data_3AIC
# 
_entry.id   3AIC 
# 
_audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
_audit_conform.dict_version    4.032 
_audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
# 
loop_
_database_2.database_id 
_database_2.database_code 
PDB  3AIC       
RCSB RCSB029290 
# 
loop_
_database_PDB_rev.num 
_database_PDB_rev.date 
_database_PDB_rev.date_original 
_database_PDB_rev.status 
_database_PDB_rev.replaces 
_database_PDB_rev.mod_type 
1 2011-03-23 2010-05-12 ? 3AIC 0 
2 2013-08-07 ?          ? 3AIC 1 
# 
loop_
_database_PDB_rev_record.rev_num 
_database_PDB_rev_record.type 
_database_PDB_rev_record.details 
2 JRNL  ? 
2 VERSN ? 
# 
loop_
_pdbx_database_related.db_name 
_pdbx_database_related.db_id 
_pdbx_database_related.details 
_pdbx_database_related.content_type 
PDB 3AIB . unspecified 
PDB 3AIE . unspecified 
# 
_pdbx_database_status.status_code      REL 
_pdbx_database_status.entry_id         3AIC 
_pdbx_database_status.deposit_site     PDBJ 
_pdbx_database_status.process_site     PDBJ 
_pdbx_database_status.status_code_sf   REL 
_pdbx_database_status.status_code_mr   ? 
_pdbx_database_status.SG_entry         ? 
_pdbx_database_status.status_code_cs   ? 
# 
loop_
_audit_author.name 
_audit_author.pdbx_ordinal 
'Ito, K.'       1 
'Ito, S.'       2 
'Shimamura, T.' 3 
'Iwata, S.'     4 
# 
_citation.id                        primary 
_citation.title                     'Crystal structure of glucansucrase from the dental caries pathogen Streptococcus mutans.' 
_citation.journal_abbrev            J.Mol.Biol. 
_citation.journal_volume            408 
_citation.page_first                177 
_citation.page_last                 186 
_citation.year                      2011 
_citation.journal_id_ASTM           JMOBAK 
_citation.country                   UK 
_citation.journal_id_ISSN           0022-2836 
_citation.journal_id_CSD            0070 
_citation.book_publisher            ? 
_citation.pdbx_database_id_PubMed   21354427 
_citation.pdbx_database_id_DOI      10.1016/j.jmb.2011.02.028 
# 
loop_
_citation_author.citation_id 
_citation_author.name 
_citation_author.ordinal 
primary 'Ito, K.'        1  
primary 'Ito, S.'        2  
primary 'Shimamura, T.'  3  
primary 'Weyand, S.'     4  
primary 'Kawarasaki, Y.' 5  
primary 'Misaka, T.'     6  
primary 'Abe, K.'        7  
primary 'Kobayashi, T.'  8  
primary 'Cameron, A.D.'  9  
primary 'Iwata, S.'      10 
# 
_cell.entry_id           3AIC 
_cell.length_a           295.520 
_cell.length_b           214.410 
_cell.length_c           220.660 
_cell.angle_alpha        90.00 
_cell.angle_beta         90.00 
_cell.angle_gamma        90.00 
_cell.Z_PDB              32 
_cell.pdbx_unique_axis   ? 
_cell.length_a_esd       ? 
_cell.length_b_esd       ? 
_cell.length_c_esd       ? 
_cell.angle_alpha_esd    ? 
_cell.angle_beta_esd     ? 
_cell.angle_gamma_esd    ? 
# 
_symmetry.entry_id                         3AIC 
_symmetry.space_group_name_H-M             'P 21 21 2' 
_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
_symmetry.cell_setting                     ? 
_symmetry.Int_Tables_number                ? 
_symmetry.space_group_name_Hall            ? 
# 
loop_
_entity.id 
_entity.type 
_entity.src_method 
_entity.pdbx_description 
_entity.formula_weight 
_entity.pdbx_number_of_molecules 
_entity.details 
_entity.pdbx_mutation 
_entity.pdbx_fragment 
_entity.pdbx_ec 
1 polymer     man Glucosyltransferase-SI                 94456.117 8   ? ? 'UNP RESIDUES 244-1087' 2.4.1.5 
2 non-polymer syn '2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID' 195.233   8   ? ? ?                       ?       
3 non-polymer syn 'CALCIUM ION'                          40.080    8   ? ? ?                       ?       
4 non-polymer man 'SUGAR (ALPHA-ACARBOSE)'               645.611   8   ? ? ?                       ?       
5 water       nat water                                  18.015    246 ? ? ?                       ?       
# 
loop_
_entity_keywords.entity_id 
_entity_keywords.text 
1 ? 
2 ? 
3 ? 
4 ? 
5 ? 
# 
loop_
_entity_name_com.entity_id 
_entity_name_com.name 
1 'GTF-SI, Dextransucrase, Sucrose 6-glucosyltransferase' 
2 ?                                                       
3 ?                                                       
4 ?                                                       
5 ?                                                       
# 
_entity_poly.entity_id                      1 
_entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
_entity_poly.nstd_linkage                   no 
_entity_poly.nstd_monomer                   no 
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
;SFAQYNQVYSTDAANFEHVDHYLTAESWYRPKYILKDGKTWTQSTEKDFRPLLMTWWPDQETQRQYVNYMNAQLGIHQTY
NTATSPLQLNLAAQTIQTKIEEKITAEKNTNWLRQTISAFVKTQSAWNSDSEKPFDDHLQKGALLYSNNSKLTSQANSNY
RILNRTPTNQTGKKDPRYTADRTIGGYEFLLANDVDNSNPVVQAEQLNWLHFLMNFGNIYANDPDANFDSIRVDAVDNVD
ADLLQIAGDYLKAAKGIHKNDKAANDHLSILEAWSYNDTPYLHDDGDNMINMDNRLRLSLLYSLAKPLNQRSGMNPLITN
SLVNRTDDNAETAAVPSYSFIRAHDSEVQDLIRDIIKAEINPNVVGYSFTMEEIKKAFEIYNKDLLATEKKYTHYNTALS
YALLLTNKSSVPRVYYGDMFTDDGQYMAHKTINYEAIETLLKARIKYVSGGQAMRNQQVGNSEIITSVRYGKGALKATDT
GDRITRTSGVVVIEGNNPSLRLKASDRVVVNMGAAHKNQAYRPLLLTTDNGIKAYHSDQEAAGLVRYTNDRGELIFTAAD
IKGYANPQVSGYLGVWVPVGAAADQDVRVAASTAPSTDGKSVHQNAALDSRVMFEGFSNFQAFATKKEEYTNVVIAKNVD
KFAEWGVTDFEMAPQYVSSTDGSFLDSVIQNGYAFTDRYDLGISKPNKYGTADDLVKAIKALHSKGIKVMADWVPDQMYA
LPEKEVVTATRVDKYGTPVAGSQIKNTLYVVDGKSSGKDQQAKYGGAFLEELQAKYPELFARKQISTGVPMDPSVKIKQW
SAKYFNGTNILGRGAGYVLKDQATNTYFSLVSDNTFLPKSLVNP
;
_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
;SFAQYNQVYSTDAANFEHVDHYLTAESWYRPKYILKDGKTWTQSTEKDFRPLLMTWWPDQETQRQYVNYMNAQLGIHQTY
NTATSPLQLNLAAQTIQTKIEEKITAEKNTNWLRQTISAFVKTQSAWNSDSEKPFDDHLQKGALLYSNNSKLTSQANSNY
RILNRTPTNQTGKKDPRYTADRTIGGYEFLLANDVDNSNPVVQAEQLNWLHFLMNFGNIYANDPDANFDSIRVDAVDNVD
ADLLQIAGDYLKAAKGIHKNDKAANDHLSILEAWSYNDTPYLHDDGDNMINMDNRLRLSLLYSLAKPLNQRSGMNPLITN
SLVNRTDDNAETAAVPSYSFIRAHDSEVQDLIRDIIKAEINPNVVGYSFTMEEIKKAFEIYNKDLLATEKKYTHYNTALS
YALLLTNKSSVPRVYYGDMFTDDGQYMAHKTINYEAIETLLKARIKYVSGGQAMRNQQVGNSEIITSVRYGKGALKATDT
GDRITRTSGVVVIEGNNPSLRLKASDRVVVNMGAAHKNQAYRPLLLTTDNGIKAYHSDQEAAGLVRYTNDRGELIFTAAD
IKGYANPQVSGYLGVWVPVGAAADQDVRVAASTAPSTDGKSVHQNAALDSRVMFEGFSNFQAFATKKEEYTNVVIAKNVD
KFAEWGVTDFEMAPQYVSSTDGSFLDSVIQNGYAFTDRYDLGISKPNKYGTADDLVKAIKALHSKGIKVMADWVPDQMYA
LPEKEVVTATRVDKYGTPVAGSQIKNTLYVVDGKSSGKDQQAKYGGAFLEELQAKYPELFARKQISTGVPMDPSVKIKQW
SAKYFNGTNILGRGAGYVLKDQATNTYFSLVSDNTFLPKSLVNP
;
_entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B,C,D,E,F,G,H 
# 
loop_
_entity_poly_seq.entity_id 
_entity_poly_seq.num 
_entity_poly_seq.mon_id 
_entity_poly_seq.hetero 
1 1   SER n 
1 2   PHE n 
1 3   ALA n 
1 4   GLN n 
1 5   TYR n 
1 6   ASN n 
1 7   GLN n 
1 8   VAL n 
1 9   TYR n 
1 10  SER n 
1 11  THR n 
1 12  ASP n 
1 13  ALA n 
1 14  ALA n 
1 15  ASN n 
1 16  PHE n 
1 17  GLU n 
1 18  HIS n 
1 19  VAL n 
1 20  ASP n 
1 21  HIS n 
1 22  TYR n 
1 23  LEU n 
1 24  THR n 
1 25  ALA n 
1 26  GLU n 
1 27  SER n 
1 28  TRP n 
1 29  TYR n 
1 30  ARG n 
1 31  PRO n 
1 32  LYS n 
1 33  TYR n 
1 34  ILE n 
1 35  LEU n 
1 36  LYS n 
1 37  ASP n 
1 38  GLY n 
1 39  LYS n 
1 40  THR n 
1 41  TRP n 
1 42  THR n 
1 43  GLN n 
1 44  SER n 
1 45  THR n 
1 46  GLU n 
1 47  LYS n 
1 48  ASP n 
1 49  PHE n 
1 50  ARG n 
1 51  PRO n 
1 52  LEU n 
1 53  LEU n 
1 54  MET n 
1 55  THR n 
1 56  TRP n 
1 57  TRP n 
1 58  PRO n 
1 59  ASP n 
1 60  GLN n 
1 61  GLU n 
1 62  THR n 
1 63  GLN n 
1 64  ARG n 
1 65  GLN n 
1 66  TYR n 
1 67  VAL n 
1 68  ASN n 
1 69  TYR n 
1 70  MET n 
1 71  ASN n 
1 72  ALA n 
1 73  GLN n 
1 74  LEU n 
1 75  GLY n 
1 76  ILE n 
1 77  HIS n 
1 78  GLN n 
1 79  THR n 
1 80  TYR n 
1 81  ASN n 
1 82  THR n 
1 83  ALA n 
1 84  THR n 
1 85  SER n 
1 86  PRO n 
1 87  LEU n 
1 88  GLN n 
1 89  LEU n 
1 90  ASN n 
1 91  LEU n 
1 92  ALA n 
1 93  ALA n 
1 94  GLN n 
1 95  THR n 
1 96  ILE n 
1 97  GLN n 
1 98  THR n 
1 99  LYS n 
1 100 ILE n 
1 101 GLU n 
1 102 GLU n 
1 103 LYS n 
1 104 ILE n 
1 105 THR n 
1 106 ALA n 
1 107 GLU n 
1 108 LYS n 
1 109 ASN n 
1 110 THR n 
1 111 ASN n 
1 112 TRP n 
1 113 LEU n 
1 114 ARG n 
1 115 GLN n 
1 116 THR n 
1 117 ILE n 
1 118 SER n 
1 119 ALA n 
1 120 PHE n 
1 121 VAL n 
1 122 LYS n 
1 123 THR n 
1 124 GLN n 
1 125 SER n 
1 126 ALA n 
1 127 TRP n 
1 128 ASN n 
1 129 SER n 
1 130 ASP n 
1 131 SER n 
1 132 GLU n 
1 133 LYS n 
1 134 PRO n 
1 135 PHE n 
1 136 ASP n 
1 137 ASP n 
1 138 HIS n 
1 139 LEU n 
1 140 GLN n 
1 141 LYS n 
1 142 GLY n 
1 143 ALA n 
1 144 LEU n 
1 145 LEU n 
1 146 TYR n 
1 147 SER n 
1 148 ASN n 
1 149 ASN n 
1 150 SER n 
1 151 LYS n 
1 152 LEU n 
1 153 THR n 
1 154 SER n 
1 155 GLN n 
1 156 ALA n 
1 157 ASN n 
1 158 SER n 
1 159 ASN n 
1 160 TYR n 
1 161 ARG n 
1 162 ILE n 
1 163 LEU n 
1 164 ASN n 
1 165 ARG n 
1 166 THR n 
1 167 PRO n 
1 168 THR n 
1 169 ASN n 
1 170 GLN n 
1 171 THR n 
1 172 GLY n 
1 173 LYS n 
1 174 LYS n 
1 175 ASP n 
1 176 PRO n 
1 177 ARG n 
1 178 TYR n 
1 179 THR n 
1 180 ALA n 
1 181 ASP n 
1 182 ARG n 
1 183 THR n 
1 184 ILE n 
1 185 GLY n 
1 186 GLY n 
1 187 TYR n 
1 188 GLU n 
1 189 PHE n 
1 190 LEU n 
1 191 LEU n 
1 192 ALA n 
1 193 ASN n 
1 194 ASP n 
1 195 VAL n 
1 196 ASP n 
1 197 ASN n 
1 198 SER n 
1 199 ASN n 
1 200 PRO n 
1 201 VAL n 
1 202 VAL n 
1 203 GLN n 
1 204 ALA n 
1 205 GLU n 
1 206 GLN n 
1 207 LEU n 
1 208 ASN n 
1 209 TRP n 
1 210 LEU n 
1 211 HIS n 
1 212 PHE n 
1 213 LEU n 
1 214 MET n 
1 215 ASN n 
1 216 PHE n 
1 217 GLY n 
1 218 ASN n 
1 219 ILE n 
1 220 TYR n 
1 221 ALA n 
1 222 ASN n 
1 223 ASP n 
1 224 PRO n 
1 225 ASP n 
1 226 ALA n 
1 227 ASN n 
1 228 PHE n 
1 229 ASP n 
1 230 SER n 
1 231 ILE n 
1 232 ARG n 
1 233 VAL n 
1 234 ASP n 
1 235 ALA n 
1 236 VAL n 
1 237 ASP n 
1 238 ASN n 
1 239 VAL n 
1 240 ASP n 
1 241 ALA n 
1 242 ASP n 
1 243 LEU n 
1 244 LEU n 
1 245 GLN n 
1 246 ILE n 
1 247 ALA n 
1 248 GLY n 
1 249 ASP n 
1 250 TYR n 
1 251 LEU n 
1 252 LYS n 
1 253 ALA n 
1 254 ALA n 
1 255 LYS n 
1 256 GLY n 
1 257 ILE n 
1 258 HIS n 
1 259 LYS n 
1 260 ASN n 
1 261 ASP n 
1 262 LYS n 
1 263 ALA n 
1 264 ALA n 
1 265 ASN n 
1 266 ASP n 
1 267 HIS n 
1 268 LEU n 
1 269 SER n 
1 270 ILE n 
1 271 LEU n 
1 272 GLU n 
1 273 ALA n 
1 274 TRP n 
1 275 SER n 
1 276 TYR n 
1 277 ASN n 
1 278 ASP n 
1 279 THR n 
1 280 PRO n 
1 281 TYR n 
1 282 LEU n 
1 283 HIS n 
1 284 ASP n 
1 285 ASP n 
1 286 GLY n 
1 287 ASP n 
1 288 ASN n 
1 289 MET n 
1 290 ILE n 
1 291 ASN n 
1 292 MET n 
1 293 ASP n 
1 294 ASN n 
1 295 ARG n 
1 296 LEU n 
1 297 ARG n 
1 298 LEU n 
1 299 SER n 
1 300 LEU n 
1 301 LEU n 
1 302 TYR n 
1 303 SER n 
1 304 LEU n 
1 305 ALA n 
1 306 LYS n 
1 307 PRO n 
1 308 LEU n 
1 309 ASN n 
1 310 GLN n 
1 311 ARG n 
1 312 SER n 
1 313 GLY n 
1 314 MET n 
1 315 ASN n 
1 316 PRO n 
1 317 LEU n 
1 318 ILE n 
1 319 THR n 
1 320 ASN n 
1 321 SER n 
1 322 LEU n 
1 323 VAL n 
1 324 ASN n 
1 325 ARG n 
1 326 THR n 
1 327 ASP n 
1 328 ASP n 
1 329 ASN n 
1 330 ALA n 
1 331 GLU n 
1 332 THR n 
1 333 ALA n 
1 334 ALA n 
1 335 VAL n 
1 336 PRO n 
1 337 SER n 
1 338 TYR n 
1 339 SER n 
1 340 PHE n 
1 341 ILE n 
1 342 ARG n 
1 343 ALA n 
1 344 HIS n 
1 345 ASP n 
1 346 SER n 
1 347 GLU n 
1 348 VAL n 
1 349 GLN n 
1 350 ASP n 
1 351 LEU n 
1 352 ILE n 
1 353 ARG n 
1 354 ASP n 
1 355 ILE n 
1 356 ILE n 
1 357 LYS n 
1 358 ALA n 
1 359 GLU n 
1 360 ILE n 
1 361 ASN n 
1 362 PRO n 
1 363 ASN n 
1 364 VAL n 
1 365 VAL n 
1 366 GLY n 
1 367 TYR n 
1 368 SER n 
1 369 PHE n 
1 370 THR n 
1 371 MET n 
1 372 GLU n 
1 373 GLU n 
1 374 ILE n 
1 375 LYS n 
1 376 LYS n 
1 377 ALA n 
1 378 PHE n 
1 379 GLU n 
1 380 ILE n 
1 381 TYR n 
1 382 ASN n 
1 383 LYS n 
1 384 ASP n 
1 385 LEU n 
1 386 LEU n 
1 387 ALA n 
1 388 THR n 
1 389 GLU n 
1 390 LYS n 
1 391 LYS n 
1 392 TYR n 
1 393 THR n 
1 394 HIS n 
1 395 TYR n 
1 396 ASN n 
1 397 THR n 
1 398 ALA n 
1 399 LEU n 
1 400 SER n 
1 401 TYR n 
1 402 ALA n 
1 403 LEU n 
1 404 LEU n 
1 405 LEU n 
1 406 THR n 
1 407 ASN n 
1 408 LYS n 
1 409 SER n 
1 410 SER n 
1 411 VAL n 
1 412 PRO n 
1 413 ARG n 
1 414 VAL n 
1 415 TYR n 
1 416 TYR n 
1 417 GLY n 
1 418 ASP n 
1 419 MET n 
1 420 PHE n 
1 421 THR n 
1 422 ASP n 
1 423 ASP n 
1 424 GLY n 
1 425 GLN n 
1 426 TYR n 
1 427 MET n 
1 428 ALA n 
1 429 HIS n 
1 430 LYS n 
1 431 THR n 
1 432 ILE n 
1 433 ASN n 
1 434 TYR n 
1 435 GLU n 
1 436 ALA n 
1 437 ILE n 
1 438 GLU n 
1 439 THR n 
1 440 LEU n 
1 441 LEU n 
1 442 LYS n 
1 443 ALA n 
1 444 ARG n 
1 445 ILE n 
1 446 LYS n 
1 447 TYR n 
1 448 VAL n 
1 449 SER n 
1 450 GLY n 
1 451 GLY n 
1 452 GLN n 
1 453 ALA n 
1 454 MET n 
1 455 ARG n 
1 456 ASN n 
1 457 GLN n 
1 458 GLN n 
1 459 VAL n 
1 460 GLY n 
1 461 ASN n 
1 462 SER n 
1 463 GLU n 
1 464 ILE n 
1 465 ILE n 
1 466 THR n 
1 467 SER n 
1 468 VAL n 
1 469 ARG n 
1 470 TYR n 
1 471 GLY n 
1 472 LYS n 
1 473 GLY n 
1 474 ALA n 
1 475 LEU n 
1 476 LYS n 
1 477 ALA n 
1 478 THR n 
1 479 ASP n 
1 480 THR n 
1 481 GLY n 
1 482 ASP n 
1 483 ARG n 
1 484 ILE n 
1 485 THR n 
1 486 ARG n 
1 487 THR n 
1 488 SER n 
1 489 GLY n 
1 490 VAL n 
1 491 VAL n 
1 492 VAL n 
1 493 ILE n 
1 494 GLU n 
1 495 GLY n 
1 496 ASN n 
1 497 ASN n 
1 498 PRO n 
1 499 SER n 
1 500 LEU n 
1 501 ARG n 
1 502 LEU n 
1 503 LYS n 
1 504 ALA n 
1 505 SER n 
1 506 ASP n 
1 507 ARG n 
1 508 VAL n 
1 509 VAL n 
1 510 VAL n 
1 511 ASN n 
1 512 MET n 
1 513 GLY n 
1 514 ALA n 
1 515 ALA n 
1 516 HIS n 
1 517 LYS n 
1 518 ASN n 
1 519 GLN n 
1 520 ALA n 
1 521 TYR n 
1 522 ARG n 
1 523 PRO n 
1 524 LEU n 
1 525 LEU n 
1 526 LEU n 
1 527 THR n 
1 528 THR n 
1 529 ASP n 
1 530 ASN n 
1 531 GLY n 
1 532 ILE n 
1 533 LYS n 
1 534 ALA n 
1 535 TYR n 
1 536 HIS n 
1 537 SER n 
1 538 ASP n 
1 539 GLN n 
1 540 GLU n 
1 541 ALA n 
1 542 ALA n 
1 543 GLY n 
1 544 LEU n 
1 545 VAL n 
1 546 ARG n 
1 547 TYR n 
1 548 THR n 
1 549 ASN n 
1 550 ASP n 
1 551 ARG n 
1 552 GLY n 
1 553 GLU n 
1 554 LEU n 
1 555 ILE n 
1 556 PHE n 
1 557 THR n 
1 558 ALA n 
1 559 ALA n 
1 560 ASP n 
1 561 ILE n 
1 562 LYS n 
1 563 GLY n 
1 564 TYR n 
1 565 ALA n 
1 566 ASN n 
1 567 PRO n 
1 568 GLN n 
1 569 VAL n 
1 570 SER n 
1 571 GLY n 
1 572 TYR n 
1 573 LEU n 
1 574 GLY n 
1 575 VAL n 
1 576 TRP n 
1 577 VAL n 
1 578 PRO n 
1 579 VAL n 
1 580 GLY n 
1 581 ALA n 
1 582 ALA n 
1 583 ALA n 
1 584 ASP n 
1 585 GLN n 
1 586 ASP n 
1 587 VAL n 
1 588 ARG n 
1 589 VAL n 
1 590 ALA n 
1 591 ALA n 
1 592 SER n 
1 593 THR n 
1 594 ALA n 
1 595 PRO n 
1 596 SER n 
1 597 THR n 
1 598 ASP n 
1 599 GLY n 
1 600 LYS n 
1 601 SER n 
1 602 VAL n 
1 603 HIS n 
1 604 GLN n 
1 605 ASN n 
1 606 ALA n 
1 607 ALA n 
1 608 LEU n 
1 609 ASP n 
1 610 SER n 
1 611 ARG n 
1 612 VAL n 
1 613 MET n 
1 614 PHE n 
1 615 GLU n 
1 616 GLY n 
1 617 PHE n 
1 618 SER n 
1 619 ASN n 
1 620 PHE n 
1 621 GLN n 
1 622 ALA n 
1 623 PHE n 
1 624 ALA n 
1 625 THR n 
1 626 LYS n 
1 627 LYS n 
1 628 GLU n 
1 629 GLU n 
1 630 TYR n 
1 631 THR n 
1 632 ASN n 
1 633 VAL n 
1 634 VAL n 
1 635 ILE n 
1 636 ALA n 
1 637 LYS n 
1 638 ASN n 
1 639 VAL n 
1 640 ASP n 
1 641 LYS n 
1 642 PHE n 
1 643 ALA n 
1 644 GLU n 
1 645 TRP n 
1 646 GLY n 
1 647 VAL n 
1 648 THR n 
1 649 ASP n 
1 650 PHE n 
1 651 GLU n 
1 652 MET n 
1 653 ALA n 
1 654 PRO n 
1 655 GLN n 
1 656 TYR n 
1 657 VAL n 
1 658 SER n 
1 659 SER n 
1 660 THR n 
1 661 ASP n 
1 662 GLY n 
1 663 SER n 
1 664 PHE n 
1 665 LEU n 
1 666 ASP n 
1 667 SER n 
1 668 VAL n 
1 669 ILE n 
1 670 GLN n 
1 671 ASN n 
1 672 GLY n 
1 673 TYR n 
1 674 ALA n 
1 675 PHE n 
1 676 THR n 
1 677 ASP n 
1 678 ARG n 
1 679 TYR n 
1 680 ASP n 
1 681 LEU n 
1 682 GLY n 
1 683 ILE n 
1 684 SER n 
1 685 LYS n 
1 686 PRO n 
1 687 ASN n 
1 688 LYS n 
1 689 TYR n 
1 690 GLY n 
1 691 THR n 
1 692 ALA n 
1 693 ASP n 
1 694 ASP n 
1 695 LEU n 
1 696 VAL n 
1 697 LYS n 
1 698 ALA n 
1 699 ILE n 
1 700 LYS n 
1 701 ALA n 
1 702 LEU n 
1 703 HIS n 
1 704 SER n 
1 705 LYS n 
1 706 GLY n 
1 707 ILE n 
1 708 LYS n 
1 709 VAL n 
1 710 MET n 
1 711 ALA n 
1 712 ASP n 
1 713 TRP n 
1 714 VAL n 
1 715 PRO n 
1 716 ASP n 
1 717 GLN n 
1 718 MET n 
1 719 TYR n 
1 720 ALA n 
1 721 LEU n 
1 722 PRO n 
1 723 GLU n 
1 724 LYS n 
1 725 GLU n 
1 726 VAL n 
1 727 VAL n 
1 728 THR n 
1 729 ALA n 
1 730 THR n 
1 731 ARG n 
1 732 VAL n 
1 733 ASP n 
1 734 LYS n 
1 735 TYR n 
1 736 GLY n 
1 737 THR n 
1 738 PRO n 
1 739 VAL n 
1 740 ALA n 
1 741 GLY n 
1 742 SER n 
1 743 GLN n 
1 744 ILE n 
1 745 LYS n 
1 746 ASN n 
1 747 THR n 
1 748 LEU n 
1 749 TYR n 
1 750 VAL n 
1 751 VAL n 
1 752 ASP n 
1 753 GLY n 
1 754 LYS n 
1 755 SER n 
1 756 SER n 
1 757 GLY n 
1 758 LYS n 
1 759 ASP n 
1 760 GLN n 
1 761 GLN n 
1 762 ALA n 
1 763 LYS n 
1 764 TYR n 
1 765 GLY n 
1 766 GLY n 
1 767 ALA n 
1 768 PHE n 
1 769 LEU n 
1 770 GLU n 
1 771 GLU n 
1 772 LEU n 
1 773 GLN n 
1 774 ALA n 
1 775 LYS n 
1 776 TYR n 
1 777 PRO n 
1 778 GLU n 
1 779 LEU n 
1 780 PHE n 
1 781 ALA n 
1 782 ARG n 
1 783 LYS n 
1 784 GLN n 
1 785 ILE n 
1 786 SER n 
1 787 THR n 
1 788 GLY n 
1 789 VAL n 
1 790 PRO n 
1 791 MET n 
1 792 ASP n 
1 793 PRO n 
1 794 SER n 
1 795 VAL n 
1 796 LYS n 
1 797 ILE n 
1 798 LYS n 
1 799 GLN n 
1 800 TRP n 
1 801 SER n 
1 802 ALA n 
1 803 LYS n 
1 804 TYR n 
1 805 PHE n 
1 806 ASN n 
1 807 GLY n 
1 808 THR n 
1 809 ASN n 
1 810 ILE n 
1 811 LEU n 
1 812 GLY n 
1 813 ARG n 
1 814 GLY n 
1 815 ALA n 
1 816 GLY n 
1 817 TYR n 
1 818 VAL n 
1 819 LEU n 
1 820 LYS n 
1 821 ASP n 
1 822 GLN n 
1 823 ALA n 
1 824 THR n 
1 825 ASN n 
1 826 THR n 
1 827 TYR n 
1 828 PHE n 
1 829 SER n 
1 830 LEU n 
1 831 VAL n 
1 832 SER n 
1 833 ASP n 
1 834 ASN n 
1 835 THR n 
1 836 PHE n 
1 837 LEU n 
1 838 PRO n 
1 839 LYS n 
1 840 SER n 
1 841 LEU n 
1 842 VAL n 
1 843 ASN n 
1 844 PRO n 
# 
_entity_src_gen.entity_id                          1 
_entity_src_gen.gene_src_common_name               ? 
_entity_src_gen.gene_src_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 'gtfC, SMU_1005' 
_entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
_entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
_entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Streptococcus mutans' 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     1309 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia coli' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     562 
_entity_src_gen.host_org_genus                     ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
_entity_src_gen.host_org_species                   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               'BL21 DE3' 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          PLASMID 
_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
_entity_src_gen.plasmid_name                       pCold 
_entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
_entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
# 
_struct_ref.id                         1 
_struct_ref.db_name                    UNP 
_struct_ref.db_code                    GTFC_STRMU 
_struct_ref.pdbx_db_accession          P13470 
_struct_ref.entity_id                  1 
_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   
;SFAQYNQVYSTDAANFEHVDHYLTAESWYRPKYILKDGKTWTQSTEKDFRPLLMTWWPDQ 
ETQRQYVNYMNAQLGIHQTYNTATSPLQLNLAAQTIQTKIEEKITAEKNTNWLRQTISAF 
VKTQSAWNSDSEKPFDDHLQKGALLYSNNSKLTSQANSNYRILNRTPTNQTGKKDPRYTA 
DRTIGGYEFLLANDVDNSNPVVQAEQLNWLHFLMNFGNIYANDPDANFDSIRVDAVDNVD 
ADLLQIAGDYLKAAKGIHKNDKAANDHLSILEAWSYNDTPYLHDDGDNMINMDNRLRLSL 
LYSLAKPLNQRSGMNPLITNSLVNRTDDNAETAAVPSYSFIRAHDSEVQDLIRNIIRAEI 
NPNVVGYSFTMEEIKKAFEIYNKDLLATEKKYTHYNTALSYALLLTNKSSVPRVYYGDMF 
TDDGQYMAHKTINYEAIETLLKARIKYVSGGQAMRNQQVGNSEIITSVRYGKGALKATDT 
GDRTTRTSGVAVIEGNNPSLRLKASDRVVVNMGAAHKNQAYRPLLLTTDNGIKAYHSDQE 
AAGLVRYTNDRGELIFTAADIKGYANPQVSGYLGVWVPVGAAADQDVRVAASTAPSTDGK 
SVHQNAALDSRVMFEGFSNFQAFATKKEEYTNVVIAKNVDKFAEWGVTDFEMAPQYVSST 
DGSFLDSVIQNGYAFTDRYDLGISKPNKYGTADDLVKAIKALHSKGIKVMADWVPDQMYA 
LPEKEVVTATRVDKYGTPVAGSQIKNTLYVVDGKSSGKDQQAKYGGAFLEELQAKYPELF 
ARKQISTGVPMDPSVKIKQWSAKYFNGTNILGRGAGYVLKDQATNTYFSLVSDNTFLPKS 
LVNP
;
_struct_ref.pdbx_align_begin           244 
_struct_ref.biol_id                    . 
# 
loop_
_struct_ref_seq.align_id 
_struct_ref_seq.ref_id 
_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
_struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
_struct_ref_seq.seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
_struct_ref_seq.seq_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
_struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
_struct_ref_seq.db_align_beg 
_struct_ref_seq.db_align_end 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
1 1 3AIC A 1 ? 844 ? P13470 244 1087 244 1087 
2 1 3AIC B 1 ? 844 ? P13470 244 1087 244 1087 
3 1 3AIC C 1 ? 844 ? P13470 244 1087 244 1087 
4 1 3AIC D 1 ? 844 ? P13470 244 1087 244 1087 
5 1 3AIC E 1 ? 844 ? P13470 244 1087 244 1087 
6 1 3AIC F 1 ? 844 ? P13470 244 1087 244 1087 
7 1 3AIC G 1 ? 844 ? P13470 244 1087 244 1087 
8 1 3AIC H 1 ? 844 ? P13470 244 1087 244 1087 
# 
loop_
_struct_ref_seq_dif.align_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
_struct_ref_seq_dif.mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
_struct_ref_seq_dif.seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
_struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.details 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 
1 3AIC ASP A 354 ? UNP P13470 ASN 597 'SEE REMARK 999' 597 1  
1 3AIC LYS A 357 ? UNP P13470 ARG 600 'SEE REMARK 999' 600 2  
1 3AIC ILE A 484 ? UNP P13470 THR 727 'SEE REMARK 999' 727 3  
1 3AIC VAL A 491 ? UNP P13470 ALA 734 'SEE REMARK 999' 734 4  
2 3AIC ASP B 354 ? UNP P13470 ASN 597 'SEE REMARK 999' 597 5  
2 3AIC LYS B 357 ? UNP P13470 ARG 600 'SEE REMARK 999' 600 6  
2 3AIC ILE B 484 ? UNP P13470 THR 727 'SEE REMARK 999' 727 7  
2 3AIC VAL B 491 ? UNP P13470 ALA 734 'SEE REMARK 999' 734 8  
3 3AIC ASP C 354 ? UNP P13470 ASN 597 'SEE REMARK 999' 597 9  
3 3AIC LYS C 357 ? UNP P13470 ARG 600 'SEE REMARK 999' 600 10 
3 3AIC ILE C 484 ? UNP P13470 THR 727 'SEE REMARK 999' 727 11 
3 3AIC VAL C 491 ? UNP P13470 ALA 734 'SEE REMARK 999' 734 12 
4 3AIC ASP D 354 ? UNP P13470 ASN 597 'SEE REMARK 999' 597 13 
4 3AIC LYS D 357 ? UNP P13470 ARG 600 'SEE REMARK 999' 600 14 
4 3AIC ILE D 484 ? UNP P13470 THR 727 'SEE REMARK 999' 727 15 
4 3AIC VAL D 491 ? UNP P13470 ALA 734 'SEE REMARK 999' 734 16 
5 3AIC ASP E 354 ? UNP P13470 ASN 597 'SEE REMARK 999' 597 17 
5 3AIC LYS E 357 ? UNP P13470 ARG 600 'SEE REMARK 999' 600 18 
5 3AIC ILE E 484 ? UNP P13470 THR 727 'SEE REMARK 999' 727 19 
5 3AIC VAL E 491 ? UNP P13470 ALA 734 'SEE REMARK 999' 734 20 
6 3AIC ASP F 354 ? UNP P13470 ASN 597 'SEE REMARK 999' 597 21 
6 3AIC LYS F 357 ? UNP P13470 ARG 600 'SEE REMARK 999' 600 22 
6 3AIC ILE F 484 ? UNP P13470 THR 727 'SEE REMARK 999' 727 23 
6 3AIC VAL F 491 ? UNP P13470 ALA 734 'SEE REMARK 999' 734 24 
7 3AIC ASP G 354 ? UNP P13470 ASN 597 'SEE REMARK 999' 597 25 
7 3AIC LYS G 357 ? UNP P13470 ARG 600 'SEE REMARK 999' 600 26 
7 3AIC ILE G 484 ? UNP P13470 THR 727 'SEE REMARK 999' 727 27 
7 3AIC VAL G 491 ? UNP P13470 ALA 734 'SEE REMARK 999' 734 28 
8 3AIC ASP H 354 ? UNP P13470 ASN 597 'SEE REMARK 999' 597 29 
8 3AIC LYS H 357 ? UNP P13470 ARG 600 'SEE REMARK 999' 600 30 
8 3AIC ILE H 484 ? UNP P13470 THR 727 'SEE REMARK 999' 727 31 
8 3AIC VAL H 491 ? UNP P13470 ALA 734 'SEE REMARK 999' 734 32 
# 
loop_
_chem_comp.id 
_chem_comp.type 
_chem_comp.mon_nstd_flag 
_chem_comp.name 
_chem_comp.pdbx_synonyms 
_chem_comp.formula 
_chem_comp.formula_weight 
ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                                ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                              ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                               ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                             ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
VAL 'L-peptide linking' y VALINE                                 ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
SER 'L-peptide linking' y SERINE                                 ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
THR 'L-peptide linking' y THREONINE                              ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'                        ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE                          ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'                        ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                              ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                                ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN                             ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                               ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                                ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                                 ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE                             ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE                                ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
MET 'L-peptide linking' y METHIONINE                             ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
MES NON-POLYMER         . '2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID' ? 'C6 H13 N O4 S'  195.233 
CA  NON-POLYMER         . 'CALCIUM ION'                          ? 'CA 2'           40.080  
ACR SACCHARIDE          . ALPHA-ACARBOSE                         
'1,4-DEOXY-4-((5-HYDROXYMETHYL-2,3,4-TRIHYDROXYCYCLOHEX-5,6-ENYL)AMINO)FRUCTOSE' 'C25 H43 N O18'  645.611 
HOH NON-POLYMER         . WATER                                  ? 'H2 O'           18.015  
# 
_exptl.entry_id          3AIC 
_exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
_exptl.crystals_number   1 
# 
_exptl_crystal.id                    1 
_exptl_crystal.density_meas          ? 
_exptl_crystal.density_Matthews      4.63 
_exptl_crystal.density_percent_sol   73.41 
_exptl_crystal.description           ? 
_exptl_crystal.F_000                 ? 
_exptl_crystal.preparation           ? 
# 
_exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
_exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP' 
_exptl_crystal_grow.temp            293 
_exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
_exptl_crystal_grow.pH              6.5 
_exptl_crystal_grow.pdbx_details    
'1.6M ammounium sulfate, 0.1M MES buffer, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K' 
_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   . 
# 
_diffrn.id                     1 
_diffrn.ambient_temp           98 
_diffrn.ambient_temp_details   ? 
_diffrn.crystal_id             1 
# 
_diffrn_detector.diffrn_id              1 
_diffrn_detector.detector               CCD 
_diffrn_detector.type                   'ADSC QUANTUM 315' 
_diffrn_detector.pdbx_collection_date   ? 
_diffrn_detector.details                ? 
# 
_diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
_diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
_diffrn_radiation.monochromator                    ? 
_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             SAD 
_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
# 
_diffrn_radiation_wavelength.id           1 
_diffrn_radiation_wavelength.wavelength   . 
_diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
# 
_diffrn_source.diffrn_id                   1 
_diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
_diffrn_source.type                        'DIAMOND BEAMLINE I02' 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       DIAMOND 
_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   I02 
_diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
_diffrn_source.pdbx_wavelength_list        ? 
# 
_reflns.entry_id                     3AIC 
_reflns.observed_criterion_sigma_I   ? 
_reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
_reflns.d_resolution_low             61.77 
_reflns.d_resolution_high            2.95 
_reflns.number_obs                   278745 
_reflns.number_all                   ? 
_reflns.percent_possible_obs         100 
_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.368 
_reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
_reflns.B_iso_Wilson_estimate        ? 
_reflns.pdbx_redundancy              3.7 
_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        ? 
_reflns.R_free_details               ? 
_reflns.limit_h_max                  ? 
_reflns.limit_h_min                  ? 
_reflns.limit_k_max                  ? 
_reflns.limit_k_min                  ? 
_reflns.limit_l_max                  ? 
_reflns.limit_l_min                  ? 
_reflns.observed_criterion_F_max     ? 
_reflns.observed_criterion_F_min     ? 
_reflns.pdbx_chi_squared             ? 
_reflns.pdbx_scaling_rejects         ? 
_reflns.pdbx_ordinal                 1 
_reflns.pdbx_diffrn_id               1 
# 
_reflns_shell.d_res_high             2.954 
_reflns_shell.d_res_low              3.029 
_reflns_shell.percent_possible_all   100 
_reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.368 
_reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    ? 
_reflns_shell.pdbx_redundancy        ? 
_reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
_reflns_shell.number_unique_all      19138 
_reflns_shell.number_measured_all    ? 
_reflns_shell.number_measured_obs    ? 
_reflns_shell.number_unique_obs      ? 
_reflns_shell.pdbx_chi_squared       ? 
_reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
_reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
# 
_computing.entry_id                           3AIC 
_computing.pdbx_data_reduction_ii             HKL-2000 
_computing.pdbx_data_reduction_ds             HKL-2000 
_computing.data_collection                    HKL-2000 
_computing.structure_solution                 SHELXS 
_computing.structure_refinement               'REFMAC 5.5.0066' 
_computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
# 
_refine.entry_id                               3AIC 
_refine.ls_number_reflns_obs                   226540 
_refine.ls_number_reflns_all                   ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
_refine.pdbx_ls_sigma_F                        ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
_refine.ls_d_res_low                           61.77 
_refine.ls_d_res_high                          3.11 
_refine.ls_percent_reflns_obs                  100.00 
_refine.ls_R_factor_obs                        0.21273 
_refine.ls_R_factor_all                        ? 
_refine.ls_R_factor_R_work                     0.21110 
_refine.ls_R_factor_R_free                     0.24355 
_refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
_refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
_refine.ls_percent_reflns_R_free               5.0 
_refine.ls_number_reflns_R_free                12026 
_refine.ls_number_parameters                   ? 
_refine.ls_number_restraints                   ? 
_refine.occupancy_min                          ? 
_refine.occupancy_max                          ? 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc             0.923 
_refine.correlation_coeff_Fo_to_Fc_free        0.896 
_refine.B_iso_mean                             45.547 
_refine.aniso_B[1][1]                          0.05 
_refine.aniso_B[2][2]                          -0.03 
_refine.aniso_B[3][3]                          -0.02 
_refine.aniso_B[1][2]                          0.00 
_refine.aniso_B[1][3]                          0.00 
_refine.aniso_B[2][3]                          0.00 
_refine.solvent_model_details                  'BABINET MODEL WITH MASK' 
_refine.solvent_model_param_ksol               ? 
_refine.solvent_model_param_bsol               ? 
_refine.pdbx_solvent_vdw_probe_radii           1.40 
_refine.pdbx_solvent_ion_probe_radii           0.80 
_refine.pdbx_solvent_shrinkage_radii           0.80 
_refine.pdbx_ls_cross_valid_method             THROUGHOUT 
_refine.details                                'HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS' 
_refine.pdbx_starting_model                    ? 
_refine.pdbx_method_to_determine_struct        SAD 
_refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
_refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'MAXIMUM LIKELIHOOD' 
_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
_refine.pdbx_R_Free_selection_details          RANDOM 
_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                0.372 
_refine.overall_SU_ML                          0.280 
_refine.overall_SU_B                           36.519 
_refine.overall_SU_R_Cruickshank_DPI           ? 
_refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
_refine.B_iso_min                              ? 
_refine.B_iso_max                              ? 
_refine.overall_SU_R_free                      ? 
_refine.pdbx_overall_ESU_R                     1.251 
_refine.ls_wR_factor_R_free                    ? 
_refine.ls_wR_factor_R_work                    ? 
_refine.overall_FOM_free_R_set                 ? 
_refine.overall_FOM_work_R_set                 ? 
_refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine.pdbx_overall_phase_error               ? 
_refine.pdbx_diffrn_id                         1 
# 
_refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
_refine_hist.cycle_id                         LAST 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        52163 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         456 
_refine_hist.number_atoms_solvent             246 
_refine_hist.number_atoms_total               52865 
_refine_hist.d_res_high                       3.11 
_refine_hist.d_res_low                        61.77 
# 
loop_
_refine_ls_restr.type 
_refine_ls_restr.dev_ideal 
_refine_ls_restr.dev_ideal_target 
_refine_ls_restr.weight 
_refine_ls_restr.number 
_refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
_refine_ls_restr.pdbx_restraint_function 
r_bond_refined_d             0.020  0.022  ? 53746 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_bond_other_d               ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_angle_refined_deg          1.924  1.952  ? 73042 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_angle_other_deg            ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_dihedral_angle_1_deg       6.995  5.000  ? 6605  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_dihedral_angle_2_deg       37.591 25.021 ? 2609  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_dihedral_angle_3_deg       18.634 15.000 ? 8888  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_dihedral_angle_4_deg       20.933 15.000 ? 253   'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_chiral_restr               0.126  0.200  ? 8125  'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_gen_planes_refined         0.008  0.021  ? 41021 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_gen_planes_other           ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_nbd_refined                ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_nbd_other                  ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_nbtor_refined              ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_nbtor_other                ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_xyhbond_nbd_refined        ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_xyhbond_nbd_other          ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_metal_ion_refined          ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_metal_ion_other            ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_symmetry_vdw_refined       ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_symmetry_vdw_other         ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_symmetry_hbond_refined     ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_symmetry_hbond_other       ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_symmetry_metal_ion_refined ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_symmetry_metal_ion_other   ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_mcbond_it                  0.000  1.500  ? 32918 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_mcbond_other               ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_mcangle_it                 0.000  2.000  ? 53028 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_scbond_it                  0.000  3.000  ? 20828 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_scangle_it                 0.000  4.500  ? 20014 'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_rigid_bond_restr           ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_sphericity_free            ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
r_sphericity_bonded          ?      ?      ? ?     'X-RAY DIFFRACTION' ? 
# 
loop_
_refine_ls_restr_ncs.dom_id 
_refine_ls_restr_ncs.pdbx_auth_asym_id 
_refine_ls_restr_ncs.pdbx_number 
_refine_ls_restr_ncs.rms_dev_position 
_refine_ls_restr_ncs.weight_position 
_refine_ls_restr_ncs.pdbx_type 
_refine_ls_restr_ncs.pdbx_ens_id 
_refine_ls_restr_ncs.pdbx_ordinal 
_refine_ls_restr_ncs.pdbx_refine_id 
1 A 5854 0.21 0.50 'medium positional' 1 1  'X-RAY DIFFRACTION' 
1 B 5854 0.25 0.50 'medium positional' 1 2  'X-RAY DIFFRACTION' 
1 C 5854 0.17 0.50 'medium positional' 1 3  'X-RAY DIFFRACTION' 
1 D 5854 0.20 0.50 'medium positional' 1 4  'X-RAY DIFFRACTION' 
1 E 5854 0.23 0.50 'medium positional' 1 5  'X-RAY DIFFRACTION' 
1 F 5854 0.21 0.50 'medium positional' 1 6  'X-RAY DIFFRACTION' 
1 G 5854 0.24 0.50 'medium positional' 1 7  'X-RAY DIFFRACTION' 
1 H 5854 0.19 0.50 'medium positional' 1 8  'X-RAY DIFFRACTION' 
1 A 5854 0.00 2.00 'medium thermal'    1 9  'X-RAY DIFFRACTION' 
1 B 5854 0.00 2.00 'medium thermal'    1 10 'X-RAY DIFFRACTION' 
1 C 5854 0.00 2.00 'medium thermal'    1 11 'X-RAY DIFFRACTION' 
1 D 5854 0.00 2.00 'medium thermal'    1 12 'X-RAY DIFFRACTION' 
1 E 5854 0.00 2.00 'medium thermal'    1 13 'X-RAY DIFFRACTION' 
1 G 5854 0.00 2.00 'medium thermal'    1 14 'X-RAY DIFFRACTION' 
1 G 5854 0.00 2.00 'medium thermal'    1 15 'X-RAY DIFFRACTION' 
1 H 5854 0.00 2.00 'medium thermal'    1 16 'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
_refine_ls_shell.pdbx_total_number_of_bins_used   20 
_refine_ls_shell.d_res_high                       3.110 
_refine_ls_shell.d_res_low                        3.191 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_work             16982 
_refine_ls_shell.R_factor_R_work                  0.310 
_refine_ls_shell.percent_reflns_obs               100.00 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free                  0.341 
_refine_ls_shell.R_factor_R_free_error            ? 
_refine_ls_shell.percent_reflns_R_free            ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_R_free             927 
_refine_ls_shell.number_reflns_all                ? 
_refine_ls_shell.R_factor_all                     ? 
_refine_ls_shell.number_reflns_obs                ? 
_refine_ls_shell.redundancy_reflns_obs            ? 
_refine_ls_shell.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
# 
loop_
_struct_ncs_dom.id 
_struct_ncs_dom.details 
_struct_ncs_dom.pdbx_ens_id 
1 A 1 
2 B 1 
3 C 1 
4 D 1 
5 E 1 
6 F 1 
7 G 1 
8 H 1 
# 
_struct_ncs_ens.id        1 
_struct_ncs_ens.details   ? 
# 
_struct.entry_id                  3AIC 
_struct.title                     'Crystal Structure of Glucansucrase from Streptococcus mutans' 
_struct.pdbx_descriptor           'Glucosyltransferase-SI (E.C.2.4.1.5)' 
_struct.pdbx_model_details        ? 
_struct.pdbx_CASP_flag            ? 
_struct.pdbx_model_type_details   ? 
# 
_struct_keywords.entry_id        3AIC 
_struct_keywords.pdbx_keywords   TRANSFERASE 
_struct_keywords.text            'beta-alpha-barrels, TRANSFERASE' 
# 
loop_
_struct_asym.id 
_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
_struct_asym.pdbx_modified 
_struct_asym.entity_id 
_struct_asym.details 
A  N N 1 ? 
B  N N 1 ? 
C  N N 1 ? 
D  N N 1 ? 
E  N N 1 ? 
F  N N 1 ? 
G  N N 1 ? 
H  N N 1 ? 
I  N N 2 ? 
J  N N 3 ? 
K  N N 4 ? 
L  N N 2 ? 
M  N N 3 ? 
N  N N 4 ? 
O  N N 2 ? 
P  N N 3 ? 
Q  N N 4 ? 
R  N N 2 ? 
S  N N 3 ? 
T  N N 4 ? 
U  N N 2 ? 
V  N N 3 ? 
W  N N 4 ? 
X  N N 2 ? 
Y  N N 3 ? 
Z  N N 4 ? 
AA N N 2 ? 
BA N N 3 ? 
CA N N 4 ? 
DA N N 2 ? 
EA N N 3 ? 
FA N N 4 ? 
GA N N 5 ? 
HA N N 5 ? 
IA N N 5 ? 
JA N N 5 ? 
KA N N 5 ? 
LA N N 5 ? 
MA N N 5 ? 
NA N N 5 ? 
# 
_struct_biol.id        1 
_struct_biol.details   ? 
# 
loop_
_struct_conf.conf_type_id 
_struct_conf.id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
_struct_conf.beg_label_comp_id 
_struct_conf.beg_label_asym_id 
_struct_conf.beg_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_conf.end_label_comp_id 
_struct_conf.end_label_asym_id 
_struct_conf.end_label_seq_id 
_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_conf.beg_auth_comp_id 
_struct_conf.beg_auth_asym_id 
_struct_conf.beg_auth_seq_id 
_struct_conf.end_auth_comp_id 
_struct_conf.end_auth_asym_id 
_struct_conf.end_auth_seq_id 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
_struct_conf.details 
_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
HELX_P HELX_P1   1   ALA A 3   ? GLN A 7   ? ALA A 246  GLN A 250  5 ? 5  
HELX_P HELX_P2   2   ASP A 12  ? PHE A 16  ? ASP A 255  PHE A 259  5 ? 5  
HELX_P HELX_P3   3   ASP A 37  ? LYS A 39  ? ASP A 280  LYS A 282  5 ? 3  
HELX_P HELX_P4   4   LEU A 53  ? THR A 55  ? LEU A 296  THR A 298  5 ? 3  
HELX_P HELX_P5   5   ASP A 59  ? LEU A 74  ? ASP A 302  LEU A 317  1 ? 16 
HELX_P HELX_P6   6   SER A 85  ? ALA A 106 ? SER A 328  ALA A 349  1 ? 22 
HELX_P HELX_P7   7   THR A 110 ? GLN A 124 ? THR A 353  GLN A 367  1 ? 15 
HELX_P HELX_P8   8   SER A 125 ? LYS A 133 ? SER A 368  LYS A 376  5 ? 9  
HELX_P HELX_P9   9   THR A 153 ? ASN A 157 ? THR A 396  ASN A 400  5 ? 5  
HELX_P HELX_P10  10  ASN A 199 ? MET A 214 ? ASN A 442  MET A 457  1 ? 16 
HELX_P HELX_P11  11  ASN A 215 ? ASN A 222 ? ASN A 458  ASN A 465  1 ? 8  
HELX_P HELX_P12  12  ASP A 223 ? ASN A 227 ? ASP A 466  ASN A 470  5 ? 5  
HELX_P HELX_P13  13  ALA A 235 ? ASP A 240 ? ALA A 478  ASP A 483  5 ? 6  
HELX_P HELX_P14  14  ALA A 241 ? GLY A 256 ? ALA A 484  GLY A 499  1 ? 16 
HELX_P HELX_P15  15  ASN A 260 ? ASP A 266 ? ASN A 503  ASP A 509  1 ? 7  
HELX_P HELX_P16  16  ASN A 277 ? ASP A 285 ? ASN A 520  ASP A 528  1 ? 9  
HELX_P HELX_P17  17  ASP A 293 ? LEU A 304 ? ASP A 536  LEU A 547  1 ? 12 
HELX_P HELX_P18  18  PRO A 307 ? ARG A 311 ? PRO A 550  ARG A 554  5 ? 5  
HELX_P HELX_P19  19  ASN A 315 ? ASN A 320 ? ASN A 558  ASN A 563  1 ? 6  
HELX_P HELX_P20  20  VAL A 348 ? ILE A 360 ? VAL A 591  ILE A 603  1 ? 13 
HELX_P HELX_P21  21  THR A 370 ? ALA A 387 ? THR A 613  ALA A 630  1 ? 18 
HELX_P HELX_P22  22  ASN A 396 ? ASN A 407 ? ASN A 639  ASN A 650  1 ? 12 
HELX_P HELX_P23  23  TYR A 416 ? PHE A 420 ? TYR A 659  PHE A 663  1 ? 5  
HELX_P HELX_P24  24  ASN A 433 ? VAL A 448 ? ASN A 676  VAL A 691  1 ? 16 
HELX_P HELX_P25  25  ASP A 482 ? THR A 487 ? ASP A 725  THR A 730  1 ? 6  
HELX_P HELX_P26  26  GLY A 513 ? LYS A 517 ? GLY A 756  LYS A 760  5 ? 5  
HELX_P HELX_P27  27  ASP A 538 ? VAL A 545 ? ASP A 781  VAL A 788  5 ? 8  
HELX_P HELX_P28  28  ASN A 605 ? SER A 610 ? ASN A 848  SER A 853  1 ? 6  
HELX_P HELX_P29  29  LYS A 626 ? GLU A 629 ? LYS A 869  GLU A 872  5 ? 4  
HELX_P HELX_P30  30  TYR A 630 ? ASN A 638 ? TYR A 873  ASN A 881  1 ? 9  
HELX_P HELX_P31  31  ASN A 638 ? GLY A 646 ? ASN A 881  GLY A 889  1 ? 9  
HELX_P HELX_P32  32  PHE A 664 ? ILE A 669 ? PHE A 907  ILE A 912  1 ? 6  
HELX_P HELX_P33  33  THR A 691 ? LYS A 705 ? THR A 934  LYS A 948  1 ? 15 
HELX_P HELX_P34  34  ASP A 759 ? GLY A 765 ? ASP A 1002 GLY A 1008 1 ? 7  
HELX_P HELX_P35  35  PHE A 768 ? TYR A 776 ? PHE A 1011 TYR A 1019 1 ? 9  
HELX_P HELX_P36  36  TYR A 776 ? ARG A 782 ? TYR A 1019 ARG A 1025 1 ? 7  
HELX_P HELX_P37  37  SER A 801 ? LYS A 803 ? SER A 1044 LYS A 1046 5 ? 3  
HELX_P HELX_P38  38  PRO A 838 ? ASN A 843 ? PRO A 1081 ASN A 1086 1 ? 6  
HELX_P HELX_P39  39  ASP B 12  ? PHE B 16  ? ASP B 255  PHE B 259  5 ? 5  
HELX_P HELX_P40  40  ASN B 128 ? LYS B 133 ? ASN B 371  LYS B 376  5 ? 6  
HELX_P HELX_P41  41  THR B 153 ? ASN B 157 ? THR B 396  ASN B 400  5 ? 5  
HELX_P HELX_P42  42  ASN B 199 ? ASN B 215 ? ASN B 442  ASN B 458  1 ? 17 
HELX_P HELX_P43  43  ASN B 215 ? ALA B 221 ? ASN B 458  ALA B 464  1 ? 7  
HELX_P HELX_P44  44  ASP B 223 ? ASN B 227 ? ASP B 466  ASN B 470  5 ? 5  
HELX_P HELX_P45  45  ALA B 235 ? ASP B 240 ? ALA B 478  ASP B 483  5 ? 6  
HELX_P HELX_P46  46  ALA B 241 ? GLY B 256 ? ALA B 484  GLY B 499  1 ? 16 
HELX_P HELX_P47  47  ASN B 260 ? ASN B 265 ? ASN B 503  ASN B 508  1 ? 6  
HELX_P HELX_P48  48  ASP B 266 ? LEU B 268 ? ASP B 509  LEU B 511  5 ? 3  
HELX_P HELX_P49  49  ASN B 277 ? ASP B 285 ? ASN B 520  ASP B 528  1 ? 9  
HELX_P HELX_P50  50  ASP B 293 ? ALA B 305 ? ASP B 536  ALA B 548  1 ? 13 
HELX_P HELX_P51  51  ASN B 315 ? ASN B 320 ? ASN B 558  ASN B 563  1 ? 6  
HELX_P HELX_P52  52  VAL B 348 ? ILE B 360 ? VAL B 591  ILE B 603  1 ? 13 
HELX_P HELX_P53  53  THR B 370 ? ALA B 387 ? THR B 613  ALA B 630  1 ? 18 
HELX_P HELX_P54  54  ASN B 396 ? LEU B 405 ? ASN B 639  LEU B 648  1 ? 10 
HELX_P HELX_P55  55  TYR B 416 ? PHE B 420 ? TYR B 659  PHE B 663  1 ? 5  
HELX_P HELX_P56  56  ASN B 433 ? VAL B 448 ? ASN B 676  VAL B 691  1 ? 16 
HELX_P HELX_P57  57  ASP B 482 ? THR B 487 ? ASP B 725  THR B 730  1 ? 6  
HELX_P HELX_P58  58  ASP B 538 ? VAL B 545 ? ASP B 781  VAL B 788  5 ? 8  
HELX_P HELX_P59  59  ASN B 605 ? SER B 610 ? ASN B 848  SER B 853  1 ? 6  
HELX_P HELX_P60  60  LYS B 626 ? GLU B 629 ? LYS B 869  GLU B 872  5 ? 4  
HELX_P HELX_P61  61  TYR B 630 ? GLY B 646 ? TYR B 873  GLY B 889  1 ? 17 
HELX_P HELX_P62  62  LEU B 665 ? GLN B 670 ? LEU B 908  GLN B 913  1 ? 6  
HELX_P HELX_P63  63  THR B 691 ? LYS B 705 ? THR B 934  LYS B 948  1 ? 15 
HELX_P HELX_P64  64  ASP B 759 ? GLY B 765 ? ASP B 1002 GLY B 1008 1 ? 7  
HELX_P HELX_P65  65  PHE B 768 ? TYR B 776 ? PHE B 1011 TYR B 1019 1 ? 9  
HELX_P HELX_P66  66  PRO B 777 ? ALA B 781 ? PRO B 1020 ALA B 1024 5 ? 5  
HELX_P HELX_P67  67  SER B 801 ? LYS B 803 ? SER B 1044 LYS B 1046 5 ? 3  
HELX_P HELX_P68  68  PRO B 838 ? ASN B 843 ? PRO B 1081 ASN B 1086 1 ? 6  
HELX_P HELX_P69  69  PHE C 2   ? GLN C 7   ? PHE C 245  GLN C 250  1 ? 6  
HELX_P HELX_P70  70  ASP C 12  ? PHE C 16  ? ASP C 255  PHE C 259  5 ? 5  
HELX_P HELX_P71  71  ASP C 37  ? LYS C 39  ? ASP C 280  LYS C 282  5 ? 3  
HELX_P HELX_P72  72  LEU C 53  ? THR C 55  ? LEU C 296  THR C 298  5 ? 3  
HELX_P HELX_P73  73  ASP C 59  ? LEU C 74  ? ASP C 302  LEU C 317  1 ? 16 
HELX_P HELX_P74  74  SER C 85  ? GLU C 107 ? SER C 328  GLU C 350  1 ? 23 
HELX_P HELX_P75  75  THR C 110 ? THR C 123 ? THR C 353  THR C 366  1 ? 14 
HELX_P HELX_P76  76  GLN C 124 ? LYS C 133 ? GLN C 367  LYS C 376  5 ? 10 
HELX_P HELX_P77  77  SER C 150 ? ASN C 157 ? SER C 393  ASN C 400  5 ? 8  
HELX_P HELX_P78  78  ASN C 199 ? MET C 214 ? ASN C 442  MET C 457  1 ? 16 
HELX_P HELX_P79  79  ASN C 215 ? ASN C 222 ? ASN C 458  ASN C 465  1 ? 8  
HELX_P HELX_P80  80  ASP C 223 ? ASN C 227 ? ASP C 466  ASN C 470  5 ? 5  
HELX_P HELX_P81  81  ALA C 235 ? ASP C 240 ? ALA C 478  ASP C 483  5 ? 6  
HELX_P HELX_P82  82  ALA C 241 ? GLY C 256 ? ALA C 484  GLY C 499  1 ? 16 
HELX_P HELX_P83  83  ASN C 260 ? ASP C 266 ? ASN C 503  ASP C 509  1 ? 7  
HELX_P HELX_P84  84  ASN C 277 ? ASP C 285 ? ASN C 520  ASP C 528  1 ? 9  
HELX_P HELX_P85  85  ASP C 293 ? LEU C 304 ? ASP C 536  LEU C 547  1 ? 12 
HELX_P HELX_P86  86  PRO C 307 ? ARG C 311 ? PRO C 550  ARG C 554  5 ? 5  
HELX_P HELX_P87  87  ASN C 315 ? ASN C 320 ? ASN C 558  ASN C 563  1 ? 6  
HELX_P HELX_P88  88  VAL C 348 ? ILE C 360 ? VAL C 591  ILE C 603  1 ? 13 
HELX_P HELX_P89  89  THR C 370 ? ALA C 387 ? THR C 613  ALA C 630  1 ? 18 
HELX_P HELX_P90  90  ASN C 396 ? LEU C 405 ? ASN C 639  LEU C 648  1 ? 10 
HELX_P HELX_P91  91  TYR C 416 ? PHE C 420 ? TYR C 659  PHE C 663  1 ? 5  
HELX_P HELX_P92  92  ASN C 433 ? VAL C 448 ? ASN C 676  VAL C 691  1 ? 16 
HELX_P HELX_P93  93  ASP C 482 ? THR C 487 ? ASP C 725  THR C 730  1 ? 6  
HELX_P HELX_P94  94  GLY C 513 ? LYS C 517 ? GLY C 756  LYS C 760  5 ? 5  
HELX_P HELX_P95  95  ASP C 538 ? VAL C 545 ? ASP C 781  VAL C 788  5 ? 8  
HELX_P HELX_P96  96  ASN C 605 ? SER C 610 ? ASN C 848  SER C 853  1 ? 6  
HELX_P HELX_P97  97  LYS C 626 ? GLU C 629 ? LYS C 869  GLU C 872  5 ? 4  
HELX_P HELX_P98  98  TYR C 630 ? ASN C 638 ? TYR C 873  ASN C 881  1 ? 9  
HELX_P HELX_P99  99  ASN C 638 ? TRP C 645 ? ASN C 881  TRP C 888  1 ? 8  
HELX_P HELX_P100 100 PHE C 664 ? ILE C 669 ? PHE C 907  ILE C 912  1 ? 6  
HELX_P HELX_P101 101 THR C 691 ? LYS C 705 ? THR C 934  LYS C 948  1 ? 15 
HELX_P HELX_P102 102 ASP C 759 ? GLY C 765 ? ASP C 1002 GLY C 1008 1 ? 7  
HELX_P HELX_P103 103 PHE C 768 ? TYR C 776 ? PHE C 1011 TYR C 1019 1 ? 9  
HELX_P HELX_P104 104 TYR C 776 ? ARG C 782 ? TYR C 1019 ARG C 1025 1 ? 7  
HELX_P HELX_P105 105 SER C 801 ? LYS C 803 ? SER C 1044 LYS C 1046 5 ? 3  
HELX_P HELX_P106 106 PRO C 838 ? ASN C 843 ? PRO C 1081 ASN C 1086 1 ? 6  
HELX_P HELX_P107 107 PHE D 2   ? GLN D 7   ? PHE D 245  GLN D 250  1 ? 6  
HELX_P HELX_P108 108 ASP D 12  ? PHE D 16  ? ASP D 255  PHE D 259  5 ? 5  
HELX_P HELX_P109 109 LEU D 35  ? LYS D 39  ? LEU D 278  LYS D 282  5 ? 5  
HELX_P HELX_P110 110 LEU D 53  ? THR D 55  ? LEU D 296  THR D 298  5 ? 3  
HELX_P HELX_P111 111 ASP D 59  ? LEU D 74  ? ASP D 302  LEU D 317  1 ? 16 
HELX_P HELX_P112 112 SER D 85  ? LYS D 108 ? SER D 328  LYS D 351  1 ? 24 
HELX_P HELX_P113 113 THR D 110 ? GLN D 124 ? THR D 353  GLN D 367  1 ? 15 
HELX_P HELX_P114 114 SER D 125 ? ASN D 128 ? SER D 368  ASN D 371  5 ? 4  
HELX_P HELX_P115 115 SER D 129 ? LYS D 133 ? SER D 372  LYS D 376  5 ? 5  
HELX_P HELX_P116 116 SER D 150 ? ASN D 157 ? SER D 393  ASN D 400  5 ? 8  
HELX_P HELX_P117 117 ASN D 199 ? ASN D 215 ? ASN D 442  ASN D 458  1 ? 17 
HELX_P HELX_P118 118 ASN D 215 ? TYR D 220 ? ASN D 458  TYR D 463  1 ? 6  
HELX_P HELX_P119 119 ASP D 223 ? ASN D 227 ? ASP D 466  ASN D 470  5 ? 5  
HELX_P HELX_P120 120 ALA D 235 ? ASP D 240 ? ALA D 478  ASP D 483  5 ? 6  
HELX_P HELX_P121 121 ALA D 241 ? GLY D 256 ? ALA D 484  GLY D 499  1 ? 16 
HELX_P HELX_P122 122 ASN D 260 ? HIS D 267 ? ASN D 503  HIS D 510  1 ? 8  
HELX_P HELX_P123 123 ASN D 277 ? ASP D 285 ? ASN D 520  ASP D 528  1 ? 9  
HELX_P HELX_P124 124 ASP D 293 ? ALA D 305 ? ASP D 536  ALA D 548  1 ? 13 
HELX_P HELX_P125 125 PRO D 307 ? ARG D 311 ? PRO D 550  ARG D 554  5 ? 5  
HELX_P HELX_P126 126 ASN D 315 ? ASN D 320 ? ASN D 558  ASN D 563  1 ? 6  
HELX_P HELX_P127 127 VAL D 348 ? ILE D 360 ? VAL D 591  ILE D 603  1 ? 13 
HELX_P HELX_P128 128 THR D 370 ? LEU D 386 ? THR D 613  LEU D 629  1 ? 17 
HELX_P HELX_P129 129 ASN D 396 ? LEU D 405 ? ASN D 639  LEU D 648  1 ? 10 
HELX_P HELX_P130 130 TYR D 416 ? PHE D 420 ? TYR D 659  PHE D 663  1 ? 5  
HELX_P HELX_P131 131 ASN D 433 ? VAL D 448 ? ASN D 676  VAL D 691  1 ? 16 
HELX_P HELX_P132 132 ASP D 482 ? THR D 487 ? ASP D 725  THR D 730  1 ? 6  
HELX_P HELX_P133 133 GLY D 513 ? LYS D 517 ? GLY D 756  LYS D 760  5 ? 5  
HELX_P HELX_P134 134 ASP D 538 ? VAL D 545 ? ASP D 781  VAL D 788  5 ? 8  
HELX_P HELX_P135 135 ASN D 605 ? SER D 610 ? ASN D 848  SER D 853  1 ? 6  
HELX_P HELX_P136 136 LYS D 626 ? GLU D 629 ? LYS D 869  GLU D 872  5 ? 4  
HELX_P HELX_P137 137 TYR D 630 ? ASN D 638 ? TYR D 873  ASN D 881  1 ? 9  
HELX_P HELX_P138 138 ASN D 638 ? TRP D 645 ? ASN D 881  TRP D 888  1 ? 8  
HELX_P HELX_P139 139 PHE D 664 ? GLN D 670 ? PHE D 907  GLN D 913  1 ? 7  
HELX_P HELX_P140 140 THR D 691 ? SER D 704 ? THR D 934  SER D 947  1 ? 14 
HELX_P HELX_P141 141 ASP D 759 ? GLY D 765 ? ASP D 1002 GLY D 1008 1 ? 7  
HELX_P HELX_P142 142 PHE D 768 ? TYR D 776 ? PHE D 1011 TYR D 1019 1 ? 9  
HELX_P HELX_P143 143 TYR D 776 ? ARG D 782 ? TYR D 1019 ARG D 1025 1 ? 7  
HELX_P HELX_P144 144 SER D 801 ? LYS D 803 ? SER D 1044 LYS D 1046 5 ? 3  
HELX_P HELX_P145 145 PRO D 838 ? ASN D 843 ? PRO D 1081 ASN D 1086 1 ? 6  
HELX_P HELX_P146 146 ASP E 12  ? PHE E 16  ? ASP E 255  PHE E 259  5 ? 5  
HELX_P HELX_P147 147 ASP E 37  ? LYS E 39  ? ASP E 280  LYS E 282  5 ? 3  
HELX_P HELX_P148 148 LEU E 53  ? THR E 55  ? LEU E 296  THR E 298  5 ? 3  
HELX_P HELX_P149 149 ASP E 59  ? GLY E 75  ? ASP E 302  GLY E 318  1 ? 17 
HELX_P HELX_P150 150 LEU E 87  ? GLU E 107 ? LEU E 330  GLU E 350  1 ? 21 
HELX_P HELX_P151 151 THR E 110 ? LYS E 122 ? THR E 353  LYS E 365  1 ? 13 
HELX_P HELX_P152 152 THR E 123 ? LYS E 133 ? THR E 366  LYS E 376  5 ? 11 
HELX_P HELX_P153 153 SER E 150 ? ASN E 157 ? SER E 393  ASN E 400  5 ? 8  
HELX_P HELX_P154 154 ASN E 199 ? ASN E 215 ? ASN E 442  ASN E 458  1 ? 17 
HELX_P HELX_P155 155 ASN E 215 ? ASN E 222 ? ASN E 458  ASN E 465  1 ? 8  
HELX_P HELX_P156 156 ASP E 223 ? ASN E 227 ? ASP E 466  ASN E 470  5 ? 5  
HELX_P HELX_P157 157 ALA E 235 ? ASP E 240 ? ALA E 478  ASP E 483  5 ? 6  
HELX_P HELX_P158 158 ALA E 241 ? GLY E 256 ? ALA E 484  GLY E 499  1 ? 16 
HELX_P HELX_P159 159 ASN E 260 ? ASP E 266 ? ASN E 503  ASP E 509  1 ? 7  
HELX_P HELX_P160 160 ASN E 277 ? ASP E 285 ? ASN E 520  ASP E 528  1 ? 9  
HELX_P HELX_P161 161 ASP E 293 ? LEU E 304 ? ASP E 536  LEU E 547  1 ? 12 
HELX_P HELX_P162 162 PRO E 307 ? ARG E 311 ? PRO E 550  ARG E 554  5 ? 5  
HELX_P HELX_P163 163 ASN E 315 ? ASN E 320 ? ASN E 558  ASN E 563  1 ? 6  
HELX_P HELX_P164 164 VAL E 348 ? ILE E 360 ? VAL E 591  ILE E 603  1 ? 13 
HELX_P HELX_P165 165 THR E 370 ? LEU E 386 ? THR E 613  LEU E 629  1 ? 17 
HELX_P HELX_P166 166 ASN E 396 ? LEU E 405 ? ASN E 639  LEU E 648  1 ? 10 
HELX_P HELX_P167 167 TYR E 416 ? PHE E 420 ? TYR E 659  PHE E 663  1 ? 5  
HELX_P HELX_P168 168 ASN E 433 ? VAL E 448 ? ASN E 676  VAL E 691  1 ? 16 
HELX_P HELX_P169 169 ASP E 482 ? THR E 487 ? ASP E 725  THR E 730  1 ? 6  
HELX_P HELX_P170 170 GLY E 513 ? LYS E 517 ? GLY E 756  LYS E 760  5 ? 5  
HELX_P HELX_P171 171 ASP E 538 ? ALA E 542 ? ASP E 781  ALA E 785  5 ? 5  
HELX_P HELX_P172 172 ASN E 605 ? SER E 610 ? ASN E 848  SER E 853  1 ? 6  
HELX_P HELX_P173 173 LYS E 626 ? GLU E 629 ? LYS E 869  GLU E 872  5 ? 4  
HELX_P HELX_P174 174 TYR E 630 ? ASN E 638 ? TYR E 873  ASN E 881  1 ? 9  
HELX_P HELX_P175 175 ASN E 638 ? GLY E 646 ? ASN E 881  GLY E 889  1 ? 9  
HELX_P HELX_P176 176 PHE E 664 ? ILE E 669 ? PHE E 907  ILE E 912  1 ? 6  
HELX_P HELX_P177 177 THR E 691 ? LYS E 705 ? THR E 934  LYS E 948  1 ? 15 
HELX_P HELX_P178 178 ASP E 759 ? GLY E 765 ? ASP E 1002 GLY E 1008 1 ? 7  
HELX_P HELX_P179 179 PHE E 768 ? TYR E 776 ? PHE E 1011 TYR E 1019 1 ? 9  
HELX_P HELX_P180 180 TYR E 776 ? ARG E 782 ? TYR E 1019 ARG E 1025 1 ? 7  
HELX_P HELX_P181 181 SER E 801 ? LYS E 803 ? SER E 1044 LYS E 1046 5 ? 3  
HELX_P HELX_P182 182 VAL E 831 ? THR E 835 ? VAL E 1074 THR E 1078 5 ? 5  
HELX_P HELX_P183 183 PRO E 838 ? ASN E 843 ? PRO E 1081 ASN E 1086 1 ? 6  
HELX_P HELX_P184 184 PHE F 2   ? GLN F 7   ? PHE F 245  GLN F 250  1 ? 6  
HELX_P HELX_P185 185 ASP F 12  ? PHE F 16  ? ASP F 255  PHE F 259  5 ? 5  
HELX_P HELX_P186 186 ASP F 37  ? LYS F 39  ? ASP F 280  LYS F 282  5 ? 3  
HELX_P HELX_P187 187 LEU F 53  ? THR F 55  ? LEU F 296  THR F 298  5 ? 3  
HELX_P HELX_P188 188 ASP F 59  ? LEU F 74  ? ASP F 302  LEU F 317  1 ? 16 
HELX_P HELX_P189 189 SER F 85  ? LYS F 108 ? SER F 328  LYS F 351  1 ? 24 
HELX_P HELX_P190 190 THR F 110 ? THR F 123 ? THR F 353  THR F 366  1 ? 14 
HELX_P HELX_P191 191 GLN F 124 ? LYS F 133 ? GLN F 367  LYS F 376  5 ? 10 
HELX_P HELX_P192 192 SER F 150 ? ASN F 157 ? SER F 393  ASN F 400  5 ? 8  
HELX_P HELX_P193 193 ASN F 199 ? MET F 214 ? ASN F 442  MET F 457  1 ? 16 
HELX_P HELX_P194 194 ASN F 215 ? ALA F 221 ? ASN F 458  ALA F 464  1 ? 7  
HELX_P HELX_P195 195 ASP F 223 ? ASN F 227 ? ASP F 466  ASN F 470  5 ? 5  
HELX_P HELX_P196 196 ALA F 235 ? ASP F 240 ? ALA F 478  ASP F 483  5 ? 6  
HELX_P HELX_P197 197 ALA F 241 ? GLY F 256 ? ALA F 484  GLY F 499  1 ? 16 
HELX_P HELX_P198 198 ASN F 260 ? ASP F 266 ? ASN F 503  ASP F 509  1 ? 7  
HELX_P HELX_P199 199 ASN F 277 ? GLY F 286 ? ASN F 520  GLY F 529  1 ? 10 
HELX_P HELX_P200 200 ASP F 293 ? ALA F 305 ? ASP F 536  ALA F 548  1 ? 13 
HELX_P HELX_P201 201 ASN F 315 ? ASN F 320 ? ASN F 558  ASN F 563  1 ? 6  
HELX_P HELX_P202 202 VAL F 348 ? ILE F 360 ? VAL F 591  ILE F 603  1 ? 13 
HELX_P HELX_P203 203 THR F 370 ? ALA F 387 ? THR F 613  ALA F 630  1 ? 18 
HELX_P HELX_P204 204 ASN F 396 ? LEU F 405 ? ASN F 639  LEU F 648  1 ? 10 
HELX_P HELX_P205 205 TYR F 416 ? PHE F 420 ? TYR F 659  PHE F 663  1 ? 5  
HELX_P HELX_P206 206 ASN F 433 ? VAL F 448 ? ASN F 676  VAL F 691  1 ? 16 
HELX_P HELX_P207 207 ASP F 482 ? THR F 487 ? ASP F 725  THR F 730  1 ? 6  
HELX_P HELX_P208 208 GLY F 513 ? LYS F 517 ? GLY F 756  LYS F 760  5 ? 5  
HELX_P HELX_P209 209 ASP F 538 ? ALA F 542 ? ASP F 781  ALA F 785  5 ? 5  
HELX_P HELX_P210 210 ASN F 605 ? SER F 610 ? ASN F 848  SER F 853  1 ? 6  
HELX_P HELX_P211 211 LYS F 626 ? GLU F 629 ? LYS F 869  GLU F 872  5 ? 4  
HELX_P HELX_P212 212 TYR F 630 ? ASN F 638 ? TYR F 873  ASN F 881  1 ? 9  
HELX_P HELX_P213 213 ASN F 638 ? GLY F 646 ? ASN F 881  GLY F 889  1 ? 9  
HELX_P HELX_P214 214 PHE F 664 ? GLN F 670 ? PHE F 907  GLN F 913  1 ? 7  
HELX_P HELX_P215 215 THR F 691 ? LYS F 705 ? THR F 934  LYS F 948  1 ? 15 
HELX_P HELX_P216 216 ASP F 759 ? GLY F 765 ? ASP F 1002 GLY F 1008 1 ? 7  
HELX_P HELX_P217 217 PHE F 768 ? TYR F 776 ? PHE F 1011 TYR F 1019 1 ? 9  
HELX_P HELX_P218 218 TYR F 776 ? ARG F 782 ? TYR F 1019 ARG F 1025 1 ? 7  
HELX_P HELX_P219 219 SER F 801 ? LYS F 803 ? SER F 1044 LYS F 1046 5 ? 3  
HELX_P HELX_P220 220 PRO F 838 ? ASN F 843 ? PRO F 1081 ASN F 1086 1 ? 6  
HELX_P HELX_P221 221 PHE G 2   ? GLN G 7   ? PHE G 245  GLN G 250  1 ? 6  
HELX_P HELX_P222 222 ASP G 12  ? PHE G 16  ? ASP G 255  PHE G 259  5 ? 5  
HELX_P HELX_P223 223 ASP G 37  ? LYS G 39  ? ASP G 280  LYS G 282  5 ? 3  
HELX_P HELX_P224 224 LEU G 53  ? THR G 55  ? LEU G 296  THR G 298  5 ? 3  
HELX_P HELX_P225 225 ASP G 59  ? LEU G 74  ? ASP G 302  LEU G 317  1 ? 16 
HELX_P HELX_P226 226 SER G 85  ? ALA G 106 ? SER G 328  ALA G 349  1 ? 22 
HELX_P HELX_P227 227 THR G 110 ? THR G 123 ? THR G 353  THR G 366  1 ? 14 
HELX_P HELX_P228 228 GLN G 124 ? LYS G 133 ? GLN G 367  LYS G 376  5 ? 10 
HELX_P HELX_P229 229 SER G 150 ? ASN G 157 ? SER G 393  ASN G 400  5 ? 8  
HELX_P HELX_P230 230 ASN G 199 ? MET G 214 ? ASN G 442  MET G 457  1 ? 16 
HELX_P HELX_P231 231 ASN G 215 ? ASN G 222 ? ASN G 458  ASN G 465  1 ? 8  
HELX_P HELX_P232 232 ALA G 235 ? ASP G 240 ? ALA G 478  ASP G 483  5 ? 6  
HELX_P HELX_P233 233 ALA G 241 ? GLY G 256 ? ALA G 484  GLY G 499  1 ? 16 
HELX_P HELX_P234 234 ASN G 260 ? ASP G 266 ? ASN G 503  ASP G 509  1 ? 7  
HELX_P HELX_P235 235 ASN G 277 ? ASP G 285 ? ASN G 520  ASP G 528  1 ? 9  
HELX_P HELX_P236 236 ASP G 293 ? LEU G 304 ? ASP G 536  LEU G 547  1 ? 12 
HELX_P HELX_P237 237 PRO G 307 ? ARG G 311 ? PRO G 550  ARG G 554  5 ? 5  
HELX_P HELX_P238 238 ASN G 315 ? ASN G 320 ? ASN G 558  ASN G 563  1 ? 6  
HELX_P HELX_P239 239 VAL G 348 ? ILE G 360 ? VAL G 591  ILE G 603  1 ? 13 
HELX_P HELX_P240 240 THR G 370 ? ALA G 387 ? THR G 613  ALA G 630  1 ? 18 
HELX_P HELX_P241 241 ASN G 396 ? LEU G 405 ? ASN G 639  LEU G 648  1 ? 10 
HELX_P HELX_P242 242 TYR G 416 ? PHE G 420 ? TYR G 659  PHE G 663  1 ? 5  
HELX_P HELX_P243 243 ASN G 433 ? VAL G 448 ? ASN G 676  VAL G 691  1 ? 16 
HELX_P HELX_P244 244 ASP G 482 ? THR G 487 ? ASP G 725  THR G 730  1 ? 6  
HELX_P HELX_P245 245 ASP G 538 ? VAL G 545 ? ASP G 781  VAL G 788  5 ? 8  
HELX_P HELX_P246 246 ASN G 605 ? SER G 610 ? ASN G 848  SER G 853  1 ? 6  
HELX_P HELX_P247 247 LYS G 626 ? GLU G 629 ? LYS G 869  GLU G 872  5 ? 4  
HELX_P HELX_P248 248 TYR G 630 ? ASN G 638 ? TYR G 873  ASN G 881  1 ? 9  
HELX_P HELX_P249 249 ASN G 638 ? TRP G 645 ? ASN G 881  TRP G 888  1 ? 8  
HELX_P HELX_P250 250 PHE G 664 ? GLN G 670 ? PHE G 907  GLN G 913  1 ? 7  
HELX_P HELX_P251 251 THR G 691 ? SER G 704 ? THR G 934  SER G 947  1 ? 14 
HELX_P HELX_P252 252 ASP G 759 ? GLY G 765 ? ASP G 1002 GLY G 1008 1 ? 7  
HELX_P HELX_P253 253 PHE G 768 ? TYR G 776 ? PHE G 1011 TYR G 1019 1 ? 9  
HELX_P HELX_P254 254 TYR G 776 ? ARG G 782 ? TYR G 1019 ARG G 1025 1 ? 7  
HELX_P HELX_P255 255 SER G 801 ? LYS G 803 ? SER G 1044 LYS G 1046 5 ? 3  
HELX_P HELX_P256 256 PRO G 838 ? ASN G 843 ? PRO G 1081 ASN G 1086 1 ? 6  
HELX_P HELX_P257 257 ALA H 3   ? GLN H 7   ? ALA H 246  GLN H 250  5 ? 5  
HELX_P HELX_P258 258 ASP H 12  ? PHE H 16  ? ASP H 255  PHE H 259  5 ? 5  
HELX_P HELX_P259 259 LEU H 35  ? LYS H 39  ? LEU H 278  LYS H 282  5 ? 5  
HELX_P HELX_P260 260 LEU H 53  ? THR H 55  ? LEU H 296  THR H 298  5 ? 3  
HELX_P HELX_P261 261 ASP H 59  ? GLN H 73  ? ASP H 302  GLN H 316  1 ? 15 
HELX_P HELX_P262 262 TRP H 112 ? LYS H 122 ? TRP H 355  LYS H 365  1 ? 11 
HELX_P HELX_P263 263 THR H 123 ? GLU H 132 ? THR H 366  GLU H 375  5 ? 10 
HELX_P HELX_P264 264 SER H 150 ? ASN H 157 ? SER H 393  ASN H 400  5 ? 8  
HELX_P HELX_P265 265 ASN H 199 ? ASN H 215 ? ASN H 442  ASN H 458  1 ? 17 
HELX_P HELX_P266 266 ASN H 215 ? ALA H 221 ? ASN H 458  ALA H 464  1 ? 7  
HELX_P HELX_P267 267 ASP H 223 ? ASN H 227 ? ASP H 466  ASN H 470  5 ? 5  
HELX_P HELX_P268 268 ALA H 235 ? ASP H 240 ? ALA H 478  ASP H 483  5 ? 6  
HELX_P HELX_P269 269 ALA H 241 ? GLY H 256 ? ALA H 484  GLY H 499  1 ? 16 
HELX_P HELX_P270 270 ASN H 260 ? ASP H 266 ? ASN H 503  ASP H 509  1 ? 7  
HELX_P HELX_P271 271 ASN H 277 ? ASP H 285 ? ASN H 520  ASP H 528  1 ? 9  
HELX_P HELX_P272 272 ASP H 293 ? ALA H 305 ? ASP H 536  ALA H 548  1 ? 13 
HELX_P HELX_P273 273 PRO H 307 ? ARG H 311 ? PRO H 550  ARG H 554  5 ? 5  
HELX_P HELX_P274 274 ASN H 315 ? ASN H 320 ? ASN H 558  ASN H 563  1 ? 6  
HELX_P HELX_P275 275 VAL H 348 ? ILE H 360 ? VAL H 591  ILE H 603  1 ? 13 
HELX_P HELX_P276 276 THR H 370 ? ALA H 387 ? THR H 613  ALA H 630  1 ? 18 
HELX_P HELX_P277 277 ASN H 396 ? LEU H 405 ? ASN H 639  LEU H 648  1 ? 10 
HELX_P HELX_P278 278 TYR H 416 ? PHE H 420 ? TYR H 659  PHE H 663  1 ? 5  
HELX_P HELX_P279 279 ASN H 433 ? VAL H 448 ? ASN H 676  VAL H 691  1 ? 16 
HELX_P HELX_P280 280 ASP H 482 ? THR H 487 ? ASP H 725  THR H 730  1 ? 6  
HELX_P HELX_P281 281 GLY H 513 ? LYS H 517 ? GLY H 756  LYS H 760  5 ? 5  
HELX_P HELX_P282 282 ASP H 538 ? VAL H 545 ? ASP H 781  VAL H 788  5 ? 8  
HELX_P HELX_P283 283 ASN H 605 ? SER H 610 ? ASN H 848  SER H 853  1 ? 6  
HELX_P HELX_P284 284 LYS H 626 ? GLU H 629 ? LYS H 869  GLU H 872  5 ? 4  
HELX_P HELX_P285 285 TYR H 630 ? ASN H 638 ? TYR H 873  ASN H 881  1 ? 9  
HELX_P HELX_P286 286 ASN H 638 ? TRP H 645 ? ASN H 881  TRP H 888  1 ? 8  
HELX_P HELX_P287 287 PHE H 664 ? ILE H 669 ? PHE H 907  ILE H 912  1 ? 6  
HELX_P HELX_P288 288 THR H 691 ? SER H 704 ? THR H 934  SER H 947  1 ? 14 
HELX_P HELX_P289 289 ASP H 759 ? GLY H 765 ? ASP H 1002 GLY H 1008 1 ? 7  
HELX_P HELX_P290 290 PHE H 768 ? TYR H 776 ? PHE H 1011 TYR H 1019 1 ? 9  
HELX_P HELX_P291 291 PRO H 777 ? ALA H 781 ? PRO H 1020 ALA H 1024 5 ? 5  
HELX_P HELX_P292 292 SER H 801 ? LYS H 803 ? SER H 1044 LYS H 1046 5 ? 3  
HELX_P HELX_P293 293 PRO H 838 ? ASN H 843 ? PRO H 1081 ASN H 1086 1 ? 6  
# 
_struct_conf_type.id          HELX_P 
_struct_conf_type.criteria    ? 
_struct_conf_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_conn.id 
_struct_conn.conn_type_id 
_struct_conn.pdbx_PDB_id 
_struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_symmetry 
_struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
_struct_conn.ptnr2_symmetry 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
_struct_conn.details 
_struct_conn.pdbx_dist_value 
_struct_conn.pdbx_value_order 
metalc1  metalc ? B ASP 716 OD1 ? ? ? 1_555 M  CA . CA ? ? B ASP 959 B CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.089 ? 
metalc2  metalc ? E ASP 716 OD1 ? ? ? 1_555 V  CA . CA ? ? E ASP 959 E CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.160 ? 
metalc3  metalc ? F GLU 188 O   ? ? ? 1_555 Y  CA . CA ? ? F GLU 431 F CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.164 ? 
metalc4  metalc ? H ASP 716 OD1 ? ? ? 1_555 EA CA . CA ? ? H ASP 959 H CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.183 ? 
metalc5  metalc ? E ASP 194 OD1 ? ? ? 1_555 V  CA . CA ? ? E ASP 437 E CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.245 ? 
metalc6  metalc ? F ASN 238 O   ? ? ? 1_555 Y  CA . CA ? ? F ASN 481 F CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.252 ? 
metalc7  metalc ? E GLU 188 OE2 ? ? ? 1_555 V  CA . CA ? ? E GLU 431 E CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.254 ? 
metalc8  metalc ? D GLU 188 OE2 ? ? ? 1_555 S  CA . CA ? ? D GLU 431 D CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.257 ? 
metalc9  metalc ? A ASP 716 OD1 ? ? ? 1_555 J  CA . CA ? ? A ASP 959 A CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.258 ? 
metalc10 metalc ? A ASN 238 O   ? ? ? 1_555 J  CA . CA ? ? A ASN 481 A CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.262 ? 
metalc11 metalc ? H GLU 188 OE2 ? ? ? 1_555 EA CA . CA ? ? H GLU 431 H CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.270 ? 
metalc12 metalc ? G ASP 716 OD1 ? ? ? 1_555 BA CA . CA ? ? G ASP 959 G CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.270 ? 
metalc13 metalc ? H ASP 194 OD1 ? ? ? 1_555 EA CA . CA ? ? H ASP 437 H CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.299 ? 
metalc14 metalc ? G ASN 238 O   ? ? ? 1_555 BA CA . CA ? ? G ASN 481 G CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.303 ? 
metalc15 metalc ? D ASP 716 OD1 ? ? ? 1_555 S  CA . CA ? ? D ASP 959 D CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.310 ? 
metalc16 metalc ? G GLU 188 OE2 ? ? ? 1_555 BA CA . CA ? ? G GLU 431 G CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.322 ? 
metalc17 metalc ? C ASN 238 O   ? ? ? 1_555 P  CA . CA ? ? C ASN 481 C CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.330 ? 
metalc18 metalc ? C GLU 188 O   ? ? ? 1_555 P  CA . CA ? ? C GLU 431 C CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.351 ? 
metalc19 metalc ? H GLU 188 O   ? ? ? 1_555 EA CA . CA ? ? H GLU 431 H CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.360 ? 
metalc20 metalc ? D ASN 238 O   ? ? ? 1_555 S  CA . CA ? ? D ASN 481 D CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.362 ? 
metalc21 metalc ? A GLU 188 OE2 ? ? ? 1_555 J  CA . CA ? ? A GLU 431 A CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.377 ? 
metalc22 metalc ? C GLU 188 OE2 ? ? ? 1_555 P  CA . CA ? ? C GLU 431 C CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.397 ? 
metalc23 metalc ? D GLU 188 O   ? ? ? 1_555 S  CA . CA ? ? D GLU 431 D CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.404 ? 
metalc24 metalc ? E ASN 238 O   ? ? ? 1_555 V  CA . CA ? ? E ASN 481 E CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.407 ? 
metalc25 metalc ? C ASP 716 OD1 ? ? ? 1_555 P  CA . CA ? ? C ASP 959 C CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.407 ? 
metalc26 metalc ? B ASN 238 O   ? ? ? 1_555 M  CA . CA ? ? B ASN 481 B CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.419 ? 
metalc27 metalc ? F ASP 716 OD1 ? ? ? 1_555 Y  CA . CA ? ? F ASP 959 F CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.435 ? 
metalc28 metalc ? G GLU 188 O   ? ? ? 1_555 BA CA . CA ? ? G GLU 431 G CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.442 ? 
metalc29 metalc ? H ASN 238 O   ? ? ? 1_555 EA CA . CA ? ? H ASN 481 H CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.453 ? 
metalc30 metalc ? B GLU 188 OE2 ? ? ? 1_555 M  CA . CA ? ? B GLU 431 B CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.453 ? 
metalc31 metalc ? D ASP 194 OD1 ? ? ? 1_555 S  CA . CA ? ? D ASP 437 D CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.453 ? 
metalc32 metalc ? C ASP 194 OD1 ? ? ? 1_555 P  CA . CA ? ? C ASP 437 C CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.463 ? 
metalc33 metalc ? F ASP 194 OD2 ? ? ? 1_555 Y  CA . CA ? ? F ASP 437 F CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.480 ? 
metalc34 metalc ? A GLU 188 O   ? ? ? 1_555 J  CA . CA ? ? A GLU 431 A CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.490 ? 
metalc35 metalc ? G ASP 194 OD1 ? ? ? 1_555 BA CA . CA ? ? G ASP 437 G CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.497 ? 
metalc36 metalc ? E GLU 188 O   ? ? ? 1_555 V  CA . CA ? ? E GLU 431 E CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.507 ? 
metalc37 metalc ? B ASP 194 OD1 ? ? ? 1_555 M  CA . CA ? ? B ASP 437 B CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.531 ? 
metalc38 metalc ? G ASP 194 OD2 ? ? ? 1_555 BA CA . CA ? ? G ASP 437 G CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.533 ? 
metalc39 metalc ? A ASP 194 OD2 ? ? ? 1_555 J  CA . CA ? ? A ASP 437 A CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.537 ? 
metalc40 metalc ? C ASP 194 OD2 ? ? ? 1_555 P  CA . CA ? ? C ASP 437 C CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.553 ? 
metalc41 metalc ? H ASP 194 OD2 ? ? ? 1_555 EA CA . CA ? ? H ASP 437 H CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.567 ? 
metalc42 metalc ? B ASP 194 OD2 ? ? ? 1_555 M  CA . CA ? ? B ASP 437 B CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.575 ? 
metalc43 metalc ? B GLU 188 O   ? ? ? 1_555 M  CA . CA ? ? B GLU 431 B CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.596 ? 
metalc44 metalc ? F ASP 194 OD1 ? ? ? 1_555 Y  CA . CA ? ? F ASP 437 F CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.613 ? 
metalc45 metalc ? D ASP 194 OD2 ? ? ? 1_555 S  CA . CA ? ? D ASP 437 D CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.674 ? 
metalc46 metalc ? A ASP 194 OD1 ? ? ? 1_555 J  CA . CA ? ? A ASP 437 A CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.687 ? 
metalc47 metalc ? E ASP 194 OD2 ? ? ? 1_555 V  CA . CA ? ? E ASP 437 E CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 2.688 ? 
metalc48 metalc ? F GLU 188 OE1 ? ? ? 1_555 Y  CA . CA ? ? F GLU 431 F CA 4001 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 3.018 ? 
# 
_struct_conn_type.id          metalc 
_struct_conn_type.criteria    ? 
_struct_conn_type.reference   ? 
# 
loop_
_struct_mon_prot_cis.pdbx_id 
_struct_mon_prot_cis.label_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.label_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.label_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.label_alt_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code 
_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id 
_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num 
_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle 
1 LYS 133 A . ? LYS 376 A PRO 134 A ? PRO 377 A 1 -5.63  
2 LYS 133 B . ? LYS 376 B PRO 134 B ? PRO 377 B 1 -7.92  
3 LYS 133 C . ? LYS 376 C PRO 134 C ? PRO 377 C 1 -12.85 
4 LYS 133 D . ? LYS 376 D PRO 134 D ? PRO 377 D 1 -5.53  
5 LYS 133 E . ? LYS 376 E PRO 134 E ? PRO 377 E 1 -4.84  
6 LYS 133 F . ? LYS 376 F PRO 134 F ? PRO 377 F 1 -9.37  
7 LYS 133 G . ? LYS 376 G PRO 134 G ? PRO 377 G 1 -5.38  
8 LYS 133 H . ? LYS 376 H PRO 134 H ? PRO 377 H 1 0.01   
# 
loop_
_struct_sheet.id 
_struct_sheet.type 
_struct_sheet.number_strands 
_struct_sheet.details 
A  ? 2 ? 
B  ? 2 ? 
C  ? 6 ? 
D  ? 8 ? 
E  ? 7 ? 
F  ? 4 ? 
G  ? 2 ? 
H  ? 2 ? 
I  ? 6 ? 
J  ? 8 ? 
K  ? 7 ? 
L  ? 4 ? 
M  ? 2 ? 
N  ? 2 ? 
O  ? 2 ? 
P  ? 2 ? 
Q  ? 2 ? 
R  ? 6 ? 
S  ? 7 ? 
T  ? 7 ? 
U  ? 4 ? 
V  ? 2 ? 
W  ? 2 ? 
X  ? 2 ? 
Y  ? 6 ? 
Z  ? 8 ? 
AA ? 7 ? 
AB ? 4 ? 
AC ? 2 ? 
AD ? 2 ? 
AE ? 2 ? 
AF ? 2 ? 
AG ? 6 ? 
AH ? 8 ? 
AI ? 7 ? 
AJ ? 4 ? 
AK ? 2 ? 
AL ? 2 ? 
AM ? 2 ? 
AN ? 2 ? 
AO ? 6 ? 
AP ? 8 ? 
AQ ? 7 ? 
AR ? 4 ? 
AS ? 2 ? 
AT ? 2 ? 
AU ? 2 ? 
AV ? 2 ? 
AW ? 6 ? 
AX ? 8 ? 
AY ? 7 ? 
AZ ? 4 ? 
BA ? 2 ? 
BB ? 2 ? 
BC ? 2 ? 
BD ? 6 ? 
BE ? 8 ? 
BF ? 7 ? 
BG ? 4 ? 
BH ? 2 ? 
BI ? 2 ? 
# 
loop_
_struct_sheet_order.sheet_id 
_struct_sheet_order.range_id_1 
_struct_sheet_order.range_id_2 
_struct_sheet_order.offset 
_struct_sheet_order.sense 
A  1 2 ? anti-parallel 
B  1 2 ? anti-parallel 
C  1 2 ? anti-parallel 
C  2 3 ? anti-parallel 
C  3 4 ? anti-parallel 
C  4 5 ? anti-parallel 
C  5 6 ? anti-parallel 
D  1 2 ? parallel      
D  2 3 ? parallel      
D  3 4 ? parallel      
D  4 5 ? parallel      
D  5 6 ? parallel      
D  6 7 ? parallel      
D  7 8 ? parallel      
E  1 2 ? anti-parallel 
E  2 3 ? anti-parallel 
E  3 4 ? anti-parallel 
E  4 5 ? anti-parallel 
E  5 6 ? anti-parallel 
E  6 7 ? anti-parallel 
F  1 2 ? anti-parallel 
F  2 3 ? anti-parallel 
F  3 4 ? anti-parallel 
G  1 2 ? anti-parallel 
H  1 2 ? anti-parallel 
I  1 2 ? anti-parallel 
I  2 3 ? anti-parallel 
I  3 4 ? anti-parallel 
I  4 5 ? anti-parallel 
I  5 6 ? anti-parallel 
J  1 2 ? parallel      
J  2 3 ? parallel      
J  3 4 ? parallel      
J  4 5 ? parallel      
J  5 6 ? parallel      
J  6 7 ? parallel      
J  7 8 ? parallel      
K  1 2 ? anti-parallel 
K  2 3 ? anti-parallel 
K  3 4 ? anti-parallel 
K  4 5 ? anti-parallel 
K  5 6 ? anti-parallel 
K  6 7 ? anti-parallel 
L  1 2 ? anti-parallel 
L  2 3 ? anti-parallel 
L  3 4 ? anti-parallel 
M  1 2 ? anti-parallel 
N  1 2 ? anti-parallel 
O  1 2 ? anti-parallel 
P  1 2 ? anti-parallel 
Q  1 2 ? anti-parallel 
R  1 2 ? anti-parallel 
R  2 3 ? anti-parallel 
R  3 4 ? anti-parallel 
R  4 5 ? anti-parallel 
R  5 6 ? anti-parallel 
S  1 2 ? parallel      
S  2 3 ? parallel      
S  3 4 ? parallel      
S  4 5 ? parallel      
S  5 6 ? parallel      
S  6 7 ? parallel      
T  1 2 ? anti-parallel 
T  2 3 ? anti-parallel 
T  3 4 ? anti-parallel 
T  4 5 ? anti-parallel 
T  5 6 ? anti-parallel 
T  6 7 ? anti-parallel 
U  1 2 ? anti-parallel 
U  2 3 ? anti-parallel 
U  3 4 ? anti-parallel 
V  1 2 ? anti-parallel 
W  1 2 ? anti-parallel 
X  1 2 ? anti-parallel 
Y  1 2 ? anti-parallel 
Y  2 3 ? anti-parallel 
Y  3 4 ? anti-parallel 
Y  4 5 ? anti-parallel 
Y  5 6 ? anti-parallel 
Z  1 2 ? parallel      
Z  2 3 ? parallel      
Z  3 4 ? parallel      
Z  4 5 ? parallel      
Z  5 6 ? parallel      
Z  6 7 ? parallel      
Z  7 8 ? parallel      
AA 1 2 ? anti-parallel 
AA 2 3 ? anti-parallel 
AA 3 4 ? anti-parallel 
AA 4 5 ? anti-parallel 
AA 5 6 ? anti-parallel 
AA 6 7 ? anti-parallel 
AB 1 2 ? anti-parallel 
AB 2 3 ? anti-parallel 
AB 3 4 ? anti-parallel 
AC 1 2 ? anti-parallel 
AD 1 2 ? anti-parallel 
AE 1 2 ? anti-parallel 
AF 1 2 ? anti-parallel 
AG 1 2 ? anti-parallel 
AG 2 3 ? anti-parallel 
AG 3 4 ? anti-parallel 
AG 4 5 ? anti-parallel 
AG 5 6 ? anti-parallel 
AH 1 2 ? parallel      
AH 2 3 ? parallel      
AH 3 4 ? parallel      
AH 4 5 ? parallel      
AH 5 6 ? parallel      
AH 6 7 ? parallel      
AH 7 8 ? parallel      
AI 1 2 ? anti-parallel 
AI 2 3 ? anti-parallel 
AI 3 4 ? anti-parallel 
AI 4 5 ? anti-parallel 
AI 5 6 ? anti-parallel 
AI 6 7 ? anti-parallel 
AJ 1 2 ? anti-parallel 
AJ 2 3 ? anti-parallel 
AJ 3 4 ? anti-parallel 
AK 1 2 ? anti-parallel 
AL 1 2 ? anti-parallel 
AM 1 2 ? anti-parallel 
AN 1 2 ? anti-parallel 
AO 1 2 ? anti-parallel 
AO 2 3 ? anti-parallel 
AO 3 4 ? anti-parallel 
AO 4 5 ? anti-parallel 
AO 5 6 ? anti-parallel 
AP 1 2 ? parallel      
AP 2 3 ? parallel      
AP 3 4 ? parallel      
AP 4 5 ? parallel      
AP 5 6 ? parallel      
AP 6 7 ? parallel      
AP 7 8 ? parallel      
AQ 1 2 ? anti-parallel 
AQ 2 3 ? anti-parallel 
AQ 3 4 ? anti-parallel 
AQ 4 5 ? anti-parallel 
AQ 5 6 ? anti-parallel 
AQ 6 7 ? anti-parallel 
AR 1 2 ? anti-parallel 
AR 2 3 ? anti-parallel 
AR 3 4 ? anti-parallel 
AS 1 2 ? anti-parallel 
AT 1 2 ? anti-parallel 
AU 1 2 ? anti-parallel 
AV 1 2 ? anti-parallel 
AW 1 2 ? anti-parallel 
AW 2 3 ? anti-parallel 
AW 3 4 ? anti-parallel 
AW 4 5 ? anti-parallel 
AW 5 6 ? anti-parallel 
AX 1 2 ? parallel      
AX 2 3 ? parallel      
AX 3 4 ? parallel      
AX 4 5 ? parallel      
AX 5 6 ? parallel      
AX 6 7 ? parallel      
AX 7 8 ? parallel      
AY 1 2 ? anti-parallel 
AY 2 3 ? anti-parallel 
AY 3 4 ? anti-parallel 
AY 4 5 ? anti-parallel 
AY 5 6 ? anti-parallel 
AY 6 7 ? anti-parallel 
AZ 1 2 ? anti-parallel 
AZ 2 3 ? anti-parallel 
AZ 3 4 ? anti-parallel 
BA 1 2 ? anti-parallel 
BB 1 2 ? anti-parallel 
BC 1 2 ? anti-parallel 
BD 1 2 ? anti-parallel 
BD 2 3 ? anti-parallel 
BD 3 4 ? anti-parallel 
BD 4 5 ? anti-parallel 
BD 5 6 ? anti-parallel 
BE 1 2 ? parallel      
BE 2 3 ? parallel      
BE 3 4 ? parallel      
BE 4 5 ? parallel      
BE 5 6 ? parallel      
BE 6 7 ? parallel      
BE 7 8 ? parallel      
BF 1 2 ? anti-parallel 
BF 2 3 ? anti-parallel 
BF 3 4 ? anti-parallel 
BF 4 5 ? anti-parallel 
BF 5 6 ? anti-parallel 
BF 6 7 ? anti-parallel 
BG 1 2 ? anti-parallel 
BG 2 3 ? anti-parallel 
BG 3 4 ? anti-parallel 
BH 1 2 ? anti-parallel 
BI 1 2 ? anti-parallel 
# 
loop_
_struct_sheet_range.sheet_id 
_struct_sheet_range.id 
_struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.end_label_comp_id 
_struct_sheet_range.end_label_asym_id 
_struct_sheet_range.end_label_seq_id 
_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
_struct_sheet_range.symmetry 
_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
_struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
_struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
_struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
A  1 TRP A 28  ? TYR A 29  ? ? TRP A 271  TYR A 272  
A  2 ARG A 50  ? PRO A 51  ? ? ARG A 293  PRO A 294  
B  1 TYR A 33  ? LYS A 36  ? ? TYR A 276  LYS A 279  
B  2 THR A 40  ? GLN A 43  ? ? THR A 283  GLN A 286  
C  1 GLN A 717 ? MET A 718 ? ? GLN A 960  MET A 961  
C  2 ASN A 193 ? VAL A 195 ? ? ASN A 436  VAL A 438  
C  3 PHE A 805 ? ASN A 809 ? ? PHE A 1048 ASN A 1052 
C  4 ALA A 143 ? TYR A 146 ? ? ALA A 386  TYR A 389  
C  5 GLU A 723 ? VAL A 732 ? ? GLU A 966  VAL A 975  
C  6 THR A 747 ? LYS A 754 ? ? THR A 990  LYS A 997  
D  1 ILE A 270 ? LEU A 271 ? ? ILE A 513  LEU A 514  
D  2 SER A 230 ? VAL A 233 ? ? SER A 473  VAL A 476  
D  3 LYS A 708 ? TRP A 713 ? ? LYS A 951  TRP A 956  
D  4 ASP A 649 ? GLU A 651 ? ? ASP A 892  GLU A 894  
D  5 MET A 613 ? GLU A 615 ? ? MET A 856  GLU A 858  
D  6 VAL A 411 ? TYR A 415 ? ? VAL A 654  TYR A 658  
D  7 SER A 337 ? SER A 339 ? ? SER A 580  SER A 582  
D  8 ASN A 291 ? MET A 292 ? ? ASN A 534  MET A 535  
E  1 ASP A 327 ? ASP A 328 ? ? ASP A 570  ASP A 571  
E  2 GLN A 452 ? VAL A 459 ? ? GLN A 695  VAL A 702  
E  3 SER A 462 ? ARG A 469 ? ? SER A 705  ARG A 712  
E  4 VAL A 490 ? GLY A 495 ? ? VAL A 733  GLY A 738  
E  5 SER A 570 ? PRO A 578 ? ? SER A 813  PRO A 821  
E  6 ALA A 520 ? THR A 527 ? ? ALA A 763  THR A 770  
E  7 ARG A 546 ? TYR A 547 ? ? ARG A 789  TYR A 790  
F  1 ILE A 532 ? ALA A 534 ? ? ILE A 775  ALA A 777  
F  2 ALA A 520 ? THR A 527 ? ? ALA A 763  THR A 770  
F  3 SER A 570 ? PRO A 578 ? ? SER A 813  PRO A 821  
F  4 TYR A 564 ? ALA A 565 ? ? TYR A 807  ALA A 808  
G  1 VAL A 508 ? ASN A 511 ? ? VAL A 751  ASN A 754  
G  2 GLU A 553 ? PHE A 556 ? ? GLU A 796  PHE A 799  
H  1 LYS A 820 ? ASP A 821 ? ? LYS A 1063 ASP A 1064 
H  2 THR A 826 ? TYR A 827 ? ? THR A 1069 TYR A 1070 
I  1 GLN B 717 ? MET B 718 ? ? GLN B 960  MET B 961  
I  2 ASN B 193 ? VAL B 195 ? ? ASN B 436  VAL B 438  
I  3 PHE B 805 ? ASN B 809 ? ? PHE B 1048 ASN B 1052 
I  4 ALA B 143 ? TYR B 146 ? ? ALA B 386  TYR B 389  
I  5 GLU B 723 ? VAL B 732 ? ? GLU B 966  VAL B 975  
I  6 LYS B 745 ? LYS B 754 ? ? LYS B 988  LYS B 997  
J  1 ILE B 270 ? LEU B 271 ? ? ILE B 513  LEU B 514  
J  2 SER B 230 ? VAL B 233 ? ? SER B 473  VAL B 476  
J  3 LYS B 708 ? TRP B 713 ? ? LYS B 951  TRP B 956  
J  4 ASP B 649 ? GLU B 651 ? ? ASP B 892  GLU B 894  
J  5 MET B 613 ? GLU B 615 ? ? MET B 856  GLU B 858  
J  6 VAL B 411 ? TYR B 415 ? ? VAL B 654  TYR B 658  
J  7 SER B 337 ? SER B 339 ? ? SER B 580  SER B 582  
J  8 ASN B 291 ? MET B 292 ? ? ASN B 534  MET B 535  
K  1 ASP B 327 ? ASP B 328 ? ? ASP B 570  ASP B 571  
K  2 GLN B 452 ? VAL B 459 ? ? GLN B 695  VAL B 702  
K  3 SER B 462 ? ARG B 469 ? ? SER B 705  ARG B 712  
K  4 VAL B 490 ? GLY B 495 ? ? VAL B 733  GLY B 738  
K  5 SER B 570 ? PRO B 578 ? ? SER B 813  PRO B 821  
K  6 ALA B 520 ? THR B 528 ? ? ALA B 763  THR B 771  
K  7 ARG B 546 ? TYR B 547 ? ? ARG B 789  TYR B 790  
L  1 GLY B 531 ? ALA B 534 ? ? GLY B 774  ALA B 777  
L  2 ALA B 520 ? THR B 528 ? ? ALA B 763  THR B 771  
L  3 SER B 570 ? PRO B 578 ? ? SER B 813  PRO B 821  
L  4 TYR B 564 ? ALA B 565 ? ? TYR B 807  ALA B 808  
M  1 ARG B 507 ? ASN B 511 ? ? ARG B 750  ASN B 754  
M  2 GLU B 553 ? THR B 557 ? ? GLU B 796  THR B 800  
N  1 LYS B 820 ? ASP B 821 ? ? LYS B 1063 ASP B 1064 
N  2 THR B 826 ? TYR B 827 ? ? THR B 1069 TYR B 1070 
O  1 SER B 829 ? LEU B 830 ? ? SER B 1072 LEU B 1073 
O  2 THR B 835 ? PHE B 836 ? ? THR B 1078 PHE B 1079 
P  1 TRP C 28  ? TYR C 29  ? ? TRP C 271  TYR C 272  
P  2 ARG C 50  ? PRO C 51  ? ? ARG C 293  PRO C 294  
Q  1 TYR C 33  ? LYS C 36  ? ? TYR C 276  LYS C 279  
Q  2 THR C 40  ? GLN C 43  ? ? THR C 283  GLN C 286  
R  1 GLN C 717 ? MET C 718 ? ? GLN C 960  MET C 961  
R  2 ASN C 193 ? VAL C 195 ? ? ASN C 436  VAL C 438  
R  3 PHE C 805 ? ASN C 809 ? ? PHE C 1048 ASN C 1052 
R  4 ALA C 143 ? LEU C 145 ? ? ALA C 386  LEU C 388  
R  5 GLU C 723 ? VAL C 732 ? ? GLU C 966  VAL C 975  
R  6 LYS C 745 ? LYS C 754 ? ? LYS C 988  LYS C 997  
S  1 ILE C 270 ? LEU C 271 ? ? ILE C 513  LEU C 514  
S  2 SER C 230 ? VAL C 233 ? ? SER C 473  VAL C 476  
S  3 LYS C 708 ? TRP C 713 ? ? LYS C 951  TRP C 956  
S  4 ASP C 649 ? GLU C 651 ? ? ASP C 892  GLU C 894  
S  5 MET C 613 ? GLU C 615 ? ? MET C 856  GLU C 858  
S  6 VAL C 411 ? TYR C 415 ? ? VAL C 654  TYR C 658  
S  7 TYR C 338 ? SER C 339 ? ? TYR C 581  SER C 582  
T  1 ASP C 327 ? ASP C 328 ? ? ASP C 570  ASP C 571  
T  2 GLN C 452 ? VAL C 459 ? ? GLN C 695  VAL C 702  
T  3 SER C 462 ? ARG C 469 ? ? SER C 705  ARG C 712  
T  4 VAL C 490 ? GLY C 495 ? ? VAL C 733  GLY C 738  
T  5 SER C 570 ? PRO C 578 ? ? SER C 813  PRO C 821  
T  6 ALA C 520 ? THR C 527 ? ? ALA C 763  THR C 770  
T  7 ARG C 546 ? TYR C 547 ? ? ARG C 789  TYR C 790  
U  1 ILE C 532 ? ALA C 534 ? ? ILE C 775  ALA C 777  
U  2 ALA C 520 ? THR C 527 ? ? ALA C 763  THR C 770  
U  3 SER C 570 ? PRO C 578 ? ? SER C 813  PRO C 821  
U  4 TYR C 564 ? ALA C 565 ? ? TYR C 807  ALA C 808  
V  1 VAL C 508 ? ASN C 511 ? ? VAL C 751  ASN C 754  
V  2 GLU C 553 ? PHE C 556 ? ? GLU C 796  PHE C 799  
W  1 LYS C 820 ? ASP C 821 ? ? LYS C 1063 ASP C 1064 
W  2 THR C 826 ? TYR C 827 ? ? THR C 1069 TYR C 1070 
X  1 TRP D 28  ? TYR D 29  ? ? TRP D 271  TYR D 272  
X  2 ARG D 50  ? PRO D 51  ? ? ARG D 293  PRO D 294  
Y  1 GLN D 717 ? MET D 718 ? ? GLN D 960  MET D 961  
Y  2 ASN D 193 ? VAL D 195 ? ? ASN D 436  VAL D 438  
Y  3 PHE D 805 ? ASN D 809 ? ? PHE D 1048 ASN D 1052 
Y  4 ALA D 143 ? TYR D 146 ? ? ALA D 386  TYR D 389  
Y  5 GLU D 723 ? VAL D 732 ? ? GLU D 966  VAL D 975  
Y  6 LYS D 745 ? LYS D 754 ? ? LYS D 988  LYS D 997  
Z  1 ILE D 270 ? LEU D 271 ? ? ILE D 513  LEU D 514  
Z  2 SER D 230 ? VAL D 233 ? ? SER D 473  VAL D 476  
Z  3 LYS D 708 ? TRP D 713 ? ? LYS D 951  TRP D 956  
Z  4 ASP D 649 ? GLU D 651 ? ? ASP D 892  GLU D 894  
Z  5 MET D 613 ? GLU D 615 ? ? MET D 856  GLU D 858  
Z  6 VAL D 411 ? TYR D 415 ? ? VAL D 654  TYR D 658  
Z  7 SER D 337 ? SER D 339 ? ? SER D 580  SER D 582  
Z  8 ASN D 291 ? MET D 292 ? ? ASN D 534  MET D 535  
AA 1 ASP D 327 ? ASP D 328 ? ? ASP D 570  ASP D 571  
AA 2 GLN D 452 ? VAL D 459 ? ? GLN D 695  VAL D 702  
AA 3 SER D 462 ? ARG D 469 ? ? SER D 705  ARG D 712  
AA 4 VAL D 490 ? GLY D 495 ? ? VAL D 733  GLY D 738  
AA 5 SER D 570 ? PRO D 578 ? ? SER D 813  PRO D 821  
AA 6 ALA D 520 ? THR D 527 ? ? ALA D 763  THR D 770  
AA 7 ARG D 546 ? TYR D 547 ? ? ARG D 789  TYR D 790  
AB 1 ILE D 532 ? ALA D 534 ? ? ILE D 775  ALA D 777  
AB 2 ALA D 520 ? THR D 527 ? ? ALA D 763  THR D 770  
AB 3 SER D 570 ? PRO D 578 ? ? SER D 813  PRO D 821  
AB 4 TYR D 564 ? ALA D 565 ? ? TYR D 807  ALA D 808  
AC 1 VAL D 508 ? ASN D 511 ? ? VAL D 751  ASN D 754  
AC 2 GLU D 553 ? PHE D 556 ? ? GLU D 796  PHE D 799  
AD 1 LYS D 820 ? ASP D 821 ? ? LYS D 1063 ASP D 1064 
AD 2 THR D 826 ? TYR D 827 ? ? THR D 1069 TYR D 1070 
AE 1 TRP E 28  ? TYR E 29  ? ? TRP E 271  TYR E 272  
AE 2 ARG E 50  ? PRO E 51  ? ? ARG E 293  PRO E 294  
AF 1 TYR E 33  ? LYS E 36  ? ? TYR E 276  LYS E 279  
AF 2 THR E 40  ? GLN E 43  ? ? THR E 283  GLN E 286  
AG 1 GLN E 717 ? MET E 718 ? ? GLN E 960  MET E 961  
AG 2 ASN E 193 ? VAL E 195 ? ? ASN E 436  VAL E 438  
AG 3 PHE E 805 ? ASN E 809 ? ? PHE E 1048 ASN E 1052 
AG 4 ALA E 143 ? TYR E 146 ? ? ALA E 386  TYR E 389  
AG 5 GLU E 723 ? VAL E 732 ? ? GLU E 966  VAL E 975  
AG 6 THR E 747 ? LYS E 754 ? ? THR E 990  LYS E 997  
AH 1 ILE E 270 ? LEU E 271 ? ? ILE E 513  LEU E 514  
AH 2 SER E 230 ? VAL E 233 ? ? SER E 473  VAL E 476  
AH 3 LYS E 708 ? TRP E 713 ? ? LYS E 951  TRP E 956  
AH 4 ASP E 649 ? GLU E 651 ? ? ASP E 892  GLU E 894  
AH 5 MET E 613 ? GLU E 615 ? ? MET E 856  GLU E 858  
AH 6 VAL E 411 ? TYR E 415 ? ? VAL E 654  TYR E 658  
AH 7 SER E 337 ? SER E 339 ? ? SER E 580  SER E 582  
AH 8 ASN E 291 ? MET E 292 ? ? ASN E 534  MET E 535  
AI 1 ASP E 327 ? ASP E 328 ? ? ASP E 570  ASP E 571  
AI 2 GLN E 452 ? VAL E 459 ? ? GLN E 695  VAL E 702  
AI 3 SER E 462 ? ARG E 469 ? ? SER E 705  ARG E 712  
AI 4 VAL E 490 ? GLY E 495 ? ? VAL E 733  GLY E 738  
AI 5 SER E 570 ? PRO E 578 ? ? SER E 813  PRO E 821  
AI 6 ALA E 520 ? THR E 527 ? ? ALA E 763  THR E 770  
AI 7 ARG E 546 ? TYR E 547 ? ? ARG E 789  TYR E 790  
AJ 1 ILE E 532 ? ALA E 534 ? ? ILE E 775  ALA E 777  
AJ 2 ALA E 520 ? THR E 527 ? ? ALA E 763  THR E 770  
AJ 3 SER E 570 ? PRO E 578 ? ? SER E 813  PRO E 821  
AJ 4 TYR E 564 ? ALA E 565 ? ? TYR E 807  ALA E 808  
AK 1 VAL E 508 ? ASN E 511 ? ? VAL E 751  ASN E 754  
AK 2 GLU E 553 ? PHE E 556 ? ? GLU E 796  PHE E 799  
AL 1 LYS E 820 ? ASP E 821 ? ? LYS E 1063 ASP E 1064 
AL 2 THR E 826 ? TYR E 827 ? ? THR E 1069 TYR E 1070 
AM 1 TRP F 28  ? TYR F 29  ? ? TRP F 271  TYR F 272  
AM 2 ARG F 50  ? PRO F 51  ? ? ARG F 293  PRO F 294  
AN 1 TYR F 33  ? LYS F 36  ? ? TYR F 276  LYS F 279  
AN 2 THR F 40  ? GLN F 43  ? ? THR F 283  GLN F 286  
AO 1 GLN F 717 ? MET F 718 ? ? GLN F 960  MET F 961  
AO 2 ASN F 193 ? VAL F 195 ? ? ASN F 436  VAL F 438  
AO 3 PHE F 805 ? ASN F 809 ? ? PHE F 1048 ASN F 1052 
AO 4 ALA F 143 ? TYR F 146 ? ? ALA F 386  TYR F 389  
AO 5 GLU F 723 ? VAL F 732 ? ? GLU F 966  VAL F 975  
AO 6 LYS F 745 ? LYS F 754 ? ? LYS F 988  LYS F 997  
AP 1 ILE F 270 ? LEU F 271 ? ? ILE F 513  LEU F 514  
AP 2 SER F 230 ? VAL F 233 ? ? SER F 473  VAL F 476  
AP 3 LYS F 708 ? TRP F 713 ? ? LYS F 951  TRP F 956  
AP 4 VAL F 647 ? GLU F 651 ? ? VAL F 890  GLU F 894  
AP 5 VAL F 612 ? GLU F 615 ? ? VAL F 855  GLU F 858  
AP 6 VAL F 411 ? TYR F 415 ? ? VAL F 654  TYR F 658  
AP 7 SER F 337 ? SER F 339 ? ? SER F 580  SER F 582  
AP 8 ASN F 291 ? MET F 292 ? ? ASN F 534  MET F 535  
AQ 1 ASP F 327 ? ASP F 328 ? ? ASP F 570  ASP F 571  
AQ 2 GLN F 452 ? VAL F 459 ? ? GLN F 695  VAL F 702  
AQ 3 SER F 462 ? ARG F 469 ? ? SER F 705  ARG F 712  
AQ 4 VAL F 490 ? GLY F 495 ? ? VAL F 733  GLY F 738  
AQ 5 SER F 570 ? PRO F 578 ? ? SER F 813  PRO F 821  
AQ 6 ALA F 520 ? THR F 527 ? ? ALA F 763  THR F 770  
AQ 7 ARG F 546 ? TYR F 547 ? ? ARG F 789  TYR F 790  
AR 1 ILE F 532 ? ALA F 534 ? ? ILE F 775  ALA F 777  
AR 2 ALA F 520 ? THR F 527 ? ? ALA F 763  THR F 770  
AR 3 SER F 570 ? PRO F 578 ? ? SER F 813  PRO F 821  
AR 4 TYR F 564 ? ALA F 565 ? ? TYR F 807  ALA F 808  
AS 1 VAL F 508 ? ASN F 511 ? ? VAL F 751  ASN F 754  
AS 2 GLU F 553 ? PHE F 556 ? ? GLU F 796  PHE F 799  
AT 1 LYS F 820 ? ASP F 821 ? ? LYS F 1063 ASP F 1064 
AT 2 THR F 826 ? TYR F 827 ? ? THR F 1069 TYR F 1070 
AU 1 TRP G 28  ? TYR G 29  ? ? TRP G 271  TYR G 272  
AU 2 ARG G 50  ? PRO G 51  ? ? ARG G 293  PRO G 294  
AV 1 TYR G 33  ? LYS G 36  ? ? TYR G 276  LYS G 279  
AV 2 THR G 40  ? GLN G 43  ? ? THR G 283  GLN G 286  
AW 1 GLN G 717 ? MET G 718 ? ? GLN G 960  MET G 961  
AW 2 ASN G 193 ? VAL G 195 ? ? ASN G 436  VAL G 438  
AW 3 PHE G 805 ? ASN G 809 ? ? PHE G 1048 ASN G 1052 
AW 4 ALA G 143 ? TYR G 146 ? ? ALA G 386  TYR G 389  
AW 5 GLU G 723 ? VAL G 732 ? ? GLU G 966  VAL G 975  
AW 6 THR G 747 ? LYS G 754 ? ? THR G 990  LYS G 997  
AX 1 ILE G 270 ? LEU G 271 ? ? ILE G 513  LEU G 514  
AX 2 SER G 230 ? VAL G 233 ? ? SER G 473  VAL G 476  
AX 3 LYS G 708 ? TRP G 713 ? ? LYS G 951  TRP G 956  
AX 4 ASP G 649 ? GLU G 651 ? ? ASP G 892  GLU G 894  
AX 5 MET G 613 ? GLU G 615 ? ? MET G 856  GLU G 858  
AX 6 VAL G 411 ? TYR G 415 ? ? VAL G 654  TYR G 658  
AX 7 SER G 337 ? SER G 339 ? ? SER G 580  SER G 582  
AX 8 ASN G 291 ? MET G 292 ? ? ASN G 534  MET G 535  
AY 1 ASP G 327 ? ASP G 328 ? ? ASP G 570  ASP G 571  
AY 2 GLN G 452 ? VAL G 459 ? ? GLN G 695  VAL G 702  
AY 3 SER G 462 ? ARG G 469 ? ? SER G 705  ARG G 712  
AY 4 VAL G 490 ? GLY G 495 ? ? VAL G 733  GLY G 738  
AY 5 SER G 570 ? PRO G 578 ? ? SER G 813  PRO G 821  
AY 6 ALA G 520 ? THR G 527 ? ? ALA G 763  THR G 770  
AY 7 ARG G 546 ? TYR G 547 ? ? ARG G 789  TYR G 790  
AZ 1 ILE G 532 ? ALA G 534 ? ? ILE G 775  ALA G 777  
AZ 2 ALA G 520 ? THR G 527 ? ? ALA G 763  THR G 770  
AZ 3 SER G 570 ? PRO G 578 ? ? SER G 813  PRO G 821  
AZ 4 TYR G 564 ? ALA G 565 ? ? TYR G 807  ALA G 808  
BA 1 VAL G 508 ? ASN G 511 ? ? VAL G 751  ASN G 754  
BA 2 GLU G 553 ? PHE G 556 ? ? GLU G 796  PHE G 799  
BB 1 LYS G 820 ? ASP G 821 ? ? LYS G 1063 ASP G 1064 
BB 2 THR G 826 ? TYR G 827 ? ? THR G 1069 TYR G 1070 
BC 1 TRP H 28  ? TYR H 29  ? ? TRP H 271  TYR H 272  
BC 2 ARG H 50  ? PRO H 51  ? ? ARG H 293  PRO H 294  
BD 1 GLN H 717 ? MET H 718 ? ? GLN H 960  MET H 961  
BD 2 ASN H 193 ? VAL H 195 ? ? ASN H 436  VAL H 438  
BD 3 PHE H 805 ? ASN H 809 ? ? PHE H 1048 ASN H 1052 
BD 4 ALA H 143 ? TYR H 146 ? ? ALA H 386  TYR H 389  
BD 5 GLU H 723 ? VAL H 732 ? ? GLU H 966  VAL H 975  
BD 6 LYS H 745 ? LYS H 754 ? ? LYS H 988  LYS H 997  
BE 1 ILE H 270 ? LEU H 271 ? ? ILE H 513  LEU H 514  
BE 2 SER H 230 ? VAL H 233 ? ? SER H 473  VAL H 476  
BE 3 LYS H 708 ? TRP H 713 ? ? LYS H 951  TRP H 956  
BE 4 ASP H 649 ? GLU H 651 ? ? ASP H 892  GLU H 894  
BE 5 MET H 613 ? GLU H 615 ? ? MET H 856  GLU H 858  
BE 6 VAL H 411 ? TYR H 415 ? ? VAL H 654  TYR H 658  
BE 7 SER H 337 ? SER H 339 ? ? SER H 580  SER H 582  
BE 8 ASN H 291 ? MET H 292 ? ? ASN H 534  MET H 535  
BF 1 ASP H 327 ? ASP H 328 ? ? ASP H 570  ASP H 571  
BF 2 GLN H 452 ? VAL H 459 ? ? GLN H 695  VAL H 702  
BF 3 SER H 462 ? ARG H 469 ? ? SER H 705  ARG H 712  
BF 4 VAL H 490 ? GLY H 495 ? ? VAL H 733  GLY H 738  
BF 5 SER H 570 ? PRO H 578 ? ? SER H 813  PRO H 821  
BF 6 ALA H 520 ? THR H 527 ? ? ALA H 763  THR H 770  
BF 7 ARG H 546 ? TYR H 547 ? ? ARG H 789  TYR H 790  
BG 1 ILE H 532 ? ALA H 534 ? ? ILE H 775  ALA H 777  
BG 2 ALA H 520 ? THR H 527 ? ? ALA H 763  THR H 770  
BG 3 SER H 570 ? PRO H 578 ? ? SER H 813  PRO H 821  
BG 4 TYR H 564 ? ALA H 565 ? ? TYR H 807  ALA H 808  
BH 1 VAL H 508 ? ASN H 511 ? ? VAL H 751  ASN H 754  
BH 2 GLU H 553 ? PHE H 556 ? ? GLU H 796  PHE H 799  
BI 1 LYS H 820 ? ASP H 821 ? ? LYS H 1063 ASP H 1064 
BI 2 THR H 826 ? TYR H 827 ? ? THR H 1069 TYR H 1070 
# 
loop_
_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
A  1 2 N TYR A 29  ? N TYR A 272  O ARG A 50  ? O ARG A 293  
B  1 2 O LYS A 36  ? O LYS A 279  N THR A 40  ? N THR A 283  
C  1 2 O MET A 718 ? O MET A 961  N ASN A 193 ? N ASN A 436  
C  2 3 N ASP A 194 ? N ASP A 437  O ASN A 806 ? O ASN A 1049 
C  3 4 O THR A 808 ? O THR A 1051 N LEU A 144 ? N LEU A 387  
C  4 5 N LEU A 145 ? N LEU A 388  O THR A 730 ? O THR A 973  
C  5 6 N GLU A 723 ? N GLU A 966  O LYS A 754 ? O LYS A 997  
D  1 2 O ILE A 270 ? O ILE A 513  N VAL A 233 ? N VAL A 476  
D  2 3 N SER A 230 ? N SER A 473  O ALA A 711 ? O ALA A 954  
D  3 4 O LYS A 708 ? O LYS A 951  N PHE A 650 ? N PHE A 893  
D  4 5 O ASP A 649 ? O ASP A 892  N PHE A 614 ? N PHE A 857  
D  5 6 O MET A 613 ? O MET A 856  N PRO A 412 ? N PRO A 655  
D  6 7 O ARG A 413 ? O ARG A 656  N SER A 339 ? N SER A 582  
D  7 8 O TYR A 338 ? O TYR A 581  N ASN A 291 ? N ASN A 534  
E  1 2 N ASP A 328 ? N ASP A 571  O GLN A 452 ? O GLN A 695  
E  2 3 N GLN A 457 ? N GLN A 700  O ILE A 464 ? O ILE A 707  
E  3 4 N SER A 467 ? N SER A 710  O VAL A 492 ? O VAL A 735  
E  4 5 N ILE A 493 ? N ILE A 736  O GLY A 574 ? O GLY A 817  
E  5 6 O VAL A 575 ? O VAL A 818  N LEU A 524 ? N LEU A 767  
E  6 7 N TYR A 521 ? N TYR A 764  O ARG A 546 ? O ARG A 789  
F  1 2 O LYS A 533 ? O LYS A 776  N LEU A 526 ? N LEU A 769  
F  2 3 N LEU A 524 ? N LEU A 767  O VAL A 575 ? O VAL A 818  
F  3 4 O GLY A 571 ? O GLY A 814  N TYR A 564 ? N TYR A 807  
G  1 2 N VAL A 510 ? N VAL A 753  O LEU A 554 ? O LEU A 797  
H  1 2 N ASP A 821 ? N ASP A 1064 O THR A 826 ? O THR A 1069 
I  1 2 O MET B 718 ? O MET B 961  N ASN B 193 ? N ASN B 436  
I  2 3 N ASP B 194 ? N ASP B 437  O ASN B 806 ? O ASN B 1049 
I  3 4 O THR B 808 ? O THR B 1051 N LEU B 144 ? N LEU B 387  
I  4 5 N LEU B 145 ? N LEU B 388  O THR B 730 ? O THR B 973  
I  5 6 N VAL B 727 ? N VAL B 970  O TYR B 749 ? O TYR B 992  
J  1 2 O ILE B 270 ? O ILE B 513  N VAL B 233 ? N VAL B 476  
J  2 3 N SER B 230 ? N SER B 473  O ALA B 711 ? O ALA B 954  
J  3 4 O LYS B 708 ? O LYS B 951  N PHE B 650 ? N PHE B 893  
J  4 5 O ASP B 649 ? O ASP B 892  N PHE B 614 ? N PHE B 857  
J  5 6 O GLU B 615 ? O GLU B 858  N VAL B 414 ? N VAL B 657  
J  6 7 O VAL B 411 ? O VAL B 654  N SER B 337 ? N SER B 580  
J  7 8 O TYR B 338 ? O TYR B 581  N ASN B 291 ? N ASN B 534  
K  1 2 N ASP B 328 ? N ASP B 571  O GLN B 452 ? O GLN B 695  
K  2 3 N VAL B 459 ? N VAL B 702  O SER B 462 ? O SER B 705  
K  3 4 N SER B 467 ? N SER B 710  O VAL B 492 ? O VAL B 735  
K  4 5 N ILE B 493 ? N ILE B 736  O GLY B 574 ? O GLY B 817  
K  5 6 O VAL B 575 ? O VAL B 818  N LEU B 524 ? N LEU B 767  
K  6 7 N TYR B 521 ? N TYR B 764  O ARG B 546 ? O ARG B 789  
L  1 2 O LYS B 533 ? O LYS B 776  N LEU B 526 ? N LEU B 769  
L  2 3 N LEU B 524 ? N LEU B 767  O VAL B 575 ? O VAL B 818  
L  3 4 O GLY B 571 ? O GLY B 814  N TYR B 564 ? N TYR B 807  
M  1 2 N VAL B 508 ? N VAL B 751  O PHE B 556 ? O PHE B 799  
N  1 2 N ASP B 821 ? N ASP B 1064 O THR B 826 ? O THR B 1069 
O  1 2 N SER B 829 ? N SER B 1072 O PHE B 836 ? O PHE B 1079 
P  1 2 N TYR C 29  ? N TYR C 272  O ARG C 50  ? O ARG C 293  
Q  1 2 N LYS C 36  ? N LYS C 279  O THR C 40  ? O THR C 283  
R  1 2 O MET C 718 ? O MET C 961  N ASN C 193 ? N ASN C 436  
R  2 3 N ASP C 194 ? N ASP C 437  O ASN C 806 ? O ASN C 1049 
R  3 4 O THR C 808 ? O THR C 1051 N LEU C 144 ? N LEU C 387  
R  4 5 N ALA C 143 ? N ALA C 386  O VAL C 732 ? O VAL C 975  
R  5 6 N GLU C 723 ? N GLU C 966  O LYS C 754 ? O LYS C 997  
S  1 2 O ILE C 270 ? O ILE C 513  N VAL C 233 ? N VAL C 476  
S  2 3 N SER C 230 ? N SER C 473  O ALA C 711 ? O ALA C 954  
S  3 4 O LYS C 708 ? O LYS C 951  N PHE C 650 ? N PHE C 893  
S  4 5 O ASP C 649 ? O ASP C 892  N PHE C 614 ? N PHE C 857  
S  5 6 O GLU C 615 ? O GLU C 858  N VAL C 414 ? N VAL C 657  
S  6 7 O ARG C 413 ? O ARG C 656  N SER C 339 ? N SER C 582  
T  1 2 N ASP C 328 ? N ASP C 571  O GLN C 452 ? O GLN C 695  
T  2 3 N ALA C 453 ? N ALA C 696  O VAL C 468 ? O VAL C 711  
T  3 4 N SER C 467 ? N SER C 710  O VAL C 492 ? O VAL C 735  
T  4 5 N ILE C 493 ? N ILE C 736  O GLY C 574 ? O GLY C 817  
T  5 6 O VAL C 575 ? O VAL C 818  N LEU C 524 ? N LEU C 767  
T  6 7 N TYR C 521 ? N TYR C 764  O ARG C 546 ? O ARG C 789  
U  1 2 O LYS C 533 ? O LYS C 776  N LEU C 526 ? N LEU C 769  
U  2 3 N LEU C 524 ? N LEU C 767  O VAL C 575 ? O VAL C 818  
U  3 4 O GLY C 571 ? O GLY C 814  N TYR C 564 ? N TYR C 807  
V  1 2 N VAL C 510 ? N VAL C 753  O LEU C 554 ? O LEU C 797  
W  1 2 N ASP C 821 ? N ASP C 1064 O THR C 826 ? O THR C 1069 
X  1 2 N TYR D 29  ? N TYR D 272  O ARG D 50  ? O ARG D 293  
Y  1 2 O MET D 718 ? O MET D 961  N ASN D 193 ? N ASN D 436  
Y  2 3 N ASP D 194 ? N ASP D 437  O ASN D 806 ? O ASN D 1049 
Y  3 4 O THR D 808 ? O THR D 1051 N LEU D 144 ? N LEU D 387  
Y  4 5 N LEU D 145 ? N LEU D 388  O THR D 730 ? O THR D 973  
Y  5 6 N ALA D 729 ? N ALA D 972  O THR D 747 ? O THR D 990  
Z  1 2 O ILE D 270 ? O ILE D 513  N VAL D 233 ? N VAL D 476  
Z  2 3 N SER D 230 ? N SER D 473  O ALA D 711 ? O ALA D 954  
Z  3 4 O LYS D 708 ? O LYS D 951  N PHE D 650 ? N PHE D 893  
Z  4 5 O ASP D 649 ? O ASP D 892  N PHE D 614 ? N PHE D 857  
Z  5 6 O MET D 613 ? O MET D 856  N PRO D 412 ? N PRO D 655  
Z  6 7 O ARG D 413 ? O ARG D 656  N SER D 339 ? N SER D 582  
Z  7 8 O TYR D 338 ? O TYR D 581  N ASN D 291 ? N ASN D 534  
AA 1 2 N ASP D 328 ? N ASP D 571  O GLN D 452 ? O GLN D 695  
AA 2 3 N ALA D 453 ? N ALA D 696  O VAL D 468 ? O VAL D 711  
AA 3 4 N ILE D 465 ? N ILE D 708  O GLU D 494 ? O GLU D 737  
AA 4 5 N GLY D 495 ? N GLY D 738  O TYR D 572 ? O TYR D 815  
AA 5 6 O VAL D 575 ? O VAL D 818  N LEU D 524 ? N LEU D 767  
AA 6 7 N TYR D 521 ? N TYR D 764  O ARG D 546 ? O ARG D 789  
AB 1 2 O LYS D 533 ? O LYS D 776  N LEU D 526 ? N LEU D 769  
AB 2 3 N LEU D 524 ? N LEU D 767  O VAL D 575 ? O VAL D 818  
AB 3 4 O GLY D 571 ? O GLY D 814  N TYR D 564 ? N TYR D 807  
AC 1 2 N VAL D 510 ? N VAL D 753  O LEU D 554 ? O LEU D 797  
AD 1 2 N ASP D 821 ? N ASP D 1064 O THR D 826 ? O THR D 1069 
AE 1 2 N TYR E 29  ? N TYR E 272  O ARG E 50  ? O ARG E 293  
AF 1 2 N ILE E 34  ? N ILE E 277  O THR E 42  ? O THR E 285  
AG 1 2 O MET E 718 ? O MET E 961  N ASN E 193 ? N ASN E 436  
AG 2 3 N ASP E 194 ? N ASP E 437  O ASN E 806 ? O ASN E 1049 
AG 3 4 O THR E 808 ? O THR E 1051 N LEU E 144 ? N LEU E 387  
AG 4 5 N LEU E 145 ? N LEU E 388  O THR E 730 ? O THR E 973  
AG 5 6 N GLU E 723 ? N GLU E 966  O LYS E 754 ? O LYS E 997  
AH 1 2 O ILE E 270 ? O ILE E 513  N VAL E 233 ? N VAL E 476  
AH 2 3 N ARG E 232 ? N ARG E 475  O TRP E 713 ? O TRP E 956  
AH 3 4 O LYS E 708 ? O LYS E 951  N PHE E 650 ? N PHE E 893  
AH 4 5 O ASP E 649 ? O ASP E 892  N PHE E 614 ? N PHE E 857  
AH 5 6 O MET E 613 ? O MET E 856  N VAL E 414 ? N VAL E 657  
AH 6 7 O ARG E 413 ? O ARG E 656  N SER E 339 ? N SER E 582  
AH 7 8 O TYR E 338 ? O TYR E 581  N ASN E 291 ? N ASN E 534  
AI 1 2 N ASP E 328 ? N ASP E 571  O GLN E 452 ? O GLN E 695  
AI 2 3 N VAL E 459 ? N VAL E 702  O SER E 462 ? O SER E 705  
AI 3 4 N SER E 467 ? N SER E 710  O VAL E 492 ? O VAL E 735  
AI 4 5 N GLY E 495 ? N GLY E 738  O TYR E 572 ? O TYR E 815  
AI 5 6 O VAL E 575 ? O VAL E 818  N LEU E 524 ? N LEU E 767  
AI 6 7 N TYR E 521 ? N TYR E 764  O ARG E 546 ? O ARG E 789  
AJ 1 2 O LYS E 533 ? O LYS E 776  N LEU E 526 ? N LEU E 769  
AJ 2 3 N LEU E 524 ? N LEU E 767  O VAL E 575 ? O VAL E 818  
AJ 3 4 O GLY E 571 ? O GLY E 814  N TYR E 564 ? N TYR E 807  
AK 1 2 N VAL E 510 ? N VAL E 753  O LEU E 554 ? O LEU E 797  
AL 1 2 N ASP E 821 ? N ASP E 1064 O THR E 826 ? O THR E 1069 
AM 1 2 N TYR F 29  ? N TYR F 272  O ARG F 50  ? O ARG F 293  
AN 1 2 N ILE F 34  ? N ILE F 277  O THR F 42  ? O THR F 285  
AO 1 2 O MET F 718 ? O MET F 961  N ASN F 193 ? N ASN F 436  
AO 2 3 N ASP F 194 ? N ASP F 437  O ASN F 806 ? O ASN F 1049 
AO 3 4 O THR F 808 ? O THR F 1051 N LEU F 144 ? N LEU F 387  
AO 4 5 N LEU F 145 ? N LEU F 388  O THR F 730 ? O THR F 973  
AO 5 6 N VAL F 727 ? N VAL F 970  O TYR F 749 ? O TYR F 992  
AP 1 2 O ILE F 270 ? O ILE F 513  N VAL F 233 ? N VAL F 476  
AP 2 3 N SER F 230 ? N SER F 473  O ALA F 711 ? O ALA F 954  
AP 3 4 O LYS F 708 ? O LYS F 951  N PHE F 650 ? N PHE F 893  
AP 4 5 O GLU F 651 ? O GLU F 894  N PHE F 614 ? N PHE F 857  
AP 5 6 O GLU F 615 ? O GLU F 858  N VAL F 414 ? N VAL F 657  
AP 6 7 O ARG F 413 ? O ARG F 656  N SER F 339 ? N SER F 582  
AP 7 8 O TYR F 338 ? O TYR F 581  N ASN F 291 ? N ASN F 534  
AQ 1 2 N ASP F 328 ? N ASP F 571  O GLN F 452 ? O GLN F 695  
AQ 2 3 N VAL F 459 ? N VAL F 702  O SER F 462 ? O SER F 705  
AQ 3 4 N SER F 467 ? N SER F 710  O VAL F 492 ? O VAL F 735  
AQ 4 5 N GLY F 495 ? N GLY F 738  O TYR F 572 ? O TYR F 815  
AQ 5 6 O VAL F 575 ? O VAL F 818  N LEU F 524 ? N LEU F 767  
AQ 6 7 N TYR F 521 ? N TYR F 764  O ARG F 546 ? O ARG F 789  
AR 1 2 O LYS F 533 ? O LYS F 776  N LEU F 526 ? N LEU F 769  
AR 2 3 N LEU F 524 ? N LEU F 767  O VAL F 575 ? O VAL F 818  
AR 3 4 O GLY F 571 ? O GLY F 814  N TYR F 564 ? N TYR F 807  
AS 1 2 N VAL F 510 ? N VAL F 753  O LEU F 554 ? O LEU F 797  
AT 1 2 N ASP F 821 ? N ASP F 1064 O THR F 826 ? O THR F 1069 
AU 1 2 N TYR G 29  ? N TYR G 272  O ARG G 50  ? O ARG G 293  
AV 1 2 N LYS G 36  ? N LYS G 279  O THR G 40  ? O THR G 283  
AW 1 2 O MET G 718 ? O MET G 961  N ASN G 193 ? N ASN G 436  
AW 2 3 N ASP G 194 ? N ASP G 437  O ASN G 806 ? O ASN G 1049 
AW 3 4 O THR G 808 ? O THR G 1051 N LEU G 144 ? N LEU G 387  
AW 4 5 N ALA G 143 ? N ALA G 386  O VAL G 732 ? O VAL G 975  
AW 5 6 N ALA G 729 ? N ALA G 972  O THR G 747 ? O THR G 990  
AX 1 2 O ILE G 270 ? O ILE G 513  N VAL G 233 ? N VAL G 476  
AX 2 3 N ARG G 232 ? N ARG G 475  O TRP G 713 ? O TRP G 956  
AX 3 4 O LYS G 708 ? O LYS G 951  N PHE G 650 ? N PHE G 893  
AX 4 5 O GLU G 651 ? O GLU G 894  N PHE G 614 ? N PHE G 857  
AX 5 6 O MET G 613 ? O MET G 856  N VAL G 414 ? N VAL G 657  
AX 6 7 O ARG G 413 ? O ARG G 656  N SER G 339 ? N SER G 582  
AX 7 8 O TYR G 338 ? O TYR G 581  N ASN G 291 ? N ASN G 534  
AY 1 2 N ASP G 328 ? N ASP G 571  O GLN G 452 ? O GLN G 695  
AY 2 3 N VAL G 459 ? N VAL G 702  O SER G 462 ? O SER G 705  
AY 3 4 N SER G 467 ? N SER G 710  O VAL G 492 ? O VAL G 735  
AY 4 5 N ILE G 493 ? N ILE G 736  O GLY G 574 ? O GLY G 817  
AY 5 6 O VAL G 575 ? O VAL G 818  N LEU G 524 ? N LEU G 767  
AY 6 7 N TYR G 521 ? N TYR G 764  O ARG G 546 ? O ARG G 789  
AZ 1 2 O LYS G 533 ? O LYS G 776  N LEU G 526 ? N LEU G 769  
AZ 2 3 N LEU G 524 ? N LEU G 767  O VAL G 575 ? O VAL G 818  
AZ 3 4 O GLY G 571 ? O GLY G 814  N TYR G 564 ? N TYR G 807  
BA 1 2 N VAL G 508 ? N VAL G 751  O PHE G 556 ? O PHE G 799  
BB 1 2 N ASP G 821 ? N ASP G 1064 O THR G 826 ? O THR G 1069 
BC 1 2 N TYR H 29  ? N TYR H 272  O ARG H 50  ? O ARG H 293  
BD 1 2 O MET H 718 ? O MET H 961  N ASN H 193 ? N ASN H 436  
BD 2 3 N ASP H 194 ? N ASP H 437  O ASN H 806 ? O ASN H 1049 
BD 3 4 O THR H 808 ? O THR H 1051 N LEU H 144 ? N LEU H 387  
BD 4 5 N ALA H 143 ? N ALA H 386  O VAL H 732 ? O VAL H 975  
BD 5 6 N GLU H 723 ? N GLU H 966  O LYS H 754 ? O LYS H 997  
BE 1 2 O ILE H 270 ? O ILE H 513  N VAL H 233 ? N VAL H 476  
BE 2 3 N SER H 230 ? N SER H 473  O ALA H 711 ? O ALA H 954  
BE 3 4 O LYS H 708 ? O LYS H 951  N PHE H 650 ? N PHE H 893  
BE 4 5 O GLU H 651 ? O GLU H 894  N PHE H 614 ? N PHE H 857  
BE 5 6 O MET H 613 ? O MET H 856  N VAL H 414 ? N VAL H 657  
BE 6 7 O VAL H 411 ? O VAL H 654  N SER H 337 ? N SER H 580  
BE 7 8 O TYR H 338 ? O TYR H 581  N ASN H 291 ? N ASN H 534  
BF 1 2 N ASP H 328 ? N ASP H 571  O GLN H 452 ? O GLN H 695  
BF 2 3 N VAL H 459 ? N VAL H 702  O SER H 462 ? O SER H 705  
BF 3 4 N SER H 467 ? N SER H 710  O VAL H 492 ? O VAL H 735  
BF 4 5 N ILE H 493 ? N ILE H 736  O GLY H 574 ? O GLY H 817  
BF 5 6 O VAL H 575 ? O VAL H 818  N LEU H 524 ? N LEU H 767  
BF 6 7 N TYR H 521 ? N TYR H 764  O ARG H 546 ? O ARG H 789  
BG 1 2 O LYS H 533 ? O LYS H 776  N LEU H 526 ? N LEU H 769  
BG 2 3 N LEU H 524 ? N LEU H 767  O VAL H 575 ? O VAL H 818  
BG 3 4 O GLY H 571 ? O GLY H 814  N TYR H 564 ? N TYR H 807  
BH 1 2 N VAL H 510 ? N VAL H 753  O LEU H 554 ? O LEU H 797  
BI 1 2 N ASP H 821 ? N ASP H 1064 O THR H 826 ? O THR H 1069 
# 
loop_
_struct_site.id 
_struct_site.details 
_struct_site.pdbx_evidence_code 
AC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE MES A 5001' SOFTWARE 
AC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE CA A 4001'  SOFTWARE 
AC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE MES B 5001' SOFTWARE 
AC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE CA B 4001'  SOFTWARE 
AC5 'BINDING SITE FOR RESIDUE MES C 5001' SOFTWARE 
AC6 'BINDING SITE FOR RESIDUE CA C 4001'  SOFTWARE 
AC7 'BINDING SITE FOR RESIDUE MES D 5001' SOFTWARE 
AC8 'BINDING SITE FOR RESIDUE CA D 4001'  SOFTWARE 
AC9 'BINDING SITE FOR RESIDUE MES E 5001' SOFTWARE 
BC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE CA E 4001'  SOFTWARE 
BC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE MES F 5001' SOFTWARE 
BC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE CA F 4001'  SOFTWARE 
BC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE MES G 5001' SOFTWARE 
BC5 'BINDING SITE FOR RESIDUE CA G 4001'  SOFTWARE 
BC6 'BINDING SITE FOR RESIDUE MES H 5001' SOFTWARE 
BC7 'BINDING SITE FOR RESIDUE CA H 4001'  SOFTWARE 
BC8 'BINDING SITE FOR RESIDUE ACR A 5044' SOFTWARE 
BC9 'BINDING SITE FOR RESIDUE ACR B 5044' SOFTWARE 
CC1 'BINDING SITE FOR RESIDUE ACR C 5044' SOFTWARE 
CC2 'BINDING SITE FOR RESIDUE ACR D 5044' SOFTWARE 
CC3 'BINDING SITE FOR RESIDUE ACR E 5044' SOFTWARE 
CC4 'BINDING SITE FOR RESIDUE ACR F 5044' SOFTWARE 
CC5 'BINDING SITE FOR RESIDUE ACR G 5044' SOFTWARE 
CC6 'BINDING SITE FOR RESIDUE ACR H 5044' SOFTWARE 
# 
loop_
_struct_site_gen.id 
_struct_site_gen.site_id 
_struct_site_gen.pdbx_num_res 
_struct_site_gen.label_comp_id 
_struct_site_gen.label_asym_id 
_struct_site_gen.label_seq_id 
_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
_struct_site_gen.auth_comp_id 
_struct_site_gen.auth_asym_id 
_struct_site_gen.auth_seq_id 
_struct_site_gen.label_atom_id 
_struct_site_gen.label_alt_id 
_struct_site_gen.symmetry 
_struct_site_gen.details 
1   AC1 4  THR A  183 ? THR A 426 . . 1_555 ? 
2   AC1 4  ILE A  184 ? ILE A 427 . . 1_555 ? 
3   AC1 4  TYR A  735 ? TYR A 978 . . 1_555 ? 
4   AC1 4  GLN E  310 ? GLN E 553 . . 1_555 ? 
5   AC2 4  GLU A  188 ? GLU A 431 . . 1_555 ? 
6   AC2 4  ASP A  194 ? ASP A 437 . . 1_555 ? 
7   AC2 4  ASN A  238 ? ASN A 481 . . 1_555 ? 
8   AC2 4  ASP A  716 ? ASP A 959 . . 1_555 ? 
9   AC3 3  THR B  183 ? THR B 426 . . 1_555 ? 
10  AC3 3  ILE B  184 ? ILE B 427 . . 1_555 ? 
11  AC3 3  TYR B  735 ? TYR B 978 . . 1_555 ? 
12  AC4 4  GLU B  188 ? GLU B 431 . . 1_555 ? 
13  AC4 4  ASP B  194 ? ASP B 437 . . 1_555 ? 
14  AC4 4  ASN B  238 ? ASN B 481 . . 1_555 ? 
15  AC4 4  ASP B  716 ? ASP B 959 . . 1_555 ? 
16  AC5 3  THR C  183 ? THR C 426 . . 1_555 ? 
17  AC5 3  ILE C  184 ? ILE C 427 . . 1_555 ? 
18  AC5 3  TYR C  735 ? TYR C 978 . . 1_555 ? 
19  AC6 4  GLU C  188 ? GLU C 431 . . 1_555 ? 
20  AC6 4  ASP C  194 ? ASP C 437 . . 1_555 ? 
21  AC6 4  ASN C  238 ? ASN C 481 . . 1_555 ? 
22  AC6 4  ASP C  716 ? ASP C 959 . . 1_555 ? 
23  AC7 4  HOH JA .   ? HOH D 96  . . 1_555 ? 
24  AC7 4  THR D  183 ? THR D 426 . . 1_555 ? 
25  AC7 4  ILE D  184 ? ILE D 427 . . 1_555 ? 
26  AC7 4  TYR D  735 ? TYR D 978 . . 1_555 ? 
27  AC8 4  GLU D  188 ? GLU D 431 . . 1_555 ? 
28  AC8 4  ASP D  194 ? ASP D 437 . . 1_555 ? 
29  AC8 4  ASN D  238 ? ASN D 481 . . 1_555 ? 
30  AC8 4  ASP D  716 ? ASP D 959 . . 1_555 ? 
31  AC9 3  THR E  183 ? THR E 426 . . 1_555 ? 
32  AC9 3  ILE E  184 ? ILE E 427 . . 1_555 ? 
33  AC9 3  TYR E  735 ? TYR E 978 . . 1_555 ? 
34  BC1 4  GLU E  188 ? GLU E 431 . . 1_555 ? 
35  BC1 4  ASP E  194 ? ASP E 437 . . 1_555 ? 
36  BC1 4  ASN E  238 ? ASN E 481 . . 1_555 ? 
37  BC1 4  ASP E  716 ? ASP E 959 . . 1_555 ? 
38  BC2 3  THR F  183 ? THR F 426 . . 1_555 ? 
39  BC2 3  ILE F  184 ? ILE F 427 . . 1_555 ? 
40  BC2 3  TYR F  735 ? TYR F 978 . . 1_555 ? 
41  BC3 4  GLU F  188 ? GLU F 431 . . 1_555 ? 
42  BC3 4  ASP F  194 ? ASP F 437 . . 1_555 ? 
43  BC3 4  ASN F  238 ? ASN F 481 . . 1_555 ? 
44  BC3 4  ASP F  716 ? ASP F 959 . . 1_555 ? 
45  BC4 2  ILE G  184 ? ILE G 427 . . 1_555 ? 
46  BC4 2  TYR G  735 ? TYR G 978 . . 1_555 ? 
47  BC5 4  GLU G  188 ? GLU G 431 . . 1_555 ? 
48  BC5 4  ASP G  194 ? ASP G 437 . . 1_555 ? 
49  BC5 4  ASN G  238 ? ASN G 481 . . 1_555 ? 
50  BC5 4  ASP G  716 ? ASP G 959 . . 1_555 ? 
51  BC6 3  THR H  183 ? THR H 426 . . 1_555 ? 
52  BC6 3  ILE H  184 ? ILE H 427 . . 1_555 ? 
53  BC6 3  TYR H  735 ? TYR H 978 . . 1_555 ? 
54  BC7 4  GLU H  188 ? GLU H 431 . . 1_555 ? 
55  BC7 4  ASP H  194 ? ASP H 437 . . 1_555 ? 
56  BC7 4  ASN H  238 ? ASN H 481 . . 1_555 ? 
57  BC7 4  ASP H  716 ? ASP H 959 . . 1_555 ? 
58  BC8 14 HOH GA .   ? HOH A 26  . . 1_555 ? 
59  BC8 14 ARG A  232 ? ARG A 475 . . 1_555 ? 
60  BC8 14 ASP A  234 ? ASP A 477 . . 1_555 ? 
61  BC8 14 ALA A  235 ? ALA A 478 . . 1_555 ? 
62  BC8 14 ASN A  238 ? ASN A 481 . . 1_555 ? 
63  BC8 14 GLU A  272 ? GLU A 515 . . 1_555 ? 
64  BC8 14 TRP A  274 ? TRP A 517 . . 1_555 ? 
65  BC8 14 ASN A  294 ? ASN A 537 . . 1_555 ? 
66  BC8 14 ARG A  297 ? ARG A 540 . . 1_555 ? 
67  BC8 14 HIS A  344 ? HIS A 587 . . 1_555 ? 
68  BC8 14 ASP A  345 ? ASP A 588 . . 1_555 ? 
69  BC8 14 ASP A  666 ? ASP A 909 . . 1_555 ? 
70  BC8 14 TYR A  673 ? TYR A 916 . . 1_555 ? 
71  BC8 14 GLN A  717 ? GLN A 960 . . 1_555 ? 
72  BC9 12 ARG B  232 ? ARG B 475 . . 1_555 ? 
73  BC9 12 ASP B  234 ? ASP B 477 . . 1_555 ? 
74  BC9 12 ALA B  235 ? ALA B 478 . . 1_555 ? 
75  BC9 12 ASN B  238 ? ASN B 481 . . 1_555 ? 
76  BC9 12 GLU B  272 ? GLU B 515 . . 1_555 ? 
77  BC9 12 TRP B  274 ? TRP B 517 . . 1_555 ? 
78  BC9 12 ASN B  294 ? ASN B 537 . . 1_555 ? 
79  BC9 12 HIS B  344 ? HIS B 587 . . 1_555 ? 
80  BC9 12 ASP B  345 ? ASP B 588 . . 1_555 ? 
81  BC9 12 ASP B  666 ? ASP B 909 . . 1_555 ? 
82  BC9 12 TYR B  673 ? TYR B 916 . . 1_555 ? 
83  BC9 12 GLN B  717 ? GLN B 960 . . 1_555 ? 
84  CC1 13 ARG C  232 ? ARG C 475 . . 1_555 ? 
85  CC1 13 ASP C  234 ? ASP C 477 . . 1_555 ? 
86  CC1 13 ALA C  235 ? ALA C 478 . . 1_555 ? 
87  CC1 13 ASN C  238 ? ASN C 481 . . 1_555 ? 
88  CC1 13 GLU C  272 ? GLU C 515 . . 1_555 ? 
89  CC1 13 TRP C  274 ? TRP C 517 . . 1_555 ? 
90  CC1 13 ASN C  294 ? ASN C 537 . . 1_555 ? 
91  CC1 13 ARG C  297 ? ARG C 540 . . 1_555 ? 
92  CC1 13 HIS C  344 ? HIS C 587 . . 1_555 ? 
93  CC1 13 ASP C  345 ? ASP C 588 . . 1_555 ? 
94  CC1 13 ASP C  666 ? ASP C 909 . . 1_555 ? 
95  CC1 13 TYR C  673 ? TYR C 916 . . 1_555 ? 
96  CC1 13 GLN C  717 ? GLN C 960 . . 1_555 ? 
97  CC2 12 ARG D  232 ? ARG D 475 . . 1_555 ? 
98  CC2 12 ASP D  234 ? ASP D 477 . . 1_555 ? 
99  CC2 12 ALA D  235 ? ALA D 478 . . 1_555 ? 
100 CC2 12 ASN D  238 ? ASN D 481 . . 1_555 ? 
101 CC2 12 GLU D  272 ? GLU D 515 . . 1_555 ? 
102 CC2 12 ASN D  294 ? ASN D 537 . . 1_555 ? 
103 CC2 12 ARG D  297 ? ARG D 540 . . 1_555 ? 
104 CC2 12 HIS D  344 ? HIS D 587 . . 1_555 ? 
105 CC2 12 ASP D  345 ? ASP D 588 . . 1_555 ? 
106 CC2 12 ASP D  666 ? ASP D 909 . . 1_555 ? 
107 CC2 12 TYR D  673 ? TYR D 916 . . 1_555 ? 
108 CC2 12 GLN D  717 ? GLN D 960 . . 1_555 ? 
109 CC3 14 HOH KA .   ? HOH E 113 . . 1_555 ? 
110 CC3 14 ARG E  232 ? ARG E 475 . . 1_555 ? 
111 CC3 14 ASP E  234 ? ASP E 477 . . 1_555 ? 
112 CC3 14 ALA E  235 ? ALA E 478 . . 1_555 ? 
113 CC3 14 ASN E  238 ? ASN E 481 . . 1_555 ? 
114 CC3 14 GLU E  272 ? GLU E 515 . . 1_555 ? 
115 CC3 14 TRP E  274 ? TRP E 517 . . 1_555 ? 
116 CC3 14 ASN E  294 ? ASN E 537 . . 1_555 ? 
117 CC3 14 ARG E  297 ? ARG E 540 . . 1_555 ? 
118 CC3 14 HIS E  344 ? HIS E 587 . . 1_555 ? 
119 CC3 14 ASP E  345 ? ASP E 588 . . 1_555 ? 
120 CC3 14 ASP E  666 ? ASP E 909 . . 1_555 ? 
121 CC3 14 TYR E  673 ? TYR E 916 . . 1_555 ? 
122 CC3 14 GLN E  717 ? GLN E 960 . . 1_555 ? 
123 CC4 12 ARG F  232 ? ARG F 475 . . 1_555 ? 
124 CC4 12 ASP F  234 ? ASP F 477 . . 1_555 ? 
125 CC4 12 ALA F  235 ? ALA F 478 . . 1_555 ? 
126 CC4 12 ASN F  238 ? ASN F 481 . . 1_555 ? 
127 CC4 12 GLU F  272 ? GLU F 515 . . 1_555 ? 
128 CC4 12 ASN F  294 ? ASN F 537 . . 1_555 ? 
129 CC4 12 ARG F  297 ? ARG F 540 . . 1_555 ? 
130 CC4 12 HIS F  344 ? HIS F 587 . . 1_555 ? 
131 CC4 12 ASP F  345 ? ASP F 588 . . 1_555 ? 
132 CC4 12 ASP F  666 ? ASP F 909 . . 1_555 ? 
133 CC4 12 TYR F  673 ? TYR F 916 . . 1_555 ? 
134 CC4 12 GLN F  717 ? GLN F 960 . . 1_555 ? 
135 CC5 14 HOH MA .   ? HOH G 218 . . 1_555 ? 
136 CC5 14 ARG G  232 ? ARG G 475 . . 1_555 ? 
137 CC5 14 ASP G  234 ? ASP G 477 . . 1_555 ? 
138 CC5 14 ALA G  235 ? ALA G 478 . . 1_555 ? 
139 CC5 14 ASN G  238 ? ASN G 481 . . 1_555 ? 
140 CC5 14 GLU G  272 ? GLU G 515 . . 1_555 ? 
141 CC5 14 TRP G  274 ? TRP G 517 . . 1_555 ? 
142 CC5 14 ASN G  294 ? ASN G 537 . . 1_555 ? 
143 CC5 14 ARG G  297 ? ARG G 540 . . 1_555 ? 
144 CC5 14 HIS G  344 ? HIS G 587 . . 1_555 ? 
145 CC5 14 ASP G  345 ? ASP G 588 . . 1_555 ? 
146 CC5 14 ASP G  666 ? ASP G 909 . . 1_555 ? 
147 CC5 14 TYR G  673 ? TYR G 916 . . 1_555 ? 
148 CC5 14 GLN G  717 ? GLN G 960 . . 1_555 ? 
149 CC6 12 HOH NA .   ? HOH H 220 . . 1_555 ? 
150 CC6 12 ARG H  232 ? ARG H 475 . . 1_555 ? 
151 CC6 12 ASP H  234 ? ASP H 477 . . 1_555 ? 
152 CC6 12 ALA H  235 ? ALA H 478 . . 1_555 ? 
153 CC6 12 ASN H  238 ? ASN H 481 . . 1_555 ? 
154 CC6 12 GLU H  272 ? GLU H 515 . . 1_555 ? 
155 CC6 12 TRP H  274 ? TRP H 517 . . 1_555 ? 
156 CC6 12 ASN H  294 ? ASN H 537 . . 1_555 ? 
157 CC6 12 HIS H  344 ? HIS H 587 . . 1_555 ? 
158 CC6 12 ASP H  345 ? ASP H 588 . . 1_555 ? 
159 CC6 12 ASP H  666 ? ASP H 909 . . 1_555 ? 
160 CC6 12 GLN H  717 ? GLN H 960 . . 1_555 ? 
# 
_database_PDB_matrix.entry_id          3AIC 
_database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
_database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
_database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
# 
_atom_sites.entry_id                    3AIC 
_atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.003384 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.004664 
_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.004532 
_atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
_atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
# 
loop_
_atom_type.symbol 
C  
CA 
N  
O  
S  
# 
loop_
_atom_site.group_PDB 
_atom_site.id 
_atom_site.type_symbol 
_atom_site.label_atom_id 
_atom_site.label_alt_id 
_atom_site.label_comp_id 
_atom_site.label_asym_id 
_atom_site.label_entity_id 
_atom_site.label_seq_id 
_atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
_atom_site.Cartn_x 
_atom_site.Cartn_y 
_atom_site.Cartn_z 
_atom_site.occupancy 
_atom_site.B_iso_or_equiv 
_atom_site.Cartn_x_esd 
_atom_site.Cartn_y_esd 
_atom_site.Cartn_z_esd 
_atom_site.occupancy_esd 
_atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
_atom_site.pdbx_formal_charge 
_atom_site.auth_seq_id 
_atom_site.auth_comp_id 
_atom_site.auth_asym_id 
_atom_site.auth_atom_id 
_atom_site.pdbx_PDB_model_num 
ATOM   1     N  N   . ALA A  1 3   ? 177.606 93.584  223.248 1.00 92.02  ? ? ? ? ? ? 246  ALA A N   1 
ATOM   2     C  CA  . ALA A  1 3   ? 176.566 93.495  222.167 1.00 90.38  ? ? ? ? ? ? 246  ALA A CA  1 
ATOM   3     C  C   . ALA A  1 3   ? 177.083 94.148  220.880 1.00 89.76  ? ? ? ? ? ? 246  ALA A C   1 
ATOM   4     O  O   . ALA A  1 3   ? 178.065 93.701  220.307 1.00 88.43  ? ? ? ? ? ? 246  ALA A O   1 
ATOM   5     C  CB  . ALA A  1 3   ? 175.284 94.205  222.620 1.00 92.05  ? ? ? ? ? ? 246  ALA A CB  1 
ATOM   6     N  N   . GLN A  1 4   ? 176.406 95.224  220.470 1.00 90.91  ? ? ? ? ? ? 247  GLN A N   1 
ATOM   7     C  CA  . GLN A  1 4   ? 176.692 96.063  219.265 1.00 90.83  ? ? ? ? ? ? 247  GLN A CA  1 
ATOM   8     C  C   . GLN A  1 4   ? 178.037 95.978  218.520 1.00 89.95  ? ? ? ? ? ? 247  GLN A C   1 
ATOM   9     O  O   . GLN A  1 4   ? 178.065 95.613  217.343 1.00 88.04  ? ? ? ? ? ? 247  GLN A O   1 
ATOM   10    C  CB  . GLN A  1 4   ? 176.499 97.546  219.610 1.00 93.67  ? ? ? ? ? ? 247  GLN A CB  1 
ATOM   11    C  CG  . GLN A  1 4   ? 175.140 97.931  220.152 1.00 94.89  ? ? ? ? ? ? 247  GLN A CG  1 
ATOM   12    C  CD  . GLN A  1 4   ? 175.058 99.439  220.308 1.00 97.62  ? ? ? ? ? ? 247  GLN A CD  1 
ATOM   13    O  OE1 . GLN A  1 4   ? 176.042 100.097 220.679 1.00 99.27  ? ? ? ? ? ? 247  GLN A OE1 1 
ATOM   14    N  NE2 . GLN A  1 4   ? 173.895 100.005 220.016 1.00 98.22  ? ? ? ? ? ? 247  GLN A NE2 1 
ATOM   15    N  N   . TYR A  1 5   ? 179.147 96.411  219.125 1.00 91.53  ? ? ? ? ? ? 248  TYR A N   1 
ATOM   16    C  CA  . TYR A  1 5   ? 180.391 96.461  218.322 1.00 90.93  ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CA  1 
ATOM   17    C  C   . TYR A  1 5   ? 180.698 95.102  217.756 1.00 88.10  ? ? ? ? ? ? 248  TYR A C   1 
ATOM   18    O  O   . TYR A  1 5   ? 181.136 95.012  216.606 1.00 86.79  ? ? ? ? ? ? 248  TYR A O   1 
ATOM   19    C  CB  . TYR A  1 5   ? 181.574 96.950  219.129 1.00 92.98  ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CB  1 
ATOM   20    C  CG  . TYR A  1 5   ? 181.215 98.098  220.016 1.00 95.92  ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CG  1 
ATOM   21    C  CD1 . TYR A  1 5   ? 181.225 99.407  219.525 1.00 97.64  ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CD1 1 
ATOM   22    C  CD2 . TYR A  1 5   ? 180.850 97.864  221.349 1.00 97.06  ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CD2 1 
ATOM   23    C  CE1 . TYR A  1 5   ? 180.906 100.446 220.338 1.00 100.38 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CE1 1 
ATOM   24    C  CE2 . TYR A  1 5   ? 180.529 98.887  222.178 1.00 99.81  ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CE2 1 
ATOM   25    C  CZ  . TYR A  1 5   ? 180.557 100.181 221.670 1.00 101.45 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CZ  1 
ATOM   26    O  OH  . TYR A  1 5   ? 180.222 101.215 222.498 1.00 104.29 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A OH  1 
ATOM   27    N  N   . ASN A  1 6   ? 180.431 94.076  218.589 1.00 87.32  ? ? ? ? ? ? 249  ASN A N   1 
ATOM   28    C  CA  . ASN A  1 6   ? 180.611 92.623  218.301 1.00 84.72  ? ? ? ? ? ? 249  ASN A CA  1 
ATOM   29    C  C   . ASN A  1 6   ? 179.836 92.101  217.094 1.00 82.42  ? ? ? ? ? ? 249  ASN A C   1 
ATOM   30    O  O   . ASN A  1 6   ? 180.306 91.197  216.370 1.00 80.32  ? ? ? ? ? ? 249  ASN A O   1 
ATOM   31    C  CB  . ASN A  1 6   ? 180.258 91.762  219.534 1.00 84.78  ? ? ? ? ? ? 249  ASN A CB  1 
ATOM   32    C  CG  . ASN A  1 6   ? 181.484 91.368  220.345 1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 249  ASN A CG  1 
ATOM   33    O  OD1 . ASN A  1 6   ? 182.623 91.700  219.991 1.00 85.74  ? ? ? ? ? ? 249  ASN A OD1 1 
ATOM   34    N  ND2 . ASN A  1 6   ? 181.258 90.646  221.443 1.00 85.67  ? ? ? ? ? ? 249  ASN A ND2 1 
ATOM   35    N  N   . GLN A  1 7   ? 178.643 92.659  216.879 1.00 82.89  ? ? ? ? ? ? 250  GLN A N   1 
ATOM   36    C  CA  . GLN A  1 7   ? 177.869 92.265  215.717 1.00 80.98  ? ? ? ? ? ? 250  GLN A CA  1 
ATOM   37    C  C   . GLN A  1 7   ? 178.622 92.524  214.415 1.00 80.14  ? ? ? ? ? ? 250  GLN A C   1 
ATOM   38    O  O   . GLN A  1 7   ? 179.652 93.225  214.363 1.00 81.32  ? ? ? ? ? ? 250  GLN A O   1 
ATOM   39    C  CB  . GLN A  1 7   ? 176.540 92.996  215.649 1.00 81.97  ? ? ? ? ? ? 250  GLN A CB  1 
ATOM   40    C  CG  . GLN A  1 7   ? 176.526 94.084  214.533 1.00 82.55  ? ? ? ? ? ? 250  GLN A CG  1 
ATOM   41    C  CD  . GLN A  1 7   ? 175.813 95.403  214.951 1.00 85.05  ? ? ? ? ? ? 250  GLN A CD  1 
ATOM   42    O  OE1 . GLN A  1 7   ? 175.039 95.441  215.915 1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 250  GLN A OE1 1 
ATOM   43    N  NE2 . GLN A  1 7   ? 176.094 96.479  214.221 1.00 86.11  ? ? ? ? ? ? 250  GLN A NE2 1 
ATOM   44    N  N   . VAL A  1 8   ? 178.027 91.984  213.361 1.00 78.24  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A N   1 
ATOM   45    C  CA  . VAL A  1 8   ? 178.637 91.842  212.048 1.00 76.88  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A CA  1 
ATOM   46    C  C   . VAL A  1 8   ? 178.755 93.179  211.320 1.00 78.37  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A C   1 
ATOM   47    O  O   . VAL A  1 8   ? 177.805 93.964  211.296 1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A O   1 
ATOM   48    C  CB  . VAL A  1 8   ? 177.809 90.865  211.180 1.00 74.59  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A CB  1 
ATOM   49    C  CG1 . VAL A  1 8   ? 176.617 91.556  210.567 1.00 75.09  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A CG1 1 
ATOM   50    C  CG2 . VAL A  1 8   ? 178.662 90.306  210.106 1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 251  VAL A CG2 1 
ATOM   51    N  N   . TYR A  1 9   ? 179.922 93.438  210.722 1.00 78.45  ? ? ? ? ? ? 252  TYR A N   1 
ATOM   52    C  CA  . TYR A  1 9   ? 180.210 94.768  210.107 1.00 80.19  ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CA  1 
ATOM   53    C  C   . TYR A  1 9   ? 179.128 95.129  209.098 1.00 79.84  ? ? ? ? ? ? 252  TYR A C   1 
ATOM   54    O  O   . TYR A  1 9   ? 178.735 96.303  208.983 1.00 81.68  ? ? ? ? ? ? 252  TYR A O   1 
ATOM   55    C  CB  . TYR A  1 9   ? 181.619 94.799  209.438 1.00 80.03  ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CB  1 
ATOM   56    C  CG  . TYR A  1 9   ? 181.882 95.994  208.503 1.00 81.45  ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CG  1 
ATOM   57    C  CD1 . TYR A  1 9   ? 181.972 97.318  209.001 1.00 84.14  ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CD1 1 
ATOM   58    C  CD2 . TYR A  1 9   ? 182.059 95.794  207.123 1.00 80.21  ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CD2 1 
ATOM   59    C  CE1 . TYR A  1 9   ? 182.204 98.398  208.134 1.00 85.53  ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CE1 1 
ATOM   60    C  CE2 . TYR A  1 9   ? 182.296 96.865  206.261 1.00 81.61  ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CE2 1 
ATOM   61    C  CZ  . TYR A  1 9   ? 182.366 98.145  206.767 1.00 84.23  ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CZ  1 
ATOM   62    O  OH  . TYR A  1 9   ? 182.604 99.145  205.870 1.00 85.59  ? ? ? ? ? ? 252  TYR A OH  1 
ATOM   63    N  N   . SER A  1 10  ? 178.671 94.082  208.396 1.00 77.55  ? ? ? ? ? ? 253  SER A N   1 
ATOM   64    C  CA  . SER A  1 10  ? 177.689 94.120  207.314 1.00 76.77  ? ? ? ? ? ? 253  SER A CA  1 
ATOM   65    C  C   . SER A  1 10  ? 177.526 92.685  206.845 1.00 74.15  ? ? ? ? ? ? 253  SER A C   1 
ATOM   66    O  O   . SER A  1 10  ? 178.466 91.882  206.926 1.00 73.01  ? ? ? ? ? ? 253  SER A O   1 
ATOM   67    C  CB  . SER A  1 10  ? 178.162 94.988  206.148 1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 253  SER A CB  1 
ATOM   68    O  OG  . SER A  1 10  ? 177.912 94.334  204.913 1.00 75.68  ? ? ? ? ? ? 253  SER A OG  1 
ATOM   69    N  N   . THR A  1 11  ? 176.340 92.355  206.344 1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 254  THR A N   1 
ATOM   70    C  CA  . THR A  1 11  ? 176.000 90.950  206.048 1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 254  THR A CA  1 
ATOM   71    C  C   . THR A  1 11  ? 176.247 90.498  204.594 1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 254  THR A C   1 
ATOM   72    O  O   . THR A  1 11  ? 175.447 89.759  204.015 1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 254  THR A O   1 
ATOM   73    C  CB  . THR A  1 11  ? 174.534 90.653  206.385 1.00 70.79  ? ? ? ? ? ? 254  THR A CB  1 
ATOM   74    O  OG1 . THR A  1 11  ? 173.697 91.197  205.357 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 254  THR A OG1 1 
ATOM   75    C  CG2 . THR A  1 11  ? 174.163 91.261  207.729 1.00 72.62  ? ? ? ? ? ? 254  THR A CG2 1 
ATOM   76    N  N   . ASP A  1 12  ? 177.363 90.939  204.021 1.00 69.77  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A N   1 
ATOM   77    C  CA  . ASP A  1 12  ? 177.780 90.487  202.704 1.00 68.43  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A CA  1 
ATOM   78    C  C   . ASP A  1 12  ? 178.628 89.274  202.845 1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A C   1 
ATOM   79    O  O   . ASP A  1 12  ? 179.246 89.057  203.904 1.00 66.96  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A O   1 
ATOM   80    C  CB  . ASP A  1 12  ? 178.681 91.522  202.059 1.00 69.80  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A CB  1 
ATOM   81    C  CG  . ASP A  1 12  ? 177.957 92.795  201.777 1.00 71.65  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A CG  1 
ATOM   82    O  OD1 . ASP A  1 12  ? 176.747 92.661  201.509 1.00 71.27  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A OD1 1 
ATOM   83    O  OD2 . ASP A  1 12  ? 178.573 93.905  201.830 1.00 73.54  ? ? ? ? ? ? 255  ASP A OD2 1 
ATOM   84    N  N   . ALA A  1 13  ? 178.719 88.524  201.752 1.00 65.08  ? ? ? ? ? ? 256  ALA A N   1 
ATOM   85    C  CA  . ALA A  1 13  ? 179.562 87.342  201.730 1.00 63.39  ? ? ? ? ? ? 256  ALA A CA  1 
ATOM   86    C  C   . ALA A  1 13  ? 180.997 87.735  202.104 1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 256  ALA A C   1 
ATOM   87    O  O   . ALA A  1 13  ? 181.726 87.001  202.822 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 256  ALA A O   1 
ATOM   88    C  CB  . ALA A  1 13  ? 179.533 86.696  200.352 1.00 61.88  ? ? ? ? ? ? 256  ALA A CB  1 
ATOM   89    N  N   . ALA A  1 14  ? 181.390 88.904  201.602 1.00 65.88  ? ? ? ? ? ? 257  ALA A N   1 
ATOM   90    C  CA  . ALA A  1 14  ? 182.736 89.406  201.818 1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 257  ALA A CA  1 
ATOM   91    C  C   . ALA A  1 14  ? 183.072 89.492  203.302 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 257  ALA A C   1 
ATOM   92    O  O   . ALA A  1 14  ? 184.234 89.461  203.674 1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 257  ALA A O   1 
ATOM   93    C  CB  . ALA A  1 14  ? 182.897 90.743  201.155 1.00 68.87  ? ? ? ? ? ? 257  ALA A CB  1 
ATOM   94    N  N   . ASN A  1 15  ? 182.059 89.578  204.157 1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 258  ASN A N   1 
ATOM   95    C  CA  . ASN A  1 15  ? 182.312 89.778  205.590 1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 258  ASN A CA  1 
ATOM   96    C  C   . ASN A  1 15  ? 182.608 88.576  206.443 1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 258  ASN A C   1 
ATOM   97    O  O   . ASN A  1 15  ? 182.849 88.743  207.663 1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 258  ASN A O   1 
ATOM   98    C  CB  . ASN A  1 15  ? 181.192 90.552  206.248 1.00 70.86  ? ? ? ? ? ? 258  ASN A CB  1 
ATOM   99    C  CG  . ASN A  1 15  ? 181.631 91.898  206.626 1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 258  ASN A CG  1 
ATOM   100   O  OD1 . ASN A  1 15  ? 181.887 92.747  205.760 1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 258  ASN A OD1 1 
ATOM   101   N  ND2 . ASN A  1 15  ? 181.793 92.115  207.926 1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 258  ASN A ND2 1 
ATOM   102   N  N   . PHE A  1 16  ? 182.571 87.395  205.805 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 259  PHE A N   1 
ATOM   103   C  CA  . PHE A  1 16  ? 182.718 86.098  206.481 1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CA  1 
ATOM   104   C  C   . PHE A  1 16  ? 183.638 85.070  205.787 1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 259  PHE A C   1 
ATOM   105   O  O   . PHE A  1 16  ? 183.689 84.991  204.554 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 259  PHE A O   1 
ATOM   106   C  CB  . PHE A  1 16  ? 181.342 85.449  206.625 1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CB  1 
ATOM   107   C  CG  . PHE A  1 16  ? 180.317 86.331  207.247 1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CG  1 
ATOM   108   C  CD1 . PHE A  1 16  ? 179.943 86.160  208.582 1.00 65.83  ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CD1 1 
ATOM   109   C  CD2 . PHE A  1 16  ? 179.712 87.320  206.501 1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CD2 1 
ATOM   110   C  CE1 . PHE A  1 16  ? 178.991 86.968  209.161 1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CE1 1 
ATOM   111   C  CE2 . PHE A  1 16  ? 178.747 88.148  207.073 1.00 67.50  ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CE2 1 
ATOM   112   C  CZ  . PHE A  1 16  ? 178.389 87.970  208.403 1.00 68.16  ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CZ  1 
ATOM   113   N  N   . GLU A  1 17  ? 184.332 84.254  206.573 1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 260  GLU A N   1 
ATOM   114   C  CA  . GLU A  1 17  ? 184.889 83.067  205.986 1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 260  GLU A CA  1 
ATOM   115   C  C   . GLU A  1 17  ? 183.773 82.049  206.018 1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 260  GLU A C   1 
ATOM   116   O  O   . GLU A  1 17  ? 183.441 81.517  207.079 1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 260  GLU A O   1 
ATOM   117   C  CB  . GLU A  1 17  ? 186.115 82.604  206.741 1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 260  GLU A CB  1 
ATOM   118   C  CG  . GLU A  1 17  ? 187.134 83.717  206.851 1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 260  GLU A CG  1 
ATOM   119   C  CD  . GLU A  1 17  ? 188.108 83.448  207.975 1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 260  GLU A CD  1 
ATOM   120   O  OE1 . GLU A  1 17  ? 187.922 82.402  208.650 1.00 62.49  ? ? ? ? ? ? 260  GLU A OE1 1 
ATOM   121   O  OE2 . GLU A  1 17  ? 189.050 84.270  208.184 1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 260  GLU A OE2 1 
ATOM   122   N  N   . HIS A  1 18  ? 183.170 81.832  204.853 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 261  HIS A N   1 
ATOM   123   C  CA  . HIS A  1 18  ? 182.085 80.903  204.689 1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 261  HIS A CA  1 
ATOM   124   C  C   . HIS A  1 18  ? 182.515 79.898  203.632 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 261  HIS A C   1 
ATOM   125   O  O   . HIS A  1 18  ? 183.552 80.067  202.979 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 261  HIS A O   1 
ATOM   126   C  CB  . HIS A  1 18  ? 180.878 81.648  204.160 1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 261  HIS A CB  1 
ATOM   127   C  CG  . HIS A  1 18  ? 181.053 82.123  202.747 1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 261  HIS A CG  1 
ATOM   128   N  ND1 . HIS A  1 18  ? 181.844 83.210  202.420 1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 261  HIS A ND1 1 
ATOM   129   C  CD2 . HIS A  1 18  ? 180.563 81.645  201.574 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 261  HIS A CD2 1 
ATOM   130   C  CE1 . HIS A  1 18  ? 181.831 83.378  201.107 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 261  HIS A CE1 1 
ATOM   131   N  NE2 . HIS A  1 18  ? 181.059 82.444  200.571 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 261  HIS A NE2 1 
ATOM   132   N  N   . VAL A  1 19  ? 181.701 78.854  203.460 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 262  VAL A N   1 
ATOM   133   C  CA  . VAL A  1 19  ? 181.947 77.799  202.480 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 262  VAL A CA  1 
ATOM   134   C  C   . VAL A  1 19  ? 180.614 77.578  201.837 1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 262  VAL A C   1 
ATOM   135   O  O   . VAL A  1 19  ? 179.648 77.220  202.492 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 262  VAL A O   1 
ATOM   136   C  CB  . VAL A  1 19  ? 182.445 76.492  203.132 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 262  VAL A CB  1 
ATOM   137   C  CG1 . VAL A  1 19  ? 182.578 75.402  202.114 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 262  VAL A CG1 1 
ATOM   138   C  CG2 . VAL A  1 19  ? 183.764 76.724  203.817 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 262  VAL A CG2 1 
ATOM   139   N  N   . ASP A  1 20  ? 180.555 77.858  200.550 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 263  ASP A N   1 
ATOM   140   C  CA  . ASP A  1 20  ? 179.311 77.757  199.813 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 263  ASP A CA  1 
ATOM   141   C  C   . ASP A  1 20  ? 178.204 78.513  200.551 1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 263  ASP A C   1 
ATOM   142   O  O   . ASP A  1 20  ? 177.035 78.108  200.526 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 263  ASP A O   1 
ATOM   143   C  CB  . ASP A  1 20  ? 178.965 76.281  199.590 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 263  ASP A CB  1 
ATOM   144   C  CG  . ASP A  1 20  ? 179.960 75.578  198.617 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 263  ASP A CG  1 
ATOM   145   O  OD1 . ASP A  1 20  ? 179.763 75.706  197.383 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 263  ASP A OD1 1 
ATOM   146   O  OD2 . ASP A  1 20  ? 180.937 74.902  199.063 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 263  ASP A OD2 1 
ATOM   147   N  N   . HIS A  1 21  ? 178.612 79.612  201.199 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 264  HIS A N   1 
ATOM   148   C  CA  . HIS A  1 21  ? 177.748 80.546  201.940 1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 264  HIS A CA  1 
ATOM   149   C  C   . HIS A  1 21  ? 177.092 79.941  203.169 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 264  HIS A C   1 
ATOM   150   O  O   . HIS A  1 21  ? 175.944 80.242  203.482 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 264  HIS A O   1 
ATOM   151   C  CB  . HIS A  1 21  ? 176.678 81.158  201.047 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 264  HIS A CB  1 
ATOM   152   C  CG  . HIS A  1 21  ? 177.211 82.077  199.979 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 264  HIS A CG  1 
ATOM   153   N  ND1 . HIS A  1 21  ? 177.077 81.807  198.627 1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 264  HIS A ND1 1 
ATOM   154   C  CD2 . HIS A  1 21  ? 177.845 83.276  200.061 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 264  HIS A CD2 1 
ATOM   155   C  CE1 . HIS A  1 21  ? 177.613 82.795  197.926 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 264  HIS A CE1 1 
ATOM   156   N  NE2 . HIS A  1 21  ? 178.089 83.698  198.772 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 264  HIS A NE2 1 
ATOM   157   N  N   . TYR A  1 22  ? 177.837 79.090  203.862 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 265  TYR A N   1 
ATOM   158   C  CA  . TYR A  1 22  ? 177.401 78.519  205.125 1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CA  1 
ATOM   159   C  C   . TYR A  1 22  ? 178.466 78.839  206.144 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 265  TYR A C   1 
ATOM   160   O  O   . TYR A  1 22  ? 179.599 79.171  205.775 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 265  TYR A O   1 
ATOM   161   C  CB  . TYR A  1 22  ? 177.260 77.001  205.006 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CB  1 
ATOM   162   C  CG  . TYR A  1 22  ? 176.016 76.588  204.274 1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CG  1 
ATOM   163   C  CD1 . TYR A  1 22  ? 174.793 76.610  204.921 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CD1 1 
ATOM   164   C  CD2 . TYR A  1 22  ? 176.052 76.216  202.916 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CD2 1 
ATOM   165   C  CE1 . TYR A  1 22  ? 173.645 76.268  204.267 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CE1 1 
ATOM   166   C  CE2 . TYR A  1 22  ? 174.893 75.884  202.241 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CE2 1 
ATOM   167   C  CZ  . TYR A  1 22  ? 173.690 75.908  202.930 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CZ  1 
ATOM   168   O  OH  . TYR A  1 22  ? 172.503 75.574  202.311 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 265  TYR A OH  1 
ATOM   169   N  N   . LEU A  1 23  ? 178.121 78.722  207.422 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A N   1 
ATOM   170   C  CA  . LEU A  1 23  ? 179.100 79.001  208.467 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CA  1 
ATOM   171   C  C   . LEU A  1 23  ? 179.536 77.767  209.262 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A C   1 
ATOM   172   O  O   . LEU A  1 23  ? 178.707 76.952  209.654 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A O   1 
ATOM   173   C  CB  . LEU A  1 23  ? 178.568 80.058  209.422 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CB  1 
ATOM   174   C  CG  . LEU A  1 23  ? 178.275 81.446  208.900 1.00 59.88  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CG  1 
ATOM   175   C  CD1 . LEU A  1 23  ? 177.725 82.143  210.064 1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CD1 1 
ATOM   176   C  CD2 . LEU A  1 23  ? 179.521 82.120  208.441 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CD2 1 
ATOM   177   N  N   . THR A  1 24  ? 180.837 77.644  209.509 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 267  THR A N   1 
ATOM   178   C  CA  . THR A  1 24  ? 181.375 76.518  210.235 1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 267  THR A CA  1 
ATOM   179   C  C   . THR A  1 24  ? 181.895 76.993  211.562 1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 267  THR A C   1 
ATOM   180   O  O   . THR A  1 24  ? 182.296 78.148  211.716 1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 267  THR A O   1 
ATOM   181   C  CB  . THR A  1 24  ? 182.539 75.929  209.503 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 267  THR A CB  1 
ATOM   182   O  OG1 . THR A  1 24  ? 183.699 76.728  209.759 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 267  THR A OG1 1 
ATOM   183   C  CG2 . THR A  1 24  ? 182.274 75.906  208.032 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 267  THR A CG2 1 
ATOM   184   N  N   . ALA A  1 25  ? 181.903 76.085  212.522 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 268  ALA A N   1 
ATOM   185   C  CA  . ALA A  1 25  ? 182.416 76.383  213.826 1.00 58.58  ? ? ? ? ? ? 268  ALA A CA  1 
ATOM   186   C  C   . ALA A  1 25  ? 183.814 76.981  213.771 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 268  ALA A C   1 
ATOM   187   O  O   . ALA A  1 25  ? 184.321 77.409  214.820 1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 268  ALA A O   1 
ATOM   188   C  CB  . ALA A  1 25  ? 182.431 75.132  214.676 1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 268  ALA A CB  1 
ATOM   189   N  N   . GLU A  1 26  ? 184.441 77.026  212.584 1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A N   1 
ATOM   190   C  CA  . GLU A  1 26  ? 185.812 77.584  212.457 1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A CA  1 
ATOM   191   C  C   . GLU A  1 26  ? 185.909 78.907  211.678 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A C   1 
ATOM   192   O  O   . GLU A  1 26  ? 186.997 79.500  211.524 1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A O   1 
ATOM   193   C  CB  . GLU A  1 26  ? 186.828 76.530  211.983 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A CB  1 
ATOM   194   C  CG  . GLU A  1 26  ? 187.591 75.896  213.146 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A CG  1 
ATOM   195   C  CD  . GLU A  1 26  ? 188.501 74.791  212.715 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A CD  1 
ATOM   196   O  OE1 . GLU A  1 26  ? 188.240 74.187  211.628 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A OE1 1 
ATOM   197   O  OE2 . GLU A  1 26  ? 189.473 74.524  213.482 1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 269  GLU A OE2 1 
ATOM   198   N  N   . SER A  1 27  ? 184.740 79.380  211.253 1.00 59.88  ? ? ? ? ? ? 270  SER A N   1 
ATOM   199   C  CA  . SER A  1 27  ? 184.565 80.705  210.650 1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 270  SER A CA  1 
ATOM   200   C  C   . SER A  1 27  ? 184.988 81.918  211.512 1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 270  SER A C   1 
ATOM   201   O  O   . SER A  1 27  ? 184.500 82.168  212.644 1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 270  SER A O   1 
ATOM   202   C  CB  . SER A  1 27  ? 183.112 80.892  210.287 1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 270  SER A CB  1 
ATOM   203   O  OG  . SER A  1 27  ? 182.668 79.782  209.569 1.00 58.58  ? ? ? ? ? ? 270  SER A OG  1 
ATOM   204   N  N   . TRP A  1 28  ? 185.902 82.690  210.951 1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 271  TRP A N   1 
ATOM   205   C  CA  . TRP A  1 28  ? 186.179 84.000  211.486 1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CA  1 
ATOM   206   C  C   . TRP A  1 28  ? 185.303 84.990  210.666 1.00 66.86  ? ? ? ? ? ? 271  TRP A C   1 
ATOM   207   O  O   . TRP A  1 28  ? 184.847 84.646  209.553 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 271  TRP A O   1 
ATOM   208   C  CB  . TRP A  1 28  ? 187.679 84.299  211.340 1.00 67.26  ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CB  1 
ATOM   209   C  CG  . TRP A  1 28  ? 188.616 83.483  212.199 1.00 67.26  ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CG  1 
ATOM   210   C  CD1 . TRP A  1 28  ? 188.506 82.165  212.523 1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CD1 1 
ATOM   211   C  CD2 . TRP A  1 28  ? 189.837 83.949  212.802 1.00 69.00  ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CD2 1 
ATOM   212   N  NE1 . TRP A  1 28  ? 189.575 81.778  213.304 1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 271  TRP A NE1 1 
ATOM   213   C  CE2 . TRP A  1 28  ? 190.409 82.854  213.486 1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CE2 1 
ATOM   214   C  CE3 . TRP A  1 28  ? 190.493 85.203  212.848 1.00 71.16  ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CE3 1 
ATOM   215   C  CZ2 . TRP A  1 28  ? 191.611 82.965  214.205 1.00 69.88  ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CZ2 1 
ATOM   216   C  CZ3 . TRP A  1 28  ? 191.688 85.312  213.558 1.00 72.63  ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CZ3 1 
ATOM   217   C  CH2 . TRP A  1 28  ? 192.233 84.202  214.227 1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CH2 1 
ATOM   218   N  N   . TYR A  1 29  ? 185.052 86.191  211.201 1.00 68.95  ? ? ? ? ? ? 272  TYR A N   1 
ATOM   219   C  CA  . TYR A  1 29  ? 184.320 87.239  210.454 1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CA  1 
ATOM   220   C  C   . TYR A  1 29  ? 184.780 88.639  210.848 1.00 72.18  ? ? ? ? ? ? 272  TYR A C   1 
ATOM   221   O  O   . TYR A  1 29  ? 185.543 88.824  211.809 1.00 73.54  ? ? ? ? ? ? 272  TYR A O   1 
ATOM   222   C  CB  . TYR A  1 29  ? 182.820 87.194  210.732 1.00 69.44  ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CB  1 
ATOM   223   C  CG  . TYR A  1 29  ? 182.483 87.627  212.146 1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CG  1 
ATOM   224   C  CD1 . TYR A  1 29  ? 181.960 88.887  212.416 1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CD1 1 
ATOM   225   C  CD2 . TYR A  1 29  ? 182.728 86.774  213.214 1.00 71.05  ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CD2 1 
ATOM   226   C  CE1 . TYR A  1 29  ? 181.668 89.275  213.729 1.00 74.97  ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CE1 1 
ATOM   227   C  CE2 . TYR A  1 29  ? 182.453 87.132  214.504 1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CE2 1 
ATOM   228   C  CZ  . TYR A  1 29  ? 181.921 88.383  214.778 1.00 74.74  ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CZ  1 
ATOM   229   O  OH  . TYR A  1 29  ? 181.643 88.710  216.100 1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 272  TYR A OH  1 
ATOM   230   N  N   . ARG A  1 30  ? 184.271 89.642  210.145 1.00 72.98  ? ? ? ? ? ? 273  ARG A N   1 
ATOM   231   C  CA  . ARG A  1 30  ? 184.675 91.008  210.450 1.00 75.49  ? ? ? ? ? ? 273  ARG A CA  1 
ATOM   232   C  C   . ARG A  1 30  ? 183.660 91.821  211.278 1.00 77.16  ? ? ? ? ? ? 273  ARG A C   1 
ATOM   233   O  O   . ARG A  1 30  ? 182.620 92.228  210.779 1.00 77.11  ? ? ? ? ? ? 273  ARG A O   1 
ATOM   234   C  CB  . ARG A  1 30  ? 185.029 91.742  209.163 1.00 75.78  ? ? ? ? ? ? 273  ARG A CB  1 
ATOM   235   C  CG  . ARG A  1 30  ? 185.148 93.258  209.376 1.00 78.48  ? ? ? ? ? ? 273  ARG A CG  1 
ATOM   236   C  CD  . ARG A  1 30  ? 185.936 93.839  208.219 1.00 78.91  ? ? ? ? ? ? 273  ARG A CD  1 
ATOM   237   N  NE  . ARG A  1 30  ? 185.896 95.309  208.174 1.00 81.40  ? ? ? ? ? ? 273  ARG A NE  1 
ATOM   238   C  CZ  . ARG A  1 30  ? 186.026 96.001  207.038 1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 273  ARG A CZ  1 
ATOM   239   N  NH1 . ARG A  1 30  ? 186.192 95.348  205.870 1.00 80.10  ? ? ? ? ? ? 273  ARG A NH1 1 
ATOM   240   N  NH2 . ARG A  1 30  ? 185.984 97.329  207.057 1.00 84.29  ? ? ? ? ? ? 273  ARG A NH2 1 
ATOM   241   N  N   . PRO A  1 31  ? 183.970 92.065  212.553 1.00 78.76  ? ? ? ? ? ? 274  PRO A N   1 
ATOM   242   C  CA  . PRO A  1 31  ? 183.035 92.855  213.372 1.00 80.51  ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CA  1 
ATOM   243   C  C   . PRO A  1 31  ? 183.039 94.344  212.943 1.00 82.57  ? ? ? ? ? ? 274  PRO A C   1 
ATOM   244   O  O   . PRO A  1 31  ? 183.911 94.748  212.172 1.00 82.83  ? ? ? ? ? ? 274  PRO A O   1 
ATOM   245   C  CB  . PRO A  1 31  ? 183.556 92.657  214.808 1.00 81.74  ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CB  1 
ATOM   246   C  CG  . PRO A  1 31  ? 184.993 92.240  214.656 1.00 81.38  ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CG  1 
ATOM   247   C  CD  . PRO A  1 31  ? 185.229 91.743  213.250 1.00 79.31  ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CD  1 
ATOM   248   N  N   . LYS A  1 32  ? 182.078 95.151  213.388 1.00 84.05  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A N   1 
ATOM   249   C  CA  . LYS A  1 32  ? 182.107 96.568  213.035 1.00 86.15  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A CA  1 
ATOM   250   C  C   . LYS A  1 32  ? 183.318 97.328  213.588 1.00 88.37  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A C   1 
ATOM   251   O  O   . LYS A  1 32  ? 184.060 97.985  212.844 1.00 89.13  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A O   1 
ATOM   252   C  CB  . LYS A  1 32  ? 180.848 97.268  213.514 1.00 87.47  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A CB  1 
ATOM   253   C  CG  . LYS A  1 32  ? 179.673 97.031  212.622 1.00 86.00  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A CG  1 
ATOM   254   C  CD  . LYS A  1 32  ? 178.743 98.251  212.599 1.00 87.93  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A CD  1 
ATOM   255   C  CE  . LYS A  1 32  ? 177.504 97.897  211.748 1.00 86.41  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A CE  1 
ATOM   256   N  NZ  . LYS A  1 32  ? 176.743 99.110  211.352 1.00 88.11  ? ? ? ? ? ? 275  LYS A NZ  1 
ATOM   257   N  N   . TYR A  1 33  ? 183.482 97.287  214.905 1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 276  TYR A N   1 
ATOM   258   C  CA  . TYR A  1 33  ? 184.698 97.800  215.517 1.00 91.59  ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CA  1 
ATOM   259   C  C   . TYR A  1 33  ? 185.394 96.648  216.207 1.00 90.54  ? ? ? ? ? ? 276  TYR A C   1 
ATOM   260   O  O   . TYR A  1 33  ? 184.756 95.657  216.552 1.00 88.94  ? ? ? ? ? ? 276  TYR A O   1 
ATOM   261   C  CB  . TYR A  1 33  ? 184.426 98.924  216.552 1.00 94.56  ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CB  1 
ATOM   262   C  CG  . TYR A  1 33  ? 183.522 100.004 216.036 1.00 95.65  ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CG  1 
ATOM   263   C  CD1 . TYR A  1 33  ? 183.956 101.307 215.974 1.00 98.18  ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CD1 1 
ATOM   264   C  CD2 . TYR A  1 33  ? 182.244 99.687  215.543 1.00 94.12  ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CD2 1 
ATOM   265   C  CE1 . TYR A  1 33  ? 183.141 102.299 215.481 1.00 99.25  ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CE1 1 
ATOM   266   C  CE2 . TYR A  1 33  ? 181.412 100.642 215.056 1.00 95.12  ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CE2 1 
ATOM   267   C  CZ  . TYR A  1 33  ? 181.819 101.980 215.022 1.00 97.71  ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CZ  1 
ATOM   268   O  OH  . TYR A  1 33  ? 180.973 102.954 214.517 1.00 98.81  ? ? ? ? ? ? 276  TYR A OH  1 
ATOM   269   N  N   . ILE A  1 34  ? 186.706 96.798  216.393 1.00 91.59  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A N   1 
ATOM   270   C  CA  . ILE A  1 34  ? 187.519 95.927  217.234 1.00 91.36  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A CA  1 
ATOM   271   C  C   . ILE A  1 34  ? 187.793 96.717  218.534 1.00 94.34  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A C   1 
ATOM   272   O  O   . ILE A  1 34  ? 188.071 97.920  218.463 1.00 96.57  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A O   1 
ATOM   273   C  CB  . ILE A  1 34  ? 188.852 95.627  216.501 1.00 90.73  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A CB  1 
ATOM   274   C  CG1 . ILE A  1 34  ? 188.603 95.438  214.990 1.00 88.71  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A CG1 1 
ATOM   275   C  CG2 . ILE A  1 34  ? 189.583 94.443  217.144 1.00 89.78  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A CG2 1 
ATOM   276   C  CD1 . ILE A  1 34  ? 187.819 94.182  214.624 1.00 85.77  ? ? ? ? ? ? 277  ILE A CD1 1 
ATOM   277   N  N   . LEU A  1 35  ? 187.692 96.077  219.710 1.00 94.55  ? ? ? ? ? ? 278  LEU A N   1 
ATOM   278   C  CA  . LEU A  1 35  ? 188.114 96.738  220.984 1.00 97.50  ? ? ? ? ? ? 278  LEU A CA  1 
ATOM   279   C  C   . LEU A  1 35  ? 189.661 96.792  221.159 1.00 98.69  ? ? ? ? ? ? 278  LEU A C   1 
ATOM   280   O  O   . LEU A  1 35  ? 190.272 95.964  221.881 1.00 98.52  ? ? ? ? ? ? 278  LEU A O   1 
ATOM   281   C  CB  . LEU A  1 35  ? 187.438 96.091  222.207 1.00 97.59  ? ? ? ? ? ? 278  LEU A CB  1 
ATOM   282   C  CG  . LEU A  1 35  ? 188.152 96.326  223.612 1.00 100.26 ? ? ? ? ? ? 278  LEU A CG  1 
ATOM   283   C  CD1 . LEU A  1 35  ? 188.276 97.838  223.916 1.00 103.41 ? ? ? ? ? ? 278  LEU A CD1 1 
ATOM   284   C  CD2 . LEU A  1 35  ? 187.339 95.583  224.678 1.00 100.05 ? ? ? ? ? ? 278  LEU A CD2 1 
ATOM   285   N  N   . LYS A  1 36  ? 190.287 97.760  220.456 1.00 99.94  ? ? ? ? ? ? 279  LYS A N   1 
ATOM   286   C  CA  . LYS A  1 36  ? 191.732 97.703  220.209 1.00 100.48 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A CA  1 
ATOM   287   C  C   . LYS A  1 36  ? 192.530 97.541  221.482 1.00 102.34 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A C   1 
ATOM   288   O  O   . LYS A  1 36  ? 192.583 98.454  222.286 1.00 105.11 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A O   1 
ATOM   289   C  CB  . LYS A  1 36  ? 192.206 98.943  219.443 1.00 102.20 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A CB  1 
ATOM   290   C  CG  . LYS A  1 36  ? 192.634 98.664  217.995 1.00 100.32 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A CG  1 
ATOM   291   C  CD  . LYS A  1 36  ? 193.730 99.639  217.603 1.00 102.57 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A CD  1 
ATOM   292   C  CE  . LYS A  1 36  ? 194.879 99.563  218.685 1.00 104.57 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A CE  1 
ATOM   293   N  NZ  . LYS A  1 36  ? 195.731 100.766 218.648 1.00 107.62 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A NZ  1 
ATOM   294   N  N   . ASP A  1 37  ? 193.164 96.388  221.678 1.00 100.95 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A N   1 
ATOM   295   C  CA  . ASP A  1 37  ? 193.830 96.209  222.952 1.00 102.81 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A CA  1 
ATOM   296   C  C   . ASP A  1 37  ? 192.767 96.270  224.084 1.00 103.69 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A C   1 
ATOM   297   O  O   . ASP A  1 37  ? 192.964 96.947  225.129 1.00 106.53 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A O   1 
ATOM   298   C  CB  . ASP A  1 37  ? 194.867 97.344  223.160 1.00 105.97 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A CB  1 
ATOM   299   C  CG  . ASP A  1 37  ? 196.308 96.832  223.121 1.00 106.18 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A CG  1 
ATOM   300   O  OD1 . ASP A  1 37  ? 196.521 95.658  222.726 1.00 103.68 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A OD1 1 
ATOM   301   O  OD2 . ASP A  1 37  ? 197.227 97.617  223.502 1.00 108.98 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A OD2 1 
ATOM   302   N  N   . GLY A  1 38  ? 191.624 95.560  223.923 1.00 101.42 ? ? ? ? ? ? 281  GLY A N   1 
ATOM   303   C  CA  . GLY A  1 38  ? 190.574 95.625  224.935 1.00 102.29 ? ? ? ? ? ? 281  GLY A CA  1 
ATOM   304   C  C   . GLY A  1 38  ? 190.590 96.924  225.714 1.00 105.72 ? ? ? ? ? ? 281  GLY A C   1 
ATOM   305   O  O   . GLY A  1 38  ? 190.368 96.931  226.923 1.00 107.39 ? ? ? ? ? ? 281  GLY A O   1 
ATOM   306   N  N   . LYS A  1 39  ? 190.850 98.027  225.015 1.00 106.86 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A N   1 
ATOM   307   C  CA  . LYS A  1 39  ? 190.929 99.360  225.646 1.00 110.27 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A CA  1 
ATOM   308   C  C   . LYS A  1 39  ? 190.003 100.420 225.017 1.00 110.74 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A C   1 
ATOM   309   O  O   . LYS A  1 39  ? 189.266 101.116 225.741 1.00 112.62 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A O   1 
ATOM   310   C  CB  . LYS A  1 39  ? 192.382 99.870  225.702 1.00 112.34 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A CB  1 
ATOM   311   C  CG  . LYS A  1 39  ? 193.105 99.451  227.024 1.00 114.06 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A CG  1 
ATOM   312   C  CD  . LYS A  1 39  ? 194.591 99.714  226.956 1.00 115.64 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A CD  1 
ATOM   313   C  CE  . LYS A  1 39  ? 195.360 98.610  227.696 1.00 115.33 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A CE  1 
ATOM   314   N  NZ  . LYS A  1 39  ? 196.318 99.387  228.631 1.00 119.10 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A NZ  1 
ATOM   315   N  N   . THR A  1 40  ? 190.068 100.544 223.682 1.00 109.16 ? ? ? ? ? ? 283  THR A N   1 
ATOM   316   C  CA  . THR A  1 40  ? 189.172 101.420 222.886 1.00 109.18 ? ? ? ? ? ? 283  THR A CA  1 
ATOM   317   C  C   . THR A  1 40  ? 188.808 100.757 221.524 1.00 105.93 ? ? ? ? ? ? 283  THR A C   1 
ATOM   318   O  O   . THR A  1 40  ? 189.500 99.829  221.049 1.00 104.01 ? ? ? ? ? ? 283  THR A O   1 
ATOM   319   C  CB  . THR A  1 40  ? 189.724 102.898 222.704 1.00 112.18 ? ? ? ? ? ? 283  THR A CB  1 
ATOM   320   O  OG1 . THR A  1 40  ? 191.148 102.867 222.467 1.00 112.79 ? ? ? ? ? ? 283  THR A OG1 1 
ATOM   321   C  CG2 . THR A  1 40  ? 189.385 103.849 223.943 1.00 115.49 ? ? ? ? ? ? 283  THR A CG2 1 
ATOM   322   N  N   . TRP A  1 41  ? 187.726 101.260 220.909 1.00 105.49 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A N   1 
ATOM   323   C  CA  . TRP A  1 41  ? 186.958 100.571 219.845 1.00 102.48 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CA  1 
ATOM   324   C  C   . TRP A  1 41  ? 187.148 101.153 218.434 1.00 102.04 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A C   1 
ATOM   325   O  O   . TRP A  1 41  ? 186.382 102.005 218.026 1.00 102.82 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A O   1 
ATOM   326   C  CB  . TRP A  1 41  ? 185.453 100.707 220.178 1.00 102.38 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CB  1 
ATOM   327   C  CG  . TRP A  1 41  ? 184.945 99.790  221.261 1.00 101.79 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CG  1 
ATOM   328   C  CD1 . TRP A  1 41  ? 184.602 100.148 222.576 1.00 103.98 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CD1 1 
ATOM   329   C  CD2 . TRP A  1 41  ? 184.820 98.341  221.111 1.00 98.93  ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CD2 1 
ATOM   330   N  NE1 . TRP A  1 41  ? 184.233 99.015  223.253 1.00 102.67 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A NE1 1 
ATOM   331   C  CE2 . TRP A  1 41  ? 184.307 97.891  222.377 1.00 99.55  ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CE2 1 
ATOM   332   C  CE3 . TRP A  1 41  ? 185.091 97.381  220.024 1.00 96.01  ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CE3 1 
ATOM   333   C  CZ2 . TRP A  1 41  ? 184.063 96.513  222.585 1.00 97.35  ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CZ2 1 
ATOM   334   C  CZ3 . TRP A  1 41  ? 184.753 96.037  220.236 1.00 93.80  ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CZ3 1 
ATOM   335   C  CH2 . TRP A  1 41  ? 184.340 95.614  221.503 1.00 94.51  ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CH2 1 
ATOM   336   N  N   . THR A  1 42  ? 188.137 100.691 217.670 1.00 100.87 ? ? ? ? ? ? 285  THR A N   1 
ATOM   337   C  CA  . THR A  1 42  ? 188.336 101.201 216.301 1.00 100.50 ? ? ? ? ? ? 285  THR A CA  1 
ATOM   338   C  C   . THR A  1 42  ? 187.276 100.682 215.329 1.00 97.93  ? ? ? ? ? ? 285  THR A C   1 
ATOM   339   O  O   . THR A  1 42  ? 186.621 99.658  215.604 1.00 95.93  ? ? ? ? ? ? 285  THR A O   1 
ATOM   340   C  CB  . THR A  1 42  ? 189.749 100.830 215.768 1.00 100.10 ? ? ? ? ? ? 285  THR A CB  1 
ATOM   341   O  OG1 . THR A  1 42  ? 190.723 101.662 216.411 1.00 103.03 ? ? ? ? ? ? 285  THR A OG1 1 
ATOM   342   C  CG2 . THR A  1 42  ? 189.869 100.990 214.233 1.00 98.99  ? ? ? ? ? ? 285  THR A CG2 1 
ATOM   343   N  N   . GLN A  1 43  ? 187.123 101.390 214.199 1.00 98.11  ? ? ? ? ? ? 286  GLN A N   1 
ATOM   344   C  CA  . GLN A  1 43  ? 186.416 100.875 213.012 1.00 95.67  ? ? ? ? ? ? 286  GLN A CA  1 
ATOM   345   C  C   . GLN A  1 43  ? 187.127 99.663  212.364 1.00 93.16  ? ? ? ? ? ? 286  GLN A C   1 
ATOM   346   O  O   . GLN A  1 43  ? 188.346 99.682  212.119 1.00 93.65  ? ? ? ? ? ? 286  GLN A O   1 
ATOM   347   C  CB  . GLN A  1 43  ? 186.218 101.995 211.974 1.00 96.84  ? ? ? ? ? ? 286  GLN A CB  1 
ATOM   348   C  CG  . GLN A  1 43  ? 184.754 102.351 211.681 1.00 96.58  ? ? ? ? ? ? 286  GLN A CG  1 
ATOM   349   C  CD  . GLN A  1 43  ? 184.437 103.868 211.819 1.00 99.54  ? ? ? ? ? ? 286  GLN A CD  1 
ATOM   350   O  OE1 . GLN A  1 43  ? 185.324 104.717 212.029 1.00 101.84 ? ? ? ? ? ? 286  GLN A OE1 1 
ATOM   351   N  NE2 . GLN A  1 43  ? 183.155 104.201 211.711 1.00 99.56  ? ? ? ? ? ? 286  GLN A NE2 1 
ATOM   352   N  N   . SER A  1 44  ? 186.375 98.600  212.102 1.00 90.58  ? ? ? ? ? ? 287  SER A N   1 
ATOM   353   C  CA  . SER A  1 44  ? 186.960 97.493  211.398 1.00 88.24  ? ? ? ? ? ? 287  SER A CA  1 
ATOM   354   C  C   . SER A  1 44  ? 187.403 98.016  210.028 1.00 88.32  ? ? ? ? ? ? 287  SER A C   1 
ATOM   355   O  O   . SER A  1 44  ? 186.592 98.618  209.298 1.00 88.49  ? ? ? ? ? ? 287  SER A O   1 
ATOM   356   C  CB  . SER A  1 44  ? 185.929 96.401  211.202 1.00 85.65  ? ? ? ? ? ? 287  SER A CB  1 
ATOM   357   O  OG  . SER A  1 44  ? 185.198 96.675  210.030 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 287  SER A OG  1 
ATOM   358   N  N   . THR A  1 45  ? 188.702 97.848  209.727 1.00 88.48  ? ? ? ? ? ? 288  THR A N   1 
ATOM   359   C  CA  . THR A  1 45  ? 189.253 97.883  208.350 1.00 87.85  ? ? ? ? ? ? 288  THR A CA  1 
ATOM   360   C  C   . THR A  1 45  ? 189.170 96.423  207.873 1.00 84.78  ? ? ? ? ? ? 288  THR A C   1 
ATOM   361   O  O   . THR A  1 45  ? 188.859 95.544  208.684 1.00 83.60  ? ? ? ? ? ? 288  THR A O   1 
ATOM   362   C  CB  . THR A  1 45  ? 190.760 98.414  208.247 1.00 89.70  ? ? ? ? ? ? 288  THR A CB  1 
ATOM   363   O  OG1 . THR A  1 45  ? 191.687 97.380  208.625 1.00 88.63  ? ? ? ? ? ? 288  THR A OG1 1 
ATOM   364   C  CG2 . THR A  1 45  ? 191.016 99.715  209.070 1.00 92.96  ? ? ? ? ? ? 288  THR A CG2 1 
ATOM   365   N  N   . GLU A  1 46  ? 189.430 96.174  206.581 1.00 83.63  ? ? ? ? ? ? 289  GLU A N   1 
ATOM   366   C  CA  . GLU A  1 46  ? 189.244 94.835  205.952 1.00 80.72  ? ? ? ? ? ? 289  GLU A CA  1 
ATOM   367   C  C   . GLU A  1 46  ? 190.254 93.841  206.486 1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 289  GLU A C   1 
ATOM   368   O  O   . GLU A  1 46  ? 190.143 92.644  206.233 1.00 77.56  ? ? ? ? ? ? 289  GLU A O   1 
ATOM   369   C  CB  . GLU A  1 46  ? 189.342 94.885  204.413 1.00 79.99  ? ? ? ? ? ? 289  GLU A CB  1 
ATOM   370   C  CG  . GLU A  1 46  ? 188.392 95.918  203.778 1.00 81.01  ? ? ? ? ? ? 289  GLU A CG  1 
ATOM   371   C  CD  . GLU A  1 46  ? 188.292 95.866  202.234 1.00 80.13  ? ? ? ? ? ? 289  GLU A CD  1 
ATOM   372   O  OE1 . GLU A  1 46  ? 188.398 94.756  201.651 1.00 77.94  ? ? ? ? ? ? 289  GLU A OE1 1 
ATOM   373   O  OE2 . GLU A  1 46  ? 188.067 96.957  201.624 1.00 81.76  ? ? ? ? ? ? 289  GLU A OE2 1 
ATOM   374   N  N   . LYS A  1 47  ? 191.243 94.373  207.222 1.00 81.88  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A N   1 
ATOM   375   C  CA  . LYS A  1 47  ? 192.241 93.588  207.994 1.00 81.65  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A CA  1 
ATOM   376   C  C   . LYS A  1 47  ? 191.615 92.896  209.260 1.00 80.97  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A C   1 
ATOM   377   O  O   . LYS A  1 47  ? 192.148 91.899  209.748 1.00 79.97  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A O   1 
ATOM   378   C  CB  . LYS A  1 47  ? 193.464 94.477  208.443 1.00 84.39  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A CB  1 
ATOM   379   C  CG  . LYS A  1 47  ? 194.020 95.683  207.542 1.00 86.37  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A CG  1 
ATOM   380   C  CD  . LYS A  1 47  ? 194.485 96.924  208.488 1.00 89.70  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A CD  1 
ATOM   381   C  CE  . LYS A  1 47  ? 195.361 98.058  207.806 1.00 92.10  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A CE  1 
ATOM   382   N  NZ  . LYS A  1 47  ? 196.828 97.279  207.389 1.00 91.56  ? ? ? ? ? ? 290  LYS A NZ  1 
ATOM   383   N  N   . ASP A  1 48  ? 190.473 93.402  209.746 1.00 81.53  ? ? ? ? ? ? 291  ASP A N   1 
ATOM   384   C  CA  . ASP A  1 48  ? 190.000 93.190  211.121 1.00 82.01  ? ? ? ? ? ? 291  ASP A CA  1 
ATOM   385   C  C   . ASP A  1 48  ? 189.175 91.961  211.508 1.00 79.82  ? ? ? ? ? ? 291  ASP A C   1 
ATOM   386   O  O   . ASP A  1 48  ? 188.270 92.067  212.345 1.00 80.28  ? ? ? ? ? ? 291  ASP A O   1 
ATOM   387   C  CB  . ASP A  1 48  ? 189.179 94.403  211.518 1.00 83.99  ? ? ? ? ? ? 291  ASP A CB  1 
ATOM   388   C  CG  . ASP A  1 48  ? 190.037 95.556  211.945 1.00 86.88  ? ? ? ? ? ? 291  ASP A CG  1 
ATOM   389   O  OD1 . ASP A  1 48  ? 191.269 95.388  212.039 1.00 87.41  ? ? ? ? ? ? 291  ASP A OD1 1 
ATOM   390   O  OD2 . ASP A  1 48  ? 189.472 96.637  212.210 1.00 88.72  ? ? ? ? ? ? 291  ASP A OD2 1 
ATOM   391   N  N   . PHE A  1 49  ? 189.500 90.796  210.962 1.00 77.60  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A N   1 
ATOM   392   C  CA  . PHE A  1 49  ? 188.654 89.609  211.117 1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CA  1 
ATOM   393   C  C   . PHE A  1 49  ? 188.769 88.861  212.458 1.00 75.48  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A C   1 
ATOM   394   O  O   . PHE A  1 49  ? 189.847 88.415  212.819 1.00 75.64  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A O   1 
ATOM   395   C  CB  . PHE A  1 49  ? 188.945 88.637  209.973 1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CB  1 
ATOM   396   C  CG  . PHE A  1 49  ? 188.009 88.767  208.798 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CG  1 
ATOM   397   C  CD1 . PHE A  1 49  ? 187.224 87.699  208.408 1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CD1 1 
ATOM   398   C  CD2 . PHE A  1 49  ? 187.918 89.957  208.080 1.00 73.24  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CD2 1 
ATOM   399   C  CE1 . PHE A  1 49  ? 186.364 87.812  207.334 1.00 68.74  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CE1 1 
ATOM   400   C  CE2 . PHE A  1 49  ? 187.051 90.064  206.994 1.00 72.29  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CE2 1 
ATOM   401   C  CZ  . PHE A  1 49  ? 186.275 88.989  206.627 1.00 70.04  ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CZ  1 
ATOM   402   N  N   . ARG A  1 50  ? 187.646 88.683  213.156 1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 293  ARG A N   1 
ATOM   403   C  CA  . ARG A  1 50  ? 187.613 87.929  214.408 1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 293  ARG A CA  1 
ATOM   404   C  C   . ARG A  1 50  ? 186.827 86.613  214.370 1.00 73.12  ? ? ? ? ? ? 293  ARG A C   1 
ATOM   405   O  O   . ARG A  1 50  ? 185.928 86.432  213.550 1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 293  ARG A O   1 
ATOM   406   C  CB  . ARG A  1 50  ? 187.062 88.833  215.464 1.00 77.64  ? ? ? ? ? ? 293  ARG A CB  1 
ATOM   407   C  CG  . ARG A  1 50  ? 187.821 90.101  215.431 1.00 79.90  ? ? ? ? ? ? 293  ARG A CG  1 
ATOM   408   C  CD  . ARG A  1 50  ? 189.324 89.801  215.485 1.00 80.19  ? ? ? ? ? ? 293  ARG A CD  1 
ATOM   409   N  NE  . ARG A  1 50  ? 190.094 90.931  216.018 1.00 82.97  ? ? ? ? ? ? 293  ARG A NE  1 
ATOM   410   C  CZ  . ARG A  1 50  ? 190.945 91.637  215.287 1.00 83.84  ? ? ? ? ? ? 293  ARG A CZ  1 
ATOM   411   N  NH1 . ARG A  1 50  ? 191.125 91.295  214.019 1.00 82.10  ? ? ? ? ? ? 293  ARG A NH1 1 
ATOM   412   N  NH2 . ARG A  1 50  ? 191.608 92.662  215.808 1.00 86.50  ? ? ? ? ? ? 293  ARG A NH2 1 
ATOM   413   N  N   . PRO A  1 51  ? 187.184 85.668  215.252 1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 294  PRO A N   1 
ATOM   414   C  CA  . PRO A  1 51  ? 186.444 84.417  215.228 1.00 70.76  ? ? ? ? ? ? 294  PRO A CA  1 
ATOM   415   C  C   . PRO A  1 51  ? 185.024 84.534  215.785 1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 294  PRO A C   1 
ATOM   416   O  O   . PRO A  1 51  ? 184.828 85.118  216.840 1.00 72.99  ? ? ? ? ? ? 294  PRO A O   1 
ATOM   417   C  CB  . PRO A  1 51  ? 187.300 83.492  216.108 1.00 70.74  ? ? ? ? ? ? 294  PRO A CB  1 
ATOM   418   C  CG  . PRO A  1 51  ? 188.668 84.021  215.981 1.00 71.85  ? ? ? ? ? ? 294  PRO A CG  1 
ATOM   419   C  CD  . PRO A  1 51  ? 188.475 85.517  215.949 1.00 73.84  ? ? ? ? ? ? 294  PRO A CD  1 
ATOM   420   N  N   . LEU A  1 52  ? 184.060 83.951  215.064 1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 295  LEU A N   1 
ATOM   421   C  CA  . LEU A  1 52  ? 182.649 83.866  215.475 1.00 69.33  ? ? ? ? ? ? 295  LEU A CA  1 
ATOM   422   C  C   . LEU A  1 52  ? 182.411 83.365  216.884 1.00 70.18  ? ? ? ? ? ? 295  LEU A C   1 
ATOM   423   O  O   . LEU A  1 52  ? 181.520 83.836  217.593 1.00 71.48  ? ? ? ? ? ? 295  LEU A O   1 
ATOM   424   C  CB  . LEU A  1 52  ? 181.937 82.879  214.582 1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 295  LEU A CB  1 
ATOM   425   C  CG  . LEU A  1 52  ? 180.918 83.383  213.582 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 295  LEU A CG  1 
ATOM   426   C  CD1 . LEU A  1 52  ? 180.330 82.182  212.783 1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 295  LEU A CD1 1 
ATOM   427   C  CD2 . LEU A  1 52  ? 179.853 84.100  214.332 1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 295  LEU A CD2 1 
ATOM   428   N  N   . LEU A  1 53  ? 183.165 82.344  217.264 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A N   1 
ATOM   429   C  CA  . LEU A  1 53  ? 182.981 81.724  218.557 1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CA  1 
ATOM   430   C  C   . LEU A  1 53  ? 183.444 82.662  219.655 1.00 72.76  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A C   1 
ATOM   431   O  O   . LEU A  1 53  ? 183.157 82.437  220.841 1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A O   1 
ATOM   432   C  CB  . LEU A  1 53  ? 183.751 80.419  218.598 1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CB  1 
ATOM   433   C  CG  . LEU A  1 53  ? 182.954 79.215  218.136 1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CG  1 
ATOM   434   C  CD1 . LEU A  1 53  ? 183.885 78.096  217.718 1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CD1 1 
ATOM   435   C  CD2 . LEU A  1 53  ? 182.033 78.818  219.295 1.00 67.48  ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CD2 1 
ATOM   436   N  N   . MET A  1 54  ? 184.157 83.713  219.240 1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 297  MET A N   1 
ATOM   437   C  CA  . MET A  1 54  ? 184.603 84.757  220.164 1.00 76.42  ? ? ? ? ? ? 297  MET A CA  1 
ATOM   438   C  C   . MET A  1 54  ? 183.425 85.421  220.852 1.00 77.91  ? ? ? ? ? ? 297  MET A C   1 
ATOM   439   O  O   . MET A  1 54  ? 183.557 85.887  222.000 1.00 80.09  ? ? ? ? ? ? 297  MET A O   1 
ATOM   440   C  CB  . MET A  1 54  ? 185.434 85.839  219.450 1.00 77.24  ? ? ? ? ? ? 297  MET A CB  1 
ATOM   441   C  CG  . MET A  1 54  ? 185.577 87.110  220.259 1.00 80.10  ? ? ? ? ? ? 297  MET A CG  1 
ATOM   442   S  SD  . MET A  1 54  ? 186.873 88.232  219.673 1.00 81.47  ? ? ? ? ? ? 297  MET A SD  1 
ATOM   443   C  CE  . MET A  1 54  ? 186.148 89.160  218.273 1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 297  MET A CE  1 
ATOM   444   N  N   . THR A  1 55  ? 182.290 85.433  220.126 1.00 76.77  ? ? ? ? ? ? 298  THR A N   1 
ATOM   445   C  CA  . THR A  1 55  ? 181.044 86.153  220.488 1.00 78.00  ? ? ? ? ? ? 298  THR A CA  1 
ATOM   446   C  C   . THR A  1 55  ? 179.697 85.446  220.225 1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 298  THR A C   1 
ATOM   447   O  O   . THR A  1 55  ? 178.679 85.880  220.736 1.00 77.75  ? ? ? ? ? ? 298  THR A O   1 
ATOM   448   C  CB  . THR A  1 55  ? 180.984 87.532  219.794 1.00 79.02  ? ? ? ? ? ? 298  THR A CB  1 
ATOM   449   O  OG1 . THR A  1 55  ? 180.223 87.457  218.575 1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 298  THR A OG1 1 
ATOM   450   C  CG2 . THR A  1 55  ? 182.387 87.991  219.475 1.00 79.53  ? ? ? ? ? ? 298  THR A CG2 1 
ATOM   451   N  N   . TRP A  1 56  ? 179.666 84.387  219.425 1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 299  TRP A N   1 
ATOM   452   C  CA  . TRP A  1 56  ? 178.422 83.647  219.289 1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CA  1 
ATOM   453   C  C   . TRP A  1 56  ? 178.646 82.219  219.753 1.00 71.88  ? ? ? ? ? ? 299  TRP A C   1 
ATOM   454   O  O   . TRP A  1 56  ? 179.760 81.714  219.595 1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 299  TRP A O   1 
ATOM   455   C  CB  . TRP A  1 56  ? 177.952 83.668  217.831 1.00 71.34  ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CB  1 
ATOM   456   C  CG  . TRP A  1 56  ? 176.735 82.825  217.611 1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CG  1 
ATOM   457   C  CD1 . TRP A  1 56  ? 175.439 83.204  217.794 1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CD1 1 
ATOM   458   C  CD2 . TRP A  1 56  ? 176.701 81.449  217.198 1.00 67.98  ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CD2 1 
ATOM   459   N  NE1 . TRP A  1 56  ? 174.595 82.154  217.525 1.00 69.46  ? ? ? ? ? ? 299  TRP A NE1 1 
ATOM   460   C  CE2 . TRP A  1 56  ? 175.339 81.063  217.159 1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CE2 1 
ATOM   461   C  CE3 . TRP A  1 56  ? 177.690 80.502  216.857 1.00 66.42  ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CE3 1 
ATOM   462   C  CZ2 . TRP A  1 56  ? 174.931 79.771  216.782 1.00 65.84  ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CZ2 1 
ATOM   463   C  CZ3 . TRP A  1 56  ? 177.289 79.218  216.502 1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CZ3 1 
ATOM   464   C  CH2 . TRP A  1 56  ? 175.918 78.865  216.462 1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CH2 1 
ATOM   465   N  N   . TRP A  1 57  ? 177.631 81.557  220.324 1.00 71.84  ? ? ? ? ? ? 300  TRP A N   1 
ATOM   466   C  CA  . TRP A  1 57  ? 177.742 80.087  220.528 1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CA  1 
ATOM   467   C  C   . TRP A  1 57  ? 176.485 79.296  220.091 1.00 69.09  ? ? ? ? ? ? 300  TRP A C   1 
ATOM   468   O  O   . TRP A  1 57  ? 175.377 79.811  220.232 1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 300  TRP A O   1 
ATOM   469   C  CB  . TRP A  1 57  ? 178.206 79.772  221.955 1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CB  1 
ATOM   470   C  CG  . TRP A  1 57  ? 179.461 80.550  222.261 1.00 73.22  ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CG  1 
ATOM   471   C  CD1 . TRP A  1 57  ? 180.764 80.087  222.253 1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CD1 1 
ATOM   472   C  CD2 . TRP A  1 57  ? 179.542 81.956  222.549 1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CD2 1 
ATOM   473   N  NE1 . TRP A  1 57  ? 181.640 81.126  222.544 1.00 74.42  ? ? ? ? ? ? 300  TRP A NE1 1 
ATOM   474   C  CE2 . TRP A  1 57  ? 180.913 82.275  222.726 1.00 75.98  ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CE2 1 
ATOM   475   C  CE3 . TRP A  1 57  ? 178.589 82.977  222.674 1.00 76.65  ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CE3 1 
ATOM   476   C  CZ2 . TRP A  1 57  ? 181.337 83.566  223.022 1.00 78.04  ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CZ2 1 
ATOM   477   C  CZ3 . TRP A  1 57  ? 179.016 84.238  222.964 1.00 78.62  ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CZ3 1 
ATOM   478   C  CH2 . TRP A  1 57  ? 180.375 84.528  223.137 1.00 79.32  ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CH2 1 
ATOM   479   N  N   . PRO A  1 58  ? 176.655 78.056  219.546 1.00 67.05  ? ? ? ? ? ? 301  PRO A N   1 
ATOM   480   C  CA  . PRO A  1 58  ? 175.526 77.304  219.012 1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 301  PRO A CA  1 
ATOM   481   C  C   . PRO A  1 58  ? 174.539 77.142  220.138 1.00 67.23  ? ? ? ? ? ? 301  PRO A C   1 
ATOM   482   O  O   . PRO A  1 58  ? 173.410 77.573  220.013 1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 301  PRO A O   1 
ATOM   483   C  CB  . PRO A  1 58  ? 176.129 75.939  218.697 1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 301  PRO A CB  1 
ATOM   484   C  CG  . PRO A  1 58  ? 177.052 75.747  219.761 1.00 64.92  ? ? ? ? ? ? 301  PRO A CG  1 
ATOM   485   C  CD  . PRO A  1 58  ? 177.740 77.128  219.887 1.00 66.40  ? ? ? ? ? ? 301  PRO A CD  1 
ATOM   486   N  N   . ASP A  1 59  ? 174.947 76.542  221.246 1.00 68.01  ? ? ? ? ? ? 302  ASP A N   1 
ATOM   487   C  CA  . ASP A  1 59  ? 174.127 76.675  222.446 1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 302  ASP A CA  1 
ATOM   488   C  C   . ASP A  1 59  ? 174.881 77.343  223.583 1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 302  ASP A C   1 
ATOM   489   O  O   . ASP A  1 59  ? 176.025 77.791  223.397 1.00 72.05  ? ? ? ? ? ? 302  ASP A O   1 
ATOM   490   C  CB  . ASP A  1 59  ? 173.525 75.345  222.894 1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 302  ASP A CB  1 
ATOM   491   C  CG  . ASP A  1 59  ? 174.560 74.284  223.132 1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 302  ASP A CG  1 
ATOM   492   O  OD1 . ASP A  1 59  ? 174.916 74.088  224.309 1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 302  ASP A OD1 1 
ATOM   493   O  OD2 . ASP A  1 59  ? 175.000 73.638  222.165 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 302  ASP A OD2 1 
ATOM   494   N  N   . GLN A  1 60  ? 174.229 77.442  224.748 1.00 74.02  ? ? ? ? ? ? 303  GLN A N   1 
ATOM   495   C  CA  . GLN A  1 60  ? 174.853 78.060  225.952 1.00 76.33  ? ? ? ? ? ? 303  GLN A CA  1 
ATOM   496   C  C   . GLN A  1 60  ? 175.850 77.028  226.511 1.00 76.00  ? ? ? ? ? ? 303  GLN A C   1 
ATOM   497   O  O   . GLN A  1 60  ? 177.013 77.346  226.811 1.00 76.63  ? ? ? ? ? ? 303  GLN A O   1 
ATOM   498   C  CB  . GLN A  1 60  ? 173.796 78.520  226.992 1.00 78.64  ? ? ? ? ? ? 303  GLN A CB  1 
ATOM   499   C  CG  . GLN A  1 60  ? 174.380 78.925  228.329 1.00 81.09  ? ? ? ? ? ? 303  GLN A CG  1 
ATOM   500   C  CD  . GLN A  1 60  ? 173.344 79.509  229.327 1.00 83.57  ? ? ? ? ? ? 303  GLN A CD  1 
ATOM   501   O  OE1 . GLN A  1 60  ? 172.588 80.423  228.987 1.00 84.13  ? ? ? ? ? ? 303  GLN A OE1 1 
ATOM   502   N  NE2 . GLN A  1 60  ? 173.349 79.008  230.574 1.00 85.20  ? ? ? ? ? ? 303  GLN A NE2 1 
ATOM   503   N  N   . GLU A  1 61  ? 175.384 75.782  226.580 1.00 75.00  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A N   1 
ATOM   504   C  CA  . GLU A  1 61  ? 176.211 74.657  226.984 1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A CA  1 
ATOM   505   C  C   . GLU A  1 61  ? 177.620 74.597  226.286 1.00 73.08  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A C   1 
ATOM   506   O  O   . GLU A  1 61  ? 178.630 74.232  226.904 1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A O   1 
ATOM   507   C  CB  . GLU A  1 61  ? 175.409 73.352  226.791 1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A CB  1 
ATOM   508   C  CG  . GLU A  1 61  ? 176.255 72.083  226.945 1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A CG  1 
ATOM   509   C  CD  . GLU A  1 61  ? 177.268 72.196  228.104 1.00 73.96  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A CD  1 
ATOM   510   O  OE1 . GLU A  1 61  ? 177.175 73.125  228.963 1.00 76.20  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A OE1 1 
ATOM   511   O  OE2 . GLU A  1 61  ? 178.181 71.352  228.142 1.00 73.19  ? ? ? ? ? ? 304  GLU A OE2 1 
ATOM   512   N  N   . THR A  1 62  ? 177.683 74.949  225.004 1.00 71.42  ? ? ? ? ? ? 305  THR A N   1 
ATOM   513   C  CA  . THR A  1 62  ? 178.953 75.051  224.304 1.00 70.35  ? ? ? ? ? ? 305  THR A CA  1 
ATOM   514   C  C   . THR A  1 62  ? 179.636 76.408  224.585 1.00 72.08  ? ? ? ? ? ? 305  THR A C   1 
ATOM   515   O  O   . THR A  1 62  ? 180.843 76.471  224.824 1.00 72.50  ? ? ? ? ? ? 305  THR A O   1 
ATOM   516   C  CB  . THR A  1 62  ? 178.734 74.783  222.831 1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 305  THR A CB  1 
ATOM   517   O  OG1 . THR A  1 62  ? 178.469 73.388  222.699 1.00 66.50  ? ? ? ? ? ? 305  THR A OG1 1 
ATOM   518   C  CG2 . THR A  1 62  ? 179.952 75.117  222.041 1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 305  THR A CG2 1 
ATOM   519   N  N   . GLN A  1 63  ? 178.865 77.490  224.614 1.00 73.25  ? ? ? ? ? ? 306  GLN A N   1 
ATOM   520   C  CA  . GLN A  1 63  ? 179.431 78.767  225.039 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 306  GLN A CA  1 
ATOM   521   C  C   . GLN A  1 63  ? 180.069 78.653  226.434 1.00 77.25  ? ? ? ? ? ? 306  GLN A C   1 
ATOM   522   O  O   . GLN A  1 63  ? 180.733 79.584  226.908 1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 306  GLN A O   1 
ATOM   523   C  CB  . GLN A  1 63  ? 178.378 79.867  225.061 1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 306  GLN A CB  1 
ATOM   524   C  CG  . GLN A  1 63  ? 178.987 81.248  225.111 1.00 78.11  ? ? ? ? ? ? 306  GLN A CG  1 
ATOM   525   C  CD  . GLN A  1 63  ? 178.224 82.165  226.014 1.00 80.55  ? ? ? ? ? ? 306  GLN A CD  1 
ATOM   526   O  OE1 . GLN A  1 63  ? 177.079 81.905  226.321 1.00 80.76  ? ? ? ? ? ? 306  GLN A OE1 1 
ATOM   527   N  NE2 . GLN A  1 63  ? 178.859 83.234  226.469 1.00 82.52  ? ? ? ? ? ? 306  GLN A NE2 1 
ATOM   528   N  N   . ARG A  1 64  ? 179.867 77.509  227.085 1.00 77.07  ? ? ? ? ? ? 307  ARG A N   1 
ATOM   529   C  CA  . ARG A  1 64  ? 180.394 77.293  228.419 1.00 79.02  ? ? ? ? ? ? 307  ARG A CA  1 
ATOM   530   C  C   . ARG A  1 64  ? 181.807 76.692  228.399 1.00 78.44  ? ? ? ? ? ? 307  ARG A C   1 
ATOM   531   O  O   . ARG A  1 64  ? 182.759 77.269  228.941 1.00 80.03  ? ? ? ? ? ? 307  ARG A O   1 
ATOM   532   C  CB  . ARG A  1 64  ? 179.442 76.399  229.202 1.00 79.44  ? ? ? ? ? ? 307  ARG A CB  1 
ATOM   533   C  CG  . ARG A  1 64  ? 180.043 75.917  230.476 1.00 81.15  ? ? ? ? ? ? 307  ARG A CG  1 
ATOM   534   C  CD  . ARG A  1 64  ? 179.011 75.557  231.494 1.00 82.65  ? ? ? ? ? ? 307  ARG A CD  1 
ATOM   535   N  NE  . ARG A  1 64  ? 179.496 74.400  232.213 1.00 82.85  ? ? ? ? ? ? 307  ARG A NE  1 
ATOM   536   C  CZ  . ARG A  1 64  ? 179.844 73.303  231.570 1.00 80.68  ? ? ? ? ? ? 307  ARG A CZ  1 
ATOM   537   N  NH1 . ARG A  1 64  ? 179.736 73.285  230.243 1.00 78.30  ? ? ? ? ? ? 307  ARG A NH1 1 
ATOM   538   N  NH2 . ARG A  1 64  ? 180.291 72.247  232.232 1.00 80.96  ? ? ? ? ? ? 307  ARG A NH2 1 
ATOM   539   N  N   . GLN A  1 65  ? 181.934 75.520  227.794 1.00 76.26  ? ? ? ? ? ? 308  GLN A N   1 
ATOM   540   C  CA  . GLN A  1 65  ? 183.215 74.882  227.733 1.00 75.64  ? ? ? ? ? ? 308  GLN A CA  1 
ATOM   541   C  C   . GLN A  1 65  ? 184.112 75.926  227.217 1.00 75.97  ? ? ? ? ? ? 308  GLN A C   1 
ATOM   542   O  O   . GLN A  1 65  ? 185.315 75.890  227.469 1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 308  GLN A O   1 
ATOM   543   C  CB  . GLN A  1 65  ? 183.222 73.816  226.670 1.00 72.88  ? ? ? ? ? ? 308  GLN A CB  1 
ATOM   544   C  CG  . GLN A  1 65  ? 181.932 73.106  226.544 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 308  GLN A CG  1 
ATOM   545   C  CD  . GLN A  1 65  ? 181.809 72.012  227.576 1.00 72.61  ? ? ? ? ? ? 308  GLN A CD  1 
ATOM   546   O  OE1 . GLN A  1 65  ? 181.120 72.180  228.596 1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 308  GLN A OE1 1 
ATOM   547   N  NE2 . GLN A  1 65  ? 182.476 70.882  227.320 1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 308  GLN A NE2 1 
ATOM   548   N  N   . TYR A  1 66  ? 183.515 76.840  226.439 1.00 75.60  ? ? ? ? ? ? 309  TYR A N   1 
ATOM   549   C  CA  . TYR A  1 66  ? 184.302 77.811  225.687 1.00 75.60  ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CA  1 
ATOM   550   C  C   . TYR A  1 66  ? 185.021 78.812  226.597 1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 309  TYR A C   1 
ATOM   551   O  O   . TYR A  1 66  ? 186.229 79.042  226.471 1.00 78.65  ? ? ? ? ? ? 309  TYR A O   1 
ATOM   552   C  CB  . TYR A  1 66  ? 183.486 78.525  224.594 1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CB  1 
ATOM   553   C  CG  . TYR A  1 66  ? 184.118 79.842  224.221 1.00 75.67  ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CG  1 
ATOM   554   C  CD1 . TYR A  1 66  ? 184.582 80.101  222.925 1.00 74.20  ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CD1 1 
ATOM   555   C  CD2 . TYR A  1 66  ? 184.302 80.809  225.195 1.00 78.30  ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CD2 1 
ATOM   556   C  CE1 . TYR A  1 66  ? 185.181 81.314  222.619 1.00 75.38  ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CE1 1 
ATOM   557   C  CE2 . TYR A  1 66  ? 184.883 82.005  224.905 1.00 79.46  ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CE2 1 
ATOM   558   C  CZ  . TYR A  1 66  ? 185.321 82.265  223.625 1.00 78.03  ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CZ  1 
ATOM   559   O  OH  . TYR A  1 66  ? 185.893 83.503  223.408 1.00 79.47  ? ? ? ? ? ? 309  TYR A OH  1 
ATOM   560   N  N   . VAL A  1 67  ? 184.311 79.409  227.533 1.00 80.31  ? ? ? ? ? ? 310  VAL A N   1 
ATOM   561   C  CA  . VAL A  1 67  ? 185.055 80.142  228.534 1.00 82.96  ? ? ? ? ? ? 310  VAL A CA  1 
ATOM   562   C  C   . VAL A  1 67  ? 186.004 79.207  229.314 1.00 83.42  ? ? ? ? ? ? 310  VAL A C   1 
ATOM   563   O  O   . VAL A  1 67  ? 187.216 79.402  229.299 1.00 83.97  ? ? ? ? ? ? 310  VAL A O   1 
ATOM   564   C  CB  . VAL A  1 67  ? 184.148 80.915  229.469 1.00 85.23  ? ? ? ? ? ? 310  VAL A CB  1 
ATOM   565   C  CG1 . VAL A  1 67  ? 184.940 81.391  230.686 1.00 88.07  ? ? ? ? ? ? 310  VAL A CG1 1 
ATOM   566   C  CG2 . VAL A  1 67  ? 183.528 82.087  228.715 1.00 85.24  ? ? ? ? ? ? 310  VAL A CG2 1 
ATOM   567   N  N   . ASN A  1 68  ? 185.482 78.181  229.982 1.00 83.27  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A N   1 
ATOM   568   C  CA  . ASN A  1 68  ? 186.389 77.306  230.707 1.00 83.81  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A CA  1 
ATOM   569   C  C   . ASN A  1 68  ? 187.667 77.053  229.960 1.00 82.59  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A C   1 
ATOM   570   O  O   . ASN A  1 68  ? 188.713 77.542  230.340 1.00 84.14  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A O   1 
ATOM   571   C  CB  . ASN A  1 68  ? 185.711 76.009  231.077 1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A CB  1 
ATOM   572   C  CG  . ASN A  1 68  ? 184.694 76.239  232.123 1.00 84.84  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A CG  1 
ATOM   573   O  OD1 . ASN A  1 68  ? 184.152 75.318  232.719 1.00 84.92  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A OD1 1 
ATOM   574   N  ND2 . ASN A  1 68  ? 184.442 77.505  232.385 1.00 86.60  ? ? ? ? ? ? 311  ASN A ND2 1 
ATOM   575   N  N   . TYR A  1 69  ? 187.591 76.297  228.889 1.00 79.91  ? ? ? ? ? ? 312  TYR A N   1 
ATOM   576   C  CA  . TYR A  1 69  ? 188.766 76.132  228.077 1.00 78.75  ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CA  1 
ATOM   577   C  C   . TYR A  1 69  ? 189.533 77.458  227.801 1.00 80.05  ? ? ? ? ? ? 312  TYR A C   1 
ATOM   578   O  O   . TYR A  1 69  ? 190.731 77.522  228.059 1.00 81.04  ? ? ? ? ? ? 312  TYR A O   1 
ATOM   579   C  CB  . TYR A  1 69  ? 188.428 75.350  226.805 1.00 75.73  ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CB  1 
ATOM   580   C  CG  . TYR A  1 69  ? 189.538 75.250  225.784 1.00 74.39  ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CG  1 
ATOM   581   C  CD1 . TYR A  1 69  ? 190.163 74.026  225.515 1.00 72.90  ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CD1 1 
ATOM   582   C  CD2 . TYR A  1 69  ? 189.953 76.383  225.066 1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CD2 1 
ATOM   583   C  CE1 . TYR A  1 69  ? 191.183 73.937  224.528 1.00 71.69  ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CE1 1 
ATOM   584   C  CE2 . TYR A  1 69  ? 190.964 76.312  224.092 1.00 73.55  ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CE2 1 
ATOM   585   C  CZ  . TYR A  1 69  ? 191.570 75.098  223.830 1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CZ  1 
ATOM   586   O  OH  . TYR A  1 69  ? 192.555 75.067  222.884 1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 312  TYR A OH  1 
ATOM   587   N  N   . MET A  1 70  ? 188.882 78.509  227.304 1.00 80.21  ? ? ? ? ? ? 313  MET A N   1 
ATOM   588   C  CA  . MET A  1 70  ? 189.608 79.795  227.030 1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 313  MET A CA  1 
ATOM   589   C  C   . MET A  1 70  ? 190.108 80.569  228.266 1.00 84.75  ? ? ? ? ? ? 313  MET A C   1 
ATOM   590   O  O   . MET A  1 70  ? 190.974 81.454  228.161 1.00 86.10  ? ? ? ? ? ? 313  MET A O   1 
ATOM   591   C  CB  . MET A  1 70  ? 188.774 80.776  226.183 1.00 81.12  ? ? ? ? ? ? 313  MET A CB  1 
ATOM   592   C  CG  . MET A  1 70  ? 188.539 80.350  224.765 1.00 78.34  ? ? ? ? ? ? 313  MET A CG  1 
ATOM   593   S  SD  . MET A  1 70  ? 190.015 80.276  223.729 1.00 77.33  ? ? ? ? ? ? 313  MET A SD  1 
ATOM   594   C  CE  . MET A  1 70  ? 190.246 81.973  223.235 1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 313  MET A CE  1 
ATOM   595   N  N   . ASN A  1 71  ? 189.517 80.286  229.423 1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A N   1 
ATOM   596   C  CA  . ASN A  1 71  ? 189.973 80.882  230.655 1.00 89.14  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A CA  1 
ATOM   597   C  C   . ASN A  1 71  ? 191.372 80.307  230.946 1.00 89.60  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A C   1 
ATOM   598   O  O   . ASN A  1 71  ? 192.303 81.028  231.339 1.00 91.67  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A O   1 
ATOM   599   C  CB  . ASN A  1 71  ? 188.941 80.633  231.769 1.00 90.37  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A CB  1 
ATOM   600   C  CG  . ASN A  1 71  ? 187.833 81.779  231.811 1.00 91.43  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A CG  1 
ATOM   601   O  OD1 . ASN A  1 71  ? 187.876 82.801  231.064 1.00 91.40  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A OD1 1 
ATOM   602   N  ND2 . ASN A  1 71  ? 186.867 81.618  232.712 1.00 92.53  ? ? ? ? ? ? 314  ASN A ND2 1 
ATOM   603   N  N   . ALA A  1 72  ? 191.536 79.006  230.706 1.00 87.67  ? ? ? ? ? ? 315  ALA A N   1 
ATOM   604   C  CA  . ALA A  1 72  ? 192.861 78.431  230.709 1.00 87.67  ? ? ? ? ? ? 315  ALA A CA  1 
ATOM   605   C  C   . ALA A  1 72  ? 193.790 79.368  229.951 1.00 88.00  ? ? ? ? ? ? 315  ALA A C   1 
ATOM   606   O  O   . ALA A  1 72  ? 194.439 80.204  230.559 1.00 90.49  ? ? ? ? ? ? 315  ALA A O   1 
ATOM   607   C  CB  . ALA A  1 72  ? 192.859 77.053  230.080 1.00 84.95  ? ? ? ? ? ? 315  ALA A CB  1 
ATOM   608   N  N   . GLN A  1 73  ? 193.820 79.240  228.624 1.00 85.60  ? ? ? ? ? ? 316  GLN A N   1 
ATOM   609   C  CA  . GLN A  1 73  ? 194.823 79.889  227.745 1.00 85.56  ? ? ? ? ? ? 316  GLN A CA  1 
ATOM   610   C  C   . GLN A  1 73  ? 195.337 81.217  228.205 1.00 88.37  ? ? ? ? ? ? 316  GLN A C   1 
ATOM   611   O  O   . GLN A  1 73  ? 196.520 81.368  228.446 1.00 89.78  ? ? ? ? ? ? 316  GLN A O   1 
ATOM   612   C  CB  . GLN A  1 73  ? 194.302 80.146  226.322 1.00 83.30  ? ? ? ? ? ? 316  GLN A CB  1 
ATOM   613   C  CG  . GLN A  1 73  ? 193.736 78.951  225.580 1.00 80.31  ? ? ? ? ? ? 316  GLN A CG  1 
ATOM   614   C  CD  . GLN A  1 73  ? 194.562 77.718  225.734 1.00 79.52  ? ? ? ? ? ? 316  GLN A CD  1 
ATOM   615   O  OE1 . GLN A  1 73  ? 194.635 77.152  226.825 1.00 80.60  ? ? ? ? ? ? 316  GLN A OE1 1 
ATOM   616   N  NE2 . GLN A  1 73  ? 195.169 77.266  224.632 1.00 77.65  ? ? ? ? ? ? 316  GLN A NE2 1 
ATOM   617   N  N   . LEU A  1 74  ? 194.456 82.207  228.252 1.00 89.19  ? ? ? ? ? ? 317  LEU A N   1 
ATOM   618   C  CA  . LEU A  1 74  ? 194.894 83.585  228.442 1.00 91.67  ? ? ? ? ? ? 317  LEU A CA  1 
ATOM   619   C  C   . LEU A  1 74  ? 195.329 83.851  229.887 1.00 94.75  ? ? ? ? ? ? 317  LEU A C   1 
ATOM   620   O  O   . LEU A  1 74  ? 195.450 85.009  230.301 1.00 97.18  ? ? ? ? ? ? 317  LEU A O   1 
ATOM   621   C  CB  . LEU A  1 74  ? 193.774 84.555  228.029 1.00 91.62  ? ? ? ? ? ? 317  LEU A CB  1 
ATOM   622   C  CG  . LEU A  1 74  ? 192.990 84.324  226.736 1.00 88.75  ? ? ? ? ? ? 317  LEU A CG  1 
ATOM   623   C  CD1 . LEU A  1 74  ? 191.992 85.432  226.540 1.00 89.42  ? ? ? ? ? ? 317  LEU A CD1 1 
ATOM   624   C  CD2 . LEU A  1 74  ? 193.882 84.156  225.507 1.00 87.17  ? ? ? ? ? ? 317  LEU A CD2 1 
ATOM   625   N  N   . GLY A  1 75  ? 195.557 82.773  230.647 1.00 94.74  ? ? ? ? ? ? 318  GLY A N   1 
ATOM   626   C  CA  . GLY A  1 75  ? 195.809 82.881  232.077 1.00 97.60  ? ? ? ? ? ? 318  GLY A CA  1 
ATOM   627   C  C   . GLY A  1 75  ? 194.748 83.654  232.890 1.00 99.42  ? ? ? ? ? ? 318  GLY A C   1 
ATOM   628   O  O   . GLY A  1 75  ? 195.095 84.536  233.726 1.00 102.42 ? ? ? ? ? ? 318  GLY A O   1 
ATOM   629   N  N   . ILE A  1 76  ? 193.450 83.353  232.674 1.00 97.78  ? ? ? ? ? ? 319  ILE A N   1 
ATOM   630   C  CA  . ILE A  1 76  ? 192.450 83.775  233.695 1.00 99.65  ? ? ? ? ? ? 319  ILE A CA  1 
ATOM   631   C  C   . ILE A  1 76  ? 192.092 82.483  234.461 1.00 99.19  ? ? ? ? ? ? 319  ILE A C   1 
ATOM   632   O  O   . ILE A  1 76  ? 192.195 81.357  233.949 1.00 96.83  ? ? ? ? ? ? 319  ILE A O   1 
ATOM   633   C  CB  . ILE A  1 76  ? 191.206 84.613  233.173 1.00 99.12  ? ? ? ? ? ? 319  ILE A CB  1 
ATOM   634   C  CG1 . ILE A  1 76  ? 191.643 85.813  232.255 1.00 99.35  ? ? ? ? ? ? 319  ILE A CG1 1 
ATOM   635   C  CG2 . ILE A  1 76  ? 190.197 84.836  234.303 1.00 101.01 ? ? ? ? ? ? 319  ILE A CG2 1 
ATOM   636   C  CD1 . ILE A  1 76  ? 190.533 86.246  231.233 1.00 97.54  ? ? ? ? ? ? 319  ILE A CD1 1 
ATOM   637   N  N   . HIS A  1 77  ? 191.779 82.659  235.744 1.00 101.74 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A N   1 
ATOM   638   C  CA  . HIS A  1 77  ? 191.942 81.557  236.669 1.00 102.26 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A CA  1 
ATOM   639   C  C   . HIS A  1 77  ? 190.633 81.358  237.394 1.00 102.82 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A C   1 
ATOM   640   O  O   . HIS A  1 77  ? 190.590 81.191  238.644 1.00 105.18 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A O   1 
ATOM   641   C  CB  . HIS A  1 77  ? 193.177 81.806  237.573 1.00 105.10 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A CB  1 
ATOM   642   C  CG  . HIS A  1 77  ? 194.453 81.222  236.980 1.00 103.93 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A CG  1 
ATOM   643   N  ND1 . HIS A  1 77  ? 195.705 82.027  237.147 1.00 106.14 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A ND1 1 
ATOM   644   C  CD2 . HIS A  1 77  ? 194.670 79.957  236.235 1.00 100.98 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A CD2 1 
ATOM   645   C  CE1 . HIS A  1 77  ? 196.650 81.317  236.535 1.00 104.64 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A CE1 1 
ATOM   646   N  NE2 . HIS A  1 77  ? 196.017 79.900  235.960 1.00 101.24 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A NE2 1 
ATOM   647   N  N   . GLN A  1 78  ? 189.572 81.377  236.585 1.00 100.71 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A N   1 
ATOM   648   C  CA  . GLN A  1 78  ? 188.231 81.199  237.071 1.00 100.93 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A CA  1 
ATOM   649   C  C   . GLN A  1 78  ? 187.707 80.089  236.145 1.00 97.56  ? ? ? ? ? ? 321  GLN A C   1 
ATOM   650   O  O   . GLN A  1 78  ? 188.289 79.856  235.072 1.00 95.38  ? ? ? ? ? ? 321  GLN A O   1 
ATOM   651   C  CB  . GLN A  1 78  ? 187.474 82.570  236.952 1.00 102.08 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A CB  1 
ATOM   652   C  CG  . GLN A  1 78  ? 186.119 82.859  237.743 1.00 103.58 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A CG  1 
ATOM   653   C  CD  . GLN A  1 78  ? 185.906 81.827  238.906 1.00 104.68 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A CD  1 
ATOM   654   O  OE1 . GLN A  1 78  ? 186.633 80.815  238.922 1.00 103.74 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A OE1 1 
ATOM   655   N  NE2 . GLN A  1 78  ? 184.851 82.047  239.840 1.00 106.63 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A NE2 1 
ATOM   656   N  N   . THR A  1 79  ? 186.699 79.341  236.598 1.00 97.28  ? ? ? ? ? ? 322  THR A N   1 
ATOM   657   C  CA  . THR A  1 79  ? 185.855 78.517  235.712 1.00 94.36  ? ? ? ? ? ? 322  THR A CA  1 
ATOM   658   C  C   . THR A  1 79  ? 184.492 78.324  236.353 1.00 95.11  ? ? ? ? ? ? 322  THR A C   1 
ATOM   659   O  O   . THR A  1 79  ? 184.331 78.467  237.570 1.00 97.70  ? ? ? ? ? ? 322  THR A O   1 
ATOM   660   C  CB  . THR A  1 79  ? 186.394 77.086  235.415 1.00 92.37  ? ? ? ? ? ? 322  THR A CB  1 
ATOM   661   O  OG1 . THR A  1 79  ? 186.225 76.259  236.581 1.00 93.79  ? ? ? ? ? ? 322  THR A OG1 1 
ATOM   662   C  CG2 . THR A  1 79  ? 187.857 77.076  234.874 1.00 91.72  ? ? ? ? ? ? 322  THR A CG2 1 
ATOM   663   N  N   . TYR A  1 80  ? 183.513 77.977  235.526 1.00 92.92  ? ? ? ? ? ? 323  TYR A N   1 
ATOM   664   C  CA  . TYR A  1 80  ? 182.146 77.809  235.982 1.00 93.47  ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CA  1 
ATOM   665   C  C   . TYR A  1 80  ? 181.645 76.412  235.684 1.00 91.42  ? ? ? ? ? ? 323  TYR A C   1 
ATOM   666   O  O   . TYR A  1 80  ? 182.028 75.802  234.683 1.00 88.89  ? ? ? ? ? ? 323  TYR A O   1 
ATOM   667   C  CB  . TYR A  1 80  ? 181.257 78.791  235.259 1.00 92.99  ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CB  1 
ATOM   668   C  CG  . TYR A  1 80  ? 181.857 80.174  235.066 1.00 94.17  ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CG  1 
ATOM   669   C  CD1 . TYR A  1 80  ? 181.467 81.270  235.901 1.00 96.99  ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CD1 1 
ATOM   670   C  CD2 . TYR A  1 80  ? 182.788 80.398  234.022 1.00 92.55  ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CD2 1 
ATOM   671   C  CE1 . TYR A  1 80  ? 182.026 82.540  235.707 1.00 98.16  ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CE1 1 
ATOM   672   C  CE2 . TYR A  1 80  ? 183.317 81.672  233.820 1.00 93.73  ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CE2 1 
ATOM   673   C  CZ  . TYR A  1 80  ? 182.924 82.740  234.655 1.00 96.51  ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CZ  1 
ATOM   674   O  OH  . TYR A  1 80  ? 183.468 83.988  234.451 1.00 97.77  ? ? ? ? ? ? 323  TYR A OH  1 
ATOM   675   N  N   . ASN A  1 81  ? 180.795 75.892  236.555 1.00 92.62  ? ? ? ? ? ? 324  ASN A N   1 
ATOM   676   C  CA  . ASN A  1 81  ? 180.230 74.576  236.326 1.00 90.92  ? ? ? ? ? ? 324  ASN A CA  1 
ATOM   677   C  C   . ASN A  1 81  ? 178.890 74.820  235.665 1.00 89.87  ? ? ? ? ? ? 324  ASN A C   1 
ATOM   678   O  O   . ASN A  1 81  ? 178.533 76.003  235.336 1.00 90.33  ? ? ? ? ? ? 324  ASN A O   1 
ATOM   679   C  CB  . ASN A  1 81  ? 180.042 73.822  237.645 1.00 92.95  ? ? ? ? ? ? 324  ASN A CB  1 
ATOM   680   C  CG  . ASN A  1 81  ? 179.606 74.762  238.788 1.00 96.20  ? ? ? ? ? ? 324  ASN A CG  1 
ATOM   681   O  OD1 . ASN A  1 81  ? 178.976 75.815  238.570 1.00 96.72  ? ? ? ? ? ? 324  ASN A OD1 1 
ATOM   682   N  ND2 . ASN A  1 81  ? 179.962 74.387  240.017 1.00 98.50  ? ? ? ? ? ? 324  ASN A ND2 1 
ATOM   683   N  N   . THR A  1 82  ? 178.148 73.707  235.493 1.00 88.60  ? ? ? ? ? ? 325  THR A N   1 
ATOM   684   C  CA  . THR A  1 82  ? 176.811 73.772  234.913 1.00 87.68  ? ? ? ? ? ? 325  THR A CA  1 
ATOM   685   C  C   . THR A  1 82  ? 175.830 74.725  235.627 1.00 90.08  ? ? ? ? ? ? 325  THR A C   1 
ATOM   686   O  O   . THR A  1 82  ? 175.038 75.381  234.965 1.00 89.50  ? ? ? ? ? ? 325  THR A O   1 
ATOM   687   C  CB  . THR A  1 82  ? 176.212 72.366  234.844 1.00 86.49  ? ? ? ? ? ? 325  THR A CB  1 
ATOM   688   O  OG1 . THR A  1 82  ? 176.525 71.696  236.068 1.00 88.33  ? ? ? ? ? ? 325  THR A OG1 1 
ATOM   689   C  CG2 . THR A  1 82  ? 176.816 71.558  233.654 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ? 325  THR A CG2 1 
ATOM   690   N  N   . ALA A  1 83  ? 175.874 74.787  236.964 1.00 92.81  ? ? ? ? ? ? 326  ALA A N   1 
ATOM   691   C  CA  . ALA A  1 83  ? 175.112 75.788  237.791 1.00 95.53  ? ? ? ? ? ? 326  ALA A CA  1 
ATOM   692   C  C   . ALA A  1 83  ? 174.882 77.221  237.160 1.00 95.58  ? ? ? ? ? ? 326  ALA A C   1 
ATOM   693   O  O   . ALA A  1 83  ? 173.748 77.652  236.926 1.00 95.75  ? ? ? ? ? ? 326  ALA A O   1 
ATOM   694   C  CB  . ALA A  1 83  ? 175.799 75.988  239.215 1.00 98.58  ? ? ? ? ? ? 326  ALA A CB  1 
ATOM   695   N  N   . THR A  1 84  ? 175.995 77.922  236.704 1.00 95.14  ? ? ? ? ? ? 327  THR A N   1 
ATOM   696   C  CA  . THR A  1 84  ? 176.077 79.387  236.298 1.00 95.77  ? ? ? ? ? ? 327  THR A CA  1 
ATOM   697   C  C   . THR A  1 84  ? 174.964 80.052  235.561 1.00 95.15  ? ? ? ? ? ? 327  THR A C   1 
ATOM   698   O  O   . THR A  1 84  ? 174.232 79.429  234.856 1.00 93.28  ? ? ? ? ? ? 327  THR A O   1 
ATOM   699   C  CB  . THR A  1 84  ? 177.430 79.652  235.585 1.00 94.51  ? ? ? ? ? ? 327  THR A CB  1 
ATOM   700   O  OG1 . THR A  1 84  ? 178.571 79.260  236.490 1.00 95.84  ? ? ? ? ? ? 327  THR A OG1 1 
ATOM   701   C  CG2 . THR A  1 84  ? 177.522 81.135  235.160 1.00 95.26  ? ? ? ? ? ? 327  THR A CG2 1 
ATOM   702   N  N   . SER A  1 85  ? 174.888 81.429  235.814 1.00 97.11  ? ? ? ? ? ? 328  SER A N   1 
ATOM   703   C  CA  . SER A  1 85  ? 173.893 82.161  235.052 1.00 96.58  ? ? ? ? ? ? 328  SER A CA  1 
ATOM   704   C  C   . SER A  1 85  ? 174.463 82.476  233.715 1.00 94.30  ? ? ? ? ? ? 328  SER A C   1 
ATOM   705   O  O   . SER A  1 85  ? 175.675 82.632  233.571 1.00 94.05  ? ? ? ? ? ? 328  SER A O   1 
ATOM   706   C  CB  . SER A  1 85  ? 173.661 83.506  235.661 1.00 99.29  ? ? ? ? ? ? 328  SER A CB  1 
ATOM   707   O  OG  . SER A  1 85  ? 174.456 84.407  234.916 1.00 98.76  ? ? ? ? ? ? 328  SER A OG  1 
ATOM   708   N  N   . PRO A  1 86  ? 173.585 82.569  232.723 1.00 92.73  ? ? ? ? ? ? 329  PRO A N   1 
ATOM   709   C  CA  . PRO A  1 86  ? 173.892 83.229  231.474 1.00 91.17  ? ? ? ? ? ? 329  PRO A CA  1 
ATOM   710   C  C   . PRO A  1 86  ? 174.750 84.497  231.694 1.00 92.91  ? ? ? ? ? ? 329  PRO A C   1 
ATOM   711   O  O   . PRO A  1 86  ? 175.833 84.619  231.105 1.00 91.91  ? ? ? ? ? ? 329  PRO A O   1 
ATOM   712   C  CB  . PRO A  1 86  ? 172.496 83.579  230.927 1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 329  PRO A CB  1 
ATOM   713   C  CG  . PRO A  1 86  ? 171.484 82.775  231.807 1.00 91.79  ? ? ? ? ? ? 329  PRO A CG  1 
ATOM   714   C  CD  . PRO A  1 86  ? 172.309 81.844  232.649 1.00 92.08  ? ? ? ? ? ? 329  PRO A CD  1 
ATOM   715   N  N   . LEU A  1 87  ? 174.294 85.414  232.543 1.00 95.58  ? ? ? ? ? ? 330  LEU A N   1 
ATOM   716   C  CA  . LEU A  1 87  ? 174.966 86.714  232.672 1.00 97.33  ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CA  1 
ATOM   717   C  C   . LEU A  1 87  ? 176.484 86.624  232.785 1.00 97.33  ? ? ? ? ? ? 330  LEU A C   1 
ATOM   718   O  O   . LEU A  1 87  ? 177.202 87.366  232.129 1.00 97.10  ? ? ? ? ? ? 330  LEU A O   1 
ATOM   719   C  CB  . LEU A  1 87  ? 174.430 87.519  233.864 1.00 100.58 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CB  1 
ATOM   720   C  CG  . LEU A  1 87  ? 175.134 88.876  233.986 1.00 102.50 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CG  1 
ATOM   721   C  CD1 . LEU A  1 87  ? 175.408 89.428  232.587 1.00 100.68 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CD1 1 
ATOM   722   C  CD2 . LEU A  1 87  ? 174.350 89.871  234.826 1.00 105.45 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CD2 1 
ATOM   723   N  N   . GLN A  1 88  ? 176.956 85.737  233.654 1.00 97.80  ? ? ? ? ? ? 331  GLN A N   1 
ATOM   724   C  CA  . GLN A  1 88  ? 178.382 85.552  233.905 1.00 98.04  ? ? ? ? ? ? 331  GLN A CA  1 
ATOM   725   C  C   . GLN A  1 88  ? 179.103 84.993  232.708 1.00 95.18  ? ? ? ? ? ? 331  GLN A C   1 
ATOM   726   O  O   . GLN A  1 88  ? 180.252 85.324  232.449 1.00 95.22  ? ? ? ? ? ? 331  GLN A O   1 
ATOM   727   C  CB  . GLN A  1 88  ? 178.587 84.575  235.068 1.00 99.05  ? ? ? ? ? ? 331  GLN A CB  1 
ATOM   728   C  CG  . GLN A  1 88  ? 179.048 85.230  236.387 1.00 102.44 ? ? ? ? ? ? 331  GLN A CG  1 
ATOM   729   C  CD  . GLN A  1 88  ? 178.810 84.311  237.552 1.00 103.64 ? ? ? ? ? ? 331  GLN A CD  1 
ATOM   730   O  OE1 . GLN A  1 88  ? 177.855 83.507  237.516 1.00 102.60 ? ? ? ? ? ? 331  GLN A OE1 1 
ATOM   731   N  NE2 . GLN A  1 88  ? 179.660 84.414  238.594 1.00 105.95 ? ? ? ? ? ? 331  GLN A NE2 1 
ATOM   732   N  N   . LEU A  1 89  ? 178.437 84.099  231.996 1.00 92.78  ? ? ? ? ? ? 332  LEU A N   1 
ATOM   733   C  CA  . LEU A  1 89  ? 179.067 83.435  230.882 1.00 90.03  ? ? ? ? ? ? 332  LEU A CA  1 
ATOM   734   C  C   . LEU A  1 89  ? 179.401 84.529  229.890 1.00 89.68  ? ? ? ? ? ? 332  LEU A C   1 
ATOM   735   O  O   . LEU A  1 89  ? 180.489 84.546  229.309 1.00 88.81  ? ? ? ? ? ? 332  LEU A O   1 
ATOM   736   C  CB  . LEU A  1 89  ? 178.133 82.363  230.306 1.00 87.75  ? ? ? ? ? ? 332  LEU A CB  1 
ATOM   737   C  CG  . LEU A  1 89  ? 178.200 81.004  231.034 1.00 87.47  ? ? ? ? ? ? 332  LEU A CG  1 
ATOM   738   C  CD1 . LEU A  1 89  ? 177.124 80.014  230.609 1.00 85.70  ? ? ? ? ? ? 332  LEU A CD1 1 
ATOM   739   C  CD2 . LEU A  1 89  ? 179.557 80.374  230.828 1.00 86.41  ? ? ? ? ? ? 332  LEU A CD2 1 
ATOM   740   N  N   . ASN A  1 90  ? 178.469 85.474  229.764 1.00 90.61  ? ? ? ? ? ? 333  ASN A N   1 
ATOM   741   C  CA  . ASN A  1 90  ? 178.570 86.624  228.835 1.00 90.55  ? ? ? ? ? ? 333  ASN A CA  1 
ATOM   742   C  C   . ASN A  1 90  ? 179.620 87.718  229.137 1.00 92.58  ? ? ? ? ? ? 333  ASN A C   1 
ATOM   743   O  O   . ASN A  1 90  ? 180.156 88.317  228.219 1.00 91.97  ? ? ? ? ? ? 333  ASN A O   1 
ATOM   744   C  CB  . ASN A  1 90  ? 177.195 87.292  228.624 1.00 91.05  ? ? ? ? ? ? 333  ASN A CB  1 
ATOM   745   C  CG  . ASN A  1 90  ? 176.169 86.351  228.004 1.00 88.85  ? ? ? ? ? ? 333  ASN A CG  1 
ATOM   746   O  OD1 . ASN A  1 90  ? 176.422 85.711  226.991 1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 333  ASN A OD1 1 
ATOM   747   N  ND2 . ASN A  1 90  ? 175.001 86.273  228.618 1.00 89.83  ? ? ? ? ? ? 333  ASN A ND2 1 
ATOM   748   N  N   . LEU A  1 91  ? 179.886 88.029  230.399 1.00 95.14  ? ? ? ? ? ? 334  LEU A N   1 
ATOM   749   C  CA  . LEU A  1 91  ? 181.069 88.833  230.685 1.00 96.91  ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CA  1 
ATOM   750   C  C   . LEU A  1 91  ? 182.334 87.968  230.547 1.00 95.72  ? ? ? ? ? ? 334  LEU A C   1 
ATOM   751   O  O   . LEU A  1 91  ? 183.295 88.362  229.908 1.00 95.41  ? ? ? ? ? ? 334  LEU A O   1 
ATOM   752   C  CB  . LEU A  1 91  ? 180.996 89.489  232.068 1.00 100.22 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CB  1 
ATOM   753   C  CG  . LEU A  1 91  ? 179.680 90.220  232.314 1.00 101.49 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CG  1 
ATOM   754   C  CD1 . LEU A  1 91  ? 179.684 90.840  233.710 1.00 104.89 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CD1 1 
ATOM   755   C  CD2 . LEU A  1 91  ? 179.405 91.253  231.202 1.00 100.99 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CD2 1 
ATOM   756   N  N   . ALA A  1 92  ? 182.338 86.782  231.139 1.00 95.13  ? ? ? ? ? ? 335  ALA A N   1 
ATOM   757   C  CA  . ALA A  1 92  ? 183.522 85.954  231.087 1.00 94.19  ? ? ? ? ? ? 335  ALA A CA  1 
ATOM   758   C  C   . ALA A  1 92  ? 184.128 86.094  229.689 1.00 92.14  ? ? ? ? ? ? 335  ALA A C   1 
ATOM   759   O  O   . ALA A  1 92  ? 185.361 86.202  229.544 1.00 92.40  ? ? ? ? ? ? 335  ALA A O   1 
ATOM   760   C  CB  . ALA A  1 92  ? 183.154 84.504  231.385 1.00 92.74  ? ? ? ? ? ? 335  ALA A CB  1 
ATOM   761   N  N   . ALA A  1 93  ? 183.237 86.124  228.684 1.00 90.29  ? ? ? ? ? ? 336  ALA A N   1 
ATOM   762   C  CA  . ALA A  1 93  ? 183.588 86.095  227.247 1.00 88.03  ? ? ? ? ? ? 336  ALA A CA  1 
ATOM   763   C  C   . ALA A  1 93  ? 184.131 87.426  226.692 1.00 89.14  ? ? ? ? ? ? 336  ALA A C   1 
ATOM   764   O  O   . ALA A  1 93  ? 185.111 87.466  225.943 1.00 88.34  ? ? ? ? ? ? 336  ALA A O   1 
ATOM   765   C  CB  . ALA A  1 93  ? 182.389 85.603  226.416 1.00 85.82  ? ? ? ? ? ? 336  ALA A CB  1 
ATOM   766   N  N   . GLN A  1 94  ? 183.476 88.518  227.058 1.00 91.07  ? ? ? ? ? ? 337  GLN A N   1 
ATOM   767   C  CA  . GLN A  1 94  ? 184.056 89.856  226.861 1.00 92.87  ? ? ? ? ? ? 337  GLN A CA  1 
ATOM   768   C  C   . GLN A  1 94  ? 185.428 90.077  227.646 1.00 94.88  ? ? ? ? ? ? 337  GLN A C   1 
ATOM   769   O  O   . GLN A  1 94  ? 186.467 90.370  227.037 1.00 94.77  ? ? ? ? ? ? 337  GLN A O   1 
ATOM   770   C  CB  . GLN A  1 94  ? 182.962 90.933  227.114 1.00 94.55  ? ? ? ? ? ? 337  GLN A CB  1 
ATOM   771   C  CG  . GLN A  1 94  ? 181.689 90.718  226.146 1.00 92.45  ? ? ? ? ? ? 337  GLN A CG  1 
ATOM   772   C  CD  . GLN A  1 94  ? 180.467 91.417  226.698 1.00 94.08  ? ? ? ? ? ? 337  GLN A CD  1 
ATOM   773   O  OE1 . GLN A  1 94  ? 180.258 91.509  227.929 1.00 96.09  ? ? ? ? ? ? 337  GLN A OE1 1 
ATOM   774   N  NE2 . GLN A  1 94  ? 179.649 91.929  225.794 1.00 93.36  ? ? ? ? ? ? 337  GLN A NE2 1 
ATOM   775   N  N   . THR A  1 95  ? 185.457 89.909  228.971 1.00 96.77  ? ? ? ? ? ? 338  THR A N   1 
ATOM   776   C  CA  . THR A  1 95  ? 186.743 89.735  229.665 1.00 98.15  ? ? ? ? ? ? 338  THR A CA  1 
ATOM   777   C  C   . THR A  1 95  ? 187.748 88.970  228.798 1.00 96.01  ? ? ? ? ? ? 338  THR A C   1 
ATOM   778   O  O   . THR A  1 95  ? 188.936 89.310  228.733 1.00 96.96  ? ? ? ? ? ? 338  THR A O   1 
ATOM   779   C  CB  . THR A  1 95  ? 186.558 88.922  230.934 1.00 99.03  ? ? ? ? ? ? 338  THR A CB  1 
ATOM   780   O  OG1 . THR A  1 95  ? 186.016 89.771  231.961 1.00 101.85 ? ? ? ? ? ? 338  THR A OG1 1 
ATOM   781   C  CG2 . THR A  1 95  ? 187.865 88.332  231.363 1.00 99.46  ? ? ? ? ? ? 338  THR A CG2 1 
ATOM   782   N  N   . ILE A  1 96  ? 187.259 87.920  228.148 1.00 93.21  ? ? ? ? ? ? 339  ILE A N   1 
ATOM   783   C  CA  . ILE A  1 96  ? 188.126 87.052  227.364 1.00 91.08  ? ? ? ? ? ? 339  ILE A CA  1 
ATOM   784   C  C   . ILE A  1 96  ? 188.576 87.765  226.085 1.00 90.33  ? ? ? ? ? ? 339  ILE A C   1 
ATOM   785   O  O   . ILE A  1 96  ? 189.664 87.473  225.512 1.00 89.56  ? ? ? ? ? ? 339  ILE A O   1 
ATOM   786   C  CB  . ILE A  1 96  ? 187.443 85.698  227.010 1.00 88.34  ? ? ? ? ? ? 339  ILE A CB  1 
ATOM   787   C  CG1 . ILE A  1 96  ? 187.192 84.876  228.295 1.00 89.18  ? ? ? ? ? ? 339  ILE A CG1 1 
ATOM   788   C  CG2 . ILE A  1 96  ? 188.285 84.913  225.963 1.00 85.98  ? ? ? ? ? ? 339  ILE A CG2 1 
ATOM   789   C  CD1 . ILE A  1 96  ? 186.372 83.635  228.068 1.00 86.88  ? ? ? ? ? ? 339  ILE A CD1 1 
ATOM   790   N  N   . GLN A  1 97  ? 187.748 88.711  225.643 1.00 90.69  ? ? ? ? ? ? 340  GLN A N   1 
ATOM   791   C  CA  . GLN A  1 97  ? 187.980 89.360  224.347 1.00 89.87  ? ? ? ? ? ? 340  GLN A CA  1 
ATOM   792   C  C   . GLN A  1 97  ? 189.026 90.456  224.484 1.00 92.25  ? ? ? ? ? ? 340  GLN A C   1 
ATOM   793   O  O   . GLN A  1 97  ? 189.926 90.578  223.644 1.00 91.72  ? ? ? ? ? ? 340  GLN A O   1 
ATOM   794   C  CB  . GLN A  1 97  ? 186.667 89.905  223.775 1.00 89.32  ? ? ? ? ? ? 340  GLN A CB  1 
ATOM   795   C  CG  . GLN A  1 97  ? 186.775 90.596  222.425 1.00 88.57  ? ? ? ? ? ? 340  GLN A CG  1 
ATOM   796   C  CD  . GLN A  1 97  ? 185.349 90.868  221.852 1.00 87.67  ? ? ? ? ? ? 340  GLN A CD  1 
ATOM   797   O  OE1 . GLN A  1 97  ? 184.398 90.247  222.317 1.00 87.02  ? ? ? ? ? ? 340  GLN A OE1 1 
ATOM   798   N  NE2 . GLN A  1 97  ? 185.196 91.812  220.911 1.00 87.87  ? ? ? ? ? ? 340  GLN A NE2 1 
ATOM   799   N  N   . THR A  1 98  ? 188.922 91.242  225.552 1.00 94.99  ? ? ? ? ? ? 341  THR A N   1 
ATOM   800   C  CA  . THR A  1 98  ? 189.931 92.240  225.785 1.00 97.47  ? ? ? ? ? ? 341  THR A CA  1 
ATOM   801   C  C   . THR A  1 98  ? 191.237 91.470  225.701 1.00 96.86  ? ? ? ? ? ? 341  THR A C   1 
ATOM   802   O  O   . THR A  1 98  ? 191.999 91.624  224.723 1.00 96.15  ? ? ? ? ? ? 341  THR A O   1 
ATOM   803   C  CB  . THR A  1 98  ? 189.735 92.976  227.136 1.00 100.61 ? ? ? ? ? ? 341  THR A CB  1 
ATOM   804   O  OG1 . THR A  1 98  ? 188.425 93.566  227.168 1.00 100.92 ? ? ? ? ? ? 341  THR A OG1 1 
ATOM   805   C  CG2 . THR A  1 98  ? 190.806 94.086  227.339 1.00 103.40 ? ? ? ? ? ? 341  THR A CG2 1 
ATOM   806   N  N   . LYS A  1 99  ? 191.461 90.586  226.693 1.00 97.09  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A N   1 
ATOM   807   C  CA  . LYS A  1 99  ? 192.692 89.826  226.738 1.00 96.73  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CA  1 
ATOM   808   C  C   . LYS A  1 99  ? 193.123 89.318  225.338 1.00 94.10  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A C   1 
ATOM   809   O  O   . LYS A  1 99  ? 194.316 89.070  225.101 1.00 94.17  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A O   1 
ATOM   810   C  CB  . LYS A  1 99  ? 192.535 88.670  227.732 1.00 96.40  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CB  1 
ATOM   811   C  CG  . LYS A  1 99  ? 193.777 88.403  228.570 1.00 98.15  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CG  1 
ATOM   812   C  CD  . LYS A  1 99  ? 195.075 88.397  227.716 1.00 97.67  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CD  1 
ATOM   813   C  CE  . LYS A  1 99  ? 196.298 88.125  228.614 1.00 99.62  ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CE  1 
ATOM   814   N  NZ  . LYS A  1 99  ? 196.057 88.799  230.030 1.00 102.84 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A NZ  1 
ATOM   815   N  N   . ILE A  1 100 ? 192.162 89.163  224.420 1.00 91.90  ? ? ? ? ? ? 343  ILE A N   1 
ATOM   816   C  CA  . ILE A  1 100 ? 192.442 88.700  223.049 1.00 89.42  ? ? ? ? ? ? 343  ILE A CA  1 
ATOM   817   C  C   . ILE A  1 100 ? 193.062 89.803  222.172 1.00 90.35  ? ? ? ? ? ? 343  ILE A C   1 
ATOM   818   O  O   . ILE A  1 100 ? 193.975 89.540  221.393 1.00 89.51  ? ? ? ? ? ? 343  ILE A O   1 
ATOM   819   C  CB  . ILE A  1 100 ? 191.175 88.103  222.382 1.00 86.84  ? ? ? ? ? ? 343  ILE A CB  1 
ATOM   820   C  CG1 . ILE A  1 100 ? 190.603 86.955  223.257 1.00 86.02  ? ? ? ? ? ? 343  ILE A CG1 1 
ATOM   821   C  CG2 . ILE A  1 100 ? 191.466 87.652  220.928 1.00 84.39  ? ? ? ? ? ? 343  ILE A CG2 1 
ATOM   822   C  CD1 . ILE A  1 100 ? 189.393 86.272  222.672 1.00 83.61  ? ? ? ? ? ? 343  ILE A CD1 1 
ATOM   823   N  N   . GLU A  1 101 ? 192.577 91.037  222.317 1.00 92.21  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A N   1 
ATOM   824   C  CA  . GLU A  1 101 ? 193.191 92.199  221.651 1.00 93.65  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CA  1 
ATOM   825   C  C   . GLU A  1 101 ? 194.547 92.546  222.256 1.00 96.01  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A C   1 
ATOM   826   O  O   . GLU A  1 101 ? 195.555 92.590  221.558 1.00 95.93  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A O   1 
ATOM   827   C  CB  . GLU A  1 101 ? 192.276 93.434  221.723 1.00 95.21  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CB  1 
ATOM   828   C  CG  . GLU A  1 101 ? 190.803 93.208  221.269 1.00 93.31  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CG  1 
ATOM   829   C  CD  . GLU A  1 101 ? 190.671 92.707  219.825 1.00 90.58  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CD  1 
ATOM   830   O  OE1 . GLU A  1 101 ? 191.709 92.305  219.255 1.00 89.85  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A OE1 1 
ATOM   831   O  OE2 . GLU A  1 101 ? 189.535 92.695  219.271 1.00 89.24  ? ? ? ? ? ? 344  GLU A OE2 1 
ATOM   832   N  N   . GLU A  1 102 ? 194.559 92.808  223.559 1.00 98.24  ? ? ? ? ? ? 345  GLU A N   1 
ATOM   833   C  CA  . GLU A  1 102 ? 195.806 93.073  224.287 1.00 100.69 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A CA  1 
ATOM   834   C  C   . GLU A  1 102 ? 196.847 92.012  223.944 1.00 99.24  ? ? ? ? ? ? 345  GLU A C   1 
ATOM   835   O  O   . GLU A  1 102 ? 198.078 92.256  224.054 1.00 100.87 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A O   1 
ATOM   836   C  CB  . GLU A  1 102 ? 195.579 93.086  225.812 1.00 102.75 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A CB  1 
ATOM   837   C  CG  . GLU A  1 102 ? 194.647 94.222  226.294 1.00 104.70 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A CG  1 
ATOM   838   C  CD  . GLU A  1 102 ? 194.253 94.026  227.740 1.00 106.28 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A CD  1 
ATOM   839   O  OE1 . GLU A  1 102 ? 193.974 92.870  228.109 1.00 104.70 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A OE1 1 
ATOM   840   O  OE2 . GLU A  1 102 ? 194.230 95.017  228.516 1.00 109.21 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A OE2 1 
ATOM   841   N  N   . LYS A  1 103 ? 196.355 90.826  223.535 1.00 96.28  ? ? ? ? ? ? 346  LYS A N   1 
ATOM   842   C  CA  . LYS A  1 103 ? 197.273 89.742  223.188 1.00 94.76  ? ? ? ? ? ? 346  LYS A CA  1 
ATOM   843   C  C   . LYS A  1 103 ? 197.563 89.725  221.668 1.00 92.90  ? ? ? ? ? ? 346  LYS A C   1 
ATOM   844   O  O   . LYS A  1 103 ? 198.612 89.179  221.211 1.00 92.30  ? ? ? ? ? ? 346  LYS A O   1 
ATOM   845   C  CB  . LYS A  1 103 ? 196.756 88.387  223.693 1.00 92.87  ? ? ? ? ? ? 346  LYS A CB  1 
ATOM   846   C  CG  . LYS A  1 103 ? 197.848 87.572  224.447 1.00 93.56  ? ? ? ? ? ? 346  LYS A CG  1 
ATOM   847   C  CD  . LYS A  1 103 ? 197.397 86.144  224.746 1.00 91.44  ? ? ? ? ? ? 346  LYS A CD  1 
ATOM   848   C  CE  . LYS A  1 103 ? 197.815 85.181  223.629 1.00 88.70  ? ? ? ? ? ? 346  LYS A CE  1 
ATOM   849   N  NZ  . LYS A  1 103 ? 199.301 84.941  223.671 1.00 89.63  ? ? ? ? ? ? 346  LYS A NZ  1 
ATOM   850   N  N   . ILE A  1 104 ? 196.642 90.347  220.901 1.00 92.17  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A N   1 
ATOM   851   C  CA  . ILE A  1 104 ? 196.813 90.592  219.449 1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A CA  1 
ATOM   852   C  C   . ILE A  1 104 ? 197.730 91.790  219.157 1.00 93.34  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A C   1 
ATOM   853   O  O   . ILE A  1 104 ? 198.514 91.743  218.198 1.00 92.81  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A O   1 
ATOM   854   C  CB  . ILE A  1 104 ? 195.460 90.841  218.748 1.00 89.40  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A CB  1 
ATOM   855   C  CG1 . ILE A  1 104 ? 194.778 89.485  218.475 1.00 86.35  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A CG1 1 
ATOM   856   C  CG2 . ILE A  1 104 ? 195.656 91.632  217.436 1.00 89.36  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A CG2 1 
ATOM   857   C  CD1 . ILE A  1 104 ? 193.291 89.581  218.133 1.00 85.07  ? ? ? ? ? ? 347  ILE A CD1 1 
ATOM   858   N  N   . THR A  1 105 ? 197.625 92.853  219.971 1.00 96.08  ? ? ? ? ? ? 348  THR A N   1 
ATOM   859   C  CA  . THR A  1 105 ? 198.532 93.976  219.847 1.00 98.73  ? ? ? ? ? ? 348  THR A CA  1 
ATOM   860   C  C   . THR A  1 105 ? 199.918 93.508  220.189 1.00 99.62  ? ? ? ? ? ? 348  THR A C   1 
ATOM   861   O  O   . THR A  1 105 ? 200.833 93.596  219.369 1.00 99.67  ? ? ? ? ? ? 348  THR A O   1 
ATOM   862   C  CB  . THR A  1 105 ? 198.187 95.078  220.824 1.00 101.62 ? ? ? ? ? ? 348  THR A CB  1 
ATOM   863   O  OG1 . THR A  1 105 ? 197.081 95.833  220.299 1.00 101.35 ? ? ? ? ? ? 348  THR A OG1 1 
ATOM   864   C  CG2 . THR A  1 105 ? 199.421 95.990  221.093 1.00 104.81 ? ? ? ? ? ? 348  THR A CG2 1 
ATOM   865   N  N   . ALA A  1 106 ? 200.065 92.993  221.406 1.00 100.39 ? ? ? ? ? ? 349  ALA A N   1 
ATOM   866   C  CA  . ALA A  1 106 ? 201.360 92.506  221.868 1.00 101.42 ? ? ? ? ? ? 349  ALA A CA  1 
ATOM   867   C  C   . ALA A  1 106 ? 201.904 91.330  221.020 1.00 98.81  ? ? ? ? ? ? 349  ALA A C   1 
ATOM   868   O  O   . ALA A  1 106 ? 203.101 91.079  221.030 1.00 99.64  ? ? ? ? ? ? 349  ALA A O   1 
ATOM   869   C  CB  . ALA A  1 106 ? 201.318 92.156  223.372 1.00 102.81 ? ? ? ? ? ? 349  ALA A CB  1 
ATOM   870   N  N   . GLU A  1 107 ? 201.062 90.620  220.273 1.00 95.78  ? ? ? ? ? ? 350  GLU A N   1 
ATOM   871   C  CA  . GLU A  1 107 ? 201.599 89.559  219.402 1.00 93.42  ? ? ? ? ? ? 350  GLU A CA  1 
ATOM   872   C  C   . GLU A  1 107 ? 201.777 89.989  217.929 1.00 92.57  ? ? ? ? ? ? 350  GLU A C   1 
ATOM   873   O  O   . GLU A  1 107 ? 202.112 89.157  217.073 1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 350  GLU A O   1 
ATOM   874   C  CB  . GLU A  1 107 ? 200.738 88.264  219.437 1.00 90.48  ? ? ? ? ? ? 350  GLU A CB  1 
ATOM   875   C  CG  . GLU A  1 107 ? 200.408 87.694  220.808 1.00 90.98  ? ? ? ? ? ? 350  GLU A CG  1 
ATOM   876   C  CD  . GLU A  1 107 ? 201.655 87.472  221.669 1.00 92.94  ? ? ? ? ? ? 350  GLU A CD  1 
ATOM   877   O  OE1 . GLU A  1 107 ? 202.504 86.628  221.268 1.00 91.89  ? ? ? ? ? ? 350  GLU A OE1 1 
ATOM   878   O  OE2 . GLU A  1 107 ? 201.760 88.134  222.746 1.00 95.58  ? ? ? ? ? ? 350  GLU A OE2 1 
ATOM   879   N  N   . LYS A  1 108 ? 201.541 91.263  217.621 1.00 94.18  ? ? ? ? ? ? 351  LYS A N   1 
ATOM   880   C  CA  . LYS A  1 108 ? 201.447 91.725  216.212 1.00 93.33  ? ? ? ? ? ? 351  LYS A CA  1 
ATOM   881   C  C   . LYS A  1 108 ? 200.994 90.697  215.133 1.00 89.94  ? ? ? ? ? ? 351  LYS A C   1 
ATOM   882   O  O   . LYS A  1 108 ? 201.615 90.551  214.079 1.00 89.23  ? ? ? ? ? ? 351  LYS A O   1 
ATOM   883   C  CB  . LYS A  1 108 ? 202.709 92.490  215.794 1.00 95.56  ? ? ? ? ? ? 351  LYS A CB  1 
ATOM   884   C  CG  . LYS A  1 108 ? 202.532 93.997  215.961 1.00 98.31  ? ? ? ? ? ? 351  LYS A CG  1 
ATOM   885   C  CD  . LYS A  1 108 ? 203.831 94.694  216.288 1.00 101.39 ? ? ? ? ? ? 351  LYS A CD  1 
ATOM   886   C  CE  . LYS A  1 108 ? 203.480 96.154  216.578 1.00 104.09 ? ? ? ? ? ? 351  LYS A CE  1 
ATOM   887   N  NZ  . LYS A  1 108 ? 204.380 96.695  217.646 1.00 107.36 ? ? ? ? ? ? 351  LYS A NZ  1 
ATOM   888   N  N   . ASN A  1 109 ? 199.908 89.993  215.425 1.00 88.00  ? ? ? ? ? ? 352  ASN A N   1 
ATOM   889   C  CA  . ASN A  1 109 ? 199.209 89.183  214.440 1.00 84.98  ? ? ? ? ? ? 352  ASN A CA  1 
ATOM   890   C  C   . ASN A  1 109 ? 197.905 88.738  215.085 1.00 83.79  ? ? ? ? ? ? 352  ASN A C   1 
ATOM   891   O  O   . ASN A  1 109 ? 197.344 89.471  215.898 1.00 85.39  ? ? ? ? ? ? 352  ASN A O   1 
ATOM   892   C  CB  . ASN A  1 109 ? 200.055 87.988  213.911 1.00 83.23  ? ? ? ? ? ? 352  ASN A CB  1 
ATOM   893   C  CG  . ASN A  1 109 ? 200.249 86.867  214.950 1.00 82.65  ? ? ? ? ? ? 352  ASN A CG  1 
ATOM   894   O  OD1 . ASN A  1 109 ? 200.038 85.673  214.652 1.00 80.25  ? ? ? ? ? ? 352  ASN A OD1 1 
ATOM   895   N  ND2 . ASN A  1 109 ? 200.658 87.248  216.174 1.00 84.95  ? ? ? ? ? ? 352  ASN A ND2 1 
ATOM   896   N  N   . THR A  1 110 ? 197.434 87.548  214.729 1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 353  THR A N   1 
ATOM   897   C  CA  . THR A  1 110 ? 196.228 86.998  215.315 1.00 79.91  ? ? ? ? ? ? 353  THR A CA  1 
ATOM   898   C  C   . THR A  1 110 ? 196.182 85.520  214.907 1.00 77.17  ? ? ? ? ? ? 353  THR A C   1 
ATOM   899   O  O   . THR A  1 110 ? 195.113 84.885  214.800 1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 353  THR A O   1 
ATOM   900   C  CB  . THR A  1 110 ? 194.952 87.747  214.824 1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 353  THR A CB  1 
ATOM   901   O  OG1 . THR A  1 110 ? 194.415 87.075  213.680 1.00 77.08  ? ? ? ? ? ? 353  THR A OG1 1 
ATOM   902   C  CG2 . THR A  1 110 ? 195.240 89.204  214.456 1.00 81.82  ? ? ? ? ? ? 353  THR A CG2 1 
ATOM   903   N  N   . ASN A  1 111 ? 197.365 84.974  214.654 1.00 76.97  ? ? ? ? ? ? 354  ASN A N   1 
ATOM   904   C  CA  . ASN A  1 111 ? 197.468 83.563  214.285 1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 354  ASN A CA  1 
ATOM   905   C  C   . ASN A  1 111 ? 197.429 82.679  215.525 1.00 74.55  ? ? ? ? ? ? 354  ASN A C   1 
ATOM   906   O  O   . ASN A  1 111 ? 196.853 81.589  215.526 1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 354  ASN A O   1 
ATOM   907   C  CB  . ASN A  1 111 ? 198.763 83.326  213.508 1.00 74.43  ? ? ? ? ? ? 354  ASN A CB  1 
ATOM   908   C  CG  . ASN A  1 111 ? 198.719 83.923  212.113 1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 354  ASN A CG  1 
ATOM   909   O  OD1 . ASN A  1 111 ? 198.178 83.308  211.186 1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 354  ASN A OD1 1 
ATOM   910   N  ND2 . ASN A  1 111 ? 199.289 85.136  211.956 1.00 76.13  ? ? ? ? ? ? 354  ASN A ND2 1 
ATOM   911   N  N   . TRP A  1 112 ? 198.057 83.177  216.581 1.00 76.92  ? ? ? ? ? ? 355  TRP A N   1 
ATOM   912   C  CA  . TRP A  1 112 ? 198.054 82.518  217.871 1.00 77.46  ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CA  1 
ATOM   913   C  C   . TRP A  1 112 ? 196.624 82.213  218.340 1.00 76.52  ? ? ? ? ? ? 355  TRP A C   1 
ATOM   914   O  O   . TRP A  1 112 ? 196.391 81.309  219.160 1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 355  TRP A O   1 
ATOM   915   C  CB  . TRP A  1 112 ? 198.699 83.448  218.872 1.00 80.53  ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CB  1 
ATOM   916   C  CG  . TRP A  1 112 ? 197.799 84.573  219.189 1.00 81.86  ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CG  1 
ATOM   917   C  CD1 . TRP A  1 112 ? 197.878 85.901  218.745 1.00 83.39  ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CD1 1 
ATOM   918   C  CD2 . TRP A  1 112 ? 196.643 84.505  220.015 1.00 81.91  ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CD2 1 
ATOM   919   N  NE1 . TRP A  1 112 ? 196.849 86.674  219.324 1.00 84.47  ? ? ? ? ? ? 355  TRP A NE1 1 
ATOM   920   C  CE2 . TRP A  1 112 ? 196.069 85.837  220.055 1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CE2 1 
ATOM   921   C  CE3 . TRP A  1 112 ? 196.040 83.450  220.745 1.00 80.89  ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CE3 1 
ATOM   922   C  CZ2 . TRP A  1 112 ? 194.921 86.133  220.804 1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CZ2 1 
ATOM   923   C  CZ3 . TRP A  1 112 ? 194.900 83.754  221.487 1.00 81.53  ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CZ3 1 
ATOM   924   C  CH2 . TRP A  1 112 ? 194.353 85.081  221.508 1.00 83.10  ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CH2 1 
ATOM   925   N  N   . LEU A  1 113 ? 195.677 82.991  217.822 1.00 76.34  ? ? ? ? ? ? 356  LEU A N   1 
ATOM   926   C  CA  . LEU A  1 113 ? 194.257 82.775  218.092 1.00 75.43  ? ? ? ? ? ? 356  LEU A CA  1 
ATOM   927   C  C   . LEU A  1 113 ? 193.552 81.862  217.097 1.00 72.57  ? ? ? ? ? ? 356  LEU A C   1 
ATOM   928   O  O   . LEU A  1 113 ? 192.733 81.015  217.488 1.00 71.42  ? ? ? ? ? ? 356  LEU A O   1 
ATOM   929   C  CB  . LEU A  1 113 ? 193.508 84.110  218.068 1.00 76.83  ? ? ? ? ? ? 356  LEU A CB  1 
ATOM   930   C  CG  . LEU A  1 113 ? 191.992 84.039  218.265 1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 356  LEU A CG  1 
ATOM   931   C  CD1 . LEU A  1 113 ? 191.655 83.482  219.640 1.00 76.81  ? ? ? ? ? ? 356  LEU A CD1 1 
ATOM   932   C  CD2 . LEU A  1 113 ? 191.359 85.408  218.067 1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 356  LEU A CD2 1 
ATOM   933   N  N   . ARG A  1 114 ? 193.856 82.066  215.812 1.00 71.59  ? ? ? ? ? ? 357  ARG A N   1 
ATOM   934   C  CA  . ARG A  1 114 ? 193.404 81.173  214.752 1.00 68.96  ? ? ? ? ? ? 357  ARG A CA  1 
ATOM   935   C  C   . ARG A  1 114 ? 193.408 79.886  215.521 1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 357  ARG A C   1 
ATOM   936   O  O   . ARG A  1 114 ? 192.469 79.118  215.451 1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 357  ARG A O   1 
ATOM   937   C  CB  . ARG A  1 114 ? 194.447 81.178  213.637 1.00 68.44  ? ? ? ? ? ? 357  ARG A CB  1 
ATOM   938   C  CG  . ARG A  1 114 ? 194.246 82.225  212.566 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 357  ARG A CG  1 
ATOM   939   C  CD  . ARG A  1 114 ? 193.190 81.773  211.556 1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 357  ARG A CD  1 
ATOM   940   N  NE  . ARG A  1 114 ? 192.413 82.917  211.052 1.00 67.23  ? ? ? ? ? ? 357  ARG A NE  1 
ATOM   941   C  CZ  . ARG A  1 114 ? 191.429 82.795  210.149 1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 357  ARG A CZ  1 
ATOM   942   N  NH1 . ARG A  1 114 ? 191.100 81.578  209.626 1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 357  ARG A NH1 1 
ATOM   943   N  NH2 . ARG A  1 114 ? 190.785 83.886  209.755 1.00 66.66  ? ? ? ? ? ? 357  ARG A NH2 1 
ATOM   944   N  N   . GLN A  1 115 ? 194.493 79.646  216.255 1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 358  GLN A N   1 
ATOM   945   C  CA  . GLN A  1 115 ? 194.747 78.334  216.802 1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 358  GLN A CA  1 
ATOM   946   C  C   . GLN A  1 115 ? 194.263 77.904  218.200 1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 358  GLN A C   1 
ATOM   947   O  O   . GLN A  1 115 ? 193.917 76.750  218.435 1.00 67.82  ? ? ? ? ? ? 358  GLN A O   1 
ATOM   948   C  CB  . GLN A  1 115 ? 196.270 78.250  216.680 1.00 69.00  ? ? ? ? ? ? 358  GLN A CB  1 
ATOM   949   C  CG  . GLN A  1 115 ? 196.841 76.869  216.954 1.00 67.95  ? ? ? ? ? ? 358  GLN A CG  1 
ATOM   950   C  CD  . GLN A  1 115 ? 198.324 76.782  216.660 1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 358  GLN A CD  1 
ATOM   951   O  OE1 . GLN A  1 115 ? 198.921 77.735  216.160 1.00 69.61  ? ? ? ? ? ? 358  GLN A OE1 1 
ATOM   952   N  NE2 . GLN A  1 115 ? 198.924 75.637  216.972 1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 358  GLN A NE2 1 
ATOM   953   N  N   . THR A  1 116 ? 194.174 78.839  219.123 1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 359  THR A N   1 
ATOM   954   C  CA  . THR A  1 116 ? 193.445 78.423  220.299 1.00 71.97  ? ? ? ? ? ? 359  THR A CA  1 
ATOM   955   C  C   . THR A  1 116 ? 191.989 78.135  220.003 1.00 70.48  ? ? ? ? ? ? 359  THR A C   1 
ATOM   956   O  O   . THR A  1 116 ? 191.324 77.329  220.688 1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 359  THR A O   1 
ATOM   957   C  CB  . THR A  1 116 ? 193.607 79.419  221.459 1.00 74.86  ? ? ? ? ? ? 359  THR A CB  1 
ATOM   958   O  OG1 . THR A  1 116 ? 193.747 80.751  220.946 1.00 75.97  ? ? ? ? ? ? 359  THR A OG1 1 
ATOM   959   C  CG2 . THR A  1 116 ? 194.858 79.047  222.277 1.00 76.25  ? ? ? ? ? ? 359  THR A CG2 1 
ATOM   960   N  N   . ILE A  1 117 ? 191.486 78.774  218.961 1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A N   1 
ATOM   961   C  CA  . ILE A  1 117 ? 190.123 78.470  218.537 1.00 68.20  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A CA  1 
ATOM   962   C  C   . ILE A  1 117 ? 190.063 77.005  218.058 1.00 65.84  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A C   1 
ATOM   963   O  O   . ILE A  1 117 ? 189.411 76.152  218.668 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A O   1 
ATOM   964   C  CB  . ILE A  1 117 ? 189.621 79.457  217.436 1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A CB  1 
ATOM   965   C  CG1 . ILE A  1 117 ? 189.490 80.876  217.992 1.00 70.28  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A CG1 1 
ATOM   966   C  CG2 . ILE A  1 117 ? 188.295 79.008  216.854 1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A CG2 1 
ATOM   967   C  CD1 . ILE A  1 117 ? 188.364 81.025  218.948 1.00 71.19  ? ? ? ? ? ? 360  ILE A CD1 1 
ATOM   968   N  N   . SER A  1 118 ? 190.787 76.716  216.993 1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 361  SER A N   1 
ATOM   969   C  CA  . SER A  1 118 ? 190.777 75.394  216.415 1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 361  SER A CA  1 
ATOM   970   C  C   . SER A  1 118 ? 190.927 74.291  217.447 1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 361  SER A C   1 
ATOM   971   O  O   . SER A  1 118 ? 190.297 73.229  217.359 1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 361  SER A O   1 
ATOM   972   C  CB  . SER A  1 118 ? 191.928 75.259  215.420 1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 361  SER A CB  1 
ATOM   973   O  OG  . SER A  1 118 ? 191.838 76.231  214.403 1.00 61.53  ? ? ? ? ? ? 361  SER A OG  1 
ATOM   974   N  N   . ALA A  1 119 ? 191.825 74.502  218.389 1.00 64.13  ? ? ? ? ? ? 362  ALA A N   1 
ATOM   975   C  CA  . ALA A  1 119 ? 192.108 73.441  219.311 1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 362  ALA A CA  1 
ATOM   976   C  C   . ALA A  1 119 ? 190.816 73.141  220.016 1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 362  ALA A C   1 
ATOM   977   O  O   . ALA A  1 119 ? 190.513 71.992  220.287 1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 362  ALA A O   1 
ATOM   978   C  CB  . ALA A  1 119 ? 193.152 73.869  220.289 1.00 66.49  ? ? ? ? ? ? 362  ALA A CB  1 
ATOM   979   N  N   . PHE A  1 120 ? 190.050 74.189  220.292 1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A N   1 
ATOM   980   C  CA  . PHE A  1 120 ? 188.845 74.040  221.083 1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CA  1 
ATOM   981   C  C   . PHE A  1 120 ? 187.689 73.450  220.319 1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A C   1 
ATOM   982   O  O   . PHE A  1 120 ? 187.010 72.545  220.796 1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A O   1 
ATOM   983   C  CB  . PHE A  1 120 ? 188.354 75.356  221.641 1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CB  1 
ATOM   984   C  CG  . PHE A  1 120 ? 186.998 75.228  222.300 1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CG  1 
ATOM   985   C  CD1 . PHE A  1 120 ? 186.848 74.432  223.442 1.00 69.17  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CD1 1 
ATOM   986   C  CD2 . PHE A  1 120 ? 185.869 75.849  221.759 1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CD2 1 
ATOM   987   C  CE1 . PHE A  1 120 ? 185.617 74.291  224.053 1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CE1 1 
ATOM   988   C  CE2 . PHE A  1 120 ? 184.636 75.710  222.365 1.00 68.51  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CE2 1 
ATOM   989   C  CZ  . PHE A  1 120 ? 184.508 74.929  223.515 1.00 69.32  ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CZ  1 
ATOM   990   N  N   . VAL A  1 121 ? 187.413 74.002  219.155 1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 364  VAL A N   1 
ATOM   991   C  CA  . VAL A  1 121 ? 186.427 73.382  218.303 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 364  VAL A CA  1 
ATOM   992   C  C   . VAL A  1 121 ? 186.610 71.866  218.360 1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 364  VAL A C   1 
ATOM   993   O  O   . VAL A  1 121 ? 185.652 71.108  218.346 1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 364  VAL A O   1 
ATOM   994   C  CB  . VAL A  1 121 ? 186.586 73.866  216.853 1.00 59.87  ? ? ? ? ? ? 364  VAL A CB  1 
ATOM   995   C  CG1 . VAL A  1 121 ? 185.946 72.881  215.877 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 364  VAL A CG1 1 
ATOM   996   C  CG2 . VAL A  1 121 ? 186.003 75.260  216.689 1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 364  VAL A CG2 1 
ATOM   997   N  N   . LYS A  1 122 ? 187.863 71.439  218.444 1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 365  LYS A N   1 
ATOM   998   C  CA  . LYS A  1 122 ? 188.211 70.019  218.346 1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 365  LYS A CA  1 
ATOM   999   C  C   . LYS A  1 122 ? 187.795 69.229  219.610 1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 365  LYS A C   1 
ATOM   1000  O  O   . LYS A  1 122 ? 187.524 68.011  219.572 1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 365  LYS A O   1 
ATOM   1001  C  CB  . LYS A  1 122 ? 189.714 69.863  217.980 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 365  LYS A CB  1 
ATOM   1002  C  CG  . LYS A  1 122 ? 189.917 69.378  216.557 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 365  LYS A CG  1 
ATOM   1003  C  CD  . LYS A  1 122 ? 188.806 68.295  216.335 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 365  LYS A CD  1 
ATOM   1004  C  CE  . LYS A  1 122 ? 188.960 67.396  215.051 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 365  LYS A CE  1 
ATOM   1005  N  NZ  . LYS A  1 122 ? 188.643 68.198  213.810 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 365  LYS A NZ  1 
ATOM   1006  N  N   . THR A  1 123 ? 187.695 69.965  220.709 1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 366  THR A N   1 
ATOM   1007  C  CA  . THR A  1 123 ? 187.460 69.391  222.003 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 366  THR A CA  1 
ATOM   1008  C  C   . THR A  1 123 ? 185.990 69.002  222.107 1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 366  THR A C   1 
ATOM   1009  O  O   . THR A  1 123 ? 185.600 68.330  223.042 1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 366  THR A O   1 
ATOM   1010  C  CB  . THR A  1 123 ? 187.935 70.369  223.163 1.00 65.08  ? ? ? ? ? ? 366  THR A CB  1 
ATOM   1011  O  OG1 . THR A  1 123 ? 187.355 71.678  223.014 1.00 65.95  ? ? ? ? ? ? 366  THR A OG1 1 
ATOM   1012  C  CG2 . THR A  1 123 ? 189.466 70.551  223.183 1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 366  THR A CG2 1 
ATOM   1013  N  N   . GLN A  1 124 ? 185.184 69.390  221.125 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 367  GLN A N   1 
ATOM   1014  C  CA  . GLN A  1 124 ? 183.714 69.280  221.212 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 367  GLN A CA  1 
ATOM   1015  C  C   . GLN A  1 124 ? 183.054 68.175  220.364 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 367  GLN A C   1 
ATOM   1016  O  O   . GLN A  1 124 ? 183.243 68.146  219.135 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 367  GLN A O   1 
ATOM   1017  C  CB  . GLN A  1 124 ? 183.117 70.577  220.709 1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 367  GLN A CB  1 
ATOM   1018  C  CG  . GLN A  1 124 ? 183.519 71.764  221.458 1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 367  GLN A CG  1 
ATOM   1019  C  CD  . GLN A  1 124 ? 182.862 71.795  222.814 1.00 65.11  ? ? ? ? ? ? 367  GLN A CD  1 
ATOM   1020  O  OE1 . GLN A  1 124 ? 183.495 71.485  223.814 1.00 66.34  ? ? ? ? ? ? 367  GLN A OE1 1 
ATOM   1021  N  NE2 . GLN A  1 124 ? 181.582 72.171  222.861 1.00 65.48  ? ? ? ? ? ? 367  GLN A NE2 1 
ATOM   1022  N  N   . SER A  1 125 ? 182.216 67.337  220.990 1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 368  SER A N   1 
ATOM   1023  C  CA  . SER A  1 125 ? 181.493 66.240  220.296 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 368  SER A CA  1 
ATOM   1024  C  C   . SER A  1 125 ? 180.921 66.491  218.910 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 368  SER A C   1 
ATOM   1025  O  O   . SER A  1 125 ? 181.247 65.814  217.954 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 368  SER A O   1 
ATOM   1026  C  CB  . SER A  1 125 ? 180.365 65.727  221.163 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 368  SER A CB  1 
ATOM   1027  O  OG  . SER A  1 125 ? 180.596 64.367  221.432 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 368  SER A OG  1 
ATOM   1028  N  N   . ALA A  1 126 ? 180.020 67.442  218.799 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 369  ALA A N   1 
ATOM   1029  C  CA  . ALA A  1 126 ? 179.446 67.728  217.499 1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 369  ALA A CA  1 
ATOM   1030  C  C   . ALA A  1 126 ? 180.476 68.263  216.503 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 369  ALA A C   1 
ATOM   1031  O  O   . ALA A  1 126 ? 180.125 68.593  215.378 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 369  ALA A O   1 
ATOM   1032  C  CB  . ALA A  1 126 ? 178.270 68.695  217.633 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 369  ALA A CB  1 
ATOM   1033  N  N   . TRP A  1 127 ? 181.744 68.342  216.899 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 370  TRP A N   1 
ATOM   1034  C  CA  . TRP A  1 127 ? 182.781 68.891  216.010 1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CA  1 
ATOM   1035  C  C   . TRP A  1 127 ? 184.012 67.994  215.852 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 370  TRP A C   1 
ATOM   1036  O  O   . TRP A  1 127 ? 185.129 68.508  215.702 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 370  TRP A O   1 
ATOM   1037  C  CB  . TRP A  1 127 ? 183.219 70.253  216.530 1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CB  1 
ATOM   1038  C  CG  . TRP A  1 127 ? 182.132 71.285  216.395 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CG  1 
ATOM   1039  C  CD1 . TRP A  1 127 ? 181.098 71.276  215.499 1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CD1 1 
ATOM   1040  C  CD2 . TRP A  1 127 ? 181.985 72.493  217.152 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CD2 1 
ATOM   1041  N  NE1 . TRP A  1 127 ? 180.319 72.397  215.652 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 370  TRP A NE1 1 
ATOM   1042  C  CE2 . TRP A  1 127 ? 180.839 73.155  216.667 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CE2 1 
ATOM   1043  C  CE3 . TRP A  1 127 ? 182.707 73.075  218.205 1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CE3 1 
ATOM   1044  C  CZ2 . TRP A  1 127 ? 180.395 74.360  217.204 1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CZ2 1 
ATOM   1045  C  CZ3 . TRP A  1 127 ? 182.274 74.279  218.722 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CZ3 1 
ATOM   1046  C  CH2 . TRP A  1 127 ? 181.128 74.904  218.225 1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CH2 1 
ATOM   1047  N  N   . ASN A  1 128 ? 183.797 66.669  215.794 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A N   1 
ATOM   1048  C  CA  . ASN A  1 128 ? 184.779 65.717  216.313 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A CA  1 
ATOM   1049  C  C   . ASN A  1 128 ? 184.274 64.282  215.980 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A C   1 
ATOM   1050  O  O   . ASN A  1 128 ? 183.087 64.112  215.652 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A O   1 
ATOM   1051  C  CB  . ASN A  1 128 ? 184.935 66.122  217.804 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A CB  1 
ATOM   1052  C  CG  . ASN A  1 128 ? 185.019 64.976  218.732 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A CG  1 
ATOM   1053  O  OD1 . ASN A  1 128 ? 185.483 63.912  218.374 1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A OD1 1 
ATOM   1054  N  ND2 . ASN A  1 128 ? 184.622 65.184  219.975 1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 371  ASN A ND2 1 
ATOM   1055  N  N   . SER A  1 129 ? 185.146 63.266  215.968 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 372  SER A N   1 
ATOM   1056  C  CA  . SER A  1 129 ? 184.734 61.947  215.462 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 372  SER A CA  1 
ATOM   1057  C  C   . SER A  1 129 ? 183.554 61.380  216.162 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 372  SER A C   1 
ATOM   1058  O  O   . SER A  1 129 ? 182.848 60.537  215.609 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 372  SER A O   1 
ATOM   1059  C  CB  . SER A  1 129 ? 185.849 60.968  215.587 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 372  SER A CB  1 
ATOM   1060  O  OG  . SER A  1 129 ? 186.890 61.535  214.860 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 372  SER A OG  1 
ATOM   1061  N  N   . ASP A  1 130 ? 183.345 61.829  217.384 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 373  ASP A N   1 
ATOM   1062  C  CA  . ASP A  1 130 ? 182.285 61.270  218.195 1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 373  ASP A CA  1 
ATOM   1063  C  C   . ASP A  1 130 ? 180.900 61.285  217.543 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 373  ASP A C   1 
ATOM   1064  O  O   . ASP A  1 130 ? 180.129 60.329  217.717 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 373  ASP A O   1 
ATOM   1065  C  CB  . ASP A  1 130 ? 182.269 61.926  219.571 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 373  ASP A CB  1 
ATOM   1066  C  CG  . ASP A  1 130 ? 183.398 61.435  220.426 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 373  ASP A CG  1 
ATOM   1067  O  OD1 . ASP A  1 130 ? 184.068 60.451  219.993 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 373  ASP A OD1 1 
ATOM   1068  O  OD2 . ASP A  1 130 ? 183.616 62.022  221.507 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 373  ASP A OD2 1 
ATOM   1069  N  N   . SER A  1 131 ? 180.576 62.341  216.802 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 374  SER A N   1 
ATOM   1070  C  CA  . SER A  1 131 ? 179.285 62.379  216.150 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 374  SER A CA  1 
ATOM   1071  C  C   . SER A  1 131 ? 179.319 61.570  214.856 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 374  SER A C   1 
ATOM   1072  O  O   . SER A  1 131 ? 178.315 61.418  214.150 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 374  SER A O   1 
ATOM   1073  C  CB  . SER A  1 131 ? 178.846 63.807  215.885 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 374  SER A CB  1 
ATOM   1074  O  OG  . SER A  1 131 ? 179.960 64.649  215.713 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 374  SER A OG  1 
ATOM   1075  N  N   . GLU A  1 132 ? 180.478 61.020  214.544 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 375  GLU A N   1 
ATOM   1076  C  CA  . GLU A  1 132 ? 180.595 60.300  213.306 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 375  GLU A CA  1 
ATOM   1077  C  C   . GLU A  1 132 ? 180.403 58.822  213.535 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 375  GLU A C   1 
ATOM   1078  O  O   . GLU A  1 132 ? 180.219 58.078  212.589 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 375  GLU A O   1 
ATOM   1079  C  CB  . GLU A  1 132 ? 181.913 60.643  212.600 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 375  GLU A CB  1 
ATOM   1080  C  CG  . GLU A  1 132 ? 182.007 62.149  212.285 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 375  GLU A CG  1 
ATOM   1081  C  CD  . GLU A  1 132 ? 183.057 62.504  211.256 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 375  GLU A CD  1 
ATOM   1082  O  OE1 . GLU A  1 132 ? 183.882 61.645  210.941 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 375  GLU A OE1 1 
ATOM   1083  O  OE2 . GLU A  1 132 ? 183.069 63.641  210.749 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 375  GLU A OE2 1 
ATOM   1084  N  N   . LYS A  1 133 ? 180.394 58.380  214.781 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 376  LYS A N   1 
ATOM   1085  C  CA  . LYS A  1 133 ? 180.092 56.984  215.049 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 376  LYS A CA  1 
ATOM   1086  C  C   . LYS A  1 133 ? 178.616 56.664  214.883 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 376  LYS A C   1 
ATOM   1087  O  O   . LYS A  1 133 ? 177.785 57.561  214.712 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 376  LYS A O   1 
ATOM   1088  C  CB  . LYS A  1 133 ? 180.485 56.658  216.450 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 376  LYS A CB  1 
ATOM   1089  C  CG  . LYS A  1 133 ? 181.766 57.325  216.814 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 376  LYS A CG  1 
ATOM   1090  C  CD  . LYS A  1 133 ? 182.300 56.749  218.104 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 376  LYS A CD  1 
ATOM   1091  C  CE  . LYS A  1 133 ? 183.685 57.281  218.419 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 376  LYS A CE  1 
ATOM   1092  N  NZ  . LYS A  1 133 ? 184.462 56.239  219.154 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 376  LYS A NZ  1 
ATOM   1093  N  N   . PRO A  1 134 ? 178.288 55.367  214.912 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 377  PRO A N   1 
ATOM   1094  C  CA  . PRO A  1 134 ? 179.335 54.326  214.972 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 377  PRO A CA  1 
ATOM   1095  C  C   . PRO A  1 134 ? 180.119 54.180  213.651 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 377  PRO A C   1 
ATOM   1096  O  O   . PRO A  1 134 ? 179.557 54.350  212.543 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 377  PRO A O   1 
ATOM   1097  C  CB  . PRO A  1 134 ? 178.561 53.035  215.305 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 377  PRO A CB  1 
ATOM   1098  C  CG  . PRO A  1 134 ? 177.102 53.337  215.015 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 377  PRO A CG  1 
ATOM   1099  C  CD  . PRO A  1 134 ? 176.915 54.837  215.051 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 377  PRO A CD  1 
ATOM   1100  N  N   . PHE A  1 135 ? 181.418 53.889  213.772 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 378  PHE A N   1 
ATOM   1101  C  CA  . PHE A  1 135 ? 182.223 53.515  212.609 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CA  1 
ATOM   1102  C  C   . PHE A  1 135 ? 181.748 52.173  212.041 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 378  PHE A C   1 
ATOM   1103  O  O   . PHE A  1 135 ? 180.814 51.534  212.585 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 378  PHE A O   1 
ATOM   1104  C  CB  . PHE A  1 135 ? 183.700 53.441  212.954 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CB  1 
ATOM   1105  C  CG  . PHE A  1 135 ? 184.187 54.635  213.702 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CG  1 
ATOM   1106  C  CD1 . PHE A  1 135 ? 185.029 54.509  214.808 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CD1 1 
ATOM   1107  C  CD2 . PHE A  1 135 ? 183.775 55.897  213.323 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CD2 1 
ATOM   1108  C  CE1 . PHE A  1 135 ? 185.437 55.628  215.520 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CE1 1 
ATOM   1109  C  CE2 . PHE A  1 135 ? 184.188 57.024  214.019 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CE2 1 
ATOM   1110  C  CZ  . PHE A  1 135 ? 185.010 56.892  215.118 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CZ  1 
ATOM   1111  N  N   . ASP A  1 136 ? 182.376 51.779  210.927 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 379  ASP A N   1 
ATOM   1112  C  CA  . ASP A  1 136 ? 182.079 50.556  210.206 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 379  ASP A CA  1 
ATOM   1113  C  C   . ASP A  1 136 ? 183.370 50.032  209.588 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 379  ASP A C   1 
ATOM   1114  O  O   . ASP A  1 136 ? 184.466 50.558  209.852 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 379  ASP A O   1 
ATOM   1115  C  CB  . ASP A  1 136 ? 180.989 50.780  209.160 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 379  ASP A CB  1 
ATOM   1116  C  CG  . ASP A  1 136 ? 181.340 51.864  208.149 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 379  ASP A CG  1 
ATOM   1117  O  OD1 . ASP A  1 136 ? 180.783 52.978  208.263 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 379  ASP A OD1 1 
ATOM   1118  O  OD2 . ASP A  1 136 ? 182.128 51.594  207.204 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 379  ASP A OD2 1 
ATOM   1119  N  N   . ASP A  1 137 ? 183.280 48.988  208.778 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 380  ASP A N   1 
ATOM   1120  C  CA  . ASP A  1 137 ? 184.517 48.364  208.339 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 380  ASP A CA  1 
ATOM   1121  C  C   . ASP A  1 137 ? 185.141 48.979  207.073 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 380  ASP A C   1 
ATOM   1122  O  O   . ASP A  1 137 ? 186.009 48.392  206.459 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 380  ASP A O   1 
ATOM   1123  C  CB  . ASP A  1 137 ? 184.353 46.845  208.263 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 380  ASP A CB  1 
ATOM   1124  C  CG  . ASP A  1 137 ? 183.389 46.417  207.215 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 380  ASP A CG  1 
ATOM   1125  O  OD1 . ASP A  1 137 ? 182.732 47.276  206.553 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 380  ASP A OD1 1 
ATOM   1126  O  OD2 . ASP A  1 137 ? 183.311 45.197  207.026 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 380  ASP A OD2 1 
ATOM   1127  N  N   . HIS A  1 138 ? 184.708 50.165  206.683 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 381  HIS A N   1 
ATOM   1128  C  CA  . HIS A  1 138 ? 185.428 50.903  205.671 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 381  HIS A CA  1 
ATOM   1129  C  C   . HIS A  1 138 ? 186.910 51.006  206.056 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 381  HIS A C   1 
ATOM   1130  O  O   . HIS A  1 138 ? 187.242 51.041  207.226 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 381  HIS A O   1 
ATOM   1131  C  CB  . HIS A  1 138 ? 184.818 52.282  205.590 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 381  HIS A CB  1 
ATOM   1132  C  CG  . HIS A  1 138 ? 185.410 53.147  204.523 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 381  HIS A CG  1 
ATOM   1133  N  ND1 . HIS A  1 138 ? 186.698 53.625  204.594 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 381  HIS A ND1 1 
ATOM   1134  C  CD2 . HIS A  1 138 ? 184.880 53.645  203.380 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 381  HIS A CD2 1 
ATOM   1135  C  CE1 . HIS A  1 138 ? 186.943 54.369  203.533 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 381  HIS A CE1 1 
ATOM   1136  N  NE2 . HIS A  1 138 ? 185.860 54.389  202.778 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 381  HIS A NE2 1 
ATOM   1137  N  N   . LEU A  1 139 ? 187.823 51.048  205.102 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 382  LEU A N   1 
ATOM   1138  C  CA  . LEU A  1 139 ? 189.233 51.016  205.499 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 382  LEU A CA  1 
ATOM   1139  C  C   . LEU A  1 139 ? 189.668 52.217  206.334 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 382  LEU A C   1 
ATOM   1140  O  O   . LEU A  1 139 ? 190.639 52.145  207.074 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 382  LEU A O   1 
ATOM   1141  C  CB  . LEU A  1 139 ? 190.161 50.924  204.314 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 382  LEU A CB  1 
ATOM   1142  C  CG  . LEU A  1 139 ? 190.463 49.578  203.707 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 382  LEU A CG  1 
ATOM   1143  C  CD1 . LEU A  1 139 ? 191.432 49.810  202.558 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 382  LEU A CD1 1 
ATOM   1144  C  CD2 . LEU A  1 139 ? 191.107 48.715  204.727 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 382  LEU A CD2 1 
ATOM   1145  N  N   . GLN A  1 140 ? 188.978 53.333  206.203 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 383  GLN A N   1 
ATOM   1146  C  CA  . GLN A  1 140 ? 189.300 54.498  207.006 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 383  GLN A CA  1 
ATOM   1147  C  C   . GLN A  1 140 ? 188.118 54.846  207.923 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 383  GLN A C   1 
ATOM   1148  O  O   . GLN A  1 140 ? 187.857 56.019  208.260 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 383  GLN A O   1 
ATOM   1149  C  CB  . GLN A  1 140 ? 189.601 55.670  206.115 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 383  GLN A CB  1 
ATOM   1150  C  CG  . GLN A  1 140 ? 190.667 55.410  205.143 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 383  GLN A CG  1 
ATOM   1151  C  CD  . GLN A  1 140 ? 190.713 56.461  204.034 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 383  GLN A CD  1 
ATOM   1152  O  OE1 . GLN A  1 140 ? 189.763 56.602  203.257 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 383  GLN A OE1 1 
ATOM   1153  N  NE2 . GLN A  1 140 ? 191.836 57.181  203.934 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 383  GLN A NE2 1 
ATOM   1154  N  N   . LYS A  1 141 ? 187.384 53.797  208.296 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 384  LYS A N   1 
ATOM   1155  C  CA  . LYS A  1 141 ? 186.440 53.850  209.415 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 384  LYS A CA  1 
ATOM   1156  C  C   . LYS A  1 141 ? 185.056 54.233  209.059 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 384  LYS A C   1 
ATOM   1157  O  O   . LYS A  1 141 ? 184.147 53.829  209.732 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 384  LYS A O   1 
ATOM   1158  C  CB  . LYS A  1 141 ? 186.995 54.716  210.527 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 384  LYS A CB  1 
ATOM   1159  C  CG  . LYS A  1 141 ? 188.117 53.976  211.126 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 384  LYS A CG  1 
ATOM   1160  C  CD  . LYS A  1 141 ? 188.512 54.506  212.385 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 384  LYS A CD  1 
ATOM   1161  C  CE  . LYS A  1 141 ? 188.821 53.283  213.296 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 384  LYS A CE  1 
ATOM   1162  N  NZ  . LYS A  1 141 ? 189.269 53.637  214.775 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 384  LYS A NZ  1 
ATOM   1163  N  N   . GLY A  1 142 ? 184.890 54.979  207.989 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 385  GLY A N   1 
ATOM   1164  C  CA  . GLY A  1 142 ? 183.545 55.240  207.515 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 385  GLY A CA  1 
ATOM   1165  C  C   . GLY A  1 142 ? 183.461 56.059  206.242 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 385  GLY A C   1 
ATOM   1166  O  O   . GLY A  1 142 ? 184.452 56.655  205.826 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 385  GLY A O   1 
ATOM   1167  N  N   . ALA A  1 143 ? 182.274 56.084  205.635 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 386  ALA A N   1 
ATOM   1168  C  CA  . ALA A  1 143 ? 182.041 56.883  204.461 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 386  ALA A CA  1 
ATOM   1169  C  C   . ALA A  1 143 ? 180.806 57.815  204.626 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 386  ALA A C   1 
ATOM   1170  O  O   . ALA A  1 143 ? 179.892 57.542  205.404 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 386  ALA A O   1 
ATOM   1171  C  CB  . ALA A  1 143 ? 181.903 55.980  203.258 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 386  ALA A CB  1 
ATOM   1172  N  N   . LEU A  1 144 ? 180.824 58.932  203.905 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 387  LEU A N   1 
ATOM   1173  C  CA  . LEU A  1 144 ? 179.682 59.783  203.751 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 387  LEU A CA  1 
ATOM   1174  C  C   . LEU A  1 144 ? 179.185 59.691  202.329 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 387  LEU A C   1 
ATOM   1175  O  O   . LEU A  1 144 ? 179.984 59.868  201.392 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 387  LEU A O   1 
ATOM   1176  C  CB  . LEU A  1 144 ? 180.106 61.214  203.993 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 387  LEU A CB  1 
ATOM   1177  C  CG  . LEU A  1 144 ? 180.656 61.472  205.374 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 387  LEU A CG  1 
ATOM   1178  C  CD1 . LEU A  1 144 ? 181.250 62.824  205.321 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 387  LEU A CD1 1 
ATOM   1179  C  CD2 . LEU A  1 144 ? 179.583 61.379  206.431 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 387  LEU A CD2 1 
ATOM   1180  N  N   . LEU A  1 145 ? 177.881 59.450  202.154 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A N   1 
ATOM   1181  C  CA  . LEU A  1 145 ? 177.303 59.390  200.823 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CA  1 
ATOM   1182  C  C   . LEU A  1 145 ? 176.627 60.704  200.542 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A C   1 
ATOM   1183  O  O   . LEU A  1 145 ? 175.831 61.149  201.347 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A O   1 
ATOM   1184  C  CB  . LEU A  1 145 ? 176.276 58.279  200.760 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CB  1 
ATOM   1185  C  CG  . LEU A  1 145 ? 175.437 58.340  199.482 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CG  1 
ATOM   1186  C  CD1 . LEU A  1 145 ? 176.265 57.989  198.268 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CD1 1 
ATOM   1187  C  CD2 . LEU A  1 145 ? 174.230 57.431  199.596 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CD2 1 
ATOM   1188  N  N   . TYR A  1 146 ? 176.925 61.335  199.411 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 389  TYR A N   1 
ATOM   1189  C  CA  . TYR A  1 146 ? 176.343 62.638  199.076 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CA  1 
ATOM   1190  C  C   . TYR A  1 146 ? 174.921 62.591  198.495 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 389  TYR A C   1 
ATOM   1191  O  O   . TYR A  1 146 ? 174.706 61.961  197.473 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 389  TYR A O   1 
ATOM   1192  C  CB  . TYR A  1 146 ? 177.248 63.344  198.076 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CB  1 
ATOM   1193  C  CG  . TYR A  1 146 ? 178.672 63.574  198.547 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CG  1 
ATOM   1194  C  CD1 . TYR A  1 146 ? 179.025 63.479  199.902 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CD1 1 
ATOM   1195  C  CD2 . TYR A  1 146 ? 179.669 63.907  197.634 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CD2 1 
ATOM   1196  C  CE1 . TYR A  1 146 ? 180.342 63.684  200.317 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CE1 1 
ATOM   1197  C  CE2 . TYR A  1 146 ? 180.982 64.134  198.049 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CE2 1 
ATOM   1198  C  CZ  . TYR A  1 146 ? 181.308 64.027  199.383 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CZ  1 
ATOM   1199  O  OH  . TYR A  1 146 ? 182.615 64.237  199.728 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 389  TYR A OH  1 
ATOM   1200  N  N   . SER A  1 147 ? 173.960 63.265  199.121 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 390  SER A N   1 
ATOM   1201  C  CA  . SER A  1 147 ? 172.617 63.412  198.548 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 390  SER A CA  1 
ATOM   1202  C  C   . SER A  1 147 ? 172.507 63.871  197.095 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 390  SER A C   1 
ATOM   1203  O  O   . SER A  1 147 ? 173.082 64.875  196.692 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 390  SER A O   1 
ATOM   1204  C  CB  . SER A  1 147 ? 171.826 64.429  199.337 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 390  SER A CB  1 
ATOM   1205  O  OG  . SER A  1 147 ? 171.362 63.828  200.510 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 390  SER A OG  1 
ATOM   1206  N  N   . ASN A  1 148 ? 171.692 63.179  196.320 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 391  ASN A N   1 
ATOM   1207  C  CA  . ASN A  1 148 ? 171.442 63.591  194.932 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 391  ASN A CA  1 
ATOM   1208  C  C   . ASN A  1 148 ? 170.584 64.849  194.707 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 391  ASN A C   1 
ATOM   1209  O  O   . ASN A  1 148 ? 170.549 65.423  193.614 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 391  ASN A O   1 
ATOM   1210  C  CB  . ASN A  1 148 ? 170.801 62.423  194.216 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 391  ASN A CB  1 
ATOM   1211  C  CG  . ASN A  1 148 ? 171.824 61.498  193.649 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 391  ASN A CG  1 
ATOM   1212  O  OD1 . ASN A  1 148 ? 172.992 61.505  194.048 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 391  ASN A OD1 1 
ATOM   1213  N  ND2 . ASN A  1 148 ? 171.417 60.729  192.684 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 391  ASN A ND2 1 
ATOM   1214  N  N   . ASN A  1 149 ? 169.879 65.255  195.752 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 392  ASN A N   1 
ATOM   1215  C  CA  . ASN A  1 149 ? 168.869 66.270  195.608 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 392  ASN A CA  1 
ATOM   1216  C  C   . ASN A  1 149 ? 168.776 67.025  196.913 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 392  ASN A C   1 
ATOM   1217  O  O   . ASN A  1 149 ? 168.019 66.620  197.776 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 392  ASN A O   1 
ATOM   1218  C  CB  . ASN A  1 149 ? 167.487 65.619  195.337 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 392  ASN A CB  1 
ATOM   1219  C  CG  . ASN A  1 149 ? 167.241 65.309  193.853 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 392  ASN A CG  1 
ATOM   1220  O  OD1 . ASN A  1 149 ? 167.285 64.144  193.430 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 392  ASN A OD1 1 
ATOM   1221  N  ND2 . ASN A  1 149 ? 166.964 66.358  193.066 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 392  ASN A ND2 1 
ATOM   1222  N  N   . SER A  1 150 ? 169.507 68.120  197.085 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 393  SER A N   1 
ATOM   1223  C  CA  . SER A  1 150 ? 169.374 68.879  198.319 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 393  SER A CA  1 
ATOM   1224  C  C   . SER A  1 150 ? 169.273 70.331  197.968 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 393  SER A C   1 
ATOM   1225  O  O   . SER A  1 150 ? 170.118 70.826  197.246 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 393  SER A O   1 
ATOM   1226  C  CB  . SER A  1 150 ? 170.593 68.620  199.187 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 393  SER A CB  1 
ATOM   1227  O  OG  . SER A  1 150 ? 170.348 69.036  200.508 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 393  SER A OG  1 
ATOM   1228  N  N   . LYS A  1 151 ? 168.220 70.998  198.433 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 394  LYS A N   1 
ATOM   1229  C  CA  . LYS A  1 151 ? 168.054 72.437  198.157 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 394  LYS A CA  1 
ATOM   1230  C  C   . LYS A  1 151 ? 169.213 73.195  198.783 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 394  LYS A C   1 
ATOM   1231  O  O   . LYS A  1 151 ? 169.684 74.214  198.258 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 394  LYS A O   1 
ATOM   1232  C  CB  . LYS A  1 151 ? 166.769 72.986  198.785 1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 394  LYS A CB  1 
ATOM   1233  C  CG  . LYS A  1 151 ? 165.611 73.234  197.829 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 394  LYS A CG  1 
ATOM   1234  C  CD  . LYS A  1 151 ? 164.271 72.773  198.476 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 394  LYS A CD  1 
ATOM   1235  C  CE  . LYS A  1 151 ? 163.451 71.946  197.454 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 394  LYS A CE  1 
ATOM   1236  N  NZ  . LYS A  1 151 ? 162.670 70.816  198.102 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 394  LYS A NZ  1 
ATOM   1237  N  N   . LEU A  1 152 ? 169.649 72.683  199.928 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 395  LEU A N   1 
ATOM   1238  C  CA  . LEU A  1 152 ? 170.675 73.309  200.705 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 395  LEU A CA  1 
ATOM   1239  C  C   . LEU A  1 152 ? 171.962 73.265  199.937 1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 395  LEU A C   1 
ATOM   1240  O  O   . LEU A  1 152 ? 172.685 74.219  199.953 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 395  LEU A O   1 
ATOM   1241  C  CB  . LEU A  1 152 ? 170.804 72.586  202.042 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 395  LEU A CB  1 
ATOM   1242  C  CG  . LEU A  1 152 ? 169.534 72.643  202.910 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 395  LEU A CG  1 
ATOM   1243  C  CD1 . LEU A  1 152 ? 169.629 71.630  204.051 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 395  LEU A CD1 1 
ATOM   1244  C  CD2 . LEU A  1 152 ? 169.275 74.079  203.410 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 395  LEU A CD2 1 
ATOM   1245  N  N   . THR A  1 153 ? 172.233 72.161  199.247 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 396  THR A N   1 
ATOM   1246  C  CA  . THR A  1 153 ? 173.465 72.017  198.457 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 396  THR A CA  1 
ATOM   1247  C  C   . THR A  1 153 ? 173.245 71.578  197.025 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 396  THR A C   1 
ATOM   1248  O  O   . THR A  1 153 ? 173.780 70.587  196.579 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 396  THR A O   1 
ATOM   1249  C  CB  . THR A  1 153 ? 174.465 71.039  199.099 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 396  THR A CB  1 
ATOM   1250  O  OG1 . THR A  1 153 ? 173.804 69.811  199.462 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 396  THR A OG1 1 
ATOM   1251  C  CG2 . THR A  1 153 ? 175.057 71.655  200.322 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 396  THR A CG2 1 
ATOM   1252  N  N   . SER A  1 154 ? 172.476 72.346  196.290 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 397  SER A N   1 
ATOM   1253  C  CA  . SER A  1 154 ? 172.127 71.958  194.946 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 397  SER A CA  1 
ATOM   1254  C  C   . SER A  1 154 ? 173.292 71.898  193.952 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 397  SER A C   1 
ATOM   1255  O  O   . SER A  1 154 ? 173.243 71.116  193.022 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 397  SER A O   1 
ATOM   1256  C  CB  . SER A  1 154 ? 170.975 72.819  194.422 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 397  SER A CB  1 
ATOM   1257  O  OG  . SER A  1 154 ? 171.484 73.859  193.620 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 397  SER A OG  1 
ATOM   1258  N  N   . GLN A  1 155 ? 174.333 72.697  194.121 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 398  GLN A N   1 
ATOM   1259  C  CA  . GLN A  1 155 ? 175.463 72.579  193.207 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 398  GLN A CA  1 
ATOM   1260  C  C   . GLN A  1 155 ? 176.143 71.203  193.359 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 398  GLN A C   1 
ATOM   1261  O  O   . GLN A  1 155 ? 176.980 70.823  192.537 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 398  GLN A O   1 
ATOM   1262  C  CB  . GLN A  1 155 ? 176.490 73.694  193.422 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 398  GLN A CB  1 
ATOM   1263  C  CG  . GLN A  1 155 ? 177.706 73.298  194.348 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 398  GLN A CG  1 
ATOM   1264  C  CD  . GLN A  1 155 ? 177.333 72.893  195.853 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 398  GLN A CD  1 
ATOM   1265  O  OE1 . GLN A  1 155 ? 176.135 72.939  196.274 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 398  GLN A OE1 1 
ATOM   1266  N  NE2 . GLN A  1 155 ? 178.378 72.511  196.650 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 398  GLN A NE2 1 
ATOM   1267  N  N   . ALA A  1 156 ? 175.807 70.477  194.428 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 399  ALA A N   1 
ATOM   1268  C  CA  . ALA A  1 156 ? 176.341 69.126  194.660 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 399  ALA A CA  1 
ATOM   1269  C  C   . ALA A  1 156 ? 175.324 67.987  194.346 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 399  ALA A C   1 
ATOM   1270  O  O   . ALA A  1 156 ? 175.589 66.810  194.597 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 399  ALA A O   1 
ATOM   1271  C  CB  . ALA A  1 156 ? 176.860 69.004  196.068 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 399  ALA A CB  1 
ATOM   1272  N  N   . ASN A  1 157 ? 174.177 68.339  193.781 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 400  ASN A N   1 
ATOM   1273  C  CA  . ASN A  1 157 ? 173.246 67.352  193.266 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 400  ASN A CA  1 
ATOM   1274  C  C   . ASN A  1 157 ? 173.769 66.564  192.083 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 400  ASN A C   1 
ATOM   1275  O  O   . ASN A  1 157 ? 174.711 66.975  191.428 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 400  ASN A O   1 
ATOM   1276  C  CB  . ASN A  1 157 ? 171.966 68.041  192.839 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 400  ASN A CB  1 
ATOM   1277  C  CG  . ASN A  1 157 ? 171.209 68.569  193.997 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 400  ASN A CG  1 
ATOM   1278  O  OD1 . ASN A  1 157 ? 171.603 68.369  195.160 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 400  ASN A OD1 1 
ATOM   1279  N  ND2 . ASN A  1 157 ? 170.118 69.254  193.711 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 400  ASN A ND2 1 
ATOM   1280  N  N   . SER A  1 158 ? 173.132 65.429  191.804 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 401  SER A N   1 
ATOM   1281  C  CA  . SER A  1 158 ? 173.577 64.522  190.754 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 401  SER A CA  1 
ATOM   1282  C  C   . SER A  1 158 ? 172.391 63.659  190.420 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 401  SER A C   1 
ATOM   1283  O  O   . SER A  1 158 ? 171.542 63.446  191.259 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 401  SER A O   1 
ATOM   1284  C  CB  . SER A  1 158 ? 174.745 63.673  191.267 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 401  SER A CB  1 
ATOM   1285  O  OG  . SER A  1 158 ? 175.187 62.690  190.348 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 401  SER A OG  1 
ATOM   1286  N  N   . ASN A  1 159 ? 172.308 63.219  189.173 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 402  ASN A N   1 
ATOM   1287  C  CA  . ASN A  1 159 ? 171.289 62.255  188.751 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 402  ASN A CA  1 
ATOM   1288  C  C   . ASN A  1 159 ? 171.866 60.868  188.665 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 402  ASN A C   1 
ATOM   1289  O  O   . ASN A  1 159 ? 171.235 59.982  188.172 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 402  ASN A O   1 
ATOM   1290  C  CB  . ASN A  1 159 ? 170.719 62.601  187.398 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 402  ASN A CB  1 
ATOM   1291  C  CG  . ASN A  1 159 ? 170.039 63.926  187.412 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 402  ASN A CG  1 
ATOM   1292  O  OD1 . ASN A  1 159 ? 169.245 64.200  188.314 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 402  ASN A OD1 1 
ATOM   1293  N  ND2 . ASN A  1 159 ? 170.344 64.780  186.440 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 402  ASN A ND2 1 
ATOM   1294  N  N   . TYR A  1 160 ? 173.064 60.677  189.177 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 403  TYR A N   1 
ATOM   1295  C  CA  . TYR A  1 160 ? 173.666 59.392  189.111 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CA  1 
ATOM   1296  C  C   . TYR A  1 160 ? 174.060 58.847  190.495 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 403  TYR A C   1 
ATOM   1297  O  O   . TYR A  1 160 ? 173.215 58.572  191.329 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 403  TYR A O   1 
ATOM   1298  C  CB  . TYR A  1 160 ? 174.835 59.472  188.119 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CB  1 
ATOM   1299  C  CG  . TYR A  1 160 ? 174.284 59.781  186.769 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CG  1 
ATOM   1300  C  CD1 . TYR A  1 160 ? 173.764 58.772  185.977 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CD1 1 
ATOM   1301  C  CD2 . TYR A  1 160 ? 174.183 61.088  186.321 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CD2 1 
ATOM   1302  C  CE1 . TYR A  1 160 ? 173.201 59.041  184.763 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CE1 1 
ATOM   1303  C  CE2 . TYR A  1 160 ? 173.613 61.387  185.083 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CE2 1 
ATOM   1304  C  CZ  . TYR A  1 160 ? 173.125 60.355  184.321 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CZ  1 
ATOM   1305  O  OH  . TYR A  1 160 ? 172.590 60.637  183.096 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 403  TYR A OH  1 
ATOM   1306  N  N   . ARG A  1 161 ? 175.353 58.686  190.731 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A N   1 
ATOM   1307  C  CA  . ARG A  1 161 ? 175.782 58.138  191.966 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A CA  1 
ATOM   1308  C  C   . ARG A  1 161 ? 175.005 56.863  192.094 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A C   1 
ATOM   1309  O  O   . ARG A  1 161 ? 174.395 56.618  193.123 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A O   1 
ATOM   1310  C  CB  . ARG A  1 161 ? 175.415 59.072  193.091 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A CB  1 
ATOM   1311  C  CG  . ARG A  1 161 ? 176.192 60.351  193.101 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A CG  1 
ATOM   1312  C  CD  . ARG A  1 161 ? 176.095 61.050  194.455 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A CD  1 
ATOM   1313  N  NE  . ARG A  1 161 ? 176.980 62.208  194.498 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A NE  1 
ATOM   1314  C  CZ  . ARG A  1 161 ? 176.560 63.459  194.609 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A CZ  1 
ATOM   1315  N  NH1 . ARG A  1 161 ? 175.258 63.709  194.728 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A NH1 1 
ATOM   1316  N  NH2 . ARG A  1 161 ? 177.434 64.456  194.629 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 404  ARG A NH2 1 
ATOM   1317  N  N   . ILE A  1 162 ? 175.013 56.074  191.023 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 405  ILE A N   1 
ATOM   1318  C  CA  . ILE A  1 162 ? 174.535 54.691  191.048 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 405  ILE A CA  1 
ATOM   1319  C  C   . ILE A  1 162 ? 175.625 53.839  191.682 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 405  ILE A C   1 
ATOM   1320  O  O   . ILE A  1 162 ? 176.721 53.743  191.136 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 405  ILE A O   1 
ATOM   1321  C  CB  . ILE A  1 162 ? 174.231 54.219  189.609 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 405  ILE A CB  1 
ATOM   1322  C  CG1 . ILE A  1 162 ? 173.374 55.266  188.928 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 405  ILE A CG1 1 
ATOM   1323  C  CG2 . ILE A  1 162 ? 173.494 52.892  189.558 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 405  ILE A CG2 1 
ATOM   1324  C  CD1 . ILE A  1 162 ? 173.066 54.975  187.512 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 405  ILE A CD1 1 
ATOM   1325  N  N   . LEU A  1 163 ? 175.362 53.251  192.844 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A N   1 
ATOM   1326  C  CA  . LEU A  1 163 ? 176.444 52.556  193.546 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A CA  1 
ATOM   1327  C  C   . LEU A  1 163 ? 176.598 51.071  193.216 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A C   1 
ATOM   1328  O  O   . LEU A  1 163 ? 175.691 50.415  192.750 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A O   1 
ATOM   1329  C  CB  . LEU A  1 163 ? 176.286 52.703  195.044 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A CB  1 
ATOM   1330  C  CG  . LEU A  1 163 ? 175.918 54.078  195.526 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A CG  1 
ATOM   1331  C  CD1 . LEU A  1 163 ? 175.686 54.046  196.990 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A CD1 1 
ATOM   1332  C  CD2 . LEU A  1 163 ? 177.050 54.982  195.198 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 406  LEU A CD2 1 
ATOM   1333  N  N   . ASN A  1 164 ? 177.779 50.544  193.450 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 407  ASN A N   1 
ATOM   1334  C  CA  . ASN A  1 164 ? 177.959 49.103  193.507 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 407  ASN A CA  1 
ATOM   1335  C  C   . ASN A  1 164 ? 177.757 48.334  192.241 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 407  ASN A C   1 
ATOM   1336  O  O   . ASN A  1 164 ? 177.539 47.147  192.299 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 407  ASN A O   1 
ATOM   1337  C  CB  . ASN A  1 164 ? 177.071 48.520  194.594 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 407  ASN A CB  1 
ATOM   1338  C  CG  . ASN A  1 164 ? 177.543 48.922  196.011 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 407  ASN A CG  1 
ATOM   1339  O  OD1 . ASN A  1 164 ? 176.725 49.117  196.906 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 407  ASN A OD1 1 
ATOM   1340  N  ND2 . ASN A  1 164 ? 178.864 49.042  196.206 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 407  ASN A ND2 1 
ATOM   1341  N  N   . ARG A  1 165 ? 177.860 49.003  191.098 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 408  ARG A N   1 
ATOM   1342  C  CA  . ARG A  1 165 ? 177.699 48.322  189.806 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 408  ARG A CA  1 
ATOM   1343  C  C   . ARG A  1 165 ? 178.981 47.629  189.352 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 408  ARG A C   1 
ATOM   1344  O  O   . ARG A  1 165 ? 179.522 47.932  188.307 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 408  ARG A O   1 
ATOM   1345  C  CB  . ARG A  1 165 ? 177.229 49.306  188.736 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 408  ARG A CB  1 
ATOM   1346  C  CG  . ARG A  1 165 ? 175.863 49.877  188.994 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 408  ARG A CG  1 
ATOM   1347  C  CD  . ARG A  1 165 ? 174.914 48.806  189.117 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 408  ARG A CD  1 
ATOM   1348  N  NE  . ARG A  1 165 ? 173.595 49.337  189.416 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 408  ARG A NE  1 
ATOM   1349  C  CZ  . ARG A  1 165 ? 172.731 49.753  188.503 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 408  ARG A CZ  1 
ATOM   1350  N  NH1 . ARG A  1 165 ? 173.041 49.733  187.244 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 408  ARG A NH1 1 
ATOM   1351  N  NH2 . ARG A  1 165 ? 171.558 50.180  188.846 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 408  ARG A NH2 1 
ATOM   1352  N  N   . THR A  1 166 ? 179.463 46.717  190.167 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 409  THR A N   1 
ATOM   1353  C  CA  . THR A  1 166 ? 180.588 45.890  189.818 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 409  THR A CA  1 
ATOM   1354  C  C   . THR A  1 166 ? 180.286 45.016  188.610 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 409  THR A C   1 
ATOM   1355  O  O   . THR A  1 166 ? 179.157 44.960  188.118 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 409  THR A O   1 
ATOM   1356  C  CB  . THR A  1 166 ? 180.902 44.991  191.005 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 409  THR A CB  1 
ATOM   1357  O  OG1 . THR A  1 166 ? 179.742 44.203  191.310 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 409  THR A OG1 1 
ATOM   1358  C  CG2 . THR A  1 166 ? 181.231 45.812  192.223 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 409  THR A CG2 1 
ATOM   1359  N  N   . PRO A  1 167 ? 181.287 44.295  188.129 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 410  PRO A N   1 
ATOM   1360  C  CA  . PRO A  1 167 ? 180.968 43.424  187.002 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 410  PRO A CA  1 
ATOM   1361  C  C   . PRO A  1 167 ? 179.770 42.495  187.254 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 410  PRO A C   1 
ATOM   1362  O  O   . PRO A  1 167 ? 178.977 42.269  186.357 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 410  PRO A O   1 
ATOM   1363  C  CB  . PRO A  1 167 ? 182.272 42.634  186.799 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 410  PRO A CB  1 
ATOM   1364  C  CG  . PRO A  1 167 ? 183.251 43.588  187.077 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 410  PRO A CG  1 
ATOM   1365  C  CD  . PRO A  1 167 ? 182.728 44.393  188.312 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 410  PRO A CD  1 
ATOM   1366  N  N   . THR A  1 168 ? 179.692 41.935  188.452 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 411  THR A N   1 
ATOM   1367  C  CA  . THR A  1 168 ? 178.678 41.004  188.843 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 411  THR A CA  1 
ATOM   1368  C  C   . THR A  1 168 ? 177.354 41.703  188.927 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 411  THR A C   1 
ATOM   1369  O  O   . THR A  1 168 ? 176.332 41.131  188.654 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 411  THR A O   1 
ATOM   1370  C  CB  . THR A  1 168 ? 179.011 40.565  190.256 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 411  THR A CB  1 
ATOM   1371  O  OG1 . THR A  1 168 ? 180.200 39.798  190.263 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 411  THR A OG1 1 
ATOM   1372  C  CG2 . THR A  1 168 ? 177.905 39.825  190.906 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 411  THR A CG2 1 
ATOM   1373  N  N   . ASN A  1 169 ? 177.374 42.955  189.333 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 412  ASN A N   1 
ATOM   1374  C  CA  . ASN A  1 169 ? 176.150 43.640  189.706 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 412  ASN A CA  1 
ATOM   1375  C  C   . ASN A  1 169 ? 175.889 44.848  188.777 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 412  ASN A C   1 
ATOM   1376  O  O   . ASN A  1 169 ? 175.169 45.773  189.103 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 412  ASN A O   1 
ATOM   1377  C  CB  . ASN A  1 169 ? 176.216 44.011  191.192 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 412  ASN A CB  1 
ATOM   1378  C  CG  . ASN A  1 169 ? 174.937 44.600  191.710 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 412  ASN A CG  1 
ATOM   1379  O  OD1 . ASN A  1 169 ? 173.835 44.089  191.494 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 412  ASN A OD1 1 
ATOM   1380  N  ND2 . ASN A  1 169 ? 175.073 45.691  192.425 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 412  ASN A ND2 1 
ATOM   1381  N  N   . GLN A  1 170 ? 176.487 44.830  187.601 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 413  GLN A N   1 
ATOM   1382  C  CA  . GLN A  1 170 ? 176.490 46.008  186.782 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 413  GLN A CA  1 
ATOM   1383  C  C   . GLN A  1 170 ? 175.097 46.526  186.521 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 413  GLN A C   1 
ATOM   1384  O  O   . GLN A  1 170 ? 174.901 47.712  186.320 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 413  GLN A O   1 
ATOM   1385  C  CB  . GLN A  1 170 ? 177.202 45.745  185.485 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 413  GLN A CB  1 
ATOM   1386  C  CG  . GLN A  1 170 ? 177.452 46.945  184.683 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 413  GLN A CG  1 
ATOM   1387  C  CD  . GLN A  1 170 ? 178.313 46.621  183.499 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 413  GLN A CD  1 
ATOM   1388  O  OE1 . GLN A  1 170 ? 178.381 45.470  183.089 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 413  GLN A OE1 1 
ATOM   1389  N  NE2 . GLN A  1 170 ? 178.975 47.612  182.937 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 413  GLN A NE2 1 
ATOM   1390  N  N   . THR A  1 171 ? 174.115 45.649  186.520 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 414  THR A N   1 
ATOM   1391  C  CA  . THR A  1 171 ? 172.802 46.122  186.138 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 414  THR A CA  1 
ATOM   1392  C  C   . THR A  1 171 ? 171.940 46.456  187.347 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 414  THR A C   1 
ATOM   1393  O  O   . THR A  1 171 ? 170.777 46.715  187.218 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 414  THR A O   1 
ATOM   1394  C  CB  . THR A  1 171 ? 172.060 45.091  185.272 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 414  THR A CB  1 
ATOM   1395  O  OG1 . THR A  1 171 ? 171.783 43.963  186.082 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 414  THR A OG1 1 
ATOM   1396  C  CG2 . THR A  1 171 ? 172.893 44.680  184.079 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 414  THR A CG2 1 
ATOM   1397  N  N   . GLY A  1 172 ? 172.510 46.462  188.530 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 415  GLY A N   1 
ATOM   1398  C  CA  . GLY A  1 172 ? 171.720 46.636  189.752 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 415  GLY A CA  1 
ATOM   1399  C  C   . GLY A  1 172 ? 171.042 45.354  190.215 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 415  GLY A C   1 
ATOM   1400  O  O   . GLY A  1 172 ? 170.183 45.384  191.084 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 415  GLY A O   1 
ATOM   1401  N  N   . LYS A  1 173 ? 171.411 44.224  189.626 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 416  LYS A N   1 
ATOM   1402  C  CA  . LYS A  1 173 ? 170.898 42.925  190.022 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 416  LYS A CA  1 
ATOM   1403  C  C   . LYS A  1 173 ? 172.057 41.961  189.785 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 416  LYS A C   1 
ATOM   1404  O  O   . LYS A  1 173 ? 172.797 42.120  188.832 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 416  LYS A O   1 
ATOM   1405  C  CB  . LYS A  1 173 ? 169.717 42.550  189.145 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 416  LYS A CB  1 
ATOM   1406  C  CG  . LYS A  1 173 ? 169.394 41.073  189.159 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 416  LYS A CG  1 
ATOM   1407  C  CD  . LYS A  1 173 ? 168.039 40.793  188.499 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 416  LYS A CD  1 
ATOM   1408  C  CE  . LYS A  1 173 ? 166.984 40.133  189.438 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 416  LYS A CE  1 
ATOM   1409  N  NZ  . LYS A  1 173 ? 167.123 38.654  189.493 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 416  LYS A NZ  1 
ATOM   1410  N  N   . LYS A  1 174 ? 172.254 40.984  190.648 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 417  LYS A N   1 
ATOM   1411  C  CA  . LYS A  1 174 ? 173.319 40.037  190.444 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 417  LYS A CA  1 
ATOM   1412  C  C   . LYS A  1 174 ? 173.201 39.233  189.121 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 417  LYS A C   1 
ATOM   1413  O  O   . LYS A  1 174 ? 172.158 38.664  188.766 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 417  LYS A O   1 
ATOM   1414  C  CB  . LYS A  1 174 ? 173.343 39.127  191.660 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 417  LYS A CB  1 
ATOM   1415  C  CG  . LYS A  1 174 ? 174.415 38.052  191.696 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 417  LYS A CG  1 
ATOM   1416  C  CD  . LYS A  1 174 ? 174.341 37.386  193.070 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 417  LYS A CD  1 
ATOM   1417  C  CE  . LYS A  1 174 ? 175.158 36.116  193.101 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 417  LYS A CE  1 
ATOM   1418  N  NZ  . LYS A  1 174 ? 176.597 36.356  192.862 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 417  LYS A NZ  1 
ATOM   1419  N  N   . ASP A  1 175 ? 174.278 39.155  188.375 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 418  ASP A N   1 
ATOM   1420  C  CA  . ASP A  1 175 ? 174.184 38.513  187.074 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 418  ASP A CA  1 
ATOM   1421  C  C   . ASP A  1 175 ? 173.902 37.043  187.264 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 418  ASP A C   1 
ATOM   1422  O  O   . ASP A  1 175 ? 174.637 36.399  187.992 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 418  ASP A O   1 
ATOM   1423  C  CB  . ASP A  1 175 ? 175.509 38.680  186.323 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 418  ASP A CB  1 
ATOM   1424  C  CG  . ASP A  1 175 ? 175.364 38.517  184.831 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 418  ASP A CG  1 
ATOM   1425  O  OD1 . ASP A  1 175 ? 174.735 37.547  184.378 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 418  ASP A OD1 1 
ATOM   1426  O  OD2 . ASP A  1 175 ? 175.898 39.353  184.105 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 418  ASP A OD2 1 
ATOM   1427  N  N   . PRO A  1 176 ? 172.872 36.497  186.604 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 419  PRO A N   1 
ATOM   1428  C  CA  . PRO A  1 176 ? 172.569 35.097  186.744 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 419  PRO A CA  1 
ATOM   1429  C  C   . PRO A  1 176 ? 173.614 34.207  186.133 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 419  PRO A C   1 
ATOM   1430  O  O   . PRO A  1 176 ? 173.642 33.018  186.368 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 419  PRO A O   1 
ATOM   1431  C  CB  . PRO A  1 176 ? 171.278 34.951  185.960 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 419  PRO A CB  1 
ATOM   1432  C  CG  . PRO A  1 176 ? 171.208 36.101  185.072 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 419  PRO A CG  1 
ATOM   1433  C  CD  . PRO A  1 176 ? 171.887 37.189  185.765 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 419  PRO A CD  1 
ATOM   1434  N  N   . ARG A  1 177 ? 174.482 34.766  185.335 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 420  ARG A N   1 
ATOM   1435  C  CA  . ARG A  1 177 ? 175.354 33.947  184.515 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 420  ARG A CA  1 
ATOM   1436  C  C   . ARG A  1 177 ? 176.527 33.393  185.258 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 420  ARG A C   1 
ATOM   1437  O  O   . ARG A  1 177 ? 177.159 32.490  184.810 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 420  ARG A O   1 
ATOM   1438  C  CB  . ARG A  1 177 ? 175.890 34.800  183.365 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 420  ARG A CB  1 
ATOM   1439  C  CG  . ARG A  1 177 ? 174.931 34.873  182.206 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 420  ARG A CG  1 
ATOM   1440  C  CD  . ARG A  1 177 ? 175.496 35.625  181.059 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 420  ARG A CD  1 
ATOM   1441  N  NE  . ARG A  1 177 ? 175.669 36.959  181.527 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 420  ARG A NE  1 
ATOM   1442  C  CZ  . ARG A  1 177 ? 176.316 37.891  180.880 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 420  ARG A CZ  1 
ATOM   1443  N  NH1 . ARG A  1 177 ? 176.881 37.655  179.723 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 420  ARG A NH1 1 
ATOM   1444  N  NH2 . ARG A  1 177 ? 176.408 39.060  181.432 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 420  ARG A NH2 1 
ATOM   1445  N  N   . TYR A  1 178 ? 176.858 34.003  186.378 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A N   1 
ATOM   1446  C  CA  . TYR A  1 178 ? 178.163 33.845  186.968 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CA  1 
ATOM   1447  C  C   . TYR A  1 178 ? 177.832 33.497  188.335 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A C   1 
ATOM   1448  O  O   . TYR A  1 178 ? 177.188 34.248  188.988 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A O   1 
ATOM   1449  C  CB  . TYR A  1 178 ? 178.946 35.170  186.952 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CB  1 
ATOM   1450  C  CG  . TYR A  1 178 ? 179.041 35.721  185.558 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CG  1 
ATOM   1451  C  CD1 . TYR A  1 178 ? 179.510 34.923  184.513 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CD1 1 
ATOM   1452  C  CD2 . TYR A  1 178 ? 178.603 37.022  185.250 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CD2 1 
ATOM   1453  C  CE1 . TYR A  1 178 ? 179.582 35.409  183.232 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CE1 1 
ATOM   1454  C  CE2 . TYR A  1 178 ? 178.685 37.515  183.935 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CE2 1 
ATOM   1455  C  CZ  . TYR A  1 178 ? 179.170 36.687  182.944 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CZ  1 
ATOM   1456  O  OH  . TYR A  1 178 ? 179.259 37.110  181.671 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A OH  1 
ATOM   1457  N  N   . THR A  1 179 ? 178.264 32.352  188.802 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 422  THR A N   1 
ATOM   1458  C  CA  . THR A  1 179 ? 177.784 31.955  190.101 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 422  THR A CA  1 
ATOM   1459  C  C   . THR A  1 179 ? 178.884 31.561  191.127 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 422  THR A C   1 
ATOM   1460  O  O   . THR A  1 179 ? 178.588 31.340  192.270 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 422  THR A O   1 
ATOM   1461  C  CB  . THR A  1 179 ? 176.723 30.872  189.939 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 422  THR A CB  1 
ATOM   1462  O  OG1 . THR A  1 179 ? 177.357 29.608  190.015 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 422  THR A OG1 1 
ATOM   1463  C  CG2 . THR A  1 179 ? 176.112 30.919  188.546 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 422  THR A CG2 1 
ATOM   1464  N  N   . ALA A  1 180 ? 180.150 31.549  190.743 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 423  ALA A N   1 
ATOM   1465  C  CA  . ALA A  1 180 ? 181.196 31.118  191.661 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 423  ALA A CA  1 
ATOM   1466  C  C   . ALA A  1 180 ? 181.336 32.035  192.846 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 423  ALA A C   1 
ATOM   1467  O  O   . ALA A  1 180 ? 181.789 31.602  193.885 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 423  ALA A O   1 
ATOM   1468  C  CB  . ALA A  1 180 ? 182.531 31.036  190.949 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 423  ALA A CB  1 
ATOM   1469  N  N   . ASP A  1 181 ? 181.008 33.313  192.681 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A N   1 
ATOM   1470  C  CA  . ASP A  1 181 ? 180.970 34.218  193.786 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A CA  1 
ATOM   1471  C  C   . ASP A  1 181 ? 179.521 34.588  194.066 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A C   1 
ATOM   1472  O  O   . ASP A  1 181 ? 178.845 35.161  193.239 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A O   1 
ATOM   1473  C  CB  . ASP A  1 181 ? 181.797 35.428  193.426 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A CB  1 
ATOM   1474  C  CG  . ASP A  1 181 ? 181.696 36.551  194.464 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A CG  1 
ATOM   1475  O  OD1 . ASP A  1 181 ? 180.992 36.336  195.476 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A OD1 1 
ATOM   1476  O  OD2 . ASP A  1 181 ? 182.305 37.656  194.254 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A OD2 1 
ATOM   1477  N  N   . ARG A  1 182 ? 179.017 34.229  195.222 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A N   1 
ATOM   1478  C  CA  . ARG A  1 182 ? 177.619 34.431  195.464 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A CA  1 
ATOM   1479  C  C   . ARG A  1 182 ? 177.294 35.759  196.058 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A C   1 
ATOM   1480  O  O   . ARG A  1 182 ? 176.154 36.073  196.339 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A O   1 
ATOM   1481  C  CB  . ARG A  1 182 ? 177.072 33.359  196.374 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A CB  1 
ATOM   1482  C  CG  . ARG A  1 182 ? 178.012 32.997  197.442 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A CG  1 
ATOM   1483  C  CD  . ARG A  1 182 ? 177.460 31.901  198.355 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A CD  1 
ATOM   1484  N  NE  . ARG A  1 182 ? 177.765 32.307  199.757 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A NE  1 
ATOM   1485  C  CZ  . ARG A  1 182 ? 178.833 31.876  200.462 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A CZ  1 
ATOM   1486  N  NH1 . ARG A  1 182 ? 179.676 30.986  199.870 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A NH1 1 
ATOM   1487  N  NH2 . ARG A  1 182 ? 179.031 32.284  201.744 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A NH2 1 
ATOM   1488  N  N   . THR A  1 183 ? 178.288 36.587  196.230 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 426  THR A N   1 
ATOM   1489  C  CA  . THR A  1 183 ? 178.015 37.969  196.637 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 426  THR A CA  1 
ATOM   1490  C  C   . THR A  1 183 ? 177.745 38.852  195.403 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 426  THR A C   1 
ATOM   1491  O  O   . THR A  1 183 ? 177.586 38.355  194.294 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 426  THR A O   1 
ATOM   1492  C  CB  . THR A  1 183 ? 179.190 38.520  197.326 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 426  THR A CB  1 
ATOM   1493  O  OG1 . THR A  1 183 ? 180.164 38.704  196.323 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 426  THR A OG1 1 
ATOM   1494  C  CG2 . THR A  1 183 ? 179.716 37.545  198.296 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 426  THR A CG2 1 
ATOM   1495  N  N   . ILE A  1 184 ? 177.659 40.154  195.588 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 427  ILE A N   1 
ATOM   1496  C  CA  . ILE A  1 184 ? 177.428 41.038  194.442 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 427  ILE A CA  1 
ATOM   1497  C  C   . ILE A  1 184 ? 178.754 41.496  193.895 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 427  ILE A C   1 
ATOM   1498  O  O   . ILE A  1 184 ? 178.829 42.379  193.100 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 427  ILE A O   1 
ATOM   1499  C  CB  . ILE A  1 184 ? 176.619 42.298  194.793 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 427  ILE A CB  1 
ATOM   1500  C  CG1 . ILE A  1 184 ? 177.324 43.114  195.887 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 427  ILE A CG1 1 
ATOM   1501  C  CG2 . ILE A  1 184 ? 175.243 41.947  195.184 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 427  ILE A CG2 1 
ATOM   1502  C  CD1 . ILE A  1 184 ? 176.790 44.520  196.092 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 427  ILE A CD1 1 
ATOM   1503  N  N   . GLY A  1 185 ? 179.822 40.901  194.365 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 428  GLY A N   1 
ATOM   1504  C  CA  . GLY A  1 185 ? 181.065 40.994  193.640 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 428  GLY A CA  1 
ATOM   1505  C  C   . GLY A  1 185 ? 181.913 42.222  193.753 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 428  GLY A C   1 
ATOM   1506  O  O   . GLY A  1 185 ? 182.673 42.495  192.841 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 428  GLY A O   1 
ATOM   1507  N  N   . GLY A  1 186 ? 181.818 42.921  194.890 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 429  GLY A N   1 
ATOM   1508  C  CA  . GLY A  1 186 ? 182.584 44.157  195.227 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 429  GLY A CA  1 
ATOM   1509  C  C   . GLY A  1 186 ? 181.722 45.087  196.106 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 429  GLY A C   1 
ATOM   1510  O  O   . GLY A  1 186 ? 180.690 44.658  196.648 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 429  GLY A O   1 
ATOM   1511  N  N   . TYR A  1 187 ? 182.128 46.343  196.255 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 430  TYR A N   1 
ATOM   1512  C  CA  . TYR A  1 187 ? 181.362 47.351  196.953 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CA  1 
ATOM   1513  C  C   . TYR A  1 187 ? 182.000 48.660  196.557 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 430  TYR A C   1 
ATOM   1514  O  O   . TYR A  1 187 ? 183.146 48.702  196.068 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 430  TYR A O   1 
ATOM   1515  C  CB  . TYR A  1 187 ? 181.447 47.205  198.452 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CB  1 
ATOM   1516  C  CG  . TYR A  1 187 ? 182.876 47.028  198.900 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CG  1 
ATOM   1517  C  CD1 . TYR A  1 187 ? 183.741 48.106  199.029 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CD1 1 
ATOM   1518  C  CD2 . TYR A  1 187 ? 183.378 45.758  199.160 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CD2 1 
ATOM   1519  C  CE1 . TYR A  1 187 ? 185.041 47.888  199.401 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CE1 1 
ATOM   1520  C  CE2 . TYR A  1 187 ? 184.632 45.559  199.508 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CE2 1 
ATOM   1521  C  CZ  . TYR A  1 187 ? 185.457 46.598  199.628 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CZ  1 
ATOM   1522  O  OH  . TYR A  1 187 ? 186.726 46.286  199.981 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 430  TYR A OH  1 
ATOM   1523  N  N   . GLU A  1 188 ? 181.258 49.743  196.758 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 431  GLU A N   1 
ATOM   1524  C  CA  . GLU A  1 188 ? 181.564 51.015  196.086 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 431  GLU A CA  1 
ATOM   1525  C  C   . GLU A  1 188 ? 182.592 51.886  196.759 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 431  GLU A C   1 
ATOM   1526  O  O   . GLU A  1 188 ? 183.404 52.508  196.093 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 431  GLU A O   1 
ATOM   1527  C  CB  . GLU A  1 188 ? 180.318 51.860  195.843 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 431  GLU A CB  1 
ATOM   1528  C  CG  . GLU A  1 188 ? 180.649 53.122  195.083 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 431  GLU A CG  1 
ATOM   1529  C  CD  . GLU A  1 188 ? 180.961 52.857  193.598 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 431  GLU A CD  1 
ATOM   1530  O  OE1 . GLU A  1 188 ? 180.097 52.274  192.913 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 431  GLU A OE1 1 
ATOM   1531  O  OE2 . GLU A  1 188 ? 182.043 53.232  193.091 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 431  GLU A OE2 1 
ATOM   1532  N  N   . PHE A  1 189 ? 182.542 51.965  198.071 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 432  PHE A N   1 
ATOM   1533  C  CA  . PHE A  1 189 ? 183.442 52.859  198.759 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CA  1 
ATOM   1534  C  C   . PHE A  1 189 ? 184.701 52.136  199.218 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 432  PHE A C   1 
ATOM   1535  O  O   . PHE A  1 189 ? 184.627 51.169  199.968 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 432  PHE A O   1 
ATOM   1536  C  CB  . PHE A  1 189 ? 182.713 53.469  199.944 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CB  1 
ATOM   1537  C  CG  . PHE A  1 189 ? 181.678 54.472  199.554 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CG  1 
ATOM   1538  C  CD1 . PHE A  1 189 ? 182.023 55.795  199.334 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CD1 1 
ATOM   1539  C  CD2 . PHE A  1 189 ? 180.372 54.098  199.361 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CD2 1 
ATOM   1540  C  CE1 . PHE A  1 189 ? 181.095 56.717  198.939 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CE1 1 
ATOM   1541  C  CE2 . PHE A  1 189 ? 179.432 55.044  198.980 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CE2 1 
ATOM   1542  C  CZ  . PHE A  1 189 ? 179.801 56.348  198.780 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CZ  1 
ATOM   1543  N  N   . LEU A  1 190 ? 185.864 52.591  198.775 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 433  LEU A N   1 
ATOM   1544  C  CA  . LEU A  1 190 ? 187.116 51.920  199.145 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 433  LEU A CA  1 
ATOM   1545  C  C   . LEU A  1 190 ? 188.042 52.767  200.009 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 433  LEU A C   1 
ATOM   1546  O  O   . LEU A  1 190 ? 188.287 52.437  201.160 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 433  LEU A O   1 
ATOM   1547  C  CB  . LEU A  1 190 ? 187.865 51.436  197.911 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 433  LEU A CB  1 
ATOM   1548  C  CG  . LEU A  1 190 ? 189.185 50.727  198.121 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 433  LEU A CG  1 
ATOM   1549  C  CD1 . LEU A  1 190 ? 189.032 49.375  198.747 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 433  LEU A CD1 1 
ATOM   1550  C  CD2 . LEU A  1 190 ? 189.849 50.663  196.757 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 433  LEU A CD2 1 
ATOM   1551  N  N   . LEU A  1 191 ? 188.546 53.856  199.446 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 434  LEU A N   1 
ATOM   1552  C  CA  . LEU A  1 191 ? 189.374 54.837  200.173 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 434  LEU A CA  1 
ATOM   1553  C  C   . LEU A  1 191 ? 189.028 56.224  199.670 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 434  LEU A C   1 
ATOM   1554  O  O   . LEU A  1 191 ? 188.551 56.352  198.538 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 434  LEU A O   1 
ATOM   1555  C  CB  . LEU A  1 191 ? 190.843 54.622  199.860 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 434  LEU A CB  1 
ATOM   1556  C  CG  . LEU A  1 191 ? 191.467 53.329  200.343 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 434  LEU A CG  1 
ATOM   1557  C  CD1 . LEU A  1 191 ? 192.546 52.876  199.348 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 434  LEU A CD1 1 
ATOM   1558  C  CD2 . LEU A  1 191 ? 191.997 53.530  201.757 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 434  LEU A CD2 1 
ATOM   1559  N  N   . ALA A  1 192 ? 189.276 57.238  200.496 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 435  ALA A N   1 
ATOM   1560  C  CA  . ALA A  1 192 ? 189.267 58.637  200.062 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 435  ALA A CA  1 
ATOM   1561  C  C   . ALA A  1 192 ? 188.003 59.102  199.338 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 435  ALA A C   1 
ATOM   1562  O  O   . ALA A  1 192 ? 186.917 58.693  199.653 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 435  ALA A O   1 
ATOM   1563  C  CB  . ALA A  1 192 ? 190.501 58.959  199.223 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 435  ALA A CB  1 
ATOM   1564  N  N   . ASN A  1 193 ? 188.141 59.982  198.363 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 436  ASN A N   1 
ATOM   1565  C  CA  . ASN A  1 193 ? 186.998 60.591  197.720 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 436  ASN A CA  1 
ATOM   1566  C  C   . ASN A  1 193 ? 186.568 59.739  196.591 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 436  ASN A C   1 
ATOM   1567  O  O   . ASN A  1 193 ? 187.321 59.578  195.616 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 436  ASN A O   1 
ATOM   1568  C  CB  . ASN A  1 193 ? 187.429 61.907  197.098 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 436  ASN A CB  1 
ATOM   1569  C  CG  . ASN A  1 193 ? 187.664 63.010  198.125 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 436  ASN A CG  1 
ATOM   1570  O  OD1 . ASN A  1 193 ? 186.731 63.528  198.719 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 436  ASN A OD1 1 
ATOM   1571  N  ND2 . ASN A  1 193 ? 188.903 63.391  198.298 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 436  ASN A ND2 1 
ATOM   1572  N  N   . ASP A  1 194 ? 185.365 59.191  196.685 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 437  ASP A N   1 
ATOM   1573  C  CA  . ASP A  1 194 ? 184.983 58.163  195.733 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 437  ASP A CA  1 
ATOM   1574  C  C   . ASP A  1 194 ? 184.490 58.759  194.432 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 437  ASP A C   1 
ATOM   1575  O  O   . ASP A  1 194 ? 183.426 59.322  194.357 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 437  ASP A O   1 
ATOM   1576  C  CB  . ASP A  1 194 ? 183.929 57.221  196.326 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 437  ASP A CB  1 
ATOM   1577  C  CG  . ASP A  1 194 ? 183.973 55.845  195.678 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 437  ASP A CG  1 
ATOM   1578  O  OD1 . ASP A  1 194 ? 185.088 55.275  195.770 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 437  ASP A OD1 1 
ATOM   1579  O  OD2 . ASP A  1 194 ? 182.956 55.363  195.072 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 437  ASP A OD2 1 
ATOM   1580  N  N   . VAL A  1 195 ? 185.255 58.632  193.377 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 438  VAL A N   1 
ATOM   1581  C  CA  . VAL A  1 195 ? 184.766 59.133  192.081 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 438  VAL A CA  1 
ATOM   1582  C  C   . VAL A  1 195 ? 183.488 58.405  191.650 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 438  VAL A C   1 
ATOM   1583  O  O   . VAL A  1 195 ? 183.455 57.208  191.702 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 438  VAL A O   1 
ATOM   1584  C  CB  . VAL A  1 195 ? 185.805 58.877  190.987 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 438  VAL A CB  1 
ATOM   1585  C  CG1 . VAL A  1 195 ? 185.356 59.514  189.719 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 438  VAL A CG1 1 
ATOM   1586  C  CG2 . VAL A  1 195 ? 187.148 59.354  191.441 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 438  VAL A CG2 1 
ATOM   1587  N  N   . ASP A  1 196 ? 182.465 59.118  191.195 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 439  ASP A N   1 
ATOM   1588  C  CA  . ASP A  1 196 ? 181.228 58.496  190.766 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 439  ASP A CA  1 
ATOM   1589  C  C   . ASP A  1 196 ? 181.365 58.159  189.341 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 439  ASP A C   1 
ATOM   1590  O  O   . ASP A  1 196 ? 181.018 58.955  188.509 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 439  ASP A O   1 
ATOM   1591  C  CB  . ASP A  1 196 ? 180.064 59.463  190.868 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 439  ASP A CB  1 
ATOM   1592  C  CG  . ASP A  1 196 ? 178.806 58.926  190.232 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 439  ASP A CG  1 
ATOM   1593  O  OD1 . ASP A  1 196 ? 178.832 57.752  189.835 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 439  ASP A OD1 1 
ATOM   1594  O  OD2 . ASP A  1 196 ? 177.806 59.676  190.110 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 439  ASP A OD2 1 
ATOM   1595  N  N   . ASN A  1 197 ? 181.852 56.970  189.049 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 440  ASN A N   1 
ATOM   1596  C  CA  . ASN A  1 197 ? 181.959 56.507  187.698 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 440  ASN A CA  1 
ATOM   1597  C  C   . ASN A  1 197 ? 180.658 56.006  187.106 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 440  ASN A C   1 
ATOM   1598  O  O   . ASN A  1 197 ? 180.688 55.303  186.113 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 440  ASN A O   1 
ATOM   1599  C  CB  . ASN A  1 197 ? 183.007 55.439  187.629 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 440  ASN A CB  1 
ATOM   1600  C  CG  . ASN A  1 197 ? 184.416 55.988  187.860 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 440  ASN A CG  1 
ATOM   1601  O  OD1 . ASN A  1 197 ? 185.051 55.644  188.834 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 440  ASN A OD1 1 
ATOM   1602  N  ND2 . ASN A  1 197 ? 184.901 56.853  186.965 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 440  ASN A ND2 1 
ATOM   1603  N  N   . SER A  1 198 ? 179.513 56.355  187.691 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 441  SER A N   1 
ATOM   1604  C  CA  . SER A  1 198 ? 178.253 56.103  187.022 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 441  SER A CA  1 
ATOM   1605  C  C   . SER A  1 198 ? 177.746 57.396  186.353 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 441  SER A C   1 
ATOM   1606  O  O   . SER A  1 198 ? 176.679 57.443  185.698 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 441  SER A O   1 
ATOM   1607  C  CB  . SER A  1 198 ? 177.239 55.513  187.981 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 441  SER A CB  1 
ATOM   1608  O  OG  . SER A  1 198 ? 176.739 56.493  188.830 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 441  SER A OG  1 
ATOM   1609  N  N   . ASN A  1 199 ? 178.541 58.451  186.485 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 442  ASN A N   1 
ATOM   1610  C  CA  . ASN A  1 199 ? 178.184 59.727  185.914 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 442  ASN A CA  1 
ATOM   1611  C  C   . ASN A  1 199 ? 178.748 59.837  184.507 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 442  ASN A C   1 
ATOM   1612  O  O   . ASN A  1 199 ? 179.954 59.796  184.359 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 442  ASN A O   1 
ATOM   1613  C  CB  . ASN A  1 199 ? 178.757 60.824  186.771 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 442  ASN A CB  1 
ATOM   1614  C  CG  . ASN A  1 199 ? 178.342 62.197  186.310 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 442  ASN A CG  1 
ATOM   1615  O  OD1 . ASN A  1 199 ? 178.386 62.543  185.123 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 442  ASN A OD1 1 
ATOM   1616  N  ND2 . ASN A  1 199 ? 177.955 63.002  187.257 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 442  ASN A ND2 1 
ATOM   1617  N  N   . PRO A  1 200 ? 177.876 59.992  183.484 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 443  PRO A N   1 
ATOM   1618  C  CA  . PRO A  1 200 ? 178.268 60.002  182.091 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 443  PRO A CA  1 
ATOM   1619  C  C   . PRO A  1 200 ? 179.342 61.029  181.725 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 443  PRO A C   1 
ATOM   1620  O  O   . PRO A  1 200 ? 180.102 60.842  180.782 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 443  PRO A O   1 
ATOM   1621  C  CB  . PRO A  1 200 ? 176.966 60.320  181.379 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 443  PRO A CB  1 
ATOM   1622  C  CG  . PRO A  1 200 ? 175.956 59.772  182.254 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 443  PRO A CG  1 
ATOM   1623  C  CD  . PRO A  1 200 ? 176.420 60.083  183.620 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 443  PRO A CD  1 
ATOM   1624  N  N   . VAL A  1 201 ? 179.406 62.122  182.458 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 444  VAL A N   1 
ATOM   1625  C  CA  . VAL A  1 201 ? 180.406 63.121  182.167 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 444  VAL A CA  1 
ATOM   1626  C  C   . VAL A  1 201 ? 181.744 62.617  182.701 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 444  VAL A C   1 
ATOM   1627  O  O   . VAL A  1 201 ? 182.799 62.842  182.096 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 444  VAL A O   1 
ATOM   1628  C  CB  . VAL A  1 201 ? 179.988 64.505  182.738 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 444  VAL A CB  1 
ATOM   1629  C  CG1 . VAL A  1 201 ? 181.046 65.573  182.457 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 444  VAL A CG1 1 
ATOM   1630  C  CG2 . VAL A  1 201 ? 178.606 64.897  182.162 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 444  VAL A CG2 1 
ATOM   1631  N  N   . VAL A  1 202 ? 181.682 61.913  183.824 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 445  VAL A N   1 
ATOM   1632  C  CA  . VAL A  1 202 ? 182.864 61.416  184.478 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 445  VAL A CA  1 
ATOM   1633  C  C   . VAL A  1 202 ? 183.436 60.282  183.654 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 445  VAL A C   1 
ATOM   1634  O  O   . VAL A  1 202 ? 184.657 60.140  183.564 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 445  VAL A O   1 
ATOM   1635  C  CB  . VAL A  1 202 ? 182.533 60.959  185.901 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 445  VAL A CB  1 
ATOM   1636  C  CG1 . VAL A  1 202 ? 183.768 60.333  186.617 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 445  VAL A CG1 1 
ATOM   1637  C  CG2 . VAL A  1 202 ? 181.984 62.130  186.657 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 445  VAL A CG2 1 
ATOM   1638  N  N   . GLN A  1 203 ? 182.556 59.493  183.034 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A N   1 
ATOM   1639  C  CA  . GLN A  1 203 ? 182.975 58.342  182.258 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A CA  1 
ATOM   1640  C  C   . GLN A  1 203 ? 183.772 58.893  181.123 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A C   1 
ATOM   1641  O  O   . GLN A  1 203 ? 184.901 58.476  180.890 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A O   1 
ATOM   1642  C  CB  . GLN A  1 203 ? 181.769 57.544  181.753 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A CB  1 
ATOM   1643  C  CG  . GLN A  1 203 ? 181.132 56.751  182.836 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A CG  1 
ATOM   1644  C  CD  . GLN A  1 203 ? 179.866 56.083  182.420 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A CD  1 
ATOM   1645  O  OE1 . GLN A  1 203 ? 179.357 56.264  181.297 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A OE1 1 
ATOM   1646  N  NE2 . GLN A  1 203 ? 179.318 55.293  183.337 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A NE2 1 
ATOM   1647  N  N   . ALA A  1 204 ? 183.192 59.871  180.436 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 447  ALA A N   1 
ATOM   1648  C  CA  . ALA A  1 204 ? 183.894 60.545  179.363 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 447  ALA A CA  1 
ATOM   1649  C  C   . ALA A  1 204 ? 185.267 60.937  179.823 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 447  ALA A C   1 
ATOM   1650  O  O   . ALA A  1 204 ? 186.234 60.573  179.185 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 447  ALA A O   1 
ATOM   1651  C  CB  . ALA A  1 204 ? 183.121 61.751  178.847 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 447  ALA A CB  1 
ATOM   1652  N  N   . GLU A  1 205 ? 185.355 61.657  180.941 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A N   1 
ATOM   1653  C  CA  . GLU A  1 205 ? 186.652 62.051  181.522 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A CA  1 
ATOM   1654  C  C   . GLU A  1 205 ? 187.653 60.909  181.844 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A C   1 
ATOM   1655  O  O   . GLU A  1 205 ? 188.875 61.054  181.664 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A O   1 
ATOM   1656  C  CB  . GLU A  1 205 ? 186.449 62.894  182.764 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A CB  1 
ATOM   1657  C  CG  . GLU A  1 205 ? 187.753 63.257  183.445 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A CG  1 
ATOM   1658  C  CD  . GLU A  1 205 ? 188.694 64.019  182.529 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A CD  1 
ATOM   1659  O  OE1 . GLU A  1 205 ? 188.193 64.578  181.503 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A OE1 1 
ATOM   1660  O  OE2 . GLU A  1 205 ? 189.920 64.066  182.845 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A OE2 1 
ATOM   1661  N  N   . GLN A  1 206 ? 187.165 59.775  182.328 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A N   1 
ATOM   1662  C  CA  . GLN A  1 206 ? 188.043 58.611  182.455 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A CA  1 
ATOM   1663  C  C   . GLN A  1 206 ? 188.600 58.178  181.113 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A C   1 
ATOM   1664  O  O   . GLN A  1 206 ? 189.748 57.785  181.009 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A O   1 
ATOM   1665  C  CB  . GLN A  1 206 ? 187.302 57.460  183.132 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A CB  1 
ATOM   1666  C  CG  . GLN A  1 206 ? 186.642 57.880  184.433 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A CG  1 
ATOM   1667  C  CD  . GLN A  1 206 ? 187.615 58.082  185.584 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A CD  1 
ATOM   1668  O  OE1 . GLN A  1 206 ? 188.833 58.301  185.425 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A OE1 1 
ATOM   1669  N  NE2 . GLN A  1 206 ? 187.073 57.997  186.765 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A NE2 1 
ATOM   1670  N  N   . LEU A  1 207 ? 187.759 58.256  180.089 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A N   1 
ATOM   1671  C  CA  . LEU A  1 207 ? 188.178 58.020  178.706 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A CA  1 
ATOM   1672  C  C   . LEU A  1 207 ? 189.257 59.000  178.241 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A C   1 
ATOM   1673  O  O   . LEU A  1 207 ? 190.312 58.588  177.791 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A O   1 
ATOM   1674  C  CB  . LEU A  1 207 ? 186.987 58.134  177.796 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A CB  1 
ATOM   1675  C  CG  . LEU A  1 207 ? 187.363 57.950  176.354 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A CG  1 
ATOM   1676  C  CD1 . LEU A  1 207 ? 188.248 56.754  176.226 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A CD1 1 
ATOM   1677  C  CD2 . LEU A  1 207 ? 186.065 57.750  175.632 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A CD2 1 
ATOM   1678  N  N   . ASN A  1 208 ? 188.981 60.297  178.360 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A N   1 
ATOM   1679  C  CA  . ASN A  1 208 ? 190.014 61.329  178.178 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A CA  1 
ATOM   1680  C  C   . ASN A  1 208 ? 191.333 60.907  178.815 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A C   1 
ATOM   1681  O  O   . ASN A  1 208 ? 192.401 60.940  178.184 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A O   1 
ATOM   1682  C  CB  . ASN A  1 208 ? 189.600 62.685  178.790 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A CB  1 
ATOM   1683  C  CG  . ASN A  1 208 ? 190.381 63.873  178.197 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A CG  1 
ATOM   1684  O  OD1 . ASN A  1 208 ? 190.162 64.292  177.050 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A OD1 1 
ATOM   1685  N  ND2 . ASN A  1 208 ? 191.267 64.423  178.979 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A ND2 1 
ATOM   1686  N  N   . TRP A  1 209 ? 191.245 60.513  180.087 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A N   1 
ATOM   1687  C  CA  . TRP A  1 209 ? 192.436 60.213  180.872 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CA  1 
ATOM   1688  C  C   . TRP A  1 209 ? 193.119 58.986  180.314 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A C   1 
ATOM   1689  O  O   . TRP A  1 209 ? 194.344 58.967  180.124 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A O   1 
ATOM   1690  C  CB  . TRP A  1 209 ? 192.039 60.001  182.301 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CB  1 
ATOM   1691  C  CG  . TRP A  1 209 ? 193.175 59.818  183.270 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CG  1 
ATOM   1692  C  CD1 . TRP A  1 209 ? 194.410 60.365  183.217 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CD1 1 
ATOM   1693  C  CD2 . TRP A  1 209 ? 193.110 59.081  184.503 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CD2 1 
ATOM   1694  N  NE1 . TRP A  1 209 ? 195.145 59.999  184.321 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A NE1 1 
ATOM   1695  C  CE2 . TRP A  1 209 ? 194.368 59.214  185.131 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CE2 1 
ATOM   1696  C  CE3 . TRP A  1 209 ? 192.101 58.321  185.135 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CE3 1 
ATOM   1697  C  CZ2 . TRP A  1 209 ? 194.656 58.604  186.356 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CZ2 1 
ATOM   1698  C  CZ3 . TRP A  1 209 ? 192.383 57.735  186.322 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CZ3 1 
ATOM   1699  C  CH2 . TRP A  1 209 ? 193.652 57.866  186.933 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CH2 1 
ATOM   1700  N  N   . LEU A  1 210 ? 192.321 57.968  180.025 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A N   1 
ATOM   1701  C  CA  . LEU A  1 210 ? 192.866 56.754  179.432 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A CA  1 
ATOM   1702  C  C   . LEU A  1 210 ? 193.649 57.073  178.183 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A C   1 
ATOM   1703  O  O   . LEU A  1 210 ? 194.788 56.683  178.059 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A O   1 
ATOM   1704  C  CB  . LEU A  1 210 ? 191.751 55.781  179.101 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A CB  1 
ATOM   1705  C  CG  . LEU A  1 210 ? 192.098 54.550  178.279 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A CG  1 
ATOM   1706  C  CD1 . LEU A  1 210 ? 193.232 53.807  178.937 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A CD1 1 
ATOM   1707  C  CD2 . LEU A  1 210 ? 190.862 53.674  178.172 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A CD2 1 
ATOM   1708  N  N   . HIS A  1 211 ? 193.031 57.812  177.270 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A N   1 
ATOM   1709  C  CA  . HIS A  1 211 ? 193.668 58.189  176.014 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A CA  1 
ATOM   1710  C  C   . HIS A  1 211 ? 194.941 58.939  176.260 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A C   1 
ATOM   1711  O  O   . HIS A  1 211 ? 195.937 58.650  175.671 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A O   1 
ATOM   1712  C  CB  . HIS A  1 211 ? 192.730 59.046  175.226 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A CB  1 
ATOM   1713  C  CG  . HIS A  1 211 ? 193.358 59.710  174.049 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A CG  1 
ATOM   1714  N  ND1 . HIS A  1 211 ? 193.493 59.079  172.834 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A ND1 1 
ATOM   1715  C  CD2 . HIS A  1 211 ? 193.823 60.972  173.875 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A CD2 1 
ATOM   1716  C  CE1 . HIS A  1 211 ? 194.036 59.911  171.967 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A CE1 1 
ATOM   1717  N  NE2 . HIS A  1 211 ? 194.243 61.068  172.571 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A NE2 1 
ATOM   1718  N  N   . PHE A  1 212 ? 194.906 59.907  177.153 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A N   1 
ATOM   1719  C  CA  . PHE A  1 212 ? 196.085 60.708  177.461 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CA  1 
ATOM   1720  C  C   . PHE A  1 212 ? 197.252 59.826  177.889 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A C   1 
ATOM   1721  O  O   . PHE A  1 212 ? 198.354 59.972  177.367 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A O   1 
ATOM   1722  C  CB  . PHE A  1 212 ? 195.705 61.701  178.559 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CB  1 
ATOM   1723  C  CG  . PHE A  1 212 ? 196.868 62.362  179.248 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CG  1 
ATOM   1724  C  CD1 . PHE A  1 212 ? 197.301 63.619  178.848 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CD1 1 
ATOM   1725  C  CD2 . PHE A  1 212 ? 197.480 61.758  180.334 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CD2 1 
ATOM   1726  C  CE1 . PHE A  1 212 ? 198.328 64.226  179.500 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CE1 1 
ATOM   1727  C  CE2 . PHE A  1 212 ? 198.537 62.360  180.971 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CE2 1 
ATOM   1728  C  CZ  . PHE A  1 212 ? 198.958 63.583  180.561 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CZ  1 
ATOM   1729  N  N   . LEU A  1 213 ? 197.000 58.912  178.836 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A N   1 
ATOM   1730  C  CA  . LEU A  1 213 ? 198.020 57.991  179.322 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A CA  1 
ATOM   1731  C  C   . LEU A  1 213 ? 198.633 57.208  178.190 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A C   1 
ATOM   1732  O  O   . LEU A  1 213 ? 199.847 56.985  178.127 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A O   1 
ATOM   1733  C  CB  . LEU A  1 213 ? 197.419 56.995  180.307 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A CB  1 
ATOM   1734  C  CG  . LEU A  1 213 ? 197.151 57.594  181.686 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A CG  1 
ATOM   1735  C  CD1 . LEU A  1 213 ? 196.271 56.706  182.587 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A CD1 1 
ATOM   1736  C  CD2 . LEU A  1 213 ? 198.485 57.989  182.371 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A CD2 1 
ATOM   1737  N  N   . MET A  1 214 ? 197.760 56.774  177.301 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 457  MET A N   1 
ATOM   1738  C  CA  . MET A  1 214 ? 198.141 55.943  176.209 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 457  MET A CA  1 
ATOM   1739  C  C   . MET A  1 214 ? 198.802 56.761  175.099 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 457  MET A C   1 
ATOM   1740  O  O   . MET A  1 214 ? 199.245 56.226  174.113 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 457  MET A O   1 
ATOM   1741  C  CB  . MET A  1 214 ? 196.889 55.279  175.686 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 457  MET A CB  1 
ATOM   1742  C  CG  . MET A  1 214 ? 197.131 53.994  174.980 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 457  MET A CG  1 
ATOM   1743  S  SD  . MET A  1 214 ? 196.524 52.722  176.053 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 457  MET A SD  1 
ATOM   1744  C  CE  . MET A  1 214 ? 194.879 52.526  175.397 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 457  MET A CE  1 
ATOM   1745  N  N   . ASN A  1 215 ? 198.881 58.062  175.263 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A N   1 
ATOM   1746  C  CA  . ASN A  1 215 ? 199.507 58.889  174.270 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A CA  1 
ATOM   1747  C  C   . ASN A  1 215 ? 200.454 59.789  174.995 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A C   1 
ATOM   1748  O  O   . ASN A  1 215 ? 200.848 60.841  174.512 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A O   1 
ATOM   1749  C  CB  . ASN A  1 215 ? 198.456 59.776  173.642 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A CB  1 
ATOM   1750  C  CG  . ASN A  1 215 ? 197.719 59.103  172.556 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A CG  1 
ATOM   1751  O  OD1 . ASN A  1 215 ? 198.297 58.816  171.520 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A OD1 1 
ATOM   1752  N  ND2 . ASN A  1 215 ? 196.421 58.876  172.754 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A ND2 1 
ATOM   1753  N  N   . PHE A  1 216 ? 200.785 59.403  176.197 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A N   1 
ATOM   1754  C  CA  . PHE A  1 216 ? 201.569 60.275  177.004 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CA  1 
ATOM   1755  C  C   . PHE A  1 216 ? 202.758 60.937  176.278 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A C   1 
ATOM   1756  O  O   . PHE A  1 216 ? 202.857 62.161  176.215 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A O   1 
ATOM   1757  C  CB  . PHE A  1 216 ? 202.046 59.540  178.234 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CB  1 
ATOM   1758  C  CG  . PHE A  1 216 ? 202.796 60.422  179.164 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CG  1 
ATOM   1759  C  CD1 . PHE A  1 216 ? 202.136 61.460  179.835 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CD1 1 
ATOM   1760  C  CD2 . PHE A  1 216 ? 204.164 60.262  179.340 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CD2 1 
ATOM   1761  C  CE1 . PHE A  1 216 ? 202.820 62.291  180.694 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CE1 1 
ATOM   1762  C  CE2 . PHE A  1 216 ? 204.848 61.064  180.212 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CE2 1 
ATOM   1763  C  CZ  . PHE A  1 216 ? 204.173 62.092  180.890 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CZ  1 
ATOM   1764  N  N   . GLY A  1 217 ? 203.665 60.120  175.757 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 460  GLY A N   1 
ATOM   1765  C  CA  . GLY A  1 217 ? 204.734 60.591  174.901 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 460  GLY A CA  1 
ATOM   1766  C  C   . GLY A  1 217 ? 204.387 61.729  173.952 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 460  GLY A C   1 
ATOM   1767  O  O   . GLY A  1 217 ? 205.033 62.757  173.988 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 460  GLY A O   1 
ATOM   1768  N  N   . ASN A  1 218 ? 203.388 61.545  173.095 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A N   1 
ATOM   1769  C  CA  . ASN A  1 218 ? 202.969 62.566  172.122 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A CA  1 
ATOM   1770  C  C   . ASN A  1 218 ? 202.507 63.828  172.779 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A C   1 
ATOM   1771  O  O   . ASN A  1 218 ? 202.918 64.939  172.369 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A O   1 
ATOM   1772  C  CB  . ASN A  1 218 ? 201.798 62.075  171.262 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A CB  1 
ATOM   1773  C  CG  . ASN A  1 218 ? 202.175 60.878  170.443 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A CG  1 
ATOM   1774  O  OD1 . ASN A  1 218 ? 203.229 60.884  169.792 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A OD1 1 
ATOM   1775  N  ND2 . ASN A  1 218 ? 201.362 59.820  170.500 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A ND2 1 
ATOM   1776  N  N   . ILE A  1 219 ? 201.626 63.652  173.772 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A N   1 
ATOM   1777  C  CA  . ILE A  1 219 ? 200.997 64.781  174.460 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A CA  1 
ATOM   1778  C  C   . ILE A  1 219 ? 202.024 65.571  175.247 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A C   1 
ATOM   1779  O  O   . ILE A  1 219 ? 202.137 66.781  175.067 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A O   1 
ATOM   1780  C  CB  . ILE A  1 219 ? 199.835 64.350  175.384 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A CB  1 
ATOM   1781  C  CG1 . ILE A  1 219 ? 198.654 63.830  174.558 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A CG1 1 
ATOM   1782  C  CG2 . ILE A  1 219 ? 199.401 65.513  176.217 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A CG2 1 
ATOM   1783  C  CD1 . ILE A  1 219 ? 197.780 62.894  175.312 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A CD1 1 
ATOM   1784  N  N   . TYR A  1 220 ? 202.799 64.887  176.090 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A N   1 
ATOM   1785  C  CA  . TYR A  1 220 ? 203.688 65.612  177.004 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CA  1 
ATOM   1786  C  C   . TYR A  1 220 ? 205.066 65.952  176.459 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A C   1 
ATOM   1787  O  O   . TYR A  1 220 ? 205.523 67.057  176.682 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A O   1 
ATOM   1788  C  CB  . TYR A  1 220 ? 203.815 64.923  178.360 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CB  1 
ATOM   1789  C  CG  . TYR A  1 220 ? 204.886 65.538  179.238 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CG  1 
ATOM   1790  C  CD1 . TYR A  1 220 ? 204.631 66.675  180.011 1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CD1 1 
ATOM   1791  C  CD2 . TYR A  1 220 ? 206.145 64.975  179.304 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CD2 1 
ATOM   1792  C  CE1 . TYR A  1 220 ? 205.602 67.224  180.834 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CE1 1 
ATOM   1793  C  CE2 . TYR A  1 220 ? 207.119 65.518  180.112 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CE2 1 
ATOM   1794  C  CZ  . TYR A  1 220 ? 206.847 66.647  180.872 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CZ  1 
ATOM   1795  O  OH  . TYR A  1 220 ? 207.857 67.182  181.642 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A OH  1 
ATOM   1796  N  N   . ALA A  1 221 ? 205.727 65.026  175.760 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 464  ALA A N   1 
ATOM   1797  C  CA  . ALA A  1 221 ? 207.113 65.263  175.253 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 464  ALA A CA  1 
ATOM   1798  C  C   . ALA A  1 221 ? 207.199 65.435  173.734 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 464  ALA A C   1 
ATOM   1799  O  O   . ALA A  1 221 ? 208.272 65.559  173.144 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 464  ALA A O   1 
ATOM   1800  C  CB  . ALA A  1 221 ? 208.019 64.123  175.675 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 464  ALA A CB  1 
ATOM   1801  N  N   . ASN A  1 222 ? 206.038 65.404  173.113 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A N   1 
ATOM   1802  C  CA  . ASN A  1 222 ? 205.957 65.374  171.691 1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A CA  1 
ATOM   1803  C  C   . ASN A  1 222 ? 206.761 64.248  171.075 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A C   1 
ATOM   1804  O  O   . ASN A  1 222 ? 207.278 64.373  169.973 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A O   1 
ATOM   1805  C  CB  . ASN A  1 222 ? 206.474 66.662  171.178 1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A CB  1 
ATOM   1806  C  CG  . ASN A  1 222 ? 205.541 67.258  170.197 1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A CG  1 
ATOM   1807  O  OD1 . ASN A  1 222 ? 204.476 67.764  170.575 1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A OD1 1 
ATOM   1808  N  ND2 . ASN A  1 222 ? 205.898 67.185  168.914 1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A ND2 1 
ATOM   1809  N  N   . ASP A  1 223 ? 206.841 63.132  171.782 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A N   1 
ATOM   1810  C  CA  . ASP A  1 223 ? 207.702 62.062  171.368 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A CA  1 
ATOM   1811  C  C   . ASP A  1 223 ? 206.884 60.781  171.325 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A C   1 
ATOM   1812  O  O   . ASP A  1 223 ? 206.565 60.180  172.353 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A O   1 
ATOM   1813  C  CB  . ASP A  1 223 ? 208.864 61.980  172.354 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A CB  1 
ATOM   1814  C  CG  . ASP A  1 223 ? 209.794 60.840  172.051 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A CG  1 
ATOM   1815  O  OD1 . ASP A  1 223 ? 209.466 60.055  171.100 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A OD1 1 
ATOM   1816  O  OD2 . ASP A  1 223 ? 210.825 60.728  172.777 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A OD2 1 
ATOM   1817  N  N   . PRO A  1 224 ? 206.498 60.376  170.121 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 467  PRO A N   1 
ATOM   1818  C  CA  . PRO A  1 224 ? 205.578 59.238  169.871 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 467  PRO A CA  1 
ATOM   1819  C  C   . PRO A  1 224 ? 206.139 57.929  170.398 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 467  PRO A C   1 
ATOM   1820  O  O   . PRO A  1 224 ? 205.438 56.908  170.478 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 467  PRO A O   1 
ATOM   1821  C  CB  . PRO A  1 224 ? 205.523 59.170  168.344 1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 467  PRO A CB  1 
ATOM   1822  C  CG  . PRO A  1 224 ? 206.779 59.866  167.890 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 467  PRO A CG  1 
ATOM   1823  C  CD  . PRO A  1 224 ? 207.005 60.967  168.881 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 467  PRO A CD  1 
ATOM   1824  N  N   . ASP A  1 225 ? 207.418 57.986  170.744 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A N   1 
ATOM   1825  C  CA  . ASP A  1 225 ? 208.143 56.814  171.151 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A CA  1 
ATOM   1826  C  C   . ASP A  1 225 ? 208.052 56.567  172.673 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A C   1 
ATOM   1827  O  O   . ASP A  1 225 ? 208.655 55.642  173.204 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A O   1 
ATOM   1828  C  CB  . ASP A  1 225 ? 209.584 56.948  170.648 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A CB  1 
ATOM   1829  C  CG  . ASP A  1 225 ? 210.406 55.696  170.899 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A CG  1 
ATOM   1830  O  OD1 . ASP A  1 225 ? 211.625 55.846  171.247 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A OD1 1 
ATOM   1831  O  OD2 . ASP A  1 225 ? 209.833 54.568  170.781 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A OD2 1 
ATOM   1832  N  N   . ALA A  1 226 ? 207.258 57.388  173.358 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 469  ALA A N   1 
ATOM   1833  C  CA  . ALA A  1 226 ? 207.224 57.400  174.832 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 469  ALA A CA  1 
ATOM   1834  C  C   . ALA A  1 226 ? 205.837 57.241  175.382 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 469  ALA A C   1 
ATOM   1835  O  O   . ALA A  1 226 ? 205.555 57.768  176.469 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 469  ALA A O   1 
ATOM   1836  C  CB  . ALA A  1 226 ? 207.790 58.693  175.363 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 469  ALA A CB  1 
ATOM   1837  N  N   . ASN A  1 227 ? 204.964 56.558  174.637 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A N   1 
ATOM   1838  C  CA  . ASN A  1 227 ? 203.608 56.351  175.130 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A CA  1 
ATOM   1839  C  C   . ASN A  1 227 ? 203.511 55.119  175.965 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A C   1 
ATOM   1840  O  O   . ASN A  1 227 ? 204.363 54.261  175.897 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A O   1 
ATOM   1841  C  CB  . ASN A  1 227 ? 202.634 56.251  173.997 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A CB  1 
ATOM   1842  C  CG  . ASN A  1 227 ? 202.579 57.512  173.207 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A CG  1 
ATOM   1843  O  OD1 . ASN A  1 227 ? 202.129 57.538  172.065 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A OD1 1 
ATOM   1844  N  ND2 . ASN A  1 227 ? 203.073 58.577  173.796 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A ND2 1 
ATOM   1845  N  N   . PHE A  1 228 ? 202.490 55.043  176.794 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A N   1 
ATOM   1846  C  CA  . PHE A  1 228 ? 202.176 53.793  177.448 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CA  1 
ATOM   1847  C  C   . PHE A  1 228 ? 201.454 52.977  176.385 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A C   1 
ATOM   1848  O  O   . PHE A  1 228 ? 200.627 53.524  175.625 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A O   1 
ATOM   1849  C  CB  . PHE A  1 228 ? 201.268 54.031  178.642 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CB  1 
ATOM   1850  C  CG  . PHE A  1 228 ? 201.970 54.576  179.819 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CG  1 
ATOM   1851  C  CD1 . PHE A  1 228 ? 202.792 53.785  180.560 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CD1 1 
ATOM   1852  C  CD2 . PHE A  1 228 ? 201.806 55.886  180.207 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CD2 1 
ATOM   1853  C  CE1 . PHE A  1 228 ? 203.456 54.302  181.671 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CE1 1 
ATOM   1854  C  CE2 . PHE A  1 228 ? 202.469 56.401  181.338 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CE2 1 
ATOM   1855  C  CZ  . PHE A  1 228 ? 203.288 55.609  182.047 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CZ  1 
ATOM   1856  N  N   . ASP A  1 229 ? 201.792 51.689  176.314 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A N   1 
ATOM   1857  C  CA  . ASP A  1 229 ? 201.163 50.725  175.394 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A CA  1 
ATOM   1858  C  C   . ASP A  1 229 ? 199.858 50.130  175.905 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A C   1 
ATOM   1859  O  O   . ASP A  1 229 ? 198.917 49.928  175.162 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A O   1 
ATOM   1860  C  CB  . ASP A  1 229 ? 202.131 49.618  175.161 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A CB  1 
ATOM   1861  C  CG  . ASP A  1 229 ? 203.443 50.142  174.762 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A CG  1 
ATOM   1862  O  OD1 . ASP A  1 229 ? 203.517 50.667  173.637 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A OD1 1 
ATOM   1863  O  OD2 . ASP A  1 229 ? 204.390 50.061  175.582 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A OD2 1 
ATOM   1864  N  N   . SER A  1 230 ? 199.801 49.891  177.201 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 473  SER A N   1 
ATOM   1865  C  CA  . SER A  1 230 ? 198.674 49.222  177.771 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 473  SER A CA  1 
ATOM   1866  C  C   . SER A  1 230 ? 198.281 49.821  179.132 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 473  SER A C   1 
ATOM   1867  O  O   . SER A  1 230 ? 198.944 50.679  179.647 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 473  SER A O   1 
ATOM   1868  C  CB  . SER A  1 230 ? 199.111 47.801  177.969 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 473  SER A CB  1 
ATOM   1869  O  OG  . SER A  1 230 ? 200.357 47.839  178.630 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 473  SER A OG  1 
ATOM   1870  N  N   . ILE A  1 231 ? 197.218 49.324  179.731 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A N   1 
ATOM   1871  C  CA  . ILE A  1 231 ? 196.806 49.787  181.023 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A CA  1 
ATOM   1872  C  C   . ILE A  1 231 ? 196.511 48.608  181.942 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A C   1 
ATOM   1873  O  O   . ILE A  1 231 ? 196.345 47.454  181.491 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A O   1 
ATOM   1874  C  CB  . ILE A  1 231 ? 195.538 50.583  180.898 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A CB  1 
ATOM   1875  C  CG1 . ILE A  1 231 ? 194.438 49.647  180.429 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A CG1 1 
ATOM   1876  C  CG2 . ILE A  1 231 ? 195.728 51.657  179.859 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A CG2 1 
ATOM   1877  C  CD1 . ILE A  1 231 ? 193.118 50.208  180.519 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A CD1 1 
ATOM   1878  N  N   . ARG A  1 232 ? 196.450 48.931  183.231 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A N   1 
ATOM   1879  C  CA  . ARG A  1 232 ? 195.923 48.053  184.251 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A CA  1 
ATOM   1880  C  C   . ARG A  1 232 ? 194.712 48.753  184.873 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A C   1 
ATOM   1881  O  O   . ARG A  1 232 ? 194.817 49.911  185.285 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A O   1 
ATOM   1882  C  CB  . ARG A  1 232 ? 196.968 47.780  185.329 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A CB  1 
ATOM   1883  C  CG  . ARG A  1 232 ? 196.400 47.187  186.644 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A CG  1 
ATOM   1884  C  CD  . ARG A  1 232 ? 197.550 47.053  187.657 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A CD  1 
ATOM   1885  N  NE  . ARG A  1 232 ? 197.218 46.476  188.969 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A NE  1 
ATOM   1886  C  CZ  . ARG A  1 232 ? 196.739 47.162  190.014 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A CZ  1 
ATOM   1887  N  NH1 . ARG A  1 232 ? 196.487 48.476  189.926 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A NH1 1 
ATOM   1888  N  NH2 . ARG A  1 232 ? 196.497 46.536  191.150 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A NH2 1 
ATOM   1889  N  N   . VAL A  1 233 ? 193.561 48.091  184.918 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 476  VAL A N   1 
ATOM   1890  C  CA  . VAL A  1 233 ? 192.418 48.693  185.556 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 476  VAL A CA  1 
ATOM   1891  C  C   . VAL A  1 233 ? 192.444 48.347  187.044 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 476  VAL A C   1 
ATOM   1892  O  O   . VAL A  1 233 ? 192.304 47.177  187.444 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 476  VAL A O   1 
ATOM   1893  C  CB  . VAL A  1 233 ? 191.132 48.206  184.946 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 476  VAL A CB  1 
ATOM   1894  C  CG1 . VAL A  1 233 ? 189.971 49.036  185.449 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 476  VAL A CG1 1 
ATOM   1895  C  CG2 . VAL A  1 233 ? 191.239 48.285  183.491 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 476  VAL A CG2 1 
ATOM   1896  N  N   . ASP A  1 234 ? 192.614 49.365  187.868 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 477  ASP A N   1 
ATOM   1897  C  CA  . ASP A  1 234 ? 192.801 49.164  189.274 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 477  ASP A CA  1 
ATOM   1898  C  C   . ASP A  1 234 ? 191.450 49.137  189.973 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 477  ASP A C   1 
ATOM   1899  O  O   . ASP A  1 234 ? 190.584 49.920  189.647 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 477  ASP A O   1 
ATOM   1900  C  CB  . ASP A  1 234 ? 193.660 50.309  189.775 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 477  ASP A CB  1 
ATOM   1901  C  CG  . ASP A  1 234 ? 193.562 50.539  191.296 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 477  ASP A CG  1 
ATOM   1902  O  OD1 . ASP A  1 234 ? 194.377 49.941  192.034 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 477  ASP A OD1 1 
ATOM   1903  O  OD2 . ASP A  1 234 ? 192.720 51.375  191.743 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 477  ASP A OD2 1 
ATOM   1904  N  N   . ALA A  1 235 ? 191.262 48.242  190.942 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 478  ALA A N   1 
ATOM   1905  C  CA  . ALA A  1 235 ? 190.097 48.305  191.803 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 478  ALA A CA  1 
ATOM   1906  C  C   . ALA A  1 235 ? 188.833 48.236  191.007 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 478  ALA A C   1 
ATOM   1907  O  O   . ALA A  1 235 ? 187.896 48.990  191.242 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 478  ALA A O   1 
ATOM   1908  C  CB  . ALA A  1 235 ? 190.096 49.527  192.559 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 478  ALA A CB  1 
ATOM   1909  N  N   . VAL A  1 236 ? 188.808 47.258  190.114 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 479  VAL A N   1 
ATOM   1910  C  CA  . VAL A  1 236 ? 187.662 46.941  189.324 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 479  VAL A CA  1 
ATOM   1911  C  C   . VAL A  1 236 ? 186.433 46.704  190.141 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 479  VAL A C   1 
ATOM   1912  O  O   . VAL A  1 236 ? 185.377 47.194  189.764 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 479  VAL A O   1 
ATOM   1913  C  CB  . VAL A  1 236 ? 187.916 45.714  188.551 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 479  VAL A CB  1 
ATOM   1914  C  CG1 . VAL A  1 236 ? 186.640 45.268  187.892 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 479  VAL A CG1 1 
ATOM   1915  C  CG2 . VAL A  1 236 ? 189.005 46.009  187.556 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 479  VAL A CG2 1 
ATOM   1916  N  N   . ASP A  1 237 ? 186.541 45.947  191.239 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 480  ASP A N   1 
ATOM   1917  C  CA  . ASP A  1 237 ? 185.351 45.602  192.034 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 480  ASP A CA  1 
ATOM   1918  C  C   . ASP A  1 237 ? 184.858 46.728  192.927 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 480  ASP A C   1 
ATOM   1919  O  O   . ASP A  1 237 ? 183.972 46.505  193.768 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 480  ASP A O   1 
ATOM   1920  C  CB  . ASP A  1 237 ? 185.583 44.386  192.902 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 480  ASP A CB  1 
ATOM   1921  C  CG  . ASP A  1 237 ? 185.754 43.117  192.110 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 480  ASP A CG  1 
ATOM   1922  O  OD1 . ASP A  1 237 ? 185.317 42.998  190.950 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 480  ASP A OD1 1 
ATOM   1923  O  OD2 . ASP A  1 237 ? 186.326 42.195  192.695 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 480  ASP A OD2 1 
ATOM   1924  N  N   . ASN A  1 238 ? 185.410 47.926  192.732 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 481  ASN A N   1 
ATOM   1925  C  CA  . ASN A  1 238 ? 184.973 49.088  193.482 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 481  ASN A CA  1 
ATOM   1926  C  C   . ASN A  1 238 ? 184.526 50.274  192.629 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 481  ASN A C   1 
ATOM   1927  O  O   . ASN A  1 238 ? 184.299 51.372  193.140 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 481  ASN A O   1 
ATOM   1928  C  CB  . ASN A  1 238 ? 186.088 49.530  194.367 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 481  ASN A CB  1 
ATOM   1929  C  CG  . ASN A  1 238 ? 186.619 48.425  195.173 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 481  ASN A CG  1 
ATOM   1930  O  OD1 . ASN A  1 238 ? 186.027 48.035  196.170 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 481  ASN A OD1 1 
ATOM   1931  N  ND2 . ASN A  1 238 ? 187.756 47.906  194.763 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 481  ASN A ND2 1 
ATOM   1932  N  N   . VAL A  1 239 ? 184.388 50.041  191.335 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 482  VAL A N   1 
ATOM   1933  C  CA  . VAL A  1 239 ? 183.897 51.075  190.434 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 482  VAL A CA  1 
ATOM   1934  C  C   . VAL A  1 239 ? 182.762 50.572  189.542 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 482  VAL A C   1 
ATOM   1935  O  O   . VAL A  1 239 ? 182.505 49.384  189.446 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 482  VAL A O   1 
ATOM   1936  C  CB  . VAL A  1 239 ? 185.039 51.661  189.563 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 482  VAL A CB  1 
ATOM   1937  C  CG1 . VAL A  1 239 ? 186.129 52.123  190.460 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 482  VAL A CG1 1 
ATOM   1938  C  CG2 . VAL A  1 239 ? 185.559 50.655  188.564 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 482  VAL A CG2 1 
ATOM   1939  N  N   . ASP A  1 240 ? 182.079 51.493  188.893 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 483  ASP A N   1 
ATOM   1940  C  CA  . ASP A  1 240 ? 181.045 51.104  187.947 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 483  ASP A CA  1 
ATOM   1941  C  C   . ASP A  1 240 ? 181.699 50.394  186.761 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 483  ASP A C   1 
ATOM   1942  O  O   . ASP A  1 240 ? 182.483 50.966  186.037 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 483  ASP A O   1 
ATOM   1943  C  CB  . ASP A  1 240 ? 180.248 52.355  187.516 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 483  ASP A CB  1 
ATOM   1944  C  CG  . ASP A  1 240 ? 179.139 52.038  186.567 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 483  ASP A CG  1 
ATOM   1945  O  OD1 . ASP A  1 240 ? 179.339 51.167  185.699 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 483  ASP A OD1 1 
ATOM   1946  O  OD2 . ASP A  1 240 ? 178.074 52.668  186.664 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 483  ASP A OD2 1 
ATOM   1947  N  N   . ALA A  1 241 ? 181.364 49.136  186.562 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 484  ALA A N   1 
ATOM   1948  C  CA  . ALA A  1 241 ? 181.939 48.358  185.468 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 484  ALA A CA  1 
ATOM   1949  C  C   . ALA A  1 241 ? 181.742 48.931  184.069 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 484  ALA A C   1 
ATOM   1950  O  O   . ALA A  1 241 ? 182.470 48.515  183.187 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 484  ALA A O   1 
ATOM   1951  C  CB  . ALA A  1 241 ? 181.447 46.936  185.493 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 484  ALA A CB  1 
ATOM   1952  N  N   . ASP A  1 242 ? 180.802 49.846  183.837 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 485  ASP A N   1 
ATOM   1953  C  CA  . ASP A  1 242 ? 180.747 50.518  182.522 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 485  ASP A CA  1 
ATOM   1954  C  C   . ASP A  1 242 ? 182.172 50.811  181.953 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 485  ASP A C   1 
ATOM   1955  O  O   . ASP A  1 242 ? 182.442 50.662  180.740 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 485  ASP A O   1 
ATOM   1956  C  CB  . ASP A  1 242 ? 179.943 51.823  182.601 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 485  ASP A CB  1 
ATOM   1957  C  CG  . ASP A  1 242 ? 178.488 51.580  182.898 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 485  ASP A CG  1 
ATOM   1958  O  OD1 . ASP A  1 242 ? 178.134 50.398  183.002 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 485  ASP A OD1 1 
ATOM   1959  O  OD2 . ASP A  1 242 ? 177.678 52.532  183.011 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 485  ASP A OD2 1 
ATOM   1960  N  N   . LEU A  1 243 ? 183.079 51.208  182.860 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A N   1 
ATOM   1961  C  CA  . LEU A  1 243 ? 184.419 51.609  182.525 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A CA  1 
ATOM   1962  C  C   . LEU A  1 243 ? 185.112 50.492  181.806 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A C   1 
ATOM   1963  O  O   . LEU A  1 243 ? 186.121 50.716  181.189 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A O   1 
ATOM   1964  C  CB  . LEU A  1 243 ? 185.208 51.970  183.774 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A CB  1 
ATOM   1965  C  CG  . LEU A  1 243 ? 184.833 53.179  184.632 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A CG  1 
ATOM   1966  C  CD1 . LEU A  1 243 ? 185.971 53.449  185.544 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A CD1 1 
ATOM   1967  C  CD2 . LEU A  1 243 ? 184.620 54.386  183.820 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A CD2 1 
ATOM   1968  N  N   . LEU A  1 244 ? 184.594 49.275  181.882 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A N   1 
ATOM   1969  C  CA  . LEU A  1 244 ? 185.244 48.157  181.187 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A CA  1 
ATOM   1970  C  C   . LEU A  1 244 ? 184.876 48.151  179.695 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A C   1 
ATOM   1971  O  O   . LEU A  1 244 ? 185.734 47.886  178.846 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A O   1 
ATOM   1972  C  CB  . LEU A  1 244 ? 184.938 46.808  181.860 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A CB  1 
ATOM   1973  C  CG  . LEU A  1 244 ? 185.372 46.635  183.310 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A CG  1 
ATOM   1974  C  CD1 . LEU A  1 244 ? 185.019 45.253  183.857 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A CD1 1 
ATOM   1975  C  CD2 . LEU A  1 244 ? 186.855 46.870  183.400 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A CD2 1 
ATOM   1976  N  N   . GLN A  1 245 ? 183.614 48.426  179.370 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A N   1 
ATOM   1977  C  CA  . GLN A  1 245 ? 183.262 48.530  177.960 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A CA  1 
ATOM   1978  C  C   . GLN A  1 245 ? 183.946 49.796  177.412 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A C   1 
ATOM   1979  O  O   . GLN A  1 245 ? 184.447 49.834  176.270 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A O   1 
ATOM   1980  C  CB  . GLN A  1 245 ? 181.760 48.639  177.749 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A CB  1 
ATOM   1981  C  CG  . GLN A  1 245 ? 180.991 47.353  177.957 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A CG  1 
ATOM   1982  C  CD  . GLN A  1 245 ? 180.853 46.937  179.427 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A CD  1 
ATOM   1983  O  OE1 . GLN A  1 245 ? 180.085 47.522  180.171 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A OE1 1 
ATOM   1984  N  NE2 . GLN A  1 245 ? 181.559 45.912  179.824 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A NE2 1 
ATOM   1985  N  N   . ILE A  1 246 ? 183.989 50.841  178.227 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A N   1 
ATOM   1986  C  CA  . ILE A  1 246 ? 184.597 52.064  177.793 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A CA  1 
ATOM   1987  C  C   . ILE A  1 246 ? 186.064 51.826  177.400 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A C   1 
ATOM   1988  O  O   . ILE A  1 246 ? 186.490 52.182  176.309 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A O   1 
ATOM   1989  C  CB  . ILE A  1 246 ? 184.476 53.066  178.915 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A CB  1 
ATOM   1990  C  CG1 . ILE A  1 246 ? 183.020 53.509  179.039 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A CG1 1 
ATOM   1991  C  CG2 . ILE A  1 246 ? 185.480 54.199  178.767 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A CG2 1 
ATOM   1992  C  CD1 . ILE A  1 246 ? 182.762 54.417  180.184 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A CD1 1 
ATOM   1993  N  N   . ALA A  1 247 ? 186.832 51.195  178.291 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 490  ALA A N   1 
ATOM   1994  C  CA  . ALA A  1 247 ? 188.251 50.971  178.081 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 490  ALA A CA  1 
ATOM   1995  C  C   . ALA A  1 247 ? 188.454 49.918  177.006 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 490  ALA A C   1 
ATOM   1996  O  O   . ALA A  1 247 ? 189.346 50.024  176.165 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 490  ALA A O   1 
ATOM   1997  C  CB  . ALA A  1 247 ? 188.914 50.574  179.371 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 490  ALA A CB  1 
ATOM   1998  N  N   . GLY A  1 248 ? 187.612 48.894  177.022 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 491  GLY A N   1 
ATOM   1999  C  CA  . GLY A  1 248 ? 187.632 47.897  175.946 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 491  GLY A CA  1 
ATOM   2000  C  C   . GLY A  1 248 ? 187.331 48.518  174.586 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 491  GLY A C   1 
ATOM   2001  O  O   . GLY A  1 248 ? 188.063 48.294  173.623 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 491  GLY A O   1 
ATOM   2002  N  N   . ASP A  1 249 ? 186.258 49.306  174.518 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A N   1 
ATOM   2003  C  CA  . ASP A  1 249 ? 185.912 50.013  173.296 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A CA  1 
ATOM   2004  C  C   . ASP A  1 249 ? 187.088 50.855  172.754 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A C   1 
ATOM   2005  O  O   . ASP A  1 249 ? 187.320 50.969  171.549 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A O   1 
ATOM   2006  C  CB  . ASP A  1 249 ? 184.720 50.922  173.563 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A CB  1 
ATOM   2007  C  CG  . ASP A  1 249 ? 183.435 50.188  173.541 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A CG  1 
ATOM   2008  O  OD1 . ASP A  1 249 ? 183.532 48.963  173.420 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A OD1 1 
ATOM   2009  O  OD2 . ASP A  1 249 ? 182.348 50.802  173.649 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A OD2 1 
ATOM   2010  N  N   . TYR A  1 250 ? 187.819 51.450  173.676 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A N   1 
ATOM   2011  C  CA  . TYR A  1 250 ? 188.876 52.333  173.300 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CA  1 
ATOM   2012  C  C   . TYR A  1 250 ? 190.062 51.552  172.714 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A C   1 
ATOM   2013  O  O   . TYR A  1 250 ? 190.658 51.967  171.742 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A O   1 
ATOM   2014  C  CB  . TYR A  1 250 ? 189.309 53.202  174.491 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CB  1 
ATOM   2015  C  CG  . TYR A  1 250 ? 190.468 54.073  174.105 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CG  1 
ATOM   2016  C  CD1 . TYR A  1 250 ? 190.288 55.159  173.293 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CD1 1 
ATOM   2017  C  CD2 . TYR A  1 250 ? 191.758 53.765  174.502 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CD2 1 
ATOM   2018  C  CE1 . TYR A  1 250 ? 191.360 55.928  172.911 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CE1 1 
ATOM   2019  C  CE2 . TYR A  1 250 ? 192.829 54.529  174.125 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CE2 1 
ATOM   2020  C  CZ  . TYR A  1 250 ? 192.624 55.610  173.325 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CZ  1 
ATOM   2021  O  OH  . TYR A  1 250 ? 193.686 56.394  172.925 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A OH  1 
ATOM   2022  N  N   . LEU A  1 251 ? 190.416 50.428  173.309 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A N   1 
ATOM   2023  C  CA  . LEU A  1 251 ? 191.527 49.654  172.798 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A CA  1 
ATOM   2024  C  C   . LEU A  1 251 ? 191.172 49.135  171.419 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A C   1 
ATOM   2025  O  O   . LEU A  1 251 ? 192.022 49.049  170.539 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A O   1 
ATOM   2026  C  CB  . LEU A  1 251 ? 191.819 48.482  173.733 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A CB  1 
ATOM   2027  C  CG  . LEU A  1 251 ? 192.415 48.890  175.072 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A CG  1 
ATOM   2028  C  CD1 . LEU A  1 251 ? 192.473 47.742  176.030 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A CD1 1 
ATOM   2029  C  CD2 . LEU A  1 251 ? 193.798 49.460  174.805 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A CD2 1 
ATOM   2030  N  N   . LYS A  1 252 ? 189.910 48.774  171.229 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A N   1 
ATOM   2031  C  CA  . LYS A  1 252 ? 189.499 48.274  169.946 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A CA  1 
ATOM   2032  C  C   . LYS A  1 252 ? 189.504 49.372  168.940 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A C   1 
ATOM   2033  O  O   . LYS A  1 252 ? 190.083 49.217  167.884 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A O   1 
ATOM   2034  C  CB  . LYS A  1 252 ? 188.133 47.655  169.992 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A CB  1 
ATOM   2035  C  CG  . LYS A  1 252 ? 188.222 46.291  170.465 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A CG  1 
ATOM   2036  C  CD  . LYS A  1 252 ? 186.894 45.717  170.449 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A CD  1 
ATOM   2037  C  CE  . LYS A  1 252 ? 186.179 46.073  171.696 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A CE  1 
ATOM   2038  N  NZ  . LYS A  1 252 ? 184.862 45.485  171.552 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A NZ  1 
ATOM   2039  N  N   . ALA A  1 253 ? 188.866 50.489  169.237 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 496  ALA A N   1 
ATOM   2040  C  CA  . ALA A  1 253 ? 188.788 51.581  168.252 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 496  ALA A CA  1 
ATOM   2041  C  C   . ALA A  1 253 ? 190.143 52.226  167.911 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 496  ALA A C   1 
ATOM   2042  O  O   . ALA A  1 253 ? 190.437 52.483  166.767 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 496  ALA A O   1 
ATOM   2043  C  CB  . ALA A  1 253 ? 187.768 52.640  168.685 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 496  ALA A CB  1 
ATOM   2044  N  N   . ALA A  1 254 ? 190.967 52.483  168.916 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 497  ALA A N   1 
ATOM   2045  C  CA  . ALA A  1 254 ? 192.240 53.166  168.729 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 497  ALA A CA  1 
ATOM   2046  C  C   . ALA A  1 254 ? 193.414 52.249  168.443 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 497  ALA A C   1 
ATOM   2047  O  O   . ALA A  1 254 ? 194.364 52.685  167.851 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 497  ALA A O   1 
ATOM   2048  C  CB  . ALA A  1 254 ? 192.548 53.986  169.912 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 497  ALA A CB  1 
ATOM   2049  N  N   . LYS A  1 255 ? 193.389 50.995  168.865 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A N   1 
ATOM   2050  C  CA  . LYS A  1 255 ? 194.549 50.149  168.612 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A CA  1 
ATOM   2051  C  C   . LYS A  1 255 ? 194.275 48.879  167.849 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A C   1 
ATOM   2052  O  O   . LYS A  1 255 ? 195.190 48.141  167.506 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A O   1 
ATOM   2053  C  CB  . LYS A  1 255 ? 195.247 49.769  169.896 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A CB  1 
ATOM   2054  C  CG  . LYS A  1 255 ? 195.586 50.930  170.790 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A CG  1 
ATOM   2055  C  CD  . LYS A  1 255 ? 196.628 51.809  170.197 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A CD  1 
ATOM   2056  C  CE  . LYS A  1 255 ? 196.911 53.020  171.080 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A CE  1 
ATOM   2057  N  NZ  . LYS A  1 255 ? 198.028 53.720  170.392 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A NZ  1 
ATOM   2058  N  N   . GLY A  1 256 ? 193.006 48.615  167.619 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 499  GLY A N   1 
ATOM   2059  C  CA  . GLY A  1 256 ? 192.584 47.508  166.788 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 499  GLY A CA  1 
ATOM   2060  C  C   . GLY A  1 256 ? 192.868 46.147  167.377 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 499  GLY A C   1 
ATOM   2061  O  O   . GLY A  1 256 ? 193.230 45.242  166.656 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 499  GLY A O   1 
ATOM   2062  N  N   . ILE A  1 257 ? 192.693 45.983  168.678 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A N   1 
ATOM   2063  C  CA  . ILE A  1 257 ? 193.162 44.764  169.278 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A CA  1 
ATOM   2064  C  C   . ILE A  1 257 ? 192.293 43.612  168.834 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A C   1 
ATOM   2065  O  O   . ILE A  1 257 ? 192.703 42.440  168.837 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A O   1 
ATOM   2066  C  CB  . ILE A  1 257 ? 193.236 44.834  170.830 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A CB  1 
ATOM   2067  C  CG1 . ILE A  1 257 ? 191.863 45.033  171.456 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A CG1 1 
ATOM   2068  C  CG2 . ILE A  1 257 ? 194.162 45.974  171.313 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A CG2 1 
ATOM   2069  C  CD1 . ILE A  1 257 ? 191.980 45.201  172.992 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A CD1 1 
ATOM   2070  N  N   . HIS A  1 258 ? 191.081 43.919  168.418 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A N   1 
ATOM   2071  C  CA  . HIS A  1 258 ? 190.151 42.873  168.035 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A CA  1 
ATOM   2072  C  C   . HIS A  1 258 ? 190.469 42.299  166.680 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A C   1 
ATOM   2073  O  O   . HIS A  1 258 ? 189.868 41.296  166.326 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A O   1 
ATOM   2074  C  CB  . HIS A  1 258 ? 188.719 43.383  168.056 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A CB  1 
ATOM   2075  C  CG  . HIS A  1 258 ? 188.455 44.476  167.073 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A CG  1 
ATOM   2076  N  ND1 . HIS A  1 258 ? 189.207 45.628  167.014 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A ND1 1 
ATOM   2077  C  CD2 . HIS A  1 258 ? 187.509 44.602  166.115 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A CD2 1 
ATOM   2078  C  CE1 . HIS A  1 258 ? 188.744 46.415  166.062 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A CE1 1 
ATOM   2079  N  NE2 . HIS A  1 258 ? 187.718 45.809  165.489 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A NE2 1 
ATOM   2080  N  N   . LYS A  1 259 ? 191.412 42.891  165.938 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A N   1 
ATOM   2081  C  CA  . LYS A  1 259 ? 191.670 42.474  164.554 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A CA  1 
ATOM   2082  C  C   . LYS A  1 259 ? 192.589 41.301  164.397 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A C   1 
ATOM   2083  O  O   . LYS A  1 259 ? 192.380 40.468  163.504 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A O   1 
ATOM   2084  C  CB  . LYS A  1 259 ? 192.261 43.597  163.754 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A CB  1 
ATOM   2085  C  CG  . LYS A  1 259 ? 191.645 44.887  164.043 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A CG  1 
ATOM   2086  C  CD  . LYS A  1 259 ? 191.331 45.619  162.764 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A CD  1 
ATOM   2087  C  CE  . LYS A  1 259 ? 189.928 45.176  162.281 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A CE  1 
ATOM   2088  N  NZ  . LYS A  1 259 ? 189.209 46.483  161.935 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A NZ  1 
ATOM   2089  N  N   . ASN A  1 260 ? 193.632 41.267  165.219 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A N   1 
ATOM   2090  C  CA  . ASN A  1 260 ? 194.508 40.119  165.240 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A CA  1 
ATOM   2091  C  C   . ASN A  1 260 ? 195.334 40.196  166.470 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A C   1 
ATOM   2092  O  O   . ASN A  1 260 ? 195.336 41.247  167.092 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A O   1 
ATOM   2093  C  CB  . ASN A  1 260 ? 195.421 40.084  164.025 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A CB  1 
ATOM   2094  C  CG  . ASN A  1 260 ? 196.184 41.376  163.828 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A CG  1 
ATOM   2095  O  OD1 . ASN A  1 260 ? 197.128 41.669  164.573 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A OD1 1 
ATOM   2096  N  ND2 . ASN A  1 260 ? 195.803 42.146  162.795 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A ND2 1 
ATOM   2097  N  N   . ASP A  1 261 ? 196.025 39.091  166.797 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A N   1 
ATOM   2098  C  CA  . ASP A  1 261 ? 196.769 38.946  168.030 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A CA  1 
ATOM   2099  C  C   . ASP A  1 261 ? 197.958 39.860  168.054 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A C   1 
ATOM   2100  O  O   . ASP A  1 261 ? 198.334 40.389  169.095 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A O   1 
ATOM   2101  C  CB  . ASP A  1 261 ? 197.233 37.509  168.191 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A CB  1 
ATOM   2102  C  CG  . ASP A  1 261 ? 196.127 36.595  168.682 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A CG  1 
ATOM   2103  O  OD1 . ASP A  1 261 ? 195.319 37.083  169.495 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A OD1 1 
ATOM   2104  O  OD2 . ASP A  1 261 ? 196.063 35.403  168.266 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A OD2 1 
ATOM   2105  N  N   . LYS A  1 262 ? 198.566 40.074  166.909 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A N   1 
ATOM   2106  C  CA  . LYS A  1 262 ? 199.701 40.921  166.945 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A CA  1 
ATOM   2107  C  C   . LYS A  1 262 ? 199.306 42.267  167.500 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A C   1 
ATOM   2108  O  O   . LYS A  1 262 ? 200.033 42.805  168.330 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A O   1 
ATOM   2109  C  CB  . LYS A  1 262 ? 200.328 41.078  165.594 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A CB  1 
ATOM   2110  C  CG  . LYS A  1 262 ? 201.088 42.375  165.511 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A CG  1 
ATOM   2111  C  CD  . LYS A  1 262 ? 202.440 42.256  164.806 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A CD  1 
ATOM   2112  C  CE  . LYS A  1 262 ? 203.042 43.687  164.646 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A CE  1 
ATOM   2113  N  NZ  . LYS A  1 262 ? 203.594 44.138  166.016 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A NZ  1 
ATOM   2114  N  N   . ALA A  1 263 ? 198.178 42.817  167.038 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 506  ALA A N   1 
ATOM   2115  C  CA  . ALA A  1 263 ? 197.682 44.093  167.525 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 506  ALA A CA  1 
ATOM   2116  C  C   . ALA A  1 263 ? 197.266 44.010  169.013 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 506  ALA A C   1 
ATOM   2117  O  O   . ALA A  1 263 ? 197.563 44.892  169.825 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 506  ALA A O   1 
ATOM   2118  C  CB  . ALA A  1 263 ? 196.558 44.510  166.702 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 506  ALA A CB  1 
ATOM   2119  N  N   . ALA A  1 264 ? 196.598 42.918  169.364 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 507  ALA A N   1 
ATOM   2120  C  CA  . ALA A  1 264 ? 196.140 42.685  170.705 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 507  ALA A CA  1 
ATOM   2121  C  C   . ALA A  1 264 ? 197.304 42.630  171.694 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 507  ALA A C   1 
ATOM   2122  O  O   . ALA A  1 264 ? 197.246 43.260  172.754 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 507  ALA A O   1 
ATOM   2123  C  CB  . ALA A  1 264 ? 195.385 41.443  170.733 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 507  ALA A CB  1 
ATOM   2124  N  N   . ASN A  1 265 ? 198.360 41.891  171.332 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A N   1 
ATOM   2125  C  CA  . ASN A  1 265 ? 199.481 41.616  172.238 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A CA  1 
ATOM   2126  C  C   . ASN A  1 265 ? 200.415 42.825  172.398 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A C   1 
ATOM   2127  O  O   . ASN A  1 265 ? 201.226 42.921  173.311 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A O   1 
ATOM   2128  C  CB  . ASN A  1 265 ? 200.249 40.401  171.752 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A CB  1 
ATOM   2129  C  CG  . ASN A  1 265 ? 199.449 39.107  171.833 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A CG  1 
ATOM   2130  O  OD1 . ASN A  1 265 ? 198.251 39.082  171.998 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A OD1 1 
ATOM   2131  N  ND2 . ASN A  1 265 ? 200.139 38.006  171.684 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A ND2 1 
ATOM   2132  N  N   . ASP A  1 266 ? 200.283 43.783  171.515 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A N   1 
ATOM   2133  C  CA  . ASP A  1 266 ? 201.115 44.946  171.612 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A CA  1 
ATOM   2134  C  C   . ASP A  1 266 ? 200.578 45.952  172.604 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A C   1 
ATOM   2135  O  O   . ASP A  1 266 ? 201.150 47.035  172.740 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A O   1 
ATOM   2136  C  CB  . ASP A  1 266 ? 201.190 45.620  170.256 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A CB  1 
ATOM   2137  C  CG  . ASP A  1 266 ? 202.225 45.007  169.398 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A CG  1 
ATOM   2138  O  OD1 . ASP A  1 266 ? 203.020 44.234  170.000 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A OD1 1 
ATOM   2139  O  OD2 . ASP A  1 266 ? 202.259 45.268  168.167 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A OD2 1 
ATOM   2140  N  N   . HIS A  1 267 ? 199.448 45.641  173.231 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A N   1 
ATOM   2141  C  CA  . HIS A  1 267 ? 198.734 46.580  174.092 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A CA  1 
ATOM   2142  C  C   . HIS A  1 267 ? 197.995 45.734  175.095 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A C   1 
ATOM   2143  O  O   . HIS A  1 267 ? 196.867 46.076  175.449 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A O   1 
ATOM   2144  C  CB  . HIS A  1 267 ? 197.710 47.412  173.329 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A CB  1 
ATOM   2145  C  CG  . HIS A  1 267 ? 198.297 48.179  172.197 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A CG  1 
ATOM   2146  N  ND1 . HIS A  1 267 ? 199.086 49.294  172.379 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A ND1 1 
ATOM   2147  C  CD2 . HIS A  1 267 ? 198.258 47.969  170.864 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A CD2 1 
ATOM   2148  C  CE1 . HIS A  1 267 ? 199.500 49.747  171.215 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A CE1 1 
ATOM   2149  N  NE2 . HIS A  1 267 ? 199.016 48.954  170.279 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A NE2 1 
ATOM   2150  N  N   . LEU A  1 268 ? 198.635 44.644  175.555 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A N   1 
ATOM   2151  C  CA  . LEU A  1 268 ? 197.996 43.654  176.390 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A CA  1 
ATOM   2152  C  C   . LEU A  1 268 ? 197.585 44.222  177.730 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A C   1 
ATOM   2153  O  O   . LEU A  1 268 ? 198.431 44.586  178.521 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A O   1 
ATOM   2154  C  CB  . LEU A  1 268 ? 198.944 42.497  176.570 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A CB  1 
ATOM   2155  C  CG  . LEU A  1 268 ? 198.499 41.411  177.544 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A CG  1 
ATOM   2156  C  CD1 . LEU A  1 268 ? 197.188 40.702  177.111 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A CD1 1 
ATOM   2157  C  CD2 . LEU A  1 268 ? 199.660 40.420  177.770 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A CD2 1 
ATOM   2158  N  N   . SER A  1 269 ? 196.297 44.333  178.014 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 512  SER A N   1 
ATOM   2159  C  CA  . SER A  1 269 ? 195.931 45.013  179.252 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 512  SER A CA  1 
ATOM   2160  C  C   . SER A  1 269 ? 195.252 44.103  180.244 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 512  SER A C   1 
ATOM   2161  O  O   . SER A  1 269 ? 194.649 43.095  179.863 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 512  SER A O   1 
ATOM   2162  C  CB  . SER A  1 269 ? 195.061 46.224  178.981 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 512  SER A CB  1 
ATOM   2163  O  OG  . SER A  1 269 ? 195.630 47.023  177.961 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 512  SER A OG  1 
ATOM   2164  N  N   . ILE A  1 270 ? 195.330 44.468  181.523 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A N   1 
ATOM   2165  C  CA  . ILE A  1 270 ? 194.822 43.599  182.565 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A CA  1 
ATOM   2166  C  C   . ILE A  1 270 ? 193.829 44.328  183.466 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A C   1 
ATOM   2167  O  O   . ILE A  1 270 ? 193.811 45.561  183.486 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A O   1 
ATOM   2168  C  CB  . ILE A  1 270 ? 195.963 43.103  183.438 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A CB  1 
ATOM   2169  C  CG1 . ILE A  1 270 ? 196.567 44.270  184.200 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A CG1 1 
ATOM   2170  C  CG2 . ILE A  1 270 ? 196.999 42.401  182.620 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A CG2 1 
ATOM   2171  C  CD1 . ILE A  1 270 ? 197.674 43.896  185.053 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A CD1 1 
ATOM   2172  N  N   . LEU A  1 271 ? 192.983 43.559  184.174 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A N   1 
ATOM   2173  C  CA  . LEU A  1 271 ? 192.182 44.051  185.314 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A CA  1 
ATOM   2174  C  C   . LEU A  1 271 ? 192.779 43.629  186.624 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A C   1 
ATOM   2175  O  O   . LEU A  1 271 ? 193.377 42.564  186.730 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A O   1 
ATOM   2176  C  CB  . LEU A  1 271 ? 190.824 43.413  185.333 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A CB  1 
ATOM   2177  C  CG  . LEU A  1 271 ? 190.009 43.362  184.087 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A CG  1 
ATOM   2178  C  CD1 . LEU A  1 271 ? 188.587 43.125  184.544 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A CD1 1 
ATOM   2179  C  CD2 . LEU A  1 271 ? 190.143 44.640  183.361 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A CD2 1 
ATOM   2180  N  N   . GLU A  1 272 ? 192.576 44.447  187.644 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 515  GLU A N   1 
ATOM   2181  C  CA  . GLU A  1 272 ? 192.669 43.924  189.000 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 515  GLU A CA  1 
ATOM   2182  C  C   . GLU A  1 272 ? 191.303 43.617  189.573 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 515  GLU A C   1 
ATOM   2183  O  O   . GLU A  1 272 ? 190.719 44.445  190.260 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 515  GLU A O   1 
ATOM   2184  C  CB  . GLU A  1 272 ? 193.353 44.854  189.948 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 515  GLU A CB  1 
ATOM   2185  C  CG  . GLU A  1 272 ? 193.298 44.264  191.312 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 515  GLU A CG  1 
ATOM   2186  C  CD  . GLU A  1 272 ? 193.634 45.263  192.355 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 515  GLU A CD  1 
ATOM   2187  O  OE1 . GLU A  1 272 ? 193.534 46.438  192.035 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 515  GLU A OE1 1 
ATOM   2188  O  OE2 . GLU A  1 272 ? 194.017 44.912  193.481 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 515  GLU A OE2 1 
ATOM   2189  N  N   . ALA A  1 273 ? 190.799 42.428  189.288 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 516  ALA A N   1 
ATOM   2190  C  CA  . ALA A  1 273 ? 189.440 42.108  189.625 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 516  ALA A CA  1 
ATOM   2191  C  C   . ALA A  1 273 ? 189.447 40.861  190.489 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 516  ALA A C   1 
ATOM   2192  O  O   . ALA A  1 273 ? 189.827 39.780  190.061 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 516  ALA A O   1 
ATOM   2193  C  CB  . ALA A  1 273 ? 188.610 41.919  188.328 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 516  ALA A CB  1 
ATOM   2194  N  N   . TRP A  1 274 ? 189.069 41.009  191.733 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A N   1 
ATOM   2195  C  CA  . TRP A  1 274 ? 189.181 39.883  192.637 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CA  1 
ATOM   2196  C  C   . TRP A  1 274 ? 188.046 38.838  192.662 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A C   1 
ATOM   2197  O  O   . TRP A  1 274 ? 188.311 37.689  192.989 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A O   1 
ATOM   2198  C  CB  . TRP A  1 274 ? 189.434 40.377  194.028 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CB  1 
ATOM   2199  C  CG  . TRP A  1 274 ? 190.737 41.004  194.146 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CG  1 
ATOM   2200  C  CD1 . TRP A  1 274 ? 190.987 42.333  194.098 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CD1 1 
ATOM   2201  C  CD2 . TRP A  1 274 ? 192.016 40.356  194.375 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CD2 1 
ATOM   2202  N  NE1 . TRP A  1 274 ? 192.351 42.570  194.285 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A NE1 1 
ATOM   2203  C  CE2 . TRP A  1 274 ? 192.998 41.378  194.450 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CE2 1 
ATOM   2204  C  CE3 . TRP A  1 274 ? 192.415 39.024  194.548 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CE3 1 
ATOM   2205  C  CZ2 . TRP A  1 274 ? 194.337 41.121  194.670 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CZ2 1 
ATOM   2206  C  CZ3 . TRP A  1 274 ? 193.776 38.756  194.763 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CZ3 1 
ATOM   2207  C  CH2 . TRP A  1 274 ? 194.718 39.804  194.820 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CH2 1 
ATOM   2208  N  N   . SER A  1 275 ? 186.810 39.222  192.323 1.00 23.91  ? ? ? ? ? ? 518  SER A N   1 
ATOM   2209  C  CA  . SER A  1 275 ? 185.675 38.301  192.229 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 518  SER A CA  1 
ATOM   2210  C  C   . SER A  1 275 ? 185.815 37.170  191.224 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 518  SER A C   1 
ATOM   2211  O  O   . SER A  1 275 ? 186.206 37.377  190.060 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 518  SER A O   1 
ATOM   2212  C  CB  . SER A  1 275 ? 184.457 39.063  191.812 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 518  SER A CB  1 
ATOM   2213  O  OG  . SER A  1 275 ? 183.382 38.180  191.808 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 518  SER A OG  1 
ATOM   2214  N  N   . TYR A  1 276 ? 185.483 35.956  191.637 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A N   1 
ATOM   2215  C  CA  . TYR A  1 276 ? 185.614 34.843  190.705 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CA  1 
ATOM   2216  C  C   . TYR A  1 276 ? 184.726 35.088  189.551 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A C   1 
ATOM   2217  O  O   . TYR A  1 276 ? 184.896 34.445  188.546 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A O   1 
ATOM   2218  C  CB  . TYR A  1 276 ? 185.191 33.524  191.312 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CB  1 
ATOM   2219  C  CG  . TYR A  1 276 ? 186.149 32.972  192.340 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CG  1 
ATOM   2220  C  CD1 . TYR A  1 276 ? 187.522 33.156  192.211 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CD1 1 
ATOM   2221  C  CD2 . TYR A  1 276 ? 185.676 32.259  193.441 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CD2 1 
ATOM   2222  C  CE1 . TYR A  1 276 ? 188.365 32.659  193.112 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CE1 1 
ATOM   2223  C  CE2 . TYR A  1 276 ? 186.522 31.759  194.345 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CE2 1 
ATOM   2224  C  CZ  . TYR A  1 276 ? 187.865 31.952  194.170 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CZ  1 
ATOM   2225  O  OH  . TYR A  1 276 ? 188.708 31.437  195.108 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A OH  1 
ATOM   2226  N  N   . ASN A  1 277 ? 183.763 35.990  189.682 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A N   1 
ATOM   2227  C  CA  . ASN A  1 277 ? 182.821 36.250  188.601 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A CA  1 
ATOM   2228  C  C   . ASN A  1 277 ? 183.378 37.102  187.480 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A C   1 
ATOM   2229  O  O   . ASN A  1 277 ? 182.856 37.116  186.381 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A O   1 
ATOM   2230  C  CB  . ASN A  1 277 ? 181.575 36.930  189.142 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A CB  1 
ATOM   2231  C  CG  . ASN A  1 277 ? 180.802 36.066  190.120 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A CG  1 
ATOM   2232  O  OD1 . ASN A  1 277 ? 180.884 34.839  190.133 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A OD1 1 
ATOM   2233  N  ND2 . ASN A  1 277 ? 180.029 36.715  190.932 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A ND2 1 
ATOM   2234  N  N   . ASP A  1 278 ? 184.441 37.832  187.785 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A N   1 
ATOM   2235  C  CA  . ASP A  1 278 ? 184.995 38.825  186.868 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A CA  1 
ATOM   2236  C  C   . ASP A  1 278 ? 185.670 38.162  185.678 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A C   1 
ATOM   2237  O  O   . ASP A  1 278 ? 185.726 38.775  184.633 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A O   1 
ATOM   2238  C  CB  . ASP A  1 278 ? 185.964 39.817  187.554 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A CB  1 
ATOM   2239  C  CG  . ASP A  1 278 ? 185.320 40.611  188.723 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A CG  1 
ATOM   2240  O  OD1 . ASP A  1 278 ? 184.063 40.725  188.781 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A OD1 1 
ATOM   2241  O  OD2 . ASP A  1 278 ? 186.086 41.146  189.585 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A OD2 1 
ATOM   2242  N  N   . THR A  1 279 ? 186.173 36.931  185.782 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 522  THR A N   1 
ATOM   2243  C  CA  . THR A  1 279 ? 186.882 36.389  184.612 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 522  THR A CA  1 
ATOM   2244  C  C   . THR A  1 279 ? 185.899 35.942  183.552 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 522  THR A C   1 
ATOM   2245  O  O   . THR A  1 279 ? 185.942 36.400  182.401 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 522  THR A O   1 
ATOM   2246  C  CB  . THR A  1 279 ? 187.837 35.287  184.950 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 522  THR A CB  1 
ATOM   2247  O  OG1 . THR A  1 279 ? 188.932 35.847  185.688 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 522  THR A OG1 1 
ATOM   2248  C  CG2 . THR A  1 279 ? 188.364 34.729  183.688 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 522  THR A CG2 1 
ATOM   2249  N  N   . PRO A  1 280 ? 184.965 35.065  183.951 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 523  PRO A N   1 
ATOM   2250  C  CA  . PRO A  1 280 ? 183.896 34.740  183.021 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 523  PRO A CA  1 
ATOM   2251  C  C   . PRO A  1 280 ? 183.212 36.008  182.428 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 523  PRO A C   1 
ATOM   2252  O  O   . PRO A  1 280 ? 182.869 36.037  181.250 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 523  PRO A O   1 
ATOM   2253  C  CB  . PRO A  1 280 ? 182.940 33.924  183.881 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 523  PRO A CB  1 
ATOM   2254  C  CG  . PRO A  1 280 ? 183.330 34.184  185.226 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 523  PRO A CG  1 
ATOM   2255  C  CD  . PRO A  1 280 ? 184.752 34.412  185.246 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 523  PRO A CD  1 
ATOM   2256  N  N   . TYR A  1 281 ? 183.030 37.029  183.252 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A N   1 
ATOM   2257  C  CA  . TYR A  1 281 ? 182.416 38.261  182.847 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CA  1 
ATOM   2258  C  C   . TYR A  1 281 ? 183.209 38.887  181.704 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A C   1 
ATOM   2259  O  O   . TYR A  1 281 ? 182.680 39.192  180.619 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A O   1 
ATOM   2260  C  CB  . TYR A  1 281 ? 182.397 39.226  184.045 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CB  1 
ATOM   2261  C  CG  . TYR A  1 281 ? 181.978 40.622  183.660 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CG  1 
ATOM   2262  C  CD1 . TYR A  1 281 ? 180.669 41.059  183.838 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CD1 1 
ATOM   2263  C  CD2 . TYR A  1 281 ? 182.876 41.478  183.067 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CD2 1 
ATOM   2264  C  CE1 . TYR A  1 281 ? 180.282 42.311  183.435 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CE1 1 
ATOM   2265  C  CE2 . TYR A  1 281 ? 182.497 42.740  182.659 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CE2 1 
ATOM   2266  C  CZ  . TYR A  1 281 ? 181.209 43.152  182.829 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CZ  1 
ATOM   2267  O  OH  . TYR A  1 281 ? 180.871 44.421  182.394 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A OH  1 
ATOM   2268  N  N   . LEU A  1 282 ? 184.489 39.083  181.976 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A N   1 
ATOM   2269  C  CA  . LEU A  1 282 ? 185.413 39.633  181.000 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A CA  1 
ATOM   2270  C  C   . LEU A  1 282 ? 185.508 38.774  179.722 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A C   1 
ATOM   2271  O  O   . LEU A  1 282 ? 185.636 39.293  178.603 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A O   1 
ATOM   2272  C  CB  . LEU A  1 282 ? 186.788 39.748  181.641 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A CB  1 
ATOM   2273  C  CG  . LEU A  1 282 ? 187.778 40.677  180.981 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A CG  1 
ATOM   2274  C  CD1 . LEU A  1 282 ? 187.195 42.044  180.895 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A CD1 1 
ATOM   2275  C  CD2 . LEU A  1 282 ? 189.056 40.633  181.783 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A CD2 1 
ATOM   2276  N  N   . HIS A  1 283 ? 185.483 37.457  179.902 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 526  HIS A N   1 
ATOM   2277  C  CA  . HIS A  1 283 ? 185.479 36.564  178.776 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 526  HIS A CA  1 
ATOM   2278  C  C   . HIS A  1 283 ? 184.251 36.812  177.877 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 526  HIS A C   1 
ATOM   2279  O  O   . HIS A  1 283 ? 184.383 37.082  176.708 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 526  HIS A O   1 
ATOM   2280  C  CB  . HIS A  1 283 ? 185.568 35.116  179.251 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 526  HIS A CB  1 
ATOM   2281  C  CG  . HIS A  1 283 ? 185.580 34.144  178.124 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 526  HIS A CG  1 
ATOM   2282  N  ND1 . HIS A  1 283 ? 186.706 33.905  177.363 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 526  HIS A ND1 1 
ATOM   2283  C  CD2 . HIS A  1 283 ? 184.582 33.419  177.565 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 526  HIS A CD2 1 
ATOM   2284  C  CE1 . HIS A  1 283 ? 186.412 33.047  176.403 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 526  HIS A CE1 1 
ATOM   2285  N  NE2 . HIS A  1 283 ? 185.130 32.741  176.500 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 526  HIS A NE2 1 
ATOM   2286  N  N   . ASP A  1 284 ? 183.055 36.725  178.427 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 527  ASP A N   1 
ATOM   2287  C  CA  . ASP A  1 284 ? 181.871 36.957  177.663 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 527  ASP A CA  1 
ATOM   2288  C  C   . ASP A  1 284 ? 181.905 38.335  177.056 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 527  ASP A C   1 
ATOM   2289  O  O   . ASP A  1 284 ? 181.383 38.552  176.004 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 527  ASP A O   1 
ATOM   2290  C  CB  . ASP A  1 284 ? 180.669 36.842  178.566 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 527  ASP A CB  1 
ATOM   2291  C  CG  . ASP A  1 284 ? 180.316 35.385  178.918 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 527  ASP A CG  1 
ATOM   2292  O  OD1 . ASP A  1 284 ? 180.959 34.467  178.402 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 527  ASP A OD1 1 
ATOM   2293  O  OD2 . ASP A  1 284 ? 179.382 35.141  179.702 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 527  ASP A OD2 1 
ATOM   2294  N  N   . ASP A  1 285 ? 182.521 39.293  177.718 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 528  ASP A N   1 
ATOM   2295  C  CA  . ASP A  1 285 ? 182.680 40.640  177.165 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 528  ASP A CA  1 
ATOM   2296  C  C   . ASP A  1 285 ? 183.655 40.717  175.986 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 528  ASP A C   1 
ATOM   2297  O  O   . ASP A  1 285 ? 183.731 41.729  175.334 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 528  ASP A O   1 
ATOM   2298  C  CB  . ASP A  1 285 ? 183.201 41.567  178.274 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 528  ASP A CB  1 
ATOM   2299  C  CG  . ASP A  1 285 ? 183.336 43.019  177.831 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 528  ASP A CG  1 
ATOM   2300  O  OD1 . ASP A  1 285 ? 182.287 43.696  177.682 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 528  ASP A OD1 1 
ATOM   2301  O  OD2 . ASP A  1 285 ? 184.492 43.468  177.637 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 528  ASP A OD2 1 
ATOM   2302  N  N   . GLY A  1 286 ? 184.437 39.684  175.719 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 529  GLY A N   1 
ATOM   2303  C  CA  . GLY A  1 286 ? 185.185 39.654  174.478 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 529  GLY A CA  1 
ATOM   2304  C  C   . GLY A  1 286 ? 186.673 39.534  174.659 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 529  GLY A C   1 
ATOM   2305  O  O   . GLY A  1 286 ? 187.428 39.676  173.686 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 529  GLY A O   1 
ATOM   2306  N  N   . ASP A  1 287 ? 187.108 39.252  175.896 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A N   1 
ATOM   2307  C  CA  . ASP A  1 287 ? 188.515 39.096  176.184 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A CA  1 
ATOM   2308  C  C   . ASP A  1 287 ? 189.276 40.280  175.685 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A C   1 
ATOM   2309  O  O   . ASP A  1 287 ? 190.225 40.107  174.917 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A O   1 
ATOM   2310  C  CB  . ASP A  1 287 ? 189.019 37.901  175.445 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A CB  1 
ATOM   2311  C  CG  . ASP A  1 287 ? 188.630 36.628  176.115 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A CG  1 
ATOM   2312  O  OD1 . ASP A  1 287 ? 188.313 36.736  177.326 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A OD1 1 
ATOM   2313  O  OD2 . ASP A  1 287 ? 188.670 35.530  175.464 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A OD2 1 
ATOM   2314  N  N   . ASN A  1 288 ? 188.862 41.480  176.098 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A N   1 
ATOM   2315  C  CA  . ASN A  1 288 ? 189.523 42.703  175.669 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A CA  1 
ATOM   2316  C  C   . ASN A  1 288 ? 190.585 43.168  176.633 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A C   1 
ATOM   2317  O  O   . ASN A  1 288 ? 191.379 44.034  176.307 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A O   1 
ATOM   2318  C  CB  . ASN A  1 288 ? 188.518 43.796  175.444 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A CB  1 
ATOM   2319  C  CG  . ASN A  1 288 ? 187.724 43.568  174.243 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A CG  1 
ATOM   2320  O  OD1 . ASN A  1 288 ? 186.518 43.465  174.294 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A OD1 1 
ATOM   2321  N  ND2 . ASN A  1 288 ? 188.388 43.455  173.144 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A ND2 1 
ATOM   2322  N  N   . MET A  1 289 ? 190.590 42.595  177.826 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 532  MET A N   1 
ATOM   2323  C  CA  . MET A  1 289 ? 191.812 42.532  178.635 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 532  MET A CA  1 
ATOM   2324  C  C   . MET A  1 289 ? 191.842 41.210  179.393 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 532  MET A C   1 
ATOM   2325  O  O   . MET A  1 289 ? 190.929 40.423  179.287 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 532  MET A O   1 
ATOM   2326  C  CB  . MET A  1 289 ? 192.031 43.780  179.538 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 532  MET A CB  1 
ATOM   2327  C  CG  . MET A  1 289 ? 190.773 44.497  180.150 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 532  MET A CG  1 
ATOM   2328  S  SD  . MET A  1 289 ? 190.010 45.760  179.083 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 532  MET A SD  1 
ATOM   2329  C  CE  . MET A  1 289 ? 188.358 45.960  179.811 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 532  MET A CE  1 
ATOM   2330  N  N   . ILE A  1 290 ? 192.898 40.907  180.120 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A N   1 
ATOM   2331  C  CA  . ILE A  1 290 ? 192.877 39.649  180.859 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A CA  1 
ATOM   2332  C  C   . ILE A  1 290 ? 192.916 39.869  182.333 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A C   1 
ATOM   2333  O  O   . ILE A  1 290 ? 193.479 40.844  182.779 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A O   1 
ATOM   2334  C  CB  . ILE A  1 290 ? 194.041 38.798  180.526 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A CB  1 
ATOM   2335  C  CG1 . ILE A  1 290 ? 195.303 39.458  181.035 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A CG1 1 
ATOM   2336  C  CG2 . ILE A  1 290 ? 194.045 38.551  179.041 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A CG2 1 
ATOM   2337  C  CD1 . ILE A  1 290 ? 196.515 38.745  180.622 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A CD1 1 
ATOM   2338  N  N   . ASN A  1 291 ? 192.316 38.950  183.074 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A N   1 
ATOM   2339  C  CA  . ASN A  1 291 ? 192.238 38.998  184.532 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A CA  1 
ATOM   2340  C  C   . ASN A  1 291 ? 193.201 38.037  185.251 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A C   1 
ATOM   2341  O  O   . ASN A  1 291 ? 193.834 37.168  184.639 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A O   1 
ATOM   2342  C  CB  . ASN A  1 291 ? 190.830 38.642  184.948 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A CB  1 
ATOM   2343  C  CG  . ASN A  1 291 ? 190.543 39.024  186.328 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A CG  1 
ATOM   2344  O  OD1 . ASN A  1 291 ? 191.201 39.860  186.913 1.00 22.98  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A OD1 1 
ATOM   2345  N  ND2 . ASN A  1 291 ? 189.541 38.428  186.863 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A ND2 1 
ATOM   2346  N  N   . MET A  1 292 ? 193.340 38.178  186.559 1.00 22.89  ? ? ? ? ? ? 535  MET A N   1 
ATOM   2347  C  CA  . MET A  1 292 ? 194.307 37.341  187.259 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 535  MET A CA  1 
ATOM   2348  C  C   . MET A  1 292 ? 193.676 35.979  187.341 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 535  MET A C   1 
ATOM   2349  O  O   . MET A  1 292 ? 192.465 35.866  187.237 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 535  MET A O   1 
ATOM   2350  C  CB  . MET A  1 292 ? 194.521 37.860  188.663 1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 535  MET A CB  1 
ATOM   2351  C  CG  . MET A  1 292 ? 193.197 37.921  189.401 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 535  MET A CG  1 
ATOM   2352  S  SD  . MET A  1 292 ? 193.254 38.528  191.107 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 535  MET A SD  1 
ATOM   2353  C  CE  . MET A  1 292 ? 194.194 40.068  190.971 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 535  MET A CE  1 
ATOM   2354  N  N   . ASP A  1 293 ? 194.472 34.938  187.531 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A N   1 
ATOM   2355  C  CA  . ASP A  1 293 ? 193.894 33.654  187.886 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A CA  1 
ATOM   2356  C  C   . ASP A  1 293 ? 193.775 33.545  189.381 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A C   1 
ATOM   2357  O  O   . ASP A  1 293 ? 194.723 33.137  190.059 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A O   1 
ATOM   2358  C  CB  . ASP A  1 293 ? 194.721 32.488  187.383 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A CB  1 
ATOM   2359  C  CG  . ASP A  1 293 ? 194.007 31.173  187.570 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A CG  1 
ATOM   2360  O  OD1 . ASP A  1 293 ? 193.170 31.044  188.513 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A OD1 1 
ATOM   2361  O  OD2 . ASP A  1 293 ? 194.284 30.274  186.749 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A OD2 1 
ATOM   2362  N  N   . ASN A  1 294 ? 192.611 33.894  189.921 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A N   1 
ATOM   2363  C  CA  . ASN A  1 294 ? 192.592 33.939  191.354 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A CA  1 
ATOM   2364  C  C   . ASN A  1 294 ? 192.717 32.606  192.055 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A C   1 
ATOM   2365  O  O   . ASN A  1 294 ? 193.361 32.531  193.080 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A O   1 
ATOM   2366  C  CB  . ASN A  1 294 ? 191.459 34.781  191.948 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A CB  1 
ATOM   2367  C  CG  . ASN A  1 294 ? 191.734 35.070  193.472 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A CG  1 
ATOM   2368  O  OD1 . ASN A  1 294 ? 192.922 35.149  193.896 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A OD1 1 
ATOM   2369  N  ND2 . ASN A  1 294 ? 190.650 35.151  194.305 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A ND2 1 
ATOM   2370  N  N   . ARG A  1 295 ? 192.113 31.551  191.505 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A N   1 
ATOM   2371  C  CA  . ARG A  1 295 ? 192.163 30.236  192.122 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A CA  1 
ATOM   2372  C  C   . ARG A  1 295 ? 193.577 29.721  192.139 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A C   1 
ATOM   2373  O  O   . ARG A  1 295 ? 193.995 29.146  193.133 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A O   1 
ATOM   2374  C  CB  . ARG A  1 295 ? 191.320 29.241  191.338 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A CB  1 
ATOM   2375  C  CG  . ARG A  1 295 ? 189.869 29.144  191.737 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A CG  1 
ATOM   2376  C  CD  . ARG A  1 295 ? 189.113 28.342  190.689 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A CD  1 
ATOM   2377  N  NE  . ARG A  1 295 ? 187.703 28.761  190.615 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A NE  1 
ATOM   2378  C  CZ  . ARG A  1 295 ? 187.215 29.659  189.740 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A CZ  1 
ATOM   2379  N  NH1 . ARG A  1 295 ? 188.064 30.221  188.877 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A NH1 1 
ATOM   2380  N  NH2 . ARG A  1 295 ? 185.903 29.997  189.749 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A NH2 1 
ATOM   2381  N  N   . LEU A  1 296 ? 194.324 29.899  191.050 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A N   1 
ATOM   2382  C  CA  . LEU A  1 296 ? 195.679 29.340  191.037 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A CA  1 
ATOM   2383  C  C   . LEU A  1 296 ? 196.542 30.103  192.006 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A C   1 
ATOM   2384  O  O   . LEU A  1 296 ? 197.399 29.534  192.672 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A O   1 
ATOM   2385  C  CB  . LEU A  1 296 ? 196.306 29.391  189.661 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A CB  1 
ATOM   2386  C  CG  . LEU A  1 296 ? 197.756 28.978  189.553 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A CG  1 
ATOM   2387  C  CD1 . LEU A  1 296 ? 197.870 27.599  190.014 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A CD1 1 
ATOM   2388  C  CD2 . LEU A  1 296 ? 198.139 29.161  188.093 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A CD2 1 
ATOM   2389  N  N   . ARG A  1 297 ? 196.337 31.402  192.106 1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A N   1 
ATOM   2390  C  CA  . ARG A  1 297 ? 197.067 32.124  193.101 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A CA  1 
ATOM   2391  C  C   . ARG A  1 297 ? 196.807 31.480  194.463 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A C   1 
ATOM   2392  O  O   . ARG A  1 297 ? 197.742 31.243  195.219 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A O   1 
ATOM   2393  C  CB  . ARG A  1 297 ? 196.639 33.563  193.107 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A CB  1 
ATOM   2394  C  CG  . ARG A  1 297 ? 197.386 34.405  194.099 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A CG  1 
ATOM   2395  C  CD  . ARG A  1 297 ? 196.594 35.673  194.336 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A CD  1 
ATOM   2396  N  NE  . ARG A  1 297 ? 196.556 35.980  195.738 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A NE  1 
ATOM   2397  C  CZ  . ARG A  1 297 ? 195.465 35.877  196.478 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A CZ  1 
ATOM   2398  N  NH1 . ARG A  1 297 ? 194.294 35.511  195.948 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A NH1 1 
ATOM   2399  N  NH2 . ARG A  1 297 ? 195.559 36.140  197.773 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A NH2 1 
ATOM   2400  N  N   . LEU A  1 298 ? 195.553 31.157  194.784 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A N   1 
ATOM   2401  C  CA  . LEU A  1 298 ? 195.251 30.675  196.134 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A CA  1 
ATOM   2402  C  C   . LEU A  1 298 ? 195.862 29.355  196.383 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A C   1 
ATOM   2403  O  O   . LEU A  1 298 ? 196.255 29.080  197.507 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A O   1 
ATOM   2404  C  CB  . LEU A  1 298 ? 193.766 30.581  196.395 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A CB  1 
ATOM   2405  C  CG  . LEU A  1 298 ? 193.159 31.906  196.894 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A CG  1 
ATOM   2406  C  CD1 . LEU A  1 298 ? 191.662 31.958  196.742 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A CD1 1 
ATOM   2407  C  CD2 . LEU A  1 298 ? 193.525 32.198  198.325 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A CD2 1 
ATOM   2408  N  N   . SER A  1 299 ? 195.931 28.544  195.331 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 542  SER A N   1 
ATOM   2409  C  CA  . SER A  1 299 ? 196.497 27.224  195.390 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 542  SER A CA  1 
ATOM   2410  C  C   . SER A  1 299 ? 197.983 27.239  195.657 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 542  SER A C   1 
ATOM   2411  O  O   . SER A  1 299 ? 198.492 26.456  196.432 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 542  SER A O   1 
ATOM   2412  C  CB  . SER A  1 299 ? 196.241 26.558  194.065 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 542  SER A CB  1 
ATOM   2413  O  OG  . SER A  1 299 ? 194.853 26.444  193.822 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 542  SER A OG  1 
ATOM   2414  N  N   . LEU A  1 300 ? 198.697 28.112  194.967 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A N   1 
ATOM   2415  C  CA  . LEU A  1 300 ? 200.106 28.281  195.244 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A CA  1 
ATOM   2416  C  C   . LEU A  1 300 ? 200.296 28.724  196.675 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A C   1 
ATOM   2417  O  O   . LEU A  1 300 ? 201.115 28.171  197.382 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A O   1 
ATOM   2418  C  CB  . LEU A  1 300 ? 200.720 29.297  194.294 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A CB  1 
ATOM   2419  C  CG  . LEU A  1 300 ? 200.818 28.895  192.826 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A CG  1 
ATOM   2420  C  CD1 . LEU A  1 300 ? 200.922 30.124  191.935 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A CD1 1 
ATOM   2421  C  CD2 . LEU A  1 300 ? 202.007 27.964  192.624 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A CD2 1 
ATOM   2422  N  N   . LEU A  1 301 ? 199.509 29.714  197.096 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A N   1 
ATOM   2423  C  CA  . LEU A  1 301 ? 199.571 30.264  198.447 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A CA  1 
ATOM   2424  C  C   . LEU A  1 301 ? 199.420 29.222  199.525 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A C   1 
ATOM   2425  O  O   . LEU A  1 301 ? 200.226 29.170  200.434 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A O   1 
ATOM   2426  C  CB  . LEU A  1 301 ? 198.511 31.324  198.645 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A CB  1 
ATOM   2427  C  CG  . LEU A  1 301 ? 198.550 32.078  199.979 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A CG  1 
ATOM   2428  C  CD1 . LEU A  1 301 ? 199.874 32.732  200.126 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A CD1 1 
ATOM   2429  C  CD2 . LEU A  1 301 ? 197.422 33.115  200.092 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A CD2 1 
ATOM   2430  N  N   . TYR A  1 302 ? 198.388 28.391  199.424 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A N   1 
ATOM   2431  C  CA  . TYR A  1 302 ? 198.135 27.342  200.420 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CA  1 
ATOM   2432  C  C   . TYR A  1 302 ? 198.863 26.012  200.293 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A C   1 
ATOM   2433  O  O   . TYR A  1 302 ? 198.931 25.255  201.241 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A O   1 
ATOM   2434  C  CB  . TYR A  1 302 ? 196.654 27.088  200.544 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CB  1 
ATOM   2435  C  CG  . TYR A  1 302 ? 196.014 28.188  201.288 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CG  1 
ATOM   2436  C  CD1 . TYR A  1 302 ? 195.667 28.030  202.608 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CD1 1 
ATOM   2437  C  CD2 . TYR A  1 302 ? 195.790 29.410  200.685 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CD2 1 
ATOM   2438  C  CE1 . TYR A  1 302 ? 195.101 29.041  203.305 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CE1 1 
ATOM   2439  C  CE2 . TYR A  1 302 ? 195.209 30.435  201.386 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CE2 1 
ATOM   2440  C  CZ  . TYR A  1 302 ? 194.881 30.241  202.691 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CZ  1 
ATOM   2441  O  OH  . TYR A  1 302 ? 194.323 31.265  203.396 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A OH  1 
ATOM   2442  N  N   . SER A  1 303 ? 199.391 25.698  199.133 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 546  SER A N   1 
ATOM   2443  C  CA  . SER A  1 303 ? 200.019 24.412  198.960 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 546  SER A CA  1 
ATOM   2444  C  C   . SER A  1 303 ? 201.502 24.576  199.130 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 546  SER A C   1 
ATOM   2445  O  O   . SER A  1 303 ? 202.213 23.630  199.386 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 546  SER A O   1 
ATOM   2446  C  CB  . SER A  1 303 ? 199.730 23.877  197.557 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 546  SER A CB  1 
ATOM   2447  O  OG  . SER A  1 303 ? 198.395 23.433  197.485 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 546  SER A OG  1 
ATOM   2448  N  N   . LEU A  1 304 ? 201.974 25.798  198.960 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A N   1 
ATOM   2449  C  CA  . LEU A  1 304 ? 203.397 26.034  198.927 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A CA  1 
ATOM   2450  C  C   . LEU A  1 304 ? 203.897 27.041  200.001 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A C   1 
ATOM   2451  O  O   . LEU A  1 304 ? 204.857 26.737  200.706 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A O   1 
ATOM   2452  C  CB  . LEU A  1 304 ? 203.821 26.413  197.486 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A CB  1 
ATOM   2453  C  CG  . LEU A  1 304 ? 203.730 25.314  196.407 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A CG  1 
ATOM   2454  C  CD1 . LEU A  1 304 ? 204.263 25.671  195.041 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A CD1 1 
ATOM   2455  C  CD2 . LEU A  1 304 ? 204.470 24.102  196.869 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A CD2 1 
ATOM   2456  N  N   . ALA A  1 305 ? 203.218 28.191  200.147 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 548  ALA A N   1 
ATOM   2457  C  CA  . ALA A  1 305 ? 203.748 29.363  200.851 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 548  ALA A CA  1 
ATOM   2458  C  C   . ALA A  1 305 ? 203.366 29.415  202.298 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 548  ALA A C   1 
ATOM   2459  O  O   . ALA A  1 305 ? 204.079 29.992  203.098 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 548  ALA A O   1 
ATOM   2460  C  CB  . ALA A  1 305 ? 203.320 30.645  200.162 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 548  ALA A CB  1 
ATOM   2461  N  N   . LYS A  1 306 ? 202.249 28.809  202.655 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A N   1 
ATOM   2462  C  CA  . LYS A  1 306 ? 201.798 28.865  204.035 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A CA  1 
ATOM   2463  C  C   . LYS A  1 306 ? 202.663 28.066  205.004 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A C   1 
ATOM   2464  O  O   . LYS A  1 306 ? 203.355 27.117  204.614 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A O   1 
ATOM   2465  C  CB  . LYS A  1 306 ? 200.367 28.357  204.134 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A CB  1 
ATOM   2466  C  CG  . LYS A  1 306 ? 199.343 29.286  203.542 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A CG  1 
ATOM   2467  C  CD  . LYS A  1 306 ? 199.164 30.442  204.431 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A CD  1 
ATOM   2468  C  CE  . LYS A  1 306 ? 198.470 31.534  203.745 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A CE  1 
ATOM   2469  N  NZ  . LYS A  1 306 ? 197.939 32.434  204.753 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A NZ  1 
ATOM   2470  N  N   . PRO A  1 307 ? 202.613 28.442  206.293 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 550  PRO A N   1 
ATOM   2471  C  CA  . PRO A  1 307 ? 203.252 27.667  207.331 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 550  PRO A CA  1 
ATOM   2472  C  C   . PRO A  1 307 ? 203.064 26.172  207.088 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 550  PRO A C   1 
ATOM   2473  O  O   . PRO A  1 307 ? 202.044 25.758  206.564 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 550  PRO A O   1 
ATOM   2474  C  CB  . PRO A  1 307 ? 202.524 28.130  208.598 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 550  PRO A CB  1 
ATOM   2475  C  CG  . PRO A  1 307 ? 202.266 29.525  208.358 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 550  PRO A CG  1 
ATOM   2476  C  CD  . PRO A  1 307 ? 202.038 29.681  206.838 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 550  PRO A CD  1 
ATOM   2477  N  N   . LEU A  1 308 ? 204.052 25.364  207.472 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A N   1 
ATOM   2478  C  CA  . LEU A  1 308 ? 203.979 23.919  207.274 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A CA  1 
ATOM   2479  C  C   . LEU A  1 308 ? 202.684 23.297  207.865 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A C   1 
ATOM   2480  O  O   . LEU A  1 308 ? 202.066 22.427  207.274 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A O   1 
ATOM   2481  C  CB  . LEU A  1 308 ? 205.240 23.262  207.824 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A CB  1 
ATOM   2482  C  CG  . LEU A  1 308 ? 205.361 21.738  207.702 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A CG  1 
ATOM   2483  C  CD1 . LEU A  1 308 ? 204.925 21.112  206.357 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A CD1 1 
ATOM   2484  C  CD2 . LEU A  1 308 ? 206.753 21.348  207.955 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A CD2 1 
ATOM   2485  N  N   . ASN A  1 309 ? 202.233 23.772  209.007 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A N   1 
ATOM   2486  C  CA  . ASN A  1 309 ? 201.040 23.188  209.566 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A CA  1 
ATOM   2487  C  C   . ASN A  1 309 ? 199.698 23.665  209.010 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A C   1 
ATOM   2488  O  O   . ASN A  1 309 ? 198.635 23.188  209.426 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A O   1 
ATOM   2489  C  CB  . ASN A  1 309 ? 201.075 23.355  211.072 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A CB  1 
ATOM   2490  C  CG  . ASN A  1 309 ? 201.998 22.347  211.733 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A CG  1 
ATOM   2491  O  OD1 . ASN A  1 309 ? 202.367 21.298  211.159 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A OD1 1 
ATOM   2492  N  ND2 . ASN A  1 309 ? 202.367 22.655  212.957 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A ND2 1 
ATOM   2493  N  N   . GLN A  1 310 ? 199.748 24.598  208.082 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A N   1 
ATOM   2494  C  CA  . GLN A  1 310 ? 198.537 25.169  207.554 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A CA  1 
ATOM   2495  C  C   . GLN A  1 310 ? 198.457 24.981  206.055 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A C   1 
ATOM   2496  O  O   . GLN A  1 310 ? 197.502 25.422  205.407 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A O   1 
ATOM   2497  C  CB  . GLN A  1 310 ? 198.495 26.641  207.881 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A CB  1 
ATOM   2498  C  CG  . GLN A  1 310 ? 198.503 26.940  209.372 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A CG  1 
ATOM   2499  C  CD  . GLN A  1 310 ? 198.635 28.426  209.594 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A CD  1 
ATOM   2500  O  OE1 . GLN A  1 310 ? 198.009 29.237  208.908 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A OE1 1 
ATOM   2501  N  NE2 . GLN A  1 310 ? 199.482 28.791  210.507 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A NE2 1 
ATOM   2502  N  N   . ARG A  1 311 ? 199.466 24.261  205.565 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A N   1 
ATOM   2503  C  CA  . ARG A  1 311 ? 199.663 23.909  204.174 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A CA  1 
ATOM   2504  C  C   . ARG A  1 311 ? 198.675 22.832  203.788 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A C   1 
ATOM   2505  O  O   . ARG A  1 311 ? 198.379 21.915  204.588 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A O   1 
ATOM   2506  C  CB  . ARG A  1 311 ? 201.082 23.395  204.010 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A CB  1 
ATOM   2507  C  CG  . ARG A  1 311 ? 201.738 23.900  202.763 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A CG  1 
ATOM   2508  C  CD  . ARG A  1 311 ? 203.255 23.649  202.702 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A CD  1 
ATOM   2509  N  NE  . ARG A  1 311 ? 204.032 24.610  203.480 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A NE  1 
ATOM   2510  C  CZ  . ARG A  1 311 ? 205.309 24.447  203.804 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A CZ  1 
ATOM   2511  N  NH1 . ARG A  1 311 ? 205.970 23.374  203.407 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A NH1 1 
ATOM   2512  N  NH2 . ARG A  1 311 ? 205.932 25.361  204.513 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A NH2 1 
ATOM   2513  N  N   . SER A  1 312 ? 198.143 22.941  202.570 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 555  SER A N   1 
ATOM   2514  C  CA  . SER A  1 312 ? 197.164 21.950  202.112 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 555  SER A CA  1 
ATOM   2515  C  C   . SER A  1 312 ? 197.831 20.983  201.209 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 555  SER A C   1 
ATOM   2516  O  O   . SER A  1 312 ? 199.018 21.114  200.954 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 555  SER A O   1 
ATOM   2517  C  CB  . SER A  1 312 ? 196.051 22.598  201.349 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 555  SER A CB  1 
ATOM   2518  O  OG  . SER A  1 312 ? 196.652 23.208  200.254 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 555  SER A OG  1 
ATOM   2519  N  N   . GLY A  1 313 ? 197.074 20.004  200.740 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 556  GLY A N   1 
ATOM   2520  C  CA  . GLY A  1 313 ? 197.573 19.035  199.751 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 556  GLY A CA  1 
ATOM   2521  C  C   . GLY A  1 313 ? 197.969 19.697  198.442 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 556  GLY A C   1 
ATOM   2522  O  O   . GLY A  1 313 ? 197.597 20.835  198.192 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 556  GLY A O   1 
ATOM   2523  N  N   . MET A  1 314 ? 198.714 18.971  197.606 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 557  MET A N   1 
ATOM   2524  C  CA  . MET A  1 314 ? 199.274 19.561  196.380 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 557  MET A CA  1 
ATOM   2525  C  C   . MET A  1 314 ? 198.354 19.612  195.132 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 557  MET A C   1 
ATOM   2526  O  O   . MET A  1 314 ? 198.616 20.333  194.178 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 557  MET A O   1 
ATOM   2527  C  CB  . MET A  1 314 ? 200.572 18.869  196.040 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 557  MET A CB  1 
ATOM   2528  C  CG  . MET A  1 314 ? 201.615 19.086  197.104 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 557  MET A CG  1 
ATOM   2529  S  SD  . MET A  1 314 ? 203.252 18.586  196.581 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 557  MET A SD  1 
ATOM   2530  C  CE  . MET A  1 314 ? 203.748 19.980  195.545 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 557  MET A CE  1 
ATOM   2531  N  N   . ASN A  1 315 ? 197.274 18.835  195.159 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A N   1 
ATOM   2532  C  CA  . ASN A  1 315 ? 196.483 18.648  193.995 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A CA  1 
ATOM   2533  C  C   . ASN A  1 315 ? 195.988 19.990  193.469 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A C   1 
ATOM   2534  O  O   . ASN A  1 315 ? 195.895 20.215  192.245 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A O   1 
ATOM   2535  C  CB  . ASN A  1 315 ? 195.335 17.677  194.250 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A CB  1 
ATOM   2536  C  CG  . ASN A  1 315 ? 194.938 16.958  192.962 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A CG  1 
ATOM   2537  O  OD1 . ASN A  1 315 ? 195.726 16.208  192.429 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A OD1 1 
ATOM   2538  N  ND2 . ASN A  1 315 ? 193.769 17.265  192.402 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A ND2 1 
ATOM   2539  N  N   . PRO A  1 316 ? 195.631 20.892  194.379 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 559  PRO A N   1 
ATOM   2540  C  CA  . PRO A  1 316 ? 195.103 22.117  193.877 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 559  PRO A CA  1 
ATOM   2541  C  C   . PRO A  1 316 ? 196.067 22.813  192.936 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 559  PRO A C   1 
ATOM   2542  O  O   . PRO A  1 316 ? 195.612 23.571  192.107 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 559  PRO A O   1 
ATOM   2543  C  CB  . PRO A  1 316 ? 194.871 22.921  195.145 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 559  PRO A CB  1 
ATOM   2544  C  CG  . PRO A  1 316 ? 194.515 21.929  196.073 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 559  PRO A CG  1 
ATOM   2545  C  CD  . PRO A  1 316 ? 195.343 20.744  195.805 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 559  PRO A CD  1 
ATOM   2546  N  N   . LEU A  1 317 ? 197.366 22.563  193.022 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A N   1 
ATOM   2547  C  CA  . LEU A  1 317 ? 198.262 23.164  192.053 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A CA  1 
ATOM   2548  C  C   . LEU A  1 317 ? 197.960 22.715  190.629 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A C   1 
ATOM   2549  O  O   . LEU A  1 317 ? 198.374 23.374  189.697 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A O   1 
ATOM   2550  C  CB  . LEU A  1 317 ? 199.708 22.859  192.366 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A CB  1 
ATOM   2551  C  CG  . LEU A  1 317 ? 200.188 23.319  193.743 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A CG  1 
ATOM   2552  C  CD1 . LEU A  1 317 ? 201.483 22.642  194.069 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A CD1 1 
ATOM   2553  C  CD2 . LEU A  1 317 ? 200.352 24.807  193.812 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A CD2 1 
ATOM   2554  N  N   . ILE A  1 318 ? 197.217 21.628  190.454 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A N   1 
ATOM   2555  C  CA  . ILE A  1 318 ? 196.925 21.111  189.134 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A CA  1 
ATOM   2556  C  C   . ILE A  1 318 ? 195.520 21.494  188.702 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A C   1 
ATOM   2557  O  O   . ILE A  1 318 ? 195.249 21.819  187.534 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A O   1 
ATOM   2558  C  CB  . ILE A  1 318 ? 196.991 19.595  189.120 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A CB  1 
ATOM   2559  C  CG1 . ILE A  1 318 ? 198.397 19.110  189.336 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A CG1 1 
ATOM   2560  C  CG2 . ILE A  1 318 ? 196.610 19.069  187.809 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A CG2 1 
ATOM   2561  C  CD1 . ILE A  1 318 ? 198.422 17.675  189.261 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A CD1 1 
ATOM   2562  N  N   . THR A  1 319 ? 194.584 21.449  189.619 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 562  THR A N   1 
ATOM   2563  C  CA  . THR A  1 319 ? 193.216 21.545  189.162 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 562  THR A CA  1 
ATOM   2564  C  C   . THR A  1 319 ? 192.459 22.757  189.657 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 562  THR A C   1 
ATOM   2565  O  O   . THR A  1 319 ? 191.438 23.065  189.075 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 562  THR A O   1 
ATOM   2566  C  CB  . THR A  1 319 ? 192.441 20.365  189.627 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 562  THR A CB  1 
ATOM   2567  O  OG1 . THR A  1 319 ? 192.532 20.331  191.050 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 562  THR A OG1 1 
ATOM   2568  C  CG2 . THR A  1 319 ? 193.032 19.106  189.056 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 562  THR A CG2 1 
ATOM   2569  N  N   . ASN A  1 320 ? 192.888 23.440  190.732 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A N   1 
ATOM   2570  C  CA  . ASN A  1 320 ? 192.165 24.678  191.134 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A CA  1 
ATOM   2571  C  C   . ASN A  1 320 ? 192.752 25.851  190.436 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A C   1 
ATOM   2572  O  O   . ASN A  1 320 ? 193.574 26.580  190.983 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A O   1 
ATOM   2573  C  CB  . ASN A  1 320 ? 192.051 24.860  192.645 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A CB  1 
ATOM   2574  C  CG  . ASN A  1 320 ? 191.477 23.579  193.316 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A CG  1 
ATOM   2575  O  OD1 . ASN A  1 320 ? 191.082 22.595  192.620 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A OD1 1 
ATOM   2576  N  ND2 . ASN A  1 320 ? 191.454 23.554  194.663 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A ND2 1 
ATOM   2577  N  N   . SER A  1 321 ? 192.328 26.003  189.194 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 564  SER A N   1 
ATOM   2578  C  CA  . SER A  1 321 ? 192.859 27.039  188.386 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 564  SER A CA  1 
ATOM   2579  C  C   . SER A  1 321 ? 191.840 27.291  187.295 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 564  SER A C   1 
ATOM   2580  O  O   . SER A  1 321 ? 190.859 26.552  187.221 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 564  SER A O   1 
ATOM   2581  C  CB  . SER A  1 321 ? 194.164 26.557  187.813 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 564  SER A CB  1 
ATOM   2582  O  OG  . SER A  1 321 ? 194.598 27.420  186.800 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 564  SER A OG  1 
ATOM   2583  N  N   . LEU A  1 322 ? 192.046 28.332  186.479 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A N   1 
ATOM   2584  C  CA  . LEU A  1 322 ? 191.215 28.537  185.336 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A CA  1 
ATOM   2585  C  C   . LEU A  1 322 ? 191.427 27.418  184.330 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A C   1 
ATOM   2586  O  O   . LEU A  1 322 ? 190.560 27.143  183.502 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A O   1 
ATOM   2587  C  CB  . LEU A  1 322 ? 191.563 29.827  184.666 1.00 23.25  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A CB  1 
ATOM   2588  C  CG  . LEU A  1 322 ? 190.892 31.015  185.283 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A CG  1 
ATOM   2589  C  CD1 . LEU A  1 322 ? 191.342 32.329  184.559 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A CD1 1 
ATOM   2590  C  CD2 . LEU A  1 322 ? 189.425 30.790  185.187 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A CD2 1 
ATOM   2591  N  N   . VAL A  1 323 ? 192.613 26.822  184.349 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 566  VAL A N   1 
ATOM   2592  C  CA  . VAL A  1 323 ? 192.988 25.826  183.384 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 566  VAL A CA  1 
ATOM   2593  C  C   . VAL A  1 323 ? 193.322 24.617  184.224 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 566  VAL A C   1 
ATOM   2594  O  O   . VAL A  1 323 ? 194.059 24.727  185.204 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 566  VAL A O   1 
ATOM   2595  C  CB  . VAL A  1 323 ? 194.250 26.251  182.593 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 566  VAL A CB  1 
ATOM   2596  C  CG1 . VAL A  1 323 ? 194.809 25.093  181.803 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 566  VAL A CG1 1 
ATOM   2597  C  CG2 . VAL A  1 323 ? 193.958 27.437  181.659 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 566  VAL A CG2 1 
ATOM   2598  N  N   . ASN A  1 324 ? 192.754 23.464  183.874 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A N   1 
ATOM   2599  C  CA  . ASN A  1 324 ? 193.134 22.236  184.513 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A CA  1 
ATOM   2600  C  C   . ASN A  1 324 ? 194.372 21.704  183.833 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A C   1 
ATOM   2601  O  O   . ASN A  1 324 ? 194.295 21.279  182.691 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A O   1 
ATOM   2602  C  CB  . ASN A  1 324 ? 192.030 21.236  184.365 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A CB  1 
ATOM   2603  C  CG  . ASN A  1 324 ? 192.324 19.950  185.084 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A CG  1 
ATOM   2604  O  OD1 . ASN A  1 324 ? 193.395 19.371  184.980 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A OD1 1 
ATOM   2605  N  ND2 . ASN A  1 324 ? 191.377 19.504  185.838 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A ND2 1 
ATOM   2606  N  N   . ARG A  1 325 ? 195.514 21.717  184.518 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A N   1 
ATOM   2607  C  CA  . ARG A  1 325 ? 196.778 21.362  183.875 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A CA  1 
ATOM   2608  C  C   . ARG A  1 325 ? 197.107 19.881  183.981 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A C   1 
ATOM   2609  O  O   . ARG A  1 325 ? 198.254 19.487  183.898 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A O   1 
ATOM   2610  C  CB  . ARG A  1 325 ? 197.950 22.217  184.416 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A CB  1 
ATOM   2611  C  CG  . ARG A  1 325 ? 197.834 23.618  184.016 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A CG  1 
ATOM   2612  C  CD  . ARG A  1 325 ? 198.919 24.547  184.450 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A CD  1 
ATOM   2613  N  NE  . ARG A  1 325 ? 198.630 25.853  183.843 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A NE  1 
ATOM   2614  C  CZ  . ARG A  1 325 ? 197.711 26.710  184.290 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A CZ  1 
ATOM   2615  N  NH1 . ARG A  1 325 ? 197.035 26.422  185.382 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A NH1 1 
ATOM   2616  N  NH2 . ARG A  1 325 ? 197.476 27.839  183.641 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A NH2 1 
ATOM   2617  N  N   . THR A  1 326 ? 196.122 19.044  184.181 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 569  THR A N   1 
ATOM   2618  C  CA  . THR A  1 326 ? 196.414 17.641  184.152 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 569  THR A CA  1 
ATOM   2619  C  C   . THR A  1 326 ? 196.970 17.306  182.763 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 569  THR A C   1 
ATOM   2620  O  O   . THR A  1 326 ? 198.102 16.819  182.651 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 569  THR A O   1 
ATOM   2621  C  CB  . THR A  1 326 ? 195.163 16.832  184.396 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 569  THR A CB  1 
ATOM   2622  O  OG1 . THR A  1 326 ? 194.727 17.045  185.733 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 569  THR A OG1 1 
ATOM   2623  C  CG2 . THR A  1 326 ? 195.432 15.409  184.179 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 569  THR A CG2 1 
ATOM   2624  N  N   . ASP A  1 327 ? 196.173 17.543  181.710 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A N   1 
ATOM   2625  C  CA  . ASP A  1 327 ? 196.687 17.511  180.333 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A CA  1 
ATOM   2626  C  C   . ASP A  1 327 ? 196.139 18.714  179.620 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A C   1 
ATOM   2627  O  O   . ASP A  1 327 ? 194.990 18.742  179.289 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A O   1 
ATOM   2628  C  CB  . ASP A  1 327 ? 196.344 16.239  179.566 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A CB  1 
ATOM   2629  C  CG  . ASP A  1 327 ? 196.834 15.007  180.267 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A CG  1 
ATOM   2630  O  OD1 . ASP A  1 327 ? 198.036 14.658  180.228 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A OD1 1 
ATOM   2631  O  OD2 . ASP A  1 327 ? 195.995 14.384  180.910 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A OD2 1 
ATOM   2632  N  N   . ASP A  1 328 ? 196.975 19.729  179.439 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 571  ASP A N   1 
ATOM   2633  C  CA  . ASP A  1 328 ? 196.627 20.897  178.701 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 571  ASP A CA  1 
ATOM   2634  C  C   . ASP A  1 328 ? 197.308 20.810  177.343 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 571  ASP A C   1 
ATOM   2635  O  O   . ASP A  1 328 ? 198.544 20.961  177.210 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 571  ASP A O   1 
ATOM   2636  C  CB  . ASP A  1 328 ? 197.070 22.123  179.483 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 571  ASP A CB  1 
ATOM   2637  C  CG  . ASP A  1 328 ? 196.859 23.436  178.706 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 571  ASP A CG  1 
ATOM   2638  O  OD1 . ASP A  1 328 ? 196.128 23.453  177.679 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 571  ASP A OD1 1 
ATOM   2639  O  OD2 . ASP A  1 328 ? 197.425 24.466  179.130 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 571  ASP A OD2 1 
ATOM   2640  N  N   . ASN A  1 329 ? 196.495 20.546  176.335 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 572  ASN A N   1 
ATOM   2641  C  CA  . ASN A  1 329 ? 197.022 20.267  175.018 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 572  ASN A CA  1 
ATOM   2642  C  C   . ASN A  1 329 ? 196.462 21.155  173.946 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 572  ASN A C   1 
ATOM   2643  O  O   . ASN A  1 329 ? 196.604 20.898  172.749 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 572  ASN A O   1 
ATOM   2644  C  CB  . ASN A  1 329 ? 196.698 18.846  174.635 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 572  ASN A CB  1 
ATOM   2645  C  CG  . ASN A  1 329 ? 197.226 17.884  175.598 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 572  ASN A CG  1 
ATOM   2646  O  OD1 . ASN A  1 329 ? 198.403 17.871  175.886 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 572  ASN A OD1 1 
ATOM   2647  N  ND2 . ASN A  1 329 ? 196.364 17.052  176.115 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 572  ASN A ND2 1 
ATOM   2648  N  N   . ALA A  1 330 ? 195.789 22.184  174.410 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 573  ALA A N   1 
ATOM   2649  C  CA  . ALA A  1 330 ? 195.007 23.081  173.585 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 573  ALA A CA  1 
ATOM   2650  C  C   . ALA A  1 330 ? 195.950 24.031  172.910 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 573  ALA A C   1 
ATOM   2651  O  O   . ALA A  1 330 ? 196.833 24.588  173.578 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 573  ALA A O   1 
ATOM   2652  C  CB  . ALA A  1 330 ? 194.075 23.879  174.503 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 573  ALA A CB  1 
ATOM   2653  N  N   . GLU A  1 331 ? 195.775 24.251  171.611 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 574  GLU A N   1 
ATOM   2654  C  CA  . GLU A  1 331 ? 196.574 25.276  170.998 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 574  GLU A CA  1 
ATOM   2655  C  C   . GLU A  1 331 ? 196.200 26.679  171.527 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 574  GLU A C   1 
ATOM   2656  O  O   . GLU A  1 331 ? 197.030 27.596  171.541 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 574  GLU A O   1 
ATOM   2657  C  CB  . GLU A  1 331 ? 196.439 25.260  169.525 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 574  GLU A CB  1 
ATOM   2658  C  CG  . GLU A  1 331 ? 195.667 26.484  169.088 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 574  GLU A CG  1 
ATOM   2659  C  CD  . GLU A  1 331 ? 196.161 26.963  167.755 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 574  GLU A CD  1 
ATOM   2660  O  OE1 . GLU A  1 331 ? 196.168 26.103  166.751 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 574  GLU A OE1 1 
ATOM   2661  O  OE2 . GLU A  1 331 ? 196.597 28.158  167.741 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 574  GLU A OE2 1 
ATOM   2662  N  N   . THR A  1 332 ? 194.950 26.863  171.934 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 575  THR A N   1 
ATOM   2663  C  CA  . THR A  1 332 ? 194.495 28.119  172.524 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 575  THR A CA  1 
ATOM   2664  C  C   . THR A  1 332 ? 193.602 27.754  173.698 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 575  THR A C   1 
ATOM   2665  O  O   . THR A  1 332 ? 192.661 26.960  173.571 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 575  THR A O   1 
ATOM   2666  C  CB  . THR A  1 332 ? 193.660 29.004  171.536 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 575  THR A CB  1 
ATOM   2667  O  OG1 . THR A  1 332 ? 194.380 29.236  170.327 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 575  THR A OG1 1 
ATOM   2668  C  CG2 . THR A  1 332 ? 193.396 30.316  172.134 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 575  THR A CG2 1 
ATOM   2669  N  N   . ALA A  1 333 ? 193.898 28.358  174.837 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 576  ALA A N   1 
ATOM   2670  C  CA  . ALA A  1 333 ? 193.217 28.051  176.049 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 576  ALA A CA  1 
ATOM   2671  C  C   . ALA A  1 333 ? 191.820 28.638  176.028 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 576  ALA A C   1 
ATOM   2672  O  O   . ALA A  1 333 ? 191.539 29.617  175.351 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 576  ALA A O   1 
ATOM   2673  C  CB  . ALA A  1 333 ? 193.990 28.597  177.155 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 576  ALA A CB  1 
ATOM   2674  N  N   . ALA A  1 334 ? 190.917 28.047  176.785 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 577  ALA A N   1 
ATOM   2675  C  CA  . ALA A  1 334 ? 189.557 28.566  176.806 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 577  ALA A CA  1 
ATOM   2676  C  C   . ALA A  1 334 ? 189.481 30.022  177.251 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 577  ALA A C   1 
ATOM   2677  O  O   . ALA A  1 334 ? 188.555 30.725  176.854 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 577  ALA A O   1 
ATOM   2678  C  CB  . ALA A  1 334 ? 188.710 27.754  177.678 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 577  ALA A CB  1 
ATOM   2679  N  N   . VAL A  1 335 ? 190.414 30.476  178.094 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 578  VAL A N   1 
ATOM   2680  C  CA  . VAL A  1 335 ? 190.301 31.819  178.623 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 578  VAL A CA  1 
ATOM   2681  C  C   . VAL A  1 335 ? 191.652 32.329  179.025 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 578  VAL A C   1 
ATOM   2682  O  O   . VAL A  1 335 ? 192.436 31.618  179.628 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 578  VAL A O   1 
ATOM   2683  C  CB  . VAL A  1 335 ? 189.431 31.827  179.859 1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 578  VAL A CB  1 
ATOM   2684  C  CG1 . VAL A  1 335 ? 189.415 33.197  180.463 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 578  VAL A CG1 1 
ATOM   2685  C  CG2 . VAL A  1 335 ? 188.045 31.375  179.488 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 578  VAL A CG2 1 
ATOM   2686  N  N   . PRO A  1 336 ? 191.944 33.560  178.687 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 579  PRO A N   1 
ATOM   2687  C  CA  . PRO A  1 336 ? 193.297 34.000  178.926 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 579  PRO A CA  1 
ATOM   2688  C  C   . PRO A  1 336 ? 193.410 34.555  180.342 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 579  PRO A C   1 
ATOM   2689  O  O   . PRO A  1 336 ? 192.395 34.882  180.886 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 579  PRO A O   1 
ATOM   2690  C  CB  . PRO A  1 336 ? 193.472 35.100  177.874 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 579  PRO A CB  1 
ATOM   2691  C  CG  . PRO A  1 336 ? 192.046 35.595  177.539 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 579  PRO A CG  1 
ATOM   2692  C  CD  . PRO A  1 336 ? 191.120 34.480  177.876 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 579  PRO A CD  1 
ATOM   2693  N  N   . SER A  1 337 ? 194.610 34.696  180.912 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 580  SER A N   1 
ATOM   2694  C  CA  . SER A  1 337 ? 194.762 35.223  182.266 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 580  SER A CA  1 
ATOM   2695  C  C   . SER A  1 337 ? 196.204 35.514  182.629 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 580  SER A C   1 
ATOM   2696  O  O   . SER A  1 337 ? 197.099 35.167  181.875 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 580  SER A O   1 
ATOM   2697  C  CB  . SER A  1 337 ? 194.218 34.217  183.278 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 580  SER A CB  1 
ATOM   2698  O  OG  . SER A  1 337 ? 195.047 33.093  183.335 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 580  SER A OG  1 
ATOM   2699  N  N   . TYR A  1 338 ? 196.459 36.127  183.783 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A N   1 
ATOM   2700  C  CA  . TYR A  1 338 ? 197.831 36.213  184.214 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CA  1 
ATOM   2701  C  C   . TYR A  1 338 ? 197.884 35.596  185.579 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A C   1 
ATOM   2702  O  O   . TYR A  1 338 ? 196.875 35.564  186.251 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A O   1 
ATOM   2703  C  CB  . TYR A  1 338 ? 198.349 37.636  184.231 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CB  1 
ATOM   2704  C  CG  . TYR A  1 338 ? 197.619 38.578  185.159 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CG  1 
ATOM   2705  C  CD1 . TYR A  1 338 ? 198.096 38.864  186.428 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CD1 1 
ATOM   2706  C  CD2 . TYR A  1 338 ? 196.486 39.234  184.740 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CD2 1 
ATOM   2707  C  CE1 . TYR A  1 338 ? 197.447 39.746  187.262 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CE1 1 
ATOM   2708  C  CE2 . TYR A  1 338 ? 195.826 40.101  185.555 1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CE2 1 
ATOM   2709  C  CZ  . TYR A  1 338 ? 196.295 40.356  186.819 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CZ  1 
ATOM   2710  O  OH  . TYR A  1 338 ? 195.595 41.249  187.612 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A OH  1 
ATOM   2711  N  N   . SER A  1 339 ? 199.044 35.084  185.981 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 582  SER A N   1 
ATOM   2712  C  CA  . SER A  1 339 ? 199.171 34.411  187.257 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 582  SER A CA  1 
ATOM   2713  C  C   . SER A  1 339 ? 200.244 35.073  188.055 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 582  SER A C   1 
ATOM   2714  O  O   . SER A  1 339 ? 201.208 35.572  187.458 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 582  SER A O   1 
ATOM   2715  C  CB  . SER A  1 339 ? 199.600 32.988  187.045 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 582  SER A CB  1 
ATOM   2716  O  OG  . SER A  1 339 ? 198.575 32.329  186.365 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 582  SER A OG  1 
ATOM   2717  N  N   . PHE A  1 340 ? 200.091 35.063  189.384 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A N   1 
ATOM   2718  C  CA  . PHE A  1 340 ? 201.111 35.573  190.263 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CA  1 
ATOM   2719  C  C   . PHE A  1 340 ? 201.008 34.957  191.683 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A C   1 
ATOM   2720  O  O   . PHE A  1 340 ? 199.970 34.423  192.057 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A O   1 
ATOM   2721  C  CB  . PHE A  1 340 ? 201.025 37.103  190.291 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CB  1 
ATOM   2722  C  CG  . PHE A  1 340 ? 199.774 37.645  190.963 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CG  1 
ATOM   2723  C  CD1 . PHE A  1 340 ? 199.778 38.037  192.296 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CD1 1 
ATOM   2724  C  CD2 . PHE A  1 340 ? 198.620 37.781  190.276 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CD2 1 
ATOM   2725  C  CE1 . PHE A  1 340 ? 198.636 38.537  192.916 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CE1 1 
ATOM   2726  C  CE2 . PHE A  1 340 ? 197.498 38.274  190.898 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CE2 1 
ATOM   2727  C  CZ  . PHE A  1 340 ? 197.513 38.644  192.226 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CZ  1 
ATOM   2728  N  N   . ILE A  1 341 ? 202.071 35.031  192.476 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A N   1 
ATOM   2729  C  CA  . ILE A  1 341 ? 201.977 34.650  193.886 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A CA  1 
ATOM   2730  C  C   . ILE A  1 341 ? 201.987 35.868  194.884 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A C   1 
ATOM   2731  O  O   . ILE A  1 341 ? 201.373 35.849  195.950 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A O   1 
ATOM   2732  C  CB  . ILE A  1 341 ? 203.072 33.644  194.222 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A CB  1 
ATOM   2733  C  CG1 . ILE A  1 341 ? 203.056 33.388  195.696 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A CG1 1 
ATOM   2734  C  CG2 . ILE A  1 341 ? 204.437 34.126  193.751 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A CG2 1 
ATOM   2735  C  CD1 . ILE A  1 341 ? 201.852 32.644  196.082 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A CD1 1 
ATOM   2736  N  N   . ARG A  1 342 ? 202.674 36.940  194.522 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 585  ARG A N   1 
ATOM   2737  C  CA  . ARG A  1 342 ? 202.662 38.155  195.298 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 585  ARG A CA  1 
ATOM   2738  C  C   . ARG A  1 342 ? 202.527 39.369  194.378 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 585  ARG A C   1 
ATOM   2739  O  O   . ARG A  1 342 ? 202.820 39.309  193.165 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 585  ARG A O   1 
ATOM   2740  C  CB  . ARG A  1 342 ? 203.946 38.240  196.077 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 585  ARG A CB  1 
ATOM   2741  C  CG  . ARG A  1 342 ? 204.072 37.177  197.072 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 585  ARG A CG  1 
ATOM   2742  C  CD  . ARG A  1 342 ? 205.439 37.293  197.610 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 585  ARG A CD  1 
ATOM   2743  N  NE  . ARG A  1 342 ? 205.527 38.114  198.805 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 585  ARG A NE  1 
ATOM   2744  C  CZ  . ARG A  1 342 ? 206.562 38.896  199.092 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 585  ARG A CZ  1 
ATOM   2745  N  NH1 . ARG A  1 342 ? 207.555 39.012  198.229 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 585  ARG A NH1 1 
ATOM   2746  N  NH2 . ARG A  1 342 ? 206.567 39.597  200.218 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 585  ARG A NH2 1 
ATOM   2747  N  N   . ALA A  1 343 ? 202.068 40.474  194.951 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 586  ALA A N   1 
ATOM   2748  C  CA  . ALA A  1 343 ? 201.908 41.704  194.189 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 586  ALA A CA  1 
ATOM   2749  C  C   . ALA A  1 343 ? 202.394 42.787  195.101 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 586  ALA A C   1 
ATOM   2750  O  O   . ALA A  1 343 ? 202.817 42.492  196.208 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 586  ALA A O   1 
ATOM   2751  C  CB  . ALA A  1 343 ? 200.466 41.931  193.845 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 586  ALA A CB  1 
ATOM   2752  N  N   . HIS A  1 344 ? 202.308 44.040  194.667 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 587  HIS A N   1 
ATOM   2753  C  CA  . HIS A  1 344 ? 202.792 45.123  195.499 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 587  HIS A CA  1 
ATOM   2754  C  C   . HIS A  1 344 ? 201.965 45.205  196.805 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 587  HIS A C   1 
ATOM   2755  O  O   . HIS A  1 344 ? 202.520 45.489  197.904 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 587  HIS A O   1 
ATOM   2756  C  CB  . HIS A  1 344 ? 202.759 46.425  194.737 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 587  HIS A CB  1 
ATOM   2757  C  CG  . HIS A  1 344 ? 201.386 46.884  194.446 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 587  HIS A CG  1 
ATOM   2758  N  ND1 . HIS A  1 344 ? 200.708 46.498  193.318 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 587  HIS A ND1 1 
ATOM   2759  C  CD2 . HIS A  1 344 ? 200.543 47.670  195.151 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 587  HIS A CD2 1 
ATOM   2760  C  CE1 . HIS A  1 344 ? 199.509 47.052  193.321 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 587  HIS A CE1 1 
ATOM   2761  N  NE2 . HIS A  1 344 ? 199.380 47.761  194.427 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 587  HIS A NE2 1 
ATOM   2762  N  N   . ASP A  1 345 ? 200.665 44.922  196.698 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 588  ASP A N   1 
ATOM   2763  C  CA  . ASP A  1 345 ? 199.831 44.838  197.871 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 588  ASP A CA  1 
ATOM   2764  C  C   . ASP A  1 345 ? 199.568 43.420  198.308 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 588  ASP A C   1 
ATOM   2765  O  O   . ASP A  1 345 ? 199.849 43.095  199.463 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 588  ASP A O   1 
ATOM   2766  C  CB  . ASP A  1 345 ? 198.502 45.553  197.700 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 588  ASP A CB  1 
ATOM   2767  C  CG  . ASP A  1 345 ? 197.841 45.230  196.400 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 588  ASP A CG  1 
ATOM   2768  O  OD1 . ASP A  1 345 ? 198.402 44.388  195.658 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 588  ASP A OD1 1 
ATOM   2769  O  OD2 . ASP A  1 345 ? 196.776 45.819  196.101 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 588  ASP A OD2 1 
ATOM   2770  N  N   . SER A  1 346 ? 199.004 42.567  197.460 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 589  SER A N   1 
ATOM   2771  C  CA  . SER A  1 346 ? 198.687 41.202  197.897 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 589  SER A CA  1 
ATOM   2772  C  C   . SER A  1 346 ? 199.916 40.424  198.416 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 589  SER A C   1 
ATOM   2773  O  O   . SER A  1 346 ? 200.887 40.216  197.671 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 589  SER A O   1 
ATOM   2774  C  CB  . SER A  1 346 ? 198.074 40.415  196.753 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 589  SER A CB  1 
ATOM   2775  O  OG  . SER A  1 346 ? 197.887 39.048  197.118 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 589  SER A OG  1 
ATOM   2776  N  N   . GLU A  1 347 ? 199.834 39.987  199.684 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 590  GLU A N   1 
ATOM   2777  C  CA  . GLU A  1 347 ? 200.849 39.201  200.411 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 590  GLU A CA  1 
ATOM   2778  C  C   . GLU A  1 347 ? 202.166 39.933  200.697 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 590  GLU A C   1 
ATOM   2779  O  O   . GLU A  1 347 ? 203.230 39.339  200.817 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 590  GLU A O   1 
ATOM   2780  C  CB  . GLU A  1 347 ? 201.091 37.884  199.703 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 590  GLU A CB  1 
ATOM   2781  C  CG  . GLU A  1 347 ? 199.894 37.012  199.684 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 590  GLU A CG  1 
ATOM   2782  C  CD  . GLU A  1 347 ? 199.483 36.523  201.080 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 590  GLU A CD  1 
ATOM   2783  O  OE1 . GLU A  1 347 ? 198.297 36.556  201.424 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 590  GLU A OE1 1 
ATOM   2784  O  OE2 . GLU A  1 347 ? 200.324 36.083  201.873 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 590  GLU A OE2 1 
ATOM   2785  N  N   . VAL A  1 348 ? 202.080 41.253  200.785 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 591  VAL A N   1 
ATOM   2786  C  CA  . VAL A  1 348 ? 203.216 42.082  201.169 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 591  VAL A CA  1 
ATOM   2787  C  C   . VAL A  1 348 ? 202.700 42.948  202.303 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 591  VAL A C   1 
ATOM   2788  O  O   . VAL A  1 348 ? 203.053 42.729  203.471 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 591  VAL A O   1 
ATOM   2789  C  CB  . VAL A  1 348 ? 203.763 42.928  199.988 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 591  VAL A CB  1 
ATOM   2790  C  CG1 . VAL A  1 348 ? 204.969 43.696  200.412 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 591  VAL A CG1 1 
ATOM   2791  C  CG2 . VAL A  1 348 ? 204.174 42.025  198.918 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 591  VAL A CG2 1 
ATOM   2792  N  N   . GLN A  1 349 ? 201.803 43.880  201.979 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 592  GLN A N   1 
ATOM   2793  C  CA  . GLN A  1 349 ? 201.347 44.800  202.996 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 592  GLN A CA  1 
ATOM   2794  C  C   . GLN A  1 349 ? 200.542 44.035  204.078 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 592  GLN A C   1 
ATOM   2795  O  O   . GLN A  1 349 ? 200.563 44.383  205.263 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 592  GLN A O   1 
ATOM   2796  C  CB  . GLN A  1 349 ? 200.603 45.972  202.379 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 592  GLN A CB  1 
ATOM   2797  C  CG  . GLN A  1 349 ? 199.276 45.658  201.816 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 592  GLN A CG  1 
ATOM   2798  C  CD  . GLN A  1 349 ? 198.708 46.865  201.112 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 592  GLN A CD  1 
ATOM   2799  O  OE1 . GLN A  1 349 ? 199.460 47.645  200.500 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 592  GLN A OE1 1 
ATOM   2800  N  NE2 . GLN A  1 349 ? 197.379 47.030  201.170 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 592  GLN A NE2 1 
ATOM   2801  N  N   . ASP A  1 350 ? 199.860 42.964  203.662 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 593  ASP A N   1 
ATOM   2802  C  CA  . ASP A  1 350 ? 199.249 42.040  204.613 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 593  ASP A CA  1 
ATOM   2803  C  C   . ASP A  1 350 ? 200.264 41.614  205.676 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 593  ASP A C   1 
ATOM   2804  O  O   . ASP A  1 350 ? 199.956 41.530  206.837 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 593  ASP A O   1 
ATOM   2805  C  CB  . ASP A  1 350 ? 198.821 40.741  203.904 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 593  ASP A CB  1 
ATOM   2806  C  CG  . ASP A  1 350 ? 197.882 40.975  202.734 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 593  ASP A CG  1 
ATOM   2807  O  OD1 . ASP A  1 350 ? 196.668 41.290  202.973 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 593  ASP A OD1 1 
ATOM   2808  O  OD2 . ASP A  1 350 ? 198.346 40.836  201.552 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 593  ASP A OD2 1 
ATOM   2809  N  N   . LEU A  1 351 ? 201.458 41.252  205.254 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 594  LEU A N   1 
ATOM   2810  C  CA  . LEU A  1 351 ? 202.320 40.513  206.126 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 594  LEU A CA  1 
ATOM   2811  C  C   . LEU A  1 351 ? 202.902 41.553  207.037 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 594  LEU A C   1 
ATOM   2812  O  O   . LEU A  1 351 ? 203.071 41.325  208.222 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 594  LEU A O   1 
ATOM   2813  C  CB  . LEU A  1 351 ? 203.404 39.763  205.345 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 594  LEU A CB  1 
ATOM   2814  C  CG  . LEU A  1 351 ? 203.003 38.946  204.107 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 594  LEU A CG  1 
ATOM   2815  C  CD1 . LEU A  1 351 ? 204.148 38.140  203.550 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 594  LEU A CD1 1 
ATOM   2816  C  CD2 . LEU A  1 351 ? 201.907 38.002  204.453 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 594  LEU A CD2 1 
ATOM   2817  N  N   . ILE A  1 352 ? 203.180 42.732  206.500 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 595  ILE A N   1 
ATOM   2818  C  CA  . ILE A  1 352 ? 203.601 43.838  207.372 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 595  ILE A CA  1 
ATOM   2819  C  C   . ILE A  1 352 ? 202.528 44.158  208.452 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 595  ILE A C   1 
ATOM   2820  O  O   . ILE A  1 352 ? 202.844 44.167  209.631 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 595  ILE A O   1 
ATOM   2821  C  CB  . ILE A  1 352 ? 203.913 45.109  206.583 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 595  ILE A CB  1 
ATOM   2822  C  CG1 . ILE A  1 352 ? 205.108 44.913  205.677 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 595  ILE A CG1 1 
ATOM   2823  C  CG2 . ILE A  1 352 ? 204.185 46.211  207.521 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 595  ILE A CG2 1 
ATOM   2824  C  CD1 . ILE A  1 352 ? 206.191 44.235  206.341 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 595  ILE A CD1 1 
ATOM   2825  N  N   . ARG A  1 353 ? 201.274 44.407  208.051 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 596  ARG A N   1 
ATOM   2826  C  CA  . ARG A  1 353 ? 200.184 44.557  209.008 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 596  ARG A CA  1 
ATOM   2827  C  C   . ARG A  1 353 ? 200.186 43.384  210.016 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 596  ARG A C   1 
ATOM   2828  O  O   . ARG A  1 353 ? 200.043 43.599  211.229 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 596  ARG A O   1 
ATOM   2829  C  CB  . ARG A  1 353 ? 198.828 44.724  208.318 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 596  ARG A CB  1 
ATOM   2830  C  CG  . ARG A  1 353 ? 197.642 44.639  209.212 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 596  ARG A CG  1 
ATOM   2831  C  CD  . ARG A  1 353 ? 196.424 44.146  208.435 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 596  ARG A CD  1 
ATOM   2832  N  NE  . ARG A  1 353 ? 195.365 43.709  209.352 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 596  ARG A NE  1 
ATOM   2833  C  CZ  . ARG A  1 353 ? 194.726 44.499  210.252 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 596  ARG A CZ  1 
ATOM   2834  N  NH1 . ARG A  1 353 ? 195.034 45.814  210.366 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 596  ARG A NH1 1 
ATOM   2835  N  NH2 . ARG A  1 353 ? 193.779 43.964  211.063 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 596  ARG A NH2 1 
ATOM   2836  N  N   . ASP A  1 354 ? 200.380 42.149  209.567 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 597  ASP A N   1 
ATOM   2837  C  CA  . ASP A  1 354 ? 200.456 41.039  210.539 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 597  ASP A CA  1 
ATOM   2838  C  C   . ASP A  1 354 ? 201.533 41.308  211.598 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 597  ASP A C   1 
ATOM   2839  O  O   . ASP A  1 354 ? 201.368 41.027  212.782 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 597  ASP A O   1 
ATOM   2840  C  CB  . ASP A  1 354 ? 200.748 39.692  209.845 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 597  ASP A CB  1 
ATOM   2841  C  CG  . ASP A  1 354 ? 199.578 39.196  208.989 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 597  ASP A CG  1 
ATOM   2842  O  OD1 . ASP A  1 354 ? 198.412 39.567  209.312 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 597  ASP A OD1 1 
ATOM   2843  O  OD2 . ASP A  1 354 ? 199.834 38.445  207.992 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 597  ASP A OD2 1 
ATOM   2844  N  N   . ILE A  1 355 ? 202.660 41.836  211.158 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 598  ILE A N   1 
ATOM   2845  C  CA  . ILE A  1 355 ? 203.760 41.994  212.063 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 598  ILE A CA  1 
ATOM   2846  C  C   . ILE A  1 355 ? 203.451 43.114  213.030 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 598  ILE A C   1 
ATOM   2847  O  O   . ILE A  1 355 ? 203.618 42.966  214.225 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 598  ILE A O   1 
ATOM   2848  C  CB  . ILE A  1 355 ? 205.091 42.168  211.315 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 598  ILE A CB  1 
ATOM   2849  C  CG1 . ILE A  1 355 ? 205.470 40.842  210.660 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 598  ILE A CG1 1 
ATOM   2850  C  CG2 . ILE A  1 355 ? 206.193 42.646  212.249 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 598  ILE A CG2 1 
ATOM   2851  C  CD1 . ILE A  1 355 ? 206.411 40.954  209.509 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 598  ILE A CD1 1 
ATOM   2852  N  N   . ILE A  1 356 ? 202.971 44.236  212.542 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 599  ILE A N   1 
ATOM   2853  C  CA  . ILE A  1 356 ? 202.657 45.312  213.459 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 599  ILE A CA  1 
ATOM   2854  C  C   . ILE A  1 356 ? 201.639 44.855  214.516 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 599  ILE A C   1 
ATOM   2855  O  O   . ILE A  1 356 ? 201.852 45.029  215.723 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 599  ILE A O   1 
ATOM   2856  C  CB  . ILE A  1 356 ? 202.141 46.534  212.668 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 599  ILE A CB  1 
ATOM   2857  C  CG1 . ILE A  1 356 ? 203.308 47.216  211.951 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 599  ILE A CG1 1 
ATOM   2858  C  CG2 . ILE A  1 356 ? 201.309 47.530  213.569 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 599  ILE A CG2 1 
ATOM   2859  C  CD1 . ILE A  1 356 ? 202.796 48.140  210.877 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 599  ILE A CD1 1 
ATOM   2860  N  N   . LYS A  1 357 ? 200.528 44.284  214.046 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 600  LYS A N   1 
ATOM   2861  C  CA  . LYS A  1 357 ? 199.409 43.905  214.919 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 600  LYS A CA  1 
ATOM   2862  C  C   . LYS A  1 357 ? 199.891 42.943  215.951 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 600  LYS A C   1 
ATOM   2863  O  O   . LYS A  1 357 ? 199.451 42.978  217.086 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 600  LYS A O   1 
ATOM   2864  C  CB  . LYS A  1 357 ? 198.287 43.220  214.130 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 600  LYS A CB  1 
ATOM   2865  C  CG  . LYS A  1 357 ? 196.900 43.776  214.455 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 600  LYS A CG  1 
ATOM   2866  C  CD  . LYS A  1 357 ? 195.709 42.974  213.899 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 600  LYS A CD  1 
ATOM   2867  C  CE  . LYS A  1 357 ? 194.576 43.094  214.980 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 600  LYS A CE  1 
ATOM   2868  N  NZ  . LYS A  1 357 ? 193.773 41.805  215.147 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 600  LYS A NZ  1 
ATOM   2869  N  N   . ALA A  1 358 ? 200.797 42.070  215.536 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 601  ALA A N   1 
ATOM   2870  C  CA  . ALA A  1 358 ? 201.325 41.030  216.416 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 601  ALA A CA  1 
ATOM   2871  C  C   . ALA A  1 358 ? 202.443 41.521  217.327 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 601  ALA A C   1 
ATOM   2872  O  O   . ALA A  1 358 ? 202.478 41.160  218.464 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 601  ALA A O   1 
ATOM   2873  C  CB  . ALA A  1 358 ? 201.800 39.799  215.617 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 601  ALA A CB  1 
ATOM   2874  N  N   . GLU A  1 359 ? 203.360 42.347  216.851 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 602  GLU A N   1 
ATOM   2875  C  CA  . GLU A  1 359 ? 204.497 42.717  217.695 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 602  GLU A CA  1 
ATOM   2876  C  C   . GLU A  1 359 ? 204.797 44.234  217.863 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 602  GLU A C   1 
ATOM   2877  O  O   . GLU A  1 359 ? 205.834 44.614  218.446 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 602  GLU A O   1 
ATOM   2878  C  CB  . GLU A  1 359 ? 205.714 42.034  217.163 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 602  GLU A CB  1 
ATOM   2879  C  CG  . GLU A  1 359 ? 205.471 40.626  216.837 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 602  GLU A CG  1 
ATOM   2880  C  CD  . GLU A  1 359 ? 206.801 39.930  216.609 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 602  GLU A CD  1 
ATOM   2881  O  OE1 . GLU A  1 359 ? 206.858 38.799  216.050 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 602  GLU A OE1 1 
ATOM   2882  O  OE2 . GLU A  1 359 ? 207.824 40.551  216.999 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 602  GLU A OE2 1 
ATOM   2883  N  N   . ILE A  1 360 ? 203.888 45.100  217.383 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 603  ILE A N   1 
ATOM   2884  C  CA  . ILE A  1 360 ? 204.097 46.542  217.499 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 603  ILE A CA  1 
ATOM   2885  C  C   . ILE A  1 360 ? 202.865 47.365  217.950 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 603  ILE A C   1 
ATOM   2886  O  O   . ILE A  1 360 ? 202.836 47.848  219.045 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 603  ILE A O   1 
ATOM   2887  C  CB  . ILE A  1 360 ? 204.721 47.047  216.217 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 603  ILE A CB  1 
ATOM   2888  C  CG1 . ILE A  1 360 ? 206.031 46.282  215.963 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 603  ILE A CG1 1 
ATOM   2889  C  CG2 . ILE A  1 360 ? 204.962 48.506  216.375 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 603  ILE A CG2 1 
ATOM   2890  C  CD1 . ILE A  1 360 ? 206.678 46.561  214.662 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 603  ILE A CD1 1 
ATOM   2891  N  N   . ASN A  1 361 ? 201.844 47.525  217.135 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 604  ASN A N   1 
ATOM   2892  C  CA  . ASN A  1 361 ? 200.632 48.119  217.687 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 604  ASN A CA  1 
ATOM   2893  C  C   . ASN A  1 361 ? 199.461 47.154  217.519 1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 604  ASN A C   1 
ATOM   2894  O  O   . ASN A  1 361 ? 199.016 46.886  216.386 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 604  ASN A O   1 
ATOM   2895  C  CB  . ASN A  1 361 ? 200.315 49.529  217.105 1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 604  ASN A CB  1 
ATOM   2896  C  CG  . ASN A  1 361 ? 198.748 49.767  216.826 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 604  ASN A CG  1 
ATOM   2897  O  OD1 . ASN A  1 361 ? 197.890 49.698  217.746 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 604  ASN A OD1 1 
ATOM   2898  N  ND2 . ASN A  1 361 ? 198.414 50.068  215.547 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 604  ASN A ND2 1 
ATOM   2899  N  N   . PRO A  1 362 ? 199.000 46.591  218.645 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 605  PRO A N   1 
ATOM   2900  C  CA  . PRO A  1 362 ? 197.770 45.805  218.722 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 605  PRO A CA  1 
ATOM   2901  C  C   . PRO A  1 362 ? 196.503 46.365  218.008 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 605  PRO A C   1 
ATOM   2902  O  O   . PRO A  1 362 ? 195.827 45.610  217.243 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 605  PRO A O   1 
ATOM   2903  C  CB  . PRO A  1 362 ? 197.599 45.659  220.204 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 605  PRO A CB  1 
ATOM   2904  C  CG  . PRO A  1 362 ? 199.131 45.353  220.606 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 605  PRO A CG  1 
ATOM   2905  C  CD  . PRO A  1 362 ? 199.946 46.253  219.734 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 605  PRO A CD  1 
ATOM   2906  N  N   . ASN A  1 363 ? 196.198 47.661  218.182 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 606  ASN A N   1 
ATOM   2907  C  CA  . ASN A  1 363 ? 194.964 48.299  217.547 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 606  ASN A CA  1 
ATOM   2908  C  C   . ASN A  1 363 ? 195.138 48.936  216.177 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 606  ASN A C   1 
ATOM   2909  O  O   . ASN A  1 363 ? 194.258 49.657  215.716 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 606  ASN A O   1 
ATOM   2910  C  CB  . ASN A  1 363 ? 194.344 49.364  218.479 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 606  ASN A CB  1 
ATOM   2911  C  CG  . ASN A  1 363 ? 194.259 48.860  219.917 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 606  ASN A CG  1 
ATOM   2912  O  OD1 . ASN A  1 363 ? 193.531 47.877  220.167 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 606  ASN A OD1 1 
ATOM   2913  N  ND2 . ASN A  1 363 ? 195.066 49.444  220.848 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 606  ASN A ND2 1 
ATOM   2914  N  N   . VAL A  1 364 ? 196.266 48.721  215.536 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 607  VAL A N   1 
ATOM   2915  C  CA  . VAL A  1 364 ? 196.478 49.398  214.303 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 607  VAL A CA  1 
ATOM   2916  C  C   . VAL A  1 364 ? 195.223 49.149  213.448 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 607  VAL A C   1 
ATOM   2917  O  O   . VAL A  1 364 ? 194.623 48.052  213.493 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 607  VAL A O   1 
ATOM   2918  C  CB  . VAL A  1 364 ? 197.720 48.836  213.618 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 607  VAL A CB  1 
ATOM   2919  C  CG1 . VAL A  1 364 ? 197.652 47.266  213.535 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 607  VAL A CG1 1 
ATOM   2920  C  CG2 . VAL A  1 364 ? 197.847 49.466  212.225 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 607  VAL A CG2 1 
ATOM   2921  N  N   . VAL A  1 365 ? 194.805 50.156  212.683 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 608  VAL A N   1 
ATOM   2922  C  CA  . VAL A  1 365 ? 193.598 49.991  211.846 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 608  VAL A CA  1 
ATOM   2923  C  C   . VAL A  1 365 ? 193.963 49.778  210.365 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 608  VAL A C   1 
ATOM   2924  O  O   . VAL A  1 365 ? 194.982 50.340  209.869 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 608  VAL A O   1 
ATOM   2925  C  CB  . VAL A  1 365 ? 192.594 51.212  212.005 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 608  VAL A CB  1 
ATOM   2926  C  CG1 . VAL A  1 365 ? 191.366 51.145  210.946 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 608  VAL A CG1 1 
ATOM   2927  C  CG2 . VAL A  1 365 ? 192.182 51.416  213.533 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 608  VAL A CG2 1 
ATOM   2928  N  N   . GLY A  1 366 ? 193.100 48.986  209.687 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 609  GLY A N   1 
ATOM   2929  C  CA  . GLY A  1 366 ? 193.289 48.602  208.281 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 609  GLY A CA  1 
ATOM   2930  C  C   . GLY A  1 366 ? 194.790 48.576  207.985 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 609  GLY A C   1 
ATOM   2931  O  O   . GLY A  1 366 ? 195.574 47.796  208.618 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 609  GLY A O   1 
ATOM   2932  N  N   . TYR A  1 367 ? 195.219 49.424  207.041 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 610  TYR A N   1 
ATOM   2933  C  CA  . TYR A  1 367 ? 196.653 49.540  206.783 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CA  1 
ATOM   2934  C  C   . TYR A  1 367 ? 197.061 50.962  207.029 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 610  TYR A C   1 
ATOM   2935  O  O   . TYR A  1 367 ? 197.979 51.452  206.386 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 610  TYR A O   1 
ATOM   2936  C  CB  . TYR A  1 367 ? 197.025 49.142  205.357 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CB  1 
ATOM   2937  C  CG  . TYR A  1 367 ? 196.561 47.795  204.998 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CG  1 
ATOM   2938  C  CD1 . TYR A  1 367 ? 195.284 47.616  204.515 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CD1 1 
ATOM   2939  C  CD2 . TYR A  1 367 ? 197.386 46.682  205.175 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CD2 1 
ATOM   2940  C  CE1 . TYR A  1 367 ? 194.819 46.356  204.186 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CE1 1 
ATOM   2941  C  CE2 . TYR A  1 367 ? 196.941 45.391  204.858 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CE2 1 
ATOM   2942  C  CZ  . TYR A  1 367 ? 195.645 45.249  204.360 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CZ  1 
ATOM   2943  O  OH  . TYR A  1 367 ? 195.110 44.028  203.977 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 610  TYR A OH  1 
ATOM   2944  N  N   . SER A  1 368 ? 196.372 51.649  207.933 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 611  SER A N   1 
ATOM   2945  C  CA  . SER A  1 368 ? 196.788 53.033  208.275 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 611  SER A CA  1 
ATOM   2946  C  C   . SER A  1 368 ? 197.993 52.982  209.169 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 611  SER A C   1 
ATOM   2947  O  O   . SER A  1 368 ? 197.855 53.186  210.374 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 611  SER A O   1 
ATOM   2948  C  CB  . SER A  1 368 ? 195.667 53.787  209.017 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 611  SER A CB  1 
ATOM   2949  O  OG  . SER A  1 368 ? 194.464 53.700  208.250 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 611  SER A OG  1 
ATOM   2950  N  N   . PHE A  1 369 ? 199.159 52.666  208.599 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 612  PHE A N   1 
ATOM   2951  C  CA  . PHE A  1 369 ? 200.376 52.519  209.434 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CA  1 
ATOM   2952  C  C   . PHE A  1 369 ? 201.078 53.842  209.469 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 612  PHE A C   1 
ATOM   2953  O  O   . PHE A  1 369 ? 200.820 54.715  208.621 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 612  PHE A O   1 
ATOM   2954  C  CB  . PHE A  1 369 ? 201.403 51.487  208.908 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CB  1 
ATOM   2955  C  CG  . PHE A  1 369 ? 200.806 50.190  208.474 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CG  1 
ATOM   2956  C  CD1 . PHE A  1 369 ? 201.368 49.482  207.421 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CD1 1 
ATOM   2957  C  CD2 . PHE A  1 369 ? 199.673 49.694  209.096 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CD2 1 
ATOM   2958  C  CE1 . PHE A  1 369 ? 200.817 48.299  206.991 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CE1 1 
ATOM   2959  C  CE2 . PHE A  1 369 ? 199.092 48.505  208.677 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CE2 1 
ATOM   2960  C  CZ  . PHE A  1 369 ? 199.664 47.795  207.615 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CZ  1 
ATOM   2961  N  N   . THR A  1 370 ? 201.979 53.969  210.436 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 613  THR A N   1 
ATOM   2962  C  CA  . THR A  1 370 ? 202.962 55.037  210.411 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 613  THR A CA  1 
ATOM   2963  C  C   . THR A  1 370 ? 204.317 54.557  209.896 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 613  THR A C   1 
ATOM   2964  O  O   . THR A  1 370 ? 204.665 53.383  210.008 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 613  THR A O   1 
ATOM   2965  C  CB  . THR A  1 370 ? 203.206 55.689  211.786 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 613  THR A CB  1 
ATOM   2966  O  OG1 . THR A  1 370 ? 204.210 54.955  212.475 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 613  THR A OG1 1 
ATOM   2967  C  CG2 . THR A  1 370 ? 201.913 55.753  212.596 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 613  THR A CG2 1 
ATOM   2968  N  N   . MET A  1 371 ? 205.069 55.512  209.348 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 614  MET A N   1 
ATOM   2969  C  CA  . MET A  1 371 ? 206.386 55.291  208.793 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 614  MET A CA  1 
ATOM   2970  C  C   . MET A  1 371 ? 207.206 54.590  209.828 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 614  MET A C   1 
ATOM   2971  O  O   . MET A  1 371 ? 208.160 53.891  209.548 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 614  MET A O   1 
ATOM   2972  C  CB  . MET A  1 371 ? 207.030 56.630  208.460 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 614  MET A CB  1 
ATOM   2973  C  CG  . MET A  1 371 ? 208.213 56.524  207.488 1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 614  MET A CG  1 
ATOM   2974  S  SD  . MET A  1 371 ? 207.844 55.468  206.051 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 614  MET A SD  1 
ATOM   2975  C  CE  . MET A  1 371 ? 208.132 56.558  204.650 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 614  MET A CE  1 
ATOM   2976  N  N   . GLU A  1 372 ? 206.791 54.796  211.055 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 615  GLU A N   1 
ATOM   2977  C  CA  . GLU A  1 372 ? 207.532 54.334  212.229 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 615  GLU A CA  1 
ATOM   2978  C  C   . GLU A  1 372 ? 207.454 52.871  212.342 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 615  GLU A C   1 
ATOM   2979  O  O   . GLU A  1 372 ? 208.454 52.139  212.319 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 615  GLU A O   1 
ATOM   2980  C  CB  . GLU A  1 372 ? 206.770 54.848  213.483 1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 615  GLU A CB  1 
ATOM   2981  C  CG  . GLU A  1 372 ? 206.850 56.352  213.601 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 615  GLU A CG  1 
ATOM   2982  C  CD  . GLU A  1 372 ? 208.078 56.765  212.725 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 615  GLU A CD  1 
ATOM   2983  O  OE1 . GLU A  1 372 ? 209.212 56.125  212.868 1.00 52.71  ? ? ? ? ? ? 615  GLU A OE1 1 
ATOM   2984  O  OE2 . GLU A  1 372 ? 207.867 57.664  211.848 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 615  GLU A OE2 1 
ATOM   2985  N  N   . GLU A  1 373 ? 206.188 52.527  212.586 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 616  GLU A N   1 
ATOM   2986  C  CA  . GLU A  1 373 ? 205.711 51.214  212.728 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 616  GLU A CA  1 
ATOM   2987  C  C   . GLU A  1 373 ? 206.357 50.437  211.582 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 616  GLU A C   1 
ATOM   2988  O  O   . GLU A  1 373 ? 207.012 49.426  211.853 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 616  GLU A O   1 
ATOM   2989  C  CB  . GLU A  1 373 ? 204.183 51.246  212.663 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 616  GLU A CB  1 
ATOM   2990  C  CG  . GLU A  1 373 ? 203.502 52.182  213.655 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 616  GLU A CG  1 
ATOM   2991  C  CD  . GLU A  1 373 ? 201.934 52.186  213.497 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 616  GLU A CD  1 
ATOM   2992  O  OE1 . GLU A  1 373 ? 201.401 52.284  212.312 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 616  GLU A OE1 1 
ATOM   2993  O  OE2 . GLU A  1 373 ? 201.228 52.093  214.569 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 616  GLU A OE2 1 
ATOM   2994  N  N   . ILE A  1 374 ? 206.222 50.926  210.330 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 617  ILE A N   1 
ATOM   2995  C  CA  . ILE A  1 374 ? 206.709 50.184  209.139 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 617  ILE A CA  1 
ATOM   2996  C  C   . ILE A  1 374 ? 208.176 49.724  209.217 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 617  ILE A C   1 
ATOM   2997  O  O   . ILE A  1 374 ? 208.482 48.565  209.003 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 617  ILE A O   1 
ATOM   2998  C  CB  . ILE A  1 374 ? 206.478 50.954  207.818 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 617  ILE A CB  1 
ATOM   2999  C  CG1 . ILE A  1 374 ? 204.988 50.946  207.479 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 617  ILE A CG1 1 
ATOM   3000  C  CG2 . ILE A  1 374 ? 207.372 50.384  206.669 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 617  ILE A CG2 1 
ATOM   3001  C  CD1 . ILE A  1 374 ? 204.652 51.903  206.388 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 617  ILE A CD1 1 
ATOM   3002  N  N   . LYS A  1 375 ? 209.086 50.625  209.535 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 618  LYS A N   1 
ATOM   3003  C  CA  . LYS A  1 375 ? 210.494 50.285  209.496 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 618  LYS A CA  1 
ATOM   3004  C  C   . LYS A  1 375 ? 210.849 49.363  210.631 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 618  LYS A C   1 
ATOM   3005  O  O   . LYS A  1 375 ? 211.722 48.500  210.529 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 618  LYS A O   1 
ATOM   3006  C  CB  . LYS A  1 375 ? 211.311 51.555  209.610 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 618  LYS A CB  1 
ATOM   3007  C  CG  . LYS A  1 375 ? 210.989 52.594  208.497 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 618  LYS A CG  1 
ATOM   3008  C  CD  . LYS A  1 375 ? 211.870 53.813  208.758 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 618  LYS A CD  1 
ATOM   3009  C  CE  . LYS A  1 375 ? 211.904 54.868  207.636 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 618  LYS A CE  1 
ATOM   3010  N  NZ  . LYS A  1 375 ? 212.468 56.126  208.320 1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 618  LYS A NZ  1 
ATOM   3011  N  N   . LYS A  1 376 ? 210.179 49.608  211.744 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 619  LYS A N   1 
ATOM   3012  C  CA  . LYS A  1 376 ? 210.188 48.730  212.903 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 619  LYS A CA  1 
ATOM   3013  C  C   . LYS A  1 376 ? 209.780 47.314  212.401 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 619  LYS A C   1 
ATOM   3014  O  O   . LYS A  1 376 ? 210.493 46.319  212.601 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 619  LYS A O   1 
ATOM   3015  C  CB  . LYS A  1 376 ? 209.165 49.317  213.900 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 619  LYS A CB  1 
ATOM   3016  C  CG  . LYS A  1 376 ? 209.078 48.627  215.225 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 619  LYS A CG  1 
ATOM   3017  C  CD  . LYS A  1 376 ? 210.448 48.550  215.893 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 619  LYS A CD  1 
ATOM   3018  C  CE  . LYS A  1 376 ? 210.523 47.239  216.739 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 619  LYS A CE  1 
ATOM   3019  N  NZ  . LYS A  1 376 ? 211.010 47.583  218.152 1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 619  LYS A NZ  1 
ATOM   3020  N  N   . ALA A  1 377 ? 208.644 47.267  211.711 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 620  ALA A N   1 
ATOM   3021  C  CA  . ALA A  1 377 ? 208.118 46.040  211.163 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 620  ALA A CA  1 
ATOM   3022  C  C   . ALA A  1 377 ? 209.117 45.374  210.233 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 620  ALA A C   1 
ATOM   3023  O  O   . ALA A  1 377 ? 209.252 44.146  210.252 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 620  ALA A O   1 
ATOM   3024  C  CB  . ALA A  1 377 ? 206.768 46.290  210.436 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 620  ALA A CB  1 
ATOM   3025  N  N   . PHE A  1 378 ? 209.820 46.158  209.420 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 621  PHE A N   1 
ATOM   3026  C  CA  . PHE A  1 378 ? 210.681 45.548  208.383 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CA  1 
ATOM   3027  C  C   . PHE A  1 378 ? 211.910 44.858  208.952 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 621  PHE A C   1 
ATOM   3028  O  O   . PHE A  1 378 ? 212.507 44.033  208.270 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 621  PHE A O   1 
ATOM   3029  C  CB  . PHE A  1 378 ? 211.092 46.536  207.272 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CB  1 
ATOM   3030  C  CG  . PHE A  1 378 ? 210.306 46.378  205.995 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CG  1 
ATOM   3031  C  CD1 . PHE A  1 378 ? 210.714 45.475  205.019 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CD1 1 
ATOM   3032  C  CD2 . PHE A  1 378 ? 209.138 47.125  205.765 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CD2 1 
ATOM   3033  C  CE1 . PHE A  1 378 ? 209.967 45.323  203.834 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CE1 1 
ATOM   3034  C  CE2 . PHE A  1 378 ? 208.391 46.980  204.590 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CE2 1 
ATOM   3035  C  CZ  . PHE A  1 378 ? 208.811 46.089  203.633 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CZ  1 
ATOM   3036  N  N   . GLU A  1 379 ? 212.304 45.187  210.182 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 622  GLU A N   1 
ATOM   3037  C  CA  . GLU A  1 379 ? 213.470 44.491  210.751 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 622  GLU A CA  1 
ATOM   3038  C  C   . GLU A  1 379 ? 213.065 43.049  211.032 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 622  GLU A C   1 
ATOM   3039  O  O   . GLU A  1 379 ? 213.806 42.114  210.731 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 622  GLU A O   1 
ATOM   3040  C  CB  . GLU A  1 379 ? 213.992 45.100  212.070 1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 622  GLU A CB  1 
ATOM   3041  C  CG  . GLU A  1 379 ? 213.698 46.604  212.308 1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 622  GLU A CG  1 
ATOM   3042  C  CD  . GLU A  1 379 ? 214.033 47.006  213.772 1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 622  GLU A CD  1 
ATOM   3043  O  OE1 . GLU A  1 379 ? 214.317 46.085  214.578 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 622  GLU A OE1 1 
ATOM   3044  O  OE2 . GLU A  1 379 ? 214.024 48.226  214.125 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 622  GLU A OE2 1 
ATOM   3045  N  N   . ILE A  1 380 ? 211.888 42.897  211.642 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 623  ILE A N   1 
ATOM   3046  C  CA  . ILE A  1 380 ? 211.314 41.589  211.922 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 623  ILE A CA  1 
ATOM   3047  C  C   . ILE A  1 380 ? 211.171 40.796  210.596 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 623  ILE A C   1 
ATOM   3048  O  O   . ILE A  1 380 ? 211.632 39.651  210.472 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 623  ILE A O   1 
ATOM   3049  C  CB  . ILE A  1 380 ? 209.975 41.749  212.686 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 623  ILE A CB  1 
ATOM   3050  C  CG1 . ILE A  1 380 ? 210.236 42.322  214.088 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 623  ILE A CG1 1 
ATOM   3051  C  CG2 . ILE A  1 380 ? 209.278 40.445  212.802 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 623  ILE A CG2 1 
ATOM   3052  C  CD1 . ILE A  1 380 ? 208.986 42.696  214.854 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 623  ILE A CD1 1 
ATOM   3053  N  N   . TYR A  1 381 ? 210.582 41.440  209.596 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 624  TYR A N   1 
ATOM   3054  C  CA  . TYR A  1 381 ? 210.332 40.838  208.300 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CA  1 
ATOM   3055  C  C   . TYR A  1 381 ? 211.577 40.395  207.526 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 624  TYR A C   1 
ATOM   3056  O  O   . TYR A  1 381 ? 211.634 39.286  207.011 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 624  TYR A O   1 
ATOM   3057  C  CB  . TYR A  1 381 ? 209.572 41.848  207.510 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CB  1 
ATOM   3058  C  CG  . TYR A  1 381 ? 209.215 41.524  206.093 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CG  1 
ATOM   3059  C  CD1 . TYR A  1 381 ? 207.911 41.131  205.759 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CD1 1 
ATOM   3060  C  CD2 . TYR A  1 381 ? 210.119 41.735  205.054 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CD2 1 
ATOM   3061  C  CE1 . TYR A  1 381 ? 207.525 40.923  204.447 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CE1 1 
ATOM   3062  C  CE2 . TYR A  1 381 ? 209.725 41.515  203.719 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CE2 1 
ATOM   3063  C  CZ  . TYR A  1 381 ? 208.427 41.116  203.456 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CZ  1 
ATOM   3064  O  OH  . TYR A  1 381 ? 208.039 40.903  202.201 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 624  TYR A OH  1 
ATOM   3065  N  N   . ASN A  1 382 ? 212.569 41.257  207.415 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 625  ASN A N   1 
ATOM   3066  C  CA  . ASN A  1 382 ? 213.748 40.892  206.653 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 625  ASN A CA  1 
ATOM   3067  C  C   . ASN A  1 382 ? 214.473 39.788  207.312 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 625  ASN A C   1 
ATOM   3068  O  O   . ASN A  1 382 ? 215.313 39.138  206.705 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 625  ASN A O   1 
ATOM   3069  C  CB  . ASN A  1 382 ? 214.709 42.043  206.574 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 625  ASN A CB  1 
ATOM   3070  C  CG  . ASN A  1 382 ? 214.255 43.062  205.613 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 625  ASN A CG  1 
ATOM   3071  O  OD1 . ASN A  1 382 ? 213.835 42.716  204.516 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 625  ASN A OD1 1 
ATOM   3072  N  ND2 . ASN A  1 382 ? 214.274 44.324  206.010 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 625  ASN A ND2 1 
ATOM   3073  N  N   . LYS A  1 383 ? 214.195 39.599  208.588 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 626  LYS A N   1 
ATOM   3074  C  CA  . LYS A  1 383 ? 214.958 38.621  209.342 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 626  LYS A CA  1 
ATOM   3075  C  C   . LYS A  1 383 ? 214.296 37.281  209.104 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 626  LYS A C   1 
ATOM   3076  O  O   . LYS A  1 383 ? 214.959 36.309  208.736 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 626  LYS A O   1 
ATOM   3077  C  CB  . LYS A  1 383 ? 214.957 38.971  210.825 1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 626  LYS A CB  1 
ATOM   3078  C  CG  . LYS A  1 383 ? 215.968 38.232  211.635 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 626  LYS A CG  1 
ATOM   3079  C  CD  . LYS A  1 383 ? 215.596 38.357  213.093 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 626  LYS A CD  1 
ATOM   3080  C  CE  . LYS A  1 383 ? 216.279 37.247  213.887 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 626  LYS A CE  1 
ATOM   3081  N  NZ  . LYS A  1 383 ? 216.447 37.695  215.304 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 626  LYS A NZ  1 
ATOM   3082  N  N   . ASP A  1 384 ? 212.976 37.262  209.316 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 627  ASP A N   1 
ATOM   3083  C  CA  . ASP A  1 384 ? 212.121 36.133  208.981 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 627  ASP A CA  1 
ATOM   3084  C  C   . ASP A  1 384 ? 212.315 35.678  207.528 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 627  ASP A C   1 
ATOM   3085  O  O   . ASP A  1 384 ? 212.274 34.495  207.250 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 627  ASP A O   1 
ATOM   3086  C  CB  . ASP A  1 384 ? 210.674 36.532  209.197 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 627  ASP A CB  1 
ATOM   3087  C  CG  . ASP A  1 384 ? 209.763 35.361  209.242 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 627  ASP A CG  1 
ATOM   3088  O  OD1 . ASP A  1 384 ? 209.725 34.716  210.322 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 627  ASP A OD1 1 
ATOM   3089  O  OD2 . ASP A  1 384 ? 209.089 35.102  208.201 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 627  ASP A OD2 1 
ATOM   3090  N  N   . LEU A  1 385 ? 212.517 36.612  206.600 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 628  LEU A N   1 
ATOM   3091  C  CA  . LEU A  1 385 ? 212.857 36.233  205.235 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 628  LEU A CA  1 
ATOM   3092  C  C   . LEU A  1 385 ? 214.011 35.257  205.150 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 628  LEU A C   1 
ATOM   3093  O  O   . LEU A  1 385 ? 213.992 34.382  204.320 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 628  LEU A O   1 
ATOM   3094  C  CB  . LEU A  1 385 ? 213.196 37.439  204.387 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 628  LEU A CB  1 
ATOM   3095  C  CG  . LEU A  1 385 ? 212.040 38.256  203.824 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 628  LEU A CG  1 
ATOM   3096  C  CD1 . LEU A  1 385 ? 212.556 39.165  202.728 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 628  LEU A CD1 1 
ATOM   3097  C  CD2 . LEU A  1 385 ? 210.892 37.379  203.284 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 628  LEU A CD2 1 
ATOM   3098  N  N   . LEU A  1 386 ? 215.028 35.404  205.981 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 629  LEU A N   1 
ATOM   3099  C  CA  . LEU A  1 386 ? 216.177 34.485  205.927 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 629  LEU A CA  1 
ATOM   3100  C  C   . LEU A  1 386 ? 216.097 33.256  206.845 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 629  LEU A C   1 
ATOM   3101  O  O   . LEU A  1 386 ? 216.940 32.383  206.743 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 629  LEU A O   1 
ATOM   3102  C  CB  . LEU A  1 386 ? 217.487 35.234  206.226 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 629  LEU A CB  1 
ATOM   3103  C  CG  . LEU A  1 386 ? 217.731 36.604  205.545 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 629  LEU A CG  1 
ATOM   3104  C  CD1 . LEU A  1 386 ? 218.706 37.428  206.341 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 629  LEU A CD1 1 
ATOM   3105  C  CD2 . LEU A  1 386 ? 218.224 36.484  204.112 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 629  LEU A CD2 1 
ATOM   3106  N  N   . ALA A  1 387 ? 215.109 33.206  207.739 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 630  ALA A N   1 
ATOM   3107  C  CA  . ALA A  1 387 ? 214.896 32.075  208.648 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 630  ALA A CA  1 
ATOM   3108  C  C   . ALA A  1 387 ? 214.445 30.828  207.873 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 630  ALA A C   1 
ATOM   3109  O  O   . ALA A  1 387 ? 213.859 30.936  206.808 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 630  ALA A O   1 
ATOM   3110  C  CB  . ALA A  1 387 ? 213.859 32.447  209.710 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 630  ALA A CB  1 
ATOM   3111  N  N   . THR A  1 388 ? 214.725 29.636  208.383 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 631  THR A N   1 
ATOM   3112  C  CA  . THR A  1 388 ? 214.209 28.420  207.751 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 631  THR A CA  1 
ATOM   3113  C  C   . THR A  1 388 ? 212.786 28.210  208.209 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 631  THR A C   1 
ATOM   3114  O  O   . THR A  1 388 ? 211.894 27.807  207.442 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 631  THR A O   1 
ATOM   3115  C  CB  . THR A  1 388 ? 215.007 27.177  208.127 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 631  THR A CB  1 
ATOM   3116  O  OG1 . THR A  1 388 ? 216.129 27.064  207.241 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 631  THR A OG1 1 
ATOM   3117  C  CG2 . THR A  1 388 ? 214.149 25.931  207.988 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 631  THR A CG2 1 
ATOM   3118  N  N   . GLU A  1 389 ? 212.581 28.485  209.485 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 632  GLU A N   1 
ATOM   3119  C  CA  . GLU A  1 389 ? 211.252 28.527  210.026 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 632  GLU A CA  1 
ATOM   3120  C  C   . GLU A  1 389 ? 210.668 29.936  209.903 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 632  GLU A C   1 
ATOM   3121  O  O   . GLU A  1 389 ? 210.977 30.814  210.719 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 632  GLU A O   1 
ATOM   3122  C  CB  . GLU A  1 389 ? 211.331 28.229  211.488 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 632  GLU A CB  1 
ATOM   3123  C  CG  . GLU A  1 389 ? 210.093 27.608  211.993 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 632  GLU A CG  1 
ATOM   3124  C  CD  . GLU A  1 389 ? 210.380 26.162  212.302 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 632  GLU A CD  1 
ATOM   3125  O  OE1 . GLU A  1 389 ? 211.524 25.846  212.773 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 632  GLU A OE1 1 
ATOM   3126  O  OE2 . GLU A  1 389 ? 209.459 25.338  212.096 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 632  GLU A OE2 1 
ATOM   3127  N  N   . LYS A  1 390 ? 209.812 30.163  208.924 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 633  LYS A N   1 
ATOM   3128  C  CA  . LYS A  1 390 ? 209.280 31.484  208.807 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 633  LYS A CA  1 
ATOM   3129  C  C   . LYS A  1 390 ? 208.039 31.642  209.663 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 633  LYS A C   1 
ATOM   3130  O  O   . LYS A  1 390 ? 207.176 30.766  209.724 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 633  LYS A O   1 
ATOM   3131  C  CB  . LYS A  1 390 ? 209.072 31.839  207.352 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 633  LYS A CB  1 
ATOM   3132  C  CG  . LYS A  1 390 ? 210.332 31.669  206.625 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 633  LYS A CG  1 
ATOM   3133  C  CD  . LYS A  1 390 ? 210.073 31.367  205.222 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 633  LYS A CD  1 
ATOM   3134  C  CE  . LYS A  1 390 ? 211.050 32.102  204.388 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 633  LYS A CE  1 
ATOM   3135  N  NZ  . LYS A  1 390 ? 212.321 31.537  204.786 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 633  LYS A NZ  1 
ATOM   3136  N  N   . LYS A  1 391 ? 207.985 32.768  210.356 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 634  LYS A N   1 
ATOM   3137  C  CA  . LYS A  1 391 ? 206.862 33.066  211.182 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 634  LYS A CA  1 
ATOM   3138  C  C   . LYS A  1 391 ? 205.936 34.050  210.491 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 634  LYS A C   1 
ATOM   3139  O  O   . LYS A  1 391 ? 204.775 34.111  210.850 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 634  LYS A O   1 
ATOM   3140  C  CB  . LYS A  1 391 ? 207.350 33.589  212.518 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 634  LYS A CB  1 
ATOM   3141  C  CG  . LYS A  1 391 ? 206.385 33.419  213.670 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 634  LYS A CG  1 
ATOM   3142  C  CD  . LYS A  1 391 ? 206.983 34.115  214.930 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 634  LYS A CD  1 
ATOM   3143  C  CE  . LYS A  1 391 ? 205.882 34.918  215.683 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 634  LYS A CE  1 
ATOM   3144  N  NZ  . LYS A  1 391 ? 205.440 34.148  216.886 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 634  LYS A NZ  1 
ATOM   3145  N  N   . TYR A  1 392 ? 206.413 34.784  209.481 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 635  TYR A N   1 
ATOM   3146  C  CA  . TYR A  1 392 ? 205.570 35.797  208.828 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CA  1 
ATOM   3147  C  C   . TYR A  1 392 ? 205.566 35.721  207.307 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 635  TYR A C   1 
ATOM   3148  O  O   . TYR A  1 392 ? 204.518 35.977  206.645 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 635  TYR A O   1 
ATOM   3149  C  CB  . TYR A  1 392 ? 205.921 37.234  209.275 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CB  1 
ATOM   3150  C  CG  . TYR A  1 392 ? 205.617 37.520  210.741 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CG  1 
ATOM   3151  C  CD1 . TYR A  1 392 ? 204.315 37.687  211.172 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CD1 1 
ATOM   3152  C  CD2 . TYR A  1 392 ? 206.639 37.593  211.689 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CD2 1 
ATOM   3153  C  CE1 . TYR A  1 392 ? 204.039 37.936  212.480 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CE1 1 
ATOM   3154  C  CE2 . TYR A  1 392 ? 206.372 37.833  212.980 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CE2 1 
ATOM   3155  C  CZ  . TYR A  1 392 ? 205.071 38.003  213.386 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CZ  1 
ATOM   3156  O  OH  . TYR A  1 392 ? 204.776 38.248  214.715 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 635  TYR A OH  1 
ATOM   3157  N  N   . THR A  1 393 ? 206.718 35.388  206.730 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 636  THR A N   1 
ATOM   3158  C  CA  . THR A  1 393 ? 206.861 35.535  205.290 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 636  THR A CA  1 
ATOM   3159  C  C   . THR A  1 393 ? 206.648 34.193  204.588 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 636  THR A C   1 
ATOM   3160  O  O   . THR A  1 393 ? 206.510 33.167  205.247 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 636  THR A O   1 
ATOM   3161  C  CB  . THR A  1 393 ? 208.205 36.097  204.982 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 636  THR A CB  1 
ATOM   3162  O  OG1 . THR A  1 393 ? 209.180 35.226  205.556 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 636  THR A OG1 1 
ATOM   3163  C  CG2 . THR A  1 393 ? 208.338 37.445  205.627 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 636  THR A CG2 1 
ATOM   3164  N  N   . HIS A  1 394 ? 206.599 34.200  203.259 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 637  HIS A N   1 
ATOM   3165  C  CA  . HIS A  1 394 ? 206.253 32.999  202.516 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 637  HIS A CA  1 
ATOM   3166  C  C   . HIS A  1 394 ? 207.314 31.954  202.536 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 637  HIS A C   1 
ATOM   3167  O  O   . HIS A  1 394 ? 208.511 32.267  202.535 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 637  HIS A O   1 
ATOM   3168  C  CB  . HIS A  1 394 ? 206.020 33.329  201.063 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 637  HIS A CB  1 
ATOM   3169  C  CG  . HIS A  1 394 ? 204.701 33.976  200.803 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 637  HIS A CG  1 
ATOM   3170  N  ND1 . HIS A  1 394 ? 204.228 34.230  199.528 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 637  HIS A ND1 1 
ATOM   3171  C  CD2 . HIS A  1 394 ? 203.750 34.418  201.660 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 637  HIS A CD2 1 
ATOM   3172  C  CE1 . HIS A  1 394 ? 203.051 34.821  199.621 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 637  HIS A CE1 1 
ATOM   3173  N  NE2 . HIS A  1 394 ? 202.737 34.937  200.901 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 637  HIS A NE2 1 
ATOM   3174  N  N   . TYR A  1 395 ? 206.872 30.703  202.516 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A N   1 
ATOM   3175  C  CA  . TYR A  1 395 ? 207.749 29.602  202.169 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CA  1 
ATOM   3176  C  C   . TYR A  1 395 ? 207.815 29.315  200.658 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A C   1 
ATOM   3177  O  O   . TYR A  1 395 ? 206.936 29.699  199.897 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A O   1 
ATOM   3178  C  CB  . TYR A  1 395 ? 207.275 28.352  202.854 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CB  1 
ATOM   3179  C  CG  . TYR A  1 395 ? 207.504 28.312  204.341 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CG  1 
ATOM   3180  C  CD1 . TYR A  1 395 ? 208.680 27.788  204.876 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CD1 1 
ATOM   3181  C  CD2 . TYR A  1 395 ? 206.511 28.751  205.235 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CD2 1 
ATOM   3182  C  CE1 . TYR A  1 395 ? 208.858 27.723  206.245 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CE1 1 
ATOM   3183  C  CE2 . TYR A  1 395 ? 206.696 28.674  206.598 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CE2 1 
ATOM   3184  C  CZ  . TYR A  1 395 ? 207.866 28.154  207.075 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CZ  1 
ATOM   3185  O  OH  . TYR A  1 395 ? 208.051 28.087  208.398 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A OH  1 
ATOM   3186  N  N   . ASN A  1 396 ? 208.855 28.628  200.229 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A N   1 
ATOM   3187  C  CA  . ASN A  1 396 ? 208.877 28.016  198.908 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A CA  1 
ATOM   3188  C  C   . ASN A  1 396 ? 208.693 28.945  197.749 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A C   1 
ATOM   3189  O  O   . ASN A  1 396 ? 208.167 28.534  196.706 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A O   1 
ATOM   3190  C  CB  . ASN A  1 396 ? 207.828 26.943  198.811 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A CB  1 
ATOM   3191  C  CG  . ASN A  1 396 ? 208.120 25.798  199.715 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A CG  1 
ATOM   3192  O  OD1 . ASN A  1 396 ? 207.273 25.399  200.514 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A OD1 1 
ATOM   3193  N  ND2 . ASN A  1 396 ? 209.334 25.258  199.617 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A ND2 1 
ATOM   3194  N  N   . THR A  1 397 ? 209.153 30.184  197.895 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 640  THR A N   1 
ATOM   3195  C  CA  . THR A  1 397 ? 209.016 31.098  196.781 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 640  THR A CA  1 
ATOM   3196  C  C   . THR A  1 397 ? 209.514 30.433  195.498 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 640  THR A C   1 
ATOM   3197  O  O   . THR A  1 397 ? 208.805 30.408  194.505 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 640  THR A O   1 
ATOM   3198  C  CB  . THR A  1 397 ? 209.734 32.419  197.020 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 640  THR A CB  1 
ATOM   3199  O  OG1 . THR A  1 397 ? 209.123 33.088  198.131 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 640  THR A OG1 1 
ATOM   3200  C  CG2 . THR A  1 397 ? 209.653 33.291  195.772 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 640  THR A CG2 1 
ATOM   3201  N  N   . ALA A  1 398 ? 210.715 29.868  195.496 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 641  ALA A N   1 
ATOM   3202  C  CA  . ALA A  1 398 ? 211.190 29.273  194.243 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 641  ALA A CA  1 
ATOM   3203  C  C   . ALA A  1 398 ? 210.257 28.192  193.701 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 641  ALA A C   1 
ATOM   3204  O  O   . ALA A  1 398 ? 210.163 28.005  192.500 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 641  ALA A O   1 
ATOM   3205  C  CB  . ALA A  1 398 ? 212.617 28.791  194.339 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 641  ALA A CB  1 
ATOM   3206  N  N   . LEU A  1 399 ? 209.532 27.484  194.551 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A N   1 
ATOM   3207  C  CA  . LEU A  1 399 ? 208.663 26.449  194.009 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A CA  1 
ATOM   3208  C  C   . LEU A  1 399 ? 207.481 27.072  193.268 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A C   1 
ATOM   3209  O  O   . LEU A  1 399 ? 207.086 26.632  192.186 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A O   1 
ATOM   3210  C  CB  . LEU A  1 399 ? 208.174 25.516  195.096 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A CB  1 
ATOM   3211  C  CG  . LEU A  1 399 ? 209.122 24.390  195.397 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A CG  1 
ATOM   3212  C  CD1 . LEU A  1 399 ? 210.319 24.977  196.072 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A CD1 1 
ATOM   3213  C  CD2 . LEU A  1 399 ? 208.435 23.476  196.282 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A CD2 1 
ATOM   3214  N  N   . SER A  1 400 ? 206.904 28.105  193.867 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 643  SER A N   1 
ATOM   3215  C  CA  . SER A  1 400 ? 205.851 28.831  193.205 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 643  SER A CA  1 
ATOM   3216  C  C   . SER A  1 400 ? 206.348 29.406  191.886 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 643  SER A C   1 
ATOM   3217  O  O   . SER A  1 400 ? 205.712 29.214  190.881 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 643  SER A O   1 
ATOM   3218  C  CB  . SER A  1 400 ? 205.349 29.943  194.079 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 643  SER A CB  1 
ATOM   3219  O  OG  . SER A  1 400 ? 204.854 29.400  195.245 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 643  SER A OG  1 
ATOM   3220  N  N   . TYR A  1 401 ? 207.460 30.126  191.867 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A N   1 
ATOM   3221  C  CA  . TYR A  1 401 ? 207.938 30.620  190.577 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CA  1 
ATOM   3222  C  C   . TYR A  1 401 ? 208.242 29.495  189.592 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A C   1 
ATOM   3223  O  O   . TYR A  1 401 ? 208.003 29.614  188.415 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A O   1 
ATOM   3224  C  CB  . TYR A  1 401 ? 209.099 31.591  190.729 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CB  1 
ATOM   3225  C  CG  . TYR A  1 401 ? 208.591 32.966  191.068 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CG  1 
ATOM   3226  C  CD1 . TYR A  1 401 ? 208.291 33.872  190.065 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CD1 1 
ATOM   3227  C  CD2 . TYR A  1 401 ? 208.351 33.349  192.400 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CD2 1 
ATOM   3228  C  CE1 . TYR A  1 401 ? 207.812 35.134  190.357 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CE1 1 
ATOM   3229  C  CE2 . TYR A  1 401 ? 207.850 34.615  192.703 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CE2 1 
ATOM   3230  C  CZ  . TYR A  1 401 ? 207.592 35.494  191.665 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CZ  1 
ATOM   3231  O  OH  . TYR A  1 401 ? 207.087 36.732  191.916 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A OH  1 
ATOM   3232  N  N   . ALA A  1 402 ? 208.712 28.361  190.064 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 645  ALA A N   1 
ATOM   3233  C  CA  . ALA A  1 402 ? 208.952 27.285  189.106 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 645  ALA A CA  1 
ATOM   3234  C  C   . ALA A  1 402 ? 207.669 26.880  188.362 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 645  ALA A C   1 
ATOM   3235  O  O   . ALA A  1 402 ? 207.685 26.687  187.201 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 645  ALA A O   1 
ATOM   3236  C  CB  . ALA A  1 402 ? 209.632 26.086  189.794 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 645  ALA A CB  1 
ATOM   3237  N  N   . LEU A  1 403 ? 206.558 26.746  189.058 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A N   1 
ATOM   3238  C  CA  . LEU A  1 403 ? 205.293 26.503  188.392 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A CA  1 
ATOM   3239  C  C   . LEU A  1 403 ? 204.881 27.748  187.582 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A C   1 
ATOM   3240  O  O   . LEU A  1 403 ? 204.567 27.613  186.429 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A O   1 
ATOM   3241  C  CB  . LEU A  1 403 ? 204.190 26.089  189.364 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A CB  1 
ATOM   3242  C  CG  . LEU A  1 403 ? 204.465 24.902  190.272 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A CG  1 
ATOM   3243  C  CD1 . LEU A  1 403 ? 203.362 24.646  191.230 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A CD1 1 
ATOM   3244  C  CD2 . LEU A  1 403 ? 204.609 23.718  189.456 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A CD2 1 
ATOM   3245  N  N   . LEU A  1 404 ? 204.877 28.954  188.136 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A N   1 
ATOM   3246  C  CA  . LEU A  1 404 ? 204.436 30.058  187.360 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A CA  1 
ATOM   3247  C  C   . LEU A  1 404 ? 205.258 30.173  186.129 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A C   1 
ATOM   3248  O  O   . LEU A  1 404 ? 204.738 30.517  185.086 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A O   1 
ATOM   3249  C  CB  . LEU A  1 404 ? 204.614 31.346  188.063 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A CB  1 
ATOM   3250  C  CG  . LEU A  1 404 ? 203.695 31.600  189.214 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A CG  1 
ATOM   3251  C  CD1 . LEU A  1 404 ? 204.426 32.681  190.108 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A CD1 1 
ATOM   3252  C  CD2 . LEU A  1 404 ? 202.234 31.953  188.755 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A CD2 1 
ATOM   3253  N  N   . LEU A  1 405 ? 206.554 29.933  186.179 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A N   1 
ATOM   3254  C  CA  . LEU A  1 405 ? 207.321 30.193  184.958 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A CA  1 
ATOM   3255  C  C   . LEU A  1 405 ? 207.337 29.047  183.966 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A C   1 
ATOM   3256  O  O   . LEU A  1 405 ? 207.886 29.192  182.906 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A O   1 
ATOM   3257  C  CB  . LEU A  1 405 ? 208.724 30.702  185.248 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A CB  1 
ATOM   3258  C  CG  . LEU A  1 405 ? 208.698 32.026  186.007 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A CG  1 
ATOM   3259  C  CD1 . LEU A  1 405 ? 210.082 32.514  186.422 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A CD1 1 
ATOM   3260  C  CD2 . LEU A  1 405 ? 207.965 33.077  185.213 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A CD2 1 
ATOM   3261  N  N   . THR A  1 406 ? 206.740 27.904  184.285 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 649  THR A N   1 
ATOM   3262  C  CA  . THR A  1 406 ? 206.721 26.797  183.331 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 649  THR A CA  1 
ATOM   3263  C  C   . THR A  1 406 ? 205.291 26.399  182.943 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 649  THR A C   1 
ATOM   3264  O  O   . THR A  1 406 ? 205.086 25.615  181.993 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 649  THR A O   1 
ATOM   3265  C  CB  . THR A  1 406 ? 207.419 25.526  183.868 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 649  THR A CB  1 
ATOM   3266  O  OG1 . THR A  1 406 ? 206.773 25.120  185.053 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 649  THR A OG1 1 
ATOM   3267  C  CG2 . THR A  1 406 ? 208.859 25.751  184.201 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 649  THR A CG2 1 
ATOM   3268  N  N   . ASN A  1 407 ? 204.306 26.913  183.683 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A N   1 
ATOM   3269  C  CA  . ASN A  1 407 ? 202.898 26.601  183.423 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A CA  1 
ATOM   3270  C  C   . ASN A  1 407 ? 202.489 26.999  182.032 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A C   1 
ATOM   3271  O  O   . ASN A  1 407 ? 202.962 27.989  181.500 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A O   1 
ATOM   3272  C  CB  . ASN A  1 407 ? 202.009 27.334  184.407 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A CB  1 
ATOM   3273  C  CG  . ASN A  1 407 ? 201.566 26.456  185.571 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A CG  1 
ATOM   3274  O  OD1 . ASN A  1 407 ? 201.924 25.302  185.668 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A OD1 1 
ATOM   3275  N  ND2 . ASN A  1 407 ? 200.765 27.007  186.437 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A ND2 1 
ATOM   3276  N  N   . LYS A  1 408 ? 201.615 26.227  181.424 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A N   1 
ATOM   3277  C  CA  . LYS A  1 408 ? 201.141 26.618  180.105 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A CA  1 
ATOM   3278  C  C   . LYS A  1 408 ? 199.857 27.416  180.289 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A C   1 
ATOM   3279  O  O   . LYS A  1 408 ? 199.242 27.327  181.366 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A O   1 
ATOM   3280  C  CB  . LYS A  1 408 ? 200.868 25.379  179.261 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A CB  1 
ATOM   3281  C  CG  . LYS A  1 408 ? 200.122 25.646  177.995 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A CG  1 
ATOM   3282  C  CD  . LYS A  1 408 ? 200.244 24.456  177.100 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A CD  1 
ATOM   3283  C  CE  . LYS A  1 408 ? 199.556 24.735  175.794 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A CE  1 
ATOM   3284  N  NZ  . LYS A  1 408 ? 198.072 24.584  175.872 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A NZ  1 
ATOM   3285  N  N   . SER A  1 409 ? 199.459 28.203  179.281 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 652  SER A N   1 
ATOM   3286  C  CA  . SER A  1 409 ? 198.107 28.813  179.285 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 652  SER A CA  1 
ATOM   3287  C  C   . SER A  1 409 ? 197.838 29.934  180.275 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 652  SER A C   1 
ATOM   3288  O  O   . SER A  1 409 ? 196.716 30.076  180.724 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 652  SER A O   1 
ATOM   3289  C  CB  . SER A  1 409 ? 197.036 27.740  179.545 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 652  SER A CB  1 
ATOM   3290  O  OG  . SER A  1 409 ? 196.904 26.856  178.444 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 652  SER A OG  1 
ATOM   3291  N  N   . SER A  1 410 ? 198.867 30.703  180.621 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 653  SER A N   1 
ATOM   3292  C  CA  . SER A  1 410 ? 198.744 31.888  181.509 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 653  SER A CA  1 
ATOM   3293  C  C   . SER A  1 410 ? 199.980 32.807  181.393 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 653  SER A C   1 
ATOM   3294  O  O   . SER A  1 410 ? 201.075 32.311  181.199 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 653  SER A O   1 
ATOM   3295  C  CB  . SER A  1 410 ? 198.515 31.470  182.955 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 653  SER A CB  1 
ATOM   3296  O  OG  . SER A  1 410 ? 197.823 32.494  183.651 1.00 23.44  ? ? ? ? ? ? 653  SER A OG  1 
ATOM   3297  N  N   . VAL A  1 411 ? 199.798 34.125  181.446 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 654  VAL A N   1 
ATOM   3298  C  CA  . VAL A  1 411 ? 200.912 35.003  181.345 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 654  VAL A CA  1 
ATOM   3299  C  C   . VAL A  1 411 ? 201.371 35.144  182.723 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 654  VAL A C   1 
ATOM   3300  O  O   . VAL A  1 411 ? 200.616 35.597  183.537 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 654  VAL A O   1 
ATOM   3301  C  CB  . VAL A  1 411 ? 200.511 36.350  180.926 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 654  VAL A CB  1 
ATOM   3302  C  CG1 . VAL A  1 411 ? 201.718 37.224  180.878 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 654  VAL A CG1 1 
ATOM   3303  C  CG2 . VAL A  1 411 ? 199.928 36.293  179.554 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 654  VAL A CG2 1 
ATOM   3304  N  N   . PRO A  1 412 ? 202.608 34.742  183.019 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 655  PRO A N   1 
ATOM   3305  C  CA  . PRO A  1 412 ? 203.083 34.855  184.372 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 655  PRO A CA  1 
ATOM   3306  C  C   . PRO A  1 412 ? 203.536 36.273  184.701 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 655  PRO A C   1 
ATOM   3307  O  O   . PRO A  1 412 ? 204.208 36.933  183.884 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 655  PRO A O   1 
ATOM   3308  C  CB  . PRO A  1 412 ? 204.250 33.878  184.394 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 655  PRO A CB  1 
ATOM   3309  C  CG  . PRO A  1 412 ? 204.697 33.814  183.068 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 655  PRO A CG  1 
ATOM   3310  C  CD  . PRO A  1 412 ? 203.588 34.082  182.154 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 655  PRO A CD  1 
ATOM   3311  N  N   . ARG A  1 413 ? 203.137 36.774  185.868 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A N   1 
ATOM   3312  C  CA  . ARG A  1 413 ? 203.607 38.104  186.285 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A CA  1 
ATOM   3313  C  C   . ARG A  1 413 ? 204.543 37.978  187.471 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A C   1 
ATOM   3314  O  O   . ARG A  1 413 ? 204.127 37.487  188.528 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A O   1 
ATOM   3315  C  CB  . ARG A  1 413 ? 202.462 39.017  186.668 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A CB  1 
ATOM   3316  C  CG  . ARG A  1 413 ? 202.967 40.369  186.959 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A CG  1 
ATOM   3317  C  CD  . ARG A  1 413 ? 201.868 41.324  187.294 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A CD  1 
ATOM   3318  N  NE  . ARG A  1 413 ? 201.246 40.983  188.553 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A NE  1 
ATOM   3319  C  CZ  . ARG A  1 413 ? 200.160 41.591  188.991 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A CZ  1 
ATOM   3320  N  NH1 . ARG A  1 413 ? 199.631 42.560  188.271 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A NH1 1 
ATOM   3321  N  NH2 . ARG A  1 413 ? 199.614 41.248  190.144 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A NH2 1 
ATOM   3322  N  N   . VAL A  1 414 ? 205.802 38.388  187.307 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 657  VAL A N   1 
ATOM   3323  C  CA  . VAL A  1 414 ? 206.789 38.319  188.388 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 657  VAL A CA  1 
ATOM   3324  C  C   . VAL A  1 414 ? 206.798 39.593  189.261 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 657  VAL A C   1 
ATOM   3325  O  O   . VAL A  1 414 ? 206.771 40.715  188.772 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 657  VAL A O   1 
ATOM   3326  C  CB  . VAL A  1 414 ? 208.195 38.114  187.823 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 657  VAL A CB  1 
ATOM   3327  C  CG1 . VAL A  1 414 ? 209.236 38.230  188.964 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 657  VAL A CG1 1 
ATOM   3328  C  CG2 . VAL A  1 414 ? 208.278 36.805  187.066 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 657  VAL A CG2 1 
ATOM   3329  N  N   . TYR A  1 415 ? 206.859 39.426  190.557 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 658  TYR A N   1 
ATOM   3330  C  CA  . TYR A  1 415 ? 206.818 40.566  191.415 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CA  1 
ATOM   3331  C  C   . TYR A  1 415 ? 208.231 41.072  191.713 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 658  TYR A C   1 
ATOM   3332  O  O   . TYR A  1 415 ? 209.145 40.310  192.100 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 658  TYR A O   1 
ATOM   3333  C  CB  . TYR A  1 415 ? 206.064 40.206  192.687 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CB  1 
ATOM   3334  C  CG  . TYR A  1 415 ? 206.205 41.225  193.767 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CG  1 
ATOM   3335  C  CD1 . TYR A  1 415 ? 206.013 42.573  193.489 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CD1 1 
ATOM   3336  C  CD2 . TYR A  1 415 ? 206.533 40.852  195.089 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CD2 1 
ATOM   3337  C  CE1 . TYR A  1 415 ? 206.143 43.531  194.494 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CE1 1 
ATOM   3338  C  CE2 . TYR A  1 415 ? 206.673 41.811  196.089 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CE2 1 
ATOM   3339  C  CZ  . TYR A  1 415 ? 206.477 43.143  195.776 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CZ  1 
ATOM   3340  O  OH  . TYR A  1 415 ? 206.600 44.110  196.726 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 658  TYR A OH  1 
ATOM   3341  N  N   . TYR A  1 416 ? 208.417 42.372  191.513 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 659  TYR A N   1 
ATOM   3342  C  CA  . TYR A  1 416 ? 209.688 43.023  191.816 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CA  1 
ATOM   3343  C  C   . TYR A  1 416 ? 210.248 42.621  193.175 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 659  TYR A C   1 
ATOM   3344  O  O   . TYR A  1 416 ? 211.435 42.380  193.330 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 659  TYR A O   1 
ATOM   3345  C  CB  . TYR A  1 416 ? 209.531 44.539  191.775 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CB  1 
ATOM   3346  C  CG  . TYR A  1 416 ? 210.692 45.263  192.417 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CG  1 
ATOM   3347  C  CD1 . TYR A  1 416 ? 211.857 45.587  191.703 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CD1 1 
ATOM   3348  C  CD2 . TYR A  1 416 ? 210.632 45.632  193.735 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CD2 1 
ATOM   3349  C  CE1 . TYR A  1 416 ? 212.907 46.275  192.314 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CE1 1 
ATOM   3350  C  CE2 . TYR A  1 416 ? 211.697 46.324  194.348 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CE2 1 
ATOM   3351  C  CZ  . TYR A  1 416 ? 212.806 46.629  193.639 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CZ  1 
ATOM   3352  O  OH  . TYR A  1 416 ? 213.792 47.268  194.308 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 659  TYR A OH  1 
ATOM   3353  N  N   . GLY A  1 417 ? 209.372 42.546  194.162 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 660  GLY A N   1 
ATOM   3354  C  CA  . GLY A  1 417 ? 209.779 42.256  195.515 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 660  GLY A CA  1 
ATOM   3355  C  C   . GLY A  1 417 ? 210.202 40.829  195.817 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 660  GLY A C   1 
ATOM   3356  O  O   . GLY A  1 417 ? 210.672 40.565  196.933 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 660  GLY A O   1 
ATOM   3357  N  N   . ASP A  1 418 ? 210.036 39.909  194.856 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 661  ASP A N   1 
ATOM   3358  C  CA  . ASP A  1 418 ? 210.446 38.522  195.049 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 661  ASP A CA  1 
ATOM   3359  C  C   . ASP A  1 418 ? 211.812 38.355  194.491 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 661  ASP A C   1 
ATOM   3360  O  O   . ASP A  1 418 ? 212.509 37.380  194.786 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 661  ASP A O   1 
ATOM   3361  C  CB  . ASP A  1 418 ? 209.509 37.574  194.373 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 661  ASP A CB  1 
ATOM   3362  C  CG  . ASP A  1 418 ? 208.202 37.450  195.101 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 661  ASP A CG  1 
ATOM   3363  O  OD1 . ASP A  1 418 ? 208.194 37.379  196.342 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 661  ASP A OD1 1 
ATOM   3364  O  OD2 . ASP A  1 418 ? 207.154 37.411  194.428 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 661  ASP A OD2 1 
ATOM   3365  N  N   . MET A  1 419 ? 212.216 39.350  193.717 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 662  MET A N   1 
ATOM   3366  C  CA  . MET A  1 419 ? 213.580 39.406  193.231 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 662  MET A CA  1 
ATOM   3367  C  C   . MET A  1 419 ? 214.517 40.376  193.951 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 662  MET A C   1 
ATOM   3368  O  O   . MET A  1 419 ? 215.714 40.112  194.099 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 662  MET A O   1 
ATOM   3369  C  CB  . MET A  1 419 ? 213.548 39.695  191.760 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 662  MET A CB  1 
ATOM   3370  C  CG  . MET A  1 419 ? 212.972 38.501  191.069 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 662  MET A CG  1 
ATOM   3371  S  SD  . MET A  1 419 ? 213.240 38.608  189.318 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 662  MET A SD  1 
ATOM   3372  C  CE  . MET A  1 419 ? 214.897 37.938  189.129 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 662  MET A CE  1 
ATOM   3373  N  N   . PHE A  1 420 ? 213.970 41.499  194.383 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 663  PHE A N   1 
ATOM   3374  C  CA  . PHE A  1 420 ? 214.745 42.448  195.128 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CA  1 
ATOM   3375  C  C   . PHE A  1 420 ? 214.043 42.729  196.454 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 663  PHE A C   1 
ATOM   3376  O  O   . PHE A  1 420 ? 212.844 42.412  196.621 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 663  PHE A O   1 
ATOM   3377  C  CB  . PHE A  1 420 ? 214.864 43.724  194.331 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CB  1 
ATOM   3378  C  CG  . PHE A  1 420 ? 215.532 43.555  193.001 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CG  1 
ATOM   3379  C  CD1 . PHE A  1 420 ? 216.915 43.622  192.888 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CD1 1 
ATOM   3380  C  CD2 . PHE A  1 420 ? 214.796 43.387  191.858 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CD2 1 
ATOM   3381  C  CE1 . PHE A  1 420 ? 217.550 43.495  191.660 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CE1 1 
ATOM   3382  C  CE2 . PHE A  1 420 ? 215.449 43.277  190.628 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CE2 1 
ATOM   3383  C  CZ  . PHE A  1 420 ? 216.828 43.330  190.543 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CZ  1 
ATOM   3384  N  N   . THR A  1 421 ? 214.775 43.323  197.396 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 664  THR A N   1 
ATOM   3385  C  CA  . THR A  1 421 ? 214.216 43.555  198.712 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 664  THR A CA  1 
ATOM   3386  C  C   . THR A  1 421 ? 213.052 44.512  198.680 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 664  THR A C   1 
ATOM   3387  O  O   . THR A  1 421 ? 213.082 45.512  197.958 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 664  THR A O   1 
ATOM   3388  C  CB  . THR A  1 421 ? 215.277 44.008  199.684 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 664  THR A CB  1 
ATOM   3389  O  OG1 . THR A  1 421 ? 216.041 45.063  199.093 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 664  THR A OG1 1 
ATOM   3390  C  CG2 . THR A  1 421 ? 216.180 42.819  200.039 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 664  THR A CG2 1 
ATOM   3391  N  N   . ASP A  1 422 ? 212.032 44.192  199.471 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 665  ASP A N   1 
ATOM   3392  C  CA  . ASP A  1 422 ? 210.771 44.889  199.393 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 665  ASP A CA  1 
ATOM   3393  C  C   . ASP A  1 422 ? 210.936 46.266  199.886 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 665  ASP A C   1 
ATOM   3394  O  O   . ASP A  1 422 ? 210.232 47.146  199.430 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 665  ASP A O   1 
ATOM   3395  C  CB  . ASP A  1 422 ? 209.700 44.207  200.217 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 665  ASP A CB  1 
ATOM   3396  C  CG  . ASP A  1 422 ? 209.114 43.013  199.511 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 665  ASP A CG  1 
ATOM   3397  O  OD1 . ASP A  1 422 ? 208.450 43.226  198.501 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 665  ASP A OD1 1 
ATOM   3398  O  OD2 . ASP A  1 422 ? 209.310 41.871  199.952 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 665  ASP A OD2 1 
ATOM   3399  N  N   . ASP A  1 423 ? 211.851 46.457  200.829 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 666  ASP A N   1 
ATOM   3400  C  CA  . ASP A  1 423 ? 212.233 47.803  201.246 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 666  ASP A CA  1 
ATOM   3401  C  C   . ASP A  1 423 ? 213.619 48.084  200.702 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 666  ASP A C   1 
ATOM   3402  O  O   . ASP A  1 423 ? 214.303 47.167  200.294 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 666  ASP A O   1 
ATOM   3403  C  CB  . ASP A  1 423 ? 212.252 47.880  202.751 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 666  ASP A CB  1 
ATOM   3404  C  CG  . ASP A  1 423 ? 213.313 46.966  203.383 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 666  ASP A CG  1 
ATOM   3405  O  OD1 . ASP A  1 423 ? 213.925 46.093  202.708 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 666  ASP A OD1 1 
ATOM   3406  O  OD2 . ASP A  1 423 ? 213.531 47.129  204.599 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 666  ASP A OD2 1 
ATOM   3407  N  N   . GLY A  1 424 ? 214.075 49.319  200.663 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 667  GLY A N   1 
ATOM   3408  C  CA  . GLY A  1 424 ? 215.404 49.478  200.095 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 667  GLY A CA  1 
ATOM   3409  C  C   . GLY A  1 424 ? 215.395 49.995  198.678 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 667  GLY A C   1 
ATOM   3410  O  O   . GLY A  1 424 ? 214.396 49.841  197.962 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 667  GLY A O   1 
ATOM   3411  N  N   . GLN A  1 425 ? 216.528 50.597  198.294 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 668  GLN A N   1 
ATOM   3412  C  CA  . GLN A  1 425 ? 216.672 51.401  197.093 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 668  GLN A CA  1 
ATOM   3413  C  C   . GLN A  1 425 ? 216.448 50.549  195.840 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 668  GLN A C   1 
ATOM   3414  O  O   . GLN A  1 425 ? 216.690 49.335  195.855 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 668  GLN A O   1 
ATOM   3415  C  CB  . GLN A  1 425 ? 218.037 52.064  197.116 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 668  GLN A CB  1 
ATOM   3416  C  CG  . GLN A  1 425 ? 218.184 53.103  198.240 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 668  GLN A CG  1 
ATOM   3417  C  CD  . GLN A  1 425 ? 217.317 54.373  198.015 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 668  GLN A CD  1 
ATOM   3418  O  OE1 . GLN A  1 425 ? 216.650 54.522  196.988 1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 668  GLN A OE1 1 
ATOM   3419  N  NE2 . GLN A  1 425 ? 217.348 55.288  198.970 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 668  GLN A NE2 1 
ATOM   3420  N  N   . TYR A  1 426 ? 215.942 51.154  194.762 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 669  TYR A N   1 
ATOM   3421  C  CA  . TYR A  1 426 ? 215.456 50.342  193.630 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CA  1 
ATOM   3422  C  C   . TYR A  1 426 ? 216.480 49.360  193.071 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 669  TYR A C   1 
ATOM   3423  O  O   . TYR A  1 426 ? 217.505 49.753  192.512 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 669  TYR A O   1 
ATOM   3424  C  CB  . TYR A  1 426 ? 214.926 51.218  192.499 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CB  1 
ATOM   3425  C  CG  . TYR A  1 426 ? 214.059 50.463  191.497 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CG  1 
ATOM   3426  C  CD1 . TYR A  1 426 ? 212.723 50.150  191.801 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CD1 1 
ATOM   3427  C  CD2 . TYR A  1 426 ? 214.554 50.079  190.256 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CD2 1 
ATOM   3428  C  CE1 . TYR A  1 426 ? 211.910 49.459  190.905 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CE1 1 
ATOM   3429  C  CE2 . TYR A  1 426 ? 213.760 49.392  189.355 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CE2 1 
ATOM   3430  C  CZ  . TYR A  1 426 ? 212.432 49.083  189.682 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CZ  1 
ATOM   3431  O  OH  . TYR A  1 426 ? 211.611 48.412  188.808 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 669  TYR A OH  1 
ATOM   3432  N  N   . MET A  1 427 ? 216.200 48.076  193.184 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 670  MET A N   1 
ATOM   3433  C  CA  . MET A  1 427 ? 217.158 47.101  192.665 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 670  MET A CA  1 
ATOM   3434  C  C   . MET A  1 427 ? 218.548 47.139  193.305 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 670  MET A C   1 
ATOM   3435  O  O   . MET A  1 427 ? 219.509 46.583  192.778 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 670  MET A O   1 
ATOM   3436  C  CB  . MET A  1 427 ? 217.351 47.330  191.206 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 670  MET A CB  1 
ATOM   3437  C  CG  . MET A  1 427 ? 216.423 46.544  190.333 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 670  MET A CG  1 
ATOM   3438  S  SD  . MET A  1 427 ? 216.670 47.210  188.644 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 670  MET A SD  1 
ATOM   3439  C  CE  . MET A  1 427 ? 215.808 46.068  187.588 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 670  MET A CE  1 
ATOM   3440  N  N   . ALA A  1 428 ? 218.641 47.787  194.452 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 671  ALA A N   1 
ATOM   3441  C  CA  . ALA A  1 428 ? 219.864 47.754  195.229 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 671  ALA A CA  1 
ATOM   3442  C  C   . ALA A  1 428 ? 220.211 46.366  195.807 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 671  ALA A C   1 
ATOM   3443  O  O   . ALA A  1 428 ? 221.361 46.015  195.864 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 671  ALA A O   1 
ATOM   3444  C  CB  . ALA A  1 428 ? 219.794 48.798  196.355 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 671  ALA A CB  1 
ATOM   3445  N  N   . HIS A  1 429 ? 219.233 45.582  196.267 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 672  HIS A N   1 
ATOM   3446  C  CA  . HIS A  1 429 ? 219.567 44.343  196.959 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 672  HIS A CA  1 
ATOM   3447  C  C   . HIS A  1 429 ? 218.756 43.156  196.429 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 672  HIS A C   1 
ATOM   3448  O  O   . HIS A  1 429 ? 217.515 43.182  196.428 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 672  HIS A O   1 
ATOM   3449  C  CB  . HIS A  1 429 ? 219.291 44.495  198.457 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 672  HIS A CB  1 
ATOM   3450  C  CG  . HIS A  1 429 ? 220.025 45.623  199.113 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 672  HIS A CG  1 
ATOM   3451  N  ND1 . HIS A  1 429 ? 221.399 45.625  199.290 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 672  HIS A ND1 1 
ATOM   3452  C  CD2 . HIS A  1 429 ? 219.569 46.776  199.663 1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 672  HIS A CD2 1 
ATOM   3453  C  CE1 . HIS A  1 429 ? 221.758 46.740  199.901 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 672  HIS A CE1 1 
ATOM   3454  N  NE2 . HIS A  1 429 ? 220.670 47.463  200.124 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 672  HIS A NE2 1 
ATOM   3455  N  N   . LYS A  1 430 ? 219.445 42.103  196.005 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 673  LYS A N   1 
ATOM   3456  C  CA  . LYS A  1 430 ? 218.778 40.894  195.557 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 673  LYS A CA  1 
ATOM   3457  C  C   . LYS A  1 430 ? 218.318 40.005  196.682 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 673  LYS A C   1 
ATOM   3458  O  O   . LYS A  1 430 ? 218.975 39.922  197.677 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 673  LYS A O   1 
ATOM   3459  C  CB  . LYS A  1 430 ? 219.713 40.110  194.713 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 673  LYS A CB  1 
ATOM   3460  C  CG  . LYS A  1 430 ? 220.360 40.953  193.757 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 673  LYS A CG  1 
ATOM   3461  C  CD  . LYS A  1 430 ? 221.179 40.092  192.899 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 673  LYS A CD  1 
ATOM   3462  C  CE  . LYS A  1 430 ? 221.625 40.885  191.704 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 673  LYS A CE  1 
ATOM   3463  N  NZ  . LYS A  1 430 ? 222.775 40.245  191.018 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 673  LYS A NZ  1 
ATOM   3464  N  N   . THR A  1 431 ? 217.172 39.345  196.512 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 674  THR A N   1 
ATOM   3465  C  CA  . THR A  1 431 ? 216.581 38.471  197.531 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 674  THR A CA  1 
ATOM   3466  C  C   . THR A  1 431 ? 217.333 37.181  197.441 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 674  THR A C   1 
ATOM   3467  O  O   . THR A  1 431 ? 218.070 36.995  196.488 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 674  THR A O   1 
ATOM   3468  C  CB  . THR A  1 431 ? 215.087 38.197  197.283 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 674  THR A CB  1 
ATOM   3469  O  OG1 . THR A  1 431 ? 214.887 37.502  196.045 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 674  THR A OG1 1 
ATOM   3470  C  CG2 . THR A  1 431 ? 214.327 39.501  197.247 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 674  THR A CG2 1 
ATOM   3471  N  N   . ILE A  1 432 ? 217.187 36.294  198.419 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 675  ILE A N   1 
ATOM   3472  C  CA  . ILE A  1 432 ? 217.943 35.061  198.344 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 675  ILE A CA  1 
ATOM   3473  C  C   . ILE A  1 432 ? 217.441 34.214  197.188 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 675  ILE A C   1 
ATOM   3474  O  O   . ILE A  1 432 ? 218.110 33.279  196.781 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 675  ILE A O   1 
ATOM   3475  C  CB  . ILE A  1 432 ? 217.967 34.251  199.664 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 675  ILE A CB  1 
ATOM   3476  C  CG1 . ILE A  1 432 ? 216.584 33.770  200.085 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 675  ILE A CG1 1 
ATOM   3477  C  CG2 . ILE A  1 432 ? 218.577 35.058  200.773 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 675  ILE A CG2 1 
ATOM   3478  C  CD1 . ILE A  1 432 ? 216.616 33.012  201.429 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 675  ILE A CD1 1 
ATOM   3479  N  N   . ASN A  1 433 ? 216.284 34.557  196.628 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 676  ASN A N   1 
ATOM   3480  C  CA  . ASN A  1 433 ? 215.706 33.796  195.531 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 676  ASN A CA  1 
ATOM   3481  C  C   . ASN A  1 433 ? 215.994 34.316  194.156 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 676  ASN A C   1 
ATOM   3482  O  O   . ASN A  1 433 ? 215.521 33.753  193.174 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 676  ASN A O   1 
ATOM   3483  C  CB  . ASN A  1 433 ? 214.225 33.772  195.695 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 676  ASN A CB  1 
ATOM   3484  C  CG  . ASN A  1 433 ? 213.844 32.929  196.806 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 676  ASN A CG  1 
ATOM   3485  O  OD1 . ASN A  1 433 ? 214.235 31.768  196.848 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 676  ASN A OD1 1 
ATOM   3486  N  ND2 . ASN A  1 433 ? 213.109 33.486  197.763 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 676  ASN A ND2 1 
ATOM   3487  N  N   . TYR A  1 434 ? 216.723 35.419  194.072 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 677  TYR A N   1 
ATOM   3488  C  CA  . TYR A  1 434 ? 216.956 36.068  192.791 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CA  1 
ATOM   3489  C  C   . TYR A  1 434 ? 217.617 35.080  191.859 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 677  TYR A C   1 
ATOM   3490  O  O   . TYR A  1 434 ? 217.197 34.919  190.734 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 677  TYR A O   1 
ATOM   3491  C  CB  . TYR A  1 434 ? 217.780 37.323  192.999 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CB  1 
ATOM   3492  C  CG  . TYR A  1 434 ? 218.303 38.044  191.773 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CG  1 
ATOM   3493  C  CD1 . TYR A  1 434 ? 217.768 39.282  191.381 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CD1 1 
ATOM   3494  C  CD2 . TYR A  1 434 ? 219.400 37.550  191.062 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CD2 1 
ATOM   3495  C  CE1 . TYR A  1 434 ? 218.279 39.975  190.281 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CE1 1 
ATOM   3496  C  CE2 . TYR A  1 434 ? 219.913 38.235  189.971 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CE2 1 
ATOM   3497  C  CZ  . TYR A  1 434 ? 219.346 39.441  189.589 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CZ  1 
ATOM   3498  O  OH  . TYR A  1 434 ? 219.864 40.100  188.520 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 677  TYR A OH  1 
ATOM   3499  N  N   . GLU A  1 435 ? 218.608 34.346  192.329 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 678  GLU A N   1 
ATOM   3500  C  CA  . GLU A  1 435 ? 219.246 33.414  191.429 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 678  GLU A CA  1 
ATOM   3501  C  C   . GLU A  1 435 ? 218.282 32.384  190.809 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 678  GLU A C   1 
ATOM   3502  O  O   . GLU A  1 435 ? 218.197 32.236  189.594 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 678  GLU A O   1 
ATOM   3503  C  CB  . GLU A  1 435 ? 220.363 32.695  192.108 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 678  GLU A CB  1 
ATOM   3504  C  CG  . GLU A  1 435 ? 221.201 31.971  191.073 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 678  GLU A CG  1 
ATOM   3505  C  CD  . GLU A  1 435 ? 222.491 31.360  191.661 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 678  GLU A CD  1 
ATOM   3506  O  OE1 . GLU A  1 435 ? 222.563 31.159  192.923 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 678  GLU A OE1 1 
ATOM   3507  O  OE2 . GLU A  1 435 ? 223.437 31.108  190.869 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 678  GLU A OE2 1 
ATOM   3508  N  N   . ALA A  1 436 ? 217.566 31.637  191.632 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 679  ALA A N   1 
ATOM   3509  C  CA  . ALA A  1 436 ? 216.664 30.659  191.072 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 679  ALA A CA  1 
ATOM   3510  C  C   . ALA A  1 436 ? 215.652 31.319  190.160 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 679  ALA A C   1 
ATOM   3511  O  O   . ALA A  1 436 ? 215.321 30.784  189.088 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 679  ALA A O   1 
ATOM   3512  C  CB  . ALA A  1 436 ? 215.951 29.937  192.128 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 679  ALA A CB  1 
ATOM   3513  N  N   . ILE A  1 437 ? 215.095 32.454  190.572 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 680  ILE A N   1 
ATOM   3514  C  CA  . ILE A  1 437 ? 214.098 33.063  189.714 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 680  ILE A CA  1 
ATOM   3515  C  C   . ILE A  1 437 ? 214.714 33.469  188.401 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 680  ILE A C   1 
ATOM   3516  O  O   . ILE A  1 437 ? 214.198 33.118  187.352 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 680  ILE A O   1 
ATOM   3517  C  CB  . ILE A  1 437 ? 213.407 34.212  190.366 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 680  ILE A CB  1 
ATOM   3518  C  CG1 . ILE A  1 437 ? 212.527 33.683  191.477 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 680  ILE A CG1 1 
ATOM   3519  C  CG2 . ILE A  1 437 ? 212.556 34.931  189.361 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 680  ILE A CG2 1 
ATOM   3520  C  CD1 . ILE A  1 437 ? 212.172 34.758  192.411 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 680  ILE A CD1 1 
ATOM   3521  N  N   . GLU A  1 438 ? 215.850 34.162  188.442 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 681  GLU A N   1 
ATOM   3522  C  CA  . GLU A  1 438 ? 216.532 34.542  187.193 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 681  GLU A CA  1 
ATOM   3523  C  C   . GLU A  1 438 ? 216.854 33.330  186.277 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 681  GLU A C   1 
ATOM   3524  O  O   . GLU A  1 438 ? 216.655 33.330  185.092 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 681  GLU A O   1 
ATOM   3525  C  CB  . GLU A  1 438 ? 217.778 35.361  187.480 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 681  GLU A CB  1 
ATOM   3526  C  CG  . GLU A  1 438 ? 218.356 35.813  186.211 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 681  GLU A CG  1 
ATOM   3527  C  CD  . GLU A  1 438 ? 219.614 36.586  186.375 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 681  GLU A CD  1 
ATOM   3528  O  OE1 . GLU A  1 438 ? 220.554 36.046  186.963 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 681  GLU A OE1 1 
ATOM   3529  O  OE2 . GLU A  1 438 ? 219.679 37.731  185.884 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 681  GLU A OE2 1 
ATOM   3530  N  N   . THR A  1 439 ? 217.363 32.276  186.857 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 682  THR A N   1 
ATOM   3531  C  CA  . THR A  1 439 ? 217.630 31.080  186.114 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 682  THR A CA  1 
ATOM   3532  C  C   . THR A  1 439 ? 216.358 30.616  185.376 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 682  THR A C   1 
ATOM   3533  O  O   . THR A  1 439 ? 216.391 30.230  184.220 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 682  THR A O   1 
ATOM   3534  C  CB  . THR A  1 439 ? 218.122 30.037  187.123 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 682  THR A CB  1 
ATOM   3535  O  OG1 . THR A  1 439 ? 219.357 30.508  187.692 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 682  THR A OG1 1 
ATOM   3536  C  CG2 . THR A  1 439 ? 218.282 28.682  186.480 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 682  THR A CG2 1 
ATOM   3537  N  N   . LEU A  1 440 ? 215.221 30.652  186.069 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 683  LEU A N   1 
ATOM   3538  C  CA  . LEU A  1 440 ? 213.974 30.127  185.528 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 683  LEU A CA  1 
ATOM   3539  C  C   . LEU A  1 440 ? 213.601 31.025  184.425 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 683  LEU A C   1 
ATOM   3540  O  O   . LEU A  1 440 ? 213.195 30.572  183.385 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 683  LEU A O   1 
ATOM   3541  C  CB  . LEU A  1 440 ? 212.867 30.160  186.568 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 683  LEU A CB  1 
ATOM   3542  C  CG  . LEU A  1 440 ? 213.021 29.089  187.640 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 683  LEU A CG  1 
ATOM   3543  C  CD1 . LEU A  1 440 ? 212.201 29.404  188.875 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 683  LEU A CD1 1 
ATOM   3544  C  CD2 . LEU A  1 440 ? 212.635 27.722  187.100 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 683  LEU A CD2 1 
ATOM   3545  N  N   . LEU A  1 441 ? 213.735 32.321  184.668 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 684  LEU A N   1 
ATOM   3546  C  CA  . LEU A  1 441 ? 213.312 33.284  183.689 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 684  LEU A CA  1 
ATOM   3547  C  C   . LEU A  1 441 ? 214.046 33.038  182.386 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 684  LEU A C   1 
ATOM   3548  O  O   . LEU A  1 441 ? 213.431 33.051  181.299 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 684  LEU A O   1 
ATOM   3549  C  CB  . LEU A  1 441 ? 213.527 34.700  184.185 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 684  LEU A CB  1 
ATOM   3550  C  CG  . LEU A  1 441 ? 212.380 35.198  185.065 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 684  LEU A CG  1 
ATOM   3551  C  CD1 . LEU A  1 441 ? 212.805 36.378  185.817 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 684  LEU A CD1 1 
ATOM   3552  C  CD2 . LEU A  1 441 ? 211.101 35.537  184.310 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 684  LEU A CD2 1 
ATOM   3553  N  N   . LYS A  1 442 ? 215.350 32.791  182.498 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 685  LYS A N   1 
ATOM   3554  C  CA  . LYS A  1 442 ? 216.175 32.620  181.345 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 685  LYS A CA  1 
ATOM   3555  C  C   . LYS A  1 442 ? 215.869 31.277  180.671 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 685  LYS A C   1 
ATOM   3556  O  O   . LYS A  1 442 ? 215.727 31.222  179.433 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 685  LYS A O   1 
ATOM   3557  C  CB  . LYS A  1 442 ? 217.639 32.765  181.712 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 685  LYS A CB  1 
ATOM   3558  C  CG  . LYS A  1 442 ? 218.106 34.166  181.769 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 685  LYS A CG  1 
ATOM   3559  C  CD  . LYS A  1 442 ? 219.304 34.265  182.693 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 685  LYS A CD  1 
ATOM   3560  C  CE  . LYS A  1 442 ? 220.569 33.600  182.136 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 685  LYS A CE  1 
ATOM   3561  N  NZ  . LYS A  1 442 ? 221.114 34.491  181.121 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 685  LYS A NZ  1 
ATOM   3562  N  N   . ALA A  1 443 ? 215.736 30.209  181.467 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 686  ALA A N   1 
ATOM   3563  C  CA  . ALA A  1 443 ? 215.342 28.890  180.934 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 686  ALA A CA  1 
ATOM   3564  C  C   . ALA A  1 443 ? 213.977 28.922  180.245 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 686  ALA A C   1 
ATOM   3565  O  O   . ALA A  1 443 ? 213.750 28.212  179.278 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 686  ALA A O   1 
ATOM   3566  C  CB  . ALA A  1 443 ? 215.339 27.838  182.033 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 686  ALA A CB  1 
ATOM   3567  N  N   . ARG A  1 444 ? 213.055 29.731  180.763 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A N   1 
ATOM   3568  C  CA  . ARG A  1 444 ? 211.751 29.806  180.205 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A CA  1 
ATOM   3569  C  C   . ARG A  1 444 ? 211.894 30.145  178.744 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A C   1 
ATOM   3570  O  O   . ARG A  1 444 ? 211.311 29.484  177.916 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A O   1 
ATOM   3571  C  CB  . ARG A  1 444 ? 210.947 30.872  180.925 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A CB  1 
ATOM   3572  C  CG  . ARG A  1 444 ? 209.449 30.740  180.674 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A CG  1 
ATOM   3573  C  CD  . ARG A  1 444 ? 208.654 31.839  181.285 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A CD  1 
ATOM   3574  N  NE  . ARG A  1 444 ? 207.225 31.568  181.151 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A NE  1 
ATOM   3575  C  CZ  . ARG A  1 444 ? 206.435 32.100  180.218 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A CZ  1 
ATOM   3576  N  NH1 . ARG A  1 444 ? 206.925 32.930  179.350 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A NH1 1 
ATOM   3577  N  NH2 . ARG A  1 444 ? 205.151 31.845  180.175 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A NH2 1 
ATOM   3578  N  N   . ILE A  1 445 ? 212.683 31.168  178.423 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A N   1 
ATOM   3579  C  CA  . ILE A  1 445 ? 212.846 31.596  177.030 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A CA  1 
ATOM   3580  C  C   . ILE A  1 445 ? 213.325 30.463  176.166 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A C   1 
ATOM   3581  O  O   . ILE A  1 445 ? 212.870 30.255  175.066 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A O   1 
ATOM   3582  C  CB  . ILE A  1 445 ? 213.893 32.717  176.897 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A CB  1 
ATOM   3583  C  CG1 . ILE A  1 445 ? 213.346 34.030  177.466 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A CG1 1 
ATOM   3584  C  CG2 . ILE A  1 445 ? 214.313 32.872  175.437 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A CG2 1 
ATOM   3585  C  CD1 . ILE A  1 445 ? 214.361 35.070  177.805 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A CD1 1 
ATOM   3586  N  N   . LYS A  1 446 ? 214.279 29.724  176.692 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A N   1 
ATOM   3587  C  CA  . LYS A  1 446 ? 214.990 28.749  175.903 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A CA  1 
ATOM   3588  C  C   . LYS A  1 446 ? 214.217 27.431  175.823 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A C   1 
ATOM   3589  O  O   . LYS A  1 446 ? 214.180 26.791  174.779 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A O   1 
ATOM   3590  C  CB  . LYS A  1 446 ? 216.398 28.564  176.467 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A CB  1 
ATOM   3591  C  CG  . LYS A  1 446 ? 217.250 27.599  175.714 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A CG  1 
ATOM   3592  C  CD  . LYS A  1 446 ? 218.642 27.547  176.282 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A CD  1 
ATOM   3593  C  CE  . LYS A  1 446 ? 219.214 28.939  176.295 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A CE  1 
ATOM   3594  N  NZ  . LYS A  1 446 ? 220.691 28.828  176.291 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A NZ  1 
ATOM   3595  N  N   . TYR A  1 447 ? 213.563 27.037  176.907 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A N   1 
ATOM   3596  C  CA  . TYR A  1 447 ? 213.057 25.664  176.982 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CA  1 
ATOM   3597  C  C   . TYR A  1 447 ? 211.526 25.500  177.040 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A C   1 
ATOM   3598  O  O   . TYR A  1 447 ? 210.981 24.472  176.657 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A O   1 
ATOM   3599  C  CB  . TYR A  1 447 ? 213.677 24.911  178.189 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CB  1 
ATOM   3600  C  CG  . TYR A  1 447 ? 215.186 24.775  178.192 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CG  1 
ATOM   3601  C  CD1 . TYR A  1 447 ? 215.971 25.719  178.799 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CD1 1 
ATOM   3602  C  CD2 . TYR A  1 447 ? 215.833 23.671  177.603 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CD2 1 
ATOM   3603  C  CE1 . TYR A  1 447 ? 217.338 25.607  178.799 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CE1 1 
ATOM   3604  C  CE2 . TYR A  1 447 ? 217.217 23.544  177.633 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CE2 1 
ATOM   3605  C  CZ  . TYR A  1 447 ? 217.933 24.530  178.228 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CZ  1 
ATOM   3606  O  OH  . TYR A  1 447 ? 219.274 24.470  178.268 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A OH  1 
ATOM   3607  N  N   . VAL A  1 448 ? 210.831 26.486  177.577 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 691  VAL A N   1 
ATOM   3608  C  CA  . VAL A  1 448 ? 209.425 26.278  177.934 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 691  VAL A CA  1 
ATOM   3609  C  C   . VAL A  1 448 ? 208.507 26.478  176.760 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 691  VAL A C   1 
ATOM   3610  O  O   . VAL A  1 448 ? 208.265 27.589  176.330 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 691  VAL A O   1 
ATOM   3611  C  CB  . VAL A  1 448 ? 208.975 27.256  178.985 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 691  VAL A CB  1 
ATOM   3612  C  CG1 . VAL A  1 448 ? 207.630 26.892  179.409 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 691  VAL A CG1 1 
ATOM   3613  C  CG2 . VAL A  1 448 ? 209.894 27.230  180.135 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 691  VAL A CG2 1 
ATOM   3614  N  N   . SER A  1 449 ? 207.985 25.389  176.242 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 692  SER A N   1 
ATOM   3615  C  CA  . SER A  1 449 ? 207.099 25.465  175.093 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 692  SER A CA  1 
ATOM   3616  C  C   . SER A  1 449 ? 206.413 24.115  174.897 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 692  SER A C   1 
ATOM   3617  O  O   . SER A  1 449 ? 206.980 23.083  175.222 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 692  SER A O   1 
ATOM   3618  C  CB  . SER A  1 449 ? 207.915 25.855  173.870 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 692  SER A CB  1 
ATOM   3619  O  OG  . SER A  1 449 ? 207.099 26.009  172.754 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 692  SER A OG  1 
ATOM   3620  N  N   . GLY A  1 450 ? 205.196 24.111  174.374 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 693  GLY A N   1 
ATOM   3621  C  CA  . GLY A  1 450 ? 204.520 22.829  174.110 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 693  GLY A CA  1 
ATOM   3622  C  C   . GLY A  1 450 ? 203.424 22.466  175.107 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 693  GLY A C   1 
ATOM   3623  O  O   . GLY A  1 450 ? 203.121 23.238  176.025 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 693  GLY A O   1 
ATOM   3624  N  N   . GLY A  1 451 ? 202.818 21.294  174.941 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 694  GLY A N   1 
ATOM   3625  C  CA  . GLY A  1 451 ? 201.733 20.880  175.829 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 694  GLY A CA  1 
ATOM   3626  C  C   . GLY A  1 451 ? 202.240 20.705  177.249 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 694  GLY A C   1 
ATOM   3627  O  O   . GLY A  1 451 ? 203.458 20.672  177.504 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 694  GLY A O   1 
ATOM   3628  N  N   . GLN A  1 452 ? 201.303 20.597  178.182 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A N   1 
ATOM   3629  C  CA  . GLN A  1 452 ? 201.673 20.375  179.545 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A CA  1 
ATOM   3630  C  C   . GLN A  1 452 ? 200.975 19.216  180.168 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A C   1 
ATOM   3631  O  O   . GLN A  1 452 ? 199.800 18.963  179.930 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A O   1 
ATOM   3632  C  CB  . GLN A  1 452 ? 201.289 21.554  180.369 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A CB  1 
ATOM   3633  C  CG  . GLN A  1 452 ? 201.762 21.421  181.765 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A CG  1 
ATOM   3634  C  CD  . GLN A  1 452 ? 201.565 22.695  182.528 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A CD  1 
ATOM   3635  O  OE1 . GLN A  1 452 ? 201.162 23.744  181.968 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A OE1 1 
ATOM   3636  N  NE2 . GLN A  1 452 ? 201.850 22.630  183.826 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A NE2 1 
ATOM   3637  N  N   . ALA A  1 453 ? 201.703 18.504  181.013 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 696  ALA A N   1 
ATOM   3638  C  CA  . ALA A  1 453 ? 201.056 17.519  181.852 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 696  ALA A CA  1 
ATOM   3639  C  C   . ALA A  1 453 ? 201.585 17.668  183.260 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 696  ALA A C   1 
ATOM   3640  O  O   . ALA A  1 453 ? 202.774 17.955  183.468 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 696  ALA A O   1 
ATOM   3641  C  CB  . ALA A  1 453 ? 201.261 16.131  181.335 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 696  ALA A CB  1 
ATOM   3642  N  N   . MET A  1 454 ? 200.676 17.525  184.219 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 697  MET A N   1 
ATOM   3643  C  CA  . MET A  1 454 ? 201.016 17.547  185.617 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 697  MET A CA  1 
ATOM   3644  C  C   . MET A  1 454 ? 200.430 16.347  186.267 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 697  MET A C   1 
ATOM   3645  O  O   . MET A  1 454 ? 199.309 15.979  185.997 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 697  MET A O   1 
ATOM   3646  C  CB  . MET A  1 454 ? 200.430 18.755  186.272 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 697  MET A CB  1 
ATOM   3647  C  CG  . MET A  1 454 ? 200.827 20.062  185.622 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 697  MET A CG  1 
ATOM   3648  S  SD  . MET A  1 454 ? 200.442 21.413  186.784 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 697  MET A SD  1 
ATOM   3649  C  CE  . MET A  1 454 ? 201.584 21.173  188.160 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 697  MET A CE  1 
ATOM   3650  N  N   . ARG A  1 455 ? 201.210 15.720  187.120 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A N   1 
ATOM   3651  C  CA  . ARG A  1 455 ? 200.791 14.512  187.787 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A CA  1 
ATOM   3652  C  C   . ARG A  1 455 ? 200.990 14.706  189.267 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A C   1 
ATOM   3653  O  O   . ARG A  1 455 ? 201.892 15.408  189.696 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A O   1 
ATOM   3654  C  CB  . ARG A  1 455 ? 201.618 13.332  187.302 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A CB  1 
ATOM   3655  C  CG  . ARG A  1 455 ? 201.510 13.032  185.832 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A CG  1 
ATOM   3656  C  CD  . ARG A  1 455 ? 200.245 12.381  185.570 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A CD  1 
ATOM   3657  N  NE  . ARG A  1 455 ? 199.978 12.225  184.163 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A NE  1 
ATOM   3658  C  CZ  . ARG A  1 455 ? 199.451 13.184  183.398 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A CZ  1 
ATOM   3659  N  NH1 . ARG A  1 455 ? 199.186 14.373  183.926 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A NH1 1 
ATOM   3660  N  NH2 . ARG A  1 455 ? 199.203 12.994  182.102 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A NH2 1 
ATOM   3661  N  N   . ASN A  1 456 ? 200.123 14.103  190.046 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A N   1 
ATOM   3662  C  CA  . ASN A  1 456 ? 200.285 14.132  191.457 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A CA  1 
ATOM   3663  C  C   . ASN A  1 456 ? 200.516 12.673  191.873 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A C   1 
ATOM   3664  O  O   . ASN A  1 456 ? 199.662 11.837  191.621 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A O   1 
ATOM   3665  C  CB  . ASN A  1 456 ? 199.009 14.708  192.086 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A CB  1 
ATOM   3666  C  CG  . ASN A  1 456 ? 199.060 14.795  193.618 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A CG  1 
ATOM   3667  O  OD1 . ASN A  1 456 ? 200.132 14.859  194.241 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A OD1 1 
ATOM   3668  N  ND2 . ASN A  1 456 ? 197.897 14.815  194.224 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A ND2 1 
ATOM   3669  N  N   . GLN A  1 457 ? 201.657 12.356  192.490 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A N   1 
ATOM   3670  C  CA  . GLN A  1 457 ? 201.918 10.963  192.904 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A CA  1 
ATOM   3671  C  C   . GLN A  1 457 ? 202.141 10.800  194.411 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A C   1 
ATOM   3672  O  O   . GLN A  1 457 ? 202.889 11.575  195.039 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A O   1 
ATOM   3673  C  CB  . GLN A  1 457 ? 203.124 10.417  192.144 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A CB  1 
ATOM   3674  C  CG  . GLN A  1 457 ? 203.472 8.988   192.470 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A CG  1 
ATOM   3675  C  CD  . GLN A  1 457 ? 204.738 8.504   191.744 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A CD  1 
ATOM   3676  O  OE1 . GLN A  1 457 ? 205.088 9.032   190.674 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A OE1 1 
ATOM   3677  N  NE2 . GLN A  1 457 ? 205.418 7.486   192.319 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A NE2 1 
ATOM   3678  N  N   . GLN A  1 458 ? 201.506 9.791   195.009 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A N   1 
ATOM   3679  C  CA  . GLN A  1 458 ? 201.733 9.549   196.452 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A CA  1 
ATOM   3680  C  C   . GLN A  1 458 ? 202.998 8.695   196.617 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A C   1 
ATOM   3681  O  O   . GLN A  1 458 ? 203.067 7.595   196.103 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A O   1 
ATOM   3682  C  CB  . GLN A  1 458 ? 200.525 8.896   197.132 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A CB  1 
ATOM   3683  C  CG  . GLN A  1 458 ? 199.174 9.495   196.806 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A CG  1 
ATOM   3684  C  CD  . GLN A  1 458 ? 199.038 10.924  197.264 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A CD  1 
ATOM   3685  O  OE1 . GLN A  1 458 ? 199.294 11.224  198.415 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A OE1 1 
ATOM   3686  N  NE2 . GLN A  1 458 ? 198.644 11.834  196.353 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A NE2 1 
ATOM   3687  N  N   . VAL A  1 459 ? 204.038 9.190   197.270 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 702  VAL A N   1 
ATOM   3688  C  CA  . VAL A  1 459 ? 205.185 8.316   197.431 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 702  VAL A CA  1 
ATOM   3689  C  C   . VAL A  1 459 ? 205.652 8.380   198.841 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 702  VAL A C   1 
ATOM   3690  O  O   . VAL A  1 459 ? 205.459 9.406   199.487 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 702  VAL A O   1 
ATOM   3691  C  CB  . VAL A  1 459 ? 206.338 8.701   196.534 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 702  VAL A CB  1 
ATOM   3692  C  CG1 . VAL A  1 459 ? 206.128 8.115   195.168 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 702  VAL A CG1 1 
ATOM   3693  C  CG2 . VAL A  1 459 ? 206.486 10.198  196.509 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 702  VAL A CG2 1 
ATOM   3694  N  N   . GLY A  1 460 ? 206.262 7.303   199.324 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 703  GLY A N   1 
ATOM   3695  C  CA  . GLY A  1 460 ? 206.859 7.353   200.635 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 703  GLY A CA  1 
ATOM   3696  C  C   . GLY A  1 460 ? 205.759 7.798   201.536 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 703  GLY A C   1 
ATOM   3697  O  O   . GLY A  1 460 ? 204.636 7.354   201.390 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 703  GLY A O   1 
ATOM   3698  N  N   . ASN A  1 461 ? 206.073 8.722   202.426 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A N   1 
ATOM   3699  C  CA  . ASN A  1 461 ? 205.148 9.156   203.455 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A CA  1 
ATOM   3700  C  C   . ASN A  1 461 ? 204.484 10.454  203.036 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A C   1 
ATOM   3701  O  O   . ASN A  1 461 ? 203.892 11.110  203.858 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A O   1 
ATOM   3702  C  CB  . ASN A  1 461 ? 205.939 9.450   204.715 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A CB  1 
ATOM   3703  C  CG  . ASN A  1 461 ? 207.077 10.411  204.425 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A CG  1 
ATOM   3704  O  OD1 . ASN A  1 461 ? 207.399 10.645  203.273 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A OD1 1 
ATOM   3705  N  ND2 . ASN A  1 461 ? 207.663 10.981  205.438 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A ND2 1 
ATOM   3706  N  N   . SER A  1 462 ? 204.594 10.864  201.786 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 705  SER A N   1 
ATOM   3707  C  CA  . SER A  1 462 ? 203.989 12.120  201.400 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 705  SER A CA  1 
ATOM   3708  C  C   . SER A  1 462 ? 203.489 12.063  199.948 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 705  SER A C   1 
ATOM   3709  O  O   . SER A  1 462 ? 202.970 11.039  199.499 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 705  SER A O   1 
ATOM   3710  C  CB  . SER A  1 462 ? 205.003 13.234  201.597 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 705  SER A CB  1 
ATOM   3711  O  OG  . SER A  1 462 ? 204.359 14.485  201.665 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 705  SER A OG  1 
ATOM   3712  N  N   . GLU A  1 463 ? 203.657 13.149  199.210 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A N   1 
ATOM   3713  C  CA  . GLU A  1 463 ? 203.245 13.156  197.819 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A CA  1 
ATOM   3714  C  C   . GLU A  1 463 ? 204.123 14.112  197.029 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A C   1 
ATOM   3715  O  O   . GLU A  1 463 ? 204.715 14.993  197.621 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A O   1 
ATOM   3716  C  CB  . GLU A  1 463 ? 201.810 13.643  197.759 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A CB  1 
ATOM   3717  C  CG  . GLU A  1 463 ? 201.629 14.945  198.487 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A CG  1 
ATOM   3718  C  CD  . GLU A  1 463 ? 200.293 15.574  198.223 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A CD  1 
ATOM   3719  O  OE1 . GLU A  1 463 ? 199.517 15.024  197.400 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A OE1 1 
ATOM   3720  O  OE2 . GLU A  1 463 ? 200.035 16.636  198.828 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A OE2 1 
ATOM   3721  N  N   . ILE A  1 464 ? 204.231 13.937  195.715 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A N   1 
ATOM   3722  C  CA  . ILE A  1 464 ? 204.886 14.941  194.861 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A CA  1 
ATOM   3723  C  C   . ILE A  1 464 ? 204.013 15.241  193.655 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A C   1 
ATOM   3724  O  O   . ILE A  1 464 ? 203.079 14.501  193.389 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A O   1 
ATOM   3725  C  CB  . ILE A  1 464 ? 206.283 14.509  194.401 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A CB  1 
ATOM   3726  C  CG1 . ILE A  1 464 ? 206.232 13.138  193.774 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A CG1 1 
ATOM   3727  C  CG2 . ILE A  1 464 ? 207.177 14.402  195.578 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A CG2 1 
ATOM   3728  C  CD1 . ILE A  1 464 ? 206.010 13.164  192.334 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A CD1 1 
ATOM   3729  N  N   . ILE A  1 465 ? 204.271 16.349  192.959 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A N   1 
ATOM   3730  C  CA  . ILE A  1 465 ? 203.642 16.561  191.645 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A CA  1 
ATOM   3731  C  C   . ILE A  1 465 ? 204.716 16.687  190.633 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A C   1 
ATOM   3732  O  O   . ILE A  1 465 ? 205.835 17.045  190.961 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A O   1 
ATOM   3733  C  CB  . ILE A  1 465 ? 202.828 17.838  191.516 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A CB  1 
ATOM   3734  C  CG1 . ILE A  1 465 ? 203.720 19.018  191.723 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A CG1 1 
ATOM   3735  C  CG2 . ILE A  1 465 ? 201.677 17.902  192.504 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A CG2 1 
ATOM   3736  C  CD1 . ILE A  1 465 ? 203.128 20.187  191.112 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A CD1 1 
ATOM   3737  N  N   . THR A  1 466 ? 204.397 16.382  189.393 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 709  THR A N   1 
ATOM   3738  C  CA  . THR A  1 466 ? 205.389 16.599  188.362 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 709  THR A CA  1 
ATOM   3739  C  C   . THR A  1 466 ? 204.743 17.515  187.338 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 709  THR A C   1 
ATOM   3740  O  O   . THR A  1 466 ? 203.565 17.386  187.048 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 709  THR A O   1 
ATOM   3741  C  CB  . THR A  1 466 ? 205.928 15.266  187.739 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 709  THR A CB  1 
ATOM   3742  O  OG1 . THR A  1 466 ? 204.873 14.564  187.093 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 709  THR A OG1 1 
ATOM   3743  C  CG2 . THR A  1 466 ? 206.463 14.385  188.797 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 709  THR A CG2 1 
ATOM   3744  N  N   . SER A  1 467 ? 205.487 18.461  186.794 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 710  SER A N   1 
ATOM   3745  C  CA  . SER A  1 467 ? 204.921 19.300  185.760 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 710  SER A CA  1 
ATOM   3746  C  C   . SER A  1 467 ? 205.856 19.232  184.582 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 710  SER A C   1 
ATOM   3747  O  O   . SER A  1 467 ? 207.050 19.408  184.745 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 710  SER A O   1 
ATOM   3748  C  CB  . SER A  1 467 ? 204.876 20.702  186.260 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 710  SER A CB  1 
ATOM   3749  O  OG  . SER A  1 467 ? 203.885 21.381  185.571 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 710  SER A OG  1 
ATOM   3750  N  N   . VAL A  1 468 ? 205.339 18.945  183.394 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 711  VAL A N   1 
ATOM   3751  C  CA  . VAL A  1 468 ? 206.208 18.738  182.232 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 711  VAL A CA  1 
ATOM   3752  C  C   . VAL A  1 468 ? 205.719 19.559  181.085 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 711  VAL A C   1 
ATOM   3753  O  O   . VAL A  1 468 ? 204.508 19.716  180.952 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 711  VAL A O   1 
ATOM   3754  C  CB  . VAL A  1 468 ? 206.127 17.312  181.766 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 711  VAL A CB  1 
ATOM   3755  C  CG1 . VAL A  1 468 ? 206.718 17.188  180.352 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 711  VAL A CG1 1 
ATOM   3756  C  CG2 . VAL A  1 468 ? 206.815 16.409  182.803 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 711  VAL A CG2 1 
ATOM   3757  N  N   . ARG A  1 469 ? 206.640 20.096  180.282 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A N   1 
ATOM   3758  C  CA  . ARG A  1 469 ? 206.273 20.776  179.056 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A CA  1 
ATOM   3759  C  C   . ARG A  1 469 ? 206.893 19.984  177.954 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A C   1 
ATOM   3760  O  O   . ARG A  1 469 ? 208.084 19.734  177.983 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A O   1 
ATOM   3761  C  CB  . ARG A  1 469 ? 206.864 22.166  179.040 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A CB  1 
ATOM   3762  C  CG  . ARG A  1 469 ? 206.205 23.146  179.990 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A CG  1 
ATOM   3763  C  CD  . ARG A  1 469 ? 204.677 23.203  179.841 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A CD  1 
ATOM   3764  N  NE  . ARG A  1 469 ? 204.257 23.781  178.567 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A NE  1 
ATOM   3765  C  CZ  . ARG A  1 469 ? 204.163 25.085  178.325 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A CZ  1 
ATOM   3766  N  NH1 . ARG A  1 469 ? 204.444 25.992  179.257 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A NH1 1 
ATOM   3767  N  NH2 . ARG A  1 469 ? 203.803 25.488  177.148 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A NH2 1 
ATOM   3768  N  N   . TYR A  1 470 ? 206.139 19.573  176.956 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 713  TYR A N   1 
ATOM   3769  C  CA  . TYR A  1 470 ? 206.732 18.677  175.961 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CA  1 
ATOM   3770  C  C   . TYR A  1 470 ? 207.891 19.177  175.069 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 713  TYR A C   1 
ATOM   3771  O  O   . TYR A  1 470 ? 208.697 18.377  174.664 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 713  TYR A O   1 
ATOM   3772  C  CB  . TYR A  1 470 ? 205.654 18.104  175.084 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CB  1 
ATOM   3773  C  CG  . TYR A  1 470 ? 204.672 17.328  175.877 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CG  1 
ATOM   3774  C  CD1 . TYR A  1 470 ? 205.108 16.366  176.813 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CD1 1 
ATOM   3775  C  CD2 . TYR A  1 470 ? 203.287 17.554  175.732 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CD2 1 
ATOM   3776  C  CE1 . TYR A  1 470 ? 204.179 15.645  177.555 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CE1 1 
ATOM   3777  C  CE2 . TYR A  1 470 ? 202.367 16.845  176.486 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CE2 1 
ATOM   3778  C  CZ  . TYR A  1 470 ? 202.816 15.906  177.370 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CZ  1 
ATOM   3779  O  OH  . TYR A  1 470 ? 201.907 15.223  178.078 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 713  TYR A OH  1 
ATOM   3780  N  N   . GLY A  1 471 ? 207.953 20.461  174.718 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 714  GLY A N   1 
ATOM   3781  C  CA  . GLY A  1 471 ? 209.026 21.012  173.891 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 714  GLY A CA  1 
ATOM   3782  C  C   . GLY A  1 471 ? 208.346 21.757  172.783 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 714  GLY A C   1 
ATOM   3783  O  O   . GLY A  1 471 ? 207.188 21.486  172.532 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 714  GLY A O   1 
ATOM   3784  N  N   . LYS A  1 472 ? 209.021 22.674  172.094 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A N   1 
ATOM   3785  C  CA  . LYS A  1 472 ? 208.308 23.445  171.062 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A CA  1 
ATOM   3786  C  C   . LYS A  1 472 ? 207.614 22.592  170.020 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A C   1 
ATOM   3787  O  O   . LYS A  1 472 ? 208.236 21.725  169.418 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A O   1 
ATOM   3788  C  CB  . LYS A  1 472 ? 209.232 24.404  170.342 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A CB  1 
ATOM   3789  C  CG  . LYS A  1 472 ? 208.557 25.463  169.493 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A CG  1 
ATOM   3790  C  CD  . LYS A  1 472 ? 209.646 26.399  169.142 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A CD  1 
ATOM   3791  C  CE  . LYS A  1 472 ? 209.220 27.817  168.774 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A CE  1 
ATOM   3792  N  NZ  . LYS A  1 472 ? 208.832 27.894  167.394 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A NZ  1 
ATOM   3793  N  N   . GLY A  1 473 ? 206.321 22.858  169.809 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 716  GLY A N   1 
ATOM   3794  C  CA  . GLY A  1 473 ? 205.553 22.263  168.707 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 716  GLY A CA  1 
ATOM   3795  C  C   . GLY A  1 473 ? 205.253 20.779  168.907 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 716  GLY A C   1 
ATOM   3796  O  O   . GLY A  1 473 ? 205.283 19.977  167.948 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 716  GLY A O   1 
ATOM   3797  N  N   . ALA A  1 474 ? 205.025 20.411  170.164 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 717  ALA A N   1 
ATOM   3798  C  CA  . ALA A  1 474 ? 204.419 19.130  170.531 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 717  ALA A CA  1 
ATOM   3799  C  C   . ALA A  1 474 ? 203.325 19.429  171.566 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 717  ALA A C   1 
ATOM   3800  O  O   . ALA A  1 474 ? 203.599 19.647  172.747 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 717  ALA A O   1 
ATOM   3801  C  CB  . ALA A  1 474 ? 205.451 18.136  171.069 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 717  ALA A CB  1 
ATOM   3802  N  N   . LEU A  1 475 ? 202.085 19.486  171.118 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 718  LEU A N   1 
ATOM   3803  C  CA  . LEU A  1 475 ? 201.002 19.727  172.036 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 718  LEU A CA  1 
ATOM   3804  C  C   . LEU A  1 475 ? 200.639 18.512  172.831 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 718  LEU A C   1 
ATOM   3805  O  O   . LEU A  1 475 ? 200.094 18.636  173.921 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 718  LEU A O   1 
ATOM   3806  C  CB  . LEU A  1 475 ? 199.774 20.166  171.295 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 718  LEU A CB  1 
ATOM   3807  C  CG  . LEU A  1 475 ? 199.799 21.641  170.988 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 718  LEU A CG  1 
ATOM   3808  C  CD1 . LEU A  1 475 ? 198.524 21.914  170.366 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 718  LEU A CD1 1 
ATOM   3809  C  CD2 . LEU A  1 475 ? 199.933 22.427  172.263 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 718  LEU A CD2 1 
ATOM   3810  N  N   . LYS A  1 476 ? 200.956 17.338  172.281 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 719  LYS A N   1 
ATOM   3811  C  CA  . LYS A  1 476 ? 200.626 16.060  172.903 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 719  LYS A CA  1 
ATOM   3812  C  C   . LYS A  1 476 ? 201.793 15.178  173.319 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 719  LYS A C   1 
ATOM   3813  O  O   . LYS A  1 476 ? 202.925 15.362  172.905 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 719  LYS A O   1 
ATOM   3814  C  CB  . LYS A  1 476 ? 199.713 15.297  171.981 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 719  LYS A CB  1 
ATOM   3815  C  CG  . LYS A  1 476 ? 198.335 15.875  172.049 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 719  LYS A CG  1 
ATOM   3816  C  CD  . LYS A  1 476 ? 197.313 15.145  171.251 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 719  LYS A CD  1 
ATOM   3817  C  CE  . LYS A  1 476 ? 197.545 15.467  169.832 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 719  LYS A CE  1 
ATOM   3818  N  NZ  . LYS A  1 476 ? 196.579 14.728  168.936 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 719  LYS A NZ  1 
ATOM   3819  N  N   . ALA A  1 477 ? 201.509 14.195  174.157 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 720  ALA A N   1 
ATOM   3820  C  CA  . ALA A  1 477 ? 202.577 13.348  174.667 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 720  ALA A CA  1 
ATOM   3821  C  C   . ALA A  1 477 ? 203.124 12.536  173.517 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 720  ALA A C   1 
ATOM   3822  O  O   . ALA A  1 477 ? 204.286 12.142  173.524 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 720  ALA A O   1 
ATOM   3823  C  CB  . ALA A  1 477 ? 202.071 12.451  175.738 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 720  ALA A CB  1 
ATOM   3824  N  N   . THR A  1 478 ? 202.280 12.291  172.516 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 721  THR A N   1 
ATOM   3825  C  CA  . THR A  1 478 ? 202.654 11.445  171.372 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 721  THR A CA  1 
ATOM   3826  C  C   . THR A  1 478 ? 203.270 12.236  170.190 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 721  THR A C   1 
ATOM   3827  O  O   . THR A  1 478 ? 203.859 11.637  169.263 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 721  THR A O   1 
ATOM   3828  C  CB  . THR A  1 478 ? 201.455 10.644  170.814 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 721  THR A CB  1 
ATOM   3829  O  OG1 . THR A  1 478 ? 200.524 11.566  170.255 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 721  THR A OG1 1 
ATOM   3830  C  CG2 . THR A  1 478 ? 200.762 9.878   171.863 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 721  THR A CG2 1 
ATOM   3831  N  N   . ASP A  1 479 ? 203.124 13.560  170.196 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 722  ASP A N   1 
ATOM   3832  C  CA  . ASP A  1 479 ? 203.741 14.385  169.179 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 722  ASP A CA  1 
ATOM   3833  C  C   . ASP A  1 479 ? 205.258 14.259  169.221 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 722  ASP A C   1 
ATOM   3834  O  O   . ASP A  1 479 ? 205.827 14.332  170.306 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 722  ASP A O   1 
ATOM   3835  C  CB  . ASP A  1 479 ? 203.339 15.812  169.431 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 722  ASP A CB  1 
ATOM   3836  C  CG  . ASP A  1 479 ? 201.951 16.075  168.977 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 722  ASP A CG  1 
ATOM   3837  O  OD1 . ASP A  1 479 ? 201.461 15.311  168.141 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 722  ASP A OD1 1 
ATOM   3838  O  OD2 . ASP A  1 479 ? 201.325 17.034  169.439 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 722  ASP A OD2 1 
ATOM   3839  N  N   . THR A  1 480 ? 205.918 14.082  168.071 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 723  THR A N   1 
ATOM   3840  C  CA  . THR A  1 480 ? 207.364 13.881  168.095 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 723  THR A CA  1 
ATOM   3841  C  C   . THR A  1 480 ? 208.118 15.107  167.617 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 723  THR A C   1 
ATOM   3842  O  O   . THR A  1 480 ? 209.338 15.171  167.797 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 723  THR A O   1 
ATOM   3843  C  CB  . THR A  1 480 ? 207.818 12.605  167.282 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 723  THR A CB  1 
ATOM   3844  O  OG1 . THR A  1 480 ? 207.628 12.825  165.889 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 723  THR A OG1 1 
ATOM   3845  C  CG2 . THR A  1 480 ? 207.018 11.374  167.653 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 723  THR A CG2 1 
ATOM   3846  N  N   . GLY A  1 481 ? 207.428 16.064  166.976 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 724  GLY A N   1 
ATOM   3847  C  CA  . GLY A  1 481 ? 208.072 17.366  166.629 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 724  GLY A CA  1 
ATOM   3848  C  C   . GLY A  1 481 ? 209.387 17.305  165.848 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 724  GLY A C   1 
ATOM   3849  O  O   . GLY A  1 481 ? 209.446 16.542  164.905 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 724  GLY A O   1 
ATOM   3850  N  N   . ASP A  1 482 ? 210.415 18.082  166.213 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 725  ASP A N   1 
ATOM   3851  C  CA  . ASP A  1 482 ? 211.641 18.191  165.390 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 725  ASP A CA  1 
ATOM   3852  C  C   . ASP A  1 482 ? 212.953 18.466  166.175 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 725  ASP A C   1 
ATOM   3853  O  O   . ASP A  1 482 ? 212.962 18.327  167.378 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 725  ASP A O   1 
ATOM   3854  C  CB  . ASP A  1 482 ? 211.439 19.217  164.271 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 725  ASP A CB  1 
ATOM   3855  C  CG  . ASP A  1 482 ? 211.331 20.656  164.791 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 725  ASP A CG  1 
ATOM   3856  O  OD1 . ASP A  1 482 ? 211.628 20.870  166.016 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 725  ASP A OD1 1 
ATOM   3857  O  OD2 . ASP A  1 482 ? 210.980 21.573  163.973 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 725  ASP A OD2 1 
ATOM   3858  N  N   . ARG A  1 483 ? 214.051 18.843  165.525 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 726  ARG A N   1 
ATOM   3859  C  CA  . ARG A  1 483 ? 215.255 19.121  166.294 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 726  ARG A CA  1 
ATOM   3860  C  C   . ARG A  1 483 ? 214.941 19.886  167.549 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 726  ARG A C   1 
ATOM   3861  O  O   . ARG A  1 483 ? 215.494 19.602  168.599 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 726  ARG A O   1 
ATOM   3862  C  CB  . ARG A  1 483 ? 216.169 20.088  165.564 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 726  ARG A CB  1 
ATOM   3863  C  CG  . ARG A  1 483 ? 217.342 19.540  164.823 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 726  ARG A CG  1 
ATOM   3864  C  CD  . ARG A  1 483 ? 217.216 20.134  163.397 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 726  ARG A CD  1 
ATOM   3865  N  NE  . ARG A  1 483 ? 216.224 19.267  162.743 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 726  ARG A NE  1 
ATOM   3866  C  CZ  . ARG A  1 483 ? 216.560 18.123  162.131 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 726  ARG A CZ  1 
ATOM   3867  N  NH1 . ARG A  1 483 ? 217.877 17.774  162.031 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 726  ARG A NH1 1 
ATOM   3868  N  NH2 . ARG A  1 483 ? 215.578 17.356  161.629 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 726  ARG A NH2 1 
ATOM   3869  N  N   . ILE A  1 484 ? 214.153 20.949  167.405 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 727  ILE A N   1 
ATOM   3870  C  CA  . ILE A  1 484 ? 214.059 21.951  168.449 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 727  ILE A CA  1 
ATOM   3871  C  C   . ILE A  1 484 ? 213.211 21.354  169.561 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 727  ILE A C   1 
ATOM   3872  O  O   . ILE A  1 484 ? 213.506 21.546  170.751 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 727  ILE A O   1 
ATOM   3873  C  CB  . ILE A  1 484 ? 213.551 23.308  167.917 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 727  ILE A CB  1 
ATOM   3874  C  CG1 . ILE A  1 484 ? 214.726 24.205  167.642 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 727  ILE A CG1 1 
ATOM   3875  C  CG2 . ILE A  1 484 ? 212.899 24.078  168.939 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 727  ILE A CG2 1 
ATOM   3876  C  CD1 . ILE A  1 484 ? 215.599 23.775  166.394 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 727  ILE A CD1 1 
ATOM   3877  N  N   . THR A  1 485 ? 212.189 20.581  169.188 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 728  THR A N   1 
ATOM   3878  C  CA  . THR A  1 485 ? 211.406 19.872  170.188 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 728  THR A CA  1 
ATOM   3879  C  C   . THR A  1 485 ? 212.350 19.040  171.039 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 728  THR A C   1 
ATOM   3880  O  O   . THR A  1 485 ? 212.416 19.149  172.265 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 728  THR A O   1 
ATOM   3881  C  CB  . THR A  1 485 ? 210.425 18.934  169.548 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 728  THR A CB  1 
ATOM   3882  O  OG1 . THR A  1 485 ? 209.777 19.603  168.484 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 728  THR A OG1 1 
ATOM   3883  C  CG2 . THR A  1 485 ? 209.382 18.570  170.501 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 728  THR A CG2 1 
ATOM   3884  N  N   . ARG A  1 486 ? 213.112 18.202  170.381 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 729  ARG A N   1 
ATOM   3885  C  CA  . ARG A  1 486 ? 214.042 17.397  171.111 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 729  ARG A CA  1 
ATOM   3886  C  C   . ARG A  1 486 ? 214.852 18.165  172.120 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 729  ARG A C   1 
ATOM   3887  O  O   . ARG A  1 486 ? 215.168 17.621  173.150 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 729  ARG A O   1 
ATOM   3888  C  CB  . ARG A  1 486 ? 214.990 16.651  170.201 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 729  ARG A CB  1 
ATOM   3889  C  CG  . ARG A  1 486 ? 215.860 15.763  170.993 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 729  ARG A CG  1 
ATOM   3890  C  CD  . ARG A  1 486 ? 215.732 14.386  170.511 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 729  ARG A CD  1 
ATOM   3891  N  NE  . ARG A  1 486 ? 216.798 13.543  171.015 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 729  ARG A NE  1 
ATOM   3892  C  CZ  . ARG A  1 486 ? 216.560 12.427  171.689 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 729  ARG A CZ  1 
ATOM   3893  N  NH1 . ARG A  1 486 ? 215.302 12.076  171.911 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 729  ARG A NH1 1 
ATOM   3894  N  NH2 . ARG A  1 486 ? 217.546 11.663  172.148 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 729  ARG A NH2 1 
ATOM   3895  N  N   . THR A  1 487 ? 215.223 19.403  171.839 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 730  THR A N   1 
ATOM   3896  C  CA  . THR A  1 487 ? 216.080 20.104  172.780 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 730  THR A CA  1 
ATOM   3897  C  C   . THR A  1 487 ? 215.337 21.157  173.538 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 730  THR A C   1 
ATOM   3898  O  O   . THR A  1 487 ? 215.913 22.150  173.905 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 730  THR A O   1 
ATOM   3899  C  CB  . THR A  1 487 ? 217.308 20.741  172.116 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 730  THR A CB  1 
ATOM   3900  O  OG1 . THR A  1 487 ? 216.868 21.630  171.110 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 730  THR A OG1 1 
ATOM   3901  C  CG2 . THR A  1 487 ? 218.129 19.706  171.442 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 730  THR A CG2 1 
ATOM   3902  N  N   . SER A  1 488 ? 214.057 20.936  173.754 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 731  SER A N   1 
ATOM   3903  C  CA  . SER A  1 488 ? 213.263 21.871  174.523 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 731  SER A CA  1 
ATOM   3904  C  C   . SER A  1 488 ? 212.240 21.112  175.359 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 731  SER A C   1 
ATOM   3905  O  O   . SER A  1 488 ? 212.238 19.877  175.361 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 731  SER A O   1 
ATOM   3906  C  CB  . SER A  1 488 ? 212.604 22.914  173.637 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 731  SER A CB  1 
ATOM   3907  O  OG  . SER A  1 488 ? 211.670 22.346  172.727 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 731  SER A OG  1 
ATOM   3908  N  N   . GLY A  1 489 ? 211.406 21.824  176.106 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 732  GLY A N   1 
ATOM   3909  C  CA  . GLY A  1 489 ? 210.611 21.187  177.148 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 732  GLY A CA  1 
ATOM   3910  C  C   . GLY A  1 489 ? 211.362 21.306  178.476 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 732  GLY A C   1 
ATOM   3911  O  O   . GLY A  1 489 ? 212.457 21.878  178.515 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 732  GLY A O   1 
ATOM   3912  N  N   . VAL A  1 490 ? 210.792 20.774  179.567 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 733  VAL A N   1 
ATOM   3913  C  CA  . VAL A  1 490 ? 211.385 20.852  180.886 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 733  VAL A CA  1 
ATOM   3914  C  C   . VAL A  1 490 ? 210.500 20.013  181.766 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 733  VAL A C   1 
ATOM   3915  O  O   . VAL A  1 490 ? 209.337 19.725  181.407 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 733  VAL A O   1 
ATOM   3916  C  CB  . VAL A  1 490 ? 211.388 22.287  181.433 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 733  VAL A CB  1 
ATOM   3917  C  CG1 . VAL A  1 490 ? 209.993 22.798  181.525 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 733  VAL A CG1 1 
ATOM   3918  C  CG2 . VAL A  1 490 ? 212.014 22.341  182.772 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 733  VAL A CG2 1 
ATOM   3919  N  N   . VAL A  1 491 ? 211.032 19.637  182.927 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 734  VAL A N   1 
ATOM   3920  C  CA  . VAL A  1 491 ? 210.259 18.942  183.920 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 734  VAL A CA  1 
ATOM   3921  C  C   . VAL A  1 491 ? 210.581 19.590  185.263 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 734  VAL A C   1 
ATOM   3922  O  O   . VAL A  1 491 ? 211.757 19.878  185.544 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 734  VAL A O   1 
ATOM   3923  C  CB  . VAL A  1 491 ? 210.587 17.445  183.932 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 734  VAL A CB  1 
ATOM   3924  C  CG1 . VAL A  1 491 ? 212.002 17.284  184.092 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 734  VAL A CG1 1 
ATOM   3925  C  CG2 . VAL A  1 491 ? 209.867 16.754  185.071 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 734  VAL A CG2 1 
ATOM   3926  N  N   . VAL A  1 492 ? 209.533 19.831  186.072 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 735  VAL A N   1 
ATOM   3927  C  CA  . VAL A  1 492 ? 209.627 20.355  187.454 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 735  VAL A CA  1 
ATOM   3928  C  C   . VAL A  1 492 ? 209.059 19.337  188.402 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 735  VAL A C   1 
ATOM   3929  O  O   . VAL A  1 492 ? 208.014 18.737  188.137 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 735  VAL A O   1 
ATOM   3930  C  CB  . VAL A  1 492 ? 208.747 21.567  187.673 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 735  VAL A CB  1 
ATOM   3931  C  CG1 . VAL A  1 492 ? 208.688 21.794  189.056 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 735  VAL A CG1 1 
ATOM   3932  C  CG2 . VAL A  1 492 ? 209.324 22.821  187.046 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 735  VAL A CG2 1 
ATOM   3933  N  N   . ILE A  1 493 ? 209.716 19.134  189.528 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A N   1 
ATOM   3934  C  CA  . ILE A  1 493 ? 209.222 18.164  190.489 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A CA  1 
ATOM   3935  C  C   . ILE A  1 493 ? 209.202 18.876  191.789 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A C   1 
ATOM   3936  O  O   . ILE A  1 493 ? 210.159 19.552  192.134 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A O   1 
ATOM   3937  C  CB  . ILE A  1 493 ? 210.185 17.028  190.638 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A CB  1 
ATOM   3938  C  CG1 . ILE A  1 493 ? 210.308 16.300  189.331 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A CG1 1 
ATOM   3939  C  CG2 . ILE A  1 493 ? 209.711 16.035  191.654 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A CG2 1 
ATOM   3940  C  CD1 . ILE A  1 493 ? 211.184 15.093  189.426 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A CD1 1 
ATOM   3941  N  N   . GLU A  1 494 ? 208.117 18.714  192.516 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A N   1 
ATOM   3942  C  CA  . GLU A  1 494 ? 207.932 19.459  193.719 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A CA  1 
ATOM   3943  C  C   . GLU A  1 494 ? 207.314 18.616  194.822 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A C   1 
ATOM   3944  O  O   . GLU A  1 494 ? 206.442 17.791  194.569 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A O   1 
ATOM   3945  C  CB  . GLU A  1 494 ? 207.071 20.678  193.424 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A CB  1 
ATOM   3946  C  CG  . GLU A  1 494 ? 207.841 21.780  192.782 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A CG  1 
ATOM   3947  C  CD  . GLU A  1 494 ? 207.056 23.091  192.739 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A CD  1 
ATOM   3948  O  OE1 . GLU A  1 494 ? 206.014 23.200  193.452 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A OE1 1 
ATOM   3949  O  OE2 . GLU A  1 494 ? 207.468 24.032  192.004 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A OE2 1 
ATOM   3950  N  N   . GLY A  1 495 ? 207.787 18.832  196.046 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 738  GLY A N   1 
ATOM   3951  C  CA  . GLY A  1 495 ? 207.150 18.303  197.245 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 738  GLY A CA  1 
ATOM   3952  C  C   . GLY A  1 495 ? 206.948 19.465  198.189 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 738  GLY A C   1 
ATOM   3953  O  O   . GLY A  1 495 ? 207.730 20.406  198.198 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 738  GLY A O   1 
ATOM   3954  N  N   . ASN A  1 496 ? 205.891 19.412  198.986 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A N   1 
ATOM   3955  C  CA  . ASN A  1 496 ? 205.574 20.508  199.893 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A CA  1 
ATOM   3956  C  C   . ASN A  1 496 ? 205.672 20.096  201.303 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A C   1 
ATOM   3957  O  O   . ASN A  1 496 ? 205.077 20.728  202.169 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A O   1 
ATOM   3958  C  CB  . ASN A  1 496 ? 204.198 21.137  199.628 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A CB  1 
ATOM   3959  C  CG  . ASN A  1 496 ? 203.012 20.339  200.177 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A CG  1 
ATOM   3960  O  OD1 . ASN A  1 496 ? 203.077 19.152  200.409 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A OD1 1 
ATOM   3961  N  ND2 . ASN A  1 496 ? 201.889 21.027  200.329 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A ND2 1 
ATOM   3962  N  N   . ASN A  1 497 ? 206.441 19.037  201.537 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A N   1 
ATOM   3963  C  CA  . ASN A  1 497 ? 206.598 18.542  202.887 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A CA  1 
ATOM   3964  C  C   . ASN A  1 497 ? 208.041 18.230  203.320 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A C   1 
ATOM   3965  O  O   . ASN A  1 497 ? 208.626 17.236  202.883 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A O   1 
ATOM   3966  C  CB  . ASN A  1 497 ? 205.733 17.319  203.116 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A CB  1 
ATOM   3967  C  CG  . ASN A  1 497 ? 205.731 16.928  204.530 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A CG  1 
ATOM   3968  O  OD1 . ASN A  1 497 ? 204.767 16.403  205.030 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A OD1 1 
ATOM   3969  N  ND2 . ASN A  1 497 ? 206.814 17.226  205.218 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A ND2 1 
ATOM   3970  N  N   . PRO A  1 498 ? 208.597 19.039  204.238 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 741  PRO A N   1 
ATOM   3971  C  CA  . PRO A  1 498 ? 209.986 18.804  204.567 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 741  PRO A CA  1 
ATOM   3972  C  C   . PRO A  1 498 ? 210.278 17.350  204.919 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 741  PRO A C   1 
ATOM   3973  O  O   . PRO A  1 498 ? 211.398 16.902  204.724 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 741  PRO A O   1 
ATOM   3974  C  CB  . PRO A  1 498 ? 210.237 19.677  205.778 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 741  PRO A CB  1 
ATOM   3975  C  CG  . PRO A  1 498 ? 209.085 20.514  205.928 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 741  PRO A CG  1 
ATOM   3976  C  CD  . PRO A  1 498 ? 207.952 20.007  205.134 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 741  PRO A CD  1 
ATOM   3977  N  N   . SER A  1 499 ? 209.329 16.586  205.430 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 742  SER A N   1 
ATOM   3978  C  CA  . SER A  1 499 ? 209.715 15.237  205.893 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 742  SER A CA  1 
ATOM   3979  C  C   . SER A  1 499 ? 209.432 14.117  204.886 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 742  SER A C   1 
ATOM   3980  O  O   . SER A  1 499 ? 209.313 12.957  205.230 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 742  SER A O   1 
ATOM   3981  C  CB  . SER A  1 499 ? 209.078 14.936  207.240 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 742  SER A CB  1 
ATOM   3982  O  OG  . SER A  1 499 ? 207.700 15.158  207.135 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 742  SER A OG  1 
ATOM   3983  N  N   . LEU A  1 500 ? 209.316 14.492  203.624 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A N   1 
ATOM   3984  C  CA  . LEU A  1 500 ? 209.234 13.528  202.527 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A CA  1 
ATOM   3985  C  C   . LEU A  1 500 ? 210.374 12.498  202.535 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A C   1 
ATOM   3986  O  O   . LEU A  1 500 ? 211.550 12.842  202.609 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A O   1 
ATOM   3987  C  CB  . LEU A  1 500 ? 209.248 14.288  201.210 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A CB  1 
ATOM   3988  C  CG  . LEU A  1 500 ? 209.182 13.465  199.943 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A CG  1 
ATOM   3989  C  CD1 . LEU A  1 500 ? 207.900 12.676  199.932 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A CD1 1 
ATOM   3990  C  CD2 . LEU A  1 500 ? 209.230 14.407  198.773 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A CD2 1 
ATOM   3991  N  N   . ARG A  1 501 ? 210.018 11.232  202.415 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A N   1 
ATOM   3992  C  CA  . ARG A  1 501 ? 210.988 10.135  202.380 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A CA  1 
ATOM   3993  C  C   . ARG A  1 501 ? 210.593 9.118   201.339 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A C   1 
ATOM   3994  O  O   . ARG A  1 501 ? 209.487 8.551   201.468 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A O   1 
ATOM   3995  C  CB  . ARG A  1 501 ? 210.845 9.332   203.660 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A CB  1 
ATOM   3996  C  CG  . ARG A  1 501 ? 212.052 8.490   203.975 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A CG  1 
ATOM   3997  C  CD  . ARG A  1 501 ? 213.270 9.477   203.836 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A CD  1 
ATOM   3998  N  NE  . ARG A  1 501 ? 213.022 10.864  204.362 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A NE  1 
ATOM   3999  C  CZ  . ARG A  1 501 ? 213.966 11.830  204.434 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A CZ  1 
ATOM   4000  N  NH1 . ARG A  1 501 ? 215.213 11.560  204.033 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A NH1 1 
ATOM   4001  N  NH2 . ARG A  1 501 ? 213.700 13.062  204.921 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A NH2 1 
ATOM   4002  N  N   . LEU A  1 502 ? 211.425 8.818   200.335 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A N   1 
ATOM   4003  C  CA  . LEU A  1 502 ? 210.999 7.736   199.421 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A CA  1 
ATOM   4004  C  C   . LEU A  1 502 ? 211.459 6.411   199.985 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A C   1 
ATOM   4005  O  O   . LEU A  1 502 ? 212.518 6.343   200.587 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A O   1 
ATOM   4006  C  CB  . LEU A  1 502 ? 211.510 7.916   198.007 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A CB  1 
ATOM   4007  C  CG  . LEU A  1 502 ? 210.674 8.769   197.092 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A CG  1 
ATOM   4008  C  CD1 . LEU A  1 502 ? 210.606 10.164  197.666 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A CD1 1 
ATOM   4009  C  CD2 . LEU A  1 502 ? 211.287 8.765   195.719 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A CD2 1 
ATOM   4010  N  N   . LYS A  1 503 ? 210.652 5.366   199.841 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A N   1 
ATOM   4011  C  CA  . LYS A  1 503 ? 211.143 4.047   200.185 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A CA  1 
ATOM   4012  C  C   . LYS A  1 503 ? 212.203 3.705   199.153 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A C   1 
ATOM   4013  O  O   . LYS A  1 503 ? 212.278 4.293   198.071 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A O   1 
ATOM   4014  C  CB  . LYS A  1 503 ? 210.062 2.980   200.149 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A CB  1 
ATOM   4015  C  CG  . LYS A  1 503 ? 209.110 2.938   201.296 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A CG  1 
ATOM   4016  C  CD  . LYS A  1 503 ? 207.878 2.107   200.851 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A CD  1 
ATOM   4017  C  CE  . LYS A  1 503 ? 206.771 1.930   201.963 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A CE  1 
ATOM   4018  N  NZ  . LYS A  1 503 ? 205.892 3.177   202.099 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A NZ  1 
ATOM   4019  N  N   . ALA A  1 504 ? 213.021 2.725   199.475 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 747  ALA A N   1 
ATOM   4020  C  CA  . ALA A  1 504 ? 214.034 2.296   198.551 1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 747  ALA A CA  1 
ATOM   4021  C  C   . ALA A  1 504 ? 213.434 1.899   197.215 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 747  ALA A C   1 
ATOM   4022  O  O   . ALA A  1 504 ? 213.991 2.192   196.182 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 747  ALA A O   1 
ATOM   4023  C  CB  . ALA A  1 504 ? 214.746 1.160   199.119 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 747  ALA A CB  1 
ATOM   4024  N  N   . SER A  1 505 ? 212.304 1.217   197.216 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 748  SER A N   1 
ATOM   4025  C  CA  . SER A  1 505 ? 211.748 0.764   195.953 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 748  SER A CA  1 
ATOM   4026  C  C   . SER A  1 505 ? 210.974 1.849   195.185 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 748  SER A C   1 
ATOM   4027  O  O   . SER A  1 505 ? 210.609 1.671   194.026 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 748  SER A O   1 
ATOM   4028  C  CB  . SER A  1 505 ? 210.878 -0.457  196.194 1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 748  SER A CB  1 
ATOM   4029  O  OG  . SER A  1 505 ? 210.230 -0.326  197.440 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 748  SER A OG  1 
ATOM   4030  N  N   . ASP A  1 506 ? 210.719 2.985   195.806 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A N   1 
ATOM   4031  C  CA  . ASP A  1 506 ? 209.817 3.953   195.173 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A CA  1 
ATOM   4032  C  C   . ASP A  1 506 ? 210.394 4.568   193.876 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A C   1 
ATOM   4033  O  O   . ASP A  1 506 ? 211.591 4.868   193.814 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A O   1 
ATOM   4034  C  CB  . ASP A  1 506 ? 209.476 5.076   196.177 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A CB  1 
ATOM   4035  C  CG  . ASP A  1 506 ? 208.389 4.684   197.160 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A CG  1 
ATOM   4036  O  OD1 . ASP A  1 506 ? 207.653 3.736   196.870 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A OD1 1 
ATOM   4037  O  OD2 . ASP A  1 506 ? 208.277 5.311   198.227 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A OD2 1 
ATOM   4038  N  N   . ARG A  1 507 ? 209.565 4.797   192.857 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A N   1 
ATOM   4039  C  CA  . ARG A  1 507 ? 210.053 5.503   191.663 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A CA  1 
ATOM   4040  C  C   . ARG A  1 507 ? 209.042 6.475   191.119 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A C   1 
ATOM   4041  O  O   . ARG A  1 507 ? 207.852 6.183   191.002 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A O   1 
ATOM   4042  C  CB  . ARG A  1 507 ? 210.426 4.516   190.604 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A CB  1 
ATOM   4043  C  CG  . ARG A  1 507 ? 210.943 3.310   191.331 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A CG  1 
ATOM   4044  C  CD  . ARG A  1 507 ? 211.570 2.372   190.390 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A CD  1 
ATOM   4045  N  NE  . ARG A  1 507 ? 210.849 2.498   189.130 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A NE  1 
ATOM   4046  C  CZ  . ARG A  1 507 ? 211.334 2.031   187.993 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A CZ  1 
ATOM   4047  N  NH1 . ARG A  1 507 ? 212.524 1.453   188.002 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A NH1 1 
ATOM   4048  N  NH2 . ARG A  1 507 ? 210.637 2.122   186.873 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A NH2 1 
ATOM   4049  N  N   . VAL A  1 508 ? 209.522 7.669   190.818 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 751  VAL A N   1 
ATOM   4050  C  CA  . VAL A  1 508 ? 208.681 8.690   190.267 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 751  VAL A CA  1 
ATOM   4051  C  C   . VAL A  1 508 ? 209.011 8.583   188.809 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 751  VAL A C   1 
ATOM   4052  O  O   . VAL A  1 508 ? 210.097 8.970   188.394 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 751  VAL A O   1 
ATOM   4053  C  CB  . VAL A  1 508 ? 209.075 10.084  190.827 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 751  VAL A CB  1 
ATOM   4054  C  CG1 . VAL A  1 508 ? 208.290 11.174  190.178 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 751  VAL A CG1 1 
ATOM   4055  C  CG2 . VAL A  1 508 ? 208.783 10.131  192.249 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 751  VAL A CG2 1 
ATOM   4056  N  N   . VAL A  1 509 ? 208.114 8.007   188.034 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 752  VAL A N   1 
ATOM   4057  C  CA  . VAL A  1 509 ? 208.382 7.824   186.616 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 752  VAL A CA  1 
ATOM   4058  C  C   . VAL A  1 509 ? 207.710 8.920   185.785 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 752  VAL A C   1 
ATOM   4059  O  O   . VAL A  1 509 ? 206.517 8.852   185.587 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 752  VAL A O   1 
ATOM   4060  C  CB  . VAL A  1 509 ? 207.855 6.450   186.142 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 752  VAL A CB  1 
ATOM   4061  C  CG1 . VAL A  1 509 ? 207.855 6.399   184.640 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 752  VAL A CG1 1 
ATOM   4062  C  CG2 . VAL A  1 509 ? 208.699 5.370   186.740 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 752  VAL A CG2 1 
ATOM   4063  N  N   . VAL A  1 510 ? 208.463 9.904   185.295 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 753  VAL A N   1 
ATOM   4064  C  CA  . VAL A  1 510 ? 207.906 11.034  184.485 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 753  VAL A CA  1 
ATOM   4065  C  C   . VAL A  1 510 ? 207.956 10.857  182.973 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 753  VAL A C   1 
ATOM   4066  O  O   . VAL A  1 510 ? 208.998 10.609  182.398 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 753  VAL A O   1 
ATOM   4067  C  CB  . VAL A  1 510 ? 208.696 12.309  184.739 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 753  VAL A CB  1 
ATOM   4068  C  CG1 . VAL A  1 510 ? 208.177 13.502  183.893 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 753  VAL A CG1 1 
ATOM   4069  C  CG2 . VAL A  1 510 ? 208.784 12.539  186.266 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 753  VAL A CG2 1 
ATOM   4070  N  N   . ASN A  1 511 ? 206.837 11.020  182.309 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 754  ASN A N   1 
ATOM   4071  C  CA  . ASN A  1 511 ? 206.880 10.908  180.890 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 754  ASN A CA  1 
ATOM   4072  C  C   . ASN A  1 511 ? 207.202 12.277  180.225 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 754  ASN A C   1 
ATOM   4073  O  O   . ASN A  1 511 ? 206.442 13.241  180.383 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 754  ASN A O   1 
ATOM   4074  C  CB  . ASN A  1 511 ? 205.554 10.340  180.449 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 754  ASN A CB  1 
ATOM   4075  C  CG  . ASN A  1 511 ? 205.423 10.269  178.965 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 754  ASN A CG  1 
ATOM   4076  O  OD1 . ASN A  1 511 ? 206.383 10.432  178.218 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 754  ASN A OD1 1 
ATOM   4077  N  ND2 . ASN A  1 511 ? 204.216 10.045  178.518 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 754  ASN A ND2 1 
ATOM   4078  N  N   . MET A  1 512 ? 208.338 12.394  179.528 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 755  MET A N   1 
ATOM   4079  C  CA  . MET A  1 512 ? 208.763 13.680  178.953 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 755  MET A CA  1 
ATOM   4080  C  C   . MET A  1 512 ? 208.274 13.974  177.511 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 755  MET A C   1 
ATOM   4081  O  O   . MET A  1 512 ? 208.554 15.055  176.964 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 755  MET A O   1 
ATOM   4082  C  CB  . MET A  1 512 ? 210.268 13.798  178.984 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 755  MET A CB  1 
ATOM   4083  C  CG  . MET A  1 512 ? 210.848 13.537  180.299 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 755  MET A CG  1 
ATOM   4084  S  SD  . MET A  1 512 ? 210.599 14.880  181.464 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 755  MET A SD  1 
ATOM   4085  C  CE  . MET A  1 512 ? 211.492 16.199  180.704 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 755  MET A CE  1 
ATOM   4086  N  N   . GLY A  1 513 ? 207.562 13.033  176.891 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 756  GLY A N   1 
ATOM   4087  C  CA  . GLY A  1 513 ? 207.037 13.255  175.569 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 756  GLY A CA  1 
ATOM   4088  C  C   . GLY A  1 513 ? 207.837 12.547  174.508 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 756  GLY A C   1 
ATOM   4089  O  O   . GLY A  1 513 ? 209.025 12.298  174.667 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 756  GLY A O   1 
ATOM   4090  N  N   . ALA A  1 514 ? 207.173 12.252  173.403 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 757  ALA A N   1 
ATOM   4091  C  CA  . ALA A  1 514 ? 207.713 11.457  172.333 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 757  ALA A CA  1 
ATOM   4092  C  C   . ALA A  1 514 ? 209.031 11.968  171.763 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 757  ALA A C   1 
ATOM   4093  O  O   . ALA A  1 514 ? 209.757 11.182  171.148 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 757  ALA A O   1 
ATOM   4094  C  CB  . ALA A  1 514 ? 206.703 11.354  171.241 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 757  ALA A CB  1 
ATOM   4095  N  N   . ALA A  1 515 ? 209.368 13.251  171.919 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 758  ALA A N   1 
ATOM   4096  C  CA  . ALA A  1 515 ? 210.535 13.758  171.194 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 758  ALA A CA  1 
ATOM   4097  C  C   . ALA A  1 515 ? 211.770 13.420  171.999 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 758  ALA A C   1 
ATOM   4098  O  O   . ALA A  1 515 ? 212.911 13.586  171.553 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 758  ALA A O   1 
ATOM   4099  C  CB  . ALA A  1 515 ? 210.422 15.252  170.891 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 758  ALA A CB  1 
ATOM   4100  N  N   . HIS A  1 516 ? 211.508 12.863  173.169 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 759  HIS A N   1 
ATOM   4101  C  CA  . HIS A  1 516 ? 212.534 12.704  174.138 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 759  HIS A CA  1 
ATOM   4102  C  C   . HIS A  1 516 ? 212.933 11.297  174.519 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 759  HIS A C   1 
ATOM   4103  O  O   . HIS A  1 516 ? 213.252 11.047  175.670 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 759  HIS A O   1 
ATOM   4104  C  CB  . HIS A  1 516 ? 212.165 13.516  175.351 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 759  HIS A CB  1 
ATOM   4105  C  CG  . HIS A  1 516 ? 212.031 14.966  175.045 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 759  HIS A CG  1 
ATOM   4106  N  ND1 . HIS A  1 516 ? 210.817 15.553  174.783 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 759  HIS A ND1 1 
ATOM   4107  C  CD2 . HIS A  1 516 ? 212.954 15.941  174.897 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 759  HIS A CD2 1 
ATOM   4108  C  CE1 . HIS A  1 516 ? 210.993 16.834  174.516 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 759  HIS A CE1 1 
ATOM   4109  N  NE2 . HIS A  1 516 ? 212.279 17.098  174.591 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 759  HIS A NE2 1 
ATOM   4110  N  N   . LYS A  1 517 ? 213.002 10.380  173.562 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 760  LYS A N   1 
ATOM   4111  C  CA  . LYS A  1 517 ? 213.516 9.050   173.908 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 760  LYS A CA  1 
ATOM   4112  C  C   . LYS A  1 517 ? 215.020 8.981   173.998 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 760  LYS A C   1 
ATOM   4113  O  O   . LYS A  1 517 ? 215.726 9.628   173.243 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 760  LYS A O   1 
ATOM   4114  C  CB  . LYS A  1 517 ? 213.002 8.020   172.944 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 760  LYS A CB  1 
ATOM   4115  C  CG  . LYS A  1 517 ? 211.539 7.965   172.997 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 760  LYS A CG  1 
ATOM   4116  C  CD  . LYS A  1 517 ? 210.987 7.266   171.832 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 760  LYS A CD  1 
ATOM   4117  C  CE  . LYS A  1 517 ? 209.533 7.108   172.043 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 760  LYS A CE  1 
ATOM   4118  N  NZ  . LYS A  1 517 ? 208.694 7.013   170.838 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 760  LYS A NZ  1 
ATOM   4119  N  N   . ASN A  1 518 ? 215.520 8.213   174.945 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 761  ASN A N   1 
ATOM   4120  C  CA  . ASN A  1 518 ? 216.956 7.974   175.037 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 761  ASN A CA  1 
ATOM   4121  C  C   . ASN A  1 518 ? 217.741 9.241   174.931 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 761  ASN A C   1 
ATOM   4122  O  O   . ASN A  1 518 ? 218.597 9.348   174.094 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 761  ASN A O   1 
ATOM   4123  C  CB  . ASN A  1 518 ? 217.406 6.978   173.961 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 761  ASN A CB  1 
ATOM   4124  C  CG  . ASN A  1 518 ? 216.445 5.787   173.843 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 761  ASN A CG  1 
ATOM   4125  O  OD1 . ASN A  1 518 ? 216.457 4.879   174.665 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 761  ASN A OD1 1 
ATOM   4126  N  ND2 . ASN A  1 518 ? 215.577 5.825   172.850 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 761  ASN A ND2 1 
ATOM   4127  N  N   . GLN A  1 519 ? 217.449 10.191  175.813 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 762  GLN A N   1 
ATOM   4128  C  CA  . GLN A  1 519 ? 218.091 11.506  175.791 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 762  GLN A CA  1 
ATOM   4129  C  C   . GLN A  1 519 ? 218.754 11.945  177.098 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 762  GLN A C   1 
ATOM   4130  O  O   . GLN A  1 519 ? 218.294 11.669  178.223 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 762  GLN A O   1 
ATOM   4131  C  CB  . GLN A  1 519 ? 217.064 12.551  175.384 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 762  GLN A CB  1 
ATOM   4132  C  CG  . GLN A  1 519 ? 217.645 13.908  175.091 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 762  GLN A CG  1 
ATOM   4133  C  CD  . GLN A  1 519 ? 216.551 14.843  174.629 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 762  GLN A CD  1 
ATOM   4134  O  OE1 . GLN A  1 519 ? 215.393 14.467  174.570 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 762  GLN A OE1 1 
ATOM   4135  N  NE2 . GLN A  1 519 ? 216.910 16.055  174.288 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 762  GLN A NE2 1 
ATOM   4136  N  N   . ALA A  1 520 ? 219.844 12.659  176.955 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 763  ALA A N   1 
ATOM   4137  C  CA  . ALA A  1 520 ? 220.489 13.089  178.160 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 763  ALA A CA  1 
ATOM   4138  C  C   . ALA A  1 520 ? 219.717 14.297  178.688 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 763  ALA A C   1 
ATOM   4139  O  O   . ALA A  1 520 ? 219.371 15.154  177.878 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 763  ALA A O   1 
ATOM   4140  C  CB  . ALA A  1 520 ? 221.961 13.450  177.865 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 763  ALA A CB  1 
ATOM   4141  N  N   . TYR A  1 521 ? 219.459 14.376  180.004 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A N   1 
ATOM   4142  C  CA  . TYR A  1 521 ? 218.983 15.598  180.669 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CA  1 
ATOM   4143  C  C   . TYR A  1 521 ? 219.887 16.057  181.756 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A C   1 
ATOM   4144  O  O   . TYR A  1 521 ? 220.557 15.256  182.363 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A O   1 
ATOM   4145  C  CB  . TYR A  1 521 ? 217.662 15.328  181.313 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CB  1 
ATOM   4146  C  CG  . TYR A  1 521 ? 216.536 15.406  180.347 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CG  1 
ATOM   4147  C  CD1 . TYR A  1 521 ? 215.704 16.523  180.312 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CD1 1 
ATOM   4148  C  CD2 . TYR A  1 521 ? 216.312 14.383  179.446 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CD2 1 
ATOM   4149  C  CE1 . TYR A  1 521 ? 214.677 16.606  179.423 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CE1 1 
ATOM   4150  C  CE2 . TYR A  1 521 ? 215.275 14.460  178.539 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CE2 1 
ATOM   4151  C  CZ  . TYR A  1 521 ? 214.460 15.572  178.529 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CZ  1 
ATOM   4152  O  OH  . TYR A  1 521 ? 213.411 15.634  177.628 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A OH  1 
ATOM   4153  N  N   . ARG A  1 522 ? 219.870 17.336  182.058 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 765  ARG A N   1 
ATOM   4154  C  CA  . ARG A  1 522 ? 220.695 17.840  183.135 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 765  ARG A CA  1 
ATOM   4155  C  C   . ARG A  1 522 ? 219.949 18.760  184.087 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 765  ARG A C   1 
ATOM   4156  O  O   . ARG A  1 522 ? 218.986 19.408  183.714 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 765  ARG A O   1 
ATOM   4157  C  CB  . ARG A  1 522 ? 221.899 18.539  182.544 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 765  ARG A CB  1 
ATOM   4158  C  CG  . ARG A  1 522 ? 221.593 19.678  181.598 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 765  ARG A CG  1 
ATOM   4159  C  CD  . ARG A  1 522 ? 221.479 20.964  182.368 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 765  ARG A CD  1 
ATOM   4160  N  NE  . ARG A  1 522 ? 221.694 22.135  181.533 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 765  ARG A NE  1 
ATOM   4161  C  CZ  . ARG A  1 522 ? 221.535 23.378  181.965 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 765  ARG A CZ  1 
ATOM   4162  N  NH1 . ARG A  1 522 ? 221.155 23.615  183.227 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 765  ARG A NH1 1 
ATOM   4163  N  NH2 . ARG A  1 522 ? 221.740 24.380  181.134 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 765  ARG A NH2 1 
ATOM   4164  N  N   . PRO A  1 523 ? 220.380 18.840  185.330 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 766  PRO A N   1 
ATOM   4165  C  CA  . PRO A  1 523 ? 219.628 19.722  186.238 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 766  PRO A CA  1 
ATOM   4166  C  C   . PRO A  1 523 ? 219.656 21.219  185.836 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 766  PRO A C   1 
ATOM   4167  O  O   . PRO A  1 523 ? 220.608 21.677  185.200 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 766  PRO A O   1 
ATOM   4168  C  CB  . PRO A  1 523 ? 220.345 19.530  187.578 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 766  PRO A CB  1 
ATOM   4169  C  CG  . PRO A  1 523 ? 221.742 19.164  187.171 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 766  PRO A CG  1 
ATOM   4170  C  CD  . PRO A  1 523 ? 221.600 18.309  185.937 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 766  PRO A CD  1 
ATOM   4171  N  N   . LEU A  1 524 ? 218.607 21.956  186.211 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 767  LEU A N   1 
ATOM   4172  C  CA  . LEU A  1 524 ? 218.537 23.426  186.071 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 767  LEU A CA  1 
ATOM   4173  C  C   . LEU A  1 524 ? 218.592 24.069  187.443 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 767  LEU A C   1 
ATOM   4174  O  O   . LEU A  1 524 ? 219.397 24.969  187.663 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 767  LEU A O   1 
ATOM   4175  C  CB  . LEU A  1 524 ? 217.233 23.854  185.386 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 767  LEU A CB  1 
ATOM   4176  C  CG  . LEU A  1 524 ? 217.079 25.340  185.040 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 767  LEU A CG  1 
ATOM   4177  C  CD1 . LEU A  1 524 ? 218.196 25.815  184.145 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 767  LEU A CD1 1 
ATOM   4178  C  CD2 . LEU A  1 524 ? 215.778 25.591  184.364 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 767  LEU A CD2 1 
ATOM   4179  N  N   . LEU A  1 525 ? 217.711 23.600  188.341 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 768  LEU A N   1 
ATOM   4180  C  CA  . LEU A  1 525 ? 217.779 23.885  189.783 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 768  LEU A CA  1 
ATOM   4181  C  C   . LEU A  1 525 ? 217.726 22.594  190.577 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 768  LEU A C   1 
ATOM   4182  O  O   . LEU A  1 525 ? 216.941 21.708  190.235 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 768  LEU A O   1 
ATOM   4183  C  CB  . LEU A  1 525 ? 216.569 24.672  190.210 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 768  LEU A CB  1 
ATOM   4184  C  CG  . LEU A  1 525 ? 216.371 25.977  189.507 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 768  LEU A CG  1 
ATOM   4185  C  CD1 . LEU A  1 525 ? 215.178 26.623  190.156 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 768  LEU A CD1 1 
ATOM   4186  C  CD2 . LEU A  1 525 ? 217.608 26.819  189.639 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 768  LEU A CD2 1 
ATOM   4187  N  N   . LEU A  1 526 ? 218.509 22.501  191.653 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 769  LEU A N   1 
ATOM   4188  C  CA  . LEU A  1 526 ? 218.380 21.389  192.622 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 769  LEU A CA  1 
ATOM   4189  C  C   . LEU A  1 526 ? 218.366 21.918  194.041 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 769  LEU A C   1 
ATOM   4190  O  O   . LEU A  1 526 ? 219.037 22.883  194.346 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 769  LEU A O   1 
ATOM   4191  C  CB  . LEU A  1 526 ? 219.517 20.394  192.492 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 769  LEU A CB  1 
ATOM   4192  C  CG  . LEU A  1 526 ? 219.640 19.677  191.178 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 769  LEU A CG  1 
ATOM   4193  C  CD1 . LEU A  1 526 ? 220.835 18.796  191.255 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 769  LEU A CD1 1 
ATOM   4194  C  CD2 . LEU A  1 526 ? 218.412 18.893  190.983 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 769  LEU A CD2 1 
ATOM   4195  N  N   . THR A  1 527 ? 217.575 21.293  194.896 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 770  THR A N   1 
ATOM   4196  C  CA  . THR A  1 527 ? 217.513 21.680  196.281 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 770  THR A CA  1 
ATOM   4197  C  C   . THR A  1 527 ? 218.705 21.079  197.010 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 770  THR A C   1 
ATOM   4198  O  O   . THR A  1 527 ? 219.126 19.950  196.732 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 770  THR A O   1 
ATOM   4199  C  CB  . THR A  1 527 ? 216.249 21.152  196.908 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 770  THR A CB  1 
ATOM   4200  O  OG1 . THR A  1 527 ? 215.157 21.710  196.205 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 770  THR A OG1 1 
ATOM   4201  C  CG2 . THR A  1 527 ? 216.142 21.544  198.381 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 770  THR A CG2 1 
ATOM   4202  N  N   . THR A  1 528 ? 219.267 21.836  197.942 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 771  THR A N   1 
ATOM   4203  C  CA  . THR A  1 528 ? 220.427 21.352  198.661 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 771  THR A CA  1 
ATOM   4204  C  C   . THR A  1 528 ? 220.113 21.630  200.116 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 771  THR A C   1 
ATOM   4205  O  O   . THR A  1 528 ? 219.143 22.350  200.412 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 771  THR A O   1 
ATOM   4206  C  CB  . THR A  1 528 ? 221.711 22.100  198.226 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 771  THR A CB  1 
ATOM   4207  O  OG1 . THR A  1 528 ? 221.602 23.481  198.603 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 771  THR A OG1 1 
ATOM   4208  C  CG2 . THR A  1 528 ? 221.890 22.018  196.728 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 771  THR A CG2 1 
ATOM   4209  N  N   . ASP A  1 529 ? 220.928 21.096  201.020 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 772  ASP A N   1 
ATOM   4210  C  CA  . ASP A  1 529 ? 220.733 21.385  202.423 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 772  ASP A CA  1 
ATOM   4211  C  C   . ASP A  1 529 ? 220.574 22.894  202.716 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 772  ASP A C   1 
ATOM   4212  O  O   . ASP A  1 529 ? 219.723 23.296  203.500 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 772  ASP A O   1 
ATOM   4213  C  CB  . ASP A  1 529 ? 221.865 20.776  203.244 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 772  ASP A CB  1 
ATOM   4214  C  CG  . ASP A  1 529 ? 221.956 19.258  203.088 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 772  ASP A CG  1 
ATOM   4215  O  OD1 . ASP A  1 529 ? 220.919 18.565  202.938 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 772  ASP A OD1 1 
ATOM   4216  O  OD2 . ASP A  1 529 ? 223.095 18.749  203.145 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 772  ASP A OD2 1 
ATOM   4217  N  N   . ASN A  1 530 ? 221.358 23.750  202.083 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 773  ASN A N   1 
ATOM   4218  C  CA  . ASN A  1 530 ? 221.219 25.173  202.420 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 773  ASN A CA  1 
ATOM   4219  C  C   . ASN A  1 530 ? 220.304 26.019  201.585 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 773  ASN A C   1 
ATOM   4220  O  O   . ASN A  1 530 ? 219.773 27.036  202.042 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 773  ASN A O   1 
ATOM   4221  C  CB  . ASN A  1 530 ? 222.571 25.799  202.479 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 773  ASN A CB  1 
ATOM   4222  C  CG  . ASN A  1 530 ? 223.410 25.057  203.375 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 773  ASN A CG  1 
ATOM   4223  O  OD1 . ASN A  1 530 ? 224.500 24.677  203.011 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 773  ASN A OD1 1 
ATOM   4224  N  ND2 . ASN A  1 530 ? 222.869 24.728  204.561 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 773  ASN A ND2 1 
ATOM   4225  N  N   . GLY A  1 531 ? 220.109 25.615  200.358 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 774  GLY A N   1 
ATOM   4226  C  CA  . GLY A  1 531 ? 219.217 26.360  199.553 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 774  GLY A CA  1 
ATOM   4227  C  C   . GLY A  1 531 ? 218.967 25.557  198.317 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 774  GLY A C   1 
ATOM   4228  O  O   . GLY A  1 531 ? 218.606 24.375  198.386 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 774  GLY A O   1 
ATOM   4229  N  N   . ILE A  1 532 ? 219.189 26.215  197.192 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 775  ILE A N   1 
ATOM   4230  C  CA  . ILE A  1 532 ? 218.863 25.674  195.924 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 775  ILE A CA  1 
ATOM   4231  C  C   . ILE A  1 532 ? 220.036 26.027  195.042 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 775  ILE A C   1 
ATOM   4232  O  O   . ILE A  1 532 ? 220.506 27.145  195.065 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 775  ILE A O   1 
ATOM   4233  C  CB  . ILE A  1 532 ? 217.639 26.376  195.371 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 775  ILE A CB  1 
ATOM   4234  C  CG1 . ILE A  1 532 ? 216.396 26.043  196.167 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 775  ILE A CG1 1 
ATOM   4235  C  CG2 . ILE A  1 532 ? 217.389 25.979  193.973 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 775  ILE A CG2 1 
ATOM   4236  C  CD1 . ILE A  1 532 ? 215.271 26.872  195.711 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 775  ILE A CD1 1 
ATOM   4237  N  N   . LYS A  1 533 ? 220.486 25.071  194.245 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 776  LYS A N   1 
ATOM   4238  C  CA  . LYS A  1 533 ? 221.669 25.216  193.426 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 776  LYS A CA  1 
ATOM   4239  C  C   . LYS A  1 533 ? 221.288 25.385  191.958 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 776  LYS A C   1 
ATOM   4240  O  O   . LYS A  1 533 ? 220.648 24.510  191.366 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 776  LYS A O   1 
ATOM   4241  C  CB  . LYS A  1 533 ? 222.521 23.964  193.597 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 776  LYS A CB  1 
ATOM   4242  C  CG  . LYS A  1 533 ? 223.574 23.780  192.550 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 776  LYS A CG  1 
ATOM   4243  C  CD  . LYS A  1 533 ? 224.694 24.721  192.788 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 776  LYS A CD  1 
ATOM   4244  C  CE  . LYS A  1 533 ? 225.787 24.443  191.827 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 776  LYS A CE  1 
ATOM   4245  N  NZ  . LYS A  1 533 ? 226.928 25.322  192.140 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 776  LYS A NZ  1 
ATOM   4246  N  N   . ALA A  1 534 ? 221.689 26.512  191.378 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 777  ALA A N   1 
ATOM   4247  C  CA  . ALA A  1 534 ? 221.355 26.858  190.005 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 777  ALA A CA  1 
ATOM   4248  C  C   . ALA A  1 534 ? 222.473 26.459  188.995 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 777  ALA A C   1 
ATOM   4249  O  O   . ALA A  1 534 ? 223.652 26.747  189.203 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 777  ALA A O   1 
ATOM   4250  C  CB  . ALA A  1 534 ? 221.084 28.334  189.920 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 777  ALA A CB  1 
ATOM   4251  N  N   . TYR A  1 535 ? 222.073 25.801  187.899 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 778  TYR A N   1 
ATOM   4252  C  CA  . TYR A  1 535 ? 222.980 25.362  186.829 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CA  1 
ATOM   4253  C  C   . TYR A  1 535 ? 222.853 26.186  185.532 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 778  TYR A C   1 
ATOM   4254  O  O   . TYR A  1 535 ? 221.920 26.004  184.712 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 778  TYR A O   1 
ATOM   4255  C  CB  . TYR A  1 535 ? 222.789 23.877  186.568 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CB  1 
ATOM   4256  C  CG  . TYR A  1 535 ? 223.170 23.034  187.771 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CG  1 
ATOM   4257  C  CD1 . TYR A  1 535 ? 224.507 22.835  188.099 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CD1 1 
ATOM   4258  C  CD2 . TYR A  1 535 ? 222.204 22.447  188.578 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CD2 1 
ATOM   4259  C  CE1 . TYR A  1 535 ? 224.876 22.077  189.174 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CE1 1 
ATOM   4260  C  CE2 . TYR A  1 535 ? 222.564 21.691  189.667 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CE2 1 
ATOM   4261  C  CZ  . TYR A  1 535 ? 223.917 21.500  189.962 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CZ  1 
ATOM   4262  O  OH  . TYR A  1 535 ? 224.337 20.727  191.032 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 778  TYR A OH  1 
ATOM   4263  N  N   . HIS A  1 536 ? 223.810 27.093  185.344 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 779  HIS A N   1 
ATOM   4264  C  CA  . HIS A  1 536 ? 223.698 28.097  184.310 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 779  HIS A CA  1 
ATOM   4265  C  C   . HIS A  1 536 ? 224.028 27.574  182.922 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 779  HIS A C   1 
ATOM   4266  O  O   . HIS A  1 536 ? 223.829 28.280  181.945 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 779  HIS A O   1 
ATOM   4267  C  CB  . HIS A  1 536 ? 224.521 29.319  184.673 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 779  HIS A CB  1 
ATOM   4268  C  CG  . HIS A  1 536 ? 224.109 29.923  185.971 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 779  HIS A CG  1 
ATOM   4269  N  ND1 . HIS A  1 536 ? 222.943 30.650  186.112 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 779  HIS A ND1 1 
ATOM   4270  C  CD2 . HIS A  1 536 ? 224.671 29.857  187.203 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 779  HIS A CD2 1 
ATOM   4271  C  CE1 . HIS A  1 536 ? 222.823 31.035  187.371 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 779  HIS A CE1 1 
ATOM   4272  N  NE2 . HIS A  1 536 ? 223.855 30.562  188.054 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 779  HIS A NE2 1 
ATOM   4273  N  N   . SER A  1 537 ? 224.477 26.336  182.797 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 780  SER A N   1 
ATOM   4274  C  CA  . SER A  1 537 ? 224.722 25.805  181.455 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 780  SER A CA  1 
ATOM   4275  C  C   . SER A  1 537 ? 224.812 24.270  181.447 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 780  SER A C   1 
ATOM   4276  O  O   . SER A  1 537 ? 224.947 23.666  182.499 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 780  SER A O   1 
ATOM   4277  C  CB  . SER A  1 537 ? 226.023 26.376  180.963 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 780  SER A CB  1 
ATOM   4278  O  OG  . SER A  1 537 ? 227.049 25.817  181.756 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 780  SER A OG  1 
ATOM   4279  N  N   . ASP A  1 538 ? 224.766 23.630  180.279 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 781  ASP A N   1 
ATOM   4280  C  CA  . ASP A  1 538 ? 225.073 22.185  180.229 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 781  ASP A CA  1 
ATOM   4281  C  C   . ASP A  1 538 ? 226.359 21.907  181.004 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 781  ASP A C   1 
ATOM   4282  O  O   . ASP A  1 538 ? 226.385 21.107  181.961 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 781  ASP A O   1 
ATOM   4283  C  CB  . ASP A  1 538 ? 225.221 21.706  178.775 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 781  ASP A CB  1 
ATOM   4284  C  CG  . ASP A  1 538 ? 223.896 21.709  178.034 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 781  ASP A CG  1 
ATOM   4285  O  OD1 . ASP A  1 538 ? 222.886 21.995  178.701 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 781  ASP A OD1 1 
ATOM   4286  O  OD2 . ASP A  1 538 ? 223.819 21.435  176.826 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 781  ASP A OD2 1 
ATOM   4287  N  N   . GLN A  1 539 ? 227.416 22.601  180.568 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 782  GLN A N   1 
ATOM   4288  C  CA  . GLN A  1 539 ? 228.785 22.460  181.083 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 782  GLN A CA  1 
ATOM   4289  C  C   . GLN A  1 539 ? 228.803 22.355  182.620 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 782  GLN A C   1 
ATOM   4290  O  O   . GLN A  1 539 ? 229.203 21.333  183.208 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 782  GLN A O   1 
ATOM   4291  C  CB  . GLN A  1 539 ? 229.607 23.673  180.553 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 782  GLN A CB  1 
ATOM   4292  C  CG  . GLN A  1 539 ? 231.042 23.861  181.065 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 782  GLN A CG  1 
ATOM   4293  C  CD  . GLN A  1 539 ? 231.747 22.536  181.120 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 782  GLN A CD  1 
ATOM   4294  O  OE1 . GLN A  1 539 ? 232.829 22.367  181.767 1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 782  GLN A OE1 1 
ATOM   4295  N  NE2 . GLN A  1 539 ? 231.116 21.538  180.467 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 782  GLN A NE2 1 
ATOM   4296  N  N   . GLU A  1 540 ? 228.336 23.435  183.238 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 783  GLU A N   1 
ATOM   4297  C  CA  . GLU A  1 540 ? 228.301 23.578  184.656 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 783  GLU A CA  1 
ATOM   4298  C  C   . GLU A  1 540 ? 227.636 22.333  185.305 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 783  GLU A C   1 
ATOM   4299  O  O   . GLU A  1 540 ? 227.798 22.074  186.489 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 783  GLU A O   1 
ATOM   4300  C  CB  . GLU A  1 540 ? 227.527 24.870  184.946 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 783  GLU A CB  1 
ATOM   4301  C  CG  . GLU A  1 540 ? 227.927 25.627  186.188 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 783  GLU A CG  1 
ATOM   4302  C  CD  . GLU A  1 540 ? 227.239 26.988  186.268 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 783  GLU A CD  1 
ATOM   4303  O  OE1 . GLU A  1 540 ? 227.554 27.888  185.435 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 783  GLU A OE1 1 
ATOM   4304  O  OE2 . GLU A  1 540 ? 226.390 27.173  187.183 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 783  GLU A OE2 1 
ATOM   4305  N  N   . ALA A  1 541 ? 226.873 21.563  184.540 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 784  ALA A N   1 
ATOM   4306  C  CA  . ALA A  1 541 ? 226.153 20.424  185.132 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 784  ALA A CA  1 
ATOM   4307  C  C   . ALA A  1 541 ? 226.597 19.105  184.509 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 784  ALA A C   1 
ATOM   4308  O  O   . ALA A  1 541 ? 225.826 18.133  184.436 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 784  ALA A O   1 
ATOM   4309  C  CB  . ALA A  1 541 ? 224.630 20.585  184.974 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 784  ALA A CB  1 
ATOM   4310  N  N   . ALA A  1 542 ? 227.830 19.056  184.032 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 785  ALA A N   1 
ATOM   4311  C  CA  . ALA A  1 542 ? 228.291 17.827  183.373 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 785  ALA A CA  1 
ATOM   4312  C  C   . ALA A  1 542 ? 228.259 16.573  184.311 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 785  ALA A C   1 
ATOM   4313  O  O   . ALA A  1 542 ? 227.884 15.473  183.866 1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 785  ALA A O   1 
ATOM   4314  C  CB  . ALA A  1 542 ? 229.694 18.052  182.771 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 785  ALA A CB  1 
ATOM   4315  N  N   . GLY A  1 543 ? 228.652 16.763  185.591 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 786  GLY A N   1 
ATOM   4316  C  CA  . GLY A  1 543 ? 228.668 15.698  186.613 1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 786  GLY A CA  1 
ATOM   4317  C  C   . GLY A  1 543 ? 227.318 15.006  186.837 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 786  GLY A C   1 
ATOM   4318  O  O   . GLY A  1 543 ? 227.250 13.828  187.182 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 786  GLY A O   1 
ATOM   4319  N  N   . LEU A  1 544 ? 226.227 15.711  186.598 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 787  LEU A N   1 
ATOM   4320  C  CA  . LEU A  1 544 ? 224.946 15.241  187.060 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 787  LEU A CA  1 
ATOM   4321  C  C   . LEU A  1 544 ? 223.989 14.854  185.943 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 787  LEU A C   1 
ATOM   4322  O  O   . LEU A  1 544 ? 222.792 14.820  186.150 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 787  LEU A O   1 
ATOM   4323  C  CB  . LEU A  1 544 ? 224.314 16.329  187.926 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 787  LEU A CB  1 
ATOM   4324  C  CG  . LEU A  1 544 ? 225.285 16.911  188.946 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 787  LEU A CG  1 
ATOM   4325  C  CD1 . LEU A  1 544 ? 224.793 18.272  189.449 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 787  LEU A CD1 1 
ATOM   4326  C  CD2 . LEU A  1 544 ? 225.488 15.900  190.079 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 787  LEU A CD2 1 
ATOM   4327  N  N   . VAL A  1 545 ? 224.481 14.561  184.758 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 788  VAL A N   1 
ATOM   4328  C  CA  . VAL A  1 545 ? 223.551 14.153  183.694 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 788  VAL A CA  1 
ATOM   4329  C  C   . VAL A  1 545 ? 222.778 12.848  184.056 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 788  VAL A C   1 
ATOM   4330  O  O   . VAL A  1 545 ? 223.328 11.979  184.730 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 788  VAL A O   1 
ATOM   4331  C  CB  . VAL A  1 545 ? 224.310 13.944  182.320 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 788  VAL A CB  1 
ATOM   4332  C  CG1 . VAL A  1 545 ? 223.424 13.296  181.275 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 788  VAL A CG1 1 
ATOM   4333  C  CG2 . VAL A  1 545 ? 224.915 15.273  181.785 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 788  VAL A CG2 1 
ATOM   4334  N  N   . ARG A  1 546 ? 221.525 12.706  183.596 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A N   1 
ATOM   4335  C  CA  . ARG A  1 546 ? 220.792 11.415  183.668 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A CA  1 
ATOM   4336  C  C   . ARG A  1 546 ? 220.064 11.195  182.380 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A C   1 
ATOM   4337  O  O   . ARG A  1 546 ? 219.932 12.151  181.641 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A O   1 
ATOM   4338  C  CB  . ARG A  1 546 ? 219.711 11.484  184.701 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A CB  1 
ATOM   4339  C  CG  . ARG A  1 546 ? 218.470 12.244  184.219 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A CG  1 
ATOM   4340  C  CD  . ARG A  1 546 ? 217.674 12.676  185.424 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A CD  1 
ATOM   4341  N  NE  . ARG A  1 546 ? 217.155 11.566  186.230 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A NE  1 
ATOM   4342  C  CZ  . ARG A  1 546 ? 217.463 11.394  187.513 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A CZ  1 
ATOM   4343  N  NH1 . ARG A  1 546 ? 218.298 12.231  188.100 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A NH1 1 
ATOM   4344  N  NH2 . ARG A  1 546 ? 216.916 10.420  188.219 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A NH2 1 
ATOM   4345  N  N   . TYR A  1 547 ? 219.560 9.982   182.110 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 790  TYR A N   1 
ATOM   4346  C  CA  . TYR A  1 547 ? 218.911 9.715   180.793 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CA  1 
ATOM   4347  C  C   . TYR A  1 547 ? 217.411 9.344   180.821 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 790  TYR A C   1 
ATOM   4348  O  O   . TYR A  1 547 ? 216.908 8.768   181.799 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 790  TYR A O   1 
ATOM   4349  C  CB  . TYR A  1 547 ? 219.697 8.704   179.941 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CB  1 
ATOM   4350  C  CG  . TYR A  1 547 ? 221.114 9.151   179.674 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CG  1 
ATOM   4351  C  CD1 . TYR A  1 547 ? 221.517 9.669   178.437 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CD1 1 
ATOM   4352  C  CD2 . TYR A  1 547 ? 222.052 9.077   180.688 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CD2 1 
ATOM   4353  C  CE1 . TYR A  1 547 ? 222.815 10.097  178.249 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CE1 1 
ATOM   4354  C  CE2 . TYR A  1 547 ? 223.319 9.497   180.517 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CE2 1 
ATOM   4355  C  CZ  . TYR A  1 547 ? 223.713 10.006  179.320 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CZ  1 
ATOM   4356  O  OH  . TYR A  1 547 ? 225.064 10.386  179.299 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 790  TYR A OH  1 
ATOM   4357  N  N   . THR A  1 548 ? 216.677 9.692   179.767 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 791  THR A N   1 
ATOM   4358  C  CA  . THR A  1 548 ? 215.377 9.085   179.603 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 791  THR A CA  1 
ATOM   4359  C  C   . THR A  1 548 ? 215.581 7.733   178.998 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 791  THR A C   1 
ATOM   4360  O  O   . THR A  1 548 ? 216.644 7.415   178.470 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 791  THR A O   1 
ATOM   4361  C  CB  . THR A  1 548 ? 214.476 9.824   178.659 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 791  THR A CB  1 
ATOM   4362  O  OG1 . THR A  1 548 ? 215.201 10.128  177.460 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 791  THR A OG1 1 
ATOM   4363  C  CG2 . THR A  1 548 ? 213.995 11.090  179.324 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 791  THR A CG2 1 
ATOM   4364  N  N   . ASN A  1 549 ? 214.550 6.910   179.093 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 792  ASN A N   1 
ATOM   4365  C  CA  . ASN A  1 549 ? 214.631 5.555   178.560 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 792  ASN A CA  1 
ATOM   4366  C  C   . ASN A  1 549 ? 213.963 5.457   177.180 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 792  ASN A C   1 
ATOM   4367  O  O   . ASN A  1 549 ? 213.756 6.463   176.482 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 792  ASN A O   1 
ATOM   4368  C  CB  . ASN A  1 549 ? 213.967 4.579   179.514 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 792  ASN A CB  1 
ATOM   4369  C  CG  . ASN A  1 549 ? 212.504 4.890   179.721 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 792  ASN A CG  1 
ATOM   4370  O  OD1 . ASN A  1 549 ? 211.897 5.603   178.945 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 792  ASN A OD1 1 
ATOM   4371  N  ND2 . ASN A  1 549 ? 211.937 4.356   180.761 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 792  ASN A ND2 1 
ATOM   4372  N  N   . ASP A  1 550 ? 213.605 4.239   176.806 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 793  ASP A N   1 
ATOM   4373  C  CA  . ASP A  1 550 ? 213.100 3.957   175.478 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 793  ASP A CA  1 
ATOM   4374  C  C   . ASP A  1 550 ? 211.827 4.640   175.189 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 793  ASP A C   1 
ATOM   4375  O  O   . ASP A  1 550 ? 211.440 4.717   174.037 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 793  ASP A O   1 
ATOM   4376  C  CB  . ASP A  1 550 ? 212.646 2.527   175.424 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 793  ASP A CB  1 
ATOM   4377  C  CG  . ASP A  1 550 ? 213.718 1.583   174.996 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 793  ASP A CG  1 
ATOM   4378  O  OD1 . ASP A  1 550 ? 214.795 2.012   174.509 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 793  ASP A OD1 1 
ATOM   4379  O  OD2 . ASP A  1 550 ? 213.446 0.377   175.133 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 793  ASP A OD2 1 
ATOM   4380  N  N   . ARG A  1 551 ? 211.092 5.002   176.230 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 794  ARG A N   1 
ATOM   4381  C  CA  . ARG A  1 551 ? 209.758 5.502   176.017 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 794  ARG A CA  1 
ATOM   4382  C  C   . ARG A  1 551 ? 209.716 6.957   176.333 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 794  ARG A C   1 
ATOM   4383  O  O   . ARG A  1 551 ? 208.647 7.503   176.482 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 794  ARG A O   1 
ATOM   4384  C  CB  . ARG A  1 551 ? 208.736 4.741   176.861 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 794  ARG A CB  1 
ATOM   4385  C  CG  . ARG A  1 551 ? 208.448 3.306   176.277 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 794  ARG A CG  1 
ATOM   4386  C  CD  . ARG A  1 551 ? 207.245 2.572   176.942 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 794  ARG A CD  1 
ATOM   4387  N  NE  . ARG A  1 551 ? 207.488 2.361   178.376 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 794  ARG A NE  1 
ATOM   4388  C  CZ  . ARG A  1 551 ? 208.274 1.376   178.866 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 794  ARG A CZ  1 
ATOM   4389  N  NH1 . ARG A  1 551 ? 208.871 0.513   178.032 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 794  ARG A NH1 1 
ATOM   4390  N  NH2 . ARG A  1 551 ? 208.472 1.249   180.197 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 794  ARG A NH2 1 
ATOM   4391  N  N   . GLY A  1 552 ? 210.873 7.596   176.430 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 795  GLY A N   1 
ATOM   4392  C  CA  . GLY A  1 552 ? 210.908 8.963   176.914 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 795  GLY A CA  1 
ATOM   4393  C  C   . GLY A  1 552 ? 210.487 9.183   178.369 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 795  GLY A C   1 
ATOM   4394  O  O   . GLY A  1 552 ? 209.818 10.165  178.654 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 795  GLY A O   1 
ATOM   4395  N  N   . GLU A  1 553 ? 210.887 8.317   179.296 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A N   1 
ATOM   4396  C  CA  . GLU A  1 553 ? 210.581 8.576   180.665 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A CA  1 
ATOM   4397  C  C   . GLU A  1 553 ? 211.838 8.850   181.419 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A C   1 
ATOM   4398  O  O   . GLU A  1 553 ? 212.806 8.138   181.250 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A O   1 
ATOM   4399  C  CB  . GLU A  1 553 ? 209.925 7.367   181.268 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A CB  1 
ATOM   4400  C  CG  . GLU A  1 553 ? 208.607 7.033   180.656 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A CG  1 
ATOM   4401  C  CD  . GLU A  1 553 ? 208.126 5.643   181.071 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A CD  1 
ATOM   4402  O  OE1 . GLU A  1 553 ? 208.944 4.802   181.487 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A OE1 1 
ATOM   4403  O  OE2 . GLU A  1 553 ? 206.915 5.367   180.981 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A OE2 1 
ATOM   4404  N  N   . LEU A  1 554 ? 211.822 9.898   182.241 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A N   1 
ATOM   4405  C  CA  . LEU A  1 554 ? 212.859 10.154  183.248 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A CA  1 
ATOM   4406  C  C   . LEU A  1 554 ? 212.409 9.374   184.454 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A C   1 
ATOM   4407  O  O   . LEU A  1 554 ? 211.217 9.249   184.654 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A O   1 
ATOM   4408  C  CB  . LEU A  1 554 ? 212.905 11.629  183.621 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A CB  1 
ATOM   4409  C  CG  . LEU A  1 554 ? 213.736 12.532  182.735 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A CG  1 
ATOM   4410  C  CD1 . LEU A  1 554 ? 213.855 13.865  183.428 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A CD1 1 
ATOM   4411  C  CD2 . LEU A  1 554 ? 215.099 11.891  182.561 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A CD2 1 
ATOM   4412  N  N   . ILE A  1 555 ? 213.322 8.833   185.253 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A N   1 
ATOM   4413  C  CA  . ILE A  1 555 ? 212.908 8.122   186.439 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A CA  1 
ATOM   4414  C  C   . ILE A  1 555 ? 213.689 8.609   187.612 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A C   1 
ATOM   4415  O  O   . ILE A  1 555 ? 214.865 8.876   187.493 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A O   1 
ATOM   4416  C  CB  . ILE A  1 555 ? 213.080 6.669   186.288 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A CB  1 
ATOM   4417  C  CG1 . ILE A  1 555 ? 212.088 6.190   185.244 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A CG1 1 
ATOM   4418  C  CG2 . ILE A  1 555 ? 212.763 5.972   187.584 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A CG2 1 
ATOM   4419  C  CD1 . ILE A  1 555 ? 211.992 4.690   185.190 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A CD1 1 
ATOM   4420  N  N   . PHE A  1 556 ? 213.029 8.791   188.740 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A N   1 
ATOM   4421  C  CA  . PHE A  1 556 ? 213.690 9.369   189.852 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CA  1 
ATOM   4422  C  C   . PHE A  1 556 ? 213.488 8.489   191.074 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A C   1 
ATOM   4423  O  O   . PHE A  1 556 ? 212.515 7.727   191.160 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A O   1 
ATOM   4424  C  CB  . PHE A  1 556 ? 213.081 10.713  190.102 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CB  1 
ATOM   4425  C  CG  . PHE A  1 556 ? 213.359 11.708  189.051 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CG  1 
ATOM   4426  C  CD1 . PHE A  1 556 ? 214.436 12.560  189.162 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CD1 1 
ATOM   4427  C  CD2 . PHE A  1 556 ? 212.507 11.852  187.984 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CD2 1 
ATOM   4428  C  CE1 . PHE A  1 556 ? 214.666 13.541  188.221 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CE1 1 
ATOM   4429  C  CE2 . PHE A  1 556 ? 212.750 12.829  187.018 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CE2 1 
ATOM   4430  C  CZ  . PHE A  1 556 ? 213.842 13.663  187.145 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CZ  1 
ATOM   4431  N  N   . THR A  1 557 ? 214.373 8.672   192.051 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 800  THR A N   1 
ATOM   4432  C  CA  . THR A  1 557 ? 214.523 7.769   193.163 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 800  THR A CA  1 
ATOM   4433  C  C   . THR A  1 557 ? 214.758 8.519   194.457 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 800  THR A C   1 
ATOM   4434  O  O   . THR A  1 557 ? 215.014 9.737   194.452 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 800  THR A O   1 
ATOM   4435  C  CB  . THR A  1 557 ? 215.740 6.908   192.877 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 800  THR A CB  1 
ATOM   4436  O  OG1 . THR A  1 557 ? 215.341 5.905   191.955 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 800  THR A OG1 1 
ATOM   4437  C  CG2 . THR A  1 557 ? 216.343 6.250   194.149 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 800  THR A CG2 1 
ATOM   4438  N  N   . ALA A  1 558 ? 214.701 7.792   195.574 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 801  ALA A N   1 
ATOM   4439  C  CA  . ALA A  1 558 ? 215.113 8.385   196.822 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 801  ALA A CA  1 
ATOM   4440  C  C   . ALA A  1 558 ? 216.460 9.108   196.637 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 801  ALA A C   1 
ATOM   4441  O  O   . ALA A  1 558 ? 216.737 10.124  197.228 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 801  ALA A O   1 
ATOM   4442  C  CB  . ALA A  1 558 ? 215.212 7.341   197.831 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 801  ALA A CB  1 
ATOM   4443  N  N   . ALA A  1 559 ? 217.307 8.591   195.778 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 802  ALA A N   1 
ATOM   4444  C  CA  . ALA A  1 559 ? 218.578 9.224   195.552 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 802  ALA A CA  1 
ATOM   4445  C  C   . ALA A  1 559 ? 218.422 10.647  195.079 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 802  ALA A C   1 
ATOM   4446  O  O   . ALA A  1 559 ? 219.251 11.466  195.374 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 802  ALA A O   1 
ATOM   4447  C  CB  . ALA A  1 559 ? 219.352 8.430   194.568 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 802  ALA A CB  1 
ATOM   4448  N  N   . ASP A  1 560 ? 217.370 10.952  194.333 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A N   1 
ATOM   4449  C  CA  . ASP A  1 560 ? 217.132 12.342  193.906 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A CA  1 
ATOM   4450  C  C   . ASP A  1 560 ? 216.168 13.150  194.774 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A C   1 
ATOM   4451  O  O   . ASP A  1 560 ? 216.391 14.340  194.973 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A O   1 
ATOM   4452  C  CB  . ASP A  1 560 ? 216.553 12.403  192.519 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A CB  1 
ATOM   4453  C  CG  . ASP A  1 560 ? 217.133 11.380  191.618 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A CG  1 
ATOM   4454  O  OD1 . ASP A  1 560 ? 218.026 11.804  190.871 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A OD1 1 
ATOM   4455  O  OD2 . ASP A  1 560 ? 216.720 10.173  191.644 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A OD2 1 
ATOM   4456  N  N   . ILE A  1 561 ? 215.076 12.536  195.241 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A N   1 
ATOM   4457  C  CA  . ILE A  1 561 ? 213.992 13.284  195.894 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A CA  1 
ATOM   4458  C  C   . ILE A  1 561 ? 213.874 13.003  197.376 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A C   1 
ATOM   4459  O  O   . ILE A  1 561 ? 213.698 11.869  197.788 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A O   1 
ATOM   4460  C  CB  . ILE A  1 561 ? 212.612 12.957  195.272 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A CB  1 
ATOM   4461  C  CG1 . ILE A  1 561 ? 212.664 13.103  193.764 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A CG1 1 
ATOM   4462  C  CG2 . ILE A  1 561 ? 211.526 13.847  195.832 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A CG2 1 
ATOM   4463  C  CD1 . ILE A  1 561 ? 211.761 12.145  193.049 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A CD1 1 
ATOM   4464  N  N   . LYS A  1 562 ? 213.938 14.047  198.181 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A N   1 
ATOM   4465  C  CA  . LYS A  1 562 ? 213.670 13.889  199.582 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A CA  1 
ATOM   4466  C  C   . LYS A  1 562 ? 213.345 15.267  200.083 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A C   1 
ATOM   4467  O  O   . LYS A  1 562 ? 213.591 16.234  199.366 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A O   1 
ATOM   4468  C  CB  . LYS A  1 562 ? 214.876 13.288  200.280 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A CB  1 
ATOM   4469  C  CG  . LYS A  1 562 ? 216.109 14.178  200.283 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A CG  1 
ATOM   4470  C  CD  . LYS A  1 562 ? 217.090 13.696  201.361 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A CD  1 
ATOM   4471  C  CE  . LYS A  1 562 ? 218.071 14.760  201.785 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A CE  1 
ATOM   4472  N  NZ  . LYS A  1 562 ? 218.947 14.206  202.862 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A NZ  1 
ATOM   4473  N  N   . GLY A  1 563 ? 212.758 15.371  201.271 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 806  GLY A N   1 
ATOM   4474  C  CA  . GLY A  1 563 ? 212.318 16.674  201.744 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 806  GLY A CA  1 
ATOM   4475  C  C   . GLY A  1 563 ? 213.466 17.422  202.368 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 806  GLY A C   1 
ATOM   4476  O  O   . GLY A  1 563 ? 214.402 16.796  202.881 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 806  GLY A O   1 
ATOM   4477  N  N   . TYR A  1 564 ? 213.414 18.753  202.305 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A N   1 
ATOM   4478  C  CA  . TYR A  1 564 ? 214.413 19.604  202.940 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CA  1 
ATOM   4479  C  C   . TYR A  1 564 ? 213.690 20.663  203.743 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A C   1 
ATOM   4480  O  O   . TYR A  1 564 ? 212.487 20.890  203.523 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A O   1 
ATOM   4481  C  CB  . TYR A  1 564 ? 215.279 20.313  201.903 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CB  1 
ATOM   4482  C  CG  . TYR A  1 564 ? 216.167 19.397  201.132 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CG  1 
ATOM   4483  C  CD1 . TYR A  1 564 ? 217.477 19.191  201.516 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CD1 1 
ATOM   4484  C  CD2 . TYR A  1 564 ? 215.699 18.752  200.013 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CD2 1 
ATOM   4485  C  CE1 . TYR A  1 564 ? 218.281 18.348  200.801 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CE1 1 
ATOM   4486  C  CE2 . TYR A  1 564 ? 216.473 17.910  199.304 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CE2 1 
ATOM   4487  C  CZ  . TYR A  1 564 ? 217.761 17.700  199.691 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CZ  1 
ATOM   4488  O  OH  . TYR A  1 564 ? 218.508 16.811  198.974 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A OH  1 
ATOM   4489  N  N   . ALA A  1 565 ? 214.417 21.312  204.666 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 808  ALA A N   1 
ATOM   4490  C  CA  . ALA A  1 565 ? 213.974 22.552  205.308 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 808  ALA A CA  1 
ATOM   4491  C  C   . ALA A  1 565 ? 215.112 23.547  205.415 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 808  ALA A C   1 
ATOM   4492  O  O   . ALA A  1 565 ? 215.970 23.448  206.278 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 808  ALA A O   1 
ATOM   4493  C  CB  . ALA A  1 565 ? 213.398 22.289  206.631 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 808  ALA A CB  1 
ATOM   4494  N  N   . ASN A  1 566 ? 215.126 24.509  204.516 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 809  ASN A N   1 
ATOM   4495  C  CA  . ASN A  1 566 ? 216.090 25.561  204.612 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 809  ASN A CA  1 
ATOM   4496  C  C   . ASN A  1 566 ? 215.374 26.852  204.221 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 809  ASN A C   1 
ATOM   4497  O  O   . ASN A  1 566 ? 214.180 26.828  203.901 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 809  ASN A O   1 
ATOM   4498  C  CB  . ASN A  1 566 ? 217.204 25.262  203.652 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 809  ASN A CB  1 
ATOM   4499  C  CG  . ASN A  1 566 ? 216.739 25.339  202.252 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 809  ASN A CG  1 
ATOM   4500  O  OD1 . ASN A  1 566 ? 215.973 26.263  201.905 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 809  ASN A OD1 1 
ATOM   4501  N  ND2 . ASN A  1 566 ? 217.167 24.387  201.420 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 809  ASN A ND2 1 
ATOM   4502  N  N   . PRO A  1 567 ? 216.090 27.989  204.271 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 810  PRO A N   1 
ATOM   4503  C  CA  . PRO A  1 567 ? 215.400 29.256  204.104 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 810  PRO A CA  1 
ATOM   4504  C  C   . PRO A  1 567 ? 214.619 29.332  202.780 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 810  PRO A C   1 
ATOM   4505  O  O   . PRO A  1 567 ? 213.728 30.189  202.627 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 810  PRO A O   1 
ATOM   4506  C  CB  . PRO A  1 567 ? 216.554 30.262  204.111 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 810  PRO A CB  1 
ATOM   4507  C  CG  . PRO A  1 567 ? 217.591 29.608  204.906 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 810  PRO A CG  1 
ATOM   4508  C  CD  . PRO A  1 567 ? 217.527 28.180  204.536 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 810  PRO A CD  1 
ATOM   4509  N  N   . GLN A  1 568 ? 214.937 28.446  201.832 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 811  GLN A N   1 
ATOM   4510  C  CA  . GLN A  1 568 ? 214.351 28.584  200.494 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 811  GLN A CA  1 
ATOM   4511  C  C   . GLN A  1 568 ? 213.315 27.600  200.093 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 811  GLN A C   1 
ATOM   4512  O  O   . GLN A  1 568 ? 212.470 27.896  199.260 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 811  GLN A O   1 
ATOM   4513  C  CB  . GLN A  1 568 ? 215.415 28.538  199.446 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 811  GLN A CB  1 
ATOM   4514  C  CG  . GLN A  1 568 ? 215.825 29.905  199.061 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 811  GLN A CG  1 
ATOM   4515  C  CD  . GLN A  1 568 ? 217.014 29.853  198.193 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 811  GLN A CD  1 
ATOM   4516  O  OE1 . GLN A  1 568 ? 217.990 29.185  198.530 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 811  GLN A OE1 1 
ATOM   4517  N  NE2 . GLN A  1 568 ? 216.949 30.517  197.052 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 811  GLN A NE2 1 
ATOM   4518  N  N   . VAL A  1 569 ? 213.414 26.419  200.659 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 812  VAL A N   1 
ATOM   4519  C  CA  . VAL A  1 569 ? 212.611 25.309  200.240 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 812  VAL A CA  1 
ATOM   4520  C  C   . VAL A  1 569 ? 212.106 24.662  201.505 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 812  VAL A C   1 
ATOM   4521  O  O   . VAL A  1 569 ? 212.862 24.526  202.471 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 812  VAL A O   1 
ATOM   4522  C  CB  . VAL A  1 569 ? 213.480 24.307  199.424 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 812  VAL A CB  1 
ATOM   4523  C  CG1 . VAL A  1 569 ? 212.774 22.974  199.223 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 812  VAL A CG1 1 
ATOM   4524  C  CG2 . VAL A  1 569 ? 213.954 24.933  198.096 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 812  VAL A CG2 1 
ATOM   4525  N  N   . SER A  1 570 ? 210.822 24.315  201.527 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 813  SER A N   1 
ATOM   4526  C  CA  . SER A  1 570 ? 210.230 23.590  202.646 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 813  SER A CA  1 
ATOM   4527  C  C   . SER A  1 570 ? 209.487 22.519  201.934 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 813  SER A C   1 
ATOM   4528  O  O   . SER A  1 570 ? 208.312 22.689  201.602 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 813  SER A O   1 
ATOM   4529  C  CB  . SER A  1 570 ? 209.258 24.465  203.462 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 813  SER A CB  1 
ATOM   4530  O  OG  . SER A  1 570 ? 208.717 23.790  204.597 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 813  SER A OG  1 
ATOM   4531  N  N   . GLY A  1 571 ? 210.199 21.430  201.671 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 814  GLY A N   1 
ATOM   4532  C  CA  . GLY A  1 571 ? 209.755 20.398  200.724 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 814  GLY A CA  1 
ATOM   4533  C  C   . GLY A  1 571 ? 210.851 20.021  199.717 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 814  GLY A C   1 
ATOM   4534  O  O   . GLY A  1 571 ? 211.987 19.718  200.083 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 814  GLY A O   1 
ATOM   4535  N  N   . TYR A  1 572 ? 210.506 20.033  198.441 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A N   1 
ATOM   4536  C  CA  . TYR A  1 572 ? 211.446 19.630  197.441 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CA  1 
ATOM   4537  C  C   . TYR A  1 572 ? 211.158 20.292  196.123 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A C   1 
ATOM   4538  O  O   . TYR A  1 572 ? 210.025 20.339  195.696 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A O   1 
ATOM   4539  C  CB  . TYR A  1 572 ? 211.428 18.118  197.228 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CB  1 
ATOM   4540  C  CG  . TYR A  1 572 ? 212.395 17.737  196.140 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CG  1 
ATOM   4541  C  CD1 . TYR A  1 572 ? 213.752 17.607  196.424 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CD1 1 
ATOM   4542  C  CD2 . TYR A  1 572 ? 211.972 17.563  194.814 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CD2 1 
ATOM   4543  C  CE1 . TYR A  1 572 ? 214.665 17.316  195.430 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CE1 1 
ATOM   4544  C  CE2 . TYR A  1 572 ? 212.886 17.249  193.806 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CE2 1 
ATOM   4545  C  CZ  . TYR A  1 572 ? 214.240 17.133  194.131 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CZ  1 
ATOM   4546  O  OH  . TYR A  1 572 ? 215.210 16.832  193.188 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A OH  1 
ATOM   4547  N  N   . LEU A  1 573 ? 212.212 20.805  195.499 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A N   1 
ATOM   4548  C  CA  . LEU A  1 573 ? 212.199 21.352  194.159 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A CA  1 
ATOM   4549  C  C   . LEU A  1 573 ? 213.306 20.710  193.359 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A C   1 
ATOM   4550  O  O   . LEU A  1 573 ? 214.465 20.628  193.806 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A O   1 
ATOM   4551  C  CB  . LEU A  1 573 ? 212.462 22.841  194.200 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A CB  1 
ATOM   4552  C  CG  . LEU A  1 573 ? 212.695 23.491  192.857 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A CG  1 
ATOM   4553  C  CD1 . LEU A  1 573 ? 211.447 23.329  191.990 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A CD1 1 
ATOM   4554  C  CD2 . LEU A  1 573 ? 213.009 24.920  193.065 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A CD2 1 
ATOM   4555  N  N   . GLY A  1 574 ? 212.970 20.238  192.168 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 817  GLY A N   1 
ATOM   4556  C  CA  . GLY A  1 574 ? 214.012 19.830  191.219 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 817  GLY A CA  1 
ATOM   4557  C  C   . GLY A  1 574 ? 213.530 20.229  189.854 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 817  GLY A C   1 
ATOM   4558  O  O   . GLY A  1 574 ? 212.346 20.061  189.575 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 817  GLY A O   1 
ATOM   4559  N  N   . VAL A  1 575 ? 214.391 20.773  189.002 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 818  VAL A N   1 
ATOM   4560  C  CA  . VAL A  1 575 ? 213.944 21.027  187.642 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 818  VAL A CA  1 
ATOM   4561  C  C   . VAL A  1 575 ? 214.986 20.494  186.693 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 818  VAL A C   1 
ATOM   4562  O  O   . VAL A  1 575 ? 216.179 20.741  186.920 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 818  VAL A O   1 
ATOM   4563  C  CB  . VAL A  1 575 ? 213.776 22.521  187.422 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 818  VAL A CB  1 
ATOM   4564  C  CG1 . VAL A  1 575 ? 213.171 22.796  186.098 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 818  VAL A CG1 1 
ATOM   4565  C  CG2 . VAL A  1 575 ? 212.908 23.094  188.474 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 818  VAL A CG2 1 
ATOM   4566  N  N   . TRP A  1 576 ? 214.567 19.752  185.657 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A N   1 
ATOM   4567  C  CA  . TRP A  1 576 ? 215.518 19.262  184.611 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CA  1 
ATOM   4568  C  C   . TRP A  1 576 ? 215.251 19.746  183.188 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A C   1 
ATOM   4569  O  O   . TRP A  1 576 ? 214.128 19.976  182.811 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A O   1 
ATOM   4570  C  CB  . TRP A  1 576 ? 215.609 17.740  184.597 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CB  1 
ATOM   4571  C  CG  . TRP A  1 576 ? 216.462 17.151  185.713 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CG  1 
ATOM   4572  C  CD1 . TRP A  1 576 ? 217.767 16.668  185.630 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CD1 1 
ATOM   4573  C  CD2 . TRP A  1 576 ? 216.067 16.974  187.054 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CD2 1 
ATOM   4574  N  NE1 . TRP A  1 576 ? 218.175 16.190  186.851 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A NE1 1 
ATOM   4575  C  CE2 . TRP A  1 576 ? 217.151 16.380  187.741 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CE2 1 
ATOM   4576  C  CE3 . TRP A  1 576 ? 214.899 17.258  187.746 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CE3 1 
ATOM   4577  C  CZ2 . TRP A  1 576 ? 217.091 16.076  189.083 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CZ2 1 
ATOM   4578  C  CZ3 . TRP A  1 576 ? 214.826 16.946  189.075 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CZ3 1 
ATOM   4579  C  CH2 . TRP A  1 576 ? 215.922 16.357  189.745 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CH2 1 
ATOM   4580  N  N   . VAL A  1 577 ? 216.295 19.896  182.394 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 820  VAL A N   1 
ATOM   4581  C  CA  . VAL A  1 577 ? 216.144 20.377  181.021 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 820  VAL A CA  1 
ATOM   4582  C  C   . VAL A  1 577 ? 216.959 19.517  180.076 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 820  VAL A C   1 
ATOM   4583  O  O   . VAL A  1 577 ? 217.979 19.011  180.459 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 820  VAL A O   1 
ATOM   4584  C  CB  . VAL A  1 577 ? 216.646 21.849  180.847 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 820  VAL A CB  1 
ATOM   4585  C  CG1 . VAL A  1 577 ? 215.818 22.797  181.666 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 820  VAL A CG1 1 
ATOM   4586  C  CG2 . VAL A  1 577 ? 218.130 21.994  181.183 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 820  VAL A CG2 1 
ATOM   4587  N  N   . PRO A  1 578 ? 216.534 19.374  178.825 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 821  PRO A N   1 
ATOM   4588  C  CA  . PRO A  1 578 ? 217.284 18.500  177.929 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 821  PRO A CA  1 
ATOM   4589  C  C   . PRO A  1 578 ? 218.656 19.028  177.650 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 821  PRO A C   1 
ATOM   4590  O  O   . PRO A  1 578 ? 218.839 20.210  177.666 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 821  PRO A O   1 
ATOM   4591  C  CB  . PRO A  1 578 ? 216.459 18.507  176.629 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 821  PRO A CB  1 
ATOM   4592  C  CG  . PRO A  1 578 ? 215.563 19.709  176.712 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 821  PRO A CG  1 
ATOM   4593  C  CD  . PRO A  1 578 ? 215.329 19.943  178.191 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 821  PRO A CD  1 
ATOM   4594  N  N   . VAL A  1 579 ? 219.614 18.160  177.369 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 822  VAL A N   1 
ATOM   4595  C  CA  . VAL A  1 579 ? 220.950 18.635  177.056 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 822  VAL A CA  1 
ATOM   4596  C  C   . VAL A  1 579 ? 221.091 19.124  175.602 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 822  VAL A C   1 
ATOM   4597  O  O   . VAL A  1 579 ? 220.467 18.585  174.681 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 822  VAL A O   1 
ATOM   4598  C  CB  . VAL A  1 579 ? 222.048 17.603  177.373 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 822  VAL A CB  1 
ATOM   4599  C  CG1 . VAL A  1 579 ? 223.402 18.164  176.929 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 822  VAL A CG1 1 
ATOM   4600  C  CG2 . VAL A  1 579 ? 222.042 17.286  178.851 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 822  VAL A CG2 1 
ATOM   4601  N  N   . GLY A  1 580 ? 221.890 20.164  175.409 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 823  GLY A N   1 
ATOM   4602  C  CA  . GLY A  1 580 ? 222.302 20.459  174.066 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 823  GLY A CA  1 
ATOM   4603  C  C   . GLY A  1 580 ? 221.514 21.525  173.373 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 823  GLY A C   1 
ATOM   4604  O  O   . GLY A  1 580 ? 221.380 21.499  172.167 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 823  GLY A O   1 
ATOM   4605  N  N   . ALA A  1 581 ? 220.996 22.478  174.123 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 824  ALA A N   1 
ATOM   4606  C  CA  . ALA A  1 581 ? 220.274 23.552  173.492 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 824  ALA A CA  1 
ATOM   4607  C  C   . ALA A  1 581 ? 221.292 24.598  173.153 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 824  ALA A C   1 
ATOM   4608  O  O   . ALA A  1 581 ? 222.188 24.878  173.943 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 824  ALA A O   1 
ATOM   4609  C  CB  . ALA A  1 581 ? 219.201 24.124  174.416 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 824  ALA A CB  1 
ATOM   4610  N  N   . ALA A  1 582 ? 221.129 25.158  171.963 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 825  ALA A N   1 
ATOM   4611  C  CA  . ALA A  1 582 ? 221.975 26.204  171.459 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 825  ALA A CA  1 
ATOM   4612  C  C   . ALA A  1 582 ? 222.059 27.375  172.430 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 825  ALA A C   1 
ATOM   4613  O  O   . ALA A  1 582 ? 221.113 27.636  173.164 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 825  ALA A O   1 
ATOM   4614  C  CB  . ALA A  1 582 ? 221.441 26.652  170.142 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 825  ALA A CB  1 
ATOM   4615  N  N   . ALA A  1 583 ? 223.191 28.082  172.428 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 826  ALA A N   1 
ATOM   4616  C  CA  . ALA A  1 583 ? 223.415 29.110  173.427 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 826  ALA A CA  1 
ATOM   4617  C  C   . ALA A  1 583 ? 222.249 30.046  173.251 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 826  ALA A C   1 
ATOM   4618  O  O   . ALA A  1 583 ? 221.651 30.571  174.206 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 826  ALA A O   1 
ATOM   4619  C  CB  . ALA A  1 583 ? 224.702 29.817  173.192 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 826  ALA A CB  1 
ATOM   4620  N  N   . ASP A  1 584 ? 221.871 30.197  172.000 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A N   1 
ATOM   4621  C  CA  . ASP A  1 584 ? 220.907 31.227  171.648 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A CA  1 
ATOM   4622  C  C   . ASP A  1 584 ? 219.525 30.688  171.270 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A C   1 
ATOM   4623  O  O   . ASP A  1 584 ? 218.691 31.431  170.798 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A O   1 
ATOM   4624  C  CB  . ASP A  1 584 ? 221.478 32.087  170.510 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A CB  1 
ATOM   4625  C  CG  . ASP A  1 584 ? 221.519 31.328  169.168 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A CG  1 
ATOM   4626  O  OD1 . ASP A  1 584 ? 221.236 30.089  169.157 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A OD1 1 
ATOM   4627  O  OD2 . ASP A  1 584 ? 221.831 31.967  168.126 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A OD2 1 
ATOM   4628  N  N   . GLN A  1 585 ? 219.299 29.396  171.471 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A N   1 
ATOM   4629  C  CA  . GLN A  1 585 ? 217.976 28.832  171.317 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A CA  1 
ATOM   4630  C  C   . GLN A  1 585 ? 216.930 29.665  172.055 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A C   1 
ATOM   4631  O  O   . GLN A  1 585 ? 217.067 30.018  173.245 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A O   1 
ATOM   4632  C  CB  . GLN A  1 585 ? 217.941 27.382  171.819 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A CB  1 
ATOM   4633  C  CG  . GLN A  1 585 ? 216.623 26.646  171.486 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A CG  1 
ATOM   4634  C  CD  . GLN A  1 585 ? 216.534 25.277  172.155 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A CD  1 
ATOM   4635  O  OE1 . GLN A  1 585 ? 217.132 24.318  171.703 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A OE1 1 
ATOM   4636  N  NE2 . GLN A  1 585 ? 215.786 25.190  173.246 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A NE2 1 
ATOM   4637  N  N   . ASP A  1 586 ? 215.853 29.939  171.340 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A N   1 
ATOM   4638  C  CA  . ASP A  1 586 ? 214.730 30.666  171.907 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A CA  1 
ATOM   4639  C  C   . ASP A  1 586 ? 213.402 30.063  171.425 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A C   1 
ATOM   4640  O  O   . ASP A  1 586 ? 213.062 30.170  170.278 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A O   1 
ATOM   4641  C  CB  . ASP A  1 586 ? 214.859 32.124  171.473 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A CB  1 
ATOM   4642  C  CG  . ASP A  1 586 ? 213.717 33.007  171.968 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A CG  1 
ATOM   4643  O  OD1 . ASP A  1 586 ? 212.635 32.463  172.355 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A OD1 1 
ATOM   4644  O  OD2 . ASP A  1 586 ? 213.911 34.258  171.948 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A OD2 1 
ATOM   4645  N  N   . VAL A  1 587 ? 212.648 29.395  172.275 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 830  VAL A N   1 
ATOM   4646  C  CA  . VAL A  1 587 ? 211.400 28.801  171.771 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 830  VAL A CA  1 
ATOM   4647  C  C   . VAL A  1 587 ? 210.160 29.709  171.795 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 830  VAL A C   1 
ATOM   4648  O  O   . VAL A  1 587 ? 209.053 29.222  171.586 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 830  VAL A O   1 
ATOM   4649  C  CB  . VAL A  1 587 ? 211.008 27.478  172.480 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 830  VAL A CB  1 
ATOM   4650  C  CG1 . VAL A  1 587 ? 212.029 26.427  172.255 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 830  VAL A CG1 1 
ATOM   4651  C  CG2 . VAL A  1 587 ? 210.805 27.720  173.929 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 830  VAL A CG2 1 
ATOM   4652  N  N   . ARG A  1 588 ? 210.309 31.010  172.053 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A N   1 
ATOM   4653  C  CA  . ARG A  1 588 ? 209.121 31.846  172.135 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A CA  1 
ATOM   4654  C  C   . ARG A  1 588 ? 208.656 32.023  170.754 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A C   1 
ATOM   4655  O  O   . ARG A  1 588 ? 209.352 31.615  169.817 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A O   1 
ATOM   4656  C  CB  . ARG A  1 588 ? 209.441 33.159  172.740 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A CB  1 
ATOM   4657  C  CG  . ARG A  1 588 ? 209.594 33.055  174.196 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A CG  1 
ATOM   4658  C  CD  . ARG A  1 588 ? 209.977 34.368  174.769 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A CD  1 
ATOM   4659  N  NE  . ARG A  1 588 ? 211.229 34.768  174.166 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A NE  1 
ATOM   4660  C  CZ  . ARG A  1 588 ? 211.852 35.895  174.444 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A CZ  1 
ATOM   4661  N  NH1 . ARG A  1 588 ? 211.354 36.726  175.346 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A NH1 1 
ATOM   4662  N  NH2 . ARG A  1 588 ? 212.984 36.152  173.844 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A NH2 1 
ATOM   4663  N  N   . VAL A  1 589 ? 207.482 32.601  170.613 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 832  VAL A N   1 
ATOM   4664  C  CA  . VAL A  1 589 ? 206.842 32.659  169.297 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 832  VAL A CA  1 
ATOM   4665  C  C   . VAL A  1 589 ? 206.077 33.947  169.112 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 832  VAL A C   1 
ATOM   4666  O  O   . VAL A  1 589 ? 205.490 34.467  170.070 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 832  VAL A O   1 
ATOM   4667  C  CB  . VAL A  1 589 ? 205.924 31.416  169.056 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 832  VAL A CB  1 
ATOM   4668  C  CG1 . VAL A  1 589 ? 204.532 31.814  168.684 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 832  VAL A CG1 1 
ATOM   4669  C  CG2 . VAL A  1 589 ? 206.536 30.516  167.996 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 832  VAL A CG2 1 
ATOM   4670  N  N   . ALA A  1 590 ? 206.084 34.482  167.897 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 833  ALA A N   1 
ATOM   4671  C  CA  . ALA A  1 590 ? 205.501 35.818  167.695 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 833  ALA A CA  1 
ATOM   4672  C  C   . ALA A  1 590 ? 204.033 35.754  167.327 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 833  ALA A C   1 
ATOM   4673  O  O   . ALA A  1 590 ? 203.631 34.852  166.623 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 833  ALA A O   1 
ATOM   4674  C  CB  . ALA A  1 590 ? 206.262 36.559  166.667 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 833  ALA A CB  1 
ATOM   4675  N  N   . ALA A  1 591 ? 203.231 36.692  167.818 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 834  ALA A N   1 
ATOM   4676  C  CA  . ALA A  1 591 ? 201.819 36.791  167.434 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 834  ALA A CA  1 
ATOM   4677  C  C   . ALA A  1 591 ? 201.614 36.994  165.921 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 834  ALA A C   1 
ATOM   4678  O  O   . ALA A  1 591 ? 202.275 37.802  165.282 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 834  ALA A O   1 
ATOM   4679  C  CB  . ALA A  1 591 ? 201.233 37.933  168.147 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 834  ALA A CB  1 
ATOM   4680  N  N   . SER A  1 592 ? 200.664 36.299  165.338 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 835  SER A N   1 
ATOM   4681  C  CA  . SER A  1 592 ? 200.510 36.417  163.895 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 835  SER A CA  1 
ATOM   4682  C  C   . SER A  1 592 ? 199.517 37.487  163.562 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 835  SER A C   1 
ATOM   4683  O  O   . SER A  1 592 ? 198.672 37.829  164.368 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 835  SER A O   1 
ATOM   4684  C  CB  . SER A  1 592 ? 200.088 35.060  163.261 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 835  SER A CB  1 
ATOM   4685  O  OG  . SER A  1 592 ? 198.722 35.007  162.821 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 835  SER A OG  1 
ATOM   4686  N  N   . THR A  1 593 ? 199.585 38.000  162.354 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 836  THR A N   1 
ATOM   4687  C  CA  . THR A  1 593 ? 198.619 39.029  161.965 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 836  THR A CA  1 
ATOM   4688  C  C   . THR A  1 593 ? 197.376 38.505  161.268 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 836  THR A C   1 
ATOM   4689  O  O   . THR A  1 593 ? 196.567 39.279  160.785 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 836  THR A O   1 
ATOM   4690  C  CB  . THR A  1 593 ? 199.283 40.063  161.068 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 836  THR A CB  1 
ATOM   4691  O  OG1 . THR A  1 593 ? 199.919 39.389  159.974 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 836  THR A OG1 1 
ATOM   4692  C  CG2 . THR A  1 593 ? 200.347 40.814  161.895 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 836  THR A CG2 1 
ATOM   4693  N  N   . ALA A  1 594 ? 197.257 37.191  161.201 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 837  ALA A N   1 
ATOM   4694  C  CA  . ALA A  1 594 ? 196.089 36.564  160.674 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 837  ALA A CA  1 
ATOM   4695  C  C   . ALA A  1 594 ? 194.849 37.121  161.384 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 837  ALA A C   1 
ATOM   4696  O  O   . ALA A  1 594 ? 194.835 37.212  162.591 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 837  ALA A O   1 
ATOM   4697  C  CB  . ALA A  1 594 ? 196.215 35.122  160.933 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 837  ALA A CB  1 
ATOM   4698  N  N   . PRO A  1 595 ? 193.817 37.532  160.643 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 838  PRO A N   1 
ATOM   4699  C  CA  . PRO A  1 595 ? 192.639 38.117  161.261 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 838  PRO A CA  1 
ATOM   4700  C  C   . PRO A  1 595 ? 191.998 37.165  162.233 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 838  PRO A C   1 
ATOM   4701  O  O   . PRO A  1 595 ? 191.932 36.010  161.917 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 838  PRO A O   1 
ATOM   4702  C  CB  . PRO A  1 595 ? 191.704 38.287  160.076 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 838  PRO A CB  1 
ATOM   4703  C  CG  . PRO A  1 595 ? 192.598 38.538  158.946 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 838  PRO A CG  1 
ATOM   4704  C  CD  . PRO A  1 595 ? 193.893 37.838  159.206 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 838  PRO A CD  1 
ATOM   4705  N  N   . SER A  1 596 ? 191.519 37.674  163.385 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 839  SER A N   1 
ATOM   4706  C  CA  . SER A  1 596 ? 190.908 36.911  164.520 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 839  SER A CA  1 
ATOM   4707  C  C   . SER A  1 596 ? 189.451 36.740  164.186 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 839  SER A C   1 
ATOM   4708  O  O   . SER A  1 596 ? 188.820 37.684  163.707 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 839  SER A O   1 
ATOM   4709  C  CB  . SER A  1 596 ? 190.929 37.699  165.836 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 839  SER A CB  1 
ATOM   4710  O  OG  . SER A  1 596 ? 192.188 38.184  166.213 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 839  SER A OG  1 
ATOM   4711  N  N   . THR A  1 597 ? 188.884 35.573  164.459 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 840  THR A N   1 
ATOM   4712  C  CA  . THR A  1 597 ? 187.554 35.328  163.943 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 840  THR A CA  1 
ATOM   4713  C  C   . THR A  1 597 ? 186.608 34.832  164.988 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 840  THR A C   1 
ATOM   4714  O  O   . THR A  1 597 ? 185.454 34.570  164.687 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 840  THR A O   1 
ATOM   4715  C  CB  . THR A  1 597 ? 187.554 34.306  162.797 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 840  THR A CB  1 
ATOM   4716  O  OG1 . THR A  1 597 ? 188.048 33.056  163.293 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 840  THR A OG1 1 
ATOM   4717  C  CG2 . THR A  1 597 ? 188.409 34.777  161.597 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 840  THR A CG2 1 
ATOM   4718  N  N   . ASP A  1 598 ? 187.080 34.679  166.211 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 841  ASP A N   1 
ATOM   4719  C  CA  . ASP A  1 598 ? 186.217 34.105  167.235 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 841  ASP A CA  1 
ATOM   4720  C  C   . ASP A  1 598 ? 185.487 35.180  168.038 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 841  ASP A C   1 
ATOM   4721  O  O   . ASP A  1 598 ? 184.766 34.864  169.012 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 841  ASP A O   1 
ATOM   4722  C  CB  . ASP A  1 598 ? 186.965 33.119  168.148 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 841  ASP A CB  1 
ATOM   4723  C  CG  . ASP A  1 598 ? 188.078 33.785  168.969 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 841  ASP A CG  1 
ATOM   4724  O  OD1 . ASP A  1 598 ? 188.379 34.957  168.740 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 841  ASP A OD1 1 
ATOM   4725  O  OD2 . ASP A  1 598 ? 188.671 33.142  169.872 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 841  ASP A OD2 1 
ATOM   4726  N  N   . GLY A  1 599 ? 185.648 36.437  167.611 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 842  GLY A N   1 
ATOM   4727  C  CA  . GLY A  1 599 ? 185.036 37.539  168.336 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 842  GLY A CA  1 
ATOM   4728  C  C   . GLY A  1 599 ? 185.669 37.881  169.676 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 842  GLY A C   1 
ATOM   4729  O  O   . GLY A  1 599 ? 185.136 38.651  170.436 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 842  GLY A O   1 
ATOM   4730  N  N   . LYS A  1 600 ? 186.817 37.296  169.973 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 843  LYS A N   1 
ATOM   4731  C  CA  . LYS A  1 600 ? 187.628 37.691  171.120 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 843  LYS A CA  1 
ATOM   4732  C  C   . LYS A  1 600 ? 188.863 38.476  170.666 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 843  LYS A C   1 
ATOM   4733  O  O   . LYS A  1 600 ? 189.307 38.327  169.523 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 843  LYS A O   1 
ATOM   4734  C  CB  . LYS A  1 600 ? 188.091 36.443  171.831 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 843  LYS A CB  1 
ATOM   4735  C  CG  . LYS A  1 600 ? 186.978 35.494  172.064 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 843  LYS A CG  1 
ATOM   4736  C  CD  . LYS A  1 600 ? 185.910 36.133  172.896 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 843  LYS A CD  1 
ATOM   4737  C  CE  . LYS A  1 600 ? 184.934 35.104  173.290 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 843  LYS A CE  1 
ATOM   4738  N  NZ  . LYS A  1 600 ? 183.881 35.810  173.937 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 843  LYS A NZ  1 
ATOM   4739  N  N   . SER A  1 601 ? 189.447 39.290  171.547 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 844  SER A N   1 
ATOM   4740  C  CA  . SER A  1 601 ? 190.661 40.015  171.172 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 844  SER A CA  1 
ATOM   4741  C  C   . SER A  1 601 ? 191.952 39.300  171.540 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 844  SER A C   1 
ATOM   4742  O  O   . SER A  1 601 ? 192.814 39.101  170.689 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 844  SER A O   1 
ATOM   4743  C  CB  . SER A  1 601 ? 190.647 41.387  171.761 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 844  SER A CB  1 
ATOM   4744  O  OG  . SER A  1 601 ? 189.506 42.029  171.268 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 844  SER A OG  1 
ATOM   4745  N  N   . VAL A  1 602 ? 192.089 38.929  172.813 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 845  VAL A N   1 
ATOM   4746  C  CA  . VAL A  1 602 ? 193.288 38.280  173.325 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 845  VAL A CA  1 
ATOM   4747  C  C   . VAL A  1 602 ? 193.035 36.810  173.226 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 845  VAL A C   1 
ATOM   4748  O  O   . VAL A  1 602 ? 191.944 36.360  173.563 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 845  VAL A O   1 
ATOM   4749  C  CB  . VAL A  1 602 ? 193.488 38.659  174.804 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 845  VAL A CB  1 
ATOM   4750  C  CG1 . VAL A  1 602 ? 194.671 37.950  175.402 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 845  VAL A CG1 1 
ATOM   4751  C  CG2 . VAL A  1 602 ? 193.658 40.134  174.931 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 845  VAL A CG2 1 
ATOM   4752  N  N   . HIS A  1 603 ? 194.022 36.056  172.749 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A N   1 
ATOM   4753  C  CA  . HIS A  1 603 ? 193.925 34.585  172.700 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A CA  1 
ATOM   4754  C  C   . HIS A  1 603 ? 195.022 33.889  173.510 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A C   1 
ATOM   4755  O  O   . HIS A  1 603 ? 196.205 34.125  173.331 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A O   1 
ATOM   4756  C  CB  . HIS A  1 603 ? 193.922 34.111  171.262 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A CB  1 
ATOM   4757  C  CG  . HIS A  1 603 ? 192.873 34.771  170.431 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A CG  1 
ATOM   4758  N  ND1 . HIS A  1 603 ? 191.527 34.526  170.600 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A ND1 1 
ATOM   4759  C  CD2 . HIS A  1 603 ? 192.959 35.693  169.446 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A CD2 1 
ATOM   4760  C  CE1 . HIS A  1 603 ? 190.828 35.270  169.769 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A CE1 1 
ATOM   4761  N  NE2 . HIS A  1 603 ? 191.673 35.995  169.063 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A NE2 1 
ATOM   4762  N  N   . GLN A  1 604 ? 194.656 33.017  174.431 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A N   1 
ATOM   4763  C  CA  . GLN A  1 604 ? 195.735 32.392  175.176 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A CA  1 
ATOM   4764  C  C   . GLN A  1 604 ? 196.411 31.282  174.343 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A C   1 
ATOM   4765  O  O   . GLN A  1 604 ? 196.140 30.098  174.528 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A O   1 
ATOM   4766  C  CB  . GLN A  1 604 ? 195.204 31.887  176.500 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A CB  1 
ATOM   4767  C  CG  . GLN A  1 604 ? 196.269 31.397  177.378 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A CG  1 
ATOM   4768  C  CD  . GLN A  1 604 ? 197.014 32.522  178.041 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A CD  1 
ATOM   4769  O  OE1 . GLN A  1 604 ? 196.413 33.515  178.431 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A OE1 1 
ATOM   4770  N  NE2 . GLN A  1 604 ? 198.327 32.368  178.192 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A NE2 1 
ATOM   4771  N  N   . ASN A  1 605 ? 197.250 31.664  173.389 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A N   1 
ATOM   4772  C  CA  . ASN A  1 605 ? 197.946 30.687  172.575 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A CA  1 
ATOM   4773  C  C   . ASN A  1 605 ? 199.454 30.750  172.820 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A C   1 
ATOM   4774  O  O   . ASN A  1 605 ? 199.904 31.404  173.757 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A O   1 
ATOM   4775  C  CB  . ASN A  1 605 ? 197.664 30.906  171.091 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A CB  1 
ATOM   4776  C  CG  . ASN A  1 605 ? 197.950 32.345  170.632 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A CG  1 
ATOM   4777  O  OD1 . ASN A  1 605 ? 198.894 32.994  171.076 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A OD1 1 
ATOM   4778  N  ND2 . ASN A  1 605 ? 197.125 32.840  169.743 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A ND2 1 
ATOM   4779  N  N   . ALA A  1 606 ? 200.245 30.100  171.960 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 849  ALA A N   1 
ATOM   4780  C  CA  . ALA A  1 606 ? 201.660 29.972  172.238 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 849  ALA A CA  1 
ATOM   4781  C  C   . ALA A  1 606 ? 202.301 31.318  172.226 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 849  ALA A C   1 
ATOM   4782  O  O   . ALA A  1 606 ? 203.207 31.578  172.990 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 849  ALA A O   1 
ATOM   4783  C  CB  . ALA A  1 606 ? 202.280 29.110  171.240 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 849  ALA A CB  1 
ATOM   4784  N  N   . ALA A  1 607 ? 201.834 32.184  171.343 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 850  ALA A N   1 
ATOM   4785  C  CA  . ALA A  1 607 ? 202.332 33.558  171.328 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 850  ALA A CA  1 
ATOM   4786  C  C   . ALA A  1 607 ? 202.028 34.316  172.625 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 850  ALA A C   1 
ATOM   4787  O  O   . ALA A  1 607 ? 202.857 35.071  173.120 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 850  ALA A O   1 
ATOM   4788  C  CB  . ALA A  1 607 ? 201.771 34.321  170.145 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 850  ALA A CB  1 
ATOM   4789  N  N   . LEU A  1 608 ? 200.839 34.144  173.177 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A N   1 
ATOM   4790  C  CA  . LEU A  1 608 ? 200.585 34.831  174.402 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A CA  1 
ATOM   4791  C  C   . LEU A  1 608 ? 201.371 34.205  175.546 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A C   1 
ATOM   4792  O  O   . LEU A  1 608 ? 201.868 34.916  176.412 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A O   1 
ATOM   4793  C  CB  . LEU A  1 608 ? 199.111 34.886  174.710 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A CB  1 
ATOM   4794  C  CG  . LEU A  1 608 ? 198.733 36.120  175.543 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A CG  1 
ATOM   4795  C  CD1 . LEU A  1 608 ? 198.853 37.425  174.776 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A CD1 1 
ATOM   4796  C  CD2 . LEU A  1 608 ? 197.335 35.984  176.094 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A CD2 1 
ATOM   4797  N  N   . ASP A  1 609 ? 201.507 32.879  175.544 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A N   1 
ATOM   4798  C  CA  . ASP A  1 609 ? 202.296 32.198  176.541 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A CA  1 
ATOM   4799  C  C   . ASP A  1 609 ? 203.733 32.656  176.407 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A C   1 
ATOM   4800  O  O   . ASP A  1 609 ? 204.487 32.547  177.362 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A O   1 
ATOM   4801  C  CB  . ASP A  1 609 ? 202.194 30.675  176.407 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A CB  1 
ATOM   4802  C  CG  . ASP A  1 609 ? 200.773 30.124  176.710 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A CG  1 
ATOM   4803  O  OD1 . ASP A  1 609 ? 199.911 30.836  177.261 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A OD1 1 
ATOM   4804  O  OD2 . ASP A  1 609 ? 200.475 28.954  176.387 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A OD2 1 
ATOM   4805  N  N   . SER A  1 610 ? 204.136 33.200  175.261 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 853  SER A N   1 
ATOM   4806  C  CA  . SER A  1 610 ? 205.524 33.627  175.128 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 853  SER A CA  1 
ATOM   4807  C  C   . SER A  1 610 ? 205.816 34.900  175.863 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 853  SER A C   1 
ATOM   4808  O  O   . SER A  1 610 ? 206.921 35.376  175.788 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 853  SER A O   1 
ATOM   4809  C  CB  . SER A  1 610 ? 205.938 33.859  173.686 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 853  SER A CB  1 
ATOM   4810  O  OG  . SER A  1 610 ? 205.590 32.800  172.841 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 853  SER A OG  1 
ATOM   4811  N  N   . ARG A  1 611 ? 204.832 35.481  176.530 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A N   1 
ATOM   4812  C  CA  . ARG A  1 611 ? 205.004 36.751  177.221 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A CA  1 
ATOM   4813  C  C   . ARG A  1 611 ? 205.271 36.609  178.719 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A C   1 
ATOM   4814  O  O   . ARG A  1 611 ? 204.824 35.651  179.345 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A O   1 
ATOM   4815  C  CB  . ARG A  1 611 ? 203.742 37.554  177.068 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A CB  1 
ATOM   4816  C  CG  . ARG A  1 611 ? 203.397 37.876  175.693 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A CG  1 
ATOM   4817  C  CD  . ARG A  1 611 ? 202.631 39.195  175.649 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A CD  1 
ATOM   4818  N  NE  . ARG A  1 611 ? 203.007 39.942  174.461 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A NE  1 
ATOM   4819  C  CZ  . ARG A  1 611 ? 203.623 41.109  174.520 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A CZ  1 
ATOM   4820  N  NH1 . ARG A  1 611 ? 203.874 41.658  175.700 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A NH1 1 
ATOM   4821  N  NH2 . ARG A  1 611 ? 203.988 41.733  173.418 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A NH2 1 
ATOM   4822  N  N   . VAL A  1 612 ? 205.984 37.573  179.293 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 855  VAL A N   1 
ATOM   4823  C  CA  . VAL A  1 612 ? 206.182 37.595  180.717 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 855  VAL A CA  1 
ATOM   4824  C  C   . VAL A  1 612 ? 206.002 38.997  181.213 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 855  VAL A C   1 
ATOM   4825  O  O   . VAL A  1 612 ? 206.552 39.913  180.628 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 855  VAL A O   1 
ATOM   4826  C  CB  . VAL A  1 612 ? 207.567 37.126  181.084 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 855  VAL A CB  1 
ATOM   4827  C  CG1 . VAL A  1 612 ? 207.852 37.468  182.529 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 855  VAL A CG1 1 
ATOM   4828  C  CG2 . VAL A  1 612 ? 207.649 35.675  180.863 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 855  VAL A CG2 1 
ATOM   4829  N  N   . MET A  1 613 ? 205.236 39.169  182.289 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 856  MET A N   1 
ATOM   4830  C  CA  . MET A  1 613 ? 204.922 40.502  182.795 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 856  MET A CA  1 
ATOM   4831  C  C   . MET A  1 613 ? 205.661 40.741  184.062 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 856  MET A C   1 
ATOM   4832  O  O   . MET A  1 613 ? 205.716 39.870  184.921 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 856  MET A O   1 
ATOM   4833  C  CB  . MET A  1 613 ? 203.490 40.532  183.145 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 856  MET A CB  1 
ATOM   4834  C  CG  . MET A  1 613 ? 202.847 41.790  182.816 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 856  MET A CG  1 
ATOM   4835  S  SD  . MET A  1 613 ? 201.080 41.486  183.087 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 856  MET A SD  1 
ATOM   4836  C  CE  . MET A  1 613 ? 200.388 41.312  181.423 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 856  MET A CE  1 
ATOM   4837  N  N   . PHE A  1 614 ? 206.231 41.912  184.216 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A N   1 
ATOM   4838  C  CA  . PHE A  1 614 ? 207.021 42.197  185.417 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CA  1 
ATOM   4839  C  C   . PHE A  1 614 ? 206.399 43.354  186.223 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A C   1 
ATOM   4840  O  O   . PHE A  1 614 ? 206.333 44.492  185.708 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A O   1 
ATOM   4841  C  CB  . PHE A  1 614 ? 208.424 42.556  184.956 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CB  1 
ATOM   4842  C  CG  . PHE A  1 614 ? 209.374 42.826  186.062 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CG  1 
ATOM   4843  C  CD1 . PHE A  1 614 ? 209.911 41.780  186.804 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CD1 1 
ATOM   4844  C  CD2 . PHE A  1 614 ? 209.748 44.123  186.354 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CD2 1 
ATOM   4845  C  CE1 . PHE A  1 614 ? 210.776 42.017  187.819 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CE1 1 
ATOM   4846  C  CE2 . PHE A  1 614 ? 210.598 44.378  187.371 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CE2 1 
ATOM   4847  C  CZ  . PHE A  1 614 ? 211.124 43.322  188.111 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CZ  1 
ATOM   4848  N  N   . GLU A  1 615 ? 205.895 43.092  187.434 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 858  GLU A N   1 
ATOM   4849  C  CA  . GLU A  1 615 ? 205.373 44.201  188.254 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 858  GLU A CA  1 
ATOM   4850  C  C   . GLU A  1 615 ? 206.551 44.923  188.935 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 858  GLU A C   1 
ATOM   4851  O  O   . GLU A  1 615 ? 207.142 44.425  189.909 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 858  GLU A O   1 
ATOM   4852  C  CB  . GLU A  1 615 ? 204.385 43.703  189.281 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 858  GLU A CB  1 
ATOM   4853  C  CG  . GLU A  1 615 ? 203.715 44.784  190.124 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 858  GLU A CG  1 
ATOM   4854  C  CD  . GLU A  1 615 ? 202.785 44.235  191.248 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 858  GLU A CD  1 
ATOM   4855  O  OE1 . GLU A  1 615 ? 203.110 43.179  191.822 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 858  GLU A OE1 1 
ATOM   4856  O  OE2 . GLU A  1 615 ? 201.725 44.832  191.580 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 858  GLU A OE2 1 
ATOM   4857  N  N   . GLY A  1 616 ? 206.928 46.082  188.400 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 859  GLY A N   1 
ATOM   4858  C  CA  . GLY A  1 616 ? 208.270 46.620  188.649 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 859  GLY A CA  1 
ATOM   4859  C  C   . GLY A  1 616 ? 208.347 47.640  189.770 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 859  GLY A C   1 
ATOM   4860  O  O   . GLY A  1 616 ? 209.057 48.650  189.659 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 859  GLY A O   1 
ATOM   4861  N  N   . PHE A  1 617 ? 207.628 47.387  190.857 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 860  PHE A N   1 
ATOM   4862  C  CA  . PHE A  1 617 ? 207.824 48.223  192.006 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CA  1 
ATOM   4863  C  C   . PHE A  1 617 ? 207.389 47.558  193.267 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 860  PHE A C   1 
ATOM   4864  O  O   . PHE A  1 617 ? 206.849 46.474  193.242 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 860  PHE A O   1 
ATOM   4865  C  CB  . PHE A  1 617 ? 207.054 49.507  191.866 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CB  1 
ATOM   4866  C  CG  . PHE A  1 617 ? 205.553 49.339  191.971 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CG  1 
ATOM   4867  C  CD1 . PHE A  1 617 ? 204.861 49.761  193.133 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CD1 1 
ATOM   4868  C  CD2 . PHE A  1 617 ? 204.821 48.807  190.916 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CD2 1 
ATOM   4869  C  CE1 . PHE A  1 617 ? 203.445 49.653  193.227 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CE1 1 
ATOM   4870  C  CE2 . PHE A  1 617 ? 203.428 48.692  191.002 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CE2 1 
ATOM   4871  C  CZ  . PHE A  1 617 ? 202.731 49.106  192.161 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CZ  1 
ATOM   4872  N  N   . SER A  1 618 ? 207.618 48.240  194.376 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 861  SER A N   1 
ATOM   4873  C  CA  . SER A  1 618 ? 207.291 47.727  195.676 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 861  SER A CA  1 
ATOM   4874  C  C   . SER A  1 618 ? 206.688 48.871  196.481 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 861  SER A C   1 
ATOM   4875  O  O   . SER A  1 618 ? 207.141 50.036  196.426 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 861  SER A O   1 
ATOM   4876  C  CB  . SER A  1 618 ? 208.539 47.162  196.346 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 861  SER A CB  1 
ATOM   4877  O  OG  . SER A  1 618 ? 208.293 46.873  197.699 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 861  SER A OG  1 
ATOM   4878  N  N   . ASN A  1 619 ? 205.631 48.569  197.212 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 862  ASN A N   1 
ATOM   4879  C  CA  . ASN A  1 619 ? 205.059 49.613  198.020 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 862  ASN A CA  1 
ATOM   4880  C  C   . ASN A  1 619 ? 206.137 50.183  198.938 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 862  ASN A C   1 
ATOM   4881  O  O   . ASN A  1 619 ? 206.138 51.357  199.271 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 862  ASN A O   1 
ATOM   4882  C  CB  . ASN A  1 619 ? 203.911 49.049  198.845 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 862  ASN A CB  1 
ATOM   4883  C  CG  . ASN A  1 619 ? 202.581 49.387  198.269 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 862  ASN A CG  1 
ATOM   4884  O  OD1 . ASN A  1 619 ? 202.507 50.033  197.236 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 862  ASN A OD1 1 
ATOM   4885  N  ND2 . ASN A  1 619 ? 201.504 48.951  198.932 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 862  ASN A ND2 1 
ATOM   4886  N  N   . PHE A  1 620 ? 207.058 49.334  199.357 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 863  PHE A N   1 
ATOM   4887  C  CA  . PHE A  1 620 ? 207.880 49.659  200.486 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CA  1 
ATOM   4888  C  C   . PHE A  1 620 ? 209.316 50.037  200.112 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 863  PHE A C   1 
ATOM   4889  O  O   . PHE A  1 620 ? 210.222 49.979  200.943 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 863  PHE A O   1 
ATOM   4890  C  CB  . PHE A  1 620 ? 207.841 48.493  201.460 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CB  1 
ATOM   4891  C  CG  . PHE A  1 620 ? 206.497 48.272  202.066 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CG  1 
ATOM   4892  C  CD1 . PHE A  1 620 ? 205.736 47.188  201.697 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CD1 1 
ATOM   4893  C  CD2 . PHE A  1 620 ? 205.988 49.165  203.010 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CD2 1 
ATOM   4894  C  CE1 . PHE A  1 620 ? 204.490 46.977  202.259 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CE1 1 
ATOM   4895  C  CE2 . PHE A  1 620 ? 204.749 48.982  203.580 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CE2 1 
ATOM   4896  C  CZ  . PHE A  1 620 ? 203.988 47.882  203.199 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CZ  1 
ATOM   4897  N  N   . GLN A  1 621 ? 209.518 50.439  198.856 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 864  GLN A N   1 
ATOM   4898  C  CA  . GLN A  1 621 ? 210.813 50.940  198.396 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 864  GLN A CA  1 
ATOM   4899  C  C   . GLN A  1 621 ? 211.226 52.153  199.195 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 864  GLN A C   1 
ATOM   4900  O  O   . GLN A  1 621 ? 210.375 52.980  199.560 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 864  GLN A O   1 
ATOM   4901  C  CB  . GLN A  1 621 ? 210.702 51.348  196.946 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 864  GLN A CB  1 
ATOM   4902  C  CG  . GLN A  1 621 ? 210.361 50.229  196.062 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 864  GLN A CG  1 
ATOM   4903  C  CD  . GLN A  1 621 ? 210.263 50.661  194.649 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 864  GLN A CD  1 
ATOM   4904  O  OE1 . GLN A  1 621 ? 210.877 51.624  194.224 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 864  GLN A OE1 1 
ATOM   4905  N  NE2 . GLN A  1 621 ? 209.469 49.944  193.891 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 864  GLN A NE2 1 
ATOM   4906  N  N   . ALA A  1 622 ? 212.531 52.248  199.465 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 865  ALA A N   1 
ATOM   4907  C  CA  . ALA A  1 622 ? 213.127 53.426  200.117 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 865  ALA A CA  1 
ATOM   4908  C  C   . ALA A  1 622 ? 212.845 54.621  199.216 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 865  ALA A C   1 
ATOM   4909  O  O   . ALA A  1 622 ? 212.505 54.433  198.025 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 865  ALA A O   1 
ATOM   4910  C  CB  . ALA A  1 622 ? 214.611 53.238  200.312 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 865  ALA A CB  1 
ATOM   4911  N  N   . PHE A  1 623 ? 212.930 55.833  199.757 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 866  PHE A N   1 
ATOM   4912  C  CA  . PHE A  1 623 ? 212.764 56.991  198.902 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CA  1 
ATOM   4913  C  C   . PHE A  1 623 ? 214.146 57.309  198.325 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 866  PHE A C   1 
ATOM   4914  O  O   . PHE A  1 623 ? 215.151 56.961  198.927 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 866  PHE A O   1 
ATOM   4915  C  CB  . PHE A  1 623 ? 212.231 58.161  199.702 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CB  1 
ATOM   4916  C  CG  . PHE A  1 623 ? 210.765 58.105  199.992 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CG  1 
ATOM   4917  C  CD1 . PHE A  1 623 ? 209.853 58.722  199.153 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CD1 1 
ATOM   4918  C  CD2 . PHE A  1 623 ? 210.310 57.509  201.141 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CD2 1 
ATOM   4919  C  CE1 . PHE A  1 623 ? 208.503 58.712  199.449 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CE1 1 
ATOM   4920  C  CE2 . PHE A  1 623 ? 208.981 57.487  201.433 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CE2 1 
ATOM   4921  C  CZ  . PHE A  1 623 ? 208.069 58.087  200.587 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CZ  1 
ATOM   4922  N  N   . ALA A  1 624 ? 214.225 57.922  197.148 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 867  ALA A N   1 
ATOM   4923  C  CA  . ALA A  1 624 ? 215.559 58.100  196.548 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 867  ALA A CA  1 
ATOM   4924  C  C   . ALA A  1 624 ? 216.313 59.204  197.293 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 867  ALA A C   1 
ATOM   4925  O  O   . ALA A  1 624 ? 215.747 60.260  197.609 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 867  ALA A O   1 
ATOM   4926  C  CB  . ALA A  1 624 ? 215.475 58.407  195.045 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 867  ALA A CB  1 
ATOM   4927  N  N   . THR A  1 625 ? 217.581 58.974  197.596 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 868  THR A N   1 
ATOM   4928  C  CA  . THR A  1 625 ? 218.341 60.022  198.243 1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 868  THR A CA  1 
ATOM   4929  C  C   . THR A  1 625 ? 219.035 60.872  197.214 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 868  THR A C   1 
ATOM   4930  O  O   . THR A  1 625 ? 219.752 61.804  197.544 1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 868  THR A O   1 
ATOM   4931  C  CB  . THR A  1 625 ? 219.406 59.473  199.183 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 868  THR A CB  1 
ATOM   4932  O  OG1 . THR A  1 625 ? 220.165 58.493  198.477 1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 868  THR A OG1 1 
ATOM   4933  C  CG2 . THR A  1 625 ? 218.735 58.819  200.379 1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 868  THR A CG2 1 
ATOM   4934  N  N   . LYS A  1 626 ? 218.833 60.549  195.954 1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 869  LYS A N   1 
ATOM   4935  C  CA  . LYS A  1 626 ? 219.617 61.219  194.945 1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 869  LYS A CA  1 
ATOM   4936  C  C   . LYS A  1 626 ? 219.271 60.683  193.567 1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 869  LYS A C   1 
ATOM   4937  O  O   . LYS A  1 626 ? 218.880 59.515  193.386 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 869  LYS A O   1 
ATOM   4938  C  CB  . LYS A  1 626 ? 221.115 61.056  195.223 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 869  LYS A CB  1 
ATOM   4939  C  CG  . LYS A  1 626 ? 221.615 59.684  194.866 1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 869  LYS A CG  1 
ATOM   4940  C  CD  . LYS A  1 626 ? 222.992 59.411  195.430 1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 869  LYS A CD  1 
ATOM   4941  C  CE  . LYS A  1 626 ? 223.573 58.106  194.886 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 869  LYS A CE  1 
ATOM   4942  N  NZ  . LYS A  1 626 ? 224.703 57.657  195.730 1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 869  LYS A NZ  1 
ATOM   4943  N  N   . LYS A  1 627 ? 219.440 61.579  192.608 1.00 56.60  ? ? ? ? ? ? 870  LYS A N   1 
ATOM   4944  C  CA  . LYS A  1 627 ? 219.027 61.367  191.247 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 870  LYS A CA  1 
ATOM   4945  C  C   . LYS A  1 627 ? 219.260 59.937  190.829 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 870  LYS A C   1 
ATOM   4946  O  O   . LYS A  1 627 ? 218.373 59.316  190.268 1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 870  LYS A O   1 
ATOM   4947  C  CB  . LYS A  1 627 ? 219.768 62.325  190.292 1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 870  LYS A CB  1 
ATOM   4948  C  CG  . LYS A  1 627 ? 218.859 62.697  189.132 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 870  LYS A CG  1 
ATOM   4949  C  CD  . LYS A  1 627 ? 219.492 63.340  187.873 1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 870  LYS A CD  1 
ATOM   4950  C  CE  . LYS A  1 627 ? 218.539 63.019  186.660 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 870  LYS A CE  1 
ATOM   4951  N  NZ  . LYS A  1 627 ? 217.046 62.753  187.081 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 870  LYS A NZ  1 
ATOM   4952  N  N   . GLU A  1 628 ? 220.463 59.437  191.105 1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 871  GLU A N   1 
ATOM   4953  C  CA  . GLU A  1 628 ? 220.920 58.137  190.609 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 871  GLU A CA  1 
ATOM   4954  C  C   . GLU A  1 628 ? 220.012 57.004  191.054 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 871  GLU A C   1 
ATOM   4955  O  O   . GLU A  1 628 ? 220.107 55.889  190.508 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 871  GLU A O   1 
ATOM   4956  C  CB  . GLU A  1 628 ? 222.361 57.820  191.071 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 871  GLU A CB  1 
ATOM   4957  C  CG  . GLU A  1 628 ? 223.464 58.742  190.529 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 871  GLU A CG  1 
ATOM   4958  C  CD  . GLU A  1 628 ? 223.382 60.189  191.064 1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 871  GLU A CD  1 
ATOM   4959  O  OE1 . GLU A  1 628 ? 222.938 60.388  192.215 1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 871  GLU A OE1 1 
ATOM   4960  O  OE2 . GLU A  1 628 ? 223.768 61.141  190.338 1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 871  GLU A OE2 1 
ATOM   4961  N  N   . GLU A  1 629 ? 219.150 57.279  192.037 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 872  GLU A N   1 
ATOM   4962  C  CA  . GLU A  1 629 ? 218.445 56.221  192.731 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 872  GLU A CA  1 
ATOM   4963  C  C   . GLU A  1 629 ? 217.021 56.181  192.353 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 872  GLU A C   1 
ATOM   4964  O  O   . GLU A  1 629 ? 216.314 55.286  192.712 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 872  GLU A O   1 
ATOM   4965  C  CB  . GLU A  1 629 ? 218.559 56.411  194.223 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 872  GLU A CB  1 
ATOM   4966  C  CG  . GLU A  1 629 ? 219.868 55.835  194.779 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 872  GLU A CG  1 
ATOM   4967  C  CD  . GLU A  1 629 ? 220.136 56.251  196.227 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 872  GLU A CD  1 
ATOM   4968  O  OE1 . GLU A  1 629 ? 219.421 57.176  196.695 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 872  GLU A OE1 1 
ATOM   4969  O  OE2 . GLU A  1 629 ? 221.032 55.655  196.887 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 872  GLU A OE2 1 
ATOM   4970  N  N   . TYR A  1 630 ? 216.593 57.179  191.622 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 873  TYR A N   1 
ATOM   4971  C  CA  . TYR A  1 630 ? 215.231 57.239  191.151 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CA  1 
ATOM   4972  C  C   . TYR A  1 630 ? 214.978 56.012  190.325 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 873  TYR A C   1 
ATOM   4973  O  O   . TYR A  1 630 ? 215.790 55.669  189.448 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 873  TYR A O   1 
ATOM   4974  C  CB  . TYR A  1 630 ? 215.024 58.445  190.259 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CB  1 
ATOM   4975  C  CG  . TYR A  1 630 ? 214.621 59.706  190.965 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CG  1 
ATOM   4976  C  CD1 . TYR A  1 630 ? 213.691 59.685  191.997 1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CD1 1 
ATOM   4977  C  CD2 . TYR A  1 630 ? 215.146 60.937  190.578 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CD2 1 
ATOM   4978  C  CE1 . TYR A  1 630 ? 213.284 60.862  192.645 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CE1 1 
ATOM   4979  C  CE2 . TYR A  1 630 ? 214.734 62.125  191.217 1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CE2 1 
ATOM   4980  C  CZ  . TYR A  1 630 ? 213.793 62.074  192.245 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CZ  1 
ATOM   4981  O  OH  . TYR A  1 630 ? 213.370 63.234  192.865 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 873  TYR A OH  1 
ATOM   4982  N  N   . THR A  1 631 ? 213.841 55.364  190.602 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 874  THR A N   1 
ATOM   4983  C  CA  . THR A  1 631 ? 213.465 54.124  189.944 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 874  THR A CA  1 
ATOM   4984  C  C   . THR A  1 631 ? 213.504 54.262  188.435 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 874  THR A C   1 
ATOM   4985  O  O   . THR A  1 631 ? 214.139 53.472  187.739 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 874  THR A O   1 
ATOM   4986  C  CB  . THR A  1 631 ? 212.054 53.700  190.343 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 874  THR A CB  1 
ATOM   4987  O  OG1 . THR A  1 631 ? 212.065 53.232  191.681 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 874  THR A OG1 1 
ATOM   4988  C  CG2 . THR A  1 631 ? 211.561 52.569  189.480 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 874  THR A CG2 1 
ATOM   4989  N  N   . ASN A  1 632 ? 212.812 55.262  187.915 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 875  ASN A N   1 
ATOM   4990  C  CA  . ASN A  1 632 ? 212.704 55.361  186.481 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 875  ASN A CA  1 
ATOM   4991  C  C   . ASN A  1 632 ? 214.106 55.644  185.868 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 875  ASN A C   1 
ATOM   4992  O  O   . ASN A  1 632 ? 214.393 55.298  184.724 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 875  ASN A O   1 
ATOM   4993  C  CB  . ASN A  1 632 ? 211.628 56.382  186.115 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 875  ASN A CB  1 
ATOM   4994  C  CG  . ASN A  1 632 ? 210.206 55.942  186.557 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 875  ASN A CG  1 
ATOM   4995  O  OD1 . ASN A  1 632 ? 209.907 54.752  186.824 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 875  ASN A OD1 1 
ATOM   4996  N  ND2 . ASN A  1 632 ? 209.320 56.916  186.625 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 875  ASN A ND2 1 
ATOM   4997  N  N   . VAL A  1 633 ? 214.995 56.232  186.665 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 876  VAL A N   1 
ATOM   4998  C  CA  . VAL A  1 633 ? 216.374 56.419  186.234 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 876  VAL A CA  1 
ATOM   4999  C  C   . VAL A  1 633 ? 217.038 55.062  186.233 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 876  VAL A C   1 
ATOM   5000  O  O   . VAL A  1 633 ? 217.727 54.696  185.276 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 876  VAL A O   1 
ATOM   5001  C  CB  . VAL A  1 633 ? 217.207 57.370  187.147 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 876  VAL A CB  1 
ATOM   5002  C  CG1 . VAL A  1 633 ? 218.671 57.236  186.845 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 876  VAL A CG1 1 
ATOM   5003  C  CG2 . VAL A  1 633 ? 216.779 58.802  186.949 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 876  VAL A CG2 1 
ATOM   5004  N  N   . VAL A  1 634 ? 216.850 54.317  187.310 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 877  VAL A N   1 
ATOM   5005  C  CA  . VAL A  1 634 ? 217.452 53.013  187.371 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 877  VAL A CA  1 
ATOM   5006  C  C   . VAL A  1 634 ? 216.874 52.101  186.293 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 877  VAL A C   1 
ATOM   5007  O  O   . VAL A  1 634 ? 217.614 51.310  185.714 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 877  VAL A O   1 
ATOM   5008  C  CB  . VAL A  1 634 ? 217.307 52.419  188.765 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 877  VAL A CB  1 
ATOM   5009  C  CG1 . VAL A  1 634 ? 217.702 50.955  188.813 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 877  VAL A CG1 1 
ATOM   5010  C  CG2 . VAL A  1 634 ? 218.143 53.205  189.672 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 877  VAL A CG2 1 
ATOM   5011  N  N   . ILE A  1 635 ? 215.570 52.214  186.012 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 878  ILE A N   1 
ATOM   5012  C  CA  . ILE A  1 635 ? 214.947 51.321  185.057 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 878  ILE A CA  1 
ATOM   5013  C  C   . ILE A  1 635 ? 215.553 51.467  183.670 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 878  ILE A C   1 
ATOM   5014  O  O   . ILE A  1 635 ? 215.971 50.476  183.037 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 878  ILE A O   1 
ATOM   5015  C  CB  . ILE A  1 635 ? 213.469 51.542  184.931 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 878  ILE A CB  1 
ATOM   5016  C  CG1 . ILE A  1 635 ? 212.737 50.918  186.113 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 878  ILE A CG1 1 
ATOM   5017  C  CG2 . ILE A  1 635 ? 212.962 50.879  183.655 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 878  ILE A CG2 1 
ATOM   5018  C  CD1 . ILE A  1 635 ? 211.263 51.393  186.238 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 878  ILE A CD1 1 
ATOM   5019  N  N   . ALA A  1 636 ? 215.602 52.697  183.184 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 879  ALA A N   1 
ATOM   5020  C  CA  . ALA A  1 636 ? 216.278 52.936  181.913 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 879  ALA A CA  1 
ATOM   5021  C  C   . ALA A  1 636 ? 217.682 52.295  181.867 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 879  ALA A C   1 
ATOM   5022  O  O   . ALA A  1 636 ? 218.036 51.622  180.920 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 879  ALA A O   1 
ATOM   5023  C  CB  . ALA A  1 636 ? 216.358 54.401  181.632 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 879  ALA A CB  1 
ATOM   5024  N  N   . LYS A  1 637 ? 218.474 52.477  182.910 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 880  LYS A N   1 
ATOM   5025  C  CA  . LYS A  1 637 ? 219.862 52.012  182.910 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 880  LYS A CA  1 
ATOM   5026  C  C   . LYS A  1 637 ? 219.960 50.475  182.882 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 880  LYS A C   1 
ATOM   5027  O  O   . LYS A  1 637 ? 220.930 49.935  182.398 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 880  LYS A O   1 
ATOM   5028  C  CB  . LYS A  1 637 ? 220.597 52.608  184.128 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 880  LYS A CB  1 
ATOM   5029  C  CG  . LYS A  1 637 ? 221.981 53.241  183.843 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 880  LYS A CG  1 
ATOM   5030  C  CD  . LYS A  1 637 ? 222.636 53.621  185.195 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 880  LYS A CD  1 
ATOM   5031  C  CE  . LYS A  1 637 ? 224.019 52.867  185.438 1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 880  LYS A CE  1 
ATOM   5032  N  NZ  . LYS A  1 637 ? 224.062 52.323  186.886 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 880  LYS A NZ  1 
ATOM   5033  N  N   . ASN A  1 638 ? 218.947 49.771  183.372 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 881  ASN A N   1 
ATOM   5034  C  CA  . ASN A  1 638 ? 218.976 48.295  183.391 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 881  ASN A CA  1 
ATOM   5035  C  C   . ASN A  1 638 ? 217.998 47.635  182.419 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 881  ASN A C   1 
ATOM   5036  O  O   . ASN A  1 638 ? 217.584 46.460  182.587 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 881  ASN A O   1 
ATOM   5037  C  CB  . ASN A  1 638 ? 218.680 47.756  184.795 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 881  ASN A CB  1 
ATOM   5038  C  CG  . ASN A  1 638 ? 219.685 48.225  185.815 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 881  ASN A CG  1 
ATOM   5039  O  OD1 . ASN A  1 638 ? 220.820 47.762  185.817 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 881  ASN A OD1 1 
ATOM   5040  N  ND2 . ASN A  1 638 ? 219.277 49.164  186.692 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 881  ASN A ND2 1 
ATOM   5041  N  N   . VAL A  1 639 ? 217.610 48.400  181.410 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 882  VAL A N   1 
ATOM   5042  C  CA  . VAL A  1 639 ? 216.689 47.892  180.420 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 882  VAL A CA  1 
ATOM   5043  C  C   . VAL A  1 639 ? 217.156 46.502  179.916 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 882  VAL A C   1 
ATOM   5044  O  O   . VAL A  1 639 ? 216.360 45.688  179.552 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 882  VAL A O   1 
ATOM   5045  C  CB  . VAL A  1 639 ? 216.556 48.928  179.305 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 882  VAL A CB  1 
ATOM   5046  C  CG1 . VAL A  1 639 ? 217.467 48.584  178.182 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 882  VAL A CG1 1 
ATOM   5047  C  CG2 . VAL A  1 639 ? 215.146 49.038  178.839 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 882  VAL A CG2 1 
ATOM   5048  N  N   . ASP A  1 640 ? 218.462 46.225  179.937 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A N   1 
ATOM   5049  C  CA  . ASP A  1 640 ? 218.999 44.939  179.403 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A CA  1 
ATOM   5050  C  C   . ASP A  1 640 ? 218.619 43.697  180.252 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A C   1 
ATOM   5051  O  O   . ASP A  1 640 ? 218.367 42.612  179.706 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A O   1 
ATOM   5052  C  CB  . ASP A  1 640 ? 220.537 44.980  179.238 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A CB  1 
ATOM   5053  C  CG  . ASP A  1 640 ? 221.005 45.721  177.957 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A CG  1 
ATOM   5054  O  OD1 . ASP A  1 640 ? 220.193 46.120  177.086 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A OD1 1 
ATOM   5055  O  OD2 . ASP A  1 640 ? 222.237 45.913  177.808 1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A OD2 1 
ATOM   5056  N  N   . LYS A  1 641 ? 218.633 43.832  181.578 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 884  LYS A N   1 
ATOM   5057  C  CA  . LYS A  1 641 ? 218.240 42.724  182.424 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 884  LYS A CA  1 
ATOM   5058  C  C   . LYS A  1 641 ? 216.856 42.282  181.997 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 884  LYS A C   1 
ATOM   5059  O  O   . LYS A  1 641 ? 216.606 41.101  181.788 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 884  LYS A O   1 
ATOM   5060  C  CB  . LYS A  1 641 ? 218.165 43.150  183.877 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 884  LYS A CB  1 
ATOM   5061  C  CG  . LYS A  1 641 ? 219.409 42.892  184.644 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 884  LYS A CG  1 
ATOM   5062  C  CD  . LYS A  1 641 ? 219.568 41.415  184.789 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 884  LYS A CD  1 
ATOM   5063  C  CE  . LYS A  1 641 ? 221.069 41.073  184.972 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 884  LYS A CE  1 
ATOM   5064  N  NZ  . LYS A  1 641 ? 221.241 39.573  184.919 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 884  LYS A NZ  1 
ATOM   5065  N  N   . PHE A  1 642 ? 215.931 43.228  181.870 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A N   1 
ATOM   5066  C  CA  . PHE A  1 642 ? 214.562 42.832  181.635 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CA  1 
ATOM   5067  C  C   . PHE A  1 642 ? 214.475 42.117  180.302 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A C   1 
ATOM   5068  O  O   . PHE A  1 642 ? 213.777 41.112  180.174 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A O   1 
ATOM   5069  C  CB  . PHE A  1 642 ? 213.630 44.022  181.680 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CB  1 
ATOM   5070  C  CG  . PHE A  1 642 ? 213.847 44.881  182.835 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CG  1 
ATOM   5071  C  CD1 . PHE A  1 642 ? 213.733 44.380  184.105 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CD1 1 
ATOM   5072  C  CD2 . PHE A  1 642 ? 214.189 46.194  182.675 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CD2 1 
ATOM   5073  C  CE1 . PHE A  1 642 ? 213.945 45.208  185.213 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CE1 1 
ATOM   5074  C  CE2 . PHE A  1 642 ? 214.411 47.006  183.757 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CE2 1 
ATOM   5075  C  CZ  . PHE A  1 642 ? 214.283 46.524  185.018 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CZ  1 
ATOM   5076  N  N   . ALA A  1 643 ? 215.188 42.639  179.317 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 886  ALA A N   1 
ATOM   5077  C  CA  . ALA A  1 643 ? 215.277 41.947  178.046 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 886  ALA A CA  1 
ATOM   5078  C  C   . ALA A  1 643 ? 215.723 40.499  178.294 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 886  ALA A C   1 
ATOM   5079  O  O   . ALA A  1 643 ? 215.150 39.539  177.761 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 886  ALA A O   1 
ATOM   5080  C  CB  . ALA A  1 643 ? 216.230 42.662  177.082 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 886  ALA A CB  1 
ATOM   5081  N  N   . GLU A  1 644 ? 216.731 40.353  179.134 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 887  GLU A N   1 
ATOM   5082  C  CA  . GLU A  1 644 ? 217.381 39.086  179.330 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 887  GLU A CA  1 
ATOM   5083  C  C   . GLU A  1 644 ? 216.498 38.114  180.084 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 887  GLU A C   1 
ATOM   5084  O  O   . GLU A  1 644 ? 216.695 36.901  180.011 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 887  GLU A O   1 
ATOM   5085  C  CB  . GLU A  1 644 ? 218.666 39.317  180.095 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 887  GLU A CB  1 
ATOM   5086  C  CG  . GLU A  1 644 ? 219.581 38.137  180.179 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 887  GLU A CG  1 
ATOM   5087  C  CD  . GLU A  1 644 ? 220.572 38.313  181.297 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 887  GLU A CD  1 
ATOM   5088  O  OE1 . GLU A  1 644 ? 220.875 39.483  181.696 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 887  GLU A OE1 1 
ATOM   5089  O  OE2 . GLU A  1 644 ? 221.015 37.261  181.802 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 887  GLU A OE2 1 
ATOM   5090  N  N   . TRP A  1 645 ? 215.518 38.647  180.806 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A N   1 
ATOM   5091  C  CA  . TRP A  1 645 ? 214.599 37.813  181.558 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CA  1 
ATOM   5092  C  C   . TRP A  1 645 ? 213.427 37.388  180.719 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A C   1 
ATOM   5093  O  O   . TRP A  1 645 ? 212.612 36.582  181.165 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A O   1 
ATOM   5094  C  CB  . TRP A  1 645 ? 214.064 38.567  182.766 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CB  1 
ATOM   5095  C  CG  . TRP A  1 645 ? 215.132 38.832  183.788 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CG  1 
ATOM   5096  C  CD1 . TRP A  1 645 ? 216.350 38.206  183.882 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CD1 1 
ATOM   5097  C  CD2 . TRP A  1 645 ? 215.066 39.739  184.899 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CD2 1 
ATOM   5098  N  NE1 . TRP A  1 645 ? 217.053 38.696  184.948 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A NE1 1 
ATOM   5099  C  CE2 . TRP A  1 645 ? 216.295 39.642  185.590 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CE2 1 
ATOM   5100  C  CE3 . TRP A  1 645 ? 214.093 40.626  185.373 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CE3 1 
ATOM   5101  C  CZ2 . TRP A  1 645 ? 216.579 40.402  186.727 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CZ2 1 
ATOM   5102  C  CZ3 . TRP A  1 645 ? 214.370 41.373  186.499 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CZ3 1 
ATOM   5103  C  CH2 . TRP A  1 645 ? 215.602 41.250  187.174 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CH2 1 
ATOM   5104  N  N   . GLY A  1 646 ? 213.309 37.948  179.516 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 889  GLY A N   1 
ATOM   5105  C  CA  . GLY A  1 646 ? 212.117 37.753  178.692 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 889  GLY A CA  1 
ATOM   5106  C  C   . GLY A  1 646 ? 210.897 38.586  179.090 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 889  GLY A C   1 
ATOM   5107  O  O   . GLY A  1 646 ? 209.764 38.273  178.679 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 889  GLY A O   1 
ATOM   5108  N  N   . VAL A  1 647 ? 211.111 39.645  179.875 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 890  VAL A N   1 
ATOM   5109  C  CA  . VAL A  1 647 ? 210.032 40.551  180.232 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 890  VAL A CA  1 
ATOM   5110  C  C   . VAL A  1 647 ? 209.513 41.232  178.973 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 890  VAL A C   1 
ATOM   5111  O  O   . VAL A  1 647 ? 210.272 41.951  178.288 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 890  VAL A O   1 
ATOM   5112  C  CB  . VAL A  1 647 ? 210.495 41.619  181.211 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 890  VAL A CB  1 
ATOM   5113  C  CG1 . VAL A  1 647 ? 209.384 42.596  181.405 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 890  VAL A CG1 1 
ATOM   5114  C  CG2 . VAL A  1 647 ? 210.916 40.989  182.524 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 890  VAL A CG2 1 
ATOM   5115  N  N   . THR A  1 648 ? 208.235 41.005  178.651 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 891  THR A N   1 
ATOM   5116  C  CA  . THR A  1 648 ? 207.626 41.607  177.452 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 891  THR A CA  1 
ATOM   5117  C  C   . THR A  1 648 ? 206.649 42.712  177.839 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 891  THR A C   1 
ATOM   5118  O  O   . THR A  1 648 ? 206.354 43.611  177.052 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 891  THR A O   1 
ATOM   5119  C  CB  . THR A  1 648 ? 206.881 40.581  176.586 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 891  THR A CB  1 
ATOM   5120  O  OG1 . THR A  1 648 ? 205.870 39.927  177.360 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 891  THR A OG1 1 
ATOM   5121  C  CG2 . THR A  1 648 ? 207.813 39.550  176.066 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 891  THR A CG2 1 
ATOM   5122  N  N   . ASP A  1 649 ? 206.171 42.671  179.066 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A N   1 
ATOM   5123  C  CA  . ASP A  1 649 ? 205.291 43.728  179.535 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A CA  1 
ATOM   5124  C  C   . ASP A  1 649 ? 205.730 44.253  180.880 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A C   1 
ATOM   5125  O  O   . ASP A  1 649 ? 205.685 43.526  181.862 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A O   1 
ATOM   5126  C  CB  . ASP A  1 649 ? 203.879 43.190  179.632 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A CB  1 
ATOM   5127  C  CG  . ASP A  1 649 ? 203.393 42.704  178.317 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A CG  1 
ATOM   5128  O  OD1 . ASP A  1 649 ? 202.806 43.564  177.590 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A OD1 1 
ATOM   5129  O  OD2 . ASP A  1 649 ? 203.650 41.498  177.999 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A OD2 1 
ATOM   5130  N  N   . PHE A  1 650 ? 206.142 45.505  180.938 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A N   1 
ATOM   5131  C  CA  . PHE A  1 650 ? 206.618 46.037  182.189 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CA  1 
ATOM   5132  C  C   . PHE A  1 650 ? 205.500 46.824  182.895 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A C   1 
ATOM   5133  O  O   . PHE A  1 650 ? 205.126 47.911  182.479 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A O   1 
ATOM   5134  C  CB  . PHE A  1 650 ? 207.848 46.903  181.917 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CB  1 
ATOM   5135  C  CG  . PHE A  1 650 ? 208.612 47.311  183.152 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CG  1 
ATOM   5136  C  CD1 . PHE A  1 650 ? 209.844 46.733  183.443 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CD1 1 
ATOM   5137  C  CD2 . PHE A  1 650 ? 208.113 48.278  184.010 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CD2 1 
ATOM   5138  C  CE1 . PHE A  1 650 ? 210.557 47.084  184.585 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CE1 1 
ATOM   5139  C  CE2 . PHE A  1 650 ? 208.818 48.650  185.149 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CE2 1 
ATOM   5140  C  CZ  . PHE A  1 650 ? 210.042 48.058  185.439 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CZ  1 
ATOM   5141  N  N   . GLU A  1 651 ? 204.921 46.285  183.950 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A N   1 
ATOM   5142  C  CA  . GLU A  1 651 ? 203.922 47.072  184.622 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A CA  1 
ATOM   5143  C  C   . GLU A  1 651 ? 204.607 48.116  185.545 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A C   1 
ATOM   5144  O  O   . GLU A  1 651 ? 205.194 47.756  186.571 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A O   1 
ATOM   5145  C  CB  . GLU A  1 651 ? 203.003 46.165  185.421 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A CB  1 
ATOM   5146  C  CG  . GLU A  1 651 ? 202.150 46.927  186.393 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A CG  1 
ATOM   5147  C  CD  . GLU A  1 651 ? 201.323 46.043  187.307 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A CD  1 
ATOM   5148  O  OE1 . GLU A  1 651 ? 201.176 44.807  187.066 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A OE1 1 
ATOM   5149  O  OE2 . GLU A  1 651 ? 200.809 46.606  188.294 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A OE2 1 
ATOM   5150  N  N   . MET A  1 652 ? 204.554 49.398  185.192 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 895  MET A N   1 
ATOM   5151  C  CA  . MET A  1 652 ? 205.080 50.430  186.075 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 895  MET A CA  1 
ATOM   5152  C  C   . MET A  1 652 ? 204.112 50.679  187.191 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 895  MET A C   1 
ATOM   5153  O  O   . MET A  1 652 ? 202.927 50.388  187.059 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 895  MET A O   1 
ATOM   5154  C  CB  . MET A  1 652 ? 205.288 51.715  185.328 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 895  MET A CB  1 
ATOM   5155  C  CG  . MET A  1 652 ? 206.407 51.538  184.449 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 895  MET A CG  1 
ATOM   5156  S  SD  . MET A  1 652 ? 207.030 53.018  183.714 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 895  MET A SD  1 
ATOM   5157  C  CE  . MET A  1 652 ? 208.072 53.688  185.027 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 895  MET A CE  1 
ATOM   5158  N  N   . ALA A  1 653 ? 204.623 51.177  188.317 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 896  ALA A N   1 
ATOM   5159  C  CA  . ALA A  1 653 ? 203.770 51.669  189.372 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 896  ALA A CA  1 
ATOM   5160  C  C   . ALA A  1 653 ? 202.966 52.872  188.817 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 896  ALA A C   1 
ATOM   5161  O  O   . ALA A  1 653 ? 203.342 53.475  187.791 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 896  ALA A O   1 
ATOM   5162  C  CB  . ALA A  1 653 ? 204.619 52.075  190.471 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 896  ALA A CB  1 
ATOM   5163  N  N   . PRO A  1 654 ? 201.838 53.214  189.466 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 897  PRO A N   1 
ATOM   5164  C  CA  . PRO A  1 654 ? 201.177 54.456  189.092 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 897  PRO A CA  1 
ATOM   5165  C  C   . PRO A  1 654 ? 202.147 55.630  189.149 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 897  PRO A C   1 
ATOM   5166  O  O   . PRO A  1 654 ? 202.933 55.761  190.095 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 897  PRO A O   1 
ATOM   5167  C  CB  . PRO A  1 654 ? 200.058 54.599  190.121 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 897  PRO A CB  1 
ATOM   5168  C  CG  . PRO A  1 654 ? 200.305 53.580  191.141 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 897  PRO A CG  1 
ATOM   5169  C  CD  . PRO A  1 654 ? 201.101 52.491  190.502 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 897  PRO A CD  1 
ATOM   5170  N  N   . GLN A  1 655 ? 202.111 56.479  188.130 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 898  GLN A N   1 
ATOM   5171  C  CA  . GLN A  1 655 ? 203.066 57.606  188.051 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 898  GLN A CA  1 
ATOM   5172  C  C   . GLN A  1 655 ? 202.535 58.955  188.555 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 898  GLN A C   1 
ATOM   5173  O  O   . GLN A  1 655 ? 203.227 59.949  188.493 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 898  GLN A O   1 
ATOM   5174  C  CB  . GLN A  1 655 ? 203.587 57.750  186.618 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 898  GLN A CB  1 
ATOM   5175  C  CG  . GLN A  1 655 ? 204.220 56.481  186.099 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 898  GLN A CG  1 
ATOM   5176  C  CD  . GLN A  1 655 ? 205.479 56.132  186.863 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 898  GLN A CD  1 
ATOM   5177  O  OE1 . GLN A  1 655 ? 206.422 56.906  186.876 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 898  GLN A OE1 1 
ATOM   5178  N  NE2 . GLN A  1 655 ? 205.498 54.973  187.510 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 898  GLN A NE2 1 
ATOM   5179  N  N   . TYR A  1 656 ? 201.304 58.983  189.042 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 899  TYR A N   1 
ATOM   5180  C  CA  . TYR A  1 656 ? 200.737 60.215  189.589 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CA  1 
ATOM   5181  C  C   . TYR A  1 656 ? 201.532 60.643  190.795 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 899  TYR A C   1 
ATOM   5182  O  O   . TYR A  1 656 ? 202.080 59.799  191.519 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 899  TYR A O   1 
ATOM   5183  C  CB  . TYR A  1 656 ? 199.240 60.010  189.884 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CB  1 
ATOM   5184  C  CG  . TYR A  1 656 ? 198.775 59.109  188.822 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CG  1 
ATOM   5185  C  CD1 . TYR A  1 656 ? 198.729 59.535  187.513 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CD1 1 
ATOM   5186  C  CD2 . TYR A  1 656 ? 198.548 57.796  189.080 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CD2 1 
ATOM   5187  C  CE1 . TYR A  1 656 ? 198.371 58.684  186.498 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CE1 1 
ATOM   5188  C  CE2 . TYR A  1 656 ? 198.194 56.928  188.066 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CE2 1 
ATOM   5189  C  CZ  . TYR A  1 656 ? 198.124 57.368  186.782 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CZ  1 
ATOM   5190  O  OH  . TYR A  1 656 ? 197.779 56.467  185.807 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 899  TYR A OH  1 
ATOM   5191  N  N   . VAL A  1 657 ? 201.634 61.954  190.958 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 900  VAL A N   1 
ATOM   5192  C  CA  . VAL A  1 657 ? 202.340 62.545  192.075 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 900  VAL A CA  1 
ATOM   5193  C  C   . VAL A  1 657 ? 201.508 62.253  193.342 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 900  VAL A C   1 
ATOM   5194  O  O   . VAL A  1 657 ? 200.291 62.551  193.414 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 900  VAL A O   1 
ATOM   5195  C  CB  . VAL A  1 657 ? 202.523 64.062  191.837 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 900  VAL A CB  1 
ATOM   5196  C  CG1 . VAL A  1 657 ? 202.871 64.748  193.094 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 900  VAL A CG1 1 
ATOM   5197  C  CG2 . VAL A  1 657 ? 203.622 64.311  190.835 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 900  VAL A CG2 1 
ATOM   5198  N  N   . SER A  1 658 ? 202.134 61.649  194.342 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 901  SER A N   1 
ATOM   5199  C  CA  . SER A  1 658 ? 201.371 61.153  195.476 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 901  SER A CA  1 
ATOM   5200  C  C   . SER A  1 658 ? 200.910 62.260  196.375 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 901  SER A C   1 
ATOM   5201  O  O   . SER A  1 658 ? 201.663 63.159  196.654 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 901  SER A O   1 
ATOM   5202  C  CB  . SER A  1 658 ? 202.275 60.254  196.307 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 901  SER A CB  1 
ATOM   5203  O  OG  . SER A  1 658 ? 201.571 59.617  197.367 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 901  SER A OG  1 
ATOM   5204  N  N   . SER A  1 659 ? 199.706 62.189  196.901 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 902  SER A N   1 
ATOM   5205  C  CA  . SER A  1 659 ? 199.370 63.037  198.050 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 902  SER A CA  1 
ATOM   5206  C  C   . SER A  1 659 ? 200.141 62.586  199.293 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 902  SER A C   1 
ATOM   5207  O  O   . SER A  1 659 ? 200.661 61.485  199.359 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 902  SER A O   1 
ATOM   5208  C  CB  . SER A  1 659 ? 197.897 62.923  198.372 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 902  SER A CB  1 
ATOM   5209  O  OG  . SER A  1 659 ? 197.708 61.810  199.231 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 902  SER A OG  1 
ATOM   5210  N  N   . THR A  1 660 ? 200.193 63.417  200.309 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 903  THR A N   1 
ATOM   5211  C  CA  . THR A  1 660 ? 201.047 63.063  201.439 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 903  THR A CA  1 
ATOM   5212  C  C   . THR A  1 660 ? 200.347 63.300  202.781 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 903  THR A C   1 
ATOM   5213  O  O   . THR A  1 660 ? 201.011 63.354  203.820 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 903  THR A O   1 
ATOM   5214  C  CB  . THR A  1 660 ? 202.360 63.872  201.440 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 903  THR A CB  1 
ATOM   5215  O  OG1 . THR A  1 660 ? 202.011 65.226  201.241 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 903  THR A OG1 1 
ATOM   5216  C  CG2 . THR A  1 660 ? 203.327 63.453  200.317 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 903  THR A CG2 1 
ATOM   5217  N  N   . ASP A  1 661 ? 199.015 63.436  202.758 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 904  ASP A N   1 
ATOM   5218  C  CA  . ASP A  1 661 ? 198.202 63.523  203.984 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 904  ASP A CA  1 
ATOM   5219  C  C   . ASP A  1 661 ? 198.431 62.373  204.970 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 904  ASP A C   1 
ATOM   5220  O  O   . ASP A  1 661 ? 198.048 62.483  206.116 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 904  ASP A O   1 
ATOM   5221  C  CB  . ASP A  1 661 ? 196.742 63.485  203.607 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 904  ASP A CB  1 
ATOM   5222  C  CG  . ASP A  1 661 ? 196.443 62.330  202.733 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 904  ASP A CG  1 
ATOM   5223  O  OD1 . ASP A  1 661 ? 196.627 62.480  201.501 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 904  ASP A OD1 1 
ATOM   5224  O  OD2 . ASP A  1 661 ? 196.077 61.263  203.281 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 904  ASP A OD2 1 
ATOM   5225  N  N   . GLY A  1 662 ? 199.017 61.257  204.546 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 905  GLY A N   1 
ATOM   5226  C  CA  . GLY A  1 662 ? 199.280 60.169  205.491 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 905  GLY A CA  1 
ATOM   5227  C  C   . GLY A  1 662 ? 198.018 59.422  205.921 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 905  GLY A C   1 
ATOM   5228  O  O   . GLY A  1 662 ? 198.061 58.611  206.841 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 905  GLY A O   1 
ATOM   5229  N  N   . SER A  1 663 ? 196.890 59.657  205.243 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 906  SER A N   1 
ATOM   5230  C  CA  . SER A  1 663 ? 195.603 59.136  205.723 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 906  SER A CA  1 
ATOM   5231  C  C   . SER A  1 663 ? 195.418 57.663  205.407 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 906  SER A C   1 
ATOM   5232  O  O   . SER A  1 663 ? 194.403 57.066  205.798 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 906  SER A O   1 
ATOM   5233  C  CB  . SER A  1 663 ? 194.425 59.983  205.195 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 906  SER A CB  1 
ATOM   5234  O  OG  . SER A  1 663 ? 194.282 59.918  203.770 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 906  SER A OG  1 
ATOM   5235  N  N   . PHE A  1 664 ? 196.392 57.102  204.690 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 907  PHE A N   1 
ATOM   5236  C  CA  . PHE A  1 664 ? 196.403 55.692  204.336 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CA  1 
ATOM   5237  C  C   . PHE A  1 664 ? 197.823 55.284  203.934 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 907  PHE A C   1 
ATOM   5238  O  O   . PHE A  1 664 ? 198.703 56.120  203.715 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 907  PHE A O   1 
ATOM   5239  C  CB  . PHE A  1 664 ? 195.419 55.410  203.203 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CB  1 
ATOM   5240  C  CG  . PHE A  1 664 ? 195.274 53.948  202.867 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CG  1 
ATOM   5241  C  CD1 . PHE A  1 664 ? 194.671 53.070  203.751 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CD1 1 
ATOM   5242  C  CD2 . PHE A  1 664 ? 195.724 53.450  201.647 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CD2 1 
ATOM   5243  C  CE1 . PHE A  1 664 ? 194.505 51.725  203.419 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CE1 1 
ATOM   5244  C  CE2 . PHE A  1 664 ? 195.571 52.106  201.321 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CE2 1 
ATOM   5245  C  CZ  . PHE A  1 664 ? 194.956 51.247  202.216 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CZ  1 
ATOM   5246  N  N   . LEU A  1 665 ? 198.049 53.987  203.832 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 908  LEU A N   1 
ATOM   5247  C  CA  . LEU A  1 665 ? 199.376 53.510  203.567 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 908  LEU A CA  1 
ATOM   5248  C  C   . LEU A  1 665 ? 199.873 54.118  202.283 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 908  LEU A C   1 
ATOM   5249  O  O   . LEU A  1 665 ? 201.008 54.523  202.185 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 908  LEU A O   1 
ATOM   5250  C  CB  . LEU A  1 665 ? 199.343 51.995  203.475 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 908  LEU A CB  1 
ATOM   5251  C  CG  . LEU A  1 665 ? 200.586 51.345  202.906 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 908  LEU A CG  1 
ATOM   5252  C  CD1 . LEU A  1 665 ? 201.715 51.686  203.815 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 908  LEU A CD1 1 
ATOM   5253  C  CD2 . LEU A  1 665 ? 200.380 49.848  202.800 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 908  LEU A CD2 1 
ATOM   5254  N  N   . ASP A  1 666 ? 199.003 54.171  201.292 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 909  ASP A N   1 
ATOM   5255  C  CA  . ASP A  1 666 ? 199.344 54.653  199.979 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 909  ASP A CA  1 
ATOM   5256  C  C   . ASP A  1 666 ? 200.002 55.998  199.957 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 909  ASP A C   1 
ATOM   5257  O  O   . ASP A  1 666 ? 200.882 56.256  199.144 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 909  ASP A O   1 
ATOM   5258  C  CB  . ASP A  1 666 ? 198.076 54.771  199.203 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 909  ASP A CB  1 
ATOM   5259  C  CG  . ASP A  1 666 ? 197.605 53.450  198.738 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 909  ASP A CG  1 
ATOM   5260  O  OD1 . ASP A  1 666 ? 198.453 52.548  198.845 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 909  ASP A OD1 1 
ATOM   5261  O  OD2 . ASP A  1 666 ? 196.449 53.321  198.253 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 909  ASP A OD2 1 
ATOM   5262  N  N   . SER A  1 667 ? 199.545 56.877  200.833 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 910  SER A N   1 
ATOM   5263  C  CA  . SER A  1 667 ? 200.063 58.222  200.873 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 910  SER A CA  1 
ATOM   5264  C  C   . SER A  1 667 ? 201.029 58.371  202.012 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 910  SER A C   1 
ATOM   5265  O  O   . SER A  1 667 ? 201.504 59.453  202.265 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 910  SER A O   1 
ATOM   5266  C  CB  . SER A  1 667 ? 198.937 59.250  201.012 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 910  SER A CB  1 
ATOM   5267  O  OG  . SER A  1 667 ? 198.235 59.051  202.218 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 910  SER A OG  1 
ATOM   5268  N  N   . VAL A  1 668 ? 201.306 57.306  202.734 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 911  VAL A N   1 
ATOM   5269  C  CA  . VAL A  1 668 ? 202.451 57.357  203.622 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 911  VAL A CA  1 
ATOM   5270  C  C   . VAL A  1 668 ? 203.727 57.033  202.813 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 911  VAL A C   1 
ATOM   5271  O  O   . VAL A  1 668 ? 204.689 57.764  202.856 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 911  VAL A O   1 
ATOM   5272  C  CB  . VAL A  1 668 ? 202.326 56.381  204.770 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 911  VAL A CB  1 
ATOM   5273  C  CG1 . VAL A  1 668 ? 203.636 56.250  205.477 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 911  VAL A CG1 1 
ATOM   5274  C  CG2 . VAL A  1 668 ? 201.239 56.802  205.690 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 911  VAL A CG2 1 
ATOM   5275  N  N   . ILE A  1 669 ? 203.733 55.947  202.047 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 912  ILE A N   1 
ATOM   5276  C  CA  . ILE A  1 669 ? 204.936 55.544  201.307 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 912  ILE A CA  1 
ATOM   5277  C  C   . ILE A  1 669 ? 204.880 55.978  199.873 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 912  ILE A C   1 
ATOM   5278  O  O   . ILE A  1 669 ? 205.717 55.588  199.089 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 912  ILE A O   1 
ATOM   5279  C  CB  . ILE A  1 669 ? 205.135 54.018  201.276 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 912  ILE A CB  1 
ATOM   5280  C  CG1 . ILE A  1 669 ? 203.812 53.323  201.404 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 912  ILE A CG1 1 
ATOM   5281  C  CG2 . ILE A  1 669 ? 205.920 53.547  202.441 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 912  ILE A CG2 1 
ATOM   5282  C  CD1 . ILE A  1 669 ? 203.619 52.444  200.323 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 912  ILE A CD1 1 
ATOM   5283  N  N   . GLN A  1 670 ? 203.855 56.746  199.523 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 913  GLN A N   1 
ATOM   5284  C  CA  . GLN A  1 670 ? 203.747 57.428  198.205 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 913  GLN A CA  1 
ATOM   5285  C  C   . GLN A  1 670 ? 203.917 56.580  196.976 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 913  GLN A C   1 
ATOM   5286  O  O   . GLN A  1 670 ? 204.684 56.960  196.062 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 913  GLN A O   1 
ATOM   5287  C  CB  . GLN A  1 670 ? 204.721 58.584  198.138 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 913  GLN A CB  1 
ATOM   5288  C  CG  . GLN A  1 670 ? 204.549 59.421  199.341 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 913  GLN A CG  1 
ATOM   5289  C  CD  . GLN A  1 670 ? 205.485 60.594  199.361 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 913  GLN A CD  1 
ATOM   5290  O  OE1 . GLN A  1 670 ? 206.091 60.952  198.350 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 913  GLN A OE1 1 
ATOM   5291  N  NE2 . GLN A  1 670 ? 205.584 61.223  200.519 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 913  GLN A NE2 1 
ATOM   5292  N  N   . ASN A  1 671 ? 203.183 55.471  196.935 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 914  ASN A N   1 
ATOM   5293  C  CA  . ASN A  1 671 ? 203.330 54.556  195.813 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 914  ASN A CA  1 
ATOM   5294  C  C   . ASN A  1 671 ? 202.720 55.098  194.551 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 914  ASN A C   1 
ATOM   5295  O  O   . ASN A  1 671 ? 203.127 54.716  193.466 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 914  ASN A O   1 
ATOM   5296  C  CB  . ASN A  1 671 ? 202.802 53.162  196.125 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 914  ASN A CB  1 
ATOM   5297  C  CG  . ASN A  1 671 ? 201.432 53.193  196.683 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 914  ASN A CG  1 
ATOM   5298  O  OD1 . ASN A  1 671 ? 200.709 54.155  196.521 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 914  ASN A OD1 1 
ATOM   5299  N  ND2 . ASN A  1 671 ? 201.059 52.146  197.347 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 914  ASN A ND2 1 
ATOM   5300  N  N   . GLY A  1 672 ? 201.773 56.012  194.707 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 915  GLY A N   1 
ATOM   5301  C  CA  . GLY A  1 672 ? 201.155 56.642  193.561 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 915  GLY A CA  1 
ATOM   5302  C  C   . GLY A  1 672 ? 199.694 56.250  193.333 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 915  GLY A C   1 
ATOM   5303  O  O   . GLY A  1 672 ? 199.105 56.621  192.299 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 915  GLY A O   1 
ATOM   5304  N  N   . TYR A  1 673 ? 199.095 55.520  194.279 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 916  TYR A N   1 
ATOM   5305  C  CA  . TYR A  1 673 ? 197.666 55.253  194.220 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CA  1 
ATOM   5306  C  C   . TYR A  1 673 ? 196.860 56.326  194.919 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 916  TYR A C   1 
ATOM   5307  O  O   . TYR A  1 673 ? 195.640 56.441  194.726 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 916  TYR A O   1 
ATOM   5308  C  CB  . TYR A  1 673 ? 197.335 53.885  194.805 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CB  1 
ATOM   5309  C  CG  . TYR A  1 673 ? 197.780 52.750  193.908 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CG  1 
ATOM   5310  C  CD1 . TYR A  1 673 ? 197.022 52.371  192.792 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CD1 1 
ATOM   5311  C  CD2 . TYR A  1 673 ? 198.963 52.072  194.158 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CD2 1 
ATOM   5312  C  CE1 . TYR A  1 673 ? 197.448 51.336  191.965 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CE1 1 
ATOM   5313  C  CE2 . TYR A  1 673 ? 199.377 51.039  193.349 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CE2 1 
ATOM   5314  C  CZ  . TYR A  1 673 ? 198.625 50.681  192.265 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CZ  1 
ATOM   5315  O  OH  . TYR A  1 673 ? 199.057 49.669  191.475 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 916  TYR A OH  1 
ATOM   5316  N  N   . ALA A  1 674 ? 197.540 57.126  195.726 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 917  ALA A N   1 
ATOM   5317  C  CA  . ALA A  1 674 ? 196.910 58.277  196.359 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 917  ALA A CA  1 
ATOM   5318  C  C   . ALA A  1 674 ? 197.386 59.592  195.719 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 917  ALA A C   1 
ATOM   5319  O  O   . ALA A  1 674 ? 198.546 59.935  195.825 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 917  ALA A O   1 
ATOM   5320  C  CB  . ALA A  1 674 ? 197.236 58.269  197.792 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 917  ALA A CB  1 
ATOM   5321  N  N   . PHE A  1 675 ? 196.507 60.333  195.059 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 918  PHE A N   1 
ATOM   5322  C  CA  . PHE A  1 675 ? 196.938 61.474  194.264 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CA  1 
ATOM   5323  C  C   . PHE A  1 675 ? 195.850 62.515  194.139 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 918  PHE A C   1 
ATOM   5324  O  O   . PHE A  1 675 ? 194.693 62.205  194.232 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 918  PHE A O   1 
ATOM   5325  C  CB  . PHE A  1 675 ? 197.317 61.010  192.868 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CB  1 
ATOM   5326  C  CG  . PHE A  1 675 ? 196.290 60.151  192.234 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CG  1 
ATOM   5327  C  CD1 . PHE A  1 675 ? 195.178 60.710  191.655 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CD1 1 
ATOM   5328  C  CD2 . PHE A  1 675 ? 196.431 58.773  192.238 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CD2 1 
ATOM   5329  C  CE1 . PHE A  1 675 ? 194.226 59.917  191.064 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CE1 1 
ATOM   5330  C  CE2 . PHE A  1 675 ? 195.507 57.982  191.668 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CE2 1 
ATOM   5331  C  CZ  . PHE A  1 675 ? 194.396 58.549  191.065 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CZ  1 
ATOM   5332  N  N   . THR A  1 676 ? 196.223 63.763  193.906 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 919  THR A N   1 
ATOM   5333  C  CA  . THR A  1 676 ? 195.211 64.808  193.752 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 919  THR A CA  1 
ATOM   5334  C  C   . THR A  1 676 ? 194.988 65.212  192.305 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 919  THR A C   1 
ATOM   5335  O  O   . THR A  1 676 ? 193.942 65.764  191.938 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 919  THR A O   1 
ATOM   5336  C  CB  . THR A  1 676 ? 195.622 66.009  194.541 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 919  THR A CB  1 
ATOM   5337  O  OG1 . THR A  1 676 ? 195.949 65.548  195.844 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 919  THR A OG1 1 
ATOM   5338  C  CG2 . THR A  1 676 ? 194.487 66.964  194.646 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 919  THR A CG2 1 
ATOM   5339  N  N   . ASP A  1 677 ? 195.996 64.919  191.495 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 920  ASP A N   1 
ATOM   5340  C  CA  . ASP A  1 677 ? 195.993 65.333  190.124 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 920  ASP A CA  1 
ATOM   5341  C  C   . ASP A  1 677 ? 196.216 64.146  189.241 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 920  ASP A C   1 
ATOM   5342  O  O   . ASP A  1 677 ? 197.355 63.748  189.085 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 920  ASP A O   1 
ATOM   5343  C  CB  . ASP A  1 677 ? 197.144 66.298  189.869 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 920  ASP A CB  1 
ATOM   5344  C  CG  . ASP A  1 677 ? 196.921 67.178  188.639 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 920  ASP A CG  1 
ATOM   5345  O  OD1 . ASP A  1 677 ? 195.968 66.948  187.880 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 920  ASP A OD1 1 
ATOM   5346  O  OD2 . ASP A  1 677 ? 197.704 68.131  188.433 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 920  ASP A OD2 1 
ATOM   5347  N  N   . ARG A  1 678 ? 195.150 63.621  188.628 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 921  ARG A N   1 
ATOM   5348  C  CA  . ARG A  1 678 ? 195.279 62.524  187.678 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 921  ARG A CA  1 
ATOM   5349  C  C   . ARG A  1 678 ? 196.334 62.710  186.551 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 921  ARG A C   1 
ATOM   5350  O  O   . ARG A  1 678 ? 196.994 61.756  186.172 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 921  ARG A O   1 
ATOM   5351  C  CB  . ARG A  1 678 ? 193.909 62.195  187.093 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 921  ARG A CB  1 
ATOM   5352  C  CG  . ARG A  1 678 ? 192.995 61.598  188.106 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 921  ARG A CG  1 
ATOM   5353  C  CD  . ARG A  1 678 ? 191.562 61.949  187.831 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 921  ARG A CD  1 
ATOM   5354  N  NE  . ARG A  1 678 ? 190.946 61.125  186.801 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 921  ARG A NE  1 
ATOM   5355  C  CZ  . ARG A  1 678 ? 190.619 61.575  185.601 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 921  ARG A CZ  1 
ATOM   5356  N  NH1 . ARG A  1 678 ? 190.861 62.828  185.301 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 921  ARG A NH1 1 
ATOM   5357  N  NH2 . ARG A  1 678 ? 190.062 60.768  184.701 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 921  ARG A NH2 1 
ATOM   5358  N  N   . TYR A  1 679 ? 196.498 63.915  186.015 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A N   1 
ATOM   5359  C  CA  . TYR A  1 679 ? 197.422 64.132  184.908 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CA  1 
ATOM   5360  C  C   . TYR A  1 679 ? 198.847 64.459  185.336 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A C   1 
ATOM   5361  O  O   . TYR A  1 679 ? 199.721 64.575  184.501 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A O   1 
ATOM   5362  C  CB  . TYR A  1 679 ? 196.905 65.233  183.993 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CB  1 
ATOM   5363  C  CG  . TYR A  1 679 ? 195.620 64.846  183.359 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CG  1 
ATOM   5364  C  CD1 . TYR A  1 679 ? 195.588 64.155  182.159 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CD1 1 
ATOM   5365  C  CD2 . TYR A  1 679 ? 194.431 65.119  183.987 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CD2 1 
ATOM   5366  C  CE1 . TYR A  1 679 ? 194.376 63.761  181.596 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CE1 1 
ATOM   5367  C  CE2 . TYR A  1 679 ? 193.224 64.742  183.441 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CE2 1 
ATOM   5368  C  CZ  . TYR A  1 679 ? 193.191 64.057  182.247 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CZ  1 
ATOM   5369  O  OH  . TYR A  1 679 ? 191.963 63.681  181.735 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A OH  1 
ATOM   5370  N  N   . ASP A  1 680 ? 199.101 64.623  186.631 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 923  ASP A N   1 
ATOM   5371  C  CA  . ASP A  1 680 ? 200.436 65.108  187.088 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 923  ASP A CA  1 
ATOM   5372  C  C   . ASP A  1 680 ? 201.430 63.988  187.273 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 923  ASP A C   1 
ATOM   5373  O  O   . ASP A  1 680 ? 201.684 63.542  188.393 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 923  ASP A O   1 
ATOM   5374  C  CB  . ASP A  1 680 ? 200.310 65.843  188.414 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 923  ASP A CB  1 
ATOM   5375  C  CG  . ASP A  1 680 ? 201.583 66.578  188.802 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 923  ASP A CG  1 
ATOM   5376  O  OD1 . ASP A  1 680 ? 202.644 66.371  188.169 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 923  ASP A OD1 1 
ATOM   5377  O  OD2 . ASP A  1 680 ? 201.492 67.383  189.757 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 923  ASP A OD2 1 
ATOM   5378  N  N   . LEU A  1 681 ? 201.980 63.519  186.169 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 924  LEU A N   1 
ATOM   5379  C  CA  . LEU A  1 681 ? 202.889 62.378  186.226 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 924  LEU A CA  1 
ATOM   5380  C  C   . LEU A  1 681 ? 204.323 62.842  186.417 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 924  LEU A C   1 
ATOM   5381  O  O   . LEU A  1 681 ? 205.139 62.718  185.537 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 924  LEU A O   1 
ATOM   5382  C  CB  . LEU A  1 681 ? 202.754 61.476  184.973 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 924  LEU A CB  1 
ATOM   5383  C  CG  . LEU A  1 681 ? 201.538 60.563  184.768 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 924  LEU A CG  1 
ATOM   5384  C  CD1 . LEU A  1 681 ? 200.278 61.358  184.472 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 924  LEU A CD1 1 
ATOM   5385  C  CD2 . LEU A  1 681 ? 201.858 59.587  183.666 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 924  LEU A CD2 1 
ATOM   5386  N  N   . GLY A  1 682 ? 204.623 63.385  187.585 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 925  GLY A N   1 
ATOM   5387  C  CA  . GLY A  1 682 ? 205.966 63.842  187.872 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 925  GLY A CA  1 
ATOM   5388  C  C   . GLY A  1 682 ? 206.225 65.123  187.133 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 925  GLY A C   1 
ATOM   5389  O  O   . GLY A  1 682 ? 207.352 65.419  186.778 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 925  GLY A O   1 
ATOM   5390  N  N   . ILE A  1 683 ? 205.159 65.877  186.913 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 926  ILE A N   1 
ATOM   5391  C  CA  . ILE A  1 683 ? 205.231 67.100  186.190 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 926  ILE A CA  1 
ATOM   5392  C  C   . ILE A  1 683 ? 205.470 68.230  187.162 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 926  ILE A C   1 
ATOM   5393  O  O   . ILE A  1 683 ? 206.505 68.890  187.131 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 926  ILE A O   1 
ATOM   5394  C  CB  . ILE A  1 683 ? 203.965 67.309  185.413 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 926  ILE A CB  1 
ATOM   5395  C  CG1 . ILE A  1 683 ? 203.952 66.332  184.238 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 926  ILE A CG1 1 
ATOM   5396  C  CG2 . ILE A  1 683 ? 203.851 68.724  184.916 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 926  ILE A CG2 1 
ATOM   5397  C  CD1 . ILE A  1 683 ? 202.598 66.205  183.527 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 926  ILE A CD1 1 
ATOM   5398  N  N   . SER A  1 684 ? 204.534 68.461  188.064 1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 927  SER A N   1 
ATOM   5399  C  CA  . SER A  1 684 ? 204.693 69.603  188.976 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 927  SER A CA  1 
ATOM   5400  C  C   . SER A  1 684 ? 205.835 69.406  189.985 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 927  SER A C   1 
ATOM   5401  O  O   . SER A  1 684 ? 206.370 70.368  190.474 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 927  SER A O   1 
ATOM   5402  C  CB  . SER A  1 684 ? 203.405 69.866  189.724 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 927  SER A CB  1 
ATOM   5403  O  OG  . SER A  1 684 ? 203.379 68.995  190.816 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 927  SER A OG  1 
ATOM   5404  N  N   . LYS A  1 685 ? 206.170 68.161  190.326 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 928  LYS A N   1 
ATOM   5405  C  CA  . LYS A  1 685 ? 207.374 67.820  191.112 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 928  LYS A CA  1 
ATOM   5406  C  C   . LYS A  1 685 ? 207.623 66.374  190.854 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 928  LYS A C   1 
ATOM   5407  O  O   . LYS A  1 685 ? 206.747 65.688  190.354 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 928  LYS A O   1 
ATOM   5408  C  CB  . LYS A  1 685 ? 207.154 68.002  192.594 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 928  LYS A CB  1 
ATOM   5409  C  CG  . LYS A  1 685 ? 205.707 67.801  192.965 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 928  LYS A CG  1 
ATOM   5410  C  CD  . LYS A  1 685 ? 205.506 67.703  194.476 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 928  LYS A CD  1 
ATOM   5411  C  CE  . LYS A  1 685 ? 206.501 66.710  195.074 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 928  LYS A CE  1 
ATOM   5412  N  NZ  . LYS A  1 685 ? 205.927 66.005  196.243 1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 928  LYS A NZ  1 
ATOM   5413  N  N   . PRO A  1 686 ? 208.806 65.881  191.211 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 929  PRO A N   1 
ATOM   5414  C  CA  . PRO A  1 686 ? 209.093 64.473  190.891 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 929  PRO A CA  1 
ATOM   5415  C  C   . PRO A  1 686 ? 208.121 63.648  191.656 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 929  PRO A C   1 
ATOM   5416  O  O   . PRO A  1 686 ? 207.648 64.084  192.689 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 929  PRO A O   1 
ATOM   5417  C  CB  . PRO A  1 686 ? 210.490 64.224  191.470 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 929  PRO A CB  1 
ATOM   5418  C  CG  . PRO A  1 686 ? 210.856 65.438  192.244 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 929  PRO A CG  1 
ATOM   5419  C  CD  . PRO A  1 686 ? 209.710 66.441  192.219 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 929  PRO A CD  1 
ATOM   5420  N  N   . ASN A  1 687 ? 207.803 62.474  191.141 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 930  ASN A N   1 
ATOM   5421  C  CA  . ASN A  1 687 ? 206.985 61.512  191.863 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 930  ASN A CA  1 
ATOM   5422  C  C   . ASN A  1 687 ? 207.954 60.554  192.533 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 930  ASN A C   1 
ATOM   5423  O  O   . ASN A  1 687 ? 209.149 60.740  192.393 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 930  ASN A O   1 
ATOM   5424  C  CB  . ASN A  1 687 ? 206.041 60.818  190.906 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 930  ASN A CB  1 
ATOM   5425  C  CG  . ASN A  1 687 ? 206.744 59.888  189.936 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 930  ASN A CG  1 
ATOM   5426  O  OD1 . ASN A  1 687 ? 207.914 59.528  190.082 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 930  ASN A OD1 1 
ATOM   5427  N  ND2 . ASN A  1 687 ? 205.988 59.449  188.950 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 930  ASN A ND2 1 
ATOM   5428  N  N   . LYS A  1 688 ? 207.506 59.566  193.286 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 931  LYS A N   1 
ATOM   5429  C  CA  . LYS A  1 688 ? 208.492 58.757  194.000 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 931  LYS A CA  1 
ATOM   5430  C  C   . LYS A  1 688 ? 209.619 58.219  193.081 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 931  LYS A C   1 
ATOM   5431  O  O   . LYS A  1 688 ? 210.737 57.879  193.520 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 931  LYS A O   1 
ATOM   5432  C  CB  . LYS A  1 688 ? 207.786 57.607  194.676 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 931  LYS A CB  1 
ATOM   5433  C  CG  . LYS A  1 688 ? 208.672 56.853  195.589 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 931  LYS A CG  1 
ATOM   5434  C  CD  . LYS A  1 688 ? 207.866 55.953  196.456 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 931  LYS A CD  1 
ATOM   5435  C  CE  . LYS A  1 688 ? 208.755 55.117  197.265 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 931  LYS A CE  1 
ATOM   5436  N  NZ  . LYS A  1 688 ? 207.850 54.302  198.005 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 931  LYS A NZ  1 
ATOM   5437  N  N   . TYR A  1 689 ? 209.314 58.133  191.787 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 932  TYR A N   1 
ATOM   5438  C  CA  . TYR A  1 689 ? 210.157 57.374  190.878 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CA  1 
ATOM   5439  C  C   . TYR A  1 689 ? 211.024 58.253  189.948 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 932  TYR A C   1 
ATOM   5440  O  O   . TYR A  1 689 ? 211.806 57.729  189.132 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 932  TYR A O   1 
ATOM   5441  C  CB  . TYR A  1 689 ? 209.289 56.358  190.112 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CB  1 
ATOM   5442  C  CG  . TYR A  1 689 ? 208.296 55.633  191.017 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CG  1 
ATOM   5443  C  CD1 . TYR A  1 689 ? 208.684 54.565  191.825 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CD1 1 
ATOM   5444  C  CD2 . TYR A  1 689 ? 206.961 56.033  191.080 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CD2 1 
ATOM   5445  C  CE1 . TYR A  1 689 ? 207.774 53.936  192.668 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CE1 1 
ATOM   5446  C  CE2 . TYR A  1 689 ? 206.032 55.378  191.916 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CE2 1 
ATOM   5447  C  CZ  . TYR A  1 689 ? 206.456 54.349  192.703 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CZ  1 
ATOM   5448  O  OH  . TYR A  1 689 ? 205.549 53.742  193.516 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 932  TYR A OH  1 
ATOM   5449  N  N   . GLY A  1 690 ? 210.918 59.576  190.074 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 933  GLY A N   1 
ATOM   5450  C  CA  . GLY A  1 690 ? 211.692 60.467  189.221 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 933  GLY A CA  1 
ATOM   5451  C  C   . GLY A  1 690 ? 210.817 61.547  188.633 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 933  GLY A C   1 
ATOM   5452  O  O   . GLY A  1 690 ? 209.632 61.647  188.962 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 933  GLY A O   1 
ATOM   5453  N  N   . THR A  1 691 ? 211.398 62.380  187.777 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 934  THR A N   1 
ATOM   5454  C  CA  . THR A  1 691 ? 210.639 63.465  187.130 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 934  THR A CA  1 
ATOM   5455  C  C   . THR A  1 691 ? 209.861 62.982  185.895 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 934  THR A C   1 
ATOM   5456  O  O   . THR A  1 691 ? 210.074 61.845  185.425 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 934  THR A O   1 
ATOM   5457  C  CB  . THR A  1 691 ? 211.550 64.579  186.646 1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 934  THR A CB  1 
ATOM   5458  O  OG1 . THR A  1 691 ? 212.543 64.000  185.789 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 934  THR A OG1 1 
ATOM   5459  C  CG2 . THR A  1 691 ? 212.216 65.274  187.817 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 934  THR A CG2 1 
ATOM   5460  N  N   . ALA A  1 692 ? 208.970 63.838  185.367 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 935  ALA A N   1 
ATOM   5461  C  CA  . ALA A  1 692 ? 208.272 63.469  184.141 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 935  ALA A CA  1 
ATOM   5462  C  C   . ALA A  1 692 ? 209.336 63.117  183.084 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 935  ALA A C   1 
ATOM   5463  O  O   . ALA A  1 692 ? 209.226 62.078  182.402 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 935  ALA A O   1 
ATOM   5464  C  CB  . ALA A  1 692 ? 207.328 64.540  183.677 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 935  ALA A CB  1 
ATOM   5465  N  N   . ASP A  1 693 ? 210.409 63.904  182.988 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A N   1 
ATOM   5466  C  CA  . ASP A  1 693 ? 211.458 63.455  182.089 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A CA  1 
ATOM   5467  C  C   . ASP A  1 693 ? 212.099 62.107  182.456 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A C   1 
ATOM   5468  O  O   . ASP A  1 693 ? 212.384 61.277  181.574 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A O   1 
ATOM   5469  C  CB  . ASP A  1 693 ? 212.477 64.518  181.798 1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A CB  1 
ATOM   5470  C  CG  . ASP A  1 693 ? 211.838 65.699  181.131 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A CG  1 
ATOM   5471  O  OD1 . ASP A  1 693 ? 210.674 65.539  180.639 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A OD1 1 
ATOM   5472  O  OD2 . ASP A  1 693 ? 212.467 66.797  181.112 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A OD2 1 
ATOM   5473  N  N   . ASP A  1 694 ? 212.307 61.831  183.731 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 937  ASP A N   1 
ATOM   5474  C  CA  . ASP A  1 694 ? 212.868 60.542  184.009 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 937  ASP A CA  1 
ATOM   5475  C  C   . ASP A  1 694 ? 211.913 59.473  183.533 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 937  ASP A C   1 
ATOM   5476  O  O   . ASP A  1 694 ? 212.357 58.411  183.049 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 937  ASP A O   1 
ATOM   5477  C  CB  . ASP A  1 694 ? 213.130 60.406  185.472 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 937  ASP A CB  1 
ATOM   5478  C  CG  . ASP A  1 694 ? 214.051 61.480  185.978 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 937  ASP A CG  1 
ATOM   5479  O  OD1 . ASP A  1 694 ? 215.182 61.641  185.441 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 937  ASP A OD1 1 
ATOM   5480  O  OD2 . ASP A  1 694 ? 213.626 62.181  186.919 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 937  ASP A OD2 1 
ATOM   5481  N  N   . LEU A  1 695 ? 210.605 59.758  183.649 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 938  LEU A N   1 
ATOM   5482  C  CA  . LEU A  1 695 ? 209.577 58.831  183.187 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 938  LEU A CA  1 
ATOM   5483  C  C   . LEU A  1 695 ? 209.726 58.624  181.701 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 938  LEU A C   1 
ATOM   5484  O  O   . LEU A  1 695 ? 210.007 57.512  181.244 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 938  LEU A O   1 
ATOM   5485  C  CB  . LEU A  1 695 ? 208.173 59.325  183.518 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 938  LEU A CB  1 
ATOM   5486  C  CG  . LEU A  1 695 ? 207.024 58.392  183.100 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 938  LEU A CG  1 
ATOM   5487  C  CD1 . LEU A  1 695 ? 207.326 56.941  183.451 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 938  LEU A CD1 1 
ATOM   5488  C  CD2 . LEU A  1 695 ? 205.711 58.848  183.714 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 938  LEU A CD2 1 
ATOM   5489  N  N   . VAL A  1 696 ? 209.578 59.700  180.941 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 939  VAL A N   1 
ATOM   5490  C  CA  . VAL A  1 696 ? 209.718 59.576  179.507 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 939  VAL A CA  1 
ATOM   5491  C  C   . VAL A  1 696 ? 210.914 58.673  179.087 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 939  VAL A C   1 
ATOM   5492  O  O   . VAL A  1 696 ? 210.780 57.740  178.260 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 939  VAL A O   1 
ATOM   5493  C  CB  . VAL A  1 696 ? 209.840 60.937  178.890 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 939  VAL A CB  1 
ATOM   5494  C  CG1 . VAL A  1 696 ? 210.214 60.818  177.470 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 939  VAL A CG1 1 
ATOM   5495  C  CG2 . VAL A  1 696 ? 208.548 61.647  178.994 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 939  VAL A CG2 1 
ATOM   5496  N  N   . LYS A  1 697 ? 212.082 58.938  179.662 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A N   1 
ATOM   5497  C  CA  . LYS A  1 697 ? 213.273 58.208  179.273 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A CA  1 
ATOM   5498  C  C   . LYS A  1 697 ? 213.145 56.734  179.590 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A C   1 
ATOM   5499  O  O   . LYS A  1 697 ? 213.620 55.895  178.830 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A O   1 
ATOM   5500  C  CB  . LYS A  1 697 ? 214.516 58.789  179.944 1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A CB  1 
ATOM   5501  C  CG  . LYS A  1 697 ? 215.241 59.827  179.100 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A CG  1 
ATOM   5502  C  CD  . LYS A  1 697 ? 216.103 60.746  179.981 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A CD  1 
ATOM   5503  C  CE  . LYS A  1 697 ? 216.081 62.171  179.434 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A CE  1 
ATOM   5504  N  NZ  . LYS A  1 697 ? 217.234 62.964  179.891 1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A NZ  1 
ATOM   5505  N  N   . ALA A  1 698 ? 212.514 56.401  180.707 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 941  ALA A N   1 
ATOM   5506  C  CA  . ALA A  1 698 ? 212.344 54.990  181.020 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 941  ALA A CA  1 
ATOM   5507  C  C   . ALA A  1 698 ? 211.363 54.309  180.058 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 941  ALA A C   1 
ATOM   5508  O  O   . ALA A  1 698 ? 211.580 53.172  179.666 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 941  ALA A O   1 
ATOM   5509  C  CB  . ALA A  1 698 ? 211.919 54.810  182.441 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 941  ALA A CB  1 
ATOM   5510  N  N   . ILE A  1 699 ? 210.290 54.996  179.669 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A N   1 
ATOM   5511  C  CA  . ILE A  1 699 ? 209.419 54.438  178.665 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A CA  1 
ATOM   5512  C  C   . ILE A  1 699 ? 210.220 54.254  177.376 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A C   1 
ATOM   5513  O  O   . ILE A  1 699 ? 210.130 53.205  176.704 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A O   1 
ATOM   5514  C  CB  . ILE A  1 699 ? 208.207 55.297  178.393 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A CB  1 
ATOM   5515  C  CG1 . ILE A  1 699 ? 207.391 55.449  179.668 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A CG1 1 
ATOM   5516  C  CG2 . ILE A  1 699 ? 207.389 54.692  177.254 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A CG2 1 
ATOM   5517  C  CD1 . ILE A  1 699 ? 206.084 56.209  179.511 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A CD1 1 
ATOM   5518  N  N   . LYS A  1 700 ? 211.007 55.264  177.020 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A N   1 
ATOM   5519  C  CA  . LYS A  1 700 ? 211.822 55.165  175.826 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A CA  1 
ATOM   5520  C  C   . LYS A  1 700 ? 212.832 54.013  175.869 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A C   1 
ATOM   5521  O  O   . LYS A  1 700 ? 213.107 53.351  174.857 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A O   1 
ATOM   5522  C  CB  . LYS A  1 700 ? 212.560 56.474  175.614 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A CB  1 
ATOM   5523  C  CG  . LYS A  1 700 ? 211.767 57.430  174.758 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A CG  1 
ATOM   5524  C  CD  . LYS A  1 700 ? 212.425 58.765  174.654 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A CD  1 
ATOM   5525  C  CE  . LYS A  1 700 ? 213.713 58.633  173.926 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A CE  1 
ATOM   5526  N  NZ  . LYS A  1 700 ? 213.329 58.650  172.497 1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A NZ  1 
ATOM   5527  N  N   . ALA A  1 701 ? 213.413 53.810  177.044 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 944  ALA A N   1 
ATOM   5528  C  CA  . ALA A  1 701 ? 214.419 52.779  177.230 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 944  ALA A CA  1 
ATOM   5529  C  C   . ALA A  1 701 ? 213.772 51.406  177.030 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 944  ALA A C   1 
ATOM   5530  O  O   . ALA A  1 701 ? 214.325 50.505  176.411 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 944  ALA A O   1 
ATOM   5531  C  CB  . ALA A  1 701 ? 215.053 52.894  178.656 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 944  ALA A CB  1 
ATOM   5532  N  N   . LEU A  1 702 ? 212.581 51.257  177.560 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A N   1 
ATOM   5533  C  CA  . LEU A  1 702 ? 212.010 49.972  177.542 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A CA  1 
ATOM   5534  C  C   . LEU A  1 702 ? 211.614 49.656  176.109 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A C   1 
ATOM   5535  O  O   . LEU A  1 702 ? 211.772 48.512  175.637 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A O   1 
ATOM   5536  C  CB  . LEU A  1 702 ? 210.820 49.920  178.488 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A CB  1 
ATOM   5537  C  CG  . LEU A  1 702 ? 211.145 49.727  179.958 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A CG  1 
ATOM   5538  C  CD1 . LEU A  1 702 ? 210.050 50.347  180.774 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A CD1 1 
ATOM   5539  C  CD2 . LEU A  1 702 ? 211.315 48.251  180.292 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A CD2 1 
ATOM   5540  N  N   . HIS A  1 703 ? 211.084 50.665  175.419 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A N   1 
ATOM   5541  C  CA  . HIS A  1 703 ? 210.686 50.500  174.029 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A CA  1 
ATOM   5542  C  C   . HIS A  1 703 ? 211.866 50.147  173.135 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A C   1 
ATOM   5543  O  O   . HIS A  1 703 ? 211.740 49.406  172.170 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A O   1 
ATOM   5544  C  CB  . HIS A  1 703 ? 210.051 51.775  173.522 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A CB  1 
ATOM   5545  C  CG  . HIS A  1 703 ? 208.646 51.950  173.981 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A CG  1 
ATOM   5546  N  ND1 . HIS A  1 703 ? 207.984 53.159  173.921 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A ND1 1 
ATOM   5547  C  CD2 . HIS A  1 703 ? 207.768 51.063  174.502 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A CD2 1 
ATOM   5548  C  CE1 . HIS A  1 703 ? 206.757 53.010  174.383 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A CE1 1 
ATOM   5549  N  NE2 . HIS A  1 703 ? 206.600 51.745  174.738 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A NE2 1 
ATOM   5550  N  N   . SER A  1 704 ? 213.022 50.706  173.449 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 947  SER A N   1 
ATOM   5551  C  CA  . SER A  1 704 ? 214.202 50.414  172.686 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 947  SER A CA  1 
ATOM   5552  C  C   . SER A  1 704 ? 214.484 48.907  172.712 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 947  SER A C   1 
ATOM   5553  O  O   . SER A  1 704 ? 215.081 48.370  171.793 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 947  SER A O   1 
ATOM   5554  C  CB  . SER A  1 704 ? 215.361 51.181  173.256 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 947  SER A CB  1 
ATOM   5555  O  OG  . SER A  1 704 ? 215.872 50.444  174.325 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 947  SER A OG  1 
ATOM   5556  N  N   . LYS A  1 705 ? 214.035 48.218  173.749 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A N   1 
ATOM   5557  C  CA  . LYS A  1 705 ? 214.176 46.771  173.775 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A CA  1 
ATOM   5558  C  C   . LYS A  1 705 ? 212.949 46.069  173.242 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A C   1 
ATOM   5559  O  O   . LYS A  1 705 ? 212.888 44.856  173.233 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A O   1 
ATOM   5560  C  CB  . LYS A  1 705 ? 214.428 46.287  175.184 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A CB  1 
ATOM   5561  C  CG  . LYS A  1 705 ? 215.803 46.606  175.625 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A CG  1 
ATOM   5562  C  CD  . LYS A  1 705 ? 216.722 45.901  174.714 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A CD  1 
ATOM   5563  C  CE  . LYS A  1 705 ? 218.088 46.557  174.704 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A CE  1 
ATOM   5564  N  NZ  . LYS A  1 705 ? 219.098 45.499  174.355 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A NZ  1 
ATOM   5565  N  N   . GLY A  1 706 ? 211.953 46.823  172.825 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 949  GLY A N   1 
ATOM   5566  C  CA  . GLY A  1 706 ? 210.756 46.226  172.331 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 949  GLY A CA  1 
ATOM   5567  C  C   . GLY A  1 706 ? 209.833 45.888  173.459 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 949  GLY A C   1 
ATOM   5568  O  O   . GLY A  1 706 ? 208.795 45.322  173.236 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 949  GLY A O   1 
ATOM   5569  N  N   . ILE A  1 707 ? 210.182 46.225  174.687 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A N   1 
ATOM   5570  C  CA  . ILE A  1 707 ? 209.311 45.866  175.816 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A CA  1 
ATOM   5571  C  C   . ILE A  1 707 ? 208.118 46.814  175.932 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A C   1 
ATOM   5572  O  O   . ILE A  1 707 ? 208.280 48.000  175.671 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A O   1 
ATOM   5573  C  CB  . ILE A  1 707 ? 210.120 45.872  177.111 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A CB  1 
ATOM   5574  C  CG1 . ILE A  1 707 ? 211.201 44.801  177.000 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A CG1 1 
ATOM   5575  C  CG2 . ILE A  1 707 ? 209.236 45.588  178.314 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A CG2 1 
ATOM   5576  C  CD1 . ILE A  1 707 ? 212.350 44.918  177.979 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A CD1 1 
ATOM   5577  N  N   . LYS A  1 708 ? 206.930 46.318  176.297 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A N   1 
ATOM   5578  C  CA  . LYS A  1 708 ? 205.735 47.204  176.391 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A CA  1 
ATOM   5579  C  C   . LYS A  1 708 ? 205.578 47.772  177.791 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A C   1 
ATOM   5580  O  O   . LYS A  1 708 ? 205.935 47.127  178.787 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A O   1 
ATOM   5581  C  CB  . LYS A  1 708 ? 204.421 46.497  176.063 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A CB  1 
ATOM   5582  C  CG  . LYS A  1 708 ? 204.331 45.779  174.742 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A CG  1 
ATOM   5583  C  CD  . LYS A  1 708 ? 204.612 46.687  173.601 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A CD  1 
ATOM   5584  C  CE  . LYS A  1 708 ? 205.179 45.853  172.471 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A CE  1 
ATOM   5585  N  NZ  . LYS A  1 708 ? 205.288 46.679  171.230 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A NZ  1 
ATOM   5586  N  N   . VAL A  1 709 ? 204.993 48.952  177.901 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 952  VAL A N   1 
ATOM   5587  C  CA  . VAL A  1 709 ? 204.926 49.573  179.214 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 952  VAL A CA  1 
ATOM   5588  C  C   . VAL A  1 709 ? 203.516 49.897  179.648 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 952  VAL A C   1 
ATOM   5589  O  O   . VAL A  1 709 ? 202.758 50.495  178.923 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 952  VAL A O   1 
ATOM   5590  C  CB  . VAL A  1 709 ? 205.780 50.823  179.255 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 952  VAL A CB  1 
ATOM   5591  C  CG1 . VAL A  1 709 ? 206.016 51.214  180.688 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 952  VAL A CG1 1 
ATOM   5592  C  CG2 . VAL A  1 709 ? 207.121 50.566  178.516 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 952  VAL A CG2 1 
ATOM   5593  N  N   . MET A  1 710 ? 203.156 49.500  180.846 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 953  MET A N   1 
ATOM   5594  C  CA  . MET A  1 710 ? 201.765 49.533  181.232 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 953  MET A CA  1 
ATOM   5595  C  C   . MET A  1 710 ? 201.429 50.654  182.222 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 953  MET A C   1 
ATOM   5596  O  O   . MET A  1 710 ? 202.193 50.960  183.120 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 953  MET A O   1 
ATOM   5597  C  CB  . MET A  1 710 ? 201.435 48.214  181.840 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 953  MET A CB  1 
ATOM   5598  C  CG  . MET A  1 710 ? 200.012 48.043  182.180 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 953  MET A CG  1 
ATOM   5599  S  SD  . MET A  1 710 ? 199.935 46.503  183.147 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 953  MET A SD  1 
ATOM   5600  C  CE  . MET A  1 710 ? 198.826 45.524  182.170 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 953  MET A CE  1 
ATOM   5601  N  N   . ALA A  1 711 ? 200.283 51.282  182.045 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 954  ALA A N   1 
ATOM   5602  C  CA  . ALA A  1 711 ? 199.916 52.428  182.845 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 954  ALA A CA  1 
ATOM   5603  C  C   . ALA A  1 711 ? 198.857 52.011  183.851 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 954  ALA A C   1 
ATOM   5604  O  O   . ALA A  1 711 ? 197.793 51.502  183.504 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 954  ALA A O   1 
ATOM   5605  C  CB  . ALA A  1 711 ? 199.376 53.551  181.944 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 954  ALA A CB  1 
ATOM   5606  N  N   . ASP A  1 712 ? 199.105 52.256  185.117 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 955  ASP A N   1 
ATOM   5607  C  CA  . ASP A  1 712 ? 198.068 51.938  186.081 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 955  ASP A CA  1 
ATOM   5608  C  C   . ASP A  1 712 ? 196.884 52.910  186.079 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 955  ASP A C   1 
ATOM   5609  O  O   . ASP A  1 712 ? 196.952 53.982  186.676 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 955  ASP A O   1 
ATOM   5610  C  CB  . ASP A  1 712 ? 198.654 51.879  187.476 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 955  ASP A CB  1 
ATOM   5611  C  CG  . ASP A  1 712 ? 198.107 50.695  188.261 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 955  ASP A CG  1 
ATOM   5612  O  OD1 . ASP A  1 712 ? 198.936 49.967  188.878 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 955  ASP A OD1 1 
ATOM   5613  O  OD2 . ASP A  1 712 ? 196.852 50.486  188.213 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 955  ASP A OD2 1 
ATOM   5614  N  N   . TRP A  1 713 ? 195.798 52.545  185.413 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A N   1 
ATOM   5615  C  CA  . TRP A  1 713 ? 194.621 53.403  185.373 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CA  1 
ATOM   5616  C  C   . TRP A  1 713 ? 193.847 53.343  186.704 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A C   1 
ATOM   5617  O  O   . TRP A  1 713 ? 193.349 52.287  187.086 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A O   1 
ATOM   5618  C  CB  . TRP A  1 713 ? 193.756 52.876  184.279 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CB  1 
ATOM   5619  C  CG  . TRP A  1 713 ? 192.752 53.772  183.771 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CG  1 
ATOM   5620  C  CD1 . TRP A  1 713 ? 192.877 55.115  183.498 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CD1 1 
ATOM   5621  C  CD2 . TRP A  1 713 ? 191.453 53.387  183.330 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CD2 1 
ATOM   5622  N  NE1 . TRP A  1 713 ? 191.714 55.593  182.938 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A NE1 1 
ATOM   5623  C  CE2 . TRP A  1 713 ? 190.821 54.548  182.820 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CE2 1 
ATOM   5624  C  CE3 . TRP A  1 713 ? 190.754 52.174  183.326 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CE3 1 
ATOM   5625  C  CZ2 . TRP A  1 713 ? 189.507 54.522  182.326 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CZ2 1 
ATOM   5626  C  CZ3 . TRP A  1 713 ? 189.467 52.153  182.844 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CZ3 1 
ATOM   5627  C  CH2 . TRP A  1 713 ? 188.850 53.314  182.350 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CH2 1 
ATOM   5628  N  N   . VAL A  1 714 ? 193.722 54.454  187.415 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 957  VAL A N   1 
ATOM   5629  C  CA  . VAL A  1 714 ? 193.160 54.381  188.745 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 957  VAL A CA  1 
ATOM   5630  C  C   . VAL A  1 714 ? 191.928 55.226  188.813 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 957  VAL A C   1 
ATOM   5631  O  O   . VAL A  1 714 ? 191.973 56.360  189.242 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 957  VAL A O   1 
ATOM   5632  C  CB  . VAL A  1 714 ? 194.191 54.868  189.804 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 957  VAL A CB  1 
ATOM   5633  C  CG1 . VAL A  1 714 ? 193.661 54.730  191.220 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 957  VAL A CG1 1 
ATOM   5634  C  CG2 . VAL A  1 714 ? 195.451 54.067  189.688 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 957  VAL A CG2 1 
ATOM   5635  N  N   . PRO A  1 715 ? 190.810 54.692  188.389 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 958  PRO A N   1 
ATOM   5636  C  CA  . PRO A  1 715 ? 189.686 55.577  188.308 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 958  PRO A CA  1 
ATOM   5637  C  C   . PRO A  1 715 ? 188.826 55.568  189.548 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 958  PRO A C   1 
ATOM   5638  O  O   . PRO A  1 715 ? 187.783 56.225  189.538 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 958  PRO A O   1 
ATOM   5639  C  CB  . PRO A  1 715 ? 188.885 55.010  187.146 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 958  PRO A CB  1 
ATOM   5640  C  CG  . PRO A  1 715 ? 189.164 53.596  187.175 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 958  PRO A CG  1 
ATOM   5641  C  CD  . PRO A  1 715 ? 190.610 53.455  187.638 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 958  PRO A CD  1 
ATOM   5642  N  N   . ASP A  1 716 ? 189.225 54.859  190.610 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 959  ASP A N   1 
ATOM   5643  C  CA  . ASP A  1 716 ? 188.356 54.775  191.798 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 959  ASP A CA  1 
ATOM   5644  C  C   . ASP A  1 716 ? 188.245 56.006  192.688 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 959  ASP A C   1 
ATOM   5645  O  O   . ASP A  1 716 ? 187.144 56.410  193.069 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 959  ASP A O   1 
ATOM   5646  C  CB  . ASP A  1 716 ? 188.673 53.557  192.649 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 959  ASP A CB  1 
ATOM   5647  C  CG  . ASP A  1 716 ? 187.703 53.406  193.802 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 959  ASP A CG  1 
ATOM   5648  O  OD1 . ASP A  1 716 ? 186.467 53.395  193.585 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 959  ASP A OD1 1 
ATOM   5649  O  OD2 . ASP A  1 716 ? 188.186 53.311  194.933 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 959  ASP A OD2 1 
ATOM   5650  N  N   . GLN A  1 717 ? 189.373 56.596  193.031 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 960  GLN A N   1 
ATOM   5651  C  CA  . GLN A  1 717 ? 189.360 57.673  193.993 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 960  GLN A CA  1 
ATOM   5652  C  C   . GLN A  1 717 ? 190.432 58.724  193.780 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 960  GLN A C   1 
ATOM   5653  O  O   . GLN A  1 717 ? 191.351 58.578  192.960 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 960  GLN A O   1 
ATOM   5654  C  CB  . GLN A  1 717 ? 189.429 57.141  195.444 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 960  GLN A CB  1 
ATOM   5655  C  CG  . GLN A  1 717 ? 190.793 56.640  195.982 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 960  GLN A CG  1 
ATOM   5656  C  CD  . GLN A  1 717 ? 191.308 55.374  195.288 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 960  GLN A CD  1 
ATOM   5657  O  OE1 . GLN A  1 717 ? 190.550 54.439  194.984 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 960  GLN A OE1 1 
ATOM   5658  N  NE2 . GLN A  1 717 ? 192.614 55.337  195.045 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 960  GLN A NE2 1 
ATOM   5659  N  N   . MET A  1 718 ? 190.271 59.803  194.544 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 961  MET A N   1 
ATOM   5660  C  CA  . MET A  1 718 ? 191.252 60.852  194.630 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 961  MET A CA  1 
ATOM   5661  C  C   . MET A  1 718 ? 191.438 61.285  196.071 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 961  MET A C   1 
ATOM   5662  O  O   . MET A  1 718 ? 190.487 61.250  196.828 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 961  MET A O   1 
ATOM   5663  C  CB  . MET A  1 718 ? 190.755 62.027  193.838 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 961  MET A CB  1 
ATOM   5664  C  CG  . MET A  1 718 ? 190.469 61.670  192.437 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 961  MET A CG  1 
ATOM   5665  S  SD  . MET A  1 718 ? 190.292 63.155  191.425 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 961  MET A SD  1 
ATOM   5666  C  CE  . MET A  1 718 ? 192.010 63.603  191.296 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 961  MET A CE  1 
ATOM   5667  N  N   . TYR A  1 719 ? 192.657 61.697  196.424 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 962  TYR A N   1 
ATOM   5668  C  CA  . TYR A  1 719 ? 193.001 62.178  197.748 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CA  1 
ATOM   5669  C  C   . TYR A  1 719 ? 193.211 63.678  197.855 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 962  TYR A C   1 
ATOM   5670  O  O   . TYR A  1 719 ? 193.574 64.358  196.898 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 962  TYR A O   1 
ATOM   5671  C  CB  . TYR A  1 719 ? 194.308 61.565  198.186 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CB  1 
ATOM   5672  C  CG  . TYR A  1 719 ? 194.226 60.111  198.577 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CG  1 
ATOM   5673  C  CD1 . TYR A  1 719 ? 193.828 59.149  197.655 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CD1 1 
ATOM   5674  C  CD2 . TYR A  1 719 ? 194.582 59.682  199.873 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CD2 1 
ATOM   5675  C  CE1 . TYR A  1 719 ? 193.770 57.834  197.996 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CE1 1 
ATOM   5676  C  CE2 . TYR A  1 719 ? 194.511 58.344  200.211 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CE2 1 
ATOM   5677  C  CZ  . TYR A  1 719 ? 194.100 57.444  199.261 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CZ  1 
ATOM   5678  O  OH  . TYR A  1 719 ? 194.036 56.119  199.561 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 962  TYR A OH  1 
ATOM   5679  N  N   . ALA A  1 720 ? 193.017 64.181  199.068 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 963  ALA A N   1 
ATOM   5680  C  CA  . ALA A  1 720 ? 193.515 65.497  199.480 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 963  ALA A CA  1 
ATOM   5681  C  C   . ALA A  1 720 ? 193.138 66.604  198.561 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 963  ALA A C   1 
ATOM   5682  O  O   . ALA A  1 720 ? 193.995 67.345  198.138 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 963  ALA A O   1 
ATOM   5683  C  CB  . ALA A  1 720 ? 194.996 65.464  199.596 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 963  ALA A CB  1 
ATOM   5684  N  N   . LEU A  1 721 ? 191.862 66.752  198.240 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 964  LEU A N   1 
ATOM   5685  C  CA  . LEU A  1 721 ? 191.468 67.885  197.379 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 964  LEU A CA  1 
ATOM   5686  C  C   . LEU A  1 721 ? 191.670 69.234  198.126 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 964  LEU A C   1 
ATOM   5687  O  O   . LEU A  1 721 ? 191.260 69.387  199.280 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 964  LEU A O   1 
ATOM   5688  C  CB  . LEU A  1 721 ? 190.035 67.702  196.843 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 964  LEU A CB  1 
ATOM   5689  C  CG  . LEU A  1 721 ? 189.818 66.442  196.001 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 964  LEU A CG  1 
ATOM   5690  C  CD1 . LEU A  1 721 ? 188.341 66.205  195.639 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 964  LEU A CD1 1 
ATOM   5691  C  CD2 . LEU A  1 721 ? 190.685 66.552  194.817 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 964  LEU A CD2 1 
ATOM   5692  N  N   . PRO A  1 722 ? 192.319 70.215  197.470 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 965  PRO A N   1 
ATOM   5693  C  CA  . PRO A  1 722 ? 192.653 71.437  198.189 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 965  PRO A CA  1 
ATOM   5694  C  C   . PRO A  1 722 ? 191.483 72.279  198.612 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 965  PRO A C   1 
ATOM   5695  O  O   . PRO A  1 722 ? 191.642 72.945  199.592 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 965  PRO A O   1 
ATOM   5696  C  CB  . PRO A  1 722 ? 193.494 72.239  197.199 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 965  PRO A CB  1 
ATOM   5697  C  CG  . PRO A  1 722 ? 193.623 71.397  195.962 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 965  PRO A CG  1 
ATOM   5698  C  CD  . PRO A  1 722 ? 192.595 70.330  196.031 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 965  PRO A CD  1 
ATOM   5699  N  N   . GLU A  1 723 ? 190.338 72.292  197.917 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 966  GLU A N   1 
ATOM   5700  C  CA  . GLU A  1 723 ? 189.251 73.230  198.291 1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 966  GLU A CA  1 
ATOM   5701  C  C   . GLU A  1 723 ? 188.087 72.605  199.015 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 966  GLU A C   1 
ATOM   5702  O  O   . GLU A  1 723 ? 187.602 71.556  198.631 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 966  GLU A O   1 
ATOM   5703  C  CB  . GLU A  1 723 ? 188.628 73.916  197.087 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 966  GLU A CB  1 
ATOM   5704  C  CG  . GLU A  1 723 ? 189.520 74.701  196.193 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 966  GLU A CG  1 
ATOM   5705  C  CD  . GLU A  1 723 ? 190.478 75.582  196.946 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 966  GLU A CD  1 
ATOM   5706  O  OE1 . GLU A  1 723 ? 190.021 76.239  197.916 1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 966  GLU A OE1 1 
ATOM   5707  O  OE2 . GLU A  1 723 ? 191.694 75.617  196.567 1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 966  GLU A OE2 1 
ATOM   5708  N  N   . LYS A  1 724 ? 187.571 73.321  199.997 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 967  LYS A N   1 
ATOM   5709  C  CA  . LYS A  1 724 ? 186.407 72.893  200.739 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 967  LYS A CA  1 
ATOM   5710  C  C   . LYS A  1 724 ? 185.085 73.101  200.019 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 967  LYS A C   1 
ATOM   5711  O  O   . LYS A  1 724 ? 184.952 74.016  199.203 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 967  LYS A O   1 
ATOM   5712  C  CB  . LYS A  1 724 ? 186.392 73.619  202.061 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 967  LYS A CB  1 
ATOM   5713  C  CG  . LYS A  1 724 ? 187.493 73.087  202.874 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 967  LYS A CG  1 
ATOM   5714  C  CD  . LYS A  1 724 ? 187.481 73.672  204.195 1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 967  LYS A CD  1 
ATOM   5715  C  CE  . LYS A  1 724 ? 188.757 73.284  204.883 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 967  LYS A CE  1 
ATOM   5716  N  NZ  . LYS A  1 724 ? 188.937 74.050  206.160 1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 967  LYS A NZ  1 
ATOM   5717  N  N   . GLU A  1 725 ? 184.110 72.238  200.328 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 968  GLU A N   1 
ATOM   5718  C  CA  . GLU A  1 725 ? 182.794 72.353  199.778 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 968  GLU A CA  1 
ATOM   5719  C  C   . GLU A  1 725 ? 181.824 71.822  200.800 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 968  GLU A C   1 
ATOM   5720  O  O   . GLU A  1 725 ? 182.189 71.021  201.647 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 968  GLU A O   1 
ATOM   5721  C  CB  . GLU A  1 725 ? 182.736 71.543  198.527 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 968  GLU A CB  1 
ATOM   5722  C  CG  . GLU A  1 725 ? 181.501 71.767  197.753 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 968  GLU A CG  1 
ATOM   5723  C  CD  . GLU A  1 725 ? 181.562 71.103  196.386 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 968  GLU A CD  1 
ATOM   5724  O  OE1 . GLU A  1 725 ? 182.681 70.636  196.004 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 968  GLU A OE1 1 
ATOM   5725  O  OE2 . GLU A  1 725 ? 180.487 71.059  195.706 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 968  GLU A OE2 1 
ATOM   5726  N  N   . VAL A  1 726 ? 180.585 72.296  200.756 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 969  VAL A N   1 
ATOM   5727  C  CA  . VAL A  1 726 ? 179.559 71.819  201.681 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 969  VAL A CA  1 
ATOM   5728  C  C   . VAL A  1 726 ? 178.648 70.885  200.923 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 969  VAL A C   1 
ATOM   5729  O  O   . VAL A  1 726 ? 178.225 71.199  199.814 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 969  VAL A O   1 
ATOM   5730  C  CB  . VAL A  1 726 ? 178.748 72.975  202.257 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 969  VAL A CB  1 
ATOM   5731  C  CG1 . VAL A  1 726 ? 177.564 72.473  203.021 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 969  VAL A CG1 1 
ATOM   5732  C  CG2 . VAL A  1 726 ? 179.613 73.778  203.152 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 969  VAL A CG2 1 
ATOM   5733  N  N   . VAL A  1 727 ? 178.361 69.731  201.500 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 970  VAL A N   1 
ATOM   5734  C  CA  . VAL A  1 727 ? 177.522 68.772  200.811 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 970  VAL A CA  1 
ATOM   5735  C  C   . VAL A  1 727 ? 176.380 68.345  201.714 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 970  VAL A C   1 
ATOM   5736  O  O   . VAL A  1 727 ? 176.437 68.604  202.923 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 970  VAL A O   1 
ATOM   5737  C  CB  . VAL A  1 727 ? 178.334 67.535  200.365 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 970  VAL A CB  1 
ATOM   5738  C  CG1 . VAL A  1 727 ? 179.435 67.954  199.421 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 970  VAL A CG1 1 
ATOM   5739  C  CG2 . VAL A  1 727 ? 178.907 66.807  201.558 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 970  VAL A CG2 1 
ATOM   5740  N  N   . THR A  1 728 ? 175.338 67.723  201.150 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 971  THR A N   1 
ATOM   5741  C  CA  . THR A  1 728 ? 174.353 67.058  201.996 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 971  THR A CA  1 
ATOM   5742  C  C   . THR A  1 728 ? 174.789 65.593  202.145 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 971  THR A C   1 
ATOM   5743  O  O   . THR A  1 728 ? 174.793 64.880  201.165 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 971  THR A O   1 
ATOM   5744  C  CB  . THR A  1 728 ? 172.914 67.139  201.435 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 971  THR A CB  1 
ATOM   5745  O  OG1 . THR A  1 728 ? 172.572 68.493  201.163 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 971  THR A OG1 1 
ATOM   5746  C  CG2 . THR A  1 728 ? 171.907 66.565  202.453 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 971  THR A CG2 1 
ATOM   5747  N  N   . ALA A  1 729 ? 175.137 65.161  203.365 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 972  ALA A N   1 
ATOM   5748  C  CA  . ALA A  1 729 ? 175.820 63.880  203.579 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 972  ALA A CA  1 
ATOM   5749  C  C   . ALA A  1 729 ? 175.082 62.916  204.471 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 972  ALA A C   1 
ATOM   5750  O  O   . ALA A  1 729 ? 174.315 63.343  205.329 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 972  ALA A O   1 
ATOM   5751  C  CB  . ALA A  1 729 ? 177.177 64.119  204.161 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 972  ALA A CB  1 
ATOM   5752  N  N   . THR A  1 730 ? 175.356 61.624  204.295 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 973  THR A N   1 
ATOM   5753  C  CA  . THR A  1 730 ? 174.813 60.571  205.156 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 973  THR A CA  1 
ATOM   5754  C  C   . THR A  1 730 ? 175.880 59.524  205.505 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 973  THR A C   1 
ATOM   5755  O  O   . THR A  1 730 ? 176.686 59.153  204.662 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 973  THR A O   1 
ATOM   5756  C  CB  . THR A  1 730 ? 173.686 59.879  204.451 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 973  THR A CB  1 
ATOM   5757  O  OG1 . THR A  1 730 ? 172.750 60.863  203.996 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 973  THR A OG1 1 
ATOM   5758  C  CG2 . THR A  1 730 ? 173.030 58.907  205.374 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 973  THR A CG2 1 
ATOM   5759  N  N   . ARG A  1 731 ? 175.905 59.045  206.733 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 974  ARG A N   1 
ATOM   5760  C  CA  . ARG A  1 731 ? 176.887 58.036  207.060 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 974  ARG A CA  1 
ATOM   5761  C  C   . ARG A  1 731 ? 176.494 56.700  206.470 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 974  ARG A C   1 
ATOM   5762  O  O   . ARG A  1 731 ? 175.365 56.268  206.624 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 974  ARG A O   1 
ATOM   5763  C  CB  . ARG A  1 731 ? 177.056 57.888  208.566 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 974  ARG A CB  1 
ATOM   5764  C  CG  . ARG A  1 731 ? 178.089 58.808  209.150 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 974  ARG A CG  1 
ATOM   5765  C  CD  . ARG A  1 731 ? 179.521 58.428  208.774 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 974  ARG A CD  1 
ATOM   5766  N  NE  . ARG A  1 731 ? 180.040 57.394  209.651 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 974  ARG A NE  1 
ATOM   5767  C  CZ  . ARG A  1 731 ? 180.176 56.122  209.303 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 974  ARG A CZ  1 
ATOM   5768  N  NH1 . ARG A  1 731 ? 179.874 55.720  208.061 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 974  ARG A NH1 1 
ATOM   5769  N  NH2 . ARG A  1 731 ? 180.616 55.254  210.209 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 974  ARG A NH2 1 
ATOM   5770  N  N   . VAL A  1 732 ? 177.434 56.031  205.820 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 975  VAL A N   1 
ATOM   5771  C  CA  . VAL A  1 732 ? 177.123 54.826  205.119 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 975  VAL A CA  1 
ATOM   5772  C  C   . VAL A  1 732 ? 178.278 53.842  205.264 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 975  VAL A C   1 
ATOM   5773  O  O   . VAL A  1 732 ? 179.435 54.221  205.406 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 975  VAL A O   1 
ATOM   5774  C  CB  . VAL A  1 732 ? 176.877 55.110  203.611 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 975  VAL A CB  1 
ATOM   5775  C  CG1 . VAL A  1 732 ? 175.637 55.922  203.383 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 975  VAL A CG1 1 
ATOM   5776  C  CG2 . VAL A  1 732 ? 178.043 55.820  202.994 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 975  VAL A CG2 1 
ATOM   5777  N  N   . ASP A  1 733 ? 177.956 52.561  205.254 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 976  ASP A N   1 
ATOM   5778  C  CA  . ASP A  1 733 ? 178.968 51.534  205.164 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 976  ASP A CA  1 
ATOM   5779  C  C   . ASP A  1 733 ? 179.438 51.454  203.707 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 976  ASP A C   1 
ATOM   5780  O  O   . ASP A  1 733 ? 178.975 52.235  202.854 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 976  ASP A O   1 
ATOM   5781  C  CB  . ASP A  1 733 ? 178.352 50.218  205.583 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 976  ASP A CB  1 
ATOM   5782  C  CG  . ASP A  1 733 ? 177.227 49.787  204.666 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 976  ASP A CG  1 
ATOM   5783  O  OD1 . ASP A  1 733 ? 177.176 50.228  203.493 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 976  ASP A OD1 1 
ATOM   5784  O  OD2 . ASP A  1 733 ? 176.411 48.979  205.127 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 976  ASP A OD2 1 
ATOM   5785  N  N   . LYS A  1 734 ? 180.328 50.504  203.427 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 977  LYS A N   1 
ATOM   5786  C  CA  . LYS A  1 734 ? 180.970 50.479  202.124 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 977  LYS A CA  1 
ATOM   5787  C  C   . LYS A  1 734 ? 180.066 50.219  200.964 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 977  LYS A C   1 
ATOM   5788  O  O   . LYS A  1 734 ? 180.438 50.505  199.826 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 977  LYS A O   1 
ATOM   5789  C  CB  . LYS A  1 734 ? 182.083 49.475  202.049 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 977  LYS A CB  1 
ATOM   5790  C  CG  . LYS A  1 734 ? 181.996 48.401  203.050 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 977  LYS A CG  1 
ATOM   5791  C  CD  . LYS A  1 734 ? 182.950 47.328  202.625 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 977  LYS A CD  1 
ATOM   5792  C  CE  . LYS A  1 734 ? 182.310 45.970  202.887 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 977  LYS A CE  1 
ATOM   5793  N  NZ  . LYS A  1 734 ? 182.973 45.304  204.026 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 977  LYS A NZ  1 
ATOM   5794  N  N   . TYR A  1 735 ? 178.897 49.651  201.201 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 978  TYR A N   1 
ATOM   5795  C  CA  . TYR A  1 735 ? 177.989 49.535  200.091 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CA  1 
ATOM   5796  C  C   . TYR A  1 735 ? 177.153 50.772  199.916 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 978  TYR A C   1 
ATOM   5797  O  O   . TYR A  1 735 ? 176.306 50.760  199.073 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 978  TYR A O   1 
ATOM   5798  C  CB  . TYR A  1 735 ? 177.062 48.362  200.261 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CB  1 
ATOM   5799  C  CG  . TYR A  1 735 ? 177.819 47.093  200.510 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CG  1 
ATOM   5800  C  CD1 . TYR A  1 735 ? 178.440 46.415  199.473 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CD1 1 
ATOM   5801  C  CD2 . TYR A  1 735 ? 177.933 46.576  201.784 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CD2 1 
ATOM   5802  C  CE1 . TYR A  1 735 ? 179.128 45.279  199.699 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CE1 1 
ATOM   5803  C  CE2 . TYR A  1 735 ? 178.634 45.441  202.006 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CE2 1 
ATOM   5804  C  CZ  . TYR A  1 735 ? 179.227 44.809  200.967 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CZ  1 
ATOM   5805  O  OH  . TYR A  1 735 ? 179.934 43.685  201.239 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 978  TYR A OH  1 
ATOM   5806  N  N   . GLY A  1 736 ? 177.337 51.827  200.700 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 979  GLY A N   1 
ATOM   5807  C  CA  . GLY A  1 736 ? 176.435 52.942  200.574 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 979  GLY A CA  1 
ATOM   5808  C  C   . GLY A  1 736 ? 175.111 52.779  201.318 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 979  GLY A C   1 
ATOM   5809  O  O   . GLY A  1 736 ? 174.190 53.553  201.124 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 979  GLY A O   1 
ATOM   5810  N  N   . THR A  1 737 ? 174.989 51.794  202.188 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 980  THR A N   1 
ATOM   5811  C  CA  . THR A  1 737 ? 173.803 51.707  203.047 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 980  THR A CA  1 
ATOM   5812  C  C   . THR A  1 737 ? 173.877 52.613  204.304 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 980  THR A C   1 
ATOM   5813  O  O   . THR A  1 737 ? 174.869 52.590  205.017 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 980  THR A O   1 
ATOM   5814  C  CB  . THR A  1 737 ? 173.605 50.285  203.546 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 980  THR A CB  1 
ATOM   5815  O  OG1 . THR A  1 737 ? 173.845 49.345  202.497 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 980  THR A OG1 1 
ATOM   5816  C  CG2 . THR A  1 737 ? 172.205 50.123  204.045 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 980  THR A CG2 1 
ATOM   5817  N  N   . PRO A  1 738 ? 172.825 53.411  204.589 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 981  PRO A N   1 
ATOM   5818  C  CA  . PRO A  1 738 ? 172.942 54.231  205.772 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 981  PRO A CA  1 
ATOM   5819  C  C   . PRO A  1 738 ? 173.322 53.394  206.980 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 981  PRO A C   1 
ATOM   5820  O  O   . PRO A  1 738 ? 172.786 52.312  207.133 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 981  PRO A O   1 
ATOM   5821  C  CB  . PRO A  1 738 ? 171.541 54.790  205.920 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 981  PRO A CB  1 
ATOM   5822  C  CG  . PRO A  1 738 ? 171.173 55.018  204.596 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 981  PRO A CG  1 
ATOM   5823  C  CD  . PRO A  1 738 ? 171.645 53.820  203.817 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 981  PRO A CD  1 
ATOM   5824  N  N   . VAL A  1 739 ? 174.264 53.887  207.797 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 982  VAL A N   1 
ATOM   5825  C  CA  . VAL A  1 739 ? 174.680 53.261  209.062 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 982  VAL A CA  1 
ATOM   5826  C  C   . VAL A  1 739 ? 173.637 53.422  210.159 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 982  VAL A C   1 
ATOM   5827  O  O   . VAL A  1 739 ? 173.118 54.501  210.379 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 982  VAL A O   1 
ATOM   5828  C  CB  . VAL A  1 739 ? 175.961 53.907  209.592 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 982  VAL A CB  1 
ATOM   5829  C  CG1 . VAL A  1 739 ? 176.296 53.301  210.919 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 982  VAL A CG1 1 
ATOM   5830  C  CG2 . VAL A  1 739 ? 177.119 53.741  208.596 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 982  VAL A CG2 1 
ATOM   5831  N  N   . ALA A  1 740 ? 173.342 52.357  210.879 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 983  ALA A N   1 
ATOM   5832  C  CA  . ALA A  1 740 ? 172.290 52.447  211.873 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 983  ALA A CA  1 
ATOM   5833  C  C   . ALA A  1 740 ? 172.752 53.242  213.079 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 983  ALA A C   1 
ATOM   5834  O  O   . ALA A  1 740 ? 173.914 53.165  213.511 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 983  ALA A O   1 
ATOM   5835  C  CB  . ALA A  1 740 ? 171.791 51.070  212.282 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 983  ALA A CB  1 
ATOM   5836  N  N   . GLY A  1 741 ? 171.837 54.034  213.610 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 984  GLY A N   1 
ATOM   5837  C  CA  . GLY A  1 741 ? 172.188 54.872  214.746 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 984  GLY A CA  1 
ATOM   5838  C  C   . GLY A  1 741 ? 173.197 56.015  214.557 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 984  GLY A C   1 
ATOM   5839  O  O   . GLY A  1 741 ? 173.558 56.690  215.520 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 984  GLY A O   1 
ATOM   5840  N  N   . SER A  1 742 ? 173.659 56.254  213.334 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 985  SER A N   1 
ATOM   5841  C  CA  . SER A  1 742 ? 174.494 57.437  213.113 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 985  SER A CA  1 
ATOM   5842  C  C   . SER A  1 742 ? 173.662 58.696  213.222 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 985  SER A C   1 
ATOM   5843  O  O   . SER A  1 742 ? 172.447 58.615  213.108 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 985  SER A O   1 
ATOM   5844  C  CB  . SER A  1 742 ? 175.143 57.425  211.743 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 985  SER A CB  1 
ATOM   5845  O  OG  . SER A  1 742 ? 175.037 58.734  211.214 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 985  SER A OG  1 
ATOM   5846  N  N   . GLN A  1 743 ? 174.333 59.843  213.418 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 986  GLN A N   1 
ATOM   5847  C  CA  . GLN A  1 743 ? 173.677 61.163  213.583 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 986  GLN A CA  1 
ATOM   5848  C  C   . GLN A  1 743 ? 173.670 61.963  212.290 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 986  GLN A C   1 
ATOM   5849  O  O   . GLN A  1 743 ? 172.899 62.898  212.131 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 986  GLN A O   1 
ATOM   5850  C  CB  . GLN A  1 743 ? 174.380 62.011  214.639 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 986  GLN A CB  1 
ATOM   5851  C  CG  . GLN A  1 743 ? 175.125 61.229  215.733 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 986  GLN A CG  1 
ATOM   5852  C  CD  . GLN A  1 743 ? 175.561 62.110  216.943 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 986  GLN A CD  1 
ATOM   5853  O  OE1 . GLN A  1 743 ? 175.145 63.273  217.110 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 986  GLN A OE1 1 
ATOM   5854  N  NE2 . GLN A  1 743 ? 176.401 61.539  217.787 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 986  GLN A NE2 1 
ATOM   5855  N  N   . ILE A  1 744 ? 174.546 61.581  211.372 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 987  ILE A N   1 
ATOM   5856  C  CA  . ILE A  1 744 ? 174.759 62.298  210.119 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 987  ILE A CA  1 
ATOM   5857  C  C   . ILE A  1 744 ? 173.872 61.710  209.055 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 987  ILE A C   1 
ATOM   5858  O  O   . ILE A  1 744 ? 174.218 60.764  208.346 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 987  ILE A O   1 
ATOM   5859  C  CB  . ILE A  1 744 ? 176.234 62.234  209.678 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 987  ILE A CB  1 
ATOM   5860  C  CG1 . ILE A  1 744 ? 177.093 62.979  210.697 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 987  ILE A CG1 1 
ATOM   5861  C  CG2 . ILE A  1 744 ? 176.406 62.838  208.322 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 987  ILE A CG2 1 
ATOM   5862  C  CD1 . ILE A  1 744 ? 178.560 62.818  210.524 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 987  ILE A CD1 1 
ATOM   5863  N  N   . LYS A  1 745 ? 172.695 62.278  208.959 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 988  LYS A N   1 
ATOM   5864  C  CA  . LYS A  1 745 ? 171.745 61.746  208.048 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 988  LYS A CA  1 
ATOM   5865  C  C   . LYS A  1 745 ? 171.058 62.888  207.293 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 988  LYS A C   1 
ATOM   5866  O  O   . LYS A  1 745 ? 170.261 63.645  207.861 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 988  LYS A O   1 
ATOM   5867  C  CB  . LYS A  1 745 ? 170.761 60.850  208.774 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 988  LYS A CB  1 
ATOM   5868  C  CG  . LYS A  1 745 ? 169.867 60.281  207.789 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 988  LYS A CG  1 
ATOM   5869  C  CD  . LYS A  1 745 ? 168.677 59.595  208.338 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 988  LYS A CD  1 
ATOM   5870  C  CE  . LYS A  1 745 ? 168.294 58.556  207.249 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 988  LYS A CE  1 
ATOM   5871  N  NZ  . LYS A  1 745 ? 166.772 58.342  207.225 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 988  LYS A NZ  1 
ATOM   5872  N  N   . ASN A  1 746 ? 171.401 63.001  206.011 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 989  ASN A N   1 
ATOM   5873  C  CA  . ASN A  1 746 ? 171.000 64.129  205.187 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 989  ASN A CA  1 
ATOM   5874  C  C   . ASN A  1 746 ? 171.331 65.421  205.854 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 989  ASN A C   1 
ATOM   5875  O  O   . ASN A  1 746 ? 170.445 66.257  206.038 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 989  ASN A O   1 
ATOM   5876  C  CB  . ASN A  1 746 ? 169.503 64.118  204.967 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 989  ASN A CB  1 
ATOM   5877  C  CG  . ASN A  1 746 ? 169.078 63.101  203.929 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 989  ASN A CG  1 
ATOM   5878  O  OD1 . ASN A  1 746 ? 169.628 63.041  202.828 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 989  ASN A OD1 1 
ATOM   5879  N  ND2 . ASN A  1 746 ? 168.069 62.301  204.271 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 989  ASN A ND2 1 
ATOM   5880  N  N   . THR A  1 747 ? 172.583 65.578  206.276 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 990  THR A N   1 
ATOM   5881  C  CA  . THR A  1 747 ? 172.931 66.766  207.065 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 990  THR A CA  1 
ATOM   5882  C  C   . THR A  1 747 ? 174.178 67.419  206.451 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 990  THR A C   1 
ATOM   5883  O  O   . THR A  1 747 ? 175.001 66.759  205.835 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 990  THR A O   1 
ATOM   5884  C  CB  . THR A  1 747 ? 173.077 66.444  208.570 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 990  THR A CB  1 
ATOM   5885  O  OG1 . THR A  1 747 ? 174.371 65.915  208.812 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 990  THR A OG1 1 
ATOM   5886  C  CG2 . THR A  1 747 ? 172.045 65.427  209.041 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 990  THR A CG2 1 
ATOM   5887  N  N   . LEU A  1 748 ? 174.280 68.729  206.541 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 991  LEU A N   1 
ATOM   5888  C  CA  . LEU A  1 748 ? 175.350 69.387  205.846 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 991  LEU A CA  1 
ATOM   5889  C  C   . LEU A  1 748 ? 176.690 68.953  206.446 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 991  LEU A C   1 
ATOM   5890  O  O   . LEU A  1 748 ? 176.832 68.737  207.636 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 991  LEU A O   1 
ATOM   5891  C  CB  . LEU A  1 748 ? 175.165 70.907  205.884 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 991  LEU A CB  1 
ATOM   5892  C  CG  . LEU A  1 748 ? 173.806 71.374  205.357 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 991  LEU A CG  1 
ATOM   5893  C  CD1 . LEU A  1 748 ? 173.689 72.881  205.316 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 991  LEU A CD1 1 
ATOM   5894  C  CD2 . LEU A  1 748 ? 173.557 70.813  203.991 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 991  LEU A CD2 1 
ATOM   5895  N  N   . TYR A  1 749 ? 177.684 68.824  205.593 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 992  TYR A N   1 
ATOM   5896  C  CA  . TYR A  1 749 ? 179.010 68.471  206.034 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CA  1 
ATOM   5897  C  C   . TYR A  1 749 ? 180.000 69.202  205.107 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 992  TYR A C   1 
ATOM   5898  O  O   . TYR A  1 749 ? 179.733 69.438  203.917 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 992  TYR A O   1 
ATOM   5899  C  CB  . TYR A  1 749 ? 179.161 66.940  205.998 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CB  1 
ATOM   5900  C  CG  . TYR A  1 749 ? 180.352 66.329  206.736 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CG  1 
ATOM   5901  C  CD1 . TYR A  1 749 ? 180.193 65.711  207.985 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CD1 1 
ATOM   5902  C  CD2 . TYR A  1 749 ? 181.628 66.323  206.157 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CD2 1 
ATOM   5903  C  CE1 . TYR A  1 749 ? 181.250 65.145  208.633 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CE1 1 
ATOM   5904  C  CE2 . TYR A  1 749 ? 182.696 65.745  206.809 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CE2 1 
ATOM   5905  C  CZ  . TYR A  1 749 ? 182.489 65.163  208.039 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CZ  1 
ATOM   5906  O  OH  . TYR A  1 749 ? 183.548 64.604  208.689 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 992  TYR A OH  1 
ATOM   5907  N  N   . VAL A  1 750 ? 181.121 69.615  205.679 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 993  VAL A N   1 
ATOM   5908  C  CA  . VAL A  1 750 ? 182.154 70.272  204.908 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 993  VAL A CA  1 
ATOM   5909  C  C   . VAL A  1 750 ? 183.182 69.237  204.462 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 993  VAL A C   1 
ATOM   5910  O  O   . VAL A  1 750 ? 183.847 68.639  205.307 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 993  VAL A O   1 
ATOM   5911  C  CB  . VAL A  1 750 ? 182.834 71.331  205.763 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 993  VAL A CB  1 
ATOM   5912  C  CG1 . VAL A  1 750 ? 184.000 71.893  205.025 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 993  VAL A CG1 1 
ATOM   5913  C  CG2 . VAL A  1 750 ? 181.828 72.421  206.114 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 993  VAL A CG2 1 
ATOM   5914  N  N   . VAL A  1 751 ? 183.312 68.993  203.164 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 994  VAL A N   1 
ATOM   5915  C  CA  . VAL A  1 751 ? 184.292 68.020  202.737 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 994  VAL A CA  1 
ATOM   5916  C  C   . VAL A  1 751 ? 185.453 68.749  202.094 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 994  VAL A C   1 
ATOM   5917  O  O   . VAL A  1 751 ? 185.332 69.919  201.760 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 994  VAL A O   1 
ATOM   5918  C  CB  . VAL A  1 751 ? 183.711 66.999  201.726 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 994  VAL A CB  1 
ATOM   5919  C  CG1 . VAL A  1 751 ? 182.568 66.216  202.341 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 994  VAL A CG1 1 
ATOM   5920  C  CG2 . VAL A  1 751 ? 183.268 67.702  200.470 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 994  VAL A CG2 1 
ATOM   5921  N  N   . ASP A  1 752 ? 186.575 68.054  201.904 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 995  ASP A N   1 
ATOM   5922  C  CA  . ASP A  1 752 ? 187.630 68.553  201.027 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 995  ASP A CA  1 
ATOM   5923  C  C   . ASP A  1 752 ? 187.382 68.048  199.599 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 995  ASP A C   1 
ATOM   5924  O  O   . ASP A  1 752 ? 188.026 67.085  199.165 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 995  ASP A O   1 
ATOM   5925  C  CB  . ASP A  1 752 ? 188.986 68.102  201.532 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 995  ASP A CB  1 
ATOM   5926  C  CG  . ASP A  1 752 ? 189.377 68.789  202.827 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 995  ASP A CG  1 
ATOM   5927  O  OD1 . ASP A  1 752 ? 188.708 69.760  203.251 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 995  ASP A OD1 1 
ATOM   5928  O  OD2 . ASP A  1 752 ? 190.374 68.377  203.438 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 995  ASP A OD2 1 
ATOM   5929  N  N   . GLY A  1 753 ? 186.454 68.697  198.884 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 996  GLY A N   1 
ATOM   5930  C  CA  . GLY A  1 753 ? 185.923 68.153  197.656 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 996  GLY A CA  1 
ATOM   5931  C  C   . GLY A  1 753 ? 186.197 68.874  196.349 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 996  GLY A C   1 
ATOM   5932  O  O   . GLY A  1 753 ? 185.584 68.520  195.325 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 996  GLY A O   1 
ATOM   5933  N  N   . LYS A  1 754 ? 187.102 69.854  196.350 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 997  LYS A N   1 
ATOM   5934  C  CA  . LYS A  1 754 ? 187.405 70.614  195.130 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 997  LYS A CA  1 
ATOM   5935  C  C   . LYS A  1 754 ? 188.875 70.688  194.712 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 997  LYS A C   1 
ATOM   5936  O  O   . LYS A  1 754 ? 189.740 71.066  195.531 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 997  LYS A O   1 
ATOM   5937  C  CB  . LYS A  1 754 ? 186.915 72.037  195.289 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 997  LYS A CB  1 
ATOM   5938  C  CG  . LYS A  1 754 ? 185.456 72.171  195.036 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 997  LYS A CG  1 
ATOM   5939  C  CD  . LYS A  1 754 ? 185.154 73.568  194.652 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 997  LYS A CD  1 
ATOM   5940  C  CE  . LYS A  1 754 ? 183.674 73.755  194.598 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 997  LYS A CE  1 
ATOM   5941  N  NZ  . LYS A  1 754 ? 183.469 75.132  195.146 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 997  LYS A NZ  1 
ATOM   5942  N  N   . SER A  1 755 ? 189.156 70.376  193.434 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 998  SER A N   1 
ATOM   5943  C  CA  . SER A  1 755 ? 190.524 70.583  192.881 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 998  SER A CA  1 
ATOM   5944  C  C   . SER A  1 755 ? 190.853 72.064  192.583 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 998  SER A C   1 
ATOM   5945  O  O   . SER A  1 755 ? 189.973 72.942  192.552 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 998  SER A O   1 
ATOM   5946  C  CB  . SER A  1 755 ? 190.822 69.723  191.647 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 998  SER A CB  1 
ATOM   5947  O  OG  . SER A  1 755 ? 190.271 70.343  190.492 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 998  SER A OG  1 
ATOM   5948  N  N   . SER A  1 756 ? 192.135 72.337  192.353 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 999  SER A N   1 
ATOM   5949  C  CA  . SER A  1 756 ? 192.560 73.722  192.404 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 999  SER A CA  1 
ATOM   5950  C  C   . SER A  1 756 ? 192.093 74.533  191.221 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 999  SER A C   1 
ATOM   5951  O  O   . SER A  1 756 ? 192.322 75.731  191.186 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 999  SER A O   1 
ATOM   5952  C  CB  . SER A  1 756 ? 194.068 73.815  192.493 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 999  SER A CB  1 
ATOM   5953  O  OG  . SER A  1 756 ? 194.604 73.485  191.250 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 999  SER A OG  1 
ATOM   5954  N  N   . GLY A  1 757 ? 191.444 73.919  190.246 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY A N   1 
ATOM   5955  C  CA  . GLY A  1 757 ? 191.141 74.677  189.041 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY A CA  1 
ATOM   5956  C  C   . GLY A  1 757 ? 192.367 75.088  188.213 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY A C   1 
ATOM   5957  O  O   . GLY A  1 757 ? 192.218 75.671  187.147 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY A O   1 
ATOM   5958  N  N   . LYS A  1 758 ? 193.579 74.775  188.657 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A N   1 
ATOM   5959  C  CA  . LYS A  1 758 ? 194.737 75.169  187.876 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A CA  1 
ATOM   5960  C  C   . LYS A  1 758 ? 195.881 74.205  187.909 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A C   1 
ATOM   5961  O  O   . LYS A  1 758 ? 197.015 74.630  187.845 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A O   1 
ATOM   5962  C  CB  . LYS A  1 758 ? 195.267 76.507  188.327 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A CB  1 
ATOM   5963  C  CG  . LYS A  1 758 ? 195.082 76.809  189.812 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A CG  1 
ATOM   5964  C  CD  . LYS A  1 758 ? 195.063 78.318  189.959 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A CD  1 
ATOM   5965  C  CE  . LYS A  1 758 ? 195.608 78.719  191.296 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A CE  1 
ATOM   5966  N  NZ  . LYS A  1 758 ? 194.642 79.631  191.954 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A NZ  1 
ATOM   5967  N  N   . ASP A  1 759 ? 195.582 72.911  188.015 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A N   1 
ATOM   5968  C  CA  . ASP A  1 759 ? 196.591 71.849  187.970 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A CA  1 
ATOM   5969  C  C   . ASP A  1 759 ? 196.581 71.235  186.597 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A C   1 
ATOM   5970  O  O   . ASP A  1 759 ? 195.876 71.717  185.705 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A O   1 
ATOM   5971  C  CB  . ASP A  1 759 ? 196.252 70.759  188.972 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A CB  1 
ATOM   5972  C  CG  . ASP A  1 759 ? 194.754 70.453  189.027 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A CG  1 
ATOM   5973  O  OD1 . ASP A  1 759 ? 193.980 70.935  188.171 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A OD1 1 
ATOM   5974  O  OD2 . ASP A  1 759 ? 194.343 69.737  189.950 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A OD2 1 
ATOM   5975  N  N   . GLN A  1 760 ? 197.334 70.163  186.419 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A N   1 
ATOM   5976  C  CA  . GLN A  1 760 ? 197.301 69.496  185.148 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A CA  1 
ATOM   5977  C  C   . GLN A  1 760 ? 195.888 69.156  184.716 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A C   1 
ATOM   5978  O  O   . GLN A  1 760 ? 195.572 69.160  183.528 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A O   1 
ATOM   5979  C  CB  . GLN A  1 760 ? 198.116 68.232  185.201 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A CB  1 
ATOM   5980  C  CG  . GLN A  1 760 ? 199.559 68.478  185.451 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A CG  1 
ATOM   5981  C  CD  . GLN A  1 760 ? 200.098 69.632  184.659 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A CD  1 
ATOM   5982  O  OE1 . GLN A  1 760 ? 200.458 70.626  185.229 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A OE1 1 
ATOM   5983  N  NE2 . GLN A  1 760 ? 200.170 69.502  183.349 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A NE2 1 
ATOM   5984  N  N   . GLN A  1 761 ? 195.048 68.828  185.687 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A N   1 
ATOM   5985  C  CA  . GLN A  1 761 ? 193.680 68.466  185.400 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A CA  1 
ATOM   5986  C  C   . GLN A  1 761 ? 193.005 69.609  184.666 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A C   1 
ATOM   5987  O  O   . GLN A  1 761 ? 192.209 69.394  183.751 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A O   1 
ATOM   5988  C  CB  . GLN A  1 761 ? 192.917 68.147  186.688 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A CB  1 
ATOM   5989  C  CG  . GLN A  1 761 ? 191.442 67.793  186.467 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A CG  1 
ATOM   5990  C  CD  . GLN A  1 761 ? 191.248 66.388  185.936 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A CD  1 
ATOM   5991  O  OE1 . GLN A  1 761 ? 191.844 65.428  186.460 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A OE1 1 
ATOM   5992  N  NE2 . GLN A  1 761 ? 190.420 66.256  184.882 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A NE2 1 
ATOM   5993  N  N   . ALA A  1 762 ? 193.324 70.831  185.086 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA A N   1 
ATOM   5994  C  CA  . ALA A  1 762 ? 192.709 72.012  184.531 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA A CA  1 
ATOM   5995  C  C   . ALA A  1 762 ? 193.196 72.106  183.105 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA A C   1 
ATOM   5996  O  O   . ALA A  1 762 ? 192.439 72.402  182.183 1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA A O   1 
ATOM   5997  C  CB  . ALA A  1 762 ? 193.104 73.214  185.321 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA A CB  1 
ATOM   5998  N  N   . LYS A  1 763 ? 194.469 71.804  182.913 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A N   1 
ATOM   5999  C  CA  . LYS A  1 763 ? 195.016 71.812  181.579 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A CA  1 
ATOM   6000  C  C   . LYS A  1 763 ? 194.478 70.733  180.632 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A C   1 
ATOM   6001  O  O   . LYS A  1 763 ? 194.138 71.035  179.512 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A O   1 
ATOM   6002  C  CB  . LYS A  1 763 ? 196.516 71.704  181.628 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A CB  1 
ATOM   6003  C  CG  . LYS A  1 763 ? 197.057 71.420  180.269 1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A CG  1 
ATOM   6004  C  CD  . LYS A  1 763 ? 198.539 71.542  180.264 1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A CD  1 
ATOM   6005  C  CE  . LYS A  1 763 ? 199.008 72.129  178.971 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A CE  1 
ATOM   6006  N  NZ  . LYS A  1 763 ? 200.469 72.209  179.089 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A NZ  1 
ATOM   6007  N  N   . TYR A  1 764 ? 194.412 69.476  181.056 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A N   1 
ATOM   6008  C  CA  . TYR A  1 764 ? 194.040 68.418  180.124 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CA  1 
ATOM   6009  C  C   . TYR A  1 764 ? 192.623 67.922  180.222 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A C   1 
ATOM   6010  O  O   . TYR A  1 764 ? 192.186 67.147  179.373 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A O   1 
ATOM   6011  C  CB  . TYR A  1 764 ? 194.953 67.217  180.285 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CB  1 
ATOM   6012  C  CG  . TYR A  1 764 ? 196.402 67.533  180.060 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CG  1 
ATOM   6013  C  CD1 . TYR A  1 764 ? 196.888 67.714  178.793 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CD1 1 
ATOM   6014  C  CD2 . TYR A  1 764 ? 197.297 67.631  181.118 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CD2 1 
ATOM   6015  C  CE1 . TYR A  1 764 ? 198.234 68.000  178.569 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CE1 1 
ATOM   6016  C  CE2 . TYR A  1 764 ? 198.644 67.885  180.901 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CE2 1 
ATOM   6017  C  CZ  . TYR A  1 764 ? 199.103 68.081  179.621 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CZ  1 
ATOM   6018  O  OH  . TYR A  1 764 ? 200.428 68.342  179.385 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A OH  1 
ATOM   6019  N  N   . GLY A  1 765 ? 191.916 68.285  181.280 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY A N   1 
ATOM   6020  C  CA  . GLY A  1 765 ? 190.569 67.732  181.478 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY A CA  1 
ATOM   6021  C  C   . GLY A  1 765 ? 189.751 67.845  180.187 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY A C   1 
ATOM   6022  O  O   . GLY A  1 765 ? 189.686 68.923  179.603 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY A O   1 
ATOM   6023  N  N   . GLY A  1 766 ? 189.136 66.746  179.732 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY A N   1 
ATOM   6024  C  CA  . GLY A  1 766 ? 188.247 66.795  178.570 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY A CA  1 
ATOM   6025  C  C   . GLY A  1 766 ? 188.906 67.307  177.288 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY A C   1 
ATOM   6026  O  O   . GLY A  1 766 ? 188.239 67.499  176.256 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY A O   1 
ATOM   6027  N  N   . ALA A  1 767 ? 190.220 67.493  177.326 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA A N   1 
ATOM   6028  C  CA  . ALA A  1 767 ? 190.932 68.103  176.213 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA A CA  1 
ATOM   6029  C  C   . ALA A  1 767 ? 190.936 67.323  174.887 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA A C   1 
ATOM   6030  O  O   . ALA A  1 767 ? 191.093 67.907  173.832 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA A O   1 
ATOM   6031  C  CB  . ALA A  1 767 ? 192.321 68.429  176.635 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA A CB  1 
ATOM   6032  N  N   . PHE A  1 768 ? 190.759 66.012  174.908 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A N   1 
ATOM   6033  C  CA  . PHE A  1 768 ? 190.826 65.279  173.655 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CA  1 
ATOM   6034  C  C   . PHE A  1 768 ? 189.516 64.694  173.279 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A C   1 
ATOM   6035  O  O   . PHE A  1 768 ? 189.453 63.875  172.363 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A O   1 
ATOM   6036  C  CB  . PHE A  1 768 ? 191.777 64.155  173.839 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CB  1 
ATOM   6037  C  CG  . PHE A  1 768 ? 192.993 64.559  174.584 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CG  1 
ATOM   6038  C  CD1 . PHE A  1 768 ? 193.940 65.365  173.967 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CD1 1 
ATOM   6039  C  CD2 . PHE A  1 768 ? 193.179 64.186  175.906 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CD2 1 
ATOM   6040  C  CE1 . PHE A  1 768 ? 195.062 65.746  174.620 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CE1 1 
ATOM   6041  C  CE2 . PHE A  1 768 ? 194.313 64.570  176.579 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CE2 1 
ATOM   6042  C  CZ  . PHE A  1 768 ? 195.252 65.352  175.932 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CZ  1 
ATOM   6043  N  N   . LEU A  1 769 ? 188.469 65.092  174.004 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A N   1 
ATOM   6044  C  CA  . LEU A  1 769 ? 187.146 64.517  173.807 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A CA  1 
ATOM   6045  C  C   . LEU A  1 769 ? 186.705 64.763  172.368 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A C   1 
ATOM   6046  O  O   . LEU A  1 769 ? 185.976 63.998  171.722 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A O   1 
ATOM   6047  C  CB  . LEU A  1 769 ? 186.170 65.135  174.783 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A CB  1 
ATOM   6048  C  CG  . LEU A  1 769 ? 186.382 64.524  176.160 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A CG  1 
ATOM   6049  C  CD1 . LEU A  1 769 ? 185.423 65.136  177.171 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A CD1 1 
ATOM   6050  C  CD2 . LEU A  1 769 ? 186.208 63.041  176.127 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A CD2 1 
ATOM   6051  N  N   . GLU A  1 770 ? 187.198 65.856  171.850 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A N   1 
ATOM   6052  C  CA  . GLU A  1 770 ? 186.714 66.320  170.605 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A CA  1 
ATOM   6053  C  C   . GLU A  1 770 ? 187.345 65.547  169.479 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A C   1 
ATOM   6054  O  O   . GLU A  1 770 ? 186.688 65.242  168.473 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A O   1 
ATOM   6055  C  CB  . GLU A  1 770 ? 187.130 67.728  170.482 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A CB  1 
ATOM   6056  C  CG  . GLU A  1 770 ? 186.304 68.408  169.525 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A CG  1 
ATOM   6057  C  CD  . GLU A  1 770 ? 186.367 69.904  169.760 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A CD  1 
ATOM   6058  O  OE1 . GLU A  1 770 ? 187.182 70.585  169.054 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A OE1 1 
ATOM   6059  O  OE2 . GLU A  1 770 ? 185.631 70.374  170.711 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A OE2 1 
ATOM   6060  N  N   . GLU A  1 771 ? 188.637 65.264  169.636 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A N   1 
ATOM   6061  C  CA  . GLU A  1 771 ? 189.339 64.488  168.658 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A CA  1 
ATOM   6062  C  C   . GLU A  1 771 ? 188.804 63.070  168.765 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A C   1 
ATOM   6063  O  O   . GLU A  1 771 ? 188.644 62.378  167.741 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A O   1 
ATOM   6064  C  CB  . GLU A  1 771 ? 190.835 64.599  168.894 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A CB  1 
ATOM   6065  C  CG  . GLU A  1 771 ? 191.712 63.633  168.107 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A CG  1 
ATOM   6066  C  CD  . GLU A  1 771 ? 193.078 63.405  168.815 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A CD  1 
ATOM   6067  O  OE1 . GLU A  1 771 ? 193.435 64.219  169.740 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A OE1 1 
ATOM   6068  O  OE2 . GLU A  1 771 ? 193.783 62.410  168.464 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A OE2 1 
ATOM   6069  N  N   . LEU A  1 772 ? 188.457 62.656  169.988 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A N   1 
ATOM   6070  C  CA  . LEU A  1 772 ? 187.998 61.283  170.186 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A CA  1 
ATOM   6071  C  C   . LEU A  1 772 ? 186.645 61.039  169.528 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A C   1 
ATOM   6072  O  O   . LEU A  1 772 ? 186.440 60.028  168.869 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A O   1 
ATOM   6073  C  CB  . LEU A  1 772 ? 187.963 60.917  171.667 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A CB  1 
ATOM   6074  C  CG  . LEU A  1 772 ? 189.300 60.723  172.361 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A CG  1 
ATOM   6075  C  CD1 . LEU A  1 772 ? 189.061 60.483  173.818 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A CD1 1 
ATOM   6076  C  CD2 . LEU A  1 772 ? 190.085 59.600  171.749 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A CD2 1 
ATOM   6077  N  N   . GLN A  1 773 ? 185.711 61.957  169.704 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A N   1 
ATOM   6078  C  CA  . GLN A  1 773 ? 184.428 61.789  169.043 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A CA  1 
ATOM   6079  C  C   . GLN A  1 773 ? 184.534 61.862  167.544 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A C   1 
ATOM   6080  O  O   . GLN A  1 773 ? 183.733 61.257  166.846 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A O   1 
ATOM   6081  C  CB  . GLN A  1 773 ? 183.469 62.879  169.430 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A CB  1 
ATOM   6082  C  CG  . GLN A  1 773 ? 182.773 62.663  170.718 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A CG  1 
ATOM   6083  C  CD  . GLN A  1 773 ? 182.118 63.961  171.172 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A CD  1 
ATOM   6084  O  OE1 . GLN A  1 773 ? 182.787 64.886  171.704 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A OE1 1 
ATOM   6085  N  NE2 . GLN A  1 773 ? 180.794 64.053  170.935 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A NE2 1 
ATOM   6086  N  N   . ALA A  1 774 ? 185.473 62.666  167.055 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA A N   1 
ATOM   6087  C  CA  . ALA A  1 774 ? 185.739 62.767  165.636 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA A CA  1 
ATOM   6088  C  C   . ALA A  1 774 ? 186.220 61.400  165.082 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA A C   1 
ATOM   6089  O  O   . ALA A  1 774 ? 185.638 60.875  164.125 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA A O   1 
ATOM   6090  C  CB  . ALA A  1 774 ? 186.777 63.819  165.402 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA A CB  1 
ATOM   6091  N  N   . LYS A  1 775 ? 187.266 60.811  165.663 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A N   1 
ATOM   6092  C  CA  . LYS A  1 775 ? 187.777 59.581  165.098 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A CA  1 
ATOM   6093  C  C   . LYS A  1 775 ? 187.066 58.305  165.516 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A C   1 
ATOM   6094  O  O   . LYS A  1 775 ? 187.256 57.308  164.835 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A O   1 
ATOM   6095  C  CB  . LYS A  1 775 ? 189.216 59.346  165.489 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A CB  1 
ATOM   6096  C  CG  . LYS A  1 775 ? 190.119 60.520  165.410 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A CG  1 
ATOM   6097  C  CD  . LYS A  1 775 ? 191.467 60.092  166.004 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A CD  1 
ATOM   6098  C  CE  . LYS A  1 775 ? 192.578 61.021  165.592 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A CE  1 
ATOM   6099  N  NZ  . LYS A  1 775 ? 193.829 60.291  165.898 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A NZ  1 
ATOM   6100  N  N   . TYR A  1 776 ? 186.339 58.275  166.642 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A N   1 
ATOM   6101  C  CA  . TYR A  1 776 ? 185.800 57.005  167.156 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CA  1 
ATOM   6102  C  C   . TYR A  1 776 ? 184.404 57.193  167.605 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A C   1 
ATOM   6103  O  O   . TYR A  1 776 ? 184.071 56.919  168.761 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A O   1 
ATOM   6104  C  CB  . TYR A  1 776 ? 186.558 56.549  168.365 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CB  1 
ATOM   6105  C  CG  . TYR A  1 776 ? 188.006 56.549  168.138 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CG  1 
ATOM   6106  C  CD1 . TYR A  1 776 ? 188.540 55.885  167.054 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CD1 1 
ATOM   6107  C  CD2 . TYR A  1 776 ? 188.870 57.214  169.002 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CD2 1 
ATOM   6108  C  CE1 . TYR A  1 776 ? 189.900 55.870  166.833 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CE1 1 
ATOM   6109  C  CE2 . TYR A  1 776 ? 190.243 57.191  168.791 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CE2 1 
ATOM   6110  C  CZ  . TYR A  1 776 ? 190.733 56.516  167.694 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CZ  1 
ATOM   6111  O  OH  . TYR A  1 776 ? 192.049 56.441  167.435 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A OH  1 
ATOM   6112  N  N   . PRO A  1 777 ? 183.572 57.653  166.691 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO A N   1 
ATOM   6113  C  CA  . PRO A  1 777 ? 182.221 58.040  167.038 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO A CA  1 
ATOM   6114  C  C   . PRO A  1 777 ? 181.512 56.922  167.754 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO A C   1 
ATOM   6115  O  O   . PRO A  1 777 ? 180.678 57.197  168.593 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO A O   1 
ATOM   6116  C  CB  . PRO A  1 777 ? 181.552 58.292  165.687 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO A CB  1 
ATOM   6117  C  CG  . PRO A  1 777 ? 182.476 57.704  164.667 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO A CG  1 
ATOM   6118  C  CD  . PRO A  1 777 ? 183.833 57.665  165.245 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO A CD  1 
ATOM   6119  N  N   . GLU A  1 778 ? 181.832 55.675  167.467 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A N   1 
ATOM   6120  C  CA  . GLU A  1 778 ? 181.084 54.607  168.116 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A CA  1 
ATOM   6121  C  C   . GLU A  1 778 ? 181.289 54.527  169.676 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A C   1 
ATOM   6122  O  O   . GLU A  1 778 ? 180.329 54.221  170.407 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A O   1 
ATOM   6123  C  CB  . GLU A  1 778 ? 181.312 53.263  167.403 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A CB  1 
ATOM   6124  C  CG  . GLU A  1 778 ? 182.772 52.722  167.621 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A CG  1 
ATOM   6125  C  CD  . GLU A  1 778 ? 183.881 53.424  166.711 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A CD  1 
ATOM   6126  O  OE1 . GLU A  1 778 ? 183.617 54.457  166.038 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A OE1 1 
ATOM   6127  O  OE2 . GLU A  1 778 ? 185.038 52.933  166.680 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A OE2 1 
ATOM   6128  N  N   . LEU A  1 779 ? 182.483 54.824  170.193 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A N   1 
ATOM   6129  C  CA  . LEU A  1 779 ? 182.619 54.939  171.648 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A CA  1 
ATOM   6130  C  C   . LEU A  1 779 ? 181.517 55.770  172.288 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A C   1 
ATOM   6131  O  O   . LEU A  1 779 ? 181.068 55.486  173.412 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A O   1 
ATOM   6132  C  CB  . LEU A  1 779 ? 183.914 55.604  172.025 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A CB  1 
ATOM   6133  C  CG  . LEU A  1 779 ? 185.148 55.128  171.311 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A CG  1 
ATOM   6134  C  CD1 . LEU A  1 779 ? 186.311 55.802  171.981 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A CD1 1 
ATOM   6135  C  CD2 . LEU A  1 779 ? 185.218 53.652  171.478 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A CD2 1 
ATOM   6136  N  N   . PHE A  1 780 ? 181.084 56.816  171.592 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A N   1 
ATOM   6137  C  CA  . PHE A  1 780 ? 180.067 57.689  172.172 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CA  1 
ATOM   6138  C  C   . PHE A  1 780 ? 178.653 57.331  171.772 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A C   1 
ATOM   6139  O  O   . PHE A  1 780 ? 177.701 57.900  172.278 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A O   1 
ATOM   6140  C  CB  . PHE A  1 780 ? 180.374 59.137  171.901 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CB  1 
ATOM   6141  C  CG  . PHE A  1 780 ? 181.753 59.538  172.313 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CG  1 
ATOM   6142  C  CD1 . PHE A  1 780 ? 181.983 60.117  173.550 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CD1 1 
ATOM   6143  C  CD2 . PHE A  1 780 ? 182.823 59.333  171.460 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CD2 1 
ATOM   6144  C  CE1 . PHE A  1 780 ? 183.254 60.495  173.928 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CE1 1 
ATOM   6145  C  CE2 . PHE A  1 780 ? 184.089 59.711  171.823 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CE2 1 
ATOM   6146  C  CZ  . PHE A  1 780 ? 184.306 60.302  173.073 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CZ  1 
ATOM   6147  N  N   . ALA A  1 781 ? 178.519 56.328  170.922 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA A N   1 
ATOM   6148  C  CA  . ALA A  1 781 ? 177.205 55.869  170.542 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA A CA  1 
ATOM   6149  C  C   . ALA A  1 781 ? 176.672 54.871  171.551 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA A C   1 
ATOM   6150  O  O   . ALA A  1 781 ? 175.465 54.823  171.804 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA A O   1 
ATOM   6151  C  CB  . ALA A  1 781 ? 177.251 55.251  169.162 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA A CB  1 
ATOM   6152  N  N   . ARG A  1 782 ? 177.579 54.081  172.121 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A N   1 
ATOM   6153  C  CA  . ARG A  1 782 ? 177.208 53.002  172.994 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A CA  1 
ATOM   6154  C  C   . ARG A  1 782 ? 176.435 53.478  174.188 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A C   1 
ATOM   6155  O  O   . ARG A  1 782 ? 176.875 54.415  174.875 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A O   1 
ATOM   6156  C  CB  . ARG A  1 782 ? 178.459 52.320  173.484 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A CB  1 
ATOM   6157  C  CG  . ARG A  1 782 ? 178.368 51.821  174.885 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A CG  1 
ATOM   6158  C  CD  . ARG A  1 782 ? 179.535 50.897  175.205 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A CD  1 
ATOM   6159  N  NE  . ARG A  1 782 ? 179.117 49.504  175.142 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A NE  1 
ATOM   6160  C  CZ  . ARG A  1 782 ? 179.775 48.586  174.490 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A CZ  1 
ATOM   6161  N  NH1 . ARG A  1 782 ? 180.868 48.894  173.870 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A NH1 1 
ATOM   6162  N  NH2 . ARG A  1 782 ? 179.333 47.375  174.452 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A NH2 1 
ATOM   6163  N  N   . LYS A  1 783 ? 175.290 52.848  174.447 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A N   1 
ATOM   6164  C  CA  . LYS A  1 783 ? 174.614 53.077  175.707 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A CA  1 
ATOM   6165  C  C   . LYS A  1 783 ? 175.182 52.231  176.841 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A C   1 
ATOM   6166  O  O   . LYS A  1 783 ? 174.932 51.046  176.895 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A O   1 
ATOM   6167  C  CB  . LYS A  1 783 ? 173.184 52.749  175.559 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A CB  1 
ATOM   6168  C  CG  . LYS A  1 783 ? 172.720 53.234  174.314 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A CG  1 
ATOM   6169  C  CD  . LYS A  1 783 ? 171.271 52.952  174.160 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A CD  1 
ATOM   6170  C  CE  . LYS A  1 783 ? 170.770 53.960  173.162 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A CE  1 
ATOM   6171  N  NZ  . LYS A  1 783 ? 169.360 53.786  172.778 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A NZ  1 
ATOM   6172  N  N   . GLN A  1 784 ? 175.934 52.851  177.750 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A N   1 
ATOM   6173  C  CA  . GLN A  1 784 ? 176.586 52.149  178.817 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A CA  1 
ATOM   6174  C  C   . GLN A  1 784 ? 175.603 51.317  179.624 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A C   1 
ATOM   6175  O  O   . GLN A  1 784 ? 174.433 51.702  179.763 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A O   1 
ATOM   6176  C  CB  . GLN A  1 784 ? 177.260 53.188  179.659 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A CB  1 
ATOM   6177  C  CG  . GLN A  1 784 ? 178.254 53.944  178.861 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A CG  1 
ATOM   6178  C  CD  . GLN A  1 784 ? 179.324 53.018  178.286 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A CD  1 
ATOM   6179  O  OE1 . GLN A  1 784 ? 179.459 51.855  178.686 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A OE1 1 
ATOM   6180  N  NE2 . GLN A  1 784 ? 180.098 53.527  177.363 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A NE2 1 
ATOM   6181  N  N   . ILE A  1 785 ? 176.041 50.162  180.124 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A N   1 
ATOM   6182  C  CA  . ILE A  1 785 ? 175.106 49.226  180.777 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A CA  1 
ATOM   6183  C  C   . ILE A  1 785 ? 174.382 49.720  182.061 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A C   1 
ATOM   6184  O  O   . ILE A  1 785 ? 173.196 49.518  182.239 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A O   1 
ATOM   6185  C  CB  . ILE A  1 785 ? 175.834 47.921  181.081 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A CB  1 
ATOM   6186  C  CG1 . ILE A  1 785 ? 176.025 47.124  179.821 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A CG1 1 
ATOM   6187  C  CG2 . ILE A  1 785 ? 175.039 47.071  181.950 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A CG2 1 
ATOM   6188  C  CD1 . ILE A  1 785 ? 177.089 46.121  179.910 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A CD1 1 
ATOM   6189  N  N   . SER A  1 786 ? 175.100 50.350  182.980 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 1029 SER A N   1 
ATOM   6190  C  CA  . SER A  1 786 ? 174.516 50.626  184.269 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 1029 SER A CA  1 
ATOM   6191  C  C   . SER A  1 786 ? 173.636 51.832  184.162 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 1029 SER A C   1 
ATOM   6192  O  O   . SER A  1 786 ? 172.647 51.957  184.885 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 1029 SER A O   1 
ATOM   6193  C  CB  . SER A  1 786 ? 175.601 50.902  185.284 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 1029 SER A CB  1 
ATOM   6194  O  OG  . SER A  1 786 ? 176.236 52.144  185.023 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 1029 SER A OG  1 
ATOM   6195  N  N   . THR A  1 787 ? 174.002 52.750  183.270 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 1030 THR A N   1 
ATOM   6196  C  CA  . THR A  1 787 ? 173.227 53.979  183.104 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 1030 THR A CA  1 
ATOM   6197  C  C   . THR A  1 787 ? 172.195 53.889  182.026 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 1030 THR A C   1 
ATOM   6198  O  O   . THR A  1 787 ? 171.287 54.658  182.047 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 1030 THR A O   1 
ATOM   6199  C  CB  . THR A  1 787 ? 174.092 55.179  182.765 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 1030 THR A CB  1 
ATOM   6200  O  OG1 . THR A  1 787 ? 174.933 54.881  181.645 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 1030 THR A OG1 1 
ATOM   6201  C  CG2 . THR A  1 787 ? 174.961 55.533  183.931 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 1030 THR A CG2 1 
ATOM   6202  N  N   . GLY A  1 788 ? 172.329 52.983  181.067 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY A N   1 
ATOM   6203  C  CA  . GLY A  1 788 ? 171.376 52.915  179.988 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY A CA  1 
ATOM   6204  C  C   . GLY A  1 788 ? 171.610 53.978  178.912 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY A C   1 
ATOM   6205  O  O   . GLY A  1 788 ? 170.907 53.991  177.879 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY A O   1 
ATOM   6206  N  N   . VAL A  1 789 ? 172.601 54.856  179.121 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL A N   1 
ATOM   6207  C  CA  . VAL A  1 789 ? 172.826 55.995  178.229 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL A CA  1 
ATOM   6208  C  C   . VAL A  1 789 ? 174.293 56.088  177.865 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL A C   1 
ATOM   6209  O  O   . VAL A  1 789 ? 175.124 55.501  178.531 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL A O   1 
ATOM   6210  C  CB  . VAL A  1 789 ? 172.365 57.314  178.885 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL A CB  1 
ATOM   6211  C  CG1 . VAL A  1 789 ? 170.957 57.178  179.400 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL A CG1 1 
ATOM   6212  C  CG2 . VAL A  1 789 ? 173.295 57.744  180.020 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL A CG2 1 
ATOM   6213  N  N   . PRO A  1 790 ? 174.634 56.839  176.813 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO A N   1 
ATOM   6214  C  CA  . PRO A  1 790 ? 176.034 56.927  176.395 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO A CA  1 
ATOM   6215  C  C   . PRO A  1 790 ? 176.858 57.783  177.361 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO A C   1 
ATOM   6216  O  O   . PRO A  1 790 ? 176.289 58.350  178.301 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO A O   1 
ATOM   6217  C  CB  . PRO A  1 790 ? 175.947 57.674  175.061 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO A CB  1 
ATOM   6218  C  CG  . PRO A  1 790 ? 174.506 57.731  174.739 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO A CG  1 
ATOM   6219  C  CD  . PRO A  1 790 ? 173.798 57.740  176.026 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO A CD  1 
ATOM   6220  N  N   . MET A  1 791 ? 178.168 57.906  177.130 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A N   1 
ATOM   6221  C  CA  . MET A  1 791 ? 178.951 58.935  177.838 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A CA  1 
ATOM   6222  C  C   . MET A  1 791 ? 178.496 60.309  177.394 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A C   1 
ATOM   6223  O  O   . MET A  1 791 ? 177.890 60.474  176.313 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A O   1 
ATOM   6224  C  CB  . MET A  1 791 ? 180.434 58.836  177.539 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A CB  1 
ATOM   6225  C  CG  . MET A  1 791 ? 181.020 57.590  178.037 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A CG  1 
ATOM   6226  S  SD  . MET A  1 791 ? 182.700 57.304  177.483 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A SD  1 
ATOM   6227  C  CE  . MET A  1 791 ? 182.548 56.717  175.783 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A CE  1 
ATOM   6228  N  N   . ASP A  1 792 ? 178.805 61.293  178.231 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A N   1 
ATOM   6229  C  CA  . ASP A  1 792 ? 178.476 62.671  177.951 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A CA  1 
ATOM   6230  C  C   . ASP A  1 792 ? 179.745 63.509  177.888 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A C   1 
ATOM   6231  O  O   . ASP A  1 792 ? 180.211 64.002  178.901 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A O   1 
ATOM   6232  C  CB  . ASP A  1 792 ? 177.609 63.218  179.077 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A CB  1 
ATOM   6233  C  CG  . ASP A  1 792 ? 177.113 64.631  178.789 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A CG  1 
ATOM   6234  O  OD1 . ASP A  1 792 ? 177.355 65.182  177.660 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A OD1 1 
ATOM   6235  O  OD2 . ASP A  1 792 ? 176.456 65.166  179.704 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A OD2 1 
ATOM   6236  N  N   . PRO A  1 793 ? 180.300 63.689  176.693 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO A N   1 
ATOM   6237  C  CA  . PRO A  1 793 ? 181.491 64.501  176.500 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO A CA  1 
ATOM   6238  C  C   . PRO A  1 793 ? 181.151 65.976  176.363 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO A C   1 
ATOM   6239  O  O   . PRO A  1 793 ? 182.020 66.796  176.104 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO A O   1 
ATOM   6240  C  CB  . PRO A  1 793 ? 182.045 63.982  175.158 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO A CB  1 
ATOM   6241  C  CG  . PRO A  1 793 ? 180.876 63.524  174.407 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO A CG  1 
ATOM   6242  C  CD  . PRO A  1 793 ? 179.801 63.132  175.430 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO A CD  1 
ATOM   6243  N  N   . SER A  1 794 ? 179.883 66.307  176.514 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 1037 SER A N   1 
ATOM   6244  C  CA  . SER A  1 794 ? 179.457 67.642  176.223 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 1037 SER A CA  1 
ATOM   6245  C  C   . SER A  1 794 ? 179.930 68.624  177.293 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 1037 SER A C   1 
ATOM   6246  O  O   . SER A  1 794 ? 179.782 69.831  177.132 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 1037 SER A O   1 
ATOM   6247  C  CB  . SER A  1 794 ? 177.954 67.684  176.134 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 1037 SER A CB  1 
ATOM   6248  O  OG  . SER A  1 794 ? 177.441 68.241  177.322 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 1037 SER A OG  1 
ATOM   6249  N  N   . VAL A  1 795 ? 180.472 68.132  178.402 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL A N   1 
ATOM   6250  C  CA  . VAL A  1 795 ? 181.069 69.043  179.377 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL A CA  1 
ATOM   6251  C  C   . VAL A  1 795 ? 182.391 68.498  179.757 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL A C   1 
ATOM   6252  O  O   . VAL A  1 795 ? 182.536 67.309  179.776 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL A O   1 
ATOM   6253  C  CB  . VAL A  1 795 ? 180.213 69.338  180.682 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL A CB  1 
ATOM   6254  C  CG1 . VAL A  1 795 ? 178.832 68.695  180.673 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL A CG1 1 
ATOM   6255  C  CG2 . VAL A  1 795 ? 181.012 69.028  181.928 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL A CG2 1 
ATOM   6256  N  N   . LYS A  1 796 ? 183.349 69.361  180.055 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A N   1 
ATOM   6257  C  CA  . LYS A  1 796 ? 184.690 68.938  180.422 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A CA  1 
ATOM   6258  C  C   . LYS A  1 796 ? 184.944 69.028  181.904 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A C   1 
ATOM   6259  O  O   . LYS A  1 796 ? 184.541 70.002  182.568 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A O   1 
ATOM   6260  C  CB  . LYS A  1 796 ? 185.696 69.833  179.752 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A CB  1 
ATOM   6261  C  CG  . LYS A  1 796 ? 185.510 69.806  178.311 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A CG  1 
ATOM   6262  C  CD  . LYS A  1 796 ? 186.472 70.681  177.656 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A CD  1 
ATOM   6263  C  CE  . LYS A  1 796 ? 186.091 70.664  176.232 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A CE  1 
ATOM   6264  N  NZ  . LYS A  1 796 ? 186.980 71.652  175.566 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A NZ  1 
ATOM   6265  N  N   . ILE A  1 797 ? 185.644 68.053  182.454 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A N   1 
ATOM   6266  C  CA  . ILE A  1 797 ? 185.951 68.232  183.832 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A CA  1 
ATOM   6267  C  C   . ILE A  1 797 ? 187.270 68.949  183.978 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A C   1 
ATOM   6268  O  O   . ILE A  1 797 ? 188.362 68.389  183.790 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A O   1 
ATOM   6269  C  CB  . ILE A  1 797 ? 185.929 66.959  184.575 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A CB  1 
ATOM   6270  C  CG1 . ILE A  1 797 ? 184.527 66.384  184.584 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A CG1 1 
ATOM   6271  C  CG2 . ILE A  1 797 ? 186.283 67.215  185.998 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A CG2 1 
ATOM   6272  C  CD1 . ILE A  1 797 ? 184.468 65.052  185.306 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A CD1 1 
ATOM   6273  N  N   . LYS A  1 798 ? 187.135 70.233  184.295 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A N   1 
ATOM   6274  C  CA  . LYS A  1 798 ? 188.266 71.120  184.462 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A CA  1 
ATOM   6275  C  C   . LYS A  1 798 ? 188.590 71.166  185.946 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A C   1 
ATOM   6276  O  O   . LYS A  1 798 ? 189.752 71.223  186.377 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A O   1 
ATOM   6277  C  CB  . LYS A  1 798 ? 187.864 72.499  183.974 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A CB  1 
ATOM   6278  C  CG  . LYS A  1 798 ? 187.808 72.653  182.480 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A CG  1 
ATOM   6279  C  CD  . LYS A  1 798 ? 189.176 72.380  181.923 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A CD  1 
ATOM   6280  C  CE  . LYS A  1 798 ? 189.290 72.644  180.408 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A CE  1 
ATOM   6281  N  NZ  . LYS A  1 798 ? 190.496 71.852  179.912 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A NZ  1 
ATOM   6282  N  N   . GLN A  1 799 ? 187.537 71.140  186.741 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A N   1 
ATOM   6283  C  CA  . GLN A  1 799 ? 187.736 71.108  188.159 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A CA  1 
ATOM   6284  C  C   . GLN A  1 799 ? 186.829 70.078  188.824 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A C   1 
ATOM   6285  O  O   . GLN A  1 799 ? 185.601 70.156  188.665 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A O   1 
ATOM   6286  C  CB  . GLN A  1 799 ? 187.413 72.452  188.722 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A CB  1 
ATOM   6287  C  CG  . GLN A  1 799 ? 187.696 72.540  190.171 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A CG  1 
ATOM   6288  C  CD  . GLN A  1 799 ? 187.276 73.870  190.743 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A CD  1 
ATOM   6289  O  OE1 . GLN A  1 799 ? 186.145 74.304  190.554 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A OE1 1 
ATOM   6290  N  NE2 . GLN A  1 799 ? 188.168 74.506  191.452 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A NE2 1 
ATOM   6291  N  N   . TRP A  1 800 ? 187.426 69.122  189.560 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A N   1 
ATOM   6292  C  CA  . TRP A  1 800 ? 186.651 68.177  190.346 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CA  1 
ATOM   6293  C  C   . TRP A  1 800 ? 185.876 68.943  191.409 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A C   1 
ATOM   6294  O  O   . TRP A  1 800 ? 186.357 69.940  191.936 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A O   1 
ATOM   6295  C  CB  . TRP A  1 800 ? 187.536 67.109  190.985 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CB  1 
ATOM   6296  C  CG  . TRP A  1 800 ? 188.165 66.212  190.000 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CG  1 
ATOM   6297  C  CD1 . TRP A  1 800 ? 189.453 66.243  189.579 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CD1 1 
ATOM   6298  C  CD2 . TRP A  1 800 ? 187.535 65.153  189.282 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CD2 1 
ATOM   6299  N  NE1 . TRP A  1 800 ? 189.679 65.270  188.640 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A NE1 1 
ATOM   6300  C  CE2 . TRP A  1 800 ? 188.510 64.592  188.424 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CE2 1 
ATOM   6301  C  CE3 . TRP A  1 800 ? 186.238 64.634  189.261 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CE3 1 
ATOM   6302  C  CZ2 . TRP A  1 800 ? 188.229 63.507  187.555 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CZ2 1 
ATOM   6303  C  CZ3 . TRP A  1 800 ? 185.952 63.564  188.403 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CZ3 1 
ATOM   6304  C  CH2 . TRP A  1 800 ? 186.953 62.997  187.574 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CH2 1 
ATOM   6305  N  N   . SER A  1 801 ? 184.671 68.473  191.708 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 1044 SER A N   1 
ATOM   6306  C  CA  . SER A  1 801 ? 183.861 69.067  192.749 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 1044 SER A CA  1 
ATOM   6307  C  C   . SER A  1 801 ? 182.890 67.977  193.214 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 1044 SER A C   1 
ATOM   6308  O  O   . SER A  1 801 ? 182.633 67.024  192.465 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 1044 SER A O   1 
ATOM   6309  C  CB  . SER A  1 801 ? 183.111 70.269  192.190 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 1044 SER A CB  1 
ATOM   6310  O  OG  . SER A  1 801 ? 181.770 69.896  191.898 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 1044 SER A OG  1 
ATOM   6311  N  N   . ALA A  1 802 ? 182.362 68.083  194.435 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA A N   1 
ATOM   6312  C  CA  . ALA A  1 802 ? 181.520 67.012  194.959 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA A CA  1 
ATOM   6313  C  C   . ALA A  1 802 ? 180.503 66.443  193.938 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA A C   1 
ATOM   6314  O  O   . ALA A  1 802 ? 180.086 65.295  194.027 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA A O   1 
ATOM   6315  C  CB  . ALA A  1 802 ? 180.816 67.466  196.168 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA A CB  1 
ATOM   6316  N  N   . LYS A  1 803 ? 180.079 67.230  192.966 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A N   1 
ATOM   6317  C  CA  . LYS A  1 803 ? 179.039 66.707  192.093 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A CA  1 
ATOM   6318  C  C   . LYS A  1 803 ? 179.532 65.559  191.233 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A C   1 
ATOM   6319  O  O   . LYS A  1 803 ? 178.751 64.886  190.597 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A O   1 
ATOM   6320  C  CB  . LYS A  1 803 ? 178.446 67.800  191.235 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A CB  1 
ATOM   6321  C  CG  . LYS A  1 803 ? 179.419 68.426  190.325 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A CG  1 
ATOM   6322  C  CD  . LYS A  1 803 ? 178.661 69.145  189.253 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A CD  1 
ATOM   6323  C  CE  . LYS A  1 803 ? 179.581 70.055  188.494 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A CE  1 
ATOM   6324  N  NZ  . LYS A  1 803 ? 178.741 70.892  187.661 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A NZ  1 
ATOM   6325  N  N   . TYR A  1 804 ? 180.826 65.317  191.226 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A N   1 
ATOM   6326  C  CA  . TYR A  1 804 ? 181.340 64.218  190.432 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CA  1 
ATOM   6327  C  C   . TYR A  1 804 ? 181.747 63.062  191.319 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A C   1 
ATOM   6328  O  O   . TYR A  1 804 ? 182.322 62.080  190.846 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A O   1 
ATOM   6329  C  CB  . TYR A  1 804 ? 182.536 64.659  189.632 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CB  1 
ATOM   6330  C  CG  . TYR A  1 804 ? 182.142 65.625  188.590 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CG  1 
ATOM   6331  C  CD1 . TYR A  1 804 ? 180.985 65.411  187.860 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CD1 1 
ATOM   6332  C  CD2 . TYR A  1 804 ? 182.909 66.765  188.313 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CD2 1 
ATOM   6333  C  CE1 . TYR A  1 804 ? 180.594 66.308  186.859 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CE1 1 
ATOM   6334  C  CE2 . TYR A  1 804 ? 182.510 67.658  187.311 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CE2 1 
ATOM   6335  C  CZ  . TYR A  1 804 ? 181.353 67.414  186.597 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CZ  1 
ATOM   6336  O  OH  . TYR A  1 804 ? 180.915 68.252  185.621 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A OH  1 
ATOM   6337  N  N   . PHE A  1 805 ? 181.453 63.183  192.610 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A N   1 
ATOM   6338  C  CA  . PHE A  1 805 ? 181.778 62.132  193.540 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CA  1 
ATOM   6339  C  C   . PHE A  1 805 ? 180.539 61.482  194.144 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A C   1 
ATOM   6340  O  O   . PHE A  1 805 ? 179.449 62.071  194.166 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A O   1 
ATOM   6341  C  CB  . PHE A  1 805 ? 182.689 62.704  194.610 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CB  1 
ATOM   6342  C  CG  . PHE A  1 805 ? 184.035 63.065  194.092 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CG  1 
ATOM   6343  C  CD1 . PHE A  1 805 ? 185.136 62.234  194.321 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CD1 1 
ATOM   6344  C  CD2 . PHE A  1 805 ? 184.213 64.227  193.354 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CD2 1 
ATOM   6345  C  CE1 . PHE A  1 805 ? 186.405 62.549  193.824 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CE1 1 
ATOM   6346  C  CE2 . PHE A  1 805 ? 185.496 64.562  192.844 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CE2 1 
ATOM   6347  C  CZ  . PHE A  1 805 ? 186.581 63.706  193.083 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CZ  1 
ATOM   6348  N  N   . ASN A  1 806 ? 180.737 60.252  194.620 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A N   1 
ATOM   6349  C  CA  . ASN A  1 806 ? 179.752 59.496  195.393 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A CA  1 
ATOM   6350  C  C   . ASN A  1 806 ? 179.801 59.930  196.832 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A C   1 
ATOM   6351  O  O   . ASN A  1 806 ? 178.783 60.043  197.513 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A O   1 
ATOM   6352  C  CB  . ASN A  1 806 ? 180.044 58.011  195.282 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A CB  1 
ATOM   6353  C  CG  . ASN A  1 806 ? 179.601 57.417  193.918 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A CG  1 
ATOM   6354  O  OD1 . ASN A  1 806 ? 178.561 57.808  193.348 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A OD1 1 
ATOM   6355  N  ND2 . ASN A  1 806 ? 180.371 56.453  193.413 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A ND2 1 
ATOM   6356  N  N   . GLY A  1 807 ? 181.003 60.214  197.287 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY A N   1 
ATOM   6357  C  CA  . GLY A  1 807 ? 181.157 60.677  198.641 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY A CA  1 
ATOM   6358  C  C   . GLY A  1 807 ? 182.574 60.500  199.098 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY A C   1 
ATOM   6359  O  O   . GLY A  1 807 ? 183.487 60.355  198.271 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY A O   1 
ATOM   6360  N  N   . THR A  1 808 ? 182.746 60.495  200.419 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 1051 THR A N   1 
ATOM   6361  C  CA  . THR A  1 808 ? 184.091 60.529  201.002 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 1051 THR A CA  1 
ATOM   6362  C  C   . THR A  1 808 ? 184.287 59.722  202.282 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 1051 THR A C   1 
ATOM   6363  O  O   . THR A  1 808 ? 183.331 59.370  202.947 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 1051 THR A O   1 
ATOM   6364  C  CB  . THR A  1 808 ? 184.527 61.967  201.304 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 1051 THR A CB  1 
ATOM   6365  O  OG1 . THR A  1 808 ? 185.840 61.934  201.846 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 1051 THR A OG1 1 
ATOM   6366  C  CG2 . THR A  1 808 ? 183.610 62.626  202.297 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 1051 THR A CG2 1 
ATOM   6367  N  N   . ASN A  1 809 ? 185.521 59.429  202.642 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A N   1 
ATOM   6368  C  CA  . ASN A  1 809 ? 185.743 58.877  203.949 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A CA  1 
ATOM   6369  C  C   . ASN A  1 809 ? 185.480 59.939  205.050 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A C   1 
ATOM   6370  O  O   . ASN A  1 809 ? 185.717 61.146  204.845 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A O   1 
ATOM   6371  C  CB  . ASN A  1 809 ? 187.162 58.368  204.056 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A CB  1 
ATOM   6372  C  CG  . ASN A  1 809 ? 188.169 59.435  203.747 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A CG  1 
ATOM   6373  O  OD1 . ASN A  1 809 ? 189.085 59.691  204.522 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A OD1 1 
ATOM   6374  N  ND2 . ASN A  1 809 ? 187.986 60.090  202.617 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A ND2 1 
ATOM   6375  N  N   . ILE A  1 810 ? 184.992 59.515  206.219 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A N   1 
ATOM   6376  C  CA  . ILE A  1 810 ? 184.735 60.477  207.271 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A CA  1 
ATOM   6377  C  C   . ILE A  1 810 ? 186.011 61.267  207.541 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A C   1 
ATOM   6378  O  O   . ILE A  1 810 ? 187.098 60.757  207.388 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A O   1 
ATOM   6379  C  CB  . ILE A  1 810 ? 184.177 59.829  208.526 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A CB  1 
ATOM   6380  C  CG1 . ILE A  1 810 ? 185.192 58.888  209.161 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A CG1 1 
ATOM   6381  C  CG2 . ILE A  1 810 ? 182.936 59.069  208.192 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A CG2 1 
ATOM   6382  C  CD1 . ILE A  1 810 ? 184.579 57.936  210.228 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A CD1 1 
ATOM   6383  N  N   . LEU A  1 811 ? 185.858 62.534  207.903 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A N   1 
ATOM   6384  C  CA  . LEU A  1 811 ? 186.986 63.436  208.126 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A CA  1 
ATOM   6385  C  C   . LEU A  1 811 ? 187.063 63.934  209.570 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A C   1 
ATOM   6386  O  O   . LEU A  1 811 ? 187.928 64.727  209.894 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A O   1 
ATOM   6387  C  CB  . LEU A  1 811 ? 186.887 64.659  207.217 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A CB  1 
ATOM   6388  C  CG  . LEU A  1 811 ? 186.792 64.397  205.720 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A CG  1 
ATOM   6389  C  CD1 . LEU A  1 811 ? 186.778 65.711  204.978 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A CD1 1 
ATOM   6390  C  CD2 . LEU A  1 811 ? 187.942 63.526  205.244 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A CD2 1 
ATOM   6391  N  N   . GLY A  1 812 ? 186.162 63.511  210.439 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY A N   1 
ATOM   6392  C  CA  . GLY A  1 812 ? 186.345 63.826  211.832 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY A CA  1 
ATOM   6393  C  C   . GLY A  1 812 ? 185.982 65.266  212.105 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY A C   1 
ATOM   6394  O  O   . GLY A  1 812 ? 186.369 65.825  213.152 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY A O   1 
ATOM   6395  N  N   . ARG A  1 813 ? 185.222 65.857  211.177 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A N   1 
ATOM   6396  C  CA  . ARG A  1 813 ? 184.723 67.217  211.344 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A CA  1 
ATOM   6397  C  C   . ARG A  1 813 ? 183.471 67.366  212.188 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A C   1 
ATOM   6398  O  O   . ARG A  1 813 ? 183.211 68.442  212.760 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A O   1 
ATOM   6399  C  CB  . ARG A  1 813 ? 184.543 67.904  210.015 1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A CB  1 
ATOM   6400  C  CG  . ARG A  1 813 ? 185.835 68.522  209.611 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A CG  1 
ATOM   6401  C  CD  . ARG A  1 813 ? 185.788 69.198  208.267 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A CD  1 
ATOM   6402  N  NE  . ARG A  1 813 ? 187.150 69.485  207.826 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A NE  1 
ATOM   6403  C  CZ  . ARG A  1 813 ? 187.508 69.492  206.554 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A CZ  1 
ATOM   6404  N  NH1 . ARG A  1 813 ? 186.611 69.244  205.631 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A NH1 1 
ATOM   6405  N  NH2 . ARG A  1 813 ? 188.747 69.752  206.200 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A NH2 1 
ATOM   6406  N  N   . GLY A  1 814 ? 182.706 66.295  212.297 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY A N   1 
ATOM   6407  C  CA  . GLY A  1 814 ? 181.526 66.326  213.139 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY A CA  1 
ATOM   6408  C  C   . GLY A  1 814 ? 180.184 66.555  212.463 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY A C   1 
ATOM   6409  O  O   . GLY A  1 814 ? 180.059 67.199  211.403 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY A O   1 
ATOM   6410  N  N   . ALA A  1 815 ? 179.180 66.034  213.146 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA A N   1 
ATOM   6411  C  CA  . ALA A  1 815 ? 177.804 66.176  212.769 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA A CA  1 
ATOM   6412  C  C   . ALA A  1 815 ? 177.311 67.634  212.744 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA A C   1 
ATOM   6413  O  O   . ALA A  1 815 ? 176.457 67.997  211.936 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA A O   1 
ATOM   6414  C  CB  . ALA A  1 815 ? 176.971 65.359  213.717 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA A CB  1 
ATOM   6415  N  N   . GLY A  1 816 ? 177.823 68.471  213.637 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY A N   1 
ATOM   6416  C  CA  . GLY A  1 816 ? 177.338 69.828  213.704 1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY A CA  1 
ATOM   6417  C  C   . GLY A  1 816 ? 178.344 70.850  213.257 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY A C   1 
ATOM   6418  O  O   . GLY A  1 816 ? 178.296 71.956  213.708 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY A O   1 
ATOM   6419  N  N   . TYR A  1 817 ? 179.263 70.498  212.365 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A N   1 
ATOM   6420  C  CA  . TYR A  1 817 ? 180.353 71.431  211.985 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CA  1 
ATOM   6421  C  C   . TYR A  1 817 ? 179.839 72.630  211.214 1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A C   1 
ATOM   6422  O  O   . TYR A  1 817 ? 180.427 73.709  211.269 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A O   1 
ATOM   6423  C  CB  . TYR A  1 817 ? 181.453 70.733  211.173 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CB  1 
ATOM   6424  C  CG  . TYR A  1 817 ? 182.670 71.597  210.855 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CG  1 
ATOM   6425  C  CD1 . TYR A  1 817 ? 183.543 71.984  211.852 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CD1 1 
ATOM   6426  C  CD2 . TYR A  1 817 ? 182.962 71.985  209.548 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CD2 1 
ATOM   6427  C  CE1 . TYR A  1 817 ? 184.640 72.774  211.571 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CE1 1 
ATOM   6428  C  CE2 . TYR A  1 817 ? 184.073 72.741  209.247 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CE2 1 
ATOM   6429  C  CZ  . TYR A  1 817 ? 184.902 73.138  210.261 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CZ  1 
ATOM   6430  O  OH  . TYR A  1 817 ? 185.993 73.925  209.999 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A OH  1 
ATOM   6431  N  N   . VAL A  1 818 ? 178.749 72.442  210.484 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL A N   1 
ATOM   6432  C  CA  . VAL A  1 818 ? 178.127 73.542  209.813 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL A CA  1 
ATOM   6433  C  C   . VAL A  1 818 ? 177.065 74.104  210.728 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL A C   1 
ATOM   6434  O  O   . VAL A  1 818 ? 176.181 73.391  211.179 1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL A O   1 
ATOM   6435  C  CB  . VAL A  1 818 ? 177.512 73.103  208.531 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL A CB  1 
ATOM   6436  C  CG1 . VAL A  1 818 ? 176.817 74.272  207.896 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL A CG1 1 
ATOM   6437  C  CG2 . VAL A  1 818 ? 178.573 72.544  207.606 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL A CG2 1 
ATOM   6438  N  N   . LEU A  1 819 ? 177.175 75.403  210.991 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A N   1 
ATOM   6439  C  CA  . LEU A  1 819 ? 176.432 76.079  212.063 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A CA  1 
ATOM   6440  C  C   . LEU A  1 819 ? 174.954 76.360  211.797 1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A C   1 
ATOM   6441  O  O   . LEU A  1 819 ? 174.545 76.843  210.734 1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A O   1 
ATOM   6442  C  CB  . LEU A  1 819 ? 177.143 77.353  212.476 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A CB  1 
ATOM   6443  C  CG  . LEU A  1 819 ? 178.522 77.039  213.023 1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A CG  1 
ATOM   6444  C  CD1 . LEU A  1 819 ? 179.296 78.335  213.047 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A CD1 1 
ATOM   6445  C  CD2 . LEU A  1 819 ? 178.396 76.384  214.403 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A CD2 1 
ATOM   6446  N  N   . LYS A  1 820 ? 174.186 76.078  212.838 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A N   1 
ATOM   6447  C  CA  . LYS A  1 820 ? 172.757 75.893  212.790 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A CA  1 
ATOM   6448  C  C   . LYS A  1 820 ? 172.126 76.720  213.918 1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A C   1 
ATOM   6449  O  O   . LYS A  1 820 ? 172.603 76.675  215.060 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A O   1 
ATOM   6450  C  CB  . LYS A  1 820 ? 172.535 74.440  213.117 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A CB  1 
ATOM   6451  C  CG  . LYS A  1 820 ? 171.297 73.848  212.635 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A CG  1 
ATOM   6452  C  CD  . LYS A  1 820 ? 171.353 72.317  212.784 1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A CD  1 
ATOM   6453  C  CE  . LYS A  1 820 ? 170.030 71.733  212.280 1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A CE  1 
ATOM   6454  N  NZ  . LYS A  1 820 ? 170.139 70.283  211.977 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A NZ  1 
ATOM   6455  N  N   . ASP A  1 821 ? 171.081 77.497  213.632 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A N   1 
ATOM   6456  C  CA  . ASP A  1 821 ? 170.328 78.108  214.717 1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A CA  1 
ATOM   6457  C  C   . ASP A  1 821 ? 169.490 77.031  215.400 1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A C   1 
ATOM   6458  O  O   . ASP A  1 821 ? 168.674 76.393  214.745 1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A O   1 
ATOM   6459  C  CB  . ASP A  1 821 ? 169.398 79.210  214.243 1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A CB  1 
ATOM   6460  C  CG  . ASP A  1 821 ? 168.593 79.789  215.403 1.00 66.29  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A CG  1 
ATOM   6461  O  OD1 . ASP A  1 821 ? 167.391 79.475  215.495 1.00 66.61  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A OD1 1 
ATOM   6462  O  OD2 . ASP A  1 821 ? 169.168 80.509  216.267 1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A OD2 1 
ATOM   6463  N  N   . GLN A  1 822 ? 169.670 76.834  216.707 1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A N   1 
ATOM   6464  C  CA  . GLN A  1 822 ? 169.097 75.652  217.361 1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A CA  1 
ATOM   6465  C  C   . GLN A  1 822 ? 167.645 75.911  217.676 1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A C   1 
ATOM   6466  O  O   . GLN A  1 822 ? 166.835 74.993  217.620 1.00 65.11  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A O   1 
ATOM   6467  C  CB  . GLN A  1 822 ? 169.833 75.341  218.662 1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A CB  1 
ATOM   6468  C  CG  . GLN A  1 822 ? 169.788 76.571  219.644 1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A CG  1 
ATOM   6469  C  CD  . GLN A  1 822 ? 170.336 76.190  221.009 1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A CD  1 
ATOM   6470  O  OE1 . GLN A  1 822 ? 170.606 74.997  221.260 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A OE1 1 
ATOM   6471  N  NE2 . GLN A  1 822 ? 170.543 77.211  221.902 1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A NE2 1 
ATOM   6472  N  N   . ALA A  1 823 ? 167.312 77.153  218.040 1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA A N   1 
ATOM   6473  C  CA  . ALA A  1 823 ? 165.883 77.498  218.250 1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA A CA  1 
ATOM   6474  C  C   . ALA A  1 823 ? 165.069 76.964  217.044 1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA A C   1 
ATOM   6475  O  O   . ALA A  1 823 ? 164.406 75.920  217.130 1.00 66.78  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA A O   1 
ATOM   6476  C  CB  . ALA A  1 823 ? 165.674 79.024  218.439 1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA A CB  1 
ATOM   6477  N  N   . THR A  1 824 ? 165.169 77.665  215.912 1.00 66.50  ? ? ? ? ? ? 1067 THR A N   1 
ATOM   6478  C  CA  . THR A  1 824 ? 164.514 77.283  214.645 1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 1067 THR A CA  1 
ATOM   6479  C  C   . THR A  1 824 ? 165.018 75.962  214.020 1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 1067 THR A C   1 
ATOM   6480  O  O   . THR A  1 824 ? 164.394 75.399  213.137 1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 1067 THR A O   1 
ATOM   6481  C  CB  . THR A  1 824 ? 164.682 78.416  213.576 1.00 65.07  ? ? ? ? ? ? 1067 THR A CB  1 
ATOM   6482  O  OG1 . THR A  1 824 ? 166.034 78.452  213.091 1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 1067 THR A OG1 1 
ATOM   6483  C  CG2 . THR A  1 824 ? 164.364 79.782  214.170 1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 1067 THR A CG2 1 
ATOM   6484  N  N   . ASN A  1 825 ? 166.170 75.468  214.449 1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A N   1 
ATOM   6485  C  CA  . ASN A  1 825 ? 166.811 74.348  213.741 1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A CA  1 
ATOM   6486  C  C   . ASN A  1 825 ? 167.070 74.606  212.276 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A C   1 
ATOM   6487  O  O   . ASN A  1 825 ? 166.604 73.843  211.444 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A O   1 
ATOM   6488  C  CB  . ASN A  1 825 ? 165.990 73.061  213.825 1.00 59.80  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A CB  1 
ATOM   6489  C  CG  . ASN A  1 825 ? 166.857 71.837  213.634 1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A CG  1 
ATOM   6490  O  OD1 . ASN A  1 825 ? 166.773 71.144  212.643 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A OD1 1 
ATOM   6491  N  ND2 . ASN A  1 825 ? 167.744 71.610  214.571 1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A ND2 1 
ATOM   6492  N  N   . THR A  1 826 ? 167.844 75.643  211.958 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 1069 THR A N   1 
ATOM   6493  C  CA  . THR A  1 826 ? 168.068 76.036  210.560 1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 1069 THR A CA  1 
ATOM   6494  C  C   . THR A  1 826 ? 169.530 76.346  210.246 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 1069 THR A C   1 
ATOM   6495  O  O   . THR A  1 826 ? 170.249 76.844  211.094 1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 1069 THR A O   1 
ATOM   6496  C  CB  . THR A  1 826 ? 167.209 77.265  210.226 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 1069 THR A CB  1 
ATOM   6497  O  OG1 . THR A  1 826 ? 165.861 76.983  210.607 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 1069 THR A OG1 1 
ATOM   6498  C  CG2 . THR A  1 826 ? 167.291 77.632  208.726 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 1069 THR A CG2 1 
ATOM   6499  N  N   . TYR A  1 827 ? 170.003 76.047  209.044 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A N   1 
ATOM   6500  C  CA  . TYR A  1 827 ? 171.372 76.419  208.799 1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CA  1 
ATOM   6501  C  C   . TYR A  1 827 ? 171.439 77.933  208.685 1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A C   1 
ATOM   6502  O  O   . TYR A  1 827 ? 170.474 78.571  208.286 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A O   1 
ATOM   6503  C  CB  . TYR A  1 827 ? 171.917 75.679  207.586 1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CB  1 
ATOM   6504  C  CG  . TYR A  1 827 ? 172.120 74.227  207.924 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CG  1 
ATOM   6505  C  CD1 . TYR A  1 827 ? 173.199 73.826  208.711 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CD1 1 
ATOM   6506  C  CD2 . TYR A  1 827 ? 171.213 73.255  207.525 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CD2 1 
ATOM   6507  C  CE1 . TYR A  1 827 ? 173.398 72.493  209.053 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CE1 1 
ATOM   6508  C  CE2 . TYR A  1 827 ? 171.404 71.908  207.870 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CE2 1 
ATOM   6509  C  CZ  . TYR A  1 827 ? 172.498 71.551  208.630 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CZ  1 
ATOM   6510  O  OH  . TYR A  1 827 ? 172.708 70.252  208.973 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A OH  1 
ATOM   6511  N  N   . PHE A  1 828 ? 172.547 78.531  209.087 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A N   1 
ATOM   6512  C  CA  . PHE A  1 828 ? 172.691 79.940  208.807 1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CA  1 
ATOM   6513  C  C   . PHE A  1 828 ? 173.171 80.023  207.384 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A C   1 
ATOM   6514  O  O   . PHE A  1 828 ? 173.978 79.190  206.922 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A O   1 
ATOM   6515  C  CB  . PHE A  1 828 ? 173.716 80.615  209.722 1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CB  1 
ATOM   6516  C  CG  . PHE A  1 828 ? 173.364 80.580  211.175 1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CG  1 
ATOM   6517  C  CD1 . PHE A  1 828 ? 172.259 81.262  211.637 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CD1 1 
ATOM   6518  C  CD2 . PHE A  1 828 ? 174.157 79.880  212.077 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CD2 1 
ATOM   6519  C  CE1 . PHE A  1 828 ? 171.932 81.243  212.978 1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CE1 1 
ATOM   6520  C  CE2 . PHE A  1 828 ? 173.834 79.845  213.412 1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CE2 1 
ATOM   6521  C  CZ  . PHE A  1 828 ? 172.721 80.531  213.869 1.00 64.06  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CZ  1 
ATOM   6522  N  N   . SER A  1 829 ? 172.682 81.030  206.683 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 1072 SER A N   1 
ATOM   6523  C  CA  . SER A  1 829 ? 173.069 81.190  205.300 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 1072 SER A CA  1 
ATOM   6524  C  C   . SER A  1 829 ? 173.410 82.610  204.915 1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 1072 SER A C   1 
ATOM   6525  O  O   . SER A  1 829 ? 172.797 83.586  205.363 1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 1072 SER A O   1 
ATOM   6526  C  CB  . SER A  1 829 ? 172.002 80.632  204.359 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 1072 SER A CB  1 
ATOM   6527  O  OG  . SER A  1 829 ? 172.263 81.014  203.020 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 1072 SER A OG  1 
ATOM   6528  N  N   . LEU A  1 830 ? 174.408 82.698  204.056 1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A N   1 
ATOM   6529  C  CA  . LEU A  1 830 ? 174.912 83.973  203.616 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A CA  1 
ATOM   6530  C  C   . LEU A  1 830 ? 174.672 84.233  202.134 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A C   1 
ATOM   6531  O  O   . LEU A  1 830 ? 175.402 85.008  201.524 1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A O   1 
ATOM   6532  C  CB  . LEU A  1 830 ? 176.408 84.059  203.902 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A CB  1 
ATOM   6533  C  CG  . LEU A  1 830 ? 176.719 84.284  205.374 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A CG  1 
ATOM   6534  C  CD1 . LEU A  1 830 ? 178.217 84.120  205.574 1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A CD1 1 
ATOM   6535  C  CD2 . LEU A  1 830 ? 176.239 85.679  205.776 1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A CD2 1 
ATOM   6536  N  N   . VAL A  1 831 ? 173.682 83.574  201.541 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL A N   1 
ATOM   6537  C  CA  . VAL A  1 831 ? 173.319 83.882  200.154 1.00 58.43  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL A CA  1 
ATOM   6538  C  C   . VAL A  1 831 ? 172.414 85.133  200.200 1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL A C   1 
ATOM   6539  O  O   . VAL A  1 831 ? 171.519 85.190  201.032 1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL A O   1 
ATOM   6540  C  CB  . VAL A  1 831 ? 172.661 82.669  199.420 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL A CB  1 
ATOM   6541  C  CG1 . VAL A  1 831 ? 172.272 81.568  200.399 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL A CG1 1 
ATOM   6542  C  CG2 . VAL A  1 831 ? 171.449 83.147  198.643 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL A CG2 1 
ATOM   6543  N  N   . SER A  1 832 ? 172.659 86.118  199.323 1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 1075 SER A N   1 
ATOM   6544  C  CA  . SER A  1 832 ? 172.258 87.547  199.586 1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 1075 SER A CA  1 
ATOM   6545  C  C   . SER A  1 832 ? 170.747 87.871  199.568 1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 1075 SER A C   1 
ATOM   6546  O  O   . SER A  1 832 ? 170.277 88.826  200.273 1.00 65.88  ? ? ? ? ? ? 1075 SER A O   1 
ATOM   6547  C  CB  . SER A  1 832 ? 173.032 88.574  198.703 1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 1075 SER A CB  1 
ATOM   6548  O  OG  . SER A  1 832 ? 172.952 88.203  197.325 1.00 63.47  ? ? ? ? ? ? 1075 SER A OG  1 
ATOM   6549  N  N   . ASP A  1 833 ? 169.994 87.099  198.771 1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A N   1 
ATOM   6550  C  CA  . ASP A  1 833 ? 168.532 87.251  198.781 1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A CA  1 
ATOM   6551  C  C   . ASP A  1 833 ? 168.016 86.684  200.113 1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A C   1 
ATOM   6552  O  O   . ASP A  1 833 ? 167.071 87.212  200.727 1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A O   1 
ATOM   6553  C  CB  . ASP A  1 833 ? 167.880 86.530  197.591 1.00 62.73  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A CB  1 
ATOM   6554  C  CG  . ASP A  1 833 ? 167.869 85.005  197.757 1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A CG  1 
ATOM   6555  O  OD1 . ASP A  1 833 ? 168.926 84.361  197.535 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A OD1 1 
ATOM   6556  O  OD2 . ASP A  1 833 ? 166.798 84.448  198.109 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A OD2 1 
ATOM   6557  N  N   . ASN A  1 834 ? 168.714 85.644  200.576 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A N   1 
ATOM   6558  C  CA  . ASN A  1 834 ? 168.263 84.836  201.686 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A CA  1 
ATOM   6559  C  C   . ASN A  1 834 ? 169.172 84.762  202.883 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A C   1 
ATOM   6560  O  O   . ASN A  1 834 ? 169.505 83.671  203.326 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A O   1 
ATOM   6561  C  CB  . ASN A  1 834 ? 168.118 83.413  201.200 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A CB  1 
ATOM   6562  C  CG  . ASN A  1 834 ? 166.946 82.763  201.814 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A CG  1 
ATOM   6563  O  OD1 . ASN A  1 834 ? 166.029 83.472  202.261 1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A OD1 1 
ATOM   6564  N  ND2 . ASN A  1 834 ? 166.948 81.426  201.879 1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A ND2 1 
ATOM   6565  N  N   . THR A  1 835 ? 169.598 85.885  203.411 1.00 63.50  ? ? ? ? ? ? 1078 THR A N   1 
ATOM   6566  C  CA  . THR A  1 835 ? 170.597 85.812  204.437 1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 1078 THR A CA  1 
ATOM   6567  C  C   . THR A  1 835 ? 169.989 85.399  205.772 1.00 64.10  ? ? ? ? ? ? 1078 THR A C   1 
ATOM   6568  O  O   . THR A  1 835 ? 168.981 85.952  206.160 1.00 65.39  ? ? ? ? ? ? 1078 THR A O   1 
ATOM   6569  C  CB  . THR A  1 835 ? 171.242 87.158  204.540 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 1078 THR A CB  1 
ATOM   6570  O  OG1 . THR A  1 835 ? 172.064 87.332  203.386 1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 1078 THR A OG1 1 
ATOM   6571  C  CG2 . THR A  1 835 ? 172.084 87.281  205.815 1.00 66.02  ? ? ? ? ? ? 1078 THR A CG2 1 
ATOM   6572  N  N   . PHE A  1 836 ? 170.581 84.440  206.482 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A N   1 
ATOM   6573  C  CA  . PHE A  1 836 ? 170.090 84.156  207.830 1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CA  1 
ATOM   6574  C  C   . PHE A  1 836 ? 171.243 84.015  208.832 1.00 64.10  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A C   1 
ATOM   6575  O  O   . PHE A  1 836 ? 172.098 83.109  208.695 1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A O   1 
ATOM   6576  C  CB  . PHE A  1 836 ? 169.195 82.937  207.834 1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CB  1 
ATOM   6577  C  CG  . PHE A  1 836 ? 168.744 82.518  209.195 1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CG  1 
ATOM   6578  C  CD1 . PHE A  1 836 ? 168.171 83.431  210.050 1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CD1 1 
ATOM   6579  C  CD2 . PHE A  1 836 ? 168.869 81.185  209.610 1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CD2 1 
ATOM   6580  C  CE1 . PHE A  1 836 ? 167.735 83.043  211.317 1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CE1 1 
ATOM   6581  C  CE2 . PHE A  1 836 ? 168.438 80.768  210.861 1.00 63.00  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CE2 1 
ATOM   6582  C  CZ  . PHE A  1 836 ? 167.864 81.694  211.722 1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CZ  1 
ATOM   6583  N  N   . LEU A  1 837 ? 171.269 84.917  209.826 1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A N   1 
ATOM   6584  C  CA  . LEU A  1 837 ? 172.411 85.066  210.729 1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A CA  1 
ATOM   6585  C  C   . LEU A  1 837 ? 172.038 84.956  212.194 1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A C   1 
ATOM   6586  O  O   . LEU A  1 837 ? 170.914 85.222  212.569 1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A O   1 
ATOM   6587  C  CB  . LEU A  1 837 ? 173.125 86.373  210.426 1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A CB  1 
ATOM   6588  C  CG  . LEU A  1 837 ? 173.863 86.238  209.088 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A CG  1 
ATOM   6589  C  CD1 . LEU A  1 837 ? 174.335 87.547  208.445 1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A CD1 1 
ATOM   6590  C  CD2 . LEU A  1 837 ? 175.041 85.256  209.257 1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A CD2 1 
ATOM   6591  N  N   . PRO A  1 838 ? 172.988 84.517  213.031 1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO A N   1 
ATOM   6592  C  CA  . PRO A  1 838 ? 172.728 84.357  214.458 1.00 69.14  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO A CA  1 
ATOM   6593  C  C   . PRO A  1 838 ? 172.177 85.658  214.995 1.00 71.43  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO A C   1 
ATOM   6594  O  O   . PRO A  1 838 ? 172.812 86.701  214.865 1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO A O   1 
ATOM   6595  C  CB  . PRO A  1 838 ? 174.125 84.124  215.047 1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO A CB  1 
ATOM   6596  C  CG  . PRO A  1 838 ? 174.884 83.487  213.957 1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO A CG  1 
ATOM   6597  C  CD  . PRO A  1 838 ? 174.351 84.078  212.646 1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO A CD  1 
ATOM   6598  N  N   . LYS A  1 839 ? 171.009 85.597  215.606 1.00 72.29  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A N   1 
ATOM   6599  C  CA  . LYS A  1 839 ? 170.326 86.786  216.069 1.00 74.47  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A CA  1 
ATOM   6600  C  C   . LYS A  1 839 ? 171.215 87.909  216.704 1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A C   1 
ATOM   6601  O  O   . LYS A  1 839 ? 171.111 89.113  216.362 1.00 77.65  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A O   1 
ATOM   6602  C  CB  . LYS A  1 839 ? 169.264 86.310  217.047 1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A CB  1 
ATOM   6603  C  CG  . LYS A  1 839 ? 168.508 87.432  217.707 1.00 77.68  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A CG  1 
ATOM   6604  C  CD  . LYS A  1 839 ? 167.556 86.865  218.771 1.00 78.56  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A CD  1 
ATOM   6605  C  CE  . LYS A  1 839 ? 167.343 87.848  219.942 1.00 81.29  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A CE  1 
ATOM   6606  N  NZ  . LYS A  1 839 ? 166.606 89.164  219.588 1.00 82.84  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A NZ  1 
ATOM   6607  N  N   . SER A  1 840 ? 172.069 87.497  217.645 1.00 76.70  ? ? ? ? ? ? 1083 SER A N   1 
ATOM   6608  C  CA  . SER A  1 840 ? 172.931 88.429  218.347 1.00 78.58  ? ? ? ? ? ? 1083 SER A CA  1 
ATOM   6609  C  C   . SER A  1 840 ? 173.847 89.218  217.391 1.00 78.44  ? ? ? ? ? ? 1083 SER A C   1 
ATOM   6610  O  O   . SER A  1 840 ? 174.001 90.442  217.538 1.00 80.31  ? ? ? ? ? ? 1083 SER A O   1 
ATOM   6611  C  CB  . SER A  1 840 ? 173.736 87.691  219.432 1.00 78.76  ? ? ? ? ? ? 1083 SER A CB  1 
ATOM   6612  O  OG  . SER A  1 840 ? 174.617 86.724  218.875 1.00 76.70  ? ? ? ? ? ? 1083 SER A OG  1 
ATOM   6613  N  N   . LEU A  1 841 ? 174.437 88.540  216.409 1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A N   1 
ATOM   6614  C  CA  . LEU A  1 841 ? 175.445 89.177  215.566 1.00 76.27  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A CA  1 
ATOM   6615  C  C   . LEU A  1 841 ? 174.926 90.274  214.633 1.00 76.91  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A C   1 
ATOM   6616  O  O   . LEU A  1 841 ? 175.677 91.182  214.252 1.00 77.83  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A O   1 
ATOM   6617  C  CB  . LEU A  1 841 ? 176.215 88.118  214.762 1.00 73.92  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A CB  1 
ATOM   6618  C  CG  . LEU A  1 841 ? 177.315 87.431  215.564 1.00 73.77  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A CG  1 
ATOM   6619  C  CD1 . LEU A  1 841 ? 178.296 86.767  214.606 1.00 71.89  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A CD1 1 
ATOM   6620  C  CD2 . LEU A  1 841 ? 178.014 88.494  216.479 1.00 76.25  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A CD2 1 
ATOM   6621  N  N   . VAL A  1 842 ? 173.654 90.172  214.248 1.00 76.51  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL A N   1 
ATOM   6622  C  CA  . VAL A  1 842 ? 173.052 91.121  213.286 1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL A CA  1 
ATOM   6623  C  C   . VAL A  1 842 ? 172.151 92.094  213.976 1.00 79.24  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL A C   1 
ATOM   6624  O  O   . VAL A  1 842 ? 172.227 93.303  213.714 1.00 80.79  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL A O   1 
ATOM   6625  C  CB  . VAL A  1 842 ? 172.115 90.473  212.226 1.00 75.28  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL A CB  1 
ATOM   6626  C  CG1 . VAL A  1 842 ? 172.879 89.545  211.334 1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL A CG1 1 
ATOM   6627  C  CG2 . VAL A  1 842 ? 170.906 89.788  212.903 1.00 75.18  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL A CG2 1 
ATOM   6628  N  N   . ASN A  1 843 ? 171.260 91.569  214.826 1.00 79.47  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A N   1 
ATOM   6629  C  CA  . ASN A  1 843 ? 170.375 92.472  215.568 1.00 81.72  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A CA  1 
ATOM   6630  C  C   . ASN A  1 843 ? 170.557 92.519  217.160 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A C   1 
ATOM   6631  O  O   . ASN A  1 843 ? 169.781 91.867  217.890 1.00 83.48  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A O   1 
ATOM   6632  C  CB  . ASN A  1 843 ? 168.909 92.292  215.083 1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A CB  1 
ATOM   6633  C  CG  . ASN A  1 843 ? 168.112 93.627  215.084 1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A CG  1 
ATOM   6634  O  OD1 . ASN A  1 843 ? 168.685 94.733  215.200 1.00 85.13  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A OD1 1 
ATOM   6635  N  ND2 . ASN A  1 843 ? 166.782 93.520  214.981 1.00 83.70  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A ND2 1 
ATOM   6636  N  N   . PRO A  1 844 ? 171.591 93.277  217.689 1.00 84.93  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A N   1 
ATOM   6637  C  CA  . PRO A  1 844 ? 171.933 93.241  219.135 1.00 86.48  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A CA  1 
ATOM   6638  C  C   . PRO A  1 844 ? 171.506 94.454  220.013 1.00 89.42  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A C   1 
ATOM   6639  O  O   . PRO A  1 844 ? 170.388 94.457  220.583 1.00 90.32  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A O   1 
ATOM   6640  C  CB  . PRO A  1 844 ? 173.486 93.078  219.134 1.00 86.05  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A CB  1 
ATOM   6641  C  CG  . PRO A  1 844 ? 173.942 93.436  217.687 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A CG  1 
ATOM   6642  C  CD  . PRO A  1 844 ? 172.684 93.941  216.945 1.00 84.96  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A CD  1 
ATOM   6643  O  OXT . PRO A  1 844 ? 172.248 95.450  220.230 1.00 91.11  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A OXT 1 
ATOM   6644  N  N   . TYR B  1 5   ? 225.935 -47.214 222.267 1.00 131.34 ? ? ? ? ? ? 248  TYR B N   1 
ATOM   6645  C  CA  . TYR B  1 5   ? 225.594 -45.915 222.741 1.00 129.12 ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CA  1 
ATOM   6646  C  C   . TYR B  1 5   ? 226.099 -44.788 221.860 1.00 124.07 ? ? ? ? ? ? 248  TYR B C   1 
ATOM   6647  O  O   . TYR B  1 5   ? 225.614 -43.613 221.924 1.00 121.52 ? ? ? ? ? ? 248  TYR B O   1 
ATOM   6648  C  CB  . TYR B  1 5   ? 226.030 -45.469 224.158 1.00 130.99 ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CB  1 
ATOM   6649  C  CG  . TYR B  1 5   ? 225.950 -46.580 225.131 1.00 136.19 ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CG  1 
ATOM   6650  C  CD1 . TYR B  1 5   ? 224.826 -46.716 225.941 1.00 139.02 ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CD1 1 
ATOM   6651  C  CD2 . TYR B  1 5   ? 227.004 -47.512 225.252 1.00 138.51 ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CD2 1 
ATOM   6652  C  CE1 . TYR B  1 5   ? 224.752 -47.742 226.848 1.00 144.02 ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CE1 1 
ATOM   6653  C  CE2 . TYR B  1 5   ? 226.934 -48.536 226.158 1.00 143.52 ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CE2 1 
ATOM   6654  C  CZ  . TYR B  1 5   ? 225.801 -48.643 226.946 1.00 146.24 ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CZ  1 
ATOM   6655  O  OH  . TYR B  1 5   ? 225.684 -49.663 227.850 1.00 151.41 ? ? ? ? ? ? 248  TYR B OH  1 
ATOM   6656  N  N   . ASN B  1 6   ? 227.142 -45.203 221.116 1.00 123.05 ? ? ? ? ? ? 249  ASN B N   1 
ATOM   6657  C  CA  . ASN B  1 6   ? 227.880 -44.329 220.146 1.00 118.51 ? ? ? ? ? ? 249  ASN B CA  1 
ATOM   6658  C  C   . ASN B  1 6   ? 226.988 -43.935 218.964 1.00 115.50 ? ? ? ? ? ? 249  ASN B C   1 
ATOM   6659  O  O   . ASN B  1 6   ? 227.274 -42.981 218.361 1.00 111.86 ? ? ? ? ? ? 249  ASN B O   1 
ATOM   6660  C  CB  . ASN B  1 6   ? 229.134 -45.027 219.696 1.00 118.85 ? ? ? ? ? ? 249  ASN B CB  1 
ATOM   6661  C  CG  . ASN B  1 6   ? 230.508 -44.631 220.602 1.00 119.29 ? ? ? ? ? ? 249  ASN B CG  1 
ATOM   6662  O  OD1 . ASN B  1 6   ? 230.485 -43.695 221.551 1.00 119.02 ? ? ? ? ? ? 249  ASN B OD1 1 
ATOM   6663  N  ND2 . ASN B  1 6   ? 231.664 -45.371 220.301 1.00 120.21 ? ? ? ? ? ? 249  ASN B ND2 1 
ATOM   6664  N  N   . GLN B  1 7   ? 225.927 -44.709 218.715 1.00 117.44 ? ? ? ? ? ? 250  GLN B N   1 
ATOM   6665  C  CA  . GLN B  1 7   ? 224.787 -44.256 217.902 1.00 115.31 ? ? ? ? ? ? 250  GLN B CA  1 
ATOM   6666  C  C   . GLN B  1 7   ? 224.570 -42.771 218.072 1.00 112.13 ? ? ? ? ? ? 250  GLN B C   1 
ATOM   6667  O  O   . GLN B  1 7   ? 224.777 -42.195 219.166 1.00 112.80 ? ? ? ? ? ? 250  GLN B O   1 
ATOM   6668  C  CB  . GLN B  1 7   ? 223.493 -44.778 218.561 1.00 118.62 ? ? ? ? ? ? 250  GLN B CB  1 
ATOM   6669  C  CG  . GLN B  1 7   ? 222.958 -46.208 218.238 1.00 121.99 ? ? ? ? ? ? 250  GLN B CG  1 
ATOM   6670  C  CD  . GLN B  1 7   ? 221.480 -46.143 218.743 1.00 123.75 ? ? ? ? ? ? 250  GLN B CD  1 
ATOM   6671  O  OE1 . GLN B  1 7   ? 220.585 -46.727 218.105 1.00 124.67 ? ? ? ? ? ? 250  GLN B OE1 1 
ATOM   6672  N  NE2 . GLN B  1 7   ? 221.611 -45.261 220.034 1.00 123.95 ? ? ? ? ? ? 250  GLN B NE2 1 
ATOM   6673  N  N   . VAL B  1 8   ? 224.001 -42.174 217.034 1.00 109.08 ? ? ? ? ? ? 251  VAL B N   1 
ATOM   6674  C  CA  . VAL B  1 8   ? 223.637 -40.775 217.112 1.00 106.20 ? ? ? ? ? ? 251  VAL B CA  1 
ATOM   6675  C  C   . VAL B  1 8   ? 222.460 -40.621 218.082 1.00 108.41 ? ? ? ? ? ? 251  VAL B C   1 
ATOM   6676  O  O   . VAL B  1 8   ? 221.626 -41.513 218.213 1.00 111.23 ? ? ? ? ? ? 251  VAL B O   1 
ATOM   6677  C  CB  . VAL B  1 8   ? 223.258 -40.219 215.709 1.00 102.64 ? ? ? ? ? ? 251  VAL B CB  1 
ATOM   6678  C  CG1 . VAL B  1 8   ? 221.831 -40.654 215.330 1.00 103.87 ? ? ? ? ? ? 251  VAL B CG1 1 
ATOM   6679  C  CG2 . VAL B  1 8   ? 223.369 -38.678 215.667 1.00 99.14  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B CG2 1 
ATOM   6680  N  N   . TYR B  1 9   ? 222.415 -39.482 218.767 1.00 107.24 ? ? ? ? ? ? 252  TYR B N   1 
ATOM   6681  C  CA  . TYR B  1 9   ? 221.310 -39.174 219.643 1.00 109.02 ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CA  1 
ATOM   6682  C  C   . TYR B  1 9   ? 220.029 -39.146 218.849 1.00 108.28 ? ? ? ? ? ? 252  TYR B C   1 
ATOM   6683  O  O   . TYR B  1 9   ? 218.979 -39.492 219.372 1.00 110.83 ? ? ? ? ? ? 252  TYR B O   1 
ATOM   6684  C  CB  . TYR B  1 9   ? 221.504 -37.817 220.335 1.00 107.42 ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CB  1 
ATOM   6685  C  CG  . TYR B  1 9   ? 220.246 -37.336 221.061 1.00 108.79 ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CG  1 
ATOM   6686  C  CD1 . TYR B  1 9   ? 219.881 -37.876 222.295 1.00 112.77 ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CD1 1 
ATOM   6687  C  CD2 . TYR B  1 9   ? 219.421 -36.352 220.498 1.00 106.24 ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CD2 1 
ATOM   6688  C  CE1 . TYR B  1 9   ? 218.741 -37.447 222.946 1.00 114.14 ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CE1 1 
ATOM   6689  C  CE2 . TYR B  1 9   ? 218.275 -35.926 221.145 1.00 107.60 ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CE2 1 
ATOM   6690  C  CZ  . TYR B  1 9   ? 217.941 -36.474 222.360 1.00 111.51 ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CZ  1 
ATOM   6691  O  OH  . TYR B  1 9   ? 216.806 -36.014 222.977 1.00 112.86 ? ? ? ? ? ? 252  TYR B OH  1 
ATOM   6692  N  N   . SER B  1 10  ? 220.128 -38.714 217.592 1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 253  SER B N   1 
ATOM   6693  C  CA  . SER B  1 10  ? 218.959 -38.428 216.726 1.00 103.56 ? ? ? ? ? ? 253  SER B CA  1 
ATOM   6694  C  C   . SER B  1 10  ? 219.378 -37.964 215.312 1.00 99.77  ? ? ? ? ? ? 253  SER B C   1 
ATOM   6695  O  O   . SER B  1 10  ? 220.302 -37.140 215.142 1.00 97.09  ? ? ? ? ? ? 253  SER B O   1 
ATOM   6696  C  CB  . SER B  1 10  ? 218.031 -37.386 217.378 1.00 103.32 ? ? ? ? ? ? 253  SER B CB  1 
ATOM   6697  O  OG  . SER B  1 10  ? 217.208 -36.751 216.388 1.00 100.93 ? ? ? ? ? ? 253  SER B OG  1 
ATOM   6698  N  N   . THR B  1 11  ? 218.699 -38.481 214.294 1.00 99.68  ? ? ? ? ? ? 254  THR B N   1 
ATOM   6699  C  CA  . THR B  1 11  ? 219.179 -38.252 212.943 1.00 96.63  ? ? ? ? ? ? 254  THR B CA  1 
ATOM   6700  C  C   . THR B  1 11  ? 218.898 -36.842 212.374 1.00 93.07  ? ? ? ? ? ? 254  THR B C   1 
ATOM   6701  O  O   . THR B  1 11  ? 219.102 -36.615 211.187 1.00 90.67  ? ? ? ? ? ? 254  THR B O   1 
ATOM   6702  C  CB  . THR B  1 11  ? 218.744 -39.374 211.967 1.00 97.88  ? ? ? ? ? ? 254  THR B CB  1 
ATOM   6703  O  OG1 . THR B  1 11  ? 217.598 -38.960 211.219 1.00 96.85  ? ? ? ? ? ? 254  THR B OG1 1 
ATOM   6704  C  CG2 . THR B  1 11  ? 218.440 -40.628 212.725 1.00 102.07 ? ? ? ? ? ? 254  THR B CG2 1 
ATOM   6705  N  N   . ASP B  1 12  ? 218.475 -35.891 213.206 1.00 92.83  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B N   1 
ATOM   6706  C  CA  . ASP B  1 12  ? 218.302 -34.512 212.715 1.00 89.57  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B CA  1 
ATOM   6707  C  C   . ASP B  1 12  ? 219.611 -33.862 212.328 1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B C   1 
ATOM   6708  O  O   . ASP B  1 12  ? 220.697 -34.257 212.823 1.00 87.39  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B O   1 
ATOM   6709  C  CB  . ASP B  1 12  ? 217.612 -33.628 213.747 1.00 90.16  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B CB  1 
ATOM   6710  C  CG  . ASP B  1 12  ? 216.275 -34.151 214.099 1.00 92.85  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B CG  1 
ATOM   6711  O  OD1 . ASP B  1 12  ? 215.786 -34.921 213.257 1.00 93.39  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B OD1 1 
ATOM   6712  O  OD2 . ASP B  1 12  ? 215.720 -33.843 215.183 1.00 94.59  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B OD2 1 
ATOM   6713  N  N   . ALA B  1 13  ? 219.498 -32.866 211.438 1.00 83.68  ? ? ? ? ? ? 256  ALA B N   1 
ATOM   6714  C  CA  . ALA B  1 13  ? 220.576 -31.920 211.216 1.00 80.89  ? ? ? ? ? ? 256  ALA B CA  1 
ATOM   6715  C  C   . ALA B  1 13  ? 221.056 -31.529 212.621 1.00 82.02  ? ? ? ? ? ? 256  ALA B C   1 
ATOM   6716  O  O   . ALA B  1 13  ? 222.258 -31.726 213.000 1.00 82.12  ? ? ? ? ? ? 256  ALA B O   1 
ATOM   6717  C  CB  . ALA B  1 13  ? 220.064 -30.681 210.451 1.00 78.12  ? ? ? ? ? ? 256  ALA B CB  1 
ATOM   6718  N  N   . ALA B  1 14  ? 220.084 -30.992 213.403 1.00 83.09  ? ? ? ? ? ? 257  ALA B N   1 
ATOM   6719  C  CA  . ALA B  1 14  ? 220.384 -30.618 214.791 1.00 84.56  ? ? ? ? ? ? 257  ALA B CA  1 
ATOM   6720  C  C   . ALA B  1 14  ? 221.580 -31.418 215.394 1.00 86.06  ? ? ? ? ? ? 257  ALA B C   1 
ATOM   6721  O  O   . ALA B  1 14  ? 222.487 -30.851 216.043 1.00 85.68  ? ? ? ? ? ? 257  ALA B O   1 
ATOM   6722  C  CB  . ALA B  1 14  ? 219.050 -30.758 215.740 1.00 87.43  ? ? ? ? ? ? 257  ALA B CB  1 
ATOM   6723  N  N   . ASN B  1 15  ? 221.597 -32.734 215.171 1.00 87.90  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B N   1 
ATOM   6724  C  CA  . ASN B  1 15  ? 222.527 -33.566 215.925 1.00 90.08  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B CA  1 
ATOM   6725  C  C   . ASN B  1 15  ? 224.002 -33.562 215.458 1.00 88.35  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B C   1 
ATOM   6726  O  O   . ASN B  1 15  ? 224.876 -34.206 216.101 1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B O   1 
ATOM   6727  C  CB  . ASN B  1 15  ? 221.970 -34.986 216.125 1.00 93.42  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B CB  1 
ATOM   6728  C  CG  . ASN B  1 15  ? 221.124 -35.091 217.377 1.00 96.48  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B CG  1 
ATOM   6729  O  OD1 . ASN B  1 15  ? 220.008 -34.551 217.431 1.00 96.36  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B OD1 1 
ATOM   6730  N  ND2 . ASN B  1 15  ? 221.654 -35.778 218.402 1.00 99.39  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B ND2 1 
ATOM   6731  N  N   . PHE B  1 16  ? 224.297 -32.826 214.378 1.00 85.00  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B N   1 
ATOM   6732  C  CA  . PHE B  1 16  ? 225.701 -32.768 213.898 1.00 83.31  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CA  1 
ATOM   6733  C  C   . PHE B  1 16  ? 226.215 -31.379 213.558 1.00 80.11  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B C   1 
ATOM   6734  O  O   . PHE B  1 16  ? 225.436 -30.444 213.384 1.00 78.71  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B O   1 
ATOM   6735  C  CB  . PHE B  1 16  ? 225.912 -33.634 212.656 1.00 82.70  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CB  1 
ATOM   6736  C  CG  . PHE B  1 16  ? 225.228 -34.962 212.712 1.00 85.62  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CG  1 
ATOM   6737  C  CD1 . PHE B  1 16  ? 225.958 -36.125 212.521 1.00 87.16  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CD1 1 
ATOM   6738  C  CD2 . PHE B  1 16  ? 223.846 -35.039 212.931 1.00 86.92  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CD2 1 
ATOM   6739  C  CE1 . PHE B  1 16  ? 225.345 -37.325 212.536 1.00 89.92  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CE1 1 
ATOM   6740  C  CE2 . PHE B  1 16  ? 223.203 -36.258 212.965 1.00 89.73  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CE2 1 
ATOM   6741  C  CZ  . PHE B  1 16  ? 223.957 -37.404 212.761 1.00 91.24  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CZ  1 
ATOM   6742  N  N   . GLU B  1 17  ? 227.539 -31.258 213.450 1.00 79.09  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B N   1 
ATOM   6743  C  CA  . GLU B  1 17  ? 228.161 -30.082 212.807 1.00 75.86  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CA  1 
ATOM   6744  C  C   . GLU B  1 17  ? 228.420 -30.459 211.369 1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B C   1 
ATOM   6745  O  O   . GLU B  1 17  ? 229.403 -31.166 211.070 1.00 74.36  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B O   1 
ATOM   6746  C  CB  . GLU B  1 17  ? 229.497 -29.743 213.458 1.00 75.86  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CB  1 
ATOM   6747  C  CG  . GLU B  1 17  ? 229.515 -30.057 214.904 1.00 78.83  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CG  1 
ATOM   6748  C  CD  . GLU B  1 17  ? 230.890 -29.883 215.486 1.00 79.13  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CD  1 
ATOM   6749  O  OE1 . GLU B  1 17  ? 231.915 -30.296 214.851 1.00 78.34  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B OE1 1 
ATOM   6750  O  OE2 . GLU B  1 17  ? 230.939 -29.335 216.605 1.00 80.34  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B OE2 1 
ATOM   6751  N  N   . HIS B  1 18  ? 227.525 -30.023 210.491 1.00 72.47  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B N   1 
ATOM   6752  C  CA  . HIS B  1 18  ? 227.632 -30.425 209.115 1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B CA  1 
ATOM   6753  C  C   . HIS B  1 18  ? 227.993 -29.216 208.305 1.00 67.92  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B C   1 
ATOM   6754  O  O   . HIS B  1 18  ? 228.046 -28.105 208.824 1.00 66.96  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B O   1 
ATOM   6755  C  CB  . HIS B  1 18  ? 226.316 -31.002 208.627 1.00 72.02  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B CB  1 
ATOM   6756  C  CG  . HIS B  1 18  ? 225.147 -30.092 208.820 1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B CG  1 
ATOM   6757  N  ND1 . HIS B  1 18  ? 224.668 -29.749 210.068 1.00 72.96  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B ND1 1 
ATOM   6758  C  CD2 . HIS B  1 18  ? 224.339 -29.478 207.920 1.00 69.81  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B CD2 1 
ATOM   6759  C  CE1 . HIS B  1 18  ? 223.618 -28.958 209.932 1.00 72.20  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B CE1 1 
ATOM   6760  N  NE2 . HIS B  1 18  ? 223.398 -28.779 208.636 1.00 70.29  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B NE2 1 
ATOM   6761  N  N   . VAL B  1 19  ? 228.257 -29.423 207.028 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 262  VAL B N   1 
ATOM   6762  C  CA  . VAL B  1 19  ? 228.395 -28.303 206.133 1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 262  VAL B CA  1 
ATOM   6763  C  C   . VAL B  1 19  ? 227.440 -28.551 204.978 1.00 63.09  ? ? ? ? ? ? 262  VAL B C   1 
ATOM   6764  O  O   . VAL B  1 19  ? 227.556 -29.587 204.284 1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 262  VAL B O   1 
ATOM   6765  C  CB  . VAL B  1 19  ? 229.859 -28.120 205.716 1.00 62.19  ? ? ? ? ? ? 262  VAL B CB  1 
ATOM   6766  C  CG1 . VAL B  1 19  ? 230.000 -27.315 204.399 1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 262  VAL B CG1 1 
ATOM   6767  C  CG2 . VAL B  1 19  ? 230.579 -27.428 206.842 1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 262  VAL B CG2 1 
ATOM   6768  N  N   . ASP B  1 20  ? 226.482 -27.623 204.808 1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B N   1 
ATOM   6769  C  CA  . ASP B  1 20  ? 225.422 -27.800 203.831 1.00 61.88  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B CA  1 
ATOM   6770  C  C   . ASP B  1 20  ? 224.967 -29.272 203.879 1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B C   1 
ATOM   6771  O  O   . ASP B  1 20  ? 224.933 -29.970 202.852 1.00 64.45  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B O   1 
ATOM   6772  C  CB  . ASP B  1 20  ? 225.928 -27.450 202.438 1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B CB  1 
ATOM   6773  C  CG  . ASP B  1 20  ? 226.203 -25.962 202.264 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B CG  1 
ATOM   6774  O  OD1 . ASP B  1 20  ? 225.235 -25.259 201.928 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B OD1 1 
ATOM   6775  O  OD2 . ASP B  1 20  ? 227.370 -25.495 202.406 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B OD2 1 
ATOM   6776  N  N   . HIS B  1 21  ? 224.648 -29.750 205.075 1.00 66.61  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B N   1 
ATOM   6777  C  CA  . HIS B  1 21  ? 224.138 -31.100 205.211 1.00 69.25  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B CA  1 
ATOM   6778  C  C   . HIS B  1 21  ? 225.087 -32.252 204.793 1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B C   1 
ATOM   6779  O  O   . HIS B  1 21  ? 224.635 -33.371 204.521 1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B O   1 
ATOM   6780  C  CB  . HIS B  1 21  ? 222.772 -31.205 204.511 1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B CB  1 
ATOM   6781  C  CG  . HIS B  1 21  ? 221.660 -30.535 205.268 1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B CG  1 
ATOM   6782  N  ND1 . HIS B  1 21  ? 220.991 -29.428 204.784 1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B ND1 1 
ATOM   6783  C  CD2 . HIS B  1 21  ? 221.098 -30.816 206.472 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B CD2 1 
ATOM   6784  C  CE1 . HIS B  1 21  ? 220.063 -29.057 205.652 1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B CE1 1 
ATOM   6785  N  NE2 . HIS B  1 21  ? 220.107 -29.885 206.685 1.00 71.90  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B NE2 1 
ATOM   6786  N  N   . TYR B  1 22  ? 226.393 -32.002 204.801 1.00 68.94  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B N   1 
ATOM   6787  C  CA  . TYR B  1 22  ? 227.366 -33.060 204.530 1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CA  1 
ATOM   6788  C  C   . TYR B  1 22  ? 228.308 -33.273 205.714 1.00 71.21  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B C   1 
ATOM   6789  O  O   . TYR B  1 22  ? 228.437 -32.391 206.554 1.00 70.62  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B O   1 
ATOM   6790  C  CB  . TYR B  1 22  ? 228.161 -32.699 203.290 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CB  1 
ATOM   6791  C  CG  . TYR B  1 22  ? 227.388 -32.890 202.006 1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CG  1 
ATOM   6792  C  CD1 . TYR B  1 22  ? 227.280 -34.152 201.438 1.00 68.88  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CD1 1 
ATOM   6793  C  CD2 . TYR B  1 22  ? 226.785 -31.810 201.346 1.00 64.93  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CD2 1 
ATOM   6794  C  CE1 . TYR B  1 22  ? 226.590 -34.343 200.266 1.00 68.61  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CE1 1 
ATOM   6795  C  CE2 . TYR B  1 22  ? 226.081 -31.997 200.165 1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CE2 1 
ATOM   6796  C  CZ  . TYR B  1 22  ? 225.985 -33.276 199.639 1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CZ  1 
ATOM   6797  O  OH  . TYR B  1 22  ? 225.308 -33.515 198.469 1.00 66.50  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B OH  1 
ATOM   6798  N  N   . LEU B  1 23  ? 228.966 -34.420 205.815 1.00 73.11  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B N   1 
ATOM   6799  C  CA  . LEU B  1 23  ? 229.886 -34.568 206.933 1.00 74.37  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B CA  1 
ATOM   6800  C  C   . LEU B  1 23  ? 231.349 -34.553 206.514 1.00 73.25  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B C   1 
ATOM   6801  O  O   . LEU B  1 23  ? 231.735 -35.159 205.518 1.00 73.05  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B O   1 
ATOM   6802  C  CB  . LEU B  1 23  ? 229.574 -35.814 207.755 1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B CB  1 
ATOM   6803  C  CG  . LEU B  1 23  ? 228.156 -35.988 208.328 1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B CG  1 
ATOM   6804  C  CD1 . LEU B  1 23  ? 227.912 -37.477 208.669 1.00 83.22  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B CD1 1 
ATOM   6805  C  CD2 . LEU B  1 23  ? 227.856 -35.081 209.541 1.00 79.72  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B CD2 1 
ATOM   6806  N  N   . THR B  1 24  ? 232.164 -33.848 207.290 1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 267  THR B N   1 
ATOM   6807  C  CA  . THR B  1 24  ? 233.606 -33.738 207.024 1.00 71.71  ? ? ? ? ? ? 267  THR B CA  1 
ATOM   6808  C  C   . THR B  1 24  ? 234.436 -34.505 208.035 1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 267  THR B C   1 
ATOM   6809  O  O   . THR B  1 24  ? 233.986 -34.775 209.158 1.00 76.44  ? ? ? ? ? ? 267  THR B O   1 
ATOM   6810  C  CB  . THR B  1 24  ? 234.054 -32.323 207.209 1.00 69.35  ? ? ? ? ? ? 267  THR B CB  1 
ATOM   6811  O  OG1 . THR B  1 24  ? 234.330 -32.117 208.608 1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 267  THR B OG1 1 
ATOM   6812  C  CG2 . THR B  1 24  ? 232.951 -31.388 206.791 1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 267  THR B CG2 1 
ATOM   6813  N  N   . ALA B  1 25  ? 235.671 -34.807 207.658 1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 268  ALA B N   1 
ATOM   6814  C  CA  . ALA B  1 25  ? 236.518 -35.621 208.509 1.00 76.67  ? ? ? ? ? ? 268  ALA B CA  1 
ATOM   6815  C  C   . ALA B  1 25  ? 236.694 -34.970 209.866 1.00 77.37  ? ? ? ? ? ? 268  ALA B C   1 
ATOM   6816  O  O   . ALA B  1 25  ? 237.184 -35.603 210.784 1.00 79.92  ? ? ? ? ? ? 268  ALA B O   1 
ATOM   6817  C  CB  . ALA B  1 25  ? 237.861 -35.877 207.865 1.00 76.12  ? ? ? ? ? ? 268  ALA B CB  1 
ATOM   6818  N  N   . GLU B  1 26  ? 236.286 -33.705 209.993 1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B N   1 
ATOM   6819  C  CA  . GLU B  1 26  ? 236.427 -33.005 211.268 1.00 75.97  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B CA  1 
ATOM   6820  C  C   . GLU B  1 26  ? 235.131 -32.789 211.966 1.00 76.89  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B C   1 
ATOM   6821  O  O   . GLU B  1 26  ? 235.099 -32.134 212.996 1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B O   1 
ATOM   6822  C  CB  . GLU B  1 26  ? 237.141 -31.681 211.105 1.00 73.36  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B CB  1 
ATOM   6823  C  CG  . GLU B  1 26  ? 238.648 -31.896 211.197 1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B CG  1 
ATOM   6824  C  CD  . GLU B  1 26  ? 239.455 -30.662 210.837 1.00 71.16  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B CD  1 
ATOM   6825  O  OE1 . GLU B  1 26  ? 239.219 -30.013 209.767 1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B OE1 1 
ATOM   6826  O  OE2 . GLU B  1 26  ? 240.364 -30.383 211.647 1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B OE2 1 
ATOM   6827  N  N   . SER B  1 27  ? 234.066 -33.355 211.414 1.00 77.21  ? ? ? ? ? ? 270  SER B N   1 
ATOM   6828  C  CA  . SER B  1 27  ? 232.745 -33.289 212.069 1.00 78.45  ? ? ? ? ? ? 270  SER B CA  1 
ATOM   6829  C  C   . SER B  1 27  ? 232.740 -33.915 213.501 1.00 81.94  ? ? ? ? ? ? 270  SER B C   1 
ATOM   6830  O  O   . SER B  1 27  ? 233.598 -34.751 213.837 1.00 83.86  ? ? ? ? ? ? 270  SER B O   1 
ATOM   6831  C  CB  . SER B  1 27  ? 231.685 -33.905 211.155 1.00 78.42  ? ? ? ? ? ? 270  SER B CB  1 
ATOM   6832  O  OG  . SER B  1 27  ? 231.632 -33.174 209.932 1.00 75.29  ? ? ? ? ? ? 270  SER B OG  1 
ATOM   6833  N  N   . TRP B  1 28  ? 231.822 -33.423 214.352 1.00 82.76  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B N   1 
ATOM   6834  C  CA  . TRP B  1 28  ? 231.671 -33.911 215.741 1.00 86.17  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CA  1 
ATOM   6835  C  C   . TRP B  1 28  ? 230.171 -34.039 215.914 1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B C   1 
ATOM   6836  O  O   . TRP B  1 28  ? 229.379 -33.483 215.115 1.00 85.02  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B O   1 
ATOM   6837  C  CB  . TRP B  1 28  ? 232.157 -32.836 216.775 1.00 86.05  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CB  1 
ATOM   6838  C  CG  . TRP B  1 28  ? 233.605 -32.864 217.249 1.00 86.68  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CG  1 
ATOM   6839  C  CD1 . TRP B  1 28  ? 234.739 -32.867 216.475 1.00 85.01  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CD1 1 
ATOM   6840  C  CD2 . TRP B  1 28  ? 234.029 -32.867 218.678 1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CD2 1 
ATOM   6841  N  NE1 . TRP B  1 28  ? 235.858 -32.883 217.273 1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B NE1 1 
ATOM   6842  C  CE2 . TRP B  1 28  ? 235.450 -32.888 218.643 1.00 89.21  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CE2 1 
ATOM   6843  C  CE3 . TRP B  1 28  ? 233.331 -32.692 219.998 1.00 91.99  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CE3 1 
ATOM   6844  C  CZ2 . TRP B  1 28  ? 236.211 -32.909 219.887 1.00 91.76  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CZ2 1 
ATOM   6845  C  CZ3 . TRP B  1 28  ? 234.086 -32.385 221.240 1.00 94.01  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CZ3 1 
ATOM   6846  C  CH2 . TRP B  1 28  ? 235.515 -32.578 221.169 1.00 94.01  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CH2 1 
ATOM   6847  N  N   . TYR B  1 29  ? 229.746 -34.694 216.982 1.00 90.53  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B N   1 
ATOM   6848  C  CA  . TYR B  1 29  ? 228.312 -34.800 217.155 1.00 91.59  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CA  1 
ATOM   6849  C  C   . TYR B  1 29  ? 227.888 -35.258 218.535 1.00 95.30  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B C   1 
ATOM   6850  O  O   . TYR B  1 29  ? 228.704 -35.313 219.507 1.00 97.05  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B O   1 
ATOM   6851  C  CB  . TYR B  1 29  ? 227.781 -35.818 216.158 1.00 91.90  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CB  1 
ATOM   6852  C  CG  . TYR B  1 29  ? 228.149 -37.205 216.614 1.00 95.34  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CG  1 
ATOM   6853  C  CD1 . TYR B  1 29  ? 227.192 -38.020 217.250 1.00 98.63  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CD1 1 
ATOM   6854  C  CD2 . TYR B  1 29  ? 229.462 -37.678 216.481 1.00 95.55  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CD2 1 
ATOM   6855  C  CE1 . TYR B  1 29  ? 227.509 -39.291 217.700 1.00 102.04 ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CE1 1 
ATOM   6856  C  CE2 . TYR B  1 29  ? 229.800 -38.945 216.924 1.00 98.92  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CE2 1 
ATOM   6857  C  CZ  . TYR B  1 29  ? 228.815 -39.757 217.540 1.00 102.22 ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CZ  1 
ATOM   6858  O  OH  . TYR B  1 29  ? 229.116 -41.028 218.000 1.00 105.84 ? ? ? ? ? ? 272  TYR B OH  1 
ATOM   6859  N  N   . ARG B  1 30  ? 226.596 -35.639 218.553 1.00 96.64  ? ? ? ? ? ? 273  ARG B N   1 
ATOM   6860  C  CA  . ARG B  1 30  ? 225.855 -36.043 219.751 1.00 100.18 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B CA  1 
ATOM   6861  C  C   . ARG B  1 30  ? 225.344 -37.478 219.709 1.00 103.22 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B C   1 
ATOM   6862  O  O   . ARG B  1 30  ? 224.341 -37.786 219.077 1.00 103.11 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B O   1 
ATOM   6863  C  CB  . ARG B  1 30  ? 224.661 -35.091 219.989 1.00 99.44  ? ? ? ? ? ? 273  ARG B CB  1 
ATOM   6864  C  CG  . ARG B  1 30  ? 223.779 -35.442 221.256 1.00 103.23 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B CG  1 
ATOM   6865  C  CD  . ARG B  1 30  ? 223.486 -34.082 221.999 1.00 102.44 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B CD  1 
ATOM   6866  N  NE  . ARG B  1 30  ? 222.429 -34.226 222.993 1.00 105.50 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B NE  1 
ATOM   6867  C  CZ  . ARG B  1 30  ? 221.190 -33.779 222.798 1.00 105.03 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B CZ  1 
ATOM   6868  N  NH1 . ARG B  1 30  ? 220.846 -33.162 221.658 1.00 101.68 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B NH1 1 
ATOM   6869  N  NH2 . ARG B  1 30  ? 220.294 -33.944 223.750 1.00 108.05 ? ? ? ? ? ? 273  ARG B NH2 1 
ATOM   6870  N  N   . PRO B  1 31  ? 226.033 -38.361 220.410 1.00 106.16 ? ? ? ? ? ? 274  PRO B N   1 
ATOM   6871  C  CA  . PRO B  1 31  ? 225.637 -39.757 220.655 1.00 109.86 ? ? ? ? ? ? 274  PRO B CA  1 
ATOM   6872  C  C   . PRO B  1 31  ? 224.810 -40.015 221.995 1.00 113.70 ? ? ? ? ? ? 274  PRO B C   1 
ATOM   6873  O  O   . PRO B  1 31  ? 223.840 -39.220 222.274 1.00 113.09 ? ? ? ? ? ? 274  PRO B O   1 
ATOM   6874  C  CB  . PRO B  1 31  ? 227.000 -40.507 220.669 1.00 110.92 ? ? ? ? ? ? 274  PRO B CB  1 
ATOM   6875  C  CG  . PRO B  1 31  ? 227.998 -39.485 221.124 1.00 109.22 ? ? ? ? ? ? 274  PRO B CG  1 
ATOM   6876  C  CD  . PRO B  1 31  ? 227.467 -38.119 220.686 1.00 105.59 ? ? ? ? ? ? 274  PRO B CD  1 
ATOM   6877  N  N   . SER B  1 125 ? 246.247 -38.403 204.761 1.00 77.78  ? ? ? ? ? ? 368  SER B N   1 
ATOM   6878  C  CA  . SER B  1 125 ? 246.562 -38.177 203.355 1.00 75.70  ? ? ? ? ? ? 368  SER B CA  1 
ATOM   6879  C  C   . SER B  1 125 ? 245.386 -37.734 202.475 1.00 73.56  ? ? ? ? ? ? 368  SER B C   1 
ATOM   6880  O  O   . SER B  1 125 ? 245.489 -36.772 201.752 1.00 70.85  ? ? ? ? ? ? 368  SER B O   1 
ATOM   6881  C  CB  . SER B  1 125 ? 247.269 -39.390 202.740 1.00 77.77  ? ? ? ? ? ? 368  SER B CB  1 
ATOM   6882  O  OG  . SER B  1 125 ? 247.986 -39.006 201.561 1.00 75.86  ? ? ? ? ? ? 368  SER B OG  1 
ATOM   6883  N  N   . ALA B  1 126 ? 244.278 -38.449 202.487 1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 369  ALA B N   1 
ATOM   6884  C  CA  . ALA B  1 126 ? 243.091 -37.940 201.799 1.00 72.98  ? ? ? ? ? ? 369  ALA B CA  1 
ATOM   6885  C  C   . ALA B  1 126 ? 242.563 -36.665 202.486 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 369  ALA B C   1 
ATOM   6886  O  O   . ALA B  1 126 ? 241.606 -36.033 201.998 1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 369  ALA B O   1 
ATOM   6887  C  CB  . ALA B  1 126 ? 242.004 -39.005 201.706 1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 369  ALA B CB  1 
ATOM   6888  N  N   . TRP B  1 127 ? 243.199 -36.272 203.595 1.00 71.55  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B N   1 
ATOM   6889  C  CA  . TRP B  1 127 ? 242.841 -35.010 204.262 1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CA  1 
ATOM   6890  C  C   . TRP B  1 127 ? 243.983 -34.001 204.284 1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B C   1 
ATOM   6891  O  O   . TRP B  1 127 ? 244.139 -33.230 205.223 1.00 67.91  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B O   1 
ATOM   6892  C  CB  . TRP B  1 127 ? 242.345 -35.299 205.655 1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CB  1 
ATOM   6893  C  CG  . TRP B  1 127 ? 241.263 -36.282 205.572 1.00 73.81  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CG  1 
ATOM   6894  C  CD1 . TRP B  1 127 ? 240.303 -36.364 204.597 1.00 72.78  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CD1 1 
ATOM   6895  C  CD2 . TRP B  1 127 ? 241.014 -37.358 206.474 1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CD2 1 
ATOM   6896  N  NE1 . TRP B  1 127 ? 239.458 -37.426 204.846 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B NE1 1 
ATOM   6897  C  CE2 . TRP B  1 127 ? 239.873 -38.057 205.992 1.00 77.94  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CE2 1 
ATOM   6898  C  CE3 . TRP B  1 127 ? 241.636 -37.806 207.648 1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CE3 1 
ATOM   6899  C  CZ2 . TRP B  1 127 ? 239.342 -39.174 206.651 1.00 81.17  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CZ2 1 
ATOM   6900  C  CZ3 . TRP B  1 127 ? 241.097 -38.924 208.298 1.00 82.89  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CZ3 1 
ATOM   6901  C  CH2 . TRP B  1 127 ? 239.967 -39.584 207.798 1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CH2 1 
ATOM   6902  N  N   . ASN B  1 128 ? 244.705 -33.957 203.172 1.00 66.87  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B N   1 
ATOM   6903  C  CA  . ASN B  1 128 ? 246.086 -33.523 203.122 1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B CA  1 
ATOM   6904  C  C   . ASN B  1 128 ? 246.307 -32.887 201.786 1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B C   1 
ATOM   6905  O  O   . ASN B  1 128 ? 245.532 -33.137 200.838 1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B O   1 
ATOM   6906  C  CB  . ASN B  1 128 ? 246.968 -34.764 203.093 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B CB  1 
ATOM   6907  C  CG  . ASN B  1 128 ? 247.975 -34.804 204.197 1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B CG  1 
ATOM   6908  O  OD1 . ASN B  1 128 ? 248.179 -33.838 204.906 1.00 69.51  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B OD1 1 
ATOM   6909  N  ND2 . ASN B  1 128 ? 248.605 -35.946 204.360 1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B ND2 1 
ATOM   6910  N  N   . SER B  1 129 ? 247.382 -32.104 201.686 1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 372  SER B N   1 
ATOM   6911  C  CA  . SER B  1 129 ? 247.812 -31.579 200.404 1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 372  SER B CA  1 
ATOM   6912  C  C   . SER B  1 129 ? 248.240 -32.726 199.484 1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 372  SER B C   1 
ATOM   6913  O  O   . SER B  1 129 ? 248.239 -32.595 198.249 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 372  SER B O   1 
ATOM   6914  C  CB  . SER B  1 129 ? 248.937 -30.587 200.616 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 372  SER B CB  1 
ATOM   6915  O  OG  . SER B  1 129 ? 248.425 -29.566 201.443 1.00 58.44  ? ? ? ? ? ? 372  SER B OG  1 
ATOM   6916  N  N   . ASP B  1 130 ? 248.561 -33.880 200.072 1.00 64.36  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B N   1 
ATOM   6917  C  CA  . ASP B  1 130 ? 248.847 -35.039 199.227 1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B CA  1 
ATOM   6918  C  C   . ASP B  1 130 ? 247.787 -35.310 198.174 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B C   1 
ATOM   6919  O  O   . ASP B  1 130 ? 248.084 -35.356 196.996 1.00 64.35  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B O   1 
ATOM   6920  C  CB  . ASP B  1 130 ? 249.093 -36.256 200.070 1.00 69.02  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B CB  1 
ATOM   6921  C  CG  . ASP B  1 130 ? 250.389 -36.158 200.764 1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B CG  1 
ATOM   6922  O  OD1 . ASP B  1 130 ? 251.098 -35.137 200.516 1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B OD1 1 
ATOM   6923  O  OD2 . ASP B  1 130 ? 250.691 -37.077 201.539 1.00 72.69  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B OD2 1 
ATOM   6924  N  N   . SER B  1 131 ? 246.545 -35.469 198.582 1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 374  SER B N   1 
ATOM   6925  C  CA  . SER B  1 131 ? 245.525 -35.746 197.586 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 374  SER B CA  1 
ATOM   6926  C  C   . SER B  1 131 ? 245.332 -34.638 196.530 1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 374  SER B C   1 
ATOM   6927  O  O   . SER B  1 131 ? 244.738 -34.900 195.480 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 374  SER B O   1 
ATOM   6928  C  CB  . SER B  1 131 ? 244.203 -36.060 198.275 1.00 66.04  ? ? ? ? ? ? 374  SER B CB  1 
ATOM   6929  O  OG  . SER B  1 131 ? 244.100 -35.313 199.474 1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 374  SER B OG  1 
ATOM   6930  N  N   . GLU B  1 132 ? 245.811 -33.420 196.795 1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B N   1 
ATOM   6931  C  CA  . GLU B  1 132 ? 245.567 -32.274 195.901 1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B CA  1 
ATOM   6932  C  C   . GLU B  1 132 ? 246.614 -32.129 194.782 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B C   1 
ATOM   6933  O  O   . GLU B  1 132 ? 246.530 -31.227 193.938 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B O   1 
ATOM   6934  C  CB  . GLU B  1 132 ? 245.502 -30.971 196.722 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B CB  1 
ATOM   6935  C  CG  . GLU B  1 132 ? 244.312 -30.935 197.700 1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B CG  1 
ATOM   6936  C  CD  . GLU B  1 132 ? 244.251 -29.679 198.621 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B CD  1 
ATOM   6937  O  OE1 . GLU B  1 132 ? 245.143 -28.783 198.506 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B OE1 1 
ATOM   6938  O  OE2 . GLU B  1 132 ? 243.293 -29.596 199.453 1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B OE2 1 
ATOM   6939  N  N   . LYS B  1 133 ? 247.622 -33.000 194.798 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B N   1 
ATOM   6940  C  CA  . LYS B  1 133 ? 248.681 -32.939 193.805 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B CA  1 
ATOM   6941  C  C   . LYS B  1 133 ? 248.225 -33.661 192.551 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B C   1 
ATOM   6942  O  O   . LYS B  1 133 ? 247.157 -34.262 192.537 1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B O   1 
ATOM   6943  C  CB  . LYS B  1 133 ? 249.933 -33.620 194.329 1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B CB  1 
ATOM   6944  C  CG  . LYS B  1 133 ? 250.643 -32.922 195.486 1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B CG  1 
ATOM   6945  C  CD  . LYS B  1 133 ? 251.999 -33.596 195.802 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B CD  1 
ATOM   6946  C  CE  . LYS B  1 133 ? 252.442 -33.247 197.220 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B CE  1 
ATOM   6947  N  NZ  . LYS B  1 133 ? 253.777 -33.807 197.546 1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B NZ  1 
ATOM   6948  N  N   . PRO B  1 134 ? 249.014 -33.581 191.475 1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 377  PRO B N   1 
ATOM   6949  C  CA  . PRO B  1 134 ? 250.203 -32.726 191.338 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 377  PRO B CA  1 
ATOM   6950  C  C   . PRO B  1 134 ? 249.859 -31.257 191.421 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 377  PRO B C   1 
ATOM   6951  O  O   . PRO B  1 134 ? 248.812 -30.850 190.920 1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 377  PRO B O   1 
ATOM   6952  C  CB  . PRO B  1 134 ? 250.715 -33.031 189.916 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 377  PRO B CB  1 
ATOM   6953  C  CG  . PRO B  1 134 ? 249.638 -33.837 189.247 1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 377  PRO B CG  1 
ATOM   6954  C  CD  . PRO B  1 134 ? 248.884 -34.535 190.363 1.00 59.33  ? ? ? ? ? ? 377  PRO B CD  1 
ATOM   6955  N  N   . PHE B  1 135 ? 250.727 -30.454 192.030 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B N   1 
ATOM   6956  C  CA  . PHE B  1 135 ? 250.515 -29.001 192.045 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CA  1 
ATOM   6957  C  C   . PHE B  1 135 ? 250.677 -28.440 190.637 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B C   1 
ATOM   6958  O  O   . PHE B  1 135 ? 250.957 -29.192 189.719 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B O   1 
ATOM   6959  C  CB  . PHE B  1 135 ? 251.496 -28.322 192.998 1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CB  1 
ATOM   6960  C  CG  . PHE B  1 135 ? 251.330 -28.739 194.446 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CG  1 
ATOM   6961  C  CD1 . PHE B  1 135 ? 252.437 -28.997 195.247 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CD1 1 
ATOM   6962  C  CD2 . PHE B  1 135 ? 250.067 -28.874 195.002 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CD2 1 
ATOM   6963  C  CE1 . PHE B  1 135 ? 252.271 -29.370 196.572 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CE1 1 
ATOM   6964  C  CE2 . PHE B  1 135 ? 249.903 -29.243 196.333 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CE2 1 
ATOM   6965  C  CZ  . PHE B  1 135 ? 251.000 -29.486 197.118 1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CZ  1 
ATOM   6966  N  N   . ASP B  1 136 ? 250.482 -27.136 190.456 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B N   1 
ATOM   6967  C  CA  . ASP B  1 136 ? 250.780 -26.485 189.169 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B CA  1 
ATOM   6968  C  C   . ASP B  1 136 ? 251.265 -25.069 189.415 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B C   1 
ATOM   6969  O  O   . ASP B  1 136 ? 251.462 -24.661 190.560 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B O   1 
ATOM   6970  C  CB  . ASP B  1 136 ? 249.591 -26.517 188.212 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B CB  1 
ATOM   6971  C  CG  . ASP B  1 136 ? 248.295 -25.991 188.842 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B CG  1 
ATOM   6972  O  OD1 . ASP B  1 136 ? 247.550 -26.833 189.446 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B OD1 1 
ATOM   6973  O  OD2 . ASP B  1 136 ? 248.009 -24.750 188.707 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B OD2 1 
ATOM   6974  N  N   . ASP B  1 137 ? 251.486 -24.304 188.363 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B N   1 
ATOM   6975  C  CA  . ASP B  1 137 ? 252.152 -23.016 188.568 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B CA  1 
ATOM   6976  C  C   . ASP B  1 137 ? 251.201 -21.868 188.910 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B C   1 
ATOM   6977  O  O   . ASP B  1 137 ? 251.594 -20.706 188.809 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B O   1 
ATOM   6978  C  CB  . ASP B  1 137 ? 252.931 -22.635 187.335 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B CB  1 
ATOM   6979  C  CG  . ASP B  1 137 ? 252.019 -22.340 186.171 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B CG  1 
ATOM   6980  O  OD1 . ASP B  1 137 ? 250.749 -22.451 186.300 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B OD1 1 
ATOM   6981  O  OD2 . ASP B  1 137 ? 252.577 -21.975 185.120 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B OD2 1 
ATOM   6982  N  N   . HIS B  1 138 ? 249.956 -22.167 189.276 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B N   1 
ATOM   6983  C  CA  . HIS B  1 138 ? 249.111 -21.188 189.989 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B CA  1 
ATOM   6984  C  C   . HIS B  1 138 ? 249.944 -20.569 191.124 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B C   1 
ATOM   6985  O  O   . HIS B  1 138 ? 250.831 -21.234 191.672 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B O   1 
ATOM   6986  C  CB  . HIS B  1 138 ? 247.835 -21.875 190.545 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B CB  1 
ATOM   6987  C  CG  . HIS B  1 138 ? 246.890 -20.949 191.261 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B CG  1 
ATOM   6988  N  ND1 . HIS B  1 138 ? 247.164 -20.412 192.504 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B ND1 1 
ATOM   6989  C  CD2 . HIS B  1 138 ? 245.661 -20.488 190.915 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B CD2 1 
ATOM   6990  C  CE1 . HIS B  1 138 ? 246.156 -19.643 192.881 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B CE1 1 
ATOM   6991  N  NE2 . HIS B  1 138 ? 245.228 -19.674 191.937 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B NE2 1 
ATOM   6992  N  N   . LEU B  1 139 ? 249.675 -19.313 191.472 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B N   1 
ATOM   6993  C  CA  . LEU B  1 139 ? 250.468 -18.616 192.493 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B CA  1 
ATOM   6994  C  C   . LEU B  1 139 ? 250.431 -19.235 193.881 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B C   1 
ATOM   6995  O  O   . LEU B  1 139 ? 251.303 -18.957 194.686 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B O   1 
ATOM   6996  C  CB  . LEU B  1 139 ? 250.029 -17.153 192.602 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B CB  1 
ATOM   6997  C  CG  . LEU B  1 139 ? 250.801 -16.137 191.760 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B CG  1 
ATOM   6998  C  CD1 . LEU B  1 139 ? 250.089 -14.808 191.748 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B CD1 1 
ATOM   6999  C  CD2 . LEU B  1 139 ? 252.237 -15.997 192.290 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B CD2 1 
ATOM   7000  N  N   . GLN B  1 140 ? 249.394 -20.028 194.154 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B N   1 
ATOM   7001  C  CA  . GLN B  1 140 ? 249.239 -20.721 195.411 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B CA  1 
ATOM   7002  C  C   . GLN B  1 140 ? 249.126 -22.220 195.222 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B C   1 
ATOM   7003  O  O   . GLN B  1 140 ? 248.585 -22.921 196.076 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B O   1 
ATOM   7004  C  CB  . GLN B  1 140 ? 248.029 -20.221 196.125 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B CB  1 
ATOM   7005  C  CG  . GLN B  1 140 ? 248.245 -18.883 196.669 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B CG  1 
ATOM   7006  C  CD  . GLN B  1 140 ? 246.956 -18.181 196.949 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B CD  1 
ATOM   7007  O  OE1 . GLN B  1 140 ? 246.014 -18.261 196.170 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B OE1 1 
ATOM   7008  N  NE2 . GLN B  1 140 ? 246.896 -17.485 198.072 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B NE2 1 
ATOM   7009  N  N   . LYS B  1 141 ? 249.609 -22.679 194.065 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B N   1 
ATOM   7010  C  CA  . LYS B  1 141 ? 250.008 -24.078 193.782 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B CA  1 
ATOM   7011  C  C   . LYS B  1 141 ? 248.965 -24.795 192.959 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B C   1 
ATOM   7012  O  O   . LYS B  1 141 ? 249.244 -25.805 192.317 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B O   1 
ATOM   7013  C  CB  . LYS B  1 141 ? 250.387 -24.855 195.050 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B CB  1 
ATOM   7014  C  CG  . LYS B  1 141 ? 251.411 -24.112 195.864 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B CG  1 
ATOM   7015  C  CD  . LYS B  1 141 ? 252.153 -25.022 196.827 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B CD  1 
ATOM   7016  C  CE  . LYS B  1 141 ? 253.589 -25.162 196.296 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B CE  1 
ATOM   7017  N  NZ  . LYS B  1 141 ? 254.569 -25.848 197.214 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B NZ  1 
ATOM   7018  N  N   . GLY B  1 142 ? 247.761 -24.246 192.966 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 385  GLY B N   1 
ATOM   7019  C  CA  . GLY B  1 142 ? 246.672 -24.887 192.276 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 385  GLY B CA  1 
ATOM   7020  C  C   . GLY B  1 142 ? 245.334 -24.288 192.611 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 385  GLY B C   1 
ATOM   7021  O  O   . GLY B  1 142 ? 245.152 -23.669 193.671 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 385  GLY B O   1 
ATOM   7022  N  N   . ALA B  1 143 ? 244.388 -24.480 191.698 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 386  ALA B N   1 
ATOM   7023  C  CA  . ALA B  1 143 ? 243.027 -24.078 191.975 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 386  ALA B CA  1 
ATOM   7024  C  C   . ALA B  1 143 ? 241.994 -25.210 191.806 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 386  ALA B C   1 
ATOM   7025  O  O   . ALA B  1 143 ? 242.248 -26.258 191.185 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 386  ALA B O   1 
ATOM   7026  C  CB  . ALA B  1 143 ? 242.678 -22.901 191.136 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 386  ALA B CB  1 
ATOM   7027  N  N   . LEU B  1 144 ? 240.827 -24.974 192.400 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B N   1 
ATOM   7028  C  CA  . LEU B  1 144 ? 239.653 -25.799 192.187 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B CA  1 
ATOM   7029  C  C   . LEU B  1 144 ? 238.641 -25.045 191.330 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B C   1 
ATOM   7030  O  O   . LEU B  1 144 ? 238.416 -23.839 191.536 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B O   1 
ATOM   7031  C  CB  . LEU B  1 144 ? 239.031 -26.134 193.532 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B CB  1 
ATOM   7032  C  CG  . LEU B  1 144 ? 239.966 -26.879 194.461 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B CG  1 
ATOM   7033  C  CD1 . LEU B  1 144 ? 239.365 -26.915 195.842 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B CD1 1 
ATOM   7034  C  CD2 . LEU B  1 144 ? 240.232 -28.256 193.878 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B CD2 1 
ATOM   7035  N  N   . LEU B  1 145 ? 238.034 -25.735 190.365 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B N   1 
ATOM   7036  C  CA  . LEU B  1 145 ? 236.912 -25.153 189.614 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B CA  1 
ATOM   7037  C  C   . LEU B  1 145 ? 235.577 -25.750 190.072 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B C   1 
ATOM   7038  O  O   . LEU B  1 145 ? 235.438 -27.019 190.216 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B O   1 
ATOM   7039  C  CB  . LEU B  1 145 ? 237.092 -25.411 188.144 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B CB  1 
ATOM   7040  C  CG  . LEU B  1 145 ? 235.962 -25.017 187.236 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B CG  1 
ATOM   7041  C  CD1 . LEU B  1 145 ? 235.961 -23.525 187.111 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B CD1 1 
ATOM   7042  C  CD2 . LEU B  1 145 ? 236.175 -25.721 185.891 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B CD2 1 
ATOM   7043  N  N   . TYR B  1 146 ? 234.594 -24.860 190.314 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B N   1 
ATOM   7044  C  CA  . TYR B  1 146 ? 233.257 -25.317 190.735 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CA  1 
ATOM   7045  C  C   . TYR B  1 146 ? 232.405 -25.753 189.565 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B C   1 
ATOM   7046  O  O   . TYR B  1 146 ? 232.384 -25.084 188.509 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B O   1 
ATOM   7047  C  CB  . TYR B  1 146 ? 232.523 -24.289 191.567 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CB  1 
ATOM   7048  C  CG  . TYR B  1 146 ? 233.350 -23.742 192.693 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CG  1 
ATOM   7049  C  CD1 . TYR B  1 146 ? 234.342 -24.507 193.303 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CD1 1 
ATOM   7050  C  CD2 . TYR B  1 146 ? 233.135 -22.457 193.154 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CD2 1 
ATOM   7051  C  CE1 . TYR B  1 146 ? 235.089 -23.998 194.321 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CE1 1 
ATOM   7052  C  CE2 . TYR B  1 146 ? 233.866 -21.943 194.163 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CE2 1 
ATOM   7053  C  CZ  . TYR B  1 146 ? 234.835 -22.715 194.737 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CZ  1 
ATOM   7054  O  OH  . TYR B  1 146 ? 235.547 -22.148 195.733 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B OH  1 
ATOM   7055  N  N   . SER B  1 147 ? 231.746 -26.903 189.773 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 390  SER B N   1 
ATOM   7056  C  CA  . SER B  1 147 ? 230.875 -27.539 188.786 1.00 49.66  ? ? ? ? ? ? 390  SER B CA  1 
ATOM   7057  C  C   . SER B  1 147 ? 229.654 -26.712 188.563 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 390  SER B C   1 
ATOM   7058  O  O   . SER B  1 147 ? 229.042 -26.252 189.522 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 390  SER B O   1 
ATOM   7059  C  CB  . SER B  1 147 ? 230.414 -28.901 189.251 1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 390  SER B CB  1 
ATOM   7060  O  OG  . SER B  1 147 ? 231.295 -29.862 188.739 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 390  SER B OG  1 
ATOM   7061  N  N   . ASN B  1 148 ? 229.293 -26.522 187.299 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B N   1 
ATOM   7062  C  CA  . ASN B  1 148 ? 228.144 -25.703 186.995 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B CA  1 
ATOM   7063  C  C   . ASN B  1 148 ? 226.846 -26.441 187.293 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B C   1 
ATOM   7064  O  O   . ASN B  1 148 ? 225.870 -25.809 187.657 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B O   1 
ATOM   7065  C  CB  . ASN B  1 148 ? 228.191 -25.253 185.542 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B CB  1 
ATOM   7066  C  CG  . ASN B  1 148 ? 228.807 -23.873 185.382 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B CG  1 
ATOM   7067  O  OD1 . ASN B  1 148 ? 229.445 -23.344 186.303 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B OD1 1 
ATOM   7068  N  ND2 . ASN B  1 148 ? 228.602 -23.274 184.216 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B ND2 1 
ATOM   7069  N  N   . ASN B  1 149 ? 226.853 -27.776 187.142 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B N   1 
ATOM   7070  C  CA  . ASN B  1 149 ? 225.669 -28.643 187.406 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B CA  1 
ATOM   7071  C  C   . ASN B  1 149 ? 225.946 -29.863 188.255 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B C   1 
ATOM   7072  O  O   . ASN B  1 149 ? 226.247 -30.933 187.714 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B O   1 
ATOM   7073  C  CB  . ASN B  1 149 ? 224.986 -29.133 186.112 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B CB  1 
ATOM   7074  C  CG  . ASN B  1 149 ? 224.367 -27.992 185.336 1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B CG  1 
ATOM   7075  O  OD1 . ASN B  1 149 ? 223.234 -28.084 184.858 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B OD1 1 
ATOM   7076  N  ND2 . ASN B  1 149 ? 225.106 -26.881 185.230 1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B ND2 1 
ATOM   7077  N  N   . SER B  1 150 ? 225.818 -29.711 189.572 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 393  SER B N   1 
ATOM   7078  C  CA  . SER B  1 150 ? 225.829 -30.869 190.438 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 393  SER B CA  1 
ATOM   7079  C  C   . SER B  1 150 ? 224.527 -31.013 191.215 1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 393  SER B C   1 
ATOM   7080  O  O   . SER B  1 150 ? 224.126 -30.075 191.904 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 393  SER B O   1 
ATOM   7081  C  CB  . SER B  1 150 ? 227.005 -30.803 191.392 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 393  SER B CB  1 
ATOM   7082  O  OG  . SER B  1 150 ? 227.216 -32.094 191.907 1.00 59.49  ? ? ? ? ? ? 393  SER B OG  1 
ATOM   7083  N  N   . LYS B  1 151 ? 223.871 -32.177 191.086 1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B N   1 
ATOM   7084  C  CA  . LYS B  1 151 ? 222.800 -32.604 192.033 1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B CA  1 
ATOM   7085  C  C   . LYS B  1 151 ? 223.214 -32.492 193.497 1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B C   1 
ATOM   7086  O  O   . LYS B  1 151 ? 222.439 -32.008 194.301 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B O   1 
ATOM   7087  C  CB  . LYS B  1 151 ? 222.314 -34.040 191.769 1.00 66.38  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B CB  1 
ATOM   7088  C  CG  . LYS B  1 151 ? 220.912 -34.108 191.101 1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B CG  1 
ATOM   7089  C  CD  . LYS B  1 151 ? 220.962 -33.897 189.558 1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B CD  1 
ATOM   7090  C  CE  . LYS B  1 151 ? 221.061 -35.254 188.781 1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B CE  1 
ATOM   7091  N  NZ  . LYS B  1 151 ? 222.038 -35.072 187.608 1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B NZ  1 
ATOM   7092  N  N   . LEU B  1 152 ? 224.438 -32.918 193.822 1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B N   1 
ATOM   7093  C  CA  . LEU B  1 152 ? 224.985 -32.857 195.193 1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B CA  1 
ATOM   7094  C  C   . LEU B  1 152 ? 225.102 -31.451 195.800 1.00 61.39  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B C   1 
ATOM   7095  O  O   . LEU B  1 152 ? 224.948 -31.264 197.017 1.00 61.88  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B O   1 
ATOM   7096  C  CB  . LEU B  1 152 ? 226.361 -33.528 195.238 1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B CB  1 
ATOM   7097  C  CG  . LEU B  1 152 ? 226.373 -34.986 194.825 1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B CG  1 
ATOM   7098  C  CD1 . LEU B  1 152 ? 227.772 -35.357 194.455 1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B CD1 1 
ATOM   7099  C  CD2 . LEU B  1 152 ? 225.859 -35.849 195.962 1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B CD2 1 
ATOM   7100  N  N   . THR B  1 153 ? 225.409 -30.474 194.959 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 396  THR B N   1 
ATOM   7101  C  CA  . THR B  1 153 ? 225.577 -29.103 195.433 1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 396  THR B CA  1 
ATOM   7102  C  C   . THR B  1 153 ? 224.897 -28.089 194.525 1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 396  THR B C   1 
ATOM   7103  O  O   . THR B  1 153 ? 225.560 -27.175 193.999 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 396  THR B O   1 
ATOM   7104  C  CB  . THR B  1 153 ? 227.055 -28.686 195.498 1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 396  THR B CB  1 
ATOM   7105  O  OG1 . THR B  1 153 ? 227.746 -29.196 194.345 1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 396  THR B OG1 1 
ATOM   7106  C  CG2 . THR B  1 153 ? 227.693 -29.198 196.772 1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 396  THR B CG2 1 
ATOM   7107  N  N   . SER B  1 154 ? 223.580 -28.231 194.361 1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 397  SER B N   1 
ATOM   7108  C  CA  . SER B  1 154 ? 222.841 -27.376 193.429 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 397  SER B CA  1 
ATOM   7109  C  C   . SER B  1 154 ? 222.828 -25.909 193.829 1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 397  SER B C   1 
ATOM   7110  O  O   . SER B  1 154 ? 222.789 -25.054 192.961 1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 397  SER B O   1 
ATOM   7111  C  CB  . SER B  1 154 ? 221.424 -27.920 193.157 1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 397  SER B CB  1 
ATOM   7112  O  OG  . SER B  1 154 ? 220.596 -27.781 194.295 1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 397  SER B OG  1 
ATOM   7113  N  N   . GLN B  1 155 ? 222.874 -25.613 195.122 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B N   1 
ATOM   7114  C  CA  . GLN B  1 155 ? 222.871 -24.216 195.543 1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B CA  1 
ATOM   7115  C  C   . GLN B  1 155 ? 224.150 -23.527 195.004 1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B C   1 
ATOM   7116  O  O   . GLN B  1 155 ? 224.322 -22.303 195.033 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B O   1 
ATOM   7117  C  CB  . GLN B  1 155 ? 222.693 -24.071 197.071 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B CB  1 
ATOM   7118  C  CG  . GLN B  1 155 ? 224.008 -23.890 197.875 1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B CG  1 
ATOM   7119  C  CD  . GLN B  1 155 ? 224.932 -25.168 197.891 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B CD  1 
ATOM   7120  O  OE1 . GLN B  1 155 ? 224.465 -26.287 197.561 1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B OE1 1 
ATOM   7121  N  NE2 . GLN B  1 155 ? 226.236 -24.999 198.295 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B NE2 1 
ATOM   7122  N  N   . ALA B  1 156 ? 225.055 -24.326 194.474 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 399  ALA B N   1 
ATOM   7123  C  CA  . ALA B  1 156 ? 226.320 -23.778 194.037 1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 399  ALA B CA  1 
ATOM   7124  C  C   . ALA B  1 156 ? 226.405 -23.788 192.536 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 399  ALA B C   1 
ATOM   7125  O  O   . ALA B  1 156 ? 227.440 -23.431 191.981 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 399  ALA B O   1 
ATOM   7126  C  CB  . ALA B  1 156 ? 227.448 -24.587 194.620 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 399  ALA B CB  1 
ATOM   7127  N  N   . ASN B  1 157 ? 225.324 -24.213 191.887 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B N   1 
ATOM   7128  C  CA  . ASN B  1 157 ? 225.264 -24.274 190.442 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B CA  1 
ATOM   7129  C  C   . ASN B  1 157 ? 225.353 -22.879 189.794 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B C   1 
ATOM   7130  O  O   . ASN B  1 157 ? 225.250 -21.856 190.476 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B O   1 
ATOM   7131  C  CB  . ASN B  1 157 ? 224.008 -25.018 190.014 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B CB  1 
ATOM   7132  C  CG  . ASN B  1 157 ? 224.180 -26.537 190.060 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B CG  1 
ATOM   7133  O  OD1 . ASN B  1 157 ? 225.272 -27.049 190.372 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B OD1 1 
ATOM   7134  N  ND2 . ASN B  1 157 ? 223.093 -27.269 189.737 1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B ND2 1 
ATOM   7135  N  N   . SER B  1 158 ? 225.596 -22.833 188.483 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 401  SER B N   1 
ATOM   7136  C  CA  . SER B  1 158 ? 225.748 -21.559 187.755 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 401  SER B CA  1 
ATOM   7137  C  C   . SER B  1 158 ? 225.485 -21.847 186.294 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 401  SER B C   1 
ATOM   7138  O  O   . SER B  1 158 ? 225.680 -22.983 185.856 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 401  SER B O   1 
ATOM   7139  C  CB  . SER B  1 158 ? 227.167 -21.009 187.906 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 401  SER B CB  1 
ATOM   7140  O  OG  . SER B  1 158 ? 227.331 -19.787 187.205 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 401  SER B OG  1 
ATOM   7141  N  N   . ASN B  1 159 ? 225.041 -20.830 185.544 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B N   1 
ATOM   7142  C  CA  . ASN B  1 159 ? 224.989 -20.942 184.067 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B CA  1 
ATOM   7143  C  C   . ASN B  1 159 ? 226.120 -20.196 183.418 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B C   1 
ATOM   7144  O  O   . ASN B  1 159 ? 226.131 -20.035 182.213 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B O   1 
ATOM   7145  C  CB  . ASN B  1 159 ? 223.660 -20.447 183.509 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B CB  1 
ATOM   7146  C  CG  . ASN B  1 159 ? 222.498 -21.277 184.001 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B CG  1 
ATOM   7147  O  OD1 . ASN B  1 159 ? 222.568 -22.510 184.007 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B OD1 1 
ATOM   7148  N  ND2 . ASN B  1 159 ? 221.438 -20.614 184.441 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B ND2 1 
ATOM   7149  N  N   . TYR B  1 160 ? 227.072 -19.783 184.246 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B N   1 
ATOM   7150  C  CA  . TYR B  1 160 ? 228.164 -18.966 183.838 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CA  1 
ATOM   7151  C  C   . TYR B  1 160 ? 229.577 -19.525 184.091 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B C   1 
ATOM   7152  O  O   . TYR B  1 160 ? 229.946 -20.573 183.540 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B O   1 
ATOM   7153  C  CB  . TYR B  1 160 ? 227.951 -17.627 184.471 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CB  1 
ATOM   7154  C  CG  . TYR B  1 160 ? 226.705 -17.071 183.865 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CG  1 
ATOM   7155  C  CD1 . TYR B  1 160 ? 226.694 -16.637 182.546 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CD1 1 
ATOM   7156  C  CD2 . TYR B  1 160 ? 225.500 -17.058 184.557 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CD2 1 
ATOM   7157  C  CE1 . TYR B  1 160 ? 225.543 -16.153 181.959 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CE1 1 
ATOM   7158  C  CE2 . TYR B  1 160 ? 224.341 -16.556 183.966 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CE2 1 
ATOM   7159  C  CZ  . TYR B  1 160 ? 224.394 -16.114 182.677 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CZ  1 
ATOM   7160  O  OH  . TYR B  1 160 ? 223.283 -15.643 182.078 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B OH  1 
ATOM   7161  N  N   . ARG B  1 161 ? 230.389 -18.823 184.877 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B N   1 
ATOM   7162  C  CA  . ARG B  1 161 ? 231.754 -19.256 185.058 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B CA  1 
ATOM   7163  C  C   . ARG B  1 161 ? 232.443 -19.462 183.724 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B C   1 
ATOM   7164  O  O   . ARG B  1 161 ? 233.209 -20.379 183.564 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B O   1 
ATOM   7165  C  CB  . ARG B  1 161 ? 231.773 -20.556 185.821 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B CB  1 
ATOM   7166  C  CG  . ARG B  1 161 ? 231.251 -20.432 187.222 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B CG  1 
ATOM   7167  C  CD  . ARG B  1 161 ? 231.456 -21.709 187.979 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B CD  1 
ATOM   7168  N  NE  . ARG B  1 161 ? 231.061 -21.536 189.361 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B NE  1 
ATOM   7169  C  CZ  . ARG B  1 161 ? 230.098 -22.243 189.957 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B CZ  1 
ATOM   7170  N  NH1 . ARG B  1 161 ? 229.437 -23.201 189.282 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B NH1 1 
ATOM   7171  N  NH2 . ARG B  1 161 ? 229.796 -22.007 191.240 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B NH2 1 
ATOM   7172  N  N   . ILE B  1 162 ? 232.155 -18.600 182.762 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B N   1 
ATOM   7173  C  CA  . ILE B  1 162 ? 232.893 -18.541 181.504 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B CA  1 
ATOM   7174  C  C   . ILE B  1 162 ? 234.288 -18.067 181.878 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B C   1 
ATOM   7175  O  O   . ILE B  1 162 ? 234.455 -16.940 182.373 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B O   1 
ATOM   7176  C  CB  . ILE B  1 162 ? 232.208 -17.536 180.525 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B CB  1 
ATOM   7177  C  CG1 . ILE B  1 162 ? 230.716 -17.884 180.427 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B CG1 1 
ATOM   7178  C  CG2 . ILE B  1 162 ? 232.868 -17.484 179.163 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B CG2 1 
ATOM   7179  C  CD1 . ILE B  1 162 ? 229.875 -17.007 179.511 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B CD1 1 
ATOM   7180  N  N   . LEU B  1 163 ? 235.283 -18.938 181.681 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B N   1 
ATOM   7181  C  CA  . LEU B  1 163 ? 236.665 -18.612 182.045 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B CA  1 
ATOM   7182  C  C   . LEU B  1 163 ? 237.420 -17.914 180.916 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B C   1 
ATOM   7183  O  O   . LEU B  1 163 ? 237.028 -18.022 179.756 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B O   1 
ATOM   7184  C  CB  . LEU B  1 163 ? 237.416 -19.872 182.421 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B CB  1 
ATOM   7185  C  CG  . LEU B  1 163 ? 236.624 -20.683 183.408 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B CG  1 
ATOM   7186  C  CD1 . LEU B  1 163 ? 237.385 -21.955 183.711 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B CD1 1 
ATOM   7187  C  CD2 . LEU B  1 163 ? 236.407 -19.830 184.642 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B CD2 1 
ATOM   7188  N  N   . ASN B  1 164 ? 238.470 -17.169 181.289 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B N   1 
ATOM   7189  C  CA  . ASN B  1 164 ? 239.543 -16.711 180.372 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B CA  1 
ATOM   7190  C  C   . ASN B  1 164 ? 239.134 -15.698 179.313 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B C   1 
ATOM   7191  O  O   . ASN B  1 164 ? 239.736 -15.655 178.221 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B O   1 
ATOM   7192  C  CB  . ASN B  1 164 ? 240.241 -17.911 179.726 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B CB  1 
ATOM   7193  C  CG  . ASN B  1 164 ? 240.848 -18.823 180.751 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B CG  1 
ATOM   7194  O  OD1 . ASN B  1 164 ? 240.696 -20.014 180.681 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B OD1 1 
ATOM   7195  N  ND2 . ASN B  1 164 ? 241.527 -18.254 181.738 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B ND2 1 
ATOM   7196  N  N   . ARG B  1 165 ? 238.100 -14.914 179.632 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B N   1 
ATOM   7197  C  CA  . ARG B  1 165 ? 237.528 -13.991 178.676 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B CA  1 
ATOM   7198  C  C   . ARG B  1 165 ? 238.264 -12.673 178.795 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B C   1 
ATOM   7199  O  O   . ARG B  1 165 ? 237.673 -11.652 179.061 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B O   1 
ATOM   7200  C  CB  . ARG B  1 165 ? 236.031 -13.857 178.933 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B CB  1 
ATOM   7201  C  CG  . ARG B  1 165 ? 235.299 -15.141 178.643 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B CG  1 
ATOM   7202  C  CD  . ARG B  1 165 ? 235.685 -15.630 177.242 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B CD  1 
ATOM   7203  N  NE  . ARG B  1 165 ? 235.010 -16.864 176.828 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B NE  1 
ATOM   7204  C  CZ  . ARG B  1 165 ? 233.881 -16.886 176.122 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B CZ  1 
ATOM   7205  N  NH1 . ARG B  1 165 ? 233.280 -15.753 175.755 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B NH1 1 
ATOM   7206  N  NH2 . ARG B  1 165 ? 233.340 -18.035 175.783 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B NH2 1 
ATOM   7207  N  N   . THR B  1 166 ? 239.577 -12.717 178.623 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 409  THR B N   1 
ATOM   7208  C  CA  . THR B  1 166 ? 240.440 -11.538 178.685 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 409  THR B CA  1 
ATOM   7209  C  C   . THR B  1 166 ? 240.117 -10.619 177.516 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 409  THR B C   1 
ATOM   7210  O  O   . THR B  1 166 ? 239.456 -11.036 176.577 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 409  THR B O   1 
ATOM   7211  C  CB  . THR B  1 166 ? 241.873 -11.993 178.496 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 409  THR B CB  1 
ATOM   7212  O  OG1 . THR B  1 166 ? 241.982 -12.650 177.227 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 409  THR B OG1 1 
ATOM   7213  C  CG2 . THR B  1 166 ? 242.232 -12.986 179.553 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 409  THR B CG2 1 
ATOM   7214  N  N   . PRO B  1 167 ? 240.590 -9.369  177.534 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 410  PRO B N   1 
ATOM   7215  C  CA  . PRO B  1 167 ? 240.359 -8.606  176.309 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 410  PRO B CA  1 
ATOM   7216  C  C   . PRO B  1 167 ? 240.683 -9.397  175.035 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 410  PRO B C   1 
ATOM   7217  O  O   . PRO B  1 167 ? 239.921 -9.366  174.081 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 410  PRO B O   1 
ATOM   7218  C  CB  . PRO B  1 167 ? 241.308 -7.429  176.461 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 410  PRO B CB  1 
ATOM   7219  C  CG  . PRO B  1 167 ? 241.465 -7.239  177.953 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 410  PRO B CG  1 
ATOM   7220  C  CD  . PRO B  1 167 ? 241.139 -8.540  178.623 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 410  PRO B CD  1 
ATOM   7221  N  N   . THR B  1 168 ? 241.799 -10.117 175.031 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 411  THR B N   1 
ATOM   7222  C  CA  . THR B  1 168 ? 242.219 -10.891 173.860 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 411  THR B CA  1 
ATOM   7223  C  C   . THR B  1 168 ? 241.205 -11.935 173.442 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 411  THR B C   1 
ATOM   7224  O  O   . THR B  1 168 ? 240.971 -12.123 172.262 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 411  THR B O   1 
ATOM   7225  C  CB  . THR B  1 168 ? 243.562 -11.589 174.114 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 411  THR B CB  1 
ATOM   7226  O  OG1 . THR B  1 168 ? 244.512 -10.598 174.504 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 411  THR B OG1 1 
ATOM   7227  C  CG2 . THR B  1 168 ? 244.077 -12.350 172.871 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 411  THR B CG2 1 
ATOM   7228  N  N   . ASN B  1 169 ? 240.599 -12.610 174.411 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 412  ASN B N   1 
ATOM   7229  C  CA  . ASN B  1 169 ? 239.807 -13.818 174.157 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 412  ASN B CA  1 
ATOM   7230  C  C   . ASN B  1 169 ? 238.373 -13.586 174.607 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 412  ASN B C   1 
ATOM   7231  O  O   . ASN B  1 169 ? 237.617 -14.519 174.880 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 412  ASN B O   1 
ATOM   7232  C  CB  . ASN B  1 169 ? 240.427 -14.951 174.981 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 412  ASN B CB  1 
ATOM   7233  C  CG  . ASN B  1 169 ? 239.935 -16.361 174.597 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 412  ASN B CG  1 
ATOM   7234  O  OD1 . ASN B  1 169 ? 239.861 -16.763 173.423 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 412  ASN B OD1 1 
ATOM   7235  N  ND2 . ASN B  1 169 ? 239.668 -17.141 175.629 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 412  ASN B ND2 1 
ATOM   7236  N  N   . GLN B  1 170 ? 237.988 -12.323 174.706 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B N   1 
ATOM   7237  C  CA  . GLN B  1 170 ? 236.708 -11.986 175.337 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B CA  1 
ATOM   7238  C  C   . GLN B  1 170 ? 235.531 -12.757 174.762 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B C   1 
ATOM   7239  O  O   . GLN B  1 170 ? 234.594 -13.110 175.486 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B O   1 
ATOM   7240  C  CB  . GLN B  1 170 ? 236.435 -10.498 175.262 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B CB  1 
ATOM   7241  C  CG  . GLN B  1 170 ? 235.191 -10.108 175.942 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B CG  1 
ATOM   7242  C  CD  . GLN B  1 170 ? 234.992 -8.621  175.939 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B CD  1 
ATOM   7243  O  OE1 . GLN B  1 170 ? 235.479 -7.930  175.030 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B OE1 1 
ATOM   7244  N  NE2 . GLN B  1 170 ? 234.285 -8.104  176.951 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B NE2 1 
ATOM   7245  N  N   . THR B  1 171 ? 235.567 -13.015 173.459 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 414  THR B N   1 
ATOM   7246  C  CA  . THR B  1 171 ? 234.502 -13.795 172.847 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 414  THR B CA  1 
ATOM   7247  C  C   . THR B  1 171 ? 234.780 -15.299 172.885 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 414  THR B C   1 
ATOM   7248  O  O   . THR B  1 171 ? 234.080 -16.024 172.234 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 414  THR B O   1 
ATOM   7249  C  CB  . THR B  1 171 ? 234.277 -13.389 171.389 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 414  THR B CB  1 
ATOM   7250  O  OG1 . THR B  1 171 ? 235.255 -14.030 170.578 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 414  THR B OG1 1 
ATOM   7251  C  CG2 . THR B  1 171 ? 234.422 -11.910 171.234 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 414  THR B CG2 1 
ATOM   7252  N  N   . GLY B  1 172 ? 235.789 -15.759 173.636 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 415  GLY B N   1 
ATOM   7253  C  CA  . GLY B  1 172 ? 236.197 -17.186 173.623 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 415  GLY B CA  1 
ATOM   7254  C  C   . GLY B  1 172 ? 237.002 -17.657 172.406 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 415  GLY B C   1 
ATOM   7255  O  O   . GLY B  1 172 ? 237.262 -18.844 172.228 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 415  GLY B O   1 
ATOM   7256  N  N   . LYS B  1 173 ? 237.367 -16.701 171.568 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 416  LYS B N   1 
ATOM   7257  C  CA  . LYS B  1 173 ? 238.200 -16.899 170.389 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 416  LYS B CA  1 
ATOM   7258  C  C   . LYS B  1 173 ? 239.254 -15.782 170.368 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 416  LYS B C   1 
ATOM   7259  O  O   . LYS B  1 173 ? 238.945 -14.610 170.651 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 416  LYS B O   1 
ATOM   7260  C  CB  . LYS B  1 173 ? 237.345 -16.817 169.108 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 416  LYS B CB  1 
ATOM   7261  C  CG  . LYS B  1 173 ? 238.106 -16.445 167.783 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 416  LYS B CG  1 
ATOM   7262  C  CD  . LYS B  1 173 ? 237.248 -16.724 166.517 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 416  LYS B CD  1 
ATOM   7263  C  CE  . LYS B  1 173 ? 237.618 -18.129 165.824 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 416  LYS B CE  1 
ATOM   7264  N  NZ  . LYS B  1 173 ? 238.759 -18.042 164.764 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 416  LYS B NZ  1 
ATOM   7265  N  N   . LYS B  1 174 ? 240.494 -16.123 170.045 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 417  LYS B N   1 
ATOM   7266  C  CA  . LYS B  1 174 ? 241.527 -15.114 170.030 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 417  LYS B CA  1 
ATOM   7267  C  C   . LYS B  1 174 ? 241.100 -14.054 169.012 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 417  LYS B C   1 
ATOM   7268  O  O   . LYS B  1 174 ? 240.748 -14.372 167.880 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 417  LYS B O   1 
ATOM   7269  C  CB  . LYS B  1 174 ? 242.869 -15.770 169.675 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 417  LYS B CB  1 
ATOM   7270  C  CG  . LYS B  1 174 ? 244.118 -14.927 169.874 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 417  LYS B CG  1 
ATOM   7271  C  CD  . LYS B  1 174 ? 245.330 -15.790 169.552 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 417  LYS B CD  1 
ATOM   7272  C  CE  . LYS B  1 174 ? 246.459 -14.936 169.082 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 417  LYS B CE  1 
ATOM   7273  N  NZ  . LYS B  1 174 ? 246.364 -13.713 169.913 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 417  LYS B NZ  1 
ATOM   7274  N  N   . ASP B  1 175 ? 241.107 -12.796 169.420 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 418  ASP B N   1 
ATOM   7275  C  CA  . ASP B  1 175 ? 240.737 -11.720 168.535 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 418  ASP B CA  1 
ATOM   7276  C  C   . ASP B  1 175 ? 241.703 -11.536 167.365 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 418  ASP B C   1 
ATOM   7277  O  O   . ASP B  1 175 ? 242.903 -11.300 167.581 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 418  ASP B O   1 
ATOM   7278  C  CB  . ASP B  1 175 ? 240.670 -10.431 169.321 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 418  ASP B CB  1 
ATOM   7279  C  CG  . ASP B  1 175 ? 239.834 -9.373  168.619 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 418  ASP B CG  1 
ATOM   7280  O  OD1 . ASP B  1 175 ? 240.023 -9.157  167.390 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 418  ASP B OD1 1 
ATOM   7281  O  OD2 . ASP B  1 175 ? 238.995 -8.760  169.315 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 418  ASP B OD2 1 
ATOM   7282  N  N   . PRO B  1 176 ? 241.181 -11.623 166.113 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 419  PRO B N   1 
ATOM   7283  C  CA  . PRO B  1 176 ? 242.006 -11.503 164.906 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 419  PRO B CA  1 
ATOM   7284  C  C   . PRO B  1 176 ? 242.567 -10.107 164.743 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 419  PRO B C   1 
ATOM   7285  O  O   . PRO B  1 176 ? 243.384 -9.867  163.881 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 419  PRO B O   1 
ATOM   7286  C  CB  . PRO B  1 176 ? 241.021 -11.791 163.764 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 419  PRO B CB  1 
ATOM   7287  C  CG  . PRO B  1 176 ? 239.728 -11.534 164.278 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 419  PRO B CG  1 
ATOM   7288  C  CD  . PRO B  1 176 ? 239.758 -11.809 165.769 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 419  PRO B CD  1 
ATOM   7289  N  N   . ARG B  1 177 ? 242.147 -9.185  165.586 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B N   1 
ATOM   7290  C  CA  . ARG B  1 177 ? 242.612 -7.818  165.445 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B CA  1 
ATOM   7291  C  C   . ARG B  1 177 ? 243.941 -7.536  166.103 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B C   1 
ATOM   7292  O  O   . ARG B  1 177 ? 244.657 -6.673  165.651 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B O   1 
ATOM   7293  C  CB  . ARG B  1 177 ? 241.585 -6.839  166.000 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B CB  1 
ATOM   7294  C  CG  . ARG B  1 177 ? 240.727 -6.273  164.917 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B CG  1 
ATOM   7295  C  CD  . ARG B  1 177 ? 239.648 -5.482  165.534 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B CD  1 
ATOM   7296  N  NE  . ARG B  1 177 ? 239.115 -6.154  166.703 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B NE  1 
ATOM   7297  C  CZ  . ARG B  1 177 ? 238.280 -5.561  167.528 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B CZ  1 
ATOM   7298  N  NH1 . ARG B  1 177 ? 237.933 -4.311  167.296 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B NH1 1 
ATOM   7299  N  NH2 . ARG B  1 177 ? 237.829 -6.202  168.577 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B NH2 1 
ATOM   7300  N  N   . TYR B  1 178 ? 244.259 -8.233  167.183 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B N   1 
ATOM   7301  C  CA  . TYR B  1 178 ? 245.425 -7.880  167.965 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CA  1 
ATOM   7302  C  C   . TYR B  1 178 ? 246.419 -8.997  167.930 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B C   1 
ATOM   7303  O  O   . TYR B  1 178 ? 246.067 -10.154 168.190 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B O   1 
ATOM   7304  C  CB  . TYR B  1 178 ? 244.981 -7.614  169.364 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CB  1 
ATOM   7305  C  CG  . TYR B  1 178 ? 243.767 -6.744  169.343 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CG  1 
ATOM   7306  C  CD1 . TYR B  1 178 ? 243.780 -5.549  168.647 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CD1 1 
ATOM   7307  C  CD2 . TYR B  1 178 ? 242.582 -7.123  169.997 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CD2 1 
ATOM   7308  C  CE1 . TYR B  1 178 ? 242.651 -4.728  168.616 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CE1 1 
ATOM   7309  C  CE2 . TYR B  1 178 ? 241.461 -6.311  169.978 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CE2 1 
ATOM   7310  C  CZ  . TYR B  1 178 ? 241.499 -5.111  169.275 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CZ  1 
ATOM   7311  O  OH  . TYR B  1 178 ? 240.386 -4.278  169.244 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B OH  1 
ATOM   7312  N  N   . THR B  1 179 ? 247.655 -8.653  167.608 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 422  THR B N   1 
ATOM   7313  C  CA  . THR B  1 179 ? 248.515 -9.641  167.037 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 422  THR B CA  1 
ATOM   7314  C  C   . THR B  1 179 ? 249.823 -9.663  167.808 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 422  THR B C   1 
ATOM   7315  O  O   . THR B  1 179 ? 250.553 -10.662 167.770 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 422  THR B O   1 
ATOM   7316  C  CB  . THR B  1 179 ? 248.758 -9.300  165.563 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 422  THR B CB  1 
ATOM   7317  O  OG1 . THR B  1 179 ? 248.537 -10.464 164.788 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 422  THR B OG1 1 
ATOM   7318  C  CG2 . THR B  1 179 ? 250.207 -8.711  165.278 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 422  THR B CG2 1 
ATOM   7319  N  N   . ALA B  1 180 ? 250.113 -8.568  168.526 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 423  ALA B N   1 
ATOM   7320  C  CA  . ALA B  1 180 ? 251.408 -8.408  169.150 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 423  ALA B CA  1 
ATOM   7321  C  C   . ALA B  1 180 ? 251.590 -9.477  170.214 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 423  ALA B C   1 
ATOM   7322  O  O   . ALA B  1 180 ? 252.674 -9.944  170.450 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 423  ALA B O   1 
ATOM   7323  C  CB  . ALA B  1 180 ? 251.526 -7.032  169.727 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 423  ALA B CB  1 
ATOM   7324  N  N   . ASP B  1 181 ? 250.524 -9.884  170.865 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B N   1 
ATOM   7325  C  CA  . ASP B  1 181 ? 250.635 -10.983 171.805 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B CA  1 
ATOM   7326  C  C   . ASP B  1 181 ? 249.958 -12.197 171.182 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B C   1 
ATOM   7327  O  O   . ASP B  1 181 ? 248.787 -12.116 170.848 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B O   1 
ATOM   7328  C  CB  . ASP B  1 181 ? 249.933 -10.614 173.104 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B CB  1 
ATOM   7329  C  CG  . ASP B  1 181 ? 249.841 -11.783 174.074 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B CG  1 
ATOM   7330  O  OD1 . ASP B  1 181 ? 250.157 -12.918 173.648 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B OD1 1 
ATOM   7331  O  OD2 . ASP B  1 181 ? 249.435 -11.571 175.254 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B OD2 1 
ATOM   7332  N  N   . ARG B  1 182 ? 250.663 -13.309 171.002 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 425  ARG B N   1 
ATOM   7333  C  CA  . ARG B  1 182 ? 250.083 -14.421 170.246 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 425  ARG B CA  1 
ATOM   7334  C  C   . ARG B  1 182 ? 249.324 -15.424 171.127 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 425  ARG B C   1 
ATOM   7335  O  O   . ARG B  1 182 ? 248.593 -16.285 170.627 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 425  ARG B O   1 
ATOM   7336  C  CB  . ARG B  1 182 ? 251.185 -15.117 169.479 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 425  ARG B CB  1 
ATOM   7337  C  CG  . ARG B  1 182 ? 252.452 -15.163 170.305 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 425  ARG B CG  1 
ATOM   7338  C  CD  . ARG B  1 182 ? 253.571 -15.775 169.527 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 425  ARG B CD  1 
ATOM   7339  N  NE  . ARG B  1 182 ? 254.295 -16.794 170.307 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 425  ARG B NE  1 
ATOM   7340  C  CZ  . ARG B  1 182 ? 255.497 -16.581 170.837 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 425  ARG B CZ  1 
ATOM   7341  N  NH1 . ARG B  1 182 ? 256.045 -15.364 170.689 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 425  ARG B NH1 1 
ATOM   7342  N  NH2 . ARG B  1 182 ? 256.150 -17.562 171.498 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 425  ARG B NH2 1 
ATOM   7343  N  N   . THR B  1 183 ? 249.487 -15.306 172.439 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 426  THR B N   1 
ATOM   7344  C  CA  . THR B  1 183 ? 248.716 -16.117 173.372 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 426  THR B CA  1 
ATOM   7345  C  C   . THR B  1 183 ? 247.281 -15.616 173.449 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 426  THR B C   1 
ATOM   7346  O  O   . THR B  1 183 ? 246.859 -14.795 172.658 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 426  THR B O   1 
ATOM   7347  C  CB  . THR B  1 183 ? 249.299 -16.031 174.758 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 426  THR B CB  1 
ATOM   7348  O  OG1 . THR B  1 183 ? 249.122 -14.699 175.254 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 426  THR B OG1 1 
ATOM   7349  C  CG2 . THR B  1 183 ? 250.737 -16.363 174.702 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 426  THR B CG2 1 
ATOM   7350  N  N   . ILE B  1 184 ? 246.509 -16.114 174.393 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 427  ILE B N   1 
ATOM   7351  C  CA  . ILE B  1 184 ? 245.149 -15.643 174.465 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 427  ILE B CA  1 
ATOM   7352  C  C   . ILE B  1 184 ? 245.125 -14.555 175.484 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 427  ILE B C   1 
ATOM   7353  O  O   . ILE B  1 184 ? 244.086 -14.215 175.982 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 427  ILE B O   1 
ATOM   7354  C  CB  . ILE B  1 184 ? 244.192 -16.710 174.944 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 427  ILE B CB  1 
ATOM   7355  C  CG1 . ILE B  1 184 ? 244.504 -16.997 176.405 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 427  ILE B CG1 1 
ATOM   7356  C  CG2 . ILE B  1 184 ? 244.262 -17.946 174.048 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 427  ILE B CG2 1 
ATOM   7357  C  CD1 . ILE B  1 184 ? 243.464 -17.757 177.104 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 427  ILE B CD1 1 
ATOM   7358  N  N   . GLY B  1 185 ? 246.274 -14.022 175.835 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 428  GLY B N   1 
ATOM   7359  C  CA  . GLY B  1 185 ? 246.269 -12.765 176.552 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 428  GLY B CA  1 
ATOM   7360  C  C   . GLY B  1 185 ? 245.856 -12.744 178.007 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 428  GLY B C   1 
ATOM   7361  O  O   . GLY B  1 185 ? 245.436 -11.707 178.512 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 428  GLY B O   1 
ATOM   7362  N  N   . GLY B  1 186 ? 246.002 -13.868 178.695 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 429  GLY B N   1 
ATOM   7363  C  CA  . GLY B  1 186 ? 245.805 -13.882 180.136 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 429  GLY B CA  1 
ATOM   7364  C  C   . GLY B  1 186 ? 245.319 -15.234 180.593 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 429  GLY B C   1 
ATOM   7365  O  O   . GLY B  1 186 ? 245.380 -16.219 179.838 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 429  GLY B O   1 
ATOM   7366  N  N   . TYR B  1 187 ? 244.847 -15.272 181.837 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B N   1 
ATOM   7367  C  CA  . TYR B  1 187 ? 244.238 -16.468 182.431 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CA  1 
ATOM   7368  C  C   . TYR B  1 187 ? 243.356 -16.126 183.660 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B C   1 
ATOM   7369  O  O   . TYR B  1 187 ? 243.454 -15.019 184.293 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B O   1 
ATOM   7370  C  CB  . TYR B  1 187 ? 245.318 -17.445 182.812 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CB  1 
ATOM   7371  C  CG  . TYR B  1 187 ? 246.365 -16.801 183.689 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CG  1 
ATOM   7372  C  CD1 . TYR B  1 187 ? 246.096 -16.525 185.018 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CD1 1 
ATOM   7373  C  CD2 . TYR B  1 187 ? 247.613 -16.472 183.197 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CD2 1 
ATOM   7374  C  CE1 . TYR B  1 187 ? 247.035 -15.953 185.836 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CE1 1 
ATOM   7375  C  CE2 . TYR B  1 187 ? 248.560 -15.897 184.009 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CE2 1 
ATOM   7376  C  CZ  . TYR B  1 187 ? 248.257 -15.633 185.333 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CZ  1 
ATOM   7377  O  OH  . TYR B  1 187 ? 249.184 -15.054 186.169 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B OH  1 
ATOM   7378  N  N   . GLU B  1 188 ? 242.483 -17.080 183.977 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B N   1 
ATOM   7379  C  CA  . GLU B  1 188 ? 241.360 -16.818 184.868 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B CA  1 
ATOM   7380  C  C   . GLU B  1 188 ? 241.734 -16.865 186.344 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B C   1 
ATOM   7381  O  O   . GLU B  1 188 ? 241.380 -15.962 187.096 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B O   1 
ATOM   7382  C  CB  . GLU B  1 188 ? 240.194 -17.772 184.561 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B CB  1 
ATOM   7383  C  CG  . GLU B  1 188 ? 238.850 -17.414 185.196 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B CG  1 
ATOM   7384  C  CD  . GLU B  1 188 ? 238.412 -16.006 184.888 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B CD  1 
ATOM   7385  O  OE1 . GLU B  1 188 ? 237.921 -15.755 183.757 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B OE1 1 
ATOM   7386  O  OE2 . GLU B  1 188 ? 238.535 -15.152 185.796 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B OE2 1 
ATOM   7387  N  N   . PHE B  1 189 ? 242.460 -17.894 186.764 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B N   1 
ATOM   7388  C  CA  . PHE B  1 189 ? 242.765 -18.063 188.172 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CA  1 
ATOM   7389  C  C   . PHE B  1 189 ? 244.098 -17.432 188.628 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B C   1 
ATOM   7390  O  O   . PHE B  1 189 ? 245.187 -17.836 188.220 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B O   1 
ATOM   7391  C  CB  . PHE B  1 189 ? 242.732 -19.544 188.509 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CB  1 
ATOM   7392  C  CG  . PHE B  1 189 ? 241.362 -20.159 188.408 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CG  1 
ATOM   7393  C  CD1 . PHE B  1 189 ? 240.511 -20.162 189.491 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CD1 1 
ATOM   7394  C  CD2 . PHE B  1 189 ? 240.931 -20.763 187.244 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CD2 1 
ATOM   7395  C  CE1 . PHE B  1 189 ? 239.266 -20.756 189.420 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CE1 1 
ATOM   7396  C  CE2 . PHE B  1 189 ? 239.667 -21.337 187.171 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CE2 1 
ATOM   7397  C  CZ  . PHE B  1 189 ? 238.842 -21.326 188.261 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CZ  1 
ATOM   7398  N  N   . LEU B  1 190 ? 244.009 -16.442 189.503 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B N   1 
ATOM   7399  C  CA  . LEU B  1 190 ? 245.192 -15.728 189.915 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B CA  1 
ATOM   7400  C  C   . LEU B  1 190 ? 245.498 -15.908 191.382 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B C   1 
ATOM   7401  O  O   . LEU B  1 190 ? 246.484 -16.546 191.738 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B O   1 
ATOM   7402  C  CB  . LEU B  1 190 ? 245.009 -14.262 189.639 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B CB  1 
ATOM   7403  C  CG  . LEU B  1 190 ? 246.181 -13.361 189.974 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B CG  1 
ATOM   7404  C  CD1 . LEU B  1 190 ? 247.216 -13.422 188.848 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B CD1 1 
ATOM   7405  C  CD2 . LEU B  1 190 ? 245.680 -11.947 190.210 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B CD2 1 
ATOM   7406  N  N   . LEU B  1 191 ? 244.664 -15.334 192.240 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B N   1 
ATOM   7407  C  CA  . LEU B  1 191 ? 244.767 -15.546 193.688 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B CA  1 
ATOM   7408  C  C   . LEU B  1 191 ? 243.429 -15.925 194.286 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B C   1 
ATOM   7409  O  O   . LEU B  1 191 ? 242.376 -15.629 193.701 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B O   1 
ATOM   7410  C  CB  . LEU B  1 191 ? 245.219 -14.280 194.379 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B CB  1 
ATOM   7411  C  CG  . LEU B  1 191 ? 246.677 -14.011 194.080 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B CG  1 
ATOM   7412  C  CD1 . LEU B  1 191 ? 247.026 -12.550 194.244 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B CD1 1 
ATOM   7413  C  CD2 . LEU B  1 191 ? 247.601 -14.908 194.907 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B CD2 1 
ATOM   7414  N  N   . ALA B  1 192 ? 243.504 -16.573 195.451 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 435  ALA B N   1 
ATOM   7415  C  CA  . ALA B  1 192 ? 242.416 -16.650 196.424 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 435  ALA B CA  1 
ATOM   7416  C  C   . ALA B  1 192 ? 241.168 -17.109 195.738 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 435  ALA B C   1 
ATOM   7417  O  O   . ALA B  1 192 ? 241.260 -17.971 194.850 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 435  ALA B O   1 
ATOM   7418  C  CB  . ALA B  1 192 ? 242.178 -15.296 197.113 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 435  ALA B CB  1 
ATOM   7419  N  N   . ASN B  1 193 ? 240.018 -16.530 196.135 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B N   1 
ATOM   7420  C  CA  . ASN B  1 193 ? 238.697 -16.898 195.624 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B CA  1 
ATOM   7421  C  C   . ASN B  1 193 ? 238.385 -16.138 194.381 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B C   1 
ATOM   7422  O  O   . ASN B  1 193 ? 238.305 -14.927 194.410 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B O   1 
ATOM   7423  C  CB  . ASN B  1 193 ? 237.662 -16.535 196.641 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B CB  1 
ATOM   7424  C  CG  . ASN B  1 193 ? 237.724 -17.403 197.841 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B CG  1 
ATOM   7425  O  OD1 . ASN B  1 193 ? 237.505 -18.597 197.743 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B OD1 1 
ATOM   7426  N  ND2 . ASN B  1 193 ? 237.980 -16.806 198.998 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B ND2 1 
ATOM   7427  N  N   . ASP B  1 194 ? 238.209 -16.852 193.282 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B N   1 
ATOM   7428  C  CA  . ASP B  1 194 ? 238.062 -16.203 191.993 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B CA  1 
ATOM   7429  C  C   . ASP B  1 194 ? 236.595 -15.882 191.703 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B C   1 
ATOM   7430  O  O   . ASP B  1 194 ? 235.802 -16.775 191.354 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B O   1 
ATOM   7431  C  CB  . ASP B  1 194 ? 238.615 -17.088 190.883 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B CB  1 
ATOM   7432  C  CG  . ASP B  1 194 ? 239.073 -16.280 189.700 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B CG  1 
ATOM   7433  O  OD1 . ASP B  1 194 ? 240.074 -15.536 189.901 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B OD1 1 
ATOM   7434  O  OD2 . ASP B  1 194 ? 238.441 -16.371 188.597 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B OD2 1 
ATOM   7435  N  N   . VAL B  1 195 ? 236.254 -14.600 191.846 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 438  VAL B N   1 
ATOM   7436  C  CA  . VAL B  1 195 ? 234.934 -14.051 191.499 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 438  VAL B CA  1 
ATOM   7437  C  C   . VAL B  1 195 ? 234.579 -14.354 190.059 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 438  VAL B C   1 
ATOM   7438  O  O   . VAL B  1 195 ? 235.399 -14.120 189.206 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 438  VAL B O   1 
ATOM   7439  C  CB  . VAL B  1 195 ? 234.977 -12.533 191.573 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 438  VAL B CB  1 
ATOM   7440  C  CG1 . VAL B  1 195 ? 233.645 -12.000 191.293 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 438  VAL B CG1 1 
ATOM   7441  C  CG2 . VAL B  1 195 ? 235.445 -12.090 192.920 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 438  VAL B CG2 1 
ATOM   7442  N  N   . ASP B  1 196 ? 233.363 -14.837 189.781 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B N   1 
ATOM   7443  C  CA  . ASP B  1 196 ? 232.933 -15.138 188.388 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B CA  1 
ATOM   7444  C  C   . ASP B  1 196 ? 232.367 -13.930 187.632 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B C   1 
ATOM   7445  O  O   . ASP B  1 196 ? 231.168 -13.744 187.559 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B O   1 
ATOM   7446  C  CB  . ASP B  1 196 ? 231.905 -16.276 188.327 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B CB  1 
ATOM   7447  C  CG  . ASP B  1 196 ? 231.397 -16.517 186.910 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B CG  1 
ATOM   7448  O  OD1 . ASP B  1 196 ? 231.902 -15.827 185.991 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B OD1 1 
ATOM   7449  O  OD2 . ASP B  1 196 ? 230.514 -17.384 186.709 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B OD2 1 
ATOM   7450  N  N   . ASN B  1 197 ? 233.232 -13.117 187.047 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B N   1 
ATOM   7451  C  CA  . ASN B  1 197 ? 232.762 -11.889 186.469 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B CA  1 
ATOM   7452  C  C   . ASN B  1 197 ? 232.052 -12.108 185.176 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B C   1 
ATOM   7453  O  O   . ASN B  1 197 ? 231.827 -11.165 184.467 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B O   1 
ATOM   7454  C  CB  . ASN B  1 197 ? 233.926 -10.970 186.222 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B CB  1 
ATOM   7455  C  CG  . ASN B  1 197 ? 234.426 -10.370 187.466 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B CG  1 
ATOM   7456  O  OD1 . ASN B  1 197 ? 235.575 -10.537 187.817 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B OD1 1 
ATOM   7457  N  ND2 . ASN B  1 197 ? 233.560 -9.684  188.175 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B ND2 1 
ATOM   7458  N  N   . SER B  1 198 ? 231.737 -13.348 184.823 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 441  SER B N   1 
ATOM   7459  C  CA  . SER B  1 198 ? 230.925 -13.567 183.612 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 441  SER B CA  1 
ATOM   7460  C  C   . SER B  1 198 ? 229.459 -13.749 184.041 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 441  SER B C   1 
ATOM   7461  O  O   . SER B  1 198 ? 228.559 -13.816 183.213 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 441  SER B O   1 
ATOM   7462  C  CB  . SER B  1 198 ? 231.427 -14.741 182.742 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 441  SER B CB  1 
ATOM   7463  O  OG  . SER B  1 198 ? 231.320 -16.007 183.378 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 441  SER B OG  1 
ATOM   7464  N  N   . ASN B  1 199 ? 229.224 -13.808 185.346 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B N   1 
ATOM   7465  C  CA  . ASN B  1 199 ? 227.878 -13.901 185.845 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B CA  1 
ATOM   7466  C  C   . ASN B  1 199 ? 227.220 -12.558 185.791 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B C   1 
ATOM   7467  O  O   . ASN B  1 199 ? 227.671 -11.649 186.498 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B O   1 
ATOM   7468  C  CB  . ASN B  1 199 ? 227.903 -14.279 187.301 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B CB  1 
ATOM   7469  C  CG  . ASN B  1 199 ? 226.519 -14.446 187.878 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B CG  1 
ATOM   7470  O  OD1 . ASN B  1 199 ? 225.687 -13.577 187.808 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B OD1 1 
ATOM   7471  N  ND2 . ASN B  1 199 ? 226.278 -15.576 188.452 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B ND2 1 
ATOM   7472  N  N   . PRO B  1 200 ? 226.114 -12.432 185.010 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 443  PRO B N   1 
ATOM   7473  C  CA  . PRO B  1 200 ? 225.429 -11.135 184.877 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 443  PRO B CA  1 
ATOM   7474  C  C   . PRO B  1 200 ? 225.032 -10.459 186.236 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 443  PRO B C   1 
ATOM   7475  O  O   . PRO B  1 200 ? 225.016 -9.240  186.353 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 443  PRO B O   1 
ATOM   7476  C  CB  . PRO B  1 200 ? 224.207 -11.490 184.016 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 443  PRO B CB  1 
ATOM   7477  C  CG  . PRO B  1 200 ? 224.569 -12.758 183.324 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 443  PRO B CG  1 
ATOM   7478  C  CD  . PRO B  1 200 ? 225.382 -13.508 184.302 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 443  PRO B CD  1 
ATOM   7479  N  N   . VAL B  1 201 ? 224.732 -11.248 187.259 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 444  VAL B N   1 
ATOM   7480  C  CA  . VAL B  1 201 ? 224.422 -10.709 188.568 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 444  VAL B CA  1 
ATOM   7481  C  C   . VAL B  1 201 ? 225.677 -10.130 189.210 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 444  VAL B C   1 
ATOM   7482  O  O   . VAL B  1 201 ? 225.616 -9.108  189.896 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 444  VAL B O   1 
ATOM   7483  C  CB  . VAL B  1 201 ? 223.867 -11.814 189.460 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 444  VAL B CB  1 
ATOM   7484  C  CG1 . VAL B  1 201 ? 223.659 -11.296 190.884 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 444  VAL B CG1 1 
ATOM   7485  C  CG2 . VAL B  1 201 ? 222.593 -12.366 188.838 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 444  VAL B CG2 1 
ATOM   7486  N  N   . VAL B  1 202 ? 226.811 -10.795 188.985 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 445  VAL B N   1 
ATOM   7487  C  CA  . VAL B  1 202 ? 228.079 -10.371 189.563 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 445  VAL B CA  1 
ATOM   7488  C  C   . VAL B  1 202 ? 228.484 -9.083  188.895 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 445  VAL B C   1 
ATOM   7489  O  O   . VAL B  1 202 ? 228.941 -8.141  189.536 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 445  VAL B O   1 
ATOM   7490  C  CB  . VAL B  1 202 ? 229.175 -11.443 189.366 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 445  VAL B CB  1 
ATOM   7491  C  CG1 . VAL B  1 202 ? 230.507 -10.977 189.926 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 445  VAL B CG1 1 
ATOM   7492  C  CG2 . VAL B  1 202 ? 228.752 -12.744 190.020 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 445  VAL B CG2 1 
ATOM   7493  N  N   . GLN B  1 203 ? 228.289 -9.049  187.590 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B N   1 
ATOM   7494  C  CA  . GLN B  1 203 ? 228.650 -7.885  186.819 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B CA  1 
ATOM   7495  C  C   . GLN B  1 203 ? 227.909 -6.672  187.375 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B C   1 
ATOM   7496  O  O   . GLN B  1 203 ? 228.517 -5.612  187.619 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B O   1 
ATOM   7497  C  CB  . GLN B  1 203 ? 228.360 -8.114  185.338 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B CB  1 
ATOM   7498  C  CG  . GLN B  1 203 ? 229.166 -9.246  184.750 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B CG  1 
ATOM   7499  C  CD  . GLN B  1 203 ? 228.880 -9.458  183.274 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B CD  1 
ATOM   7500  O  OE1 . GLN B  1 203 ? 227.846 -9.017  182.767 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B OE1 1 
ATOM   7501  N  NE2 . GLN B  1 203 ? 229.784 -10.155 182.576 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B NE2 1 
ATOM   7502  N  N   . ALA B  1 204 ? 226.611 -6.850  187.617 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 447  ALA B N   1 
ATOM   7503  C  CA  . ALA B  1 204 ? 225.783 -5.803  188.201 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 447  ALA B CA  1 
ATOM   7504  C  C   . ALA B  1 204 ? 226.381 -5.340  189.521 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 447  ALA B C   1 
ATOM   7505  O  O   . ALA B  1 204 ? 226.514 -4.150  189.795 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 447  ALA B O   1 
ATOM   7506  C  CB  . ALA B  1 204 ? 224.352 -6.304  188.408 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 447  ALA B CB  1 
ATOM   7507  N  N   . GLU B  1 205 ? 226.754 -6.301  190.348 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B N   1 
ATOM   7508  C  CA  . GLU B  1 205 ? 227.337 -5.967  191.618 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B CA  1 
ATOM   7509  C  C   . GLU B  1 205 ? 228.681 -5.262  191.447 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B C   1 
ATOM   7510  O  O   . GLU B  1 205 ? 229.061 -4.407  192.274 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B O   1 
ATOM   7511  C  CB  . GLU B  1 205 ? 227.477 -7.202  192.469 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B CB  1 
ATOM   7512  C  CG  . GLU B  1 205 ? 228.276 -6.963  193.700 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B CG  1 
ATOM   7513  C  CD  . GLU B  1 205 ? 227.730 -5.859  194.589 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B CD  1 
ATOM   7514  O  OE1 . GLU B  1 205 ? 226.533 -5.455  194.431 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B OE1 1 
ATOM   7515  O  OE2 . GLU B  1 205 ? 228.515 -5.427  195.470 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B OE2 1 
ATOM   7516  N  N   . GLN B  1 206 ? 229.416 -5.583  190.390 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B N   1 
ATOM   7517  C  CA  . GLN B  1 206 ? 230.662 -4.862  190.201 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B CA  1 
ATOM   7518  C  C   . GLN B  1 206 ? 230.359 -3.419  189.841 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B C   1 
ATOM   7519  O  O   . GLN B  1 206 ? 231.094 -2.501  190.231 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B O   1 
ATOM   7520  C  CB  . GLN B  1 206 ? 231.539 -5.519  189.147 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B CB  1 
ATOM   7521  C  CG  . GLN B  1 206 ? 231.880 -6.961  189.515 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B CG  1 
ATOM   7522  C  CD  . GLN B  1 206 ? 232.902 -7.124  190.656 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B CD  1 
ATOM   7523  O  OE1 . GLN B  1 206 ? 233.053 -6.263  191.523 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B OE1 1 
ATOM   7524  N  NE2 . GLN B  1 206 ? 233.590 -8.251  190.655 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B NE2 1 
ATOM   7525  N  N   . LEU B  1 207 ? 229.262 -3.213  189.113 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B N   1 
ATOM   7526  C  CA  . LEU B  1 207 ? 228.880 -1.855  188.716 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B CA  1 
ATOM   7527  C  C   . LEU B  1 207 ? 228.480 -1.071  189.966 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B C   1 
ATOM   7528  O  O   . LEU B  1 207 ? 228.887 0.068   190.168 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B O   1 
ATOM   7529  C  CB  . LEU B  1 207 ? 227.756 -1.882  187.653 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B CB  1 
ATOM   7530  C  CG  . LEU B  1 207 ? 227.144 -0.514  187.300 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B CG  1 
ATOM   7531  C  CD1 . LEU B  1 207 ? 228.304 0.405   186.982 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B CD1 1 
ATOM   7532  C  CD2 . LEU B  1 207 ? 226.083 -0.494  186.170 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B CD2 1 
ATOM   7533  N  N   . ASN B  1 208 ? 227.689 -1.715  190.811 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B N   1 
ATOM   7534  C  CA  . ASN B  1 208 ? 227.317 -1.147  192.081 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B CA  1 
ATOM   7535  C  C   . ASN B  1 208 ? 228.531 -0.670  192.809 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B C   1 
ATOM   7536  O  O   . ASN B  1 208 ? 228.639 0.492   193.175 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B O   1 
ATOM   7537  C  CB  . ASN B  1 208 ? 226.656 -2.198  192.935 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B CB  1 
ATOM   7538  C  CG  . ASN B  1 208 ? 225.740 -1.599  193.979 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B CG  1 
ATOM   7539  O  OD1 . ASN B  1 208 ? 224.648 -1.122  193.658 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B OD1 1 
ATOM   7540  N  ND2 . ASN B  1 208 ? 226.158 -1.644  195.238 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B ND2 1 
ATOM   7541  N  N   . TRP B  1 209 ? 229.447 -1.601  193.030 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B N   1 
ATOM   7542  C  CA  . TRP B  1 209 ? 230.696 -1.302  193.716 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CA  1 
ATOM   7543  C  C   . TRP B  1 209 ? 231.408 -0.088  193.129 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B C   1 
ATOM   7544  O  O   . TRP B  1 209 ? 231.858 0.792   193.860 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B O   1 
ATOM   7545  C  CB  . TRP B  1 209 ? 231.606 -2.531  193.690 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CB  1 
ATOM   7546  C  CG  . TRP B  1 209 ? 232.813 -2.440  194.601 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CG  1 
ATOM   7547  C  CD1 . TRP B  1 209 ? 232.944 -1.710  195.734 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CD1 1 
ATOM   7548  C  CD2 . TRP B  1 209 ? 234.038 -3.157  194.448 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CD2 1 
ATOM   7549  N  NE1 . TRP B  1 209 ? 234.179 -1.902  196.283 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B NE1 1 
ATOM   7550  C  CE2 . TRP B  1 209 ? 234.869 -2.791  195.506 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CE2 1 
ATOM   7551  C  CE3 . TRP B  1 209 ? 234.517 -4.070  193.499 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CE3 1 
ATOM   7552  C  CZ2 . TRP B  1 209 ? 236.143 -3.309  195.647 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CZ2 1 
ATOM   7553  C  CZ3 . TRP B  1 209 ? 235.775 -4.571  193.646 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CZ3 1 
ATOM   7554  C  CH2 . TRP B  1 209 ? 236.572 -4.198  194.709 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CH2 1 
ATOM   7555  N  N   . LEU B  1 210 ? 231.505 -0.055  191.803 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B N   1 
ATOM   7556  C  CA  . LEU B  1 210 ? 232.183 1.036   191.079 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B CA  1 
ATOM   7557  C  C   . LEU B  1 210 ? 231.547 2.364   191.443 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B C   1 
ATOM   7558  O  O   . LEU B  1 210 ? 232.204 3.335   191.777 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B O   1 
ATOM   7559  C  CB  . LEU B  1 210 ? 232.111 0.800   189.563 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B CB  1 
ATOM   7560  C  CG  . LEU B  1 210 ? 232.631 1.881   188.615 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B CG  1 
ATOM   7561  C  CD1 . LEU B  1 210 ? 234.012 2.434   188.979 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B CD1 1 
ATOM   7562  C  CD2 . LEU B  1 210 ? 232.679 1.333   187.210 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B CD2 1 
ATOM   7563  N  N   . HIS B  1 211 ? 230.235 2.369   191.389 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B N   1 
ATOM   7564  C  CA  . HIS B  1 211 ? 229.487 3.554   191.656 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B CA  1 
ATOM   7565  C  C   . HIS B  1 211 ? 229.722 4.032   193.072 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B C   1 
ATOM   7566  O  O   . HIS B  1 211 ? 229.958 5.201   193.315 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B O   1 
ATOM   7567  C  CB  . HIS B  1 211 ? 228.029 3.248   191.441 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B CB  1 
ATOM   7568  C  CG  . HIS B  1 211 ? 227.125 4.339   191.882 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B CG  1 
ATOM   7569  N  ND1 . HIS B  1 211 ? 226.732 5.359   191.042 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B ND1 1 
ATOM   7570  C  CD2 . HIS B  1 211 ? 226.532 4.574   193.077 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B CD2 1 
ATOM   7571  C  CE1 . HIS B  1 211 ? 225.931 6.179   191.700 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B CE1 1 
ATOM   7572  N  NE2 . HIS B  1 211 ? 225.794 5.728   192.937 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B NE2 1 
ATOM   7573  N  N   . PHE B  1 212 ? 229.676 3.101   194.006 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B N   1 
ATOM   7574  C  CA  . PHE B  1 212 ? 229.888 3.396   195.427 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CA  1 
ATOM   7575  C  C   . PHE B  1 212 ? 231.222 4.093   195.684 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B C   1 
ATOM   7576  O  O   . PHE B  1 212 ? 231.304 5.087   196.407 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B O   1 
ATOM   7577  C  CB  . PHE B  1 212 ? 229.797 2.089   196.208 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CB  1 
ATOM   7578  C  CG  . PHE B  1 212 ? 230.295 2.176   197.609 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CG  1 
ATOM   7579  C  CD1 . PHE B  1 212 ? 229.409 2.372   198.675 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CD1 1 
ATOM   7580  C  CD2 . PHE B  1 212 ? 231.647 2.004   197.889 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CD2 1 
ATOM   7581  C  CE1 . PHE B  1 212 ? 229.872 2.413   199.998 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CE1 1 
ATOM   7582  C  CE2 . PHE B  1 212 ? 232.112 2.054   199.210 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CE2 1 
ATOM   7583  C  CZ  . PHE B  1 212 ? 231.218 2.267   200.259 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CZ  1 
ATOM   7584  N  N   . LEU B  1 213 ? 232.271 3.550   195.081 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B N   1 
ATOM   7585  C  CA  . LEU B  1 213 ? 233.603 4.079   195.259 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B CA  1 
ATOM   7586  C  C   . LEU B  1 213 ? 233.595 5.497   194.773 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B C   1 
ATOM   7587  O  O   . LEU B  1 213 ? 234.097 6.420   195.397 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B O   1 
ATOM   7588  C  CB  . LEU B  1 213 ? 234.573 3.271   194.408 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B CB  1 
ATOM   7589  C  CG  . LEU B  1 213 ? 234.940 1.943   195.038 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B CG  1 
ATOM   7590  C  CD1 . LEU B  1 213 ? 235.532 1.044   193.987 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B CD1 1 
ATOM   7591  C  CD2 . LEU B  1 213 ? 235.902 2.213   196.200 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B CD2 1 
ATOM   7592  N  N   . MET B  1 214 ? 233.012 5.642   193.607 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 457  MET B N   1 
ATOM   7593  C  CA  . MET B  1 214 ? 233.078 6.850   192.883 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 457  MET B CA  1 
ATOM   7594  C  C   . MET B  1 214 ? 232.190 7.905   193.563 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 457  MET B C   1 
ATOM   7595  O  O   . MET B  1 214 ? 232.245 9.085   193.234 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 457  MET B O   1 
ATOM   7596  C  CB  . MET B  1 214 ? 232.598 6.526   191.495 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 457  MET B CB  1 
ATOM   7597  C  CG  . MET B  1 214 ? 232.983 7.564   190.548 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 457  MET B CG  1 
ATOM   7598  S  SD  . MET B  1 214 ? 234.298 6.966   189.552 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 457  MET B SD  1 
ATOM   7599  C  CE  . MET B  1 214 ? 233.286 6.177   188.292 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 457  MET B CE  1 
ATOM   7600  N  N   . ASN B  1 215 ? 231.390 7.478   194.532 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B N   1 
ATOM   7601  C  CA  . ASN B  1 215 ? 230.503 8.378   195.265 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B CA  1 
ATOM   7602  C  C   . ASN B  1 215 ? 230.707 8.264   196.748 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B C   1 
ATOM   7603  O  O   . ASN B  1 215 ? 229.917 8.819   197.536 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B O   1 
ATOM   7604  C  CB  . ASN B  1 215 ? 229.070 7.974   195.022 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B CB  1 
ATOM   7605  C  CG  . ASN B  1 215 ? 228.588 8.380   193.670 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B CG  1 
ATOM   7606  O  OD1 . ASN B  1 215 ? 228.322 9.549   193.453 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B OD1 1 
ATOM   7607  N  ND2 . ASN B  1 215 ? 228.462 7.425   192.747 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B ND2 1 
ATOM   7608  N  N   . PHE B  1 216 ? 231.739 7.501   197.117 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B N   1 
ATOM   7609  C  CA  . PHE B  1 216 ? 232.075 7.210   198.497 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CA  1 
ATOM   7610  C  C   . PHE B  1 216 ? 231.737 8.361   199.426 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B C   1 
ATOM   7611  O  O   . PHE B  1 216 ? 230.949 8.200   200.349 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B O   1 
ATOM   7612  C  CB  . PHE B  1 216 ? 233.556 6.866   198.594 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CB  1 
ATOM   7613  C  CG  . PHE B  1 216 ? 233.993 6.503   199.964 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CG  1 
ATOM   7614  C  CD1 . PHE B  1 216 ? 233.497 5.365   200.567 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CD1 1 
ATOM   7615  C  CD2 . PHE B  1 216 ? 234.879 7.299   200.660 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CD2 1 
ATOM   7616  C  CE1 . PHE B  1 216 ? 233.864 5.029   201.854 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CE1 1 
ATOM   7617  C  CE2 . PHE B  1 216 ? 235.253 6.970   201.944 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CE2 1 
ATOM   7618  C  CZ  . PHE B  1 216 ? 234.743 5.838   202.545 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CZ  1 
ATOM   7619  N  N   . GLY B  1 217 ? 232.345 9.516   199.175 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 460  GLY B N   1 
ATOM   7620  C  CA  . GLY B  1 217 ? 231.998 10.764  199.875 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 460  GLY B CA  1 
ATOM   7621  C  C   . GLY B  1 217 ? 230.550 11.025  200.307 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 460  GLY B C   1 
ATOM   7622  O  O   . GLY B  1 217 ? 230.302 11.228  201.516 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 460  GLY B O   1 
ATOM   7623  N  N   . ASN B  1 218 ? 229.598 11.046  199.350 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 461  ASN B N   1 
ATOM   7624  C  CA  . ASN B  1 218 ? 228.144 11.278  199.697 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 461  ASN B CA  1 
ATOM   7625  C  C   . ASN B  1 218 ? 227.580 10.109  200.435 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 461  ASN B C   1 
ATOM   7626  O  O   . ASN B  1 218 ? 226.763 10.278  201.332 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 461  ASN B O   1 
ATOM   7627  C  CB  . ASN B  1 218 ? 227.197 11.508  198.496 1.00 49.66  ? ? ? ? ? ? 461  ASN B CB  1 
ATOM   7628  C  CG  . ASN B  1 218 ? 227.795 12.407  197.452 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 461  ASN B CG  1 
ATOM   7629  O  OD1 . ASN B  1 218 ? 227.928 13.630  197.667 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 461  ASN B OD1 1 
ATOM   7630  N  ND2 . ASN B  1 218 ? 228.187 11.815  196.313 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 461  ASN B ND2 1 
ATOM   7631  N  N   . ILE B  1 219 ? 228.004 8.915   200.017 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B N   1 
ATOM   7632  C  CA  . ILE B  1 219 ? 227.425 7.695   200.528 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B CA  1 
ATOM   7633  C  C   . ILE B  1 219 ? 227.862 7.448   201.941 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B C   1 
ATOM   7634  O  O   . ILE B  1 219 ? 227.046 7.092   202.781 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B O   1 
ATOM   7635  C  CB  . ILE B  1 219 ? 227.821 6.494   199.729 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B CB  1 
ATOM   7636  C  CG1 . ILE B  1 219 ? 227.143 6.526   198.387 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B CG1 1 
ATOM   7637  C  CG2 . ILE B  1 219 ? 227.375 5.263   200.444 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B CG2 1 
ATOM   7638  C  CD1 . ILE B  1 219 ? 227.583 5.412   197.548 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B CD1 1 
ATOM   7639  N  N   . TYR B  1 220 ? 229.147 7.627   202.213 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 463  TYR B N   1 
ATOM   7640  C  CA  . TYR B  1 220 ? 229.635 7.295   203.544 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CA  1 
ATOM   7641  C  C   . TYR B  1 220 ? 229.618 8.471   204.460 1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 463  TYR B C   1 
ATOM   7642  O  O   . TYR B  1 220 ? 229.237 8.332   205.590 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 463  TYR B O   1 
ATOM   7643  C  CB  . TYR B  1 220 ? 231.056 6.726   203.517 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CB  1 
ATOM   7644  C  CG  . TYR B  1 220 ? 231.638 6.547   204.908 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CG  1 
ATOM   7645  C  CD1 . TYR B  1 220 ? 231.253 5.455   205.740 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CD1 1 
ATOM   7646  C  CD2 . TYR B  1 220 ? 232.574 7.468   205.410 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CD2 1 
ATOM   7647  C  CE1 . TYR B  1 220 ? 231.817 5.288   207.032 1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CE1 1 
ATOM   7648  C  CE2 . TYR B  1 220 ? 233.123 7.321   206.703 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CE2 1 
ATOM   7649  C  CZ  . TYR B  1 220 ? 232.740 6.233   207.491 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CZ  1 
ATOM   7650  O  OH  . TYR B  1 220 ? 233.268 6.112   208.741 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 463  TYR B OH  1 
ATOM   7651  N  N   . ALA B  1 221 ? 230.060 9.624   203.969 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 464  ALA B N   1 
ATOM   7652  C  CA  . ALA B  1 221 ? 230.339 10.761  204.840 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 464  ALA B CA  1 
ATOM   7653  C  C   . ALA B  1 221 ? 229.483 11.967  204.471 1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 464  ALA B C   1 
ATOM   7654  O  O   . ALA B  1 221 ? 229.636 13.093  205.004 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 464  ALA B O   1 
ATOM   7655  C  CB  . ALA B  1 221 ? 231.801 11.114  204.795 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 464  ALA B CB  1 
ATOM   7656  N  N   . ASN B  1 222 ? 228.555 11.703  203.566 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 465  ASN B N   1 
ATOM   7657  C  CA  . ASN B  1 222 ? 227.602 12.708  203.164 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 465  ASN B CA  1 
ATOM   7658  C  C   . ASN B  1 222 ? 228.257 13.992  202.762 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 465  ASN B C   1 
ATOM   7659  O  O   . ASN B  1 222 ? 227.702 15.081  202.961 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 465  ASN B O   1 
ATOM   7660  C  CB  . ASN B  1 222 ? 226.644 13.008  204.272 1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 465  ASN B CB  1 
ATOM   7661  C  CG  . ASN B  1 222 ? 225.260 13.116  203.747 1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 465  ASN B CG  1 
ATOM   7662  O  OD1 . ASN B  1 222 ? 224.606 12.090  203.553 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 465  ASN B OD1 1 
ATOM   7663  N  ND2 . ASN B  1 222 ? 224.818 14.337  203.416 1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 465  ASN B ND2 1 
ATOM   7664  N  N   . ASP B  1 223 ? 229.450 13.821  202.206 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 466  ASP B N   1 
ATOM   7665  C  CA  . ASP B  1 223 ? 230.324 14.892  201.832 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 466  ASP B CA  1 
ATOM   7666  C  C   . ASP B  1 223 ? 230.718 14.577  200.379 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 466  ASP B C   1 
ATOM   7667  O  O   . ASP B  1 223 ? 231.574 13.706  200.090 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 466  ASP B O   1 
ATOM   7668  C  CB  . ASP B  1 223 ? 231.527 14.930  202.786 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 466  ASP B CB  1 
ATOM   7669  C  CG  . ASP B  1 223 ? 232.312 16.187  202.657 1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 466  ASP B CG  1 
ATOM   7670  O  OD1 . ASP B  1 223 ? 232.016 16.943  201.726 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 466  ASP B OD1 1 
ATOM   7671  O  OD2 . ASP B  1 223 ? 233.218 16.429  203.474 1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 466  ASP B OD2 1 
ATOM   7672  N  N   . PRO B  1 224 ? 230.046 15.248  199.439 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 467  PRO B N   1 
ATOM   7673  C  CA  . PRO B  1 224 ? 230.307 15.078  198.000 1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 467  PRO B CA  1 
ATOM   7674  C  C   . PRO B  1 224 ? 231.722 15.480  197.677 1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 467  PRO B C   1 
ATOM   7675  O  O   . PRO B  1 224 ? 232.265 15.058  196.676 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 467  PRO B O   1 
ATOM   7676  C  CB  . PRO B  1 224 ? 229.363 16.088  197.359 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 467  PRO B CB  1 
ATOM   7677  C  CG  . PRO B  1 224 ? 229.162 17.141  198.444 1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 467  PRO B CG  1 
ATOM   7678  C  CD  . PRO B  1 224 ? 229.085 16.333  199.716 1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 467  PRO B CD  1 
ATOM   7679  N  N   . ASP B  1 225 ? 232.306 16.313  198.522 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 468  ASP B N   1 
ATOM   7680  C  CA  . ASP B  1 225 ? 233.675 16.730  198.304 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 468  ASP B CA  1 
ATOM   7681  C  C   . ASP B  1 225 ? 234.739 15.574  198.441 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 468  ASP B C   1 
ATOM   7682  O  O   . ASP B  1 225 ? 235.930 15.766  198.160 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 468  ASP B O   1 
ATOM   7683  C  CB  . ASP B  1 225 ? 233.993 17.940  199.215 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 468  ASP B CB  1 
ATOM   7684  C  CG  . ASP B  1 225 ? 235.399 18.473  198.984 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 468  ASP B CG  1 
ATOM   7685  O  OD1 . ASP B  1 225 ? 236.203 18.603  199.945 1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 468  ASP B OD1 1 
ATOM   7686  O  OD2 . ASP B  1 225 ? 235.710 18.704  197.797 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 468  ASP B OD2 1 
ATOM   7687  N  N   . ALA B  1 226 ? 234.306 14.380  198.848 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 469  ALA B N   1 
ATOM   7688  C  CA  . ALA B  1 226 ? 235.253 13.323  199.221 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 469  ALA B CA  1 
ATOM   7689  C  C   . ALA B  1 226 ? 235.068 12.046  198.393 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 469  ALA B C   1 
ATOM   7690  O  O   . ALA B  1 226 ? 235.300 10.937  198.879 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 469  ALA B O   1 
ATOM   7691  C  CB  . ALA B  1 226 ? 235.137 13.022  200.747 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 469  ALA B CB  1 
ATOM   7692  N  N   . ASN B  1 227 ? 234.622 12.197  197.151 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 470  ASN B N   1 
ATOM   7693  C  CA  . ASN B  1 227 ? 234.470 11.025  196.282 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 470  ASN B CA  1 
ATOM   7694  C  C   . ASN B  1 227 ? 235.720 10.663  195.551 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 470  ASN B C   1 
ATOM   7695  O  O   . ASN B  1 227 ? 236.589 11.498  195.359 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 470  ASN B O   1 
ATOM   7696  C  CB  . ASN B  1 227 ? 233.438 11.244  195.208 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 470  ASN B CB  1 
ATOM   7697  C  CG  . ASN B  1 227 ? 232.069 11.383  195.756 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 470  ASN B CG  1 
ATOM   7698  O  OD1 . ASN B  1 227 ? 231.239 12.000  195.139 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 470  ASN B OD1 1 
ATOM   7699  N  ND2 . ASN B  1 227 ? 231.817 10.830  196.926 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 470  ASN B ND2 1 
ATOM   7700  N  N   . PHE B  1 228 ? 235.802 9.416   195.114 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B N   1 
ATOM   7701  C  CA  . PHE B  1 228 ? 236.901 9.043   194.261 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CA  1 
ATOM   7702  C  C   . PHE B  1 228 ? 236.548 9.572   192.885 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B C   1 
ATOM   7703  O  O   . PHE B  1 228 ? 235.399 9.472   192.485 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B O   1 
ATOM   7704  C  CB  . PHE B  1 228 ? 237.090 7.551   194.253 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CB  1 
ATOM   7705  C  CG  . PHE B  1 228 ? 237.821 7.056   195.433 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CG  1 
ATOM   7706  C  CD1 . PHE B  1 228 ? 239.191 7.188   195.506 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CD1 1 
ATOM   7707  C  CD2 . PHE B  1 228 ? 237.146 6.457   196.472 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CD2 1 
ATOM   7708  C  CE1 . PHE B  1 228 ? 239.881 6.727   196.601 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CE1 1 
ATOM   7709  C  CE2 . PHE B  1 228 ? 237.813 6.002   197.552 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CE2 1 
ATOM   7710  C  CZ  . PHE B  1 228 ? 239.182 6.139   197.637 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CZ  1 
ATOM   7711  N  N   . ASP B  1 229 ? 237.511 10.171  192.187 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B N   1 
ATOM   7712  C  CA  . ASP B  1 229 ? 237.269 10.766  190.888 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B CA  1 
ATOM   7713  C  C   . ASP B  1 229 ? 237.445 9.744   189.787 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B C   1 
ATOM   7714  O  O   . ASP B  1 229 ? 236.851 9.873   188.737 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B O   1 
ATOM   7715  C  CB  . ASP B  1 229 ? 238.268 11.882  190.637 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B CB  1 
ATOM   7716  C  CG  . ASP B  1 229 ? 238.260 12.918  191.726 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B CG  1 
ATOM   7717  O  OD1 . ASP B  1 229 ? 237.251 13.636  191.870 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B OD1 1 
ATOM   7718  O  OD2 . ASP B  1 229 ? 239.282 13.046  192.433 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B OD2 1 
ATOM   7719  N  N   . SER B  1 230 ? 238.292 8.749   190.008 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 473  SER B N   1 
ATOM   7720  C  CA  . SER B  1 230 ? 238.676 7.855   188.936 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 473  SER B CA  1 
ATOM   7721  C  C   . SER B  1 230 ? 238.969 6.486   189.499 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 473  SER B C   1 
ATOM   7722  O  O   . SER B  1 230 ? 239.039 6.289   190.720 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 473  SER B O   1 
ATOM   7723  C  CB  . SER B  1 230 ? 239.922 8.383   188.247 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 473  SER B CB  1 
ATOM   7724  O  OG  . SER B  1 230 ? 240.895 8.712   189.221 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 473  SER B OG  1 
ATOM   7725  N  N   . ILE B  1 231 ? 239.190 5.525   188.615 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B N   1 
ATOM   7726  C  CA  . ILE B  1 231 ? 239.471 4.179   189.075 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B CA  1 
ATOM   7727  C  C   . ILE B  1 231 ? 240.704 3.593   188.403 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B C   1 
ATOM   7728  O  O   . ILE B  1 231 ? 241.097 4.039   187.341 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B O   1 
ATOM   7729  C  CB  . ILE B  1 231 ? 238.293 3.283   188.764 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B CB  1 
ATOM   7730  C  CG1 . ILE B  1 231 ? 238.260 3.051   187.263 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B CG1 1 
ATOM   7731  C  CG2 . ILE B  1 231 ? 236.988 3.919   189.230 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B CG2 1 
ATOM   7732  C  CD1 . ILE B  1 231 ? 237.243 2.011   186.832 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B CD1 1 
ATOM   7733  N  N   . ARG B  1 232 ? 241.308 2.594   189.045 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B N   1 
ATOM   7734  C  CA  . ARG B  1 232 ? 242.302 1.711   188.417 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B CA  1 
ATOM   7735  C  C   . ARG B  1 232 ? 241.672 0.323   188.221 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B C   1 
ATOM   7736  O  O   . ARG B  1 232 ? 241.151 -0.244  189.163 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B O   1 
ATOM   7737  C  CB  . ARG B  1 232 ? 243.529 1.593   189.312 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B CB  1 
ATOM   7738  C  CG  . ARG B  1 232 ? 244.436 0.467   188.947 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B CG  1 
ATOM   7739  C  CD  . ARG B  1 232 ? 245.667 0.472   189.834 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B CD  1 
ATOM   7740  N  NE  . ARG B  1 232 ? 246.679 -0.497  189.368 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B NE  1 
ATOM   7741  C  CZ  . ARG B  1 232 ? 246.737 -1.769  189.774 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B CZ  1 
ATOM   7742  N  NH1 . ARG B  1 232 ? 245.846 -2.232  190.649 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B NH1 1 
ATOM   7743  N  NH2 . ARG B  1 232 ? 247.675 -2.576  189.318 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B NH2 1 
ATOM   7744  N  N   . VAL B  1 233 ? 241.669 -0.209  187.008 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 476  VAL B N   1 
ATOM   7745  C  CA  . VAL B  1 233 ? 241.200 -1.570  186.817 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 476  VAL B CA  1 
ATOM   7746  C  C   . VAL B  1 233 ? 242.319 -2.607  187.034 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 476  VAL B C   1 
ATOM   7747  O  O   . VAL B  1 233 ? 243.227 -2.799  186.196 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 476  VAL B O   1 
ATOM   7748  C  CB  . VAL B  1 233 ? 240.583 -1.726  185.454 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 476  VAL B CB  1 
ATOM   7749  C  CG1 . VAL B  1 233 ? 239.912 -3.074  185.349 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 476  VAL B CG1 1 
ATOM   7750  C  CG2 . VAL B  1 233 ? 239.597 -0.653  185.285 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 476  VAL B CG2 1 
ATOM   7751  N  N   . ASP B  1 234 ? 242.247 -3.282  188.173 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B N   1 
ATOM   7752  C  CA  . ASP B  1 234 ? 243.322 -4.151  188.626 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B CA  1 
ATOM   7753  C  C   . ASP B  1 234 ? 243.227 -5.516  187.988 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B C   1 
ATOM   7754  O  O   . ASP B  1 234 ? 242.147 -5.998  187.847 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B O   1 
ATOM   7755  C  CB  . ASP B  1 234 ? 243.193 -4.306  190.115 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B CB  1 
ATOM   7756  C  CG  . ASP B  1 234 ? 244.006 -5.461  190.633 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B CG  1 
ATOM   7757  O  OD1 . ASP B  1 234 ? 245.255 -5.278  190.885 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B OD1 1 
ATOM   7758  O  OD2 . ASP B  1 234 ? 243.383 -6.555  190.794 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B OD2 1 
ATOM   7759  N  N   . ALA B  1 235 ? 244.335 -6.142  187.599 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 478  ALA B N   1 
ATOM   7760  C  CA  . ALA B  1 235 ? 244.278 -7.528  187.096 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 478  ALA B CA  1 
ATOM   7761  C  C   . ALA B  1 235 ? 243.332 -7.769  185.903 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 478  ALA B C   1 
ATOM   7762  O  O   . ALA B  1 235 ? 242.615 -8.774  185.837 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 478  ALA B O   1 
ATOM   7763  C  CB  . ALA B  1 235 ? 243.930 -8.474  188.232 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 478  ALA B CB  1 
ATOM   7764  N  N   . VAL B  1 236 ? 243.372 -6.856  184.950 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 479  VAL B N   1 
ATOM   7765  C  CA  . VAL B  1 236 ? 242.564 -6.953  183.748 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 479  VAL B CA  1 
ATOM   7766  C  C   . VAL B  1 236 ? 242.630 -8.328  183.092 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 479  VAL B C   1 
ATOM   7767  O  O   . VAL B  1 236 ? 241.624 -8.900  182.723 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 479  VAL B O   1 
ATOM   7768  C  CB  . VAL B  1 236 ? 242.970 -5.887  182.716 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 479  VAL B CB  1 
ATOM   7769  C  CG1 . VAL B  1 236 ? 242.309 -6.138  181.431 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 479  VAL B CG1 1 
ATOM   7770  C  CG2 . VAL B  1 236 ? 242.601 -4.522  183.192 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 479  VAL B CG2 1 
ATOM   7771  N  N   . ASP B  1 237 ? 243.823 -8.862  182.946 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B N   1 
ATOM   7772  C  CA  . ASP B  1 237 ? 244.023 -10.096 182.215 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B CA  1 
ATOM   7773  C  C   . ASP B  1 237 ? 243.589 -11.289 183.039 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B C   1 
ATOM   7774  O  O   . ASP B  1 237 ? 243.826 -12.457 182.676 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B O   1 
ATOM   7775  C  CB  . ASP B  1 237 ? 245.501 -10.249 181.851 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B CB  1 
ATOM   7776  C  CG  . ASP B  1 237 ? 245.938 -9.264  180.813 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B CG  1 
ATOM   7777  O  OD1 . ASP B  1 237 ? 245.080 -8.651  180.121 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B OD1 1 
ATOM   7778  O  OD2 . ASP B  1 237 ? 247.151 -9.098  180.674 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B OD2 1 
ATOM   7779  N  N   . ASN B  1 238 ? 242.956 -11.032 184.156 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B N   1 
ATOM   7780  C  CA  . ASN B  1 238 ? 242.512 -12.167 184.881 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B CA  1 
ATOM   7781  C  C   . ASN B  1 238 ? 241.021 -12.194 185.133 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B C   1 
ATOM   7782  O  O   . ASN B  1 238 ? 240.542 -12.969 185.952 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B O   1 
ATOM   7783  C  CB  . ASN B  1 238 ? 243.257 -12.183 186.169 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B CB  1 
ATOM   7784  C  CG  . ASN B  1 238 ? 244.695 -12.272 185.946 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B CG  1 
ATOM   7785  O  OD1 . ASN B  1 238 ? 245.150 -13.226 185.342 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B OD1 1 
ATOM   7786  N  ND2 . ASN B  1 238 ? 245.435 -11.286 186.406 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B ND2 1 
ATOM   7787  N  N   . VAL B  1 239 ? 240.287 -11.347 184.437 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 482  VAL B N   1 
ATOM   7788  C  CA  . VAL B  1 239 ? 238.876 -11.235 184.684 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 482  VAL B CA  1 
ATOM   7789  C  C   . VAL B  1 239 ? 238.172 -11.126 183.370 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 482  VAL B C   1 
ATOM   7790  O  O   . VAL B  1 239 ? 238.794 -10.762 182.391 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 482  VAL B O   1 
ATOM   7791  C  CB  . VAL B  1 239 ? 238.517 -9.977  185.529 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 482  VAL B CB  1 
ATOM   7792  C  CG1 . VAL B  1 239 ? 239.162 -10.046 186.950 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 482  VAL B CG1 1 
ATOM   7793  C  CG2 . VAL B  1 239 ? 238.827 -8.689  184.759 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 482  VAL B CG2 1 
ATOM   7794  N  N   . ASP B  1 240 ? 236.880 -11.437 183.342 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B N   1 
ATOM   7795  C  CA  . ASP B  1 240 ? 236.107 -11.308 182.130 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B CA  1 
ATOM   7796  C  C   . ASP B  1 240 ? 236.058 -9.841  181.737 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B C   1 
ATOM   7797  O  O   . ASP B  1 240 ? 235.661 -8.994  182.533 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B O   1 
ATOM   7798  C  CB  . ASP B  1 240 ? 234.707 -11.837 182.369 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B CB  1 
ATOM   7799  C  CG  . ASP B  1 240 ? 233.790 -11.648 181.176 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B CG  1 
ATOM   7800  O  OD1 . ASP B  1 240 ? 233.940 -10.657 180.435 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B OD1 1 
ATOM   7801  O  OD2 . ASP B  1 240 ? 232.894 -12.494 181.000 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B OD2 1 
ATOM   7802  N  N   . ALA B  1 241 ? 236.461 -9.561  180.501 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 484  ALA B N   1 
ATOM   7803  C  CA  . ALA B  1 241 ? 236.700 -8.214  179.992 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 484  ALA B CA  1 
ATOM   7804  C  C   . ALA B  1 241 ? 235.433 -7.416  179.741 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 484  ALA B C   1 
ATOM   7805  O  O   . ALA B  1 241 ? 235.503 -6.215  179.501 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 484  ALA B O   1 
ATOM   7806  C  CB  . ALA B  1 241 ? 237.502 -8.289  178.716 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 484  ALA B CB  1 
ATOM   7807  N  N   . ASP B  1 242 ? 234.279 -8.074  179.770 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B N   1 
ATOM   7808  C  CA  . ASP B  1 242 ? 232.997 -7.377  179.883 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B CA  1 
ATOM   7809  C  C   . ASP B  1 242 ? 233.020 -6.182  180.857 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B C   1 
ATOM   7810  O  O   . ASP B  1 242 ? 232.477 -5.123  180.570 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B O   1 
ATOM   7811  C  CB  . ASP B  1 242 ? 231.933 -8.384  180.295 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B CB  1 
ATOM   7812  C  CG  . ASP B  1 242 ? 231.500 -9.255  179.136 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B CG  1 
ATOM   7813  O  OD1 . ASP B  1 242 ? 231.996 -9.066  178.010 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B OD1 1 
ATOM   7814  O  OD2 . ASP B  1 242 ? 230.658 -10.131 179.324 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B OD2 1 
ATOM   7815  N  N   . LEU B  1 243 ? 233.671 -6.365  181.998 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B N   1 
ATOM   7816  C  CA  . LEU B  1 243 ? 233.863 -5.324  182.984 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B CA  1 
ATOM   7817  C  C   . LEU B  1 243 ? 234.426 -4.045  182.419 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B C   1 
ATOM   7818  O  O   . LEU B  1 243 ? 234.232 -2.988  182.976 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B O   1 
ATOM   7819  C  CB  . LEU B  1 243 ? 234.819 -5.824  184.054 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B CB  1 
ATOM   7820  C  CG  . LEU B  1 243 ? 234.274 -6.807  185.114 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B CG  1 
ATOM   7821  C  CD1 . LEU B  1 243 ? 235.174 -6.856  186.359 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B CD1 1 
ATOM   7822  C  CD2 . LEU B  1 243 ? 232.821 -6.485  185.542 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B CD2 1 
ATOM   7823  N  N   . LEU B  1 244 ? 235.154 -4.137  181.322 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B N   1 
ATOM   7824  C  CA  . LEU B  1 244 ? 235.678 -2.951  180.662 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B CA  1 
ATOM   7825  C  C   . LEU B  1 244 ? 234.586 -2.166  179.901 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B C   1 
ATOM   7826  O  O   . LEU B  1 244 ? 234.571 -0.928  179.883 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B O   1 
ATOM   7827  C  CB  . LEU B  1 244 ? 236.801 -3.335  179.726 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B CB  1 
ATOM   7828  C  CG  . LEU B  1 244 ? 237.986 -4.005  180.401 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B CG  1 
ATOM   7829  C  CD1 . LEU B  1 244 ? 239.053 -4.328  179.340 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B CD1 1 
ATOM   7830  C  CD2 . LEU B  1 244 ? 238.524 -3.096  181.444 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B CD2 1 
ATOM   7831  N  N   . GLN B  1 245 ? 233.660 -2.873  179.272 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B N   1 
ATOM   7832  C  CA  . GLN B  1 245 ? 232.515 -2.193  178.725 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B CA  1 
ATOM   7833  C  C   . GLN B  1 245 ? 231.704 -1.596  179.868 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B C   1 
ATOM   7834  O  O   . GLN B  1 245 ? 231.301 -0.431  179.814 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B O   1 
ATOM   7835  C  CB  . GLN B  1 245 ? 231.650 -3.130  177.892 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B CB  1 
ATOM   7836  C  CG  . GLN B  1 245 ? 232.163 -3.322  176.508 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B CG  1 
ATOM   7837  C  CD  . GLN B  1 245 ? 233.349 -4.224  176.528 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B CD  1 
ATOM   7838  O  OE1 . GLN B  1 245 ? 233.213 -5.378  176.913 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B OE1 1 
ATOM   7839  N  NE2 . GLN B  1 245 ? 234.535 -3.713  176.161 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B NE2 1 
ATOM   7840  N  N   . ILE B  1 246 ? 231.467 -2.373  180.921 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B N   1 
ATOM   7841  C  CA  . ILE B  1 246 ? 230.708 -1.870  182.079 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B CA  1 
ATOM   7842  C  C   . ILE B  1 246 ? 231.265 -0.582  182.703 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B C   1 
ATOM   7843  O  O   . ILE B  1 246 ? 230.573 0.426   182.748 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B O   1 
ATOM   7844  C  CB  . ILE B  1 246 ? 230.532 -2.980  183.085 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B CB  1 
ATOM   7845  C  CG1 . ILE B  1 246 ? 229.664 -4.033  182.411 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B CG1 1 
ATOM   7846  C  CG2 . ILE B  1 246 ? 229.946 -2.471  184.398 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B CG2 1 
ATOM   7847  C  CD1 . ILE B  1 246 ? 229.546 -5.342  183.151 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B CD1 1 
ATOM   7848  N  N   . ALA B  1 247 ? 232.521 -0.600  183.135 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 490  ALA B N   1 
ATOM   7849  C  CA  . ALA B  1 247 ? 233.154 0.599   183.650 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 490  ALA B CA  1 
ATOM   7850  C  C   . ALA B  1 247 ? 233.163 1.774   182.635 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 490  ALA B C   1 
ATOM   7851  O  O   . ALA B  1 247 ? 232.922 2.946   182.988 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 490  ALA B O   1 
ATOM   7852  C  CB  . ALA B  1 247 ? 234.547 0.282   184.084 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 490  ALA B CB  1 
ATOM   7853  N  N   . GLY B  1 248 ? 233.472 1.468   181.380 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 491  GLY B N   1 
ATOM   7854  C  CA  . GLY B  1 248 ? 233.534 2.489   180.348 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 491  GLY B CA  1 
ATOM   7855  C  C   . GLY B  1 248 ? 232.184 3.117   180.099 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 491  GLY B C   1 
ATOM   7856  O  O   . GLY B  1 248 ? 232.075 4.327   179.917 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 491  GLY B O   1 
ATOM   7857  N  N   . ASP B  1 249 ? 231.162 2.277   180.088 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B N   1 
ATOM   7858  C  CA  . ASP B  1 249 ? 229.801 2.712   179.921 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B CA  1 
ATOM   7859  C  C   . ASP B  1 249 ? 229.418 3.640   181.047 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B C   1 
ATOM   7860  O  O   . ASP B  1 249 ? 228.661 4.598   180.861 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B O   1 
ATOM   7861  C  CB  . ASP B  1 249 ? 228.876 1.510   179.957 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B CB  1 
ATOM   7862  C  CG  . ASP B  1 249 ? 228.749 0.817   178.622 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B CG  1 
ATOM   7863  O  OD1 . ASP B  1 249 ? 229.518 1.117   177.693 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B OD1 1 
ATOM   7864  O  OD2 . ASP B  1 249 ? 227.868 -0.045  178.489 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B OD2 1 
ATOM   7865  N  N   . TYR B  1 250 ? 229.938 3.337   182.235 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B N   1 
ATOM   7866  C  CA  . TYR B  1 250 ? 229.582 4.080   183.434 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CA  1 
ATOM   7867  C  C   . TYR B  1 250 ? 230.270 5.416   183.468 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B C   1 
ATOM   7868  O  O   . TYR B  1 250 ? 229.632 6.426   183.735 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B O   1 
ATOM   7869  C  CB  . TYR B  1 250 ? 229.969 3.331   184.676 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CB  1 
ATOM   7870  C  CG  . TYR B  1 250 ? 229.661 4.127   185.906 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CG  1 
ATOM   7871  C  CD1 . TYR B  1 250 ? 228.349 4.233   186.361 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CD1 1 
ATOM   7872  C  CD2 . TYR B  1 250 ? 230.670 4.778   186.623 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CD2 1 
ATOM   7873  C  CE1 . TYR B  1 250 ? 228.032 4.950   187.506 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CE1 1 
ATOM   7874  C  CE2 . TYR B  1 250 ? 230.352 5.502   187.772 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CE2 1 
ATOM   7875  C  CZ  . TYR B  1 250 ? 229.019 5.573   188.195 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CZ  1 
ATOM   7876  O  OH  . TYR B  1 250 ? 228.642 6.244   189.312 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B OH  1 
ATOM   7877  N  N   . LEU B  1 251 ? 231.576 5.424   183.228 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B N   1 
ATOM   7878  C  CA  . LEU B  1 251 ? 232.274 6.689   183.120 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B CA  1 
ATOM   7879  C  C   . LEU B  1 251 ? 231.559 7.623   182.124 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B C   1 
ATOM   7880  O  O   . LEU B  1 251 ? 231.377 8.828   182.374 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B O   1 
ATOM   7881  C  CB  . LEU B  1 251 ? 233.725 6.470   182.731 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B CB  1 
ATOM   7882  C  CG  . LEU B  1 251 ? 234.581 5.882   183.838 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B CG  1 
ATOM   7883  C  CD1 . LEU B  1 251 ? 235.982 5.746   183.391 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B CD1 1 
ATOM   7884  C  CD2 . LEU B  1 251 ? 234.554 6.796   185.009 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B CD2 1 
ATOM   7885  N  N   . LYS B  1 252 ? 231.136 7.077   180.997 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B N   1 
ATOM   7886  C  CA  . LYS B  1 252 ? 230.483 7.916   180.017 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B CA  1 
ATOM   7887  C  C   . LYS B  1 252 ? 229.106 8.358   180.467 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B C   1 
ATOM   7888  O  O   . LYS B  1 252 ? 228.793 9.559   180.493 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B O   1 
ATOM   7889  C  CB  . LYS B  1 252 ? 230.399 7.225   178.671 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B CB  1 
ATOM   7890  C  CG  . LYS B  1 252 ? 231.708 7.273   177.905 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B CG  1 
ATOM   7891  C  CD  . LYS B  1 252 ? 231.551 6.604   176.565 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B CD  1 
ATOM   7892  C  CE  . LYS B  1 252 ? 231.184 5.167   176.750 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B CE  1 
ATOM   7893  N  NZ  . LYS B  1 252 ? 230.935 4.518   175.472 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B NZ  1 
ATOM   7894  N  N   . ALA B  1 253 ? 228.263 7.401   180.813 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 496  ALA B N   1 
ATOM   7895  C  CA  . ALA B  1 253 ? 226.924 7.748   181.271 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 496  ALA B CA  1 
ATOM   7896  C  C   . ALA B  1 253 ? 226.961 8.806   182.392 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 496  ALA B C   1 
ATOM   7897  O  O   . ALA B  1 253 ? 226.336 9.845   182.286 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 496  ALA B O   1 
ATOM   7898  C  CB  . ALA B  1 253 ? 226.183 6.490   181.709 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 496  ALA B CB  1 
ATOM   7899  N  N   . ALA B  1 254 ? 227.743 8.536   183.440 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 497  ALA B N   1 
ATOM   7900  C  CA  . ALA B  1 254 ? 227.736 9.323   184.692 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 497  ALA B CA  1 
ATOM   7901  C  C   . ALA B  1 254 ? 228.564 10.598  184.641 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 497  ALA B C   1 
ATOM   7902  O  O   . ALA B  1 254 ? 228.154 11.606  185.219 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 497  ALA B O   1 
ATOM   7903  C  CB  . ALA B  1 254 ? 228.196 8.478   185.884 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 497  ALA B CB  1 
ATOM   7904  N  N   . LYS B  1 255 ? 229.735 10.564  183.999 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B N   1 
ATOM   7905  C  CA  . LYS B  1 255 ? 230.612 11.737  184.019 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B CA  1 
ATOM   7906  C  C   . LYS B  1 255 ? 230.772 12.387  182.663 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B C   1 
ATOM   7907  O  O   . LYS B  1 255 ? 231.434 13.406  182.562 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B O   1 
ATOM   7908  C  CB  . LYS B  1 255 ? 231.985 11.378  184.545 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B CB  1 
ATOM   7909  C  CG  . LYS B  1 255 ? 231.937 10.708  185.851 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B CG  1 
ATOM   7910  C  CD  . LYS B  1 255 ? 231.041 11.476  186.785 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B CD  1 
ATOM   7911  C  CE  . LYS B  1 255 ? 231.272 10.928  188.217 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B CE  1 
ATOM   7912  N  NZ  . LYS B  1 255 ? 230.732 11.870  189.284 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B NZ  1 
ATOM   7913  N  N   . GLY B  1 256 ? 230.169 11.795  181.635 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 499  GLY B N   1 
ATOM   7914  C  CA  . GLY B  1 256 ? 230.254 12.297  180.262 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 499  GLY B CA  1 
ATOM   7915  C  C   . GLY B  1 256 ? 231.671 12.406  179.728 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 499  GLY B C   1 
ATOM   7916  O  O   . GLY B  1 256 ? 232.021 13.354  179.044 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 499  GLY B O   1 
ATOM   7917  N  N   . ILE B  1 257 ? 232.524 11.432  180.032 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B N   1 
ATOM   7918  C  CA  . ILE B  1 257 ? 233.930 11.587  179.650 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B CA  1 
ATOM   7919  C  C   . ILE B  1 257 ? 234.053 11.645  178.166 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B C   1 
ATOM   7920  O  O   . ILE B  1 257 ? 235.018 12.183  177.631 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B O   1 
ATOM   7921  C  CB  . ILE B  1 257 ? 234.862 10.480  180.181 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B CB  1 
ATOM   7922  C  CG1 . ILE B  1 257 ? 234.416 9.114   179.698 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B CG1 1 
ATOM   7923  C  CG2 . ILE B  1 257 ? 234.972 10.544  181.672 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B CG2 1 
ATOM   7924  C  CD1 . ILE B  1 257 ? 235.474 8.100   179.927 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B CD1 1 
ATOM   7925  N  N   . HIS B  1 258 ? 233.078 11.080  177.490 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B N   1 
ATOM   7926  C  CA  . HIS B  1 258 ? 233.124 11.062  176.044 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B CA  1 
ATOM   7927  C  C   . HIS B  1 258 ? 232.779 12.421  175.393 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B C   1 
ATOM   7928  O  O   . HIS B  1 258 ? 232.931 12.573  174.179 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B O   1 
ATOM   7929  C  CB  . HIS B  1 258 ? 232.229 9.964   175.488 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B CB  1 
ATOM   7930  C  CG  . HIS B  1 258 ? 230.774 10.178  175.783 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B CG  1 
ATOM   7931  N  ND1 . HIS B  1 258 ? 230.331 10.791  176.946 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B ND1 1 
ATOM   7932  C  CD2 . HIS B  1 258 ? 229.656 9.851   175.077 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B CD2 1 
ATOM   7933  C  CE1 . HIS B  1 258 ? 229.008 10.850  176.934 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B CE1 1 
ATOM   7934  N  NE2 . HIS B  1 258 ? 228.573 10.299  175.805 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B NE2 1 
ATOM   7935  N  N   . LYS B  1 259 ? 232.356 13.431  176.152 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B N   1 
ATOM   7936  C  CA  . LYS B  1 259 ? 231.930 14.681  175.460 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B CA  1 
ATOM   7937  C  C   . LYS B  1 259 ? 233.058 15.655  175.201 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B C   1 
ATOM   7938  O  O   . LYS B  1 259 ? 233.062 16.327  174.182 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B O   1 
ATOM   7939  C  CB  . LYS B  1 259 ? 230.791 15.398  176.193 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B CB  1 
ATOM   7940  C  CG  . LYS B  1 259 ? 229.835 14.448  176.877 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B CG  1 
ATOM   7941  C  CD  . LYS B  1 259 ? 228.462 14.891  176.651 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B CD  1 
ATOM   7942  C  CE  . LYS B  1 259 ? 227.857 14.214  175.423 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B CE  1 
ATOM   7943  N  NZ  . LYS B  1 259 ? 226.371 14.456  175.536 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B NZ  1 
ATOM   7944  N  N   . ASN B  1 260 ? 234.013 15.735  176.125 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B N   1 
ATOM   7945  C  CA  . ASN B  1 260 ? 235.180 16.581  175.903 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B CA  1 
ATOM   7946  C  C   . ASN B  1 260 ? 236.302 16.270  176.869 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B C   1 
ATOM   7947  O  O   . ASN B  1 260 ? 236.128 15.492  177.784 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B O   1 
ATOM   7948  C  CB  . ASN B  1 260 ? 234.771 18.026  176.046 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B CB  1 
ATOM   7949  C  CG  . ASN B  1 260 ? 234.176 18.313  177.403 1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B CG  1 
ATOM   7950  O  OD1 . ASN B  1 260 ? 234.912 18.490  178.388 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B OD1 1 
ATOM   7951  N  ND2 . ASN B  1 260 ? 232.848 18.361  177.469 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B ND2 1 
ATOM   7952  N  N   . ASP B  1 261 ? 237.453 16.891  176.671 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B N   1 
ATOM   7953  C  CA  . ASP B  1 261 ? 238.638 16.500  177.438 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B CA  1 
ATOM   7954  C  C   . ASP B  1 261 ? 238.636 17.006  178.893 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B C   1 
ATOM   7955  O  O   . ASP B  1 261 ? 239.277 16.422  179.781 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B O   1 
ATOM   7956  C  CB  . ASP B  1 261 ? 239.877 16.992  176.710 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B CB  1 
ATOM   7957  C  CG  . ASP B  1 261 ? 240.124 16.242  175.426 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B CG  1 
ATOM   7958  O  OD1 . ASP B  1 261 ? 240.080 14.987  175.481 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B OD1 1 
ATOM   7959  O  OD2 . ASP B  1 261 ? 240.367 16.907  174.382 1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B OD2 1 
ATOM   7960  N  N   . LYS B  1 262 ? 237.914 18.099  179.130 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B N   1 
ATOM   7961  C  CA  . LYS B  1 262 ? 237.826 18.663  180.472 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B CA  1 
ATOM   7962  C  C   . LYS B  1 262 ? 237.103 17.672  181.425 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B C   1 
ATOM   7963  O  O   . LYS B  1 262 ? 237.450 17.573  182.620 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B O   1 
ATOM   7964  C  CB  . LYS B  1 262 ? 237.120 20.015  180.394 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B CB  1 
ATOM   7965  C  CG  . LYS B  1 262 ? 236.372 20.422  181.628 1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B CG  1 
ATOM   7966  C  CD  . LYS B  1 262 ? 237.068 21.558  182.354 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B CD  1 
ATOM   7967  C  CE  . LYS B  1 262 ? 236.458 21.752  183.774 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B CE  1 
ATOM   7968  N  NZ  . LYS B  1 262 ? 237.006 20.763  184.836 1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B NZ  1 
ATOM   7969  N  N   . ALA B  1 263 ? 236.112 16.959  180.854 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 506  ALA B N   1 
ATOM   7970  C  CA  . ALA B  1 263 ? 235.349 15.908  181.521 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 506  ALA B CA  1 
ATOM   7971  C  C   . ALA B  1 263 ? 236.215 14.676  181.669 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 506  ALA B C   1 
ATOM   7972  O  O   . ALA B  1 263 ? 236.339 14.131  182.780 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 506  ALA B O   1 
ATOM   7973  C  CB  . ALA B  1 263 ? 234.117 15.542  180.736 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 506  ALA B CB  1 
ATOM   7974  N  N   . ALA B  1 264 ? 236.802 14.237  180.553 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 507  ALA B N   1 
ATOM   7975  C  CA  . ALA B  1 264 ? 237.544 13.002  180.520 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 507  ALA B CA  1 
ATOM   7976  C  C   . ALA B  1 264 ? 238.695 13.122  181.449 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 507  ALA B C   1 
ATOM   7977  O  O   . ALA B  1 264 ? 238.906 12.212  182.269 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 507  ALA B O   1 
ATOM   7978  C  CB  . ALA B  1 264 ? 238.038 12.716  179.164 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 507  ALA B CB  1 
ATOM   7979  N  N   . ASN B  1 265 ? 239.417 14.244  181.347 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B N   1 
ATOM   7980  C  CA  . ASN B  1 265 ? 240.621 14.455  182.161 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B CA  1 
ATOM   7981  C  C   . ASN B  1 265 ? 240.316 14.613  183.646 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B C   1 
ATOM   7982  O  O   . ASN B  1 265 ? 241.207 14.414  184.461 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B O   1 
ATOM   7983  C  CB  . ASN B  1 265 ? 241.486 15.618  181.663 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B CB  1 
ATOM   7984  C  CG  . ASN B  1 265 ? 242.132 15.330  180.306 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B CG  1 
ATOM   7985  O  OD1 . ASN B  1 265 ? 241.798 14.340  179.657 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B OD1 1 
ATOM   7986  N  ND2 . ASN B  1 265 ? 243.066 16.201  179.870 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B ND2 1 
ATOM   7987  N  N   . ASP B  1 266 ? 239.068 14.933  183.998 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B N   1 
ATOM   7988  C  CA  . ASP B  1 266 ? 238.668 15.069  185.410 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B CA  1 
ATOM   7989  C  C   . ASP B  1 266 ? 238.484 13.725  186.112 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B C   1 
ATOM   7990  O  O   . ASP B  1 266 ? 238.397 13.649  187.354 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B O   1 
ATOM   7991  C  CB  . ASP B  1 266 ? 237.406 15.930  185.539 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B CB  1 
ATOM   7992  C  CG  . ASP B  1 266 ? 237.732 17.431  185.637 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B CG  1 
ATOM   7993  O  OD1 . ASP B  1 266 ? 238.937 17.707  185.869 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B OD1 1 
ATOM   7994  O  OD2 . ASP B  1 266 ? 236.812 18.307  185.514 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B OD2 1 
ATOM   7995  N  N   . HIS B  1 267 ? 238.460 12.671  185.300 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B N   1 
ATOM   7996  C  CA  . HIS B  1 267 ? 238.140 11.338  185.777 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B CA  1 
ATOM   7997  C  C   . HIS B  1 267 ? 239.044 10.334  185.108 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B C   1 
ATOM   7998  O  O   . HIS B  1 267 ? 238.605 9.242   184.761 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B O   1 
ATOM   7999  C  CB  . HIS B  1 267 ? 236.696 10.986  185.448 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B CB  1 
ATOM   8000  C  CG  . HIS B  1 267 ? 235.692 11.926  186.043 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B CG  1 
ATOM   8001  N  ND1 . HIS B  1 267 ? 235.338 11.891  187.376 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B ND1 1 
ATOM   8002  C  CD2 . HIS B  1 267 ? 234.967 12.924  185.486 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B CD2 1 
ATOM   8003  C  CE1 . HIS B  1 267 ? 234.436 12.822  187.614 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B CE1 1 
ATOM   8004  N  NE2 . HIS B  1 267 ? 234.188 13.459  186.483 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B NE2 1 
ATOM   8005  N  N   . LEU B  1 268 ? 240.310 10.697  184.942 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B N   1 
ATOM   8006  C  CA  . LEU B  1 268 ? 241.217 9.884   184.169 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B CA  1 
ATOM   8007  C  C   . LEU B  1 268 ? 241.414 8.515   184.814 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B C   1 
ATOM   8008  O  O   . LEU B  1 268 ? 241.835 8.425   185.967 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B O   1 
ATOM   8009  C  CB  . LEU B  1 268 ? 242.527 10.622  184.064 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B CB  1 
ATOM   8010  C  CG  . LEU B  1 268 ? 243.614 9.916   183.290 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B CG  1 
ATOM   8011  C  CD1 . LEU B  1 268 ? 243.153 9.805   181.844 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B CD1 1 
ATOM   8012  C  CD2 . LEU B  1 268 ? 244.877 10.716  183.461 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B CD2 1 
ATOM   8013  N  N   . SER B  1 269 ? 241.112 7.454   184.071 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 512  SER B N   1 
ATOM   8014  C  CA  . SER B  1 269 ? 241.097 6.103   184.616 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 512  SER B CA  1 
ATOM   8015  C  C   . SER B  1 269 ? 242.102 5.211   183.907 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 512  SER B C   1 
ATOM   8016  O  O   . SER B  1 269 ? 242.341 5.384   182.710 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 512  SER B O   1 
ATOM   8017  C  CB  . SER B  1 269 ? 239.694 5.487   184.521 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 512  SER B CB  1 
ATOM   8018  O  OG  . SER B  1 269 ? 238.769 6.191   185.348 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 512  SER B OG  1 
ATOM   8019  N  N   . ILE B  1 270 ? 242.681 4.242   184.630 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B N   1 
ATOM   8020  C  CA  . ILE B  1 270 ? 243.688 3.366   184.041 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B CA  1 
ATOM   8021  C  C   . ILE B  1 270 ? 243.359 1.880   184.133 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B C   1 
ATOM   8022  O  O   . ILE B  1 270 ? 242.528 1.461   184.932 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B O   1 
ATOM   8023  C  CB  . ILE B  1 270 ? 245.018 3.599   184.692 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B CB  1 
ATOM   8024  C  CG1 . ILE B  1 270 ? 244.897 3.320   186.178 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B CG1 1 
ATOM   8025  C  CG2 . ILE B  1 270 ? 245.421 5.003   184.452 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B CG2 1 
ATOM   8026  C  CD1 . ILE B  1 270 ? 246.228 3.253   186.845 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B CD1 1 
ATOM   8027  N  N   . LEU B  1 271 ? 244.008 1.094   183.286 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B N   1 
ATOM   8028  C  CA  . LEU B  1 271 ? 243.962 -0.345  183.404 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B CA  1 
ATOM   8029  C  C   . LEU B  1 271 ? 245.303 -0.798  183.938 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B C   1 
ATOM   8030  O  O   . LEU B  1 271 ? 246.316 -0.161  183.654 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B O   1 
ATOM   8031  C  CB  . LEU B  1 271 ? 243.767 -1.003  182.039 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B CB  1 
ATOM   8032  C  CG  . LEU B  1 271 ? 242.431 -0.735  181.382 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B CG  1 
ATOM   8033  C  CD1 . LEU B  1 271 ? 242.163 -1.803  180.422 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B CD1 1 
ATOM   8034  C  CD2 . LEU B  1 271 ? 241.328 -0.686  182.398 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B CD2 1 
ATOM   8035  N  N   . GLU B  1 272 ? 245.328 -1.894  184.693 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B N   1 
ATOM   8036  C  CA  . GLU B  1 272 ? 246.543 -2.622  184.771 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B CA  1 
ATOM   8037  C  C   . GLU B  1 272 ? 246.471 -3.850  183.826 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B C   1 
ATOM   8038  O  O   . GLU B  1 272 ? 246.185 -4.970  184.257 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B O   1 
ATOM   8039  C  CB  . GLU B  1 272 ? 246.858 -3.001  186.197 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B CB  1 
ATOM   8040  C  CG  . GLU B  1 272 ? 248.204 -3.733  186.255 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B CG  1 
ATOM   8041  C  CD  . GLU B  1 272 ? 248.277 -4.761  187.373 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B CD  1 
ATOM   8042  O  OE1 . GLU B  1 272 ? 247.192 -5.304  187.721 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B OE1 1 
ATOM   8043  O  OE2 . GLU B  1 272 ? 249.410 -5.000  187.913 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B OE2 1 
ATOM   8044  N  N   . ALA B  1 273 ? 246.725 -3.638  182.534 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 516  ALA B N   1 
ATOM   8045  C  CA  . ALA B  1 273 ? 246.588 -4.703  181.526 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 516  ALA B CA  1 
ATOM   8046  C  C   . ALA B  1 273 ? 247.930 -5.001  180.908 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 516  ALA B C   1 
ATOM   8047  O  O   . ALA B  1 273 ? 248.470 -4.137  180.231 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 516  ALA B O   1 
ATOM   8048  C  CB  . ALA B  1 273 ? 245.629 -4.263  180.434 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 516  ALA B CB  1 
ATOM   8049  N  N   . TRP B  1 274 ? 248.447 -6.216  181.092 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B N   1 
ATOM   8050  C  CA  . TRP B  1 274 ? 249.841 -6.549  180.721 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CA  1 
ATOM   8051  C  C   . TRP B  1 274 ? 250.072 -7.064  179.275 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B C   1 
ATOM   8052  O  O   . TRP B  1 274 ? 251.174 -7.071  178.781 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B O   1 
ATOM   8053  C  CB  . TRP B  1 274 ? 250.473 -7.505  181.762 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CB  1 
ATOM   8054  C  CG  . TRP B  1 274 ? 250.724 -6.854  183.136 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CG  1 
ATOM   8055  C  CD1 . TRP B  1 274 ? 249.914 -6.938  184.228 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CD1 1 
ATOM   8056  C  CD2 . TRP B  1 274 ? 251.856 -6.048  183.549 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CD2 1 
ATOM   8057  N  NE1 . TRP B  1 274 ? 250.445 -6.211  185.287 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B NE1 1 
ATOM   8058  C  CE2 . TRP B  1 274 ? 251.640 -5.676  184.903 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CE2 1 
ATOM   8059  C  CE3 . TRP B  1 274 ? 253.011 -5.608  182.912 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CE3 1 
ATOM   8060  C  CZ2 . TRP B  1 274 ? 252.523 -4.886  185.618 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CZ2 1 
ATOM   8061  C  CZ3 . TRP B  1 274 ? 253.899 -4.819  183.630 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CZ3 1 
ATOM   8062  C  CH2 . TRP B  1 274 ? 253.648 -4.463  184.968 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CH2 1 
ATOM   8063  N  N   . SER B  1 275 ? 249.028 -7.480  178.602 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 518  SER B N   1 
ATOM   8064  C  CA  . SER B  1 275 ? 249.205 -8.010  177.298 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 518  SER B CA  1 
ATOM   8065  C  C   . SER B  1 275 ? 249.366 -6.886  176.308 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 518  SER B C   1 
ATOM   8066  O  O   . SER B  1 275 ? 248.648 -5.880  176.361 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 518  SER B O   1 
ATOM   8067  C  CB  . SER B  1 275 ? 247.991 -8.813  176.929 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 518  SER B CB  1 
ATOM   8068  O  OG  . SER B  1 275 ? 247.980 -8.993  175.550 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 518  SER B OG  1 
ATOM   8069  N  N   . TYR B  1 276 ? 250.299 -7.045  175.385 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B N   1 
ATOM   8070  C  CA  . TYR B  1 276 ? 250.473 -6.057  174.365 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CA  1 
ATOM   8071  C  C   . TYR B  1 276 ? 249.199 -5.818  173.611 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B C   1 
ATOM   8072  O  O   . TYR B  1 276 ? 249.103 -4.812  172.914 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B O   1 
ATOM   8073  C  CB  . TYR B  1 276 ? 251.464 -6.552  173.355 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CB  1 
ATOM   8074  C  CG  . TYR B  1 276 ? 252.865 -6.488  173.833 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CG  1 
ATOM   8075  C  CD1 . TYR B  1 276 ? 253.235 -5.575  174.810 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CD1 1 
ATOM   8076  C  CD2 . TYR B  1 276 ? 253.842 -7.321  173.286 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CD2 1 
ATOM   8077  C  CE1 . TYR B  1 276 ? 254.548 -5.503  175.248 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CE1 1 
ATOM   8078  C  CE2 . TYR B  1 276 ? 255.149 -7.267  173.711 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CE2 1 
ATOM   8079  C  CZ  . TYR B  1 276 ? 255.510 -6.349  174.690 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CZ  1 
ATOM   8080  O  OH  . TYR B  1 276 ? 256.832 -6.293  175.123 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B OH  1 
ATOM   8081  N  N   . ASN B  1 277 ? 248.263 -6.771  173.676 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B N   1 
ATOM   8082  C  CA  . ASN B  1 277 ? 247.009 -6.694  172.912 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B CA  1 
ATOM   8083  C  C   . ASN B  1 277 ? 246.087 -5.692  173.546 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B C   1 
ATOM   8084  O  O   . ASN B  1 277 ? 245.236 -5.079  172.864 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B O   1 
ATOM   8085  C  CB  . ASN B  1 277 ? 246.283 -8.037  172.848 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B CB  1 
ATOM   8086  C  CG  . ASN B  1 277 ? 246.970 -9.021  171.938 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B CG  1 
ATOM   8087  O  OD1 . ASN B  1 277 ? 247.959 -8.687  171.259 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B OD1 1 
ATOM   8088  N  ND2 . ASN B  1 277 ? 246.460 -10.241 171.907 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B ND2 1 
ATOM   8089  N  N   . ASP B  1 278 ? 246.262 -5.515  174.858 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B N   1 
ATOM   8090  C  CA  . ASP B  1 278 ? 245.298 -4.757  175.647 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B CA  1 
ATOM   8091  C  C   . ASP B  1 278 ? 245.217 -3.298  175.242 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B C   1 
ATOM   8092  O  O   . ASP B  1 278 ? 244.150 -2.745  175.270 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B O   1 
ATOM   8093  C  CB  . ASP B  1 278 ? 245.555 -4.903  177.137 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B CB  1 
ATOM   8094  C  CG  . ASP B  1 278 ? 245.330 -6.315  177.621 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B CG  1 
ATOM   8095  O  OD1 . ASP B  1 278 ? 244.663 -7.091  176.925 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B OD1 1 
ATOM   8096  O  OD2 . ASP B  1 278 ? 245.827 -6.664  178.703 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B OD2 1 
ATOM   8097  N  N   . THR B  1 279 ? 246.306 -2.665  174.833 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 522  THR B N   1 
ATOM   8098  C  CA  . THR B  1 279 ? 246.171 -1.247  174.443 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 522  THR B CA  1 
ATOM   8099  C  C   . THR B  1 279 ? 245.367 -1.040  173.162 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 522  THR B C   1 
ATOM   8100  O  O   . THR B  1 279 ? 244.382 -0.288  173.139 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 522  THR B O   1 
ATOM   8101  C  CB  . THR B  1 279 ? 247.528 -0.577  174.347 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 522  THR B CB  1 
ATOM   8102  O  OG1 . THR B  1 279 ? 248.062 -0.477  175.686 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 522  THR B OG1 1 
ATOM   8103  C  CG2 . THR B  1 279 ? 247.431 0.757   173.711 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 522  THR B CG2 1 
ATOM   8104  N  N   . PRO B  1 280 ? 245.780 -1.712  172.087 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 523  PRO B N   1 
ATOM   8105  C  CA  . PRO B  1 280 ? 245.045 -1.509  170.865 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 523  PRO B CA  1 
ATOM   8106  C  C   . PRO B  1 280 ? 243.610 -1.842  171.131 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 523  PRO B C   1 
ATOM   8107  O  O   . PRO B  1 280 ? 242.731 -1.163  170.625 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 523  PRO B O   1 
ATOM   8108  C  CB  . PRO B  1 280 ? 245.656 -2.518  169.889 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 523  PRO B CB  1 
ATOM   8109  C  CG  . PRO B  1 280 ? 246.614 -3.290  170.630 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 523  PRO B CG  1 
ATOM   8110  C  CD  . PRO B  1 280 ? 246.957 -2.555  171.887 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 523  PRO B CD  1 
ATOM   8111  N  N   . TYR B  1 281 ? 243.375 -2.878  171.934 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B N   1 
ATOM   8112  C  CA  . TYR B  1 281 ? 242.009 -3.240  172.315 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CA  1 
ATOM   8113  C  C   . TYR B  1 281 ? 241.220 -2.025  172.887 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B C   1 
ATOM   8114  O  O   . TYR B  1 281 ? 240.124 -1.672  172.438 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B O   1 
ATOM   8115  C  CB  . TYR B  1 281 ? 242.054 -4.376  173.340 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CB  1 
ATOM   8116  C  CG  . TYR B  1 281 ? 240.721 -4.686  173.983 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CG  1 
ATOM   8117  C  CD1 . TYR B  1 281 ? 239.942 -5.706  173.504 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CD1 1 
ATOM   8118  C  CD2 . TYR B  1 281 ? 240.254 -3.964  175.061 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CD2 1 
ATOM   8119  C  CE1 . TYR B  1 281 ? 238.711 -6.011  174.055 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CE1 1 
ATOM   8120  C  CE2 . TYR B  1 281 ? 239.032 -4.267  175.649 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CE2 1 
ATOM   8121  C  CZ  . TYR B  1 281 ? 238.243 -5.302  175.127 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CZ  1 
ATOM   8122  O  OH  . TYR B  1 281 ? 237.008 -5.660  175.664 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B OH  1 
ATOM   8123  N  N   . LEU B  1 282 ? 241.839 -1.420  173.891 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B N   1 
ATOM   8124  C  CA  . LEU B  1 282 ? 241.298 -0.322  174.626 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B CA  1 
ATOM   8125  C  C   . LEU B  1 282 ? 241.072 0.809   173.666 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B C   1 
ATOM   8126  O  O   . LEU B  1 282 ? 240.128 1.583   173.809 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B O   1 
ATOM   8127  C  CB  . LEU B  1 282 ? 242.322 0.130   175.633 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B CB  1 
ATOM   8128  C  CG  . LEU B  1 282 ? 241.850 0.976   176.774 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B CG  1 
ATOM   8129  C  CD1 . LEU B  1 282 ? 240.692 0.225   177.351 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B CD1 1 
ATOM   8130  C  CD2 . LEU B  1 282 ? 242.986 1.119   177.786 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B CD2 1 
ATOM   8131  N  N   . HIS B  1 283 ? 241.959 0.930   172.683 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B N   1 
ATOM   8132  C  CA  . HIS B  1 283 ? 241.847 2.042   171.750 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B CA  1 
ATOM   8133  C  C   . HIS B  1 283 ? 240.629 1.876   170.855 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B C   1 
ATOM   8134  O  O   . HIS B  1 283 ? 239.789 2.763   170.779 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B O   1 
ATOM   8135  C  CB  . HIS B  1 283 ? 243.110 2.208   170.901 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B CB  1 
ATOM   8136  C  CG  . HIS B  1 283 ? 243.023 3.360   169.947 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B CG  1 
ATOM   8137  N  ND1 . HIS B  1 283 ? 243.218 4.677   170.334 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B ND1 1 
ATOM   8138  C  CD2 . HIS B  1 283 ? 242.701 3.400   168.628 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B CD2 1 
ATOM   8139  C  CE1 . HIS B  1 283 ? 243.046 5.470   169.289 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B CE1 1 
ATOM   8140  N  NE2 . HIS B  1 283 ? 242.722 4.721   168.245 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B NE2 1 
ATOM   8141  N  N   . ASP B  1 284 ? 240.551 0.747   170.160 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B N   1 
ATOM   8142  C  CA  . ASP B  1 284 ? 239.344 0.380   169.436 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B CA  1 
ATOM   8143  C  C   . ASP B  1 284 ? 238.094 0.545   170.299 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B C   1 
ATOM   8144  O  O   . ASP B  1 284 ? 237.046 0.959   169.834 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B O   1 
ATOM   8145  C  CB  . ASP B  1 284 ? 239.447 -1.059  168.963 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B CB  1 
ATOM   8146  C  CG  . ASP B  1 284 ? 240.480 -1.215  167.867 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B CG  1 
ATOM   8147  O  OD1 . ASP B  1 284 ? 241.085 -0.183  167.512 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B OD1 1 
ATOM   8148  O  OD2 . ASP B  1 284 ? 240.711 -2.342  167.355 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B OD2 1 
ATOM   8149  N  N   . ASP B  1 285 ? 238.214 0.226   171.581 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B N   1 
ATOM   8150  C  CA  . ASP B  1 285 ? 237.094 0.344   172.497 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B CA  1 
ATOM   8151  C  C   . ASP B  1 285 ? 236.687 1.807   172.731 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B C   1 
ATOM   8152  O  O   . ASP B  1 285 ? 235.644 2.078   173.277 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B O   1 
ATOM   8153  C  CB  . ASP B  1 285 ? 237.428 -0.358  173.823 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B CB  1 
ATOM   8154  C  CG  . ASP B  1 285 ? 236.269 -0.377  174.774 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B CG  1 
ATOM   8155  O  OD1 . ASP B  1 285 ? 235.409 -1.289  174.642 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B OD1 1 
ATOM   8156  O  OD2 . ASP B  1 285 ? 236.239 0.536   175.632 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B OD2 1 
ATOM   8157  N  N   . GLY B  1 286 ? 237.502 2.761   172.318 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 529  GLY B N   1 
ATOM   8158  C  CA  . GLY B  1 286 ? 237.109 4.157   172.460 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 529  GLY B CA  1 
ATOM   8159  C  C   . GLY B  1 286 ? 237.879 4.925   173.518 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 529  GLY B C   1 
ATOM   8160  O  O   . GLY B  1 286 ? 237.461 5.999   173.926 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 529  GLY B O   1 
ATOM   8161  N  N   . ASP B  1 287 ? 239.006 4.384   173.966 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B N   1 
ATOM   8162  C  CA  . ASP B  1 287 ? 239.883 5.113   174.857 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B CA  1 
ATOM   8163  C  C   . ASP B  1 287 ? 239.134 5.684   176.064 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B C   1 
ATOM   8164  O  O   . ASP B  1 287 ? 239.276 6.893   176.379 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B O   1 
ATOM   8165  C  CB  . ASP B  1 287 ? 240.606 6.214   174.087 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B CB  1 
ATOM   8166  C  CG  . ASP B  1 287 ? 241.659 5.652   173.142 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B CG  1 
ATOM   8167  O  OD1 . ASP B  1 287 ? 241.999 4.466   173.308 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B OD1 1 
ATOM   8168  O  OD2 . ASP B  1 287 ? 242.153 6.372   172.234 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B OD2 1 
ATOM   8169  N  N   . ASN B  1 288 ? 238.359 4.829   176.748 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B N   1 
ATOM   8170  C  CA  . ASN B  1 288 ? 237.645 5.242   177.960 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B CA  1 
ATOM   8171  C  C   . ASN B  1 288 ? 238.477 5.088   179.216 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B C   1 
ATOM   8172  O  O   . ASN B  1 288 ? 238.123 5.597   180.274 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B O   1 
ATOM   8173  C  CB  . ASN B  1 288 ? 236.331 4.504   178.084 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B CB  1 
ATOM   8174  C  CG  . ASN B  1 288 ? 235.369 4.921   177.014 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B CG  1 
ATOM   8175  O  OD1 . ASN B  1 288 ? 234.856 4.099   176.272 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B OD1 1 
ATOM   8176  N  ND2 . ASN B  1 288 ? 235.161 6.221   176.885 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B ND2 1 
ATOM   8177  N  N   . MET B  1 289 ? 239.592 4.380   179.113 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 532  MET B N   1 
ATOM   8178  C  CA  . MET B  1 289 ? 240.641 4.559   180.116 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 532  MET B CA  1 
ATOM   8179  C  C   . MET B  1 289 ? 241.946 4.442   179.393 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 532  MET B C   1 
ATOM   8180  O  O   . MET B  1 289 ? 241.934 4.224   178.185 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 532  MET B O   1 
ATOM   8181  C  CB  . MET B  1 289 ? 240.524 3.557   181.257 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 532  MET B CB  1 
ATOM   8182  C  CG  . MET B  1 289 ? 239.861 2.241   180.877 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 532  MET B CG  1 
ATOM   8183  S  SD  . MET B  1 289 ? 238.097 2.165   181.342 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 532  MET B SD  1 
ATOM   8184  C  CE  . MET B  1 289 ? 237.549 0.624   180.634 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 532  MET B CE  1 
ATOM   8185  N  N   . ILE B  1 290 ? 243.065 4.604   180.081 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B N   1 
ATOM   8186  C  CA  . ILE B  1 290 ? 244.333 4.400   179.397 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B CA  1 
ATOM   8187  C  C   . ILE B  1 290 ? 245.111 3.251   179.999 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B C   1 
ATOM   8188  O  O   . ILE B  1 290 ? 244.995 2.968   181.196 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B O   1 
ATOM   8189  C  CB  . ILE B  1 290 ? 245.169 5.614   179.482 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B CB  1 
ATOM   8190  C  CG1 . ILE B  1 290 ? 245.385 5.962   180.952 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B CG1 1 
ATOM   8191  C  CG2 . ILE B  1 290 ? 244.458 6.712   178.853 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B CG2 1 
ATOM   8192  C  CD1 . ILE B  1 290 ? 246.332 7.123   181.165 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B CD1 1 
ATOM   8193  N  N   . ASN B  1 291 ? 245.906 2.586   179.165 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B N   1 
ATOM   8194  C  CA  . ASN B  1 291 ? 246.805 1.493   179.620 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B CA  1 
ATOM   8195  C  C   . ASN B  1 291 ? 248.279 1.900   179.760 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B C   1 
ATOM   8196  O  O   . ASN B  1 291 ? 248.719 2.961   179.369 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B O   1 
ATOM   8197  C  CB  . ASN B  1 291 ? 246.729 0.296   178.650 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B CB  1 
ATOM   8198  C  CG  . ASN B  1 291 ? 247.205 -1.031  179.281 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B CG  1 
ATOM   8199  O  OD1 . ASN B  1 291 ? 247.217 -1.198  180.504 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B OD1 1 
ATOM   8200  N  ND2 . ASN B  1 291 ? 247.554 -1.991  178.425 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B ND2 1 
ATOM   8201  N  N   . MET B  1 292 ? 249.060 1.012   180.317 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 535  MET B N   1 
ATOM   8202  C  CA  . MET B  1 292 ? 250.481 1.265   180.397 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 535  MET B CA  1 
ATOM   8203  C  C   . MET B  1 292 ? 251.148 1.063   179.005 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 535  MET B C   1 
ATOM   8204  O  O   . MET B  1 292 ? 250.745 0.227   178.194 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 535  MET B O   1 
ATOM   8205  C  CB  . MET B  1 292 ? 251.095 0.306   181.417 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 535  MET B CB  1 
ATOM   8206  C  CG  . MET B  1 292 ? 250.967 -1.107  180.896 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 535  MET B CG  1 
ATOM   8207  S  SD  . MET B  1 292 ? 251.570 -2.381  182.005 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 535  MET B SD  1 
ATOM   8208  C  CE  . MET B  1 292 ? 250.575 -2.054  183.452 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 535  MET B CE  1 
ATOM   8209  N  N   . ASP B  1 293 ? 252.173 1.836   178.731 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B N   1 
ATOM   8210  C  CA  . ASP B  1 293 ? 253.054 1.481   177.671 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B CA  1 
ATOM   8211  C  C   . ASP B  1 293 ? 253.959 0.326   178.137 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B C   1 
ATOM   8212  O  O   . ASP B  1 293 ? 255.052 0.557   178.663 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B O   1 
ATOM   8213  C  CB  . ASP B  1 293 ? 253.910 2.686   177.299 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B CB  1 
ATOM   8214  C  CG  . ASP B  1 293 ? 254.622 2.502   175.973 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B CG  1 
ATOM   8215  O  OD1 . ASP B  1 293 ? 254.771 1.344   175.493 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B OD1 1 
ATOM   8216  O  OD2 . ASP B  1 293 ? 255.016 3.525   175.392 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B OD2 1 
ATOM   8217  N  N   . ASN B  1 294 ? 253.545 -0.923  177.940 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B N   1 
ATOM   8218  C  CA  . ASN B  1 294 ? 254.447 -1.962  178.383 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B CA  1 
ATOM   8219  C  C   . ASN B  1 294 ? 255.796 -2.058  177.643 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B C   1 
ATOM   8220  O  O   . ASN B  1 294 ? 256.818 -2.378  178.239 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B O   1 
ATOM   8221  C  CB  . ASN B  1 294 ? 253.788 -3.339  178.544 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B CB  1 
ATOM   8222  C  CG  . ASN B  1 294 ? 254.755 -4.346  179.288 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B CG  1 
ATOM   8223  O  OD1 . ASN B  1 294 ? 255.503 -3.930  180.202 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B OD1 1 
ATOM   8224  N  ND2 . ASN B  1 294 ? 254.760 -5.637  178.879 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B ND2 1 
ATOM   8225  N  N   . ARG B  1 295 ? 255.820 -1.756  176.359 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B N   1 
ATOM   8226  C  CA  . ARG B  1 295 ? 257.099 -1.734  175.631 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B CA  1 
ATOM   8227  C  C   . ARG B  1 295 ? 258.115 -0.762  176.169 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B C   1 
ATOM   8228  O  O   . ARG B  1 295 ? 259.284 -1.094  176.293 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B O   1 
ATOM   8229  C  CB  . ARG B  1 295 ? 256.866 -1.383  174.172 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B CB  1 
ATOM   8230  C  CG  . ARG B  1 295 ? 256.400 -2.572  173.394 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B CG  1 
ATOM   8231  C  CD  . ARG B  1 295 ? 256.138 -2.202  171.972 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B CD  1 
ATOM   8232  N  NE  . ARG B  1 295 ? 255.259 -3.161  171.283 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B NE  1 
ATOM   8233  C  CZ  . ARG B  1 295 ? 253.919 -3.144  171.377 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B CZ  1 
ATOM   8234  N  NH1 . ARG B  1 295 ? 253.301 -2.255  172.176 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B NH1 1 
ATOM   8235  N  NH2 . ARG B  1 295 ? 253.196 -4.031  170.686 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B NH2 1 
ATOM   8236  N  N   . LEU B  1 296 ? 257.671 0.456   176.433 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B N   1 
ATOM   8237  C  CA  . LEU B  1 296 ? 258.580 1.449   176.956 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B CA  1 
ATOM   8238  C  C   . LEU B  1 296 ? 259.097 1.002   178.307 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B C   1 
ATOM   8239  O  O   . LEU B  1 296 ? 260.256 1.259   178.651 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B O   1 
ATOM   8240  C  CB  . LEU B  1 296 ? 257.901 2.806   177.133 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B CB  1 
ATOM   8241  C  CG  . LEU B  1 296 ? 258.905 3.770   177.749 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B CG  1 
ATOM   8242  C  CD1 . LEU B  1 296 ? 260.128 3.755   176.859 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B CD1 1 
ATOM   8243  C  CD2 . LEU B  1 296 ? 258.317 5.146   177.877 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B CD2 1 
ATOM   8244  N  N   . ARG B  1 297 ? 258.236 0.363   179.093 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B N   1 
ATOM   8245  C  CA  . ARG B  1 297 ? 258.612 -0.017  180.432 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B CA  1 
ATOM   8246  C  C   . ARG B  1 297 ? 259.822 -0.957  180.319 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B C   1 
ATOM   8247  O  O   . ARG B  1 297 ? 260.884 -0.739  180.906 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B O   1 
ATOM   8248  C  CB  . ARG B  1 297 ? 257.420 -0.670  181.110 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B CB  1 
ATOM   8249  C  CG  . ARG B  1 297 ? 257.682 -1.033  182.557 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B CG  1 
ATOM   8250  C  CD  . ARG B  1 297 ? 256.699 -2.060  183.118 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B CD  1 
ATOM   8251  N  NE  . ARG B  1 297 ? 257.443 -3.186  183.659 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B NE  1 
ATOM   8252  C  CZ  . ARG B  1 297 ? 257.648 -4.335  182.999 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B CZ  1 
ATOM   8253  N  NH1 . ARG B  1 297 ? 257.134 -4.550  181.789 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B NH1 1 
ATOM   8254  N  NH2 . ARG B  1 297 ? 258.360 -5.301  183.555 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B NH2 1 
ATOM   8255  N  N   . LEU B  1 298 ? 259.677 -1.985  179.507 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B N   1 
ATOM   8256  C  CA  . LEU B  1 298 ? 260.789 -2.860  179.256 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B CA  1 
ATOM   8257  C  C   . LEU B  1 298 ? 262.034 -2.124  178.755 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B C   1 
ATOM   8258  O  O   . LEU B  1 298 ? 263.135 -2.417  179.149 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B O   1 
ATOM   8259  C  CB  . LEU B  1 298 ? 260.357 -3.926  178.265 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B CB  1 
ATOM   8260  C  CG  . LEU B  1 298 ? 259.357 -4.897  178.893 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B CG  1 
ATOM   8261  C  CD1 . LEU B  1 298 ? 258.557 -5.655  177.877 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B CD1 1 
ATOM   8262  C  CD2 . LEU B  1 298 ? 260.110 -5.883  179.706 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B CD2 1 
ATOM   8263  N  N   . SER B  1 299 ? 261.841 -1.160  177.874 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 542  SER B N   1 
ATOM   8264  C  CA  . SER B  1 299 ? 262.944 -0.474  177.234 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 542  SER B CA  1 
ATOM   8265  C  C   . SER B  1 299 ? 263.756 0.189   178.306 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 542  SER B C   1 
ATOM   8266  O  O   . SER B  1 299 ? 264.961 -0.044  178.431 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 542  SER B O   1 
ATOM   8267  C  CB  . SER B  1 299 ? 262.420 0.554   176.234 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 542  SER B CB  1 
ATOM   8268  O  OG  . SER B  1 299 ? 262.000 -0.063  175.016 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 542  SER B OG  1 
ATOM   8269  N  N   . LEU B  1 300 ? 263.071 0.999   179.096 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B N   1 
ATOM   8270  C  CA  . LEU B  1 300 ? 263.635 1.596   180.306 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B CA  1 
ATOM   8271  C  C   . LEU B  1 300 ? 264.370 0.591   181.210 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B C   1 
ATOM   8272  O  O   . LEU B  1 300 ? 265.564 0.768   181.523 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B O   1 
ATOM   8273  C  CB  . LEU B  1 300 ? 262.516 2.252   181.104 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B CB  1 
ATOM   8274  C  CG  . LEU B  1 300 ? 261.989 3.535   180.497 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B CG  1 
ATOM   8275  C  CD1 . LEU B  1 300 ? 260.837 4.056   181.293 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B CD1 1 
ATOM   8276  C  CD2 . LEU B  1 300 ? 263.096 4.518   180.521 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B CD2 1 
ATOM   8277  N  N   . LEU B  1 301 ? 263.639 -0.445  181.638 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B N   1 
ATOM   8278  C  CA  . LEU B  1 301 ? 264.198 -1.501  182.456 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B CA  1 
ATOM   8279  C  C   . LEU B  1 301 ? 265.520 -2.102  181.896 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B C   1 
ATOM   8280  O  O   . LEU B  1 301 ? 266.490 -2.267  182.641 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B O   1 
ATOM   8281  C  CB  . LEU B  1 301 ? 263.160 -2.583  182.626 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B CB  1 
ATOM   8282  C  CG  . LEU B  1 301 ? 263.585 -3.744  183.496 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B CG  1 
ATOM   8283  C  CD1 . LEU B  1 301 ? 263.508 -3.167  184.841 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B CD1 1 
ATOM   8284  C  CD2 . LEU B  1 301 ? 262.599 -4.868  183.319 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B CD2 1 
ATOM   8285  N  N   . TYR B  1 302 ? 265.580 -2.404  180.602 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B N   1 
ATOM   8286  C  CA  . TYR B  1 302 ? 266.716 -3.135  180.085 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CA  1 
ATOM   8287  C  C   . TYR B  1 302 ? 267.883 -2.277  179.589 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B C   1 
ATOM   8288  O  O   . TYR B  1 302 ? 269.040 -2.705  179.646 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B O   1 
ATOM   8289  C  CB  . TYR B  1 302 ? 266.246 -4.064  179.001 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CB  1 
ATOM   8290  C  CG  . TYR B  1 302 ? 265.763 -5.362  179.565 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CG  1 
ATOM   8291  C  CD1 . TYR B  1 302 ? 266.660 -6.407  179.832 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CD1 1 
ATOM   8292  C  CD2 . TYR B  1 302 ? 264.422 -5.560  179.852 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CD2 1 
ATOM   8293  C  CE1 . TYR B  1 302 ? 266.231 -7.605  180.350 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CE1 1 
ATOM   8294  C  CE2 . TYR B  1 302 ? 263.986 -6.750  180.380 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CE2 1 
ATOM   8295  C  CZ  . TYR B  1 302 ? 264.906 -7.765  180.613 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CZ  1 
ATOM   8296  O  OH  . TYR B  1 302 ? 264.504 -8.942  181.137 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B OH  1 
ATOM   8297  N  N   . SER B  1 303 ? 267.575 -1.081  179.083 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 546  SER B N   1 
ATOM   8298  C  CA  . SER B  1 303 ? 268.594 -0.164  178.582 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 546  SER B CA  1 
ATOM   8299  C  C   . SER B  1 303 ? 269.249 0.585   179.720 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 546  SER B C   1 
ATOM   8300  O  O   . SER B  1 303 ? 270.340 1.091   179.570 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 546  SER B O   1 
ATOM   8301  C  CB  . SER B  1 303 ? 267.972 0.861   177.635 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 546  SER B CB  1 
ATOM   8302  O  OG  . SER B  1 303 ? 267.618 0.271   176.404 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 546  SER B OG  1 
ATOM   8303  N  N   . LEU B  1 304 ? 268.561 0.671   180.855 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B N   1 
ATOM   8304  C  CA  . LEU B  1 304 ? 268.984 1.526   181.957 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B CA  1 
ATOM   8305  C  C   . LEU B  1 304 ? 269.133 0.811   183.318 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B C   1 
ATOM   8306  O  O   . LEU B  1 304 ? 270.159 0.998   183.987 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B O   1 
ATOM   8307  C  CB  . LEU B  1 304 ? 268.037 2.720   182.105 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B CB  1 
ATOM   8308  C  CG  . LEU B  1 304 ? 267.895 3.667   180.914 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B CG  1 
ATOM   8309  C  CD1 . LEU B  1 304 ? 267.102 4.874   181.303 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B CD1 1 
ATOM   8310  C  CD2 . LEU B  1 304 ? 269.229 4.090   180.394 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B CD2 1 
ATOM   8311  N  N   . ALA B  1 305 ? 268.152 -0.001  183.734 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 548  ALA B N   1 
ATOM   8312  C  CA  . ALA B  1 305 ? 268.148 -0.478  185.111 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 548  ALA B CA  1 
ATOM   8313  C  C   . ALA B  1 305 ? 268.882 -1.799  185.356 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 548  ALA B C   1 
ATOM   8314  O  O   . ALA B  1 305 ? 269.351 -2.062  186.450 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 548  ALA B O   1 
ATOM   8315  C  CB  . ALA B  1 305 ? 266.739 -0.539  185.641 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 548  ALA B CB  1 
ATOM   8316  N  N   . LYS B  1 306 ? 268.971 -2.659  184.361 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B N   1 
ATOM   8317  C  CA  . LYS B  1 306 ? 269.561 -3.962  184.593 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B CA  1 
ATOM   8318  C  C   . LYS B  1 306 ? 271.032 -3.868  184.894 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B C   1 
ATOM   8319  O  O   . LYS B  1 306 ? 271.699 -2.853  184.621 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B O   1 
ATOM   8320  C  CB  . LYS B  1 306 ? 269.431 -4.804  183.354 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B CB  1 
ATOM   8321  C  CG  . LYS B  1 306 ? 268.073 -5.161  183.075 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B CG  1 
ATOM   8322  C  CD  . LYS B  1 306 ? 267.688 -6.157  184.064 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B CD  1 
ATOM   8323  C  CE  . LYS B  1 306 ? 266.280 -6.611  183.867 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B CE  1 
ATOM   8324  N  NZ  . LYS B  1 306 ? 266.087 -7.885  184.575 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B NZ  1 
ATOM   8325  N  N   . PRO B  1 307 ? 271.573 -4.959  185.423 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 550  PRO B N   1 
ATOM   8326  C  CA  . PRO B  1 307 ? 273.012 -5.140  185.597 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 550  PRO B CA  1 
ATOM   8327  C  C   . PRO B  1 307 ? 273.782 -4.809  184.319 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 550  PRO B C   1 
ATOM   8328  O  O   . PRO B  1 307 ? 273.255 -4.981  183.211 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 550  PRO B O   1 
ATOM   8329  C  CB  . PRO B  1 307 ? 273.135 -6.618  185.914 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 550  PRO B CB  1 
ATOM   8330  C  CG  . PRO B  1 307 ? 271.792 -7.009  186.467 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 550  PRO B CG  1 
ATOM   8331  C  CD  . PRO B  1 307 ? 270.769 -6.028  186.030 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 550  PRO B CD  1 
ATOM   8332  N  N   . LEU B  1 308 ? 275.024 -4.359  184.488 1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B N   1 
ATOM   8333  C  CA  . LEU B  1 308 ? 275.797 -3.796  183.394 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B CA  1 
ATOM   8334  C  C   . LEU B  1 308 ? 276.011 -4.802  182.269 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B C   1 
ATOM   8335  O  O   . LEU B  1 308 ? 276.069 -4.465  181.088 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B O   1 
ATOM   8336  C  CB  . LEU B  1 308 ? 277.133 -3.289  183.926 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B CB  1 
ATOM   8337  C  CG  . LEU B  1 308 ? 277.965 -2.669  182.803 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B CG  1 
ATOM   8338  C  CD1 . LEU B  1 308 ? 277.071 -1.920  181.753 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B CD1 1 
ATOM   8339  C  CD2 . LEU B  1 308 ? 279.042 -1.764  183.403 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B CD2 1 
ATOM   8340  N  N   . ASN B  1 309 ? 276.094 -6.054  182.659 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B N   1 
ATOM   8341  C  CA  . ASN B  1 309 ? 276.331 -7.094  181.707 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B CA  1 
ATOM   8342  C  C   . ASN B  1 309 ? 275.084 -7.653  181.079 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B C   1 
ATOM   8343  O  O   . ASN B  1 309 ? 275.163 -8.591  180.296 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B O   1 
ATOM   8344  C  CB  . ASN B  1 309 ? 277.163 -8.199  182.342 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B CB  1 
ATOM   8345  C  CG  . ASN B  1 309 ? 278.628 -7.811  182.450 1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B CG  1 
ATOM   8346  O  OD1 . ASN B  1 309 ? 279.063 -6.832  181.846 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B OD1 1 
ATOM   8347  N  ND2 . ASN B  1 309 ? 279.395 -8.570  183.214 1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B ND2 1 
ATOM   8348  N  N   . GLN B  1 310 ? 273.934 -7.086  181.401 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B N   1 
ATOM   8349  C  CA  . GLN B  1 310 ? 272.712 -7.563  180.786 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B CA  1 
ATOM   8350  C  C   . GLN B  1 310 ? 271.927 -6.497  180.099 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B C   1 
ATOM   8351  O  O   . GLN B  1 310 ? 270.840 -6.760  179.588 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B O   1 
ATOM   8352  C  CB  . GLN B  1 310 ? 271.826 -8.177  181.829 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B CB  1 
ATOM   8353  C  CG  . GLN B  1 310 ? 272.450 -9.389  182.435 1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B CG  1 
ATOM   8354  C  CD  . GLN B  1 310 ? 271.609 -9.895  183.552 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B CD  1 
ATOM   8355  O  OE1 . GLN B  1 310 ? 270.378 -9.808  183.498 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B OE1 1 
ATOM   8356  N  NE2 . GLN B  1 310 ? 272.258 -10.392 184.602 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B NE2 1 
ATOM   8357  N  N   . ARG B  1 311 ? 272.500 -5.303  180.096 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B N   1 
ATOM   8358  C  CA  . ARG B  1 311 ? 271.895 -4.097  179.590 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B CA  1 
ATOM   8359  C  C   . ARG B  1 311 ? 271.910 -4.114  178.094 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B C   1 
ATOM   8360  O  O   . ARG B  1 311 ? 272.827 -4.632  177.506 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B O   1 
ATOM   8361  C  CB  . ARG B  1 311 ? 272.724 -2.929  180.098 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B CB  1 
ATOM   8362  C  CG  . ARG B  1 311 ? 271.926 -1.837  180.691 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B CG  1 
ATOM   8363  C  CD  . ARG B  1 311 ? 272.834 -0.897  181.346 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B CD  1 
ATOM   8364  N  NE  . ARG B  1 311 ? 272.949 -1.118  182.774 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B NE  1 
ATOM   8365  C  CZ  . ARG B  1 311 ? 273.798 -0.428  183.538 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B CZ  1 
ATOM   8366  N  NH1 . ARG B  1 311 ? 274.593 0.482   182.977 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B NH1 1 
ATOM   8367  N  NH2 . ARG B  1 311 ? 273.868 -0.640  184.851 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B NH2 1 
ATOM   8368  N  N   . SER B  1 312 ? 270.898 -3.559  177.459 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 555  SER B N   1 
ATOM   8369  C  CA  . SER B  1 312 ? 270.859 -3.648  176.013 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 555  SER B CA  1 
ATOM   8370  C  C   . SER B  1 312 ? 271.125 -2.290  175.443 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 555  SER B C   1 
ATOM   8371  O  O   . SER B  1 312 ? 271.158 -1.317  176.178 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 555  SER B O   1 
ATOM   8372  C  CB  . SER B  1 312 ? 269.500 -4.113  175.540 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 555  SER B CB  1 
ATOM   8373  O  OG  . SER B  1 312 ? 268.534 -3.179  175.972 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 555  SER B OG  1 
ATOM   8374  N  N   . GLY B  1 313 ? 271.316 -2.213  174.132 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 556  GLY B N   1 
ATOM   8375  C  CA  . GLY B  1 313 ? 271.509 -0.921  173.515 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 556  GLY B CA  1 
ATOM   8376  C  C   . GLY B  1 313 ? 270.475 0.087   174.010 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 556  GLY B C   1 
ATOM   8377  O  O   . GLY B  1 313 ? 269.479 -0.270  174.651 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 556  GLY B O   1 
ATOM   8378  N  N   . MET B  1 314 ? 270.709 1.362   173.697 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 557  MET B N   1 
ATOM   8379  C  CA  . MET B  1 314 ? 269.820 2.443   174.100 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 557  MET B CA  1 
ATOM   8380  C  C   . MET B  1 314 ? 268.733 2.768   173.066 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 557  MET B C   1 
ATOM   8381  O  O   . MET B  1 314 ? 267.776 3.469   173.390 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 557  MET B O   1 
ATOM   8382  C  CB  . MET B  1 314 ? 270.648 3.675   174.414 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 557  MET B CB  1 
ATOM   8383  C  CG  . MET B  1 314 ? 271.677 3.407   175.481 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 557  MET B CG  1 
ATOM   8384  S  SD  . MET B  1 314 ? 272.488 4.899   176.131 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 557  MET B SD  1 
ATOM   8385  C  CE  . MET B  1 314 ? 271.185 5.684   177.072 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 557  MET B CE  1 
ATOM   8386  N  N   . ASN B  1 315 ? 268.857 2.245   171.844 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B N   1 
ATOM   8387  C  CA  . ASN B  1 315 ? 267.879 2.567   170.826 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B CA  1 
ATOM   8388  C  C   . ASN B  1 315 ? 266.396 2.350   171.182 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B C   1 
ATOM   8389  O  O   . ASN B  1 315 ? 265.527 3.197   170.882 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B O   1 
ATOM   8390  C  CB  . ASN B  1 315 ? 268.173 1.872   169.527 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B CB  1 
ATOM   8391  C  CG  . ASN B  1 315 ? 267.694 2.697   168.361 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B CG  1 
ATOM   8392  O  OD1 . ASN B  1 315 ? 268.275 3.762   168.067 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B OD1 1 
ATOM   8393  N  ND2 . ASN B  1 315 ? 266.592 2.274   167.730 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B ND2 1 
ATOM   8394  N  N   . PRO B  1 316 ? 266.095 1.201   171.801 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 559  PRO B N   1 
ATOM   8395  C  CA  . PRO B  1 316 ? 264.791 0.887   172.357 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 559  PRO B CA  1 
ATOM   8396  C  C   . PRO B  1 316 ? 264.159 2.053   173.117 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 559  PRO B C   1 
ATOM   8397  O  O   . PRO B  1 316 ? 262.927 2.145   173.162 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 559  PRO B O   1 
ATOM   8398  C  CB  . PRO B  1 316 ? 265.096 -0.249  173.347 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 559  PRO B CB  1 
ATOM   8399  C  CG  . PRO B  1 316 ? 266.241 -0.952  172.773 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 559  PRO B CG  1 
ATOM   8400  C  CD  . PRO B  1 316 ? 267.046 0.089   171.973 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 559  PRO B CD  1 
ATOM   8401  N  N   . LEU B  1 317 ? 264.964 2.915   173.734 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B N   1 
ATOM   8402  C  CA  . LEU B  1 317 ? 264.388 4.008   174.500 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B CA  1 
ATOM   8403  C  C   . LEU B  1 317 ? 263.697 5.022   173.568 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B C   1 
ATOM   8404  O  O   . LEU B  1 317 ? 262.856 5.828   174.013 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B O   1 
ATOM   8405  C  CB  . LEU B  1 317 ? 265.459 4.702   175.337 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B CB  1 
ATOM   8406  C  CG  . LEU B  1 317 ? 266.264 3.837   176.302 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B CG  1 
ATOM   8407  C  CD1 . LEU B  1 317 ? 267.528 4.550   176.701 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B CD1 1 
ATOM   8408  C  CD2 . LEU B  1 317 ? 265.459 3.430   177.539 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B CD2 1 
ATOM   8409  N  N   . ILE B  1 318 ? 264.058 5.008   172.281 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B N   1 
ATOM   8410  C  CA  . ILE B  1 318 ? 263.410 5.895   171.331 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B CA  1 
ATOM   8411  C  C   . ILE B  1 318 ? 262.292 5.187   170.599 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B C   1 
ATOM   8412  O  O   . ILE B  1 318 ? 261.201 5.722   170.440 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B O   1 
ATOM   8413  C  CB  . ILE B  1 318 ? 264.402 6.413   170.308 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B CB  1 
ATOM   8414  C  CG1 . ILE B  1 318 ? 265.438 7.317   170.990 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B CG1 1 
ATOM   8415  C  CG2 . ILE B  1 318 ? 263.672 7.147   169.153 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B CG2 1 
ATOM   8416  C  CD1 . ILE B  1 318 ? 266.679 7.524   170.180 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B CD1 1 
ATOM   8417  N  N   . THR B  1 319 ? 262.554 3.960   170.181 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 562  THR B N   1 
ATOM   8418  C  CA  . THR B  1 319 ? 261.611 3.277   169.333 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 562  THR B CA  1 
ATOM   8419  C  C   . THR B  1 319 ? 260.746 2.145   169.900 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 562  THR B C   1 
ATOM   8420  O  O   . THR B  1 319 ? 259.719 1.875   169.309 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 562  THR B O   1 
ATOM   8421  C  CB  . THR B  1 319 ? 262.305 2.723   168.122 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 562  THR B CB  1 
ATOM   8422  O  OG1 . THR B  1 319 ? 263.326 1.836   168.570 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 562  THR B OG1 1 
ATOM   8423  C  CG2 . THR B  1 319 ? 262.937 3.853   167.305 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 562  THR B CG2 1 
ATOM   8424  N  N   . ASN B  1 320 ? 261.113 1.438   170.972 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B N   1 
ATOM   8425  C  CA  . ASN B  1 320 ? 260.191 0.377   171.439 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B CA  1 
ATOM   8426  C  C   . ASN B  1 320 ? 259.297 0.950   172.480 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B C   1 
ATOM   8427  O  O   . ASN B  1 320 ? 259.652 1.057   173.646 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B O   1 
ATOM   8428  C  CB  . ASN B  1 320 ? 260.893 -0.907  171.881 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B CB  1 
ATOM   8429  C  CG  . ASN B  1 320 ? 261.931 -1.375  170.827 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B CG  1 
ATOM   8430  O  OD1 . ASN B  1 320 ? 261.824 -1.005  169.647 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B OD1 1 
ATOM   8431  N  ND2 . ASN B  1 320 ? 262.960 -2.153  171.242 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B ND2 1 
ATOM   8432  N  N   . SER B  1 321 ? 258.134 1.379   172.024 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 564  SER B N   1 
ATOM   8433  C  CA  . SER B  1 321 ? 257.230 2.144   172.856 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 564  SER B CA  1 
ATOM   8434  C  C   . SER B  1 321 ? 255.995 2.311   172.035 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 564  SER B C   1 
ATOM   8435  O  O   . SER B  1 321 ? 256.017 2.055   170.840 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 564  SER B O   1 
ATOM   8436  C  CB  . SER B  1 321 ? 257.828 3.514   173.182 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 564  SER B CB  1 
ATOM   8437  O  OG  . SER B  1 321 ? 256.913 4.362   173.823 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 564  SER B OG  1 
ATOM   8438  N  N   . LEU B  1 322 ? 254.911 2.716   172.682 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B N   1 
ATOM   8439  C  CA  . LEU B  1 322 ? 253.686 3.011   171.969 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B CA  1 
ATOM   8440  C  C   . LEU B  1 322 ? 253.859 4.168   171.003 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B C   1 
ATOM   8441  O  O   . LEU B  1 322 ? 253.158 4.249   170.010 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B O   1 
ATOM   8442  C  CB  . LEU B  1 322 ? 252.591 3.371   172.948 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B CB  1 
ATOM   8443  C  CG  . LEU B  1 322 ? 251.762 2.179   173.432 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B CG  1 
ATOM   8444  C  CD1 . LEU B  1 322 ? 250.622 2.592   174.366 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B CD1 1 
ATOM   8445  C  CD2 . LEU B  1 322 ? 251.224 1.373   172.243 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B CD2 1 
ATOM   8446  N  N   . VAL B  1 323 ? 254.789 5.062   171.306 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 566  VAL B N   1 
ATOM   8447  C  CA  . VAL B  1 323 ? 254.981 6.270   170.532 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 566  VAL B CA  1 
ATOM   8448  C  C   . VAL B  1 323 ? 256.422 6.328   170.111 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 566  VAL B C   1 
ATOM   8449  O  O   . VAL B  1 323 ? 257.316 6.119   170.947 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 566  VAL B O   1 
ATOM   8450  C  CB  . VAL B  1 323 ? 254.757 7.486   171.423 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 566  VAL B CB  1 
ATOM   8451  C  CG1 . VAL B  1 323 ? 255.330 8.719   170.770 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 566  VAL B CG1 1 
ATOM   8452  C  CG2 . VAL B  1 323 ? 253.283 7.628   171.740 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 566  VAL B CG2 1 
ATOM   8453  N  N   . ASN B  1 324 ? 256.693 6.613   168.844 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B N   1 
ATOM   8454  C  CA  . ASN B  1 324 ? 258.100 6.609   168.446 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B CA  1 
ATOM   8455  C  C   . ASN B  1 324 ? 258.685 7.985   168.606 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B C   1 
ATOM   8456  O  O   . ASN B  1 324 ? 258.360 8.876   167.853 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B O   1 
ATOM   8457  C  CB  . ASN B  1 324 ? 258.264 6.147   167.014 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B CB  1 
ATOM   8458  C  CG  . ASN B  1 324 ? 259.675 6.169   166.590 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B CG  1 
ATOM   8459  O  OD1 . ASN B  1 324 ? 260.432 7.048   166.970 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B OD1 1 
ATOM   8460  N  ND2 . ASN B  1 324 ? 260.065 5.193   165.823 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B ND2 1 
ATOM   8461  N  N   . ARG B  1 325 ? 259.540 8.205   169.579 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B N   1 
ATOM   8462  C  CA  . ARG B  1 325 ? 259.939 9.599   169.825 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B CA  1 
ATOM   8463  C  C   . ARG B  1 325 ? 261.197 10.038  169.080 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B C   1 
ATOM   8464  O  O   . ARG B  1 325 ? 261.990 10.842  169.580 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B O   1 
ATOM   8465  C  CB  . ARG B  1 325 ? 260.092 9.866   171.324 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B CB  1 
ATOM   8466  C  CG  . ARG B  1 325 ? 258.894 9.391   172.143 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B CG  1 
ATOM   8467  C  CD  . ARG B  1 325 ? 259.063 9.623   173.655 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B CD  1 
ATOM   8468  N  NE  . ARG B  1 325 ? 257.762 9.479   174.300 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B NE  1 
ATOM   8469  C  CZ  . ARG B  1 325 ? 257.112 8.320   174.445 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B CZ  1 
ATOM   8470  N  NH1 . ARG B  1 325 ? 257.635 7.168   174.043 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B NH1 1 
ATOM   8471  N  NH2 . ARG B  1 325 ? 255.936 8.305   175.028 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B NH2 1 
ATOM   8472  N  N   . THR B  1 326 ? 261.382 9.497   167.885 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 569  THR B N   1 
ATOM   8473  C  CA  . THR B  1 326 ? 262.415 9.995   167.007 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 569  THR B CA  1 
ATOM   8474  C  C   . THR B  1 326 ? 262.051 11.431  166.784 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 569  THR B C   1 
ATOM   8475  O  O   . THR B  1 326 ? 262.809 12.335  167.164 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 569  THR B O   1 
ATOM   8476  C  CB  . THR B  1 326 ? 262.390 9.277   165.672 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 569  THR B CB  1 
ATOM   8477  O  OG1 . THR B  1 326 ? 262.792 7.918   165.887 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 569  THR B OG1 1 
ATOM   8478  C  CG2 . THR B  1 326 ? 263.331 9.936   164.701 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 569  THR B CG2 1 
ATOM   8479  N  N   . ASP B  1 327 ? 260.870 11.627  166.188 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B N   1 
ATOM   8480  C  CA  . ASP B  1 327 ? 260.280 12.962  166.021 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B CA  1 
ATOM   8481  C  C   . ASP B  1 327 ? 258.804 12.905  166.268 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B C   1 
ATOM   8482  O  O   . ASP B  1 327 ? 258.043 12.473  165.397 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B O   1 
ATOM   8483  C  CB  . ASP B  1 327 ? 260.512 13.512  164.626 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B CB  1 
ATOM   8484  C  CG  . ASP B  1 327 ? 261.952 13.550  164.286 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B CG  1 
ATOM   8485  O  OD1 . ASP B  1 327 ? 262.658 14.379  164.905 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B OD1 1 
ATOM   8486  O  OD2 . ASP B  1 327 ? 262.384 12.722  163.452 1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B OD2 1 
ATOM   8487  N  N   . ASP B  1 328 ? 258.420 13.358  167.461 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B N   1 
ATOM   8488  C  CA  . ASP B  1 328 ? 257.069 13.278  167.915 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B CA  1 
ATOM   8489  C  C   . ASP B  1 328 ? 256.533 14.655  167.833 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B C   1 
ATOM   8490  O  O   . ASP B  1 328 ? 256.859 15.498  168.671 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B O   1 
ATOM   8491  C  CB  . ASP B  1 328 ? 257.020 12.823  169.357 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B CB  1 
ATOM   8492  C  CG  . ASP B  1 328 ? 255.604 12.761  169.878 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B CG  1 
ATOM   8493  O  OD1 . ASP B  1 328 ? 254.647 12.817  169.059 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B OD1 1 
ATOM   8494  O  OD2 . ASP B  1 328 ? 255.431 12.648  171.106 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B OD2 1 
ATOM   8495  N  N   . ASN B  1 329 ? 255.703 14.866  166.814 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B N   1 
ATOM   8496  C  CA  . ASN B  1 329 ? 255.211 16.182  166.472 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B CA  1 
ATOM   8497  C  C   . ASN B  1 329 ? 253.707 16.286  166.528 1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B C   1 
ATOM   8498  O  O   . ASN B  1 329 ? 253.163 17.399  166.480 1.00 59.20  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B O   1 
ATOM   8499  C  CB  . ASN B  1 329 ? 255.678 16.557  165.078 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B CB  1 
ATOM   8500  C  CG  . ASN B  1 329 ? 257.177 16.647  164.988 1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B CG  1 
ATOM   8501  O  OD1 . ASN B  1 329 ? 257.829 17.384  165.740 1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B OD1 1 
ATOM   8502  N  ND2 . ASN B  1 329 ? 257.743 15.879  164.075 1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B ND2 1 
ATOM   8503  N  N   . ALA B  1 330 ? 253.044 15.134  166.624 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 573  ALA B N   1 
ATOM   8504  C  CA  . ALA B  1 330 ? 251.583 15.044  166.839 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 573  ALA B CA  1 
ATOM   8505  C  C   . ALA B  1 330 ? 250.986 16.098  167.790 1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 573  ALA B C   1 
ATOM   8506  O  O   . ALA B  1 330 ? 251.524 16.369  168.888 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 573  ALA B O   1 
ATOM   8507  C  CB  . ALA B  1 330 ? 251.210 13.650  167.335 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 573  ALA B CB  1 
ATOM   8508  N  N   . GLU B  1 331 ? 249.857 16.677  167.390 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B N   1 
ATOM   8509  C  CA  . GLU B  1 331 ? 249.183 17.573  168.298 1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B CA  1 
ATOM   8510  C  C   . GLU B  1 331 ? 248.441 16.696  169.305 1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B C   1 
ATOM   8511  O  O   . GLU B  1 331 ? 248.390 16.992  170.498 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B O   1 
ATOM   8512  C  CB  . GLU B  1 331 ? 248.284 18.540  167.536 1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B CB  1 
ATOM   8513  C  CG  . GLU B  1 331 ? 246.805 18.286  167.658 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B CG  1 
ATOM   8514  C  CD  . GLU B  1 331 ? 246.041 19.585  167.944 1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B CD  1 
ATOM   8515  O  OE1 . GLU B  1 331 ? 246.022 20.512  167.074 1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B OE1 1 
ATOM   8516  O  OE2 . GLU B  1 331 ? 245.473 19.674  169.079 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B OE2 1 
ATOM   8517  N  N   . THR B  1 332 ? 247.924 15.580  168.811 1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 575  THR B N   1 
ATOM   8518  C  CA  . THR B  1 332 ? 247.384 14.531  169.665 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 575  THR B CA  1 
ATOM   8519  C  C   . THR B  1 332 ? 248.061 13.226  169.257 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 575  THR B C   1 
ATOM   8520  O  O   . THR B  1 332 ? 248.213 12.958  168.051 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 575  THR B O   1 
ATOM   8521  C  CB  . THR B  1 332 ? 245.888 14.393  169.442 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 575  THR B CB  1 
ATOM   8522  O  OG1 . THR B  1 332 ? 245.292 15.638  169.744 1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 575  THR B OG1 1 
ATOM   8523  C  CG2 . THR B  1 332 ? 245.285 13.367  170.332 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 575  THR B CG2 1 
ATOM   8524  N  N   . ALA B  1 333 ? 248.520 12.420  170.212 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 576  ALA B N   1 
ATOM   8525  C  CA  . ALA B  1 333 ? 249.269 11.255  169.780 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 576  ALA B CA  1 
ATOM   8526  C  C   . ALA B  1 333 ? 248.238 10.194  169.405 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 576  ALA B C   1 
ATOM   8527  O  O   . ALA B  1 333 ? 247.036 10.374  169.635 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 576  ALA B O   1 
ATOM   8528  C  CB  . ALA B  1 333 ? 250.249 10.792  170.828 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 576  ALA B CB  1 
ATOM   8529  N  N   . ALA B  1 334 ? 248.702 9.122   168.776 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 577  ALA B N   1 
ATOM   8530  C  CA  . ALA B  1 334 ? 247.803 8.136   168.215 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 577  ALA B CA  1 
ATOM   8531  C  C   . ALA B  1 334 ? 247.095 7.341   169.308 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 577  ALA B C   1 
ATOM   8532  O  O   . ALA B  1 334 ? 246.017 6.772   169.082 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 577  ALA B O   1 
ATOM   8533  C  CB  . ALA B  1 334 ? 248.573 7.209   167.279 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 577  ALA B CB  1 
ATOM   8534  N  N   . VAL B  1 335 ? 247.700 7.264   170.493 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 578  VAL B N   1 
ATOM   8535  C  CA  . VAL B  1 335 ? 247.112 6.443   171.518 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 578  VAL B CA  1 
ATOM   8536  C  C   . VAL B  1 335 ? 247.599 6.813   172.884 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 578  VAL B C   1 
ATOM   8537  O  O   . VAL B  1 335 ? 248.808 6.884   173.112 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 578  VAL B O   1 
ATOM   8538  C  CB  . VAL B  1 335 ? 247.354 4.967   171.258 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 578  VAL B CB  1 
ATOM   8539  C  CG1 . VAL B  1 335 ? 246.869 4.190   172.406 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 578  VAL B CG1 1 
ATOM   8540  C  CG2 . VAL B  1 335 ? 246.570 4.547   170.049 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 578  VAL B CG2 1 
ATOM   8541  N  N   . PRO B  1 336 ? 246.650 7.039   173.808 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 579  PRO B N   1 
ATOM   8542  C  CA  . PRO B  1 336 ? 247.053 7.552   175.105 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 579  PRO B CA  1 
ATOM   8543  C  C   . PRO B  1 336 ? 247.719 6.474   176.016 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 579  PRO B C   1 
ATOM   8544  O  O   . PRO B  1 336 ? 247.505 5.279   175.827 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 579  PRO B O   1 
ATOM   8545  C  CB  . PRO B  1 336 ? 245.729 8.083   175.671 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 579  PRO B CB  1 
ATOM   8546  C  CG  . PRO B  1 336 ? 244.639 7.349   174.933 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 579  PRO B CG  1 
ATOM   8547  C  CD  . PRO B  1 336 ? 245.208 6.716   173.731 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 579  PRO B CD  1 
ATOM   8548  N  N   . SER B  1 337 ? 248.533 6.879   176.982 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 580  SER B N   1 
ATOM   8549  C  CA  . SER B  1 337 ? 249.030 5.908   177.931 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 580  SER B CA  1 
ATOM   8550  C  C   . SER B  1 337 ? 249.655 6.530   179.169 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 580  SER B C   1 
ATOM   8551  O  O   . SER B  1 337 ? 249.760 7.731   179.284 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 580  SER B O   1 
ATOM   8552  C  CB  . SER B  1 337 ? 250.028 4.965   177.264 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 580  SER B CB  1 
ATOM   8553  O  OG  . SER B  1 337 ? 251.289 5.598   177.130 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 580  SER B OG  1 
ATOM   8554  N  N   . TYR B  1 338 ? 250.061 5.680   180.100 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B N   1 
ATOM   8555  C  CA  . TYR B  1 338 ? 250.875 6.104   181.208 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CA  1 
ATOM   8556  C  C   . TYR B  1 338 ? 252.138 5.229   181.231 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B C   1 
ATOM   8557  O  O   . TYR B  1 338 ? 252.114 4.107   180.775 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B O   1 
ATOM   8558  C  CB  . TYR B  1 338 ? 250.057 6.035   182.503 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CB  1 
ATOM   8559  C  CG  . TYR B  1 338 ? 249.662 4.652   182.946 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CG  1 
ATOM   8560  C  CD1 . TYR B  1 338 ? 250.483 3.924   183.772 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CD1 1 
ATOM   8561  C  CD2 . TYR B  1 338 ? 248.467 4.093   182.567 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CD2 1 
ATOM   8562  C  CE1 . TYR B  1 338 ? 250.137 2.674   184.190 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CE1 1 
ATOM   8563  C  CE2 . TYR B  1 338 ? 248.110 2.828   182.982 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CE2 1 
ATOM   8564  C  CZ  . TYR B  1 338 ? 248.953 2.118   183.792 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CZ  1 
ATOM   8565  O  OH  . TYR B  1 338 ? 248.651 0.838   184.223 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B OH  1 
ATOM   8566  N  N   . SER B  1 339 ? 253.241 5.757   181.726 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 582  SER B N   1 
ATOM   8567  C  CA  . SER B  1 339 ? 254.512 5.114   181.590 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 582  SER B CA  1 
ATOM   8568  C  C   . SER B  1 339 ? 255.102 5.085   182.951 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 582  SER B C   1 
ATOM   8569  O  O   . SER B  1 339 ? 254.877 6.028   183.673 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 582  SER B O   1 
ATOM   8570  C  CB  . SER B  1 339 ? 255.365 6.016   180.773 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 582  SER B CB  1 
ATOM   8571  O  OG  . SER B  1 339 ? 254.840 6.036   179.489 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 582  SER B OG  1 
ATOM   8572  N  N   . PHE B  1 340 ? 255.861 4.053   183.328 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B N   1 
ATOM   8573  C  CA  . PHE B  1 340 ? 256.461 4.014   184.662 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CA  1 
ATOM   8574  C  C   . PHE B  1 340 ? 257.622 3.056   184.667 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B C   1 
ATOM   8575  O  O   . PHE B  1 340 ? 257.716 2.229   183.781 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B O   1 
ATOM   8576  C  CB  . PHE B  1 340 ? 255.419 3.543   185.664 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CB  1 
ATOM   8577  C  CG  . PHE B  1 340 ? 254.919 2.150   185.419 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CG  1 
ATOM   8578  C  CD1 . PHE B  1 340 ? 255.461 1.078   186.096 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CD1 1 
ATOM   8579  C  CD2 . PHE B  1 340 ? 253.873 1.914   184.536 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CD2 1 
ATOM   8580  C  CE1 . PHE B  1 340 ? 254.982 -0.217  185.876 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CE1 1 
ATOM   8581  C  CE2 . PHE B  1 340 ? 253.380 0.616   184.315 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CE2 1 
ATOM   8582  C  CZ  . PHE B  1 340 ? 253.938 -0.441  184.989 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CZ  1 
ATOM   8583  N  N   . ILE B  1 341 ? 258.524 3.133   185.635 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B N   1 
ATOM   8584  C  CA  . ILE B  1 341 ? 259.598 2.128   185.648 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B CA  1 
ATOM   8585  C  C   . ILE B  1 341 ? 259.359 1.114   186.759 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B C   1 
ATOM   8586  O  O   . ILE B  1 341 ? 259.641 -0.080  186.610 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B O   1 
ATOM   8587  C  CB  . ILE B  1 341 ? 260.992 2.768   185.814 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B CB  1 
ATOM   8588  C  CG1 . ILE B  1 341 ? 262.076 1.705   185.935 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B CG1 1 
ATOM   8589  C  CG2 . ILE B  1 341 ? 261.011 3.723   187.026 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B CG2 1 
ATOM   8590  C  CD1 . ILE B  1 341 ? 262.180 0.859   184.716 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B CD1 1 
ATOM   8591  N  N   . ARG B  1 342 ? 258.830 1.584   187.879 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B N   1 
ATOM   8592  C  CA  . ARG B  1 342 ? 258.560 0.703   188.992 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B CA  1 
ATOM   8593  C  C   . ARG B  1 342 ? 257.139 0.912   189.404 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B C   1 
ATOM   8594  O  O   . ARG B  1 342 ? 256.498 1.865   188.968 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B O   1 
ATOM   8595  C  CB  . ARG B  1 342 ? 259.494 0.958   190.177 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B CB  1 
ATOM   8596  C  CG  . ARG B  1 342 ? 260.941 0.481   189.958 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B CG  1 
ATOM   8597  C  CD  . ARG B  1 342 ? 261.806 0.919   191.108 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B CD  1 
ATOM   8598  N  NE  . ARG B  1 342 ? 261.929 -0.100  192.153 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B NE  1 
ATOM   8599  C  CZ  . ARG B  1 342 ? 262.079 0.113   193.477 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B CZ  1 
ATOM   8600  N  NH1 . ARG B  1 342 ? 262.080 1.325   194.012 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B NH1 1 
ATOM   8601  N  NH2 . ARG B  1 342 ? 262.193 -0.930  194.293 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B NH2 1 
ATOM   8602  N  N   . ALA B  1 343 ? 256.642 -0.016  190.215 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 586  ALA B N   1 
ATOM   8603  C  CA  . ALA B  1 343 ? 255.281 0.035   190.734 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 586  ALA B CA  1 
ATOM   8604  C  C   . ALA B  1 343 ? 255.298 -0.755  192.022 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 586  ALA B C   1 
ATOM   8605  O  O   . ALA B  1 343 ? 256.306 -1.368  192.370 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 586  ALA B O   1 
ATOM   8606  C  CB  . ALA B  1 343 ? 254.292 -0.559  189.753 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 586  ALA B CB  1 
ATOM   8607  N  N   . HIS B  1 344 ? 254.181 -0.741  192.727 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B N   1 
ATOM   8608  C  CA  . HIS B  1 344 ? 254.168 -1.334  194.029 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B CA  1 
ATOM   8609  C  C   . HIS B  1 344 ? 254.542 -2.820  193.982 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B C   1 
ATOM   8610  O  O   . HIS B  1 344 ? 255.170 -3.331  194.913 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B O   1 
ATOM   8611  C  CB  . HIS B  1 344 ? 252.809 -1.107  194.672 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B CB  1 
ATOM   8612  C  CG  . HIS B  1 344 ? 251.706 -1.903  194.060 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B CG  1 
ATOM   8613  N  ND1 . HIS B  1 344 ? 250.986 -1.458  192.973 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B ND1 1 
ATOM   8614  C  CD2 . HIS B  1 344 ? 251.185 -3.106  194.396 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B CD2 1 
ATOM   8615  C  CE1 . HIS B  1 344 ? 250.068 -2.359  192.661 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B CE1 1 
ATOM   8616  N  NE2 . HIS B  1 344 ? 250.167 -3.367  193.510 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B NE2 1 
ATOM   8617  N  N   . ASP B  1 345 ? 254.147 -3.503  192.914 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B N   1 
ATOM   8618  C  CA  . ASP B  1 345 ? 254.515 -4.885  192.718 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B CA  1 
ATOM   8619  C  C   . ASP B  1 345 ? 255.681 -5.048  191.736 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B C   1 
ATOM   8620  O  O   . ASP B  1 345 ? 256.801 -5.483  192.124 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B O   1 
ATOM   8621  C  CB  . ASP B  1 345 ? 253.324 -5.736  192.255 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B CB  1 
ATOM   8622  C  CG  . ASP B  1 345 ? 252.436 -5.038  191.231 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B CG  1 
ATOM   8623  O  OD1 . ASP B  1 345 ? 252.761 -3.945  190.724 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B OD1 1 
ATOM   8624  O  OD2 . ASP B  1 345 ? 251.371 -5.617  190.932 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B OD2 1 
ATOM   8625  N  N   . SER B  1 346 ? 255.410 -4.703  190.467 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 589  SER B N   1 
ATOM   8626  C  CA  . SER B  1 346 ? 256.380 -4.782  189.389 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 589  SER B CA  1 
ATOM   8627  C  C   . SER B  1 346 ? 257.725 -4.114  189.680 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 589  SER B C   1 
ATOM   8628  O  O   . SER B  1 346 ? 257.808 -2.909  189.894 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 589  SER B O   1 
ATOM   8629  C  CB  . SER B  1 346 ? 255.787 -4.124  188.204 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 589  SER B CB  1 
ATOM   8630  O  OG  . SER B  1 346 ? 256.796 -4.046  187.254 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 589  SER B OG  1 
ATOM   8631  N  N   . GLU B  1 347 ? 258.782 -4.920  189.679 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B N   1 
ATOM   8632  C  CA  . GLU B  1 347 ? 260.139 -4.475  189.984 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B CA  1 
ATOM   8633  C  C   . GLU B  1 347 ? 260.319 -3.977  191.403 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B C   1 
ATOM   8634  O  O   . GLU B  1 347 ? 261.172 -3.147  191.681 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B O   1 
ATOM   8635  C  CB  . GLU B  1 347 ? 260.554 -3.398  189.013 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B CB  1 
ATOM   8636  C  CG  . GLU B  1 347 ? 260.697 -3.911  187.610 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B CG  1 
ATOM   8637  C  CD  . GLU B  1 347 ? 261.632 -5.084  187.576 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B CD  1 
ATOM   8638  O  OE1 . GLU B  1 347 ? 261.255 -6.106  187.000 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B OE1 1 
ATOM   8639  O  OE2 . GLU B  1 347 ? 262.727 -5.006  188.145 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B OE2 1 
ATOM   8640  N  N   . VAL B  1 348 ? 259.501 -4.483  192.309 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 591  VAL B N   1 
ATOM   8641  C  CA  . VAL B  1 348 ? 259.807 -4.327  193.705 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 591  VAL B CA  1 
ATOM   8642  C  C   . VAL B  1 348 ? 259.731 -5.725  194.284 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 591  VAL B C   1 
ATOM   8643  O  O   . VAL B  1 348 ? 260.755 -6.389  194.470 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 591  VAL B O   1 
ATOM   8644  C  CB  . VAL B  1 348 ? 258.867 -3.361  194.400 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 591  VAL B CB  1 
ATOM   8645  C  CG1 . VAL B  1 348 ? 259.189 -3.313  195.818 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 591  VAL B CG1 1 
ATOM   8646  C  CG2 . VAL B  1 348 ? 259.047 -2.004  193.841 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 591  VAL B CG2 1 
ATOM   8647  N  N   . GLN B  1 349 ? 258.521 -6.210  194.512 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B N   1 
ATOM   8648  C  CA  . GLN B  1 349 ? 258.396 -7.517  195.132 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B CA  1 
ATOM   8649  C  C   . GLN B  1 349 ? 259.205 -8.564  194.350 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B C   1 
ATOM   8650  O  O   . GLN B  1 349 ? 259.626 -9.572  194.913 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B O   1 
ATOM   8651  C  CB  . GLN B  1 349 ? 256.919 -7.911  195.301 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B CB  1 
ATOM   8652  C  CG  . GLN B  1 349 ? 256.184 -8.382  194.027 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B CG  1 
ATOM   8653  C  CD  . GLN B  1 349 ? 254.651 -8.413  194.192 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B CD  1 
ATOM   8654  O  OE1 . GLN B  1 349 ? 254.086 -7.659  194.985 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B OE1 1 
ATOM   8655  N  NE2 . GLN B  1 349 ? 253.984 -9.278  193.428 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B NE2 1 
ATOM   8656  N  N   . ASP B  1 350 ? 259.438 -8.307  193.067 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B N   1 
ATOM   8657  C  CA  . ASP B  1 350 ? 260.293 -9.179  192.268 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B CA  1 
ATOM   8658  C  C   . ASP B  1 350 ? 261.684 -9.239  192.862 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B C   1 
ATOM   8659  O  O   . ASP B  1 350 ? 262.391 -10.253 192.811 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B O   1 
ATOM   8660  C  CB  . ASP B  1 350 ? 260.457 -8.586  190.873 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B CB  1 
ATOM   8661  C  CG  . ASP B  1 350 ? 259.151 -8.506  190.129 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B CG  1 
ATOM   8662  O  OD1 . ASP B  1 350 ? 258.659 -9.580  189.674 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B OD1 1 
ATOM   8663  O  OD2 . ASP B  1 350 ? 258.586 -7.382  190.005 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B OD2 1 
ATOM   8664  N  N   . LEU B  1 351 ? 262.093 -8.092  193.372 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B N   1 
ATOM   8665  C  CA  . LEU B  1 351 ? 263.457 -7.928  193.745 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B CA  1 
ATOM   8666  C  C   . LEU B  1 351 ? 263.539 -8.610  195.053 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B C   1 
ATOM   8667  O  O   . LEU B  1 351 ? 264.465 -9.344  195.301 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B O   1 
ATOM   8668  C  CB  . LEU B  1 351 ? 263.830 -6.450  193.828 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B CB  1 
ATOM   8669  C  CG  . LEU B  1 351 ? 263.685 -5.627  192.526 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B CG  1 
ATOM   8670  C  CD1 . LEU B  1 351 ? 264.279 -4.256  192.693 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B CD1 1 
ATOM   8671  C  CD2 . LEU B  1 351 ? 264.312 -6.286  191.281 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B CD2 1 
ATOM   8672  N  N   . ILE B  1 352 ? 262.524 -8.430  195.883 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B N   1 
ATOM   8673  C  CA  . ILE B  1 352 ? 262.526 -9.115  197.179 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B CA  1 
ATOM   8674  C  C   . ILE B  1 352 ? 262.489 -10.634 197.017 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B C   1 
ATOM   8675  O  O   . ILE B  1 352 ? 263.264 -11.330 197.640 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B O   1 
ATOM   8676  C  CB  . ILE B  1 352 ? 261.408 -8.659  198.115 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B CB  1 
ATOM   8677  C  CG1 . ILE B  1 352 ? 261.566 -7.184  198.504 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B CG1 1 
ATOM   8678  C  CG2 . ILE B  1 352 ? 261.442 -9.497  199.332 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B CG2 1 
ATOM   8679  C  CD1 . ILE B  1 352 ? 262.891 -6.779  198.989 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B CD1 1 
ATOM   8680  N  N   . ARG B  1 353 ? 261.611 -11.149 196.172 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B N   1 
ATOM   8681  C  CA  . ARG B  1 353 ? 261.688 -12.557 195.833 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B CA  1 
ATOM   8682  C  C   . ARG B  1 353 ? 263.115 -12.961 195.425 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B C   1 
ATOM   8683  O  O   . ARG B  1 353 ? 263.669 -13.892 195.990 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B O   1 
ATOM   8684  C  CB  . ARG B  1 353 ? 260.672 -12.939 194.755 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B CB  1 
ATOM   8685  C  CG  . ARG B  1 353 ? 260.915 -14.284 194.145 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B CG  1 
ATOM   8686  C  CD  . ARG B  1 353 ? 259.871 -14.699 193.075 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B CD  1 
ATOM   8687  N  NE  . ARG B  1 353 ? 260.341 -15.892 192.324 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B NE  1 
ATOM   8688  C  CZ  . ARG B  1 353 ? 260.270 -17.174 192.743 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B CZ  1 
ATOM   8689  N  NH1 . ARG B  1 353 ? 259.722 -17.534 193.922 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B NH1 1 
ATOM   8690  N  NH2 . ARG B  1 353 ? 260.771 -18.119 191.962 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B NH2 1 
ATOM   8691  N  N   . ASP B  1 354 ? 263.741 -12.276 194.476 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B N   1 
ATOM   8692  C  CA  . ASP B  1 354 ? 265.114 -12.661 194.075 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B CA  1 
ATOM   8693  C  C   . ASP B  1 354 ? 266.040 -12.856 195.269 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B C   1 
ATOM   8694  O  O   . ASP B  1 354 ? 266.720 -13.886 195.364 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B O   1 
ATOM   8695  C  CB  . ASP B  1 354 ? 265.747 -11.633 193.138 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B CB  1 
ATOM   8696  C  CG  . ASP B  1 354 ? 264.983 -11.468 191.811 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B CG  1 
ATOM   8697  O  OD1 . ASP B  1 354 ? 264.215 -12.381 191.399 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B OD1 1 
ATOM   8698  O  OD2 . ASP B  1 354 ? 265.177 -10.410 191.167 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B OD2 1 
ATOM   8699  N  N   . ILE B  1 355 ? 266.053 -11.859 196.160 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B N   1 
ATOM   8700  C  CA  . ILE B  1 355 ? 266.876 -11.860 197.351 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B CA  1 
ATOM   8701  C  C   . ILE B  1 355 ? 266.542 -13.031 198.289 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B C   1 
ATOM   8702  O  O   . ILE B  1 355 ? 267.421 -13.662 198.877 1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B O   1 
ATOM   8703  C  CB  . ILE B  1 355 ? 266.699 -10.574 198.125 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B CB  1 
ATOM   8704  C  CG1 . ILE B  1 355 ? 267.336 -9.402  197.376 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B CG1 1 
ATOM   8705  C  CG2 . ILE B  1 355 ? 267.310 -10.729 199.515 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B CG2 1 
ATOM   8706  C  CD1 . ILE B  1 355 ? 266.956 -8.024  197.893 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B CD1 1 
ATOM   8707  N  N   . ILE B  1 356 ? 265.271 -13.342 198.443 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B N   1 
ATOM   8708  C  CA  . ILE B  1 356 ? 264.937 -14.466 199.259 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B CA  1 
ATOM   8709  C  C   . ILE B  1 356 ? 265.378 -15.769 198.620 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B C   1 
ATOM   8710  O  O   . ILE B  1 356 ? 266.065 -16.556 199.250 1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B O   1 
ATOM   8711  C  CB  . ILE B  1 356 ? 263.470 -14.515 199.507 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B CB  1 
ATOM   8712  C  CG1 . ILE B  1 356 ? 263.094 -13.355 200.430 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B CG1 1 
ATOM   8713  C  CG2 . ILE B  1 356 ? 263.085 -15.902 200.083 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B CG2 1 
ATOM   8714  C  CD1 . ILE B  1 356 ? 261.596 -13.144 200.553 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B CD1 1 
ATOM   8715  N  N   . LYS B  1 357 ? 264.990 -16.012 197.376 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B N   1 
ATOM   8716  C  CA  . LYS B  1 357 ? 265.393 -17.240 196.712 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B CA  1 
ATOM   8717  C  C   . LYS B  1 357 ? 266.915 -17.431 196.750 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B C   1 
ATOM   8718  O  O   . LYS B  1 357 ? 267.451 -18.531 196.932 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B O   1 
ATOM   8719  C  CB  . LYS B  1 357 ? 264.943 -17.195 195.283 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B CB  1 
ATOM   8720  C  CG  . LYS B  1 357 ? 264.178 -18.423 194.944 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B CG  1 
ATOM   8721  C  CD  . LYS B  1 357 ? 263.898 -18.624 193.430 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B CD  1 
ATOM   8722  C  CE  . LYS B  1 357 ? 264.439 -20.069 193.058 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B CE  1 
ATOM   8723  N  NZ  . LYS B  1 357 ? 264.543 -20.354 191.598 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B NZ  1 
ATOM   8724  N  N   . ALA B  1 358 ? 267.616 -16.325 196.582 1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 601  ALA B N   1 
ATOM   8725  C  CA  . ALA B  1 358 ? 269.050 -16.366 196.511 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 601  ALA B CA  1 
ATOM   8726  C  C   . ALA B  1 358 ? 269.688 -16.629 197.874 1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 601  ALA B C   1 
ATOM   8727  O  O   . ALA B  1 358 ? 270.560 -17.479 198.002 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 601  ALA B O   1 
ATOM   8728  C  CB  . ALA B  1 358 ? 269.577 -15.072 195.913 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 601  ALA B CB  1 
ATOM   8729  N  N   . GLU B  1 359 ? 269.286 -15.901 198.901 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B N   1 
ATOM   8730  C  CA  . GLU B  1 359 ? 270.101 -15.927 200.110 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B CA  1 
ATOM   8731  C  C   . GLU B  1 359 ? 269.364 -16.281 201.403 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B C   1 
ATOM   8732  O  O   . GLU B  1 359 ? 269.929 -16.156 202.493 1.00 60.43  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B O   1 
ATOM   8733  C  CB  . GLU B  1 359 ? 270.772 -14.582 200.291 1.00 57.82  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B CB  1 
ATOM   8734  C  CG  . GLU B  1 359 ? 271.357 -14.029 199.057 1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B CG  1 
ATOM   8735  C  CD  . GLU B  1 359 ? 272.280 -12.896 199.403 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B CD  1 
ATOM   8736  O  OE1 . GLU B  1 359 ? 272.565 -12.018 198.539 1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B OE1 1 
ATOM   8737  O  OE2 . GLU B  1 359 ? 272.717 -12.890 200.583 1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B OE2 1 
ATOM   8738  N  N   . ILE B  1 360 ? 268.108 -16.711 201.291 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B N   1 
ATOM   8739  C  CA  . ILE B  1 360 ? 267.259 -16.939 202.476 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B CA  1 
ATOM   8740  C  C   . ILE B  1 360 ? 266.443 -18.209 202.397 1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B C   1 
ATOM   8741  O  O   . ILE B  1 360 ? 266.709 -19.118 203.128 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B O   1 
ATOM   8742  C  CB  . ILE B  1 360 ? 266.319 -15.778 202.745 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B CB  1 
ATOM   8743  C  CG1 . ILE B  1 360 ? 267.110 -14.588 203.297 1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B CG1 1 
ATOM   8744  C  CG2 . ILE B  1 360 ? 265.251 -16.221 203.696 1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B CG2 1 
ATOM   8745  C  CD1 . ILE B  1 360 ? 266.386 -13.274 203.117 1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B CD1 1 
ATOM   8746  N  N   . ASN B  1 361 ? 265.449 -18.303 201.534 1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B N   1 
ATOM   8747  C  CA  . ASN B  1 361 ? 264.881 -19.633 201.324 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B CA  1 
ATOM   8748  C  C   . ASN B  1 361 ? 264.821 -20.040 199.849 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B C   1 
ATOM   8749  O  O   . ASN B  1 361 ? 263.939 -19.609 199.110 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B O   1 
ATOM   8750  C  CB  . ASN B  1 361 ? 263.508 -19.803 202.039 1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B CB  1 
ATOM   8751  C  CG  . ASN B  1 361 ? 262.481 -20.671 201.215 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B CG  1 
ATOM   8752  O  OD1 . ASN B  1 361 ? 262.837 -21.692 200.622 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B OD1 1 
ATOM   8753  N  ND2 . ASN B  1 361 ? 261.216 -20.251 201.200 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B ND2 1 
ATOM   8754  N  N   . PRO B  1 362 ? 265.773 -20.865 199.412 1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 605  PRO B N   1 
ATOM   8755  C  CA  . PRO B  1 362 ? 265.810 -21.439 198.062 1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 605  PRO B CA  1 
ATOM   8756  C  C   . PRO B  1 362 ? 264.478 -21.981 197.482 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 605  PRO B C   1 
ATOM   8757  O  O   . PRO B  1 362 ? 264.243 -21.842 196.262 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 605  PRO B O   1 
ATOM   8758  C  CB  . PRO B  1 362 ? 266.834 -22.544 198.188 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 605  PRO B CB  1 
ATOM   8759  C  CG  . PRO B  1 362 ? 267.806 -22.002 199.230 1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 605  PRO B CG  1 
ATOM   8760  C  CD  . PRO B  1 362 ? 267.066 -21.002 200.101 1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 605  PRO B CD  1 
ATOM   8761  N  N   . ASN B  1 363 ? 263.617 -22.583 198.310 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B N   1 
ATOM   8762  C  CA  . ASN B  1 363 ? 262.371 -23.178 197.790 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B CA  1 
ATOM   8763  C  C   . ASN B  1 363 ? 261.190 -22.238 197.805 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B C   1 
ATOM   8764  O  O   . ASN B  1 363 ? 260.055 -22.657 197.494 1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B O   1 
ATOM   8765  C  CB  . ASN B  1 363 ? 261.942 -24.407 198.579 1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B CB  1 
ATOM   8766  C  CG  . ASN B  1 363 ? 263.071 -25.391 198.793 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B CG  1 
ATOM   8767  O  OD1 . ASN B  1 363 ? 263.798 -25.792 197.848 1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B OD1 1 
ATOM   8768  N  ND2 . ASN B  1 363 ? 263.231 -25.798 200.050 1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B ND2 1 
ATOM   8769  N  N   . VAL B  1 364 ? 261.425 -20.978 198.170 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 607  VAL B N   1 
ATOM   8770  C  CA  . VAL B  1 364 ? 260.312 -20.075 198.377 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 607  VAL B CA  1 
ATOM   8771  C  C   . VAL B  1 364 ? 259.337 -20.183 197.216 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 607  VAL B C   1 
ATOM   8772  O  O   . VAL B  1 364 ? 259.735 -20.193 196.070 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 607  VAL B O   1 
ATOM   8773  C  CB  . VAL B  1 364 ? 260.797 -18.654 198.608 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 607  VAL B CB  1 
ATOM   8774  C  CG1 . VAL B  1 364 ? 261.676 -18.188 197.438 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 607  VAL B CG1 1 
ATOM   8775  C  CG2 . VAL B  1 364 ? 259.605 -17.747 198.848 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 607  VAL B CG2 1 
ATOM   8776  N  N   . VAL B  1 365 ? 258.058 -20.304 197.522 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 608  VAL B N   1 
ATOM   8777  C  CA  . VAL B  1 365 ? 257.021 -20.391 196.484 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 608  VAL B CA  1 
ATOM   8778  C  C   . VAL B  1 365 ? 256.450 -19.004 196.092 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 608  VAL B C   1 
ATOM   8779  O  O   . VAL B  1 365 ? 256.143 -18.168 196.960 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 608  VAL B O   1 
ATOM   8780  C  CB  . VAL B  1 365 ? 255.833 -21.281 196.969 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 608  VAL B CB  1 
ATOM   8781  C  CG1 . VAL B  1 365 ? 254.578 -21.069 196.093 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 608  VAL B CG1 1 
ATOM   8782  C  CG2 . VAL B  1 365 ? 256.249 -22.747 197.083 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 608  VAL B CG2 1 
ATOM   8783  N  N   . GLY B  1 366 ? 256.291 -18.783 194.786 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 609  GLY B N   1 
ATOM   8784  C  CA  . GLY B  1 366 ? 255.554 -17.605 194.257 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 609  GLY B CA  1 
ATOM   8785  C  C   . GLY B  1 366 ? 255.918 -16.354 195.039 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 609  GLY B C   1 
ATOM   8786  O  O   . GLY B  1 366 ? 257.104 -16.074 195.221 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 609  GLY B O   1 
ATOM   8787  N  N   . TYR B  1 367 ? 254.920 -15.609 195.524 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B N   1 
ATOM   8788  C  CA  . TYR B  1 367 ? 255.234 -14.499 196.446 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CA  1 
ATOM   8789  C  C   . TYR B  1 367 ? 254.773 -14.700 197.857 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B C   1 
ATOM   8790  O  O   . TYR B  1 367 ? 254.558 -13.725 198.573 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B O   1 
ATOM   8791  C  CB  . TYR B  1 367 ? 254.727 -13.154 195.952 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CB  1 
ATOM   8792  C  CG  . TYR B  1 367 ? 255.345 -12.800 194.651 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CG  1 
ATOM   8793  C  CD1 . TYR B  1 367 ? 254.735 -13.191 193.473 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CD1 1 
ATOM   8794  C  CD2 . TYR B  1 367 ? 256.548 -12.109 194.585 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CD2 1 
ATOM   8795  C  CE1 . TYR B  1 367 ? 255.280 -12.878 192.251 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CE1 1 
ATOM   8796  C  CE2 . TYR B  1 367 ? 257.133 -11.798 193.357 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CE2 1 
ATOM   8797  C  CZ  . TYR B  1 367 ? 256.485 -12.191 192.193 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CZ  1 
ATOM   8798  O  OH  . TYR B  1 367 ? 257.008 -11.905 190.953 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B OH  1 
ATOM   8799  N  N   . SER B  1 368 ? 254.666 -15.962 198.263 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 611  SER B N   1 
ATOM   8800  C  CA  . SER B  1 368 ? 254.246 -16.319 199.626 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 611  SER B CA  1 
ATOM   8801  C  C   . SER B  1 368 ? 255.350 -16.211 200.649 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 611  SER B C   1 
ATOM   8802  O  O   . SER B  1 368 ? 255.765 -17.225 201.220 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 611  SER B O   1 
ATOM   8803  C  CB  . SER B  1 368 ? 253.724 -17.743 199.629 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 611  SER B CB  1 
ATOM   8804  O  OG  . SER B  1 368 ? 252.739 -17.842 198.616 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 611  SER B OG  1 
ATOM   8805  N  N   . PHE B  1 369 ? 255.827 -14.993 200.885 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B N   1 
ATOM   8806  C  CA  . PHE B  1 369 ? 256.843 -14.792 201.929 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CA  1 
ATOM   8807  C  C   . PHE B  1 369 ? 256.218 -14.617 203.315 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B C   1 
ATOM   8808  O  O   . PHE B  1 369 ? 255.063 -14.238 203.471 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B O   1 
ATOM   8809  C  CB  . PHE B  1 369 ? 257.776 -13.600 201.641 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CB  1 
ATOM   8810  C  CG  . PHE B  1 369 ? 258.002 -13.335 200.174 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CG  1 
ATOM   8811  C  CD1 . PHE B  1 369 ? 258.264 -12.050 199.721 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CD1 1 
ATOM   8812  C  CD2 . PHE B  1 369 ? 257.924 -14.366 199.245 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CD2 1 
ATOM   8813  C  CE1 . PHE B  1 369 ? 258.463 -11.814 198.374 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CE1 1 
ATOM   8814  C  CE2 . PHE B  1 369 ? 258.125 -14.119 197.910 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CE2 1 
ATOM   8815  C  CZ  . PHE B  1 369 ? 258.403 -12.844 197.476 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CZ  1 
ATOM   8816  N  N   . THR B  1 370 ? 257.011 -14.938 204.315 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 613  THR B N   1 
ATOM   8817  C  CA  . THR B  1 370 ? 256.674 -14.649 205.678 1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 613  THR B CA  1 
ATOM   8818  C  C   . THR B  1 370 ? 257.330 -13.316 206.031 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 613  THR B C   1 
ATOM   8819  O  O   . THR B  1 370 ? 258.426 -13.004 205.543 1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 613  THR B O   1 
ATOM   8820  C  CB  . THR B  1 370 ? 257.204 -15.746 206.652 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 613  THR B CB  1 
ATOM   8821  O  OG1 . THR B  1 370 ? 258.575 -15.490 206.998 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 613  THR B OG1 1 
ATOM   8822  C  CG2 . THR B  1 370 ? 257.043 -17.141 206.050 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 613  THR B CG2 1 
ATOM   8823  N  N   . MET B  1 371 ? 256.662 -12.538 206.878 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 614  MET B N   1 
ATOM   8824  C  CA  . MET B  1 371 ? 257.201 -11.276 207.355 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 614  MET B CA  1 
ATOM   8825  C  C   . MET B  1 371 ? 258.680 -11.380 207.649 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 614  MET B C   1 
ATOM   8826  O  O   . MET B  1 371 ? 259.422 -10.386 207.578 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 614  MET B O   1 
ATOM   8827  C  CB  . MET B  1 371 ? 256.495 -10.869 208.637 1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 614  MET B CB  1 
ATOM   8828  C  CG  . MET B  1 371 ? 256.738 -9.411  209.046 1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 614  MET B CG  1 
ATOM   8829  S  SD  . MET B  1 371 ? 256.066 -8.314  207.766 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 614  MET B SD  1 
ATOM   8830  C  CE  . MET B  1 371 ? 255.360 -6.962  208.748 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 614  MET B CE  1 
ATOM   8831  N  N   . GLU B  1 372 ? 259.103 -12.590 207.993 1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B N   1 
ATOM   8832  C  CA  . GLU B  1 372 ? 260.455 -12.801 208.540 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B CA  1 
ATOM   8833  C  C   . GLU B  1 372 ? 261.453 -12.615 207.468 1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B C   1 
ATOM   8834  O  O   . GLU B  1 372 ? 262.426 -11.846 207.558 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B O   1 
ATOM   8835  C  CB  . GLU B  1 372 ? 260.614 -14.266 208.959 1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B CB  1 
ATOM   8836  C  CG  . GLU B  1 372 ? 259.573 -14.700 209.957 1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B CG  1 
ATOM   8837  C  CD  . GLU B  1 372 ? 259.287 -13.570 210.943 1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B CD  1 
ATOM   8838  O  OE1 . GLU B  1 372 ? 260.298 -12.865 211.375 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B OE1 1 
ATOM   8839  O  OE2 . GLU B  1 372 ? 258.049 -13.415 211.225 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B OE2 1 
ATOM   8840  N  N   . GLU B  1 373 ? 261.203 -13.476 206.497 1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B N   1 
ATOM   8841  C  CA  . GLU B  1 373 ? 261.798 -13.456 205.216 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B CA  1 
ATOM   8842  C  C   . GLU B  1 373 ? 261.822 -12.005 204.665 1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B C   1 
ATOM   8843  O  O   . GLU B  1 373 ? 262.867 -11.521 204.196 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B O   1 
ATOM   8844  C  CB  . GLU B  1 373 ? 260.985 -14.410 204.334 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B CB  1 
ATOM   8845  C  CG  . GLU B  1 373 ? 260.870 -15.861 204.875 1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B CG  1 
ATOM   8846  C  CD  . GLU B  1 373 ? 260.206 -16.822 203.856 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B CD  1 
ATOM   8847  O  OE1 . GLU B  1 373 ? 259.182 -16.433 203.215 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B OE1 1 
ATOM   8848  O  OE2 . GLU B  1 373 ? 260.706 -17.960 203.681 1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B OE2 1 
ATOM   8849  N  N   . ILE B  1 374 ? 260.703 -11.292 204.739 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B N   1 
ATOM   8850  C  CA  . ILE B  1 374 ? 260.703 -9.938  204.216 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B CA  1 
ATOM   8851  C  C   . ILE B  1 374 ? 261.713 -8.997  204.902 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B C   1 
ATOM   8852  O  O   . ILE B  1 374 ? 262.332 -8.178  204.216 1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B O   1 
ATOM   8853  C  CB  . ILE B  1 374 ? 259.305 -9.312  204.166 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B CB  1 
ATOM   8854  C  CG1 . ILE B  1 374 ? 258.551 -9.858  202.942 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B CG1 1 
ATOM   8855  C  CG2 . ILE B  1 374 ? 259.438 -7.796  204.113 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B CG2 1 
ATOM   8856  C  CD1 . ILE B  1 374 ? 257.110 -10.003 203.131 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B CD1 1 
ATOM   8857  N  N   . LYS B  1 375 ? 261.904 -9.096  206.222 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B N   1 
ATOM   8858  C  CA  . LYS B  1 375 ? 262.707 -8.075  206.928 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B CA  1 
ATOM   8859  C  C   . LYS B  1 375 ? 264.124 -8.332  206.637 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B C   1 
ATOM   8860  O  O   . LYS B  1 375 ? 264.936 -7.431  206.432 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B O   1 
ATOM   8861  C  CB  . LYS B  1 375 ? 262.584 -8.239  208.436 1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B CB  1 
ATOM   8862  C  CG  . LYS B  1 375 ? 261.170 -8.342  208.884 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B CG  1 
ATOM   8863  C  CD  . LYS B  1 375 ? 261.048 -8.100  210.391 1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B CD  1 
ATOM   8864  C  CE  . LYS B  1 375 ? 259.586 -7.533  210.625 1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B CE  1 
ATOM   8865  N  NZ  . LYS B  1 375 ? 259.200 -7.828  212.083 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B NZ  1 
ATOM   8866  N  N   . LYS B  1 376 ? 264.400 -9.617  206.724 1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B N   1 
ATOM   8867  C  CA  . LYS B  1 376 ? 265.704 -10.162 206.523 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B CA  1 
ATOM   8868  C  C   . LYS B  1 376 ? 266.154 -9.782  205.092 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B C   1 
ATOM   8869  O  O   . LYS B  1 376 ? 267.293 -9.328  204.895 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B O   1 
ATOM   8870  C  CB  . LYS B  1 376 ? 265.627 -11.678 206.805 1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B CB  1 
ATOM   8871  C  CG  . LYS B  1 376 ? 266.891 -12.494 206.541 1.00 60.62  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B CG  1 
ATOM   8872  C  CD  . LYS B  1 376 ? 268.059 -12.150 207.482 1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B CD  1 
ATOM   8873  C  CE  . LYS B  1 376 ? 269.418 -12.145 206.701 1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B CE  1 
ATOM   8874  N  NZ  . LYS B  1 376 ? 270.595 -12.336 207.630 1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B NZ  1 
ATOM   8875  N  N   . ALA B  1 377 ? 265.237 -9.902  204.129 1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 620  ALA B N   1 
ATOM   8876  C  CA  . ALA B  1 377 ? 265.523 -9.559  202.737 1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 620  ALA B CA  1 
ATOM   8877  C  C   . ALA B  1 377 ? 265.845 -8.072  202.626 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 620  ALA B C   1 
ATOM   8878  O  O   . ALA B  1 377 ? 266.647 -7.637  201.789 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 620  ALA B O   1 
ATOM   8879  C  CB  . ALA B  1 377 ? 264.342 -9.940  201.816 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 620  ALA B CB  1 
ATOM   8880  N  N   . PHE B  1 378 ? 265.235 -7.289  203.500 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B N   1 
ATOM   8881  C  CA  . PHE B  1 378 ? 265.307 -5.862  203.359 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CA  1 
ATOM   8882  C  C   . PHE B  1 378 ? 266.589 -5.271  203.850 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B C   1 
ATOM   8883  O  O   . PHE B  1 378 ? 266.961 -4.177  203.436 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B O   1 
ATOM   8884  C  CB  . PHE B  1 378 ? 264.099 -5.177  203.976 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CB  1 
ATOM   8885  C  CG  . PHE B  1 378 ? 263.139 -4.694  202.948 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CG  1 
ATOM   8886  C  CD1 . PHE B  1 378 ? 263.413 -3.546  202.225 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CD1 1 
ATOM   8887  C  CD2 . PHE B  1 378 ? 262.002 -5.431  202.637 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CD2 1 
ATOM   8888  C  CE1 . PHE B  1 378 ? 262.556 -3.136  201.248 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CE1 1 
ATOM   8889  C  CE2 . PHE B  1 378 ? 261.139 -5.014  201.650 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CE2 1 
ATOM   8890  C  CZ  . PHE B  1 378 ? 261.411 -3.878  200.963 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CZ  1 
ATOM   8891  N  N   . GLU B  1 379 ? 267.288 -5.984  204.723 1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B N   1 
ATOM   8892  C  CA  . GLU B  1 379 ? 268.592 -5.495  205.132 1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B CA  1 
ATOM   8893  C  C   . GLU B  1 379 ? 269.474 -5.587  203.909 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B C   1 
ATOM   8894  O  O   . GLU B  1 379 ? 270.163 -4.618  203.607 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B O   1 
ATOM   8895  C  CB  . GLU B  1 379 ? 269.172 -6.318  206.249 1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B CB  1 
ATOM   8896  C  CG  . GLU B  1 379 ? 268.124 -6.842  207.188 1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B CG  1 
ATOM   8897  C  CD  . GLU B  1 379 ? 268.668 -7.935  208.107 1.00 63.73  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B CD  1 
ATOM   8898  O  OE1 . GLU B  1 379 ? 269.905 -8.175  208.101 1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B OE1 1 
ATOM   8899  O  OE2 . GLU B  1 379 ? 267.858 -8.561  208.838 1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B OE2 1 
ATOM   8900  N  N   . ILE B  1 380 ? 269.421 -6.725  203.187 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B N   1 
ATOM   8901  C  CA  . ILE B  1 380 ? 270.209 -6.929  201.950 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B CA  1 
ATOM   8902  C  C   . ILE B  1 380 ? 269.848 -5.861  200.912 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B C   1 
ATOM   8903  O  O   . ILE B  1 380 ? 270.718 -5.201  200.305 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B O   1 
ATOM   8904  C  CB  . ILE B  1 380 ? 269.982 -8.328  201.348 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B CB  1 
ATOM   8905  C  CG1 . ILE B  1 380 ? 270.616 -9.401  202.234 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B CG1 1 
ATOM   8906  C  CG2 . ILE B  1 380 ? 270.570 -8.424  199.952 1.00 54.96  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B CG2 1 
ATOM   8907  C  CD1 . ILE B  1 380 ? 270.237 -10.838 201.833 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B CD1 1 
ATOM   8908  N  N   . TYR B  1 381 ? 268.544 -5.669  200.741 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B N   1 
ATOM   8909  C  CA  . TYR B  1 381 ? 268.016 -4.761  199.721 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CA  1 
ATOM   8910  C  C   . TYR B  1 381 ? 268.470 -3.328  199.962 1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B C   1 
ATOM   8911  O  O   . TYR B  1 381 ? 269.025 -2.675  199.071 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B O   1 
ATOM   8912  C  CB  . TYR B  1 381 ? 266.517 -4.857  199.754 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CB  1 
ATOM   8913  C  CG  . TYR B  1 381 ? 265.738 -3.984  198.810 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CG  1 
ATOM   8914  C  CD1 . TYR B  1 381 ? 265.145 -4.532  197.672 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CD1 1 
ATOM   8915  C  CD2 . TYR B  1 381 ? 265.488 -2.643  199.100 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CD2 1 
ATOM   8916  C  CE1 . TYR B  1 381 ? 264.379 -3.782  196.822 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CE1 1 
ATOM   8917  C  CE2 . TYR B  1 381 ? 264.712 -1.864  198.235 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CE2 1 
ATOM   8918  C  CZ  . TYR B  1 381 ? 264.164 -2.461  197.100 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CZ  1 
ATOM   8919  O  OH  . TYR B  1 381 ? 263.368 -1.759  196.234 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B OH  1 
ATOM   8920  N  N   . ASN B  1 382 ? 268.253 -2.847  201.182 1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B N   1 
ATOM   8921  C  CA  . ASN B  1 382 ? 268.573 -1.455  201.503 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B CA  1 
ATOM   8922  C  C   . ASN B  1 382 ? 270.056 -1.143  201.308 1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B C   1 
ATOM   8923  O  O   . ASN B  1 382 ? 270.414 -0.063  200.806 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B O   1 
ATOM   8924  C  CB  . ASN B  1 382 ? 268.092 -1.095  202.910 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B CB  1 
ATOM   8925  C  CG  . ASN B  1 382 ? 266.587 -1.056  203.001 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B CG  1 
ATOM   8926  O  OD1 . ASN B  1 382 ? 265.921 -0.386  202.220 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B OD1 1 
ATOM   8927  N  ND2 . ASN B  1 382 ? 266.043 -1.788  203.946 1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B ND2 1 
ATOM   8928  N  N   . LYS B  1 383 ? 270.903 -2.098  201.689 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B N   1 
ATOM   8929  C  CA  . LYS B  1 383 ? 272.339 -1.976  201.478 1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B CA  1 
ATOM   8930  C  C   . LYS B  1 383 ? 272.627 -1.892  199.972 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B C   1 
ATOM   8931  O  O   . LYS B  1 383 ? 273.301 -0.958  199.501 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B O   1 
ATOM   8932  C  CB  . LYS B  1 383 ? 273.058 -3.177  202.093 1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B CB  1 
ATOM   8933  C  CG  . LYS B  1 383 ? 274.305 -2.832  202.849 1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B CG  1 
ATOM   8934  C  CD  . LYS B  1 383 ? 275.072 -4.101  203.179 1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B CD  1 
ATOM   8935  C  CE  . LYS B  1 383 ? 276.572 -3.801  203.342 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B CE  1 
ATOM   8936  N  NZ  . LYS B  1 383 ? 277.259 -5.041  203.760 1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B NZ  1 
ATOM   8937  N  N   . ASP B  1 384 ? 272.082 -2.848  199.220 1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B N   1 
ATOM   8938  C  CA  . ASP B  1 384 ? 272.287 -2.886  197.779 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B CA  1 
ATOM   8939  C  C   . ASP B  1 384 ? 271.892 -1.574  197.073 1.00 53.96  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B C   1 
ATOM   8940  O  O   . ASP B  1 384 ? 272.478 -1.187  196.054 1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B O   1 
ATOM   8941  C  CB  . ASP B  1 384 ? 271.498 -4.038  197.193 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B CB  1 
ATOM   8942  C  CG  . ASP B  1 384 ? 271.927 -4.361  195.780 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B CG  1 
ATOM   8943  O  OD1 . ASP B  1 384 ? 272.870 -5.190  195.615 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B OD1 1 
ATOM   8944  O  OD2 . ASP B  1 384 ? 271.324 -3.768  194.840 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B OD2 1 
ATOM   8945  N  N   . LEU B  1 385 ? 270.887 -0.903  197.634 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B N   1 
ATOM   8946  C  CA  . LEU B  1 385 ? 270.397 0.382   197.148 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B CA  1 
ATOM   8947  C  C   . LEU B  1 385 ? 271.472 1.416   197.098 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B C   1 
ATOM   8948  O  O   . LEU B  1 385 ? 271.410 2.290   196.263 1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B O   1 
ATOM   8949  C  CB  . LEU B  1 385 ? 269.285 0.889   198.064 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B CB  1 
ATOM   8950  C  CG  . LEU B  1 385 ? 267.885 0.349   197.727 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B CG  1 
ATOM   8951  C  CD1 . LEU B  1 385 ? 266.810 1.156   198.409 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B CD1 1 
ATOM   8952  C  CD2 . LEU B  1 385 ? 267.676 0.380   196.209 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B CD2 1 
ATOM   8953  N  N   . LEU B  1 386 ? 272.450 1.306   198.002 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 629  LEU B N   1 
ATOM   8954  C  CA  . LEU B  1 386 ? 273.496 2.330   198.179 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 629  LEU B CA  1 
ATOM   8955  C  C   . LEU B  1 386 ? 274.842 1.952   197.634 1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 629  LEU B C   1 
ATOM   8956  O  O   . LEU B  1 386 ? 275.714 2.790   197.531 1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 629  LEU B O   1 
ATOM   8957  C  CB  . LEU B  1 386 ? 273.694 2.674   199.643 1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 629  LEU B CB  1 
ATOM   8958  C  CG  . LEU B  1 386 ? 272.427 2.989   200.434 1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 629  LEU B CG  1 
ATOM   8959  C  CD1 . LEU B  1 386 ? 272.825 2.944   201.906 1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 629  LEU B CD1 1 
ATOM   8960  C  CD2 . LEU B  1 386 ? 271.717 4.323   200.058 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 629  LEU B CD2 1 
ATOM   8961  N  N   . ALA B  1 387 ? 275.020 0.683   197.319 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 630  ALA B N   1 
ATOM   8962  C  CA  . ALA B  1 387 ? 276.210 0.223   196.632 1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 630  ALA B CA  1 
ATOM   8963  C  C   . ALA B  1 387 ? 276.347 0.816   195.221 1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 630  ALA B C   1 
ATOM   8964  O  O   . ALA B  1 387 ? 275.340 1.092   194.547 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 630  ALA B O   1 
ATOM   8965  C  CB  . ALA B  1 387 ? 276.147 -1.249  196.530 1.00 59.01  ? ? ? ? ? ? 630  ALA B CB  1 
ATOM   8966  N  N   . THR B  1 388 ? 277.587 0.989   194.756 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 631  THR B N   1 
ATOM   8967  C  CA  . THR B  1 388 ? 277.801 1.385   193.365 1.00 59.67  ? ? ? ? ? ? 631  THR B CA  1 
ATOM   8968  C  C   . THR B  1 388 ? 277.557 0.230   192.393 1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 631  THR B C   1 
ATOM   8969  O  O   . THR B  1 388 ? 276.913 0.378   191.351 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 631  THR B O   1 
ATOM   8970  C  CB  . THR B  1 388 ? 279.204 1.839   193.127 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 631  THR B CB  1 
ATOM   8971  O  OG1 . THR B  1 388 ? 279.410 3.055   193.825 1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 631  THR B OG1 1 
ATOM   8972  C  CG2 . THR B  1 388 ? 279.364 2.128   191.663 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 631  THR B CG2 1 
ATOM   8973  N  N   . GLU B  1 389 ? 278.111 -0.924  192.735 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B N   1 
ATOM   8974  C  CA  . GLU B  1 389 ? 277.769 -2.152  192.057 1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B CA  1 
ATOM   8975  C  C   . GLU B  1 389 ? 276.496 -2.733  192.657 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B C   1 
ATOM   8976  O  O   . GLU B  1 389 ? 276.546 -3.291  193.747 1.00 56.74  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B O   1 
ATOM   8977  C  CB  . GLU B  1 389 ? 278.833 -3.159  192.367 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B CB  1 
ATOM   8978  C  CG  . GLU B  1 389 ? 279.115 -4.055  191.240 1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B CG  1 
ATOM   8979  C  CD  . GLU B  1 389 ? 280.477 -3.718  190.648 1.00 60.22  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B CD  1 
ATOM   8980  O  OE1 . GLU B  1 389 ? 281.389 -3.250  191.411 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B OE1 1 
ATOM   8981  O  OE2 . GLU B  1 389 ? 280.639 -3.933  189.419 1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B OE2 1 
ATOM   8982  N  N   . LYS B  1 390 ? 275.357 -2.633  191.990 1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B N   1 
ATOM   8983  C  CA  . LYS B  1 390 ? 274.172 -3.235  192.588 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B CA  1 
ATOM   8984  C  C   . LYS B  1 390 ? 274.014 -4.681  192.166 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B C   1 
ATOM   8985  O  O   . LYS B  1 390 ? 274.252 -5.025  191.003 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B O   1 
ATOM   8986  C  CB  . LYS B  1 390 ? 272.938 -2.442  192.232 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B CB  1 
ATOM   8987  C  CG  . LYS B  1 390 ? 273.144 -1.003  192.475 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B CG  1 
ATOM   8988  C  CD  . LYS B  1 390 ? 272.046 -0.248  191.822 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B CD  1 
ATOM   8989  C  CE  . LYS B  1 390 ? 271.696 0.906   192.703 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B CE  1 
ATOM   8990  N  NZ  . LYS B  1 390 ? 272.969 1.510   193.220 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B NZ  1 
ATOM   8991  N  N   . LYS B  1 391 ? 273.628 -5.526  193.122 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B N   1 
ATOM   8992  C  CA  . LYS B  1 391 ? 273.460 -6.942  192.856 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B CA  1 
ATOM   8993  C  C   . LYS B  1 391 ? 271.993 -7.328  192.644 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B C   1 
ATOM   8994  O  O   . LYS B  1 391 ? 271.711 -8.348  192.017 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B O   1 
ATOM   8995  C  CB  . LYS B  1 391 ? 274.094 -7.764  193.966 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B CB  1 
ATOM   8996  C  CG  . LYS B  1 391 ? 274.326 -9.215  193.587 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B CG  1 
ATOM   8997  C  CD  . LYS B  1 391 ? 274.839 -10.000 194.795 1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B CD  1 
ATOM   8998  C  CE  . LYS B  1 391 ? 274.536 -11.500 194.671 1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B CE  1 
ATOM   8999  N  NZ  . LYS B  1 391 ? 275.892 -12.178 194.579 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B NZ  1 
ATOM   9000  N  N   . TYR B  1 392 ? 271.065 -6.499  193.123 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B N   1 
ATOM   9001  C  CA  . TYR B  1 392 ? 269.638 -6.833  193.086 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CA  1 
ATOM   9002  C  C   . TYR B  1 392 ? 268.768 -5.677  192.620 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B C   1 
ATOM   9003  O  O   . TYR B  1 392 ? 267.791 -5.887  191.925 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B O   1 
ATOM   9004  C  CB  . TYR B  1 392 ? 269.152 -7.275  194.476 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CB  1 
ATOM   9005  C  CG  . TYR B  1 392 ? 269.744 -8.588  194.965 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CG  1 
ATOM   9006  C  CD1 . TYR B  1 392 ? 269.253 -9.799  194.493 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CD1 1 
ATOM   9007  C  CD2 . TYR B  1 392 ? 270.808 -8.612  195.890 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CD2 1 
ATOM   9008  C  CE1 . TYR B  1 392 ? 269.779 -11.000 194.921 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CE1 1 
ATOM   9009  C  CE2 . TYR B  1 392 ? 271.355 -9.815  196.327 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CE2 1 
ATOM   9010  C  CZ  . TYR B  1 392 ? 270.829 -11.012 195.835 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CZ  1 
ATOM   9011  O  OH  . TYR B  1 392 ? 271.339 -12.234 196.227 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B OH  1 
ATOM   9012  N  N   . THR B  1 393 ? 269.103 -4.453  193.007 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 636  THR B N   1 
ATOM   9013  C  CA  . THR B  1 393 ? 268.178 -3.338  192.830 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 636  THR B CA  1 
ATOM   9014  C  C   . THR B  1 393 ? 268.472 -2.590  191.529 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 636  THR B C   1 
ATOM   9015  O  O   . THR B  1 393 ? 269.468 -2.895  190.868 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 636  THR B O   1 
ATOM   9016  C  CB  . THR B  1 393 ? 268.250 -2.427  194.040 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 636  THR B CB  1 
ATOM   9017  O  OG1 . THR B  1 393 ? 269.577 -1.897  194.154 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 636  THR B OG1 1 
ATOM   9018  C  CG2 . THR B  1 393 ? 267.947 -3.228  195.259 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 636  THR B CG2 1 
ATOM   9019  N  N   . HIS B  1 394 ? 267.623 -1.638  191.145 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B N   1 
ATOM   9020  C  CA  . HIS B  1 394 ? 267.808 -0.991  189.868 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B CA  1 
ATOM   9021  C  C   . HIS B  1 394 ? 268.983 -0.105  189.840 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B C   1 
ATOM   9022  O  O   . HIS B  1 394 ? 269.324 0.482   190.846 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B O   1 
ATOM   9023  C  CB  . HIS B  1 394 ? 266.626 -0.159  189.539 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B CB  1 
ATOM   9024  C  CG  . HIS B  1 394 ? 265.512 -0.950  188.970 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B CG  1 
ATOM   9025  N  ND1 . HIS B  1 394 ? 264.447 -0.378  188.298 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B ND1 1 
ATOM   9026  C  CD2 . HIS B  1 394 ? 265.284 -2.281  188.978 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B CD2 1 
ATOM   9027  C  CE1 . HIS B  1 394 ? 263.609 -1.325  187.918 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B CE1 1 
ATOM   9028  N  NE2 . HIS B  1 394 ? 264.087 -2.487  188.333 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B NE2 1 
ATOM   9029  N  N   . TYR B  1 395 ? 269.584 0.017   188.667 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B N   1 
ATOM   9030  C  CA  . TYR B  1 395 ? 270.556 1.066   188.404 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CA  1 
ATOM   9031  C  C   . TYR B  1 395 ? 269.842 2.262   187.816 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B C   1 
ATOM   9032  O  O   . TYR B  1 395 ? 268.705 2.157   187.398 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B O   1 
ATOM   9033  C  CB  . TYR B  1 395 ? 271.568 0.588   187.366 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CB  1 
ATOM   9034  C  CG  . TYR B  1 395 ? 272.584 -0.417  187.851 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CG  1 
ATOM   9035  C  CD1 . TYR B  1 395 ? 273.793 0.011   188.379 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CD1 1 
ATOM   9036  C  CD2 . TYR B  1 395 ? 272.343 -1.784  187.763 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CD2 1 
ATOM   9037  C  CE1 . TYR B  1 395 ? 274.727 -0.894  188.825 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CE1 1 
ATOM   9038  C  CE2 . TYR B  1 395 ? 273.263 -2.689  188.184 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CE2 1 
ATOM   9039  C  CZ  . TYR B  1 395 ? 274.469 -2.250  188.718 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CZ  1 
ATOM   9040  O  OH  . TYR B  1 395 ? 275.426 -3.156  189.165 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B OH  1 
ATOM   9041  N  N   . ASN B  1 396 ? 270.516 3.393   187.746 1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B N   1 
ATOM   9042  C  CA  . ASN B  1 396 ? 270.081 4.486   186.875 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B CA  1 
ATOM   9043  C  C   . ASN B  1 396 ? 268.670 4.981   187.065 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B C   1 
ATOM   9044  O  O   . ASN B  1 396 ? 268.083 5.574   186.154 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B O   1 
ATOM   9045  C  CB  . ASN B  1 396 ? 270.265 4.116   185.410 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B CB  1 
ATOM   9046  C  CG  . ASN B  1 396 ? 271.712 4.100   185.003 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B CG  1 
ATOM   9047  O  OD1 . ASN B  1 396 ? 272.151 3.207   184.300 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B OD1 1 
ATOM   9048  N  ND2 . ASN B  1 396 ? 272.472 5.069   185.462 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B ND2 1 
ATOM   9049  N  N   . THR B  1 397 ? 268.110 4.763   188.239 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 640  THR B N   1 
ATOM   9050  C  CA  . THR B  1 397 ? 266.761 5.244   188.439 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 640  THR B CA  1 
ATOM   9051  C  C   . THR B  1 397 ? 266.582 6.639   187.886 1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 640  THR B C   1 
ATOM   9052  O  O   . THR B  1 397 ? 265.679 6.896   187.107 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 640  THR B O   1 
ATOM   9053  C  CB  . THR B  1 397 ? 266.389 5.249   189.891 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 640  THR B CB  1 
ATOM   9054  O  OG1 . THR B  1 397 ? 266.299 3.897   190.323 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 640  THR B OG1 1 
ATOM   9055  C  CG2 . THR B  1 397 ? 265.050 5.881   190.067 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 640  THR B CG2 1 
ATOM   9056  N  N   . ALA B  1 398 ? 267.441 7.552   188.302 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 641  ALA B N   1 
ATOM   9057  C  CA  . ALA B  1 398 ? 267.302 8.936   187.848 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 641  ALA B CA  1 
ATOM   9058  C  C   . ALA B  1 398 ? 267.222 9.054   186.297 1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 641  ALA B C   1 
ATOM   9059  O  O   . ALA B  1 398 ? 266.415 9.830   185.755 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 641  ALA B O   1 
ATOM   9060  C  CB  . ALA B  1 398 ? 268.424 9.823   188.452 1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 641  ALA B CB  1 
ATOM   9061  N  N   . LEU B  1 399 ? 268.043 8.273   185.588 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B N   1 
ATOM   9062  C  CA  . LEU B  1 399 ? 268.056 8.322   184.127 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B CA  1 
ATOM   9063  C  C   . LEU B  1 399 ? 266.665 8.038   183.593 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B C   1 
ATOM   9064  O  O   . LEU B  1 399 ? 266.169 8.747   182.723 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B O   1 
ATOM   9065  C  CB  . LEU B  1 399 ? 269.064 7.346   183.537 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B CB  1 
ATOM   9066  C  CG  . LEU B  1 399 ? 270.477 7.908   183.510 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B CG  1 
ATOM   9067  C  CD1 . LEU B  1 399 ? 270.982 7.947   184.925 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B CD1 1 
ATOM   9068  C  CD2 . LEU B  1 399 ? 271.425 7.112   182.592 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B CD2 1 
ATOM   9069  N  N   . SER B  1 400 ? 266.027 7.014   184.144 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 643  SER B N   1 
ATOM   9070  C  CA  . SER B  1 400 ? 264.698 6.649   183.714 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 643  SER B CA  1 
ATOM   9071  C  C   . SER B  1 400 ? 263.727 7.789   183.931 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 643  SER B C   1 
ATOM   9072  O  O   . SER B  1 400 ? 263.015 8.210   183.027 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 643  SER B O   1 
ATOM   9073  C  CB  . SER B  1 400 ? 264.266 5.417   184.467 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 643  SER B CB  1 
ATOM   9074  O  OG  . SER B  1 400 ? 265.080 4.329   184.091 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 643  SER B OG  1 
ATOM   9075  N  N   . TYR B  1 401 ? 263.725 8.300   185.144 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B N   1 
ATOM   9076  C  CA  . TYR B  1 401 ? 262.805 9.347   185.492 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CA  1 
ATOM   9077  C  C   . TYR B  1 401 ? 263.035 10.578  184.633 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B C   1 
ATOM   9078  O  O   . TYR B  1 401 ? 262.094 11.337  184.366 1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B O   1 
ATOM   9079  C  CB  . TYR B  1 401 ? 262.871 9.652   187.002 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CB  1 
ATOM   9080  C  CG  . TYR B  1 401 ? 261.962 8.724   187.766 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CG  1 
ATOM   9081  C  CD1 . TYR B  1 401 ? 260.596 8.823   187.616 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CD1 1 
ATOM   9082  C  CD2 . TYR B  1 401 ? 262.455 7.703   188.570 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CD2 1 
ATOM   9083  C  CE1 . TYR B  1 401 ? 259.723 7.948   188.263 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CE1 1 
ATOM   9084  C  CE2 . TYR B  1 401 ? 261.569 6.800   189.226 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CE2 1 
ATOM   9085  C  CZ  . TYR B  1 401 ? 260.201 6.943   189.050 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CZ  1 
ATOM   9086  O  OH  . TYR B  1 401 ? 259.271 6.140   189.654 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B OH  1 
ATOM   9087  N  N   . ALA B  1 402 ? 264.283 10.774  184.185 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 645  ALA B N   1 
ATOM   9088  C  CA  . ALA B  1 402 ? 264.605 11.928  183.330 1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 645  ALA B CA  1 
ATOM   9089  C  C   . ALA B  1 402 ? 263.894 11.763  181.985 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 645  ALA B C   1 
ATOM   9090  O  O   . ALA B  1 402 ? 263.306 12.697  181.487 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 645  ALA B O   1 
ATOM   9091  C  CB  . ALA B  1 402 ? 266.089 12.089  183.160 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 645  ALA B CB  1 
ATOM   9092  N  N   . LEU B  1 403 ? 263.899 10.565  181.422 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B N   1 
ATOM   9093  C  CA  . LEU B  1 403 ? 263.101 10.323  180.239 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B CA  1 
ATOM   9094  C  C   . LEU B  1 403 ? 261.591 10.306  180.495 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B C   1 
ATOM   9095  O  O   . LEU B  1 403 ? 260.839 10.803  179.662 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B O   1 
ATOM   9096  C  CB  . LEU B  1 403 ? 263.481 9.003   179.631 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B CB  1 
ATOM   9097  C  CG  . LEU B  1 403 ? 264.966 8.905   179.322 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B CG  1 
ATOM   9098  C  CD1 . LEU B  1 403 ? 265.271 7.545   178.695 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B CD1 1 
ATOM   9099  C  CD2 . LEU B  1 403 ? 265.426 10.062  178.420 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B CD2 1 
ATOM   9100  N  N   . LEU B  1 404 ? 261.131 9.710   181.603 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B N   1 
ATOM   9101  C  CA  . LEU B  1 404 ? 259.683 9.584   181.851 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B CA  1 
ATOM   9102  C  C   . LEU B  1 404 ? 259.044 10.946  181.992 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B C   1 
ATOM   9103  O  O   . LEU B  1 404 ? 257.938 11.195  181.495 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B O   1 
ATOM   9104  C  CB  . LEU B  1 404 ? 259.410 8.801   183.141 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B CB  1 
ATOM   9105  C  CG  . LEU B  1 404 ? 259.469 7.267   183.102 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B CG  1 
ATOM   9106  C  CD1 . LEU B  1 404 ? 259.679 6.603   184.499 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B CD1 1 
ATOM   9107  C  CD2 . LEU B  1 404 ? 258.231 6.741   182.426 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B CD2 1 
ATOM   9108  N  N   . LEU B  1 405 ? 259.749 11.830  182.701 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B N   1 
ATOM   9109  C  CA  . LEU B  1 405 ? 259.230 13.157  183.032 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B CA  1 
ATOM   9110  C  C   . LEU B  1 405 ? 259.487 14.222  181.955 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B C   1 
ATOM   9111  O  O   . LEU B  1 405 ? 259.028 15.344  182.119 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B O   1 
ATOM   9112  C  CB  . LEU B  1 405 ? 259.769 13.624  184.399 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B CB  1 
ATOM   9113  C  CG  . LEU B  1 405 ? 259.304 12.821  185.627 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B CG  1 
ATOM   9114  C  CD1 . LEU B  1 405 ? 259.915 13.290  186.956 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B CD1 1 
ATOM   9115  C  CD2 . LEU B  1 405 ? 257.822 12.920  185.711 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B CD2 1 
ATOM   9116  N  N   . THR B  1 406 ? 260.227 13.875  180.882 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 649  THR B N   1 
ATOM   9117  C  CA  . THR B  1 406 ? 260.475 14.775  179.694 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 649  THR B CA  1 
ATOM   9118  C  C   . THR B  1 406 ? 259.798 14.290  178.387 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 649  THR B C   1 
ATOM   9119  O  O   . THR B  1 406 ? 259.553 15.077  177.465 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 649  THR B O   1 
ATOM   9120  C  CB  . THR B  1 406 ? 261.996 15.033  179.421 1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 649  THR B CB  1 
ATOM   9121  O  OG1 . THR B  1 406 ? 262.646 13.828  179.002 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 649  THR B OG1 1 
ATOM   9122  C  CG2 . THR B  1 406 ? 262.681 15.557  180.646 1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 649  THR B CG2 1 
ATOM   9123  N  N   . ASN B  1 407 ? 259.491 12.991  178.355 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B N   1 
ATOM   9124  C  CA  . ASN B  1 407 ? 258.867 12.315  177.217 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B CA  1 
ATOM   9125  C  C   . ASN B  1 407 ? 257.598 12.977  176.817 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B C   1 
ATOM   9126  O  O   . ASN B  1 407 ? 256.847 13.409  177.673 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B O   1 
ATOM   9127  C  CB  . ASN B  1 407 ? 258.512 10.870  177.595 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B CB  1 
ATOM   9128  C  CG  . ASN B  1 407 ? 259.603 9.858   177.209 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B CG  1 
ATOM   9129  O  OD1 . ASN B  1 407 ? 260.673 10.219  176.736 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B OD1 1 
ATOM   9130  N  ND2 . ASN B  1 407 ? 259.316 8.587   177.404 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B ND2 1 
ATOM   9131  N  N   . LYS B  1 408 ? 257.324 13.031  175.526 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B N   1 
ATOM   9132  C  CA  . LYS B  1 408 ? 256.056 13.581  175.077 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B CA  1 
ATOM   9133  C  C   . LYS B  1 408 ? 255.082 12.451  174.955 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B C   1 
ATOM   9134  O  O   . LYS B  1 408 ? 255.521 11.300  174.880 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B O   1 
ATOM   9135  C  CB  . LYS B  1 408 ? 256.231 14.179  173.711 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B CB  1 
ATOM   9136  C  CG  . LYS B  1 408 ? 254.928 14.590  173.040 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B CG  1 
ATOM   9137  C  CD  . LYS B  1 408 ? 255.133 15.929  172.252 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B CD  1 
ATOM   9138  C  CE  . LYS B  1 408 ? 253.840 16.383  171.581 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B CE  1 
ATOM   9139  N  NZ  . LYS B  1 408 ? 253.580 15.439  170.448 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B NZ  1 
ATOM   9140  N  N   . SER B  1 409 ? 253.779 12.738  174.963 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 652  SER B N   1 
ATOM   9141  C  CA  . SER B  1 409 ? 252.756 11.710  174.621 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 652  SER B CA  1 
ATOM   9142  C  C   . SER B  1 409 ? 252.548 10.536  175.545 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 652  SER B C   1 
ATOM   9143  O  O   . SER B  1 409 ? 252.264 9.450   175.093 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 652  SER B O   1 
ATOM   9144  C  CB  . SER B  1 409 ? 253.043 11.142  173.250 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 652  SER B CB  1 
ATOM   9145  O  OG  . SER B  1 409 ? 253.084 12.204  172.313 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 652  SER B OG  1 
ATOM   9146  N  N   . SER B  1 410 ? 252.683 10.750  176.841 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 653  SER B N   1 
ATOM   9147  C  CA  . SER B  1 410 ? 252.380 9.716   177.837 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 653  SER B CA  1 
ATOM   9148  C  C   . SER B  1 410 ? 252.206 10.351  179.219 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 653  SER B C   1 
ATOM   9149  O  O   . SER B  1 410 ? 252.875 11.319  179.560 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 653  SER B O   1 
ATOM   9150  C  CB  . SER B  1 410 ? 253.468 8.658   177.882 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 653  SER B CB  1 
ATOM   9151  O  OG  . SER B  1 410 ? 252.922 7.444   178.398 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 653  SER B OG  1 
ATOM   9152  N  N   . VAL B  1 411 ? 251.286 9.853   180.020 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 654  VAL B N   1 
ATOM   9153  C  CA  . VAL B  1 411 ? 251.247 10.380  181.349 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 654  VAL B CA  1 
ATOM   9154  C  C   . VAL B  1 411 ? 252.225 9.590   182.208 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 654  VAL B C   1 
ATOM   9155  O  O   . VAL B  1 411 ? 252.078 8.406   182.389 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 654  VAL B O   1 
ATOM   9156  C  CB  . VAL B  1 411 ? 249.852 10.356  181.936 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 654  VAL B CB  1 
ATOM   9157  C  CG1 . VAL B  1 411 ? 249.886 10.982  183.324 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 654  VAL B CG1 1 
ATOM   9158  C  CG2 . VAL B  1 411 ? 248.885 11.074  181.032 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 654  VAL B CG2 1 
ATOM   9159  N  N   . PRO B  1 412 ? 253.254 10.246  182.722 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 655  PRO B N   1 
ATOM   9160  C  CA  . PRO B  1 412 ? 254.198 9.548   183.552 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 655  PRO B CA  1 
ATOM   9161  C  C   . PRO B  1 412 ? 253.587 9.178   184.888 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 655  PRO B C   1 
ATOM   9162  O  O   . PRO B  1 412 ? 252.899 9.990   185.497 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 655  PRO B O   1 
ATOM   9163  C  CB  . PRO B  1 412 ? 255.269 10.612  183.791 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 655  PRO B CB  1 
ATOM   9164  C  CG  . PRO B  1 412 ? 254.525 11.881  183.773 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 655  PRO B CG  1 
ATOM   9165  C  CD  . PRO B  1 412 ? 253.556 11.683  182.649 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 655  PRO B CD  1 
ATOM   9166  N  N   . ARG B  1 413 ? 253.840 7.973   185.358 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B N   1 
ATOM   9167  C  CA  . ARG B  1 413 ? 253.481 7.634   186.712 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B CA  1 
ATOM   9168  C  C   . ARG B  1 413 ? 254.721 7.488   187.589 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B C   1 
ATOM   9169  O  O   . ARG B  1 413 ? 255.572 6.643   187.304 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B O   1 
ATOM   9170  C  CB  . ARG B  1 413 ? 252.678 6.348   186.758 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B CB  1 
ATOM   9171  C  CG  . ARG B  1 413 ? 252.116 6.098   188.124 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B CG  1 
ATOM   9172  C  CD  . ARG B  1 413 ? 251.144 4.976   188.151 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B CD  1 
ATOM   9173  N  NE  . ARG B  1 413 ? 251.814 3.717   187.913 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B NE  1 
ATOM   9174  C  CZ  . ARG B  1 413 ? 251.173 2.558   187.802 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B CZ  1 
ATOM   9175  N  NH1 . ARG B  1 413 ? 249.846 2.512   187.947 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B NH1 1 
ATOM   9176  N  NH2 . ARG B  1 413 ? 251.852 1.442   187.559 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B NH2 1 
ATOM   9177  N  N   . VAL B  1 414 ? 254.816 8.311   188.648 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 657  VAL B N   1 
ATOM   9178  C  CA  . VAL B  1 414 ? 255.939 8.265   189.591 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 657  VAL B CA  1 
ATOM   9179  C  C   . VAL B  1 414 ? 255.656 7.252   190.691 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 657  VAL B C   1 
ATOM   9180  O  O   . VAL B  1 414 ? 254.557 7.224   191.241 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 657  VAL B O   1 
ATOM   9181  C  CB  . VAL B  1 414 ? 256.146 9.597   190.304 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 657  VAL B CB  1 
ATOM   9182  C  CG1 . VAL B  1 414 ? 257.186 9.409   191.329 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 657  VAL B CG1 1 
ATOM   9183  C  CG2 . VAL B  1 414 ? 256.583 10.693  189.339 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 657  VAL B CG2 1 
ATOM   9184  N  N   . TYR B  1 415 ? 256.635 6.422   191.028 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B N   1 
ATOM   9185  C  CA  . TYR B  1 415 ? 256.412 5.429   192.068 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CA  1 
ATOM   9186  C  C   . TYR B  1 415 ? 256.867 5.944   193.448 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B C   1 
ATOM   9187  O  O   . TYR B  1 415 ? 258.050 6.207   193.669 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B O   1 
ATOM   9188  C  CB  . TYR B  1 415 ? 257.091 4.100   191.720 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CB  1 
ATOM   9189  C  CG  . TYR B  1 415 ? 257.165 3.151   192.914 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CG  1 
ATOM   9190  C  CD1 . TYR B  1 415 ? 256.002 2.697   193.557 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CD1 1 
ATOM   9191  C  CD2 . TYR B  1 415 ? 258.404 2.723   193.432 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CD2 1 
ATOM   9192  C  CE1 . TYR B  1 415 ? 256.081 1.841   194.650 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CE1 1 
ATOM   9193  C  CE2 . TYR B  1 415 ? 258.463 1.866   194.552 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CE2 1 
ATOM   9194  C  CZ  . TYR B  1 415 ? 257.301 1.447   195.127 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CZ  1 
ATOM   9195  O  OH  . TYR B  1 415 ? 257.368 0.614   196.190 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B OH  1 
ATOM   9196  N  N   . TYR B  1 416 ? 255.917 6.095   194.368 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 659  TYR B N   1 
ATOM   9197  C  CA  . TYR B  1 416 ? 256.226 6.527   195.730 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CA  1 
ATOM   9198  C  C   . TYR B  1 416 ? 257.580 5.984   196.197 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 659  TYR B C   1 
ATOM   9199  O  O   . TYR B  1 416 ? 258.397 6.715   196.763 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 659  TYR B O   1 
ATOM   9200  C  CB  . TYR B  1 416 ? 255.117 6.059   196.677 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CB  1 
ATOM   9201  C  CG  . TYR B  1 416 ? 255.513 6.065   198.137 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CG  1 
ATOM   9202  C  CD1 . TYR B  1 416 ? 255.290 7.184   198.928 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CD1 1 
ATOM   9203  C  CD2 . TYR B  1 416 ? 256.109 4.945   198.728 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CD2 1 
ATOM   9204  C  CE1 . TYR B  1 416 ? 255.651 7.198   200.262 1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CE1 1 
ATOM   9205  C  CE2 . TYR B  1 416 ? 256.473 4.945   200.059 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CE2 1 
ATOM   9206  C  CZ  . TYR B  1 416 ? 256.239 6.081   200.811 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CZ  1 
ATOM   9207  O  OH  . TYR B  1 416 ? 256.564 6.110   202.131 1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 659  TYR B OH  1 
ATOM   9208  N  N   . GLY B  1 417 ? 257.801 4.698   195.942 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 660  GLY B N   1 
ATOM   9209  C  CA  . GLY B  1 417 ? 258.983 3.996   196.406 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 660  GLY B CA  1 
ATOM   9210  C  C   . GLY B  1 417 ? 260.315 4.364   195.780 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 660  GLY B C   1 
ATOM   9211  O  O   . GLY B  1 417 ? 261.360 3.922   196.251 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 660  GLY B O   1 
ATOM   9212  N  N   . ASP B  1 418 ? 260.293 5.146   194.710 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 661  ASP B N   1 
ATOM   9213  C  CA  . ASP B  1 418 ? 261.523 5.635   194.136 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 661  ASP B CA  1 
ATOM   9214  C  C   . ASP B  1 418 ? 261.849 6.970   194.728 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 661  ASP B C   1 
ATOM   9215  O  O   . ASP B  1 418 ? 262.925 7.495   194.493 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 661  ASP B O   1 
ATOM   9216  C  CB  . ASP B  1 418 ? 261.403 5.791   192.645 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 661  ASP B CB  1 
ATOM   9217  C  CG  . ASP B  1 418 ? 261.243 4.483   191.955 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 661  ASP B CG  1 
ATOM   9218  O  OD1 . ASP B  1 418 ? 261.870 3.500   192.355 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 661  ASP B OD1 1 
ATOM   9219  O  OD2 . ASP B  1 418 ? 260.468 4.420   191.002 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 661  ASP B OD2 1 
ATOM   9220  N  N   . MET B  1 419 ? 260.921 7.525   195.501 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 662  MET B N   1 
ATOM   9221  C  CA  . MET B  1 419 ? 261.188 8.780   196.179 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 662  MET B CA  1 
ATOM   9222  C  C   . MET B  1 419 ? 261.456 8.618   197.647 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 662  MET B C   1 
ATOM   9223  O  O   . MET B  1 419 ? 262.313 9.313   198.186 1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 662  MET B O   1 
ATOM   9224  C  CB  . MET B  1 419 ? 260.046 9.729   195.976 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 662  MET B CB  1 
ATOM   9225  C  CG  . MET B  1 419 ? 259.887 10.015  194.536 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 662  MET B CG  1 
ATOM   9226  S  SD  . MET B  1 419 ? 258.846 11.438  194.335 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 662  MET B SD  1 
ATOM   9227  C  CE  . MET B  1 419 ? 260.007 12.770  194.681 1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 662  MET B CE  1 
ATOM   9228  N  N   . PHE B  1 420 ? 260.727 7.693   198.277 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 663  PHE B N   1 
ATOM   9229  C  CA  . PHE B  1 420 ? 260.902 7.339   199.695 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CA  1 
ATOM   9230  C  C   . PHE B  1 420 ? 261.210 5.851   199.846 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 663  PHE B C   1 
ATOM   9231  O  O   . PHE B  1 420 ? 260.829 5.051   198.992 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 663  PHE B O   1 
ATOM   9232  C  CB  . PHE B  1 420 ? 259.609 7.625   200.442 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CB  1 
ATOM   9233  C  CG  . PHE B  1 420 ? 259.154 9.043   200.331 1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CG  1 
ATOM   9234  C  CD1 . PHE B  1 420 ? 259.642 10.009  201.225 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CD1 1 
ATOM   9235  C  CD2 . PHE B  1 420 ? 258.239 9.423   199.343 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CD2 1 
ATOM   9236  C  CE1 . PHE B  1 420 ? 259.234 11.351  201.156 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CE1 1 
ATOM   9237  C  CE2 . PHE B  1 420 ? 257.816 10.763  199.248 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CE2 1 
ATOM   9238  C  CZ  . PHE B  1 420 ? 258.324 11.733  200.166 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CZ  1 
ATOM   9239  N  N   . THR B  1 421 ? 261.870 5.462   200.927 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 664  THR B N   1 
ATOM   9240  C  CA  . THR B  1 421 ? 262.198 4.055   201.099 1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 664  THR B CA  1 
ATOM   9241  C  C   . THR B  1 421 ? 260.977 3.116   200.951 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 664  THR B C   1 
ATOM   9242  O  O   . THR B  1 421 ? 259.920 3.331   201.524 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 664  THR B O   1 
ATOM   9243  C  CB  . THR B  1 421 ? 262.894 3.822   202.426 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 664  THR B CB  1 
ATOM   9244  O  OG1 . THR B  1 421 ? 262.010 4.183   203.496 1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 664  THR B OG1 1 
ATOM   9245  C  CG2 . THR B  1 421 ? 264.120 4.686   202.493 1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 664  THR B CG2 1 
ATOM   9246  N  N   . ASP B  1 422 ? 261.124 2.070   200.163 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B N   1 
ATOM   9247  C  CA  . ASP B  1 422 ? 260.047 1.114   200.019 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B CA  1 
ATOM   9248  C  C   . ASP B  1 422 ? 259.571 0.543   201.360 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B C   1 
ATOM   9249  O  O   . ASP B  1 422 ? 258.455 0.015   201.463 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B O   1 
ATOM   9250  C  CB  . ASP B  1 422 ? 260.486 -0.030  199.090 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B CB  1 
ATOM   9251  C  CG  . ASP B  1 422 ? 260.712 0.444   197.649 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B CG  1 
ATOM   9252  O  OD1 . ASP B  1 422 ? 259.704 0.762   196.961 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B OD1 1 
ATOM   9253  O  OD2 . ASP B  1 422 ? 261.896 0.504   197.206 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B OD2 1 
ATOM   9254  N  N   . ASP B  1 423 ? 260.391 0.630   202.399 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B N   1 
ATOM   9255  C  CA  . ASP B  1 423 ? 260.015 -0.037  203.638 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B CA  1 
ATOM   9256  C  C   . ASP B  1 423 ? 260.059 0.839   204.858 1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B C   1 
ATOM   9257  O  O   . ASP B  1 423 ? 260.683 0.456   205.820 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B O   1 
ATOM   9258  C  CB  . ASP B  1 423 ? 260.931 -1.244  203.902 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B CB  1 
ATOM   9259  C  CG  . ASP B  1 423 ? 262.371 -0.841  204.319 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B CG  1 
ATOM   9260  O  OD1 . ASP B  1 423 ? 262.908 0.176   203.812 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B OD1 1 
ATOM   9261  O  OD2 . ASP B  1 423 ? 262.974 -1.565  205.146 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B OD2 1 
ATOM   9262  N  N   . GLY B  1 424 ? 259.422 1.996   204.866 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 667  GLY B N   1 
ATOM   9263  C  CA  . GLY B  1 424 ? 259.524 2.802   206.069 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 667  GLY B CA  1 
ATOM   9264  C  C   . GLY B  1 424 ? 258.167 3.151   206.606 1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 667  GLY B C   1 
ATOM   9265  O  O   . GLY B  1 424 ? 257.158 2.678   206.080 1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 667  GLY B O   1 
ATOM   9266  N  N   . GLN B  1 425 ? 258.139 3.964   207.662 1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 668  GLN B N   1 
ATOM   9267  C  CA  . GLN B  1 425 ? 256.921 4.705   208.013 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 668  GLN B CA  1 
ATOM   9268  C  C   . GLN B  1 425 ? 256.687 5.651   206.841 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 668  GLN B C   1 
ATOM   9269  O  O   . GLN B  1 425 ? 257.639 6.056   206.195 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 668  GLN B O   1 
ATOM   9270  C  CB  . GLN B  1 425 ? 257.077 5.488   209.332 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 668  GLN B CB  1 
ATOM   9271  C  CG  . GLN B  1 425 ? 257.036 4.618   210.586 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 668  GLN B CG  1 
ATOM   9272  C  CD  . GLN B  1 425 ? 255.801 3.719   210.619 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 668  GLN B CD  1 
ATOM   9273  O  OE1 . GLN B  1 425 ? 254.807 3.988   209.950 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 668  GLN B OE1 1 
ATOM   9274  N  NE2 . GLN B  1 425 ? 255.855 2.663   211.405 1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 668  GLN B NE2 1 
ATOM   9275  N  N   . TYR B  1 426 ? 255.443 6.001   206.553 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 669  TYR B N   1 
ATOM   9276  C  CA  . TYR B  1 426 ? 255.134 6.656   205.284 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CA  1 
ATOM   9277  C  C   . TYR B  1 426 ? 255.772 8.028   205.097 1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 669  TYR B C   1 
ATOM   9278  O  O   . TYR B  1 426 ? 255.595 8.910   205.924 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 669  TYR B O   1 
ATOM   9279  C  CB  . TYR B  1 426 ? 253.643 6.795   205.172 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CB  1 
ATOM   9280  C  CG  . TYR B  1 426 ? 253.160 7.202   203.820 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CG  1 
ATOM   9281  C  CD1 . TYR B  1 426 ? 253.071 6.280   202.808 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CD1 1 
ATOM   9282  C  CD2 . TYR B  1 426 ? 252.746 8.505   203.564 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CD2 1 
ATOM   9283  C  CE1 . TYR B  1 426 ? 252.595 6.639   201.578 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CE1 1 
ATOM   9284  C  CE2 . TYR B  1 426 ? 252.262 8.865   202.329 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CE2 1 
ATOM   9285  C  CZ  . TYR B  1 426 ? 252.184 7.924   201.351 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CZ  1 
ATOM   9286  O  OH  . TYR B  1 426 ? 251.707 8.251   200.119 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 669  TYR B OH  1 
ATOM   9287  N  N   . MET B  1 427 ? 256.480 8.228   203.992 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 670  MET B N   1 
ATOM   9288  C  CA  . MET B  1 427 ? 257.260 9.466   203.778 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 670  MET B CA  1 
ATOM   9289  C  C   . MET B  1 427 ? 258.293 9.768   204.848 1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 670  MET B C   1 
ATOM   9290  O  O   . MET B  1 427 ? 258.797 10.891  204.915 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 670  MET B O   1 
ATOM   9291  C  CB  . MET B  1 427 ? 256.352 10.679  203.653 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 670  MET B CB  1 
ATOM   9292  C  CG  . MET B  1 427 ? 255.504 10.646  202.399 1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 670  MET B CG  1 
ATOM   9293  S  SD  . MET B  1 427 ? 254.706 12.239  202.109 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 670  MET B SD  1 
ATOM   9294  C  CE  . MET B  1 427 ? 253.446 11.738  200.923 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 670  MET B CE  1 
ATOM   9295  N  N   . ALA B  1 428 ? 258.587 8.783   205.692 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 671  ALA B N   1 
ATOM   9296  C  CA  . ALA B  1 428 ? 259.618 8.939   206.699 1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 671  ALA B CA  1 
ATOM   9297  C  C   . ALA B  1 428 ? 260.969 9.230   206.044 1.00 60.23  ? ? ? ? ? ? 671  ALA B C   1 
ATOM   9298  O  O   . ALA B  1 428 ? 261.600 10.221  206.379 1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 671  ALA B O   1 
ATOM   9299  C  CB  . ALA B  1 428 ? 259.695 7.692   207.605 1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 671  ALA B CB  1 
ATOM   9300  N  N   . HIS B  1 429 ? 261.400 8.393   205.100 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 672  HIS B N   1 
ATOM   9301  C  CA  . HIS B  1 429 ? 262.775 8.472   204.607 1.00 59.06  ? ? ? ? ? ? 672  HIS B CA  1 
ATOM   9302  C  C   . HIS B  1 429 ? 262.906 8.665   203.085 1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 672  HIS B C   1 
ATOM   9303  O  O   . HIS B  1 429 ? 262.370 7.875   202.283 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 672  HIS B O   1 
ATOM   9304  C  CB  . HIS B  1 429 ? 263.570 7.229   205.056 1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 672  HIS B CB  1 
ATOM   9305  C  CG  . HIS B  1 429 ? 263.490 6.963   206.531 1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 672  HIS B CG  1 
ATOM   9306  N  ND1 . HIS B  1 429 ? 264.091 7.781   207.474 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 672  HIS B ND1 1 
ATOM   9307  C  CD2 . HIS B  1 429 ? 262.872 5.973   207.227 1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 672  HIS B CD2 1 
ATOM   9308  C  CE1 . HIS B  1 429 ? 263.852 7.300   208.682 1.00 65.08  ? ? ? ? ? ? 672  HIS B CE1 1 
ATOM   9309  N  NE2 . HIS B  1 429 ? 263.112 6.207   208.561 1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 672  HIS B NE2 1 
ATOM   9310  N  N   . LYS B  1 430 ? 263.645 9.687   202.663 1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 673  LYS B N   1 
ATOM   9311  C  CA  . LYS B  1 430 ? 263.857 9.895   201.224 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 673  LYS B CA  1 
ATOM   9312  C  C   . LYS B  1 430 ? 264.906 8.934   200.646 1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 673  LYS B C   1 
ATOM   9313  O  O   . LYS B  1 430 ? 265.866 8.584   201.347 1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 673  LYS B O   1 
ATOM   9314  C  CB  . LYS B  1 430 ? 264.257 11.346  200.999 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 673  LYS B CB  1 
ATOM   9315  C  CG  . LYS B  1 430 ? 263.396 12.277  201.813 1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 673  LYS B CG  1 
ATOM   9316  C  CD  . LYS B  1 430 ? 263.903 13.683  201.801 1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 673  LYS B CD  1 
ATOM   9317  C  CE  . LYS B  1 430 ? 262.831 14.601  202.324 1.00 63.05  ? ? ? ? ? ? 673  LYS B CE  1 
ATOM   9318  N  NZ  . LYS B  1 430 ? 263.384 15.939  202.668 1.00 65.80  ? ? ? ? ? ? 673  LYS B NZ  1 
ATOM   9319  N  N   . THR B  1 431 ? 264.714 8.491   199.394 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 674  THR B N   1 
ATOM   9320  C  CA  . THR B  1 431 ? 265.746 7.715   198.663 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 674  THR B CA  1 
ATOM   9321  C  C   . THR B  1 431 ? 266.869 8.659   198.211 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 674  THR B C   1 
ATOM   9322  O  O   . THR B  1 431 ? 266.694 9.886   198.201 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 674  THR B O   1 
ATOM   9323  C  CB  . THR B  1 431 ? 265.174 7.049   197.415 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 674  THR B CB  1 
ATOM   9324  O  OG1 . THR B  1 431 ? 264.538 8.062   196.619 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 674  THR B OG1 1 
ATOM   9325  C  CG2 . THR B  1 431 ? 264.157 5.971   197.790 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 674  THR B CG2 1 
ATOM   9326  N  N   . ILE B  1 432 ? 268.031 8.123   197.849 1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 675  ILE B N   1 
ATOM   9327  C  CA  . ILE B  1 432 ? 269.100 9.038   197.436 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 675  ILE B CA  1 
ATOM   9328  C  C   . ILE B  1 432 ? 268.705 9.724   196.114 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 675  ILE B C   1 
ATOM   9329  O  O   . ILE B  1 432 ? 269.392 10.626  195.638 1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 675  ILE B O   1 
ATOM   9330  C  CB  . ILE B  1 432 ? 270.438 8.323   197.301 1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 675  ILE B CB  1 
ATOM   9331  C  CG1 . ILE B  1 432 ? 270.368 7.304   196.167 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 675  ILE B CG1 1 
ATOM   9332  C  CG2 . ILE B  1 432 ? 270.775 7.615   198.598 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 675  ILE B CG2 1 
ATOM   9333  C  CD1 . ILE B  1 432 ? 271.503 6.266   196.216 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 675  ILE B CD1 1 
ATOM   9334  N  N   . ASN B  1 433 ? 267.585 9.305   195.528 1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 676  ASN B N   1 
ATOM   9335  C  CA  . ASN B  1 433 ? 267.201 9.839   194.243 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 676  ASN B CA  1 
ATOM   9336  C  C   . ASN B  1 433 ? 266.102 10.867  194.369 1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 676  ASN B C   1 
ATOM   9337  O  O   . ASN B  1 433 ? 265.605 11.418  193.377 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 676  ASN B O   1 
ATOM   9338  C  CB  . ASN B  1 433 ? 266.750 8.718   193.336 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 676  ASN B CB  1 
ATOM   9339  C  CG  . ASN B  1 433 ? 267.903 7.935   192.778 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 676  ASN B CG  1 
ATOM   9340  O  OD1 . ASN B  1 433 ? 268.726 8.447   192.009 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 676  ASN B OD1 1 
ATOM   9341  N  ND2 . ASN B  1 433 ? 267.965 6.671   193.146 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 676  ASN B ND2 1 
ATOM   9342  N  N   . TYR B  1 434 ? 265.730 11.126  195.611 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 677  TYR B N   1 
ATOM   9343  C  CA  . TYR B  1 434 ? 264.611 12.015  195.919 1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CA  1 
ATOM   9344  C  C   . TYR B  1 434 ? 264.839 13.404  195.360 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 677  TYR B C   1 
ATOM   9345  O  O   . TYR B  1 434 ? 263.980 13.994  194.714 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 677  TYR B O   1 
ATOM   9346  C  CB  . TYR B  1 434 ? 264.388 12.072  197.433 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CB  1 
ATOM   9347  C  CG  . TYR B  1 434 ? 263.316 13.048  197.858 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CG  1 
ATOM   9348  C  CD1 . TYR B  1 434 ? 261.972 12.658  197.906 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CD1 1 
ATOM   9349  C  CD2 . TYR B  1 434 ? 263.634 14.369  198.220 1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CD2 1 
ATOM   9350  C  CE1 . TYR B  1 434 ? 260.966 13.571  198.316 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CE1 1 
ATOM   9351  C  CE2 . TYR B  1 434 ? 262.641 15.272  198.623 1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CE2 1 
ATOM   9352  C  CZ  . TYR B  1 434 ? 261.313 14.860  198.663 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CZ  1 
ATOM   9353  O  OH  . TYR B  1 434 ? 260.303 15.714  199.031 1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 677  TYR B OH  1 
ATOM   9354  N  N   . GLU B  1 435 ? 266.020 13.930  195.610 1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 678  GLU B N   1 
ATOM   9355  C  CA  . GLU B  1 435 ? 266.358 15.231  195.057 1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 678  GLU B CA  1 
ATOM   9356  C  C   . GLU B  1 435 ? 266.260 15.290  193.538 1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 678  GLU B C   1 
ATOM   9357  O  O   . GLU B  1 435 ? 265.580 16.152  192.974 1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 678  GLU B O   1 
ATOM   9358  C  CB  . GLU B  1 435 ? 267.771 15.630  195.436 1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 678  GLU B CB  1 
ATOM   9359  C  CG  . GLU B  1 435 ? 268.133 16.997  194.898 1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 678  GLU B CG  1 
ATOM   9360  C  CD  . GLU B  1 435 ? 269.397 17.501  195.524 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 678  GLU B CD  1 
ATOM   9361  O  OE1 . GLU B  1 435 ? 270.332 16.677  195.612 1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 678  GLU B OE1 1 
ATOM   9362  O  OE2 . GLU B  1 435 ? 269.442 18.686  195.940 1.00 68.93  ? ? ? ? ? ? 678  GLU B OE2 1 
ATOM   9363  N  N   . ALA B  1 436 ? 266.975 14.387  192.876 1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 679  ALA B N   1 
ATOM   9364  C  CA  . ALA B  1 436 ? 267.041 14.430  191.439 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 679  ALA B CA  1 
ATOM   9365  C  C   . ALA B  1 436 ? 265.635 14.354  190.860 1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 679  ALA B C   1 
ATOM   9366  O  O   . ALA B  1 436 ? 265.309 15.080  189.913 1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 679  ALA B O   1 
ATOM   9367  C  CB  . ALA B  1 436 ? 267.896 13.349  190.939 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 679  ALA B CB  1 
ATOM   9368  N  N   . ILE B  1 437 ? 264.796 13.498  191.451 1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 680  ILE B N   1 
ATOM   9369  C  CA  . ILE B  1 437 ? 263.422 13.301  190.978 1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 680  ILE B CA  1 
ATOM   9370  C  C   . ILE B  1 437 ? 262.547 14.531  191.300 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 680  ILE B C   1 
ATOM   9371  O  O   . ILE B  1 437 ? 261.709 14.969  190.502 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 680  ILE B O   1 
ATOM   9372  C  CB  . ILE B  1 437 ? 262.829 12.006  191.584 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 680  ILE B CB  1 
ATOM   9373  C  CG1 . ILE B  1 437 ? 263.689 10.804  191.192 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 680  ILE B CG1 1 
ATOM   9374  C  CG2 . ILE B  1 437 ? 261.380 11.802  191.153 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 680  ILE B CG2 1 
ATOM   9375  C  CD1 . ILE B  1 437 ? 263.314 9.534   191.926 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 680  ILE B CD1 1 
ATOM   9376  N  N   . GLU B  1 438 ? 262.751 15.109  192.465 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 681  GLU B N   1 
ATOM   9377  C  CA  . GLU B  1 438 ? 261.972 16.260  192.780 1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 681  GLU B CA  1 
ATOM   9378  C  C   . GLU B  1 438 ? 262.358 17.365  191.824 1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 681  GLU B C   1 
ATOM   9379  O  O   . GLU B  1 438 ? 261.523 18.108  191.327 1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 681  GLU B O   1 
ATOM   9380  C  CB  . GLU B  1 438 ? 262.200 16.692  194.220 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 681  GLU B CB  1 
ATOM   9381  C  CG  . GLU B  1 438 ? 261.448 17.966  194.597 1.00 59.21  ? ? ? ? ? ? 681  GLU B CG  1 
ATOM   9382  C  CD  . GLU B  1 438 ? 261.402 18.203  196.095 1.00 60.69  ? ? ? ? ? ? 681  GLU B CD  1 
ATOM   9383  O  OE1 . GLU B  1 438 ? 262.395 18.689  196.672 1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 681  GLU B OE1 1 
ATOM   9384  O  OE2 . GLU B  1 438 ? 260.364 17.914  196.712 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 681  GLU B OE2 1 
ATOM   9385  N  N   . THR B  1 439 ? 263.640 17.498  191.561 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 682  THR B N   1 
ATOM   9386  C  CA  . THR B  1 439 ? 264.054 18.559  190.667 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 682  THR B CA  1 
ATOM   9387  C  C   . THR B  1 439 ? 263.358 18.372  189.306 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 682  THR B C   1 
ATOM   9388  O  O   . THR B  1 439 ? 262.882 19.336  188.666 1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 682  THR B O   1 
ATOM   9389  C  CB  . THR B  1 439 ? 265.576 18.585  190.517 1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 682  THR B CB  1 
ATOM   9390  O  OG1 . THR B  1 439 ? 266.175 18.567  191.821 1.00 62.41  ? ? ? ? ? ? 682  THR B OG1 1 
ATOM   9391  C  CG2 . THR B  1 439 ? 265.995 19.826  189.766 1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 682  THR B CG2 1 
ATOM   9392  N  N   . LEU B  1 440 ? 263.286 17.124  188.874 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 683  LEU B N   1 
ATOM   9393  C  CA  . LEU B  1 440 ? 262.719 16.869  187.597 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 683  LEU B CA  1 
ATOM   9394  C  C   . LEU B  1 440 ? 261.236 17.214  187.621 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 683  LEU B C   1 
ATOM   9395  O  O   . LEU B  1 440 ? 260.711 17.868  186.717 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 683  LEU B O   1 
ATOM   9396  C  CB  . LEU B  1 440 ? 262.945 15.430  187.210 1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 683  LEU B CB  1 
ATOM   9397  C  CG  . LEU B  1 440 ? 264.371 15.143  186.792 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 683  LEU B CG  1 
ATOM   9398  C  CD1 . LEU B  1 440 ? 264.575 13.652  186.812 1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 683  LEU B CD1 1 
ATOM   9399  C  CD2 . LEU B  1 440 ? 264.657 15.706  185.416 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 683  LEU B CD2 1 
ATOM   9400  N  N   . LEU B  1 441 ? 260.531 16.784  188.654 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 684  LEU B N   1 
ATOM   9401  C  CA  . LEU B  1 441 ? 259.104 17.123  188.724 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 684  LEU B CA  1 
ATOM   9402  C  C   . LEU B  1 441 ? 258.870 18.622  188.609 1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 684  LEU B C   1 
ATOM   9403  O  O   . LEU B  1 441 ? 258.022 19.049  187.829 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 684  LEU B O   1 
ATOM   9404  C  CB  . LEU B  1 441 ? 258.467 16.593  190.004 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 684  LEU B CB  1 
ATOM   9405  C  CG  . LEU B  1 441 ? 258.257 15.104  189.923 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 684  LEU B CG  1 
ATOM   9406  C  CD1 . LEU B  1 441 ? 258.285 14.486  191.308 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 684  LEU B CD1 1 
ATOM   9407  C  CD2 . LEU B  1 441 ? 256.933 14.944  189.253 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 684  LEU B CD2 1 
ATOM   9408  N  N   . LYS B  1 442 ? 259.611 19.407  189.394 1.00 57.25  ? ? ? ? ? ? 685  LYS B N   1 
ATOM   9409  C  CA  . LYS B  1 442 ? 259.429 20.858  189.423 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 685  LYS B CA  1 
ATOM   9410  C  C   . LYS B  1 442 ? 259.724 21.479  188.066 1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 685  LYS B C   1 
ATOM   9411  O  O   . LYS B  1 442 ? 258.930 22.247  187.514 1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 685  LYS B O   1 
ATOM   9412  C  CB  . LYS B  1 442 ? 260.317 21.472  190.494 1.00 61.70  ? ? ? ? ? ? 685  LYS B CB  1 
ATOM   9413  C  CG  . LYS B  1 442 ? 259.630 21.534  191.856 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 685  LYS B CG  1 
ATOM   9414  C  CD  . LYS B  1 442 ? 260.666 21.510  192.995 1.00 63.37  ? ? ? ? ? ? 685  LYS B CD  1 
ATOM   9415  C  CE  . LYS B  1 442 ? 261.210 22.910  193.323 1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 685  LYS B CE  1 
ATOM   9416  N  NZ  . LYS B  1 442 ? 260.069 23.723  193.812 1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 685  LYS B NZ  1 
ATOM   9417  N  N   . ALA B  1 443 ? 260.885 21.117  187.542 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 686  ALA B N   1 
ATOM   9418  C  CA  . ALA B  1 443 ? 261.256 21.462  186.187 1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 686  ALA B CA  1 
ATOM   9419  C  C   . ALA B  1 443 ? 260.157 21.148  185.137 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 686  ALA B C   1 
ATOM   9420  O  O   . ALA B  1 443 ? 259.905 21.942  184.209 1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 686  ALA B O   1 
ATOM   9421  C  CB  . ALA B  1 443 ? 262.585 20.776  185.827 1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 686  ALA B CB  1 
ATOM   9422  N  N   . ARG B  1 444 ? 259.517 19.990  185.275 1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B N   1 
ATOM   9423  C  CA  . ARG B  1 444 ? 258.507 19.565  184.300 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B CA  1 
ATOM   9424  C  C   . ARG B  1 444 ? 257.343 20.606  184.143 1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B C   1 
ATOM   9425  O  O   . ARG B  1 444 ? 256.910 20.902  183.021 1.00 56.99  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B O   1 
ATOM   9426  C  CB  . ARG B  1 444 ? 257.977 18.161  184.647 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B CB  1 
ATOM   9427  C  CG  . ARG B  1 444 ? 257.149 17.570  183.546 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B CG  1 
ATOM   9428  C  CD  . ARG B  1 444 ? 256.482 16.280  183.954 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B CD  1 
ATOM   9429  N  NE  . ARG B  1 444 ? 256.092 15.521  182.768 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B NE  1 
ATOM   9430  C  CZ  . ARG B  1 444 ? 254.854 15.474  182.294 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B CZ  1 
ATOM   9431  N  NH1 . ARG B  1 444 ? 253.893 16.121  182.932 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B NH1 1 
ATOM   9432  N  NH2 . ARG B  1 444 ? 254.575 14.787  181.195 1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B NH2 1 
ATOM   9433  N  N   . ILE B  1 445 ? 256.852 21.147  185.265 1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 688  ILE B N   1 
ATOM   9434  C  CA  . ILE B  1 445 ? 255.787 22.133  185.247 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 688  ILE B CA  1 
ATOM   9435  C  C   . ILE B  1 445 ? 256.283 23.396  184.560 1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 688  ILE B C   1 
ATOM   9436  O  O   . ILE B  1 445 ? 255.593 23.993  183.758 1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 688  ILE B O   1 
ATOM   9437  C  CB  . ILE B  1 445 ? 255.344 22.469  186.686 1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 688  ILE B CB  1 
ATOM   9438  C  CG1 . ILE B  1 445 ? 254.750 21.226  187.358 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 688  ILE B CG1 1 
ATOM   9439  C  CG2 . ILE B  1 445 ? 254.348 23.621  186.703 1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 688  ILE B CG2 1 
ATOM   9440  C  CD1 . ILE B  1 445 ? 254.600 21.325  188.880 1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 688  ILE B CD1 1 
ATOM   9441  N  N   . LYS B  1 446 ? 257.511 23.781  184.860 1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B N   1 
ATOM   9442  C  CA  . LYS B  1 446 ? 258.072 24.993  184.315 1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B CA  1 
ATOM   9443  C  C   . LYS B  1 446 ? 258.445 24.940  182.832 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B C   1 
ATOM   9444  O  O   . LYS B  1 446 ? 258.066 25.858  182.087 1.00 66.96  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B O   1 
ATOM   9445  C  CB  . LYS B  1 446 ? 259.315 25.396  185.099 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B CB  1 
ATOM   9446  C  CG  . LYS B  1 446 ? 260.005 26.619  184.524 1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B CG  1 
ATOM   9447  C  CD  . LYS B  1 446 ? 260.790 27.296  185.609 1.00 71.82  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B CD  1 
ATOM   9448  C  CE  . LYS B  1 446 ? 259.978 27.316  186.910 1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B CE  1 
ATOM   9449  N  NZ  . LYS B  1 446 ? 260.524 28.248  187.971 1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B NZ  1 
ATOM   9450  N  N   . TYR B  1 447 ? 259.201 23.905  182.416 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B N   1 
ATOM   9451  C  CA  . TYR B  1 447 ? 259.888 23.879  181.090 1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CA  1 
ATOM   9452  C  C   . TYR B  1 447 ? 259.376 22.912  180.038 1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B C   1 
ATOM   9453  O  O   . TYR B  1 447 ? 259.558 23.113  178.839 1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B O   1 
ATOM   9454  C  CB  . TYR B  1 447 ? 261.370 23.548  181.252 1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CB  1 
ATOM   9455  C  CG  . TYR B  1 447 ? 262.123 24.499  182.124 1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CG  1 
ATOM   9456  C  CD1 . TYR B  1 447 ? 262.048 24.377  183.503 1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CD1 1 
ATOM   9457  C  CD2 . TYR B  1 447 ? 262.916 25.505  181.576 1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CD2 1 
ATOM   9458  C  CE1 . TYR B  1 447 ? 262.721 25.226  184.323 1.00 68.81  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CE1 1 
ATOM   9459  C  CE2 . TYR B  1 447 ? 263.604 26.360  182.381 1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CE2 1 
ATOM   9460  C  CZ  . TYR B  1 447 ? 263.509 26.223  183.767 1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CZ  1 
ATOM   9461  O  OH  . TYR B  1 447 ? 264.191 27.091  184.617 1.00 73.84  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B OH  1 
ATOM   9462  N  N   . VAL B  1 448 ? 258.780 21.829  180.492 1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 691  VAL B N   1 
ATOM   9463  C  CA  . VAL B  1 448 ? 258.534 20.694  179.619 1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 691  VAL B CA  1 
ATOM   9464  C  C   . VAL B  1 448 ? 257.312 20.838  178.710 1.00 57.79  ? ? ? ? ? ? 691  VAL B C   1 
ATOM   9465  O  O   . VAL B  1 448 ? 256.214 20.794  179.190 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 691  VAL B O   1 
ATOM   9466  C  CB  . VAL B  1 448 ? 258.361 19.433  180.465 1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 691  VAL B CB  1 
ATOM   9467  C  CG1 . VAL B  1 448 ? 258.427 18.192  179.560 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 691  VAL B CG1 1 
ATOM   9468  C  CG2 . VAL B  1 448 ? 259.442 19.394  181.559 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 691  VAL B CG2 1 
ATOM   9469  N  N   . SER B  1 449 ? 257.486 20.950  177.401 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 692  SER B N   1 
ATOM   9470  C  CA  . SER B  1 449 ? 256.346 21.222  176.540 1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 692  SER B CA  1 
ATOM   9471  C  C   . SER B  1 449 ? 256.757 21.256  175.056 1.00 59.75  ? ? ? ? ? ? 692  SER B C   1 
ATOM   9472  O  O   . SER B  1 449 ? 257.926 21.450  174.713 1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 692  SER B O   1 
ATOM   9473  C  CB  . SER B  1 449 ? 255.742 22.566  176.980 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 692  SER B CB  1 
ATOM   9474  O  OG  . SER B  1 449 ? 254.598 22.961  176.243 1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 692  SER B OG  1 
ATOM   9475  N  N   . GLY B  1 450 ? 255.806 21.067  174.160 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 693  GLY B N   1 
ATOM   9476  C  CA  . GLY B  1 450 ? 256.127 21.214  172.758 1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 693  GLY B CA  1 
ATOM   9477  C  C   . GLY B  1 450 ? 256.617 19.900  172.241 1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 693  GLY B C   1 
ATOM   9478  O  O   . GLY B  1 450 ? 256.675 18.940  172.975 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 693  GLY B O   1 
ATOM   9479  N  N   . GLY B  1 451 ? 256.950 19.846  170.966 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 694  GLY B N   1 
ATOM   9480  C  CA  . GLY B  1 451 ? 257.325 18.582  170.337 1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 694  GLY B CA  1 
ATOM   9481  C  C   . GLY B  1 451 ? 258.608 17.985  170.887 1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 694  GLY B C   1 
ATOM   9482  O  O   . GLY B  1 451 ? 259.283 18.599  171.719 1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 694  GLY B O   1 
ATOM   9483  N  N   . GLN B  1 452 ? 258.952 16.792  170.413 1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B N   1 
ATOM   9484  C  CA  . GLN B  1 452 ? 260.104 16.065  170.942 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B CA  1 
ATOM   9485  C  C   . GLN B  1 452 ? 260.958 15.488  169.829 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B C   1 
ATOM   9486  O  O   . GLN B  1 452 ? 260.441 15.038  168.812 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B O   1 
ATOM   9487  C  CB  . GLN B  1 452 ? 259.640 14.930  171.883 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B CB  1 
ATOM   9488  C  CG  . GLN B  1 452 ? 260.690 13.848  172.212 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B CG  1 
ATOM   9489  C  CD  . GLN B  1 452 ? 260.325 12.960  173.437 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B CD  1 
ATOM   9490  O  OE1 . GLN B  1 452 ? 259.140 12.717  173.748 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B OE1 1 
ATOM   9491  N  NE2 . GLN B  1 452 ? 261.358 12.472  174.132 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B NE2 1 
ATOM   9492  N  N   . ALA B  1 453 ? 262.271 15.498  170.029 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 696  ALA B N   1 
ATOM   9493  C  CA  . ALA B  1 453 ? 263.192 14.834  169.098 1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 696  ALA B CA  1 
ATOM   9494  C  C   . ALA B  1 453 ? 264.234 14.068  169.869 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 696  ALA B C   1 
ATOM   9495  O  O   . ALA B  1 453 ? 264.926 14.640  170.725 1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 696  ALA B O   1 
ATOM   9496  C  CB  . ALA B  1 453 ? 263.879 15.840  168.173 1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 696  ALA B CB  1 
ATOM   9497  N  N   . MET B  1 454 ? 264.337 12.775  169.568 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 697  MET B N   1 
ATOM   9498  C  CA  . MET B  1 454 ? 265.339 11.923  170.208 1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 697  MET B CA  1 
ATOM   9499  C  C   . MET B  1 454 ? 266.349 11.398  169.214 1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 697  MET B C   1 
ATOM   9500  O  O   . MET B  1 454 ? 266.005 10.967  168.104 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 697  MET B O   1 
ATOM   9501  C  CB  . MET B  1 454 ? 264.694 10.724  170.879 1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 697  MET B CB  1 
ATOM   9502  C  CG  . MET B  1 454 ? 263.899 11.034  172.126 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 697  MET B CG  1 
ATOM   9503  S  SD  . MET B  1 454 ? 263.542 9.483   172.972 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 697  MET B SD  1 
ATOM   9504  C  CE  . MET B  1 454 ? 264.835 9.418   174.229 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 697  MET B CE  1 
ATOM   9505  N  N   . ARG B  1 455 ? 267.597 11.402  169.638 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B N   1 
ATOM   9506  C  CA  . ARG B  1 455 ? 268.662 11.035  168.756 1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B CA  1 
ATOM   9507  C  C   . ARG B  1 455 ? 269.547 10.023  169.459 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B C   1 
ATOM   9508  O  O   . ARG B  1 455 ? 269.759 10.092  170.669 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B O   1 
ATOM   9509  C  CB  . ARG B  1 455 ? 269.478 12.287  168.359 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B CB  1 
ATOM   9510  C  CG  . ARG B  1 455 ? 268.796 13.241  167.379 1.00 61.79  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B CG  1 
ATOM   9511  C  CD  . ARG B  1 455 ? 268.233 12.475  166.184 1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B CD  1 
ATOM   9512  N  NE  . ARG B  1 455 ? 267.332 13.281  165.365 1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B NE  1 
ATOM   9513  C  CZ  . ARG B  1 455 ? 266.020 13.384  165.557 1.00 61.48  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B CZ  1 
ATOM   9514  N  NH1 . ARG B  1 455 ? 265.411 12.742  166.551 1.00 59.21  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B NH1 1 
ATOM   9515  N  NH2 . ARG B  1 455 ? 265.298 14.143  164.756 1.00 62.76  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B NH2 1 
ATOM   9516  N  N   . ASN B  1 456 ? 270.058 9.082   168.673 1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B N   1 
ATOM   9517  C  CA  . ASN B  1 456 ? 271.036 8.080   169.114 1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B CA  1 
ATOM   9518  C  C   . ASN B  1 456 ? 272.389 8.278   168.393 1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B C   1 
ATOM   9519  O  O   . ASN B  1 456 ? 272.534 7.949   167.219 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B O   1 
ATOM   9520  C  CB  . ASN B  1 456 ? 270.480 6.677   168.828 1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B CB  1 
ATOM   9521  C  CG  . ASN B  1 456 ? 271.300 5.582   169.440 1.00 54.96  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B CG  1 
ATOM   9522  O  OD1 . ASN B  1 456 ? 272.179 5.811   170.278 1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B OD1 1 
ATOM   9523  N  ND2 . ASN B  1 456 ? 270.996 4.364   169.037 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B ND2 1 
ATOM   9524  N  N   . GLN B  1 457 ? 273.376 8.824   169.087 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B N   1 
ATOM   9525  C  CA  . GLN B  1 457 ? 274.668 9.022   168.470 1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B CA  1 
ATOM   9526  C  C   . GLN B  1 457 ? 275.680 8.011   168.997 1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B C   1 
ATOM   9527  O  O   . GLN B  1 457 ? 275.875 7.896   170.210 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B O   1 
ATOM   9528  C  CB  . GLN B  1 457 ? 275.148 10.438  168.767 1.00 63.92  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B CB  1 
ATOM   9529  C  CG  . GLN B  1 457 ? 276.196 11.000  167.794 1.00 66.55  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B CG  1 
ATOM   9530  C  CD  . GLN B  1 457 ? 276.672 12.400  168.194 1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B CD  1 
ATOM   9531  O  OE1 . GLN B  1 457 ? 275.878 13.306  168.427 1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B OE1 1 
ATOM   9532  N  NE2 . GLN B  1 457 ? 277.973 12.564  168.291 1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B NE2 1 
ATOM   9533  N  N   . GLN B  1 458 ? 276.325 7.270   168.106 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B N   1 
ATOM   9534  C  CA  . GLN B  1 458 ? 277.403 6.426   168.574 1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B CA  1 
ATOM   9535  C  C   . GLN B  1 458 ? 278.575 7.350   168.833 1.00 65.15  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B C   1 
ATOM   9536  O  O   . GLN B  1 458 ? 278.993 8.052   167.943 1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B O   1 
ATOM   9537  C  CB  . GLN B  1 458 ? 277.794 5.385   167.517 1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B CB  1 
ATOM   9538  C  CG  . GLN B  1 458 ? 276.638 4.668   166.848 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B CG  1 
ATOM   9539  C  CD  . GLN B  1 458 ? 275.654 4.078   167.855 1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B CD  1 
ATOM   9540  O  OE1 . GLN B  1 458 ? 276.014 3.223   168.668 1.00 59.21  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B OE1 1 
ATOM   9541  N  NE2 . GLN B  1 458 ? 274.403 4.538   167.809 1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B NE2 1 
ATOM   9542  N  N   . VAL B  1 459 ? 279.112 7.390   170.035 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 702  VAL B N   1 
ATOM   9543  C  CA  . VAL B  1 459 ? 280.334 8.161   170.198 1.00 67.18  ? ? ? ? ? ? 702  VAL B CA  1 
ATOM   9544  C  C   . VAL B  1 459 ? 281.421 7.427   170.957 1.00 67.55  ? ? ? ? ? ? 702  VAL B C   1 
ATOM   9545  O  O   . VAL B  1 459 ? 281.141 6.525   171.755 1.00 65.93  ? ? ? ? ? ? 702  VAL B O   1 
ATOM   9546  C  CB  . VAL B  1 459 ? 280.110 9.499   170.897 1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 702  VAL B CB  1 
ATOM   9547  C  CG1 . VAL B  1 459 ? 279.569 10.520  169.910 1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 702  VAL B CG1 1 
ATOM   9548  C  CG2 . VAL B  1 459 ? 279.219 9.331   172.085 1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 702  VAL B CG2 1 
ATOM   9549  N  N   . GLY B  1 460 ? 282.667 7.839   170.734 1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 703  GLY B N   1 
ATOM   9550  C  CA  . GLY B  1 460 ? 283.802 7.135   171.321 1.00 70.56  ? ? ? ? ? ? 703  GLY B CA  1 
ATOM   9551  C  C   . GLY B  1 460 ? 283.563 5.634   171.267 1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 703  GLY B C   1 
ATOM   9552  O  O   . GLY B  1 460 ? 283.206 5.089   170.237 1.00 68.80  ? ? ? ? ? ? 703  GLY B O   1 
ATOM   9553  N  N   . ASN B  1 461 ? 283.718 4.969   172.396 1.00 68.19  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B N   1 
ATOM   9554  C  CA  . ASN B  1 461 ? 283.574 3.523   172.452 1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B CA  1 
ATOM   9555  C  C   . ASN B  1 461 ? 282.157 3.046   172.793 1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B C   1 
ATOM   9556  O  O   . ASN B  1 461 ? 281.974 1.876   173.120 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B O   1 
ATOM   9557  C  CB  . ASN B  1 461 ? 284.463 3.025   173.559 1.00 67.54  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B CB  1 
ATOM   9558  C  CG  . ASN B  1 461 ? 284.111 3.671   174.882 1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B CG  1 
ATOM   9559  O  OD1 . ASN B  1 461 ? 283.544 4.776   174.931 1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B OD1 1 
ATOM   9560  N  ND2 . ASN B  1 461 ? 284.424 2.980   175.965 1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B ND2 1 
ATOM   9561  N  N   . SER B  1 462 ? 281.170 3.942   172.758 1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 705  SER B N   1 
ATOM   9562  C  CA  . SER B  1 462 ? 279.807 3.586   173.170 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 705  SER B CA  1 
ATOM   9563  C  C   . SER B  1 462 ? 278.774 4.405   172.398 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 705  SER B C   1 
ATOM   9564  O  O   . SER B  1 462 ? 278.950 4.686   171.202 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 705  SER B O   1 
ATOM   9565  C  CB  . SER B  1 462 ? 279.604 3.757   174.701 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 705  SER B CB  1 
ATOM   9566  O  OG  . SER B  1 462 ? 278.333 3.249   175.164 1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 705  SER B OG  1 
ATOM   9567  N  N   . GLU B  1 463 ? 277.693 4.773   173.075 1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B N   1 
ATOM   9568  C  CA  . GLU B  1 463 ? 276.681 5.534   172.420 1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B CA  1 
ATOM   9569  C  C   . GLU B  1 463 ? 276.090 6.427   173.461 1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B C   1 
ATOM   9570  O  O   . GLU B  1 463 ? 276.333 6.236   174.645 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B O   1 
ATOM   9571  C  CB  . GLU B  1 463 ? 275.623 4.595   171.858 1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B CB  1 
ATOM   9572  C  CG  . GLU B  1 463 ? 275.077 3.674   172.903 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B CG  1 
ATOM   9573  C  CD  . GLU B  1 463 ? 273.919 2.836   172.411 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B CD  1 
ATOM   9574  O  OE1 . GLU B  1 463 ? 273.276 3.154   171.390 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B OE1 1 
ATOM   9575  O  OE2 . GLU B  1 463 ? 273.632 1.836   173.073 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B OE2 1 
ATOM   9576  N  N   . ILE B  1 464 ? 275.322 7.410   173.014 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B N   1 
ATOM   9577  C  CA  . ILE B  1 464 ? 274.511 8.211   173.918 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B CA  1 
ATOM   9578  C  C   . ILE B  1 464 ? 273.192 8.539   173.237 1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B C   1 
ATOM   9579  O  O   . ILE B  1 464 ? 273.040 8.271   172.050 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B O   1 
ATOM   9580  C  CB  . ILE B  1 464 ? 275.230 9.501   174.299 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B CB  1 
ATOM   9581  C  CG1 . ILE B  1 464 ? 275.762 10.204  173.038 1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B CG1 1 
ATOM   9582  C  CG2 . ILE B  1 464 ? 276.323 9.202   175.314 1.00 60.14  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B CG2 1 
ATOM   9583  C  CD1 . ILE B  1 464 ? 274.792 11.142  172.408 1.00 61.70  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B CD1 1 
ATOM   9584  N  N   . ILE B  1 465 ? 272.241 9.095   173.980 1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B N   1 
ATOM   9585  C  CA  . ILE B  1 465 ? 270.996 9.571   173.370 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B CA  1 
ATOM   9586  C  C   . ILE B  1 465 ? 270.653 10.973  173.839 1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B C   1 
ATOM   9587  O  O   . ILE B  1 465 ? 271.005 11.365  174.953 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B O   1 
ATOM   9588  C  CB  . ILE B  1 465 ? 269.755 8.690   173.717 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B CB  1 
ATOM   9589  C  CG1 . ILE B  1 465 ? 269.704 8.438   175.220 1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B CG1 1 
ATOM   9590  C  CG2 . ILE B  1 465 ? 269.711 7.405   172.891 1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B CG2 1 
ATOM   9591  C  CD1 . ILE B  1 465 ? 268.370 8.707   175.760 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B CD1 1 
ATOM   9592  N  N   . THR B  1 466 ? 269.936 11.710  172.993 1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 709  THR B N   1 
ATOM   9593  C  CA  . THR B  1 466 ? 269.434 13.042  173.342 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 709  THR B CA  1 
ATOM   9594  C  C   . THR B  1 466 ? 267.925 13.148  173.194 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 709  THR B C   1 
ATOM   9595  O  O   . THR B  1 466 ? 267.336 12.725  172.188 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 709  THR B O   1 
ATOM   9596  C  CB  . THR B  1 466 ? 270.061 14.169  172.488 1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 709  THR B CB  1 
ATOM   9597  O  OG1 . THR B  1 466 ? 269.921 13.872  171.087 1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 709  THR B OG1 1 
ATOM   9598  C  CG2 . THR B  1 466 ? 271.511 14.341  172.844 1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 709  THR B CG2 1 
ATOM   9599  N  N   . SER B  1 467 ? 267.309 13.721  174.217 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 710  SER B N   1 
ATOM   9600  C  CA  . SER B  1 467 ? 265.896 13.967  174.186 1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 710  SER B CA  1 
ATOM   9601  C  C   . SER B  1 467 ? 265.734 15.443  174.354 1.00 56.91  ? ? ? ? ? ? 710  SER B C   1 
ATOM   9602  O  O   . SER B  1 467 ? 266.211 16.024  175.341 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 710  SER B O   1 
ATOM   9603  C  CB  . SER B  1 467 ? 265.186 13.253  175.325 1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 710  SER B CB  1 
ATOM   9604  O  OG  . SER B  1 467 ? 263.838 12.980  174.980 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 710  SER B OG  1 
ATOM   9605  N  N   . VAL B  1 468 ? 265.058 16.042  173.378 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 711  VAL B N   1 
ATOM   9606  C  CA  . VAL B  1 468 ? 264.744 17.455  173.426 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 711  VAL B CA  1 
ATOM   9607  C  C   . VAL B  1 468 ? 263.257 17.748  173.276 1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 711  VAL B C   1 
ATOM   9608  O  O   . VAL B  1 468 ? 262.556 17.166  172.433 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 711  VAL B O   1 
ATOM   9609  C  CB  . VAL B  1 468 ? 265.531 18.243  172.389 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 711  VAL B CB  1 
ATOM   9610  C  CG1 . VAL B  1 468 ? 265.227 19.728  172.550 1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 711  VAL B CG1 1 
ATOM   9611  C  CG2 . VAL B  1 468 ? 267.032 17.943  172.530 1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 711  VAL B CG2 1 
ATOM   9612  N  N   . ARG B  1 469 ? 262.791 18.640  174.146 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B N   1 
ATOM   9613  C  CA  . ARG B  1 469 ? 261.478 19.238  174.019 1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B CA  1 
ATOM   9614  C  C   . ARG B  1 469 ? 261.737 20.669  173.607 1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B C   1 
ATOM   9615  O  O   . ARG B  1 469 ? 262.611 21.357  174.164 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B O   1 
ATOM   9616  C  CB  . ARG B  1 469 ? 260.724 19.202  175.338 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B CB  1 
ATOM   9617  C  CG  . ARG B  1 469 ? 260.494 17.825  175.824 1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B CG  1 
ATOM   9618  C  CD  . ARG B  1 469 ? 259.721 17.094  174.769 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B CD  1 
ATOM   9619  N  NE  . ARG B  1 469 ? 258.363 17.626  174.685 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B NE  1 
ATOM   9620  C  CZ  . ARG B  1 469 ? 257.388 17.283  175.519 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B CZ  1 
ATOM   9621  N  NH1 . ARG B  1 469 ? 257.642 16.400  176.480 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B NH1 1 
ATOM   9622  N  NH2 . ARG B  1 469 ? 256.181 17.819  175.387 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B NH2 1 
ATOM   9623  N  N   . TYR B  1 470 ? 260.970 21.111  172.621 1.00 63.24  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B N   1 
ATOM   9624  C  CA  . TYR B  1 470 ? 261.246 22.367  171.964 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CA  1 
ATOM   9625  C  C   . TYR B  1 470 ? 260.878 23.591  172.816 1.00 67.53  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B C   1 
ATOM   9626  O  O   . TYR B  1 470 ? 261.611 24.575  172.842 1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B O   1 
ATOM   9627  C  CB  . TYR B  1 470 ? 260.559 22.386  170.598 1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CB  1 
ATOM   9628  C  CG  . TYR B  1 470 ? 261.118 21.348  169.640 1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CG  1 
ATOM   9629  C  CD1 . TYR B  1 470 ? 262.486 21.110  169.569 1.00 66.49  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CD1 1 
ATOM   9630  C  CD2 . TYR B  1 470 ? 260.278 20.620  168.800 1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CD2 1 
ATOM   9631  C  CE1 . TYR B  1 470 ? 263.006 20.164  168.702 1.00 65.98  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CE1 1 
ATOM   9632  C  CE2 . TYR B  1 470 ? 260.786 19.687  167.916 1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CE2 1 
ATOM   9633  C  CZ  . TYR B  1 470 ? 262.154 19.455  167.872 1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CZ  1 
ATOM   9634  O  OH  . TYR B  1 470 ? 262.661 18.509  167.009 1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B OH  1 
ATOM   9635  N  N   . GLY B  1 471 ? 259.763 23.526  173.531 1.00 66.29  ? ? ? ? ? ? 714  GLY B N   1 
ATOM   9636  C  CA  . GLY B  1 471 ? 259.288 24.688  174.271 1.00 67.82  ? ? ? ? ? ? 714  GLY B CA  1 
ATOM   9637  C  C   . GLY B  1 471 ? 257.832 24.912  173.902 1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 714  GLY B C   1 
ATOM   9638  O  O   . GLY B  1 471 ? 257.384 24.465  172.836 1.00 67.26  ? ? ? ? ? ? 714  GLY B O   1 
ATOM   9639  N  N   . LYS B  1 472 ? 257.097 25.611  174.765 1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B N   1 
ATOM   9640  C  CA  . LYS B  1 472 ? 255.637 25.666  174.667 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B CA  1 
ATOM   9641  C  C   . LYS B  1 472 ? 255.138 26.248  173.356 1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B C   1 
ATOM   9642  O  O   . LYS B  1 472 ? 255.525 27.347  172.995 1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B O   1 
ATOM   9643  C  CB  . LYS B  1 472 ? 255.078 26.500  175.810 1.00 68.60  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B CB  1 
ATOM   9644  C  CG  . LYS B  1 472 ? 253.575 26.463  175.913 1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B CG  1 
ATOM   9645  C  CD  . LYS B  1 472 ? 253.170 26.963  177.274 1.00 68.19  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B CD  1 
ATOM   9646  C  CE  . LYS B  1 472 ? 251.726 26.612  177.583 1.00 66.87  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B CE  1 
ATOM   9647  N  NZ  . LYS B  1 472 ? 250.826 27.500  176.821 1.00 68.83  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B NZ  1 
ATOM   9648  N  N   . GLY B  1 473 ? 254.258 25.521  172.665 1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 716  GLY B N   1 
ATOM   9649  C  CA  . GLY B  1 473 ? 253.728 25.982  171.373 1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 716  GLY B CA  1 
ATOM   9650  C  C   . GLY B  1 473 ? 254.677 25.810  170.184 1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 716  GLY B C   1 
ATOM   9651  O  O   . GLY B  1 473 ? 254.478 26.381  169.129 1.00 72.82  ? ? ? ? ? ? 716  GLY B O   1 
ATOM   9652  N  N   . ALA B  1 474 ? 255.726 25.017  170.351 1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 717  ALA B N   1 
ATOM   9653  C  CA  . ALA B  1 474 ? 256.591 24.664  169.224 1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 717  ALA B CA  1 
ATOM   9654  C  C   . ALA B  1 474 ? 256.594 23.126  169.003 1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 717  ALA B C   1 
ATOM   9655  O  O   . ALA B  1 474 ? 257.401 22.402  169.613 1.00 65.88  ? ? ? ? ? ? 717  ALA B O   1 
ATOM   9656  C  CB  . ALA B  1 474 ? 258.017 25.196  169.461 1.00 71.59  ? ? ? ? ? ? 717  ALA B CB  1 
ATOM   9657  N  N   . LEU B  1 475 ? 255.671 22.643  168.157 1.00 66.92  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B N   1 
ATOM   9658  C  CA  . LEU B  1 475 ? 255.566 21.225  167.842 1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B CA  1 
ATOM   9659  C  C   . LEU B  1 475 ? 256.753 20.770  167.010 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B C   1 
ATOM   9660  O  O   . LEU B  1 475 ? 257.267 19.660  167.218 1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B O   1 
ATOM   9661  C  CB  . LEU B  1 475 ? 254.272 20.903  167.109 1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B CB  1 
ATOM   9662  C  CG  . LEU B  1 475 ? 253.009 20.972  167.982 1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B CG  1 
ATOM   9663  C  CD1 . LEU B  1 475 ? 251.805 20.360  167.280 1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B CD1 1 
ATOM   9664  C  CD2 . LEU B  1 475 ? 253.183 20.332  169.334 1.00 60.95  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B CD2 1 
ATOM   9665  N  N   . LYS B  1 476 ? 257.212 21.626  166.087 1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B N   1 
ATOM   9666  C  CA  . LYS B  1 476 ? 258.341 21.272  165.215 1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B CA  1 
ATOM   9667  C  C   . LYS B  1 476 ? 259.610 22.041  165.515 1.00 70.37  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B C   1 
ATOM   9668  O  O   . LYS B  1 476 ? 259.570 23.130  166.089 1.00 71.69  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B O   1 
ATOM   9669  C  CB  . LYS B  1 476 ? 257.960 21.458  163.761 1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B CB  1 
ATOM   9670  C  CG  . LYS B  1 476 ? 257.142 20.319  163.209 1.00 69.00  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B CG  1 
ATOM   9671  C  CD  . LYS B  1 476 ? 256.435 20.787  161.956 1.00 71.16  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B CD  1 
ATOM   9672  C  CE  . LYS B  1 476 ? 255.720 22.068  162.258 1.00 72.72  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B CE  1 
ATOM   9673  N  NZ  . LYS B  1 476 ? 255.002 22.465  161.055 1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B NZ  1 
ATOM   9674  N  N   . ALA B  1 477 ? 260.737 21.457  165.127 1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 720  ALA B N   1 
ATOM   9675  C  CA  . ALA B  1 477 ? 262.026 22.074  165.384 1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 720  ALA B CA  1 
ATOM   9676  C  C   . ALA B  1 477 ? 262.126 23.429  164.681 1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 720  ALA B C   1 
ATOM   9677  O  O   . ALA B  1 477 ? 262.783 24.369  165.180 1.00 76.91  ? ? ? ? ? ? 720  ALA B O   1 
ATOM   9678  C  CB  . ALA B  1 477 ? 263.141 21.162  164.947 1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 720  ALA B CB  1 
ATOM   9679  N  N   . THR B  1 478 ? 261.461 23.534  163.528 1.00 76.43  ? ? ? ? ? ? 721  THR B N   1 
ATOM   9680  C  CA  . THR B  1 478 ? 261.455 24.790  162.757 1.00 79.79  ? ? ? ? ? ? 721  THR B CA  1 
ATOM   9681  C  C   . THR B  1 478 ? 260.497 25.856  163.309 1.00 80.69  ? ? ? ? ? ? 721  THR B C   1 
ATOM   9682  O  O   . THR B  1 478 ? 260.635 27.001  162.956 1.00 83.56  ? ? ? ? ? ? 721  THR B O   1 
ATOM   9683  C  CB  . THR B  1 478 ? 261.142 24.570  161.256 1.00 81.17  ? ? ? ? ? ? 721  THR B CB  1 
ATOM   9684  O  OG1 . THR B  1 478 ? 259.915 23.838  161.136 1.00 79.28  ? ? ? ? ? ? 721  THR B OG1 1 
ATOM   9685  C  CG2 . THR B  1 478 ? 262.264 23.814  160.554 1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 721  THR B CG2 1 
ATOM   9686  N  N   . ASP B  1 479 ? 259.529 25.503  164.148 1.00 78.44  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B N   1 
ATOM   9687  C  CA  . ASP B  1 479 ? 258.695 26.518  164.830 1.00 79.29  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B CA  1 
ATOM   9688  C  C   . ASP B  1 479 ? 259.544 27.412  165.768 1.00 80.54  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B C   1 
ATOM   9689  O  O   . ASP B  1 479 ? 260.583 26.958  166.291 1.00 79.58  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B O   1 
ATOM   9690  C  CB  . ASP B  1 479 ? 257.588 25.834  165.669 1.00 76.43  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B CB  1 
ATOM   9691  C  CG  . ASP B  1 479 ? 256.605 25.033  164.822 1.00 75.38  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B CG  1 
ATOM   9692  O  OD1 . ASP B  1 479 ? 256.595 25.261  163.577 1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B OD1 1 
ATOM   9693  O  OD2 . ASP B  1 479 ? 255.858 24.196  165.410 1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B OD2 1 
ATOM   9694  N  N   . THR B  1 480 ? 259.095 28.662  165.998 1.00 82.77  ? ? ? ? ? ? 723  THR B N   1 
ATOM   9695  C  CA  . THR B  1 480 ? 259.837 29.626  166.831 1.00 84.44  ? ? ? ? ? ? 723  THR B CA  1 
ATOM   9696  C  C   . THR B  1 480 ? 258.874 30.385  167.701 1.00 84.80  ? ? ? ? ? ? 723  THR B C   1 
ATOM   9697  O  O   . THR B  1 480 ? 258.869 31.588  167.697 1.00 87.64  ? ? ? ? ? ? 723  THR B O   1 
ATOM   9698  C  CB  . THR B  1 480 ? 260.539 30.737  165.981 1.00 88.27  ? ? ? ? ? ? 723  THR B CB  1 
ATOM   9699  O  OG1 . THR B  1 480 ? 259.559 31.664  165.512 1.00 90.45  ? ? ? ? ? ? 723  THR B OG1 1 
ATOM   9700  C  CG2 . THR B  1 480 ? 261.266 30.181  164.766 1.00 88.74  ? ? ? ? ? ? 723  THR B CG2 1 
ATOM   9701  N  N   . GLY B  1 481 ? 258.046 29.695  168.454 1.00 82.09  ? ? ? ? ? ? 724  GLY B N   1 
ATOM   9702  C  CA  . GLY B  1 481 ? 256.912 30.352  169.110 1.00 82.48  ? ? ? ? ? ? 724  GLY B CA  1 
ATOM   9703  C  C   . GLY B  1 481 ? 257.047 31.781  169.593 1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 724  GLY B C   1 
ATOM   9704  O  O   . GLY B  1 481 ? 256.812 32.690  168.826 1.00 88.29  ? ? ? ? ? ? 724  GLY B O   1 
ATOM   9705  N  N   . ASP B  1 482 ? 257.386 31.984  170.873 1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B N   1 
ATOM   9706  C  CA  . ASP B  1 482 ? 257.367 33.324  171.520 1.00 87.89  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B CA  1 
ATOM   9707  C  C   . ASP B  1 482 ? 258.300 33.391  172.727 1.00 87.67  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B C   1 
ATOM   9708  O  O   . ASP B  1 482 ? 259.204 32.553  172.881 1.00 85.97  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B O   1 
ATOM   9709  C  CB  . ASP B  1 482 ? 255.970 33.673  172.022 1.00 87.77  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B CB  1 
ATOM   9710  C  CG  . ASP B  1 482 ? 255.555 32.816  173.219 1.00 84.63  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B CG  1 
ATOM   9711  O  OD1 . ASP B  1 482 ? 256.400 32.091  173.826 1.00 82.84  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B OD1 1 
ATOM   9712  O  OD2 . ASP B  1 482 ? 254.353 32.841  173.550 1.00 84.01  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B OD2 1 
ATOM   9713  N  N   . ARG B  1 483 ? 258.070 34.384  173.596 1.00 89.53  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B N   1 
ATOM   9714  C  CA  . ARG B  1 483 ? 258.954 34.567  174.751 1.00 89.83  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B CA  1 
ATOM   9715  C  C   . ARG B  1 483 ? 258.875 33.330  175.620 1.00 86.19  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B C   1 
ATOM   9716  O  O   . ARG B  1 483 ? 259.896 32.793  176.039 1.00 85.25  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B O   1 
ATOM   9717  C  CB  . ARG B  1 483 ? 258.683 35.874  175.544 1.00 92.72  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B CB  1 
ATOM   9718  C  CG  . ARG B  1 483 ? 257.278 36.039  176.158 1.00 92.14  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B CG  1 
ATOM   9719  C  CD  . ARG B  1 483 ? 256.764 37.429  175.804 1.00 95.85  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B CD  1 
ATOM   9720  N  NE  . ARG B  1 483 ? 257.103 37.712  174.404 1.00 97.52  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B NE  1 
ATOM   9721  C  CZ  . ARG B  1 483 ? 257.434 38.909  173.919 1.00 101.36 ? ? ? ? ? ? 726  ARG B CZ  1 
ATOM   9722  N  NH1 . ARG B  1 483 ? 257.477 39.962  174.720 1.00 103.99 ? ? ? ? ? ? 726  ARG B NH1 1 
ATOM   9723  N  NH2 . ARG B  1 483 ? 257.741 39.058  172.630 1.00 102.74 ? ? ? ? ? ? 726  ARG B NH2 1 
ATOM   9724  N  N   . ILE B  1 484 ? 257.658 32.862  175.862 1.00 84.25  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B N   1 
ATOM   9725  C  CA  . ILE B  1 484 ? 257.495 31.676  176.669 1.00 80.91  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B CA  1 
ATOM   9726  C  C   . ILE B  1 484 ? 258.245 30.531  176.000 1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B C   1 
ATOM   9727  O  O   . ILE B  1 484 ? 259.057 29.865  176.661 1.00 77.51  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B O   1 
ATOM   9728  C  CB  . ILE B  1 484 ? 256.021 31.370  177.016 1.00 79.32  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B CB  1 
ATOM   9729  C  CG1 . ILE B  1 484 ? 255.747 31.791  178.469 1.00 79.68  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B CG1 1 
ATOM   9730  C  CG2 . ILE B  1 484 ? 255.689 29.870  176.853 1.00 75.73  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B CG2 1 
ATOM   9731  C  CD1 . ILE B  1 484 ? 255.669 33.284  178.691 1.00 83.25  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B CD1 1 
ATOM   9732  N  N   . THR B  1 485 ? 258.032 30.336  174.687 1.00 78.97  ? ? ? ? ? ? 728  THR B N   1 
ATOM   9733  C  CA  . THR B  1 485 ? 258.768 29.295  173.959 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 728  THR B CA  1 
ATOM   9734  C  C   . THR B  1 485 ? 260.237 29.368  174.309 1.00 78.20  ? ? ? ? ? ? 728  THR B C   1 
ATOM   9735  O  O   . THR B  1 485 ? 260.831 28.427  174.855 1.00 76.19  ? ? ? ? ? ? 728  THR B O   1 
ATOM   9736  C  CB  . THR B  1 485 ? 258.630 29.470  172.459 1.00 78.66  ? ? ? ? ? ? 728  THR B CB  1 
ATOM   9737  O  OG1 . THR B  1 485 ? 257.242 29.521  172.145 1.00 78.30  ? ? ? ? ? ? 728  THR B OG1 1 
ATOM   9738  C  CG2 . THR B  1 485 ? 259.234 28.298  171.720 1.00 76.89  ? ? ? ? ? ? 728  THR B CG2 1 
ATOM   9739  N  N   . ARG B  1 486 ? 260.829 30.507  174.016 1.00 81.35  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B N   1 
ATOM   9740  C  CA  . ARG B  1 486 ? 262.258 30.637  174.226 1.00 82.47  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B CA  1 
ATOM   9741  C  C   . ARG B  1 486 ? 262.766 30.151  175.583 1.00 81.02  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B C   1 
ATOM   9742  O  O   . ARG B  1 486 ? 263.863 29.586  175.664 1.00 80.50  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B O   1 
ATOM   9743  C  CB  . ARG B  1 486 ? 262.682 32.080  174.038 1.00 86.31  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B CB  1 
ATOM   9744  C  CG  . ARG B  1 486 ? 264.169 32.244  174.036 1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B CG  1 
ATOM   9745  C  CD  . ARG B  1 486 ? 264.554 33.193  172.959 1.00 91.06  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B CD  1 
ATOM   9746  N  NE  . ARG B  1 486 ? 265.933 33.597  173.173 1.00 93.05  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B NE  1 
ATOM   9747  C  CZ  . ARG B  1 486 ? 267.009 33.082  172.584 1.00 93.01  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B CZ  1 
ATOM   9748  N  NH1 . ARG B  1 486 ? 266.871 32.247  171.715 1.00 91.39  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B NH1 1 
ATOM   9749  N  NH2 . ARG B  1 486 ? 268.223 33.557  172.862 1.00 95.12  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B NH2 1 
ATOM   9750  N  N   . THR B  1 487 ? 261.993 30.384  176.647 1.00 80.57  ? ? ? ? ? ? 730  THR B N   1 
ATOM   9751  C  CA  . THR B  1 487 ? 262.478 30.085  178.004 1.00 79.75  ? ? ? ? ? ? 730  THR B CA  1 
ATOM   9752  C  C   . THR B  1 487 ? 261.957 28.764  178.554 1.00 76.23  ? ? ? ? ? ? 730  THR B C   1 
ATOM   9753  O  O   . THR B  1 487 ? 261.929 28.553  179.771 1.00 75.46  ? ? ? ? ? ? 730  THR B O   1 
ATOM   9754  C  CB  . THR B  1 487 ? 262.178 31.235  179.013 1.00 81.95  ? ? ? ? ? ? 730  THR B CB  1 
ATOM   9755  O  OG1 . THR B  1 487 ? 260.739 31.352  179.198 1.00 81.20  ? ? ? ? ? ? 730  THR B OG1 1 
ATOM   9756  C  CG2 . THR B  1 487 ? 262.754 32.590  178.476 1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 730  THR B CG2 1 
ATOM   9757  N  N   . SER B  1 488 ? 261.551 27.875  177.651 1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 731  SER B N   1 
ATOM   9758  C  CA  . SER B  1 488 ? 261.061 26.562  178.041 1.00 71.03  ? ? ? ? ? ? 731  SER B CA  1 
ATOM   9759  C  C   . SER B  1 488 ? 261.712 25.511  177.160 1.00 69.62  ? ? ? ? ? ? 731  SER B C   1 
ATOM   9760  O  O   . SER B  1 488 ? 262.653 25.804  176.428 1.00 71.15  ? ? ? ? ? ? 731  SER B O   1 
ATOM   9761  C  CB  . SER B  1 488 ? 259.524 26.489  177.965 1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 731  SER B CB  1 
ATOM   9762  O  OG  . SER B  1 488 ? 259.044 26.556  176.620 1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 731  SER B OG  1 
ATOM   9763  N  N   . GLY B  1 489 ? 261.219 24.281  177.236 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 732  GLY B N   1 
ATOM   9764  C  CA  . GLY B  1 489 ? 261.869 23.175  176.559 1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 732  GLY B CA  1 
ATOM   9765  C  C   . GLY B  1 489 ? 263.082 22.753  177.358 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 732  GLY B C   1 
ATOM   9766  O  O   . GLY B  1 489 ? 263.477 23.415  178.317 1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 732  GLY B O   1 
ATOM   9767  N  N   . VAL B  1 490 ? 263.692 21.650  176.960 1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 733  VAL B N   1 
ATOM   9768  C  CA  . VAL B  1 490 ? 264.702 21.050  177.793 1.00 63.30  ? ? ? ? ? ? 733  VAL B CA  1 
ATOM   9769  C  C   . VAL B  1 490 ? 265.424 20.053  176.978 1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 733  VAL B C   1 
ATOM   9770  O  O   . VAL B  1 490 ? 264.905 19.578  175.968 1.00 61.66  ? ? ? ? ? ? 733  VAL B O   1 
ATOM   9771  C  CB  . VAL B  1 490 ? 264.068 20.253  178.956 1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 733  VAL B CB  1 
ATOM   9772  C  CG1 . VAL B  1 490 ? 263.038 19.296  178.424 1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 733  VAL B CG1 1 
ATOM   9773  C  CG2 . VAL B  1 490 ? 265.134 19.492  179.736 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 733  VAL B CG2 1 
ATOM   9774  N  N   . VAL B  1 491 ? 266.607 19.701  177.461 1.00 62.73  ? ? ? ? ? ? 734  VAL B N   1 
ATOM   9775  C  CA  . VAL B  1 491 ? 267.411 18.679  176.839 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 734  VAL B CA  1 
ATOM   9776  C  C   . VAL B  1 491 ? 268.014 17.681  177.854 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 734  VAL B C   1 
ATOM   9777  O  O   . VAL B  1 491 ? 268.627 18.059  178.865 1.00 61.61  ? ? ? ? ? ? 734  VAL B O   1 
ATOM   9778  C  CB  . VAL B  1 491 ? 268.480 19.318  175.978 1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 734  VAL B CB  1 
ATOM   9779  C  CG1 . VAL B  1 491 ? 269.401 20.211  176.835 1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 734  VAL B CG1 1 
ATOM   9780  C  CG2 . VAL B  1 491 ? 269.230 18.246  175.253 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 734  VAL B CG2 1 
ATOM   9781  N  N   . VAL B  1 492 ? 267.794 16.396  177.585 1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 735  VAL B N   1 
ATOM   9782  C  CA  . VAL B  1 492 ? 268.350 15.345  178.410 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 735  VAL B CA  1 
ATOM   9783  C  C   . VAL B  1 492 ? 269.391 14.562  177.654 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 735  VAL B C   1 
ATOM   9784  O  O   . VAL B  1 492 ? 269.180 14.136  176.528 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 735  VAL B O   1 
ATOM   9785  C  CB  . VAL B  1 492 ? 267.288 14.354  178.858 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 735  VAL B CB  1 
ATOM   9786  C  CG1 . VAL B  1 492 ? 267.889 13.416  179.894 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 735  VAL B CG1 1 
ATOM   9787  C  CG2 . VAL B  1 492 ? 266.097 15.084  179.465 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 735  VAL B CG2 1 
ATOM   9788  N  N   . ILE B  1 493 ? 270.524 14.352  178.284 1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B N   1 
ATOM   9789  C  CA  . ILE B  1 493 ? 271.511 13.515  177.667 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B CA  1 
ATOM   9790  C  C   . ILE B  1 493 ? 271.924 12.355  178.559 1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B C   1 
ATOM   9791  O  O   . ILE B  1 493 ? 272.258 12.511  179.736 1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B O   1 
ATOM   9792  C  CB  . ILE B  1 493 ? 272.739 14.306  177.301 1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B CB  1 
ATOM   9793  C  CG1 . ILE B  1 493 ? 272.372 15.494  176.430 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B CG1 1 
ATOM   9794  C  CG2 . ILE B  1 493 ? 273.730 13.442  176.540 1.00 61.25  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B CG2 1 
ATOM   9795  C  CD1 . ILE B  1 493 ? 273.610 16.215  175.936 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B CD1 1 
ATOM   9796  N  N   . GLU B  1 494 ? 271.911 11.179  177.964 1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B N   1 
ATOM   9797  C  CA  . GLU B  1 494 ? 272.103 9.976   178.714 1.00 54.94  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B CA  1 
ATOM   9798  C  C   . GLU B  1 494 ? 273.024 8.969   178.009 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B C   1 
ATOM   9799  O  O   . GLU B  1 494 ? 273.049 8.830   176.774 1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B O   1 
ATOM   9800  C  CB  . GLU B  1 494 ? 270.744 9.333   178.988 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B CB  1 
ATOM   9801  C  CG  . GLU B  1 494 ? 269.932 9.981   180.092 1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B CG  1 
ATOM   9802  C  CD  . GLU B  1 494 ? 268.611 9.241   180.411 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B CD  1 
ATOM   9803  O  OE1 . GLU B  1 494 ? 268.389 8.124   179.894 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B OE1 1 
ATOM   9804  O  OE2 . GLU B  1 494 ? 267.789 9.786   181.187 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B OE2 1 
ATOM   9805  N  N   . GLY B  1 495 ? 273.781 8.259   178.826 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 738  GLY B N   1 
ATOM   9806  C  CA  . GLY B  1 495 ? 274.504 7.094   178.367 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 738  GLY B CA  1 
ATOM   9807  C  C   . GLY B  1 495 ? 274.375 6.001   179.416 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 738  GLY B C   1 
ATOM   9808  O  O   . GLY B  1 495 ? 274.304 6.295   180.611 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 738  GLY B O   1 
ATOM   9809  N  N   . ASN B  1 496 ? 274.346 4.746   178.967 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B N   1 
ATOM   9810  C  CA  . ASN B  1 496 ? 274.148 3.592   179.849 1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B CA  1 
ATOM   9811  C  C   . ASN B  1 496 ? 275.386 2.703   180.035 1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B C   1 
ATOM   9812  O  O   . ASN B  1 496 ? 275.266 1.483   180.291 1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B O   1 
ATOM   9813  C  CB  . ASN B  1 496 ? 272.962 2.746   179.373 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B CB  1 
ATOM   9814  C  CG  . ASN B  1 496 ? 273.255 1.960   178.086 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B CG  1 
ATOM   9815  O  OD1 . ASN B  1 496 ? 274.272 2.170   177.419 1.00 51.80  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B OD1 1 
ATOM   9816  N  ND2 . ASN B  1 496 ? 272.341 1.049   177.734 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B ND2 1 
ATOM   9817  N  N   . ASN B  1 497 ? 276.568 3.310   179.914 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B N   1 
ATOM   9818  C  CA  . ASN B  1 497 ? 277.801 2.563   180.069 1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B CA  1 
ATOM   9819  C  C   . ASN B  1 497 ? 278.802 3.385   180.803 1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B C   1 
ATOM   9820  O  O   . ASN B  1 497 ? 279.147 4.455   180.332 1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B O   1 
ATOM   9821  C  CB  . ASN B  1 497 ? 278.388 2.194   178.704 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B CB  1 
ATOM   9822  C  CG  . ASN B  1 497 ? 279.504 1.167   178.810 1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B CG  1 
ATOM   9823  O  OD1 . ASN B  1 497 ? 279.583 0.249   177.998 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B OD1 1 
ATOM   9824  N  ND2 . ASN B  1 497 ? 280.358 1.306   179.831 1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B ND2 1 
ATOM   9825  N  N   . PRO B  1 498 ? 279.301 2.878   181.938 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 741  PRO B N   1 
ATOM   9826  C  CA  . PRO B  1 498 ? 280.249 3.573   182.815 1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 741  PRO B CA  1 
ATOM   9827  C  C   . PRO B  1 498 ? 281.656 3.662   182.240 1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 741  PRO B C   1 
ATOM   9828  O  O   . PRO B  1 498 ? 282.516 4.335   182.816 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 741  PRO B O   1 
ATOM   9829  C  CB  . PRO B  1 498 ? 280.267 2.730   184.108 1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 741  PRO B CB  1 
ATOM   9830  C  CG  . PRO B  1 498 ? 279.503 1.498   183.824 1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 741  PRO B CG  1 
ATOM   9831  C  CD  . PRO B  1 498 ? 279.041 1.503   182.379 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 741  PRO B CD  1 
ATOM   9832  N  N   . SER B  1 499 ? 281.908 2.984   181.128 1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 742  SER B N   1 
ATOM   9833  C  CA  . SER B  1 499 ? 283.209 3.149   180.494 1.00 63.99  ? ? ? ? ? ? 742  SER B CA  1 
ATOM   9834  C  C   . SER B  1 499 ? 283.119 4.079   179.272 1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 742  SER B C   1 
ATOM   9835  O  O   . SER B  1 499 ? 284.094 4.207   178.527 1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 742  SER B O   1 
ATOM   9836  C  CB  . SER B  1 499 ? 283.865 1.803   180.155 1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 742  SER B CB  1 
ATOM   9837  O  OG  . SER B  1 499 ? 283.027 1.036   179.334 1.00 62.72  ? ? ? ? ? ? 742  SER B OG  1 
ATOM   9838  N  N   . LEU B  1 500 ? 281.962 4.730   179.084 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B N   1 
ATOM   9839  C  CA  . LEU B  1 500 ? 281.759 5.656   177.963 1.00 63.73  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B CA  1 
ATOM   9840  C  C   . LEU B  1 500 ? 282.885 6.698   177.910 1.00 66.22  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B C   1 
ATOM   9841  O  O   . LEU B  1 500 ? 283.372 7.135   178.965 1.00 67.16  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B O   1 
ATOM   9842  C  CB  . LEU B  1 500 ? 280.408 6.348   178.095 1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B CB  1 
ATOM   9843  C  CG  . LEU B  1 500 ? 280.291 7.631   177.267 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B CG  1 
ATOM   9844  C  CD1 . LEU B  1 500 ? 280.183 7.333   175.776 1.00 63.37  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B CD1 1 
ATOM   9845  C  CD2 . LEU B  1 500 ? 279.093 8.405   177.731 1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B CD2 1 
ATOM   9846  N  N   . ARG B  1 501 ? 283.290 7.093   176.688 1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B N   1 
ATOM   9847  C  CA  . ARG B  1 501 ? 284.464 7.994   176.488 1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B CA  1 
ATOM   9848  C  C   . ARG B  1 501 ? 284.603 8.658   175.130 1.00 71.32  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B C   1 
ATOM   9849  O  O   . ARG B  1 501 ? 284.900 8.011   174.143 1.00 71.58  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B O   1 
ATOM   9850  C  CB  . ARG B  1 501 ? 285.703 7.190   176.782 1.00 71.29  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B CB  1 
ATOM   9851  C  CG  . ARG B  1 501 ? 285.376 6.330   178.032 1.00 69.81  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B CG  1 
ATOM   9852  C  CD  . ARG B  1 501 ? 286.343 6.747   179.140 1.00 71.58  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B CD  1 
ATOM   9853  N  NE  . ARG B  1 501 ? 287.101 7.841   178.525 1.00 73.84  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B NE  1 
ATOM   9854  C  CZ  . ARG B  1 501 ? 288.407 8.036   178.739 1.00 76.22  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B CZ  1 
ATOM   9855  N  NH1 . ARG B  1 501 ? 289.042 7.194   179.547 1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B NH1 1 
ATOM   9856  N  NH2 . ARG B  1 501 ? 289.083 9.035   178.161 1.00 78.40  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B NH2 1 
ATOM   9857  N  N   . LEU B  1 502 ? 284.377 9.958   175.077 1.00 72.25  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B N   1 
ATOM   9858  C  CA  . LEU B  1 502 ? 284.406 10.588  173.797 1.00 73.45  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B CA  1 
ATOM   9859  C  C   . LEU B  1 502 ? 285.873 10.746  173.437 1.00 76.09  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B C   1 
ATOM   9860  O  O   . LEU B  1 502 ? 286.696 10.985  174.307 1.00 77.32  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B O   1 
ATOM   9861  C  CB  . LEU B  1 502 ? 283.691 11.938  173.867 1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B CB  1 
ATOM   9862  C  CG  . LEU B  1 502 ? 282.166 11.905  173.869 1.00 71.48  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B CG  1 
ATOM   9863  C  CD1 . LEU B  1 502 ? 281.667 11.153  175.059 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B CD1 1 
ATOM   9864  C  CD2 . LEU B  1 502 ? 281.625 13.299  173.904 1.00 72.33  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B CD2 1 
ATOM   9865  N  N   . LYS B  1 503 ? 286.220 10.589  172.168 1.00 77.11  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B N   1 
ATOM   9866  C  CA  . LYS B  1 503 ? 287.525 11.048  171.737 1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B CA  1 
ATOM   9867  C  C   . LYS B  1 503 ? 287.616 12.588  171.931 1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B C   1 
ATOM   9868  O  O   . LYS B  1 503 ? 286.581 13.273  171.920 1.00 80.88  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B O   1 
ATOM   9869  C  CB  . LYS B  1 503 ? 287.716 10.729  170.251 1.00 80.82  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B CB  1 
ATOM   9870  C  CG  . LYS B  1 503 ? 287.952 9.262   169.834 1.00 80.00  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B CG  1 
ATOM   9871  C  CD  . LYS B  1 503 ? 288.161 9.265   168.247 1.00 81.48  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B CD  1 
ATOM   9872  C  CE  . LYS B  1 503 ? 288.577 7.910   167.695 1.00 81.36  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B CE  1 
ATOM   9873  N  NZ  . LYS B  1 503 ? 287.407 6.974   167.779 1.00 78.56  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B NZ  1 
ATOM   9874  N  N   . ALA B  1 504 ? 288.830 13.137  172.085 1.00 84.38  ? ? ? ? ? ? 747  ALA B N   1 
ATOM   9875  C  CA  . ALA B  1 504 ? 289.030 14.596  171.992 1.00 86.62  ? ? ? ? ? ? 747  ALA B CA  1 
ATOM   9876  C  C   . ALA B  1 504 ? 288.247 15.185  170.787 1.00 86.74  ? ? ? ? ? ? 747  ALA B C   1 
ATOM   9877  O  O   . ALA B  1 504 ? 287.573 16.222  170.906 1.00 86.98  ? ? ? ? ? ? 747  ALA B O   1 
ATOM   9878  C  CB  . ALA B  1 504 ? 290.537 14.941  171.885 1.00 89.78  ? ? ? ? ? ? 747  ALA B CB  1 
ATOM   9879  N  N   . SER B  1 505 ? 288.313 14.489  169.644 1.00 86.66  ? ? ? ? ? ? 748  SER B N   1 
ATOM   9880  C  CA  . SER B  1 505 ? 287.639 14.912  168.416 1.00 86.96  ? ? ? ? ? ? 748  SER B CA  1 
ATOM   9881  C  C   . SER B  1 505 ? 286.116 14.642  168.325 1.00 84.22  ? ? ? ? ? ? 748  SER B C   1 
ATOM   9882  O  O   . SER B  1 505 ? 285.495 14.985  167.332 1.00 84.49  ? ? ? ? ? ? 748  SER B O   1 
ATOM   9883  C  CB  . SER B  1 505 ? 288.353 14.279  167.226 1.00 88.25  ? ? ? ? ? ? 748  SER B CB  1 
ATOM   9884  O  OG  . SER B  1 505 ? 288.842 12.982  167.607 1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 748  SER B OG  1 
ATOM   9885  N  N   . ASP B  1 506 ? 285.509 14.044  169.342 1.00 81.74  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B N   1 
ATOM   9886  C  CA  . ASP B  1 506 ? 284.075 13.797  169.287 1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B CA  1 
ATOM   9887  C  C   . ASP B  1 506 ? 283.216 15.022  169.651 1.00 79.30  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B C   1 
ATOM   9888  O  O   . ASP B  1 506 ? 283.460 15.674  170.685 1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B O   1 
ATOM   9889  C  CB  . ASP B  1 506 ? 283.707 12.644  170.233 1.00 76.64  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B CB  1 
ATOM   9890  C  CG  . ASP B  1 506 ? 283.899 11.296  169.607 1.00 75.82  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B CG  1 
ATOM   9891  O  OD1 . ASP B  1 506 ? 284.055 11.258  168.378 1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B OD1 1 
ATOM   9892  O  OD2 . ASP B  1 506 ? 283.903 10.290  170.345 1.00 74.26  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B OD2 1 
ATOM   9893  N  N   . ARG B  1 507 ? 282.182 15.297  168.846 1.00 78.75  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B N   1 
ATOM   9894  C  CA  . ARG B  1 507 ? 281.230 16.378  169.170 1.00 78.66  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B CA  1 
ATOM   9895  C  C   . ARG B  1 507 ? 279.757 15.989  169.153 1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B C   1 
ATOM   9896  O  O   . ARG B  1 507 ? 279.236 15.543  168.129 1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B O   1 
ATOM   9897  C  CB  . ARG B  1 507 ? 281.435 17.555  168.235 1.00 81.39  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B CB  1 
ATOM   9898  C  CG  . ARG B  1 507 ? 282.906 17.896  168.092 1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B CG  1 
ATOM   9899  C  CD  . ARG B  1 507 ? 283.094 19.357  167.776 1.00 86.94  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B CD  1 
ATOM   9900  N  NE  . ARG B  1 507 ? 281.917 19.941  167.109 1.00 86.76  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B NE  1 
ATOM   9901  C  CZ  . ARG B  1 507 ? 281.906 21.177  166.593 1.00 89.29  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B CZ  1 
ATOM   9902  N  NH1 . ARG B  1 507 ? 283.020 21.954  166.667 1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B NH1 1 
ATOM   9903  N  NH2 . ARG B  1 507 ? 280.789 21.632  165.997 1.00 89.09  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B NH2 1 
ATOM   9904  N  N   . VAL B  1 508 ? 279.072 16.172  170.283 1.00 74.64  ? ? ? ? ? ? 751  VAL B N   1 
ATOM   9905  C  CA  . VAL B  1 508 ? 277.632 15.908  170.332 1.00 72.38  ? ? ? ? ? ? 751  VAL B CA  1 
ATOM   9906  C  C   . VAL B  1 508 ? 276.848 17.209  170.022 1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 751  VAL B C   1 
ATOM   9907  O  O   . VAL B  1 508 ? 276.855 18.199  170.804 1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 751  VAL B O   1 
ATOM   9908  C  CB  . VAL B  1 508 ? 277.204 15.230  171.671 1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 751  VAL B CB  1 
ATOM   9909  C  CG1 . VAL B  1 508 ? 275.762 14.771  171.587 1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 751  VAL B CG1 1 
ATOM   9910  C  CG2 . VAL B  1 508 ? 278.115 14.043  171.991 1.00 69.44  ? ? ? ? ? ? 751  VAL B CG2 1 
ATOM   9911  N  N   . VAL B  1 509 ? 276.210 17.201  168.850 1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 752  VAL B N   1 
ATOM   9912  C  CA  . VAL B  1 509 ? 275.570 18.395  168.335 1.00 75.05  ? ? ? ? ? ? 752  VAL B CA  1 
ATOM   9913  C  C   . VAL B  1 509 ? 274.049 18.301  168.371 1.00 73.14  ? ? ? ? ? ? 752  VAL B C   1 
ATOM   9914  O  O   . VAL B  1 509 ? 273.459 17.787  167.426 1.00 72.53  ? ? ? ? ? ? 752  VAL B O   1 
ATOM   9915  C  CB  . VAL B  1 509 ? 276.024 18.698  166.898 1.00 77.31  ? ? ? ? ? ? 752  VAL B CB  1 
ATOM   9916  C  CG1 . VAL B  1 509 ? 275.266 19.890  166.373 1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 752  VAL B CG1 1 
ATOM   9917  C  CG2 . VAL B  1 509 ? 277.529 18.955  166.846 1.00 79.58  ? ? ? ? ? ? 752  VAL B CG2 1 
ATOM   9918  N  N   . VAL B  1 510 ? 273.450 18.849  169.446 1.00 72.47  ? ? ? ? ? ? 753  VAL B N   1 
ATOM   9919  C  CA  . VAL B  1 510 ? 272.002 18.781  169.760 1.00 70.58  ? ? ? ? ? ? 753  VAL B CA  1 
ATOM   9920  C  C   . VAL B  1 510 ? 271.152 19.961  169.325 1.00 71.95  ? ? ? ? ? ? 753  VAL B C   1 
ATOM   9921  O  O   . VAL B  1 510 ? 271.199 21.032  169.922 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 753  VAL B O   1 
ATOM   9922  C  CB  . VAL B  1 510 ? 271.748 18.703  171.271 1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 753  VAL B CB  1 
ATOM   9923  C  CG1 . VAL B  1 510 ? 270.252 18.651  171.509 1.00 67.35  ? ? ? ? ? ? 753  VAL B CG1 1 
ATOM   9924  C  CG2 . VAL B  1 510 ? 272.411 17.480  171.847 1.00 67.55  ? ? ? ? ? ? 753  VAL B CG2 1 
ATOM   9925  N  N   . ASN B  1 511 ? 270.325 19.737  168.324 1.00 71.61  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B N   1 
ATOM   9926  C  CA  . ASN B  1 511 ? 269.383 20.741  167.934 1.00 72.74  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B CA  1 
ATOM   9927  C  C   . ASN B  1 511 ? 268.310 21.006  169.024 1.00 71.27  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B C   1 
ATOM   9928  O  O   . ASN B  1 511 ? 267.510 20.119  169.344 1.00 68.81  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B O   1 
ATOM   9929  C  CB  . ASN B  1 511 ? 268.722 20.294  166.649 1.00 72.59  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B CB  1 
ATOM   9930  C  CG  . ASN B  1 511 ? 267.835 21.351  166.079 1.00 74.19  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B CG  1 
ATOM   9931  O  OD1 . ASN B  1 511 ? 267.675 22.425  166.661 1.00 75.37  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B OD1 1 
ATOM   9932  N  ND2 . ASN B  1 511 ? 267.253 21.071  164.934 1.00 74.43  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B ND2 1 
ATOM   9933  N  N   . MET B  1 512 ? 268.283 22.222  169.573 1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 755  MET B N   1 
ATOM   9934  C  CA  . MET B  1 512 ? 267.334 22.584  170.626 1.00 71.95  ? ? ? ? ? ? 755  MET B CA  1 
ATOM   9935  C  C   . MET B  1 512 ? 266.005 23.132  170.134 1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 755  MET B C   1 
ATOM   9936  O  O   . MET B  1 512 ? 265.054 23.252  170.929 1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 755  MET B O   1 
ATOM   9937  C  CB  . MET B  1 512 ? 267.957 23.619  171.531 1.00 73.77  ? ? ? ? ? ? 755  MET B CB  1 
ATOM   9938  C  CG  . MET B  1 512 ? 269.208 23.132  172.180 1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 755  MET B CG  1 
ATOM   9939  S  SD  . MET B  1 512 ? 268.736 21.873  173.353 1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 755  MET B SD  1 
ATOM   9940  C  CE  . MET B  1 512 ? 267.259 22.578  174.097 1.00 69.69  ? ? ? ? ? ? 755  MET B CE  1 
ATOM   9941  N  N   . GLY B  1 513 ? 265.963 23.485  168.844 1.00 73.91  ? ? ? ? ? ? 756  GLY B N   1 
ATOM   9942  C  CA  . GLY B  1 513 ? 264.758 24.019  168.181 1.00 74.58  ? ? ? ? ? ? 756  GLY B CA  1 
ATOM   9943  C  C   . GLY B  1 513 ? 264.943 25.454  167.735 1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 756  GLY B C   1 
ATOM   9944  O  O   . GLY B  1 513 ? 265.875 26.116  168.203 1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 756  GLY B O   1 
ATOM   9945  N  N   . ALA B  1 514 ? 264.049 25.943  166.861 1.00 79.11  ? ? ? ? ? ? 757  ALA B N   1 
ATOM   9946  C  CA  . ALA B  1 514 ? 264.230 27.275  166.225 1.00 82.65  ? ? ? ? ? ? 757  ALA B CA  1 
ATOM   9947  C  C   . ALA B  1 514 ? 264.070 28.519  167.157 1.00 84.29  ? ? ? ? ? ? 757  ALA B C   1 
ATOM   9948  O  O   . ALA B  1 514 ? 264.737 29.567  166.957 1.00 87.30  ? ? ? ? ? ? 757  ALA B O   1 
ATOM   9949  C  CB  . ALA B  1 514 ? 263.375 27.399  164.952 1.00 83.69  ? ? ? ? ? ? 757  ALA B CB  1 
ATOM   9950  N  N   . ALA B  1 515 ? 263.223 28.377  168.183 1.00 82.41  ? ? ? ? ? ? 758  ALA B N   1 
ATOM   9951  C  CA  . ALA B  1 515 ? 263.009 29.438  169.162 1.00 83.76  ? ? ? ? ? ? 758  ALA B CA  1 
ATOM   9952  C  C   . ALA B  1 515 ? 264.232 29.678  170.056 1.00 84.44  ? ? ? ? ? ? 758  ALA B C   1 
ATOM   9953  O  O   . ALA B  1 515 ? 264.273 30.651  170.819 1.00 86.13  ? ? ? ? ? ? 758  ALA B O   1 
ATOM   9954  C  CB  . ALA B  1 515 ? 261.791 29.127  170.001 1.00 81.56  ? ? ? ? ? ? 758  ALA B CB  1 
ATOM   9955  N  N   . HIS B  1 516 ? 265.232 28.800  169.942 1.00 83.31  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B N   1 
ATOM   9956  C  CA  . HIS B  1 516 ? 266.414 28.842  170.815 1.00 83.68  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B CA  1 
ATOM   9957  C  C   . HIS B  1 516 ? 267.789 29.162  170.136 1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B C   1 
ATOM   9958  O  O   . HIS B  1 516 ? 268.775 28.401  170.281 1.00 85.16  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B O   1 
ATOM   9959  C  CB  . HIS B  1 516 ? 266.498 27.536  171.611 1.00 80.34  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B CB  1 
ATOM   9960  C  CG  . HIS B  1 516 ? 265.219 27.163  172.294 1.00 78.06  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B CG  1 
ATOM   9961  N  ND1 . HIS B  1 516 ? 264.110 26.690  171.611 1.00 76.68  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B ND1 1 
ATOM   9962  C  CD2 . HIS B  1 516 ? 264.876 27.172  173.606 1.00 77.02  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B CD2 1 
ATOM   9963  C  CE1 . HIS B  1 516 ? 263.142 26.429  172.475 1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B CE1 1 
ATOM   9964  N  NE2 . HIS B  1 516 ? 263.583 26.709  173.692 1.00 75.01  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B NE2 1 
ATOM   9965  N  N   . LYS B  1 517 ? 267.869 30.299  169.430 1.00 89.29  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B N   1 
ATOM   9966  C  CA  . LYS B  1 517 ? 269.169 30.727  168.871 1.00 91.92  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B CA  1 
ATOM   9967  C  C   . LYS B  1 517 ? 269.945 31.636  169.802 1.00 94.06  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B C   1 
ATOM   9968  O  O   . LYS B  1 517 ? 269.385 32.270  170.689 1.00 94.41  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B O   1 
ATOM   9969  C  CB  . LYS B  1 517 ? 269.017 31.358  167.488 1.00 94.49  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B CB  1 
ATOM   9970  C  CG  . LYS B  1 517 ? 268.325 30.381  166.559 1.00 92.45  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B CG  1 
ATOM   9971  C  CD  . LYS B  1 517 ? 267.831 31.046  165.321 1.00 94.85  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B CD  1 
ATOM   9972  C  CE  . LYS B  1 517 ? 266.843 30.141  164.608 1.00 92.70  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B CE  1 
ATOM   9973  N  NZ  . LYS B  1 517 ? 266.876 30.625  163.177 1.00 95.51  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B NZ  1 
ATOM   9974  N  N   . ASN B  1 518 ? 271.256 31.648  169.600 1.00 95.54  ? ? ? ? ? ? 761  ASN B N   1 
ATOM   9975  C  CA  . ASN B  1 518 ? 272.193 32.336  170.498 1.00 97.51  ? ? ? ? ? ? 761  ASN B CA  1 
ATOM   9976  C  C   . ASN B  1 518 ? 271.710 32.493  171.927 1.00 96.44  ? ? ? ? ? ? 761  ASN B C   1 
ATOM   9977  O  O   . ASN B  1 518 ? 271.820 33.564  172.503 1.00 98.88  ? ? ? ? ? ? 761  ASN B O   1 
ATOM   9978  C  CB  . ASN B  1 518 ? 272.592 33.674  169.892 1.00 101.72 ? ? ? ? ? ? 761  ASN B CB  1 
ATOM   9979  C  CG  . ASN B  1 518 ? 272.682 33.573  168.405 1.00 102.73 ? ? ? ? ? ? 761  ASN B CG  1 
ATOM   9980  O  OD1 . ASN B  1 518 ? 273.784 33.671  167.840 1.00 104.65 ? ? ? ? ? ? 761  ASN B OD1 1 
ATOM   9981  N  ND2 . ASN B  1 518 ? 271.518 33.276  167.762 1.00 101.33 ? ? ? ? ? ? 761  ASN B ND2 1 
ATOM   9982  N  N   . GLN B  1 519 ? 271.224 31.392  172.501 1.00 92.92  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B N   1 
ATOM   9983  C  CA  . GLN B  1 519 ? 270.642 31.417  173.831 1.00 91.65  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B CA  1 
ATOM   9984  C  C   . GLN B  1 519 ? 271.569 30.853  174.878 1.00 90.77  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B C   1 
ATOM   9985  O  O   . GLN B  1 519 ? 272.367 29.944  174.613 1.00 89.63  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B O   1 
ATOM   9986  C  CB  . GLN B  1 519 ? 269.365 30.589  173.859 1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B CB  1 
ATOM   9987  C  CG  . GLN B  1 519 ? 268.664 30.567  175.201 1.00 87.05  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B CG  1 
ATOM   9988  C  CD  . GLN B  1 519 ? 267.173 30.409  175.010 1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B CD  1 
ATOM   9989  O  OE1 . GLN B  1 519 ? 266.722 30.000  173.945 1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B OE1 1 
ATOM   9990  N  NE2 . GLN B  1 519 ? 266.395 30.758  176.022 1.00 85.10  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B NE2 1 
ATOM   9991  N  N   . ALA B  1 520 ? 271.431 31.385  176.085 1.00 91.40  ? ? ? ? ? ? 763  ALA B N   1 
ATOM   9992  C  CA  . ALA B  1 520 ? 272.112 30.827  177.230 1.00 90.43  ? ? ? ? ? ? 763  ALA B CA  1 
ATOM   9993  C  C   . ALA B  1 520 ? 271.253 29.708  177.826 1.00 86.75  ? ? ? ? ? ? 763  ALA B C   1 
ATOM   9994  O  O   . ALA B  1 520 ? 270.041 29.903  178.027 1.00 85.88  ? ? ? ? ? ? 763  ALA B O   1 
ATOM   9995  C  CB  . ALA B  1 520 ? 272.381 31.916  178.257 1.00 93.07  ? ? ? ? ? ? 763  ALA B CB  1 
ATOM   9996  N  N   . TYR B  1 521 ? 271.878 28.550  178.087 1.00 84.75  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B N   1 
ATOM   9997  C  CA  . TYR B  1 521 ? 271.255 27.455  178.836 1.00 81.54  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CA  1 
ATOM   9998  C  C   . TYR B  1 521 ? 272.015 27.174  180.118 1.00 81.57  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B C   1 
ATOM   9999  O  O   . TYR B  1 521 ? 273.158 27.602  180.288 1.00 83.76  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B O   1 
ATOM   10000 C  CB  . TYR B  1 521 ? 271.263 26.202  177.993 1.00 79.10  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CB  1 
ATOM   10001 C  CG  . TYR B  1 521 ? 270.129 26.143  177.028 1.00 78.08  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CG  1 
ATOM   10002 C  CD1 . TYR B  1 521 ? 269.000 25.355  177.311 1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CD1 1 
ATOM   10003 C  CD2 . TYR B  1 521 ? 270.163 26.869  175.841 1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CD2 1 
ATOM   10004 C  CE1 . TYR B  1 521 ? 267.922 25.282  176.438 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CE1 1 
ATOM   10005 C  CE2 . TYR B  1 521 ? 269.092 26.814  174.945 1.00 79.25  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CE2 1 
ATOM   10006 C  CZ  . TYR B  1 521 ? 267.966 26.017  175.252 1.00 76.41  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CZ  1 
ATOM   10007 O  OH  . TYR B  1 521 ? 266.888 25.943  174.382 1.00 75.71  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B OH  1 
ATOM   10008 N  N   . ARG B  1 522 ? 271.398 26.439  181.023 1.00 79.27  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B N   1 
ATOM   10009 C  CA  . ARG B  1 522 ? 272.109 26.053  182.233 1.00 79.24  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B CA  1 
ATOM   10010 C  C   . ARG B  1 522 ? 271.741 24.617  182.706 1.00 75.96  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B C   1 
ATOM   10011 O  O   . ARG B  1 522 ? 270.657 24.113  182.384 1.00 73.79  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B O   1 
ATOM   10012 C  CB  . ARG B  1 522 ? 271.922 27.130  183.331 1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B CB  1 
ATOM   10013 C  CG  . ARG B  1 522 ? 270.470 27.426  183.753 1.00 80.42  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B CG  1 
ATOM   10014 C  CD  . ARG B  1 522 ? 269.915 26.306  184.667 1.00 77.59  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B CD  1 
ATOM   10015 N  NE  . ARG B  1 522 ? 268.782 26.732  185.502 1.00 77.46  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B NE  1 
ATOM   10016 C  CZ  . ARG B  1 522 ? 268.305 26.031  186.532 1.00 75.77  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B CZ  1 
ATOM   10017 N  NH1 . ARG B  1 522 ? 268.852 24.868  186.872 1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B NH1 1 
ATOM   10018 N  NH2 . ARG B  1 522 ? 267.283 26.485  187.234 1.00 75.90  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B NH2 1 
ATOM   10019 N  N   . PRO B  1 523 ? 272.651 23.956  183.464 1.00 75.77  ? ? ? ? ? ? 766  PRO B N   1 
ATOM   10020 C  CA  . PRO B  1 523 ? 272.435 22.614  184.024 1.00 73.07  ? ? ? ? ? ? 766  PRO B CA  1 
ATOM   10021 C  C   . PRO B  1 523 ? 271.322 22.545  185.055 1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 766  PRO B C   1 
ATOM   10022 O  O   . PRO B  1 523 ? 271.212 23.415  185.918 1.00 73.54  ? ? ? ? ? ? 766  PRO B O   1 
ATOM   10023 C  CB  . PRO B  1 523 ? 273.750 22.322  184.749 1.00 74.21  ? ? ? ? ? ? 766  PRO B CB  1 
ATOM   10024 C  CG  . PRO B  1 523 ? 274.300 23.643  185.089 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 766  PRO B CG  1 
ATOM   10025 C  CD  . PRO B  1 523 ? 273.921 24.541  183.934 1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 766  PRO B CD  1 
ATOM   10026 N  N   . LEU B  1 524 ? 270.518 21.494  184.972 1.00 69.08  ? ? ? ? ? ? 767  LEU B N   1 
ATOM   10027 C  CA  . LEU B  1 524 ? 269.505 21.207  185.974 1.00 67.71  ? ? ? ? ? ? 767  LEU B CA  1 
ATOM   10028 C  C   . LEU B  1 524 ? 270.019 20.061  186.833 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 767  LEU B C   1 
ATOM   10029 O  O   . LEU B  1 524 ? 269.995 20.122  188.065 1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 767  LEU B O   1 
ATOM   10030 C  CB  . LEU B  1 524 ? 268.216 20.816  185.273 1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 767  LEU B CB  1 
ATOM   10031 C  CG  . LEU B  1 524 ? 266.997 20.398  186.072 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 767  LEU B CG  1 
ATOM   10032 C  CD1 . LEU B  1 524 ? 266.470 21.509  186.917 1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 767  LEU B CD1 1 
ATOM   10033 C  CD2 . LEU B  1 524 ? 265.973 19.976  185.068 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 767  LEU B CD2 1 
ATOM   10034 N  N   . LEU B  1 525 ? 270.499 19.022  186.147 1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 768  LEU B N   1 
ATOM   10035 C  CA  . LEU B  1 525 ? 271.227 17.893  186.755 1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 768  LEU B CA  1 
ATOM   10036 C  C   . LEU B  1 525 ? 272.553 17.583  186.052 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 768  LEU B C   1 
ATOM   10037 O  O   . LEU B  1 525 ? 272.624 17.450  184.821 1.00 64.83  ? ? ? ? ? ? 768  LEU B O   1 
ATOM   10038 C  CB  . LEU B  1 525 ? 270.391 16.633  186.702 1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 768  LEU B CB  1 
ATOM   10039 C  CG  . LEU B  1 525 ? 269.062 16.778  187.397 1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 768  LEU B CG  1 
ATOM   10040 C  CD1 . LEU B  1 525 ? 268.100 15.670  186.976 1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 768  LEU B CD1 1 
ATOM   10041 C  CD2 . LEU B  1 525 ? 269.352 16.783  188.881 1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 768  LEU B CD2 1 
ATOM   10042 N  N   . LEU B  1 526 ? 273.605 17.456  186.840 1.00 66.50  ? ? ? ? ? ? 769  LEU B N   1 
ATOM   10043 C  CA  . LEU B  1 526 ? 274.840 16.966  186.293 1.00 67.13  ? ? ? ? ? ? 769  LEU B CA  1 
ATOM   10044 C  C   . LEU B  1 526 ? 275.254 15.740  187.075 1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 769  LEU B C   1 
ATOM   10045 O  O   . LEU B  1 526 ? 275.102 15.693  188.292 1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 769  LEU B O   1 
ATOM   10046 C  CB  . LEU B  1 526 ? 275.924 18.025  186.396 1.00 70.14  ? ? ? ? ? ? 769  LEU B CB  1 
ATOM   10047 C  CG  . LEU B  1 526 ? 275.822 19.138  185.355 1.00 71.47  ? ? ? ? ? ? 769  LEU B CG  1 
ATOM   10048 C  CD1 . LEU B  1 526 ? 276.956 20.177  185.521 1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 769  LEU B CD1 1 
ATOM   10049 C  CD2 . LEU B  1 526 ? 275.776 18.536  183.937 1.00 70.18  ? ? ? ? ? ? 769  LEU B CD2 1 
ATOM   10050 N  N   . THR B  1 527 ? 275.764 14.733  186.389 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 770  THR B N   1 
ATOM   10051 C  CA  . THR B  1 527 ? 276.318 13.617  187.107 1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 770  THR B CA  1 
ATOM   10052 C  C   . THR B  1 527 ? 277.651 14.117  187.644 1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 770  THR B C   1 
ATOM   10053 O  O   . THR B  1 527 ? 278.203 15.083  187.100 1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 770  THR B O   1 
ATOM   10054 C  CB  . THR B  1 527 ? 276.496 12.415  186.175 1.00 63.22  ? ? ? ? ? ? 770  THR B CB  1 
ATOM   10055 O  OG1 . THR B  1 527 ? 275.295 12.242  185.411 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 770  THR B OG1 1 
ATOM   10056 C  CG2 . THR B  1 527 ? 276.781 11.139  186.966 1.00 62.40  ? ? ? ? ? ? 770  THR B CG2 1 
ATOM   10057 N  N   . THR B  1 528 ? 278.131 13.492  188.727 1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 771  THR B N   1 
ATOM   10058 C  CA  . THR B  1 528 ? 279.466 13.763  189.303 1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 771  THR B CA  1 
ATOM   10059 C  C   . THR B  1 528 ? 280.041 12.473  189.877 1.00 69.80  ? ? ? ? ? ? 771  THR B C   1 
ATOM   10060 O  O   . THR B  1 528 ? 279.327 11.488  190.019 1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 771  THR B O   1 
ATOM   10061 C  CB  . THR B  1 528 ? 279.415 14.773  190.467 1.00 72.10  ? ? ? ? ? ? 771  THR B CB  1 
ATOM   10062 O  OG1 . THR B  1 528 ? 278.661 14.187  191.540 1.00 70.89  ? ? ? ? ? ? 771  THR B OG1 1 
ATOM   10063 C  CG2 . THR B  1 528 ? 278.736 16.067  190.042 1.00 72.65  ? ? ? ? ? ? 771  THR B CG2 1 
ATOM   10064 N  N   . ASP B  1 529 ? 281.315 12.484  190.250 1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 772  ASP B N   1 
ATOM   10065 C  CA  . ASP B  1 529 ? 281.906 11.272  190.804 1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 772  ASP B CA  1 
ATOM   10066 C  C   . ASP B  1 529 ? 280.947 10.447  191.709 1.00 70.01  ? ? ? ? ? ? 772  ASP B C   1 
ATOM   10067 O  O   . ASP B  1 529 ? 280.801 9.238   191.503 1.00 68.43  ? ? ? ? ? ? 772  ASP B O   1 
ATOM   10068 C  CB  . ASP B  1 529 ? 283.237 11.582  191.500 1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 772  ASP B CB  1 
ATOM   10069 C  CG  . ASP B  1 529 ? 284.299 12.053  190.521 1.00 76.36  ? ? ? ? ? ? 772  ASP B CG  1 
ATOM   10070 O  OD1 . ASP B  1 529 ? 284.166 11.722  189.331 1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 772  ASP B OD1 1 
ATOM   10071 O  OD2 . ASP B  1 529 ? 285.240 12.767  190.915 1.00 79.03  ? ? ? ? ? ? 772  ASP B OD2 1 
ATOM   10072 N  N   . ASN B  1 530 ? 280.277 11.097  192.674 1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 773  ASN B N   1 
ATOM   10073 C  CA  . ASN B  1 530 ? 279.501 10.404  193.741 1.00 69.25  ? ? ? ? ? ? 773  ASN B CA  1 
ATOM   10074 C  C   . ASN B  1 530 ? 278.032 10.326  193.538 1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 773  ASN B C   1 
ATOM   10075 O  O   . ASN B  1 530 ? 277.354 9.591   194.242 1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 773  ASN B O   1 
ATOM   10076 C  CB  . ASN B  1 530 ? 279.672 11.085  195.085 1.00 71.35  ? ? ? ? ? ? 773  ASN B CB  1 
ATOM   10077 C  CG  . ASN B  1 530 ? 281.095 11.325  195.402 1.00 74.07  ? ? ? ? ? ? 773  ASN B CG  1 
ATOM   10078 O  OD1 . ASN B  1 530 ? 281.491 12.449  195.711 1.00 76.26  ? ? ? ? ? ? 773  ASN B OD1 1 
ATOM   10079 N  ND2 . ASN B  1 530 ? 281.905 10.275  195.281 1.00 74.11  ? ? ? ? ? ? 773  ASN B ND2 1 
ATOM   10080 N  N   . GLY B  1 531 ? 277.509 11.117  192.627 1.00 66.32  ? ? ? ? ? ? 774  GLY B N   1 
ATOM   10081 C  CA  . GLY B  1 531 ? 276.103 10.996  192.359 1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 774  GLY B CA  1 
ATOM   10082 C  C   . GLY B  1 531 ? 275.624 11.965  191.310 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 774  GLY B C   1 
ATOM   10083 O  O   . GLY B  1 531 ? 276.160 12.040  190.197 1.00 64.00  ? ? ? ? ? ? 774  GLY B O   1 
ATOM   10084 N  N   . ILE B  1 532 ? 274.587 12.706  191.674 1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 775  ILE B N   1 
ATOM   10085 C  CA  . ILE B  1 532 ? 273.966 13.628  190.765 1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 775  ILE B CA  1 
ATOM   10086 C  C   . ILE B  1 532 ? 273.807 14.911  191.520 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 775  ILE B C   1 
ATOM   10087 O  O   . ILE B  1 532 ? 273.347 14.922  192.647 1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 775  ILE B O   1 
ATOM   10088 C  CB  . ILE B  1 532 ? 272.589 13.146  190.340 1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 775  ILE B CB  1 
ATOM   10089 C  CG1 . ILE B  1 532 ? 272.673 11.717  189.802 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 775  ILE B CG1 1 
ATOM   10090 C  CG2 . ILE B  1 532 ? 272.032 14.077  189.298 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 775  ILE B CG2 1 
ATOM   10091 C  CD1 . ILE B  1 532 ? 271.361 11.068  189.619 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 775  ILE B CD1 1 
ATOM   10092 N  N   . LYS B  1 533 ? 274.213 16.001  190.904 1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 776  LYS B N   1 
ATOM   10093 C  CA  . LYS B  1 533 ? 274.107 17.261  191.557 1.00 69.02  ? ? ? ? ? ? 776  LYS B CA  1 
ATOM   10094 C  C   . LYS B  1 533 ? 272.956 18.026  190.937 1.00 68.39  ? ? ? ? ? ? 776  LYS B C   1 
ATOM   10095 O  O   . LYS B  1 533 ? 272.868 18.185  189.706 1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 776  LYS B O   1 
ATOM   10096 C  CB  . LYS B  1 533 ? 275.409 18.001  191.399 1.00 71.72  ? ? ? ? ? ? 776  LYS B CB  1 
ATOM   10097 C  CG  . LYS B  1 533 ? 275.259 19.449  191.655 1.00 73.98  ? ? ? ? ? ? 776  LYS B CG  1 
ATOM   10098 C  CD  . LYS B  1 533 ? 275.074 19.740  193.122 1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 776  LYS B CD  1 
ATOM   10099 C  CE  . LYS B  1 533 ? 275.992 20.937  193.416 1.00 78.66  ? ? ? ? ? ? 776  LYS B CE  1 
ATOM   10100 N  NZ  . LYS B  1 533 ? 276.023 21.276  194.848 1.00 80.43  ? ? ? ? ? ? 776  LYS B NZ  1 
ATOM   10101 N  N   . ALA B  1 534 ? 272.071 18.497  191.804 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 777  ALA B N   1 
ATOM   10102 C  CA  . ALA B  1 534 ? 270.866 19.172  191.358 1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 777  ALA B CA  1 
ATOM   10103 C  C   . ALA B  1 534 ? 271.002 20.705  191.464 1.00 70.75  ? ? ? ? ? ? 777  ALA B C   1 
ATOM   10104 O  O   . ALA B  1 534 ? 271.482 21.210  192.482 1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 777  ALA B O   1 
ATOM   10105 C  CB  . ALA B  1 534 ? 269.680 18.670  192.166 1.00 66.36  ? ? ? ? ? ? 777  ALA B CB  1 
ATOM   10106 N  N   . TYR B  1 535 ? 270.590 21.437  190.416 1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 778  TYR B N   1 
ATOM   10107 C  CA  . TYR B  1 535 ? 270.595 22.928  190.429 1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CA  1 
ATOM   10108 C  C   . TYR B  1 535 ? 269.210 23.537  190.525 1.00 73.36  ? ? ? ? ? ? 778  TYR B C   1 
ATOM   10109 O  O   . TYR B  1 535 ? 268.433 23.568  189.567 1.00 72.14  ? ? ? ? ? ? 778  TYR B O   1 
ATOM   10110 C  CB  . TYR B  1 535 ? 271.298 23.489  189.214 1.00 74.93  ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CB  1 
ATOM   10111 C  CG  . TYR B  1 535 ? 272.742 23.135  189.214 1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CG  1 
ATOM   10112 C  CD1 . TYR B  1 535 ? 273.665 23.935  189.864 1.00 78.90  ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CD1 1 
ATOM   10113 C  CD2 . TYR B  1 535 ? 273.197 21.973  188.591 1.00 74.09  ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CD2 1 
ATOM   10114 C  CE1 . TYR B  1 535 ? 275.020 23.606  189.878 1.00 79.98  ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CE1 1 
ATOM   10115 C  CE2 . TYR B  1 535 ? 274.561 21.626  188.600 1.00 75.16  ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CE2 1 
ATOM   10116 C  CZ  . TYR B  1 535 ? 275.459 22.450  189.250 1.00 78.09  ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CZ  1 
ATOM   10117 O  OH  . TYR B  1 535 ? 276.800 22.144  189.266 1.00 79.32  ? ? ? ? ? ? 778  TYR B OH  1 
ATOM   10118 N  N   . HIS B  1 536 ? 268.915 24.055  191.698 1.00 74.69  ? ? ? ? ? ? 779  HIS B N   1 
ATOM   10119 C  CA  . HIS B  1 536 ? 267.565 24.451  191.991 1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 779  HIS B CA  1 
ATOM   10120 C  C   . HIS B  1 536 ? 267.181 25.807  191.380 1.00 76.21  ? ? ? ? ? ? 779  HIS B C   1 
ATOM   10121 O  O   . HIS B  1 536 ? 266.003 26.150  191.355 1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 779  HIS B O   1 
ATOM   10122 C  CB  . HIS B  1 536 ? 267.343 24.402  193.510 1.00 74.91  ? ? ? ? ? ? 779  HIS B CB  1 
ATOM   10123 C  CG  . HIS B  1 536 ? 267.563 23.037  194.095 1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 779  HIS B CG  1 
ATOM   10124 N  ND1 . HIS B  1 536 ? 266.574 22.072  194.129 1.00 70.22  ? ? ? ? ? ? 779  HIS B ND1 1 
ATOM   10125 C  CD2 . HIS B  1 536 ? 268.669 22.461  194.633 1.00 73.45  ? ? ? ? ? ? 779  HIS B CD2 1 
ATOM   10126 C  CE1 . HIS B  1 536 ? 267.053 20.966  194.676 1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 779  HIS B CE1 1 
ATOM   10127 N  NE2 . HIS B  1 536 ? 268.323 21.175  194.988 1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 779  HIS B NE2 1 
ATOM   10128 N  N   . SER B  1 537 ? 268.154 26.560  190.864 1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 780  SER B N   1 
ATOM   10129 C  CA  . SER B  1 537 ? 267.872 27.895  190.337 1.00 80.74  ? ? ? ? ? ? 780  SER B CA  1 
ATOM   10130 C  C   . SER B  1 537 ? 268.867 28.278  189.258 1.00 82.09  ? ? ? ? ? ? 780  SER B C   1 
ATOM   10131 O  O   . SER B  1 537 ? 269.949 27.682  189.175 1.00 81.90  ? ? ? ? ? ? 780  SER B O   1 
ATOM   10132 C  CB  . SER B  1 537 ? 268.000 28.925  191.451 1.00 83.74  ? ? ? ? ? ? 780  SER B CB  1 
ATOM   10133 O  OG  . SER B  1 537 ? 269.368 29.268  191.642 1.00 86.06  ? ? ? ? ? ? 780  SER B OG  1 
ATOM   10134 N  N   . ASP B  1 538 ? 268.522 29.299  188.462 1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 781  ASP B N   1 
ATOM   10135 C  CA  . ASP B  1 538 ? 269.474 29.918  187.506 1.00 85.73  ? ? ? ? ? ? 781  ASP B CA  1 
ATOM   10136 C  C   . ASP B  1 538 ? 270.728 30.367  188.214 1.00 88.39  ? ? ? ? ? ? 781  ASP B C   1 
ATOM   10137 O  O   . ASP B  1 538 ? 271.844 30.131  187.748 1.00 88.92  ? ? ? ? ? ? 781  ASP B O   1 
ATOM   10138 C  CB  . ASP B  1 538 ? 268.849 31.117  186.806 1.00 87.67  ? ? ? ? ? ? 781  ASP B CB  1 
ATOM   10139 C  CG  . ASP B  1 538 ? 268.077 30.718  185.579 1.00 85.64  ? ? ? ? ? ? 781  ASP B CG  1 
ATOM   10140 O  OD1 . ASP B  1 538 ? 267.980 29.508  185.274 1.00 82.68  ? ? ? ? ? ? 781  ASP B OD1 1 
ATOM   10141 O  OD2 . ASP B  1 538 ? 267.567 31.621  184.908 1.00 87.17  ? ? ? ? ? ? 781  ASP B OD2 1 
ATOM   10142 N  N   . GLN B  1 539 ? 270.503 31.000  189.360 1.00 90.12  ? ? ? ? ? ? 782  GLN B N   1 
ATOM   10143 C  CA  . GLN B  1 539 ? 271.561 31.542  190.219 1.00 93.03  ? ? ? ? ? ? 782  GLN B CA  1 
ATOM   10144 C  C   . GLN B  1 539 ? 272.564 30.486  190.724 1.00 91.98  ? ? ? ? ? ? 782  GLN B C   1 
ATOM   10145 O  O   . GLN B  1 539 ? 273.781 30.688  190.686 1.00 93.92  ? ? ? ? ? ? 782  GLN B O   1 
ATOM   10146 C  CB  . GLN B  1 539 ? 270.913 32.284  191.409 1.00 94.76  ? ? ? ? ? ? 782  GLN B CB  1 
ATOM   10147 C  CG  . GLN B  1 539 ? 271.858 32.595  192.562 1.00 97.36  ? ? ? ? ? ? 782  GLN B CG  1 
ATOM   10148 C  CD  . GLN B  1 539 ? 273.023 33.469  192.136 1.00 100.67 ? ? ? ? ? ? 782  GLN B CD  1 
ATOM   10149 O  OE1 . GLN B  1 539 ? 274.013 33.595  192.855 1.00 102.72 ? ? ? ? ? ? 782  GLN B OE1 1 
ATOM   10150 N  NE2 . GLN B  1 539 ? 272.911 34.077  190.957 1.00 101.36 ? ? ? ? ? ? 782  GLN B NE2 1 
ATOM   10151 N  N   . GLU B  1 540 ? 272.033 29.368  191.203 1.00 89.04  ? ? ? ? ? ? 783  GLU B N   1 
ATOM   10152 C  CA  . GLU B  1 540 ? 272.848 28.336  191.815 1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 783  GLU B CA  1 
ATOM   10153 C  C   . GLU B  1 540 ? 273.753 27.687  190.753 1.00 87.14  ? ? ? ? ? ? 783  GLU B C   1 
ATOM   10154 O  O   . GLU B  1 540 ? 274.689 26.951  191.087 1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 783  GLU B O   1 
ATOM   10155 C  CB  . GLU B  1 540 ? 271.913 27.298  192.445 1.00 85.11  ? ? ? ? ? ? 783  GLU B CB  1 
ATOM   10156 C  CG  . GLU B  1 540 ? 272.400 26.530  193.702 1.00 84.96  ? ? ? ? ? ? 783  GLU B CG  1 
ATOM   10157 C  CD  . GLU B  1 540 ? 271.233 25.730  194.357 1.00 82.41  ? ? ? ? ? ? 783  GLU B CD  1 
ATOM   10158 O  OE1 . GLU B  1 540 ? 270.259 26.372  194.842 1.00 83.00  ? ? ? ? ? ? 783  GLU B OE1 1 
ATOM   10159 O  OE2 . GLU B  1 540 ? 271.263 24.465  194.360 1.00 79.93  ? ? ? ? ? ? 783  GLU B OE2 1 
ATOM   10160 N  N   . ALA B  1 541 ? 273.470 27.955  189.473 1.00 86.70  ? ? ? ? ? ? 784  ALA B N   1 
ATOM   10161 C  CA  . ALA B  1 541 ? 274.227 27.344  188.362 1.00 85.81  ? ? ? ? ? ? 784  ALA B CA  1 
ATOM   10162 C  C   . ALA B  1 541 ? 275.068 28.368  187.600 1.00 88.80  ? ? ? ? ? ? 784  ALA B C   1 
ATOM   10163 O  O   . ALA B  1 541 ? 275.482 28.112  186.462 1.00 88.37  ? ? ? ? ? ? 784  ALA B O   1 
ATOM   10164 C  CB  . ALA B  1 541 ? 273.274 26.615  187.395 1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 784  ALA B CB  1 
ATOM   10165 N  N   . ALA B  1 542 ? 275.321 29.515  188.232 1.00 91.95  ? ? ? ? ? ? 785  ALA B N   1 
ATOM   10166 C  CA  . ALA B  1 542 ? 275.916 30.672  187.542 1.00 95.12  ? ? ? ? ? ? 785  ALA B CA  1 
ATOM   10167 C  C   . ALA B  1 542 ? 277.172 30.350  186.710 1.00 95.74  ? ? ? ? ? ? 785  ALA B C   1 
ATOM   10168 O  O   . ALA B  1 542 ? 277.225 30.642  185.500 1.00 96.14  ? ? ? ? ? ? 785  ALA B O   1 
ATOM   10169 C  CB  . ALA B  1 542 ? 276.209 31.815  188.545 1.00 98.66  ? ? ? ? ? ? 785  ALA B CB  1 
ATOM   10170 N  N   . GLY B  1 543 ? 278.173 29.754  187.366 1.00 95.98  ? ? ? ? ? ? 786  GLY B N   1 
ATOM   10171 C  CA  . GLY B  1 543 ? 279.499 29.551  186.776 1.00 97.18  ? ? ? ? ? ? 786  GLY B CA  1 
ATOM   10172 C  C   . GLY B  1 543 ? 279.481 28.548  185.644 1.00 94.54  ? ? ? ? ? ? 786  GLY B C   1 
ATOM   10173 O  O   . GLY B  1 543 ? 280.421 28.489  184.860 1.00 95.57  ? ? ? ? ? ? 786  GLY B O   1 
ATOM   10174 N  N   . LEU B  1 544 ? 278.401 27.772  185.547 1.00 91.28  ? ? ? ? ? ? 787  LEU B N   1 
ATOM   10175 C  CA  . LEU B  1 544 ? 278.304 26.698  184.552 1.00 88.62  ? ? ? ? ? ? 787  LEU B CA  1 
ATOM   10176 C  C   . LEU B  1 544 ? 277.395 27.015  183.344 1.00 87.84  ? ? ? ? ? ? 787  LEU B C   1 
ATOM   10177 O  O   . LEU B  1 544 ? 276.809 26.123  182.759 1.00 85.14  ? ? ? ? ? ? 787  LEU B O   1 
ATOM   10178 C  CB  . LEU B  1 544 ? 277.851 25.394  185.240 1.00 85.47  ? ? ? ? ? ? 787  LEU B CB  1 
ATOM   10179 C  CG  . LEU B  1 544 ? 278.743 24.904  186.398 1.00 86.06  ? ? ? ? ? ? 787  LEU B CG  1 
ATOM   10180 C  CD1 . LEU B  1 544 ? 278.135 23.748  187.180 1.00 83.23  ? ? ? ? ? ? 787  LEU B CD1 1 
ATOM   10181 C  CD2 . LEU B  1 544 ? 280.131 24.517  185.914 1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 787  LEU B CD2 1 
ATOM   10182 N  N   . VAL B  1 545 ? 277.272 28.275  182.951 1.00 90.35  ? ? ? ? ? ? 788  VAL B N   1 
ATOM   10183 C  CA  . VAL B  1 545 ? 276.363 28.589  181.847 1.00 89.78  ? ? ? ? ? ? 788  VAL B CA  1 
ATOM   10184 C  C   . VAL B  1 545 ? 276.940 28.175  180.498 1.00 89.64  ? ? ? ? ? ? 788  VAL B C   1 
ATOM   10185 O  O   . VAL B  1 545 ? 278.142 27.974  180.379 1.00 90.80  ? ? ? ? ? ? 788  VAL B O   1 
ATOM   10186 C  CB  . VAL B  1 545 ? 276.027 30.079  181.803 1.00 92.72  ? ? ? ? ? ? 788  VAL B CB  1 
ATOM   10187 C  CG1 . VAL B  1 545 ? 275.386 30.419  180.461 1.00 92.73  ? ? ? ? ? ? 788  VAL B CG1 1 
ATOM   10188 C  CG2 . VAL B  1 545 ? 275.110 30.453  182.981 1.00 92.50  ? ? ? ? ? ? 788  VAL B CG2 1 
ATOM   10189 N  N   . ARG B  1 546 ? 276.086 28.070  179.474 1.00 88.40  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B N   1 
ATOM   10190 C  CA  . ARG B  1 546 ? 276.571 27.691  178.162 1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B CA  1 
ATOM   10191 C  C   . ARG B  1 546 ? 275.564 28.112  177.120 1.00 88.31  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B C   1 
ATOM   10192 O  O   . ARG B  1 546 ? 274.414 28.406  177.448 1.00 87.48  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B O   1 
ATOM   10193 C  CB  . ARG B  1 546 ? 276.772 26.178  178.086 1.00 85.49  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B CB  1 
ATOM   10194 C  CG  . ARG B  1 546 ? 275.611 25.456  177.392 1.00 82.73  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B CG  1 
ATOM   10195 C  CD  . ARG B  1 546 ? 275.691 23.947  177.541 1.00 79.83  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B CD  1 
ATOM   10196 N  NE  . ARG B  1 546 ? 276.635 23.309  176.611 1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B NE  1 
ATOM   10197 C  CZ  . ARG B  1 546 ? 277.734 22.647  176.982 1.00 80.14  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B CZ  1 
ATOM   10198 N  NH1 . ARG B  1 546 ? 278.052 22.543  178.266 1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B NH1 1 
ATOM   10199 N  NH2 . ARG B  1 546 ? 278.510 22.078  176.069 1.00 80.41  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B NH2 1 
ATOM   10200 N  N   . TYR B  1 547 ? 275.982 28.091  175.856 1.00 89.18  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B N   1 
ATOM   10201 C  CA  . TYR B  1 547 ? 275.209 28.726  174.800 1.00 90.04  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CA  1 
ATOM   10202 C  C   . TYR B  1 547 ? 275.045 27.931  173.505 1.00 88.71  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B C   1 
ATOM   10203 O  O   . TYR B  1 547 ? 275.941 27.198  173.098 1.00 88.42  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B O   1 
ATOM   10204 C  CB  . TYR B  1 547 ? 275.889 30.038  174.428 1.00 94.00  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CB  1 
ATOM   10205 C  CG  . TYR B  1 547 ? 276.059 31.034  175.561 1.00 96.08  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CG  1 
ATOM   10206 C  CD1 . TYR B  1 547 ? 275.191 32.134  175.678 1.00 97.62  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CD1 1 
ATOM   10207 C  CD2 . TYR B  1 547 ? 277.096 30.906  176.494 1.00 96.77  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CD2 1 
ATOM   10208 C  CE1 . TYR B  1 547 ? 275.336 33.072  176.684 1.00 99.78  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CE1 1 
ATOM   10209 C  CE2 . TYR B  1 547 ? 277.244 31.842  177.518 1.00 98.93  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CE2 1 
ATOM   10210 C  CZ  . TYR B  1 547 ? 276.353 32.922  177.596 1.00 100.42 ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CZ  1 
ATOM   10211 O  OH  . TYR B  1 547 ? 276.502 33.870  178.574 1.00 102.81 ? ? ? ? ? ? 790  TYR B OH  1 
ATOM   10212 N  N   . THR B  1 548 ? 273.900 28.125  172.844 1.00 88.15  ? ? ? ? ? ? 791  THR B N   1 
ATOM   10213 C  CA  . THR B  1 548 ? 273.658 27.610  171.481 1.00 87.58  ? ? ? ? ? ? 791  THR B CA  1 
ATOM   10214 C  C   . THR B  1 548 ? 274.393 28.487  170.454 1.00 91.00  ? ? ? ? ? ? 791  THR B C   1 
ATOM   10215 O  O   . THR B  1 548 ? 274.901 29.548  170.809 1.00 93.72  ? ? ? ? ? ? 791  THR B O   1 
ATOM   10216 C  CB  . THR B  1 548 ? 272.140 27.608  171.146 1.00 86.14  ? ? ? ? ? ? 791  THR B CB  1 
ATOM   10217 O  OG1 . THR B  1 548 ? 271.528 28.814  171.634 1.00 87.82  ? ? ? ? ? ? 791  THR B OG1 1 
ATOM   10218 C  CG2 . THR B  1 548 ? 271.461 26.433  171.795 1.00 82.53  ? ? ? ? ? ? 791  THR B CG2 1 
ATOM   10219 N  N   . ASN B  1 549 ? 274.461 28.056  169.193 1.00 91.07  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B N   1 
ATOM   10220 C  CA  . ASN B  1 549 ? 274.917 28.954  168.114 1.00 94.45  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B CA  1 
ATOM   10221 C  C   . ASN B  1 549 ? 273.725 29.627  167.413 1.00 95.24  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B C   1 
ATOM   10222 O  O   . ASN B  1 549 ? 272.633 29.651  167.991 1.00 93.61  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B O   1 
ATOM   10223 C  CB  . ASN B  1 549 ? 275.759 28.196  167.101 1.00 94.63  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B CB  1 
ATOM   10224 C  CG  . ASN B  1 549 ? 275.007 27.031  166.481 1.00 91.84  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B CG  1 
ATOM   10225 O  OD1 . ASN B  1 549 ? 273.770 26.912  166.595 1.00 90.10  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B OD1 1 
ATOM   10226 N  ND2 . ASN B  1 549 ? 275.758 26.161  165.817 1.00 91.54  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B ND2 1 
ATOM   10227 N  N   . ASP B  1 550 ? 273.899 30.158  166.189 1.00 97.79  ? ? ? ? ? ? 793  ASP B N   1 
ATOM   10228 C  CA  . ASP B  1 550 ? 272.743 30.761  165.463 1.00 98.68  ? ? ? ? ? ? 793  ASP B CA  1 
ATOM   10229 C  C   . ASP B  1 550 ? 271.783 29.735  164.956 1.00 95.85  ? ? ? ? ? ? 793  ASP B C   1 
ATOM   10230 O  O   . ASP B  1 550 ? 270.818 30.091  164.279 1.00 96.46  ? ? ? ? ? ? 793  ASP B O   1 
ATOM   10231 C  CB  . ASP B  1 550 ? 273.118 31.471  164.176 1.00 102.12 ? ? ? ? ? ? 793  ASP B CB  1 
ATOM   10232 C  CG  . ASP B  1 550 ? 274.539 31.775  164.119 1.00 104.45 ? ? ? ? ? ? 793  ASP B CG  1 
ATOM   10233 O  OD1 . ASP B  1 550 ? 274.875 32.904  164.549 1.00 107.12 ? ? ? ? ? ? 793  ASP B OD1 1 
ATOM   10234 O  OD2 . ASP B  1 550 ? 275.331 30.876  163.623 1.00 103.74 ? ? ? ? ? ? 793  ASP B OD2 1 
ATOM   10235 N  N   . ARG B  1 551 ? 272.084 28.465  165.192 1.00 93.06  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B N   1 
ATOM   10236 C  CA  . ARG B  1 551 ? 271.295 27.401  164.626 1.00 90.58  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B CA  1 
ATOM   10237 C  C   . ARG B  1 551 ? 270.528 26.749  165.731 1.00 87.30  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B C   1 
ATOM   10238 O  O   . ARG B  1 551 ? 269.723 25.872  165.484 1.00 84.99  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B O   1 
ATOM   10239 C  CB  . ARG B  1 551 ? 272.210 26.414  163.916 1.00 90.21  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B CB  1 
ATOM   10240 C  CG  . ARG B  1 551 ? 273.240 27.144  163.048 1.00 93.79  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B CG  1 
ATOM   10241 C  CD  . ARG B  1 551 ? 274.398 26.200  162.636 1.00 93.55  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B CD  1 
ATOM   10242 N  NE  . ARG B  1 551 ? 273.853 24.985  161.994 1.00 91.30  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B NE  1 
ATOM   10243 C  CZ  . ARG B  1 551 ? 273.820 24.810  160.667 1.00 92.62  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B CZ  1 
ATOM   10244 N  NH1 . ARG B  1 551 ? 274.327 25.763  159.826 1.00 96.18  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B NH1 1 
ATOM   10245 N  NH2 . ARG B  1 551 ? 273.285 23.679  160.179 1.00 90.54  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B NH2 1 
ATOM   10246 N  N   . GLY B  1 552 ? 270.776 27.195  166.958 1.00 87.27  ? ? ? ? ? ? 795  GLY B N   1 
ATOM   10247 C  CA  . GLY B  1 552 ? 270.068 26.660  168.118 1.00 84.41  ? ? ? ? ? ? 795  GLY B CA  1 
ATOM   10248 C  C   . GLY B  1 552 ? 270.562 25.259  168.464 1.00 81.73  ? ? ? ? ? ? 795  GLY B C   1 
ATOM   10249 O  O   . GLY B  1 552 ? 269.800 24.374  168.913 1.00 78.88  ? ? ? ? ? ? 795  GLY B O   1 
ATOM   10250 N  N   . GLU B  1 553 ? 271.852 25.055  168.237 1.00 82.81  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B N   1 
ATOM   10251 C  CA  . GLU B  1 553 ? 272.464 23.802  168.574 1.00 80.73  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B CA  1 
ATOM   10252 C  C   . GLU B  1 553 ? 273.252 24.018  169.834 1.00 80.98  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B C   1 
ATOM   10253 O  O   . GLU B  1 553 ? 274.044 24.959  169.927 1.00 83.62  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B O   1 
ATOM   10254 C  CB  . GLU B  1 553 ? 273.384 23.336  167.453 1.00 81.80  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B CB  1 
ATOM   10255 C  CG  . GLU B  1 553 ? 272.653 22.968  166.177 1.00 81.54  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B CG  1 
ATOM   10256 C  CD  . GLU B  1 553 ? 273.561 23.064  164.966 1.00 83.91  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B CD  1 
ATOM   10257 O  OE1 . GLU B  1 553 ? 274.557 23.815  165.018 1.00 86.35  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B OE1 1 
ATOM   10258 O  OE2 . GLU B  1 553 ? 273.285 22.401  163.946 1.00 83.52  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B OE2 1 
ATOM   10259 N  N   . LEU B  1 554 ? 272.977 23.173  170.821 1.00 78.38  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B N   1 
ATOM   10260 C  CA  . LEU B  1 554 ? 273.881 22.980  171.925 1.00 78.30  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B CA  1 
ATOM   10261 C  C   . LEU B  1 554 ? 274.967 22.047  171.392 1.00 78.19  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B C   1 
ATOM   10262 O  O   . LEU B  1 554 ? 274.667 21.147  170.612 1.00 76.78  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B O   1 
ATOM   10263 C  CB  . LEU B  1 554 ? 273.129 22.356  173.104 1.00 75.64  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B CB  1 
ATOM   10264 C  CG  . LEU B  1 554 ? 272.505 23.375  174.067 1.00 76.33  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B CG  1 
ATOM   10265 C  CD1 . LEU B  1 554 ? 272.023 22.680  175.292 1.00 73.97  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B CD1 1 
ATOM   10266 C  CD2 . LEU B  1 554 ? 273.529 24.429  174.471 1.00 79.29  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B CD2 1 
ATOM   10267 N  N   . ILE B  1 555 ? 276.225 22.263  171.769 1.00 79.84  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B N   1 
ATOM   10268 C  CA  . ILE B  1 555 ? 277.289 21.355  171.343 1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B CA  1 
ATOM   10269 C  C   . ILE B  1 555 ? 278.021 20.828  172.560 1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B C   1 
ATOM   10270 O  O   . ILE B  1 555 ? 278.442 21.614  173.403 1.00 80.59  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B O   1 
ATOM   10271 C  CB  . ILE B  1 555 ? 278.266 22.053  170.395 1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B CB  1 
ATOM   10272 C  CG1 . ILE B  1 555 ? 277.789 21.871  168.944 1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B CG1 1 
ATOM   10273 C  CG2 . ILE B  1 555 ? 279.698 21.514  170.549 1.00 83.74  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B CG2 1 
ATOM   10274 C  CD1 . ILE B  1 555 ? 278.675 22.629  167.950 1.00 86.33  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B CD1 1 
ATOM   10275 N  N   . PHE B  1 556 ? 278.156 19.505  172.662 1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B N   1 
ATOM   10276 C  CA  . PHE B  1 556 ? 278.762 18.885  173.850 1.00 76.23  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CA  1 
ATOM   10277 C  C   . PHE B  1 556 ? 280.055 18.154  173.528 1.00 76.99  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B C   1 
ATOM   10278 O  O   . PHE B  1 556 ? 280.340 17.894  172.359 1.00 77.59  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B O   1 
ATOM   10279 C  CB  . PHE B  1 556 ? 277.769 17.948  174.550 1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CB  1 
ATOM   10280 C  CG  . PHE B  1 556 ? 276.604 18.667  175.170 1.00 72.53  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CG  1 
ATOM   10281 C  CD1 . PHE B  1 556 ? 276.683 19.159  176.471 1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CD1 1 
ATOM   10282 C  CD2 . PHE B  1 556 ? 275.437 18.878  174.445 1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CD2 1 
ATOM   10283 C  CE1 . PHE B  1 556 ? 275.607 19.848  177.052 1.00 72.55  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CE1 1 
ATOM   10284 C  CE2 . PHE B  1 556 ? 274.354 19.569  175.014 1.00 71.31  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CE2 1 
ATOM   10285 C  CZ  . PHE B  1 556 ? 274.439 20.059  176.323 1.00 71.72  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CZ  1 
ATOM   10286 N  N   . THR B  1 557 ? 280.811 17.800  174.571 1.00 77.05  ? ? ? ? ? ? 800  THR B N   1 
ATOM   10287 C  CA  . THR B  1 557 ? 282.217 17.400  174.434 1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 800  THR B CA  1 
ATOM   10288 C  C   . THR B  1 557 ? 282.716 16.359  175.425 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 800  THR B C   1 
ATOM   10289 O  O   . THR B  1 557 ? 282.096 16.108  176.456 1.00 75.78  ? ? ? ? ? ? 800  THR B O   1 
ATOM   10290 C  CB  . THR B  1 557 ? 283.115 18.618  174.640 1.00 81.66  ? ? ? ? ? ? 800  THR B CB  1 
ATOM   10291 O  OG1 . THR B  1 557 ? 283.298 19.255  173.379 1.00 83.48  ? ? ? ? ? ? 800  THR B OG1 1 
ATOM   10292 C  CG2 . THR B  1 557 ? 284.479 18.206  175.184 1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 800  THR B CG2 1 
ATOM   10293 N  N   . ALA B  1 558 ? 283.868 15.770  175.123 1.00 78.41  ? ? ? ? ? ? 801  ALA B N   1 
ATOM   10294 C  CA  . ALA B  1 558 ? 284.546 14.947  176.115 1.00 78.03  ? ? ? ? ? ? 801  ALA B CA  1 
ATOM   10295 C  C   . ALA B  1 558 ? 284.582 15.680  177.454 1.00 78.75  ? ? ? ? ? ? 801  ALA B C   1 
ATOM   10296 O  O   . ALA B  1 558 ? 284.752 15.064  178.484 1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 801  ALA B O   1 
ATOM   10297 C  CB  . ALA B  1 558 ? 285.977 14.611  175.653 1.00 80.01  ? ? ? ? ? ? 801  ALA B CB  1 
ATOM   10298 N  N   . ALA B  1 559 ? 284.442 17.002  177.429 1.00 80.42  ? ? ? ? ? ? 802  ALA B N   1 
ATOM   10299 C  CA  . ALA B  1 559 ? 284.607 17.800  178.638 1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 802  ALA B CA  1 
ATOM   10300 C  C   . ALA B  1 559 ? 283.321 17.823  179.448 1.00 79.60  ? ? ? ? ? ? 802  ALA B C   1 
ATOM   10301 O  O   . ALA B  1 559 ? 283.366 18.105  180.641 1.00 80.05  ? ? ? ? ? ? 802  ALA B O   1 
ATOM   10302 C  CB  . ALA B  1 559 ? 285.059 19.217  178.298 1.00 84.66  ? ? ? ? ? ? 802  ALA B CB  1 
ATOM   10303 N  N   . ASP B  1 560 ? 282.184 17.527  178.801 1.00 77.49  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B N   1 
ATOM   10304 C  CA  . ASP B  1 560 ? 280.848 17.506  179.442 1.00 75.42  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B CA  1 
ATOM   10305 C  C   . ASP B  1 560 ? 280.412 16.072  179.717 1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B C   1 
ATOM   10306 O  O   . ASP B  1 560 ? 279.913 15.735  180.806 1.00 71.43  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B O   1 
ATOM   10307 C  CB  . ASP B  1 560 ? 279.785 18.082  178.508 1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B CB  1 
ATOM   10308 C  CG  . ASP B  1 560 ? 280.099 19.482  178.053 1.00 77.64  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B CG  1 
ATOM   10309 O  OD1 . ASP B  1 560 ? 280.112 20.365  178.923 1.00 78.98  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B OD1 1 
ATOM   10310 O  OD2 . ASP B  1 560 ? 280.308 19.704  176.831 1.00 78.58  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B OD2 1 
ATOM   10311 N  N   . ILE B  1 561 ? 280.556 15.227  178.698 1.00 71.84  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B N   1 
ATOM   10312 C  CA  . ILE B  1 561 ? 280.071 13.853  178.785 1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B CA  1 
ATOM   10313 C  C   . ILE B  1 561 ? 281.194 12.846  179.002 1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B C   1 
ATOM   10314 O  O   . ILE B  1 561 ? 282.278 12.933  178.402 1.00 71.48  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B O   1 
ATOM   10315 C  CB  . ILE B  1 561 ? 279.288 13.448  177.515 1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B CB  1 
ATOM   10316 C  CG1 . ILE B  1 561 ? 278.365 14.586  177.052 1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B CG1 1 
ATOM   10317 C  CG2 . ILE B  1 561 ? 278.538 12.128  177.734 1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B CG2 1 
ATOM   10318 C  CD1 . ILE B  1 561 ? 278.191 14.671  175.518 1.00 68.67  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B CD1 1 
ATOM   10319 N  N   . LYS B  1 562 ? 280.903 11.877  179.862 1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B N   1 
ATOM   10320 C  CA  . LYS B  1 562 ? 281.740 10.699  180.018 1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B CA  1 
ATOM   10321 C  C   . LYS B  1 562 ? 281.017 9.806   181.003 1.00 65.94  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B C   1 
ATOM   10322 O  O   . LYS B  1 562 ? 280.194 10.287  181.797 1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B O   1 
ATOM   10323 C  CB  . LYS B  1 562 ? 283.104 11.075  180.584 1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B CB  1 
ATOM   10324 C  CG  . LYS B  1 562 ? 283.024 11.455  182.048 1.00 70.74  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B CG  1 
ATOM   10325 C  CD  . LYS B  1 562 ? 284.374 11.630  182.676 1.00 73.13  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B CD  1 
ATOM   10326 C  CE  . LYS B  1 562 ? 284.230 12.174  184.070 1.00 73.75  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B CE  1 
ATOM   10327 N  NZ  . LYS B  1 562 ? 285.535 12.076  184.724 1.00 75.92  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B NZ  1 
ATOM   10328 N  N   . GLY B  1 563 ? 281.321 8.510   180.947 1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 806  GLY B N   1 
ATOM   10329 C  CA  . GLY B  1 563 ? 280.676 7.525   181.812 1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 806  GLY B CA  1 
ATOM   10330 C  C   . GLY B  1 563 ? 281.130 7.618   183.252 1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 806  GLY B C   1 
ATOM   10331 O  O   . GLY B  1 563 ? 282.273 7.963   183.518 1.00 66.26  ? ? ? ? ? ? 806  GLY B O   1 
ATOM   10332 N  N   . TYR B  1 564 ? 280.231 7.322   184.182 1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B N   1 
ATOM   10333 C  CA  . TYR B  1 564 ? 280.570 7.285   185.601 1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CA  1 
ATOM   10334 C  C   . TYR B  1 564 ? 280.058 5.992   186.180 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B C   1 
ATOM   10335 O  O   . TYR B  1 564 ? 279.338 5.243   185.520 1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B O   1 
ATOM   10336 C  CB  . TYR B  1 564 ? 279.878 8.404   186.381 1.00 63.78  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CB  1 
ATOM   10337 C  CG  . TYR B  1 564 ? 280.362 9.813   186.106 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CG  1 
ATOM   10338 C  CD1 . TYR B  1 564 ? 281.250 10.460  186.980 1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CD1 1 
ATOM   10339 C  CD2 . TYR B  1 564 ? 279.901 10.521  184.987 1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CD2 1 
ATOM   10340 C  CE1 . TYR B  1 564 ? 281.669 11.756  186.740 1.00 70.00  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CE1 1 
ATOM   10341 C  CE2 . TYR B  1 564 ? 280.324 11.818  184.739 1.00 67.48  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CE2 1 
ATOM   10342 C  CZ  . TYR B  1 564 ? 281.203 12.420  185.617 1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CZ  1 
ATOM   10343 O  OH  . TYR B  1 564 ? 281.605 13.693  185.353 1.00 71.78  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B OH  1 
ATOM   10344 N  N   . ALA B  1 565 ? 280.363 5.769   187.450 1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 808  ALA B N   1 
ATOM   10345 C  CA  . ALA B  1 565 ? 279.899 4.574   188.115 1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 808  ALA B CA  1 
ATOM   10346 C  C   . ALA B  1 565 ? 279.680 4.840   189.599 1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 808  ALA B C   1 
ATOM   10347 O  O   . ALA B  1 565 ? 280.604 4.769   190.375 1.00 63.73  ? ? ? ? ? ? 808  ALA B O   1 
ATOM   10348 C  CB  . ALA B  1 565 ? 280.913 3.450   187.900 1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 808  ALA B CB  1 
ATOM   10349 N  N   . ASN B  1 566 ? 278.461 5.157   190.009 1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 809  ASN B N   1 
ATOM   10350 C  CA  . ASN B  1 566 ? 278.207 5.449   191.426 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 809  ASN B CA  1 
ATOM   10351 C  C   . ASN B  1 566 ? 276.846 4.922   191.874 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 809  ASN B C   1 
ATOM   10352 O  O   . ASN B  1 566 ? 276.117 4.344   191.080 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 809  ASN B O   1 
ATOM   10353 C  CB  . ASN B  1 566 ? 278.301 6.953   191.690 1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 809  ASN B CB  1 
ATOM   10354 C  CG  . ASN B  1 566 ? 277.331 7.749   190.837 1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 809  ASN B CG  1 
ATOM   10355 O  OD1 . ASN B  1 566 ? 276.185 7.331   190.592 1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 809  ASN B OD1 1 
ATOM   10356 N  ND2 . ASN B  1 566 ? 277.782 8.902   190.378 1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 809  ASN B ND2 1 
ATOM   10357 N  N   . PRO B  1 567 ? 276.493 5.134   193.144 1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 810  PRO B N   1 
ATOM   10358 C  CA  . PRO B  1 567 ? 275.204 4.636   193.585 1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 810  PRO B CA  1 
ATOM   10359 C  C   . PRO B  1 567 ? 274.091 5.060   192.642 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 810  PRO B C   1 
ATOM   10360 O  O   . PRO B  1 567 ? 273.085 4.336   192.495 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 810  PRO B O   1 
ATOM   10361 C  CB  . PRO B  1 567 ? 275.010 5.315   194.950 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 810  PRO B CB  1 
ATOM   10362 C  CG  . PRO B  1 567 ? 276.406 5.529   195.454 1.00 61.89  ? ? ? ? ? ? 810  PRO B CG  1 
ATOM   10363 C  CD  . PRO B  1 567 ? 277.239 5.814   194.221 1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 810  PRO B CD  1 
ATOM   10364 N  N   . GLN B  1 568 ? 274.256 6.216   192.004 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 811  GLN B N   1 
ATOM   10365 C  CA  . GLN B  1 568 ? 273.145 6.773   191.221 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 811  GLN B CA  1 
ATOM   10366 C  C   . GLN B  1 568 ? 273.244 6.597   189.738 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 811  GLN B C   1 
ATOM   10367 O  O   . GLN B  1 568 ? 272.232 6.447   189.065 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 811  GLN B O   1 
ATOM   10368 C  CB  . GLN B  1 568 ? 272.910 8.241   191.516 1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 811  GLN B CB  1 
ATOM   10369 C  CG  . GLN B  1 568 ? 272.222 8.441   192.829 1.00 56.91  ? ? ? ? ? ? 811  GLN B CG  1 
ATOM   10370 C  CD  . GLN B  1 568 ? 272.145 9.894   193.223 1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 811  GLN B CD  1 
ATOM   10371 O  OE1 . GLN B  1 568 ? 273.148 10.512  193.629 1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 811  GLN B OE1 1 
ATOM   10372 N  NE2 . GLN B  1 568 ? 270.942 10.451  193.125 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 811  GLN B NE2 1 
ATOM   10373 N  N   . VAL B  1 569 ? 274.449 6.639   189.207 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 812  VAL B N   1 
ATOM   10374 C  CA  . VAL B  1 569 ? 274.557 6.612   187.775 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 812  VAL B CA  1 
ATOM   10375 C  C   . VAL B  1 569 ? 275.529 5.543   187.296 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 812  VAL B C   1 
ATOM   10376 O  O   . VAL B  1 569 ? 276.589 5.338   187.882 1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 812  VAL B O   1 
ATOM   10377 C  CB  . VAL B  1 569 ? 274.904 8.002   187.238 1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 812  VAL B CB  1 
ATOM   10378 C  CG1 . VAL B  1 569 ? 275.066 7.961   185.738 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 812  VAL B CG1 1 
ATOM   10379 C  CG2 . VAL B  1 569 ? 273.823 8.998   187.648 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 812  VAL B CG2 1 
ATOM   10380 N  N   . SER B  1 570 ? 275.130 4.841   186.242 1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 813  SER B N   1 
ATOM   10381 C  CA  . SER B  1 570 ? 275.962 3.831   185.593 1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 813  SER B CA  1 
ATOM   10382 C  C   . SER B  1 570 ? 275.924 4.158   184.096 1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 813  SER B C   1 
ATOM   10383 O  O   . SER B  1 570 ? 275.081 3.651   183.362 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 813  SER B O   1 
ATOM   10384 C  CB  . SER B  1 570 ? 275.406 2.430   185.869 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 813  SER B CB  1 
ATOM   10385 O  OG  . SER B  1 570 ? 276.337 1.441   185.490 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 813  SER B OG  1 
ATOM   10386 N  N   . GLY B  1 571 ? 276.825 5.026   183.654 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 814  GLY B N   1 
ATOM   10387 C  CA  . GLY B  1 571 ? 276.704 5.648   182.349 1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 814  GLY B CA  1 
ATOM   10388 C  C   . GLY B  1 571 ? 276.795 7.140   182.607 1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 814  GLY B C   1 
ATOM   10389 O  O   . GLY B  1 571 ? 277.672 7.570   183.361 1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 814  GLY B O   1 
ATOM   10390 N  N   . TYR B  1 572 ? 275.900 7.936   182.015 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B N   1 
ATOM   10391 C  CA  . TYR B  1 572 ? 275.951 9.379   182.199 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CA  1 
ATOM   10392 C  C   . TYR B  1 572 ? 274.607 9.997   182.107 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B C   1 
ATOM   10393 O  O   . TYR B  1 572 ? 273.808 9.618   181.255 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B O   1 
ATOM   10394 C  CB  . TYR B  1 572 ? 276.796 10.027  181.121 1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CB  1 
ATOM   10395 C  CG  . TYR B  1 572 ? 276.802 11.544  181.172 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CG  1 
ATOM   10396 C  CD1 . TYR B  1 572 ? 277.695 12.223  181.988 1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CD1 1 
ATOM   10397 C  CD2 . TYR B  1 572 ? 275.928 12.302  180.380 1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CD2 1 
ATOM   10398 C  CE1 . TYR B  1 572 ? 277.718 13.621  182.032 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CE1 1 
ATOM   10399 C  CE2 . TYR B  1 572 ? 275.939 13.703  180.411 1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CE2 1 
ATOM   10400 C  CZ  . TYR B  1 572 ? 276.836 14.362  181.247 1.00 65.39  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CZ  1 
ATOM   10401 O  OH  . TYR B  1 572 ? 276.871 15.754  181.319 1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B OH  1 
ATOM   10402 N  N   . LEU B  1 573 ? 274.378 10.987  182.963 1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B N   1 
ATOM   10403 C  CA  . LEU B  1 573 ? 273.169 11.839  182.909 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B CA  1 
ATOM   10404 C  C   . LEU B  1 573 ? 273.495 13.343  182.887 1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B C   1 
ATOM   10405 O  O   . LEU B  1 573 ? 274.371 13.830  183.642 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B O   1 
ATOM   10406 C  CB  . LEU B  1 573 ? 272.248 11.572  184.095 1.00 56.60  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B CB  1 
ATOM   10407 C  CG  . LEU B  1 573 ? 271.035 12.495  184.222 1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B CG  1 
ATOM   10408 C  CD1 . LEU B  1 573 ? 270.149 12.461  182.967 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B CD1 1 
ATOM   10409 C  CD2 . LEU B  1 573 ? 270.236 12.159  185.480 1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B CD2 1 
ATOM   10410 N  N   . GLY B  1 574 ? 272.777 14.077  182.032 1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 817  GLY B N   1 
ATOM   10411 C  CA  . GLY B  1 574 ? 272.890 15.534  181.990 1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 817  GLY B CA  1 
ATOM   10412 C  C   . GLY B  1 574 ? 271.614 16.172  181.492 1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 817  GLY B C   1 
ATOM   10413 O  O   . GLY B  1 574 ? 271.068 15.740  180.460 1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 817  GLY B O   1 
ATOM   10414 N  N   . VAL B  1 575 ? 271.133 17.190  182.215 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 818  VAL B N   1 
ATOM   10415 C  CA  . VAL B  1 575 ? 269.929 17.906  181.793 1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 818  VAL B CA  1 
ATOM   10416 C  C   . VAL B  1 575 ? 270.143 19.407  181.798 1.00 64.90  ? ? ? ? ? ? 818  VAL B C   1 
ATOM   10417 O  O   . VAL B  1 575 ? 270.536 19.969  182.809 1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 818  VAL B O   1 
ATOM   10418 C  CB  . VAL B  1 575 ? 268.698 17.560  182.680 1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 818  VAL B CB  1 
ATOM   10419 C  CG1 . VAL B  1 575 ? 267.460 18.279  182.173 1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 818  VAL B CG1 1 
ATOM   10420 C  CG2 . VAL B  1 575 ? 268.452 16.080  182.700 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 818  VAL B CG2 1 
ATOM   10421 N  N   . TRP B  1 576 ? 269.879 20.047  180.663 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B N   1 
ATOM   10422 C  CA  . TRP B  1 576 ? 269.969 21.507  180.554 1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CA  1 
ATOM   10423 C  C   . TRP B  1 576 ? 268.654 22.208  180.224 1.00 68.31  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B C   1 
ATOM   10424 O  O   . TRP B  1 576 ? 267.825 21.663  179.474 1.00 66.67  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B O   1 
ATOM   10425 C  CB  . TRP B  1 576 ? 270.959 21.902  179.488 1.00 70.22  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CB  1 
ATOM   10426 C  CG  . TRP B  1 576 ? 272.320 21.809  179.973 1.00 71.46  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CG  1 
ATOM   10427 C  CD1 . TRP B  1 576 ? 273.086 22.812  180.536 1.00 74.09  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CD1 1 
ATOM   10428 C  CD2 . TRP B  1 576 ? 273.122 20.639  179.964 1.00 70.34  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CD2 1 
ATOM   10429 N  NE1 . TRP B  1 576 ? 274.335 22.320  180.862 1.00 74.64  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B NE1 1 
ATOM   10430 C  CE2 . TRP B  1 576 ? 274.382 20.988  180.526 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CE2 1 
ATOM   10431 C  CE3 . TRP B  1 576 ? 272.906 19.322  179.530 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CE3 1 
ATOM   10432 C  CZ2 . TRP B  1 576 ? 275.420 20.054  180.670 1.00 72.04  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CZ2 1 
ATOM   10433 C  CZ3 . TRP B  1 576 ? 273.942 18.381  179.674 1.00 67.65  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CZ3 1 
ATOM   10434 C  CH2 . TRP B  1 576 ? 275.181 18.756  180.241 1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CH2 1 
ATOM   10435 N  N   . VAL B  1 577 ? 268.482 23.423  180.767 1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 820  VAL B N   1 
ATOM   10436 C  CA  . VAL B  1 577 ? 267.293 24.245  180.517 1.00 70.79  ? ? ? ? ? ? 820  VAL B CA  1 
ATOM   10437 C  C   . VAL B  1 577 ? 267.700 25.666  180.209 1.00 74.02  ? ? ? ? ? ? 820  VAL B C   1 
ATOM   10438 O  O   . VAL B  1 577 ? 268.674 26.186  180.783 1.00 75.95  ? ? ? ? ? ? 820  VAL B O   1 
ATOM   10439 C  CB  . VAL B  1 577 ? 266.361 24.348  181.743 1.00 70.04  ? ? ? ? ? ? 820  VAL B CB  1 
ATOM   10440 C  CG1 . VAL B  1 577 ? 265.941 22.983  182.208 1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 820  VAL B CG1 1 
ATOM   10441 C  CG2 . VAL B  1 577 ? 267.065 25.133  182.859 1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 820  VAL B CG2 1 
ATOM   10442 N  N   . PRO B  1 578 ? 266.922 26.311  179.321 1.00 74.77  ? ? ? ? ? ? 821  PRO B N   1 
ATOM   10443 C  CA  . PRO B  1 578 ? 267.061 27.740  178.977 1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 821  PRO B CA  1 
ATOM   10444 C  C   . PRO B  1 578 ? 267.138 28.661  180.200 1.00 79.85  ? ? ? ? ? ? 821  PRO B C   1 
ATOM   10445 O  O   . PRO B  1 578 ? 266.236 28.667  181.035 1.00 78.96  ? ? ? ? ? ? 821  PRO B O   1 
ATOM   10446 C  CB  . PRO B  1 578 ? 265.760 28.046  178.200 1.00 77.69  ? ? ? ? ? ? 821  PRO B CB  1 
ATOM   10447 C  CG  . PRO B  1 578 ? 264.814 26.832  178.488 1.00 74.23  ? ? ? ? ? ? 821  PRO B CG  1 
ATOM   10448 C  CD  . PRO B  1 578 ? 265.768 25.677  178.639 1.00 72.61  ? ? ? ? ? ? 821  PRO B CD  1 
ATOM   10449 N  N   . VAL B  1 579 ? 268.206 29.446  180.304 1.00 82.60  ? ? ? ? ? ? 822  VAL B N   1 
ATOM   10450 C  CA  . VAL B  1 579 ? 268.212 30.530  181.293 1.00 85.01  ? ? ? ? ? ? 822  VAL B CA  1 
ATOM   10451 C  C   . VAL B  1 579 ? 266.997 31.451  181.099 1.00 86.06  ? ? ? ? ? ? 822  VAL B C   1 
ATOM   10452 O  O   . VAL B  1 579 ? 266.532 31.628  179.971 1.00 86.20  ? ? ? ? ? ? 822  VAL B O   1 
ATOM   10453 C  CB  . VAL B  1 579 ? 269.480 31.411  181.195 1.00 88.36  ? ? ? ? ? ? 822  VAL B CB  1 
ATOM   10454 C  CG1 . VAL B  1 579 ? 269.459 32.454  182.278 1.00 90.85  ? ? ? ? ? ? 822  VAL B CG1 1 
ATOM   10455 C  CG2 . VAL B  1 579 ? 270.715 30.555  181.340 1.00 87.61  ? ? ? ? ? ? 822  VAL B CG2 1 
ATOM   10456 N  N   . GLY B  1 580 ? 266.480 32.008  182.205 1.00 86.89  ? ? ? ? ? ? 823  GLY B N   1 
ATOM   10457 C  CA  . GLY B  1 580 ? 265.544 33.153  182.174 1.00 88.89  ? ? ? ? ? ? 823  GLY B CA  1 
ATOM   10458 C  C   . GLY B  1 580 ? 264.056 32.960  182.464 1.00 87.15  ? ? ? ? ? ? 823  GLY B C   1 
ATOM   10459 O  O   . GLY B  1 580 ? 263.317 33.934  182.498 1.00 89.02  ? ? ? ? ? ? 823  GLY B O   1 
ATOM   10460 N  N   . ALA B  1 581 ? 263.596 31.725  182.659 1.00 83.75  ? ? ? ? ? ? 824  ALA B N   1 
ATOM   10461 C  CA  . ALA B  1 581 ? 262.180 31.472  182.939 1.00 82.06  ? ? ? ? ? ? 824  ALA B CA  1 
ATOM   10462 C  C   . ALA B  1 581 ? 261.786 32.142  184.271 1.00 83.45  ? ? ? ? ? ? 824  ALA B C   1 
ATOM   10463 O  O   . ALA B  1 581 ? 262.508 32.010  185.267 1.00 83.79  ? ? ? ? ? ? 824  ALA B O   1 
ATOM   10464 C  CB  . ALA B  1 581 ? 261.941 29.981  183.000 1.00 78.38  ? ? ? ? ? ? 824  ALA B CB  1 
ATOM   10465 N  N   . ALA B  1 582 ? 260.660 32.854  184.326 1.00 84.41  ? ? ? ? ? ? 825  ALA B N   1 
ATOM   10466 C  CA  . ALA B  1 582 ? 260.299 33.516  185.598 1.00 85.98  ? ? ? ? ? ? 825  ALA B CA  1 
ATOM   10467 C  C   . ALA B  1 582 ? 260.055 32.521  186.759 1.00 83.56  ? ? ? ? ? ? 825  ALA B C   1 
ATOM   10468 O  O   . ALA B  1 582 ? 259.675 31.353  186.544 1.00 80.41  ? ? ? ? ? ? 825  ALA B O   1 
ATOM   10469 C  CB  . ALA B  1 582 ? 259.114 34.475  185.424 1.00 87.63  ? ? ? ? ? ? 825  ALA B CB  1 
ATOM   10470 N  N   . ALA B  1 583 ? 260.291 32.988  187.987 1.00 85.21  ? ? ? ? ? ? 826  ALA B N   1 
ATOM   10471 C  CA  . ALA B  1 583 ? 260.192 32.136  189.179 1.00 83.45  ? ? ? ? ? ? 826  ALA B CA  1 
ATOM   10472 C  C   . ALA B  1 583 ? 258.992 31.221  189.058 1.00 80.38  ? ? ? ? ? ? 826  ALA B C   1 
ATOM   10473 O  O   . ALA B  1 583 ? 259.061 30.043  189.369 1.00 77.78  ? ? ? ? ? ? 826  ALA B O   1 
ATOM   10474 C  CB  . ALA B  1 583 ? 260.075 32.999  190.442 1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 826  ALA B CB  1 
ATOM   10475 N  N   . ASP B  1 584 ? 257.891 31.790  188.578 1.00 80.89  ? ? ? ? ? ? 827  ASP B N   1 
ATOM   10476 C  CA  . ASP B  1 584 ? 256.596 31.105  188.527 1.00 78.48  ? ? ? ? ? ? 827  ASP B CA  1 
ATOM   10477 C  C   . ASP B  1 584 ? 256.098 30.748  187.099 1.00 76.98  ? ? ? ? ? ? 827  ASP B C   1 
ATOM   10478 O  O   . ASP B  1 584 ? 254.880 30.623  186.885 1.00 76.03  ? ? ? ? ? ? 827  ASP B O   1 
ATOM   10479 C  CB  . ASP B  1 584 ? 255.549 31.995  189.202 1.00 80.29  ? ? ? ? ? ? 827  ASP B CB  1 
ATOM   10480 C  CG  . ASP B  1 584 ? 255.268 33.243  188.393 1.00 82.97  ? ? ? ? ? ? 827  ASP B CG  1 
ATOM   10481 O  OD1 . ASP B  1 584 ? 256.097 33.576  187.507 1.00 83.99  ? ? ? ? ? ? 827  ASP B OD1 1 
ATOM   10482 O  OD2 . ASP B  1 584 ? 254.223 33.887  188.624 1.00 84.17  ? ? ? ? ? ? 827  ASP B OD2 1 
ATOM   10483 N  N   . GLN B  1 585 ? 257.013 30.602  186.134 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B N   1 
ATOM   10484 C  CA  . GLN B  1 585 ? 256.632 30.232  184.764 1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B CA  1 
ATOM   10485 C  C   . GLN B  1 585 ? 256.068 28.804  184.729 1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B C   1 
ATOM   10486 O  O   . GLN B  1 585 ? 256.650 27.897  185.324 1.00 70.52  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B O   1 
ATOM   10487 C  CB  . GLN B  1 585 ? 257.827 30.339  183.814 1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B CB  1 
ATOM   10488 C  CG  . GLN B  1 585 ? 257.569 29.674  182.463 1.00 74.89  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B CG  1 
ATOM   10489 C  CD  . GLN B  1 585 ? 258.817 29.531  181.593 1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B CD  1 
ATOM   10490 O  OE1 . GLN B  1 585 ? 259.282 30.507  180.980 1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B OE1 1 
ATOM   10491 N  NE2 . GLN B  1 585 ? 259.360 28.298  181.527 1.00 72.93  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B NE2 1 
ATOM   10492 N  N   . ASP B  1 586 ? 254.953 28.608  184.022 1.00 71.15  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B N   1 
ATOM   10493 C  CA  . ASP B  1 586 ? 254.233 27.330  184.026 1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B CA  1 
ATOM   10494 C  C   . ASP B  1 586 ? 253.599 26.947  182.676 1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B C   1 
ATOM   10495 O  O   . ASP B  1 586 ? 252.490 27.344  182.348 1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B O   1 
ATOM   10496 C  CB  . ASP B  1 586 ? 253.164 27.356  185.106 1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B CB  1 
ATOM   10497 C  CG  . ASP B  1 586 ? 252.345 26.081  185.140 1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B CG  1 
ATOM   10498 O  OD1 . ASP B  1 586 ? 252.558 25.168  184.298 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B OD1 1 
ATOM   10499 O  OD2 . ASP B  1 586 ? 251.468 25.985  186.026 1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B OD2 1 
ATOM   10500 N  N   . VAL B  1 587 ? 254.310 26.133  181.914 1.00 65.68  ? ? ? ? ? ? 830  VAL B N   1 
ATOM   10501 C  CA  . VAL B  1 587 ? 253.898 25.741  180.560 1.00 64.93  ? ? ? ? ? ? 830  VAL B CA  1 
ATOM   10502 C  C   . VAL B  1 587 ? 252.819 24.651  180.454 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 830  VAL B C   1 
ATOM   10503 O  O   . VAL B  1 587 ? 252.570 24.094  179.364 1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 830  VAL B O   1 
ATOM   10504 C  CB  . VAL B  1 587 ? 255.112 25.235  179.800 1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 830  VAL B CB  1 
ATOM   10505 C  CG1 . VAL B  1 587 ? 256.080 26.374  179.604 1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 830  VAL B CG1 1 
ATOM   10506 C  CG2 . VAL B  1 587 ? 255.771 24.092  180.583 1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 830  VAL B CG2 1 
ATOM   10507 N  N   . ARG B  1 588 ? 252.191 24.330  181.582 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B N   1 
ATOM   10508 C  CA  . ARG B  1 588 ? 251.112 23.356  181.554 1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B CA  1 
ATOM   10509 C  C   . ARG B  1 588 ? 249.923 23.911  180.785 1.00 60.04  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B C   1 
ATOM   10510 O  O   . ARG B  1 588 ? 249.898 25.065  180.398 1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B O   1 
ATOM   10511 C  CB  . ARG B  1 588 ? 250.738 22.890  182.953 1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B CB  1 
ATOM   10512 C  CG  . ARG B  1 588 ? 251.648 21.790  183.386 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B CG  1 
ATOM   10513 C  CD  . ARG B  1 588 ? 251.290 21.293  184.762 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B CD  1 
ATOM   10514 N  NE  . ARG B  1 588 ? 251.226 22.365  185.766 1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B NE  1 
ATOM   10515 C  CZ  . ARG B  1 588 ? 251.151 22.133  187.078 1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B CZ  1 
ATOM   10516 N  NH1 . ARG B  1 588 ? 251.143 20.877  187.559 1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B NH1 1 
ATOM   10517 N  NH2 . ARG B  1 588 ? 251.104 23.152  187.903 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B NH2 1 
ATOM   10518 N  N   . VAL B  1 589 ? 248.960 23.058  180.520 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 832  VAL B N   1 
ATOM   10519 C  CA  . VAL B  1 589 ? 247.841 23.461  179.731 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 832  VAL B CA  1 
ATOM   10520 C  C   . VAL B  1 589 ? 246.623 22.650  180.156 1.00 57.28  ? ? ? ? ? ? 832  VAL B C   1 
ATOM   10521 O  O   . VAL B  1 589 ? 246.697 21.431  180.370 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 832  VAL B O   1 
ATOM   10522 C  CB  . VAL B  1 589 ? 248.139 23.312  178.238 1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 832  VAL B CB  1 
ATOM   10523 C  CG1 . VAL B  1 589 ? 247.064 22.512  177.544 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 832  VAL B CG1 1 
ATOM   10524 C  CG2 . VAL B  1 589 ? 248.274 24.649  177.617 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 832  VAL B CG2 1 
ATOM   10525 N  N   . ALA B  1 590 ? 245.509 23.359  180.299 1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 833  ALA B N   1 
ATOM   10526 C  CA  . ALA B  1 590 ? 244.261 22.804  180.766 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 833  ALA B CA  1 
ATOM   10527 C  C   . ALA B  1 590 ? 243.508 22.199  179.595 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 833  ALA B C   1 
ATOM   10528 O  O   . ALA B  1 590 ? 243.602 22.700  178.475 1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 833  ALA B O   1 
ATOM   10529 C  CB  . ALA B  1 590 ? 243.438 23.895  181.391 1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 833  ALA B CB  1 
ATOM   10530 N  N   . ALA B  1 591 ? 242.785 21.109  179.864 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 834  ALA B N   1 
ATOM   10531 C  CA  . ALA B  1 591 ? 241.839 20.490  178.926 1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 834  ALA B CA  1 
ATOM   10532 C  C   . ALA B  1 591 ? 240.767 21.482  178.509 1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 834  ALA B C   1 
ATOM   10533 O  O   . ALA B  1 591 ? 240.214 22.207  179.359 1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 834  ALA B O   1 
ATOM   10534 C  CB  . ALA B  1 591 ? 241.166 19.329  179.605 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 834  ALA B CB  1 
ATOM   10535 N  N   . SER B  1 592 ? 240.448 21.521  177.217 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 835  SER B N   1 
ATOM   10536 C  CA  . SER B  1 592 ? 239.380 22.433  176.802 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 835  SER B CA  1 
ATOM   10537 C  C   . SER B  1 592 ? 238.073 21.675  176.682 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 835  SER B C   1 
ATOM   10538 O  O   . SER B  1 592 ? 238.063 20.435  176.562 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 835  SER B O   1 
ATOM   10539 C  CB  . SER B  1 592 ? 239.695 23.213  175.507 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 835  SER B CB  1 
ATOM   10540 O  OG  . SER B  1 592 ? 238.874 22.779  174.429 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 835  SER B OG  1 
ATOM   10541 N  N   . THR B  1 593 ? 236.988 22.449  176.723 1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 836  THR B N   1 
ATOM   10542 C  CA  . THR B  1 593 ? 235.612 21.952  176.688 1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 836  THR B CA  1 
ATOM   10543 C  C   . THR B  1 593 ? 235.030 21.734  175.291 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 836  THR B C   1 
ATOM   10544 O  O   . THR B  1 593 ? 233.905 21.297  175.149 1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 836  THR B O   1 
ATOM   10545 C  CB  . THR B  1 593 ? 234.697 22.920  177.423 1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 836  THR B CB  1 
ATOM   10546 O  OG1 . THR B  1 593 ? 235.075 24.260  177.068 1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 836  THR B OG1 1 
ATOM   10547 C  CG2 . THR B  1 593 ? 234.832 22.745  178.951 1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 836  THR B CG2 1 
ATOM   10548 N  N   . ALA B  1 594 ? 235.791 22.060  174.264 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 837  ALA B N   1 
ATOM   10549 C  CA  . ALA B  1 594 ? 235.413 21.728  172.904 1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 837  ALA B CA  1 
ATOM   10550 C  C   . ALA B  1 594 ? 234.892 20.300  172.818 1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 837  ALA B C   1 
ATOM   10551 O  O   . ALA B  1 594 ? 235.525 19.386  173.326 1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 837  ALA B O   1 
ATOM   10552 C  CB  . ALA B  1 594 ? 236.623 21.880  171.989 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 837  ALA B CB  1 
ATOM   10553 N  N   . PRO B  1 595 ? 233.746 20.097  172.146 1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 838  PRO B N   1 
ATOM   10554 C  CA  . PRO B  1 595 ? 233.195 18.753  171.951 1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 838  PRO B CA  1 
ATOM   10555 C  C   . PRO B  1 595 ? 234.242 17.766  171.394 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 838  PRO B C   1 
ATOM   10556 O  O   . PRO B  1 595 ? 235.037 18.161  170.570 1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 838  PRO B O   1 
ATOM   10557 C  CB  . PRO B  1 595 ? 232.078 18.988  170.917 1.00 59.87  ? ? ? ? ? ? 838  PRO B CB  1 
ATOM   10558 C  CG  . PRO B  1 595 ? 231.676 20.353  171.090 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 838  PRO B CG  1 
ATOM   10559 C  CD  . PRO B  1 595 ? 232.897 21.121  171.518 1.00 62.40  ? ? ? ? ? ? 838  PRO B CD  1 
ATOM   10560 N  N   . SER B  1 596 ? 234.254 16.506  171.836 1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 839  SER B N   1 
ATOM   10561 C  CA  . SER B  1 596 ? 235.133 15.468  171.243 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 839  SER B CA  1 
ATOM   10562 C  C   . SER B  1 596 ? 234.486 14.888  170.003 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 839  SER B C   1 
ATOM   10563 O  O   . SER B  1 596 ? 233.327 14.582  170.017 1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 839  SER B O   1 
ATOM   10564 C  CB  . SER B  1 596 ? 235.350 14.319  172.223 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 839  SER B CB  1 
ATOM   10565 O  OG  . SER B  1 596 ? 235.992 14.736  173.415 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 839  SER B OG  1 
ATOM   10566 N  N   . THR B  1 597 ? 235.211 14.708  168.915 1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 840  THR B N   1 
ATOM   10567 C  CA  . THR B  1 597 ? 234.493 14.288  167.699 1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 840  THR B CA  1 
ATOM   10568 C  C   . THR B  1 597 ? 235.020 13.037  167.000 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 840  THR B C   1 
ATOM   10569 O  O   . THR B  1 597 ? 234.437 12.600  166.021 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 840  THR B O   1 
ATOM   10570 C  CB  . THR B  1 597 ? 234.302 15.445  166.656 1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 840  THR B CB  1 
ATOM   10571 O  OG1 . THR B  1 597 ? 235.559 15.789  166.030 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 840  THR B OG1 1 
ATOM   10572 C  CG2 . THR B  1 597 ? 233.687 16.670  167.331 1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 840  THR B CG2 1 
ATOM   10573 N  N   . ASP B  1 598 ? 236.109 12.462  167.494 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B N   1 
ATOM   10574 C  CA  . ASP B  1 598 ? 236.688 11.262  166.857 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B CA  1 
ATOM   10575 C  C   . ASP B  1 598 ? 236.251 9.971   167.489 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B C   1 
ATOM   10576 O  O   . ASP B  1 598 ? 236.925 8.968   167.342 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B O   1 
ATOM   10577 C  CB  . ASP B  1 598 ? 238.222 11.292  166.868 1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B CB  1 
ATOM   10578 C  CG  . ASP B  1 598 ? 238.804 11.429  168.270 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B CG  1 
ATOM   10579 O  OD1 . ASP B  1 598 ? 238.068 11.370  169.285 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B OD1 1 
ATOM   10580 O  OD2 . ASP B  1 598 ? 240.030 11.617  168.357 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B OD2 1 
ATOM   10581 N  N   . GLY B  1 599 ? 235.141 10.002  168.213 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 842  GLY B N   1 
ATOM   10582 C  CA  . GLY B  1 599 ? 234.690 8.845   168.967 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 842  GLY B CA  1 
ATOM   10583 C  C   . GLY B  1 599 ? 235.580 8.274   170.074 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 842  GLY B C   1 
ATOM   10584 O  O   . GLY B  1 599 ? 235.317 7.177   170.542 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 842  GLY B O   1 
ATOM   10585 N  N   . LYS B  1 600 ? 236.626 8.979   170.503 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B N   1 
ATOM   10586 C  CA  . LYS B  1 600 ? 237.383 8.556   171.692 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B CA  1 
ATOM   10587 C  C   . LYS B  1 600 ? 237.167 9.526   172.840 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B C   1 
ATOM   10588 O  O   . LYS B  1 600 ? 236.768 10.673  172.639 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B O   1 
ATOM   10589 C  CB  . LYS B  1 600 ? 238.875 8.448   171.420 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B CB  1 
ATOM   10590 C  CG  . LYS B  1 600 ? 239.242 7.867   170.085 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B CG  1 
ATOM   10591 C  CD  . LYS B  1 600 ? 238.580 6.572   169.866 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B CD  1 
ATOM   10592 C  CE  . LYS B  1 600 ? 239.024 6.026   168.565 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B CE  1 
ATOM   10593 N  NZ  . LYS B  1 600 ? 238.750 4.591   168.624 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B NZ  1 
ATOM   10594 N  N   . SER B  1 601 ? 237.432 9.065   174.055 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 844  SER B N   1 
ATOM   10595 C  CA  . SER B  1 601 ? 237.148 9.876   175.241 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 844  SER B CA  1 
ATOM   10596 C  C   . SER B  1 601 ? 238.397 10.553  175.746 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 844  SER B C   1 
ATOM   10597 O  O   . SER B  1 601 ? 238.397 11.754  175.993 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 844  SER B O   1 
ATOM   10598 C  CB  . SER B  1 601 ? 236.537 9.027   176.343 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 844  SER B CB  1 
ATOM   10599 O  OG  . SER B  1 601 ? 235.435 8.327   175.817 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 844  SER B OG  1 
ATOM   10600 N  N   . VAL B  1 602 ? 239.468 9.786   175.877 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 845  VAL B N   1 
ATOM   10601 C  CA  . VAL B  1 602 ? 240.727 10.362  176.297 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 845  VAL B CA  1 
ATOM   10602 C  C   . VAL B  1 602 ? 241.605 10.679  175.047 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 845  VAL B C   1 
ATOM   10603 O  O   . VAL B  1 602 ? 241.668 9.877   174.114 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 845  VAL B O   1 
ATOM   10604 C  CB  . VAL B  1 602 ? 241.404 9.437   177.369 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 845  VAL B CB  1 
ATOM   10605 C  CG1 . VAL B  1 602 ? 242.665 10.093  177.954 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 845  VAL B CG1 1 
ATOM   10606 C  CG2 . VAL B  1 602 ? 240.415 9.125   178.468 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 845  VAL B CG2 1 
ATOM   10607 N  N   . HIS B  1 603 ? 242.235 11.854  174.996 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B N   1 
ATOM   10608 C  CA  . HIS B  1 603 ? 243.152 12.140  173.878 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B CA  1 
ATOM   10609 C  C   . HIS B  1 603 ? 244.579 12.485  174.339 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B C   1 
ATOM   10610 O  O   . HIS B  1 603 ? 244.784 13.438  175.118 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B O   1 
ATOM   10611 C  CB  . HIS B  1 603 ? 242.616 13.281  173.023 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B CB  1 
ATOM   10612 C  CG  . HIS B  1 603 ? 241.193 13.102  172.597 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B CG  1 
ATOM   10613 N  ND1 . HIS B  1 603 ? 240.819 12.215  171.613 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B ND1 1 
ATOM   10614 C  CD2 . HIS B  1 603 ? 240.048 13.701  173.011 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B CD2 1 
ATOM   10615 C  CE1 . HIS B  1 603 ? 239.508 12.260  171.446 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B CE1 1 
ATOM   10616 N  NE2 . HIS B  1 603 ? 239.014 13.155  172.282 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B NE2 1 
ATOM   10617 N  N   . GLN B  1 604 ? 245.582 11.747  173.872 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B N   1 
ATOM   10618 C  CA  . GLN B  1 604 ? 246.914 12.119  174.303 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B CA  1 
ATOM   10619 C  C   . GLN B  1 604 ? 247.378 13.431  173.679 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B C   1 
ATOM   10620 O  O   . GLN B  1 604 ? 247.933 13.430  172.583 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B O   1 
ATOM   10621 C  CB  . GLN B  1 604 ? 247.921 11.017  174.021 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B CB  1 
ATOM   10622 C  CG  . GLN B  1 604 ? 249.259 11.237  174.770 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B CG  1 
ATOM   10623 C  CD  . GLN B  1 604 ? 249.196 10.824  176.254 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B CD  1 
ATOM   10624 O  OE1 . GLN B  1 604 ? 248.658 9.778   176.598 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B OE1 1 
ATOM   10625 N  NE2 . GLN B  1 604 ? 249.762 11.647  177.119 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B NE2 1 
ATOM   10626 N  N   . ASN B  1 605 ? 247.155 14.554  174.359 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B N   1 
ATOM   10627 C  CA  . ASN B  1 605 ? 247.484 15.857  173.772 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B CA  1 
ATOM   10628 C  C   . ASN B  1 605 ? 248.143 16.741  174.818 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B C   1 
ATOM   10629 O  O   . ASN B  1 605 ? 248.356 16.297  175.954 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B O   1 
ATOM   10630 C  CB  . ASN B  1 605 ? 246.227 16.517  173.206 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B CB  1 
ATOM   10631 C  CG  . ASN B  1 605 ? 245.188 16.776  174.275 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B CG  1 
ATOM   10632 O  OD1 . ASN B  1 605 ? 245.467 17.455  175.296 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B OD1 1 
ATOM   10633 N  ND2 . ASN B  1 605 ? 243.984 16.215  174.074 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B ND2 1 
ATOM   10634 N  N   . ALA B  1 606 ? 248.458 17.984  174.445 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 849  ALA B N   1 
ATOM   10635 C  CA  . ALA B  1 606 ? 249.276 18.822  175.302 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 849  ALA B CA  1 
ATOM   10636 C  C   . ALA B  1 606 ? 248.686 18.873  176.698 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 849  ALA B C   1 
ATOM   10637 O  O   . ALA B  1 606 ? 249.433 18.745  177.692 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 849  ALA B O   1 
ATOM   10638 C  CB  . ALA B  1 606 ? 249.432 20.192  174.724 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 849  ALA B CB  1 
ATOM   10639 N  N   . ALA B  1 607 ? 247.359 19.035  176.772 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 850  ALA B N   1 
ATOM   10640 C  CA  . ALA B  1 607 ? 246.660 18.958  178.058 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 850  ALA B CA  1 
ATOM   10641 C  C   . ALA B  1 607 ? 246.920 17.647  178.811 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 850  ALA B C   1 
ATOM   10642 O  O   . ALA B  1 607 ? 247.285 17.675  179.979 1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 850  ALA B O   1 
ATOM   10643 C  CB  . ALA B  1 607 ? 245.155 19.187  177.884 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 850  ALA B CB  1 
ATOM   10644 N  N   . LEU B  1 608 ? 246.746 16.500  178.158 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B N   1 
ATOM   10645 C  CA  . LEU B  1 608 ? 246.914 15.231  178.880 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B CA  1 
ATOM   10646 C  C   . LEU B  1 608 ? 248.355 14.997  179.324 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B C   1 
ATOM   10647 O  O   . LEU B  1 608 ? 248.583 14.438  180.394 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B O   1 
ATOM   10648 C  CB  . LEU B  1 608 ? 246.429 14.034  178.062 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B CB  1 
ATOM   10649 C  CG  . LEU B  1 608 ? 245.955 12.852  178.932 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B CG  1 
ATOM   10650 C  CD1 . LEU B  1 608 ? 244.552 13.161  179.398 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B CD1 1 
ATOM   10651 C  CD2 . LEU B  1 608 ? 245.962 11.539  178.186 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B CD2 1 
ATOM   10652 N  N   . ASP B  1 609 ? 249.296 15.431  178.482 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B N   1 
ATOM   10653 C  CA  . ASP B  1 609 ? 250.734 15.472  178.759 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B CA  1 
ATOM   10654 C  C   . ASP B  1 609 ? 251.110 16.318  179.968 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B C   1 
ATOM   10655 O  O   . ASP B  1 609 ? 252.189 16.131  180.537 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B O   1 
ATOM   10656 C  CB  . ASP B  1 609 ? 251.486 16.053  177.550 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B CB  1 
ATOM   10657 C  CG  . ASP B  1 609 ? 251.543 15.084  176.320 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B CG  1 
ATOM   10658 O  OD1 . ASP B  1 609 ? 251.217 13.867  176.470 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B OD1 1 
ATOM   10659 O  OD2 . ASP B  1 609 ? 251.925 15.551  175.199 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B OD2 1 
ATOM   10660 N  N   . SER B  1 610 ? 250.241 17.263  180.336 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 853  SER B N   1 
ATOM   10661 C  CA  . SER B  1 610 ? 250.474 18.115  181.494 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 853  SER B CA  1 
ATOM   10662 C  C   . SER B  1 610 ? 250.172 17.474  182.834 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 853  SER B C   1 
ATOM   10663 O  O   . SER B  1 610 ? 250.400 18.105  183.878 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 853  SER B O   1 
ATOM   10664 C  CB  . SER B  1 610 ? 249.642 19.373  181.405 1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 853  SER B CB  1 
ATOM   10665 O  OG  . SER B  1 610 ? 249.654 19.859  180.093 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 853  SER B OG  1 
ATOM   10666 N  N   . ARG B  1 611 ? 249.635 16.252  182.814 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B N   1 
ATOM   10667 C  CA  . ARG B  1 611 ? 249.253 15.545  184.037 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B CA  1 
ATOM   10668 C  C   . ARG B  1 611 ? 250.410 14.721  184.591 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B C   1 
ATOM   10669 O  O   . ARG B  1 611 ? 251.255 14.299  183.839 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B O   1 
ATOM   10670 C  CB  . ARG B  1 611 ? 248.111 14.587  183.747 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B CB  1 
ATOM   10671 C  CG  . ARG B  1 611 ? 246.860 15.232  183.289 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B CG  1 
ATOM   10672 C  CD  . ARG B  1 611 ? 245.644 14.405  183.688 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B CD  1 
ATOM   10673 N  NE  . ARG B  1 611 ? 244.540 15.318  183.987 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B NE  1 
ATOM   10674 C  CZ  . ARG B  1 611 ? 244.078 15.554  185.213 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B CZ  1 
ATOM   10675 N  NH1 . ARG B  1 611 ? 244.598 14.905  186.243 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B NH1 1 
ATOM   10676 N  NH2 . ARG B  1 611 ? 243.086 16.421  185.401 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B NH2 1 
ATOM   10677 N  N   . VAL B  1 612 ? 250.450 14.486  185.896 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 855  VAL B N   1 
ATOM   10678 C  CA  . VAL B  1 612 ? 251.438 13.583  186.476 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 855  VAL B CA  1 
ATOM   10679 C  C   . VAL B  1 612 ? 250.755 12.761  187.546 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 855  VAL B C   1 
ATOM   10680 O  O   . VAL B  1 612 ? 249.988 13.279  188.381 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 855  VAL B O   1 
ATOM   10681 C  CB  . VAL B  1 612 ? 252.620 14.305  187.140 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 855  VAL B CB  1 
ATOM   10682 C  CG1 . VAL B  1 612 ? 253.448 13.318  187.920 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 855  VAL B CG1 1 
ATOM   10683 C  CG2 . VAL B  1 612 ? 253.456 14.964  186.120 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 855  VAL B CG2 1 
ATOM   10684 N  N   . MET B  1 613 ? 251.046 11.473  187.527 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 856  MET B N   1 
ATOM   10685 C  CA  . MET B  1 613 ? 250.308 10.538  188.322 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 856  MET B CA  1 
ATOM   10686 C  C   . MET B  1 613 ? 251.229 10.003  189.367 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 856  MET B C   1 
ATOM   10687 O  O   . MET B  1 613 ? 252.372 9.647   189.091 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 856  MET B O   1 
ATOM   10688 C  CB  . MET B  1 613 ? 249.916 9.405   187.421 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 856  MET B CB  1 
ATOM   10689 C  CG  . MET B  1 613 ? 248.615 8.724   187.792 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 856  MET B CG  1 
ATOM   10690 S  SD  . MET B  1 613 ? 248.241 7.479   186.493 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 856  MET B SD  1 
ATOM   10691 C  CE  . MET B  1 613 ? 246.782 8.167   185.678 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 856  MET B CE  1 
ATOM   10692 N  N   . PHE B  1 614 ? 250.747 9.898   190.584 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B N   1 
ATOM   10693 C  CA  . PHE B  1 614 ? 251.635 9.441   191.639 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CA  1 
ATOM   10694 C  C   . PHE B  1 614 ? 251.153 8.106   192.237 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B C   1 
ATOM   10695 O  O   . PHE B  1 614 ? 250.048 8.017   192.725 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B O   1 
ATOM   10696 C  CB  . PHE B  1 614 ? 251.759 10.568  192.681 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CB  1 
ATOM   10697 C  CG  . PHE B  1 614 ? 252.729 10.276  193.751 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CG  1 
ATOM   10698 C  CD1 . PHE B  1 614 ? 254.073 10.410  193.540 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CD1 1 
ATOM   10699 C  CD2 . PHE B  1 614 ? 252.300 9.840   194.963 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CD2 1 
ATOM   10700 C  CE1 . PHE B  1 614 ? 254.969 10.120  194.529 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CE1 1 
ATOM   10701 C  CE2 . PHE B  1 614 ? 253.184 9.556   195.952 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CE2 1 
ATOM   10702 C  CZ  . PHE B  1 614 ? 254.525 9.689   195.732 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CZ  1 
ATOM   10703 N  N   . GLU B  1 615 ? 251.935 7.048   192.175 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B N   1 
ATOM   10704 C  CA  . GLU B  1 615 ? 251.467 5.840   192.829 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B CA  1 
ATOM   10705 C  C   . GLU B  1 615 ? 251.859 5.887   194.314 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B C   1 
ATOM   10706 O  O   . GLU B  1 615 ? 253.006 5.620   194.695 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B O   1 
ATOM   10707 C  CB  . GLU B  1 615 ? 251.971 4.586   192.140 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B CB  1 
ATOM   10708 C  CG  . GLU B  1 615 ? 251.543 3.315   192.853 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B CG  1 
ATOM   10709 C  CD  . GLU B  1 615 ? 252.051 2.023   192.165 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B CD  1 
ATOM   10710 O  OE1 . GLU B  1 615 ? 253.220 2.037   191.662 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B OE1 1 
ATOM   10711 O  OE2 . GLU B  1 615 ? 251.281 0.998   192.096 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B OE2 1 
ATOM   10712 N  N   . GLY B  1 616 ? 250.893 6.246   195.150 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 859  GLY B N   1 
ATOM   10713 C  CA  . GLY B  1 616 ? 251.210 6.773   196.458 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 859  GLY B CA  1 
ATOM   10714 C  C   . GLY B  1 616 ? 251.329 5.742   197.537 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 859  GLY B C   1 
ATOM   10715 O  O   . GLY B  1 616 ? 250.881 5.964   198.650 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 859  GLY B O   1 
ATOM   10716 N  N   . PHE B  1 617 ? 251.914 4.597   197.236 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B N   1 
ATOM   10717 C  CA  . PHE B  1 617 ? 252.113 3.674   198.318 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CA  1 
ATOM   10718 C  C   . PHE B  1 617 ? 253.138 2.635   197.951 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B C   1 
ATOM   10719 O  O   . PHE B  1 617 ? 253.570 2.573   196.842 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B O   1 
ATOM   10720 C  CB  . PHE B  1 617 ? 250.802 3.020   198.696 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CB  1 
ATOM   10721 C  CG  . PHE B  1 617 ? 250.337 2.017   197.706 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CG  1 
ATOM   10722 C  CD1 . PHE B  1 617 ? 250.593 0.661   197.884 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CD1 1 
ATOM   10723 C  CD2 . PHE B  1 617 ? 249.663 2.407   196.584 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CD2 1 
ATOM   10724 C  CE1 . PHE B  1 617 ? 250.154 -0.311  196.945 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CE1 1 
ATOM   10725 C  CE2 . PHE B  1 617 ? 249.227 1.454   195.637 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CE2 1 
ATOM   10726 C  CZ  . PHE B  1 617 ? 249.474 0.090   195.822 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CZ  1 
ATOM   10727 N  N   . SER B  1 618 ? 253.541 1.828   198.912 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 861  SER B N   1 
ATOM   10728 C  CA  . SER B  1 618 ? 254.477 0.771   198.679 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 861  SER B CA  1 
ATOM   10729 C  C   . SER B  1 618 ? 253.944 -0.414  199.443 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 861  SER B C   1 
ATOM   10730 O  O   . SER B  1 618 ? 253.448 -0.274  200.570 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 861  SER B O   1 
ATOM   10731 C  CB  . SER B  1 618 ? 255.837 1.155   199.223 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 861  SER B CB  1 
ATOM   10732 O  OG  . SER B  1 618 ? 256.615 -0.002  199.376 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 861  SER B OG  1 
ATOM   10733 N  N   . ASN B  1 619 ? 254.021 -1.579  198.809 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B N   1 
ATOM   10734 C  CA  . ASN B  1 619 ? 253.652 -2.816  199.470 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B CA  1 
ATOM   10735 C  C   . ASN B  1 619 ? 254.257 -2.967  200.871 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B C   1 
ATOM   10736 O  O   . ASN B  1 619 ? 253.607 -3.476  201.787 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B O   1 
ATOM   10737 C  CB  . ASN B  1 619 ? 254.079 -3.984  198.608 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B CB  1 
ATOM   10738 C  CG  . ASN B  1 619 ? 253.011 -4.399  197.671 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B CG  1 
ATOM   10739 O  OD1 . ASN B  1 619 ? 251.955 -3.760  197.620 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B OD1 1 
ATOM   10740 N  ND2 . ASN B  1 619 ? 253.246 -5.488  196.925 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B ND2 1 
ATOM   10741 N  N   . PHE B  1 620 ? 255.483 -2.465  201.026 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B N   1 
ATOM   10742 C  CA  . PHE B  1 620 ? 256.395 -2.870  202.071 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CA  1 
ATOM   10743 C  C   . PHE B  1 620 ? 256.592 -1.780  203.077 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B C   1 
ATOM   10744 O  O   . PHE B  1 620 ? 257.531 -1.806  203.872 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B O   1 
ATOM   10745 C  CB  . PHE B  1 620 ? 257.734 -3.221  201.444 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CB  1 
ATOM   10746 C  CG  . PHE B  1 620 ? 257.676 -4.426  200.566 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CG  1 
ATOM   10747 C  CD1 . PHE B  1 620 ? 257.754 -4.306  199.201 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CD1 1 
ATOM   10748 C  CD2 . PHE B  1 620 ? 257.509 -5.689  201.120 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CD2 1 
ATOM   10749 C  CE1 . PHE B  1 620 ? 257.683 -5.405  198.409 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CE1 1 
ATOM   10750 C  CE2 . PHE B  1 620 ? 257.440 -6.809  200.318 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CE2 1 
ATOM   10751 C  CZ  . PHE B  1 620 ? 257.524 -6.664  198.958 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CZ  1 
ATOM   10752 N  N   . GLN B  1 621 ? 255.714 -0.799  203.041 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B N   1 
ATOM   10753 C  CA  . GLN B  1 621 ? 255.752 0.212   204.075 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B CA  1 
ATOM   10754 C  C   . GLN B  1 621 ? 255.602 -0.485  205.398 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B C   1 
ATOM   10755 O  O   . GLN B  1 621 ? 255.094 -1.604  205.448 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B O   1 
ATOM   10756 C  CB  . GLN B  1 621 ? 254.599 1.182   203.922 1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B CB  1 
ATOM   10757 C  CG  . GLN B  1 621 ? 254.511 1.790   202.540 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B CG  1 
ATOM   10758 C  CD  . GLN B  1 621 ? 253.296 2.650   202.455 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B CD  1 
ATOM   10759 O  OE1 . GLN B  1 621 ? 252.829 3.154   203.474 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B OE1 1 
ATOM   10760 N  NE2 . GLN B  1 621 ? 252.743 2.800   201.254 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B NE2 1 
ATOM   10761 N  N   . ALA B  1 622 ? 256.032 0.194   206.457 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 865  ALA B N   1 
ATOM   10762 C  CA  . ALA B  1 622 ? 255.946 -0.320  207.811 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 865  ALA B CA  1 
ATOM   10763 C  C   . ALA B  1 622 ? 254.534 -0.076  208.358 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 865  ALA B C   1 
ATOM   10764 O  O   . ALA B  1 622 ? 253.841 0.828   207.896 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 865  ALA B O   1 
ATOM   10765 C  CB  . ALA B  1 622 ? 256.984 0.366   208.650 1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 865  ALA B CB  1 
ATOM   10766 N  N   . PHE B  1 623 ? 254.068 -0.886  209.305 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B N   1 
ATOM   10767 C  CA  . PHE B  1 623 ? 252.740 -0.627  209.872 1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CA  1 
ATOM   10768 C  C   . PHE B  1 623 ? 252.832 0.613   210.737 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B C   1 
ATOM   10769 O  O   . PHE B  1 623 ? 253.887 0.886   211.316 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B O   1 
ATOM   10770 C  CB  . PHE B  1 623 ? 252.241 -1.812  210.678 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CB  1 
ATOM   10771 C  CG  . PHE B  1 623 ? 251.839 -2.965  209.838 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CG  1 
ATOM   10772 C  CD1 . PHE B  1 623 ? 250.553 -3.052  209.326 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CD1 1 
ATOM   10773 C  CD2 . PHE B  1 623 ? 252.741 -3.967  209.544 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CD2 1 
ATOM   10774 C  CE1 . PHE B  1 623 ? 250.166 -4.132  208.518 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CE1 1 
ATOM   10775 C  CE2 . PHE B  1 623 ? 252.370 -5.046  208.745 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CE2 1 
ATOM   10776 C  CZ  . PHE B  1 623 ? 251.080 -5.128  208.230 1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CZ  1 
ATOM   10777 N  N   . ALA B  1 624 ? 251.763 1.393   210.830 1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 867  ALA B N   1 
ATOM   10778 C  CA  . ALA B  1 624 ? 251.842 2.596   211.659 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 867  ALA B CA  1 
ATOM   10779 C  C   . ALA B  1 624 ? 251.999 2.135   213.104 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 867  ALA B C   1 
ATOM   10780 O  O   . ALA B  1 624 ? 251.457 1.083   213.469 1.00 60.23  ? ? ? ? ? ? 867  ALA B O   1 
ATOM   10781 C  CB  . ALA B  1 624 ? 250.599 3.457   211.488 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 867  ALA B CB  1 
ATOM   10782 N  N   . THR B  1 625 ? 252.769 2.866   213.913 1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 868  THR B N   1 
ATOM   10783 C  CA  . THR B  1 625 ? 252.789 2.552   215.350 1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 868  THR B CA  1 
ATOM   10784 C  C   . THR B  1 625 ? 251.994 3.590   216.078 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 868  THR B C   1 
ATOM   10785 O  O   . THR B  1 625 ? 251.844 3.512   217.279 1.00 69.17  ? ? ? ? ? ? 868  THR B O   1 
ATOM   10786 C  CB  . THR B  1 625 ? 254.204 2.506   216.014 1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 868  THR B CB  1 
ATOM   10787 O  OG1 . THR B  1 625 ? 254.971 3.653   215.627 1.00 67.76  ? ? ? ? ? ? 868  THR B OG1 1 
ATOM   10788 C  CG2 . THR B  1 625 ? 254.948 1.208   215.672 1.00 66.52  ? ? ? ? ? ? 868  THR B CG2 1 
ATOM   10789 N  N   . LYS B  1 626 ? 251.493 4.578   215.357 1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 869  LYS B N   1 
ATOM   10790 C  CA  . LYS B  1 626 ? 250.668 5.599   216.005 1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 869  LYS B CA  1 
ATOM   10791 C  C   . LYS B  1 626 ? 249.923 6.538   215.030 1.00 65.84  ? ? ? ? ? ? 869  LYS B C   1 
ATOM   10792 O  O   . LYS B  1 626 ? 250.440 6.928   213.965 1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 869  LYS B O   1 
ATOM   10793 C  CB  . LYS B  1 626 ? 251.508 6.394   217.003 1.00 70.44  ? ? ? ? ? ? 869  LYS B CB  1 
ATOM   10794 C  CG  . LYS B  1 626 ? 252.655 7.082   216.356 1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 869  LYS B CG  1 
ATOM   10795 C  CD  . LYS B  1 626 ? 253.466 7.813   217.375 1.00 73.51  ? ? ? ? ? ? 869  LYS B CD  1 
ATOM   10796 C  CE  . LYS B  1 626 ? 254.181 8.967   216.719 1.00 73.66  ? ? ? ? ? ? 869  LYS B CE  1 
ATOM   10797 N  NZ  . LYS B  1 626 ? 255.382 9.337   217.500 1.00 76.44  ? ? ? ? ? ? 869  LYS B NZ  1 
ATOM   10798 N  N   . LYS B  1 627 ? 248.700 6.889   215.415 1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 870  LYS B N   1 
ATOM   10799 C  CA  . LYS B  1 627 ? 247.849 7.736   214.592 1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 870  LYS B CA  1 
ATOM   10800 C  C   . LYS B  1 627 ? 248.646 8.596   213.603 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 870  LYS B C   1 
ATOM   10801 O  O   . LYS B  1 627 ? 248.428 8.501   212.387 1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 870  LYS B O   1 
ATOM   10802 C  CB  . LYS B  1 627 ? 246.928 8.613   215.456 1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 870  LYS B CB  1 
ATOM   10803 C  CG  . LYS B  1 627 ? 246.006 9.492   214.605 1.00 66.22  ? ? ? ? ? ? 870  LYS B CG  1 
ATOM   10804 C  CD  . LYS B  1 627 ? 244.653 9.873   215.303 1.00 67.56  ? ? ? ? ? ? 870  LYS B CD  1 
ATOM   10805 C  CE  . LYS B  1 627 ? 243.475 10.248  214.278 1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 870  LYS B CE  1 
ATOM   10806 N  NZ  . LYS B  1 627 ? 243.131 9.236   213.165 1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 870  LYS B NZ  1 
ATOM   10807 N  N   . GLU B  1 628 ? 249.562 9.420   214.121 1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 871  GLU B N   1 
ATOM   10808 C  CA  . GLU B  1 628 ? 250.338 10.375  213.299 1.00 66.34  ? ? ? ? ? ? 871  GLU B CA  1 
ATOM   10809 C  C   . GLU B  1 628 ? 251.097 9.783   212.065 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 871  GLU B C   1 
ATOM   10810 O  O   . GLU B  1 628 ? 251.442 10.520  211.100 1.00 63.15  ? ? ? ? ? ? 871  GLU B O   1 
ATOM   10811 C  CB  . GLU B  1 628 ? 251.330 11.140  214.176 1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 871  GLU B CB  1 
ATOM   10812 C  CG  . GLU B  1 628 ? 250.715 11.855  215.391 1.00 72.09  ? ? ? ? ? ? 871  GLU B CG  1 
ATOM   10813 C  CD  . GLU B  1 628 ? 250.282 10.896  216.546 1.00 73.11  ? ? ? ? ? ? 871  GLU B CD  1 
ATOM   10814 O  OE1 . GLU B  1 628 ? 250.783 9.735   216.607 1.00 72.27  ? ? ? ? ? ? 871  GLU B OE1 1 
ATOM   10815 O  OE2 . GLU B  1 628 ? 249.442 11.314  217.400 1.00 74.93  ? ? ? ? ? ? 871  GLU B OE2 1 
ATOM   10816 N  N   . GLU B  1 629 ? 251.360 8.473   212.094 1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 872  GLU B N   1 
ATOM   10817 C  CA  . GLU B  1 629 ? 252.069 7.849   210.982 1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 872  GLU B CA  1 
ATOM   10818 C  C   . GLU B  1 629 ? 251.130 7.164   210.002 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 872  GLU B C   1 
ATOM   10819 O  O   . GLU B  1 629 ? 251.569 6.583   209.031 1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 872  GLU B O   1 
ATOM   10820 C  CB  . GLU B  1 629 ? 253.102 6.868   211.505 1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 872  GLU B CB  1 
ATOM   10821 C  CG  . GLU B  1 629 ? 253.939 7.458   212.615 1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 872  GLU B CG  1 
ATOM   10822 C  CD  . GLU B  1 629 ? 254.650 6.374   213.409 1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 872  GLU B CD  1 
ATOM   10823 O  OE1 . GLU B  1 629 ? 254.066 5.259   213.578 1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 872  GLU B OE1 1 
ATOM   10824 O  OE2 . GLU B  1 629 ? 255.792 6.642   213.861 1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 872  GLU B OE2 1 
ATOM   10825 N  N   . TYR B  1 630 ? 249.838 7.216   210.267 1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 873  TYR B N   1 
ATOM   10826 C  CA  . TYR B  1 630 ? 248.891 6.673   209.318 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CA  1 
ATOM   10827 C  C   . TYR B  1 630 ? 249.080 7.364   207.979 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 873  TYR B C   1 
ATOM   10828 O  O   . TYR B  1 630 ? 249.077 8.600   207.898 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 873  TYR B O   1 
ATOM   10829 C  CB  . TYR B  1 630 ? 247.465 6.916   209.793 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CB  1 
ATOM   10830 C  CG  . TYR B  1 630 ? 246.887 5.823   210.635 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CG  1 
ATOM   10831 C  CD1 . TYR B  1 630 ? 247.151 4.483   210.341 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CD1 1 
ATOM   10832 C  CD2 . TYR B  1 630 ? 246.051 6.120   211.706 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CD2 1 
ATOM   10833 C  CE1 . TYR B  1 630 ? 246.607 3.460   211.086 1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CE1 1 
ATOM   10834 C  CE2 . TYR B  1 630 ? 245.504 5.108   212.471 1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CE2 1 
ATOM   10835 C  CZ  . TYR B  1 630 ? 245.788 3.775   212.143 1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CZ  1 
ATOM   10836 O  OH  . TYR B  1 630 ? 245.237 2.752   212.874 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 873  TYR B OH  1 
ATOM   10837 N  N   . THR B  1 631 ? 249.223 6.558   206.928 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 874  THR B N   1 
ATOM   10838 C  CA  . THR B  1 631 ? 249.418 7.074   205.571 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 874  THR B CA  1 
ATOM   10839 C  C   . THR B  1 631 ? 248.442 8.203   205.242 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 874  THR B C   1 
ATOM   10840 O  O   . THR B  1 631 ? 248.824 9.371   205.095 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 874  THR B O   1 
ATOM   10841 C  CB  . THR B  1 631 ? 249.247 5.972   204.516 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 874  THR B CB  1 
ATOM   10842 O  OG1 . THR B  1 631 ? 250.407 5.146   204.506 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 874  THR B OG1 1 
ATOM   10843 C  CG2 . THR B  1 631 ? 249.077 6.592   203.142 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 874  THR B CG2 1 
ATOM   10844 N  N   . ASN B  1 632 ? 247.178 7.849   205.103 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 875  ASN B N   1 
ATOM   10845 C  CA  . ASN B  1 632 ? 246.201 8.860   204.769 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 875  ASN B CA  1 
ATOM   10846 C  C   . ASN B  1 632 ? 246.267 10.075  205.713 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 875  ASN B C   1 
ATOM   10847 O  O   . ASN B  1 632 ? 245.883 11.202  205.317 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 875  ASN B O   1 
ATOM   10848 C  CB  . ASN B  1 632 ? 244.806 8.250   204.729 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 875  ASN B CB  1 
ATOM   10849 C  CG  . ASN B  1 632 ? 244.711 7.122   203.727 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 875  ASN B CG  1 
ATOM   10850 O  OD1 . ASN B  1 632 ? 245.574 6.975   202.834 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 875  ASN B OD1 1 
ATOM   10851 N  ND2 . ASN B  1 632 ? 243.660 6.306   203.861 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 875  ASN B ND2 1 
ATOM   10852 N  N   . VAL B  1 633 ? 246.752 9.870   206.942 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 876  VAL B N   1 
ATOM   10853 C  CA  . VAL B  1 633 ? 246.824 10.997  207.846 1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 876  VAL B CA  1 
ATOM   10854 C  C   . VAL B  1 633 ? 247.935 11.873  207.337 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 876  VAL B C   1 
ATOM   10855 O  O   . VAL B  1 633 ? 247.796 13.090  207.252 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 876  VAL B O   1 
ATOM   10856 C  CB  . VAL B  1 633 ? 247.135 10.611  209.303 1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 876  VAL B CB  1 
ATOM   10857 C  CG1 . VAL B  1 633 ? 247.557 11.855  210.083 1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 876  VAL B CG1 1 
ATOM   10858 C  CG2 . VAL B  1 633 ? 245.935 9.936   209.979 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 876  VAL B CG2 1 
ATOM   10859 N  N   . VAL B  1 634 ? 249.041 11.237  206.986 1.00 56.50  ? ? ? ? ? ? 877  VAL B N   1 
ATOM   10860 C  CA  . VAL B  1 634 ? 250.220 11.966  206.523 1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 877  VAL B CA  1 
ATOM   10861 C  C   . VAL B  1 634 ? 249.949 12.603  205.146 1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 877  VAL B C   1 
ATOM   10862 O  O   . VAL B  1 634 ? 250.297 13.768  204.875 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 877  VAL B O   1 
ATOM   10863 C  CB  . VAL B  1 634 ? 251.491 11.045  206.530 1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 877  VAL B CB  1 
ATOM   10864 C  CG1 . VAL B  1 634 ? 252.651 11.692  205.791 1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 877  VAL B CG1 1 
ATOM   10865 C  CG2 . VAL B  1 634 ? 251.873 10.720  207.977 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 877  VAL B CG2 1 
ATOM   10866 N  N   . ILE B  1 635 ? 249.299 11.836  204.282 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 878  ILE B N   1 
ATOM   10867 C  CA  . ILE B  1 635 ? 248.967 12.359  202.974 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 878  ILE B CA  1 
ATOM   10868 C  C   . ILE B  1 635 ? 248.336 13.731  203.119 1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 878  ILE B C   1 
ATOM   10869 O  O   . ILE B  1 635 ? 248.723 14.661  202.423 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 878  ILE B O   1 
ATOM   10870 C  CB  . ILE B  1 635 ? 248.036 11.417  202.176 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 878  ILE B CB  1 
ATOM   10871 C  CG1 . ILE B  1 635 ? 248.816 10.196  201.663 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 878  ILE B CG1 1 
ATOM   10872 C  CG2 . ILE B  1 635 ? 247.400 12.184  201.007 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 878  ILE B CG2 1 
ATOM   10873 C  CD1 . ILE B  1 635 ? 247.960 9.117   201.114 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 878  ILE B CD1 1 
ATOM   10874 N  N   . ALA B  1 636 ? 247.385 13.856  204.043 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 879  ALA B N   1 
ATOM   10875 C  CA  . ALA B  1 636 ? 246.578 15.081  204.145 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 879  ALA B CA  1 
ATOM   10876 C  C   . ALA B  1 636 ? 247.420 16.256  204.598 1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 879  ALA B C   1 
ATOM   10877 O  O   . ALA B  1 636 ? 247.263 17.379  204.126 1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 879  ALA B O   1 
ATOM   10878 C  CB  . ALA B  1 636 ? 245.391 14.876  205.072 1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 879  ALA B CB  1 
ATOM   10879 N  N   . LYS B  1 637 ? 248.337 15.969  205.500 1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 880  LYS B N   1 
ATOM   10880 C  CA  . LYS B  1 637 ? 249.213 16.971  206.048 1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 880  LYS B CA  1 
ATOM   10881 C  C   . LYS B  1 637 ? 250.279 17.412  205.044 1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 880  LYS B C   1 
ATOM   10882 O  O   . LYS B  1 637 ? 250.824 18.487  205.159 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 880  LYS B O   1 
ATOM   10883 C  CB  . LYS B  1 637 ? 249.852 16.398  207.305 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 880  LYS B CB  1 
ATOM   10884 C  CG  . LYS B  1 637 ? 250.509 17.395  208.177 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 880  LYS B CG  1 
ATOM   10885 C  CD  . LYS B  1 637 ? 251.114 16.678  209.368 1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 880  LYS B CD  1 
ATOM   10886 C  CE  . LYS B  1 637 ? 252.438 17.334  209.807 1.00 70.22  ? ? ? ? ? ? 880  LYS B CE  1 
ATOM   10887 N  NZ  . LYS B  1 637 ? 253.593 16.610  209.197 1.00 68.80  ? ? ? ? ? ? 880  LYS B NZ  1 
ATOM   10888 N  N   . ASN B  1 638 ? 250.577 16.594  204.046 1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 881  ASN B N   1 
ATOM   10889 C  CA  . ASN B  1 638 ? 251.625 16.969  203.070 1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 881  ASN B CA  1 
ATOM   10890 C  C   . ASN B  1 638 ? 251.115 17.366  201.679 1.00 58.58  ? ? ? ? ? ? 881  ASN B C   1 
ATOM   10891 O  O   . ASN B  1 638 ? 251.901 17.579  200.739 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 881  ASN B O   1 
ATOM   10892 C  CB  . ASN B  1 638 ? 252.631 15.839  202.922 1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 881  ASN B CB  1 
ATOM   10893 C  CG  . ASN B  1 638 ? 253.417 15.588  204.206 1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 881  ASN B CG  1 
ATOM   10894 O  OD1 . ASN B  1 638 ? 253.929 16.538  204.833 1.00 62.54  ? ? ? ? ? ? 881  ASN B OD1 1 
ATOM   10895 N  ND2 . ASN B  1 638 ? 253.513 14.296  204.610 1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 881  ASN B ND2 1 
ATOM   10896 N  N   . VAL B  1 639 ? 249.793 17.461  201.567 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 882  VAL B N   1 
ATOM   10897 C  CA  . VAL B  1 639 ? 249.129 17.743  200.313 1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 882  VAL B CA  1 
ATOM   10898 C  C   . VAL B  1 639 ? 249.891 18.820  199.481 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 882  VAL B C   1 
ATOM   10899 O  O   . VAL B  1 639 ? 249.831 18.814  198.241 1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 882  VAL B O   1 
ATOM   10900 C  CB  . VAL B  1 639 ? 247.638 18.099  200.588 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 882  VAL B CB  1 
ATOM   10901 C  CG1 . VAL B  1 639 ? 247.401 19.591  200.496 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 882  VAL B CG1 1 
ATOM   10902 C  CG2 . VAL B  1 639 ? 246.729 17.361  199.654 1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 882  VAL B CG2 1 
ATOM   10903 N  N   . ASP B  1 640 ? 250.631 19.717  200.141 1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 883  ASP B N   1 
ATOM   10904 C  CA  . ASP B  1 640 ? 251.361 20.760  199.387 1.00 61.76  ? ? ? ? ? ? 883  ASP B CA  1 
ATOM   10905 C  C   . ASP B  1 640 ? 252.541 20.269  198.541 1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 883  ASP B C   1 
ATOM   10906 O  O   . ASP B  1 640 ? 252.814 20.791  197.437 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 883  ASP B O   1 
ATOM   10907 C  CB  . ASP B  1 640 ? 251.813 21.875  200.308 1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 883  ASP B CB  1 
ATOM   10908 C  CG  . ASP B  1 640 ? 250.669 22.754  200.695 1.00 66.33  ? ? ? ? ? ? 883  ASP B CG  1 
ATOM   10909 O  OD1 . ASP B  1 640 ? 249.562 22.489  200.167 1.00 64.90  ? ? ? ? ? ? 883  ASP B OD1 1 
ATOM   10910 O  OD2 . ASP B  1 640 ? 250.857 23.691  201.514 1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 883  ASP B OD2 1 
ATOM   10911 N  N   . LYS B  1 641 ? 253.242 19.276  199.075 1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 884  LYS B N   1 
ATOM   10912 C  CA  . LYS B  1 641 ? 254.332 18.641  198.371 1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 884  LYS B CA  1 
ATOM   10913 C  C   . LYS B  1 641 ? 253.873 18.157  196.991 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 884  LYS B C   1 
ATOM   10914 O  O   . LYS B  1 641 ? 254.489 18.503  195.968 1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 884  LYS B O   1 
ATOM   10915 C  CB  . LYS B  1 641 ? 254.853 17.476  199.200 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 884  LYS B CB  1 
ATOM   10916 C  CG  . LYS B  1 641 ? 256.036 17.834  200.002 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 884  LYS B CG  1 
ATOM   10917 C  CD  . LYS B  1 641 ? 257.113 18.235  199.038 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 884  LYS B CD  1 
ATOM   10918 C  CE  . LYS B  1 641 ? 258.249 18.884  199.773 1.00 62.83  ? ? ? ? ? ? 884  LYS B CE  1 
ATOM   10919 N  NZ  . LYS B  1 641 ? 259.286 19.221  198.789 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 884  LYS B NZ  1 
ATOM   10920 N  N   . PHE B  1 642 ? 252.781 17.384  196.969 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 885  PHE B N   1 
ATOM   10921 C  CA  . PHE B  1 642 ? 252.271 16.797  195.725 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CA  1 
ATOM   10922 C  C   . PHE B  1 642 ? 251.980 17.869  194.681 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 885  PHE B C   1 
ATOM   10923 O  O   . PHE B  1 642 ? 252.443 17.776  193.546 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 885  PHE B O   1 
ATOM   10924 C  CB  . PHE B  1 642 ? 251.048 15.924  196.001 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CB  1 
ATOM   10925 C  CG  . PHE B  1 642 ? 251.245 14.959  197.159 1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CG  1 
ATOM   10926 C  CD1 . PHE B  1 642 ? 252.394 14.190  197.253 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CD1 1 
ATOM   10927 C  CD2 . PHE B  1 642 ? 250.286 14.819  198.157 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CD2 1 
ATOM   10928 C  CE1 . PHE B  1 642 ? 252.588 13.312  198.324 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CE1 1 
ATOM   10929 C  CE2 . PHE B  1 642 ? 250.476 13.927  199.219 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CE2 1 
ATOM   10930 C  CZ  . PHE B  1 642 ? 251.618 13.180  199.293 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CZ  1 
ATOM   10931 N  N   . ALA B  1 643 ? 251.250 18.907  195.070 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 886  ALA B N   1 
ATOM   10932 C  CA  . ALA B  1 643 ? 250.899 19.957  194.116 1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 886  ALA B CA  1 
ATOM   10933 C  C   . ALA B  1 643 ? 252.156 20.602  193.585 1.00 57.28  ? ? ? ? ? ? 886  ALA B C   1 
ATOM   10934 O  O   . ALA B  1 643 ? 252.224 20.959  192.398 1.00 57.25  ? ? ? ? ? ? 886  ALA B O   1 
ATOM   10935 C  CB  . ALA B  1 643 ? 249.994 20.993  194.752 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 886  ALA B CB  1 
ATOM   10936 N  N   . GLU B  1 644 ? 253.149 20.735  194.465 1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 887  GLU B N   1 
ATOM   10937 C  CA  . GLU B  1 644 ? 254.440 21.303  194.072 1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 887  GLU B CA  1 
ATOM   10938 C  C   . GLU B  1 644 ? 255.151 20.465  192.993 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 887  GLU B C   1 
ATOM   10939 O  O   . GLU B  1 644 ? 255.861 20.982  192.135 1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 887  GLU B O   1 
ATOM   10940 C  CB  . GLU B  1 644 ? 255.341 21.479  195.290 1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 887  GLU B CB  1 
ATOM   10941 C  CG  . GLU B  1 644 ? 256.600 22.323  195.023 1.00 63.47  ? ? ? ? ? ? 887  GLU B CG  1 
ATOM   10942 C  CD  . GLU B  1 644 ? 257.734 21.987  196.010 1.00 64.32  ? ? ? ? ? ? 887  GLU B CD  1 
ATOM   10943 O  OE1 . GLU B  1 644 ? 257.417 21.376  197.071 1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 887  GLU B OE1 1 
ATOM   10944 O  OE2 . GLU B  1 644 ? 258.932 22.308  195.731 1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 887  GLU B OE2 1 
ATOM   10945 N  N   . TRP B  1 645 ? 254.943 19.163  193.047 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 888  TRP B N   1 
ATOM   10946 C  CA  . TRP B  1 645 ? 255.491 18.265  192.056 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CA  1 
ATOM   10947 C  C   . TRP B  1 645 ? 254.660 18.255  190.763 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 888  TRP B C   1 
ATOM   10948 O  O   . TRP B  1 645 ? 255.073 17.709  189.730 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 888  TRP B O   1 
ATOM   10949 C  CB  . TRP B  1 645 ? 255.542 16.852  192.639 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CB  1 
ATOM   10950 C  CG  . TRP B  1 645 ? 256.471 16.704  193.819 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CG  1 
ATOM   10951 C  CD1 . TRP B  1 645 ? 257.489 17.534  194.152 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CD1 1 
ATOM   10952 C  CD2 . TRP B  1 645 ? 256.488 15.639  194.794 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CD2 1 
ATOM   10953 N  NE1 . TRP B  1 645 ? 258.135 17.074  195.280 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 888  TRP B NE1 1 
ATOM   10954 C  CE2 . TRP B  1 645 ? 257.545 15.912  195.694 1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CE2 1 
ATOM   10955 C  CE3 . TRP B  1 645 ? 255.717 14.487  194.992 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CE3 1 
ATOM   10956 C  CZ2 . TRP B  1 645 ? 257.858 15.072  196.781 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CZ2 1 
ATOM   10957 C  CZ3 . TRP B  1 645 ? 256.029 13.649  196.075 1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CZ3 1 
ATOM   10958 C  CH2 . TRP B  1 645 ? 257.094 13.950  196.953 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CH2 1 
ATOM   10959 N  N   . GLY B  1 646 ? 253.477 18.852  190.829 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 889  GLY B N   1 
ATOM   10960 C  CA  . GLY B  1 646 ? 252.537 18.759  189.728 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 889  GLY B CA  1 
ATOM   10961 C  C   . GLY B  1 646 ? 251.748 17.452  189.669 1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 889  GLY B C   1 
ATOM   10962 O  O   . GLY B  1 646 ? 251.109 17.167  188.679 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 889  GLY B O   1 
ATOM   10963 N  N   . VAL B  1 647 ? 251.759 16.643  190.711 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 890  VAL B N   1 
ATOM   10964 C  CA  . VAL B  1 647 ? 250.861 15.497  190.736 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 890  VAL B CA  1 
ATOM   10965 C  C   . VAL B  1 647 ? 249.449 15.939  190.434 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 890  VAL B C   1 
ATOM   10966 O  O   . VAL B  1 647 ? 248.860 16.708  191.186 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 890  VAL B O   1 
ATOM   10967 C  CB  . VAL B  1 647 ? 250.806 14.870  192.130 1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 890  VAL B CB  1 
ATOM   10968 C  CG1 . VAL B  1 647 ? 249.922 13.612  192.136 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 890  VAL B CG1 1 
ATOM   10969 C  CG2 . VAL B  1 647 ? 252.206 14.562  192.604 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 890  VAL B CG2 1 
ATOM   10970 N  N   . THR B  1 648 ? 248.876 15.439  189.350 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 891  THR B N   1 
ATOM   10971 C  CA  . THR B  1 648 ? 247.483 15.785  189.055 1.00 46.45  ? ? ? ? ? ? 891  THR B CA  1 
ATOM   10972 C  C   . THR B  1 648 ? 246.532 14.617  189.337 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 891  THR B C   1 
ATOM   10973 O  O   . THR B  1 648 ? 245.316 14.824  189.530 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 891  THR B O   1 
ATOM   10974 C  CB  . THR B  1 648 ? 247.275 16.245  187.599 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 891  THR B CB  1 
ATOM   10975 O  OG1 . THR B  1 648 ? 247.895 15.303  186.726 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 891  THR B OG1 1 
ATOM   10976 C  CG2 . THR B  1 648 ? 247.889 17.612  187.370 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 891  THR B CG2 1 
ATOM   10977 N  N   . ASP B  1 649 ? 247.059 13.393  189.359 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B N   1 
ATOM   10978 C  CA  . ASP B  1 649 ? 246.236 12.258  189.740 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B CA  1 
ATOM   10979 C  C   . ASP B  1 649 ? 246.981 11.432  190.738 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B C   1 
ATOM   10980 O  O   . ASP B  1 649 ? 248.021 10.833  190.417 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B O   1 
ATOM   10981 C  CB  . ASP B  1 649 ? 245.889 11.411  188.529 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B CB  1 
ATOM   10982 C  CG  . ASP B  1 649 ? 245.238 12.215  187.433 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B CG  1 
ATOM   10983 O  OD1 . ASP B  1 649 ? 243.986 12.270  187.346 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B OD1 1 
ATOM   10984 O  OD2 . ASP B  1 649 ? 245.991 12.810  186.648 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B OD2 1 
ATOM   10985 N  N   . PHE B  1 650 ? 246.439 11.413  191.946 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 893  PHE B N   1 
ATOM   10986 C  CA  . PHE B  1 650 ? 246.982 10.633  193.040 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CA  1 
ATOM   10987 C  C   . PHE B  1 650 ? 246.368 9.254   193.052 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 893  PHE B C   1 
ATOM   10988 O  O   . PHE B  1 650 ? 245.198 9.101   193.365 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 893  PHE B O   1 
ATOM   10989 C  CB  . PHE B  1 650 ? 246.670 11.308  194.371 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CB  1 
ATOM   10990 C  CG  . PHE B  1 650 ? 247.513 10.821  195.497 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CG  1 
ATOM   10991 C  CD1 . PHE B  1 650 ? 248.528 11.603  196.002 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CD1 1 
ATOM   10992 C  CD2 . PHE B  1 650 ? 247.302 9.566   196.044 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CD2 1 
ATOM   10993 C  CE1 . PHE B  1 650 ? 249.317 11.154  197.041 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CE1 1 
ATOM   10994 C  CE2 . PHE B  1 650 ? 248.081 9.111   197.086 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CE2 1 
ATOM   10995 C  CZ  . PHE B  1 650 ? 249.096 9.910   197.585 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CZ  1 
ATOM   10996 N  N   . GLU B  1 651 ? 247.145 8.239   192.721 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B N   1 
ATOM   10997 C  CA  . GLU B  1 651 ? 246.650 6.880   192.835 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B CA  1 
ATOM   10998 C  C   . GLU B  1 651 ? 246.888 6.345   194.287 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B C   1 
ATOM   10999 O  O   . GLU B  1 651 ? 248.051 6.175   194.721 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B O   1 
ATOM   11000 C  CB  . GLU B  1 651 ? 247.286 5.978   191.761 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B CB  1 
ATOM   11001 C  CG  . GLU B  1 651 ? 246.950 4.526   191.978 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B CG  1 
ATOM   11002 C  CD  . GLU B  1 651 ? 247.838 3.602   191.212 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B CD  1 
ATOM   11003 O  OE1 . GLU B  1 651 ? 248.507 4.055   190.248 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B OE1 1 
ATOM   11004 O  OE2 . GLU B  1 651 ? 247.849 2.406   191.586 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B OE2 1 
ATOM   11005 N  N   . MET B  1 652 ? 245.796 6.119   195.036 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 895  MET B N   1 
ATOM   11006 C  CA  . MET B  1 652 ? 245.880 5.568   196.391 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 895  MET B CA  1 
ATOM   11007 C  C   . MET B  1 652 ? 245.976 4.051   196.393 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 895  MET B C   1 
ATOM   11008 O  O   . MET B  1 652 ? 245.584 3.371   195.451 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 895  MET B O   1 
ATOM   11009 C  CB  . MET B  1 652 ? 244.676 5.997   197.203 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 895  MET B CB  1 
ATOM   11010 C  CG  . MET B  1 652 ? 244.661 7.471   197.415 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 895  MET B CG  1 
ATOM   11011 S  SD  . MET B  1 652 ? 243.496 8.058   198.673 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 895  MET B SD  1 
ATOM   11012 C  CE  . MET B  1 652 ? 244.316 7.469   200.157 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 895  MET B CE  1 
ATOM   11013 N  N   . ALA B  1 653 ? 246.527 3.493   197.453 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 896  ALA B N   1 
ATOM   11014 C  CA  . ALA B  1 653 ? 246.383 2.056   197.637 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 896  ALA B CA  1 
ATOM   11015 C  C   . ALA B  1 653 ? 244.896 1.680   197.581 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 896  ALA B C   1 
ATOM   11016 O  O   . ALA B  1 653 ? 244.017 2.522   197.828 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 896  ALA B O   1 
ATOM   11017 C  CB  . ALA B  1 653 ? 246.987 1.629   198.959 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 896  ALA B CB  1 
ATOM   11018 N  N   . PRO B  1 654 ? 244.601 0.420   197.233 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 897  PRO B N   1 
ATOM   11019 C  CA  . PRO B  1 654 ? 243.273 -0.062  197.599 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 897  PRO B CA  1 
ATOM   11020 C  C   . PRO B  1 654 ? 243.043 0.184   199.078 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 897  PRO B C   1 
ATOM   11021 O  O   . PRO B  1 654 ? 243.938 -0.037  199.901 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 897  PRO B O   1 
ATOM   11022 C  CB  . PRO B  1 654 ? 243.336 -1.568  197.329 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 897  PRO B CB  1 
ATOM   11023 C  CG  . PRO B  1 654 ? 244.804 -1.879  197.174 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 897  PRO B CG  1 
ATOM   11024 C  CD  . PRO B  1 654 ? 245.408 -0.622  196.596 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 897  PRO B CD  1 
ATOM   11025 N  N   . GLN B  1 655 ? 241.840 0.624   199.410 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B N   1 
ATOM   11026 C  CA  . GLN B  1 655 ? 241.532 0.993   200.777 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B CA  1 
ATOM   11027 C  C   . GLN B  1 655 ? 240.750 -0.054  201.576 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B C   1 
ATOM   11028 O  O   . GLN B  1 655 ? 240.416 0.170   202.762 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B O   1 
ATOM   11029 C  CB  . GLN B  1 655 ? 240.794 2.328   200.763 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B CB  1 
ATOM   11030 C  CG  . GLN B  1 655 ? 241.576 3.369   200.036 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B CG  1 
ATOM   11031 C  CD  . GLN B  1 655 ? 242.780 3.759   200.851 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B CD  1 
ATOM   11032 O  OE1 . GLN B  1 655 ? 242.670 3.960   202.055 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B OE1 1 
ATOM   11033 N  NE2 . GLN B  1 655 ? 243.941 3.836   200.216 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B NE2 1 
ATOM   11034 N  N   . TYR B  1 656 ? 240.446 -1.183  200.941 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B N   1 
ATOM   11035 C  CA  . TYR B  1 656 ? 239.704 -2.252  201.624 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CA  1 
ATOM   11036 C  C   . TYR B  1 656 ? 240.495 -2.768  202.809 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B C   1 
ATOM   11037 O  O   . TYR B  1 656 ? 241.745 -2.742  202.777 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B O   1 
ATOM   11038 C  CB  . TYR B  1 656 ? 239.360 -3.348  200.620 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CB  1 
ATOM   11039 C  CG  . TYR B  1 656 ? 239.072 -2.632  199.363 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CG  1 
ATOM   11040 C  CD1 . TYR B  1 656 ? 237.905 -1.898  199.211 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CD1 1 
ATOM   11041 C  CD2 . TYR B  1 656 ? 240.017 -2.548  198.384 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CD2 1 
ATOM   11042 C  CE1 . TYR B  1 656 ? 237.673 -1.170  198.084 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CE1 1 
ATOM   11043 C  CE2 . TYR B  1 656 ? 239.772 -1.821  197.239 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CE2 1 
ATOM   11044 C  CZ  . TYR B  1 656 ? 238.612 -1.146  197.124 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CZ  1 
ATOM   11045 O  OH  . TYR B  1 656 ? 238.423 -0.452  196.014 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B OH  1 
ATOM   11046 N  N   . VAL B  1 657 ? 239.788 -3.199  203.855 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 900  VAL B N   1 
ATOM   11047 C  CA  . VAL B  1 657 ? 240.440 -3.625  205.080 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 900  VAL B CA  1 
ATOM   11048 C  C   . VAL B  1 657 ? 241.000 -4.995  204.809 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 900  VAL B C   1 
ATOM   11049 O  O   . VAL B  1 657 ? 240.272 -5.902  204.349 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 900  VAL B O   1 
ATOM   11050 C  CB  . VAL B  1 657 ? 239.462 -3.650  206.254 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 900  VAL B CB  1 
ATOM   11051 C  CG1 . VAL B  1 657 ? 239.793 -4.792  207.211 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 900  VAL B CG1 1 
ATOM   11052 C  CG2 . VAL B  1 657 ? 239.459 -2.316  206.971 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 900  VAL B CG2 1 
ATOM   11053 N  N   . SER B  1 658 ? 242.299 -5.130  205.055 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 901  SER B N   1 
ATOM   11054 C  CA  . SER B  1 658 ? 243.027 -6.311  204.642 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 901  SER B CA  1 
ATOM   11055 C  C   . SER B  1 658 ? 242.670 -7.560  205.432 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 901  SER B C   1 
ATOM   11056 O  O   . SER B  1 658 ? 242.401 -7.481  206.629 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 901  SER B O   1 
ATOM   11057 C  CB  . SER B  1 658 ? 244.506 -6.057  204.799 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 901  SER B CB  1 
ATOM   11058 O  OG  . SER B  1 658 ? 245.239 -7.094  204.175 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 901  SER B OG  1 
ATOM   11059 N  N   . SER B  1 659 ? 242.676 -8.721  204.781 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 902  SER B N   1 
ATOM   11060 C  CA  . SER B  1 659 ? 242.531 -9.973  205.521 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 902  SER B CA  1 
ATOM   11061 C  C   . SER B  1 659 ? 243.896 -10.283 206.061 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 902  SER B C   1 
ATOM   11062 O  O   . SER B  1 659 ? 244.872 -9.635  205.680 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 902  SER B O   1 
ATOM   11063 C  CB  . SER B  1 659 ? 242.070 -11.109 204.622 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 902  SER B CB  1 
ATOM   11064 O  OG  . SER B  1 659 ? 243.130 -11.575 203.816 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 902  SER B OG  1 
ATOM   11065 N  N   . THR B  1 660 ? 243.999 -11.272 206.936 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 903  THR B N   1 
ATOM   11066 C  CA  . THR B  1 660 ? 245.319 -11.529 207.503 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 903  THR B CA  1 
ATOM   11067 C  C   . THR B  1 660 ? 245.764 -12.972 207.528 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 903  THR B C   1 
ATOM   11068 O  O   . THR B  1 660 ? 246.658 -13.323 208.286 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 903  THR B O   1 
ATOM   11069 C  CB  . THR B  1 660 ? 245.421 -10.943 208.883 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 903  THR B CB  1 
ATOM   11070 O  OG1 . THR B  1 660 ? 244.278 -11.353 209.635 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 903  THR B OG1 1 
ATOM   11071 C  CG2 . THR B  1 660 ? 245.414 -9.440  208.764 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 903  THR B CG2 1 
ATOM   11072 N  N   . ASP B  1 661 ? 245.153 -13.793 206.683 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B N   1 
ATOM   11073 C  CA  . ASP B  1 661 ? 245.529 -15.198 206.576 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B CA  1 
ATOM   11074 C  C   . ASP B  1 661 ? 247.040 -15.398 206.300 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B C   1 
ATOM   11075 O  O   . ASP B  1 661 ? 247.602 -16.470 206.604 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B O   1 
ATOM   11076 C  CB  . ASP B  1 661 ? 244.671 -15.922 205.521 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B CB  1 
ATOM   11077 C  CG  . ASP B  1 661 ? 244.578 -15.142 204.185 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B CG  1 
ATOM   11078 O  OD1 . ASP B  1 661 ? 243.482 -14.589 203.901 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B OD1 1 
ATOM   11079 O  OD2 . ASP B  1 661 ? 245.575 -15.063 203.406 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B OD2 1 
ATOM   11080 N  N   . GLY B  1 662 ? 247.702 -14.379 205.742 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 905  GLY B N   1 
ATOM   11081 C  CA  . GLY B  1 662 ? 249.104 -14.549 205.335 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 905  GLY B CA  1 
ATOM   11082 C  C   . GLY B  1 662 ? 249.284 -15.585 204.223 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 905  GLY B C   1 
ATOM   11083 O  O   . GLY B  1 662 ? 250.383 -16.042 203.973 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 905  GLY B O   1 
ATOM   11084 N  N   . SER B  1 663 ? 248.190 -15.932 203.544 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 906  SER B N   1 
ATOM   11085 C  CA  . SER B  1 663 ? 248.183 -16.950 202.486 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 906  SER B CA  1 
ATOM   11086 C  C   . SER B  1 663 ? 248.917 -16.489 201.235 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 906  SER B C   1 
ATOM   11087 O  O   . SER B  1 663 ? 249.355 -17.345 200.428 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 906  SER B O   1 
ATOM   11088 C  CB  . SER B  1 663 ? 246.740 -17.386 202.112 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 906  SER B CB  1 
ATOM   11089 O  OG  . SER B  1 663 ? 246.112 -16.607 201.062 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 906  SER B OG  1 
ATOM   11090 N  N   . PHE B  1 664 ? 249.002 -15.153 201.071 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B N   1 
ATOM   11091 C  CA  . PHE B  1 664 ? 249.775 -14.489 200.008 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CA  1 
ATOM   11092 C  C   . PHE B  1 664 ? 250.466 -13.225 200.530 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B C   1 
ATOM   11093 O  O   . PHE B  1 664 ? 250.106 -12.705 201.603 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B O   1 
ATOM   11094 C  CB  . PHE B  1 664 ? 248.870 -14.102 198.886 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CB  1 
ATOM   11095 C  CG  . PHE B  1 664 ? 249.592 -13.594 197.709 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CG  1 
ATOM   11096 C  CD1 . PHE B  1 664 ? 250.516 -14.391 197.041 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CD1 1 
ATOM   11097 C  CD2 . PHE B  1 664 ? 249.364 -12.313 197.243 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CD2 1 
ATOM   11098 C  CE1 . PHE B  1 664 ? 251.201 -13.912 195.912 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CE1 1 
ATOM   11099 C  CE2 . PHE B  1 664 ? 250.044 -11.829 196.106 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CE2 1 
ATOM   11100 C  CZ  . PHE B  1 664 ? 250.957 -12.637 195.445 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CZ  1 
ATOM   11101 N  N   . LEU B  1 665 ? 251.468 -12.747 199.793 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B N   1 
ATOM   11102 C  CA  . LEU B  1 665 ? 252.185 -11.518 200.148 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B CA  1 
ATOM   11103 C  C   . LEU B  1 665 ? 251.238 -10.351 200.532 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B C   1 
ATOM   11104 O  O   . LEU B  1 665 ? 251.468 -9.613  201.518 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B O   1 
ATOM   11105 C  CB  . LEU B  1 665 ? 253.067 -11.090 198.980 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B CB  1 
ATOM   11106 C  CG  . LEU B  1 665 ? 253.562 -9.668  199.148 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B CG  1 
ATOM   11107 C  CD1 . LEU B  1 665 ? 254.421 -9.588  200.385 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B CD1 1 
ATOM   11108 C  CD2 . LEU B  1 665 ? 254.324 -9.258  197.951 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B CD2 1 
ATOM   11109 N  N   . ASP B  1 666 ? 250.177 -10.187 199.748 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B N   1 
ATOM   11110 C  CA  . ASP B  1 666 ? 249.212 -9.134  199.981 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B CA  1 
ATOM   11111 C  C   . ASP B  1 666 ? 248.626 -9.153  201.402 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B C   1 
ATOM   11112 O  O   . ASP B  1 666 ? 248.412 -8.097  201.998 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B O   1 
ATOM   11113 C  CB  . ASP B  1 666 ? 248.052 -9.276  198.995 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B CB  1 
ATOM   11114 C  CG  . ASP B  1 666 ? 248.462 -9.056  197.532 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B CG  1 
ATOM   11115 O  OD1 . ASP B  1 666 ? 249.511 -8.425  197.311 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B OD1 1 
ATOM   11116 O  OD2 . ASP B  1 666 ? 247.712 -9.498  196.604 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B OD2 1 
ATOM   11117 N  N   . SER B  1 667 ? 248.307 -10.342 201.923 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 910  SER B N   1 
ATOM   11118 C  CA  . SER B  1 667 ? 247.646 -10.447 203.227 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 910  SER B CA  1 
ATOM   11119 C  C   . SER B  1 667 ? 248.668 -10.643 204.290 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 910  SER B C   1 
ATOM   11120 O  O   . SER B  1 667 ? 248.299 -10.886 205.444 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 910  SER B O   1 
ATOM   11121 C  CB  . SER B  1 667 ? 246.620 -11.598 203.298 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 910  SER B CB  1 
ATOM   11122 O  OG  . SER B  1 667 ? 247.224 -12.884 203.179 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 910  SER B OG  1 
ATOM   11123 N  N   . VAL B  1 668 ? 249.950 -10.587 203.913 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 911  VAL B N   1 
ATOM   11124 C  CA  . VAL B  1 668 ? 251.024 -10.618 204.927 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 911  VAL B CA  1 
ATOM   11125 C  C   . VAL B  1 668 ? 251.303 -9.174  205.268 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 911  VAL B C   1 
ATOM   11126 O  O   . VAL B  1 668 ? 251.402 -8.780  206.435 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 911  VAL B O   1 
ATOM   11127 C  CB  . VAL B  1 668 ? 252.340 -11.258 204.440 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 911  VAL B CB  1 
ATOM   11128 C  CG1 . VAL B  1 668 ? 253.446 -11.033 205.477 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 911  VAL B CG1 1 
ATOM   11129 C  CG2 . VAL B  1 668 ? 252.142 -12.724 204.139 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 911  VAL B CG2 1 
ATOM   11130 N  N   . ILE B  1 669 ? 251.382 -8.380  204.221 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B N   1 
ATOM   11131 C  CA  . ILE B  1 669 ? 251.655 -6.988  204.389 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B CA  1 
ATOM   11132 C  C   . ILE B  1 669 ? 250.458 -6.069  204.274 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B C   1 
ATOM   11133 O  O   . ILE B  1 669 ? 250.561 -4.857  204.440 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B O   1 
ATOM   11134 C  CB  . ILE B  1 669 ? 252.430 -6.524  203.278 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B CB  1 
ATOM   11135 C  CG1 . ILE B  1 669 ? 253.682 -7.316  203.184 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B CG1 1 
ATOM   11136 C  CG2 . ILE B  1 669 ? 252.973 -5.205  203.675 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B CG2 1 
ATOM   11137 C  CD1 . ILE B  1 669 ? 254.743 -6.273  202.847 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B CD1 1 
ATOM   11138 N  N   . GLN B  1 670 ? 249.325 -6.621  203.899 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B N   1 
ATOM   11139 C  CA  . GLN B  1 670 ? 248.097 -5.885  204.080 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B CA  1 
ATOM   11140 C  C   . GLN B  1 670 ? 248.097 -4.608  203.266 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B C   1 
ATOM   11141 O  O   . GLN B  1 670 ? 247.842 -3.537  203.773 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B O   1 
ATOM   11142 C  CB  . GLN B  1 670 ? 247.924 -5.563  205.578 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B CB  1 
ATOM   11143 C  CG  . GLN B  1 670 ? 247.987 -6.795  206.508 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B CG  1 
ATOM   11144 C  CD  . GLN B  1 670 ? 247.725 -6.460  207.966 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B CD  1 
ATOM   11145 O  OE1 . GLN B  1 670 ? 247.085 -5.457  208.289 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B OE1 1 
ATOM   11146 N  NE2 . GLN B  1 670 ? 248.202 -7.309  208.856 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B NE2 1 
ATOM   11147 N  N   . ASN B  1 671 ? 248.362 -4.724  201.984 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B N   1 
ATOM   11148 C  CA  . ASN B  1 671 ? 248.347 -3.553  201.144 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B CA  1 
ATOM   11149 C  C   . ASN B  1 671 ? 246.919 -3.144  200.776 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B C   1 
ATOM   11150 O  O   . ASN B  1 671 ? 246.664 -1.994  200.424 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B O   1 
ATOM   11151 C  CB  . ASN B  1 671 ? 249.181 -3.797  199.891 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B CB  1 
ATOM   11152 C  CG  . ASN B  1 671 ? 248.876 -5.130  199.223 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B CG  1 
ATOM   11153 O  OD1 . ASN B  1 671 ? 247.931 -5.834  199.583 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B OD1 1 
ATOM   11154 N  ND2 . ASN B  1 671 ? 249.666 -5.468  198.231 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B ND2 1 
ATOM   11155 N  N   . GLY B  1 672 ? 245.980 -4.083  200.851 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 915  GLY B N   1 
ATOM   11156 C  CA  . GLY B  1 672 ? 244.602 -3.765  200.510 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 915  GLY B CA  1 
ATOM   11157 C  C   . GLY B  1 672 ? 244.084 -4.582  199.342 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 915  GLY B C   1 
ATOM   11158 O  O   . GLY B  1 672 ? 242.901 -4.480  198.960 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 915  GLY B O   1 
ATOM   11159 N  N   . TYR B  1 673 ? 244.939 -5.416  198.766 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B N   1 
ATOM   11160 C  CA  . TYR B  1 673 ? 244.474 -6.176  197.646 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CA  1 
ATOM   11161 C  C   . TYR B  1 673 ? 243.867 -7.465  198.095 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B C   1 
ATOM   11162 O  O   . TYR B  1 673 ? 243.101 -8.077  197.338 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B O   1 
ATOM   11163 C  CB  . TYR B  1 673 ? 245.593 -6.449  196.703 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CB  1 
ATOM   11164 C  CG  . TYR B  1 673 ? 245.972 -5.250  195.920 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CG  1 
ATOM   11165 C  CD1 . TYR B  1 673 ? 245.086 -4.702  194.979 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CD1 1 
ATOM   11166 C  CD2 . TYR B  1 673 ? 247.229 -4.666  196.080 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CD2 1 
ATOM   11167 C  CE1 . TYR B  1 673 ? 245.450 -3.606  194.216 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CE1 1 
ATOM   11168 C  CE2 . TYR B  1 673 ? 247.604 -3.562  195.339 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CE2 1 
ATOM   11169 C  CZ  . TYR B  1 673 ? 246.711 -3.044  194.413 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CZ  1 
ATOM   11170 O  OH  . TYR B  1 673 ? 247.063 -1.965  193.664 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B OH  1 
ATOM   11171 N  N   . ALA B  1 674 ? 244.211 -7.891  199.309 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 917  ALA B N   1 
ATOM   11172 C  CA  . ALA B  1 674 ? 243.585 -9.073  199.866 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 917  ALA B CA  1 
ATOM   11173 C  C   . ALA B  1 674 ? 242.594 -8.690  200.947 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 917  ALA B C   1 
ATOM   11174 O  O   . ALA B  1 674 ? 243.001 -8.239  202.016 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 917  ALA B O   1 
ATOM   11175 C  CB  . ALA B  1 674 ? 244.600 -9.993  200.407 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 917  ALA B CB  1 
ATOM   11176 N  N   . PHE B  1 675 ? 241.297 -8.872  200.657 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B N   1 
ATOM   11177 C  CA  . PHE B  1 675 ? 240.213 -8.431  201.534 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CA  1 
ATOM   11178 C  C   . PHE B  1 675 ? 239.042 -9.392  201.504 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B C   1 
ATOM   11179 O  O   . PHE B  1 675 ? 238.820 -10.135 200.550 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B O   1 
ATOM   11180 C  CB  . PHE B  1 675 ? 239.722 -7.056  201.090 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CB  1 
ATOM   11181 C  CG  . PHE B  1 675 ? 239.483 -6.978  199.628 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CG  1 
ATOM   11182 C  CD1 . PHE B  1 675 ? 238.293 -7.415  199.106 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CD1 1 
ATOM   11183 C  CD2 . PHE B  1 675 ? 240.464 -6.532  198.781 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CD2 1 
ATOM   11184 C  CE1 . PHE B  1 675 ? 238.075 -7.391  197.766 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CE1 1 
ATOM   11185 C  CE2 . PHE B  1 675 ? 240.256 -6.495  197.449 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CE2 1 
ATOM   11186 C  CZ  . PHE B  1 675 ? 239.060 -6.925  196.928 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CZ  1 
ATOM   11187 N  N   . THR B  1 676 ? 238.295 -9.343  202.594 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 919  THR B N   1 
ATOM   11188 C  CA  . THR B  1 676 ? 236.986 -10.010 202.727 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 919  THR B CA  1 
ATOM   11189 C  C   . THR B  1 676 ? 235.796 -9.092  202.317 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 919  THR B C   1 
ATOM   11190 O  O   . THR B  1 676 ? 234.836 -9.524  201.658 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 919  THR B O   1 
ATOM   11191 C  CB  . THR B  1 676 ? 236.783 -10.554 204.163 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 919  THR B CB  1 
ATOM   11192 O  OG1 . THR B  1 676 ? 237.962 -11.253 204.531 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 919  THR B OG1 1 
ATOM   11193 C  CG2 . THR B  1 676 ? 235.644 -11.522 204.207 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 919  THR B CG2 1 
ATOM   11194 N  N   . ASP B  1 677 ? 235.874 -7.818  202.667 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B N   1 
ATOM   11195 C  CA  . ASP B  1 677 ? 234.726 -6.986  202.486 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B CA  1 
ATOM   11196 C  C   . ASP B  1 677 ? 234.942 -5.951  201.410 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B C   1 
ATOM   11197 O  O   . ASP B  1 677 ? 235.644 -5.003  201.649 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B O   1 
ATOM   11198 C  CB  . ASP B  1 677 ? 234.463 -6.269  203.798 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B CB  1 
ATOM   11199 C  CG  . ASP B  1 677 ? 233.055 -5.682  203.874 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B CG  1 
ATOM   11200 O  OD1 . ASP B  1 677 ? 232.372 -5.583  202.812 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B OD1 1 
ATOM   11201 O  OD2 . ASP B  1 677 ? 232.637 -5.339  205.008 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B OD2 1 
ATOM   11202 N  N   . ARG B  1 678 ? 234.306 -6.082  200.253 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B N   1 
ATOM   11203 C  CA  . ARG B  1 678 ? 234.536 -5.083  199.217 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B CA  1 
ATOM   11204 C  C   . ARG B  1 678 ? 234.252 -3.655  199.641 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B C   1 
ATOM   11205 O  O   . ARG B  1 678 ? 234.928 -2.749  199.173 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B O   1 
ATOM   11206 C  CB  . ARG B  1 678 ? 233.779 -5.410  197.941 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B CB  1 
ATOM   11207 C  CG  . ARG B  1 678 ? 234.471 -6.463  197.135 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B CG  1 
ATOM   11208 C  CD  . ARG B  1 678 ? 233.476 -7.331  196.445 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B CD  1 
ATOM   11209 N  NE  . ARG B  1 678 ? 233.097 -6.738  195.175 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B NE  1 
ATOM   11210 C  CZ  . ARG B  1 678 ? 231.949 -6.085  194.946 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B CZ  1 
ATOM   11211 N  NH1 . ARG B  1 678 ? 231.026 -5.945  195.900 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B NH1 1 
ATOM   11212 N  NH2 . ARG B  1 678 ? 231.718 -5.569  193.733 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B NH2 1 
ATOM   11213 N  N   . TYR B  1 679 ? 233.261 -3.449  200.514 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B N   1 
ATOM   11214 C  CA  . TYR B  1 679 ? 232.817 -2.098  200.907 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CA  1 
ATOM   11215 C  C   . TYR B  1 679 ? 233.422 -1.658  202.228 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B C   1 
ATOM   11216 O  O   . TYR B  1 679 ? 233.126 -0.570  202.694 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B O   1 
ATOM   11217 C  CB  . TYR B  1 679 ? 231.291 -2.011  201.008 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CB  1 
ATOM   11218 C  CG  . TYR B  1 679 ? 230.587 -2.270  199.712 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CG  1 
ATOM   11219 C  CD1 . TYR B  1 679 ? 230.195 -1.232  198.888 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CD1 1 
ATOM   11220 C  CD2 . TYR B  1 679 ? 230.325 -3.563  199.292 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CD2 1 
ATOM   11221 C  CE1 . TYR B  1 679 ? 229.560 -1.477  197.693 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CE1 1 
ATOM   11222 C  CE2 . TYR B  1 679 ? 229.699 -3.817  198.089 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CE2 1 
ATOM   11223 C  CZ  . TYR B  1 679 ? 229.313 -2.765  197.298 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CZ  1 
ATOM   11224 O  OH  . TYR B  1 679 ? 228.690 -3.012  196.090 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B OH  1 
ATOM   11225 N  N   . ASP B  1 680 ? 234.252 -2.491  202.858 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B N   1 
ATOM   11226 C  CA  . ASP B  1 680 ? 234.782 -2.101  204.167 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B CA  1 
ATOM   11227 C  C   . ASP B  1 680 ? 235.977 -1.165  204.075 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B C   1 
ATOM   11228 O  O   . ASP B  1 680 ? 237.072 -1.583  204.442 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B O   1 
ATOM   11229 C  CB  . ASP B  1 680 ? 235.213 -3.316  204.989 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B CB  1 
ATOM   11230 C  CG  . ASP B  1 680 ? 235.499 -2.956  206.463 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B CG  1 
ATOM   11231 O  OD1 . ASP B  1 680 ? 235.688 -1.756  206.761 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B OD1 1 
ATOM   11232 O  OD2 . ASP B  1 680 ? 235.514 -3.868  207.340 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B OD2 1 
ATOM   11233 N  N   . LEU B  1 681 ? 235.813 0.083   203.628 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B N   1 
ATOM   11234 C  CA  . LEU B  1 681 ? 236.984 0.962   203.516 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B CA  1 
ATOM   11235 C  C   . LEU B  1 681 ? 237.450 1.554   204.840 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B C   1 
ATOM   11236 O  O   . LEU B  1 681 ? 237.362 2.760   205.049 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B O   1 
ATOM   11237 C  CB  . LEU B  1 681 ? 236.730 2.076   202.529 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B CB  1 
ATOM   11238 C  CG  . LEU B  1 681 ? 236.832 1.647   201.089 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B CG  1 
ATOM   11239 C  CD1 . LEU B  1 681 ? 235.646 0.763   200.802 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B CD1 1 
ATOM   11240 C  CD2 . LEU B  1 681 ? 236.826 2.855   200.232 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B CD2 1 
ATOM   11241 N  N   . GLY B  1 682 ? 237.950 0.699   205.733 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 925  GLY B N   1 
ATOM   11242 C  CA  . GLY B  1 682 ? 238.471 1.123   207.042 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 925  GLY B CA  1 
ATOM   11243 C  C   . GLY B  1 682 ? 237.341 1.529   207.950 1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 925  GLY B C   1 
ATOM   11244 O  O   . GLY B  1 682 ? 237.459 2.442   208.774 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 925  GLY B O   1 
ATOM   11245 N  N   . ILE B  1 683 ? 236.222 0.848   207.786 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B N   1 
ATOM   11246 C  CA  . ILE B  1 683 ? 235.042 1.247   208.493 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B CA  1 
ATOM   11247 C  C   . ILE B  1 683 ? 235.082 0.386   209.702 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B C   1 
ATOM   11248 O  O   . ILE B  1 683 ? 235.318 0.886   210.790 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B O   1 
ATOM   11249 C  CB  . ILE B  1 683 ? 233.757 1.091   207.642 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B CB  1 
ATOM   11250 C  CG1 . ILE B  1 683 ? 233.727 2.178   206.553 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B CG1 1 
ATOM   11251 C  CG2 . ILE B  1 683 ? 232.491 1.112   208.502 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B CG2 1 
ATOM   11252 C  CD1 . ILE B  1 683 ? 232.865 1.852   205.388 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B CD1 1 
ATOM   11253 N  N   . SER B  1 684 ? 234.946 -0.920  209.525 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 927  SER B N   1 
ATOM   11254 C  CA  . SER B  1 684 ? 234.874 -1.819  210.702 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 927  SER B CA  1 
ATOM   11255 C  C   . SER B  1 684 ? 236.091 -1.655  211.634 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 927  SER B C   1 
ATOM   11256 O  O   . SER B  1 684 ? 236.005 -1.840  212.833 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 927  SER B O   1 
ATOM   11257 C  CB  . SER B  1 684 ? 234.691 -3.283  210.272 1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 927  SER B CB  1 
ATOM   11258 O  OG  . SER B  1 684 ? 235.852 -3.759  209.605 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 927  SER B OG  1 
ATOM   11259 N  N   . LYS B  1 685 ? 237.223 -1.276  211.056 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B N   1 
ATOM   11260 C  CA  . LYS B  1 685 ? 238.458 -1.083  211.801 1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B CA  1 
ATOM   11261 C  C   . LYS B  1 685 ? 239.381 -0.336  210.861 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B C   1 
ATOM   11262 O  O   . LYS B  1 685 ? 239.090 -0.244  209.674 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B O   1 
ATOM   11263 C  CB  . LYS B  1 685 ? 239.057 -2.439  212.154 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B CB  1 
ATOM   11264 C  CG  . LYS B  1 685 ? 238.829 -3.530  211.078 1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B CG  1 
ATOM   11265 C  CD  . LYS B  1 685 ? 239.848 -4.680  211.203 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B CD  1 
ATOM   11266 C  CE  . LYS B  1 685 ? 241.271 -4.142  211.032 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B CE  1 
ATOM   11267 N  NZ  . LYS B  1 685 ? 242.261 -5.182  211.239 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B NZ  1 
ATOM   11268 N  N   . PRO B  1 686 ? 240.511 0.178   211.355 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 929  PRO B N   1 
ATOM   11269 C  CA  . PRO B  1 686 ? 241.386 0.894   210.420 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 929  PRO B CA  1 
ATOM   11270 C  C   . PRO B  1 686 ? 241.902 -0.030  209.318 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 929  PRO B C   1 
ATOM   11271 O  O   . PRO B  1 686 ? 242.006 -1.224  209.542 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 929  PRO B O   1 
ATOM   11272 C  CB  . PRO B  1 686 ? 242.578 1.299   211.302 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 929  PRO B CB  1 
ATOM   11273 C  CG  . PRO B  1 686 ? 242.152 1.041   212.728 1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 929  PRO B CG  1 
ATOM   11274 C  CD  . PRO B  1 686 ? 241.168 -0.074  212.643 1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 929  PRO B CD  1 
ATOM   11275 N  N   . ASN B  1 687 ? 242.227 0.491   208.144 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B N   1 
ATOM   11276 C  CA  . ASN B  1 687 ? 243.092 -0.267  207.243 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B CA  1 
ATOM   11277 C  C   . ASN B  1 687 ? 244.545 0.130   207.465 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B C   1 
ATOM   11278 O  O   . ASN B  1 687 ? 244.812 0.966   208.323 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B O   1 
ATOM   11279 C  CB  . ASN B  1 687 ? 242.715 -0.067  205.770 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B CB  1 
ATOM   11280 C  CG  . ASN B  1 687 ? 242.728 1.392   205.326 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B CG  1 
ATOM   11281 O  OD1 . ASN B  1 687 ? 243.305 2.266   205.978 1.00 46.45  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B OD1 1 
ATOM   11282 N  ND2 . ASN B  1 687 ? 242.082 1.649   204.184 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B ND2 1 
ATOM   11283 N  N   . LYS B  1 688 ? 245.483 -0.432  206.696 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B N   1 
ATOM   11284 C  CA  . LYS B  1 688 ? 246.904 -0.101  206.898 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B CA  1 
ATOM   11285 C  C   . LYS B  1 688 ? 247.188 1.421   206.910 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B C   1 
ATOM   11286 O  O   . LYS B  1 688 ? 248.164 1.882   207.511 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B O   1 
ATOM   11287 C  CB  . LYS B  1 688 ? 247.769 -0.788  205.843 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B CB  1 
ATOM   11288 C  CG  . LYS B  1 688 ? 249.264 -0.631  206.080 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B CG  1 
ATOM   11289 C  CD  . LYS B  1 688 ? 250.068 -1.611  205.257 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B CD  1 
ATOM   11290 C  CE  . LYS B  1 688 ? 251.540 -1.386  205.415 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B CE  1 
ATOM   11291 N  NZ  . LYS B  1 688 ? 252.165 -1.782  204.118 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B NZ  1 
ATOM   11292 N  N   . TYR B  1 689 ? 246.317 2.190   206.253 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B N   1 
ATOM   11293 C  CA  . TYR B  1 689 ? 246.573 3.594   205.980 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CA  1 
ATOM   11294 C  C   . TYR B  1 689 ? 245.786 4.565   206.871 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B C   1 
ATOM   11295 O  O   . TYR B  1 689 ? 246.015 5.769   206.815 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B O   1 
ATOM   11296 C  CB  . TYR B  1 689 ? 246.274 3.862   204.508 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CB  1 
ATOM   11297 C  CG  . TYR B  1 689 ? 246.796 2.772   203.646 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CG  1 
ATOM   11298 C  CD1 . TYR B  1 689 ? 248.165 2.621   203.440 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CD1 1 
ATOM   11299 C  CD2 . TYR B  1 689 ? 245.941 1.853   203.068 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CD2 1 
ATOM   11300 C  CE1 . TYR B  1 689 ? 248.673 1.579   202.659 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CE1 1 
ATOM   11301 C  CE2 . TYR B  1 689 ? 246.434 0.805   202.266 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CE2 1 
ATOM   11302 C  CZ  . TYR B  1 689 ? 247.801 0.684   202.072 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CZ  1 
ATOM   11303 O  OH  . TYR B  1 689 ? 248.275 -0.342  201.304 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B OH  1 
ATOM   11304 N  N   . GLY B  1 690 ? 244.860 4.048   207.681 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 933  GLY B N   1 
ATOM   11305 C  CA  . GLY B  1 690 ? 244.083 4.883   208.603 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 933  GLY B CA  1 
ATOM   11306 C  C   . GLY B  1 690 ? 242.660 4.403   208.767 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 933  GLY B C   1 
ATOM   11307 O  O   . GLY B  1 690 ? 242.307 3.309   208.316 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 933  GLY B O   1 
ATOM   11308 N  N   . THR B  1 691 ? 241.834 5.218   209.415 1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 934  THR B N   1 
ATOM   11309 C  CA  . THR B  1 691 ? 240.416 4.911   209.496 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 934  THR B CA  1 
ATOM   11310 C  C   . THR B  1 691 ? 239.706 5.429   208.253 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 934  THR B C   1 
ATOM   11311 O  O   . THR B  1 691 ? 240.267 6.226   207.489 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 934  THR B O   1 
ATOM   11312 C  CB  . THR B  1 691 ? 239.730 5.585   210.678 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 934  THR B CB  1 
ATOM   11313 O  OG1 . THR B  1 691 ? 239.886 7.000   210.550 1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 934  THR B OG1 1 
ATOM   11314 C  CG2 . THR B  1 691 ? 240.307 5.118   211.981 1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 934  THR B CG2 1 
ATOM   11315 N  N   . ALA B  1 692 ? 238.466 4.961   208.066 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 935  ALA B N   1 
ATOM   11316 C  CA  . ALA B  1 692 ? 237.566 5.498   207.063 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 935  ALA B CA  1 
ATOM   11317 C  C   . ALA B  1 692 ? 237.615 7.022   207.107 1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 935  ALA B C   1 
ATOM   11318 O  O   . ALA B  1 692 ? 237.838 7.655   206.073 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 935  ALA B O   1 
ATOM   11319 C  CB  . ALA B  1 692 ? 236.187 5.013   207.306 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 935  ALA B CB  1 
ATOM   11320 N  N   . ASP B  1 693 ? 237.450 7.602   208.306 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 936  ASP B N   1 
ATOM   11321 C  CA  . ASP B  1 693 ? 237.537 9.064   208.477 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 936  ASP B CA  1 
ATOM   11322 C  C   . ASP B  1 693 ? 238.855 9.688   208.001 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 936  ASP B C   1 
ATOM   11323 O  O   . ASP B  1 693 ? 238.826 10.692  207.275 1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 936  ASP B O   1 
ATOM   11324 C  CB  . ASP B  1 693 ? 237.212 9.491   209.910 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 936  ASP B CB  1 
ATOM   11325 C  CG  . ASP B  1 693 ? 235.712 9.454   210.191 1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 936  ASP B CG  1 
ATOM   11326 O  OD1 . ASP B  1 693 ? 234.934 9.534   209.207 1.00 56.60  ? ? ? ? ? ? 936  ASP B OD1 1 
ATOM   11327 O  OD2 . ASP B  1 693 ? 235.296 9.333   211.367 1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 936  ASP B OD2 1 
ATOM   11328 N  N   . ASP B  1 694 ? 239.998 9.108   208.388 1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 937  ASP B N   1 
ATOM   11329 C  CA  . ASP B  1 694 ? 241.293 9.594   207.892 1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 937  ASP B CA  1 
ATOM   11330 C  C   . ASP B  1 694 ? 241.287 9.646   206.356 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 937  ASP B C   1 
ATOM   11331 O  O   . ASP B  1 694 ? 241.772 10.625  205.740 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 937  ASP B O   1 
ATOM   11332 C  CB  . ASP B  1 694 ? 242.434 8.690   208.364 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 937  ASP B CB  1 
ATOM   11333 C  CG  . ASP B  1 694 ? 242.522 8.576   209.907 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 937  ASP B CG  1 
ATOM   11334 O  OD1 . ASP B  1 694 ? 242.510 9.629   210.618 1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 937  ASP B OD1 1 
ATOM   11335 O  OD2 . ASP B  1 694 ? 242.647 7.414   210.394 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 937  ASP B OD2 1 
ATOM   11336 N  N   . LEU B  1 695 ? 240.736 8.584   205.753 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 938  LEU B N   1 
ATOM   11337 C  CA  . LEU B  1 695 ? 240.659 8.478   204.301 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 938  LEU B CA  1 
ATOM   11338 C  C   . LEU B  1 695 ? 239.874 9.660   203.723 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 938  LEU B C   1 
ATOM   11339 O  O   . LEU B  1 695 ? 240.341 10.370  202.830 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 938  LEU B O   1 
ATOM   11340 C  CB  . LEU B  1 695 ? 240.001 7.152   203.890 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 938  LEU B CB  1 
ATOM   11341 C  CG  . LEU B  1 695 ? 239.590 7.021   202.417 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 938  LEU B CG  1 
ATOM   11342 C  CD1 . LEU B  1 695 ? 240.788 7.219   201.535 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 938  LEU B CD1 1 
ATOM   11343 C  CD2 . LEU B  1 695 ? 238.942 5.702   202.161 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 938  LEU B CD2 1 
ATOM   11344 N  N   . VAL B  1 696 ? 238.666 9.850   204.233 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 939  VAL B N   1 
ATOM   11345 C  CA  . VAL B  1 696 ? 237.855 10.982  203.875 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 939  VAL B CA  1 
ATOM   11346 C  C   . VAL B  1 696 ? 238.642 12.298  203.988 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 939  VAL B C   1 
ATOM   11347 O  O   . VAL B  1 696 ? 238.467 13.197  203.155 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 939  VAL B O   1 
ATOM   11348 C  CB  . VAL B  1 696 ? 236.587 11.019  204.753 1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 939  VAL B CB  1 
ATOM   11349 C  CG1 . VAL B  1 696 ? 235.969 12.419  204.814 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 939  VAL B CG1 1 
ATOM   11350 C  CG2 . VAL B  1 696 ? 235.605 9.977   204.257 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 939  VAL B CG2 1 
ATOM   11351 N  N   . LYS B  1 697 ? 239.505 12.436  204.992 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 940  LYS B N   1 
ATOM   11352 C  CA  . LYS B  1 697 ? 240.226 13.695  205.120 1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 940  LYS B CA  1 
ATOM   11353 C  C   . LYS B  1 697 ? 241.298 13.819  204.076 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 940  LYS B C   1 
ATOM   11354 O  O   . LYS B  1 697 ? 241.463 14.865  203.470 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 940  LYS B O   1 
ATOM   11355 C  CB  . LYS B  1 697 ? 240.795 13.886  206.513 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 940  LYS B CB  1 
ATOM   11356 C  CG  . LYS B  1 697 ? 239.830 14.615  207.401 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 940  LYS B CG  1 
ATOM   11357 C  CD  . LYS B  1 697 ? 239.937 14.120  208.789 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 940  LYS B CD  1 
ATOM   11358 C  CE  . LYS B  1 697 ? 238.579 14.158  209.437 1.00 61.82  ? ? ? ? ? ? 940  LYS B CE  1 
ATOM   11359 N  NZ  . LYS B  1 697 ? 238.781 14.005  210.894 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 940  LYS B NZ  1 
ATOM   11360 N  N   . ALA B  1 698 ? 242.024 12.739  203.846 1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 941  ALA B N   1 
ATOM   11361 C  CA  . ALA B  1 698 ? 242.940 12.700  202.692 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 941  ALA B CA  1 
ATOM   11362 C  C   . ALA B  1 698 ? 242.278 13.041  201.337 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 941  ALA B C   1 
ATOM   11363 O  O   . ALA B  1 698 ? 242.788 13.871  200.595 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 941  ALA B O   1 
ATOM   11364 C  CB  . ALA B  1 698 ? 243.683 11.350  202.616 1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 941  ALA B CB  1 
ATOM   11365 N  N   . ILE B  1 699 ? 241.167 12.392  200.997 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 942  ILE B N   1 
ATOM   11366 C  CA  . ILE B  1 699 ? 240.526 12.701  199.717 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 942  ILE B CA  1 
ATOM   11367 C  C   . ILE B  1 699 ? 240.186 14.183  199.626 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 942  ILE B C   1 
ATOM   11368 O  O   . ILE B  1 699 ? 240.306 14.806  198.561 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 942  ILE B O   1 
ATOM   11369 C  CB  . ILE B  1 699 ? 239.204 11.937  199.517 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 942  ILE B CB  1 
ATOM   11370 C  CG1 . ILE B  1 699 ? 239.472 10.442  199.440 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 942  ILE B CG1 1 
ATOM   11371 C  CG2 . ILE B  1 699 ? 238.425 12.459  198.263 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 942  ILE B CG2 1 
ATOM   11372 C  CD1 . ILE B  1 699 ? 238.278 9.640   199.081 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 942  ILE B CD1 1 
ATOM   11373 N  N   . LYS B  1 700 ? 239.710 14.725  200.748 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 943  LYS B N   1 
ATOM   11374 C  CA  . LYS B  1 700 ? 239.310 16.101  200.826 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 943  LYS B CA  1 
ATOM   11375 C  C   . LYS B  1 700 ? 240.553 16.939  200.650 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 943  LYS B C   1 
ATOM   11376 O  O   . LYS B  1 700 ? 240.563 17.861  199.838 1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 943  LYS B O   1 
ATOM   11377 C  CB  . LYS B  1 700 ? 238.670 16.375  202.174 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 943  LYS B CB  1 
ATOM   11378 C  CG  . LYS B  1 700 ? 237.362 15.688  202.411 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 943  LYS B CG  1 
ATOM   11379 C  CD  . LYS B  1 700 ? 236.858 16.171  203.753 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 943  LYS B CD  1 
ATOM   11380 C  CE  . LYS B  1 700 ? 235.456 15.635  204.065 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 943  LYS B CE  1 
ATOM   11381 N  NZ  . LYS B  1 700 ? 235.475 14.169  204.362 1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 943  LYS B NZ  1 
ATOM   11382 N  N   . ALA B  1 701 ? 241.609 16.611  201.394 1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 944  ALA B N   1 
ATOM   11383 C  CA  . ALA B  1 701 ? 242.855 17.389  201.327 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 944  ALA B CA  1 
ATOM   11384 C  C   . ALA B  1 701 ? 243.360 17.512  199.894 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 944  ALA B C   1 
ATOM   11385 O  O   . ALA B  1 701 ? 243.737 18.589  199.436 1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 944  ALA B O   1 
ATOM   11386 C  CB  . ALA B  1 701 ? 243.944 16.771  202.235 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 944  ALA B CB  1 
ATOM   11387 N  N   . LEU B  1 702 ? 243.369 16.387  199.191 1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 945  LEU B N   1 
ATOM   11388 C  CA  . LEU B  1 702 ? 243.755 16.358  197.787 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 945  LEU B CA  1 
ATOM   11389 C  C   . LEU B  1 702 ? 242.842 17.247  196.920 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 945  LEU B C   1 
ATOM   11390 O  O   . LEU B  1 702 ? 243.320 18.062  196.131 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 945  LEU B O   1 
ATOM   11391 C  CB  . LEU B  1 702 ? 243.772 14.916  197.297 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 945  LEU B CB  1 
ATOM   11392 C  CG  . LEU B  1 702 ? 244.870 14.095  197.969 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 945  LEU B CG  1 
ATOM   11393 C  CD1 . LEU B  1 702 ? 244.548 12.605  197.930 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 945  LEU B CD1 1 
ATOM   11394 C  CD2 . LEU B  1 702 ? 246.258 14.396  197.360 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 945  LEU B CD2 1 
ATOM   11395 N  N   . HIS B  1 703 ? 241.529 17.099  197.077 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 946  HIS B N   1 
ATOM   11396 C  CA  . HIS B  1 703 ? 240.599 17.898  196.292 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 946  HIS B CA  1 
ATOM   11397 C  C   . HIS B  1 703 ? 240.812 19.364  196.530 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 946  HIS B C   1 
ATOM   11398 O  O   . HIS B  1 703 ? 240.726 20.160  195.594 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 946  HIS B O   1 
ATOM   11399 C  CB  . HIS B  1 703 ? 239.161 17.553  196.594 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 946  HIS B CB  1 
ATOM   11400 C  CG  . HIS B  1 703 ? 238.733 16.266  195.978 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 946  HIS B CG  1 
ATOM   11401 N  ND1 . HIS B  1 703 ? 237.555 15.628  196.315 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 946  HIS B ND1 1 
ATOM   11402 C  CD2 . HIS B  1 703 ? 239.344 15.476  195.057 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 946  HIS B CD2 1 
ATOM   11403 C  CE1 . HIS B  1 703 ? 237.449 14.513  195.611 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 946  HIS B CE1 1 
ATOM   11404 N  NE2 . HIS B  1 703 ? 238.519 14.400  194.839 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 946  HIS B NE2 1 
ATOM   11405 N  N   . SER B  1 704 ? 241.084 19.740  197.779 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 947  SER B N   1 
ATOM   11406 C  CA  . SER B  1 704 ? 241.366 21.130  198.081 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 947  SER B CA  1 
ATOM   11407 C  C   . SER B  1 704 ? 242.538 21.602  197.217 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 947  SER B C   1 
ATOM   11408 O  O   . SER B  1 704 ? 242.683 22.770  196.952 1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 947  SER B O   1 
ATOM   11409 C  CB  . SER B  1 704 ? 241.679 21.299  199.556 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 947  SER B CB  1 
ATOM   11410 O  OG  . SER B  1 704 ? 243.043 21.048  199.795 1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 947  SER B OG  1 
ATOM   11411 N  N   . LYS B  1 705 ? 243.371 20.692  196.743 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 948  LYS B N   1 
ATOM   11412 C  CA  . LYS B  1 705 ? 244.471 21.126  195.895 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 948  LYS B CA  1 
ATOM   11413 C  C   . LYS B  1 705 ? 244.166 20.914  194.423 1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 948  LYS B C   1 
ATOM   11414 O  O   . LYS B  1 705 ? 245.030 21.101  193.586 1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 948  LYS B O   1 
ATOM   11415 C  CB  . LYS B  1 705 ? 245.768 20.415  196.278 1.00 56.91  ? ? ? ? ? ? 948  LYS B CB  1 
ATOM   11416 C  CG  . LYS B  1 705 ? 246.358 20.891  197.584 1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 948  LYS B CG  1 
ATOM   11417 C  CD  . LYS B  1 705 ? 246.891 22.307  197.444 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 948  LYS B CD  1 
ATOM   11418 C  CE  . LYS B  1 705 ? 246.873 23.021  198.829 1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 948  LYS B CE  1 
ATOM   11419 N  NZ  . LYS B  1 705 ? 247.807 24.197  198.854 1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 948  LYS B NZ  1 
ATOM   11420 N  N   . GLY B  1 706 ? 242.944 20.516  194.099 1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 949  GLY B N   1 
ATOM   11421 C  CA  . GLY B  1 706 ? 242.580 20.363  192.708 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 949  GLY B CA  1 
ATOM   11422 C  C   . GLY B  1 706 ? 243.192 19.112  192.120 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 949  GLY B C   1 
ATOM   11423 O  O   . GLY B  1 706 ? 243.225 18.952  190.891 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 949  GLY B O   1 
ATOM   11424 N  N   . ILE B  1 707 ? 243.670 18.214  192.993 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 950  ILE B N   1 
ATOM   11425 C  CA  . ILE B  1 707 ? 244.259 16.925  192.582 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 950  ILE B CA  1 
ATOM   11426 C  C   . ILE B  1 707 ? 243.169 15.865  192.559 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 950  ILE B C   1 
ATOM   11427 O  O   . ILE B  1 707 ? 242.288 15.861  193.421 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 950  ILE B O   1 
ATOM   11428 C  CB  . ILE B  1 707 ? 245.356 16.529  193.550 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 950  ILE B CB  1 
ATOM   11429 C  CG1 . ILE B  1 707 ? 246.494 17.538  193.419 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 950  ILE B CG1 1 
ATOM   11430 C  CG2 . ILE B  1 707 ? 245.797 15.119  193.322 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 950  ILE B CG2 1 
ATOM   11431 C  CD1 . ILE B  1 707 ? 247.564 17.373  194.435 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 950  ILE B CD1 1 
ATOM   11432 N  N   . LYS B  1 708 ? 243.195 14.992  191.555 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B N   1 
ATOM   11433 C  CA  . LYS B  1 708 ? 242.202 13.906  191.452 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B CA  1 
ATOM   11434 C  C   . LYS B  1 708 ? 242.621 12.691  192.269 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B C   1 
ATOM   11435 O  O   . LYS B  1 708 ? 243.822 12.431  192.402 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B O   1 
ATOM   11436 C  CB  . LYS B  1 708 ? 242.065 13.427  190.013 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B CB  1 
ATOM   11437 C  CG  . LYS B  1 708 ? 241.580 14.420  189.008 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B CG  1 
ATOM   11438 C  CD  . LYS B  1 708 ? 240.493 15.290  189.516 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B CD  1 
ATOM   11439 C  CE  . LYS B  1 708 ? 240.700 16.620  188.878 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B CE  1 
ATOM   11440 N  NZ  . LYS B  1 708 ? 239.467 17.280  189.156 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B NZ  1 
ATOM   11441 N  N   . VAL B  1 709 ? 241.659 11.912  192.759 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 952  VAL B N   1 
ATOM   11442 C  CA  . VAL B  1 709 ? 241.997 10.773  193.580 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 952  VAL B CA  1 
ATOM   11443 C  C   . VAL B  1 709 ? 241.406 9.508   193.003 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 952  VAL B C   1 
ATOM   11444 O  O   . VAL B  1 709 ? 240.232 9.450   192.719 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 952  VAL B O   1 
ATOM   11445 C  CB  . VAL B  1 709 ? 241.535 10.980  194.998 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 952  VAL B CB  1 
ATOM   11446 C  CG1 . VAL B  1 709 ? 242.231 10.015  195.920 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 952  VAL B CG1 1 
ATOM   11447 C  CG2 . VAL B  1 709 ? 241.880 12.362  195.434 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 952  VAL B CG2 1 
ATOM   11448 N  N   . MET B  1 710 ? 242.242 8.494   192.829 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 953  MET B N   1 
ATOM   11449 C  CA  . MET B  1 710 ? 241.854 7.308   192.110 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 953  MET B CA  1 
ATOM   11450 C  C   . MET B  1 710 ? 241.730 6.103   193.032 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 953  MET B C   1 
ATOM   11451 O  O   . MET B  1 710 ? 242.566 5.869   193.919 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 953  MET B O   1 
ATOM   11452 C  CB  . MET B  1 710 ? 242.870 7.021   191.046 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 953  MET B CB  1 
ATOM   11453 C  CG  . MET B  1 710 ? 242.661 5.754   190.248 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 953  MET B CG  1 
ATOM   11454 S  SD  . MET B  1 710 ? 244.257 5.626   189.407 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 953  MET B SD  1 
ATOM   11455 C  CE  . MET B  1 710 ? 243.808 5.924   187.677 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 953  MET B CE  1 
ATOM   11456 N  N   . ALA B  1 711 ? 240.657 5.344   192.795 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 954  ALA B N   1 
ATOM   11457 C  CA  . ALA B  1 711 ? 240.218 4.290   193.668 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 954  ALA B CA  1 
ATOM   11458 C  C   . ALA B  1 711 ? 240.646 2.982   193.016 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 954  ALA B C   1 
ATOM   11459 O  O   . ALA B  1 711 ? 240.399 2.785   191.824 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 954  ALA B O   1 
ATOM   11460 C  CB  . ALA B  1 711 ? 238.724 4.363   193.746 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 954  ALA B CB  1 
ATOM   11461 N  N   . ASP B  1 712 ? 241.297 2.087   193.752 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B N   1 
ATOM   11462 C  CA  . ASP B  1 712 ? 241.722 0.822   193.142 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B CA  1 
ATOM   11463 C  C   . ASP B  1 712 ? 240.615 -0.234  193.058 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B C   1 
ATOM   11464 O  O   . ASP B  1 712 ? 240.298 -0.835  194.052 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B O   1 
ATOM   11465 C  CB  . ASP B  1 712 ? 242.931 0.263   193.877 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B CB  1 
ATOM   11466 C  CG  . ASP B  1 712 ? 243.886 -0.424  192.931 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B CG  1 
ATOM   11467 O  OD1 . ASP B  1 712 ? 245.079 -0.054  192.940 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B OD1 1 
ATOM   11468 O  OD2 . ASP B  1 712 ? 243.424 -1.288  192.128 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B OD2 1 
ATOM   11469 N  N   . TRP B  1 713 ? 240.034 -0.461  191.883 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B N   1 
ATOM   11470 C  CA  . TRP B  1 713 ? 238.899 -1.385  191.698 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CA  1 
ATOM   11471 C  C   . TRP B  1 713 ? 239.409 -2.797  191.468 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B C   1 
ATOM   11472 O  O   . TRP B  1 713 ? 240.077 -3.069  190.475 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B O   1 
ATOM   11473 C  CB  . TRP B  1 713 ? 238.162 -0.962  190.444 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CB  1 
ATOM   11474 C  CG  . TRP B  1 713 ? 236.783 -1.473  190.244 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CG  1 
ATOM   11475 C  CD1 . TRP B  1 713 ? 235.775 -1.509  191.159 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CD1 1 
ATOM   11476 C  CD2 . TRP B  1 713 ? 236.224 -1.931  189.009 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CD2 1 
ATOM   11477 N  NE1 . TRP B  1 713 ? 234.633 -1.988  190.577 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B NE1 1 
ATOM   11478 C  CE2 . TRP B  1 713 ? 234.881 -2.244  189.251 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CE2 1 
ATOM   11479 C  CE3 . TRP B  1 713 ? 236.732 -2.107  187.724 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CE3 1 
ATOM   11480 C  CZ2 . TRP B  1 713 ? 234.036 -2.723  188.243 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CZ2 1 
ATOM   11481 C  CZ3 . TRP B  1 713 ? 235.912 -2.590  186.747 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CZ3 1 
ATOM   11482 C  CH2 . TRP B  1 713 ? 234.586 -2.894  187.001 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CH2 1 
ATOM   11483 N  N   . VAL B  1 714 ? 239.083 -3.711  192.367 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 957  VAL B N   1 
ATOM   11484 C  CA  . VAL B  1 714 ? 239.763 -5.002  192.393 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 957  VAL B CA  1 
ATOM   11485 C  C   . VAL B  1 714 ? 238.743 -6.128  192.215 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 957  VAL B C   1 
ATOM   11486 O  O   . VAL B  1 714 ? 238.389 -6.830  193.175 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 957  VAL B O   1 
ATOM   11487 C  CB  . VAL B  1 714 ? 240.550 -5.210  193.720 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 957  VAL B CB  1 
ATOM   11488 C  CG1 . VAL B  1 714 ? 241.350 -6.428  193.611 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 957  VAL B CG1 1 
ATOM   11489 C  CG2 . VAL B  1 714 ? 241.501 -4.101  193.956 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 957  VAL B CG2 1 
ATOM   11490 N  N   . PRO B  1 715 ? 238.256 -6.301  190.986 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 958  PRO B N   1 
ATOM   11491 C  CA  . PRO B  1 715 ? 237.175 -7.249  190.763 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 958  PRO B CA  1 
ATOM   11492 C  C   . PRO B  1 715 ? 237.537 -8.716  190.645 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 958  PRO B C   1 
ATOM   11493 O  O   . PRO B  1 715 ? 236.617 -9.520  190.451 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 958  PRO B O   1 
ATOM   11494 C  CB  . PRO B  1 715 ? 236.599 -6.826  189.398 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 958  PRO B CB  1 
ATOM   11495 C  CG  . PRO B  1 715 ? 237.666 -6.054  188.736 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 958  PRO B CG  1 
ATOM   11496 C  CD  . PRO B  1 715 ? 238.439 -5.380  189.856 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 958  PRO B CD  1 
ATOM   11497 N  N   . ASP B  1 716 ? 238.817 -9.092  190.727 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B N   1 
ATOM   11498 C  CA  . ASP B  1 716 ? 239.179 -10.477 190.406 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B CA  1 
ATOM   11499 C  C   . ASP B  1 716 ? 238.959 -11.541 191.478 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B C   1 
ATOM   11500 O  O   . ASP B  1 716 ? 238.602 -12.689 191.131 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B O   1 
ATOM   11501 C  CB  . ASP B  1 716 ? 240.590 -10.553 189.936 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B CB  1 
ATOM   11502 C  CG  . ASP B  1 716 ? 241.036 -11.958 189.736 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B CG  1 
ATOM   11503 O  OD1 . ASP B  1 716 ? 240.536 -12.658 188.829 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B OD1 1 
ATOM   11504 O  OD2 . ASP B  1 716 ? 241.913 -12.363 190.499 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B OD2 1 
ATOM   11505 N  N   . GLN B  1 717 ? 239.137 -11.160 192.754 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B N   1 
ATOM   11506 C  CA  . GLN B  1 717 ? 239.127 -12.099 193.887 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B CA  1 
ATOM   11507 C  C   . GLN B  1 717 ? 238.854 -11.581 195.305 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B C   1 
ATOM   11508 O  O   . GLN B  1 717 ? 238.923 -10.417 195.599 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B O   1 
ATOM   11509 C  CB  . GLN B  1 717 ? 240.468 -12.815 193.946 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B CB  1 
ATOM   11510 C  CG  . GLN B  1 717 ? 241.566 -12.042 194.685 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B CG  1 
ATOM   11511 C  CD  . GLN B  1 717 ? 242.348 -11.093 193.785 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B CD  1 
ATOM   11512 O  OE1 . GLN B  1 717 ? 242.563 -11.363 192.600 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B OE1 1 
ATOM   11513 N  NE2 . GLN B  1 717 ? 242.792 -9.973  194.359 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B NE2 1 
ATOM   11514 N  N   . MET B  1 718 ? 238.557 -12.497 196.211 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 961  MET B N   1 
ATOM   11515 C  CA  . MET B  1 718 ? 238.399 -12.134 197.615 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 961  MET B CA  1 
ATOM   11516 C  C   . MET B  1 718 ? 239.082 -13.197 198.457 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 961  MET B C   1 
ATOM   11517 O  O   . MET B  1 718 ? 239.281 -14.335 198.006 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 961  MET B O   1 
ATOM   11518 C  CB  . MET B  1 718 ? 236.938 -11.999 198.028 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 961  MET B CB  1 
ATOM   11519 C  CG  . MET B  1 718 ? 236.092 -11.149 197.083 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 961  MET B CG  1 
ATOM   11520 S  SD  . MET B  1 718 ? 234.332 -11.076 197.598 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 961  MET B SD  1 
ATOM   11521 C  CE  . MET B  1 718 ? 234.434 -10.172 199.149 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 961  MET B CE  1 
ATOM   11522 N  N   . TYR B  1 719 ? 239.440 -12.796 199.677 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B N   1 
ATOM   11523 C  CA  . TYR B  1 719 ? 240.173 -13.617 200.607 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CA  1 
ATOM   11524 C  C   . TYR B  1 719 ? 239.381 -13.914 201.847 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B C   1 
ATOM   11525 O  O   . TYR B  1 719 ? 238.575 -13.101 202.306 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B O   1 
ATOM   11526 C  CB  . TYR B  1 719 ? 241.396 -12.879 201.091 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CB  1 
ATOM   11527 C  CG  . TYR B  1 719 ? 242.528 -12.840 200.121 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CG  1 
ATOM   11528 C  CD1 . TYR B  1 719 ? 242.480 -12.029 198.996 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CD1 1 
ATOM   11529 C  CD2 . TYR B  1 719 ? 243.672 -13.567 200.350 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CD2 1 
ATOM   11530 C  CE1 . TYR B  1 719 ? 243.544 -11.961 198.117 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CE1 1 
ATOM   11531 C  CE2 . TYR B  1 719 ? 244.717 -13.504 199.485 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CE2 1 
ATOM   11532 C  CZ  . TYR B  1 719 ? 244.658 -12.702 198.370 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CZ  1 
ATOM   11533 O  OH  . TYR B  1 719 ? 245.725 -12.661 197.522 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B OH  1 
ATOM   11534 N  N   . ALA B  1 720 ? 239.683 -15.083 202.405 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 963  ALA B N   1 
ATOM   11535 C  CA  . ALA B  1 720 ? 239.266 -15.463 203.739 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 963  ALA B CA  1 
ATOM   11536 C  C   . ALA B  1 720 ? 237.774 -15.281 204.014 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 963  ALA B C   1 
ATOM   11537 O  O   . ALA B  1 720 ? 237.405 -14.607 204.962 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 963  ALA B O   1 
ATOM   11538 C  CB  . ALA B  1 720 ? 240.109 -14.730 204.778 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 963  ALA B CB  1 
ATOM   11539 N  N   . LEU B  1 721 ? 236.912 -15.899 203.218 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B N   1 
ATOM   11540 C  CA  . LEU B  1 721 ? 235.496 -15.814 203.556 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B CA  1 
ATOM   11541 C  C   . LEU B  1 721 ? 235.250 -16.621 204.830 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B C   1 
ATOM   11542 O  O   . LEU B  1 721 ? 235.817 -17.711 205.018 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B O   1 
ATOM   11543 C  CB  . LEU B  1 721 ? 234.587 -16.282 202.414 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B CB  1 
ATOM   11544 C  CG  . LEU B  1 721 ? 234.798 -15.531 201.091 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B CG  1 
ATOM   11545 C  CD1 . LEU B  1 721 ? 234.013 -16.136 199.891 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B CD1 1 
ATOM   11546 C  CD2 . LEU B  1 721 ? 234.476 -14.074 201.298 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B CD2 1 
ATOM   11547 N  N   . PRO B  1 722 ? 234.394 -16.101 205.723 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 965  PRO B N   1 
ATOM   11548 C  CA  . PRO B  1 722 ? 234.224 -16.721 207.027 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 965  PRO B CA  1 
ATOM   11549 C  C   . PRO B  1 722 ? 233.377 -17.994 207.086 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 965  PRO B C   1 
ATOM   11550 O  O   . PRO B  1 722 ? 233.503 -18.734 208.042 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 965  PRO B O   1 
ATOM   11551 C  CB  . PRO B  1 722 ? 233.574 -15.608 207.871 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 965  PRO B CB  1 
ATOM   11552 C  CG  . PRO B  1 722 ? 233.530 -14.394 207.016 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 965  PRO B CG  1 
ATOM   11553 C  CD  . PRO B  1 722 ? 233.587 -14.881 205.604 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 965  PRO B CD  1 
ATOM   11554 N  N   . GLU B  1 723 ? 232.522 -18.268 206.111 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B N   1 
ATOM   11555 C  CA  . GLU B  1 723 ? 231.695 -19.471 206.211 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B CA  1 
ATOM   11556 C  C   . GLU B  1 723 ? 232.056 -20.532 205.220 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B C   1 
ATOM   11557 O  O   . GLU B  1 723 ? 232.456 -20.266 204.113 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B O   1 
ATOM   11558 C  CB  . GLU B  1 723 ? 230.218 -19.169 205.983 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B CB  1 
ATOM   11559 C  CG  . GLU B  1 723 ? 229.611 -18.036 206.804 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B CG  1 
ATOM   11560 C  CD  . GLU B  1 723 ? 229.950 -18.128 208.273 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B CD  1 
ATOM   11561 O  OE1 . GLU B  1 723 ? 230.094 -19.266 208.796 1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B OE1 1 
ATOM   11562 O  OE2 . GLU B  1 723 ? 230.083 -17.044 208.890 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B OE2 1 
ATOM   11563 N  N   . LYS B  1 724 ? 231.847 -21.765 205.609 1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B N   1 
ATOM   11564 C  CA  . LYS B  1 724 ? 232.170 -22.864 204.733 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B CA  1 
ATOM   11565 C  C   . LYS B  1 724 ? 230.956 -23.274 203.918 1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B C   1 
ATOM   11566 O  O   . LYS B  1 724 ? 229.826 -23.051 204.314 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B O   1 
ATOM   11567 C  CB  . LYS B  1 724 ? 232.700 -24.033 205.553 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B CB  1 
ATOM   11568 C  CG  . LYS B  1 724 ? 233.845 -23.641 206.464 1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B CG  1 
ATOM   11569 C  CD  . LYS B  1 724 ? 234.185 -24.748 207.478 1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B CD  1 
ATOM   11570 C  CE  . LYS B  1 724 ? 235.525 -24.410 208.165 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B CE  1 
ATOM   11571 N  NZ  . LYS B  1 724 ? 235.712 -25.205 209.382 1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B NZ  1 
ATOM   11572 N  N   . GLU B  1 725 ? 231.217 -23.896 202.782 1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B N   1 
ATOM   11573 C  CA  . GLU B  1 725 ? 230.204 -24.260 201.822 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B CA  1 
ATOM   11574 C  C   . GLU B  1 725 ? 230.738 -25.469 201.067 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B C   1 
ATOM   11575 O  O   . GLU B  1 725 ? 231.925 -25.505 200.719 1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B O   1 
ATOM   11576 C  CB  . GLU B  1 725 ? 230.035 -23.107 200.854 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B CB  1 
ATOM   11577 C  CG  . GLU B  1 725 ? 228.972 -23.367 199.818 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B CG  1 
ATOM   11578 C  CD  . GLU B  1 725 ? 228.498 -22.083 199.113 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B CD  1 
ATOM   11579 O  OE1 . GLU B  1 725 ? 229.150 -21.000 199.269 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B OE1 1 
ATOM   11580 O  OE2 . GLU B  1 725 ? 227.450 -22.186 198.409 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B OE2 1 
ATOM   11581 N  N   . VAL B  1 726 ? 229.917 -26.479 200.823 1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 969  VAL B N   1 
ATOM   11582 C  CA  . VAL B  1 726 ? 230.440 -27.603 200.085 1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 969  VAL B CA  1 
ATOM   11583 C  C   . VAL B  1 726 ? 230.234 -27.286 198.651 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 969  VAL B C   1 
ATOM   11584 O  O   . VAL B  1 726 ? 229.257 -26.646 198.317 1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 969  VAL B O   1 
ATOM   11585 C  CB  . VAL B  1 726 ? 229.710 -28.874 200.442 1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 969  VAL B CB  1 
ATOM   11586 C  CG1 . VAL B  1 726 ? 230.129 -30.040 199.547 1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 969  VAL B CG1 1 
ATOM   11587 C  CG2 . VAL B  1 726 ? 229.972 -29.184 201.871 1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 969  VAL B CG2 1 
ATOM   11588 N  N   . VAL B  1 727 ? 231.147 -27.725 197.800 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 970  VAL B N   1 
ATOM   11589 C  CA  . VAL B  1 727 ? 230.995 -27.508 196.371 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 970  VAL B CA  1 
ATOM   11590 C  C   . VAL B  1 727 ? 231.409 -28.752 195.604 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 970  VAL B C   1 
ATOM   11591 O  O   . VAL B  1 727 ? 232.039 -29.654 196.152 1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 970  VAL B O   1 
ATOM   11592 C  CB  . VAL B  1 727 ? 231.862 -26.346 195.936 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 970  VAL B CB  1 
ATOM   11593 C  CG1 . VAL B  1 727 ? 231.682 -25.212 196.920 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 970  VAL B CG1 1 
ATOM   11594 C  CG2 . VAL B  1 727 ? 233.310 -26.767 195.946 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 970  VAL B CG2 1 
ATOM   11595 N  N   . THR B  1 728 ? 231.026 -28.810 194.340 1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 971  THR B N   1 
ATOM   11596 C  CA  . THR B  1 728 ? 231.558 -29.837 193.499 1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 971  THR B CA  1 
ATOM   11597 C  C   . THR B  1 728 ? 232.695 -29.226 192.713 1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 971  THR B C   1 
ATOM   11598 O  O   . THR B  1 728 ? 232.489 -28.354 191.872 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 971  THR B O   1 
ATOM   11599 C  CB  . THR B  1 728 ? 230.524 -30.370 192.574 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 971  THR B CB  1 
ATOM   11600 O  OG1 . THR B  1 728 ? 229.476 -30.927 193.357 1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 971  THR B OG1 1 
ATOM   11601 C  CG2 . THR B  1 728 ? 231.118 -31.465 191.736 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 971  THR B CG2 1 
ATOM   11602 N  N   . ALA B  1 729 ? 233.904 -29.696 193.002 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 972  ALA B N   1 
ATOM   11603 C  CA  . ALA B  1 729 ? 235.111 -29.074 192.516 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 972  ALA B CA  1 
ATOM   11604 C  C   . ALA B  1 729 ? 235.888 -29.952 191.526 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 972  ALA B C   1 
ATOM   11605 O  O   . ALA B  1 729 ? 235.700 -31.175 191.446 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 972  ALA B O   1 
ATOM   11606 C  CB  . ALA B  1 729 ? 235.968 -28.751 193.698 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 972  ALA B CB  1 
ATOM   11607 N  N   . THR B  1 730 ? 236.790 -29.319 190.784 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 973  THR B N   1 
ATOM   11608 C  CA  . THR B  1 730 ? 237.823 -30.054 190.035 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 973  THR B CA  1 
ATOM   11609 C  C   . THR B  1 730 ? 239.193 -29.385 190.141 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 973  THR B C   1 
ATOM   11610 O  O   . THR B  1 730 ? 239.278 -28.154 190.144 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 973  THR B O   1 
ATOM   11611 C  CB  . THR B  1 730 ? 237.407 -30.187 188.576 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 973  THR B CB  1 
ATOM   11612 O  OG1 . THR B  1 730 ? 236.188 -30.940 188.550 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 973  THR B OG1 1 
ATOM   11613 C  CG2 . THR B  1 730 ? 238.481 -30.890 187.759 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 973  THR B CG2 1 
ATOM   11614 N  N   . ARG B  1 731 ? 240.254 -30.190 190.245 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B N   1 
ATOM   11615 C  CA  . ARG B  1 731 ? 241.626 -29.651 190.156 1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B CA  1 
ATOM   11616 C  C   . ARG B  1 731 ? 241.949 -29.092 188.776 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B C   1 
ATOM   11617 O  O   . ARG B  1 731 ? 241.850 -29.816 187.779 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B O   1 
ATOM   11618 C  CB  . ARG B  1 731 ? 242.676 -30.693 190.533 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B CB  1 
ATOM   11619 C  CG  . ARG B  1 731 ? 242.971 -30.699 192.009 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B CG  1 
ATOM   11620 C  CD  . ARG B  1 731 ? 243.596 -29.387 192.493 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B CD  1 
ATOM   11621 N  NE  . ARG B  1 731 ? 245.043 -29.318 192.292 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B NE  1 
ATOM   11622 C  CZ  . ARG B  1 731 ? 245.688 -28.417 191.535 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B CZ  1 
ATOM   11623 N  NH1 . ARG B  1 731 ? 245.033 -27.467 190.876 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B NH1 1 
ATOM   11624 N  NH2 . ARG B  1 731 ? 247.020 -28.466 191.439 1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B NH2 1 
ATOM   11625 N  N   . VAL B  1 732 ? 242.345 -27.819 188.725 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 975  VAL B N   1 
ATOM   11626 C  CA  . VAL B  1 732 ? 242.586 -27.147 187.453 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 975  VAL B CA  1 
ATOM   11627 C  C   . VAL B  1 732 ? 243.797 -26.194 187.498 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 975  VAL B C   1 
ATOM   11628 O  O   . VAL B  1 732 ? 244.105 -25.595 188.526 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 975  VAL B O   1 
ATOM   11629 C  CB  . VAL B  1 732 ? 241.333 -26.321 186.992 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 975  VAL B CB  1 
ATOM   11630 C  CG1 . VAL B  1 732 ? 240.095 -27.203 186.708 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 975  VAL B CG1 1 
ATOM   11631 C  CG2 . VAL B  1 732 ? 241.012 -25.230 188.016 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 975  VAL B CG2 1 
ATOM   11632 N  N   . ASP B  1 733 ? 244.493 -26.070 186.375 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B N   1 
ATOM   11633 C  CA  . ASP B  1 733 ? 245.626 -25.158 186.253 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B CA  1 
ATOM   11634 C  C   . ASP B  1 733 ? 245.027 -23.758 186.205 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B C   1 
ATOM   11635 O  O   . ASP B  1 733 ? 243.812 -23.611 186.372 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B O   1 
ATOM   11636 C  CB  . ASP B  1 733 ? 246.421 -25.471 184.973 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B CB  1 
ATOM   11637 C  CG  . ASP B  1 733 ? 245.554 -25.399 183.700 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B CG  1 
ATOM   11638 O  OD1 . ASP B  1 733 ? 244.422 -24.861 183.775 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B OD1 1 
ATOM   11639 O  OD2 . ASP B  1 733 ? 245.999 -25.868 182.623 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B OD2 1 
ATOM   11640 N  N   . LYS B  1 734 ? 245.847 -22.734 185.959 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B N   1 
ATOM   11641 C  CA  . LYS B  1 734 ? 245.346 -21.366 186.017 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B CA  1 
ATOM   11642 C  C   . LYS B  1 734 ? 244.361 -21.058 184.906 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B C   1 
ATOM   11643 O  O   . LYS B  1 734 ? 243.661 -20.048 185.020 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B O   1 
ATOM   11644 C  CB  . LYS B  1 734 ? 246.462 -20.305 186.016 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B CB  1 
ATOM   11645 C  CG  . LYS B  1 734 ? 247.807 -20.770 185.437 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B CG  1 
ATOM   11646 C  CD  . LYS B  1 734 ? 248.172 -19.981 184.197 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B CD  1 
ATOM   11647 C  CE  . LYS B  1 734 ? 249.356 -19.090 184.384 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B CE  1 
ATOM   11648 N  NZ  . LYS B  1 734 ? 250.529 -19.828 183.911 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B NZ  1 
ATOM   11649 N  N   . TYR B  1 735 ? 244.295 -21.881 183.844 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B N   1 
ATOM   11650 C  CA  . TYR B  1 735 ? 243.325 -21.628 182.752 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CA  1 
ATOM   11651 C  C   . TYR B  1 735 ? 241.987 -22.284 182.985 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B C   1 
ATOM   11652 O  O   . TYR B  1 735 ? 241.078 -22.154 182.172 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B O   1 
ATOM   11653 C  CB  . TYR B  1 735 ? 243.844 -22.114 181.396 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CB  1 
ATOM   11654 C  CG  . TYR B  1 735 ? 245.148 -21.478 181.023 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CG  1 
ATOM   11655 C  CD1 . TYR B  1 735 ? 245.182 -20.205 180.433 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CD1 1 
ATOM   11656 C  CD2 . TYR B  1 735 ? 246.357 -22.137 181.282 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CD2 1 
ATOM   11657 C  CE1 . TYR B  1 735 ? 246.374 -19.609 180.120 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CE1 1 
ATOM   11658 C  CE2 . TYR B  1 735 ? 247.555 -21.557 180.973 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CE2 1 
ATOM   11659 C  CZ  . TYR B  1 735 ? 247.552 -20.299 180.396 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CZ  1 
ATOM   11660 O  OH  . TYR B  1 735 ? 248.750 -19.730 180.089 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B OH  1 
ATOM   11661 N  N   . GLY B  1 736 ? 241.877 -23.024 184.081 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 979  GLY B N   1 
ATOM   11662 C  CA  . GLY B  1 736 ? 240.721 -23.879 184.268 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 979  GLY B CA  1 
ATOM   11663 C  C   . GLY B  1 736 ? 240.776 -25.178 183.467 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 979  GLY B C   1 
ATOM   11664 O  O   . GLY B  1 736 ? 239.786 -25.844 183.339 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 979  GLY B O   1 
ATOM   11665 N  N   . THR B  1 737 ? 241.907 -25.592 182.945 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 980  THR B N   1 
ATOM   11666 C  CA  . THR B  1 737 ? 241.926 -26.946 182.453 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 980  THR B CA  1 
ATOM   11667 C  C   . THR B  1 737 ? 242.109 -27.953 183.613 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 980  THR B C   1 
ATOM   11668 O  O   . THR B  1 737 ? 242.900 -27.719 184.537 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 980  THR B O   1 
ATOM   11669 C  CB  . THR B  1 737 ? 243.041 -27.151 181.457 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 980  THR B CB  1 
ATOM   11670 O  OG1 . THR B  1 737 ? 243.085 -26.031 180.584 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 980  THR B OG1 1 
ATOM   11671 C  CG2 . THR B  1 737 ? 242.802 -28.410 180.639 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 980  THR B CG2 1 
ATOM   11672 N  N   . PRO B  1 738 ? 241.379 -29.085 183.576 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 981  PRO B N   1 
ATOM   11673 C  CA  . PRO B  1 738 ? 241.554 -30.030 184.667 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 981  PRO B CA  1 
ATOM   11674 C  C   . PRO B  1 738 ? 242.947 -30.664 184.651 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 981  PRO B C   1 
ATOM   11675 O  O   . PRO B  1 738 ? 243.352 -31.234 183.662 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 981  PRO B O   1 
ATOM   11676 C  CB  . PRO B  1 738 ? 240.467 -31.082 184.399 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 981  PRO B CB  1 
ATOM   11677 C  CG  . PRO B  1 738 ? 239.542 -30.509 183.380 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 981  PRO B CG  1 
ATOM   11678 C  CD  . PRO B  1 738 ? 240.321 -29.496 182.628 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 981  PRO B CD  1 
ATOM   11679 N  N   . VAL B  1 739 ? 243.667 -30.567 185.757 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 982  VAL B N   1 
ATOM   11680 C  CA  . VAL B  1 739 ? 244.994 -31.180 185.883 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 982  VAL B CA  1 
ATOM   11681 C  C   . VAL B  1 739 ? 244.985 -32.697 185.665 1.00 54.55  ? ? ? ? ? ? 982  VAL B C   1 
ATOM   11682 O  O   . VAL B  1 739 ? 244.233 -33.414 186.336 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 982  VAL B O   1 
ATOM   11683 C  CB  . VAL B  1 739 ? 245.598 -30.930 187.286 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 982  VAL B CB  1 
ATOM   11684 C  CG1 . VAL B  1 739 ? 246.998 -31.519 187.356 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 982  VAL B CG1 1 
ATOM   11685 C  CG2 . VAL B  1 739 ? 245.631 -29.446 187.624 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 982  VAL B CG2 1 
ATOM   11686 N  N   . ALA B  1 740 ? 245.851 -33.200 184.773 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 983  ALA B N   1 
ATOM   11687 C  CA  . ALA B  1 740 ? 245.922 -34.671 184.493 1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 983  ALA B CA  1 
ATOM   11688 C  C   . ALA B  1 740 ? 246.407 -35.483 185.701 1.00 59.80  ? ? ? ? ? ? 983  ALA B C   1 
ATOM   11689 O  O   . ALA B  1 740 ? 247.388 -35.104 186.363 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 983  ALA B O   1 
ATOM   11690 C  CB  . ALA B  1 740 ? 246.790 -34.981 183.227 1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 983  ALA B CB  1 
ATOM   11691 N  N   . GLY B  1 741 ? 245.714 -36.586 185.990 1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 984  GLY B N   1 
ATOM   11692 C  CA  . GLY B  1 741 ? 246.122 -37.485 187.085 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 984  GLY B CA  1 
ATOM   11693 C  C   . GLY B  1 741 ? 245.896 -36.939 188.492 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 984  GLY B C   1 
ATOM   11694 O  O   . GLY B  1 741 ? 246.447 -37.443 189.464 1.00 64.30  ? ? ? ? ? ? 984  GLY B O   1 
ATOM   11695 N  N   . SER B  1 742 ? 245.103 -35.882 188.612 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 985  SER B N   1 
ATOM   11696 C  CA  . SER B  1 742 ? 244.616 -35.499 189.926 1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 985  SER B CA  1 
ATOM   11697 C  C   . SER B  1 742 ? 243.429 -36.379 190.281 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 985  SER B C   1 
ATOM   11698 O  O   . SER B  1 742 ? 242.825 -36.988 189.393 1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 985  SER B O   1 
ATOM   11699 C  CB  . SER B  1 742 ? 244.162 -34.060 189.956 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 985  SER B CB  1 
ATOM   11700 O  OG  . SER B  1 742 ? 243.033 -33.981 190.796 1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 985  SER B OG  1 
ATOM   11701 N  N   . GLN B  1 743 ? 243.087 -36.407 191.572 1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B N   1 
ATOM   11702 C  CA  . GLN B  1 743 ? 241.956 -37.195 192.092 1.00 64.45  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B CA  1 
ATOM   11703 C  C   . GLN B  1 743 ? 240.667 -36.390 192.334 1.00 62.99  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B C   1 
ATOM   11704 O  O   . GLN B  1 743 ? 239.549 -36.919 192.213 1.00 64.11  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B O   1 
ATOM   11705 C  CB  . GLN B  1 743 ? 242.375 -37.793 193.406 1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B CB  1 
ATOM   11706 C  CG  . GLN B  1 743 ? 243.864 -37.837 193.533 1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B CG  1 
ATOM   11707 C  CD  . GLN B  1 743 ? 244.254 -38.321 194.883 1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B CD  1 
ATOM   11708 O  OE1 . GLN B  1 743 ? 243.385 -38.731 195.677 1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B OE1 1 
ATOM   11709 N  NE2 . GLN B  1 743 ? 245.556 -38.289 195.172 1.00 68.51  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B NE2 1 
ATOM   11710 N  N   . ILE B  1 744 ? 240.838 -35.117 192.703 1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B N   1 
ATOM   11711 C  CA  . ILE B  1 744 ? 239.734 -34.164 192.783 1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B CA  1 
ATOM   11712 C  C   . ILE B  1 744 ? 239.193 -33.815 191.406 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B C   1 
ATOM   11713 O  O   . ILE B  1 744 ? 239.634 -32.874 190.737 1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B O   1 
ATOM   11714 C  CB  . ILE B  1 744 ? 240.130 -32.886 193.486 1.00 56.99  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B CB  1 
ATOM   11715 C  CG1 . ILE B  1 744 ? 240.608 -33.209 194.896 1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B CG1 1 
ATOM   11716 C  CG2 . ILE B  1 744 ? 238.939 -31.939 193.526 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B CG2 1 
ATOM   11717 C  CD1 . ILE B  1 744 ? 241.194 -32.031 195.605 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B CD1 1 
ATOM   11718 N  N   . LYS B  1 745 ? 238.208 -34.598 191.013 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B N   1 
ATOM   11719 C  CA  . LYS B  1 745 ? 237.558 -34.425 189.758 1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B CA  1 
ATOM   11720 C  C   . LYS B  1 745 ? 236.039 -34.559 189.979 1.00 59.49  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B C   1 
ATOM   11721 O  O   . LYS B  1 745 ? 235.508 -35.675 190.023 1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B O   1 
ATOM   11722 C  CB  . LYS B  1 745 ? 238.068 -35.488 188.786 1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B CB  1 
ATOM   11723 C  CG  . LYS B  1 745 ? 237.082 -35.717 187.643 1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B CG  1 
ATOM   11724 C  CD  . LYS B  1 745 ? 237.794 -35.946 186.283 1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B CD  1 
ATOM   11725 C  CE  . LYS B  1 745 ? 237.456 -34.755 185.287 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B CE  1 
ATOM   11726 N  NZ  . LYS B  1 745 ? 237.006 -35.267 183.930 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B NZ  1 
ATOM   11727 N  N   . ASN B  1 746 ? 235.325 -33.437 190.129 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B N   1 
ATOM   11728 C  CA  . ASN B  1 746 ? 233.860 -33.517 190.355 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B CA  1 
ATOM   11729 C  C   . ASN B  1 746 ? 233.482 -34.068 191.701 1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B C   1 
ATOM   11730 O  O   . ASN B  1 746 ? 232.520 -34.817 191.815 1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B O   1 
ATOM   11731 C  CB  . ASN B  1 746 ? 233.222 -34.459 189.364 1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B CB  1 
ATOM   11732 C  CG  . ASN B  1 746 ? 233.006 -33.818 188.083 1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B CG  1 
ATOM   11733 O  OD1 . ASN B  1 746 ? 232.512 -32.689 188.025 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B OD1 1 
ATOM   11734 N  ND2 . ASN B  1 746 ? 233.412 -34.495 187.017 1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B ND2 1 
ATOM   11735 N  N   . THR B  1 747 ? 234.250 -33.732 192.717 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 990  THR B N   1 
ATOM   11736 C  CA  . THR B  1 747 ? 234.049 -34.381 193.979 1.00 61.19  ? ? ? ? ? ? 990  THR B CA  1 
ATOM   11737 C  C   . THR B  1 747 ? 233.807 -33.301 195.006 1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 990  THR B C   1 
ATOM   11738 O  O   . THR B  1 747 ? 234.203 -32.147 194.835 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 990  THR B O   1 
ATOM   11739 C  CB  . THR B  1 747 ? 235.253 -35.305 194.324 1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 990  THR B CB  1 
ATOM   11740 O  OG1 . THR B  1 747 ? 236.303 -34.549 194.955 1.00 61.38  ? ? ? ? ? ? 990  THR B OG1 1 
ATOM   11741 C  CG2 . THR B  1 747 ? 235.791 -35.945 193.043 1.00 63.24  ? ? ? ? ? ? 990  THR B CG2 1 
ATOM   11742 N  N   . LEU B  1 748 ? 233.119 -33.674 196.067 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B N   1 
ATOM   11743 C  CA  . LEU B  1 748 ? 232.749 -32.698 197.061 1.00 60.36  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B CA  1 
ATOM   11744 C  C   . LEU B  1 748 ? 234.008 -32.094 197.687 1.00 59.33  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B C   1 
ATOM   11745 O  O   . LEU B  1 748 ? 235.008 -32.778 197.870 1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B O   1 
ATOM   11746 C  CB  . LEU B  1 748 ? 231.839 -33.344 198.106 1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B CB  1 
ATOM   11747 C  CG  . LEU B  1 748 ? 230.450 -33.709 197.579 1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B CG  1 
ATOM   11748 C  CD1 . LEU B  1 748 ? 229.531 -33.804 198.756 1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B CD1 1 
ATOM   11749 C  CD2 . LEU B  1 748 ? 229.925 -32.669 196.577 1.00 61.18  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B CD2 1 
ATOM   11750 N  N   . TYR B  1 749 ? 233.966 -30.807 198.003 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B N   1 
ATOM   11751 C  CA  . TYR B  1 749 ? 235.087 -30.175 198.651 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CA  1 
ATOM   11752 C  C   . TYR B  1 749 ? 234.520 -29.037 199.466 1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B C   1 
ATOM   11753 O  O   . TYR B  1 749 ? 233.570 -28.402 199.052 1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B O   1 
ATOM   11754 C  CB  . TYR B  1 749 ? 236.047 -29.664 197.594 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CB  1 
ATOM   11755 C  CG  . TYR B  1 749 ? 237.392 -29.265 198.127 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CG  1 
ATOM   11756 C  CD1 . TYR B  1 749 ? 238.531 -30.045 197.885 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CD1 1 
ATOM   11757 C  CD2 . TYR B  1 749 ? 237.537 -28.097 198.862 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CD2 1 
ATOM   11758 C  CE1 . TYR B  1 749 ? 239.786 -29.666 198.382 1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CE1 1 
ATOM   11759 C  CE2 . TYR B  1 749 ? 238.777 -27.710 199.358 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CE2 1 
ATOM   11760 C  CZ  . TYR B  1 749 ? 239.897 -28.489 199.122 1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CZ  1 
ATOM   11761 O  OH  . TYR B  1 749 ? 241.105 -28.048 199.632 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B OH  1 
ATOM   11762 N  N   . VAL B  1 750 ? 235.085 -28.797 200.635 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 993  VAL B N   1 
ATOM   11763 C  CA  . VAL B  1 750 ? 234.635 -27.736 201.535 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 993  VAL B CA  1 
ATOM   11764 C  C   . VAL B  1 750 ? 235.501 -26.459 201.462 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 993  VAL B C   1 
ATOM   11765 O  O   . VAL B  1 750 ? 236.681 -26.437 201.853 1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 993  VAL B O   1 
ATOM   11766 C  CB  . VAL B  1 750 ? 234.646 -28.237 202.970 1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 993  VAL B CB  1 
ATOM   11767 C  CG1 . VAL B  1 750 ? 234.347 -27.107 203.936 1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 993  VAL B CG1 1 
ATOM   11768 C  CG2 . VAL B  1 750 ? 233.670 -29.381 203.130 1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 993  VAL B CG2 1 
ATOM   11769 N  N   . VAL B  1 751 ? 234.908 -25.386 200.958 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 994  VAL B N   1 
ATOM   11770 C  CA  . VAL B  1 751 ? 235.657 -24.163 200.730 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 994  VAL B CA  1 
ATOM   11771 C  C   . VAL B  1 751 ? 235.240 -23.171 201.780 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 994  VAL B C   1 
ATOM   11772 O  O   . VAL B  1 751 ? 234.254 -23.372 202.468 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 994  VAL B O   1 
ATOM   11773 C  CB  . VAL B  1 751 ? 235.427 -23.594 199.319 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 994  VAL B CB  1 
ATOM   11774 C  CG1 . VAL B  1 751 ? 235.807 -24.608 198.271 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 994  VAL B CG1 1 
ATOM   11775 C  CG2 . VAL B  1 751 ? 234.002 -23.235 199.135 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 994  VAL B CG2 1 
ATOM   11776 N  N   . ASP B  1 752 ? 236.046 -22.142 201.963 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B N   1 
ATOM   11777 C  CA  . ASP B  1 752 ? 235.655 -20.995 202.756 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B CA  1 
ATOM   11778 C  C   . ASP B  1 752 ? 235.174 -20.013 201.720 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B C   1 
ATOM   11779 O  O   . ASP B  1 752 ? 235.993 -19.195 201.186 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B O   1 
ATOM   11780 C  CB  . ASP B  1 752 ? 236.849 -20.356 203.447 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B CB  1 
ATOM   11781 C  CG  . ASP B  1 752 ? 237.451 -21.231 204.486 1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B CG  1 
ATOM   11782 O  OD1 . ASP B  1 752 ? 236.761 -22.131 205.016 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B OD1 1 
ATOM   11783 O  OD2 . ASP B  1 752 ? 238.639 -21.020 204.781 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B OD2 1 
ATOM   11784 N  N   . GLY B  1 753 ? 233.874 -20.094 201.422 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 996  GLY B N   1 
ATOM   11785 C  CA  . GLY B  1 753 ? 233.325 -19.378 200.277 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 996  GLY B CA  1 
ATOM   11786 C  C   . GLY B  1 753 ? 232.030 -18.609 200.449 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 996  GLY B C   1 
ATOM   11787 O  O   . GLY B  1 753 ? 231.399 -18.285 199.428 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 996  GLY B O   1 
ATOM   11788 N  N   . LYS B  1 754 ? 231.662 -18.305 201.705 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B N   1 
ATOM   11789 C  CA  . LYS B  1 754 ? 230.537 -17.447 202.025 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B CA  1 
ATOM   11790 C  C   . LYS B  1 754 ? 230.959 -16.283 202.904 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B C   1 
ATOM   11791 O  O   . LYS B  1 754 ? 231.724 -16.470 203.846 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B O   1 
ATOM   11792 C  CB  . LYS B  1 754 ? 229.468 -18.240 202.739 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B CB  1 
ATOM   11793 C  CG  . LYS B  1 754 ? 228.589 -19.046 201.802 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B CG  1 
ATOM   11794 C  CD  . LYS B  1 754 ? 227.555 -19.880 202.596 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B CD  1 
ATOM   11795 C  CE  . LYS B  1 754 ? 226.454 -20.433 201.671 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B CE  1 
ATOM   11796 N  NZ  . LYS B  1 754 ? 225.780 -21.476 202.457 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B NZ  1 
ATOM   11797 N  N   . SER B  1 755 ? 230.456 -15.082 202.587 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 998  SER B N   1 
ATOM   11798 C  CA  . SER B  1 755 ? 230.656 -13.883 203.430 1.00 45.19  ? ? ? ? ? ? 998  SER B CA  1 
ATOM   11799 C  C   . SER B  1 755 ? 229.697 -13.888 204.633 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 998  SER B C   1 
ATOM   11800 O  O   . SER B  1 755 ? 228.785 -14.730 204.717 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 998  SER B O   1 
ATOM   11801 C  CB  . SER B  1 755 ? 230.568 -12.566 202.621 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 998  SER B CB  1 
ATOM   11802 O  OG  . SER B  1 755 ? 229.362 -12.483 201.897 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 998  SER B OG  1 
ATOM   11803 N  N   . SER B  1 756 ? 229.903 -12.957 205.557 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 999  SER B N   1 
ATOM   11804 C  CA  . SER B  1 756 ? 229.254 -13.069 206.855 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 999  SER B CA  1 
ATOM   11805 C  C   . SER B  1 756 ? 227.789 -12.694 206.863 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 999  SER B C   1 
ATOM   11806 O  O   . SER B  1 756 ? 227.161 -12.641 207.911 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 999  SER B O   1 
ATOM   11807 C  CB  . SER B  1 756 ? 229.973 -12.177 207.853 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 999  SER B CB  1 
ATOM   11808 O  OG  . SER B  1 756 ? 229.479 -10.860 207.802 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 999  SER B OG  1 
ATOM   11809 N  N   . GLY B  1 757 ? 227.250 -12.371 205.697 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY B N   1 
ATOM   11810 C  CA  . GLY B  1 757 ? 225.906 -11.809 205.628 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY B CA  1 
ATOM   11811 C  C   . GLY B  1 757 ? 225.639 -10.604 206.520 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY B C   1 
ATOM   11812 O  O   . GLY B  1 757 ? 224.563 -10.062 206.491 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY B O   1 
ATOM   11813 N  N   . LYS B  1 758 ? 226.596 -10.145 207.304 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B N   1 
ATOM   11814 C  CA  . LYS B  1 758 ? 226.350 -8.903  208.019 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B CA  1 
ATOM   11815 C  C   . LYS B  1 758 ? 227.555 -8.011  208.146 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B C   1 
ATOM   11816 O  O   . LYS B  1 758 ? 227.805 -7.490  209.221 1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B O   1 
ATOM   11817 C  CB  . LYS B  1 758 ? 225.809 -9.174  209.402 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B CB  1 
ATOM   11818 C  CG  . LYS B  1 758 ? 226.594 -10.208 210.217 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B CG  1 
ATOM   11819 C  CD  . LYS B  1 758 ? 225.508 -11.050 210.963 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B CD  1 
ATOM   11820 C  CE  . LYS B  1 758 ? 225.885 -11.341 212.457 1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B CE  1 
ATOM   11821 N  NZ  . LYS B  1 758 ? 226.424 -12.744 212.638 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B NZ  1 
ATOM   11822 N  N   . ASP B  1 759 ? 228.312 -7.871  207.066 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B N   1 
ATOM   11823 C  CA  . ASP B  1 759 ? 229.338 -6.857  206.956 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B CA  1 
ATOM   11824 C  C   . ASP B  1 759 ? 228.803 -5.676  206.115 1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B C   1 
ATOM   11825 O  O   . ASP B  1 759 ? 227.598 -5.562  205.832 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B O   1 
ATOM   11826 C  CB  . ASP B  1 759 ? 230.532 -7.482  206.241 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B CB  1 
ATOM   11827 C  CG  . ASP B  1 759 ? 230.113 -8.460  205.090 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B CG  1 
ATOM   11828 O  OD1 . ASP B  1 759 ? 228.921 -8.537  204.676 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B OD1 1 
ATOM   11829 O  OD2 . ASP B  1 759 ? 231.014 -9.170  204.585 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B OD2 1 
ATOM   11830 N  N   . GLN B  1 760 ? 229.716 -4.810  205.694 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B N   1 
ATOM   11831 C  CA  . GLN B  1 760 ? 229.440 -3.788  204.706 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B CA  1 
ATOM   11832 C  C   . GLN B  1 760 ? 228.870 -4.338  203.393 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B C   1 
ATOM   11833 O  O   . GLN B  1 760 ? 227.982 -3.734  202.795 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B O   1 
ATOM   11834 C  CB  . GLN B  1 760 ? 230.714 -3.054  204.354 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B CB  1 
ATOM   11835 C  CG  . GLN B  1 760 ? 231.342 -2.221  205.450 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B CG  1 
ATOM   11836 C  CD  . GLN B  1 760 ? 230.345 -1.595  206.405 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B CD  1 
ATOM   11837 O  OE1 . GLN B  1 760 ? 229.909 -2.239  207.317 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B OE1 1 
ATOM   11838 N  NE2 . GLN B  1 760 ? 230.031 -0.330  206.226 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B NE2 1 
ATOM   11839 N  N   . GLN B  1 761 ? 229.390 -5.447  202.887 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B N   1 
ATOM   11840 C  CA  . GLN B  1 761 ? 228.791 -6.007  201.680 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B CA  1 
ATOM   11841 C  C   . GLN B  1 761 ? 227.278 -6.267  201.839 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B C   1 
ATOM   11842 O  O   . GLN B  1 761 ? 226.523 -6.243  200.867 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B O   1 
ATOM   11843 C  CB  . GLN B  1 761 ? 229.444 -7.320  201.306 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B CB  1 
ATOM   11844 C  CG  . GLN B  1 761 ? 228.716 -7.935  200.143 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B CG  1 
ATOM   11845 C  CD  . GLN B  1 761 ? 229.117 -7.274  198.859 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B CD  1 
ATOM   11846 O  OE1 . GLN B  1 761 ? 230.288 -7.020  198.659 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B OE1 1 
ATOM   11847 N  NE2 . GLN B  1 761 ? 228.160 -6.996  197.978 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B NE2 1 
ATOM   11848 N  N   . ALA B  1 762 ? 226.837 -6.554  203.062 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA B N   1 
ATOM   11849 C  CA  . ALA B  1 762 ? 225.427 -6.890  203.274 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA B CA  1 
ATOM   11850 C  C   . ALA B  1 762 ? 224.647 -5.598  203.230 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA B C   1 
ATOM   11851 O  O   . ALA B  1 762 ? 223.497 -5.552  202.773 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA B O   1 
ATOM   11852 C  CB  . ALA B  1 762 ? 225.213 -7.624  204.629 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA B CB  1 
ATOM   11853 N  N   . LYS B  1 763 ? 225.299 -4.543  203.701 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B N   1 
ATOM   11854 C  CA  . LYS B  1 763 ? 224.672 -3.233  203.759 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B CA  1 
ATOM   11855 C  C   . LYS B  1 763 ? 224.526 -2.551  202.423 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B C   1 
ATOM   11856 O  O   . LYS B  1 763 ? 223.472 -2.045  202.130 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B O   1 
ATOM   11857 C  CB  . LYS B  1 763 ? 225.476 -2.300  204.631 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B CB  1 
ATOM   11858 C  CG  . LYS B  1 763 ? 224.989 -0.880  204.523 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B CG  1 
ATOM   11859 C  CD  . LYS B  1 763 ? 225.671 -0.067  205.584 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B CD  1 
ATOM   11860 C  CE  . LYS B  1 763 ? 224.915 1.182   205.892 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B CE  1 
ATOM   11861 N  NZ  . LYS B  1 763 ? 225.518 1.721   207.140 1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B NZ  1 
ATOM   11862 N  N   . TYR B  1 764 ? 225.598 -2.524  201.635 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B N   1 
ATOM   11863 C  CA  . TYR B  1 764 ? 225.620 -1.813  200.389 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CA  1 
ATOM   11864 C  C   . TYR B  1 764 ? 225.473 -2.662  199.165 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B C   1 
ATOM   11865 O  O   . TYR B  1 764 ? 225.322 -2.140  198.085 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B O   1 
ATOM   11866 C  CB  . TYR B  1 764 ? 226.933 -1.117  200.258 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CB  1 
ATOM   11867 C  CG  . TYR B  1 764 ? 227.161 -0.074  201.290 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CG  1 
ATOM   11868 C  CD1 . TYR B  1 764 ? 226.398 1.063   201.314 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CD1 1 
ATOM   11869 C  CD2 . TYR B  1 764 ? 228.191 -0.197  202.223 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CD2 1 
ATOM   11870 C  CE1 . TYR B  1 764 ? 226.619 2.059   202.256 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CE1 1 
ATOM   11871 C  CE2 . TYR B  1 764 ? 228.448 0.801   203.159 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CE2 1 
ATOM   11872 C  CZ  . TYR B  1 764 ? 227.645 1.929   203.177 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CZ  1 
ATOM   11873 O  OH  . TYR B  1 764 ? 227.841 2.929   204.107 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B OH  1 
ATOM   11874 N  N   . GLY B  1 765 ? 225.547 -3.966  199.288 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY B N   1 
ATOM   11875 C  CA  . GLY B  1 765 ? 225.486 -4.794  198.085 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY B CA  1 
ATOM   11876 C  C   . GLY B  1 765 ? 224.293 -4.497  197.174 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY B C   1 
ATOM   11877 O  O   . GLY B  1 765 ? 223.147 -4.544  197.631 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY B O   1 
ATOM   11878 N  N   . GLY B  1 766 ? 224.545 -4.226  195.888 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY B N   1 
ATOM   11879 C  CA  . GLY B  1 766 ? 223.471 -3.830  194.980 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY B CA  1 
ATOM   11880 C  C   . GLY B  1 766 ? 222.456 -2.817  195.514 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY B C   1 
ATOM   11881 O  O   . GLY B  1 766 ? 221.322 -2.796  195.086 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY B O   1 
ATOM   11882 N  N   . ALA B  1 767 ? 222.847 -1.968  196.443 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA B N   1 
ATOM   11883 C  CA  . ALA B  1 767 ? 221.884 -1.043  196.996 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA B CA  1 
ATOM   11884 C  C   . ALA B  1 767 ? 221.653 0.078   196.044 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA B C   1 
ATOM   11885 O  O   . ALA B  1 767 ? 220.650 0.750   196.137 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA B O   1 
ATOM   11886 C  CB  . ALA B  1 767 ? 222.350 -0.490  198.349 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA B CB  1 
ATOM   11887 N  N   . PHE B  1 768 ? 222.571 0.319   195.134 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B N   1 
ATOM   11888 C  CA  . PHE B  1 768 ? 222.348 1.409   194.205 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CA  1 
ATOM   11889 C  C   . PHE B  1 768 ? 221.856 0.982   192.823 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B C   1 
ATOM   11890 O  O   . PHE B  1 768 ? 221.856 1.768   191.888 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B O   1 
ATOM   11891 C  CB  . PHE B  1 768 ? 223.603 2.211   194.062 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CB  1 
ATOM   11892 C  CG  . PHE B  1 768 ? 224.300 2.390   195.315 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CG  1 
ATOM   11893 C  CD1 . PHE B  1 768 ? 224.041 3.467   196.095 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CD1 1 
ATOM   11894 C  CD2 . PHE B  1 768 ? 225.227 1.461   195.741 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CD2 1 
ATOM   11895 C  CE1 . PHE B  1 768 ? 224.699 3.642   197.304 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CE1 1 
ATOM   11896 C  CE2 . PHE B  1 768 ? 225.916 1.622   196.958 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CE2 1 
ATOM   11897 C  CZ  . PHE B  1 768 ? 225.641 2.725   197.736 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CZ  1 
ATOM   11898 N  N   . LEU B  1 769 ? 221.417 -0.257  192.702 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B N   1 
ATOM   11899 C  CA  . LEU B  1 769 ? 221.109 -0.796  191.408 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B CA  1 
ATOM   11900 C  C   . LEU B  1 769 ? 219.897 -0.094  190.867 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B C   1 
ATOM   11901 O  O   . LEU B  1 769 ? 219.730 0.022   189.641 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B O   1 
ATOM   11902 C  CB  . LEU B  1 769 ? 220.879 -2.297  191.483 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B CB  1 
ATOM   11903 C  CG  . LEU B  1 769 ? 222.134 -3.135  191.617 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B CG  1 
ATOM   11904 C  CD1 . LEU B  1 769 ? 221.712 -4.559  191.513 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B CD1 1 
ATOM   11905 C  CD2 . LEU B  1 769 ? 223.020 -2.773  190.474 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B CD2 1 
ATOM   11906 N  N   . GLU B  1 770 ? 219.060 0.430   191.753 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B N   1 
ATOM   11907 C  CA  . GLU B  1 770 ? 217.866 1.128   191.246 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B CA  1 
ATOM   11908 C  C   . GLU B  1 770 ? 218.113 2.515   190.784 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B C   1 
ATOM   11909 O  O   . GLU B  1 770 ? 217.621 2.916   189.742 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B O   1 
ATOM   11910 C  CB  . GLU B  1 770 ? 216.884 1.256   192.309 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B CB  1 
ATOM   11911 C  CG  . GLU B  1 770 ? 216.753 -0.018  192.935 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B CG  1 
ATOM   11912 C  CD  . GLU B  1 770 ? 215.313 -0.377  192.990 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B CD  1 
ATOM   11913 O  OE1 . GLU B  1 770 ? 214.439 0.552   193.340 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B OE1 1 
ATOM   11914 O  OE2 . GLU B  1 770 ? 215.064 -1.574  192.655 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B OE2 1 
ATOM   11915 N  N   . GLU B  1 771 ? 218.832 3.272   191.588 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B N   1 
ATOM   11916 C  CA  . GLU B  1 771 ? 219.229 4.576   191.160 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B CA  1 
ATOM   11917 C  C   . GLU B  1 771 ? 220.023 4.484   189.835 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B C   1 
ATOM   11918 O  O   . GLU B  1 771 ? 219.802 5.281   188.932 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B O   1 
ATOM   11919 C  CB  . GLU B  1 771 ? 220.029 5.256   192.264 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B CB  1 
ATOM   11920 C  CG  . GLU B  1 771 ? 220.920 6.330   191.727 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B CG  1 
ATOM   11921 C  CD  . GLU B  1 771 ? 221.859 6.819   192.792 1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B CD  1 
ATOM   11922 O  OE1 . GLU B  1 771 ? 222.025 6.089   193.822 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B OE1 1 
ATOM   11923 O  OE2 . GLU B  1 771 ? 222.447 7.905   192.586 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B OE2 1 
ATOM   11924 N  N   . LEU B  1 772 ? 220.913 3.510   189.706 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B N   1 
ATOM   11925 C  CA  . LEU B  1 772 ? 221.659 3.359   188.485 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B CA  1 
ATOM   11926 C  C   . LEU B  1 772 ? 220.773 2.998   187.295 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B C   1 
ATOM   11927 O  O   . LEU B  1 772 ? 220.995 3.479   186.175 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B O   1 
ATOM   11928 C  CB  . LEU B  1 772 ? 222.721 2.301   188.658 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B CB  1 
ATOM   11929 C  CG  . LEU B  1 772 ? 223.909 2.613   189.578 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B CG  1 
ATOM   11930 C  CD1 . LEU B  1 772 ? 224.785 1.373   189.692 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B CD1 1 
ATOM   11931 C  CD2 . LEU B  1 772 ? 224.750 3.803   189.133 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B CD2 1 
ATOM   11932 N  N   . GLN B  1 773 ? 219.786 2.139   187.520 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B N   1 
ATOM   11933 C  CA  . GLN B  1 773 ? 218.862 1.766   186.449 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B CA  1 
ATOM   11934 C  C   . GLN B  1 773 ? 217.959 2.888   186.031 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B C   1 
ATOM   11935 O  O   . GLN B  1 773 ? 217.525 2.938   184.906 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B O   1 
ATOM   11936 C  CB  . GLN B  1 773 ? 217.971 0.648   186.908 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B CB  1 
ATOM   11937 C  CG  . GLN B  1 773 ? 218.543 -0.695  186.704 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B CG  1 
ATOM   11938 C  CD  . GLN B  1 773 ? 217.646 -1.751  187.297 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B CD  1 
ATOM   11939 O  OE1 . GLN B  1 773 ? 217.591 -1.891  188.492 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B OE1 1 
ATOM   11940 N  NE2 . GLN B  1 773 ? 216.911 -2.476  186.460 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B NE2 1 
ATOM   11941 N  N   . ALA B  1 774 ? 217.655 3.744   186.997 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA B N   1 
ATOM   11942 C  CA  . ALA B  1 774 ? 216.804 4.886   186.848 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA B CA  1 
ATOM   11943 C  C   . ALA B  1 774 ? 217.534 5.937   186.073 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA B C   1 
ATOM   11944 O  O   . ALA B  1 774 ? 216.985 6.505   185.171 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA B O   1 
ATOM   11945 C  CB  . ALA B  1 774 ? 216.452 5.417   188.181 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA B CB  1 
ATOM   11946 N  N   . LYS B  1 775 ? 218.776 6.225   186.414 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B N   1 
ATOM   11947 C  CA  . LYS B  1 775 ? 219.466 7.288   185.693 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B CA  1 
ATOM   11948 C  C   . LYS B  1 775 ? 220.107 6.843   184.414 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B C   1 
ATOM   11949 O  O   . LYS B  1 775 ? 220.256 7.669   183.528 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B O   1 
ATOM   11950 C  CB  . LYS B  1 775 ? 220.578 7.922   186.507 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B CB  1 
ATOM   11951 C  CG  . LYS B  1 775 ? 220.183 8.443   187.806 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B CG  1 
ATOM   11952 C  CD  . LYS B  1 775 ? 221.349 9.160   188.394 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B CD  1 
ATOM   11953 C  CE  . LYS B  1 775 ? 221.050 9.395   189.833 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B CE  1 
ATOM   11954 N  NZ  . LYS B  1 775 ? 221.907 10.451  190.283 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B NZ  1 
ATOM   11955 N  N   . TYR B  1 776 ? 220.532 5.583   184.324 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B N   1 
ATOM   11956 C  CA  . TYR B  1 776 ? 221.383 5.166   183.213 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CA  1 
ATOM   11957 C  C   . TYR B  1 776 ? 220.921 3.901   182.518 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B C   1 
ATOM   11958 O  O   . TYR B  1 776 ? 221.728 2.989   182.377 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B O   1 
ATOM   11959 C  CB  . TYR B  1 776 ? 222.813 4.931   183.704 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CB  1 
ATOM   11960 C  CG  . TYR B  1 776 ? 223.340 6.026   184.601 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CG  1 
ATOM   11961 C  CD1 . TYR B  1 776 ? 223.402 7.314   184.154 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CD1 1 
ATOM   11962 C  CD2 . TYR B  1 776 ? 223.795 5.774   185.895 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CD2 1 
ATOM   11963 C  CE1 . TYR B  1 776 ? 223.879 8.331   184.952 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CE1 1 
ATOM   11964 C  CE2 . TYR B  1 776 ? 224.290 6.802   186.688 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CE2 1 
ATOM   11965 C  CZ  . TYR B  1 776 ? 224.314 8.079   186.198 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CZ  1 
ATOM   11966 O  OH  . TYR B  1 776 ? 224.742 9.158   186.909 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B OH  1 
ATOM   11967 N  N   . PRO B  1 777 ? 219.650 3.843   182.057 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO B N   1 
ATOM   11968 C  CA  . PRO B  1 777 ? 219.093 2.591   181.562 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO B CA  1 
ATOM   11969 C  C   . PRO B  1 777 ? 219.900 1.953   180.430 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO B C   1 
ATOM   11970 O  O   . PRO B  1 777 ? 219.856 0.746   180.302 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO B O   1 
ATOM   11971 C  CB  . PRO B  1 777 ? 217.691 2.966   181.102 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO B CB  1 
ATOM   11972 C  CG  . PRO B  1 777 ? 217.686 4.443   180.948 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO B CG  1 
ATOM   11973 C  CD  . PRO B  1 777 ? 218.742 4.982   181.842 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO B CD  1 
ATOM   11974 N  N   . GLU B  1 778 ? 220.646 2.725   179.642 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B N   1 
ATOM   11975 C  CA  . GLU B  1 778 ? 221.620 2.124   178.694 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B CA  1 
ATOM   11976 C  C   . GLU B  1 778 ? 222.548 1.055   179.217 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B C   1 
ATOM   11977 O  O   . GLU B  1 778 ? 222.750 0.033   178.557 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B O   1 
ATOM   11978 C  CB  . GLU B  1 778 ? 222.588 3.162   178.187 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B CB  1 
ATOM   11979 C  CG  . GLU B  1 778 ? 222.015 3.922   177.072 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B CG  1 
ATOM   11980 C  CD  . GLU B  1 778 ? 221.314 2.987   176.076 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B CD  1 
ATOM   11981 O  OE1 . GLU B  1 778 ? 221.913 1.955   175.715 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B OE1 1 
ATOM   11982 O  OE2 . GLU B  1 778 ? 220.156 3.300   175.659 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B OE2 1 
ATOM   11983 N  N   . LEU B  1 779 ? 223.207 1.360   180.338 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B N   1 
ATOM   11984 C  CA  . LEU B  1 779 ? 224.091 0.425   180.991 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B CA  1 
ATOM   11985 C  C   . LEU B  1 779 ? 223.412 -0.937  181.046 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B C   1 
ATOM   11986 O  O   . LEU B  1 779 ? 224.020 -1.964  180.781 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B O   1 
ATOM   11987 C  CB  . LEU B  1 779 ? 224.414 0.900   182.391 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B CB  1 
ATOM   11988 C  CG  . LEU B  1 779 ? 225.018 2.284   182.562 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B CG  1 
ATOM   11989 C  CD1 . LEU B  1 779 ? 225.562 2.389   183.969 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B CD1 1 
ATOM   11990 C  CD2 . LEU B  1 779 ? 226.124 2.501   181.589 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B CD2 1 
ATOM   11991 N  N   . PHE B  1 780 ? 222.130 -0.956  181.355 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B N   1 
ATOM   11992 C  CA  . PHE B  1 780 ? 221.453 -2.225  181.419 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CA  1 
ATOM   11993 C  C   . PHE B  1 780 ? 220.891 -2.701  180.097 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B C   1 
ATOM   11994 O  O   . PHE B  1 780 ? 220.367 -3.789  180.049 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B O   1 
ATOM   11995 C  CB  . PHE B  1 780 ? 220.458 -2.202  182.550 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CB  1 
ATOM   11996 C  CG  . PHE B  1 780 ? 221.077 -1.682  183.781 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CG  1 
ATOM   11997 C  CD1 . PHE B  1 780 ? 221.720 -2.553  184.652 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CD1 1 
ATOM   11998 C  CD2 . PHE B  1 780 ? 221.152 -0.321  184.013 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CD2 1 
ATOM   11999 C  CE1 . PHE B  1 780 ? 222.332 -2.090  185.766 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CE1 1 
ATOM   12000 C  CE2 . PHE B  1 780 ? 221.772 0.141   185.119 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CE2 1 
ATOM   12001 C  CZ  . PHE B  1 780 ? 222.369 -0.752  186.001 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CZ  1 
ATOM   12002 N  N   . ALA B  1 781 ? 221.028 -1.933  179.018 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA B N   1 
ATOM   12003 C  CA  . ALA B  1 781 ? 220.527 -2.395  177.721 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA B CA  1 
ATOM   12004 C  C   . ALA B  1 781 ? 221.580 -3.170  177.014 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA B C   1 
ATOM   12005 O  O   . ALA B  1 781 ? 221.258 -3.918  176.097 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA B O   1 
ATOM   12006 C  CB  . ALA B  1 781 ? 220.106 -1.250  176.833 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA B CB  1 
ATOM   12007 N  N   . ARG B  1 782 ? 222.846 -2.963  177.394 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B N   1 
ATOM   12008 C  CA  . ARG B  1 782 ? 223.961 -3.513  176.609 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B CA  1 
ATOM   12009 C  C   . ARG B  1 782 ? 224.129 -5.012  176.815 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B C   1 
ATOM   12010 O  O   . ARG B  1 782 ? 224.118 -5.489  177.946 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B O   1 
ATOM   12011 C  CB  . ARG B  1 782 ? 225.295 -2.808  176.907 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B CB  1 
ATOM   12012 C  CG  . ARG B  1 782 ? 226.526 -3.760  176.933 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B CG  1 
ATOM   12013 C  CD  . ARG B  1 782 ? 227.780 -2.993  177.066 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B CD  1 
ATOM   12014 N  NE  . ARG B  1 782 ? 228.393 -2.856  175.758 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B NE  1 
ATOM   12015 C  CZ  . ARG B  1 782 ? 228.987 -1.753  175.307 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B CZ  1 
ATOM   12016 N  NH1 . ARG B  1 782 ? 229.025 -0.654  176.071 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B NH1 1 
ATOM   12017 N  NH2 . ARG B  1 782 ? 229.535 -1.750  174.090 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B NH2 1 
ATOM   12018 N  N   . LYS B  1 783 ? 224.277 -5.739  175.711 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B N   1 
ATOM   12019 C  CA  . LYS B  1 783 ? 224.586 -7.148  175.758 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B CA  1 
ATOM   12020 C  C   . LYS B  1 783 ? 226.082 -7.306  175.817 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B C   1 
ATOM   12021 O  O   . LYS B  1 783 ? 226.787 -7.025  174.838 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B O   1 
ATOM   12022 C  CB  . LYS B  1 783 ? 224.040 -7.832  174.518 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B CB  1 
ATOM   12023 C  CG  . LYS B  1 783 ? 222.565 -7.622  174.404 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B CG  1 
ATOM   12024 C  CD  . LYS B  1 783 ? 221.886 -8.590  173.514 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B CD  1 
ATOM   12025 C  CE  . LYS B  1 783 ? 220.409 -8.227  173.545 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B CE  1 
ATOM   12026 N  NZ  . LYS B  1 783 ? 219.770 -8.103  172.151 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B NZ  1 
ATOM   12027 N  N   . GLN B  1 784 ? 226.560 -7.744  176.982 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B N   1 
ATOM   12028 C  CA  . GLN B  1 784 ? 227.979 -7.827  177.238 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B CA  1 
ATOM   12029 C  C   . GLN B  1 784 ? 228.520 -8.820  176.281 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B C   1 
ATOM   12030 O  O   . GLN B  1 784 ? 227.854 -9.814  175.936 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B O   1 
ATOM   12031 C  CB  . GLN B  1 784 ? 228.257 -8.255  178.663 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B CB  1 
ATOM   12032 C  CG  . GLN B  1 784 ? 227.695 -7.292  179.679 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B CG  1 
ATOM   12033 C  CD  . GLN B  1 784 ? 228.194 -5.881  179.466 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B CD  1 
ATOM   12034 O  OE1 . GLN B  1 784 ? 229.247 -5.665  178.846 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B OE1 1 
ATOM   12035 N  NE2 . GLN B  1 784 ? 227.453 -4.912  179.986 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B NE2 1 
ATOM   12036 N  N   . ILE B  1 785 ? 229.727 -8.546  175.827 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B N   1 
ATOM   12037 C  CA  . ILE B  1 785 ? 230.292 -9.370  174.788 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B CA  1 
ATOM   12038 C  C   . ILE B  1 785 ? 230.431 -10.845 175.116 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B C   1 
ATOM   12039 O  O   . ILE B  1 785 ? 230.117 -11.685 174.293 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B O   1 
ATOM   12040 C  CB  . ILE B  1 785 ? 231.636 -8.859  174.408 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B CB  1 
ATOM   12041 C  CG1 . ILE B  1 785 ? 231.429 -7.470  173.796 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B CG1 1 
ATOM   12042 C  CG2 . ILE B  1 785 ? 232.261 -9.875  173.477 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B CG2 1 
ATOM   12043 C  CD1 . ILE B  1 785 ? 232.289 -6.411  174.299 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B CD1 1 
ATOM   12044 N  N   . SER B  1 786 ? 230.917 -11.173 176.307 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 1029 SER B N   1 
ATOM   12045 C  CA  . SER B  1 786 ? 231.295 -12.557 176.530 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 1029 SER B CA  1 
ATOM   12046 C  C   . SER B  1 786 ? 230.068 -13.391 176.738 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 1029 SER B C   1 
ATOM   12047 O  O   . SER B  1 786 ? 230.013 -14.528 176.308 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 1029 SER B O   1 
ATOM   12048 C  CB  . SER B  1 786 ? 232.229 -12.677 177.714 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 1029 SER B CB  1 
ATOM   12049 O  OG  . SER B  1 786 ? 231.540 -12.381 178.910 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 1029 SER B OG  1 
ATOM   12050 N  N   . THR B  1 787 ? 229.068 -12.805 177.384 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 1030 THR B N   1 
ATOM   12051 C  CA  . THR B  1 787 ? 227.845 -13.547 177.691 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 1030 THR B CA  1 
ATOM   12052 C  C   . THR B  1 787 ? 226.783 -13.407 176.613 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 1030 THR B C   1 
ATOM   12053 O  O   . THR B  1 787 ? 225.880 -14.231 176.504 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 1030 THR B O   1 
ATOM   12054 C  CB  . THR B  1 787 ? 227.208 -13.059 178.952 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 1030 THR B CB  1 
ATOM   12055 O  OG1 . THR B  1 787 ? 226.940 -11.663 178.815 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 1030 THR B OG1 1 
ATOM   12056 C  CG2 . THR B  1 787 ? 228.116 -13.295 180.096 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 1030 THR B CG2 1 
ATOM   12057 N  N   . GLY B  1 788 ? 226.892 -12.353 175.826 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY B N   1 
ATOM   12058 C  CA  . GLY B  1 788 ? 225.860 -12.073 174.875 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY B CA  1 
ATOM   12059 C  C   . GLY B  1 788 ? 224.576 -11.532 175.506 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY B C   1 
ATOM   12060 O  O   . GLY B  1 788 ? 223.619 -11.239 174.793 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY B O   1 
ATOM   12061 N  N   . VAL B  1 789 ? 224.526 -11.387 176.824 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL B N   1 
ATOM   12062 C  CA  . VAL B  1 789 ? 223.313 -10.845 177.466 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL B CA  1 
ATOM   12063 C  C   . VAL B  1 789 ? 223.583 -9.662  178.424 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL B C   1 
ATOM   12064 O  O   . VAL B  1 789 ? 224.720 -9.440  178.831 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL B O   1 
ATOM   12065 C  CB  . VAL B  1 789 ? 222.568 -11.960 178.175 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL B CB  1 
ATOM   12066 C  CG1 . VAL B  1 789 ? 222.387 -13.098 177.180 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL B CG1 1 
ATOM   12067 C  CG2 . VAL B  1 789 ? 223.336 -12.425 179.461 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL B CG2 1 
ATOM   12068 N  N   . PRO B  1 790 ? 222.543 -8.901  178.778 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO B N   1 
ATOM   12069 C  CA  . PRO B  1 790 ? 222.770 -7.708  179.600 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO B CA  1 
ATOM   12070 C  C   . PRO B  1 790 ? 223.167 -8.081  181.018 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO B C   1 
ATOM   12071 O  O   . PRO B  1 790 ? 223.045 -9.245  181.386 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO B O   1 
ATOM   12072 C  CB  . PRO B  1 790 ? 221.407 -7.020  179.610 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO B CB  1 
ATOM   12073 C  CG  . PRO B  1 790 ? 220.591 -7.715  178.581 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO B CG  1 
ATOM   12074 C  CD  . PRO B  1 790 ? 221.141 -9.075  178.388 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO B CD  1 
ATOM   12075 N  N   . MET B  1 791 ? 223.639 -7.126  181.812 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B N   1 
ATOM   12076 C  CA  . MET B  1 791 ? 223.819 -7.404  183.217 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B CA  1 
ATOM   12077 C  C   . MET B  1 791 ? 222.457 -7.685  183.785 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B C   1 
ATOM   12078 O  O   . MET B  1 791 ? 221.421 -7.329  183.202 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B O   1 
ATOM   12079 C  CB  . MET B  1 791 ? 224.311 -6.194  183.949 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B CB  1 
ATOM   12080 C  CG  . MET B  1 791 ? 225.713 -5.833  183.699 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B CG  1 
ATOM   12081 S  SD  . MET B  1 791 ? 226.055 -4.276  184.528 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B SD  1 
ATOM   12082 C  CE  . MET B  1 791 ? 225.494 -3.079  183.348 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B CE  1 
ATOM   12083 N  N   . ASP B  1 792 ? 222.439 -8.272  184.968 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B N   1 
ATOM   12084 C  CA  . ASP B  1 792 ? 221.191 -8.620  185.605 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B CA  1 
ATOM   12085 C  C   . ASP B  1 792 ? 221.150 -8.075  187.013 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B C   1 
ATOM   12086 O  O   . ASP B  1 792 ? 221.621 -8.720  187.945 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B O   1 
ATOM   12087 C  CB  . ASP B  1 792 ? 221.081 -10.122 185.674 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B CB  1 
ATOM   12088 C  CG  . ASP B  1 792 ? 219.917 -10.576 186.528 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B CG  1 
ATOM   12089 O  OD1 . ASP B  1 792 ? 219.065 -9.719  186.895 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B OD1 1 
ATOM   12090 O  OD2 . ASP B  1 792 ? 219.854 -11.799 186.823 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B OD2 1 
ATOM   12091 N  N   . PRO B  1 793 ? 220.572 -6.879  187.169 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO B N   1 
ATOM   12092 C  CA  . PRO B  1 793 ? 220.445 -6.175  188.449 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO B CA  1 
ATOM   12093 C  C   . PRO B  1 793 ? 219.285 -6.693  189.309 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO B C   1 
ATOM   12094 O  O   . PRO B  1 793 ? 218.992 -6.128  190.350 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO B O   1 
ATOM   12095 C  CB  . PRO B  1 793 ? 220.157 -4.722  188.014 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO B CB  1 
ATOM   12096 C  CG  . PRO B  1 793 ? 219.462 -4.843  186.748 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO B CG  1 
ATOM   12097 C  CD  . PRO B  1 793 ? 219.948 -6.121  186.070 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO B CD  1 
ATOM   12098 N  N   . SER B  1 794 ? 218.608 -7.746  188.884 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 1037 SER B N   1 
ATOM   12099 C  CA  . SER B  1 794 ? 217.344 -8.050  189.533 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 1037 SER B CA  1 
ATOM   12100 C  C   . SER B  1 794 ? 217.568 -8.713  190.864 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 1037 SER B C   1 
ATOM   12101 O  O   . SER B  1 794 ? 216.669 -8.803  191.660 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 1037 SER B O   1 
ATOM   12102 C  CB  . SER B  1 794 ? 216.475 -8.954  188.671 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 1037 SER B CB  1 
ATOM   12103 O  OG  . SER B  1 794 ? 216.716 -10.316 188.984 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 1037 SER B OG  1 
ATOM   12104 N  N   . VAL B  1 795 ? 218.772 -9.214  191.095 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL B N   1 
ATOM   12105 C  CA  . VAL B  1 795 ? 219.114 -9.831  192.375 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL B CA  1 
ATOM   12106 C  C   . VAL B  1 795 ? 220.333 -9.107  192.982 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL B C   1 
ATOM   12107 O  O   . VAL B  1 795 ? 221.306 -8.823  192.290 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL B O   1 
ATOM   12108 C  CB  . VAL B  1 795 ? 219.282 -11.402 192.240 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL B CB  1 
ATOM   12109 C  CG1 . VAL B  1 795 ? 219.207 -11.856 190.794 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL B CG1 1 
ATOM   12110 C  CG2 . VAL B  1 795 ? 220.556 -11.867 192.836 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL B CG2 1 
ATOM   12111 N  N   . LYS B  1 796 ? 220.250 -8.774  194.264 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B N   1 
ATOM   12112 C  CA  . LYS B  1 796 ? 221.360 -8.108  194.955 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B CA  1 
ATOM   12113 C  C   . LYS B  1 796 ? 222.321 -9.053  195.611 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B C   1 
ATOM   12114 O  O   . LYS B  1 796 ? 221.908 -10.036 196.193 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B O   1 
ATOM   12115 C  CB  . LYS B  1 796 ? 220.833 -7.227  196.066 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B CB  1 
ATOM   12116 C  CG  . LYS B  1 796 ? 219.933 -6.265  195.507 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B CG  1 
ATOM   12117 C  CD  . LYS B  1 796 ? 219.382 -5.326  196.494 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B CD  1 
ATOM   12118 C  CE  . LYS B  1 796 ? 218.010 -4.988  195.911 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B CE  1 
ATOM   12119 N  NZ  . LYS B  1 796 ? 217.769 -3.633  196.299 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B NZ  1 
ATOM   12120 N  N   . ILE B  1 797 ? 223.604 -8.751  195.586 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B N   1 
ATOM   12121 C  CA  . ILE B  1 797 ? 224.480 -9.653  196.277 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B CA  1 
ATOM   12122 C  C   . ILE B  1 797 ? 224.681 -9.140  197.682 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B C   1 
ATOM   12123 O  O   . ILE B  1 797 ? 225.461 -8.233  197.888 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B O   1 
ATOM   12124 C  CB  . ILE B  1 797 ? 225.768 -9.905  195.511 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B CB  1 
ATOM   12125 C  CG1 . ILE B  1 797 ? 225.475 -10.873 194.341 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B CG1 1 
ATOM   12126 C  CG2 . ILE B  1 797 ? 226.721 -10.572 196.375 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B CG2 1 
ATOM   12127 C  CD1 . ILE B  1 797 ? 226.601 -10.985 193.297 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B CD1 1 
ATOM   12128 N  N   . LYS B  1 798 ? 223.927 -9.700  198.635 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B N   1 
ATOM   12129 C  CA  . LYS B  1 798 ? 224.044 -9.334  200.053 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B CA  1 
ATOM   12130 C  C   . LYS B  1 798 ? 225.090 -10.196 200.720 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B C   1 
ATOM   12131 O  O   . LYS B  1 798 ? 225.702 -9.836  201.733 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B O   1 
ATOM   12132 C  CB  . LYS B  1 798 ? 222.732 -9.599  200.773 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B CB  1 
ATOM   12133 C  CG  . LYS B  1 798 ? 221.660 -8.569  200.506 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B CG  1 
ATOM   12134 C  CD  . LYS B  1 798 ? 222.129 -7.198  200.982 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B CD  1 
ATOM   12135 C  CE  . LYS B  1 798 ? 221.173 -6.080  200.511 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B CE  1 
ATOM   12136 N  NZ  . LYS B  1 798 ? 221.830 -4.721  200.568 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B NZ  1 
ATOM   12137 N  N   . GLN B  1 799 ? 225.270 -11.371 200.155 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B N   1 
ATOM   12138 C  CA  . GLN B  1 799 ? 226.187 -12.303 200.737 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B CA  1 
ATOM   12139 C  C   . GLN B  1 799 ? 226.871 -13.181 199.681 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B C   1 
ATOM   12140 O  O   . GLN B  1 799 ? 226.205 -13.918 198.926 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B O   1 
ATOM   12141 C  CB  . GLN B  1 799 ? 225.439 -13.167 201.733 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B CB  1 
ATOM   12142 C  CG  . GLN B  1 799 ? 226.289 -14.273 202.215 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B CG  1 
ATOM   12143 C  CD  . GLN B  1 799 ? 225.521 -15.267 202.978 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B CD  1 
ATOM   12144 O  OE1 . GLN B  1 799 ? 224.533 -15.792 202.493 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B OE1 1 
ATOM   12145 N  NE2 . GLN B  1 799 ? 225.968 -15.552 204.189 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B NE2 1 
ATOM   12146 N  N   . TRP B  1 800 ? 228.197 -13.117 199.630 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B N   1 
ATOM   12147 C  CA  . TRP B  1 800 ? 228.924 -13.882 198.632 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CA  1 
ATOM   12148 C  C   . TRP B  1 800 ? 228.775 -15.368 198.942 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B C   1 
ATOM   12149 O  O   . TRP B  1 800 ? 228.610 -15.756 200.120 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B O   1 
ATOM   12150 C  CB  . TRP B  1 800 ? 230.406 -13.474 198.567 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CB  1 
ATOM   12151 C  CG  . TRP B  1 800 ? 230.630 -12.095 198.032 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CG  1 
ATOM   12152 C  CD1 . TRP B  1 800 ? 230.953 -10.972 198.743 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CD1 1 
ATOM   12153 C  CD2 . TRP B  1 800 ? 230.550 -11.693 196.676 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CD2 1 
ATOM   12154 N  NE1 . TRP B  1 800 ? 231.076 -9.894  197.907 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B NE1 1 
ATOM   12155 C  CE2 . TRP B  1 800 ? 230.826 -10.316 196.626 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CE2 1 
ATOM   12156 C  CE3 . TRP B  1 800 ? 230.282 -12.365 195.488 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CE3 1 
ATOM   12157 C  CZ2 . TRP B  1 800 ? 230.843 -9.607  195.431 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CZ2 1 
ATOM   12158 C  CZ3 . TRP B  1 800 ? 230.292 -11.649 194.307 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CZ3 1 
ATOM   12159 C  CH2 . TRP B  1 800 ? 230.577 -10.292 194.289 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CH2 1 
ATOM   12160 N  N   . SER B  1 801 ? 228.789 -16.187 197.886 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 1044 SER B N   1 
ATOM   12161 C  CA  . SER B  1 801 ? 228.791 -17.649 198.033 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 1044 SER B CA  1 
ATOM   12162 C  C   . SER B  1 801 ? 229.191 -18.309 196.720 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 1044 SER B C   1 
ATOM   12163 O  O   . SER B  1 801 ? 229.066 -17.721 195.642 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 1044 SER B O   1 
ATOM   12164 C  CB  . SER B  1 801 ? 227.445 -18.202 198.501 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 1044 SER B CB  1 
ATOM   12165 O  OG  . SER B  1 801 ? 226.647 -18.525 197.378 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 1044 SER B OG  1 
ATOM   12166 N  N   . ALA B  1 802 ? 229.650 -19.547 196.840 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA B N   1 
ATOM   12167 C  CA  . ALA B  1 802 ? 230.193 -20.329 195.743 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA B CA  1 
ATOM   12168 C  C   . ALA B  1 802 ? 229.597 -20.073 194.347 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA B C   1 
ATOM   12169 O  O   . ALA B  1 802 ? 230.315 -20.119 193.337 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA B O   1 
ATOM   12170 C  CB  . ALA B  1 802 ? 230.108 -21.812 196.100 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA B CB  1 
ATOM   12171 N  N   . LYS B  1 803 ? 228.297 -19.823 194.266 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B N   1 
ATOM   12172 C  CA  . LYS B  1 803 ? 227.705 -19.622 192.944 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B CA  1 
ATOM   12173 C  C   . LYS B  1 803 ? 228.171 -18.327 192.284 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B C   1 
ATOM   12174 O  O   . LYS B  1 803 ? 227.990 -18.118 191.085 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B O   1 
ATOM   12175 C  CB  . LYS B  1 803 ? 226.203 -19.585 193.035 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B CB  1 
ATOM   12176 C  CG  . LYS B  1 803 ? 225.698 -18.360 193.780 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B CG  1 
ATOM   12177 C  CD  . LYS B  1 803 ? 224.181 -18.334 193.782 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B CD  1 
ATOM   12178 C  CE  . LYS B  1 803 ? 223.643 -17.599 194.999 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B CE  1 
ATOM   12179 N  NZ  . LYS B  1 803 ? 222.188 -17.767 194.981 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B NZ  1 
ATOM   12180 N  N   . TYR B  1 804 ? 228.748 -17.438 193.067 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B N   1 
ATOM   12181 C  CA  . TYR B  1 804 ? 229.284 -16.226 192.496 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CA  1 
ATOM   12182 C  C   . TYR B  1 804 ? 230.786 -16.324 192.146 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B C   1 
ATOM   12183 O  O   . TYR B  1 804 ? 231.389 -15.345 191.661 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B O   1 
ATOM   12184 C  CB  . TYR B  1 804 ? 228.980 -15.046 193.410 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CB  1 
ATOM   12185 C  CG  . TYR B  1 804 ? 227.504 -14.784 193.456 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CG  1 
ATOM   12186 C  CD1 . TYR B  1 804 ? 226.708 -14.974 192.317 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CD1 1 
ATOM   12187 C  CD2 . TYR B  1 804 ? 226.892 -14.343 194.605 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CD2 1 
ATOM   12188 C  CE1 . TYR B  1 804 ? 225.324 -14.739 192.331 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CE1 1 
ATOM   12189 C  CE2 . TYR B  1 804 ? 225.524 -14.107 194.636 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CE2 1 
ATOM   12190 C  CZ  . TYR B  1 804 ? 224.739 -14.313 193.502 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CZ  1 
ATOM   12191 O  OH  . TYR B  1 804 ? 223.374 -14.090 193.548 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B OH  1 
ATOM   12192 N  N   . PHE B  1 805 ? 231.367 -17.509 192.349 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B N   1 
ATOM   12193 C  CA  . PHE B  1 805 ? 232.772 -17.704 192.096 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CA  1 
ATOM   12194 C  C   . PHE B  1 805 ? 233.065 -18.789 191.095 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B C   1 
ATOM   12195 O  O   . PHE B  1 805 ? 232.283 -19.728 190.935 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B O   1 
ATOM   12196 C  CB  . PHE B  1 805 ? 233.456 -18.064 193.383 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CB  1 
ATOM   12197 C  CG  . PHE B  1 805 ? 233.522 -16.948 194.341 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CG  1 
ATOM   12198 C  CD1 . PHE B  1 805 ? 234.636 -16.136 194.403 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CD1 1 
ATOM   12199 C  CD2 . PHE B  1 805 ? 232.478 -16.709 195.191 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CD2 1 
ATOM   12200 C  CE1 . PHE B  1 805 ? 234.696 -15.104 195.330 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CE1 1 
ATOM   12201 C  CE2 . PHE B  1 805 ? 232.533 -15.669 196.091 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CE2 1 
ATOM   12202 C  CZ  . PHE B  1 805 ? 233.642 -14.874 196.163 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CZ  1 
ATOM   12203 N  N   . ASN B  1 806 ? 234.219 -18.667 190.447 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B N   1 
ATOM   12204 C  CA  . ASN B  1 806 ? 234.687 -19.660 189.512 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B CA  1 
ATOM   12205 C  C   . ASN B  1 806 ? 235.333 -20.787 190.272 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B C   1 
ATOM   12206 O  O   . ASN B  1 806 ? 235.204 -21.958 189.950 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B O   1 
ATOM   12207 C  CB  . ASN B  1 806 ? 235.702 -19.022 188.588 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B CB  1 
ATOM   12208 C  CG  . ASN B  1 806 ? 235.065 -18.089 187.595 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B CG  1 
ATOM   12209 O  OD1 . ASN B  1 806 ? 234.006 -18.384 187.063 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B OD1 1 
ATOM   12210 N  ND2 . ASN B  1 806 ? 235.704 -16.972 187.329 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B ND2 1 
ATOM   12211 N  N   . GLY B  1 807 ? 236.034 -20.423 191.320 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY B N   1 
ATOM   12212 C  CA  . GLY B  1 807 ? 236.811 -21.398 192.033 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY B CA  1 
ATOM   12213 C  C   . GLY B  1 807 ? 237.613 -20.756 193.140 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY B C   1 
ATOM   12214 O  O   . GLY B  1 807 ? 237.345 -19.622 193.567 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY B O   1 
ATOM   12215 N  N   . THR B  1 808 ? 238.609 -21.505 193.591 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 1051 THR B N   1 
ATOM   12216 C  CA  . THR B  1 808 ? 239.479 -21.114 194.685 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 1051 THR B CA  1 
ATOM   12217 C  C   . THR B  1 808 ? 240.874 -21.795 194.550 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 1051 THR B C   1 
ATOM   12218 O  O   . THR B  1 808 ? 241.042 -22.828 193.870 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 1051 THR B O   1 
ATOM   12219 C  CB  . THR B  1 808 ? 238.824 -21.482 196.031 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 1051 THR B CB  1 
ATOM   12220 O  OG1 . THR B  1 808 ? 239.599 -20.960 197.099 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 1051 THR B OG1 1 
ATOM   12221 C  CG2 . THR B  1 808 ? 238.711 -22.995 196.196 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 1051 THR B CG2 1 
ATOM   12222 N  N   . ASN B  1 809 ? 241.879 -21.210 195.181 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B N   1 
ATOM   12223 C  CA  . ASN B  1 809 ? 243.123 -21.885 195.356 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B CA  1 
ATOM   12224 C  C   . ASN B  1 809 ? 242.885 -23.036 196.316 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B C   1 
ATOM   12225 O  O   . ASN B  1 809 ? 242.036 -22.954 197.214 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B O   1 
ATOM   12226 C  CB  . ASN B  1 809 ? 244.064 -20.942 196.027 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B CB  1 
ATOM   12227 C  CG  . ASN B  1 809 ? 243.461 -20.318 197.255 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B CG  1 
ATOM   12228 O  OD1 . ASN B  1 809 ? 244.071 -20.291 198.302 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B OD1 1 
ATOM   12229 N  ND2 . ASN B  1 809 ? 242.253 -19.834 197.137 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B ND2 1 
ATOM   12230 N  N   . ILE B  1 810 ? 243.659 -24.105 196.149 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B N   1 
ATOM   12231 C  CA  . ILE B  1 810 ? 243.511 -25.315 196.953 1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B CA  1 
ATOM   12232 C  C   . ILE B  1 810 ? 243.784 -24.979 198.425 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B C   1 
ATOM   12233 O  O   . ILE B  1 810 ? 244.597 -24.135 198.704 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B O   1 
ATOM   12234 C  CB  . ILE B  1 810 ? 244.451 -26.394 196.415 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B CB  1 
ATOM   12235 C  CG1 . ILE B  1 810 ? 245.882 -25.889 196.441 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B CG1 1 
ATOM   12236 C  CG2 . ILE B  1 810 ? 244.115 -26.737 194.957 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B CG2 1 
ATOM   12237 C  CD1 . ILE B  1 810 ? 246.888 -26.966 196.110 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B CD1 1 
ATOM   12238 N  N   . LEU B  1 811 ? 243.076 -25.602 199.360 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B N   1 
ATOM   12239 C  CA  . LEU B  1 811 ? 243.181 -25.241 200.786 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B CA  1 
ATOM   12240 C  C   . LEU B  1 811 ? 243.783 -26.347 201.617 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B C   1 
ATOM   12241 O  O   . LEU B  1 811 ? 243.851 -26.260 202.857 1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B O   1 
ATOM   12242 C  CB  . LEU B  1 811 ? 241.815 -25.015 201.381 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B CB  1 
ATOM   12243 C  CG  . LEU B  1 811 ? 241.001 -23.951 200.696 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B CG  1 
ATOM   12244 C  CD1 . LEU B  1 811 ? 239.740 -23.816 201.455 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B CD1 1 
ATOM   12245 C  CD2 . LEU B  1 811 ? 241.795 -22.686 200.753 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B CD2 1 
ATOM   12246 N  N   . GLY B  1 812 ? 244.175 -27.418 200.939 1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY B N   1 
ATOM   12247 C  CA  . GLY B  1 812 ? 244.885 -28.489 201.605 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY B CA  1 
ATOM   12248 C  C   . GLY B  1 812 ? 244.000 -29.183 202.599 1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY B C   1 
ATOM   12249 O  O   . GLY B  1 812 ? 244.420 -29.526 203.682 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY B O   1 
ATOM   12250 N  N   . ARG B  1 813 ? 242.760 -29.410 202.207 1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B N   1 
ATOM   12251 C  CA  . ARG B  1 813 ? 241.822 -30.101 203.064 1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B CA  1 
ATOM   12252 C  C   . ARG B  1 813 ? 241.710 -31.557 202.603 1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B C   1 
ATOM   12253 O  O   . ARG B  1 813 ? 241.307 -32.431 203.380 1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B O   1 
ATOM   12254 C  CB  . ARG B  1 813 ? 240.483 -29.364 203.029 1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B CB  1 
ATOM   12255 C  CG  . ARG B  1 813 ? 240.468 -28.049 203.831 1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B CG  1 
ATOM   12256 C  CD  . ARG B  1 813 ? 239.056 -27.747 204.251 1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B CD  1 
ATOM   12257 N  NE  . ARG B  1 813 ? 238.935 -26.711 205.265 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B NE  1 
ATOM   12258 C  CZ  . ARG B  1 813 ? 238.400 -25.524 205.002 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B CZ  1 
ATOM   12259 N  NH1 . ARG B  1 813 ? 237.977 -25.250 203.762 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B NH1 1 
ATOM   12260 N  NH2 . ARG B  1 813 ? 238.285 -24.614 205.959 1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B NH2 1 
ATOM   12261 N  N   . GLY B  1 814 ? 242.090 -31.795 201.337 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY B N   1 
ATOM   12262 C  CA  . GLY B  1 814 ? 242.274 -33.146 200.772 1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY B CA  1 
ATOM   12263 C  C   . GLY B  1 814 ? 241.096 -33.544 199.920 1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY B C   1 
ATOM   12264 O  O   . GLY B  1 814 ? 240.040 -32.953 200.038 1.00 61.65  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY B O   1 
ATOM   12265 N  N   . ALA B  1 815 ? 241.241 -34.555 199.076 1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA B N   1 
ATOM   12266 C  CA  . ALA B  1 815 ? 240.110 -34.989 198.233 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA B CA  1 
ATOM   12267 C  C   . ALA B  1 815 ? 239.092 -35.867 198.956 1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA B C   1 
ATOM   12268 O  O   . ALA B  1 815 ? 238.059 -36.218 198.381 1.00 66.55  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA B O   1 
ATOM   12269 C  CB  . ALA B  1 815 ? 240.601 -35.694 196.959 1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA B CB  1 
ATOM   12270 N  N   . GLY B  1 816 ? 239.379 -36.215 200.208 1.00 67.94  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY B N   1 
ATOM   12271 C  CA  . GLY B  1 816 ? 238.491 -37.090 200.977 1.00 70.48  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY B CA  1 
ATOM   12272 C  C   . GLY B  1 816 ? 237.889 -36.465 202.223 1.00 70.52  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY B C   1 
ATOM   12273 O  O   . GLY B  1 816 ? 237.305 -37.154 203.039 1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY B O   1 
ATOM   12274 N  N   . TYR B  1 817 ? 238.026 -35.149 202.355 1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B N   1 
ATOM   12275 C  CA  . TYR B  1 817 ? 237.494 -34.389 203.496 1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CA  1 
ATOM   12276 C  C   . TYR B  1 817 ? 235.974 -34.489 203.713 1.00 68.60  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B C   1 
ATOM   12277 O  O   . TYR B  1 817 ? 235.489 -34.359 204.845 1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B O   1 
ATOM   12278 C  CB  . TYR B  1 817 ? 237.911 -32.913 203.375 1.00 65.08  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CB  1 
ATOM   12279 C  CG  . TYR B  1 817 ? 237.734 -32.127 204.650 1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CG  1 
ATOM   12280 C  CD1 . TYR B  1 817 ? 238.585 -32.322 205.726 1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CD1 1 
ATOM   12281 C  CD2 . TYR B  1 817 ? 236.720 -31.190 204.783 1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CD2 1 
ATOM   12282 C  CE1 . TYR B  1 817 ? 238.429 -31.614 206.902 1.00 67.06  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CE1 1 
ATOM   12283 C  CE2 . TYR B  1 817 ? 236.561 -30.472 205.956 1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CE2 1 
ATOM   12284 C  CZ  . TYR B  1 817 ? 237.419 -30.692 207.007 1.00 65.78  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CZ  1 
ATOM   12285 O  OH  . TYR B  1 817 ? 237.275 -30.008 208.179 1.00 66.29  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B OH  1 
ATOM   12286 N  N   . VAL B  1 818 ? 235.226 -34.697 202.633 1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL B N   1 
ATOM   12287 C  CA  . VAL B  1 818 ? 233.789 -34.845 202.736 1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL B CA  1 
ATOM   12288 C  C   . VAL B  1 818 ? 233.484 -36.328 202.842 1.00 71.80  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL B C   1 
ATOM   12289 O  O   . VAL B  1 818 ? 233.871 -37.102 201.968 1.00 72.36  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL B O   1 
ATOM   12290 C  CB  . VAL B  1 818 ? 233.107 -34.340 201.495 1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL B CB  1 
ATOM   12291 C  CG1 . VAL B  1 818 ? 231.621 -34.518 201.641 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL B CG1 1 
ATOM   12292 C  CG2 . VAL B  1 818 ? 233.473 -32.879 201.234 1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL B CG2 1 
ATOM   12293 N  N   . LEU B  1 819 ? 232.790 -36.737 203.897 1.00 73.94  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B N   1 
ATOM   12294 C  CA  . LEU B  1 819 ? 232.735 -38.143 204.228 1.00 77.21  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B CA  1 
ATOM   12295 C  C   . LEU B  1 819 ? 231.730 -38.988 203.448 1.00 78.50  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B C   1 
ATOM   12296 O  O   . LEU B  1 819 ? 230.579 -38.618 203.256 1.00 77.94  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B O   1 
ATOM   12297 C  CB  . LEU B  1 819 ? 232.524 -38.291 205.713 1.00 79.30  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B CB  1 
ATOM   12298 C  CG  . LEU B  1 819 ? 233.718 -37.739 206.513 1.00 78.80  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B CG  1 
ATOM   12299 C  CD1 . LEU B  1 819 ? 233.420 -37.951 208.023 1.00 81.29  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B CD1 1 
ATOM   12300 C  CD2 . LEU B  1 819 ? 235.035 -38.391 206.066 1.00 79.29  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B CD2 1 
ATOM   12301 N  N   . LYS B  1 820 ? 232.194 -40.164 203.052 1.00 80.50  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B N   1 
ATOM   12302 C  CA  . LYS B  1 820 ? 231.574 -40.995 202.036 1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CA  1 
ATOM   12303 C  C   . LYS B  1 820 ? 231.550 -42.451 202.522 1.00 85.46  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B C   1 
ATOM   12304 O  O   . LYS B  1 820 ? 232.538 -42.913 203.067 1.00 86.77  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B O   1 
ATOM   12305 C  CB  . LYS B  1 820 ? 232.484 -40.908 200.817 1.00 79.92  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CB  1 
ATOM   12306 C  CG  . LYS B  1 820 ? 231.940 -41.329 199.462 1.00 79.93  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CG  1 
ATOM   12307 C  CD  . LYS B  1 820 ? 233.095 -41.187 198.426 1.00 78.39  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CD  1 
ATOM   12308 C  CE  . LYS B  1 820 ? 232.633 -41.301 196.972 1.00 77.79  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CE  1 
ATOM   12309 N  NZ  . LYS B  1 820 ? 233.691 -40.704 196.063 1.00 75.49  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B NZ  1 
ATOM   12310 N  N   . ASP B  1 821 ? 230.446 -43.175 202.340 1.00 87.45  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B N   1 
ATOM   12311 C  CA  . ASP B  1 821 ? 230.422 -44.611 202.642 1.00 91.31  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B CA  1 
ATOM   12312 C  C   . ASP B  1 821 ? 231.173 -45.321 201.533 1.00 91.74  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B C   1 
ATOM   12313 O  O   . ASP B  1 821 ? 230.738 -45.302 200.382 1.00 90.85  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B O   1 
ATOM   12314 C  CB  . ASP B  1 821 ? 228.984 -45.166 202.746 1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B CB  1 
ATOM   12315 C  CG  . ASP B  1 821 ? 228.940 -46.724 202.831 1.00 97.62  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B CG  1 
ATOM   12316 O  OD1 . ASP B  1 821 ? 228.684 -47.376 201.789 1.00 98.49  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B OD1 1 
ATOM   12317 O  OD2 . ASP B  1 821 ? 229.154 -47.314 203.921 1.00 100.22 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B OD2 1 
ATOM   12318 N  N   . GLN B  1 822 ? 232.292 -45.955 201.874 1.00 93.29  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B N   1 
ATOM   12319 C  CA  . GLN B  1 822 ? 233.157 -46.538 200.852 1.00 93.58  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B CA  1 
ATOM   12320 C  C   . GLN B  1 822 ? 232.496 -47.723 200.134 1.00 96.35  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B C   1 
ATOM   12321 O  O   . GLN B  1 822 ? 232.628 -47.869 198.914 1.00 95.71  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B O   1 
ATOM   12322 C  CB  . GLN B  1 822 ? 234.524 -46.920 201.443 1.00 94.74  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B CB  1 
ATOM   12323 C  CG  . GLN B  1 822 ? 234.454 -47.738 202.770 1.00 98.26  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B CG  1 
ATOM   12324 C  CD  . GLN B  1 822 ? 235.832 -48.258 203.220 1.00 99.84  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B CD  1 
ATOM   12325 O  OE1 . GLN B  1 822 ? 236.891 -47.590 203.021 1.00 97.61  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B OE1 1 
ATOM   12326 N  NE2 . GLN B  1 822 ? 235.804 -49.449 203.867 1.00 103.86 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B NE2 1 
ATOM   12327 N  N   . ALA B  1 823 ? 231.781 -48.557 200.889 1.00 99.56  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA B N   1 
ATOM   12328 C  CA  . ALA B  1 823 ? 230.999 -49.674 200.313 1.00 102.50 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA B CA  1 
ATOM   12329 C  C   . ALA B  1 823 ? 230.276 -49.254 199.027 1.00 100.59 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA B C   1 
ATOM   12330 O  O   . ALA B  1 823 ? 230.759 -49.520 197.907 1.00 100.31 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA B O   1 
ATOM   12331 C  CB  . ALA B  1 823 ? 229.984 -50.225 201.349 1.00 105.42 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA B CB  1 
ATOM   12332 N  N   . THR B  1 824 ? 229.129 -48.576 199.226 1.00 99.38  ? ? ? ? ? ? 1067 THR B N   1 
ATOM   12333 C  CA  . THR B  1 824 ? 228.251 -48.064 198.163 1.00 97.64  ? ? ? ? ? ? 1067 THR B CA  1 
ATOM   12334 C  C   . THR B  1 824 ? 228.858 -46.882 197.449 1.00 93.64  ? ? ? ? ? ? 1067 THR B C   1 
ATOM   12335 O  O   . THR B  1 824 ? 228.290 -46.383 196.486 1.00 92.02  ? ? ? ? ? ? 1067 THR B O   1 
ATOM   12336 C  CB  . THR B  1 824 ? 226.905 -47.563 198.735 1.00 97.43  ? ? ? ? ? ? 1067 THR B CB  1 
ATOM   12337 O  OG1 . THR B  1 824 ? 227.097 -46.302 199.391 1.00 94.44  ? ? ? ? ? ? 1067 THR B OG1 1 
ATOM   12338 C  CG2 . THR B  1 824 ? 226.337 -48.585 199.736 1.00 101.33 ? ? ? ? ? ? 1067 THR B CG2 1 
ATOM   12339 N  N   . ASN B  1 825 ? 230.011 -46.432 197.929 1.00 92.21  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B N   1 
ATOM   12340 C  CA  . ASN B  1 825 ? 230.627 -45.207 197.440 1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B CA  1 
ATOM   12341 C  C   . ASN B  1 825 ? 229.635 -44.066 197.415 1.00 85.98  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B C   1 
ATOM   12342 O  O   . ASN B  1 825 ? 229.230 -43.658 196.347 1.00 84.50  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B O   1 
ATOM   12343 C  CB  . ASN B  1 825 ? 231.164 -45.383 196.021 1.00 87.74  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B CB  1 
ATOM   12344 C  CG  . ASN B  1 825 ? 231.920 -44.138 195.533 1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B CG  1 
ATOM   12345 O  OD1 . ASN B  1 825 ? 231.386 -43.305 194.805 1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B OD1 1 
ATOM   12346 N  ND2 . ASN B  1 825 ? 233.170 -44.003 195.956 1.00 83.43  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B ND2 1 
ATOM   12347 N  N   . THR B  1 826 ? 229.232 -43.534 198.562 1.00 85.66  ? ? ? ? ? ? 1069 THR B N   1 
ATOM   12348 C  CA  . THR B  1 826 ? 228.231 -42.474 198.537 1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 1069 THR B CA  1 
ATOM   12349 C  C   . THR B  1 826 ? 228.385 -41.488 199.666 1.00 82.05  ? ? ? ? ? ? 1069 THR B C   1 
ATOM   12350 O  O   . THR B  1 826 ? 228.600 -41.873 200.805 1.00 83.79  ? ? ? ? ? ? 1069 THR B O   1 
ATOM   12351 C  CB  . THR B  1 826 ? 226.859 -43.065 198.616 1.00 85.83  ? ? ? ? ? ? 1069 THR B CB  1 
ATOM   12352 O  OG1 . THR B  1 826 ? 226.654 -43.853 197.447 1.00 87.09  ? ? ? ? ? ? 1069 THR B OG1 1 
ATOM   12353 C  CG2 . THR B  1 826 ? 225.827 -41.983 198.673 1.00 83.91  ? ? ? ? ? ? 1069 THR B CG2 1 
ATOM   12354 N  N   . TYR B  1 827 ? 228.272 -40.207 199.357 1.00 78.95  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B N   1 
ATOM   12355 C  CA  . TYR B  1 827 ? 228.437 -39.197 200.387 1.00 77.47  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CA  1 
ATOM   12356 C  C   . TYR B  1 827 ? 227.378 -39.364 201.446 1.00 79.32  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B C   1 
ATOM   12357 O  O   . TYR B  1 827 ? 226.242 -39.685 201.129 1.00 80.38  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B O   1 
ATOM   12358 C  CB  . TYR B  1 827 ? 228.324 -37.812 199.769 1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CB  1 
ATOM   12359 C  CG  . TYR B  1 827 ? 229.504 -37.488 198.920 1.00 72.16  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CG  1 
ATOM   12360 C  CD1 . TYR B  1 827 ? 230.734 -37.210 199.505 1.00 71.50  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CD1 1 
ATOM   12361 C  CD2 . TYR B  1 827 ? 229.408 -37.493 197.538 1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CD2 1 
ATOM   12362 C  CE1 . TYR B  1 827 ? 231.832 -36.906 198.743 1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CE1 1 
ATOM   12363 C  CE2 . TYR B  1 827 ? 230.509 -37.189 196.748 1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CE2 1 
ATOM   12364 C  CZ  . TYR B  1 827 ? 231.726 -36.889 197.355 1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CZ  1 
ATOM   12365 O  OH  . TYR B  1 827 ? 232.841 -36.577 196.586 1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B OH  1 
ATOM   12366 N  N   . PHE B  1 828 ? 227.748 -39.158 202.705 1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B N   1 
ATOM   12367 C  CA  . PHE B  1 828 ? 226.744 -39.139 203.768 1.00 81.43  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CA  1 
ATOM   12368 C  C   . PHE B  1 828 ? 226.060 -37.773 203.735 1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B C   1 
ATOM   12369 O  O   . PHE B  1 828 ? 226.711 -36.740 203.480 1.00 76.15  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B O   1 
ATOM   12370 C  CB  . PHE B  1 828 ? 227.348 -39.445 205.155 1.00 83.29  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CB  1 
ATOM   12371 C  CG  . PHE B  1 828 ? 228.019 -40.801 205.249 1.00 86.07  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CG  1 
ATOM   12372 C  CD1 . PHE B  1 828 ? 227.236 -41.971 205.355 1.00 89.29  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CD1 1 
ATOM   12373 C  CD2 . PHE B  1 828 ? 229.429 -40.901 205.227 1.00 85.61  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CD2 1 
ATOM   12374 C  CE1 . PHE B  1 828 ? 227.845 -43.210 205.435 1.00 92.03  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CE1 1 
ATOM   12375 C  CE2 . PHE B  1 828 ? 230.041 -42.130 205.304 1.00 88.29  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CE2 1 
ATOM   12376 C  CZ  . PHE B  1 828 ? 229.259 -43.284 205.405 1.00 91.50  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CZ  1 
ATOM   12377 N  N   . SER B  1 829 ? 224.748 -37.776 203.970 1.00 79.94  ? ? ? ? ? ? 1072 SER B N   1 
ATOM   12378 C  CA  . SER B  1 829 ? 223.921 -36.587 203.796 1.00 77.87  ? ? ? ? ? ? 1072 SER B CA  1 
ATOM   12379 C  C   . SER B  1 829 ? 222.981 -36.489 204.976 1.00 79.57  ? ? ? ? ? ? 1072 SER B C   1 
ATOM   12380 O  O   . SER B  1 829 ? 222.546 -37.531 205.519 1.00 82.59  ? ? ? ? ? ? 1072 SER B O   1 
ATOM   12381 C  CB  . SER B  1 829 ? 223.089 -36.726 202.523 1.00 77.46  ? ? ? ? ? ? 1072 SER B CB  1 
ATOM   12382 O  OG  . SER B  1 829 ? 222.157 -35.666 202.408 1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 1072 SER B OG  1 
ATOM   12383 N  N   . LEU B  1 830 ? 222.644 -35.263 205.381 1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B N   1 
ATOM   12384 C  CA  . LEU B  1 830 ? 221.657 -35.115 206.455 1.00 79.52  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B CA  1 
ATOM   12385 C  C   . LEU B  1 830 ? 220.446 -34.317 206.050 1.00 78.47  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B C   1 
ATOM   12386 O  O   . LEU B  1 830 ? 219.852 -33.687 206.913 1.00 78.80  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B O   1 
ATOM   12387 C  CB  . LEU B  1 830 ? 222.284 -34.469 207.686 1.00 79.36  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B CB  1 
ATOM   12388 C  CG  . LEU B  1 830 ? 223.402 -35.354 208.229 1.00 80.97  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B CG  1 
ATOM   12389 C  CD1 . LEU B  1 830 ? 224.427 -34.594 209.100 1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B CD1 1 
ATOM   12390 C  CD2 . LEU B  1 830 ? 222.776 -36.545 208.961 1.00 84.68  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B CD2 1 
ATOM   12391 N  N   . VAL B  1 831 ? 220.092 -34.284 204.759 1.00 77.26  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL B N   1 
ATOM   12392 C  CA  . VAL B  1 831 ? 218.833 -33.607 204.354 1.00 76.65  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL B CA  1 
ATOM   12393 C  C   . VAL B  1 831 ? 217.721 -34.574 204.739 1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL B C   1 
ATOM   12394 O  O   . VAL B  1 831 ? 217.957 -35.794 204.723 1.00 81.92  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL B O   1 
ATOM   12395 C  CB  . VAL B  1 831 ? 218.799 -33.098 202.853 1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL B CB  1 
ATOM   12396 C  CG1 . VAL B  1 831 ? 220.043 -33.591 202.054 1.00 73.38  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL B CG1 1 
ATOM   12397 C  CG2 . VAL B  1 831 ? 217.446 -33.432 202.186 1.00 75.50  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL B CG2 1 
ATOM   12398 N  N   . SER B  1 832 ? 216.556 -34.043 205.133 1.00 80.32  ? ? ? ? ? ? 1075 SER B N   1 
ATOM   12399 C  CA  . SER B  1 832 ? 215.616 -34.797 206.009 1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 1075 SER B CA  1 
ATOM   12400 C  C   . SER B  1 832 ? 214.766 -35.895 205.384 1.00 85.86  ? ? ? ? ? ? 1075 SER B C   1 
ATOM   12401 O  O   . SER B  1 832 ? 214.449 -36.888 206.056 1.00 88.89  ? ? ? ? ? ? 1075 SER B O   1 
ATOM   12402 C  CB  . SER B  1 832 ? 214.699 -33.856 206.788 1.00 83.64  ? ? ? ? ? ? 1075 SER B CB  1 
ATOM   12403 O  OG  . SER B  1 832 ? 214.197 -32.857 205.919 1.00 81.38  ? ? ? ? ? ? 1075 SER B OG  1 
ATOM   12404 N  N   . ASP B  1 833 ? 214.357 -35.705 204.130 1.00 84.62  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B N   1 
ATOM   12405 C  CA  . ASP B  1 833 ? 213.683 -36.765 203.393 1.00 86.72  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B CA  1 
ATOM   12406 C  C   . ASP B  1 833 ? 214.774 -37.758 203.008 1.00 87.25  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B C   1 
ATOM   12407 O  O   . ASP B  1 833 ? 214.554 -38.957 202.944 1.00 89.96  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B O   1 
ATOM   12408 C  CB  . ASP B  1 833 ? 213.064 -36.191 202.129 1.00 85.12  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B CB  1 
ATOM   12409 C  CG  . ASP B  1 833 ? 214.132 -35.656 201.166 1.00 82.11  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B CG  1 
ATOM   12410 O  OD1 . ASP B  1 833 ? 214.529 -34.455 201.263 1.00 79.48  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B OD1 1 
ATOM   12411 O  OD2 . ASP B  1 833 ? 214.605 -36.466 200.323 1.00 82.55  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B OD2 1 
ATOM   12412 N  N   . ASN B  1 834 ? 215.974 -37.240 202.796 1.00 84.78  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B N   1 
ATOM   12413 C  CA  . ASN B  1 834 ? 217.062 -38.005 202.181 1.00 84.76  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B CA  1 
ATOM   12414 C  C   . ASN B  1 834 ? 218.306 -38.176 203.082 1.00 84.80  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B C   1 
ATOM   12415 O  O   . ASN B  1 834 ? 219.436 -37.836 202.701 1.00 82.74  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B O   1 
ATOM   12416 C  CB  . ASN B  1 834 ? 217.463 -37.342 200.841 1.00 81.88  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B CB  1 
ATOM   12417 C  CG  . ASN B  1 834 ? 217.863 -38.364 199.775 1.00 82.82  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B CG  1 
ATOM   12418 O  OD1 . ASN B  1 834 ? 217.393 -39.505 199.788 1.00 85.73  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B OD1 1 
ATOM   12419 N  ND2 . ASN B  1 834 ? 218.733 -37.958 198.859 1.00 80.51  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B ND2 1 
ATOM   12420 N  N   . THR B  1 835 ? 218.106 -38.710 204.274 1.00 87.28  ? ? ? ? ? ? 1078 THR B N   1 
ATOM   12421 C  CA  . THR B  1 835 ? 219.211 -38.909 205.186 1.00 87.71  ? ? ? ? ? ? 1078 THR B CA  1 
ATOM   12422 C  C   . THR B  1 835 ? 219.945 -40.187 204.842 1.00 89.53  ? ? ? ? ? ? 1078 THR B C   1 
ATOM   12423 O  O   . THR B  1 835 ? 219.326 -41.192 204.499 1.00 91.96  ? ? ? ? ? ? 1078 THR B O   1 
ATOM   12424 C  CB  . THR B  1 835 ? 218.692 -39.024 206.611 1.00 90.00  ? ? ? ? ? ? 1078 THR B CB  1 
ATOM   12425 O  OG1 . THR B  1 835 ? 218.372 -37.718 207.088 1.00 88.08  ? ? ? ? ? ? 1078 THR B OG1 1 
ATOM   12426 C  CG2 . THR B  1 835 ? 219.731 -39.640 207.518 1.00 91.57  ? ? ? ? ? ? 1078 THR B CG2 1 
ATOM   12427 N  N   . PHE B  1 836 ? 221.272 -40.157 204.943 1.00 88.52  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B N   1 
ATOM   12428 C  CA  . PHE B  1 836 ? 222.067 -41.374 204.754 1.00 90.49  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CA  1 
ATOM   12429 C  C   . PHE B  1 836 ? 223.315 -41.244 205.616 1.00 90.26  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B C   1 
ATOM   12430 O  O   . PHE B  1 836 ? 224.211 -40.432 205.333 1.00 87.50  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B O   1 
ATOM   12431 C  CB  . PHE B  1 836 ? 222.396 -41.564 203.268 1.00 89.16  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CB  1 
ATOM   12432 C  CG  . PHE B  1 836 ? 223.252 -42.760 202.968 1.00 91.08  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CG  1 
ATOM   12433 C  CD1 . PHE B  1 836 ? 223.087 -43.939 203.656 1.00 94.75  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CD1 1 
ATOM   12434 C  CD2 . PHE B  1 836 ? 224.212 -42.702 201.958 1.00 89.34  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CD2 1 
ATOM   12435 C  CE1 . PHE B  1 836 ? 223.876 -45.043 203.362 1.00 96.69  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CE1 1 
ATOM   12436 C  CE2 . PHE B  1 836 ? 225.006 -43.795 201.662 1.00 91.21  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CE2 1 
ATOM   12437 C  CZ  . PHE B  1 836 ? 224.838 -44.967 202.362 1.00 94.89  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CZ  1 
ATOM   12438 N  N   . LEU B  1 837 ? 223.340 -42.023 206.695 1.00 93.32  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B N   1 
ATOM   12439 C  CA  . LEU B  1 837 ? 224.389 -41.927 207.705 1.00 93.66  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B CA  1 
ATOM   12440 C  C   . LEU B  1 837 ? 225.204 -43.214 207.798 1.00 96.36  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B C   1 
ATOM   12441 O  O   . LEU B  1 837 ? 224.709 -44.289 207.481 1.00 98.90  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B O   1 
ATOM   12442 C  CB  . LEU B  1 837 ? 223.750 -41.581 209.055 1.00 95.03  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B CB  1 
ATOM   12443 C  CG  . LEU B  1 837 ? 223.263 -40.128 209.133 1.00 92.15  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B CG  1 
ATOM   12444 C  CD1 . LEU B  1 837 ? 222.213 -39.911 210.172 1.00 93.82  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B CD1 1 
ATOM   12445 C  CD2 . LEU B  1 837 ? 224.435 -39.228 209.422 1.00 89.83  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B CD2 1 
ATOM   12446 N  N   . PRO B  1 838 ? 226.464 -43.111 208.240 1.00 95.97  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO B N   1 
ATOM   12447 C  CA  . PRO B  1 838 ? 227.245 -44.349 208.418 1.00 98.85  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO B CA  1 
ATOM   12448 C  C   . PRO B  1 838 ? 226.421 -45.374 209.150 1.00 102.86 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO B C   1 
ATOM   12449 O  O   . PRO B  1 838 ? 225.666 -45.013 210.072 1.00 103.64 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO B O   1 
ATOM   12450 C  CB  . PRO B  1 838 ? 228.400 -43.940 209.338 1.00 98.53  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO B CB  1 
ATOM   12451 C  CG  . PRO B  1 838 ? 228.278 -42.453 209.557 1.00 95.29  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO B CG  1 
ATOM   12452 C  CD  . PRO B  1 838 ? 227.117 -41.899 208.758 1.00 93.44  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO B CD  1 
ATOM   12453 N  N   . LYS B  1 839 ? 226.584 -46.648 208.745 1.00 105.54 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B N   1 
ATOM   12454 C  CA  . LYS B  1 839 ? 225.868 -47.764 209.348 1.00 109.75 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B CA  1 
ATOM   12455 C  C   . LYS B  1 839 ? 225.907 -47.889 210.914 1.00 112.31 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B C   1 
ATOM   12456 O  O   . LYS B  1 839 ? 224.853 -47.753 211.581 1.00 113.53 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B O   1 
ATOM   12457 C  CB  . LYS B  1 839 ? 226.333 -49.059 208.681 1.00 112.16 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B CB  1 
ATOM   12458 C  CG  . LYS B  1 839 ? 225.794 -50.295 209.337 1.00 116.86 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B CG  1 
ATOM   12459 C  CD  . LYS B  1 839 ? 225.668 -51.398 208.304 1.00 118.76 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B CD  1 
ATOM   12460 C  CE  . LYS B  1 839 ? 225.898 -52.757 209.038 1.00 123.69 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B CE  1 
ATOM   12461 N  NZ  . LYS B  1 839 ? 224.971 -53.899 208.366 1.00 126.84 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B NZ  1 
ATOM   12462 N  N   . SER B  1 840 ? 227.116 -48.065 211.495 1.00 113.04 ? ? ? ? ? ? 1083 SER B N   1 
ATOM   12463 C  CA  . SER B  1 840 ? 227.257 -48.225 212.954 1.00 115.70 ? ? ? ? ? ? 1083 SER B CA  1 
ATOM   12464 C  C   . SER B  1 840 ? 226.560 -47.146 213.785 1.00 114.48 ? ? ? ? ? ? 1083 SER B C   1 
ATOM   12465 O  O   . SER B  1 840 ? 225.953 -47.414 214.816 1.00 117.26 ? ? ? ? ? ? 1083 SER B O   1 
ATOM   12466 C  CB  . SER B  1 840 ? 228.736 -48.242 213.301 1.00 115.65 ? ? ? ? ? ? 1083 SER B CB  1 
ATOM   12467 O  OG  . SER B  1 840 ? 229.320 -46.982 213.035 1.00 111.57 ? ? ? ? ? ? 1083 SER B OG  1 
ATOM   12468 N  N   . LEU B  1 841 ? 226.632 -45.888 213.355 1.00 110.42 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B N   1 
ATOM   12469 C  CA  . LEU B  1 841 ? 226.003 -44.791 214.133 1.00 109.22 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B CA  1 
ATOM   12470 C  C   . LEU B  1 841 ? 224.468 -44.900 214.303 1.00 110.63 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B C   1 
ATOM   12471 O  O   . LEU B  1 841 ? 223.893 -44.225 215.353 1.00 111.07 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B O   1 
ATOM   12472 C  CB  . LEU B  1 841 ? 226.406 -43.391 213.544 1.00 104.56 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B CB  1 
ATOM   12473 C  CG  . LEU B  1 841 ? 227.923 -43.125 213.673 1.00 103.41 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B CG  1 
ATOM   12474 C  CD1 . LEU B  1 841 ? 228.188 -41.651 214.012 1.00 100.38 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B CD1 1 
ATOM   12475 C  CD2 . LEU B  1 841 ? 228.559 -44.071 214.738 1.00 107.27 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B CD2 1 
ATOM   12476 N  N   . VAL B  1 842 ? 223.819 -45.512 213.275 1.00 110.88 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL B N   1 
ATOM   12477 C  CA  . VAL B  1 842 ? 222.353 -45.507 213.197 1.00 111.68 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL B CA  1 
ATOM   12478 C  C   . VAL B  1 842 ? 221.722 -46.814 213.613 1.00 116.19 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL B C   1 
ATOM   12479 O  O   . VAL B  1 842 ? 220.723 -46.824 214.354 1.00 118.15 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL B O   1 
ATOM   12480 C  CB  . VAL B  1 842 ? 221.811 -45.248 211.784 1.00 109.18 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL B CB  1 
ATOM   12481 C  CG1 . VAL B  1 842 ? 222.409 -43.967 211.200 1.00 104.68 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL B CG1 1 
ATOM   12482 C  CG2 . VAL B  1 842 ? 222.074 -46.470 210.893 1.00 110.85 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL B CG2 1 
ATOM   12483 N  N   . ASN B  1 843 ? 222.244 -47.937 213.134 1.00 118.09 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B N   1 
ATOM   12484 C  CA  . ASN B  1 843 ? 221.551 -49.165 213.509 1.00 122.57 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B CA  1 
ATOM   12485 C  C   . ASN B  1 843 ? 222.370 -50.350 214.060 1.00 126.28 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B C   1 
ATOM   12486 O  O   . ASN B  1 843 ? 222.350 -51.454 213.462 1.00 128.54 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B O   1 
ATOM   12487 C  CB  . ASN B  1 843 ? 220.613 -49.615 212.392 1.00 122.75 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B CB  1 
ATOM   12488 C  CG  . ASN B  1 843 ? 219.438 -50.393 212.924 1.00 126.71 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B CG  1 
ATOM   12489 O  OD1 . ASN B  1 843 ? 218.689 -49.912 213.796 1.00 127.31 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B OD1 1 
ATOM   12490 N  ND2 . ASN B  1 843 ? 219.281 -51.612 212.421 1.00 129.62 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B ND2 1 
ATOM   12491 N  N   . PRO B  1 844 ? 223.071 -50.134 215.216 1.00 127.17 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B N   1 
ATOM   12492 C  CA  . PRO B  1 844 ? 223.833 -51.231 215.871 1.00 131.03 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CA  1 
ATOM   12493 C  C   . PRO B  1 844 ? 222.899 -51.997 216.961 1.00 135.85 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B C   1 
ATOM   12494 O  O   . PRO B  1 844 ? 223.199 -53.270 217.162 1.00 139.89 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B O   1 
ATOM   12495 C  CB  . PRO B  1 844 ? 225.110 -50.476 216.487 1.00 129.22 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CB  1 
ATOM   12496 C  CG  . PRO B  1 844 ? 224.832 -48.871 216.317 1.00 124.50 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CG  1 
ATOM   12497 C  CD  . PRO B  1 844 ? 223.373 -48.739 215.861 1.00 124.17 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CD  1 
ATOM   12498 N  N   . SER C  1 1   ? 266.486 100.882 104.042 1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 244  SER C N   1 
ATOM   12499 C  CA  . SER C  1 1   ? 266.472 100.014 105.251 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 244  SER C CA  1 
ATOM   12500 C  C   . SER C  1 1   ? 265.857 100.688 106.523 1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 244  SER C C   1 
ATOM   12501 O  O   . SER C  1 1   ? 266.089 101.888 106.897 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 244  SER C O   1 
ATOM   12502 C  CB  . SER C  1 1   ? 267.860 99.440  105.530 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 244  SER C CB  1 
ATOM   12503 O  OG  . SER C  1 1   ? 268.768 100.550 105.607 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 244  SER C OG  1 
ATOM   12504 N  N   . PHE C  1 2   ? 264.991 99.857  107.100 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C N   1 
ATOM   12505 C  CA  . PHE C  1 2   ? 264.423 99.946  108.398 1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CA  1 
ATOM   12506 C  C   . PHE C  1 2   ? 265.497 99.472  109.340 1.00 60.45  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C C   1 
ATOM   12507 O  O   . PHE C  1 2   ? 265.301 99.437  110.565 1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C O   1 
ATOM   12508 C  CB  . PHE C  1 2   ? 263.314 98.896  108.413 1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CB  1 
ATOM   12509 C  CG  . PHE C  1 2   ? 262.320 99.023  107.265 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CG  1 
ATOM   12510 C  CD1 . PHE C  1 2   ? 262.492 99.973  106.280 1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CD1 1 
ATOM   12511 C  CD2 . PHE C  1 2   ? 261.206 98.201  107.197 1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CD2 1 
ATOM   12512 C  CE1 . PHE C  1 2   ? 261.572 100.106 105.255 1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CE1 1 
ATOM   12513 C  CE2 . PHE C  1 2   ? 260.294 98.326  106.188 1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CE2 1 
ATOM   12514 C  CZ  . PHE C  1 2   ? 260.474 99.284  105.215 1.00 63.23  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CZ  1 
ATOM   12515 N  N   . ALA C  1 3   ? 266.623 99.032  108.776 1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 246  ALA C N   1 
ATOM   12516 C  CA  . ALA C  1 3   ? 267.736 98.674  109.622 1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 246  ALA C CA  1 
ATOM   12517 C  C   . ALA C  1 3   ? 267.681 99.597  110.869 1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 246  ALA C C   1 
ATOM   12518 O  O   . ALA C  1 3   ? 267.337 99.152  111.962 1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 246  ALA C O   1 
ATOM   12519 C  CB  . ALA C  1 3   ? 269.012 98.825  108.864 1.00 60.48  ? ? ? ? ? ? 246  ALA C CB  1 
ATOM   12520 N  N   . GLN C  1 4   ? 267.957 100.886 110.688 1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C N   1 
ATOM   12521 C  CA  . GLN C  1 4   ? 267.788 101.882 111.757 1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C CA  1 
ATOM   12522 C  C   . GLN C  1 4   ? 266.701 101.723 112.785 1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C C   1 
ATOM   12523 O  O   . GLN C  1 4   ? 266.995 101.700 113.957 1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C O   1 
ATOM   12524 C  CB  . GLN C  1 4   ? 267.498 103.244 111.150 1.00 62.54  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C CB  1 
ATOM   12525 C  CG  . GLN C  1 4   ? 268.725 104.129 111.061 1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C CG  1 
ATOM   12526 C  CD  . GLN C  1 4   ? 269.879 103.333 110.439 1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C CD  1 
ATOM   12527 O  OE1 . GLN C  1 4   ? 270.165 103.506 109.249 1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C OE1 1 
ATOM   12528 N  NE2 . GLN C  1 4   ? 270.494 102.395 111.225 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C NE2 1 
ATOM   12529 N  N   . TYR C  1 5   ? 265.442 101.726 112.336 1.00 60.65  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C N   1 
ATOM   12530 C  CA  . TYR C  1 5   ? 264.261 101.922 113.196 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CA  1 
ATOM   12531 C  C   . TYR C  1 5   ? 263.858 100.625 113.789 1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C C   1 
ATOM   12532 O  O   . TYR C  1 5   ? 263.250 100.583 114.848 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C O   1 
ATOM   12533 C  CB  . TYR C  1 5   ? 263.053 102.485 112.428 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CB  1 
ATOM   12534 C  CG  . TYR C  1 5   ? 263.358 103.710 111.595 1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CG  1 
ATOM   12535 C  CD1 . TYR C  1 5   ? 263.089 105.023 112.070 1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CD1 1 
ATOM   12536 C  CD2 . TYR C  1 5   ? 263.935 103.567 110.319 1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CD2 1 
ATOM   12537 C  CE1 . TYR C  1 5   ? 263.394 106.176 111.277 1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CE1 1 
ATOM   12538 C  CE2 . TYR C  1 5   ? 264.247 104.693 109.529 1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CE2 1 
ATOM   12539 C  CZ  . TYR C  1 5   ? 263.975 105.991 110.016 1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CZ  1 
ATOM   12540 O  OH  . TYR C  1 5   ? 264.310 107.059 109.206 1.00 66.74  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C OH  1 
ATOM   12541 N  N   . ASN C  1 6   ? 264.193 99.550  113.092 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C N   1 
ATOM   12542 C  CA  . ASN C  1 6   ? 263.919 98.204  113.608 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C CA  1 
ATOM   12543 C  C   . ASN C  1 6   ? 264.724 97.772  114.834 1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C C   1 
ATOM   12544 O  O   . ASN C  1 6   ? 264.345 96.846  115.504 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C O   1 
ATOM   12545 C  CB  . ASN C  1 6   ? 264.095 97.172  112.501 1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C CB  1 
ATOM   12546 C  CG  . ASN C  1 6   ? 262.880 97.076  111.625 1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C CG  1 
ATOM   12547 O  OD1 . ASN C  1 6   ? 261.819 97.555  111.992 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C OD1 1 
ATOM   12548 N  ND2 . ASN C  1 6   ? 263.015 96.450  110.481 1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C ND2 1 
ATOM   12549 N  N   . GLN C  1 7   ? 265.830 98.450  115.115 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C N   1 
ATOM   12550 C  CA  . GLN C  1 7   ? 266.727 98.016  116.144 1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C CA  1 
ATOM   12551 C  C   . GLN C  1 7   ? 266.035 98.161  117.468 1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C C   1 
ATOM   12552 O  O   . GLN C  1 7   ? 265.047 98.872  117.586 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C O   1 
ATOM   12553 C  CB  . GLN C  1 7   ? 268.017 98.827  116.111 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C CB  1 
ATOM   12554 C  CG  . GLN C  1 7   ? 267.872 100.292 116.567 1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C CG  1 
ATOM   12555 C  CD  . GLN C  1 7   ? 269.162 101.137 116.366 1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C CD  1 
ATOM   12556 O  OE1 . GLN C  1 7   ? 270.037 100.801 115.528 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C OE1 1 
ATOM   12557 N  NE2 . GLN C  1 7   ? 269.266 102.250 117.119 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C NE2 1 
ATOM   12558 N  N   . VAL C  1 8   ? 266.567 97.463  118.460 1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 251  VAL C N   1 
ATOM   12559 C  CA  . VAL C  1 8   ? 265.883 97.284  119.700 1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 251  VAL C CA  1 
ATOM   12560 C  C   . VAL C  1 8   ? 265.823 98.604  120.421 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 251  VAL C C   1 
ATOM   12561 O  O   . VAL C  1 8   ? 266.682 99.490  120.260 1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 251  VAL C O   1 
ATOM   12562 C  CB  . VAL C  1 8   ? 266.560 96.222  120.546 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 251  VAL C CB  1 
ATOM   12563 C  CG1 . VAL C  1 8   ? 267.912 96.692  120.980 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 251  VAL C CG1 1 
ATOM   12564 C  CG2 . VAL C  1 8   ? 265.686 95.911  121.748 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 251  VAL C CG2 1 
ATOM   12565 N  N   . TYR C  1 9   ? 264.776 98.763  121.209 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C N   1 
ATOM   12566 C  CA  . TYR C  1 9   ? 264.556 100.039 121.891 1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CA  1 
ATOM   12567 C  C   . TYR C  1 9   ? 265.659 100.344 122.921 1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C C   1 
ATOM   12568 O  O   . TYR C  1 9   ? 266.107 101.464 123.035 1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C O   1 
ATOM   12569 C  CB  . TYR C  1 9   ? 263.147 100.091 122.501 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CB  1 
ATOM   12570 C  CG  . TYR C  1 9   ? 262.903 101.317 123.306 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CG  1 
ATOM   12571 C  CD1 . TYR C  1 9   ? 262.720 102.555 122.690 1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CD1 1 
ATOM   12572 C  CD2 . TYR C  1 9   ? 262.874 101.253 124.682 1.00 56.50  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CD2 1 
ATOM   12573 C  CE1 . TYR C  1 9   ? 262.513 103.704 123.439 1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CE1 1 
ATOM   12574 C  CE2 . TYR C  1 9   ? 262.656 102.366 125.438 1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CE2 1 
ATOM   12575 C  CZ  . TYR C  1 9   ? 262.476 103.580 124.823 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CZ  1 
ATOM   12576 O  OH  . TYR C  1 9   ? 262.265 104.670 125.618 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C OH  1 
ATOM   12577 N  N   . SER C  1 10  ? 266.094 99.334  123.665 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 253  SER C N   1 
ATOM   12578 C  CA  . SER C  1 10  ? 267.256 99.436  124.546 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 253  SER C CA  1 
ATOM   12579 C  C   . SER C  1 10  ? 267.535 97.993  124.875 1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 253  SER C C   1 
ATOM   12580 O  O   . SER C  1 10  ? 266.647 97.136  124.795 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 253  SER C O   1 
ATOM   12581 C  CB  . SER C  1 10  ? 266.980 100.233 125.830 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 253  SER C CB  1 
ATOM   12582 O  OG  . SER C  1 10  ? 266.787 99.391  126.973 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 253  SER C OG  1 
ATOM   12583 N  N   . THR C  1 11  ? 268.768 97.699  125.231 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 254  THR C N   1 
ATOM   12584 C  CA  . THR C  1 11  ? 269.081 96.338  125.539 1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 254  THR C CA  1 
ATOM   12585 C  C   . THR C  1 11  ? 268.635 95.956  126.976 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 254  THR C C   1 
ATOM   12586 O  O   . THR C  1 11  ? 269.217 95.084  127.586 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 254  THR C O   1 
ATOM   12587 C  CB  . THR C  1 11  ? 270.571 96.050  125.245 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 254  THR C CB  1 
ATOM   12588 O  OG1 . THR C  1 11  ? 271.382 96.663  126.258 1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 254  THR C OG1 1 
ATOM   12589 C  CG2 . THR C  1 11  ? 270.963 96.620  123.903 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 254  THR C CG2 1 
ATOM   12590 N  N   . ASP C  1 12  ? 267.582 96.575  127.502 1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C N   1 
ATOM   12591 C  CA  . ASP C  1 12  ? 266.991 96.093  128.776 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C CA  1 
ATOM   12592 C  C   . ASP C  1 12  ? 266.210 94.784  128.675 1.00 50.90  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C C   1 
ATOM   12593 O  O   . ASP C  1 12  ? 265.431 94.604  127.739 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C O   1 
ATOM   12594 C  CB  . ASP C  1 12  ? 266.034 97.112  129.395 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C CB  1 
ATOM   12595 C  CG  . ASP C  1 12  ? 266.760 98.267  130.014 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C CG  1 
ATOM   12596 O  OD1 . ASP C  1 12  ? 268.005 98.159  130.118 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C OD1 1 
ATOM   12597 O  OD2 . ASP C  1 12  ? 266.116 99.284  130.383 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C OD2 1 
ATOM   12598 N  N   . ALA C  1 13  ? 266.372 93.893  129.655 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 256  ALA C N   1 
ATOM   12599 C  CA  . ALA C  1 13  ? 265.618 92.656  129.614 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 256  ALA C CA  1 
ATOM   12600 C  C   . ALA C  1 13  ? 264.146 93.014  129.455 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 256  ALA C C   1 
ATOM   12601 O  O   . ALA C  1 13  ? 263.411 92.326  128.753 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 256  ALA C O   1 
ATOM   12602 C  CB  . ALA C  1 13  ? 265.855 91.784  130.873 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 256  ALA C CB  1 
ATOM   12603 N  N   . ALA C  1 14  ? 263.703 94.098  130.088 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 257  ALA C N   1 
ATOM   12604 C  CA  . ALA C  1 14  ? 262.273 94.454  130.000 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 257  ALA C CA  1 
ATOM   12605 C  C   . ALA C  1 14  ? 261.842 94.687  128.533 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 257  ALA C C   1 
ATOM   12606 O  O   . ALA C  1 14  ? 260.664 94.591  128.192 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 257  ALA C O   1 
ATOM   12607 C  CB  . ALA C  1 14  ? 261.956 95.685  130.884 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 257  ALA C CB  1 
ATOM   12608 N  N   . ASN C  1 15  ? 262.813 94.984  127.675 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C N   1 
ATOM   12609 C  CA  . ASN C  1 15  ? 262.570 95.201  126.265 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C CA  1 
ATOM   12610 C  C   . ASN C  1 15  ? 262.295 93.970  125.368 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C C   1 
ATOM   12611 O  O   . ASN C  1 15  ? 262.092 94.132  124.164 1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C O   1 
ATOM   12612 C  CB  . ASN C  1 15  ? 263.760 95.946  125.701 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C CB  1 
ATOM   12613 C  CG  . ASN C  1 15  ? 263.399 97.290  125.211 1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C CG  1 
ATOM   12614 O  OD1 . ASN C  1 15  ? 263.058 98.183  125.971 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C OD1 1 
ATOM   12615 N  ND2 . ASN C  1 15  ? 263.470 97.454  123.913 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C ND2 1 
ATOM   12616 N  N   . PHE C  1 16  ? 262.315 92.762  125.929 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C N   1 
ATOM   12617 C  CA  . PHE C  1 16  ? 262.154 91.546  125.153 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CA  1 
ATOM   12618 C  C   . PHE C  1 16  ? 261.295 90.564  125.907 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C C   1 
ATOM   12619 O  O   . PHE C  1 16  ? 261.248 90.583  127.133 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C O   1 
ATOM   12620 C  CB  . PHE C  1 16  ? 263.501 90.836  124.923 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CB  1 
ATOM   12621 C  CG  . PHE C  1 16  ? 264.547 91.704  124.297 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CG  1 
ATOM   12622 C  CD1 . PHE C  1 16  ? 264.814 91.645  122.922 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CD1 1 
ATOM   12623 C  CD2 . PHE C  1 16  ? 265.266 92.598  125.071 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CD2 1 
ATOM   12624 C  CE1 . PHE C  1 16  ? 265.757 92.469  122.345 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CE1 1 
ATOM   12625 C  CE2 . PHE C  1 16  ? 266.234 93.428  124.478 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CE2 1 
ATOM   12626 C  CZ  . PHE C  1 16  ? 266.472 93.357  123.119 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CZ  1 
ATOM   12627 N  N   . GLU C  1 17  ? 260.655 89.654  125.187 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C N   1 
ATOM   12628 C  CA  . GLU C  1 17  ? 260.056 88.508  125.826 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C CA  1 
ATOM   12629 C  C   . GLU C  1 17  ? 261.053 87.365  125.906 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C C   1 
ATOM   12630 O  O   . GLU C  1 17  ? 261.190 86.564  125.000 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C O   1 
ATOM   12631 C  CB  . GLU C  1 17  ? 258.853 88.114  125.025 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C CB  1 
ATOM   12632 C  CG  . GLU C  1 17  ? 257.860 89.192  125.046 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C CG  1 
ATOM   12633 C  CD  . GLU C  1 17  ? 256.744 88.843  124.183 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C CD  1 
ATOM   12634 O  OE1 . GLU C  1 17  ? 256.877 87.838  123.452 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C OE1 1 
ATOM   12635 O  OE2 . GLU C  1 17  ? 255.739 89.570  124.228 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C OE2 1 
ATOM   12636 N  N   . HIS C  1 18  ? 261.789 87.298  126.982 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C N   1 
ATOM   12637 C  CA  . HIS C  1 18  ? 262.777 86.260  127.085 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C CA  1 
ATOM   12638 C  C   . HIS C  1 18  ? 262.246 85.192  128.020 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C C   1 
ATOM   12639 O  O   . HIS C  1 18  ? 261.133 85.293  128.557 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C O   1 
ATOM   12640 C  CB  . HIS C  1 18  ? 264.076 86.834  127.681 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C CB  1 
ATOM   12641 C  CG  . HIS C  1 18  ? 263.933 87.357  129.091 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C CG  1 
ATOM   12642 N  ND1 . HIS C  1 18  ? 263.289 88.544  129.388 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C ND1 1 
ATOM   12643 C  CD2 . HIS C  1 18  ? 264.364 86.856  130.276 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C CD2 1 
ATOM   12644 C  CE1 . HIS C  1 18  ? 263.323 88.746  130.692 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C CE1 1 
ATOM   12645 N  NE2 . HIS C  1 18  ? 263.967 87.736  131.251 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C NE2 1 
ATOM   12646 N  N   . VAL C  1 19  ? 263.064 84.175  128.247 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 262  VAL C N   1 
ATOM   12647 C  CA  . VAL C  1 19  ? 262.749 83.162  129.213 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 262  VAL C CA  1 
ATOM   12648 C  C   . VAL C  1 19  ? 264.063 82.913  129.926 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 262  VAL C C   1 
ATOM   12649 O  O   . VAL C  1 19  ? 265.034 82.478  129.298 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 262  VAL C O   1 
ATOM   12650 C  CB  . VAL C  1 19  ? 262.209 81.931  128.493 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 262  VAL C CB  1 
ATOM   12651 C  CG1 . VAL C  1 19  ? 262.200 80.756  129.398 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 262  VAL C CG1 1 
ATOM   12652 C  CG2 . VAL C  1 19  ? 260.810 82.211  127.987 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 262  VAL C CG2 1 
ATOM   12653 N  N   . ASP C  1 20  ? 264.118 83.243  131.216 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C N   1 
ATOM   12654 C  CA  . ASP C  1 20  ? 265.376 83.160  131.947 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C CA  1 
ATOM   12655 C  C   . ASP C  1 20  ? 266.515 83.871  131.188 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C C   1 
ATOM   12656 O  O   . ASP C  1 20  ? 267.661 83.403  131.145 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C O   1 
ATOM   12657 C  CB  . ASP C  1 20  ? 265.733 81.705  132.182 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C CB  1 
ATOM   12658 C  CG  . ASP C  1 20  ? 264.714 80.972  133.085 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C CG  1 
ATOM   12659 O  OD1 . ASP C  1 20  ? 264.882 80.984  134.332 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C OD1 1 
ATOM   12660 O  OD2 . ASP C  1 20  ? 263.755 80.345  132.567 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C OD2 1 
ATOM   12661 N  N   . HIS C  1 21  ? 266.175 85.027  130.613 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C N   1 
ATOM   12662 C  CA  . HIS C  1 21  ? 267.115 85.905  129.881 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C CA  1 
ATOM   12663 C  C   . HIS C  1 21  ? 267.706 85.278  128.650 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C C   1 
ATOM   12664 O  O   . HIS C  1 21  ? 268.863 85.570  128.325 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C O   1 
ATOM   12665 C  CB  . HIS C  1 21  ? 268.261 86.415  130.772 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C CB  1 
ATOM   12666 C  CG  . HIS C  1 21  ? 267.799 87.320  131.867 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C CG  1 
ATOM   12667 N  ND1 . HIS C  1 21  ? 267.665 86.900  133.179 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C ND1 1 
ATOM   12668 C  CD2 . HIS C  1 21  ? 267.375 88.605  131.835 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C CD2 1 
ATOM   12669 C  CE1 . HIS C  1 21  ? 267.203 87.897  133.912 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C CE1 1 
ATOM   12670 N  NE2 . HIS C  1 21  ? 267.020 88.945  133.120 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C NE2 1 
ATOM   12671 N  N   . TYR C  1 22  ? 266.931 84.405  127.991 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C N   1 
ATOM   12672 C  CA  . TYR C  1 22  ? 267.265 83.886  126.666 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CA  1 
ATOM   12673 C  C   . TYR C  1 22  ? 266.161 84.206  125.663 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C C   1 
ATOM   12674 O  O   . TYR C  1 22  ? 264.997 84.459  126.022 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C O   1 
ATOM   12675 C  CB  . TYR C  1 22  ? 267.491 82.401  126.703 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CB  1 
ATOM   12676 C  CG  . TYR C  1 22  ? 268.749 81.950  127.400 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CG  1 
ATOM   12677 C  CD1 . TYR C  1 22  ? 269.953 81.859  126.724 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CD1 1 
ATOM   12678 C  CD2 . TYR C  1 22  ? 268.729 81.562  128.745 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CD2 1 
ATOM   12679 C  CE1 . TYR C  1 22  ? 271.111 81.411  127.374 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CE1 1 
ATOM   12680 C  CE2 . TYR C  1 22  ? 269.883 81.114  129.403 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CE2 1 
ATOM   12681 C  CZ  . TYR C  1 22  ? 271.056 81.044  128.705 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CZ  1 
ATOM   12682 O  OH  . TYR C  1 22  ? 272.174 80.583  129.346 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C OH  1 
ATOM   12683 N  N   . LEU C  1 23  ? 266.538 84.208  124.393 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C N   1 
ATOM   12684 C  CA  . LEU C  1 23  ? 265.577 84.514  123.367 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C CA  1 
ATOM   12685 C  C   . LEU C  1 23  ? 265.158 83.264  122.627 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C C   1 
ATOM   12686 O  O   . LEU C  1 23  ? 265.972 82.373  122.363 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C O   1 
ATOM   12687 C  CB  . LEU C  1 23  ? 266.191 85.471  122.382 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C CB  1 
ATOM   12688 C  CG  . LEU C  1 23  ? 266.588 86.782  123.003 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C CG  1 
ATOM   12689 C  CD1 . LEU C  1 23  ? 267.309 87.481  121.941 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C CD1 1 
ATOM   12690 C  CD2 . LEU C  1 23  ? 265.376 87.569  123.430 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C CD2 1 
ATOM   12691 N  N   . THR C  1 24  ? 263.887 83.207  122.269 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 267  THR C N   1 
ATOM   12692 C  CA  . THR C  1 24  ? 263.362 82.039  121.598 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 267  THR C CA  1 
ATOM   12693 C  C   . THR C  1 24  ? 262.790 82.442  120.254 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 267  THR C C   1 
ATOM   12694 O  O   . THR C  1 24  ? 262.392 83.575  120.075 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 267  THR C O   1 
ATOM   12695 C  CB  . THR C  1 24  ? 262.163 81.497  122.318 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 267  THR C CB  1 
ATOM   12696 O  OG1 . THR C  1 24  ? 261.034 82.323  121.970 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 267  THR C OG1 1 
ATOM   12697 C  CG2 . THR C  1 24  ? 262.393 81.408  123.862 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 267  THR C CG2 1 
ATOM   12698 N  N   . ALA C  1 25  ? 262.696 81.487  119.339 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 268  ALA C N   1 
ATOM   12699 C  CA  . ALA C  1 25  ? 262.060 81.698  118.065 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 268  ALA C CA  1 
ATOM   12700 C  C   . ALA C  1 25  ? 260.736 82.448  118.146 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 268  ALA C C   1 
ATOM   12701 O  O   . ALA C  1 25  ? 260.251 82.905  117.142 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 268  ALA C O   1 
ATOM   12702 C  CB  . ALA C  1 25  ? 261.846 80.386  117.403 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 268  ALA C CB  1 
ATOM   12703 N  N   . GLU C  1 26  ? 260.138 82.597  119.320 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C N   1 
ATOM   12704 C  CA  . GLU C  1 26  ? 258.804 83.243  119.397 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C CA  1 
ATOM   12705 C  C   . GLU C  1 26  ? 258.745 84.520  120.205 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C C   1 
ATOM   12706 O  O   . GLU C  1 26  ? 257.681 85.125  120.393 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C O   1 
ATOM   12707 C  CB  . GLU C  1 26  ? 257.786 82.274  119.972 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C CB  1 
ATOM   12708 C  CG  . GLU C  1 26  ? 257.159 81.395  118.921 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C CG  1 
ATOM   12709 C  CD  . GLU C  1 26  ? 256.195 80.372  119.493 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C CD  1 
ATOM   12710 O  OE1 . GLU C  1 26  ? 256.559 79.738  120.508 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C OE1 1 
ATOM   12711 O  OE2 . GLU C  1 26  ? 255.090 80.210  118.896 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C OE2 1 
ATOM   12712 N  N   . SER C  1 27  ? 259.901 84.908  120.708 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 270  SER C N   1 
ATOM   12713 C  CA  . SER C  1 27  ? 260.053 86.179  121.366 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 270  SER C CA  1 
ATOM   12714 C  C   . SER C  1 27  ? 259.654 87.347  120.481 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 270  SER C C   1 
ATOM   12715 O  O   . SER C  1 27  ? 260.006 87.445  119.326 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 270  SER C O   1 
ATOM   12716 C  CB  . SER C  1 27  ? 261.512 86.353  121.769 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 270  SER C CB  1 
ATOM   12717 O  OG  . SER C  1 27  ? 262.062 85.130  122.251 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 270  SER C OG  1 
ATOM   12718 N  N   . TRP C  1 28  ? 258.920 88.266  121.036 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C N   1 
ATOM   12719 C  CA  . TRP C  1 28  ? 258.769 89.517  120.362 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CA  1 
ATOM   12720 C  C   . TRP C  1 28  ? 259.561 90.514  121.187 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C C   1 
ATOM   12721 O  O   . TRP C  1 28  ? 260.071 90.142  122.249 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C O   1 
ATOM   12722 C  CB  . TRP C  1 28  ? 257.326 89.905  120.405 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CB  1 
ATOM   12723 C  CG  . TRP C  1 28  ? 256.463 89.101  119.562 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CG  1 
ATOM   12724 C  CD1 . TRP C  1 28  ? 256.630 87.807  119.169 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CD1 1 
ATOM   12725 C  CD2 . TRP C  1 28  ? 255.228 89.541  119.037 1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CD2 1 
ATOM   12726 N  NE1 . TRP C  1 28  ? 255.559 87.419  118.398 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C NE1 1 
ATOM   12727 C  CE2 . TRP C  1 28  ? 254.686 88.474  118.305 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CE2 1 
ATOM   12728 C  CE3 . TRP C  1 28  ? 254.512 90.745  119.135 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CE3 1 
ATOM   12729 C  CZ2 . TRP C  1 28  ? 253.458 88.570  117.675 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CZ2 1 
ATOM   12730 C  CZ3 . TRP C  1 28  ? 253.317 90.850  118.508 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CZ3 1 
ATOM   12731 C  CH2 . TRP C  1 28  ? 252.785 89.763  117.783 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CH2 1 
ATOM   12732 N  N   . TYR C  1 29  ? 259.644 91.767  120.741 1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C N   1 
ATOM   12733 C  CA  . TYR C  1 29  ? 260.459 92.764  121.418 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CA  1 
ATOM   12734 C  C   . TYR C  1 29  ? 260.037 94.174  121.047 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C C   1 
ATOM   12735 O  O   . TYR C  1 29  ? 259.132 94.373  120.258 1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C O   1 
ATOM   12736 C  CB  . TYR C  1 29  ? 261.908 92.616  120.993 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CB  1 
ATOM   12737 C  CG  . TYR C  1 29  ? 262.191 93.159  119.584 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CG  1 
ATOM   12738 C  CD1 . TYR C  1 29  ? 262.823 94.393  119.377 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CD1 1 
ATOM   12739 C  CD2 . TYR C  1 29  ? 261.822 92.425  118.460 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CD2 1 
ATOM   12740 C  CE1 . TYR C  1 29  ? 263.066 94.854  118.084 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CE1 1 
ATOM   12741 C  CE2 . TYR C  1 29  ? 262.058 92.878  117.185 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CE2 1 
ATOM   12742 C  CZ  . TYR C  1 29  ? 262.678 94.072  116.986 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CZ  1 
ATOM   12743 O  OH  . TYR C  1 29  ? 262.890 94.436  115.669 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C OH  1 
ATOM   12744 N  N   . ARG C  1 30  ? 260.725 95.169  121.577 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C N   1 
ATOM   12745 C  CA  . ARG C  1 30  ? 260.349 96.516  121.277 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C CA  1 
ATOM   12746 C  C   . ARG C  1 30  ? 261.414 97.246  120.482 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C C   1 
ATOM   12747 O  O   . ARG C  1 30  ? 262.507 97.525  120.986 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C O   1 
ATOM   12748 C  CB  . ARG C  1 30  ? 260.049 97.276  122.551 1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C CB  1 
ATOM   12749 C  CG  . ARG C  1 30  ? 259.884 98.770  122.282 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C CG  1 
ATOM   12750 C  CD  . ARG C  1 30  ? 259.032 99.350  123.369 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C CD  1 
ATOM   12751 N  NE  . ARG C  1 30  ? 259.114 100.804 123.443 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C NE  1 
ATOM   12752 C  CZ  . ARG C  1 30  ? 259.095 101.448 124.604 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C CZ  1 
ATOM   12753 N  NH1 . ARG C  1 30  ? 259.032 100.740 125.725 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C NH1 1 
ATOM   12754 N  NH2 . ARG C  1 30  ? 259.182 102.758 124.663 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C NH2 1 
ATOM   12755 N  N   . PRO C  1 31  ? 261.099 97.570  119.224 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 274  PRO C N   1 
ATOM   12756 C  CA  . PRO C  1 31  ? 262.005 98.328  118.335 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 274  PRO C CA  1 
ATOM   12757 C  C   . PRO C  1 31  ? 261.919 99.826  118.645 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 274  PRO C C   1 
ATOM   12758 O  O   . PRO C  1 31  ? 261.069 100.196 119.421 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 274  PRO C O   1 
ATOM   12759 C  CB  . PRO C  1 31  ? 261.423 98.034  116.970 1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 274  PRO C CB  1 
ATOM   12760 C  CG  . PRO C  1 31  ? 259.913 97.833  117.254 1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 274  PRO C CG  1 
ATOM   12761 C  CD  . PRO C  1 31  ? 259.817 97.190  118.586 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 274  PRO C CD  1 
ATOM   12762 N  N   . LYS C  1 32  ? 262.758 100.689 118.073 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C N   1 
ATOM   12763 C  CA  . LYS C  1 32  ? 262.643 102.116 118.394 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C CA  1 
ATOM   12764 C  C   . LYS C  1 32  ? 261.393 102.711 117.816 1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C C   1 
ATOM   12765 O  O   . LYS C  1 32  ? 260.760 103.571 118.426 1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C O   1 
ATOM   12766 C  CB  . LYS C  1 32  ? 263.819 102.938 117.883 1.00 59.49  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C CB  1 
ATOM   12767 C  CG  . LYS C  1 32  ? 265.145 102.311 118.123 1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C CG  1 
ATOM   12768 C  CD  . LYS C  1 32  ? 266.116 103.189 118.907 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C CD  1 
ATOM   12769 C  CE  . LYS C  1 32  ? 266.847 102.255 119.882 1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C CE  1 
ATOM   12770 N  NZ  . LYS C  1 32  ? 268.295 102.498 119.937 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C NZ  1 
ATOM   12771 N  N   . TYR C  1 33  ? 261.038 102.250 116.628 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C N   1 
ATOM   12772 C  CA  . TYR C  1 33  ? 259.930 102.843 115.889 1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CA  1 
ATOM   12773 C  C   . TYR C  1 33  ? 258.969 101.819 115.304 1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C C   1 
ATOM   12774 O  O   . TYR C  1 33  ? 259.351 100.671 115.088 1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C O   1 
ATOM   12775 C  CB  . TYR C  1 33  ? 260.489 103.656 114.750 1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CB  1 
ATOM   12776 C  CG  . TYR C  1 33  ? 261.105 104.954 115.161 1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CG  1 
ATOM   12777 C  CD1 . TYR C  1 33  ? 260.307 106.080 115.312 1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CD1 1 
ATOM   12778 C  CD2 . TYR C  1 33  ? 262.486 105.073 115.353 1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CD2 1 
ATOM   12779 C  CE1 . TYR C  1 33  ? 260.841 107.293 115.659 1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CE1 1 
ATOM   12780 C  CE2 . TYR C  1 33  ? 263.044 106.279 115.708 1.00 63.23  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CE2 1 
ATOM   12781 C  CZ  . TYR C  1 33  ? 262.205 107.387 115.853 1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CZ  1 
ATOM   12782 O  OH  . TYR C  1 33  ? 262.700 108.607 116.199 1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C OH  1 
ATOM   12783 N  N   . ILE C  1 34  ? 257.724 102.232 115.057 1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C N   1 
ATOM   12784 C  CA  . ILE C  1 34  ? 256.757 101.378 114.360 1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C CA  1 
ATOM   12785 C  C   . ILE C  1 34  ? 256.416 101.987 113.004 1.00 61.50  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C C   1 
ATOM   12786 O  O   . ILE C  1 34  ? 256.382 103.220 112.840 1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C O   1 
ATOM   12787 C  CB  . ILE C  1 34  ? 255.460 101.154 115.167 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C CB  1 
ATOM   12788 C  CG1 . ILE C  1 34  ? 255.783 100.625 116.541 1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C CG1 1 
ATOM   12789 C  CG2 . ILE C  1 34  ? 254.624 100.080 114.524 1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C CG2 1 
ATOM   12790 C  CD1 . ILE C  1 34  ? 256.488 99.326  116.476 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C CD1 1 
ATOM   12791 N  N   . LEU C  1 35  ? 256.190 101.148 112.003 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C N   1 
ATOM   12792 C  CA  . LEU C  1 35  ? 255.657 101.721 110.767 1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C CA  1 
ATOM   12793 C  C   . LEU C  1 35  ? 254.140 101.813 110.952 1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C C   1 
ATOM   12794 O  O   . LEU C  1 35  ? 253.402 100.860 110.610 1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C O   1 
ATOM   12795 C  CB  . LEU C  1 35  ? 256.041 100.912 109.514 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C CB  1 
ATOM   12796 C  CG  . LEU C  1 35  ? 255.910 101.684 108.214 1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C CG  1 
ATOM   12797 C  CD1 . LEU C  1 35  ? 256.884 102.826 108.245 1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C CD1 1 
ATOM   12798 C  CD2 . LEU C  1 35  ? 256.172 100.781 107.060 1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C CD2 1 
ATOM   12799 N  N   . LYS C  1 36  ? 253.676 102.942 111.512 1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C N   1 
ATOM   12800 C  CA  . LYS C  1 36  ? 252.270 103.042 111.916 1.00 64.17  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C CA  1 
ATOM   12801 C  C   . LYS C  1 36  ? 251.319 102.823 110.746 1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C C   1 
ATOM   12802 O  O   . LYS C  1 36  ? 251.272 103.602 109.788 1.00 66.22  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C O   1 
ATOM   12803 C  CB  . LYS C  1 36  ? 251.951 104.342 112.650 1.00 65.08  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C CB  1 
ATOM   12804 C  CG  . LYS C  1 36  ? 250.770 104.164 113.645 1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C CG  1 
ATOM   12805 C  CD  . LYS C  1 36  ? 250.351 105.516 114.247 1.00 66.04  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C CD  1 
ATOM   12806 C  CE  . LYS C  1 36  ? 248.843 105.451 114.594 1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C CE  1 
ATOM   12807 N  NZ  . LYS C  1 36  ? 248.414 106.668 115.342 1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C NZ  1 
ATOM   12808 N  N   . ASP C  1 37  ? 250.587 101.719 110.853 1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C N   1 
ATOM   12809 C  CA  . ASP C  1 37  ? 249.722 101.265 109.797 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C CA  1 
ATOM   12810 C  C   . ASP C  1 37  ? 250.523 101.387 108.505 1.00 65.37  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C C   1 
ATOM   12811 O  O   . ASP C  1 37  ? 250.089 102.014 107.540 1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C O   1 
ATOM   12812 C  CB  . ASP C  1 37  ? 248.439 102.120 109.778 1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C CB  1 
ATOM   12813 C  CG  . ASP C  1 37  ? 247.417 101.662 108.706 1.00 66.86  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C CG  1 
ATOM   12814 O  OD1 . ASP C  1 37  ? 247.296 100.440 108.416 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C OD1 1 
ATOM   12815 O  OD2 . ASP C  1 37  ? 246.720 102.545 108.150 1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C OD2 1 
ATOM   12816 N  N   . GLY C  1 38  ? 251.707 100.789 108.500 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 281  GLY C N   1 
ATOM   12817 C  CA  . GLY C  1 38  ? 252.616 100.885 107.352 1.00 64.92  ? ? ? ? ? ? 281  GLY C CA  1 
ATOM   12818 C  C   . GLY C  1 38  ? 252.621 102.181 106.567 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 281  GLY C C   1 
ATOM   12819 O  O   . GLY C  1 38  ? 252.513 102.167 105.343 1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 281  GLY C O   1 
ATOM   12820 N  N   . LYS C  1 39  ? 252.759 103.307 107.257 1.00 66.98  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C N   1 
ATOM   12821 C  CA  . LYS C  1 39  ? 252.819 104.592 106.560 1.00 68.54  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C CA  1 
ATOM   12822 C  C   . LYS C  1 39  ? 253.817 105.592 107.141 1.00 68.69  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C C   1 
ATOM   12823 O  O   . LYS C  1 39  ? 254.500 106.293 106.389 1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C O   1 
ATOM   12824 C  CB  . LYS C  1 39  ? 251.442 105.250 106.497 1.00 69.69  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C CB  1 
ATOM   12825 C  CG  . LYS C  1 39  ? 250.550 104.780 105.364 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C CG  1 
ATOM   12826 C  CD  . LYS C  1 39  ? 249.252 105.579 105.336 1.00 71.75  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C CD  1 
ATOM   12827 C  CE  . LYS C  1 39  ? 248.206 104.900 104.470 1.00 72.27  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C CE  1 
ATOM   12828 N  NZ  . LYS C  1 39  ? 246.980 104.687 105.286 1.00 72.11  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C NZ  1 
ATOM   12829 N  N   . THR C  1 40  ? 253.863 105.701 108.473 1.00 67.95  ? ? ? ? ? ? 283  THR C N   1 
ATOM   12830 C  CA  . THR C  1 40  ? 254.783 106.655 109.142 1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 283  THR C CA  1 
ATOM   12831 C  C   . THR C  1 40  ? 255.358 106.079 110.420 1.00 66.72  ? ? ? ? ? ? 283  THR C C   1 
ATOM   12832 O  O   . THR C  1 40  ? 254.668 105.437 111.224 1.00 65.91  ? ? ? ? ? ? 283  THR C O   1 
ATOM   12833 C  CB  . THR C  1 40  ? 254.165 108.060 109.435 1.00 69.48  ? ? ? ? ? ? 283  THR C CB  1 
ATOM   12834 O  OG1 . THR C  1 40  ? 252.730 107.966 109.336 1.00 69.95  ? ? ? ? ? ? 283  THR C OG1 1 
ATOM   12835 C  CG2 . THR C  1 40  ? 254.707 109.156 108.440 1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 283  THR C CG2 1 
ATOM   12836 N  N   . TRP C  1 41  ? 256.653 106.310 110.566 1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C N   1 
ATOM   12837 C  CA  . TRP C  1 41  ? 257.386 105.726 111.636 1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CA  1 
ATOM   12838 C  C   . TRP C  1 41  ? 257.014 106.520 112.852 1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C C   1 
ATOM   12839 O  O   . TRP C  1 41  ? 257.067 107.728 112.828 1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C O   1 
ATOM   12840 C  CB  . TRP C  1 41  ? 258.876 105.882 111.353 1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CB  1 
ATOM   12841 C  CG  . TRP C  1 41  ? 259.405 104.922 110.339 1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CG  1 
ATOM   12842 C  CD1 . TRP C  1 41  ? 259.876 105.214 109.115 1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CD1 1 
ATOM   12843 C  CD2 . TRP C  1 41  ? 259.519 103.505 110.481 1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CD2 1 
ATOM   12844 N  NE1 . TRP C  1 41  ? 260.278 104.078 108.468 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C NE1 1 
ATOM   12845 C  CE2 . TRP C  1 41  ? 260.072 103.009 109.292 1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CE2 1 
ATOM   12846 C  CE3 . TRP C  1 41  ? 259.214 102.605 111.504 1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CE3 1 
ATOM   12847 C  CZ2 . TRP C  1 41  ? 260.321 101.651 109.092 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CZ2 1 
ATOM   12848 C  CZ3 . TRP C  1 41  ? 259.462 101.259 111.299 1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CZ3 1 
ATOM   12849 C  CH2 . TRP C  1 41  ? 260.005 100.799 110.106 1.00 61.37  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CH2 1 
ATOM   12850 N  N   . THR C  1 42  ? 256.610 105.864 113.921 1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 285  THR C N   1 
ATOM   12851 C  CA  . THR C  1 42  ? 256.523 106.575 115.200 1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 285  THR C CA  1 
ATOM   12852 C  C   . THR C  1 42  ? 257.389 105.896 116.261 1.00 63.42  ? ? ? ? ? ? 285  THR C C   1 
ATOM   12853 O  O   . THR C  1 42  ? 257.846 104.757 116.058 1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 285  THR C O   1 
ATOM   12854 C  CB  . THR C  1 42  ? 255.083 106.713 115.726 1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 285  THR C CB  1 
ATOM   12855 O  OG1 . THR C  1 42  ? 254.157 106.459 114.658 1.00 65.41  ? ? ? ? ? ? 285  THR C OG1 1 
ATOM   12856 C  CG2 . THR C  1 42  ? 254.886 108.158 116.279 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 285  THR C CG2 1 
ATOM   12857 N  N   . GLN C  1 43  ? 257.650 106.581 117.375 1.00 63.63  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C N   1 
ATOM   12858 C  CA  . GLN C  1 43  ? 258.332 105.873 118.444 1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C CA  1 
ATOM   12859 C  C   . GLN C  1 43  ? 257.390 104.803 118.925 1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C C   1 
ATOM   12860 O  O   . GLN C  1 43  ? 256.192 104.867 118.658 1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C O   1 
ATOM   12861 C  CB  . GLN C  1 43  ? 258.779 106.787 119.580 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C CB  1 
ATOM   12862 C  CG  . GLN C  1 43  ? 260.286 107.074 119.550 1.00 63.05  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C CG  1 
ATOM   12863 C  CD  . GLN C  1 43  ? 260.571 108.578 119.504 1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C CD  1 
ATOM   12864 O  OE1 . GLN C  1 43  ? 259.643 109.387 119.528 1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C OE1 1 
ATOM   12865 N  NE2 . GLN C  1 43  ? 261.848 108.956 119.449 1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C NE2 1 
ATOM   12866 N  N   . SER C  1 44  ? 257.924 103.789 119.577 1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 287  SER C N   1 
ATOM   12867 C  CA  . SER C  1 44  ? 257.045 102.785 120.088 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 287  SER C CA  1 
ATOM   12868 C  C   . SER C  1 44  ? 256.504 103.312 121.416 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 287  SER C C   1 
ATOM   12869 O  O   . SER C  1 44  ? 257.120 104.171 122.031 1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 287  SER C O   1 
ATOM   12870 C  CB  . SER C  1 44  ? 257.810 101.481 120.283 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 287  SER C CB  1 
ATOM   12871 O  OG  . SER C  1 44  ? 259.049 101.705 120.939 1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 287  SER C OG  1 
ATOM   12872 N  N   . THR C  1 45  ? 255.335 102.852 121.838 1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 288  THR C N   1 
ATOM   12873 C  CA  . THR C  1 45  ? 255.059 102.888 123.251 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 288  THR C CA  1 
ATOM   12874 C  C   . THR C  1 45  ? 255.590 101.565 123.747 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 288  THR C C   1 
ATOM   12875 O  O   . THR C  1 45  ? 255.958 100.683 122.971 1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 288  THR C O   1 
ATOM   12876 C  CB  . THR C  1 45  ? 253.531 102.906 123.636 1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 288  THR C CB  1 
ATOM   12877 O  OG1 . THR C  1 45  ? 252.869 101.705 123.164 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 288  THR C OG1 1 
ATOM   12878 C  CG2 . THR C  1 45  ? 252.809 104.231 123.200 1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 288  THR C CG2 1 
ATOM   12879 N  N   . GLU C  1 46  ? 255.598 101.435 125.059 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C N   1 
ATOM   12880 C  CA  . GLU C  1 46  ? 255.758 100.166 125.687 1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C CA  1 
ATOM   12881 C  C   . GLU C  1 46  ? 254.806 99.118  125.122 1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C C   1 
ATOM   12882 O  O   . GLU C  1 46  ? 255.052 97.915  125.219 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C O   1 
ATOM   12883 C  CB  . GLU C  1 46  ? 255.395 100.378 127.111 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C CB  1 
ATOM   12884 C  CG  . GLU C  1 46  ? 256.116 99.456  128.070 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C CG  1 
ATOM   12885 C  CD  . GLU C  1 46  ? 255.967 100.054 129.481 1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C CD  1 
ATOM   12886 O  OE1 . GLU C  1 46  ? 254.917 100.754 129.677 1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C OE1 1 
ATOM   12887 O  OE2 . GLU C  1 46  ? 256.866 99.878  130.366 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C OE2 1 
ATOM   12888 N  N   . LYS C  1 47  ? 253.705 99.575  124.541 1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C N   1 
ATOM   12889 C  CA  . LYS C  1 47  ? 252.640 98.654  124.134 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C CA  1 
ATOM   12890 C  C   . LYS C  1 47  ? 252.911 97.949  122.809 1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C C   1 
ATOM   12891 O  O   . LYS C  1 47  ? 252.160 97.064  122.406 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C O   1 
ATOM   12892 C  CB  . LYS C  1 47  ? 251.323 99.425  124.028 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C CB  1 
ATOM   12893 C  CG  . LYS C  1 47  ? 250.681 99.728  125.404 1.00 57.00  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C CG  1 
ATOM   12894 C  CD  . LYS C  1 47  ? 250.087 101.277 125.523 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C CD  1 
ATOM   12895 C  CE  . LYS C  1 47  ? 249.469 101.487 126.977 1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C CE  1 
ATOM   12896 N  NZ  . LYS C  1 47  ? 249.155 100.103 127.645 1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C NZ  1 
ATOM   12897 N  N   . ASP C  1 48  ? 253.992 98.352  122.148 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C N   1 
ATOM   12898 C  CA  . ASP C  1 48  ? 254.259 98.018  120.748 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C CA  1 
ATOM   12899 C  C   . ASP C  1 48  ? 255.282 96.911  120.492 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C C   1 
ATOM   12900 O  O   . ASP C  1 48  ? 256.122 97.082  119.618 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C O   1 
ATOM   12901 C  CB  . ASP C  1 48  ? 254.779 99.274  120.052 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C CB  1 
ATOM   12902 C  CG  . ASP C  1 48  ? 253.717 100.342 119.914 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C CG  1 
ATOM   12903 O  OD1 . ASP C  1 48  ? 252.535 99.962  120.000 1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C OD1 1 
ATOM   12904 O  OD2 . ASP C  1 48  ? 254.048 101.534 119.692 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C OD2 1 
ATOM   12905 N  N   . PHE C  1 49  ? 255.247 95.801  121.231 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C N   1 
ATOM   12906 C  CA  . PHE C  1 49  ? 256.115 94.668  120.896 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CA  1 
ATOM   12907 C  C   . PHE C  1 49  ? 255.766 94.077  119.519 1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C C   1 
ATOM   12908 O  O   . PHE C  1 49  ? 254.615 94.090  119.101 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C O   1 
ATOM   12909 C  CB  . PHE C  1 49  ? 256.037 93.563  121.955 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CB  1 
ATOM   12910 C  CG  . PHE C  1 49  ? 256.806 93.857  123.211 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CG  1 
ATOM   12911 C  CD1 . PHE C  1 49  ? 257.805 92.991  123.646 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CD1 1 
ATOM   12912 C  CD2 . PHE C  1 49  ? 256.535 94.997  123.971 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CD2 1 
ATOM   12913 C  CE1 . PHE C  1 49  ? 258.533 93.257  124.842 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CE1 1 
ATOM   12914 C  CE2 . PHE C  1 49  ? 257.258 95.272  125.161 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CE2 1 
ATOM   12915 C  CZ  . PHE C  1 49  ? 258.259 94.410  125.593 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CZ  1 
ATOM   12916 N  N   . ARG C  1 50  ? 256.778 93.557  118.829 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C N   1 
ATOM   12917 C  CA  . ARG C  1 50  ? 256.648 92.925  117.505 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C CA  1 
ATOM   12918 C  C   . ARG C  1 50  ? 257.574 91.717  117.483 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C C   1 
ATOM   12919 O  O   . ARG C  1 50  ? 258.485 91.609  118.307 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C O   1 
ATOM   12920 C  CB  . ARG C  1 50  ? 257.080 93.891  116.416 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C CB  1 
ATOM   12921 C  CG  . ARG C  1 50  ? 256.257 95.091  116.338 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C CG  1 
ATOM   12922 C  CD  . ARG C  1 50  ? 254.977 94.728  115.641 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C CD  1 
ATOM   12923 N  NE  . ARG C  1 50  ? 254.097 95.883  115.484 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C NE  1 
ATOM   12924 C  CZ  . ARG C  1 50  ? 253.559 96.554  116.511 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C CZ  1 
ATOM   12925 N  NH1 . ARG C  1 50  ? 253.823 96.172  117.771 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C NH1 1 
ATOM   12926 N  NH2 . ARG C  1 50  ? 252.771 97.620  116.289 1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C NH2 1 
ATOM   12927 N  N   . PRO C  1 51  ? 257.363 90.791  116.543 1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 294  PRO C N   1 
ATOM   12928 C  CA  . PRO C  1 51  ? 258.143 89.529  116.657 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 294  PRO C CA  1 
ATOM   12929 C  C   . PRO C  1 51  ? 259.572 89.705  116.172 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 294  PRO C C   1 
ATOM   12930 O  O   . PRO C  1 51  ? 259.811 90.465  115.251 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 294  PRO C O   1 
ATOM   12931 C  CB  . PRO C  1 51  ? 257.384 88.526  115.753 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 294  PRO C CB  1 
ATOM   12932 C  CG  . PRO C  1 51  ? 256.112 89.249  115.281 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 294  PRO C CG  1 
ATOM   12933 C  CD  . PRO C  1 51  ? 256.381 90.757  115.447 1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 294  PRO C CD  1 
ATOM   12934 N  N   . LEU C  1 52  ? 260.510 89.015  116.797 1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C N   1 
ATOM   12935 C  CA  . LEU C  1 52  ? 261.859 89.033  116.312 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C CA  1 
ATOM   12936 C  C   . LEU C  1 52  ? 261.815 88.676  114.890 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C C   1 
ATOM   12937 O  O   . LEU C  1 52  ? 262.472 89.290  114.084 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C O   1 
ATOM   12938 C  CB  . LEU C  1 52  ? 262.667 87.924  116.924 1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C CB  1 
ATOM   12939 C  CG  . LEU C  1 52  ? 263.272 88.266  118.263 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C CG  1 
ATOM   12940 C  CD1 . LEU C  1 52  ? 264.300 87.196  118.700 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C CD1 1 
ATOM   12941 C  CD2 . LEU C  1 52  ? 263.865 89.678  118.124 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C CD2 1 
ATOM   12942 N  N   . LEU C  1 53  ? 261.092 87.610  114.574 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C N   1 
ATOM   12943 C  CA  . LEU C  1 53  ? 261.163 87.057  113.219 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C CA  1 
ATOM   12944 C  C   . LEU C  1 53  ? 260.679 88.064  112.208 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C C   1 
ATOM   12945 O  O   . LEU C  1 53  ? 260.755 87.830  111.005 1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C O   1 
ATOM   12946 C  CB  . LEU C  1 53  ? 260.403 85.743  113.091 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C CB  1 
ATOM   12947 C  CG  . LEU C  1 53  ? 261.107 84.672  113.886 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C CG  1 
ATOM   12948 C  CD1 . LEU C  1 53  ? 260.342 83.416  113.764 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C CD1 1 
ATOM   12949 C  CD2 . LEU C  1 53  ? 262.471 84.541  113.280 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C CD2 1 
ATOM   12950 N  N   . MET C  1 54  ? 260.217 89.203  112.695 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 297  MET C N   1 
ATOM   12951 C  CA  . MET C  1 54  ? 259.758 90.199  111.773 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 297  MET C CA  1 
ATOM   12952 C  C   . MET C  1 54  ? 260.921 90.901  111.114 1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 297  MET C C   1 
ATOM   12953 O  O   . MET C  1 54  ? 260.797 91.381  109.974 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 297  MET C O   1 
ATOM   12954 C  CB  . MET C  1 54  ? 258.836 91.213  112.442 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 297  MET C CB  1 
ATOM   12955 C  CG  . MET C  1 54  ? 258.247 92.175  111.439 1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 297  MET C CG  1 
ATOM   12956 S  SD  . MET C  1 54  ? 257.395 93.594  112.144 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 297  MET C SD  1 
ATOM   12957 C  CE  . MET C  1 54  ? 258.593 94.318  113.230 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 297  MET C CE  1 
ATOM   12958 N  N   . THR C  1 55  ? 262.056 90.947  111.809 1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 298  THR C N   1 
ATOM   12959 C  CA  . THR C  1 55  ? 263.184 91.786  111.381 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 298  THR C CA  1 
ATOM   12960 C  C   . THR C  1 55  ? 264.560 91.113  111.382 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 298  THR C C   1 
ATOM   12961 O  O   . THR C  1 55  ? 265.522 91.667  110.854 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 298  THR C O   1 
ATOM   12962 C  CB  . THR C  1 55  ? 263.269 93.050  112.257 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 298  THR C CB  1 
ATOM   12963 O  OG1 . THR C  1 55  ? 263.475 92.690  113.641 1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 298  THR C OG1 1 
ATOM   12964 C  CG2 . THR C  1 55  ? 261.988 93.875  112.130 1.00 54.87  ? ? ? ? ? ? 298  THR C CG2 1 
ATOM   12965 N  N   . TRP C  1 56  ? 264.628 89.931  111.995 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C N   1 
ATOM   12966 C  CA  . TRP C  1 56  ? 265.847 89.158  112.196 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CA  1 
ATOM   12967 C  C   . TRP C  1 56  ? 265.594 87.691  111.792 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C C   1 
ATOM   12968 O  O   . TRP C  1 56  ? 264.517 87.154  112.088 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C O   1 
ATOM   12969 C  CB  . TRP C  1 56  ? 266.228 89.228  113.686 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CB  1 
ATOM   12970 C  CG  . TRP C  1 56  ? 267.421 88.397  113.997 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CG  1 
ATOM   12971 C  CD1 . TRP C  1 56  ? 268.721 88.785  113.936 1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CD1 1 
ATOM   12972 C  CD2 . TRP C  1 56  ? 267.433 87.016  114.378 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CD2 1 
ATOM   12973 N  NE1 . TRP C  1 56  ? 269.549 87.735  114.268 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C NE1 1 
ATOM   12974 C  CE2 . TRP C  1 56  ? 268.786 86.641  114.539 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CE2 1 
ATOM   12975 C  CE3 . TRP C  1 56  ? 266.434 86.068  114.610 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CE3 1 
ATOM   12976 C  CZ2 . TRP C  1 56  ? 269.165 85.374  114.898 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CZ2 1 
ATOM   12977 C  CZ3 . TRP C  1 56  ? 266.806 84.813  114.981 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CZ3 1 
ATOM   12978 C  CH2 . TRP C  1 56  ? 268.162 84.465  115.118 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CH2 1 
ATOM   12979 N  N   . TRP C  1 57  ? 266.551 87.028  111.133 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C N   1 
ATOM   12980 C  CA  . TRP C  1 57  ? 266.455 85.549  110.974 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CA  1 
ATOM   12981 C  C   . TRP C  1 57  ? 267.750 84.787  111.274 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C C   1 
ATOM   12982 O  O   . TRP C  1 57  ? 268.842 85.319  111.087 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C O   1 
ATOM   12983 C  CB  . TRP C  1 57  ? 265.911 85.184  109.602 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CB  1 
ATOM   12984 C  CG  . TRP C  1 57  ? 264.661 85.915  109.347 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CG  1 
ATOM   12985 C  CD1 . TRP C  1 57  ? 263.401 85.448  109.504 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CD1 1 
ATOM   12986 C  CD2 . TRP C  1 57  ? 264.533 87.283  108.955 1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CD2 1 
ATOM   12987 N  NE1 . TRP C  1 57  ? 262.488 86.432  109.209 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C NE1 1 
ATOM   12988 C  CE2 . TRP C  1 57  ? 263.161 87.570  108.878 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CE2 1 
ATOM   12989 C  CE3 . TRP C  1 57  ? 265.447 88.295  108.658 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CE3 1 
ATOM   12990 C  CZ2 . TRP C  1 57  ? 262.681 88.815  108.501 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CZ2 1 
ATOM   12991 C  CZ3 . TRP C  1 57  ? 264.954 89.531  108.269 1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CZ3 1 
ATOM   12992 C  CH2 . TRP C  1 57  ? 263.589 89.776  108.186 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CH2 1 
ATOM   12993 N  N   . PRO C  1 58  ? 267.637 83.543  111.770 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 301  PRO C N   1 
ATOM   12994 C  CA  . PRO C  1 58  ? 268.837 82.808  112.114 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 301  PRO C CA  1 
ATOM   12995 C  C   . PRO C  1 58  ? 269.749 82.647  110.916 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 301  PRO C C   1 
ATOM   12996 O  O   . PRO C  1 58  ? 270.950 82.543  111.077 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 301  PRO C O   1 
ATOM   12997 C  CB  . PRO C  1 58  ? 268.309 81.454  112.579 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 301  PRO C CB  1 
ATOM   12998 C  CG  . PRO C  1 58  ? 266.983 81.376  112.037 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 301  PRO C CG  1 
ATOM   12999 C  CD  . PRO C  1 58  ? 266.445 82.756  112.084 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 301  PRO C CD  1 
ATOM   13000 N  N   . ASP C  1 59  ? 269.194 82.655  109.719 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C N   1 
ATOM   13001 C  CA  . ASP C  1 59  ? 270.019 82.524  108.509 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C CA  1 
ATOM   13002 C  C   . ASP C  1 59  ? 269.176 82.779  107.294 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C C   1 
ATOM   13003 O  O   . ASP C  1 59  ? 267.949 82.770  107.359 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C O   1 
ATOM   13004 C  CB  . ASP C  1 59  ? 270.594 81.114  108.382 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C CB  1 
ATOM   13005 C  CG  . ASP C  1 59  ? 269.551 80.071  108.568 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C CG  1 
ATOM   13006 O  OD1 . ASP C  1 59  ? 268.754 79.854  107.654 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C OD1 1 
ATOM   13007 O  OD2 . ASP C  1 59  ? 269.502 79.486  109.652 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C OD2 1 
ATOM   13008 N  N   . GLN C  1 60  ? 269.845 82.967  106.175 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C N   1 
ATOM   13009 C  CA  . GLN C  1 60  ? 269.162 83.355  104.940 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C CA  1 
ATOM   13010 C  C   . GLN C  1 60  ? 268.076 82.357  104.532 1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C C   1 
ATOM   13011 O  O   . GLN C  1 60  ? 267.106 82.720  103.848 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C O   1 
ATOM   13012 C  CB  . GLN C  1 60  ? 270.184 83.506  103.801 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C CB  1 
ATOM   13013 C  CG  . GLN C  1 60  ? 269.603 83.713  102.443 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C CG  1 
ATOM   13014 C  CD  . GLN C  1 60  ? 270.538 84.572  101.645 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C CD  1 
ATOM   13015 O  OE1 . GLN C  1 60  ? 271.351 85.287  102.241 1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C OE1 1 
ATOM   13016 N  NE2 . GLN C  1 60  ? 270.467 84.509  100.303 1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C NE2 1 
ATOM   13017 N  N   . GLU C  1 61  ? 268.259 81.104  104.934 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C N   1 
ATOM   13018 C  CA  . GLU C  1 61  ? 267.410 80.053  104.456 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C CA  1 
ATOM   13019 C  C   . GLU C  1 61  ? 266.077 80.180  105.184 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C C   1 
ATOM   13020 O  O   . GLU C  1 61  ? 265.017 80.030  104.596 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C O   1 
ATOM   13021 C  CB  . GLU C  1 61  ? 268.112 78.703  104.663 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C CB  1 
ATOM   13022 C  CG  . GLU C  1 61  ? 267.257 77.470  104.503 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C CG  1 
ATOM   13023 C  CD  . GLU C  1 61  ? 266.311 77.550  103.333 1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C CD  1 
ATOM   13024 O  OE1 . GLU C  1 61  ? 266.523 78.354  102.398 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C OE1 1 
ATOM   13025 O  OE2 . GLU C  1 61  ? 265.327 76.804  103.331 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C OE2 1 
ATOM   13026 N  N   . THR C  1 62  ? 266.131 80.518  106.461 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 305  THR C N   1 
ATOM   13027 C  CA  . THR C  1 62  ? 264.931 80.695  107.246 1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 305  THR C CA  1 
ATOM   13028 C  C   . THR C  1 62  ? 264.248 81.997  106.857 1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 305  THR C C   1 
ATOM   13029 O  O   . THR C  1 62  ? 263.024 82.116  106.895 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 305  THR C O   1 
ATOM   13030 C  CB  . THR C  1 62  ? 265.327 80.760  108.670 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 305  THR C CB  1 
ATOM   13031 O  OG1 . THR C  1 62  ? 265.915 79.513  108.983 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 305  THR C OG1 1 
ATOM   13032 C  CG2 . THR C  1 62  ? 264.140 80.985  109.534 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 305  THR C CG2 1 
ATOM   13033 N  N   . GLN C  1 63  ? 265.051 82.974  106.473 1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C N   1 
ATOM   13034 C  CA  . GLN C  1 63  ? 264.494 84.207  106.052 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C CA  1 
ATOM   13035 C  C   . GLN C  1 63  ? 263.739 83.964  104.776 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C C   1 
ATOM   13036 O  O   . GLN C  1 63  ? 262.757 84.618  104.500 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C O   1 
ATOM   13037 C  CB  . GLN C  1 63  ? 265.560 85.271  105.850 1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C CB  1 
ATOM   13038 C  CG  . GLN C  1 63  ? 264.931 86.644  105.795 1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C CG  1 
ATOM   13039 C  CD  . GLN C  1 63  ? 265.822 87.679  105.163 1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C CD  1 
ATOM   13040 O  OE1 . GLN C  1 63  ? 266.991 87.714  105.459 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C OE1 1 
ATOM   13041 N  NE2 . GLN C  1 63  ? 265.285 88.519  104.289 1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C NE2 1 
ATOM   13042 N  N   . ARG C  1 64  ? 264.180 83.014  103.979 1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C N   1 
ATOM   13043 C  CA  . ARG C  1 64  ? 263.472 82.749  102.733 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C CA  1 
ATOM   13044 C  C   . ARG C  1 64  ? 262.139 82.040  102.991 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C C   1 
ATOM   13045 O  O   . ARG C  1 64  ? 261.104 82.419  102.454 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C O   1 
ATOM   13046 C  CB  . ARG C  1 64  ? 264.319 81.909  101.810 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C CB  1 
ATOM   13047 C  CG  . ARG C  1 64  ? 263.487 81.285  100.782 1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C CG  1 
ATOM   13048 C  CD  . ARG C  1 64  ? 264.268 80.633  99.715  1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C CD  1 
ATOM   13049 N  NE  . ARG C  1 64  ? 263.491 79.505  99.278  1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C NE  1 
ATOM   13050 C  CZ  . ARG C  1 64  ? 263.658 78.293  99.784  1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C CZ  1 
ATOM   13051 N  NH1 . ARG C  1 64  ? 264.593 78.084  100.707 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C NH1 1 
ATOM   13052 N  NH2 . ARG C  1 64  ? 262.899 77.283  99.365  1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C NH2 1 
ATOM   13053 N  N   . GLN C  1 65  ? 262.167 81.004  103.810 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C N   1 
ATOM   13054 C  CA  . GLN C  1 65  ? 260.945 80.334  104.214 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C CA  1 
ATOM   13055 C  C   . GLN C  1 65  ? 259.973 81.289  104.864 1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C C   1 
ATOM   13056 O  O   . GLN C  1 65  ? 258.749 81.094  104.805 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C O   1 
ATOM   13057 C  CB  . GLN C  1 65  ? 261.268 79.329  105.290 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C CB  1 
ATOM   13058 C  CG  . GLN C  1 65  ? 262.435 78.505  104.956 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C CG  1 
ATOM   13059 C  CD  . GLN C  1 65  ? 262.041 77.131  104.476 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C CD  1 
ATOM   13060 O  OE1 . GLN C  1 65  ? 262.394 76.719  103.380 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C OE1 1 
ATOM   13061 N  NE2 . GLN C  1 65  ? 261.318 76.415  105.304 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C NE2 1 
ATOM   13062 N  N   . TYR C  1 66  ? 260.523 82.269  105.577 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C N   1 
ATOM   13063 C  CA  . TYR C  1 66  ? 259.686 83.181  106.316 1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CA  1 
ATOM   13064 C  C   . TYR C  1 66  ? 258.961 84.046  105.306 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C C   1 
ATOM   13065 O  O   . TYR C  1 66  ? 257.744 84.082  105.292 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C O   1 
ATOM   13066 C  CB  . TYR C  1 66  ? 260.500 83.999  107.301 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CB  1 
ATOM   13067 C  CG  . TYR C  1 66  ? 259.786 85.222  107.797 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CG  1 
ATOM   13068 C  CD1 . TYR C  1 66  ? 259.126 85.227  109.015 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CD1 1 
ATOM   13069 C  CD2 . TYR C  1 66  ? 259.772 86.376  107.034 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CD2 1 
ATOM   13070 C  CE1 . TYR C  1 66  ? 258.499 86.343  109.469 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CE1 1 
ATOM   13071 C  CE2 . TYR C  1 66  ? 259.142 87.489  107.460 1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CE2 1 
ATOM   13072 C  CZ  . TYR C  1 66  ? 258.511 87.482  108.680 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CZ  1 
ATOM   13073 O  OH  . TYR C  1 66  ? 257.885 88.649  109.063 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C OH  1 
ATOM   13074 N  N   . VAL C  1 67  ? 259.702 84.703  104.434 1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 310  VAL C N   1 
ATOM   13075 C  CA  . VAL C  1 67  ? 259.101 85.485  103.372 1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 310  VAL C CA  1 
ATOM   13076 C  C   . VAL C  1 67  ? 258.047 84.702  102.561 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 310  VAL C C   1 
ATOM   13077 O  O   . VAL C  1 67  ? 256.985 85.220  102.212 1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 310  VAL C O   1 
ATOM   13078 C  CB  . VAL C  1 67  ? 260.196 85.968  102.415 1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 310  VAL C CB  1 
ATOM   13079 C  CG1 . VAL C  1 67  ? 259.624 86.873  101.366 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 310  VAL C CG1 1 
ATOM   13080 C  CG2 . VAL C  1 67  ? 261.294 86.664  103.186 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 310  VAL C CG2 1 
ATOM   13081 N  N   . ASN C  1 68  ? 258.355 83.453  102.239 1.00 56.09  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C N   1 
ATOM   13082 C  CA  . ASN C  1 68  ? 257.452 82.642  101.448 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C CA  1 
ATOM   13083 C  C   . ASN C  1 68  ? 256.139 82.409  102.203 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C C   1 
ATOM   13084 O  O   . ASN C  1 68  ? 255.054 82.716  101.710 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C O   1 
ATOM   13085 C  CB  . ASN C  1 68  ? 258.142 81.325  101.031 1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C CB  1 
ATOM   13086 C  CG  . ASN C  1 68  ? 259.003 81.496  99.780  1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C CG  1 
ATOM   13087 O  OD1 . ASN C  1 68  ? 259.731 80.591  99.380  1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C OD1 1 
ATOM   13088 N  ND2 . ASN C  1 68  ? 258.909 82.665  99.154  1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C ND2 1 
ATOM   13089 N  N   . TYR C  1 69  ? 256.254 81.893  103.418 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C N   1 
ATOM   13090 C  CA  . TYR C  1 69  ? 255.108 81.598  104.260 1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CA  1 
ATOM   13091 C  C   . TYR C  1 69  ? 254.243 82.791  104.597 1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C C   1 
ATOM   13092 O  O   . TYR C  1 69  ? 253.050 82.650  104.756 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C O   1 
ATOM   13093 C  CB  . TYR C  1 69  ? 255.609 81.043  105.561 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CB  1 
ATOM   13094 C  CG  . TYR C  1 69  ? 254.538 80.634  106.527 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CG  1 
ATOM   13095 C  CD1 . TYR C  1 69  ? 254.334 79.288  106.811 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CD1 1 
ATOM   13096 C  CD2 . TYR C  1 69  ? 253.764 81.580  107.190 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CD2 1 
ATOM   13097 C  CE1 . TYR C  1 69  ? 253.391 78.882  107.732 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CE1 1 
ATOM   13098 C  CE2 . TYR C  1 69  ? 252.801 81.198  108.113 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CE2 1 
ATOM   13099 C  CZ  . TYR C  1 69  ? 252.615 79.835  108.386 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CZ  1 
ATOM   13100 O  OH  . TYR C  1 69  ? 251.665 79.385  109.298 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C OH  1 
ATOM   13101 N  N   . MET C  1 70  ? 254.844 83.956  104.755 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 313  MET C N   1 
ATOM   13102 C  CA  . MET C  1 70  ? 254.097 85.146  105.087 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 313  MET C CA  1 
ATOM   13103 C  C   . MET C  1 70  ? 253.412 85.753  103.897 1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 313  MET C C   1 
ATOM   13104 O  O   . MET C  1 70  ? 252.472 86.517  104.070 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 313  MET C O   1 
ATOM   13105 C  CB  . MET C  1 70  ? 255.036 86.207  105.627 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 313  MET C CB  1 
ATOM   13106 C  CG  . MET C  1 70  ? 255.652 85.806  106.894 1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 313  MET C CG  1 
ATOM   13107 S  SD  . MET C  1 70  ? 254.304 85.583  108.030 1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 313  MET C SD  1 
ATOM   13108 C  CE  . MET C  1 70  ? 253.830 87.300  108.274 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 313  MET C CE  1 
ATOM   13109 N  N   . ASN C  1 71  ? 253.927 85.495  102.696 1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C N   1 
ATOM   13110 C  CA  . ASN C  1 71  ? 253.269 85.970  101.486 1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C CA  1 
ATOM   13111 C  C   . ASN C  1 71  ? 251.991 85.153  101.310 1.00 59.21  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C C   1 
ATOM   13112 O  O   . ASN C  1 71  ? 250.972 85.634  100.797 1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C O   1 
ATOM   13113 C  CB  . ASN C  1 71  ? 254.208 85.846  100.289 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C CB  1 
ATOM   13114 C  CG  . ASN C  1 71  ? 255.213 86.983  100.228 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C CG  1 
ATOM   13115 O  OD1 . ASN C  1 71  ? 255.165 87.905  101.030 1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C OD1 1 
ATOM   13116 N  ND2 . ASN C  1 71  ? 256.107 86.935  99.264  1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C ND2 1 
ATOM   13117 N  N   . ALA C  1 72  ? 252.047 83.917  101.794 1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 315  ALA C N   1 
ATOM   13118 C  CA  . ALA C  1 72  ? 250.868 83.082  101.806 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 315  ALA C CA  1 
ATOM   13119 C  C   . ALA C  1 72  ? 249.860 83.763  102.719 1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 315  ALA C C   1 
ATOM   13120 O  O   . ALA C  1 72  ? 249.004 84.503  102.233 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 315  ALA C O   1 
ATOM   13121 C  CB  . ALA C  1 72  ? 251.184 81.658  102.265 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 315  ALA C CB  1 
ATOM   13122 N  N   . GLN C  1 73  ? 249.982 83.555  104.031 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C N   1 
ATOM   13123 C  CA  . GLN C  1 73  ? 249.087 84.181  104.981 1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C CA  1 
ATOM   13124 C  C   . GLN C  1 73  ? 248.594 85.563  104.608 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C C   1 
ATOM   13125 O  O   . GLN C  1 73  ? 247.521 85.912  105.037 1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C O   1 
ATOM   13126 C  CB  . GLN C  1 73  ? 249.762 84.327  106.304 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C CB  1 
ATOM   13127 C  CG  . GLN C  1 73  ? 250.412 83.085  106.722 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C CG  1 
ATOM   13128 C  CD  . GLN C  1 73  ? 249.411 82.023  107.076 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C CD  1 
ATOM   13129 O  OE1 . GLN C  1 73  ? 249.454 80.931  106.510 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C OE1 1 
ATOM   13130 N  NE2 . GLN C  1 73  ? 248.492 82.324  108.019 1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C NE2 1 
ATOM   13131 N  N   . LEU C  1 74  ? 249.345 86.371  103.861 1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C N   1 
ATOM   13132 C  CA  . LEU C  1 74  ? 248.921 87.742  103.664 1.00 59.67  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C CA  1 
ATOM   13133 C  C   . LEU C  1 74  ? 248.497 87.938  102.256 1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C C   1 
ATOM   13134 O  O   . LEU C  1 74  ? 248.490 89.061  101.773 1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C O   1 
ATOM   13135 C  CB  . LEU C  1 74  ? 250.065 88.722  103.881 1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C CB  1 
ATOM   13136 C  CG  . LEU C  1 74  ? 250.950 88.842  105.110 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C CG  1 
ATOM   13137 C  CD1 . LEU C  1 74  ? 251.579 90.208  105.023 1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C CD1 1 
ATOM   13138 C  CD2 . LEU C  1 74  ? 250.188 88.683  106.395 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C CD2 1 
ATOM   13139 N  N   . GLY C  1 75  ? 248.226 86.865  101.540 1.00 61.35  ? ? ? ? ? ? 318  GLY C N   1 
ATOM   13140 C  CA  . GLY C  1 75  ? 247.821 87.030  100.150 1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 318  GLY C CA  1 
ATOM   13141 C  C   . GLY C  1 75  ? 248.807 87.604  99.105  1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 318  GLY C C   1 
ATOM   13142 O  O   . GLY C  1 75  ? 248.499 87.560  97.898  1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 318  GLY C O   1 
ATOM   13143 N  N   . ILE C  1 76  ? 249.979 88.123  99.489  1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C N   1 
ATOM   13144 C  CA  . ILE C  1 76  ? 250.997 88.433  98.459  1.00 64.17  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C CA  1 
ATOM   13145 C  C   . ILE C  1 76  ? 251.499 87.211  97.636  1.00 64.13  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C C   1 
ATOM   13146 O  O   . ILE C  1 76  ? 251.964 86.210  98.203  1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C O   1 
ATOM   13147 C  CB  . ILE C  1 76  ? 252.199 89.109  99.084  1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C CB  1 
ATOM   13148 C  CG1 . ILE C  1 76  ? 251.790 90.474  99.637  1.00 63.95  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C CG1 1 
ATOM   13149 C  CG2 . ILE C  1 76  ? 253.340 89.204  98.073  1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C CG2 1 
ATOM   13150 C  CD1 . ILE C  1 76  ? 252.757 91.039  100.655 1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C CD1 1 
ATOM   13151 N  N   . HIS C  1 77  ? 251.385 87.282  96.307  1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C N   1 
ATOM   13152 C  CA  . HIS C  1 77  ? 252.073 86.311  95.427  1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C CA  1 
ATOM   13153 C  C   . HIS C  1 77  ? 253.493 86.770  95.057  1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C C   1 
ATOM   13154 O  O   . HIS C  1 77  ? 253.775 87.974  94.822  1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C O   1 
ATOM   13155 C  CB  . HIS C  1 77  ? 251.397 86.053  94.068  1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C CB  1 
ATOM   13156 C  CG  . HIS C  1 77  ? 249.915 85.796  94.125  1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C CG  1 
ATOM   13157 N  ND1 . HIS C  1 77  ? 249.004 86.603  93.445  1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C ND1 1 
ATOM   13158 C  CD2 . HIS C  1 77  ? 249.187 84.795  94.709  1.00 66.92  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C CD2 1 
ATOM   13159 C  CE1 . HIS C  1 77  ? 247.778 86.126  93.633  1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C CE1 1 
ATOM   13160 N  NE2 . HIS C  1 77  ? 247.860 85.031  94.396  1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C NE2 1 
ATOM   13161 N  N   . GLN C  1 78  ? 254.331 85.745  94.882  1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C N   1 
ATOM   13162 C  CA  . GLN C  1 78  ? 255.782 85.818  94.766  1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C CA  1 
ATOM   13163 C  C   . GLN C  1 78  ? 256.218 84.721  95.704  1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C C   1 
ATOM   13164 O  O   . GLN C  1 78  ? 255.824 84.705  96.891  1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C O   1 
ATOM   13165 C  CB  . GLN C  1 78  ? 256.383 87.182  95.139  1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C CB  1 
ATOM   13166 C  CG  . GLN C  1 78  ? 256.751 87.977  93.888  1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C CG  1 
ATOM   13167 C  CD  . GLN C  1 78  ? 256.907 87.045  92.652  1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C CD  1 
ATOM   13168 O  OE1 . GLN C  1 78  ? 257.735 86.088  92.649  1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C OE1 1 
ATOM   13169 N  NE2 . GLN C  1 78  ? 256.089 87.320  91.602  1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C NE2 1 
ATOM   13170 N  N   . THR C  1 79  ? 256.905 83.739  95.106  1.00 63.62  ? ? ? ? ? ? 322  THR C N   1 
ATOM   13171 C  CA  . THR C  1 79  ? 257.738 82.815  95.816  1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 322  THR C CA  1 
ATOM   13172 C  C   . THR C  1 79  ? 259.155 83.038  95.352  1.00 62.67  ? ? ? ? ? ? 322  THR C C   1 
ATOM   13173 O  O   . THR C  1 79  ? 259.442 83.319  94.180  1.00 64.06  ? ? ? ? ? ? 322  THR C O   1 
ATOM   13174 C  CB  . THR C  1 79  ? 257.358 81.409  95.469  1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 322  THR C CB  1 
ATOM   13175 O  OG1 . THR C  1 79  ? 256.046 81.215  95.965  1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 322  THR C OG1 1 
ATOM   13176 C  CG2 . THR C  1 79  ? 258.288 80.360  96.122  1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 322  THR C CG2 1 
ATOM   13177 N  N   . TYR C  1 80  ? 260.055 82.903  96.298  1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C N   1 
ATOM   13178 C  CA  . TYR C  1 80  ? 261.436 83.104  96.013  1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CA  1 
ATOM   13179 C  C   . TYR C  1 80  ? 262.087 81.763  96.140  1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C C   1 
ATOM   13180 O  O   . TYR C  1 80  ? 261.884 81.064  97.154  1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C O   1 
ATOM   13181 C  CB  . TYR C  1 80  ? 261.967 84.076  97.038  1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CB  1 
ATOM   13182 C  CG  . TYR C  1 80  ? 261.316 85.434  96.930  1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CG  1 
ATOM   13183 C  CD1 . TYR C  1 80  ? 261.732 86.332  95.967  1.00 63.26  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CD1 1 
ATOM   13184 C  CD2 . TYR C  1 80  ? 260.297 85.809  97.780  1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CD2 1 
ATOM   13185 C  CE1 . TYR C  1 80  ? 261.175 87.558  95.865  1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CE1 1 
ATOM   13186 C  CE2 . TYR C  1 80  ? 259.722 87.037  97.685  1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CE2 1 
ATOM   13187 C  CZ  . TYR C  1 80  ? 260.170 87.906  96.725  1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CZ  1 
ATOM   13188 O  OH  . TYR C  1 80  ? 259.628 89.150  96.607  1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C OH  1 
ATOM   13189 N  N   . ASN C  1 81  ? 262.819 81.356  95.110  1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C N   1 
ATOM   13190 C  CA  . ASN C  1 81  ? 263.461 80.054  95.208  1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C CA  1 
ATOM   13191 C  C   . ASN C  1 81  ? 264.805 80.193  95.866  1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C C   1 
ATOM   13192 O  O   . ASN C  1 81  ? 265.266 81.304  96.114  1.00 60.90  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C O   1 
ATOM   13193 C  CB  . ASN C  1 81  ? 263.591 79.349  93.867  1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C CB  1 
ATOM   13194 C  CG  . ASN C  1 81  ? 263.940 80.283  92.770  1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C CG  1 
ATOM   13195 O  OD1 . ASN C  1 81  ? 264.625 81.278  92.961  1.00 64.36  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C OD1 1 
ATOM   13196 N  ND2 . ASN C  1 81  ? 263.468 79.973  91.600  1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C ND2 1 
ATOM   13197 N  N   . THR C  1 82  ? 265.424 79.055  96.147  1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 325  THR C N   1 
ATOM   13198 C  CA  . THR C  1 82  ? 266.670 79.056  96.888  1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 325  THR C CA  1 
ATOM   13199 C  C   . THR C  1 82  ? 267.621 80.040  96.208  1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 325  THR C C   1 
ATOM   13200 O  O   . THR C  1 82  ? 268.320 80.790  96.878  1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 325  THR C O   1 
ATOM   13201 C  CB  . THR C  1 82  ? 267.281 77.596  97.068  1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 325  THR C CB  1 
ATOM   13202 O  OG1 . THR C  1 82  ? 267.544 77.007  95.794  1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 325  THR C OG1 1 
ATOM   13203 C  CG2 . THR C  1 82  ? 266.338 76.673  97.787  1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 325  THR C CG2 1 
ATOM   13204 N  N   . ALA C  1 83  ? 267.601 80.060  94.878  1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 326  ALA C N   1 
ATOM   13205 C  CA  . ALA C  1 83  ? 268.426 80.976  94.113  1.00 63.23  ? ? ? ? ? ? 326  ALA C CA  1 
ATOM   13206 C  C   . ALA C  1 83  ? 268.277 82.472  94.466  1.00 63.37  ? ? ? ? ? ? 326  ALA C C   1 
ATOM   13207 O  O   . ALA C  1 83  ? 269.270 83.122  94.684  1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 326  ALA C O   1 
ATOM   13208 C  CB  . ALA C  1 83  ? 268.209 80.760  92.650  1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 326  ALA C CB  1 
ATOM   13209 N  N   . THR C  1 84  ? 267.066 83.032  94.497  1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 327  THR C N   1 
ATOM   13210 C  CA  . THR C  1 84  ? 266.834 84.420  94.983  1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 327  THR C CA  1 
ATOM   13211 C  C   . THR C  1 84  ? 267.988 85.119  95.730  1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 327  THR C C   1 
ATOM   13212 O  O   . THR C  1 84  ? 268.508 84.588  96.724  1.00 61.88  ? ? ? ? ? ? 327  THR C O   1 
ATOM   13213 C  CB  . THR C  1 84  ? 265.671 84.383  95.980  1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 327  THR C CB  1 
ATOM   13214 O  OG1 . THR C  1 84  ? 264.491 83.865  95.334  1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 327  THR C OG1 1 
ATOM   13215 C  CG2 . THR C  1 84  ? 265.438 85.753  96.649  1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 327  THR C CG2 1 
ATOM   13216 N  N   . SER C  1 85  ? 268.347 86.330  95.295  1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 328  SER C N   1 
ATOM   13217 C  CA  . SER C  1 85  ? 269.414 87.107  95.970  1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 328  SER C CA  1 
ATOM   13218 C  C   . SER C  1 85  ? 269.096 87.530  97.400  1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 328  SER C C   1 
ATOM   13219 O  O   . SER C  1 85  ? 267.943 87.484  97.834  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 328  SER C O   1 
ATOM   13220 C  CB  . SER C  1 85  ? 269.793 88.352  95.186  1.00 65.29  ? ? ? ? ? ? 328  SER C CB  1 
ATOM   13221 O  OG  . SER C  1 85  ? 268.874 89.396  95.423  1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 328  SER C OG  1 
ATOM   13222 N  N   . PRO C  1 86  ? 270.133 87.926  98.157  1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 329  PRO C N   1 
ATOM   13223 C  CA  . PRO C  1 86  ? 269.808 88.337  99.496  1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 329  PRO C CA  1 
ATOM   13224 C  C   . PRO C  1 86  ? 269.023 89.632  99.461  1.00 61.70  ? ? ? ? ? ? 329  PRO C C   1 
ATOM   13225 O  O   . PRO C  1 86  ? 268.132 89.849  100.302 1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 329  PRO C O   1 
ATOM   13226 C  CB  . PRO C  1 86  ? 271.192 88.535  100.137 1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 329  PRO C CB  1 
ATOM   13227 C  CG  . PRO C  1 86  ? 272.010 87.548  99.488  1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 329  PRO C CG  1 
ATOM   13228 C  CD  . PRO C  1 86  ? 271.581 87.708  98.013  1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 329  PRO C CD  1 
ATOM   13229 N  N   . LEU C  1 87  ? 269.338 90.490  98.497  1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C N   1 
ATOM   13230 C  CA  . LEU C  1 87  ? 268.730 91.800  98.502  1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C CA  1 
ATOM   13231 C  C   . LEU C  1 87  ? 267.250 91.636  98.407  1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C C   1 
ATOM   13232 O  O   . LEU C  1 87  ? 266.488 92.303  99.102  1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C O   1 
ATOM   13233 C  CB  . LEU C  1 87  ? 269.169 92.610  97.297  1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C CB  1 
ATOM   13234 C  CG  . LEU C  1 87  ? 268.441 93.962  97.139  1.00 66.15  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C CG  1 
ATOM   13235 C  CD1 . LEU C  1 87  ? 268.464 94.750  98.454  1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C CD1 1 
ATOM   13236 C  CD2 . LEU C  1 87  ? 269.010 94.787  96.021  1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C CD2 1 
ATOM   13237 N  N   . GLN C  1 88  ? 266.847 90.749  97.505  1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C N   1 
ATOM   13238 C  CA  . GLN C  1 88  ? 265.436 90.501  97.263  1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C CA  1 
ATOM   13239 C  C   . GLN C  1 88  ? 264.668 90.122  98.521  1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C C   1 
ATOM   13240 O  O   . GLN C  1 88  ? 263.596 90.641  98.743  1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C O   1 
ATOM   13241 C  CB  . GLN C  1 88  ? 265.229 89.488  96.141  1.00 64.54  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C CB  1 
ATOM   13242 C  CG  . GLN C  1 88  ? 264.987 90.164  94.788  1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C CG  1 
ATOM   13243 C  CD  . GLN C  1 88  ? 264.687 89.164  93.665  1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C CD  1 
ATOM   13244 O  OE1 . GLN C  1 88  ? 265.338 88.120  93.579  1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C OE1 1 
ATOM   13245 N  NE2 . GLN C  1 88  ? 263.709 89.478  92.811  1.00 68.10  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C NE2 1 
ATOM   13246 N  N   . LEU C  1 89  ? 265.214 89.238  99.344  1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C N   1 
ATOM   13247 C  CA  . LEU C  1 89  ? 264.487 88.723  100.505 1.00 59.98  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C CA  1 
ATOM   13248 C  C   . LEU C  1 89  ? 264.309 89.844  101.476 1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C C   1 
ATOM   13249 O  O   . LEU C  1 89  ? 263.300 89.921  102.170 1.00 59.21  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C O   1 
ATOM   13250 C  CB  . LEU C  1 89  ? 265.304 87.656  101.218 1.00 58.81  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C CB  1 
ATOM   13251 C  CG  . LEU C  1 89  ? 265.497 86.352  100.475 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C CG  1 
ATOM   13252 C  CD1 . LEU C  1 89  ? 266.430 85.400  101.267 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C CD1 1 
ATOM   13253 C  CD2 . LEU C  1 89  ? 264.143 85.737  100.259 1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C CD2 1 
ATOM   13254 N  N   . ASN C  1 90  ? 265.324 90.703  101.535 1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C N   1 
ATOM   13255 C  CA  . ASN C  1 90  ? 265.324 91.764  102.509 1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C CA  1 
ATOM   13256 C  C   . ASN C  1 90  ? 264.251 92.752  102.146 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C C   1 
ATOM   13257 O  O   . ASN C  1 90  ? 263.545 93.216  103.017 1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C O   1 
ATOM   13258 C  CB  . ASN C  1 90  ? 266.678 92.464  102.583 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C CB  1 
ATOM   13259 C  CG  . ASN C  1 90  ? 267.762 91.584  103.157 1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C CG  1 
ATOM   13260 O  OD1 . ASN C  1 90  ? 267.511 90.606  103.908 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C OD1 1 
ATOM   13261 N  ND2 . ASN C  1 90  ? 268.991 91.922  102.809 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C ND2 1 
ATOM   13262 N  N   . LEU C  1 91  ? 264.107 93.088  100.871 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C N   1 
ATOM   13263 C  CA  . LEU C  1 91  ? 262.954 93.872  100.521 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C CA  1 
ATOM   13264 C  C   . LEU C  1 91  ? 261.662 93.077  100.810 1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C C   1 
ATOM   13265 O  O   . LEU C  1 91  ? 260.714 93.566  101.354 1.00 62.26  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C O   1 
ATOM   13266 C  CB  . LEU C  1 91  ? 263.023 94.308  99.070  1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C CB  1 
ATOM   13267 C  CG  . LEU C  1 91  ? 264.276 95.012  98.555  1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C CG  1 
ATOM   13268 C  CD1 . LEU C  1 91  ? 264.204 94.901  97.087  1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C CD1 1 
ATOM   13269 C  CD2 . LEU C  1 91  ? 264.402 96.475  98.926  1.00 65.96  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C CD2 1 
ATOM   13270 N  N   . ALA C  1 92  ? 261.594 91.824  100.468 1.00 61.88  ? ? ? ? ? ? 335  ALA C N   1 
ATOM   13271 C  CA  . ALA C  1 92  ? 260.319 91.178  100.660 1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 335  ALA C CA  1 
ATOM   13272 C  C   . ALA C  1 92  ? 259.886 91.256  102.119 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 335  ALA C C   1 
ATOM   13273 O  O   . ALA C  1 92  ? 258.695 91.251  102.438 1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 335  ALA C O   1 
ATOM   13274 C  CB  . ALA C  1 92  ? 260.376 89.718  100.174 1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 335  ALA C CB  1 
ATOM   13275 N  N   . ALA C  1 93  ? 260.857 91.288  103.012 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 336  ALA C N   1 
ATOM   13276 C  CA  . ALA C  1 93  ? 260.536 91.225  104.394 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 336  ALA C CA  1 
ATOM   13277 C  C   . ALA C  1 93  ? 259.935 92.565  104.782 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 336  ALA C C   1 
ATOM   13278 O  O   . ALA C  1 93  ? 259.065 92.652  105.654 1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 336  ALA C O   1 
ATOM   13279 C  CB  . ALA C  1 93  ? 261.759 90.936  105.190 1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 336  ALA C CB  1 
ATOM   13280 N  N   . GLN C  1 94  ? 260.375 93.615  104.129 1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C N   1 
ATOM   13281 C  CA  . GLN C  1 94  ? 259.866 94.941  104.449 1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C CA  1 
ATOM   13282 C  C   . GLN C  1 94  ? 258.493 95.175  103.819 1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C C   1 
ATOM   13283 O  O   . GLN C  1 94  ? 257.570 95.696  104.448 1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C O   1 
ATOM   13284 C  CB  . GLN C  1 94  ? 260.892 96.001  104.042 1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C CB  1 
ATOM   13285 C  CG  . GLN C  1 94  ? 262.293 95.583  104.487 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C CG  1 
ATOM   13286 C  CD  . GLN C  1 94  ? 263.374 96.584  104.209 1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C CD  1 
ATOM   13287 O  OE1 . GLN C  1 94  ? 263.661 96.929  103.061 1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C OE1 1 
ATOM   13288 N  NE2 . GLN C  1 94  ? 264.013 97.039  105.269 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C NE2 1 
ATOM   13289 N  N   . THR C  1 95  ? 258.349 94.768  102.571 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 338  THR C N   1 
ATOM   13290 C  CA  . THR C  1 95  ? 257.034 94.702  101.979 1.00 63.09  ? ? ? ? ? ? 338  THR C CA  1 
ATOM   13291 C  C   . THR C  1 95  ? 256.091 93.959  102.931 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 338  THR C C   1 
ATOM   13292 O  O   . THR C  1 95  ? 254.947 94.364  103.085 1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 338  THR C O   1 
ATOM   13293 C  CB  . THR C  1 95  ? 257.093 94.012  100.626 1.00 63.79  ? ? ? ? ? ? 338  THR C CB  1 
ATOM   13294 O  OG1 . THR C  1 95  ? 257.751 94.906  99.726  1.00 65.04  ? ? ? ? ? ? 338  THR C OG1 1 
ATOM   13295 C  CG2 . THR C  1 95  ? 255.695 93.699  100.096 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 338  THR C CG2 1 
ATOM   13296 N  N   . ILE C  1 96  ? 256.571 92.903  103.573 1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C N   1 
ATOM   13297 C  CA  . ILE C  1 96  ? 255.777 92.169  104.527 1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C CA  1 
ATOM   13298 C  C   . ILE C  1 96  ? 255.601 92.902  105.843 1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C C   1 
ATOM   13299 O  O   . ILE C  1 96  ? 254.515 92.930  106.416 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C O   1 
ATOM   13300 C  CB  . ILE C  1 96  ? 256.462 90.855  104.874 1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C CB  1 
ATOM   13301 C  CG1 . ILE C  1 96  ? 256.087 89.793  103.846 1.00 58.58  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C CG1 1 
ATOM   13302 C  CG2 . ILE C  1 96  ? 256.118 90.426  106.312 1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C CG2 1 
ATOM   13303 C  CD1 . ILE C  1 96  ? 257.167 88.769  103.635 1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C CD1 1 
ATOM   13304 N  N   . GLN C  1 97  ? 256.683 93.447  106.373 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C N   1 
ATOM   13305 C  CA  . GLN C  1 97  ? 256.543 94.205  107.602 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C CA  1 
ATOM   13306 C  C   . GLN C  1 97  ? 255.433 95.229  107.318 1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C C   1 
ATOM   13307 O  O   . GLN C  1 97  ? 254.498 95.364  108.081 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C O   1 
ATOM   13308 C  CB  . GLN C  1 97  ? 257.878 94.829  108.068 1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C CB  1 
ATOM   13309 C  CG  . GLN C  1 97  ? 257.752 95.651  109.370 1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C CG  1 
ATOM   13310 C  CD  . GLN C  1 97  ? 259.080 96.246  109.893 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C CD  1 
ATOM   13311 O  OE1 . GLN C  1 97  ? 260.166 95.910  109.423 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C OE1 1 
ATOM   13312 N  NE2 . GLN C  1 97  ? 258.977 97.155  110.873 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C NE2 1 
ATOM   13313 N  N   . THR C  1 98  ? 255.482 95.911  106.191 1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 341  THR C N   1 
ATOM   13314 C  CA  . THR C  1 98  ? 254.406 96.848  105.907 1.00 62.19  ? ? ? ? ? ? 341  THR C CA  1 
ATOM   13315 C  C   . THR C  1 98  ? 253.022 96.221  105.975 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 341  THR C C   1 
ATOM   13316 O  O   . THR C  1 98  ? 252.164 96.682  106.705 1.00 62.19  ? ? ? ? ? ? 341  THR C O   1 
ATOM   13317 C  CB  . THR C  1 98  ? 254.548 97.465  104.554 1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 341  THR C CB  1 
ATOM   13318 O  OG1 . THR C  1 98  ? 255.757 98.199  104.533 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 341  THR C OG1 1 
ATOM   13319 C  CG2 . THR C  1 98  ? 253.432 98.411  104.340 1.00 64.83  ? ? ? ? ? ? 341  THR C CG2 1 
ATOM   13320 N  N   . LYS C  1 99  ? 252.798 95.184  105.184 1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C N   1 
ATOM   13321 C  CA  . LYS C  1 99  ? 251.496 94.561  105.128 1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C CA  1 
ATOM   13322 C  C   . LYS C  1 99  ? 251.125 94.080  106.510 1.00 60.77  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C C   1 
ATOM   13323 O  O   . LYS C  1 99  ? 249.949 93.918  106.793 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C O   1 
ATOM   13324 C  CB  . LYS C  1 99  ? 251.427 93.410  104.099 1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C CB  1 
ATOM   13325 C  CG  . LYS C  1 99  ? 250.813 93.825  102.755 1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C CG  1 
ATOM   13326 C  CD  . LYS C  1 99  ? 251.670 94.962  102.053 1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C CD  1 
ATOM   13327 C  CE  . LYS C  1 99  ? 250.826 96.112  101.391 1.00 66.48  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C CE  1 
ATOM   13328 N  NZ  . LYS C  1 99  ? 249.546 95.529  100.845 1.00 67.08  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C NZ  1 
ATOM   13329 N  N   . ILE C  1 100 ? 252.104 93.853  107.381 1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C N   1 
ATOM   13330 C  CA  . ILE C  1 100 ? 251.758 93.410  108.718 1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C CA  1 
ATOM   13331 C  C   . ILE C  1 100 ? 251.200 94.578  109.477 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C C   1 
ATOM   13332 O  O   . ILE C  1 100 ? 250.108 94.506  110.036 1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C O   1 
ATOM   13333 C  CB  . ILE C  1 100 ? 252.976 92.944  109.511 1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C CB  1 
ATOM   13334 C  CG1 . ILE C  1 100 ? 253.731 91.858  108.752 1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C CG1 1 
ATOM   13335 C  CG2 . ILE C  1 100 ? 252.537 92.413  110.889 1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C CG2 1 
ATOM   13336 C  CD1 . ILE C  1 100 ? 254.561 91.027  109.695 1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C CD1 1 
ATOM   13337 N  N   . GLU C  1 101 ? 251.989 95.644  109.511 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C N   1 
ATOM   13338 C  CA  . GLU C  1 101 ? 251.614 96.868  110.170 1.00 60.22  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C CA  1 
ATOM   13339 C  C   . GLU C  1 101 ? 250.202 97.304  109.776 1.00 61.32  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C C   1 
ATOM   13340 O  O   . GLU C  1 101 ? 249.337 97.431  110.648 1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C O   1 
ATOM   13341 C  CB  . GLU C  1 101 ? 252.662 97.952  109.921 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C CB  1 
ATOM   13342 C  CG  . GLU C  1 101 ? 253.985 97.666  110.665 1.00 59.80  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C CG  1 
ATOM   13343 C  CD  . GLU C  1 101 ? 253.853 97.665  112.208 1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C CD  1 
ATOM   13344 O  OE1 . GLU C  1 101 ? 252.984 98.385  112.731 1.00 59.52  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C OE1 1 
ATOM   13345 O  OE2 . GLU C  1 101 ? 254.618 96.969  112.912 1.00 57.83  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C OE2 1 
ATOM   13346 N  N   . GLU C  1 102 ? 249.956 97.519  108.489 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C N   1 
ATOM   13347 C  CA  . GLU C  1 102 ? 248.585 97.664  107.993 1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C CA  1 
ATOM   13348 C  C   . GLU C  1 102 ? 247.546 96.710  108.601 1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C C   1 
ATOM   13349 O  O   . GLU C  1 102 ? 246.516 97.149  109.075 1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C O   1 
ATOM   13350 C  CB  . GLU C  1 102 ? 248.572 97.553  106.488 1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C CB  1 
ATOM   13351 C  CG  . GLU C  1 102 ? 249.428 98.613  105.885 1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C CG  1 
ATOM   13352 C  CD  . GLU C  1 102 ? 249.326 98.644  104.392 1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C CD  1 
ATOM   13353 O  OE1 . GLU C  1 102 ? 248.954 97.598  103.830 1.00 66.33  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C OE1 1 
ATOM   13354 O  OE2 . GLU C  1 102 ? 249.624 99.701  103.781 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C OE2 1 
ATOM   13355 N  N   . LYS C  1 103 ? 247.792 95.411  108.601 1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C N   1 
ATOM   13356 C  CA  . LYS C  1 103 ? 246.800 94.491  109.171 1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C CA  1 
ATOM   13357 C  C   . LYS C  1 103 ? 246.503 94.830  110.634 1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C C   1 
ATOM   13358 O  O   . LYS C  1 103 ? 245.359 94.712  111.072 1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C O   1 
ATOM   13359 C  CB  . LYS C  1 103 ? 247.184 92.991  109.021 1.00 59.78  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C CB  1 
ATOM   13360 C  CG  . LYS C  1 103 ? 245.959 92.030  109.069 1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C CG  1 
ATOM   13361 C  CD  . LYS C  1 103 ? 246.136 90.750  108.216 1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C CD  1 
ATOM   13362 C  CE  . LYS C  1 103 ? 246.061 89.445  109.057 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C CE  1 
ATOM   13363 N  NZ  . LYS C  1 103 ? 244.676 88.913  109.248 1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C NZ  1 
ATOM   13364 N  N   . ILE C  1 104 ? 247.529 95.254  111.378 1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C N   1 
ATOM   13365 C  CA  . ILE C  1 104 ? 247.414 95.592  112.825 1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C CA  1 
ATOM   13366 C  C   . ILE C  1 104 ? 246.499 96.780  113.111 1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C C   1 
ATOM   13367 O  O   . ILE C  1 104 ? 245.662 96.733  114.009 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C O   1 
ATOM   13368 C  CB  . ILE C  1 104 ? 248.765 95.946  113.424 1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C CB  1 
ATOM   13369 C  CG1 . ILE C  1 104 ? 249.404 94.713  114.069 1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C CG1 1 
ATOM   13370 C  CG2 . ILE C  1 104 ? 248.577 97.067  114.410 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C CG2 1 
ATOM   13371 C  CD1 . ILE C  1 104 ? 250.872 94.898  114.342 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C CD1 1 
ATOM   13372 N  N   . THR C  1 105 ? 246.703 97.855  112.360 1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 348  THR C N   1 
ATOM   13373 C  CA  . THR C  1 105 ? 245.721 98.921  112.273 1.00 63.17  ? ? ? ? ? ? 348  THR C CA  1 
ATOM   13374 C  C   . THR C  1 105 ? 244.331 98.422  111.854 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 348  THR C C   1 
ATOM   13375 O  O   . THR C  1 105 ? 243.324 98.850  112.407 1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 348  THR C O   1 
ATOM   13376 C  CB  . THR C  1 105 ? 246.125 99.892  111.229 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 348  THR C CB  1 
ATOM   13377 O  OG1 . THR C  1 105 ? 247.050 100.813 111.802 1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 348  THR C OG1 1 
ATOM   13378 C  CG2 . THR C  1 105 ? 244.883 100.598 110.690 1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 348  THR C CG2 1 
ATOM   13379 N  N   . ALA C  1 106 ? 244.282 97.535  110.864 1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 349  ALA C N   1 
ATOM   13380 C  CA  . ALA C  1 106 ? 243.027 96.935  110.433 1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 349  ALA C CA  1 
ATOM   13381 C  C   . ALA C  1 106 ? 242.220 96.278  111.565 1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 349  ALA C C   1 
ATOM   13382 O  O   . ALA C  1 106 ? 241.030 96.508  111.666 1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 349  ALA C O   1 
ATOM   13383 C  CB  . ALA C  1 106 ? 243.272 95.925  109.329 1.00 63.83  ? ? ? ? ? ? 349  ALA C CB  1 
ATOM   13384 N  N   . GLU C  1 107 ? 242.830 95.447  112.399 1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C N   1 
ATOM   13385 C  CA  . GLU C  1 107 ? 242.075 94.744  113.445 1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C CA  1 
ATOM   13386 C  C   . GLU C  1 107 ? 242.389 95.316  114.809 1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C C   1 
ATOM   13387 O  O   . GLU C  1 107 ? 242.096 94.678  115.831 1.00 59.63  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C O   1 
ATOM   13388 C  CB  . GLU C  1 107 ? 242.503 93.296  113.496 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C CB  1 
ATOM   13389 C  CG  . GLU C  1 107 ? 243.022 92.807  112.177 1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C CG  1 
ATOM   13390 C  CD  . GLU C  1 107 ? 242.079 91.817  111.527 1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C CD  1 
ATOM   13391 O  OE1 . GLU C  1 107 ? 241.628 90.850  112.251 1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C OE1 1 
ATOM   13392 O  OE2 . GLU C  1 107 ? 241.810 92.032  110.289 1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C OE2 1 
ATOM   13393 N  N   . LYS C  1 108 ? 243.033 96.488  114.809 1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C N   1 
ATOM   13394 C  CA  . LYS C  1 108 ? 243.520 97.167  116.031 1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C CA  1 
ATOM   13395 C  C   . LYS C  1 108 ? 243.858 96.229  117.203 1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C C   1 
ATOM   13396 O  O   . LYS C  1 108 ? 243.952 96.647  118.358 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C O   1 
ATOM   13397 C  CB  . LYS C  1 108 ? 242.596 98.325  116.434 1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C CB  1 
ATOM   13398 C  CG  . LYS C  1 108 ? 241.124 97.987  116.213 1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C CG  1 
ATOM   13399 C  CD  . LYS C  1 108 ? 240.325 99.224  115.792 1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C CD  1 
ATOM   13400 C  CE  . LYS C  1 108 ? 238.841 98.858  115.948 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C CE  1 
ATOM   13401 N  NZ  . LYS C  1 108 ? 238.003 99.776  115.125 1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C NZ  1 
ATOM   13402 N  N   . ASN C  1 109 ? 244.024 94.951  116.877 1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C N   1 
ATOM   13403 C  CA  . ASN C  1 109 ? 244.835 94.066  117.695 1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C CA  1 
ATOM   13404 C  C   . ASN C  1 109 ? 245.943 93.423  116.807 1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C C   1 
ATOM   13405 O  O   . ASN C  1 109 ? 246.189 93.864  115.666 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C O   1 
ATOM   13406 C  CB  . ASN C  1 109 ? 243.993 93.020  118.482 1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C CB  1 
ATOM   13407 C  CG  . ASN C  1 109 ? 243.791 91.702  117.692 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C CG  1 
ATOM   13408 O  OD1 . ASN C  1 109 ? 244.278 90.627  118.096 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C OD1 1 
ATOM   13409 N  ND2 . ASN C  1 109 ? 243.102 91.799  116.529 1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C ND2 1 
ATOM   13410 N  N   . THR C  1 110 ? 246.553 92.361  117.341 1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 353  THR C N   1 
ATOM   13411 C  CA  . THR C  1 110 ? 247.866 91.904  116.948 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 353  THR C CA  1 
ATOM   13412 C  C   . THR C  1 110 ? 247.954 90.402  117.314 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 353  THR C C   1 
ATOM   13413 O  O   . THR C  1 110 ? 249.029 89.774  117.371 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 353  THR C O   1 
ATOM   13414 C  CB  . THR C  1 110 ? 248.947 92.783  117.676 1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 353  THR C CB  1 
ATOM   13415 O  OG1 . THR C  1 110 ? 249.437 92.114  118.838 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 353  THR C OG1 1 
ATOM   13416 C  CG2 . THR C  1 110 ? 248.372 94.181  118.109 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 353  THR C CG2 1 
ATOM   13417 N  N   . ASN C  1 111 ? 246.792 89.814  117.544 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C N   1 
ATOM   13418 C  CA  . ASN C  1 111 ? 246.751 88.447  118.035 1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C CA  1 
ATOM   13419 C  C   . ASN C  1 111 ? 246.877 87.437  116.921 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C C   1 
ATOM   13420 O  O   . ASN C  1 111 ? 247.312 86.304  117.114 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C O   1 
ATOM   13421 C  CB  . ASN C  1 111 ? 245.469 88.218  118.865 1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C CB  1 
ATOM   13422 C  CG  . ASN C  1 111 ? 245.475 89.037  120.230 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C CG  1 
ATOM   13423 O  OD1 . ASN C  1 111 ? 246.290 88.747  121.160 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C OD1 1 
ATOM   13424 N  ND2 . ASN C  1 111 ? 244.572 90.061  120.333 1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C ND2 1 
ATOM   13425 N  N   . TRP C  1 112 ? 246.496 87.862  115.729 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C N   1 
ATOM   13426 C  CA  . TRP C  1 112 ? 246.661 87.016  114.564 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CA  1 
ATOM   13427 C  C   . TRP C  1 112 ? 248.149 86.890  114.301 1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C C   1 
ATOM   13428 O  O   . TRP C  1 112 ? 248.673 85.770  114.076 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C O   1 
ATOM   13429 C  CB  . TRP C  1 112 ? 246.016 87.677  113.386 1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CB  1 
ATOM   13430 C  CG  . TRP C  1 112 ? 246.599 88.989  113.097 1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CG  1 
ATOM   13431 C  CD1 . TRP C  1 112 ? 246.318 90.163  113.718 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CD1 1 
ATOM   13432 C  CD2 . TRP C  1 112 ? 247.554 89.282  112.079 1.00 54.94  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CD2 1 
ATOM   13433 N  NE1 . TRP C  1 112 ? 247.034 91.199  113.137 1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C NE1 1 
ATOM   13434 C  CE2 . TRP C  1 112 ? 247.809 90.683  112.131 1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CE2 1 
ATOM   13435 C  CE3 . TRP C  1 112 ? 248.215 88.502  111.115 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CE3 1 
ATOM   13436 C  CZ2 . TRP C  1 112 ? 248.717 91.328  111.255 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CZ2 1 
ATOM   13437 C  CZ3 . TRP C  1 112 ? 249.115 89.129  110.253 1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CZ3 1 
ATOM   13438 C  CH2 . TRP C  1 112 ? 249.362 90.536  110.331 1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CH2 1 
ATOM   13439 N  N   . LEU C  1 113 ? 248.826 88.036  114.355 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C N   1 
ATOM   13440 C  CA  . LEU C  1 113 ? 250.266 88.042  114.233 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C CA  1 
ATOM   13441 C  C   . LEU C  1 113 ? 250.898 87.011  115.166 1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C C   1 
ATOM   13442 O  O   . LEU C  1 113 ? 251.795 86.279  114.772 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C O   1 
ATOM   13443 C  CB  . LEU C  1 113 ? 250.832 89.444  114.459 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C CB  1 
ATOM   13444 C  CG  . LEU C  1 113 ? 252.327 89.608  114.164 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C CG  1 
ATOM   13445 C  CD1 . LEU C  1 113 ? 252.736 88.804  112.946 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C CD1 1 
ATOM   13446 C  CD2 . LEU C  1 113 ? 252.654 91.048  113.955 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C CD2 1 
ATOM   13447 N  N   . ARG C  1 114 ? 250.412 86.939  116.395 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C N   1 
ATOM   13448 C  CA  . ARG C  1 114 ? 250.921 85.930  117.339 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C CA  1 
ATOM   13449 C  C   . ARG C  1 114 ? 250.846 84.523  116.812 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C C   1 
ATOM   13450 O  O   . ARG C  1 114 ? 251.819 83.787  116.902 1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C O   1 
ATOM   13451 C  CB  . ARG C  1 114 ? 250.178 85.954  118.670 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C CB  1 
ATOM   13452 C  CG  . ARG C  1 114 ? 250.469 87.181  119.495 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C CG  1 
ATOM   13453 C  CD  . ARG C  1 114 ? 251.813 87.017  120.223 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C CD  1 
ATOM   13454 N  NE  . ARG C  1 114 ? 252.146 88.272  120.908 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C NE  1 
ATOM   13455 C  CZ  . ARG C  1 114 ? 253.211 88.447  121.693 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C CZ  1 
ATOM   13456 N  NH1 . ARG C  1 114 ? 254.076 87.447  121.872 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C NH1 1 
ATOM   13457 N  NH2 . ARG C  1 114 ? 253.421 89.634  122.264 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C NH2 1 
ATOM   13458 N  N   . GLN C  1 115 ? 249.692 84.129  116.283 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C N   1 
ATOM   13459 C  CA  . GLN C  1 115 ? 249.528 82.725  115.905 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C CA  1 
ATOM   13460 C  C   . GLN C  1 115 ? 250.085 82.416  114.490 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C C   1 
ATOM   13461 O  O   . GLN C  1 115 ? 250.833 81.426  114.266 1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C O   1 
ATOM   13462 C  CB  . GLN C  1 115 ? 248.061 82.270  116.102 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C CB  1 
ATOM   13463 C  CG  . GLN C  1 115 ? 247.718 80.809  115.582 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C CG  1 
ATOM   13464 C  CD  . GLN C  1 115 ? 246.786 80.877  114.346 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C CD  1 
ATOM   13465 O  OE1 . GLN C  1 115 ? 246.025 81.881  114.167 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C OE1 1 
ATOM   13466 N  NE2 . GLN C  1 115 ? 246.837 79.833  113.489 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C NE2 1 
ATOM   13467 N  N   . THR C  1 116 ? 249.740 83.271  113.541 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 359  THR C N   1 
ATOM   13468 C  CA  . THR C  1 116 ? 250.406 83.203  112.258 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 359  THR C CA  1 
ATOM   13469 C  C   . THR C  1 116 ? 251.944 82.978  112.454 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 359  THR C C   1 
ATOM   13470 O  O   . THR C  1 116 ? 252.488 81.936  112.036 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 359  THR C O   1 
ATOM   13471 C  CB  . THR C  1 116 ? 250.083 84.465  111.437 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 359  THR C CB  1 
ATOM   13472 O  OG1 . THR C  1 116 ? 250.691 84.377  110.159 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 359  THR C OG1 1 
ATOM   13473 C  CG2 . THR C  1 116 ? 250.613 85.659  112.118 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 359  THR C CG2 1 
ATOM   13474 N  N   . ILE C  1 117 ? 252.631 83.926  113.106 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C N   1 
ATOM   13475 C  CA  . ILE C  1 117 ? 254.053 83.757  113.430 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C CA  1 
ATOM   13476 C  C   . ILE C  1 117 ? 254.335 82.404  114.062 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C C   1 
ATOM   13477 O  O   . ILE C  1 117 ? 255.316 81.744  113.733 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C O   1 
ATOM   13478 C  CB  . ILE C  1 117 ? 254.579 84.841  114.410 1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C CB  1 
ATOM   13479 C  CG1 . ILE C  1 117 ? 254.944 86.139  113.673 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C CG1 1 
ATOM   13480 C  CG2 . ILE C  1 117 ? 255.785 84.324  115.168 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C CG2 1 
ATOM   13481 C  CD1 . ILE C  1 117 ? 255.926 85.960  112.535 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C CD1 1 
ATOM   13482 N  N   . SER C  1 118 ? 253.481 81.992  114.985 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 361  SER C N   1 
ATOM   13483 C  CA  . SER C  1 118 ? 253.722 80.750  115.761 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 361  SER C CA  1 
ATOM   13484 C  C   . SER C  1 118 ? 253.556 79.503  114.919 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 361  SER C C   1 
ATOM   13485 O  O   . SER C  1 118 ? 254.295 78.518  115.085 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 361  SER C O   1 
ATOM   13486 C  CB  . SER C  1 118 ? 252.764 80.649  116.946 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 361  SER C CB  1 
ATOM   13487 O  OG  . SER C  1 118 ? 253.087 81.629  117.893 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 361  SER C OG  1 
ATOM   13488 N  N   . ALA C  1 119 ? 252.530 79.565  114.064 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 362  ALA C N   1 
ATOM   13489 C  CA  . ALA C  1 119 ? 252.367 78.658  112.952 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 362  ALA C CA  1 
ATOM   13490 C  C   . ALA C  1 119 ? 253.698 78.534  112.212 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 362  ALA C C   1 
ATOM   13491 O  O   . ALA C  1 119 ? 254.287 77.436  112.158 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 362  ALA C O   1 
ATOM   13492 C  CB  . ALA C  1 119 ? 251.318 79.212  112.023 1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 362  ALA C CB  1 
ATOM   13493 N  N   . PHE C  1 120 ? 254.168 79.665  111.656 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C N   1 
ATOM   13494 C  CA  . PHE C  1 120 ? 255.407 79.646  110.888 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CA  1 
ATOM   13495 C  C   . PHE C  1 120 ? 256.520 78.884  111.583 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C C   1 
ATOM   13496 O  O   . PHE C  1 120 ? 257.123 78.004  110.991 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C O   1 
ATOM   13497 C  CB  . PHE C  1 120 ? 255.946 81.026  110.474 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CB  1 
ATOM   13498 C  CG  . PHE C  1 120 ? 257.368 80.942  109.937 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CG  1 
ATOM   13499 C  CD1 . PHE C  1 120 ? 257.648 80.203  108.793 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CD1 1 
ATOM   13500 C  CD2 . PHE C  1 120 ? 258.429 81.500  110.622 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CD2 1 
ATOM   13501 C  CE1 . PHE C  1 120 ? 258.936 80.053  108.323 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CE1 1 
ATOM   13502 C  CE2 . PHE C  1 120 ? 259.730 81.351  110.146 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CE2 1 
ATOM   13503 C  CZ  . PHE C  1 120 ? 259.970 80.623  108.995 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CZ  1 
ATOM   13504 N  N   . VAL C  1 121 ? 256.827 79.249  112.812 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C N   1 
ATOM   13505 C  CA  . VAL C  1 121 ? 257.886 78.561  113.508 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C CA  1 
ATOM   13506 C  C   . VAL C  1 121 ? 257.795 77.015  113.494 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C C   1 
ATOM   13507 O  O   . VAL C  1 121 ? 258.832 76.328  113.481 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C O   1 
ATOM   13508 C  CB  . VAL C  1 121 ? 257.943 79.026  114.937 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C CB  1 
ATOM   13509 C  CG1 . VAL C  1 121 ? 259.192 78.477  115.631 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C CG1 1 
ATOM   13510 C  CG2 . VAL C  1 121 ? 257.862 80.542  114.958 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C CG2 1 
ATOM   13511 N  N   . LYS C  1 122 ? 256.579 76.460  113.515 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C N   1 
ATOM   13512 C  CA  . LYS C  1 122 ? 256.412 74.984  113.554 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C CA  1 
ATOM   13513 C  C   . LYS C  1 122 ? 256.658 74.226  112.216 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C C   1 
ATOM   13514 O  O   . LYS C  1 122 ? 256.852 72.990  112.178 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C O   1 
ATOM   13515 C  CB  . LYS C  1 122 ? 255.036 74.627  114.089 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C CB  1 
ATOM   13516 C  CG  . LYS C  1 122 ? 255.038 74.442  115.590 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C CG  1 
ATOM   13517 C  CD  . LYS C  1 122 ? 256.278 73.627  116.096 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C CD  1 
ATOM   13518 C  CE  . LYS C  1 122 ? 256.376 73.701  117.665 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C CE  1 
ATOM   13519 N  NZ  . LYS C  1 122 ? 256.317 75.154  118.150 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C NZ  1 
ATOM   13520 N  N   . THR C  1 123 ? 256.638 74.981  111.123 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 366  THR C N   1 
ATOM   13521 C  CA  . THR C  1 123 ? 257.096 74.495  109.846 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 366  THR C CA  1 
ATOM   13522 C  C   . THR C  1 123 ? 258.638 74.330  109.803 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 366  THR C C   1 
ATOM   13523 O  O   . THR C  1 123 ? 259.153 73.718  108.907 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 366  THR C O   1 
ATOM   13524 C  CB  . THR C  1 123 ? 256.628 75.461  108.742 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 366  THR C CB  1 
ATOM   13525 O  OG1 . THR C  1 123 ? 257.566 76.524  108.634 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 366  THR C OG1 1 
ATOM   13526 C  CG2 . THR C  1 123 ? 255.288 76.096  109.089 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 366  THR C CG2 1 
ATOM   13527 N  N   . GLN C  1 124 ? 259.387 74.866  110.753 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C N   1 
ATOM   13528 C  CA  . GLN C  1 124 ? 260.849 74.818  110.649 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C CA  1 
ATOM   13529 C  C   . GLN C  1 124 ? 261.544 73.680  111.447 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C C   1 
ATOM   13530 O  O   . GLN C  1 124 ? 261.492 73.598  112.691 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C O   1 
ATOM   13531 C  CB  . GLN C  1 124 ? 261.451 76.158  111.066 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C CB  1 
ATOM   13532 C  CG  . GLN C  1 124 ? 261.038 77.334  110.232 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C CG  1 
ATOM   13533 C  CD  . GLN C  1 124 ? 261.509 77.204  108.821 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C CD  1 
ATOM   13534 O  OE1 . GLN C  1 124 ? 260.709 76.987  107.932 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C OE1 1 
ATOM   13535 N  NE2 . GLN C  1 124 ? 262.812 77.321  108.603 1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C NE2 1 
ATOM   13536 N  N   . SER C  1 125 ? 262.241 72.818  110.726 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 368  SER C N   1 
ATOM   13537 C  CA  . SER C  1 125 ? 263.034 71.778  111.359 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 368  SER C CA  1 
ATOM   13538 C  C   . SER C  1 125 ? 263.624 72.047  112.743 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 368  SER C C   1 
ATOM   13539 O  O   . SER C  1 125 ? 263.352 71.293  113.671 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 368  SER C O   1 
ATOM   13540 C  CB  . SER C  1 125 ? 264.167 71.399  110.448 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 368  SER C CB  1 
ATOM   13541 O  OG  . SER C  1 125 ? 263.845 70.139  109.958 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 368  SER C OG  1 
ATOM   13542 N  N   . ALA C  1 126 ? 264.473 73.067  112.891 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 369  ALA C N   1 
ATOM   13543 C  CA  . ALA C  1 126 ? 265.089 73.255  114.195 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 369  ALA C CA  1 
ATOM   13544 C  C   . ALA C  1 126 ? 264.057 73.771  115.241 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 369  ALA C C   1 
ATOM   13545 O  O   . ALA C  1 126 ? 264.394 73.933  116.424 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 369  ALA C O   1 
ATOM   13546 C  CB  . ALA C  1 126 ? 266.367 74.135  114.121 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 369  ALA C CB  1 
ATOM   13547 N  N   . TRP C  1 127 ? 262.805 73.994  114.820 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C N   1 
ATOM   13548 C  CA  . TRP C  1 127 ? 261.755 74.393  115.769 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CA  1 
ATOM   13549 C  C   . TRP C  1 127 ? 260.549 73.434  115.773 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C C   1 
ATOM   13550 O  O   . TRP C  1 127 ? 259.383 73.858  115.878 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C O   1 
ATOM   13551 C  CB  . TRP C  1 127 ? 261.309 75.816  115.485 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CB  1 
ATOM   13552 C  CG  . TRP C  1 127 ? 262.448 76.810  115.514 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CG  1 
ATOM   13553 C  CD1 . TRP C  1 127 ? 263.559 76.781  116.327 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CD1 1 
ATOM   13554 C  CD2 . TRP C  1 127 ? 262.577 77.993  114.720 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CD2 1 
ATOM   13555 N  NE1 . TRP C  1 127 ? 264.375 77.861  116.064 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C NE1 1 
ATOM   13556 C  CE2 . TRP C  1 127 ? 263.789 78.617  115.083 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CE2 1 
ATOM   13557 C  CE3 . TRP C  1 127 ? 261.796 78.574  113.721 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CE3 1 
ATOM   13558 C  CZ2 . TRP C  1 127 ? 264.219 79.786  114.494 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CZ2 1 
ATOM   13559 C  CZ3 . TRP C  1 127 ? 262.234 79.729  113.135 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CZ3 1 
ATOM   13560 C  CH2 . TRP C  1 127 ? 263.430 80.327  113.522 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CH2 1 
ATOM   13561 N  N   . ASN C  1 128 ? 260.870 72.132  115.716 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C N   1 
ATOM   13562 C  CA  . ASN C  1 128 ? 259.976 71.032  115.294 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C CA  1 
ATOM   13563 C  C   . ASN C  1 128 ? 260.298 69.787  116.008 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C C   1 
ATOM   13564 O  O   . ASN C  1 128 ? 261.425 69.617  116.468 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C O   1 
ATOM   13565 C  CB  . ASN C  1 128 ? 260.288 70.623  113.855 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C CB  1 
ATOM   13566 C  CG  . ASN C  1 128 ? 259.258 71.099  112.916 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C CG  1 
ATOM   13567 O  OD1 . ASN C  1 128 ? 258.123 71.301  113.332 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C OD1 1 
ATOM   13568 N  ND2 . ASN C  1 128 ? 259.629 71.340  111.648 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C ND2 1 
ATOM   13569 N  N   . SER C  1 129 ? 259.363 68.851  115.997 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 372  SER C N   1 
ATOM   13570 C  CA  . SER C  1 129 ? 259.669 67.501  116.474 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 372  SER C CA  1 
ATOM   13571 C  C   . SER C  1 129 ? 260.802 66.927  115.655 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 372  SER C C   1 
ATOM   13572 O  O   . SER C  1 129 ? 261.582 66.083  116.133 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 372  SER C O   1 
ATOM   13573 C  CB  . SER C  1 129 ? 258.455 66.632  116.271 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 372  SER C CB  1 
ATOM   13574 O  OG  . SER C  1 129 ? 257.315 67.442  116.496 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 372  SER C OG  1 
ATOM   13575 N  N   . ASP C  1 130 ? 260.868 67.396  114.412 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C N   1 
ATOM   13576 C  CA  . ASP C  1 130 ? 261.857 66.923  113.475 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C CA  1 
ATOM   13577 C  C   . ASP C  1 130 ? 263.261 66.854  114.071 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C C   1 
ATOM   13578 O  O   . ASP C  1 130 ? 263.993 65.884  113.794 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C O   1 
ATOM   13579 C  CB  . ASP C  1 130 ? 261.826 67.786  112.213 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C CB  1 
ATOM   13580 C  CG  . ASP C  1 130 ? 260.797 67.275  111.208 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C CG  1 
ATOM   13581 O  OD1 . ASP C  1 130 ? 260.106 66.294  111.563 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C OD1 1 
ATOM   13582 O  OD2 . ASP C  1 130 ? 260.686 67.805  110.073 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C OD2 1 
ATOM   13583 N  N   . SER C  1 131 ? 263.635 67.871  114.867 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 374  SER C N   1 
ATOM   13584 C  CA  . SER C  1 131 ? 264.979 67.933  115.467 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 374  SER C CA  1 
ATOM   13585 C  C   . SER C  1 131 ? 265.050 67.070  116.713 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 374  SER C C   1 
ATOM   13586 O  O   . SER C  1 131 ? 266.139 66.829  117.265 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 374  SER C O   1 
ATOM   13587 C  CB  . SER C  1 131 ? 265.406 69.367  115.798 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 374  SER C CB  1 
ATOM   13588 O  OG  . SER C  1 131 ? 264.288 70.237  115.889 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 374  SER C OG  1 
ATOM   13589 N  N   . GLU C  1 132 ? 263.889 66.575  117.136 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C N   1 
ATOM   13590 C  CA  . GLU C  1 132 ? 263.824 65.788  118.343 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C CA  1 
ATOM   13591 C  C   . GLU C  1 132 ? 263.955 64.271  118.085 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C C   1 
ATOM   13592 O  O   . GLU C  1 132 ? 264.125 63.475  119.033 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C O   1 
ATOM   13593 C  CB  . GLU C  1 132 ? 262.567 66.174  119.143 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C CB  1 
ATOM   13594 C  CG  . GLU C  1 132 ? 262.638 67.630  119.660 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C CG  1 
ATOM   13595 C  CD  . GLU C  1 132 ? 261.395 68.109  120.421 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C CD  1 
ATOM   13596 O  OE1 . GLU C  1 132 ? 260.468 67.308  120.696 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C OE1 1 
ATOM   13597 O  OE2 . GLU C  1 132 ? 261.354 69.313  120.769 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C OE2 1 
ATOM   13598 N  N   . LYS C  1 133 ? 263.897 63.849  116.828 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C N   1 
ATOM   13599 C  CA  . LYS C  1 133 ? 264.132 62.453  116.557 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C CA  1 
ATOM   13600 C  C   . LYS C  1 133 ? 265.582 62.108  116.765 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C C   1 
ATOM   13601 O  O   . LYS C  1 133 ? 266.380 62.983  117.146 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C O   1 
ATOM   13602 C  CB  . LYS C  1 133 ? 263.727 62.134  115.160 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C CB  1 
ATOM   13603 C  CG  . LYS C  1 133 ? 262.374 62.669  114.891 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C CG  1 
ATOM   13604 C  CD  . LYS C  1 133 ? 261.849 62.131  113.568 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C CD  1 
ATOM   13605 C  CE  . LYS C  1 133 ? 260.640 62.936  113.149 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C CE  1 
ATOM   13606 N  NZ  . LYS C  1 133 ? 259.917 62.114  112.186 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C NZ  1 
ATOM   13607 N  N   . PRO C  1 134 ? 265.916 60.809  116.604 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 377  PRO C N   1 
ATOM   13608 C  CA  . PRO C  1 134 ? 264.903 59.745  116.521 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 377  PRO C CA  1 
ATOM   13609 C  C   . PRO C  1 134 ? 264.019 59.662  117.772 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 377  PRO C C   1 
ATOM   13610 O  O   . PRO C  1 134 ? 264.507 59.839  118.882 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 377  PRO C O   1 
ATOM   13611 C  CB  . PRO C  1 134 ? 265.754 58.465  116.446 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 377  PRO C CB  1 
ATOM   13612 C  CG  . PRO C  1 134 ? 267.115 58.843  116.899 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 377  PRO C CG  1 
ATOM   13613 C  CD  . PRO C  1 134 ? 267.281 60.267  116.443 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 377  PRO C CD  1 
ATOM   13614 N  N   . PHE C  1 135 ? 262.735 59.381  117.617 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C N   1 
ATOM   13615 C  CA  . PHE C  1 135 ? 261.920 59.025  118.781 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CA  1 
ATOM   13616 C  C   . PHE C  1 135 ? 262.332 57.708  119.504 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C C   1 
ATOM   13617 O  O   . PHE C  1 135 ? 263.221 56.976  119.047 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C O   1 
ATOM   13618 C  CB  . PHE C  1 135 ? 260.474 58.943  118.369 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CB  1 
ATOM   13619 C  CG  . PHE C  1 135 ? 259.977 60.195  117.741 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CG  1 
ATOM   13620 C  CD1 . PHE C  1 135 ? 259.320 60.174  116.511 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CD1 1 
ATOM   13621 C  CD2 . PHE C  1 135 ? 260.146 61.396  118.390 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CD2 1 
ATOM   13622 C  CE1 . PHE C  1 135 ? 258.850 61.336  115.968 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CE1 1 
ATOM   13623 C  CE2 . PHE C  1 135 ? 259.677 62.556  117.840 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CE2 1 
ATOM   13624 C  CZ  . PHE C  1 135 ? 259.034 62.534  116.643 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CZ  1 
ATOM   13625 N  N   . ASP C  1 136 ? 261.704 57.440  120.653 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C N   1 
ATOM   13626 C  CA  . ASP C  1 136 ? 261.913 56.185  121.367 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C CA  1 
ATOM   13627 C  C   . ASP C  1 136 ? 260.599 55.710  121.975 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C C   1 
ATOM   13628 O  O   . ASP C  1 136 ? 259.544 56.320  121.743 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C O   1 
ATOM   13629 C  CB  . ASP C  1 136 ? 263.045 56.273  122.401 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C CB  1 
ATOM   13630 C  CG  . ASP C  1 136 ? 262.781 57.310  123.507 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C CG  1 
ATOM   13631 O  OD1 . ASP C  1 136 ? 263.327 58.453  123.354 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C OD1 1 
ATOM   13632 O  OD2 . ASP C  1 136 ? 262.067 56.971  124.529 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C OD2 1 
ATOM   13633 N  N   . ASP C  1 137 ? 260.620 54.590  122.703 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C N   1 
ATOM   13634 C  CA  . ASP C  1 137 ? 259.321 53.979  123.139 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C CA  1 
ATOM   13635 C  C   . ASP C  1 137 ? 258.685 54.603  124.407 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C C   1 
ATOM   13636 O  O   . ASP C  1 137 ? 257.652 54.128  124.876 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C O   1 
ATOM   13637 C  CB  . ASP C  1 137 ? 259.411 52.466  123.270 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C CB  1 
ATOM   13638 C  CG  . ASP C  1 137 ? 260.405 52.046  124.324 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C CG  1 
ATOM   13639 O  OD1 . ASP C  1 137 ? 261.084 52.944  124.938 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C OD1 1 
ATOM   13640 O  OD2 . ASP C  1 137 ? 260.517 50.816  124.550 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C OD2 1 
ATOM   13641 N  N   . HIS C  1 138 ? 259.289 55.665  124.947 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C N   1 
ATOM   13642 C  CA  . HIS C  1 138 ? 258.547 56.499  125.879 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C CA  1 
ATOM   13643 C  C   . HIS C  1 138 ? 257.079 56.626  125.380 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C C   1 
ATOM   13644 O  O   . HIS C  1 138 ? 256.787 56.575  124.197 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C O   1 
ATOM   13645 C  CB  . HIS C  1 138 ? 259.254 57.858  126.057 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C CB  1 
ATOM   13646 C  CG  . HIS C  1 138 ? 258.630 58.754  127.084 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C CG  1 
ATOM   13647 N  ND1 . HIS C  1 138 ? 257.420 59.392  126.885 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C ND1 1 
ATOM   13648 C  CD2 . HIS C  1 138 ? 259.070 59.140  128.311 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C CD2 1 
ATOM   13649 C  CE1 . HIS C  1 138 ? 257.132 60.110  127.956 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C CE1 1 
ATOM   13650 N  NE2 . HIS C  1 138 ? 258.112 59.966  128.840 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C NE2 1 
ATOM   13651 N  N   . LEU C  1 139 ? 256.150 56.745  126.306 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C N   1 
ATOM   13652 C  CA  . LEU C  1 139 ? 254.731 56.724  125.978 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C CA  1 
ATOM   13653 C  C   . LEU C  1 139 ? 254.316 57.914  125.142 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C C   1 
ATOM   13654 O  O   . LEU C  1 139 ? 253.268 57.925  124.507 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C O   1 
ATOM   13655 C  CB  . LEU C  1 139 ? 253.950 56.735  127.298 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C CB  1 
ATOM   13656 C  CG  . LEU C  1 139 ? 253.525 55.386  127.870 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C CG  1 
ATOM   13657 C  CD1 . LEU C  1 139 ? 252.558 55.685  128.989 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C CD1 1 
ATOM   13658 C  CD2 . LEU C  1 139 ? 252.816 54.662  126.777 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C CD2 1 
ATOM   13659 N  N   . GLN C  1 140 ? 255.156 58.929  125.202 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C N   1 
ATOM   13660 C  CA  . GLN C  1 140 ? 254.935 60.154  124.487 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C CA  1 
ATOM   13661 C  C   . GLN C  1 140 ? 256.127 60.483  123.570 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C C   1 
ATOM   13662 O  O   . GLN C  1 140 ? 256.405 61.660  123.263 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C O   1 
ATOM   13663 C  CB  . GLN C  1 140 ? 254.757 61.262  125.485 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C CB  1 
ATOM   13664 C  CG  . GLN C  1 140 ? 253.555 61.094  126.294 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C CG  1 
ATOM   13665 C  CD  . GLN C  1 140 ? 253.530 62.076  127.413 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C CD  1 
ATOM   13666 O  OE1 . GLN C  1 140 ? 254.452 62.126  128.250 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C OE1 1 
ATOM   13667 N  NE2 . GLN C  1 140 ? 252.475 62.881  127.451 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C NE2 1 
ATOM   13668 N  N   . LYS C  1 141 ? 256.844 59.430  123.185 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C N   1 
ATOM   13669 C  CA  . LYS C  1 141 ? 257.822 59.473  122.117 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C CA  1 
ATOM   13670 C  C   . LYS C  1 141 ? 259.228 59.788  122.539 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C C   1 
ATOM   13671 O  O   . LYS C  1 141 ? 260.189 59.435  121.861 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C O   1 
ATOM   13672 C  CB  . LYS C  1 141 ? 257.339 60.326  120.978 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C CB  1 
ATOM   13673 C  CG  . LYS C  1 141 ? 256.194 59.608  120.376 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C CG  1 
ATOM   13674 C  CD  . LYS C  1 141 ? 255.753 60.295  119.137 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C CD  1 
ATOM   13675 C  CE  . LYS C  1 141 ? 255.464 59.198  118.081 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C CE  1 
ATOM   13676 N  NZ  . LYS C  1 141 ? 254.652 59.819  116.932 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C NZ  1 
ATOM   13677 N  N   . GLY C  1 142 ? 259.374 60.420  123.680 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 385  GLY C N   1 
ATOM   13678 C  CA  . GLY C  1 142 ? 260.717 60.706  124.117 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 385  GLY C CA  1 
ATOM   13679 C  C   . GLY C  1 142 ? 260.745 61.585  125.344 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 385  GLY C C   1 
ATOM   13680 O  O   . GLY C  1 142 ? 259.751 62.215  125.741 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 385  GLY C O   1 
ATOM   13681 N  N   . ALA C  1 143 ? 261.906 61.625  125.959 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 386  ALA C N   1 
ATOM   13682 C  CA  . ALA C  1 143 ? 262.040 62.380  127.164 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 386  ALA C CA  1 
ATOM   13683 C  C   . ALA C  1 143 ? 263.310 63.232  127.058 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 386  ALA C C   1 
ATOM   13684 O  O   . ALA C  1 143 ? 264.217 62.913  126.256 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 386  ALA C O   1 
ATOM   13685 C  CB  . ALA C  1 143 ? 262.107 61.438  128.336 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 386  ALA C CB  1 
ATOM   13686 N  N   . LEU C  1 144 ? 263.346 64.323  127.836 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C N   1 
ATOM   13687 C  CA  . LEU C  1 144 ? 264.548 65.106  127.988 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C CA  1 
ATOM   13688 C  C   . LEU C  1 144 ? 265.077 64.947  129.400 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C C   1 
ATOM   13689 O  O   . LEU C  1 144 ? 264.304 64.964  130.359 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C O   1 
ATOM   13690 C  CB  . LEU C  1 144 ? 264.274 66.571  127.678 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C CB  1 
ATOM   13691 C  CG  . LEU C  1 144 ? 263.871 66.818  126.210 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C CG  1 
ATOM   13692 C  CD1 . LEU C  1 144 ? 263.156 68.190  125.976 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C CD1 1 
ATOM   13693 C  CD2 . LEU C  1 144 ? 265.039 66.534  125.205 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C CD2 1 
ATOM   13694 N  N   . LEU C  1 145 ? 266.393 64.772  129.526 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C N   1 
ATOM   13695 C  CA  . LEU C  1 145 ? 267.057 64.797  130.831 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C CA  1 
ATOM   13696 C  C   . LEU C  1 145 ? 267.819 66.077  131.130 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C C   1 
ATOM   13697 O  O   . LEU C  1 145 ? 268.769 66.426  130.430 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C O   1 
ATOM   13698 C  CB  . LEU C  1 145 ? 268.049 63.663  130.928 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C CB  1 
ATOM   13699 C  CG  . LEU C  1 145 ? 268.823 63.610  132.234 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C CG  1 
ATOM   13700 C  CD1 . LEU C  1 145 ? 267.824 63.267  133.276 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C CD1 1 
ATOM   13701 C  CD2 . LEU C  1 145 ? 269.842 62.512  132.115 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C CD2 1 
ATOM   13702 N  N   . TYR C  1 146 ? 267.402 66.747  132.200 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C N   1 
ATOM   13703 C  CA  . TYR C  1 146 ? 267.979 67.989  132.670 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CA  1 
ATOM   13704 C  C   . TYR C  1 146 ? 269.367 67.778  133.245 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C C   1 
ATOM   13705 O  O   . TYR C  1 146 ? 269.574 66.932  134.116 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C O   1 
ATOM   13706 C  CB  . TYR C  1 146 ? 267.071 68.621  133.711 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CB  1 
ATOM   13707 C  CG  . TYR C  1 146 ? 265.639 68.885  133.243 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CG  1 
ATOM   13708 C  CD1 . TYR C  1 146 ? 265.270 68.776  131.906 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CD1 1 
ATOM   13709 C  CD2 . TYR C  1 146 ? 264.655 69.297  134.146 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CD2 1 
ATOM   13710 C  CE1 . TYR C  1 146 ? 263.950 69.040  131.498 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CE1 1 
ATOM   13711 C  CE2 . TYR C  1 146 ? 263.337 69.562  133.739 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CE2 1 
ATOM   13712 C  CZ  . TYR C  1 146 ? 262.997 69.435  132.410 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CZ  1 
ATOM   13713 O  OH  . TYR C  1 146 ? 261.696 69.668  132.039 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C OH  1 
ATOM   13714 N  N   . SER C  1 147 ? 270.317 68.543  132.707 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 390  SER C N   1 
ATOM   13715 C  CA  . SER C  1 147 ? 271.725 68.603  133.136 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 390  SER C CA  1 
ATOM   13716 C  C   . SER C  1 147 ? 271.978 69.124  134.537 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 390  SER C C   1 
ATOM   13717 O  O   . SER C  1 147 ? 271.593 70.249  134.852 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 390  SER C O   1 
ATOM   13718 C  CB  . SER C  1 147 ? 272.474 69.575  132.235 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 390  SER C CB  1 
ATOM   13719 O  OG  . SER C  1 147 ? 273.253 68.857  131.314 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 390  SER C OG  1 
ATOM   13720 N  N   . ASN C  1 148 ? 272.727 68.355  135.329 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C N   1 
ATOM   13721 C  CA  . ASN C  1 148 ? 273.000 68.680  136.760 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C CA  1 
ATOM   13722 C  C   . ASN C  1 148 ? 273.943 69.852  137.053 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C C   1 
ATOM   13723 O  O   . ASN C  1 148 ? 273.921 70.447  138.155 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C O   1 
ATOM   13724 C  CB  . ASN C  1 148 ? 273.569 67.457  137.470 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C CB  1 
ATOM   13725 C  CG  . ASN C  1 148 ? 272.498 66.548  137.989 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C CG  1 
ATOM   13726 O  OD1 . ASN C  1 148 ? 271.287 66.703  137.658 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C OD1 1 
ATOM   13727 N  ND2 . ASN C  1 148 ? 272.914 65.594  138.829 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C ND2 1 
ATOM   13728 N  N   . ASN C  1 149 ? 274.802 70.140  136.074 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C N   1 
ATOM   13729 C  CA  . ASN C  1 149 ? 275.759 71.261  136.162 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C CA  1 
ATOM   13730 C  C   . ASN C  1 149 ? 275.880 71.963  134.824 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C C   1 
ATOM   13731 O  O   . ASN C  1 149 ? 276.501 71.425  133.901 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C O   1 
ATOM   13732 C  CB  . ASN C  1 149 ? 277.157 70.789  136.632 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C CB  1 
ATOM   13733 C  CG  . ASN C  1 149 ? 277.115 70.189  138.040 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C CG  1 
ATOM   13734 O  OD1 . ASN C  1 149 ? 277.086 68.967  138.225 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C OD1 1 
ATOM   13735 N  ND2 . ASN C  1 149 ? 277.053 71.052  139.026 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C ND2 1 
ATOM   13736 N  N   . SER C  1 150 ? 275.292 73.153  134.723 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 393  SER C N   1 
ATOM   13737 C  CA  . SER C  1 150 ? 275.383 73.917  133.509 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 393  SER C CA  1 
ATOM   13738 C  C   . SER C  1 150 ? 275.489 75.388  133.856 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 393  SER C C   1 
ATOM   13739 O  O   . SER C  1 150 ? 274.538 75.973  134.403 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 393  SER C O   1 
ATOM   13740 C  CB  . SER C  1 150 ? 274.129 73.667  132.675 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 393  SER C CB  1 
ATOM   13741 O  OG  . SER C  1 150 ? 274.246 74.245  131.392 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 393  SER C OG  1 
ATOM   13742 N  N   . LYS C  1 151 ? 276.625 76.004  133.531 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C N   1 
ATOM   13743 C  CA  . LYS C  1 151 ? 276.684 77.469  133.649 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C CA  1 
ATOM   13744 C  C   . LYS C  1 151 ? 275.446 78.162  133.096 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C C   1 
ATOM   13745 O  O   . LYS C  1 151 ? 274.963 79.136  133.692 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C O   1 
ATOM   13746 C  CB  . LYS C  1 151 ? 277.882 78.068  132.938 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C CB  1 
ATOM   13747 C  CG  . LYS C  1 151 ? 279.109 78.187  133.835 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C CG  1 
ATOM   13748 C  CD  . LYS C  1 151 ? 280.245 77.211  133.366 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C CD  1 
ATOM   13749 C  CE  . LYS C  1 151 ? 280.653 76.145  134.487 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C CE  1 
ATOM   13750 N  NZ  . LYS C  1 151 ? 281.838 75.321  134.040 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C NZ  1 
ATOM   13751 N  N   . LEU C  1 152 ? 274.941 77.659  131.968 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C N   1 
ATOM   13752 C  CA  . LEU C  1 152 ? 273.960 78.382  131.155 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C CA  1 
ATOM   13753 C  C   . LEU C  1 152 ? 272.566 78.356  131.744 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C C   1 
ATOM   13754 O  O   . LEU C  1 152 ? 271.722 79.163  131.357 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C O   1 
ATOM   13755 C  CB  . LEU C  1 152 ? 273.918 77.785  129.749 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C CB  1 
ATOM   13756 C  CG  . LEU C  1 152 ? 275.156 77.842  128.857 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C CG  1 
ATOM   13757 C  CD1 . LEU C  1 152 ? 275.035 76.746  127.810 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C CD1 1 
ATOM   13758 C  CD2 . LEU C  1 152 ? 275.266 79.239  128.232 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C CD2 1 
ATOM   13759 N  N   . THR C  1 153 ? 272.336 77.402  132.651 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 396  THR C N   1 
ATOM   13760 C  CA  . THR C  1 153 ? 271.046 77.230  133.333 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 396  THR C CA  1 
ATOM   13761 C  C   . THR C  1 153 ? 271.275 76.761  134.759 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 396  THR C C   1 
ATOM   13762 O  O   . THR C  1 153 ? 270.705 75.767  135.210 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 396  THR C O   1 
ATOM   13763 C  CB  . THR C  1 153 ? 270.177 76.182  132.656 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 396  THR C CB  1 
ATOM   13764 O  OG1 . THR C  1 153 ? 270.997 75.079  132.283 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 396  THR C OG1 1 
ATOM   13765 C  CG2 . THR C  1 153 ? 269.540 76.747  131.421 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 396  THR C CG2 1 
ATOM   13766 N  N   . SER C  1 154 ? 272.128 77.471  135.477 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 397  SER C N   1 
ATOM   13767 C  CA  . SER C  1 154 ? 272.525 77.019  136.788 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 397  SER C CA  1 
ATOM   13768 C  C   . SER C  1 154 ? 271.338 76.933  137.798 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 397  SER C C   1 
ATOM   13769 O  O   . SER C  1 154 ? 271.313 76.072  138.687 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 397  SER C O   1 
ATOM   13770 C  CB  . SER C  1 154 ? 273.667 77.899  137.267 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 397  SER C CB  1 
ATOM   13771 O  OG  . SER C  1 154 ? 273.126 79.072  137.801 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 397  SER C OG  1 
ATOM   13772 N  N   . GLN C  1 155 ? 270.343 77.795  137.650 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C N   1 
ATOM   13773 C  CA  . GLN C  1 155 ? 269.174 77.731  138.499 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C CA  1 
ATOM   13774 C  C   . GLN C  1 155 ? 268.466 76.380  138.336 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C C   1 
ATOM   13775 O  O   . GLN C  1 155 ? 267.542 76.063  139.067 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C O   1 
ATOM   13776 C  CB  . GLN C  1 155 ? 268.213 78.859  138.139 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C CB  1 
ATOM   13777 C  CG  . GLN C  1 155 ? 267.059 78.421  137.185 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C CG  1 
ATOM   13778 C  CD  . GLN C  1 155 ? 267.484 78.131  135.699 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C CD  1 
ATOM   13779 O  OE1 . GLN C  1 155 ? 268.664 78.282  135.307 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C OE1 1 
ATOM   13780 N  NE2 . GLN C  1 155 ? 266.499 77.720  134.875 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C NE2 1 
ATOM   13781 N  N   . ALA C  1 156 ? 268.871 75.585  137.352 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 399  ALA C N   1 
ATOM   13782 C  CA  . ALA C  1 156 ? 268.229 74.293  137.098 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 399  ALA C CA  1 
ATOM   13783 C  C   . ALA C  1 156 ? 269.151 73.148  137.483 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 399  ALA C C   1 
ATOM   13784 O  O   . ALA C  1 156 ? 268.826 71.995  137.328 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 399  ALA C O   1 
ATOM   13785 C  CB  . ALA C  1 156 ? 267.858 74.177  135.666 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 399  ALA C CB  1 
ATOM   13786 N  N   . ASN C  1 157 ? 270.311 73.463  138.007 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C N   1 
ATOM   13787 C  CA  . ASN C  1 157 ? 271.240 72.436  138.449 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C CA  1 
ATOM   13788 C  C   . ASN C  1 157 ? 270.675 71.534  139.509 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C C   1 
ATOM   13789 O  O   . ASN C  1 157 ? 269.665 71.840  140.115 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C O   1 
ATOM   13790 C  CB  . ASN C  1 157 ? 272.496 73.114  138.991 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C CB  1 
ATOM   13791 C  CG  . ASN C  1 157 ? 273.400 73.590  137.884 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C CG  1 
ATOM   13792 O  OD1 . ASN C  1 157 ? 273.077 73.420  136.692 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C OD1 1 
ATOM   13793 N  ND2 . ASN C  1 157 ? 274.522 74.169  138.247 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C ND2 1 
ATOM   13794 N  N   . SER C  1 158 ? 271.320 70.412  139.753 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 401  SER C N   1 
ATOM   13795 C  CA  . SER C  1 158 ? 270.907 69.599  140.890 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 401  SER C CA  1 
ATOM   13796 C  C   . SER C  1 158 ? 272.038 68.679  141.288 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 401  SER C C   1 
ATOM   13797 O  O   . SER C  1 158 ? 272.967 68.480  140.488 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 401  SER C O   1 
ATOM   13798 C  CB  . SER C  1 158 ? 269.674 68.788  140.565 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 401  SER C CB  1 
ATOM   13799 O  OG  . SER C  1 158 ? 269.615 67.631  141.390 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 401  SER C OG  1 
ATOM   13800 N  N   . ASN C  1 159 ? 271.997 68.152  142.519 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C N   1 
ATOM   13801 C  CA  . ASN C  1 159 ? 272.993 67.158  142.913 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C CA  1 
ATOM   13802 C  C   . ASN C  1 159 ? 272.379 65.802  142.981 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C C   1 
ATOM   13803 O  O   . ASN C  1 159 ? 272.978 64.878  143.513 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C O   1 
ATOM   13804 C  CB  . ASN C  1 159 ? 273.578 67.434  144.270 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C CB  1 
ATOM   13805 C  CG  . ASN C  1 159 ? 274.475 68.631  144.281 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C CG  1 
ATOM   13806 O  OD1 . ASN C  1 159 ? 275.279 68.839  143.378 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C OD1 1 
ATOM   13807 N  ND2 . ASN C  1 159 ? 274.358 69.427  145.317 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C ND2 1 
ATOM   13808 N  N   . TYR C  1 160 ? 271.166 65.671  142.464 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C N   1 
ATOM   13809 C  CA  . TYR C  1 160 ? 270.470 64.413  142.606 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CA  1 
ATOM   13810 C  C   . TYR C  1 160 ? 270.113 63.913  141.261 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C C   1 
ATOM   13811 O  O   . TYR C  1 160 ? 271.039 63.606  140.504 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C O   1 
ATOM   13812 C  CB  . TYR C  1 160 ? 269.281 64.541  143.547 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CB  1 
ATOM   13813 C  CG  . TYR C  1 160 ? 269.833 64.761  144.902 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CG  1 
ATOM   13814 C  CD1 . TYR C  1 160 ? 270.386 63.705  145.598 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CD1 1 
ATOM   13815 C  CD2 . TYR C  1 160 ? 269.932 66.046  145.434 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CD2 1 
ATOM   13816 C  CE1 . TYR C  1 160 ? 270.973 63.884  146.832 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CE1 1 
ATOM   13817 C  CE2 . TYR C  1 160 ? 270.544 66.263  146.694 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CE2 1 
ATOM   13818 C  CZ  . TYR C  1 160 ? 271.062 65.162  147.385 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CZ  1 
ATOM   13819 O  OH  . TYR C  1 160 ? 271.631 65.306  148.617 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C OH  1 
ATOM   13820 N  N   . ARG C  1 161 ? 268.816 63.840  140.943 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C N   1 
ATOM   13821 C  CA  . ARG C  1 161 ? 268.413 63.326  139.637 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C CA  1 
ATOM   13822 C  C   . ARG C  1 161 ? 269.042 61.967  139.449 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C C   1 
ATOM   13823 O  O   . ARG C  1 161 ? 269.562 61.660  138.362 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C O   1 
ATOM   13824 C  CB  . ARG C  1 161 ? 268.861 64.231  138.491 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C CB  1 
ATOM   13825 C  CG  . ARG C  1 161 ? 268.074 65.500  138.442 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C CG  1 
ATOM   13826 C  CD  . ARG C  1 161 ? 268.201 66.199  137.154 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C CD  1 
ATOM   13827 N  NE  . ARG C  1 161 ? 267.414 67.415  137.224 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C NE  1 
ATOM   13828 C  CZ  . ARG C  1 161 ? 267.921 68.646  137.162 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C CZ  1 
ATOM   13829 N  NH1 . ARG C  1 161 ? 269.243 68.821  137.012 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C NH1 1 
ATOM   13830 N  NH2 . ARG C  1 161 ? 267.097 69.693  137.234 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C NH2 1 
ATOM   13831 N  N   . ILE C  1 162 ? 269.025 61.193  140.539 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C N   1 
ATOM   13832 C  CA  . ILE C  1 162 ? 269.375 59.781  140.520 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C CA  1 
ATOM   13833 C  C   . ILE C  1 162 ? 268.230 58.983  139.928 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C C   1 
ATOM   13834 O  O   . ILE C  1 162 ? 267.156 58.883  140.502 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C O   1 
ATOM   13835 C  CB  . ILE C  1 162 ? 269.670 59.290  141.919 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C CB  1 
ATOM   13836 C  CG1 . ILE C  1 162 ? 270.519 60.344  142.655 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C CG1 1 
ATOM   13837 C  CG2 . ILE C  1 162 ? 270.313 57.919  141.864 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C CG2 1 
ATOM   13838 C  CD1 . ILE C  1 162 ? 271.030 59.915  143.974 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C CD1 1 
ATOM   13839 N  N   . LEU C  1 163 ? 268.462 58.431  138.750 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C N   1 
ATOM   13840 C  CA  . LEU C  1 163 ? 267.399 57.792  138.003 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C CA  1 
ATOM   13841 C  C   . LEU C  1 163 ? 267.231 56.300  138.299 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C C   1 
ATOM   13842 O  O   . LEU C  1 163 ? 268.186 55.643  138.664 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C O   1 
ATOM   13843 C  CB  . LEU C  1 163 ? 267.684 57.984  136.514 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C CB  1 
ATOM   13844 C  CG  . LEU C  1 163 ? 268.248 59.318  136.146 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C CG  1 
ATOM   13845 C  CD1 . LEU C  1 163 ? 268.404 59.198  134.690 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C CD1 1 
ATOM   13846 C  CD2 . LEU C  1 163 ? 267.230 60.364  136.520 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C CD2 1 
ATOM   13847 N  N   . ASN C  1 164 ? 266.010 55.791  138.124 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C N   1 
ATOM   13848 C  CA  . ASN C  1 164 ? 265.749 54.347  138.047 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C CA  1 
ATOM   13849 C  C   . ASN C  1 164 ? 266.042 53.546  139.287 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C C   1 
ATOM   13850 O  O   . ASN C  1 164 ? 266.452 52.413  139.179 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C O   1 
ATOM   13851 C  CB  . ASN C  1 164 ? 266.571 53.726  136.927 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C CB  1 
ATOM   13852 C  CG  . ASN C  1 164 ? 266.236 54.316  135.543 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C CG  1 
ATOM   13853 O  OD1 . ASN C  1 164 ? 267.129 54.447  134.715 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C OD1 1 
ATOM   13854 N  ND2 . ASN C  1 164 ? 264.948 54.660  135.286 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C ND2 1 
ATOM   13855 N  N   . ARG C  1 165 ? 265.875 54.158  140.454 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C N   1 
ATOM   13856 C  CA  . ARG C  1 165 ? 266.052 53.483  141.748 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C CA  1 
ATOM   13857 C  C   . ARG C  1 165 ? 264.745 52.809  142.215 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C C   1 
ATOM   13858 O  O   . ARG C  1 165 ? 264.234 53.082  143.309 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C O   1 
ATOM   13859 C  CB  . ARG C  1 165 ? 266.509 54.510  142.796 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C CB  1 
ATOM   13860 C  CG  . ARG C  1 165 ? 267.852 55.077  142.529 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C CG  1 
ATOM   13861 C  CD  . ARG C  1 165 ? 268.822 53.966  142.263 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C CD  1 
ATOM   13862 N  NE  . ARG C  1 165 ? 270.150 54.485  141.999 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C NE  1 
ATOM   13863 C  CZ  . ARG C  1 165 ? 271.047 54.710  142.944 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C CZ  1 
ATOM   13864 N  NH1 . ARG C  1 165 ? 270.787 54.449  144.210 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C NH1 1 
ATOM   13865 N  NH2 . ARG C  1 165 ? 272.216 55.187  142.626 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C NH2 1 
ATOM   13866 N  N   . THR C  1 166 ? 264.193 51.978  141.339 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 409  THR C N   1 
ATOM   13867 C  CA  . THR C  1 166 ? 263.034 51.150  141.624 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 409  THR C CA  1 
ATOM   13868 C  C   . THR C  1 166 ? 263.277 50.263  142.833 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 409  THR C C   1 
ATOM   13869 O  O   . THR C  1 166 ? 264.405 50.144  143.318 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 409  THR C O   1 
ATOM   13870 C  CB  . THR C  1 166 ? 262.778 50.229  140.455 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 409  THR C CB  1 
ATOM   13871 O  OG1 . THR C  1 166 ? 263.898 49.361  140.281 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 409  THR C OG1 1 
ATOM   13872 C  CG2 . THR C  1 166 ? 262.593 51.021  139.199 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 409  THR C CG2 1 
ATOM   13873 N  N   . PRO C  1 167 ? 262.247 49.604  143.342 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 410  PRO C N   1 
ATOM   13874 C  CA  . PRO C  1 167 ? 262.623 48.759  144.480 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 410  PRO C CA  1 
ATOM   13875 C  C   . PRO C  1 167 ? 263.713 47.750  144.136 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 410  PRO C C   1 
ATOM   13876 O  O   . PRO C  1 167 ? 264.489 47.442  144.984 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 410  PRO C O   1 
ATOM   13877 C  CB  . PRO C  1 167 ? 261.326 48.053  144.861 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 410  PRO C CB  1 
ATOM   13878 C  CG  . PRO C  1 167 ? 260.271 48.946  144.376 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 410  PRO C CG  1 
ATOM   13879 C  CD  . PRO C  1 167 ? 260.798 49.734  143.183 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 410  PRO C CD  1 
ATOM   13880 N  N   . THR C  1 168 ? 263.767 47.237  142.920 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 411  THR C N   1 
ATOM   13881 C  CA  . THR C  1 168 ? 264.741 46.244  142.519 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 411  THR C CA  1 
ATOM   13882 C  C   . THR C  1 168 ? 266.121 46.875  142.551 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 411  THR C C   1 
ATOM   13883 O  O   . THR C  1 168 ? 267.133 46.258  142.990 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 411  THR C O   1 
ATOM   13884 C  CB  . THR C  1 168 ? 264.410 45.826  141.036 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 411  THR C CB  1 
ATOM   13885 O  OG1 . THR C  1 168 ? 263.121 45.227  141.004 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 411  THR C OG1 1 
ATOM   13886 C  CG2 . THR C  1 168 ? 265.402 44.863  140.351 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 411  THR C CG2 1 
ATOM   13887 N  N   . ASN C  1 169 ? 266.163 48.116  142.066 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C N   1 
ATOM   13888 C  CA  . ASN C  1 169 ? 267.412 48.811  141.732 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C CA  1 
ATOM   13889 C  C   . ASN C  1 169 ? 267.650 50.003  142.706 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C C   1 
ATOM   13890 O  O   . ASN C  1 169 ? 268.424 50.919  142.429 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C O   1 
ATOM   13891 C  CB  . ASN C  1 169 ? 267.385 49.214  140.227 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C CB  1 
ATOM   13892 C  CG  . ASN C  1 169 ? 268.729 49.762  139.700 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C CG  1 
ATOM   13893 O  OD1 . ASN C  1 169 ? 269.796 49.145  139.804 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C OD1 1 
ATOM   13894 N  ND2 . ASN C  1 169 ? 268.654 50.915  139.088 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C ND2 1 
ATOM   13895 N  N   . GLN C  1 170 ? 267.014 49.959  143.869 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C N   1 
ATOM   13896 C  CA  . GLN C  1 170 ? 267.079 51.091  144.769 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C CA  1 
ATOM   13897 C  C   . GLN C  1 170 ? 268.499 51.574  145.111 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C C   1 
ATOM   13898 O  O   . GLN C  1 170 ? 268.725 52.772  145.338 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C O   1 
ATOM   13899 C  CB  . GLN C  1 170 ? 266.313 50.817  146.028 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C CB  1 
ATOM   13900 C  CG  . GLN C  1 170 ? 266.160 52.017  146.855 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C CG  1 
ATOM   13901 C  CD  . GLN C  1 170 ? 265.237 51.765  148.041 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C CD  1 
ATOM   13902 O  OE1 . GLN C  1 170 ? 264.902 50.616  148.350 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C OE1 1 
ATOM   13903 N  NE2 . GLN C  1 170 ? 264.838 52.836  148.726 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C NE2 1 
ATOM   13904 N  N   . THR C  1 171 ? 269.469 50.664  145.133 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 414  THR C N   1 
ATOM   13905 C  CA  . THR C  1 171 ? 270.823 51.104  145.460 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 414  THR C CA  1 
ATOM   13906 C  C   . THR C  1 171 ? 271.687 51.385  144.258 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 414  THR C C   1 
ATOM   13907 O  O   . THR C  1 171 ? 272.872 51.567  144.404 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 414  THR C O   1 
ATOM   13908 C  CB  . THR C  1 171 ? 271.560 50.096  146.335 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 414  THR C CB  1 
ATOM   13909 O  OG1 . THR C  1 171 ? 271.904 48.973  145.546 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 414  THR C OG1 1 
ATOM   13910 C  CG2 . THR C  1 171 ? 270.693 49.690  147.479 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 414  THR C CG2 1 
ATOM   13911 N  N   . GLY C  1 172 ? 271.100 51.416  143.072 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 415  GLY C N   1 
ATOM   13912 C  CA  . GLY C  1 172 ? 271.910 51.468  141.833 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 415  GLY C CA  1 
ATOM   13913 C  C   . GLY C  1 172 ? 272.576 50.159  141.380 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 415  GLY C C   1 
ATOM   13914 O  O   . GLY C  1 172 ? 273.417 50.134  140.479 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 415  GLY C O   1 
ATOM   13915 N  N   . LYS C  1 173 ? 272.208 49.077  142.035 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C N   1 
ATOM   13916 C  CA  . LYS C  1 173 ? 272.685 47.772  141.699 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C CA  1 
ATOM   13917 C  C   . LYS C  1 173 ? 271.448 46.889  141.861 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C C   1 
ATOM   13918 O  O   . LYS C  1 173 ? 270.660 47.109  142.768 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C O   1 
ATOM   13919 C  CB  . LYS C  1 173 ? 273.775 47.333  142.653 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C CB  1 
ATOM   13920 C  CG  . LYS C  1 173 ? 274.139 45.908  142.501 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C CG  1 
ATOM   13921 C  CD  . LYS C  1 173 ? 275.387 45.594  143.248 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C CD  1 
ATOM   13922 C  CE  . LYS C  1 173 ? 276.437 44.918  142.341 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C CE  1 
ATOM   13923 N  NZ  . LYS C  1 173 ? 276.248 43.450  142.315 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C NZ  1 
ATOM   13924 N  N   . LYS C  1 174 ? 271.246 45.927  140.959 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C N   1 
ATOM   13925 C  CA  . LYS C  1 174 ? 270.094 45.076  141.024 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C CA  1 
ATOM   13926 C  C   . LYS C  1 174 ? 270.203 44.292  142.308 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C C   1 
ATOM   13927 O  O   . LYS C  1 174 ? 271.213 43.636  142.559 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C O   1 
ATOM   13928 C  CB  . LYS C  1 174 ? 270.116 44.145  139.829 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C CB  1 
ATOM   13929 C  CG  . LYS C  1 174 ? 268.949 43.213  139.721 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C CG  1 
ATOM   13930 C  CD  . LYS C  1 174 ? 269.069 42.444  138.452 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C CD  1 
ATOM   13931 C  CE  . LYS C  1 174 ? 268.234 41.194  138.508 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C CE  1 
ATOM   13932 N  NZ  . LYS C  1 174 ? 266.847 41.510  138.916 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C NZ  1 
ATOM   13933 N  N   . ASP C  1 175 ? 269.175 44.355  143.137 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C N   1 
ATOM   13934 C  CA  . ASP C  1 175 ? 269.210 43.659  144.410 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C CA  1 
ATOM   13935 C  C   . ASP C  1 175 ? 269.334 42.123  144.280 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C C   1 
ATOM   13936 O  O   . ASP C  1 175 ? 268.487 41.460  143.692 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C O   1 
ATOM   13937 C  CB  . ASP C  1 175 ? 267.935 44.020  145.144 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C CB  1 
ATOM   13938 C  CG  . ASP C  1 175 ? 267.965 43.619  146.607 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C CG  1 
ATOM   13939 O  OD1 . ASP C  1 175 ? 268.586 42.613  146.990 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C OD1 1 
ATOM   13940 O  OD2 . ASP C  1 175 ? 267.352 44.324  147.404 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C OD2 1 
ATOM   13941 N  N   . PRO C  1 176 ? 270.390 41.549  144.833 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 419  PRO C N   1 
ATOM   13942 C  CA  . PRO C  1 176 ? 270.643 40.121  144.686 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 419  PRO C CA  1 
ATOM   13943 C  C   . PRO C  1 176 ? 269.567 39.226  145.273 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 419  PRO C C   1 
ATOM   13944 O  O   . PRO C  1 176 ? 269.525 38.041  144.988 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 419  PRO C O   1 
ATOM   13945 C  CB  . PRO C  1 176 ? 271.931 39.906  145.473 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 419  PRO C CB  1 
ATOM   13946 C  CG  . PRO C  1 176 ? 272.026 41.042  146.389 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 419  PRO C CG  1 
ATOM   13947 C  CD  . PRO C  1 176 ? 271.419 42.206  145.635 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 419  PRO C CD  1 
ATOM   13948 N  N   . ARG C  1 177 ? 268.694 39.776  146.092 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C N   1 
ATOM   13949 C  CA  . ARG C  1 177 ? 267.753 38.941  146.837 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C CA  1 
ATOM   13950 C  C   . ARG C  1 177 ? 266.539 38.566  146.052 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C C   1 
ATOM   13951 O  O   . ARG C  1 177 ? 265.872 37.651  146.426 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C O   1 
ATOM   13952 C  CB  . ARG C  1 177 ? 267.230 39.672  148.052 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C CB  1 
ATOM   13953 C  CG  . ARG C  1 177 ? 268.255 39.884  149.098 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C CG  1 
ATOM   13954 C  CD  . ARG C  1 177 ? 267.598 40.615  150.183 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C CD  1 
ATOM   13955 N  NE  . ARG C  1 177 ? 267.413 41.956  149.731 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C NE  1 
ATOM   13956 C  CZ  . ARG C  1 177 ? 266.907 42.919  150.469 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C CZ  1 
ATOM   13957 N  NH1 . ARG C  1 177 ? 266.518 42.710  151.711 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C NH1 1 
ATOM   13958 N  NH2 . ARG C  1 177 ? 266.790 44.097  149.941 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C NH2 1 
ATOM   13959 N  N   . TYR C  1 178 ? 266.204 39.298  144.999 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C N   1 
ATOM   13960 C  CA  . TYR C  1 178 ? 264.944 39.105  144.319 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CA  1 
ATOM   13961 C  C   . TYR C  1 178 ? 265.311 38.697  142.956 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C C   1 
ATOM   13962 O  O   . TYR C  1 178 ? 266.172 39.273  142.342 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C O   1 
ATOM   13963 C  CB  . TYR C  1 178 ? 264.146 40.398  144.333 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CB  1 
ATOM   13964 C  CG  . TYR C  1 178 ? 264.071 40.948  145.750 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CG  1 
ATOM   13965 C  CD1 . TYR C  1 178 ? 263.665 40.113  146.808 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CD1 1 
ATOM   13966 C  CD2 . TYR C  1 178 ? 264.465 42.271  146.062 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CD2 1 
ATOM   13967 C  CE1 . TYR C  1 178 ? 263.620 40.569  148.107 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CE1 1 
ATOM   13968 C  CE2 . TYR C  1 178 ? 264.403 42.739  147.356 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CE2 1 
ATOM   13969 C  CZ  . TYR C  1 178 ? 263.980 41.855  148.369 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CZ  1 
ATOM   13970 O  OH  . TYR C  1 178 ? 263.882 42.226  149.659 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C OH  1 
ATOM   13971 N  N   . THR C  1 179 ? 264.659 37.690  142.445 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 422  THR C N   1 
ATOM   13972 C  CA  . THR C  1 179 ? 265.228 36.933  141.343 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 422  THR C CA  1 
ATOM   13973 C  C   . THR C  1 179 ? 264.142 36.660  140.262 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 422  THR C C   1 
ATOM   13974 O  O   . THR C  1 179 ? 264.447 36.458  139.080 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 422  THR C O   1 
ATOM   13975 C  CB  . THR C  1 179 ? 265.857 35.633  141.945 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 422  THR C CB  1 
ATOM   13976 O  OG1 . THR C  1 179 ? 267.191 35.479  141.502 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 422  THR C OG1 1 
ATOM   13977 C  CG2 . THR C  1 179 ? 265.082 34.386  141.603 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 422  THR C CG2 1 
ATOM   13978 N  N   . ALA C  1 180 ? 262.863 36.717  140.659 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 423  ALA C N   1 
ATOM   13979 C  CA  . ALA C  1 180 ? 261.793 36.426  139.723 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 423  ALA C CA  1 
ATOM   13980 C  C   . ALA C  1 180 ? 261.807 37.386  138.568 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 423  ALA C C   1 
ATOM   13981 O  O   . ALA C  1 180 ? 261.472 37.002  137.487 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 423  ALA C O   1 
ATOM   13982 C  CB  . ALA C  1 180 ? 260.482 36.484  140.385 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 423  ALA C CB  1 
ATOM   13983 N  N   . ASP C  1 181 ? 262.145 38.653  138.767 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C N   1 
ATOM   13984 C  CA  . ASP C  1 181 ? 262.174 39.570  137.650 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C CA  1 
ATOM   13985 C  C   . ASP C  1 181 ? 263.637 39.828  137.332 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C C   1 
ATOM   13986 O  O   . ASP C  1 181 ? 264.375 40.298  138.199 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C O   1 
ATOM   13987 C  CB  . ASP C  1 181 ? 261.469 40.865  138.046 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C CB  1 
ATOM   13988 C  CG  . ASP C  1 181 ? 261.530 41.963  136.938 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C CG  1 
ATOM   13989 O  OD1 . ASP C  1 181 ? 262.221 41.785  135.848 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C OD1 1 
ATOM   13990 O  OD2 . ASP C  1 181 ? 260.876 43.030  137.192 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C OD2 1 
ATOM   13991 N  N   . ARG C  1 182 ? 264.097 39.518  136.130 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C N   1 
ATOM   13992 C  CA  . ARG C  1 182 ? 265.527 39.613  135.935 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C CA  1 
ATOM   13993 C  C   . ARG C  1 182 ? 265.939 40.939  135.378 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C C   1 
ATOM   13994 O  O   . ARG C  1 182 ? 267.135 41.166  135.170 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C O   1 
ATOM   13995 C  CB  . ARG C  1 182 ? 266.053 38.470  135.071 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C CB  1 
ATOM   13996 C  CG  . ARG C  1 182 ? 265.008 38.006  134.089 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C CG  1 
ATOM   13997 C  CD  . ARG C  1 182 ? 265.526 37.026  133.017 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C CD  1 
ATOM   13998 N  NE  . ARG C  1 182 ? 265.183 37.537  131.635 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C NE  1 
ATOM   13999 C  CZ  . ARG C  1 182 ? 264.118 37.143  130.910 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C CZ  1 
ATOM   14000 N  NH1 . ARG C  1 182 ? 263.259 36.228  131.412 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C NH1 1 
ATOM   14001 N  NH2 . ARG C  1 182 ? 263.935 37.624  129.677 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C NH2 1 
ATOM   14002 N  N   . THR C  1 183 ? 264.980 41.828  135.153 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 426  THR C N   1 
ATOM   14003 C  CA  . THR C  1 183 ? 265.321 43.191  134.694 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 426  THR C CA  1 
ATOM   14004 C  C   . THR C  1 183 ? 265.700 44.066  135.878 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 426  THR C C   1 
ATOM   14005 O  O   . THR C  1 183 ? 265.903 43.514  136.975 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 426  THR C O   1 
ATOM   14006 C  CB  . THR C  1 183 ? 264.163 43.836  133.990 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 426  THR C CB  1 
ATOM   14007 O  OG1 . THR C  1 183 ? 263.119 44.036  134.942 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 426  THR C OG1 1 
ATOM   14008 C  CG2 . THR C  1 183 ? 263.685 42.943  132.902 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 426  THR C CG2 1 
ATOM   14009 N  N   . ILE C  1 184 ? 265.807 45.390  135.689 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C N   1 
ATOM   14010 C  CA  . ILE C  1 184 ? 266.020 46.285  136.866 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C CA  1 
ATOM   14011 C  C   . ILE C  1 184 ? 264.710 46.756  137.497 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C C   1 
ATOM   14012 O  O   . ILE C  1 184 ? 264.693 47.638  138.336 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C O   1 
ATOM   14013 C  CB  . ILE C  1 184 ? 266.867 47.533  136.589 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C CB  1 
ATOM   14014 C  CG1 . ILE C  1 184 ? 266.159 48.470  135.603 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C CG1 1 
ATOM   14015 C  CG2 . ILE C  1 184 ? 268.207 47.173  136.094 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C CG2 1 
ATOM   14016 C  CD1 . ILE C  1 184 ? 266.760 49.838  135.558 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C CD1 1 
ATOM   14017 N  N   . GLY C  1 185 ? 263.601 46.183  137.070 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 428  GLY C N   1 
ATOM   14018 C  CA  . GLY C  1 185 ? 262.398 46.318  137.822 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 428  GLY C CA  1 
ATOM   14019 C  C   . GLY C  1 185 ? 261.670 47.619  137.667 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 428  GLY C C   1 
ATOM   14020 O  O   . GLY C  1 185 ? 260.971 48.002  138.586 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 428  GLY C O   1 
ATOM   14021 N  N   . GLY C  1 186 ? 261.781 48.275  136.513 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 429  GLY C N   1 
ATOM   14022 C  CA  . GLY C  1 186 ? 260.967 49.443  136.159 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 429  GLY C CA  1 
ATOM   14023 C  C   . GLY C  1 186 ? 261.863 50.405  135.391 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 429  GLY C C   1 
ATOM   14024 O  O   . GLY C  1 186 ? 262.945 49.990  134.962 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 429  GLY C O   1 
ATOM   14025 N  N   . TYR C  1 187 ? 261.452 51.667  135.201 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C N   1 
ATOM   14026 C  CA  . TYR C  1 187 ? 262.303 52.682  134.560 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CA  1 
ATOM   14027 C  C   . TYR C  1 187 ? 261.811 54.090  134.913 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C C   1 
ATOM   14028 O  O   . TYR C  1 187 ? 260.626 54.274  135.295 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C O   1 
ATOM   14029 C  CB  . TYR C  1 187 ? 262.262 52.499  133.084 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CB  1 
ATOM   14030 C  CG  . TYR C  1 187 ? 260.838 52.417  132.601 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CG  1 
ATOM   14031 C  CD1 . TYR C  1 187 ? 260.010 53.540  132.567 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CD1 1 
ATOM   14032 C  CD2 . TYR C  1 187 ? 260.311 51.224  132.180 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CD2 1 
ATOM   14033 C  CE1 . TYR C  1 187 ? 258.705 53.432  132.132 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CE1 1 
ATOM   14034 C  CE2 . TYR C  1 187 ? 259.029 51.140  131.739 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CE2 1 
ATOM   14035 C  CZ  . TYR C  1 187 ? 258.241 52.225  131.715 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CZ  1 
ATOM   14036 O  OH  . TYR C  1 187 ? 256.967 52.062  131.265 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C OH  1 
ATOM   14037 N  N   . GLU C  1 188 ? 262.710 55.079  134.804 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C N   1 
ATOM   14038 C  CA  . GLU C  1 188 ? 262.483 56.361  135.458 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C CA  1 
ATOM   14039 C  C   . GLU C  1 188 ? 261.456 57.263  134.823 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C C   1 
ATOM   14040 O  O   . GLU C  1 188 ? 260.740 57.934  135.550 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C O   1 
ATOM   14041 C  CB  . GLU C  1 188 ? 263.783 57.129  135.671 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C CB  1 
ATOM   14042 C  CG  . GLU C  1 188 ? 263.581 58.381  136.496 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C CG  1 
ATOM   14043 C  CD  . GLU C  1 188 ? 263.118 58.065  137.944 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C CD  1 
ATOM   14044 O  OE1 . GLU C  1 188 ? 263.876 57.398  138.712 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C OE1 1 
ATOM   14045 O  OE2 . GLU C  1 188 ? 261.999 58.490  138.329 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C OE2 1 
ATOM   14046 N  N   . PHE C  1 189 ? 261.396 57.297  133.489 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C N   1 
ATOM   14047 C  CA  . PHE C  1 189 ? 260.544 58.218  132.753 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CA  1 
ATOM   14048 C  C   . PHE C  1 189 ? 259.260 57.579  132.313 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C C   1 
ATOM   14049 O  O   . PHE C  1 189 ? 259.254 56.694  131.457 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C O   1 
ATOM   14050 C  CB  . PHE C  1 189 ? 261.281 58.753  131.536 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CB  1 
ATOM   14051 C  CG  . PHE C  1 189 ? 262.281 59.775  131.884 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CG  1 
ATOM   14052 C  CD1 . PHE C  1 189 ? 261.897 61.074  132.153 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CD1 1 
ATOM   14053 C  CD2 . PHE C  1 189 ? 263.601 59.431  132.005 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CD2 1 
ATOM   14054 C  CE1 . PHE C  1 189 ? 262.806 61.984  132.525 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CE1 1 
ATOM   14055 C  CE2 . PHE C  1 189 ? 264.519 60.337  132.374 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CE2 1 
ATOM   14056 C  CZ  . PHE C  1 189 ? 264.133 61.610  132.634 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CZ  1 
ATOM   14057 N  N   . LEU C  1 190 ? 258.147 58.044  132.851 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C N   1 
ATOM   14058 C  CA  . LEU C  1 190 ? 256.900 57.441  132.466 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C CA  1 
ATOM   14059 C  C   . LEU C  1 190 ? 256.067 58.341  131.615 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C C   1 
ATOM   14060 O  O   . LEU C  1 190 ? 255.864 58.013  130.463 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C O   1 
ATOM   14061 C  CB  . LEU C  1 190 ? 256.133 56.961  133.690 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C CB  1 
ATOM   14062 C  CG  . LEU C  1 190 ? 254.763 56.408  133.406 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C CG  1 
ATOM   14063 C  CD1 . LEU C  1 190 ? 254.886 55.047  132.762 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C CD1 1 
ATOM   14064 C  CD2 . LEU C  1 190 ? 254.049 56.405  134.746 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C CD2 1 
ATOM   14065 N  N   . LEU C  1 191 ? 255.585 59.457  132.172 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C N   1 
ATOM   14066 C  CA  . LEU C  1 191 ? 254.764 60.456  131.459 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C CA  1 
ATOM   14067 C  C   . LEU C  1 191 ? 255.054 61.849  132.008 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C C   1 
ATOM   14068 O  O   . LEU C  1 191 ? 255.431 61.984  133.175 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C O   1 
ATOM   14069 C  CB  . LEU C  1 191 ? 253.269 60.191  131.662 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C CB  1 
ATOM   14070 C  CG  . LEU C  1 191 ? 252.541 58.926  131.153 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C CG  1 
ATOM   14071 C  CD1 . LEU C  1 191 ? 251.275 58.596  132.010 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C CD1 1 
ATOM   14072 C  CD2 . LEU C  1 191 ? 252.185 59.016  129.693 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C CD2 1 
ATOM   14073 N  N   . ALA C  1 192 ? 254.852 62.867  131.165 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 435  ALA C N   1 
ATOM   14074 C  CA  . ALA C  1 192 ? 254.795 64.283  131.566 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 435  ALA C CA  1 
ATOM   14075 C  C   . ALA C  1 192 ? 256.078 64.713  132.237 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 435  ALA C C   1 
ATOM   14076 O  O   . ALA C  1 192 ? 257.148 64.222  131.885 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 435  ALA C O   1 
ATOM   14077 C  CB  . ALA C  1 192 ? 253.599 64.568  132.452 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 435  ALA C CB  1 
ATOM   14078 N  N   . ASN C  1 193 ? 256.002 65.626  133.205 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C N   1 
ATOM   14079 C  CA  . ASN C  1 193 ? 257.197 66.164  133.836 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C CA  1 
ATOM   14080 C  C   . ASN C  1 193 ? 257.558 65.238  134.906 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C C   1 
ATOM   14081 O  O   . ASN C  1 193 ? 256.727 65.020  135.753 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C O   1 
ATOM   14082 C  CB  . ASN C  1 193 ? 256.830 67.457  134.481 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C CB  1 
ATOM   14083 C  CG  . ASN C  1 193 ? 256.528 68.534  133.473 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C CG  1 
ATOM   14084 O  OD1 . ASN C  1 193 ? 257.421 69.007  132.754 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C OD1 1 
ATOM   14085 N  ND2 . ASN C  1 193 ? 255.271 68.951  133.428 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C ND2 1 
ATOM   14086 N  N   . ASP C  1 194 ? 258.754 64.665  134.864 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C N   1 
ATOM   14087 C  CA  . ASP C  1 194 ? 259.151 63.640  135.830 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C CA  1 
ATOM   14088 C  C   . ASP C  1 194 ? 259.743 64.232  137.117 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C C   1 
ATOM   14089 O  O   . ASP C  1 194 ? 260.908 64.674  137.139 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C O   1 
ATOM   14090 C  CB  . ASP C  1 194 ? 260.186 62.705  135.232 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C CB  1 
ATOM   14091 C  CG  . ASP C  1 194 ? 260.213 61.331  135.925 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C CG  1 
ATOM   14092 O  OD1 . ASP C  1 194 ? 259.205 60.627  135.748 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C OD1 1 
ATOM   14093 O  OD2 . ASP C  1 194 ? 261.218 60.907  136.581 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C OD2 1 
ATOM   14094 N  N   . VAL C  1 195 ? 258.953 64.233  138.193 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 438  VAL C N   1 
ATOM   14095 C  CA  . VAL C  1 195 ? 259.400 64.745  139.496 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 438  VAL C CA  1 
ATOM   14096 C  C   . VAL C  1 195 ? 260.656 64.013  139.969 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 438  VAL C C   1 
ATOM   14097 O  O   . VAL C  1 195 ? 260.732 62.801  139.834 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 438  VAL C O   1 
ATOM   14098 C  CB  . VAL C  1 195 ? 258.296 64.508  140.536 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 438  VAL C CB  1 
ATOM   14099 C  CG1 . VAL C  1 195 ? 258.737 64.953  141.932 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 438  VAL C CG1 1 
ATOM   14100 C  CG2 . VAL C  1 195 ? 257.028 65.186  140.067 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 438  VAL C CG2 1 
ATOM   14101 N  N   . ASP C  1 196 ? 261.643 64.725  140.511 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C N   1 
ATOM   14102 C  CA  . ASP C  1 196 ? 262.882 64.052  140.956 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C CA  1 
ATOM   14103 C  C   . ASP C  1 196 ? 262.807 63.566  142.411 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C C   1 
ATOM   14104 O  O   . ASP C  1 196 ? 263.256 64.260  143.370 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C O   1 
ATOM   14105 C  CB  . ASP C  1 196 ? 264.178 64.857  140.738 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C CB  1 
ATOM   14106 C  CG  . ASP C  1 196 ? 265.402 64.138  141.352 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C CG  1 
ATOM   14107 O  OD1 . ASP C  1 196 ? 265.263 62.933  141.661 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C OD1 1 
ATOM   14108 O  OD2 . ASP C  1 196 ? 266.495 64.729  141.545 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C OD2 1 
ATOM   14109 N  N   . ASN C  1 197 ? 262.263 62.358  142.557 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C N   1 
ATOM   14110 C  CA  . ASN C  1 197 ? 262.073 61.743  143.845 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C CA  1 
ATOM   14111 C  C   . ASN C  1 197 ? 263.356 61.293  144.549 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C C   1 
ATOM   14112 O  O   . ASN C  1 197 ? 263.284 60.707  145.621 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C O   1 
ATOM   14113 C  CB  . ASN C  1 197 ? 261.004 60.655  143.746 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C CB  1 
ATOM   14114 C  CG  . ASN C  1 197 ? 259.603 61.252  143.618 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C CG  1 
ATOM   14115 O  OD1 . ASN C  1 197 ? 258.960 61.159  142.568 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C OD1 1 
ATOM   14116 N  ND2 . ASN C  1 197 ? 259.151 61.940  144.680 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C ND2 1 
ATOM   14117 N  N   . SER C  1 198 ? 264.527 61.613  143.989 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 441  SER C N   1 
ATOM   14118 C  CA  . SER C  1 198 ? 265.785 61.315  144.663 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 441  SER C CA  1 
ATOM   14119 C  C   . SER C  1 198 ? 266.326 62.596  145.263 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 441  SER C C   1 
ATOM   14120 O  O   . SER C  1 198 ? 267.412 62.645  145.854 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 441  SER C O   1 
ATOM   14121 C  CB  . SER C  1 198 ? 266.793 60.681  143.718 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 441  SER C CB  1 
ATOM   14122 O  OG  . SER C  1 198 ? 267.355 61.621  142.819 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 441  SER C OG  1 
ATOM   14123 N  N   . ASN C  1 199 ? 265.552 63.662  145.113 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C N   1 
ATOM   14124 C  CA  . ASN C  1 199 ? 265.909 64.929  145.738 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C CA  1 
ATOM   14125 C  C   . ASN C  1 199 ? 265.366 65.031  147.187 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C C   1 
ATOM   14126 O  O   . ASN C  1 199 ? 264.152 64.960  147.410 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C O   1 
ATOM   14127 C  CB  . ASN C  1 199 ? 265.423 66.095  144.863 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C CB  1 
ATOM   14128 C  CG  . ASN C  1 199 ? 265.828 67.453  145.431 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C CG  1 
ATOM   14129 O  OD1 . ASN C  1 199 ? 265.841 67.664  146.646 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C OD1 1 
ATOM   14130 N  ND2 . ASN C  1 199 ? 266.151 68.371  144.557 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C ND2 1 
ATOM   14131 N  N   . PRO C  1 200 ? 266.271 65.185  148.172 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 443  PRO C N   1 
ATOM   14132 C  CA  . PRO C  1 200 ? 265.844 65.122  149.541 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 443  PRO C CA  1 
ATOM   14133 C  C   . PRO C  1 200 ? 264.822 66.179  149.896 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 443  PRO C C   1 
ATOM   14134 O  O   . PRO C  1 200 ? 264.016 66.008  150.811 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 443  PRO C O   1 
ATOM   14135 C  CB  . PRO C  1 200 ? 267.148 65.304  150.290 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 443  PRO C CB  1 
ATOM   14136 C  CG  . PRO C  1 200 ? 268.132 64.653  149.433 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 443  PRO C CG  1 
ATOM   14137 C  CD  . PRO C  1 200 ? 267.735 65.132  148.085 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 443  PRO C CD  1 
ATOM   14138 N  N   . VAL C  1 201 ? 264.818 67.261  149.150 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 444  VAL C N   1 
ATOM   14139 C  CA  . VAL C  1 201 ? 263.840 68.299  149.406 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 444  VAL C CA  1 
ATOM   14140 C  C   . VAL C  1 201 ? 262.502 67.885  148.839 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 444  VAL C C   1 
ATOM   14141 O  O   . VAL C  1 201 ? 261.474 68.075  149.483 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 444  VAL C O   1 
ATOM   14142 C  CB  . VAL C  1 201 ? 264.300 69.638  148.845 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 444  VAL C CB  1 
ATOM   14143 C  CG1 . VAL C  1 201 ? 263.246 70.714  149.127 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 444  VAL C CG1 1 
ATOM   14144 C  CG2 . VAL C  1 201 ? 265.706 69.972  149.416 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 444  VAL C CG2 1 
ATOM   14145 N  N   . VAL C  1 202 ? 262.523 67.288  147.656 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 445  VAL C N   1 
ATOM   14146 C  CA  . VAL C  1 202 ? 261.314 66.732  147.060 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 445  VAL C CA  1 
ATOM   14147 C  C   . VAL C  1 202 ? 260.726 65.610  147.917 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 445  VAL C C   1 
ATOM   14148 O  O   . VAL C  1 202 ? 259.508 65.446  147.995 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 445  VAL C O   1 
ATOM   14149 C  CB  . VAL C  1 202 ? 261.586 66.180  145.653 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 445  VAL C CB  1 
ATOM   14150 C  CG1 . VAL C  1 202 ? 260.343 65.561  145.113 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 445  VAL C CG1 1 
ATOM   14151 C  CG2 . VAL C  1 202 ? 262.044 67.291  144.728 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 445  VAL C CG2 1 
ATOM   14152 N  N   . GLN C  1 203 ? 261.608 64.839  148.557 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C N   1 
ATOM   14153 C  CA  . GLN C  1 203 ? 261.206 63.723  149.397 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C CA  1 
ATOM   14154 C  C   . GLN C  1 203 ? 260.414 64.239  150.537 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C C   1 
ATOM   14155 O  O   . GLN C  1 203 ? 259.280 63.844  150.718 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C O   1 
ATOM   14156 C  CB  . GLN C  1 203 ? 262.407 62.925  149.880 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C CB  1 
ATOM   14157 C  CG  . GLN C  1 203 ? 262.914 61.984  148.808 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C CG  1 
ATOM   14158 C  CD  . GLN C  1 203 ? 264.123 61.173  149.228 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C CD  1 
ATOM   14159 O  OE1 . GLN C  1 203 ? 264.653 61.378  150.326 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C OE1 1 
ATOM   14160 N  NE2 . GLN C  1 203 ? 264.577 60.241  148.355 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C NE2 1 
ATOM   14161 N  N   . ALA C  1 204 ? 261.001 65.157  151.290 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 447  ALA C N   1 
ATOM   14162 C  CA  . ALA C  1 204 ? 260.265 65.858  152.316 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 447  ALA C CA  1 
ATOM   14163 C  C   . ALA C  1 204 ? 258.958 66.402  151.767 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 447  ALA C C   1 
ATOM   14164 O  O   . ALA C  1 204 ? 257.974 66.365  152.478 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 447  ALA C O   1 
ATOM   14165 C  CB  . ALA C  1 204 ? 261.077 66.950  152.890 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 447  ALA C CB  1 
ATOM   14166 N  N   . GLU C  1 205 ? 258.916 66.888  150.518 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 448  GLU C N   1 
ATOM   14167 C  CA  . GLU C  1 205 ? 257.683 67.478  150.013 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 448  GLU C CA  1 
ATOM   14168 C  C   . GLU C  1 205 ? 256.628 66.414  149.801 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 448  GLU C C   1 
ATOM   14169 O  O   . GLU C  1 205 ? 255.438 66.664  150.026 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 448  GLU C O   1 
ATOM   14170 C  CB  . GLU C  1 205 ? 257.904 68.286  148.737 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 448  GLU C CB  1 
ATOM   14171 C  CG  . GLU C  1 205 ? 256.596 68.787  148.061 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 448  GLU C CG  1 
ATOM   14172 C  CD  . GLU C  1 205 ? 255.636 69.550  148.998 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 448  GLU C CD  1 
ATOM   14173 O  OE1 . GLU C  1 205 ? 256.081 70.175  150.023 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 448  GLU C OE1 1 
ATOM   14174 O  OE2 . GLU C  1 205 ? 254.412 69.508  148.687 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 448  GLU C OE2 1 
ATOM   14175 N  N   . GLN C  1 206 ? 257.057 65.224  149.379 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 449  GLN C N   1 
ATOM   14176 C  CA  . GLN C  1 206 ? 256.142 64.094  149.165 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 449  GLN C CA  1 
ATOM   14177 C  C   . GLN C  1 206 ? 255.532 63.629  150.484 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 449  GLN C C   1 
ATOM   14178 O  O   . GLN C  1 206 ? 254.352 63.282  150.570 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 449  GLN C O   1 
ATOM   14179 C  CB  . GLN C  1 206 ? 256.866 62.960  148.448 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 449  GLN C CB  1 
ATOM   14180 C  CG  . GLN C  1 206 ? 257.446 63.388  147.126 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 449  GLN C CG  1 
ATOM   14181 C  CD  . GLN C  1 206 ? 256.406 63.524  146.037 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 449  GLN C CD  1 
ATOM   14182 O  OE1 . GLN C  1 206 ? 255.230 63.775  146.267 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 449  GLN C OE1 1 
ATOM   14183 N  NE2 . GLN C  1 206 ? 256.852 63.364  144.829 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 449  GLN C NE2 1 
ATOM   14184 N  N   . LEU C  1 207 ? 256.358 63.655  151.514 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 450  LEU C N   1 
ATOM   14185 C  CA  . LEU C  1 207 ? 255.919 63.447  152.887 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 450  LEU C CA  1 
ATOM   14186 C  C   . LEU C  1 207 ? 254.810 64.420  153.338 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 450  LEU C C   1 
ATOM   14187 O  O   . LEU C  1 207 ? 253.748 64.003  153.796 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 450  LEU C O   1 
ATOM   14188 C  CB  . LEU C  1 207 ? 257.123 63.574  153.820 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 450  LEU C CB  1 
ATOM   14189 C  CG  . LEU C  1 207 ? 256.757 63.348  155.267 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 450  LEU C CG  1 
ATOM   14190 C  CD1 . LEU C  1 207 ? 255.811 62.182  155.328 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 450  LEU C CD1 1 
ATOM   14191 C  CD2 . LEU C  1 207 ? 257.991 63.064  156.030 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 450  LEU C CD2 1 
ATOM   14192 N  N   . ASN C  1 208 ? 255.089 65.708  153.213 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 451  ASN C N   1 
ATOM   14193 C  CA  . ASN C  1 208 ? 254.104 66.783  153.377 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 451  ASN C CA  1 
ATOM   14194 C  C   . ASN C  1 208 ? 252.767 66.491  152.728 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 451  ASN C C   1 
ATOM   14195 O  O   . ASN C  1 208 ? 251.708 66.606  153.374 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 451  ASN C O   1 
ATOM   14196 C  CB  . ASN C  1 208 ? 254.632 68.099  152.764 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 451  ASN C CB  1 
ATOM   14197 C  CG  . ASN C  1 208 ? 253.961 69.335  153.374 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 451  ASN C CG  1 
ATOM   14198 O  OD1 . ASN C  1 208 ? 254.218 69.726  154.539 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 451  ASN C OD1 1 
ATOM   14199 N  ND2 . ASN C  1 208 ? 253.099 69.959  152.588 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 451  ASN C ND2 1 
ATOM   14200 N  N   . TRP C  1 209 ? 252.824 66.155  151.435 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C N   1 
ATOM   14201 C  CA  . TRP C  1 209 ? 251.635 65.896  150.678 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CA  1 
ATOM   14202 C  C   . TRP C  1 209 ? 250.908 64.720  151.298 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C C   1 
ATOM   14203 O  O   . TRP C  1 209 ? 249.699 64.763  151.502 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C O   1 
ATOM   14204 C  CB  . TRP C  1 209 ? 252.024 65.620  149.258 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CB  1 
ATOM   14205 C  CG  . TRP C  1 209 ? 250.893 65.474  148.285 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CG  1 
ATOM   14206 C  CD1 . TRP C  1 209 ? 249.636 66.028  148.373 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CD1 1 
ATOM   14207 C  CD2 . TRP C  1 209 ? 250.932 64.760  147.028 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CD2 1 
ATOM   14208 N  NE1 . TRP C  1 209 ? 248.882 65.678  147.259 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C NE1 1 
ATOM   14209 C  CE2 . TRP C  1 209 ? 249.655 64.911  146.420 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CE2 1 
ATOM   14210 C  CE3 . TRP C  1 209 ? 251.919 64.002  146.364 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CE3 1 
ATOM   14211 C  CZ2 . TRP C  1 209 ? 249.345 64.329  145.179 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CZ2 1 
ATOM   14212 C  CZ3 . TRP C  1 209 ? 251.607 63.415  145.138 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CZ3 1 
ATOM   14213 C  CH2 . TRP C  1 209 ? 250.333 63.586  144.555 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CH2 1 
ATOM   14214 N  N   . LEU C  1 210 ? 251.654 63.668  151.620 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C N   1 
ATOM   14215 C  CA  . LEU C  1 210 ? 251.054 62.416  152.091 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C CA  1 
ATOM   14216 C  C   . LEU C  1 210 ? 250.275 62.733  153.339 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C C   1 
ATOM   14217 O  O   . LEU C  1 210 ? 249.141 62.274  153.540 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C O   1 
ATOM   14218 C  CB  . LEU C  1 210 ? 252.134 61.371  152.356 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C CB  1 
ATOM   14219 C  CG  . LEU C  1 210 ? 251.796 60.126  153.181 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C CG  1 
ATOM   14220 C  CD1 . LEU C  1 210 ? 250.542 59.482  152.706 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C CD1 1 
ATOM   14221 C  CD2 . LEU C  1 210 ? 252.948 59.134  153.176 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 453  LEU C CD2 1 
ATOM   14222 N  N   . HIS C  1 211 ? 250.889 63.566  154.169 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 454  HIS C N   1 
ATOM   14223 C  CA  . HIS C  1 211 ? 250.281 63.982  155.420 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 454  HIS C CA  1 
ATOM   14224 C  C   . HIS C  1 211 ? 249.035 64.793  155.184 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 454  HIS C C   1 
ATOM   14225 O  O   . HIS C  1 211 ? 248.044 64.635  155.850 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 454  HIS C O   1 
ATOM   14226 C  CB  . HIS C  1 211 ? 251.271 64.810  156.231 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 454  HIS C CB  1 
ATOM   14227 C  CG  . HIS C  1 211 ? 250.679 65.440  157.451 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 454  HIS C CG  1 
ATOM   14228 N  ND1 . HIS C  1 211 ? 250.590 64.783  158.656 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 454  HIS C ND1 1 
ATOM   14229 C  CD2 . HIS C  1 211 ? 250.159 66.672  157.654 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 454  HIS C CD2 1 
ATOM   14230 C  CE1 . HIS C  1 211 ? 250.035 65.578  159.548 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 454  HIS C CE1 1 
ATOM   14231 N  NE2 . HIS C  1 211 ? 249.774 66.735  158.971 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 454  HIS C NE2 1 
ATOM   14232 N  N   . PHE C  1 212 ? 249.100 65.694  154.229 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 455  PHE C N   1 
ATOM   14233 C  CA  . PHE C  1 212 ? 247.934 66.498  153.884 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CA  1 
ATOM   14234 C  C   . PHE C  1 212 ? 246.763 65.619  153.426 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 455  PHE C C   1 
ATOM   14235 O  O   . PHE C  1 212 ? 245.625 65.832  153.852 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 455  PHE C O   1 
ATOM   14236 C  CB  . PHE C  1 212 ? 248.300 67.468  152.765 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CB  1 
ATOM   14237 C  CG  . PHE C  1 212 ? 247.122 68.089  152.096 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CG  1 
ATOM   14238 C  CD1 . PHE C  1 212 ? 246.730 69.353  152.417 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CD1 1 
ATOM   14239 C  CD2 . PHE C  1 212 ? 246.407 67.414  151.146 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CD2 1 
ATOM   14240 C  CE1 . PHE C  1 212 ? 245.676 69.923  151.793 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CE1 1 
ATOM   14241 C  CE2 . PHE C  1 212 ? 245.338 68.002  150.525 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CE2 1 
ATOM   14242 C  CZ  . PHE C  1 212 ? 244.979 69.236  150.850 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CZ  1 
ATOM   14243 N  N   . LEU C  1 213 ? 247.042 64.649  152.548 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 456  LEU C N   1 
ATOM   14244 C  CA  . LEU C  1 213 ? 246.023 63.743  152.095 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 456  LEU C CA  1 
ATOM   14245 C  C   . LEU C  1 213 ? 245.418 62.996  153.252 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 456  LEU C C   1 
ATOM   14246 O  O   . LEU C  1 213 ? 244.199 62.912  153.384 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 456  LEU C O   1 
ATOM   14247 C  CB  . LEU C  1 213 ? 246.596 62.756  151.111 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 456  LEU C CB  1 
ATOM   14248 C  CG  . LEU C  1 213 ? 246.834 63.326  149.723 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 456  LEU C CG  1 
ATOM   14249 C  CD1 . LEU C  1 213 ? 247.585 62.330  148.874 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 456  LEU C CD1 1 
ATOM   14250 C  CD2 . LEU C  1 213 ? 245.523 63.727  149.077 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 456  LEU C CD2 1 
ATOM   14251 N  N   . MET C  1 214 ? 246.266 62.452  154.101 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 457  MET C N   1 
ATOM   14252 C  CA  . MET C  1 214 ? 245.771 61.743  155.284 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 457  MET C CA  1 
ATOM   14253 C  C   . MET C  1 214 ? 245.085 62.631  156.364 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 457  MET C C   1 
ATOM   14254 O  O   . MET C  1 214 ? 244.592 62.137  157.345 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 457  MET C O   1 
ATOM   14255 C  CB  . MET C  1 214 ? 246.941 61.006  155.922 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 457  MET C CB  1 
ATOM   14256 C  CG  . MET C  1 214 ? 246.599 59.647  156.505 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 457  MET C CG  1 
ATOM   14257 S  SD  . MET C  1 214 ? 247.223 58.375  155.383 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 457  MET C SD  1 
ATOM   14258 C  CE  . MET C  1 214 ? 248.935 58.318  155.911 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 457  MET C CE  1 
ATOM   14259 N  N   . ASN C  1 215 ? 245.055 63.937  156.191 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 458  ASN C N   1 
ATOM   14260 C  CA  . ASN C  1 215 ? 244.477 64.806  157.195 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 458  ASN C CA  1 
ATOM   14261 C  C   . ASN C  1 215 ? 243.551 65.763  156.542 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 458  ASN C C   1 
ATOM   14262 O  O   . ASN C  1 215 ? 243.179 66.798  157.113 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 458  ASN C O   1 
ATOM   14263 C  CB  . ASN C  1 215 ? 245.577 65.621  157.828 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 458  ASN C CB  1 
ATOM   14264 C  CG  . ASN C  1 215 ? 246.281 64.861  158.914 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 458  ASN C CG  1 
ATOM   14265 O  OD1 . ASN C  1 215 ? 245.689 64.651  159.968 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 458  ASN C OD1 1 
ATOM   14266 N  ND2 . ASN C  1 215 ? 247.535 64.418  158.670 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 458  ASN C ND2 1 
ATOM   14267 N  N   . PHE C  1 216 ? 243.214 65.415  155.306 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 459  PHE C N   1 
ATOM   14268 C  CA  . PHE C  1 216 ? 242.499 66.318  154.432 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CA  1 
ATOM   14269 C  C   . PHE C  1 216 ? 241.292 66.909  155.172 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 459  PHE C C   1 
ATOM   14270 O  O   . PHE C  1 216 ? 241.064 68.120  155.166 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 459  PHE C O   1 
ATOM   14271 C  CB  . PHE C  1 216 ? 242.081 65.584  153.173 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CB  1 
ATOM   14272 C  CG  . PHE C  1 216 ? 241.352 66.446  152.207 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CG  1 
ATOM   14273 C  CD1 . PHE C  1 216 ? 242.018 67.478  151.527 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CD1 1 
ATOM   14274 C  CD2 . PHE C  1 216 ? 240.002 66.254  151.975 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CD2 1 
ATOM   14275 C  CE1 . PHE C  1 216 ? 241.350 68.306  150.632 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CE1 1 
ATOM   14276 C  CE2 . PHE C  1 216 ? 239.323 67.076  151.064 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CE2 1 
ATOM   14277 C  CZ  . PHE C  1 216 ? 240.009 68.107  150.402 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CZ  1 
ATOM   14278 N  N   . GLY C  1 217 ? 240.539 66.042  155.837 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 460  GLY C N   1 
ATOM   14279 C  CA  . GLY C  1 217 ? 239.416 66.499  156.623 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 460  GLY C CA  1 
ATOM   14280 C  C   . GLY C  1 217 ? 239.770 67.672  157.513 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 460  GLY C C   1 
ATOM   14281 O  O   . GLY C  1 217 ? 239.148 68.719  157.403 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 460  GLY C O   1 
ATOM   14282 N  N   . ASN C  1 218 ? 240.749 67.504  158.398 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 461  ASN C N   1 
ATOM   14283 C  CA  . ASN C  1 218 ? 241.052 68.576  159.363 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 461  ASN C CA  1 
ATOM   14284 C  C   . ASN C  1 218 ? 241.573 69.797  158.668 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 461  ASN C C   1 
ATOM   14285 O  O   . ASN C  1 218 ? 241.150 70.910  158.971 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 461  ASN C O   1 
ATOM   14286 C  CB  . ASN C  1 218 ? 242.087 68.175  160.421 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 461  ASN C CB  1 
ATOM   14287 C  CG  . ASN C  1 218 ? 241.671 66.937  161.193 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 461  ASN C CG  1 
ATOM   14288 O  OD1 . ASN C  1 218 ? 240.607 66.948  161.849 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 461  ASN C OD1 1 
ATOM   14289 N  ND2 . ASN C  1 218 ? 242.496 65.848  161.119 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 461  ASN C ND2 1 
ATOM   14290 N  N   . ILE C  1 219 ? 242.513 69.593  157.752 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 462  ILE C N   1 
ATOM   14291 C  CA  . ILE C  1 219 ? 243.199 70.704  157.131 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 462  ILE C CA  1 
ATOM   14292 C  C   . ILE C  1 219 ? 242.253 71.494  156.257 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 462  ILE C C   1 
ATOM   14293 O  O   . ILE C  1 219 ? 242.256 72.699  156.288 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 462  ILE C O   1 
ATOM   14294 C  CB  . ILE C  1 219 ? 244.372 70.217  156.294 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 462  ILE C CB  1 
ATOM   14295 C  CG1 . ILE C  1 219 ? 245.461 69.612  157.187 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 462  ILE C CG1 1 
ATOM   14296 C  CG2 . ILE C  1 219 ? 244.905 71.320  155.430 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 462  ILE C CG2 1 
ATOM   14297 C  CD1 . ILE C  1 219 ? 246.584 68.908  156.399 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 462  ILE C CD1 1 
ATOM   14298 N  N   . TYR C  1 220 ? 241.433 70.824  155.466 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 463  TYR C N   1 
ATOM   14299 C  CA  . TYR C  1 220 ? 240.611 71.570  154.542 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CA  1 
ATOM   14300 C  C   . TYR C  1 220 ? 239.262 71.978  155.129 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 463  TYR C C   1 
ATOM   14301 O  O   . TYR C  1 220 ? 238.920 73.152  155.089 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 463  TYR C O   1 
ATOM   14302 C  CB  . TYR C  1 220 ? 240.465 70.886  153.173 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CB  1 
ATOM   14303 C  CG  . TYR C  1 220 ? 239.428 71.566  152.290 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CG  1 
ATOM   14304 C  CD1 . TYR C  1 220 ? 239.752 72.688  151.470 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CD1 1 
ATOM   14305 C  CD2 . TYR C  1 220 ? 238.107 71.112  152.297 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CD2 1 
ATOM   14306 C  CE1 . TYR C  1 220 ? 238.780 73.308  150.662 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CE1 1 
ATOM   14307 C  CE2 . TYR C  1 220 ? 237.129 71.727  151.497 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CE2 1 
ATOM   14308 C  CZ  . TYR C  1 220 ? 237.465 72.818  150.679 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CZ  1 
ATOM   14309 O  OH  . TYR C  1 220 ? 236.429 73.364  149.922 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 463  TYR C OH  1 
ATOM   14310 N  N   . ALA C  1 221 ? 238.493 71.039  155.665 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 464  ALA C N   1 
ATOM   14311 C  CA  . ALA C  1 221 ? 237.143 71.375  156.101 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 464  ALA C CA  1 
ATOM   14312 C  C   . ALA C  1 221 ? 237.063 71.504  157.597 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 464  ALA C C   1 
ATOM   14313 O  O   . ALA C  1 221 ? 235.992 71.709  158.149 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 464  ALA C O   1 
ATOM   14314 C  CB  . ALA C  1 221 ? 236.178 70.344  155.643 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 464  ALA C CB  1 
ATOM   14315 N  N   . ASN C  1 222 ? 238.199 71.358  158.264 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 465  ASN C N   1 
ATOM   14316 C  CA  . ASN C  1 222 ? 238.232 71.362  159.720 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 465  ASN C CA  1 
ATOM   14317 C  C   . ASN C  1 222 ? 237.434 70.248  160.324 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 465  ASN C C   1 
ATOM   14318 O  O   . ASN C  1 222 ? 236.874 70.402  161.381 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 465  ASN C O   1 
ATOM   14319 C  CB  . ASN C  1 222 ? 237.619 72.632  160.211 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 465  ASN C CB  1 
ATOM   14320 C  CG  . ASN C  1 222 ? 238.387 73.197  161.311 1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 465  ASN C CG  1 
ATOM   14321 O  OD1 . ASN C  1 222 ? 239.326 73.967  161.074 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 465  ASN C OD1 1 
ATOM   14322 N  ND2 . ASN C  1 222 ? 238.048 72.810  162.538 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 465  ASN C ND2 1 
ATOM   14323 N  N   . ASP C  1 223 ? 237.352 69.128  159.640 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 466  ASP C N   1 
ATOM   14324 C  CA  . ASP C  1 223 ? 236.450 68.084  160.057 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 466  ASP C CA  1 
ATOM   14325 C  C   . ASP C  1 223 ? 237.227 66.780  160.111 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 466  ASP C C   1 
ATOM   14326 O  O   . ASP C  1 223 ? 237.526 66.189  159.088 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 466  ASP C O   1 
ATOM   14327 C  CB  . ASP C  1 223 ? 235.292 68.007  159.049 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 466  ASP C CB  1 
ATOM   14328 C  CG  . ASP C  1 223 ? 234.248 66.960  159.431 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 466  ASP C CG  1 
ATOM   14329 O  OD1 . ASP C  1 223 ? 234.569 66.120  160.308 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 466  ASP C OD1 1 
ATOM   14330 O  OD2 . ASP C  1 223 ? 233.128 66.982  158.850 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 466  ASP C OD2 1 
ATOM   14331 N  N   . PRO C  1 224 ? 237.584 66.344  161.316 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 467  PRO C N   1 
ATOM   14332 C  CA  . PRO C  1 224 ? 238.393 65.114  161.566 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 467  PRO C CA  1 
ATOM   14333 C  C   . PRO C  1 224 ? 237.746 63.891  160.962 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 467  PRO C C   1 
ATOM   14334 O  O   . PRO C  1 224 ? 238.373 62.847  160.775 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 467  PRO C O   1 
ATOM   14335 C  CB  . PRO C  1 224 ? 238.315 64.947  163.073 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 467  PRO C CB  1 
ATOM   14336 C  CG  . PRO C  1 224 ? 237.017 65.685  163.435 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 467  PRO C CG  1 
ATOM   14337 C  CD  . PRO C  1 224 ? 237.026 66.903  162.550 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 467  PRO C CD  1 
ATOM   14338 N  N   . ASP C  1 225 ? 236.480 64.027  160.631 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 468  ASP C N   1 
ATOM   14339 C  CA  . ASP C  1 225 ? 235.735 62.904  160.157 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 468  ASP C CA  1 
ATOM   14340 C  C   . ASP C  1 225 ? 235.829 62.678  158.620 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 468  ASP C C   1 
ATOM   14341 O  O   . ASP C  1 225 ? 235.241 61.734  158.062 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 468  ASP C O   1 
ATOM   14342 C  CB  . ASP C  1 225 ? 234.307 63.112  160.615 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 468  ASP C CB  1 
ATOM   14343 C  CG  . ASP C  1 225 ? 233.436 61.959  160.274 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 468  ASP C CG  1 
ATOM   14344 O  OD1 . ASP C  1 225 ? 232.277 62.221  159.824 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 468  ASP C OD1 1 
ATOM   14345 O  OD2 . ASP C  1 225 ? 233.927 60.786  160.417 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 468  ASP C OD2 1 
ATOM   14346 N  N   . ALA C  1 226 ? 236.567 63.555  157.946 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 469  ALA C N   1 
ATOM   14347 C  CA  . ALA C  1 226 ? 236.667 63.531  156.481 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 469  ALA C CA  1 
ATOM   14348 C  C   . ALA C  1 226 ? 238.098 63.332  155.996 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 469  ALA C C   1 
ATOM   14349 O  O   . ALA C  1 226 ? 238.470 63.860  154.921 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 469  ALA C O   1 
ATOM   14350 C  CB  . ALA C  1 226 ? 236.103 64.821  155.861 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 469  ALA C CB  1 
ATOM   14351 N  N   . ASN C  1 227 ? 238.920 62.612  156.765 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 470  ASN C N   1 
ATOM   14352 C  CA  . ASN C  1 227 ? 240.255 62.324  156.240 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 470  ASN C CA  1 
ATOM   14353 C  C   . ASN C  1 227 ? 240.337 61.072  155.429 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 470  ASN C C   1 
ATOM   14354 O  O   . ASN C  1 227 ? 239.516 60.188  155.547 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 470  ASN C O   1 
ATOM   14355 C  CB  . ASN C  1 227 ? 241.263 62.198  157.330 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 470  ASN C CB  1 
ATOM   14356 C  CG  . ASN C  1 227 ? 241.293 63.383  158.184 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 470  ASN C CG  1 
ATOM   14357 O  OD1 . ASN C  1 227 ? 241.507 63.243  159.366 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 470  ASN C OD1 1 
ATOM   14358 N  ND2 . ASN C  1 227 ? 241.071 64.579  157.615 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 470  ASN C ND2 1 
ATOM   14359 N  N   . PHE C  1 228 ? 241.365 61.002  154.610 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 471  PHE C N   1 
ATOM   14360 C  CA  . PHE C  1 228 ? 241.668 59.799  153.911 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CA  1 
ATOM   14361 C  C   . PHE C  1 228 ? 242.351 58.931  154.941 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 471  PHE C C   1 
ATOM   14362 O  O   . PHE C  1 228 ? 243.229 59.412  155.689 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 471  PHE C O   1 
ATOM   14363 C  CB  . PHE C  1 228 ? 242.607 60.102  152.767 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CB  1 
ATOM   14364 C  CG  . PHE C  1 228 ? 241.929 60.644  151.578 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CG  1 
ATOM   14365 C  CD1 . PHE C  1 228 ? 241.046 59.857  150.858 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CD1 1 
ATOM   14366 C  CD2 . PHE C  1 228 ? 242.162 61.944  151.156 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CD2 1 
ATOM   14367 C  CE1 . PHE C  1 228 ? 240.393 60.348  149.736 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CE1 1 
ATOM   14368 C  CE2 . PHE C  1 228 ? 241.521 62.436  150.031 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CE2 1 
ATOM   14369 C  CZ  . PHE C  1 228 ? 240.631 61.624  149.321 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CZ  1 
ATOM   14370 N  N   . ASP C  1 229 ? 241.943 57.661  154.980 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 472  ASP C N   1 
ATOM   14371 C  CA  . ASP C  1 229 ? 242.510 56.683  155.899 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 472  ASP C CA  1 
ATOM   14372 C  C   . ASP C  1 229 ? 243.791 56.079  155.368 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 472  ASP C C   1 
ATOM   14373 O  O   . ASP C  1 229 ? 244.707 55.854  156.104 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 472  ASP C O   1 
ATOM   14374 C  CB  . ASP C  1 229 ? 241.495 55.602  156.153 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 472  ASP C CB  1 
ATOM   14375 C  CG  . ASP C  1 229 ? 240.140 56.178  156.556 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 472  ASP C CG  1 
ATOM   14376 O  OD1 . ASP C  1 229 ? 240.004 56.658  157.699 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 472  ASP C OD1 1 
ATOM   14377 O  OD2 . ASP C  1 229 ? 239.192 56.147  155.733 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 472  ASP C OD2 1 
ATOM   14378 N  N   . SER C  1 230 ? 243.871 55.845  154.077 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 473  SER C N   1 
ATOM   14379 C  CA  . SER C  1 230 ? 244.996 55.138  153.577 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 473  SER C CA  1 
ATOM   14380 C  C   . SER C  1 230 ? 245.348 55.661  152.217 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 473  SER C C   1 
ATOM   14381 O  O   . SER C  1 230 ? 244.653 56.518  151.690 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 473  SER C O   1 
ATOM   14382 C  CB  . SER C  1 230 ? 244.586 53.715  153.443 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 473  SER C CB  1 
ATOM   14383 O  OG  . SER C  1 230 ? 243.365 53.692  152.770 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 473  SER C OG  1 
ATOM   14384 N  N   . ILE C  1 231 ? 246.411 55.126  151.631 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 474  ILE C N   1 
ATOM   14385 C  CA  . ILE C  1 231 ? 246.866 55.595  150.344 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 474  ILE C CA  1 
ATOM   14386 C  C   . ILE C  1 231 ? 247.159 54.414  149.440 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 474  ILE C C   1 
ATOM   14387 O  O   . ILE C  1 231 ? 247.327 53.276  149.926 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 474  ILE C O   1 
ATOM   14388 C  CB  . ILE C  1 231 ? 248.177 56.335  150.499 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 474  ILE C CB  1 
ATOM   14389 C  CG1 . ILE C  1 231 ? 249.267 55.312  150.810 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 474  ILE C CG1 1 
ATOM   14390 C  CG2 . ILE C  1 231 ? 248.047 57.392  151.596 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 474  ILE C CG2 1 
ATOM   14391 C  CD1 . ILE C  1 231 ? 250.594 55.874  150.854 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 474  ILE C CD1 1 
ATOM   14392 N  N   . ARG C  1 232 ? 247.234 54.704  148.137 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 475  ARG C N   1 
ATOM   14393 C  CA  . ARG C  1 232 ? 247.723 53.784  147.126 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 475  ARG C CA  1 
ATOM   14394 C  C   . ARG C  1 232 ? 248.974 54.422  146.574 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 475  ARG C C   1 
ATOM   14395 O  O   . ARG C  1 232 ? 248.923 55.572  146.191 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 475  ARG C O   1 
ATOM   14396 C  CB  . ARG C  1 232 ? 246.698 53.675  146.004 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 475  ARG C CB  1 
ATOM   14397 C  CG  . ARG C  1 232 ? 247.185 53.061  144.700 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 475  ARG C CG  1 
ATOM   14398 C  CD  . ARG C  1 232 ? 246.056 53.036  143.692 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 475  ARG C CD  1 
ATOM   14399 N  NE  . ARG C  1 232 ? 246.447 52.406  142.431 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 475  ARG C NE  1 
ATOM   14400 C  CZ  . ARG C  1 232 ? 247.009 53.043  141.390 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 475  ARG C CZ  1 
ATOM   14401 N  NH1 . ARG C  1 232 ? 247.249 54.359  141.440 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 475  ARG C NH1 1 
ATOM   14402 N  NH2 . ARG C  1 232 ? 247.323 52.372  140.284 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 475  ARG C NH2 1 
ATOM   14403 N  N   . VAL C  1 233 ? 250.107 53.726  146.530 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 476  VAL C N   1 
ATOM   14404 C  CA  . VAL C  1 233 ? 251.270 54.314  145.872 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 476  VAL C CA  1 
ATOM   14405 C  C   . VAL C  1 233 ? 251.267 54.073  144.367 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 476  VAL C C   1 
ATOM   14406 O  O   . VAL C  1 233 ? 251.484 52.952  143.937 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 476  VAL C O   1 
ATOM   14407 C  CB  . VAL C  1 233 ? 252.531 53.751  146.410 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 476  VAL C CB  1 
ATOM   14408 C  CG1 . VAL C  1 233 ? 253.693 54.511  145.820 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 476  VAL C CG1 1 
ATOM   14409 C  CG2 . VAL C  1 233 ? 252.514 53.873  147.893 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 476  VAL C CG2 1 
ATOM   14410 N  N   . ASP C  1 234 ? 251.035 55.109  143.561 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C N   1 
ATOM   14411 C  CA  . ASP C  1 234 ? 250.908 54.954  142.107 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C CA  1 
ATOM   14412 C  C   . ASP C  1 234 ? 252.270 54.881  141.438 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C C   1 
ATOM   14413 O  O   . ASP C  1 234 ? 253.174 55.547  141.878 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C O   1 
ATOM   14414 C  CB  . ASP C  1 234 ? 250.090 56.116  141.538 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C CB  1 
ATOM   14415 C  CG  . ASP C  1 234 ? 250.182 56.263  139.964 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C CG  1 
ATOM   14416 O  OD1 . ASP C  1 234 ? 249.368 55.657  139.240 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C OD1 1 
ATOM   14417 O  OD2 . ASP C  1 234 ? 251.010 57.056  139.441 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C OD2 1 
ATOM   14418 N  N   . ALA C  1 235 ? 252.397 54.078  140.372 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 478  ALA C N   1 
ATOM   14419 C  CA  . ALA C  1 235 ? 253.604 53.993  139.570 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 478  ALA C CA  1 
ATOM   14420 C  C   . ALA C  1 235 ? 254.858 53.795  140.396 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 478  ALA C C   1 
ATOM   14421 O  O   . ALA C  1 235 ? 255.846 54.466  140.180 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 478  ALA C O   1 
ATOM   14422 C  CB  . ALA C  1 235 ? 253.751 55.198  138.721 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 478  ALA C CB  1 
ATOM   14423 N  N   . VAL C  1 236 ? 254.827 52.848  141.323 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 479  VAL C N   1 
ATOM   14424 C  CA  . VAL C  1 236 ? 255.987 52.475  142.106 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 479  VAL C CA  1 
ATOM   14425 C  C   . VAL C  1 236 ? 257.240 52.187  141.286 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 479  VAL C C   1 
ATOM   14426 O  O   . VAL C  1 236 ? 258.309 52.600  141.687 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 479  VAL C O   1 
ATOM   14427 C  CB  . VAL C  1 236 ? 255.670 51.267  142.997 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 479  VAL C CB  1 
ATOM   14428 C  CG1 . VAL C  1 236 ? 256.934 50.687  143.619 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 479  VAL C CG1 1 
ATOM   14429 C  CG2 . VAL C  1 236 ? 254.668 51.658  144.051 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 479  VAL C CG2 1 
ATOM   14430 N  N   . ASP C  1 237 ? 257.133 51.489  140.159 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C N   1 
ATOM   14431 C  CA  . ASP C  1 237 ? 258.339 51.085  139.417 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C CA  1 
ATOM   14432 C  C   . ASP C  1 237 ? 258.929 52.229  138.587 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C C   1 
ATOM   14433 O  O   . ASP C  1 237 ? 259.803 52.023  137.765 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C O   1 
ATOM   14434 C  CB  . ASP C  1 237 ? 258.047 49.944  138.443 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C CB  1 
ATOM   14435 C  CG  . ASP C  1 237 ? 257.771 48.601  139.114 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C CG  1 
ATOM   14436 O  OD1 . ASP C  1 237 ? 258.166 48.370  140.277 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C OD1 1 
ATOM   14437 O  OD2 . ASP C  1 237 ? 257.166 47.751  138.419 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C OD2 1 
ATOM   14438 N  N   . ASN C  1 238 ? 258.444 53.439  138.764 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C N   1 
ATOM   14439 C  CA  . ASN C  1 238 ? 258.936 54.541  137.965 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C CA  1 
ATOM   14440 C  C   . ASN C  1 238 ? 259.422 55.711  138.806 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C C   1 
ATOM   14441 O  O   . ASN C  1 238 ? 259.635 56.783  138.267 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C O   1 
ATOM   14442 C  CB  . ASN C  1 238 ? 257.796 55.032  137.105 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C CB  1 
ATOM   14443 C  CG  . ASN C  1 238 ? 257.175 53.931  136.322 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C CG  1 
ATOM   14444 O  OD1 . ASN C  1 238 ? 257.817 53.358  135.443 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C OD1 1 
ATOM   14445 N  ND2 . ASN C  1 238 ? 255.930 53.612  136.629 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C ND2 1 
ATOM   14446 N  N   . VAL C  1 239 ? 259.546 55.503  140.118 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 482  VAL C N   1 
ATOM   14447 C  CA  . VAL C  1 239 ? 259.974 56.519  141.044 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 482  VAL C CA  1 
ATOM   14448 C  C   . VAL C  1 239 ? 261.029 55.961  141.959 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 482  VAL C C   1 
ATOM   14449 O  O   . VAL C  1 239 ? 261.204 54.790  142.019 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 482  VAL C O   1 
ATOM   14450 C  CB  . VAL C  1 239 ? 258.829 57.033  141.922 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 482  VAL C CB  1 
ATOM   14451 C  CG1 . VAL C  1 239 ? 257.775 57.595  141.096 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 482  VAL C CG1 1 
ATOM   14452 C  CG2 . VAL C  1 239 ? 258.264 55.968  142.789 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 482  VAL C CG2 1 
ATOM   14453 N  N   . ASP C  1 240 ? 261.735 56.832  142.668 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C N   1 
ATOM   14454 C  CA  . ASP C  1 240 ? 262.791 56.435  143.580 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C CA  1 
ATOM   14455 C  C   . ASP C  1 240 ? 262.149 55.752  144.785 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C C   1 
ATOM   14456 O  O   . ASP C  1 240 ? 261.387 56.382  145.531 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C O   1 
ATOM   14457 C  CB  . ASP C  1 240 ? 263.632 57.666  143.982 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C CB  1 
ATOM   14458 C  CG  . ASP C  1 240 ? 264.771 57.338  144.984 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C CG  1 
ATOM   14459 O  OD1 . ASP C  1 240 ? 264.542 56.541  145.907 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C OD1 1 
ATOM   14460 O  OD2 . ASP C  1 240 ? 265.892 57.894  144.876 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C OD2 1 
ATOM   14461 N  N   . ALA C  1 241 ? 262.441 54.457  144.960 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 484  ALA C N   1 
ATOM   14462 C  CA  . ALA C  1 241 ? 261.843 53.658  146.028 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 484  ALA C CA  1 
ATOM   14463 C  C   . ALA C  1 241 ? 262.057 54.224  147.440 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 484  ALA C C   1 
ATOM   14464 O  O   . ALA C  1 241 ? 261.352 53.868  148.346 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 484  ALA C O   1 
ATOM   14465 C  CB  . ALA C  1 241 ? 262.295 52.215  145.946 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 484  ALA C CB  1 
ATOM   14466 N  N   . ASP C  1 242 ? 262.972 55.139  147.663 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C N   1 
ATOM   14467 C  CA  . ASP C  1 242 ? 262.985 55.720  148.991 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C CA  1 
ATOM   14468 C  C   . ASP C  1 242 ? 261.570 56.056  149.512 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C C   1 
ATOM   14469 O  O   . ASP C  1 242 ? 261.246 55.862  150.695 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C O   1 
ATOM   14470 C  CB  . ASP C  1 242 ? 263.857 56.954  148.999 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C CB  1 
ATOM   14471 C  CG  . ASP C  1 242 ? 265.277 56.632  148.608 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C CG  1 
ATOM   14472 O  OD1 . ASP C  1 242 ? 265.556 55.422  148.449 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C OD1 1 
ATOM   14473 O  OD2 . ASP C  1 242 ? 266.106 57.565  148.451 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C OD2 1 
ATOM   14474 N  N   . LEU C  1 243 ? 260.734 56.569  148.618 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C N   1 
ATOM   14475 C  CA  . LEU C  1 243 ? 259.382 56.937  148.949 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C CA  1 
ATOM   14476 C  C   . LEU C  1 243 ? 258.606 55.834  149.679 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C C   1 
ATOM   14477 O  O   . LEU C  1 243 ? 257.549 56.093  150.226 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C O   1 
ATOM   14478 C  CB  . LEU C  1 243 ? 258.632 57.285  147.667 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C CB  1 
ATOM   14479 C  CG  . LEU C  1 243 ? 258.981 58.517  146.868 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C CG  1 
ATOM   14480 C  CD1 . LEU C  1 243 ? 257.896 58.754  145.855 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C CD1 1 
ATOM   14481 C  CD2 . LEU C  1 243 ? 259.133 59.710  147.810 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C CD2 1 
ATOM   14482 N  N   . LEU C  1 244 ? 259.082 54.598  149.668 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C N   1 
ATOM   14483 C  CA  . LEU C  1 244 ? 258.324 53.530  150.332 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C CA  1 
ATOM   14484 C  C   . LEU C  1 244 ? 258.776 53.405  151.769 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C C   1 
ATOM   14485 O  O   . LEU C  1 244 ? 257.987 53.054  152.644 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C O   1 
ATOM   14486 C  CB  . LEU C  1 244 ? 258.439 52.161  149.626 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C CB  1 
ATOM   14487 C  CG  . LEU C  1 244 ? 258.164 52.087  148.124 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C CG  1 
ATOM   14488 C  CD1 . LEU C  1 244 ? 258.442 50.727  147.540 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C CD1 1 
ATOM   14489 C  CD2 . LEU C  1 244 ? 256.767 52.545  147.849 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C CD2 1 
ATOM   14490 N  N   . GLN C  1 245 ? 260.039 53.673  152.042 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C N   1 
ATOM   14491 C  CA  . GLN C  1 245 ? 260.371 53.800  153.434 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C CA  1 
ATOM   14492 C  C   . GLN C  1 245 ? 259.719 55.039  154.030 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C C   1 
ATOM   14493 O  O   . GLN C  1 245 ? 259.265 55.039  155.163 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C O   1 
ATOM   14494 C  CB  . GLN C  1 245 ? 261.857 53.842  153.649 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C CB  1 
ATOM   14495 C  CG  . GLN C  1 245 ? 262.472 52.509  153.458 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C CG  1 
ATOM   14496 C  CD  . GLN C  1 245 ? 262.619 52.117  152.021 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C CD  1 
ATOM   14497 O  OE1 . GLN C  1 245 ? 263.477 52.630  151.299 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C OE1 1 
ATOM   14498 N  NE2 . GLN C  1 245 ? 261.832 51.170  151.610 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C NE2 1 
ATOM   14499 N  N   . ILE C  1 246 ? 259.681 56.117  153.259 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 489  ILE C N   1 
ATOM   14500 C  CA  . ILE C  1 246 ? 259.065 57.347  153.729 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 489  ILE C CA  1 
ATOM   14501 C  C   . ILE C  1 246 ? 257.602 57.111  154.046 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 489  ILE C C   1 
ATOM   14502 O  O   . ILE C  1 246 ? 257.127 57.459  155.103 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 489  ILE C O   1 
ATOM   14503 C  CB  . ILE C  1 246 ? 259.244 58.456  152.730 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 489  ILE C CB  1 
ATOM   14504 C  CG1 . ILE C  1 246 ? 260.749 58.700  152.594 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 489  ILE C CG1 1 
ATOM   14505 C  CG2 . ILE C  1 246 ? 258.439 59.666  153.156 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 489  ILE C CG2 1 
ATOM   14506 C  CD1 . ILE C  1 246 ? 261.115 59.778  151.636 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 489  ILE C CD1 1 
ATOM   14507 N  N   . ALA C  1 247 ? 256.872 56.467  153.170 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 490  ALA C N   1 
ATOM   14508 C  CA  . ALA C  1 247 ? 255.476 56.317  153.447 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 490  ALA C CA  1 
ATOM   14509 C  C   . ALA C  1 247 ? 255.274 55.315  154.585 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 490  ALA C C   1 
ATOM   14510 O  O   . ALA C  1 247 ? 254.452 55.518  155.475 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 490  ALA C O   1 
ATOM   14511 C  CB  . ALA C  1 247 ? 254.765 55.877  152.207 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 490  ALA C CB  1 
ATOM   14512 N  N   . GLY C  1 248 ? 256.015 54.212  154.545 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 491  GLY C N   1 
ATOM   14513 C  CA  . GLY C  1 248 ? 255.937 53.214  155.619 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 491  GLY C CA  1 
ATOM   14514 C  C   . GLY C  1 248 ? 256.272 53.843  156.979 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 491  GLY C C   1 
ATOM   14515 O  O   . GLY C  1 248 ? 255.526 53.687  157.953 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 491  GLY C O   1 
ATOM   14516 N  N   . ASP C  1 249 ? 257.386 54.564  157.063 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 492  ASP C N   1 
ATOM   14517 C  CA  . ASP C  1 249 ? 257.704 55.254  158.283 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 492  ASP C CA  1 
ATOM   14518 C  C   . ASP C  1 249 ? 256.538 56.109  158.741 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 492  ASP C C   1 
ATOM   14519 O  O   . ASP C  1 249 ? 256.148 56.098  159.894 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 492  ASP C O   1 
ATOM   14520 C  CB  . ASP C  1 249 ? 258.914 56.142  158.075 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 492  ASP C CB  1 
ATOM   14521 C  CG  . ASP C  1 249 ? 260.209 55.371  158.012 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 492  ASP C CG  1 
ATOM   14522 O  OD1 . ASP C  1 249 ? 260.178 54.134  157.988 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 492  ASP C OD1 1 
ATOM   14523 O  OD2 . ASP C  1 249 ? 261.273 56.002  157.974 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 492  ASP C OD2 1 
ATOM   14524 N  N   . TYR C  1 250 ? 255.977 56.865  157.823 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 493  TYR C N   1 
ATOM   14525 C  CA  . TYR C  1 250 ? 254.955 57.789  158.223 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CA  1 
ATOM   14526 C  C   . TYR C  1 250 ? 253.726 57.073  158.769 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 493  TYR C C   1 
ATOM   14527 O  O   . TYR C  1 250 ? 253.218 57.469  159.783 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 493  TYR C O   1 
ATOM   14528 C  CB  . TYR C  1 250 ? 254.586 58.760  157.098 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CB  1 
ATOM   14529 C  CG  . TYR C  1 250 ? 253.390 59.594  157.479 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CG  1 
ATOM   14530 C  CD1 . TYR C  1 250 ? 253.538 60.674  158.308 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CD1 1 
ATOM   14531 C  CD2 . TYR C  1 250 ? 252.109 59.282  157.035 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CD2 1 
ATOM   14532 C  CE1 . TYR C  1 250 ? 252.478 61.409  158.704 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CE1 1 
ATOM   14533 C  CE2 . TYR C  1 250 ? 251.040 60.020  157.419 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CE2 1 
ATOM   14534 C  CZ  . TYR C  1 250 ? 251.237 61.078  158.266 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CZ  1 
ATOM   14535 O  OH  . TYR C  1 250 ? 250.178 61.840  158.680 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 493  TYR C OH  1 
ATOM   14536 N  N   . LEU C  1 251 ? 253.237 56.034  158.087 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 494  LEU C N   1 
ATOM   14537 C  CA  . LEU C  1 251 ? 252.088 55.232  158.586 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 494  LEU C CA  1 
ATOM   14538 C  C   . LEU C  1 251 ? 252.385 54.603  159.941 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 494  LEU C C   1 
ATOM   14539 O  O   . LEU C  1 251 ? 251.512 54.522  160.812 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 494  LEU C O   1 
ATOM   14540 C  CB  . LEU C  1 251 ? 251.698 54.122  157.603 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 494  LEU C CB  1 
ATOM   14541 C  CG  . LEU C  1 251 ? 251.052 54.526  156.293 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 494  LEU C CG  1 
ATOM   14542 C  CD1 . LEU C  1 251 ? 250.889 53.344  155.402 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 494  LEU C CD1 1 
ATOM   14543 C  CD2 . LEU C  1 251 ? 249.745 55.107  156.623 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 494  LEU C CD2 1 
ATOM   14544 N  N   . LYS C  1 252 ? 253.623 54.156  160.115 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 495  LYS C N   1 
ATOM   14545 C  CA  . LYS C  1 252 ? 254.018 53.622  161.396 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 495  LYS C CA  1 
ATOM   14546 C  C   . LYS C  1 252 ? 254.097 54.670  162.486 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 495  LYS C C   1 
ATOM   14547 O  O   . LYS C  1 252 ? 253.434 54.562  163.486 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 495  LYS C O   1 
ATOM   14548 C  CB  . LYS C  1 252 ? 255.342 52.920  161.282 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 495  LYS C CB  1 
ATOM   14549 C  CG  . LYS C  1 252 ? 255.202 51.523  160.869 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 495  LYS C CG  1 
ATOM   14550 C  CD  . LYS C  1 252 ? 256.526 50.919  161.004 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 495  LYS C CD  1 
ATOM   14551 C  CE  . LYS C  1 252 ? 257.414 51.482  159.971 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 495  LYS C CE  1 
ATOM   14552 N  NZ  . LYS C  1 252 ? 258.624 50.734  160.241 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 495  LYS C NZ  1 
ATOM   14553 N  N   . ALA C  1 253 ? 254.922 55.683  162.304 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 496  ALA C N   1 
ATOM   14554 C  CA  . ALA C  1 253 ? 254.979 56.781  163.244 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 496  ALA C CA  1 
ATOM   14555 C  C   . ALA C  1 253 ? 253.625 57.463  163.537 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 496  ALA C C   1 
ATOM   14556 O  O   . ALA C  1 253 ? 253.360 57.817  164.658 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 496  ALA C O   1 
ATOM   14557 C  CB  . ALA C  1 253 ? 255.953 57.782  162.753 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 496  ALA C CB  1 
ATOM   14558 N  N   . ALA C  1 254 ? 252.767 57.683  162.551 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 497  ALA C N   1 
ATOM   14559 C  CA  . ALA C  1 254 ? 251.606 58.532  162.773 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 497  ALA C CA  1 
ATOM   14560 C  C   . ALA C  1 254 ? 250.384 57.746  163.099 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 497  ALA C C   1 
ATOM   14561 O  O   . ALA C  1 254 ? 249.505 58.295  163.732 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 497  ALA C O   1 
ATOM   14562 C  CB  . ALA C  1 254 ? 251.322 59.349  161.577 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 497  ALA C CB  1 
ATOM   14563 N  N   . LYS C  1 255 ? 250.292 56.490  162.635 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 498  LYS C N   1 
ATOM   14564 C  CA  . LYS C  1 255 ? 249.055 55.677  162.801 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 498  LYS C CA  1 
ATOM   14565 C  C   . LYS C  1 255 ? 249.269 54.386  163.537 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 498  LYS C C   1 
ATOM   14566 O  O   . LYS C  1 255 ? 248.343 53.622  163.741 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 498  LYS C O   1 
ATOM   14567 C  CB  . LYS C  1 255 ? 248.432 55.336  161.481 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 498  LYS C CB  1 
ATOM   14568 C  CG  . LYS C  1 255 ? 248.136 56.523  160.684 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 498  LYS C CG  1 
ATOM   14569 C  CD  . LYS C  1 255 ? 247.097 57.376  161.359 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 498  LYS C CD  1 
ATOM   14570 C  CE  . LYS C  1 255 ? 246.738 58.604  160.489 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 498  LYS C CE  1 
ATOM   14571 N  NZ  . LYS C  1 255 ? 245.601 59.410  161.060 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 498  LYS C NZ  1 
ATOM   14572 N  N   . GLY C  1 256 ? 250.510 54.158  163.923 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 499  GLY C N   1 
ATOM   14573 C  CA  . GLY C  1 256 ? 250.870 53.011  164.717 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 499  GLY C CA  1 
ATOM   14574 C  C   . GLY C  1 256 ? 250.572 51.692  164.029 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 499  GLY C C   1 
ATOM   14575 O  O   . GLY C  1 256 ? 250.181 50.745  164.692 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 499  GLY C O   1 
ATOM   14576 N  N   . ILE C  1 257 ? 250.753 51.588  162.712 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 500  ILE C N   1 
ATOM   14577 C  CA  . ILE C  1 257 ? 250.301 50.368  162.060 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 500  ILE C CA  1 
ATOM   14578 C  C   . ILE C  1 257 ? 251.099 49.126  162.478 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 500  ILE C C   1 
ATOM   14579 O  O   . ILE C  1 257 ? 250.683 47.974  162.207 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 500  ILE C O   1 
ATOM   14580 C  CB  . ILE C  1 257 ? 250.223 50.507  160.523 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 500  ILE C CB  1 
ATOM   14581 C  CG1 . ILE C  1 257 ? 251.623 50.627  159.881 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 500  ILE C CG1 1 
ATOM   14582 C  CG2 . ILE C  1 257 ? 249.304 51.687  160.150 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 500  ILE C CG2 1 
ATOM   14583 C  CD1 . ILE C  1 257 ? 251.630 50.217  158.447 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 500  ILE C CD1 1 
ATOM   14584 N  N   . HIS C  1 258 ? 252.233 49.339  163.135 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 501  HIS C N   1 
ATOM   14585 C  CA  . HIS C  1 258 ? 253.127 48.248  163.339 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 501  HIS C CA  1 
ATOM   14586 C  C   . HIS C  1 258 ? 252.870 47.711  164.695 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 501  HIS C C   1 
ATOM   14587 O  O   . HIS C  1 258 ? 253.551 46.794  165.132 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 501  HIS C O   1 
ATOM   14588 C  CB  . HIS C  1 258 ? 254.549 48.721  163.261 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 501  HIS C CB  1 
ATOM   14589 C  CG  . HIS C  1 258 ? 254.874 49.780  164.265 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 501  HIS C CG  1 
ATOM   14590 N  ND1 . HIS C  1 258 ? 254.199 50.988  164.318 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 501  HIS C ND1 1 
ATOM   14591 C  CD2 . HIS C  1 258 ? 255.806 49.822  165.252 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 501  HIS C CD2 1 
ATOM   14592 C  CE1 . HIS C  1 258 ? 254.695 51.724  165.302 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 501  HIS C CE1 1 
ATOM   14593 N  NE2 . HIS C  1 258 ? 255.671 51.039  165.883 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 501  HIS C NE2 1 
ATOM   14594 N  N   . LYS C  1 259 ? 251.886 48.257  165.388 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 502  LYS C N   1 
ATOM   14595 C  CA  . LYS C  1 259 ? 251.648 47.804  166.765 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 502  LYS C CA  1 
ATOM   14596 C  C   . LYS C  1 259 ? 250.646 46.665  166.890 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 502  LYS C C   1 
ATOM   14597 O  O   . LYS C  1 259 ? 250.754 45.820  167.785 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 502  LYS C O   1 
ATOM   14598 C  CB  . LYS C  1 259 ? 251.217 48.961  167.638 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 502  LYS C CB  1 
ATOM   14599 C  CG  . LYS C  1 259 ? 251.920 50.189  167.277 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 502  LYS C CG  1 
ATOM   14600 C  CD  . LYS C  1 259 ? 252.159 51.046  168.476 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 502  LYS C CD  1 
ATOM   14601 C  CE  . LYS C  1 259 ? 253.615 50.852  169.018 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 502  LYS C CE  1 
ATOM   14602 N  NZ  . LYS C  1 259 ? 253.914 51.992  170.004 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 502  LYS C NZ  1 
ATOM   14603 N  N   . ASN C  1 260 ? 249.671 46.641  165.993 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 503  ASN C N   1 
ATOM   14604 C  CA  . ASN C  1 260 ? 248.702 45.577  166.006 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 503  ASN C CA  1 
ATOM   14605 C  C   . ASN C  1 260 ? 247.782 45.769  164.860 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 503  ASN C C   1 
ATOM   14606 O  O   . ASN C  1 260 ? 247.677 46.861  164.309 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 503  ASN C O   1 
ATOM   14607 C  CB  . ASN C  1 260 ? 247.867 45.636  167.260 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 503  ASN C CB  1 
ATOM   14608 C  CG  . ASN C  1 260 ? 247.127 46.963  167.398 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 503  ASN C CG  1 
ATOM   14609 O  OD1 . ASN C  1 260 ? 246.153 47.255  166.670 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 503  ASN C OD1 1 
ATOM   14610 N  ND2 . ASN C  1 260 ? 247.593 47.775  168.337 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 503  ASN C ND2 1 
ATOM   14611 N  N   . ASP C  1 261 ? 247.082 44.691  164.531 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 504  ASP C N   1 
ATOM   14612 C  CA  . ASP C  1 261 ? 246.405 44.604  163.249 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 504  ASP C CA  1 
ATOM   14613 C  C   . ASP C  1 261 ? 245.230 45.515  163.189 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 504  ASP C C   1 
ATOM   14614 O  O   . ASP C  1 261 ? 244.853 45.960  162.104 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 504  ASP C O   1 
ATOM   14615 C  CB  . ASP C  1 261 ? 245.956 43.183  163.003 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 504  ASP C CB  1 
ATOM   14616 C  CG  . ASP C  1 261 ? 247.097 42.298  162.590 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 504  ASP C CG  1 
ATOM   14617 O  OD1 . ASP C  1 261 ? 247.898 42.783  161.780 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 504  ASP C OD1 1 
ATOM   14618 O  OD2 . ASP C  1 261 ? 247.200 41.142  163.063 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 504  ASP C OD2 1 
ATOM   14619 N  N   . LYS C  1 262 ? 244.647 45.796  164.354 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 505  LYS C N   1 
ATOM   14620 C  CA  . LYS C  1 262 ? 243.542 46.695  164.361 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 505  LYS C CA  1 
ATOM   14621 C  C   . LYS C  1 262 ? 243.928 48.100  163.885 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 505  LYS C C   1 
ATOM   14622 O  O   . LYS C  1 262 ? 243.176 48.692  163.119 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 505  LYS C O   1 
ATOM   14623 C  CB  . LYS C  1 262 ? 242.889 46.754  165.685 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 505  LYS C CB  1 
ATOM   14624 C  CG  . LYS C  1 262 ? 242.216 48.071  165.848 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 505  LYS C CG  1 
ATOM   14625 C  CD  . LYS C  1 262 ? 240.826 47.965  166.460 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 505  LYS C CD  1 
ATOM   14626 C  CE  . LYS C  1 262 ? 240.202 49.372  166.575 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 505  LYS C CE  1 
ATOM   14627 N  NZ  . LYS C  1 262 ? 239.728 49.854  165.208 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 505  LYS C NZ  1 
ATOM   14628 N  N   . ALA C  1 263 ? 245.086 48.628  164.301 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 506  ALA C N   1 
ATOM   14629 C  CA  . ALA C  1 263 ? 245.651 49.851  163.719 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 506  ALA C CA  1 
ATOM   14630 C  C   . ALA C  1 263 ? 246.008 49.654  162.248 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 506  ALA C C   1 
ATOM   14631 O  O   . ALA C  1 263 ? 245.719 50.490  161.380 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 506  ALA C O   1 
ATOM   14632 C  CB  . ALA C  1 263 ? 246.873 50.197  164.439 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 506  ALA C CB  1 
ATOM   14633 N  N   . ALA C  1 264 ? 246.661 48.534  161.967 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 507  ALA C N   1 
ATOM   14634 C  CA  . ALA C  1 264 ? 247.204 48.302  160.667 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 507  ALA C CA  1 
ATOM   14635 C  C   . ALA C  1 264 ? 246.086 48.216  159.655 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 507  ALA C C   1 
ATOM   14636 O  O   . ALA C  1 264 ? 246.190 48.711  158.528 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 507  ALA C O   1 
ATOM   14637 C  CB  . ALA C  1 264 ? 247.975 47.051  160.696 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 507  ALA C CB  1 
ATOM   14638 N  N   . ASN C  1 265 ? 245.001 47.589  160.079 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 508  ASN C N   1 
ATOM   14639 C  CA  . ASN C  1 265 ? 243.867 47.341  159.196 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 508  ASN C CA  1 
ATOM   14640 C  C   . ASN C  1 265 ? 242.982 48.574  159.001 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 508  ASN C C   1 
ATOM   14641 O  O   . ASN C  1 265 ? 242.224 48.637  158.030 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 508  ASN C O   1 
ATOM   14642 C  CB  . ASN C  1 265 ? 243.059 46.130  159.672 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 508  ASN C CB  1 
ATOM   14643 C  CG  . ASN C  1 265 ? 243.768 44.789  159.428 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 508  ASN C CG  1 
ATOM   14644 O  OD1 . ASN C  1 265 ? 244.917 44.717  159.064 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 508  ASN C OD1 1 
ATOM   14645 N  ND2 . ASN C  1 265 ? 243.050 43.720  159.636 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 508  ASN C ND2 1 
ATOM   14646 N  N   . ASP C  1 266 ? 243.118 49.574  159.873 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 509  ASP C N   1 
ATOM   14647 C  CA  . ASP C  1 266 ? 242.404 50.853  159.690 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 509  ASP C CA  1 
ATOM   14648 C  C   . ASP C  1 266 ? 242.973 51.867  158.658 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 509  ASP C C   1 
ATOM   14649 O  O   . ASP C  1 266 ? 242.436 52.981  158.479 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 509  ASP C O   1 
ATOM   14650 C  CB  . ASP C  1 266 ? 242.277 51.540  161.020 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 509  ASP C CB  1 
ATOM   14651 C  CG  . ASP C  1 266 ? 241.197 50.944  161.846 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 509  ASP C CG  1 
ATOM   14652 O  OD1 . ASP C  1 266 ? 240.439 50.129  161.274 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 509  ASP C OD1 1 
ATOM   14653 O  OD2 . ASP C  1 266 ? 241.100 51.267  163.055 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 509  ASP C OD2 1 
ATOM   14654 N  N   . HIS C  1 267 ? 244.052 51.469  158.001 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 510  HIS C N   1 
ATOM   14655 C  CA  . HIS C  1 267 ? 244.867 52.344  157.220 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 510  HIS C CA  1 
ATOM   14656 C  C   . HIS C  1 267 ? 245.578 51.414  156.266 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 510  HIS C C   1 
ATOM   14657 O  O   . HIS C  1 267 ? 246.732 51.622  155.941 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 510  HIS C O   1 
ATOM   14658 C  CB  . HIS C  1 267 ? 245.903 53.085  158.091 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 510  HIS C CB  1 
ATOM   14659 C  CG  . HIS C  1 267 ? 245.305 53.870  159.212 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 510  HIS C CG  1 
ATOM   14660 N  ND1 . HIS C  1 267 ? 244.600 55.036  159.018 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 510  HIS C ND1 1 
ATOM   14661 C  CD2 . HIS C  1 267 ? 245.282 53.642  160.546 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 510  HIS C CD2 1 
ATOM   14662 C  CE1 . HIS C  1 267 ? 244.167 55.495  160.179 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 510  HIS C CE1 1 
ATOM   14663 N  NE2 . HIS C  1 267 ? 244.570 54.670  161.127 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 510  HIS C NE2 1 
ATOM   14664 N  N   . LEU C  1 268 ? 244.883 50.371  155.833 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C N   1 
ATOM   14665 C  CA  . LEU C  1 268 ? 245.444 49.455  154.857 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C CA  1 
ATOM   14666 C  C   . LEU C  1 268 ? 245.812 50.137  153.537 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C C   1 
ATOM   14667 O  O   . LEU C  1 268 ? 244.916 50.648  152.855 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C O   1 
ATOM   14668 C  CB  . LEU C  1 268 ? 244.426 48.391  154.555 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C CB  1 
ATOM   14669 C  CG  . LEU C  1 268 ? 244.955 47.295  153.663 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C CG  1 
ATOM   14670 C  CD1 . LEU C  1 268 ? 246.060 46.545  154.368 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C CD1 1 
ATOM   14671 C  CD2 . LEU C  1 268 ? 243.773 46.429  153.382 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 511  LEU C CD2 1 
ATOM   14672 N  N   . SER C  1 269 ? 247.097 50.125  153.156 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 512  SER C N   1 
ATOM   14673 C  CA  . SER C  1 269 ? 247.540 50.866  151.982 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 512  SER C CA  1 
ATOM   14674 C  C   . SER C  1 269 ? 248.201 49.950  150.994 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 512  SER C C   1 
ATOM   14675 O  O   . SER C  1 269 ? 248.835 48.961  151.368 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 512  SER C O   1 
ATOM   14676 C  CB  . SER C  1 269 ? 248.501 51.957  152.374 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 512  SER C CB  1 
ATOM   14677 O  OG  . SER C  1 269 ? 247.973 52.715  153.444 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 512  SER C OG  1 
ATOM   14678 N  N   . ILE C  1 270 ? 248.084 50.273  149.717 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 513  ILE C N   1 
ATOM   14679 C  CA  . ILE C  1 270 ? 248.587 49.379  148.738 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 513  ILE C CA  1 
ATOM   14680 C  C   . ILE C  1 270 ? 249.614 50.065  147.833 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 513  ILE C C   1 
ATOM   14681 O  O   . ILE C  1 270 ? 249.677 51.294  147.758 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 513  ILE C O   1 
ATOM   14682 C  CB  . ILE C  1 270 ? 247.440 48.841  147.889 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 513  ILE C CB  1 
ATOM   14683 C  CG1 . ILE C  1 270 ? 246.925 49.945  146.991 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 513  ILE C CG1 1 
ATOM   14684 C  CG2 . ILE C  1 270 ? 246.314 48.372  148.734 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 513  ILE C CG2 1 
ATOM   14685 C  CD1 . ILE C  1 270 ? 245.863 49.520  146.021 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 513  ILE C CD1 1 
ATOM   14686 N  N   . LEU C  1 271 ? 250.430 49.240  147.169 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 514  LEU C N   1 
ATOM   14687 C  CA  . LEU C  1 271 ? 251.300 49.649  146.092 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 514  LEU C CA  1 
ATOM   14688 C  C   . LEU C  1 271 ? 250.716 49.249  144.724 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 514  LEU C C   1 
ATOM   14689 O  O   . LEU C  1 271 ? 250.091 48.215  144.601 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 514  LEU C O   1 
ATOM   14690 C  CB  . LEU C  1 271 ? 252.620 48.913  146.215 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 514  LEU C CB  1 
ATOM   14691 C  CG  . LEU C  1 271 ? 253.430 49.030  147.478 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 514  LEU C CG  1 
ATOM   14692 C  CD1 . LEU C  1 271 ? 254.886 48.815  147.142 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 514  LEU C CD1 1 
ATOM   14693 C  CD2 . LEU C  1 271 ? 253.230 50.374  148.133 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 514  LEU C CD2 1 
ATOM   14694 N  N   . GLU C  1 272 ? 250.958 50.057  143.694 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C N   1 
ATOM   14695 C  CA  . GLU C  1 272 ? 250.861 49.592  142.348 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C CA  1 
ATOM   14696 C  C   . GLU C  1 272 ? 252.245 49.272  141.786 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C C   1 
ATOM   14697 O  O   . GLU C  1 272 ? 252.827 50.012  140.998 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C O   1 
ATOM   14698 C  CB  . GLU C  1 272 ? 250.207 50.620  141.469 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C CB  1 
ATOM   14699 C  CG  . GLU C  1 272 ? 249.931 49.997  140.115 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C CG  1 
ATOM   14700 C  CD  . GLU C  1 272 ? 249.823 50.989  139.019 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C CD  1 
ATOM   14701 O  OE1 . GLU C  1 272 ? 250.535 51.999  139.114 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C OE1 1 
ATOM   14702 O  OE2 . GLU C  1 272 ? 249.025 50.749  138.087 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C OE2 1 
ATOM   14703 N  N   . ALA C  1 273 ? 252.769 48.132  142.189 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 516  ALA C N   1 
ATOM   14704 C  CA  . ALA C  1 273 ? 254.103 47.695  141.800 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 516  ALA C CA  1 
ATOM   14705 C  C   . ALA C  1 273 ? 254.027 46.469  140.875 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 516  ALA C C   1 
ATOM   14706 O  O   . ALA C  1 273 ? 253.679 45.388  141.298 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 516  ALA C O   1 
ATOM   14707 C  CB  . ALA C  1 273 ? 254.889 47.365  143.070 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 516  ALA C CB  1 
ATOM   14708 N  N   . TRP C  1 274 ? 254.372 46.633  139.620 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C N   1 
ATOM   14709 C  CA  . TRP C  1 274 ? 254.246 45.552  138.664 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CA  1 
ATOM   14710 C  C   . TRP C  1 274 ? 255.378 44.498  138.562 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C C   1 
ATOM   14711 O  O   . TRP C  1 274 ? 255.191 43.493  137.923 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C O   1 
ATOM   14712 C  CB  . TRP C  1 274 ? 254.003 46.142  137.279 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CB  1 
ATOM   14713 C  CG  . TRP C  1 274 ? 252.675 46.809  137.135 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CG  1 
ATOM   14714 C  CD1 . TRP C  1 274 ? 252.446 48.132  137.125 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CD1 1 
ATOM   14715 C  CD2 . TRP C  1 274 ? 251.401 46.177  136.945 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CD2 1 
ATOM   14716 N  NE1 . TRP C  1 274 ? 251.109 48.390  136.979 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C NE1 1 
ATOM   14717 C  CE2 . TRP C  1 274 ? 250.440 47.203  136.872 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CE2 1 
ATOM   14718 C  CE3 . TRP C  1 274 ? 250.981 44.842  136.819 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CE3 1 
ATOM   14719 C  CZ2 . TRP C  1 274 ? 249.084 46.952  136.679 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CZ2 1 
ATOM   14720 C  CZ3 . TRP C  1 274 ? 249.608 44.586  136.637 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CZ3 1 
ATOM   14721 C  CH2 . TRP C  1 274 ? 248.687 45.647  136.555 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CH2 1 
ATOM   14722 N  N   . SER C  1 275 ? 256.543 44.739  139.152 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 518  SER C N   1 
ATOM   14723 C  CA  . SER C  1 275 ? 257.657 43.798  139.094 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 518  SER C CA  1 
ATOM   14724 C  C   . SER C  1 275 ? 257.416 42.683  140.044 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 518  SER C C   1 
ATOM   14725 O  O   . SER C  1 275 ? 256.989 42.901  141.143 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 518  SER C O   1 
ATOM   14726 C  CB  . SER C  1 275 ? 258.938 44.475  139.531 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 518  SER C CB  1 
ATOM   14727 O  OG  . SER C  1 275 ? 259.981 43.549  139.621 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 518  SER C OG  1 
ATOM   14728 N  N   . TYR C  1 276 ? 257.696 41.460  139.646 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C N   1 
ATOM   14729 C  CA  . TYR C  1 276 ? 257.570 40.361  140.594 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CA  1 
ATOM   14730 C  C   . TYR C  1 276 ? 258.445 40.585  141.794 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C C   1 
ATOM   14731 O  O   . TYR C  1 276 ? 258.225 39.964  142.815 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C O   1 
ATOM   14732 C  CB  . TYR C  1 276 ? 258.018 39.083  139.930 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CB  1 
ATOM   14733 C  CG  . TYR C  1 276 ? 257.050 38.520  138.911 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CG  1 
ATOM   14734 C  CD1 . TYR C  1 276 ? 255.700 38.736  139.026 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CD1 1 
ATOM   14735 C  CD2 . TYR C  1 276 ? 257.494 37.725  137.867 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CD2 1 
ATOM   14736 C  CE1 . TYR C  1 276 ? 254.832 38.220  138.146 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CE1 1 
ATOM   14737 C  CE2 . TYR C  1 276 ? 256.636 37.195  137.007 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CE2 1 
ATOM   14738 C  CZ  . TYR C  1 276 ? 255.303 37.444  137.159 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CZ  1 
ATOM   14739 O  OH  . TYR C  1 276 ? 254.420 36.936  136.261 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C OH  1 
ATOM   14740 N  N   . ASN C  1 277 ? 259.463 41.430  141.667 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C N   1 
ATOM   14741 C  CA  . ASN C  1 277 ? 260.378 41.674  142.764 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C CA  1 
ATOM   14742 C  C   . ASN C  1 277 ? 259.817 42.538  143.865 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C C   1 
ATOM   14743 O  O   . ASN C  1 277 ? 260.369 42.609  144.956 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C O   1 
ATOM   14744 C  CB  . ASN C  1 277 ? 261.659 42.274  142.257 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C CB  1 
ATOM   14745 C  CG  . ASN C  1 277 ? 262.337 41.366  141.303 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C CG  1 
ATOM   14746 O  OD1 . ASN C  1 277 ? 262.052 40.161  141.260 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C OD1 1 
ATOM   14747 N  ND2 . ASN C  1 277 ? 263.247 41.917  140.515 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C ND2 1 
ATOM   14748 N  N   . ASP C  1 278 ? 258.705 43.181  143.587 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C N   1 
ATOM   14749 C  CA  . ASP C  1 278 ? 258.272 44.218  144.448 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C CA  1 
ATOM   14750 C  C   . ASP C  1 278 ? 257.590 43.573  145.618 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C C   1 
ATOM   14751 O  O   . ASP C  1 278 ? 257.656 44.080  146.734 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C O   1 
ATOM   14752 C  CB  . ASP C  1 278 ? 257.322 45.188  143.737 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C CB  1 
ATOM   14753 C  CG  . ASP C  1 278 ? 258.006 46.016  142.618 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C CG  1 
ATOM   14754 O  OD1 . ASP C  1 278 ? 259.261 46.123  142.586 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C OD1 1 
ATOM   14755 O  OD2 . ASP C  1 278 ? 257.290 46.588  141.741 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C OD2 1 
ATOM   14756 N  N   . THR C  1 279 ? 256.927 42.449  145.422 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 522  THR C N   1 
ATOM   14757 C  CA  . THR C  1 279 ? 256.309 41.862  146.602 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 522  THR C CA  1 
ATOM   14758 C  C   . THR C  1 279 ? 257.295 41.373  147.663 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 522  THR C C   1 
ATOM   14759 O  O   . THR C  1 279 ? 257.177 41.706  148.830 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 522  THR C O   1 
ATOM   14760 C  CB  . THR C  1 279 ? 255.357 40.775  146.249 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 522  THR C CB  1 
ATOM   14761 O  OG1 . THR C  1 279 ? 254.317 41.357  145.471 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 522  THR C OG1 1 
ATOM   14762 C  CG2 . THR C  1 279 ? 254.752 40.209  147.526 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 522  THR C CG2 1 
ATOM   14763 N  N   . PRO C  1 280 ? 258.256 40.563  147.267 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 523  PRO C N   1 
ATOM   14764 C  CA  . PRO C  1 280 ? 259.243 40.179  148.216 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 523  PRO C CA  1 
ATOM   14765 C  C   . PRO C  1 280 ? 259.941 41.400  148.840 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 523  PRO C C   1 
ATOM   14766 O  O   . PRO C  1 280 ? 260.196 41.436  150.062 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 523  PRO C O   1 
ATOM   14767 C  CB  . PRO C  1 280 ? 260.218 39.321  147.385 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 523  PRO C CB  1 
ATOM   14768 C  CG  . PRO C  1 280 ? 259.788 39.387  146.052 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 523  PRO C CG  1 
ATOM   14769 C  CD  . PRO C  1 280 ? 258.370 39.790  146.034 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 523  PRO C CD  1 
ATOM   14770 N  N   . TYR C  1 281 ? 260.260 42.380  148.016 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C N   1 
ATOM   14771 C  CA  . TYR C  1 281 ? 260.884 43.570  148.501 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CA  1 
ATOM   14772 C  C   . TYR C  1 281 ? 260.088 44.191  149.653 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C C   1 
ATOM   14773 O  O   . TYR C  1 281 ? 260.622 44.515  150.721 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C O   1 
ATOM   14774 C  CB  . TYR C  1 281 ? 261.001 44.561  147.355 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CB  1 
ATOM   14775 C  CG  . TYR C  1 281 ? 261.465 45.941  147.796 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CG  1 
ATOM   14776 C  CD1 . TYR C  1 281 ? 262.764 46.392  147.542 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CD1 1 
ATOM   14777 C  CD2 . TYR C  1 281 ? 260.602 46.804  148.488 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CD2 1 
ATOM   14778 C  CE1 . TYR C  1 281 ? 263.169 47.660  147.955 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CE1 1 
ATOM   14779 C  CE2 . TYR C  1 281 ? 261.016 48.078  148.919 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CE2 1 
ATOM   14780 C  CZ  . TYR C  1 281 ? 262.283 48.484  148.647 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CZ  1 
ATOM   14781 O  OH  . TYR C  1 281 ? 262.667 49.735  149.049 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C OH  1 
ATOM   14782 N  N   . LEU C  1 282 ? 258.808 44.385  149.397 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C N   1 
ATOM   14783 C  CA  . LEU C  1 282 ? 257.906 44.990  150.334 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C CA  1 
ATOM   14784 C  C   . LEU C  1 282 ? 257.726 44.125  151.545 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C C   1 
ATOM   14785 O  O   . LEU C  1 282 ? 257.543 44.643  152.652 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C O   1 
ATOM   14786 C  CB  . LEU C  1 282 ? 256.555 45.138  149.685 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C CB  1 
ATOM   14787 C  CG  . LEU C  1 282 ? 255.542 46.052  150.333 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C CG  1 
ATOM   14788 C  CD1 . LEU C  1 282 ? 256.259 47.327  150.530 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C CD1 1 
ATOM   14789 C  CD2 . LEU C  1 282 ? 254.347 46.234  149.423 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C CD2 1 
ATOM   14790 N  N   . HIS C  1 283 ? 257.729 42.810  151.368 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C N   1 
ATOM   14791 C  CA  . HIS C  1 283 ? 257.630 41.949  152.527 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C CA  1 
ATOM   14792 C  C   . HIS C  1 283 ? 258.893 42.040  153.428 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C C   1 
ATOM   14793 O  O   . HIS C  1 283 ? 258.790 42.162  154.640 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C O   1 
ATOM   14794 C  CB  . HIS C  1 283 ? 257.346 40.518  152.117 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C CB  1 
ATOM   14795 C  CG  . HIS C  1 283 ? 257.345 39.575  153.273 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C CG  1 
ATOM   14796 N  ND1 . HIS C  1 283 ? 256.267 39.443  154.120 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C ND1 1 
ATOM   14797 C  CD2 . HIS C  1 283 ? 258.306 38.755  153.762 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C CD2 1 
ATOM   14798 C  CE1 . HIS C  1 283 ? 256.554 38.569  155.073 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C CE1 1 
ATOM   14799 N  NE2 . HIS C  1 283 ? 257.788 38.142  154.882 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C NE2 1 
ATOM   14800 N  N   . ASP C  1 284 ? 260.087 41.991  152.843 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C N   1 
ATOM   14801 C  CA  . ASP C  1 284 ? 261.283 42.184  153.626 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C CA  1 
ATOM   14802 C  C   . ASP C  1 284 ? 261.309 43.551  154.278 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C C   1 
ATOM   14803 O  O   . ASP C  1 284 ? 261.916 43.749  155.301 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C O   1 
ATOM   14804 C  CB  . ASP C  1 284 ? 262.489 42.050  152.731 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C CB  1 
ATOM   14805 C  CG  . ASP C  1 284 ? 262.801 40.628  152.400 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C CG  1 
ATOM   14806 O  OD1 . ASP C  1 284 ? 262.221 39.742  153.004 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C OD1 1 
ATOM   14807 O  OD2 . ASP C  1 284 ? 263.651 40.368  151.548 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C OD2 1 
ATOM   14808 N  N   . ASP C  1 285 ? 260.663 44.511  153.647 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C N   1 
ATOM   14809 C  CA  . ASP C  1 285 ? 260.587 45.866  154.152 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C CA  1 
ATOM   14810 C  C   . ASP C  1 285 ? 259.703 45.973  155.408 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C C   1 
ATOM   14811 O  O   . ASP C  1 285 ? 259.723 46.983  156.084 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C O   1 
ATOM   14812 C  CB  . ASP C  1 285 ? 260.062 46.798  153.041 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C CB  1 
ATOM   14813 C  CG  . ASP C  1 285 ? 260.014 48.244  153.480 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C CG  1 
ATOM   14814 O  OD1 . ASP C  1 285 ? 261.034 48.920  153.395 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C OD1 1 
ATOM   14815 O  OD2 . ASP C  1 285 ? 258.966 48.722  153.947 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C OD2 1 
ATOM   14816 N  N   . GLY C  1 286 ? 258.906 44.952  155.706 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 529  GLY C N   1 
ATOM   14817 C  CA  . GLY C  1 286 ? 258.167 44.902  156.972 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 529  GLY C CA  1 
ATOM   14818 C  C   . GLY C  1 286 ? 256.673 44.919  156.757 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 529  GLY C C   1 
ATOM   14819 O  O   . GLY C  1 286 ? 255.900 45.123  157.698 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 529  GLY C O   1 
ATOM   14820 N  N   . ASP C  1 287 ? 256.248 44.705  155.516 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C N   1 
ATOM   14821 C  CA  . ASP C  1 287 ? 254.828 44.649  155.259 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C CA  1 
ATOM   14822 C  C   . ASP C  1 287 ? 254.114 45.889  155.769 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C C   1 
ATOM   14823 O  O   . ASP C  1 287 ? 253.162 45.786  156.535 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C O   1 
ATOM   14824 C  CB  . ASP C  1 287 ? 254.221 43.409  155.883 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C CB  1 
ATOM   14825 C  CG  . ASP C  1 287 ? 254.530 42.170  155.094 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C CG  1 
ATOM   14826 O  OD1 . ASP C  1 287 ? 254.875 42.314  153.907 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C OD1 1 
ATOM   14827 O  OD2 . ASP C  1 287 ? 254.435 41.044  155.654 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C OD2 1 
ATOM   14828 N  N   . ASN C  1 288 ? 254.560 47.059  155.327 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 531  ASN C N   1 
ATOM   14829 C  CA  . ASN C  1 288 ? 253.846 48.266  155.713 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 531  ASN C CA  1 
ATOM   14830 C  C   . ASN C  1 288 ? 252.745 48.691  154.745 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 531  ASN C C   1 
ATOM   14831 O  O   . ASN C  1 288 ? 251.954 49.589  155.030 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 531  ASN C O   1 
ATOM   14832 C  CB  . ASN C  1 288 ? 254.816 49.385  155.923 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 531  ASN C CB  1 
ATOM   14833 C  CG  . ASN C  1 288 ? 255.705 49.123  157.037 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 531  ASN C CG  1 
ATOM   14834 O  OD1 . ASN C  1 288 ? 256.873 48.856  156.867 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 531  ASN C OD1 1 
ATOM   14835 N  ND2 . ASN C  1 288 ? 255.153 49.131  158.213 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 531  ASN C ND2 1 
ATOM   14836 N  N   . MET C  1 289 ? 252.720 48.071  153.575 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 532  MET C N   1 
ATOM   14837 C  CA  . MET C  1 289 ? 251.557 48.132  152.706 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 532  MET C CA  1 
ATOM   14838 C  C   . MET C  1 289 ? 251.545 46.831  151.925 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 532  MET C C   1 
ATOM   14839 O  O   . MET C  1 289 ? 252.458 46.007  152.087 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 532  MET C O   1 
ATOM   14840 C  CB  . MET C  1 289 ? 251.517 49.382  151.800 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 532  MET C CB  1 
ATOM   14841 C  CG  . MET C  1 289 ? 252.842 49.887  151.252 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 532  MET C CG  1 
ATOM   14842 S  SD  . MET C  1 289 ? 253.587 51.264  152.207 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 532  MET C SD  1 
ATOM   14843 C  CE  . MET C  1 289 ? 255.247 51.467  151.573 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 532  MET C CE  1 
ATOM   14844 N  N   . ILE C  1 290 ? 250.510 46.607  151.120 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 533  ILE C N   1 
ATOM   14845 C  CA  . ILE C  1 290 ? 250.449 45.350  150.410 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 533  ILE C CA  1 
ATOM   14846 C  C   . ILE C  1 290 ? 250.434 45.578  148.939 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 533  ILE C C   1 
ATOM   14847 O  O   . ILE C  1 290 ? 249.748 46.471  148.483 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 533  ILE C O   1 
ATOM   14848 C  CB  . ILE C  1 290 ? 249.195 44.562  150.737 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 533  ILE C CB  1 
ATOM   14849 C  CG1 . ILE C  1 290 ? 247.983 45.391  150.448 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 533  ILE C CG1 1 
ATOM   14850 C  CG2 . ILE C  1 290 ? 249.141 44.199  152.151 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 533  ILE C CG2 1 
ATOM   14851 C  CD1 . ILE C  1 290 ? 246.786 44.632  150.713 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 533  ILE C CD1 1 
ATOM   14852 N  N   . ASN C  1 291 ? 251.180 44.755  148.205 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 534  ASN C N   1 
ATOM   14853 C  CA  . ASN C  1 291 ? 251.154 44.710  146.715 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 534  ASN C CA  1 
ATOM   14854 C  C   . ASN C  1 291 ? 250.100 43.804  146.054 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 534  ASN C C   1 
ATOM   14855 O  O   . ASN C  1 291 ? 249.434 43.026  146.677 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 534  ASN C O   1 
ATOM   14856 C  CB  . ASN C  1 291 ? 252.509 44.244  146.189 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 534  ASN C CB  1 
ATOM   14857 C  CG  . ASN C  1 291 ? 252.825 44.791  144.799 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 534  ASN C CG  1 
ATOM   14858 O  OD1 . ASN C  1 291 ? 252.139 45.653  144.272 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 534  ASN C OD1 1 
ATOM   14859 N  ND2 . ASN C  1 291 ? 253.903 44.316  144.232 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 534  ASN C ND2 1 
ATOM   14860 N  N   . MET C  1 292 ? 249.969 43.881  144.758 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 535  MET C N   1 
ATOM   14861 C  CA  . MET C  1 292 ? 248.988 43.046  144.073 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 535  MET C CA  1 
ATOM   14862 C  C   . MET C  1 292 ? 249.624 41.687  143.902 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 535  MET C C   1 
ATOM   14863 O  O   . MET C  1 292 ? 250.841 41.576  143.884 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 535  MET C O   1 
ATOM   14864 C  CB  . MET C  1 292 ? 248.698 43.628  142.677 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 535  MET C CB  1 
ATOM   14865 C  CG  . MET C  1 292 ? 249.969 43.571  141.806 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 535  MET C CG  1 
ATOM   14866 S  SD  . MET C  1 292 ? 249.936 44.310  140.174 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 535  MET C SD  1 
ATOM   14867 C  CE  . MET C  1 292 ? 249.371 45.956  140.503 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 535  MET C CE  1 
ATOM   14868 N  N   . ASP C  1 293 ? 248.818 40.650  143.777 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 536  ASP C N   1 
ATOM   14869 C  CA  . ASP C  1 293 ? 249.362 39.375  143.366 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 536  ASP C CA  1 
ATOM   14870 C  C   . ASP C  1 293 ? 249.401 39.305  141.838 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 536  ASP C C   1 
ATOM   14871 O  O   . ASP C  1 293 ? 248.413 38.937  141.187 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 536  ASP C O   1 
ATOM   14872 C  CB  . ASP C  1 293 ? 248.554 38.233  143.917 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 536  ASP C CB  1 
ATOM   14873 C  CG  . ASP C  1 293 ? 249.128 36.912  143.564 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 536  ASP C CG  1 
ATOM   14874 O  OD1 . ASP C  1 293 ? 249.949 36.821  142.633 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 536  ASP C OD1 1 
ATOM   14875 O  OD2 . ASP C  1 293 ? 248.762 35.946  144.247 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 536  ASP C OD2 1 
ATOM   14876 N  N   . ASN C  1 294 ? 250.549 39.663  141.254 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 537  ASN C N   1 
ATOM   14877 C  CA  . ASN C  1 294 ? 250.573 39.718  139.828 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 537  ASN C CA  1 
ATOM   14878 C  C   . ASN C  1 294 ? 250.487 38.363  139.199 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 537  ASN C C   1 
ATOM   14879 O  O   . ASN C  1 294 ? 249.833 38.231  138.183 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 537  ASN C O   1 
ATOM   14880 C  CB  . ASN C  1 294 ? 251.719 40.541  139.235 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 537  ASN C CB  1 
ATOM   14881 C  CG  . ASN C  1 294 ? 251.502 40.770  137.711 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 537  ASN C CG  1 
ATOM   14882 O  OD1 . ASN C  1 294 ? 250.346 40.834  137.227 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 537  ASN C OD1 1 
ATOM   14883 N  ND2 . ASN C  1 294 ? 252.592 40.852  136.954 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 537  ASN C ND2 1 
ATOM   14884 N  N   . ARG C  1 295 ? 251.096 37.342  139.798 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C N   1 
ATOM   14885 C  CA  . ARG C  1 295 ? 250.953 36.009  139.213 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C CA  1 
ATOM   14886 C  C   . ARG C  1 295 ? 249.499 35.563  139.111 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C C   1 
ATOM   14887 O  O   . ARG C  1 295 ? 249.097 35.073  138.098 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C O   1 
ATOM   14888 C  CB  . ARG C  1 295 ? 251.736 34.987  140.006 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C CB  1 
ATOM   14889 C  CG  . ARG C  1 295 ? 253.114 34.951  139.626 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C CG  1 
ATOM   14890 C  CD  . ARG C  1 295 ? 253.871 34.179  140.631 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C CD  1 
ATOM   14891 N  NE  . ARG C  1 295 ? 255.319 34.495  140.635 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C NE  1 
ATOM   14892 C  CZ  . ARG C  1 295 ? 255.881 35.340  141.504 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C CZ  1 
ATOM   14893 N  NH1 . ARG C  1 295 ? 255.103 35.971  142.388 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C NH1 1 
ATOM   14894 N  NH2 . ARG C  1 295 ? 257.202 35.569  141.489 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C NH2 1 
ATOM   14895 N  N   . LEU C  1 296 ? 248.722 35.704  140.177 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 539  LEU C N   1 
ATOM   14896 C  CA  . LEU C  1 296 ? 247.344 35.264  140.153 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 539  LEU C CA  1 
ATOM   14897 C  C   . LEU C  1 296 ? 246.545 36.004  139.122 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 539  LEU C C   1 
ATOM   14898 O  O   . LEU C  1 296 ? 245.708 35.443  138.444 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 539  LEU C O   1 
ATOM   14899 C  CB  . LEU C  1 296 ? 246.682 35.472  141.516 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 539  LEU C CB  1 
ATOM   14900 C  CG  . LEU C  1 296 ? 245.218 35.000  141.568 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 539  LEU C CG  1 
ATOM   14901 C  CD1 . LEU C  1 296 ? 245.007 33.594  141.035 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 539  LEU C CD1 1 
ATOM   14902 C  CD2 . LEU C  1 296 ? 244.667 35.161  142.971 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 539  LEU C CD2 1 
ATOM   14903 N  N   . ARG C  1 297 ? 246.772 37.294  139.053 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 540  ARG C N   1 
ATOM   14904 C  CA  . ARG C  1 297 ? 246.084 38.102  138.104 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 540  ARG C CA  1 
ATOM   14905 C  C   . ARG C  1 297 ? 246.357 37.576  136.721 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 540  ARG C C   1 
ATOM   14906 O  O   . ARG C  1 297 ? 245.472 37.571  135.900 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 540  ARG C O   1 
ATOM   14907 C  CB  . ARG C  1 297 ? 246.593 39.512  138.173 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 540  ARG C CB  1 
ATOM   14908 C  CG  . ARG C  1 297 ? 245.949 40.405  137.141 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 540  ARG C CG  1 
ATOM   14909 C  CD  . ARG C  1 297 ? 246.748 41.733  136.881 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 540  ARG C CD  1 
ATOM   14910 N  NE  . ARG C  1 297 ? 246.878 41.891  135.444 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 540  ARG C NE  1 
ATOM   14911 C  CZ  . ARG C  1 297 ? 247.995 41.649  134.759 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 540  ARG C CZ  1 
ATOM   14912 N  NH1 . ARG C  1 297 ? 249.108 41.339  135.402 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 540  ARG C NH1 1 
ATOM   14913 N  NH2 . ARG C  1 297 ? 248.016 41.750  133.421 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 540  ARG C NH2 1 
ATOM   14914 N  N   . LEU C  1 298 ? 247.578 37.134  136.439 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 541  LEU C N   1 
ATOM   14915 C  CA  . LEU C  1 298 ? 247.881 36.667  135.129 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 541  LEU C CA  1 
ATOM   14916 C  C   . LEU C  1 298 ? 247.211 35.330  134.881 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 541  LEU C C   1 
ATOM   14917 O  O   . LEU C  1 298 ? 246.764 35.055  133.781 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 541  LEU C O   1 
ATOM   14918 C  CB  . LEU C  1 298 ? 249.381 36.587  134.968 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 541  LEU C CB  1 
ATOM   14919 C  CG  . LEU C  1 298 ? 250.115 37.827  134.467 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 541  LEU C CG  1 
ATOM   14920 C  CD1 . LEU C  1 298 ? 251.577 37.557  134.395 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 541  LEU C CD1 1 
ATOM   14921 C  CD2 . LEU C  1 298 ? 249.634 38.186  133.120 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 541  LEU C CD2 1 
ATOM   14922 N  N   . SER C  1 299 ? 247.123 34.506  135.916 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 542  SER C N   1 
ATOM   14923 C  CA  . SER C  1 299 ? 246.547 33.191  135.834 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 542  SER C CA  1 
ATOM   14924 C  C   . SER C  1 299 ? 245.084 33.300  135.516 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 542  SER C C   1 
ATOM   14925 O  O   . SER C  1 299 ? 244.586 32.574  134.664 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 542  SER C O   1 
ATOM   14926 C  CB  . SER C  1 299 ? 246.707 32.511  137.162 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 542  SER C CB  1 
ATOM   14927 O  OG  . SER C  1 299 ? 248.054 32.302  137.432 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 542  SER C OG  1 
ATOM   14928 N  N   . LEU C  1 300 ? 244.379 34.182  136.230 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 543  LEU C N   1 
ATOM   14929 C  CA  . LEU C  1 300 ? 242.970 34.479  135.902 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 543  LEU C CA  1 
ATOM   14930 C  C   . LEU C  1 300 ? 242.835 34.898  134.428 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 543  LEU C C   1 
ATOM   14931 O  O   . LEU C  1 300 ? 242.054 34.332  133.672 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 543  LEU C O   1 
ATOM   14932 C  CB  . LEU C  1 300 ? 242.379 35.543  136.833 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 543  LEU C CB  1 
ATOM   14933 C  CG  . LEU C  1 300 ? 242.360 35.180  138.325 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 543  LEU C CG  1 
ATOM   14934 C  CD1 . LEU C  1 300 ? 242.287 36.395  139.228 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 543  LEU C CD1 1 
ATOM   14935 C  CD2 . LEU C  1 300 ? 241.197 34.244  138.595 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 543  LEU C CD2 1 
ATOM   14936 N  N   . LEU C  1 301 ? 243.629 35.869  134.009 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 544  LEU C N   1 
ATOM   14937 C  CA  . LEU C  1 301 ? 243.509 36.379  132.689 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 544  LEU C CA  1 
ATOM   14938 C  C   . LEU C  1 301 ? 243.678 35.269  131.631 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 544  LEU C C   1 
ATOM   14939 O  O   . LEU C  1 301 ? 242.865 35.150  130.715 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 544  LEU C O   1 
ATOM   14940 C  CB  . LEU C  1 301 ? 244.507 37.504  132.523 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 544  LEU C CB  1 
ATOM   14941 C  CG  . LEU C  1 301 ? 244.669 38.193  131.158 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 544  LEU C CG  1 
ATOM   14942 C  CD1 . LEU C  1 301 ? 243.490 39.089  130.882 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 544  LEU C CD1 1 
ATOM   14943 C  CD2 . LEU C  1 301 ? 245.950 38.973  131.059 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 544  LEU C CD2 1 
ATOM   14944 N  N   . TYR C  1 302 ? 244.714 34.451  131.744 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 545  TYR C N   1 
ATOM   14945 C  CA  . TYR C  1 302 ? 244.982 33.454  130.731 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CA  1 
ATOM   14946 C  C   . TYR C  1 302 ? 244.198 32.155  130.816 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 545  TYR C C   1 
ATOM   14947 O  O   . TYR C  1 302 ? 244.051 31.468  129.828 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 545  TYR C O   1 
ATOM   14948 C  CB  . TYR C  1 302 ? 246.448 33.151  130.721 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CB  1 
ATOM   14949 C  CG  . TYR C  1 302 ? 247.138 34.227  129.994 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CG  1 
ATOM   14950 C  CD1 . TYR C  1 302 ? 247.397 34.106  128.618 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CD1 1 
ATOM   14951 C  CD2 . TYR C  1 302 ? 247.495 35.422  130.644 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CD2 1 
ATOM   14952 C  CE1 . TYR C  1 302 ? 248.003 35.149  127.900 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CE1 1 
ATOM   14953 C  CE2 . TYR C  1 302 ? 248.104 36.481  129.934 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CE2 1 
ATOM   14954 C  CZ  . TYR C  1 302 ? 248.343 36.326  128.567 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CZ  1 
ATOM   14955 O  OH  . TYR C  1 302 ? 248.936 37.342  127.883 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 545  TYR C OH  1 
ATOM   14956 N  N   . SER C  1 303 ? 243.710 31.782  131.990 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 546  SER C N   1 
ATOM   14957 C  CA  . SER C  1 303 ? 242.998 30.525  132.132 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 546  SER C CA  1 
ATOM   14958 C  C   . SER C  1 303 ? 241.506 30.738  131.978 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 546  SER C C   1 
ATOM   14959 O  O   . SER C  1 303 ? 240.736 29.788  131.800 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 546  SER C O   1 
ATOM   14960 C  CB  . SER C  1 303 ? 243.274 29.911  133.497 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 546  SER C CB  1 
ATOM   14961 O  OG  . SER C  1 303 ? 244.581 29.393  133.569 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 546  SER C OG  1 
ATOM   14962 N  N   . LEU C  1 304 ? 241.094 31.995  132.020 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 547  LEU C N   1 
ATOM   14963 C  CA  . LEU C  1 304 ? 239.692 32.272  132.068 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 547  LEU C CA  1 
ATOM   14964 C  C   . LEU C  1 304 ? 239.244 33.364  131.108 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 547  LEU C C   1 
ATOM   14965 O  O   . LEU C  1 304 ? 238.255 33.174  130.392 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 547  LEU C O   1 
ATOM   14966 C  CB  . LEU C  1 304 ? 239.285 32.593  133.520 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 547  LEU C CB  1 
ATOM   14967 C  CG  . LEU C  1 304 ? 239.433 31.560  134.669 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 547  LEU C CG  1 
ATOM   14968 C  CD1 . LEU C  1 304 ? 239.023 32.193  135.913 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 547  LEU C CD1 1 
ATOM   14969 C  CD2 . LEU C  1 304 ? 238.528 30.377  134.395 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 547  LEU C CD2 1 
ATOM   14970 N  N   . ALA C  1 305 ? 239.964 34.488  131.057 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 548  ALA C N   1 
ATOM   14971 C  CA  . ALA C  1 305 ? 239.472 35.682  130.342 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 548  ALA C CA  1 
ATOM   14972 C  C   . ALA C  1 305 ? 239.875 35.768  128.902 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 548  ALA C C   1 
ATOM   14973 O  O   . ALA C  1 305 ? 239.199 36.389  128.129 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 548  ALA C O   1 
ATOM   14974 C  CB  . ALA C  1 305 ? 239.881 36.916  131.051 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 548  ALA C CB  1 
ATOM   14975 N  N   . LYS C  1 306 ? 240.969 35.147  128.519 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 549  LYS C N   1 
ATOM   14976 C  CA  . LYS C  1 306 ? 241.397 35.212  127.129 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 549  LYS C CA  1 
ATOM   14977 C  C   . LYS C  1 306 ? 240.481 34.513  126.146 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 549  LYS C C   1 
ATOM   14978 O  O   . LYS C  1 306 ? 239.679 33.673  126.544 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 549  LYS C O   1 
ATOM   14979 C  CB  . LYS C  1 306 ? 242.772 34.587  127.016 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 549  LYS C CB  1 
ATOM   14980 C  CG  . LYS C  1 306 ? 243.858 35.483  127.588 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 549  LYS C CG  1 
ATOM   14981 C  CD  . LYS C  1 306 ? 244.066 36.638  126.677 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 549  LYS C CD  1 
ATOM   14982 C  CE  . LYS C  1 306 ? 244.859 37.695  127.304 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 549  LYS C CE  1 
ATOM   14983 N  NZ  . LYS C  1 306 ? 245.189 38.698  126.270 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 549  LYS C NZ  1 
ATOM   14984 N  N   . PRO C  1 307 ? 240.613 34.833  124.847 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 550  PRO C N   1 
ATOM   14985 C  CA  . PRO C  1 307 ? 239.917 34.090  123.812 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 550  PRO C CA  1 
ATOM   14986 C  C   . PRO C  1 307 ? 240.152 32.560  123.927 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 550  PRO C C   1 
ATOM   14987 O  O   . PRO C  1 307 ? 241.237 32.126  124.342 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 550  PRO C O   1 
ATOM   14988 C  CB  . PRO C  1 307 ? 240.526 34.653  122.521 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 550  PRO C CB  1 
ATOM   14989 C  CG  . PRO C  1 307 ? 240.936 35.967  122.847 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 550  PRO C CG  1 
ATOM   14990 C  CD  . PRO C  1 307 ? 241.391 35.942  124.280 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 550  PRO C CD  1 
ATOM   14991 N  N   . LEU C  1 308 ? 239.136 31.772  123.536 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 551  LEU C N   1 
ATOM   14992 C  CA  . LEU C  1 308 ? 239.149 30.303  123.653 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 551  LEU C CA  1 
ATOM   14993 C  C   . LEU C  1 308 ? 240.426 29.597  123.121 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 551  LEU C C   1 
ATOM   14994 O  O   . LEU C  1 308 ? 240.952 28.648  123.719 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 551  LEU C O   1 
ATOM   14995 C  CB  . LEU C  1 308 ? 237.899 29.707  122.982 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 551  LEU C CB  1 
ATOM   14996 C  CG  . LEU C  1 308 ? 237.779 28.183  123.149 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 551  LEU C CG  1 
ATOM   14997 C  CD1 . LEU C  1 308 ? 238.360 27.605  124.488 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 551  LEU C CD1 1 
ATOM   14998 C  CD2 . LEU C  1 308 ? 236.330 27.793  123.018 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 551  LEU C CD2 1 
ATOM   14999 N  N   . ASN C  1 309 ? 240.922 30.046  121.987 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 552  ASN C N   1 
ATOM   15000 C  CA  . ASN C  1 309 ? 242.091 29.415  121.479 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 552  ASN C CA  1 
ATOM   15001 C  C   . ASN C  1 309 ? 243.375 29.910  122.047 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 552  ASN C C   1 
ATOM   15002 O  O   . ASN C  1 309 ? 244.422 29.415  121.658 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 552  ASN C O   1 
ATOM   15003 C  CB  . ASN C  1 309 ? 242.128 29.572  120.005 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 552  ASN C CB  1 
ATOM   15004 C  CG  . ASN C  1 309 ? 241.063 28.779  119.354 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 552  ASN C CG  1 
ATOM   15005 O  OD1 . ASN C  1 309 ? 240.731 27.660  119.798 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 552  ASN C OD1 1 
ATOM   15006 N  ND2 . ASN C  1 309 ? 240.496 29.336  118.298 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 552  ASN C ND2 1 
ATOM   15007 N  N   . GLN C  1 310 ? 243.323 30.862  122.965 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 553  GLN C N   1 
ATOM   15008 C  CA  . GLN C  1 310 ? 244.541 31.336  123.577 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 553  GLN C CA  1 
ATOM   15009 C  C   . GLN C  1 310 ? 244.544 31.101  125.069 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 553  GLN C C   1 
ATOM   15010 O  O   . GLN C  1 310 ? 245.475 31.534  125.786 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 553  GLN C O   1 
ATOM   15011 C  CB  . GLN C  1 310 ? 244.687 32.800  123.308 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 553  GLN C CB  1 
ATOM   15012 C  CG  . GLN C  1 310 ? 244.593 33.107  121.858 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 553  GLN C CG  1 
ATOM   15013 C  CD  . GLN C  1 310 ? 244.588 34.572  121.647 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 553  GLN C CD  1 
ATOM   15014 O  OE1 . GLN C  1 310 ? 245.210 35.331  122.412 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 553  GLN C OE1 1 
ATOM   15015 N  NE2 . GLN C  1 310 ? 243.854 35.004  120.636 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 553  GLN C NE2 1 
ATOM   15016 N  N   . ARG C  1 311 ? 243.521 30.372  125.517 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 554  ARG C N   1 
ATOM   15017 C  CA  . ARG C  1 311 ? 243.357 30.065  126.917 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 554  ARG C CA  1 
ATOM   15018 C  C   . ARG C  1 311 ? 244.308 28.986  127.357 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 554  ARG C C   1 
ATOM   15019 O  O   . ARG C  1 311 ? 244.633 28.066  126.600 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 554  ARG C O   1 
ATOM   15020 C  CB  . ARG C  1 311 ? 241.931 29.636  127.164 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 554  ARG C CB  1 
ATOM   15021 C  CG  . ARG C  1 311 ? 241.280 30.382  128.281 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 554  ARG C CG  1 
ATOM   15022 C  CD  . ARG C  1 311 ? 239.830 30.073  128.365 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 554  ARG C CD  1 
ATOM   15023 N  NE  . ARG C  1 311 ? 239.065 31.001  127.547 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 554  ARG C NE  1 
ATOM   15024 C  CZ  . ARG C  1 311 ? 237.791 30.809  127.222 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 554  ARG C CZ  1 
ATOM   15025 N  NH1 . ARG C  1 311 ? 237.176 29.732  127.674 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 554  ARG C NH1 1 
ATOM   15026 N  NH2 . ARG C  1 311 ? 237.127 31.665  126.457 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 554  ARG C NH2 1 
ATOM   15027 N  N   . SER C  1 312 ? 244.784 29.078  128.582 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 555  SER C N   1 
ATOM   15028 C  CA  . SER C  1 312 ? 245.684 28.021  129.015 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 555  SER C CA  1 
ATOM   15029 C  C   . SER C  1 312 ? 244.967 27.095  129.938 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 555  SER C C   1 
ATOM   15030 O  O   . SER C  1 312 ? 243.884 27.384  130.385 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 555  SER C O   1 
ATOM   15031 C  CB  . SER C  1 312 ? 246.927 28.596  129.678 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 555  SER C CB  1 
ATOM   15032 O  OG  . SER C  1 312 ? 246.517 29.398  130.759 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 555  SER C OG  1 
ATOM   15033 N  N   . GLY C  1 313 ? 245.566 25.952  130.195 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 556  GLY C N   1 
ATOM   15034 C  CA  . GLY C  1 313 ? 245.023 25.038  131.190 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 556  GLY C CA  1 
ATOM   15035 C  C   . GLY C  1 313 ? 244.857 25.726  132.532 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 556  GLY C C   1 
ATOM   15036 O  O   . GLY C  1 313 ? 245.393 26.822  132.777 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 556  GLY C O   1 
ATOM   15037 N  N   . MET C  1 314 ? 244.138 25.043  133.418 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 557  MET C N   1 
ATOM   15038 C  CA  . MET C  1 314 ? 243.526 25.663  134.585 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 557  MET C CA  1 
ATOM   15039 C  C   . MET C  1 314 ? 244.383 25.624  135.825 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 557  MET C C   1 
ATOM   15040 O  O   . MET C  1 314 ? 244.101 26.340  136.773 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 557  MET C O   1 
ATOM   15041 C  CB  . MET C  1 314 ? 242.223 24.949  134.871 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 557  MET C CB  1 
ATOM   15042 C  CG  . MET C  1 314 ? 241.223 25.117  133.771 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 557  MET C CG  1 
ATOM   15043 S  SD  . MET C  1 314 ? 239.521 24.907  134.265 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 557  MET C SD  1 
ATOM   15044 C  CE  . MET C  1 314 ? 239.164 26.385  135.220 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 557  MET C CE  1 
ATOM   15045 N  N   . ASN C  1 315 ? 245.419 24.779  135.821 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 558  ASN C N   1 
ATOM   15046 C  CA  . ASN C  1 315 ? 246.242 24.597  137.000 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 558  ASN C CA  1 
ATOM   15047 C  C   . ASN C  1 315 ? 246.806 25.900  137.622 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 558  ASN C C   1 
ATOM   15048 O  O   . ASN C  1 315 ? 246.842 26.083  138.834 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 558  ASN C O   1 
ATOM   15049 C  CB  . ASN C  1 315 ? 247.368 23.556  136.766 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 558  ASN C CB  1 
ATOM   15050 C  CG  . ASN C  1 315 ? 247.782 22.859  138.097 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 558  ASN C CG  1 
ATOM   15051 O  OD1 . ASN C  1 315 ? 246.975 22.115  138.686 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 558  ASN C OD1 1 
ATOM   15052 N  ND2 . ASN C  1 315 ? 248.979 23.182  138.622 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 558  ASN C ND2 1 
ATOM   15053 N  N   . PRO C  1 316 ? 247.273 26.809  136.785 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 559  PRO C N   1 
ATOM   15054 C  CA  . PRO C  1 316 ? 247.799 28.046  137.311 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 559  PRO C CA  1 
ATOM   15055 C  C   . PRO C  1 316 ? 246.855 28.764  138.244 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 559  PRO C C   1 
ATOM   15056 O  O   . PRO C  1 316 ? 247.307 29.593  139.002 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 559  PRO C O   1 
ATOM   15057 C  CB  . PRO C  1 316 ? 248.008 28.889  136.067 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 559  PRO C CB  1 
ATOM   15058 C  CG  . PRO C  1 316 ? 248.232 27.913  135.013 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 559  PRO C CG  1 
ATOM   15059 C  CD  . PRO C  1 316 ? 247.439 26.706  135.326 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 559  PRO C CD  1 
ATOM   15060 N  N   . LEU C  1 317 ? 245.563 28.466  138.196 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 560  LEU C N   1 
ATOM   15061 C  CA  . LEU C  1 317 ? 244.651 29.125  139.083 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 560  LEU C CA  1 
ATOM   15062 C  C   . LEU C  1 317 ? 244.896 28.635  140.487 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 560  LEU C C   1 
ATOM   15063 O  O   . LEU C  1 317 ? 244.479 29.285  141.423 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 560  LEU C O   1 
ATOM   15064 C  CB  . LEU C  1 317 ? 243.213 28.885  138.683 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 560  LEU C CB  1 
ATOM   15065 C  CG  . LEU C  1 317 ? 242.807 29.418  137.320 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 560  LEU C CG  1 
ATOM   15066 C  CD1 . LEU C  1 317 ? 241.549 28.746  136.941 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 560  LEU C CD1 1 
ATOM   15067 C  CD2 . LEU C  1 317 ? 242.614 30.899  137.277 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 560  LEU C CD2 1 
ATOM   15068 N  N   . ILE C  1 318 ? 245.581 27.505  140.650 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 561  ILE C N   1 
ATOM   15069 C  CA  . ILE C  1 318 ? 245.855 26.941  141.978 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 561  ILE C CA  1 
ATOM   15070 C  C   . ILE C  1 318 ? 247.255 27.328  142.436 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 561  ILE C C   1 
ATOM   15071 O  O   . ILE C  1 318 ? 247.461 27.772  143.553 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 561  ILE C O   1 
ATOM   15072 C  CB  . ILE C  1 318 ? 245.704 25.422  141.976 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 561  ILE C CB  1 
ATOM   15073 C  CG1 . ILE C  1 318 ? 244.224 25.041  142.051 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 561  ILE C CG1 1 
ATOM   15074 C  CG2 . ILE C  1 318 ? 246.408 24.810  143.121 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 561  ILE C CG2 1 
ATOM   15075 C  CD1 . ILE C  1 318 ? 243.935 23.694  141.478 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 561  ILE C CD1 1 
ATOM   15076 N  N   . THR C  1 319 ? 248.222 27.233  141.548 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 562  THR C N   1 
ATOM   15077 C  CA  . THR C  1 319 ? 249.593 27.269  141.982 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 562  THR C CA  1 
ATOM   15078 C  C   . THR C  1 319 ? 250.369 28.470  141.511 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 562  THR C C   1 
ATOM   15079 O  O   . THR C  1 319 ? 251.405 28.753  142.096 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 562  THR C O   1 
ATOM   15080 C  CB  . THR C  1 319 ? 250.318 26.060  141.468 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 562  THR C CB  1 
ATOM   15081 O  OG1 . THR C  1 319 ? 250.198 26.011  140.053 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 562  THR C OG1 1 
ATOM   15082 C  CG2 . THR C  1 319 ? 249.664 24.875  141.943 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 562  THR C CG2 1 
ATOM   15083 N  N   . ASN C  1 320 ? 249.918 29.172  140.457 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 563  ASN C N   1 
ATOM   15084 C  CA  . ASN C  1 320 ? 250.619 30.421  140.020 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 563  ASN C CA  1 
ATOM   15085 C  C   . ASN C  1 320 ? 250.076 31.653  140.730 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 563  ASN C C   1 
ATOM   15086 O  O   . ASN C  1 320 ? 249.226 32.380  140.249 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 563  ASN C O   1 
ATOM   15087 C  CB  . ASN C  1 320 ? 250.737 30.534  138.480 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 563  ASN C CB  1 
ATOM   15088 C  CG  . ASN C  1 320 ? 251.335 29.210  137.858 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 563  ASN C CG  1 
ATOM   15089 O  OD1 . ASN C  1 320 ? 251.734 28.301  138.622 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 563  ASN C OD1 1 
ATOM   15090 N  ND2 . ASN C  1 320 ? 251.391 29.089  136.514 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 563  ASN C ND2 1 
ATOM   15091 N  N   . SER C  1 321 ? 250.562 31.837  141.936 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 564  SER C N   1 
ATOM   15092 C  CA  . SER C  1 321 ? 250.049 32.875  142.758 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 564  SER C CA  1 
ATOM   15093 C  C   . SER C  1 321 ? 251.021 33.051  143.910 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 564  SER C C   1 
ATOM   15094 O  O   . SER C  1 321 ? 251.926 32.263  144.072 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 564  SER C O   1 
ATOM   15095 C  CB  . SER C  1 321 ? 248.690 32.465  143.223 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 564  SER C CB  1 
ATOM   15096 O  OG  . SER C  1 321 ? 248.333 33.201  144.341 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 564  SER C OG  1 
ATOM   15097 N  N   . LEU C  1 322 ? 250.903 34.112  144.672 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 565  LEU C N   1 
ATOM   15098 C  CA  . LEU C  1 322 ? 251.759 34.226  145.820 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 565  LEU C CA  1 
ATOM   15099 C  C   . LEU C  1 322 ? 251.465 33.108  146.828 1.00 24.24  ? ? ? ? ? ? 565  LEU C C   1 
ATOM   15100 O  O   . LEU C  1 322 ? 252.319 32.734  147.624 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 565  LEU C O   1 
ATOM   15101 C  CB  . LEU C  1 322 ? 251.513 35.538  146.549 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 565  LEU C CB  1 
ATOM   15102 C  CG  . LEU C  1 322 ? 252.085 36.789  145.938 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 565  LEU C CG  1 
ATOM   15103 C  CD1 . LEU C  1 322 ? 251.686 37.909  146.855 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 565  LEU C CD1 1 
ATOM   15104 C  CD2 . LEU C  1 322 ? 253.561 36.614  145.835 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 565  LEU C CD2 1 
ATOM   15105 N  N   . VAL C  1 323 ? 250.229 32.627  146.848 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 566  VAL C N   1 
ATOM   15106 C  CA  . VAL C  1 323 ? 249.809 31.603  147.786 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 566  VAL C CA  1 
ATOM   15107 C  C   . VAL C  1 323 ? 249.429 30.350  146.982 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 566  VAL C C   1 
ATOM   15108 O  O   . VAL C  1 323 ? 248.612 30.436  146.044 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 566  VAL C O   1 
ATOM   15109 C  CB  . VAL C  1 323 ? 248.604 32.108  148.557 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 566  VAL C CB  1 
ATOM   15110 C  CG1 . VAL C  1 323 ? 248.046 31.004  149.405 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 566  VAL C CG1 1 
ATOM   15111 C  CG2 . VAL C  1 323 ? 248.998 33.303  149.371 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 566  VAL C CG2 1 
ATOM   15112 N  N   . ASN C  1 324 ? 250.046 29.207  147.287 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 567  ASN C N   1 
ATOM   15113 C  CA  . ASN C  1 324 ? 249.643 27.989  146.624 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 567  ASN C CA  1 
ATOM   15114 C  C   . ASN C  1 324 ? 248.361 27.511  147.263 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 567  ASN C C   1 
ATOM   15115 O  O   . ASN C  1 324 ? 248.349 27.160  148.427 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 567  ASN C O   1 
ATOM   15116 C  CB  . ASN C  1 324 ? 250.701 26.918  146.745 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 567  ASN C CB  1 
ATOM   15117 C  CG  . ASN C  1 324 ? 250.272 25.621  146.074 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 567  ASN C CG  1 
ATOM   15118 O  OD1 . ASN C  1 324 ? 249.094 25.305  146.049 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 567  ASN C OD1 1 
ATOM   15119 N  ND2 . ASN C  1 324 ? 251.202 24.895  145.489 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 567  ASN C ND2 1 
ATOM   15120 N  N   . ARG C  1 325 ? 247.263 27.511  146.538 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 568  ARG C N   1 
ATOM   15121 C  CA  . ARG C  1 325 ? 245.990 27.217  147.182 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 568  ARG C CA  1 
ATOM   15122 C  C   . ARG C  1 325 ? 245.548 25.790  147.055 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 568  ARG C C   1 
ATOM   15123 O  O   . ARG C  1 325 ? 244.382 25.501  147.214 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 568  ARG C O   1 
ATOM   15124 C  CB  . ARG C  1 325 ? 244.885 28.154  146.688 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 568  ARG C CB  1 
ATOM   15125 C  CG  . ARG C  1 325 ? 245.184 29.588  146.979 1.00 24.12  ? ? ? ? ? ? 568  ARG C CG  1 
ATOM   15126 C  CD  . ARG C  1 325 ? 244.018 30.459  146.697 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 568  ARG C CD  1 
ATOM   15127 N  NE  . ARG C  1 325 ? 244.262 31.780  147.237 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 568  ARG C NE  1 
ATOM   15128 C  CZ  . ARG C  1 325 ? 245.162 32.631  146.759 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 568  ARG C CZ  1 
ATOM   15129 N  NH1 . ARG C  1 325 ? 245.899 32.302  145.703 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 568  ARG C NH1 1 
ATOM   15130 N  NH2 . ARG C  1 325 ? 245.335 33.795  147.366 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 568  ARG C NH2 1 
ATOM   15131 N  N   . THR C  1 326 ? 246.467 24.886  146.770 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 569  THR C N   1 
ATOM   15132 C  CA  . THR C  1 326 ? 246.121 23.474  146.847 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 569  THR C CA  1 
ATOM   15133 C  C   . THR C  1 326 ? 245.526 23.200  148.215 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 569  THR C C   1 
ATOM   15134 O  O   . THR C  1 326 ? 244.399 22.782  148.312 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 569  THR C O   1 
ATOM   15135 C  CB  . THR C  1 326 ? 247.327 22.599  146.623 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 569  THR C CB  1 
ATOM   15136 O  OG1 . THR C  1 326 ? 247.765 22.806  145.289 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 569  THR C OG1 1 
ATOM   15137 C  CG2 . THR C  1 326 ? 246.955 21.200  146.803 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 569  THR C CG2 1 
ATOM   15138 N  N   . ASP C  1 327 ? 246.289 23.466  149.269 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 570  ASP C N   1 
ATOM   15139 C  CA  . ASP C  1 327 ? 245.800 23.354  150.625 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 570  ASP C CA  1 
ATOM   15140 C  C   . ASP C  1 327 ? 246.301 24.531  151.388 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 570  ASP C C   1 
ATOM   15141 O  O   . ASP C  1 327 ? 247.409 24.521  151.858 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 570  ASP C O   1 
ATOM   15142 C  CB  . ASP C  1 327 ? 246.260 22.057  151.315 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 570  ASP C CB  1 
ATOM   15143 C  CG  . ASP C  1 327 ? 245.613 20.834  150.708 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 570  ASP C CG  1 
ATOM   15144 O  OD1 . ASP C  1 327 ? 244.364 20.684  150.867 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 570  ASP C OD1 1 
ATOM   15145 O  OD2 . ASP C  1 327 ? 246.364 20.083  150.022 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 570  ASP C OD2 1 
ATOM   15146 N  N   . ASP C  1 328 ? 245.475 25.551  151.508 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 571  ASP C N   1 
ATOM   15147 C  CA  . ASP C  1 328 ? 245.794 26.697  152.323 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 571  ASP C CA  1 
ATOM   15148 C  C   . ASP C  1 328 ? 245.178 26.600  153.725 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 571  ASP C C   1 
ATOM   15149 O  O   . ASP C  1 328 ? 243.957 26.731  153.889 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 571  ASP C O   1 
ATOM   15150 C  CB  . ASP C  1 328 ? 245.291 27.946  151.623 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 571  ASP C CB  1 
ATOM   15151 C  CG  . ASP C  1 328 ? 245.784 29.208  152.274 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 571  ASP C CG  1 
ATOM   15152 O  OD1 . ASP C  1 328 ? 246.438 29.146  153.348 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 571  ASP C OD1 1 
ATOM   15153 O  OD2 . ASP C  1 328 ? 245.519 30.277  151.696 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 571  ASP C OD2 1 
ATOM   15154 N  N   . ASN C  1 329 ? 246.004 26.379  154.733 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C N   1 
ATOM   15155 C  CA  . ASN C  1 329 ? 245.448 26.048  156.020 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C CA  1 
ATOM   15156 C  C   . ASN C  1 329 ? 246.002 26.924  157.079 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C C   1 
ATOM   15157 O  O   . ASN C  1 329 ? 245.732 26.717  158.255 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C O   1 
ATOM   15158 C  CB  . ASN C  1 329 ? 245.764 24.604  156.381 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C CB  1 
ATOM   15159 C  CG  . ASN C  1 329 ? 245.150 23.634  155.423 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C CG  1 
ATOM   15160 O  OD1 . ASN C  1 329 ? 243.953 23.607  155.255 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C OD1 1 
ATOM   15161 N  ND2 . ASN C  1 329 ? 245.961 22.829  154.798 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C ND2 1 
ATOM   15162 N  N   . ALA C  1 330 ? 246.804 27.875  156.636 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 573  ALA C N   1 
ATOM   15163 C  CA  . ALA C  1 330 ? 247.566 28.779  157.488 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 573  ALA C CA  1 
ATOM   15164 C  C   . ALA C  1 330 ? 246.683 29.759  158.162 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 573  ALA C C   1 
ATOM   15165 O  O   . ALA C  1 330 ? 245.750 30.270  157.594 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 573  ALA C O   1 
ATOM   15166 C  CB  . ALA C  1 330 ? 248.529 29.548  156.643 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 573  ALA C CB  1 
ATOM   15167 N  N   . GLU C  1 331 ? 246.986 30.088  159.385 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C N   1 
ATOM   15168 C  CA  . GLU C  1 331 ? 246.090 30.998  160.031 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C CA  1 
ATOM   15169 C  C   . GLU C  1 331 ? 246.586 32.381  159.652 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C C   1 
ATOM   15170 O  O   . GLU C  1 331 ? 245.833 33.337  159.702 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C O   1 
ATOM   15171 C  CB  . GLU C  1 331 ? 246.054 30.762  161.547 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C CB  1 
ATOM   15172 C  CG  . GLU C  1 331 ? 247.062 31.616  162.328 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C CG  1 
ATOM   15173 C  CD  . GLU C  1 331 ? 246.414 32.155  163.587 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C CD  1 
ATOM   15174 O  OE1 . GLU C  1 331 ? 246.451 31.446  164.647 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C OE1 1 
ATOM   15175 O  OE2 . GLU C  1 331 ? 245.837 33.290  163.492 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C OE2 1 
ATOM   15176 N  N   . THR C  1 332 ? 247.863 32.487  159.291 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 575  THR C N   1 
ATOM   15177 C  CA  . THR C  1 332 ? 248.369 33.712  158.696 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 575  THR C CA  1 
ATOM   15178 C  C   . THR C  1 332 ? 249.195 33.399  157.449 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 575  THR C C   1 
ATOM   15179 O  O   . THR C  1 332 ? 250.189 32.659  157.504 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 575  THR C O   1 
ATOM   15180 C  CB  . THR C  1 332 ? 249.275 34.476  159.634 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 575  THR C CB  1 
ATOM   15181 O  OG1 . THR C  1 332 ? 248.597 34.721  160.855 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 575  THR C OG1 1 
ATOM   15182 C  CG2 . THR C  1 332 ? 249.633 35.783  159.035 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 575  THR C CG2 1 
ATOM   15183 N  N   . ALA C  1 333 ? 248.816 33.967  156.320 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 576  ALA C N   1 
ATOM   15184 C  CA  . ALA C  1 333 ? 249.539 33.676  155.119 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 576  ALA C CA  1 
ATOM   15185 C  C   . ALA C  1 333 ? 250.993 34.199  155.162 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 576  ALA C C   1 
ATOM   15186 O  O   . ALA C  1 333 ? 251.311 35.216  155.821 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 576  ALA C O   1 
ATOM   15187 C  CB  . ALA C  1 333 ? 248.770 34.215  153.908 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 576  ALA C CB  1 
ATOM   15188 N  N   . ALA C  1 334 ? 251.876 33.511  154.455 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 577  ALA C N   1 
ATOM   15189 C  CA  . ALA C  1 334 ? 253.217 33.967  154.421 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 577  ALA C CA  1 
ATOM   15190 C  C   . ALA C  1 334 ? 253.343 35.441  153.987 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 577  ALA C C   1 
ATOM   15191 O  O   . ALA C  1 334 ? 254.148 36.147  154.580 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 577  ALA C O   1 
ATOM   15192 C  CB  . ALA C  1 334 ? 254.052 33.065  153.602 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 577  ALA C CB  1 
ATOM   15193 N  N   . VAL C  1 335 ? 252.586 35.926  152.996 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 578  VAL C N   1 
ATOM   15194 C  CA  . VAL C  1 335 ? 252.745 37.325  152.536 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 578  VAL C CA  1 
ATOM   15195 C  C   . VAL C  1 335 ? 251.421 37.994  152.175 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 578  VAL C C   1 
ATOM   15196 O  O   . VAL C  1 335 ? 250.586 37.400  151.524 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 578  VAL C O   1 
ATOM   15197 C  CB  . VAL C  1 335 ? 253.621 37.407  151.312 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 578  VAL C CB  1 
ATOM   15198 C  CG1 . VAL C  1 335 ? 253.688 38.820  150.827 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 578  VAL C CG1 1 
ATOM   15199 C  CG2 . VAL C  1 335 ? 254.997 36.932  151.660 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 578  VAL C CG2 1 
ATOM   15200 N  N   . PRO C  1 336 ? 251.199 39.236  152.592 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 579  PRO C N   1 
ATOM   15201 C  CA  . PRO C  1 336 ? 249.851 39.717  152.315 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 579  PRO C CA  1 
ATOM   15202 C  C   . PRO C  1 336 ? 249.739 40.274  150.896 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 579  PRO C C   1 
ATOM   15203 O  O   . PRO C  1 336 ? 250.739 40.626  150.308 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 579  PRO C O   1 
ATOM   15204 C  CB  . PRO C  1 336 ? 249.698 40.831  153.342 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 579  PRO C CB  1 
ATOM   15205 C  CG  . PRO C  1 336 ? 251.109 41.365  153.542 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 579  PRO C CG  1 
ATOM   15206 C  CD  . PRO C  1 336 ? 252.039 40.225  153.300 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 579  PRO C CD  1 
ATOM   15207 N  N   . SER C  1 337 ? 248.539 40.378  150.340 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 580  SER C N   1 
ATOM   15208 C  CA  . SER C  1 337 ? 248.399 40.890  148.977 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 580  SER C CA  1 
ATOM   15209 C  C   . SER C  1 337 ? 246.944 41.227  148.661 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 580  SER C C   1 
ATOM   15210 O  O   . SER C  1 337 ? 246.046 40.850  149.418 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 580  SER C O   1 
ATOM   15211 C  CB  . SER C  1 337 ? 248.874 39.834  147.993 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 580  SER C CB  1 
ATOM   15212 O  OG  . SER C  1 337 ? 247.820 38.938  147.744 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 580  SER C OG  1 
ATOM   15213 N  N   . TYR C  1 338 ? 246.717 41.946  147.551 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 581  TYR C N   1 
ATOM   15214 C  CA  . TYR C  1 338 ? 245.380 42.091  146.995 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CA  1 
ATOM   15215 C  C   . TYR C  1 338 ? 245.358 41.457  145.607 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 581  TYR C C   1 
ATOM   15216 O  O   . TYR C  1 338 ? 246.397 41.231  145.013 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 581  TYR C O   1 
ATOM   15217 C  CB  . TYR C  1 338 ? 244.926 43.537  147.026 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CB  1 
ATOM   15218 C  CG  . TYR C  1 338 ? 245.713 44.486  146.187 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CG  1 
ATOM   15219 C  CD1 . TYR C  1 338 ? 245.270 44.851  144.926 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CD1 1 
ATOM   15220 C  CD2 . TYR C  1 338 ? 246.871 45.068  146.656 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CD2 1 
ATOM   15221 C  CE1 . TYR C  1 338 ? 245.964 45.745  144.145 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CE1 1 
ATOM   15222 C  CE2 . TYR C  1 338 ? 247.570 45.977  145.888 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CE2 1 
ATOM   15223 C  CZ  . TYR C  1 338 ? 247.099 46.304  144.639 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CZ  1 
ATOM   15224 O  OH  . TYR C  1 338 ? 247.763 47.199  143.875 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 581  TYR C OH  1 
ATOM   15225 N  N   . SER C  1 339 ? 244.175 41.120  145.119 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 582  SER C N   1 
ATOM   15226 C  CA  . SER C  1 339 ? 244.014 40.409  143.857 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 582  SER C CA  1 
ATOM   15227 C  C   . SER C  1 339 ? 242.916 41.073  143.079 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 582  SER C C   1 
ATOM   15228 O  O   . SER C  1 339 ? 241.934 41.552  143.672 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 582  SER C O   1 
ATOM   15229 C  CB  . SER C  1 339 ? 243.531 38.996  144.116 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 582  SER C CB  1 
ATOM   15230 O  OG  . SER C  1 339 ? 244.483 38.240  144.851 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 582  SER C OG  1 
ATOM   15231 N  N   . PHE C  1 340 ? 243.065 41.095  141.753 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 583  PHE C N   1 
ATOM   15232 C  CA  . PHE C  1 340 ? 242.043 41.667  140.886 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CA  1 
ATOM   15233 C  C   . PHE C  1 340 ? 242.246 41.099  139.503 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 583  PHE C C   1 
ATOM   15234 O  O   . PHE C  1 340 ? 243.286 40.466  139.247 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 583  PHE C O   1 
ATOM   15235 C  CB  . PHE C  1 340 ? 242.149 43.176  140.839 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CB  1 
ATOM   15236 C  CG  . PHE C  1 340 ? 243.409 43.678  140.165 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CG  1 
ATOM   15237 C  CD1 . PHE C  1 340 ? 243.412 44.092  138.857 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CD1 1 
ATOM   15238 C  CD2 . PHE C  1 340 ? 244.596 43.738  140.859 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CD2 1 
ATOM   15239 C  CE1 . PHE C  1 340 ? 244.574 44.546  138.282 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CE1 1 
ATOM   15240 C  CE2 . PHE C  1 340 ? 245.749 44.204  140.272 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CE2 1 
ATOM   15241 C  CZ  . PHE C  1 340 ? 245.731 44.597  138.995 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CZ  1 
ATOM   15242 N  N   . ILE C  1 341 ? 241.257 41.318  138.622 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 584  ILE C N   1 
ATOM   15243 C  CA  . ILE C  1 341 ? 241.300 40.860  137.219 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 584  ILE C CA  1 
ATOM   15244 C  C   . ILE C  1 341 ? 241.354 42.088  136.299 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 584  ILE C C   1 
ATOM   15245 O  O   . ILE C  1 341 ? 242.057 42.112  135.282 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 584  ILE C O   1 
ATOM   15246 C  CB  . ILE C  1 341 ? 240.133 39.887  136.886 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 584  ILE C CB  1 
ATOM   15247 C  CG1 . ILE C  1 341 ? 240.178 39.443  135.449 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 584  ILE C CG1 1 
ATOM   15248 C  CG2 . ILE C  1 341 ? 238.789 40.506  137.156 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 584  ILE C CG2 1 
ATOM   15249 C  CD1 . ILE C  1 341 ? 241.411 38.762  135.074 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 584  ILE C CD1 1 
ATOM   15250 N  N   . ARG C  1 342 ? 240.680 43.151  136.706 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C N   1 
ATOM   15251 C  CA  . ARG C  1 342 ? 240.707 44.372  135.920 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C CA  1 
ATOM   15252 C  C   . ARG C  1 342 ? 240.845 45.571  136.835 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C C   1 
ATOM   15253 O  O   . ARG C  1 342 ? 240.501 45.499  137.996 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C O   1 
ATOM   15254 C  CB  . ARG C  1 342 ? 239.442 44.513  135.097 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C CB  1 
ATOM   15255 C  CG  . ARG C  1 342 ? 239.236 43.430  134.106 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C CG  1 
ATOM   15256 C  CD  . ARG C  1 342 ? 237.870 43.630  133.555 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C CD  1 
ATOM   15257 N  NE  . ARG C  1 342 ? 237.824 44.524  132.392 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C NE  1 
ATOM   15258 C  CZ  . ARG C  1 342 ? 236.818 45.368  132.142 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C CZ  1 
ATOM   15259 N  NH1 . ARG C  1 342 ? 235.825 45.478  133.017 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C NH1 1 
ATOM   15260 N  NH2 . ARG C  1 342 ? 236.831 46.125  131.046 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C NH2 1 
ATOM   15261 N  N   . ALA C  1 343 ? 241.358 46.671  136.301 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 586  ALA C N   1 
ATOM   15262 C  CA  . ALA C  1 343 ? 241.608 47.855  137.095 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 586  ALA C CA  1 
ATOM   15263 C  C   . ALA C  1 343 ? 241.238 48.988  136.198 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 586  ALA C C   1 
ATOM   15264 O  O   . ALA C  1 343 ? 241.114 48.783  135.010 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 586  ALA C O   1 
ATOM   15265 C  CB  . ALA C  1 343 ? 243.063 47.949  137.429 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 586  ALA C CB  1 
ATOM   15266 N  N   . HIS C  1 344 ? 241.129 50.189  136.737 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C N   1 
ATOM   15267 C  CA  . HIS C  1 344 ? 240.793 51.317  135.918 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C CA  1 
ATOM   15268 C  C   . HIS C  1 344 ? 241.645 51.415  134.639 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C C   1 
ATOM   15269 O  O   . HIS C  1 344 ? 241.133 51.902  133.615 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C O   1 
ATOM   15270 C  CB  . HIS C  1 344 ? 240.882 52.592  136.727 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C CB  1 
ATOM   15271 C  CG  . HIS C  1 344 ? 242.265 53.033  136.952 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C CG  1 
ATOM   15272 N  ND1 . HIS C  1 344 ? 243.007 52.564  137.995 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C ND1 1 
ATOM   15273 C  CD2 . HIS C  1 344 ? 243.061 53.873  136.261 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C CD2 1 
ATOM   15274 C  CE1 . HIS C  1 344 ? 244.210 53.104  137.953 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C CE1 1 
ATOM   15275 N  NE2 . HIS C  1 344 ? 244.268 53.906  136.910 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C NE2 1 
ATOM   15276 N  N   . ASP C  1 345 ? 242.906 50.952  134.681 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C N   1 
ATOM   15277 C  CA  . ASP C  1 345 ? 243.758 50.906  133.470 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C CA  1 
ATOM   15278 C  C   . ASP C  1 345 ? 244.027 49.498  132.905 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C C   1 
ATOM   15279 O  O   . ASP C  1 345 ? 243.868 49.275  131.694 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C O   1 
ATOM   15280 C  CB  . ASP C  1 345 ? 245.100 51.635  133.650 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C CB  1 
ATOM   15281 C  CG  . ASP C  1 345 ? 245.855 51.214  134.928 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C CG  1 
ATOM   15282 O  OD1 . ASP C  1 345 ? 245.298 50.460  135.756 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C OD1 1 
ATOM   15283 O  OD2 . ASP C  1 345 ? 247.012 51.675  135.106 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C OD2 1 
ATOM   15284 N  N   . SER C  1 346 ? 244.462 48.558  133.746 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 589  SER C N   1 
ATOM   15285 C  CA  . SER C  1 346 ? 244.849 47.253  133.252 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 589  SER C CA  1 
ATOM   15286 C  C   . SER C  1 346 ? 243.616 46.533  132.736 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 589  SER C C   1 
ATOM   15287 O  O   . SER C  1 346 ? 242.639 46.350  133.472 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 589  SER C O   1 
ATOM   15288 C  CB  . SER C  1 346 ? 245.528 46.453  134.361 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 589  SER C CB  1 
ATOM   15289 O  OG  . SER C  1 346 ? 245.588 45.061  134.057 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 589  SER C OG  1 
ATOM   15290 N  N   . GLU C  1 347 ? 243.690 46.133  131.464 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 590  GLU C N   1 
ATOM   15291 C  CA  . GLU C  1 347 ? 242.682 45.338  130.802 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 590  GLU C CA  1 
ATOM   15292 C  C   . GLU C  1 347 ? 241.420 46.146  130.605 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 590  GLU C C   1 
ATOM   15293 O  O   . GLU C  1 347 ? 240.318 45.618  130.552 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 590  GLU C O   1 
ATOM   15294 C  CB  . GLU C  1 347 ? 242.419 44.110  131.624 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 590  GLU C CB  1 
ATOM   15295 C  CG  . GLU C  1 347 ? 243.557 43.161  131.595 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 590  GLU C CG  1 
ATOM   15296 C  CD  . GLU C  1 347 ? 243.820 42.666  130.209 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 590  GLU C CD  1 
ATOM   15297 O  OE1 . GLU C  1 347 ? 244.952 42.690  129.766 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 590  GLU C OE1 1 
ATOM   15298 O  OE2 . GLU C  1 347 ? 242.914 42.265  129.497 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 590  GLU C OE2 1 
ATOM   15299 N  N   . VAL C  1 348 ? 241.584 47.458  130.533 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 591  VAL C N   1 
ATOM   15300 C  CA  . VAL C  1 348 ? 240.494 48.351  130.126 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 591  VAL C CA  1 
ATOM   15301 C  C   . VAL C  1 348 ? 241.029 49.230  129.038 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 591  VAL C C   1 
ATOM   15302 O  O   . VAL C  1 348 ? 240.786 49.032  127.852 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 591  VAL C O   1 
ATOM   15303 C  CB  . VAL C  1 348 ? 239.989 49.262  131.263 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 591  VAL C CB  1 
ATOM   15304 C  CG1 . VAL C  1 348 ? 238.968 50.185  130.743 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 591  VAL C CG1 1 
ATOM   15305 C  CG2 . VAL C  1 348 ? 239.373 48.435  132.342 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 591  VAL C CG2 1 
ATOM   15306 N  N   . GLN C  1 349 ? 241.811 50.202  129.439 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C N   1 
ATOM   15307 C  CA  . GLN C  1 349 ? 242.321 51.061  128.437 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C CA  1 
ATOM   15308 C  C   . GLN C  1 349 ? 243.119 50.233  127.383 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C C   1 
ATOM   15309 O  O   . GLN C  1 349 ? 243.084 50.557  126.198 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C O   1 
ATOM   15310 C  CB  . GLN C  1 349 ? 243.099 52.197  129.083 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C CB  1 
ATOM   15311 C  CG  . GLN C  1 349 ? 244.530 51.882  129.287 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C CG  1 
ATOM   15312 C  CD  . GLN C  1 349 ? 245.147 52.900  130.154 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C CD  1 
ATOM   15313 O  OE1 . GLN C  1 349 ? 244.421 53.593  130.863 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C OE1 1 
ATOM   15314 N  NE2 . GLN C  1 349 ? 246.481 53.015  130.132 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C NE2 1 
ATOM   15315 N  N   . ASP C  1 350 ? 243.804 49.164  127.780 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C N   1 
ATOM   15316 C  CA  . ASP C  1 350 ? 244.456 48.320  126.770 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C CA  1 
ATOM   15317 C  C   . ASP C  1 350 ? 243.496 47.824  125.668 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C C   1 
ATOM   15318 O  O   . ASP C  1 350 ? 243.893 47.716  124.493 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C O   1 
ATOM   15319 C  CB  . ASP C  1 350 ? 244.977 47.042  127.398 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C CB  1 
ATOM   15320 C  CG  . ASP C  1 350 ? 245.776 47.280  128.649 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C CG  1 
ATOM   15321 O  OD1 . ASP C  1 350 ? 247.025 47.396  128.549 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C OD1 1 
ATOM   15322 O  OD2 . ASP C  1 350 ? 245.180 47.300  129.764 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C OD2 1 
ATOM   15323 N  N   . LEU C  1 351 ? 242.273 47.448  126.069 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C N   1 
ATOM   15324 C  CA  . LEU C  1 351 ? 241.344 46.826  125.154 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C CA  1 
ATOM   15325 C  C   . LEU C  1 351 ? 240.867 47.911  124.243 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C C   1 
ATOM   15326 O  O   . LEU C  1 351 ? 240.774 47.717  123.030 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C O   1 
ATOM   15327 C  CB  . LEU C  1 351 ? 240.150 46.194  125.863 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C CB  1 
ATOM   15328 C  CG  . LEU C  1 351 ? 240.431 45.240  127.021 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C CG  1 
ATOM   15329 C  CD1 . LEU C  1 351 ? 239.136 44.657  127.596 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C CD1 1 
ATOM   15330 C  CD2 . LEU C  1 351 ? 241.368 44.160  126.510 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C CD2 1 
ATOM   15331 N  N   . ILE C  1 352 ? 240.580 49.079  124.801 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C N   1 
ATOM   15332 C  CA  . ILE C  1 352 ? 240.222 50.215  123.934 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C CA  1 
ATOM   15333 C  C   . ILE C  1 352 ? 241.311 50.497  122.891 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C C   1 
ATOM   15334 O  O   . ILE C  1 352 ? 241.034 50.584  121.717 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C O   1 
ATOM   15335 C  CB  . ILE C  1 352 ? 239.939 51.463  124.722 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C CB  1 
ATOM   15336 C  CG1 . ILE C  1 352 ? 238.638 51.297  125.498 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C CG1 1 
ATOM   15337 C  CG2 . ILE C  1 352 ? 239.818 52.596  123.796 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C CG2 1 
ATOM   15338 C  CD1 . ILE C  1 352 ? 237.481 51.112  124.636 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C CD1 1 
ATOM   15339 N  N   . ARG C  1 353 ? 242.558 50.608  123.316 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C N   1 
ATOM   15340 C  CA  . ARG C  1 353 ? 243.628 50.741  122.356 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C CA  1 
ATOM   15341 C  C   . ARG C  1 353 ? 243.568 49.618  121.342 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C C   1 
ATOM   15342 O  O   . ARG C  1 353 ? 243.770 49.872  120.151 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C O   1 
ATOM   15343 C  CB  . ARG C  1 353 ? 244.989 50.749  123.014 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C CB  1 
ATOM   15344 C  CG  . ARG C  1 353 ? 246.128 50.555  122.055 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C CG  1 
ATOM   15345 C  CD  . ARG C  1 353 ? 247.517 50.489  122.797 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C CD  1 
ATOM   15346 N  NE  . ARG C  1 353 ? 248.489 49.977  121.826 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C NE  1 
ATOM   15347 C  CZ  . ARG C  1 353 ? 249.119 50.724  120.878 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C CZ  1 
ATOM   15348 N  NH1 . ARG C  1 353 ? 248.966 52.070  120.812 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C NH1 1 
ATOM   15349 N  NH2 . ARG C  1 353 ? 249.934 50.126  119.979 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C NH2 1 
ATOM   15350 N  N   . ASP C  1 354 ? 243.290 48.381  121.760 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C N   1 
ATOM   15351 C  CA  . ASP C  1 354 ? 243.277 47.287  120.767 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C CA  1 
ATOM   15352 C  C   . ASP C  1 354 ? 242.295 47.646  119.671 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C C   1 
ATOM   15353 O  O   . ASP C  1 354 ? 242.606 47.559  118.470 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C O   1 
ATOM   15354 C  CB  . ASP C  1 354 ? 242.888 45.946  121.388 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C CB  1 
ATOM   15355 C  CG  . ASP C  1 354 ? 243.945 45.424  122.374 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C CG  1 
ATOM   15356 O  OD1 . ASP C  1 354 ? 245.114 45.906  122.314 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C OD1 1 
ATOM   15357 O  OD2 . ASP C  1 354 ? 243.617 44.554  123.240 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C OD2 1 
ATOM   15358 N  N   . ILE C  1 355 ? 241.103 48.054  120.097 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C N   1 
ATOM   15359 C  CA  . ILE C  1 355 ? 240.015 48.298  119.167 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C CA  1 
ATOM   15360 C  C   . ILE C  1 355 ? 240.415 49.435  118.255 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C C   1 
ATOM   15361 O  O   . ILE C  1 355 ? 240.276 49.360  117.035 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C O   1 
ATOM   15362 C  CB  . ILE C  1 355 ? 238.717 48.587  119.933 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C CB  1 
ATOM   15363 C  CG1 . ILE C  1 355 ? 238.277 47.323  120.632 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C CG1 1 
ATOM   15364 C  CG2 . ILE C  1 355 ? 237.597 49.015  119.034 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C CG2 1 
ATOM   15365 C  CD1 . ILE C  1 355 ? 237.287 47.556  121.709 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C CD1 1 
ATOM   15366 N  N   . ILE C  1 356 ? 240.933 50.500  118.848 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C N   1 
ATOM   15367 C  CA  . ILE C  1 356 ? 241.347 51.625  118.042 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C CA  1 
ATOM   15368 C  C   . ILE C  1 356 ? 242.379 51.166  116.997 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C C   1 
ATOM   15369 O  O   . ILE C  1 356 ? 242.135 51.266  115.793 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C O   1 
ATOM   15370 C  CB  . ILE C  1 356 ? 241.910 52.756  118.888 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C CB  1 
ATOM   15371 C  CG1 . ILE C  1 356 ? 240.772 53.496  119.577 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C CG1 1 
ATOM   15372 C  CG2 . ILE C  1 356 ? 242.717 53.716  118.001 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C CG2 1 
ATOM   15373 C  CD1 . ILE C  1 356 ? 241.287 54.393  120.656 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C CD1 1 
ATOM   15374 N  N   . LYS C  1 357 ? 243.514 50.652  117.444 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C N   1 
ATOM   15375 C  CA  . LYS C  1 357 ? 244.534 50.224  116.498 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C CA  1 
ATOM   15376 C  C   . LYS C  1 357 ? 244.031 49.242  115.463 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C C   1 
ATOM   15377 O  O   . LYS C  1 357 ? 244.652 49.074  114.426 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C O   1 
ATOM   15378 C  CB  . LYS C  1 357 ? 245.703 49.578  117.226 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C CB  1 
ATOM   15379 C  CG  . LYS C  1 357 ? 247.023 50.013  116.658 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C CG  1 
ATOM   15380 C  CD  . LYS C  1 357 ? 248.160 49.200  117.220 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C CD  1 
ATOM   15381 C  CE  . LYS C  1 357 ? 249.255 49.111  116.146 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C CE  1 
ATOM   15382 N  NZ  . LYS C  1 357 ? 249.837 47.716  116.166 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C NZ  1 
ATOM   15383 N  N   . ALA C  1 358 ? 242.930 48.565  115.763 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 601  ALA C N   1 
ATOM   15384 C  CA  . ALA C  1 358 ? 242.498 47.472  114.915 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 601  ALA C CA  1 
ATOM   15385 C  C   . ALA C  1 358 ? 241.478 47.958  113.925 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 601  ALA C C   1 
ATOM   15386 O  O   . ALA C  1 358 ? 241.463 47.486  112.817 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 601  ALA C O   1 
ATOM   15387 C  CB  . ALA C  1 358 ? 241.917 46.319  115.741 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 601  ALA C CB  1 
ATOM   15388 N  N   . GLU C  1 359 ? 240.629 48.895  114.321 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C N   1 
ATOM   15389 C  CA  . GLU C  1 359 ? 239.444 49.210  113.527 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C CA  1 
ATOM   15390 C  C   . GLU C  1 359 ? 239.221 50.708  113.312 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C C   1 
ATOM   15391 O  O   . GLU C  1 359 ? 238.193 51.125  112.724 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C O   1 
ATOM   15392 C  CB  . GLU C  1 359 ? 238.200 48.640  114.202 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C CB  1 
ATOM   15393 C  CG  . GLU C  1 359 ? 238.212 47.175  114.224 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C CG  1 
ATOM   15394 C  CD  . GLU C  1 359 ? 236.812 46.607  114.358 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C CD  1 
ATOM   15395 O  OE1 . GLU C  1 359 ? 236.691 45.594  115.095 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C OE1 1 
ATOM   15396 O  OE2 . GLU C  1 359 ? 235.844 47.150  113.744 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C OE2 1 
ATOM   15397 N  N   . ILE C  1 360 ? 240.150 51.525  113.804 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C N   1 
ATOM   15398 C  CA  . ILE C  1 360 ? 239.908 52.945  113.787 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C CA  1 
ATOM   15399 C  C   . ILE C  1 360 ? 241.117 53.727  113.285 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C C   1 
ATOM   15400 O  O   . ILE C  1 360 ? 241.070 54.257  112.167 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C O   1 
ATOM   15401 C  CB  . ILE C  1 360 ? 239.390 53.419  115.135 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C CB  1 
ATOM   15402 C  CG1 . ILE C  1 360 ? 238.037 52.758  115.415 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C CG1 1 
ATOM   15403 C  CG2 . ILE C  1 360 ? 239.222 54.921  115.079 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C CG2 1 
ATOM   15404 C  CD1 . ILE C  1 360 ? 237.406 53.176  116.699 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C CD1 1 
ATOM   15405 N  N   . ASN C  1 361 ? 242.195 53.803  114.063 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C N   1 
ATOM   15406 C  CA  . ASN C  1 361 ? 243.391 54.449  113.535 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C CA  1 
ATOM   15407 C  C   . ASN C  1 361 ? 244.589 53.547  113.734 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C C   1 
ATOM   15408 O  O   . ASN C  1 361 ? 245.098 53.423  114.838 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C O   1 
ATOM   15409 C  CB  . ASN C  1 361 ? 243.613 55.845  114.159 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C CB  1 
ATOM   15410 C  CG  . ASN C  1 361 ? 245.126 56.157  114.402 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C CG  1 
ATOM   15411 O  OD1 . ASN C  1 361 ? 246.022 55.767  113.609 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C OD1 1 
ATOM   15412 N  ND2 . ASN C  1 361 ? 245.403 56.848  115.504 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C ND2 1 
ATOM   15413 N  N   . PRO C  1 362 ? 245.002 52.857  112.682 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 605  PRO C N   1 
ATOM   15414 C  CA  . PRO C  1 362 ? 246.060 51.865  112.865 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 605  PRO C CA  1 
ATOM   15415 C  C   . PRO C  1 362 ? 247.309 52.406  113.535 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 605  PRO C C   1 
ATOM   15416 O  O   . PRO C  1 362 ? 247.990 51.634  114.227 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 605  PRO C O   1 
ATOM   15417 C  CB  . PRO C  1 362 ? 246.349 51.388  111.452 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 605  PRO C CB  1 
ATOM   15418 C  CG  . PRO C  1 362 ? 244.926 51.471  110.790 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 605  PRO C CG  1 
ATOM   15419 C  CD  . PRO C  1 362 ? 244.129 52.544  111.537 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 605  PRO C CD  1 
ATOM   15420 N  N   . ASN C  1 363 ? 247.618 53.698  113.375 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C N   1 
ATOM   15421 C  CA  . ASN C  1 363 ? 248.931 54.222  113.869 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C CA  1 
ATOM   15422 C  C   . ASN C  1 363 ? 248.874 54.861  115.249 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C C   1 
ATOM   15423 O  O   . ASN C  1 363 ? 249.870 55.441  115.707 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C O   1 
ATOM   15424 C  CB  . ASN C  1 363 ? 249.561 55.247  112.895 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C CB  1 
ATOM   15425 C  CG  . ASN C  1 363 ? 249.694 54.695  111.478 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C CG  1 
ATOM   15426 O  OD1 . ASN C  1 363 ? 250.365 53.660  111.257 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C OD1 1 
ATOM   15427 N  ND2 . ASN C  1 363 ? 249.015 55.353  110.505 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C ND2 1 
ATOM   15428 N  N   . VAL C  1 364 ? 247.712 54.802  115.897 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 607  VAL C N   1 
ATOM   15429 C  CA  . VAL C  1 364 ? 247.533 55.520  117.153 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 607  VAL C CA  1 
ATOM   15430 C  C   . VAL C  1 364 ? 248.736 55.250  118.084 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 607  VAL C C   1 
ATOM   15431 O  O   . VAL C  1 364 ? 249.316 54.114  118.144 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 607  VAL C O   1 
ATOM   15432 C  CB  . VAL C  1 364 ? 246.248 55.115  117.839 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 607  VAL C CB  1 
ATOM   15433 C  CG1 . VAL C  1 364 ? 246.076 53.566  117.771 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 607  VAL C CG1 1 
ATOM   15434 C  CG2 . VAL C  1 364 ? 246.273 55.660  119.280 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 607  VAL C CG2 1 
ATOM   15435 N  N   . VAL C  1 365 ? 249.158 56.285  118.800 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 608  VAL C N   1 
ATOM   15436 C  CA  . VAL C  1 365 ? 250.388 56.086  119.567 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 608  VAL C CA  1 
ATOM   15437 C  C   . VAL C  1 365 ? 250.112 55.846  121.075 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 608  VAL C C   1 
ATOM   15438 O  O   . VAL C  1 365 ? 249.249 56.549  121.681 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 608  VAL C O   1 
ATOM   15439 C  CB  . VAL C  1 365 ? 251.393 57.255  119.333 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 608  VAL C CB  1 
ATOM   15440 C  CG1 . VAL C  1 365 ? 252.441 57.330  120.542 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 608  VAL C CG1 1 
ATOM   15441 C  CG2 . VAL C  1 365 ? 252.087 57.102  117.964 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 608  VAL C CG2 1 
ATOM   15442 N  N   . GLY C  1 366 ? 250.849 54.893  121.669 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 609  GLY C N   1 
ATOM   15443 C  CA  . GLY C  1 366 ? 250.701 54.572  123.112 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 609  GLY C CA  1 
ATOM   15444 C  C   . GLY C  1 366 ? 249.235 54.555  123.557 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 609  GLY C C   1 
ATOM   15445 O  O   . GLY C  1 366 ? 248.422 53.728  123.050 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 609  GLY C O   1 
ATOM   15446 N  N   . TYR C  1 367 ? 248.887 55.458  124.488 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C N   1 
ATOM   15447 C  CA  . TYR C  1 367 ? 247.472 55.689  124.876 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CA  1 
ATOM   15448 C  C   . TYR C  1 367 ? 247.046 57.120  124.573 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C C   1 
ATOM   15449 O  O   . TYR C  1 367 ? 246.134 57.663  125.220 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C O   1 
ATOM   15450 C  CB  . TYR C  1 367 ? 247.152 55.300  126.353 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CB  1 
ATOM   15451 C  CG  . TYR C  1 367 ? 247.491 53.871  126.617 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CG  1 
ATOM   15452 C  CD1 . TYR C  1 367 ? 248.724 53.547  127.223 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CD1 1 
ATOM   15453 C  CD2 . TYR C  1 367 ? 246.645 52.829  126.171 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CD2 1 
ATOM   15454 C  CE1 . TYR C  1 367 ? 249.117 52.225  127.432 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CE1 1 
ATOM   15455 C  CE2 . TYR C  1 367 ? 247.015 51.482  126.365 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CE2 1 
ATOM   15456 C  CZ  . TYR C  1 367 ? 248.265 51.206  127.007 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CZ  1 
ATOM   15457 O  OH  . TYR C  1 367 ? 248.706 49.937  127.239 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C OH  1 
ATOM   15458 N  N   . SER C  1 368 ? 247.686 57.725  123.577 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 611  SER C N   1 
ATOM   15459 C  CA  . SER C  1 368 ? 247.259 59.049  123.123 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 611  SER C CA  1 
ATOM   15460 C  C   . SER C  1 368 ? 246.013 58.969  122.225 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 611  SER C C   1 
ATOM   15461 O  O   . SER C  1 368 ? 246.106 59.183  121.021 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 611  SER C O   1 
ATOM   15462 C  CB  . SER C  1 368 ? 248.404 59.747  122.385 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 611  SER C CB  1 
ATOM   15463 O  OG  . SER C  1 368 ? 249.540 59.861  123.230 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 611  SER C OG  1 
ATOM   15464 N  N   . PHE C  1 369 ? 244.847 58.662  122.794 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C N   1 
ATOM   15465 C  CA  . PHE C  1 369 ? 243.634 58.703  121.963 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CA  1 
ATOM   15466 C  C   . PHE C  1 369 ? 242.976 60.079  122.027 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C C   1 
ATOM   15467 O  O   . PHE C  1 369 ? 243.159 60.841  122.999 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C O   1 
ATOM   15468 C  CB  . PHE C  1 369 ? 242.591 57.643  122.379 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CB  1 
ATOM   15469 C  CG  . PHE C  1 369 ? 243.192 56.408  122.906 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CG  1 
ATOM   15470 C  CD1 . PHE C  1 369 ? 242.645 55.771  124.005 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CD1 1 
ATOM   15471 C  CD2 . PHE C  1 369 ? 244.357 55.901  122.325 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CD2 1 
ATOM   15472 C  CE1 . PHE C  1 369 ? 243.247 54.623  124.544 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CE1 1 
ATOM   15473 C  CE2 . PHE C  1 369 ? 244.973 54.739  122.834 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CE2 1 
ATOM   15474 C  CZ  . PHE C  1 369 ? 244.413 54.096  123.970 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CZ  1 
ATOM   15475 N  N   . THR C  1 370 ? 242.197 60.391  120.997 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 613  THR C N   1 
ATOM   15476 C  CA  . THR C  1 370 ? 241.302 61.537  121.076 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 613  THR C CA  1 
ATOM   15477 C  C   . THR C  1 370 ? 239.915 61.067  121.516 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 613  THR C C   1 
ATOM   15478 O  O   . THR C  1 370 ? 239.530 59.899  121.294 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 613  THR C O   1 
ATOM   15479 C  CB  . THR C  1 370 ? 241.106 62.222  119.719 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 613  THR C CB  1 
ATOM   15480 O  OG1 . THR C  1 370 ? 240.055 61.546  119.015 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 613  THR C OG1 1 
ATOM   15481 C  CG2 . THR C  1 370 ? 242.434 62.226  118.888 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 613  THR C CG2 1 
ATOM   15482 N  N   . MET C  1 371 ? 239.163 62.004  122.093 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 614  MET C N   1 
ATOM   15483 C  CA  . MET C  1 371 ? 237.822 61.778  122.570 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 614  MET C CA  1 
ATOM   15484 C  C   . MET C  1 371 ? 236.944 61.050  121.548 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 614  MET C C   1 
ATOM   15485 O  O   . MET C  1 371 ? 235.971 60.361  121.895 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 614  MET C O   1 
ATOM   15486 C  CB  . MET C  1 371 ? 237.219 63.126  122.894 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 614  MET C CB  1 
ATOM   15487 C  CG  . MET C  1 371 ? 236.043 63.032  123.848 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 614  MET C CG  1 
ATOM   15488 S  SD  . MET C  1 371 ? 236.371 62.056  125.388 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 614  MET C SD  1 
ATOM   15489 C  CE  . MET C  1 371 ? 235.612 63.066  126.698 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 614  MET C CE  1 
ATOM   15490 N  N   . GLU C  1 372 ? 237.309 61.219  120.282 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C N   1 
ATOM   15491 C  CA  . GLU C  1 372 ? 236.598 60.661  119.094 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C CA  1 
ATOM   15492 C  C   . GLU C  1 372 ? 236.738 59.182  118.951 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C C   1 
ATOM   15493 O  O   . GLU C  1 372 ? 235.773 58.376  119.045 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C O   1 
ATOM   15494 C  CB  . GLU C  1 372 ? 237.322 61.163  117.838 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C CB  1 
ATOM   15495 C  CG  . GLU C  1 372 ? 237.602 62.633  117.938 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C CG  1 
ATOM   15496 C  CD  . GLU C  1 372 ? 236.306 63.255  118.440 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C CD  1 
ATOM   15497 O  OE1 . GLU C  1 372 ? 235.205 62.669  118.090 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C OE1 1 
ATOM   15498 O  OE2 . GLU C  1 372 ? 236.401 64.278  119.177 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C OE2 1 
ATOM   15499 N  N   . GLU C  1 373 ? 237.977 58.888  118.570 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C N   1 
ATOM   15500 C  CA  . GLU C  1 373 ? 238.519 57.596  118.687 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C CA  1 
ATOM   15501 C  C   . GLU C  1 373 ? 237.821 56.876  119.892 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C C   1 
ATOM   15502 O  O   . GLU C  1 373 ? 237.177 55.814  119.693 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C O   1 
ATOM   15503 C  CB  . GLU C  1 373 ? 240.028 57.761  118.821 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C CB  1 
ATOM   15504 C  CG  . GLU C  1 373 ? 240.583 58.485  117.644 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C CG  1 
ATOM   15505 C  CD  . GLU C  1 373 ? 242.112 58.595  117.644 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C CD  1 
ATOM   15506 O  OE1 . GLU C  1 373 ? 242.728 58.744  118.767 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C OE1 1 
ATOM   15507 O  OE2 . GLU C  1 373 ? 242.688 58.543  116.501 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C OE2 1 
ATOM   15508 N  N   . ILE C  1 374 ? 237.883 57.459  121.101 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C N   1 
ATOM   15509 C  CA  . ILE C  1 374 ? 237.331 56.770  122.269 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C CA  1 
ATOM   15510 C  C   . ILE C  1 374 ? 235.861 56.361  122.155 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C C   1 
ATOM   15511 O  O   . ILE C  1 374 ? 235.531 55.197  122.291 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C O   1 
ATOM   15512 C  CB  . ILE C  1 374 ? 237.569 57.542  123.568 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C CB  1 
ATOM   15513 C  CG1 . ILE C  1 374 ? 239.024 57.402  123.959 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C CG1 1 
ATOM   15514 C  CG2 . ILE C  1 374 ? 236.727 56.966  124.697 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C CG2 1 
ATOM   15515 C  CD1 . ILE C  1 374 ? 239.419 58.330  125.014 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C CD1 1 
ATOM   15516 N  N   . LYS C  1 375 ? 234.972 57.302  121.892 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C N   1 
ATOM   15517 C  CA  . LYS C  1 375 ? 233.545 56.961  121.845 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C CA  1 
ATOM   15518 C  C   . LYS C  1 375 ? 233.205 56.032  120.692 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C C   1 
ATOM   15519 O  O   . LYS C  1 375 ? 232.276 55.202  120.775 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C O   1 
ATOM   15520 C  CB  . LYS C  1 375 ? 232.767 58.236  121.678 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C CB  1 
ATOM   15521 C  CG  . LYS C  1 375 ? 233.392 59.323  122.530 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C CG  1 
ATOM   15522 C  CD  . LYS C  1 375 ? 232.456 60.503  122.465 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C CD  1 
ATOM   15523 C  CE  . LYS C  1 375 ? 232.558 61.495  123.682 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C CE  1 
ATOM   15524 N  NZ  . LYS C  1 375 ? 231.755 62.746  123.217 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C NZ  1 
ATOM   15525 N  N   . LYS C  1 376 ? 233.951 56.217  119.601 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C N   1 
ATOM   15526 C  CA  . LYS C  1 376 ? 233.817 55.397  118.426 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C CA  1 
ATOM   15527 C  C   . LYS C  1 376 ? 234.146 53.934  118.812 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C C   1 
ATOM   15528 O  O   . LYS C  1 376 ? 233.335 53.019  118.576 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C O   1 
ATOM   15529 C  CB  . LYS C  1 376 ? 234.738 55.968  117.336 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C CB  1 
ATOM   15530 C  CG  . LYS C  1 376 ? 234.788 55.169  116.016 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C CG  1 
ATOM   15531 C  CD  . LYS C  1 376 ? 233.395 54.871  115.399 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C CD  1 
ATOM   15532 C  CE  . LYS C  1 376 ? 233.446 53.553  114.537 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C CE  1 
ATOM   15533 N  NZ  . LYS C  1 376 ? 233.048 53.820  113.077 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C NZ  1 
ATOM   15534 N  N   . ALA C  1 377 ? 235.318 53.751  119.441 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 620  ALA C N   1 
ATOM   15535 C  CA  . ALA C  1 377 ? 235.746 52.484  120.080 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 620  ALA C CA  1 
ATOM   15536 C  C   . ALA C  1 377 ? 234.704 51.883  121.085 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 620  ALA C C   1 
ATOM   15537 O  O   . ALA C  1 377 ? 234.407 50.663  121.070 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 620  ALA C O   1 
ATOM   15538 C  CB  . ALA C  1 377 ? 237.124 52.671  120.733 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 620  ALA C CB  1 
ATOM   15539 N  N   . PHE C  1 378 ? 234.104 52.734  121.913 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C N   1 
ATOM   15540 C  CA  . PHE C  1 378 ? 233.115 52.235  122.855 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CA  1 
ATOM   15541 C  C   . PHE C  1 378 ? 231.922 51.585  122.225 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C C   1 
ATOM   15542 O  O   . PHE C  1 378 ? 231.279 50.721  122.835 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C O   1 
ATOM   15543 C  CB  . PHE C  1 378 ? 232.719 53.263  123.938 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CB  1 
ATOM   15544 C  CG  . PHE C  1 378 ? 233.523 53.086  125.201 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CG  1 
ATOM   15545 C  CD1 . PHE C  1 378 ? 233.119 52.160  126.160 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CD1 1 
ATOM   15546 C  CD2 . PHE C  1 378 ? 234.756 53.740  125.370 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CD2 1 
ATOM   15547 C  CE1 . PHE C  1 378 ? 233.891 51.942  127.293 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CE1 1 
ATOM   15548 C  CE2 . PHE C  1 378 ? 235.545 53.518  126.476 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CE2 1 
ATOM   15549 C  CZ  . PHE C  1 378 ? 235.115 52.626  127.451 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CZ  1 
ATOM   15550 N  N   . GLU C  1 379 ? 231.623 51.969  121.001 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C N   1 
ATOM   15551 C  CA  . GLU C  1 379 ? 230.473 51.370  120.351 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C CA  1 
ATOM   15552 C  C   . GLU C  1 379 ? 230.771 49.898  120.134 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C C   1 
ATOM   15553 O  O   . GLU C  1 379 ? 229.950 49.010  120.448 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C O   1 
ATOM   15554 C  CB  . GLU C  1 379 ? 230.297 51.980  118.985 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C CB  1 
ATOM   15555 C  CG  . GLU C  1 379 ? 230.545 53.464  118.901 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C CG  1 
ATOM   15556 C  CD  . GLU C  1 379 ? 230.216 53.893  117.491 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C CD  1 
ATOM   15557 O  OE1 . GLU C  1 379 ? 229.972 52.960  116.678 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C OE1 1 
ATOM   15558 O  OE2 . GLU C  1 379 ? 230.210 55.121  117.191 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C OE2 1 
ATOM   15559 N  N   . ILE C  1 380 ? 231.964 49.679  119.578 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C N   1 
ATOM   15560 C  CA  . ILE C  1 380 ? 232.447 48.379  119.234 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C CA  1 
ATOM   15561 C  C   . ILE C  1 380 ? 232.502 47.541  120.497 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C C   1 
ATOM   15562 O  O   . ILE C  1 380 ? 231.950 46.433  120.560 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C O   1 
ATOM   15563 C  CB  . ILE C  1 380 ? 233.812 48.498  118.616 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C CB  1 
ATOM   15564 C  CG1 . ILE C  1 380 ? 233.679 49.185  117.252 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C CG1 1 
ATOM   15565 C  CG2 . ILE C  1 380 ? 234.405 47.137  118.479 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C CG2 1 
ATOM   15566 C  CD1 . ILE C  1 380 ? 235.023 49.411  116.518 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C CD1 1 
ATOM   15567 N  N   . TYR C  1 381 ? 233.122 48.113  121.514 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C N   1 
ATOM   15568 C  CA  . TYR C  1 381 ? 233.351 47.441  122.811 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CA  1 
ATOM   15569 C  C   . TYR C  1 381 ? 232.084 47.046  123.550 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C C   1 
ATOM   15570 O  O   . TYR C  1 381 ? 231.977 45.940  124.068 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C O   1 
ATOM   15571 C  CB  . TYR C  1 381 ? 234.131 48.413  123.636 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CB  1 
ATOM   15572 C  CG  . TYR C  1 381 ? 234.482 48.087  125.021 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CG  1 
ATOM   15573 C  CD1 . TYR C  1 381 ? 235.807 47.831  125.360 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CD1 1 
ATOM   15574 C  CD2 . TYR C  1 381 ? 233.553 48.187  126.030 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CD2 1 
ATOM   15575 C  CE1 . TYR C  1 381 ? 236.197 47.594  126.673 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CE1 1 
ATOM   15576 C  CE2 . TYR C  1 381 ? 233.944 47.945  127.377 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CE2 1 
ATOM   15577 C  CZ  . TYR C  1 381 ? 235.274 47.659  127.668 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CZ  1 
ATOM   15578 O  OH  . TYR C  1 381 ? 235.679 47.438  128.956 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C OH  1 
ATOM   15579 N  N   . ASN C  1 382 ? 231.109 47.944  123.568 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C N   1 
ATOM   15580 C  CA  . ASN C  1 382 ? 229.905 47.683  124.332 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C CA  1 
ATOM   15581 C  C   . ASN C  1 382 ? 229.116 46.607  123.709 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C C   1 
ATOM   15582 O  O   . ASN C  1 382 ? 228.328 45.930  124.383 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C O   1 
ATOM   15583 C  CB  . ASN C  1 382 ? 229.062 48.930  124.417 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C CB  1 
ATOM   15584 C  CG  . ASN C  1 382 ? 229.655 49.932  125.355 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C CG  1 
ATOM   15585 O  OD1 . ASN C  1 382 ? 229.971 49.609  126.517 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C OD1 1 
ATOM   15586 N  ND2 . ASN C  1 382 ? 229.864 51.143  124.865 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C ND2 1 
ATOM   15587 N  N   . LYS C  1 383 ? 229.328 46.477  122.401 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C N   1 
ATOM   15588 C  CA  . LYS C  1 383 ? 228.700 45.434  121.621 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C CA  1 
ATOM   15589 C  C   . LYS C  1 383 ? 229.352 44.066  121.878 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C C   1 
ATOM   15590 O  O   . LYS C  1 383 ? 228.644 43.077  122.182 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C O   1 
ATOM   15591 C  CB  . LYS C  1 383 ? 228.819 45.763  120.155 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C CB  1 
ATOM   15592 C  CG  . LYS C  1 383 ? 227.674 45.205  119.385 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C CG  1 
ATOM   15593 C  CD  . LYS C  1 383 ? 227.986 45.180  117.899 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C CD  1 
ATOM   15594 C  CE  . LYS C  1 383 ? 227.098 44.121  117.203 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C CE  1 
ATOM   15595 N  NZ  . LYS C  1 383 ? 226.904 44.560  115.825 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C NZ  1 
ATOM   15596 N  N   . ASP C  1 384 ? 230.695 44.032  121.759 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C N   1 
ATOM   15597 C  CA  . ASP C  1 384 ? 231.538 42.875  122.127 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C CA  1 
ATOM   15598 C  C   . ASP C  1 384 ? 231.138 42.356  123.464 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C C   1 
ATOM   15599 O  O   . ASP C  1 384 ? 231.038 41.162  123.647 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C O   1 
ATOM   15600 C  CB  . ASP C  1 384 ? 232.998 43.295  122.226 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C CB  1 
ATOM   15601 C  CG  . ASP C  1 384 ? 233.984 42.121  122.061 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C CG  1 
ATOM   15602 O  OD1 . ASP C  1 384 ? 234.025 41.492  120.963 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C OD1 1 
ATOM   15603 O  OD2 . ASP C  1 384 ? 234.763 41.864  123.020 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C OD2 1 
ATOM   15604 N  N   . LEU C  1 385 ? 230.910 43.267  124.400 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C N   1 
ATOM   15605 C  CA  . LEU C  1 385 ? 230.540 42.887  125.748 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C CA  1 
ATOM   15606 C  C   . LEU C  1 385 ? 229.391 41.907  125.825 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C C   1 
ATOM   15607 O  O   . LEU C  1 385 ? 229.424 40.997  126.674 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C O   1 
ATOM   15608 C  CB  . LEU C  1 385 ? 230.194 44.107  126.583 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C CB  1 
ATOM   15609 C  CG  . LEU C  1 385 ? 231.374 44.825  127.265 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C CG  1 
ATOM   15610 C  CD1 . LEU C  1 385 ? 230.876 45.983  128.179 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C CD1 1 
ATOM   15611 C  CD2 . LEU C  1 385 ? 232.392 43.859  127.995 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C CD2 1 
ATOM   15612 N  N   . LEU C  1 386 ? 228.383 42.080  124.966 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C N   1 
ATOM   15613 C  CA  . LEU C  1 386 ? 227.175 41.237  125.034 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C CA  1 
ATOM   15614 C  C   . LEU C  1 386 ? 227.228 40.042  124.107 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C C   1 
ATOM   15615 O  O   . LEU C  1 386 ? 226.305 39.229  124.091 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C O   1 
ATOM   15616 C  CB  . LEU C  1 386 ? 225.919 42.028  124.684 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C CB  1 
ATOM   15617 C  CG  . LEU C  1 386 ? 225.766 43.371  125.392 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C CG  1 
ATOM   15618 C  CD1 . LEU C  1 386 ? 225.390 44.515  124.425 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C CD1 1 
ATOM   15619 C  CD2 . LEU C  1 386 ? 224.776 43.227  126.584 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C CD2 1 
ATOM   15620 N  N   . ALA C  1 387 ? 228.292 39.948  123.320 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 630  ALA C N   1 
ATOM   15621 C  CA  . ALA C  1 387 ? 228.466 38.812  122.444 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 630  ALA C CA  1 
ATOM   15622 C  C   . ALA C  1 387 ? 228.901 37.583  123.231 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 630  ALA C C   1 
ATOM   15623 O  O   . ALA C  1 387 ? 229.463 37.676  124.326 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 630  ALA C O   1 
ATOM   15624 C  CB  . ALA C  1 387 ? 229.464 39.126  121.366 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 630  ALA C CB  1 
ATOM   15625 N  N   . THR C  1 388 ? 228.616 36.425  122.665 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 631  THR C N   1 
ATOM   15626 C  CA  . THR C  1 388 ? 229.025 35.193  123.234 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 631  THR C CA  1 
ATOM   15627 C  C   . THR C  1 388 ? 230.423 35.059  122.789 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 631  THR C C   1 
ATOM   15628 O  O   . THR C  1 388 ? 231.321 34.608  123.511 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 631  THR C O   1 
ATOM   15629 C  CB  . THR C  1 388 ? 228.233 34.122  122.626 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 631  THR C CB  1 
ATOM   15630 O  OG1 . THR C  1 388 ? 227.040 34.031  123.391 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 631  THR C OG1 1 
ATOM   15631 C  CG2 . THR C  1 388 ? 228.959 32.819  122.671 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 631  THR C CG2 1 
ATOM   15632 N  N   . GLU C  1 389 ? 230.631 35.526  121.589 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 632  GLU C N   1 
ATOM   15633 C  CA  . GLU C  1 389 ? 231.933 35.395  121.023 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 632  GLU C CA  1 
ATOM   15634 C  C   . GLU C  1 389 ? 232.646 36.680  121.087 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 632  GLU C C   1 
ATOM   15635 O  O   . GLU C  1 389 ? 232.529 37.467  120.172 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 632  GLU C O   1 
ATOM   15636 C  CB  . GLU C  1 389 ? 231.818 35.064  119.565 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 632  GLU C CB  1 
ATOM   15637 C  CG  . GLU C  1 389 ? 232.921 34.178  119.149 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 632  GLU C CG  1 
ATOM   15638 C  CD  . GLU C  1 389 ? 232.362 32.795  118.760 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 632  GLU C CD  1 
ATOM   15639 O  OE1 . GLU C  1 389 ? 231.261 32.716  118.124 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 632  GLU C OE1 1 
ATOM   15640 O  OE2 . GLU C  1 389 ? 233.042 31.774  119.077 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 632  GLU C OE2 1 
ATOM   15641 N  N   . LYS C  1 390 ? 233.394 36.904  122.148 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 633  LYS C N   1 
ATOM   15642 C  CA  . LYS C  1 390 ? 234.031 38.176  122.263 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 633  LYS C CA  1 
ATOM   15643 C  C   . LYS C  1 390 ? 235.289 38.212  121.414 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 633  LYS C C   1 
ATOM   15644 O  O   . LYS C  1 390 ? 236.051 37.241  121.371 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 633  LYS C O   1 
ATOM   15645 C  CB  . LYS C  1 390 ? 234.283 38.483  123.707 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 633  LYS C CB  1 
ATOM   15646 C  CG  . LYS C  1 390 ? 233.000 38.383  124.424 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 633  LYS C CG  1 
ATOM   15647 C  CD  . LYS C  1 390 ? 233.229 38.147  125.889 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 633  LYS C CD  1 
ATOM   15648 C  CE  . LYS C  1 390 ? 232.111 38.730  126.699 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 633  LYS C CE  1 
ATOM   15649 N  NZ  . LYS C  1 390 ? 230.915 38.087  126.122 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 633  LYS C NZ  1 
ATOM   15650 N  N   . LYS C  1 391 ? 235.467 39.329  120.719 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C N   1 
ATOM   15651 C  CA  . LYS C  1 391 ? 236.594 39.545  119.895 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C CA  1 
ATOM   15652 C  C   . LYS C  1 391 ? 237.580 40.500  120.556 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C C   1 
ATOM   15653 O  O   . LYS C  1 391 ? 238.715 40.508  120.161 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C O   1 
ATOM   15654 C  CB  . LYS C  1 391 ? 236.077 40.105  118.582 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C CB  1 
ATOM   15655 C  CG  . LYS C  1 391 ? 237.033 40.062  117.367 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C CG  1 
ATOM   15656 C  CD  . LYS C  1 391 ? 236.482 40.946  116.181 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C CD  1 
ATOM   15657 C  CE  . LYS C  1 391 ? 237.654 41.699  115.414 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C CE  1 
ATOM   15658 N  NZ  . LYS C  1 391 ? 238.440 40.807  114.463 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C NZ  1 
ATOM   15659 N  N   . TYR C  1 392 ? 237.165 41.305  121.548 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C N   1 
ATOM   15660 C  CA  . TYR C  1 392 ? 238.085 42.242  122.268 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CA  1 
ATOM   15661 C  C   . TYR C  1 392 ? 238.009 42.169  123.796 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C C   1 
ATOM   15662 O  O   . TYR C  1 392 ? 239.031 42.360  124.505 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C O   1 
ATOM   15663 C  CB  . TYR C  1 392 ? 237.836 43.696  121.884 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CB  1 
ATOM   15664 C  CG  . TYR C  1 392 ? 238.067 43.973  120.427 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CG  1 
ATOM   15665 C  CD1 . TYR C  1 392 ? 239.353 44.275  119.967 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CD1 1 
ATOM   15666 C  CD2 . TYR C  1 392 ? 237.013 43.898  119.491 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CD2 1 
ATOM   15667 C  CE1 . TYR C  1 392 ? 239.599 44.499  118.623 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CE1 1 
ATOM   15668 C  CE2 . TYR C  1 392 ? 237.244 44.134  118.151 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CE2 1 
ATOM   15669 C  CZ  . TYR C  1 392 ? 238.540 44.431  117.719 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CZ  1 
ATOM   15670 O  OH  . TYR C  1 392 ? 238.806 44.678  116.378 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C OH  1 
ATOM   15671 N  N   . THR C  1 393 ? 236.815 41.909  124.320 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 636  THR C N   1 
ATOM   15672 C  CA  . THR C  1 393 ? 236.644 41.974  125.768 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 636  THR C CA  1 
ATOM   15673 C  C   . THR C  1 393 ? 236.872 40.644  126.498 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 636  THR C C   1 
ATOM   15674 O  O   . THR C  1 393 ? 236.952 39.591  125.874 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 636  THR C O   1 
ATOM   15675 C  CB  . THR C  1 393 ? 235.251 42.529  126.101 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 636  THR C CB  1 
ATOM   15676 O  OG1 . THR C  1 393 ? 234.247 41.575  125.694 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 636  THR C OG1 1 
ATOM   15677 C  CG2 . THR C  1 393 ? 235.059 43.871  125.388 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 636  THR C CG2 1 
ATOM   15678 N  N   . HIS C  1 394 ? 236.959 40.693  127.817 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 637  HIS C N   1 
ATOM   15679 C  CA  . HIS C  1 394 ? 237.086 39.475  128.644 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 637  HIS C CA  1 
ATOM   15680 C  C   . HIS C  1 394 ? 235.958 38.414  128.589 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 637  HIS C C   1 
ATOM   15681 O  O   . HIS C  1 394 ? 234.776 38.732  128.638 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 637  HIS C O   1 
ATOM   15682 C  CB  . HIS C  1 394 ? 237.263 39.867  130.117 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 637  HIS C CB  1 
ATOM   15683 C  CG  . HIS C  1 394 ? 238.628 40.363  130.443 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 637  HIS C CG  1 
ATOM   15684 N  ND1 . HIS C  1 394 ? 239.012 40.697  131.729 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 637  HIS C ND1 1 
ATOM   15685 C  CD2 . HIS C  1 394 ? 239.708 40.576  129.650 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 637  HIS C CD2 1 
ATOM   15686 C  CE1 . HIS C  1 394 ? 240.274 41.100  131.708 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 637  HIS C CE1 1 
ATOM   15687 N  NE2 . HIS C  1 394 ? 240.715 41.040  130.459 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 637  HIS C NE2 1 
ATOM   15688 N  N   . TYR C  1 395 ? 236.341 37.145  128.551 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 638  TYR C N   1 
ATOM   15689 C  CA  . TYR C  1 395 ? 235.396 36.092  128.824 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CA  1 
ATOM   15690 C  C   . TYR C  1 395 ? 235.336 35.781  130.317 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 638  TYR C C   1 
ATOM   15691 O  O   . TYR C  1 395 ? 236.213 36.169  131.086 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 638  TYR C O   1 
ATOM   15692 C  CB  . TYR C  1 395 ? 235.812 34.833  128.117 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CB  1 
ATOM   15693 C  CG  . TYR C  1 395 ? 235.624 34.825  126.622 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CG  1 
ATOM   15694 C  CD1 . TYR C  1 395 ? 234.423 34.449  126.056 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CD1 1 
ATOM   15695 C  CD2 . TYR C  1 395 ? 236.664 35.128  125.778 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CD2 1 
ATOM   15696 C  CE1 . TYR C  1 395 ? 234.257 34.412  124.688 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CE1 1 
ATOM   15697 C  CE2 . TYR C  1 395 ? 236.499 35.087  124.429 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CE2 1 
ATOM   15698 C  CZ  . TYR C  1 395 ? 235.294 34.727  123.909 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CZ  1 
ATOM   15699 O  OH  . TYR C  1 395 ? 235.152 34.680  122.584 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 638  TYR C OH  1 
ATOM   15700 N  N   . ASN C  1 396 ? 234.305 35.050  130.717 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 639  ASN C N   1 
ATOM   15701 C  CA  . ASN C  1 396 ? 234.220 34.508  132.061 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 639  ASN C CA  1 
ATOM   15702 C  C   . ASN C  1 396 ? 234.474 35.507  133.196 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 639  ASN C C   1 
ATOM   15703 O  O   . ASN C  1 396 ? 235.019 35.168  134.235 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 639  ASN C O   1 
ATOM   15704 C  CB  . ASN C  1 396 ? 235.164 33.319  132.214 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 639  ASN C CB  1 
ATOM   15705 C  CG  . ASN C  1 396 ? 234.837 32.182  131.286 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 639  ASN C CG  1 
ATOM   15706 O  OD1 . ASN C  1 396 ? 235.689 31.762  130.519 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 639  ASN C OD1 1 
ATOM   15707 N  ND2 . ASN C  1 396 ? 233.608 31.671  131.340 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 639  ASN C ND2 1 
ATOM   15708 N  N   . THR C  1 397 ? 234.049 36.745  133.050 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 640  THR C N   1 
ATOM   15709 C  CA  . THR C  1 397 ? 234.153 37.598  134.235 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 640  THR C CA  1 
ATOM   15710 C  C   . THR C  1 397 ? 233.590 36.982  135.523 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 640  THR C C   1 
ATOM   15711 O  O   . THR C  1 397 ? 234.202 37.148  136.559 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 640  THR C O   1 
ATOM   15712 C  CB  . THR C  1 397 ? 233.489 38.939  134.008 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 640  THR C CB  1 
ATOM   15713 O  OG1 . THR C  1 397 ? 233.879 39.395  132.713 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 640  THR C OG1 1 
ATOM   15714 C  CG2 . THR C  1 397 ? 233.881 39.919  135.119 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 640  THR C CG2 1 
ATOM   15715 N  N   . ALA C  1 398 ? 232.438 36.305  135.473 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 641  ALA C N   1 
ATOM   15716 C  CA  . ALA C  1 398 ? 231.899 35.716  136.706 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 641  ALA C CA  1 
ATOM   15717 C  C   . ALA C  1 398 ? 232.815 34.651  137.294 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 641  ALA C C   1 
ATOM   15718 O  O   . ALA C  1 398 ? 232.925 34.525  138.531 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 641  ALA C O   1 
ATOM   15719 C  CB  . ALA C  1 398 ? 230.477 35.161  136.539 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 641  ALA C CB  1 
ATOM   15720 N  N   . LEU C  1 399 ? 233.488 33.902  136.422 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 642  LEU C N   1 
ATOM   15721 C  CA  . LEU C  1 399 ? 234.329 32.831  136.882 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 642  LEU C CA  1 
ATOM   15722 C  C   . LEU C  1 399 ? 235.521 33.366  137.604 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 642  LEU C C   1 
ATOM   15723 O  O   . LEU C  1 399 ? 235.946 32.779  138.563 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 642  LEU C O   1 
ATOM   15724 C  CB  . LEU C  1 399 ? 234.763 31.961  135.735 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 642  LEU C CB  1 
ATOM   15725 C  CG  . LEU C  1 399 ? 233.690 30.954  135.303 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 642  LEU C CG  1 
ATOM   15726 C  CD1 . LEU C  1 399 ? 232.402 31.630  134.767 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 642  LEU C CD1 1 
ATOM   15727 C  CD2 . LEU C  1 399 ? 234.284 29.912  134.344 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 642  LEU C CD2 1 
ATOM   15728 N  N   . SER C  1 400 ? 236.063 34.488  137.150 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 643  SER C N   1 
ATOM   15729 C  CA  . SER C  1 400 ? 237.104 35.222  137.858 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 643  SER C CA  1 
ATOM   15730 C  C   . SER C  1 400 ? 236.636 35.773  139.171 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 643  SER C C   1 
ATOM   15731 O  O   . SER C  1 400 ? 237.282 35.599  140.205 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 643  SER C O   1 
ATOM   15732 C  CB  . SER C  1 400 ? 237.535 36.392  137.048 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 643  SER C CB  1 
ATOM   15733 O  OG  . SER C  1 400 ? 238.283 35.915  135.979 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 643  SER C OG  1 
ATOM   15734 N  N   . TYR C  1 401 ? 235.521 36.475  139.157 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 644  TYR C N   1 
ATOM   15735 C  CA  . TYR C  1 401 ? 235.033 36.996  140.415 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CA  1 
ATOM   15736 C  C   . TYR C  1 401 ? 234.682 35.909  141.412 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 644  TYR C C   1 
ATOM   15737 O  O   . TYR C  1 401 ? 234.761 36.130  142.623 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 644  TYR C O   1 
ATOM   15738 C  CB  . TYR C  1 401 ? 233.891 38.001  140.223 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CB  1 
ATOM   15739 C  CG  . TYR C  1 401 ? 234.476 39.330  139.963 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CG  1 
ATOM   15740 C  CD1 . TYR C  1 401 ? 234.871 40.129  140.985 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CD1 1 
ATOM   15741 C  CD2 . TYR C  1 401 ? 234.762 39.722  138.690 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CD2 1 
ATOM   15742 C  CE1 . TYR C  1 401 ? 235.487 41.321  140.744 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CE1 1 
ATOM   15743 C  CE2 . TYR C  1 401 ? 235.366 40.908  138.441 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CE2 1 
ATOM   15744 C  CZ  . TYR C  1 401 ? 235.727 41.704  139.471 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CZ  1 
ATOM   15745 O  OH  . TYR C  1 401 ? 236.335 42.901  139.211 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 644  TYR C OH  1 
ATOM   15746 N  N   . ALA C  1 402 ? 234.284 34.738  140.913 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 645  ALA C N   1 
ATOM   15747 C  CA  . ALA C  1 402 ? 233.963 33.642  141.810 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 645  ALA C CA  1 
ATOM   15748 C  C   . ALA C  1 402 ? 235.232 33.222  142.491 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 645  ALA C C   1 
ATOM   15749 O  O   . ALA C  1 402 ? 235.216 32.935  143.644 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 645  ALA C O   1 
ATOM   15750 C  CB  . ALA C  1 402 ? 233.358 32.489  141.062 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 645  ALA C CB  1 
ATOM   15751 N  N   . LEU C  1 403 ? 236.345 33.183  141.789 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 646  LEU C N   1 
ATOM   15752 C  CA  . LEU C  1 403 ? 237.568 32.796  142.458 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 646  LEU C CA  1 
ATOM   15753 C  C   . LEU C  1 403 ? 238.063 33.927  143.386 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 646  LEU C C   1 
ATOM   15754 O  O   . LEU C  1 403 ? 238.378 33.728  144.557 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 646  LEU C O   1 
ATOM   15755 C  CB  . LEU C  1 403 ? 238.605 32.355  141.445 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 646  LEU C CB  1 
ATOM   15756 C  CG  . LEU C  1 403 ? 238.297 31.091  140.639 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 646  LEU C CG  1 
ATOM   15757 C  CD1 . LEU C  1 403 ? 239.472 30.840  139.779 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 646  LEU C CD1 1 
ATOM   15758 C  CD2 . LEU C  1 403 ? 238.100 29.893  141.509 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 646  LEU C CD2 1 
ATOM   15759 N  N   . LEU C  1 404 ? 238.080 35.135  142.874 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 647  LEU C N   1 
ATOM   15760 C  CA  . LEU C  1 404 ? 238.585 36.241  143.659 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 647  LEU C CA  1 
ATOM   15761 C  C   . LEU C  1 404 ? 237.863 36.367  144.948 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 647  LEU C C   1 
ATOM   15762 O  O   . LEU C  1 404 ? 238.459 36.752  145.896 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 647  LEU C O   1 
ATOM   15763 C  CB  . LEU C  1 404 ? 238.449 37.560  142.919 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 647  LEU C CB  1 
ATOM   15764 C  CG  . LEU C  1 404 ? 239.403 37.766  141.767 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 647  LEU C CG  1 
ATOM   15765 C  CD1 . LEU C  1 404 ? 238.882 38.894  140.939 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 647  LEU C CD1 1 
ATOM   15766 C  CD2 . LEU C  1 404 ? 240.797 38.025  142.293 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 647  LEU C CD2 1 
ATOM   15767 N  N   . LEU C  1 405 ? 236.574 36.070  144.997 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 648  LEU C N   1 
ATOM   15768 C  CA  . LEU C  1 405 ? 235.759 36.426  146.171 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 648  LEU C CA  1 
ATOM   15769 C  C   . LEU C  1 405 ? 235.565 35.266  147.103 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 648  LEU C C   1 
ATOM   15770 O  O   . LEU C  1 405 ? 234.818 35.381  148.056 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 648  LEU C O   1 
ATOM   15771 C  CB  . LEU C  1 405 ? 234.399 36.973  145.768 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 648  LEU C CB  1 
ATOM   15772 C  CG  . LEU C  1 405 ? 234.467 38.328  145.103 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 648  LEU C CG  1 
ATOM   15773 C  CD1 . LEU C  1 405 ? 233.183 38.711  144.416 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 648  LEU C CD1 1 
ATOM   15774 C  CD2 . LEU C  1 405 ? 234.813 39.292  146.220 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 648  LEU C CD2 1 
ATOM   15775 N  N   . THR C  1 406 ? 236.218 34.138  146.806 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 649  THR C N   1 
ATOM   15776 C  CA  . THR C  1 406 ? 236.217 32.986  147.706 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 649  THR C CA  1 
ATOM   15777 C  C   . THR C  1 406 ? 237.642 32.557  148.084 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 649  THR C C   1 
ATOM   15778 O  O   . THR C  1 406 ? 237.844 31.765  149.004 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 649  THR C O   1 
ATOM   15779 C  CB  . THR C  1 406 ? 235.536 31.800  147.085 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 649  THR C CB  1 
ATOM   15780 O  OG1 . THR C  1 406 ? 236.300 31.415  145.945 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 649  THR C OG1 1 
ATOM   15781 C  CG2 . THR C  1 406 ? 234.119 32.135  146.702 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 649  THR C CG2 1 
ATOM   15782 N  N   . ASN C  1 407 ? 238.636 33.061  147.374 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 650  ASN C N   1 
ATOM   15783 C  CA  . ASN C  1 407 ? 240.023 32.707  147.671 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 650  ASN C CA  1 
ATOM   15784 C  C   . ASN C  1 407 ? 240.404 33.098  149.077 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 650  ASN C C   1 
ATOM   15785 O  O   . ASN C  1 407 ? 239.985 34.151  149.531 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 650  ASN C O   1 
ATOM   15786 C  CB  . ASN C  1 407 ? 240.966 33.403  146.695 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 650  ASN C CB  1 
ATOM   15787 C  CG  . ASN C  1 407 ? 241.285 32.547  145.472 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 650  ASN C CG  1 
ATOM   15788 O  OD1 . ASN C  1 407 ? 240.893 31.397  145.376 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 650  ASN C OD1 1 
ATOM   15789 N  ND2 . ASN C  1 407 ? 242.020 33.103  144.562 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 650  ASN C ND2 1 
ATOM   15790 N  N   . LYS C  1 408 ? 241.185 32.277  149.777 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 651  LYS C N   1 
ATOM   15791 C  CA  . LYS C  1 408 ? 241.682 32.690  151.072 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 651  LYS C CA  1 
ATOM   15792 C  C   . LYS C  1 408 ? 243.001 33.425  150.901 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 651  LYS C C   1 
ATOM   15793 O  O   . LYS C  1 408 ? 243.654 33.341  149.832 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 651  LYS C O   1 
ATOM   15794 C  CB  . LYS C  1 408 ? 241.884 31.473  151.925 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 651  LYS C CB  1 
ATOM   15795 C  CG  . LYS C  1 408 ? 242.623 31.671  153.227 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 651  LYS C CG  1 
ATOM   15796 C  CD  . LYS C  1 408 ? 242.435 30.379  154.006 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 651  LYS C CD  1 
ATOM   15797 C  CE  . LYS C  1 408 ? 243.132 30.386  155.280 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 651  LYS C CE  1 
ATOM   15798 N  NZ  . LYS C  1 408 ? 244.529 30.471  155.011 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 651  LYS C NZ  1 
ATOM   15799 N  N   . SER C  1 409 ? 243.395 34.166  151.931 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 652  SER C N   1 
ATOM   15800 C  CA  . SER C  1 409 ? 244.738 34.742  151.936 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 652  SER C CA  1 
ATOM   15801 C  C   . SER C  1 409 ? 245.022 35.797  150.884 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 652  SER C C   1 
ATOM   15802 O  O   . SER C  1 409 ? 246.108 35.835  150.374 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 652  SER C O   1 
ATOM   15803 C  CB  . SER C  1 409 ? 245.784 33.643  151.701 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 652  SER C CB  1 
ATOM   15804 O  OG  . SER C  1 409 ? 245.771 32.685  152.734 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 652  SER C OG  1 
ATOM   15805 N  N   . SER C  1 410 ? 244.064 36.639  150.538 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 653  SER C N   1 
ATOM   15806 C  CA  . SER C  1 410 ? 244.316 37.811  149.653 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 653  SER C CA  1 
ATOM   15807 C  C   . SER C  1 410 ? 243.121 38.731  149.664 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 653  SER C C   1 
ATOM   15808 O  O   . SER C  1 410 ? 242.011 38.254  149.560 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 653  SER C O   1 
ATOM   15809 C  CB  . SER C  1 410 ? 244.571 37.407  148.213 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 653  SER C CB  1 
ATOM   15810 O  OG  . SER C  1 410 ? 245.284 38.439  147.537 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 653  SER C OG  1 
ATOM   15811 N  N   . VAL C  1 411 ? 243.330 40.039  149.807 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 654  VAL C N   1 
ATOM   15812 C  CA  . VAL C  1 411 ? 242.208 40.983  149.835 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 654  VAL C CA  1 
ATOM   15813 C  C   . VAL C  1 411 ? 241.782 41.208  148.421 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 654  VAL C C   1 
ATOM   15814 O  O   . VAL C  1 411 ? 242.568 41.710  147.638 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 654  VAL C O   1 
ATOM   15815 C  CB  . VAL C  1 411 ? 242.605 42.340  150.414 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 654  VAL C CB  1 
ATOM   15816 C  CG1 . VAL C  1 411 ? 241.405 43.168  150.505 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 654  VAL C CG1 1 
ATOM   15817 C  CG2 . VAL C  1 411 ? 243.232 42.204  151.800 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 654  VAL C CG2 1 
ATOM   15818 N  N   . PRO C  1 412 ? 240.555 40.825  148.066 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 655  PRO C N   1 
ATOM   15819 C  CA  . PRO C  1 412 ? 240.051 40.967  146.691 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 655  PRO C CA  1 
ATOM   15820 C  C   . PRO C  1 412 ? 239.702 42.391  146.357 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 655  PRO C C   1 
ATOM   15821 O  O   . PRO C  1 412 ? 238.993 43.050  147.126 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 655  PRO C O   1 
ATOM   15822 C  CB  . PRO C  1 412 ? 238.743 40.209  146.735 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 655  PRO C CB  1 
ATOM   15823 C  CG  . PRO C  1 412 ? 238.295 40.361  148.113 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 655  PRO C CG  1 
ATOM   15824 C  CD  . PRO C  1 412 ? 239.529 40.312  148.972 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 655  PRO C CD  1 
ATOM   15825 N  N   . ARG C  1 413 ? 240.161 42.893  145.229 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 656  ARG C N   1 
ATOM   15826 C  CA  . ARG C  1 413 ? 239.667 44.205  144.841 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 656  ARG C CA  1 
ATOM   15827 C  C   . ARG C  1 413 ? 238.727 44.108  143.682 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 656  ARG C C   1 
ATOM   15828 O  O   . ARG C  1 413 ? 239.132 43.665  142.595 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 656  ARG C O   1 
ATOM   15829 C  CB  . ARG C  1 413 ? 240.788 45.128  144.430 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 656  ARG C CB  1 
ATOM   15830 C  CG  . ARG C  1 413 ? 240.263 46.472  143.993 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 656  ARG C CG  1 
ATOM   15831 C  CD  . ARG C  1 413 ? 241.373 47.485  143.749 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 656  ARG C CD  1 
ATOM   15832 N  NE  . ARG C  1 413 ? 242.155 47.126  142.576 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 656  ARG C NE  1 
ATOM   15833 C  CZ  . ARG C  1 413 ? 243.350 47.627  142.279 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 656  ARG C CZ  1 
ATOM   15834 N  NH1 . ARG C  1 413 ? 243.917 48.543  143.041 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 656  ARG C NH1 1 
ATOM   15835 N  NH2 . ARG C  1 413 ? 243.982 47.209  141.200 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 656  ARG C NH2 1 
ATOM   15836 N  N   . VAL C  1 414 ? 237.483 44.526  143.895 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 657  VAL C N   1 
ATOM   15837 C  CA  . VAL C  1 414 ? 236.457 44.538  142.832 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 657  VAL C CA  1 
ATOM   15838 C  C   . VAL C  1 414 ? 236.544 45.828  142.001 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 657  VAL C C   1 
ATOM   15839 O  O   . VAL C  1 414 ? 236.585 46.917  142.566 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 657  VAL C O   1 
ATOM   15840 C  CB  . VAL C  1 414 ? 235.065 44.535  143.449 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 657  VAL C CB  1 
ATOM   15841 C  CG1 . VAL C  1 414 ? 234.014 44.743  142.395 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 657  VAL C CG1 1 
ATOM   15842 C  CG2 . VAL C  1 414 ? 234.858 43.287  144.157 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 657  VAL C CG2 1 
ATOM   15843 N  N   . TYR C  1 415 ? 236.566 45.719  140.683 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C N   1 
ATOM   15844 C  CA  . TYR C  1 415 ? 236.725 46.883  139.824 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CA  1 
ATOM   15845 C  C   . TYR C  1 415 ? 235.378 47.428  139.383 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C C   1 
ATOM   15846 O  O   . TYR C  1 415 ? 234.503 46.699  138.901 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C O   1 
ATOM   15847 C  CB  . TYR C  1 415 ? 237.539 46.541  138.591 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CB  1 
ATOM   15848 C  CG  . TYR C  1 415 ? 237.409 47.561  137.515 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CG  1 
ATOM   15849 C  CD1 . TYR C  1 415 ? 237.721 48.883  137.757 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CD1 1 
ATOM   15850 C  CD2 . TYR C  1 415 ? 237.001 47.206  136.249 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CD2 1 
ATOM   15851 C  CE1 . TYR C  1 415 ? 237.624 49.829  136.782 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CE1 1 
ATOM   15852 C  CE2 . TYR C  1 415 ? 236.888 48.157  135.256 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CE2 1 
ATOM   15853 C  CZ  . TYR C  1 415 ? 237.201 49.467  135.542 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CZ  1 
ATOM   15854 O  OH  . TYR C  1 415 ? 237.074 50.411  134.563 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C OH  1 
ATOM   15855 N  N   . TYR C  1 416 ? 235.214 48.728  139.563 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C N   1 
ATOM   15856 C  CA  . TYR C  1 416 ? 233.937 49.365  139.355 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CA  1 
ATOM   15857 C  C   . TYR C  1 416 ? 233.345 49.015  137.985 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C C   1 
ATOM   15858 O  O   . TYR C  1 416 ? 232.152 48.800  137.821 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C O   1 
ATOM   15859 C  CB  . TYR C  1 416 ? 234.123 50.859  139.482 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CB  1 
ATOM   15860 C  CG  . TYR C  1 416 ? 233.046 51.619  138.809 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CG  1 
ATOM   15861 C  CD1 . TYR C  1 416 ? 231.867 51.892  139.476 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CD1 1 
ATOM   15862 C  CD2 . TYR C  1 416 ? 233.193 52.063  137.492 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CD2 1 
ATOM   15863 C  CE1 . TYR C  1 416 ? 230.859 52.620  138.872 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CE1 1 
ATOM   15864 C  CE2 . TYR C  1 416 ? 232.181 52.785  136.864 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CE2 1 
ATOM   15865 C  CZ  . TYR C  1 416 ? 231.019 53.054  137.575 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CZ  1 
ATOM   15866 O  OH  . TYR C  1 416 ? 230.012 53.776  137.031 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C OH  1 
ATOM   15867 N  N   . GLY C  1 417 ? 234.211 48.951  137.005 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 660  GLY C N   1 
ATOM   15868 C  CA  . GLY C  1 417 ? 233.777 48.752  135.651 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 660  GLY C CA  1 
ATOM   15869 C  C   . GLY C  1 417 ? 233.453 47.326  135.247 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 660  GLY C C   1 
ATOM   15870 O  O   . GLY C  1 417 ? 233.205 47.090  134.075 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 660  GLY C O   1 
ATOM   15871 N  N   . ASP C  1 418 ? 233.440 46.387  136.200 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C N   1 
ATOM   15872 C  CA  . ASP C  1 418 ? 232.956 45.038  135.962 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C CA  1 
ATOM   15873 C  C   . ASP C  1 418 ? 231.604 44.947  136.527 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C C   1 
ATOM   15874 O  O   . ASP C  1 418 ? 230.907 44.016  136.231 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C O   1 
ATOM   15875 C  CB  . ASP C  1 418 ? 233.790 44.007  136.676 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C CB  1 
ATOM   15876 C  CG  . ASP C  1 418 ? 235.140 43.843  136.071 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C CG  1 
ATOM   15877 O  OD1 . ASP C  1 418 ? 235.269 43.852  134.806 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C OD1 1 
ATOM   15878 O  OD2 . ASP C  1 418 ? 236.076 43.722  136.889 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C OD2 1 
ATOM   15879 N  N   . MET C  1 419 ? 231.233 45.913  137.355 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 662  MET C N   1 
ATOM   15880 C  CA  . MET C  1 419 ? 229.872 45.976  137.872 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 662  MET C CA  1 
ATOM   15881 C  C   . MET C  1 419 ? 228.938 46.961  137.173 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 662  MET C C   1 
ATOM   15882 O  O   . MET C  1 419 ? 227.721 46.747  137.140 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 662  MET C O   1 
ATOM   15883 C  CB  . MET C  1 419 ? 229.905 46.281  139.338 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 662  MET C CB  1 
ATOM   15884 C  CG  . MET C  1 419 ? 230.622 45.209  140.079 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 662  MET C CG  1 
ATOM   15885 S  SD  . MET C  1 419 ? 230.173 45.342  141.780 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 662  MET C SD  1 
ATOM   15886 C  CE  . MET C  1 419 ? 228.650 44.422  141.870 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 662  MET C CE  1 
ATOM   15887 N  N   . PHE C  1 420 ? 229.504 48.031  136.621 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C N   1 
ATOM   15888 C  CA  . PHE C  1 420 ? 228.741 49.070  135.950 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CA  1 
ATOM   15889 C  C   . PHE C  1 420 ? 229.463 49.321  134.659 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C C   1 
ATOM   15890 O  O   . PHE C  1 420 ? 230.628 48.982  134.553 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C O   1 
ATOM   15891 C  CB  . PHE C  1 420 ? 228.769 50.355  136.785 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CB  1 
ATOM   15892 C  CG  . PHE C  1 420 ? 228.042 50.243  138.086 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CG  1 
ATOM   15893 C  CD1 . PHE C  1 420 ? 226.646 50.352  138.139 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CD1 1 
ATOM   15894 C  CD2 . PHE C  1 420 ? 228.739 50.011  139.267 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CD2 1 
ATOM   15895 C  CE1 . PHE C  1 420 ? 225.951 50.231  139.356 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CE1 1 
ATOM   15896 C  CE2 . PHE C  1 420 ? 228.048 49.904  140.499 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CE2 1 
ATOM   15897 C  CZ  . PHE C  1 420 ? 226.653 50.015  140.530 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CZ  1 
ATOM   15898 N  N   . THR C  1 421 ? 228.811 49.931  133.675 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 664  THR C N   1 
ATOM   15899 C  CA  . THR C  1 421 ? 229.470 50.140  132.396 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 664  THR C CA  1 
ATOM   15900 C  C   . THR C  1 421 ? 230.663 51.060  132.531 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 664  THR C C   1 
ATOM   15901 O  O   . THR C  1 421 ? 230.653 52.035  133.275 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 664  THR C O   1 
ATOM   15902 C  CB  . THR C  1 421 ? 228.526 50.604  131.339 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 664  THR C CB  1 
ATOM   15903 O  OG1 . THR C  1 421 ? 227.964 51.834  131.731 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 664  THR C OG1 1 
ATOM   15904 C  CG2 . THR C  1 421 ? 227.431 49.613  131.239 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 664  THR C CG2 1 
ATOM   15905 N  N   . ASP C  1 422 ? 231.721 50.703  131.824 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C N   1 
ATOM   15906 C  CA  . ASP C  1 422 ? 232.954 51.436  131.896 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C CA  1 
ATOM   15907 C  C   . ASP C  1 422 ? 232.736 52.838  131.450 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C C   1 
ATOM   15908 O  O   . ASP C  1 422 ? 233.411 53.726  131.943 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C O   1 
ATOM   15909 C  CB  . ASP C  1 422 ? 233.987 50.804  130.973 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C CB  1 
ATOM   15910 C  CG  . ASP C  1 422 ? 234.534 49.507  131.523 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C CG  1 
ATOM   15911 O  OD1 . ASP C  1 422 ? 235.331 49.603  132.501 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C OD1 1 
ATOM   15912 O  OD2 . ASP C  1 422 ? 234.169 48.429  130.975 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C OD2 1 
ATOM   15913 N  N   . ASP C  1 423 ? 231.851 53.037  130.464 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C N   1 
ATOM   15914 C  CA  . ASP C  1 423 ? 231.525 54.408  129.977 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C CA  1 
ATOM   15915 C  C   . ASP C  1 423 ? 230.180 54.812  130.512 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C C   1 
ATOM   15916 O  O   . ASP C  1 423 ? 229.387 53.958  130.854 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C O   1 
ATOM   15917 C  CB  . ASP C  1 423 ? 231.502 54.456  128.460 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C CB  1 
ATOM   15918 C  CG  . ASP C  1 423 ? 230.494 53.472  127.836 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C CG  1 
ATOM   15919 O  OD1 . ASP C  1 423 ? 229.973 52.549  128.530 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C OD1 1 
ATOM   15920 O  OD2 . ASP C  1 423 ? 230.241 53.634  126.610 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C OD2 1 
ATOM   15921 N  N   . GLY C  1 424 ? 229.870 56.079  130.618 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 667  GLY C N   1 
ATOM   15922 C  CA  . GLY C  1 424 ? 228.543 56.321  131.159 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 667  GLY C CA  1 
ATOM   15923 C  C   . GLY C  1 424 ? 228.514 56.927  132.553 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 667  GLY C C   1 
ATOM   15924 O  O   . GLY C  1 424 ? 229.532 56.983  133.244 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 667  GLY C O   1 
ATOM   15925 N  N   . GLN C  1 425 ? 227.347 57.407  132.970 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C N   1 
ATOM   15926 C  CA  . GLN C  1 425 ? 227.311 58.210  134.162 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C CA  1 
ATOM   15927 C  C   . GLN C  1 425 ? 227.560 57.278  135.306 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C C   1 
ATOM   15928 O  O   . GLN C  1 425 ? 227.326 56.066  135.176 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C O   1 
ATOM   15929 C  CB  . GLN C  1 425 ? 225.966 58.896  134.294 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C CB  1 
ATOM   15930 C  CG  . GLN C  1 425 ? 225.782 59.969  133.245 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C CG  1 
ATOM   15931 C  CD  . GLN C  1 425 ? 226.852 61.090  133.289 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C CD  1 
ATOM   15932 O  OE1 . GLN C  1 425 ? 227.545 61.291  134.287 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C OE1 1 
ATOM   15933 N  NE2 . GLN C  1 425 ? 226.962 61.825  132.210 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C NE2 1 
ATOM   15934 N  N   . TYR C  1 426 ? 228.015 57.826  136.426 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C N   1 
ATOM   15935 C  CA  . TYR C  1 426 ? 228.448 56.963  137.532 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CA  1 
ATOM   15936 C  C   . TYR C  1 426 ? 227.337 56.056  138.019 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C C   1 
ATOM   15937 O  O   . TYR C  1 426 ? 226.263 56.519  138.320 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C O   1 
ATOM   15938 C  CB  . TYR C  1 426 ? 228.965 57.806  138.705 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CB  1 
ATOM   15939 C  CG  . TYR C  1 426 ? 229.794 57.031  139.690 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CG  1 
ATOM   15940 C  CD1 . TYR C  1 426 ? 231.069 56.600  139.358 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CD1 1 
ATOM   15941 C  CD2 . TYR C  1 426 ? 229.302 56.729  140.945 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CD2 1 
ATOM   15942 C  CE1 . TYR C  1 426 ? 231.829 55.888  140.241 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CE1 1 
ATOM   15943 C  CE2 . TYR C  1 426 ? 230.063 56.024  141.833 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CE2 1 
ATOM   15944 C  CZ  . TYR C  1 426 ? 231.324 55.607  141.467 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CZ  1 
ATOM   15945 O  OH  . TYR C  1 426 ? 232.086 54.887  142.337 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C OH  1 
ATOM   15946 N  N   . MET C  1 427 ? 227.603 54.766  138.124 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 670  MET C N   1 
ATOM   15947 C  CA  . MET C  1 427 ? 226.594 53.850  138.611 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 670  MET C CA  1 
ATOM   15948 C  C   . MET C  1 427 ? 225.301 53.885  137.849 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 670  MET C C   1 
ATOM   15949 O  O   . MET C  1 427 ? 224.321 53.289  138.273 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 670  MET C O   1 
ATOM   15950 C  CB  . MET C  1 427 ? 226.283 54.168  140.048 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 670  MET C CB  1 
ATOM   15951 C  CG  . MET C  1 427 ? 227.442 53.866  140.952 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 670  MET C CG  1 
ATOM   15952 S  SD  . MET C  1 427 ? 226.885 53.576  142.646 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 670  MET C SD  1 
ATOM   15953 C  CE  . MET C  1 427 ? 228.313 54.266  143.475 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 670  MET C CE  1 
ATOM   15954 N  N   . ALA C  1 428 ? 225.281 54.579  136.726 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 671  ALA C N   1 
ATOM   15955 C  CA  . ALA C  1 428 ? 224.046 54.613  135.941 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 671  ALA C CA  1 
ATOM   15956 C  C   . ALA C  1 428 ? 223.585 53.219  135.472 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 671  ALA C C   1 
ATOM   15957 O  O   . ALA C  1 428 ? 222.408 52.886  135.649 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 671  ALA C O   1 
ATOM   15958 C  CB  . ALA C  1 428 ? 224.163 55.582  134.723 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 671  ALA C CB  1 
ATOM   15959 N  N   . HIS C  1 429 ? 224.497 52.416  134.881 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C N   1 
ATOM   15960 C  CA  . HIS C  1 429 ? 224.087 51.165  134.200 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C CA  1 
ATOM   15961 C  C   . HIS C  1 429 ? 224.830 49.917  134.670 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C C   1 
ATOM   15962 O  O   . HIS C  1 429 ? 226.049 49.912  134.696 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C O   1 
ATOM   15963 C  CB  . HIS C  1 429 ? 224.266 51.361  132.706 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C CB  1 
ATOM   15964 C  CG  . HIS C  1 429 ? 223.557 52.575  132.166 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C CG  1 
ATOM   15965 N  ND1 . HIS C  1 429 ? 222.179 52.654  132.048 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C ND1 1 
ATOM   15966 C  CD2 . HIS C  1 429 ? 224.038 53.749  131.690 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C CD2 1 
ATOM   15967 C  CE1 . HIS C  1 429 ? 221.845 53.818  131.516 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C CE1 1 
ATOM   15968 N  NE2 . HIS C  1 429 ? 222.954 54.500  131.292 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C NE2 1 
ATOM   15969 N  N   . LYS C  1 430 ? 224.111 48.868  135.059 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C N   1 
ATOM   15970 C  CA  . LYS C  1 430 ? 224.766 47.624  135.516 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C CA  1 
ATOM   15971 C  C   . LYS C  1 430 ? 225.337 46.864  134.359 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C C   1 
ATOM   15972 O  O   . LYS C  1 430 ? 224.859 47.028  133.240 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C O   1 
ATOM   15973 C  CB  . LYS C  1 430 ? 223.777 46.739  136.212 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C CB  1 
ATOM   15974 C  CG  . LYS C  1 430 ? 222.945 47.562  137.116 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C CG  1 
ATOM   15975 C  CD  . LYS C  1 430 ? 222.187 46.746  138.104 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C CD  1 
ATOM   15976 C  CE  . LYS C  1 430 ? 221.812 47.666  139.209 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C CE  1 
ATOM   15977 N  NZ  . LYS C  1 430 ? 220.740 47.062  139.994 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C NZ  1 
ATOM   15978 N  N   . THR C  1 431 ? 226.372 46.059  134.590 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 674  THR C N   1 
ATOM   15979 C  CA  . THR C  1 431 ? 226.878 45.215  133.509 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 674  THR C CA  1 
ATOM   15980 C  C   . THR C  1 431 ? 226.081 43.927  133.599 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 674  THR C C   1 
ATOM   15981 O  O   . THR C  1 431 ? 225.417 43.694  134.619 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 674  THR C O   1 
ATOM   15982 C  CB  . THR C  1 431 ? 228.336 44.905  133.697 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 674  THR C CB  1 
ATOM   15983 O  OG1 . THR C  1 431 ? 228.491 44.242  134.948 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 674  THR C OG1 1 
ATOM   15984 C  CG2 . THR C  1 431 ? 229.133 46.159  133.742 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 674  THR C CG2 1 
ATOM   15985 N  N   . ILE C  1 432 ? 226.135 43.088  132.567 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C N   1 
ATOM   15986 C  CA  . ILE C  1 432 ? 225.421 41.803  132.678 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C CA  1 
ATOM   15987 C  C   . ILE C  1 432 ? 225.915 40.888  133.795 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C C   1 
ATOM   15988 O  O   . ILE C  1 432 ? 225.275 39.871  134.081 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C O   1 
ATOM   15989 C  CB  . ILE C  1 432 ? 225.373 40.983  131.374 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C CB  1 
ATOM   15990 C  CG1 . ILE C  1 432 ? 226.728 40.332  131.087 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C CG1 1 
ATOM   15991 C  CG2 . ILE C  1 432 ? 224.966 41.845  130.211 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C CG2 1 
ATOM   15992 C  CD1 . ILE C  1 432 ? 226.856 39.874  129.641 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C CD1 1 
ATOM   15993 N  N   . ASN C  1 433 ? 227.037 41.238  134.427 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C N   1 
ATOM   15994 C  CA  . ASN C  1 433 ? 227.612 40.426  135.500 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C CA  1 
ATOM   15995 C  C   . ASN C  1 433 ? 227.375 41.014  136.852 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C C   1 
ATOM   15996 O  O   . ASN C  1 433 ? 227.773 40.455  137.849 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C O   1 
ATOM   15997 C  CB  . ASN C  1 433 ? 229.091 40.235  135.270 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C CB  1 
ATOM   15998 C  CG  . ASN C  1 433 ? 229.349 39.364  134.081 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C CG  1 
ATOM   15999 O  OD1 . ASN C  1 433 ? 229.142 38.156  134.115 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C OD1 1 
ATOM   16000 N  ND2 . ASN C  1 433 ? 229.771 39.976  132.999 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C ND2 1 
ATOM   16001 N  N   . TYR C  1 434 ? 226.702 42.151  136.876 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C N   1 
ATOM   16002 C  CA  . TYR C  1 434 ? 226.413 42.811  138.126 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CA  1 
ATOM   16003 C  C   . TYR C  1 434 ? 225.754 41.860  139.066 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C C   1 
ATOM   16004 O  O   . TYR C  1 434 ? 226.268 41.663  140.147 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C O   1 
ATOM   16005 C  CB  . TYR C  1 434 ? 225.531 44.013  137.904 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CB  1 
ATOM   16006 C  CG  . TYR C  1 434 ? 225.049 44.714  139.155 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CG  1 
ATOM   16007 C  CD1 . TYR C  1 434 ? 225.559 45.974  139.517 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CD1 1 
ATOM   16008 C  CD2 . TYR C  1 434 ? 224.037 44.153  139.950 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CD2 1 
ATOM   16009 C  CE1 . TYR C  1 434 ? 225.075 46.642  140.650 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CE1 1 
ATOM   16010 C  CE2 . TYR C  1 434 ? 223.552 44.810  141.077 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CE2 1 
ATOM   16011 C  CZ  . TYR C  1 434 ? 224.072 46.046  141.427 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CZ  1 
ATOM   16012 O  OH  . TYR C  1 434 ? 223.599 46.675  142.555 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C OH  1 
ATOM   16013 N  N   . GLU C  1 435 ? 224.636 41.255  138.679 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C N   1 
ATOM   16014 C  CA  . GLU C  1 435 ? 223.959 40.324  139.589 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C CA  1 
ATOM   16015 C  C   . GLU C  1 435 ? 224.805 39.166  140.108 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C C   1 
ATOM   16016 O  O   . GLU C  1 435 ? 224.742 38.817  141.287 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C O   1 
ATOM   16017 C  CB  . GLU C  1 435 ? 222.728 39.712  138.955 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C CB  1 
ATOM   16018 C  CG  . GLU C  1 435 ? 221.981 38.758  139.911 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C CG  1 
ATOM   16019 C  CD  . GLU C  1 435 ? 220.733 38.219  139.272 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C CD  1 
ATOM   16020 O  OE1 . GLU C  1 435 ? 220.838 37.850  138.091 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C OE1 1 
ATOM   16021 O  OE2 . GLU C  1 435 ? 219.656 38.182  139.921 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C OE2 1 
ATOM   16022 N  N   . ALA C  1 436 ? 225.552 38.526  139.222 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 679  ALA C N   1 
ATOM   16023 C  CA  . ALA C  1 436 ? 226.424 37.474  139.676 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 679  ALA C CA  1 
ATOM   16024 C  C   . ALA C  1 436 ? 227.396 38.037  140.703 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 679  ALA C C   1 
ATOM   16025 O  O   . ALA C  1 436 ? 227.467 37.569  141.832 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 679  ALA C O   1 
ATOM   16026 C  CB  . ALA C  1 436 ? 227.167 36.891  138.535 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 679  ALA C CB  1 
ATOM   16027 N  N   . ILE C  1 437 ? 228.170 39.038  140.316 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C N   1 
ATOM   16028 C  CA  . ILE C  1 437 ? 229.090 39.638  141.249 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C CA  1 
ATOM   16029 C  C   . ILE C  1 437 ? 228.418 40.050  142.592 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C C   1 
ATOM   16030 O  O   . ILE C  1 437 ? 228.915 39.710  143.675 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C O   1 
ATOM   16031 C  CB  . ILE C  1 437 ? 229.827 40.786  140.571 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C CB  1 
ATOM   16032 C  CG1 . ILE C  1 437 ? 230.544 40.227  139.341 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C CG1 1 
ATOM   16033 C  CG2 . ILE C  1 437 ? 230.794 41.452  141.532 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C CG2 1 
ATOM   16034 C  CD1 . ILE C  1 437 ? 231.181 41.267  138.492 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C CD1 1 
ATOM   16035 N  N   . GLU C  1 438 ? 227.287 40.750  142.536 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C N   1 
ATOM   16036 C  CA  . GLU C  1 438 ? 226.628 41.158  143.763 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C CA  1 
ATOM   16037 C  C   . GLU C  1 438 ? 226.247 39.988  144.686 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C C   1 
ATOM   16038 O  O   . GLU C  1 438 ? 226.283 40.098  145.943 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C O   1 
ATOM   16039 C  CB  . GLU C  1 438 ? 225.387 41.960  143.484 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C CB  1 
ATOM   16040 C  CG  . GLU C  1 438 ? 224.738 42.344  144.792 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C CG  1 
ATOM   16041 C  CD  . GLU C  1 438 ? 223.595 43.325  144.618 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C CD  1 
ATOM   16042 O  OE1 . GLU C  1 438 ? 222.520 42.889  144.172 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C OE1 1 
ATOM   16043 O  OE2 . GLU C  1 438 ? 223.758 44.537  144.924 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C OE2 1 
ATOM   16044 N  N   . THR C  1 439 ? 225.868 38.867  144.076 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 682  THR C N   1 
ATOM   16045 C  CA  . THR C  1 439 ? 225.453 37.688  144.824 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 682  THR C CA  1 
ATOM   16046 C  C   . THR C  1 439 ? 226.653 37.146  145.545 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 682  THR C C   1 
ATOM   16047 O  O   . THR C  1 439 ? 226.557 36.708  146.679 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 682  THR C O   1 
ATOM   16048 C  CB  . THR C  1 439 ? 224.929 36.632  143.852 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 682  THR C CB  1 
ATOM   16049 O  OG1 . THR C  1 439 ? 223.726 37.130  143.227 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 682  THR C OG1 1 
ATOM   16050 C  CG2 . THR C  1 439 ? 224.697 35.265  144.565 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 682  THR C CG2 1 
ATOM   16051 N  N   . LEU C  1 440 ? 227.792 37.188  144.859 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 683  LEU C N   1 
ATOM   16052 C  CA  . LEU C  1 440 ? 229.053 36.699  145.400 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 683  LEU C CA  1 
ATOM   16053 C  C   . LEU C  1 440 ? 229.468 37.531  146.588 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 683  LEU C C   1 
ATOM   16054 O  O   . LEU C  1 440 ? 229.711 37.003  147.669 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 683  LEU C O   1 
ATOM   16055 C  CB  . LEU C  1 440 ? 230.144 36.709  144.331 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 683  LEU C CB  1 
ATOM   16056 C  CG  . LEU C  1 440 ? 229.983 35.516  143.400 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 683  LEU C CG  1 
ATOM   16057 C  CD1 . LEU C  1 440 ? 230.932 35.661  142.294 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 683  LEU C CD1 1 
ATOM   16058 C  CD2 . LEU C  1 440 ? 230.307 34.281  144.125 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 683  LEU C CD2 1 
ATOM   16059 N  N   . LEU C  1 441 ? 229.526 38.843  146.374 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C N   1 
ATOM   16060 C  CA  . LEU C  1 441 ? 229.863 39.779  147.446 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C CA  1 
ATOM   16061 C  C   . LEU C  1 441 ? 229.058 39.540  148.691 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C C   1 
ATOM   16062 O  O   . LEU C  1 441 ? 229.653 39.448  149.773 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C O   1 
ATOM   16063 C  CB  . LEU C  1 441 ? 229.699 41.220  147.018 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C CB  1 
ATOM   16064 C  CG  . LEU C  1 441 ? 230.847 41.595  146.099 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C CG  1 
ATOM   16065 C  CD1 . LEU C  1 441 ? 230.491 42.777  145.236 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C CD1 1 
ATOM   16066 C  CD2 . LEU C  1 441 ? 232.085 41.845  146.902 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C CD2 1 
ATOM   16067 N  N   . LYS C  1 442 ? 227.730 39.429  148.550 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C N   1 
ATOM   16068 C  CA  . LYS C  1 442 ? 226.845 39.143  149.691 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C CA  1 
ATOM   16069 C  C   . LYS C  1 442 ? 227.084 37.774  150.335 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C C   1 
ATOM   16070 O  O   . LYS C  1 442 ? 227.225 37.660  151.559 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C O   1 
ATOM   16071 C  CB  . LYS C  1 442 ? 225.403 39.333  149.277 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C CB  1 
ATOM   16072 C  CG  . LYS C  1 442 ? 225.064 40.790  149.194 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C CG  1 
ATOM   16073 C  CD  . LYS C  1 442 ? 223.861 41.089  148.351 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C CD  1 
ATOM   16074 C  CE  . LYS C  1 442 ? 222.609 40.626  149.032 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C CE  1 
ATOM   16075 N  NZ  . LYS C  1 442 ? 222.290 41.492  150.165 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C NZ  1 
ATOM   16076 N  N   . ALA C  1 443 ? 227.165 36.755  149.492 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 686  ALA C N   1 
ATOM   16077 C  CA  . ALA C  1 443 ? 227.564 35.422  149.888 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 686  ALA C CA  1 
ATOM   16078 C  C   . ALA C  1 443 ? 228.875 35.363  150.664 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 686  ALA C C   1 
ATOM   16079 O  O   . ALA C  1 443 ? 228.958 34.617  151.642 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 686  ALA C O   1 
ATOM   16080 C  CB  . ALA C  1 443 ? 227.667 34.508  148.644 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 686  ALA C CB  1 
ATOM   16081 N  N   . ARG C  1 444 ? 229.909 36.080  150.192 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 687  ARG C N   1 
ATOM   16082 C  CA  . ARG C  1 444 ? 231.202 36.151  150.864 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 687  ARG C CA  1 
ATOM   16083 C  C   . ARG C  1 444 ? 231.051 36.599  152.334 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 687  ARG C C   1 
ATOM   16084 O  O   . ARG C  1 444 ? 231.701 36.033  153.191 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 687  ARG C O   1 
ATOM   16085 C  CB  . ARG C  1 444 ? 232.146 37.074  150.113 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 687  ARG C CB  1 
ATOM   16086 C  CG  . ARG C  1 444 ? 233.577 36.749  150.290 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 687  ARG C CG  1 
ATOM   16087 C  CD  . ARG C  1 444 ? 234.434 37.859  149.870 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 687  ARG C CD  1 
ATOM   16088 N  NE  . ARG C  1 444 ? 235.845 37.555  150.072 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 687  ARG C NE  1 
ATOM   16089 C  CZ  . ARG C  1 444 ? 236.617 38.192  150.938 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 687  ARG C CZ  1 
ATOM   16090 N  NH1 . ARG C  1 444 ? 236.123 39.169  151.658 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 687  ARG C NH1 1 
ATOM   16091 N  NH2 . ARG C  1 444 ? 237.876 37.873  151.057 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 687  ARG C NH2 1 
ATOM   16092 N  N   . ILE C  1 445 ? 230.187 37.562  152.662 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 688  ILE C N   1 
ATOM   16093 C  CA  . ILE C  1 445 ? 230.053 37.998  154.068 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 688  ILE C CA  1 
ATOM   16094 C  C   . ILE C  1 445 ? 229.521 36.865  154.911 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 688  ILE C C   1 
ATOM   16095 O  O   . ILE C  1 445 ? 229.829 36.699  156.076 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 688  ILE C O   1 
ATOM   16096 C  CB  . ILE C  1 445 ? 229.048 39.169  154.223 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 688  ILE C CB  1 
ATOM   16097 C  CG1 . ILE C  1 445 ? 229.634 40.445  153.678 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 688  ILE C CG1 1 
ATOM   16098 C  CG2 . ILE C  1 445 ? 228.712 39.429  155.658 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 688  ILE C CG2 1 
ATOM   16099 C  CD1 . ILE C  1 445 ? 228.620 41.377  153.185 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 688  ILE C CD1 1 
ATOM   16100 N  N   . LYS C  1 446 ? 228.661 36.084  154.309 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 689  LYS C N   1 
ATOM   16101 C  CA  . LYS C  1 446 ? 227.927 35.166  155.101 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 689  LYS C CA  1 
ATOM   16102 C  C   . LYS C  1 446 ? 228.563 33.802  155.117 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 689  LYS C C   1 
ATOM   16103 O  O   . LYS C  1 446 ? 228.466 33.161  156.110 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 689  LYS C O   1 
ATOM   16104 C  CB  . LYS C  1 446 ? 226.511 35.126  154.599 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 689  LYS C CB  1 
ATOM   16105 C  CG  . LYS C  1 446 ? 225.704 34.048  155.126 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 689  LYS C CG  1 
ATOM   16106 C  CD  . LYS C  1 446 ? 224.304 34.217  154.574 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 689  LYS C CD  1 
ATOM   16107 C  CE  . LYS C  1 446 ? 223.725 35.534  154.998 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 689  LYS C CE  1 
ATOM   16108 N  NZ  . LYS C  1 446 ? 222.286 35.429  154.927 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 689  LYS C NZ  1 
ATOM   16109 N  N   . TYR C  1 447 ? 229.238 33.357  154.059 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C N   1 
ATOM   16110 C  CA  . TYR C  1 447 ? 229.728 31.958  153.975 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CA  1 
ATOM   16111 C  C   . TYR C  1 447 ? 231.263 31.713  153.945 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C C   1 
ATOM   16112 O  O   . TYR C  1 447 ? 231.774 30.650  154.314 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C O   1 
ATOM   16113 C  CB  . TYR C  1 447 ? 229.170 31.297  152.723 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CB  1 
ATOM   16114 C  CG  . TYR C  1 447 ? 227.671 31.245  152.643 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CG  1 
ATOM   16115 C  CD1 . TYR C  1 447 ? 226.958 32.206  151.961 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CD1 1 
ATOM   16116 C  CD2 . TYR C  1 447 ? 226.961 30.198  153.238 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CD2 1 
ATOM   16117 C  CE1 . TYR C  1 447 ? 225.599 32.148  151.906 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CE1 1 
ATOM   16118 C  CE2 . TYR C  1 447 ? 225.586 30.135  153.158 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CE2 1 
ATOM   16119 C  CZ  . TYR C  1 447 ? 224.936 31.119  152.500 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CZ  1 
ATOM   16120 O  OH  . TYR C  1 447 ? 223.595 31.056  152.461 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C OH  1 
ATOM   16121 N  N   . VAL C  1 448 ? 232.001 32.693  153.460 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 691  VAL C N   1 
ATOM   16122 C  CA  . VAL C  1 448 ? 233.393 32.478  153.097 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 691  VAL C CA  1 
ATOM   16123 C  C   . VAL C  1 448 ? 234.315 32.645  154.291 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 691  VAL C C   1 
ATOM   16124 O  O   . VAL C  1 448 ? 234.527 33.734  154.740 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 691  VAL C O   1 
ATOM   16125 C  CB  . VAL C  1 448 ? 233.809 33.468  151.991 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 691  VAL C CB  1 
ATOM   16126 C  CG1 . VAL C  1 448 ? 235.240 33.265  151.624 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 691  VAL C CG1 1 
ATOM   16127 C  CG2 . VAL C  1 448 ? 232.887 33.322  150.760 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 691  VAL C CG2 1 
ATOM   16128 N  N   . SER C  1 449 ? 234.877 31.554  154.785 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 692  SER C N   1 
ATOM   16129 C  CA  . SER C  1 449 ? 235.782 31.606  155.895 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 692  SER C CA  1 
ATOM   16130 C  C   . SER C  1 449 ? 236.346 30.214  156.048 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 692  SER C C   1 
ATOM   16131 O  O   . SER C  1 449 ? 235.736 29.236  155.613 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 692  SER C O   1 
ATOM   16132 C  CB  . SER C  1 449 ? 235.004 32.015  157.129 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 692  SER C CB  1 
ATOM   16133 O  OG  . SER C  1 449 ? 235.854 32.184  158.239 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 692  SER C OG  1 
ATOM   16134 N  N   . GLY C  1 450 ? 237.513 30.094  156.654 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 693  GLY C N   1 
ATOM   16135 C  CA  . GLY C  1 450 ? 238.088 28.762  156.899 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 693  GLY C CA  1 
ATOM   16136 C  C   . GLY C  1 450 ? 239.216 28.464  155.952 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 693  GLY C C   1 
ATOM   16137 O  O   . GLY C  1 450 ? 239.533 29.247  155.076 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 693  GLY C O   1 
ATOM   16138 N  N   . GLY C  1 451 ? 239.844 27.327  156.102 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 694  GLY C N   1 
ATOM   16139 C  CA  . GLY C  1 451 ? 240.926 27.015  155.200 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 694  GLY C CA  1 
ATOM   16140 C  C   . GLY C  1 451 ? 240.391 26.737  153.812 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 694  GLY C C   1 
ATOM   16141 O  O   . GLY C  1 451 ? 239.187 26.608  153.608 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 694  GLY C O   1 
ATOM   16142 N  N   . GLN C  1 452 ? 241.283 26.603  152.841 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 695  GLN C N   1 
ATOM   16143 C  CA  . GLN C  1 452 ? 240.818 26.381  151.480 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 695  GLN C CA  1 
ATOM   16144 C  C   . GLN C  1 452 ? 241.445 25.141  150.908 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 695  GLN C C   1 
ATOM   16145 O  O   . GLN C  1 452 ? 242.549 24.780  151.311 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 695  GLN C O   1 
ATOM   16146 C  CB  . GLN C  1 452 ? 241.188 27.589  150.657 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 695  GLN C CB  1 
ATOM   16147 C  CG  . GLN C  1 452 ? 240.888 27.482  149.224 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 695  GLN C CG  1 
ATOM   16148 C  CD  . GLN C  1 452 ? 241.107 28.793  148.502 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 695  GLN C CD  1 
ATOM   16149 O  OE1 . GLN C  1 452 ? 241.632 29.743  149.066 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 695  GLN C OE1 1 
ATOM   16150 N  NE2 . GLN C  1 452 ? 240.712 28.846  147.245 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 695  GLN C NE2 1 
ATOM   16151 N  N   . ALA C  1 453 ? 240.729 24.444  150.030 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 696  ALA C N   1 
ATOM   16152 C  CA  . ALA C  1 453 ? 241.370 23.410  149.191 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 696  ALA C CA  1 
ATOM   16153 C  C   . ALA C  1 453 ? 240.960 23.603  147.753 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 696  ALA C C   1 
ATOM   16154 O  O   . ALA C  1 453 ? 239.790 23.850  147.475 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 696  ALA C O   1 
ATOM   16155 C  CB  . ALA C  1 453 ? 241.029 22.016  149.624 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 696  ALA C CB  1 
ATOM   16156 N  N   . MET C  1 454 ? 241.921 23.527  146.839 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 697  MET C N   1 
ATOM   16157 C  CA  . MET C  1 454 ? 241.646 23.598  145.416 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 697  MET C CA  1 
ATOM   16158 C  C   . MET C  1 454 ? 242.143 22.338  144.753 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 697  MET C C   1 
ATOM   16159 O  O   . MET C  1 454 ? 243.205 21.803  145.111 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 697  MET C O   1 
ATOM   16160 C  CB  . MET C  1 454 ? 242.346 24.786  144.807 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 697  MET C CB  1 
ATOM   16161 C  CG  . MET C  1 454 ? 241.770 26.130  145.206 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 697  MET C CG  1 
ATOM   16162 S  SD  . MET C  1 454 ? 242.390 27.464  144.127 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 697  MET C SD  1 
ATOM   16163 C  CE  . MET C  1 454 ? 241.242 27.425  142.746 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 697  MET C CE  1 
ATOM   16164 N  N   . ARG C  1 455 ? 241.379 21.853  143.788 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 698  ARG C N   1 
ATOM   16165 C  CA  . ARG C  1 455 ? 241.723 20.609  143.141 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 698  ARG C CA  1 
ATOM   16166 C  C   . ARG C  1 455 ? 241.547 20.811  141.663 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 698  ARG C C   1 
ATOM   16167 O  O   . ARG C  1 455 ? 240.679 21.524  141.230 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 698  ARG C O   1 
ATOM   16168 C  CB  . ARG C  1 455 ? 240.798 19.491  143.617 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 698  ARG C CB  1 
ATOM   16169 C  CG  . ARG C  1 455 ? 240.834 19.178  145.059 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 698  ARG C CG  1 
ATOM   16170 C  CD  . ARG C  1 455 ? 242.040 18.427  145.358 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 698  ARG C CD  1 
ATOM   16171 N  NE  . ARG C  1 455 ? 242.224 18.259  146.781 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 698  ARG C NE  1 
ATOM   16172 C  CZ  . ARG C  1 455 ? 242.886 19.120  147.527 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 698  ARG C CZ  1 
ATOM   16173 N  NH1 . ARG C  1 455 ? 243.405 20.194  146.968 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 698  ARG C NH1 1 
ATOM   16174 N  NH2 . ARG C  1 455 ? 243.039 18.925  148.806 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 698  ARG C NH2 1 
ATOM   16175 N  N   . ASN C  1 456 ? 242.369 20.156  140.885 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 699  ASN C N   1 
ATOM   16176 C  CA  . ASN C  1 456 ? 242.211 20.221  139.463 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 699  ASN C CA  1 
ATOM   16177 C  C   . ASN C  1 456 ? 241.963 18.809  138.996 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 699  ASN C C   1 
ATOM   16178 O  O   . ASN C  1 456 ? 242.823 17.996  139.156 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 699  ASN C O   1 
ATOM   16179 C  CB  . ASN C  1 456 ? 243.532 20.713  138.874 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 699  ASN C CB  1 
ATOM   16180 C  CG  . ASN C  1 456 ? 243.504 20.843  137.361 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 699  ASN C CG  1 
ATOM   16181 O  OD1 . ASN C  1 456 ? 242.434 20.976  136.734 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 699  ASN C OD1 1 
ATOM   16182 N  ND2 . ASN C  1 456 ? 244.684 20.836  136.767 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 699  ASN C ND2 1 
ATOM   16183 N  N   . GLN C  1 457 ? 240.824 18.496  138.412 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 700  GLN C N   1 
ATOM   16184 C  CA  . GLN C  1 457 ? 240.581 17.117  137.972 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 700  GLN C CA  1 
ATOM   16185 C  C   . GLN C  1 457 ? 240.416 17.009  136.476 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 700  GLN C C   1 
ATOM   16186 O  O   . GLN C  1 457 ? 239.697 17.818  135.892 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 700  GLN C O   1 
ATOM   16187 C  CB  . GLN C  1 457 ? 239.294 16.649  138.605 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 700  GLN C CB  1 
ATOM   16188 C  CG  . GLN C  1 457 ? 238.966 15.215  138.353 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 700  GLN C CG  1 
ATOM   16189 C  CD  . GLN C  1 457 ? 237.682 14.800  139.038 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 700  GLN C CD  1 
ATOM   16190 O  OE1 . GLN C  1 457 ? 237.334 15.286  140.118 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 700  GLN C OE1 1 
ATOM   16191 N  NE2 . GLN C  1 457 ? 236.955 13.921  138.394 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 700  GLN C NE2 1 
ATOM   16192 N  N   . GLN C  1 458 ? 241.036 16.025  135.828 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 701  GLN C N   1 
ATOM   16193 C  CA  . GLN C  1 458 ? 240.711 15.797  134.397 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 701  GLN C CA  1 
ATOM   16194 C  C   . GLN C  1 458 ? 239.475 14.937  134.198 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 701  GLN C C   1 
ATOM   16195 O  O   . GLN C  1 458 ? 239.436 13.823  134.679 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 701  GLN C O   1 
ATOM   16196 C  CB  . GLN C  1 458 ? 241.860 15.165  133.656 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 701  GLN C CB  1 
ATOM   16197 C  CG  . GLN C  1 458 ? 243.217 15.716  134.026 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 701  GLN C CG  1 
ATOM   16198 C  CD  . GLN C  1 458 ? 243.448 17.197  133.645 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 701  GLN C CD  1 
ATOM   16199 O  OE1 . GLN C  1 458 ? 243.342 17.574  132.461 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 701  GLN C OE1 1 
ATOM   16200 N  NE2 . GLN C  1 458 ? 243.819 18.033  134.653 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 701  GLN C NE2 1 
ATOM   16201 N  N   . VAL C  1 459 ? 238.447 15.448  133.516 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 702  VAL C N   1 
ATOM   16202 C  CA  . VAL C  1 459 ? 237.203 14.665  133.339 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 702  VAL C CA  1 
ATOM   16203 C  C   . VAL C  1 459 ? 236.731 14.749  131.956 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 702  VAL C C   1 
ATOM   16204 O  O   . VAL C  1 459 ? 236.965 15.752  131.325 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 702  VAL C O   1 
ATOM   16205 C  CB  . VAL C  1 459 ? 236.050 15.153  134.191 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 702  VAL C CB  1 
ATOM   16206 C  CG1 . VAL C  1 459 ? 236.138 14.494  135.550 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 702  VAL C CG1 1 
ATOM   16207 C  CG2 . VAL C  1 459 ? 236.086 16.667  134.292 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 702  VAL C CG2 1 
ATOM   16208 N  N   . GLY C  1 460 ? 236.061 13.698  131.493 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 703  GLY C N   1 
ATOM   16209 C  CA  . GLY C  1 460 ? 235.643 13.615  130.109 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 703  GLY C CA  1 
ATOM   16210 C  C   . GLY C  1 460 ? 236.737 14.119  129.213 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 703  GLY C C   1 
ATOM   16211 O  O   . GLY C  1 460 ? 237.862 13.720  129.341 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 703  GLY C O   1 
ATOM   16212 N  N   . ASN C  1 461 ? 236.408 15.037  128.331 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 704  ASN C N   1 
ATOM   16213 C  CA  . ASN C  1 461 ? 237.346 15.515  127.340 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 704  ASN C CA  1 
ATOM   16214 C  C   . ASN C  1 461 ? 238.048 16.795  127.772 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 704  ASN C C   1 
ATOM   16215 O  O   . ASN C  1 461 ? 238.672 17.435  126.950 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 704  ASN C O   1 
ATOM   16216 C  CB  . ASN C  1 461 ? 236.585 15.849  126.070 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 704  ASN C CB  1 
ATOM   16217 C  CG  . ASN C  1 461 ? 235.517 16.905  126.309 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 704  ASN C CG  1 
ATOM   16218 O  OD1 . ASN C  1 461 ? 235.102 17.147  127.441 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 704  ASN C OD1 1 
ATOM   16219 N  ND2 . ASN C  1 461 ? 235.087 17.545  125.266 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 704  ASN C ND2 1 
ATOM   16220 N  N   . SER C  1 462 ? 237.921 17.207  129.026 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 705  SER C N   1 
ATOM   16221 C  CA  . SER C  1 462 ? 238.553 18.436  129.446 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 705  SER C CA  1 
ATOM   16222 C  C   . SER C  1 462 ? 238.996 18.343  130.887 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 705  SER C C   1 
ATOM   16223 O  O   . SER C  1 462 ? 239.394 17.263  131.335 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 705  SER C O   1 
ATOM   16224 C  CB  . SER C  1 462 ? 237.610 19.617  129.260 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 705  SER C CB  1 
ATOM   16225 O  OG  . SER C  1 462 ? 238.310 20.857  129.351 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 705  SER C OG  1 
ATOM   16226 N  N   . GLU C  1 463 ? 238.916 19.462  131.613 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 706  GLU C N   1 
ATOM   16227 C  CA  . GLU C  1 463 ? 239.257 19.473  133.037 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 706  GLU C CA  1 
ATOM   16228 C  C   . GLU C  1 463 ? 238.360 20.458  133.797 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 706  GLU C C   1 
ATOM   16229 O  O   . GLU C  1 463 ? 237.747 21.289  133.173 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 706  GLU C O   1 
ATOM   16230 C  CB  . GLU C  1 463 ? 240.698 19.910  133.177 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 706  GLU C CB  1 
ATOM   16231 C  CG  . GLU C  1 463 ? 240.856 21.371  132.834 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 706  GLU C CG  1 
ATOM   16232 C  CD  . GLU C  1 463 ? 242.275 21.811  132.853 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 706  GLU C CD  1 
ATOM   16233 O  OE1 . GLU C  1 463 ? 242.986 21.430  133.817 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 706  GLU C OE1 1 
ATOM   16234 O  OE2 . GLU C  1 463 ? 242.670 22.528  131.906 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 706  GLU C OE2 1 
ATOM   16235 N  N   . ILE C  1 464 ? 238.277 20.355  135.121 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 707  ILE C N   1 
ATOM   16236 C  CA  . ILE C  1 464 ? 237.651 21.386  135.935 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 707  ILE C CA  1 
ATOM   16237 C  C   . ILE C  1 464 ? 238.515 21.633  137.150 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 707  ILE C C   1 
ATOM   16238 O  O   . ILE C  1 464 ? 239.480 20.914  137.420 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 707  ILE C O   1 
ATOM   16239 C  CB  . ILE C  1 464 ? 236.274 20.958  136.442 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 707  ILE C CB  1 
ATOM   16240 C  CG1 . ILE C  1 464 ? 236.371 19.616  137.166 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 707  ILE C CG1 1 
ATOM   16241 C  CG2 . ILE C  1 464 ? 235.302 20.849  135.319 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 707  ILE C CG2 1 
ATOM   16242 C  CD1 . ILE C  1 464 ? 236.747 19.709  138.603 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 707  ILE C CD1 1 
ATOM   16243 N  N   . ILE C  1 465 ? 238.184 22.667  137.888 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 708  ILE C N   1 
ATOM   16244 C  CA  . ILE C  1 465 ? 238.795 22.819  139.197 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 708  ILE C CA  1 
ATOM   16245 C  C   . ILE C  1 465 ? 237.675 22.983  140.223 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 708  ILE C C   1 
ATOM   16246 O  O   . ILE C  1 465 ? 236.575 23.436  139.889 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 708  ILE C O   1 
ATOM   16247 C  CB  . ILE C  1 465 ? 239.756 24.074  139.314 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 708  ILE C CB  1 
ATOM   16248 C  CG1 . ILE C  1 465 ? 238.969 25.338  139.076 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 708  ILE C CG1 1 
ATOM   16249 C  CG2 . ILE C  1 465 ? 240.952 24.020  138.384 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 708  ILE C CG2 1 
ATOM   16250 C  CD1 . ILE C  1 465 ? 239.599 26.451  139.684 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 708  ILE C CD1 1 
ATOM   16251 N  N   . THR C  1 466 ? 237.962 22.635  141.470 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 709  THR C N   1 
ATOM   16252 C  CA  . THR C  1 466 ? 237.057 22.948  142.556 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 709  THR C CA  1 
ATOM   16253 C  C   . THR C  1 466 ? 237.807 23.778  143.554 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 709  THR C C   1 
ATOM   16254 O  O   . THR C  1 466 ? 238.992 23.588  143.762 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 709  THR C O   1 
ATOM   16255 C  CB  . THR C  1 466 ? 236.550 21.673  143.209 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 709  THR C CB  1 
ATOM   16256 O  OG1 . THR C  1 466 ? 237.630 20.952  143.819 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 709  THR C OG1 1 
ATOM   16257 C  CG2 . THR C  1 466 ? 235.981 20.807  142.160 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 709  THR C CG2 1 
ATOM   16258 N  N   . SER C  1 467 ? 237.112 24.734  144.140 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 710  SER C N   1 
ATOM   16259 C  CA  . SER C  1 467 ? 237.640 25.566  145.220 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 710  SER C CA  1 
ATOM   16260 C  C   . SER C  1 467 ? 236.688 25.487  146.378 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 710  SER C C   1 
ATOM   16261 O  O   . SER C  1 467 ? 235.510 25.801  146.235 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 710  SER C O   1 
ATOM   16262 C  CB  . SER C  1 467 ? 237.689 27.011  144.790 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 710  SER C CB  1 
ATOM   16263 O  OG  . SER C  1 467 ? 238.439 27.811  145.676 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 710  SER C OG  1 
ATOM   16264 N  N   . VAL C  1 468 ? 237.197 25.062  147.527 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 711  VAL C N   1 
ATOM   16265 C  CA  . VAL C  1 468 ? 236.360 24.909  148.709 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 711  VAL C CA  1 
ATOM   16266 C  C   . VAL C  1 468 ? 236.920 25.756  149.869 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 711  VAL C C   1 
ATOM   16267 O  O   . VAL C  1 468 ? 238.156 25.829  150.048 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 711  VAL C O   1 
ATOM   16268 C  CB  . VAL C  1 468 ? 236.306 23.439  149.165 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 711  VAL C CB  1 
ATOM   16269 C  CG1 . VAL C  1 468 ? 235.560 23.319  150.484 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 711  VAL C CG1 1 
ATOM   16270 C  CG2 . VAL C  1 468 ? 235.665 22.548  148.073 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 711  VAL C CG2 1 
ATOM   16271 N  N   . ARG C  1 469 ? 236.030 26.394  150.641 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 712  ARG C N   1 
ATOM   16272 C  CA  . ARG C  1 469 ? 236.414 26.991  151.888 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 712  ARG C CA  1 
ATOM   16273 C  C   . ARG C  1 469 ? 235.656 26.156  152.871 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 712  ARG C C   1 
ATOM   16274 O  O   . ARG C  1 469 ? 234.462 25.920  152.665 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 712  ARG C O   1 
ATOM   16275 C  CB  . ARG C  1 469 ? 235.906 28.408  151.963 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 712  ARG C CB  1 
ATOM   16276 C  CG  . ARG C  1 469 ? 236.521 29.327  151.001 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 712  ARG C CG  1 
ATOM   16277 C  CD  . ARG C  1 469 ? 237.966 29.237  151.129 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 712  ARG C CD  1 
ATOM   16278 N  NE  . ARG C  1 469 ? 238.342 29.789  152.407 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 712  ARG C NE  1 
ATOM   16279 C  CZ  . ARG C  1 469 ? 238.431 31.085  152.678 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 712  ARG C CZ  1 
ATOM   16280 N  NH1 . ARG C  1 469 ? 238.199 32.005  151.754 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 712  ARG C NH1 1 
ATOM   16281 N  NH2 . ARG C  1 469 ? 238.759 31.452  153.894 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 712  ARG C NH2 1 
ATOM   16282 N  N   . TYR C  1 470 ? 236.322 25.715  153.938 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 713  TYR C N   1 
ATOM   16283 C  CA  . TYR C  1 470 ? 235.734 24.803  154.941 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CA  1 
ATOM   16284 C  C   . TYR C  1 470 ? 234.587 25.329  155.832 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 713  TYR C C   1 
ATOM   16285 O  O   . TYR C  1 470 ? 233.686 24.574  156.191 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 713  TYR C O   1 
ATOM   16286 C  CB  . TYR C  1 470 ? 236.814 24.221  155.811 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CB  1 
ATOM   16287 C  CG  . TYR C  1 470 ? 237.751 23.403  155.013 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CG  1 
ATOM   16288 C  CD1 . TYR C  1 470 ? 237.268 22.455  154.121 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CD1 1 
ATOM   16289 C  CD2 . TYR C  1 470 ? 239.136 23.583  155.124 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CD2 1 
ATOM   16290 C  CE1 . TYR C  1 470 ? 238.134 21.685  153.384 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CE1 1 
ATOM   16291 C  CE2 . TYR C  1 470 ? 240.011 22.835  154.381 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CE2 1 
ATOM   16292 C  CZ  . TYR C  1 470 ? 239.495 21.875  153.514 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CZ  1 
ATOM   16293 O  OH  . TYR C  1 470 ? 240.320 21.098  152.766 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 713  TYR C OH  1 
ATOM   16294 N  N   . GLY C  1 471 ? 234.594 26.612  156.173 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 714  GLY C N   1 
ATOM   16295 C  CA  . GLY C  1 471 ? 233.584 27.147  157.091 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 714  GLY C CA  1 
ATOM   16296 C  C   . GLY C  1 471 ? 234.293 27.780  158.255 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 714  GLY C C   1 
ATOM   16297 O  O   . GLY C  1 471 ? 235.347 27.299  158.660 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 714  GLY C O   1 
ATOM   16298 N  N   . LYS C  1 472 ? 233.742 28.864  158.782 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 715  LYS C N   1 
ATOM   16299 C  CA  . LYS C  1 472 ? 234.384 29.590  159.866 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 715  LYS C CA  1 
ATOM   16300 C  C   . LYS C  1 472 ? 234.865 28.653  160.951 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 715  LYS C C   1 
ATOM   16301 O  O   . LYS C  1 472 ? 234.095 27.872  161.465 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 715  LYS C O   1 
ATOM   16302 C  CB  . LYS C  1 472 ? 233.417 30.568  160.494 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 715  LYS C CB  1 
ATOM   16303 C  CG  . LYS C  1 472 ? 234.064 31.498  161.475 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 715  LYS C CG  1 
ATOM   16304 C  CD  . LYS C  1 472 ? 233.022 32.428  161.945 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 715  LYS C CD  1 
ATOM   16305 C  CE  . LYS C  1 472 ? 233.540 33.777  162.372 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 715  LYS C CE  1 
ATOM   16306 N  NZ  . LYS C  1 472 ? 233.791 33.710  163.811 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 715  LYS C NZ  1 
ATOM   16307 N  N   . GLY C  1 473 ? 236.138 28.721  161.318 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 716  GLY C N   1 
ATOM   16308 C  CA  . GLY C  1 473 ? 236.602 27.909  162.438 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 716  GLY C CA  1 
ATOM   16309 C  C   . GLY C  1 473 ? 237.043 26.501  162.085 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 716  GLY C C   1 
ATOM   16310 O  O   . GLY C  1 473 ? 237.280 25.679  162.968 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 716  GLY C O   1 
ATOM   16311 N  N   . ALA C  1 474 ? 237.166 26.241  160.782 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 717  ALA C N   1 
ATOM   16312 C  CA  . ALA C  1 474 ? 237.804 25.012  160.260 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 717  ALA C CA  1 
ATOM   16313 C  C   . ALA C  1 474 ? 238.955 25.376  159.299 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 717  ALA C C   1 
ATOM   16314 O  O   . ALA C  1 474 ? 238.681 25.711  158.143 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 717  ALA C O   1 
ATOM   16315 C  CB  . ALA C  1 474 ? 236.794 24.136  159.568 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 717  ALA C CB  1 
ATOM   16316 N  N   . LEU C  1 475 ? 240.206 25.347  159.796 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C N   1 
ATOM   16317 C  CA  . LEU C  1 475 ? 241.358 25.632  158.999 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C CA  1 
ATOM   16318 C  C   . LEU C  1 475 ? 241.702 24.431  158.140 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C C   1 
ATOM   16319 O  O   . LEU C  1 475 ? 242.223 24.554  157.008 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C O   1 
ATOM   16320 C  CB  . LEU C  1 475 ? 242.518 25.931  159.901 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C CB  1 
ATOM   16321 C  CG  . LEU C  1 475 ? 242.592 27.394  160.268 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C CG  1 
ATOM   16322 C  CD1 . LEU C  1 475 ? 243.940 27.825  160.878 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C CD1 1 
ATOM   16323 C  CD2 . LEU C  1 475 ? 242.301 28.161  158.985 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C CD2 1 
ATOM   16324 N  N   . LYS C  1 476 ? 241.400 23.253  158.687 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C N   1 
ATOM   16325 C  CA  . LYS C  1 476 ? 241.770 22.019  158.049 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C CA  1 
ATOM   16326 C  C   . LYS C  1 476 ? 240.583 21.202  157.628 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C C   1 
ATOM   16327 O  O   . LYS C  1 476 ? 239.452 21.399  158.087 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C O   1 
ATOM   16328 C  CB  . LYS C  1 476 ? 242.600 21.227  159.025 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C CB  1 
ATOM   16329 C  CG  . LYS C  1 476 ? 244.049 21.620  158.960 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C CG  1 
ATOM   16330 C  CD  . LYS C  1 476 ? 244.914 20.708  159.794 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C CD  1 
ATOM   16331 C  CE  . LYS C  1 476 ? 244.820 21.100  161.237 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C CE  1 
ATOM   16332 N  NZ  . LYS C  1 476 ? 245.691 20.127  161.972 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C NZ  1 
ATOM   16333 N  N   . ALA C  1 477 ? 240.823 20.238  156.763 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 720  ALA C N   1 
ATOM   16334 C  CA  . ALA C  1 477 ? 239.690 19.512  156.226 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 720  ALA C CA  1 
ATOM   16335 C  C   . ALA C  1 477 ? 239.092 18.703  157.328 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 720  ALA C C   1 
ATOM   16336 O  O   . ALA C  1 477 ? 237.905 18.472  157.310 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 720  ALA C O   1 
ATOM   16337 C  CB  . ALA C  1 477 ? 240.098 18.647  155.079 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 720  ALA C CB  1 
ATOM   16338 N  N   . THR C  1 478 ? 239.925 18.296  158.288 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 721  THR C N   1 
ATOM   16339 C  CA  . THR C  1 478 ? 239.506 17.455  159.414 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 721  THR C CA  1 
ATOM   16340 C  C   . THR C  1 478 ? 238.898 18.216  160.605 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 721  THR C C   1 
ATOM   16341 O  O   . THR C  1 478 ? 238.287 17.608  161.477 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 721  THR C O   1 
ATOM   16342 C  CB  . THR C  1 478 ? 240.671 16.585  159.978 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 721  THR C CB  1 
ATOM   16343 O  OG1 . THR C  1 478 ? 241.637 17.443  160.607 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 721  THR C OG1 1 
ATOM   16344 C  CG2 . THR C  1 478 ? 241.333 15.781  158.895 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 721  THR C CG2 1 
ATOM   16345 N  N   . ASP C  1 479 ? 239.062 19.523  160.658 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C N   1 
ATOM   16346 C  CA  . ASP C  1 479 ? 238.462 20.294  161.729 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C CA  1 
ATOM   16347 C  C   . ASP C  1 479 ? 236.953 20.181  161.691 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C C   1 
ATOM   16348 O  O   . ASP C  1 479 ? 236.365 20.234  160.608 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C O   1 
ATOM   16349 C  CB  . ASP C  1 479 ? 238.828 21.752  161.571 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C CB  1 
ATOM   16350 C  CG  . ASP C  1 479 ? 240.217 21.983  161.938 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C CG  1 
ATOM   16351 O  OD1 . ASP C  1 479 ? 240.727 21.106  162.677 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C OD1 1 
ATOM   16352 O  OD2 . ASP C  1 479 ? 240.826 22.962  161.452 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C OD2 1 
ATOM   16353 N  N   . THR C  1 480 ? 236.286 20.092  162.833 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 723  THR C N   1 
ATOM   16354 C  CA  . THR C  1 480 ? 234.827 19.964  162.757 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 723  THR C CA  1 
ATOM   16355 C  C   . THR C  1 480 ? 234.079 21.224  163.259 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 723  THR C C   1 
ATOM   16356 O  O   . THR C  1 480 ? 232.844 21.280  163.227 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 723  THR C O   1 
ATOM   16357 C  CB  . THR C  1 480 ? 234.355 18.662  163.491 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 723  THR C CB  1 
ATOM   16358 O  OG1 . THR C  1 480 ? 234.410 18.840  164.918 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 723  THR C OG1 1 
ATOM   16359 C  CG2 . THR C  1 480 ? 235.287 17.510  163.154 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 723  THR C CG2 1 
ATOM   16360 N  N   . GLY C  1 481 ? 234.809 22.230  163.757 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 724  GLY C N   1 
ATOM   16361 C  CA  . GLY C  1 481 ? 234.168 23.539  164.046 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 724  GLY C CA  1 
ATOM   16362 C  C   . GLY C  1 481 ? 232.927 23.474  164.924 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 724  GLY C C   1 
ATOM   16363 O  O   . GLY C  1 481 ? 232.898 22.692  165.832 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 724  GLY C O   1 
ATOM   16364 N  N   . ASP C  1 482 ? 231.919 24.303  164.671 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C N   1 
ATOM   16365 C  CA  . ASP C  1 482 ? 230.739 24.410  165.527 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C CA  1 
ATOM   16366 C  C   . ASP C  1 482 ? 229.482 24.685  164.691 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C C   1 
ATOM   16367 O  O   . ASP C  1 482 ? 229.507 24.467  163.495 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C O   1 
ATOM   16368 C  CB  . ASP C  1 482 ? 230.968 25.510  166.541 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C CB  1 
ATOM   16369 C  CG  . ASP C  1 482 ? 231.246 26.905  165.896 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C CG  1 
ATOM   16370 O  OD1 . ASP C  1 482 ? 231.118 27.160  164.640 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C OD1 1 
ATOM   16371 O  OD2 . ASP C  1 482 ? 231.582 27.793  166.718 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C OD2 1 
ATOM   16372 N  N   . ARG C  1 483 ? 228.374 25.164  165.259 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C N   1 
ATOM   16373 C  CA  . ARG C  1 483 ? 227.229 25.323  164.332 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C CA  1 
ATOM   16374 C  C   . ARG C  1 483 ? 227.597 26.236  163.212 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C C   1 
ATOM   16375 O  O   . ARG C  1 483 ? 227.128 26.018  162.112 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C O   1 
ATOM   16376 C  CB  . ARG C  1 483 ? 225.969 25.982  164.871 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C CB  1 
ATOM   16377 C  CG  . ARG C  1 483 ? 225.398 25.380  166.063 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C CG  1 
ATOM   16378 C  CD  . ARG C  1 483 ? 225.669 26.327  167.318 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C CD  1 
ATOM   16379 N  NE  . ARG C  1 483 ? 225.958 25.368  168.394 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C NE  1 
ATOM   16380 C  CZ  . ARG C  1 483 ? 225.090 24.404  168.779 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C CZ  1 
ATOM   16381 N  NH1 . ARG C  1 483 ? 223.834 24.293  168.245 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C NH1 1 
ATOM   16382 N  NH2 . ARG C  1 483 ? 225.477 23.535  169.726 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C NH2 1 
ATOM   16383 N  N   . ILE C  1 484 ? 228.322 27.319  163.495 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 727  ILE C N   1 
ATOM   16384 C  CA  . ILE C  1 484 ? 228.499 28.298  162.476 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 727  ILE C CA  1 
ATOM   16385 C  C   . ILE C  1 484 ? 229.336 27.645  161.399 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 727  ILE C C   1 
ATOM   16386 O  O   . ILE C  1 484 ? 229.066 27.822  160.209 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 727  ILE C O   1 
ATOM   16387 C  CB  . ILE C  1 484 ? 229.198 29.506  162.958 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 727  ILE C CB  1 
ATOM   16388 C  CG1 . ILE C  1 484 ? 228.268 30.367  163.785 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 727  ILE C CG1 1 
ATOM   16389 C  CG2 . ILE C  1 484 ? 229.532 30.350  161.802 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 727  ILE C CG2 1 
ATOM   16390 C  CD1 . ILE C  1 484 ? 226.803 30.417  163.275 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 727  ILE C CD1 1 
ATOM   16391 N  N   . THR C  1 485 ? 230.355 26.878  161.778 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 728  THR C N   1 
ATOM   16392 C  CA  . THR C  1 485 ? 231.094 26.180  160.734 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 728  THR C CA  1 
ATOM   16393 C  C   . THR C  1 485 ? 230.132 25.424  159.827 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 728  THR C C   1 
ATOM   16394 O  O   . THR C  1 485 ? 230.188 25.458  158.603 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 728  THR C O   1 
ATOM   16395 C  CB  . THR C  1 485 ? 231.992 25.171  161.315 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 728  THR C CB  1 
ATOM   16396 O  OG1 . THR C  1 485 ? 232.611 25.766  162.445 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 728  THR C OG1 1 
ATOM   16397 C  CG2 . THR C  1 485 ? 233.020 24.728  160.300 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 728  THR C CG2 1 
ATOM   16398 N  N   . ARG C  1 486 ? 229.211 24.741  160.456 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C N   1 
ATOM   16399 C  CA  . ARG C  1 486 ? 228.358 23.864  159.712 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C CA  1 
ATOM   16400 C  C   . ARG C  1 486 ? 227.556 24.617  158.644 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C C   1 
ATOM   16401 O  O   . ARG C  1 486 ? 227.410 24.097  157.543 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C O   1 
ATOM   16402 C  CB  . ARG C  1 486 ? 227.465 23.043  160.668 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C CB  1 
ATOM   16403 C  CG  . ARG C  1 486 ? 226.363 22.221  159.972 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C CG  1 
ATOM   16404 C  CD  . ARG C  1 486 ? 226.596 20.768  160.068 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C CD  1 
ATOM   16405 N  NE  . ARG C  1 486 ? 225.549 20.040  159.374 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C NE  1 
ATOM   16406 C  CZ  . ARG C  1 486 ? 225.713 18.799  158.917 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C CZ  1 
ATOM   16407 N  NH1 . ARG C  1 486 ? 226.876 18.180  159.064 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C NH1 1 
ATOM   16408 N  NH2 . ARG C  1 486 ? 224.745 18.177  158.274 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C NH2 1 
ATOM   16409 N  N   . THR C  1 487 ? 227.054 25.808  158.952 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 730  THR C N   1 
ATOM   16410 C  CA  . THR C  1 487 ? 226.285 26.556  157.964 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 730  THR C CA  1 
ATOM   16411 C  C   . THR C  1 487 ? 227.078 27.598  157.182 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 730  THR C C   1 
ATOM   16412 O  O   . THR C  1 487 ? 226.492 28.572  156.659 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 730  THR C O   1 
ATOM   16413 C  CB  . THR C  1 487 ? 225.059 27.261  158.559 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 730  THR C CB  1 
ATOM   16414 O  OG1 . THR C  1 487 ? 225.411 27.842  159.817 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 730  THR C OG1 1 
ATOM   16415 C  CG2 . THR C  1 487 ? 223.960 26.290  158.756 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 730  THR C CG2 1 
ATOM   16416 N  N   . SER C  1 488 ? 228.397 27.401  157.105 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 731  SER C N   1 
ATOM   16417 C  CA  . SER C  1 488 ? 229.262 28.268  156.283 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 731  SER C CA  1 
ATOM   16418 C  C   . SER C  1 488 ? 230.204 27.423  155.439 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 731  SER C C   1 
ATOM   16419 O  O   . SER C  1 488 ? 230.084 26.212  155.409 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 731  SER C O   1 
ATOM   16420 C  CB  . SER C  1 488 ? 230.049 29.250  157.136 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 731  SER C CB  1 
ATOM   16421 O  OG  . SER C  1 488 ? 230.837 28.540  158.055 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 731  SER C OG  1 
ATOM   16422 N  N   . GLY C  1 489 ? 231.118 28.062  154.721 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 732  GLY C N   1 
ATOM   16423 C  CA  . GLY C  1 489 ? 231.961 27.351  153.769 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 732  GLY C CA  1 
ATOM   16424 C  C   . GLY C  1 489 ? 231.281 27.467  152.429 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 732  GLY C C   1 
ATOM   16425 O  O   . GLY C  1 489 ? 230.134 27.905  152.348 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 732  GLY C O   1 
ATOM   16426 N  N   . VAL C  1 490 ? 231.985 27.106  151.363 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 733  VAL C N   1 
ATOM   16427 C  CA  . VAL C  1 490 ? 231.390 27.181  150.036 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 733  VAL C CA  1 
ATOM   16428 C  C   . VAL C  1 490 ? 232.166 26.300  149.080 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 733  VAL C C   1 
ATOM   16429 O  O   . VAL C  1 490 ? 233.303 25.892  149.381 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 733  VAL C O   1 
ATOM   16430 C  CB  . VAL C  1 490 ? 231.337 28.632  149.513 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 733  VAL C CB  1 
ATOM   16431 C  CG1 . VAL C  1 490 ? 232.683 29.202  149.440 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 733  VAL C CG1 1 
ATOM   16432 C  CG2 . VAL C  1 490 ? 230.770 28.638  148.179 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 733  VAL C CG2 1 
ATOM   16433 N  N   . VAL C  1 491 ? 231.559 25.975  147.949 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 734  VAL C N   1 
ATOM   16434 C  CA  . VAL C  1 491 ? 232.313 25.272  146.935 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 734  VAL C CA  1 
ATOM   16435 C  C   . VAL C  1 491 ? 232.123 25.934  145.603 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 734  VAL C C   1 
ATOM   16436 O  O   . VAL C  1 491 ? 230.986 26.282  145.267 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 734  VAL C O   1 
ATOM   16437 C  CB  . VAL C  1 491 ? 231.890 23.816  146.767 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 734  VAL C CB  1 
ATOM   16438 C  CG1 . VAL C  1 491 ? 230.441 23.751  146.386 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 734  VAL C CG1 1 
ATOM   16439 C  CG2 . VAL C  1 491 ? 232.775 23.179  145.708 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 734  VAL C CG2 1 
ATOM   16440 N  N   . VAL C  1 492 ? 233.213 26.098  144.845 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 735  VAL C N   1 
ATOM   16441 C  CA  . VAL C  1 492 ? 233.149 26.712  143.524 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 735  VAL C CA  1 
ATOM   16442 C  C   . VAL C  1 492 ? 233.619 25.706  142.523 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 735  VAL C C   1 
ATOM   16443 O  O   . VAL C  1 492 ? 234.607 25.041  142.750 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 735  VAL C O   1 
ATOM   16444 C  CB  . VAL C  1 492 ? 234.066 27.906  143.397 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 735  VAL C CB  1 
ATOM   16445 C  CG1 . VAL C  1 492 ? 234.024 28.390  142.045 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 735  VAL C CG1 1 
ATOM   16446 C  CG2 . VAL C  1 492 ? 233.581 29.010  144.214 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 735  VAL C CG2 1 
ATOM   16447 N  N   . ILE C  1 493 ? 232.923 25.571  141.409 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 736  ILE C N   1 
ATOM   16448 C  CA  . ILE C  1 493 ? 233.346 24.620  140.406 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 736  ILE C CA  1 
ATOM   16449 C  C   . ILE C  1 493 ? 233.414 25.310  139.070 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 736  ILE C C   1 
ATOM   16450 O  O   . ILE C  1 493 ? 232.435 25.942  138.657 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 736  ILE C O   1 
ATOM   16451 C  CB  . ILE C  1 493 ? 232.343 23.501  140.261 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 736  ILE C CB  1 
ATOM   16452 C  CG1 . ILE C  1 493 ? 232.182 22.769  141.575 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 736  ILE C CG1 1 
ATOM   16453 C  CG2 . ILE C  1 493 ? 232.786 22.522  139.167 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 736  ILE C CG2 1 
ATOM   16454 C  CD1 . ILE C  1 493 ? 231.658 21.396  141.357 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 736  ILE C CD1 1 
ATOM   16455 N  N   . GLU C  1 494 ? 234.545 25.179  138.382 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 737  GLU C N   1 
ATOM   16456 C  CA  . GLU C  1 494 ? 234.740 25.899  137.141 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 737  GLU C CA  1 
ATOM   16457 C  C   . GLU C  1 494 ? 235.389 25.048  136.080 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 737  GLU C C   1 
ATOM   16458 O  O   . GLU C  1 494 ? 236.258 24.214  136.372 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 737  GLU C O   1 
ATOM   16459 C  CB  . GLU C  1 494 ? 235.584 27.124  137.399 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 737  GLU C CB  1 
ATOM   16460 C  CG  . GLU C  1 494 ? 234.895 28.184  138.221 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 737  GLU C CG  1 
ATOM   16461 C  CD  . GLU C  1 494 ? 235.737 29.468  138.335 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 737  GLU C CD  1 
ATOM   16462 O  OE1 . GLU C  1 494 ? 236.805 29.562  137.686 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 737  GLU C OE1 1 
ATOM   16463 O  OE2 . GLU C  1 494 ? 235.347 30.395  139.066 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 737  GLU C OE2 1 
ATOM   16464 N  N   . GLY C  1 495 ? 234.932 25.266  134.855 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 738  GLY C N   1 
ATOM   16465 C  CA  . GLY C  1 495 ? 235.499 24.664  133.660 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 738  GLY C CA  1 
ATOM   16466 C  C   . GLY C  1 495 ? 235.794 25.811  132.715 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 738  GLY C C   1 
ATOM   16467 O  O   . GLY C  1 495 ? 235.067 26.798  132.721 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 738  GLY C O   1 
ATOM   16468 N  N   . ASN C  1 496 ? 236.851 25.706  131.907 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 739  ASN C N   1 
ATOM   16469 C  CA  . ASN C  1 496 ? 237.265 26.839  131.055 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 739  ASN C CA  1 
ATOM   16470 C  C   . ASN C  1 496 ? 237.233 26.519  129.619 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 739  ASN C C   1 
ATOM   16471 O  O   . ASN C  1 496 ? 237.940 27.122  128.843 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 739  ASN C O   1 
ATOM   16472 C  CB  . ASN C  1 496 ? 238.645 27.431  131.429 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 739  ASN C CB  1 
ATOM   16473 C  CG  . ASN C  1 496 ? 239.853 26.677  130.824 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 739  ASN C CG  1 
ATOM   16474 O  OD1 . ASN C  1 496 ? 239.823 25.480  130.518 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 739  ASN C OD1 1 
ATOM   16475 N  ND2 . ASN C  1 496 ? 240.946 27.418  130.684 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 739  ASN C ND2 1 
ATOM   16476 N  N   . ASN C  1 497 ? 236.385 25.566  129.283 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 740  ASN C N   1 
ATOM   16477 C  CA  . ASN C  1 497 ? 236.238 25.144  127.925 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 740  ASN C CA  1 
ATOM   16478 C  C   . ASN C  1 497 ? 234.796 24.857  127.555 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 740  ASN C C   1 
ATOM   16479 O  O   . ASN C  1 497 ? 234.204 23.944  128.098 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 740  ASN C O   1 
ATOM   16480 C  CB  . ASN C  1 497 ? 237.068 23.893  127.717 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 740  ASN C CB  1 
ATOM   16481 C  CG  . ASN C  1 497 ? 237.033 23.425  126.321 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 740  ASN C CG  1 
ATOM   16482 O  OD1 . ASN C  1 497 ? 238.007 22.916  125.802 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 740  ASN C OD1 1 
ATOM   16483 N  ND2 . ASN C  1 497 ? 235.912 23.628  125.677 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 740  ASN C ND2 1 
ATOM   16484 N  N   . PRO C  1 498 ? 234.249 25.614  126.587 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 741  PRO C N   1 
ATOM   16485 C  CA  . PRO C  1 498 ? 232.858 25.476  126.198 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 741  PRO C CA  1 
ATOM   16486 C  C   . PRO C  1 498 ? 232.452 24.076  125.824 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 741  PRO C C   1 
ATOM   16487 O  O   . PRO C  1 498 ? 231.280 23.770  125.928 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 741  PRO C O   1 
ATOM   16488 C  CB  . PRO C  1 498 ? 232.715 26.366  124.964 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 741  PRO C CB  1 
ATOM   16489 C  CG  . PRO C  1 498 ? 233.891 27.185  124.892 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 741  PRO C CG  1 
ATOM   16490 C  CD  . PRO C  1 498 ? 234.967 26.596  125.748 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 741  PRO C CD  1 
ATOM   16491 N  N   . SER C  1 499 ? 233.361 23.214  125.406 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 742  SER C N   1 
ATOM   16492 C  CA  . SER C  1 499 ? 232.904 21.919  124.918 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 742  SER C CA  1 
ATOM   16493 C  C   . SER C  1 499 ? 233.062 20.763  125.907 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 742  SER C C   1 
ATOM   16494 O  O   . SER C  1 499 ? 232.976 19.588  125.529 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 742  SER C O   1 
ATOM   16495 C  CB  . SER C  1 499 ? 233.575 21.617  123.604 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 742  SER C CB  1 
ATOM   16496 O  OG  . SER C  1 499 ? 234.961 21.780  123.758 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 742  SER C OG  1 
ATOM   16497 N  N   . LEU C  1 500 ? 233.266 21.126  127.180 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 743  LEU C N   1 
ATOM   16498 C  CA  . LEU C  1 500 ? 233.348 20.173  128.312 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 743  LEU C CA  1 
ATOM   16499 C  C   . LEU C  1 500 ? 232.202 19.160  128.304 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 743  LEU C C   1 
ATOM   16500 O  O   . LEU C  1 500 ? 231.028 19.507  128.052 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 743  LEU C O   1 
ATOM   16501 C  CB  . LEU C  1 500 ? 233.385 20.933  129.635 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 743  LEU C CB  1 
ATOM   16502 C  CG  . LEU C  1 500 ? 233.440 20.152  130.935 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 743  LEU C CG  1 
ATOM   16503 C  CD1 . LEU C  1 500 ? 234.652 19.261  131.000 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 743  LEU C CD1 1 
ATOM   16504 C  CD2 . LEU C  1 500 ? 233.453 21.096  132.082 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 743  LEU C CD2 1 
ATOM   16505 N  N   . ARG C  1 501 ? 232.547 17.907  128.567 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 744  ARG C N   1 
ATOM   16506 C  CA  . ARG C  1 501 ? 231.604 16.802  128.439 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 744  ARG C CA  1 
ATOM   16507 C  C   . ARG C  1 501 ? 231.952 15.786  129.436 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 744  ARG C C   1 
ATOM   16508 O  O   . ARG C  1 501 ? 233.012 15.183  129.267 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 744  ARG C O   1 
ATOM   16509 C  CB  . ARG C  1 501 ? 231.983 15.983  127.228 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 744  ARG C CB  1 
ATOM   16510 C  CG  . ARG C  1 501 ? 230.920 15.751  126.211 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 744  ARG C CG  1 
ATOM   16511 C  CD  . ARG C  1 501 ? 229.695 16.467  126.648 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 744  ARG C CD  1 
ATOM   16512 N  NE  . ARG C  1 501 ? 229.521 17.664  125.800 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 744  ARG C NE  1 
ATOM   16513 C  CZ  . ARG C  1 501 ? 228.642 18.670  126.038 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 744  ARG C CZ  1 
ATOM   16514 N  NH1 . ARG C  1 501 ? 227.829 18.633  127.116 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 744  ARG C NH1 1 
ATOM   16515 N  NH2 . ARG C  1 501 ? 228.543 19.721  125.197 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 744  ARG C NH2 1 
ATOM   16516 N  N   . LEU C  1 502 ? 231.094 15.482  130.407 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 745  LEU C N   1 
ATOM   16517 C  CA  . LEU C  1 502 ? 231.432 14.363  131.275 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 745  LEU C CA  1 
ATOM   16518 C  C   . LEU C  1 502 ? 230.980 13.013  130.706 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 745  LEU C C   1 
ATOM   16519 O  O   . LEU C  1 502 ? 229.952 12.905  130.081 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 745  LEU C O   1 
ATOM   16520 C  CB  . LEU C  1 502 ? 230.916 14.623  132.671 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 745  LEU C CB  1 
ATOM   16521 C  CG  . LEU C  1 502 ? 231.940 15.357  133.523 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 745  LEU C CG  1 
ATOM   16522 C  CD1 . LEU C  1 502 ? 232.128 16.776  133.016 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 745  LEU C CD1 1 
ATOM   16523 C  CD2 . LEU C  1 502 ? 231.522 15.310  134.998 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 745  LEU C CD2 1 
ATOM   16524 N  N   . LYS C  1 503 ? 231.770 11.977  130.899 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 746  LYS C N   1 
ATOM   16525 C  CA  . LYS C  1 503 ? 231.314 10.650  130.521 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 746  LYS C CA  1 
ATOM   16526 C  C   . LYS C  1 503 ? 230.176 10.303  131.440 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 746  LYS C C   1 
ATOM   16527 O  O   . LYS C  1 503 ? 230.085 10.853  132.541 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 746  LYS C O   1 
ATOM   16528 C  CB  . LYS C  1 503 ? 232.405 9.622   130.779 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 746  LYS C CB  1 
ATOM   16529 C  CG  . LYS C  1 503 ? 233.499 9.529   129.734 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 746  LYS C CG  1 
ATOM   16530 C  CD  . LYS C  1 503 ? 234.494 8.407   130.128 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 746  LYS C CD  1 
ATOM   16531 C  CE  . LYS C  1 503 ? 235.545 8.232   129.047 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 746  LYS C CE  1 
ATOM   16532 N  NZ  . LYS C  1 503 ? 236.260 9.595   128.907 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 746  LYS C NZ  1 
ATOM   16533 N  N   . ALA C  1 504 ? 229.327 9.355   131.066 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 747  ALA C N   1 
ATOM   16534 C  CA  . ALA C  1 504 ? 228.249 9.073   132.001 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 747  ALA C CA  1 
ATOM   16535 C  C   . ALA C  1 504 ? 228.838 8.505   133.297 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 747  ALA C C   1 
ATOM   16536 O  O   . ALA C  1 504 ? 228.379 8.798   134.367 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 747  ALA C O   1 
ATOM   16537 C  CB  . ALA C  1 504 ? 227.232 8.189   131.408 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 747  ALA C CB  1 
ATOM   16538 N  N   . SER C  1 505 ? 229.914 7.770   133.244 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 748  SER C N   1 
ATOM   16539 C  CA  . SER C  1 505 ? 230.467 7.354   134.513 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 748  SER C CA  1 
ATOM   16540 C  C   . SER C  1 505 ? 231.366 8.339   135.329 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 748  SER C C   1 
ATOM   16541 O  O   . SER C  1 505 ? 231.964 7.923   136.324 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 748  SER C O   1 
ATOM   16542 C  CB  . SER C  1 505 ? 231.319 6.164   134.230 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 748  SER C CB  1 
ATOM   16543 O  OG  . SER C  1 505 ? 232.207 6.532   133.194 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 748  SER C OG  1 
ATOM   16544 N  N   . ASP C  1 506 ? 231.527 9.594   134.913 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 749  ASP C N   1 
ATOM   16545 C  CA  . ASP C  1 506 ? 232.525 10.480  135.535 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 749  ASP C CA  1 
ATOM   16546 C  C   . ASP C  1 506 ? 231.904 11.075  136.785 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 749  ASP C C   1 
ATOM   16547 O  O   . ASP C  1 506 ? 230.696 11.320  136.794 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 749  ASP C O   1 
ATOM   16548 C  CB  . ASP C  1 506 ? 232.919 11.626  134.568 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 749  ASP C CB  1 
ATOM   16549 C  CG  . ASP C  1 506 ? 234.064 11.252  133.598 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 749  ASP C CG  1 
ATOM   16550 O  OD1 . ASP C  1 506 ? 234.956 10.503  134.021 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 749  ASP C OD1 1 
ATOM   16551 O  OD2 . ASP C  1 506 ? 234.104 11.724  132.429 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 749  ASP C OD2 1 
ATOM   16552 N  N   . ARG C  1 507 ? 232.676 11.325  137.840 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 750  ARG C N   1 
ATOM   16553 C  CA  . ARG C  1 507 ? 232.110 12.046  138.999 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 750  ARG C CA  1 
ATOM   16554 C  C   . ARG C  1 507 ? 233.109 12.975  139.552 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 750  ARG C C   1 
ATOM   16555 O  O   . ARG C  1 507 ? 234.283 12.653  139.667 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 750  ARG C O   1 
ATOM   16556 C  CB  . ARG C  1 507 ? 231.748 11.096  140.103 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 750  ARG C CB  1 
ATOM   16557 C  CG  . ARG C  1 507 ? 231.268 9.939   139.414 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 750  ARG C CG  1 
ATOM   16558 C  CD  . ARG C  1 507 ? 230.690 8.919   140.277 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 750  ARG C CD  1 
ATOM   16559 N  NE  . ARG C  1 507 ? 231.520 8.771   141.461 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 750  ARG C NE  1 
ATOM   16560 C  CZ  . ARG C  1 507 ? 231.023 8.289   142.605 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 750  ARG C CZ  1 
ATOM   16561 N  NH1 . ARG C  1 507 ? 229.680 7.940   142.690 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 750  ARG C NH1 1 
ATOM   16562 N  NH2 . ARG C  1 507 ? 231.846 8.162   143.649 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 750  ARG C NH2 1 
ATOM   16563 N  N   . VAL C  1 508 ? 232.644 14.133  139.949 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 751  VAL C N   1 
ATOM   16564 C  CA  . VAL C  1 508 ? 233.531 15.059  140.549 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 751  VAL C CA  1 
ATOM   16565 C  C   . VAL C  1 508 ? 233.222 14.989  142.029 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 751  VAL C C   1 
ATOM   16566 O  O   . VAL C  1 508 ? 232.176 15.496  142.464 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 751  VAL C O   1 
ATOM   16567 C  CB  . VAL C  1 508 ? 233.261 16.430  139.960 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 751  VAL C CB  1 
ATOM   16568 C  CG1 . VAL C  1 508 ? 234.081 17.519  140.665 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 751  VAL C CG1 1 
ATOM   16569 C  CG2 . VAL C  1 508 ? 233.583 16.368  138.508 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 751  VAL C CG2 1 
ATOM   16570 N  N   . VAL C  1 509 ? 234.093 14.321  142.791 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 752  VAL C N   1 
ATOM   16571 C  CA  . VAL C  1 509 ? 233.866 14.153  144.239 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 752  VAL C CA  1 
ATOM   16572 C  C   . VAL C  1 509 ? 234.557 15.245  145.073 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 752  VAL C C   1 
ATOM   16573 O  O   . VAL C  1 509 ? 235.739 15.177  145.283 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 752  VAL C O   1 
ATOM   16574 C  CB  . VAL C  1 509 ? 234.319 12.738  144.730 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 752  VAL C CB  1 
ATOM   16575 C  CG1 . VAL C  1 509 ? 234.099 12.565  146.243 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 752  VAL C CG1 1 
ATOM   16576 C  CG2 . VAL C  1 509 ? 233.605 11.705  143.963 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 752  VAL C CG2 1 
ATOM   16577 N  N   . VAL C  1 510 ? 233.820 16.242  145.543 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 753  VAL C N   1 
ATOM   16578 C  CA  . VAL C  1 510 ? 234.402 17.363  146.319 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 753  VAL C CA  1 
ATOM   16579 C  C   . VAL C  1 510 ? 234.335 17.213  147.860 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 753  VAL C C   1 
ATOM   16580 O  O   . VAL C  1 510 ? 233.247 17.092  148.423 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 753  VAL C O   1 
ATOM   16581 C  CB  . VAL C  1 510 ? 233.668 18.681  146.030 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 753  VAL C CB  1 
ATOM   16582 C  CG1 . VAL C  1 510 ? 234.454 19.844  146.576 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 753  VAL C CG1 1 
ATOM   16583 C  CG2 . VAL C  1 510 ? 233.392 18.846  144.595 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 753  VAL C CG2 1 
ATOM   16584 N  N   . ASN C  1 511 ? 235.477 17.284  148.539 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 754  ASN C N   1 
ATOM   16585 C  CA  . ASN C  1 511 ? 235.505 17.231  150.004 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 754  ASN C CA  1 
ATOM   16586 C  C   . ASN C  1 511 ? 235.126 18.566  150.699 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 754  ASN C C   1 
ATOM   16587 O  O   . ASN C  1 511 ? 235.901 19.516  150.633 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 754  ASN C O   1 
ATOM   16588 C  CB  . ASN C  1 511 ? 236.919 16.878  150.462 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 754  ASN C CB  1 
ATOM   16589 C  CG  . ASN C  1 511 ? 236.998 16.670  151.945 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 754  ASN C CG  1 
ATOM   16590 O  OD1 . ASN C  1 511 ? 236.006 16.821  152.680 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 754  ASN C OD1 1 
ATOM   16591 N  ND2 . ASN C  1 511 ? 238.158 16.321  152.407 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 754  ASN C ND2 1 
ATOM   16592 N  N   . MET C  1 512 ? 234.004 18.644  151.400 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 755  MET C N   1 
ATOM   16593 C  CA  . MET C  1 512 ? 233.573 19.925  151.903 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 755  MET C CA  1 
ATOM   16594 C  C   . MET C  1 512 ? 234.065 20.253  153.325 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 755  MET C C   1 
ATOM   16595 O  O   . MET C  1 512 ? 233.872 21.393  153.810 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 755  MET C O   1 
ATOM   16596 C  CB  . MET C  1 512 ? 232.063 19.990  151.851 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 755  MET C CB  1 
ATOM   16597 C  CG  . MET C  1 512 ? 231.509 19.798  150.463 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 755  MET C CG  1 
ATOM   16598 S  SD  . MET C  1 512 ? 231.777 21.181  149.317 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 755  MET C SD  1 
ATOM   16599 C  CE  . MET C  1 512 ? 231.243 22.602  150.299 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 755  MET C CE  1 
ATOM   16600 N  N   . GLY C  1 513 ? 234.666 19.258  153.989 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 756  GLY C N   1 
ATOM   16601 C  CA  . GLY C  1 513 ? 235.141 19.427  155.349 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 756  GLY C CA  1 
ATOM   16602 C  C   . GLY C  1 513 ? 234.321 18.677  156.397 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 756  GLY C C   1 
ATOM   16603 O  O   . GLY C  1 513 ? 233.109 18.422  156.229 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 756  GLY C O   1 
ATOM   16604 N  N   . ALA C  1 514 ? 234.992 18.347  157.508 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 757  ALA C N   1 
ATOM   16605 C  CA  . ALA C  1 514 ? 234.447 17.497  158.586 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 757  ALA C CA  1 
ATOM   16606 C  C   . ALA C  1 514 ? 233.146 18.068  159.175 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 757  ALA C C   1 
ATOM   16607 O  O   . ALA C  1 514 ? 232.312 17.351  159.733 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 757  ALA C O   1 
ATOM   16608 C  CB  . ALA C  1 514 ? 235.488 17.272  159.681 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 757  ALA C CB  1 
ATOM   16609 N  N   . ALA C  1 515 ? 232.931 19.362  159.047 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 758  ALA C N   1 
ATOM   16610 C  CA  . ALA C  1 515 ? 231.774 19.922  159.673 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 758  ALA C CA  1 
ATOM   16611 C  C   . ALA C  1 515 ? 230.503 19.694  158.843 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 758  ALA C C   1 
ATOM   16612 O  O   . ALA C  1 515 ? 229.397 20.082  159.281 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 758  ALA C O   1 
ATOM   16613 C  CB  . ALA C  1 515 ? 231.996 21.383  159.937 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 758  ALA C CB  1 
ATOM   16614 N  N   . HIS C  1 516 ? 230.651 19.075  157.663 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 759  HIS C N   1 
ATOM   16615 C  CA  . HIS C  1 516 ? 229.548 19.052  156.697 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 759  HIS C CA  1 
ATOM   16616 C  C   . HIS C  1 516 ? 229.193 17.658  156.274 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 759  HIS C C   1 
ATOM   16617 O  O   . HIS C  1 516 ? 228.914 17.410  155.097 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 759  HIS C O   1 
ATOM   16618 C  CB  . HIS C  1 516 ? 229.888 19.850  155.455 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 759  HIS C CB  1 
ATOM   16619 C  CG  . HIS C  1 516 ? 230.215 21.277  155.731 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 759  HIS C CG  1 
ATOM   16620 N  ND1 . HIS C  1 516 ? 231.515 21.729  155.873 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 759  HIS C ND1 1 
ATOM   16621 C  CD2 . HIS C  1 516 ? 229.417 22.356  155.908 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 759  HIS C CD2 1 
ATOM   16622 C  CE1 . HIS C  1 516 ? 231.504 23.026  156.107 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 759  HIS C CE1 1 
ATOM   16623 N  NE2 . HIS C  1 516 ? 230.243 23.428  156.138 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 759  HIS C NE2 1 
ATOM   16624 N  N   . LYS C  1 517 ? 229.205 16.719  157.211 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 760  LYS C N   1 
ATOM   16625 C  CA  . LYS C  1 517 ? 228.688 15.403  156.855 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 760  LYS C CA  1 
ATOM   16626 C  C   . LYS C  1 517 ? 227.167 15.391  156.725 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 760  LYS C C   1 
ATOM   16627 O  O   . LYS C  1 517 ? 226.450 16.107  157.423 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 760  LYS C O   1 
ATOM   16628 C  CB  . LYS C  1 517 ? 229.174 14.367  157.832 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 760  LYS C CB  1 
ATOM   16629 C  CG  . LYS C  1 517 ? 230.634 14.147  157.691 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 760  LYS C CG  1 
ATOM   16630 C  CD  . LYS C  1 517 ? 231.155 13.377  158.873 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 760  LYS C CD  1 
ATOM   16631 C  CE  . LYS C  1 517 ? 232.594 12.931  158.664 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 760  LYS C CE  1 
ATOM   16632 N  NZ  . LYS C  1 517 ? 233.307 12.991  159.973 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 760  LYS C NZ  1 
ATOM   16633 N  N   . ASN C  1 518 ? 226.695 14.589  155.790 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 761  ASN C N   1 
ATOM   16634 C  CA  . ASN C  1 518 ? 225.273 14.436  155.539 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 761  ASN C CA  1 
ATOM   16635 C  C   . ASN C  1 518 ? 224.524 15.766  155.581 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 761  ASN C C   1 
ATOM   16636 O  O   . ASN C  1 518 ? 223.639 15.967  156.416 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 761  ASN C O   1 
ATOM   16637 C  CB  . ASN C  1 518 ? 224.661 13.427  156.518 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 761  ASN C CB  1 
ATOM   16638 C  CG  . ASN C  1 518 ? 225.456 12.142  156.604 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 761  ASN C CG  1 
ATOM   16639 O  OD1 . ASN C  1 518 ? 225.311 11.282  155.775 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 761  ASN C OD1 1 
ATOM   16640 N  ND2 . ASN C  1 518 ? 226.303 12.014  157.622 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 761  ASN C ND2 1 
ATOM   16641 N  N   . GLN C  1 519 ? 224.849 16.664  154.664 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 762  GLN C N   1 
ATOM   16642 C  CA  . GLN C  1 519 ? 224.281 17.980  154.738 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 762  GLN C CA  1 
ATOM   16643 C  C   . GLN C  1 519 ? 223.610 18.423  153.471 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 762  GLN C C   1 
ATOM   16644 O  O   . GLN C  1 519 ? 224.027 18.107  152.355 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 762  GLN C O   1 
ATOM   16645 C  CB  . GLN C  1 519 ? 225.346 18.990  155.088 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 762  GLN C CB  1 
ATOM   16646 C  CG  . GLN C  1 519 ? 224.801 20.342  155.427 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 762  GLN C CG  1 
ATOM   16647 C  CD  . GLN C  1 519 ? 225.847 21.170  156.098 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 762  GLN C CD  1 
ATOM   16648 O  OE1 . GLN C  1 519 ? 227.049 20.815  156.096 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 762  GLN C OE1 1 
ATOM   16649 N  NE2 . GLN C  1 519 ? 225.425 22.268  156.687 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 762  GLN C NE2 1 
ATOM   16650 N  N   . ALA C  1 520 ? 222.554 19.183  153.665 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 763  ALA C N   1 
ATOM   16651 C  CA  . ALA C  1 520 ? 221.844 19.768  152.580 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 763  ALA C CA  1 
ATOM   16652 C  C   . ALA C  1 520 ? 222.560 21.043  152.055 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 763  ALA C C   1 
ATOM   16653 O  O   . ALA C  1 520 ? 222.719 22.032  152.820 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 763  ALA C O   1 
ATOM   16654 C  CB  . ALA C  1 520 ? 220.462 20.093  153.049 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 763  ALA C CB  1 
ATOM   16655 N  N   . TYR C  1 521 ? 222.949 21.034  150.772 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 764  TYR C N   1 
ATOM   16656 C  CA  . TYR C  1 521 ? 223.484 22.217  150.127 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CA  1 
ATOM   16657 C  C   . TYR C  1 521 ? 222.551 22.688  149.068 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 764  TYR C C   1 
ATOM   16658 O  O   . TYR C  1 521 ? 221.737 21.903  148.621 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 764  TYR C O   1 
ATOM   16659 C  CB  . TYR C  1 521 ? 224.794 21.887  149.464 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CB  1 
ATOM   16660 C  CG  . TYR C  1 521 ? 225.930 21.916  150.432 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CG  1 
ATOM   16661 C  CD1 . TYR C  1 521 ? 226.766 23.053  150.522 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CD1 1 
ATOM   16662 C  CD2 . TYR C  1 521 ? 226.163 20.825  151.270 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CD2 1 
ATOM   16663 C  CE1 . TYR C  1 521 ? 227.810 23.092  151.407 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CE1 1 
ATOM   16664 C  CE2 . TYR C  1 521 ? 227.203 20.856  152.165 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CE2 1 
ATOM   16665 C  CZ  . TYR C  1 521 ? 228.024 21.995  152.235 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CZ  1 
ATOM   16666 O  OH  . TYR C  1 521 ? 229.049 22.017  153.145 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 764  TYR C OH  1 
ATOM   16667 N  N   . ARG C  1 522 ? 222.677 23.950  148.653 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C N   1 
ATOM   16668 C  CA  . ARG C  1 522 ? 221.902 24.535  147.536 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C CA  1 
ATOM   16669 C  C   . ARG C  1 522 ? 222.704 25.525  146.662 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C C   1 
ATOM   16670 O  O   . ARG C  1 522 ? 223.693 26.117  147.081 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C O   1 
ATOM   16671 C  CB  . ARG C  1 522 ? 220.630 25.207  148.038 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C CB  1 
ATOM   16672 C  CG  . ARG C  1 522 ? 220.828 26.378  148.979 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C CG  1 
ATOM   16673 C  CD  . ARG C  1 522 ? 221.137 27.640  148.222 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C CD  1 
ATOM   16674 N  NE  . ARG C  1 522 ? 221.019 28.814  149.074 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C NE  1 
ATOM   16675 C  CZ  . ARG C  1 522 ? 221.180 30.056  148.628 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C CZ  1 
ATOM   16676 N  NH1 . ARG C  1 522 ? 221.464 30.254  147.347 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C NH1 1 
ATOM   16677 N  NH2 . ARG C  1 522 ? 221.021 31.106  149.436 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C NH2 1 
ATOM   16678 N  N   . PRO C  1 523 ? 222.282 25.709  145.419 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 766  PRO C N   1 
ATOM   16679 C  CA  . PRO C  1 523 ? 223.008 26.555  144.505 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 766  PRO C CA  1 
ATOM   16680 C  C   . PRO C  1 523 ? 222.992 28.021  144.845 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 766  PRO C C   1 
ATOM   16681 O  O   . PRO C  1 523 ? 221.958 28.564  145.212 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 766  PRO C O   1 
ATOM   16682 C  CB  . PRO C  1 523 ? 222.249 26.370  143.188 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 766  PRO C CB  1 
ATOM   16683 C  CG  . PRO C  1 523 ? 220.938 25.975  143.570 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 766  PRO C CG  1 
ATOM   16684 C  CD  . PRO C  1 523 ? 221.160 25.059  144.740 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 766  PRO C CD  1 
ATOM   16685 N  N   . LEU C  1 524 ? 224.154 28.651  144.688 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C N   1 
ATOM   16686 C  CA  . LEU C  1 524 ? 224.263 30.097  144.742 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C CA  1 
ATOM   16687 C  C   . LEU C  1 524 ? 224.233 30.642  143.325 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C C   1 
ATOM   16688 O  O   . LEU C  1 524 ? 223.424 31.532  142.997 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C O   1 
ATOM   16689 C  CB  . LEU C  1 524 ? 225.556 30.534  145.435 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C CB  1 
ATOM   16690 C  CG  . LEU C  1 524 ? 225.683 32.037  145.719 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C CG  1 
ATOM   16691 C  CD1 . LEU C  1 524 ? 224.484 32.507  146.512 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C CD1 1 
ATOM   16692 C  CD2 . LEU C  1 524 ? 226.977 32.349  146.473 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C CD2 1 
ATOM   16693 N  N   . LEU C  1 525 ? 225.112 30.099  142.489 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 768  LEU C N   1 
ATOM   16694 C  CA  . LEU C  1 525 ? 225.160 30.497  141.108 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 768  LEU C CA  1 
ATOM   16695 C  C   . LEU C  1 525 ? 225.180 29.238  140.241 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 768  LEU C C   1 
ATOM   16696 O  O   . LEU C  1 525 ? 225.911 28.318  140.571 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 768  LEU C O   1 
ATOM   16697 C  CB  . LEU C  1 525 ? 226.440 31.278  140.877 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 768  LEU C CB  1 
ATOM   16698 C  CG  . LEU C  1 525 ? 226.530 32.694  141.372 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 768  LEU C CG  1 
ATOM   16699 C  CD1 . LEU C  1 525 ? 227.803 33.326  140.813 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 768  LEU C CD1 1 
ATOM   16700 C  CD2 . LEU C  1 525 ? 225.265 33.472  140.988 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 768  LEU C CD2 1 
ATOM   16701 N  N   . LEU C  1 526 ? 224.407 29.188  139.154 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 769  LEU C N   1 
ATOM   16702 C  CA  . LEU C  1 526 ? 224.450 28.059  138.229 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 769  LEU C CA  1 
ATOM   16703 C  C   . LEU C  1 526 ? 224.528 28.575  136.804 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 769  LEU C C   1 
ATOM   16704 O  O   . LEU C  1 526 ? 223.947 29.585  136.495 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 769  LEU C O   1 
ATOM   16705 C  CB  . LEU C  1 526 ? 223.206 27.224  138.377 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 769  LEU C CB  1 
ATOM   16706 C  CG  . LEU C  1 526 ? 223.136 26.320  139.573 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 769  LEU C CG  1 
ATOM   16707 C  CD1 . LEU C  1 526 ? 221.897 25.484  139.407 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 769  LEU C CD1 1 
ATOM   16708 C  CD2 . LEU C  1 526 ? 224.363 25.485  139.638 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 769  LEU C CD2 1 
ATOM   16709 N  N   . THR C  1 527 ? 225.258 27.907  135.927 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 770  THR C N   1 
ATOM   16710 C  CA  . THR C  1 527 ? 225.365 28.412  134.563 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 770  THR C CA  1 
ATOM   16711 C  C   . THR C  1 527 ? 224.231 27.883  133.727 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 770  THR C C   1 
ATOM   16712 O  O   . THR C  1 527 ? 223.867 26.725  133.842 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 770  THR C O   1 
ATOM   16713 C  CB  . THR C  1 527 ? 226.633 27.949  133.881 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 770  THR C CB  1 
ATOM   16714 O  OG1 . THR C  1 527 ? 227.759 28.332  134.672 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 770  THR C OG1 1 
ATOM   16715 C  CG2 . THR C  1 527 ? 226.701 28.542  132.486 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 770  THR C CG2 1 
ATOM   16716 N  N   . THR C  1 528 ? 223.667 28.731  132.878 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 771  THR C N   1 
ATOM   16717 C  CA  . THR C  1 528 ? 222.502 28.340  132.080 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 771  THR C CA  1 
ATOM   16718 C  C   . THR C  1 528 ? 222.804 28.667  130.625 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 771  THR C C   1 
ATOM   16719 O  O   . THR C  1 528 ? 223.752 29.413  130.327 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 771  THR C O   1 
ATOM   16720 C  CB  . THR C  1 528 ? 221.261 29.147  132.423 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 771  THR C CB  1 
ATOM   16721 O  OG1 . THR C  1 528 ? 221.577 30.525  132.224 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 771  THR C OG1 1 
ATOM   16722 C  CG2 . THR C  1 528 ? 220.854 28.948  133.831 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 771  THR C CG2 1 
ATOM   16723 N  N   . ASP C  1 529 ? 221.981 28.110  129.741 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 772  ASP C N   1 
ATOM   16724 C  CA  . ASP C  1 529 ? 222.105 28.347  128.338 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 772  ASP C CA  1 
ATOM   16725 C  C   . ASP C  1 529 ? 222.418 29.780  128.001 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 772  ASP C C   1 
ATOM   16726 O  O   . ASP C  1 529 ? 223.300 30.044  127.207 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 772  ASP C O   1 
ATOM   16727 C  CB  . ASP C  1 529 ? 220.815 27.938  127.671 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 772  ASP C CB  1 
ATOM   16728 C  CG  . ASP C  1 529 ? 220.647 26.440  127.654 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 772  ASP C CG  1 
ATOM   16729 O  OD1 . ASP C  1 529 ? 221.631 25.727  127.933 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 772  ASP C OD1 1 
ATOM   16730 O  OD2 . ASP C  1 529 ? 219.548 25.944  127.362 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 772  ASP C OD2 1 
ATOM   16731 N  N   . ASN C  1 530 ? 221.698 30.726  128.600 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C N   1 
ATOM   16732 C  CA  . ASN C  1 530 ? 221.875 32.156  128.259 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C CA  1 
ATOM   16733 C  C   . ASN C  1 530 ? 222.750 32.967  129.211 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C C   1 
ATOM   16734 O  O   . ASN C  1 530 ? 223.161 34.073  128.887 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C O   1 
ATOM   16735 C  CB  . ASN C  1 530 ? 220.527 32.848  128.169 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C CB  1 
ATOM   16736 C  CG  . ASN C  1 530 ? 219.561 32.088  127.323 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C CG  1 
ATOM   16737 O  OD1 . ASN C  1 530 ? 218.469 31.720  127.782 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C OD1 1 
ATOM   16738 N  ND2 . ASN C  1 530 ? 219.966 31.795  126.080 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C ND2 1 
ATOM   16739 N  N   . GLY C  1 531 ? 223.044 32.457  130.393 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 774  GLY C N   1 
ATOM   16740 C  CA  . GLY C  1 531 ? 223.971 33.167  131.237 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 774  GLY C CA  1 
ATOM   16741 C  C   . GLY C  1 531 ? 224.112 32.420  132.528 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 774  GLY C C   1 
ATOM   16742 O  O   . GLY C  1 531 ? 224.342 31.220  132.530 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 774  GLY C O   1 
ATOM   16743 N  N   . ILE C  1 532 ? 223.934 33.151  133.617 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C N   1 
ATOM   16744 C  CA  . ILE C  1 532 ? 224.157 32.671  134.946 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C CA  1 
ATOM   16745 C  C   . ILE C  1 532 ? 222.962 33.096  135.774 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C C   1 
ATOM   16746 O  O   . ILE C  1 532 ? 222.569 34.270  135.741 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C O   1 
ATOM   16747 C  CB  . ILE C  1 532 ? 225.341 33.384  135.563 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C CB  1 
ATOM   16748 C  CG1 . ILE C  1 532 ? 226.552 33.321  134.660 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C CG1 1 
ATOM   16749 C  CG2 . ILE C  1 532 ? 225.676 32.793  136.890 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C CG2 1 
ATOM   16750 C  CD1 . ILE C  1 532 ? 227.692 33.951  135.340 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C CD1 1 
ATOM   16751 N  N   . LYS C  1 533 ? 222.408 32.151  136.533 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C N   1 
ATOM   16752 C  CA  . LYS C  1 533 ? 221.205 32.344  137.320 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C CA  1 
ATOM   16753 C  C   . LYS C  1 533 ? 221.582 32.488  138.798 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C C   1 
ATOM   16754 O  O   . LYS C  1 533 ? 222.302 31.656  139.352 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C O   1 
ATOM   16755 C  CB  . LYS C  1 533 ? 220.317 31.119  137.092 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C CB  1 
ATOM   16756 C  CG  . LYS C  1 533 ? 219.244 30.832  138.153 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C CG  1 
ATOM   16757 C  CD  . LYS C  1 533 ? 217.998 31.622  137.840 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C CD  1 
ATOM   16758 C  CE  . LYS C  1 533 ? 216.870 31.229  138.738 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C CE  1 
ATOM   16759 N  NZ  . LYS C  1 533 ? 215.876 32.322  138.734 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C NZ  1 
ATOM   16760 N  N   . ALA C  1 534 ? 221.104 33.532  139.463 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 777  ALA C N   1 
ATOM   16761 C  CA  . ALA C  1 534 ? 221.496 33.704  140.874 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 777  ALA C CA  1 
ATOM   16762 C  C   . ALA C  1 534 ? 220.430 33.211  141.842 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 777  ALA C C   1 
ATOM   16763 O  O   . ALA C  1 534 ? 219.250 33.329  141.571 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 777  ALA C O   1 
ATOM   16764 C  CB  . ALA C  1 534 ? 221.812 35.124  141.166 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 777  ALA C CB  1 
ATOM   16765 N  N   . TYR C  1 535 ? 220.839 32.648  142.969 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C N   1 
ATOM   16766 C  CA  . TYR C  1 535 ? 219.860 32.211  143.928 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CA  1 
ATOM   16767 C  C   . TYR C  1 535 ? 219.946 33.002  145.192 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C C   1 
ATOM   16768 O  O   . TYR C  1 535 ? 220.926 32.882  145.960 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C O   1 
ATOM   16769 C  CB  . TYR C  1 535 ? 220.020 30.727  144.208 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CB  1 
ATOM   16770 C  CG  . TYR C  1 535 ? 219.565 29.944  143.006 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CG  1 
ATOM   16771 C  CD1 . TYR C  1 535 ? 218.206 29.740  142.759 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CD1 1 
ATOM   16772 C  CD2 . TYR C  1 535 ? 220.506 29.459  142.070 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CD2 1 
ATOM   16773 C  CE1 . TYR C  1 535 ? 217.822 29.080  141.650 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CE1 1 
ATOM   16774 C  CE2 . TYR C  1 535 ? 220.119 28.789  140.960 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CE2 1 
ATOM   16775 C  CZ  . TYR C  1 535 ? 218.778 28.610  140.759 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CZ  1 
ATOM   16776 O  OH  . TYR C  1 535 ? 218.357 27.938  139.657 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C OH  1 
ATOM   16777 N  N   . HIS C  1 536 ? 218.916 33.803  145.444 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C N   1 
ATOM   16778 C  CA  . HIS C  1 536 ? 219.061 34.797  146.499 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C CA  1 
ATOM   16779 C  C   . HIS C  1 536 ? 218.746 34.380  147.918 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C C   1 
ATOM   16780 O  O   . HIS C  1 536 ? 219.087 35.098  148.836 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C O   1 
ATOM   16781 C  CB  . HIS C  1 536 ? 218.373 36.087  146.130 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C CB  1 
ATOM   16782 C  CG  . HIS C  1 536 ? 218.913 36.696  144.874 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C CG  1 
ATOM   16783 N  ND1 . HIS C  1 536 ? 220.131 37.353  144.816 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C ND1 1 
ATOM   16784 C  CD2 . HIS C  1 536 ? 218.404 36.731  143.618 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C CD2 1 
ATOM   16785 C  CE1 . HIS C  1 536 ? 220.329 37.795  143.585 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C CE1 1 
ATOM   16786 N  NE2 . HIS C  1 536 ? 219.299 37.426  142.838 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C NE2 1 
ATOM   16787 N  N   . SER C  1 537 ? 218.149 33.199  148.096 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 780  SER C N   1 
ATOM   16788 C  CA  . SER C  1 537 ? 217.984 32.576  149.421 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 780  SER C CA  1 
ATOM   16789 C  C   . SER C  1 537 ? 217.863 31.056  149.268 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 780  SER C C   1 
ATOM   16790 O  O   . SER C  1 537 ? 217.709 30.552  148.155 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 780  SER C O   1 
ATOM   16791 C  CB  . SER C  1 537 ? 216.737 33.112  150.084 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 780  SER C CB  1 
ATOM   16792 O  OG  . SER C  1 537 ? 215.610 32.712  149.337 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 780  SER C OG  1 
ATOM   16793 N  N   . ASP C  1 538 ? 217.926 30.323  150.378 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C N   1 
ATOM   16794 C  CA  . ASP C  1 538 ? 217.661 28.870  150.334 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C CA  1 
ATOM   16795 C  C   . ASP C  1 538 ? 216.338 28.617  149.634 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C C   1 
ATOM   16796 O  O   . ASP C  1 538 ? 216.187 27.700  148.831 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C O   1 
ATOM   16797 C  CB  . ASP C  1 538 ? 217.550 28.289  151.742 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C CB  1 
ATOM   16798 C  CG  . ASP C  1 538 ? 218.869 28.221  152.452 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C CG  1 
ATOM   16799 O  OD1 . ASP C  1 538 ? 219.935 28.339  151.773 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C OD1 1 
ATOM   16800 O  OD2 . ASP C  1 538 ? 218.821 28.039  153.697 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C OD2 1 
ATOM   16801 N  N   . GLN C  1 539 ? 215.372 29.446  149.984 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C N   1 
ATOM   16802 C  CA  . GLN C  1 539 ? 214.021 29.261  149.553 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C CA  1 
ATOM   16803 C  C   . GLN C  1 539 ? 213.945 29.291  148.046 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C C   1 
ATOM   16804 O  O   . GLN C  1 539 ? 213.289 28.484  147.407 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C O   1 
ATOM   16805 C  CB  . GLN C  1 539 ? 213.168 30.397  150.133 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C CB  1 
ATOM   16806 C  CG  . GLN C  1 539 ? 211.654 30.350  149.729 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C CG  1 
ATOM   16807 C  CD  . GLN C  1 539 ? 211.109 28.886  149.730 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C CD  1 
ATOM   16808 O  OE1 . GLN C  1 539 ? 210.356 28.449  148.822 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C OE1 1 
ATOM   16809 N  NE2 . GLN C  1 539 ? 211.527 28.116  150.737 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C NE2 1 
ATOM   16810 N  N   . GLU C  1 540 ? 214.609 30.267  147.478 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C N   1 
ATOM   16811 C  CA  . GLU C  1 540 ? 214.564 30.478  146.058 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C CA  1 
ATOM   16812 C  C   . GLU C  1 540 ? 215.160 29.301  145.288 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C C   1 
ATOM   16813 O  O   . GLU C  1 540 ? 214.995 29.211  144.067 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C O   1 
ATOM   16814 C  CB  . GLU C  1 540 ? 215.382 31.711  145.760 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C CB  1 
ATOM   16815 C  CG  . GLU C  1 540 ? 214.935 32.419  144.543 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C CG  1 
ATOM   16816 C  CD  . GLU C  1 540 ? 215.586 33.803  144.486 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C CD  1 
ATOM   16817 O  OE1 . GLU C  1 540 ? 215.228 34.649  145.400 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C OE1 1 
ATOM   16818 O  OE2 . GLU C  1 540 ? 216.446 34.019  143.542 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C OE2 1 
ATOM   16819 N  N   . ALA C  1 541 ? 215.870 28.422  145.997 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 784  ALA C N   1 
ATOM   16820 C  CA  . ALA C  1 541 ? 216.543 27.281  145.389 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 784  ALA C CA  1 
ATOM   16821 C  C   . ALA C  1 541 ? 215.924 25.966  145.870 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 784  ALA C C   1 
ATOM   16822 O  O   . ALA C  1 541 ? 216.604 24.925  146.034 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 784  ALA C O   1 
ATOM   16823 C  CB  . ALA C  1 541 ? 217.977 27.319  145.767 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 784  ALA C CB  1 
ATOM   16824 N  N   . ALA C  1 542 ? 214.613 26.009  146.097 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 785  ALA C N   1 
ATOM   16825 C  CA  . ALA C  1 542 ? 213.955 24.897  146.803 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 785  ALA C CA  1 
ATOM   16826 C  C   . ALA C  1 542 ? 214.029 23.620  145.991 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 785  ALA C C   1 
ATOM   16827 O  O   . ALA C  1 542 ? 214.370 22.534  146.532 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 785  ALA C O   1 
ATOM   16828 C  CB  . ALA C  1 542 ? 212.507 25.230  147.146 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 785  ALA C CB  1 
ATOM   16829 N  N   . GLY C  1 543 ? 213.705 23.749  144.700 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 786  GLY C N   1 
ATOM   16830 C  CA  . GLY C  1 543 ? 213.761 22.599  143.807 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 786  GLY C CA  1 
ATOM   16831 C  C   . GLY C  1 543 ? 215.132 21.909  143.704 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 786  GLY C C   1 
ATOM   16832 O  O   . GLY C  1 543 ? 215.190 20.758  143.276 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 786  GLY C O   1 
ATOM   16833 N  N   . LEU C  1 544 ? 216.238 22.582  144.085 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C N   1 
ATOM   16834 C  CA  . LEU C  1 544 ? 217.572 22.138  143.632 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C CA  1 
ATOM   16835 C  C   . LEU C  1 544 ? 218.479 21.666  144.742 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C C   1 
ATOM   16836 O  O   . LEU C  1 544 ? 219.675 21.652  144.607 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C O   1 
ATOM   16837 C  CB  . LEU C  1 544 ? 218.273 23.224  142.794 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C CB  1 
ATOM   16838 C  CG  . LEU C  1 544 ? 217.384 23.746  141.660 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C CG  1 
ATOM   16839 C  CD1 . LEU C  1 544 ? 217.903 24.973  141.061 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C CD1 1 
ATOM   16840 C  CD2 . LEU C  1 544 ? 217.174 22.746  140.560 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C CD2 1 
ATOM   16841 N  N   . VAL C  1 545 ? 217.932 21.263  145.863 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 788  VAL C N   1 
ATOM   16842 C  CA  . VAL C  1 545 ? 218.825 20.914  146.947 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 788  VAL C CA  1 
ATOM   16843 C  C   . VAL C  1 545 ? 219.623 19.674  146.572 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 788  VAL C C   1 
ATOM   16844 O  O   . VAL C  1 545 ? 219.174 18.910  145.741 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 788  VAL C O   1 
ATOM   16845 C  CB  . VAL C  1 545 ? 218.013 20.670  148.198 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 788  VAL C CB  1 
ATOM   16846 C  CG1 . VAL C  1 545 ? 218.926 20.187  149.309 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 788  VAL C CG1 1 
ATOM   16847 C  CG2 . VAL C  1 545 ? 217.289 21.943  148.542 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 788  VAL C CG2 1 
ATOM   16848 N  N   . ARG C  1 546 ? 220.791 19.473  147.172 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 789  ARG C N   1 
ATOM   16849 C  CA  . ARG C  1 546 ? 221.496 18.195  147.040 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 789  ARG C CA  1 
ATOM   16850 C  C   . ARG C  1 546 ? 222.245 17.986  148.338 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 789  ARG C C   1 
ATOM   16851 O  O   . ARG C  1 546 ? 222.301 18.922  149.147 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 789  ARG C O   1 
ATOM   16852 C  CB  . ARG C  1 546 ? 222.491 18.252  145.912 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 789  ARG C CB  1 
ATOM   16853 C  CG  . ARG C  1 546 ? 223.689 19.087  146.282 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 789  ARG C CG  1 
ATOM   16854 C  CD  . ARG C  1 546 ? 224.470 19.448  145.066 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 789  ARG C CD  1 
ATOM   16855 N  NE  . ARG C  1 546 ? 225.061 18.300  144.387 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 789  ARG C NE  1 
ATOM   16856 C  CZ  . ARG C  1 546 ? 224.894 18.065  143.096 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 789  ARG C CZ  1 
ATOM   16857 N  NH1 . ARG C  1 546 ? 224.164 18.887  142.378 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 789  ARG C NH1 1 
ATOM   16858 N  NH2 . ARG C  1 546 ? 225.460 17.026  142.521 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 789  ARG C NH2 1 
ATOM   16859 N  N   . TYR C  1 547 ? 222.830 16.805  148.551 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C N   1 
ATOM   16860 C  CA  . TYR C  1 547 ? 223.418 16.511  149.863 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CA  1 
ATOM   16861 C  C   . TYR C  1 547 ? 224.852 16.015  149.863 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C C   1 
ATOM   16862 O  O   . TYR C  1 547 ? 225.342 15.488  148.868 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C O   1 
ATOM   16863 C  CB  . TYR C  1 547 ? 222.580 15.470  150.570 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CB  1 
ATOM   16864 C  CG  . TYR C  1 547 ? 221.153 15.904  150.806 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CG  1 
ATOM   16865 C  CD1 . TYR C  1 547 ? 220.703 16.229  152.089 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CD1 1 
ATOM   16866 C  CD2 . TYR C  1 547 ? 220.241 15.990  149.747 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CD2 1 
ATOM   16867 C  CE1 . TYR C  1 547 ? 219.397 16.636  152.308 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CE1 1 
ATOM   16868 C  CE2 . TYR C  1 547 ? 218.907 16.407  149.976 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CE2 1 
ATOM   16869 C  CZ  . TYR C  1 547 ? 218.515 16.717  151.250 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CZ  1 
ATOM   16870 O  OH  . TYR C  1 547 ? 217.237 17.117  151.444 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C OH  1 
ATOM   16871 N  N   . THR C  1 548 ? 225.536 16.166  150.990 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 791  THR C N   1 
ATOM   16872 C  CA  . THR C  1 548 ? 226.857 15.545  151.127 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 791  THR C CA  1 
ATOM   16873 C  C   . THR C  1 548 ? 226.639 14.186  151.665 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 791  THR C C   1 
ATOM   16874 O  O   . THR C  1 548 ? 225.582 13.917  152.157 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 791  THR C O   1 
ATOM   16875 C  CB  . THR C  1 548 ? 227.741 16.235  152.170 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 791  THR C CB  1 
ATOM   16876 O  OG1 . THR C  1 548 ? 226.941 16.650  153.286 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 791  THR C OG1 1 
ATOM   16877 C  CG2 . THR C  1 548 ? 228.412 17.422  151.557 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 791  THR C CG2 1 
ATOM   16878 N  N   . ASN C  1 549 ? 227.642 13.335  151.594 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 792  ASN C N   1 
ATOM   16879 C  CA  . ASN C  1 549 ? 227.490 12.001  152.092 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 792  ASN C CA  1 
ATOM   16880 C  C   . ASN C  1 549 ? 228.035 11.960  153.472 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 792  ASN C C   1 
ATOM   16881 O  O   . ASN C  1 549 ? 228.224 12.993  154.091 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 792  ASN C O   1 
ATOM   16882 C  CB  . ASN C  1 549 ? 228.223 10.979  151.223 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 792  ASN C CB  1 
ATOM   16883 C  CG  . ASN C  1 549 ? 229.712 11.306  151.034 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 792  ASN C CG  1 
ATOM   16884 O  OD1 . ASN C  1 549 ? 230.385 11.886  151.903 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 792  ASN C OD1 1 
ATOM   16885 N  ND2 . ASN C  1 549 ? 230.231 10.920  149.895 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 792  ASN C ND2 1 
ATOM   16886 N  N   . ASP C  1 550 ? 228.289 10.737  153.923 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 793  ASP C N   1 
ATOM   16887 C  CA  . ASP C  1 550 ? 228.928 10.431  155.189 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 793  ASP C CA  1 
ATOM   16888 C  C   . ASP C  1 550 ? 230.212 11.092  155.431 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 793  ASP C C   1 
ATOM   16889 O  O   . ASP C  1 550 ? 230.646 11.219  156.572 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 793  ASP C O   1 
ATOM   16890 C  CB  . ASP C  1 550 ? 229.430 9.017   155.090 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 793  ASP C CB  1 
ATOM   16891 C  CG  . ASP C  1 550 ? 228.590 8.067   155.894 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 793  ASP C CG  1 
ATOM   16892 O  OD1 . ASP C  1 550 ? 227.556 8.564   156.543 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 793  ASP C OD1 1 
ATOM   16893 O  OD2 . ASP C  1 550 ? 228.954 6.840   155.845 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 793  ASP C OD2 1 
ATOM   16894 N  N   . ARG C  1 551 ? 230.918 11.346  154.347 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 794  ARG C N   1 
ATOM   16895 C  CA  . ARG C  1 551 ? 232.287 11.751  154.477 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 794  ARG C CA  1 
ATOM   16896 C  C   . ARG C  1 551 ? 232.404 13.192  154.197 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 794  ARG C C   1 
ATOM   16897 O  O   . ARG C  1 551 ? 233.500 13.722  154.126 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 794  ARG C O   1 
ATOM   16898 C  CB  . ARG C  1 551 ? 233.154 10.965  153.540 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 794  ARG C CB  1 
ATOM   16899 C  CG  . ARG C  1 551 ? 232.948 9.575   153.862 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 794  ARG C CG  1 
ATOM   16900 C  CD  . ARG C  1 551 ? 232.771 8.950   152.580 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 794  ARG C CD  1 
ATOM   16901 N  NE  . ARG C  1 551 ? 234.087 9.065   152.001 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 794  ARG C NE  1 
ATOM   16902 C  CZ  . ARG C  1 551 ? 235.164 8.401   152.477 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 794  ARG C CZ  1 
ATOM   16903 N  NH1 . ARG C  1 551 ? 235.044 7.546   153.536 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 794  ARG C NH1 1 
ATOM   16904 N  NH2 . ARG C  1 551 ? 236.368 8.559   151.878 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 794  ARG C NH2 1 
ATOM   16905 N  N   . GLY C  1 552 ? 231.257 13.826  154.074 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 795  GLY C N   1 
ATOM   16906 C  CA  . GLY C  1 552 ? 231.216 15.238  153.834 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 795  GLY C CA  1 
ATOM   16907 C  C   . GLY C  1 552 ? 231.625 15.524  152.407 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 795  GLY C C   1 
ATOM   16908 O  O   . GLY C  1 552 ? 232.174 16.593  152.156 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 795  GLY C O   1 
ATOM   16909 N  N   . GLU C  1 553 ? 231.370 14.595  151.479 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 796  GLU C N   1 
ATOM   16910 C  CA  . GLU C  1 553 ? 231.618 14.872  150.078 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 796  GLU C CA  1 
ATOM   16911 C  C   . GLU C  1 553 ? 230.365 15.301  149.325 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 796  GLU C C   1 
ATOM   16912 O  O   . GLU C  1 553 ? 229.320 14.664  149.474 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 796  GLU C O   1 
ATOM   16913 C  CB  . GLU C  1 553 ? 232.243 13.669  149.416 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 796  GLU C CB  1 
ATOM   16914 C  CG  . GLU C  1 553 ? 233.598 13.356  149.988 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 796  GLU C CG  1 
ATOM   16915 C  CD  . GLU C  1 553 ? 234.011 11.919  149.727 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 796  GLU C CD  1 
ATOM   16916 O  OE1 . GLU C  1 553 ? 233.164 11.141  149.213 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 796  GLU C OE1 1 
ATOM   16917 O  OE2 . GLU C  1 553 ? 235.174 11.546  150.041 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 796  GLU C OE2 1 
ATOM   16918 N  N   . LEU C  1 554 ? 230.458 16.393  148.548 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 797  LEU C N   1 
ATOM   16919 C  CA  . LEU C  1 554 ? 229.467 16.684  147.510 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 797  LEU C CA  1 
ATOM   16920 C  C   . LEU C  1 554 ? 229.966 16.042  146.261 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 797  LEU C C   1 
ATOM   16921 O  O   . LEU C  1 554 ? 231.146 16.050  146.030 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 797  LEU C O   1 
ATOM   16922 C  CB  . LEU C  1 554 ? 229.382 18.146  147.223 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 797  LEU C CB  1 
ATOM   16923 C  CG  . LEU C  1 554 ? 228.402 18.904  148.088 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 797  LEU C CG  1 
ATOM   16924 C  CD1 . LEU C  1 554 ? 228.393 20.368  147.676 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 797  LEU C CD1 1 
ATOM   16925 C  CD2 . LEU C  1 554 ? 227.051 18.285  147.924 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 797  LEU C CD2 1 
ATOM   16926 N  N   . ILE C  1 555 ? 229.103 15.472  145.437 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 798  ILE C N   1 
ATOM   16927 C  CA  . ILE C  1 555 ? 229.598 14.771  144.273 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 798  ILE C CA  1 
ATOM   16928 C  C   . ILE C  1 555 ? 228.789 15.224  143.121 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 798  ILE C C   1 
ATOM   16929 O  O   . ILE C  1 555 ? 227.589 15.413  143.266 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 798  ILE C O   1 
ATOM   16930 C  CB  . ILE C  1 555 ? 229.423 13.303  144.448 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 798  ILE C CB  1 
ATOM   16931 C  CG1 . ILE C  1 555 ? 230.339 12.839  145.591 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 798  ILE C CG1 1 
ATOM   16932 C  CG2 . ILE C  1 555 ? 229.568 12.587  143.077 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 798  ILE C CG2 1 
ATOM   16933 C  CD1 . ILE C  1 555 ? 230.375 11.360  145.750 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 798  ILE C CD1 1 
ATOM   16934 N  N   . PHE C  1 556 ? 229.443 15.438  141.989 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 799  PHE C N   1 
ATOM   16935 C  CA  . PHE C  1 556 ? 228.748 16.015  140.858 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CA  1 
ATOM   16936 C  C   . PHE C  1 556 ? 228.913 15.151  139.643 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 799  PHE C C   1 
ATOM   16937 O  O   . PHE C  1 556 ? 229.778 14.269  139.583 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 799  PHE C O   1 
ATOM   16938 C  CB  . PHE C  1 556 ? 229.277 17.394  140.583 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CB  1 
ATOM   16939 C  CG  . PHE C  1 556 ? 229.109 18.341  141.730 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CG  1 
ATOM   16940 C  CD1 . PHE C  1 556 ? 228.008 19.162  141.780 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CD1 1 
ATOM   16941 C  CD2 . PHE C  1 556 ? 230.041 18.417  142.757 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CD2 1 
ATOM   16942 C  CE1 . PHE C  1 556 ? 227.818 20.048  142.856 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CE1 1 
ATOM   16943 C  CE2 . PHE C  1 556 ? 229.863 19.293  143.834 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CE2 1 
ATOM   16944 C  CZ  . PHE C  1 556 ? 228.744 20.097  143.884 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CZ  1 
ATOM   16945 N  N   . THR C  1 557 ? 228.084 15.431  138.661 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 800  THR C N   1 
ATOM   16946 C  CA  . THR C  1 557 ? 227.855 14.502  137.590 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 800  THR C CA  1 
ATOM   16947 C  C   . THR C  1 557 ? 227.698 15.179  136.262 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 800  THR C C   1 
ATOM   16948 O  O   . THR C  1 557 ? 227.547 16.397  136.176 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 800  THR C O   1 
ATOM   16949 C  CB  . THR C  1 557 ? 226.581 13.724  137.870 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 800  THR C CB  1 
ATOM   16950 O  OG1 . THR C  1 557 ? 226.957 12.656  138.712 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 800  THR C OG1 1 
ATOM   16951 C  CG2 . THR C  1 557 ? 225.878 13.159  136.579 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 800  THR C CG2 1 
ATOM   16952 N  N   . ALA C  1 558 ? 227.707 14.376  135.204 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 801  ALA C N   1 
ATOM   16953 C  CA  . ALA C  1 558 ? 227.449 14.961  133.920 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 801  ALA C CA  1 
ATOM   16954 C  C   . ALA C  1 558 ? 226.164 15.781  134.010 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 801  ALA C C   1 
ATOM   16955 O  O   . ALA C  1 558 ? 226.074 16.860  133.433 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 801  ALA C O   1 
ATOM   16956 C  CB  . ALA C  1 558 ? 227.363 13.917  132.887 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 801  ALA C CB  1 
ATOM   16957 N  N   . ALA C  1 559 ? 225.169 15.299  134.751 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 802  ALA C N   1 
ATOM   16958 C  CA  . ALA C  1 559 ? 223.919 16.047  134.829 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 802  ALA C CA  1 
ATOM   16959 C  C   . ALA C  1 559 ? 224.097 17.457  135.428 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 802  ALA C C   1 
ATOM   16960 O  O   . ALA C  1 559 ? 223.382 18.355  135.015 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 802  ALA C O   1 
ATOM   16961 C  CB  . ALA C  1 559 ? 222.895 15.277  135.547 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 802  ALA C CB  1 
ATOM   16962 N  N   . ASP C  1 560 ? 225.051 17.662  136.357 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 803  ASP C N   1 
ATOM   16963 C  CA  . ASP C  1 560 ? 225.370 19.004  136.885 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 803  ASP C CA  1 
ATOM   16964 C  C   . ASP C  1 560 ? 226.346 19.820  136.003 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 803  ASP C C   1 
ATOM   16965 O  O   . ASP C  1 560 ? 226.149 21.014  135.823 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 803  ASP C O   1 
ATOM   16966 C  CB  . ASP C  1 560 ? 226.003 18.959  138.274 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 803  ASP C CB  1 
ATOM   16967 C  CG  . ASP C  1 560 ? 225.344 17.988  139.203 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 803  ASP C CG  1 
ATOM   16968 O  OD1 . ASP C  1 560 ? 224.265 18.349  139.705 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 803  ASP C OD1 1 
ATOM   16969 O  OD2 . ASP C  1 560 ? 225.918 16.879  139.484 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 803  ASP C OD2 1 
ATOM   16970 N  N   . ILE C  1 561 ? 227.416 19.190  135.495 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 804  ILE C N   1 
ATOM   16971 C  CA  . ILE C  1 561 ? 228.557 19.881  134.838 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 804  ILE C CA  1 
ATOM   16972 C  C   . ILE C  1 561 ? 228.692 19.557  133.343 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 804  ILE C C   1 
ATOM   16973 O  O   . ILE C  1 561 ? 228.656 18.388  132.920 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 804  ILE C O   1 
ATOM   16974 C  CB  . ILE C  1 561 ? 229.912 19.475  135.497 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 804  ILE C CB  1 
ATOM   16975 C  CG1 . ILE C  1 561 ? 229.938 19.863  136.964 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 804  ILE C CG1 1 
ATOM   16976 C  CG2 . ILE C  1 561 ? 231.079 20.088  134.770 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 804  ILE C CG2 1 
ATOM   16977 C  CD1 . ILE C  1 561 ? 230.978 19.145  137.714 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 804  ILE C CD1 1 
ATOM   16978 N  N   . LYS C  1 562 ? 228.873 20.604  132.546 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 805  LYS C N   1 
ATOM   16979 C  CA  . LYS C  1 562 ? 229.118 20.445  131.114 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 805  LYS C CA  1 
ATOM   16980 C  C   . LYS C  1 562 ? 229.454 21.817  130.602 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 805  LYS C C   1 
ATOM   16981 O  O   . LYS C  1 562 ? 229.101 22.790  131.236 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 805  LYS C O   1 
ATOM   16982 C  CB  . LYS C  1 562 ? 227.883 19.928  130.387 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 805  LYS C CB  1 
ATOM   16983 C  CG  . LYS C  1 562 ? 226.874 20.997  130.122 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 805  LYS C CG  1 
ATOM   16984 C  CD  . LYS C  1 562 ? 225.675 20.463  129.383 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 805  LYS C CD  1 
ATOM   16985 C  CE  . LYS C  1 562 ? 224.577 21.544  129.247 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 805  LYS C CE  1 
ATOM   16986 N  NZ  . LYS C  1 562 ? 223.676 21.395  128.074 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 805  LYS C NZ  1 
ATOM   16987 N  N   . GLY C  1 563 ? 230.129 21.918  129.470 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 806  GLY C N   1 
ATOM   16988 C  CA  . GLY C  1 563 ? 230.546 23.235  129.016 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 806  GLY C CA  1 
ATOM   16989 C  C   . GLY C  1 563 ? 229.367 24.031  128.525 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 806  GLY C C   1 
ATOM   16990 O  O   . GLY C  1 563 ? 228.371 23.427  128.111 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 806  GLY C O   1 
ATOM   16991 N  N   . TYR C  1 564 ? 229.456 25.363  128.594 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 807  TYR C N   1 
ATOM   16992 C  CA  . TYR C  1 564 ? 228.465 26.290  127.994 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CA  1 
ATOM   16993 C  C   . TYR C  1 564 ? 229.162 27.379  127.178 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 807  TYR C C   1 
ATOM   16994 O  O   . TYR C  1 564 ? 230.364 27.641  127.358 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 807  TYR C O   1 
ATOM   16995 C  CB  . TYR C  1 564 ? 227.646 26.998  129.078 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CB  1 
ATOM   16996 C  CG  . TYR C  1 564 ? 226.684 26.114  129.786 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CG  1 
ATOM   16997 C  CD1 . TYR C  1 564 ? 225.326 26.127  129.473 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CD1 1 
ATOM   16998 C  CD2 . TYR C  1 564 ? 227.127 25.247  130.747 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CD2 1 
ATOM   16999 C  CE1 . TYR C  1 564 ? 224.436 25.274  130.110 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CE1 1 
ATOM   17000 C  CE2 . TYR C  1 564 ? 226.267 24.395  131.375 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CE2 1 
ATOM   17001 C  CZ  . TYR C  1 564 ? 224.920 24.408  131.061 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CZ  1 
ATOM   17002 O  OH  . TYR C  1 564 ? 224.082 23.534  131.717 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 807  TYR C OH  1 
ATOM   17003 N  N   . ALA C  1 565 ? 228.422 28.060  126.316 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 808  ALA C N   1 
ATOM   17004 C  CA  . ALA C  1 565 ? 228.984 29.218  125.623 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 808  ALA C CA  1 
ATOM   17005 C  C   . ALA C  1 565 ? 227.934 30.267  125.449 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 808  ALA C C   1 
ATOM   17006 O  O   . ALA C  1 565 ? 227.146 30.189  124.527 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 808  ALA C O   1 
ATOM   17007 C  CB  . ALA C  1 565 ? 229.501 28.832  124.295 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 808  ALA C CB  1 
ATOM   17008 N  N   . ASN C  1 566 ? 227.908 31.242  126.340 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 809  ASN C N   1 
ATOM   17009 C  CA  . ASN C  1 566 ? 226.957 32.324  126.231 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 809  ASN C CA  1 
ATOM   17010 C  C   . ASN C  1 566 ? 227.731 33.580  126.584 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 809  ASN C C   1 
ATOM   17011 O  O   . ASN C  1 566 ? 228.933 33.544  126.651 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 809  ASN C O   1 
ATOM   17012 C  CB  . ASN C  1 566 ? 225.830 32.071  127.194 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 809  ASN C CB  1 
ATOM   17013 C  CG  . ASN C  1 566 ? 226.323 31.943  128.568 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 809  ASN C CG  1 
ATOM   17014 O  OD1 . ASN C  1 566 ? 227.151 32.755  128.999 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 809  ASN C OD1 1 
ATOM   17015 N  ND2 . ASN C  1 566 ? 225.852 30.926  129.282 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 809  ASN C ND2 1 
ATOM   17016 N  N   . PRO C  1 567 ? 227.071 34.706  126.776 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 810  PRO C N   1 
ATOM   17017 C  CA  . PRO C  1 567 ? 227.907 35.918  126.902 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 810  PRO C CA  1 
ATOM   17018 C  C   . PRO C  1 567 ? 228.616 36.069  128.284 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 810  PRO C C   1 
ATOM   17019 O  O   . PRO C  1 567 ? 229.512 36.889  128.455 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 810  PRO C O   1 
ATOM   17020 C  CB  . PRO C  1 567 ? 226.887 37.061  126.669 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 810  PRO C CB  1 
ATOM   17021 C  CG  . PRO C  1 567 ? 225.699 36.377  126.007 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 810  PRO C CG  1 
ATOM   17022 C  CD  . PRO C  1 567 ? 225.646 35.026  126.662 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 810  PRO C CD  1 
ATOM   17023 N  N   . GLN C  1 568 ? 228.213 35.273  129.267 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C N   1 
ATOM   17024 C  CA  . GLN C  1 568 ? 228.832 35.368  130.588 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C CA  1 
ATOM   17025 C  C   . GLN C  1 568 ? 229.817 34.256  130.910 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C C   1 
ATOM   17026 O  O   . GLN C  1 568 ? 230.750 34.464  131.677 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C O   1 
ATOM   17027 C  CB  . GLN C  1 568 ? 227.776 35.405  131.667 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C CB  1 
ATOM   17028 C  CG  . GLN C  1 568 ? 227.102 36.719  131.756 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C CG  1 
ATOM   17029 C  CD  . GLN C  1 568 ? 226.045 36.682  132.796 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C CD  1 
ATOM   17030 O  OE1 . GLN C  1 568 ? 225.008 36.077  132.583 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C OE1 1 
ATOM   17031 N  NE2 . GLN C  1 568 ? 226.301 37.311  133.948 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C NE2 1 
ATOM   17032 N  N   . VAL C  1 569 ? 229.581 33.083  130.339 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 812  VAL C N   1 
ATOM   17033 C  CA  . VAL C  1 569 ? 230.357 31.914  130.647 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 812  VAL C CA  1 
ATOM   17034 C  C   . VAL C  1 569 ? 230.857 31.303  129.348 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 812  VAL C C   1 
ATOM   17035 O  O   . VAL C  1 569 ? 230.125 31.222  128.343 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 812  VAL C O   1 
ATOM   17036 C  CB  . VAL C  1 569 ? 229.511 30.905  131.422 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 812  VAL C CB  1 
ATOM   17037 C  CG1 . VAL C  1 569 ? 230.270 29.627  131.612 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 812  VAL C CG1 1 
ATOM   17038 C  CG2 . VAL C  1 569 ? 229.071 31.512  132.736 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 812  VAL C CG2 1 
ATOM   17039 N  N   . SER C  1 570 ? 232.126 30.900  129.354 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 813  SER C N   1 
ATOM   17040 C  CA  . SER C  1 570 ? 232.702 30.129  128.238 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 813  SER C CA  1 
ATOM   17041 C  C   . SER C  1 570 ? 233.429 29.019  128.976 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 813  SER C C   1 
ATOM   17042 O  O   . SER C  1 570 ? 234.573 29.175  129.377 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 813  SER C O   1 
ATOM   17043 C  CB  . SER C  1 570 ? 233.630 30.997  127.362 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 813  SER C CB  1 
ATOM   17044 O  OG  . SER C  1 570 ? 234.291 30.252  126.372 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 813  SER C OG  1 
ATOM   17045 N  N   . GLY C  1 571 ? 232.727 27.918  129.217 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 814  GLY C N   1 
ATOM   17046 C  CA  . GLY C  1 571 ? 233.184 26.958  130.214 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 814  GLY C CA  1 
ATOM   17047 C  C   . GLY C  1 571 ? 232.037 26.613  131.136 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 814  GLY C C   1 
ATOM   17048 O  O   . GLY C  1 571 ? 230.902 26.434  130.687 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 814  GLY C O   1 
ATOM   17049 N  N   . TYR C  1 572 ? 232.325 26.518  132.423 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 815  TYR C N   1 
ATOM   17050 C  CA  . TYR C  1 572 ? 231.308 26.184  133.392 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CA  1 
ATOM   17051 C  C   . TYR C  1 572 ? 231.519 26.916  134.731 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 815  TYR C C   1 
ATOM   17052 O  O   . TYR C  1 572 ? 232.663 27.045  135.190 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 815  TYR C O   1 
ATOM   17053 C  CB  . TYR C  1 572 ? 231.282 24.675  133.619 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CB  1 
ATOM   17054 C  CG  . TYR C  1 572 ? 230.298 24.320  134.702 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CG  1 
ATOM   17055 C  CD1 . TYR C  1 572 ? 228.946 24.327  134.445 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CD1 1 
ATOM   17056 C  CD2 . TYR C  1 572 ? 230.707 24.050  136.008 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CD2 1 
ATOM   17057 C  CE1 . TYR C  1 572 ? 228.033 24.055  135.431 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CE1 1 
ATOM   17058 C  CE2 . TYR C  1 572 ? 229.785 23.769  136.995 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CE2 1 
ATOM   17059 C  CZ  . TYR C  1 572 ? 228.455 23.773  136.682 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CZ  1 
ATOM   17060 O  OH  . TYR C  1 572 ? 227.497 23.497  137.604 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 815  TYR C OH  1 
ATOM   17061 N  N   . LEU C  1 573 ? 230.426 27.403  135.342 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 816  LEU C N   1 
ATOM   17062 C  CA  . LEU C  1 573 ? 230.430 27.937  136.718 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 816  LEU C CA  1 
ATOM   17063 C  C   . LEU C  1 573 ? 229.301 27.352  137.545 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 816  LEU C C   1 
ATOM   17064 O  O   . LEU C  1 573 ? 228.137 27.352  137.133 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 816  LEU C O   1 
ATOM   17065 C  CB  . LEU C  1 573 ? 230.367 29.474  136.752 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 816  LEU C CB  1 
ATOM   17066 C  CG  . LEU C  1 573 ? 230.224 30.152  138.132 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 816  LEU C CG  1 
ATOM   17067 C  CD1 . LEU C  1 573 ? 231.257 29.718  139.118 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 816  LEU C CD1 1 
ATOM   17068 C  CD2 . LEU C  1 573 ? 230.254 31.654  138.038 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 816  LEU C CD2 1 
ATOM   17069 N  N   . GLY C  1 574 ? 229.660 26.830  138.711 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 817  GLY C N   1 
ATOM   17070 C  CA  . GLY C  1 574 ? 228.674 26.379  139.686 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 817  GLY C CA  1 
ATOM   17071 C  C   . GLY C  1 574 ? 229.150 26.740  141.091 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 817  GLY C C   1 
ATOM   17072 O  O   . GLY C  1 574 ? 230.336 26.578  141.400 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 817  GLY C O   1 
ATOM   17073 N  N   . VAL C  1 575 ? 228.251 27.233  141.947 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 818  VAL C N   1 
ATOM   17074 C  CA  . VAL C  1 575 ? 228.636 27.592  143.290 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 818  VAL C CA  1 
ATOM   17075 C  C   . VAL C  1 575 ? 227.553 27.138  144.246 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 818  VAL C C   1 
ATOM   17076 O  O   . VAL C  1 575 ? 226.420 27.575  144.141 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 818  VAL C O   1 
ATOM   17077 C  CB  . VAL C  1 575 ? 228.832 29.141  143.411 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 818  VAL C CB  1 
ATOM   17078 C  CG1 . VAL C  1 575 ? 229.426 29.546  144.760 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 818  VAL C CG1 1 
ATOM   17079 C  CG2 . VAL C  1 575 ? 229.701 29.661  142.310 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 818  VAL C CG2 1 
ATOM   17080 N  N   . TRP C  1 576 ? 227.913 26.284  145.194 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 819  TRP C N   1 
ATOM   17081 C  CA  . TRP C  1 576 ? 226.972 25.799  146.193 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CA  1 
ATOM   17082 C  C   . TRP C  1 576 ? 227.264 26.236  147.637 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 819  TRP C C   1 
ATOM   17083 O  O   . TRP C  1 576 ? 228.403 26.369  148.030 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 819  TRP C O   1 
ATOM   17084 C  CB  . TRP C  1 576 ? 226.938 24.279  146.141 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CB  1 
ATOM   17085 C  CG  . TRP C  1 576 ? 226.052 23.759  145.049 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CG  1 
ATOM   17086 C  CD1 . TRP C  1 576 ? 224.689 23.422  145.119 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CD1 1 
ATOM   17087 C  CD2 . TRP C  1 576 ? 226.442 23.517  143.723 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CD2 1 
ATOM   17088 N  NE1 . TRP C  1 576 ? 224.241 22.986  143.876 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 819  TRP C NE1 1 
ATOM   17089 C  CE2 . TRP C  1 576 ? 225.310 23.042  143.014 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CE2 1 
ATOM   17090 C  CE3 . TRP C  1 576 ? 227.638 23.671  143.045 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CE3 1 
ATOM   17091 C  CZ2 . TRP C  1 576 ? 225.370 22.733  141.673 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CZ2 1 
ATOM   17092 C  CZ3 . TRP C  1 576 ? 227.691 23.351  141.704 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CZ3 1 
ATOM   17093 C  CH2 . TRP C  1 576 ? 226.574 22.890  141.037 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CH2 1 
ATOM   17094 N  N   . VAL C  1 577 ? 226.222 26.440  148.422 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 820  VAL C N   1 
ATOM   17095 C  CA  . VAL C  1 577 ? 226.396 26.846  149.789 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 820  VAL C CA  1 
ATOM   17096 C  C   . VAL C  1 577 ? 225.560 26.025  150.749 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 820  VAL C C   1 
ATOM   17097 O  O   . VAL C  1 577 ? 224.555 25.467  150.373 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 820  VAL C O   1 
ATOM   17098 C  CB  . VAL C  1 577 ? 226.010 28.300  149.985 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 820  VAL C CB  1 
ATOM   17099 C  CG1 . VAL C  1 577 ? 227.056 29.192  149.351 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 820  VAL C CG1 1 
ATOM   17100 C  CG2 . VAL C  1 577 ? 224.634 28.557  149.427 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 820  VAL C CG2 1 
ATOM   17101 N  N   . PRO C  1 578 ? 225.955 25.967  152.012 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 821  PRO C N   1 
ATOM   17102 C  CA  . PRO C  1 578 ? 225.193 25.070  152.840 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 821  PRO C CA  1 
ATOM   17103 C  C   . PRO C  1 578 ? 223.819 25.638  153.134 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 821  PRO C C   1 
ATOM   17104 O  O   . PRO C  1 578 ? 223.656 26.857  153.230 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 821  PRO C O   1 
ATOM   17105 C  CB  . PRO C  1 578 ? 226.016 24.990  154.118 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 821  PRO C CB  1 
ATOM   17106 C  CG  . PRO C  1 578 ? 226.882 26.194  154.099 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 821  PRO C CG  1 
ATOM   17107 C  CD  . PRO C  1 578 ? 227.128 26.519  152.693 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 821  PRO C CD  1 
ATOM   17108 N  N   . VAL C  1 579 ? 222.832 24.766  153.295 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 822  VAL C N   1 
ATOM   17109 C  CA  . VAL C  1 579 ? 221.475 25.234  153.591 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 822  VAL C CA  1 
ATOM   17110 C  C   . VAL C  1 579 ? 221.288 25.757  155.025 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 822  VAL C C   1 
ATOM   17111 O  O   . VAL C  1 579 ? 221.750 25.147  155.967 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 822  VAL C O   1 
ATOM   17112 C  CB  . VAL C  1 579 ? 220.412 24.135  153.299 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 822  VAL C CB  1 
ATOM   17113 C  CG1 . VAL C  1 579 ? 219.084 24.624  153.713 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 822  VAL C CG1 1 
ATOM   17114 C  CG2 . VAL C  1 579 ? 220.336 23.847  151.828 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 822  VAL C CG2 1 
ATOM   17115 N  N   . GLY C  1 580 ? 220.611 26.873  155.213 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 823  GLY C N   1 
ATOM   17116 C  CA  . GLY C  1 580 ? 220.156 27.182  156.556 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 823  GLY C CA  1 
ATOM   17117 C  C   . GLY C  1 580 ? 220.921 28.224  157.313 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 823  GLY C C   1 
ATOM   17118 O  O   . GLY C  1 580 ? 220.925 28.230  158.508 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 823  GLY C O   1 
ATOM   17119 N  N   . ALA C  1 581 ? 221.583 29.122  156.625 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 824  ALA C N   1 
ATOM   17120 C  CA  . ALA C  1 581 ? 222.397 30.039  157.333 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 824  ALA C CA  1 
ATOM   17121 C  C   . ALA C  1 581 ? 221.399 31.096  157.688 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 824  ALA C C   1 
ATOM   17122 O  O   . ALA C  1 581 ? 220.554 31.395  156.856 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 824  ALA C O   1 
ATOM   17123 C  CB  . ALA C  1 581 ? 223.438 30.558  156.425 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 824  ALA C CB  1 
ATOM   17124 N  N   . ALA C  1 582 ? 221.444 31.641  158.912 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 825  ALA C N   1 
ATOM   17125 C  CA  . ALA C  1 582 ? 220.531 32.759  159.290 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 825  ALA C CA  1 
ATOM   17126 C  C   . ALA C  1 582 ? 220.551 33.869  158.273 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 825  ALA C C   1 
ATOM   17127 O  O   . ALA C  1 582 ? 221.579 34.170  157.646 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 825  ALA C O   1 
ATOM   17128 C  CB  . ALA C  1 582 ? 220.901 33.348  160.644 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 825  ALA C CB  1 
ATOM   17129 N  N   . ALA C  1 583 ? 219.429 34.534  158.131 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 826  ALA C N   1 
ATOM   17130 C  CA  . ALA C  1 583 ? 219.420 35.715  157.294 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 826  ALA C CA  1 
ATOM   17131 C  C   . ALA C  1 583 ? 220.650 36.602  157.555 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 826  ALA C C   1 
ATOM   17132 O  O   . ALA C  1 583 ? 221.286 37.117  156.641 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 826  ALA C O   1 
ATOM   17133 C  CB  . ALA C  1 583 ? 218.168 36.488  157.524 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 826  ALA C CB  1 
ATOM   17134 N  N   . ASP C  1 584 ? 221.000 36.785  158.810 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C N   1 
ATOM   17135 C  CA  . ASP C  1 584 ? 221.990 37.799  159.154 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C CA  1 
ATOM   17136 C  C   . ASP C  1 584 ? 223.319 37.158  159.628 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C C   1 
ATOM   17137 O  O   . ASP C  1 584 ? 224.080 37.762  160.403 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C O   1 
ATOM   17138 C  CB  . ASP C  1 584 ? 221.391 38.679  160.256 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C CB  1 
ATOM   17139 C  CG  . ASP C  1 584 ? 221.253 37.916  161.612 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C CG  1 
ATOM   17140 O  OD1 . ASP C  1 584 ? 221.512 36.654  161.662 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C OD1 1 
ATOM   17141 O  OD2 . ASP C  1 584 ? 220.910 38.585  162.623 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C OD2 1 
ATOM   17142 N  N   . GLN C  1 585 ? 223.582 35.931  159.185 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C N   1 
ATOM   17143 C  CA  . GLN C  1 585 ? 224.864 35.324  159.449 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C CA  1 
ATOM   17144 C  C   . GLN C  1 585 ? 225.971 36.067  158.733 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C C   1 
ATOM   17145 O  O   . GLN C  1 585 ? 225.836 36.422  157.564 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C O   1 
ATOM   17146 C  CB  . GLN C  1 585 ? 224.855 33.879  158.990 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C CB  1 
ATOM   17147 C  CG  . GLN C  1 585 ? 226.137 33.120  159.290 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C CG  1 
ATOM   17148 C  CD  . GLN C  1 585 ? 226.054 31.695  158.795 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C CD  1 
ATOM   17149 O  OE1 . GLN C  1 585 ? 225.421 30.868  159.423 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C OE1 1 
ATOM   17150 N  NE2 . GLN C  1 585 ? 226.686 31.406  157.666 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C NE2 1 
ATOM   17151 N  N   . ASP C  1 586 ? 227.079 36.257  159.442 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 829  ASP C N   1 
ATOM   17152 C  CA  . ASP C  1 586 ? 228.236 37.008  158.972 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 829  ASP C CA  1 
ATOM   17153 C  C   . ASP C  1 586 ? 229.473 36.339  159.572 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 829  ASP C C   1 
ATOM   17154 O  O   . ASP C  1 586 ? 229.653 36.349  160.771 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 829  ASP C O   1 
ATOM   17155 C  CB  . ASP C  1 586 ? 228.105 38.454  159.474 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 829  ASP C CB  1 
ATOM   17156 C  CG  . ASP C  1 586 ? 229.267 39.378  159.028 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 829  ASP C CG  1 
ATOM   17157 O  OD1 . ASP C  1 586 ? 230.325 38.874  158.545 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 829  ASP C OD1 1 
ATOM   17158 O  OD2 . ASP C  1 586 ? 229.129 40.620  159.203 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 829  ASP C OD2 1 
ATOM   17159 N  N   . VAL C  1 587 ? 230.324 35.745  158.754 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 830  VAL C N   1 
ATOM   17160 C  CA  . VAL C  1 587 ? 231.458 35.033  159.297 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 830  VAL C CA  1 
ATOM   17161 C  C   . VAL C  1 587 ? 232.694 35.880  159.280 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 830  VAL C C   1 
ATOM   17162 O  O   . VAL C  1 587 ? 233.802 35.379  159.488 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 830  VAL C O   1 
ATOM   17163 C  CB  . VAL C  1 587 ? 231.764 33.727  158.548 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 830  VAL C CB  1 
ATOM   17164 C  CG1 . VAL C  1 587 ? 230.646 32.777  158.733 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 830  VAL C CG1 1 
ATOM   17165 C  CG2 . VAL C  1 587 ? 232.024 33.992  157.069 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 830  VAL C CG2 1 
ATOM   17166 N  N   . ARG C  1 588 ? 232.544 37.167  159.041 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 831  ARG C N   1 
ATOM   17167 C  CA  . ARG C  1 588 ? 233.736 38.009  159.037 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 831  ARG C CA  1 
ATOM   17168 C  C   . ARG C  1 588 ? 234.294 38.143  160.442 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 831  ARG C C   1 
ATOM   17169 O  O   . ARG C  1 588 ? 233.639 37.778  161.390 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 831  ARG C O   1 
ATOM   17170 C  CB  . ARG C  1 588 ? 233.427 39.360  158.428 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 831  ARG C CB  1 
ATOM   17171 C  CG  . ARG C  1 588 ? 233.425 39.336  156.973 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 831  ARG C CG  1 
ATOM   17172 C  CD  . ARG C  1 588 ? 233.007 40.635  156.477 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 831  ARG C CD  1 
ATOM   17173 N  NE  . ARG C  1 588 ? 231.709 41.008  157.005 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 831  ARG C NE  1 
ATOM   17174 C  CZ  . ARG C  1 588 ? 231.068 42.093  156.598 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 831  ARG C CZ  1 
ATOM   17175 N  NH1 . ARG C  1 588 ? 231.618 42.874  155.679 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 831  ARG C NH1 1 
ATOM   17176 N  NH2 . ARG C  1 588 ? 229.897 42.396  157.091 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 831  ARG C NH2 1 
ATOM   17177 N  N   . VAL C  1 589 ? 235.505 38.658  160.567 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 832  VAL C N   1 
ATOM   17178 C  CA  . VAL C  1 589 ? 236.158 38.765  161.866 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 832  VAL C CA  1 
ATOM   17179 C  C   . VAL C  1 589 ? 236.922 40.109  162.045 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 832  VAL C C   1 
ATOM   17180 O  O   . VAL C  1 589 ? 237.489 40.674  161.107 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 832  VAL C O   1 
ATOM   17181 C  CB  . VAL C  1 589 ? 237.006 37.478  162.123 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 832  VAL C CB  1 
ATOM   17182 C  CG1 . VAL C  1 589 ? 238.435 37.776  162.467 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 832  VAL C CG1 1 
ATOM   17183 C  CG2 . VAL C  1 589 ? 236.353 36.627  163.195 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 832  VAL C CG2 1 
ATOM   17184 N  N   . ALA C  1 590 ? 236.897 40.667  163.243 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 833  ALA C N   1 
ATOM   17185 C  CA  . ALA C  1 590 ? 237.553 41.955  163.483 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 833  ALA C CA  1 
ATOM   17186 C  C   . ALA C  1 590 ? 239.015 41.727  163.845 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 833  ALA C C   1 
ATOM   17187 O  O   . ALA C  1 590 ? 239.322 40.737  164.488 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 833  ALA C O   1 
ATOM   17188 C  CB  . ALA C  1 590 ? 236.860 42.671  164.574 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 833  ALA C CB  1 
ATOM   17189 N  N   . ALA C  1 591 ? 239.910 42.622  163.413 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 834  ALA C N   1 
ATOM   17190 C  CA  . ALA C  1 591 ? 241.329 42.560  163.775 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 834  ALA C CA  1 
ATOM   17191 C  C   . ALA C  1 591 ? 241.479 42.782  165.284 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 834  ALA C C   1 
ATOM   17192 O  O   . ALA C  1 591 ? 240.773 43.609  165.878 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 834  ALA C O   1 
ATOM   17193 C  CB  . ALA C  1 591 ? 242.082 43.627  163.016 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 834  ALA C CB  1 
ATOM   17194 N  N   . SER C  1 592 ? 242.386 42.065  165.927 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 835  SER C N   1 
ATOM   17195 C  CA  . SER C  1 592 ? 242.474 42.210  167.375 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 835  SER C CA  1 
ATOM   17196 C  C   . SER C  1 592 ? 243.572 43.194  167.689 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 835  SER C C   1 
ATOM   17197 O  O   . SER C  1 592 ? 244.476 43.385  166.861 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 835  SER C O   1 
ATOM   17198 C  CB  . SER C  1 592 ? 242.786 40.877  168.069 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 835  SER C CB  1 
ATOM   17199 O  OG  . SER C  1 592 ? 244.175 40.807  168.416 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 835  SER C OG  1 
ATOM   17200 N  N   . THR C  1 593 ? 243.520 43.777  168.887 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 836  THR C N   1 
ATOM   17201 C  CA  . THR C  1 593 ? 244.547 44.728  169.313 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 836  THR C CA  1 
ATOM   17202 C  C   . THR C  1 593 ? 245.748 44.096  169.995 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 836  THR C C   1 
ATOM   17203 O  O   . THR C  1 593 ? 246.631 44.812  170.437 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 836  THR C O   1 
ATOM   17204 C  CB  . THR C  1 593 ? 243.967 45.850  170.200 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 836  THR C CB  1 
ATOM   17205 O  OG1 . THR C  1 593 ? 243.344 45.279  171.351 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 836  THR C OG1 1 
ATOM   17206 C  CG2 . THR C  1 593 ? 242.877 46.590  169.448 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 836  THR C CG2 1 
ATOM   17207 N  N   . ALA C  1 594 ? 245.790 42.771  170.077 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 837  ALA C N   1 
ATOM   17208 C  CA  . ALA C  1 594 ? 246.988 42.080  170.528 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 837  ALA C CA  1 
ATOM   17209 C  C   . ALA C  1 594 ? 248.226 42.619  169.839 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 837  ALA C C   1 
ATOM   17210 O  O   . ALA C  1 594 ? 248.233 42.803  168.623 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 837  ALA C O   1 
ATOM   17211 C  CB  . ALA C  1 594 ? 246.864 40.666  170.197 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 837  ALA C CB  1 
ATOM   17212 N  N   . PRO C  1 595 ? 249.293 42.893  170.580 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 838  PRO C N   1 
ATOM   17213 C  CA  . PRO C  1 595 ? 250.521 43.403  169.939 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 838  PRO C CA  1 
ATOM   17214 C  C   . PRO C  1 595 ? 251.095 42.501  168.847 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 838  PRO C C   1 
ATOM   17215 O  O   . PRO C  1 595 ? 251.063 41.293  168.975 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 838  PRO C O   1 
ATOM   17216 C  CB  . PRO C  1 595 ? 251.505 43.468  171.101 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 838  PRO C CB  1 
ATOM   17217 C  CG  . PRO C  1 595 ? 250.641 43.804  172.250 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 838  PRO C CG  1 
ATOM   17218 C  CD  . PRO C  1 595 ? 249.231 43.289  171.987 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 838  PRO C CD  1 
ATOM   17219 N  N   . SER C  1 596 ? 251.624 43.102  167.799 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 839  SER C N   1 
ATOM   17220 C  CA  . SER C  1 596 ? 252.174 42.370  166.706 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 839  SER C CA  1 
ATOM   17221 C  C   . SER C  1 596 ? 253.577 42.083  167.159 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 839  SER C C   1 
ATOM   17222 O  O   . SER C  1 596 ? 254.137 42.828  167.928 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 839  SER C O   1 
ATOM   17223 C  CB  . SER C  1 596 ? 252.166 43.244  165.423 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 839  SER C CB  1 
ATOM   17224 O  OG  . SER C  1 596 ? 250.862 43.701  165.002 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 839  SER C OG  1 
ATOM   17225 N  N   . THR C  1 597 ? 254.170 40.989  166.724 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 840  THR C N   1 
ATOM   17226 C  CA  . THR C  1 597 ? 255.456 40.616  167.311 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 840  THR C CA  1 
ATOM   17227 C  C   . THR C  1 597 ? 256.411 40.044  166.311 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 840  THR C C   1 
ATOM   17228 O  O   . THR C  1 597 ? 257.515 39.667  166.697 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 840  THR C O   1 
ATOM   17229 C  CB  . THR C  1 597 ? 255.312 39.574  168.457 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 840  THR C CB  1 
ATOM   17230 O  OG1 . THR C  1 597 ? 254.882 38.317  167.927 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 840  THR C OG1 1 
ATOM   17231 C  CG2 . THR C  1 597 ? 254.286 40.032  169.505 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 840  THR C CG2 1 
ATOM   17232 N  N   . ASP C  1 598 ? 255.991 39.934  165.049 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C N   1 
ATOM   17233 C  CA  . ASP C  1 598 ? 256.843 39.360  164.025 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C CA  1 
ATOM   17234 C  C   . ASP C  1 598 ? 257.493 40.461  163.248 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C C   1 
ATOM   17235 O  O   . ASP C  1 598 ? 258.094 40.207  162.186 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C O   1 
ATOM   17236 C  CB  . ASP C  1 598 ? 256.088 38.426  163.078 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C CB  1 
ATOM   17237 C  CG  . ASP C  1 598 ? 254.971 39.098  162.348 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C CG  1 
ATOM   17238 O  OD1 . ASP C  1 598 ? 254.847 40.311  162.424 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C OD1 1 
ATOM   17239 O  OD2 . ASP C  1 598 ? 254.189 38.429  161.660 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C OD2 1 
ATOM   17240 N  N   . GLY C  1 599 ? 257.373 41.685  163.767 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 842  GLY C N   1 
ATOM   17241 C  CA  . GLY C  1 599 ? 257.914 42.817  163.056 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 842  GLY C CA  1 
ATOM   17242 C  C   . GLY C  1 599 ? 257.349 43.133  161.666 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 842  GLY C C   1 
ATOM   17243 O  O   . GLY C  1 599 ? 257.907 43.950  160.949 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 842  GLY C O   1 
ATOM   17244 N  N   . LYS C  1 600 ? 256.259 42.502  161.261 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C N   1 
ATOM   17245 C  CA  . LYS C  1 600 ? 255.550 42.965  160.089 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C CA  1 
ATOM   17246 C  C   . LYS C  1 600 ? 254.368 43.762  160.576 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C C   1 
ATOM   17247 O  O   . LYS C  1 600 ? 253.971 43.616  161.724 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C O   1 
ATOM   17248 C  CB  . LYS C  1 600 ? 255.044 41.802  159.272 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C CB  1 
ATOM   17249 C  CG  . LYS C  1 600 ? 256.094 40.810  158.931 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C CG  1 
ATOM   17250 C  CD  . LYS C  1 600 ? 257.210 41.380  158.105 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C CD  1 
ATOM   17251 C  CE  . LYS C  1 600 ? 258.287 40.339  157.930 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C CE  1 
ATOM   17252 N  NZ  . LYS C  1 600 ? 259.395 40.915  157.166 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C NZ  1 
ATOM   17253 N  N   . SER C  1 601 ? 253.798 44.609  159.726 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 844  SER C N   1 
ATOM   17254 C  CA  . SER C  1 601 ? 252.673 45.408  160.145 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 844  SER C CA  1 
ATOM   17255 C  C   . SER C  1 601 ? 251.360 44.816  159.682 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 844  SER C C   1 
ATOM   17256 O  O   . SER C  1 601 ? 250.448 44.664  160.484 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 844  SER C O   1 
ATOM   17257 C  CB  . SER C  1 601 ? 252.850 46.800  159.628 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 844  SER C CB  1 
ATOM   17258 O  OG  . SER C  1 601 ? 254.122 47.257  160.042 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 844  SER C OG  1 
ATOM   17259 N  N   . VAL C  1 602 ? 251.258 44.481  158.397 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 845  VAL C N   1 
ATOM   17260 C  CA  . VAL C  1 602 ? 250.030 43.918  157.832 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 845  VAL C CA  1 
ATOM   17261 C  C   . VAL C  1 602 ? 250.107 42.410  157.890 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 845  VAL C C   1 
ATOM   17262 O  O   . VAL C  1 602 ? 251.163 41.853  157.541 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 845  VAL C O   1 
ATOM   17263 C  CB  . VAL C  1 602 ? 249.834 44.421  156.398 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 845  VAL C CB  1 
ATOM   17264 C  CG1 . VAL C  1 602 ? 248.745 43.683  155.702 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 845  VAL C CG1 1 
ATOM   17265 C  CG2 . VAL C  1 602 ? 249.475 45.846  156.486 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 845  VAL C CG2 1 
ATOM   17266 N  N   . HIS C  1 603 ? 249.038 41.744  158.367 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C N   1 
ATOM   17267 C  CA  . HIS C  1 603 ? 249.064 40.266  158.512 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C CA  1 
ATOM   17268 C  C   . HIS C  1 603 ? 247.964 39.595  157.732 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C C   1 
ATOM   17269 O  O   . HIS C  1 603 ? 246.808 39.900  157.935 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C O   1 
ATOM   17270 C  CB  . HIS C  1 603 ? 249.005 39.831  159.989 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C CB  1 
ATOM   17271 C  CG  . HIS C  1 603 ? 250.138 40.356  160.817 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C CG  1 
ATOM   17272 N  ND1 . HIS C  1 603 ? 251.455 40.007  160.595 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C ND1 1 
ATOM   17273 C  CD2 . HIS C  1 603 ? 250.157 41.235  161.839 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C CD2 1 
ATOM   17274 C  CE1 . HIS C  1 603 ? 252.238 40.665  161.423 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C CE1 1 
ATOM   17275 N  NE2 . HIS C  1 603 ? 251.474 41.418  162.188 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C NE2 1 
ATOM   17276 N  N   . GLN C  1 604 ? 248.282 38.666  156.837 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 847  GLN C N   1 
ATOM   17277 C  CA  . GLN C  1 604 ? 247.188 38.092  156.057 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 847  GLN C CA  1 
ATOM   17278 C  C   . GLN C  1 604 ? 246.426 37.007  156.819 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 847  GLN C C   1 
ATOM   17279 O  O   . GLN C  1 604 ? 246.563 35.817  156.562 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 847  GLN C O   1 
ATOM   17280 C  CB  . GLN C  1 604 ? 247.694 37.543  154.739 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 847  GLN C CB  1 
ATOM   17281 C  CG  . GLN C  1 604 ? 246.557 37.141  153.808 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 847  GLN C CG  1 
ATOM   17282 C  CD  . GLN C  1 604 ? 245.984 38.314  153.088 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 847  GLN C CD  1 
ATOM   17283 O  OE1 . GLN C  1 604 ? 246.721 39.221  152.667 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 847  GLN C OE1 1 
ATOM   17284 N  NE2 . GLN C  1 604 ? 244.662 38.318  152.935 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 847  GLN C NE2 1 
ATOM   17285 N  N   . ASN C  1 605 ? 245.614 37.394  157.773 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 848  ASN C N   1 
ATOM   17286 C  CA  . ASN C  1 605 ? 244.936 36.398  158.519 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 848  ASN C CA  1 
ATOM   17287 C  C   . ASN C  1 605 ? 243.436 36.515  158.307 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 848  ASN C C   1 
ATOM   17288 O  O   . ASN C  1 605 ? 242.963 37.194  157.412 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 848  ASN C O   1 
ATOM   17289 C  CB  . ASN C  1 605 ? 245.279 36.604  159.956 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 848  ASN C CB  1 
ATOM   17290 C  CG  . ASN C  1 605 ? 245.081 38.007  160.355 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 848  ASN C CG  1 
ATOM   17291 O  OD1 . ASN C  1 605 ? 244.236 38.709  159.780 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 848  ASN C OD1 1 
ATOM   17292 N  ND2 . ASN C  1 605 ? 245.859 38.463  161.307 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 848  ASN C ND2 1 
ATOM   17293 N  N   . ALA C  1 606 ? 242.677 35.844  159.148 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 849  ALA C N   1 
ATOM   17294 C  CA  . ALA C  1 606 ? 241.256 35.785  158.957 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 849  ALA C CA  1 
ATOM   17295 C  C   . ALA C  1 606 ? 240.686 37.166  158.920 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 849  ALA C C   1 
ATOM   17296 O  O   . ALA C  1 606 ? 239.768 37.416  158.142 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 849  ALA C O   1 
ATOM   17297 C  CB  . ALA C  1 606 ? 240.640 35.035  160.079 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 849  ALA C CB  1 
ATOM   17298 N  N   . ALA C  1 607 ? 241.199 38.056  159.779 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 850  ALA C N   1 
ATOM   17299 C  CA  . ALA C  1 607 ? 240.694 39.419  159.778 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 850  ALA C CA  1 
ATOM   17300 C  C   . ALA C  1 607 ? 241.002 40.101  158.452 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 850  ALA C C   1 
ATOM   17301 O  O   . ALA C  1 607 ? 240.091 40.606  157.785 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 850  ALA C O   1 
ATOM   17302 C  CB  . ALA C  1 607 ? 241.238 40.220  160.933 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 850  ALA C CB  1 
ATOM   17303 N  N   . LEU C  1 608 ? 242.280 40.129  158.062 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 851  LEU C N   1 
ATOM   17304 C  CA  . LEU C  1 608 ? 242.585 40.744  156.799 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 851  LEU C CA  1 
ATOM   17305 C  C   . LEU C  1 608 ? 241.724 40.100  155.682 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 851  LEU C C   1 
ATOM   17306 O  O   . LEU C  1 608 ? 241.191 40.840  154.818 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 851  LEU C O   1 
ATOM   17307 C  CB  . LEU C  1 608 ? 244.086 40.725  156.470 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 851  LEU C CB  1 
ATOM   17308 C  CG  . LEU C  1 608 ? 244.532 41.847  155.491 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 851  LEU C CG  1 
ATOM   17309 C  CD1 . LEU C  1 608 ? 244.492 43.212  156.161 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 851  LEU C CD1 1 
ATOM   17310 C  CD2 . LEU C  1 608 ? 245.914 41.638  154.897 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 851  LEU C CD2 1 
ATOM   17311 N  N   . ASP C  1 609 ? 241.576 38.765  155.671 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 852  ASP C N   1 
ATOM   17312 C  CA  . ASP C  1 609 ? 240.769 38.138  154.628 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 852  ASP C CA  1 
ATOM   17313 C  C   . ASP C  1 609 ? 239.318 38.655  154.660 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 852  ASP C C   1 
ATOM   17314 O  O   . ASP C  1 609 ? 238.563 38.505  153.680 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 852  ASP C O   1 
ATOM   17315 C  CB  . ASP C  1 609 ? 240.739 36.616  154.757 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 852  ASP C CB  1 
ATOM   17316 C  CG  . ASP C  1 609 ? 242.037 35.963  154.343 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 852  ASP C CG  1 
ATOM   17317 O  OD1 . ASP C  1 609 ? 242.946 36.700  153.855 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 852  ASP C OD1 1 
ATOM   17318 O  OD2 . ASP C  1 609 ? 242.164 34.719  154.539 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 852  ASP C OD2 1 
ATOM   17319 N  N   . SER C  1 610 ? 238.897 39.238  155.774 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 853  SER C N   1 
ATOM   17320 C  CA  . SER C  1 610 ? 237.522 39.623  155.840 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 853  SER C CA  1 
ATOM   17321 C  C   . SER C  1 610 ? 237.281 40.875  155.068 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 853  SER C C   1 
ATOM   17322 O  O   . SER C  1 610 ? 236.156 41.310  154.991 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 853  SER C O   1 
ATOM   17323 C  CB  . SER C  1 610 ? 237.105 39.893  157.261 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 853  SER C CB  1 
ATOM   17324 O  OG  . SER C  1 610 ? 237.372 38.811  158.111 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 853  SER C OG  1 
ATOM   17325 N  N   . ARG C  1 611 ? 238.325 41.488  154.524 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 854  ARG C N   1 
ATOM   17326 C  CA  . ARG C  1 611 ? 238.175 42.792  153.910 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 854  ARG C CA  1 
ATOM   17327 C  C   . ARG C  1 611 ? 237.918 42.705  152.442 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 854  ARG C C   1 
ATOM   17328 O  O   . ARG C  1 611 ? 238.324 41.753  151.821 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 854  ARG C O   1 
ATOM   17329 C  CB  . ARG C  1 611 ? 239.421 43.570  154.101 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 854  ARG C CB  1 
ATOM   17330 C  CG  . ARG C  1 611 ? 239.610 44.020  155.488 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 854  ARG C CG  1 
ATOM   17331 C  CD  . ARG C  1 611 ? 240.592 45.136  155.568 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 854  ARG C CD  1 
ATOM   17332 N  NE  . ARG C  1 611 ? 240.276 45.870  156.760 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 854  ARG C NE  1 
ATOM   17333 C  CZ  . ARG C  1 611 ? 239.658 47.041  156.760 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 854  ARG C CZ  1 
ATOM   17334 N  NH1 . ARG C  1 611 ? 239.336 47.642  155.614 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 854  ARG C NH1 1 
ATOM   17335 N  NH2 . ARG C  1 611 ? 239.394 47.640  157.904 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 854  ARG C NH2 1 
ATOM   17336 N  N   . VAL C  1 612 ? 237.233 43.699  151.882 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 855  VAL C N   1 
ATOM   17337 C  CA  . VAL C  1 612 ? 236.984 43.760  150.432 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 855  VAL C CA  1 
ATOM   17338 C  C   . VAL C  1 612 ? 237.197 45.162  149.937 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 855  VAL C C   1 
ATOM   17339 O  O   . VAL C  1 612 ? 236.685 46.092  150.554 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 855  VAL C O   1 
ATOM   17340 C  CB  . VAL C  1 612 ? 235.560 43.415  150.051 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 855  VAL C CB  1 
ATOM   17341 C  CG1 . VAL C  1 612 ? 235.349 43.766  148.587 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 855  VAL C CG1 1 
ATOM   17342 C  CG2 . VAL C  1 612 ? 235.284 41.933  150.338 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 855  VAL C CG2 1 
ATOM   17343 N  N   . MET C  1 613 ? 237.933 45.318  148.828 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 856  MET C N   1 
ATOM   17344 C  CA  . MET C  1 613 ? 238.364 46.635  148.385 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 856  MET C CA  1 
ATOM   17345 C  C   . MET C  1 613 ? 237.635 46.917  147.169 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 856  MET C C   1 
ATOM   17346 O  O   . MET C  1 613 ? 237.455 46.039  146.360 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 856  MET C O   1 
ATOM   17347 C  CB  . MET C  1 613 ? 239.779 46.541  147.984 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 856  MET C CB  1 
ATOM   17348 C  CG  . MET C  1 613 ? 240.545 47.758  148.210 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 856  MET C CG  1 
ATOM   17349 S  SD  . MET C  1 613 ? 242.263 47.156  148.127 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 856  MET C SD  1 
ATOM   17350 C  CE  . MET C  1 613 ? 242.991 47.706  149.703 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 856  MET C CE  1 
ATOM   17351 N  N   . PHE C  1 614 ? 237.227 48.142  146.976 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C N   1 
ATOM   17352 C  CA  . PHE C  1 614 ? 236.447 48.423  145.774 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CA  1 
ATOM   17353 C  C   . PHE C  1 614 ? 237.123 49.517  144.990 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C C   1 
ATOM   17354 O  O   . PHE C  1 614 ? 237.333 50.583  145.530 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C O   1 
ATOM   17355 C  CB  . PHE C  1 614 ? 235.045 48.836  146.197 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CB  1 
ATOM   17356 C  CG  . PHE C  1 614 ? 234.150 49.172  145.073 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CG  1 
ATOM   17357 C  CD1 . PHE C  1 614 ? 233.656 48.186  144.258 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CD1 1 
ATOM   17358 C  CD2 . PHE C  1 614 ? 233.771 50.493  144.833 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CD2 1 
ATOM   17359 C  CE1 . PHE C  1 614 ? 232.811 48.521  143.184 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CE1 1 
ATOM   17360 C  CE2 . PHE C  1 614 ? 232.939 50.830  143.779 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CE2 1 
ATOM   17361 C  CZ  . PHE C  1 614 ? 232.463 49.855  142.948 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CZ  1 
ATOM   17362 N  N   . GLU C  1 615 ? 237.524 49.271  143.750 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C N   1 
ATOM   17363 C  CA  . GLU C  1 615 ? 238.148 50.356  142.980 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C CA  1 
ATOM   17364 C  C   . GLU C  1 615 ? 237.055 51.191  142.347 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C C   1 
ATOM   17365 O  O   . GLU C  1 615 ? 236.465 50.776  141.348 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C O   1 
ATOM   17366 C  CB  . GLU C  1 615 ? 239.047 49.813  141.881 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C CB  1 
ATOM   17367 C  CG  . GLU C  1 615 ? 239.692 50.897  141.013 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C CG  1 
ATOM   17368 C  CD  . GLU C  1 615 ? 240.812 50.346  140.097 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C CD  1 
ATOM   17369 O  OE1 . GLU C  1 615 ? 240.629 49.212  139.608 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C OE1 1 
ATOM   17370 O  OE2 . GLU C  1 615 ? 241.873 50.995  139.844 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C OE2 1 
ATOM   17371 N  N   . GLY C  1 616 ? 236.754 52.352  142.917 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 859  GLY C N   1 
ATOM   17372 C  CA  . GLY C  1 616 ? 235.454 52.953  142.651 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 859  GLY C CA  1 
ATOM   17373 C  C   . GLY C  1 616 ? 235.373 53.923  141.496 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 859  GLY C C   1 
ATOM   17374 O  O   . GLY C  1 616 ? 234.684 54.929  141.578 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 859  GLY C O   1 
ATOM   17375 N  N   . PHE C  1 617 ? 236.077 53.665  140.410 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C N   1 
ATOM   17376 C  CA  . PHE C  1 617 ? 235.937 54.569  139.304 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CA  1 
ATOM   17377 C  C   . PHE C  1 617 ? 236.354 53.901  138.039 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C C   1 
ATOM   17378 O  O   . PHE C  1 617 ? 236.800 52.771  138.066 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C O   1 
ATOM   17379 C  CB  . PHE C  1 617 ? 236.760 55.806  139.518 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CB  1 
ATOM   17380 C  CG  . PHE C  1 617 ? 238.220 55.573  139.414 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CG  1 
ATOM   17381 C  CD1 . PHE C  1 617 ? 238.911 55.923  138.270 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CD1 1 
ATOM   17382 C  CD2 . PHE C  1 617 ? 238.921 55.032  140.474 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CD2 1 
ATOM   17383 C  CE1 . PHE C  1 617 ? 240.280 55.728  138.179 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CE1 1 
ATOM   17384 C  CE2 . PHE C  1 617 ? 240.306 54.848  140.399 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CE2 1 
ATOM   17385 C  CZ  . PHE C  1 617 ? 240.983 55.178  139.238 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CZ  1 
ATOM   17386 N  N   . SER C  1 618 ? 236.130 54.584  136.920 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 861  SER C N   1 
ATOM   17387 C  CA  . SER C  1 618 ? 236.513 54.073  135.633 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 861  SER C CA  1 
ATOM   17388 C  C   . SER C  1 618 ? 237.127 55.205  134.863 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 861  SER C C   1 
ATOM   17389 O  O   . SER C  1 618 ? 236.661 56.317  134.983 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 861  SER C O   1 
ATOM   17390 C  CB  . SER C  1 618 ? 235.311 53.568  134.881 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 861  SER C CB  1 
ATOM   17391 O  OG  . SER C  1 618 ? 235.660 53.525  133.507 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 861  SER C OG  1 
ATOM   17392 N  N   . ASN C  1 619 ? 238.178 54.939  134.091 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C N   1 
ATOM   17393 C  CA  . ASN C  1 619 ? 238.789 55.989  133.284 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C CA  1 
ATOM   17394 C  C   . ASN C  1 619 ? 237.776 56.585  132.348 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C C   1 
ATOM   17395 O  O   . ASN C  1 619 ? 237.804 57.769  132.024 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C O   1 
ATOM   17396 C  CB  . ASN C  1 619 ? 239.896 55.423  132.407 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C CB  1 
ATOM   17397 C  CG  . ASN C  1 619 ? 241.236 55.574  133.024 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C CG  1 
ATOM   17398 O  OD1 . ASN C  1 619 ? 241.340 56.113  134.106 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C OD1 1 
ATOM   17399 N  ND2 . ASN C  1 619 ? 242.277 55.078  132.358 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C ND2 1 
ATOM   17400 N  N   . PHE C  1 620 ? 236.874 55.749  131.888 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C N   1 
ATOM   17401 C  CA  . PHE C  1 620 ? 236.113 56.142  130.757 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CA  1 
ATOM   17402 C  C   . PHE C  1 620 ? 234.719 56.544  131.113 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C C   1 
ATOM   17403 O  O   . PHE C  1 620 ? 233.839 56.445  130.276 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C O   1 
ATOM   17404 C  CB  . PHE C  1 620 ? 236.111 55.003  129.772 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CB  1 
ATOM   17405 C  CG  . PHE C  1 620 ? 237.471 54.730  129.177 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CG  1 
ATOM   17406 C  CD1 . PHE C  1 620 ? 238.266 53.723  129.688 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CD1 1 
ATOM   17407 C  CD2 . PHE C  1 620 ? 237.962 55.502  128.118 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CD2 1 
ATOM   17408 C  CE1 . PHE C  1 620 ? 239.526 53.464  129.139 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CE1 1 
ATOM   17409 C  CE2 . PHE C  1 620 ? 239.217 55.263  127.577 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CE2 1 
ATOM   17410 C  CZ  . PHE C  1 620 ? 239.997 54.234  128.073 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CZ  1 
ATOM   17411 N  N   . GLN C  1 621 ? 234.528 56.996  132.356 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C N   1 
ATOM   17412 C  CA  . GLN C  1 621 ? 233.248 57.498  132.821 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C CA  1 
ATOM   17413 C  C   . GLN C  1 621 ? 232.878 58.713  132.020 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C C   1 
ATOM   17414 O  O   . GLN C  1 621 ? 233.726 59.536  131.677 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C O   1 
ATOM   17415 C  CB  . GLN C  1 621 ? 233.348 57.924  134.271 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C CB  1 
ATOM   17416 C  CG  . GLN C  1 621 ? 233.440 56.771  135.200 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C CG  1 
ATOM   17417 C  CD  . GLN C  1 621 ? 233.681 57.185  136.606 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C CD  1 
ATOM   17418 O  OE1 . GLN C  1 621 ? 233.140 58.178  137.094 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C OE1 1 
ATOM   17419 N  NE2 . GLN C  1 621 ? 234.510 56.412  137.287 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C NE2 1 
ATOM   17420 N  N   . ALA C  1 622 ? 231.596 58.825  131.714 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 865  ALA C N   1 
ATOM   17421 C  CA  . ALA C  1 622 ? 231.028 60.070  131.178 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 865  ALA C CA  1 
ATOM   17422 C  C   . ALA C  1 622 ? 231.376 61.292  132.085 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 865  ALA C C   1 
ATOM   17423 O  O   . ALA C  1 622 ? 231.507 61.146  133.303 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 865  ALA C O   1 
ATOM   17424 C  CB  . ALA C  1 622 ? 229.484 59.898  131.062 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 865  ALA C CB  1 
ATOM   17425 N  N   . PHE C  1 623 ? 231.507 62.494  131.533 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C N   1 
ATOM   17426 C  CA  . PHE C  1 623 ? 231.502 63.674  132.427 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CA  1 
ATOM   17427 C  C   . PHE C  1 623 ? 230.133 63.940  133.020 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C C   1 
ATOM   17428 O  O   . PHE C  1 623 ? 229.143 63.584  132.440 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C O   1 
ATOM   17429 C  CB  . PHE C  1 623 ? 232.024 64.864  131.685 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CB  1 
ATOM   17430 C  CG  . PHE C  1 623 ? 233.444 64.701  131.286 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CG  1 
ATOM   17431 C  CD1 . PHE C  1 623 ? 234.461 65.038  132.174 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CD1 1 
ATOM   17432 C  CD2 . PHE C  1 623 ? 233.781 64.167  130.058 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CD2 1 
ATOM   17433 C  CE1 . PHE C  1 623 ? 235.809 64.899  131.813 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CE1 1 
ATOM   17434 C  CE2 . PHE C  1 623 ? 235.113 64.031  129.695 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CE2 1 
ATOM   17435 C  CZ  . PHE C  1 623 ? 236.130 64.399  130.572 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CZ  1 
ATOM   17436 N  N   . ALA C  1 624 ? 230.047 64.511  134.201 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 867  ALA C N   1 
ATOM   17437 C  CA  . ALA C  1 624 ? 228.718 64.667  134.769 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 867  ALA C CA  1 
ATOM   17438 C  C   . ALA C  1 624 ? 227.986 65.789  133.999 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 867  ALA C C   1 
ATOM   17439 O  O   . ALA C  1 624 ? 228.631 66.762  133.557 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 867  ALA C O   1 
ATOM   17440 C  CB  . ALA C  1 624 ? 228.793 64.960  136.277 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 867  ALA C CB  1 
ATOM   17441 N  N   . THR C  1 625 ? 226.670 65.643  133.781 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 868  THR C N   1 
ATOM   17442 C  CA  . THR C  1 625 ? 225.939 66.701  133.076 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 868  THR C CA  1 
ATOM   17443 C  C   . THR C  1 625 ? 225.217 67.525  134.079 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 868  THR C C   1 
ATOM   17444 O  O   . THR C  1 625 ? 224.527 68.470  133.728 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 868  THR C O   1 
ATOM   17445 C  CB  . THR C  1 625 ? 224.847 66.231  132.033 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 868  THR C CB  1 
ATOM   17446 O  OG1 . THR C  1 625 ? 224.070 65.130  132.546 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 868  THR C OG1 1 
ATOM   17447 C  CG2 . THR C  1 625 ? 225.460 65.932  130.632 1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 868  THR C CG2 1 
ATOM   17448 N  N   . LYS C  1 626 ? 225.340 67.173  135.335 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C N   1 
ATOM   17449 C  CA  . LYS C  1 626 ? 224.605 67.945  136.297 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C CA  1 
ATOM   17450 C  C   . LYS C  1 626 ? 224.923 67.423  137.684 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C C   1 
ATOM   17451 O  O   . LYS C  1 626 ? 225.125 66.223  137.901 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C O   1 
ATOM   17452 C  CB  . LYS C  1 626 ? 223.103 67.861  135.997 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C CB  1 
ATOM   17453 C  CG  . LYS C  1 626 ? 222.584 66.446  136.150 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C CG  1 
ATOM   17454 C  CD  . LYS C  1 626 ? 221.106 66.304  135.873 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C CD  1 
ATOM   17455 C  CE  . LYS C  1 626 ? 220.590 65.100  136.643 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C CE  1 
ATOM   17456 N  NZ  . LYS C  1 626 ? 219.414 64.505  136.013 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C NZ  1 
ATOM   17457 N  N   . LYS C  1 627 ? 224.988 68.358  138.612 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C N   1 
ATOM   17458 C  CA  . LYS C  1 627 ? 225.336 68.060  139.974 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C CA  1 
ATOM   17459 C  C   . LYS C  1 627 ? 225.004 66.624  140.421 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C C   1 
ATOM   17460 O  O   . LYS C  1 627 ? 225.874 65.936  140.978 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C O   1 
ATOM   17461 C  CB  . LYS C  1 627 ? 224.695 69.101  140.909 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C CB  1 
ATOM   17462 C  CG  . LYS C  1 627 ? 225.025 68.822  142.358 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C CG  1 
ATOM   17463 C  CD  . LYS C  1 627 ? 225.201 70.084  143.257 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C CD  1 
ATOM   17464 C  CE  . LYS C  1 627 ? 226.070 69.703  144.536 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C CE  1 
ATOM   17465 N  NZ  . LYS C  1 627 ? 227.538 69.356  144.158 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C NZ  1 
ATOM   17466 N  N   . GLU C  1 628 ? 223.762 66.179  140.195 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C N   1 
ATOM   17467 C  CA  . GLU C  1 628 ? 223.299 64.878  140.698 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C CA  1 
ATOM   17468 C  C   . GLU C  1 628 ? 224.167 63.725  140.171 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C C   1 
ATOM   17469 O  O   . GLU C  1 628 ? 224.174 62.616  140.712 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C O   1 
ATOM   17470 C  CB  . GLU C  1 628 ? 221.815 64.634  140.349 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C CB  1 
ATOM   17471 C  CG  . GLU C  1 628 ? 220.808 65.639  140.986 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C CG  1 
ATOM   17472 C  CD  . GLU C  1 628 ? 220.941 67.110  140.429 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C CD  1 
ATOM   17473 O  OE1 . GLU C  1 628 ? 221.461 67.292  139.272 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C OE1 1 
ATOM   17474 O  OE2 . GLU C  1 628 ? 220.525 68.088  141.137 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C OE2 1 
ATOM   17475 N  N   . GLU C  1 629 ? 224.922 63.984  139.117 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C N   1 
ATOM   17476 C  CA  . GLU C  1 629 ? 225.706 62.930  138.479 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C CA  1 
ATOM   17477 C  C   . GLU C  1 629 ? 227.191 62.964  138.836 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C C   1 
ATOM   17478 O  O   . GLU C  1 629 ? 227.977 62.134  138.398 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C O   1 
ATOM   17479 C  CB  . GLU C  1 629 ? 225.569 63.045  136.971 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C CB  1 
ATOM   17480 C  CG  . GLU C  1 629 ? 224.182 62.633  136.458 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C CG  1 
ATOM   17481 C  CD  . GLU C  1 629 ? 224.019 63.012  134.997 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C CD  1 
ATOM   17482 O  OE1 . GLU C  1 629 ? 224.927 63.730  134.464 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C OE1 1 
ATOM   17483 O  OE2 . GLU C  1 629 ? 223.007 62.574  134.409 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C OE2 1 
ATOM   17484 N  N   . TYR C  1 630 ? 227.600 63.949  139.604 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C N   1 
ATOM   17485 C  CA  . TYR C  1 630 ? 228.944 63.927  140.139 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CA  1 
ATOM   17486 C  C   . TYR C  1 630 ? 229.151 62.633  140.908 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C C   1 
ATOM   17487 O  O   . TYR C  1 630 ? 228.290 62.255  141.738 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C O   1 
ATOM   17488 C  CB  . TYR C  1 630 ? 229.149 65.116  141.081 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CB  1 
ATOM   17489 C  CG  . TYR C  1 630 ? 229.582 66.391  140.390 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CG  1 
ATOM   17490 C  CD1 . TYR C  1 630 ? 230.470 66.336  139.326 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CD1 1 
ATOM   17491 C  CD2 . TYR C  1 630 ? 229.119 67.640  140.808 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CD2 1 
ATOM   17492 C  CE1 . TYR C  1 630 ? 230.890 67.470  138.676 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CE1 1 
ATOM   17493 C  CE2 . TYR C  1 630 ? 229.532 68.805  140.167 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CE2 1 
ATOM   17494 C  CZ  . TYR C  1 630 ? 230.427 68.702  139.101 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CZ  1 
ATOM   17495 O  OH  . TYR C  1 630 ? 230.898 69.798  138.418 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C OH  1 
ATOM   17496 N  N   . THR C  1 631 ? 230.292 61.977  140.641 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 874  THR C N   1 
ATOM   17497 C  CA  . THR C  1 631 ? 230.585 60.672  141.242 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 874  THR C CA  1 
ATOM   17498 C  C   . THR C  1 631 ? 230.443 60.785  142.733 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 874  THR C C   1 
ATOM   17499 O  O   . THR C  1 631 ? 229.685 60.028  143.363 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 874  THR C O   1 
ATOM   17500 C  CB  . THR C  1 631 ? 232.023 60.224  141.040 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 874  THR C CB  1 
ATOM   17501 O  OG1 . THR C  1 631 ? 232.229 59.717  139.714 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 874  THR C OG1 1 
ATOM   17502 C  CG2 . THR C  1 631 ? 232.314 59.124  142.017 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 874  THR C CG2 1 
ATOM   17503 N  N   . ASN C  1 632 ? 231.176 61.739  143.306 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C N   1 
ATOM   17504 C  CA  . ASN C  1 632 ? 231.259 61.825  144.753 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C CA  1 
ATOM   17505 C  C   . ASN C  1 632 ? 229.890 62.196  145.373 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C C   1 
ATOM   17506 O  O   . ASN C  1 632 ? 229.560 61.815  146.499 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C O   1 
ATOM   17507 C  CB  . ASN C  1 632 ? 232.402 62.745  145.174 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C CB  1 
ATOM   17508 C  CG  . ASN C  1 632 ? 233.813 62.130  144.906 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C CG  1 
ATOM   17509 O  OD1 . ASN C  1 632 ? 234.001 60.900  144.722 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C OD1 1 
ATOM   17510 N  ND2 . ASN C  1 632 ? 234.812 63.005  144.886 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C ND2 1 
ATOM   17511 N  N   . VAL C  1 633 ? 229.053 62.896  144.620 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 876  VAL C N   1 
ATOM   17512 C  CA  . VAL C  1 633 ? 227.680 63.043  145.079 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 876  VAL C CA  1 
ATOM   17513 C  C   . VAL C  1 633 ? 226.987 61.688  145.146 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 876  VAL C C   1 
ATOM   17514 O  O   . VAL C  1 633 ? 226.353 61.349  146.138 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 876  VAL C O   1 
ATOM   17515 C  CB  . VAL C  1 633 ? 226.894 63.940  144.140 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 876  VAL C CB  1 
ATOM   17516 C  CG1 . VAL C  1 633 ? 225.392 63.874  144.466 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 876  VAL C CG1 1 
ATOM   17517 C  CG2 . VAL C  1 633 ? 227.454 65.379  144.194 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 876  VAL C CG2 1 
ATOM   17518 N  N   . VAL C  1 634 ? 227.113 60.923  144.067 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 877  VAL C N   1 
ATOM   17519 C  CA  . VAL C  1 634 ? 226.454 59.645  143.956 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 877  VAL C CA  1 
ATOM   17520 C  C   . VAL C  1 634 ? 226.990 58.648  144.966 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 877  VAL C C   1 
ATOM   17521 O  O   . VAL C  1 634 ? 226.223 57.878  145.550 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 877  VAL C O   1 
ATOM   17522 C  CB  . VAL C  1 634 ? 226.559 59.153  142.537 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 877  VAL C CB  1 
ATOM   17523 C  CG1 . VAL C  1 634 ? 226.060 57.734  142.395 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 877  VAL C CG1 1 
ATOM   17524 C  CG2 . VAL C  1 634 ? 225.753 60.088  141.695 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 877  VAL C CG2 1 
ATOM   17525 N  N   . ILE C  1 635 ? 228.290 58.676  145.206 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C N   1 
ATOM   17526 C  CA  . ILE C  1 635 ? 228.850 57.739  146.158 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C CA  1 
ATOM   17527 C  C   . ILE C  1 635 ? 228.198 57.938  147.517 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C C   1 
ATOM   17528 O  O   . ILE C  1 635 ? 227.805 56.981  148.183 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C O   1 
ATOM   17529 C  CB  . ILE C  1 635 ? 230.325 57.942  146.332 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C CB  1 
ATOM   17530 C  CG1 . ILE C  1 635 ? 231.095 57.291  145.180 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C CG1 1 
ATOM   17531 C  CG2 . ILE C  1 635 ? 230.771 57.310  147.587 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C CG2 1 
ATOM   17532 C  CD1 . ILE C  1 635 ? 232.404 57.992  144.887 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C CD1 1 
ATOM   17533 N  N   . ALA C  1 636 ? 228.084 59.188  147.959 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 879  ALA C N   1 
ATOM   17534 C  CA  . ALA C  1 636 ? 227.483 59.465  149.281 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 879  ALA C CA  1 
ATOM   17535 C  C   . ALA C  1 636 ? 226.030 59.010  149.322 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 879  ALA C C   1 
ATOM   17536 O  O   . ALA C  1 636 ? 225.570 58.517  150.331 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 879  ALA C O   1 
ATOM   17537 C  CB  . ALA C  1 636 ? 227.602 60.954  149.666 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 879  ALA C CB  1 
ATOM   17538 N  N   . LYS C  1 637 ? 225.294 59.161  148.228 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C N   1 
ATOM   17539 C  CA  . LYS C  1 637 ? 223.917 58.715  148.250 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C CA  1 
ATOM   17540 C  C   . LYS C  1 637 ? 223.820 57.201  148.295 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C C   1 
ATOM   17541 O  O   . LYS C  1 637 ? 222.880 56.691  148.812 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C O   1 
ATOM   17542 C  CB  . LYS C  1 637 ? 223.151 59.270  147.066 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C CB  1 
ATOM   17543 C  CG  . LYS C  1 637 ? 221.643 59.092  147.229 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C CG  1 
ATOM   17544 C  CD  . LYS C  1 637 ? 220.852 60.030  146.272 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C CD  1 
ATOM   17545 C  CE  . LYS C  1 637 ? 219.736 59.279  145.472 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C CE  1 
ATOM   17546 N  NZ  . LYS C  1 637 ? 220.296 58.699  144.165 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C NZ  1 
ATOM   17547 N  N   . ASN C  1 638 ? 224.816 56.486  147.800 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C N   1 
ATOM   17548 C  CA  . ASN C  1 638 ? 224.757 55.015  147.753 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C CA  1 
ATOM   17549 C  C   . ASN C  1 638 ? 225.642 54.227  148.704 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C C   1 
ATOM   17550 O  O   . ASN C  1 638 ? 225.840 52.999  148.535 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C O   1 
ATOM   17551 C  CB  . ASN C  1 638 ? 225.093 54.547  146.353 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C CB  1 
ATOM   17552 C  CG  . ASN C  1 638 ? 224.094 54.997  145.383 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C CG  1 
ATOM   17553 O  OD1 . ASN C  1 638 ? 222.955 54.511  145.404 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C OD1 1 
ATOM   17554 N  ND2 . ASN C  1 638 ? 224.458 55.989  144.562 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C ND2 1 
ATOM   17555 N  N   . VAL C  1 639 ? 226.186 54.931  149.689 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 882  VAL C N   1 
ATOM   17556 C  CA  . VAL C  1 639 ? 227.014 54.313  150.712 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 882  VAL C CA  1 
ATOM   17557 C  C   . VAL C  1 639 ? 226.456 52.937  151.255 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 882  VAL C C   1 
ATOM   17558 O  O   . VAL C  1 639 ? 227.216 51.990  151.538 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 882  VAL C O   1 
ATOM   17559 C  CB  . VAL C  1 639 ? 227.221 55.334  151.818 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 882  VAL C CB  1 
ATOM   17560 C  CG1 . VAL C  1 639 ? 226.239 55.066  152.950 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 882  VAL C CG1 1 
ATOM   17561 C  CG2 . VAL C  1 639 ? 228.659 55.302  152.282 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 882  VAL C CG2 1 
ATOM   17562 N  N   . ASP C  1 640 ? 225.130 52.819  151.370 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C N   1 
ATOM   17563 C  CA  . ASP C  1 640 ? 224.522 51.575  151.844 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C CA  1 
ATOM   17564 C  C   . ASP C  1 640 ? 224.822 50.361  150.971 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C C   1 
ATOM   17565 O  O   . ASP C  1 640 ? 224.940 49.258  151.479 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C O   1 
ATOM   17566 C  CB  . ASP C  1 640 ? 223.007 51.725  151.974 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C CB  1 
ATOM   17567 C  CG  . ASP C  1 640 ? 222.592 52.515  153.224 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C CG  1 
ATOM   17568 O  OD1 . ASP C  1 640 ? 223.477 52.953  153.991 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C OD1 1 
ATOM   17569 O  OD2 . ASP C  1 640 ? 221.370 52.695  153.457 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C OD2 1 
ATOM   17570 N  N   . LYS C  1 641 ? 224.903 50.558  149.658 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C N   1 
ATOM   17571 C  CA  . LYS C  1 641 ? 225.196 49.467  148.736 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C CA  1 
ATOM   17572 C  C   . LYS C  1 641 ? 226.537 48.873  149.061 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C C   1 
ATOM   17573 O  O   . LYS C  1 641 ? 226.664 47.667  149.263 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C O   1 
ATOM   17574 C  CB  . LYS C  1 641 ? 225.260 50.002  147.321 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C CB  1 
ATOM   17575 C  CG  . LYS C  1 641 ? 224.049 49.699  146.504 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C CG  1 
ATOM   17576 C  CD  . LYS C  1 641 ? 223.876 48.186  146.341 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C CD  1 
ATOM   17577 C  CE  . LYS C  1 641 ? 222.387 47.890  146.091 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C CE  1 
ATOM   17578 N  NZ  . LYS C  1 641 ? 222.129 46.452  146.215 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C NZ  1 
ATOM   17579 N  N   . PHE C  1 642 ? 227.554 49.732  149.091 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C N   1 
ATOM   17580 C  CA  . PHE C  1 642 ? 228.895 49.294  149.410 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CA  1 
ATOM   17581 C  C   . PHE C  1 642 ? 228.907 48.526  150.736 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C C   1 
ATOM   17582 O  O   . PHE C  1 642 ? 229.526 47.467  150.827 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C O   1 
ATOM   17583 C  CB  . PHE C  1 642 ? 229.804 50.490  149.474 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CB  1 
ATOM   17584 C  CG  . PHE C  1 642 ? 229.663 51.381  148.313 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CG  1 
ATOM   17585 C  CD1 . PHE C  1 642 ? 229.862 50.890  147.024 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CD1 1 
ATOM   17586 C  CD2 . PHE C  1 642 ? 229.319 52.729  148.485 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CD2 1 
ATOM   17587 C  CE1 . PHE C  1 642 ? 229.720 51.734  145.924 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CE1 1 
ATOM   17588 C  CE2 . PHE C  1 642 ? 229.179 53.587  147.383 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CE2 1 
ATOM   17589 C  CZ  . PHE C  1 642 ? 229.372 53.092  146.114 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CZ  1 
ATOM   17590 N  N   . ALA C  1 643 ? 228.218 49.057  151.751 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 886  ALA C N   1 
ATOM   17591 C  CA  . ALA C  1 643 ? 228.076 48.334  153.023 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 886  ALA C CA  1 
ATOM   17592 C  C   . ALA C  1 643 ? 227.573 46.916  152.773 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 886  ALA C C   1 
ATOM   17593 O  O   . ALA C  1 643 ? 228.151 45.925  153.222 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 886  ALA C O   1 
ATOM   17594 C  CB  . ALA C  1 643 ? 227.141 49.075  153.982 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 886  ALA C CB  1 
ATOM   17595 N  N   . GLU C  1 644 ? 226.493 46.836  152.027 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C N   1 
ATOM   17596 C  CA  . GLU C  1 644 ? 225.848 45.580  151.715 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C CA  1 
ATOM   17597 C  C   . GLU C  1 644 ? 226.697 44.606  150.863 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C C   1 
ATOM   17598 O  O   . GLU C  1 644 ? 226.411 43.401  150.857 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C O   1 
ATOM   17599 C  CB  . GLU C  1 644 ? 224.522 45.879  151.035 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C CB  1 
ATOM   17600 C  CG  . GLU C  1 644 ? 223.683 44.685  150.697 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C CG  1 
ATOM   17601 C  CD  . GLU C  1 644 ? 222.715 44.990  149.538 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C CD  1 
ATOM   17602 O  OE1 . GLU C  1 644 ? 222.518 46.207  149.219 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C OE1 1 
ATOM   17603 O  OE2 . GLU C  1 644 ? 222.174 44.016  148.939 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C OE2 1 
ATOM   17604 N  N   . TRP C  1 645 ? 227.729 45.115  150.182 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C N   1 
ATOM   17605 C  CA  . TRP C  1 645 ? 228.679 44.273  149.458 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CA  1 
ATOM   17606 C  C   . TRP C  1 645 ? 229.872 43.785  150.302 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C C   1 
ATOM   17607 O  O   . TRP C  1 645 ? 230.691 42.933  149.862 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C O   1 
ATOM   17608 C  CB  . TRP C  1 645 ? 229.218 45.011  148.251 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CB  1 
ATOM   17609 C  CG  . TRP C  1 645 ? 228.183 45.285  147.267 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CG  1 
ATOM   17610 C  CD1 . TRP C  1 645 ? 226.961 44.686  147.190 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CD1 1 
ATOM   17611 C  CD2 . TRP C  1 645 ? 228.256 46.194  146.168 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CD2 1 
ATOM   17612 N  NE1 . TRP C  1 645 ? 226.258 45.175  146.128 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C NE1 1 
ATOM   17613 C  CE2 . TRP C  1 645 ? 227.021 46.121  145.486 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CE2 1 
ATOM   17614 C  CE3 . TRP C  1 645 ? 229.232 47.074  145.698 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CE3 1 
ATOM   17615 C  CZ2 . TRP C  1 645 ? 226.743 46.900  144.341 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CZ2 1 
ATOM   17616 C  CZ3 . TRP C  1 645 ? 228.963 47.830  144.567 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CZ3 1 
ATOM   17617 C  CH2 . TRP C  1 645 ? 227.731 47.730  143.899 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CH2 1 
ATOM   17618 N  N   . GLY C  1 646 ? 229.987 44.326  151.508 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 889  GLY C N   1 
ATOM   17619 C  CA  . GLY C  1 646 ? 231.143 44.066  152.330 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 889  GLY C CA  1 
ATOM   17620 C  C   . GLY C  1 646 ? 232.376 44.880  151.991 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 889  GLY C C   1 
ATOM   17621 O  O   . GLY C  1 646 ? 233.471 44.506  152.388 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 889  GLY C O   1 
ATOM   17622 N  N   . VAL C  1 647 ? 232.205 45.982  151.265 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 890  VAL C N   1 
ATOM   17623 C  CA  . VAL C  1 647 ? 233.301 46.851  150.933 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 890  VAL C CA  1 
ATOM   17624 C  C   . VAL C  1 647 ? 233.803 47.520  152.200 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 890  VAL C C   1 
ATOM   17625 O  O   . VAL C  1 647 ? 233.084 48.286  152.829 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 890  VAL C O   1 
ATOM   17626 C  CB  . VAL C  1 647 ? 232.867 47.953  149.978 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 890  VAL C CB  1 
ATOM   17627 C  CG1 . VAL C  1 647 ? 234.083 48.771  149.544 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 890  VAL C CG1 1 
ATOM   17628 C  CG2 . VAL C  1 647 ? 232.187 47.372  148.786 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 890  VAL C CG2 1 
ATOM   17629 N  N   . THR C  1 648 ? 235.050 47.237  152.556 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 891  THR C N   1 
ATOM   17630 C  CA  . THR C  1 648 ? 235.668 47.798  153.730 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 891  THR C CA  1 
ATOM   17631 C  C   . THR C  1 648 ? 236.704 48.853  153.368 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 891  THR C C   1 
ATOM   17632 O  O   . THR C  1 648 ? 237.003 49.733  154.181 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 891  THR C O   1 
ATOM   17633 C  CB  . THR C  1 648 ? 236.319 46.709  154.593 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 891  THR C CB  1 
ATOM   17634 O  OG1 . THR C  1 648 ? 237.198 45.898  153.797 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 891  THR C OG1 1 
ATOM   17635 C  CG2 . THR C  1 648 ? 235.279 45.855  155.174 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 891  THR C CG2 1 
ATOM   17636 N  N   . ASP C  1 649 ? 237.268 48.757  152.160 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 892  ASP C N   1 
ATOM   17637 C  CA  . ASP C  1 649 ? 238.219 49.783  151.654 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 892  ASP C CA  1 
ATOM   17638 C  C   . ASP C  1 649 ? 237.801 50.290  150.296 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 892  ASP C C   1 
ATOM   17639 O  O   . ASP C  1 649 ? 237.859 49.562  149.315 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 892  ASP C O   1 
ATOM   17640 C  CB  . ASP C  1 649 ? 239.658 49.277  151.643 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 892  ASP C CB  1 
ATOM   17641 C  CG  . ASP C  1 649 ? 240.066 48.754  153.000 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 892  ASP C CG  1 
ATOM   17642 O  OD1 . ASP C  1 649 ? 240.688 49.504  153.820 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 892  ASP C OD1 1 
ATOM   17643 O  OD2 . ASP C  1 649 ? 239.701 47.586  153.287 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 892  ASP C OD2 1 
ATOM   17644 N  N   . PHE C  1 650 ? 237.365 51.537  150.252 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C N   1 
ATOM   17645 C  CA  . PHE C  1 650 ? 236.933 52.140  149.016 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CA  1 
ATOM   17646 C  C   . PHE C  1 650 ? 238.075 52.937  148.396 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C C   1 
ATOM   17647 O  O   . PHE C  1 650 ? 238.454 53.991  148.898 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C O   1 
ATOM   17648 C  CB  . PHE C  1 650 ? 235.763 53.072  149.308 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CB  1 
ATOM   17649 C  CG  . PHE C  1 650 ? 235.004 53.514  148.089 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CG  1 
ATOM   17650 C  CD1 . PHE C  1 650 ? 233.723 53.085  147.876 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CD1 1 
ATOM   17651 C  CD2 . PHE C  1 650 ? 235.571 54.378  147.164 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CD2 1 
ATOM   17652 C  CE1 . PHE C  1 650 ? 233.030 53.502  146.773 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CE1 1 
ATOM   17653 C  CE2 . PHE C  1 650 ? 234.862 54.824  146.068 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CE2 1 
ATOM   17654 C  CZ  . PHE C  1 650 ? 233.598 54.384  145.870 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CZ  1 
ATOM   17655 N  N   . GLU C  1 651 ? 238.635 52.443  147.312 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 894  GLU C N   1 
ATOM   17656 C  CA  . GLU C  1 651 ? 239.682 53.175  146.657 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 894  GLU C CA  1 
ATOM   17657 C  C   . GLU C  1 651 ? 239.031 54.197  145.758 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 894  GLU C C   1 
ATOM   17658 O  O   . GLU C  1 651 ? 238.347 53.824  144.819 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 894  GLU C O   1 
ATOM   17659 C  CB  . GLU C  1 651 ? 240.511 52.220  145.813 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 894  GLU C CB  1 
ATOM   17660 C  CG  . GLU C  1 651 ? 241.645 52.917  145.113 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 894  GLU C CG  1 
ATOM   17661 C  CD  . GLU C  1 651 ? 242.355 52.050  144.081 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 894  GLU C CD  1 
ATOM   17662 O  OE1 . GLU C  1 651 ? 242.367 50.795  144.307 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 894  GLU C OE1 1 
ATOM   17663 O  OE2 . GLU C  1 651 ? 242.896 52.653  143.078 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 894  GLU C OE2 1 
ATOM   17664 N  N   . MET C  1 652 ? 239.237 55.475  146.031 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 895  MET C N   1 
ATOM   17665 C  CA  . MET C  1 652 ? 238.717 56.527  145.178 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 895  MET C CA  1 
ATOM   17666 C  C   . MET C  1 652 ? 239.714 56.831  144.113 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 895  MET C C   1 
ATOM   17667 O  O   . MET C  1 652 ? 240.878 56.498  144.244 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 895  MET C O   1 
ATOM   17668 C  CB  . MET C  1 652 ? 238.448 57.796  145.948 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 895  MET C CB  1 
ATOM   17669 C  CG  . MET C  1 652 ? 237.296 57.643  146.906 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 895  MET C CG  1 
ATOM   17670 S  SD  . MET C  1 652 ? 236.768 59.180  147.664 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 895  MET C SD  1 
ATOM   17671 C  CE  . MET C  1 652 ? 235.916 59.975  146.264 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 895  MET C CE  1 
ATOM   17672 N  N   . ALA C  1 653 ? 239.245 57.428  143.018 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 896  ALA C N   1 
ATOM   17673 C  CA  . ALA C  1 653 ? 240.125 57.860  141.929 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 896  ALA C CA  1 
ATOM   17674 C  C   . ALA C  1 653 ? 240.957 58.991  142.473 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 896  ALA C C   1 
ATOM   17675 O  O   . ALA C  1 653 ? 240.611 59.603  143.477 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 896  ALA C O   1 
ATOM   17676 C  CB  . ALA C  1 653 ? 239.284 58.346  140.769 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 896  ALA C CB  1 
ATOM   17677 N  N   . PRO C  1 654 ? 242.065 59.283  141.833 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 897  PRO C N   1 
ATOM   17678 C  CA  . PRO C  1 654 ? 242.802 60.456  142.301 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 897  PRO C CA  1 
ATOM   17679 C  C   . PRO C  1 654 ? 241.913 61.694  142.279 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 897  PRO C C   1 
ATOM   17680 O  O   . PRO C  1 654 ? 241.155 61.894  141.315 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 897  PRO C O   1 
ATOM   17681 C  CB  . PRO C  1 654 ? 243.937 60.585  141.297 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 897  PRO C CB  1 
ATOM   17682 C  CG  . PRO C  1 654 ? 243.603 59.627  140.223 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 897  PRO C CG  1 
ATOM   17683 C  CD  . PRO C  1 654 ? 242.768 58.552  140.793 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 897  PRO C CD  1 
ATOM   17684 N  N   . GLN C  1 655 ? 241.983 62.525  143.315 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C N   1 
ATOM   17685 C  CA  . GLN C  1 655 ? 241.067 63.685  143.339 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C CA  1 
ATOM   17686 C  C   . GLN C  1 655 ? 241.636 65.042  142.867 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C C   1 
ATOM   17687 O  O   . GLN C  1 655 ? 240.966 66.076  142.973 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C O   1 
ATOM   17688 C  CB  . GLN C  1 655 ? 240.381 63.837  144.706 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C CB  1 
ATOM   17689 C  CG  . GLN C  1 655 ? 239.767 62.569  145.194 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C CG  1 
ATOM   17690 C  CD  . GLN C  1 655 ? 238.463 62.302  144.547 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C CD  1 
ATOM   17691 O  OE1 . GLN C  1 655 ? 237.548 63.091  144.652 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C OE1 1 
ATOM   17692 N  NE2 . GLN C  1 655 ? 238.363 61.181  143.865 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C NE2 1 
ATOM   17693 N  N   . TYR C  1 656 ? 242.860 65.035  142.363 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C N   1 
ATOM   17694 C  CA  . TYR C  1 656 ? 243.521 66.254  141.931 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CA  1 
ATOM   17695 C  C   . TYR C  1 656 ? 242.814 66.685  140.700 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C C   1 
ATOM   17696 O  O   . TYR C  1 656 ? 242.314 65.818  139.963 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C O   1 
ATOM   17697 C  CB  . TYR C  1 656 ? 244.988 65.942  141.658 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CB  1 
ATOM   17698 C  CG  . TYR C  1 656 ? 245.408 64.996  142.722 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CG  1 
ATOM   17699 C  CD1 . TYR C  1 656 ? 245.463 65.411  144.034 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CD1 1 
ATOM   17700 C  CD2 . TYR C  1 656 ? 245.610 63.663  142.452 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CD2 1 
ATOM   17701 C  CE1 . TYR C  1 656 ? 245.756 64.537  145.035 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CE1 1 
ATOM   17702 C  CE2 . TYR C  1 656 ? 245.902 62.773  143.468 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CE2 1 
ATOM   17703 C  CZ  . TYR C  1 656 ? 245.965 63.224  144.749 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CZ  1 
ATOM   17704 O  OH  . TYR C  1 656 ? 246.259 62.372  145.758 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C OH  1 
ATOM   17705 N  N   . VAL C  1 657 ? 242.735 68.004  140.514 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 900  VAL C N   1 
ATOM   17706 C  CA  . VAL C  1 657 ? 242.000 68.642  139.420 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 900  VAL C CA  1 
ATOM   17707 C  C   . VAL C  1 657 ? 242.781 68.414  138.157 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 900  VAL C C   1 
ATOM   17708 O  O   . VAL C  1 657 ? 243.954 68.770  138.074 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 900  VAL C O   1 
ATOM   17709 C  CB  . VAL C  1 657 ? 241.826 70.164  139.661 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 900  VAL C CB  1 
ATOM   17710 C  CG1 . VAL C  1 657 ? 241.676 70.889  138.376 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 900  VAL C CG1 1 
ATOM   17711 C  CG2 . VAL C  1 657 ? 240.606 70.436  140.587 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 900  VAL C CG2 1 
ATOM   17712 N  N   . SER C  1 658 ? 242.125 67.804  137.184 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 901  SER C N   1 
ATOM   17713 C  CA  . SER C  1 658 ? 242.795 67.321  136.015 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 901  SER C CA  1 
ATOM   17714 C  C   . SER C  1 658 ? 243.337 68.407  135.098 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 901  SER C C   1 
ATOM   17715 O  O   . SER C  1 658 ? 242.671 69.408  134.853 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 901  SER C O   1 
ATOM   17716 C  CB  . SER C  1 658 ? 241.808 66.491  135.228 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 901  SER C CB  1 
ATOM   17717 O  OG  . SER C  1 658 ? 242.509 65.763  134.257 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 901  SER C OG  1 
ATOM   17718 N  N   . SER C  1 659 ? 244.520 68.202  134.525 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 902  SER C N   1 
ATOM   17719 C  CA  . SER C  1 659 ? 244.953 69.102  133.428 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 902  SER C CA  1 
ATOM   17720 C  C   . SER C  1 659 ? 244.265 68.689  132.136 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 902  SER C C   1 
ATOM   17721 O  O   . SER C  1 659 ? 243.742 67.592  132.028 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 902  SER C O   1 
ATOM   17722 C  CB  . SER C  1 659 ? 246.457 69.077  133.224 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 902  SER C CB  1 
ATOM   17723 O  OG  . SER C  1 659 ? 246.757 67.956  132.466 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 902  SER C OG  1 
ATOM   17724 N  N   . THR C  1 660 ? 244.266 69.574  131.153 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 903  THR C N   1 
ATOM   17725 C  CA  . THR C  1 660 ? 243.455 69.356  129.957 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 903  THR C CA  1 
ATOM   17726 C  C   . THR C  1 660 ? 244.204 69.590  128.659 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 903  THR C C   1 
ATOM   17727 O  O   . THR C  1 660 ? 243.592 69.798  127.627 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 903  THR C O   1 
ATOM   17728 C  CB  . THR C  1 660 ? 242.154 70.214  129.947 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 903  THR C CB  1 
ATOM   17729 O  OG1 . THR C  1 660 ? 242.462 71.558  130.292 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 903  THR C OG1 1 
ATOM   17730 C  CG2 . THR C  1 660 ? 241.145 69.689  130.950 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 903  THR C CG2 1 
ATOM   17731 N  N   . ASP C  1 661 ? 245.523 69.553  128.700 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C N   1 
ATOM   17732 C  CA  . ASP C  1 661 ? 246.314 69.623  127.459 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C CA  1 
ATOM   17733 C  C   . ASP C  1 661 ? 246.038 68.448  126.495 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C C   1 
ATOM   17734 O  O   . ASP C  1 661 ? 246.600 68.380  125.405 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C O   1 
ATOM   17735 C  CB  . ASP C  1 661 ? 247.796 69.568  127.823 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C CB  1 
ATOM   17736 C  CG  . ASP C  1 661 ? 248.093 68.423  128.817 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C CG  1 
ATOM   17737 O  OD1 . ASP C  1 661 ? 248.028 68.695  130.053 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C OD1 1 
ATOM   17738 O  OD2 . ASP C  1 661 ? 248.311 67.246  128.367 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C OD2 1 
ATOM   17739 N  N   . GLY C  1 662 ? 245.229 67.475  126.891 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 905  GLY C N   1 
ATOM   17740 C  CA  . GLY C  1 662 ? 245.062 66.336  125.977 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 905  GLY C CA  1 
ATOM   17741 C  C   . GLY C  1 662 ? 246.355 65.600  125.561 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 905  GLY C C   1 
ATOM   17742 O  O   . GLY C  1 662 ? 246.308 64.714  124.697 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 905  GLY C O   1 
ATOM   17743 N  N   . SER C  1 663 ? 247.493 65.907  126.195 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 906  SER C N   1 
ATOM   17744 C  CA  . SER C  1 663 ? 248.750 65.242  125.859 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 906  SER C CA  1 
ATOM   17745 C  C   . SER C  1 663 ? 248.837 63.707  126.123 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 906  SER C C   1 
ATOM   17746 O  O   . SER C  1 663 ? 249.847 63.060  125.743 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 906  SER C O   1 
ATOM   17747 C  CB  . SER C  1 663 ? 249.909 65.961  126.535 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 906  SER C CB  1 
ATOM   17748 O  OG  . SER C  1 663 ? 250.054 65.514  127.878 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 906  SER C OG  1 
ATOM   17749 N  N   . PHE C  1 664 ? 247.801 63.131  126.743 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C N   1 
ATOM   17750 C  CA  . PHE C  1 664 ? 247.749 61.681  127.026 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CA  1 
ATOM   17751 C  C   . PHE C  1 664 ? 246.330 61.347  127.477 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C C   1 
ATOM   17752 O  O   . PHE C  1 664 ? 245.562 62.234  127.862 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C O   1 
ATOM   17753 C  CB  . PHE C  1 664 ? 248.793 61.341  128.095 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CB  1 
ATOM   17754 C  CG  . PHE C  1 664 ? 248.867 59.887  128.469 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CG  1 
ATOM   17755 C  CD1 . PHE C  1 664 ? 249.406 58.953  127.575 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CD1 1 
ATOM   17756 C  CD2 . PHE C  1 664 ? 248.433 59.461  129.758 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CD2 1 
ATOM   17757 C  CE1 . PHE C  1 664 ? 249.502 57.596  127.922 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CE1 1 
ATOM   17758 C  CE2 . PHE C  1 664 ? 248.500 58.117  130.133 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CE2 1 
ATOM   17759 C  CZ  . PHE C  1 664 ? 249.042 57.163  129.200 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CZ  1 
ATOM   17760 N  N   . LEU C  1 665 ? 245.958 60.079  127.401 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C N   1 
ATOM   17761 C  CA  . LEU C  1 665 ? 244.591 59.662  127.771 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C CA  1 
ATOM   17762 C  C   . LEU C  1 665 ? 244.086 60.309  129.049 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C C   1 
ATOM   17763 O  O   . LEU C  1 665 ? 242.933 60.732  129.140 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C O   1 
ATOM   17764 C  CB  . LEU C  1 665 ? 244.560 58.144  127.951 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C CB  1 
ATOM   17765 C  CG  . LEU C  1 665 ? 243.320 57.494  128.526 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C CG  1 
ATOM   17766 C  CD1 . LEU C  1 665 ? 242.115 57.756  127.649 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C CD1 1 
ATOM   17767 C  CD2 . LEU C  1 665 ? 243.615 56.029  128.600 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C CD2 1 
ATOM   17768 N  N   . ASP C  1 666 ? 244.975 60.345  130.039 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C N   1 
ATOM   17769 C  CA  . ASP C  1 666 ? 244.638 60.776  131.402 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C CA  1 
ATOM   17770 C  C   . ASP C  1 666 ? 244.001 62.170  131.480 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C C   1 
ATOM   17771 O  O   . ASP C  1 666 ? 243.054 62.395  132.279 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C O   1 
ATOM   17772 C  CB  . ASP C  1 666 ? 245.878 60.749  132.290 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C CB  1 
ATOM   17773 C  CG  . ASP C  1 666 ? 246.222 59.348  132.816 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C CG  1 
ATOM   17774 O  OD1 . ASP C  1 666 ? 245.357 58.477  132.768 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C OD1 1 
ATOM   17775 O  OD2 . ASP C  1 666 ? 247.354 59.129  133.323 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C OD2 1 
ATOM   17776 N  N   . SER C  1 667 ? 244.539 63.095  130.669 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 910  SER C N   1 
ATOM   17777 C  CA  . SER C  1 667 ? 244.045 64.457  130.633 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 910  SER C CA  1 
ATOM   17778 C  C   . SER C  1 667 ? 243.052 64.556  129.553 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 910  SER C C   1 
ATOM   17779 O  O   . SER C  1 667 ? 242.497 65.609  129.382 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 910  SER C O   1 
ATOM   17780 C  CB  . SER C  1 667 ? 245.143 65.508  130.392 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 910  SER C CB  1 
ATOM   17781 O  OG  . SER C  1 667 ? 245.800 65.327  129.154 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 910  SER C OG  1 
ATOM   17782 N  N   . VAL C  1 668 ? 242.846 63.503  128.778 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 911  VAL C N   1 
ATOM   17783 C  CA  . VAL C  1 668 ? 241.768 63.568  127.816 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 911  VAL C CA  1 
ATOM   17784 C  C   . VAL C  1 668 ? 240.485 63.259  128.548 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 911  VAL C C   1 
ATOM   17785 O  O   . VAL C  1 668 ? 239.526 63.983  128.427 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 911  VAL C O   1 
ATOM   17786 C  CB  . VAL C  1 668 ? 241.892 62.567  126.709 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 911  VAL C CB  1 
ATOM   17787 C  CG1 . VAL C  1 668 ? 240.591 62.515  125.961 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 911  VAL C CG1 1 
ATOM   17788 C  CG2 . VAL C  1 668 ? 243.088 62.879  125.799 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 911  VAL C CG2 1 
ATOM   17789 N  N   . ILE C  1 669 ? 240.457 62.190  129.335 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C N   1 
ATOM   17790 C  CA  . ILE C  1 669 ? 239.237 61.864  130.122 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C CA  1 
ATOM   17791 C  C   . ILE C  1 669 ? 239.320 62.223  131.575 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C C   1 
ATOM   17792 O  O   . ILE C  1 669 ? 238.401 61.923  132.331 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C O   1 
ATOM   17793 C  CB  . ILE C  1 669 ? 238.909 60.385  130.118 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C CB  1 
ATOM   17794 C  CG1 . ILE C  1 669 ? 240.201 59.561  130.031 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C CG1 1 
ATOM   17795 C  CG2 . ILE C  1 669 ? 237.943 60.077  129.006 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C CG2 1 
ATOM   17796 C  CD1 . ILE C  1 669 ? 240.551 58.890  131.278 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C CD1 1 
ATOM   17797 N  N   . GLN C  1 670 ? 240.434 62.829  131.978 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C N   1 
ATOM   17798 C  CA  . GLN C  1 670 ? 240.449 63.605  133.211 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C CA  1 
ATOM   17799 C  C   . GLN C  1 670 ? 240.121 62.787  134.424 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C C   1 
ATOM   17800 O  O   . GLN C  1 670 ? 239.281 63.171  135.248 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C O   1 
ATOM   17801 C  CB  . GLN C  1 670 ? 239.459 64.763  133.120 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C CB  1 
ATOM   17802 C  CG  . GLN C  1 670 ? 239.870 65.809  132.155 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C CG  1 
ATOM   17803 C  CD  . GLN C  1 670 ? 238.908 66.961  132.130 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C CD  1 
ATOM   17804 O  OE1 . GLN C  1 670 ? 238.312 67.344  133.147 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C OE1 1 
ATOM   17805 N  NE2 . GLN C  1 670 ? 238.776 67.552  130.969 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C NE2 1 
ATOM   17806 N  N   . ASN C  1 671 ? 240.813 61.660  134.533 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C N   1 
ATOM   17807 C  CA  . ASN C  1 671 ? 240.597 60.736  135.639 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C CA  1 
ATOM   17808 C  C   . ASN C  1 671 ? 241.194 61.237  136.930 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C C   1 
ATOM   17809 O  O   . ASN C  1 671 ? 240.713 60.878  138.008 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C O   1 
ATOM   17810 C  CB  . ASN C  1 671 ? 241.163 59.365  135.326 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C CB  1 
ATOM   17811 C  CG  . ASN C  1 671 ? 242.570 59.425  134.781 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C CG  1 
ATOM   17812 O  OD1 . ASN C  1 671 ? 243.305 60.370  135.012 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C OD1 1 
ATOM   17813 N  ND2 . ASN C  1 671 ? 242.947 58.415  134.040 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C ND2 1 
ATOM   17814 N  N   . GLY C  1 672 ? 242.226 62.078  136.828 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 915  GLY C N   1 
ATOM   17815 C  CA  . GLY C  1 672 ? 242.884 62.626  138.021 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 915  GLY C CA  1 
ATOM   17816 C  C   . GLY C  1 672 ? 244.370 62.292  138.112 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 915  GLY C C   1 
ATOM   17817 O  O   . GLY C  1 672 ? 245.070 62.728  139.028 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 915  GLY C O   1 
ATOM   17818 N  N   . TYR C  1 673 ? 244.891 61.530  137.166 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C N   1 
ATOM   17819 C  CA  . TYR C  1 673 ? 246.296 61.230  137.237 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CA  1 
ATOM   17820 C  C   . TYR C  1 673 ? 247.109 62.371  136.611 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C C   1 
ATOM   17821 O  O   . TYR C  1 673 ? 248.330 62.527  136.904 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C O   1 
ATOM   17822 C  CB  . TYR C  1 673 ? 246.575 59.866  136.597 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CB  1 
ATOM   17823 C  CG  . TYR C  1 673 ? 246.087 58.735  137.480 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CG  1 
ATOM   17824 C  CD1 . TYR C  1 673 ? 246.838 58.316  138.562 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CD1 1 
ATOM   17825 C  CD2 . TYR C  1 673 ? 244.857 58.128  137.249 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CD2 1 
ATOM   17826 C  CE1 . TYR C  1 673 ? 246.389 57.310  139.387 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CE1 1 
ATOM   17827 C  CE2 . TYR C  1 673 ? 244.393 57.121  138.055 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CE2 1 
ATOM   17828 C  CZ  . TYR C  1 673 ? 245.161 56.716  139.141 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CZ  1 
ATOM   17829 O  OH  . TYR C  1 673 ? 244.724 55.732  139.992 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C OH  1 
ATOM   17830 N  N   . ALA C  1 674 ? 246.452 63.186  135.771 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 917  ALA C N   1 
ATOM   17831 C  CA  . ALA C  1 674 ? 247.153 64.322  135.140 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 917  ALA C CA  1 
ATOM   17832 C  C   . ALA C  1 674 ? 246.772 65.647  135.804 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 917  ALA C C   1 
ATOM   17833 O  O   . ALA C  1 674 ? 245.684 66.161  135.604 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 917  ALA C O   1 
ATOM   17834 C  CB  . ALA C  1 674 ? 246.896 64.356  133.629 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 917  ALA C CB  1 
ATOM   17835 N  N   . PHE C  1 675 ? 247.661 66.207  136.597 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C N   1 
ATOM   17836 C  CA  . PHE C  1 675 ? 247.284 67.387  137.340 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CA  1 
ATOM   17837 C  C   . PHE C  1 675 ? 248.419 68.376  137.374 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C C   1 
ATOM   17838 O  O   . PHE C  1 675 ? 249.586 68.037  137.185 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C O   1 
ATOM   17839 C  CB  . PHE C  1 675 ? 246.918 67.020  138.766 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CB  1 
ATOM   17840 C  CG  . PHE C  1 675 ? 247.885 66.078  139.374 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CG  1 
ATOM   17841 C  CD1 . PHE C  1 675 ? 249.102 66.534  139.825 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CD1 1 
ATOM   17842 C  CD2 . PHE C  1 675 ? 247.615 64.709  139.429 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CD2 1 
ATOM   17843 C  CE1 . PHE C  1 675 ? 250.029 65.661  140.349 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CE1 1 
ATOM   17844 C  CE2 . PHE C  1 675 ? 248.524 63.839  139.958 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CE2 1 
ATOM   17845 C  CZ  . PHE C  1 675 ? 249.745 64.326  140.416 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CZ  1 
ATOM   17846 N  N   . THR C  1 676 ? 248.056 69.624  137.617 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 919  THR C N   1 
ATOM   17847 C  CA  . THR C  1 676 ? 249.042 70.686  137.727 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 919  THR C CA  1 
ATOM   17848 C  C   . THR C  1 676 ? 249.253 71.062  139.191 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 919  THR C C   1 
ATOM   17849 O  O   . THR C  1 676 ? 250.336 71.449  139.578 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 919  THR C O   1 
ATOM   17850 C  CB  . THR C  1 676 ? 248.607 71.910  136.925 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 919  THR C CB  1 
ATOM   17851 O  OG1 . THR C  1 676 ? 248.198 71.485  135.627 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 919  THR C OG1 1 
ATOM   17852 C  CG2 . THR C  1 676 ? 249.759 72.830  136.778 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 919  THR C CG2 1 
ATOM   17853 N  N   . ASP C  1 677 ? 248.228 70.895  140.010 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C N   1 
ATOM   17854 C  CA  . ASP C  1 677 ? 248.354 71.294  141.374 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C CA  1 
ATOM   17855 C  C   . ASP C  1 677 ? 248.150 70.143  142.356 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C C   1 
ATOM   17856 O  O   . ASP C  1 677 ? 247.027 69.754  142.576 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C O   1 
ATOM   17857 C  CB  . ASP C  1 677 ? 247.317 72.360  141.633 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C CB  1 
ATOM   17858 C  CG  . ASP C  1 677 ? 247.448 72.995  143.014 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C CG  1 
ATOM   17859 O  OD1 . ASP C  1 677 ? 248.356 72.651  143.830 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C OD1 1 
ATOM   17860 O  OD2 . ASP C  1 677 ? 246.602 73.873  143.280 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C OD2 1 
ATOM   17861 N  N   . ARG C  1 678 ? 249.208 69.623  142.984 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C N   1 
ATOM   17862 C  CA  . ARG C  1 678 ? 249.020 68.445  143.840 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C CA  1 
ATOM   17863 C  C   . ARG C  1 678 ? 247.958 68.592  144.887 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C C   1 
ATOM   17864 O  O   . ARG C  1 678 ? 247.271 67.630  145.151 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C O   1 
ATOM   17865 C  CB  . ARG C  1 678 ? 250.312 68.020  144.521 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C CB  1 
ATOM   17866 C  CG  . ARG C  1 678 ? 251.205 67.283  143.572 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C CG  1 
ATOM   17867 C  CD  . ARG C  1 678 ? 252.690 67.606  143.730 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C CD  1 
ATOM   17868 N  NE  . ARG C  1 678 ? 253.353 66.782  144.728 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C NE  1 
ATOM   17869 C  CZ  . ARG C  1 678 ? 253.562 67.180  145.981 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C CZ  1 
ATOM   17870 N  NH1 . ARG C  1 678 ? 253.192 68.385  146.376 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C NH1 1 
ATOM   17871 N  NH2 . ARG C  1 678 ? 254.172 66.394  146.851 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C NH2 1 
ATOM   17872 N  N   . TYR C  1 679 ? 247.834 69.775  145.500 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 922  TYR C N   1 
ATOM   17873 C  CA  . TYR C  1 679 ? 246.860 69.986  146.576 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CA  1 
ATOM   17874 C  C   . TYR C  1 679 ? 245.477 70.469  146.114 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 922  TYR C C   1 
ATOM   17875 O  O   . TYR C  1 679 ? 244.599 70.725  146.943 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 922  TYR C O   1 
ATOM   17876 C  CB  . TYR C  1 679 ? 247.397 70.936  147.617 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CB  1 
ATOM   17877 C  CG  . TYR C  1 679 ? 248.696 70.495  148.244 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CG  1 
ATOM   17878 C  CD1 . TYR C  1 679 ? 248.728 69.905  149.507 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CD1 1 
ATOM   17879 C  CD2 . TYR C  1 679 ? 249.902 70.695  147.591 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CD2 1 
ATOM   17880 C  CE1 . TYR C  1 679 ? 249.914 69.512  150.080 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CE1 1 
ATOM   17881 C  CE2 . TYR C  1 679 ? 251.087 70.337  148.162 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CE2 1 
ATOM   17882 C  CZ  . TYR C  1 679 ? 251.087 69.736  149.403 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CZ  1 
ATOM   17883 O  OH  . TYR C  1 679 ? 252.286 69.363  149.951 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 922  TYR C OH  1 
ATOM   17884 N  N   . ASP C  1 680 ? 245.256 70.578  144.801 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C N   1 
ATOM   17885 C  CA  . ASP C  1 680 ? 243.970 71.072  144.321 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C CA  1 
ATOM   17886 C  C   . ASP C  1 680 ? 242.930 69.981  144.186 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C C   1 
ATOM   17887 O  O   . ASP C  1 680 ? 242.622 69.567  143.076 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C O   1 
ATOM   17888 C  CB  . ASP C  1 680 ? 244.126 71.752  142.979 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C CB  1 
ATOM   17889 C  CG  . ASP C  1 680 ? 242.937 72.645  142.643 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C CG  1 
ATOM   17890 O  OD1 . ASP C  1 680 ? 241.909 72.650  143.390 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C OD1 1 
ATOM   17891 O  OD2 . ASP C  1 680 ? 243.053 73.360  141.622 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C OD2 1 
ATOM   17892 N  N   . LEU C  1 681 ? 242.372 69.533  145.310 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 924  LEU C N   1 
ATOM   17893 C  CA  . LEU C  1 681 ? 241.385 68.476  145.288 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 924  LEU C CA  1 
ATOM   17894 C  C   . LEU C  1 681 ? 239.996 68.991  145.051 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 924  LEU C C   1 
ATOM   17895 O  O   . LEU C  1 681 ? 239.124 68.841  145.868 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 924  LEU C O   1 
ATOM   17896 C  CB  . LEU C  1 681 ? 241.430 67.700  146.590 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 924  LEU C CB  1 
ATOM   17897 C  CG  . LEU C  1 681 ? 242.568 66.695  146.698 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 924  LEU C CG  1 
ATOM   17898 C  CD1 . LEU C  1 681 ? 243.879 67.451  146.773 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 924  LEU C CD1 1 
ATOM   17899 C  CD2 . LEU C  1 681 ? 242.340 65.726  147.879 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 924  LEU C CD2 1 
ATOM   17900 N  N   . GLY C  1 682 ? 239.783 69.581  143.896 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 925  GLY C N   1 
ATOM   17901 C  CA  . GLY C  1 682 ? 238.470 70.109  143.570 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 925  GLY C CA  1 
ATOM   17902 C  C   . GLY C  1 682 ? 238.260 71.433  144.267 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 925  GLY C C   1 
ATOM   17903 O  O   . GLY C  1 682 ? 237.137 71.842  144.505 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 925  GLY C O   1 
ATOM   17904 N  N   . ILE C  1 683 ? 239.361 72.102  144.581 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 926  ILE C N   1 
ATOM   17905 C  CA  . ILE C  1 683 ? 239.306 73.321  145.348 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 926  ILE C CA  1 
ATOM   17906 C  C   . ILE C  1 683 ? 239.182 74.535  144.439 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 926  ILE C C   1 
ATOM   17907 O  O   . ILE C  1 683 ? 238.277 75.358  144.607 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 926  ILE C O   1 
ATOM   17908 C  CB  . ILE C  1 683 ? 240.538 73.471  146.247 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 926  ILE C CB  1 
ATOM   17909 C  CG1 . ILE C  1 683 ? 240.474 72.446  147.371 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 926  ILE C CG1 1 
ATOM   17910 C  CG2 . ILE C  1 683 ? 240.664 74.887  146.828 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 926  ILE C CG2 1 
ATOM   17911 C  CD1 . ILE C  1 683 ? 241.825 72.178  147.998 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 926  ILE C CD1 1 
ATOM   17912 N  N   . SER C  1 684 ? 240.070 74.687  143.473 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 927  SER C N   1 
ATOM   17913 C  CA  . SER C  1 684 ? 239.923 75.841  142.589 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 927  SER C CA  1 
ATOM   17914 C  C   . SER C  1 684 ? 238.664 75.738  141.682 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 927  SER C C   1 
ATOM   17915 O  O   . SER C  1 684 ? 238.031 76.739  141.368 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 927  SER C O   1 
ATOM   17916 C  CB  . SER C  1 684 ? 241.176 75.984  141.754 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 927  SER C CB  1 
ATOM   17917 O  OG  . SER C  1 684 ? 241.117 75.103  140.653 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 927  SER C OG  1 
ATOM   17918 N  N   . LYS C  1 685 ? 238.314 74.520  141.267 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C N   1 
ATOM   17919 C  CA  . LYS C  1 685 ? 237.139 74.268  140.439 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C CA  1 
ATOM   17920 C  C   . LYS C  1 685 ? 236.792 72.824  140.714 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C C   1 
ATOM   17921 O  O   . LYS C  1 685 ? 237.603 72.121  141.327 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C O   1 
ATOM   17922 C  CB  . LYS C  1 685 ? 237.502 74.417  138.979 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C CB  1 
ATOM   17923 C  CG  . LYS C  1 685 ? 238.940 74.037  138.676 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C CG  1 
ATOM   17924 C  CD  . LYS C  1 685 ? 239.159 73.927  137.187 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C CD  1 
ATOM   17925 C  CE  . LYS C  1 685 ? 238.069 73.022  136.615 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C CE  1 
ATOM   17926 N  NZ  . LYS C  1 685 ? 238.506 72.332  135.373 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C NZ  1 
ATOM   17927 N  N   . PRO C  1 686 ? 235.618 72.348  140.261 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 929  PRO C N   1 
ATOM   17928 C  CA  . PRO C  1 686 ? 235.356 70.929  140.575 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 929  PRO C CA  1 
ATOM   17929 C  C   . PRO C  1 686 ? 236.319 70.043  139.777 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 929  PRO C C   1 
ATOM   17930 O  O   . PRO C  1 686 ? 236.890 70.510  138.772 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 929  PRO C O   1 
ATOM   17931 C  CB  . PRO C  1 686 ? 233.904 70.712  140.123 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 929  PRO C CB  1 
ATOM   17932 C  CG  . PRO C  1 686 ? 233.482 72.041  139.449 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 929  PRO C CG  1 
ATOM   17933 C  CD  . PRO C  1 686 ? 234.689 72.898  139.267 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 929  PRO C CD  1 
ATOM   17934 N  N   . ASN C  1 687 ? 236.534 68.809  140.248 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C N   1 
ATOM   17935 C  CA  . ASN C  1 687 ? 237.254 67.761  139.480 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C CA  1 
ATOM   17936 C  C   . ASN C  1 687 ? 236.195 66.877  138.820 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C C   1 
ATOM   17937 O  O   . ASN C  1 687 ? 234.996 67.131  138.977 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C O   1 
ATOM   17938 C  CB  . ASN C  1 687 ? 238.202 66.939  140.376 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C CB  1 
ATOM   17939 C  CG  . ASN C  1 687 ? 237.457 66.137  141.500 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C CG  1 
ATOM   17940 O  OD1 . ASN C  1 687 ? 236.236 65.933  141.457 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C OD1 1 
ATOM   17941 N  ND2 . ASN C  1 687 ? 238.214 65.695  142.507 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C ND2 1 
ATOM   17942 N  N   . LYS C  1 688 ? 236.608 65.855  138.082 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C N   1 
ATOM   17943 C  CA  . LYS C  1 688 ? 235.627 65.072  137.334 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C CA  1 
ATOM   17944 C  C   . LYS C  1 688 ? 234.509 64.588  138.245 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C C   1 
ATOM   17945 O  O   . LYS C  1 688 ? 233.400 64.278  137.800 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C O   1 
ATOM   17946 C  CB  . LYS C  1 688 ? 236.286 63.882  136.645 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C CB  1 
ATOM   17947 C  CG  . LYS C  1 688 ? 235.369 63.103  135.733 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C CG  1 
ATOM   17948 C  CD  . LYS C  1 688 ? 236.212 62.262  134.811 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C CD  1 
ATOM   17949 C  CE  . LYS C  1 688 ? 235.397 61.311  134.008 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C CE  1 
ATOM   17950 N  NZ  . LYS C  1 688 ? 236.311 60.356  133.350 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C NZ  1 
ATOM   17951 N  N   . TYR C  1 689 ? 234.803 64.526  139.534 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C N   1 
ATOM   17952 C  CA  . TYR C  1 689 ? 233.960 63.773  140.444 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CA  1 
ATOM   17953 C  C   . TYR C  1 689 ? 233.175 64.667  141.373 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C C   1 
ATOM   17954 O  O   . TYR C  1 689 ? 232.363 64.174  142.151 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C O   1 
ATOM   17955 C  CB  . TYR C  1 689 ? 234.807 62.788  141.264 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CB  1 
ATOM   17956 C  CG  . TYR C  1 689 ? 235.739 62.016  140.394 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CG  1 
ATOM   17957 C  CD1 . TYR C  1 689 ? 235.269 61.040  139.521 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CD1 1 
ATOM   17958 C  CD2 . TYR C  1 689 ? 237.094 62.294  140.408 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CD2 1 
ATOM   17959 C  CE1 . TYR C  1 689 ? 236.143 60.357  138.683 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CE1 1 
ATOM   17960 C  CE2 . TYR C  1 689 ? 237.978 61.609  139.592 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CE2 1 
ATOM   17961 C  CZ  . TYR C  1 689 ? 237.495 60.650  138.731 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CZ  1 
ATOM   17962 O  OH  . TYR C  1 689 ? 238.382 60.014  137.919 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C OH  1 
ATOM   17963 N  N   . GLY C  1 690 ? 233.420 65.966  141.314 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 933  GLY C N   1 
ATOM   17964 C  CA  . GLY C  1 690 ? 232.691 66.877  142.153 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 933  GLY C CA  1 
ATOM   17965 C  C   . GLY C  1 690 ? 233.572 68.010  142.625 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 933  GLY C C   1 
ATOM   17966 O  O   . GLY C  1 690 ? 234.697 68.176  142.153 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 933  GLY C O   1 
ATOM   17967 N  N   . THR C  1 691 ? 233.016 68.819  143.529 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 934  THR C N   1 
ATOM   17968 C  CA  . THR C  1 691 ? 233.751 69.877  144.243 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 934  THR C CA  1 
ATOM   17969 C  C   . THR C  1 691 ? 234.441 69.276  145.456 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 934  THR C C   1 
ATOM   17970 O  O   . THR C  1 691 ? 234.145 68.114  145.841 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 934  THR C O   1 
ATOM   17971 C  CB  . THR C  1 691 ? 232.801 71.013  144.781 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 934  THR C CB  1 
ATOM   17972 O  OG1 . THR C  1 691 ? 231.780 70.464  145.636 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 934  THR C OG1 1 
ATOM   17973 C  CG2 . THR C  1 691 ? 232.166 71.822  143.625 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 934  THR C CG2 1 
ATOM   17974 N  N   . ALA C  1 692 ? 235.342 70.056  146.062 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 935  ALA C N   1 
ATOM   17975 C  CA  . ALA C  1 692 ? 235.959 69.642  147.330 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 935  ALA C CA  1 
ATOM   17976 C  C   . ALA C  1 692 ? 234.887 69.262  148.349 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 935  ALA C C   1 
ATOM   17977 O  O   . ALA C  1 692 ? 235.036 68.287  149.075 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 935  ALA C O   1 
ATOM   17978 C  CB  . ALA C  1 692 ? 236.833 70.703  147.894 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 935  ALA C CB  1 
ATOM   17979 N  N   . ASP C  1 693 ? 233.788 70.008  148.393 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C N   1 
ATOM   17980 C  CA  . ASP C  1 693 ? 232.727 69.668  149.338 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C CA  1 
ATOM   17981 C  C   . ASP C  1 693 ? 232.037 68.359  149.039 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C C   1 
ATOM   17982 O  O   . ASP C  1 693 ? 231.644 67.619  149.970 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C O   1 
ATOM   17983 C  CB  . ASP C  1 693 ? 231.737 70.810  149.459 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C CB  1 
ATOM   17984 C  CG  . ASP C  1 693 ? 232.364 71.983  150.196 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C CG  1 
ATOM   17985 O  OD1 . ASP C  1 693 ? 233.209 71.678  151.093 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C OD1 1 
ATOM   17986 O  OD2 . ASP C  1 693 ? 232.079 73.176  149.878 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C OD2 1 
ATOM   17987 N  N   . ASP C  1 694 ? 231.898 68.067  147.749 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C N   1 
ATOM   17988 C  CA  . ASP C  1 694 ? 231.293 66.845  147.343 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C CA  1 
ATOM   17989 C  C   . ASP C  1 694 ? 232.131 65.734  147.899 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C C   1 
ATOM   17990 O  O   . ASP C  1 694 ? 231.597 64.743  148.445 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C O   1 
ATOM   17991 C  CB  . ASP C  1 694 ? 231.232 66.812  145.837 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C CB  1 
ATOM   17992 C  CG  . ASP C  1 694 ? 230.191 67.770  145.306 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C CG  1 
ATOM   17993 O  OD1 . ASP C  1 694 ? 229.093 67.816  145.941 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C OD1 1 
ATOM   17994 O  OD2 . ASP C  1 694 ? 230.454 68.493  144.297 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C OD2 1 
ATOM   17995 N  N   . LEU C  1 695 ? 233.450 65.940  147.801 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C N   1 
ATOM   17996 C  CA  . LEU C  1 695 ? 234.442 64.938  148.186 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C CA  1 
ATOM   17997 C  C   . LEU C  1 695 ? 234.345 64.721  149.661 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C C   1 
ATOM   17998 O  O   . LEU C  1 695 ? 234.208 63.601  150.141 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C O   1 
ATOM   17999 C  CB  . LEU C  1 695 ? 235.853 65.416  147.838 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C CB  1 
ATOM   18000 C  CG  . LEU C  1 695 ? 237.037 64.620  148.413 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C CG  1 
ATOM   18001 C  CD1 . LEU C  1 695 ? 236.697 63.188  148.288 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C CD1 1 
ATOM   18002 C  CD2 . LEU C  1 695 ? 238.376 64.931  147.713 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C CD2 1 
ATOM   18003 N  N   . VAL C  1 696 ? 234.423 65.824  150.380 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 939  VAL C N   1 
ATOM   18004 C  CA  . VAL C  1 696 ? 234.288 65.798  151.815 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 939  VAL C CA  1 
ATOM   18005 C  C   . VAL C  1 696 ? 233.054 64.998  152.263 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 939  VAL C C   1 
ATOM   18006 O  O   . VAL C  1 696 ? 233.137 64.144  153.160 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 939  VAL C O   1 
ATOM   18007 C  CB  . VAL C  1 696 ? 234.250 67.232  152.375 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 939  VAL C CB  1 
ATOM   18008 C  CG1 . VAL C  1 696 ? 233.710 67.248  153.818 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 939  VAL C CG1 1 
ATOM   18009 C  CG2 . VAL C  1 696 ? 235.632 67.864  152.280 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 939  VAL C CG2 1 
ATOM   18010 N  N   . LYS C  1 697 ? 231.911 65.257  151.633 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C N   1 
ATOM   18011 C  CA  . LYS C  1 697 ? 230.686 64.521  151.987 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C CA  1 
ATOM   18012 C  C   . LYS C  1 697 ? 230.816 63.044  151.700 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C C   1 
ATOM   18013 O  O   . LYS C  1 697 ? 230.327 62.222  152.494 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C O   1 
ATOM   18014 C  CB  . LYS C  1 697 ? 229.448 65.072  151.266 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C CB  1 
ATOM   18015 C  CG  . LYS C  1 697 ? 228.722 66.138  152.059 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C CG  1 
ATOM   18016 C  CD  . LYS C  1 697 ? 228.221 67.226  151.160 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C CD  1 
ATOM   18017 C  CE  . LYS C  1 697 ? 228.364 68.541  151.870 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C CE  1 
ATOM   18018 N  NZ  . LYS C  1 697 ? 227.359 69.508  151.337 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C NZ  1 
ATOM   18019 N  N   . ALA C  1 698 ? 231.458 62.704  150.575 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 941  ALA C N   1 
ATOM   18020 C  CA  . ALA C  1 698 ? 231.647 61.299  150.225 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 941  ALA C CA  1 
ATOM   18021 C  C   . ALA C  1 698 ? 232.489 60.597  151.280 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 941  ALA C C   1 
ATOM   18022 O  O   . ALA C  1 698 ? 232.114 59.530  151.760 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 941  ALA C O   1 
ATOM   18023 C  CB  . ALA C  1 698 ? 232.269 61.153  148.880 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 941  ALA C CB  1 
ATOM   18024 N  N   . ILE C  1 699 ? 233.621 61.192  151.657 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 942  ILE C N   1 
ATOM   18025 C  CA  . ILE C  1 699 ? 234.444 60.588  152.687 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 942  ILE C CA  1 
ATOM   18026 C  C   . ILE C  1 699 ? 233.641 60.449  153.986 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 942  ILE C C   1 
ATOM   18027 O  O   . ILE C  1 699 ? 233.710 59.427  154.666 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 942  ILE C O   1 
ATOM   18028 C  CB  . ILE C  1 699 ? 235.680 61.411  152.955 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 942  ILE C CB  1 
ATOM   18029 C  CG1 . ILE C  1 699 ? 236.436 61.653  151.672 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 942  ILE C CG1 1 
ATOM   18030 C  CG2 . ILE C  1 699 ? 236.569 60.736  153.988 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 942  ILE C CG2 1 
ATOM   18031 C  CD1 . ILE C  1 699 ? 237.640 62.497  151.867 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 942  ILE C CD1 1 
ATOM   18032 N  N   . LYS C  1 700 ? 232.865 61.470  154.321 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 943  LYS C N   1 
ATOM   18033 C  CA  . LYS C  1 700 ? 232.010 61.403  155.500 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 943  LYS C CA  1 
ATOM   18034 C  C   . LYS C  1 700 ? 230.915 60.339  155.424 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 943  LYS C C   1 
ATOM   18035 O  O   . LYS C  1 700 ? 230.613 59.656  156.412 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 943  LYS C O   1 
ATOM   18036 C  CB  . LYS C  1 700 ? 231.337 62.750  155.746 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 943  LYS C CB  1 
ATOM   18037 C  CG  . LYS C  1 700 ? 232.148 63.714  156.610 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 943  LYS C CG  1 
ATOM   18038 C  CD  . LYS C  1 700 ? 231.505 65.081  156.638 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 943  LYS C CD  1 
ATOM   18039 C  CE  . LYS C  1 700 ? 230.137 65.008  157.282 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 943  LYS C CE  1 
ATOM   18040 N  NZ  . LYS C  1 700 ? 230.347 65.141  158.733 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 943  LYS C NZ  1 
ATOM   18041 N  N   . ALA C  1 701 ? 230.286 60.232  154.262 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 944  ALA C N   1 
ATOM   18042 C  CA  . ALA C  1 701 ? 229.320 59.177  154.060 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 944  ALA C CA  1 
ATOM   18043 C  C   . ALA C  1 701 ? 229.961 57.789  154.248 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 944  ALA C C   1 
ATOM   18044 O  O   . ALA C  1 701 ? 229.406 56.911  154.927 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 944  ALA C O   1 
ATOM   18045 C  CB  . ALA C  1 701 ? 228.763 59.287  152.695 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 944  ALA C CB  1 
ATOM   18046 N  N   . LEU C  1 702 ? 231.113 57.579  153.607 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 945  LEU C N   1 
ATOM   18047 C  CA  . LEU C  1 702 ? 231.754 56.289  153.670 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 945  LEU C CA  1 
ATOM   18048 C  C   . LEU C  1 702 ? 232.083 55.989  155.125 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 945  LEU C C   1 
ATOM   18049 O  O   . LEU C  1 702 ? 231.793 54.898  155.612 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 945  LEU C O   1 
ATOM   18050 C  CB  . LEU C  1 702 ? 232.970 56.202  152.727 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 945  LEU C CB  1 
ATOM   18051 C  CG  . LEU C  1 702 ? 232.603 55.961  151.244 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 945  LEU C CG  1 
ATOM   18052 C  CD1 . LEU C  1 702 ? 233.679 56.406  150.299 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 945  LEU C CD1 1 
ATOM   18053 C  CD2 . LEU C  1 702 ? 232.213 54.513  150.952 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 945  LEU C CD2 1 
ATOM   18054 N  N   . HIS C  1 703 ? 232.643 56.958  155.845 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 946  HIS C N   1 
ATOM   18055 C  CA  . HIS C  1 703 ? 232.962 56.708  157.249 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 946  HIS C CA  1 
ATOM   18056 C  C   . HIS C  1 703 ? 231.754 56.324  158.103 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 946  HIS C C   1 
ATOM   18057 O  O   . HIS C  1 703 ? 231.846 55.439  158.958 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 946  HIS C O   1 
ATOM   18058 C  CB  . HIS C  1 703 ? 233.652 57.890  157.876 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 946  HIS C CB  1 
ATOM   18059 C  CG  . HIS C  1 703 ? 235.039 58.054  157.407 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 946  HIS C CG  1 
ATOM   18060 N  ND1 . HIS C  1 703 ? 235.708 59.256  157.460 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 946  HIS C ND1 1 
ATOM   18061 C  CD2 . HIS C  1 703 ? 235.889 57.167  156.847 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 946  HIS C CD2 1 
ATOM   18062 C  CE1 . HIS C  1 703 ? 236.916 59.103  156.947 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 946  HIS C CE1 1 
ATOM   18063 N  NE2 . HIS C  1 703 ? 237.053 57.843  156.572 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 946  HIS C NE2 1 
ATOM   18064 N  N   . SER C  1 704 ? 230.623 56.990  157.898 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 947  SER C N   1 
ATOM   18065 C  CA  . SER C  1 704 ? 229.418 56.639  158.655 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 947  SER C CA  1 
ATOM   18066 C  C   . SER C  1 704 ? 229.028 55.152  158.456 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 947  SER C C   1 
ATOM   18067 O  O   . SER C  1 704 ? 228.259 54.593  159.203 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 947  SER C O   1 
ATOM   18068 C  CB  . SER C  1 704 ? 228.262 57.530  158.265 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 947  SER C CB  1 
ATOM   18069 O  OG  . SER C  1 704 ? 227.565 56.932  157.212 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 947  SER C OG  1 
ATOM   18070 N  N   . LYS C  1 705 ? 229.580 54.489  157.466 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 948  LYS C N   1 
ATOM   18071 C  CA  . LYS C  1 705 ? 229.335 53.080  157.396 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 948  LYS C CA  1 
ATOM   18072 C  C   . LYS C  1 705 ? 230.513 52.278  157.895 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 948  LYS C C   1 
ATOM   18073 O  O   . LYS C  1 705 ? 230.520 51.070  157.716 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 948  LYS C O   1 
ATOM   18074 C  CB  . LYS C  1 705 ? 229.041 52.659  155.959 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 948  LYS C CB  1 
ATOM   18075 C  CG  . LYS C  1 705 ? 227.731 53.208  155.434 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 948  LYS C CG  1 
ATOM   18076 C  CD  . LYS C  1 705 ? 226.621 52.385  156.003 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 948  LYS C CD  1 
ATOM   18077 C  CE  . LYS C  1 705 ? 225.315 53.178  156.049 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 948  LYS C CE  1 
ATOM   18078 N  NZ  . LYS C  1 705 ? 224.208 52.278  156.548 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 948  LYS C NZ  1 
ATOM   18079 N  N   . GLY C  1 706 ? 231.518 52.920  158.485 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 949  GLY C N   1 
ATOM   18080 C  CA  . GLY C  1 706 ? 232.709 52.189  158.926 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 949  GLY C CA  1 
ATOM   18081 C  C   . GLY C  1 706 ? 233.629 51.747  157.798 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 949  GLY C C   1 
ATOM   18082 O  O   . GLY C  1 706 ? 234.580 51.001  158.014 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 949  GLY C O   1 
ATOM   18083 N  N   . ILE C  1 707 ? 233.363 52.229  156.587 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 950  ILE C N   1 
ATOM   18084 C  CA  . ILE C  1 707 ? 234.214 51.980  155.413 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 950  ILE C CA  1 
ATOM   18085 C  C   . ILE C  1 707 ? 235.463 52.891  155.388 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 950  ILE C C   1 
ATOM   18086 O  O   . ILE C  1 707 ? 235.362 54.056  155.708 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 950  ILE C O   1 
ATOM   18087 C  CB  . ILE C  1 707 ? 233.369 52.167  154.141 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 950  ILE C CB  1 
ATOM   18088 C  CG1 . ILE C  1 707 ? 232.134 51.279  154.244 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 950  ILE C CG1 1 
ATOM   18089 C  CG2 . ILE C  1 707 ? 234.157 51.813  152.941 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 950  ILE C CG2 1 
ATOM   18090 C  CD1 . ILE C  1 707 ? 231.308 51.231  153.041 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 950  ILE C CD1 1 
ATOM   18091 N  N   . LYS C  1 708 ? 236.640 52.379  155.032 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 951  LYS C N   1 
ATOM   18092 C  CA  . LYS C  1 708 ? 237.830 53.241  154.969 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 951  LYS C CA  1 
ATOM   18093 C  C   . LYS C  1 708 ? 237.962 53.816  153.574 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 951  LYS C C   1 
ATOM   18094 O  O   . LYS C  1 708 ? 237.561 53.171  152.604 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 951  LYS C O   1 
ATOM   18095 C  CB  . LYS C  1 708 ? 239.112 52.463  155.254 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 951  LYS C CB  1 
ATOM   18096 C  CG  . LYS C  1 708 ? 239.261 51.897  156.624 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 951  LYS C CG  1 
ATOM   18097 C  CD  . LYS C  1 708 ? 238.712 52.833  157.645 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 951  LYS C CD  1 
ATOM   18098 C  CE  . LYS C  1 708 ? 238.162 52.027  158.788 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 951  LYS C CE  1 
ATOM   18099 N  NZ  . LYS C  1 708 ? 238.131 52.817  160.061 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 951  LYS C NZ  1 
ATOM   18100 N  N   . VAL C  1 709 ? 238.567 54.991  153.453 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 952  VAL C N   1 
ATOM   18101 C  CA  . VAL C  1 709 ? 238.693 55.595  152.160 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 952  VAL C CA  1 
ATOM   18102 C  C   . VAL C  1 709 ? 240.123 55.837  151.807 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 952  VAL C C   1 
ATOM   18103 O  O   . VAL C  1 709 ? 240.856 56.397  152.613 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 952  VAL C O   1 
ATOM   18104 C  CB  . VAL C  1 709 ? 238.042 56.918  152.172 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 952  VAL C CB  1 
ATOM   18105 C  CG1 . VAL C  1 709 ? 237.904 57.400  150.736 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 952  VAL C CG1 1 
ATOM   18106 C  CG2 . VAL C  1 709 ? 236.688 56.800  152.870 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 952  VAL C CG2 1 
ATOM   18107 N  N   . MET C  1 710 ? 240.519 55.475  150.588 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 953  MET C N   1 
ATOM   18108 C  CA  . MET C  1 710 ? 241.920 55.518  150.175 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 953  MET C CA  1 
ATOM   18109 C  C   . MET C  1 710 ? 242.261 56.683  149.231 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 953  MET C C   1 
ATOM   18110 O  O   . MET C  1 710 ? 241.523 57.006  148.338 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 953  MET C O   1 
ATOM   18111 C  CB  . MET C  1 710 ? 242.226 54.224  149.486 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 953  MET C CB  1 
ATOM   18112 C  CG  . MET C  1 710 ? 243.666 53.946  149.226 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 953  MET C CG  1 
ATOM   18113 S  SD  . MET C  1 710 ? 243.742 52.405  148.274 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 953  MET C SD  1 
ATOM   18114 C  CE  . MET C  1 710 ? 244.705 51.393  149.394 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 953  MET C CE  1 
ATOM   18115 N  N   . ALA C  1 711 ? 243.405 57.313  149.442 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 954  ALA C N   1 
ATOM   18116 C  CA  . ALA C  1 711 ? 243.844 58.434  148.629 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 954  ALA C CA  1 
ATOM   18117 C  C   . ALA C  1 711 ? 244.887 57.947  147.663 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 954  ALA C C   1 
ATOM   18118 O  O   . ALA C  1 711 ? 245.844 57.294  148.060 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 954  ALA C O   1 
ATOM   18119 C  CB  . ALA C  1 711 ? 244.450 59.466  149.523 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 954  ALA C CB  1 
ATOM   18120 N  N   . ASP C  1 712 ? 244.725 58.259  146.396 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 955  ASP C N   1 
ATOM   18121 C  CA  . ASP C  1 712 ? 245.703 57.816  145.435 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 955  ASP C CA  1 
ATOM   18122 C  C   . ASP C  1 712 ? 246.937 58.727  145.451 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 955  ASP C C   1 
ATOM   18123 O  O   . ASP C  1 712 ? 246.899 59.858  145.013 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 955  ASP C O   1 
ATOM   18124 C  CB  . ASP C  1 712 ? 245.061 57.787  144.061 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 955  ASP C CB  1 
ATOM   18125 C  CG  . ASP C  1 712 ? 245.633 56.699  143.171 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 955  ASP C CG  1 
ATOM   18126 O  OD1 . ASP C  1 712 ? 244.834 56.024  142.515 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 955  ASP C OD1 1 
ATOM   18127 O  OD2 . ASP C  1 712 ? 246.870 56.513  143.097 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 955  ASP C OD2 1 
ATOM   18128 N  N   . TRP C  1 713 ? 248.054 58.254  145.943 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 956  TRP C N   1 
ATOM   18129 C  CA  . TRP C  1 713 ? 249.247 59.095  145.989 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CA  1 
ATOM   18130 C  C   . TRP C  1 713 ? 249.987 59.022  144.654 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 956  TRP C C   1 
ATOM   18131 O  O   . TRP C  1 713 ? 250.376 57.969  144.212 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 956  TRP C O   1 
ATOM   18132 C  CB  . TRP C  1 713 ? 250.133 58.549  147.104 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CB  1 
ATOM   18133 C  CG  . TRP C  1 713 ? 251.202 59.423  147.693 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CG  1 
ATOM   18134 C  CD1 . TRP C  1 713 ? 251.142 60.776  147.961 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CD1 1 
ATOM   18135 C  CD2 . TRP C  1 713 ? 252.462 58.963  148.198 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CD2 1 
ATOM   18136 N  NE1 . TRP C  1 713 ? 252.314 61.174  148.582 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 956  TRP C NE1 1 
ATOM   18137 C  CE2 . TRP C  1 713 ? 253.135 60.079  148.738 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CE2 1 
ATOM   18138 C  CE3 . TRP C  1 713 ? 253.085 57.709  148.253 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CE3 1 
ATOM   18139 C  CZ2 . TRP C  1 713 ? 254.422 59.970  149.326 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CZ2 1 
ATOM   18140 C  CZ3 . TRP C  1 713 ? 254.374 57.612  148.812 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CZ3 1 
ATOM   18141 C  CH2 . TRP C  1 713 ? 255.024 58.728  149.348 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CH2 1 
ATOM   18142 N  N   . VAL C  1 714 ? 250.228 60.138  144.021 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 957  VAL C N   1 
ATOM   18143 C  CA  . VAL C  1 714 ? 250.802 60.071  142.706 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 957  VAL C CA  1 
ATOM   18144 C  C   . VAL C  1 714 ? 252.094 60.881  142.619 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 957  VAL C C   1 
ATOM   18145 O  O   . VAL C  1 714 ? 252.109 61.982  142.090 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 957  VAL C O   1 
ATOM   18146 C  CB  . VAL C  1 714 ? 249.785 60.624  141.718 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 957  VAL C CB  1 
ATOM   18147 C  CG1 . VAL C  1 714 ? 250.304 60.522  140.324 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 957  VAL C CG1 1 
ATOM   18148 C  CG2 . VAL C  1 714 ? 248.514 59.853  141.876 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 957  VAL C CG2 1 
ATOM   18149 N  N   . PRO C  1 715 ? 253.187 60.350  143.143 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 958  PRO C N   1 
ATOM   18150 C  CA  . PRO C  1 715 ? 254.365 61.189  143.221 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 958  PRO C CA  1 
ATOM   18151 C  C   . PRO C  1 715 ? 255.256 61.144  142.000 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 958  PRO C C   1 
ATOM   18152 O  O   . PRO C  1 715 ? 256.354 61.705  142.038 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 958  PRO C O   1 
ATOM   18153 C  CB  . PRO C  1 715 ? 255.134 60.586  144.396 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 958  PRO C CB  1 
ATOM   18154 C  CG  . PRO C  1 715 ? 254.737 59.172  144.440 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 958  PRO C CG  1 
ATOM   18155 C  CD  . PRO C  1 715 ? 253.291 59.138  143.966 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 958  PRO C CD  1 
ATOM   18156 N  N   . ASP C  1 716 ? 254.828 60.502  140.918 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C N   1 
ATOM   18157 C  CA  . ASP C  1 716 ? 255.747 60.344  139.788 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C CA  1 
ATOM   18158 C  C   . ASP C  1 716 ? 255.956 61.530  138.864 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C C   1 
ATOM   18159 O  O   . ASP C  1 716 ? 257.105 61.791  138.469 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C O   1 
ATOM   18160 C  CB  . ASP C  1 716 ? 255.353 59.174  138.938 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C CB  1 
ATOM   18161 C  CG  . ASP C  1 716 ? 256.219 59.058  137.727 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C CG  1 
ATOM   18162 O  OD1 . ASP C  1 716 ? 257.446 58.917  137.869 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C OD1 1 
ATOM   18163 O  OD2 . ASP C  1 716 ? 255.661 59.115  136.635 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C OD2 1 
ATOM   18164 N  N   . GLN C  1 717 ? 254.859 62.234  138.539 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C N   1 
ATOM   18165 C  CA  . GLN C  1 717 ? 254.866 63.304  137.529 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C CA  1 
ATOM   18166 C  C   . GLN C  1 717 ? 253.772 64.360  137.664 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C C   1 
ATOM   18167 O  O   . GLN C  1 717 ? 252.721 64.120  138.285 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C O   1 
ATOM   18168 C  CB  . GLN C  1 717 ? 254.686 62.669  136.167 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C CB  1 
ATOM   18169 C  CG  . GLN C  1 717 ? 253.230 62.351  135.877 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C CG  1 
ATOM   18170 C  CD  . GLN C  1 717 ? 252.730 61.009  136.407 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C CD  1 
ATOM   18171 O  OE1 . GLN C  1 717 ? 253.489 60.072  136.596 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C OE1 1 
ATOM   18172 N  NE2 . GLN C  1 717 ? 251.419 60.909  136.574 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C NE2 1 
ATOM   18173 N  N   . MET C  1 718 ? 254.012 65.528  137.047 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 961  MET C N   1 
ATOM   18174 C  CA  . MET C  1 718 ? 252.953 66.566  136.881 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 961  MET C CA  1 
ATOM   18175 C  C   . MET C  1 718 ? 252.832 67.081  135.442 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 961  MET C C   1 
ATOM   18176 O  O   . MET C  1 718 ? 253.781 67.029  134.653 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 961  MET C O   1 
ATOM   18177 C  CB  . MET C  1 718 ? 253.106 67.723  137.843 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 961  MET C CB  1 
ATOM   18178 C  CG  . MET C  1 718 ? 253.631 67.321  139.151 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 961  MET C CG  1 
ATOM   18179 S  SD  . MET C  1 718 ? 254.110 68.754  140.151 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 961  MET C SD  1 
ATOM   18180 C  CE  . MET C  1 718 ? 252.467 69.469  140.365 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 961  MET C CE  1 
ATOM   18181 N  N   . TYR C  1 719 ? 251.637 67.541  135.109 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C N   1 
ATOM   18182 C  CA  . TYR C  1 719 ? 251.341 67.982  133.769 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CA  1 
ATOM   18183 C  C   . TYR C  1 719 ? 251.128 69.496  133.729 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C C   1 
ATOM   18184 O  O   . TYR C  1 719 ? 250.687 70.121  134.733 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C O   1 
ATOM   18185 C  CB  . TYR C  1 719 ? 250.027 67.385  133.301 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CB  1 
ATOM   18186 C  CG  . TYR C  1 719 ? 250.052 65.954  132.903 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CG  1 
ATOM   18187 C  CD1 . TYR C  1 719 ? 250.245 64.965  133.841 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CD1 1 
ATOM   18188 C  CD2 . TYR C  1 719 ? 249.808 65.572  131.582 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CD2 1 
ATOM   18189 C  CE1 . TYR C  1 719 ? 250.243 63.608  133.482 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CE1 1 
ATOM   18190 C  CE2 . TYR C  1 719 ? 249.788 64.208  131.210 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CE2 1 
ATOM   18191 C  CZ  . TYR C  1 719 ? 250.002 63.235  132.177 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CZ  1 
ATOM   18192 O  OH  . TYR C  1 719 ? 249.981 61.907  131.839 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C OH  1 
ATOM   18193 N  N   . ALA C  1 720 ? 251.392 70.041  132.531 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 963  ALA C N   1 
ATOM   18194 C  CA  . ALA C  1 720 ? 250.917 71.363  132.091 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 963  ALA C CA  1 
ATOM   18195 C  C   . ALA C  1 720 ? 251.327 72.467  133.049 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 963  ALA C C   1 
ATOM   18196 O  O   . ALA C  1 720 ? 250.507 73.323  133.411 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 963  ALA C O   1 
ATOM   18197 C  CB  . ALA C  1 720 ? 249.411 71.362  131.883 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 963  ALA C CB  1 
ATOM   18198 N  N   . LEU C  1 721 ? 252.595 72.456  133.466 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C N   1 
ATOM   18199 C  CA  . LEU C  1 721 ? 253.070 73.525  134.338 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C CA  1 
ATOM   18200 C  C   . LEU C  1 721 ? 252.972 74.868  133.587 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C C   1 
ATOM   18201 O  O   . LEU C  1 721 ? 253.445 74.976  132.445 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C O   1 
ATOM   18202 C  CB  . LEU C  1 721 ? 254.512 73.236  134.760 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C CB  1 
ATOM   18203 C  CG  . LEU C  1 721 ? 254.679 72.061  135.722 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C CG  1 
ATOM   18204 C  CD1 . LEU C  1 721 ? 256.158 71.805  136.031 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C CD1 1 
ATOM   18205 C  CD2 . LEU C  1 721 ? 253.871 72.383  136.954 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C CD2 1 
ATOM   18206 N  N   . PRO C  1 722 ? 252.398 75.908  134.219 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 965  PRO C N   1 
ATOM   18207 C  CA  . PRO C  1 722 ? 252.116 77.159  133.507 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 965  PRO C CA  1 
ATOM   18208 C  C   . PRO C  1 722 ? 253.321 78.009  133.046 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 965  PRO C C   1 
ATOM   18209 O  O   . PRO C  1 722 ? 253.216 78.691  132.053 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 965  PRO C O   1 
ATOM   18210 C  CB  . PRO C  1 722 ? 251.267 77.964  134.510 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 965  PRO C CB  1 
ATOM   18211 C  CG  . PRO C  1 722 ? 251.126 77.152  135.721 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 965  PRO C CG  1 
ATOM   18212 C  CD  . PRO C  1 722 ? 252.173 76.048  135.658 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 965  PRO C CD  1 
ATOM   18213 N  N   . GLU C  1 723 ? 254.439 78.004  133.748 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C N   1 
ATOM   18214 C  CA  . GLU C  1 723 ? 255.474 78.971  133.418 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C CA  1 
ATOM   18215 C  C   . GLU C  1 723 ? 256.595 78.349  132.634 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C C   1 
ATOM   18216 O  O   . GLU C  1 723 ? 257.020 77.261  132.949 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C O   1 
ATOM   18217 C  CB  . GLU C  1 723 ? 256.108 79.581  134.686 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C CB  1 
ATOM   18218 C  CG  . GLU C  1 723 ? 255.278 80.537  135.569 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C CG  1 
ATOM   18219 C  CD  . GLU C  1 723 ? 254.244 81.345  134.790 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C CD  1 
ATOM   18220 O  OE1 . GLU C  1 723 ? 254.584 81.989  133.735 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C OE1 1 
ATOM   18221 O  OE2 . GLU C  1 723 ? 253.066 81.338  135.239 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C OE2 1 
ATOM   18222 N  N   . LYS C  1 724 ? 257.159 79.060  131.681 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C N   1 
ATOM   18223 C  CA  . LYS C  1 724 ? 258.287 78.497  130.956 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C CA  1 
ATOM   18224 C  C   . LYS C  1 724 ? 259.620 78.596  131.671 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C C   1 
ATOM   18225 O  O   . LYS C  1 724 ? 259.795 79.424  132.544 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C O   1 
ATOM   18226 C  CB  . LYS C  1 724 ? 258.370 79.102  129.567 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C CB  1 
ATOM   18227 C  CG  . LYS C  1 724 ? 257.137 78.714  128.773 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C CG  1 
ATOM   18228 C  CD  . LYS C  1 724 ? 257.261 79.006  127.316 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C CD  1 
ATOM   18229 C  CE  . LYS C  1 724 ? 255.869 78.934  126.713 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C CE  1 
ATOM   18230 N  NZ  . LYS C  1 724 ? 255.778 79.873  125.577 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C NZ  1 
ATOM   18231 N  N   . GLU C  1 725 ? 260.552 77.722  131.328 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C N   1 
ATOM   18232 C  CA  . GLU C  1 725 ? 261.866 77.794  131.939 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C CA  1 
ATOM   18233 C  C   . GLU C  1 725 ? 262.871 77.126  131.005 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C C   1 
ATOM   18234 O  O   . GLU C  1 725 ? 262.489 76.257  130.207 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C O   1 
ATOM   18235 C  CB  . GLU C  1 725 ? 261.853 77.148  133.306 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C CB  1 
ATOM   18236 C  CG  . GLU C  1 725 ? 263.191 77.099  133.998 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C CG  1 
ATOM   18237 C  CD  . GLU C  1 725 ? 263.085 76.493  135.426 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C CD  1 
ATOM   18238 O  OE1 . GLU C  1 725 ? 261.985 76.007  135.829 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C OE1 1 
ATOM   18239 O  OE2 . GLU C  1 725 ? 264.108 76.500  136.163 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C OE2 1 
ATOM   18240 N  N   . VAL C  1 726 ? 264.131 77.577  131.050 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 969  VAL C N   1 
ATOM   18241 C  CA  . VAL C  1 726 ? 265.155 77.125  130.105 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 969  VAL C CA  1 
ATOM   18242 C  C   . VAL C  1 726 ? 266.064 76.164  130.809 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 969  VAL C C   1 
ATOM   18243 O  O   . VAL C  1 726 ? 266.539 76.453  131.902 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 969  VAL C O   1 
ATOM   18244 C  CB  . VAL C  1 726 ? 266.029 78.274  129.624 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 969  VAL C CB  1 
ATOM   18245 C  CG1 . VAL C  1 726 ? 267.272 77.737  128.857 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 969  VAL C CG1 1 
ATOM   18246 C  CG2 . VAL C  1 726 ? 265.204 79.221  128.792 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 969  VAL C CG2 1 
ATOM   18247 N  N   . VAL C  1 727 ? 266.307 75.017  130.197 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 970  VAL C N   1 
ATOM   18248 C  CA  . VAL C  1 727 ? 267.123 73.989  130.837 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 970  VAL C CA  1 
ATOM   18249 C  C   . VAL C  1 727 ? 268.223 73.534  129.890 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 970  VAL C C   1 
ATOM   18250 O  O   . VAL C  1 727 ? 268.163 73.789  128.712 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 970  VAL C O   1 
ATOM   18251 C  CB  . VAL C  1 727 ? 266.276 72.755  131.271 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 970  VAL C CB  1 
ATOM   18252 C  CG1 . VAL C  1 727 ? 265.234 73.139  132.327 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 970  VAL C CG1 1 
ATOM   18253 C  CG2 . VAL C  1 727 ? 265.623 72.081  130.033 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 970  VAL C CG2 1 
ATOM   18254 N  N   . THR C  1 728 ? 269.237 72.886  130.411 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 971  THR C N   1 
ATOM   18255 C  CA  . THR C  1 728 ? 270.166 72.225  129.564 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 971  THR C CA  1 
ATOM   18256 C  C   . THR C  1 728 ? 269.752 70.772  129.556 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 971  THR C C   1 
ATOM   18257 O  O   . THR C  1 728 ? 269.911 70.069  130.558 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 971  THR C O   1 
ATOM   18258 C  CB  . THR C  1 728 ? 271.546 72.307  130.132 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 971  THR C CB  1 
ATOM   18259 O  OG1 . THR C  1 728 ? 271.848 73.686  130.320 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 971  THR C OG1 1 
ATOM   18260 C  CG2 . THR C  1 728 ? 272.587 71.637  129.194 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 971  THR C CG2 1 
ATOM   18261 N  N   . ALA C  1 729 ? 269.247 70.333  128.401 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 972  ALA C N   1 
ATOM   18262 C  CA  . ALA C  1 729 ? 268.632 69.019  128.235 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 972  ALA C CA  1 
ATOM   18263 C  C   . ALA C  1 729 ? 269.388 68.094  127.270 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 972  ALA C C   1 
ATOM   18264 O  O   . ALA C  1 729 ? 270.292 68.531  126.529 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 972  ALA C O   1 
ATOM   18265 C  CB  . ALA C  1 729 ? 267.204 69.201  127.760 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 972  ALA C CB  1 
ATOM   18266 N  N   . THR C  1 730 ? 268.985 66.826  127.279 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 973  THR C N   1 
ATOM   18267 C  CA  . THR C  1 730 ? 269.526 65.797  126.399 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 973  THR C CA  1 
ATOM   18268 C  C   . THR C  1 730 ? 268.428 64.803  126.053 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 973  THR C C   1 
ATOM   18269 O  O   . THR C  1 730 ? 267.688 64.368  126.936 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 973  THR C O   1 
ATOM   18270 C  CB  . THR C  1 730 ? 270.638 65.024  127.107 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 973  THR C CB  1 
ATOM   18271 O  OG1 . THR C  1 730 ? 271.642 65.947  127.550 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 973  THR C OG1 1 
ATOM   18272 C  CG2 . THR C  1 730 ? 271.266 64.022  126.191 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 973  THR C CG2 1 
ATOM   18273 N  N   . ARG C  1 731 ? 268.305 64.419  124.789 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C N   1 
ATOM   18274 C  CA  . ARG C  1 731 ? 267.362 63.357  124.455 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C CA  1 
ATOM   18275 C  C   . ARG C  1 731 ? 267.723 62.034  125.133 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C C   1 
ATOM   18276 O  O   . ARG C  1 731 ? 268.864 61.569  125.000 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C O   1 
ATOM   18277 C  CB  . ARG C  1 731 ? 267.280 63.159  122.955 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C CB  1 
ATOM   18278 C  CG  . ARG C  1 731 ? 266.336 64.130  122.313 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C CG  1 
ATOM   18279 C  CD  . ARG C  1 731 ? 264.881 63.877  122.698 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C CD  1 
ATOM   18280 N  NE  . ARG C  1 731 ? 264.302 62.782  121.920 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C NE  1 
ATOM   18281 C  CZ  . ARG C  1 731 ? 264.107 61.544  122.389 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C CZ  1 
ATOM   18282 N  NH1 . ARG C  1 731 ? 264.447 61.242  123.640 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C NH1 1 
ATOM   18283 N  NH2 . ARG C  1 731 ? 263.563 60.611  121.604 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C NH2 1 
ATOM   18284 N  N   . VAL C  1 732 ? 266.755 61.439  125.845 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 975  VAL C N   1 
ATOM   18285 C  CA  . VAL C  1 732 ? 266.963 60.171  126.562 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 975  VAL C CA  1 
ATOM   18286 C  C   . VAL C  1 732 ? 265.768 59.193  126.445 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 975  VAL C C   1 
ATOM   18287 O  O   . VAL C  1 732 ? 264.591 59.591  126.451 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 975  VAL C O   1 
ATOM   18288 C  CB  . VAL C  1 732 ? 267.297 60.380  128.093 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 975  VAL C CB  1 
ATOM   18289 C  CG1 . VAL C  1 732 ? 268.639 61.062  128.314 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 975  VAL C CG1 1 
ATOM   18290 C  CG2 . VAL C  1 732 ? 266.183 61.140  128.807 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 975  VAL C CG2 1 
ATOM   18291 N  N   . ASP C  1 733 ? 266.065 57.898  126.353 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C N   1 
ATOM   18292 C  CA  . ASP C  1 733 ? 264.999 56.878  126.441 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C CA  1 
ATOM   18293 C  C   . ASP C  1 733 ? 264.369 56.788  127.828 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C C   1 
ATOM   18294 O  O   . ASP C  1 733 ? 264.747 57.537  128.746 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C O   1 
ATOM   18295 C  CB  . ASP C  1 733 ? 265.556 55.522  126.088 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C CB  1 
ATOM   18296 C  CG  . ASP C  1 733 ? 266.590 55.074  127.060 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C CG  1 
ATOM   18297 O  OD1 . ASP C  1 733 ? 266.675 55.689  128.119 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C OD1 1 
ATOM   18298 O  OD2 . ASP C  1 733 ? 267.315 54.096  126.765 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C OD2 1 
ATOM   18299 N  N   . LYS C  1 734 ? 263.425 55.882  128.020 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C N   1 
ATOM   18300 C  CA  . LYS C  1 734 ? 262.783 55.905  129.345 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C CA  1 
ATOM   18301 C  C   . LYS C  1 734 ? 263.714 55.630  130.514 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C C   1 
ATOM   18302 O  O   . LYS C  1 734 ? 263.423 56.027  131.635 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C O   1 
ATOM   18303 C  CB  . LYS C  1 734 ? 261.626 54.942  129.426 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C CB  1 
ATOM   18304 C  CG  . LYS C  1 734 ? 261.737 53.879  128.379 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C CG  1 
ATOM   18305 C  CD  . LYS C  1 734 ? 261.441 52.556  129.039 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C CD  1 
ATOM   18306 C  CE  . LYS C  1 734 ? 260.226 51.901  128.399 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C CE  1 
ATOM   18307 N  NZ  . LYS C  1 734 ? 260.655 50.828  127.531 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C NZ  1 
ATOM   18308 N  N   . TYR C  1 735 ? 264.823 54.941  130.283 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C N   1 
ATOM   18309 C  CA  . TYR C  1 735 ? 265.806 54.814  131.358 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CA  1 
ATOM   18310 C  C   . TYR C  1 735 ? 266.676 56.030  131.563 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C C   1 
ATOM   18311 O  O   . TYR C  1 735 ? 267.478 55.982  132.471 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C O   1 
ATOM   18312 C  CB  . TYR C  1 735 ? 266.731 53.622  131.133 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CB  1 
ATOM   18313 C  CG  . TYR C  1 735 ? 265.959 52.342  130.916 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CG  1 
ATOM   18314 C  CD1 . TYR C  1 735 ? 265.381 51.647  131.981 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CD1 1 
ATOM   18315 C  CD2 . TYR C  1 735 ? 265.786 51.849  129.623 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CD2 1 
ATOM   18316 C  CE1 . TYR C  1 735 ? 264.685 50.542  131.756 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CE1 1 
ATOM   18317 C  CE2 . TYR C  1 735 ? 265.086 50.726  129.386 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CE2 1 
ATOM   18318 C  CZ  . TYR C  1 735 ? 264.545 50.093  130.443 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CZ  1 
ATOM   18319 O  OH  . TYR C  1 735 ? 263.847 48.996  130.117 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C OH  1 
ATOM   18320 N  N   . GLY C  1 736 ? 266.539 57.104  130.758 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 979  GLY C N   1 
ATOM   18321 C  CA  . GLY C  1 736 ? 267.506 58.214  130.781 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 979  GLY C CA  1 
ATOM   18322 C  C   . GLY C  1 736 ? 268.890 57.973  130.153 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 979  GLY C C   1 
ATOM   18323 O  O   . GLY C  1 736 ? 269.845 58.674  130.438 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 979  GLY C O   1 
ATOM   18324 N  N   . THR C  1 737 ? 269.006 56.971  129.300 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 980  THR C N   1 
ATOM   18325 C  CA  . THR C  1 737 ? 270.156 56.877  128.417 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 980  THR C CA  1 
ATOM   18326 C  C   . THR C  1 737 ? 270.019 57.773  127.179 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 980  THR C C   1 
ATOM   18327 O  O   . THR C  1 737 ? 268.963 57.796  126.504 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 980  THR C O   1 
ATOM   18328 C  CB  . THR C  1 737 ? 270.274 55.494  127.819 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 980  THR C CB  1 
ATOM   18329 O  OG1 . THR C  1 737 ? 270.065 54.503  128.831 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 980  THR C OG1 1 
ATOM   18330 C  CG2 . THR C  1 737 ? 271.637 55.329  127.110 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 980  THR C CG2 1 
ATOM   18331 N  N   . PRO C  1 738 ? 271.100 58.486  126.835 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 981  PRO C N   1 
ATOM   18332 C  CA  . PRO C  1 738 ? 270.953 59.429  125.740 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 981  PRO C CA  1 
ATOM   18333 C  C   . PRO C  1 738 ? 270.642 58.650  124.476 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 981  PRO C C   1 
ATOM   18334 O  O   . PRO C  1 738 ? 271.327 57.690  124.170 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 981  PRO C O   1 
ATOM   18335 C  CB  . PRO C  1 738 ? 272.328 60.081  125.655 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 981  PRO C CB  1 
ATOM   18336 C  CG  . PRO C  1 738 ? 272.958 59.840  126.974 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 981  PRO C CG  1 
ATOM   18337 C  CD  . PRO C  1 738 ? 272.422 58.548  127.480 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 981  PRO C CD  1 
ATOM   18338 N  N   . VAL C  1 739 ? 269.592 59.030  123.765 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 982  VAL C N   1 
ATOM   18339 C  CA  . VAL C  1 739 ? 269.310 58.456  122.450 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 982  VAL C CA  1 
ATOM   18340 C  C   . VAL C  1 739 ? 270.464 58.699  121.458 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 982  VAL C C   1 
ATOM   18341 O  O   . VAL C  1 739 ? 270.882 59.836  121.217 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 982  VAL C O   1 
ATOM   18342 C  CB  . VAL C  1 739 ? 268.039 59.066  121.825 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 982  VAL C CB  1 
ATOM   18343 C  CG1 . VAL C  1 739 ? 267.810 58.454  120.492 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 982  VAL C CG1 1 
ATOM   18344 C  CG2 . VAL C  1 739 ? 266.802 58.871  122.718 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 982  VAL C CG2 1 
ATOM   18345 N  N   . ALA C  1 740 ? 270.959 57.609  120.862 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 983  ALA C N   1 
ATOM   18346 C  CA  . ALA C  1 740 ? 271.997 57.632  119.784 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 983  ALA C CA  1 
ATOM   18347 C  C   . ALA C  1 740 ? 271.556 58.430  118.568 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 983  ALA C C   1 
ATOM   18348 O  O   . ALA C  1 740 ? 270.424 58.278  118.084 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 983  ALA C O   1 
ATOM   18349 C  CB  . ALA C  1 740 ? 272.346 56.209  119.352 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 983  ALA C CB  1 
ATOM   18350 N  N   . GLY C  1 741 ? 272.442 59.277  118.067 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 984  GLY C N   1 
ATOM   18351 C  CA  . GLY C  1 741 ? 272.094 60.060  116.889 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 984  GLY C CA  1 
ATOM   18352 C  C   . GLY C  1 741 ? 271.015 61.127  117.064 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 984  GLY C C   1 
ATOM   18353 O  O   . GLY C  1 741 ? 270.390 61.537  116.089 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 984  GLY C O   1 
ATOM   18354 N  N   . SER C  1 742 ? 270.768 61.591  118.292 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 985  SER C N   1 
ATOM   18355 C  CA  . SER C  1 742 ? 269.887 62.757  118.440 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 985  SER C CA  1 
ATOM   18356 C  C   . SER C  1 742 ? 270.710 64.019  118.489 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 985  SER C C   1 
ATOM   18357 O  O   . SER C  1 742 ? 271.891 63.998  118.856 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 985  SER C O   1 
ATOM   18358 C  CB  . SER C  1 742 ? 269.068 62.708  119.700 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 985  SER C CB  1 
ATOM   18359 O  OG  . SER C  1 742 ? 269.067 64.015  120.235 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 985  SER C OG  1 
ATOM   18360 N  N   . GLN C  1 743 ? 270.070 65.128  118.146 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C N   1 
ATOM   18361 C  CA  . GLN C  1 743 ? 270.784 66.410  118.094 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C CA  1 
ATOM   18362 C  C   . GLN C  1 743 ? 270.803 67.098  119.474 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C C   1 
ATOM   18363 O  O   . GLN C  1 743 ? 271.706 67.887  119.807 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C O   1 
ATOM   18364 C  CB  . GLN C  1 743 ? 270.149 67.348  117.057 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C CB  1 
ATOM   18365 C  CG  . GLN C  1 743 ? 269.585 66.636  115.814 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C CG  1 
ATOM   18366 C  CD  . GLN C  1 743 ? 269.101 67.636  114.744 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C CD  1 
ATOM   18367 O  OE1 . GLN C  1 743 ? 269.536 68.807  114.728 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C OE1 1 
ATOM   18368 N  NE2 . GLN C  1 743 ? 268.208 67.182  113.847 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C NE2 1 
ATOM   18369 N  N   . ILE C  1 744 ? 269.795 66.794  120.273 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C N   1 
ATOM   18370 C  CA  . ILE C  1 744 ? 269.626 67.473  121.518 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C CA  1 
ATOM   18371 C  C   . ILE C  1 744 ? 270.479 66.775  122.522 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C C   1 
ATOM   18372 O  O   . ILE C  1 744 ? 270.119 65.721  123.019 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C O   1 
ATOM   18373 C  CB  . ILE C  1 744 ? 268.185 67.418  121.982 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C CB  1 
ATOM   18374 C  CG1 . ILE C  1 744 ? 267.275 68.080  120.944 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C CG1 1 
ATOM   18375 C  CG2 . ILE C  1 744 ? 268.084 68.125  123.291 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C CG2 1 
ATOM   18376 C  CD1 . ILE C  1 744 ? 265.892 68.286  121.375 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C CD1 1 
ATOM   18377 N  N   . LYS C  1 745 ? 271.619 67.368  122.832 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C N   1 
ATOM   18378 C  CA  . LYS C  1 745 ? 272.533 66.781  123.812 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C CA  1 
ATOM   18379 C  C   . LYS C  1 745 ? 273.292 67.865  124.612 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C C   1 
ATOM   18380 O  O   . LYS C  1 745 ? 274.227 68.492  124.105 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C O   1 
ATOM   18381 C  CB  . LYS C  1 745 ? 273.479 65.839  123.105 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C CB  1 
ATOM   18382 C  CG  . LYS C  1 745 ? 274.882 65.995  123.611 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C CG  1 
ATOM   18383 C  CD  . LYS C  1 745 ? 275.661 64.783  123.189 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C CD  1 
ATOM   18384 C  CE  . LYS C  1 745 ? 275.610 63.775  124.384 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C CE  1 
ATOM   18385 N  NZ  . LYS C  1 745 ? 276.969 63.128  124.596 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C NZ  1 
ATOM   18386 N  N   . ASN C  1 746 ? 272.863 68.116  125.852 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C N   1 
ATOM   18387 C  CA  . ASN C  1 746 ? 273.362 69.277  126.604 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C CA  1 
ATOM   18388 C  C   . ASN C  1 746 ? 273.087 70.580  125.907 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C C   1 
ATOM   18389 O  O   . ASN C  1 746 ? 274.002 71.353  125.678 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C O   1 
ATOM   18390 C  CB  . ASN C  1 746 ? 274.878 69.206  126.763 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C CB  1 
ATOM   18391 C  CG  . ASN C  1 746 ? 275.298 68.307  127.912 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C CG  1 
ATOM   18392 O  OD1 . ASN C  1 746 ? 274.712 68.325  128.989 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C OD1 1 
ATOM   18393 N  ND2 . ASN C  1 746 ? 276.327 67.516  127.685 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C ND2 1 
ATOM   18394 N  N   . THR C  1 747 ? 271.852 70.815  125.525 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 990  THR C N   1 
ATOM   18395 C  CA  . THR C  1 747 ? 271.610 71.995  124.746 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 990  THR C CA  1 
ATOM   18396 C  C   . THR C  1 747 ? 270.353 72.711  125.309 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 990  THR C C   1 
ATOM   18397 O  O   . THR C  1 747 ? 269.496 72.054  125.889 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 990  THR C O   1 
ATOM   18398 C  CB  . THR C  1 747 ? 271.552 71.621  123.228 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 990  THR C CB  1 
ATOM   18399 O  OG1 . THR C  1 747 ? 270.209 71.340  122.852 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 990  THR C OG1 1 
ATOM   18400 C  CG2 . THR C  1 747 ? 272.423 70.378  122.922 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 990  THR C CG2 1 
ATOM   18401 N  N   . LEU C  1 748 ? 270.251 74.035  125.191 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C N   1 
ATOM   18402 C  CA  . LEU C  1 748 ? 269.214 74.769  125.922 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C CA  1 
ATOM   18403 C  C   . LEU C  1 748 ? 267.898 74.371  125.364 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C C   1 
ATOM   18404 O  O   . LEU C  1 748 ? 267.825 74.059  124.206 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C O   1 
ATOM   18405 C  CB  . LEU C  1 748 ? 269.399 76.270  125.784 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C CB  1 
ATOM   18406 C  CG  . LEU C  1 748 ? 270.711 76.724  126.419 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C CG  1 
ATOM   18407 C  CD1 . LEU C  1 748 ? 270.806 78.246  126.440 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C CD1 1 
ATOM   18408 C  CD2 . LEU C  1 748 ? 270.897 76.091  127.826 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C CD2 1 
ATOM   18409 N  N   . TYR C  1 749 ? 266.851 74.358  126.172 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C N   1 
ATOM   18410 C  CA  . TYR C  1 749 ? 265.539 73.932  125.685 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CA  1 
ATOM   18411 C  C   . TYR C  1 749 ? 264.501 74.539  126.618 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C C   1 
ATOM   18412 O  O   . TYR C  1 749 ? 264.727 74.667  127.827 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C O   1 
ATOM   18413 C  CB  . TYR C  1 749 ? 265.435 72.392  125.645 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CB  1 
ATOM   18414 C  CG  . TYR C  1 749 ? 264.198 71.794  124.952 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CG  1 
ATOM   18415 C  CD1 . TYR C  1 749 ? 264.311 71.121  123.731 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CD1 1 
ATOM   18416 C  CD2 . TYR C  1 749 ? 262.939 71.851  125.535 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CD2 1 
ATOM   18417 C  CE1 . TYR C  1 749 ? 263.209 70.563  123.088 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CE1 1 
ATOM   18418 C  CE2 . TYR C  1 749 ? 261.824 71.283  124.902 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CE2 1 
ATOM   18419 C  CZ  . TYR C  1 749 ? 261.970 70.650  123.671 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CZ  1 
ATOM   18420 O  OH  . TYR C  1 749 ? 260.873 70.095  123.032 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C OH  1 
ATOM   18421 N  N   . VAL C  1 750 ? 263.375 74.943  126.045 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 993  VAL C N   1 
ATOM   18422 C  CA  . VAL C  1 750 ? 262.363 75.639  126.804 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 993  VAL C CA  1 
ATOM   18423 C  C   . VAL C  1 750 ? 261.237 74.710  127.169 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 993  VAL C C   1 
ATOM   18424 O  O   . VAL C  1 750 ? 260.429 74.336  126.330 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 993  VAL C O   1 
ATOM   18425 C  CB  . VAL C  1 750 ? 261.776 76.794  126.013 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 993  VAL C CB  1 
ATOM   18426 C  CG1 . VAL C  1 750 ? 260.615 77.448  126.786 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 993  VAL C CG1 1 
ATOM   18427 C  CG2 . VAL C  1 750 ? 262.877 77.796  125.737 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 993  VAL C CG2 1 
ATOM   18428 N  N   . VAL C  1 751 ? 261.174 74.378  128.450 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 994  VAL C N   1 
ATOM   18429 C  CA  . VAL C  1 751 ? 260.151 73.495  128.998 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 994  VAL C CA  1 
ATOM   18430 C  C   . VAL C  1 751 ? 259.071 74.328  129.689 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 994  VAL C C   1 
ATOM   18431 O  O   . VAL C  1 751 ? 259.307 75.488  130.078 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 994  VAL C O   1 
ATOM   18432 C  CB  . VAL C  1 751 ? 260.782 72.485  130.038 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 994  VAL C CB  1 
ATOM   18433 C  CG1 . VAL C  1 751 ? 262.072 71.908  129.509 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 994  VAL C CG1 1 
ATOM   18434 C  CG2 . VAL C  1 751 ? 261.117 73.181  131.308 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 994  VAL C CG2 1 
ATOM   18435 N  N   . ASP C  1 752 ? 257.894 73.722  129.839 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C N   1 
ATOM   18436 C  CA  . ASP C  1 752 ? 256.862 74.232  130.752 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C CA  1 
ATOM   18437 C  C   . ASP C  1 752 ? 257.095 73.566  132.099 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C C   1 
ATOM   18438 O  O   . ASP C  1 752 ? 256.562 72.484  132.364 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C O   1 
ATOM   18439 C  CB  . ASP C  1 752 ? 255.455 73.883  130.271 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C CB  1 
ATOM   18440 C  CG  . ASP C  1 752 ? 255.200 74.346  128.873 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C CG  1 
ATOM   18441 O  OD1 . ASP C  1 752 ? 255.872 75.290  128.431 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C OD1 1 
ATOM   18442 O  OD2 . ASP C  1 752 ? 254.333 73.765  128.192 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C OD2 1 
ATOM   18443 N  N   . GLY C  1 753 ? 257.873 74.227  132.947 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 996  GLY C N   1 
ATOM   18444 C  CA  . GLY C  1 753 ? 258.436 73.571  134.093 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 996  GLY C CA  1 
ATOM   18445 C  C   . GLY C  1 753 ? 258.329 74.382  135.348 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 996  GLY C C   1 
ATOM   18446 O  O   . GLY C  1 753 ? 259.001 74.065  136.353 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 996  GLY C O   1 
ATOM   18447 N  N   . LYS C  1 754 ? 257.479 75.406  135.316 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C N   1 
ATOM   18448 C  CA  . LYS C  1 754 ? 257.187 76.154  136.546 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C CA  1 
ATOM   18449 C  C   . LYS C  1 754 ? 255.703 76.291  136.958 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C C   1 
ATOM   18450 O  O   . LYS C  1 754 ? 254.829 76.578  136.120 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C O   1 
ATOM   18451 C  CB  . LYS C  1 754 ? 257.788 77.522  136.452 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C CB  1 
ATOM   18452 C  CG  . LYS C  1 754 ? 259.228 77.570  136.714 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C CG  1 
ATOM   18453 C  CD  . LYS C  1 754 ? 259.599 79.052  136.748 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C CD  1 
ATOM   18454 C  CE  . LYS C  1 754 ? 261.027 79.265  137.228 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C CE  1 
ATOM   18455 N  NZ  . LYS C  1 754 ? 261.462 80.529  136.612 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C NZ  1 
ATOM   18456 N  N   . SER C  1 755 ? 255.439 76.073  138.252 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 998  SER C N   1 
ATOM   18457 C  CA  . SER C  1 755 ? 254.083 76.233  138.772 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 998  SER C CA  1 
ATOM   18458 C  C   . SER C  1 755 ? 253.818 77.724  139.047 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 998  SER C C   1 
ATOM   18459 O  O   . SER C  1 755 ? 254.755 78.513  139.152 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 998  SER C O   1 
ATOM   18460 C  CB  . SER C  1 755 ? 253.819 75.375  140.025 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 998  SER C CB  1 
ATOM   18461 O  OG  . SER C  1 755 ? 254.535 75.877  141.153 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 998  SER C OG  1 
ATOM   18462 N  N   . SER C  1 756 ? 252.539 78.078  139.182 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 999  SER C N   1 
ATOM   18463 C  CA  . SER C  1 756 ? 252.118 79.459  139.260 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 999  SER C CA  1 
ATOM   18464 C  C   . SER C  1 756 ? 252.583 80.199  140.513 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 999  SER C C   1 
ATOM   18465 O  O   . SER C  1 756 ? 252.277 81.366  140.675 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 999  SER C O   1 
ATOM   18466 C  CB  . SER C  1 756 ? 250.582 79.523  139.209 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 999  SER C CB  1 
ATOM   18467 O  OG  . SER C  1 756 ? 249.986 79.148  140.452 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 999  SER C OG  1 
ATOM   18468 N  N   . GLY C  1 757 ? 253.281 79.557  141.435 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY C N   1 
ATOM   18469 C  CA  . GLY C  1 757 ? 253.571 80.245  142.691 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY C CA  1 
ATOM   18470 C  C   . GLY C  1 757 ? 252.373 80.782  143.462 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY C C   1 
ATOM   18471 O  O   . GLY C  1 757 ? 252.559 81.384  144.503 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY C O   1 
ATOM   18472 N  N   . LYS C  1 758 ? 251.147 80.561  142.989 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C N   1 
ATOM   18473 C  CA  . LYS C  1 758 ? 249.979 81.020  143.748 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C CA  1 
ATOM   18474 C  C   . LYS C  1 758 ? 248.764 80.120  143.666 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C C   1 
ATOM   18475 O  O   . LYS C  1 758 ? 247.644 80.605  143.698 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C O   1 
ATOM   18476 C  CB  . LYS C  1 758 ? 249.568 82.420  143.329 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C CB  1 
ATOM   18477 C  CG  . LYS C  1 758 ? 249.723 82.678  141.797 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C CG  1 
ATOM   18478 C  CD  . LYS C  1 758 ? 248.863 83.884  141.266 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C CD  1 
ATOM   18479 C  CE  . LYS C  1 758 ? 249.680 85.226  141.069 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C CE  1 
ATOM   18480 N  NZ  . LYS C  1 758 ? 250.255 85.297  139.648 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C NZ  1 
ATOM   18481 N  N   . ASP C  1 759 ? 249.004 78.809  143.553 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C N   1 
ATOM   18482 C  CA  . ASP C  1 759 ? 247.979 77.749  143.585 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C CA  1 
ATOM   18483 C  C   . ASP C  1 759 ? 247.984 77.166  144.980 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C C   1 
ATOM   18484 O  O   . ASP C  1 759 ? 248.645 77.700  145.871 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C O   1 
ATOM   18485 C  CB  . ASP C  1 759 ? 248.334 76.645  142.571 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C CB  1 
ATOM   18486 C  CG  . ASP C  1 759 ? 249.839 76.241  142.615 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C CG  1 
ATOM   18487 O  OD1 . ASP C  1 759 ? 250.547 76.595  143.602 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C OD1 1 
ATOM   18488 O  OD2 . ASP C  1 759 ? 250.317 75.565  141.652 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C OD2 1 
ATOM   18489 N  N   . GLN C  1 760 ? 247.272 76.062  145.151 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C N   1 
ATOM   18490 C  CA  . GLN C  1 760 ? 247.240 75.353  146.408 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C CA  1 
ATOM   18491 C  C   . GLN C  1 760 ? 248.600 74.922  146.833 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C C   1 
ATOM   18492 O  O   . GLN C  1 760 ? 248.926 74.932  148.002 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C O   1 
ATOM   18493 C  CB  . GLN C  1 760 ? 246.400 74.116  146.259 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C CB  1 
ATOM   18494 C  CG  . GLN C  1 760 ? 244.953 74.415  145.984 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C CG  1 
ATOM   18495 C  CD  . GLN C  1 760 ? 244.423 75.535  146.849 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C CD  1 
ATOM   18496 O  OE1 . GLN C  1 760 ? 244.350 76.649  146.387 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C OE1 1 
ATOM   18497 N  NE2 . GLN C  1 760 ? 244.067 75.248  148.108 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C NE2 1 
ATOM   18498 N  N   . GLN C  1 761 ? 249.392 74.502  145.876 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C N   1 
ATOM   18499 C  CA  . GLN C  1 761 ? 250.702 74.081  146.246 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C CA  1 
ATOM   18500 C  C   . GLN C  1 761 ? 251.436 75.212  146.957 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C C   1 
ATOM   18501 O  O   . GLN C  1 761 ? 252.328 74.985  147.765 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C O   1 
ATOM   18502 C  CB  . GLN C  1 761 ? 251.491 73.627  145.031 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C CB  1 
ATOM   18503 C  CG  . GLN C  1 761 ? 252.967 73.427  145.332 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C CG  1 
ATOM   18504 C  CD  . GLN C  1 761 ? 253.265 72.041  145.832 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C CD  1 
ATOM   18505 O  OE1 . GLN C  1 761 ? 252.624 71.079  145.430 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C OE1 1 
ATOM   18506 N  NE2 . GLN C  1 761 ? 254.245 71.930  146.710 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C NE2 1 
ATOM   18507 N  N   . ALA C  1 762 ? 251.091 76.450  146.625 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA C N   1 
ATOM   18508 C  CA  . ALA C  1 762 ? 251.839 77.597  147.176 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA C CA  1 
ATOM   18509 C  C   . ALA C  1 762 ? 251.344 77.781  148.599 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA C C   1 
ATOM   18510 O  O   . ALA C  1 762 ? 252.086 78.136  149.504 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA C O   1 
ATOM   18511 C  CB  . ALA C  1 762 ? 251.607 78.859  146.342 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA C CB  1 
ATOM   18512 N  N   . LYS C  1 763 ? 250.060 77.522  148.776 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C N   1 
ATOM   18513 C  CA  . LYS C  1 763 ? 249.498 77.577  150.069 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C CA  1 
ATOM   18514 C  C   . LYS C  1 763 ? 250.006 76.409  150.965 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C C   1 
ATOM   18515 O  O   . LYS C  1 763 ? 250.449 76.640  152.072 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C O   1 
ATOM   18516 C  CB  . LYS C  1 763 ? 247.990 77.555  149.963 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C CB  1 
ATOM   18517 C  CG  . LYS C  1 763 ? 247.392 77.258  151.329 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C CG  1 
ATOM   18518 C  CD  . LYS C  1 763 ? 245.895 77.479  151.424 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C CD  1 
ATOM   18519 C  CE  . LYS C  1 763 ? 245.581 78.182  152.723 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C CE  1 
ATOM   18520 N  NZ  . LYS C  1 763 ? 244.126 78.412  152.797 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C NZ  1 
ATOM   18521 N  N   . TYR C  1 764 ? 249.957 75.154  150.498 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C N   1 
ATOM   18522 C  CA  . TYR C  1 764 ? 250.261 74.005  151.368 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CA  1 
ATOM   18523 C  C   . TYR C  1 764 ? 251.681 73.439  151.321 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C C   1 
ATOM   18524 O  O   . TYR C  1 764 ? 252.033 72.590  152.129 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C O   1 
ATOM   18525 C  CB  . TYR C  1 764 ? 249.286 72.883  151.090 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CB  1 
ATOM   18526 C  CG  . TYR C  1 764 ? 247.887 73.259  151.415 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CG  1 
ATOM   18527 C  CD1 . TYR C  1 764 ? 247.540 73.692  152.682 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CD1 1 
ATOM   18528 C  CD2 . TYR C  1 764 ? 246.903 73.182  150.461 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CD2 1 
ATOM   18529 C  CE1 . TYR C  1 764 ? 246.232 74.042  152.984 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CE1 1 
ATOM   18530 C  CE2 . TYR C  1 764 ? 245.588 73.512  150.756 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CE2 1 
ATOM   18531 C  CZ  . TYR C  1 764 ? 245.269 73.939  152.013 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CZ  1 
ATOM   18532 O  OH  . TYR C  1 764 ? 243.984 74.268  152.289 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C OH  1 
ATOM   18533 N  N   . GLY C  1 765 ? 252.503 73.892  150.390 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY C N   1 
ATOM   18534 C  CA  . GLY C  1 765 ? 253.803 73.250  150.206 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY C CA  1 
ATOM   18535 C  C   . GLY C  1 765 ? 254.718 73.365  151.422 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY C C   1 
ATOM   18536 O  O   . GLY C  1 765 ? 254.956 74.470  151.898 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY C O   1 
ATOM   18537 N  N   . GLY C  1 766 ? 255.240 72.233  151.907 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY C N   1 
ATOM   18538 C  CA  . GLY C  1 766 ? 256.094 72.193  153.084 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY C CA  1 
ATOM   18539 C  C   . GLY C  1 766 ? 255.403 72.699  154.337 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY C C   1 
ATOM   18540 O  O   . GLY C  1 766 ? 256.055 72.990  155.355 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY C O   1 
ATOM   18541 N  N   . ALA C  1 767 ? 254.081 72.843  154.288 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA C N   1 
ATOM   18542 C  CA  . ALA C  1 767 ? 253.403 73.590  155.367 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA C CA  1 
ATOM   18543 C  C   . ALA C  1 767 ? 253.323 72.827  156.665 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA C C   1 
ATOM   18544 O  O   . ALA C  1 767 ? 253.074 73.413  157.683 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA C O   1 
ATOM   18545 C  CB  . ALA C  1 767 ? 252.009 74.076  154.949 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA C CB  1 
ATOM   18546 N  N   . PHE C  1 768 ? 253.532 71.516  156.616 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C N   1 
ATOM   18547 C  CA  . PHE C  1 768 ? 253.415 70.675  157.789 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CA  1 
ATOM   18548 C  C   . PHE C  1 768 ? 254.738 70.090  158.203 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C C   1 
ATOM   18549 O  O   . PHE C  1 768 ? 254.790 69.268  159.112 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C O   1 
ATOM   18550 C  CB  . PHE C  1 768 ? 252.445 69.576  157.487 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CB  1 
ATOM   18551 C  CG  . PHE C  1 768 ? 251.219 70.080  156.833 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CG  1 
ATOM   18552 C  CD1 . PHE C  1 768 ? 250.239 70.710  157.567 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CD1 1 
ATOM   18553 C  CD2 . PHE C  1 768 ? 251.059 69.986  155.470 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CD2 1 
ATOM   18554 C  CE1 . PHE C  1 768 ? 249.117 71.188  156.961 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CE1 1 
ATOM   18555 C  CE2 . PHE C  1 768 ? 249.929 70.488  154.861 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CE2 1 
ATOM   18556 C  CZ  . PHE C  1 768 ? 248.961 71.075  155.601 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CZ  1 
ATOM   18557 N  N   . LEU C  1 769 ? 255.815 70.524  157.548 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C N   1 
ATOM   18558 C  CA  . LEU C  1 769 ? 257.119 69.902  157.746 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C CA  1 
ATOM   18559 C  C   . LEU C  1 769 ? 257.564 70.187  159.156 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C C   1 
ATOM   18560 O  O   . LEU C  1 769 ? 258.340 69.441  159.772 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C O   1 
ATOM   18561 C  CB  . LEU C  1 769 ? 258.140 70.418  156.742 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C CB  1 
ATOM   18562 C  CG  . LEU C  1 769 ? 258.066 69.817  155.350 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C CG  1 
ATOM   18563 C  CD1 . LEU C  1 769 ? 259.153 70.389  154.509 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C CD1 1 
ATOM   18564 C  CD2 . LEU C  1 769 ? 258.205 68.308  155.390 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C CD2 1 
ATOM   18565 N  N   . GLU C  1 770 ? 257.047 71.281  159.688 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C N   1 
ATOM   18566 C  CA  . GLU C  1 770 ? 257.431 71.667  161.021 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C CA  1 
ATOM   18567 C  C   . GLU C  1 770 ? 256.736 70.839  162.091 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C C   1 
ATOM   18568 O  O   . GLU C  1 770 ? 257.364 70.295  163.006 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C O   1 
ATOM   18569 C  CB  . GLU C  1 770 ? 257.100 73.104  161.221 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C CB  1 
ATOM   18570 C  CG  . GLU C  1 770 ? 258.061 73.650  162.226 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C CG  1 
ATOM   18571 C  CD  . GLU C  1 770 ? 258.154 75.173  162.149 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C CD  1 
ATOM   18572 O  OE1 . GLU C  1 770 ? 257.310 75.837  162.843 1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C OE1 1 
ATOM   18573 O  OE2 . GLU C  1 770 ? 259.046 75.692  161.374 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C OE2 1 
ATOM   18574 N  N   . GLU C  1 771 ? 255.425 70.735  161.953 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C N   1 
ATOM   18575 C  CA  . GLU C  1 771 ? 254.695 69.877  162.827 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C CA  1 
ATOM   18576 C  C   . GLU C  1 771 ? 255.227 68.450  162.760 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C C   1 
ATOM   18577 O  O   . GLU C  1 771 ? 255.394 67.784  163.785 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C O   1 
ATOM   18578 C  CB  . GLU C  1 771 ? 253.245 69.933  162.434 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C CB  1 
ATOM   18579 C  CG  . GLU C  1 771 ? 252.308 69.150  163.346 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C CG  1 
ATOM   18580 C  CD  . GLU C  1 771 ? 251.028 68.832  162.580 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C CD  1 
ATOM   18581 O  OE1 . GLU C  1 771 ? 250.798 69.506  161.517 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C OE1 1 
ATOM   18582 O  OE2 . GLU C  1 771 ? 250.266 67.932  163.011 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C OE2 1 
ATOM   18583 N  N   . LEU C  1 772 ? 255.497 67.975  161.554 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C N   1 
ATOM   18584 C  CA  . LEU C  1 772 ? 255.932 66.586  161.385 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C CA  1 
ATOM   18585 C  C   . LEU C  1 772 ? 257.259 66.302  162.094 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C C   1 
ATOM   18586 O  O   . LEU C  1 772 ? 257.415 65.279  162.763 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C O   1 
ATOM   18587 C  CB  . LEU C  1 772 ? 256.016 66.200  159.897 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C CB  1 
ATOM   18588 C  CG  . LEU C  1 772 ? 254.688 66.133  159.168 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C CG  1 
ATOM   18589 C  CD1 . LEU C  1 772 ? 254.935 66.059  157.741 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C CD1 1 
ATOM   18590 C  CD2 . LEU C  1 772 ? 253.963 64.955  159.596 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C CD2 1 
ATOM   18591 N  N   . GLN C  1 773 ? 258.224 67.192  161.933 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C N   1 
ATOM   18592 C  CA  . GLN C  1 773 ? 259.498 66.989  162.597 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C CA  1 
ATOM   18593 C  C   . GLN C  1 773 ? 259.366 67.091  164.105 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C C   1 
ATOM   18594 O  O   . GLN C  1 773 ? 260.092 66.420  164.838 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C O   1 
ATOM   18595 C  CB  . GLN C  1 773 ? 260.484 68.048  162.178 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C CB  1 
ATOM   18596 C  CG  . GLN C  1 773 ? 261.312 67.728  161.022 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C CG  1 
ATOM   18597 C  CD  . GLN C  1 773 ? 262.061 68.950  160.633 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C CD  1 
ATOM   18598 O  OE1 . GLN C  1 773 ? 261.477 69.903  160.092 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C OE1 1 
ATOM   18599 N  NE2 . GLN C  1 773 ? 263.355 68.966  160.934 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C NE2 1 
ATOM   18600 N  N   . ALA C  1 774 ? 258.478 67.979  164.548 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA C N   1 
ATOM   18601 C  CA  . ALA C  1 774 ? 258.148 68.112  165.954 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA C CA  1 
ATOM   18602 C  C   . ALA C  1 774 ? 257.749 66.764  166.503 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA C C   1 
ATOM   18603 O  O   . ALA C  1 774 ? 258.362 66.295  167.451 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA C O   1 
ATOM   18604 C  CB  . ALA C  1 774 ? 257.017 69.068  166.138 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA C CB  1 
ATOM   18605 N  N   . LYS C  1 775 ? 256.721 66.145  165.910 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C N   1 
ATOM   18606 C  CA  . LYS C  1 775 ? 256.192 64.898  166.414 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C CA  1 
ATOM   18607 C  C   . LYS C  1 775 ? 256.987 63.680  166.024 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C C   1 
ATOM   18608 O  O   . LYS C  1 775 ? 257.043 62.749  166.804 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C O   1 
ATOM   18609 C  CB  . LYS C  1 775 ? 254.791 64.677  165.911 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C CB  1 
ATOM   18610 C  CG  . LYS C  1 775 ? 253.874 65.772  166.215 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C CG  1 
ATOM   18611 C  CD  . LYS C  1 775 ? 252.475 65.337  165.869 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C CD  1 
ATOM   18612 C  CE  . LYS C  1 775 ? 251.493 66.502  165.981 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C CE  1 
ATOM   18613 N  NZ  . LYS C  1 775 ? 250.146 65.926  165.723 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C NZ  1 
ATOM   18614 N  N   . TYR C  1 776 ? 257.551 63.637  164.818 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C N   1 
ATOM   18615 C  CA  . TYR C  1 776 ? 258.095 62.361  164.311 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CA  1 
ATOM   18616 C  C   . TYR C  1 776 ? 259.536 62.482  163.894 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C C   1 
ATOM   18617 O  O   . TYR C  1 776 ? 259.900 62.201  162.745 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C O   1 
ATOM   18618 C  CB  . TYR C  1 776 ? 257.286 61.807  163.133 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CB  1 
ATOM   18619 C  CG  . TYR C  1 776 ? 255.811 61.855  163.352 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CG  1 
ATOM   18620 C  CD1 . TYR C  1 776 ? 255.208 61.194  164.440 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CD1 1 
ATOM   18621 C  CD2 . TYR C  1 776 ? 255.006 62.578  162.485 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CD2 1 
ATOM   18622 C  CE1 . TYR C  1 776 ? 253.837 61.243  164.631 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CE1 1 
ATOM   18623 C  CE2 . TYR C  1 776 ? 253.637 62.633  162.669 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CE2 1 
ATOM   18624 C  CZ  . TYR C  1 776 ? 253.061 61.969  163.738 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CZ  1 
ATOM   18625 O  OH  . TYR C  1 776 ? 251.700 62.058  163.856 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C OH  1 
ATOM   18626 N  N   . PRO C  1 777 ? 260.373 62.865  164.834 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO C N   1 
ATOM   18627 C  CA  . PRO C  1 777 ? 261.767 63.129  164.507 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO C CA  1 
ATOM   18628 C  C   . PRO C  1 777 ? 262.415 61.983  163.738 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO C C   1 
ATOM   18629 O  O   . PRO C  1 777 ? 263.338 62.213  162.946 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO C O   1 
ATOM   18630 C  CB  . PRO C  1 777 ? 262.432 63.263  165.865 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO C CB  1 
ATOM   18631 C  CG  . PRO C  1 777 ? 261.437 62.552  166.833 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO C CG  1 
ATOM   18632 C  CD  . PRO C  1 777 ? 260.100 62.847  166.268 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO C CD  1 
ATOM   18633 N  N   . GLU C  1 778 ? 261.961 60.758  163.947 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C N   1 
ATOM   18634 C  CA  . GLU C  1 778 ? 262.696 59.694  163.311 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C CA  1 
ATOM   18635 C  C   . GLU C  1 778 ? 262.497 59.629  161.825 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C C   1 
ATOM   18636 O  O   . GLU C  1 778 ? 263.410 59.210  161.122 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C O   1 
ATOM   18637 C  CB  . GLU C  1 778 ? 262.368 58.338  163.871 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C CB  1 
ATOM   18638 C  CG  . GLU C  1 778 ? 260.923 57.990  163.618 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C CG  1 
ATOM   18639 C  CD  . GLU C  1 778 ? 259.985 58.572  164.736 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C CD  1 
ATOM   18640 O  OE1 . GLU C  1 778 ? 260.370 59.560  165.445 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C OE1 1 
ATOM   18641 O  OE2 . GLU C  1 778 ? 258.866 58.012  164.915 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C OE2 1 
ATOM   18642 N  N   . LEU C  1 779 ? 261.328 59.995  161.319 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C N   1 
ATOM   18643 C  CA  . LEU C  1 779 ? 261.201 60.063  159.864 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C CA  1 
ATOM   18644 C  C   . LEU C  1 779 ? 262.383 60.839  159.293 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C C   1 
ATOM   18645 O  O   . LEU C  1 779 ? 262.922 60.487  158.237 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C O   1 
ATOM   18646 C  CB  . LEU C  1 779 ? 259.926 60.788  159.465 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C CB  1 
ATOM   18647 C  CG  . LEU C  1 779 ? 258.682 60.342  160.188 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C CG  1 
ATOM   18648 C  CD1 . LEU C  1 779 ? 257.554 61.019  159.552 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C CD1 1 
ATOM   18649 C  CD2 . LEU C  1 779 ? 258.609 58.881  159.969 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C CD2 1 
ATOM   18650 N  N   . PHE C  1 780 ? 262.778 61.904  159.989 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C N   1 
ATOM   18651 C  CA  . PHE C  1 780 ? 263.794 62.790  159.441 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CA  1 
ATOM   18652 C  C   . PHE C  1 780 ? 265.204 62.316  159.765 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C C   1 
ATOM   18653 O  O   . PHE C  1 780 ? 266.186 62.784  159.157 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C O   1 
ATOM   18654 C  CB  . PHE C  1 780 ? 263.520 64.239  159.849 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CB  1 
ATOM   18655 C  CG  . PHE C  1 780 ? 262.159 64.693  159.452 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CG  1 
ATOM   18656 C  CD1 . PHE C  1 780 ? 261.944 65.241  158.184 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CD1 1 
ATOM   18657 C  CD2 . PHE C  1 780 ? 261.083 64.512  160.304 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CD2 1 
ATOM   18658 C  CE1 . PHE C  1 780 ? 260.669 65.618  157.778 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CE1 1 
ATOM   18659 C  CE2 . PHE C  1 780 ? 259.825 64.890  159.926 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CE2 1 
ATOM   18660 C  CZ  . PHE C  1 780 ? 259.603 65.427  158.657 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CZ  1 
ATOM   18661 N  N   . ALA C  1 781 ? 265.280 61.376  160.711 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA C N   1 
ATOM   18662 C  CA  . ALA C  1 781 ? 266.536 60.756  161.127 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA C CA  1 
ATOM   18663 C  C   . ALA C  1 781 ? 267.032 59.725  160.101 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA C C   1 
ATOM   18664 O  O   . ALA C  1 781 ? 268.247 59.542  159.906 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA C O   1 
ATOM   18665 C  CB  . ALA C  1 781 ? 266.364 60.106  162.448 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA C CB  1 
ATOM   18666 N  N   . ARG C  1 782 ? 266.095 59.074  159.427 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C N   1 
ATOM   18667 C  CA  . ARG C  1 782 ? 266.445 58.018  158.522 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C CA  1 
ATOM   18668 C  C   . ARG C  1 782 ? 267.272 58.474  157.302 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C C   1 
ATOM   18669 O  O   . ARG C  1 782 ? 266.995 59.479  156.628 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C O   1 
ATOM   18670 C  CB  . ARG C  1 782 ? 265.183 57.250  158.133 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C CB  1 
ATOM   18671 C  CG  . ARG C  1 782 ? 265.243 56.721  156.750 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C CG  1 
ATOM   18672 C  CD  . ARG C  1 782 ? 264.052 55.860  156.358 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C CD  1 
ATOM   18673 N  NE  . ARG C  1 782 ? 264.437 54.461  156.434 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C NE  1 
ATOM   18674 C  CZ  . ARG C  1 782 ? 263.717 53.510  157.005 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C CZ  1 
ATOM   18675 N  NH1 . ARG C  1 782 ? 262.530 53.766  157.514 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C NH1 1 
ATOM   18676 N  NH2 . ARG C  1 782 ? 264.180 52.289  157.047 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C NH2 1 
ATOM   18677 N  N   . LYS C  1 783 ? 268.309 57.708  157.039 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C N   1 
ATOM   18678 C  CA  . LYS C  1 783 ? 269.069 57.912  155.852 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C CA  1 
ATOM   18679 C  C   . LYS C  1 783 ? 268.451 57.108  154.728 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C C   1 
ATOM   18680 O  O   . LYS C  1 783 ? 268.529 55.880  154.704 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C O   1 
ATOM   18681 C  CB  . LYS C  1 783 ? 270.481 57.447  156.098 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C CB  1 
ATOM   18682 C  CG  . LYS C  1 783 ? 271.037 58.075  157.336 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C CG  1 
ATOM   18683 C  CD  . LYS C  1 783 ? 272.518 58.041  157.352 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C CD  1 
ATOM   18684 C  CE  . LYS C  1 783 ? 272.991 59.152  158.232 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C CE  1 
ATOM   18685 N  NZ  . LYS C  1 783 ? 274.191 58.578  158.867 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C NZ  1 
ATOM   18686 N  N   . GLN C  1 784 ? 267.822 57.796  153.783 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C N   1 
ATOM   18687 C  CA  . GLN C  1 784 ? 267.201 57.110  152.655 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C CA  1 
ATOM   18688 C  C   . GLN C  1 784 ? 268.226 56.312  151.897 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C C   1 
ATOM   18689 O  O   . GLN C  1 784 ? 269.370 56.736  151.720 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C O   1 
ATOM   18690 C  CB  . GLN C  1 784 ? 266.497 58.099  151.745 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C CB  1 
ATOM   18691 C  CG  . GLN C  1 784 ? 265.526 58.992  152.492 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C CG  1 
ATOM   18692 C  CD  . GLN C  1 784 ? 264.466 58.200  153.287 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C CD  1 
ATOM   18693 O  OE1 . GLN C  1 784 ? 264.121 57.049  152.954 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C OE1 1 
ATOM   18694 N  NE2 . GLN C  1 784 ? 263.936 58.831  154.331 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C NE2 1 
ATOM   18695 N  N   . ILE C  1 785 ? 267.809 55.132  151.467 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C N   1 
ATOM   18696 C  CA  . ILE C  1 785 ? 268.704 54.216  150.785 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C CA  1 
ATOM   18697 C  C   . ILE C  1 785 ? 269.362 54.727  149.494 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C C   1 
ATOM   18698 O  O   . ILE C  1 785 ? 270.565 54.621  149.344 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C O   1 
ATOM   18699 C  CB  . ILE C  1 785 ? 267.979 52.973  150.438 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C CB  1 
ATOM   18700 C  CG1 . ILE C  1 785 ? 267.533 52.271  151.719 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C CG1 1 
ATOM   18701 C  CG2 . ILE C  1 785 ? 268.887 52.107  149.625 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C CG2 1 
ATOM   18702 C  CD1 . ILE C  1 785 ? 266.416 51.347  151.529 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C CD1 1 
ATOM   18703 N  N   . SER C  1 786 ? 268.594 55.272  148.560 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 1029 SER C N   1 
ATOM   18704 C  CA  . SER C  1 786 ? 269.153 55.617  147.299 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 1029 SER C CA  1 
ATOM   18705 C  C   . SER C  1 786 ? 270.141 56.749  147.443 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 1029 SER C C   1 
ATOM   18706 O  O   . SER C  1 786 ? 271.139 56.811  146.721 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 1029 SER C O   1 
ATOM   18707 C  CB  . SER C  1 786 ? 268.046 55.961  146.306 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 1029 SER C CB  1 
ATOM   18708 O  OG  . SER C  1 786 ? 267.508 57.259  146.459 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 1029 SER C OG  1 
ATOM   18709 N  N   . THR C  1 787 ? 269.886 57.654  148.384 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 1030 THR C N   1 
ATOM   18710 C  CA  . THR C  1 787 ? 270.693 58.879  148.494 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 1030 THR C CA  1 
ATOM   18711 C  C   . THR C  1 787 ? 271.683 58.762  149.613 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 1030 THR C C   1 
ATOM   18712 O  O   . THR C  1 787 ? 272.742 59.354  149.571 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 1030 THR C O   1 
ATOM   18713 C  CB  . THR C  1 787 ? 269.839 60.080  148.796 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 1030 THR C CB  1 
ATOM   18714 O  OG1 . THR C  1 787 ? 269.298 59.935  150.106 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 1030 THR C OG1 1 
ATOM   18715 C  CG2 . THR C  1 787 ? 268.721 60.183  147.792 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 1030 THR C CG2 1 
ATOM   18716 N  N   . GLY C  1 788 ? 271.338 57.996  150.636 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY C N   1 
ATOM   18717 C  CA  . GLY C  1 788 ? 272.268 57.811  151.736 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY C CA  1 
ATOM   18718 C  C   . GLY C  1 788 ? 272.203 58.936  152.746 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY C C   1 
ATOM   18719 O  O   . GLY C  1 788 ? 272.987 59.003  153.649 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY C O   1 
ATOM   18720 N  N   . VAL C  1 789 ? 271.221 59.800  152.614 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL C N   1 
ATOM   18721 C  CA  . VAL C  1 789 ? 271.098 60.926  153.494 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL C CA  1 
ATOM   18722 C  C   . VAL C  1 789 ? 269.614 61.154  153.732 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL C C   1 
ATOM   18723 O  O   . VAL C  1 789 ? 268.795 60.681  152.952 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL C O   1 
ATOM   18724 C  CB  . VAL C  1 789 ? 271.626 62.150  152.799 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL C CB  1 
ATOM   18725 C  CG1 . VAL C  1 789 ? 273.028 61.866  152.312 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL C CG1 1 
ATOM   18726 C  CG2 . VAL C  1 789 ? 270.690 62.526  151.637 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL C CG2 1 
ATOM   18727 N  N   . PRO C  1 790 ? 269.258 61.905  154.794 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO C N   1 
ATOM   18728 C  CA  . PRO C  1 790 ? 267.874 62.062  155.198 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO C CA  1 
ATOM   18729 C  C   . PRO C  1 790 ? 267.143 63.022  154.312 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO C C   1 
ATOM   18730 O  O   . PRO C  1 790 ? 267.741 63.694  153.490 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO C O   1 
ATOM   18731 C  CB  . PRO C  1 790 ? 267.987 62.681  156.591 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO C CB  1 
ATOM   18732 C  CG  . PRO C  1 790 ? 269.362 62.413  157.017 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO C CG  1 
ATOM   18733 C  CD  . PRO C  1 790 ? 270.156 62.537  155.763 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO C CD  1 
ATOM   18734 N  N   . MET C  1 791 ? 265.835 63.064  154.482 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C N   1 
ATOM   18735 C  CA  . MET C  1 791 ? 265.042 64.087  153.853 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C CA  1 
ATOM   18736 C  C   . MET C  1 791 ? 265.499 65.414  154.382 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C C   1 
ATOM   18737 O  O   . MET C  1 791 ? 265.992 65.527  155.484 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C O   1 
ATOM   18738 C  CB  . MET C  1 791 ? 263.588 63.912  154.222 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C CB  1 
ATOM   18739 C  CG  . MET C  1 791 ? 263.049 62.638  153.720 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C CG  1 
ATOM   18740 S  SD  . MET C  1 791 ? 261.372 62.456  154.284 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C SD  1 
ATOM   18741 C  CE  . MET C  1 791 ? 261.648 61.850  155.938 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C CE  1 
ATOM   18742 N  N   . ASP C  1 792 ? 265.296 66.440  153.594 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C N   1 
ATOM   18743 C  CA  . ASP C  1 792 ? 265.749 67.745  153.972 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C CA  1 
ATOM   18744 C  C   . ASP C  1 792 ? 264.532 68.645  153.930 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C C   1 
ATOM   18745 O  O   . ASP C  1 792 ? 264.193 69.186  152.890 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C O   1 
ATOM   18746 C  CB  . ASP C  1 792 ? 266.852 68.210  153.005 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C CB  1 
ATOM   18747 C  CG  . ASP C  1 792 ? 267.263 69.678  153.210 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C CG  1 
ATOM   18748 O  OD1 . ASP C  1 792 ? 267.043 70.256  154.317 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C OD1 1 
ATOM   18749 O  OD2 . ASP C  1 792 ? 267.832 70.246  152.240 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C OD2 1 
ATOM   18750 N  N   . PRO C  1 793 ? 263.851 68.773  155.070 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO C N   1 
ATOM   18751 C  CA  . PRO C  1 793 ? 262.716 69.654  155.230 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO C CA  1 
ATOM   18752 C  C   . PRO C  1 793 ? 263.160 71.112  155.320 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO C C   1 
ATOM   18753 O  O   . PRO C  1 793 ? 262.350 72.020  155.276 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO C O   1 
ATOM   18754 C  CB  . PRO C  1 793 ? 262.066 69.170  156.530 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO C CB  1 
ATOM   18755 C  CG  . PRO C  1 793 ? 263.155 68.523  157.299 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO C CG  1 
ATOM   18756 C  CD  . PRO C  1 793 ? 264.167 68.029  156.307 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO C CD  1 
ATOM   18757 N  N   . SER C  1 794 ? 264.451 71.361  155.380 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 1037 SER C N   1 
ATOM   18758 C  CA  . SER C  1 794 ? 264.897 72.713  155.588 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 1037 SER C CA  1 
ATOM   18759 C  C   . SER C  1 794 ? 264.419 73.710  154.511 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 1037 SER C C   1 
ATOM   18760 O  O   . SER C  1 794 ? 264.610 74.893  154.640 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 1037 SER C O   1 
ATOM   18761 C  CB  . SER C  1 794 ? 266.403 72.695  155.650 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 1037 SER C CB  1 
ATOM   18762 O  OG  . SER C  1 794 ? 266.916 73.064  154.386 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 1037 SER C OG  1 
ATOM   18763 N  N   . VAL C  1 795 ? 263.842 73.261  153.415 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL C N   1 
ATOM   18764 C  CA  . VAL C  1 795 ? 263.332 74.214  152.444 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL C CA  1 
ATOM   18765 C  C   . VAL C  1 795 ? 261.959 73.707  152.043 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL C C   1 
ATOM   18766 O  O   . VAL C  1 795 ? 261.720 72.496  152.021 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL C O   1 
ATOM   18767 C  CB  . VAL C  1 795 ? 264.298 74.460  151.212 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL C CB  1 
ATOM   18768 C  CG1 . VAL C  1 795 ? 265.574 73.644  151.291 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL C CG1 1 
ATOM   18769 C  CG2 . VAL C  1 795 ? 263.591 74.259  149.893 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL C CG2 1 
ATOM   18770 N  N   . LYS C  1 796 ? 261.051 74.629  151.739 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C N   1 
ATOM   18771 C  CA  . LYS C  1 796 ? 259.709 74.276  151.264 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C CA  1 
ATOM   18772 C  C   . LYS C  1 796 ? 259.542 74.408  149.754 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C C   1 
ATOM   18773 O  O   . LYS C  1 796 ? 260.063 75.342  149.121 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C O   1 
ATOM   18774 C  CB  . LYS C  1 796 ? 258.694 75.178  151.938 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C CB  1 
ATOM   18775 C  CG  . LYS C  1 796 ? 258.997 75.284  153.338 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C CG  1 
ATOM   18776 C  CD  . LYS C  1 796 ? 257.940 75.952  154.033 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C CD  1 
ATOM   18777 C  CE  . LYS C  1 796 ? 258.328 75.884  155.468 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C CE  1 
ATOM   18778 N  NZ  . LYS C  1 796 ? 257.247 76.577  156.125 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C NZ  1 
ATOM   18779 N  N   . ILE C  1 797 ? 258.787 73.494  149.178 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C N   1 
ATOM   18780 C  CA  . ILE C  1 797 ? 258.429 73.713  147.827 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C CA  1 
ATOM   18781 C  C   . ILE C  1 797 ? 257.122 74.495  147.767 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C C   1 
ATOM   18782 O  O   . ILE C  1 797 ? 256.047 73.948  148.020 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C O   1 
ATOM   18783 C  CB  . ILE C  1 797 ? 258.450 72.409  147.038 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C CB  1 
ATOM   18784 C  CG1 . ILE C  1 797 ? 259.838 71.788  147.210 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C CG1 1 
ATOM   18785 C  CG2 . ILE C  1 797 ? 258.197 72.661  145.552 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C CG2 1 
ATOM   18786 C  CD1 . ILE C  1 797 ? 259.961 70.411  146.682 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C CD1 1 
ATOM   18787 N  N   . LYS C  1 798 ? 257.238 75.786  147.447 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C N   1 
ATOM   18788 C  CA  . LYS C  1 798 ? 256.093 76.640  147.215 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C CA  1 
ATOM   18789 C  C   . LYS C  1 798 ? 255.881 76.699  145.744 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C C   1 
ATOM   18790 O  O   . LYS C  1 798 ? 254.761 76.822  145.262 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C O   1 
ATOM   18791 C  CB  . LYS C  1 798 ? 256.387 78.045  147.699 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C CB  1 
ATOM   18792 C  CG  . LYS C  1 798 ? 256.627 78.160  149.208 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C CG  1 
ATOM   18793 C  CD  . LYS C  1 798 ? 255.321 77.911  149.941 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C CD  1 
ATOM   18794 C  CE  . LYS C  1 798 ? 255.437 78.080  151.463 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C CE  1 
ATOM   18795 N  NZ  . LYS C  1 798 ? 254.266 77.333  152.052 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C NZ  1 
ATOM   18796 N  N   . GLN C  1 799 ? 256.970 76.628  145.003 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C N   1 
ATOM   18797 C  CA  . GLN C  1 799 ? 256.812 76.636  143.577 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C CA  1 
ATOM   18798 C  C   . GLN C  1 799 ? 257.701 75.620  142.887 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C C   1 
ATOM   18799 O  O   . GLN C  1 799 ? 258.927 75.645  143.041 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C O   1 
ATOM   18800 C  CB  . GLN C  1 799 ? 257.101 78.011  143.037 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C CB  1 
ATOM   18801 C  CG  . GLN C  1 799 ? 257.106 78.036  141.558 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C CG  1 
ATOM   18802 C  CD  . GLN C  1 799 ? 257.508 79.362  141.036 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C CD  1 
ATOM   18803 O  OE1 . GLN C  1 799 ? 258.658 79.761  141.132 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C OE1 1 
ATOM   18804 N  NE2 . GLN C  1 799 ? 256.557 80.060  140.464 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C NE2 1 
ATOM   18805 N  N   . TRP C  1 800 ? 257.074 74.740  142.103 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C N   1 
ATOM   18806 C  CA  . TRP C  1 800 ? 257.808 73.744  141.376 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CA  1 
ATOM   18807 C  C   . TRP C  1 800 ? 258.607 74.434  140.318 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C C   1 
ATOM   18808 O  O   . TRP C  1 800 ? 258.147 75.391  139.691 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C O   1 
ATOM   18809 C  CB  . TRP C  1 800 ? 256.859 72.749  140.736 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CB  1 
ATOM   18810 C  CG  . TRP C  1 800 ? 256.185 71.803  141.720 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CG  1 
ATOM   18811 C  CD1 . TRP C  1 800 ? 254.863 71.804  142.094 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CD1 1 
ATOM   18812 C  CD2 . TRP C  1 800 ? 256.792 70.709  142.427 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CD2 1 
ATOM   18813 N  NE1 . TRP C  1 800 ? 254.622 70.806  143.002 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C NE1 1 
ATOM   18814 C  CE2 . TRP C  1 800 ? 255.790 70.115  143.219 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CE2 1 
ATOM   18815 C  CE3 . TRP C  1 800 ? 258.092 70.178  142.476 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CE3 1 
ATOM   18816 C  CZ2 . TRP C  1 800 ? 256.055 69.022  144.062 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CZ2 1 
ATOM   18817 C  CZ3 . TRP C  1 800 ? 258.348 69.095  143.310 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CZ3 1 
ATOM   18818 C  CH2 . TRP C  1 800 ? 257.340 68.535  144.094 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CH2 1 
ATOM   18819 N  N   . SER C  1 801 ? 259.820 73.956  140.120 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 1044 SER C N   1 
ATOM   18820 C  CA  . SER C  1 801 ? 260.607 74.392  138.961 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 1044 SER C CA  1 
ATOM   18821 C  C   . SER C  1 801 ? 261.553 73.256  138.474 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 1044 SER C C   1 
ATOM   18822 O  O   . SER C  1 801 ? 261.752 72.248  139.168 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 1044 SER C O   1 
ATOM   18823 C  CB  . SER C  1 801 ? 261.356 75.705  139.262 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 1044 SER C CB  1 
ATOM   18824 O  OG  . SER C  1 801 ? 262.517 75.477  140.056 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 1044 SER C OG  1 
ATOM   18825 N  N   . ALA C  1 802 ? 262.131 73.402  137.289 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA C N   1 
ATOM   18826 C  CA  . ALA C  1 802 ? 262.983 72.333  136.754 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA C CA  1 
ATOM   18827 C  C   . ALA C  1 802 ? 263.957 71.677  137.786 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA C C   1 
ATOM   18828 O  O   . ALA C  1 802 ? 264.346 70.496  137.668 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA C O   1 
ATOM   18829 C  CB  . ALA C  1 802 ? 263.756 72.831  135.543 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA C CB  1 
ATOM   18830 N  N   . LYS C  1 803 ? 264.390 72.422  138.789 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C N   1 
ATOM   18831 C  CA  . LYS C  1 803 ? 265.478 71.882  139.574 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C CA  1 
ATOM   18832 C  C   . LYS C  1 803 ? 264.956 70.699  140.331 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C C   1 
ATOM   18833 O  O   . LYS C  1 803 ? 265.729 69.917  140.886 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C O   1 
ATOM   18834 C  CB  . LYS C  1 803 ? 266.049 72.924  140.510 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C CB  1 
ATOM   18835 C  CG  . LYS C  1 803 ? 265.056 73.488  141.449 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C CG  1 
ATOM   18836 C  CD  . LYS C  1 803 ? 265.806 74.267  142.455 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C CD  1 
ATOM   18837 C  CE  . LYS C  1 803 ? 264.957 75.296  143.148 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C CE  1 
ATOM   18838 N  NZ  . LYS C  1 803 ? 265.952 76.151  143.821 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C NZ  1 
ATOM   18839 N  N   . TYR C  1 804 ? 263.637 70.559  140.360 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C N   1 
ATOM   18840 C  CA  . TYR C  1 804 ? 263.054 69.507  141.165 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CA  1 
ATOM   18841 C  C   . TYR C  1 804 ? 262.555 68.397  140.267 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C C   1 
ATOM   18842 O  O   . TYR C  1 804 ? 261.891 67.470  140.716 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C O   1 
ATOM   18843 C  CB  . TYR C  1 804 ? 261.913 70.041  142.041 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CB  1 
ATOM   18844 C  CG  . TYR C  1 804 ? 262.343 71.019  143.136 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CG  1 
ATOM   18845 C  CD1 . TYR C  1 804 ? 263.436 70.740  143.967 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CD1 1 
ATOM   18846 C  CD2 . TYR C  1 804 ? 261.636 72.205  143.361 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CD2 1 
ATOM   18847 C  CE1 . TYR C  1 804 ? 263.822 71.615  144.948 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CE1 1 
ATOM   18848 C  CE2 . TYR C  1 804 ? 262.003 73.067  144.351 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CE2 1 
ATOM   18849 C  CZ  . TYR C  1 804 ? 263.100 72.772  145.139 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CZ  1 
ATOM   18850 O  OH  . TYR C  1 804 ? 263.486 73.664  146.125 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C OH  1 
ATOM   18851 N  N   . PHE C  1 805 ? 262.871 68.477  138.988 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C N   1 
ATOM   18852 C  CA  . PHE C  1 805 ? 262.443 67.421  138.119 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CA  1 
ATOM   18853 C  C   . PHE C  1 805 ? 263.604 66.705  137.472 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C C   1 
ATOM   18854 O  O   . PHE C  1 805 ? 264.702 67.270  137.357 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C O   1 
ATOM   18855 C  CB  . PHE C  1 805 ? 261.541 67.998  137.056 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CB  1 
ATOM   18856 C  CG  . PHE C  1 805 ? 260.211 68.399  137.564 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CG  1 
ATOM   18857 C  CD1 . PHE C  1 805 ? 259.074 67.680  137.202 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CD1 1 
ATOM   18858 C  CD2 . PHE C  1 805 ? 260.087 69.500  138.381 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CD2 1 
ATOM   18859 C  CE1 . PHE C  1 805 ? 257.840 68.059  137.648 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CE1 1 
ATOM   18860 C  CE2 . PHE C  1 805 ? 258.840 69.898  138.846 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CE2 1 
ATOM   18861 C  CZ  . PHE C  1 805 ? 257.713 69.184  138.471 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CZ  1 
ATOM   18862 N  N   . ASN C  1 806 ? 263.366 65.472  137.036 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C N   1 
ATOM   18863 C  CA  . ASN C  1 806 ? 264.369 64.780  136.253 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C CA  1 
ATOM   18864 C  C   . ASN C  1 806 ? 264.401 65.263  134.808 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C C   1 
ATOM   18865 O  O   . ASN C  1 806 ? 265.431 65.179  134.176 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C O   1 
ATOM   18866 C  CB  . ASN C  1 806 ? 264.142 63.274  136.291 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C CB  1 
ATOM   18867 C  CG  . ASN C  1 806 ? 264.451 62.665  137.659 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C CG  1 
ATOM   18868 O  OD1 . ASN C  1 806 ? 265.520 62.876  138.213 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C OD1 1 
ATOM   18869 N  ND2 . ASN C  1 806 ? 263.520 61.902  138.195 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C ND2 1 
ATOM   18870 N  N   . GLY C  1 807 ? 263.282 65.780  134.289 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY C N   1 
ATOM   18871 C  CA  . GLY C  1 807 ? 263.121 65.955  132.859 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY C CA  1 
ATOM   18872 C  C   . GLY C  1 807 ? 261.655 65.905  132.487 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY C C   1 
ATOM   18873 O  O   . GLY C  1 807 ? 260.784 66.000  133.332 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY C O   1 
ATOM   18874 N  N   . THR C  1 808 ? 261.377 65.762  131.206 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 1051 THR C N   1 
ATOM   18875 C  CA  . THR C  1 808 ? 260.036 65.940  130.703 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 1051 THR C CA  1 
ATOM   18876 C  C   . THR C  1 808 ? 259.986 65.268  129.350 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 1051 THR C C   1 
ATOM   18877 O  O   . THR C  1 808 ? 261.018 65.060  128.694 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 1051 THR C O   1 
ATOM   18878 C  CB  . THR C  1 808 ? 259.741 67.436  130.474 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 1051 THR C CB  1 
ATOM   18879 O  OG1 . THR C  1 808 ? 258.503 67.609  129.758 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 1051 THR C OG1 1 
ATOM   18880 C  CG2 . THR C  1 808 ? 260.851 68.051  129.668 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 1051 THR C CG2 1 
ATOM   18881 N  N   . ASN C  1 809 ? 258.784 64.916  128.935 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C N   1 
ATOM   18882 C  CA  . ASN C  1 809 ? 258.621 64.408  127.642 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C CA  1 
ATOM   18883 C  C   . ASN C  1 809 ? 258.982 65.508  126.634 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C C   1 
ATOM   18884 O  O   . ASN C  1 809 ? 258.793 66.706  126.885 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C O   1 
ATOM   18885 C  CB  . ASN C  1 809 ? 257.181 64.020  127.486 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C CB  1 
ATOM   18886 C  CG  . ASN C  1 809 ? 256.256 65.118  127.846 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C CG  1 
ATOM   18887 O  OD1 . ASN C  1 809 ? 255.303 65.387  127.121 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C OD1 1 
ATOM   18888 N  ND2 . ASN C  1 809 ? 256.516 65.776  128.963 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C ND2 1 
ATOM   18889 N  N   . ILE C  1 810 ? 259.505 65.103  125.484 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C N   1 
ATOM   18890 C  CA  . ILE C  1 810 ? 259.718 66.044  124.406 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C CA  1 
ATOM   18891 C  C   . ILE C  1 810 ? 258.446 66.905  124.132 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C C   1 
ATOM   18892 O  O   . ILE C  1 810 ? 257.334 66.395  124.208 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C O   1 
ATOM   18893 C  CB  . ILE C  1 810 ? 260.215 65.300  123.152 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C CB  1 
ATOM   18894 C  CG1 . ILE C  1 810 ? 259.155 64.387  122.590 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C CG1 1 
ATOM   18895 C  CG2 . ILE C  1 810 ? 261.432 64.452  123.493 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C CG2 1 
ATOM   18896 C  CD1 . ILE C  1 810 ? 259.720 63.561  121.484 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C CD1 1 
ATOM   18897 N  N   . LEU C  1 811 ? 258.610 68.204  123.848 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C N   1 
ATOM   18898 C  CA  . LEU C  1 811 ? 257.461 69.094  123.571 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C CA  1 
ATOM   18899 C  C   . LEU C  1 811 ? 257.368 69.558  122.126 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C C   1 
ATOM   18900 O  O   . LEU C  1 811 ? 256.424 70.252  121.768 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C O   1 
ATOM   18901 C  CB  . LEU C  1 811 ? 257.522 70.347  124.421 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C CB  1 
ATOM   18902 C  CG  . LEU C  1 811 ? 257.822 70.118  125.873 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C CG  1 
ATOM   18903 C  CD1 . LEU C  1 811 ? 257.969 71.465  126.523 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C CD1 1 
ATOM   18904 C  CD2 . LEU C  1 811 ? 256.671 69.324  126.473 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C CD2 1 
ATOM   18905 N  N   . GLY C  1 812 ? 258.349 69.212  121.301 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY C N   1 
ATOM   18906 C  CA  . GLY C  1 812 ? 258.240 69.493  119.874 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY C CA  1 
ATOM   18907 C  C   . GLY C  1 812 ? 258.435 70.980  119.700 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY C C   1 
ATOM   18908 O  O   . GLY C  1 812 ? 257.771 71.643  118.868 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY C O   1 
ATOM   18909 N  N   . ARG C  1 813 ? 259.350 71.511  120.501 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C N   1 
ATOM   18910 C  CA  . ARG C  1 813 ? 259.737 72.894  120.352 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C CA  1 
ATOM   18911 C  C   . ARG C  1 813 ? 260.930 72.990  119.437 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C C   1 
ATOM   18912 O  O   . ARG C  1 813 ? 261.129 74.033  118.772 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C O   1 
ATOM   18913 C  CB  . ARG C  1 813 ? 260.020 73.536  121.711 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C CB  1 
ATOM   18914 C  CG  . ARG C  1 813 ? 258.724 73.916  122.380 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C CG  1 
ATOM   18915 C  CD  . ARG C  1 813 ? 258.870 74.759  123.577 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C CD  1 
ATOM   18916 N  NE  . ARG C  1 813 ? 257.539 75.199  123.977 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C NE  1 
ATOM   18917 C  CZ  . ARG C  1 813 ? 257.157 75.338  125.247 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C CZ  1 
ATOM   18918 N  NH1 . ARG C  1 813 ? 258.001 75.073  126.234 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C NH1 1 
ATOM   18919 N  NH2 . ARG C  1 813 ? 255.935 75.744  125.545 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C NH2 1 
ATOM   18920 N  N   . GLY C  1 814 ? 261.706 71.901  119.408 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY C N   1 
ATOM   18921 C  CA  . GLY C  1 814 ? 262.822 71.762  118.472 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY C CA  1 
ATOM   18922 C  C   . GLY C  1 814 ? 264.169 71.969  119.122 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY C C   1 
ATOM   18923 O  O   . GLY C  1 814 ? 264.234 72.498  120.231 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY C O   1 
ATOM   18924 N  N   . ALA C  1 815 ? 265.245 71.575  118.442 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA C N   1 
ATOM   18925 C  CA  . ALA C  1 815 ? 266.552 71.636  119.076 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA C CA  1 
ATOM   18926 C  C   . ALA C  1 815 ? 267.179 73.013  118.963 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA C C   1 
ATOM   18927 O  O   . ALA C  1 815 ? 268.123 73.329  119.657 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA C O   1 
ATOM   18928 C  CB  . ALA C  1 815 ? 267.469 70.565  118.530 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA C CB  1 
ATOM   18929 N  N   . GLY C  1 816 ? 266.645 73.857  118.099 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY C N   1 
ATOM   18930 C  CA  . GLY C  1 816 ? 267.204 75.175  117.995 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY C CA  1 
ATOM   18931 C  C   . GLY C  1 816 ? 266.264 76.260  118.463 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY C C   1 
ATOM   18932 O  O   . GLY C  1 816 ? 266.398 77.378  118.016 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY C O   1 
ATOM   18933 N  N   . TYR C  1 817 ? 265.321 75.956  119.347 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C N   1 
ATOM   18934 C  CA  . TYR C  1 817 ? 264.284 76.930  119.727 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CA  1 
ATOM   18935 C  C   . TYR C  1 817 ? 264.826 78.117  120.518 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C C   1 
ATOM   18936 O  O   . TYR C  1 817 ? 264.286 79.216  120.447 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C O   1 
ATOM   18937 C  CB  . TYR C  1 817 ? 263.238 76.253  120.573 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CB  1 
ATOM   18938 C  CG  . TYR C  1 817 ? 262.044 77.110  120.887 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CG  1 
ATOM   18939 C  CD1 . TYR C  1 817 ? 261.068 77.324  119.932 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CD1 1 
ATOM   18940 C  CD2 . TYR C  1 817 ? 261.851 77.660  122.167 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CD2 1 
ATOM   18941 C  CE1 . TYR C  1 817 ? 259.928 78.083  120.227 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CE1 1 
ATOM   18942 C  CE2 . TYR C  1 817 ? 260.703 78.421  122.481 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CE2 1 
ATOM   18943 C  CZ  . TYR C  1 817 ? 259.757 78.620  121.501 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CZ  1 
ATOM   18944 O  OH  . TYR C  1 817 ? 258.637 79.358  121.744 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C OH  1 
ATOM   18945 N  N   . VAL C  1 818 ? 265.882 77.884  121.288 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL C N   1 
ATOM   18946 C  CA  . VAL C  1 818 ? 266.561 78.944  122.011 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL C CA  1 
ATOM   18947 C  C   . VAL C  1 818 ? 267.570 79.527  121.061 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL C C   1 
ATOM   18948 O  O   . VAL C  1 818 ? 268.490 78.848  120.653 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL C O   1 
ATOM   18949 C  CB  . VAL C  1 818 ? 267.217 78.368  123.322 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL C CB  1 
ATOM   18950 C  CG1 . VAL C  1 818 ? 268.093 79.385  124.072 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL C CG1 1 
ATOM   18951 C  CG2 . VAL C  1 818 ? 266.140 77.840  124.235 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL C CG2 1 
ATOM   18952 N  N   . LEU C  1 819 ? 267.388 80.788  120.700 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C N   1 
ATOM   18953 C  CA  . LEU C  1 819 ? 268.197 81.403  119.629 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C CA  1 
ATOM   18954 C  C   . LEU C  1 819 ? 269.664 81.593  119.973 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C C   1 
ATOM   18955 O  O   . LEU C  1 819 ? 270.041 81.961  121.112 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C O   1 
ATOM   18956 C  CB  . LEU C  1 819 ? 267.596 82.722  119.140 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C CB  1 
ATOM   18957 C  CG  . LEU C  1 819 ? 266.099 82.604  118.839 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C CG  1 
ATOM   18958 C  CD1 . LEU C  1 819 ? 265.457 83.972  118.772 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C CD1 1 
ATOM   18959 C  CD2 . LEU C  1 819 ? 265.882 81.775  117.582 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C CD2 1 
ATOM   18960 N  N   . LYS C  1 820 ? 270.465 81.381  118.941 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C N   1 
ATOM   18961 C  CA  . LYS C  1 820 ? 271.890 81.260  119.029 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C CA  1 
ATOM   18962 C  C   . LYS C  1 820 ? 272.437 82.123  117.869 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C C   1 
ATOM   18963 O  O   . LYS C  1 820 ? 271.832 82.196  116.815 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C O   1 
ATOM   18964 C  CB  . LYS C  1 820 ? 272.185 79.781  118.824 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C CB  1 
ATOM   18965 C  CG  . LYS C  1 820 ? 273.610 79.358  119.015 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C CG  1 
ATOM   18966 C  CD  . LYS C  1 820 ? 273.715 77.792  118.988 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C CD  1 
ATOM   18967 C  CE  . LYS C  1 820 ? 275.060 77.321  119.637 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C CE  1 
ATOM   18968 N  NZ  . LYS C  1 820 ? 275.173 75.845  119.856 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C NZ  1 
ATOM   18969 N  N   . ASP C  1 821 ? 273.541 82.831  118.048 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C N   1 
ATOM   18970 C  CA  . ASP C  1 821 ? 274.123 83.527  116.898 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C CA  1 
ATOM   18971 C  C   . ASP C  1 821 ? 274.965 82.472  116.215 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C C   1 
ATOM   18972 O  O   . ASP C  1 821 ? 275.697 81.738  116.901 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C O   1 
ATOM   18973 C  CB  . ASP C  1 821 ? 275.024 84.663  117.325 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C CB  1 
ATOM   18974 C  CG  . ASP C  1 821 ? 276.021 85.002  116.256 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C CG  1 
ATOM   18975 O  OD1 . ASP C  1 821 ? 277.181 84.508  116.277 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C OD1 1 
ATOM   18976 O  OD2 . ASP C  1 821 ? 275.625 85.731  115.332 1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C OD2 1 
ATOM   18977 N  N   . GLN C  1 822 ? 274.892 82.351  114.891 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C N   1 
ATOM   18978 C  CA  . GLN C  1 822 ? 275.396 81.088  114.310 1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C CA  1 
ATOM   18979 C  C   . GLN C  1 822 ? 276.864 81.190  113.990 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C C   1 
ATOM   18980 O  O   . GLN C  1 822 ? 277.611 80.211  114.247 1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C O   1 
ATOM   18981 C  CB  . GLN C  1 822 ? 274.628 80.686  113.073 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C CB  1 
ATOM   18982 C  CG  . GLN C  1 822 ? 274.390 81.922  112.202 1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C CG  1 
ATOM   18983 C  CD  . GLN C  1 822 ? 273.999 81.534  110.776 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C CD  1 
ATOM   18984 O  OE1 . GLN C  1 822 ? 273.775 80.323  110.488 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C OE1 1 
ATOM   18985 N  NE2 . GLN C  1 822 ? 273.907 82.545  109.868 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C NE2 1 
ATOM   18986 N  N   . ALA C  1 823 ? 277.274 82.354  113.452 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA C N   1 
ATOM   18987 C  CA  . ALA C  1 823 ? 278.709 82.631  113.303 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA C CA  1 
ATOM   18988 C  C   . ALA C  1 823 ? 279.463 82.163  114.572 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA C C   1 
ATOM   18989 O  O   . ALA C  1 823 ? 280.185 81.154  114.533 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA C O   1 
ATOM   18990 C  CB  . ALA C  1 823 ? 278.969 84.101  113.018 1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA C CB  1 
ATOM   18991 N  N   . THR C  1 824 ? 279.280 82.847  115.705 1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 1067 THR C N   1 
ATOM   18992 C  CA  . THR C  1 824 ? 280.034 82.469  116.887 1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 1067 THR C CA  1 
ATOM   18993 C  C   . THR C  1 824 ? 279.505 81.204  117.536 1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 1067 THR C C   1 
ATOM   18994 O  O   . THR C  1 824 ? 280.106 80.715  118.490 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 1067 THR C O   1 
ATOM   18995 C  CB  . THR C  1 824 ? 280.054 83.584  117.968 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 1067 THR C CB  1 
ATOM   18996 O  OG1 . THR C  1 824 ? 278.804 83.585  118.692 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 1067 THR C OG1 1 
ATOM   18997 C  CG2 . THR C  1 824 ? 280.333 84.982  117.348 1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 1067 THR C CG2 1 
ATOM   18998 N  N   . ASN C  1 825 ? 278.381 80.677  117.057 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C N   1 
ATOM   18999 C  CA  . ASN C  1 825 ? 277.705 79.589  117.781 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C CA  1 
ATOM   19000 C  C   . ASN C  1 825 ? 277.492 79.918  119.282 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C C   1 
ATOM   19001 O  O   . ASN C  1 825 ? 278.015 79.203  120.137 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C O   1 
ATOM   19002 C  CB  . ASN C  1 825 ? 278.553 78.319  117.697 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C CB  1 
ATOM   19003 C  CG  . ASN C  1 825 ? 277.783 77.082  118.100 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C CG  1 
ATOM   19004 O  OD1 . ASN C  1 825 ? 278.278 76.246  118.861 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C OD1 1 
ATOM   19005 N  ND2 . ASN C  1 825 ? 276.550 76.961  117.594 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C ND2 1 
ATOM   19006 N  N   . THR C  1 826 ? 276.750 80.971  119.629 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 1069 THR C N   1 
ATOM   19007 C  CA  . THR C  1 826 ? 276.652 81.372  121.043 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 1069 THR C CA  1 
ATOM   19008 C  C   . THR C  1 826 ? 275.248 81.838  121.404 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 1069 THR C C   1 
ATOM   19009 O  O   . THR C  1 826 ? 274.623 82.594  120.630 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 1069 THR C O   1 
ATOM   19010 C  CB  . THR C  1 826 ? 277.579 82.536  121.305 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 1069 THR C CB  1 
ATOM   19011 O  OG1 . THR C  1 826 ? 278.924 82.106  121.089 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 1069 THR C OG1 1 
ATOM   19012 C  CG2 . THR C  1 826 ? 277.393 83.086  122.726 1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 1069 THR C CG2 1 
ATOM   19013 N  N   . TYR C  1 827 ? 274.725 81.438  122.564 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C N   1 
ATOM   19014 C  CA  . TYR C  1 827 ? 273.343 81.839  122.790 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CA  1 
ATOM   19015 C  C   . TYR C  1 827 ? 273.246 83.345  122.972 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C C   1 
ATOM   19016 O  O   . TYR C  1 827 ? 274.175 83.981  123.441 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C O   1 
ATOM   19017 C  CB  . TYR C  1 827 ? 272.704 81.101  123.941 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CB  1 
ATOM   19018 C  CG  . TYR C  1 827 ? 272.483 79.640  123.671 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CG  1 
ATOM   19019 C  CD1 . TYR C  1 827 ? 271.363 79.206  122.962 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CD1 1 
ATOM   19020 C  CD2 . TYR C  1 827 ? 273.396 78.667  124.144 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CD2 1 
ATOM   19021 C  CE1 . TYR C  1 827 ? 271.155 77.824  122.725 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CE1 1 
ATOM   19022 C  CE2 . TYR C  1 827 ? 273.206 77.301  123.902 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CE2 1 
ATOM   19023 C  CZ  . TYR C  1 827 ? 272.088 76.889  123.205 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CZ  1 
ATOM   19024 O  OH  . TYR C  1 827 ? 271.907 75.548  122.990 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C OH  1 
ATOM   19025 N  N   . PHE C  1 828 ? 272.128 83.918  122.558 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C N   1 
ATOM   19026 C  CA  . PHE C  1 828 ? 271.868 85.303  122.874 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CA  1 
ATOM   19027 C  C   . PHE C  1 828 ? 271.390 85.314  124.309 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C C   1 
ATOM   19028 O  O   . PHE C  1 828 ? 270.618 84.441  124.725 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C O   1 
ATOM   19029 C  CB  . PHE C  1 828 ? 270.804 85.936  121.946 1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CB  1 
ATOM   19030 C  CG  . PHE C  1 828 ? 271.205 85.989  120.496 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CG  1 
ATOM   19031 C  CD1 . PHE C  1 828 ? 272.212 86.823  120.074 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CD1 1 
ATOM   19032 C  CD2 . PHE C  1 828 ? 270.591 85.186  119.572 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CD2 1 
ATOM   19033 C  CE1 . PHE C  1 828 ? 272.590 86.852  118.751 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CE1 1 
ATOM   19034 C  CE2 . PHE C  1 828 ? 270.963 85.203  118.278 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CE2 1 
ATOM   19035 C  CZ  . PHE C  1 828 ? 271.959 86.043  117.847 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CZ  1 
ATOM   19036 N  N   . SER C  1 829 ? 271.822 86.318  125.059 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 1072 SER C N   1 
ATOM   19037 C  CA  . SER C  1 829 ? 271.498 86.412  126.470 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 1072 SER C CA  1 
ATOM   19038 C  C   . SER C  1 829 ? 271.120 87.831  126.768 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 1072 SER C C   1 
ATOM   19039 O  O   . SER C  1 829 ? 271.630 88.780  126.181 1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 1072 SER C O   1 
ATOM   19040 C  CB  . SER C  1 829 ? 272.733 86.014  127.296 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 1072 SER C CB  1 
ATOM   19041 O  OG  . SER C  1 829 ? 272.683 86.414  128.654 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 1072 SER C OG  1 
ATOM   19042 N  N   . LEU C  1 830 ? 270.216 87.989  127.696 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C N   1 
ATOM   19043 C  CA  . LEU C  1 830 ? 269.947 89.321  128.185 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C CA  1 
ATOM   19044 C  C   . LEU C  1 830 ? 270.350 89.534  129.643 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C C   1 
ATOM   19045 O  O   . LEU C  1 830 ? 269.806 90.407  130.286 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C O   1 
ATOM   19046 C  CB  . LEU C  1 830 ? 268.463 89.617  128.060 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C CB  1 
ATOM   19047 C  CG  . LEU C  1 830 ? 268.007 89.845  126.642 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C CG  1 
ATOM   19048 C  CD1 . LEU C  1 830 ? 266.512 89.894  126.607 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C CD1 1 
ATOM   19049 C  CD2 . LEU C  1 830 ? 268.603 91.144  126.143 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C CD2 1 
ATOM   19050 N  N   . VAL C  1 831 ? 271.254 88.737  130.193 1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL C N   1 
ATOM   19051 C  CA  . VAL C  1 831 ? 271.676 89.004  131.566 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL C CA  1 
ATOM   19052 C  C   . VAL C  1 831 ? 272.535 90.286  131.509 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL C C   1 
ATOM   19053 O  O   . VAL C  1 831 ? 273.307 90.435  130.549 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL C O   1 
ATOM   19054 C  CB  . VAL C  1 831 ? 272.415 87.786  132.226 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL C CB  1 
ATOM   19055 C  CG1 . VAL C  1 831 ? 272.821 86.747  131.192 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL C CG1 1 
ATOM   19056 C  CG2 . VAL C  1 831 ? 273.635 88.276  133.063 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL C CG2 1 
ATOM   19057 N  N   . SER C  1 832 ? 272.397 91.208  132.484 1.00 49.66  ? ? ? ? ? ? 1075 SER C N   1 
ATOM   19058 C  CA  . SER C  1 832 ? 272.848 92.624  132.237 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 1075 SER C CA  1 
ATOM   19059 C  C   . SER C  1 832 ? 274.377 92.852  132.181 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 1075 SER C C   1 
ATOM   19060 O  O   . SER C  1 832 ? 274.900 93.646  131.351 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 1075 SER C O   1 
ATOM   19061 C  CB  . SER C  1 832 ? 272.171 93.652  133.170 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 1075 SER C CB  1 
ATOM   19062 O  OG  . SER C  1 832 ? 272.043 93.052  134.448 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 1075 SER C OG  1 
ATOM   19063 N  N   . ASP C  1 833 ? 275.105 92.175  133.058 1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C N   1 
ATOM   19064 C  CA  . ASP C  1 833 ? 276.552 92.333  132.998 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C CA  1 
ATOM   19065 C  C   . ASP C  1 833 ? 277.017 91.760  131.633 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C C   1 
ATOM   19066 O  O   . ASP C  1 833 ? 278.011 92.173  131.073 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C O   1 
ATOM   19067 C  CB  . ASP C  1 833 ? 277.221 91.595  134.178 1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C CB  1 
ATOM   19068 C  CG  . ASP C  1 833 ? 277.144 90.060  134.018 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C CG  1 
ATOM   19069 O  OD1 . ASP C  1 833 ? 276.105 89.465  134.429 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C OD1 1 
ATOM   19070 O  OD2 . ASP C  1 833 ? 278.109 89.464  133.451 1.00 50.90  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C OD2 1 
ATOM   19071 N  N   . ASN C  1 834 ? 276.252 90.830  131.089 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C N   1 
ATOM   19072 C  CA  . ASN C  1 834 ? 276.761 89.939  130.057 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C CA  1 
ATOM   19073 C  C   . ASN C  1 834 ? 275.859 89.850  128.810 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C C   1 
ATOM   19074 O  O   . ASN C  1 834 ? 275.510 88.745  128.342 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C O   1 
ATOM   19075 C  CB  . ASN C  1 834 ? 276.890 88.530  130.663 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C CB  1 
ATOM   19076 C  CG  . ASN C  1 834 ? 278.087 87.767  130.102 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C CG  1 
ATOM   19077 O  OD1 . ASN C  1 834 ? 279.061 88.408  129.670 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C OD1 1 
ATOM   19078 N  ND2 . ASN C  1 834 ? 278.030 86.401  130.100 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C ND2 1 
ATOM   19079 N  N   . THR C  1 835 ? 275.455 91.006  128.292 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 1078 THR C N   1 
ATOM   19080 C  CA  . THR C  1 835 ? 274.401 91.032  127.279 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 1078 THR C CA  1 
ATOM   19081 C  C   . THR C  1 835 ? 274.941 90.683  125.902 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 1078 THR C C   1 
ATOM   19082 O  O   . THR C  1 835 ? 276.043 91.047  125.563 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 1078 THR C O   1 
ATOM   19083 C  CB  . THR C  1 835 ? 273.686 92.401  127.270 1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 1078 THR C CB  1 
ATOM   19084 O  OG1 . THR C  1 835 ? 272.706 92.428  128.326 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 1078 THR C OG1 1 
ATOM   19085 C  CG2 . THR C  1 835 ? 273.022 92.663  125.912 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 1078 THR C CG2 1 
ATOM   19086 N  N   . PHE C  1 836 ? 274.169 89.949  125.120 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C N   1 
ATOM   19087 C  CA  . PHE C  1 836 ? 274.596 89.559  123.767 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CA  1 
ATOM   19088 C  C   . PHE C  1 836 ? 273.387 89.350  122.859 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C C   1 
ATOM   19089 O  O   . PHE C  1 836 ? 272.633 88.390  123.037 1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C O   1 
ATOM   19090 C  CB  . PHE C  1 836 ? 275.463 88.296  123.771 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CB  1 
ATOM   19091 C  CG  . PHE C  1 836 ? 275.869 87.826  122.386 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CG  1 
ATOM   19092 C  CD1 . PHE C  1 836 ? 276.237 88.718  121.410 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CD1 1 
ATOM   19093 C  CD2 . PHE C  1 836 ? 275.916 86.472  122.084 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CD2 1 
ATOM   19094 C  CE1 . PHE C  1 836 ? 276.634 88.279  120.164 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CE1 1 
ATOM   19095 C  CE2 . PHE C  1 836 ? 276.323 86.019  120.834 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CE2 1 
ATOM   19096 C  CZ  . PHE C  1 836 ? 276.679 86.922  119.877 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CZ  1 
ATOM   19097 N  N   . LEU C  1 837 ? 273.225 90.267  121.897 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C N   1 
ATOM   19098 C  CA  . LEU C  1 837 ? 272.071 90.334  120.998 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C CA  1 
ATOM   19099 C  C   . LEU C  1 837 ? 272.411 90.275  119.504 1.00 50.64  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C C   1 
ATOM   19100 O  O   . LEU C  1 837 ? 273.516 90.591  119.079 1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C O   1 
ATOM   19101 C  CB  . LEU C  1 837 ? 271.274 91.591  121.300 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C CB  1 
ATOM   19102 C  CG  . LEU C  1 837 ? 270.625 91.522  122.672 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C CG  1 
ATOM   19103 C  CD1 . LEU C  1 837 ? 270.050 92.835  123.101 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C CD1 1 
ATOM   19104 C  CD2 . LEU C  1 837 ? 269.528 90.536  122.584 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C CD2 1 
ATOM   19105 N  N   . PRO C  1 838 ? 271.437 89.871  118.698 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO C N   1 
ATOM   19106 C  CA  . PRO C  1 838 ? 271.571 89.821  117.242 1.00 50.90  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO C CA  1 
ATOM   19107 C  C   . PRO C  1 838 ? 272.242 91.073  116.719 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO C C   1 
ATOM   19108 O  O   . PRO C  1 838 ? 271.690 92.164  116.837 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO C O   1 
ATOM   19109 C  CB  . PRO C  1 838 ? 270.116 89.837  116.748 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO C CB  1 
ATOM   19110 C  CG  . PRO C  1 838 ? 269.290 89.352  117.910 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO C CG  1 
ATOM   19111 C  CD  . PRO C  1 838 ? 270.091 89.497  119.176 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO C CD  1 
ATOM   19112 N  N   . LYS C  1 839 ? 273.409 90.924  116.108 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C N   1 
ATOM   19113 C  CA  . LYS C  1 839 ? 274.178 92.092  115.682 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C CA  1 
ATOM   19114 C  C   . LYS C  1 839 ? 273.362 93.235  115.015 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C C   1 
ATOM   19115 O  O   . LYS C  1 839 ? 273.607 94.453  115.236 1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C O   1 
ATOM   19116 C  CB  . LYS C  1 839 ? 275.365 91.665  114.797 1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C CB  1 
ATOM   19117 C  CG  . LYS C  1 839 ? 276.093 92.915  114.302 1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C CG  1 
ATOM   19118 C  CD  . LYS C  1 839 ? 277.420 92.675  113.610 1.00 56.09  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C CD  1 
ATOM   19119 C  CE  . LYS C  1 839 ? 277.645 93.867  112.634 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C CE  1 
ATOM   19120 N  NZ  . LYS C  1 839 ? 279.062 94.329  112.632 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C NZ  1 
ATOM   19121 N  N   . SER C  1 840 ? 272.404 92.831  114.191 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 1083 SER C N   1 
ATOM   19122 C  CA  . SER C  1 840 ? 271.682 93.798  113.373 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 1083 SER C CA  1 
ATOM   19123 C  C   . SER C  1 840 ? 270.653 94.593  114.162 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 1083 SER C C   1 
ATOM   19124 O  O   . SER C  1 840 ? 270.263 95.670  113.741 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 1083 SER C O   1 
ATOM   19125 C  CB  . SER C  1 840 ? 271.017 93.137  112.177 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 1083 SER C CB  1 
ATOM   19126 O  OG  . SER C  1 840 ? 270.194 92.075  112.600 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 1083 SER C OG  1 
ATOM   19127 N  N   . LEU C  1 841 ? 270.233 94.101  115.312 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C N   1 
ATOM   19128 C  CA  . LEU C  1 841 ? 269.264 94.847  116.086 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C CA  1 
ATOM   19129 C  C   . LEU C  1 841 ? 269.871 95.783  117.106 1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C C   1 
ATOM   19130 O  O   . LEU C  1 841 ? 269.175 96.615  117.658 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C O   1 
ATOM   19131 C  CB  . LEU C  1 841 ? 268.349 93.898  116.822 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C CB  1 
ATOM   19132 C  CG  . LEU C  1 841 ? 267.645 92.905  115.922 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C CG  1 
ATOM   19133 C  CD1 . LEU C  1 841 ? 266.717 92.119  116.807 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C CD1 1 
ATOM   19134 C  CD2 . LEU C  1 841 ? 266.916 93.659  114.811 1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C CD2 1 
ATOM   19135 N  N   . VAL C  1 842 ? 271.147 95.620  117.414 1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL C N   1 
ATOM   19136 C  CA  . VAL C  1 842 ? 271.795 96.531  118.352 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL C CA  1 
ATOM   19137 C  C   . VAL C  1 842 ? 272.590 97.590  117.648 1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL C C   1 
ATOM   19138 O  O   . VAL C  1 842 ? 272.325 98.789  117.789 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL C O   1 
ATOM   19139 C  CB  . VAL C  1 842 ? 272.674 95.807  119.326 1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL C CB  1 
ATOM   19140 C  CG1 . VAL C  1 842 ? 271.833 94.810  120.077 1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL C CG1 1 
ATOM   19141 C  CG2 . VAL C  1 842 ? 273.826 95.114  118.576 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL C CG2 1 
ATOM   19142 N  N   . ASN C  1 843 ? 273.571 97.167  116.862 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C N   1 
ATOM   19143 C  CA  . ASN C  1 843 ? 274.308 98.211  116.108 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C CA  1 
ATOM   19144 C  C   . ASN C  1 843 ? 274.334 97.935  114.509 1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C C   1 
ATOM   19145 O  O   . ASN C  1 843 ? 275.149 97.175  113.910 1.00 58.12  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C O   1 
ATOM   19146 C  CB  . ASN C  1 843 ? 275.757 98.269  116.595 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C CB  1 
ATOM   19147 C  CG  . ASN C  1 843 ? 276.540 99.402  115.961 1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C CG  1 
ATOM   19148 O  OD1 . ASN C  1 843 ? 276.162 99.923  114.913 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C OD1 1 
ATOM   19149 N  ND2 . ASN C  1 843 ? 277.640 99.789  116.597 1.00 59.88  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C ND2 1 
ATOM   19150 N  N   . PRO C  1 844 ? 273.301 98.548  113.873 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C N   1 
ATOM   19151 C  CA  . PRO C  1 844 ? 272.983 98.238  112.445 1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C CA  1 
ATOM   19152 C  C   . PRO C  1 844 ? 273.678 99.404  111.688 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C C   1 
ATOM   19153 O  O   . PRO C  1 844 ? 274.547 99.147  110.842 1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C O   1 
ATOM   19154 C  CB  . PRO C  1 844 ? 271.445 98.366  112.395 1.00 58.69  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C CB  1 
ATOM   19155 C  CG  . PRO C  1 844 ? 271.086 99.266  113.717 1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C CG  1 
ATOM   19156 C  CD  . PRO C  1 844 ? 272.363 99.232  114.633 1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C CD  1 
ATOM   19157 O  OXT . PRO C  1 844 ? 273.431 100.617 111.898 1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C OXT 1 
ATOM   19158 N  N   . SER D  1 1   ? 213.658 -46.712 105.340 1.00 96.68  ? ? ? ? ? ? 244  SER D N   1 
ATOM   19159 C  CA  . SER D  1 1   ? 213.473 -45.790 106.476 1.00 94.01  ? ? ? ? ? ? 244  SER D CA  1 
ATOM   19160 C  C   . SER D  1 1   ? 214.391 -44.573 106.329 1.00 93.07  ? ? ? ? ? ? 244  SER D C   1 
ATOM   19161 O  O   . SER D  1 1   ? 215.493 -44.660 105.749 1.00 94.41  ? ? ? ? ? ? 244  SER D O   1 
ATOM   19162 C  CB  . SER D  1 1   ? 213.698 -46.504 107.812 1.00 93.39  ? ? ? ? ? ? 244  SER D CB  1 
ATOM   19163 O  OG  . SER D  1 1   ? 213.725 -45.570 108.894 1.00 90.94  ? ? ? ? ? ? 244  SER D OG  1 
ATOM   19164 N  N   . PHE D  1 2   ? 213.906 -43.434 106.846 1.00 90.85  ? ? ? ? ? ? 245  PHE D N   1 
ATOM   19165 C  CA  . PHE D  1 2   ? 214.602 -42.149 106.768 1.00 89.76  ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CA  1 
ATOM   19166 C  C   . PHE D  1 2   ? 215.426 -42.011 108.051 1.00 88.41  ? ? ? ? ? ? 245  PHE D C   1 
ATOM   19167 O  O   . PHE D  1 2   ? 216.271 -41.102 108.170 1.00 87.67  ? ? ? ? ? ? 245  PHE D O   1 
ATOM   19168 C  CB  . PHE D  1 2   ? 213.597 -40.957 106.694 1.00 88.05  ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CB  1 
ATOM   19169 C  CG  . PHE D  1 2   ? 212.772 -40.891 105.423 1.00 89.23  ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CG  1 
ATOM   19170 C  CD1 . PHE D  1 2   ? 213.187 -41.556 104.250 1.00 91.67  ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CD1 1 
ATOM   19171 C  CD2 . PHE D  1 2   ? 211.593 -40.113 105.394 1.00 87.93  ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CD2 1 
ATOM   19172 C  CE1 . PHE D  1 2   ? 212.417 -41.475 103.079 1.00 92.82  ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CE1 1 
ATOM   19173 C  CE2 . PHE D  1 2   ? 210.818 -40.022 104.231 1.00 89.05  ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CE2 1 
ATOM   19174 C  CZ  . PHE D  1 2   ? 211.223 -40.700 103.078 1.00 91.49  ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CZ  1 
ATOM   19175 N  N   . ALA D  1 3   ? 215.145 -42.877 109.038 1.00 88.11  ? ? ? ? ? ? 246  ALA D N   1 
ATOM   19176 C  CA  . ALA D  1 3   ? 215.772 -42.719 110.359 1.00 86.69  ? ? ? ? ? ? 246  ALA D CA  1 
ATOM   19177 C  C   . ALA D  1 3   ? 217.217 -42.247 110.078 1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 246  ALA D C   1 
ATOM   19178 O  O   . ALA D  1 3   ? 217.874 -41.616 110.915 1.00 85.88  ? ? ? ? ? ? 246  ALA D O   1 
ATOM   19179 C  CB  . ALA D  1 3   ? 215.732 -44.005 111.139 1.00 87.33  ? ? ? ? ? ? 246  ALA D CB  1 
ATOM   19180 N  N   . GLN D  1 4   ? 217.677 -42.511 108.849 1.00 89.18  ? ? ? ? ? ? 247  GLN D N   1 
ATOM   19181 C  CA  . GLN D  1 4   ? 219.046 -42.179 108.454 1.00 90.05  ? ? ? ? ? ? 247  GLN D CA  1 
ATOM   19182 C  C   . GLN D  1 4   ? 219.293 -40.706 108.037 1.00 89.07  ? ? ? ? ? ? 247  GLN D C   1 
ATOM   19183 O  O   . GLN D  1 4   ? 220.338 -40.134 108.384 1.00 88.68  ? ? ? ? ? ? 247  GLN D O   1 
ATOM   19184 C  CB  . GLN D  1 4   ? 219.532 -43.118 107.334 1.00 92.77  ? ? ? ? ? ? 247  GLN D CB  1 
ATOM   19185 C  CG  . GLN D  1 4   ? 221.037 -43.375 107.370 1.00 93.94  ? ? ? ? ? ? 247  GLN D CG  1 
ATOM   19186 C  CD  . GLN D  1 4   ? 221.377 -44.778 107.863 1.00 95.19  ? ? ? ? ? ? 247  GLN D CD  1 
ATOM   19187 O  OE1 . GLN D  1 4   ? 221.151 -45.781 107.145 1.00 97.14  ? ? ? ? ? ? 247  GLN D OE1 1 
ATOM   19188 N  NE2 . GLN D  1 4   ? 221.942 -44.866 109.077 1.00 94.21  ? ? ? ? ? ? 247  GLN D NE2 1 
ATOM   19189 N  N   . TYR D  1 5   ? 218.359 -40.114 107.279 1.00 88.82  ? ? ? ? ? ? 248  TYR D N   1 
ATOM   19190 C  CA  . TYR D  1 5   ? 218.525 -38.747 106.721 1.00 88.20  ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CA  1 
ATOM   19191 C  C   . TYR D  1 5   ? 217.888 -37.743 107.671 1.00 85.62  ? ? ? ? ? ? 248  TYR D C   1 
ATOM   19192 O  O   . TYR D  1 5   ? 218.125 -36.531 107.593 1.00 84.67  ? ? ? ? ? ? 248  TYR D O   1 
ATOM   19193 C  CB  . TYR D  1 5   ? 217.869 -38.645 105.329 1.00 89.50  ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CB  1 
ATOM   19194 C  CG  . TYR D  1 5   ? 218.165 -39.826 104.435 1.00 92.07  ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CG  1 
ATOM   19195 C  CD1 . TYR D  1 5   ? 219.112 -39.709 103.411 1.00 93.89  ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CD1 1 
ATOM   19196 C  CD2 . TYR D  1 5   ? 217.514 -41.072 104.622 1.00 92.78  ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CD2 1 
ATOM   19197 C  CE1 . TYR D  1 5   ? 219.417 -40.807 102.558 1.00 96.39  ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CE1 1 
ATOM   19198 C  CE2 . TYR D  1 5   ? 217.804 -42.191 103.769 1.00 95.30  ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CE2 1 
ATOM   19199 C  CZ  . TYR D  1 5   ? 218.764 -42.044 102.733 1.00 97.09  ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CZ  1 
ATOM   19200 O  OH  . TYR D  1 5   ? 219.103 -43.087 101.880 1.00 99.63  ? ? ? ? ? ? 248  TYR D OH  1 
ATOM   19201 N  N   . ASN D  1 6   ? 217.078 -38.285 108.581 1.00 84.59  ? ? ? ? ? ? 249  ASN D N   1 
ATOM   19202 C  CA  . ASN D  1 6   ? 216.356 -37.496 109.590 1.00 82.19  ? ? ? ? ? ? 249  ASN D CA  1 
ATOM   19203 C  C   . ASN D  1 6   ? 217.185 -36.999 110.788 1.00 80.75  ? ? ? ? ? ? 249  ASN D C   1 
ATOM   19204 O  O   . ASN D  1 6   ? 216.943 -35.903 111.256 1.00 79.01  ? ? ? ? ? ? 249  ASN D O   1 
ATOM   19205 C  CB  . ASN D  1 6   ? 215.109 -38.268 110.072 1.00 81.78  ? ? ? ? ? ? 249  ASN D CB  1 
ATOM   19206 C  CG  . ASN D  1 6   ? 213.917 -38.223 109.050 1.00 82.37  ? ? ? ? ? ? 249  ASN D CG  1 
ATOM   19207 O  OD1 . ASN D  1 6   ? 213.926 -37.462 108.078 1.00 82.77  ? ? ? ? ? ? 249  ASN D OD1 1 
ATOM   19208 N  ND2 . ASN D  1 6   ? 212.880 -39.020 109.313 1.00 82.44  ? ? ? ? ? ? 249  ASN D ND2 1 
ATOM   19209 N  N   . GLN D  1 7   ? 218.142 -37.794 111.279 1.00 81.52  ? ? ? ? ? ? 250  GLN D N   1 
ATOM   19210 C  CA  . GLN D  1 7   ? 219.018 -37.366 112.389 1.00 80.36  ? ? ? ? ? ? 250  GLN D CA  1 
ATOM   19211 C  C   . GLN D  1 7   ? 219.566 -35.914 112.272 1.00 79.42  ? ? ? ? ? ? 250  GLN D C   1 
ATOM   19212 O  O   . GLN D  1 7   ? 219.630 -35.318 111.175 1.00 80.15  ? ? ? ? ? ? 250  GLN D O   1 
ATOM   19213 C  CB  . GLN D  1 7   ? 220.190 -38.343 112.567 1.00 81.88  ? ? ? ? ? ? 250  GLN D CB  1 
ATOM   19214 C  CG  . GLN D  1 7   ? 221.357 -38.044 111.646 1.00 83.36  ? ? ? ? ? ? 250  GLN D CG  1 
ATOM   19215 C  CD  . GLN D  1 7   ? 222.204 -39.252 111.437 1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 250  GLN D CD  1 
ATOM   19216 O  OE1 . GLN D  1 7   ? 221.880 -40.329 111.939 1.00 85.75  ? ? ? ? ? ? 250  GLN D OE1 1 
ATOM   19217 N  NE2 . GLN D  1 7   ? 223.298 -39.101 110.688 1.00 86.87  ? ? ? ? ? ? 250  GLN D NE2 1 
ATOM   19218 N  N   . VAL D  1 8   ? 219.967 -35.349 113.408 1.00 77.88  ? ? ? ? ? ? 251  VAL D N   1 
ATOM   19219 C  CA  . VAL D  1 8   ? 220.403 -33.984 113.384 1.00 76.95  ? ? ? ? ? ? 251  VAL D CA  1 
ATOM   19220 C  C   . VAL D  1 8   ? 221.619 -33.826 112.473 1.00 78.65  ? ? ? ? ? ? 251  VAL D C   1 
ATOM   19221 O  O   . VAL D  1 8   ? 222.509 -34.676 112.449 1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 251  VAL D O   1 
ATOM   19222 C  CB  . VAL D  1 8   ? 220.711 -33.478 114.795 1.00 75.18  ? ? ? ? ? ? 251  VAL D CB  1 
ATOM   19223 C  CG1 . VAL D  1 8   ? 222.062 -34.030 115.286 1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 251  VAL D CG1 1 
ATOM   19224 C  CG2 . VAL D  1 8   ? 220.735 -31.964 114.793 1.00 73.90  ? ? ? ? ? ? 251  VAL D CG2 1 
ATOM   19225 N  N   . TYR D  1 9   ? 221.632 -32.724 111.727 1.00 78.56  ? ? ? ? ? ? 252  TYR D N   1 
ATOM   19226 C  CA  . TYR D  1 9   ? 222.753 -32.324 110.867 1.00 80.05  ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CA  1 
ATOM   19227 C  C   . TYR D  1 9   ? 224.081 -32.171 111.609 1.00 80.06  ? ? ? ? ? ? 252  TYR D C   1 
ATOM   19228 O  O   . TYR D  1 9   ? 225.115 -32.592 111.078 1.00 81.85  ? ? ? ? ? ? 252  TYR D O   1 
ATOM   19229 C  CB  . TYR D  1 9   ? 222.438 -31.017 110.136 1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CB  1 
ATOM   19230 C  CG  . TYR D  1 9   ? 223.603 -30.488 109.351 1.00 81.09  ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CG  1 
ATOM   19231 C  CD1 . TYR D  1 9   ? 224.097 -31.194 108.235 1.00 83.41  ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CD1 1 
ATOM   19232 C  CD2 . TYR D  1 9   ? 224.231 -29.302 109.721 1.00 80.27  ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CD2 1 
ATOM   19233 C  CE1 . TYR D  1 9   ? 225.185 -30.723 107.499 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CE1 1 
ATOM   19234 C  CE2 . TYR D  1 9   ? 225.317 -28.805 108.992 1.00 81.72  ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CE2 1 
ATOM   19235 C  CZ  . TYR D  1 9   ? 225.785 -29.521 107.883 1.00 84.03  ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CZ  1 
ATOM   19236 O  OH  . TYR D  1 9   ? 226.859 -29.030 107.179 1.00 85.54  ? ? ? ? ? ? 252  TYR D OH  1 
ATOM   19237 N  N   . SER D  1 10  ? 224.059 -31.534 112.793 1.00 78.18  ? ? ? ? ? ? 253  SER D N   1 
ATOM   19238 C  CA  . SER D  1 10  ? 225.150 -31.631 113.789 1.00 78.00  ? ? ? ? ? ? 253  SER D CA  1 
ATOM   19239 C  C   . SER D  1 10  ? 224.634 -31.207 115.151 1.00 75.77  ? ? ? ? ? ? 253  SER D C   1 
ATOM   19240 O  O   . SER D  1 10  ? 223.773 -30.347 115.246 1.00 74.33  ? ? ? ? ? ? 253  SER D O   1 
ATOM   19241 C  CB  . SER D  1 10  ? 226.383 -30.795 113.415 1.00 78.80  ? ? ? ? ? ? 253  SER D CB  1 
ATOM   19242 O  OG  . SER D  1 10  ? 226.305 -29.501 113.988 1.00 77.13  ? ? ? ? ? ? 253  SER D OG  1 
ATOM   19243 N  N   . THR D  1 11  ? 225.167 -31.802 116.210 1.00 75.56  ? ? ? ? ? ? 254  THR D N   1 
ATOM   19244 C  CA  . THR D  1 11  ? 224.709 -31.479 117.562 1.00 73.56  ? ? ? ? ? ? 254  THR D CA  1 
ATOM   19245 C  C   . THR D  1 11  ? 225.058 -30.055 118.071 1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 254  THR D C   1 
ATOM   19246 O  O   . THR D  1 11  ? 224.987 -29.806 119.275 1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 254  THR D O   1 
ATOM   19247 C  CB  . THR D  1 11  ? 225.183 -32.550 118.609 1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 254  THR D CB  1 
ATOM   19248 O  OG1 . THR D  1 11  ? 226.471 -32.189 119.122 1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 254  THR D OG1 1 
ATOM   19249 C  CG2 . THR D  1 11  ? 225.256 -33.948 117.999 1.00 75.65  ? ? ? ? ? ? 254  THR D CG2 1 
ATOM   19250 N  N   . ASP D  1 12  ? 225.398 -29.110 117.196 1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 255  ASP D N   1 
ATOM   19251 C  CA  . ASP D  1 12  ? 225.575 -27.714 117.672 1.00 71.34  ? ? ? ? ? ? 255  ASP D CA  1 
ATOM   19252 C  C   . ASP D  1 12  ? 224.284 -26.960 117.991 1.00 69.44  ? ? ? ? ? ? 255  ASP D C   1 
ATOM   19253 O  O   . ASP D  1 12  ? 223.273 -27.139 117.318 1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 255  ASP D O   1 
ATOM   19254 C  CB  . ASP D  1 12  ? 226.367 -26.902 116.666 1.00 72.50  ? ? ? ? ? ? 255  ASP D CB  1 
ATOM   19255 C  CG  . ASP D  1 12  ? 227.763 -27.454 116.485 1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 255  ASP D CG  1 
ATOM   19256 O  OD1 . ASP D  1 12  ? 228.246 -28.114 117.447 1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 255  ASP D OD1 1 
ATOM   19257 O  OD2 . ASP D  1 12  ? 228.378 -27.232 115.393 1.00 75.87  ? ? ? ? ? ? 255  ASP D OD2 1 
ATOM   19258 N  N   . ALA D  1 13  ? 224.324 -26.101 119.009 1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 256  ALA D N   1 
ATOM   19259 C  CA  . ALA D  1 13  ? 223.143 -25.281 119.392 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 256  ALA D CA  1 
ATOM   19260 C  C   . ALA D  1 13  ? 222.550 -24.561 118.166 1.00 66.36  ? ? ? ? ? ? 256  ALA D C   1 
ATOM   19261 O  O   . ALA D  1 13  ? 221.331 -24.413 118.011 1.00 65.51  ? ? ? ? ? ? 256  ALA D O   1 
ATOM   19262 C  CB  . ALA D  1 13  ? 223.509 -24.252 120.503 1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 256  ALA D CB  1 
ATOM   19263 N  N   . ALA D  1 14  ? 223.447 -24.107 117.301 1.00 67.67  ? ? ? ? ? ? 257  ALA D N   1 
ATOM   19264 C  CA  . ALA D  1 14  ? 223.086 -23.550 116.023 1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 257  ALA D CA  1 
ATOM   19265 C  C   . ALA D  1 14  ? 222.001 -24.399 115.367 1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 257  ALA D C   1 
ATOM   19266 O  O   . ALA D  1 14  ? 221.008 -23.895 114.847 1.00 68.29  ? ? ? ? ? ? 257  ALA D O   1 
ATOM   19267 C  CB  . ALA D  1 14  ? 224.334 -23.535 115.149 1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 257  ALA D CB  1 
ATOM   19268 N  N   . ASN D  1 15  ? 222.193 -25.706 115.373 1.00 69.71  ? ? ? ? ? ? 258  ASN D N   1 
ATOM   19269 C  CA  . ASN D  1 15  ? 221.305 -26.535 114.587 1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 258  ASN D CA  1 
ATOM   19270 C  C   . ASN D  1 15  ? 219.829 -26.488 114.983 1.00 68.94  ? ? ? ? ? ? 258  ASN D C   1 
ATOM   19271 O  O   . ASN D  1 15  ? 218.992 -26.893 114.182 1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 258  ASN D O   1 
ATOM   19272 C  CB  . ASN D  1 15  ? 221.787 -27.984 114.575 1.00 71.81  ? ? ? ? ? ? 258  ASN D CB  1 
ATOM   19273 C  CG  . ASN D  1 15  ? 222.545 -28.350 113.301 1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 258  ASN D CG  1 
ATOM   19274 O  OD1 . ASN D  1 15  ? 223.384 -27.592 112.807 1.00 74.73  ? ? ? ? ? ? 258  ASN D OD1 1 
ATOM   19275 N  ND2 . ASN D  1 15  ? 222.266 -29.543 112.782 1.00 75.29  ? ? ? ? ? ? 258  ASN D ND2 1 
ATOM   19276 N  N   . PHE D  1 16  ? 219.506 -26.039 116.205 1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 259  PHE D N   1 
ATOM   19277 C  CA  . PHE D  1 16  ? 218.128 -26.148 116.725 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CA  1 
ATOM   19278 C  C   . PHE D  1 16  ? 217.592 -24.834 117.183 1.00 64.06  ? ? ? ? ? ? 259  PHE D C   1 
ATOM   19279 O  O   . PHE D  1 16  ? 218.360 -23.892 117.370 1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 259  PHE D O   1 
ATOM   19280 C  CB  . PHE D  1 16  ? 218.067 -27.060 117.932 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CB  1 
ATOM   19281 C  CG  . PHE D  1 16  ? 218.700 -28.359 117.711 1.00 66.70  ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CG  1 
ATOM   19282 C  CD1 . PHE D  1 16  ? 217.943 -29.494 117.562 1.00 67.25  ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CD1 1 
ATOM   19283 C  CD2 . PHE D  1 16  ? 220.068 -28.444 117.634 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CD2 1 
ATOM   19284 C  CE1 . PHE D  1 16  ? 218.537 -30.678 117.359 1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CE1 1 
ATOM   19285 C  CE2 . PHE D  1 16  ? 220.684 -29.649 117.409 1.00 69.30  ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CE2 1 
ATOM   19286 C  CZ  . PHE D  1 16  ? 219.921 -30.764 117.273 1.00 69.80  ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CZ  1 
ATOM   19287 N  N   . GLU D  1 17  ? 216.268 -24.794 117.400 1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 260  GLU D N   1 
ATOM   19288 C  CA  . GLU D  1 17  ? 215.590 -23.648 118.058 1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 260  GLU D CA  1 
ATOM   19289 C  C   . GLU D  1 17  ? 215.357 -23.995 119.484 1.00 59.92  ? ? ? ? ? ? 260  GLU D C   1 
ATOM   19290 O  O   . GLU D  1 17  ? 214.358 -24.623 119.827 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 260  GLU D O   1 
ATOM   19291 C  CB  . GLU D  1 17  ? 214.234 -23.392 117.447 1.00 60.92  ? ? ? ? ? ? 260  GLU D CB  1 
ATOM   19292 C  CG  . GLU D  1 17  ? 214.325 -23.307 115.965 1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 260  GLU D CG  1 
ATOM   19293 C  CD  . GLU D  1 17  ? 212.989 -23.278 115.300 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 260  GLU D CD  1 
ATOM   19294 O  OE1 . GLU D  1 17  ? 212.020 -23.756 115.919 1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 260  GLU D OE1 1 
ATOM   19295 O  OE2 . GLU D  1 17  ? 212.927 -22.788 114.151 1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 260  GLU D OE2 1 
ATOM   19296 N  N   . HIS D  1 18  ? 216.299 -23.602 120.316 1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 261  HIS D N   1 
ATOM   19297 C  CA  . HIS D  1 18  ? 216.278 -24.008 121.680 1.00 58.43  ? ? ? ? ? ? 261  HIS D CA  1 
ATOM   19298 C  C   . HIS D  1 18  ? 215.865 -22.760 122.431 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 261  HIS D C   1 
ATOM   19299 O  O   . HIS D  1 18  ? 215.528 -21.747 121.821 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 261  HIS D O   1 
ATOM   19300 C  CB  . HIS D  1 18  ? 217.675 -24.483 122.073 1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 261  HIS D CB  1 
ATOM   19301 C  CG  . HIS D  1 18  ? 218.746 -23.451 121.870 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 261  HIS D CG  1 
ATOM   19302 N  ND1 . HIS D  1 18  ? 219.358 -23.229 120.649 1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 261  HIS D ND1 1 
ATOM   19303 C  CD2 . HIS D  1 18  ? 219.320 -22.580 122.741 1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 261  HIS D CD2 1 
ATOM   19304 C  CE1 . HIS D  1 18  ? 220.261 -22.269 120.775 1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 261  HIS D CE1 1 
ATOM   19305 N  NE2 . HIS D  1 18  ? 220.258 -21.860 122.035 1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 261  HIS D NE2 1 
ATOM   19306 N  N   . VAL D  1 19  ? 215.869 -22.846 123.752 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 262  VAL D N   1 
ATOM   19307 C  CA  . VAL D  1 19  ? 215.588 -21.716 124.590 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 262  VAL D CA  1 
ATOM   19308 C  C   . VAL D  1 19  ? 216.438 -21.988 125.790 1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 262  VAL D C   1 
ATOM   19309 O  O   . VAL D  1 19  ? 216.203 -22.954 126.505 1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 262  VAL D O   1 
ATOM   19310 C  CB  . VAL D  1 19  ? 214.126 -21.712 124.998 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 262  VAL D CB  1 
ATOM   19311 C  CG1 . VAL D  1 19  ? 213.871 -20.637 126.018 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 262  VAL D CG1 1 
ATOM   19312 C  CG2 . VAL D  1 19  ? 213.235 -21.528 123.769 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 262  VAL D CG2 1 
ATOM   19313 N  N   . ASP D  1 20  ? 217.455 -21.161 125.999 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 263  ASP D N   1 
ATOM   19314 C  CA  . ASP D  1 20  ? 218.459 -21.415 127.036 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 263  ASP D CA  1 
ATOM   19315 C  C   . ASP D  1 20  ? 218.985 -22.831 126.971 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 263  ASP D C   1 
ATOM   19316 O  O   . ASP D  1 20  ? 219.169 -23.477 128.010 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 263  ASP D O   1 
ATOM   19317 C  CB  . ASP D  1 20  ? 217.886 -21.129 128.401 1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 263  ASP D CB  1 
ATOM   19318 C  CG  . ASP D  1 20  ? 217.540 -19.693 128.554 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 263  ASP D CG  1 
ATOM   19319 O  OD1 . ASP D  1 20  ? 218.476 -18.931 128.803 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 263  ASP D OD1 1 
ATOM   19320 O  OD2 . ASP D  1 20  ? 216.372 -19.295 128.383 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 263  ASP D OD2 1 
ATOM   19321 N  N   . HIS D  1 21  ? 219.209 -23.273 125.724 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 264  HIS D N   1 
ATOM   19322 C  CA  . HIS D  1 21  ? 219.829 -24.543 125.366 1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 264  HIS D CA  1 
ATOM   19323 C  C   . HIS D  1 21  ? 218.989 -25.759 125.666 1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 264  HIS D C   1 
ATOM   19324 O  O   . HIS D  1 21  ? 219.519 -26.861 125.867 1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 264  HIS D O   1 
ATOM   19325 C  CB  . HIS D  1 21  ? 221.212 -24.664 125.988 1.00 58.48  ? ? ? ? ? ? 264  HIS D CB  1 
ATOM   19326 C  CG  . HIS D  1 21  ? 222.221 -23.806 125.307 1.00 59.20  ? ? ? ? ? ? 264  HIS D CG  1 
ATOM   19327 N  ND1 . HIS D  1 21  ? 222.660 -22.606 125.835 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 264  HIS D ND1 1 
ATOM   19328 C  CD2 . HIS D  1 21  ? 222.828 -23.935 124.104 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 264  HIS D CD2 1 
ATOM   19329 C  CE1 . HIS D  1 21  ? 223.523 -22.052 125.002 1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 264  HIS D CE1 1 
ATOM   19330 N  NE2 . HIS D  1 21  ? 223.639 -22.838 123.942 1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 264  HIS D NE2 1 
ATOM   19331 N  N   . TYR D  1 22  ? 217.675 -25.561 125.681 1.00 56.99  ? ? ? ? ? ? 265  TYR D N   1 
ATOM   19332 C  CA  . TYR D  1 22  ? 216.740 -26.626 126.030 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CA  1 
ATOM   19333 C  C   . TYR D  1 22  ? 215.810 -26.746 124.866 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 265  TYR D C   1 
ATOM   19334 O  O   . TYR D  1 22  ? 215.703 -25.812 124.076 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 265  TYR D O   1 
ATOM   19335 C  CB  . TYR D  1 22  ? 215.958 -26.291 127.301 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CB  1 
ATOM   19336 C  CG  . TYR D  1 22  ? 216.719 -26.482 128.586 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CG  1 
ATOM   19337 C  CD1 . TYR D  1 22  ? 216.942 -27.745 129.086 1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CD1 1 
ATOM   19338 C  CD2 . TYR D  1 22  ? 217.203 -25.405 129.296 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CD2 1 
ATOM   19339 C  CE1 . TYR D  1 22  ? 217.612 -27.944 130.253 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CE1 1 
ATOM   19340 C  CE2 . TYR D  1 22  ? 217.869 -25.588 130.485 1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CE2 1 
ATOM   19341 C  CZ  . TYR D  1 22  ? 218.069 -26.870 130.955 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CZ  1 
ATOM   19342 O  OH  . TYR D  1 22  ? 218.723 -27.104 132.140 1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 265  TYR D OH  1 
ATOM   19343 N  N   . LEU D  1 23  ? 215.156 -27.898 124.748 1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 266  LEU D N   1 
ATOM   19344 C  CA  . LEU D  1 23  ? 214.359 -28.192 123.576 1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 266  LEU D CA  1 
ATOM   19345 C  C   . LEU D  1 23  ? 212.918 -28.244 123.990 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 266  LEU D C   1 
ATOM   19346 O  O   . LEU D  1 23  ? 212.584 -28.884 124.974 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 266  LEU D O   1 
ATOM   19347 C  CB  . LEU D  1 23  ? 214.760 -29.532 122.970 1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 266  LEU D CB  1 
ATOM   19348 C  CG  . LEU D  1 23  ? 216.065 -29.767 122.211 1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 266  LEU D CG  1 
ATOM   19349 C  CD1 . LEU D  1 23  ? 216.059 -31.194 121.804 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 266  LEU D CD1 1 
ATOM   19350 C  CD2 . LEU D  1 23  ? 216.215 -28.872 121.014 1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 266  LEU D CD2 1 
ATOM   19351 N  N   . THR D  1 24  ? 212.062 -27.572 123.231 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 267  THR D N   1 
ATOM   19352 C  CA  . THR D  1 24  ? 210.637 -27.510 123.544 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 267  THR D CA  1 
ATOM   19353 C  C   . THR D  1 24  ? 209.788 -28.274 122.510 1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 267  THR D C   1 
ATOM   19354 O  O   . THR D  1 24  ? 210.216 -28.507 121.385 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 267  THR D O   1 
ATOM   19355 C  CB  . THR D  1 24  ? 210.158 -26.033 123.620 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 267  THR D CB  1 
ATOM   19356 O  OG1 . THR D  1 24  ? 209.941 -25.534 122.292 1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 267  THR D OG1 1 
ATOM   19357 C  CG2 . THR D  1 24  ? 211.190 -25.177 124.292 1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 267  THR D CG2 1 
ATOM   19358 N  N   . ALA D  1 25  ? 208.571 -28.640 122.886 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 268  ALA D N   1 
ATOM   19359 C  CA  . ALA D  1 25  ? 207.754 -29.438 121.988 1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 268  ALA D CA  1 
ATOM   19360 C  C   . ALA D  1 25  ? 207.503 -28.696 120.685 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 268  ALA D C   1 
ATOM   19361 O  O   . ALA D  1 25  ? 206.998 -29.267 119.720 1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 268  ALA D O   1 
ATOM   19362 C  CB  . ALA D  1 25  ? 206.425 -29.838 122.653 1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 268  ALA D CB  1 
ATOM   19363 N  N   . GLU D  1 26  ? 207.834 -27.416 120.649 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 269  GLU D N   1 
ATOM   19364 C  CA  . GLU D  1 26  ? 207.565 -26.674 119.439 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 269  GLU D CA  1 
ATOM   19365 C  C   . GLU D  1 26  ? 208.814 -26.410 118.660 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 269  GLU D C   1 
ATOM   19366 O  O   . GLU D  1 26  ? 208.743 -25.843 117.574 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 269  GLU D O   1 
ATOM   19367 C  CB  . GLU D  1 26  ? 206.832 -25.381 119.743 1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 269  GLU D CB  1 
ATOM   19368 C  CG  . GLU D  1 26  ? 205.310 -25.566 119.603 1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 269  GLU D CG  1 
ATOM   19369 C  CD  . GLU D  1 26  ? 204.468 -24.399 120.163 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 269  GLU D CD  1 
ATOM   19370 O  OE1 . GLU D  1 26  ? 204.837 -23.834 121.211 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 269  GLU D OE1 1 
ATOM   19371 O  OE2 . GLU D  1 26  ? 203.425 -24.070 119.554 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 269  GLU D OE2 1 
ATOM   19372 N  N   . SER D  1 27  ? 209.962 -26.834 119.197 1.00 59.60  ? ? ? ? ? ? 270  SER D N   1 
ATOM   19373 C  CA  . SER D  1 27  ? 211.257 -26.630 118.533 1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 270  SER D CA  1 
ATOM   19374 C  C   . SER D  1 27  ? 211.340 -27.265 117.165 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 270  SER D C   1 
ATOM   19375 O  O   . SER D  1 27  ? 210.891 -28.382 116.966 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 270  SER D O   1 
ATOM   19376 C  CB  . SER D  1 27  ? 212.383 -27.171 119.403 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 270  SER D CB  1 
ATOM   19377 O  OG  . SER D  1 27  ? 212.144 -26.823 120.759 1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 270  SER D OG  1 
ATOM   19378 N  N   . TRP D  1 28  ? 211.928 -26.535 116.227 1.00 63.14  ? ? ? ? ? ? 271  TRP D N   1 
ATOM   19379 C  CA  . TRP D  1 28  ? 212.364 -27.124 114.944 1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CA  1 
ATOM   19380 C  C   . TRP D  1 28  ? 213.888 -27.261 114.854 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 271  TRP D C   1 
ATOM   19381 O  O   . TRP D  1 28  ? 214.655 -26.647 115.627 1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 271  TRP D O   1 
ATOM   19382 C  CB  . TRP D  1 28  ? 211.886 -26.288 113.750 1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CB  1 
ATOM   19383 C  CG  . TRP D  1 28  ? 210.420 -26.461 113.422 1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CG  1 
ATOM   19384 C  CD1 . TRP D  1 28  ? 209.442 -26.909 114.270 1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CD1 1 
ATOM   19385 C  CD2 . TRP D  1 28  ? 209.752 -26.155 112.166 1.00 66.34  ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CD2 1 
ATOM   19386 N  NE1 . TRP D  1 28  ? 208.215 -26.915 113.616 1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 271  TRP D NE1 1 
ATOM   19387 C  CE2 . TRP D  1 28  ? 208.382 -26.465 112.328 1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CE2 1 
ATOM   19388 C  CE3 . TRP D  1 28  ? 210.182 -25.643 110.939 1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CE3 1 
ATOM   19389 C  CZ2 . TRP D  1 28  ? 207.448 -26.267 111.311 1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CZ2 1 
ATOM   19390 C  CZ3 . TRP D  1 28  ? 209.259 -25.466 109.942 1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CZ3 1 
ATOM   19391 C  CH2 . TRP D  1 28  ? 207.909 -25.776 110.128 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CH2 1 
ATOM   19392 N  N   . TYR D  1 29  ? 214.328 -28.042 113.878 1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 272  TYR D N   1 
ATOM   19393 C  CA  . TYR D  1 29  ? 215.738 -28.318 113.740 1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CA  1 
ATOM   19394 C  C   . TYR D  1 29  ? 216.080 -28.578 112.289 1.00 71.07  ? ? ? ? ? ? 272  TYR D C   1 
ATOM   19395 O  O   . TYR D  1 29  ? 215.202 -28.731 111.446 1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 272  TYR D O   1 
ATOM   19396 C  CB  . TYR D  1 29  ? 216.079 -29.555 114.556 1.00 69.31  ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CB  1 
ATOM   19397 C  CG  . TYR D  1 29  ? 215.694 -30.847 113.863 1.00 70.89  ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CG  1 
ATOM   19398 C  CD1 . TYR D  1 29  ? 216.649 -31.597 113.161 1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CD1 1 
ATOM   19399 C  CD2 . TYR D  1 29  ? 214.390 -31.324 113.911 1.00 70.55  ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CD2 1 
ATOM   19400 C  CE1 . TYR D  1 29  ? 216.314 -32.784 112.532 1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CE1 1 
ATOM   19401 C  CE2 . TYR D  1 29  ? 214.045 -32.518 113.287 1.00 72.09  ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CE2 1 
ATOM   19402 C  CZ  . TYR D  1 29  ? 215.016 -33.232 112.604 1.00 73.97  ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CZ  1 
ATOM   19403 O  OH  . TYR D  1 29  ? 214.689 -34.399 111.998 1.00 75.55  ? ? ? ? ? ? 272  TYR D OH  1 
ATOM   19404 N  N   . ARG D  1 30  ? 217.375 -28.657 112.018 1.00 72.21  ? ? ? ? ? ? 273  ARG D N   1 
ATOM   19405 C  CA  . ARG D  1 30  ? 217.865 -28.973 110.695 1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 273  ARG D CA  1 
ATOM   19406 C  C   . ARG D  1 30  ? 218.306 -30.426 110.653 1.00 75.73  ? ? ? ? ? ? 273  ARG D C   1 
ATOM   19407 O  O   . ARG D  1 30  ? 219.253 -30.810 111.352 1.00 75.82  ? ? ? ? ? ? 273  ARG D O   1 
ATOM   19408 C  CB  . ARG D  1 30  ? 219.032 -28.049 110.367 1.00 74.77  ? ? ? ? ? ? 273  ARG D CB  1 
ATOM   19409 C  CG  . ARG D  1 30  ? 219.385 -28.028 108.911 1.00 76.79  ? ? ? ? ? ? 273  ARG D CG  1 
ATOM   19410 C  CD  . ARG D  1 30  ? 220.375 -26.919 108.601 1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 273  ARG D CD  1 
ATOM   19411 N  NE  . ARG D  1 30  ? 221.426 -27.399 107.688 1.00 79.37  ? ? ? ? ? ? 273  ARG D NE  1 
ATOM   19412 C  CZ  . ARG D  1 30  ? 222.582 -26.757 107.504 1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 273  ARG D CZ  1 
ATOM   19413 N  NH1 . ARG D  1 30  ? 222.793 -25.629 108.171 1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 273  ARG D NH1 1 
ATOM   19414 N  NH2 . ARG D  1 30  ? 223.520 -27.239 106.682 1.00 82.20  ? ? ? ? ? ? 273  ARG D NH2 1 
ATOM   19415 N  N   . PRO D  1 31  ? 217.609 -31.244 109.841 1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 274  PRO D N   1 
ATOM   19416 C  CA  . PRO D  1 31  ? 218.026 -32.631 109.571 1.00 78.66  ? ? ? ? ? ? 274  PRO D CA  1 
ATOM   19417 C  C   . PRO D  1 31  ? 219.160 -32.733 108.514 1.00 80.75  ? ? ? ? ? ? 274  PRO D C   1 
ATOM   19418 O  O   . PRO D  1 31  ? 219.475 -31.751 107.824 1.00 81.02  ? ? ? ? ? ? 274  PRO D O   1 
ATOM   19419 C  CB  . PRO D  1 31  ? 216.732 -33.279 109.041 1.00 79.10  ? ? ? ? ? ? 274  PRO D CB  1 
ATOM   19420 C  CG  . PRO D  1 31  ? 215.982 -32.127 108.365 1.00 78.52  ? ? ? ? ? ? 274  PRO D CG  1 
ATOM   19421 C  CD  . PRO D  1 31  ? 216.430 -30.844 109.037 1.00 76.89  ? ? ? ? ? ? 274  PRO D CD  1 
ATOM   19422 N  N   . LYS D  1 32  ? 219.771 -33.905 108.379 1.00 82.32  ? ? ? ? ? ? 275  LYS D N   1 
ATOM   19423 C  CA  . LYS D  1 32  ? 220.826 -34.044 107.358 1.00 84.43  ? ? ? ? ? ? 275  LYS D CA  1 
ATOM   19424 C  C   . LYS D  1 32  ? 220.319 -33.576 105.955 1.00 85.50  ? ? ? ? ? ? 275  LYS D C   1 
ATOM   19425 O  O   . LYS D  1 32  ? 220.686 -32.494 105.471 1.00 85.50  ? ? ? ? ? ? 275  LYS D O   1 
ATOM   19426 C  CB  . LYS D  1 32  ? 221.438 -35.474 107.394 1.00 86.07  ? ? ? ? ? ? 275  LYS D CB  1 
ATOM   19427 C  CG  . LYS D  1 32  ? 221.983 -35.847 108.819 1.00 85.02  ? ? ? ? ? ? 275  LYS D CG  1 
ATOM   19428 C  CD  . LYS D  1 32  ? 223.277 -36.691 108.804 1.00 86.75  ? ? ? ? ? ? 275  LYS D CD  1 
ATOM   19429 C  CE  . LYS D  1 32  ? 224.223 -36.338 109.975 1.00 85.71  ? ? ? ? ? ? 275  LYS D CE  1 
ATOM   19430 N  NZ  . LYS D  1 32  ? 225.507 -37.110 109.802 1.00 87.64  ? ? ? ? ? ? 275  LYS D NZ  1 
ATOM   19431 N  N   . TYR D  1 33  ? 219.425 -34.368 105.360 1.00 86.38  ? ? ? ? ? ? 276  TYR D N   1 
ATOM   19432 C  CA  . TYR D  1 33  ? 218.747 -34.029 104.108 1.00 87.34  ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CA  1 
ATOM   19433 C  C   . TYR D  1 33  ? 217.334 -33.411 104.257 1.00 85.74  ? ? ? ? ? ? 276  TYR D C   1 
ATOM   19434 O  O   . TYR D  1 33  ? 216.767 -33.411 105.351 1.00 83.93  ? ? ? ? ? ? 276  TYR D O   1 
ATOM   19435 C  CB  . TYR D  1 33  ? 218.662 -35.293 103.282 1.00 89.53  ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CB  1 
ATOM   19436 C  CG  . TYR D  1 33  ? 219.997 -35.663 102.722 1.00 91.50  ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CG  1 
ATOM   19437 C  CD1 . TYR D  1 33  ? 220.475 -35.022 101.587 1.00 92.87  ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CD1 1 
ATOM   19438 C  CD2 . TYR D  1 33  ? 220.788 -36.634 103.330 1.00 92.07  ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CD2 1 
ATOM   19439 C  CE1 . TYR D  1 33  ? 221.685 -35.331 101.061 1.00 94.74  ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CE1 1 
ATOM   19440 C  CE2 . TYR D  1 33  ? 222.013 -36.956 102.809 1.00 93.94  ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CE2 1 
ATOM   19441 C  CZ  . TYR D  1 33  ? 222.454 -36.297 101.667 1.00 95.27  ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CZ  1 
ATOM   19442 O  OH  . TYR D  1 33  ? 223.663 -36.600 101.102 1.00 97.26  ? ? ? ? ? ? 276  TYR D OH  1 
ATOM   19443 N  N   . ILE D  1 34  ? 216.784 -32.875 103.158 1.00 86.47  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D N   1 
ATOM   19444 C  CA  . ILE D  1 34  ? 215.385 -32.394 103.084 1.00 85.38  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D CA  1 
ATOM   19445 C  C   . ILE D  1 34  ? 214.622 -33.123 101.979 1.00 87.14  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D C   1 
ATOM   19446 O  O   . ILE D  1 34  ? 214.708 -32.703 100.828 1.00 88.49  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D O   1 
ATOM   19447 C  CB  . ILE D  1 34  ? 215.299 -30.871 102.768 1.00 84.55  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D CB  1 
ATOM   19448 C  CG1 . ILE D  1 34  ? 215.113 -30.056 104.061 1.00 82.02  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D CG1 1 
ATOM   19449 C  CG2 . ILE D  1 34  ? 214.159 -30.592 101.767 1.00 85.14  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D CG2 1 
ATOM   19450 C  CD1 . ILE D  1 34  ? 214.357 -28.736 103.887 1.00 80.86  ? ? ? ? ? ? 277  ILE D CD1 1 
ATOM   19451 N  N   . LEU D  1 35  ? 213.879 -34.194 102.310 1.00 87.22  ? ? ? ? ? ? 278  LEU D N   1 
ATOM   19452 C  CA  . LEU D  1 35  ? 213.188 -34.986 101.252 1.00 89.10  ? ? ? ? ? ? 278  LEU D CA  1 
ATOM   19453 C  C   . LEU D  1 35  ? 212.337 -34.146 100.224 1.00 89.44  ? ? ? ? ? ? 278  LEU D C   1 
ATOM   19454 O  O   . LEU D  1 35  ? 211.100 -34.286 100.210 1.00 89.04  ? ? ? ? ? ? 278  LEU D O   1 
ATOM   19455 C  CB  . LEU D  1 35  ? 212.319 -36.078 101.906 1.00 88.79  ? ? ? ? ? ? 278  LEU D CB  1 
ATOM   19456 C  CG  . LEU D  1 35  ? 211.106 -36.617 101.137 1.00 89.89  ? ? ? ? ? ? 278  LEU D CG  1 
ATOM   19457 C  CD1 . LEU D  1 35  ? 211.540 -37.132 99.764  1.00 92.55  ? ? ? ? ? ? 278  LEU D CD1 1 
ATOM   19458 C  CD2 . LEU D  1 35  ? 210.420 -37.693 101.961 1.00 89.52  ? ? ? ? ? ? 278  LEU D CD2 1 
ATOM   19459 N  N   . LYS D  1 36  ? 213.011 -33.374 99.330  1.00 90.40  ? ? ? ? ? ? 279  LYS D N   1 
ATOM   19460 C  CA  . LYS D  1 36  ? 212.424 -32.189 98.587  1.00 90.25  ? ? ? ? ? ? 279  LYS D CA  1 
ATOM   19461 C  C   . LYS D  1 36  ? 211.195 -32.442 97.691  1.00 91.27  ? ? ? ? ? ? 279  LYS D C   1 
ATOM   19462 O  O   . LYS D  1 36  ? 211.246 -33.254 96.726  1.00 93.47  ? ? ? ? ? ? 279  LYS D O   1 
ATOM   19463 C  CB  . LYS D  1 36  ? 213.488 -31.386 97.779  1.00 91.37  ? ? ? ? ? ? 279  LYS D CB  1 
ATOM   19464 C  CG  . LYS D  1 36  ? 212.986 -29.975 97.187  1.00 90.96  ? ? ? ? ? ? 279  LYS D CG  1 
ATOM   19465 C  CD  . LYS D  1 36  ? 213.544 -28.708 98.036  1.00 89.00  ? ? ? ? ? ? 279  LYS D CD  1 
ATOM   19466 C  CE  . LYS D  1 36  ? 213.018 -27.269 97.543  1.00 88.51  ? ? ? ? ? ? 279  LYS D CE  1 
ATOM   19467 N  NZ  . LYS D  1 36  ? 213.123 -27.070 96.064  1.00 90.80  ? ? ? ? ? ? 279  LYS D NZ  1 
ATOM   19468 N  N   . ASP D  1 37  ? 210.102 -31.723 98.021  1.00 89.70  ? ? ? ? ? ? 280  ASP D N   1 
ATOM   19469 C  CA  . ASP D  1 37  ? 208.786 -31.946 97.382  1.00 90.35  ? ? ? ? ? ? 280  ASP D CA  1 
ATOM   19470 C  C   . ASP D  1 37  ? 208.391 -33.460 97.292  1.00 91.63  ? ? ? ? ? ? 280  ASP D C   1 
ATOM   19471 O  O   . ASP D  1 37  ? 208.171 -34.000 96.205  1.00 93.73  ? ? ? ? ? ? 280  ASP D O   1 
ATOM   19472 C  CB  . ASP D  1 37  ? 208.730 -31.278 95.992  1.00 91.96  ? ? ? ? ? ? 280  ASP D CB  1 
ATOM   19473 C  CG  . ASP D  1 37  ? 207.298 -31.084 95.489  1.00 92.09  ? ? ? ? ? ? 280  ASP D CG  1 
ATOM   19474 O  OD1 . ASP D  1 37  ? 206.321 -31.142 96.318  1.00 90.50  ? ? ? ? ? ? 280  ASP D OD1 1 
ATOM   19475 O  OD2 . ASP D  1 37  ? 207.153 -30.863 94.247  1.00 93.88  ? ? ? ? ? ? 280  ASP D OD2 1 
ATOM   19476 N  N   . GLY D  1 38  ? 208.302 -34.114 98.450  1.00 90.42  ? ? ? ? ? ? 281  GLY D N   1 
ATOM   19477 C  CA  . GLY D  1 38  ? 208.204 -35.560 98.507  1.00 91.64  ? ? ? ? ? ? 281  GLY D CA  1 
ATOM   19478 C  C   . GLY D  1 38  ? 208.846 -36.312 97.361  1.00 94.31  ? ? ? ? ? ? 281  GLY D C   1 
ATOM   19479 O  O   . GLY D  1 38  ? 208.536 -37.480 97.193  1.00 95.61  ? ? ? ? ? ? 281  GLY D O   1 
ATOM   19480 N  N   . LYS D  1 39  ? 209.724 -35.678 96.572  1.00 95.25  ? ? ? ? ? ? 282  LYS D N   1 
ATOM   19481 C  CA  . LYS D  1 39  ? 210.386 -36.398 95.428  1.00 97.99  ? ? ? ? ? ? 282  LYS D CA  1 
ATOM   19482 C  C   . LYS D  1 39  ? 211.897 -36.754 95.635  1.00 98.63  ? ? ? ? ? ? 282  LYS D C   1 
ATOM   19483 O  O   . LYS D  1 39  ? 212.245 -37.922 95.501  1.00 100.13 ? ? ? ? ? ? 282  LYS D O   1 
ATOM   19484 C  CB  . LYS D  1 39  ? 210.106 -35.761 94.030  1.00 99.53  ? ? ? ? ? ? 282  LYS D CB  1 
ATOM   19485 C  CG  . LYS D  1 39  ? 209.413 -36.714 92.984  1.00 101.88 ? ? ? ? ? ? 282  LYS D CG  1 
ATOM   19486 C  CD  . LYS D  1 39  ? 210.495 -37.552 92.182  1.00 104.44 ? ? ? ? ? ? 282  LYS D CD  1 
ATOM   19487 C  CE  . LYS D  1 39  ? 209.714 -38.817 91.336  1.00 106.82 ? ? ? ? ? ? 282  LYS D CE  1 
ATOM   19488 N  NZ  . LYS D  1 39  ? 208.359 -38.496 90.833  1.00 106.87 ? ? ? ? ? ? 282  LYS D NZ  1 
ATOM   19489 N  N   . THR D  1 40  ? 212.775 -35.775 95.961  1.00 97.60  ? ? ? ? ? ? 283  THR D N   1 
ATOM   19490 C  CA  . THR D  1 40  ? 214.205 -36.099 96.297  1.00 98.07  ? ? ? ? ? ? 283  THR D CA  1 
ATOM   19491 C  C   . THR D  1 40  ? 214.919 -35.617 97.567  1.00 96.02  ? ? ? ? ? ? 283  THR D C   1 
ATOM   19492 O  O   . THR D  1 40  ? 214.836 -34.442 97.973  1.00 94.31  ? ? ? ? ? ? 283  THR D O   1 
ATOM   19493 C  CB  . THR D  1 40  ? 215.050 -35.552 95.131  1.00 99.87  ? ? ? ? ? ? 283  THR D CB  1 
ATOM   19494 O  OG1 . THR D  1 40  ? 214.850 -34.139 95.015  1.00 98.72  ? ? ? ? ? ? 283  THR D OG1 1 
ATOM   19495 C  CG2 . THR D  1 40  ? 214.535 -36.088 93.803  1.00 102.24 ? ? ? ? ? ? 283  THR D CG2 1 
ATOM   19496 N  N   . TRP D  1 41  ? 215.661 -36.567 98.148  1.00 96.40  ? ? ? ? ? ? 284  TRP D N   1 
ATOM   19497 C  CA  . TRP D  1 41  ? 216.544 -36.336 99.283  1.00 94.97  ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CA  1 
ATOM   19498 C  C   . TRP D  1 41  ? 217.589 -35.286 98.969  1.00 95.10  ? ? ? ? ? ? 284  TRP D C   1 
ATOM   19499 O  O   . TRP D  1 41  ? 218.407 -35.441 98.090  1.00 97.07  ? ? ? ? ? ? 284  TRP D O   1 
ATOM   19500 C  CB  . TRP D  1 41  ? 217.200 -37.639 99.737  1.00 95.90  ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CB  1 
ATOM   19501 C  CG  . TRP D  1 41  ? 216.218 -38.433 100.431 1.00 95.11  ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CG  1 
ATOM   19502 C  CD1 . TRP D  1 41  ? 215.712 -39.639 100.067 1.00 96.59  ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CD1 1 
ATOM   19503 C  CD2 . TRP D  1 41  ? 215.521 -38.031 101.614 1.00 92.65  ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CD2 1 
ATOM   19504 N  NE1 . TRP D  1 41  ? 214.761 -40.044 100.979 1.00 95.23  ? ? ? ? ? ? 284  TRP D NE1 1 
ATOM   19505 C  CE2 . TRP D  1 41  ? 214.625 -39.065 101.939 1.00 92.79  ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CE2 1 
ATOM   19506 C  CE3 . TRP D  1 41  ? 215.581 -36.895 102.445 1.00 90.40  ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CE3 1 
ATOM   19507 C  CZ2 . TRP D  1 41  ? 213.800 -38.998 103.072 1.00 90.76  ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CZ2 1 
ATOM   19508 C  CZ3 . TRP D  1 41  ? 214.766 -36.835 103.540 1.00 88.42  ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CZ3 1 
ATOM   19509 C  CH2 . TRP D  1 41  ? 213.887 -37.874 103.849 1.00 88.60  ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CH2 1 
ATOM   19510 N  N   . THR D  1 42  ? 217.577 -34.202 99.702  1.00 93.05  ? ? ? ? ? ? 285  THR D N   1 
ATOM   19511 C  CA  . THR D  1 42  ? 218.428 -33.090 99.321  1.00 93.22  ? ? ? ? ? ? 285  THR D CA  1 
ATOM   19512 C  C   . THR D  1 42  ? 219.377 -32.665 100.458 1.00 91.80  ? ? ? ? ? ? 285  THR D C   1 
ATOM   19513 O  O   . THR D  1 42  ? 219.248 -33.139 101.615 1.00 90.41  ? ? ? ? ? ? 285  THR D O   1 
ATOM   19514 C  CB  . THR D  1 42  ? 217.523 -31.906 98.863  1.00 92.40  ? ? ? ? ? ? 285  THR D CB  1 
ATOM   19515 O  OG1 . THR D  1 42  ? 216.883 -32.266 97.627  1.00 94.19  ? ? ? ? ? ? 285  THR D OG1 1 
ATOM   19516 C  CG2 . THR D  1 42  ? 218.294 -30.558 98.729  1.00 92.07  ? ? ? ? ? ? 285  THR D CG2 1 
ATOM   19517 N  N   . GLN D  1 43  ? 220.337 -31.784 100.129 1.00 92.25  ? ? ? ? ? ? 286  GLN D N   1 
ATOM   19518 C  CA  . GLN D  1 43  ? 221.121 -31.081 101.167 1.00 90.74  ? ? ? ? ? ? 286  GLN D CA  1 
ATOM   19519 C  C   . GLN D  1 43  ? 220.314 -29.926 101.857 1.00 88.31  ? ? ? ? ? ? 286  GLN D C   1 
ATOM   19520 O  O   . GLN D  1 43  ? 219.822 -28.993 101.219 1.00 88.24  ? ? ? ? ? ? 286  GLN D O   1 
ATOM   19521 C  CB  . GLN D  1 43  ? 222.499 -30.645 100.622 1.00 92.25  ? ? ? ? ? ? 286  GLN D CB  1 
ATOM   19522 C  CG  . GLN D  1 43  ? 223.333 -31.845 100.052 1.00 94.64  ? ? ? ? ? ? 286  GLN D CG  1 
ATOM   19523 C  CD  . GLN D  1 43  ? 224.836 -31.570 100.186 1.00 95.44  ? ? ? ? ? ? 286  GLN D CD  1 
ATOM   19524 O  OE1 . GLN D  1 43  ? 225.230 -30.437 100.438 1.00 94.58  ? ? ? ? ? ? 286  GLN D OE1 1 
ATOM   19525 N  NE2 . GLN D  1 43  ? 225.685 -32.605 100.031 1.00 97.16  ? ? ? ? ? ? 286  GLN D NE2 1 
ATOM   19526 N  N   . SER D  1 44  ? 220.123 -30.026 103.161 1.00 86.38  ? ? ? ? ? ? 287  SER D N   1 
ATOM   19527 C  CA  . SER D  1 44  ? 219.341 -29.026 103.820 1.00 84.20  ? ? ? ? ? ? 287  SER D CA  1 
ATOM   19528 C  C   . SER D  1 44  ? 220.244 -27.827 103.855 1.00 83.96  ? ? ? ? ? ? 287  SER D C   1 
ATOM   19529 O  O   . SER D  1 44  ? 221.303 -27.864 104.478 1.00 83.89  ? ? ? ? ? ? 287  SER D O   1 
ATOM   19530 C  CB  . SER D  1 44  ? 218.996 -29.452 105.244 1.00 82.32  ? ? ? ? ? ? 287  SER D CB  1 
ATOM   19531 O  OG  . SER D  1 44  ? 219.757 -28.688 106.177 1.00 81.03  ? ? ? ? ? ? 287  SER D OG  1 
ATOM   19532 N  N   . THR D  1 45  ? 219.856 -26.761 103.171 1.00 83.96  ? ? ? ? ? ? 288  THR D N   1 
ATOM   19533 C  CA  . THR D  1 45  ? 220.556 -25.490 103.383 1.00 83.39  ? ? ? ? ? ? 288  THR D CA  1 
ATOM   19534 C  C   . THR D  1 45  ? 220.147 -24.865 104.740 1.00 80.81  ? ? ? ? ? ? 288  THR D C   1 
ATOM   19535 O  O   . THR D  1 45  ? 219.356 -25.434 105.518 1.00 79.52  ? ? ? ? ? ? 288  THR D O   1 
ATOM   19536 C  CB  . THR D  1 45  ? 220.334 -24.476 102.222 1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 288  THR D CB  1 
ATOM   19537 O  OG1 . THR D  1 45  ? 219.166 -23.671 102.473 1.00 82.67  ? ? ? ? ? ? 288  THR D OG1 1 
ATOM   19538 C  CG2 . THR D  1 45  ? 220.185 -25.194 100.901 1.00 86.58  ? ? ? ? ? ? 288  THR D CG2 1 
ATOM   19539 N  N   . GLU D  1 46  ? 220.700 -23.691 105.011 1.00 80.19  ? ? ? ? ? ? 289  GLU D N   1 
ATOM   19540 C  CA  . GLU D  1 46  ? 220.466 -23.008 106.259 1.00 77.94  ? ? ? ? ? ? 289  GLU D CA  1 
ATOM   19541 C  C   . GLU D  1 46  ? 218.971 -22.759 106.515 1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 289  GLU D C   1 
ATOM   19542 O  O   . GLU D  1 46  ? 218.488 -22.749 107.665 1.00 74.51  ? ? ? ? ? ? 289  GLU D O   1 
ATOM   19543 C  CB  . GLU D  1 46  ? 221.218 -21.688 106.197 1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 289  GLU D CB  1 
ATOM   19544 C  CG  . GLU D  1 46  ? 221.511 -21.054 107.557 1.00 76.02  ? ? ? ? ? ? 289  GLU D CG  1 
ATOM   19545 C  CD  . GLU D  1 46  ? 222.764 -20.150 107.541 1.00 76.65  ? ? ? ? ? ? 289  GLU D CD  1 
ATOM   19546 O  OE1 . GLU D  1 46  ? 222.722 -19.088 108.224 1.00 75.26  ? ? ? ? ? ? 289  GLU D OE1 1 
ATOM   19547 O  OE2 . GLU D  1 46  ? 223.774 -20.498 106.845 1.00 78.58  ? ? ? ? ? ? 289  GLU D OE2 1 
ATOM   19548 N  N   . LYS D  1 47  ? 218.243 -22.543 105.425 1.00 77.25  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D N   1 
ATOM   19549 C  CA  . LYS D  1 47  ? 216.833 -22.181 105.501 1.00 76.01  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D CA  1 
ATOM   19550 C  C   . LYS D  1 47  ? 216.066 -23.401 105.971 1.00 75.55  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D C   1 
ATOM   19551 O  O   . LYS D  1 47  ? 215.012 -23.285 106.581 1.00 74.03  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D O   1 
ATOM   19552 C  CB  . LYS D  1 47  ? 216.289 -21.753 104.115 1.00 77.38  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D CB  1 
ATOM   19553 C  CG  . LYS D  1 47  ? 216.536 -20.284 103.671 1.00 77.46  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D CG  1 
ATOM   19554 C  CD  . LYS D  1 47  ? 217.375 -20.216 102.343 1.00 79.92  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D CD  1 
ATOM   19555 C  CE  . LYS D  1 47  ? 218.851 -19.693 102.556 1.00 80.42  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D CE  1 
ATOM   19556 N  NZ  . LYS D  1 47  ? 218.941 -18.492 103.517 1.00 78.60  ? ? ? ? ? ? 290  LYS D NZ  1 
ATOM   19557 N  N   . ASP D  1 48  ? 216.630 -24.567 105.701 1.00 76.94  ? ? ? ? ? ? 291  ASP D N   1 
ATOM   19558 C  CA  . ASP D  1 48  ? 215.886 -25.809 105.730 1.00 77.21  ? ? ? ? ? ? 291  ASP D CA  1 
ATOM   19559 C  C   . ASP D  1 48  ? 215.485 -26.367 107.123 1.00 75.49  ? ? ? ? ? ? 291  ASP D C   1 
ATOM   19560 O  O   . ASP D  1 48  ? 215.555 -27.562 107.362 1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 291  ASP D O   1 
ATOM   19561 C  CB  . ASP D  1 48  ? 216.657 -26.852 104.886 1.00 79.50  ? ? ? ? ? ? 291  ASP D CB  1 
ATOM   19562 C  CG  . ASP D  1 48  ? 216.773 -26.440 103.397 1.00 81.38  ? ? ? ? ? ? 291  ASP D CG  1 
ATOM   19563 O  OD1 . ASP D  1 48  ? 216.053 -25.479 103.037 1.00 80.84  ? ? ? ? ? ? 291  ASP D OD1 1 
ATOM   19564 O  OD2 . ASP D  1 48  ? 217.555 -27.062 102.601 1.00 83.41  ? ? ? ? ? ? 291  ASP D OD2 1 
ATOM   19565 N  N   . PHE D  1 49  ? 215.037 -25.522 108.036 1.00 73.50  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D N   1 
ATOM   19566 C  CA  . PHE D  1 49  ? 214.518 -26.025 109.320 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CA  1 
ATOM   19567 C  C   . PHE D  1 49  ? 213.205 -26.814 109.184 1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D C   1 
ATOM   19568 O  O   . PHE D  1 49  ? 212.404 -26.535 108.294 1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D O   1 
ATOM   19569 C  CB  . PHE D  1 49  ? 214.339 -24.884 110.328 1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CB  1 
ATOM   19570 C  CG  . PHE D  1 49  ? 215.606 -24.495 110.997 1.00 69.51  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CG  1 
ATOM   19571 C  CD1 . PHE D  1 49  ? 216.315 -25.437 111.748 1.00 69.64  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CD1 1 
ATOM   19572 C  CD2 . PHE D  1 49  ? 216.123 -23.205 110.860 1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CD2 1 
ATOM   19573 C  CE1 . PHE D  1 49  ? 217.531 -25.095 112.369 1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CE1 1 
ATOM   19574 C  CE2 . PHE D  1 49  ? 217.335 -22.853 111.475 1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CE2 1 
ATOM   19575 C  CZ  . PHE D  1 49  ? 218.045 -23.804 112.232 1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CZ  1 
ATOM   19576 N  N   . ARG D  1 50  ? 212.994 -27.792 110.077 1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 293  ARG D N   1 
ATOM   19577 C  CA  . ARG D  1 50  ? 211.751 -28.600 110.118 1.00 71.41  ? ? ? ? ? ? 293  ARG D CA  1 
ATOM   19578 C  C   . ARG D  1 50  ? 211.335 -29.097 111.542 1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 293  ARG D C   1 
ATOM   19579 O  O   . ARG D  1 50  ? 212.194 -29.460 112.345 1.00 69.69  ? ? ? ? ? ? 293  ARG D O   1 
ATOM   19580 C  CB  . ARG D  1 50  ? 211.855 -29.761 109.130 1.00 73.56  ? ? ? ? ? ? 293  ARG D CB  1 
ATOM   19581 C  CG  . ARG D  1 50  ? 212.116 -29.313 107.709 1.00 75.10  ? ? ? ? ? ? 293  ARG D CG  1 
ATOM   19582 C  CD  . ARG D  1 50  ? 210.862 -28.717 107.034 1.00 74.94  ? ? ? ? ? ? 293  ARG D CD  1 
ATOM   19583 N  NE  . ARG D  1 50  ? 210.936 -28.773 105.564 1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 293  ARG D NE  1 
ATOM   19584 C  CZ  . ARG D  1 50  ? 211.508 -27.848 104.785 1.00 77.55  ? ? ? ? ? ? 293  ARG D CZ  1 
ATOM   19585 N  NH1 . ARG D  1 50  ? 212.069 -26.765 105.306 1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 293  ARG D NH1 1 
ATOM   19586 N  NH2 . ARG D  1 50  ? 211.528 -28.002 103.471 1.00 79.48  ? ? ? ? ? ? 293  ARG D NH2 1 
ATOM   19587 N  N   . PRO D  1 51  ? 210.013 -29.117 111.849 1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 294  PRO D N   1 
ATOM   19588 C  CA  . PRO D  1 51  ? 209.510 -29.511 113.169 1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 294  PRO D CA  1 
ATOM   19589 C  C   . PRO D  1 51  ? 210.123 -30.798 113.744 1.00 68.38  ? ? ? ? ? ? 294  PRO D C   1 
ATOM   19590 O  O   . PRO D  1 51  ? 210.056 -31.854 113.100 1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 294  PRO D O   1 
ATOM   19591 C  CB  . PRO D  1 51  ? 207.997 -29.756 112.906 1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 294  PRO D CB  1 
ATOM   19592 C  CG  . PRO D  1 51  ? 207.864 -29.888 111.431 1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 294  PRO D CG  1 
ATOM   19593 C  CD  . PRO D  1 51  ? 208.894 -28.933 110.905 1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 294  PRO D CD  1 
ATOM   19594 N  N   . LEU D  1 52  ? 210.678 -30.719 114.951 1.00 67.24  ? ? ? ? ? ? 295  LEU D N   1 
ATOM   19595 C  CA  . LEU D  1 52  ? 211.010 -31.928 115.681 1.00 67.68  ? ? ? ? ? ? 295  LEU D CA  1 
ATOM   19596 C  C   . LEU D  1 52  ? 209.871 -32.879 115.616 1.00 68.18  ? ? ? ? ? ? 295  LEU D C   1 
ATOM   19597 O  O   . LEU D  1 52  ? 210.077 -34.061 115.456 1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 295  LEU D O   1 
ATOM   19598 C  CB  . LEU D  1 52  ? 211.218 -31.674 117.158 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 295  LEU D CB  1 
ATOM   19599 C  CG  . LEU D  1 52  ? 212.621 -31.373 117.677 1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 295  LEU D CG  1 
ATOM   19600 C  CD1 . LEU D  1 52  ? 212.532 -31.228 119.206 1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 295  LEU D CD1 1 
ATOM   19601 C  CD2 . LEU D  1 52  ? 213.675 -32.427 117.240 1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 295  LEU D CD2 1 
ATOM   19602 N  N   . LEU D  1 53  ? 208.658 -32.393 115.789 1.00 67.13  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D N   1 
ATOM   19603 C  CA  . LEU D  1 53  ? 207.561 -33.339 115.839 1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D CA  1 
ATOM   19604 C  C   . LEU D  1 53  ? 207.316 -34.060 114.492 1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D C   1 
ATOM   19605 O  O   . LEU D  1 53  ? 206.709 -35.144 114.451 1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D O   1 
ATOM   19606 C  CB  . LEU D  1 53  ? 206.305 -32.702 116.451 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D CB  1 
ATOM   19607 C  CG  . LEU D  1 53  ? 206.396 -32.609 117.982 1.00 64.52  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D CG  1 
ATOM   19608 C  CD1 . LEU D  1 53  ? 205.464 -31.577 118.543 1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D CD1 1 
ATOM   19609 C  CD2 . LEU D  1 53  ? 206.144 -33.956 118.637 1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 296  LEU D CD2 1 
ATOM   19610 N  N   . MET D  1 54  ? 207.829 -33.489 113.401 1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 297  MET D N   1 
ATOM   19611 C  CA  . MET D  1 54  ? 207.720 -34.156 112.100 1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 297  MET D CA  1 
ATOM   19612 C  C   . MET D  1 54  ? 208.466 -35.500 112.025 1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 297  MET D C   1 
ATOM   19613 O  O   . MET D  1 54  ? 208.344 -36.169 111.006 1.00 75.83  ? ? ? ? ? ? 297  MET D O   1 
ATOM   19614 C  CB  . MET D  1 54  ? 208.171 -33.233 110.941 1.00 72.98  ? ? ? ? ? ? 297  MET D CB  1 
ATOM   19615 C  CG  . MET D  1 54  ? 208.552 -34.006 109.617 1.00 75.38  ? ? ? ? ? ? 297  MET D CG  1 
ATOM   19616 S  SD  . MET D  1 54  ? 209.217 -33.096 108.132 1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 297  MET D SD  1 
ATOM   19617 C  CE  . MET D  1 54  ? 210.724 -32.275 108.658 1.00 75.75  ? ? ? ? ? ? 297  MET D CE  1 
ATOM   19618 N  N   . THR D  1 55  ? 209.212 -35.877 113.092 1.00 73.51  ? ? ? ? ? ? 298  THR D N   1 
ATOM   19619 C  CA  . THR D  1 55  ? 210.214 -37.007 113.108 1.00 75.00  ? ? ? ? ? ? 298  THR D CA  1 
ATOM   19620 C  C   . THR D  1 55  ? 210.585 -37.688 114.457 1.00 74.43  ? ? ? ? ? ? 298  THR D C   1 
ATOM   19621 O  O   . THR D  1 55  ? 211.096 -38.794 114.441 1.00 75.83  ? ? ? ? ? ? 298  THR D O   1 
ATOM   19622 C  CB  . THR D  1 55  ? 211.574 -36.570 112.510 1.00 75.71  ? ? ? ? ? ? 298  THR D CB  1 
ATOM   19623 O  OG1 . THR D  1 55  ? 212.278 -35.738 113.464 1.00 74.12  ? ? ? ? ? ? 298  THR D OG1 1 
ATOM   19624 C  CG2 . THR D  1 55  ? 211.361 -35.785 111.244 1.00 76.24  ? ? ? ? ? ? 298  THR D CG2 1 
ATOM   19625 N  N   . TRP D  1 56  ? 210.414 -37.015 115.595 1.00 72.50  ? ? ? ? ? ? 299  TRP D N   1 
ATOM   19626 C  CA  . TRP D  1 56  ? 210.720 -37.589 116.924 1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CA  1 
ATOM   19627 C  C   . TRP D  1 56  ? 209.486 -37.381 117.785 1.00 70.46  ? ? ? ? ? ? 299  TRP D C   1 
ATOM   19628 O  O   . TRP D  1 56  ? 208.866 -36.306 117.728 1.00 69.17  ? ? ? ? ? ? 299  TRP D O   1 
ATOM   19629 C  CB  . TRP D  1 56  ? 211.934 -36.863 117.611 1.00 70.95  ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CB  1 
ATOM   19630 C  CG  . TRP D  1 56  ? 212.195 -37.284 119.115 1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CG  1 
ATOM   19631 C  CD1 . TRP D  1 56  ? 213.121 -38.225 119.574 1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CD1 1 
ATOM   19632 C  CD2 . TRP D  1 56  ? 211.493 -36.800 120.295 1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CD2 1 
ATOM   19633 N  NE1 . TRP D  1 56  ? 213.030 -38.351 120.944 1.00 70.01  ? ? ? ? ? ? 299  TRP D NE1 1 
ATOM   19634 C  CE2 . TRP D  1 56  ? 212.041 -37.500 121.410 1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CE2 1 
ATOM   19635 C  CE3 . TRP D  1 56  ? 210.452 -35.848 120.517 1.00 66.71  ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CE3 1 
ATOM   19636 C  CZ2 . TRP D  1 56  ? 211.576 -37.278 122.719 1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CZ2 1 
ATOM   19637 C  CZ3 . TRP D  1 56  ? 209.994 -35.645 121.819 1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CZ3 1 
ATOM   19638 C  CH2 . TRP D  1 56  ? 210.554 -36.352 122.899 1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CH2 1 
ATOM   19639 N  N   . TRP D  1 57  ? 209.126 -38.349 118.622 1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 300  TRP D N   1 
ATOM   19640 C  CA  . TRP D  1 57  ? 208.007 -38.097 119.554 1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CA  1 
ATOM   19641 C  C   . TRP D  1 57  ? 208.427 -38.445 120.984 1.00 68.50  ? ? ? ? ? ? 300  TRP D C   1 
ATOM   19642 O  O   . TRP D  1 57  ? 209.353 -39.223 121.158 1.00 69.51  ? ? ? ? ? ? 300  TRP D O   1 
ATOM   19643 C  CB  . TRP D  1 57  ? 206.726 -38.782 119.023 1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CB  1 
ATOM   19644 C  CG  . TRP D  1 57  ? 206.516 -38.304 117.585 1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CG  1 
ATOM   19645 C  CD1 . TRP D  1 57  ? 205.819 -37.187 117.186 1.00 69.82  ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CD1 1 
ATOM   19646 C  CD2 . TRP D  1 57  ? 207.133 -38.833 116.377 1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CD2 1 
ATOM   19647 N  NE1 . TRP D  1 57  ? 205.921 -37.023 115.814 1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 300  TRP D NE1 1 
ATOM   19648 C  CE2 . TRP D  1 57  ? 206.719 -38.014 115.294 1.00 72.77  ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CE2 1 
ATOM   19649 C  CE3 . TRP D  1 57  ? 207.978 -39.918 116.106 1.00 74.45  ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CE3 1 
ATOM   19650 C  CZ2 . TRP D  1 57  ? 207.107 -38.267 113.961 1.00 74.50  ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CZ2 1 
ATOM   19651 C  CZ3 . TRP D  1 57  ? 208.351 -40.170 114.776 1.00 76.16  ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CZ3 1 
ATOM   19652 C  CH2 . TRP D  1 57  ? 207.910 -39.352 113.727 1.00 76.17  ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CH2 1 
ATOM   19653 N  N   . PRO D  1 58  ? 207.831 -37.803 122.010 1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 301  PRO D N   1 
ATOM   19654 C  CA  . PRO D  1 58  ? 208.235 -38.199 123.366 1.00 66.26  ? ? ? ? ? ? 301  PRO D CA  1 
ATOM   19655 C  C   . PRO D  1 58  ? 207.961 -39.685 123.556 1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 301  PRO D C   1 
ATOM   19656 O  O   . PRO D  1 58  ? 208.804 -40.401 124.080 1.00 68.46  ? ? ? ? ? ? 301  PRO D O   1 
ATOM   19657 C  CB  . PRO D  1 58  ? 207.319 -37.379 124.276 1.00 64.42  ? ? ? ? ? ? 301  PRO D CB  1 
ATOM   19658 C  CG  . PRO D  1 58  ? 206.965 -36.222 123.477 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 301  PRO D CG  1 
ATOM   19659 C  CD  . PRO D  1 58  ? 206.880 -36.685 122.034 1.00 65.28  ? ? ? ? ? ? 301  PRO D CD  1 
ATOM   19660 N  N   . ASP D  1 59  ? 206.805 -40.161 123.114 1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 302  ASP D N   1 
ATOM   19661 C  CA  . ASP D  1 59  ? 206.530 -41.589 123.183 1.00 70.05  ? ? ? ? ? ? 302  ASP D CA  1 
ATOM   19662 C  C   . ASP D  1 59  ? 205.686 -42.005 121.997 1.00 71.32  ? ? ? ? ? ? 302  ASP D C   1 
ATOM   19663 O  O   . ASP D  1 59  ? 205.110 -41.144 121.311 1.00 70.69  ? ? ? ? ? ? 302  ASP D O   1 
ATOM   19664 C  CB  . ASP D  1 59  ? 205.825 -41.945 124.500 1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 302  ASP D CB  1 
ATOM   19665 C  CG  . ASP D  1 59  ? 204.646 -41.007 124.826 1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 302  ASP D CG  1 
ATOM   19666 O  OD1 . ASP D  1 59  ? 203.622 -41.064 124.112 1.00 68.24  ? ? ? ? ? ? 302  ASP D OD1 1 
ATOM   19667 O  OD2 . ASP D  1 59  ? 204.723 -40.239 125.812 1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 302  ASP D OD2 1 
ATOM   19668 N  N   . GLN D  1 60  ? 205.630 -43.319 121.748 1.00 73.18  ? ? ? ? ? ? 303  GLN D N   1 
ATOM   19669 C  CA  . GLN D  1 60  ? 204.750 -43.907 120.724 1.00 74.63  ? ? ? ? ? ? 303  GLN D CA  1 
ATOM   19670 C  C   . GLN D  1 60  ? 203.373 -43.240 120.807 1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 303  GLN D C   1 
ATOM   19671 O  O   . GLN D  1 60  ? 202.899 -42.717 119.811 1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 303  GLN D O   1 
ATOM   19672 C  CB  . GLN D  1 60  ? 204.642 -45.417 120.913 1.00 76.50  ? ? ? ? ? ? 303  GLN D CB  1 
ATOM   19673 C  CG  . GLN D  1 60  ? 203.784 -46.137 119.902 1.00 78.21  ? ? ? ? ? ? 303  GLN D CG  1 
ATOM   19674 C  CD  . GLN D  1 60  ? 204.459 -47.448 119.468 1.00 80.48  ? ? ? ? ? ? 303  GLN D CD  1 
ATOM   19675 O  OE1 . GLN D  1 60  ? 205.592 -47.718 119.897 1.00 80.66  ? ? ? ? ? ? 303  GLN D OE1 1 
ATOM   19676 N  NE2 . GLN D  1 60  ? 203.787 -48.255 118.622 1.00 82.28  ? ? ? ? ? ? 303  GLN D NE2 1 
ATOM   19677 N  N   . GLU D  1 61  ? 202.761 -43.218 122.000 1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 304  GLU D N   1 
ATOM   19678 C  CA  . GLU D  1 61  ? 201.414 -42.673 122.193 1.00 71.53  ? ? ? ? ? ? 304  GLU D CA  1 
ATOM   19679 C  C   . GLU D  1 61  ? 201.221 -41.351 121.457 1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 304  GLU D C   1 
ATOM   19680 O  O   . GLU D  1 61  ? 200.570 -41.271 120.417 1.00 71.10  ? ? ? ? ? ? 304  GLU D O   1 
ATOM   19681 C  CB  . GLU D  1 61  ? 201.112 -42.480 123.691 1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 304  GLU D CB  1 
ATOM   19682 C  CG  . GLU D  1 61  ? 199.838 -41.641 123.939 1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 304  GLU D CG  1 
ATOM   19683 C  CD  . GLU D  1 61  ? 198.761 -41.967 122.890 1.00 70.05  ? ? ? ? ? ? 304  GLU D CD  1 
ATOM   19684 O  OE1 . GLU D  1 61  ? 198.780 -43.098 122.330 1.00 71.96  ? ? ? ? ? ? 304  GLU D OE1 1 
ATOM   19685 O  OE2 . GLU D  1 61  ? 197.916 -41.105 122.577 1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 304  GLU D OE2 1 
ATOM   19686 N  N   . THR D  1 62  ? 201.778 -40.306 122.048 1.00 68.66  ? ? ? ? ? ? 305  THR D N   1 
ATOM   19687 C  CA  . THR D  1 62  ? 201.870 -38.986 121.437 1.00 67.55  ? ? ? ? ? ? 305  THR D CA  1 
ATOM   19688 C  C   . THR D  1 62  ? 202.165 -39.040 119.912 1.00 68.90  ? ? ? ? ? ? 305  THR D C   1 
ATOM   19689 O  O   . THR D  1 62  ? 201.413 -38.460 119.112 1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 305  THR D O   1 
ATOM   19690 C  CB  . THR D  1 62  ? 202.928 -38.100 122.191 1.00 66.02  ? ? ? ? ? ? 305  THR D CB  1 
ATOM   19691 O  OG1 . THR D  1 62  ? 202.888 -38.403 123.589 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 305  THR D OG1 1 
ATOM   19692 C  CG2 . THR D  1 62  ? 202.639 -36.617 122.005 1.00 64.45  ? ? ? ? ? ? 305  THR D CG2 1 
ATOM   19693 N  N   . GLN D  1 63  ? 203.236 -39.718 119.494 1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 306  GLN D N   1 
ATOM   19694 C  CA  . GLN D  1 63  ? 203.464 -39.921 118.043 1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 306  GLN D CA  1 
ATOM   19695 C  C   . GLN D  1 63  ? 202.168 -40.329 117.221 1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 306  GLN D C   1 
ATOM   19696 O  O   . GLN D  1 63  ? 201.874 -39.733 116.183 1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 306  GLN D O   1 
ATOM   19697 C  CB  . GLN D  1 63  ? 204.624 -40.910 117.810 1.00 73.31  ? ? ? ? ? ? 306  GLN D CB  1 
ATOM   19698 C  CG  . GLN D  1 63  ? 205.114 -41.004 116.372 1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 306  GLN D CG  1 
ATOM   19699 C  CD  . GLN D  1 63  ? 205.541 -42.417 115.986 1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 306  GLN D CD  1 
ATOM   19700 O  OE1 . GLN D  1 63  ? 205.685 -43.280 116.848 1.00 77.33  ? ? ? ? ? ? 306  GLN D OE1 1 
ATOM   19701 N  NE2 . GLN D  1 63  ? 205.725 -42.661 114.679 1.00 78.64  ? ? ? ? ? ? 306  GLN D NE2 1 
ATOM   19702 N  N   . ARG D  1 64  ? 201.412 -41.328 117.692 1.00 73.56  ? ? ? ? ? ? 307  ARG D N   1 
ATOM   19703 C  CA  . ARG D  1 64  ? 200.172 -41.792 117.068 1.00 74.65  ? ? ? ? ? ? 307  ARG D CA  1 
ATOM   19704 C  C   . ARG D  1 64  ? 199.135 -40.712 116.904 1.00 73.43  ? ? ? ? ? ? 307  ARG D C   1 
ATOM   19705 O  O   . ARG D  1 64  ? 198.444 -40.636 115.875 1.00 74.30  ? ? ? ? ? ? 307  ARG D O   1 
ATOM   19706 C  CB  . ARG D  1 64  ? 199.538 -42.803 117.994 1.00 75.11  ? ? ? ? ? ? 307  ARG D CB  1 
ATOM   19707 C  CG  . ARG D  1 64  ? 198.332 -43.493 117.396 1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 307  ARG D CG  1 
ATOM   19708 C  CD  . ARG D  1 64  ? 197.610 -44.287 118.466 1.00 76.73  ? ? ? ? ? ? 307  ARG D CD  1 
ATOM   19709 N  NE  . ARG D  1 64  ? 196.473 -43.551 119.009 1.00 75.35  ? ? ? ? ? ? 307  ARG D NE  1 
ATOM   19710 C  CZ  . ARG D  1 64  ? 196.158 -43.496 120.298 1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 307  ARG D CZ  1 
ATOM   19711 N  NH1 . ARG D  1 64  ? 196.910 -44.100 121.210 1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 307  ARG D NH1 1 
ATOM   19712 N  NH2 . ARG D  1 64  ? 195.094 -42.810 120.679 1.00 73.13  ? ? ? ? ? ? 307  ARG D NH2 1 
ATOM   19713 N  N   . GLN D  1 65  ? 198.987 -39.948 117.994 1.00 71.50  ? ? ? ? ? ? 308  GLN D N   1 
ATOM   19714 C  CA  . GLN D  1 65  ? 198.199 -38.723 118.061 1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 308  GLN D CA  1 
ATOM   19715 C  C   . GLN D  1 65  ? 198.488 -37.763 116.947 1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 308  GLN D C   1 
ATOM   19716 O  O   . GLN D  1 65  ? 197.606 -37.400 116.178 1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 308  GLN D O   1 
ATOM   19717 C  CB  . GLN D  1 65  ? 198.580 -37.999 119.323 1.00 68.00  ? ? ? ? ? ? 308  GLN D CB  1 
ATOM   19718 C  CG  . GLN D  1 65  ? 198.240 -38.764 120.568 1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 308  GLN D CG  1 
ATOM   19719 C  CD  . GLN D  1 65  ? 196.817 -38.512 120.938 1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 308  GLN D CD  1 
ATOM   19720 O  OE1 . GLN D  1 65  ? 196.429 -38.600 122.111 1.00 66.50  ? ? ? ? ? ? 308  GLN D OE1 1 
ATOM   19721 N  NE2 . GLN D  1 65  ? 196.024 -38.172 119.932 1.00 67.76  ? ? ? ? ? ? 308  GLN D NE2 1 
ATOM   19722 N  N   . TYR D  1 66  ? 199.737 -37.323 116.909 1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 309  TYR D N   1 
ATOM   19723 C  CA  . TYR D  1 66  ? 200.297 -36.535 115.807 1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CA  1 
ATOM   19724 C  C   . TYR D  1 66  ? 199.877 -36.973 114.359 1.00 71.53  ? ? ? ? ? ? 309  TYR D C   1 
ATOM   19725 O  O   . TYR D  1 66  ? 199.336 -36.151 113.580 1.00 71.39  ? ? ? ? ? ? 309  TYR D O   1 
ATOM   19726 C  CB  . TYR D  1 66  ? 201.818 -36.516 115.954 1.00 69.60  ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CB  1 
ATOM   19727 C  CG  . TYR D  1 66  ? 202.550 -36.143 114.696 1.00 70.54  ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CG  1 
ATOM   19728 C  CD1 . TYR D  1 66  ? 202.922 -34.826 114.449 1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CD1 1 
ATOM   19729 C  CD2 . TYR D  1 66  ? 202.873 -37.113 113.747 1.00 72.61  ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CD2 1 
ATOM   19730 C  CE1 . TYR D  1 66  ? 203.589 -34.478 113.302 1.00 70.43  ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CE1 1 
ATOM   19731 C  CE2 . TYR D  1 66  ? 203.551 -36.782 112.585 1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CE2 1 
ATOM   19732 C  CZ  . TYR D  1 66  ? 203.909 -35.455 112.370 1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CZ  1 
ATOM   19733 O  OH  . TYR D  1 66  ? 204.590 -35.129 111.211 1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 309  TYR D OH  1 
ATOM   19734 N  N   . VAL D  1 67  ? 200.133 -38.246 114.010 1.00 73.33  ? ? ? ? ? ? 310  VAL D N   1 
ATOM   19735 C  CA  . VAL D  1 67  ? 199.690 -38.822 112.746 1.00 75.28  ? ? ? ? ? ? 310  VAL D CA  1 
ATOM   19736 C  C   . VAL D  1 67  ? 198.181 -38.581 112.491 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 310  VAL D C   1 
ATOM   19737 O  O   . VAL D  1 67  ? 197.822 -37.862 111.551 1.00 75.42  ? ? ? ? ? ? 310  VAL D O   1 
ATOM   19738 C  CB  . VAL D  1 67  ? 199.999 -40.305 112.656 1.00 77.14  ? ? ? ? ? ? 310  VAL D CB  1 
ATOM   19739 C  CG1 . VAL D  1 67  ? 199.737 -40.746 111.270 1.00 79.15  ? ? ? ? ? ? 310  VAL D CG1 1 
ATOM   19740 C  CG2 . VAL D  1 67  ? 201.436 -40.549 112.970 1.00 77.20  ? ? ? ? ? ? 310  VAL D CG2 1 
ATOM   19741 N  N   . ASN D  1 68  ? 197.291 -39.167 113.304 1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 311  ASN D N   1 
ATOM   19742 C  CA  . ASN D  1 68  ? 195.849 -38.915 113.127 1.00 75.03  ? ? ? ? ? ? 311  ASN D CA  1 
ATOM   19743 C  C   . ASN D  1 68  ? 195.533 -37.458 112.918 1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 311  ASN D C   1 
ATOM   19744 O  O   . ASN D  1 68  ? 194.783 -37.074 112.017 1.00 74.14  ? ? ? ? ? ? 311  ASN D O   1 
ATOM   19745 C  CB  . ASN D  1 68  ? 195.082 -39.333 114.356 1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 311  ASN D CB  1 
ATOM   19746 C  CG  . ASN D  1 68  ? 195.265 -40.740 114.659 1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 311  ASN D CG  1 
ATOM   19747 O  OD1 . ASN D  1 68  ? 195.395 -41.087 115.821 1.00 75.07  ? ? ? ? ? ? 311  ASN D OD1 1 
ATOM   19748 N  ND2 . ASN D  1 68  ? 195.287 -41.603 113.607 1.00 77.90  ? ? ? ? ? ? 311  ASN D ND2 1 
ATOM   19749 N  N   . TYR D  1 69  ? 196.077 -36.648 113.798 1.00 71.71  ? ? ? ? ? ? 312  TYR D N   1 
ATOM   19750 C  CA  . TYR D  1 69  ? 195.764 -35.266 113.767 1.00 70.24  ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CA  1 
ATOM   19751 C  C   . TYR D  1 69  ? 196.369 -34.618 112.525 1.00 70.83  ? ? ? ? ? ? 312  TYR D C   1 
ATOM   19752 O  O   . TYR D  1 69  ? 195.727 -33.808 111.875 1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 312  TYR D O   1 
ATOM   19753 C  CB  . TYR D  1 69  ? 196.210 -34.617 115.068 1.00 68.21  ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CB  1 
ATOM   19754 C  CG  . TYR D  1 69  ? 196.143 -33.119 115.032 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CG  1 
ATOM   19755 C  CD1 . TYR D  1 69  ? 195.569 -32.404 116.053 1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CD1 1 
ATOM   19756 C  CD2 . TYR D  1 69  ? 196.660 -32.428 113.950 1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CD2 1 
ATOM   19757 C  CE1 . TYR D  1 69  ? 195.525 -31.049 115.989 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CE1 1 
ATOM   19758 C  CE2 . TYR D  1 69  ? 196.615 -31.064 113.888 1.00 65.83  ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CE2 1 
ATOM   19759 C  CZ  . TYR D  1 69  ? 196.049 -30.390 114.894 1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CZ  1 
ATOM   19760 O  OH  . TYR D  1 69  ? 196.029 -29.034 114.771 1.00 63.05  ? ? ? ? ? ? 312  TYR D OH  1 
ATOM   19761 N  N   . MET D  1 70  ? 197.579 -35.002 112.159 1.00 71.62  ? ? ? ? ? ? 313  MET D N   1 
ATOM   19762 C  CA  . MET D  1 70  ? 198.116 -34.616 110.840 1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 313  MET D CA  1 
ATOM   19763 C  C   . MET D  1 70  ? 197.469 -35.262 109.559 1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 313  MET D C   1 
ATOM   19764 O  O   . MET D  1 70  ? 197.434 -34.647 108.498 1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 313  MET D O   1 
ATOM   19765 C  CB  . MET D  1 70  ? 199.610 -34.877 110.826 1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 313  MET D CB  1 
ATOM   19766 C  CG  . MET D  1 70  ? 200.312 -34.114 111.874 1.00 71.16  ? ? ? ? ? ? 313  MET D CG  1 
ATOM   19767 S  SD  . MET D  1 70  ? 200.486 -32.387 111.387 1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 313  MET D SD  1 
ATOM   19768 C  CE  . MET D  1 70  ? 201.939 -32.360 110.322 1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 313  MET D CE  1 
ATOM   19769 N  N   . ASN D  1 71  ? 197.012 -36.509 109.650 1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 314  ASN D N   1 
ATOM   19770 C  CA  . ASN D  1 71  ? 196.278 -37.148 108.573 1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 314  ASN D CA  1 
ATOM   19771 C  C   . ASN D  1 71  ? 194.947 -36.449 108.277 1.00 77.65  ? ? ? ? ? ? 314  ASN D C   1 
ATOM   19772 O  O   . ASN D  1 71  ? 194.407 -36.525 107.169 1.00 79.10  ? ? ? ? ? ? 314  ASN D O   1 
ATOM   19773 C  CB  . ASN D  1 71  ? 195.993 -38.595 108.969 1.00 79.20  ? ? ? ? ? ? 314  ASN D CB  1 
ATOM   19774 C  CG  . ASN D  1 71  ? 197.097 -39.551 108.548 1.00 80.77  ? ? ? ? ? ? 314  ASN D CG  1 
ATOM   19775 O  OD1 . ASN D  1 71  ? 198.093 -39.148 107.936 1.00 81.01  ? ? ? ? ? ? 314  ASN D OD1 1 
ATOM   19776 N  ND2 . ASN D  1 71  ? 196.909 -40.841 108.856 1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 314  ASN D ND2 1 
ATOM   19777 N  N   . ALA D  1 72  ? 194.397 -35.809 109.301 1.00 75.79  ? ? ? ? ? ? 315  ALA D N   1 
ATOM   19778 C  CA  . ALA D  1 72  ? 193.210 -35.009 109.139 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 315  ALA D CA  1 
ATOM   19779 C  C   . ALA D  1 72  ? 193.606 -33.688 108.479 1.00 74.59  ? ? ? ? ? ? 315  ALA D C   1 
ATOM   19780 O  O   . ALA D  1 72  ? 193.039 -33.356 107.446 1.00 75.55  ? ? ? ? ? ? 315  ALA D O   1 
ATOM   19781 C  CB  . ALA D  1 72  ? 192.519 -34.784 110.482 1.00 73.54  ? ? ? ? ? ? 315  ALA D CB  1 
ATOM   19782 N  N   . GLN D  1 73  ? 194.578 -32.946 109.039 1.00 73.11  ? ? ? ? ? ? 316  GLN D N   1 
ATOM   19783 C  CA  . GLN D  1 73  ? 194.995 -31.674 108.410 1.00 72.60  ? ? ? ? ? ? 316  GLN D CA  1 
ATOM   19784 C  C   . GLN D  1 73  ? 195.470 -31.841 106.980 1.00 74.49  ? ? ? ? ? ? 316  GLN D C   1 
ATOM   19785 O  O   . GLN D  1 73  ? 195.352 -30.912 106.196 1.00 74.61  ? ? ? ? ? ? 316  GLN D O   1 
ATOM   19786 C  CB  . GLN D  1 73  ? 196.137 -30.951 109.124 1.00 71.05  ? ? ? ? ? ? 316  GLN D CB  1 
ATOM   19787 C  CG  . GLN D  1 73  ? 196.000 -30.757 110.569 1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 316  GLN D CG  1 
ATOM   19788 C  CD  . GLN D  1 73  ? 194.686 -30.145 110.936 1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 316  GLN D CD  1 
ATOM   19789 O  OE1 . GLN D  1 73  ? 193.762 -30.838 111.427 1.00 68.38  ? ? ? ? ? ? 316  GLN D OE1 1 
ATOM   19790 N  NE2 . GLN D  1 73  ? 194.573 -28.840 110.704 1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 316  GLN D NE2 1 
ATOM   19791 N  N   . LEU D  1 74  ? 196.074 -32.981 106.644 1.00 76.00  ? ? ? ? ? ? 317  LEU D N   1 
ATOM   19792 C  CA  . LEU D  1 74  ? 196.659 -33.155 105.293 1.00 77.88  ? ? ? ? ? ? 317  LEU D CA  1 
ATOM   19793 C  C   . LEU D  1 74  ? 195.840 -34.084 104.429 1.00 79.92  ? ? ? ? ? ? 317  LEU D C   1 
ATOM   19794 O  O   . LEU D  1 74  ? 196.321 -34.491 103.381 1.00 81.71  ? ? ? ? ? ? 317  LEU D O   1 
ATOM   19795 C  CB  . LEU D  1 74  ? 198.112 -33.676 105.323 1.00 78.39  ? ? ? ? ? ? 317  LEU D CB  1 
ATOM   19796 C  CG  . LEU D  1 74  ? 199.256 -32.833 105.923 1.00 76.88  ? ? ? ? ? ? 317  LEU D CG  1 
ATOM   19797 C  CD1 . LEU D  1 74  ? 200.486 -33.721 105.999 1.00 77.76  ? ? ? ? ? ? 317  LEU D CD1 1 
ATOM   19798 C  CD2 . LEU D  1 74  ? 199.560 -31.540 105.150 1.00 76.71  ? ? ? ? ? ? 317  LEU D CD2 1 
ATOM   19799 N  N   . GLY D  1 75  ? 194.637 -34.456 104.882 1.00 79.76  ? ? ? ? ? ? 318  GLY D N   1 
ATOM   19800 C  CA  . GLY D  1 75  ? 193.644 -35.190 104.067 1.00 81.65  ? ? ? ? ? ? 318  GLY D CA  1 
ATOM   19801 C  C   . GLY D  1 75  ? 193.822 -36.698 103.906 1.00 83.46  ? ? ? ? ? ? 318  GLY D C   1 
ATOM   19802 O  O   . GLY D  1 75  ? 193.296 -37.287 102.956 1.00 85.41  ? ? ? ? ? ? 318  GLY D O   1 
ATOM   19803 N  N   . ILE D  1 76  ? 194.561 -37.359 104.798 1.00 82.97  ? ? ? ? ? ? 319  ILE D N   1 
ATOM   19804 C  CA  . ILE D  1 76  ? 194.729 -38.810 104.628 1.00 84.82  ? ? ? ? ? ? 319  ILE D CA  1 
ATOM   19805 C  C   . ILE D  1 76  ? 193.577 -39.566 105.300 1.00 84.96  ? ? ? ? ? ? 319  ILE D C   1 
ATOM   19806 O  O   . ILE D  1 76  ? 193.362 -39.446 106.517 1.00 83.34  ? ? ? ? ? ? 319  ILE D O   1 
ATOM   19807 C  CB  . ILE D  1 76  ? 196.135 -39.337 105.073 1.00 84.78  ? ? ? ? ? ? 319  ILE D CB  1 
ATOM   19808 C  CG1 . ILE D  1 76  ? 197.219 -38.928 104.058 1.00 85.58  ? ? ? ? ? ? 319  ILE D CG1 1 
ATOM   19809 C  CG2 . ILE D  1 76  ? 196.100 -40.861 105.241 1.00 86.37  ? ? ? ? ? ? 319  ILE D CG2 1 
ATOM   19810 C  CD1 . ILE D  1 76  ? 198.679 -39.190 104.513 1.00 85.31  ? ? ? ? ? ? 319  ILE D CD1 1 
ATOM   19811 N  N   . HIS D  1 77  ? 192.814 -40.292 104.479 1.00 86.97  ? ? ? ? ? ? 320  HIS D N   1 
ATOM   19812 C  CA  . HIS D  1 77  ? 191.733 -41.141 104.965 1.00 87.57  ? ? ? ? ? ? 320  HIS D CA  1 
ATOM   19813 C  C   . HIS D  1 77  ? 192.097 -41.747 106.348 1.00 86.56  ? ? ? ? ? ? 320  HIS D C   1 
ATOM   19814 O  O   . HIS D  1 77  ? 191.494 -41.350 107.345 1.00 84.98  ? ? ? ? ? ? 320  HIS D O   1 
ATOM   19815 C  CB  . HIS D  1 77  ? 191.350 -42.252 103.945 1.00 90.33  ? ? ? ? ? ? 320  HIS D CB  1 
ATOM   19816 C  CG  . HIS D  1 77  ? 190.169 -41.924 103.053 1.00 91.31  ? ? ? ? ? ? 320  HIS D CG  1 
ATOM   19817 N  ND1 . HIS D  1 77  ? 189.707 -42.792 102.058 1.00 93.84  ? ? ? ? ? ? 320  HIS D ND1 1 
ATOM   19818 C  CD2 . HIS D  1 77  ? 189.355 -40.824 102.996 1.00 90.20  ? ? ? ? ? ? 320  HIS D CD2 1 
ATOM   19819 C  CE1 . HIS D  1 77  ? 188.663 -42.256 101.441 1.00 94.24  ? ? ? ? ? ? 320  HIS D CE1 1 
ATOM   19820 N  NE2 . HIS D  1 77  ? 188.427 -41.061 101.989 1.00 92.05  ? ? ? ? ? ? 320  HIS D NE2 1 
ATOM   19821 N  N   . GLN D  1 78  ? 193.096 -42.646 106.437 1.00 87.44  ? ? ? ? ? ? 321  GLN D N   1 
ATOM   19822 C  CA  . GLN D  1 78  ? 193.189 -43.591 107.597 1.00 87.28  ? ? ? ? ? ? 321  GLN D CA  1 
ATOM   19823 C  C   . GLN D  1 78  ? 193.432 -43.051 109.056 1.00 84.86  ? ? ? ? ? ? 321  GLN D C   1 
ATOM   19824 O  O   . GLN D  1 78  ? 193.972 -41.944 109.263 1.00 83.12  ? ? ? ? ? ? 321  GLN D O   1 
ATOM   19825 C  CB  . GLN D  1 78  ? 194.294 -44.603 107.290 1.00 88.83  ? ? ? ? ? ? 321  GLN D CB  1 
ATOM   19826 C  CG  . GLN D  1 78  ? 193.999 -45.506 106.105 1.00 91.51  ? ? ? ? ? ? 321  GLN D CG  1 
ATOM   19827 C  CD  . GLN D  1 78  ? 194.385 -44.878 104.782 1.00 92.23  ? ? ? ? ? ? 321  GLN D CD  1 
ATOM   19828 O  OE1 . GLN D  1 78  ? 194.881 -43.751 104.743 1.00 90.73  ? ? ? ? ? ? 321  GLN D OE1 1 
ATOM   19829 N  NE2 . GLN D  1 78  ? 194.160 -45.605 103.691 1.00 94.61  ? ? ? ? ? ? 321  GLN D NE2 1 
ATOM   19830 N  N   . THR D  1 79  ? 192.980 -43.837 110.049 1.00 84.87  ? ? ? ? ? ? 322  THR D N   1 
ATOM   19831 C  CA  . THR D  1 79  ? 193.020 -43.482 111.488 1.00 82.84  ? ? ? ? ? ? 322  THR D CA  1 
ATOM   19832 C  C   . THR D  1 79  ? 193.365 -44.744 112.262 1.00 83.69  ? ? ? ? ? ? 322  THR D C   1 
ATOM   19833 O  O   . THR D  1 79  ? 192.852 -45.833 111.931 1.00 85.64  ? ? ? ? ? ? 322  THR D O   1 
ATOM   19834 C  CB  . THR D  1 79  ? 191.647 -43.117 112.023 1.00 82.05  ? ? ? ? ? ? 322  THR D CB  1 
ATOM   19835 O  OG1 . THR D  1 79  ? 191.739 -41.886 112.706 1.00 79.70  ? ? ? ? ? ? 322  THR D OG1 1 
ATOM   19836 C  CG2 . THR D  1 79  ? 191.156 -44.177 113.014 1.00 82.58  ? ? ? ? ? ? 322  THR D CG2 1 
ATOM   19837 N  N   . TYR D  1 80  ? 194.202 -44.608 113.296 1.00 82.32  ? ? ? ? ? ? 323  TYR D N   1 
ATOM   19838 C  CA  . TYR D  1 80  ? 194.678 -45.781 114.044 1.00 83.14  ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CA  1 
ATOM   19839 C  C   . TYR D  1 80  ? 194.376 -45.566 115.493 1.00 81.50  ? ? ? ? ? ? 323  TYR D C   1 
ATOM   19840 O  O   . TYR D  1 80  ? 194.432 -44.445 115.925 1.00 79.53  ? ? ? ? ? ? 323  TYR D O   1 
ATOM   19841 C  CB  . TYR D  1 80  ? 196.188 -45.925 113.889 1.00 83.31  ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CB  1 
ATOM   19842 C  CG  . TYR D  1 80  ? 196.714 -45.632 112.495 1.00 84.26  ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CG  1 
ATOM   19843 C  CD1 . TYR D  1 80  ? 197.026 -46.668 111.608 1.00 86.60  ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CD1 1 
ATOM   19844 C  CD2 . TYR D  1 80  ? 196.917 -44.274 112.070 1.00 82.83  ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CD2 1 
ATOM   19845 C  CE1 . TYR D  1 80  ? 197.520 -46.395 110.337 1.00 87.54  ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CE1 1 
ATOM   19846 C  CE2 . TYR D  1 80  ? 197.415 -44.002 110.795 1.00 83.80  ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CE2 1 
ATOM   19847 C  CZ  . TYR D  1 80  ? 197.711 -45.079 109.919 1.00 86.18  ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CZ  1 
ATOM   19848 O  OH  . TYR D  1 80  ? 198.197 -44.818 108.665 1.00 87.22  ? ? ? ? ? ? 323  TYR D OH  1 
ATOM   19849 N  N   . ASN D  1 81  ? 194.073 -46.615 116.247 1.00 82.35  ? ? ? ? ? ? 324  ASN D N   1 
ATOM   19850 C  CA  . ASN D  1 81  ? 193.768 -46.473 117.675 1.00 80.94  ? ? ? ? ? ? 324  ASN D CA  1 
ATOM   19851 C  C   . ASN D  1 81  ? 194.926 -47.040 118.503 1.00 80.87  ? ? ? ? ? ? 324  ASN D C   1 
ATOM   19852 O  O   . ASN D  1 81  ? 196.028 -47.353 117.917 1.00 81.67  ? ? ? ? ? ? 324  ASN D O   1 
ATOM   19853 C  CB  . ASN D  1 81  ? 192.476 -47.223 117.976 1.00 82.04  ? ? ? ? ? ? 324  ASN D CB  1 
ATOM   19854 C  CG  . ASN D  1 81  ? 192.463 -48.638 117.328 1.00 84.72  ? ? ? ? ? ? 324  ASN D CG  1 
ATOM   19855 O  OD1 . ASN D  1 81  ? 192.931 -49.623 117.928 1.00 85.62  ? ? ? ? ? ? 324  ASN D OD1 1 
ATOM   19856 N  ND2 . ASN D  1 81  ? 191.940 -48.732 116.103 1.00 86.06  ? ? ? ? ? ? 324  ASN D ND2 1 
ATOM   19857 N  N   . THR D  1 82  ? 194.680 -47.213 119.880 1.00 80.03  ? ? ? ? ? ? 325  THR D N   1 
ATOM   19858 C  CA  . THR D  1 82  ? 195.800 -47.849 120.665 1.00 80.19  ? ? ? ? ? ? 325  THR D CA  1 
ATOM   19859 C  C   . THR D  1 82  ? 196.438 -49.094 119.996 1.00 82.51  ? ? ? ? ? ? 325  THR D C   1 
ATOM   19860 O  O   . THR D  1 82  ? 197.517 -49.558 120.381 1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 325  THR D O   1 
ATOM   19861 C  CB  . THR D  1 82  ? 195.349 -48.296 122.104 1.00 79.85  ? ? ? ? ? ? 325  THR D CB  1 
ATOM   19862 O  OG1 . THR D  1 82  ? 193.986 -48.723 122.059 1.00 80.77  ? ? ? ? ? ? 325  THR D OG1 1 
ATOM   19863 C  CG2 . THR D  1 82  ? 195.477 -47.180 123.127 1.00 77.42  ? ? ? ? ? ? 325  THR D CG2 1 
ATOM   19864 N  N   . ALA D  1 83  ? 195.759 -49.640 118.995 1.00 84.24  ? ? ? ? ? ? 326  ALA D N   1 
ATOM   19865 C  CA  . ALA D  1 83  ? 196.088 -50.972 118.436 1.00 86.73  ? ? ? ? ? ? 326  ALA D CA  1 
ATOM   19866 C  C   . ALA D  1 83  ? 197.244 -51.062 117.422 1.00 87.58  ? ? ? ? ? ? 326  ALA D C   1 
ATOM   19867 O  O   . ALA D  1 83  ? 197.777 -52.141 117.195 1.00 89.43  ? ? ? ? ? ? 326  ALA D O   1 
ATOM   19868 C  CB  . ALA D  1 83  ? 194.816 -51.596 117.807 1.00 88.45  ? ? ? ? ? ? 326  ALA D CB  1 
ATOM   19869 N  N   . THR D  1 84  ? 197.615 -49.941 116.783 1.00 86.37  ? ? ? ? ? ? 327  THR D N   1 
ATOM   19870 C  CA  . THR D  1 84  ? 198.478 -50.025 115.604 1.00 87.49  ? ? ? ? ? ? 327  THR D CA  1 
ATOM   19871 C  C   . THR D  1 84  ? 199.939 -50.298 116.065 1.00 87.42  ? ? ? ? ? ? 327  THR D C   1 
ATOM   19872 O  O   . THR D  1 84  ? 200.397 -49.850 117.128 1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 327  THR D O   1 
ATOM   19873 C  CB  . THR D  1 84  ? 198.374 -48.693 114.723 1.00 86.32  ? ? ? ? ? ? 327  THR D CB  1 
ATOM   19874 O  OG1 . THR D  1 84  ? 197.002 -48.229 114.666 1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 327  THR D OG1 1 
ATOM   19875 C  CG2 . THR D  1 84  ? 198.861 -48.809 113.297 1.00 87.85  ? ? ? ? ? ? 327  THR D CG2 1 
ATOM   19876 N  N   . SER D  1 85  ? 200.670 -51.053 115.245 1.00 89.32  ? ? ? ? ? ? 328  SER D N   1 
ATOM   19877 C  CA  . SER D  1 85  ? 202.013 -51.455 115.618 1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 328  SER D CA  1 
ATOM   19878 C  C   . SER D  1 85  ? 202.930 -50.277 115.346 1.00 88.11  ? ? ? ? ? ? 328  SER D C   1 
ATOM   19879 O  O   . SER D  1 85  ? 202.537 -49.334 114.633 1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 328  SER D O   1 
ATOM   19880 C  CB  . SER D  1 85  ? 202.439 -52.613 114.758 1.00 92.23  ? ? ? ? ? ? 328  SER D CB  1 
ATOM   19881 O  OG  . SER D  1 85  ? 202.667 -52.060 113.485 1.00 92.60  ? ? ? ? ? ? 328  SER D OG  1 
ATOM   19882 N  N   . PRO D  1 86  ? 204.147 -50.315 115.925 1.00 87.73  ? ? ? ? ? ? 329  PRO D N   1 
ATOM   19883 C  CA  . PRO D  1 86  ? 205.035 -49.172 115.810 1.00 86.25  ? ? ? ? ? ? 329  PRO D CA  1 
ATOM   19884 C  C   . PRO D  1 86  ? 205.375 -48.832 114.354 1.00 87.19  ? ? ? ? ? ? 329  PRO D C   1 
ATOM   19885 O  O   . PRO D  1 86  ? 205.588 -47.643 114.018 1.00 85.86  ? ? ? ? ? ? 329  PRO D O   1 
ATOM   19886 C  CB  . PRO D  1 86  ? 206.264 -49.639 116.593 1.00 86.39  ? ? ? ? ? ? 329  PRO D CB  1 
ATOM   19887 C  CG  . PRO D  1 86  ? 205.691 -50.535 117.637 1.00 86.71  ? ? ? ? ? ? 329  PRO D CG  1 
ATOM   19888 C  CD  . PRO D  1 86  ? 204.671 -51.299 116.896 1.00 88.39  ? ? ? ? ? ? 329  PRO D CD  1 
ATOM   19889 N  N   . LEU D  1 87  ? 205.371 -49.874 113.511 1.00 89.53  ? ? ? ? ? ? 330  LEU D N   1 
ATOM   19890 C  CA  . LEU D  1 87  ? 205.776 -49.799 112.100 1.00 90.91  ? ? ? ? ? ? 330  LEU D CA  1 
ATOM   19891 C  C   . LEU D  1 87  ? 204.889 -48.973 111.173 1.00 90.57  ? ? ? ? ? ? 330  LEU D C   1 
ATOM   19892 O  O   . LEU D  1 87  ? 205.377 -48.291 110.287 1.00 90.63  ? ? ? ? ? ? 330  LEU D O   1 
ATOM   19893 C  CB  . LEU D  1 87  ? 205.896 -51.196 111.509 1.00 93.60  ? ? ? ? ? ? 330  LEU D CB  1 
ATOM   19894 C  CG  . LEU D  1 87  ? 205.698 -51.237 109.981 1.00 95.27  ? ? ? ? ? ? 330  LEU D CG  1 
ATOM   19895 C  CD1 . LEU D  1 87  ? 206.667 -50.260 109.288 1.00 94.76  ? ? ? ? ? ? 330  LEU D CD1 1 
ATOM   19896 C  CD2 . LEU D  1 87  ? 205.813 -52.672 109.378 1.00 98.12  ? ? ? ? ? ? 330  LEU D CD2 1 
ATOM   19897 N  N   . GLN D  1 88  ? 203.580 -49.074 111.325 1.00 90.40  ? ? ? ? ? ? 331  GLN D N   1 
ATOM   19898 C  CA  . GLN D  1 88  ? 202.693 -48.216 110.549 1.00 89.92  ? ? ? ? ? ? 331  GLN D CA  1 
ATOM   19899 C  C   . GLN D  1 88  ? 202.776 -46.821 111.086 1.00 87.40  ? ? ? ? ? ? 331  GLN D C   1 
ATOM   19900 O  O   . GLN D  1 88  ? 202.828 -45.880 110.325 1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 331  GLN D O   1 
ATOM   19901 C  CB  . GLN D  1 88  ? 201.252 -48.673 110.639 1.00 90.40  ? ? ? ? ? ? 331  GLN D CB  1 
ATOM   19902 C  CG  . GLN D  1 88  ? 200.950 -49.983 109.967 1.00 93.03  ? ? ? ? ? ? 331  GLN D CG  1 
ATOM   19903 C  CD  . GLN D  1 88  ? 199.622 -50.468 110.430 1.00 93.25  ? ? ? ? ? ? 331  GLN D CD  1 
ATOM   19904 O  OE1 . GLN D  1 88  ? 199.480 -50.932 111.559 1.00 92.77  ? ? ? ? ? ? 331  GLN D OE1 1 
ATOM   19905 N  NE2 . GLN D  1 88  ? 198.619 -50.320 109.587 1.00 93.98  ? ? ? ? ? ? 331  GLN D NE2 1 
ATOM   19906 N  N   . LEU D  1 89  ? 202.761 -46.684 112.406 1.00 85.82  ? ? ? ? ? ? 332  LEU D N   1 
ATOM   19907 C  CA  . LEU D  1 89  ? 202.930 -45.366 113.017 1.00 83.41  ? ? ? ? ? ? 332  LEU D CA  1 
ATOM   19908 C  C   . LEU D  1 89  ? 204.089 -44.701 112.313 1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 332  LEU D C   1 
ATOM   19909 O  O   . LEU D  1 89  ? 204.052 -43.501 112.008 1.00 82.16  ? ? ? ? ? ? 332  LEU D O   1 
ATOM   19910 C  CB  . LEU D  1 89  ? 203.197 -45.479 114.525 1.00 82.08  ? ? ? ? ? ? 332  LEU D CB  1 
ATOM   19911 C  CG  . LEU D  1 89  ? 201.891 -45.814 115.249 1.00 81.73  ? ? ? ? ? ? 332  LEU D CG  1 
ATOM   19912 C  CD1 . LEU D  1 89  ? 201.980 -46.042 116.780 1.00 80.63  ? ? ? ? ? ? 332  LEU D CD1 1 
ATOM   19913 C  CD2 . LEU D  1 89  ? 200.928 -44.706 114.922 1.00 80.50  ? ? ? ? ? ? 332  LEU D CD2 1 
ATOM   19914 N  N   . ASN D  1 90  ? 205.122 -45.515 112.023 1.00 84.93  ? ? ? ? ? ? 333  ASN D N   1 
ATOM   19915 C  CA  . ASN D  1 90  ? 206.333 -44.946 111.419 1.00 85.04  ? ? ? ? ? ? 333  ASN D CA  1 
ATOM   19916 C  C   . ASN D  1 90  ? 206.286 -44.608 109.909 1.00 86.26  ? ? ? ? ? ? 333  ASN D C   1 
ATOM   19917 O  O   . ASN D  1 90  ? 206.870 -43.619 109.495 1.00 85.60  ? ? ? ? ? ? 333  ASN D O   1 
ATOM   19918 C  CB  . ASN D  1 90  ? 207.620 -45.700 111.841 1.00 85.86  ? ? ? ? ? ? 333  ASN D CB  1 
ATOM   19919 C  CG  . ASN D  1 90  ? 208.007 -45.439 113.327 1.00 84.05  ? ? ? ? ? ? 333  ASN D CG  1 
ATOM   19920 O  OD1 . ASN D  1 90  ? 208.146 -44.280 113.771 1.00 82.13  ? ? ? ? ? ? 333  ASN D OD1 1 
ATOM   19921 N  ND2 . ASN D  1 90  ? 208.170 -46.521 114.090 1.00 84.76  ? ? ? ? ? ? 333  ASN D ND2 1 
ATOM   19922 N  N   . LEU D  1 91  ? 205.599 -45.409 109.089 1.00 88.10  ? ? ? ? ? ? 334  LEU D N   1 
ATOM   19923 C  CA  . LEU D  1 91  ? 205.283 -44.973 107.716 1.00 89.07  ? ? ? ? ? ? 334  LEU D CA  1 
ATOM   19924 C  C   . LEU D  1 91  ? 204.221 -43.840 107.746 1.00 87.41  ? ? ? ? ? ? 334  LEU D C   1 
ATOM   19925 O  O   . LEU D  1 91  ? 204.373 -42.775 107.128 1.00 86.85  ? ? ? ? ? ? 334  LEU D O   1 
ATOM   19926 C  CB  . LEU D  1 91  ? 204.823 -46.145 106.834 1.00 91.58  ? ? ? ? ? ? 334  LEU D CB  1 
ATOM   19927 C  CG  . LEU D  1 91  ? 205.447 -47.515 107.081 1.00 93.23  ? ? ? ? ? ? 334  LEU D CG  1 
ATOM   19928 C  CD1 . LEU D  1 91  ? 204.915 -48.489 106.032 1.00 95.75  ? ? ? ? ? ? 334  LEU D CD1 1 
ATOM   19929 C  CD2 . LEU D  1 91  ? 206.950 -47.446 107.025 1.00 93.49  ? ? ? ? ? ? 334  LEU D CD2 1 
ATOM   19930 N  N   . ALA D  1 92  ? 203.138 -44.060 108.476 1.00 86.69  ? ? ? ? ? ? 335  ALA D N   1 
ATOM   19931 C  CA  . ALA D  1 92  ? 202.079 -43.110 108.416 1.00 85.44  ? ? ? ? ? ? 335  ALA D CA  1 
ATOM   19932 C  C   . ALA D  1 92  ? 202.802 -41.814 108.337 1.00 84.01  ? ? ? ? ? ? 335  ALA D C   1 
ATOM   19933 O  O   . ALA D  1 92  ? 202.359 -40.896 107.647 1.00 83.67  ? ? ? ? ? ? 335  ALA D O   1 
ATOM   19934 C  CB  . ALA D  1 92  ? 201.262 -43.177 109.668 1.00 84.02  ? ? ? ? ? ? 335  ALA D CB  1 
ATOM   19935 N  N   . ALA D  1 93  ? 203.944 -41.764 109.043 1.00 83.28  ? ? ? ? ? ? 336  ALA D N   1 
ATOM   19936 C  CA  . ALA D  1 93  ? 204.585 -40.482 109.372 1.00 81.49  ? ? ? ? ? ? 336  ALA D CA  1 
ATOM   19937 C  C   . ALA D  1 93  ? 205.494 -40.028 108.250 1.00 82.46  ? ? ? ? ? ? 336  ALA D C   1 
ATOM   19938 O  O   . ALA D  1 93  ? 205.609 -38.852 107.915 1.00 81.56  ? ? ? ? ? ? 336  ALA D O   1 
ATOM   19939 C  CB  . ALA D  1 93  ? 205.348 -40.550 110.730 1.00 80.17  ? ? ? ? ? ? 336  ALA D CB  1 
ATOM   19940 N  N   . GLN D  1 94  ? 206.142 -40.992 107.640 1.00 84.44  ? ? ? ? ? ? 337  GLN D N   1 
ATOM   19941 C  CA  . GLN D  1 94  ? 206.849 -40.645 106.426 1.00 85.70  ? ? ? ? ? ? 337  GLN D CA  1 
ATOM   19942 C  C   . GLN D  1 94  ? 205.807 -40.175 105.376 1.00 86.24  ? ? ? ? ? ? 337  GLN D C   1 
ATOM   19943 O  O   . GLN D  1 94  ? 205.805 -39.008 104.978 1.00 85.45  ? ? ? ? ? ? 337  GLN D O   1 
ATOM   19944 C  CB  . GLN D  1 94  ? 207.813 -41.781 106.000 1.00 87.80  ? ? ? ? ? ? 337  GLN D CB  1 
ATOM   19945 C  CG  . GLN D  1 94  ? 208.996 -41.877 107.059 1.00 86.94  ? ? ? ? ? ? 337  GLN D CG  1 
ATOM   19946 C  CD  . GLN D  1 94  ? 209.628 -43.255 107.133 1.00 88.69  ? ? ? ? ? ? 337  GLN D CD  1 
ATOM   19947 O  OE1 . GLN D  1 94  ? 209.255 -44.178 106.409 1.00 90.59  ? ? ? ? ? ? 337  GLN D OE1 1 
ATOM   19948 N  NE2 . GLN D  1 94  ? 210.612 -43.393 108.002 1.00 88.13  ? ? ? ? ? ? 337  GLN D NE2 1 
ATOM   19949 N  N   . THR D  1 95  ? 204.881 -41.034 104.981 1.00 87.53  ? ? ? ? ? ? 338  THR D N   1 
ATOM   19950 C  CA  . THR D  1 95  ? 203.741 -40.538 104.225 1.00 87.73  ? ? ? ? ? ? 338  THR D CA  1 
ATOM   19951 C  C   . THR D  1 95  ? 203.399 -39.081 104.570 1.00 85.58  ? ? ? ? ? ? 338  THR D C   1 
ATOM   19952 O  O   . THR D  1 95  ? 203.261 -38.245 103.688 1.00 85.79  ? ? ? ? ? ? 338  THR D O   1 
ATOM   19953 C  CB  . THR D  1 95  ? 202.504 -41.406 104.448 1.00 88.27  ? ? ? ? ? ? 338  THR D CB  1 
ATOM   19954 O  OG1 . THR D  1 95  ? 202.813 -42.770 104.041 1.00 90.48  ? ? ? ? ? ? 338  THR D OG1 1 
ATOM   19955 C  CG2 . THR D  1 95  ? 201.318 -40.850 103.624 1.00 88.55  ? ? ? ? ? ? 338  THR D CG2 1 
ATOM   19956 N  N   . ILE D  1 96  ? 203.260 -38.768 105.849 1.00 83.57  ? ? ? ? ? ? 339  ILE D N   1 
ATOM   19957 C  CA  . ILE D  1 96  ? 202.929 -37.392 106.256 1.00 81.51  ? ? ? ? ? ? 339  ILE D CA  1 
ATOM   19958 C  C   . ILE D  1 96  ? 204.009 -36.335 105.878 1.00 81.07  ? ? ? ? ? ? 339  ILE D C   1 
ATOM   19959 O  O   . ILE D  1 96  ? 203.685 -35.167 105.643 1.00 80.12  ? ? ? ? ? ? 339  ILE D O   1 
ATOM   19960 C  CB  . ILE D  1 96  ? 202.586 -37.332 107.784 1.00 79.51  ? ? ? ? ? ? 339  ILE D CB  1 
ATOM   19961 C  CG1 . ILE D  1 96  ? 201.397 -38.262 108.104 1.00 79.99  ? ? ? ? ? ? 339  ILE D CG1 1 
ATOM   19962 C  CG2 . ILE D  1 96  ? 202.386 -35.881 108.256 1.00 77.38  ? ? ? ? ? ? 339  ILE D CG2 1 
ATOM   19963 C  CD1 . ILE D  1 96  ? 201.347 -38.776 109.530 1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 339  ILE D CD1 1 
ATOM   19964 N  N   . GLN D  1 97  ? 205.285 -36.749 105.816 1.00 81.85  ? ? ? ? ? ? 340  GLN D N   1 
ATOM   19965 C  CA  . GLN D  1 97  ? 206.428 -35.832 105.525 1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 340  GLN D CA  1 
ATOM   19966 C  C   . GLN D  1 97  ? 206.518 -35.428 104.031 1.00 83.16  ? ? ? ? ? ? 340  GLN D C   1 
ATOM   19967 O  O   . GLN D  1 97  ? 207.017 -34.347 103.717 1.00 82.69  ? ? ? ? ? ? 340  GLN D O   1 
ATOM   19968 C  CB  . GLN D  1 97  ? 207.773 -36.455 106.012 1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 340  GLN D CB  1 
ATOM   19969 C  CG  . GLN D  1 97  ? 208.962 -35.430 106.495 1.00 80.71  ? ? ? ? ? ? 340  GLN D CG  1 
ATOM   19970 C  CD  . GLN D  1 97  ? 210.249 -36.211 106.941 1.00 81.38  ? ? ? ? ? ? 340  GLN D CD  1 
ATOM   19971 O  OE1 . GLN D  1 97  ? 210.187 -37.174 107.732 1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 340  GLN D OE1 1 
ATOM   19972 N  NE2 . GLN D  1 97  ? 211.397 -35.854 106.391 1.00 82.17  ? ? ? ? ? ? 340  GLN D NE2 1 
ATOM   19973 N  N   . THR D  1 98  ? 206.060 -36.294 103.112 1.00 85.13  ? ? ? ? ? ? 341  THR D N   1 
ATOM   19974 C  CA  . THR D  1 98  ? 206.051 -35.936 101.693 1.00 86.73  ? ? ? ? ? ? 341  THR D CA  1 
ATOM   19975 C  C   . THR D  1 98  ? 204.921 -34.923 101.492 1.00 85.74  ? ? ? ? ? ? 341  THR D C   1 
ATOM   19976 O  O   . THR D  1 98  ? 205.143 -33.836 100.998 1.00 85.47  ? ? ? ? ? ? 341  THR D O   1 
ATOM   19977 C  CB  . THR D  1 98  ? 205.946 -37.183 100.730 1.00 89.32  ? ? ? ? ? ? 341  THR D CB  1 
ATOM   19978 O  OG1 . THR D  1 98  ? 206.505 -38.335 101.354 1.00 89.78  ? ? ? ? ? ? 341  THR D OG1 1 
ATOM   19979 C  CG2 . THR D  1 98  ? 206.694 -36.964 99.413  1.00 91.20  ? ? ? ? ? ? 341  THR D CG2 1 
ATOM   19980 N  N   . LYS D  1 99  ? 203.714 -35.266 101.913 1.00 85.22  ? ? ? ? ? ? 342  LYS D N   1 
ATOM   19981 C  CA  . LYS D  1 99  ? 202.591 -34.336 101.813 1.00 84.24  ? ? ? ? ? ? 342  LYS D CA  1 
ATOM   19982 C  C   . LYS D  1 99  ? 202.999 -32.986 102.329 1.00 82.33  ? ? ? ? ? ? 342  LYS D C   1 
ATOM   19983 O  O   . LYS D  1 99  ? 202.513 -31.947 101.879 1.00 81.93  ? ? ? ? ? ? 342  LYS D O   1 
ATOM   19984 C  CB  . LYS D  1 99  ? 201.389 -34.827 102.638 1.00 83.39  ? ? ? ? ? ? 342  LYS D CB  1 
ATOM   19985 C  CG  . LYS D  1 99  ? 200.250 -35.467 101.811 1.00 85.03  ? ? ? ? ? ? 342  LYS D CG  1 
ATOM   19986 C  CD  . LYS D  1 99  ? 200.779 -36.404 100.758 1.00 87.52  ? ? ? ? ? ? 342  LYS D CD  1 
ATOM   19987 C  CE  . LYS D  1 99  ? 199.675 -36.740 99.836  1.00 89.07  ? ? ? ? ? ? 342  LYS D CE  1 
ATOM   19988 N  NZ  . LYS D  1 99  ? 200.043 -37.979 99.132  1.00 91.43  ? ? ? ? ? ? 342  LYS D NZ  1 
ATOM   19989 N  N   . ILE D  1 100 ? 203.889 -33.017 103.307 1.00 81.20  ? ? ? ? ? ? 343  ILE D N   1 
ATOM   19990 C  CA  . ILE D  1 100 ? 204.334 -31.785 103.932 1.00 79.35  ? ? ? ? ? ? 343  ILE D CA  1 
ATOM   19991 C  C   . ILE D  1 100 ? 205.311 -31.046 103.047 1.00 80.17  ? ? ? ? ? ? 343  ILE D C   1 
ATOM   19992 O  O   . ILE D  1 100 ? 205.258 -29.827 102.964 1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 343  ILE D O   1 
ATOM   19993 C  CB  . ILE D  1 100 ? 205.048 -32.026 105.272 1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 343  ILE D CB  1 
ATOM   19994 C  CG1 . ILE D  1 100 ? 204.181 -32.887 106.196 1.00 77.33  ? ? ? ? ? ? 343  ILE D CG1 1 
ATOM   19995 C  CG2 . ILE D  1 100 ? 205.439 -30.693 105.879 1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 343  ILE D CG2 1 
ATOM   19996 C  CD1 . ILE D  1 100 ? 204.704 -33.046 107.589 1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 343  ILE D CD1 1 
ATOM   19997 N  N   . GLU D  1 101 ? 206.221 -31.785 102.414 1.00 81.94  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D N   1 
ATOM   19998 C  CA  . GLU D  1 101 ? 207.230 -31.162 101.569 1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D CA  1 
ATOM   19999 C  C   . GLU D  1 101 ? 206.528 -30.683 100.308 1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D C   1 
ATOM   20000 O  O   . GLU D  1 101 ? 206.613 -29.509 99.939  1.00 83.75  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D O   1 
ATOM   20001 C  CB  . GLU D  1 101 ? 208.387 -32.132 101.237 1.00 84.61  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D CB  1 
ATOM   20002 C  CG  . GLU D  1 101 ? 209.250 -32.577 102.453 1.00 83.58  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D CG  1 
ATOM   20003 C  CD  . GLU D  1 101 ? 210.080 -31.446 103.065 1.00 82.09  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D CD  1 
ATOM   20004 O  OE1 . GLU D  1 101 ? 210.526 -30.575 102.305 1.00 82.63  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D OE1 1 
ATOM   20005 O  OE2 . GLU D  1 101 ? 210.284 -31.417 104.300 1.00 80.46  ? ? ? ? ? ? 344  GLU D OE2 1 
ATOM   20006 N  N   . GLU D  1 102 ? 205.811 -31.599 99.656  1.00 85.62  ? ? ? ? ? ? 345  GLU D N   1 
ATOM   20007 C  CA  . GLU D  1 102 ? 205.013 -31.226 98.496  1.00 86.82  ? ? ? ? ? ? 345  GLU D CA  1 
ATOM   20008 C  C   . GLU D  1 102 ? 204.248 -29.995 98.894  1.00 85.01  ? ? ? ? ? ? 345  GLU D C   1 
ATOM   20009 O  O   . GLU D  1 102 ? 204.123 -29.055 98.131  1.00 85.40  ? ? ? ? ? ? 345  GLU D O   1 
ATOM   20010 C  CB  . GLU D  1 102 ? 204.002 -32.305 98.119  1.00 88.06  ? ? ? ? ? ? 345  GLU D CB  1 
ATOM   20011 C  CG  . GLU D  1 102 ? 204.482 -33.378 97.196  1.00 90.53  ? ? ? ? ? ? 345  GLU D CG  1 
ATOM   20012 C  CD  . GLU D  1 102 ? 203.416 -34.443 97.074  1.00 91.45  ? ? ? ? ? ? 345  GLU D CD  1 
ATOM   20013 O  OE1 . GLU D  1 102 ? 202.707 -34.665 98.096  1.00 89.97  ? ? ? ? ? ? 345  GLU D OE1 1 
ATOM   20014 O  OE2 . GLU D  1 102 ? 203.268 -35.031 95.971  1.00 93.69  ? ? ? ? ? ? 345  GLU D OE2 1 
ATOM   20015 N  N   . LYS D  1 103 ? 203.707 -30.004 100.093 1.00 83.10  ? ? ? ? ? ? 346  LYS D N   1 
ATOM   20016 C  CA  . LYS D  1 103 ? 202.850 -28.911 100.462 1.00 81.49  ? ? ? ? ? ? 346  LYS D CA  1 
ATOM   20017 C  C   . LYS D  1 103 ? 203.691 -27.634 100.765 1.00 80.27  ? ? ? ? ? ? 346  LYS D C   1 
ATOM   20018 O  O   . LYS D  1 103 ? 203.148 -26.523 100.913 1.00 79.11  ? ? ? ? ? ? 346  LYS D O   1 
ATOM   20019 C  CB  . LYS D  1 103 ? 201.922 -29.338 101.604 1.00 80.00  ? ? ? ? ? ? 346  LYS D CB  1 
ATOM   20020 C  CG  . LYS D  1 103 ? 200.815 -28.323 101.900 1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 346  LYS D CG  1 
ATOM   20021 C  CD  . LYS D  1 103 ? 199.466 -28.998 102.175 1.00 78.54  ? ? ? ? ? ? 346  LYS D CD  1 
ATOM   20022 C  CE  . LYS D  1 103 ? 198.632 -28.203 103.217 1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 346  LYS D CE  1 
ATOM   20023 N  NZ  . LYS D  1 103 ? 198.503 -26.761 102.789 1.00 75.81  ? ? ? ? ? ? 346  LYS D NZ  1 
ATOM   20024 N  N   . ILE D  1 104 ? 205.022 -27.794 100.817 1.00 80.67  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D N   1 
ATOM   20025 C  CA  . ILE D  1 104 ? 205.965 -26.667 101.014 1.00 79.86  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D CA  1 
ATOM   20026 C  C   . ILE D  1 104 ? 206.287 -25.986 99.681  1.00 81.47  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D C   1 
ATOM   20027 O  O   . ILE D  1 104 ? 206.019 -24.786 99.526  1.00 80.83  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D O   1 
ATOM   20028 C  CB  . ILE D  1 104 ? 207.264 -27.132 101.749 1.00 79.56  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D CB  1 
ATOM   20029 C  CG1 . ILE D  1 104 ? 207.197 -26.698 103.241 1.00 77.11  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D CG1 1 
ATOM   20030 C  CG2 . ILE D  1 104 ? 208.539 -26.636 101.018 1.00 80.75  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D CG2 1 
ATOM   20031 C  CD1 . ILE D  1 104 ? 207.625 -27.788 104.283 1.00 76.61  ? ? ? ? ? ? 347  ILE D CD1 1 
ATOM   20032 N  N   . THR D  1 105 ? 206.839 -26.765 98.733  1.00 83.63  ? ? ? ? ? ? 348  THR D N   1 
ATOM   20033 C  CA  . THR D  1 105 ? 206.978 -26.344 97.312  1.00 85.59  ? ? ? ? ? ? 348  THR D CA  1 
ATOM   20034 C  C   . THR D  1 105 ? 205.645 -25.727 96.802  1.00 85.53  ? ? ? ? ? ? 348  THR D C   1 
ATOM   20035 O  O   . THR D  1 105 ? 205.651 -24.632 96.235  1.00 85.74  ? ? ? ? ? ? 348  THR D O   1 
ATOM   20036 C  CB  . THR D  1 105 ? 207.437 -27.531 96.372  1.00 88.06  ? ? ? ? ? ? 348  THR D CB  1 
ATOM   20037 O  OG1 . THR D  1 105 ? 208.376 -28.380 97.065  1.00 87.92  ? ? ? ? ? ? 348  THR D OG1 1 
ATOM   20038 C  CG2 . THR D  1 105 ? 208.107 -27.037 95.047  1.00 90.12  ? ? ? ? ? ? 348  THR D CG2 1 
ATOM   20039 N  N   . ALA D  1 106 ? 204.515 -26.418 97.021  1.00 85.30  ? ? ? ? ? ? 349  ALA D N   1 
ATOM   20040 C  CA  . ALA D  1 106 ? 203.160 -25.850 96.806  1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 349  ALA D CA  1 
ATOM   20041 C  C   . ALA D  1 106 ? 203.043 -24.426 97.345  1.00 83.08  ? ? ? ? ? ? 349  ALA D C   1 
ATOM   20042 O  O   . ALA D  1 106 ? 203.171 -23.488 96.573  1.00 83.75  ? ? ? ? ? ? 349  ALA D O   1 
ATOM   20043 C  CB  . ALA D  1 106 ? 202.064 -26.745 97.423  1.00 84.28  ? ? ? ? ? ? 349  ALA D CB  1 
ATOM   20044 N  N   . GLU D  1 107 ? 202.814 -24.247 98.651  1.00 80.88  ? ? ? ? ? ? 350  GLU D N   1 
ATOM   20045 C  CA  . GLU D  1 107 ? 202.525 -22.886 99.177  1.00 79.16  ? ? ? ? ? ? 350  GLU D CA  1 
ATOM   20046 C  C   . GLU D  1 107 ? 203.717 -21.966 99.068  1.00 79.11  ? ? ? ? ? ? 350  GLU D C   1 
ATOM   20047 O  O   . GLU D  1 107 ? 203.668 -20.856 99.600  1.00 77.67  ? ? ? ? ? ? 350  GLU D O   1 
ATOM   20048 C  CB  . GLU D  1 107 ? 202.084 -22.866 100.654 1.00 76.82  ? ? ? ? ? ? 350  GLU D CB  1 
ATOM   20049 C  CG  . GLU D  1 107 ? 201.335 -24.086 101.154 1.00 76.69  ? ? ? ? ? ? 350  GLU D CG  1 
ATOM   20050 C  CD  . GLU D  1 107 ? 199.978 -24.299 100.465 1.00 77.59  ? ? ? ? ? ? 350  GLU D CD  1 
ATOM   20051 O  OE1 . GLU D  1 107 ? 199.089 -23.446 100.694 1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 350  GLU D OE1 1 
ATOM   20052 O  OE2 . GLU D  1 107 ? 199.800 -25.319 99.723  1.00 79.35  ? ? ? ? ? ? 350  GLU D OE2 1 
ATOM   20053 N  N   . LYS D  1 108 ? 204.784 -22.432 98.410  1.00 80.71  ? ? ? ? ? ? 351  LYS D N   1 
ATOM   20054 C  CA  . LYS D  1 108 ? 206.121 -21.774 98.444  1.00 80.75  ? ? ? ? ? ? 351  LYS D CA  1 
ATOM   20055 C  C   . LYS D  1 108 ? 206.654 -21.245 99.794  1.00 78.58  ? ? ? ? ? ? 351  LYS D C   1 
ATOM   20056 O  O   . LYS D  1 108 ? 207.705 -20.594 99.807  1.00 78.64  ? ? ? ? ? ? 351  LYS D O   1 
ATOM   20057 C  CB  . LYS D  1 108 ? 206.283 -20.705 97.348  1.00 81.98  ? ? ? ? ? ? 351  LYS D CB  1 
ATOM   20058 C  CG  . LYS D  1 108 ? 207.377 -21.065 96.329  1.00 84.22  ? ? ? ? ? ? 351  LYS D CG  1 
ATOM   20059 C  CD  . LYS D  1 108 ? 207.214 -20.280 95.049  1.00 85.88  ? ? ? ? ? ? 351  LYS D CD  1 
ATOM   20060 C  CE  . LYS D  1 108 ? 205.931 -20.697 94.327  1.00 86.79  ? ? ? ? ? ? 351  LYS D CE  1 
ATOM   20061 N  NZ  . LYS D  1 108 ? 206.070 -20.474 92.856  1.00 89.24  ? ? ? ? ? ? 351  LYS D NZ  1 
ATOM   20062 N  N   . ASN D  1 109 ? 205.924 -21.530 100.891 1.00 76.82  ? ? ? ? ? ? 352  ASN D N   1 
ATOM   20063 C  CA  . ASN D  1 109 ? 206.347 -21.321 102.313 1.00 74.77  ? ? ? ? ? ? 352  ASN D CA  1 
ATOM   20064 C  C   . ASN D  1 109 ? 206.030 -22.565 103.243 1.00 74.03  ? ? ? ? ? ? 352  ASN D C   1 
ATOM   20065 O  O   . ASN D  1 109 ? 205.474 -23.611 102.769 1.00 75.15  ? ? ? ? ? ? 352  ASN D O   1 
ATOM   20066 C  CB  . ASN D  1 109 ? 205.760 -20.008 102.892 1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 352  ASN D CB  1 
ATOM   20067 C  CG  . ASN D  1 109 ? 204.466 -20.233 103.755 1.00 71.50  ? ? ? ? ? ? 352  ASN D CG  1 
ATOM   20068 O  OD1 . ASN D  1 109 ? 204.146 -19.415 104.641 1.00 69.74  ? ? ? ? ? ? 352  ASN D OD1 1 
ATOM   20069 N  ND2 . ASN D  1 109 ? 203.741 -21.340 103.499 1.00 72.25  ? ? ? ? ? ? 352  ASN D ND2 1 
ATOM   20070 N  N   . THR D  1 110 ? 206.395 -22.438 104.541 1.00 72.27  ? ? ? ? ? ? 353  THR D N   1 
ATOM   20071 C  CA  . THR D  1 110 ? 206.109 -23.431 105.607 1.00 71.33  ? ? ? ? ? ? 353  THR D CA  1 
ATOM   20072 C  C   . THR D  1 110 ? 205.317 -22.761 106.732 1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 353  THR D C   1 
ATOM   20073 O  O   . THR D  1 110 ? 205.136 -23.351 107.791 1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 353  THR D O   1 
ATOM   20074 C  CB  . THR D  1 110 ? 207.385 -23.898 106.317 1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 353  THR D CB  1 
ATOM   20075 O  OG1 . THR D  1 110 ? 207.969 -22.751 106.935 1.00 69.82  ? ? ? ? ? ? 353  THR D OG1 1 
ATOM   20076 C  CG2 . THR D  1 110 ? 208.398 -24.519 105.365 1.00 73.17  ? ? ? ? ? ? 353  THR D CG2 1 
ATOM   20077 N  N   . ASN D  1 111 ? 204.869 -21.530 106.527 1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 354  ASN D N   1 
ATOM   20078 C  CA  . ASN D  1 111 ? 204.098 -20.816 107.558 1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 354  ASN D CA  1 
ATOM   20079 C  C   . ASN D  1 111 ? 202.725 -21.384 107.876 1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 354  ASN D C   1 
ATOM   20080 O  O   . ASN D  1 111 ? 202.100 -21.039 108.891 1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 354  ASN D O   1 
ATOM   20081 C  CB  . ASN D  1 111 ? 204.023 -19.328 107.227 1.00 66.18  ? ? ? ? ? ? 354  ASN D CB  1 
ATOM   20082 C  CG  . ASN D  1 111 ? 205.394 -18.664 107.341 1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 354  ASN D CG  1 
ATOM   20083 O  OD1 . ASN D  1 111 ? 205.766 -18.204 108.440 1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 354  ASN D OD1 1 
ATOM   20084 N  ND2 . ASN D  1 111 ? 206.193 -18.676 106.234 1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 354  ASN D ND2 1 
ATOM   20085 N  N   . TRP D  1 112 ? 202.254 -22.281 107.021 1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 355  TRP D N   1 
ATOM   20086 C  CA  . TRP D  1 112 ? 201.114 -23.072 107.422 1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CA  1 
ATOM   20087 C  C   . TRP D  1 112 ? 201.573 -24.029 108.535 1.00 66.73  ? ? ? ? ? ? 355  TRP D C   1 
ATOM   20088 O  O   . TRP D  1 112 ? 201.160 -23.905 109.711 1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 355  TRP D O   1 
ATOM   20089 C  CB  . TRP D  1 112 ? 200.555 -23.821 106.231 1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CB  1 
ATOM   20090 C  CG  . TRP D  1 112 ? 201.469 -24.861 105.689 1.00 70.93  ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CG  1 
ATOM   20091 C  CD1 . TRP D  1 112 ? 202.497 -24.686 104.787 1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CD1 1 
ATOM   20092 C  CD2 . TRP D  1 112 ? 201.424 -26.276 105.989 1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CD2 1 
ATOM   20093 N  NE1 . TRP D  1 112 ? 203.094 -25.908 104.519 1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 355  TRP D NE1 1 
ATOM   20094 C  CE2 . TRP D  1 112 ? 202.453 -26.895 105.241 1.00 73.19  ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CE2 1 
ATOM   20095 C  CE3 . TRP D  1 112 ? 200.614 -27.078 106.827 1.00 70.93  ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CE3 1 
ATOM   20096 C  CZ2 . TRP D  1 112 ? 202.688 -28.281 105.304 1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CZ2 1 
ATOM   20097 C  CZ3 . TRP D  1 112 ? 200.857 -28.458 106.886 1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CZ3 1 
ATOM   20098 C  CH2 . TRP D  1 112 ? 201.881 -29.036 106.132 1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CH2 1 
ATOM   20099 N  N   . LEU D  1 113 ? 202.469 -24.941 108.151 1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 356  LEU D N   1 
ATOM   20100 C  CA  . LEU D  1 113 ? 203.019 -25.969 109.039 1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 356  LEU D CA  1 
ATOM   20101 C  C   . LEU D  1 113 ? 203.172 -25.461 110.450 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 356  LEU D C   1 
ATOM   20102 O  O   . LEU D  1 113 ? 202.577 -26.026 111.378 1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 356  LEU D O   1 
ATOM   20103 C  CB  . LEU D  1 113 ? 204.382 -26.463 108.527 1.00 69.11  ? ? ? ? ? ? 356  LEU D CB  1 
ATOM   20104 C  CG  . LEU D  1 113 ? 205.033 -27.644 109.245 1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 356  LEU D CG  1 
ATOM   20105 C  CD1 . LEU D  1 113 ? 204.015 -28.753 109.560 1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 356  LEU D CD1 1 
ATOM   20106 C  CD2 . LEU D  1 113 ? 206.151 -28.128 108.325 1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 356  LEU D CD2 1 
ATOM   20107 N  N   . ARG D  1 114 ? 203.972 -24.402 110.613 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 357  ARG D N   1 
ATOM   20108 C  CA  . ARG D  1 114 ? 204.127 -23.750 111.923 1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 357  ARG D CA  1 
ATOM   20109 C  C   . ARG D  1 114 ? 202.832 -23.926 112.740 1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 357  ARG D C   1 
ATOM   20110 O  O   . ARG D  1 114 ? 202.787 -24.721 113.680 1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 357  ARG D O   1 
ATOM   20111 C  CB  . ARG D  1 114 ? 204.495 -22.249 111.787 1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 357  ARG D CB  1 
ATOM   20112 C  CG  . ARG D  1 114 ? 205.867 -21.926 111.137 1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 357  ARG D CG  1 
ATOM   20113 C  CD  . ARG D  1 114 ? 206.949 -22.819 111.727 1.00 63.55  ? ? ? ? ? ? 357  ARG D CD  1 
ATOM   20114 N  NE  . ARG D  1 114 ? 208.261 -22.178 111.917 1.00 63.42  ? ? ? ? ? ? 357  ARG D NE  1 
ATOM   20115 C  CZ  . ARG D  1 114 ? 209.111 -22.513 112.898 1.00 62.83  ? ? ? ? ? ? 357  ARG D CZ  1 
ATOM   20116 N  NH1 . ARG D  1 114 ? 208.795 -23.455 113.781 1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 357  ARG D NH1 1 
ATOM   20117 N  NH2 . ARG D  1 114 ? 210.274 -21.914 113.017 1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 357  ARG D NH2 1 
ATOM   20118 N  N   . GLN D  1 115 ? 201.780 -23.206 112.336 1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 358  GLN D N   1 
ATOM   20119 C  CA  . GLN D  1 115 ? 200.474 -23.221 113.013 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 358  GLN D CA  1 
ATOM   20120 C  C   . GLN D  1 115 ? 199.832 -24.626 113.108 1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 358  GLN D C   1 
ATOM   20121 O  O   . GLN D  1 115 ? 199.391 -25.031 114.194 1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 358  GLN D O   1 
ATOM   20122 C  CB  . GLN D  1 115 ? 199.543 -22.152 112.377 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 358  GLN D CB  1 
ATOM   20123 C  CG  . GLN D  1 115 ? 198.002 -22.320 112.582 1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 358  GLN D CG  1 
ATOM   20124 C  CD  . GLN D  1 115 ? 197.190 -22.072 111.272 1.00 61.52  ? ? ? ? ? ? 358  GLN D CD  1 
ATOM   20125 O  OE1 . GLN D  1 115 ? 197.694 -21.484 110.307 1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 358  GLN D OE1 1 
ATOM   20126 N  NE2 . GLN D  1 115 ? 195.940 -22.530 111.247 1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 358  GLN D NE2 1 
ATOM   20127 N  N   . THR D  1 116 ? 199.809 -25.376 112.009 1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 359  THR D N   1 
ATOM   20128 C  CA  . THR D  1 116 ? 199.254 -26.723 112.067 1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 359  THR D CA  1 
ATOM   20129 C  C   . THR D  1 116 ? 199.964 -27.694 113.079 1.00 63.92  ? ? ? ? ? ? 359  THR D C   1 
ATOM   20130 O  O   . THR D  1 116 ? 199.312 -28.525 113.753 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 359  THR D O   1 
ATOM   20131 C  CB  . THR D  1 116 ? 199.111 -27.308 110.668 1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 359  THR D CB  1 
ATOM   20132 O  OG1 . THR D  1 116 ? 198.934 -28.727 110.761 1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 359  THR D OG1 1 
ATOM   20133 C  CG2 . THR D  1 116 ? 200.319 -26.980 109.819 1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 359  THR D CG2 1 
ATOM   20134 N  N   . ILE D  1 117 ? 201.290 -27.563 113.198 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 360  ILE D N   1 
ATOM   20135 C  CA  . ILE D  1 117 ? 202.074 -28.199 114.279 1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 360  ILE D CA  1 
ATOM   20136 C  C   . ILE D  1 117 ? 201.727 -27.636 115.655 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 360  ILE D C   1 
ATOM   20137 O  O   . ILE D  1 117 ? 201.250 -28.368 116.508 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 360  ILE D O   1 
ATOM   20138 C  CB  . ILE D  1 117 ? 203.571 -27.969 114.108 1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 360  ILE D CB  1 
ATOM   20139 C  CG1 . ILE D  1 117 ? 204.017 -28.408 112.728 1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 360  ILE D CG1 1 
ATOM   20140 C  CG2 . ILE D  1 117 ? 204.324 -28.762 115.114 1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 360  ILE D CG2 1 
ATOM   20141 C  CD1 . ILE D  1 117 ? 204.001 -29.906 112.530 1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 360  ILE D CD1 1 
ATOM   20142 N  N   . SER D  1 118 ? 202.012 -26.346 115.867 1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 361  SER D N   1 
ATOM   20143 C  CA  . SER D  1 118 ? 201.632 -25.590 117.084 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 361  SER D CA  1 
ATOM   20144 C  C   . SER D  1 118 ? 200.257 -26.002 117.558 1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 361  SER D C   1 
ATOM   20145 O  O   . SER D  1 118 ? 200.039 -26.292 118.742 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 361  SER D O   1 
ATOM   20146 C  CB  . SER D  1 118 ? 201.506 -24.095 116.774 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 361  SER D CB  1 
ATOM   20147 O  OG  . SER D  1 118 ? 202.738 -23.475 116.544 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 361  SER D OG  1 
ATOM   20148 N  N   . ALA D  1 119 ? 199.309 -25.949 116.619 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 362  ALA D N   1 
ATOM   20149 C  CA  . ALA D  1 119 ? 197.937 -26.312 116.896 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 362  ALA D CA  1 
ATOM   20150 C  C   . ALA D  1 119 ? 197.876 -27.625 117.661 1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 362  ALA D C   1 
ATOM   20151 O  O   . ALA D  1 119 ? 197.254 -27.711 118.733 1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 362  ALA D O   1 
ATOM   20152 C  CB  . ALA D  1 119 ? 197.188 -26.444 115.588 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 362  ALA D CB  1 
ATOM   20153 N  N   . PHE D  1 120 ? 198.517 -28.642 117.062 1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 363  PHE D N   1 
ATOM   20154 C  CA  . PHE D  1 120 ? 198.564 -29.997 117.602 1.00 61.19  ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CA  1 
ATOM   20155 C  C   . PHE D  1 120 ? 199.127 -30.118 119.027 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 363  PHE D C   1 
ATOM   20156 O  O   . PHE D  1 120 ? 198.490 -30.697 119.915 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 363  PHE D O   1 
ATOM   20157 C  CB  . PHE D  1 120 ? 199.369 -30.936 116.700 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CB  1 
ATOM   20158 C  CG  . PHE D  1 120 ? 199.748 -32.211 117.410 1.00 63.55  ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CG  1 
ATOM   20159 C  CD1 . PHE D  1 120 ? 198.752 -33.034 117.941 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CD1 1 
ATOM   20160 C  CD2 . PHE D  1 120 ? 201.078 -32.549 117.621 1.00 63.81  ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CD2 1 
ATOM   20161 C  CE1 . PHE D  1 120 ? 199.065 -34.177 118.634 1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CE1 1 
ATOM   20162 C  CE2 . PHE D  1 120 ? 201.406 -33.705 118.316 1.00 64.36  ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CE2 1 
ATOM   20163 C  CZ  . PHE D  1 120 ? 200.392 -34.518 118.823 1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CZ  1 
ATOM   20164 N  N   . VAL D  1 121 ? 200.343 -29.609 119.205 1.00 59.49  ? ? ? ? ? ? 364  VAL D N   1 
ATOM   20165 C  CA  . VAL D  1 121 ? 200.996 -29.606 120.480 1.00 58.43  ? ? ? ? ? ? 364  VAL D CA  1 
ATOM   20166 C  C   . VAL D  1 121 ? 200.057 -29.168 121.578 1.00 56.99  ? ? ? ? ? ? 364  VAL D C   1 
ATOM   20167 O  O   . VAL D  1 121 ? 200.226 -29.558 122.730 1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 364  VAL D O   1 
ATOM   20168 C  CB  . VAL D  1 121 ? 202.159 -28.628 120.507 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 364  VAL D CB  1 
ATOM   20169 C  CG1 . VAL D  1 121 ? 202.306 -28.013 121.942 1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 364  VAL D CG1 1 
ATOM   20170 C  CG2 . VAL D  1 121 ? 203.455 -29.296 120.029 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 364  VAL D CG2 1 
ATOM   20171 N  N   . LYS D  1 122 ? 199.084 -28.330 121.248 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 365  LYS D N   1 
ATOM   20172 C  CA  . LYS D  1 122 ? 198.165 -27.844 122.289 1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 365  LYS D CA  1 
ATOM   20173 C  C   . LYS D  1 122 ? 196.989 -28.802 122.578 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 365  LYS D C   1 
ATOM   20174 O  O   . LYS D  1 122 ? 196.357 -28.715 123.618 1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 365  LYS D O   1 
ATOM   20175 C  CB  . LYS D  1 122 ? 197.674 -26.390 122.035 1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 365  LYS D CB  1 
ATOM   20176 C  CG  . LYS D  1 122 ? 198.665 -25.233 122.408 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 365  LYS D CG  1 
ATOM   20177 C  CD  . LYS D  1 122 ? 199.156 -25.238 123.896 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 365  LYS D CD  1 
ATOM   20178 C  CE  . LYS D  1 122 ? 200.418 -24.334 124.094 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 365  LYS D CE  1 
ATOM   20179 N  NZ  . LYS D  1 122 ? 201.735 -24.921 123.556 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 365  LYS D NZ  1 
ATOM   20180 N  N   . THR D  1 123 ? 196.705 -29.735 121.687 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 366  THR D N   1 
ATOM   20181 C  CA  . THR D  1 123 ? 195.721 -30.749 122.024 1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 366  THR D CA  1 
ATOM   20182 C  C   . THR D  1 123 ? 196.259 -31.712 123.095 1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 366  THR D C   1 
ATOM   20183 O  O   . THR D  1 123 ? 195.519 -32.513 123.604 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 366  THR D O   1 
ATOM   20184 C  CB  . THR D  1 123 ? 195.364 -31.534 120.786 1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 366  THR D CB  1 
ATOM   20185 O  OG1 . THR D  1 123 ? 196.232 -32.659 120.689 1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 366  THR D OG1 1 
ATOM   20186 C  CG2 . THR D  1 123 ? 195.586 -30.650 119.554 1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 366  THR D CG2 1 
ATOM   20187 N  N   . GLN D  1 124 ? 197.543 -31.627 123.436 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 367  GLN D N   1 
ATOM   20188 C  CA  . GLN D  1 124 ? 198.189 -32.613 124.300 1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 367  GLN D CA  1 
ATOM   20189 C  C   . GLN D  1 124 ? 198.359 -32.166 125.744 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 367  GLN D C   1 
ATOM   20190 O  O   . GLN D  1 124 ? 198.771 -31.036 126.032 1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 367  GLN D O   1 
ATOM   20191 C  CB  . GLN D  1 124 ? 199.543 -32.996 123.738 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 367  GLN D CB  1 
ATOM   20192 C  CG  . GLN D  1 124 ? 199.449 -33.551 122.364 1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 367  GLN D CG  1 
ATOM   20193 C  CD  . GLN D  1 124 ? 198.810 -34.924 122.339 1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 367  GLN D CD  1 
ATOM   20194 O  OE1 . GLN D  1 124 ? 197.635 -35.081 122.006 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 367  GLN D OE1 1 
ATOM   20195 N  NE2 . GLN D  1 124 ? 199.589 -35.935 122.698 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 367  GLN D NE2 1 
ATOM   20196 N  N   . SER D  1 125 ? 198.103 -33.101 126.653 1.00 56.92  ? ? ? ? ? ? 368  SER D N   1 
ATOM   20197 C  CA  . SER D  1 125 ? 197.905 -32.771 128.054 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 368  SER D CA  1 
ATOM   20198 C  C   . SER D  1 125 ? 199.127 -32.226 128.770 1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 368  SER D C   1 
ATOM   20199 O  O   . SER D  1 125 ? 199.021 -31.218 129.458 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 368  SER D O   1 
ATOM   20200 C  CB  . SER D  1 125 ? 197.290 -33.950 128.807 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 368  SER D CB  1 
ATOM   20201 O  OG  . SER D  1 125 ? 196.301 -33.452 129.709 1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 368  SER D OG  1 
ATOM   20202 N  N   . ALA D  1 126 ? 200.280 -32.880 128.616 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 369  ALA D N   1 
ATOM   20203 C  CA  . ALA D  1 126 ? 201.563 -32.333 129.133 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 369  ALA D CA  1 
ATOM   20204 C  C   . ALA D  1 126 ? 201.992 -30.989 128.475 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 369  ALA D C   1 
ATOM   20205 O  O   . ALA D  1 126 ? 202.980 -30.373 128.880 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 369  ALA D O   1 
ATOM   20206 C  CB  . ALA D  1 126 ? 202.700 -33.393 128.995 1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 369  ALA D CB  1 
ATOM   20207 N  N   . TRP D  1 127 ? 201.241 -30.563 127.456 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 370  TRP D N   1 
ATOM   20208 C  CA  . TRP D  1 127 ? 201.519 -29.340 126.707 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CA  1 
ATOM   20209 C  C   . TRP D  1 127 ? 200.272 -28.430 126.674 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 370  TRP D C   1 
ATOM   20210 O  O   . TRP D  1 127 ? 200.004 -27.717 125.685 1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 370  TRP D O   1 
ATOM   20211 C  CB  . TRP D  1 127 ? 201.980 -29.715 125.301 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CB  1 
ATOM   20212 C  CG  . TRP D  1 127 ? 203.153 -30.666 125.316 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CG  1 
ATOM   20213 C  CD1 . TRP D  1 127 ? 204.071 -30.840 126.325 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CD1 1 
ATOM   20214 C  CD2 . TRP D  1 127 ? 203.555 -31.536 124.265 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CD2 1 
ATOM   20215 N  NE1 . TRP D  1 127 ? 205.001 -31.784 125.965 1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 370  TRP D NE1 1 
ATOM   20216 C  CE2 . TRP D  1 127 ? 204.711 -32.218 124.702 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CE2 1 
ATOM   20217 C  CE3 . TRP D  1 127 ? 203.046 -31.811 122.997 1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CE3 1 
ATOM   20218 C  CZ2 . TRP D  1 127 ? 205.353 -33.145 123.922 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CZ2 1 
ATOM   20219 C  CZ3 . TRP D  1 127 ? 203.685 -32.721 122.226 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CZ3 1 
ATOM   20220 C  CH2 . TRP D  1 127 ? 204.829 -33.386 122.684 1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CH2 1 
ATOM   20221 N  N   . ASN D  1 128 ? 199.553 -28.424 127.798 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 371  ASN D N   1 
ATOM   20222 C  CA  . ASN D  1 128 ? 198.180 -27.973 127.875 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 371  ASN D CA  1 
ATOM   20223 C  C   . ASN D  1 128 ? 197.978 -27.272 129.135 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 371  ASN D C   1 
ATOM   20224 O  O   . ASN D  1 128 ? 198.832 -27.381 129.983 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 371  ASN D O   1 
ATOM   20225 C  CB  . ASN D  1 128 ? 197.316 -29.189 128.037 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 371  ASN D CB  1 
ATOM   20226 C  CG  . ASN D  1 128 ? 196.388 -29.329 126.943 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 371  ASN D CG  1 
ATOM   20227 O  OD1 . ASN D  1 128 ? 196.170 -28.362 126.233 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 371  ASN D OD1 1 
ATOM   20228 N  ND2 . ASN D  1 128 ? 195.838 -30.530 126.740 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 371  ASN D ND2 1 
ATOM   20229 N  N   . SER D  1 129 ? 196.810 -26.638 129.302 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 372  SER D N   1 
ATOM   20230 C  CA  . SER D  1 129 ? 196.386 -26.044 130.610 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 372  SER D CA  1 
ATOM   20231 C  C   . SER D  1 129 ? 196.188 -27.190 131.557 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 372  SER D C   1 
ATOM   20232 O  O   . SER D  1 129 ? 196.388 -27.038 132.767 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 372  SER D O   1 
ATOM   20233 C  CB  . SER D  1 129 ? 195.028 -25.323 130.553 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 372  SER D CB  1 
ATOM   20234 O  OG  . SER D  1 129 ? 194.973 -24.346 129.541 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 372  SER D OG  1 
ATOM   20235 N  N   . ASP D  1 130 ? 195.747 -28.305 130.979 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 373  ASP D N   1 
ATOM   20236 C  CA  . ASP D  1 130 ? 195.479 -29.512 131.701 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 373  ASP D CA  1 
ATOM   20237 C  C   . ASP D  1 130 ? 196.518 -29.869 132.742 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 373  ASP D C   1 
ATOM   20238 O  O   . ASP D  1 130 ? 196.160 -30.077 133.894 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 373  ASP D O   1 
ATOM   20239 C  CB  . ASP D  1 130 ? 195.303 -30.658 130.716 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 373  ASP D CB  1 
ATOM   20240 C  CG  . ASP D  1 130 ? 193.919 -30.690 130.140 1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 373  ASP D CG  1 
ATOM   20241 O  OD1 . ASP D  1 130 ? 193.218 -29.671 130.348 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 373  ASP D OD1 1 
ATOM   20242 O  OD2 . ASP D  1 130 ? 193.546 -31.719 129.515 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 373  ASP D OD2 1 
ATOM   20243 N  N   . SER D  1 131 ? 197.791 -29.950 132.356 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 374  SER D N   1 
ATOM   20244 C  CA  . SER D  1 131 ? 198.869 -30.185 133.355 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 374  SER D CA  1 
ATOM   20245 C  C   . SER D  1 131 ? 199.123 -29.075 134.373 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 374  SER D C   1 
ATOM   20246 O  O   . SER D  1 131 ? 199.803 -29.305 135.344 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 374  SER D O   1 
ATOM   20247 C  CB  . SER D  1 131 ? 200.209 -30.549 132.712 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 374  SER D CB  1 
ATOM   20248 O  OG  . SER D  1 131 ? 200.278 -30.166 131.349 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 374  SER D OG  1 
ATOM   20249 N  N   . GLU D  1 132 ? 198.572 -27.882 134.157 1.00 47.46  ? ? ? ? ? ? 375  GLU D N   1 
ATOM   20250 C  CA  . GLU D  1 132 ? 198.776 -26.762 135.030 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 375  GLU D CA  1 
ATOM   20251 C  C   . GLU D  1 132 ? 197.726 -26.684 136.133 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 375  GLU D C   1 
ATOM   20252 O  O   . GLU D  1 132 ? 197.801 -25.814 137.037 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 375  GLU D O   1 
ATOM   20253 C  CB  . GLU D  1 132 ? 198.765 -25.520 134.191 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 375  GLU D CB  1 
ATOM   20254 C  CG  . GLU D  1 132 ? 199.993 -25.460 133.354 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 375  GLU D CG  1 
ATOM   20255 C  CD  . GLU D  1 132 ? 200.090 -24.208 132.484 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 375  GLU D CD  1 
ATOM   20256 O  OE1 . GLU D  1 132 ? 199.273 -23.247 132.671 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 375  GLU D OE1 1 
ATOM   20257 O  OE2 . GLU D  1 132 ? 201.003 -24.197 131.605 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 375  GLU D OE2 1 
ATOM   20258 N  N   . LYS D  1 133 ? 196.749 -27.598 136.080 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 376  LYS D N   1 
ATOM   20259 C  CA  . LYS D  1 133 ? 195.693 -27.661 137.093 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 376  LYS D CA  1 
ATOM   20260 C  C   . LYS D  1 133 ? 196.214 -28.257 138.370 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 376  LYS D C   1 
ATOM   20261 O  O   . LYS D  1 133 ? 197.316 -28.782 138.410 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 376  LYS D O   1 
ATOM   20262 C  CB  . LYS D  1 133 ? 194.515 -28.452 136.574 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 376  LYS D CB  1 
ATOM   20263 C  CG  . LYS D  1 133 ? 193.786 -27.659 135.541 1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 376  LYS D CG  1 
ATOM   20264 C  CD  . LYS D  1 133 ? 192.403 -28.180 135.263 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 376  LYS D CD  1 
ATOM   20265 C  CE  . LYS D  1 133 ? 191.917 -27.669 133.896 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 376  LYS D CE  1 
ATOM   20266 N  NZ  . LYS D  1 133 ? 190.610 -28.331 133.561 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 376  LYS D NZ  1 
ATOM   20267 N  N   . PRO D  1 134 ? 195.449 -28.141 139.442 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 377  PRO D N   1 
ATOM   20268 C  CA  . PRO D  1 134 ? 194.190 -27.395 139.556 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 377  PRO D CA  1 
ATOM   20269 C  C   . PRO D  1 134 ? 194.411 -25.902 139.464 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 377  PRO D C   1 
ATOM   20270 O  O   . PRO D  1 134 ? 195.500 -25.417 139.830 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 377  PRO D O   1 
ATOM   20271 C  CB  . PRO D  1 134 ? 193.693 -27.726 140.965 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 377  PRO D CB  1 
ATOM   20272 C  CG  . PRO D  1 134 ? 194.841 -28.373 141.650 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 377  PRO D CG  1 
ATOM   20273 C  CD  . PRO D  1 134 ? 195.730 -28.972 140.616 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 377  PRO D CD  1 
ATOM   20274 N  N   . PHE D  1 135 ? 193.398 -25.169 139.003 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 378  PHE D N   1 
ATOM   20275 C  CA  . PHE D  1 135 ? 193.511 -23.715 138.973 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CA  1 
ATOM   20276 C  C   . PHE D  1 135 ? 193.325 -23.147 140.363 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 378  PHE D C   1 
ATOM   20277 O  O   . PHE D  1 135 ? 193.027 -23.902 141.286 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 378  PHE D O   1 
ATOM   20278 C  CB  . PHE D  1 135 ? 192.510 -23.112 138.023 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CB  1 
ATOM   20279 C  CG  . PHE D  1 135 ? 192.774 -23.471 136.598 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CG  1 
ATOM   20280 C  CD1 . PHE D  1 135 ? 191.737 -23.824 135.749 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CD1 1 
ATOM   20281 C  CD2 . PHE D  1 135 ? 194.083 -23.481 136.107 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CD2 1 
ATOM   20282 C  CE1 . PHE D  1 135 ? 191.992 -24.162 134.450 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CE1 1 
ATOM   20283 C  CE2 . PHE D  1 135 ? 194.341 -23.812 134.790 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CE2 1 
ATOM   20284 C  CZ  . PHE D  1 135 ? 193.294 -24.155 133.965 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CZ  1 
ATOM   20285 N  N   . ASP D  1 136 ? 193.523 -21.838 140.520 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 379  ASP D N   1 
ATOM   20286 C  CA  . ASP D  1 136 ? 193.298 -21.161 141.797 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 379  ASP D CA  1 
ATOM   20287 C  C   . ASP D  1 136 ? 192.767 -19.759 141.547 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 379  ASP D C   1 
ATOM   20288 O  O   . ASP D  1 136 ? 192.513 -19.418 140.384 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 379  ASP D O   1 
ATOM   20289 C  CB  . ASP D  1 136 ? 194.557 -21.130 142.637 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 379  ASP D CB  1 
ATOM   20290 C  CG  . ASP D  1 136 ? 195.708 -20.485 141.934 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 379  ASP D CG  1 
ATOM   20291 O  OD1 . ASP D  1 136 ? 196.572 -21.243 141.385 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 379  ASP D OD1 1 
ATOM   20292 O  OD2 . ASP D  1 136 ? 195.740 -19.216 141.954 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 379  ASP D OD2 1 
ATOM   20293 N  N   . ASP D  1 137 ? 192.570 -18.950 142.596 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 380  ASP D N   1 
ATOM   20294 C  CA  . ASP D  1 137 ? 191.758 -17.716 142.427 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 380  ASP D CA  1 
ATOM   20295 C  C   . ASP D  1 137 ? 192.507 -16.439 141.964 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 380  ASP D C   1 
ATOM   20296 O  O   . ASP D  1 137 ? 191.897 -15.348 141.899 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 380  ASP D O   1 
ATOM   20297 C  CB  . ASP D  1 137 ? 190.932 -17.414 143.662 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 380  ASP D CB  1 
ATOM   20298 C  CG  . ASP D  1 137 ? 191.776 -16.901 144.794 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 380  ASP D CG  1 
ATOM   20299 O  OD1 . ASP D  1 137 ? 193.031 -16.926 144.666 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 380  ASP D OD1 1 
ATOM   20300 O  OD2 . ASP D  1 137 ? 191.203 -16.482 145.821 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 380  ASP D OD2 1 
ATOM   20301 N  N   . HIS D  1 138 ? 193.804 -16.592 141.654 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 381  HIS D N   1 
ATOM   20302 C  CA  . HIS D  1 138 ? 194.555 -15.616 140.866 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 381  HIS D CA  1 
ATOM   20303 C  C   . HIS D  1 138 ? 193.661 -15.096 139.729 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 381  HIS D C   1 
ATOM   20304 O  O   . HIS D  1 138 ? 192.813 -15.807 139.238 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 381  HIS D O   1 
ATOM   20305 C  CB  . HIS D  1 138 ? 195.835 -16.292 140.351 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 381  HIS D CB  1 
ATOM   20306 C  CG  . HIS D  1 138 ? 196.739 -15.382 139.580 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 381  HIS D CG  1 
ATOM   20307 N  ND1 . HIS D  1 138 ? 196.398 -14.867 138.345 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 381  HIS D ND1 1 
ATOM   20308 C  CD2 . HIS D  1 138 ? 197.978 -14.910 139.859 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 381  HIS D CD2 1 
ATOM   20309 C  CE1 . HIS D  1 138 ? 197.380 -14.099 137.906 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 381  HIS D CE1 1 
ATOM   20310 N  NE2 . HIS D  1 138 ? 198.351 -14.110 138.806 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 381  HIS D NE2 1 
ATOM   20311 N  N   . LEU D  1 139 ? 193.802 -13.850 139.337 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 382  LEU D N   1 
ATOM   20312 C  CA  . LEU D  1 139 ? 192.852 -13.279 138.409 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 382  LEU D CA  1 
ATOM   20313 C  C   . LEU D  1 139 ? 192.889 -13.952 137.047 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 382  LEU D C   1 
ATOM   20314 O  O   . LEU D  1 139 ? 191.921 -13.850 136.272 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 382  LEU D O   1 
ATOM   20315 C  CB  . LEU D  1 139 ? 193.166 -11.812 138.205 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 382  LEU D CB  1 
ATOM   20316 C  CG  . LEU D  1 139 ? 192.492 -10.808 139.127 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 382  LEU D CG  1 
ATOM   20317 C  CD1 . LEU D  1 139 ? 193.154 -9.422  138.995 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 382  LEU D CD1 1 
ATOM   20318 C  CD2 . LEU D  1 139 ? 190.951 -10.793 138.863 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 382  LEU D CD2 1 
ATOM   20319 N  N   . GLN D  1 140 ? 194.028 -14.600 136.749 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 383  GLN D N   1 
ATOM   20320 C  CA  . GLN D  1 140 ? 194.287 -15.272 135.467 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 383  GLN D CA  1 
ATOM   20321 C  C   . GLN D  1 140 ? 194.499 -16.736 135.731 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 383  GLN D C   1 
ATOM   20322 O  O   . GLN D  1 140 ? 195.186 -17.407 134.989 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 383  GLN D O   1 
ATOM   20323 C  CB  . GLN D  1 140 ? 195.540 -14.710 134.815 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 383  GLN D CB  1 
ATOM   20324 C  CG  . GLN D  1 140 ? 195.375 -13.320 134.273 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 383  GLN D CG  1 
ATOM   20325 C  CD  . GLN D  1 140 ? 196.688 -12.658 133.891 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 383  GLN D CD  1 
ATOM   20326 O  OE1 . GLN D  1 140 ? 197.703 -12.789 134.590 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 383  GLN D OE1 1 
ATOM   20327 N  NE2 . GLN D  1 140 ? 196.667 -11.917 132.782 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 383  GLN D NE2 1 
ATOM   20328 N  N   . LYS D  1 141 ? 193.953 -17.186 136.849 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 384  LYS D N   1 
ATOM   20329 C  CA  . LYS D  1 141 ? 193.753 -18.600 137.184 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 384  LYS D CA  1 
ATOM   20330 C  C   . LYS D  1 141 ? 194.929 -19.316 137.832 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 384  LYS D C   1 
ATOM   20331 O  O   . LYS D  1 141 ? 194.738 -20.407 138.350 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 384  LYS D O   1 
ATOM   20332 C  CB  . LYS D  1 141 ? 193.228 -19.404 136.002 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 384  LYS D CB  1 
ATOM   20333 C  CG  . LYS D  1 141 ? 191.969 -18.827 135.403 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 384  LYS D CG  1 
ATOM   20334 C  CD  . LYS D  1 141 ? 191.369 -19.733 134.326 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 384  LYS D CD  1 
ATOM   20335 C  CE  . LYS D  1 141 ? 190.167 -20.515 134.905 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 384  LYS D CE  1 
ATOM   20336 N  NZ  . LYS D  1 141 ? 189.549 -21.533 133.938 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 384  LYS D NZ  1 
ATOM   20337 N  N   . GLY D  1 142 ? 196.120 -18.719 137.829 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 385  GLY D N   1 
ATOM   20338 C  CA  . GLY D  1 142 ? 197.251 -19.378 138.446 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 385  GLY D CA  1 
ATOM   20339 C  C   . GLY D  1 142 ? 198.591 -18.725 138.216 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 385  GLY D C   1 
ATOM   20340 O  O   . GLY D  1 142 ? 198.795 -17.995 137.263 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 385  GLY D O   1 
ATOM   20341 N  N   . ALA D  1 143 ? 199.527 -19.008 139.097 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 386  ALA D N   1 
ATOM   20342 C  CA  . ALA D  1 143 ? 200.814 -18.385 138.992 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 386  ALA D CA  1 
ATOM   20343 C  C   . ALA D  1 143 ? 201.923 -19.425 139.067 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 386  ALA D C   1 
ATOM   20344 O  O   . ALA D  1 143 ? 201.711 -20.529 139.577 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 386  ALA D O   1 
ATOM   20345 C  CB  . ALA D  1 143 ? 200.965 -17.395 140.077 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 386  ALA D CB  1 
ATOM   20346 N  N   . LEU D  1 144 ? 203.093 -19.075 138.518 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 387  LEU D N   1 
ATOM   20347 C  CA  . LEU D  1 144 ? 204.313 -19.855 138.696 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 387  LEU D CA  1 
ATOM   20348 C  C   . LEU D  1 144 ? 205.300 -19.035 139.515 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 387  LEU D C   1 
ATOM   20349 O  O   . LEU D  1 144 ? 205.475 -17.848 139.295 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 387  LEU D O   1 
ATOM   20350 C  CB  . LEU D  1 144 ? 204.923 -20.292 137.363 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 387  LEU D CB  1 
ATOM   20351 C  CG  . LEU D  1 144 ? 203.955 -21.027 136.422 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 387  LEU D CG  1 
ATOM   20352 C  CD1 . LEU D  1 144 ? 204.383 -21.048 134.952 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 387  LEU D CD1 1 
ATOM   20353 C  CD2 . LEU D  1 144 ? 203.663 -22.424 136.924 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 387  LEU D CD2 1 
ATOM   20354 N  N   . LEU D  1 145 ? 205.906 -19.682 140.495 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 388  LEU D N   1 
ATOM   20355 C  CA  . LEU D  1 145 ? 206.981 -19.101 141.253 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 388  LEU D CA  1 
ATOM   20356 C  C   . LEU D  1 145 ? 208.345 -19.647 140.785 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 388  LEU D C   1 
ATOM   20357 O  O   . LEU D  1 145 ? 208.593 -20.868 140.755 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 388  LEU D O   1 
ATOM   20358 C  CB  . LEU D  1 145 ? 206.788 -19.394 142.724 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 388  LEU D CB  1 
ATOM   20359 C  CG  . LEU D  1 145 ? 207.865 -18.864 143.663 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 388  LEU D CG  1 
ATOM   20360 C  CD1 . LEU D  1 145 ? 207.777 -17.332 143.856 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 388  LEU D CD1 1 
ATOM   20361 C  CD2 . LEU D  1 145 ? 207.679 -19.583 144.952 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 388  LEU D CD2 1 
ATOM   20362 N  N   . TYR D  1 146 ? 209.221 -18.723 140.406 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 389  TYR D N   1 
ATOM   20363 C  CA  . TYR D  1 146 ? 210.534 -19.033 139.911 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CA  1 
ATOM   20364 C  C   . TYR D  1 146 ? 211.475 -19.425 141.044 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 389  TYR D C   1 
ATOM   20365 O  O   . TYR D  1 146 ? 211.559 -18.715 142.057 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 389  TYR D O   1 
ATOM   20366 C  CB  . TYR D  1 146 ? 211.084 -17.799 139.242 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CB  1 
ATOM   20367 C  CG  . TYR D  1 146 ? 210.307 -17.303 138.055 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CG  1 
ATOM   20368 C  CD1 . TYR D  1 146 ? 209.368 -18.097 137.416 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CD1 1 
ATOM   20369 C  CD2 . TYR D  1 146 ? 210.562 -16.046 137.524 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CD2 1 
ATOM   20370 C  CE1 . TYR D  1 146 ? 208.685 -17.638 136.292 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CE1 1 
ATOM   20371 C  CE2 . TYR D  1 146 ? 209.878 -15.582 136.402 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CE2 1 
ATOM   20372 C  CZ  . TYR D  1 146 ? 208.953 -16.385 135.802 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CZ  1 
ATOM   20373 O  OH  . TYR D  1 146 ? 208.296 -15.889 134.727 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 389  TYR D OH  1 
ATOM   20374 N  N   . SER D  1 147 ? 212.198 -20.541 140.872 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 390  SER D N   1 
ATOM   20375 C  CA  . SER D  1 147 ? 213.136 -21.030 141.913 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 390  SER D CA  1 
ATOM   20376 C  C   . SER D  1 147 ? 214.294 -20.129 142.121 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 390  SER D C   1 
ATOM   20377 O  O   . SER D  1 147 ? 214.854 -19.600 141.184 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 390  SER D O   1 
ATOM   20378 C  CB  . SER D  1 147 ? 213.733 -22.374 141.588 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 390  SER D CB  1 
ATOM   20379 O  OG  . SER D  1 147 ? 212.931 -23.407 142.120 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 390  SER D OG  1 
ATOM   20380 N  N   . ASN D  1 148 ? 214.685 -19.965 143.370 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 391  ASN D N   1 
ATOM   20381 C  CA  . ASN D  1 148 ? 215.838 -19.101 143.682 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 391  ASN D CA  1 
ATOM   20382 C  C   . ASN D  1 148 ? 217.209 -19.742 143.384 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 391  ASN D C   1 
ATOM   20383 O  O   . ASN D  1 148 ? 218.180 -19.034 143.175 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 391  ASN D O   1 
ATOM   20384 C  CB  . ASN D  1 148 ? 215.740 -18.625 145.133 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 391  ASN D CB  1 
ATOM   20385 C  CG  . ASN D  1 148 ? 215.067 -17.315 145.236 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 391  ASN D CG  1 
ATOM   20386 O  OD1 . ASN D  1 148 ? 214.429 -16.858 144.290 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 391  ASN D OD1 1 
ATOM   20387 N  ND2 . ASN D  1 148 ? 215.244 -16.662 146.356 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 391  ASN D ND2 1 
ATOM   20388 N  N   . ASN D  1 149 ? 217.237 -21.083 143.345 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 392  ASN D N   1 
ATOM   20389 C  CA  . ASN D  1 149 ? 218.460 -21.893 143.152 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 392  ASN D CA  1 
ATOM   20390 C  C   . ASN D  1 149 ? 218.208 -23.140 142.351 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 392  ASN D C   1 
ATOM   20391 O  O   . ASN D  1 149 ? 217.778 -24.146 142.911 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 392  ASN D O   1 
ATOM   20392 C  CB  . ASN D  1 149 ? 219.069 -22.367 144.489 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 392  ASN D CB  1 
ATOM   20393 C  CG  . ASN D  1 149 ? 219.705 -21.229 145.274 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 392  ASN D CG  1 
ATOM   20394 O  OD1 . ASN D  1 149 ? 219.014 -20.466 146.001 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 392  ASN D OD1 1 
ATOM   20395 N  ND2 . ASN D  1 149 ? 221.026 -21.085 145.119 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 392  ASN D ND2 1 
ATOM   20396 N  N   . SER D  1 150 ? 218.489 -23.093 141.057 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 393  SER D N   1 
ATOM   20397 C  CA  . SER D  1 150 ? 218.446 -24.303 140.260 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 393  SER D CA  1 
ATOM   20398 C  C   . SER D  1 150 ? 219.695 -24.388 139.421 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 393  SER D C   1 
ATOM   20399 O  O   . SER D  1 150 ? 219.995 -23.431 138.727 1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 393  SER D O   1 
ATOM   20400 C  CB  . SER D  1 150 ? 217.234 -24.270 139.331 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 393  SER D CB  1 
ATOM   20401 O  OG  . SER D  1 150 ? 217.201 -25.466 138.584 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 393  SER D OG  1 
ATOM   20402 N  N   . LYS D  1 151 ? 220.422 -25.508 139.460 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 394  LYS D N   1 
ATOM   20403 C  CA  . LYS D  1 151 ? 221.503 -25.745 138.452 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 394  LYS D CA  1 
ATOM   20404 C  C   . LYS D  1 151 ? 221.030 -25.630 137.002 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 394  LYS D C   1 
ATOM   20405 O  O   . LYS D  1 151 ? 221.747 -25.099 136.126 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 394  LYS D O   1 
ATOM   20406 C  CB  . LYS D  1 151 ? 222.106 -27.141 138.568 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 394  LYS D CB  1 
ATOM   20407 C  CG  . LYS D  1 151 ? 223.252 -27.238 139.551 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 394  LYS D CG  1 
ATOM   20408 C  CD  . LYS D  1 151 ? 222.767 -27.898 140.863 1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 394  LYS D CD  1 
ATOM   20409 C  CE  . LYS D  1 151 ? 223.418 -27.257 142.157 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 394  LYS D CE  1 
ATOM   20410 N  NZ  . LYS D  1 151 ? 222.889 -28.053 143.336 1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 394  LYS D NZ  1 
ATOM   20411 N  N   . LEU D  1 152 ? 219.820 -26.145 136.766 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 395  LEU D N   1 
ATOM   20412 C  CA  . LEU D  1 152 ? 219.242 -26.206 135.436 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 395  LEU D CA  1 
ATOM   20413 C  C   . LEU D  1 152 ? 218.992 -24.843 134.785 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 395  LEU D C   1 
ATOM   20414 O  O   . LEU D  1 152 ? 218.904 -24.730 133.553 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 395  LEU D O   1 
ATOM   20415 C  CB  . LEU D  1 152 ? 217.916 -26.944 135.521 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 395  LEU D CB  1 
ATOM   20416 C  CG  . LEU D  1 152 ? 218.082 -28.389 135.922 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 395  LEU D CG  1 
ATOM   20417 C  CD1 . LEU D  1 152 ? 216.694 -28.938 136.217 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 395  LEU D CD1 1 
ATOM   20418 C  CD2 . LEU D  1 152 ? 218.816 -29.141 134.813 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 395  LEU D CD2 1 
ATOM   20419 N  N   . THR D  1 153 ? 218.813 -23.823 135.616 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 396  THR D N   1 
ATOM   20420 C  CA  . THR D  1 153 ? 218.450 -22.519 135.115 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 396  THR D CA  1 
ATOM   20421 C  C   . THR D  1 153 ? 219.171 -21.463 135.910 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 396  THR D C   1 
ATOM   20422 O  O   . THR D  1 153 ? 218.538 -20.568 136.461 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 396  THR D O   1 
ATOM   20423 C  CB  . THR D  1 153 ? 216.928 -22.280 135.268 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 396  THR D CB  1 
ATOM   20424 O  OG1 . THR D  1 153 ? 216.458 -22.938 136.449 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 396  THR D OG1 1 
ATOM   20425 C  CG2 . THR D  1 153 ? 216.169 -22.824 134.086 1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 396  THR D CG2 1 
ATOM   20426 N  N   . SER D  1 154 ? 220.488 -21.544 136.000 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 397  SER D N   1 
ATOM   20427 C  CA  . SER D  1 154 ? 221.106 -20.706 137.003 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 397  SER D CA  1 
ATOM   20428 C  C   . SER D  1 154 ? 220.989 -19.202 136.704 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 397  SER D C   1 
ATOM   20429 O  O   . SER D  1 154 ? 220.928 -18.386 137.638 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 397  SER D O   1 
ATOM   20430 C  CB  . SER D  1 154 ? 222.506 -21.193 137.376 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 397  SER D CB  1 
ATOM   20431 O  OG  . SER D  1 154 ? 223.400 -20.972 136.330 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 397  SER D OG  1 
ATOM   20432 N  N   . GLN D  1 155 ? 220.868 -18.835 135.430 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 398  GLN D N   1 
ATOM   20433 C  CA  . GLN D  1 155 ? 220.662 -17.417 135.071 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 398  GLN D CA  1 
ATOM   20434 C  C   . GLN D  1 155 ? 219.329 -16.849 135.631 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 398  GLN D C   1 
ATOM   20435 O  O   . GLN D  1 155 ? 219.022 -15.657 135.521 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 398  GLN D O   1 
ATOM   20436 C  CB  . GLN D  1 155 ? 220.783 -17.192 133.544 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 398  GLN D CB  1 
ATOM   20437 C  CG  . GLN D  1 155 ? 219.446 -17.189 132.740 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 398  GLN D CG  1 
ATOM   20438 C  CD  . GLN D  1 155 ? 218.662 -18.572 132.738 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 398  GLN D CD  1 
ATOM   20439 O  OE1 . GLN D  1 155 ? 219.197 -19.614 133.194 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 398  GLN D OE1 1 
ATOM   20440 N  NE2 . GLN D  1 155 ? 217.406 -18.566 132.208 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 398  GLN D NE2 1 
ATOM   20441 N  N   . ALA D  1 156 ? 218.521 -17.699 136.237 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 399  ALA D N   1 
ATOM   20442 C  CA  . ALA D  1 156 ? 217.276 -17.214 136.765 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 399  ALA D CA  1 
ATOM   20443 C  C   . ALA D  1 156 ? 217.287 -17.313 138.274 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 399  ALA D C   1 
ATOM   20444 O  O   . ALA D  1 156 ? 216.294 -17.010 138.945 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 399  ALA D O   1 
ATOM   20445 C  CB  . ALA D  1 156 ? 216.148 -17.968 136.198 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 399  ALA D CB  1 
ATOM   20446 N  N   . ASN D  1 157 ? 218.431 -17.698 138.815 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 400  ASN D N   1 
ATOM   20447 C  CA  . ASN D  1 157 ? 218.611 -17.658 140.252 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 400  ASN D CA  1 
ATOM   20448 C  C   . ASN D  1 157 ? 218.408 -16.287 140.858 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 400  ASN D C   1 
ATOM   20449 O  O   . ASN D  1 157 ? 218.497 -15.269 140.173 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 400  ASN D O   1 
ATOM   20450 C  CB  . ASN D  1 157 ? 219.959 -18.241 140.607 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 400  ASN D CB  1 
ATOM   20451 C  CG  . ASN D  1 157 ? 219.957 -19.719 140.446 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 400  ASN D CG  1 
ATOM   20452 O  OD1 . ASN D  1 157 ? 218.914 -20.309 140.135 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 400  ASN D OD1 1 
ATOM   20453 N  ND2 . ASN D  1 157 ? 221.087 -20.346 140.660 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 400  ASN D ND2 1 
ATOM   20454 N  N   . SER D  1 158 ? 218.072 -16.244 142.137 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 401  SER D N   1 
ATOM   20455 C  CA  . SER D  1 158 ? 217.919 -14.954 142.807 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 401  SER D CA  1 
ATOM   20456 C  C   . SER D  1 158 ? 218.209 -15.124 144.297 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 401  SER D C   1 
ATOM   20457 O  O   . SER D  1 158 ? 218.089 -16.225 144.821 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 401  SER D O   1 
ATOM   20458 C  CB  . SER D  1 158 ? 216.523 -14.376 142.565 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 401  SER D CB  1 
ATOM   20459 O  OG  . SER D  1 158 ? 216.359 -13.136 143.234 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 401  SER D OG  1 
ATOM   20460 N  N   . ASN D  1 159 ? 218.615 -14.067 144.988 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 402  ASN D N   1 
ATOM   20461 C  CA  . ASN D  1 159 ? 218.689 -14.197 146.431 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 402  ASN D CA  1 
ATOM   20462 C  C   . ASN D  1 159 ? 217.524 -13.553 147.119 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 402  ASN D C   1 
ATOM   20463 O  O   . ASN D  1 159 ? 217.554 -13.353 148.325 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 402  ASN D O   1 
ATOM   20464 C  CB  . ASN D  1 159 ? 219.963 -13.610 146.970 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 402  ASN D CB  1 
ATOM   20465 C  CG  . ASN D  1 159 ? 221.169 -14.380 146.509 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 402  ASN D CG  1 
ATOM   20466 O  OD1 . ASN D  1 159 ? 221.204 -15.603 146.590 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 402  ASN D OD1 1 
ATOM   20467 N  ND2 . ASN D  1 159 ? 222.170 -13.673 146.009 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 402  ASN D ND2 1 
ATOM   20468 N  N   . TYR D  1 160 ? 216.499 -13.225 146.348 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 403  TYR D N   1 
ATOM   20469 C  CA  . TYR D  1 160 ? 215.439 -12.428 146.871 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CA  1 
ATOM   20470 C  C   . TYR D  1 160 ? 214.085 -13.081 146.649 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 403  TYR D C   1 
ATOM   20471 O  O   . TYR D  1 160 ? 213.800 -14.130 147.268 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 403  TYR D O   1 
ATOM   20472 C  CB  . TYR D  1 160 ? 215.544 -10.989 146.340 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CB  1 
ATOM   20473 C  CG  . TYR D  1 160 ? 216.801 -10.340 146.901 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CG  1 
ATOM   20474 C  CD1 . TYR D  1 160 ? 216.833 -9.901  148.209 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CD1 1 
ATOM   20475 C  CD2 . TYR D  1 160 ? 217.989 -10.251 146.148 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CD2 1 
ATOM   20476 C  CE1 . TYR D  1 160 ? 217.970 -9.347  148.740 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CE1 1 
ATOM   20477 C  CE2 . TYR D  1 160 ? 219.152 -9.696  146.678 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CE2 1 
ATOM   20478 C  CZ  . TYR D  1 160 ? 219.129 -9.252  147.980 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CZ  1 
ATOM   20479 O  OH  . TYR D  1 160 ? 220.243 -8.708  148.576 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 403  TYR D OH  1 
ATOM   20480 N  N   . ARG D  1 161 ? 213.242 -12.477 145.806 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D N   1 
ATOM   20481 C  CA  . ARG D  1 161 ? 211.906 -12.995 145.616 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D CA  1 
ATOM   20482 C  C   . ARG D  1 161 ? 211.269 -13.131 146.989 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D C   1 
ATOM   20483 O  O   . ARG D  1 161 ? 210.664 -14.138 147.302 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D O   1 
ATOM   20484 C  CB  . ARG D  1 161 ? 211.935 -14.363 144.906 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D CB  1 
ATOM   20485 C  CG  . ARG D  1 161 ? 212.431 -14.302 143.499 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D CG  1 
ATOM   20486 C  CD  . ARG D  1 161 ? 212.146 -15.497 142.706 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D CD  1 
ATOM   20487 N  NE  . ARG D  1 161 ? 212.584 -15.267 141.331 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D NE  1 
ATOM   20488 C  CZ  . ARG D  1 161 ? 213.635 -15.857 140.746 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D CZ  1 
ATOM   20489 N  NH1 . ARG D  1 161 ? 214.365 -16.748 141.420 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D NH1 1 
ATOM   20490 N  NH2 . ARG D  1 161 ? 213.949 -15.584 139.475 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 404  ARG D NH2 1 
ATOM   20491 N  N   . ILE D  1 162 ? 211.407 -12.108 147.818 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 405  ILE D N   1 
ATOM   20492 C  CA  . ILE D  1 162 ? 210.722 -12.099 149.103 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 405  ILE D CA  1 
ATOM   20493 C  C   . ILE D  1 162 ? 209.267 -11.708 148.875 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 405  ILE D C   1 
ATOM   20494 O  O   . ILE D  1 162 ? 208.977 -10.596 148.486 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 405  ILE D O   1 
ATOM   20495 C  CB  . ILE D  1 162 ? 211.398 -11.144 150.086 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 405  ILE D CB  1 
ATOM   20496 C  CG1 . ILE D  1 162 ? 212.900 -11.398 150.060 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 405  ILE D CG1 1 
ATOM   20497 C  CG2 . ILE D  1 162 ? 210.891 -11.385 151.503 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 405  ILE D CG2 1 
ATOM   20498 C  CD1 . ILE D  1 162 ? 213.689 -10.595 151.036 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 405  ILE D CD1 1 
ATOM   20499 N  N   . LEU D  1 163 ? 208.360 -12.650 149.114 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D N   1 
ATOM   20500 C  CA  . LEU D  1 163 ? 206.953 -12.484 148.750 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D CA  1 
ATOM   20501 C  C   . LEU D  1 163 ? 206.085 -11.845 149.832 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D C   1 
ATOM   20502 O  O   . LEU D  1 163 ? 206.407 -11.918 151.002 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D O   1 
ATOM   20503 C  CB  . LEU D  1 163 ? 206.377 -13.848 148.424 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D CB  1 
ATOM   20504 C  CG  . LEU D  1 163 ? 207.326 -14.689 147.595 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D CG  1 
ATOM   20505 C  CD1 . LEU D  1 163 ? 206.649 -16.007 147.247 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D CD1 1 
ATOM   20506 C  CD2 . LEU D  1 163 ? 207.682 -13.886 146.363 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 406  LEU D CD2 1 
ATOM   20507 N  N   . ASN D  1 164 ? 205.006 -11.194 149.397 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 407  ASN D N   1 
ATOM   20508 C  CA  . ASN D  1 164 ? 203.952 -10.602 150.248 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 407  ASN D CA  1 
ATOM   20509 C  C   . ASN D  1 164 ? 204.342 -9.577  151.259 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 407  ASN D C   1 
ATOM   20510 O  O   . ASN D  1 164 ? 203.700 -9.518  152.282 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 407  ASN D O   1 
ATOM   20511 C  CB  . ASN D  1 164 ? 203.219 -11.691 150.995 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 407  ASN D CB  1 
ATOM   20512 C  CG  . ASN D  1 164 ? 202.678 -12.744 150.065 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 407  ASN D CG  1 
ATOM   20513 O  OD1 . ASN D  1 164 ? 202.888 -13.930 150.285 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 407  ASN D OD1 1 
ATOM   20514 N  ND2 . ASN D  1 164 ? 201.987 -12.312 148.987 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 407  ASN D ND2 1 
ATOM   20515 N  N   . ARG D  1 165 ? 205.392 -8.797  151.012 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 408  ARG D N   1 
ATOM   20516 C  CA  . ARG D  1 165 ? 205.861 -7.825  151.982 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 408  ARG D CA  1 
ATOM   20517 C  C   . ARG D  1 165 ? 205.054 -6.542  151.837 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 408  ARG D C   1 
ATOM   20518 O  O   . ARG D  1 165 ? 205.577 -5.504  151.397 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 408  ARG D O   1 
ATOM   20519 C  CB  . ARG D  1 165 ? 207.312 -7.558  151.683 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 408  ARG D CB  1 
ATOM   20520 C  CG  . ARG D  1 165 ? 208.128 -8.739  151.948 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 408  ARG D CG  1 
ATOM   20521 C  CD  . ARG D  1 165 ? 207.803 -9.190  153.354 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 408  ARG D CD  1 
ATOM   20522 N  NE  . ARG D  1 165 ? 208.575 -10.366 153.751 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 408  ARG D NE  1 
ATOM   20523 C  CZ  . ARG D  1 165 ? 209.738 -10.316 154.378 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 408  ARG D CZ  1 
ATOM   20524 N  NH1 . ARG D  1 165 ? 210.330 -9.165  154.700 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 408  ARG D NH1 1 
ATOM   20525 N  NH2 . ARG D  1 165 ? 210.299 -11.442 154.683 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 408  ARG D NH2 1 
ATOM   20526 N  N   . THR D  1 166 ? 203.771 -6.624  152.167 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 409  THR D N   1 
ATOM   20527 C  CA  . THR D  1 166 ? 202.852 -5.511  151.978 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 409  THR D CA  1 
ATOM   20528 C  C   . THR D  1 166 ? 203.105 -4.514  153.072 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 409  THR D C   1 
ATOM   20529 O  O   . THR D  1 166 ? 203.879 -4.791  153.978 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 409  THR D O   1 
ATOM   20530 C  CB  . THR D  1 166 ? 201.452 -6.006  152.158 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 409  THR D CB  1 
ATOM   20531 O  OG1 . THR D  1 166 ? 201.436 -6.862  153.306 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 409  THR D OG1 1 
ATOM   20532 C  CG2 . THR D  1 166 ? 201.011 -6.812  150.967 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 409  THR D CG2 1 
ATOM   20533 N  N   . PRO D  1 167 ? 202.462 -3.344  153.017 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 410  PRO D N   1 
ATOM   20534 C  CA  . PRO D  1 167 ? 202.649 -2.563  154.220 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 410  PRO D CA  1 
ATOM   20535 C  C   . PRO D  1 167 ? 202.398 -3.373  155.528 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 410  PRO D C   1 
ATOM   20536 O  O   . PRO D  1 167 ? 203.206 -3.330  156.441 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 410  PRO D O   1 
ATOM   20537 C  CB  . PRO D  1 167 ? 201.671 -1.397  154.029 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 410  PRO D CB  1 
ATOM   20538 C  CG  . PRO D  1 167 ? 201.690 -1.168  152.570 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 410  PRO D CG  1 
ATOM   20539 C  CD  . PRO D  1 167 ? 201.820 -2.548  151.956 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 410  PRO D CD  1 
ATOM   20540 N  N   . THR D  1 168 ? 201.332 -4.141  155.627 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 411  THR D N   1 
ATOM   20541 C  CA  . THR D  1 168 ? 201.062 -4.781  156.878 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 411  THR D CA  1 
ATOM   20542 C  C   . THR D  1 168 ? 202.161 -5.751  157.205 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 411  THR D C   1 
ATOM   20543 O  O   . THR D  1 168 ? 202.513 -5.961  158.370 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 411  THR D O   1 
ATOM   20544 C  CB  . THR D  1 168 ? 199.753 -5.540  156.803 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 411  THR D CB  1 
ATOM   20545 O  OG1 . THR D  1 168 ? 198.754 -4.645  156.329 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 411  THR D OG1 1 
ATOM   20546 C  CG2 . THR D  1 168 ? 199.319 -6.146  158.203 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 411  THR D CG2 1 
ATOM   20547 N  N   . ASN D  1 169 ? 202.699 -6.371  156.175 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 412  ASN D N   1 
ATOM   20548 C  CA  . ASN D  1 169 ? 203.547 -7.529  156.383 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 412  ASN D CA  1 
ATOM   20549 C  C   . ASN D  1 169 ? 204.988 -7.303  155.959 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 412  ASN D C   1 
ATOM   20550 O  O   . ASN D  1 169 ? 205.758 -8.268  155.739 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 412  ASN D O   1 
ATOM   20551 C  CB  . ASN D  1 169 ? 202.987 -8.672  155.583 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 412  ASN D CB  1 
ATOM   20552 C  CG  . ASN D  1 169 ? 203.585 -10.000 155.967 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 412  ASN D CG  1 
ATOM   20553 O  OD1 . ASN D  1 169 ? 203.738 -10.334 157.153 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 412  ASN D OD1 1 
ATOM   20554 N  ND2 . ASN D  1 169 ? 203.907 -10.791 154.952 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 412  ASN D ND2 1 
ATOM   20555 N  N   . GLN D  1 170 ? 205.358 -6.027  155.849 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 413  GLN D N   1 
ATOM   20556 C  CA  . GLN D  1 170 ? 206.622 -5.668  155.252 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 413  GLN D CA  1 
ATOM   20557 C  C   . GLN D  1 170 ? 207.845 -6.374  155.888 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 413  GLN D C   1 
ATOM   20558 O  O   . GLN D  1 170 ? 208.821 -6.652  155.215 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 413  GLN D O   1 
ATOM   20559 C  CB  . GLN D  1 170 ? 206.760 -4.174  155.258 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 413  GLN D CB  1 
ATOM   20560 C  CG  . GLN D  1 170 ? 208.077 -3.659  154.737 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 413  GLN D CG  1 
ATOM   20561 C  CD  . GLN D  1 170 ? 208.086 -2.125  154.622 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 413  GLN D CD  1 
ATOM   20562 O  OE1 . GLN D  1 170 ? 207.489 -1.427  155.432 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 413  GLN D OE1 1 
ATOM   20563 N  NE2 . GLN D  1 170 ? 208.749 -1.609  153.605 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 413  GLN D NE2 1 
ATOM   20564 N  N   . THR D  1 171 ? 207.805 -6.707  157.170 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 414  THR D N   1 
ATOM   20565 C  CA  . THR D  1 171 ? 208.954 -7.383  157.759 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 414  THR D CA  1 
ATOM   20566 C  C   . THR D  1 171 ? 208.787 -8.886  157.682 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 414  THR D C   1 
ATOM   20567 O  O   . THR D  1 171 ? 209.591 -9.610  158.244 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 414  THR D O   1 
ATOM   20568 C  CB  . THR D  1 171 ? 209.187 -7.011  159.230 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 414  THR D CB  1 
ATOM   20569 O  OG1 . THR D  1 171 ? 208.189 -7.626  160.032 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 414  THR D OG1 1 
ATOM   20570 C  CG2 . THR D  1 171 ? 209.107 -5.554  159.430 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 414  THR D CG2 1 
ATOM   20571 N  N   . GLY D  1 172 ? 207.753 -9.357  156.985 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 415  GLY D N   1 
ATOM   20572 C  CA  . GLY D  1 172 ? 207.428 -10.788 157.007 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 415  GLY D CA  1 
ATOM   20573 C  C   . GLY D  1 172 ? 206.693 -11.272 158.272 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 415  GLY D C   1 
ATOM   20574 O  O   . GLY D  1 172 ? 206.554 -12.471 158.526 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 415  GLY D O   1 
ATOM   20575 N  N   . LYS D  1 173 ? 206.235 -10.321 159.067 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 416  LYS D N   1 
ATOM   20576 C  CA  . LYS D  1 173 ? 205.427 -10.580 160.228 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 416  LYS D CA  1 
ATOM   20577 C  C   . LYS D  1 173 ? 204.373 -9.483  160.155 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 416  LYS D C   1 
ATOM   20578 O  O   . LYS D  1 173 ? 204.630 -8.398  159.670 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 416  LYS D O   1 
ATOM   20579 C  CB  . LYS D  1 173 ? 206.248 -10.459 161.513 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 416  LYS D CB  1 
ATOM   20580 C  CG  . LYS D  1 173 ? 205.441 -10.517 162.812 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 416  LYS D CG  1 
ATOM   20581 C  CD  . LYS D  1 173 ? 206.401 -10.545 163.997 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 416  LYS D CD  1 
ATOM   20582 C  CE  . LYS D  1 173 ? 206.131 -11.676 165.008 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 416  LYS D CE  1 
ATOM   20583 N  NZ  . LYS D  1 173 ? 204.850 -11.471 165.802 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 416  LYS D NZ  1 
ATOM   20584 N  N   . LYS D  1 174 ? 203.172 -9.792  160.605 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D N   1 
ATOM   20585 C  CA  . LYS D  1 174 ? 202.075 -8.871  160.546 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D CA  1 
ATOM   20586 C  C   . LYS D  1 174 ? 202.431 -7.808  161.558 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D C   1 
ATOM   20587 O  O   . LYS D  1 174 ? 202.701 -8.106  162.723 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D O   1 
ATOM   20588 C  CB  . LYS D  1 174 ? 200.805 -9.622  160.952 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D CB  1 
ATOM   20589 C  CG  . LYS D  1 174 ? 199.533 -8.866  160.839 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D CG  1 
ATOM   20590 C  CD  . LYS D  1 174 ? 198.354 -9.730  161.265 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D CD  1 
ATOM   20591 C  CE  . LYS D  1 174 ? 197.150 -8.838  161.576 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D CE  1 
ATOM   20592 N  NZ  . LYS D  1 174 ? 196.855 -7.863  160.467 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D NZ  1 
ATOM   20593 N  N   . ASP D  1 175 ? 202.463 -6.562  161.118 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 418  ASP D N   1 
ATOM   20594 C  CA  . ASP D  1 175 ? 202.697 -5.466  162.039 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 418  ASP D CA  1 
ATOM   20595 C  C   . ASP D  1 175 ? 201.718 -5.392  163.263 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 418  ASP D C   1 
ATOM   20596 O  O   . ASP D  1 175 ? 200.483 -5.289  163.130 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 418  ASP D O   1 
ATOM   20597 C  CB  . ASP D  1 175 ? 202.641 -4.185  161.240 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 418  ASP D CB  1 
ATOM   20598 C  CG  . ASP D  1 175 ? 203.416 -3.105  161.878 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 418  ASP D CG  1 
ATOM   20599 O  OD1 . ASP D  1 175 ? 203.453 -3.040  163.118 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 418  ASP D OD1 1 
ATOM   20600 O  OD2 . ASP D  1 175 ? 204.030 -2.331  161.153 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 418  ASP D OD2 1 
ATOM   20601 N  N   . PRO D  1 176 ? 202.264 -5.428  164.471 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 419  PRO D N   1 
ATOM   20602 C  CA  . PRO D  1 176 ? 201.379 -5.379  165.616 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 419  PRO D CA  1 
ATOM   20603 C  C   . PRO D  1 176 ? 200.751 -4.004  165.798 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 419  PRO D C   1 
ATOM   20604 O  O   . PRO D  1 176 ? 199.942 -3.825  166.663 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 419  PRO D O   1 
ATOM   20605 C  CB  . PRO D  1 176 ? 202.313 -5.701  166.802 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 419  PRO D CB  1 
ATOM   20606 C  CG  . PRO D  1 176 ? 203.609 -5.318  166.387 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 419  PRO D CG  1 
ATOM   20607 C  CD  . PRO D  1 176 ? 203.675 -5.388  164.866 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 419  PRO D CD  1 
ATOM   20608 N  N   . ARG D  1 177 ? 201.131 -3.023  165.006 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 420  ARG D N   1 
ATOM   20609 C  CA  . ARG D  1 177 ? 200.618 -1.692  165.212 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 420  ARG D CA  1 
ATOM   20610 C  C   . ARG D  1 177 ? 199.329 -1.498  164.481 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 420  ARG D C   1 
ATOM   20611 O  O   . ARG D  1 177 ? 198.557 -0.692  164.903 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 420  ARG D O   1 
ATOM   20612 C  CB  . ARG D  1 177 ? 201.596 -0.633  164.711 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 420  ARG D CB  1 
ATOM   20613 C  CG  . ARG D  1 177 ? 202.566 -0.201  165.739 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 420  ARG D CG  1 
ATOM   20614 C  CD  . ARG D  1 177 ? 203.539 0.732   165.115 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 420  ARG D CD  1 
ATOM   20615 N  NE  . ARG D  1 177 ? 204.051 0.142   163.879 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 420  ARG D NE  1 
ATOM   20616 C  CZ  . ARG D  1 177 ? 204.807 0.772   162.984 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 420  ARG D CZ  1 
ATOM   20617 N  NH1 . ARG D  1 177 ? 205.157 2.017   163.146 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 420  ARG D NH1 1 
ATOM   20618 N  NH2 . ARG D  1 177 ? 205.185 0.140   161.906 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 420  ARG D NH2 1 
ATOM   20619 N  N   . TYR D  1 178 ? 199.100 -2.185  163.361 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D N   1 
ATOM   20620 C  CA  . TYR D  1 178 ? 197.855 -1.976  162.575 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CA  1 
ATOM   20621 C  C   . TYR D  1 178 ? 196.896 -3.139  162.699 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D C   1 
ATOM   20622 O  O   . TYR D  1 178 ? 197.267 -4.306  162.515 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D O   1 
ATOM   20623 C  CB  . TYR D  1 178 ? 198.156 -1.593  161.120 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CB  1 
ATOM   20624 C  CG  . TYR D  1 178 ? 199.300 -0.633  161.121 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CG  1 
ATOM   20625 C  CD1 . TYR D  1 178 ? 199.166 0.602   161.686 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CD1 1 
ATOM   20626 C  CD2 . TYR D  1 178 ? 200.561 -1.001  160.667 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CD2 1 
ATOM   20627 C  CE1 . TYR D  1 178 ? 200.233 1.476   161.767 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CE1 1 
ATOM   20628 C  CE2 . TYR D  1 178 ? 201.640 -0.099  160.710 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CE2 1 
ATOM   20629 C  CZ  . TYR D  1 178 ? 201.463 1.140   161.282 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CZ  1 
ATOM   20630 O  OH  . TYR D  1 178 ? 202.495 2.054   161.373 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D OH  1 
ATOM   20631 N  N   . THR D  1 179 ? 195.652 -2.795  162.999 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 422  THR D N   1 
ATOM   20632 C  CA  . THR D  1 179 ? 194.741 -3.736  163.646 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 422  THR D CA  1 
ATOM   20633 C  C   . THR D  1 179 ? 193.388 -3.810  162.903 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 422  THR D C   1 
ATOM   20634 O  O   . THR D  1 179 ? 192.637 -4.771  163.071 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 422  THR D O   1 
ATOM   20635 C  CB  . THR D  1 179 ? 194.519 -3.307  165.114 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 422  THR D CB  1 
ATOM   20636 O  OG1 . THR D  1 179 ? 194.940 -4.363  165.925 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 422  THR D OG1 1 
ATOM   20637 C  CG2 . THR D  1 179 ? 192.974 -2.923  165.414 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 422  THR D CG2 1 
ATOM   20638 N  N   . ALA D  1 180 ? 193.100 -2.811  162.073 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 423  ALA D N   1 
ATOM   20639 C  CA  . ALA D  1 180 ? 191.795 -2.747  161.497 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 423  ALA D CA  1 
ATOM   20640 C  C   . ALA D  1 180 ? 191.618 -3.846  160.471 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 423  ALA D C   1 
ATOM   20641 O  O   . ALA D  1 180 ? 190.515 -4.283  160.212 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 423  ALA D O   1 
ATOM   20642 C  CB  . ALA D  1 180 ? 191.606 -1.440  160.864 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 423  ALA D CB  1 
ATOM   20643 N  N   . ASP D  1 181 ? 192.720 -4.267  159.858 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D N   1 
ATOM   20644 C  CA  . ASP D  1 181 ? 192.717 -5.349  158.870 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D CA  1 
ATOM   20645 C  C   . ASP D  1 181 ? 193.442 -6.470  159.586 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D C   1 
ATOM   20646 O  O   . ASP D  1 181 ? 194.596 -6.288  159.969 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D O   1 
ATOM   20647 C  CB  . ASP D  1 181 ? 193.469 -4.911  157.595 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D CB  1 
ATOM   20648 C  CG  . ASP D  1 181 ? 193.525 -5.999  156.521 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D CG  1 
ATOM   20649 O  OD1 . ASP D  1 181 ? 193.227 -7.191  156.767 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D OD1 1 
ATOM   20650 O  OD2 . ASP D  1 181 ? 193.897 -5.651  155.387 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D OD2 1 
ATOM   20651 N  N   . ARG D  1 182 ? 192.779 -7.594  159.829 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D N   1 
ATOM   20652 C  CA  . ARG D  1 182 ? 193.440 -8.685  160.542 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D CA  1 
ATOM   20653 C  C   . ARG D  1 182 ? 194.214 -9.644  159.628 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D C   1 
ATOM   20654 O  O   . ARG D  1 182 ? 194.868 -10.563 160.104 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D O   1 
ATOM   20655 C  CB  . ARG D  1 182 ? 192.418 -9.469  161.359 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D CB  1 
ATOM   20656 C  CG  . ARG D  1 182 ? 191.117 -9.619  160.595 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D CG  1 
ATOM   20657 C  CD  . ARG D  1 182 ? 190.081 -10.436 161.353 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D CD  1 
ATOM   20658 N  NE  . ARG D  1 182 ? 189.377 -11.335 160.413 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D NE  1 
ATOM   20659 C  CZ  . ARG D  1 182 ? 188.149 -11.104 159.962 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D CZ  1 
ATOM   20660 N  NH1 . ARG D  1 182 ? 187.498 -9.996  160.385 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D NH1 1 
ATOM   20661 N  NH2 . ARG D  1 182 ? 187.577 -11.984 159.115 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D NH2 1 
ATOM   20662 N  N   . THR D  1 183 ? 194.129 -9.450  158.320 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 426  THR D N   1 
ATOM   20663 C  CA  . THR D  1 183 ? 194.874 -10.285 157.368 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 426  THR D CA  1 
ATOM   20664 C  C   . THR D  1 183 ? 196.336 -9.802  157.301 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 426  THR D C   1 
ATOM   20665 O  O   . THR D  1 183 ? 196.765 -9.045  158.170 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 426  THR D O   1 
ATOM   20666 C  CB  . THR D  1 183 ? 194.231 -10.207 155.989 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 426  THR D CB  1 
ATOM   20667 O  OG1 . THR D  1 183 ? 194.434 -8.895  155.446 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 426  THR D OG1 1 
ATOM   20668 C  CG2 . THR D  1 183 ? 192.763 -10.453 156.118 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 426  THR D CG2 1 
ATOM   20669 N  N   . ILE D  1 184 ? 197.098 -10.226 156.302 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 427  ILE D N   1 
ATOM   20670 C  CA  . ILE D  1 184 ? 198.448 -9.711  156.171 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 427  ILE D CA  1 
ATOM   20671 C  C   . ILE D  1 184 ? 198.392 -8.636  155.123 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 427  ILE D C   1 
ATOM   20672 O  O   . ILE D  1 184 ? 199.417 -8.104  154.729 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 427  ILE D O   1 
ATOM   20673 C  CB  . ILE D  1 184 ? 199.524 -10.759 155.745 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 427  ILE D CB  1 
ATOM   20674 C  CG1 . ILE D  1 184 ? 199.362 -11.160 154.295 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 427  ILE D CG1 1 
ATOM   20675 C  CG2 . ILE D  1 184 ? 199.481 -11.990 156.583 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 427  ILE D CG2 1 
ATOM   20676 C  CD1 . ILE D  1 184 ? 200.308 -12.138 153.925 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 427  ILE D CD1 1 
ATOM   20677 N  N   . GLY D  1 185 ? 197.204 -8.324  154.634 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 428  GLY D N   1 
ATOM   20678 C  CA  . GLY D  1 185 ? 197.051 -7.024  153.985 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 428  GLY D CA  1 
ATOM   20679 C  C   . GLY D  1 185 ? 197.427 -6.878  152.536 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 428  GLY D C   1 
ATOM   20680 O  O   . GLY D  1 185 ? 197.735 -5.792  152.082 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 428  GLY D O   1 
ATOM   20681 N  N   . GLY D  1 186 ? 197.348 -7.993  151.808 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 429  GLY D N   1 
ATOM   20682 C  CA  . GLY D  1 186 ? 197.536 -8.067  150.341 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 429  GLY D CA  1 
ATOM   20683 C  C   . GLY D  1 186 ? 198.132 -9.404  149.956 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 429  GLY D C   1 
ATOM   20684 O  O   . GLY D  1 186 ? 198.159 -10.330 150.743 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 429  GLY D O   1 
ATOM   20685 N  N   . TYR D  1 187 ? 198.642 -9.506  148.746 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 430  TYR D N   1 
ATOM   20686 C  CA  . TYR D  1 187 ? 199.269 -10.756 148.259 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CA  1 
ATOM   20687 C  C   . TYR D  1 187 ? 200.142 -10.397 147.044 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 430  TYR D C   1 
ATOM   20688 O  O   . TYR D  1 187 ? 199.950 -9.324  146.375 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 430  TYR D O   1 
ATOM   20689 C  CB  . TYR D  1 187 ? 198.228 -11.819 147.902 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CB  1 
ATOM   20690 C  CG  . TYR D  1 187 ? 197.156 -11.243 147.014 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CG  1 
ATOM   20691 C  CD1 . TYR D  1 187 ? 197.317 -11.193 145.635 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CD1 1 
ATOM   20692 C  CD2 . TYR D  1 187 ? 196.000 -10.684 147.550 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CD2 1 
ATOM   20693 C  CE1 . TYR D  1 187 ? 196.322 -10.621 144.805 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CE1 1 
ATOM   20694 C  CE2 . TYR D  1 187 ? 195.022 -10.109 146.724 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CE2 1 
ATOM   20695 C  CZ  . TYR D  1 187 ? 195.193 -10.100 145.367 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CZ  1 
ATOM   20696 O  OH  . TYR D  1 187 ? 194.233 -9.538  144.575 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 430  TYR D OH  1 
ATOM   20697 N  N   . GLU D  1 188 ? 201.127 -11.262 146.782 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 431  GLU D N   1 
ATOM   20698 C  CA  . GLU D  1 188 ? 202.206 -10.866 145.887 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 431  GLU D CA  1 
ATOM   20699 C  C   . GLU D  1 188 ? 201.784 -10.938 144.432 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 431  GLU D C   1 
ATOM   20700 O  O   . GLU D  1 188 ? 202.160 -10.058 143.652 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 431  GLU D O   1 
ATOM   20701 C  CB  . GLU D  1 188 ? 203.478 -11.667 146.140 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 431  GLU D CB  1 
ATOM   20702 C  CG  . GLU D  1 188 ? 204.688 -11.216 145.316 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 431  GLU D CG  1 
ATOM   20703 C  CD  . GLU D  1 188 ? 205.134 -9.775  145.634 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 431  GLU D CD  1 
ATOM   20704 O  OE1 . GLU D  1 188 ? 205.488 -9.513  146.812 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 431  GLU D OE1 1 
ATOM   20705 O  OE2 . GLU D  1 188 ? 205.150 -8.917  144.700 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 431  GLU D OE2 1 
ATOM   20706 N  N   . PHE D  1 189 ? 200.976 -11.943 144.080 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 432  PHE D N   1 
ATOM   20707 C  CA  . PHE D  1 189 ? 200.666 -12.179 142.676 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CA  1 
ATOM   20708 C  C   . PHE D  1 189 ? 199.330 -11.620 142.158 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 432  PHE D C   1 
ATOM   20709 O  O   . PHE D  1 189 ? 198.278 -12.062 142.538 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 432  PHE D O   1 
ATOM   20710 C  CB  . PHE D  1 189 ? 200.770 -13.658 142.349 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CB  1 
ATOM   20711 C  CG  . PHE D  1 189 ? 202.173 -14.211 142.356 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CG  1 
ATOM   20712 C  CD1 . PHE D  1 189 ? 202.917 -14.276 141.199 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CD1 1 
ATOM   20713 C  CD2 . PHE D  1 189 ? 202.712 -14.727 143.500 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CD2 1 
ATOM   20714 C  CE1 . PHE D  1 189 ? 204.192 -14.807 141.195 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CE1 1 
ATOM   20715 C  CE2 . PHE D  1 189 ? 203.996 -15.259 143.504 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CE2 1 
ATOM   20716 C  CZ  . PHE D  1 189 ? 204.731 -15.307 142.350 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CZ  1 
ATOM   20717 N  N   . LEU D  1 190 ? 199.390 -10.690 141.226 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 433  LEU D N   1 
ATOM   20718 C  CA  . LEU D  1 190 ? 198.202 -9.987  140.818 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 433  LEU D CA  1 
ATOM   20719 C  C   . LEU D  1 190 ? 197.809 -10.215 139.376 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 433  LEU D C   1 
ATOM   20720 O  O   . LEU D  1 190 ? 196.705 -10.712 139.117 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 433  LEU D O   1 
ATOM   20721 C  CB  . LEU D  1 190 ? 198.381 -8.484  141.027 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 433  LEU D CB  1 
ATOM   20722 C  CG  . LEU D  1 190 ? 197.165 -7.601  140.761 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 433  LEU D CG  1 
ATOM   20723 C  CD1 . LEU D  1 190 ? 196.126 -7.810  141.812 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 433  LEU D CD1 1 
ATOM   20724 C  CD2 . LEU D  1 190 ? 197.639 -6.171  140.713 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 433  LEU D CD2 1 
ATOM   20725 N  N   . LEU D  1 191 ? 198.687 -9.808  138.453 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 434  LEU D N   1 
ATOM   20726 C  CA  . LEU D  1 191 ? 198.528 -10.050 137.022 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 434  LEU D CA  1 
ATOM   20727 C  C   . LEU D  1 191 ? 199.891 -10.229 136.389 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 434  LEU D C   1 
ATOM   20728 O  O   . LEU D  1 191 ? 200.889 -9.707  136.908 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 434  LEU D O   1 
ATOM   20729 C  CB  . LEU D  1 191 ? 197.920 -8.850  136.355 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 434  LEU D CB  1 
ATOM   20730 C  CG  . LEU D  1 191 ? 196.460 -8.621  136.625 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 434  LEU D CG  1 
ATOM   20731 C  CD1 . LEU D  1 191 ? 196.144 -7.170  136.374 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 434  LEU D CD1 1 
ATOM   20732 C  CD2 . LEU D  1 191 ? 195.627 -9.471  135.730 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 434  LEU D CD2 1 
ATOM   20733 N  N   . ALA D  1 192 ? 199.921 -10.949 135.263 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 435  ALA D N   1 
ATOM   20734 C  CA  . ALA D  1 192 ? 201.057 -10.919 134.342 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 435  ALA D CA  1 
ATOM   20735 C  C   . ALA D  1 192 ? 202.355 -11.317 135.017 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 435  ALA D C   1 
ATOM   20736 O  O   . ALA D  1 192 ? 202.346 -12.120 135.933 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 435  ALA D O   1 
ATOM   20737 C  CB  . ALA D  1 192 ? 201.201 -9.510  133.648 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 435  ALA D CB  1 
ATOM   20738 N  N   . ASN D  1 193 ? 203.467 -10.743 134.556 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 436  ASN D N   1 
ATOM   20739 C  CA  . ASN D  1 193 ? 204.775 -11.099 135.052 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 436  ASN D CA  1 
ATOM   20740 C  C   . ASN D  1 193 ? 205.050 -10.281 136.261 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 436  ASN D C   1 
ATOM   20741 O  O   . ASN D  1 193 ? 205.100 -9.070  136.169 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 436  ASN D O   1 
ATOM   20742 C  CB  . ASN D  1 193 ? 205.816 -10.760 134.005 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 436  ASN D CB  1 
ATOM   20743 C  CG  . ASN D  1 193 ? 205.699 -11.604 132.768 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 436  ASN D CG  1 
ATOM   20744 O  OD1 . ASN D  1 193 ? 206.121 -12.752 132.750 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 436  ASN D OD1 1 
ATOM   20745 N  ND2 . ASN D  1 193 ? 205.144 -11.022 131.711 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 436  ASN D ND2 1 
ATOM   20746 N  N   . ASP D  1 194 ? 205.235 -10.932 137.392 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 437  ASP D N   1 
ATOM   20747 C  CA  . ASP D  1 194 ? 205.333 -10.205 138.648 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 437  ASP D CA  1 
ATOM   20748 C  C   . ASP D  1 194 ? 206.749 -9.733  138.931 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 437  ASP D C   1 
ATOM   20749 O  O   . ASP D  1 194 ? 207.648 -10.562 139.115 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 437  ASP D O   1 
ATOM   20750 C  CB  . ASP D  1 194 ? 204.903 -11.068 139.811 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 437  ASP D CB  1 
ATOM   20751 C  CG  . ASP D  1 194 ? 204.515 -10.245 141.003 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 437  ASP D CG  1 
ATOM   20752 O  OD1 . ASP D  1 194 ? 203.485 -9.531  140.908 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 437  ASP D OD1 1 
ATOM   20753 O  OD2 . ASP D  1 194 ? 205.238 -10.307 142.029 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 437  ASP D OD2 1 
ATOM   20754 N  N   . VAL D  1 195 ? 206.948 -8.414  138.963 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 438  VAL D N   1 
ATOM   20755 C  CA  . VAL D  1 195 ? 208.276 -7.820  139.088 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 438  VAL D CA  1 
ATOM   20756 C  C   . VAL D  1 195 ? 208.736 -8.100  140.493 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 438  VAL D C   1 
ATOM   20757 O  O   . VAL D  1 195 ? 207.928 -8.049  141.378 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 438  VAL D O   1 
ATOM   20758 C  CB  . VAL D  1 195 ? 208.189 -6.318  138.887 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 438  VAL D CB  1 
ATOM   20759 C  CG1 . VAL D  1 195 ? 209.445 -5.677  139.289 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 438  VAL D CG1 1 
ATOM   20760 C  CG2 . VAL D  1 195 ? 207.902 -6.040  137.483 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 438  VAL D CG2 1 
ATOM   20761 N  N   . ASP D  1 196 ? 210.003 -8.424  140.722 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 439  ASP D N   1 
ATOM   20762 C  CA  . ASP D  1 196 ? 210.423 -8.709  142.098 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 439  ASP D CA  1 
ATOM   20763 C  C   . ASP D  1 196 ? 210.953 -7.519  142.835 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 439  ASP D C   1 
ATOM   20764 O  O   . ASP D  1 196 ? 212.169 -7.339  142.954 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 439  ASP D O   1 
ATOM   20765 C  CB  . ASP D  1 196 ? 211.455 -9.831  142.222 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 439  ASP D CB  1 
ATOM   20766 C  CG  . ASP D  1 196 ? 211.872 -10.058 143.675 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 439  ASP D CG  1 
ATOM   20767 O  OD1 . ASP D  1 196 ? 211.218 -9.525  144.604 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 439  ASP D OD1 1 
ATOM   20768 O  OD2 . ASP D  1 196 ? 212.849 -10.779 143.894 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 439  ASP D OD2 1 
ATOM   20769 N  N   . ASN D  1 197 ? 210.037 -6.716  143.357 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 440  ASN D N   1 
ATOM   20770 C  CA  . ASN D  1 197 ? 210.413 -5.520  144.059 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 440  ASN D CA  1 
ATOM   20771 C  C   . ASN D  1 197 ? 211.067 -5.739  145.416 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 440  ASN D C   1 
ATOM   20772 O  O   . ASN D  1 197 ? 211.203 -4.807  146.172 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 440  ASN D O   1 
ATOM   20773 C  CB  . ASN D  1 197 ? 209.200 -4.633  144.208 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 440  ASN D CB  1 
ATOM   20774 C  CG  . ASN D  1 197 ? 208.738 -4.042  142.885 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 440  ASN D CG  1 
ATOM   20775 O  OD1 . ASN D  1 197 ? 207.574 -4.144  142.541 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 440  ASN D OD1 1 
ATOM   20776 N  ND2 . ASN D  1 197 ? 209.635 -3.422  142.152 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 440  ASN D ND2 1 
ATOM   20777 N  N   . SER D  1 198 ? 211.474 -6.953  145.751 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 441  SER D N   1 
ATOM   20778 C  CA  . SER D  1 198 ? 212.300 -7.117  146.952 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 441  SER D CA  1 
ATOM   20779 C  C   . SER D  1 198 ? 213.769 -7.185  146.539 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 441  SER D C   1 
ATOM   20780 O  O   . SER D  1 198 ? 214.666 -7.222  147.383 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 441  SER D O   1 
ATOM   20781 C  CB  . SER D  1 198 ? 211.916 -8.346  147.776 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 441  SER D CB  1 
ATOM   20782 O  OG  . SER D  1 198 ? 212.259 -9.539  147.093 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 441  SER D OG  1 
ATOM   20783 N  N   . ASN D  1 199 ? 214.013 -7.176  145.228 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 442  ASN D N   1 
ATOM   20784 C  CA  . ASN D  1 199 ? 215.375 -7.203  144.710 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 442  ASN D CA  1 
ATOM   20785 C  C   . ASN D  1 199 ? 215.973 -5.816  144.702 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 442  ASN D C   1 
ATOM   20786 O  O   . ASN D  1 199 ? 215.434 -4.912  144.046 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 442  ASN D O   1 
ATOM   20787 C  CB  . ASN D  1 199 ? 215.392 -7.757  143.308 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 442  ASN D CB  1 
ATOM   20788 C  CG  . ASN D  1 199 ? 216.775 -7.855  142.757 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 442  ASN D CG  1 
ATOM   20789 O  OD1 . ASN D  1 199 ? 217.644 -7.006  143.021 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 442  ASN D OD1 1 
ATOM   20790 N  ND2 . ASN D  1 199 ? 216.998 -8.865  141.950 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 442  ASN D ND2 1 
ATOM   20791 N  N   . PRO D  1 200 ? 217.083 -5.639  145.436 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 443  PRO D N   1 
ATOM   20792 C  CA  . PRO D  1 200 ? 217.693 -4.324  145.544 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 443  PRO D CA  1 
ATOM   20793 C  C   . PRO D  1 200 ? 218.051 -3.739  144.170 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 443  PRO D C   1 
ATOM   20794 O  O   . PRO D  1 200 ? 218.033 -2.528  143.983 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 443  PRO D O   1 
ATOM   20795 C  CB  . PRO D  1 200 ? 218.940 -4.583  146.401 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 443  PRO D CB  1 
ATOM   20796 C  CG  . PRO D  1 200 ? 218.636 -5.842  147.134 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 443  PRO D CG  1 
ATOM   20797 C  CD  . PRO D  1 200 ? 217.813 -6.654  146.213 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 443  PRO D CD  1 
ATOM   20798 N  N   . VAL D  1 201 ? 218.339 -4.582  143.200 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 444  VAL D N   1 
ATOM   20799 C  CA  . VAL D  1 201 ? 218.695 -4.032  141.918 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 444  VAL D CA  1 
ATOM   20800 C  C   . VAL D  1 201 ? 217.416 -3.526  141.216 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 444  VAL D C   1 
ATOM   20801 O  O   . VAL D  1 201 ? 217.462 -2.521  140.461 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 444  VAL D O   1 
ATOM   20802 C  CB  . VAL D  1 201 ? 219.496 -5.040  141.012 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 444  VAL D CB  1 
ATOM   20803 C  CG1 . VAL D  1 201 ? 219.633 -4.480  139.576 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 444  VAL D CG1 1 
ATOM   20804 C  CG2 . VAL D  1 201 ? 220.872 -5.433  141.622 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 444  VAL D CG2 1 
ATOM   20805 N  N   . VAL D  1 202 ? 216.291 -4.207  141.469 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 445  VAL D N   1 
ATOM   20806 C  CA  . VAL D  1 202 ? 215.024 -3.834  140.869 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 445  VAL D CA  1 
ATOM   20807 C  C   . VAL D  1 202 ? 214.503 -2.591  141.570 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 445  VAL D C   1 
ATOM   20808 O  O   . VAL D  1 202 ? 213.882 -1.715  140.933 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 445  VAL D O   1 
ATOM   20809 C  CB  . VAL D  1 202 ? 213.966 -4.966  140.971 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 445  VAL D CB  1 
ATOM   20810 C  CG1 . VAL D  1 202 ? 212.732 -4.639  140.137 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 445  VAL D CG1 1 
ATOM   20811 C  CG2 . VAL D  1 202 ? 214.516 -6.258  140.493 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 445  VAL D CG2 1 
ATOM   20812 N  N   . GLN D  1 203 ? 214.755 -2.503  142.885 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 446  GLN D N   1 
ATOM   20813 C  CA  . GLN D  1 203 ? 214.346 -1.329  143.652 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 446  GLN D CA  1 
ATOM   20814 C  C   . GLN D  1 203 ? 214.997 -0.102  143.047 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 446  GLN D C   1 
ATOM   20815 O  O   . GLN D  1 203 ? 214.318 0.869   142.709 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 446  GLN D O   1 
ATOM   20816 C  CB  . GLN D  1 203 ? 214.695 -1.486  145.111 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 446  GLN D CB  1 
ATOM   20817 C  CG  . GLN D  1 203 ? 213.815 -2.486  145.780 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 446  GLN D CG  1 
ATOM   20818 C  CD  . GLN D  1 203 ? 214.145 -2.702  147.253 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 446  GLN D CD  1 
ATOM   20819 O  OE1 . GLN D  1 203 ? 215.181 -2.249  147.730 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 446  GLN D OE1 1 
ATOM   20820 N  NE2 . GLN D  1 203 ? 213.276 -3.430  147.972 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 446  GLN D NE2 1 
ATOM   20821 N  N   . ALA D  1 204 ? 216.312 -0.151  142.861 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 447  ALA D N   1 
ATOM   20822 C  CA  . ALA D  1 204 ? 217.007 0.987   142.308 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 447  ALA D CA  1 
ATOM   20823 C  C   . ALA D  1 204 ? 216.431 1.326   140.946 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 447  ALA D C   1 
ATOM   20824 O  O   . ALA D  1 204 ? 216.353 2.488   140.561 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 447  ALA D O   1 
ATOM   20825 C  CB  . ALA D  1 204 ? 218.466 0.703   142.216 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 447  ALA D CB  1 
ATOM   20826 N  N   . GLU D  1 205 ? 216.016 0.311   140.204 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 448  GLU D N   1 
ATOM   20827 C  CA  . GLU D  1 205 ? 215.461 0.573   138.886 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 448  GLU D CA  1 
ATOM   20828 C  C   . GLU D  1 205 ? 214.060 1.190   138.967 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 448  GLU D C   1 
ATOM   20829 O  O   . GLU D  1 205 ? 213.705 2.016   138.123 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 448  GLU D O   1 
ATOM   20830 C  CB  . GLU D  1 205 ? 215.493 -0.664  137.985 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 448  GLU D CB  1 
ATOM   20831 C  CG  . GLU D  1 205 ? 214.659 -0.542  136.682 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 448  GLU D CG  1 
ATOM   20832 C  CD  . GLU D  1 205 ? 215.079 0.628   135.820 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 448  GLU D CD  1 
ATOM   20833 O  OE1 . GLU D  1 205 ? 216.233 1.075   136.002 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 448  GLU D OE1 1 
ATOM   20834 O  OE2 . GLU D  1 205 ? 214.270 1.079   134.966 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 448  GLU D OE2 1 
ATOM   20835 N  N   . GLN D  1 206 ? 213.261 0.817   139.960 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 449  GLN D N   1 
ATOM   20836 C  CA  . GLN D  1 206 ? 212.004 1.524   140.143 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 449  GLN D CA  1 
ATOM   20837 C  C   . GLN D  1 206 ? 212.230 3.020   140.484 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 449  GLN D C   1 
ATOM   20838 O  O   . GLN D  1 206 ? 211.502 3.901   140.021 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 449  GLN D O   1 
ATOM   20839 C  CB  . GLN D  1 206 ? 211.191 0.831   141.219 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 449  GLN D CB  1 
ATOM   20840 C  CG  . GLN D  1 206 ? 211.006 -0.611  140.929 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 449  GLN D CG  1 
ATOM   20841 C  CD  . GLN D  1 206 ? 209.966 -0.824  139.858 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 449  GLN D CD  1 
ATOM   20842 O  OE1 . GLN D  1 206 ? 209.669 0.080   139.085 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 449  GLN D OE1 1 
ATOM   20843 N  NE2 . GLN D  1 206 ? 209.396 -2.013  139.813 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 449  GLN D NE2 1 
ATOM   20844 N  N   . LEU D  1 207 ? 213.261 3.301   141.274 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 450  LEU D N   1 
ATOM   20845 C  CA  . LEU D  1 207 ? 213.684 4.663   141.517 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 450  LEU D CA  1 
ATOM   20846 C  C   . LEU D  1 207 ? 214.045 5.406   140.221 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 450  LEU D C   1 
ATOM   20847 O  O   . LEU D  1 207 ? 213.561 6.508   139.974 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 450  LEU D O   1 
ATOM   20848 C  CB  . LEU D  1 207 ? 214.863 4.671   142.474 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 450  LEU D CB  1 
ATOM   20849 C  CG  . LEU D  1 207 ? 215.400 6.044   142.886 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 450  LEU D CG  1 
ATOM   20850 C  CD1 . LEU D  1 207 ? 214.275 6.962   143.281 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 450  LEU D CD1 1 
ATOM   20851 C  CD2 . LEU D  1 207 ? 216.426 5.907   144.015 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 450  LEU D CD2 1 
ATOM   20852 N  N   . ASN D  1 208 ? 214.899 4.814   139.396 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 451  ASN D N   1 
ATOM   20853 C  CA  . ASN D  1 208 ? 215.245 5.397   138.105 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 451  ASN D CA  1 
ATOM   20854 C  C   . ASN D  1 208 ? 214.009 5.783   137.317 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 451  ASN D C   1 
ATOM   20855 O  O   . ASN D  1 208 ? 213.878 6.891   136.825 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 451  ASN D O   1 
ATOM   20856 C  CB  . ASN D  1 208 ? 216.027 4.370   137.304 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 451  ASN D CB  1 
ATOM   20857 C  CG  . ASN D  1 208 ? 216.764 4.978   136.116 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 451  ASN D CG  1 
ATOM   20858 O  OD1 . ASN D  1 208 ? 217.801 5.601   136.274 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 451  ASN D OD1 1 
ATOM   20859 N  ND2 . ASN D  1 208 ? 216.248 4.747   134.911 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 451  ASN D ND2 1 
ATOM   20860 N  N   . TRP D  1 209 ? 213.100 4.831   137.175 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 452  TRP D N   1 
ATOM   20861 C  CA  . TRP D  1 209 ? 211.818 5.078   136.538 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CA  1 
ATOM   20862 C  C   . TRP D  1 209 ? 210.995 6.203   137.221 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 452  TRP D C   1 
ATOM   20863 O  O   . TRP D  1 209 ? 210.497 7.115   136.539 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 452  TRP D O   1 
ATOM   20864 C  CB  . TRP D  1 209 ? 211.044 3.782   136.504 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CB  1 
ATOM   20865 C  CG  . TRP D  1 209 ? 209.796 3.837   135.712 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CG  1 
ATOM   20866 C  CD1 . TRP D  1 209 ? 209.541 4.620   134.645 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CD1 1 
ATOM   20867 C  CD2 . TRP D  1 209 ? 208.634 3.036   135.905 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CD2 1 
ATOM   20868 N  NE1 . TRP D  1 209 ? 208.281 4.380   134.161 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 452  TRP D NE1 1 
ATOM   20869 C  CE2 . TRP D  1 209 ? 207.712 3.391   134.902 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CE2 1 
ATOM   20870 C  CE3 . TRP D  1 209 ? 208.278 2.059   136.839 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CE3 1 
ATOM   20871 C  CZ2 . TRP D  1 209 ? 206.460 2.810   134.802 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CZ2 1 
ATOM   20872 C  CZ3 . TRP D  1 209 ? 207.033 1.490   136.745 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CZ3 1 
ATOM   20873 C  CH2 . TRP D  1 209 ? 206.133 1.869   135.738 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CH2 1 
ATOM   20874 N  N   . LEU D  1 210 ? 210.867 6.153   138.548 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D N   1 
ATOM   20875 C  CA  . LEU D  1 210 ? 210.243 7.260   139.282 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D CA  1 
ATOM   20876 C  C   . LEU D  1 210 ? 210.805 8.630   138.904 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D C   1 
ATOM   20877 O  O   . LEU D  1 210 ? 210.077 9.540   138.504 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D O   1 
ATOM   20878 C  CB  . LEU D  1 210 ? 210.388 7.067   140.791 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D CB  1 
ATOM   20879 C  CG  . LEU D  1 210 ? 209.891 8.199   141.712 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D CG  1 
ATOM   20880 C  CD1 . LEU D  1 210 ? 208.499 8.730   141.362 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D CD1 1 
ATOM   20881 C  CD2 . LEU D  1 210 ? 209.881 7.747   143.145 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 453  LEU D CD2 1 
ATOM   20882 N  N   . HIS D  1 211 ? 212.117 8.761   139.058 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 454  HIS D N   1 
ATOM   20883 C  CA  . HIS D  1 211 ? 212.851 9.947   138.631 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 454  HIS D CA  1 
ATOM   20884 C  C   . HIS D  1 211 ? 212.566 10.343  137.207 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 454  HIS D C   1 
ATOM   20885 O  O   . HIS D  1 211 ? 212.389 11.515  136.903 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 454  HIS D O   1 
ATOM   20886 C  CB  . HIS D  1 211 ? 214.332 9.706   138.780 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 454  HIS D CB  1 
ATOM   20887 C  CG  . HIS D  1 211 ? 215.175 10.849  138.332 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 454  HIS D CG  1 
ATOM   20888 N  ND1 . HIS D  1 211 ? 215.311 12.007  139.071 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 454  HIS D ND1 1 
ATOM   20889 C  CD2 . HIS D  1 211 ? 215.951 11.008  137.236 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 454  HIS D CD2 1 
ATOM   20890 C  CE1 . HIS D  1 211 ? 216.125 12.837  138.439 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 454  HIS D CE1 1 
ATOM   20891 N  NE2 . HIS D  1 211 ? 216.528 12.255  137.325 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 454  HIS D NE2 1 
ATOM   20892 N  N   . PHE D  1 212 ? 212.507 9.361   136.323 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 455  PHE D N   1 
ATOM   20893 C  CA  . PHE D  1 212 ? 212.290 9.657   134.918 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CA  1 
ATOM   20894 C  C   . PHE D  1 212 ? 210.923 10.291  134.686 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 455  PHE D C   1 
ATOM   20895 O  O   . PHE D  1 212 ? 210.789 11.296  133.997 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 455  PHE D O   1 
ATOM   20896 C  CB  . PHE D  1 212 ? 212.463 8.382   134.115 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CB  1 
ATOM   20897 C  CG  . PHE D  1 212 ? 211.934 8.463   132.714 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CG  1 
ATOM   20898 C  CD1 . PHE D  1 212 ? 212.774 8.733   131.661 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CD1 1 
ATOM   20899 C  CD2 . PHE D  1 212 ? 210.581 8.221   132.451 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CD2 1 
ATOM   20900 C  CE1 . PHE D  1 212 ? 212.273 8.777   130.382 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CE1 1 
ATOM   20901 C  CE2 . PHE D  1 212 ? 210.077 8.281   131.162 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CE2 1 
ATOM   20902 C  CZ  . PHE D  1 212 ? 210.919 8.560   130.134 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CZ  1 
ATOM   20903 N  N   . LEU D  1 213 ? 209.909 9.705   135.291 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 456  LEU D N   1 
ATOM   20904 C  CA  . LEU D  1 213 ? 208.566 10.230  135.143 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 456  LEU D CA  1 
ATOM   20905 C  C   . LEU D  1 213 ? 208.447 11.636  135.669 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 456  LEU D C   1 
ATOM   20906 O  O   . LEU D  1 213 ? 207.793 12.488  135.092 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 456  LEU D O   1 
ATOM   20907 C  CB  . LEU D  1 213 ? 207.563 9.362   135.878 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 456  LEU D CB  1 
ATOM   20908 C  CG  . LEU D  1 213 ? 207.424 7.990   135.260 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 456  LEU D CG  1 
ATOM   20909 C  CD1 . LEU D  1 213 ? 206.823 7.073   136.258 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 456  LEU D CD1 1 
ATOM   20910 C  CD2 . LEU D  1 213 ? 206.563 8.131   134.074 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 456  LEU D CD2 1 
ATOM   20911 N  N   . MET D  1 214 ? 209.072 11.873  136.798 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 457  MET D N   1 
ATOM   20912 C  CA  . MET D  1 214 ? 209.000 13.154  137.436 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 457  MET D CA  1 
ATOM   20913 C  C   . MET D  1 214 ? 209.868 14.201  136.743 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 457  MET D C   1 
ATOM   20914 O  O   . MET D  1 214 ? 209.846 15.376  137.096 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 457  MET D O   1 
ATOM   20915 C  CB  . MET D  1 214 ? 209.501 12.955  138.830 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 457  MET D CB  1 
ATOM   20916 C  CG  . MET D  1 214 ? 208.893 13.901  139.757 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 457  MET D CG  1 
ATOM   20917 S  SD  . MET D  1 214 ? 207.727 12.956  140.682 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 457  MET D SD  1 
ATOM   20918 C  CE  . MET D  1 214 ? 208.888 12.169  141.802 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 457  MET D CE  1 
ATOM   20919 N  N   . ASN D  1 215 ? 210.645 13.752  135.767 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 458  ASN D N   1 
ATOM   20920 C  CA  . ASN D  1 215 ? 211.488 14.630  134.989 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 458  ASN D CA  1 
ATOM   20921 C  C   . ASN D  1 215 ? 211.254 14.491  133.508 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 458  ASN D C   1 
ATOM   20922 O  O   . ASN D  1 215 ? 212.029 15.012  132.701 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 458  ASN D O   1 
ATOM   20923 C  CB  . ASN D  1 215 ? 212.923 14.312  135.286 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 458  ASN D CB  1 
ATOM   20924 C  CG  . ASN D  1 215 ? 213.365 14.928  136.559 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 458  ASN D CG  1 
ATOM   20925 O  OD1 . ASN D  1 215 ? 213.595 16.138  136.617 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 458  ASN D OD1 1 
ATOM   20926 N  ND2 . ASN D  1 215 ? 213.464 14.117  137.613 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 458  ASN D ND2 1 
ATOM   20927 N  N   . PHE D  1 216 ? 210.173 13.801  133.163 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 459  PHE D N   1 
ATOM   20928 C  CA  . PHE D  1 216 ? 209.860 13.509  131.806 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CA  1 
ATOM   20929 C  C   . PHE D  1 216 ? 210.154 14.624  130.806 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 459  PHE D C   1 
ATOM   20930 O  O   . PHE D  1 216 ? 210.817 14.398  129.783 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 459  PHE D O   1 
ATOM   20931 C  CB  . PHE D  1 216 ? 208.415 13.163  131.711 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CB  1 
ATOM   20932 C  CG  . PHE D  1 216 ? 208.047 12.659  130.379 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CG  1 
ATOM   20933 C  CD1 . PHE D  1 216 ? 208.691 11.547  129.843 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CD1 1 
ATOM   20934 C  CD2 . PHE D  1 216 ? 207.084 13.293  129.639 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CD2 1 
ATOM   20935 C  CE1 . PHE D  1 216 ? 208.362 11.071  128.617 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CE1 1 
ATOM   20936 C  CE2 . PHE D  1 216 ? 206.746 12.808  128.403 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CE2 1 
ATOM   20937 C  CZ  . PHE D  1 216 ? 207.396 11.692  127.896 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CZ  1 
ATOM   20938 N  N   . GLY D  1 217 ? 209.632 15.820  131.083 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 460  GLY D N   1 
ATOM   20939 C  CA  . GLY D  1 217 ? 209.890 16.986  130.240 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 460  GLY D CA  1 
ATOM   20940 C  C   . GLY D  1 217 ? 211.364 17.227  129.883 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 460  GLY D C   1 
ATOM   20941 O  O   . GLY D  1 217 ? 211.738 17.241  128.703 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 460  GLY D O   1 
ATOM   20942 N  N   . ASN D  1 218 ? 212.207 17.435  130.892 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 461  ASN D N   1 
ATOM   20943 C  CA  . ASN D  1 218 ? 213.619 17.701  130.629 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 461  ASN D CA  1 
ATOM   20944 C  C   . ASN D  1 218 ? 214.215 16.570  129.849 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 461  ASN D C   1 
ATOM   20945 O  O   . ASN D  1 218 ? 214.939 16.800  128.912 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 461  ASN D O   1 
ATOM   20946 C  CB  . ASN D  1 218 ? 214.465 17.883  131.914 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 461  ASN D CB  1 
ATOM   20947 C  CG  . ASN D  1 218 ? 213.839 18.879  132.938 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 461  ASN D CG  1 
ATOM   20948 O  OD1 . ASN D  1 218 ? 213.475 20.023  132.611 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 461  ASN D OD1 1 
ATOM   20949 N  ND2 . ASN D  1 218 ? 213.744 18.439  134.188 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 461  ASN D ND2 1 
ATOM   20950 N  N   . ILE D  1 219 ? 213.926 15.344  130.260 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 462  ILE D N   1 
ATOM   20951 C  CA  . ILE D  1 219 ? 214.557 14.178  129.669 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 462  ILE D CA  1 
ATOM   20952 C  C   . ILE D  1 219 ? 214.068 13.877  128.251 1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 462  ILE D C   1 
ATOM   20953 O  O   . ILE D  1 219 ? 214.870 13.593  127.367 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 462  ILE D O   1 
ATOM   20954 C  CB  . ILE D  1 219 ? 214.370 12.949  130.532 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 462  ILE D CB  1 
ATOM   20955 C  CG1 . ILE D  1 219 ? 215.201 13.073  131.784 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 462  ILE D CG1 1 
ATOM   20956 C  CG2 . ILE D  1 219 ? 214.800 11.721  129.794 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 462  ILE D CG2 1 
ATOM   20957 C  CD1 . ILE D  1 219 ? 214.692 12.251  132.909 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 462  ILE D CD1 1 
ATOM   20958 N  N   . TYR D  1 220 ? 212.762 13.922  128.008 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 463  TYR D N   1 
ATOM   20959 C  CA  . TYR D  1 220 ? 212.310 13.562  126.677 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CA  1 
ATOM   20960 C  C   . TYR D  1 220 ? 212.264 14.774  125.773 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 463  TYR D C   1 
ATOM   20961 O  O   . TYR D  1 220 ? 212.791 14.731  124.695 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 463  TYR D O   1 
ATOM   20962 C  CB  . TYR D  1 220 ? 210.979 12.801  126.695 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CB  1 
ATOM   20963 C  CG  . TYR D  1 220 ? 210.384 12.581  125.318 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CG  1 
ATOM   20964 C  CD1 . TYR D  1 220 ? 210.725 11.456  124.545 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CD1 1 
ATOM   20965 C  CD2 . TYR D  1 220 ? 209.477 13.500  124.779 1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CD2 1 
ATOM   20966 C  CE1 . TYR D  1 220 ? 210.180 11.261  123.252 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CE1 1 
ATOM   20967 C  CE2 . TYR D  1 220 ? 208.929 13.328  123.497 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CE2 1 
ATOM   20968 C  CZ  . TYR D  1 220 ? 209.283 12.208  122.735 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CZ  1 
ATOM   20969 O  OH  . TYR D  1 220 ? 208.731 12.043  121.471 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 463  TYR D OH  1 
ATOM   20970 N  N   . ALA D  1 221 ? 211.651 15.867  126.195 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 464  ALA D N   1 
ATOM   20971 C  CA  . ALA D  1 221 ? 211.484 16.988  125.265 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 464  ALA D CA  1 
ATOM   20972 C  C   . ALA D  1 221 ? 212.477 18.142  125.497 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 464  ALA D C   1 
ATOM   20973 O  O   . ALA D  1 221 ? 212.509 19.134  124.744 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 464  ALA D O   1 
ATOM   20974 C  CB  . ALA D  1 221 ? 210.053 17.491  125.270 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 464  ALA D CB  1 
ATOM   20975 N  N   . ASN D  1 222 ? 213.296 18.003  126.534 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 465  ASN D N   1 
ATOM   20976 C  CA  . ASN D  1 222 ? 214.193 19.068  126.917 1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 465  ASN D CA  1 
ATOM   20977 C  C   . ASN D  1 222 ? 213.468 20.298  127.375 1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 465  ASN D C   1 
ATOM   20978 O  O   . ASN D  1 222 ? 213.972 21.402  127.275 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 465  ASN D O   1 
ATOM   20979 C  CB  . ASN D  1 222 ? 214.972 19.475  125.728 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 465  ASN D CB  1 
ATOM   20980 C  CG  . ASN D  1 222 ? 216.377 19.625  126.061 1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 465  ASN D CG  1 
ATOM   20981 O  OD1 . ASN D  1 222 ? 217.036 18.608  126.305 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 465  ASN D OD1 1 
ATOM   20982 N  ND2 . ASN D  1 222 ? 216.869 20.877  126.150 1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 465  ASN D ND2 1 
ATOM   20983 N  N   . ASP D  1 223 ? 212.257 20.082  127.852 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D N   1 
ATOM   20984 C  CA  . ASP D  1 223 ? 211.369 21.154  128.193 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D CA  1 
ATOM   20985 C  C   . ASP D  1 223 ? 211.012 20.974  129.672 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D C   1 
ATOM   20986 O  O   . ASP D  1 223 ? 210.276 20.063  130.039 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D O   1 
ATOM   20987 C  CB  . ASP D  1 223 ? 210.141 21.077  127.281 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D CB  1 
ATOM   20988 C  CG  . ASP D  1 223 ? 209.172 22.195  127.531 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D CG  1 
ATOM   20989 O  OD1 . ASP D  1 223 ? 209.406 22.923  128.517 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D OD1 1 
ATOM   20990 O  OD2 . ASP D  1 223 ? 208.193 22.346  126.757 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D OD2 1 
ATOM   20991 N  N   . PRO D  1 224 ? 211.567 21.827  130.540 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 467  PRO D N   1 
ATOM   20992 C  CA  . PRO D  1 224 ? 211.347 21.607  131.981 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 467  PRO D CA  1 
ATOM   20993 C  C   . PRO D  1 224 ? 209.886 21.814  132.317 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 467  PRO D C   1 
ATOM   20994 O  O   . PRO D  1 224 ? 209.459 21.456  133.383 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 467  PRO D O   1 
ATOM   20995 C  CB  . PRO D  1 224 ? 212.202 22.702  132.642 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 467  PRO D CB  1 
ATOM   20996 C  CG  . PRO D  1 224 ? 212.206 23.832  131.590 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 467  PRO D CG  1 
ATOM   20997 C  CD  . PRO D  1 224 ? 212.254 23.103  130.253 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 467  PRO D CD  1 
ATOM   20998 N  N   . ASP D  1 225 ? 209.117 22.357  131.395 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D N   1 
ATOM   20999 C  CA  . ASP D  1 225 ? 207.765 22.726  131.696 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D CA  1 
ATOM   21000 C  C   . ASP D  1 225 ? 206.728 21.600  131.480 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D C   1 
ATOM   21001 O  O   . ASP D  1 225 ? 205.527 21.786  131.629 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D O   1 
ATOM   21002 C  CB  . ASP D  1 225 ? 207.466 23.961  130.871 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D CB  1 
ATOM   21003 C  CG  . ASP D  1 225 ? 206.113 24.543  131.166 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D CG  1 
ATOM   21004 O  OD1 . ASP D  1 225 ? 205.407 24.944  130.182 1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D OD1 1 
ATOM   21005 O  OD2 . ASP D  1 225 ? 205.755 24.600  132.376 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D OD2 1 
ATOM   21006 N  N   . ALA D  1 226 ? 207.206 20.412  131.160 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 469  ALA D N   1 
ATOM   21007 C  CA  . ALA D  1 226 ? 206.317 19.289  130.867 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 469  ALA D CA  1 
ATOM   21008 C  C   . ALA D  1 226 ? 206.662 18.058  131.682 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 469  ALA D C   1 
ATOM   21009 O  O   . ALA D  1 226 ? 206.579 16.938  131.162 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 469  ALA D O   1 
ATOM   21010 C  CB  . ALA D  1 226 ? 206.378 18.926  129.387 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 469  ALA D CB  1 
ATOM   21011 N  N   . ASN D  1 227 ? 207.067 18.245  132.937 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 470  ASN D N   1 
ATOM   21012 C  CA  . ASN D  1 227 ? 207.306 17.098  133.807 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 470  ASN D CA  1 
ATOM   21013 C  C   . ASN D  1 227 ? 206.071 16.769  134.528 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 470  ASN D C   1 
ATOM   21014 O  O   . ASN D  1 227 ? 205.161 17.557  134.597 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 470  ASN D O   1 
ATOM   21015 C  CB  . ASN D  1 227 ? 208.312 17.408  134.877 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 470  ASN D CB  1 
ATOM   21016 C  CG  . ASN D  1 227 ? 209.612 17.756  134.317 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 470  ASN D CG  1 
ATOM   21017 O  OD1 . ASN D  1 227 ? 210.325 18.538  134.895 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 470  ASN D OD1 1 
ATOM   21018 N  ND2 . ASN D  1 227 ? 209.940 17.210  133.148 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 470  ASN D ND2 1 
ATOM   21019 N  N   . PHE D  1 228 ? 206.069 15.595  135.120 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 471  PHE D N   1 
ATOM   21020 C  CA  . PHE D  1 228 ? 204.972 15.152  135.936 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CA  1 
ATOM   21021 C  C   . PHE D  1 228 ? 205.339 15.688  137.311 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 471  PHE D C   1 
ATOM   21022 O  O   . PHE D  1 228 ? 206.537 15.717  137.670 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 471  PHE D O   1 
ATOM   21023 C  CB  . PHE D  1 228 ? 204.919 13.640  135.948 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CB  1 
ATOM   21024 C  CG  . PHE D  1 228 ? 204.195 13.048  134.805 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CG  1 
ATOM   21025 C  CD1 . PHE D  1 228 ? 202.821 13.119  134.725 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CD1 1 
ATOM   21026 C  CD2 . PHE D  1 228 ? 204.864 12.359  133.838 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CD2 1 
ATOM   21027 C  CE1 . PHE D  1 228 ? 202.103 12.510  133.658 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CE1 1 
ATOM   21028 C  CE2 . PHE D  1 228 ? 204.185 11.771  132.789 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CE2 1 
ATOM   21029 C  CZ  . PHE D  1 228 ? 202.795 11.844  132.699 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CZ  1 
ATOM   21030 N  N   . ASP D  1 229 ? 204.324 16.125  138.061 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 472  ASP D N   1 
ATOM   21031 C  CA  . ASP D  1 229 ? 204.519 16.795  139.335 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 472  ASP D CA  1 
ATOM   21032 C  C   . ASP D  1 229 ? 204.487 15.817  140.470 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 472  ASP D C   1 
ATOM   21033 O  O   . ASP D  1 229 ? 205.234 15.948  141.417 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 472  ASP D O   1 
ATOM   21034 C  CB  . ASP D  1 229 ? 203.446 17.848  139.514 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 472  ASP D CB  1 
ATOM   21035 C  CG  . ASP D  1 229 ? 203.418 18.844  138.351 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 472  ASP D CG  1 
ATOM   21036 O  OD1 . ASP D  1 229 ? 204.375 19.645  138.227 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 472  ASP D OD1 1 
ATOM   21037 O  OD2 . ASP D  1 229 ? 202.461 18.849  137.556 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 472  ASP D OD2 1 
ATOM   21038 N  N   . SER D  1 230 ? 203.646 14.804  140.352 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 473  SER D N   1 
ATOM   21039 C  CA  . SER D  1 230 ? 203.411 13.873  141.433 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 473  SER D CA  1 
ATOM   21040 C  C   . SER D  1 230 ? 203.112 12.491  140.872 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 473  SER D C   1 
ATOM   21041 O  O   . SER D  1 230 ? 202.937 12.321  139.659 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 473  SER D O   1 
ATOM   21042 C  CB  . SER D  1 230 ? 202.215 14.347  142.231 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 473  SER D CB  1 
ATOM   21043 O  OG  . SER D  1 230 ? 201.142 14.537  141.347 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 473  SER D OG  1 
ATOM   21044 N  N   . ILE D  1 231 ? 203.018 11.493  141.741 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 474  ILE D N   1 
ATOM   21045 C  CA  . ILE D  1 231 ? 202.838 10.150  141.231 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 474  ILE D CA  1 
ATOM   21046 C  C   . ILE D  1 231 ? 201.681 9.488   141.912 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 474  ILE D C   1 
ATOM   21047 O  O   . ILE D  1 231 ? 201.284 9.943   142.956 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 474  ILE D O   1 
ATOM   21048 C  CB  . ILE D  1 231 ? 204.052 9.321   141.552 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 474  ILE D CB  1 
ATOM   21049 C  CG1 . ILE D  1 231 ? 204.212 9.209   143.048 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 474  ILE D CG1 1 
ATOM   21050 C  CG2 . ILE D  1 231 ? 205.305 9.901   140.883 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 474  ILE D CG2 1 
ATOM   21051 C  CD1 . ILE D  1 231 ? 205.303 8.299   143.401 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 474  ILE D CD1 1 
ATOM   21052 N  N   . ARG D  1 232 ? 201.156 8.407   141.349 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 475  ARG D N   1 
ATOM   21053 C  CA  . ARG D  1 232 ? 200.181 7.558   142.022 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 475  ARG D CA  1 
ATOM   21054 C  C   . ARG D  1 232 ? 200.846 6.198   142.200 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 475  ARG D C   1 
ATOM   21055 O  O   . ARG D  1 232 ? 201.358 5.683   141.236 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 475  ARG D O   1 
ATOM   21056 C  CB  . ARG D  1 232 ? 198.935 7.402   141.134 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 475  ARG D CB  1 
ATOM   21057 C  CG  . ARG D  1 232 ? 198.005 6.263   141.550 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 475  ARG D CG  1 
ATOM   21058 C  CD  . ARG D  1 232 ? 196.800 6.132   140.672 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 475  ARG D CD  1 
ATOM   21059 N  NE  . ARG D  1 232 ? 195.923 5.032   141.112 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 475  ARG D NE  1 
ATOM   21060 C  CZ  . ARG D  1 232 ? 196.021 3.731   140.745 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 475  ARG D CZ  1 
ATOM   21061 N  NH1 . ARG D  1 232 ? 196.985 3.299   139.928 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 475  ARG D NH1 1 
ATOM   21062 N  NH2 . ARG D  1 232 ? 195.135 2.837   141.191 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 475  ARG D NH2 1 
ATOM   21063 N  N   . VAL D  1 233 ? 200.861 5.609   143.392 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 476  VAL D N   1 
ATOM   21064 C  CA  . VAL D  1 233 ? 201.501 4.303   143.548 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 476  VAL D CA  1 
ATOM   21065 C  C   . VAL D  1 233 ? 200.452 3.244   143.424 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 476  VAL D C   1 
ATOM   21066 O  O   . VAL D  1 233 ? 199.536 3.146   144.256 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 476  VAL D O   1 
ATOM   21067 C  CB  . VAL D  1 233 ? 202.155 4.121   144.889 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 476  VAL D CB  1 
ATOM   21068 C  CG1 . VAL D  1 233 ? 202.699 2.768   144.976 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 476  VAL D CG1 1 
ATOM   21069 C  CG2 . VAL D  1 233 ? 203.241 5.112   145.051 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 476  VAL D CG2 1 
ATOM   21070 N  N   . ASP D  1 234 ? 200.574 2.438   142.379 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 477  ASP D N   1 
ATOM   21071 C  CA  . ASP D  1 234 ? 199.466 1.624   141.932 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 477  ASP D CA  1 
ATOM   21072 C  C   . ASP D  1 234 ? 199.693 0.282   142.505 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 477  ASP D C   1 
ATOM   21073 O  O   . ASP D  1 234 ? 200.817 -0.141  142.553 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 477  ASP D O   1 
ATOM   21074 C  CB  . ASP D  1 234 ? 199.513 1.584   140.409 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 477  ASP D CB  1 
ATOM   21075 C  CG  . ASP D  1 234 ? 198.884 0.284   139.802 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 477  ASP D CG  1 
ATOM   21076 O  OD1 . ASP D  1 234 ? 197.587 0.230   139.617 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 477  ASP D OD1 1 
ATOM   21077 O  OD2 . ASP D  1 234 ? 199.724 -0.648  139.464 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 477  ASP D OD2 1 
ATOM   21078 N  N   . ALA D  1 235 ? 198.641 -0.371  142.957 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 478  ALA D N   1 
ATOM   21079 C  CA  . ALA D  1 235 ? 198.747 -1.731  143.462 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 478  ALA D CA  1 
ATOM   21080 C  C   . ALA D  1 235 ? 199.705 -1.836  144.648 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 478  ALA D C   1 
ATOM   21081 O  O   . ALA D  1 235 ? 200.600 -2.682  144.690 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 478  ALA D O   1 
ATOM   21082 C  CB  . ALA D  1 235 ? 199.147 -2.698  142.353 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 478  ALA D CB  1 
ATOM   21083 N  N   . VAL D  1 236 ? 199.487 -0.986  145.631 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 479  VAL D N   1 
ATOM   21084 C  CA  . VAL D  1 236 ? 200.340 -0.987  146.803 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 479  VAL D CA  1 
ATOM   21085 C  C   . VAL D  1 236 ? 200.366 -2.336  147.540 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 479  VAL D C   1 
ATOM   21086 O  O   . VAL D  1 236 ? 201.409 -2.815  147.941 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 479  VAL D O   1 
ATOM   21087 C  CB  . VAL D  1 236 ? 199.937 0.144   147.788 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 479  VAL D CB  1 
ATOM   21088 C  CG1 . VAL D  1 236 ? 200.669 0.031   149.093 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 479  VAL D CG1 1 
ATOM   21089 C  CG2 . VAL D  1 236 ? 200.234 1.467   147.188 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 479  VAL D CG2 1 
ATOM   21090 N  N   . ASP D  1 237 ? 199.216 -2.946  147.734 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 480  ASP D N   1 
ATOM   21091 C  CA  . ASP D  1 237 ? 199.155 -4.180  148.497 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 480  ASP D CA  1 
ATOM   21092 C  C   . ASP D  1 237 ? 199.652 -5.408  147.791 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 480  ASP D C   1 
ATOM   21093 O  O   . ASP D  1 237 ? 199.490 -6.529  148.319 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 480  ASP D O   1 
ATOM   21094 C  CB  . ASP D  1 237 ? 197.723 -4.420  148.936 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 480  ASP D CB  1 
ATOM   21095 C  CG  . ASP D  1 237 ? 197.259 -3.358  149.891 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 480  ASP D CG  1 
ATOM   21096 O  OD1 . ASP D  1 237 ? 198.136 -2.727  150.548 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 480  ASP D OD1 1 
ATOM   21097 O  OD2 . ASP D  1 237 ? 196.032 -3.151  149.980 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 480  ASP D OD2 1 
ATOM   21098 N  N   . ASN D  1 238 ? 200.250 -5.223  146.615 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 481  ASN D N   1 
ATOM   21099 C  CA  . ASN D  1 238 ? 200.779 -6.369  145.872 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 481  ASN D CA  1 
ATOM   21100 C  C   . ASN D  1 238 ? 202.235 -6.278  145.551 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 481  ASN D C   1 
ATOM   21101 O  O   . ASN D  1 238 ? 202.734 -7.057  144.753 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 481  ASN D O   1 
ATOM   21102 C  CB  . ASN D  1 238 ? 200.021 -6.494  144.591 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 481  ASN D CB  1 
ATOM   21103 C  CG  . ASN D  1 238 ? 198.596 -6.531  144.831 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 481  ASN D CG  1 
ATOM   21104 O  OD1 . ASN D  1 238 ? 198.134 -7.428  145.503 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 481  ASN D OD1 1 
ATOM   21105 N  ND2 . ASN D  1 238 ? 197.870 -5.544  144.333 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 481  ASN D ND2 1 
ATOM   21106 N  N   . VAL D  1 239 ? 202.892 -5.295  146.140 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 482  VAL D N   1 
ATOM   21107 C  CA  . VAL D  1 239 ? 204.301 -5.069  145.911 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 482  VAL D CA  1 
ATOM   21108 C  C   . VAL D  1 239 ? 205.058 -4.991  147.241 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 482  VAL D C   1 
ATOM   21109 O  O   . VAL D  1 239 ? 204.442 -4.721  148.282 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 482  VAL D O   1 
ATOM   21110 C  CB  . VAL D  1 239 ? 204.583 -3.807  145.021 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 482  VAL D CB  1 
ATOM   21111 C  CG1 . VAL D  1 239 ? 203.782 -3.891  143.724 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 482  VAL D CG1 1 
ATOM   21112 C  CG2 . VAL D  1 239 ? 204.321 -2.544  145.755 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 482  VAL D CG2 1 
ATOM   21113 N  N   . ASP D  1 240 ? 206.369 -5.255  147.234 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 483  ASP D N   1 
ATOM   21114 C  CA  . ASP D  1 240 ? 207.168 -5.071  148.438 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 483  ASP D CA  1 
ATOM   21115 C  C   . ASP D  1 240 ? 207.053 -3.601  148.844 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 483  ASP D C   1 
ATOM   21116 O  O   . ASP D  1 240 ? 207.379 -2.710  148.035 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 483  ASP D O   1 
ATOM   21117 C  CB  . ASP D  1 240 ? 208.633 -5.421  148.148 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 483  ASP D CB  1 
ATOM   21118 C  CG  . ASP D  1 240 ? 209.522 -5.364  149.396 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 483  ASP D CG  1 
ATOM   21119 O  OD1 . ASP D  1 240 ? 209.317 -4.494  150.260 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 483  ASP D OD1 1 
ATOM   21120 O  OD2 . ASP D  1 240 ? 210.430 -6.200  149.513 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 483  ASP D OD2 1 
ATOM   21121 N  N   . ALA D  1 241 ? 206.587 -3.341  150.067 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 484  ALA D N   1 
ATOM   21122 C  CA  . ALA D  1 241 ? 206.378 -1.970  150.528 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 484  ALA D CA  1 
ATOM   21123 C  C   . ALA D  1 241 ? 207.651 -1.163  150.774 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 484  ALA D C   1 
ATOM   21124 O  O   . ALA D  1 241 ? 207.575 0.010   151.050 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 484  ALA D O   1 
ATOM   21125 C  CB  . ALA D  1 241 ? 205.501 -1.938  151.764 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 484  ALA D CB  1 
ATOM   21126 N  N   . ASP D  1 242 ? 208.830 -1.735  150.677 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 485  ASP D N   1 
ATOM   21127 C  CA  . ASP D  1 242 ? 209.993 -0.864  150.652 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 485  ASP D CA  1 
ATOM   21128 C  C   . ASP D  1 242 ? 209.881 0.304   149.615 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 485  ASP D C   1 
ATOM   21129 O  O   . ASP D  1 242 ? 210.361 1.428   149.854 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 485  ASP D O   1 
ATOM   21130 C  CB  . ASP D  1 242 ? 211.218 -1.683  150.345 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 485  ASP D CB  1 
ATOM   21131 C  CG  . ASP D  1 242 ? 211.481 -2.758  151.379 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 485  ASP D CG  1 
ATOM   21132 O  OD1 . ASP D  1 242 ? 210.794 -2.778  152.420 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 485  ASP D OD1 1 
ATOM   21133 O  OD2 . ASP D  1 242 ? 212.390 -3.603  151.157 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 485  ASP D OD2 1 
ATOM   21134 N  N   . LEU D  1 243 ? 209.255 0.027   148.463 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 486  LEU D N   1 
ATOM   21135 C  CA  . LEU D  1 243 ? 209.077 1.002   147.414 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 486  LEU D CA  1 
ATOM   21136 C  C   . LEU D  1 243 ? 208.463 2.261   147.978 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 486  LEU D C   1 
ATOM   21137 O  O   . LEU D  1 243 ? 208.516 3.316   147.357 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 486  LEU D O   1 
ATOM   21138 C  CB  . LEU D  1 243 ? 208.138 0.475   146.344 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 486  LEU D CB  1 
ATOM   21139 C  CG  . LEU D  1 243 ? 208.514 -0.631  145.352 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 486  LEU D CG  1 
ATOM   21140 C  CD1 . LEU D  1 243 ? 207.553 -0.643  144.129 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 486  LEU D CD1 1 
ATOM   21141 C  CD2 . LEU D  1 243 ? 209.973 -0.550  144.870 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 486  LEU D CD2 1 
ATOM   21142 N  N   . LEU D  1 244 ? 207.832 2.155   149.139 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 487  LEU D N   1 
ATOM   21143 C  CA  . LEU D  1 244 ? 207.182 3.310   149.734 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 487  LEU D CA  1 
ATOM   21144 C  C   . LEU D  1 244 ? 208.187 4.207   150.434 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 487  LEU D C   1 
ATOM   21145 O  O   . LEU D  1 244 ? 208.074 5.417   150.390 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 487  LEU D O   1 
ATOM   21146 C  CB  . LEU D  1 244 ? 206.128 2.876   150.719 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 487  LEU D CB  1 
ATOM   21147 C  CG  . LEU D  1 244 ? 204.918 2.201   150.129 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 487  LEU D CG  1 
ATOM   21148 C  CD1 . LEU D  1 244 ? 203.887 2.075   151.263 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 487  LEU D CD1 1 
ATOM   21149 C  CD2 . LEU D  1 244 ? 204.378 2.980   148.969 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 487  LEU D CD2 1 
ATOM   21150 N  N   . GLN D  1 245 ? 209.163 3.632   151.102 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 488  GLN D N   1 
ATOM   21151 C  CA  . GLN D  1 245 ? 210.189 4.480   151.664 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 488  GLN D CA  1 
ATOM   21152 C  C   . GLN D  1 245 ? 210.992 5.120   150.511 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 488  GLN D C   1 
ATOM   21153 O  O   . GLN D  1 245 ? 211.342 6.302   150.541 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 488  GLN D O   1 
ATOM   21154 C  CB  . GLN D  1 245 ? 211.102 3.695   152.632 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 488  GLN D CB  1 
ATOM   21155 C  CG  . GLN D  1 245 ? 210.534 3.484   154.049 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 488  GLN D CG  1 
ATOM   21156 C  CD  . GLN D  1 245 ? 209.442 2.420   154.051 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 488  GLN D CD  1 
ATOM   21157 O  OE1 . GLN D  1 245 ? 209.685 1.233   153.806 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 488  GLN D OE1 1 
ATOM   21158 N  NE2 . GLN D  1 245 ? 208.234 2.847   154.289 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 488  GLN D NE2 1 
ATOM   21159 N  N   . ILE D  1 246 ? 211.273 4.327   149.480 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 489  ILE D N   1 
ATOM   21160 C  CA  . ILE D  1 246 ? 212.070 4.804   148.362 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 489  ILE D CA  1 
ATOM   21161 C  C   . ILE D  1 246 ? 211.404 5.987   147.641 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 489  ILE D C   1 
ATOM   21162 O  O   . ILE D  1 246 ? 212.023 6.990   147.378 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 489  ILE D O   1 
ATOM   21163 C  CB  . ILE D  1 246 ? 212.350 3.656   147.406 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 489  ILE D CB  1 
ATOM   21164 C  CG1 . ILE D  1 246 ? 213.265 2.646   148.091 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 489  ILE D CG1 1 
ATOM   21165 C  CG2 . ILE D  1 246 ? 212.922 4.168   146.105 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 489  ILE D CG2 1 
ATOM   21166 C  CD1 . ILE D  1 246 ? 213.159 1.239   147.516 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 489  ILE D CD1 1 
ATOM   21167 N  N   . ALA D  1 247 ? 210.129 5.894   147.323 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 490  ALA D N   1 
ATOM   21168 C  CA  . ALA D  1 247 ? 209.473 7.032   146.704 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 490  ALA D CA  1 
ATOM   21169 C  C   . ALA D  1 247 ? 209.278 8.200   147.692 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 490  ALA D C   1 
ATOM   21170 O  O   . ALA D  1 247 ? 209.245 9.358   147.315 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 490  ALA D O   1 
ATOM   21171 C  CB  . ALA D  1 247 ? 208.123 6.608   146.083 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 490  ALA D CB  1 
ATOM   21172 N  N   . GLY D  1 248 ? 209.128 7.898   148.965 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 491  GLY D N   1 
ATOM   21173 C  CA  . GLY D  1 248 ? 208.987 8.958   149.950 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 491  GLY D CA  1 
ATOM   21174 C  C   . GLY D  1 248 ? 210.316 9.660   150.167 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 491  GLY D C   1 
ATOM   21175 O  O   . GLY D  1 248 ? 210.394 10.893  150.176 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 491  GLY D O   1 
ATOM   21176 N  N   . ASP D  1 249 ? 211.370 8.874   150.333 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 492  ASP D N   1 
ATOM   21177 C  CA  . ASP D  1 249 ? 212.716 9.424   150.294 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 492  ASP D CA  1 
ATOM   21178 C  C   . ASP D  1 249 ? 212.981 10.363  149.103 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 492  ASP D C   1 
ATOM   21179 O  O   . ASP D  1 249 ? 213.563 11.437  149.264 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 492  ASP D O   1 
ATOM   21180 C  CB  . ASP D  1 249 ? 213.745 8.296   150.312 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 492  ASP D CB  1 
ATOM   21181 C  CG  . ASP D  1 249 ? 213.919 7.725   151.677 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 492  ASP D CG  1 
ATOM   21182 O  OD1 . ASP D  1 249 ? 213.115 8.123   152.540 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 492  ASP D OD1 1 
ATOM   21183 O  OD2 . ASP D  1 249 ? 214.825 6.894   151.901 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 492  ASP D OD2 1 
ATOM   21184 N  N   . TYR D  1 250 ? 212.559 9.939   147.916 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 493  TYR D N   1 
ATOM   21185 C  CA  . TYR D  1 250 ? 212.829 10.665  146.720 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CA  1 
ATOM   21186 C  C   . TYR D  1 250 ? 212.034 11.920  146.714 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 493  TYR D C   1 
ATOM   21187 O  O   . TYR D  1 250 ? 212.591 12.948  146.455 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 493  TYR D O   1 
ATOM   21188 C  CB  . TYR D  1 250 ? 212.494 9.859   145.484 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CB  1 
ATOM   21189 C  CG  . TYR D  1 250 ? 212.718 10.638  144.198 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CG  1 
ATOM   21190 C  CD1 . TYR D  1 250 ? 213.993 10.853  143.712 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CD1 1 
ATOM   21191 C  CD2 . TYR D  1 250 ? 211.646 11.172  143.483 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CD2 1 
ATOM   21192 C  CE1 . TYR D  1 250 ? 214.197 11.572  142.563 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CE1 1 
ATOM   21193 C  CE2 . TYR D  1 250 ? 211.849 11.885  142.347 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CE2 1 
ATOM   21194 C  CZ  . TYR D  1 250 ? 213.128 12.082  141.896 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CZ  1 
ATOM   21195 O  OH  . TYR D  1 250 ? 213.336 12.758  140.728 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 493  TYR D OH  1 
ATOM   21196 N  N   . LEU D  1 251 ? 210.738 11.869  146.987 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 494  LEU D N   1 
ATOM   21197 C  CA  . LEU D  1 251 ? 209.973 13.117  147.014 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 494  LEU D CA  1 
ATOM   21198 C  C   . LEU D  1 251 ? 210.595 14.110  147.998 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 494  LEU D C   1 
ATOM   21199 O  O   . LEU D  1 251 ? 210.668 15.325  147.731 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 494  LEU D O   1 
ATOM   21200 C  CB  . LEU D  1 251 ? 208.499 12.901  147.347 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 494  LEU D CB  1 
ATOM   21201 C  CG  . LEU D  1 251 ? 207.583 12.183  146.346 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 494  LEU D CG  1 
ATOM   21202 C  CD1 . LEU D  1 251 ? 206.168 12.084  146.864 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 494  LEU D CD1 1 
ATOM   21203 C  CD2 . LEU D  1 251 ? 207.591 12.820  144.994 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 494  LEU D CD2 1 
ATOM   21204 N  N   . LYS D  1 252 ? 211.055 13.614  149.139 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 495  LYS D N   1 
ATOM   21205 C  CA  . LYS D  1 252 ? 211.659 14.518  150.080 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 495  LYS D CA  1 
ATOM   21206 C  C   . LYS D  1 252 ? 212.983 15.032  149.528 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 495  LYS D C   1 
ATOM   21207 O  O   . LYS D  1 252 ? 213.176 16.217  149.323 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 495  LYS D O   1 
ATOM   21208 C  CB  . LYS D  1 252 ? 211.836 13.836  151.427 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 495  LYS D CB  1 
ATOM   21209 C  CG  . LYS D  1 252 ? 210.607 13.918  152.348 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 495  LYS D CG  1 
ATOM   21210 C  CD  . LYS D  1 252 ? 210.908 13.309  153.683 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 495  LYS D CD  1 
ATOM   21211 C  CE  . LYS D  1 252 ? 211.150 11.887  153.486 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 495  LYS D CE  1 
ATOM   21212 N  NZ  . LYS D  1 252 ? 211.346 11.284  154.762 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 495  LYS D NZ  1 
ATOM   21213 N  N   . ALA D  1 253 ? 213.903 14.132  149.263 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 496  ALA D N   1 
ATOM   21214 C  CA  . ALA D  1 253 ? 215.205 14.564  148.825 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 496  ALA D CA  1 
ATOM   21215 C  C   . ALA D  1 253 ? 215.141 15.492  147.635 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 496  ALA D C   1 
ATOM   21216 O  O   . ALA D  1 253 ? 215.854 16.474  147.591 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 496  ALA D O   1 
ATOM   21217 C  CB  . ALA D  1 253 ? 216.077 13.375  148.517 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 496  ALA D CB  1 
ATOM   21218 N  N   . ALA D  1 254 ? 214.301 15.183  146.670 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 497  ALA D N   1 
ATOM   21219 C  CA  . ALA D  1 254 ? 214.370 15.866  145.391 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 497  ALA D CA  1 
ATOM   21220 C  C   . ALA D  1 254 ? 213.450 17.051  145.299 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 497  ALA D C   1 
ATOM   21221 O  O   . ALA D  1 254 ? 213.689 17.893  144.470 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 497  ALA D O   1 
ATOM   21222 C  CB  . ALA D  1 254 ? 214.059 14.916  144.242 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 497  ALA D CB  1 
ATOM   21223 N  N   . LYS D  1 255 ? 212.374 17.103  146.089 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 498  LYS D N   1 
ATOM   21224 C  CA  . LYS D  1 255 ? 211.384 18.165  145.923 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 498  LYS D CA  1 
ATOM   21225 C  C   . LYS D  1 255 ? 211.197 18.885  147.220 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 498  LYS D C   1 
ATOM   21226 O  O   . LYS D  1 255 ? 210.466 19.860  147.306 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 498  LYS D O   1 
ATOM   21227 C  CB  . LYS D  1 255 ? 210.061 17.620  145.468 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 498  LYS D CB  1 
ATOM   21228 C  CG  . LYS D  1 255 ? 210.143 16.880  144.191 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 498  LYS D CG  1 
ATOM   21229 C  CD  . LYS D  1 255 ? 210.641 17.787  143.122 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 498  LYS D CD  1 
ATOM   21230 C  CE  . LYS D  1 255 ? 210.489 17.156  141.737 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 498  LYS D CE  1 
ATOM   21231 N  NZ  . LYS D  1 255 ? 210.694 18.245  140.671 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 498  LYS D NZ  1 
ATOM   21232 N  N   . GLY D  1 256 ? 211.878 18.398  148.244 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 499  GLY D N   1 
ATOM   21233 C  CA  . GLY D  1 256 ? 211.734 18.943  149.587 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 499  GLY D CA  1 
ATOM   21234 C  C   . GLY D  1 256 ? 210.321 19.054  150.139 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 499  GLY D C   1 
ATOM   21235 O  O   . GLY D  1 256 ? 210.041 20.018  150.824 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 499  GLY D O   1 
ATOM   21236 N  N   . ILE D  1 257 ? 209.437 18.074  149.872 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 500  ILE D N   1 
ATOM   21237 C  CA  . ILE D  1 257 ? 208.063 18.156  150.399 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 500  ILE D CA  1 
ATOM   21238 C  C   . ILE D  1 257 ? 208.057 18.193  151.920 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 500  ILE D C   1 
ATOM   21239 O  O   . ILE D  1 257 ? 207.051 18.564  152.512 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 500  ILE D O   1 
ATOM   21240 C  CB  . ILE D  1 257 ? 207.139 16.986  149.993 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 500  ILE D CB  1 
ATOM   21241 C  CG1 . ILE D  1 257 ? 207.694 15.673  150.505 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 500  ILE D CG1 1 
ATOM   21242 C  CG2 . ILE D  1 257 ? 206.918 16.939  148.533 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 500  ILE D CG2 1 
ATOM   21243 C  CD1 . ILE D  1 257 ? 206.751 14.560  150.328 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 500  ILE D CD1 1 
ATOM   21244 N  N   . HIS D  1 258 ? 209.148 17.822  152.576 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 501  HIS D N   1 
ATOM   21245 C  CA  . HIS D  1 258 ? 209.041 17.710  154.012 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 501  HIS D CA  1 
ATOM   21246 C  C   . HIS D  1 258 ? 209.244 19.088  154.605 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 501  HIS D C   1 
ATOM   21247 O  O   . HIS D  1 258 ? 208.960 19.312  155.774 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 501  HIS D O   1 
ATOM   21248 C  CB  . HIS D  1 258 ? 210.055 16.717  154.574 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 501  HIS D CB  1 
ATOM   21249 C  CG  . HIS D  1 258 ? 211.471 17.050  154.205 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 501  HIS D CG  1 
ATOM   21250 N  ND1 . HIS D  1 258 ? 211.849 17.375  152.915 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 501  HIS D ND1 1 
ATOM   21251 C  CD2 . HIS D  1 258 ? 212.598 17.117  154.959 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 501  HIS D CD2 1 
ATOM   21252 C  CE1 . HIS D  1 258 ? 213.149 17.619  152.896 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 501  HIS D CE1 1 
ATOM   21253 N  NE2 . HIS D  1 258 ? 213.626 17.489  154.123 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 501  HIS D NE2 1 
ATOM   21254 N  N   . LYS D  1 259 ? 209.722 20.017  153.789 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 502  LYS D N   1 
ATOM   21255 C  CA  . LYS D  1 259 ? 210.070 21.364  154.251 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 502  LYS D CA  1 
ATOM   21256 C  C   . LYS D  1 259 ? 208.901 22.269  154.578 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 502  LYS D C   1 
ATOM   21257 O  O   . LYS D  1 259 ? 208.921 22.974  155.595 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 502  LYS D O   1 
ATOM   21258 C  CB  . LYS D  1 259 ? 210.876 22.038  153.184 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 502  LYS D CB  1 
ATOM   21259 C  CG  . LYS D  1 259 ? 212.226 21.455  153.099 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 502  LYS D CG  1 
ATOM   21260 C  CD  . LYS D  1 259 ? 213.094 22.107  154.193 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 502  LYS D CD  1 
ATOM   21261 C  CE  . LYS D  1 259 ? 214.051 21.116  154.860 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 502  LYS D CE  1 
ATOM   21262 N  NZ  . LYS D  1 259 ? 215.517 21.496  154.647 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 502  LYS D NZ  1 
ATOM   21263 N  N   . ASN D  1 260 ? 207.890 22.289  153.711 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 503  ASN D N   1 
ATOM   21264 C  CA  . ASN D  1 260 ? 206.675 23.062  153.981 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 503  ASN D CA  1 
ATOM   21265 C  C   . ASN D  1 260 ? 205.525 22.627  153.094 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 503  ASN D C   1 
ATOM   21266 O  O   . ASN D  1 260 ? 205.748 21.892  152.149 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 503  ASN D O   1 
ATOM   21267 C  CB  . ASN D  1 260 ? 206.948 24.569  153.846 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 503  ASN D CB  1 
ATOM   21268 C  CG  . ASN D  1 260 ? 207.608 24.931  152.531 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 503  ASN D CG  1 
ATOM   21269 O  OD1 . ASN D  1 260 ? 206.966 24.950  151.480 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 503  ASN D OD1 1 
ATOM   21270 N  ND2 . ASN D  1 260 ? 208.892 25.226  152.588 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 503  ASN D ND2 1 
ATOM   21271 N  N   . ASP D  1 261 ? 204.305 23.078  153.401 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 504  ASP D N   1 
ATOM   21272 C  CA  . ASP D  1 261 ? 203.109 22.665  152.652 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 504  ASP D CA  1 
ATOM   21273 C  C   . ASP D  1 261 ? 203.126 23.182  151.220 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 504  ASP D C   1 
ATOM   21274 O  O   . ASP D  1 261 ? 202.625 22.529  150.267 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 504  ASP D O   1 
ATOM   21275 C  CB  . ASP D  1 261 ? 201.836 23.059  153.387 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 504  ASP D CB  1 
ATOM   21276 C  CG  . ASP D  1 261 ? 201.675 22.272  154.678 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 504  ASP D CG  1 
ATOM   21277 O  OD1 . ASP D  1 261 ? 201.810 21.030  154.616 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 504  ASP D OD1 1 
ATOM   21278 O  OD2 . ASP D  1 261 ? 201.469 22.875  155.774 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 504  ASP D OD2 1 
ATOM   21279 N  N   . LYS D  1 262 ? 203.739 24.341  151.049 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 505  LYS D N   1 
ATOM   21280 C  CA  . LYS D  1 262 ? 203.849 24.821  149.719 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 505  LYS D CA  1 
ATOM   21281 C  C   . LYS D  1 262 ? 204.518 23.784  148.844 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 505  LYS D C   1 
ATOM   21282 O  O   . LYS D  1 262 ? 204.008 23.486  147.762 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 505  LYS D O   1 
ATOM   21283 C  CB  . LYS D  1 262 ? 204.612 26.110  149.636 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 505  LYS D CB  1 
ATOM   21284 C  CG  . LYS D  1 262 ? 204.133 26.855  148.440 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 505  LYS D CG  1 
ATOM   21285 C  CD  . LYS D  1 262 ? 205.296 27.315  147.568 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 505  LYS D CD  1 
ATOM   21286 C  CE  . LYS D  1 262 ? 204.810 28.204  146.382 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 505  LYS D CE  1 
ATOM   21287 N  NZ  . LYS D  1 262 ? 204.076 27.336  145.376 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 505  LYS D NZ  1 
ATOM   21288 N  N   . ALA D  1 263 ? 205.655 23.250  149.304 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 506  ALA D N   1 
ATOM   21289 C  CA  . ALA D  1 263 ? 206.373 22.222  148.544 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 506  ALA D CA  1 
ATOM   21290 C  C   . ALA D  1 263 ? 205.562 20.916  148.454 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 506  ALA D C   1 
ATOM   21291 O  O   . ALA D  1 263 ? 205.304 20.387  147.349 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 506  ALA D O   1 
ATOM   21292 C  CB  . ALA D  1 263 ? 207.749 21.961  149.131 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 506  ALA D CB  1 
ATOM   21293 N  N   . ALA D  1 264 ? 205.170 20.400  149.621 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 507  ALA D N   1 
ATOM   21294 C  CA  . ALA D  1 264 ? 204.372 19.189  149.680 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 507  ALA D CA  1 
ATOM   21295 C  C   . ALA D  1 264 ? 203.188 19.280  148.735 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 507  ALA D C   1 
ATOM   21296 O  O   . ALA D  1 264 ? 202.905 18.325  148.022 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 507  ALA D O   1 
ATOM   21297 C  CB  . ALA D  1 264 ? 203.902 18.961  151.044 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 507  ALA D CB  1 
ATOM   21298 N  N   . ASN D  1 265 ? 202.529 20.434  148.709 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 508  ASN D N   1 
ATOM   21299 C  CA  . ASN D  1 265 ? 201.319 20.604  147.911 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 508  ASN D CA  1 
ATOM   21300 C  C   . ASN D  1 265 ? 201.542 20.738  146.390 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 508  ASN D C   1 
ATOM   21301 O  O   . ASN D  1 265 ? 200.634 20.533  145.594 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 508  ASN D O   1 
ATOM   21302 C  CB  . ASN D  1 265 ? 200.492 21.775  148.452 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 508  ASN D CB  1 
ATOM   21303 C  CG  . ASN D  1 265 ? 199.682 21.401  149.654 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 508  ASN D CG  1 
ATOM   21304 O  OD1 . ASN D  1 265 ? 199.923 20.405  150.318 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 508  ASN D OD1 1 
ATOM   21305 N  ND2 . ASN D  1 265 ? 198.717 22.215  149.956 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 508  ASN D ND2 1 
ATOM   21306 N  N   . ASP D  1 266 ? 202.764 21.063  145.986 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 509  ASP D N   1 
ATOM   21307 C  CA  . ASP D  1 266 ? 203.114 21.072  144.559 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 509  ASP D CA  1 
ATOM   21308 C  C   . ASP D  1 266 ? 203.424 19.712  143.969 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 509  ASP D C   1 
ATOM   21309 O  O   . ASP D  1 266 ? 203.589 19.607  142.756 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 509  ASP D O   1 
ATOM   21310 C  CB  . ASP D  1 266 ? 204.282 21.995  144.315 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 509  ASP D CB  1 
ATOM   21311 C  CG  . ASP D  1 266 ? 203.831 23.423  144.254 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 509  ASP D CG  1 
ATOM   21312 O  OD1 . ASP D  1 266 ? 202.592 23.555  144.327 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 509  ASP D OD1 1 
ATOM   21313 O  OD2 . ASP D  1 266 ? 204.642 24.382  144.143 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 509  ASP D OD2 1 
ATOM   21314 N  N   . HIS D  1 267 ? 203.490 18.694  144.823 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 510  HIS D N   1 
ATOM   21315 C  CA  . HIS D  1 267 ? 203.866 17.389  144.418 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 510  HIS D CA  1 
ATOM   21316 C  C   . HIS D  1 267 ? 203.085 16.436  145.267 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 510  HIS D C   1 
ATOM   21317 O  O   . HIS D  1 267 ? 203.614 15.404  145.714 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 510  HIS D O   1 
ATOM   21318 C  CB  . HIS D  1 267 ? 205.333 17.148  144.690 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 510  HIS D CB  1 
ATOM   21319 C  CG  . HIS D  1 267 ? 206.236 18.171  144.084 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 510  HIS D CG  1 
ATOM   21320 N  ND1 . HIS D  1 267 ? 206.392 18.313  142.722 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 510  HIS D ND1 1 
ATOM   21321 C  CD2 . HIS D  1 267 ? 207.033 19.104  144.654 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 510  HIS D CD2 1 
ATOM   21322 C  CE1 . HIS D  1 267 ? 207.234 19.300  142.478 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 510  HIS D CE1 1 
ATOM   21323 N  NE2 . HIS D  1 267 ? 207.641 19.793  143.634 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 510  HIS D NE2 1 
ATOM   21324 N  N   . LEU D  1 268 ? 201.816 16.768  145.494 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D N   1 
ATOM   21325 C  CA  . LEU D  1 268 ? 200.912 15.855  146.201 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D CA  1 
ATOM   21326 C  C   . LEU D  1 268 ? 200.794 14.459  145.558 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D C   1 
ATOM   21327 O  O   . LEU D  1 268 ? 200.273 14.315  144.450 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D O   1 
ATOM   21328 C  CB  . LEU D  1 268 ? 199.553 16.519  146.274 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D CB  1 
ATOM   21329 C  CG  . LEU D  1 268 ? 198.468 15.838  147.086 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D CG  1 
ATOM   21330 C  CD1 . LEU D  1 268 ? 198.883 15.764  148.534 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D CD1 1 
ATOM   21331 C  CD2 . LEU D  1 268 ? 197.164 16.607  146.899 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 511  LEU D CD2 1 
ATOM   21332 N  N   . SER D  1 269 ? 201.260 13.425  146.240 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 512  SER D N   1 
ATOM   21333 C  CA  . SER D  1 269 ? 201.176 12.053  145.668 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 512  SER D CA  1 
ATOM   21334 C  C   . SER D  1 269 ? 200.229 11.076  146.367 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 512  SER D C   1 
ATOM   21335 O  O   . SER D  1 269 ? 199.934 11.201  147.541 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 512  SER D O   1 
ATOM   21336 C  CB  . SER D  1 269 ? 202.558 11.443  145.616 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 512  SER D CB  1 
ATOM   21337 O  OG  . SER D  1 269 ? 203.333 12.247  144.775 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 512  SER D OG  1 
ATOM   21338 N  N   . ILE D  1 270 ? 199.761 10.066  145.674 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 513  ILE D N   1 
ATOM   21339 C  CA  . ILE D  1 270 ? 198.805 9.220   146.337 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 513  ILE D CA  1 
ATOM   21340 C  C   . ILE D  1 270 ? 199.175 7.746   146.251 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 513  ILE D C   1 
ATOM   21341 O  O   . ILE D  1 270 ? 199.889 7.343   145.324 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 513  ILE D O   1 
ATOM   21342 C  CB  . ILE D  1 270 ? 197.420 9.401   145.726 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 513  ILE D CB  1 
ATOM   21343 C  CG1 . ILE D  1 270 ? 197.448 8.959   144.248 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 513  ILE D CG1 1 
ATOM   21344 C  CG2 . ILE D  1 270 ? 196.922 10.828  145.951 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 513  ILE D CG2 1 
ATOM   21345 C  CD1 . ILE D  1 270 ? 196.098 8.928   143.617 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 513  ILE D CD1 1 
ATOM   21346 N  N   . LEU D  1 271 ? 198.684 6.960   147.218 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 514  LEU D N   1 
ATOM   21347 C  CA  . LEU D  1 271 ? 198.647 5.507   147.112 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 514  LEU D CA  1 
ATOM   21348 C  C   . LEU D  1 271 ? 197.290 5.010   146.669 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 514  LEU D C   1 
ATOM   21349 O  O   . LEU D  1 271 ? 196.262 5.661   146.932 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 514  LEU D O   1 
ATOM   21350 C  CB  . LEU D  1 271 ? 198.885 4.842   148.448 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 514  LEU D CB  1 
ATOM   21351 C  CG  . LEU D  1 271 ? 200.145 5.159   149.200 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 514  LEU D CG  1 
ATOM   21352 C  CD1 . LEU D  1 271 ? 200.310 4.031   150.160 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 514  LEU D CD1 1 
ATOM   21353 C  CD2 . LEU D  1 271 ? 201.371 5.329   148.293 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 514  LEU D CD2 1 
ATOM   21354 N  N   . GLU D  1 272 ? 197.304 3.839   146.015 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 515  GLU D N   1 
ATOM   21355 C  CA  . GLU D  1 272 ? 196.118 3.019   145.885 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 515  GLU D CA  1 
ATOM   21356 C  C   . GLU D  1 272 ? 196.299 1.856   146.805 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 515  GLU D C   1 
ATOM   21357 O  O   . GLU D  1 272 ? 196.588 0.749   146.345 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 515  GLU D O   1 
ATOM   21358 C  CB  . GLU D  1 272 ? 195.902 2.488   144.484 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 515  GLU D CB  1 
ATOM   21359 C  CG  . GLU D  1 272 ? 194.610 1.664   144.456 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 515  GLU D CG  1 
ATOM   21360 C  CD  . GLU D  1 272 ? 194.585 0.683   143.326 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 515  GLU D CD  1 
ATOM   21361 O  OE1 . GLU D  1 272 ? 195.682 0.393   142.837 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 515  GLU D OE1 1 
ATOM   21362 O  OE2 . GLU D  1 272 ? 193.509 0.198   142.910 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 515  GLU D OE2 1 
ATOM   21363 N  N   . ALA D  1 273 ? 196.152 2.102   148.101 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 516  ALA D N   1 
ATOM   21364 C  CA  . ALA D  1 273 ? 196.291 1.065   149.118 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 516  ALA D CA  1 
ATOM   21365 C  C   . ALA D  1 273 ? 194.928 0.704   149.774 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 516  ALA D C   1 
ATOM   21366 O  O   . ALA D  1 273 ? 194.305 1.526   150.425 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 516  ALA D O   1 
ATOM   21367 C  CB  . ALA D  1 273 ? 197.259 1.517   150.134 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 516  ALA D CB  1 
ATOM   21368 N  N   . TRP D  1 274 ? 194.474 -0.528  149.588 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 517  TRP D N   1 
ATOM   21369 C  CA  . TRP D  1 274 ? 193.123 -0.909  149.949 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CA  1 
ATOM   21370 C  C   . TRP D  1 274 ? 193.024 -1.410  151.404 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 517  TRP D C   1 
ATOM   21371 O  O   . TRP D  1 274 ? 191.979 -1.295  152.022 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 517  TRP D O   1 
ATOM   21372 C  CB  . TRP D  1 274 ? 192.563 -1.954  148.959 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CB  1 
ATOM   21373 C  CG  . TRP D  1 274 ? 192.269 -1.349  147.602 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CG  1 
ATOM   21374 C  CD1 . TRP D  1 274 ? 193.106 -1.346  146.495 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CD1 1 
ATOM   21375 C  CD2 . TRP D  1 274 ? 191.063 -0.641  147.186 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CD2 1 
ATOM   21376 N  NE1 . TRP D  1 274 ? 192.494 -0.670  145.439 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 517  TRP D NE1 1 
ATOM   21377 C  CE2 . TRP D  1 274 ? 191.249 -0.241  145.838 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CE2 1 
ATOM   21378 C  CE3 . TRP D  1 274 ? 189.880 -0.278  147.829 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CE3 1 
ATOM   21379 C  CZ2 . TRP D  1 274 ? 190.300 0.493   145.149 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CZ2 1 
ATOM   21380 C  CZ3 . TRP D  1 274 ? 188.932 0.454   147.118 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CZ3 1 
ATOM   21381 C  CH2 . TRP D  1 274 ? 189.143 0.820   145.801 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CH2 1 
ATOM   21382 N  N   . SER D  1 275 ? 194.089 -1.942  151.977 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 518  SER D N   1 
ATOM   21383 C  CA  . SER D  1 275 ? 193.948 -2.403  153.323 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 518  SER D CA  1 
ATOM   21384 C  C   . SER D  1 275 ? 193.644 -1.266  154.319 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 518  SER D C   1 
ATOM   21385 O  O   . SER D  1 275 ? 194.204 -0.162  154.256 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 518  SER D O   1 
ATOM   21386 C  CB  . SER D  1 275 ? 195.190 -3.164  153.714 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 518  SER D CB  1 
ATOM   21387 O  OG  . SER D  1 275 ? 195.113 -3.601  155.042 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 518  SER D OG  1 
ATOM   21388 N  N   . TYR D  1 276 ? 192.760 -1.498  155.272 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D N   1 
ATOM   21389 C  CA  . TYR D  1 276 ? 192.577 -0.462  156.302 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CA  1 
ATOM   21390 C  C   . TYR D  1 276 ? 193.829 -0.177  157.161 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D C   1 
ATOM   21391 O  O   . TYR D  1 276 ? 193.866 0.874   157.853 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D O   1 
ATOM   21392 C  CB  . TYR D  1 276 ? 191.502 -0.825  157.291 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CB  1 
ATOM   21393 C  CG  . TYR D  1 276 ? 190.112 -0.913  156.763 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CG  1 
ATOM   21394 C  CD1 . TYR D  1 276 ? 189.551 0.134   156.045 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CD1 1 
ATOM   21395 C  CD2 . TYR D  1 276 ? 189.330 -2.047  157.027 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CD2 1 
ATOM   21396 C  CE1 . TYR D  1 276 ? 188.264 0.065   155.598 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CE1 1 
ATOM   21397 C  CE2 . TYR D  1 276 ? 188.070 -2.139  156.572 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CE2 1 
ATOM   21398 C  CZ  . TYR D  1 276 ? 187.547 -1.083  155.855 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CZ  1 
ATOM   21399 O  OH  . TYR D  1 276 ? 186.261 -1.205  155.418 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D OH  1 
ATOM   21400 N  N   . ASN D  1 277 ? 194.795 -1.114  157.188 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 520  ASN D N   1 
ATOM   21401 C  CA  . ASN D  1 277 ? 196.122 -0.847  157.774 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 520  ASN D CA  1 
ATOM   21402 C  C   . ASN D  1 277 ? 196.988 0.133   156.980 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 520  ASN D C   1 
ATOM   21403 O  O   . ASN D  1 277 ? 197.959 0.686   157.509 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 520  ASN D O   1 
ATOM   21404 C  CB  . ASN D  1 277 ? 196.917 -2.118  157.977 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 520  ASN D CB  1 
ATOM   21405 C  CG  . ASN D  1 277 ? 196.185 -3.092  158.772 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 520  ASN D CG  1 
ATOM   21406 O  OD1 . ASN D  1 277 ? 195.271 -2.733  159.497 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 520  ASN D OD1 1 
ATOM   21407 N  ND2 . ASN D  1 277 ? 196.548 -4.345  158.658 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 520  ASN D ND2 1 
ATOM   21408 N  N   . ASP D  1 278 ? 196.663 0.373   155.722 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 521  ASP D N   1 
ATOM   21409 C  CA  . ASP D  1 278 ? 197.631 1.156   154.964 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 521  ASP D CA  1 
ATOM   21410 C  C   . ASP D  1 278 ? 197.655 2.628   155.412 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 521  ASP D C   1 
ATOM   21411 O  O   . ASP D  1 278 ? 198.705 3.238   155.494 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 521  ASP D O   1 
ATOM   21412 C  CB  . ASP D  1 278 ? 197.486 0.983   153.439 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 521  ASP D CB  1 
ATOM   21413 C  CG  . ASP D  1 278 ? 197.754 -0.433  152.998 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 521  ASP D CG  1 
ATOM   21414 O  OD1 . ASP D  1 278 ? 198.505 -1.128  153.689 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 521  ASP D OD1 1 
ATOM   21415 O  OD2 . ASP D  1 278 ? 197.201 -0.884  151.975 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 521  ASP D OD2 1 
ATOM   21416 N  N   . THR D  1 279 ? 196.506 3.200   155.724 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 522  THR D N   1 
ATOM   21417 C  CA  . THR D  1 279 ? 196.512 4.619   156.108 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 522  THR D CA  1 
ATOM   21418 C  C   . THR D  1 279 ? 197.285 4.932   157.399 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 522  THR D C   1 
ATOM   21419 O  O   . THR D  1 279 ? 198.092 5.827   157.415 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 522  THR D O   1 
ATOM   21420 C  CB  . THR D  1 279 ? 195.092 5.165   156.209 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 522  THR D CB  1 
ATOM   21421 O  OG1 . THR D  1 279 ? 194.516 5.108   154.907 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 522  THR D OG1 1 
ATOM   21422 C  CG2 . THR D  1 279 ? 195.094 6.573   156.729 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 522  THR D CG2 1 
ATOM   21423 N  N   . PRO D  1 280 ? 197.031 4.183   158.474 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 523  PRO D N   1 
ATOM   21424 C  CA  . PRO D  1 280 ? 197.809 4.318   159.661 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 523  PRO D CA  1 
ATOM   21425 C  C   . PRO D  1 280 ? 199.302 4.110   159.423 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 523  PRO D C   1 
ATOM   21426 O  O   . PRO D  1 280 ? 200.128 4.868   159.954 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 523  PRO D O   1 
ATOM   21427 C  CB  . PRO D  1 280 ? 197.259 3.202   160.561 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 523  PRO D CB  1 
ATOM   21428 C  CG  . PRO D  1 280 ? 196.402 2.441   159.790 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 523  PRO D CG  1 
ATOM   21429 C  CD  . PRO D  1 280 ? 195.923 3.248   158.689 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 523  PRO D CD  1 
ATOM   21430 N  N   . TYR D  1 281 ? 199.646 3.075   158.664 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 524  TYR D N   1 
ATOM   21431 C  CA  . TYR D  1 281 ? 201.021 2.866   158.240 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CA  1 
ATOM   21432 C  C   . TYR D  1 281 ? 201.578 4.100   157.534 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 524  TYR D C   1 
ATOM   21433 O  O   . TYR D  1 281 ? 202.628 4.605   157.884 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 524  TYR D O   1 
ATOM   21434 C  CB  . TYR D  1 281 ? 201.082 1.674   157.308 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CB  1 
ATOM   21435 C  CG  . TYR D  1 281 ? 202.412 1.439   156.650 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CG  1 
ATOM   21436 C  CD1 . TYR D  1 281 ? 203.233 0.429   157.084 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CD1 1 
ATOM   21437 C  CD2 . TYR D  1 281 ? 202.835 2.207   155.556 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CD2 1 
ATOM   21438 C  CE1 . TYR D  1 281 ? 204.459 0.204   156.479 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CE1 1 
ATOM   21439 C  CE2 . TYR D  1 281 ? 204.048 1.961   154.913 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CE2 1 
ATOM   21440 C  CZ  . TYR D  1 281 ? 204.847 0.959   155.396 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CZ  1 
ATOM   21441 O  OH  . TYR D  1 281 ? 206.046 0.688   154.806 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 524  TYR D OH  1 
ATOM   21442 N  N   . LEU D  1 282 ? 200.850 4.591   156.552 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 525  LEU D N   1 
ATOM   21443 C  CA  . LEU D  1 282 ? 201.320 5.696   155.765 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 525  LEU D CA  1 
ATOM   21444 C  C   . LEU D  1 282 ? 201.617 6.889   156.616 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 525  LEU D C   1 
ATOM   21445 O  O   . LEU D  1 282 ? 202.571 7.624   156.370 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 525  LEU D O   1 
ATOM   21446 C  CB  . LEU D  1 282 ? 200.293 6.094   154.744 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 525  LEU D CB  1 
ATOM   21447 C  CG  . LEU D  1 282 ? 200.849 6.923   153.598 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 525  LEU D CG  1 
ATOM   21448 C  CD1 . LEU D  1 282 ? 202.102 6.268   153.006 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 525  LEU D CD1 1 
ATOM   21449 C  CD2 . LEU D  1 282 ? 199.782 7.157   152.523 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 525  LEU D CD2 1 
ATOM   21450 N  N   . HIS D  1 283 ? 200.792 7.088   157.620 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 526  HIS D N   1 
ATOM   21451 C  CA  . HIS D  1 283 ? 200.861 8.249   158.471 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 526  HIS D CA  1 
ATOM   21452 C  C   . HIS D  1 283 ? 202.070 8.120   159.360 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 526  HIS D C   1 
ATOM   21453 O  O   . HIS D  1 283 ? 202.786 9.071   159.517 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 526  HIS D O   1 
ATOM   21454 C  CB  . HIS D  1 283 ? 199.561 8.330   159.277 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 526  HIS D CB  1 
ATOM   21455 C  CG  . HIS D  1 283 ? 199.519 9.423   160.293 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 526  HIS D CG  1 
ATOM   21456 N  ND1 . HIS D  1 283 ? 199.398 10.752  159.957 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 526  HIS D ND1 1 
ATOM   21457 C  CD2 . HIS D  1 283 ? 199.542 9.380   161.643 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 526  HIS D CD2 1 
ATOM   21458 C  CE1 . HIS D  1 283 ? 199.360 11.483  161.052 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 526  HIS D CE1 1 
ATOM   21459 N  NE2 . HIS D  1 283 ? 199.441 10.673  162.089 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 526  HIS D NE2 1 
ATOM   21460 N  N   . ASP D  1 284 ? 202.289 6.951   159.952 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 527  ASP D N   1 
ATOM   21461 C  CA  . ASP D  1 284 ? 203.415 6.783   160.844 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 527  ASP D CA  1 
ATOM   21462 C  C   . ASP D  1 284 ? 204.691 6.995   160.052 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 527  ASP D C   1 
ATOM   21463 O  O   . ASP D  1 284 ? 205.650 7.535   160.536 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 527  ASP D O   1 
ATOM   21464 C  CB  . ASP D  1 284 ? 203.440 5.370   161.424 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 527  ASP D CB  1 
ATOM   21465 C  CG  . ASP D  1 284 ? 202.418 5.147   162.518 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 527  ASP D CG  1 
ATOM   21466 O  OD1 . ASP D  1 284 ? 201.764 6.147   162.906 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 527  ASP D OD1 1 
ATOM   21467 O  OD2 . ASP D  1 284 ? 202.294 3.969   162.983 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 527  ASP D OD2 1 
ATOM   21468 N  N   . ASP D  1 285 ? 204.694 6.536   158.814 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 528  ASP D N   1 
ATOM   21469 C  CA  . ASP D  1 285 ? 205.820 6.662   157.923 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 528  ASP D CA  1 
ATOM   21470 C  C   . ASP D  1 285 ? 206.107 8.103   157.562 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 528  ASP D C   1 
ATOM   21471 O  O   . ASP D  1 285 ? 207.127 8.389   157.012 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 528  ASP D O   1 
ATOM   21472 C  CB  . ASP D  1 285 ? 205.477 5.939   156.637 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 528  ASP D CB  1 
ATOM   21473 C  CG  . ASP D  1 285 ? 206.570 6.053   155.587 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 528  ASP D CG  1 
ATOM   21474 O  OD1 . ASP D  1 285 ? 207.626 5.389   155.756 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 528  ASP D OD1 1 
ATOM   21475 O  OD2 . ASP D  1 285 ? 206.359 6.777   154.579 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 528  ASP D OD2 1 
ATOM   21476 N  N   . GLY D  1 286 ? 205.190 9.014   157.808 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 529  GLY D N   1 
ATOM   21477 C  CA  . GLY D  1 286 ? 205.498 10.423  157.654 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 529  GLY D CA  1 
ATOM   21478 C  C   . GLY D  1 286 ? 204.548 11.255  156.786 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 529  GLY D C   1 
ATOM   21479 O  O   . GLY D  1 286 ? 204.805 12.445  156.490 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 529  GLY D O   1 
ATOM   21480 N  N   . ASP D  1 287 ? 203.455 10.666  156.352 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 530  ASP D N   1 
ATOM   21481 C  CA  . ASP D  1 287 ? 202.561 11.428  155.516 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 530  ASP D CA  1 
ATOM   21482 C  C   . ASP D  1 287 ? 203.282 12.028  154.283 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 530  ASP D C   1 
ATOM   21483 O  O   . ASP D  1 287 ? 203.152 13.232  153.958 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 530  ASP D O   1 
ATOM   21484 C  CB  . ASP D  1 287 ? 201.918 12.511  156.340 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 530  ASP D CB  1 
ATOM   21485 C  CG  . ASP D  1 287 ? 200.812 11.987  157.240 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 530  ASP D CG  1 
ATOM   21486 O  OD1 . ASP D  1 287 ? 200.182 10.940  156.909 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 530  ASP D OD1 1 
ATOM   21487 O  OD2 . ASP D  1 287 ? 200.565 12.647  158.286 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 530  ASP D OD2 1 
ATOM   21488 N  N   . ASN D  1 288 ? 204.041 11.181  153.576 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 531  ASN D N   1 
ATOM   21489 C  CA  . ASN D  1 288 ? 204.729 11.625  152.359 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 531  ASN D CA  1 
ATOM   21490 C  C   . ASN D  1 288 ? 203.841 11.425  151.194 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 531  ASN D C   1 
ATOM   21491 O  O   . ASN D  1 288 ? 204.055 11.988  150.142 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 531  ASN D O   1 
ATOM   21492 C  CB  . ASN D  1 288 ? 206.030 10.880  152.153 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 531  ASN D CB  1 
ATOM   21493 C  CG  . ASN D  1 288 ? 207.050 11.296  153.145 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 531  ASN D CG  1 
ATOM   21494 O  OD1 . ASN D  1 288 ? 207.465 10.521  154.007 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 531  ASN D OD1 1 
ATOM   21495 N  ND2 . ASN D  1 288 ? 207.411 12.546  153.089 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 531  ASN D ND2 1 
ATOM   21496 N  N   . MET D  1 289 ? 202.831 10.610  151.380 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 532  MET D N   1 
ATOM   21497 C  CA  . MET D  1 289 ? 201.795 10.565  150.396 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 532  MET D CA  1 
ATOM   21498 C  C   . MET D  1 289 ? 200.477 10.326  151.078 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 532  MET D C   1 
ATOM   21499 O  O   . MET D  1 289 ? 200.433 10.155  152.295 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 532  MET D O   1 
ATOM   21500 C  CB  . MET D  1 289 ? 202.102 9.607   149.218 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 532  MET D CB  1 
ATOM   21501 C  CG  . MET D  1 289 ? 202.836 8.347   149.577 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 532  MET D CG  1 
ATOM   21502 S  SD  . MET D  1 289 ? 204.561 8.321   148.982 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 532  MET D SD  1 
ATOM   21503 C  CE  . MET D  1 289 ? 205.318 6.879   149.778 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 532  MET D CE  1 
ATOM   21504 N  N   . ILE D  1 290 ? 199.395 10.372  150.320 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 533  ILE D N   1 
ATOM   21505 C  CA  . ILE D  1 290 ? 198.143 10.212  150.972 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 533  ILE D CA  1 
ATOM   21506 C  C   . ILE D  1 290 ? 197.358 9.094   150.363 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 533  ILE D C   1 
ATOM   21507 O  O   . ILE D  1 290 ? 197.367 8.939   149.134 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 533  ILE D O   1 
ATOM   21508 C  CB  . ILE D  1 290 ? 197.324 11.492  150.957 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 533  ILE D CB  1 
ATOM   21509 C  CG1 . ILE D  1 290 ? 196.841 11.807  149.542 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 533  ILE D CG1 1 
ATOM   21510 C  CG2 . ILE D  1 290 ? 198.107 12.596  151.563 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 533  ILE D CG2 1 
ATOM   21511 C  CD1 . ILE D  1 290 ? 195.883 12.978  149.489 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 533  ILE D CD1 1 
ATOM   21512 N  N   . ASN D  1 291 ? 196.670 8.342   151.228 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 534  ASN D N   1 
ATOM   21513 C  CA  . ASN D  1 291 ? 195.882 7.208   150.812 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 534  ASN D CA  1 
ATOM   21514 C  C   . ASN D  1 291 ? 194.428 7.550   150.758 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 534  ASN D C   1 
ATOM   21515 O  O   . ASN D  1 291 ? 194.029 8.598   151.213 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 534  ASN D O   1 
ATOM   21516 C  CB  . ASN D  1 291 ? 196.055 6.068   151.802 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 534  ASN D CB  1 
ATOM   21517 C  CG  . ASN D  1 291 ? 195.559 4.741   151.263 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 534  ASN D CG  1 
ATOM   21518 O  OD1 . ASN D  1 291 ? 195.487 4.542   150.067 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 534  ASN D OD1 1 
ATOM   21519 N  ND2 . ASN D  1 291 ? 195.243 3.824   152.153 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 534  ASN D ND2 1 
ATOM   21520 N  N   . MET D  1 292 ? 193.631 6.630   150.222 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 535  MET D N   1 
ATOM   21521 C  CA  . MET D  1 292 ? 192.190 6.826   150.038 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 535  MET D CA  1 
ATOM   21522 C  C   . MET D  1 292 ? 191.509 6.655   151.381 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 535  MET D C   1 
ATOM   21523 O  O   . MET D  1 292 ? 192.100 6.099   152.309 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 535  MET D O   1 
ATOM   21524 C  CB  . MET D  1 292 ? 191.648 5.794   149.056 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 535  MET D CB  1 
ATOM   21525 C  CG  . MET D  1 292 ? 191.880 4.393   149.555 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 535  MET D CG  1 
ATOM   21526 S  SD  . MET D  1 292 ? 191.115 3.092   148.549 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 535  MET D SD  1 
ATOM   21527 C  CE  . MET D  1 292 ? 191.965 3.217   147.013 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 535  MET D CE  1 
ATOM   21528 N  N   . ASP D  1 293 ? 190.285 7.170   151.502 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 536  ASP D N   1 
ATOM   21529 C  CA  . ASP D  1 293 ? 189.504 6.930   152.699 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 536  ASP D CA  1 
ATOM   21530 C  C   . ASP D  1 293 ? 188.607 5.784   152.371 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 536  ASP D C   1 
ATOM   21531 O  O   . ASP D  1 293 ? 187.471 5.985   151.887 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 536  ASP D O   1 
ATOM   21532 C  CB  . ASP D  1 293 ? 188.625 8.105   153.075 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 536  ASP D CB  1 
ATOM   21533 C  CG  . ASP D  1 293 ? 188.067 7.948   154.443 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 536  ASP D CG  1 
ATOM   21534 O  OD1 . ASP D  1 293 ? 187.939 6.786   154.856 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 536  ASP D OD1 1 
ATOM   21535 O  OD2 . ASP D  1 293 ? 187.782 8.947   155.115 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 536  ASP D OD2 1 
ATOM   21536 N  N   . ASN D  1 294 ? 189.096 4.572   152.634 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D N   1 
ATOM   21537 C  CA  . ASN D  1 294 ? 188.301 3.424   152.279 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D CA  1 
ATOM   21538 C  C   . ASN D  1 294 ? 186.991 3.303   153.055 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D C   1 
ATOM   21539 O  O   . ASN D  1 294 ? 185.975 2.954   152.492 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D O   1 
ATOM   21540 C  CB  . ASN D  1 294 ? 189.091 2.115   152.207 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D CB  1 
ATOM   21541 C  CG  . ASN D  1 294 ? 188.293 1.023   151.422 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D CG  1 
ATOM   21542 O  OD1 . ASN D  1 294 ? 187.426 1.315   150.534 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D OD1 1 
ATOM   21543 N  ND2 . ASN D  1 294 ? 188.553 -0.231  151.769 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D ND2 1 
ATOM   21544 N  N   . ARG D  1 295 ? 187.002 3.635   154.327 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D N   1 
ATOM   21545 C  CA  . ARG D  1 295 ? 185.783 3.649   155.066 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CA  1 
ATOM   21546 C  C   . ARG D  1 295 ? 184.712 4.572   154.514 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D C   1 
ATOM   21547 O  O   . ARG D  1 295 ? 183.544 4.204   154.412 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D O   1 
ATOM   21548 C  CB  . ARG D  1 295 ? 186.085 4.049   156.469 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CB  1 
ATOM   21549 C  CG  . ARG D  1 295 ? 186.432 2.853   157.309 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CG  1 
ATOM   21550 C  CD  . ARG D  1 295 ? 186.581 3.187   158.810 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CD  1 
ATOM   21551 N  NE  . ARG D  1 295 ? 187.522 2.249   159.433 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D NE  1 
ATOM   21552 C  CZ  . ARG D  1 295 ? 188.859 2.366   159.349 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CZ  1 
ATOM   21553 N  NH1 . ARG D  1 295 ? 189.417 3.394   158.662 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D NH1 1 
ATOM   21554 N  NH2 . ARG D  1 295 ? 189.638 1.436   159.947 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D NH2 1 
ATOM   21555 N  N   . LEU D  1 296 ? 185.080 5.794   154.186 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D N   1 
ATOM   21556 C  CA  . LEU D  1 296 ? 184.085 6.718   153.679 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D CA  1 
ATOM   21557 C  C   . LEU D  1 296 ? 183.544 6.235   152.358 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D C   1 
ATOM   21558 O  O   . LEU D  1 296 ? 182.343 6.344   152.094 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D O   1 
ATOM   21559 C  CB  . LEU D  1 296 ? 184.682 8.103   153.464 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D CB  1 
ATOM   21560 C  CG  . LEU D  1 296 ? 183.662 9.115   152.931 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D CG  1 
ATOM   21561 C  CD1 . LEU D  1 296 ? 182.518 9.228   153.842 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D CD1 1 
ATOM   21562 C  CD2 . LEU D  1 296 ? 184.356 10.419  152.858 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D CD2 1 
ATOM   21563 N  N   . ARG D  1 297 ? 184.440 5.748   151.502 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D N   1 
ATOM   21564 C  CA  . ARG D  1 297 ? 184.007 5.243   150.194 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D CA  1 
ATOM   21565 C  C   . ARG D  1 297 ? 182.942 4.158   150.400 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D C   1 
ATOM   21566 O  O   . ARG D  1 297 ? 181.956 4.142   149.709 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D O   1 
ATOM   21567 C  CB  . ARG D  1 297 ? 185.193 4.740   149.383 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D CB  1 
ATOM   21568 C  CG  . ARG D  1 297 ? 184.835 4.277   148.055 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D CG  1 
ATOM   21569 C  CD  . ARG D  1 297 ? 185.855 3.286   147.640 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D CD  1 
ATOM   21570 N  NE  . ARG D  1 297 ? 185.194 2.106   147.131 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D NE  1 
ATOM   21571 C  CZ  . ARG D  1 297 ? 185.307 0.898   147.685 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D CZ  1 
ATOM   21572 N  NH1 . ARG D  1 297 ? 186.112 0.689   148.741 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D NH1 1 
ATOM   21573 N  NH2 . ARG D  1 297 ? 184.619 -0.122  147.169 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D NH2 1 
ATOM   21574 N  N   . LEU D  1 298 ? 183.118 3.290   151.393 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D N   1 
ATOM   21575 C  CA  . LEU D  1 298 ? 182.160 2.231   151.662 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D CA  1 
ATOM   21576 C  C   . LEU D  1 298 ? 180.841 2.796   152.120 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D C   1 
ATOM   21577 O  O   . LEU D  1 298 ? 179.789 2.352   151.683 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D O   1 
ATOM   21578 C  CB  . LEU D  1 298 ? 182.702 1.259   152.676 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D CB  1 
ATOM   21579 C  CG  . LEU D  1 298 ? 183.667 0.309   151.996 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D CG  1 
ATOM   21580 C  CD1 . LEU D  1 298 ? 184.468 -0.542  152.934 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D CD1 1 
ATOM   21581 C  CD2 . LEU D  1 298 ? 182.880 -0.555  151.104 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D CD2 1 
ATOM   21582 N  N   . SER D  1 299 ? 180.902 3.802   152.983 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 542  SER D N   1 
ATOM   21583 C  CA  . SER D  1 299 ? 179.719 4.485   153.492 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 542  SER D CA  1 
ATOM   21584 C  C   . SER D  1 299 ? 178.868 5.091   152.400 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 542  SER D C   1 
ATOM   21585 O  O   . SER D  1 299 ? 177.659 4.962   152.436 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 542  SER D O   1 
ATOM   21586 C  CB  . SER D  1 299 ? 180.149 5.597   154.433 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 542  SER D CB  1 
ATOM   21587 O  OG  . SER D  1 299 ? 180.934 5.091   155.515 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 542  SER D OG  1 
ATOM   21588 N  N   . LEU D  1 300 ? 179.497 5.777   151.449 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D N   1 
ATOM   21589 C  CA  . LEU D  1 300 ? 178.774 6.391   150.344 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D CA  1 
ATOM   21590 C  C   . LEU D  1 300 ? 178.161 5.292   149.542 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D C   1 
ATOM   21591 O  O   . LEU D  1 300 ? 176.944 5.281   149.268 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D O   1 
ATOM   21592 C  CB  . LEU D  1 300 ? 179.712 7.219   149.455 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D CB  1 
ATOM   21593 C  CG  . LEU D  1 300 ? 180.263 8.476   150.166 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D CG  1 
ATOM   21594 C  CD1 . LEU D  1 300 ? 181.667 8.932   149.770 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D CD1 1 
ATOM   21595 C  CD2 . LEU D  1 300 ? 179.249 9.633   150.097 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D CD2 1 
ATOM   21596 N  N   . LEU D  1 301 ? 179.005 4.344   149.168 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 544  LEU D N   1 
ATOM   21597 C  CA  . LEU D  1 301 ? 178.547 3.250   148.353 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 544  LEU D CA  1 
ATOM   21598 C  C   . LEU D  1 301 ? 177.278 2.617   148.941 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 544  LEU D C   1 
ATOM   21599 O  O   . LEU D  1 301 ? 176.331 2.385   148.235 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 544  LEU D O   1 
ATOM   21600 C  CB  . LEU D  1 301 ? 179.665 2.221   148.161 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 544  LEU D CB  1 
ATOM   21601 C  CG  . LEU D  1 301 ? 179.371 0.930   147.394 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 544  LEU D CG  1 
ATOM   21602 C  CD1 . LEU D  1 301 ? 179.067 1.280   145.952 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 544  LEU D CD1 1 
ATOM   21603 C  CD2 . LEU D  1 301 ? 180.554 0.032   147.477 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 544  LEU D CD2 1 
ATOM   21604 N  N   . TYR D  1 302 ? 177.242 2.340   150.230 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D N   1 
ATOM   21605 C  CA  . TYR D  1 302 ? 176.152 1.540   150.723 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CA  1 
ATOM   21606 C  C   . TYR D  1 302 ? 175.027 2.317   151.326 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D C   1 
ATOM   21607 O  O   . TYR D  1 302 ? 173.985 1.744   151.573 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D O   1 
ATOM   21608 C  CB  . TYR D  1 302 ? 176.638 0.599   151.778 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CB  1 
ATOM   21609 C  CG  . TYR D  1 302 ? 177.253 -0.642  151.240 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CG  1 
ATOM   21610 C  CD1 . TYR D  1 302 ? 176.484 -1.787  150.982 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CD1 1 
ATOM   21611 C  CD2 . TYR D  1 302 ? 178.622 -0.699  150.997 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CD2 1 
ATOM   21612 C  CE1 . TYR D  1 302 ? 177.077 -2.938  150.520 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CE1 1 
ATOM   21613 C  CE2 . TYR D  1 302 ? 179.203 -1.868  150.505 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CE2 1 
ATOM   21614 C  CZ  . TYR D  1 302 ? 178.423 -2.959  150.298 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CZ  1 
ATOM   21615 O  OH  . TYR D  1 302 ? 179.067 -4.037  149.849 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D OH  1 
ATOM   21616 N  N   . SER D  1 303 ? 175.243 3.588   151.623 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 546  SER D N   1 
ATOM   21617 C  CA  . SER D  1 303 ? 174.166 4.405   152.141 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 546  SER D CA  1 
ATOM   21618 C  C   . SER D  1 303 ? 173.460 5.072   151.012 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 546  SER D C   1 
ATOM   21619 O  O   . SER D  1 303 ? 172.308 5.436   151.157 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 546  SER D O   1 
ATOM   21620 C  CB  . SER D  1 303 ? 174.680 5.469   153.092 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 546  SER D CB  1 
ATOM   21621 O  OG  . SER D  1 303 ? 175.161 4.841   154.235 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 546  SER D OG  1 
ATOM   21622 N  N   . LEU D  1 304 ? 174.152 5.236   149.885 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D N   1 
ATOM   21623 C  CA  . LEU D  1 304 ? 173.626 6.068   148.823 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D CA  1 
ATOM   21624 C  C   . LEU D  1 304 ? 173.485 5.372   147.516 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D C   1 
ATOM   21625 O  O   . LEU D  1 304 ? 172.463 5.544   146.866 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D O   1 
ATOM   21626 C  CB  . LEU D  1 304 ? 174.487 7.287   148.613 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D CB  1 
ATOM   21627 C  CG  . LEU D  1 304 ? 174.510 8.215   149.806 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D CG  1 
ATOM   21628 C  CD1 . LEU D  1 304 ? 175.469 9.353   149.505 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D CD1 1 
ATOM   21629 C  CD2 . LEU D  1 304 ? 173.086 8.670   150.110 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D CD2 1 
ATOM   21630 N  N   . ALA D  1 305 ? 174.491 4.591   147.123 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 548  ALA D N   1 
ATOM   21631 C  CA  . ALA D  1 305 ? 174.544 4.015   145.766 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 548  ALA D CA  1 
ATOM   21632 C  C   . ALA D  1 305 ? 173.882 2.641   145.533 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 548  ALA D C   1 
ATOM   21633 O  O   . ALA D  1 305 ? 173.448 2.326   144.428 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 548  ALA D O   1 
ATOM   21634 C  CB  . ALA D  1 305 ? 175.988 3.973   145.295 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 548  ALA D CB  1 
ATOM   21635 N  N   . LYS D  1 306 ? 173.819 1.796   146.546 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 549  LYS D N   1 
ATOM   21636 C  CA  . LYS D  1 306 ? 173.275 0.478   146.350 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 549  LYS D CA  1 
ATOM   21637 C  C   . LYS D  1 306 ? 171.792 0.514   146.117 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 549  LYS D C   1 
ATOM   21638 O  O   . LYS D  1 306 ? 171.126 1.541   146.382 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 549  LYS D O   1 
ATOM   21639 C  CB  . LYS D  1 306 ? 173.525 -0.332  147.563 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 549  LYS D CB  1 
ATOM   21640 C  CG  . LYS D  1 306 ? 174.942 -0.605  147.729 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 549  LYS D CG  1 
ATOM   21641 C  CD  . LYS D  1 306 ? 175.299 -1.655  146.772 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 549  LYS D CD  1 
ATOM   21642 C  CE  . LYS D  1 306 ? 176.739 -1.901  146.884 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 549  LYS D CE  1 
ATOM   21643 N  NZ  . LYS D  1 306 ? 177.017 -3.181  146.334 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 549  LYS D NZ  1 
ATOM   21644 N  N   . PRO D  1 307 ? 171.257 -0.617  145.608 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 550  PRO D N   1 
ATOM   21645 C  CA  . PRO D  1 307 ? 169.831 -0.708  145.389 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 550  PRO D CA  1 
ATOM   21646 C  C   . PRO D  1 307 ? 169.052 -0.459  146.722 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 550  PRO D C   1 
ATOM   21647 O  O   . PRO D  1 307 ? 169.523 -0.718  147.840 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 550  PRO D O   1 
ATOM   21648 C  CB  . PRO D  1 307 ? 169.645 -2.127  144.817 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 550  PRO D CB  1 
ATOM   21649 C  CG  . PRO D  1 307 ? 170.974 -2.579  144.367 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 550  PRO D CG  1 
ATOM   21650 C  CD  . PRO D  1 307 ? 171.964 -1.863  145.242 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 550  PRO D CD  1 
ATOM   21651 N  N   . LEU D  1 308 ? 167.861 0.081   146.574 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 551  LEU D N   1 
ATOM   21652 C  CA  . LEU D  1 308 ? 167.061 0.482   147.694 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 551  LEU D CA  1 
ATOM   21653 C  C   . LEU D  1 308 ? 167.004 -0.608  148.783 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 551  LEU D C   1 
ATOM   21654 O  O   . LEU D  1 308 ? 167.066 -0.361  149.990 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 551  LEU D O   1 
ATOM   21655 C  CB  . LEU D  1 308 ? 165.670 0.810   147.161 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 551  LEU D CB  1 
ATOM   21656 C  CG  . LEU D  1 308 ? 164.712 1.494   148.120 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 551  LEU D CG  1 
ATOM   21657 C  CD1 . LEU D  1 308 ? 165.425 2.162   149.321 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 551  LEU D CD1 1 
ATOM   21658 C  CD2 . LEU D  1 308 ? 163.864 2.473   147.312 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 551  LEU D CD2 1 
ATOM   21659 N  N   . ASN D  1 309 ? 166.882 -1.833  148.366 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D N   1 
ATOM   21660 C  CA  . ASN D  1 309 ? 166.728 -2.808  149.374 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D CA  1 
ATOM   21661 C  C   . ASN D  1 309 ? 168.030 -3.238  149.923 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D C   1 
ATOM   21662 O  O   . ASN D  1 309 ? 168.050 -4.071  150.778 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D O   1 
ATOM   21663 C  CB  . ASN D  1 309 ? 165.984 -4.027  148.852 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D CB  1 
ATOM   21664 C  CG  . ASN D  1 309 ? 164.451 -3.799  148.792 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D CG  1 
ATOM   21665 O  OD1 . ASN D  1 309 ? 163.899 -2.808  149.364 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D OD1 1 
ATOM   21666 N  ND2 . ASN D  1 309 ? 163.754 -4.723  148.114 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D ND2 1 
ATOM   21667 N  N   . GLN D  1 310 ? 169.144 -2.717  149.454 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D N   1 
ATOM   21668 C  CA  . GLN D  1 310 ? 170.398 -3.151  150.062 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D CA  1 
ATOM   21669 C  C   . GLN D  1 310 ? 171.135 -1.993  150.702 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D C   1 
ATOM   21670 O  O   . GLN D  1 310 ? 172.268 -2.119  151.181 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D O   1 
ATOM   21671 C  CB  . GLN D  1 310 ? 171.273 -3.797  149.027 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D CB  1 
ATOM   21672 C  CG  . GLN D  1 310 ? 170.694 -5.055  148.517 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D CG  1 
ATOM   21673 C  CD  . GLN D  1 310 ? 171.410 -5.455  147.253 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D CD  1 
ATOM   21674 O  OE1 . GLN D  1 310 ? 172.642 -5.509  147.198 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D OE1 1 
ATOM   21675 N  NE2 . GLN D  1 310 ? 170.637 -5.690  146.200 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D NE2 1 
ATOM   21676 N  N   . ARG D  1 311 ? 170.458 -0.863  150.704 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D N   1 
ATOM   21677 C  CA  . ARG D  1 311 ? 170.994 0.364   151.204 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D CA  1 
ATOM   21678 C  C   . ARG D  1 311 ? 171.070 0.339   152.730 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D C   1 
ATOM   21679 O  O   . ARG D  1 311 ? 170.230 -0.210  153.395 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D O   1 
ATOM   21680 C  CB  . ARG D  1 311 ? 170.072 1.450   150.709 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D CB  1 
ATOM   21681 C  CG  . ARG D  1 311 ? 170.744 2.597   150.188 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D CG  1 
ATOM   21682 C  CD  . ARG D  1 311 ? 169.666 3.429   149.640 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D CD  1 
ATOM   21683 N  NE  . ARG D  1 311 ? 169.594 3.208   148.214 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D NE  1 
ATOM   21684 C  CZ  . ARG D  1 311 ? 168.769 3.839   147.398 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D CZ  1 
ATOM   21685 N  NH1 . ARG D  1 311 ? 167.895 4.722   147.846 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D NH1 1 
ATOM   21686 N  NH2 . ARG D  1 311 ? 168.824 3.575   146.122 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D NH2 1 
ATOM   21687 N  N   . SER D  1 312 ? 172.081 0.940   153.295 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 555  SER D N   1 
ATOM   21688 C  CA  . SER D  1 312 ? 172.128 0.995   154.721 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 555  SER D CA  1 
ATOM   21689 C  C   . SER D  1 312 ? 171.651 2.337   155.233 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 555  SER D C   1 
ATOM   21690 O  O   . SER D  1 312 ? 171.376 3.231   154.446 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 555  SER D O   1 
ATOM   21691 C  CB  . SER D  1 312 ? 173.545 0.691   155.222 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 555  SER D CB  1 
ATOM   21692 O  OG  . SER D  1 312 ? 174.493 1.666   154.786 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 555  SER D OG  1 
ATOM   21693 N  N   . GLY D  1 313 ? 171.538 2.459   156.561 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 556  GLY D N   1 
ATOM   21694 C  CA  . GLY D  1 313 ? 171.218 3.732   157.227 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 556  GLY D CA  1 
ATOM   21695 C  C   . GLY D  1 313 ? 172.246 4.784   156.851 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 556  GLY D C   1 
ATOM   21696 O  O   . GLY D  1 313 ? 173.194 4.482   156.158 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 556  GLY D O   1 
ATOM   21697 N  N   . MET D  1 314 ? 172.060 6.034   157.271 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 557  MET D N   1 
ATOM   21698 C  CA  . MET D  1 314 ? 172.901 7.119   156.729 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 557  MET D CA  1 
ATOM   21699 C  C   . MET D  1 314 ? 173.966 7.547   157.721 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 557  MET D C   1 
ATOM   21700 O  O   . MET D  1 314 ? 174.893 8.299   157.376 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 557  MET D O   1 
ATOM   21701 C  CB  . MET D  1 314 ? 172.081 8.339   156.331 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 557  MET D CB  1 
ATOM   21702 C  CG  . MET D  1 314 ? 170.951 8.034   155.397 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 557  MET D CG  1 
ATOM   21703 S  SD  . MET D  1 314 ? 170.095 9.515   154.900 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 557  MET D SD  1 
ATOM   21704 C  CE  . MET D  1 314 ? 171.317 10.296  153.850 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 557  MET D CE  1 
ATOM   21705 N  N   . ASN D  1 315 ? 173.841 7.079   158.961 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D N   1 
ATOM   21706 C  CA  . ASN D  1 315 ? 174.803 7.486   159.958 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D CA  1 
ATOM   21707 C  C   . ASN D  1 315 ? 176.272 7.255   159.565 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D C   1 
ATOM   21708 O  O   . ASN D  1 315 ? 177.144 8.028   159.962 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D O   1 
ATOM   21709 C  CB  . ASN D  1 315 ? 174.521 6.802   161.271 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D CB  1 
ATOM   21710 C  CG  . ASN D  1 315 ? 174.987 7.631   162.425 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D CG  1 
ATOM   21711 O  OD1 . ASN D  1 315 ? 174.369 8.674   162.731 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D OD1 1 
ATOM   21712 N  ND2 . ASN D  1 315 ? 176.104 7.224   163.061 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D ND2 1 
ATOM   21713 N  N   . PRO D  1 316 ? 176.547 6.178   158.798 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 559  PRO D N   1 
ATOM   21714 C  CA  . PRO D  1 316 ? 177.906 5.942   158.407 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 559  PRO D CA  1 
ATOM   21715 C  C   . PRO D  1 316 ? 178.505 7.112   157.617 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 559  PRO D C   1 
ATOM   21716 O  O   . PRO D  1 316 ? 179.725 7.256   157.575 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 559  PRO D O   1 
ATOM   21717 C  CB  . PRO D  1 316 ? 177.800 4.666   157.558 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 559  PRO D CB  1 
ATOM   21718 C  CG  . PRO D  1 316 ? 176.760 3.953   158.159 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 559  PRO D CG  1 
ATOM   21719 C  CD  . PRO D  1 316 ? 175.718 4.997   158.500 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 559  PRO D CD  1 
ATOM   21720 N  N   . LEU D  1 317 ? 177.670 7.940   157.001 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D N   1 
ATOM   21721 C  CA  . LEU D  1 317 ? 178.204 9.023   156.192 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D CA  1 
ATOM   21722 C  C   . LEU D  1 317 ? 178.835 10.036  157.102 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D C   1 
ATOM   21723 O  O   . LEU D  1 317 ? 179.605 10.850  156.650 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D O   1 
ATOM   21724 C  CB  . LEU D  1 317 ? 177.117 9.709   155.380 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D CB  1 
ATOM   21725 C  CG  . LEU D  1 317 ? 176.382 8.869   154.364 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D CG  1 
ATOM   21726 C  CD1 . LEU D  1 317 ? 175.191 9.632   153.911 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D CD1 1 
ATOM   21727 C  CD2 . LEU D  1 317 ? 177.334 8.559   153.236 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D CD2 1 
ATOM   21728 N  N   . ILE D  1 318 ? 178.515 10.003  158.387 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D N   1 
ATOM   21729 C  CA  . ILE D  1 318 ? 179.111 10.942  159.320 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D CA  1 
ATOM   21730 C  C   . ILE D  1 318 ? 180.337 10.375  159.999 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D C   1 
ATOM   21731 O  O   . ILE D  1 318 ? 181.366 11.016  160.071 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D O   1 
ATOM   21732 C  CB  . ILE D  1 318 ? 178.131 11.293  160.404 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D CB  1 
ATOM   21733 C  CG1 . ILE D  1 318 ? 176.982 12.054  159.813 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D CG1 1 
ATOM   21734 C  CG2 . ILE D  1 318 ? 178.744 12.175  161.384 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D CG2 1 
ATOM   21735 C  CD1 . ILE D  1 318 ? 175.843 12.047  160.756 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D CD1 1 
ATOM   21736 N  N   . THR D  1 319 ? 180.215 9.145   160.480 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 562  THR D N   1 
ATOM   21737 C  CA  . THR D  1 319 ? 181.203 8.550   161.370 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 562  THR D CA  1 
ATOM   21738 C  C   . THR D  1 319 ? 182.043 7.424   160.733 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 562  THR D C   1 
ATOM   21739 O  O   . THR D  1 319 ? 183.139 7.205   161.178 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 562  THR D O   1 
ATOM   21740 C  CB  . THR D  1 319 ? 180.527 7.981   162.637 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 562  THR D CB  1 
ATOM   21741 O  OG1 . THR D  1 319 ? 179.696 6.884   162.279 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 562  THR D OG1 1 
ATOM   21742 C  CG2 . THR D  1 319 ? 179.655 8.962   163.277 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 562  THR D CG2 1 
ATOM   21743 N  N   . ASN D  1 320 ? 181.571 6.679   159.735 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D N   1 
ATOM   21744 C  CA  . ASN D  1 320 ? 182.473 5.637   159.226 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D CA  1 
ATOM   21745 C  C   . ASN D  1 320 ? 183.334 6.228   158.200 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D C   1 
ATOM   21746 O  O   . ASN D  1 320 ? 182.983 6.208   157.007 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D O   1 
ATOM   21747 C  CB  . ASN D  1 320 ? 181.793 4.331   158.763 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D CB  1 
ATOM   21748 C  CG  . ASN D  1 320 ? 180.923 3.696   159.931 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D CG  1 
ATOM   21749 O  OD1 . ASN D  1 320 ? 181.126 4.060   161.112 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D OD1 1 
ATOM   21750 N  ND2 . ASN D  1 320 ? 179.920 2.813   159.608 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D ND2 1 
ATOM   21751 N  N   . SER D  1 321 ? 184.462 6.775   158.671 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 564  SER D N   1 
ATOM   21752 C  CA  . SER D  1 321 ? 185.406 7.498   157.815 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 564  SER D CA  1 
ATOM   21753 C  C   . SER D  1 321 ? 186.667 7.755   158.629 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 564  SER D C   1 
ATOM   21754 O  O   . SER D  1 321 ? 186.662 7.525   159.820 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 564  SER D O   1 
ATOM   21755 C  CB  . SER D  1 321 ? 184.763 8.808   157.330 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 564  SER D CB  1 
ATOM   21756 O  OG  . SER D  1 321 ? 185.668 9.656   156.671 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 564  SER D OG  1 
ATOM   21757 N  N   . LEU D  1 322 ? 187.759 8.188   157.999 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 565  LEU D N   1 
ATOM   21758 C  CA  . LEU D  1 322 ? 188.951 8.543   158.772 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 565  LEU D CA  1 
ATOM   21759 C  C   . LEU D  1 322 ? 188.663 9.720   159.683 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 565  LEU D C   1 
ATOM   21760 O  O   . LEU D  1 322 ? 189.268 9.872   160.721 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 565  LEU D O   1 
ATOM   21761 C  CB  . LEU D  1 322 ? 190.102 8.939   157.880 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 565  LEU D CB  1 
ATOM   21762 C  CG  . LEU D  1 322 ? 190.842 7.819   157.186 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 565  LEU D CG  1 
ATOM   21763 C  CD1 . LEU D  1 322 ? 191.810 8.384   156.097 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 565  LEU D CD1 1 
ATOM   21764 C  CD2 . LEU D  1 322 ? 191.544 6.999   158.216 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 565  LEU D CD2 1 
ATOM   21765 N  N   . VAL D  1 323 ? 187.749 10.568  159.248 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 566  VAL D N   1 
ATOM   21766 C  CA  . VAL D  1 323 ? 187.370 11.780  159.960 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 566  VAL D CA  1 
ATOM   21767 C  C   . VAL D  1 323 ? 185.916 11.693  160.423 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 566  VAL D C   1 
ATOM   21768 O  O   . VAL D  1 323 ? 185.006 11.435  159.632 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 566  VAL D O   1 
ATOM   21769 C  CB  . VAL D  1 323 ? 187.492 13.022  159.054 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 566  VAL D CB  1 
ATOM   21770 C  CG1 . VAL D  1 323 ? 187.149 14.231  159.836 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 566  VAL D CG1 1 
ATOM   21771 C  CG2 . VAL D  1 323 ? 188.878 13.133  158.455 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 566  VAL D CG2 1 
ATOM   21772 N  N   . ASN D  1 324 ? 185.686 11.919  161.706 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D N   1 
ATOM   21773 C  CA  . ASN D  1 324 ? 184.334 11.918  162.177 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D CA  1 
ATOM   21774 C  C   . ASN D  1 324 ? 183.759 13.271  161.954 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D C   1 
ATOM   21775 O  O   . ASN D  1 324 ? 184.026 14.184  162.703 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D O   1 
ATOM   21776 C  CB  . ASN D  1 324 ? 184.255 11.621  163.650 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D CB  1 
ATOM   21777 C  CG  . ASN D  1 324 ? 182.848 11.688  164.144 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D CG  1 
ATOM   21778 O  OD1 . ASN D  1 324 ? 182.050 12.514  163.710 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D OD1 1 
ATOM   21779 N  ND2 . ASN D  1 324 ? 182.509 10.797  165.012 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D ND2 1 
ATOM   21780 N  N   . ARG D  1 325 ? 182.933 13.420  160.948 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D N   1 
ATOM   21781 C  CA  . ARG D  1 325 ? 182.458 14.746  160.609 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D CA  1 
ATOM   21782 C  C   . ARG D  1 325 ? 181.283 15.287  161.414 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D C   1 
ATOM   21783 O  O   . ARG D  1 325 ? 180.607 16.207  160.989 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D O   1 
ATOM   21784 C  CB  . ARG D  1 325 ? 182.130 14.755  159.142 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D CB  1 
ATOM   21785 C  CG  . ARG D  1 325 ? 183.375 14.488  158.320 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D CG  1 
ATOM   21786 C  CD  . ARG D  1 325 ? 183.179 14.743  156.840 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D CD  1 
ATOM   21787 N  NE  . ARG D  1 325 ? 184.480 14.731  156.222 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D NE  1 
ATOM   21788 C  CZ  . ARG D  1 325 ? 185.165 13.621  156.006 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D CZ  1 
ATOM   21789 N  NH1 . ARG D  1 325 ? 184.650 12.454  156.346 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D NH1 1 
ATOM   21790 N  NH2 . ARG D  1 325 ? 186.360 13.675  155.453 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D NH2 1 
ATOM   21791 N  N   . THR D  1 326 ? 181.022 14.726  162.582 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 569  THR D N   1 
ATOM   21792 C  CA  . THR D  1 326 ? 179.912 15.253  163.354 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 569  THR D CA  1 
ATOM   21793 C  C   . THR D  1 326 ? 180.120 16.733  163.669 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 569  THR D C   1 
ATOM   21794 O  O   . THR D  1 326 ? 179.229 17.552  163.489 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 569  THR D O   1 
ATOM   21795 C  CB  . THR D  1 326 ? 179.764 14.513  164.654 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 569  THR D CB  1 
ATOM   21796 O  OG1 . THR D  1 326 ? 179.441 13.143  164.373 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 569  THR D OG1 1 
ATOM   21797 C  CG2 . THR D  1 326 ? 178.696 15.167  165.477 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 569  THR D CG2 1 
ATOM   21798 N  N   . ASP D  1 327 ? 181.314 17.039  164.173 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 570  ASP D N   1 
ATOM   21799 C  CA  . ASP D  1 327 ? 181.814 18.403  164.329 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 570  ASP D CA  1 
ATOM   21800 C  C   . ASP D  1 327 ? 183.278 18.381  164.050 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 570  ASP D C   1 
ATOM   21801 O  O   . ASP D  1 327 ? 184.056 18.063  164.918 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 570  ASP D O   1 
ATOM   21802 C  CB  . ASP D  1 327 ? 181.607 18.897  165.721 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 570  ASP D CB  1 
ATOM   21803 C  CG  . ASP D  1 327 ? 180.179 18.946  166.057 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 570  ASP D CG  1 
ATOM   21804 O  OD1 . ASP D  1 327 ? 179.475 19.745  165.429 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 570  ASP D OD1 1 
ATOM   21805 O  OD2 . ASP D  1 327 ? 179.734 18.187  166.937 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 570  ASP D OD2 1 
ATOM   21806 N  N   . ASP D  1 328 ? 183.634 18.694  162.818 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 571  ASP D N   1 
ATOM   21807 C  CA  . ASP D  1 328 ? 184.983 18.797  162.422 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 571  ASP D CA  1 
ATOM   21808 C  C   . ASP D  1 328 ? 185.388 20.246  162.489 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 571  ASP D C   1 
ATOM   21809 O  O   . ASP D  1 328 ? 184.990 21.051  161.640 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 571  ASP D O   1 
ATOM   21810 C  CB  . ASP D  1 328 ? 185.114 18.319  160.999 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 571  ASP D CB  1 
ATOM   21811 C  CG  . ASP D  1 328 ? 186.525 18.355  160.532 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 571  ASP D CG  1 
ATOM   21812 O  OD1 . ASP D  1 328 ? 187.396 18.814  161.312 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 571  ASP D OD1 1 
ATOM   21813 O  OD2 . ASP D  1 328 ? 186.781 17.921  159.400 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 571  ASP D OD2 1 
ATOM   21814 N  N   . ASN D  1 329 ? 186.196 20.587  163.485 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 572  ASN D N   1 
ATOM   21815 C  CA  . ASN D  1 329 ? 186.608 21.967  163.661 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 572  ASN D CA  1 
ATOM   21816 C  C   . ASN D  1 329 ? 188.090 22.115  163.653 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 572  ASN D C   1 
ATOM   21817 O  O   . ASN D  1 329 ? 188.586 23.161  163.955 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 572  ASN D O   1 
ATOM   21818 C  CB  . ASN D  1 329 ? 186.086 22.488  164.983 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 572  ASN D CB  1 
ATOM   21819 C  CG  . ASN D  1 329 ? 184.576 22.334  165.116 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 572  ASN D CG  1 
ATOM   21820 O  OD1 . ASN D  1 329 ? 183.812 22.855  164.323 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 572  ASN D OD1 1 
ATOM   21821 N  ND2 . ASN D  1 329 ? 184.154 21.609  166.122 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 572  ASN D ND2 1 
ATOM   21822 N  N   . ALA D  1 330 ? 188.805 21.055  163.306 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 573  ALA D N   1 
ATOM   21823 C  CA  . ALA D  1 330 ? 190.269 21.082  163.285 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 573  ALA D CA  1 
ATOM   21824 C  C   . ALA D  1 330 ? 190.789 21.993  162.197 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 573  ALA D C   1 
ATOM   21825 O  O   . ALA D  1 330 ? 190.224 22.105  161.121 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 573  ALA D O   1 
ATOM   21826 C  CB  . ALA D  1 330 ? 190.831 19.726  163.095 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 573  ALA D CB  1 
ATOM   21827 N  N   . GLU D  1 331 ? 191.879 22.678  162.492 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 574  GLU D N   1 
ATOM   21828 C  CA  . GLU D  1 331 ? 192.474 23.502  161.468 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 574  GLU D CA  1 
ATOM   21829 C  C   . GLU D  1 331 ? 193.313 22.589  160.586 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 574  GLU D C   1 
ATOM   21830 O  O   . GLU D  1 331 ? 193.489 22.879  159.410 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 574  GLU D O   1 
ATOM   21831 C  CB  . GLU D  1 331 ? 193.369 24.540  162.104 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 574  GLU D CB  1 
ATOM   21832 C  CG  . GLU D  1 331 ? 194.808 24.191  161.983 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 574  GLU D CG  1 
ATOM   21833 C  CD  . GLU D  1 331 ? 195.570 25.467  161.775 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 574  GLU D CD  1 
ATOM   21834 O  OE1 . GLU D  1 331 ? 195.700 26.252  162.777 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 574  GLU D OE1 1 
ATOM   21835 O  OE2 . GLU D  1 331 ? 196.006 25.724  160.605 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 574  GLU D OE2 1 
ATOM   21836 N  N   . THR D  1 332 ? 193.843 21.513  161.196 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 575  THR D N   1 
ATOM   21837 C  CA  . THR D  1 332 ? 194.561 20.456  160.493 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 575  THR D CA  1 
ATOM   21838 C  C   . THR D  1 332 ? 193.965 19.136  160.955 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 575  THR D C   1 
ATOM   21839 O  O   . THR D  1 332 ? 193.895 18.894  162.155 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 575  THR D O   1 
ATOM   21840 C  CB  . THR D  1 332 ? 196.056 20.461  160.848 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 575  THR D CB  1 
ATOM   21841 O  OG1 . THR D  1 332 ? 196.603 21.727  160.517 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 575  THR D OG1 1 
ATOM   21842 C  CG2 . THR D  1 332 ? 196.797 19.450  160.067 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 575  THR D CG2 1 
ATOM   21843 N  N   . ALA D  1 333 ? 193.510 18.295  160.033 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 576  ALA D N   1 
ATOM   21844 C  CA  . ALA D  1 333 ? 192.942 17.031  160.420 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 576  ALA D CA  1 
ATOM   21845 C  C   . ALA D  1 333 ? 194.100 16.091  160.800 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 576  ALA D C   1 
ATOM   21846 O  O   . ALA D  1 333 ? 195.268 16.340  160.437 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 576  ALA D O   1 
ATOM   21847 C  CB  . ALA D  1 333 ? 192.090 16.482  159.310 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 576  ALA D CB  1 
ATOM   21848 N  N   . ALA D  1 334 ? 193.801 15.044  161.575 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 577  ALA D N   1 
ATOM   21849 C  CA  . ALA D  1 334 ? 194.854 14.206  162.097 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 577  ALA D CA  1 
ATOM   21850 C  C   . ALA D  1 334 ? 195.498 13.426  160.941 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 577  ALA D C   1 
ATOM   21851 O  O   . ALA D  1 334 ? 196.705 13.193  160.940 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 577  ALA D O   1 
ATOM   21852 C  CB  . ALA D  1 334 ? 194.324 13.301  163.144 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 577  ALA D CB  1 
ATOM   21853 N  N   . VAL D  1 335 ? 194.719 13.023  159.942 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 578  VAL D N   1 
ATOM   21854 C  CA  . VAL D  1 335 ? 195.315 12.287  158.845 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 578  VAL D CA  1 
ATOM   21855 C  C   . VAL D  1 335 ? 194.772 12.731  157.494 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 578  VAL D C   1 
ATOM   21856 O  O   . VAL D  1 335 ? 193.600 13.007  157.335 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 578  VAL D O   1 
ATOM   21857 C  CB  . VAL D  1 335 ? 195.179 10.761  159.027 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 578  VAL D CB  1 
ATOM   21858 C  CG1 . VAL D  1 335 ? 195.807 10.037  157.830 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 578  VAL D CG1 1 
ATOM   21859 C  CG2 . VAL D  1 335 ? 195.859 10.311  160.331 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 578  VAL D CG2 1 
ATOM   21860 N  N   . PRO D  1 336 ? 195.645 12.833  156.515 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 579  PRO D N   1 
ATOM   21861 C  CA  . PRO D  1 336 ? 195.192 13.323  155.246 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 579  PRO D CA  1 
ATOM   21862 C  C   . PRO D  1 336 ? 194.761 12.184  154.344 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 579  PRO D C   1 
ATOM   21863 O  O   . PRO D  1 336 ? 195.199 11.052  154.523 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 579  PRO D O   1 
ATOM   21864 C  CB  . PRO D  1 336 ? 196.434 13.978  154.676 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 579  PRO D CB  1 
ATOM   21865 C  CG  . PRO D  1 336 ? 197.617 13.363  155.391 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 579  PRO D CG  1 
ATOM   21866 C  CD  . PRO D  1 336 ? 197.105 12.653  156.600 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 579  PRO D CD  1 
ATOM   21867 N  N   . SER D  1 337 ? 193.936 12.476  153.355 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 580  SER D N   1 
ATOM   21868 C  CA  . SER D  1 337 ? 193.431 11.424  152.499 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 580  SER D CA  1 
ATOM   21869 C  C   . SER D  1 337 ? 192.690 11.975  151.291 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 580  SER D C   1 
ATOM   21870 O  O   . SER D  1 337 ? 192.393 13.180  151.216 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 580  SER D O   1 
ATOM   21871 C  CB  . SER D  1 337 ? 192.480 10.527  153.283 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 580  SER D CB  1 
ATOM   21872 O  OG  . SER D  1 337 ? 191.286 11.207  153.600 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 580  SER D OG  1 
ATOM   21873 N  N   . TYR D  1 338 ? 192.372 11.100  150.342 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 581  TYR D N   1 
ATOM   21874 C  CA  . TYR D  1 338 ? 191.493 11.520  149.296 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CA  1 
ATOM   21875 C  C   . TYR D  1 338 ? 190.248 10.667  149.374 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 581  TYR D C   1 
ATOM   21876 O  O   . TYR D  1 338 ? 190.229 9.624   150.083 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 581  TYR D O   1 
ATOM   21877 C  CB  . TYR D  1 338 ? 192.185 11.461  147.957 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CB  1 
ATOM   21878 C  CG  . TYR D  1 338 ? 192.695 10.092  147.521 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CG  1 
ATOM   21879 C  CD1 . TYR D  1 338 ? 191.997 9.334   146.544 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CD1 1 
ATOM   21880 C  CD2 . TYR D  1 338 ? 193.894 9.571   148.028 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CD2 1 
ATOM   21881 C  CE1 . TYR D  1 338 ? 192.448 8.109   146.125 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CE1 1 
ATOM   21882 C  CE2 . TYR D  1 338 ? 194.356 8.327   147.607 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CE2 1 
ATOM   21883 C  CZ  . TYR D  1 338 ? 193.619 7.611   146.662 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CZ  1 
ATOM   21884 O  OH  . TYR D  1 338 ? 194.082 6.392   146.259 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 581  TYR D OH  1 
ATOM   21885 N  N   . SER D  1 339 ? 189.195 11.131  148.703 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 582  SER D N   1 
ATOM   21886 C  CA  . SER D  1 339 ? 187.879 10.502  148.785 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 582  SER D CA  1 
ATOM   21887 C  C   . SER D  1 339 ? 187.257 10.300  147.410 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 582  SER D C   1 
ATOM   21888 O  O   . SER D  1 339 ? 187.274 11.215  146.563 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 582  SER D O   1 
ATOM   21889 C  CB  . SER D  1 339 ? 186.943 11.408  149.550 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 582  SER D CB  1 
ATOM   21890 O  OG  . SER D  1 339 ? 187.372 11.514  150.868 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 582  SER D OG  1 
ATOM   21891 N  N   . PHE D  1 340 ? 186.671 9.133   147.168 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 583  PHE D N   1 
ATOM   21892 C  CA  . PHE D  1 340 ? 185.942 9.004   145.934 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CA  1 
ATOM   21893 C  C   . PHE D  1 340 ? 184.747 8.103   146.078 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 583  PHE D C   1 
ATOM   21894 O  O   . PHE D  1 340 ? 184.601 7.395   147.082 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 583  PHE D O   1 
ATOM   21895 C  CB  . PHE D  1 340 ? 186.867 8.530   144.814 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CB  1 
ATOM   21896 C  CG  . PHE D  1 340 ? 187.579 7.252   145.105 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CG  1 
ATOM   21897 C  CD1 . PHE D  1 340 ? 187.129 6.090   144.531 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CD1 1 
ATOM   21898 C  CD2 . PHE D  1 340 ? 188.710 7.203   145.929 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CD2 1 
ATOM   21899 C  CE1 . PHE D  1 340 ? 187.751 4.878   144.788 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CE1 1 
ATOM   21900 C  CE2 . PHE D  1 340 ? 189.368 5.992   146.178 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CE2 1 
ATOM   21901 C  CZ  . PHE D  1 340 ? 188.881 4.829   145.601 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CZ  1 
ATOM   21902 N  N   . ILE D  1 341 ? 183.885 8.089   145.070 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 584  ILE D N   1 
ATOM   21903 C  CA  . ILE D  1 341 ? 182.879 7.039   145.041 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 584  ILE D CA  1 
ATOM   21904 C  C   . ILE D  1 341 ? 183.111 6.019   143.879 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 584  ILE D C   1 
ATOM   21905 O  O   . ILE D  1 341 ? 182.767 4.857   144.003 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 584  ILE D O   1 
ATOM   21906 C  CB  . ILE D  1 341 ? 181.515 7.656   145.015 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 584  ILE D CB  1 
ATOM   21907 C  CG1 . ILE D  1 341 ? 180.485 6.584   144.755 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 584  ILE D CG1 1 
ATOM   21908 C  CG2 . ILE D  1 341 ? 181.467 8.760   143.993 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 584  ILE D CG2 1 
ATOM   21909 C  CD1 . ILE D  1 341 ? 180.189 5.732   145.998 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 584  ILE D CD1 1 
ATOM   21910 N  N   . ARG D  1 342 ? 183.725 6.445   142.769 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 585  ARG D N   1 
ATOM   21911 C  CA  . ARG D  1 342 ? 184.069 5.544   141.677 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 585  ARG D CA  1 
ATOM   21912 C  C   . ARG D  1 342 ? 185.441 5.888   141.201 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 585  ARG D C   1 
ATOM   21913 O  O   . ARG D  1 342 ? 185.923 7.003   141.442 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 585  ARG D O   1 
ATOM   21914 C  CB  . ARG D  1 342 ? 183.131 5.672   140.507 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 585  ARG D CB  1 
ATOM   21915 C  CG  . ARG D  1 342 ? 181.758 5.258   140.830 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 585  ARG D CG  1 
ATOM   21916 C  CD  . ARG D  1 342 ? 180.843 5.653   139.733 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 585  ARG D CD  1 
ATOM   21917 N  NE  . ARG D  1 342 ? 180.724 4.616   138.724 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 585  ARG D NE  1 
ATOM   21918 C  CZ  . ARG D  1 342 ? 180.499 4.876   137.445 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 585  ARG D CZ  1 
ATOM   21919 N  NH1 . ARG D  1 342 ? 180.403 6.138   137.068 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 585  ARG D NH1 1 
ATOM   21920 N  NH2 . ARG D  1 342 ? 180.396 3.889   136.552 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 585  ARG D NH2 1 
ATOM   21921 N  N   . ALA D  1 343 ? 186.080 4.926   140.532 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 586  ALA D N   1 
ATOM   21922 C  CA  . ALA D  1 343 ? 187.405 5.115   139.974 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 586  ALA D CA  1 
ATOM   21923 C  C   . ALA D  1 343 ? 187.415 4.345   138.682 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 586  ALA D C   1 
ATOM   21924 O  O   . ALA D  1 343 ? 186.508 3.576   138.431 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 586  ALA D O   1 
ATOM   21925 C  CB  . ALA D  1 343 ? 188.468 4.596   140.912 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 586  ALA D CB  1 
ATOM   21926 N  N   . HIS D  1 344 ? 188.442 4.532   137.864 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 587  HIS D N   1 
ATOM   21927 C  CA  . HIS D  1 344 ? 188.468 3.934   136.556 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 587  HIS D CA  1 
ATOM   21928 C  C   . HIS D  1 344 ? 188.139 2.434   136.611 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 587  HIS D C   1 
ATOM   21929 O  O   . HIS D  1 344 ? 187.497 1.903   135.674 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 587  HIS D O   1 
ATOM   21930 C  CB  . HIS D  1 344 ? 189.816 4.189   135.929 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 587  HIS D CB  1 
ATOM   21931 C  CG  . HIS D  1 344 ? 190.925 3.420   136.550 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 587  HIS D CG  1 
ATOM   21932 N  ND1 . HIS D  1 344 ? 191.850 4.008   137.376 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 587  HIS D ND1 1 
ATOM   21933 C  CD2 . HIS D  1 344 ? 191.294 2.118   136.429 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 587  HIS D CD2 1 
ATOM   21934 C  CE1 . HIS D  1 344 ? 192.752 3.107   137.736 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 587  HIS D CE1 1 
ATOM   21935 N  NE2 . HIS D  1 344 ? 192.436 1.949   137.180 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 587  HIS D NE2 1 
ATOM   21936 N  N   . ASP D  1 345 ? 188.551 1.786   137.710 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 588  ASP D N   1 
ATOM   21937 C  CA  . ASP D  1 345 ? 188.295 0.382   137.935 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 588  ASP D CA  1 
ATOM   21938 C  C   . ASP D  1 345 ? 187.209 0.137   138.991 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 588  ASP D C   1 
ATOM   21939 O  O   . ASP D  1 345 ? 186.133 -0.382  138.693 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 588  ASP D O   1 
ATOM   21940 C  CB  . ASP D  1 345 ? 189.601 -0.361  138.291 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 588  ASP D CB  1 
ATOM   21941 C  CG  . ASP D  1 345 ? 190.333 0.238   139.530 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 588  ASP D CG  1 
ATOM   21942 O  OD1 . ASP D  1 345 ? 189.799 1.167   140.158 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 588  ASP D OD1 1 
ATOM   21943 O  OD2 . ASP D  1 345 ? 191.446 -0.223  139.890 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 588  ASP D OD2 1 
ATOM   21944 N  N   . SER D  1 346 ? 187.473 0.469   140.246 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 589  SER D N   1 
ATOM   21945 C  CA  . SER D  1 346 ? 186.480 0.177   141.269 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 589  SER D CA  1 
ATOM   21946 C  C   . SER D  1 346 ? 185.080 0.763   140.924 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 589  SER D C   1 
ATOM   21947 O  O   . SER D  1 346 ? 184.939 1.959   140.689 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 589  SER D O   1 
ATOM   21948 C  CB  . SER D  1 346 ? 186.958 0.701   142.595 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 589  SER D CB  1 
ATOM   21949 O  OG  . SER D  1 346 ? 185.837 0.915   143.411 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 589  SER D OG  1 
ATOM   21950 N  N   . GLU D  1 347 ? 184.051 -0.080  140.893 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 590  GLU D N   1 
ATOM   21951 C  CA  . GLU D  1 347 ? 182.689 0.361   140.615 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 590  GLU D CA  1 
ATOM   21952 C  C   . GLU D  1 347 ? 182.475 0.833   139.178 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 590  GLU D C   1 
ATOM   21953 O  O   . GLU D  1 347 ? 181.461 1.455   138.836 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 590  GLU D O   1 
ATOM   21954 C  CB  . GLU D  1 347 ? 182.256 1.449   141.587 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 590  GLU D CB  1 
ATOM   21955 C  CG  . GLU D  1 347 ? 182.030 1.003   143.027 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 590  GLU D CG  1 
ATOM   21956 C  CD  . GLU D  1 347 ? 181.089 -0.209  143.204 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 590  GLU D CD  1 
ATOM   21957 O  OE1 . GLU D  1 347 ? 181.529 -1.145  143.903 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 590  GLU D OE1 1 
ATOM   21958 O  OE2 . GLU D  1 347 ? 179.925 -0.234  142.702 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 590  GLU D OE2 1 
ATOM   21959 N  N   . VAL D  1 348 ? 183.428 0.529   138.322 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 591  VAL D N   1 
ATOM   21960 C  CA  . VAL D  1 348 ? 183.111 0.532   136.897 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 591  VAL D CA  1 
ATOM   21961 C  C   . VAL D  1 348 ? 183.219 -0.896  136.358 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 591  VAL D C   1 
ATOM   21962 O  O   . VAL D  1 348 ? 182.209 -1.533  136.054 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 591  VAL D O   1 
ATOM   21963 C  CB  . VAL D  1 348 ? 184.008 1.476   136.059 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 591  VAL D CB  1 
ATOM   21964 C  CG1 . VAL D  1 348 ? 183.622 1.370   134.679 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 591  VAL D CG1 1 
ATOM   21965 C  CG2 . VAL D  1 348 ? 183.787 2.878   136.424 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 591  VAL D CG2 1 
ATOM   21966 N  N   . GLN D  1 349 ? 184.444 -1.403  136.271 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 592  GLN D N   1 
ATOM   21967 C  CA  . GLN D  1 349 ? 184.665 -2.678  135.652 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 592  GLN D CA  1 
ATOM   21968 C  C   . GLN D  1 349 ? 183.997 -3.830  136.402 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 592  GLN D C   1 
ATOM   21969 O  O   . GLN D  1 349 ? 183.720 -4.885  135.824 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 592  GLN D O   1 
ATOM   21970 C  CB  . GLN D  1 349 ? 186.140 -2.912  135.469 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 592  GLN D CB  1 
ATOM   21971 C  CG  . GLN D  1 349 ? 186.832 -3.325  136.718 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 592  GLN D CG  1 
ATOM   21972 C  CD  . GLN D  1 349 ? 188.363 -3.258  136.593 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 592  GLN D CD  1 
ATOM   21973 O  OE1 . GLN D  1 349 ? 188.911 -2.367  135.957 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 592  GLN D OE1 1 
ATOM   21974 N  NE2 . GLN D  1 349 ? 189.048 -4.193  137.231 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 592  GLN D NE2 1 
ATOM   21975 N  N   . ASP D  1 350 ? 183.698 -3.613  137.674 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 593  ASP D N   1 
ATOM   21976 C  CA  . ASP D  1 350 ? 182.831 -4.538  138.431 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 593  ASP D CA  1 
ATOM   21977 C  C   . ASP D  1 350 ? 181.426 -4.504  137.894 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 593  ASP D C   1 
ATOM   21978 O  O   . ASP D  1 350 ? 180.777 -5.526  137.766 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 593  ASP D O   1 
ATOM   21979 C  CB  . ASP D  1 350 ? 182.745 -4.102  139.883 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 593  ASP D CB  1 
ATOM   21980 C  CG  . ASP D  1 350 ? 184.089 -3.794  140.444 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 593  ASP D CG  1 
ATOM   21981 O  OD1 . ASP D  1 350 ? 184.716 -4.774  140.847 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 593  ASP D OD1 1 
ATOM   21982 O  OD2 . ASP D  1 350 ? 184.570 -2.611  140.440 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 593  ASP D OD2 1 
ATOM   21983 N  N   . LEU D  1 351 ? 180.907 -3.324  137.639 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 594  LEU D N   1 
ATOM   21984 C  CA  . LEU D  1 351 ? 179.543 -3.331  137.232 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 594  LEU D CA  1 
ATOM   21985 C  C   . LEU D  1 351 ? 179.488 -4.069  135.917 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 594  LEU D C   1 
ATOM   21986 O  O   . LEU D  1 351 ? 178.515 -4.800  135.660 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 594  LEU D O   1 
ATOM   21987 C  CB  . LEU D  1 351 ? 178.978 -1.920  137.118 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 594  LEU D CB  1 
ATOM   21988 C  CG  . LEU D  1 351 ? 179.167 -1.054  138.370 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 594  LEU D CG  1 
ATOM   21989 C  CD1 . LEU D  1 351 ? 178.404 0.280   138.226 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 594  LEU D CD1 1 
ATOM   21990 C  CD2 . LEU D  1 351 ? 178.725 -1.788  139.616 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 594  LEU D CD2 1 
ATOM   21991 N  N   . ILE D  1 352 ? 180.536 -3.898  135.094 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 595  ILE D N   1 
ATOM   21992 C  CA  . ILE D  1 352 ? 180.531 -4.491  133.767 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 595  ILE D CA  1 
ATOM   21993 C  C   . ILE D  1 352 ? 180.629 -6.025  133.940 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 595  ILE D C   1 
ATOM   21994 O  O   . ILE D  1 352 ? 179.888 -6.811  133.328 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 595  ILE D O   1 
ATOM   21995 C  CB  . ILE D  1 352 ? 181.645 -3.936  132.874 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 595  ILE D CB  1 
ATOM   21996 C  CG1 . ILE D  1 352 ? 181.333 -2.515  132.387 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 595  ILE D CG1 1 
ATOM   21997 C  CG2 . ILE D  1 352 ? 181.825 -4.802  131.661 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 595  ILE D CG2 1 
ATOM   21998 C  CD1 . ILE D  1 352 ? 180.064 -2.310  131.619 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 595  ILE D CD1 1 
ATOM   21999 N  N   . ARG D  1 353 ? 181.508 -6.456  134.829 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 596  ARG D N   1 
ATOM   22000 C  CA  . ARG D  1 353 ? 181.562 -7.863  135.144 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 596  ARG D CA  1 
ATOM   22001 C  C   . ARG D  1 353 ? 180.218 -8.444  135.546 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 596  ARG D C   1 
ATOM   22002 O  O   . ARG D  1 353 ? 179.829 -9.465  135.015 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 596  ARG D O   1 
ATOM   22003 C  CB  . ARG D  1 353 ? 182.558 -8.123  136.228 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 596  ARG D CB  1 
ATOM   22004 C  CG  . ARG D  1 353 ? 182.421 -9.463  136.714 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 596  ARG D CG  1 
ATOM   22005 C  CD  . ARG D  1 353 ? 183.546 -9.850  137.667 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 596  ARG D CD  1 
ATOM   22006 N  NE  . ARG D  1 353 ? 183.128 -11.097 138.314 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 596  ARG D NE  1 
ATOM   22007 C  CZ  . ARG D  1 353 ? 183.355 -12.345 137.855 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 596  ARG D CZ  1 
ATOM   22008 N  NH1 . ARG D  1 353 ? 184.083 -12.598 136.771 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 596  ARG D NH1 1 
ATOM   22009 N  NH2 . ARG D  1 353 ? 182.847 -13.379 138.520 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 596  ARG D NH2 1 
ATOM   22010 N  N   . ASP D  1 354 ? 179.502 -7.812  136.471 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 597  ASP D N   1 
ATOM   22011 C  CA  . ASP D  1 354 ? 178.136 -8.248  136.817 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 597  ASP D CA  1 
ATOM   22012 C  C   . ASP D  1 354 ? 177.216 -8.429  135.611 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 597  ASP D C   1 
ATOM   22013 O  O   . ASP D  1 354 ? 176.481 -9.430  135.542 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 597  ASP D O   1 
ATOM   22014 C  CB  . ASP D  1 354 ? 177.431 -7.266  137.747 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 597  ASP D CB  1 
ATOM   22015 C  CG  . ASP D  1 354 ? 178.128 -7.104  139.083 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 597  ASP D CG  1 
ATOM   22016 O  OD1 . ASP D  1 354 ? 178.936 -7.974  139.445 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 597  ASP D OD1 1 
ATOM   22017 O  OD2 . ASP D  1 354 ? 177.868 -6.095  139.785 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 597  ASP D OD2 1 
ATOM   22018 N  N   . ILE D  1 355 ? 177.216 -7.457  134.696 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 598  ILE D N   1 
ATOM   22019 C  CA  . ILE D  1 355 ? 176.294 -7.514  133.567 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 598  ILE D CA  1 
ATOM   22020 C  C   . ILE D  1 355 ? 176.594 -8.732  132.694 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 598  ILE D C   1 
ATOM   22021 O  O   . ILE D  1 355 ? 175.695 -9.511  132.284 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 598  ILE D O   1 
ATOM   22022 C  CB  . ILE D  1 355 ? 176.313 -6.229  132.760 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 598  ILE D CB  1 
ATOM   22023 C  CG1 . ILE D  1 355 ? 175.691 -5.124  133.601 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 598  ILE D CG1 1 
ATOM   22024 C  CG2 . ILE D  1 355 ? 175.549 -6.402  131.481 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 598  ILE D CG2 1 
ATOM   22025 C  CD1 . ILE D  1 355 ? 175.829 -3.761  133.012 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 598  ILE D CD1 1 
ATOM   22026 N  N   . ILE D  1 356 ? 177.885 -8.901  132.439 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 599  ILE D N   1 
ATOM   22027 C  CA  . ILE D  1 356 ? 178.375 -10.018 131.625 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 599  ILE D CA  1 
ATOM   22028 C  C   . ILE D  1 356 ? 177.923 -11.338 132.237 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 599  ILE D C   1 
ATOM   22029 O  O   . ILE D  1 356 ? 177.204 -12.132 131.582 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 599  ILE D O   1 
ATOM   22030 C  CB  . ILE D  1 356 ? 179.909 -9.968  131.501 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 599  ILE D CB  1 
ATOM   22031 C  CG1 . ILE D  1 356 ? 180.269 -8.868  130.487 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 599  ILE D CG1 1 
ATOM   22032 C  CG2 . ILE D  1 356 ? 180.463 -11.347 131.156 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 599  ILE D CG2 1 
ATOM   22033 C  CD1 . ILE D  1 356 ? 181.743 -8.573  130.365 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 599  ILE D CD1 1 
ATOM   22034 N  N   . LYS D  1 357 ? 178.326 -11.528 133.503 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 600  LYS D N   1 
ATOM   22035 C  CA  . LYS D  1 357 ? 178.045 -12.735 134.267 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 600  LYS D CA  1 
ATOM   22036 C  C   . LYS D  1 357 ? 176.569 -13.056 134.322 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 600  LYS D C   1 
ATOM   22037 O  O   . LYS D  1 357 ? 176.155 -14.218 134.299 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 600  LYS D O   1 
ATOM   22038 C  CB  . LYS D  1 357 ? 178.532 -12.572 135.680 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 600  LYS D CB  1 
ATOM   22039 C  CG  . LYS D  1 357 ? 179.503 -13.645 136.050 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 600  LYS D CG  1 
ATOM   22040 C  CD  . LYS D  1 357 ? 179.751 -13.850 137.544 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 600  LYS D CD  1 
ATOM   22041 C  CE  . LYS D  1 357 ? 179.482 -15.355 137.837 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 600  LYS D CE  1 
ATOM   22042 N  NZ  . LYS D  1 357 ? 179.037 -15.583 139.242 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 600  LYS D NZ  1 
ATOM   22043 N  N   . ALA D  1 358 ? 175.751 -12.018 134.409 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 601  ALA D N   1 
ATOM   22044 C  CA  . ALA D  1 358 ? 174.342 -12.262 134.605 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 601  ALA D CA  1 
ATOM   22045 C  C   . ALA D  1 358 ? 173.677 -12.454 133.257 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 601  ALA D C   1 
ATOM   22046 O  O   . ALA D  1 358 ? 172.798 -13.289 133.132 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 601  ALA D O   1 
ATOM   22047 C  CB  . ALA D  1 358 ? 173.699 -11.122 135.398 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 601  ALA D CB  1 
ATOM   22048 N  N   . GLU D  1 359 ? 174.104 -11.710 132.236 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 602  GLU D N   1 
ATOM   22049 C  CA  . GLU D  1 359 ? 173.300 -11.657 131.020 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 602  GLU D CA  1 
ATOM   22050 C  C   . GLU D  1 359 ? 173.992 -12.080 129.720 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 602  GLU D C   1 
ATOM   22051 O  O   . GLU D  1 359 ? 173.384 -11.977 128.651 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 602  GLU D O   1 
ATOM   22052 C  CB  . GLU D  1 359 ? 172.716 -10.253 130.851 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 602  GLU D CB  1 
ATOM   22053 C  CG  . GLU D  1 359 ? 171.771 -9.858  131.927 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 602  GLU D CG  1 
ATOM   22054 C  CD  . GLU D  1 359 ? 170.841 -8.754  131.454 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 602  GLU D CD  1 
ATOM   22055 O  OE1 . GLU D  1 359 ? 170.365 -7.923  132.287 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 602  GLU D OE1 1 
ATOM   22056 O  OE2 . GLU D  1 359 ? 170.586 -8.704  130.231 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 602  GLU D OE2 1 
ATOM   22057 N  N   . ILE D  1 360 ? 175.245 -12.522 129.782 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 603  ILE D N   1 
ATOM   22058 C  CA  . ILE D  1 360 ? 176.011 -12.632 128.545 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 603  ILE D CA  1 
ATOM   22059 C  C   . ILE D  1 360 ? 176.933 -13.794 128.604 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 603  ILE D C   1 
ATOM   22060 O  O   . ILE D  1 360 ? 176.935 -14.623 127.717 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 603  ILE D O   1 
ATOM   22061 C  CB  . ILE D  1 360 ? 176.846 -11.372 128.239 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 603  ILE D CB  1 
ATOM   22062 C  CG1 . ILE D  1 360 ? 175.975 -10.304 127.566 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 603  ILE D CG1 1 
ATOM   22063 C  CG2 . ILE D  1 360 ? 177.968 -11.717 127.315 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 603  ILE D CG2 1 
ATOM   22064 C  CD1 . ILE D  1 360 ? 176.544 -8.901  127.653 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 603  ILE D CD1 1 
ATOM   22065 N  N   . ASN D  1 361 ? 177.736 -13.882 129.645 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 604  ASN D N   1 
ATOM   22066 C  CA  . ASN D  1 361 ? 178.554 -15.095 129.759 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 604  ASN D CA  1 
ATOM   22067 C  C   . ASN D  1 361 ? 178.747 -15.566 131.191 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 604  ASN D C   1 
ATOM   22068 O  O   . ASN D  1 361 ? 179.637 -15.098 131.915 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 604  ASN D O   1 
ATOM   22069 C  CB  . ASN D  1 361 ? 179.890 -14.998 128.987 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 604  ASN D CB  1 
ATOM   22070 C  CG  . ASN D  1 361 ? 180.962 -15.876 129.591 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 604  ASN D CG  1 
ATOM   22071 O  OD1 . ASN D  1 361 ? 180.656 -16.860 130.255 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 604  ASN D OD1 1 
ATOM   22072 N  ND2 . ASN D  1 361 ? 182.207 -15.511 129.401 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 604  ASN D ND2 1 
ATOM   22073 N  N   . PRO D  1 362 ? 177.861 -16.469 131.612 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 605  PRO D N   1 
ATOM   22074 C  CA  . PRO D  1 362 ? 177.833 -17.045 132.933 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 605  PRO D CA  1 
ATOM   22075 C  C   . PRO D  1 362 ? 179.194 -17.438 133.473 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 605  PRO D C   1 
ATOM   22076 O  O   . PRO D  1 362 ? 179.447 -17.208 134.656 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 605  PRO D O   1 
ATOM   22077 C  CB  . PRO D  1 362 ? 176.916 -18.234 132.740 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 605  PRO D CB  1 
ATOM   22078 C  CG  . PRO D  1 362 ? 175.849 -17.653 131.846 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 605  PRO D CG  1 
ATOM   22079 C  CD  . PRO D  1 362 ? 176.573 -16.693 130.929 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 605  PRO D CD  1 
ATOM   22080 N  N   . ASN D  1 363 ? 180.073 -17.975 132.625 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 606  ASN D N   1 
ATOM   22081 C  CA  . ASN D  1 363 ? 181.390 -18.428 133.106 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 606  ASN D CA  1 
ATOM   22082 C  C   . ASN D  1 363 ? 182.528 -17.467 132.937 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 606  ASN D C   1 
ATOM   22083 O  O   . ASN D  1 363 ? 183.700 -17.873 133.027 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 606  ASN D O   1 
ATOM   22084 C  CB  . ASN D  1 363 ? 181.830 -19.718 132.460 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 606  ASN D CB  1 
ATOM   22085 C  CG  . ASN D  1 363 ? 180.702 -20.707 132.340 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 606  ASN D CG  1 
ATOM   22086 O  OD1 . ASN D  1 363 ? 180.006 -21.051 133.324 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 606  ASN D OD1 1 
ATOM   22087 N  ND2 . ASN D  1 363 ? 180.490 -21.175 131.119 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 606  ASN D ND2 1 
ATOM   22088 N  N   . VAL D  1 364 ? 182.214 -16.194 132.718 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 607  VAL D N   1 
ATOM   22089 C  CA  . VAL D  1 364 ? 183.292 -15.236 132.493 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 607  VAL D CA  1 
ATOM   22090 C  C   . VAL D  1 364 ? 184.287 -15.247 133.641 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 607  VAL D C   1 
ATOM   22091 O  O   . VAL D  1 364 ? 183.913 -15.037 134.794 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 607  VAL D O   1 
ATOM   22092 C  CB  . VAL D  1 364 ? 182.784 -13.828 132.379 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 607  VAL D CB  1 
ATOM   22093 C  CG1 . VAL D  1 364 ? 181.938 -13.493 133.603 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 607  VAL D CG1 1 
ATOM   22094 C  CG2 . VAL D  1 364 ? 183.991 -12.907 132.206 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 607  VAL D CG2 1 
ATOM   22095 N  N   . VAL D  1 365 ? 185.556 -15.462 133.319 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 608  VAL D N   1 
ATOM   22096 C  CA  . VAL D  1 365 ? 186.617 -15.504 134.335 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 608  VAL D CA  1 
ATOM   22097 C  C   . VAL D  1 365 ? 187.189 -14.125 134.771 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 608  VAL D C   1 
ATOM   22098 O  O   . VAL D  1 365 ? 187.599 -13.316 133.915 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 608  VAL D O   1 
ATOM   22099 C  CB  . VAL D  1 365 ? 187.777 -16.348 133.793 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 608  VAL D CB  1 
ATOM   22100 C  CG1 . VAL D  1 365 ? 189.063 -16.136 134.663 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 608  VAL D CG1 1 
ATOM   22101 C  CG2 . VAL D  1 365 ? 187.333 -17.833 133.639 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 608  VAL D CG2 1 
ATOM   22102 N  N   . GLY D  1 366 ? 187.225 -13.851 136.082 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 609  GLY D N   1 
ATOM   22103 C  CA  . GLY D  1 366 ? 187.804 -12.584 136.595 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 609  GLY D CA  1 
ATOM   22104 C  C   . GLY D  1 366 ? 187.468 -11.365 135.735 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 609  GLY D C   1 
ATOM   22105 O  O   . GLY D  1 366 ? 186.299 -11.033 135.538 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 609  GLY D O   1 
ATOM   22106 N  N   . TYR D  1 367 ? 188.460 -10.655 135.222 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 610  TYR D N   1 
ATOM   22107 C  CA  . TYR D  1 367 ? 188.086 -9.604  134.311 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CA  1 
ATOM   22108 C  C   . TYR D  1 367 ? 188.720 -9.809  132.970 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 610  TYR D C   1 
ATOM   22109 O  O   . TYR D  1 367 ? 189.206 -8.855  132.374 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 610  TYR D O   1 
ATOM   22110 C  CB  . TYR D  1 367 ? 188.474 -8.242  134.818 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CB  1 
ATOM   22111 C  CG  . TYR D  1 367 ? 187.902 -7.876  136.145 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CG  1 
ATOM   22112 C  CD1 . TYR D  1 367 ? 188.681 -7.993  137.286 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CD1 1 
ATOM   22113 C  CD2 . TYR D  1 367 ? 186.597 -7.356  136.267 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CD2 1 
ATOM   22114 C  CE1 . TYR D  1 367 ? 188.194 -7.614  138.505 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CE1 1 
ATOM   22115 C  CE2 . TYR D  1 367 ? 186.087 -6.991  137.488 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CE2 1 
ATOM   22116 C  CZ  . TYR D  1 367 ? 186.907 -7.128  138.601 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CZ  1 
ATOM   22117 O  OH  . TYR D  1 367 ? 186.499 -6.786  139.860 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 610  TYR D OH  1 
ATOM   22118 N  N   . SER D  1 368 ? 188.692 -11.038 132.480 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 611  SER D N   1 
ATOM   22119 C  CA  . SER D  1 368 ? 189.163 -11.302 131.143 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 611  SER D CA  1 
ATOM   22120 C  C   . SER D  1 368 ? 188.043 -11.203 130.149 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 611  SER D C   1 
ATOM   22121 O  O   . SER D  1 368 ? 187.603 -12.200 129.594 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 611  SER D O   1 
ATOM   22122 C  CB  . SER D  1 368 ? 189.744 -12.694 131.072 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 611  SER D CB  1 
ATOM   22123 O  OG  . SER D  1 368 ? 190.802 -12.770 131.983 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 611  SER D OG  1 
ATOM   22124 N  N   . PHE D  1 369 ? 187.561 -10.012 129.889 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 612  PHE D N   1 
ATOM   22125 C  CA  . PHE D  1 369 ? 186.475 -9.934  128.953 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CA  1 
ATOM   22126 C  C   . PHE D  1 369 ? 187.062 -9.932  127.550 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 612  PHE D C   1 
ATOM   22127 O  O   . PHE D  1 369 ? 188.258 -9.715  127.386 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 612  PHE D O   1 
ATOM   22128 C  CB  . PHE D  1 369 ? 185.642 -8.678  129.216 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CB  1 
ATOM   22129 C  CG  . PHE D  1 369 ? 185.348 -8.457  130.658 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CG  1 
ATOM   22130 C  CD1 . PHE D  1 369 ? 185.237 -7.185  131.152 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CD1 1 
ATOM   22131 C  CD2 . PHE D  1 369 ? 185.217 -9.532  131.525 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CD2 1 
ATOM   22132 C  CE1 . PHE D  1 369 ? 184.985 -6.989  132.447 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CE1 1 
ATOM   22133 C  CE2 . PHE D  1 369 ? 184.977 -9.333  132.847 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CE2 1 
ATOM   22134 C  CZ  . PHE D  1 369 ? 184.853 -8.067  133.303 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CZ  1 
ATOM   22135 N  N   . THR D  1 370 ? 186.217 -10.191 126.553 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 613  THR D N   1 
ATOM   22136 C  CA  . THR D  1 370 ? 186.523 -9.849  125.189 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 613  THR D CA  1 
ATOM   22137 C  C   . THR D  1 370 ? 185.853 -8.542  124.865 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 613  THR D C   1 
ATOM   22138 O  O   . THR D  1 370 ? 184.781 -8.211  125.395 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 613  THR D O   1 
ATOM   22139 C  CB  . THR D  1 370 ? 185.967 -10.879 124.204 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 613  THR D CB  1 
ATOM   22140 O  OG1 . THR D  1 370 ? 184.530 -10.829 124.209 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 613  THR D OG1 1 
ATOM   22141 C  CG2 . THR D  1 370 ? 186.437 -12.274 124.553 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 613  THR D CG2 1 
ATOM   22142 N  N   . MET D  1 371 ? 186.491 -7.804  123.973 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 614  MET D N   1 
ATOM   22143 C  CA  . MET D  1 371 ? 185.901 -6.596  123.424 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 614  MET D CA  1 
ATOM   22144 C  C   . MET D  1 371 ? 184.403 -6.741  123.197 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 614  MET D C   1 
ATOM   22145 O  O   . MET D  1 371 ? 183.640 -5.813  123.508 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 614  MET D O   1 
ATOM   22146 C  CB  . MET D  1 371 ? 186.568 -6.249  122.090 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 614  MET D CB  1 
ATOM   22147 C  CG  . MET D  1 371 ? 186.531 -4.756  121.733 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 614  MET D CG  1 
ATOM   22148 S  SD  . MET D  1 371 ? 186.909 -3.692  123.192 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 614  MET D SD  1 
ATOM   22149 C  CE  . MET D  1 371 ? 187.735 -2.256  122.443 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 614  MET D CE  1 
ATOM   22150 N  N   . GLU D  1 372 ? 184.002 -7.897  122.648 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 615  GLU D N   1 
ATOM   22151 C  CA  . GLU D  1 372 ? 182.597 -8.228  122.252 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 615  GLU D CA  1 
ATOM   22152 C  C   . GLU D  1 372 ? 181.601 -8.139  123.356 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 615  GLU D C   1 
ATOM   22153 O  O   . GLU D  1 372 ? 180.549 -7.493  123.246 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 615  GLU D O   1 
ATOM   22154 C  CB  . GLU D  1 372 ? 182.499 -9.701  121.826 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 615  GLU D CB  1 
ATOM   22155 C  CG  . GLU D  1 372 ? 183.543 -10.131 120.828 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 615  GLU D CG  1 
ATOM   22156 C  CD  . GLU D  1 372 ? 183.845 -8.994  119.867 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 615  GLU D CD  1 
ATOM   22157 O  OE1 . GLU D  1 372 ? 182.874 -8.404  119.254 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 615  GLU D OE1 1 
ATOM   22158 O  OE2 . GLU D  1 372 ? 185.060 -8.689  119.764 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 615  GLU D OE2 1 
ATOM   22159 N  N   . GLU D  1 373 ? 181.935 -8.935  124.367 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 616  GLU D N   1 
ATOM   22160 C  CA  . GLU D  1 373 ? 181.325 -8.914  125.667 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 616  GLU D CA  1 
ATOM   22161 C  C   . GLU D  1 373 ? 181.230 -7.466  126.146 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 616  GLU D C   1 
ATOM   22162 O  O   . GLU D  1 373 ? 180.123 -6.983  126.459 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 616  GLU D O   1 
ATOM   22163 C  CB  . GLU D  1 373 ? 182.126 -9.799  126.632 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 616  GLU D CB  1 
ATOM   22164 C  CG  . GLU D  1 373 ? 182.079 -11.283 126.242 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 616  GLU D CG  1 
ATOM   22165 C  CD  . GLU D  1 373 ? 182.972 -12.200 127.107 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 616  GLU D CD  1 
ATOM   22166 O  OE1 . GLU D  1 373 ? 184.082 -11.801 127.514 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 616  GLU D OE1 1 
ATOM   22167 O  OE2 . GLU D  1 373 ? 182.573 -13.352 127.371 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 616  GLU D OE2 1 
ATOM   22168 N  N   . ILE D  1 374 ? 182.349 -6.750  126.164 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 617  ILE D N   1 
ATOM   22169 C  CA  . ILE D  1 374 ? 182.268 -5.385  126.627 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 617  ILE D CA  1 
ATOM   22170 C  C   . ILE D  1 374 ? 181.226 -4.579  125.874 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 617  ILE D C   1 
ATOM   22171 O  O   . ILE D  1 374 ? 180.459 -3.837  126.491 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 617  ILE D O   1 
ATOM   22172 C  CB  . ILE D  1 374 ? 183.622 -4.681  126.661 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 617  ILE D CB  1 
ATOM   22173 C  CG1 . ILE D  1 374 ? 184.429 -5.259  127.815 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 617  ILE D CG1 1 
ATOM   22174 C  CG2 . ILE D  1 374 ? 183.441 -3.175  126.887 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 617  ILE D CG2 1 
ATOM   22175 C  CD1 . ILE D  1 374 ? 185.895 -5.297  127.587 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 617  ILE D CD1 1 
ATOM   22176 N  N   . LYS D  1 375 ? 181.146 -4.721  124.562 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 618  LYS D N   1 
ATOM   22177 C  CA  . LYS D  1 375 ? 180.279 -3.815  123.841 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 618  LYS D CA  1 
ATOM   22178 C  C   . LYS D  1 375 ? 178.845 -4.063  124.146 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 618  LYS D C   1 
ATOM   22179 O  O   . LYS D  1 375 ? 178.030 -3.148  124.336 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 618  LYS D O   1 
ATOM   22180 C  CB  . LYS D  1 375 ? 180.506 -4.014  122.378 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 618  LYS D CB  1 
ATOM   22181 C  CG  . LYS D  1 375 ? 181.857 -3.474  122.004 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 618  LYS D CG  1 
ATOM   22182 C  CD  . LYS D  1 375 ? 181.777 -2.933  120.554 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 618  LYS D CD  1 
ATOM   22183 C  CE  . LYS D  1 375 ? 183.053 -2.121  120.156 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 618  LYS D CE  1 
ATOM   22184 N  NZ  . LYS D  1 375 ? 183.371 -2.483  118.696 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 618  LYS D NZ  1 
ATOM   22185 N  N   . LYS D  1 376 ? 178.579 -5.351  124.161 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 619  LYS D N   1 
ATOM   22186 C  CA  . LYS D  1 376 ? 177.288 -5.898  124.344 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 619  LYS D CA  1 
ATOM   22187 C  C   . LYS D  1 376 ? 176.832 -5.573  125.767 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 619  LYS D C   1 
ATOM   22188 O  O   . LYS D  1 376 ? 175.656 -5.229  125.968 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 619  LYS D O   1 
ATOM   22189 C  CB  . LYS D  1 376 ? 177.383 -7.397  124.066 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 619  LYS D CB  1 
ATOM   22190 C  CG  . LYS D  1 376 ? 176.061 -8.131  123.956 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 619  LYS D CG  1 
ATOM   22191 C  CD  . LYS D  1 376 ? 175.015 -7.345  123.125 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 619  LYS D CD  1 
ATOM   22192 C  CE  . LYS D  1 376 ? 173.593 -7.373  123.829 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 619  LYS D CE  1 
ATOM   22193 N  NZ  . LYS D  1 376 ? 172.590 -8.396  123.228 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 619  LYS D NZ  1 
ATOM   22194 N  N   . ALA D  1 377 ? 177.767 -5.627  126.729 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 620  ALA D N   1 
ATOM   22195 C  CA  . ALA D  1 377 ? 177.532 -5.216  128.140 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 620  ALA D CA  1 
ATOM   22196 C  C   . ALA D  1 377 ? 177.136 -3.738  128.264 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 620  ALA D C   1 
ATOM   22197 O  O   . ALA D  1 377 ? 176.204 -3.353  129.007 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 620  ALA D O   1 
ATOM   22198 C  CB  . ALA D  1 377 ? 178.758 -5.512  128.998 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 620  ALA D CB  1 
ATOM   22199 N  N   . PHE D  1 378 ? 177.831 -2.905  127.502 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 621  PHE D N   1 
ATOM   22200 C  CA  . PHE D  1 378 ? 177.561 -1.485  127.557 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CA  1 
ATOM   22201 C  C   . PHE D  1 378 ? 176.182 -1.088  127.078 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 621  PHE D C   1 
ATOM   22202 O  O   . PHE D  1 378 ? 175.754 0.044   127.326 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 621  PHE D O   1 
ATOM   22203 C  CB  . PHE D  1 378 ? 178.667 -0.647  126.918 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CB  1 
ATOM   22204 C  CG  . PHE D  1 378 ? 179.635 -0.102  127.938 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CG  1 
ATOM   22205 C  CD1 . PHE D  1 378 ? 179.292 1.017   128.722 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CD1 1 
ATOM   22206 C  CD2 . PHE D  1 378 ? 180.858 -0.744  128.175 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CD2 1 
ATOM   22207 C  CE1 . PHE D  1 378 ? 180.178 1.500   129.684 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CE1 1 
ATOM   22208 C  CE2 . PHE D  1 378 ? 181.748 -0.272  129.156 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CE2 1 
ATOM   22209 C  CZ  . PHE D  1 378 ? 181.418 0.847   129.905 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CZ  1 
ATOM   22210 N  N   . GLU D  1 379 ? 175.455 -1.989  126.432 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 622  GLU D N   1 
ATOM   22211 C  CA  . GLU D  1 379 ? 174.171 -1.571  125.923 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 622  GLU D CA  1 
ATOM   22212 C  C   . GLU D  1 379 ? 173.243 -1.589  127.111 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 622  GLU D C   1 
ATOM   22213 O  O   . GLU D  1 379 ? 172.461 -0.659  127.351 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 622  GLU D O   1 
ATOM   22214 C  CB  . GLU D  1 379 ? 173.699 -2.546  124.870 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 622  GLU D CB  1 
ATOM   22215 C  CG  . GLU D  1 379 ? 174.755 -2.939  123.868 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 622  GLU D CG  1 
ATOM   22216 C  CD  . GLU D  1 379 ? 174.104 -3.678  122.718 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 622  GLU D CD  1 
ATOM   22217 O  OE1 . GLU D  1 379 ? 172.912 -4.086  122.890 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 622  GLU D OE1 1 
ATOM   22218 O  OE2 . GLU D  1 379 ? 174.767 -3.863  121.648 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 622  GLU D OE2 1 
ATOM   22219 N  N   . ILE D  1 380 ? 173.379 -2.667  127.870 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 623  ILE D N   1 
ATOM   22220 C  CA  . ILE D  1 380 ? 172.612 -2.903  129.068 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 623  ILE D CA  1 
ATOM   22221 C  C   . ILE D  1 380 ? 172.957 -1.840  130.112 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 623  ILE D C   1 
ATOM   22222 O  O   . ILE D  1 380 ? 172.066 -1.266  130.776 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 623  ILE D O   1 
ATOM   22223 C  CB  . ILE D  1 380 ? 172.967 -4.276  129.624 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 623  ILE D CB  1 
ATOM   22224 C  CG1 . ILE D  1 380 ? 172.595 -5.349  128.614 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 623  ILE D CG1 1 
ATOM   22225 C  CG2 . ILE D  1 380 ? 172.259 -4.522  130.909 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 623  ILE D CG2 1 
ATOM   22226 C  CD1 . ILE D  1 380 ? 173.007 -6.715  129.023 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 623  ILE D CD1 1 
ATOM   22227 N  N   . TYR D  1 381 ? 174.253 -1.580  130.249 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 624  TYR D N   1 
ATOM   22228 C  CA  . TYR D  1 381 ? 174.735 -0.576  131.179 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CA  1 
ATOM   22229 C  C   . TYR D  1 381 ? 174.161 0.815   130.863 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 624  TYR D C   1 
ATOM   22230 O  O   . TYR D  1 381 ? 173.518 1.419   131.736 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 624  TYR D O   1 
ATOM   22231 C  CB  . TYR D  1 381 ? 176.249 -0.586  131.109 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CB  1 
ATOM   22232 C  CG  . TYR D  1 381 ? 177.069 0.346   132.018 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CG  1 
ATOM   22233 C  CD1 . TYR D  1 381 ? 177.707 -0.135  133.161 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CD1 1 
ATOM   22234 C  CD2 . TYR D  1 381 ? 177.311 1.674   131.656 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CD2 1 
ATOM   22235 C  CE1 . TYR D  1 381 ? 178.474 0.689   133.917 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CE1 1 
ATOM   22236 C  CE2 . TYR D  1 381 ? 178.083 2.483   132.423 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CE2 1 
ATOM   22237 C  CZ  . TYR D  1 381 ? 178.652 1.982   133.522 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CZ  1 
ATOM   22238 O  OH  . TYR D  1 381 ? 179.427 2.817   134.247 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 624  TYR D OH  1 
ATOM   22239 N  N   . ASN D  1 382 ? 174.355 1.292   129.619 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 625  ASN D N   1 
ATOM   22240 C  CA  . ASN D  1 382 ? 173.995 2.673   129.221 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 625  ASN D CA  1 
ATOM   22241 C  C   . ASN D  1 382 ? 172.493 2.943   129.340 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 625  ASN D C   1 
ATOM   22242 O  O   . ASN D  1 382 ? 172.042 4.079   129.656 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 625  ASN D O   1 
ATOM   22243 C  CB  . ASN D  1 382 ? 174.483 2.992   127.816 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 625  ASN D CB  1 
ATOM   22244 C  CG  . ASN D  1 382 ? 175.983 3.233   127.762 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 625  ASN D CG  1 
ATOM   22245 O  OD1 . ASN D  1 382 ? 176.541 3.982   128.544 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 625  ASN D OD1 1 
ATOM   22246 N  ND2 . ASN D  1 382 ? 176.637 2.599   126.826 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 625  ASN D ND2 1 
ATOM   22247 N  N   . LYS D  1 383 ? 171.728 1.875   129.099 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 626  LYS D N   1 
ATOM   22248 C  CA  . LYS D  1 383 ? 170.305 1.884   129.339 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 626  LYS D CA  1 
ATOM   22249 C  C   . LYS D  1 383 ? 169.975 2.034   130.848 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 626  LYS D C   1 
ATOM   22250 O  O   . LYS D  1 383 ? 169.228 2.959   131.247 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 626  LYS D O   1 
ATOM   22251 C  CB  . LYS D  1 383 ? 169.713 0.617   128.777 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 626  LYS D CB  1 
ATOM   22252 C  CG  . LYS D  1 383 ? 168.309 0.800   128.364 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 626  LYS D CG  1 
ATOM   22253 C  CD  . LYS D  1 383 ? 167.711 -0.571  128.060 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 626  LYS D CD  1 
ATOM   22254 C  CE  . LYS D  1 383 ? 166.145 -0.544  128.150 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 626  LYS D CE  1 
ATOM   22255 N  NZ  . LYS D  1 383 ? 165.505 -1.652  127.367 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 626  LYS D NZ  1 
ATOM   22256 N  N   . ASP D  1 384 ? 170.549 1.135   131.658 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 627  ASP D N   1 
ATOM   22257 C  CA  . ASP D  1 384 ? 170.391 1.106   133.106 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 627  ASP D CA  1 
ATOM   22258 C  C   . ASP D  1 384 ? 170.742 2.465   133.739 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 627  ASP D C   1 
ATOM   22259 O  O   . ASP D  1 384 ? 170.061 2.911   134.672 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 627  ASP D O   1 
ATOM   22260 C  CB  . ASP D  1 384 ? 171.336 0.062   133.673 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 627  ASP D CB  1 
ATOM   22261 C  CG  . ASP D  1 384 ? 171.002 -0.323  135.092 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 627  ASP D CG  1 
ATOM   22262 O  OD1 . ASP D  1 384 ? 169.935 -0.894  135.267 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 627  ASP D OD1 1 
ATOM   22263 O  OD2 . ASP D  1 384 ? 171.797 -0.068  136.021 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 627  ASP D OD2 1 
ATOM   22264 N  N   . LEU D  1 385 ? 171.815 3.106   133.247 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 628  LEU D N   1 
ATOM   22265 C  CA  . LEU D  1 385 ? 172.149 4.502   133.574 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 628  LEU D CA  1 
ATOM   22266 C  C   . LEU D  1 385 ? 170.965 5.484   133.590 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 628  LEU D C   1 
ATOM   22267 O  O   . LEU D  1 385 ? 170.878 6.309   134.485 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 628  LEU D O   1 
ATOM   22268 C  CB  . LEU D  1 385 ? 173.229 5.004   132.615 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 628  LEU D CB  1 
ATOM   22269 C  CG  . LEU D  1 385 ? 174.644 4.505   132.921 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 628  LEU D CG  1 
ATOM   22270 C  CD1 . LEU D  1 385 ? 175.717 5.176   132.084 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 628  LEU D CD1 1 
ATOM   22271 C  CD2 . LEU D  1 385 ? 174.889 4.731   134.393 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 628  LEU D CD2 1 
ATOM   22272 N  N   . LEU D  1 386 ? 170.063 5.393   132.616 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 629  LEU D N   1 
ATOM   22273 C  CA  . LEU D  1 386 ? 168.972 6.347   132.502 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 629  LEU D CA  1 
ATOM   22274 C  C   . LEU D  1 386 ? 167.682 5.859   133.098 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 629  LEU D C   1 
ATOM   22275 O  O   . LEU D  1 386 ? 166.689 6.539   133.025 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 629  LEU D O   1 
ATOM   22276 C  CB  . LEU D  1 386 ? 168.721 6.691   131.039 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 629  LEU D CB  1 
ATOM   22277 C  CG  . LEU D  1 386 ? 170.019 7.019   130.284 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 629  LEU D CG  1 
ATOM   22278 C  CD1 . LEU D  1 386 ? 169.959 6.699   128.762 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 629  LEU D CD1 1 
ATOM   22279 C  CD2 . LEU D  1 386 ? 170.524 8.476   130.594 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 629  LEU D CD2 1 
ATOM   22280 N  N   . ALA D  1 387 ? 167.701 4.667   133.667 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 630  ALA D N   1 
ATOM   22281 C  CA  . ALA D  1 387 ? 166.552 4.097   134.360 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 630  ALA D CA  1 
ATOM   22282 C  C   . ALA D  1 387 ? 166.367 4.610   135.772 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 630  ALA D C   1 
ATOM   22283 O  O   . ALA D  1 387 ? 167.315 4.659   136.548 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 630  ALA D O   1 
ATOM   22284 C  CB  . ALA D  1 387 ? 166.697 2.588   134.412 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 630  ALA D CB  1 
ATOM   22285 N  N   . THR D  1 388 ? 165.145 4.959   136.136 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 631  THR D N   1 
ATOM   22286 C  CA  . THR D  1 388 ? 164.882 5.228   137.544 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 631  THR D CA  1 
ATOM   22287 C  C   . THR D  1 388 ? 165.237 4.014   138.415 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 631  THR D C   1 
ATOM   22288 O  O   . THR D  1 388 ? 166.047 4.083   139.369 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 631  THR D O   1 
ATOM   22289 C  CB  . THR D  1 388 ? 163.456 5.493   137.757 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 631  THR D CB  1 
ATOM   22290 O  OG1 . THR D  1 388 ? 163.195 6.812   137.299 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 631  THR D OG1 1 
ATOM   22291 C  CG2 . THR D  1 388 ? 163.154 5.410   139.202 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 631  THR D CG2 1 
ATOM   22292 N  N   . GLU D  1 389 ? 164.624 2.890   138.093 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 632  GLU D N   1 
ATOM   22293 C  CA  . GLU D  1 389 ? 164.972 1.662   138.761 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 632  GLU D CA  1 
ATOM   22294 C  C   . GLU D  1 389 ? 166.259 1.096   138.210 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 632  GLU D C   1 
ATOM   22295 O  O   . GLU D  1 389 ? 166.265 0.569   137.123 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 632  GLU D O   1 
ATOM   22296 C  CB  . GLU D  1 389 ? 163.910 0.657   138.441 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 632  GLU D CB  1 
ATOM   22297 C  CG  . GLU D  1 389 ? 163.747 -0.349  139.550 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 632  GLU D CG  1 
ATOM   22298 C  CD  . GLU D  1 389 ? 162.404 -0.129  140.305 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 632  GLU D CD  1 
ATOM   22299 O  OE1 . GLU D  1 389 ? 161.352 0.064   139.572 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 632  GLU D OE1 1 
ATOM   22300 O  OE2 . GLU D  1 389 ? 162.430 -0.166  141.593 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 632  GLU D OE2 1 
ATOM   22301 N  N   . LYS D  1 390 ? 167.351 1.174   138.940 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 633  LYS D N   1 
ATOM   22302 C  CA  . LYS D  1 390 ? 168.604 0.724   138.349 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 633  LYS D CA  1 
ATOM   22303 C  C   . LYS D  1 390 ? 168.895 -0.650  138.830 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 633  LYS D C   1 
ATOM   22304 O  O   . LYS D  1 390 ? 168.766 -0.962  140.009 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 633  LYS D O   1 
ATOM   22305 C  CB  . LYS D  1 390 ? 169.783 1.643   138.675 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 633  LYS D CB  1 
ATOM   22306 C  CG  . LYS D  1 390 ? 169.557 3.053   138.245 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 633  LYS D CG  1 
ATOM   22307 C  CD  . LYS D  1 390 ? 170.498 4.002   138.929 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 633  LYS D CD  1 
ATOM   22308 C  CE  . LYS D  1 390 ? 170.847 5.088   137.932 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 633  LYS D CE  1 
ATOM   22309 N  NZ  . LYS D  1 390 ? 169.575 5.554   137.257 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 633  LYS D NZ  1 
ATOM   22310 N  N   . LYS D  1 391 ? 169.329 -1.465  137.891 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 634  LYS D N   1 
ATOM   22311 C  CA  . LYS D  1 391 ? 169.545 -2.859  138.137 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 634  LYS D CA  1 
ATOM   22312 C  C   . LYS D  1 391 ? 171.053 -3.211  138.212 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 634  LYS D C   1 
ATOM   22313 O  O   . LYS D  1 391 ? 171.402 -4.261  138.711 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 634  LYS D O   1 
ATOM   22314 C  CB  . LYS D  1 391 ? 168.785 -3.648  137.076 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 634  LYS D CB  1 
ATOM   22315 C  CG  . LYS D  1 391 ? 168.780 -5.116  137.315 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 634  LYS D CG  1 
ATOM   22316 C  CD  . LYS D  1 391 ? 168.001 -5.897  136.194 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 634  LYS D CD  1 
ATOM   22317 C  CE  . LYS D  1 391 ? 168.519 -7.420  136.128 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 634  LYS D CE  1 
ATOM   22318 N  NZ  . LYS D  1 391 ? 167.549 -8.455  136.630 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 634  LYS D NZ  1 
ATOM   22319 N  N   . TYR D  1 392 ? 171.949 -2.327  137.774 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 635  TYR D N   1 
ATOM   22320 C  CA  . TYR D  1 392 ? 173.383 -2.624  137.876 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CA  1 
ATOM   22321 C  C   . TYR D  1 392 ? 174.182 -1.404  138.273 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 635  TYR D C   1 
ATOM   22322 O  O   . TYR D  1 392 ? 175.200 -1.535  138.957 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 635  TYR D O   1 
ATOM   22323 C  CB  . TYR D  1 392 ? 173.941 -3.122  136.546 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CB  1 
ATOM   22324 C  CG  . TYR D  1 392 ? 173.355 -4.418  136.085 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CG  1 
ATOM   22325 C  CD1 . TYR D  1 392 ? 173.829 -5.602  136.594 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CD1 1 
ATOM   22326 C  CD2 . TYR D  1 392 ? 172.322 -4.451  135.147 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CD2 1 
ATOM   22327 C  CE1 . TYR D  1 392 ? 173.319 -6.781  136.197 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CE1 1 
ATOM   22328 C  CE2 . TYR D  1 392 ? 171.793 -5.631  134.727 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CE2 1 
ATOM   22329 C  CZ  . TYR D  1 392 ? 172.286 -6.816  135.258 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CZ  1 
ATOM   22330 O  OH  . TYR D  1 392 ? 171.768 -8.058  134.868 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 635  TYR D OH  1 
ATOM   22331 N  N   . THR D  1 393 ? 173.741 -0.221  137.830 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 636  THR D N   1 
ATOM   22332 C  CA  . THR D  1 393 ? 174.538 1.000   138.004 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 636  THR D CA  1 
ATOM   22333 C  C   . THR D  1 393 ? 174.135 1.792   139.275 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 636  THR D C   1 
ATOM   22334 O  O   . THR D  1 393 ? 173.119 1.439   139.924 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 636  THR D O   1 
ATOM   22335 C  CB  . THR D  1 393 ? 174.481 1.842   136.755 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 636  THR D CB  1 
ATOM   22336 O  OG1 . THR D  1 393 ? 173.125 2.255   136.514 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 636  THR D OG1 1 
ATOM   22337 C  CG2 . THR D  1 393 ? 174.907 1.020   135.640 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 636  THR D CG2 1 
ATOM   22338 N  N   . HIS D  1 394 ? 174.936 2.811   139.647 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 637  HIS D N   1 
ATOM   22339 C  CA  . HIS D  1 394 ? 174.766 3.510   140.933 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 637  HIS D CA  1 
ATOM   22340 C  C   . HIS D  1 394 ? 173.543 4.383   141.019 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 637  HIS D C   1 
ATOM   22341 O  O   . HIS D  1 394 ? 173.140 5.017   140.031 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 637  HIS D O   1 
ATOM   22342 C  CB  . HIS D  1 394 ? 175.950 4.379   141.211 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 637  HIS D CB  1 
ATOM   22343 C  CG  . HIS D  1 394 ? 177.123 3.629   141.717 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 637  HIS D CG  1 
ATOM   22344 N  ND1 . HIS D  1 394 ? 178.294 4.248   142.107 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 637  HIS D ND1 1 
ATOM   22345 C  CD2 . HIS D  1 394 ? 177.312 2.303   141.909 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 637  HIS D CD2 1 
ATOM   22346 C  CE1 . HIS D  1 394 ? 179.153 3.325   142.516 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 637  HIS D CE1 1 
ATOM   22347 N  NE2 . HIS D  1 394 ? 178.581 2.140   142.408 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 637  HIS D NE2 1 
ATOM   22348 N  N   . TYR D  1 395 ? 172.958 4.408   142.209 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 638  TYR D N   1 
ATOM   22349 C  CA  . TYR D  1 395 ? 171.943 5.361   142.573 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CA  1 
ATOM   22350 C  C   . TYR D  1 395 ? 172.602 6.627   143.134 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 638  TYR D C   1 
ATOM   22351 O  O   . TYR D  1 395 ? 173.725 6.574   143.658 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 638  TYR D O   1 
ATOM   22352 C  CB  . TYR D  1 395 ? 171.076 4.746   143.659 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CB  1 
ATOM   22353 C  CG  . TYR D  1 395 ? 170.044 3.778   143.147 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CG  1 
ATOM   22354 C  CD1 . TYR D  1 395 ? 168.870 4.240   142.548 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CD1 1 
ATOM   22355 C  CD2 . TYR D  1 395 ? 170.216 2.401   143.260 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CD2 1 
ATOM   22356 C  CE1 . TYR D  1 395 ? 167.904 3.354   142.067 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CE1 1 
ATOM   22357 C  CE2 . TYR D  1 395 ? 169.246 1.523   142.791 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CE2 1 
ATOM   22358 C  CZ  . TYR D  1 395 ? 168.099 2.016   142.199 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CZ  1 
ATOM   22359 O  OH  . TYR D  1 395 ? 167.115 1.207   141.701 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 638  TYR D OH  1 
ATOM   22360 N  N   . ASN D  1 396 ? 171.912 7.763   143.035 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 639  ASN D N   1 
ATOM   22361 C  CA  . ASN D  1 396 ? 172.265 8.930   143.831 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 639  ASN D CA  1 
ATOM   22362 C  C   . ASN D  1 396 ? 173.682 9.431   143.669 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 639  ASN D C   1 
ATOM   22363 O  O   . ASN D  1 396 ? 174.301 9.882   144.628 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 639  ASN D O   1 
ATOM   22364 C  CB  . ASN D  1 396 ? 172.042 8.620   145.279 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 639  ASN D CB  1 
ATOM   22365 C  CG  . ASN D  1 396 ? 170.619 8.531   145.606 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 639  ASN D CG  1 
ATOM   22366 O  OD1 . ASN D  1 396 ? 170.191 7.612   146.258 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 639  ASN D OD1 1 
ATOM   22367 N  ND2 . ASN D  1 396 ? 169.863 9.490   145.162 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 639  ASN D ND2 1 
ATOM   22368 N  N   . THR D  1 397 ? 174.181 9.397   142.442 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 640  THR D N   1 
ATOM   22369 C  CA  . THR D  1 397 ? 175.519 9.868   142.196 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 640  THR D CA  1 
ATOM   22370 C  C   . THR D  1 397 ? 175.632 11.287  142.705 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 640  THR D C   1 
ATOM   22371 O  O   . THR D  1 397 ? 176.504 11.591  143.522 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 640  THR D O   1 
ATOM   22372 C  CB  . THR D  1 397 ? 175.898 9.746   140.719 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 640  THR D CB  1 
ATOM   22373 O  OG1 . THR D  1 397 ? 176.026 8.370   140.408 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 640  THR D OG1 1 
ATOM   22374 C  CG2 . THR D  1 397 ? 177.233 10.368  140.441 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 640  THR D CG2 1 
ATOM   22375 N  N   . ALA D  1 398 ? 174.739 12.158  142.257 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 641  ALA D N   1 
ATOM   22376 C  CA  . ALA D  1 398 ? 174.760 13.551  142.793 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 641  ALA D CA  1 
ATOM   22377 C  C   . ALA D  1 398 ? 174.883 13.674  144.342 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 641  ALA D C   1 
ATOM   22378 O  O   . ALA D  1 398 ? 175.608 14.534  144.845 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 641  ALA D O   1 
ATOM   22379 C  CB  . ALA D  1 398 ? 173.558 14.370  142.279 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 641  ALA D CB  1 
ATOM   22380 N  N   . LEU D  1 399 ? 174.170 12.828  145.089 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 642  LEU D N   1 
ATOM   22381 C  CA  . LEU D  1 399 ? 174.246 12.864  146.556 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 642  LEU D CA  1 
ATOM   22382 C  C   . LEU D  1 399 ? 175.654 12.575  147.080 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 642  LEU D C   1 
ATOM   22383 O  O   . LEU D  1 399 ? 176.113 13.138  148.073 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 642  LEU D O   1 
ATOM   22384 C  CB  . LEU D  1 399 ? 173.240 11.910  147.205 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 642  LEU D CB  1 
ATOM   22385 C  CG  . LEU D  1 399 ? 171.774 12.368  147.141 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 642  LEU D CG  1 
ATOM   22386 C  CD1 . LEU D  1 399 ? 171.223 12.258  145.682 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 642  LEU D CD1 1 
ATOM   22387 C  CD2 . LEU D  1 399 ? 170.930 11.580  148.129 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 642  LEU D CD2 1 
ATOM   22388 N  N   . SER D  1 400 ? 176.334 11.687  146.388 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 643  SER D N   1 
ATOM   22389 C  CA  . SER D  1 400 ? 177.639 11.294  146.783 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 643  SER D CA  1 
ATOM   22390 C  C   . SER D  1 400 ? 178.550 12.470  146.516 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 643  SER D C   1 
ATOM   22391 O  O   . SER D  1 400 ? 179.425 12.802  147.297 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 643  SER D O   1 
ATOM   22392 C  CB  . SER D  1 400 ? 178.043 10.072  145.968 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 643  SER D CB  1 
ATOM   22393 O  OG  . SER D  1 400 ? 177.385 8.918   146.442 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 643  SER D OG  1 
ATOM   22394 N  N   . TYR D  1 401 ? 178.345 13.122  145.399 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D N   1 
ATOM   22395 C  CA  . TYR D  1 401 ? 179.267 14.162  145.063 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CA  1 
ATOM   22396 C  C   . TYR D  1 401 ? 178.983 15.356  145.905 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D C   1 
ATOM   22397 O  O   . TYR D  1 401 ? 179.919 16.041  146.290 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D O   1 
ATOM   22398 C  CB  . TYR D  1 401 ? 179.261 14.476  143.576 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CB  1 
ATOM   22399 C  CG  . TYR D  1 401 ? 180.203 13.576  142.826 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CG  1 
ATOM   22400 C  CD1 . TYR D  1 401 ? 181.564 13.803  142.882 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CD1 1 
ATOM   22401 C  CD2 . TYR D  1 401 ? 179.743 12.480  142.096 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CD2 1 
ATOM   22402 C  CE1 . TYR D  1 401 ? 182.457 12.990  142.234 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CE1 1 
ATOM   22403 C  CE2 . TYR D  1 401 ? 180.640 11.633  141.444 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CE2 1 
ATOM   22404 C  CZ  . TYR D  1 401 ? 182.005 11.906  141.526 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CZ  1 
ATOM   22405 O  OH  . TYR D  1 401 ? 182.948 11.123  140.900 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D OH  1 
ATOM   22406 N  N   . ALA D  1 402 ? 177.712 15.607  146.239 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 645  ALA D N   1 
ATOM   22407 C  CA  . ALA D  1 402 ? 177.407 16.719  147.165 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 645  ALA D CA  1 
ATOM   22408 C  C   . ALA D  1 402 ? 178.211 16.566  148.476 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 645  ALA D C   1 
ATOM   22409 O  O   . ALA D  1 402 ? 178.858 17.506  148.917 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 645  ALA D O   1 
ATOM   22410 C  CB  . ALA D  1 402 ? 175.943 16.838  147.436 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 645  ALA D CB  1 
ATOM   22411 N  N   . LEU D  1 403 ? 178.205 15.383  149.085 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D N   1 
ATOM   22412 C  CA  . LEU D  1 403 ? 179.008 15.186  150.253 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D CA  1 
ATOM   22413 C  C   . LEU D  1 403 ? 180.498 15.292  149.925 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D C   1 
ATOM   22414 O  O   . LEU D  1 403 ? 181.267 15.941  150.673 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D O   1 
ATOM   22415 C  CB  . LEU D  1 403 ? 178.729 13.834  150.841 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D CB  1 
ATOM   22416 C  CG  . LEU D  1 403 ? 177.289 13.618  151.265 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D CG  1 
ATOM   22417 C  CD1 . LEU D  1 403 ? 177.134 12.306  152.059 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D CD1 1 
ATOM   22418 C  CD2 . LEU D  1 403 ? 176.797 14.785  152.116 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D CD2 1 
ATOM   22419 N  N   . LEU D  1 404 ? 180.946 14.635  148.847 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D N   1 
ATOM   22420 C  CA  . LEU D  1 404 ? 182.386 14.543  148.601 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D CA  1 
ATOM   22421 C  C   . LEU D  1 404 ? 182.899 15.941  148.385 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D C   1 
ATOM   22422 O  O   . LEU D  1 404 ? 183.995 16.296  148.845 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D O   1 
ATOM   22423 C  CB  . LEU D  1 404 ? 182.680 13.708  147.368 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D CB  1 
ATOM   22424 C  CG  . LEU D  1 404 ? 182.699 12.189  147.391 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D CG  1 
ATOM   22425 C  CD1 . LEU D  1 404 ? 182.511 11.750  146.012 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D CD1 1 
ATOM   22426 C  CD2 . LEU D  1 404 ? 183.993 11.641  147.866 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D CD2 1 
ATOM   22427 N  N   . LEU D  1 405 ? 182.092 16.747  147.694 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D N   1 
ATOM   22428 C  CA  . LEU D  1 405 ? 182.507 18.078  147.320 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D CA  1 
ATOM   22429 C  C   . LEU D  1 405 ? 182.148 19.149  148.346 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D C   1 
ATOM   22430 O  O   . LEU D  1 405 ? 182.348 20.344  148.061 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D O   1 
ATOM   22431 C  CB  . LEU D  1 405 ? 181.936 18.459  145.954 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D CB  1 
ATOM   22432 C  CG  . LEU D  1 405 ? 182.453 17.684  144.718 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D CG  1 
ATOM   22433 C  CD1 . LEU D  1 405 ? 181.878 18.222  143.477 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D CD1 1 
ATOM   22434 C  CD2 . LEU D  1 405 ? 183.951 17.666  144.557 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D CD2 1 
ATOM   22435 N  N   . THR D  1 406 ? 181.595 18.754  149.502 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 649  THR D N   1 
ATOM   22436 C  CA  . THR D  1 406 ? 181.437 19.703  150.622 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 649  THR D CA  1 
ATOM   22437 C  C   . THR D  1 406 ? 182.112 19.254  151.937 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 649  THR D C   1 
ATOM   22438 O  O   . THR D  1 406 ? 182.262 20.040  152.877 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 649  THR D O   1 
ATOM   22439 C  CB  . THR D  1 406 ? 179.990 20.150  150.874 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 649  THR D CB  1 
ATOM   22440 O  OG1 . THR D  1 406 ? 179.224 19.043  151.359 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 649  THR D OG1 1 
ATOM   22441 C  CG2 . THR D  1 406 ? 179.405 20.671  149.605 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 649  THR D CG2 1 
ATOM   22442 N  N   . ASN D  1 407 ? 182.530 17.996  152.004 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D N   1 
ATOM   22443 C  CA  . ASN D  1 407 ? 183.243 17.513  153.167 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D CA  1 
ATOM   22444 C  C   . ASN D  1 407 ? 184.529 18.262  153.502 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D C   1 
ATOM   22445 O  O   . ASN D  1 407 ? 185.258 18.666  152.634 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D O   1 
ATOM   22446 C  CB  . ASN D  1 407 ? 183.579 16.063  152.938 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D CB  1 
ATOM   22447 C  CG  . ASN D  1 407 ? 182.526 15.174  153.421 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D CG  1 
ATOM   22448 O  OD1 . ASN D  1 407 ? 181.566 15.615  154.026 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D OD1 1 
ATOM   22449 N  ND2 . ASN D  1 407 ? 182.704 13.905  153.208 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D ND2 1 
ATOM   22450 N  N   . LYS D  1 408 ? 184.806 18.443  154.785 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 651  LYS D N   1 
ATOM   22451 C  CA  . LYS D  1 408 ? 186.052 19.065  155.221 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 651  LYS D CA  1 
ATOM   22452 C  C   . LYS D  1 408 ? 187.055 17.932  155.377 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 651  LYS D C   1 
ATOM   22453 O  O   . LYS D  1 408 ? 186.633 16.757  155.388 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 651  LYS D O   1 
ATOM   22454 C  CB  . LYS D  1 408 ? 185.831 19.783  156.538 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 651  LYS D CB  1 
ATOM   22455 C  CG  . LYS D  1 408 ? 187.072 20.162  157.233 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 651  LYS D CG  1 
ATOM   22456 C  CD  . LYS D  1 408 ? 186.682 21.157  158.263 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 651  LYS D CD  1 
ATOM   22457 C  CE  . LYS D  1 408 ? 187.862 21.811  158.898 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 651  LYS D CE  1 
ATOM   22458 N  NZ  . LYS D  1 408 ? 188.449 20.852  159.843 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 651  LYS D NZ  1 
ATOM   22459 N  N   . SER D  1 409 ? 188.353 18.263  155.478 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 652  SER D N   1 
ATOM   22460 C  CA  . SER D  1 409 ? 189.455 17.283  155.767 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 652  SER D CA  1 
ATOM   22461 C  C   . SER D  1 409 ? 189.659 16.138  154.799 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 652  SER D C   1 
ATOM   22462 O  O   . SER D  1 409 ? 190.116 15.123  155.198 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 652  SER D O   1 
ATOM   22463 C  CB  . SER D  1 409 ? 189.355 16.689  157.165 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 652  SER D CB  1 
ATOM   22464 O  OG  . SER D  1 409 ? 189.023 17.686  158.078 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 652  SER D OG  1 
ATOM   22465 N  N   . SER D  1 410 ? 189.346 16.293  153.534 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 653  SER D N   1 
ATOM   22466 C  CA  . SER D  1 410 ? 189.808 15.306  152.572 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 653  SER D CA  1 
ATOM   22467 C  C   . SER D  1 410 ? 189.892 15.890  151.142 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 653  SER D C   1 
ATOM   22468 O  O   . SER D  1 410 ? 189.113 16.766  150.775 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 653  SER D O   1 
ATOM   22469 C  CB  . SER D  1 410 ? 188.904 14.090  152.608 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 653  SER D CB  1 
ATOM   22470 O  OG  . SER D  1 410 ? 189.444 13.013  151.843 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 653  SER D OG  1 
ATOM   22471 N  N   . VAL D  1 411 ? 190.832 15.440  150.322 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 654  VAL D N   1 
ATOM   22472 C  CA  . VAL D  1 411 ? 190.810 15.922  148.940 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 654  VAL D CA  1 
ATOM   22473 C  C   . VAL D  1 411 ? 189.866 15.076  148.126 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 654  VAL D C   1 
ATOM   22474 O  O   . VAL D  1 411 ? 190.107 13.875  147.951 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 654  VAL D O   1 
ATOM   22475 C  CB  . VAL D  1 411 ? 192.149 15.800  148.271 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 654  VAL D CB  1 
ATOM   22476 C  CG1 . VAL D  1 411 ? 192.113 16.529  147.005 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 654  VAL D CG1 1 
ATOM   22477 C  CG2 . VAL D  1 411 ? 193.235 16.344  149.166 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 654  VAL D CG2 1 
ATOM   22478 N  N   . PRO D  1 412 ? 188.771 15.671  147.643 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 655  PRO D N   1 
ATOM   22479 C  CA  . PRO D  1 412 ? 187.827 14.960  146.745 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 655  PRO D CA  1 
ATOM   22480 C  C   . PRO D  1 412 ? 188.469 14.563  145.470 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 655  PRO D C   1 
ATOM   22481 O  O   . PRO D  1 412 ? 189.105 15.414  144.842 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 655  PRO D O   1 
ATOM   22482 C  CB  . PRO D  1 412 ? 186.803 16.027  146.378 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 655  PRO D CB  1 
ATOM   22483 C  CG  . PRO D  1 412 ? 187.486 17.314  146.655 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 655  PRO D CG  1 
ATOM   22484 C  CD  . PRO D  1 412 ? 188.383 17.069  147.865 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 655  PRO D CD  1 
ATOM   22485 N  N   . ARG D  1 413 ? 188.287 13.320  145.038 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 656  ARG D N   1 
ATOM   22486 C  CA  . ARG D  1 413 ? 188.745 12.960  143.692 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 656  ARG D CA  1 
ATOM   22487 C  C   . ARG D  1 413 ? 187.577 12.712  142.770 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 656  ARG D C   1 
ATOM   22488 O  O   . ARG D  1 413 ? 186.939 11.733  142.939 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 656  ARG D O   1 
ATOM   22489 C  CB  . ARG D  1 413 ? 189.648 11.727  143.694 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 656  ARG D CB  1 
ATOM   22490 C  CG  . ARG D  1 413 ? 190.060 11.331  142.316 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 656  ARG D CG  1 
ATOM   22491 C  CD  . ARG D  1 413 ? 191.120 10.311  142.257 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 656  ARG D CD  1 
ATOM   22492 N  NE  . ARG D  1 413 ? 190.580 9.025   142.600 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 656  ARG D NE  1 
ATOM   22493 C  CZ  . ARG D  1 413 ? 191.318 7.917   142.729 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 656  ARG D CZ  1 
ATOM   22494 N  NH1 . ARG D  1 413 ? 192.630 7.952   142.512 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 656  ARG D NH1 1 
ATOM   22495 N  NH2 . ARG D  1 413 ? 190.760 6.753   143.070 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 656  ARG D NH2 1 
ATOM   22496 N  N   . VAL D  1 414 ? 187.289 13.578  141.809 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 657  VAL D N   1 
ATOM   22497 C  CA  . VAL D  1 414 ? 186.158 13.367  140.900 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 657  VAL D CA  1 
ATOM   22498 C  C   . VAL D  1 414 ? 186.513 12.420  139.725 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 657  VAL D C   1 
ATOM   22499 O  O   . VAL D  1 414 ? 187.596 12.550  139.124 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 657  VAL D O   1 
ATOM   22500 C  CB  . VAL D  1 414 ? 185.721 14.711  140.302 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 657  VAL D CB  1 
ATOM   22501 C  CG1 . VAL D  1 414 ? 184.764 14.539  139.148 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 657  VAL D CG1 1 
ATOM   22502 C  CG2 . VAL D  1 414 ? 185.116 15.536  141.330 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 657  VAL D CG2 1 
ATOM   22503 N  N   . TYR D  1 415 ? 185.609 11.492  139.376 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 658  TYR D N   1 
ATOM   22504 C  CA  . TYR D  1 415 ? 185.931 10.422  138.433 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CA  1 
ATOM   22505 C  C   . TYR D  1 415 ? 185.452 10.835  137.095 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 658  TYR D C   1 
ATOM   22506 O  O   . TYR D  1 415 ? 184.272 11.095  136.951 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 658  TYR D O   1 
ATOM   22507 C  CB  . TYR D  1 415 ? 185.222 9.119   138.824 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CB  1 
ATOM   22508 C  CG  . TYR D  1 415 ? 185.182 8.093   137.697 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CG  1 
ATOM   22509 C  CD1 . TYR D  1 415 ? 186.352 7.715   137.019 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CD1 1 
ATOM   22510 C  CD2 . TYR D  1 415 ? 183.984 7.500   137.300 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CD2 1 
ATOM   22511 C  CE1 . TYR D  1 415 ? 186.336 6.780   135.996 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CE1 1 
ATOM   22512 C  CE2 . TYR D  1 415 ? 183.965 6.566   136.263 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CE2 1 
ATOM   22513 C  CZ  . TYR D  1 415 ? 185.145 6.223   135.621 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CZ  1 
ATOM   22514 O  OH  . TYR D  1 415 ? 185.113 5.309   134.595 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 658  TYR D OH  1 
ATOM   22515 N  N   . TYR D  1 416 ? 186.343 10.874  136.109 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 659  TYR D N   1 
ATOM   22516 C  CA  . TYR D  1 416 ? 185.984 11.305  134.746 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CA  1 
ATOM   22517 C  C   . TYR D  1 416 ? 184.643 10.705  134.297 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 659  TYR D C   1 
ATOM   22518 O  O   . TYR D  1 416 ? 183.754 11.413  133.778 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 659  TYR D O   1 
ATOM   22519 C  CB  . TYR D  1 416 ? 187.109 10.954  133.752 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CB  1 
ATOM   22520 C  CG  . TYR D  1 416 ? 186.660 10.916  132.301 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CG  1 
ATOM   22521 C  CD1 . TYR D  1 416 ? 186.730 12.059  131.477 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CD1 1 
ATOM   22522 C  CD2 . TYR D  1 416 ? 186.139 9.752   131.746 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CD2 1 
ATOM   22523 C  CE1 . TYR D  1 416 ? 186.306 12.031  130.133 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CE1 1 
ATOM   22524 C  CE2 . TYR D  1 416 ? 185.696 9.720   130.403 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CE2 1 
ATOM   22525 C  CZ  . TYR D  1 416 ? 185.784 10.857  129.616 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CZ  1 
ATOM   22526 O  OH  . TYR D  1 416 ? 185.332 10.760  128.314 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 659  TYR D OH  1 
ATOM   22527 N  N   . GLY D  1 417 ? 184.489 9.406   134.505 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 660  GLY D N   1 
ATOM   22528 C  CA  . GLY D  1 417 ? 183.301 8.741   134.064 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 660  GLY D CA  1 
ATOM   22529 C  C   . GLY D  1 417 ? 181.998 9.100   134.763 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 660  GLY D C   1 
ATOM   22530 O  O   . GLY D  1 417 ? 180.936 8.582   134.397 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 660  GLY D O   1 
ATOM   22531 N  N   . ASP D  1 418 ? 182.036 9.960   135.771 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 661  ASP D N   1 
ATOM   22532 C  CA  . ASP D  1 418 ? 180.797 10.292  136.459 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 661  ASP D CA  1 
ATOM   22533 C  C   . ASP D  1 418 ? 180.252 11.517  135.818 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 661  ASP D C   1 
ATOM   22534 O  O   . ASP D  1 418 ? 179.067 11.818  135.950 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 661  ASP D O   1 
ATOM   22535 C  CB  . ASP D  1 418 ? 181.007 10.505  137.951 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 661  ASP D CB  1 
ATOM   22536 C  CG  . ASP D  1 418 ? 181.144 9.189   138.703 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 661  ASP D CG  1 
ATOM   22537 O  OD1 . ASP D  1 418 ? 180.439 8.195   138.331 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 661  ASP D OD1 1 
ATOM   22538 O  OD2 . ASP D  1 418 ? 181.959 9.150   139.653 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 661  ASP D OD2 1 
ATOM   22539 N  N   . MET D  1 419 ? 181.125 12.198  135.078 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 662  MET D N   1 
ATOM   22540 C  CA  . MET D  1 419 ? 180.751 13.415  134.392 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 662  MET D CA  1 
ATOM   22541 C  C   . MET D  1 419 ? 180.552 13.174  132.918 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 662  MET D C   1 
ATOM   22542 O  O   . MET D  1 419 ? 179.692 13.798  132.302 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 662  MET D O   1 
ATOM   22543 C  CB  . MET D  1 419 ? 181.830 14.430  134.591 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 662  MET D CB  1 
ATOM   22544 C  CG  . MET D  1 419 ? 181.992 14.859  136.039 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 662  MET D CG  1 
ATOM   22545 S  SD  . MET D  1 419 ? 182.903 16.417  136.176 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 662  MET D SD  1 
ATOM   22546 C  CE  . MET D  1 419 ? 181.628 17.601  135.751 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 662  MET D CE  1 
ATOM   22547 N  N   . PHE D  1 420 ? 181.342 12.260  132.356 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 663  PHE D N   1 
ATOM   22548 C  CA  . PHE D  1 420 ? 181.215 11.909  130.961 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CA  1 
ATOM   22549 C  C   . PHE D  1 420 ? 180.996 10.418  130.852 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 663  PHE D C   1 
ATOM   22550 O  O   . PHE D  1 420 ? 181.375 9.698   131.753 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 663  PHE D O   1 
ATOM   22551 C  CB  . PHE D  1 420 ? 182.493 12.293  130.229 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CB  1 
ATOM   22552 C  CG  . PHE D  1 420 ? 182.813 13.748  130.314 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CG  1 
ATOM   22553 C  CD1 . PHE D  1 420 ? 182.154 14.662  129.503 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CD1 1 
ATOM   22554 C  CD2 . PHE D  1 420 ? 183.757 14.218  131.213 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CD2 1 
ATOM   22555 C  CE1 . PHE D  1 420 ? 182.422 16.031  129.593 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CE1 1 
ATOM   22556 C  CE2 . PHE D  1 420 ? 184.038 15.592  131.284 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CE2 1 
ATOM   22557 C  CZ  . PHE D  1 420 ? 183.359 16.495  130.466 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CZ  1 
ATOM   22558 N  N   . THR D  1 421 ? 180.409 9.955   129.744 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 664  THR D N   1 
ATOM   22559 C  CA  . THR D  1 421 ? 180.070 8.541   129.591 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 664  THR D CA  1 
ATOM   22560 C  C   . THR D  1 421 ? 181.327 7.699   129.615 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 664  THR D C   1 
ATOM   22561 O  O   . THR D  1 421 ? 182.334 8.075   129.050 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 664  THR D O   1 
ATOM   22562 C  CB  . THR D  1 421 ? 179.282 8.248   128.304 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 664  THR D CB  1 
ATOM   22563 O  OG1 . THR D  1 421 ? 179.998 8.737   127.185 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 664  THR D OG1 1 
ATOM   22564 C  CG2 . THR D  1 421 ? 177.986 8.952   128.314 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 664  THR D CG2 1 
ATOM   22565 N  N   . ASP D  1 422 ? 181.257 6.551   130.277 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 665  ASP D N   1 
ATOM   22566 C  CA  . ASP D  1 422 ? 182.400 5.647   130.476 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 665  ASP D CA  1 
ATOM   22567 C  C   . ASP D  1 422 ? 182.956 5.038   129.183 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 665  ASP D C   1 
ATOM   22568 O  O   . ASP D  1 422 ? 184.142 4.768   129.096 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 665  ASP D O   1 
ATOM   22569 C  CB  . ASP D  1 422 ? 182.015 4.517   131.445 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 665  ASP D CB  1 
ATOM   22570 C  CG  . ASP D  1 422 ? 181.794 5.010   132.877 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 665  ASP D CG  1 
ATOM   22571 O  OD1 . ASP D  1 422 ? 182.786 5.438   133.517 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 665  ASP D OD1 1 
ATOM   22572 O  OD2 . ASP D  1 422 ? 180.645 4.939   133.363 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 665  ASP D OD2 1 
ATOM   22573 N  N   . ASP D  1 423 ? 182.101 4.793   128.192 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 666  ASP D N   1 
ATOM   22574 C  CA  . ASP D  1 423 ? 182.541 4.372   126.859 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 666  ASP D CA  1 
ATOM   22575 C  C   . ASP D  1 423 ? 182.397 5.576   125.909 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 666  ASP D C   1 
ATOM   22576 O  O   . ASP D  1 423 ? 181.838 6.610   126.286 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 666  ASP D O   1 
ATOM   22577 C  CB  . ASP D  1 423 ? 181.710 3.196   126.375 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 666  ASP D CB  1 
ATOM   22578 C  CG  . ASP D  1 423 ? 180.197 3.541   126.215 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 666  ASP D CG  1 
ATOM   22579 O  OD1 . ASP D  1 423 ? 179.730 4.613   126.702 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 666  ASP D OD1 1 
ATOM   22580 O  OD2 . ASP D  1 423 ? 179.455 2.719   125.595 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 666  ASP D OD2 1 
ATOM   22581 N  N   . GLY D  1 424 ? 182.911 5.478   124.691 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 667  GLY D N   1 
ATOM   22582 C  CA  . GLY D  1 424 ? 182.826 6.634   123.819 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 667  GLY D CA  1 
ATOM   22583 C  C   . GLY D  1 424 ? 184.005 7.571   123.899 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 667  GLY D C   1 
ATOM   22584 O  O   . GLY D  1 424 ? 184.830 7.511   124.821 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 667  GLY D O   1 
ATOM   22585 N  N   . GLN D  1 425 ? 184.069 8.450   122.914 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 668  GLN D N   1 
ATOM   22586 C  CA  . GLN D  1 425 ? 185.215 9.317   122.690 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 668  GLN D CA  1 
ATOM   22587 C  C   . GLN D  1 425 ? 185.453 10.236  123.863 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 668  GLN D C   1 
ATOM   22588 O  O   . GLN D  1 425 ? 184.516 10.629  124.554 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 668  GLN D O   1 
ATOM   22589 C  CB  . GLN D  1 425 ? 184.960 10.118  121.404 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 668  GLN D CB  1 
ATOM   22590 C  CG  . GLN D  1 425 ? 184.949 9.244   120.140 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 668  GLN D CG  1 
ATOM   22591 C  CD  . GLN D  1 425 ? 186.167 8.331   120.112 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 668  GLN D CD  1 
ATOM   22592 O  OE1 . GLN D  1 425 ? 187.156 8.570   120.833 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 668  GLN D OE1 1 
ATOM   22593 N  NE2 . GLN D  1 425 ? 186.106 7.274   119.304 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 668  GLN D NE2 1 
ATOM   22594 N  N   . TYR D  1 426 ? 186.698 10.608  124.089 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 669  TYR D N   1 
ATOM   22595 C  CA  . TYR D  1 426 ? 187.028 11.419  125.266 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CA  1 
ATOM   22596 C  C   . TYR D  1 426 ? 186.243 12.728  125.380 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 669  TYR D C   1 
ATOM   22597 O  O   . TYR D  1 426 ? 186.226 13.569  124.502 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 669  TYR D O   1 
ATOM   22598 C  CB  . TYR D  1 426 ? 188.518 11.697  125.294 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CB  1 
ATOM   22599 C  CG  . TYR D  1 426 ? 189.006 12.147  126.623 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CG  1 
ATOM   22600 C  CD1 . TYR D  1 426 ? 189.131 11.246  127.677 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CD1 1 
ATOM   22601 C  CD2 . TYR D  1 426 ? 189.334 13.482  126.847 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CD2 1 
ATOM   22602 C  CE1 . TYR D  1 426 ? 189.550 11.671  128.922 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CE1 1 
ATOM   22603 C  CE2 . TYR D  1 426 ? 189.774 13.897  128.072 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CE2 1 
ATOM   22604 C  CZ  . TYR D  1 426 ? 189.891 12.993  129.089 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CZ  1 
ATOM   22605 O  OH  . TYR D  1 426 ? 190.351 13.445  130.273 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 669  TYR D OH  1 
ATOM   22606 N  N   . MET D  1 427 ? 185.573 12.903  126.495 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 670  MET D N   1 
ATOM   22607 C  CA  . MET D  1 427 ? 184.741 14.098  126.685 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 670  MET D CA  1 
ATOM   22608 C  C   . MET D  1 427 ? 183.598 14.294  125.646 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 670  MET D C   1 
ATOM   22609 O  O   . MET D  1 427 ? 182.848 15.258  125.743 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 670  MET D O   1 
ATOM   22610 C  CB  . MET D  1 427 ? 185.612 15.362  126.848 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 670  MET D CB  1 
ATOM   22611 C  CG  . MET D  1 427 ? 186.201 15.529  128.260 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 670  MET D CG  1 
ATOM   22612 S  SD  . MET D  1 427 ? 187.000 17.124  128.574 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 670  MET D SD  1 
ATOM   22613 C  CE  . MET D  1 427 ? 188.683 16.651  128.620 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 670  MET D CE  1 
ATOM   22614 N  N   . ALA D  1 428 ? 183.410 13.354  124.721 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 671  ALA D N   1 
ATOM   22615 C  CA  . ALA D  1 428 ? 182.319 13.464  123.756 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 671  ALA D CA  1 
ATOM   22616 C  C   . ALA D  1 428 ? 180.916 13.632  124.367 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 671  ALA D C   1 
ATOM   22617 O  O   . ALA D  1 428 ? 180.191 14.509  123.947 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 671  ALA D O   1 
ATOM   22618 C  CB  . ALA D  1 428 ? 182.345 12.297  122.793 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 671  ALA D CB  1 
ATOM   22619 N  N   . HIS D  1 429 ? 180.520 12.807  125.342 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 672  HIS D N   1 
ATOM   22620 C  CA  . HIS D  1 429 ? 179.133 12.850  125.856 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 672  HIS D CA  1 
ATOM   22621 C  C   . HIS D  1 429 ? 178.974 13.054  127.382 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 672  HIS D C   1 
ATOM   22622 O  O   . HIS D  1 429 ? 179.619 12.393  128.195 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 672  HIS D O   1 
ATOM   22623 C  CB  . HIS D  1 429 ? 178.370 11.616  125.378 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 672  HIS D CB  1 
ATOM   22624 C  CG  . HIS D  1 429 ? 178.492 11.371  123.899 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 672  HIS D CG  1 
ATOM   22625 N  ND1 . HIS D  1 429 ? 177.780 12.093  122.957 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 672  HIS D ND1 1 
ATOM   22626 C  CD2 . HIS D  1 429 ? 179.261 10.501  123.198 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 672  HIS D CD2 1 
ATOM   22627 C  CE1 . HIS D  1 429 ? 178.106 11.681  121.742 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 672  HIS D CE1 1 
ATOM   22628 N  NE2 . HIS D  1 429 ? 179.006 10.718  121.861 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 672  HIS D NE2 1 
ATOM   22629 N  N   . LYS D  1 430 ? 178.119 13.987  127.770 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 673  LYS D N   1 
ATOM   22630 C  CA  . LYS D  1 430 ? 177.989 14.301  129.176 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 673  LYS D CA  1 
ATOM   22631 C  C   . LYS D  1 430 ? 177.049 13.314  129.876 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 673  LYS D C   1 
ATOM   22632 O  O   . LYS D  1 430 ? 176.060 12.909  129.259 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 673  LYS D O   1 
ATOM   22633 C  CB  . LYS D  1 430 ? 177.428 15.702  129.291 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 673  LYS D CB  1 
ATOM   22634 C  CG  . LYS D  1 430 ? 178.289 16.713  128.613 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 673  LYS D CG  1 
ATOM   22635 C  CD  . LYS D  1 430 ? 177.893 18.147  128.941 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 673  LYS D CD  1 
ATOM   22636 C  CE  . LYS D  1 430 ? 178.918 19.083  128.370 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 673  LYS D CE  1 
ATOM   22637 N  NZ  . LYS D  1 430 ? 178.292 20.381  128.107 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 673  LYS D NZ  1 
ATOM   22638 N  N   . THR D  1 431 ? 177.318 12.928  131.130 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 674  THR D N   1 
ATOM   22639 C  CA  . THR D  1 431 ? 176.352 12.092  131.862 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 674  THR D CA  1 
ATOM   22640 C  C   . THR D  1 431 ? 175.195 12.942  132.342 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 674  THR D C   1 
ATOM   22641 O  O   . THR D  1 431 ? 175.348 14.177  132.397 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 674  THR D O   1 
ATOM   22642 C  CB  . THR D  1 431 ? 176.966 11.463  133.106 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 674  THR D CB  1 
ATOM   22643 O  OG1 . THR D  1 431 ? 177.047 12.439  134.176 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 674  THR D OG1 1 
ATOM   22644 C  CG2 . THR D  1 431 ? 178.347 10.892  132.740 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 674  THR D CG2 1 
ATOM   22645 N  N   . ILE D  1 432 ? 174.067 12.315  132.724 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 675  ILE D N   1 
ATOM   22646 C  CA  . ILE D  1 432 ? 172.943 13.125  133.193 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 675  ILE D CA  1 
ATOM   22647 C  C   . ILE D  1 432 ? 173.282 13.866  134.473 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 675  ILE D C   1 
ATOM   22648 O  O   . ILE D  1 432 ? 172.565 14.752  134.891 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 675  ILE D O   1 
ATOM   22649 C  CB  . ILE D  1 432 ? 171.679 12.331  133.401 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 675  ILE D CB  1 
ATOM   22650 C  CG1 . ILE D  1 432 ? 171.956 11.044  134.172 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 675  ILE D CG1 1 
ATOM   22651 C  CG2 . ILE D  1 432 ? 171.085 11.959  132.095 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 675  ILE D CG2 1 
ATOM   22652 C  CD1 . ILE D  1 432 ? 170.674 10.315  134.600 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 675  ILE D CD1 1 
ATOM   22653 N  N   . ASN D  1 433 ? 174.404 13.526  135.084 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 676  ASN D N   1 
ATOM   22654 C  CA  . ASN D  1 433 ? 174.773 14.185  136.333 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 676  ASN D CA  1 
ATOM   22655 C  C   . ASN D  1 433 ? 175.795 15.261  136.121 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 676  ASN D C   1 
ATOM   22656 O  O   . ASN D  1 433 ? 176.283 15.860  137.093 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 676  ASN D O   1 
ATOM   22657 C  CB  . ASN D  1 433 ? 175.281 13.178  137.357 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 676  ASN D CB  1 
ATOM   22658 C  CG  . ASN D  1 433 ? 174.221 12.246  137.775 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 676  ASN D CG  1 
ATOM   22659 O  OD1 . ASN D  1 433 ? 173.227 12.650  138.342 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 676  ASN D OD1 1 
ATOM   22660 N  ND2 . ASN D  1 433 ? 174.393 11.003  137.477 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 676  ASN D ND2 1 
ATOM   22661 N  N   . TYR D  1 434 ? 176.110 15.505  134.853 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D N   1 
ATOM   22662 C  CA  . TYR D  1 434 ? 177.165 16.449  134.532 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CA  1 
ATOM   22663 C  C   . TYR D  1 434 ? 176.853 17.828  135.096 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D C   1 
ATOM   22664 O  O   . TYR D  1 434 ? 177.688 18.463  135.785 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D O   1 
ATOM   22665 C  CB  . TYR D  1 434 ? 177.435 16.510  133.037 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CB  1 
ATOM   22666 C  CG  . TYR D  1 434 ? 178.448 17.550  132.630 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CG  1 
ATOM   22667 C  CD1 . TYR D  1 434 ? 179.735 17.192  132.225 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CD1 1 
ATOM   22668 C  CD2 . TYR D  1 434 ? 178.100 18.897  132.615 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CD2 1 
ATOM   22669 C  CE1 . TYR D  1 434 ? 180.651 18.154  131.822 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CE1 1 
ATOM   22670 C  CE2 . TYR D  1 434 ? 178.986 19.868  132.208 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CE2 1 
ATOM   22671 C  CZ  . TYR D  1 434 ? 180.264 19.500  131.818 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CZ  1 
ATOM   22672 O  OH  . TYR D  1 434 ? 181.131 20.509  131.420 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D OH  1 
ATOM   22673 N  N   . GLU D  1 435 ? 175.648 18.293  134.867 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D N   1 
ATOM   22674 C  CA  . GLU D  1 435 ? 175.384 19.592  135.378 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D CA  1 
ATOM   22675 C  C   . GLU D  1 435 ? 175.466 19.666  136.918 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D C   1 
ATOM   22676 O  O   . GLU D  1 435 ? 175.982 20.638  137.502 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D O   1 
ATOM   22677 C  CB  . GLU D  1 435 ? 174.024 20.012  134.940 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D CB  1 
ATOM   22678 C  CG  . GLU D  1 435 ? 173.697 21.399  135.381 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D CG  1 
ATOM   22679 C  CD  . GLU D  1 435 ? 172.311 21.765  134.988 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D CD  1 
ATOM   22680 O  OE1 . GLU D  1 435 ? 171.402 20.898  135.182 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D OE1 1 
ATOM   22681 O  OE2 . GLU D  1 435 ? 172.141 22.899  134.475 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D OE2 1 
ATOM   22682 N  N   . ALA D  1 436 ? 174.940 18.649  137.585 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 679  ALA D N   1 
ATOM   22683 C  CA  . ALA D  1 436 ? 174.882 18.712  139.018 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 679  ALA D CA  1 
ATOM   22684 C  C   . ALA D  1 436 ? 176.294 18.747  139.524 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 679  ALA D C   1 
ATOM   22685 O  O   . ALA D  1 436 ? 176.646 19.603  140.359 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 679  ALA D O   1 
ATOM   22686 C  CB  . ALA D  1 436 ? 174.180 17.541  139.546 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 679  ALA D CB  1 
ATOM   22687 N  N   . ILE D  1 437 ? 177.129 17.832  139.040 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 680  ILE D N   1 
ATOM   22688 C  CA  . ILE D  1 437 ? 178.511 17.798  139.540 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 680  ILE D CA  1 
ATOM   22689 C  C   . ILE D  1 437 ? 179.281 19.096  139.201 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 680  ILE D C   1 
ATOM   22690 O  O   . ILE D  1 437 ? 179.946 19.684  140.075 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 680  ILE D O   1 
ATOM   22691 C  CB  . ILE D  1 437 ? 179.253 16.597  139.051 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 680  ILE D CB  1 
ATOM   22692 C  CG1 . ILE D  1 437 ? 178.595 15.342  139.540 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 680  ILE D CG1 1 
ATOM   22693 C  CG2 . ILE D  1 437 ? 180.567 16.584  139.612 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 680  ILE D CG2 1 
ATOM   22694 C  CD1 . ILE D  1 437 ? 179.090 14.163  138.851 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 680  ILE D CD1 1 
ATOM   22695 N  N   . GLU D  1 438 ? 179.177 19.575  137.952 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D N   1 
ATOM   22696 C  CA  . GLU D  1 438 ? 179.784 20.878  137.652 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D CA  1 
ATOM   22697 C  C   . GLU D  1 438 ? 179.282 21.993  138.599 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D C   1 
ATOM   22698 O  O   . GLU D  1 438 ? 180.074 22.796  139.115 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D O   1 
ATOM   22699 C  CB  . GLU D  1 438 ? 179.578 21.271  136.206 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D CB  1 
ATOM   22700 C  CG  . GLU D  1 438 ? 180.117 22.658  135.862 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D CG  1 
ATOM   22701 C  CD  . GLU D  1 438 ? 180.025 22.957  134.358 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D CD  1 
ATOM   22702 O  OE1 . GLU D  1 438 ? 178.919 23.136  133.813 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D OE1 1 
ATOM   22703 O  OE2 . GLU D  1 438 ? 181.076 22.991  133.687 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D OE2 1 
ATOM   22704 N  N   . THR D  1 439 ? 177.977 22.052  138.841 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 682  THR D N   1 
ATOM   22705 C  CA  . THR D  1 439 ? 177.493 23.113  139.655 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 682  THR D CA  1 
ATOM   22706 C  C   . THR D  1 439 ? 178.219 23.042  140.961 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 682  THR D C   1 
ATOM   22707 O  O   . THR D  1 439 ? 178.568 24.079  141.534 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 682  THR D O   1 
ATOM   22708 C  CB  . THR D  1 439 ? 176.053 22.969  139.942 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 682  THR D CB  1 
ATOM   22709 O  OG1 . THR D  1 439 ? 175.353 22.879  138.715 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 682  THR D OG1 1 
ATOM   22710 C  CG2 . THR D  1 439 ? 175.589 24.168  140.702 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 682  THR D CG2 1 
ATOM   22711 N  N   . LEU D  1 440 ? 178.415 21.820  141.461 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D N   1 
ATOM   22712 C  CA  . LEU D  1 440 ? 178.965 21.676  142.800 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D CA  1 
ATOM   22713 C  C   . LEU D  1 440 ? 180.427 22.042  142.710 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D C   1 
ATOM   22714 O  O   . LEU D  1 440 ? 180.966 22.641  143.622 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D O   1 
ATOM   22715 C  CB  . LEU D  1 440 ? 178.788 20.273  143.380 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D CB  1 
ATOM   22716 C  CG  . LEU D  1 440 ? 177.382 19.780  143.661 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D CG  1 
ATOM   22717 C  CD1 . LEU D  1 440 ? 177.385 18.280  143.705 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D CD1 1 
ATOM   22718 C  CD2 . LEU D  1 440 ? 176.908 20.311  144.984 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D CD2 1 
ATOM   22719 N  N   . LEU D  1 441 ? 181.073 21.706  141.604 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D N   1 
ATOM   22720 C  CA  . LEU D  1 441 ? 182.486 22.006  141.474 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D CA  1 
ATOM   22721 C  C   . LEU D  1 441 ? 182.789 23.526  141.566 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D C   1 
ATOM   22722 O  O   . LEU D  1 441 ? 183.758 23.957  142.196 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D O   1 
ATOM   22723 C  CB  . LEU D  1 441 ? 182.998 21.393  140.174 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D CB  1 
ATOM   22724 C  CG  . LEU D  1 441 ? 183.270 19.901  140.322 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D CG  1 
ATOM   22725 C  CD1 . LEU D  1 441 ? 183.297 19.137  139.016 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D CD1 1 
ATOM   22726 C  CD2 . LEU D  1 441 ? 184.592 19.707  141.092 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D CD2 1 
ATOM   22727 N  N   . LYS D  1 442 ? 181.926 24.310  140.938 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D N   1 
ATOM   22728 C  CA  . LYS D  1 442 ? 182.003 25.750  140.936 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D CA  1 
ATOM   22729 C  C   . LYS D  1 442 ? 181.632 26.320  142.297 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D C   1 
ATOM   22730 O  O   . LYS D  1 442 ? 182.313 27.189  142.830 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D O   1 
ATOM   22731 C  CB  . LYS D  1 442 ? 181.052 26.292  139.856 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D CB  1 
ATOM   22732 C  CG  . LYS D  1 442 ? 181.604 26.142  138.452 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D CG  1 
ATOM   22733 C  CD  . LYS D  1 442 ? 180.524 26.090  137.369 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D CD  1 
ATOM   22734 C  CE  . LYS D  1 442 ? 179.969 27.457  136.986 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D CE  1 
ATOM   22735 N  NZ  . LYS D  1 442 ? 181.058 28.278  136.412 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D NZ  1 
ATOM   22736 N  N   . ALA D  1 443 ? 180.534 25.838  142.848 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 686  ALA D N   1 
ATOM   22737 C  CA  . ALA D  1 443 ? 180.118 26.255  144.154 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 686  ALA D CA  1 
ATOM   22738 C  C   . ALA D  1 443 ? 181.185 25.975  145.255 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 686  ALA D C   1 
ATOM   22739 O  O   . ALA D  1 443 ? 181.344 26.752  146.206 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 686  ALA D O   1 
ATOM   22740 C  CB  . ALA D  1 443 ? 178.819 25.599  144.480 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 686  ALA D CB  1 
ATOM   22741 N  N   . ARG D  1 444 ? 181.909 24.869  145.123 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D N   1 
ATOM   22742 C  CA  . ARG D  1 444 ? 182.946 24.522  146.061 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D CA  1 
ATOM   22743 C  C   . ARG D  1 444 ? 184.002 25.608  146.126 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D C   1 
ATOM   22744 O  O   . ARG D  1 444 ? 184.400 26.018  147.223 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D O   1 
ATOM   22745 C  CB  . ARG D  1 444 ? 183.596 23.196  145.672 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D CB  1 
ATOM   22746 C  CG  . ARG D  1 444 ? 184.215 22.478  146.857 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D CG  1 
ATOM   22747 C  CD  . ARG D  1 444 ? 185.097 21.361  146.429 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D CD  1 
ATOM   22748 N  NE  . ARG D  1 444 ? 185.735 20.691  147.563 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D NE  1 
ATOM   22749 C  CZ  . ARG D  1 444 ? 187.033 20.772  147.856 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D CZ  1 
ATOM   22750 N  NH1 . ARG D  1 444 ? 187.861 21.512  147.086 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D NH1 1 
ATOM   22751 N  NH2 . ARG D  1 444 ? 187.493 20.100  148.919 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D NH2 1 
ATOM   22752 N  N   . ILE D  1 445 ? 184.481 26.063  144.968 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D N   1 
ATOM   22753 C  CA  . ILE D  1 445 ? 185.442 27.181  144.942 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D CA  1 
ATOM   22754 C  C   . ILE D  1 445 ? 184.892 28.404  145.664 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D C   1 
ATOM   22755 O  O   . ILE D  1 445 ? 185.584 29.066  146.437 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D O   1 
ATOM   22756 C  CB  . ILE D  1 445 ? 185.816 27.629  143.505 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D CB  1 
ATOM   22757 C  CG1 . ILE D  1 445 ? 186.498 26.499  142.732 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D CG1 1 
ATOM   22758 C  CG2 . ILE D  1 445 ? 186.695 28.863  143.557 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D CG2 1 
ATOM   22759 C  CD1 . ILE D  1 445 ? 186.464 26.624  141.221 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D CD1 1 
ATOM   22760 N  N   . LYS D  1 446 ? 183.628 28.695  145.413 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D N   1 
ATOM   22761 C  CA  . LYS D  1 446 ? 183.073 29.939  145.878 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D CA  1 
ATOM   22762 C  C   . LYS D  1 446 ? 182.594 29.952  147.333 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D C   1 
ATOM   22763 O  O   . LYS D  1 446 ? 182.800 30.923  148.067 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D O   1 
ATOM   22764 C  CB  . LYS D  1 446 ? 181.931 30.320  144.977 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D CB  1 
ATOM   22765 C  CG  . LYS D  1 446 ? 181.212 31.537  145.481 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D CG  1 
ATOM   22766 C  CD  . LYS D  1 446 ? 180.298 32.034  144.378 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D CD  1 
ATOM   22767 C  CE  . LYS D  1 446 ? 181.105 32.239  143.119 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D CE  1 
ATOM   22768 N  NZ  . LYS D  1 446 ? 180.421 33.215  142.266 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D NZ  1 
ATOM   22769 N  N   . TYR D  1 447 ? 181.948 28.869  147.740 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D N   1 
ATOM   22770 C  CA  . TYR D  1 447 ? 181.370 28.802  149.066 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CA  1 
ATOM   22771 C  C   . TYR D  1 447 ? 182.012 27.876  150.121 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D C   1 
ATOM   22772 O  O   . TYR D  1 447 ? 181.781 28.083  151.302 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D O   1 
ATOM   22773 C  CB  . TYR D  1 447 ? 179.915 28.406  148.965 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CB  1 
ATOM   22774 C  CG  . TYR D  1 447 ? 179.094 29.264  148.079 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CG  1 
ATOM   22775 C  CD1 . TYR D  1 447 ? 179.069 29.041  146.724 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CD1 1 
ATOM   22776 C  CD2 . TYR D  1 447 ? 178.297 30.278  148.611 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CD2 1 
ATOM   22777 C  CE1 . TYR D  1 447 ? 178.281 29.840  145.892 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CE1 1 
ATOM   22778 C  CE2 . TYR D  1 447 ? 177.520 31.069  147.818 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CE2 1 
ATOM   22779 C  CZ  . TYR D  1 447 ? 177.514 30.858  146.447 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CZ  1 
ATOM   22780 O  OH  . TYR D  1 447 ? 176.748 31.643  145.622 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D OH  1 
ATOM   22781 N  N   . VAL D  1 448 ? 182.765 26.852  149.742 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 691  VAL D N   1 
ATOM   22782 C  CA  . VAL D  1 448 ? 183.086 25.808  150.717 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 691  VAL D CA  1 
ATOM   22783 C  C   . VAL D  1 448 ? 184.371 26.011  151.502 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 691  VAL D C   1 
ATOM   22784 O  O   . VAL D  1 448 ? 185.454 25.843  150.950 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 691  VAL D O   1 
ATOM   22785 C  CB  . VAL D  1 448 ? 183.157 24.471  150.033 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 691  VAL D CB  1 
ATOM   22786 C  CG1 . VAL D  1 448 ? 183.530 23.371  151.034 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 691  VAL D CG1 1 
ATOM   22787 C  CG2 . VAL D  1 448 ? 181.829 24.218  149.367 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 691  VAL D CG2 1 
ATOM   22788 N  N   . SER D  1 449 ? 184.236 26.311  152.800 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 692  SER D N   1 
ATOM   22789 C  CA  . SER D  1 449 ? 185.368 26.612  153.700 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 692  SER D CA  1 
ATOM   22790 C  C   . SER D  1 449 ? 184.860 26.663  155.134 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 692  SER D C   1 
ATOM   22791 O  O   . SER D  1 449 ? 183.675 26.833  155.371 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 692  SER D O   1 
ATOM   22792 C  CB  . SER D  1 449 ? 185.948 27.961  153.312 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 692  SER D CB  1 
ATOM   22793 O  OG  . SER D  1 449 ? 187.138 28.234  153.981 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 692  SER D OG  1 
ATOM   22794 N  N   . GLY D  1 450 ? 185.720 26.528  156.120 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 693  GLY D N   1 
ATOM   22795 C  CA  . GLY D  1 450 ? 185.229 26.661  157.496 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 693  GLY D CA  1 
ATOM   22796 C  C   . GLY D  1 450 ? 184.895 25.303  158.052 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 693  GLY D C   1 
ATOM   22797 O  O   . GLY D  1 450 ? 185.036 24.310  157.393 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 693  GLY D O   1 
ATOM   22798 N  N   . GLY D  1 451 ? 184.453 25.245  159.282 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 694  GLY D N   1 
ATOM   22799 C  CA  . GLY D  1 451 ? 184.318 23.951  159.928 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 694  GLY D CA  1 
ATOM   22800 C  C   . GLY D  1 451 ? 183.101 23.226  159.427 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 694  GLY D C   1 
ATOM   22801 O  O   . GLY D  1 451 ? 182.363 23.753  158.603 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 694  GLY D O   1 
ATOM   22802 N  N   . GLN D  1 452 ? 182.895 22.009  159.918 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 695  GLN D N   1 
ATOM   22803 C  CA  . GLN D  1 452 ? 181.773 21.233  159.433 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 695  GLN D CA  1 
ATOM   22804 C  C   . GLN D  1 452 ? 180.948 20.630  160.547 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 695  GLN D C   1 
ATOM   22805 O  O   . GLN D  1 452 ? 181.478 20.189  161.541 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 695  GLN D O   1 
ATOM   22806 C  CB  . GLN D  1 452 ? 182.250 20.132  158.498 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 695  GLN D CB  1 
ATOM   22807 C  CG  . GLN D  1 452 ? 181.127 19.319  157.836 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 695  GLN D CG  1 
ATOM   22808 C  CD  . GLN D  1 452 ? 181.657 18.217  156.920 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 695  GLN D CD  1 
ATOM   22809 O  OE1 . GLN D  1 452 ? 182.863 18.051  156.740 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 695  GLN D OE1 1 
ATOM   22810 N  NE2 . GLN D  1 452 ? 180.761 17.468  156.344 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 695  GLN D NE2 1 
ATOM   22811 N  N   . ALA D  1 453 ? 179.632 20.633  160.370 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 696  ALA D N   1 
ATOM   22812 C  CA  . ALA D  1 453 ? 178.740 19.878  161.245 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 696  ALA D CA  1 
ATOM   22813 C  C   . ALA D  1 453 ? 177.779 18.996  160.444 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 696  ALA D C   1 
ATOM   22814 O  O   . ALA D  1 453 ? 177.098 19.461  159.510 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 696  ALA D O   1 
ATOM   22815 C  CB  . ALA D  1 453 ? 177.971 20.776  162.103 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 696  ALA D CB  1 
ATOM   22816 N  N   . MET D  1 454 ? 177.727 17.717  160.806 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 697  MET D N   1 
ATOM   22817 C  CA  . MET D  1 454 ? 176.753 16.824  160.229 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 697  MET D CA  1 
ATOM   22818 C  C   . MET D  1 454 ? 175.812 16.293  161.302 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 697  MET D C   1 
ATOM   22819 O  O   . MET D  1 454 ? 176.224 15.893  162.392 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 697  MET D O   1 
ATOM   22820 C  CB  . MET D  1 454 ? 177.469 15.690  159.530 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 697  MET D CB  1 
ATOM   22821 C  CG  . MET D  1 454 ? 178.230 16.109  158.289 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 697  MET D CG  1 
ATOM   22822 S  SD  . MET D  1 454 ? 178.833 14.651  157.390 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 697  MET D SD  1 
ATOM   22823 C  CE  . MET D  1 454 ? 177.495 14.316  156.286 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 697  MET D CE  1 
ATOM   22824 N  N   . ARG D  1 455 ? 174.535 16.312  161.011 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D N   1 
ATOM   22825 C  CA  . ARG D  1 455 ? 173.574 15.853  161.990 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D CA  1 
ATOM   22826 C  C   . ARG D  1 455 ? 172.741 14.754  161.364 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D C   1 
ATOM   22827 O  O   . ARG D  1 455 ? 172.505 14.757  160.149 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D O   1 
ATOM   22828 C  CB  . ARG D  1 455 ? 172.655 16.988  162.409 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D CB  1 
ATOM   22829 C  CG  . ARG D  1 455 ? 173.332 18.105  163.039 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D CG  1 
ATOM   22830 C  CD  . ARG D  1 455 ? 173.769 17.678  164.331 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D CD  1 
ATOM   22831 N  NE  . ARG D  1 455 ? 174.660 18.623  164.955 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D NE  1 
ATOM   22832 C  CZ  . ARG D  1 455 ? 175.977 18.661  164.770 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D CZ  1 
ATOM   22833 N  NH1 . ARG D  1 455 ? 176.601 17.851  163.937 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D NH1 1 
ATOM   22834 N  NH2 . ARG D  1 455 ? 176.702 19.522  165.424 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D NH2 1 
ATOM   22835 N  N   . ASN D  1 456 ? 172.265 13.825  162.179 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D N   1 
ATOM   22836 C  CA  . ASN D  1 456 ? 171.425 12.794  161.623 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D CA  1 
ATOM   22837 C  C   . ASN D  1 456 ? 170.039 12.807  162.241 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D C   1 
ATOM   22838 O  O   . ASN D  1 456 ? 169.897 12.524  163.391 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D O   1 
ATOM   22839 C  CB  . ASN D  1 456 ? 172.093 11.436  161.808 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D CB  1 
ATOM   22840 C  CG  . ASN D  1 456 ? 171.300 10.285  161.167 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D CG  1 
ATOM   22841 O  OD1 . ASN D  1 456 ? 170.471 10.481  160.257 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D OD1 1 
ATOM   22842 N  ND2 . ASN D  1 456 ? 171.573 9.065   161.643 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D ND2 1 
ATOM   22843 N  N   . GLN D  1 457 ? 169.001 13.133  161.491 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D N   1 
ATOM   22844 C  CA  . GLN D  1 457 ? 167.725 13.353  162.135 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D CA  1 
ATOM   22845 C  C   . GLN D  1 457 ? 166.672 12.391  161.676 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D C   1 
ATOM   22846 O  O   . GLN D  1 457 ? 166.437 12.281  160.497 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D O   1 
ATOM   22847 C  CB  . GLN D  1 457 ? 167.226 14.754  161.819 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D CB  1 
ATOM   22848 C  CG  . GLN D  1 457 ? 165.954 15.096  162.592 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D CG  1 
ATOM   22849 C  CD  . GLN D  1 457 ? 165.488 16.504  162.376 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D CD  1 
ATOM   22850 O  OE1 . GLN D  1 457 ? 166.282 17.399  162.146 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D OE1 1 
ATOM   22851 N  NE2 . GLN D  1 457 ? 164.193 16.701  162.428 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D NE2 1 
ATOM   22852 N  N   . GLN D  1 458 ? 166.009 11.714  162.600 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D N   1 
ATOM   22853 C  CA  . GLN D  1 458 ? 164.901 10.852  162.232 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D CA  1 
ATOM   22854 C  C   . GLN D  1 458 ? 163.647 11.697  162.106 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D C   1 
ATOM   22855 O  O   . GLN D  1 458 ? 163.224 12.371  163.043 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D O   1 
ATOM   22856 C  CB  . GLN D  1 458 ? 164.673 9.784   163.287 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D CB  1 
ATOM   22857 C  CG  . GLN D  1 458 ? 165.934 9.204   163.886 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D CG  1 
ATOM   22858 C  CD  . GLN D  1 458 ? 166.719 8.406   162.861 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D CD  1 
ATOM   22859 O  OE1 . GLN D  1 458 ? 166.149 7.591   162.120 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D OE1 1 
ATOM   22860 N  NE2 . GLN D  1 458 ? 168.037 8.637   162.802 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D NE2 1 
ATOM   22861 N  N   . VAL D  1 459 ? 163.052 11.677  160.927 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 702  VAL D N   1 
ATOM   22862 C  CA  . VAL D  1 459 ? 161.849 12.466  160.667 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 702  VAL D CA  1 
ATOM   22863 C  C   . VAL D  1 459 ? 160.861 11.689  159.827 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 702  VAL D C   1 
ATOM   22864 O  O   . VAL D  1 459 ? 161.255 10.949  158.929 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 702  VAL D O   1 
ATOM   22865 C  CB  . VAL D  1 459 ? 162.163 13.769  159.932 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 702  VAL D CB  1 
ATOM   22866 C  CG1 . VAL D  1 459 ? 162.741 14.753  160.903 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 702  VAL D CG1 1 
ATOM   22867 C  CG2 . VAL D  1 459 ? 163.098 13.508  158.807 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 702  VAL D CG2 1 
ATOM   22868 N  N   . GLY D  1 460 ? 159.576 11.890  160.099 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 703  GLY D N   1 
ATOM   22869 C  CA  . GLY D  1 460 ? 158.547 11.172  159.383 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 703  GLY D CA  1 
ATOM   22870 C  C   . GLY D  1 460 ? 158.874 9.707   159.554 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 703  GLY D C   1 
ATOM   22871 O  O   . GLY D  1 460 ? 159.122 9.217   160.652 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 703  GLY D O   1 
ATOM   22872 N  N   . ASN D  1 461 ? 158.924 9.006   158.439 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D N   1 
ATOM   22873 C  CA  . ASN D  1 461 ? 159.069 7.551   158.433 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D CA  1 
ATOM   22874 C  C   . ASN D  1 461 ? 160.472 7.144   157.979 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D C   1 
ATOM   22875 O  O   . ASN D  1 461 ? 160.699 5.984   157.698 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D O   1 
ATOM   22876 C  CB  . ASN D  1 461 ? 158.133 7.029   157.377 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D CB  1 
ATOM   22877 C  CG  . ASN D  1 461 ? 158.358 7.754   156.057 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D CG  1 
ATOM   22878 O  OD1 . ASN D  1 461 ? 158.973 8.838   156.013 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D OD1 1 
ATOM   22879 N  ND2 . ASN D  1 461 ? 157.894 7.161   154.981 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D ND2 1 
ATOM   22880 N  N   . SER D  1 462 ? 161.400 8.079   157.851 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 705  SER D N   1 
ATOM   22881 C  CA  . SER D  1 462 ? 162.732 7.691   157.529 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 705  SER D CA  1 
ATOM   22882 C  C   . SER D  1 462 ? 163.698 8.576   158.286 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 705  SER D C   1 
ATOM   22883 O  O   . SER D  1 462 ? 163.490 8.863   159.475 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 705  SER D O   1 
ATOM   22884 C  CB  . SER D  1 462 ? 162.939 7.827   156.035 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 705  SER D CB  1 
ATOM   22885 O  OG  . SER D  1 462 ? 164.151 7.227   155.597 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 705  SER D OG  1 
ATOM   22886 N  N   . GLU D  1 463 ? 164.745 9.025   157.605 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D N   1 
ATOM   22887 C  CA  . GLU D  1 463 ? 165.738 9.841   158.238 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D CA  1 
ATOM   22888 C  C   . GLU D  1 463 ? 166.327 10.779  157.193 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D C   1 
ATOM   22889 O  O   . GLU D  1 463 ? 166.170 10.511  156.032 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D O   1 
ATOM   22890 C  CB  . GLU D  1 463 ? 166.810 8.933   158.845 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D CB  1 
ATOM   22891 C  CG  . GLU D  1 463 ? 167.687 8.227   157.819 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D CG  1 
ATOM   22892 C  CD  . GLU D  1 463 ? 168.779 7.356   158.455 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D CD  1 
ATOM   22893 O  OE1 . GLU D  1 463 ? 169.189 7.613   159.611 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D OE1 1 
ATOM   22894 O  OE2 . GLU D  1 463 ? 169.235 6.402   157.800 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D OE2 1 
ATOM   22895 N  N   . ILE D  1 464 ? 166.960 11.887  157.598 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D N   1 
ATOM   22896 C  CA  . ILE D  1 464 ? 167.803 12.692  156.705 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D CA  1 
ATOM   22897 C  C   . ILE D  1 464 ? 169.125 13.004  157.384 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D C   1 
ATOM   22898 O  O   . ILE D  1 464 ? 169.278 12.793  158.601 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D O   1 
ATOM   22899 C  CB  . ILE D  1 464 ? 167.109 13.983  156.296 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D CB  1 
ATOM   22900 C  CG1 . ILE D  1 464 ? 166.627 14.723  157.525 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D CG1 1 
ATOM   22901 C  CG2 . ILE D  1 464 ? 165.881 13.678  155.506 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D CG2 1 
ATOM   22902 C  CD1 . ILE D  1 464 ? 167.549 15.826  158.006 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D CD1 1 
ATOM   22903 N  N   . ILE D  1 465 ? 170.106 13.456  156.600 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D N   1 
ATOM   22904 C  CA  . ILE D  1 465 ? 171.327 14.027  157.228 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D CA  1 
ATOM   22905 C  C   . ILE D  1 465 ? 171.538 15.444  156.737 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D C   1 
ATOM   22906 O  O   . ILE D  1 465 ? 171.056 15.803  155.674 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D O   1 
ATOM   22907 C  CB  . ILE D  1 465 ? 172.633 13.250  156.983 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D CB  1 
ATOM   22908 C  CG1 . ILE D  1 465 ? 172.846 13.169  155.512 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D CG1 1 
ATOM   22909 C  CG2 . ILE D  1 465 ? 172.623 11.881  157.632 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D CG2 1 
ATOM   22910 C  CD1 . ILE D  1 465 ? 174.220 13.449  155.182 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D CD1 1 
ATOM   22911 N  N   . THR D  1 466 ? 172.231 16.238  157.546 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 709  THR D N   1 
ATOM   22912 C  CA  . THR D  1 466 ? 172.579 17.577  157.162 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 709  THR D CA  1 
ATOM   22913 C  C   . THR D  1 466 ? 174.065 17.746  157.302 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 709  THR D C   1 
ATOM   22914 O  O   . THR D  1 466 ? 174.660 17.309  158.284 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 709  THR D O   1 
ATOM   22915 C  CB  . THR D  1 466 ? 171.766 18.651  157.947 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 709  THR D CB  1 
ATOM   22916 O  OG1 . THR D  1 466 ? 172.128 18.689  159.344 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 709  THR D OG1 1 
ATOM   22917 C  CG2 . THR D  1 466 ? 170.318 18.349  157.813 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 709  THR D CG2 1 
ATOM   22918 N  N   . SER D  1 467 ? 174.654 18.364  156.287 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 710  SER D N   1 
ATOM   22919 C  CA  . SER D  1 467 ? 176.080 18.670  156.271 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 710  SER D CA  1 
ATOM   22920 C  C   . SER D  1 467 ? 176.232 20.195  156.102 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 710  SER D C   1 
ATOM   22921 O  O   . SER D  1 467 ? 175.736 20.758  155.141 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 710  SER D O   1 
ATOM   22922 C  CB  . SER D  1 467 ? 176.728 17.941  155.111 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 710  SER D CB  1 
ATOM   22923 O  OG  . SER D  1 467 ? 178.081 17.700  155.351 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 710  SER D OG  1 
ATOM   22924 N  N   . VAL D  1 468 ? 176.876 20.871  157.044 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 711  VAL D N   1 
ATOM   22925 C  CA  . VAL D  1 468 ? 176.985 22.318  156.972 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 711  VAL D CA  1 
ATOM   22926 C  C   . VAL D  1 468 ? 178.458 22.698  157.005 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 711  VAL D C   1 
ATOM   22927 O  O   . VAL D  1 468 ? 179.243 22.112  157.778 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 711  VAL D O   1 
ATOM   22928 C  CB  . VAL D  1 468 ? 176.246 23.006  158.168 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 711  VAL D CB  1 
ATOM   22929 C  CG1 . VAL D  1 468 ? 176.571 24.507  158.276 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 711  VAL D CG1 1 
ATOM   22930 C  CG2 . VAL D  1 468 ? 174.770 22.789  158.041 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 711  VAL D CG2 1 
ATOM   22931 N  N   . ARG D  1 469 ? 178.840 23.651  156.155 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 712  ARG D N   1 
ATOM   22932 C  CA  . ARG D  1 469 ? 180.144 24.277  156.282 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 712  ARG D CA  1 
ATOM   22933 C  C   . ARG D  1 469 ? 179.916 25.738  156.699 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 712  ARG D C   1 
ATOM   22934 O  O   . ARG D  1 469 ? 179.133 26.442  156.063 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 712  ARG D O   1 
ATOM   22935 C  CB  . ARG D  1 469 ? 180.898 24.176  154.949 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 712  ARG D CB  1 
ATOM   22936 C  CG  . ARG D  1 469 ? 181.159 22.796  154.498 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 712  ARG D CG  1 
ATOM   22937 C  CD  . ARG D  1 469 ? 182.064 22.113  155.430 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 712  ARG D CD  1 
ATOM   22938 N  NE  . ARG D  1 469 ? 183.351 22.740  155.526 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 712  ARG D NE  1 
ATOM   22939 C  CZ  . ARG D  1 469 ? 184.377 22.524  154.710 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 712  ARG D CZ  1 
ATOM   22940 N  NH1 . ARG D  1 469 ? 184.292 21.688  153.667 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 712  ARG D NH1 1 
ATOM   22941 N  NH2 . ARG D  1 469 ? 185.506 23.189  154.930 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 712  ARG D NH2 1 
ATOM   22942 N  N   . TYR D  1 470 ? 180.588 26.191  157.753 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 713  TYR D N   1 
ATOM   22943 C  CA  . TYR D  1 470 ? 180.264 27.491  158.404 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CA  1 
ATOM   22944 C  C   . TYR D  1 470 ? 180.678 28.711  157.608 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 713  TYR D C   1 
ATOM   22945 O  O   . TYR D  1 470 ? 180.074 29.766  157.761 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 713  TYR D O   1 
ATOM   22946 C  CB  . TYR D  1 470 ? 180.833 27.621  159.818 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CB  1 
ATOM   22947 C  CG  . TYR D  1 470 ? 180.373 26.560  160.749 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CG  1 
ATOM   22948 C  CD1 . TYR D  1 470 ? 179.027 26.359  160.960 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CD1 1 
ATOM   22949 C  CD2 . TYR D  1 470 ? 181.284 25.743  161.408 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CD2 1 
ATOM   22950 C  CE1 . TYR D  1 470 ? 178.595 25.388  161.798 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CE1 1 
ATOM   22951 C  CE2 . TYR D  1 470 ? 180.861 24.772  162.252 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CE2 1 
ATOM   22952 C  CZ  . TYR D  1 470 ? 179.504 24.604  162.436 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CZ  1 
ATOM   22953 O  OH  . TYR D  1 470 ? 179.012 23.636  163.249 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 713  TYR D OH  1 
ATOM   22954 N  N   . GLY D  1 471 ? 181.701 28.594  156.777 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 714  GLY D N   1 
ATOM   22955 C  CA  . GLY D  1 471 ? 182.073 29.697  155.914 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 714  GLY D CA  1 
ATOM   22956 C  C   . GLY D  1 471 ? 183.526 30.001  156.151 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 714  GLY D C   1 
ATOM   22957 O  O   . GLY D  1 471 ? 184.069 29.560  157.162 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 714  GLY D O   1 
ATOM   22958 N  N   . LYS D  1 472 ? 184.164 30.738  155.242 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 715  LYS D N   1 
ATOM   22959 C  CA  . LYS D  1 472 ? 185.584 30.977  155.389 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 715  LYS D CA  1 
ATOM   22960 C  C   . LYS D  1 472 ? 185.950 31.687  156.735 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 715  LYS D C   1 
ATOM   22961 O  O   . LYS D  1 472 ? 185.364 32.719  157.092 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 715  LYS D O   1 
ATOM   22962 C  CB  . LYS D  1 472 ? 186.143 31.709  154.176 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 715  LYS D CB  1 
ATOM   22963 C  CG  . LYS D  1 472 ? 187.638 31.814  154.208 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 715  LYS D CG  1 
ATOM   22964 C  CD  . LYS D  1 472 ? 188.072 32.741  153.145 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 715  LYS D CD  1 
ATOM   22965 C  CE  . LYS D  1 472 ? 189.487 32.443  152.692 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 715  LYS D CE  1 
ATOM   22966 N  NZ  . LYS D  1 472 ? 190.441 33.248  153.441 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 715  LYS D NZ  1 
ATOM   22967 N  N   . GLY D  1 473 ? 186.913 31.102  157.466 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 716  GLY D N   1 
ATOM   22968 C  CA  . GLY D  1 473 ? 187.380 31.681  158.720 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 716  GLY D CA  1 
ATOM   22969 C  C   . GLY D  1 473 ? 186.415 31.486  159.893 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 716  GLY D C   1 
ATOM   22970 O  O   . GLY D  1 473 ? 186.434 32.245  160.875 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 716  GLY D O   1 
ATOM   22971 N  N   . ALA D  1 474 ? 185.575 30.458  159.805 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 717  ALA D N   1 
ATOM   22972 C  CA  . ALA D  1 474 ? 184.812 30.015  160.958 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 717  ALA D CA  1 
ATOM   22973 C  C   . ALA D  1 474 ? 185.028 28.511  161.195 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 717  ALA D C   1 
ATOM   22974 O  O   . ALA D  1 474 ? 184.416 27.681  160.536 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 717  ALA D O   1 
ATOM   22975 C  CB  . ALA D  1 474 ? 183.358 30.324  160.747 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 717  ALA D CB  1 
ATOM   22976 N  N   . LEU D  1 475 ? 185.893 28.142  162.118 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 718  LEU D N   1 
ATOM   22977 C  CA  . LEU D  1 475 ? 186.095 26.760  162.293 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 718  LEU D CA  1 
ATOM   22978 C  C   . LEU D  1 475 ? 185.016 26.196  163.203 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 718  LEU D C   1 
ATOM   22979 O  O   . LEU D  1 475 ? 184.679 25.007  163.138 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 718  LEU D O   1 
ATOM   22980 C  CB  . LEU D  1 475 ? 187.422 26.580  162.911 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 718  LEU D CB  1 
ATOM   22981 C  CG  . LEU D  1 475 ? 188.585 26.607  161.980 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 718  LEU D CG  1 
ATOM   22982 C  CD1 . LEU D  1 475 ? 189.756 26.074  162.756 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 718  LEU D CD1 1 
ATOM   22983 C  CD2 . LEU D  1 475 ? 188.252 25.653  160.914 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 718  LEU D CD2 1 
ATOM   22984 N  N   . LYS D  1 476 ? 184.480 27.064  164.069 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 719  LYS D N   1 
ATOM   22985 C  CA  . LYS D  1 476 ? 183.468 26.666  165.056 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 719  LYS D CA  1 
ATOM   22986 C  C   . LYS D  1 476 ? 182.114 27.269  164.776 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 719  LYS D C   1 
ATOM   22987 O  O   . LYS D  1 476 ? 182.018 28.323  164.117 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 719  LYS D O   1 
ATOM   22988 C  CB  . LYS D  1 476 ? 183.899 27.100  166.422 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 719  LYS D CB  1 
ATOM   22989 C  CG  . LYS D  1 476 ? 184.796 26.092  166.984 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 719  LYS D CG  1 
ATOM   22990 C  CD  . LYS D  1 476 ? 185.176 26.372  168.394 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 719  LYS D CD  1 
ATOM   22991 C  CE  . LYS D  1 476 ? 186.372 27.163  168.411 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 719  LYS D CE  1 
ATOM   22992 N  NZ  . LYS D  1 476 ? 186.665 27.139  169.855 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 719  LYS D NZ  1 
ATOM   22993 N  N   . ALA D  1 477 ? 181.049 26.632  165.262 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 720  ALA D N   1 
ATOM   22994 C  CA  . ALA D  1 477 ? 179.743 27.209  164.971 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 720  ALA D CA  1 
ATOM   22995 C  C   . ALA D  1 477 ? 179.560 28.572  165.646 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 720  ALA D C   1 
ATOM   22996 O  O   . ALA D  1 477 ? 178.761 29.378  165.148 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 720  ALA D O   1 
ATOM   22997 C  CB  . ALA D  1 477 ? 178.663 26.303  165.346 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 720  ALA D CB  1 
ATOM   22998 N  N   . THR D  1 478 ? 180.284 28.830  166.752 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 721  THR D N   1 
ATOM   22999 C  CA  . THR D  1 478 ? 180.155 30.102  167.475 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 721  THR D CA  1 
ATOM   23000 C  C   . THR D  1 478 ? 180.994 31.213  166.884 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 721  THR D C   1 
ATOM   23001 O  O   . THR D  1 478 ? 180.715 32.366  167.147 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 721  THR D O   1 
ATOM   23002 C  CB  . THR D  1 478 ? 180.567 30.019  168.957 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 721  THR D CB  1 
ATOM   23003 O  OG1 . THR D  1 478 ? 181.942 29.654  169.056 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 721  THR D OG1 1 
ATOM   23004 C  CG2 . THR D  1 478 ? 179.751 29.066  169.719 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 721  THR D CG2 1 
ATOM   23005 N  N   . ASP D  1 479 ? 182.038 30.857  166.129 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 722  ASP D N   1 
ATOM   23006 C  CA  . ASP D  1 479 ? 182.897 31.819  165.415 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 722  ASP D CA  1 
ATOM   23007 C  C   . ASP D  1 479 ? 182.075 32.701  164.485 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 722  ASP D C   1 
ATOM   23008 O  O   . ASP D  1 479 ? 181.179 32.229  163.787 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 722  ASP D O   1 
ATOM   23009 C  CB  . ASP D  1 479 ? 183.986 31.105  164.577 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 722  ASP D CB  1 
ATOM   23010 C  CG  . ASP D  1 479 ? 185.032 30.391  165.424 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 722  ASP D CG  1 
ATOM   23011 O  OD1 . ASP D  1 479 ? 185.115 30.688  166.625 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 722  ASP D OD1 1 
ATOM   23012 O  OD2 . ASP D  1 479 ? 185.772 29.534  164.899 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 722  ASP D OD2 1 
ATOM   23013 N  N   . THR D  1 480 ? 182.393 33.990  164.462 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 723  THR D N   1 
ATOM   23014 C  CA  . THR D  1 480 ? 181.665 34.969  163.586 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 723  THR D CA  1 
ATOM   23015 C  C   . THR D  1 480 ? 182.422 35.438  162.305 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 723  THR D C   1 
ATOM   23016 O  O   . THR D  1 480 ? 181.857 36.103  161.451 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 723  THR D O   1 
ATOM   23017 C  CB  . THR D  1 480 ? 181.214 36.261  164.377 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 723  THR D CB  1 
ATOM   23018 O  OG1 . THR D  1 480 ? 182.353 36.863  164.980 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 723  THR D OG1 1 
ATOM   23019 C  CG2 . THR D  1 480 ? 180.237 35.945  165.500 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 723  THR D CG2 1 
ATOM   23020 N  N   . GLY D  1 481 ? 183.707 35.114  162.187 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 724  GLY D N   1 
ATOM   23021 C  CA  . GLY D  1 481 ? 184.480 35.540  161.027 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 724  GLY D CA  1 
ATOM   23022 C  C   . GLY D  1 481 ? 184.234 36.970  160.626 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 724  GLY D C   1 
ATOM   23023 O  O   . GLY D  1 481 ? 184.286 37.838  161.466 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 724  GLY D O   1 
ATOM   23024 N  N   . ASP D  1 482 ? 183.975 37.195  159.336 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 725  ASP D N   1 
ATOM   23025 C  CA  . ASP D  1 482 ? 183.854 38.533  158.703 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 725  ASP D CA  1 
ATOM   23026 C  C   . ASP D  1 482 ? 182.874 38.479  157.548 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 725  ASP D C   1 
ATOM   23027 O  O   . ASP D  1 482 ? 182.057 37.579  157.488 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 725  ASP D O   1 
ATOM   23028 C  CB  . ASP D  1 482 ? 185.186 39.047  158.166 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 725  ASP D CB  1 
ATOM   23029 C  CG  . ASP D  1 482 ? 185.732 38.193  157.058 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 725  ASP D CG  1 
ATOM   23030 O  OD1 . ASP D  1 482 ? 184.991 37.395  156.441 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 725  ASP D OD1 1 
ATOM   23031 O  OD2 . ASP D  1 482 ? 186.944 38.301  156.815 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 725  ASP D OD2 1 
ATOM   23032 N  N   . ARG D  1 483 ? 182.958 39.436  156.624 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 726  ARG D N   1 
ATOM   23033 C  CA  . ARG D  1 483 ? 181.955 39.548  155.533 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 726  ARG D CA  1 
ATOM   23034 C  C   . ARG D  1 483 ? 182.011 38.410  154.514 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 726  ARG D C   1 
ATOM   23035 O  O   . ARG D  1 483 ? 180.946 38.008  154.027 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 726  ARG D O   1 
ATOM   23036 C  CB  . ARG D  1 483 ? 182.095 40.863  154.782 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 726  ARG D CB  1 
ATOM   23037 C  CG  . ARG D  1 483 ? 183.559 41.091  154.171 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 726  ARG D CG  1 
ATOM   23038 C  CD  . ARG D  1 483 ? 183.844 42.620  154.253 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 726  ARG D CD  1 
ATOM   23039 N  NE  . ARG D  1 483 ? 183.063 43.159  155.391 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 726  ARG D NE  1 
ATOM   23040 C  CZ  . ARG D  1 483 ? 183.410 44.245  156.107 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 726  ARG D CZ  1 
ATOM   23041 N  NH1 . ARG D  1 483 ? 184.535 44.889  155.778 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 726  ARG D NH1 1 
ATOM   23042 N  NH2 . ARG D  1 483 ? 182.641 44.700  157.123 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 726  ARG D NH2 1 
ATOM   23043 N  N   . ILE D  1 484 ? 183.229 37.939  154.160 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 727  ILE D N   1 
ATOM   23044 C  CA  . ILE D  1 484 ? 183.369 36.777  153.268 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 727  ILE D CA  1 
ATOM   23045 C  C   . ILE D  1 484 ? 182.741 35.617  154.010 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 727  ILE D C   1 
ATOM   23046 O  O   . ILE D  1 484 ? 182.010 34.813  153.412 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 727  ILE D O   1 
ATOM   23047 C  CB  . ILE D  1 484 ? 184.847 36.394  152.876 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 727  ILE D CB  1 
ATOM   23048 C  CG1 . ILE D  1 484 ? 185.312 37.058  151.581 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 727  ILE D CG1 1 
ATOM   23049 C  CG2 . ILE D  1 484 ? 184.916 34.969  152.448 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 727  ILE D CG2 1 
ATOM   23050 C  CD1 . ILE D  1 484 ? 184.359 38.070  151.046 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 727  ILE D CD1 1 
ATOM   23051 N  N   . THR D  1 485 ? 183.003 35.524  155.320 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 728  THR D N   1 
ATOM   23052 C  CA  . THR D  1 485 ? 182.396 34.422  156.077 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 728  THR D CA  1 
ATOM   23053 C  C   . THR D  1 485 ? 180.913 34.444  155.820 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 728  THR D C   1 
ATOM   23054 O  O   . THR D  1 485 ? 180.309 33.455  155.461 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 728  THR D O   1 
ATOM   23055 C  CB  . THR D  1 485 ? 182.631 34.527  157.561 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 728  THR D CB  1 
ATOM   23056 O  OG1 . THR D  1 485 ? 184.034 34.524  157.782 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 728  THR D OG1 1 
ATOM   23057 C  CG2 . THR D  1 485 ? 182.004 33.355  158.293 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 728  THR D CG2 1 
ATOM   23058 N  N   . ARG D  1 486 ? 180.330 35.614  155.957 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 729  ARG D N   1 
ATOM   23059 C  CA  . ARG D  1 486 ? 178.895 35.714  155.827 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 729  ARG D CA  1 
ATOM   23060 C  C   . ARG D  1 486 ? 178.327 35.186  154.507 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 729  ARG D C   1 
ATOM   23061 O  O   . ARG D  1 486 ? 177.272 34.552  154.477 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 729  ARG D O   1 
ATOM   23062 C  CB  . ARG D  1 486 ? 178.467 37.150  155.989 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 729  ARG D CB  1 
ATOM   23063 C  CG  . ARG D  1 486 ? 177.011 37.273  155.935 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 729  ARG D CG  1 
ATOM   23064 C  CD  . ARG D  1 486 ? 176.484 37.736  157.203 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 729  ARG D CD  1 
ATOM   23065 N  NE  . ARG D  1 486 ? 175.102 38.097  156.986 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 729  ARG D NE  1 
ATOM   23066 C  CZ  . ARG D  1 486 ? 174.108 37.750  157.795 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 729  ARG D CZ  1 
ATOM   23067 N  NH1 . ARG D  1 486 ? 174.360 37.042  158.902 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 729  ARG D NH1 1 
ATOM   23068 N  NH2 . ARG D  1 486 ? 172.866 38.125  157.510 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 729  ARG D NH2 1 
ATOM   23069 N  N   . THR D  1 487 ? 179.006 35.484  153.416 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 730  THR D N   1 
ATOM   23070 C  CA  . THR D  1 487 ? 178.525 35.041  152.134 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 730  THR D CA  1 
ATOM   23071 C  C   . THR D  1 487 ? 179.206 33.764  151.657 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 730  THR D C   1 
ATOM   23072 O  O   . THR D  1 487 ? 179.296 33.533  150.451 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 730  THR D O   1 
ATOM   23073 C  CB  . THR D  1 487 ? 178.646 36.139  151.049 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 730  THR D CB  1 
ATOM   23074 O  OG1 . THR D  1 487 ? 180.006 36.514  150.890 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 730  THR D OG1 1 
ATOM   23075 C  CG2 . THR D  1 487 ? 177.885 37.345  151.462 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 730  THR D CG2 1 
ATOM   23076 N  N   . SER D  1 488 ? 179.698 32.947  152.591 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 731  SER D N   1 
ATOM   23077 C  CA  . SER D  1 488 ? 180.173 31.620  152.218 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 731  SER D CA  1 
ATOM   23078 C  C   . SER D  1 488 ? 179.548 30.572  153.129 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 731  SER D C   1 
ATOM   23079 O  O   . SER D  1 488 ? 178.590 30.854  153.855 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 731  SER D O   1 
ATOM   23080 C  CB  . SER D  1 488 ? 181.705 31.546  152.187 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 731  SER D CB  1 
ATOM   23081 O  OG  . SER D  1 488 ? 182.279 31.800  153.446 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 731  SER D OG  1 
ATOM   23082 N  N   . GLY D  1 489 ? 180.063 29.352  153.067 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 732  GLY D N   1 
ATOM   23083 C  CA  . GLY D  1 489 ? 179.436 28.224  153.759 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 732  GLY D CA  1 
ATOM   23084 C  C   . GLY D  1 489 ? 178.366 27.595  152.866 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 732  GLY D C   1 
ATOM   23085 O  O   . GLY D  1 489 ? 178.015 28.115  151.823 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 732  GLY D O   1 
ATOM   23086 N  N   . VAL D  1 490 ? 177.835 26.460  153.274 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 733  VAL D N   1 
ATOM   23087 C  CA  . VAL D  1 490 ? 176.778 25.871  152.498 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 733  VAL D CA  1 
ATOM   23088 C  C   . VAL D  1 490 ? 176.081 24.887  153.398 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 733  VAL D C   1 
ATOM   23089 O  O   . VAL D  1 490 ? 176.632 24.491  154.447 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 733  VAL D O   1 
ATOM   23090 C  CB  . VAL D  1 490 ? 177.356 25.095  151.317 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 733  VAL D CB  1 
ATOM   23091 C  CG1 . VAL D  1 490 ? 178.365 24.157  151.811 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 733  VAL D CG1 1 
ATOM   23092 C  CG2 . VAL D  1 490 ? 176.288 24.338  150.624 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 733  VAL D CG2 1 
ATOM   23093 N  N   . VAL D  1 491 ? 174.874 24.503  152.995 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 734  VAL D N   1 
ATOM   23094 C  CA  . VAL D  1 491 ? 174.248 23.358  153.607 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 734  VAL D CA  1 
ATOM   23095 C  C   . VAL D  1 491 ? 173.800 22.353  152.574 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 734  VAL D C   1 
ATOM   23096 O  O   . VAL D  1 491 ? 173.304 22.725  151.526 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 734  VAL D O   1 
ATOM   23097 C  CB  . VAL D  1 491 ? 173.046 23.722  154.444 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 734  VAL D CB  1 
ATOM   23098 C  CG1 . VAL D  1 491 ? 172.180 24.677  153.701 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 734  VAL D CG1 1 
ATOM   23099 C  CG2 . VAL D  1 491 ? 172.278 22.468  154.755 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 734  VAL D CG2 1 
ATOM   23100 N  N   . VAL D  1 492 ? 173.995 21.074  152.876 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 735  VAL D N   1 
ATOM   23101 C  CA  . VAL D  1 492 ? 173.509 19.957  152.054 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 735  VAL D CA  1 
ATOM   23102 C  C   . VAL D  1 492 ? 172.542 19.101  152.851 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 735  VAL D C   1 
ATOM   23103 O  O   . VAL D  1 492 ? 172.819 18.753  153.986 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 735  VAL D O   1 
ATOM   23104 C  CB  . VAL D  1 492 ? 174.653 19.031  151.621 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 735  VAL D CB  1 
ATOM   23105 C  CG1 . VAL D  1 492 ? 174.115 17.725  151.097 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 735  VAL D CG1 1 
ATOM   23106 C  CG2 . VAL D  1 492 ? 175.381 19.668  150.546 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 735  VAL D CG2 1 
ATOM   23107 N  N   . ILE D  1 493 ? 171.416 18.765  152.250 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D N   1 
ATOM   23108 C  CA  . ILE D  1 493 ? 170.441 17.916  152.885 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D CA  1 
ATOM   23109 C  C   . ILE D  1 493 ? 170.211 16.698  152.003 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D C   1 
ATOM   23110 O  O   . ILE D  1 493 ? 170.092 16.820  150.780 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D O   1 
ATOM   23111 C  CB  . ILE D  1 493 ? 169.128 18.656  153.066 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D CB  1 
ATOM   23112 C  CG1 . ILE D  1 493 ? 169.385 19.947  153.840 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D CG1 1 
ATOM   23113 C  CG2 . ILE D  1 493 ? 168.123 17.791  153.756 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D CG2 1 
ATOM   23114 C  CD1 . ILE D  1 493 ? 168.154 20.633  154.431 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D CD1 1 
ATOM   23115 N  N   . GLU D  1 494 ? 170.158 15.527  152.620 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D N   1 
ATOM   23116 C  CA  . GLU D  1 494 ? 170.001 14.290  151.898 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D CA  1 
ATOM   23117 C  C   . GLU D  1 494 ? 169.198 13.282  152.703 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D C   1 
ATOM   23118 O  O   . GLU D  1 494 ? 169.235 13.216  153.953 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D O   1 
ATOM   23119 C  CB  . GLU D  1 494 ? 171.345 13.685  151.523 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D CB  1 
ATOM   23120 C  CG  . GLU D  1 494 ? 172.185 14.522  150.626 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D CG  1 
ATOM   23121 C  CD  . GLU D  1 494 ? 173.439 13.764  150.194 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D CD  1 
ATOM   23122 O  OE1 . GLU D  1 494 ? 173.587 12.590  150.555 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D OE1 1 
ATOM   23123 O  OE2 . GLU D  1 494 ? 174.317 14.327  149.519 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D OE2 1 
ATOM   23124 N  N   . GLY D  1 495 ? 168.457 12.495  151.944 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 738  GLY D N   1 
ATOM   23125 C  CA  . GLY D  1 495 ? 167.671 11.413  152.470 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 738  GLY D CA  1 
ATOM   23126 C  C   . GLY D  1 495 ? 167.923 10.358  151.426 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 738  GLY D C   1 
ATOM   23127 O  O   . GLY D  1 495 ? 168.010 10.697  150.257 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 738  GLY D O   1 
ATOM   23128 N  N   . ASN D  1 496 ? 168.050 9.097   151.853 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D N   1 
ATOM   23129 C  CA  . ASN D  1 496 ? 168.379 7.979   150.975 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D CA  1 
ATOM   23130 C  C   . ASN D  1 496 ? 167.234 6.998   150.805 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D C   1 
ATOM   23131 O  O   . ASN D  1 496 ? 167.467 5.833   150.515 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D O   1 
ATOM   23132 C  CB  . ASN D  1 496 ? 169.639 7.241   151.443 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D CB  1 
ATOM   23133 C  CG  . ASN D  1 496 ? 169.405 6.376   152.678 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D CG  1 
ATOM   23134 O  OD1 . ASN D  1 496 ? 168.437 6.539   153.383 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D OD1 1 
ATOM   23135 N  ND2 . ASN D  1 496 ? 170.319 5.450   152.935 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D ND2 1 
ATOM   23136 N  N   . ASN D  1 497 ? 166.001 7.471   150.963 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D N   1 
ATOM   23137 C  CA  . ASN D  1 497 ? 164.831 6.625   150.786 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D CA  1 
ATOM   23138 C  C   . ASN D  1 497 ? 163.749 7.333   150.014 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D C   1 
ATOM   23139 O  O   . ASN D  1 497 ? 163.309 8.402   150.388 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D O   1 
ATOM   23140 C  CB  . ASN D  1 497 ? 164.278 6.204   152.133 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D CB  1 
ATOM   23141 C  CG  . ASN D  1 497 ? 163.125 5.265   152.013 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D CG  1 
ATOM   23142 O  OD1 . ASN D  1 497 ? 163.073 4.294   152.713 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D OD1 1 
ATOM   23143 N  ND2 . ASN D  1 497 ? 162.207 5.535   151.110 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D ND2 1 
ATOM   23144 N  N   . PRO D  1 498 ? 163.296 6.723   148.937 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 741  PRO D N   1 
ATOM   23145 C  CA  . PRO D  1 498 ? 162.379 7.365   148.063 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 741  PRO D CA  1 
ATOM   23146 C  C   . PRO D  1 498 ? 161.062 7.633   148.693 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 741  PRO D C   1 
ATOM   23147 O  O   . PRO D  1 498 ? 160.304 8.419   148.156 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 741  PRO D O   1 
ATOM   23148 C  CB  . PRO D  1 498 ? 162.149 6.346   146.964 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 741  PRO D CB  1 
ATOM   23149 C  CG  . PRO D  1 498 ? 163.121 5.304   147.149 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 741  PRO D CG  1 
ATOM   23150 C  CD  . PRO D  1 498 ? 163.840 5.477   148.397 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 741  PRO D CD  1 
ATOM   23151 N  N   . SER D  1 499 ? 160.740 6.982   149.793 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 742  SER D N   1 
ATOM   23152 C  CA  . SER D  1 499 ? 159.398 7.169   150.350 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 742  SER D CA  1 
ATOM   23153 C  C   . SER D  1 499 ? 159.408 7.984   151.639 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 742  SER D C   1 
ATOM   23154 O  O   . SER D  1 499 ? 158.431 8.018   152.358 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 742  SER D O   1 
ATOM   23155 C  CB  . SER D  1 499 ? 158.771 5.829   150.600 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 742  SER D CB  1 
ATOM   23156 O  OG  . SER D  1 499 ? 159.704 5.110   151.354 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 742  SER D OG  1 
ATOM   23157 N  N   . LEU D  1 500 ? 160.514 8.648   151.924 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 743  LEU D N   1 
ATOM   23158 C  CA  . LEU D  1 500 ? 160.529 9.634   152.966 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 743  LEU D CA  1 
ATOM   23159 C  C   . LEU D  1 500 ? 159.255 10.493  152.913 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 743  LEU D C   1 
ATOM   23160 O  O   . LEU D  1 500 ? 158.693 10.798  151.832 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 743  LEU D O   1 
ATOM   23161 C  CB  . LEU D  1 500 ? 161.787 10.490  152.831 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 743  LEU D CB  1 
ATOM   23162 C  CG  . LEU D  1 500 ? 161.984 11.718  153.714 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 743  LEU D CG  1 
ATOM   23163 C  CD1 . LEU D  1 500 ? 162.078 11.276  155.127 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 743  LEU D CD1 1 
ATOM   23164 C  CD2 . LEU D  1 500 ? 163.227 12.466  153.332 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 743  LEU D CD2 1 
ATOM   23165 N  N   . ARG D  1 501 ? 158.814 10.904  154.093 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D N   1 
ATOM   23166 C  CA  . ARG D  1 501 ? 157.559 11.599  154.221 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D CA  1 
ATOM   23167 C  C   . ARG D  1 501 ? 157.501 12.386  155.545 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D C   1 
ATOM   23168 O  O   . ARG D  1 501 ? 157.408 11.758  156.625 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D O   1 
ATOM   23169 C  CB  . ARG D  1 501 ? 156.495 10.529  154.257 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D CB  1 
ATOM   23170 C  CG  . ARG D  1 501 ? 155.122 11.095  154.127 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D CG  1 
ATOM   23171 C  CD  . ARG D  1 501 ? 155.144 11.829  152.839 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D CD  1 
ATOM   23172 N  NE  . ARG D  1 501 ? 155.889 11.075  151.795 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D NE  1 
ATOM   23173 C  CZ  . ARG D  1 501 ? 155.774 11.333  150.470 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D CZ  1 
ATOM   23174 N  NH1 . ARG D  1 501 ? 154.950 12.329  150.041 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D NH1 1 
ATOM   23175 N  NH2 . ARG D  1 501 ? 156.464 10.611  149.560 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D NH2 1 
ATOM   23176 N  N   . LEU D  1 502 ? 157.567 13.724  155.511 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 745  LEU D N   1 
ATOM   23177 C  CA  . LEU D  1 502 ? 157.537 14.480  156.793 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 745  LEU D CA  1 
ATOM   23178 C  C   . LEU D  1 502 ? 156.091 14.671  157.229 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 745  LEU D C   1 
ATOM   23179 O  O   . LEU D  1 502 ? 155.271 14.965  156.408 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 745  LEU D O   1 
ATOM   23180 C  CB  . LEU D  1 502 ? 158.231 15.834  156.695 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 745  LEU D CB  1 
ATOM   23181 C  CG  . LEU D  1 502 ? 159.726 15.754  156.869 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 745  LEU D CG  1 
ATOM   23182 C  CD1 . LEU D  1 502 ? 160.340 14.867  155.783 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 745  LEU D CD1 1 
ATOM   23183 C  CD2 . LEU D  1 502 ? 160.231 17.159  156.799 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 745  LEU D CD2 1 
ATOM   23184 N  N   . LYS D  1 503 ? 155.758 14.476  158.504 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D N   1 
ATOM   23185 C  CA  . LYS D  1 503 ? 154.418 14.799  158.934 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D CA  1 
ATOM   23186 C  C   . LYS D  1 503 ? 154.333 16.317  158.918 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D C   1 
ATOM   23187 O  O   . LYS D  1 503 ? 155.357 17.027  158.899 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D O   1 
ATOM   23188 C  CB  . LYS D  1 503 ? 154.158 14.359  160.354 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D CB  1 
ATOM   23189 C  CG  . LYS D  1 503 ? 154.376 12.900  160.675 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D CG  1 
ATOM   23190 C  CD  . LYS D  1 503 ? 154.568 12.818  162.231 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D CD  1 
ATOM   23191 C  CE  . LYS D  1 503 ? 154.302 11.424  162.808 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D CE  1 
ATOM   23192 N  NZ  . LYS D  1 503 ? 155.492 10.558  162.448 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D NZ  1 
ATOM   23193 N  N   . ALA D  1 504 ? 153.109 16.826  158.962 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 747  ALA D N   1 
ATOM   23194 C  CA  . ALA D  1 504 ? 152.903 18.261  158.891 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 747  ALA D CA  1 
ATOM   23195 C  C   . ALA D  1 504 ? 153.658 18.967  160.009 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 747  ALA D C   1 
ATOM   23196 O  O   . ALA D  1 504 ? 154.063 20.111  159.855 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 747  ALA D O   1 
ATOM   23197 C  CB  . ALA D  1 504 ? 151.444 18.595  158.951 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 747  ALA D CB  1 
ATOM   23198 N  N   . SER D  1 505 ? 153.884 18.298  161.131 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 748  SER D N   1 
ATOM   23199 C  CA  . SER D  1 505 ? 154.447 19.009  162.266 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 748  SER D CA  1 
ATOM   23200 C  C   . SER D  1 505 ? 155.959 18.900  162.340 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 748  SER D C   1 
ATOM   23201 O  O   . SER D  1 505 ? 156.562 19.458  163.248 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 748  SER D O   1 
ATOM   23202 C  CB  . SER D  1 505 ? 153.803 18.452  163.504 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 748  SER D CB  1 
ATOM   23203 O  OG  . SER D  1 505 ? 153.573 17.082  163.211 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 748  SER D OG  1 
ATOM   23204 N  N   . ASP D  1 506 ? 156.559 18.199  161.382 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 749  ASP D N   1 
ATOM   23205 C  CA  . ASP D  1 506 ? 158.009 17.920  161.381 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 749  ASP D CA  1 
ATOM   23206 C  C   . ASP D  1 506 ? 158.898 19.105  160.956 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 749  ASP D C   1 
ATOM   23207 O  O   . ASP D  1 506 ? 158.499 19.892  160.113 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 749  ASP D O   1 
ATOM   23208 C  CB  . ASP D  1 506 ? 158.266 16.726  160.467 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 749  ASP D CB  1 
ATOM   23209 C  CG  . ASP D  1 506 ? 157.870 15.419  161.112 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 749  ASP D CG  1 
ATOM   23210 O  OD1 . ASP D  1 506 ? 157.982 15.313  162.350 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 749  ASP D OD1 1 
ATOM   23211 O  OD2 . ASP D  1 506 ? 157.467 14.485  160.399 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 749  ASP D OD2 1 
ATOM   23212 N  N   . ARG D  1 507 ? 160.095 19.253  161.524 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 750  ARG D N   1 
ATOM   23213 C  CA  . ARG D  1 507 ? 160.958 20.381  161.128 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 750  ARG D CA  1 
ATOM   23214 C  C   . ARG D  1 507 ? 162.413 20.031  161.157 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 750  ARG D C   1 
ATOM   23215 O  O   . ARG D  1 507 ? 162.904 19.428  162.095 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 750  ARG D O   1 
ATOM   23216 C  CB  . ARG D  1 507 ? 160.692 21.587  162.012 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 750  ARG D CB  1 
ATOM   23217 C  CG  . ARG D  1 507 ? 159.183 21.719  162.191 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 750  ARG D CG  1 
ATOM   23218 C  CD  . ARG D  1 507 ? 158.737 22.926  162.965 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 750  ARG D CD  1 
ATOM   23219 N  NE  . ARG D  1 507 ? 159.740 23.349  163.952 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 750  ARG D NE  1 
ATOM   23220 C  CZ  . ARG D  1 507 ? 159.992 24.645  164.204 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 750  ARG D CZ  1 
ATOM   23221 N  NH1 . ARG D  1 507 ? 159.299 25.597  163.509 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 750  ARG D NH1 1 
ATOM   23222 N  NH2 . ARG D  1 507 ? 160.935 24.986  165.116 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 750  ARG D NH2 1 
ATOM   23223 N  N   . VAL D  1 508 ? 163.124 20.410  160.123 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 751  VAL D N   1 
ATOM   23224 C  CA  . VAL D  1 508 ? 164.513 20.196  160.169 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 751  VAL D CA  1 
ATOM   23225 C  C   . VAL D  1 508 ? 165.112 21.554  160.413 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 751  VAL D C   1 
ATOM   23226 O  O   . VAL D  1 508 ? 165.179 22.387  159.513 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 751  VAL D O   1 
ATOM   23227 C  CB  . VAL D  1 508 ? 164.921 19.571  158.912 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 751  VAL D CB  1 
ATOM   23228 C  CG1 . VAL D  1 508 ? 166.330 19.137  158.972 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 751  VAL D CG1 1 
ATOM   23229 C  CG2 . VAL D  1 508 ? 164.043 18.387  158.738 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 751  VAL D CG2 1 
ATOM   23230 N  N   . VAL D  1 509 ? 165.497 21.788  161.664 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 752  VAL D N   1 
ATOM   23231 C  CA  . VAL D  1 509 ? 166.162 23.011  162.028 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 752  VAL D CA  1 
ATOM   23232 C  C   . VAL D  1 509 ? 167.690 22.875  161.902 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 752  VAL D C   1 
ATOM   23233 O  O   . VAL D  1 509 ? 168.333 22.277  162.776 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 752  VAL D O   1 
ATOM   23234 C  CB  . VAL D  1 509 ? 165.800 23.365  163.467 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 752  VAL D CB  1 
ATOM   23235 C  CG1 . VAL D  1 509 ? 166.407 24.675  163.872 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 752  VAL D CG1 1 
ATOM   23236 C  CG2 . VAL D  1 509 ? 164.350 23.466  163.596 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 752  VAL D CG2 1 
ATOM   23237 N  N   . VAL D  1 510 ? 168.269 23.455  160.851 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 753  VAL D N   1 
ATOM   23238 C  CA  . VAL D  1 510 ? 169.713 23.433  160.667 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 753  VAL D CA  1 
ATOM   23239 C  C   . VAL D  1 510 ? 170.438 24.675  161.213 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 753  VAL D C   1 
ATOM   23240 O  O   . VAL D  1 510 ? 170.168 25.796  160.739 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 753  VAL D O   1 
ATOM   23241 C  CB  . VAL D  1 510 ? 170.080 23.396  159.182 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 753  VAL D CB  1 
ATOM   23242 C  CG1 . VAL D  1 510 ? 171.525 22.953  159.017 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 753  VAL D CG1 1 
ATOM   23243 C  CG2 . VAL D  1 510 ? 169.110 22.515  158.385 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 753  VAL D CG2 1 
ATOM   23244 N  N   . ASN D  1 511 ? 171.390 24.486  162.150 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 754  ASN D N   1 
ATOM   23245 C  CA  . ASN D  1 511 ? 172.276 25.568  162.563 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 754  ASN D CA  1 
ATOM   23246 C  C   . ASN D  1 511 ? 173.283 25.932  161.450 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 754  ASN D C   1 
ATOM   23247 O  O   . ASN D  1 511 ? 174.019 25.069  160.979 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 754  ASN D O   1 
ATOM   23248 C  CB  . ASN D  1 511 ? 172.979 25.160  163.847 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 754  ASN D CB  1 
ATOM   23249 C  CG  . ASN D  1 511 ? 173.870 26.262  164.395 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 754  ASN D CG  1 
ATOM   23250 O  OD1 . ASN D  1 511 ? 173.973 27.353  163.825 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 754  ASN D OD1 1 
ATOM   23251 N  ND2 . ASN D  1 511 ? 174.551 25.973  165.481 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 754  ASN D ND2 1 
ATOM   23252 N  N   . MET D  1 512 ? 173.300 27.170  160.982 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 755  MET D N   1 
ATOM   23253 C  CA  . MET D  1 512 ? 174.267 27.503  159.939 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 755  MET D CA  1 
ATOM   23254 C  C   . MET D  1 512 ? 175.590 28.131  160.418 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 755  MET D C   1 
ATOM   23255 O  O   . MET D  1 512 ? 176.519 28.251  159.626 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 755  MET D O   1 
ATOM   23256 C  CB  . MET D  1 512 ? 173.656 28.380  158.851 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 755  MET D CB  1 
ATOM   23257 C  CG  . MET D  1 512 ? 172.368 27.853  158.236 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 755  MET D CG  1 
ATOM   23258 S  SD  . MET D  1 512 ? 172.631 26.467  157.126 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 755  MET D SD  1 
ATOM   23259 C  CE  . MET D  1 512 ? 174.047 27.026  156.198 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 755  MET D CE  1 
ATOM   23260 N  N   . GLY D  1 513 ? 175.700 28.539  161.681 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 756  GLY D N   1 
ATOM   23261 C  CA  . GLY D  1 513 ? 176.938 29.173  162.160 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 756  GLY D CA  1 
ATOM   23262 C  C   . GLY D  1 513 ? 176.758 30.619  162.552 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 756  GLY D C   1 
ATOM   23263 O  O   . GLY D  1 513 ? 175.886 31.297  162.047 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 756  GLY D O   1 
ATOM   23264 N  N   . ALA D  1 514 ? 177.602 31.116  163.440 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 757  ALA D N   1 
ATOM   23265 C  CA  . ALA D  1 514 ? 177.317 32.430  164.076 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 757  ALA D CA  1 
ATOM   23266 C  C   . ALA D  1 514 ? 177.293 33.596  163.111 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 757  ALA D C   1 
ATOM   23267 O  O   . ALA D  1 514 ? 176.728 34.649  163.434 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 757  ALA D O   1 
ATOM   23268 C  CB  . ALA D  1 514 ? 178.273 32.712  165.222 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 757  ALA D CB  1 
ATOM   23269 N  N   . ALA D  1 515 ? 177.872 33.384  161.925 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 758  ALA D N   1 
ATOM   23270 C  CA  . ALA D  1 515 ? 178.077 34.450  160.955 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 758  ALA D CA  1 
ATOM   23271 C  C   . ALA D  1 515 ? 176.834 34.664  160.125 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 758  ALA D C   1 
ATOM   23272 O  O   . ALA D  1 515 ? 176.742 35.591  159.318 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 758  ALA D O   1 
ATOM   23273 C  CB  . ALA D  1 515 ? 179.260 34.117  160.045 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 758  ALA D CB  1 
ATOM   23274 N  N   . HIS D  1 516 ? 175.869 33.789  160.332 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 759  HIS D N   1 
ATOM   23275 C  CA  . HIS D  1 516 ? 174.745 33.733  159.453 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 759  HIS D CA  1 
ATOM   23276 C  C   . HIS D  1 516 ? 173.398 34.025  160.101 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 759  HIS D C   1 
ATOM   23277 O  O   . HIS D  1 516 ? 172.391 33.392  159.768 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 759  HIS D O   1 
ATOM   23278 C  CB  . HIS D  1 516 ? 174.738 32.376  158.831 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 759  HIS D CB  1 
ATOM   23279 C  CG  . HIS D  1 516 ? 175.931 32.124  157.988 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 759  HIS D CG  1 
ATOM   23280 N  ND1 . HIS D  1 516 ? 176.970 31.332  158.406 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 759  HIS D ND1 1 
ATOM   23281 C  CD2 . HIS D  1 516 ? 176.259 32.562  156.755 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 759  HIS D CD2 1 
ATOM   23282 C  CE1 . HIS D  1 516 ? 177.883 31.275  157.461 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 759  HIS D CE1 1 
ATOM   23283 N  NE2 . HIS D  1 516 ? 177.474 32.011  156.446 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 759  HIS D NE2 1 
ATOM   23284 N  N   . LYS D  1 517 ? 173.347 34.994  161.011 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 760  LYS D N   1 
ATOM   23285 C  CA  . LYS D  1 517 ? 172.050 35.294  161.574 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 760  LYS D CA  1 
ATOM   23286 C  C   . LYS D  1 517 ? 171.250 36.116  160.589 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 760  LYS D C   1 
ATOM   23287 O  O   . LYS D  1 517 ? 171.810 36.862  159.793 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 760  LYS D O   1 
ATOM   23288 C  CB  . LYS D  1 517 ? 172.202 36.001  162.888 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 760  LYS D CB  1 
ATOM   23289 C  CG  . LYS D  1 517 ? 172.905 35.129  163.856 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 760  LYS D CG  1 
ATOM   23290 C  CD  . LYS D  1 517 ? 173.369 35.895  165.051 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 760  LYS D CD  1 
ATOM   23291 C  CE  . LYS D  1 517 ? 173.748 34.929  166.093 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 760  LYS D CE  1 
ATOM   23292 N  NZ  . LYS D  1 517 ? 174.606 35.538  167.134 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 760  LYS D NZ  1 
ATOM   23293 N  N   . ASN D  1 518 ? 169.934 35.945  160.629 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 761  ASN D N   1 
ATOM   23294 C  CA  . ASN D  1 518 ? 168.984 36.712  159.800 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 761  ASN D CA  1 
ATOM   23295 C  C   . ASN D  1 518 ? 169.493 36.934  158.416 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 761  ASN D C   1 
ATOM   23296 O  O   . ASN D  1 518 ? 169.697 38.090  158.037 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 761  ASN D O   1 
ATOM   23297 C  CB  . ASN D  1 518 ? 168.703 38.087  160.404 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 761  ASN D CB  1 
ATOM   23298 C  CG  . ASN D  1 518 ? 168.586 38.034  161.897 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 761  ASN D CG  1 
ATOM   23299 O  OD1 . ASN D  1 518 ? 167.605 37.550  162.429 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 761  ASN D OD1 1 
ATOM   23300 N  ND2 . ASN D  1 518 ? 169.601 38.491  162.585 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 761  ASN D ND2 1 
ATOM   23301 N  N   . GLN D  1 519 ? 169.691 35.859  157.664 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 762  GLN D N   1 
ATOM   23302 C  CA  . GLN D  1 519 ? 170.352 35.987  156.380 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 762  GLN D CA  1 
ATOM   23303 C  C   . GLN D  1 519 ? 169.502 35.394  155.296 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 762  GLN D C   1 
ATOM   23304 O  O   . GLN D  1 519 ? 168.639 34.546  155.558 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 762  GLN D O   1 
ATOM   23305 C  CB  . GLN D  1 519 ? 171.740 35.337  156.380 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 762  GLN D CB  1 
ATOM   23306 C  CG  . GLN D  1 519 ? 172.559 35.578  155.109 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 762  GLN D CG  1 
ATOM   23307 C  CD  . GLN D  1 519 ? 173.977 35.016  155.254 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 762  GLN D CD  1 
ATOM   23308 O  OE1 . GLN D  1 519 ? 174.380 34.589  156.336 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 762  GLN D OE1 1 
ATOM   23309 N  NE2 . GLN D  1 519 ? 174.726 34.983  154.167 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 762  GLN D NE2 1 
ATOM   23310 N  N   . ALA D  1 520 ? 169.735 35.828  154.065 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 763  ALA D N   1 
ATOM   23311 C  CA  . ALA D  1 520 ? 168.991 35.240  152.978 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 763  ALA D CA  1 
ATOM   23312 C  C   . ALA D  1 520 ? 169.785 34.076  152.426 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 763  ALA D C   1 
ATOM   23313 O  O   . ALA D  1 520 ? 171.008 34.168  152.245 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 763  ALA D O   1 
ATOM   23314 C  CB  . ALA D  1 520 ? 168.735 36.248  151.918 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 763  ALA D CB  1 
ATOM   23315 N  N   . TYR D  1 521 ? 169.091 32.978  152.166 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 764  TYR D N   1 
ATOM   23316 C  CA  . TYR D  1 521 ? 169.720 31.816  151.543 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CA  1 
ATOM   23317 C  C   . TYR D  1 521 ? 168.985 31.483  150.251 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 764  TYR D C   1 
ATOM   23318 O  O   . TYR D  1 521 ? 167.780 31.788  150.157 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 764  TYR D O   1 
ATOM   23319 C  CB  . TYR D  1 521 ? 169.760 30.613  152.519 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CB  1 
ATOM   23320 C  CG  . TYR D  1 521 ? 170.996 30.624  153.385 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CG  1 
ATOM   23321 C  CD1 . TYR D  1 521 ? 172.105 29.822  153.074 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CD1 1 
ATOM   23322 C  CD2 . TYR D  1 521 ? 171.084 31.497  154.477 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CD2 1 
ATOM   23323 C  CE1 . TYR D  1 521 ? 173.261 29.846  153.855 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CE1 1 
ATOM   23324 C  CE2 . TYR D  1 521 ? 172.244 31.538  155.298 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CE2 1 
ATOM   23325 C  CZ  . TYR D  1 521 ? 173.333 30.708  154.969 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CZ  1 
ATOM   23326 O  OH  . TYR D  1 521 ? 174.482 30.738  155.731 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 764  TYR D OH  1 
ATOM   23327 N  N   . ARG D  1 522 ? 169.694 30.903  149.261 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D N   1 
ATOM   23328 C  CA  . ARG D  1 522 ? 169.059 30.444  148.010 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D CA  1 
ATOM   23329 C  C   . ARG D  1 522 ? 169.558 29.090  147.553 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D C   1 
ATOM   23330 O  O   . ARG D  1 522 ? 170.667 28.689  147.873 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D O   1 
ATOM   23331 C  CB  . ARG D  1 522 ? 169.205 31.463  146.878 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D CB  1 
ATOM   23332 C  CG  . ARG D  1 522 ? 170.632 31.723  146.384 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D CG  1 
ATOM   23333 C  CD  . ARG D  1 522 ? 171.133 30.677  145.379 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D CD  1 
ATOM   23334 N  NE  . ARG D  1 522 ? 172.334 31.156  144.691 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D NE  1 
ATOM   23335 C  CZ  . ARG D  1 522 ? 173.028 30.469  143.783 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D CZ  1 
ATOM   23336 N  NH1 . ARG D  1 522 ? 172.641 29.250  143.412 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D NH1 1 
ATOM   23337 N  NH2 . ARG D  1 522 ? 174.102 31.023  143.213 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D NH2 1 
ATOM   23338 N  N   . PRO D  1 523 ? 168.723 28.363  146.798 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 766  PRO D N   1 
ATOM   23339 C  CA  . PRO D  1 523 ? 169.023 27.002  146.412 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 766  PRO D CA  1 
ATOM   23340 C  C   . PRO D  1 523 ? 170.145 26.919  145.398 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 766  PRO D C   1 
ATOM   23341 O  O   . PRO D  1 523 ? 170.244 27.778  144.503 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 766  PRO D O   1 
ATOM   23342 C  CB  . PRO D  1 523 ? 167.704 26.531  145.778 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 766  PRO D CB  1 
ATOM   23343 C  CG  . PRO D  1 523 ? 167.088 27.717  145.288 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 766  PRO D CG  1 
ATOM   23344 C  CD  . PRO D  1 523 ? 167.388 28.753  146.324 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 766  PRO D CD  1 
ATOM   23345 N  N   . LEU D  1 524 ? 170.961 25.877  145.529 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D N   1 
ATOM   23346 C  CA  . LEU D  1 524 ? 171.983 25.574  144.551 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D CA  1 
ATOM   23347 C  C   . LEU D  1 524 ? 171.542 24.382  143.719 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D C   1 
ATOM   23348 O  O   . LEU D  1 524 ? 171.715 24.374  142.526 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D O   1 
ATOM   23349 C  CB  . LEU D  1 524 ? 173.337 25.316  145.225 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D CB  1 
ATOM   23350 C  CG  . LEU D  1 524 ? 174.503 24.980  144.283 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D CG  1 
ATOM   23351 C  CD1 . LEU D  1 524 ? 174.875 26.109  143.314 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D CD1 1 
ATOM   23352 C  CD2 . LEU D  1 524 ? 175.685 24.586  145.125 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D CD2 1 
ATOM   23353 N  N   . LEU D  1 525 ? 170.973 23.371  144.364 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D N   1 
ATOM   23354 C  CA  . LEU D  1 525 ? 170.414 22.193  143.676 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D CA  1 
ATOM   23355 C  C   . LEU D  1 525 ? 169.158 21.751  144.434 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D C   1 
ATOM   23356 O  O   . LEU D  1 525 ? 169.127 21.713  145.656 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D O   1 
ATOM   23357 C  CB  . LEU D  1 525 ? 171.407 21.031  143.625 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D CB  1 
ATOM   23358 C  CG  . LEU D  1 525 ? 172.777 21.164  142.953 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D CG  1 
ATOM   23359 C  CD1 . LEU D  1 525 ? 173.616 19.919  143.191 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D CD1 1 
ATOM   23360 C  CD2 . LEU D  1 525 ? 172.675 21.448  141.461 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D CD2 1 
ATOM   23361 N  N   . LEU D  1 526 ? 168.093 21.450  143.723 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 769  LEU D N   1 
ATOM   23362 C  CA  . LEU D  1 526 ? 166.913 20.968  144.382 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 769  LEU D CA  1 
ATOM   23363 C  C   . LEU D  1 526 ? 166.479 19.786  143.595 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 769  LEU D C   1 
ATOM   23364 O  O   . LEU D  1 526 ? 166.577 19.794  142.380 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 769  LEU D O   1 
ATOM   23365 C  CB  . LEU D  1 526 ? 165.825 21.994  144.323 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 769  LEU D CB  1 
ATOM   23366 C  CG  . LEU D  1 526 ? 166.016 23.191  145.210 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 769  LEU D CG  1 
ATOM   23367 C  CD1 . LEU D  1 526 ? 164.848 24.051  144.993 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 769  LEU D CD1 1 
ATOM   23368 C  CD2 . LEU D  1 526 ? 166.074 22.755  146.619 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 769  LEU D CD2 1 
ATOM   23369 N  N   . THR D  1 527 ? 166.019 18.750  144.280 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 770  THR D N   1 
ATOM   23370 C  CA  . THR D  1 527 ? 165.539 17.532  143.603 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 770  THR D CA  1 
ATOM   23371 C  C   . THR D  1 527 ? 164.152 17.766  143.032 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 770  THR D C   1 
ATOM   23372 O  O   . THR D  1 527 ? 163.266 18.172  143.737 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 770  THR D O   1 
ATOM   23373 C  CB  . THR D  1 527 ? 165.476 16.314  144.609 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 770  THR D CB  1 
ATOM   23374 O  OG1 . THR D  1 527 ? 166.788 16.049  145.151 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 770  THR D OG1 1 
ATOM   23375 C  CG2 . THR D  1 527 ? 164.933 15.067  143.957 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 770  THR D CG2 1 
ATOM   23376 N  N   . THR D  1 528 ? 163.940 17.526  141.762 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 771  THR D N   1 
ATOM   23377 C  CA  . THR D  1 528 ? 162.607 17.701  141.244 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 771  THR D CA  1 
ATOM   23378 C  C   . THR D  1 528 ? 162.020 16.384  140.776 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 771  THR D C   1 
ATOM   23379 O  O   . THR D  1 528 ? 162.681 15.358  140.784 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 771  THR D O   1 
ATOM   23380 C  CB  . THR D  1 528 ? 162.669 18.557  140.055 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 771  THR D CB  1 
ATOM   23381 O  OG1 . THR D  1 528 ? 163.370 17.838  139.041 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 771  THR D OG1 1 
ATOM   23382 C  CG2 . THR D  1 528 ? 163.426 19.802  140.393 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 771  THR D CG2 1 
ATOM   23383 N  N   . ASP D  1 529 ? 160.781 16.419  140.322 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 772  ASP D N   1 
ATOM   23384 C  CA  . ASP D  1 529 ? 160.127 15.210  139.855 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 772  ASP D CA  1 
ATOM   23385 C  C   . ASP D  1 529 ? 160.973 14.357  138.910 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 772  ASP D C   1 
ATOM   23386 O  O   . ASP D  1 529 ? 161.042 13.138  139.066 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 772  ASP D O   1 
ATOM   23387 C  CB  . ASP D  1 529 ? 158.804 15.567  139.195 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 772  ASP D CB  1 
ATOM   23388 C  CG  . ASP D  1 529 ? 157.722 15.847  140.209 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 772  ASP D CG  1 
ATOM   23389 O  OD1 . ASP D  1 529 ? 157.923 15.485  141.391 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 772  ASP D OD1 1 
ATOM   23390 O  OD2 . ASP D  1 529 ? 156.676 16.427  139.840 1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 772  ASP D OD2 1 
ATOM   23391 N  N   . ASN D  1 530 ? 161.626 14.990  137.938 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 773  ASN D N   1 
ATOM   23392 C  CA  . ASN D  1 530 ? 162.416 14.243  136.949 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 773  ASN D CA  1 
ATOM   23393 C  C   . ASN D  1 530 ? 163.920 14.109  137.186 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 773  ASN D C   1 
ATOM   23394 O  O   . ASN D  1 530 ? 164.573 13.308  136.526 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 773  ASN D O   1 
ATOM   23395 C  CB  . ASN D  1 530 ? 162.184 14.879  135.595 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 773  ASN D CB  1 
ATOM   23396 C  CG  . ASN D  1 530 ? 160.717 14.884  135.232 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 773  ASN D CG  1 
ATOM   23397 O  OD1 . ASN D  1 530 ? 160.178 15.894  134.768 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 773  ASN D OD1 1 
ATOM   23398 N  ND2 . ASN D  1 530 ? 160.042 13.750  135.478 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 773  ASN D ND2 1 
ATOM   23399 N  N   . GLY D  1 531 ? 164.488 14.897  138.096 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 774  GLY D N   1 
ATOM   23400 C  CA  . GLY D  1 531 ? 165.922 14.875  138.287 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 774  GLY D CA  1 
ATOM   23401 C  C   . GLY D  1 531 ? 166.265 15.976  139.241 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 774  GLY D C   1 
ATOM   23402 O  O   . GLY D  1 531 ? 165.550 16.190  140.216 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 774  GLY D O   1 
ATOM   23403 N  N   . ILE D  1 532 ? 167.331 16.716  138.941 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 775  ILE D N   1 
ATOM   23404 C  CA  . ILE D  1 532 ? 167.855 17.721  139.856 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 775  ILE D CA  1 
ATOM   23405 C  C   . ILE D  1 532 ? 167.939 19.047  139.154 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 775  ILE D C   1 
ATOM   23406 O  O   . ILE D  1 532 ? 168.516 19.129  138.120 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 775  ILE D O   1 
ATOM   23407 C  CB  . ILE D  1 532 ? 169.290 17.324  140.301 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 775  ILE D CB  1 
ATOM   23408 C  CG1 . ILE D  1 532 ? 169.278 15.955  140.981 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 775  ILE D CG1 1 
ATOM   23409 C  CG2 . ILE D  1 532 ? 169.902 18.353  141.253 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 775  ILE D CG2 1 
ATOM   23410 C  CD1 . ILE D  1 532 ? 170.638 15.405  141.247 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 775  ILE D CD1 1 
ATOM   23411 N  N   . LYS D  1 533 ? 167.387 20.092  139.728 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 776  LYS D N   1 
ATOM   23412 C  CA  . LYS D  1 533 ? 167.506 21.408  139.148 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 776  LYS D CA  1 
ATOM   23413 C  C   . LYS D  1 533 ? 168.740 22.159  139.701 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 776  LYS D C   1 
ATOM   23414 O  O   . LYS D  1 533 ? 168.889 22.304  140.906 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 776  LYS D O   1 
ATOM   23415 C  CB  . LYS D  1 533 ? 166.218 22.186  139.440 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 776  LYS D CB  1 
ATOM   23416 C  CG  . LYS D  1 533 ? 166.280 23.666  139.207 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 776  LYS D CG  1 
ATOM   23417 C  CD  . LYS D  1 533 ? 166.156 23.981  137.743 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 776  LYS D CD  1 
ATOM   23418 C  CE  . LYS D  1 533 ? 166.059 25.491  137.512 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 776  LYS D CE  1 
ATOM   23419 N  NZ  . LYS D  1 533 ? 166.194 25.730  136.069 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 776  LYS D NZ  1 
ATOM   23420 N  N   . ALA D  1 534 ? 169.621 22.646  138.828 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 777  ALA D N   1 
ATOM   23421 C  CA  . ALA D  1 534 ? 170.723 23.514  139.236 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 777  ALA D CA  1 
ATOM   23422 C  C   . ALA D  1 534 ? 170.350 24.989  139.130 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 777  ALA D C   1 
ATOM   23423 O  O   . ALA D  1 534 ? 169.579 25.378  138.299 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 777  ALA D O   1 
ATOM   23424 C  CB  . ALA D  1 534 ? 171.925 23.234  138.392 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 777  ALA D CB  1 
ATOM   23425 N  N   . TYR D  1 535 ? 170.923 25.806  139.996 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D N   1 
ATOM   23426 C  CA  . TYR D  1 535 ? 170.771 27.262  139.970 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CA  1 
ATOM   23427 C  C   . TYR D  1 535 ? 172.131 27.959  139.813 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D C   1 
ATOM   23428 O  O   . TYR D  1 535 ? 172.995 28.001  140.744 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D O   1 
ATOM   23429 C  CB  . TYR D  1 535 ? 170.068 27.735  141.250 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CB  1 
ATOM   23430 C  CG  . TYR D  1 535 ? 168.644 27.270  141.300 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CG  1 
ATOM   23431 C  CD1 . TYR D  1 535 ? 167.640 27.980  140.637 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CD1 1 
ATOM   23432 C  CD2 . TYR D  1 535 ? 168.293 26.096  141.955 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CD2 1 
ATOM   23433 C  CE1 . TYR D  1 535 ? 166.305 27.551  140.659 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CE1 1 
ATOM   23434 C  CE2 . TYR D  1 535 ? 166.962 25.647  141.975 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CE2 1 
ATOM   23435 C  CZ  . TYR D  1 535 ? 165.970 26.395  141.322 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CZ  1 
ATOM   23436 O  OH  . TYR D  1 535 ? 164.650 26.020  141.354 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D OH  1 
ATOM   23437 N  N   . HIS D  1 536 ? 172.318 28.540  138.641 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D N   1 
ATOM   23438 C  CA  . HIS D  1 536 ? 173.623 29.092  138.349 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D CA  1 
ATOM   23439 C  C   . HIS D  1 536 ? 173.928 30.467  138.898 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D C   1 
ATOM   23440 O  O   . HIS D  1 536 ? 174.980 30.982  138.639 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D O   1 
ATOM   23441 C  CB  . HIS D  1 536 ? 173.879 28.983  136.865 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D CB  1 
ATOM   23442 C  CG  . HIS D  1 536 ? 173.771 27.573  136.398 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D CG  1 
ATOM   23443 N  ND1 . HIS D  1 536 ? 174.717 26.606  136.733 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D ND1 1 
ATOM   23444 C  CD2 . HIS D  1 536 ? 172.785 26.935  135.720 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D CD2 1 
ATOM   23445 C  CE1 . HIS D  1 536 ? 174.340 25.444  136.234 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D CE1 1 
ATOM   23446 N  NE2 . HIS D  1 536 ? 173.174 25.617  135.615 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D NE2 1 
ATOM   23447 N  N   . SER D  1 537 ? 173.044 31.051  139.680 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 780  SER D N   1 
ATOM   23448 C  CA  . SER D  1 537 ? 173.342 32.355  140.191 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 780  SER D CA  1 
ATOM   23449 C  C   . SER D  1 537 ? 172.231 32.723  141.135 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 780  SER D C   1 
ATOM   23450 O  O   . SER D  1 537 ? 171.154 32.104  141.061 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 780  SER D O   1 
ATOM   23451 C  CB  . SER D  1 537 ? 173.314 33.350  139.060 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 780  SER D CB  1 
ATOM   23452 O  OG  . SER D  1 537 ? 171.961 33.514  138.597 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 780  SER D OG  1 
ATOM   23453 N  N   . ASP D  1 538 ? 172.469 33.734  141.992 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D N   1 
ATOM   23454 C  CA  . ASP D  1 538 ? 171.453 34.210  142.950 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D CA  1 
ATOM   23455 C  C   . ASP D  1 538 ? 170.200 34.599  142.177 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D C   1 
ATOM   23456 O  O   . ASP D  1 538 ? 169.059 34.284  142.568 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D O   1 
ATOM   23457 C  CB  . ASP D  1 538 ? 171.955 35.436  143.722 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D CB  1 
ATOM   23458 C  CG  . ASP D  1 538 ? 173.000 35.089  144.792 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D CG  1 
ATOM   23459 O  OD1 . ASP D  1 538 ? 173.048 33.894  145.200 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D OD1 1 
ATOM   23460 O  OD2 . ASP D  1 538 ? 173.758 36.009  145.232 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D OD2 1 
ATOM   23461 N  N   . GLN D  1 539 ? 170.450 35.298  141.073 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D N   1 
ATOM   23462 C  CA  . GLN D  1 539 ? 169.412 35.814  140.188 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D CA  1 
ATOM   23463 C  C   . GLN D  1 539 ? 168.406 34.725  139.744 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D C   1 
ATOM   23464 O  O   . GLN D  1 539 ? 167.175 34.903  139.763 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D O   1 
ATOM   23465 C  CB  . GLN D  1 539 ? 170.114 36.453  138.963 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D CB  1 
ATOM   23466 C  CG  . GLN D  1 539 ? 169.210 36.965  137.824 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D CG  1 
ATOM   23467 C  CD  . GLN D  1 539 ? 167.969 37.762  138.319 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D CD  1 
ATOM   23468 O  OE1 . GLN D  1 539 ? 167.082 38.120  137.485 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D OE1 1 
ATOM   23469 N  NE2 . GLN D  1 539 ? 167.899 38.042  139.668 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D NE2 1 
ATOM   23470 N  N   . GLU D  1 540 ? 168.976 33.600  139.329 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D N   1 
ATOM   23471 C  CA  . GLU D  1 540 ? 168.241 32.494  138.749 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D CA  1 
ATOM   23472 C  C   . GLU D  1 540 ? 167.356 31.872  139.812 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D C   1 
ATOM   23473 O  O   . GLU D  1 540 ? 166.420 31.173  139.508 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D O   1 
ATOM   23474 C  CB  . GLU D  1 540 ? 169.252 31.462  138.243 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D CB  1 
ATOM   23475 C  CG  . GLU D  1 540 ? 168.767 30.649  137.098 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D CG  1 
ATOM   23476 C  CD  . GLU D  1 540 ? 169.916 29.958  136.354 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D CD  1 
ATOM   23477 O  OE1 . GLU D  1 540 ? 170.843 30.689  135.874 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D OE1 1 
ATOM   23478 O  OE2 . GLU D  1 540 ? 169.885 28.684  136.243 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D OE2 1 
ATOM   23479 N  N   . ALA D  1 541 ? 167.664 32.123  141.074 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 784  ALA D N   1 
ATOM   23480 C  CA  . ALA D  1 541 ? 166.955 31.444  142.159 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 784  ALA D CA  1 
ATOM   23481 C  C   . ALA D  1 541 ? 166.137 32.454  142.954 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 784  ALA D C   1 
ATOM   23482 O  O   . ALA D  1 541 ? 165.677 32.138  144.067 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 784  ALA D O   1 
ATOM   23483 C  CB  . ALA D  1 541 ? 167.955 30.683  143.106 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 784  ALA D CB  1 
ATOM   23484 N  N   . ALA D  1 542 ? 165.983 33.658  142.397 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 785  ALA D N   1 
ATOM   23485 C  CA  . ALA D  1 542 ? 165.225 34.725  143.067 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 785  ALA D CA  1 
ATOM   23486 C  C   . ALA D  1 542 ? 163.863 34.282  143.664 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 785  ALA D C   1 
ATOM   23487 O  O   . ALA D  1 542 ? 163.509 34.691  144.790 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 785  ALA D O   1 
ATOM   23488 C  CB  . ALA D  1 542 ? 165.019 35.910  142.125 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 785  ALA D CB  1 
ATOM   23489 N  N   . GLY D  1 543 ? 163.107 33.459  142.928 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 786  GLY D N   1 
ATOM   23490 C  CA  . GLY D  1 543 ? 161.797 33.066  143.403 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 786  GLY D CA  1 
ATOM   23491 C  C   . GLY D  1 543 ? 161.797 32.261  144.696 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 786  GLY D C   1 
ATOM   23492 O  O   . GLY D  1 543 ? 160.809 32.235  145.417 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 786  GLY D O   1 
ATOM   23493 N  N   . LEU D  1 544 ? 162.908 31.594  145.003 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 787  LEU D N   1 
ATOM   23494 C  CA  . LEU D  1 544 ? 162.944 30.616  146.095 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 787  LEU D CA  1 
ATOM   23495 C  C   . LEU D  1 544 ? 163.656 31.032  147.377 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 787  LEU D C   1 
ATOM   23496 O  O   . LEU D  1 544 ? 163.872 30.189  148.217 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 787  LEU D O   1 
ATOM   23497 C  CB  . LEU D  1 544 ? 163.592 29.342  145.577 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 787  LEU D CB  1 
ATOM   23498 C  CG  . LEU D  1 544 ? 162.791 28.880  144.377 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 787  LEU D CG  1 
ATOM   23499 C  CD1 . LEU D  1 544 ? 163.389 27.713  143.604 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 787  LEU D CD1 1 
ATOM   23500 C  CD2 . LEU D  1 544 ? 161.439 28.550  144.823 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 787  LEU D CD2 1 
ATOM   23501 N  N   . VAL D  1 545 ? 164.021 32.304  147.531 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 788  VAL D N   1 
ATOM   23502 C  CA  . VAL D  1 545 ? 164.823 32.721  148.690 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 788  VAL D CA  1 
ATOM   23503 C  C   . VAL D  1 545 ? 164.161 32.335  150.021 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 788  VAL D C   1 
ATOM   23504 O  O   . VAL D  1 545 ? 162.941 32.217  150.117 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 788  VAL D O   1 
ATOM   23505 C  CB  . VAL D  1 545 ? 165.160 34.246  148.652 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 788  VAL D CB  1 
ATOM   23506 C  CG1 . VAL D  1 545 ? 165.748 34.746  149.996 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 788  VAL D CG1 1 
ATOM   23507 C  CG2 . VAL D  1 545 ? 166.074 34.558  147.454 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 788  VAL D CG2 1 
ATOM   23508 N  N   . ARG D  1 546 ? 164.976 32.109  151.039 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 789  ARG D N   1 
ATOM   23509 C  CA  . ARG D  1 546 ? 164.453 31.781  152.319 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 789  ARG D CA  1 
ATOM   23510 C  C   . ARG D  1 546 ? 165.439 32.325  153.339 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 789  ARG D C   1 
ATOM   23511 O  O   . ARG D  1 546 ? 166.592 32.662  152.981 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 789  ARG D O   1 
ATOM   23512 C  CB  . ARG D  1 546 ? 164.333 30.295  152.402 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 789  ARG D CB  1 
ATOM   23513 C  CG  . ARG D  1 546 ? 165.652 29.595  152.317 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 789  ARG D CG  1 
ATOM   23514 C  CD  . ARG D  1 546 ? 165.480 28.057  152.371 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 789  ARG D CD  1 
ATOM   23515 N  NE  . ARG D  1 546 ? 164.636 27.568  153.495 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 789  ARG D NE  1 
ATOM   23516 C  CZ  . ARG D  1 546 ? 163.659 26.666  153.350 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 789  ARG D CZ  1 
ATOM   23517 N  NH1 . ARG D  1 546 ? 163.419 26.158  152.160 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 789  ARG D NH1 1 
ATOM   23518 N  NH2 . ARG D  1 546 ? 162.938 26.266  154.373 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 789  ARG D NH2 1 
ATOM   23519 N  N   . TYR D  1 547 ? 165.012 32.422  154.604 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 790  TYR D N   1 
ATOM   23520 C  CA  . TYR D  1 547 ? 165.831 33.102  155.624 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CA  1 
ATOM   23521 C  C   . TYR D  1 547 ? 166.273 32.264  156.831 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 790  TYR D C   1 
ATOM   23522 O  O   . TYR D  1 547 ? 165.617 31.298  157.181 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 790  TYR D O   1 
ATOM   23523 C  CB  . TYR D  1 547 ? 165.090 34.350  156.106 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CB  1 
ATOM   23524 C  CG  . TYR D  1 547 ? 164.897 35.317  154.988 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CG  1 
ATOM   23525 C  CD1 . TYR D  1 547 ? 165.789 36.368  154.783 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CD1 1 
ATOM   23526 C  CD2 . TYR D  1 547 ? 163.863 35.142  154.089 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CD2 1 
ATOM   23527 C  CE1 . TYR D  1 547 ? 165.631 37.245  153.732 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CE1 1 
ATOM   23528 C  CE2 . TYR D  1 547 ? 163.680 36.010  153.031 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CE2 1 
ATOM   23529 C  CZ  . TYR D  1 547 ? 164.567 37.056  152.862 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CZ  1 
ATOM   23530 O  OH  . TYR D  1 547 ? 164.376 37.884  151.787 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 790  TYR D OH  1 
ATOM   23531 N  N   . THR D  1 548 ? 167.392 32.626  157.461 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 791  THR D N   1 
ATOM   23532 C  CA  . THR D  1 548 ? 167.771 32.024  158.726 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 791  THR D CA  1 
ATOM   23533 C  C   . THR D  1 548 ? 167.120 32.927  159.780 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 791  THR D C   1 
ATOM   23534 O  O   . THR D  1 548 ? 166.836 34.072  159.498 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 791  THR D O   1 
ATOM   23535 C  CB  . THR D  1 548 ? 169.305 32.038  158.904 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 791  THR D CB  1 
ATOM   23536 O  OG1 . THR D  1 548 ? 169.837 33.304  158.482 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 791  THR D OG1 1 
ATOM   23537 C  CG2 . THR D  1 548 ? 169.977 30.967  158.097 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 791  THR D CG2 1 
ATOM   23538 N  N   . ASN D  1 549 ? 166.883 32.424  160.984 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 792  ASN D N   1 
ATOM   23539 C  CA  . ASN D  1 549 ? 166.363 33.234  162.079 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 792  ASN D CA  1 
ATOM   23540 C  C   . ASN D  1 549 ? 167.503 33.934  162.864 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 792  ASN D C   1 
ATOM   23541 O  O   . ASN D  1 549 ? 168.635 34.001  162.365 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 792  ASN D O   1 
ATOM   23542 C  CB  . ASN D  1 549 ? 165.518 32.361  163.012 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 792  ASN D CB  1 
ATOM   23543 C  CG  . ASN D  1 549 ? 166.317 31.231  163.630 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 792  ASN D CG  1 
ATOM   23544 O  OD1 . ASN D  1 549 ? 167.511 31.341  163.836 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 792  ASN D OD1 1 
ATOM   23545 N  ND2 . ASN D  1 549 ? 165.670 30.134  163.897 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 792  ASN D ND2 1 
ATOM   23546 N  N   . ASP D  1 550 ? 167.218 34.429  164.083 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 793  ASP D N   1 
ATOM   23547 C  CA  . ASP D  1 550 ? 168.251 35.063  164.945 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 793  ASP D CA  1 
ATOM   23548 C  C   . ASP D  1 550 ? 169.391 34.220  165.341 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 793  ASP D C   1 
ATOM   23549 O  O   . ASP D  1 550 ? 170.337 34.725  165.958 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 793  ASP D O   1 
ATOM   23550 C  CB  . ASP D  1 550 ? 167.768 35.222  166.347 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 793  ASP D CB  1 
ATOM   23551 C  CG  . ASP D  1 550 ? 166.756 36.172  166.449 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 793  ASP D CG  1 
ATOM   23552 O  OD1 . ASP D  1 550 ? 166.768 37.068  165.571 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 793  ASP D OD1 1 
ATOM   23553 O  OD2 . ASP D  1 550 ? 165.938 36.013  167.381 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 793  ASP D OD2 1 
ATOM   23554 N  N   . ARG D  1 551 ? 169.222 32.923  165.196 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 794  ARG D N   1 
ATOM   23555 C  CA  . ARG D  1 551 ? 170.143 32.002  165.774 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 794  ARG D CA  1 
ATOM   23556 C  C   . ARG D  1 551 ? 170.913 31.392  164.631 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 794  ARG D C   1 
ATOM   23557 O  O   . ARG D  1 551 ? 171.800 30.568  164.808 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 794  ARG D O   1 
ATOM   23558 C  CB  . ARG D  1 551 ? 169.330 31.015  166.577 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 794  ARG D CB  1 
ATOM   23559 C  CG  . ARG D  1 551 ? 168.263 31.801  167.372 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 794  ARG D CG  1 
ATOM   23560 C  CD  . ARG D  1 551 ? 166.944 31.005  167.582 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 794  ARG D CD  1 
ATOM   23561 N  NE  . ARG D  1 551 ? 167.389 29.760  168.191 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 794  ARG D NE  1 
ATOM   23562 C  CZ  . ARG D  1 551 ? 167.908 29.701  169.417 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 794  ARG D CZ  1 
ATOM   23563 N  NH1 . ARG D  1 551 ? 167.949 30.823  170.162 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 794  ARG D NH1 1 
ATOM   23564 N  NH2 . ARG D  1 551 ? 168.351 28.528  169.906 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 794  ARG D NH2 1 
ATOM   23565 N  N   . GLY D  1 552 ? 170.604 31.876  163.441 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 795  GLY D N   1 
ATOM   23566 C  CA  . GLY D  1 552 ? 171.287 31.408  162.270 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 795  GLY D CA  1 
ATOM   23567 C  C   . GLY D  1 552 ? 170.780 30.042  161.895 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 795  GLY D C   1 
ATOM   23568 O  O   . GLY D  1 552 ? 171.516 29.207  161.370 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 795  GLY D O   1 
ATOM   23569 N  N   . GLU D  1 553 ? 169.502 29.826  162.147 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 796  GLU D N   1 
ATOM   23570 C  CA  . GLU D  1 553 ? 168.937 28.540  161.853 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 796  GLU D CA  1 
ATOM   23571 C  C   . GLU D  1 553 ? 168.125 28.570  160.604 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 796  GLU D C   1 
ATOM   23572 O  O   . GLU D  1 553 ? 167.262 29.411  160.448 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 796  GLU D O   1 
ATOM   23573 C  CB  . GLU D  1 553 ? 168.092 28.042  163.007 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 796  GLU D CB  1 
ATOM   23574 C  CG  . GLU D  1 553 ? 168.925 27.513  164.177 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 796  GLU D CG  1 
ATOM   23575 C  CD  . GLU D  1 553 ? 168.077 27.337  165.436 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 796  GLU D CD  1 
ATOM   23576 O  OE1 . GLU D  1 553 ? 166.884 27.692  165.400 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 796  GLU D OE1 1 
ATOM   23577 O  OE2 . GLU D  1 553 ? 168.582 26.849  166.477 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 796  GLU D OE2 1 
ATOM   23578 N  N   . LEU D  1 554 ? 168.420 27.668  159.678 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 797  LEU D N   1 
ATOM   23579 C  CA  . LEU D  1 554 ? 167.522 27.467  158.561 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 797  LEU D CA  1 
ATOM   23580 C  C   . LEU D  1 554 ? 166.515 26.424  159.023 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 797  LEU D C   1 
ATOM   23581 O  O   . LEU D  1 554 ? 166.864 25.475  159.713 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 797  LEU D O   1 
ATOM   23582 C  CB  . LEU D  1 554 ? 168.279 26.991  157.329 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 797  LEU D CB  1 
ATOM   23583 C  CG  . LEU D  1 554 ? 168.658 28.095  156.336 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 797  LEU D CG  1 
ATOM   23584 C  CD1 . LEU D  1 554 ? 169.186 27.528  155.054 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 797  LEU D CD1 1 
ATOM   23585 C  CD2 . LEU D  1 554 ? 167.435 28.911  156.028 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 797  LEU D CD2 1 
ATOM   23586 N  N   . ILE D  1 555 ? 165.260 26.605  158.672 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 798  ILE D N   1 
ATOM   23587 C  CA  . ILE D  1 555 ? 164.236 25.675  159.095 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 798  ILE D CA  1 
ATOM   23588 C  C   . ILE D  1 555 ? 163.486 25.124  157.925 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 798  ILE D C   1 
ATOM   23589 O  O   . ILE D  1 555 ? 162.861 25.883  157.238 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 798  ILE D O   1 
ATOM   23590 C  CB  . ILE D  1 555 ? 163.144 26.397  159.835 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 798  ILE D CB  1 
ATOM   23591 C  CG1 . ILE D  1 555 ? 163.710 27.068  161.079 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 798  ILE D CG1 1 
ATOM   23592 C  CG2 . ILE D  1 555 ? 162.047 25.419  160.175 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 798  ILE D CG2 1 
ATOM   23593 C  CD1 . ILE D  1 555 ? 162.666 27.285  162.142 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 798  ILE D CD1 1 
ATOM   23594 N  N   . PHE D  1 556 ? 163.494 23.811  157.739 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 799  PHE D N   1 
ATOM   23595 C  CA  . PHE D  1 556 ? 162.854 23.172  156.595 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CA  1 
ATOM   23596 C  C   . PHE D  1 556 ? 161.663 22.288  156.974 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 799  PHE D C   1 
ATOM   23597 O  O   . PHE D  1 556 ? 161.528 21.840  158.086 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 799  PHE D O   1 
ATOM   23598 C  CB  . PHE D  1 556 ? 163.847 22.272  155.863 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CB  1 
ATOM   23599 C  CG  . PHE D  1 556 ? 165.036 22.990  155.297 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CG  1 
ATOM   23600 C  CD1 . PHE D  1 556 ? 165.042 23.394  153.959 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CD1 1 
ATOM   23601 C  CD2 . PHE D  1 556 ? 166.154 23.255  156.095 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CD2 1 
ATOM   23602 C  CE1 . PHE D  1 556 ? 166.145 24.059  153.440 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CE1 1 
ATOM   23603 C  CE2 . PHE D  1 556 ? 167.249 23.921  155.577 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CE2 1 
ATOM   23604 C  CZ  . PHE D  1 556 ? 167.249 24.321  154.245 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CZ  1 
ATOM   23605 N  N   . THR D  1 557 ? 160.864 21.947  155.987 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 800  THR D N   1 
ATOM   23606 C  CA  . THR D  1 557 ? 159.567 21.367  156.190 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 800  THR D CA  1 
ATOM   23607 C  C   . THR D  1 557 ? 159.141 20.362  155.128 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 800  THR D C   1 
ATOM   23608 O  O   . THR D  1 557 ? 159.787 20.183  154.094 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 800  THR D O   1 
ATOM   23609 C  CB  . THR D  1 557 ? 158.590 22.496  156.134 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 800  THR D CB  1 
ATOM   23610 O  OG1 . THR D  1 557 ? 158.568 23.028  157.438 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 800  THR D OG1 1 
ATOM   23611 C  CG2 . THR D  1 557 ? 157.172 22.054  155.733 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 800  THR D CG2 1 
ATOM   23612 N  N   . ALA D  1 558 ? 158.014 19.721  155.402 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 801  ALA D N   1 
ATOM   23613 C  CA  . ALA D  1 558 ? 157.376 18.854  154.419 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 801  ALA D CA  1 
ATOM   23614 C  C   . ALA D  1 558 ? 157.228 19.583  153.092 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 801  ALA D C   1 
ATOM   23615 O  O   . ALA D  1 558 ? 157.336 18.988  152.058 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 801  ALA D O   1 
ATOM   23616 C  CB  . ALA D  1 558 ? 156.009 18.360  154.929 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 801  ALA D CB  1 
ATOM   23617 N  N   . ALA D  1 559 ? 157.011 20.887  153.116 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 802  ALA D N   1 
ATOM   23618 C  CA  . ALA D  1 559 ? 157.010 21.640  151.858 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 802  ALA D CA  1 
ATOM   23619 C  C   . ALA D  1 559 ? 158.341 21.581  151.094 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 802  ALA D C   1 
ATOM   23620 O  O   . ALA D  1 559 ? 158.321 21.689  149.895 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 802  ALA D O   1 
ATOM   23621 C  CB  . ALA D  1 559 ? 156.576 23.087  152.064 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 802  ALA D CB  1 
ATOM   23622 N  N   . ASP D  1 560 ? 159.489 21.432  151.763 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 803  ASP D N   1 
ATOM   23623 C  CA  . ASP D  1 560 ? 160.774 21.440  151.050 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 803  ASP D CA  1 
ATOM   23624 C  C   . ASP D  1 560 ? 161.330 20.028  150.857 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 803  ASP D C   1 
ATOM   23625 O  O   . ASP D  1 560 ? 162.011 19.728  149.886 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 803  ASP D O   1 
ATOM   23626 C  CB  . ASP D  1 560 ? 161.799 22.235  151.835 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 803  ASP D CB  1 
ATOM   23627 C  CG  . ASP D  1 560 ? 161.229 23.486  152.407 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 803  ASP D CG  1 
ATOM   23628 O  OD1 . ASP D  1 560 ? 161.288 24.497  151.699 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 803  ASP D OD1 1 
ATOM   23629 O  OD2 . ASP D  1 560 ? 160.730 23.478  153.563 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 803  ASP D OD2 1 
ATOM   23630 N  N   . ILE D  1 561 ? 161.081 19.164  151.820 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 804  ILE D N   1 
ATOM   23631 C  CA  . ILE D  1 561 ? 161.763 17.878  151.837 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 804  ILE D CA  1 
ATOM   23632 C  C   . ILE D  1 561 ? 160.785 16.726  151.611 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 804  ILE D C   1 
ATOM   23633 O  O   . ILE D  1 561 ? 159.681 16.684  152.179 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 804  ILE D O   1 
ATOM   23634 C  CB  . ILE D  1 561 ? 162.532 17.669  153.187 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 804  ILE D CB  1 
ATOM   23635 C  CG1 . ILE D  1 561 ? 163.697 18.656  153.310 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 804  ILE D CG1 1 
ATOM   23636 C  CG2 . ILE D  1 561 ? 163.072 16.269  153.301 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 804  ILE D CG2 1 
ATOM   23637 C  CD1 . ILE D  1 561 ? 164.380 18.578  154.672 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 804  ILE D CD1 1 
ATOM   23638 N  N   . LYS D  1 562 ? 161.194 15.776  150.783 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 805  LYS D N   1 
ATOM   23639 C  CA  . LYS D  1 562 ? 160.420 14.555  150.642 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 805  LYS D CA  1 
ATOM   23640 C  C   . LYS D  1 562 ? 161.101 13.662  149.633 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 805  LYS D C   1 
ATOM   23641 O  O   . LYS D  1 562 ? 161.912 14.125  148.812 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 805  LYS D O   1 
ATOM   23642 C  CB  . LYS D  1 562 ? 159.015 14.854  150.150 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 805  LYS D CB  1 
ATOM   23643 C  CG  . LYS D  1 562 ? 158.975 15.053  148.659 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 805  LYS D CG  1 
ATOM   23644 C  CD  . LYS D  1 562 ? 157.585 15.168  148.171 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 805  LYS D CD  1 
ATOM   23645 C  CE  . LYS D  1 562 ? 157.620 15.243  146.678 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 805  LYS D CE  1 
ATOM   23646 N  NZ  . LYS D  1 562 ? 156.262 15.308  146.115 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 805  LYS D NZ  1 
ATOM   23647 N  N   . GLY D  1 563 ? 160.752 12.378  149.679 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 806  GLY D N   1 
ATOM   23648 C  CA  . GLY D  1 563 ? 161.445 11.359  148.891 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 806  GLY D CA  1 
ATOM   23649 C  C   . GLY D  1 563 ? 161.044 11.369  147.447 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 806  GLY D C   1 
ATOM   23650 O  O   . GLY D  1 563 ? 159.881 11.592  147.122 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 806  GLY D O   1 
ATOM   23651 N  N   . TYR D  1 564 ? 162.017 11.156  146.564 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 807  TYR D N   1 
ATOM   23652 C  CA  . TYR D  1 564 ? 161.771 11.112  145.107 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CA  1 
ATOM   23653 C  C   . TYR D  1 564 ? 162.388 9.860   144.575 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 807  TYR D C   1 
ATOM   23654 O  O   . TYR D  1 564 ? 163.300 9.286   145.179 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 807  TYR D O   1 
ATOM   23655 C  CB  . TYR D  1 564 ? 162.414 12.278  144.360 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CB  1 
ATOM   23656 C  CG  . TYR D  1 564 ? 161.829 13.638  144.660 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CG  1 
ATOM   23657 C  CD1 . TYR D  1 564 ? 161.022 14.306  143.733 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CD1 1 
ATOM   23658 C  CD2 . TYR D  1 564 ? 162.113 14.278  145.870 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CD2 1 
ATOM   23659 C  CE1 . TYR D  1 564 ? 160.497 15.573  144.009 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CE1 1 
ATOM   23660 C  CE2 . TYR D  1 564 ? 161.593 15.513  146.163 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CE2 1 
ATOM   23661 C  CZ  . TYR D  1 564 ? 160.786 16.163  145.227 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CZ  1 
ATOM   23662 O  OH  . TYR D  1 564 ? 160.284 17.389  145.574 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 807  TYR D OH  1 
ATOM   23663 N  N   . ALA D  1 565 ? 161.885 9.429   143.428 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 808  ALA D N   1 
ATOM   23664 C  CA  . ALA D  1 565 ? 162.533 8.353   142.680 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 808  ALA D CA  1 
ATOM   23665 C  C   . ALA D  1 565 ? 162.678 8.655   141.194 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 808  ALA D C   1 
ATOM   23666 O  O   . ALA D  1 565 ? 161.782 8.445   140.436 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 808  ALA D O   1 
ATOM   23667 C  CB  . ALA D  1 565 ? 161.772 7.083   142.860 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 808  ALA D CB  1 
ATOM   23668 N  N   . ASN D  1 566 ? 163.803 9.157   140.756 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 809  ASN D N   1 
ATOM   23669 C  CA  . ASN D  1 566 ? 163.957 9.331   139.337 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 809  ASN D CA  1 
ATOM   23670 C  C   . ASN D  1 566 ? 165.341 8.738   138.924 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 809  ASN D C   1 
ATOM   23671 O  O   . ASN D  1 566 ? 165.982 8.040   139.711 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 809  ASN D O   1 
ATOM   23672 C  CB  . ASN D  1 566 ? 163.764 10.805  138.995 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 809  ASN D CB  1 
ATOM   23673 C  CG  . ASN D  1 566 ? 164.725 11.695  139.746 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 809  ASN D CG  1 
ATOM   23674 O  OD1 . ASN D  1 566 ? 165.917 11.359  139.881 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 809  ASN D OD1 1 
ATOM   23675 N  ND2 . ASN D  1 566 ? 164.234 12.850  140.221 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 809  ASN D ND2 1 
ATOM   23676 N  N   . PRO D  1 567 ? 165.798 8.987   137.686 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 810  PRO D N   1 
ATOM   23677 C  CA  . PRO D  1 567 ? 167.162 8.510   137.307 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 810  PRO D CA  1 
ATOM   23678 C  C   . PRO D  1 567 ? 168.363 9.201   138.031 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 810  PRO D C   1 
ATOM   23679 O  O   . PRO D  1 567 ? 169.515 8.737   137.916 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 810  PRO D O   1 
ATOM   23680 C  CB  . PRO D  1 567 ? 167.241 8.771   135.778 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 810  PRO D CB  1 
ATOM   23681 C  CG  . PRO D  1 567 ? 165.912 9.404   135.386 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 810  PRO D CG  1 
ATOM   23682 C  CD  . PRO D  1 567 ? 165.159 9.794   136.631 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 810  PRO D CD  1 
ATOM   23683 N  N   . GLN D  1 568 ? 168.129 10.293  138.754 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 811  GLN D N   1 
ATOM   23684 C  CA  . GLN D  1 568 ? 169.255 10.884  139.485 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 811  GLN D CA  1 
ATOM   23685 C  C   . GLN D  1 568 ? 169.210 10.725  140.989 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 811  GLN D C   1 
ATOM   23686 O  O   . GLN D  1 568 ? 170.244 10.579  141.626 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 811  GLN D O   1 
ATOM   23687 C  CB  . GLN D  1 568 ? 169.427 12.339  139.155 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 811  GLN D CB  1 
ATOM   23688 C  CG  . GLN D  1 568 ? 169.897 12.511  137.769 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 811  GLN D CG  1 
ATOM   23689 C  CD  . GLN D  1 568 ? 169.876 13.950  137.372 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 811  GLN D CD  1 
ATOM   23690 O  OE1 . GLN D  1 568 ? 168.816 14.540  137.124 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 811  GLN D OE1 1 
ATOM   23691 N  NE2 . GLN D  1 568 ? 171.055 14.539  137.322 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 811  GLN D NE2 1 
ATOM   23692 N  N   . VAL D  1 569 ? 168.014 10.747  141.547 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 812  VAL D N   1 
ATOM   23693 C  CA  . VAL D  1 569 ? 167.877 10.712  142.969 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 812  VAL D CA  1 
ATOM   23694 C  C   . VAL D  1 569 ? 166.996 9.561   143.404 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 812  VAL D C   1 
ATOM   23695 O  O   . VAL D  1 569 ? 165.921 9.366   142.855 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 812  VAL D O   1 
ATOM   23696 C  CB  . VAL D  1 569 ? 167.286 12.031  143.450 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 812  VAL D CB  1 
ATOM   23697 C  CG1 . VAL D  1 569 ? 167.045 11.989  144.960 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 812  VAL D CG1 1 
ATOM   23698 C  CG2 . VAL D  1 569 ? 168.201 13.189  143.037 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 812  VAL D CG2 1 
ATOM   23699 N  N   . SER D  1 570 ? 167.456 8.793   144.387 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 813  SER D N   1 
ATOM   23700 C  CA  . SER D  1 570 ? 166.591 7.851   145.101 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 813  SER D CA  1 
ATOM   23701 C  C   . SER D  1 570 ? 166.574 8.224   146.578 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 813  SER D C   1 
ATOM   23702 O  O   . SER D  1 570 ? 167.387 7.684   147.306 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 813  SER D O   1 
ATOM   23703 C  CB  . SER D  1 570 ? 167.134 6.426   144.988 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 813  SER D CB  1 
ATOM   23704 O  OG  . SER D  1 570 ? 166.182 5.457   145.433 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 813  SER D OG  1 
ATOM   23705 N  N   . GLY D  1 571 ? 165.638 9.089   147.019 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 814  GLY D N   1 
ATOM   23706 C  CA  . GLY D  1 571 ? 165.727 9.769   148.317 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 814  GLY D CA  1 
ATOM   23707 C  C   . GLY D  1 571 ? 165.604 11.262  148.061 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 814  GLY D C   1 
ATOM   23708 O  O   . GLY D  1 571 ? 164.778 11.672  147.263 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 814  GLY D O   1 
ATOM   23709 N  N   . TYR D  1 572 ? 166.400 12.106  148.708 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D N   1 
ATOM   23710 C  CA  . TYR D  1 572 ? 166.213 13.533  148.474 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CA  1 
ATOM   23711 C  C   . TYR D  1 572 ? 167.536 14.207  148.516 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D C   1 
ATOM   23712 O  O   . TYR D  1 572 ? 168.399 13.745  149.235 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D O   1 
ATOM   23713 C  CB  . TYR D  1 572 ? 165.324 14.143  149.540 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CB  1 
ATOM   23714 C  CG  . TYR D  1 572 ? 165.272 15.631  149.448 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CG  1 
ATOM   23715 C  CD1 . TYR D  1 572 ? 164.389 16.255  148.595 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CD1 1 
ATOM   23716 C  CD2 . TYR D  1 572 ? 166.121 16.421  150.204 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CD2 1 
ATOM   23717 C  CE1 . TYR D  1 572 ? 164.352 17.642  148.482 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CE1 1 
ATOM   23718 C  CE2 . TYR D  1 572 ? 166.094 17.806  150.117 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CE2 1 
ATOM   23719 C  CZ  . TYR D  1 572 ? 165.212 18.416  149.240 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CZ  1 
ATOM   23720 O  OH  . TYR D  1 572 ? 165.163 19.807  149.120 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D OH  1 
ATOM   23721 N  N   . LEU D  1 573 ? 167.704 15.268  147.727 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 816  LEU D N   1 
ATOM   23722 C  CA  . LEU D  1 573 ? 168.905 16.113  147.755 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 816  LEU D CA  1 
ATOM   23723 C  C   . LEU D  1 573 ? 168.543 17.597  147.674 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 816  LEU D C   1 
ATOM   23724 O  O   . LEU D  1 573 ? 167.771 18.034  146.802 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 816  LEU D O   1 
ATOM   23725 C  CB  . LEU D  1 573 ? 169.875 15.754  146.618 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 816  LEU D CB  1 
ATOM   23726 C  CG  . LEU D  1 573 ? 171.074 16.693  146.334 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 816  LEU D CG  1 
ATOM   23727 C  CD1 . LEU D  1 573 ? 171.987 16.704  147.494 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 816  LEU D CD1 1 
ATOM   23728 C  CD2 . LEU D  1 573 ? 171.901 16.324  145.107 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 816  LEU D CD2 1 
ATOM   23729 N  N   . GLY D  1 574 ? 169.103 18.387  148.573 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 817  GLY D N   1 
ATOM   23730 C  CA  . GLY D  1 574 ? 168.929 19.833  148.469 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 817  GLY D CA  1 
ATOM   23731 C  C   . GLY D  1 574 ? 170.184 20.512  148.953 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 817  GLY D C   1 
ATOM   23732 O  O   . GLY D  1 574 ? 170.859 20.015  149.844 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 817  GLY D O   1 
ATOM   23733 N  N   . VAL D  1 575 ? 170.506 21.645  148.368 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 818  VAL D N   1 
ATOM   23734 C  CA  . VAL D  1 575 ? 171.706 22.317  148.752 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 818  VAL D CA  1 
ATOM   23735 C  C   . VAL D  1 575 ? 171.462 23.765  148.637 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 818  VAL D C   1 
ATOM   23736 O  O   . VAL D  1 575 ? 171.053 24.207  147.569 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 818  VAL D O   1 
ATOM   23737 C  CB  . VAL D  1 575 ? 172.841 22.001  147.796 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 818  VAL D CB  1 
ATOM   23738 C  CG1 . VAL D  1 575 ? 174.120 22.745  148.240 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 818  VAL D CG1 1 
ATOM   23739 C  CG2 . VAL D  1 575 ? 173.069 20.489  147.760 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 818  VAL D CG2 1 
ATOM   23740 N  N   . TRP D  1 576 ? 171.729 24.502  149.724 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D N   1 
ATOM   23741 C  CA  . TRP D  1 576 ? 171.590 25.972  149.736 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CA  1 
ATOM   23742 C  C   . TRP D  1 576 ? 172.897 26.673  150.040 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D C   1 
ATOM   23743 O  O   . TRP D  1 576 ? 173.744 26.122  150.771 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D O   1 
ATOM   23744 C  CB  . TRP D  1 576 ? 170.563 26.403  150.759 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CB  1 
ATOM   23745 C  CG  . TRP D  1 576 ? 169.162 26.149  150.344 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CG  1 
ATOM   23746 C  CD1 . TRP D  1 576 ? 168.254 27.067  149.798 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CD1 1 
ATOM   23747 C  CD2 . TRP D  1 576 ? 168.461 24.911  150.443 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CD2 1 
ATOM   23748 N  NE1 . TRP D  1 576 ? 167.030 26.446  149.558 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D NE1 1 
ATOM   23749 C  CE2 . TRP D  1 576 ? 167.140 25.127  149.932 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CE2 1 
ATOM   23750 C  CE3 . TRP D  1 576 ? 168.816 23.635  150.911 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CE3 1 
ATOM   23751 C  CZ2 . TRP D  1 576 ? 166.196 24.120  149.881 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CZ2 1 
ATOM   23752 C  CZ3 . TRP D  1 576 ? 167.868 22.627  150.876 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CZ3 1 
ATOM   23753 C  CH2 . TRP D  1 576 ? 166.562 22.876  150.355 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CH2 1 
ATOM   23754 N  N   . VAL D  1 577 ? 173.028 27.872  149.469 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 820  VAL D N   1 
ATOM   23755 C  CA  . VAL D  1 577 ? 174.137 28.769  149.700 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 820  VAL D CA  1 
ATOM   23756 C  C   . VAL D  1 577 ? 173.636 30.139  150.085 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 820  VAL D C   1 
ATOM   23757 O  O   . VAL D  1 577 ? 172.564 30.523  149.689 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 820  VAL D O   1 
ATOM   23758 C  CB  . VAL D  1 577 ? 174.981 28.926  148.455 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 820  VAL D CB  1 
ATOM   23759 C  CG1 . VAL D  1 577 ? 175.605 27.613  148.100 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 820  VAL D CG1 1 
ATOM   23760 C  CG2 . VAL D  1 577 ? 174.138 29.429  147.314 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 820  VAL D CG2 1 
ATOM   23761 N  N   . PRO D  1 578 ? 174.413 30.886  150.882 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 821  PRO D N   1 
ATOM   23762 C  CA  . PRO D  1 578 ? 173.997 32.245  151.189 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 821  PRO D CA  1 
ATOM   23763 C  C   . PRO D  1 578 ? 173.824 33.109  149.939 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 821  PRO D C   1 
ATOM   23764 O  O   . PRO D  1 578 ? 174.500 32.941  148.942 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 821  PRO D O   1 
ATOM   23765 C  CB  . PRO D  1 578 ? 175.164 32.770  152.024 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 821  PRO D CB  1 
ATOM   23766 C  CG  . PRO D  1 578 ? 176.339 31.911  151.640 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 821  PRO D CG  1 
ATOM   23767 C  CD  . PRO D  1 578 ? 175.695 30.565  151.543 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 821  PRO D CD  1 
ATOM   23768 N  N   . VAL D  1 579 ? 172.921 34.051  149.983 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 822  VAL D N   1 
ATOM   23769 C  CA  . VAL D  1 579 ? 172.831 34.959  148.873 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 822  VAL D CA  1 
ATOM   23770 C  C   . VAL D  1 579 ? 173.898 36.050  148.960 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 822  VAL D C   1 
ATOM   23771 O  O   . VAL D  1 579 ? 174.184 36.557  150.023 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 822  VAL D O   1 
ATOM   23772 C  CB  . VAL D  1 579 ? 171.465 35.652  148.857 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 822  VAL D CB  1 
ATOM   23773 C  CG1 . VAL D  1 579 ? 171.462 36.763  147.819 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 822  VAL D CG1 1 
ATOM   23774 C  CG2 . VAL D  1 579 ? 170.376 34.641  148.598 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 822  VAL D CG2 1 
ATOM   23775 N  N   . GLY D  1 580 ? 174.478 36.436  147.843 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 823  GLY D N   1 
ATOM   23776 C  CA  . GLY D  1 580 ? 175.236 37.667  147.869 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 823  GLY D CA  1 
ATOM   23777 C  C   . GLY D  1 580 ? 176.707 37.545  147.593 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 823  GLY D C   1 
ATOM   23778 O  O   . GLY D  1 580 ? 177.406 38.516  147.669 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 823  GLY D O   1 
ATOM   23779 N  N   . ALA D  1 581 ? 177.204 36.368  147.263 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 824  ALA D N   1 
ATOM   23780 C  CA  . ALA D  1 581 ? 178.630 36.278  147.051 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 824  ALA D CA  1 
ATOM   23781 C  C   . ALA D  1 581 ? 178.963 37.007  145.741 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 824  ALA D C   1 
ATOM   23782 O  O   . ALA D  1 581 ? 178.268 36.817  144.756 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 824  ALA D O   1 
ATOM   23783 C  CB  . ALA D  1 581 ? 179.059 34.825  146.999 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 824  ALA D CB  1 
ATOM   23784 N  N   . ALA D  1 582 ? 180.001 37.852  145.718 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 825  ALA D N   1 
ATOM   23785 C  CA  . ALA D  1 582 ? 180.586 38.366  144.448 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 825  ALA D CA  1 
ATOM   23786 C  C   . ALA D  1 582 ? 180.776 37.250  143.399 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 825  ALA D C   1 
ATOM   23787 O  O   . ALA D  1 582 ? 181.004 36.080  143.729 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 825  ALA D O   1 
ATOM   23788 C  CB  . ALA D  1 582 ? 181.935 39.035  144.714 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 825  ALA D CB  1 
ATOM   23789 N  N   . ALA D  1 583 ? 180.708 37.619  142.127 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 826  ALA D N   1 
ATOM   23790 C  CA  . ALA D  1 583 ? 180.799 36.627  141.050 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 826  ALA D CA  1 
ATOM   23791 C  C   . ALA D  1 583 ? 182.144 35.931  141.084 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 826  ALA D C   1 
ATOM   23792 O  O   . ALA D  1 583 ? 182.269 34.797  140.654 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 826  ALA D O   1 
ATOM   23793 C  CB  . ALA D  1 583 ? 180.561 37.257  139.688 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 826  ALA D CB  1 
ATOM   23794 N  N   . ASP D  1 584 ? 183.155 36.593  141.613 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D N   1 
ATOM   23795 C  CA  . ASP D  1 584 ? 184.473 35.999  141.585 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D CA  1 
ATOM   23796 C  C   . ASP D  1 584 ? 184.958 35.691  143.013 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D C   1 
ATOM   23797 O  O   . ASP D  1 584 ? 186.148 35.563  143.252 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D O   1 
ATOM   23798 C  CB  . ASP D  1 584 ? 185.427 36.953  140.876 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D CB  1 
ATOM   23799 C  CG  . ASP D  1 584 ? 185.402 38.353  141.512 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D CG  1 
ATOM   23800 O  OD1 . ASP D  1 584 ? 184.568 38.594  142.439 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D OD1 1 
ATOM   23801 O  OD2 . ASP D  1 584 ? 186.226 39.219  141.123 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D OD2 1 
ATOM   23802 N  N   . GLN D  1 585 ? 184.044 35.587  143.970 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D N   1 
ATOM   23803 C  CA  . GLN D  1 585 ? 184.409 35.126  145.319 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D CA  1 
ATOM   23804 C  C   . GLN D  1 585 ? 185.062 33.783  145.277 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D C   1 
ATOM   23805 O  O   . GLN D  1 585 ? 184.533 32.874  144.656 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D O   1 
ATOM   23806 C  CB  . GLN D  1 585 ? 183.182 34.964  146.205 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D CB  1 
ATOM   23807 C  CG  . GLN D  1 585 ? 183.511 34.491  147.605 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D CG  1 
ATOM   23808 C  CD  . GLN D  1 585 ? 182.257 34.418  148.443 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D CD  1 
ATOM   23809 O  OE1 . GLN D  1 585 ? 181.686 35.429  148.819 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D OE1 1 
ATOM   23810 N  NE2 . GLN D  1 585 ? 181.794 33.212  148.705 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D NE2 1 
ATOM   23811 N  N   . ASP D  1 586 ? 186.175 33.640  145.990 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D N   1 
ATOM   23812 C  CA  . ASP D  1 586 ? 186.938 32.399  145.984 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D CA  1 
ATOM   23813 C  C   . ASP D  1 586 ? 187.449 32.161  147.386 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D C   1 
ATOM   23814 O  O   . ASP D  1 586 ? 188.321 32.855  147.836 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D O   1 
ATOM   23815 C  CB  . ASP D  1 586 ? 188.110 32.515  144.999 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D CB  1 
ATOM   23816 C  CG  . ASP D  1 586 ? 188.871 31.196  144.809 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D CG  1 
ATOM   23817 O  OD1 . ASP D  1 586 ? 188.623 30.206  145.575 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D OD1 1 
ATOM   23818 O  OD2 . ASP D  1 586 ? 189.740 31.141  143.901 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D OD2 1 
ATOM   23819 N  N   . VAL D  1 587 ? 186.919 31.185  148.094 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 830  VAL D N   1 
ATOM   23820 C  CA  . VAL D  1 587 ? 187.364 31.000  149.460 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 830  VAL D CA  1 
ATOM   23821 C  C   . VAL D  1 587 ? 188.483 29.985  149.630 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 830  VAL D C   1 
ATOM   23822 O  O   . VAL D  1 587 ? 188.678 29.491  150.733 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 830  VAL D O   1 
ATOM   23823 C  CB  . VAL D  1 587 ? 186.200 30.580  150.346 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 830  VAL D CB  1 
ATOM   23824 C  CG1 . VAL D  1 587 ? 185.114 31.634  150.306 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 830  VAL D CG1 1 
ATOM   23825 C  CG2 . VAL D  1 587 ? 185.646 29.258  149.861 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 830  VAL D CG2 1 
ATOM   23826 N  N   . ARG D  1 588 ? 189.207 29.670  148.551 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D N   1 
ATOM   23827 C  CA  . ARG D  1 588 ? 190.289 28.683  148.620 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D CA  1 
ATOM   23828 C  C   . ARG D  1 588 ? 191.447 29.336  149.280 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D C   1 
ATOM   23829 O  O   . ARG D  1 588 ? 191.385 30.515  149.565 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D O   1 
ATOM   23830 C  CB  . ARG D  1 588 ? 190.665 28.161  147.258 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D CB  1 
ATOM   23831 C  CG  . ARG D  1 588 ? 189.623 27.213  146.778 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D CG  1 
ATOM   23832 C  CD  . ARG D  1 588 ? 189.887 26.657  145.414 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D CD  1 
ATOM   23833 N  NE  . ARG D  1 588 ? 190.046 27.728  144.454 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D NE  1 
ATOM   23834 C  CZ  . ARG D  1 588 ? 190.213 27.527  143.152 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D CZ  1 
ATOM   23835 N  NH1 . ARG D  1 588 ? 190.194 26.271  142.651 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D NH1 1 
ATOM   23836 N  NH2 . ARG D  1 588 ? 190.366 28.574  142.358 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D NH2 1 
ATOM   23837 N  N   . VAL D  1 589 ? 192.495 28.595  149.574 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 832  VAL D N   1 
ATOM   23838 C  CA  . VAL D  1 589 ? 193.585 29.198  150.299 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 832  VAL D CA  1 
ATOM   23839 C  C   . VAL D  1 589 ? 194.854 28.471  149.931 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 832  VAL D C   1 
ATOM   23840 O  O   . VAL D  1 589 ? 194.821 27.279  149.664 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 832  VAL D O   1 
ATOM   23841 C  CB  . VAL D  1 589 ? 193.310 29.143  151.781 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 832  VAL D CB  1 
ATOM   23842 C  CG1 . VAL D  1 589 ? 194.548 28.633  152.577 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 832  VAL D CG1 1 
ATOM   23843 C  CG2 . VAL D  1 589 ? 192.837 30.477  152.243 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 832  VAL D CG2 1 
ATOM   23844 N  N   . ALA D  1 590 ? 195.969 29.186  149.872 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 833  ALA D N   1 
ATOM   23845 C  CA  . ALA D  1 590 ? 197.179 28.601  149.316 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 833  ALA D CA  1 
ATOM   23846 C  C   . ALA D  1 590 ? 198.080 28.113  150.450 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 833  ALA D C   1 
ATOM   23847 O  O   . ALA D  1 590 ? 198.122 28.737  151.523 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 833  ALA D O   1 
ATOM   23848 C  CB  . ALA D  1 590 ? 197.890 29.633  148.451 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 833  ALA D CB  1 
ATOM   23849 N  N   . ALA D  1 591 ? 198.791 27.005  150.235 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 834  ALA D N   1 
ATOM   23850 C  CA  . ALA D  1 591 ? 199.783 26.553  151.226 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 834  ALA D CA  1 
ATOM   23851 C  C   . ALA D  1 591 ? 200.805 27.655  151.572 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 834  ALA D C   1 
ATOM   23852 O  O   . ALA D  1 591 ? 201.259 28.392  150.715 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 834  ALA D O   1 
ATOM   23853 C  CB  . ALA D  1 591 ? 200.503 25.326  150.724 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 834  ALA D CB  1 
ATOM   23854 N  N   . SER D  1 592 ? 201.198 27.778  152.826 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 835  SER D N   1 
ATOM   23855 C  CA  . SER D  1 592 ? 202.238 28.792  153.127 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 835  SER D CA  1 
ATOM   23856 C  C   . SER D  1 592 ? 203.612 28.148  153.148 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 835  SER D C   1 
ATOM   23857 O  O   . SER D  1 592 ? 203.745 26.914  153.173 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 835  SER D O   1 
ATOM   23858 C  CB  . SER D  1 592 ? 201.986 29.559  154.465 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 835  SER D CB  1 
ATOM   23859 O  OG  . SER D  1 592 ? 202.693 28.977  155.575 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 835  SER D OG  1 
ATOM   23860 N  N   . THR D  1 593 ? 204.626 28.995  153.180 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 836  THR D N   1 
ATOM   23861 C  CA  . THR D  1 593 ? 205.977 28.495  153.228 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 836  THR D CA  1 
ATOM   23862 C  C   . THR D  1 593 ? 206.537 28.359  154.658 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 836  THR D C   1 
ATOM   23863 O  O   . THR D  1 593 ? 207.710 28.054  154.832 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 836  THR D O   1 
ATOM   23864 C  CB  . THR D  1 593 ? 206.909 29.344  152.318 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 836  THR D CB  1 
ATOM   23865 O  OG1 . THR D  1 593 ? 206.554 30.710  152.477 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 836  THR D OG1 1 
ATOM   23866 C  CG2 . THR D  1 593 ? 206.674 29.024  150.845 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 836  THR D CG2 1 
ATOM   23867 N  N   . ALA D  1 594 ? 205.707 28.568  155.676 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 837  ALA D N   1 
ATOM   23868 C  CA  . ALA D  1 594 ? 206.100 28.279  157.062 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 837  ALA D CA  1 
ATOM   23869 C  C   . ALA D  1 594 ? 206.712 26.878  157.205 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 837  ALA D C   1 
ATOM   23870 O  O   . ALA D  1 594 ? 206.155 25.890  156.717 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 837  ALA D O   1 
ATOM   23871 C  CB  . ALA D  1 594 ? 204.905 28.389  157.973 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 837  ALA D CB  1 
ATOM   23872 N  N   . PRO D  1 595 ? 207.863 26.776  157.865 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 838  PRO D N   1 
ATOM   23873 C  CA  . PRO D  1 595 ? 208.483 25.486  158.047 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 838  PRO D CA  1 
ATOM   23874 C  C   . PRO D  1 595 ? 207.542 24.492  158.679 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 838  PRO D C   1 
ATOM   23875 O  O   . PRO D  1 595 ? 206.820 24.859  159.570 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 838  PRO D O   1 
ATOM   23876 C  CB  . PRO D  1 595 ? 209.577 25.805  159.039 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 838  PRO D CB  1 
ATOM   23877 C  CG  . PRO D  1 595 ? 209.968 27.196  158.711 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 838  PRO D CG  1 
ATOM   23878 C  CD  . PRO D  1 595 ? 208.806 27.875  158.083 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 838  PRO D CD  1 
ATOM   23879 N  N   . SER D  1 596 ? 207.544 23.241  158.231 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 839  SER D N   1 
ATOM   23880 C  CA  . SER D  1 596 ? 206.724 22.212  158.857 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 839  SER D CA  1 
ATOM   23881 C  C   . SER D  1 596 ? 207.484 21.738  160.075 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 839  SER D C   1 
ATOM   23882 O  O   . SER D  1 596 ? 208.697 21.651  160.032 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 839  SER D O   1 
ATOM   23883 C  CB  . SER D  1 596 ? 206.578 21.036  157.920 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 839  SER D CB  1 
ATOM   23884 O  OG  . SER D  1 596 ? 205.749 21.323  156.823 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 839  SER D OG  1 
ATOM   23885 N  N   . THR D  1 597 ? 206.806 21.384  161.155 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 840  THR D N   1 
ATOM   23886 C  CA  . THR D  1 597 ? 207.565 21.011  162.341 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 840  THR D CA  1 
ATOM   23887 C  C   . THR D  1 597 ? 207.032 19.774  163.037 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 840  THR D C   1 
ATOM   23888 O  O   . THR D  1 597 ? 207.435 19.497  164.150 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 840  THR D O   1 
ATOM   23889 C  CB  . THR D  1 597 ? 207.660 22.204  163.392 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 840  THR D CB  1 
ATOM   23890 O  OG1 . THR D  1 597 ? 206.367 22.496  163.947 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 840  THR D OG1 1 
ATOM   23891 C  CG2 . THR D  1 597 ? 208.204 23.467  162.757 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 840  THR D CG2 1 
ATOM   23892 N  N   . ASP D  1 598 ? 206.114 19.046  162.421 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 841  ASP D N   1 
ATOM   23893 C  CA  . ASP D  1 598 ? 205.541 17.901  163.092 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 841  ASP D CA  1 
ATOM   23894 C  C   . ASP D  1 598 ? 206.044 16.577  162.502 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 841  ASP D C   1 
ATOM   23895 O  O   . ASP D  1 598 ? 205.519 15.498  162.812 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 841  ASP D O   1 
ATOM   23896 C  CB  . ASP D  1 598 ? 204.001 17.986  163.142 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 841  ASP D CB  1 
ATOM   23897 C  CG  . ASP D  1 598 ? 203.337 17.978  161.743 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 841  ASP D CG  1 
ATOM   23898 O  OD1 . ASP D  1 598 ? 204.039 17.793  160.695 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 841  ASP D OD1 1 
ATOM   23899 O  OD2 . ASP D  1 598 ? 202.085 18.164  161.697 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 841  ASP D OD2 1 
ATOM   23900 N  N   . GLY D  1 599 ? 207.088 16.639  161.679 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 842  GLY D N   1 
ATOM   23901 C  CA  . GLY D  1 599 ? 207.642 15.417  161.097 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 842  GLY D CA  1 
ATOM   23902 C  C   . GLY D  1 599 ? 206.787 14.827  159.986 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 842  GLY D C   1 
ATOM   23903 O  O   . GLY D  1 599 ? 207.146 13.836  159.386 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 842  GLY D O   1 
ATOM   23904 N  N   . LYS D  1 600 ? 205.635 15.423  159.716 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 843  LYS D N   1 
ATOM   23905 C  CA  . LYS D  1 600 ? 204.858 15.019  158.559 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 843  LYS D CA  1 
ATOM   23906 C  C   . LYS D  1 600 ? 205.021 15.975  157.358 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 843  LYS D C   1 
ATOM   23907 O  O   . LYS D  1 600 ? 205.304 17.153  157.504 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 843  LYS D O   1 
ATOM   23908 C  CB  . LYS D  1 600 ? 203.384 14.897  158.924 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 843  LYS D CB  1 
ATOM   23909 C  CG  . LYS D  1 600 ? 203.112 14.287  160.268 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 843  LYS D CG  1 
ATOM   23910 C  CD  . LYS D  1 600 ? 203.588 12.856  160.356 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 843  LYS D CD  1 
ATOM   23911 C  CE  . LYS D  1 600 ? 203.134 12.243  161.634 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 843  LYS D CE  1 
ATOM   23912 N  NZ  . LYS D  1 600 ? 203.733 10.928  161.656 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 843  LYS D NZ  1 
ATOM   23913 N  N   . SER D  1 601 ? 204.844 15.464  156.151 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 844  SER D N   1 
ATOM   23914 C  CA  . SER D  1 601 ? 204.960 16.322  154.974 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 844  SER D CA  1 
ATOM   23915 C  C   . SER D  1 601 ? 203.634 16.945  154.576 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 844  SER D C   1 
ATOM   23916 O  O   . SER D  1 601 ? 203.500 18.173  154.533 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 844  SER D O   1 
ATOM   23917 C  CB  . SER D  1 601 ? 205.544 15.566  153.780 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 844  SER D CB  1 
ATOM   23918 O  OG  . SER D  1 601 ? 206.852 15.109  154.086 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 844  SER D OG  1 
ATOM   23919 N  N   . VAL D  1 602 ? 202.667 16.102  154.266 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 845  VAL D N   1 
ATOM   23920 C  CA  . VAL D  1 602 ? 201.380 16.566  153.821 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 845  VAL D CA  1 
ATOM   23921 C  C   . VAL D  1 602 ? 200.466 16.877  155.023 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 845  VAL D C   1 
ATOM   23922 O  O   . VAL D  1 602 ? 200.434 16.112  155.994 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 845  VAL D O   1 
ATOM   23923 C  CB  . VAL D  1 602 ? 200.768 15.486  152.906 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 845  VAL D CB  1 
ATOM   23924 C  CG1 . VAL D  1 602 ? 199.331 15.824  152.542 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 845  VAL D CG1 1 
ATOM   23925 C  CG2 . VAL D  1 602 ? 201.623 15.306  151.669 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 845  VAL D CG2 1 
ATOM   23926 N  N   . HIS D  1 603 ? 199.727 17.980  154.993 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 846  HIS D N   1 
ATOM   23927 C  CA  . HIS D  1 603 ? 198.946 18.315  156.173 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 846  HIS D CA  1 
ATOM   23928 C  C   . HIS D  1 603 ? 197.511 18.610  155.815 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 846  HIS D C   1 
ATOM   23929 O  O   . HIS D  1 603 ? 197.260 19.496  155.021 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 846  HIS D O   1 
ATOM   23930 C  CB  . HIS D  1 603 ? 199.535 19.537  156.914 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 846  HIS D CB  1 
ATOM   23931 C  CG  . HIS D  1 603 ? 200.950 19.366  157.410 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 846  HIS D CG  1 
ATOM   23932 N  ND1 . HIS D  1 603 ? 201.258 18.734  158.599 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 846  HIS D ND1 1 
ATOM   23933 C  CD2 . HIS D  1 603 ? 202.127 19.812  156.911 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 846  HIS D CD2 1 
ATOM   23934 C  CE1 . HIS D  1 603 ? 202.563 18.735  158.777 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 846  HIS D CE1 1 
ATOM   23935 N  NE2 . HIS D  1 603 ? 203.113 19.385  157.769 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 846  HIS D NE2 1 
ATOM   23936 N  N   . GLN D  1 604 ? 196.545 17.908  156.409 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 847  GLN D N   1 
ATOM   23937 C  CA  . GLN D  1 604 ? 195.158 18.192  156.015 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 847  GLN D CA  1 
ATOM   23938 C  C   . GLN D  1 604 ? 194.590 19.479  156.580 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 847  GLN D C   1 
ATOM   23939 O  O   . GLN D  1 604 ? 193.762 19.448  157.479 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 847  GLN D O   1 
ATOM   23940 C  CB  . GLN D  1 604 ? 194.199 17.043  156.305 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 847  GLN D CB  1 
ATOM   23941 C  CG  . GLN D  1 604 ? 192.865 17.183  155.515 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 847  GLN D CG  1 
ATOM   23942 C  CD  . GLN D  1 604 ? 192.999 16.721  154.075 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 847  GLN D CD  1 
ATOM   23943 O  OE1 . GLN D  1 604 ? 193.540 15.666  153.830 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 847  GLN D OE1 1 
ATOM   23944 N  NE2 . GLN D  1 604 ? 192.514 17.504  153.127 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 847  GLN D NE2 1 
ATOM   23945 N  N   . ASN D  1 605 ? 195.026 20.601  156.030 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 848  ASN D N   1 
ATOM   23946 C  CA  . ASN D  1 605 ? 194.561 21.914  156.478 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 848  ASN D CA  1 
ATOM   23947 C  C   . ASN D  1 605 ? 193.707 22.570  155.421 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 848  ASN D C   1 
ATOM   23948 O  O   . ASN D  1 605 ? 193.335 21.940  154.460 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 848  ASN D O   1 
ATOM   23949 C  CB  . ASN D  1 605 ? 195.733 22.840  156.826 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 848  ASN D CB  1 
ATOM   23950 C  CG  . ASN D  1 605 ? 196.823 22.811  155.769 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 848  ASN D CG  1 
ATOM   23951 O  OD1 . ASN D  1 605 ? 196.525 22.778  154.590 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 848  ASN D OD1 1 
ATOM   23952 N  ND2 . ASN D  1 605 ? 198.082 22.777  156.185 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 848  ASN D ND2 1 
ATOM   23953 N  N   . ALA D  1 606 ? 193.415 23.851  155.598 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 849  ALA D N   1 
ATOM   23954 C  CA  . ALA D  1 606 ? 192.492 24.563  154.734 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 849  ALA D CA  1 
ATOM   23955 C  C   . ALA D  1 606 ? 193.065 24.577  153.373 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 849  ALA D C   1 
ATOM   23956 O  O   . ALA D  1 606 ? 192.328 24.445  152.445 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 849  ALA D O   1 
ATOM   23957 C  CB  . ALA D  1 606 ? 192.261 25.969  155.215 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 849  ALA D CB  1 
ATOM   23958 N  N   . ALA D  1 607 ? 194.381 24.729  153.238 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 850  ALA D N   1 
ATOM   23959 C  CA  . ALA D  1 607 ? 194.990 24.727  151.924 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 850  ALA D CA  1 
ATOM   23960 C  C   . ALA D  1 607 ? 194.826 23.407  151.170 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 850  ALA D C   1 
ATOM   23961 O  O   . ALA D  1 607 ? 194.447 23.409  150.022 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 850  ALA D O   1 
ATOM   23962 C  CB  . ALA D  1 607 ? 196.418 25.082  152.023 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 850  ALA D CB  1 
ATOM   23963 N  N   . LEU D  1 608 ? 195.131 22.273  151.790 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 851  LEU D N   1 
ATOM   23964 C  CA  . LEU D  1 608 ? 194.945 20.983  151.128 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 851  LEU D CA  1 
ATOM   23965 C  C   . LEU D  1 608 ? 193.470 20.787  150.796 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 851  LEU D C   1 
ATOM   23966 O  O   . LEU D  1 608 ? 193.133 20.387  149.682 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 851  LEU D O   1 
ATOM   23967 C  CB  . LEU D  1 608 ? 195.444 19.832  152.001 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 851  LEU D CB  1 
ATOM   23968 C  CG  . LEU D  1 608 ? 195.849 18.600  151.207 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 851  LEU D CG  1 
ATOM   23969 C  CD1 . LEU D  1 608 ? 197.028 19.052  150.442 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 851  LEU D CD1 1 
ATOM   23970 C  CD2 . LEU D  1 608 ? 196.196 17.407  152.057 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 851  LEU D CD2 1 
ATOM   23971 N  N   . ASP D  1 609 ? 192.589 21.089  151.745 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 852  ASP D N   1 
ATOM   23972 C  CA  . ASP D  1 609 ? 191.157 21.006  151.493 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 852  ASP D CA  1 
ATOM   23973 C  C   . ASP D  1 609 ? 190.749 21.757  150.283 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 852  ASP D C   1 
ATOM   23974 O  O   . ASP D  1 609 ? 189.695 21.479  149.758 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 852  ASP D O   1 
ATOM   23975 C  CB  . ASP D  1 609 ? 190.313 21.564  152.644 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 852  ASP D CB  1 
ATOM   23976 C  CG  . ASP D  1 609 ? 190.225 20.604  153.834 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 852  ASP D CG  1 
ATOM   23977 O  OD1 . ASP D  1 609 ? 190.809 19.479  153.749 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 852  ASP D OD1 1 
ATOM   23978 O  OD2 . ASP D  1 609 ? 189.623 20.983  154.876 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 852  ASP D OD2 1 
ATOM   23979 N  N   . SER D  1 610 ? 191.527 22.757  149.873 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 853  SER D N   1 
ATOM   23980 C  CA  . SER D  1 610 ? 191.193 23.548  148.689 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 853  SER D CA  1 
ATOM   23981 C  C   . SER D  1 610 ? 191.532 22.845  147.363 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 853  SER D C   1 
ATOM   23982 O  O   . SER D  1 610 ? 191.239 23.351  146.248 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 853  SER D O   1 
ATOM   23983 C  CB  . SER D  1 610 ? 191.930 24.847  148.728 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 853  SER D CB  1 
ATOM   23984 O  OG  . SER D  1 610 ? 191.670 25.488  149.921 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 853  SER D OG  1 
ATOM   23985 N  N   . ARG D  1 611 ? 192.190 21.700  147.457 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 854  ARG D N   1 
ATOM   23986 C  CA  . ARG D  1 611 ? 192.508 21.011  146.229 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 854  ARG D CA  1 
ATOM   23987 C  C   . ARG D  1 611 ? 191.331 20.127  145.831 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 854  ARG D C   1 
ATOM   23988 O  O   . ARG D  1 611 ? 190.471 19.792  146.661 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 854  ARG D O   1 
ATOM   23989 C  CB  . ARG D  1 611 ? 193.768 20.188  146.356 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 854  ARG D CB  1 
ATOM   23990 C  CG  . ARG D  1 611 ? 194.895 20.991  146.761 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 854  ARG D CG  1 
ATOM   23991 C  CD  . ARG D  1 611 ? 196.152 20.254  146.499 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 854  ARG D CD  1 
ATOM   23992 N  NE  . ARG D  1 611 ? 197.120 21.252  146.135 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 854  ARG D NE  1 
ATOM   23993 C  CZ  . ARG D  1 611 ? 197.615 21.333  144.915 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 854  ARG D CZ  1 
ATOM   23994 N  NH1 . ARG D  1 611 ? 197.264 20.440  144.006 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 854  ARG D NH1 1 
ATOM   23995 N  NH2 . ARG D  1 611 ? 198.490 22.271  144.601 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 854  ARG D NH2 1 
ATOM   23996 N  N   . VAL D  1 612 ? 191.287 19.780  144.549 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 855  VAL D N   1 
ATOM   23997 C  CA  . VAL D  1 612 ? 190.283 18.881  144.010 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 855  VAL D CA  1 
ATOM   23998 C  C   . VAL D  1 612 ? 191.056 18.029  143.062 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 855  VAL D C   1 
ATOM   23999 O  O   . VAL D  1 612 ? 191.819 18.546  142.239 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 855  VAL D O   1 
ATOM   24000 C  CB  . VAL D  1 612 ? 189.230 19.622  143.165 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 855  VAL D CB  1 
ATOM   24001 C  CG1 . VAL D  1 612 ? 188.405 18.632  142.383 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 855  VAL D CG1 1 
ATOM   24002 C  CG2 . VAL D  1 612 ? 188.332 20.416  144.043 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 855  VAL D CG2 1 
ATOM   24003 N  N   . MET D  1 613 ? 190.874 16.732  143.144 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 856  MET D N   1 
ATOM   24004 C  CA  . MET D  1 613 ? 191.615 15.913  142.244 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 856  MET D CA  1 
ATOM   24005 C  C   . MET D  1 613 ? 190.756 15.362  141.097 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 856  MET D C   1 
ATOM   24006 O  O   . MET D  1 613 ? 189.587 15.071  141.275 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 856  MET D O   1 
ATOM   24007 C  CB  . MET D  1 613 ? 192.183 14.810  143.058 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 856  MET D CB  1 
ATOM   24008 C  CG  . MET D  1 613 ? 193.564 14.435  142.707 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 856  MET D CG  1 
ATOM   24009 S  SD  . MET D  1 613 ? 193.993 13.234  144.008 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 856  MET D SD  1 
ATOM   24010 C  CE  . MET D  1 613 ? 195.166 14.276  144.951 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 856  MET D CE  1 
ATOM   24011 N  N   . PHE D  1 614 ? 191.308 15.209  139.913 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D N   1 
ATOM   24012 C  CA  . PHE D  1 614 ? 190.454 14.729  138.857 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CA  1 
ATOM   24013 C  C   . PHE D  1 614 ? 191.013 13.463  138.263 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D C   1 
ATOM   24014 O  O   . PHE D  1 614 ? 192.098 13.494  137.717 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D O   1 
ATOM   24015 C  CB  . PHE D  1 614 ? 190.307 15.810  137.785 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CB  1 
ATOM   24016 C  CG  . PHE D  1 614 ? 189.405 15.424  136.649 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CG  1 
ATOM   24017 C  CD1 . PHE D  1 614 ? 188.049 15.301  136.836 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CD1 1 
ATOM   24018 C  CD2 . PHE D  1 614 ? 189.912 15.211  135.391 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CD2 1 
ATOM   24019 C  CE1 . PHE D  1 614 ? 187.216 14.969  135.792 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CE1 1 
ATOM   24020 C  CE2 . PHE D  1 614 ? 189.082 14.862  134.338 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CE2 1 
ATOM   24021 C  CZ  . PHE D  1 614 ? 187.729 14.736  134.552 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CZ  1 
ATOM   24022 N  N   . GLU D  1 615 ? 190.310 12.344  138.369 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 858  GLU D N   1 
ATOM   24023 C  CA  . GLU D  1 615 ? 190.805 11.144  137.701 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 858  GLU D CA  1 
ATOM   24024 C  C   . GLU D  1 615 ? 190.349 11.101  136.252 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 858  GLU D C   1 
ATOM   24025 O  O   . GLU D  1 615 ? 189.198 10.813  135.969 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 858  GLU D O   1 
ATOM   24026 C  CB  . GLU D  1 615 ? 190.377 9.880   138.430 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 858  GLU D CB  1 
ATOM   24027 C  CG  . GLU D  1 615 ? 190.882 8.609   137.731 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 858  GLU D CG  1 
ATOM   24028 C  CD  . GLU D  1 615 ? 190.469 7.355   138.445 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 858  GLU D CD  1 
ATOM   24029 O  OE1 . GLU D  1 615 ? 189.383 7.359   139.105 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 858  GLU D OE1 1 
ATOM   24030 O  OE2 . GLU D  1 615 ? 191.241 6.379   138.357 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 858  GLU D OE2 1 
ATOM   24031 N  N   . GLY D  1 616 ? 191.267 11.373  135.338 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 859  GLY D N   1 
ATOM   24032 C  CA  . GLY D  1 616 ? 190.881 11.845  133.997 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 859  GLY D CA  1 
ATOM   24033 C  C   . GLY D  1 616 ? 190.885 10.819  132.896 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 859  GLY D C   1 
ATOM   24034 O  O   . GLY D  1 616 ? 191.398 11.048  131.816 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 859  GLY D O   1 
ATOM   24035 N  N   . PHE D  1 617 ? 190.316 9.669   133.167 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 860  PHE D N   1 
ATOM   24036 C  CA  . PHE D  1 617 ? 190.164 8.737   132.100 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CA  1 
ATOM   24037 C  C   . PHE D  1 617 ? 189.233 7.647   132.534 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 860  PHE D C   1 
ATOM   24038 O  O   . PHE D  1 617 ? 188.814 7.595   133.673 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 860  PHE D O   1 
ATOM   24039 C  CB  . PHE D  1 617 ? 191.502 8.132   131.726 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CB  1 
ATOM   24040 C  CG  . PHE D  1 617 ? 192.012 7.164   132.736 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CG  1 
ATOM   24041 C  CD1 . PHE D  1 617 ? 192.019 5.794   132.471 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CD1 1 
ATOM   24042 C  CD2 . PHE D  1 617 ? 192.483 7.624   133.970 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CD2 1 
ATOM   24043 C  CE1 . PHE D  1 617 ? 192.502 4.879   133.411 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CE1 1 
ATOM   24044 C  CE2 . PHE D  1 617 ? 192.967 6.727   134.919 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CE2 1 
ATOM   24045 C  CZ  . PHE D  1 617 ? 192.969 5.340   134.641 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CZ  1 
ATOM   24046 N  N   . SER D  1 618 ? 188.904 6.764   131.616 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 861  SER D N   1 
ATOM   24047 C  CA  . SER D  1 618 ? 188.033 5.683   131.948 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 861  SER D CA  1 
ATOM   24048 C  C   . SER D  1 618 ? 188.567 4.490   131.227 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 861  SER D C   1 
ATOM   24049 O  O   . SER D  1 618 ? 189.070 4.607   130.110 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 861  SER D O   1 
ATOM   24050 C  CB  . SER D  1 618 ? 186.615 5.966   131.496 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 861  SER D CB  1 
ATOM   24051 O  OG  . SER D  1 618 ? 185.960 4.744   131.275 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 861  SER D OG  1 
ATOM   24052 N  N   . ASN D  1 619 ? 188.478 3.331   131.855 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 862  ASN D N   1 
ATOM   24053 C  CA  . ASN D  1 619 ? 188.953 2.152   131.187 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 862  ASN D CA  1 
ATOM   24054 C  C   . ASN D  1 619 ? 188.259 1.958   129.834 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 862  ASN D C   1 
ATOM   24055 O  O   . ASN D  1 619 ? 188.847 1.440   128.880 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 862  ASN D O   1 
ATOM   24056 C  CB  . ASN D  1 619 ? 188.722 0.941   132.072 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 862  ASN D CB  1 
ATOM   24057 C  CG  . ASN D  1 619 ? 189.843 0.716   133.000 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 862  ASN D CG  1 
ATOM   24058 O  OD1 . ASN D  1 619 ? 190.835 1.386   132.917 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 862  ASN D OD1 1 
ATOM   24059 N  ND2 . ASN D  1 619 ? 189.707 -0.236  133.880 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 862  ASN D ND2 1 
ATOM   24060 N  N   . PHE D  1 620 ? 187.013 2.379   129.729 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 863  PHE D N   1 
ATOM   24061 C  CA  . PHE D  1 620 ? 186.254 1.927   128.613 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CA  1 
ATOM   24062 C  C   . PHE D  1 620 ? 186.030 3.032   127.612 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 863  PHE D C   1 
ATOM   24063 O  O   . PHE D  1 620 ? 184.999 3.082   126.939 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 863  PHE D O   1 
ATOM   24064 C  CB  . PHE D  1 620 ? 184.941 1.350   129.109 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CB  1 
ATOM   24065 C  CG  . PHE D  1 620 ? 185.104 0.166   130.053 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CG  1 
ATOM   24066 C  CD1 . PHE D  1 620 ? 185.028 0.326   131.419 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CD1 1 
ATOM   24067 C  CD2 . PHE D  1 620 ? 185.295 -1.111  129.554 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CD2 1 
ATOM   24068 C  CE1 . PHE D  1 620 ? 185.164 -0.751  132.248 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CE1 1 
ATOM   24069 C  CE2 . PHE D  1 620 ? 185.437 -2.185  130.385 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CE2 1 
ATOM   24070 C  CZ  . PHE D  1 620 ? 185.382 -2.008  131.723 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CZ  1 
ATOM   24071 N  N   . GLN D  1 621 ? 186.984 3.938   127.514 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 864  GLN D N   1 
ATOM   24072 C  CA  . GLN D  1 621 ? 186.855 4.948   126.513 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 864  GLN D CA  1 
ATOM   24073 C  C   . GLN D  1 621 ? 186.974 4.232   125.225 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 864  GLN D C   1 
ATOM   24074 O  O   . GLN D  1 621 ? 187.685 3.240   125.138 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 864  GLN D O   1 
ATOM   24075 C  CB  . GLN D  1 621 ? 188.009 5.910   126.596 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 864  GLN D CB  1 
ATOM   24076 C  CG  . GLN D  1 621 ? 187.892 6.773   127.783 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 864  GLN D CG  1 
ATOM   24077 C  CD  . GLN D  1 621 ? 189.103 7.614   128.023 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 864  GLN D CD  1 
ATOM   24078 O  OE1 . GLN D  1 621 ? 189.710 8.160   127.091 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 864  GLN D OE1 1 
ATOM   24079 N  NE2 . GLN D  1 621 ? 189.447 7.763   129.295 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 864  GLN D NE2 1 
ATOM   24080 N  N   . ALA D  1 622 ? 186.298 4.755   124.213 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 865  ALA D N   1 
ATOM   24081 C  CA  . ALA D  1 622 ? 186.529 4.349   122.838 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 865  ALA D CA  1 
ATOM   24082 C  C   . ALA D  1 622 ? 187.975 4.595   122.397 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 865  ALA D C   1 
ATOM   24083 O  O   . ALA D  1 622 ? 188.703 5.371   123.015 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 865  ALA D O   1 
ATOM   24084 C  CB  . ALA D  1 622 ? 185.610 5.095   121.977 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 865  ALA D CB  1 
ATOM   24085 N  N   . PHE D  1 623 ? 188.404 3.942   121.332 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 866  PHE D N   1 
ATOM   24086 C  CA  . PHE D  1 623 ? 189.681 4.310   120.717 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CA  1 
ATOM   24087 C  C   . PHE D  1 623 ? 189.503 5.507   119.788 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 866  PHE D C   1 
ATOM   24088 O  O   . PHE D  1 623 ? 188.452 5.685   119.148 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 866  PHE D O   1 
ATOM   24089 C  CB  . PHE D  1 623 ? 190.278 3.135   119.951 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CB  1 
ATOM   24090 C  CG  . PHE D  1 623 ? 190.751 2.031   120.834 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CG  1 
ATOM   24091 C  CD1 . PHE D  1 623 ? 191.986 2.096   121.454 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CD1 1 
ATOM   24092 C  CD2 . PHE D  1 623 ? 189.949 0.938   121.081 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CD2 1 
ATOM   24093 C  CE1 . PHE D  1 623 ? 192.416 1.057   122.304 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CE1 1 
ATOM   24094 C  CE2 . PHE D  1 623 ? 190.369 -0.078  121.920 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CE2 1 
ATOM   24095 C  CZ  . PHE D  1 623 ? 191.602 -0.016  122.529 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CZ  1 
ATOM   24096 N  N   . ALA D  1 624 ? 190.522 6.344   119.709 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 867  ALA D N   1 
ATOM   24097 C  CA  . ALA D  1 624 ? 190.400 7.501   118.837 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 867  ALA D CA  1 
ATOM   24098 C  C   . ALA D  1 624 ? 190.307 7.041   117.387 1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 867  ALA D C   1 
ATOM   24099 O  O   . ALA D  1 624 ? 191.034 6.134   116.985 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 867  ALA D O   1 
ATOM   24100 C  CB  . ALA D  1 624 ? 191.583 8.407   119.011 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 867  ALA D CB  1 
ATOM   24101 N  N   . THR D  1 625 ? 189.421 7.649   116.600 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 868  THR D N   1 
ATOM   24102 C  CA  . THR D  1 625 ? 189.383 7.337   115.186 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 868  THR D CA  1 
ATOM   24103 C  C   . THR D  1 625 ? 190.203 8.358   114.421 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 868  THR D C   1 
ATOM   24104 O  O   . THR D  1 625 ? 190.366 8.234   113.214 1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 868  THR D O   1 
ATOM   24105 C  CB  . THR D  1 625 ? 187.979 7.421   114.606 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 868  THR D CB  1 
ATOM   24106 O  OG1 . THR D  1 625 ? 187.326 8.589   115.113 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 868  THR D OG1 1 
ATOM   24107 C  CG2 . THR D  1 625 ? 187.172 6.174   114.915 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 868  THR D CG2 1 
ATOM   24108 N  N   . LYS D  1 626 ? 190.704 9.385   115.100 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 869  LYS D N   1 
ATOM   24109 C  CA  . LYS D  1 626 ? 191.354 10.483  114.381 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 869  LYS D CA  1 
ATOM   24110 C  C   . LYS D  1 626 ? 192.034 11.400  115.359 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 869  LYS D C   1 
ATOM   24111 O  O   . LYS D  1 626 ? 191.528 11.649  116.457 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 869  LYS D O   1 
ATOM   24112 C  CB  . LYS D  1 626 ? 190.330 11.289  113.567 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 869  LYS D CB  1 
ATOM   24113 C  CG  . LYS D  1 626 ? 189.207 11.863  114.408 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 869  LYS D CG  1 
ATOM   24114 C  CD  . LYS D  1 626 ? 188.164 12.550  113.574 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 869  LYS D CD  1 
ATOM   24115 C  CE  . LYS D  1 626 ? 187.519 13.658  114.373 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 869  LYS D CE  1 
ATOM   24116 N  NZ  . LYS D  1 626 ? 186.359 14.243  113.685 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 869  LYS D NZ  1 
ATOM   24117 N  N   . LYS D  1 627 ? 193.171 11.930  114.947 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 870  LYS D N   1 
ATOM   24118 C  CA  . LYS D  1 627 ? 193.957 12.792  115.808 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 870  LYS D CA  1 
ATOM   24119 C  C   . LYS D  1 627 ? 193.100 13.629  116.789 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 870  LYS D C   1 
ATOM   24120 O  O   . LYS D  1 627 ? 193.333 13.573  117.992 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 870  LYS D O   1 
ATOM   24121 C  CB  . LYS D  1 627 ? 194.888 13.655  114.947 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 870  LYS D CB  1 
ATOM   24122 C  CG  . LYS D  1 627 ? 195.624 14.713  115.742 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 870  LYS D CG  1 
ATOM   24123 C  CD  . LYS D  1 627 ? 197.034 15.149  115.209 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 870  LYS D CD  1 
ATOM   24124 C  CE  . LYS D  1 627 ? 197.870 15.740  116.440 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 870  LYS D CE  1 
ATOM   24125 N  NZ  . LYS D  1 627 ? 198.107 14.748  117.619 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 870  LYS D NZ  1 
ATOM   24126 N  N   . GLU D  1 628 ? 192.108 14.359  116.275 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D N   1 
ATOM   24127 C  CA  . GLU D  1 628 ? 191.312 15.284  117.081 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D CA  1 
ATOM   24128 C  C   . GLU D  1 628 ? 190.657 14.618  118.269 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D C   1 
ATOM   24129 O  O   . GLU D  1 628 ? 190.189 15.278  119.227 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D O   1 
ATOM   24130 C  CB  . GLU D  1 628 ? 190.199 15.925  116.264 1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D CB  1 
ATOM   24131 C  CG  . GLU D  1 628 ? 190.687 16.838  115.164 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D CG  1 
ATOM   24132 C  CD  . GLU D  1 628 ? 191.485 16.083  114.087 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D CD  1 
ATOM   24133 O  OE1 . GLU D  1 628 ? 191.256 14.847  113.901 1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D OE1 1 
ATOM   24134 O  OE2 . GLU D  1 628 ? 192.338 16.738  113.422 1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D OE2 1 
ATOM   24135 N  N   . GLU D  1 629 ? 190.590 13.298  118.231 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 872  GLU D N   1 
ATOM   24136 C  CA  . GLU D  1 629 ? 189.955 12.589  119.337 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 872  GLU D CA  1 
ATOM   24137 C  C   . GLU D  1 629 ? 190.904 11.957  120.344 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 872  GLU D C   1 
ATOM   24138 O  O   . GLU D  1 629 ? 190.448 11.394  121.326 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 872  GLU D O   1 
ATOM   24139 C  CB  . GLU D  1 629 ? 189.019 11.564  118.786 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 872  GLU D CB  1 
ATOM   24140 C  CG  . GLU D  1 629 ? 188.013 12.192  117.902 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 872  GLU D CG  1 
ATOM   24141 C  CD  . GLU D  1 629 ? 187.198 11.133  117.300 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 872  GLU D CD  1 
ATOM   24142 O  OE1 . GLU D  1 629 ? 187.765 10.031  117.083 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 872  GLU D OE1 1 
ATOM   24143 O  OE2 . GLU D  1 629 ? 186.005 11.391  117.072 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 872  GLU D OE2 1 
ATOM   24144 N  N   . TYR D  1 630 ? 192.213 12.050  120.117 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 873  TYR D N   1 
ATOM   24145 C  CA  . TYR D  1 630 ? 193.148 11.640  121.134 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CA  1 
ATOM   24146 C  C   . TYR D  1 630 ? 192.867 12.322  122.456 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 873  TYR D C   1 
ATOM   24147 O  O   . TYR D  1 630 ? 192.793 13.567  122.509 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 873  TYR D O   1 
ATOM   24148 C  CB  . TYR D  1 630 ? 194.542 11.994  120.740 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CB  1 
ATOM   24149 C  CG  . TYR D  1 630 ? 195.152 10.953  119.921 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CG  1 
ATOM   24150 C  CD1 . TYR D  1 630 ? 195.075 9.628   120.292 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CD1 1 
ATOM   24151 C  CD2 . TYR D  1 630 ? 195.823 11.282  118.748 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CD2 1 
ATOM   24152 C  CE1 . TYR D  1 630 ? 195.657 8.642   119.509 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CE1 1 
ATOM   24153 C  CE2 . TYR D  1 630 ? 196.413 10.307  117.958 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CE2 1 
ATOM   24154 C  CZ  . TYR D  1 630 ? 196.329 9.000   118.343 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CZ  1 
ATOM   24155 O  OH  . TYR D  1 630 ? 196.932 8.071   117.540 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 873  TYR D OH  1 
ATOM   24156 N  N   . THR D  1 631 ? 192.745 11.513  123.521 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 874  THR D N   1 
ATOM   24157 C  CA  . THR D  1 631 ? 192.609 12.058  124.874 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 874  THR D CA  1 
ATOM   24158 C  C   . THR D  1 631 ? 193.508 13.293  125.091 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 874  THR D C   1 
ATOM   24159 O  O   . THR D  1 631 ? 192.998 14.416  125.352 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 874  THR D O   1 
ATOM   24160 C  CB  . THR D  1 631 ? 192.897 10.999  125.993 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 874  THR D CB  1 
ATOM   24161 O  OG1 . THR D  1 631 ? 191.753 10.162  126.163 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 874  THR D OG1 1 
ATOM   24162 C  CG2 . THR D  1 631 ? 193.118 11.680  127.329 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 874  THR D CG2 1 
ATOM   24163 N  N   . ASN D  1 632 ? 194.828 13.082  124.976 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 875  ASN D N   1 
ATOM   24164 C  CA  . ASN D  1 632 ? 195.778 14.097  125.386 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 875  ASN D CA  1 
ATOM   24165 C  C   . ASN D  1 632 ? 195.653 15.313  124.491 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 875  ASN D C   1 
ATOM   24166 O  O   . ASN D  1 632 ? 195.891 16.447  124.936 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 875  ASN D O   1 
ATOM   24167 C  CB  . ASN D  1 632 ? 197.208 13.550  125.454 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 875  ASN D CB  1 
ATOM   24168 C  CG  . ASN D  1 632 ? 197.397 12.553  126.600 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 875  ASN D CG  1 
ATOM   24169 O  OD1 . ASN D  1 632 ? 196.570 12.489  127.516 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 875  ASN D OD1 1 
ATOM   24170 N  ND2 . ASN D  1 632 ? 198.475 11.773  126.550 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 875  ASN D ND2 1 
ATOM   24171 N  N   . VAL D  1 633 ? 195.237 15.096  123.243 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 876  VAL D N   1 
ATOM   24172 C  CA  . VAL D  1 633 ? 194.929 16.242  122.395 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 876  VAL D CA  1 
ATOM   24173 C  C   . VAL D  1 633 ? 193.718 16.971  122.965 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 876  VAL D C   1 
ATOM   24174 O  O   . VAL D  1 633 ? 193.714 18.184  123.039 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 876  VAL D O   1 
ATOM   24175 C  CB  . VAL D  1 633 ? 194.686 15.881  120.922 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 876  VAL D CB  1 
ATOM   24176 C  CG1 . VAL D  1 633 ? 194.159 17.072  120.191 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 876  VAL D CG1 1 
ATOM   24177 C  CG2 . VAL D  1 633 ? 195.952 15.402  120.282 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 876  VAL D CG2 1 
ATOM   24178 N  N   . VAL D  1 634 ? 192.702 16.234  123.403 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 877  VAL D N   1 
ATOM   24179 C  CA  . VAL D  1 634 ? 191.489 16.880  123.934 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 877  VAL D CA  1 
ATOM   24180 C  C   . VAL D  1 634 ? 191.725 17.617  125.247 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 877  VAL D C   1 
ATOM   24181 O  O   . VAL D  1 634 ? 191.312 18.763  125.414 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 877  VAL D O   1 
ATOM   24182 C  CB  . VAL D  1 634 ? 190.335 15.895  124.087 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 877  VAL D CB  1 
ATOM   24183 C  CG1 . VAL D  1 634 ? 189.135 16.602  124.689 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 877  VAL D CG1 1 
ATOM   24184 C  CG2 . VAL D  1 634 ? 190.012 15.314  122.715 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 877  VAL D CG2 1 
ATOM   24185 N  N   . ILE D  1 635 ? 192.395 16.949  126.171 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 878  ILE D N   1 
ATOM   24186 C  CA  . ILE D  1 635 ? 192.792 17.581  127.422 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 878  ILE D CA  1 
ATOM   24187 C  C   . ILE D  1 635 ? 193.379 18.986  127.210 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 878  ILE D C   1 
ATOM   24188 O  O   . ILE D  1 635 ? 192.984 19.950  127.887 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 878  ILE D O   1 
ATOM   24189 C  CB  . ILE D  1 635 ? 193.812 16.704  128.194 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 878  ILE D CB  1 
ATOM   24190 C  CG1 . ILE D  1 635 ? 193.151 15.387  128.628 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 878  ILE D CG1 1 
ATOM   24191 C  CG2 . ILE D  1 635 ? 194.321 17.450  129.397 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 878  ILE D CG2 1 
ATOM   24192 C  CD1 . ILE D  1 635 ? 194.053 14.429  129.327 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 878  ILE D CD1 1 
ATOM   24193 N  N   . ALA D  1 636 ? 194.331 19.098  126.286 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 879  ALA D N   1 
ATOM   24194 C  CA  . ALA D  1 636 ? 195.007 20.361  126.112 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 879  ALA D CA  1 
ATOM   24195 C  C   . ALA D  1 636 ? 193.967 21.407  125.738 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 879  ALA D C   1 
ATOM   24196 O  O   . ALA D  1 636 ? 193.968 22.511  126.229 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 879  ALA D O   1 
ATOM   24197 C  CB  . ALA D  1 636 ? 196.068 20.237  125.070 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 879  ALA D CB  1 
ATOM   24198 N  N   . LYS D  1 637 ? 193.027 21.013  124.900 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D N   1 
ATOM   24199 C  CA  . LYS D  1 637 ? 192.067 21.942  124.312 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D CA  1 
ATOM   24200 C  C   . LYS D  1 637 ? 191.072 22.427  125.363 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D C   1 
ATOM   24201 O  O   . LYS D  1 637 ? 190.506 23.499  125.259 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D O   1 
ATOM   24202 C  CB  . LYS D  1 637 ? 191.346 21.275  123.117 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D CB  1 
ATOM   24203 C  CG  . LYS D  1 637 ? 190.811 22.252  122.083 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D CG  1 
ATOM   24204 C  CD  . LYS D  1 637 ? 190.761 21.674  120.634 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D CD  1 
ATOM   24205 C  CE  . LYS D  1 637 ? 189.363 21.927  119.901 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D CE  1 
ATOM   24206 N  NZ  . LYS D  1 637 ? 188.194 21.217  120.668 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D NZ  1 
ATOM   24207 N  N   . ASN D  1 638 ? 190.878 21.637  126.403 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D N   1 
ATOM   24208 C  CA  . ASN D  1 638 ? 189.830 21.943  127.401 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D CA  1 
ATOM   24209 C  C   . ASN D  1 638 ? 190.323 22.340  128.759 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D C   1 
ATOM   24210 O  O   . ASN D  1 638 ? 189.580 22.305  129.737 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D O   1 
ATOM   24211 C  CB  . ASN D  1 638 ? 188.925 20.733  127.581 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D CB  1 
ATOM   24212 C  CG  . ASN D  1 638 ? 188.049 20.508  126.372 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D CG  1 
ATOM   24213 O  OD1 . ASN D  1 638 ? 187.090 21.262  126.167 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D OD1 1 
ATOM   24214 N  ND2 . ASN D  1 638 ? 188.393 19.503  125.537 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D ND2 1 
ATOM   24215 N  N   . VAL D  1 639 ? 191.586 22.722  128.798 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 882  VAL D N   1 
ATOM   24216 C  CA  . VAL D  1 639 ? 192.257 22.922  130.028 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 882  VAL D CA  1 
ATOM   24217 C  C   . VAL D  1 639 ? 191.587 24.034  130.811 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 882  VAL D C   1 
ATOM   24218 O  O   . VAL D  1 639 ? 191.771 24.108  131.990 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 882  VAL D O   1 
ATOM   24219 C  CB  . VAL D  1 639 ? 193.687 23.221  129.748 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 882  VAL D CB  1 
ATOM   24220 C  CG1 . VAL D  1 639 ? 193.896 24.727  129.689 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 882  VAL D CG1 1 
ATOM   24221 C  CG2 . VAL D  1 639 ? 194.543 22.521  130.761 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 882  VAL D CG2 1 
ATOM   24222 N  N   . ASP D  1 640 ? 190.783 24.883  130.174 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D N   1 
ATOM   24223 C  CA  . ASP D  1 640 ? 190.066 25.943  130.912 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D CA  1 
ATOM   24224 C  C   . ASP D  1 640 ? 188.942 25.390  131.687 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D C   1 
ATOM   24225 O  O   . ASP D  1 640 ? 188.579 25.948  132.714 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D O   1 
ATOM   24226 C  CB  . ASP D  1 640 ? 189.476 26.995  129.990 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D CB  1 
ATOM   24227 C  CG  . ASP D  1 640 ? 190.546 27.863  129.361 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D CG  1 
ATOM   24228 O  OD1 . ASP D  1 640 ? 191.629 28.001  129.990 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D OD1 1 
ATOM   24229 O  OD2 . ASP D  1 640 ? 190.338 28.395  128.238 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D OD2 1 
ATOM   24230 N  N   . LYS D  1 641 ? 188.359 24.309  131.185 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D N   1 
ATOM   24231 C  CA  . LYS D  1 641 ? 187.289 23.650  131.908 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D CA  1 
ATOM   24232 C  C   . LYS D  1 641 ? 187.799 23.198  133.261 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D C   1 
ATOM   24233 O  O   . LYS D  1 641 ? 187.214 23.547  134.316 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D O   1 
ATOM   24234 C  CB  . LYS D  1 641 ? 186.746 22.484  131.124 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D CB  1 
ATOM   24235 C  CG  . LYS D  1 641 ? 185.515 22.856  130.338 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D CG  1 
ATOM   24236 C  CD  . LYS D  1 641 ? 184.426 23.305  131.310 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D CD  1 
ATOM   24237 C  CE  . LYS D  1 641 ? 183.135 23.652  130.582 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D CE  1 
ATOM   24238 N  NZ  . LYS D  1 641 ? 182.227 24.218  131.612 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D NZ  1 
ATOM   24239 N  N   . PHE D  1 642 ? 188.922 22.477  133.248 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D N   1 
ATOM   24240 C  CA  . PHE D  1 642 ? 189.482 21.995  134.500 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CA  1 
ATOM   24241 C  C   . PHE D  1 642 ? 189.739 23.137  135.482 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D C   1 
ATOM   24242 O  O   . PHE D  1 642 ? 189.287 23.107  136.626 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D O   1 
ATOM   24243 C  CB  . PHE D  1 642 ? 190.697 21.151  134.211 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CB  1 
ATOM   24244 C  CG  . PHE D  1 642 ? 190.450 20.152  133.120 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CG  1 
ATOM   24245 C  CD1 . PHE D  1 642 ? 189.303 19.383  133.108 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CD1 1 
ATOM   24246 C  CD2 . PHE D  1 642 ? 191.344 19.983  132.080 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CD2 1 
ATOM   24247 C  CE1 . PHE D  1 642 ? 189.074 18.450  132.087 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CE1 1 
ATOM   24248 C  CE2 . PHE D  1 642 ? 191.110 19.050  131.058 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CE2 1 
ATOM   24249 C  CZ  . PHE D  1 642 ? 189.970 18.294  131.076 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CZ  1 
ATOM   24250 N  N   . ALA D  1 643 ? 190.425 24.178  135.031 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 886  ALA D N   1 
ATOM   24251 C  CA  . ALA D  1 643 ? 190.606 25.373  135.869 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 886  ALA D CA  1 
ATOM   24252 C  C   . ALA D  1 643 ? 189.274 25.816  136.476 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 886  ALA D C   1 
ATOM   24253 O  O   . ALA D  1 643 ? 189.181 26.054  137.692 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 886  ALA D O   1 
ATOM   24254 C  CB  . ALA D  1 643 ? 191.218 26.508  135.070 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 886  ALA D CB  1 
ATOM   24255 N  N   . GLU D  1 644 ? 188.255 25.900  135.615 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D N   1 
ATOM   24256 C  CA  . GLU D  1 644 ? 186.947 26.414  136.007 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D CA  1 
ATOM   24257 C  C   . GLU D  1 644 ? 186.223 25.540  137.061 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D C   1 
ATOM   24258 O  O   . GLU D  1 644 ? 185.345 26.023  137.766 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D O   1 
ATOM   24259 C  CB  . GLU D  1 644 ? 186.073 26.640  134.771 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D CB  1 
ATOM   24260 C  CG  . GLU D  1 644 ? 184.722 27.348  135.055 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D CG  1 
ATOM   24261 C  CD  . GLU D  1 644 ? 183.608 26.959  134.023 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D CD  1 
ATOM   24262 O  OE1 . GLU D  1 644 ? 183.881 26.338  132.967 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D OE1 1 
ATOM   24263 O  OE2 . GLU D  1 644 ? 182.424 27.239  134.277 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D OE2 1 
ATOM   24264 N  N   . TRP D  1 645 ? 186.609 24.265  137.144 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D N   1 
ATOM   24265 C  CA  . TRP D  1 645 ? 186.073 23.304  138.120 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CA  1 
ATOM   24266 C  C   . TRP D  1 645 ? 186.893 23.278  139.412 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D C   1 
ATOM   24267 O  O   . TRP D  1 645 ? 186.526 22.620  140.397 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D O   1 
ATOM   24268 C  CB  . TRP D  1 645 ? 186.141 21.903  137.534 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CB  1 
ATOM   24269 C  CG  . TRP D  1 645 ? 185.237 21.692  136.413 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CG  1 
ATOM   24270 C  CD1 . TRP D  1 645 ? 184.161 22.451  136.103 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CD1 1 
ATOM   24271 C  CD2 . TRP D  1 645 ? 185.261 20.604  135.463 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CD2 1 
ATOM   24272 N  NE1 . TRP D  1 645 ? 183.528 21.938  134.994 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D NE1 1 
ATOM   24273 C  CE2 . TRP D  1 645 ? 184.182 20.803  134.583 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CE2 1 
ATOM   24274 C  CE3 . TRP D  1 645 ? 186.102 19.496  135.261 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CE3 1 
ATOM   24275 C  CZ2 . TRP D  1 645 ? 183.911 19.928  133.515 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CZ2 1 
ATOM   24276 C  CZ3 . TRP D  1 645 ? 185.835 18.627  134.216 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CZ3 1 
ATOM   24277 C  CH2 . TRP D  1 645 ? 184.742 18.840  133.365 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CH2 1 
ATOM   24278 N  N   . GLY D  1 646 ? 188.036 23.947  139.371 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 889  GLY D N   1 
ATOM   24279 C  CA  . GLY D  1 646 ? 188.908 23.964  140.506 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 889  GLY D CA  1 
ATOM   24280 C  C   . GLY D  1 646 ? 189.829 22.755  140.583 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 889  GLY D C   1 
ATOM   24281 O  O   . GLY D  1 646 ? 190.439 22.494  141.656 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 889  GLY D O   1 
ATOM   24282 N  N   . VAL D  1 647 ? 189.956 22.020  139.476 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 890  VAL D N   1 
ATOM   24283 C  CA  . VAL D  1 647 ? 190.883 20.885  139.447 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 890  VAL D CA  1 
ATOM   24284 C  C   . VAL D  1 647 ? 192.305 21.376  139.689 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 890  VAL D C   1 
ATOM   24285 O  O   . VAL D  1 647 ? 192.853 22.165  138.919 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 890  VAL D O   1 
ATOM   24286 C  CB  . VAL D  1 647 ? 190.865 20.133  138.115 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 890  VAL D CB  1 
ATOM   24287 C  CG1 . VAL D  1 647 ? 191.879 18.998  138.132 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 890  VAL D CG1 1 
ATOM   24288 C  CG2 . VAL D  1 647 ? 189.479 19.627  137.835 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 890  VAL D CG2 1 
ATOM   24289 N  N   . THR D  1 648 ? 192.903 20.915  140.772 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 891  THR D N   1 
ATOM   24290 C  CA  . THR D  1 648 ? 194.220 21.343  141.077 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 891  THR D CA  1 
ATOM   24291 C  C   . THR D  1 648 ? 195.136 20.176  140.823 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 891  THR D C   1 
ATOM   24292 O  O   . THR D  1 648 ? 196.291 20.366  140.519 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 891  THR D O   1 
ATOM   24293 C  CB  . THR D  1 648 ? 194.326 21.788  142.519 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 891  THR D CB  1 
ATOM   24294 O  OG1 . THR D  1 648 ? 193.887 20.709  143.373 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 891  THR D OG1 1 
ATOM   24295 C  CG2 . THR D  1 648 ? 193.475 23.015  142.775 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 891  THR D CG2 1 
ATOM   24296 N  N   . ASP D  1 649 ? 194.653 18.955  140.921 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 892  ASP D N   1 
ATOM   24297 C  CA  . ASP D  1 649 ? 195.515 17.845  140.526 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 892  ASP D CA  1 
ATOM   24298 C  C   . ASP D  1 649 ? 194.835 16.926  139.519 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 892  ASP D C   1 
ATOM   24299 O  O   . ASP D  1 649 ? 193.801 16.323  139.794 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 892  ASP D O   1 
ATOM   24300 C  CB  . ASP D  1 649 ? 195.998 17.078  141.737 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 892  ASP D CB  1 
ATOM   24301 C  CG  . ASP D  1 649 ? 196.610 17.995  142.805 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 892  ASP D CG  1 
ATOM   24302 O  OD1 . ASP D  1 649 ? 197.882 18.069  142.836 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 892  ASP D OD1 1 
ATOM   24303 O  OD2 . ASP D  1 649 ? 195.840 18.641  143.607 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 892  ASP D OD2 1 
ATOM   24304 N  N   . PHE D  1 650 ? 195.422 16.846  138.328 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D N   1 
ATOM   24305 C  CA  . PHE D  1 650 ? 194.895 16.031  137.237 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CA  1 
ATOM   24306 C  C   . PHE D  1 650 ? 195.603 14.689  137.162 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D C   1 
ATOM   24307 O  O   . PHE D  1 650 ? 196.743 14.593  136.757 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D O   1 
ATOM   24308 C  CB  . PHE D  1 650 ? 195.084 16.787  135.941 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CB  1 
ATOM   24309 C  CG  . PHE D  1 650 ? 194.263 16.286  134.833 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CG  1 
ATOM   24310 C  CD1 . PHE D  1 650 ? 193.217 17.036  134.339 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CD1 1 
ATOM   24311 C  CD2 . PHE D  1 650 ? 194.525 15.070  134.270 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CD2 1 
ATOM   24312 C  CE1 . PHE D  1 650 ? 192.422 16.573  133.293 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CE1 1 
ATOM   24313 C  CE2 . PHE D  1 650 ? 193.747 14.604  133.209 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CE2 1 
ATOM   24314 C  CZ  . PHE D  1 650 ? 192.684 15.361  132.731 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CZ  1 
ATOM   24315 N  N   . GLU D  1 651 ? 194.927 13.649  137.587 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 894  GLU D N   1 
ATOM   24316 C  CA  . GLU D  1 651 ? 195.531 12.357  137.572 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 894  GLU D CA  1 
ATOM   24317 C  C   . GLU D  1 651 ? 195.350 11.757  136.176 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 894  GLU D C   1 
ATOM   24318 O  O   . GLU D  1 651 ? 194.248 11.424  135.783 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 894  GLU D O   1 
ATOM   24319 C  CB  . GLU D  1 651 ? 194.897 11.474  138.633 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 894  GLU D CB  1 
ATOM   24320 C  CG  . GLU D  1 651 ? 195.349 10.085  138.508 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 894  GLU D CG  1 
ATOM   24321 C  CD  . GLU D  1 651 ? 194.575 9.101   139.367 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 894  GLU D CD  1 
ATOM   24322 O  OE1 . GLU D  1 651 ? 193.883 9.482   140.361 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 894  GLU D OE1 1 
ATOM   24323 O  OE2 . GLU D  1 651 ? 194.695 7.893   139.038 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 894  GLU D OE2 1 
ATOM   24324 N  N   . MET D  1 652 ? 196.440 11.634  135.433 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 895  MET D N   1 
ATOM   24325 C  CA  . MET D  1 652 ? 196.417 11.081  134.109 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 895  MET D CA  1 
ATOM   24326 C  C   . MET D  1 652 ? 196.472 9.567   134.109 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 895  MET D C   1 
ATOM   24327 O  O   . MET D  1 652 ? 197.038 8.962   135.014 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 895  MET D O   1 
ATOM   24328 C  CB  . MET D  1 652 ? 197.597 11.612  133.308 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 895  MET D CB  1 
ATOM   24329 C  CG  . MET D  1 652 ? 197.346 12.974  132.693 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 895  MET D CG  1 
ATOM   24330 S  SD  . MET D  1 652 ? 198.587 13.458  131.486 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 895  MET D SD  1 
ATOM   24331 C  CE  . MET D  1 652 ? 197.717 13.088  130.003 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 895  MET D CE  1 
ATOM   24332 N  N   . ALA D  1 653 ? 195.872 8.956   133.082 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 896  ALA D N   1 
ATOM   24333 C  CA  . ALA D  1 653 ? 196.084 7.545   132.780 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 896  ALA D CA  1 
ATOM   24334 C  C   . ALA D  1 653 ? 197.548 7.144   132.738 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 896  ALA D C   1 
ATOM   24335 O  O   . ALA D  1 653 ? 198.457 7.966   132.519 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 896  ALA D O   1 
ATOM   24336 C  CB  . ALA D  1 653 ? 195.463 7.203   131.498 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 896  ALA D CB  1 
ATOM   24337 N  N   . PRO D  1 654 ? 197.798 5.863   133.011 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 897  PRO D N   1 
ATOM   24338 C  CA  . PRO D  1 654 ? 199.202 5.516   132.834 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 897  PRO D CA  1 
ATOM   24339 C  C   . PRO D  1 654 ? 199.473 5.691   131.376 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 897  PRO D C   1 
ATOM   24340 O  O   . PRO D  1 654 ? 198.644 5.283   130.550 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 897  PRO D O   1 
ATOM   24341 C  CB  . PRO D  1 654 ? 199.291 4.050   133.257 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 897  PRO D CB  1 
ATOM   24342 C  CG  . PRO D  1 654 ? 197.866 3.649   133.646 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 897  PRO D CG  1 
ATOM   24343 C  CD  . PRO D  1 654 ? 197.029 4.874   133.791 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 897  PRO D CD  1 
ATOM   24344 N  N   . GLN D  1 655 ? 200.608 6.313   131.050 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 898  GLN D N   1 
ATOM   24345 C  CA  . GLN D  1 655 ? 200.874 6.659   129.662 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 898  GLN D CA  1 
ATOM   24346 C  C   . GLN D  1 655 ? 201.691 5.659   128.880 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 898  GLN D C   1 
ATOM   24347 O  O   . GLN D  1 655 ? 202.072 5.945   127.729 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 898  GLN D O   1 
ATOM   24348 C  CB  . GLN D  1 655 ? 201.503 8.027   129.602 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 898  GLN D CB  1 
ATOM   24349 C  CG  . GLN D  1 655 ? 200.617 8.996   130.243 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 898  GLN D CG  1 
ATOM   24350 C  CD  . GLN D  1 655 ? 199.369 9.250   129.409 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 898  GLN D CD  1 
ATOM   24351 O  OE1 . GLN D  1 655 ? 199.472 9.526   128.226 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 898  GLN D OE1 1 
ATOM   24352 N  NE2 . GLN D  1 655 ? 198.187 9.195   130.035 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 898  GLN D NE2 1 
ATOM   24353 N  N   . TYR D  1 656 ? 201.972 4.505   129.489 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 899  TYR D N   1 
ATOM   24354 C  CA  . TYR D  1 656 ? 202.831 3.489   128.830 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CA  1 
ATOM   24355 C  C   . TYR D  1 656 ? 202.068 2.844   127.709 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 899  TYR D C   1 
ATOM   24356 O  O   . TYR D  1 656 ? 200.834 2.823   127.755 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 899  TYR D O   1 
ATOM   24357 C  CB  . TYR D  1 656 ? 203.381 2.467   129.832 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CB  1 
ATOM   24358 C  CG  . TYR D  1 656 ? 203.611 3.200   131.105 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CG  1 
ATOM   24359 C  CD1 . TYR D  1 656 ? 204.723 4.003   131.273 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CD1 1 
ATOM   24360 C  CD2 . TYR D  1 656 ? 202.658 3.186   132.105 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CD2 1 
ATOM   24361 C  CE1 . TYR D  1 656 ? 204.907 4.734   132.430 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CE1 1 
ATOM   24362 C  CE2 . TYR D  1 656 ? 202.833 3.899   133.264 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CE2 1 
ATOM   24363 C  CZ  . TYR D  1 656 ? 203.946 4.680   133.415 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CZ  1 
ATOM   24364 O  OH  . TYR D  1 656 ? 204.069 5.402   134.572 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 899  TYR D OH  1 
ATOM   24365 N  N   . VAL D  1 657 ? 202.813 2.403   126.692 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 900  VAL D N   1 
ATOM   24366 C  CA  . VAL D  1 657 ? 202.266 1.804   125.483 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 900  VAL D CA  1 
ATOM   24367 C  C   . VAL D  1 657 ? 201.703 0.432   125.792 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 900  VAL D C   1 
ATOM   24368 O  O   . VAL D  1 657 ? 202.438 -0.521  126.061 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 900  VAL D O   1 
ATOM   24369 C  CB  . VAL D  1 657 ? 203.321 1.744   124.360 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 900  VAL D CB  1 
ATOM   24370 C  CG1 . VAL D  1 657 ? 203.116 0.524   123.455 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 900  VAL D CG1 1 
ATOM   24371 C  CG2 . VAL D  1 657 ? 203.297 3.083   123.559 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 900  VAL D CG2 1 
ATOM   24372 N  N   . SER D  1 658 ? 200.385 0.337   125.774 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 901  SER D N   1 
ATOM   24373 C  CA  . SER D  1 658 ? 199.728 -0.904  126.149 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 901  SER D CA  1 
ATOM   24374 C  C   . SER D  1 658 ? 200.181 -2.126  125.332 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 901  SER D C   1 
ATOM   24375 O  O   . SER D  1 658 ? 200.375 -2.064  124.108 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 901  SER D O   1 
ATOM   24376 C  CB  . SER D  1 658 ? 198.206 -0.732  126.033 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 901  SER D CB  1 
ATOM   24377 O  OG  . SER D  1 658 ? 197.501 -1.841  126.579 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 901  SER D OG  1 
ATOM   24378 N  N   . SER D  1 659 ? 200.326 -3.259  125.991 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 902  SER D N   1 
ATOM   24379 C  CA  . SER D  1 659 ? 200.451 -4.480  125.219 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 902  SER D CA  1 
ATOM   24380 C  C   . SER D  1 659 ? 199.090 -4.827  124.594 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 902  SER D C   1 
ATOM   24381 O  O   . SER D  1 659 ? 198.093 -4.115  124.829 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 902  SER D O   1 
ATOM   24382 C  CB  . SER D  1 659 ? 200.917 -5.643  126.070 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 902  SER D CB  1 
ATOM   24383 O  OG  . SER D  1 659 ? 199.790 -6.243  126.674 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 902  SER D OG  1 
ATOM   24384 N  N   . THR D  1 660 ? 199.047 -5.898  123.792 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 903  THR D N   1 
ATOM   24385 C  CA  . THR D  1 660 ? 197.787 -6.236  123.102 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 903  THR D CA  1 
ATOM   24386 C  C   . THR D  1 660 ? 197.470 -7.709  123.032 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 903  THR D C   1 
ATOM   24387 O  O   . THR D  1 660 ? 196.704 -8.145  122.174 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 903  THR D O   1 
ATOM   24388 C  CB  . THR D  1 660 ? 197.703 -5.665  121.670 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 903  THR D CB  1 
ATOM   24389 O  OG1 . THR D  1 660 ? 198.851 -6.062  120.926 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 903  THR D OG1 1 
ATOM   24390 C  CG2 . THR D  1 660 ? 197.614 -4.149  121.713 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 903  THR D CG2 1 
ATOM   24391 N  N   . ASP D  1 661 ? 198.071 -8.463  123.936 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 904  ASP D N   1 
ATOM   24392 C  CA  . ASP D  1 661 ? 197.799 -9.873  124.047 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 904  ASP D CA  1 
ATOM   24393 C  C   . ASP D  1 661 ? 196.308 -10.066 124.381 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 904  ASP D C   1 
ATOM   24394 O  O   . ASP D  1 661 ? 195.759 -11.160 124.182 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 904  ASP D O   1 
ATOM   24395 C  CB  . ASP D  1 661 ? 198.664 -10.463 125.167 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 904  ASP D CB  1 
ATOM   24396 C  CG  . ASP D  1 661 ? 198.688 -9.559  126.440 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 904  ASP D CG  1 
ATOM   24397 O  OD1 . ASP D  1 661 ? 199.582 -8.673  126.532 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 904  ASP D OD1 1 
ATOM   24398 O  OD2 . ASP D  1 661 ? 197.805 -9.701  127.335 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 904  ASP D OD2 1 
ATOM   24399 N  N   . GLY D  1 662 ? 195.644 -9.025  124.898 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 905  GLY D N   1 
ATOM   24400 C  CA  . GLY D  1 662 ? 194.264 -9.211  125.415 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 905  GLY D CA  1 
ATOM   24401 C  C   . GLY D  1 662 ? 194.058 -10.314 126.468 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 905  GLY D C   1 
ATOM   24402 O  O   . GLY D  1 662 ? 192.962 -10.834 126.618 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 905  GLY D O   1 
ATOM   24403 N  N   . SER D  1 663 ? 195.108 -10.661 127.211 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 906  SER D N   1 
ATOM   24404 C  CA  . SER D  1 663 ? 195.030 -11.679 128.278 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 906  SER D CA  1 
ATOM   24405 C  C   . SER D  1 663 ? 194.335 -11.154 129.590 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 906  SER D C   1 
ATOM   24406 O  O   . SER D  1 663 ? 194.239 -11.885 130.606 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 906  SER D O   1 
ATOM   24407 C  CB  . SER D  1 663 ? 196.443 -12.168 128.614 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 906  SER D CB  1 
ATOM   24408 O  OG  . SER D  1 663 ? 197.184 -11.134 129.262 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 906  SER D OG  1 
ATOM   24409 N  N   . PHE D  1 664 ? 193.895 -9.884  129.571 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 907  PHE D N   1 
ATOM   24410 C  CA  . PHE D  1 664 ? 193.209 -9.247  130.690 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CA  1 
ATOM   24411 C  C   . PHE D  1 664 ? 192.546 -7.925  130.182 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 907  PHE D C   1 
ATOM   24412 O  O   . PHE D  1 664 ? 192.901 -7.378  129.132 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 907  PHE D O   1 
ATOM   24413 C  CB  . PHE D  1 664 ? 194.199 -9.042  131.846 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CB  1 
ATOM   24414 C  CG  . PHE D  1 664 ? 193.579 -8.460  133.086 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CG  1 
ATOM   24415 C  CD1 . PHE D  1 664 ? 192.797 -9.236  133.898 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CD1 1 
ATOM   24416 C  CD2 . PHE D  1 664 ? 193.782 -7.126  133.431 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CD2 1 
ATOM   24417 C  CE1 . PHE D  1 664 ? 192.240 -8.711  135.007 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CE1 1 
ATOM   24418 C  CE2 . PHE D  1 664 ? 193.217 -6.592  134.545 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CE2 1 
ATOM   24419 C  CZ  . PHE D  1 664 ? 192.447 -7.382  135.341 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CZ  1 
ATOM   24420 N  N   . LEU D  1 665 ? 191.554 -7.435  130.898 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 908  LEU D N   1 
ATOM   24421 C  CA  . LEU D  1 665 ? 190.844 -6.243  130.492 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 908  LEU D CA  1 
ATOM   24422 C  C   . LEU D  1 665 ? 191.747 -5.073  130.145 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 908  LEU D C   1 
ATOM   24423 O  O   . LEU D  1 665 ? 191.379 -4.221  129.349 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 908  LEU D O   1 
ATOM   24424 C  CB  . LEU D  1 665 ? 189.917 -5.812  131.635 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 908  LEU D CB  1 
ATOM   24425 C  CG  . LEU D  1 665 ? 189.112 -4.527  131.453 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 908  LEU D CG  1 
ATOM   24426 C  CD1 . LEU D  1 665 ? 188.173 -4.611  130.269 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 908  LEU D CD1 1 
ATOM   24427 C  CD2 . LEU D  1 665 ? 188.343 -4.239  132.669 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 908  LEU D CD2 1 
ATOM   24428 N  N   . ASP D  1 666 ? 192.909 -4.993  130.783 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 909  ASP D N   1 
ATOM   24429 C  CA  . ASP D  1 666 ? 193.756 -3.823  130.652 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 909  ASP D CA  1 
ATOM   24430 C  C   . ASP D  1 666 ? 194.323 -3.814  129.272 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 909  ASP D C   1 
ATOM   24431 O  O   . ASP D  1 666 ? 194.383 -2.770  128.628 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 909  ASP D O   1 
ATOM   24432 C  CB  . ASP D  1 666 ? 194.909 -3.856  131.642 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 909  ASP D CB  1 
ATOM   24433 C  CG  . ASP D  1 666 ? 194.472 -3.571  133.075 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 909  ASP D CG  1 
ATOM   24434 O  OD1 . ASP D  1 666 ? 193.461 -2.870  133.264 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 909  ASP D OD1 1 
ATOM   24435 O  OD2 . ASP D  1 666 ? 195.147 -4.040  134.030 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 909  ASP D OD2 1 
ATOM   24436 N  N   . SER D  1 667 ? 194.747 -4.984  128.818 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 910  SER D N   1 
ATOM   24437 C  CA  . SER D  1 667 ? 195.327 -5.111  127.505 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 910  SER D CA  1 
ATOM   24438 C  C   . SER D  1 667 ? 194.273 -5.340  126.442 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 910  SER D C   1 
ATOM   24439 O  O   . SER D  1 667 ? 194.600 -5.458  125.264 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 910  SER D O   1 
ATOM   24440 C  CB  . SER D  1 667 ? 196.419 -6.213  127.468 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 910  SER D CB  1 
ATOM   24441 O  OG  . SER D  1 667 ? 195.910 -7.540  127.605 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 910  SER D OG  1 
ATOM   24442 N  N   . VAL D  1 668 ? 193.013 -5.436  126.828 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 911  VAL D N   1 
ATOM   24443 C  CA  . VAL D  1 668 ? 191.986 -5.473  125.810 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 911  VAL D CA  1 
ATOM   24444 C  C   . VAL D  1 668 ? 191.569 -4.067  125.467 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 911  VAL D C   1 
ATOM   24445 O  O   . VAL D  1 668 ? 191.500 -3.732  124.306 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 911  VAL D O   1 
ATOM   24446 C  CB  . VAL D  1 668 ? 190.772 -6.274  126.209 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 911  VAL D CB  1 
ATOM   24447 C  CG1 . VAL D  1 668 ? 189.583 -5.917  125.293 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 911  VAL D CG1 1 
ATOM   24448 C  CG2 . VAL D  1 668 ? 191.114 -7.727  126.169 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 911  VAL D CG2 1 
ATOM   24449 N  N   . ILE D  1 669 ? 191.314 -3.238  126.468 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 912  ILE D N   1 
ATOM   24450 C  CA  . ILE D  1 669 ? 190.996 -1.837  126.208 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 912  ILE D CA  1 
ATOM   24451 C  C   . ILE D  1 669 ? 192.187 -0.890  126.418 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 912  ILE D C   1 
ATOM   24452 O  O   . ILE D  1 669 ? 192.027 0.320   126.362 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 912  ILE D O   1 
ATOM   24453 C  CB  . ILE D  1 669 ? 189.824 -1.333  127.061 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 912  ILE D CB  1 
ATOM   24454 C  CG1 . ILE D  1 669 ? 189.882 -1.966  128.435 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 912  ILE D CG1 1 
ATOM   24455 C  CG2 . ILE D  1 669 ? 188.539 -1.672  126.429 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 912  ILE D CG2 1 
ATOM   24456 C  CD1 . ILE D  1 669 ? 190.661 -1.077  129.395 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 912  ILE D CD1 1 
ATOM   24457 N  N   . GLN D  1 670 ? 193.357 -1.456  126.690 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 913  GLN D N   1 
ATOM   24458 C  CA  . GLN D  1 670 ? 194.626 -0.752  126.550 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 913  GLN D CA  1 
ATOM   24459 C  C   . GLN D  1 670 ? 194.733 0.517   127.345 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 913  GLN D C   1 
ATOM   24460 O  O   . GLN D  1 670 ? 195.027 1.560   126.779 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 913  GLN D O   1 
ATOM   24461 C  CB  . GLN D  1 670 ? 194.849 -0.417  125.085 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 913  GLN D CB  1 
ATOM   24462 C  CG  . GLN D  1 670 ? 195.014 -1.636  124.193 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 913  GLN D CG  1 
ATOM   24463 C  CD  . GLN D  1 670 ? 195.160 -1.289  122.713 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 913  GLN D CD  1 
ATOM   24464 O  OE1 . GLN D  1 670 ? 195.695 -0.262  122.341 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 913  GLN D OE1 1 
ATOM   24465 N  NE2 . GLN D  1 670 ? 194.687 -2.156  121.876 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 913  GLN D NE2 1 
ATOM   24466 N  N   . ASN D  1 671 ? 194.528 0.456   128.646 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 914  ASN D N   1 
ATOM   24467 C  CA  . ASN D  1 671 ? 194.362 1.692   129.391 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 914  ASN D CA  1 
ATOM   24468 C  C   . ASN D  1 671 ? 195.669 2.232   129.850 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 914  ASN D C   1 
ATOM   24469 O  O   . ASN D  1 671 ? 195.767 3.363   130.289 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 914  ASN D O   1 
ATOM   24470 C  CB  . ASN D  1 671 ? 193.515 1.440   130.610 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 914  ASN D CB  1 
ATOM   24471 C  CG  . ASN D  1 671 ? 193.904 0.150   131.363 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 914  ASN D CG  1 
ATOM   24472 O  OD1 . ASN D  1 671 ? 194.966 -0.443  131.167 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 914  ASN D OD1 1 
ATOM   24473 N  ND2 . ASN D  1 671 ? 193.026 -0.267  132.230 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 914  ASN D ND2 1 
ATOM   24474 N  N   . GLY D  1 672 ? 196.690 1.397   129.770 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 915  GLY D N   1 
ATOM   24475 C  CA  . GLY D  1 672 ? 198.006 1.857   130.122 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 915  GLY D CA  1 
ATOM   24476 C  C   . GLY D  1 672 ? 198.616 0.999   131.182 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 915  GLY D C   1 
ATOM   24477 O  O   . GLY D  1 672 ? 199.804 1.088   131.453 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 915  GLY D O   1 
ATOM   24478 N  N   . TYR D  1 673 ? 197.808 0.143   131.776 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 916  TYR D N   1 
ATOM   24479 C  CA  . TYR D  1 673 ? 198.321 -0.643  132.865 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CA  1 
ATOM   24480 C  C   . TYR D  1 673 ? 199.023 -1.897  132.428 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 916  TYR D C   1 
ATOM   24481 O  O   . TYR D  1 673 ? 199.850 -2.434  133.165 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 916  TYR D O   1 
ATOM   24482 C  CB  . TYR D  1 673 ? 197.233 -0.990  133.842 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CB  1 
ATOM   24483 C  CG  . TYR D  1 673 ? 196.784 0.181   134.626 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CG  1 
ATOM   24484 C  CD1 . TYR D  1 673 ? 197.558 0.675   135.663 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CD1 1 
ATOM   24485 C  CD2 . TYR D  1 673 ? 195.584 0.797   134.338 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CD2 1 
ATOM   24486 C  CE1 . TYR D  1 673 ? 197.158 1.759   136.381 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CE1 1 
ATOM   24487 C  CE2 . TYR D  1 673 ? 195.155 1.885   135.064 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CE2 1 
ATOM   24488 C  CZ  . TYR D  1 673 ? 195.950 2.365   136.081 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CZ  1 
ATOM   24489 O  OH  . TYR D  1 673 ? 195.536 3.437   136.843 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 916  TYR D OH  1 
ATOM   24490 N  N   . ALA D  1 674 ? 198.701 -2.392  131.244 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 917  ALA D N   1 
ATOM   24491 C  CA  . ALA D  1 674 ? 199.368 -3.607  130.828 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 917  ALA D CA  1 
ATOM   24492 C  C   . ALA D  1 674 ? 200.349 -3.133  129.803 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 917  ALA D C   1 
ATOM   24493 O  O   . ALA D  1 674 ? 199.921 -2.574  128.799 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 917  ALA D O   1 
ATOM   24494 C  CB  . ALA D  1 674 ? 198.381 -4.575  130.231 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 917  ALA D CB  1 
ATOM   24495 N  N   . PHE D  1 675 ? 201.646 -3.320  130.044 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 918  PHE D N   1 
ATOM   24496 C  CA  . PHE D  1 675 ? 202.668 -2.775  129.141 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CA  1 
ATOM   24497 C  C   . PHE D  1 675 ? 203.933 -3.605  129.139 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 918  PHE D C   1 
ATOM   24498 O  O   . PHE D  1 675 ? 204.223 -4.341  130.083 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 918  PHE D O   1 
ATOM   24499 C  CB  . PHE D  1 675 ? 203.043 -1.353  129.556 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CB  1 
ATOM   24500 C  CG  . PHE D  1 675 ? 203.353 -1.227  131.030 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CG  1 
ATOM   24501 C  CD1 . PHE D  1 675 ? 204.575 -1.649  131.540 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CD1 1 
ATOM   24502 C  CD2 . PHE D  1 675 ? 202.412 -0.723  131.909 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CD2 1 
ATOM   24503 C  CE1 . PHE D  1 675 ? 204.865 -1.547  132.901 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CE1 1 
ATOM   24504 C  CE2 . PHE D  1 675 ? 202.701 -0.617  133.264 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CE2 1 
ATOM   24505 C  CZ  . PHE D  1 675 ? 203.936 -1.037  133.756 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CZ  1 
ATOM   24506 N  N   . THR D  1 676 ? 204.702 -3.461  128.072 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 919  THR D N   1 
ATOM   24507 C  CA  . THR D  1 676 ? 205.933 -4.202  127.939 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 919  THR D CA  1 
ATOM   24508 C  C   . THR D  1 676 ? 207.153 -3.341  128.154 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 919  THR D C   1 
ATOM   24509 O  O   . THR D  1 676 ? 208.196 -3.850  128.536 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 919  THR D O   1 
ATOM   24510 C  CB  . THR D  1 676 ? 206.084 -4.721  126.572 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 919  THR D CB  1 
ATOM   24511 O  OG1 . THR D  1 676 ? 204.872 -5.367  126.179 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 919  THR D OG1 1 
ATOM   24512 C  CG2 . THR D  1 676 ? 207.222 -5.663  126.579 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 919  THR D CG2 1 
ATOM   24513 N  N   . ASP D  1 677 ? 207.031 -2.039  127.893 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 920  ASP D N   1 
ATOM   24514 C  CA  . ASP D  1 677 ? 208.170 -1.157  127.985 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 920  ASP D CA  1 
ATOM   24515 C  C   . ASP D  1 677 ? 207.878 0.001   128.964 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 920  ASP D C   1 
ATOM   24516 O  O   . ASP D  1 677 ? 207.056 0.863   128.701 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 920  ASP D O   1 
ATOM   24517 C  CB  . ASP D  1 677 ? 208.525 -0.676  126.577 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 920  ASP D CB  1 
ATOM   24518 C  CG  . ASP D  1 677 ? 209.841 0.099   126.524 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 920  ASP D CG  1 
ATOM   24519 O  OD1 . ASP D  1 677 ? 210.368 0.494   127.602 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 920  ASP D OD1 1 
ATOM   24520 O  OD2 . ASP D  1 677 ? 210.333 0.320   125.392 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 920  ASP D OD2 1 
ATOM   24521 N  N   . ARG D  1 678 ? 208.541 0.000   130.110 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 921  ARG D N   1 
ATOM   24522 C  CA  . ARG D  1 678 ? 208.197 0.962   131.129 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 921  ARG D CA  1 
ATOM   24523 C  C   . ARG D  1 678 ? 208.379 2.395   130.664 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 921  ARG D C   1 
ATOM   24524 O  O   . ARG D  1 678 ? 207.719 3.297   131.160 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 921  ARG D O   1 
ATOM   24525 C  CB  . ARG D  1 678 ? 208.998 0.709   132.408 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 921  ARG D CB  1 
ATOM   24526 C  CG  . ARG D  1 678 ? 208.401 -0.365  133.251 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 921  ARG D CG  1 
ATOM   24527 C  CD  . ARG D  1 678 ? 209.441 -1.199  133.968 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 921  ARG D CD  1 
ATOM   24528 N  NE  . ARG D  1 678 ? 209.752 -0.693  135.301 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 921  ARG D NE  1 
ATOM   24529 C  CZ  . ARG D  1 678 ? 210.845 0.015   135.579 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 921  ARG D CZ  1 
ATOM   24530 N  NH1 . ARG D  1 678 ? 211.729 0.275   134.615 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 921  ARG D NH1 1 
ATOM   24531 N  NH2 . ARG D  1 678 ? 211.069 0.466   136.805 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 921  ARG D NH2 1 
ATOM   24532 N  N   . TYR D  1 679 ? 209.271 2.632   129.724 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 922  TYR D N   1 
ATOM   24533 C  CA  . TYR D  1 679 ? 209.627 4.001   129.431 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CA  1 
ATOM   24534 C  C   . TYR D  1 679 ? 208.991 4.424   128.122 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 922  TYR D C   1 
ATOM   24535 O  O   . TYR D  1 679 ? 209.156 5.553   127.674 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 922  TYR D O   1 
ATOM   24536 C  CB  . TYR D  1 679 ? 211.139 4.151   129.354 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CB  1 
ATOM   24537 C  CG  . TYR D  1 679 ? 211.878 3.948   130.670 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CG  1 
ATOM   24538 C  CD1 . TYR D  1 679 ? 212.300 5.034   131.445 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CD1 1 
ATOM   24539 C  CD2 . TYR D  1 679 ? 212.207 2.688   131.107 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CD2 1 
ATOM   24540 C  CE1 . TYR D  1 679 ? 213.019 4.851   132.627 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CE1 1 
ATOM   24541 C  CE2 . TYR D  1 679 ? 212.912 2.491   132.287 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CE2 1 
ATOM   24542 C  CZ  . TYR D  1 679 ? 213.326 3.574   133.047 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CZ  1 
ATOM   24543 O  OH  . TYR D  1 679 ? 214.018 3.355   134.225 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 922  TYR D OH  1 
ATOM   24544 N  N   . ASP D  1 680 ? 208.256 3.519   127.493 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 923  ASP D N   1 
ATOM   24545 C  CA  . ASP D  1 680 ? 207.654 3.870   126.229 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 923  ASP D CA  1 
ATOM   24546 C  C   . ASP D  1 680 ? 206.400 4.740   126.372 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 923  ASP D C   1 
ATOM   24547 O  O   . ASP D  1 680 ? 205.271 4.264   126.143 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 923  ASP D O   1 
ATOM   24548 C  CB  . ASP D  1 680 ? 207.346 2.625   125.426 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 923  ASP D CB  1 
ATOM   24549 C  CG  . ASP D  1 680 ? 207.029 2.937   123.960 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 923  ASP D CG  1 
ATOM   24550 O  OD1 . ASP D  1 680 ? 206.729 4.141   123.622 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 923  ASP D OD1 1 
ATOM   24551 O  OD2 . ASP D  1 680 ? 207.087 1.960   123.146 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 923  ASP D OD2 1 
ATOM   24552 N  N   . LEU D  1 681 ? 206.564 6.015   126.732 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 924  LEU D N   1 
ATOM   24553 C  CA  . LEU D  1 681 ? 205.372 6.880   126.871 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 924  LEU D CA  1 
ATOM   24554 C  C   . LEU D  1 681 ? 204.820 7.431   125.536 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 924  LEU D C   1 
ATOM   24555 O  O   . LEU D  1 681 ? 204.825 8.610   125.288 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 924  LEU D O   1 
ATOM   24556 C  CB  . LEU D  1 681 ? 205.609 8.008   127.888 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 924  LEU D CB  1 
ATOM   24557 C  CG  . LEU D  1 681 ? 205.596 7.565   129.345 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 924  LEU D CG  1 
ATOM   24558 C  CD1 . LEU D  1 681 ? 206.714 6.610   129.647 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 924  LEU D CD1 1 
ATOM   24559 C  CD2 . LEU D  1 681 ? 205.643 8.731   130.276 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 924  LEU D CD2 1 
ATOM   24560 N  N   . GLY D  1 682 ? 204.327 6.577   124.668 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 925  GLY D N   1 
ATOM   24561 C  CA  . GLY D  1 682 ? 203.787 7.094   123.429 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 925  GLY D CA  1 
ATOM   24562 C  C   . GLY D  1 682 ? 204.933 7.345   122.492 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 925  GLY D C   1 
ATOM   24563 O  O   . GLY D  1 682 ? 204.795 8.121   121.542 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 925  GLY D O   1 
ATOM   24564 N  N   . ILE D  1 683 ? 206.058 6.675   122.755 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 926  ILE D N   1 
ATOM   24565 C  CA  . ILE D  1 683 ? 207.280 7.039   122.079 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 926  ILE D CA  1 
ATOM   24566 C  C   . ILE D  1 683 ? 207.472 6.245   120.815 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 926  ILE D C   1 
ATOM   24567 O  O   . ILE D  1 683 ? 207.575 6.841   119.714 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 926  ILE D O   1 
ATOM   24568 C  CB  . ILE D  1 683 ? 208.521 6.967   122.973 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 926  ILE D CB  1 
ATOM   24569 C  CG1 . ILE D  1 683 ? 208.604 8.236   123.856 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 926  ILE D CG1 1 
ATOM   24570 C  CG2 . ILE D  1 683 ? 209.768 6.842   122.127 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 926  ILE D CG2 1 
ATOM   24571 C  CD1 . ILE D  1 683 ? 209.329 8.024   125.166 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 926  ILE D CD1 1 
ATOM   24572 N  N   . SER D  1 684 ? 207.509 4.913   120.940 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 927  SER D N   1 
ATOM   24573 C  CA  . SER D  1 684 ? 207.595 4.049   119.739 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 927  SER D CA  1 
ATOM   24574 C  C   . SER D  1 684 ? 206.364 4.139   118.800 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 927  SER D C   1 
ATOM   24575 O  O   . SER D  1 684 ? 206.511 4.079   117.599 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 927  SER D O   1 
ATOM   24576 C  CB  . SER D  1 684 ? 207.859 2.614   120.136 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 927  SER D CB  1 
ATOM   24577 O  OG  . SER D  1 684 ? 206.702 2.088   120.732 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 927  SER D OG  1 
ATOM   24578 N  N   . LYS D  1 685 ? 205.160 4.279   119.351 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 928  LYS D N   1 
ATOM   24579 C  CA  . LYS D  1 685 ? 203.954 4.545   118.578 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 928  LYS D CA  1 
ATOM   24580 C  C   . LYS D  1 685 ? 203.059 5.236   119.557 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 928  LYS D C   1 
ATOM   24581 O  O   . LYS D  1 685 ? 203.405 5.341   120.728 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 928  LYS D O   1 
ATOM   24582 C  CB  . LYS D  1 685 ? 203.300 3.248   118.155 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 928  LYS D CB  1 
ATOM   24583 C  CG  . LYS D  1 685 ? 203.550 2.126   119.162 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 928  LYS D CG  1 
ATOM   24584 C  CD  . LYS D  1 685 ? 202.637 0.902   118.959 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 928  LYS D CD  1 
ATOM   24585 C  CE  . LYS D  1 685 ? 201.195 1.344   119.153 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 928  LYS D CE  1 
ATOM   24586 N  NZ  . LYS D  1 685 ? 200.334 0.315   119.758 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 928  LYS D NZ  1 
ATOM   24587 N  N   . PRO D  1 686 ? 201.895 5.706   119.107 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 929  PRO D N   1 
ATOM   24588 C  CA  . PRO D  1 686 ? 201.000 6.391   120.054 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 929  PRO D CA  1 
ATOM   24589 C  C   . PRO D  1 686 ? 200.538 5.407   121.108 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 929  PRO D C   1 
ATOM   24590 O  O   . PRO D  1 686 ? 200.546 4.191   120.873 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 929  PRO D O   1 
ATOM   24591 C  CB  . PRO D  1 686 ? 199.790 6.803   119.199 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 929  PRO D CB  1 
ATOM   24592 C  CG  . PRO D  1 686 ? 200.209 6.582   117.763 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 929  PRO D CG  1 
ATOM   24593 C  CD  . PRO D  1 686 ? 201.291 5.520   117.783 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 929  PRO D CD  1 
ATOM   24594 N  N   . ASN D  1 687 ? 200.155 5.927   122.267 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 930  ASN D N   1 
ATOM   24595 C  CA  . ASN D  1 687 ? 199.411 5.156   123.236 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 930  ASN D CA  1 
ATOM   24596 C  C   . ASN D  1 687 ? 197.908 5.415   123.011 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 930  ASN D C   1 
ATOM   24597 O  O   . ASN D  1 687 ? 197.538 6.188   122.099 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 930  ASN D O   1 
ATOM   24598 C  CB  . ASN D  1 687 ? 199.878 5.483   124.666 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 930  ASN D CB  1 
ATOM   24599 C  CG  . ASN D  1 687 ? 199.649 6.961   125.107 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 930  ASN D CG  1 
ATOM   24600 O  OD1 . ASN D  1 687 ? 198.868 7.712   124.533 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 930  ASN D OD1 1 
ATOM   24601 N  ND2 . ASN D  1 687 ? 200.338 7.341   126.171 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 930  ASN D ND2 1 
ATOM   24602 N  N   . LYS D  1 688 ? 197.044 4.780   123.809 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 931  LYS D N   1 
ATOM   24603 C  CA  . LYS D  1 688 ? 195.613 5.022   123.683 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 931  LYS D CA  1 
ATOM   24604 C  C   . LYS D  1 688 ? 195.248 6.521   123.549 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 931  LYS D C   1 
ATOM   24605 O  O   . LYS D  1 688 ? 194.293 6.850   122.836 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 931  LYS D O   1 
ATOM   24606 C  CB  . LYS D  1 688 ? 194.847 4.362   124.837 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 931  LYS D CB  1 
ATOM   24607 C  CG  . LYS D  1 688 ? 193.349 4.432   124.623 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 931  LYS D CG  1 
ATOM   24608 C  CD  . LYS D  1 688 ? 192.571 3.405   125.407 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 931  LYS D CD  1 
ATOM   24609 C  CE  . LYS D  1 688 ? 191.080 3.436   125.076 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 931  LYS D CE  1 
ATOM   24610 N  NZ  . LYS D  1 688 ? 190.308 2.710   126.122 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 931  LYS D NZ  1 
ATOM   24611 N  N   . TYR D  1 689 ? 196.024 7.404   124.225 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 932  TYR D N   1 
ATOM   24612 C  CA  . TYR D  1 689 ? 195.686 8.845   124.437 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CA  1 
ATOM   24613 C  C   . TYR D  1 689 ? 196.388 9.859   123.529 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 932  TYR D C   1 
ATOM   24614 O  O   . TYR D  1 689 ? 196.063 11.049  123.563 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 932  TYR D O   1 
ATOM   24615 C  CB  . TYR D  1 689 ? 195.928 9.233   125.882 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CB  1 
ATOM   24616 C  CG  . TYR D  1 689 ? 195.511 8.142   126.774 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CG  1 
ATOM   24617 C  CD1 . TYR D  1 689 ? 194.179 7.979   127.137 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CD1 1 
ATOM   24618 C  CD2 . TYR D  1 689 ? 196.430 7.210   127.223 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CD2 1 
ATOM   24619 C  CE1 . TYR D  1 689 ? 193.776 6.897   127.952 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CE1 1 
ATOM   24620 C  CE2 . TYR D  1 689 ? 196.044 6.131   128.070 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CE2 1 
ATOM   24621 C  CZ  . TYR D  1 689 ? 194.730 5.981   128.426 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CZ  1 
ATOM   24622 O  OH  . TYR D  1 689 ? 194.409 4.889   129.234 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 932  TYR D OH  1 
ATOM   24623 N  N   . GLY D  1 690 ? 197.332 9.397   122.724 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 933  GLY D N   1 
ATOM   24624 C  CA  . GLY D  1 690 ? 198.149 10.309  121.970 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 933  GLY D CA  1 
ATOM   24625 C  C   . GLY D  1 690 ? 199.587 9.829   121.846 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 933  GLY D C   1 
ATOM   24626 O  O   . GLY D  1 690 ? 199.959 8.829   122.443 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 933  GLY D O   1 
ATOM   24627 N  N   . THR D  1 691 ? 200.381 10.529  121.024 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 934  THR D N   1 
ATOM   24628 C  CA  . THR D  1 691 ? 201.816 10.289  120.861 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 934  THR D CA  1 
ATOM   24629 C  C   . THR D  1 691 ? 202.466 10.921  122.064 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 934  THR D C   1 
ATOM   24630 O  O   . THR D  1 691 ? 201.815 11.689  122.788 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 934  THR D O   1 
ATOM   24631 C  CB  . THR D  1 691 ? 202.361 11.034  119.623 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 934  THR D CB  1 
ATOM   24632 O  OG1 . THR D  1 691 ? 202.063 12.426  119.742 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 934  THR D OG1 1 
ATOM   24633 C  CG2 . THR D  1 691 ? 201.731 10.526  118.358 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 934  THR D CG2 1 
ATOM   24634 N  N   . ALA D  1 692 ? 203.743 10.626  122.289 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 935  ALA D N   1 
ATOM   24635 C  CA  . ALA D  1 692 ? 204.506 11.362  123.316 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 935  ALA D CA  1 
ATOM   24636 C  C   . ALA D  1 692 ? 204.424 12.907  123.170 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 935  ALA D C   1 
ATOM   24637 O  O   . ALA D  1 692 ? 204.249 13.602  124.168 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 935  ALA D O   1 
ATOM   24638 C  CB  . ALA D  1 692 ? 205.942 10.875  123.397 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 935  ALA D CB  1 
ATOM   24639 N  N   . ASP D  1 693 ? 204.498 13.444  121.947 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 936  ASP D N   1 
ATOM   24640 C  CA  . ASP D  1 693 ? 204.257 14.874  121.778 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 936  ASP D CA  1 
ATOM   24641 C  C   . ASP D  1 693 ? 202.907 15.372  122.314 1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 936  ASP D C   1 
ATOM   24642 O  O   . ASP D  1 693 ? 202.841 16.373  123.043 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 936  ASP D O   1 
ATOM   24643 C  CB  . ASP D  1 693 ? 204.503 15.311  120.334 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 936  ASP D CB  1 
ATOM   24644 C  CG  . ASP D  1 693 ? 206.019 15.424  120.027 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 936  ASP D CG  1 
ATOM   24645 O  OD1 . ASP D  1 693 ? 206.786 15.650  121.005 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 936  ASP D OD1 1 
ATOM   24646 O  OD2 . ASP D  1 693 ? 206.471 15.269  118.856 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 936  ASP D OD2 1 
ATOM   24647 N  N   . ASP D  1 694 ? 201.827 14.681  121.964 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 937  ASP D N   1 
ATOM   24648 C  CA  . ASP D  1 694 ? 200.518 15.016  122.510 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 937  ASP D CA  1 
ATOM   24649 C  C   . ASP D  1 694 ? 200.562 15.088  124.041 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 937  ASP D C   1 
ATOM   24650 O  O   . ASP D  1 694 ? 199.967 16.001  124.642 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 937  ASP D O   1 
ATOM   24651 C  CB  . ASP D  1 694 ? 199.497 13.965  122.082 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 937  ASP D CB  1 
ATOM   24652 C  CG  . ASP D  1 694 ? 199.256 13.960  120.589 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 937  ASP D CG  1 
ATOM   24653 O  OD1 . ASP D  1 694 ? 199.098 15.071  120.012 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 937  ASP D OD1 1 
ATOM   24654 O  OD2 . ASP D  1 694 ? 199.211 12.858  119.985 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 937  ASP D OD2 1 
ATOM   24655 N  N   . LEU D  1 695 ? 201.249 14.115  124.657 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 938  LEU D N   1 
ATOM   24656 C  CA  . LEU D  1 695 ? 201.385 14.038  126.102 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 938  LEU D CA  1 
ATOM   24657 C  C   . LEU D  1 695 ? 202.023 15.289  126.604 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 938  LEU D C   1 
ATOM   24658 O  O   . LEU D  1 695 ? 201.433 16.039  127.365 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 938  LEU D O   1 
ATOM   24659 C  CB  . LEU D  1 695 ? 202.312 12.901  126.481 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 938  LEU D CB  1 
ATOM   24660 C  CG  . LEU D  1 695 ? 202.625 12.752  127.975 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 938  LEU D CG  1 
ATOM   24661 C  CD1 . LEU D  1 695 ? 201.388 12.933  128.812 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 938  LEU D CD1 1 
ATOM   24662 C  CD2 . LEU D  1 695 ? 203.203 11.378  128.228 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 938  LEU D CD2 1 
ATOM   24663 N  N   . VAL D  1 696 ? 203.271 15.483  126.183 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 939  VAL D N   1 
ATOM   24664 C  CA  . VAL D  1 696 ? 203.971 16.730  126.408 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 939  VAL D CA  1 
ATOM   24665 C  C   . VAL D  1 696 ? 203.037 17.922  126.234 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 939  VAL D C   1 
ATOM   24666 O  O   . VAL D  1 696 ? 202.968 18.774  127.079 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 939  VAL D O   1 
ATOM   24667 C  CB  . VAL D  1 696 ? 205.188 16.884  125.478 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 939  VAL D CB  1 
ATOM   24668 C  CG1 . VAL D  1 696 ? 205.755 18.278  125.581 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 939  VAL D CG1 1 
ATOM   24669 C  CG2 . VAL D  1 696 ? 206.225 15.881  125.857 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 939  VAL D CG2 1 
ATOM   24670 N  N   . LYS D  1 697 ? 202.301 18.000  125.149 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D N   1 
ATOM   24671 C  CA  . LYS D  1 697 ? 201.519 19.185  124.980 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D CA  1 
ATOM   24672 C  C   . LYS D  1 697 ? 200.474 19.350  126.062 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D C   1 
ATOM   24673 O  O   . LYS D  1 697 ? 200.155 20.482  126.461 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D O   1 
ATOM   24674 C  CB  . LYS D  1 697 ? 200.935 19.243  123.584 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D CB  1 
ATOM   24675 C  CG  . LYS D  1 697 ? 201.811 20.083  122.733 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D CG  1 
ATOM   24676 C  CD  . LYS D  1 697 ? 201.516 19.938  121.318 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D CD  1 
ATOM   24677 C  CE  . LYS D  1 697 ? 202.783 20.284  120.584 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D CE  1 
ATOM   24678 N  NZ  . LYS D  1 697 ? 202.774 19.757  119.184 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D NZ  1 
ATOM   24679 N  N   . ALA D  1 698 ? 199.967 18.219  126.552 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 941  ALA D N   1 
ATOM   24680 C  CA  . ALA D  1 698 ? 198.874 18.200  127.541 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 941  ALA D CA  1 
ATOM   24681 C  C   . ALA D  1 698 ? 199.402 18.623  128.896 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 941  ALA D C   1 
ATOM   24682 O  O   . ALA D  1 698 ? 198.833 19.486  129.558 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 941  ALA D O   1 
ATOM   24683 C  CB  . ALA D  1 698 ? 198.256 16.815  127.615 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 941  ALA D CB  1 
ATOM   24684 N  N   . ILE D  1 699 ? 200.506 18.005  129.292 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 942  ILE D N   1 
ATOM   24685 C  CA  . ILE D  1 699 ? 201.196 18.390  130.485 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 942  ILE D CA  1 
ATOM   24686 C  C   . ILE D  1 699 ? 201.476 19.877  130.514 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 942  ILE D C   1 
ATOM   24687 O  O   . ILE D  1 699 ? 201.128 20.541  131.491 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 942  ILE D O   1 
ATOM   24688 C  CB  . ILE D  1 699 ? 202.494 17.659  130.600 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 942  ILE D CB  1 
ATOM   24689 C  CG1 . ILE D  1 699 ? 202.231 16.156  130.632 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 942  ILE D CG1 1 
ATOM   24690 C  CG2 . ILE D  1 699 ? 203.196 18.098  131.854 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 942  ILE D CG2 1 
ATOM   24691 C  CD1 . ILE D  1 699 ? 203.398 15.335  131.193 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 942  ILE D CD1 1 
ATOM   24692 N  N   . LYS D  1 700 ? 202.107 20.406  129.466 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D N   1 
ATOM   24693 C  CA  . LYS D  1 700 ? 202.291 21.858  129.308 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D CA  1 
ATOM   24694 C  C   . LYS D  1 700 ? 200.986 22.635  129.418 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D C   1 
ATOM   24695 O  O   . LYS D  1 700 ? 200.913 23.638  130.118 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D O   1 
ATOM   24696 C  CB  . LYS D  1 700 ? 202.910 22.184  127.958 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D CB  1 
ATOM   24697 C  CG  . LYS D  1 700 ? 204.399 22.079  127.952 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D CG  1 
ATOM   24698 C  CD  . LYS D  1 700 ? 204.905 22.204  126.546 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D CD  1 
ATOM   24699 C  CE  . LYS D  1 700 ? 204.847 23.624  126.121 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D CE  1 
ATOM   24700 N  NZ  . LYS D  1 700 ? 205.898 24.316  126.925 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D NZ  1 
ATOM   24701 N  N   . ALA D  1 701 ? 199.962 22.176  128.709 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 944  ALA D N   1 
ATOM   24702 C  CA  . ALA D  1 701 ? 198.664 22.839  128.702 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 944  ALA D CA  1 
ATOM   24703 C  C   . ALA D  1 701 ? 198.148 23.015  130.121 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 944  ALA D C   1 
ATOM   24704 O  O   . ALA D  1 701 ? 197.711 24.110  130.544 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 944  ALA D O   1 
ATOM   24705 C  CB  . ALA D  1 701 ? 197.683 22.004  127.921 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 944  ALA D CB  1 
ATOM   24706 N  N   . LEU D  1 702 ? 198.180 21.897  130.837 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D N   1 
ATOM   24707 C  CA  . LEU D  1 702 ? 197.705 21.839  132.185 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D CA  1 
ATOM   24708 C  C   . LEU D  1 702 ? 198.546 22.800  133.005 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D C   1 
ATOM   24709 O  O   . LEU D  1 702 ? 197.994 23.633  133.702 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D O   1 
ATOM   24710 C  CB  . LEU D  1 702 ? 197.781 20.398  132.674 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D CB  1 
ATOM   24711 C  CG  . LEU D  1 702 ? 196.587 19.542  132.263 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D CG  1 
ATOM   24712 C  CD1 . LEU D  1 702 ? 196.908 18.065  132.427 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D CD1 1 
ATOM   24713 C  CD2 . LEU D  1 702 ? 195.362 19.959  133.073 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D CD2 1 
ATOM   24714 N  N   . HIS D  1 703 ? 199.872 22.721  132.869 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D N   1 
ATOM   24715 C  CA  . HIS D  1 703 ? 200.779 23.563  133.636 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D CA  1 
ATOM   24716 C  C   . HIS D  1 703 ? 200.525 25.033  133.442 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D C   1 
ATOM   24717 O  O   . HIS D  1 703 ? 200.722 25.824  134.354 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D O   1 
ATOM   24718 C  CB  . HIS D  1 703 ? 202.214 23.275  133.283 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D CB  1 
ATOM   24719 C  CG  . HIS D  1 703 ? 202.754 22.083  133.976 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D CG  1 
ATOM   24720 N  ND1 . HIS D  1 703 ? 204.000 21.559  133.698 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D ND1 1 
ATOM   24721 C  CD2 . HIS D  1 703 ? 202.205 21.290  134.921 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D CD2 1 
ATOM   24722 C  CE1 . HIS D  1 703 ? 204.204 20.502  134.458 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D CE1 1 
ATOM   24723 N  NE2 . HIS D  1 703 ? 203.125 20.313  135.202 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D NE2 1 
ATOM   24724 N  N   . SER D  1 704 ? 200.093 25.390  132.245 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 947  SER D N   1 
ATOM   24725 C  CA  . SER D  1 704 ? 199.766 26.774  131.913 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 947  SER D CA  1 
ATOM   24726 C  C   . SER D  1 704 ? 198.602 27.303  132.748 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 947  SER D C   1 
ATOM   24727 O  O   . SER D  1 704 ? 198.391 28.502  132.810 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 947  SER D O   1 
ATOM   24728 C  CB  . SER D  1 704 ? 199.413 26.919  130.426 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 947  SER D CB  1 
ATOM   24729 O  OG  . SER D  1 704 ? 198.012 26.742  130.220 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 947  SER D OG  1 
ATOM   24730 N  N   . LYS D  1 705 ? 197.847 26.401  133.367 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D N   1 
ATOM   24731 C  CA  . LYS D  1 705 ? 196.765 26.766  134.285 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D CA  1 
ATOM   24732 C  C   . LYS D  1 705 ? 197.125 26.539  135.752 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D C   1 
ATOM   24733 O  O   . LYS D  1 705 ? 196.275 26.641  136.611 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D O   1 
ATOM   24734 C  CB  . LYS D  1 705 ? 195.514 25.964  133.967 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D CB  1 
ATOM   24735 C  CG  . LYS D  1 705 ? 194.839 26.433  132.746 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D CG  1 
ATOM   24736 C  CD  . LYS D  1 705 ? 194.585 27.885  132.899 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D CD  1 
ATOM   24737 C  CE  . LYS D  1 705 ? 193.977 28.424  131.627 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D CE  1 
ATOM   24738 N  NZ  . LYS D  1 705 ? 193.029 29.518  131.990 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D NZ  1 
ATOM   24739 N  N   . GLY D  1 706 ? 198.376 26.212  136.034 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 949  GLY D N   1 
ATOM   24740 C  CA  . GLY D  1 706 ? 198.804 25.941  137.401 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 949  GLY D CA  1 
ATOM   24741 C  C   . GLY D  1 706 ? 198.314 24.621  137.989 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 949  GLY D C   1 
ATOM   24742 O  O   . GLY D  1 706 ? 198.380 24.395  139.204 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 949  GLY D O   1 
ATOM   24743 N  N   . ILE D  1 707 ? 197.816 23.744  137.119 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D N   1 
ATOM   24744 C  CA  . ILE D  1 707 ? 197.320 22.426  137.518 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D CA  1 
ATOM   24745 C  C   . ILE D  1 707 ? 198.474 21.426  137.576 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D C   1 
ATOM   24746 O  O   . ILE D  1 707 ? 199.269 21.346  136.625 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D O   1 
ATOM   24747 C  CB  . ILE D  1 707 ? 196.266 21.937  136.495 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D CB  1 
ATOM   24748 C  CG1 . ILE D  1 707 ? 195.044 22.863  136.498 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D CG1 1 
ATOM   24749 C  CG2 . ILE D  1 707 ? 195.838 20.497  136.776 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D CG2 1 
ATOM   24750 C  CD1 . ILE D  1 707 ? 193.913 22.419  135.544 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D CD1 1 
ATOM   24751 N  N   . LYS D  1 708 ? 198.598 20.701  138.688 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 951  LYS D N   1 
ATOM   24752 C  CA  . LYS D  1 708 ? 199.574 19.610  138.754 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 951  LYS D CA  1 
ATOM   24753 C  C   . LYS D  1 708 ? 199.114 18.384  137.956 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 951  LYS D C   1 
ATOM   24754 O  O   . LYS D  1 708 ? 197.907 18.175  137.760 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 951  LYS D O   1 
ATOM   24755 C  CB  . LYS D  1 708 ? 199.813 19.155  140.169 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 951  LYS D CB  1 
ATOM   24756 C  CG  . LYS D  1 708 ? 200.330 20.205  141.058 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 951  LYS D CG  1 
ATOM   24757 C  CD  . LYS D  1 708 ? 201.287 21.101  140.317 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 951  LYS D CD  1 
ATOM   24758 C  CE  . LYS D  1 708 ? 201.214 22.511  140.864 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 951  LYS D CE  1 
ATOM   24759 N  NZ  . LYS D  1 708 ? 202.415 23.220  140.409 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 951  LYS D NZ  1 
ATOM   24760 N  N   . VAL D  1 709 ? 200.083 17.574  137.518 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 952  VAL D N   1 
ATOM   24761 C  CA  . VAL D  1 709 ? 199.810 16.418  136.687 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 952  VAL D CA  1 
ATOM   24762 C  C   . VAL D  1 709 ? 200.489 15.220  137.281 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 952  VAL D C   1 
ATOM   24763 O  O   . VAL D  1 709 ? 201.646 15.271  137.628 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 952  VAL D O   1 
ATOM   24764 C  CB  . VAL D  1 709 ? 200.317 16.578  135.275 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 952  VAL D CB  1 
ATOM   24765 C  CG1 . VAL D  1 709 ? 199.706 15.486  134.421 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 952  VAL D CG1 1 
ATOM   24766 C  CG2 . VAL D  1 709 ? 199.955 17.940  134.746 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 952  VAL D CG2 1 
ATOM   24767 N  N   . MET D  1 710 ? 199.739 14.134  137.384 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 953  MET D N   1 
ATOM   24768 C  CA  . MET D  1 710 ? 200.137 13.000  138.160 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 953  MET D CA  1 
ATOM   24769 C  C   . MET D  1 710 ? 200.512 11.823  137.277 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 953  MET D C   1 
ATOM   24770 O  O   . MET D  1 710 ? 199.779 11.464  136.384 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 953  MET D O   1 
ATOM   24771 C  CB  . MET D  1 710 ? 198.990 12.598  139.026 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 953  MET D CB  1 
ATOM   24772 C  CG  . MET D  1 710 ? 199.449 11.693  140.100 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 953  MET D CG  1 
ATOM   24773 S  SD  . MET D  1 710 ? 197.938 11.255  140.915 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 953  MET D SD  1 
ATOM   24774 C  CE  . MET D  1 710 ? 198.284 11.512  142.651 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 953  MET D CE  1 
ATOM   24775 N  N   . ALA D  1 711 ? 201.666 11.221  137.516 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 954  ALA D N   1 
ATOM   24776 C  CA  . ALA D  1 711 ? 202.105 10.123  136.683 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 954  ALA D CA  1 
ATOM   24777 C  C   . ALA D  1 711 ? 201.789 8.819   137.417 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 954  ALA D C   1 
ATOM   24778 O  O   . ALA D  1 711 ? 202.214 8.670   138.556 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 954  ALA D O   1 
ATOM   24779 C  CB  . ALA D  1 711 ? 203.569 10.246  136.467 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 954  ALA D CB  1 
ATOM   24780 N  N   . ASP D  1 712 ? 201.066 7.883   136.796 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 955  ASP D N   1 
ATOM   24781 C  CA  . ASP D  1 712 ? 200.714 6.633   137.458 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 955  ASP D CA  1 
ATOM   24782 C  C   . ASP D  1 712 ? 201.836 5.617   137.538 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 955  ASP D C   1 
ATOM   24783 O  O   . ASP D  1 712 ? 202.097 4.944   136.577 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 955  ASP D O   1 
ATOM   24784 C  CB  . ASP D  1 712 ? 199.581 6.005   136.697 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 955  ASP D CB  1 
ATOM   24785 C  CG  . ASP D  1 712 ? 198.592 5.312   137.601 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 955  ASP D CG  1 
ATOM   24786 O  OD1 . ASP D  1 712 ? 197.371 5.521   137.335 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 955  ASP D OD1 1 
ATOM   24787 O  OD2 . ASP D  1 712 ? 199.035 4.603   138.572 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 955  ASP D OD2 1 
ATOM   24788 N  N   . TRP D  1 713 ? 202.494 5.479   138.676 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 956  TRP D N   1 
ATOM   24789 C  CA  . TRP D  1 713 ? 203.661 4.600   138.806 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CA  1 
ATOM   24790 C  C   . TRP D  1 713 ? 203.224 3.146   138.973 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 956  TRP D C   1 
ATOM   24791 O  O   . TRP D  1 713 ? 202.448 2.819   139.850 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 956  TRP D O   1 
ATOM   24792 C  CB  . TRP D  1 713 ? 204.382 5.033   140.051 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CB  1 
ATOM   24793 C  CG  . TRP D  1 713 ? 205.774 4.562   140.244 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CG  1 
ATOM   24794 C  CD1 . TRP D  1 713 ? 206.757 4.495   139.303 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CD1 1 
ATOM   24795 C  CD2 . TRP D  1 713 ? 206.389 4.195   141.495 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CD2 1 
ATOM   24796 N  NE1 . TRP D  1 713 ? 207.943 4.079   139.888 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 956  TRP D NE1 1 
ATOM   24797 C  CE2 . TRP D  1 713 ? 207.742 3.898   141.229 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CE2 1 
ATOM   24798 C  CE3 . TRP D  1 713 ? 205.916 4.074   142.803 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CE3 1 
ATOM   24799 C  CZ2 . TRP D  1 713 ? 208.616 3.472   142.202 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CZ2 1 
ATOM   24800 C  CZ3 . TRP D  1 713 ? 206.798 3.662   143.786 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CZ3 1 
ATOM   24801 C  CH2 . TRP D  1 713 ? 208.132 3.358   143.475 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CH2 1 
ATOM   24802 N  N   . VAL D  1 714 ? 203.700 2.247   138.141 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 957  VAL D N   1 
ATOM   24803 C  CA  . VAL D  1 714 ? 203.074 0.941   138.130 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 957  VAL D CA  1 
ATOM   24804 C  C   . VAL D  1 714 ? 204.114 -0.125  138.276 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 957  VAL D C   1 
ATOM   24805 O  O   . VAL D  1 714 ? 204.359 -0.874  137.344 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 957  VAL D O   1 
ATOM   24806 C  CB  . VAL D  1 714 ? 202.255 0.693   136.845 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 957  VAL D CB  1 
ATOM   24807 C  CG1 . VAL D  1 714 ? 201.717 -0.677  136.847 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 957  VAL D CG1 1 
ATOM   24808 C  CG2 . VAL D  1 714 ? 201.130 1.670   136.755 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 957  VAL D CG2 1 
ATOM   24809 N  N   . PRO D  1 715 ? 204.710 -0.218  139.464 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 958  PRO D N   1 
ATOM   24810 C  CA  . PRO D  1 715 ? 205.829 -1.138  139.705 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 958  PRO D CA  1 
ATOM   24811 C  C   . PRO D  1 715 ? 205.519 -2.618  139.791 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 958  PRO D C   1 
ATOM   24812 O  O   . PRO D  1 715 ? 206.440 -3.371  140.043 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 958  PRO D O   1 
ATOM   24813 C  CB  . PRO D  1 715 ? 206.313 -0.748  141.097 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 958  PRO D CB  1 
ATOM   24814 C  CG  . PRO D  1 715 ? 205.146 -0.065  141.744 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 958  PRO D CG  1 
ATOM   24815 C  CD  . PRO D  1 715 ? 204.394 0.622   140.635 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 958  PRO D CD  1 
ATOM   24816 N  N   . ASP D  1 716 ? 204.273 -3.058  139.641 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 959  ASP D N   1 
ATOM   24817 C  CA  . ASP D  1 716 ? 203.990 -4.420  140.069 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 959  ASP D CA  1 
ATOM   24818 C  C   . ASP D  1 716 ? 204.247 -5.527  139.063 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 959  ASP D C   1 
ATOM   24819 O  O   . ASP D  1 716 ? 204.677 -6.619  139.457 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 959  ASP D O   1 
ATOM   24820 C  CB  . ASP D  1 716 ? 202.594 -4.558  140.645 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 959  ASP D CB  1 
ATOM   24821 C  CG  . ASP D  1 716 ? 202.226 -6.003  140.896 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 959  ASP D CG  1 
ATOM   24822 O  OD1 . ASP D  1 716 ? 202.764 -6.623  141.841 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 959  ASP D OD1 1 
ATOM   24823 O  OD2 . ASP D  1 716 ? 201.388 -6.515  140.129 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 959  ASP D OD2 1 
ATOM   24824 N  N   . GLN D  1 717 ? 204.006 -5.255  137.779 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 960  GLN D N   1 
ATOM   24825 C  CA  . GLN D  1 717 ? 203.979 -6.313  136.757 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 960  GLN D CA  1 
ATOM   24826 C  C   . GLN D  1 717 ? 204.245 -5.842  135.325 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 960  GLN D C   1 
ATOM   24827 O  O   . GLN D  1 717 ? 203.982 -4.700  134.974 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 960  GLN D O   1 
ATOM   24828 C  CB  . GLN D  1 717 ? 202.614 -6.996  136.812 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 960  GLN D CB  1 
ATOM   24829 C  CG  . GLN D  1 717 ? 201.552 -6.256  136.043 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 960  GLN D CG  1 
ATOM   24830 C  CD  . GLN D  1 717 ? 200.832 -5.256  136.893 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 960  GLN D CD  1 
ATOM   24831 O  OE1 . GLN D  1 717 ? 200.790 -5.399  138.103 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 960  GLN D OE1 1 
ATOM   24832 N  NE2 . GLN D  1 717 ? 200.225 -4.254  136.266 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 960  GLN D NE2 1 
ATOM   24833 N  N   . MET D  1 718 ? 204.753 -6.727  134.479 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 961  MET D N   1 
ATOM   24834 C  CA  . MET D  1 718 ? 204.781 -6.398  133.064 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 961  MET D CA  1 
ATOM   24835 C  C   . MET D  1 718 ? 204.167 -7.507  132.238 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 961  MET D C   1 
ATOM   24836 O  O   . MET D  1 718 ? 204.006 -8.650  132.705 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 961  MET D O   1 
ATOM   24837 C  CB  . MET D  1 718 ? 206.181 -6.100  132.579 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 961  MET D CB  1 
ATOM   24838 C  CG  . MET D  1 718 ? 206.985 -5.162  133.458 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 961  MET D CG  1 
ATOM   24839 S  SD  . MET D  1 718 ? 208.743 -5.046  132.970 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 961  MET D SD  1 
ATOM   24840 C  CE  . MET D  1 718 ? 208.603 -4.056  131.466 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 961  MET D CE  1 
ATOM   24841 N  N   . TYR D  1 719 ? 203.802 -7.157  131.009 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 962  TYR D N   1 
ATOM   24842 C  CA  . TYR D  1 719 ? 203.095 -8.081  130.134 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CA  1 
ATOM   24843 C  C   . TYR D  1 719 ? 203.890 -8.386  128.869 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 962  TYR D C   1 
ATOM   24844 O  O   . TYR D  1 719 ? 204.681 -7.572  128.399 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 962  TYR D O   1 
ATOM   24845 C  CB  . TYR D  1 719 ? 201.765 -7.473  129.655 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CB  1 
ATOM   24846 C  CG  . TYR D  1 719 ? 200.607 -7.378  130.639 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CG  1 
ATOM   24847 C  CD1 . TYR D  1 719 ? 200.656 -6.520  131.746 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CD1 1 
ATOM   24848 C  CD2 . TYR D  1 719 ? 199.422 -8.088  130.419 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CD2 1 
ATOM   24849 C  CE1 . TYR D  1 719 ? 199.577 -6.424  132.630 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CE1 1 
ATOM   24850 C  CE2 . TYR D  1 719 ? 198.336 -7.980  131.313 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CE2 1 
ATOM   24851 C  CZ  . TYR D  1 719 ? 198.433 -7.144  132.395 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CZ  1 
ATOM   24852 O  OH  . TYR D  1 719 ? 197.391 -7.014  133.241 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 962  TYR D OH  1 
ATOM   24853 N  N   . ALA D  1 720 ? 203.617 -9.551  128.282 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 963  ALA D N   1 
ATOM   24854 C  CA  . ALA D  1 720 ? 203.960 -9.820  126.894 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 963  ALA D CA  1 
ATOM   24855 C  C   . ALA D  1 720 ? 205.431 -9.490  126.623 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 963  ALA D C   1 
ATOM   24856 O  O   . ALA D  1 720 ? 205.746 -8.752  125.678 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 963  ALA D O   1 
ATOM   24857 C  CB  . ALA D  1 720 ? 203.025 -9.018  125.955 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 963  ALA D CB  1 
ATOM   24858 N  N   . LEU D  1 721 ? 206.338 -10.042 127.425 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 964  LEU D N   1 
ATOM   24859 C  CA  . LEU D  1 721 ? 207.754 -9.839  127.143 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 964  LEU D CA  1 
ATOM   24860 C  C   . LEU D  1 721 ? 208.059 -10.642 125.881 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 964  LEU D C   1 
ATOM   24861 O  O   . LEU D  1 721 ? 207.508 -11.727 125.701 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 964  LEU D O   1 
ATOM   24862 C  CB  . LEU D  1 721 ? 208.630 -10.291 128.315 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 964  LEU D CB  1 
ATOM   24863 C  CG  . LEU D  1 721 ? 208.379 -9.576  129.642 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 964  LEU D CG  1 
ATOM   24864 C  CD1 . LEU D  1 721 ? 209.137 -10.184 130.827 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 964  LEU D CD1 1 
ATOM   24865 C  CD2 . LEU D  1 721 ? 208.734 -8.167  129.434 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 964  LEU D CD2 1 
ATOM   24866 N  N   . PRO D  1 722 ? 208.914 -10.119 124.981 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 965  PRO D N   1 
ATOM   24867 C  CA  . PRO D  1 722 ? 209.038 -10.717 123.654 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 965  PRO D CA  1 
ATOM   24868 C  C   . PRO D  1 722 ? 209.967 -11.892 123.517 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 965  PRO D C   1 
ATOM   24869 O  O   . PRO D  1 722 ? 209.895 -12.547 122.514 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 965  PRO D O   1 
ATOM   24870 C  CB  . PRO D  1 722 ? 209.596 -9.578  122.804 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 965  PRO D CB  1 
ATOM   24871 C  CG  . PRO D  1 722 ? 209.504 -8.324  123.682 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 965  PRO D CG  1 
ATOM   24872 C  CD  . PRO D  1 722 ? 209.651 -8.854  125.065 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 965  PRO D CD  1 
ATOM   24873 N  N   . GLU D  1 723 ? 210.849 -12.150 124.470 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 966  GLU D N   1 
ATOM   24874 C  CA  . GLU D  1 723 ? 211.802 -13.266 124.319 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 966  GLU D CA  1 
ATOM   24875 C  C   . GLU D  1 723 ? 211.518 -14.338 125.322 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 966  GLU D C   1 
ATOM   24876 O  O   . GLU D  1 723 ? 211.197 -14.040 126.442 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 966  GLU D O   1 
ATOM   24877 C  CB  . GLU D  1 723 ? 213.265 -12.853 124.571 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 966  GLU D CB  1 
ATOM   24878 C  CG  . GLU D  1 723 ? 213.909 -11.830 123.627 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 966  GLU D CG  1 
ATOM   24879 C  CD  . GLU D  1 723 ? 213.487 -11.959 122.128 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 966  GLU D CD  1 
ATOM   24880 O  OE1 . GLU D  1 723 ? 213.389 -13.110 121.565 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 966  GLU D OE1 1 
ATOM   24881 O  OE2 . GLU D  1 723 ? 213.270 -10.857 121.508 1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 966  GLU D OE2 1 
ATOM   24882 N  N   . LYS D  1 724 ? 211.707 -15.585 124.946 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 967  LYS D N   1 
ATOM   24883 C  CA  . LYS D  1 724 ? 211.442 -16.673 125.852 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 967  LYS D CA  1 
ATOM   24884 C  C   . LYS D  1 724 ? 212.640 -17.007 126.703 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 967  LYS D C   1 
ATOM   24885 O  O   . LYS D  1 724 ? 213.759 -16.744 126.338 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 967  LYS D O   1 
ATOM   24886 C  CB  . LYS D  1 724 ? 211.004 -17.890 125.062 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 967  LYS D CB  1 
ATOM   24887 C  CG  . LYS D  1 724 ? 209.751 -17.623 124.238 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 967  LYS D CG  1 
ATOM   24888 C  CD  . LYS D  1 724 ? 209.243 -18.908 123.559 1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 967  LYS D CD  1 
ATOM   24889 C  CE  . LYS D  1 724 ? 208.037 -18.615 122.666 1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 967  LYS D CE  1 
ATOM   24890 N  NZ  . LYS D  1 724 ? 208.144 -19.450 121.440 1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 967  LYS D NZ  1 
ATOM   24891 N  N   . GLU D  1 725 ? 212.382 -17.601 127.850 1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 968  GLU D N   1 
ATOM   24892 C  CA  . GLU D  1 725 ? 213.418 -17.956 128.795 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 968  GLU D CA  1 
ATOM   24893 C  C   . GLU D  1 725 ? 212.922 -19.188 129.544 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 968  GLU D C   1 
ATOM   24894 O  O   . GLU D  1 725 ? 211.733 -19.284 129.831 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 968  GLU D O   1 
ATOM   24895 C  CB  . GLU D  1 725 ? 213.625 -16.820 129.780 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 968  GLU D CB  1 
ATOM   24896 C  CG  . GLU D  1 725 ? 214.841 -16.973 130.733 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 968  GLU D CG  1 
ATOM   24897 C  CD  . GLU D  1 725 ? 215.143 -15.662 131.565 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 968  GLU D CD  1 
ATOM   24898 O  OE1 . GLU D  1 725 ? 214.484 -14.621 131.312 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 968  GLU D OE1 1 
ATOM   24899 O  OE2 . GLU D  1 725 ? 216.035 -15.648 132.463 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 968  GLU D OE2 1 
ATOM   24900 N  N   . VAL D  1 726 ? 213.818 -20.136 129.831 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 969  VAL D N   1 
ATOM   24901 C  CA  . VAL D  1 726 ? 213.492 -21.303 130.643 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 969  VAL D CA  1 
ATOM   24902 C  C   . VAL D  1 726 ? 213.729 -21.039 132.131 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 969  VAL D C   1 
ATOM   24903 O  O   . VAL D  1 726 ? 214.765 -20.503 132.532 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 969  VAL D O   1 
ATOM   24904 C  CB  . VAL D  1 726 ? 214.311 -22.506 130.227 1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 969  VAL D CB  1 
ATOM   24905 C  CG1 . VAL D  1 726 ? 214.095 -23.657 131.200 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 969  VAL D CG1 1 
ATOM   24906 C  CG2 . VAL D  1 726 ? 213.946 -22.900 128.822 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 969  VAL D CG2 1 
ATOM   24907 N  N   . VAL D  1 727 ? 212.759 -21.412 132.958 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 970  VAL D N   1 
ATOM   24908 C  CA  . VAL D  1 727 ? 212.914 -21.239 134.398 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 970  VAL D CA  1 
ATOM   24909 C  C   . VAL D  1 727 ? 212.568 -22.550 135.080 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 970  VAL D C   1 
ATOM   24910 O  O   . VAL D  1 727 ? 212.079 -23.477 134.431 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 970  VAL D O   1 
ATOM   24911 C  CB  . VAL D  1 727 ? 212.016 -20.124 134.928 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 970  VAL D CB  1 
ATOM   24912 C  CG1 . VAL D  1 727 ? 212.405 -18.783 134.281 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 970  VAL D CG1 1 
ATOM   24913 C  CG2 . VAL D  1 727 ? 210.570 -20.492 134.654 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 970  VAL D CG2 1 
ATOM   24914 N  N   . THR D  1 728 ? 212.886 -22.613 136.374 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 971  THR D N   1 
ATOM   24915 C  CA  . THR D  1 728 ? 212.466 -23.674 137.282 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 971  THR D CA  1 
ATOM   24916 C  C   . THR D  1 728 ? 211.280 -23.121 138.093 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 971  THR D C   1 
ATOM   24917 O  O   . THR D  1 728 ? 211.428 -22.205 138.931 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 971  THR D O   1 
ATOM   24918 C  CB  . THR D  1 728 ? 213.603 -24.051 138.242 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 971  THR D CB  1 
ATOM   24919 O  OG1 . THR D  1 728 ? 214.755 -24.433 137.494 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 971  THR D OG1 1 
ATOM   24920 C  CG2 . THR D  1 728 ? 213.214 -25.204 139.140 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 971  THR D CG2 1 
ATOM   24921 N  N   . ALA D  1 729 ? 210.102 -23.692 137.836 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 972  ALA D N   1 
ATOM   24922 C  CA  . ALA D  1 729 ? 208.841 -23.100 138.276 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 972  ALA D CA  1 
ATOM   24923 C  C   . ALA D  1 729 ? 208.099 -23.954 139.286 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 972  ALA D C   1 
ATOM   24924 O  O   . ALA D  1 729 ? 208.239 -25.168 139.313 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 972  ALA D O   1 
ATOM   24925 C  CB  . ALA D  1 729 ? 207.945 -22.857 137.058 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 972  ALA D CB  1 
ATOM   24926 N  N   . THR D  1 730 ? 207.264 -23.336 140.099 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 973  THR D N   1 
ATOM   24927 C  CA  . THR D  1 730 ? 206.328 -24.139 140.873 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 973  THR D CA  1 
ATOM   24928 C  C   . THR D  1 730 ? 204.936 -23.549 140.805 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 973  THR D C   1 
ATOM   24929 O  O   . THR D  1 730 ? 204.817 -22.356 140.733 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 973  THR D O   1 
ATOM   24930 C  CB  . THR D  1 730 ? 206.777 -24.242 142.287 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 973  THR D CB  1 
ATOM   24931 O  OG1 . THR D  1 730 ? 208.091 -24.819 142.299 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 973  THR D OG1 1 
ATOM   24932 C  CG2 . THR D  1 730 ? 205.812 -25.113 143.066 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 973  THR D CG2 1 
ATOM   24933 N  N   . ARG D  1 731 ? 203.890 -24.369 140.749 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 974  ARG D N   1 
ATOM   24934 C  CA  . ARG D  1 731 ? 202.533 -23.818 140.748 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 974  ARG D CA  1 
ATOM   24935 C  C   . ARG D  1 731 ? 202.178 -23.280 142.129 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 974  ARG D C   1 
ATOM   24936 O  O   . ARG D  1 731 ? 202.295 -24.008 143.120 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 974  ARG D O   1 
ATOM   24937 C  CB  . ARG D  1 731 ? 201.501 -24.862 140.356 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 974  ARG D CB  1 
ATOM   24938 C  CG  . ARG D  1 731 ? 201.293 -24.951 138.880 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 974  ARG D CG  1 
ATOM   24939 C  CD  . ARG D  1 731 ? 200.514 -23.786 138.343 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 974  ARG D CD  1 
ATOM   24940 N  NE  . ARG D  1 731 ? 199.096 -23.871 138.654 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 974  ARG D NE  1 
ATOM   24941 C  CZ  . ARG D  1 731 ? 198.453 -22.986 139.416 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 974  ARG D CZ  1 
ATOM   24942 N  NH1 . ARG D  1 731 ? 199.094 -21.947 139.948 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 974  ARG D NH1 1 
ATOM   24943 N  NH2 . ARG D  1 731 ? 197.154 -23.132 139.655 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 974  ARG D NH2 1 
ATOM   24944 N  N   . VAL D  1 732 ? 201.721 -22.027 142.185 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 975  VAL D N   1 
ATOM   24945 C  CA  . VAL D  1 732 ? 201.429 -21.347 143.451 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 975  VAL D CA  1 
ATOM   24946 C  C   . VAL D  1 732 ? 200.134 -20.515 143.394 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 975  VAL D C   1 
ATOM   24947 O  O   . VAL D  1 732 ? 199.802 -19.969 142.336 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 975  VAL D O   1 
ATOM   24948 C  CB  . VAL D  1 732 ? 202.595 -20.384 143.809 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 975  VAL D CB  1 
ATOM   24949 C  CG1 . VAL D  1 732 ? 203.841 -21.126 144.348 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 975  VAL D CG1 1 
ATOM   24950 C  CG2 . VAL D  1 732 ? 202.965 -19.538 142.602 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 975  VAL D CG2 1 
ATOM   24951 N  N   . ASP D  1 733 ? 199.412 -20.404 144.516 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 976  ASP D N   1 
ATOM   24952 C  CA  . ASP D  1 733 ? 198.297 -19.392 144.674 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 976  ASP D CA  1 
ATOM   24953 C  C   . ASP D  1 733 ? 198.820 -17.941 144.790 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 976  ASP D C   1 
ATOM   24954 O  O   . ASP D  1 733 ? 200.042 -17.731 144.777 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 976  ASP D O   1 
ATOM   24955 C  CB  . ASP D  1 733 ? 197.494 -19.672 145.937 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 976  ASP D CB  1 
ATOM   24956 C  CG  . ASP D  1 733 ? 198.358 -19.593 147.191 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 976  ASP D CG  1 
ATOM   24957 O  OD1 . ASP D  1 733 ? 199.503 -19.075 147.121 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 976  ASP D OD1 1 
ATOM   24958 O  OD2 . ASP D  1 733 ? 197.900 -20.057 148.241 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 976  ASP D OD2 1 
ATOM   24959 N  N   . LYS D  1 734 ? 197.939 -16.949 144.962 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 977  LYS D N   1 
ATOM   24960 C  CA  . LYS D  1 734 ? 198.434 -15.530 144.908 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 977  LYS D CA  1 
ATOM   24961 C  C   . LYS D  1 734 ? 199.463 -15.136 145.979 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 977  LYS D C   1 
ATOM   24962 O  O   . LYS D  1 734 ? 200.153 -14.106 145.847 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 977  LYS D O   1 
ATOM   24963 C  CB  . LYS D  1 734 ? 197.300 -14.477 144.855 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 977  LYS D CB  1 
ATOM   24964 C  CG  . LYS D  1 734 ? 195.956 -15.048 145.223 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 977  LYS D CG  1 
ATOM   24965 C  CD  . LYS D  1 734 ? 195.480 -14.547 146.529 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 977  LYS D CD  1 
ATOM   24966 C  CE  . LYS D  1 734 ? 194.331 -13.613 146.287 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 977  LYS D CE  1 
ATOM   24967 N  NZ  . LYS D  1 734 ? 193.159 -14.258 146.819 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 977  LYS D NZ  1 
ATOM   24968 N  N   . TYR D  1 735 ? 199.555 -15.934 147.038 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 978  TYR D N   1 
ATOM   24969 C  CA  . TYR D  1 735 ? 200.554 -15.687 148.064 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CA  1 
ATOM   24970 C  C   . TYR D  1 735 ? 201.852 -16.381 147.739 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 978  TYR D C   1 
ATOM   24971 O  O   . TYR D  1 735 ? 202.814 -16.229 148.472 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 978  TYR D O   1 
ATOM   24972 C  CB  . TYR D  1 735 ? 200.073 -16.201 149.427 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CB  1 
ATOM   24973 C  CG  . TYR D  1 735 ? 198.760 -15.650 149.776 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CG  1 
ATOM   24974 C  CD1 . TYR D  1 735 ? 198.670 -14.422 150.401 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CD1 1 
ATOM   24975 C  CD2 . TYR D  1 735 ? 197.603 -16.305 149.413 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CD2 1 
ATOM   24976 C  CE1 . TYR D  1 735 ? 197.466 -13.877 150.690 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CE1 1 
ATOM   24977 C  CE2 . TYR D  1 735 ? 196.389 -15.772 149.694 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CE2 1 
ATOM   24978 C  CZ  . TYR D  1 735 ? 196.343 -14.567 150.339 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CZ  1 
ATOM   24979 O  OH  . TYR D  1 735 ? 195.163 -14.006 150.621 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 978  TYR D OH  1 
ATOM   24980 N  N   . GLY D  1 736 ? 201.857 -17.199 146.690 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 979  GLY D N   1 
ATOM   24981 C  CA  . GLY D  1 736 ? 203.055 -17.950 146.337 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 979  GLY D CA  1 
ATOM   24982 C  C   . GLY D  1 736 ? 203.248 -19.255 147.099 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 979  GLY D C   1 
ATOM   24983 O  O   . GLY D  1 736 ? 204.342 -19.850 147.064 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 979  GLY D O   1 
ATOM   24984 N  N   . THR D  1 737 ? 202.196 -19.706 147.793 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 980  THR D N   1 
ATOM   24985 C  CA  . THR D  1 737 ? 202.163 -21.070 148.348 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 980  THR D CA  1 
ATOM   24986 C  C   . THR D  1 737 ? 201.939 -22.129 147.222 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 980  THR D C   1 
ATOM   24987 O  O   . THR D  1 737 ? 201.084 -21.942 146.340 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 980  THR D O   1 
ATOM   24988 C  CB  . THR D  1 737 ? 201.041 -21.226 149.399 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 980  THR D CB  1 
ATOM   24989 O  OG1 . THR D  1 737 ? 201.042 -20.116 150.287 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 980  THR D OG1 1 
ATOM   24990 C  CG2 . THR D  1 737 ? 201.218 -22.473 150.204 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 980  THR D CG2 1 
ATOM   24991 N  N   . PRO D  1 738 ? 202.746 -23.214 147.233 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 981  PRO D N   1 
ATOM   24992 C  CA  . PRO D  1 738 ? 202.619 -24.280 146.266 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 981  PRO D CA  1 
ATOM   24993 C  C   . PRO D  1 738 ? 201.230 -24.808 146.298 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 981  PRO D C   1 
ATOM   24994 O  O   . PRO D  1 738 ? 200.783 -25.218 147.337 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 981  PRO D O   1 
ATOM   24995 C  CB  . PRO D  1 738 ? 203.577 -25.353 146.803 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 981  PRO D CB  1 
ATOM   24996 C  CG  . PRO D  1 738 ? 204.638 -24.607 147.465 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 981  PRO D CG  1 
ATOM   24997 C  CD  . PRO D  1 738 ? 204.042 -23.299 147.949 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 981  PRO D CD  1 
ATOM   24998 N  N   . VAL D  1 739 ? 200.559 -24.794 145.157 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 982  VAL D N   1 
ATOM   24999 C  CA  . VAL D  1 739 ? 199.253 -25.429 145.006 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 982  VAL D CA  1 
ATOM   25000 C  C   . VAL D  1 739 ? 199.363 -26.931 145.328 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 982  VAL D C   1 
ATOM   25001 O  O   . VAL D  1 739 ? 200.288 -27.593 144.883 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 982  VAL D O   1 
ATOM   25002 C  CB  . VAL D  1 739 ? 198.718 -25.208 143.547 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 982  VAL D CB  1 
ATOM   25003 C  CG1 . VAL D  1 739 ? 197.303 -25.797 143.392 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 982  VAL D CG1 1 
ATOM   25004 C  CG2 . VAL D  1 739 ? 198.809 -23.702 143.124 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 982  VAL D CG2 1 
ATOM   25005 N  N   . ALA D  1 740 ? 198.426 -27.457 146.095 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 983  ALA D N   1 
ATOM   25006 C  CA  . ALA D  1 740 ? 198.401 -28.876 146.423 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 983  ALA D CA  1 
ATOM   25007 C  C   . ALA D  1 740 ? 197.972 -29.746 145.214 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 983  ALA D C   1 
ATOM   25008 O  O   . ALA D  1 740 ? 197.005 -29.421 144.515 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 983  ALA D O   1 
ATOM   25009 C  CB  . ALA D  1 740 ? 197.443 -29.102 147.584 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 983  ALA D CB  1 
ATOM   25010 N  N   . GLY D  1 741 ? 198.660 -30.847 144.944 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 984  GLY D N   1 
ATOM   25011 C  CA  . GLY D  1 741 ? 198.194 -31.691 143.850 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 984  GLY D CA  1 
ATOM   25012 C  C   . GLY D  1 741 ? 198.529 -31.191 142.455 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 984  GLY D C   1 
ATOM   25013 O  O   . GLY D  1 741 ? 197.959 -31.634 141.443 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 984  GLY D O   1 
ATOM   25014 N  N   . SER D  1 742 ? 199.466 -30.253 142.393 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 985  SER D N   1 
ATOM   25015 C  CA  . SER D  1 742 ? 199.955 -29.773 141.114 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 985  SER D CA  1 
ATOM   25016 C  C   . SER D  1 742 ? 201.168 -30.608 140.761 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 985  SER D C   1 
ATOM   25017 O  O   . SER D  1 742 ? 201.923 -31.025 141.648 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 985  SER D O   1 
ATOM   25018 C  CB  . SER D  1 742 ? 200.341 -28.306 141.181 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 985  SER D CB  1 
ATOM   25019 O  OG  . SER D  1 742 ? 201.369 -28.103 140.243 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 985  SER D OG  1 
ATOM   25020 N  N   . GLN D  1 743 ? 201.332 -30.876 139.464 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 986  GLN D N   1 
ATOM   25021 C  CA  . GLN D  1 743 ? 202.531 -31.573 138.976 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 986  GLN D CA  1 
ATOM   25022 C  C   . GLN D  1 743 ? 203.737 -30.611 138.911 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 986  GLN D C   1 
ATOM   25023 O  O   . GLN D  1 743 ? 204.857 -30.985 139.280 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 986  GLN D O   1 
ATOM   25024 C  CB  . GLN D  1 743 ? 202.247 -32.098 137.600 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 986  GLN D CB  1 
ATOM   25025 C  CG  . GLN D  1 743 ? 200.800 -31.938 137.266 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 986  GLN D CG  1 
ATOM   25026 C  CD  . GLN D  1 743 ? 200.452 -32.708 136.009 1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 986  GLN D CD  1 
ATOM   25027 O  OE1 . GLN D  1 743 ? 201.336 -33.323 135.344 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 986  GLN D OE1 1 
ATOM   25028 N  NE2 . GLN D  1 743 ? 199.163 -32.680 135.656 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 986  GLN D NE2 1 
ATOM   25029 N  N   . ILE D  1 744 ? 203.484 -29.375 138.446 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 987  ILE D N   1 
ATOM   25030 C  CA  . ILE D  1 744 ? 204.529 -28.400 138.215 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 987  ILE D CA  1 
ATOM   25031 C  C   . ILE D  1 744 ? 205.115 -27.876 139.494 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 987  ILE D C   1 
ATOM   25032 O  O   . ILE D  1 744 ? 204.654 -26.908 140.075 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 987  ILE D O   1 
ATOM   25033 C  CB  . ILE D  1 744 ? 204.062 -27.213 137.415 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 987  ILE D CB  1 
ATOM   25034 C  CG1 . ILE D  1 744 ? 203.462 -27.697 136.082 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 987  ILE D CG1 1 
ATOM   25035 C  CG2 . ILE D  1 744 ? 205.273 -26.252 137.277 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 987  ILE D CG2 1 
ATOM   25036 C  CD1 . ILE D  1 744 ? 202.816 -26.621 135.265 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 987  ILE D CD1 1 
ATOM   25037 N  N   . LYS D  1 745 ? 206.180 -28.515 139.904 1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 988  LYS D N   1 
ATOM   25038 C  CA  . LYS D  1 745 ? 206.801 -28.167 141.137 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 988  LYS D CA  1 
ATOM   25039 C  C   . LYS D  1 745 ? 208.313 -28.324 140.996 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 988  LYS D C   1 
ATOM   25040 O  O   . LYS D  1 745 ? 208.819 -29.440 140.965 1.00 48.04  ? ? ? ? ? ? 988  LYS D O   1 
ATOM   25041 C  CB  . LYS D  1 745 ? 206.238 -29.070 142.224 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 988  LYS D CB  1 
ATOM   25042 C  CG  . LYS D  1 745 ? 207.341 -29.793 143.070 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 988  LYS D CG  1 
ATOM   25043 C  CD  . LYS D  1 745 ? 206.788 -30.022 144.505 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 988  LYS D CD  1 
ATOM   25044 C  CE  . LYS D  1 745 ? 206.995 -28.717 145.406 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 988  LYS D CE  1 
ATOM   25045 N  NZ  . LYS D  1 745 ? 207.161 -29.184 146.822 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 988  LYS D NZ  1 
ATOM   25046 N  N   . ASN D  1 746 ? 209.032 -27.210 140.912 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 989  ASN D N   1 
ATOM   25047 C  CA  . ASN D  1 746 ? 210.434 -27.252 140.523 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 989  ASN D CA  1 
ATOM   25048 C  C   . ASN D  1 746 ? 210.651 -27.981 139.229 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 989  ASN D C   1 
ATOM   25049 O  O   . ASN D  1 746 ? 211.495 -28.864 139.185 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 989  ASN D O   1 
ATOM   25050 C  CB  . ASN D  1 746 ? 211.256 -27.992 141.543 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 989  ASN D CB  1 
ATOM   25051 C  CG  . ASN D  1 746 ? 211.573 -27.160 142.716 1.00 46.45  ? ? ? ? ? ? 989  ASN D CG  1 
ATOM   25052 O  OD1 . ASN D  1 746 ? 212.096 -26.061 142.582 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 989  ASN D OD1 1 
ATOM   25053 N  ND2 . ASN D  1 746 ? 211.267 -27.666 143.896 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 989  ASN D ND2 1 
ATOM   25054 N  N   . THR D  1 747 ? 209.891 -27.653 138.192 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 990  THR D N   1 
ATOM   25055 C  CA  . THR D  1 747 ? 210.159 -28.234 136.901 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 990  THR D CA  1 
ATOM   25056 C  C   . THR D  1 747 ? 210.366 -27.132 135.852 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 990  THR D C   1 
ATOM   25057 O  O   . THR D  1 747 ? 209.878 -26.001 135.997 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 990  THR D O   1 
ATOM   25058 C  CB  . THR D  1 747 ? 209.061 -29.208 136.507 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 990  THR D CB  1 
ATOM   25059 O  OG1 . THR D  1 747 ? 207.955 -28.474 135.991 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 990  THR D OG1 1 
ATOM   25060 C  CG2 . THR D  1 747 ? 208.610 -30.001 137.725 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 990  THR D CG2 1 
ATOM   25061 N  N   . LEU D  1 748 ? 211.128 -27.448 134.809 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 991  LEU D N   1 
ATOM   25062 C  CA  . LEU D  1 748 ? 211.417 -26.439 133.794 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 991  LEU D CA  1 
ATOM   25063 C  C   . LEU D  1 748 ? 210.104 -26.006 133.130 1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 991  LEU D C   1 
ATOM   25064 O  O   . LEU D  1 748 ? 209.197 -26.791 132.969 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 991  LEU D O   1 
ATOM   25065 C  CB  . LEU D  1 748 ? 212.438 -26.970 132.771 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 991  LEU D CB  1 
ATOM   25066 C  CG  . LEU D  1 748 ? 213.728 -27.497 133.424 1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 991  LEU D CG  1 
ATOM   25067 C  CD1 . LEU D  1 748 ? 214.776 -27.846 132.417 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 991  LEU D CD1 1 
ATOM   25068 C  CD2 . LEU D  1 748 ? 214.268 -26.470 134.413 1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 991  LEU D CD2 1 
ATOM   25069 N  N   . TYR D  1 749 ? 209.993 -24.751 132.753 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 992  TYR D N   1 
ATOM   25070 C  CA  . TYR D  1 749 ? 208.812 -24.298 132.089 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CA  1 
ATOM   25071 C  C   . TYR D  1 749 ? 209.313 -23.130 131.248 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 992  TYR D C   1 
ATOM   25072 O  O   . TYR D  1 749 ? 210.275 -22.466 131.623 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 992  TYR D O   1 
ATOM   25073 C  CB  . TYR D  1 749 ? 207.836 -23.869 133.176 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CB  1 
ATOM   25074 C  CG  . TYR D  1 749 ? 206.472 -23.472 132.704 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CG  1 
ATOM   25075 C  CD1 . TYR D  1 749 ? 205.364 -24.266 132.952 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CD1 1 
ATOM   25076 C  CD2 . TYR D  1 749 ? 206.289 -22.289 132.027 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CD2 1 
ATOM   25077 C  CE1 . TYR D  1 749 ? 204.119 -23.895 132.512 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CE1 1 
ATOM   25078 C  CE2 . TYR D  1 749 ? 205.045 -21.907 131.586 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CE2 1 
ATOM   25079 C  CZ  . TYR D  1 749 ? 203.968 -22.710 131.819 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CZ  1 
ATOM   25080 O  OH  . TYR D  1 749 ? 202.752 -22.265 131.351 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 992  TYR D OH  1 
ATOM   25081 N  N   . VAL D  1 750 ? 208.700 -22.892 130.103 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 993  VAL D N   1 
ATOM   25082 C  CA  . VAL D  1 750 ? 209.157 -21.826 129.225 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 993  VAL D CA  1 
ATOM   25083 C  C   . VAL D  1 750 ? 208.283 -20.584 129.295 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 993  VAL D C   1 
ATOM   25084 O  O   . VAL D  1 750 ? 207.149 -20.613 128.822 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 993  VAL D O   1 
ATOM   25085 C  CB  . VAL D  1 750 ? 209.155 -22.299 127.795 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 993  VAL D CB  1 
ATOM   25086 C  CG1 . VAL D  1 750 ? 209.340 -21.145 126.862 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 993  VAL D CG1 1 
ATOM   25087 C  CG2 . VAL D  1 750 ? 210.228 -23.302 127.615 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 993  VAL D CG2 1 
ATOM   25088 N  N   . VAL D  1 751 ? 208.806 -19.496 129.870 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 994  VAL D N   1 
ATOM   25089 C  CA  . VAL D  1 751 ? 208.029 -18.254 130.053 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 994  VAL D CA  1 
ATOM   25090 C  C   . VAL D  1 751 ? 208.401 -17.249 128.991 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 994  VAL D C   1 
ATOM   25091 O  O   . VAL D  1 751 ? 209.398 -17.418 128.308 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 994  VAL D O   1 
ATOM   25092 C  CB  . VAL D  1 751 ? 208.211 -17.583 131.457 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 994  VAL D CB  1 
ATOM   25093 C  CG1 . VAL D  1 751 ? 208.082 -18.577 132.543 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 994  VAL D CG1 1 
ATOM   25094 C  CG2 . VAL D  1 751 ? 209.545 -16.995 131.566 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 994  VAL D CG2 1 
ATOM   25095 N  N   . ASP D  1 752 ? 207.571 -16.222 128.848 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 995  ASP D N   1 
ATOM   25096 C  CA  . ASP D  1 752 ? 207.868 -15.057 128.040 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 995  ASP D CA  1 
ATOM   25097 C  C   . ASP D  1 752 ? 208.416 -14.017 128.976 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 995  ASP D C   1 
ATOM   25098 O  O   . ASP D  1 752 ? 207.655 -13.124 129.409 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 995  ASP D O   1 
ATOM   25099 C  CB  . ASP D  1 752 ? 206.584 -14.511 127.436 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 995  ASP D CB  1 
ATOM   25100 C  CG  . ASP D  1 752 ? 205.997 -15.460 126.474 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 995  ASP D CG  1 
ATOM   25101 O  OD1 . ASP D  1 752 ? 206.813 -16.282 126.032 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 995  ASP D OD1 1 
ATOM   25102 O  OD2 . ASP D  1 752 ? 204.780 -15.416 126.156 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 995  ASP D OD2 1 
ATOM   25103 N  N   . GLY D  1 753 ? 209.718 -14.117 129.260 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 996  GLY D N   1 
ATOM   25104 C  CA  . GLY D  1 753 ? 210.351 -13.357 130.334 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 996  GLY D CA  1 
ATOM   25105 C  C   . GLY D  1 753 ? 211.510 -12.388 130.115 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 996  GLY D C   1 
ATOM   25106 O  O   . GLY D  1 753 ? 212.121 -11.946 131.089 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 996  GLY D O   1 
ATOM   25107 N  N   . LYS D  1 754 ? 211.790 -12.025 128.862 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 997  LYS D N   1 
ATOM   25108 C  CA  . LYS D  1 754 ? 212.880 -11.106 128.534 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 997  LYS D CA  1 
ATOM   25109 C  C   . LYS D  1 754 ? 212.417 -10.011 127.585 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 997  LYS D C   1 
ATOM   25110 O  O   . LYS D  1 754 ? 211.693 -10.291 126.612 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 997  LYS D O   1 
ATOM   25111 C  CB  . LYS D  1 754 ? 213.988 -11.866 127.831 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 997  LYS D CB  1 
ATOM   25112 C  CG  . LYS D  1 754 ? 214.710 -12.829 128.694 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 997  LYS D CG  1 
ATOM   25113 C  CD  . LYS D  1 754 ? 215.879 -13.317 127.962 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 997  LYS D CD  1 
ATOM   25114 C  CE  . LYS D  1 754 ? 216.778 -14.089 128.862 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 997  LYS D CE  1 
ATOM   25115 N  NZ  . LYS D  1 754 ? 217.888 -14.602 127.983 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 997  LYS D NZ  1 
ATOM   25116 N  N   . SER D  1 755 ? 212.835 -8.767  127.851 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 998  SER D N   1 
ATOM   25117 C  CA  . SER D  1 755 ? 212.523 -7.649  126.945 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 998  SER D CA  1 
ATOM   25118 C  C   . SER D  1 755 ? 213.514 -7.621  125.780 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 998  SER D C   1 
ATOM   25119 O  O   . SER D  1 755 ? 214.552 -8.313  125.782 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 998  SER D O   1 
ATOM   25120 C  CB  . SER D  1 755 ? 212.601 -6.337  127.680 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 998  SER D CB  1 
ATOM   25121 O  OG  . SER D  1 755 ? 213.913 -6.186  128.192 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 998  SER D OG  1 
ATOM   25122 N  N   . SER D  1 756 ? 213.222 -6.797  124.784 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 999  SER D N   1 
ATOM   25123 C  CA  . SER D  1 756 ? 213.986 -6.844  123.543 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 999  SER D CA  1 
ATOM   25124 C  C   . SER D  1 756 ? 215.396 -6.317  123.651 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 999  SER D C   1 
ATOM   25125 O  O   . SER D  1 756 ? 216.068 -6.174  122.647 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 999  SER D O   1 
ATOM   25126 C  CB  . SER D  1 756 ? 213.256 -6.056  122.460 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 999  SER D CB  1 
ATOM   25127 O  OG  . SER D  1 756 ? 213.515 -4.672  122.549 1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 999  SER D OG  1 
ATOM   25128 N  N   . GLY D  1 757 ? 215.875 -5.993  124.838 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY D N   1 
ATOM   25129 C  CA  . GLY D  1 757 ? 217.199 -5.388  124.905 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY D CA  1 
ATOM   25130 C  C   . GLY D  1 757 ? 217.384 -4.161  124.017 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY D C   1 
ATOM   25131 O  O   . GLY D  1 757 ? 218.448 -3.580  124.021 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY D O   1 
ATOM   25132 N  N   . LYS D  1 758 ? 216.368 -3.739  123.268 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D N   1 
ATOM   25133 C  CA  . LYS D  1 758 ? 216.524 -2.565  122.423 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D CA  1 
ATOM   25134 C  C   . LYS D  1 758 ? 215.277 -1.719  122.405 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D C   1 
ATOM   25135 O  O   . LYS D  1 758 ? 214.934 -1.178  121.364 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D O   1 
ATOM   25136 C  CB  . LYS D  1 758 ? 216.821 -2.936  120.979 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D CB  1 
ATOM   25137 C  CG  . LYS D  1 758 ? 217.349 -4.342  120.752 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D CG  1 
ATOM   25138 C  CD  . LYS D  1 758 ? 216.751 -4.962  119.440 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D CD  1 
ATOM   25139 C  CE  . LYS D  1 758 ? 217.899 -5.219  118.379 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D CE  1 
ATOM   25140 N  NZ  . LYS D  1 758 ? 217.572 -6.324  117.336 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D NZ  1 
ATOM   25141 N  N   . ASP D  1 759 ? 214.582 -1.618  123.533 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D N   1 
ATOM   25142 C  CA  . ASP D  1 759 ? 213.455 -0.692  123.658 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D CA  1 
ATOM   25143 C  C   . ASP D  1 759 ? 213.938 0.543   124.409 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D C   1 
ATOM   25144 O  O   . ASP D  1 759 ? 215.121 0.677   124.710 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D O   1 
ATOM   25145 C  CB  . ASP D  1 759 ? 212.314 -1.354  124.434 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D CB  1 
ATOM   25146 C  CG  . ASP D  1 759 ? 212.828 -2.282  125.550 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D CG  1 
ATOM   25147 O  OD1 . ASP D  1 759 ? 214.029 -2.260  125.906 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D OD1 1 
ATOM   25148 O  OD2 . ASP D  1 759 ? 212.024 -3.072  126.081 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D OD2 1 
ATOM   25149 N  N   . GLN D  1 760 ? 213.015 1.439   124.720 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D N   1 
ATOM   25150 C  CA  . GLN D  1 760 ? 213.291 2.518   125.627 1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D CA  1 
ATOM   25151 C  C   . GLN D  1 760 ? 213.848 2.007   126.929 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D C   1 
ATOM   25152 O  O   . GLN D  1 760 ? 214.671 2.655   127.542 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D O   1 
ATOM   25153 C  CB  . GLN D  1 760 ? 212.011 3.228   125.958 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D CB  1 
ATOM   25154 C  CG  . GLN D  1 760 ? 211.341 3.765   124.752 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D CG  1 
ATOM   25155 C  CD  . GLN D  1 760 ? 212.278 4.516   123.924 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D CD  1 
ATOM   25156 O  OE1 . GLN D  1 760 ? 212.589 4.088   122.856 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D OE1 1 
ATOM   25157 N  NE2 . GLN D  1 760 ? 212.774 5.632   124.423 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D NE2 1 
ATOM   25158 N  N   . GLN D  1 761 ? 213.371 0.872   127.400 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D N   1 
ATOM   25159 C  CA  . GLN D  1 761 ? 213.912 0.370   128.640 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D CA  1 
ATOM   25160 C  C   . GLN D  1 761 ? 215.426 0.220   128.522 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D C   1 
ATOM   25161 O  O   . GLN D  1 761 ? 216.155 0.439   129.493 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D O   1 
ATOM   25162 C  CB  . GLN D  1 761 ? 213.314 -0.979  128.987 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D CB  1 
ATOM   25163 C  CG  . GLN D  1 761 ? 214.063 -1.650  130.127 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D CG  1 
ATOM   25164 C  CD  . GLN D  1 761 ? 213.858 -0.976  131.464 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D CD  1 
ATOM   25165 O  OE1 . GLN D  1 761 ? 212.773 -0.453  131.775 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D OE1 1 
ATOM   25166 N  NE2 . GLN D  1 761 ? 214.884 -1.027  132.286 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D NE2 1 
ATOM   25167 N  N   . ALA D  1 762 ? 215.890 -0.175  127.334 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA D N   1 
ATOM   25168 C  CA  . ALA D  1 762 ? 217.303 -0.434  127.097 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA D CA  1 
ATOM   25169 C  C   . ALA D  1 762 ? 218.070 0.899   127.018 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA D C   1 
ATOM   25170 O  O   . ALA D  1 762 ? 219.272 0.966   127.332 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA D O   1 
ATOM   25171 C  CB  . ALA D  1 762 ? 217.462 -1.200  125.829 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA D CB  1 
ATOM   25172 N  N   . LYS D  1 763 ? 217.368 1.960   126.606 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D N   1 
ATOM   25173 C  CA  . LYS D  1 763 ? 217.911 3.322   126.611 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D CA  1 
ATOM   25174 C  C   . LYS D  1 763 ? 218.026 3.908   128.014 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D C   1 
ATOM   25175 O  O   . LYS D  1 763 ? 219.106 4.218   128.453 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D O   1 
ATOM   25176 C  CB  . LYS D  1 763 ? 217.044 4.227   125.769 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D CB  1 
ATOM   25177 C  CG  . LYS D  1 763 ? 217.494 5.609   125.793 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D CG  1 
ATOM   25178 C  CD  . LYS D  1 763 ? 216.801 6.350   124.700 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D CD  1 
ATOM   25179 C  CE  . LYS D  1 763 ? 217.736 7.360   124.100 1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D CE  1 
ATOM   25180 N  NZ  . LYS D  1 763 ? 217.041 8.101   123.034 1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D NZ  1 
ATOM   25181 N  N   . TYR D  1 764 ? 216.909 4.035   128.726 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D N   1 
ATOM   25182 C  CA  . TYR D  1 764 ? 216.899 4.779   129.933 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CA  1 
ATOM   25183 C  C   . TYR D  1 764 ? 217.151 3.931   131.137 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D C   1 
ATOM   25184 O  O   . TYR D  1 764 ? 217.314 4.456   132.231 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D O   1 
ATOM   25185 C  CB  . TYR D  1 764 ? 215.554 5.405   130.085 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CB  1 
ATOM   25186 C  CG  . TYR D  1 764 ? 215.249 6.386   129.032 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CG  1 
ATOM   25187 C  CD1 . TYR D  1 764 ? 215.876 7.606   129.020 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CD1 1 
ATOM   25188 C  CD2 . TYR D  1 764 ? 214.316 6.127   128.064 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CD2 1 
ATOM   25189 C  CE1 . TYR D  1 764 ? 215.609 8.557   128.036 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CE1 1 
ATOM   25190 C  CE2 . TYR D  1 764 ? 214.018 7.063   127.091 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CE2 1 
ATOM   25191 C  CZ  . TYR D  1 764 ? 214.674 8.280   127.078 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CZ  1 
ATOM   25192 O  OH  . TYR D  1 764 ? 214.412 9.223   126.111 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D OH  1 
ATOM   25193 N  N   . GLY D  1 765 ? 217.154 2.615   130.983 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY D N   1 
ATOM   25194 C  CA  . GLY D  1 765 ? 217.190 1.759   132.174 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY D CA  1 
ATOM   25195 C  C   . GLY D  1 765 ? 218.399 2.073   133.029 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY D C   1 
ATOM   25196 O  O   . GLY D  1 765 ? 219.531 2.062   132.522 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY D O   1 
ATOM   25197 N  N   . GLY D  1 766 ? 218.180 2.342   134.316 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY D N   1 
ATOM   25198 C  CA  . GLY D  1 766 ? 219.273 2.674   135.207 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY D CA  1 
ATOM   25199 C  C   . GLY D  1 766 ? 220.135 3.838   134.739 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY D C   1 
ATOM   25200 O  O   . GLY D  1 766 ? 221.236 3.986   135.239 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY D O   1 
ATOM   25201 N  N   . ALA D  1 767 ? 219.640 4.670   133.813 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA D N   1 
ATOM   25202 C  CA  . ALA D  1 767 ? 220.421 5.770   133.220 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA D CA  1 
ATOM   25203 C  C   . ALA D  1 767 ? 220.682 6.958   134.151 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA D C   1 
ATOM   25204 O  O   . ALA D  1 767 ? 221.596 7.760   133.936 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA D O   1 
ATOM   25205 C  CB  . ALA D  1 767 ? 219.757 6.254   131.958 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA D CB  1 
ATOM   25206 N  N   . PHE D  1 768 ? 219.900 7.084   135.205 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D N   1 
ATOM   25207 C  CA  . PHE D  1 768 ? 220.068 8.229   136.065 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CA  1 
ATOM   25208 C  C   . PHE D  1 768 ? 220.589 7.780   137.413 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D C   1 
ATOM   25209 O  O   . PHE D  1 768 ? 220.612 8.549   138.356 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D O   1 
ATOM   25210 C  CB  . PHE D  1 768 ? 218.712 8.924   136.186 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CB  1 
ATOM   25211 C  CG  . PHE D  1 768 ? 217.990 8.999   134.890 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CG  1 
ATOM   25212 C  CD1 . PHE D  1 768 ? 218.313 9.976   133.985 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CD1 1 
ATOM   25213 C  CD2 . PHE D  1 768 ? 217.044 8.071   134.545 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CD2 1 
ATOM   25214 C  CE1 . PHE D  1 768 ? 217.700 10.069  132.772 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CE1 1 
ATOM   25215 C  CE2 . PHE D  1 768 ? 216.417 8.158   133.336 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CE2 1 
ATOM   25216 C  CZ  . PHE D  1 768 ? 216.762 9.167   132.439 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CZ  1 
ATOM   25217 N  N   . LEU D  1 769 ? 220.984 6.527   137.531 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D N   1 
ATOM   25218 C  CA  . LEU D  1 769 ? 221.330 6.048   138.837 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D CA  1 
ATOM   25219 C  C   . LEU D  1 769 ? 222.543 6.778   139.394 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D C   1 
ATOM   25220 O  O   . LEU D  1 769 ? 222.769 6.848   140.605 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D O   1 
ATOM   25221 C  CB  . LEU D  1 769 ? 221.556 4.551   138.826 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D CB  1 
ATOM   25222 C  CG  . LEU D  1 769 ? 220.406 3.565   138.757 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D CG  1 
ATOM   25223 C  CD1 . LEU D  1 769 ? 221.020 2.226   139.092 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D CD1 1 
ATOM   25224 C  CD2 . LEU D  1 769 ? 219.284 3.865   139.714 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D CD2 1 
ATOM   25225 N  N   . GLU D  1 770 ? 223.328 7.364   138.517 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D N   1 
ATOM   25226 C  CA  . GLU D  1 770 ? 224.458 8.096   139.012 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D CA  1 
ATOM   25227 C  C   . GLU D  1 770 ? 224.224 9.498   139.475 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D C   1 
ATOM   25228 O  O   . GLU D  1 770 ? 224.711 9.900   140.524 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D O   1 
ATOM   25229 C  CB  . GLU D  1 770 ? 225.392 8.252   137.937 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D CB  1 
ATOM   25230 C  CG  . GLU D  1 770 ? 226.579 7.551   138.300 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D CG  1 
ATOM   25231 C  CD  . GLU D  1 770 ? 226.876 6.756   137.123 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D CD  1 
ATOM   25232 O  OE1 . GLU D  1 770 ? 226.558 7.346   136.040 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D OE1 1 
ATOM   25233 O  OE2 . GLU D  1 770 ? 227.308 5.575   137.221 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D OE2 1 
ATOM   25234 N  N   . GLU D  1 771 ? 223.561 10.275  138.634 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D N   1 
ATOM   25235 C  CA  . GLU D  1 771 ? 223.039 11.544  139.071 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D CA  1 
ATOM   25236 C  C   . GLU D  1 771 ? 222.403 11.356  140.450 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D C   1 
ATOM   25237 O  O   . GLU D  1 771 ? 222.706 12.116  141.387 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D O   1 
ATOM   25238 C  CB  . GLU D  1 771 ? 221.996 12.053  138.084 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D CB  1 
ATOM   25239 C  CG  . GLU D  1 771 ? 221.366 13.408  138.476 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D CG  1 
ATOM   25240 C  CD  . GLU D  1 771 ? 220.348 13.873  137.454 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D CD  1 
ATOM   25241 O  OE1 . GLU D  1 771 ? 220.144 13.195  136.420 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D OE1 1 
ATOM   25242 O  OE2 . GLU D  1 771 ? 219.709 14.896  137.681 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D OE2 1 
ATOM   25243 N  N   . LEU D  1 772 ? 221.552 10.332  140.576 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D N   1 
ATOM   25244 C  CA  . LEU D  1 772 ? 220.812 10.133  141.791 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D CA  1 
ATOM   25245 C  C   . LEU D  1 772 ? 221.670 9.866   143.012 1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D C   1 
ATOM   25246 O  O   . LEU D  1 772 ? 221.438 10.472  144.041 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D O   1 
ATOM   25247 C  CB  . LEU D  1 772 ? 219.752 9.068   141.618 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D CB  1 
ATOM   25248 C  CG  . LEU D  1 772 ? 218.537 9.423   140.750 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D CG  1 
ATOM   25249 C  CD1 . LEU D  1 772 ? 217.778 8.142   140.568 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D CD1 1 
ATOM   25250 C  CD2 . LEU D  1 772 ? 217.609 10.494  141.303 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D CD2 1 
ATOM   25251 N  N   . GLN D  1 773 ? 222.651 8.982   142.938 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D N   1 
ATOM   25252 C  CA  . GLN D  1 773 ? 223.550 8.842   144.084 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D CA  1 
ATOM   25253 C  C   . GLN D  1 773 ? 224.445 10.026  144.319 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D C   1 
ATOM   25254 O  O   . GLN D  1 773 ? 224.952 10.196  145.418 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D O   1 
ATOM   25255 C  CB  . GLN D  1 773 ? 224.498 7.730   143.868 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D CB  1 
ATOM   25256 C  CG  . GLN D  1 773 ? 223.918 6.448   143.967 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D CG  1 
ATOM   25257 C  CD  . GLN D  1 773 ? 224.888 5.438   143.457 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D CD  1 
ATOM   25258 O  OE1 . GLN D  1 773 ? 224.975 5.176   142.241 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D OE1 1 
ATOM   25259 N  NE2 . GLN D  1 773 ? 225.645 4.856   144.378 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D NE2 1 
ATOM   25260 N  N   . ALA D  1 774 ? 224.738 10.801  143.276 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA D N   1 
ATOM   25261 C  CA  . ALA D  1 774 ? 225.555 11.981  143.467 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA D CA  1 
ATOM   25262 C  C   . ALA D  1 774 ? 224.743 13.015  144.262 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA D C   1 
ATOM   25263 O  O   . ALA D  1 774 ? 225.190 13.468  145.308 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA D O   1 
ATOM   25264 C  CB  . ALA D  1 774 ? 226.045 12.537  142.148 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA D CB  1 
ATOM   25265 N  N   . LYS D  1 775 ? 223.544 13.371  143.803 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D N   1 
ATOM   25266 C  CA  . LYS D  1 775 ? 222.744 14.354  144.521 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D CA  1 
ATOM   25267 C  C   . LYS D  1 775 ? 222.193 13.873  145.858 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D C   1 
ATOM   25268 O  O   . LYS D  1 775 ? 222.121 14.652  146.822 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D O   1 
ATOM   25269 C  CB  . LYS D  1 775 ? 221.559 14.781  143.689 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D CB  1 
ATOM   25270 C  CG  . LYS D  1 775 ? 221.950 15.321  142.425 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D CG  1 
ATOM   25271 C  CD  . LYS D  1 775 ? 220.823 15.892  141.702 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D CD  1 
ATOM   25272 C  CE  . LYS D  1 775 ? 221.448 16.454  140.500 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D CE  1 
ATOM   25273 N  NZ  . LYS D  1 775 ? 220.414 17.070  139.755 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D NZ  1 
ATOM   25274 N  N   . TYR D  1 776 ? 221.752 12.618  145.906 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D N   1 
ATOM   25275 C  CA  . TYR D  1 776 ? 220.900 12.151  146.989 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CA  1 
ATOM   25276 C  C   . TYR D  1 776 ? 221.430 10.890  147.613 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D C   1 
ATOM   25277 O  O   . TYR D  1 776 ? 220.740 9.891   147.606 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D O   1 
ATOM   25278 C  CB  . TYR D  1 776 ? 219.492 11.849  146.453 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CB  1 
ATOM   25279 C  CG  . TYR D  1 776 ? 218.913 12.942  145.592 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CG  1 
ATOM   25280 C  CD1 . TYR D  1 776 ? 218.778 14.216  146.063 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CD1 1 
ATOM   25281 C  CD2 . TYR D  1 776 ? 218.478 12.691  144.331 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CD2 1 
ATOM   25282 C  CE1 . TYR D  1 776 ? 218.258 15.191  145.303 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CE1 1 
ATOM   25283 C  CE2 . TYR D  1 776 ? 217.945 13.675  143.580 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CE2 1 
ATOM   25284 C  CZ  . TYR D  1 776 ? 217.854 14.913  144.081 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CZ  1 
ATOM   25285 O  OH  . TYR D  1 776 ? 217.375 15.924  143.341 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D OH  1 
ATOM   25286 N  N   . PRO D  1 777 ? 222.637 10.935  148.161 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO D N   1 
ATOM   25287 C  CA  . PRO D  1 777 ? 223.357 9.758   148.591 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO D CA  1 
ATOM   25288 C  C   . PRO D  1 777 ? 222.516 9.008   149.604 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO D C   1 
ATOM   25289 O  O   . PRO D  1 777 ? 222.476 7.796   149.662 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO D O   1 
ATOM   25290 C  CB  . PRO D  1 777 ? 224.622 10.336  149.237 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO D CB  1 
ATOM   25291 C  CG  . PRO D  1 777 ? 224.307 11.697  149.535 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO D CG  1 
ATOM   25292 C  CD  . PRO D  1 777 ? 223.339 12.163  148.516 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO D CD  1 
ATOM   25293 N  N   . GLU D  1 778 ? 221.867 9.757   150.442 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D N   1 
ATOM   25294 C  CA  . GLU D  1 778 ? 220.725 9.279   151.189 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D CA  1 
ATOM   25295 C  C   . GLU D  1 778 ? 219.916 8.015   150.866 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D C   1 
ATOM   25296 O  O   . GLU D  1 778 ? 219.912 7.053   151.595 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D O   1 
ATOM   25297 C  CB  . GLU D  1 778 ? 219.723 10.490  151.088 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D CB  1 
ATOM   25298 C  CG  . GLU D  1 778 ? 219.734 11.120  152.427 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D CG  1 
ATOM   25299 C  CD  . GLU D  1 778 ? 220.339 9.924   153.276 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D CD  1 
ATOM   25300 O  OE1 . GLU D  1 778 ? 221.539 9.592   153.076 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D OE1 1 
ATOM   25301 O  OE2 . GLU D  1 778 ? 219.585 9.239   153.981 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D OE2 1 
ATOM   25302 N  N   . LEU D  1 779 ? 219.103 8.145   149.835 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D N   1 
ATOM   25303 C  CA  . LEU D  1 779 ? 218.260 7.132   149.384 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D CA  1 
ATOM   25304 C  C   . LEU D  1 779 ? 219.027 5.844   149.360 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D C   1 
ATOM   25305 O  O   . LEU D  1 779 ? 218.445 4.782   149.556 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D O   1 
ATOM   25306 C  CB  . LEU D  1 779 ? 217.815 7.478   147.981 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D CB  1 
ATOM   25307 C  CG  . LEU D  1 779 ? 217.355 8.918   147.799 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D CG  1 
ATOM   25308 C  CD1 . LEU D  1 779 ? 216.478 8.984   146.561 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D CD1 1 
ATOM   25309 C  CD2 . LEU D  1 779 ? 216.555 9.336   148.990 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D CD2 1 
ATOM   25310 N  N   . PHE D  1 780 ? 220.331 5.927   149.110 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D N   1 
ATOM   25311 C  CA  . PHE D  1 780 ? 221.139 4.734   148.828 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CA  1 
ATOM   25312 C  C   . PHE D  1 780 ? 221.849 4.203   150.055 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D C   1 
ATOM   25313 O  O   . PHE D  1 780 ? 222.387 3.101   150.044 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D O   1 
ATOM   25314 C  CB  . PHE D  1 780 ? 222.135 4.977   147.682 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CB  1 
ATOM   25315 C  CG  . PHE D  1 780 ? 221.485 5.260   146.373 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CG  1 
ATOM   25316 C  CD1 . PHE D  1 780 ? 221.199 4.250   145.475 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CD1 1 
ATOM   25317 C  CD2 . PHE D  1 780 ? 221.127 6.542   146.056 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CD2 1 
ATOM   25318 C  CE1 . PHE D  1 780 ? 220.572 4.540   144.274 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CE1 1 
ATOM   25319 C  CE2 . PHE D  1 780 ? 220.506 6.843   144.857 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CE2 1 
ATOM   25320 C  CZ  . PHE D  1 780 ? 220.225 5.846   143.963 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CZ  1 
ATOM   25321 N  N   . ALA D  1 781 ? 221.823 4.992   151.117 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA D N   1 
ATOM   25322 C  CA  . ALA D  1 781 ? 222.412 4.593   152.384 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA D CA  1 
ATOM   25323 C  C   . ALA D  1 781 ? 221.376 3.817   153.152 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA D C   1 
ATOM   25324 O  O   . ALA D  1 781 ? 221.706 2.964   153.946 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA D O   1 
ATOM   25325 C  CB  . ALA D  1 781 ? 222.858 5.805   153.190 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA D CB  1 
ATOM   25326 N  N   . ARG D  1 782 ? 220.115 4.122   152.906 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D N   1 
ATOM   25327 C  CA  . ARG D  1 782 ? 219.061 3.522   153.674 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D CA  1 
ATOM   25328 C  C   . ARG D  1 782 ? 219.043 2.036   153.426 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D C   1 
ATOM   25329 O  O   . ARG D  1 782 ? 219.161 1.594   152.268 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D O   1 
ATOM   25330 C  CB  . ARG D  1 782 ? 217.705 4.159   153.313 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D CB  1 
ATOM   25331 C  CG  . ARG D  1 782 ? 216.522 3.202   153.251 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D CG  1 
ATOM   25332 C  CD  . ARG D  1 782 ? 215.266 3.962   153.150 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D CD  1 
ATOM   25333 N  NE  . ARG D  1 782 ? 214.641 4.070   154.463 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D NE  1 
ATOM   25334 C  CZ  . ARG D  1 782 ? 213.882 5.102   154.821 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D CZ  1 
ATOM   25335 N  NH1 . ARG D  1 782 ? 213.710 6.075   153.952 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D NH1 1 
ATOM   25336 N  NH2 . ARG D  1 782 ? 213.310 5.180   156.027 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D NH2 1 
ATOM   25337 N  N   . LYS D  1 783 ? 218.899 1.290   154.528 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D N   1 
ATOM   25338 C  CA  . LYS D  1 783 ? 218.631 -0.139  154.508 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D CA  1 
ATOM   25339 C  C   . LYS D  1 783 ? 217.155 -0.337  154.437 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D C   1 
ATOM   25340 O  O   . LYS D  1 783 ? 216.448 0.021   155.352 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D O   1 
ATOM   25341 C  CB  . LYS D  1 783 ? 219.116 -0.774  155.788 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D CB  1 
ATOM   25342 C  CG  . LYS D  1 783 ? 220.549 -0.631  155.893 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D CG  1 
ATOM   25343 C  CD  . LYS D  1 783 ? 221.129 -1.285  157.064 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D CD  1 
ATOM   25344 C  CE  . LYS D  1 783 ? 222.571 -0.890  157.057 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D CE  1 
ATOM   25345 N  NZ  . LYS D  1 783 ? 223.220 -1.090  158.336 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D NZ  1 
ATOM   25346 N  N   . GLN D  1 784 ? 216.682 -0.914  153.348 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D N   1 
ATOM   25347 C  CA  . GLN D  1 784 ? 215.258 -1.118  153.193 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D CA  1 
ATOM   25348 C  C   . GLN D  1 784 ? 214.719 -2.115  154.196 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D C   1 
ATOM   25349 O  O   . GLN D  1 784 ? 215.387 -3.051  154.582 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D O   1 
ATOM   25350 C  CB  . GLN D  1 784 ? 214.955 -1.513  151.765 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D CB  1 
ATOM   25351 C  CG  . GLN D  1 784 ? 215.564 -0.523  150.809 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D CG  1 
ATOM   25352 C  CD  . GLN D  1 784 ? 214.882 0.792   150.890 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D CD  1 
ATOM   25353 O  OE1 . GLN D  1 784 ? 213.776 0.881   151.439 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D OE1 1 
ATOM   25354 N  NE2 . GLN D  1 784 ? 215.507 1.838   150.342 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D NE2 1 
ATOM   25355 N  N   . ILE D  1 785 ? 213.504 -1.892  154.652 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D N   1 
ATOM   25356 C  CA  . ILE D  1 785 ? 212.961 -2.746  155.695 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D CA  1 
ATOM   25357 C  C   . ILE D  1 785 ? 212.920 -4.206  155.299 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D C   1 
ATOM   25358 O  O   . ILE D  1 785 ? 213.491 -5.025  155.985 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D O   1 
ATOM   25359 C  CB  . ILE D  1 785 ? 211.594 -2.283  156.092 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D CB  1 
ATOM   25360 C  CG1 . ILE D  1 785 ? 211.749 -0.984  156.901 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D CG1 1 
ATOM   25361 C  CG2 . ILE D  1 785 ? 210.943 -3.345  156.860 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D CG2 1 
ATOM   25362 C  CD1 . ILE D  1 785 ? 210.702 0.022   156.668 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D CD1 1 
ATOM   25363 N  N   . SER D  1 786 ? 212.274 -4.547  154.185 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 1029 SER D N   1 
ATOM   25364 C  CA  . SER D  1 786 ? 212.052 -5.961  153.899 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 1029 SER D CA  1 
ATOM   25365 C  C   . SER D  1 786 ? 213.325 -6.715  153.679 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 1029 SER D C   1 
ATOM   25366 O  O   . SER D  1 786 ? 213.439 -7.822  154.139 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 1029 SER D O   1 
ATOM   25367 C  CB  . SER D  1 786 ? 211.054 -6.196  152.761 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 1029 SER D CB  1 
ATOM   25368 O  OG  . SER D  1 786 ? 211.600 -5.915  151.510 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 1029 SER D OG  1 
ATOM   25369 N  N   . THR D  1 787 ? 214.289 -6.124  152.985 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 1030 THR D N   1 
ATOM   25370 C  CA  . THR D  1 787 ? 215.561 -6.790  152.714 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 1030 THR D CA  1 
ATOM   25371 C  C   . THR D  1 787 ? 216.616 -6.552  153.774 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 1030 THR D C   1 
ATOM   25372 O  O   . THR D  1 787 ? 217.548 -7.309  153.889 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 1030 THR D O   1 
ATOM   25373 C  CB  . THR D  1 787 ? 216.147 -6.293  151.448 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 1030 THR D CB  1 
ATOM   25374 O  OG1 . THR D  1 787 ? 216.479 -4.916  151.621 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 1030 THR D OG1 1 
ATOM   25375 C  CG2 . THR D  1 787 ? 215.143 -6.447  150.345 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 1030 THR D CG2 1 
ATOM   25376 N  N   . GLY D  1 788 ? 216.477 -5.488  154.545 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY D N   1 
ATOM   25377 C  CA  . GLY D  1 788 ? 217.472 -5.159  155.553 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY D CA  1 
ATOM   25378 C  C   . GLY D  1 788 ? 218.769 -4.631  154.950 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY D C   1 
ATOM   25379 O  O   . GLY D  1 788 ? 219.750 -4.495  155.650 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY D O   1 
ATOM   25380 N  N   . VAL D  1 789 ? 218.776 -4.328  153.656 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL D N   1 
ATOM   25381 C  CA  . VAL D  1 789 ? 219.973 -3.852  152.983 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL D CA  1 
ATOM   25382 C  C   . VAL D  1 789 ? 219.580 -2.732  152.024 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL D C   1 
ATOM   25383 O  O   . VAL D  1 789 ? 218.399 -2.539  151.737 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL D O   1 
ATOM   25384 C  CB  . VAL D  1 789 ? 220.678 -4.978  152.172 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL D CB  1 
ATOM   25385 C  CG1 . VAL D  1 789 ? 220.938 -6.163  153.037 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL D CG1 1 
ATOM   25386 C  CG2 . VAL D  1 789 ? 219.862 -5.361  150.916 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL D CG2 1 
ATOM   25387 N  N   . PRO D  1 790 ? 220.576 -2.002  151.501 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO D N   1 
ATOM   25388 C  CA  . PRO D  1 790 ? 220.285 -0.856  150.636 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO D CA  1 
ATOM   25389 C  C   . PRO D  1 790 ? 219.912 -1.231  149.211 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO D C   1 
ATOM   25390 O  O   . PRO D  1 790 ? 220.190 -2.348  148.770 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO D O   1 
ATOM   25391 C  CB  . PRO D  1 790 ? 221.614 -0.080  150.638 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO D CB  1 
ATOM   25392 C  CG  . PRO D  1 790 ? 222.410 -0.675  151.780 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO D CG  1 
ATOM   25393 C  CD  . PRO D  1 790 ? 222.005 -2.086  151.847 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO D CD  1 
ATOM   25394 N  N   . MET D  1 791 ? 219.293 -0.307  148.482 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 1034 MET D N   1 
ATOM   25395 C  CA  . MET D  1 791 ? 219.188 -0.516  147.049 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 1034 MET D CA  1 
ATOM   25396 C  C   . MET D  1 791 ? 220.580 -0.732  146.458 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 1034 MET D C   1 
ATOM   25397 O  O   . MET D  1 791 ? 221.574 -0.220  146.932 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 1034 MET D O   1 
ATOM   25398 C  CB  . MET D  1 791 ? 218.535 0.655   146.346 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 1034 MET D CB  1 
ATOM   25399 C  CG  . MET D  1 791 ? 217.095 0.781   146.564 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 1034 MET D CG  1 
ATOM   25400 S  SD  . MET D  1 791 ? 216.614 2.335   145.806 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 1034 MET D SD  1 
ATOM   25401 C  CE  . MET D  1 791 ? 217.403 3.443   146.994 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 1034 MET D CE  1 
ATOM   25402 N  N   . ASP D  1 792 ? 220.633 -1.492  145.391 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D N   1 
ATOM   25403 C  CA  . ASP D  1 792 ? 221.883 -1.710  144.726 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D CA  1 
ATOM   25404 C  C   . ASP D  1 792 ? 221.823 -1.123  143.312 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D C   1 
ATOM   25405 O  O   . ASP D  1 792 ? 221.295 -1.753  142.386 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D O   1 
ATOM   25406 C  CB  . ASP D  1 792 ? 222.205 -3.213  144.706 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D CB  1 
ATOM   25407 C  CG  . ASP D  1 792 ? 223.354 -3.562  143.753 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D CG  1 
ATOM   25408 O  OD1 . ASP D  1 792 ? 224.180 -2.672  143.421 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D OD1 1 
ATOM   25409 O  OD2 . ASP D  1 792 ? 223.418 -4.745  143.339 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D OD2 1 
ATOM   25410 N  N   . PRO D  1 793 ? 222.387 0.083   143.151 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO D N   1 
ATOM   25411 C  CA  . PRO D  1 793 ? 222.437 0.765   141.879 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO D CA  1 
ATOM   25412 C  C   . PRO D  1 793 ? 223.620 0.241   141.039 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO D C   1 
ATOM   25413 O  O   . PRO D  1 793 ? 223.784 0.627   139.880 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO D O   1 
ATOM   25414 C  CB  . PRO D  1 793 ? 222.667 2.227   142.295 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO D CB  1 
ATOM   25415 C  CG  . PRO D  1 793 ? 223.505 2.121   143.527 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO D CG  1 
ATOM   25416 C  CD  . PRO D  1 793 ? 223.253 0.746   144.139 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO D CD  1 
ATOM   25417 N  N   . SER D  1 794 ? 224.430 -0.653  141.600 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 1037 SER D N   1 
ATOM   25418 C  CA  . SER D  1 794 ? 225.638 -1.037  140.913 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 1037 SER D CA  1 
ATOM   25419 C  C   . SER D  1 794 ? 225.357 -1.780  139.608 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 1037 SER D C   1 
ATOM   25420 O  O   . SER D  1 794 ? 226.265 -2.014  138.844 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 1037 SER D O   1 
ATOM   25421 C  CB  . SER D  1 794 ? 226.527 -1.873  141.811 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 1037 SER D CB  1 
ATOM   25422 O  OG  . SER D  1 794 ? 226.331 -3.237  141.511 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 1037 SER D OG  1 
ATOM   25423 N  N   . VAL D  1 795 ? 224.120 -2.188  139.345 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL D N   1 
ATOM   25424 C  CA  . VAL D  1 795 ? 223.842 -2.782  138.023 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL D CA  1 
ATOM   25425 C  C   . VAL D  1 795 ? 222.596 -2.213  137.388 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL D C   1 
ATOM   25426 O  O   . VAL D  1 795 ? 221.611 -2.061  138.032 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL D O   1 
ATOM   25427 C  CB  . VAL D  1 795 ? 223.900 -4.372  137.968 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL D CB  1 
ATOM   25428 C  CG1 . VAL D  1 795 ? 224.024 -5.021  139.364 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL D CG1 1 
ATOM   25429 C  CG2 . VAL D  1 795 ? 222.749 -4.915  137.151 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL D CG2 1 
ATOM   25430 N  N   . LYS D  1 796 ? 222.668 -1.884  136.112 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D N   1 
ATOM   25431 C  CA  . LYS D  1 796 ? 221.521 -1.332  135.384 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D CA  1 
ATOM   25432 C  C   . LYS D  1 796 ? 220.589 -2.389  134.771 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D C   1 
ATOM   25433 O  O   . LYS D  1 796 ? 221.035 -3.451  134.323 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D O   1 
ATOM   25434 C  CB  . LYS D  1 796 ? 221.997 -0.420  134.257 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D CB  1 
ATOM   25435 C  CG  . LYS D  1 796 ? 223.161 0.354   134.655 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D CG  1 
ATOM   25436 C  CD  . LYS D  1 796 ? 223.259 1.656   133.957 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D CD  1 
ATOM   25437 C  CE  . LYS D  1 796 ? 224.317 2.398   134.721 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D CE  1 
ATOM   25438 N  NZ  . LYS D  1 796 ? 224.662 3.627   134.020 1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D NZ  1 
ATOM   25439 N  N   . ILE D  1 797 ? 219.293 -2.104  134.727 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D N   1 
ATOM   25440 C  CA  . ILE D  1 797 ? 218.423 -3.013  134.058 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D CA  1 
ATOM   25441 C  C   . ILE D  1 797 ? 218.204 -2.469  132.673 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D C   1 
ATOM   25442 O  O   . ILE D  1 797 ? 217.438 -1.561  132.474 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D O   1 
ATOM   25443 C  CB  . ILE D  1 797 ? 217.162 -3.220  134.872 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D CB  1 
ATOM   25444 C  CG1 . ILE D  1 797 ? 217.552 -3.798  136.217 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D CG1 1 
ATOM   25445 C  CG2 . ILE D  1 797 ? 216.184 -4.165  134.220 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D CG2 1 
ATOM   25446 C  CD1 . ILE D  1 797 ? 216.387 -4.299  136.991 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D CD1 1 
ATOM   25447 N  N   . LYS D  1 798 ? 218.951 -3.010  131.721 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D N   1 
ATOM   25448 C  CA  . LYS D  1 798 ? 218.858 -2.634  130.300 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D CA  1 
ATOM   25449 C  C   . LYS D  1 798 ? 217.889 -3.579  129.617 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D C   1 
ATOM   25450 O  O   . LYS D  1 798 ? 217.299 -3.234  128.578 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D O   1 
ATOM   25451 C  CB  . LYS D  1 798 ? 220.205 -2.808  129.605 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D CB  1 
ATOM   25452 C  CG  . LYS D  1 798 ? 221.189 -1.713  129.858 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D CG  1 
ATOM   25453 C  CD  . LYS D  1 798 ? 220.581 -0.380  129.525 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D CD  1 
ATOM   25454 C  CE  . LYS D  1 798 ? 221.578 0.728   129.744 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D CE  1 
ATOM   25455 N  NZ  . LYS D  1 798 ? 220.830 2.006   129.901 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D NZ  1 
ATOM   25456 N  N   . GLN D  1 799 ? 217.759 -4.769  130.220 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D N   1 
ATOM   25457 C  CA  . GLN D  1 799 ? 216.934 -5.848  129.707 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D CA  1 
ATOM   25458 C  C   . GLN D  1 799 ? 216.328 -6.764  130.798 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D C   1 
ATOM   25459 O  O   . GLN D  1 799 ? 217.037 -7.564  131.420 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D O   1 
ATOM   25460 C  CB  . GLN D  1 799 ? 217.730 -6.721  128.736 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D CB  1 
ATOM   25461 C  CG  . GLN D  1 799 ? 216.836 -7.828  128.162 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D CG  1 
ATOM   25462 C  CD  . GLN D  1 799 ? 217.585 -8.911  127.429 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D CD  1 
ATOM   25463 O  OE1 . GLN D  1 799 ? 218.603 -9.415  127.914 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D OE1 1 
ATOM   25464 N  NE2 . GLN D  1 799 ? 217.073 -9.293  126.259 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D NE2 1 
ATOM   25465 N  N   . TRP D  1 800 ? 215.010 -6.687  130.974 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D N   1 
ATOM   25466 C  CA  . TRP D  1 800 ? 214.308 -7.524  131.917 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CA  1 
ATOM   25467 C  C   . TRP D  1 800 ? 214.531 -8.984  131.588 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D C   1 
ATOM   25468 O  O   . TRP D  1 800 ? 214.412 -9.404  130.442 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D O   1 
ATOM   25469 C  CB  . TRP D  1 800 ? 212.807 -7.215  131.871 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CB  1 
ATOM   25470 C  CG  . TRP D  1 800 ? 212.460 -5.842  132.376 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CG  1 
ATOM   25471 C  CD1 . TRP D  1 800 ? 212.092 -4.732  131.639 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CD1 1 
ATOM   25472 C  CD2 . TRP D  1 800 ? 212.498 -5.420  133.734 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CD2 1 
ATOM   25473 N  NE1 . TRP D  1 800 ? 211.897 -3.665  132.474 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D NE1 1 
ATOM   25474 C  CE2 . TRP D  1 800 ? 212.156 -4.064  133.762 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CE2 1 
ATOM   25475 C  CE3 . TRP D  1 800 ? 212.796 -6.069  134.940 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CE3 1 
ATOM   25476 C  CZ2 . TRP D  1 800 ? 212.095 -3.352  134.949 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CZ2 1 
ATOM   25477 C  CZ3 . TRP D  1 800 ? 212.719 -5.365  136.120 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CZ3 1 
ATOM   25478 C  CH2 . TRP D  1 800 ? 212.370 -4.024  136.121 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CH2 1 
ATOM   25479 N  N   . SER D  1 801 ? 214.845 -9.764  132.605 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 1044 SER D N   1 
ATOM   25480 C  CA  . SER D  1 801 ? 214.859 -11.205 132.471 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 1044 SER D CA  1 
ATOM   25481 C  C   . SER D  1 801 ? 214.376 -11.889 133.769 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 1044 SER D C   1 
ATOM   25482 O  O   . SER D  1 801 ? 214.325 -11.270 134.842 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 1044 SER D O   1 
ATOM   25483 C  CB  . SER D  1 801 ? 216.246 -11.685 132.094 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 1044 SER D CB  1 
ATOM   25484 O  OG  . SER D  1 801 ? 217.027 -11.893 133.252 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 1044 SER D OG  1 
ATOM   25485 N  N   . ALA D  1 802 ? 214.025 -13.168 133.672 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA D N   1 
ATOM   25486 C  CA  . ALA D  1 802 ? 213.417 -13.881 134.795 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA D CA  1 
ATOM   25487 C  C   . ALA D  1 802 ? 214.018 -13.574 136.188 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA D C   1 
ATOM   25488 O  O   . ALA D  1 802 ? 213.358 -13.686 137.202 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA D O   1 
ATOM   25489 C  CB  . ALA D  1 802 ? 213.447 -15.384 134.524 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA D CB  1 
ATOM   25490 N  N   . LYS D  1 803 ? 215.279 -13.209 136.253 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D N   1 
ATOM   25491 C  CA  . LYS D  1 803 ? 215.896 -13.114 137.566 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D CA  1 
ATOM   25492 C  C   . LYS D  1 803 ? 215.357 -11.927 138.268 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D C   1 
ATOM   25493 O  O   . LYS D  1 803 ? 215.604 -11.756 139.436 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D O   1 
ATOM   25494 C  CB  . LYS D  1 803 ? 217.428 -13.014 137.494 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D CB  1 
ATOM   25495 C  CG  . LYS D  1 803 ? 217.959 -11.911 136.570 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D CG  1 
ATOM   25496 C  CD  . LYS D  1 803 ? 219.453 -11.966 136.528 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D CD  1 
ATOM   25497 C  CE  . LYS D  1 803 ? 219.934 -10.960 135.549 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D CE  1 
ATOM   25498 N  NZ  . LYS D  1 803 ? 221.349 -10.618 135.857 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D NZ  1 
ATOM   25499 N  N   . TYR D  1 804 ? 214.634 -11.104 137.534 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D N   1 
ATOM   25500 C  CA  . TYR D  1 804 ? 214.096 -9.899  138.095 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CA  1 
ATOM   25501 C  C   . TYR D  1 804 ? 212.624 -10.021 138.382 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D C   1 
ATOM   25502 O  O   . TYR D  1 804 ? 211.992 -9.037  138.713 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D O   1 
ATOM   25503 C  CB  . TYR D  1 804 ? 214.323 -8.731  137.164 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CB  1 
ATOM   25504 C  CG  . TYR D  1 804 ? 215.761 -8.355  137.126 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CG  1 
ATOM   25505 C  CD1 . TYR D  1 804 ? 216.561 -8.451  138.284 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CD1 1 
ATOM   25506 C  CD2 . TYR D  1 804 ? 216.353 -7.910  135.955 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CD2 1 
ATOM   25507 C  CE1 . TYR D  1 804 ? 217.907 -8.115  138.263 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CE1 1 
ATOM   25508 C  CE2 . TYR D  1 804 ? 217.695 -7.568  135.934 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CE2 1 
ATOM   25509 C  CZ  . TYR D  1 804 ? 218.453 -7.675  137.093 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CZ  1 
ATOM   25510 O  OH  . TYR D  1 804 ? 219.768 -7.349  137.070 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D OH  1 
ATOM   25511 N  N   . PHE D  1 805 ? 212.061 -11.224 138.256 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D N   1 
ATOM   25512 C  CA  . PHE D  1 805 ? 210.643 -11.445 138.591 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CA  1 
ATOM   25513 C  C   . PHE D  1 805 ? 210.393 -12.549 139.599 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D C   1 
ATOM   25514 O  O   . PHE D  1 805 ? 211.118 -13.524 139.707 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D O   1 
ATOM   25515 C  CB  . PHE D  1 805 ? 209.848 -11.775 137.354 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CB  1 
ATOM   25516 C  CG  . PHE D  1 805 ? 209.846 -10.705 136.358 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CG  1 
ATOM   25517 C  CD1 . PHE D  1 805 ? 208.774 -9.855  136.281 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CD1 1 
ATOM   25518 C  CD2 . PHE D  1 805 ? 210.929 -10.539 135.482 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CD2 1 
ATOM   25519 C  CE1 . PHE D  1 805 ? 208.750 -8.848  135.343 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CE1 1 
ATOM   25520 C  CE2 . PHE D  1 805 ? 210.924 -9.526  134.541 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CE2 1 
ATOM   25521 C  CZ  . PHE D  1 805 ? 209.816 -8.677  134.457 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CZ  1 
ATOM   25522 N  N   . ASN D  1 806 ? 209.311 -12.410 140.324 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D N   1 
ATOM   25523 C  CA  . ASN D  1 806 ? 208.885 -13.457 141.196 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D CA  1 
ATOM   25524 C  C   . ASN D  1 806 ? 208.323 -14.606 140.405 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D C   1 
ATOM   25525 O  O   . ASN D  1 806 ? 208.550 -15.749 140.758 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D O   1 
ATOM   25526 C  CB  . ASN D  1 806 ? 207.840 -12.906 142.122 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D CB  1 
ATOM   25527 C  CG  . ASN D  1 806 ? 208.428 -11.967 143.070 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D CG  1 
ATOM   25528 O  OD1 . ASN D  1 806 ? 209.550 -12.197 143.501 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D OD1 1 
ATOM   25529 N  ND2 . ASN D  1 806 ? 207.729 -10.872 143.382 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D ND2 1 
ATOM   25530 N  N   . GLY D  1 807 ? 207.579 -14.325 139.342 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY D N   1 
ATOM   25531 C  CA  . GLY D  1 807 ? 206.964 -15.415 138.578 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY D CA  1 
ATOM   25532 C  C   . GLY D  1 807 ? 206.027 -14.840 137.551 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY D C   1 
ATOM   25533 O  O   . GLY D  1 807 ? 206.114 -13.652 137.245 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY D O   1 
ATOM   25534 N  N   . THR D  1 808 ? 205.110 -15.654 137.046 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 1051 THR D N   1 
ATOM   25535 C  CA  . THR D  1 808 ? 204.195 -15.213 136.016 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 1051 THR D CA  1 
ATOM   25536 C  C   . THR D  1 808 ? 202.841 -15.902 136.211 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 1051 THR D C   1 
ATOM   25537 O  O   . THR D  1 808 ? 202.747 -16.884 136.912 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 1051 THR D O   1 
ATOM   25538 C  CB  . THR D  1 808 ? 204.770 -15.589 134.654 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 1051 THR D CB  1 
ATOM   25539 O  OG1 . THR D  1 808 ? 203.864 -15.226 133.612 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 1051 THR D OG1 1 
ATOM   25540 C  CG2 . THR D  1 808 ? 204.976 -17.031 134.592 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 1051 THR D CG2 1 
ATOM   25541 N  N   . ASN D  1 809 ? 201.785 -15.385 135.609 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D N   1 
ATOM   25542 C  CA  . ASN D  1 809 ? 200.554 -16.132 135.489 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D CA  1 
ATOM   25543 C  C   . ASN D  1 809 ? 200.767 -17.328 134.570 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D C   1 
ATOM   25544 O  O   . ASN D  1 809 ? 201.491 -17.221 133.548 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D O   1 
ATOM   25545 C  CB  . ASN D  1 809 ? 199.544 -15.271 134.793 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D CB  1 
ATOM   25546 C  CG  . ASN D  1 809 ? 200.110 -14.657 133.542 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D CG  1 
ATOM   25547 O  OD1 . ASN D  1 809 ? 199.448 -14.573 132.528 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D OD1 1 
ATOM   25548 N  ND2 . ASN D  1 809 ? 201.358 -14.235 133.606 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D ND2 1 
ATOM   25549 N  N   . ILE D  1 810 ? 200.108 -18.450 134.887 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D N   1 
ATOM   25550 C  CA  . ILE D  1 810 ? 200.252 -19.663 134.102 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D CA  1 
ATOM   25551 C  C   . ILE D  1 810 ? 199.949 -19.345 132.631 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D C   1 
ATOM   25552 O  O   . ILE D  1 810 ? 199.084 -18.499 132.358 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D O   1 
ATOM   25553 C  CB  . ILE D  1 810 ? 199.330 -20.768 134.622 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D CB  1 
ATOM   25554 C  CG1 . ILE D  1 810 ? 197.876 -20.296 134.552 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D CG1 1 
ATOM   25555 C  CG2 . ILE D  1 810 ? 199.699 -21.163 136.038 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D CG2 1 
ATOM   25556 C  CD1 . ILE D  1 810 ? 196.877 -21.386 134.904 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D CD1 1 
ATOM   25557 N  N   . LEU D  1 811 ? 200.658 -20.026 131.711 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D N   1 
ATOM   25558 C  CA  . LEU D  1 811 ? 200.651 -19.721 130.274 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D CA  1 
ATOM   25559 C  C   . LEU D  1 811 ? 200.110 -20.865 129.435 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D C   1 
ATOM   25560 O  O   . LEU D  1 811 ? 200.096 -20.783 128.203 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D O   1 
ATOM   25561 C  CB  . LEU D  1 811 ? 202.061 -19.396 129.775 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D CB  1 
ATOM   25562 C  CG  . LEU D  1 811 ? 202.809 -18.264 130.468 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D CG  1 
ATOM   25563 C  CD1 . LEU D  1 811 ? 204.126 -17.987 129.752 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D CD1 1 
ATOM   25564 C  CD2 . LEU D  1 811 ? 201.969 -17.034 130.476 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D CD2 1 
ATOM   25565 N  N   . GLY D  1 812 ? 199.680 -21.945 130.073 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY D N   1 
ATOM   25566 C  CA  . GLY D  1 812 ? 198.973 -22.996 129.332 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY D CA  1 
ATOM   25567 C  C   . GLY D  1 812 ? 199.869 -23.730 128.362 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY D C   1 
ATOM   25568 O  O   . GLY D  1 812 ? 199.435 -24.258 127.340 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY D O   1 
ATOM   25569 N  N   . ARG D  1 813 ? 201.141 -23.765 128.686 1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D N   1 
ATOM   25570 C  CA  . ARG D  1 813 ? 202.083 -24.437 127.841 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D CA  1 
ATOM   25571 C  C   . ARG D  1 813 ? 202.281 -25.855 128.332 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D C   1 
ATOM   25572 O  O   . ARG D  1 813 ? 202.704 -26.722 127.544 1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D O   1 
ATOM   25573 C  CB  . ARG D  1 813 ? 203.401 -23.681 127.819 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D CB  1 
ATOM   25574 C  CG  . ARG D  1 813 ? 203.329 -22.433 127.018 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D CG  1 
ATOM   25575 C  CD  . ARG D  1 813 ? 204.693 -21.891 126.889 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D CD  1 
ATOM   25576 N  NE  . ARG D  1 813 ? 204.745 -20.864 125.872 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D NE  1 
ATOM   25577 C  CZ  . ARG D  1 813 ? 205.419 -19.736 126.036 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D CZ  1 
ATOM   25578 N  NH1 . ARG D  1 813 ? 206.063 -19.488 127.174 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D NH1 1 
ATOM   25579 N  NH2 . ARG D  1 813 ? 205.434 -18.843 125.073 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D NH2 1 
ATOM   25580 N  N   . GLY D  1 814 ? 201.982 -26.074 129.621 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY D N   1 
ATOM   25581 C  CA  . GLY D  1 814 ? 201.941 -27.409 130.226 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY D CA  1 
ATOM   25582 C  C   . GLY D  1 814 ? 203.194 -27.785 130.970 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY D C   1 
ATOM   25583 O  O   . GLY D  1 814 ? 204.200 -27.108 130.848 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY D O   1 
ATOM   25584 N  N   . ALA D  1 815 ? 203.164 -28.882 131.720 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA D N   1 
ATOM   25585 C  CA  . ALA D  1 815 ? 204.321 -29.246 132.566 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA D CA  1 
ATOM   25586 C  C   . ALA D  1 815 ? 205.417 -30.097 131.920 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA D C   1 
ATOM   25587 O  O   . ALA D  1 815 ? 206.393 -30.402 132.563 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA D O   1 
ATOM   25588 C  CB  . ALA D  1 815 ? 203.866 -29.892 133.893 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA D CB  1 
ATOM   25589 N  N   . GLY D  1 816 ? 205.252 -30.503 130.665 1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY D N   1 
ATOM   25590 C  CA  . GLY D  1 816 ? 206.289 -31.250 129.954 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY D CA  1 
ATOM   25591 C  C   . GLY D  1 816 ? 206.640 -30.601 128.627 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY D C   1 
ATOM   25592 O  O   . GLY D  1 816 ? 207.124 -31.246 127.726 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY D O   1 
ATOM   25593 N  N   . TYR D  1 817 ? 206.388 -29.306 128.494 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D N   1 
ATOM   25594 C  CA  . TYR D  1 817 ? 206.673 -28.572 127.269 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CA  1 
ATOM   25595 C  C   . TYR D  1 817 ? 208.161 -28.617 127.057 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D C   1 
ATOM   25596 O  O   . TYR D  1 817 ? 208.602 -28.739 125.914 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D O   1 
ATOM   25597 C  CB  . TYR D  1 817 ? 206.203 -27.135 127.393 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CB  1 
ATOM   25598 C  CG  . TYR D  1 817 ? 206.338 -26.314 126.145 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CG  1 
ATOM   25599 C  CD1 . TYR D  1 817 ? 205.650 -26.643 125.005 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CD1 1 
ATOM   25600 C  CD2 . TYR D  1 817 ? 207.120 -25.154 126.123 1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CD2 1 
ATOM   25601 C  CE1 . TYR D  1 817 ? 205.764 -25.858 123.837 1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CE1 1 
ATOM   25602 C  CE2 . TYR D  1 817 ? 207.245 -24.358 124.957 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CE2 1 
ATOM   25603 C  CZ  . TYR D  1 817 ? 206.572 -24.720 123.820 1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CZ  1 
ATOM   25604 O  OH  . TYR D  1 817 ? 206.683 -23.951 122.680 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D OH  1 
ATOM   25605 N  N   . VAL D  1 818 ? 208.946 -28.540 128.141 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL D N   1 
ATOM   25606 C  CA  . VAL D  1 818 ? 210.402 -28.783 128.015 1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL D CA  1 
ATOM   25607 C  C   . VAL D  1 818 ? 210.758 -30.293 127.893 1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL D C   1 
ATOM   25608 O  O   . VAL D  1 818 ? 210.564 -31.092 128.812 1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL D O   1 
ATOM   25609 C  CB  . VAL D  1 818 ? 211.219 -28.116 129.105 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL D CB  1 
ATOM   25610 C  CG1 . VAL D  1 818 ? 212.673 -28.398 128.885 1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL D CG1 1 
ATOM   25611 C  CG2 . VAL D  1 818 ? 211.016 -26.687 129.027 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL D CG2 1 
ATOM   25612 N  N   . LEU D  1 819 ? 211.294 -30.667 126.741 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D N   1 
ATOM   25613 C  CA  . LEU D  1 819 ? 211.473 -32.056 126.406 1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D CA  1 
ATOM   25614 C  C   . LEU D  1 819 ? 212.471 -32.816 127.275 1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D C   1 
ATOM   25615 O  O   . LEU D  1 819 ? 213.572 -32.360 127.579 1.00 59.06  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D O   1 
ATOM   25616 C  CB  . LEU D  1 819 ? 211.804 -32.152 124.929 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D CB  1 
ATOM   25617 C  CG  . LEU D  1 819 ? 210.674 -31.450 124.153 1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D CG  1 
ATOM   25618 C  CD1 . LEU D  1 819 ? 210.974 -31.287 122.663 1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D CD1 1 
ATOM   25619 C  CD2 . LEU D  1 819 ? 209.359 -32.186 124.375 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D CD2 1 
ATOM   25620 N  N   . LYS D  1 820 ? 212.048 -33.997 127.674 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D N   1 
ATOM   25621 C  CA  . LYS D  1 820 ? 212.771 -34.813 128.612 1.00 60.46  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D CA  1 
ATOM   25622 C  C   . LYS D  1 820 ? 212.927 -36.196 127.953 1.00 62.40  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D C   1 
ATOM   25623 O  O   . LYS D  1 820 ? 212.062 -36.634 127.186 1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D O   1 
ATOM   25624 C  CB  . LYS D  1 820 ? 211.928 -34.909 129.889 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D CB  1 
ATOM   25625 C  CG  . LYS D  1 820 ? 212.683 -35.207 131.156 1.00 59.32  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D CG  1 
ATOM   25626 C  CD  . LYS D  1 820 ? 211.710 -35.089 132.312 1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D CD  1 
ATOM   25627 C  CE  . LYS D  1 820 ? 212.465 -35.006 133.644 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D CE  1 
ATOM   25628 N  NZ  . LYS D  1 820 ? 211.518 -34.882 134.828 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D NZ  1 
ATOM   25629 N  N   . ASP D  1 821 ? 214.028 -36.883 128.214 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D N   1 
ATOM   25630 C  CA  . ASP D  1 821 ? 214.090 -38.286 127.846 1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D CA  1 
ATOM   25631 C  C   . ASP D  1 821 ? 213.476 -39.087 128.979 1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D C   1 
ATOM   25632 O  O   . ASP D  1 821 ? 214.055 -39.168 130.085 1.00 64.87  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D O   1 
ATOM   25633 C  CB  . ASP D  1 821 ? 215.517 -38.746 127.674 1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D CB  1 
ATOM   25634 C  CG  . ASP D  1 821 ? 215.599 -40.236 127.639 1.00 68.28  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D CG  1 
ATOM   25635 O  OD1 . ASP D  1 821 ? 216.130 -40.840 128.611 1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D OD1 1 
ATOM   25636 O  OD2 . ASP D  1 821 ? 215.059 -40.805 126.657 1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D OD2 1 
ATOM   25637 N  N   . GLN D  1 822 ? 212.325 -39.695 128.715 1.00 65.62  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D N   1 
ATOM   25638 C  CA  . GLN D  1 822 ? 211.501 -40.215 129.819 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D CA  1 
ATOM   25639 C  C   . GLN D  1 822 ? 212.090 -41.474 130.476 1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D C   1 
ATOM   25640 O  O   . GLN D  1 822 ? 211.965 -41.638 131.694 1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D O   1 
ATOM   25641 C  CB  . GLN D  1 822 ? 210.124 -40.502 129.301 1.00 65.51  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D CB  1 
ATOM   25642 C  CG  . GLN D  1 822 ? 210.259 -41.336 128.064 1.00 67.32  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D CG  1 
ATOM   25643 C  CD  . GLN D  1 822 ? 208.946 -41.956 127.687 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D CD  1 
ATOM   25644 O  OE1 . GLN D  1 822 ? 207.886 -41.550 128.199 1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D OE1 1 
ATOM   25645 N  NE2 . GLN D  1 822 ? 208.988 -42.947 126.773 1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D NE2 1 
ATOM   25646 N  N   . ALA D  1 823 ? 212.705 -42.349 129.662 1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA D N   1 
ATOM   25647 C  CA  . ALA D  1 823 ? 213.646 -43.398 130.142 1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA D CA  1 
ATOM   25648 C  C   . ALA D  1 823 ? 214.489 -42.927 131.350 1.00 68.93  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA D C   1 
ATOM   25649 O  O   . ALA D  1 823 ? 214.176 -43.243 132.503 1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA D O   1 
ATOM   25650 C  CB  . ALA D  1 823 ? 214.577 -43.843 129.007 1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA D CB  1 
ATOM   25651 N  N   . THR D  1 824 ? 215.554 -42.167 131.081 1.00 68.57  ? ? ? ? ? ? 1067 THR D N   1 
ATOM   25652 C  CA  . THR D  1 824 ? 216.389 -41.605 132.139 1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 1067 THR D CA  1 
ATOM   25653 C  C   . THR D  1 824 ? 215.672 -40.484 132.892 1.00 65.62  ? ? ? ? ? ? 1067 THR D C   1 
ATOM   25654 O  O   . THR D  1 824 ? 216.157 -40.022 133.941 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 1067 THR D O   1 
ATOM   25655 C  CB  . THR D  1 824 ? 217.686 -40.987 131.563 1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 1067 THR D CB  1 
ATOM   25656 O  OG1 . THR D  1 824 ? 217.353 -39.767 130.875 1.00 66.63  ? ? ? ? ? ? 1067 THR D OG1 1 
ATOM   25657 C  CG2 . THR D  1 824 ? 218.378 -41.943 130.593 1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 1067 THR D CG2 1 
ATOM   25658 N  N   . ASN D  1 825 ? 214.548 -40.008 132.367 1.00 64.83  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D N   1 
ATOM   25659 C  CA  . ASN D  1 825 ? 213.964 -38.808 132.954 1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D CA  1 
ATOM   25660 C  C   . ASN D  1 825 ? 215.041 -37.697 133.149 1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D C   1 
ATOM   25661 O  O   . ASN D  1 825 ? 215.435 -37.360 134.275 1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D O   1 
ATOM   25662 C  CB  . ASN D  1 825 ? 213.301 -39.132 134.292 1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D CB  1 
ATOM   25663 C  CG  . ASN D  1 825 ? 212.476 -37.971 134.798 1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D CG  1 
ATOM   25664 O  OD1 . ASN D  1 825 ? 212.806 -37.305 135.793 1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D OD1 1 
ATOM   25665 N  ND2 . ASN D  1 825 ? 211.396 -37.692 134.085 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D ND2 1 
ATOM   25666 N  N   . THR D  1 826 ? 215.515 -37.149 132.028 1.00 62.16  ? ? ? ? ? ? 1069 THR D N   1 
ATOM   25667 C  CA  . THR D  1 826 ? 216.623 -36.188 132.002 1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 1069 THR D CA  1 
ATOM   25668 C  C   . THR D  1 826 ? 216.426 -35.215 130.846 1.00 61.19  ? ? ? ? ? ? 1069 THR D C   1 
ATOM   25669 O  O   . THR D  1 826 ? 216.334 -35.630 129.675 1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 1069 THR D O   1 
ATOM   25670 C  CB  . THR D  1 826 ? 217.971 -36.912 131.806 1.00 63.25  ? ? ? ? ? ? 1069 THR D CB  1 
ATOM   25671 O  OG1 . THR D  1 826 ? 218.145 -37.845 132.866 1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 1069 THR D OG1 1 
ATOM   25672 C  CG2 . THR D  1 826 ? 219.139 -35.949 131.807 1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 1069 THR D CG2 1 
ATOM   25673 N  N   . TYR D  1 827 ? 216.380 -33.922 131.159 1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D N   1 
ATOM   25674 C  CA  . TYR D  1 827 ? 216.075 -32.920 130.135 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CA  1 
ATOM   25675 C  C   . TYR D  1 827 ? 217.099 -32.937 129.003 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D C   1 
ATOM   25676 O  O   . TYR D  1 827 ? 218.281 -33.134 129.237 1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D O   1 
ATOM   25677 C  CB  . TYR D  1 827 ? 216.008 -31.550 130.762 1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CB  1 
ATOM   25678 C  CG  . TYR D  1 827 ? 214.786 -31.300 131.613 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CG  1 
ATOM   25679 C  CD1 . TYR D  1 827 ? 213.587 -30.897 131.037 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CD1 1 
ATOM   25680 C  CD2 . TYR D  1 827 ? 214.840 -31.421 133.000 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CD2 1 
ATOM   25681 C  CE1 . TYR D  1 827 ? 212.457 -30.623 131.815 1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CE1 1 
ATOM   25682 C  CE2 . TYR D  1 827 ? 213.710 -31.148 133.800 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CE2 1 
ATOM   25683 C  CZ  . TYR D  1 827 ? 212.515 -30.744 133.198 1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CZ  1 
ATOM   25684 O  OH  . TYR D  1 827 ? 211.395 -30.458 133.979 1.00 52.62  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D OH  1 
ATOM   25685 N  N   . PHE D  1 828 ? 216.652 -32.761 127.768 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D N   1 
ATOM   25686 C  CA  . PHE D  1 828 ? 217.602 -32.687 126.662 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CA  1 
ATOM   25687 C  C   . PHE D  1 828 ? 218.302 -31.323 126.767 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D C   1 
ATOM   25688 O  O   . PHE D  1 828 ? 217.663 -30.323 127.085 1.00 59.66  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D O   1 
ATOM   25689 C  CB  . PHE D  1 828 ? 216.901 -32.833 125.294 1.00 62.79  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CB  1 
ATOM   25690 C  CG  . PHE D  1 828 ? 216.272 -34.211 125.031 1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CG  1 
ATOM   25691 C  CD1 . PHE D  1 828 ? 217.064 -35.358 124.872 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CD1 1 
ATOM   25692 C  CD2 . PHE D  1 828 ? 214.887 -34.349 124.878 1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CD2 1 
ATOM   25693 C  CE1 . PHE D  1 828 ? 216.477 -36.614 124.601 1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CE1 1 
ATOM   25694 C  CE2 . PHE D  1 828 ? 214.314 -35.598 124.605 1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CE2 1 
ATOM   25695 C  CZ  . PHE D  1 828 ? 215.109 -36.723 124.468 1.00 66.36  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CZ  1 
ATOM   25696 N  N   . SER D  1 829 ? 219.602 -31.287 126.499 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 1072 SER D N   1 
ATOM   25697 C  CA  . SER D  1 829 ? 220.399 -30.076 126.662 1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 1072 SER D CA  1 
ATOM   25698 C  C   . SER D  1 829 ? 221.329 -29.856 125.488 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 1072 SER D C   1 
ATOM   25699 O  O   . SER D  1 829 ? 221.920 -30.809 124.974 1.00 64.36  ? ? ? ? ? ? 1072 SER D O   1 
ATOM   25700 C  CB  . SER D  1 829 ? 221.235 -30.173 127.953 1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 1072 SER D CB  1 
ATOM   25701 O  OG  . SER D  1 829 ? 222.078 -29.039 128.160 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 1072 SER D OG  1 
ATOM   25702 N  N   . LEU D  1 830 ? 221.490 -28.599 125.083 1.00 62.20  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D N   1 
ATOM   25703 C  CA  . LEU D  1 830 ? 222.437 -28.249 124.001 1.00 63.47  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D CA  1 
ATOM   25704 C  C   . LEU D  1 830 ? 223.743 -27.532 124.403 1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D C   1 
ATOM   25705 O  O   . LEU D  1 830 ? 224.538 -27.150 123.535 1.00 64.67  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D O   1 
ATOM   25706 C  CB  . LEU D  1 830 ? 221.728 -27.453 122.920 1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D CB  1 
ATOM   25707 C  CG  . LEU D  1 830 ? 220.788 -28.376 122.177 1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D CG  1 
ATOM   25708 C  CD1 . LEU D  1 830 ? 219.882 -27.578 121.271 1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D CD1 1 
ATOM   25709 C  CD2 . LEU D  1 830 ? 221.666 -29.329 121.414 1.00 65.95  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D CD2 1 
ATOM   25710 N  N   . VAL D  1 831 ? 223.959 -27.331 125.705 1.00 62.59  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL D N   1 
ATOM   25711 C  CA  . VAL D  1 831 ? 225.251 -26.809 126.183 1.00 62.87  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL D CA  1 
ATOM   25712 C  C   . VAL D  1 831 ? 226.372 -27.725 125.616 1.00 64.89  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL D C   1 
ATOM   25713 O  O   . VAL D  1 831 ? 226.226 -28.958 125.598 1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL D O   1 
ATOM   25714 C  CB  . VAL D  1 831 ? 225.278 -26.593 127.774 1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL D CB  1 
ATOM   25715 C  CG1 . VAL D  1 831 ? 224.419 -27.632 128.542 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL D CG1 1 
ATOM   25716 C  CG2 . VAL D  1 831 ? 226.727 -26.535 128.315 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL D CG2 1 
ATOM   25717 N  N   . SER D  1 832 ? 227.460 -27.145 125.111 1.00 65.82  ? ? ? ? ? ? 1075 SER D N   1 
ATOM   25718 C  CA  . SER D  1 832 ? 228.380 -27.967 124.286 1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 1075 SER D CA  1 
ATOM   25719 C  C   . SER D  1 832 ? 229.299 -28.934 125.069 1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 1075 SER D C   1 
ATOM   25720 O  O   . SER D  1 832 ? 229.693 -30.021 124.534 1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 1075 SER D O   1 
ATOM   25721 C  CB  . SER D  1 832 ? 229.179 -27.150 123.229 1.00 68.94  ? ? ? ? ? ? 1075 SER D CB  1 
ATOM   25722 O  OG  . SER D  1 832 ? 229.654 -25.934 123.787 1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 1075 SER D OG  1 
ATOM   25723 N  N   . ASP D  1 833 ? 229.649 -28.558 126.311 1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D N   1 
ATOM   25724 C  CA  . ASP D  1 833 ? 230.492 -29.458 127.115 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D CA  1 
ATOM   25725 C  C   . ASP D  1 833 ? 229.628 -30.683 127.513 1.00 68.57  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D C   1 
ATOM   25726 O  O   . ASP D  1 833 ? 230.106 -31.821 127.654 1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D O   1 
ATOM   25727 C  CB  . ASP D  1 833 ? 231.095 -28.723 128.330 1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D CB  1 
ATOM   25728 C  CG  . ASP D  1 833 ? 230.054 -28.474 129.465 1.00 65.91  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D CG  1 
ATOM   25729 O  OD1 . ASP D  1 833 ? 229.638 -27.280 129.679 1.00 64.52  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D OD1 1 
ATOM   25730 O  OD2 . ASP D  1 833 ? 229.652 -29.476 130.151 1.00 65.84  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D OD2 1 
ATOM   25731 N  N   . ASN D  1 834 ? 228.328 -30.438 127.598 1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D N   1 
ATOM   25732 C  CA  . ASN D  1 834 ? 227.430 -31.357 128.239 1.00 66.68  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D CA  1 
ATOM   25733 C  C   . ASN D  1 834 ? 226.197 -31.717 127.382 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D C   1 
ATOM   25734 O  O   . ASN D  1 834 ? 225.058 -31.728 127.888 1.00 65.31  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D O   1 
ATOM   25735 C  CB  . ASN D  1 834 ? 226.988 -30.699 129.556 1.00 64.87  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D CB  1 
ATOM   25736 C  CG  . ASN D  1 834 ? 226.964 -31.682 130.716 1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D CG  1 
ATOM   25737 O  OD1 . ASN D  1 834 ? 227.765 -32.641 130.754 1.00 66.42  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D OD1 1 
ATOM   25738 N  ND2 . ASN D  1 834 ? 226.036 -31.468 131.665 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D ND2 1 
ATOM   25739 N  N   . THR D  1 835 ? 226.397 -31.993 126.094 1.00 67.90  ? ? ? ? ? ? 1078 THR D N   1 
ATOM   25740 C  CA  . THR D  1 835 ? 225.237 -32.222 125.182 1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 1078 THR D CA  1 
ATOM   25741 C  C   . THR D  1 835 ? 224.460 -33.525 125.438 1.00 68.22  ? ? ? ? ? ? 1078 THR D C   1 
ATOM   25742 O  O   . THR D  1 835 ? 225.057 -34.574 125.667 1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 1078 THR D O   1 
ATOM   25743 C  CB  . THR D  1 835 ? 225.640 -32.148 123.672 1.00 69.32  ? ? ? ? ? ? 1078 THR D CB  1 
ATOM   25744 O  OG1 . THR D  1 835 ? 225.602 -30.779 123.241 1.00 68.51  ? ? ? ? ? ? 1078 THR D OG1 1 
ATOM   25745 C  CG2 . THR D  1 835 ? 224.667 -32.919 122.831 1.00 69.91  ? ? ? ? ? ? 1078 THR D CG2 1 
ATOM   25746 N  N   . PHE D  1 836 ? 223.131 -33.463 125.404 1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D N   1 
ATOM   25747 C  CA  . PHE D  1 836 ? 222.316 -34.683 125.575 1.00 67.65  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CA  1 
ATOM   25748 C  C   . PHE D  1 836 ? 220.999 -34.574 124.798 1.00 67.25  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D C   1 
ATOM   25749 O  O   . PHE D  1 836 ? 220.083 -33.854 125.188 1.00 65.69  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D O   1 
ATOM   25750 C  CB  . PHE D  1 836 ? 222.108 -35.028 127.070 1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CB  1 
ATOM   25751 C  CG  . PHE D  1 836 ? 221.117 -36.153 127.326 1.00 67.05  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CG  1 
ATOM   25752 C  CD1 . PHE D  1 836 ? 220.970 -37.207 126.436 1.00 68.66  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CD1 1 
ATOM   25753 C  CD2 . PHE D  1 836 ? 220.332 -36.156 128.485 1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CD2 1 
ATOM   25754 C  CE1 . PHE D  1 836 ? 220.043 -38.251 126.691 1.00 69.02  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CE1 1 
ATOM   25755 C  CE2 . PHE D  1 836 ? 219.401 -37.190 128.749 1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CE2 1 
ATOM   25756 C  CZ  . PHE D  1 836 ? 219.263 -38.241 127.853 1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CZ  1 
ATOM   25757 N  N   . LEU D  1 837 ? 220.931 -35.296 123.682 1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D N   1 
ATOM   25758 C  CA  . LEU D  1 837 ? 219.834 -35.205 122.714 1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D CA  1 
ATOM   25759 C  C   . LEU D  1 837 ? 219.175 -36.571 122.509 1.00 69.90  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D C   1 
ATOM   25760 O  O   . LEU D  1 837 ? 219.769 -37.597 122.878 1.00 71.02  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D O   1 
ATOM   25761 C  CB  . LEU D  1 837 ? 220.380 -34.745 121.364 1.00 69.81  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D CB  1 
ATOM   25762 C  CG  . LEU D  1 837 ? 220.893 -33.322 121.221 1.00 68.95  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D CG  1 
ATOM   25763 C  CD1 . LEU D  1 837 ? 221.895 -33.187 120.073 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D CD1 1 
ATOM   25764 C  CD2 . LEU D  1 837 ? 219.697 -32.472 120.974 1.00 67.63  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D CD2 1 
ATOM   25765 N  N   . PRO D  1 838 ? 217.981 -36.597 121.857 1.00 69.78  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO D N   1 
ATOM   25766 C  CA  . PRO D  1 838 ? 217.150 -37.806 121.649 1.00 70.76  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO D CA  1 
ATOM   25767 C  C   . PRO D  1 838 ? 217.926 -38.887 120.926 1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO D C   1 
ATOM   25768 O  O   . PRO D  1 838 ? 218.442 -38.658 119.822 1.00 73.95  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO D O   1 
ATOM   25769 C  CB  . PRO D  1 838 ? 215.996 -37.316 120.766 1.00 70.40  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO D CB  1 
ATOM   25770 C  CG  . PRO D  1 838 ? 216.086 -35.828 120.768 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO D CG  1 
ATOM   25771 C  CD  . PRO D  1 838 ? 217.501 -35.465 121.047 1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO D CD  1 
ATOM   25772 N  N   . LYS D  1 839 ? 218.014 -40.053 121.561 1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D N   1 
ATOM   25773 C  CA  . LYS D  1 839 ? 218.907 -41.124 121.093 1.00 75.86  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D CA  1 
ATOM   25774 C  C   . LYS D  1 839 ? 218.778 -41.349 119.555 1.00 77.37  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D C   1 
ATOM   25775 O  O   . LYS D  1 839 ? 219.777 -41.645 118.838 1.00 78.92  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D O   1 
ATOM   25776 C  CB  . LYS D  1 839 ? 218.658 -42.418 121.908 1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D CB  1 
ATOM   25777 C  CG  . LYS D  1 839 ? 220.110 -43.164 122.314 1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D CG  1 
ATOM   25778 C  CD  . LYS D  1 839 ? 219.713 -44.378 123.180 1.00 78.55  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D CD  1 
ATOM   25779 C  CE  . LYS D  1 839 ? 219.163 -45.580 122.288 1.00 80.47  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D CE  1 
ATOM   25780 N  NZ  . LYS D  1 839 ? 220.423 -46.498 121.867 1.00 82.69  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D NZ  1 
ATOM   25781 N  N   . SER D  1 840 ? 217.532 -41.171 119.083 1.00 76.91  ? ? ? ? ? ? 1083 SER D N   1 
ATOM   25782 C  CA  . SER D  1 840 ? 217.144 -41.342 117.680 1.00 78.19  ? ? ? ? ? ? 1083 SER D CA  1 
ATOM   25783 C  C   . SER D  1 840 ? 217.624 -40.245 116.723 1.00 78.11  ? ? ? ? ? ? 1083 SER D C   1 
ATOM   25784 O  O   . SER D  1 840 ? 217.635 -40.447 115.513 1.00 79.53  ? ? ? ? ? ? 1083 SER D O   1 
ATOM   25785 C  CB  . SER D  1 840 ? 215.622 -41.537 117.557 1.00 77.78  ? ? ? ? ? ? 1083 SER D CB  1 
ATOM   25786 O  OG  . SER D  1 840 ? 214.871 -40.726 118.492 1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 1083 SER D OG  1 
ATOM   25787 N  N   . LEU D  1 841 ? 218.037 -39.085 117.242 1.00 76.56  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D N   1 
ATOM   25788 C  CA  . LEU D  1 841 ? 218.429 -38.009 116.312 1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D CA  1 
ATOM   25789 C  C   . LEU D  1 841 ? 219.949 -37.902 116.120 1.00 77.54  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D C   1 
ATOM   25790 O  O   . LEU D  1 841 ? 220.415 -37.430 115.075 1.00 78.42  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D O   1 
ATOM   25791 C  CB  . LEU D  1 841 ? 217.798 -36.648 116.675 1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D CB  1 
ATOM   25792 C  CG  . LEU D  1 841 ? 216.281 -36.537 116.406 1.00 73.77  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D CG  1 
ATOM   25793 C  CD1 . LEU D  1 841 ? 215.909 -35.149 115.917 1.00 72.70  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D CD1 1 
ATOM   25794 C  CD2 . LEU D  1 841 ? 215.834 -37.587 115.387 1.00 75.64  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D CD2 1 
ATOM   25795 N  N   . VAL D  1 842 ? 220.726 -38.337 117.115 1.00 77.50  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL D N   1 
ATOM   25796 C  CA  . VAL D  1 842 ? 222.190 -38.429 116.943 1.00 78.72  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL D CA  1 
ATOM   25797 C  C   . VAL D  1 842 ? 222.564 -39.783 116.375 1.00 80.96  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL D C   1 
ATOM   25798 O  O   . VAL D  1 842 ? 222.880 -39.907 115.191 1.00 82.50  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL D O   1 
ATOM   25799 C  CB  . VAL D  1 842 ? 222.962 -38.173 118.271 1.00 77.71  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL D CB  1 
ATOM   25800 C  CG1 . VAL D  1 842 ? 222.780 -36.726 118.700 1.00 75.73  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL D CG1 1 
ATOM   25801 C  CG2 . VAL D  1 842 ? 222.515 -39.146 119.395 1.00 77.38  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL D CG2 1 
ATOM   25802 N  N   . ASN D  1 843 ? 222.475 -40.804 117.224 1.00 81.18  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D N   1 
ATOM   25803 C  CA  . ASN D  1 843 ? 223.003 -42.116 116.873 1.00 83.34  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D CA  1 
ATOM   25804 C  C   . ASN D  1 843 ? 221.947 -43.242 116.534 1.00 84.28  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D C   1 
ATOM   25805 O  O   . ASN D  1 843 ? 221.635 -44.110 117.372 1.00 84.32  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D O   1 
ATOM   25806 C  CB  . ASN D  1 843 ? 224.042 -42.556 117.928 1.00 83.56  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D CB  1 
ATOM   25807 C  CG  . ASN D  1 843 ? 225.106 -43.456 117.322 1.00 85.94  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D CG  1 
ATOM   25808 O  OD1 . ASN D  1 843 ? 225.385 -43.364 116.118 1.00 87.21  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D OD1 1 
ATOM   25809 N  ND2 . ASN D  1 843 ? 225.684 -44.348 118.133 1.00 86.66  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D ND2 1 
ATOM   25810 N  N   . PRO D  1 844 ? 221.397 -43.230 115.290 1.00 85.14  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D N   1 
ATOM   25811 C  CA  . PRO D  1 844 ? 220.340 -44.171 114.828 1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D CA  1 
ATOM   25812 C  C   . PRO D  1 844 ? 220.890 -45.219 113.832 1.00 88.71  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D C   1 
ATOM   25813 O  O   . PRO D  1 844 ? 220.534 -46.419 113.835 1.00 90.00  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D O   1 
ATOM   25814 C  CB  . PRO D  1 844 ? 219.374 -43.241 114.068 1.00 85.18  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D CB  1 
ATOM   25815 C  CG  . PRO D  1 844 ? 220.368 -42.208 113.375 1.00 85.30  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D CG  1 
ATOM   25816 C  CD  . PRO D  1 844 ? 221.679 -42.197 114.263 1.00 85.17  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D CD  1 
ATOM   25817 O  OXT . PRO D  1 844 ? 221.702 -44.887 112.962 1.00 89.72  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D OXT 1 
ATOM   25818 N  N   . PHE E  1 2   ? 191.824 50.665  266.562 1.00 116.45 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E N   1 
ATOM   25819 C  CA  . PHE E  1 2   ? 191.217 49.591  265.392 1.00 112.45 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CA  1 
ATOM   25820 C  C   . PHE E  1 2   ? 192.308 49.241  264.390 1.00 110.14 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E C   1 
ATOM   25821 O  O   . PHE E  1 2   ? 192.128 48.144  263.707 1.00 107.41 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E O   1 
ATOM   25822 C  CB  . PHE E  1 2   ? 190.125 50.335  264.591 1.00 111.34 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CB  1 
ATOM   25823 C  CG  . PHE E  1 2   ? 189.186 51.104  265.445 1.00 113.97 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CG  1 
ATOM   25824 C  CD1 . PHE E  1 2   ? 189.504 51.346  266.923 1.00 117.63 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CD1 1 
ATOM   25825 C  CD2 . PHE E  1 2   ? 187.996 51.579  264.778 1.00 112.91 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CD2 1 
ATOM   25826 C  CE1 . PHE E  1 2   ? 188.646 52.090  267.686 1.00 120.17 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CE1 1 
ATOM   25827 C  CE2 . PHE E  1 2   ? 187.118 52.356  265.570 1.00 115.55 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CE2 1 
ATOM   25828 C  CZ  . PHE E  1 2   ? 187.440 52.590  267.097 1.00 119.32 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CZ  1 
ATOM   25829 N  N   . ALA E  1 3   ? 193.357 50.091  264.322 1.00 111.28 ? ? ? ? ? ? 246  ALA E N   1 
ATOM   25830 C  CA  . ALA E  1 3   ? 194.578 49.770  263.600 1.00 109.78 ? ? ? ? ? ? 246  ALA E CA  1 
ATOM   25831 C  C   . ALA E  1 3   ? 194.791 48.295  263.928 1.00 108.88 ? ? ? ? ? ? 246  ALA E C   1 
ATOM   25832 O  O   . ALA E  1 3   ? 194.718 47.411  263.016 1.00 105.98 ? ? ? ? ? ? 246  ALA E O   1 
ATOM   25833 C  CB  . ALA E  1 3   ? 195.747 50.633  264.138 1.00 112.38 ? ? ? ? ? ? 246  ALA E CB  1 
ATOM   25834 N  N   . GLN E  1 4   ? 194.985 48.051  265.252 1.00 111.53 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E N   1 
ATOM   25835 C  CA  . GLN E  1 4   ? 195.216 46.709  265.803 1.00 111.38 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E CA  1 
ATOM   25836 C  C   . GLN E  1 4   ? 193.977 45.761  265.954 1.00 110.33 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E C   1 
ATOM   25837 O  O   . GLN E  1 4   ? 194.101 44.547  265.690 1.00 108.60 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E O   1 
ATOM   25838 C  CB  . GLN E  1 4   ? 195.989 46.807  267.142 1.00 114.72 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E CB  1 
ATOM   25839 C  CG  . GLN E  1 4   ? 197.045 47.921  267.178 1.00 116.41 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E CG  1 
ATOM   25840 C  CD  . GLN E  1 4   ? 196.510 49.188  267.795 1.00 118.98 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E CD  1 
ATOM   25841 O  OE1 . GLN E  1 4   ? 196.307 49.237  269.007 1.00 121.71 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E OE1 1 
ATOM   25842 N  NE2 . GLN E  1 4   ? 196.246 50.217  266.962 1.00 118.21 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E NE2 1 
ATOM   25843 N  N   . TYR E  1 5   ? 192.816 46.302  266.373 1.00 111.46 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E N   1 
ATOM   25844 C  CA  . TYR E  1 5   ? 191.538 45.527  266.457 1.00 110.55 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CA  1 
ATOM   25845 C  C   . TYR E  1 5   ? 191.187 44.876  265.110 1.00 106.85 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E C   1 
ATOM   25846 O  O   . TYR E  1 5   ? 190.406 43.888  265.030 1.00 105.58 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E O   1 
ATOM   25847 C  CB  . TYR E  1 5   ? 190.388 46.447  266.879 1.00 112.19 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CB  1 
ATOM   25848 C  CG  . TYR E  1 5   ? 190.758 47.384  268.034 1.00 115.87 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CG  1 
ATOM   25849 C  CD1 . TYR E  1 5   ? 190.532 46.990  269.362 1.00 118.50 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CD1 1 
ATOM   25850 C  CD2 . TYR E  1 5   ? 191.334 48.663  267.808 1.00 116.85 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CD2 1 
ATOM   25851 C  CE1 . TYR E  1 5   ? 190.854 47.813  270.417 1.00 121.93 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CE1 1 
ATOM   25852 C  CE2 . TYR E  1 5   ? 191.660 49.496  268.876 1.00 120.32 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CE2 1 
ATOM   25853 C  CZ  . TYR E  1 5   ? 191.413 49.047  270.168 1.00 122.80 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CZ  1 
ATOM   25854 O  OH  . TYR E  1 5   ? 191.713 49.809  271.259 1.00 126.33 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E OH  1 
ATOM   25855 N  N   . ASN E  1 6   ? 191.812 45.451  264.066 1.00 105.29 ? ? ? ? ? ? 249  ASN E N   1 
ATOM   25856 C  CA  . ASN E  1 6   ? 191.619 45.100  262.664 1.00 101.92 ? ? ? ? ? ? 249  ASN E CA  1 
ATOM   25857 C  C   . ASN E  1 6   ? 192.426 43.909  262.106 1.00 99.85  ? ? ? ? ? ? 249  ASN E C   1 
ATOM   25858 O  O   . ASN E  1 6   ? 191.916 43.155  261.251 1.00 97.25  ? ? ? ? ? ? 249  ASN E O   1 
ATOM   25859 C  CB  . ASN E  1 6   ? 191.829 46.370  261.809 1.00 101.46 ? ? ? ? ? ? 249  ASN E CB  1 
ATOM   25860 C  CG  . ASN E  1 6   ? 190.635 47.353  261.664 1.00 101.88 ? ? ? ? ? ? 249  ASN E CG  1 
ATOM   25861 O  OD1 . ASN E  1 6   ? 189.563 46.970  262.194 1.00 102.36 ? ? ? ? ? ? 249  ASN E OD1 1 
ATOM   25862 N  ND2 . ASN E  1 6   ? 190.833 48.410  261.019 1.00 101.75 ? ? ? ? ? ? 249  ASN E ND2 1 
ATOM   25863 N  N   . GLN E  1 7   ? 193.674 43.736  262.558 1.00 101.01 ? ? ? ? ? ? 250  GLN E N   1 
ATOM   25864 C  CA  . GLN E  1 7   ? 194.453 42.580  262.089 1.00 99.28  ? ? ? ? ? ? 250  GLN E CA  1 
ATOM   25865 C  C   . GLN E  1 7   ? 193.582 41.323  262.142 1.00 98.02  ? ? ? ? ? ? 250  GLN E C   1 
ATOM   25866 O  O   . GLN E  1 7   ? 192.580 41.247  262.813 1.00 99.05  ? ? ? ? ? ? 250  GLN E O   1 
ATOM   25867 C  CB  . GLN E  1 7   ? 195.697 42.354  262.956 1.00 101.35 ? ? ? ? ? ? 250  GLN E CB  1 
ATOM   25868 C  CG  . GLN E  1 7   ? 195.379 41.797  264.348 1.00 103.69 ? ? ? ? ? ? 250  GLN E CG  1 
ATOM   25869 C  CD  . GLN E  1 7   ? 196.516 42.258  265.338 1.00 106.65 ? ? ? ? ? ? 250  GLN E CD  1 
ATOM   25870 O  OE1 . GLN E  1 7   ? 197.204 43.271  265.102 1.00 107.32 ? ? ? ? ? ? 250  GLN E OE1 1 
ATOM   25871 N  NE2 . GLN E  1 7   ? 196.718 41.519  266.453 1.00 108.54 ? ? ? ? ? ? 250  GLN E NE2 1 
ATOM   25872 N  N   . VAL E  1 8   ? 193.962 40.323  261.349 1.00 95.72  ? ? ? ? ? ? 251  VAL E N   1 
ATOM   25873 C  CA  . VAL E  1 8   ? 193.189 39.093  261.354 1.00 94.54  ? ? ? ? ? ? 251  VAL E CA  1 
ATOM   25874 C  C   . VAL E  1 8   ? 193.113 38.491  262.776 1.00 97.03  ? ? ? ? ? ? 251  VAL E C   1 
ATOM   25875 O  O   . VAL E  1 8   ? 194.099 38.464  263.517 1.00 98.89  ? ? ? ? ? ? 251  VAL E O   1 
ATOM   25876 C  CB  . VAL E  1 8   ? 193.714 38.074  260.287 1.00 91.83  ? ? ? ? ? ? 251  VAL E CB  1 
ATOM   25877 C  CG1 . VAL E  1 8   ? 195.090 37.496  260.688 1.00 92.75  ? ? ? ? ? ? 251  VAL E CG1 1 
ATOM   25878 C  CG2 . VAL E  1 8   ? 192.673 36.968  259.998 1.00 90.17  ? ? ? ? ? ? 251  VAL E CG2 1 
ATOM   25879 N  N   . TYR E  1 9   ? 191.926 38.033  263.164 1.00 97.19  ? ? ? ? ? ? 252  TYR E N   1 
ATOM   25880 C  CA  . TYR E  1 9   ? 191.794 37.202  264.361 1.00 99.16  ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CA  1 
ATOM   25881 C  C   . TYR E  1 9   ? 192.900 36.096  264.385 1.00 98.81  ? ? ? ? ? ? 252  TYR E C   1 
ATOM   25882 O  O   . TYR E  1 9   ? 193.746 36.145  265.262 1.00 101.00 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E O   1 
ATOM   25883 C  CB  . TYR E  1 9   ? 190.370 36.629  264.398 1.00 98.56  ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CB  1 
ATOM   25884 C  CG  . TYR E  1 9   ? 189.971 35.744  265.564 1.00 100.51 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CG  1 
ATOM   25885 C  CD1 . TYR E  1 9   ? 189.932 36.227  266.892 1.00 103.78 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CD1 1 
ATOM   25886 C  CD2 . TYR E  1 9   ? 189.593 34.415  265.351 1.00 99.22  ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CD2 1 
ATOM   25887 C  CE1 . TYR E  1 9   ? 189.540 35.398  267.931 1.00 105.61 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CE1 1 
ATOM   25888 C  CE2 . TYR E  1 9   ? 189.204 33.593  266.374 1.00 101.03 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CE2 1 
ATOM   25889 C  CZ  . TYR E  1 9   ? 189.166 34.075  267.636 1.00 104.15 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CZ  1 
ATOM   25890 O  OH  . TYR E  1 9   ? 188.775 33.209  268.619 1.00 105.96 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E OH  1 
ATOM   25891 N  N   . SER E  1 10  ? 192.898 35.139  263.433 1.00 96.21  ? ? ? ? ? ? 253  SER E N   1 
ATOM   25892 C  CA  . SER E  1 10  ? 193.928 34.067  263.301 1.00 95.66  ? ? ? ? ? ? 253  SER E CA  1 
ATOM   25893 C  C   . SER E  1 10  ? 194.303 33.779  261.834 1.00 92.58  ? ? ? ? ? ? 253  SER E C   1 
ATOM   25894 O  O   . SER E  1 10  ? 193.473 33.864  260.927 1.00 90.48  ? ? ? ? ? ? 253  SER E O   1 
ATOM   25895 C  CB  . SER E  1 10  ? 193.446 32.768  263.954 1.00 96.24  ? ? ? ? ? ? 253  SER E CB  1 
ATOM   25896 O  OG  . SER E  1 10  ? 193.758 31.644  263.145 1.00 94.11  ? ? ? ? ? ? 253  SER E OG  1 
ATOM   25897 N  N   . THR E  1 11  ? 195.541 33.404  261.563 1.00 92.29  ? ? ? ? ? ? 254  THR E N   1 
ATOM   25898 C  CA  . THR E  1 11  ? 195.888 33.250  260.165 1.00 89.55  ? ? ? ? ? ? 254  THR E CA  1 
ATOM   25899 C  C   . THR E  1 11  ? 195.410 31.919  259.530 1.00 87.47  ? ? ? ? ? ? 254  THR E C   1 
ATOM   25900 O  O   . THR E  1 11  ? 195.903 31.542  258.457 1.00 85.42  ? ? ? ? ? ? 254  THR E O   1 
ATOM   25901 C  CB  . THR E  1 11  ? 197.389 33.511  259.921 1.00 89.87  ? ? ? ? ? ? 254  THR E CB  1 
ATOM   25902 O  OG1 . THR E  1 11  ? 198.150 32.418  260.455 1.00 90.76  ? ? ? ? ? ? 254  THR E OG1 1 
ATOM   25903 C  CG2 . THR E  1 11  ? 197.832 34.828  260.586 1.00 92.10  ? ? ? ? ? ? 254  THR E CG2 1 
ATOM   25904 N  N   . ASP E  1 12  ? 194.447 31.232  260.169 1.00 88.06  ? ? ? ? ? ? 255  ASP E N   1 
ATOM   25905 C  CA  . ASP E  1 12  ? 193.931 29.928  259.665 1.00 86.36  ? ? ? ? ? ? 255  ASP E CA  1 
ATOM   25906 C  C   . ASP E  1 12  ? 193.054 30.108  258.446 1.00 83.73  ? ? ? ? ? ? 255  ASP E C   1 
ATOM   25907 O  O   . ASP E  1 12  ? 192.329 31.110  258.352 1.00 83.71  ? ? ? ? ? ? 255  ASP E O   1 
ATOM   25908 C  CB  . ASP E  1 12  ? 193.091 29.184  260.712 1.00 87.92  ? ? ? ? ? ? 255  ASP E CB  1 
ATOM   25909 C  CG  . ASP E  1 12  ? 193.936 28.500  261.789 1.00 90.18  ? ? ? ? ? ? 255  ASP E CG  1 
ATOM   25910 O  OD1 . ASP E  1 12  ? 195.188 28.508  261.736 1.00 90.52  ? ? ? ? ? ? 255  ASP E OD1 1 
ATOM   25911 O  OD2 . ASP E  1 12  ? 193.331 27.950  262.726 1.00 91.77  ? ? ? ? ? ? 255  ASP E OD2 1 
ATOM   25912 N  N   . ALA E  1 13  ? 193.106 29.128  257.537 1.00 81.65  ? ? ? ? ? ? 256  ALA E N   1 
ATOM   25913 C  CA  . ALA E  1 13  ? 192.347 29.169  256.272 1.00 79.02  ? ? ? ? ? ? 256  ALA E CA  1 
ATOM   25914 C  C   . ALA E  1 13  ? 190.884 29.448  256.557 1.00 79.21  ? ? ? ? ? ? 256  ALA E C   1 
ATOM   25915 O  O   . ALA E  1 13  ? 190.201 30.175  255.824 1.00 77.92  ? ? ? ? ? ? 256  ALA E O   1 
ATOM   25916 C  CB  . ALA E  1 13  ? 192.489 27.818  255.489 1.00 77.19  ? ? ? ? ? ? 256  ALA E CB  1 
ATOM   25917 N  N   . ALA E  1 14  ? 190.416 28.831  257.635 1.00 80.95  ? ? ? ? ? ? 257  ALA E N   1 
ATOM   25918 C  CA  . ALA E  1 14  ? 189.054 28.985  258.106 1.00 81.62  ? ? ? ? ? ? 257  ALA E CA  1 
ATOM   25919 C  C   . ALA E  1 14  ? 188.694 30.476  258.278 1.00 82.42  ? ? ? ? ? ? 257  ALA E C   1 
ATOM   25920 O  O   . ALA E  1 14  ? 187.601 30.912  257.891 1.00 81.65  ? ? ? ? ? ? 257  ALA E O   1 
ATOM   25921 C  CB  . ALA E  1 14  ? 188.892 28.216  259.427 1.00 83.98  ? ? ? ? ? ? 257  ALA E CB  1 
ATOM   25922 N  N   . ASN E  1 15  ? 189.623 31.253  258.842 1.00 84.03  ? ? ? ? ? ? 258  ASN E N   1 
ATOM   25923 C  CA  . ASN E  1 15  ? 189.393 32.674  259.124 1.00 85.18  ? ? ? ? ? ? 258  ASN E CA  1 
ATOM   25924 C  C   . ASN E  1 15  ? 189.141 33.612  257.923 1.00 83.22  ? ? ? ? ? ? 258  ASN E C   1 
ATOM   25925 O  O   . ASN E  1 15  ? 188.870 34.798  258.115 1.00 84.17  ? ? ? ? ? ? 258  ASN E O   1 
ATOM   25926 C  CB  . ASN E  1 15  ? 190.555 33.237  259.932 1.00 87.32  ? ? ? ? ? ? 258  ASN E CB  1 
ATOM   25927 C  CG  . ASN E  1 15  ? 190.168 33.541  261.383 1.00 90.36  ? ? ? ? ? ? 258  ASN E CG  1 
ATOM   25928 O  OD1 . ASN E  1 15  ? 189.715 32.664  262.131 1.00 91.40  ? ? ? ? ? ? 258  ASN E OD1 1 
ATOM   25929 N  ND2 . ASN E  1 15  ? 190.393 34.788  261.806 1.00 91.95  ? ? ? ? ? ? 258  ASN E ND2 1 
ATOM   25930 N  N   . PHE E  1 16  ? 189.270 33.126  256.691 1.00 80.62  ? ? ? ? ? ? 259  PHE E N   1 
ATOM   25931 C  CA  . PHE E  1 16  ? 188.916 33.974  255.560 1.00 78.84  ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CA  1 
ATOM   25932 C  C   . PHE E  1 16  ? 188.072 33.212  254.541 1.00 76.39  ? ? ? ? ? ? 259  PHE E C   1 
ATOM   25933 O  O   . PHE E  1 16  ? 187.998 31.984  254.580 1.00 75.87  ? ? ? ? ? ? 259  PHE E O   1 
ATOM   25934 C  CB  . PHE E  1 16  ? 190.132 34.502  254.786 1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CB  1 
ATOM   25935 C  CG  . PHE E  1 16  ? 191.311 34.917  255.618 1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CG  1 
ATOM   25936 C  CD1 . PHE E  1 16  ? 191.699 36.244  255.653 1.00 81.04  ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CD1 1 
ATOM   25937 C  CD2 . PHE E  1 16  ? 192.103 33.971  256.258 1.00 80.99  ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CD2 1 
ATOM   25938 C  CE1 . PHE E  1 16  ? 192.814 36.638  256.357 1.00 82.96  ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CE1 1 
ATOM   25939 C  CE2 . PHE E  1 16  ? 193.225 34.359  256.980 1.00 82.93  ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CE2 1 
ATOM   25940 C  CZ  . PHE E  1 16  ? 193.581 35.705  257.024 1.00 83.91  ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CZ  1 
ATOM   25941 N  N   . GLU E  1 17  ? 187.468 33.963  253.618 1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 260  GLU E N   1 
ATOM   25942 C  CA  . GLU E  1 17  ? 186.874 33.419  252.401 1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 260  GLU E CA  1 
ATOM   25943 C  C   . GLU E  1 17  ? 187.923 33.522  251.315 1.00 70.77  ? ? ? ? ? ? 260  GLU E C   1 
ATOM   25944 O  O   . GLU E  1 17  ? 188.140 34.605  250.747 1.00 70.42  ? ? ? ? ? ? 260  GLU E O   1 
ATOM   25945 C  CB  . GLU E  1 17  ? 185.677 34.251  251.949 1.00 71.88  ? ? ? ? ? ? 260  GLU E CB  1 
ATOM   25946 C  CG  . GLU E  1 17  ? 184.493 34.195  252.878 1.00 73.39  ? ? ? ? ? ? 260  GLU E CG  1 
ATOM   25947 C  CD  . GLU E  1 17  ? 183.616 35.447  252.788 1.00 73.87  ? ? ? ? ? ? 260  GLU E CD  1 
ATOM   25948 O  OE1 . GLU E  1 17  ? 183.958 36.387  252.023 1.00 73.09  ? ? ? ? ? ? 260  GLU E OE1 1 
ATOM   25949 O  OE2 . GLU E  1 17  ? 182.586 35.454  253.499 1.00 75.15  ? ? ? ? ? ? 260  GLU E OE2 1 
ATOM   25950 N  N   . HIS E  1 18  ? 188.567 32.391  251.035 1.00 69.88  ? ? ? ? ? ? 261  HIS E N   1 
ATOM   25951 C  CA  . HIS E  1 18  ? 189.631 32.309  250.062 1.00 68.47  ? ? ? ? ? ? 261  HIS E CA  1 
ATOM   25952 C  C   . HIS E  1 18  ? 189.110 31.410  248.960 1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 261  HIS E C   1 
ATOM   25953 O  O   . HIS E  1 18  ? 187.989 30.929  249.029 1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 261  HIS E O   1 
ATOM   25954 C  CB  . HIS E  1 18  ? 190.869 31.681  250.706 1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 261  HIS E CB  1 
ATOM   25955 C  CG  . HIS E  1 18  ? 190.656 30.273  251.176 1.00 69.78  ? ? ? ? ? ? 261  HIS E CG  1 
ATOM   25956 N  ND1 . HIS E  1 18  ? 189.996 29.971  252.349 1.00 71.50  ? ? ? ? ? ? 261  HIS E ND1 1 
ATOM   25957 C  CD2 . HIS E  1 18  ? 191.018 29.087  250.633 1.00 68.55  ? ? ? ? ? ? 261  HIS E CD2 1 
ATOM   25958 C  CE1 . HIS E  1 18  ? 189.966 28.661  252.515 1.00 71.33  ? ? ? ? ? ? 261  HIS E CE1 1 
ATOM   25959 N  NE2 . HIS E  1 18  ? 190.580 28.102  251.486 1.00 69.55  ? ? ? ? ? ? 261  HIS E NE2 1 
ATOM   25960 N  N   . VAL E  1 19  ? 189.934 31.192  247.949 1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 262  VAL E N   1 
ATOM   25961 C  CA  . VAL E  1 19  ? 189.584 30.331  246.860 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 262  VAL E CA  1 
ATOM   25962 C  C   . VAL E  1 19  ? 190.867 29.589  246.607 1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 262  VAL E C   1 
ATOM   25963 O  O   . VAL E  1 19  ? 191.825 30.170  246.128 1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 262  VAL E O   1 
ATOM   25964 C  CB  . VAL E  1 19  ? 189.162 31.176  245.624 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 262  VAL E CB  1 
ATOM   25965 C  CG1 . VAL E  1 19  ? 189.077 30.347  244.351 1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 262  VAL E CG1 1 
ATOM   25966 C  CG2 . VAL E  1 19  ? 187.839 31.876  245.895 1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 262  VAL E CG2 1 
ATOM   25967 N  N   . ASP E  1 20  ? 190.912 28.316  246.977 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 263  ASP E N   1 
ATOM   25968 C  CA  . ASP E  1 20  ? 192.080 27.520  246.663 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 263  ASP E CA  1 
ATOM   25969 C  C   . ASP E  1 20  ? 193.258 28.145  247.388 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 263  ASP E C   1 
ATOM   25970 O  O   . ASP E  1 20  ? 194.399 28.039  246.947 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 263  ASP E O   1 
ATOM   25971 C  CB  . ASP E  1 20  ? 192.315 27.510  245.138 1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 263  ASP E CB  1 
ATOM   25972 C  CG  . ASP E  1 20  ? 191.410 26.508  244.400 1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 263  ASP E CG  1 
ATOM   25973 O  OD1 . ASP E  1 20  ? 191.781 25.333  244.287 1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 263  ASP E OD1 1 
ATOM   25974 O  OD2 . ASP E  1 20  ? 190.327 26.876  243.917 1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 263  ASP E OD2 1 
ATOM   25975 N  N   . HIS E  1 21  ? 192.944 28.812  248.497 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 264  HIS E N   1 
ATOM   25976 C  CA  . HIS E  1 21  ? 193.922 29.444  249.397 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 264  HIS E CA  1 
ATOM   25977 C  C   . HIS E  1 21  ? 194.532 30.741  248.898 1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 264  HIS E C   1 
ATOM   25978 O  O   . HIS E  1 21  ? 195.619 31.127  249.328 1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 264  HIS E O   1 
ATOM   25979 C  CB  . HIS E  1 21  ? 195.023 28.475  249.805 1.00 68.57  ? ? ? ? ? ? 264  HIS E CB  1 
ATOM   25980 C  CG  . HIS E  1 21  ? 194.548 27.374  250.688 1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 264  HIS E CG  1 
ATOM   25981 N  ND1 . HIS E  1 21  ? 194.325 26.092  250.225 1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 264  HIS E ND1 1 
ATOM   25982 C  CD2 . HIS E  1 21  ? 194.234 27.365  252.008 1.00 71.55  ? ? ? ? ? ? 264  HIS E CD2 1 
ATOM   25983 C  CE1 . HIS E  1 21  ? 193.904 25.335  251.219 1.00 69.62  ? ? ? ? ? ? 264  HIS E CE1 1 
ATOM   25984 N  NE2 . HIS E  1 21  ? 193.847 26.082  252.316 1.00 71.61  ? ? ? ? ? ? 264  HIS E NE2 1 
ATOM   25985 N  N   . TYR E  1 22  ? 193.822 31.410  247.996 1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 265  TYR E N   1 
ATOM   25986 C  CA  . TYR E  1 22  ? 194.209 32.733  247.529 1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CA  1 
ATOM   25987 C  C   . TYR E  1 22  ? 193.144 33.691  247.989 1.00 67.03  ? ? ? ? ? ? 265  TYR E C   1 
ATOM   25988 O  O   . TYR E  1 22  ? 192.056 33.278  248.400 1.00 67.03  ? ? ? ? ? ? 265  TYR E O   1 
ATOM   25989 C  CB  . TYR E  1 22  ? 194.334 32.753  246.006 1.00 64.06  ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CB  1 
ATOM   25990 C  CG  . TYR E  1 22  ? 195.562 32.035  245.546 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CG  1 
ATOM   25991 C  CD1 . TYR E  1 22  ? 196.775 32.678  245.519 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CD1 1 
ATOM   25992 C  CD2 . TYR E  1 22  ? 195.531 30.694  245.199 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CD2 1 
ATOM   25993 C  CE1 . TYR E  1 22  ? 197.925 32.011  245.131 1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CE1 1 
ATOM   25994 C  CE2 . TYR E  1 22  ? 196.679 30.028  244.811 1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CE2 1 
ATOM   25995 C  CZ  . TYR E  1 22  ? 197.870 30.690  244.777 1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CZ  1 
ATOM   25996 O  OH  . TYR E  1 22  ? 199.019 30.059  244.379 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 265  TYR E OH  1 
ATOM   25997 N  N   . LEU E  1 23  ? 193.449 34.978  247.931 1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 266  LEU E N   1 
ATOM   25998 C  CA  . LEU E  1 23  ? 192.474 35.987  248.349 1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 266  LEU E CA  1 
ATOM   25999 C  C   . LEU E  1 23  ? 192.045 36.821  247.173 1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 266  LEU E C   1 
ATOM   26000 O  O   . LEU E  1 23  ? 192.897 37.278  246.424 1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 266  LEU E O   1 
ATOM   26001 C  CB  . LEU E  1 23  ? 193.090 36.927  249.366 1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 266  LEU E CB  1 
ATOM   26002 C  CG  . LEU E  1 23  ? 193.429 36.342  250.722 1.00 73.07  ? ? ? ? ? ? 266  LEU E CG  1 
ATOM   26003 C  CD1 . LEU E  1 23  ? 194.246 37.330  251.476 1.00 75.31  ? ? ? ? ? ? 266  LEU E CD1 1 
ATOM   26004 C  CD2 . LEU E  1 23  ? 192.166 36.025  251.459 1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 266  LEU E CD2 1 
ATOM   26005 N  N   . THR E  1 24  ? 190.742 37.025  246.996 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 267  THR E N   1 
ATOM   26006 C  CA  . THR E  1 24  ? 190.246 37.863  245.903 1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 267  THR E CA  1 
ATOM   26007 C  C   . THR E  1 24  ? 189.918 39.250  246.470 1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 267  THR E C   1 
ATOM   26008 O  O   . THR E  1 24  ? 189.581 39.347  247.650 1.00 68.81  ? ? ? ? ? ? 267  THR E O   1 
ATOM   26009 C  CB  . THR E  1 24  ? 188.966 37.280  245.263 1.00 63.50  ? ? ? ? ? ? 267  THR E CB  1 
ATOM   26010 O  OG1 . THR E  1 24  ? 187.906 37.315  246.227 1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 267  THR E OG1 1 
ATOM   26011 C  CG2 . THR E  1 24  ? 189.162 35.828  244.803 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 267  THR E CG2 1 
ATOM   26012 N  N   . ALA E  1 25  ? 189.983 40.327  245.652 1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 268  ALA E N   1 
ATOM   26013 C  CA  . ALA E  1 25  ? 189.540 41.666  246.134 1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 268  ALA E CA  1 
ATOM   26014 C  C   . ALA E  1 25  ? 188.086 41.674  246.675 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 268  ALA E C   1 
ATOM   26015 O  O   . ALA E  1 25  ? 187.552 42.728  246.954 1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 268  ALA E O   1 
ATOM   26016 C  CB  . ALA E  1 25  ? 189.695 42.749  244.951 1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 268  ALA E CB  1 
ATOM   26017 N  N   . GLU E  1 26  ? 187.421 40.525  246.782 1.00 67.79  ? ? ? ? ? ? 269  GLU E N   1 
ATOM   26018 C  CA  . GLU E  1 26  ? 186.023 40.460  247.288 1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 269  GLU E CA  1 
ATOM   26019 C  C   . GLU E  1 26  ? 185.960 39.519  248.475 1.00 69.42  ? ? ? ? ? ? 269  GLU E C   1 
ATOM   26020 O  O   . GLU E  1 26  ? 184.876 39.151  248.916 1.00 69.71  ? ? ? ? ? ? 269  GLU E O   1 
ATOM   26021 C  CB  . GLU E  1 26  ? 185.050 39.928  246.182 1.00 65.93  ? ? ? ? ? ? 269  GLU E CB  1 
ATOM   26022 C  CG  . GLU E  1 26  ? 184.403 40.995  245.280 1.00 65.29  ? ? ? ? ? ? 269  GLU E CG  1 
ATOM   26023 C  CD  . GLU E  1 26  ? 183.359 40.430  244.318 1.00 63.26  ? ? ? ? ? ? 269  GLU E CD  1 
ATOM   26024 O  OE1 . GLU E  1 26  ? 183.592 39.316  243.848 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 269  GLU E OE1 1 
ATOM   26025 O  OE2 . GLU E  1 26  ? 182.332 41.083  244.001 1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 269  GLU E OE2 1 
ATOM   26026 N  N   . SER E  1 27  ? 187.117 39.085  248.959 1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 270  SER E N   1 
ATOM   26027 C  CA  . SER E  1 27  ? 187.161 38.256  250.166 1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 270  SER E CA  1 
ATOM   26028 C  C   . SER E  1 27  ? 186.868 39.028  251.474 1.00 74.26  ? ? ? ? ? ? 270  SER E C   1 
ATOM   26029 O  O   . SER E  1 27  ? 187.325 40.172  251.684 1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 270  SER E O   1 
ATOM   26030 C  CB  . SER E  1 27  ? 188.502 37.541  250.280 1.00 71.51  ? ? ? ? ? ? 270  SER E CB  1 
ATOM   26031 O  OG  . SER E  1 27  ? 188.841 36.976  249.034 1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 270  SER E OG  1 
ATOM   26032 N  N   . TRP E  1 28  ? 186.103 38.373  252.346 1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 271  TRP E N   1 
ATOM   26033 C  CA  . TRP E  1 28  ? 185.858 38.872  253.701 1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CA  1 
ATOM   26034 C  C   . TRP E  1 28  ? 186.453 37.945  254.737 1.00 79.29  ? ? ? ? ? ? 271  TRP E C   1 
ATOM   26035 O  O   . TRP E  1 28  ? 186.706 36.767  254.462 1.00 78.03  ? ? ? ? ? ? 271  TRP E O   1 
ATOM   26036 C  CB  . TRP E  1 28  ? 184.371 38.893  253.999 1.00 78.38  ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CB  1 
ATOM   26037 C  CG  . TRP E  1 28  ? 183.619 39.997  253.351 1.00 77.97  ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CG  1 
ATOM   26038 C  CD1 . TRP E  1 28  ? 183.954 40.586  252.212 1.00 76.39  ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CD1 1 
ATOM   26039 C  CD2 . TRP E  1 28  ? 182.349 40.529  253.786 1.00 79.16  ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CD2 1 
ATOM   26040 N  NE1 . TRP E  1 28  ? 182.962 41.395  251.905 1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 271  TRP E NE1 1 
ATOM   26041 C  CE2 . TRP E  1 28  ? 181.965 41.380  252.852 1.00 78.13  ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CE2 1 
ATOM   26042 C  CE3 . TRP E  1 28  ? 181.490 40.227  254.876 1.00 80.98  ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CE3 1 
ATOM   26043 C  CZ2 . TRP E  1 28  ? 180.745 42.032  252.966 1.00 78.91  ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CZ2 1 
ATOM   26044 C  CZ3 . TRP E  1 28  ? 180.284 40.926  254.985 1.00 81.81  ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CZ3 1 
ATOM   26045 C  CH2 . TRP E  1 28  ? 179.925 41.839  254.037 1.00 80.80  ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CH2 1 
ATOM   26046 N  N   . TYR E  1 29  ? 186.619 38.468  255.950 1.00 81.95  ? ? ? ? ? ? 272  TYR E N   1 
ATOM   26047 C  CA  . TYR E  1 29  ? 187.278 37.736  257.014 1.00 83.58  ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CA  1 
ATOM   26048 C  C   . TYR E  1 29  ? 186.702 38.130  258.341 1.00 86.37  ? ? ? ? ? ? 272  TYR E C   1 
ATOM   26049 O  O   . TYR E  1 29  ? 185.790 38.946  258.415 1.00 87.00  ? ? ? ? ? ? 272  TYR E O   1 
ATOM   26050 C  CB  . TYR E  1 29  ? 188.777 38.039  257.021 1.00 84.05  ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CB  1 
ATOM   26051 C  CG  . TYR E  1 29  ? 189.182 39.444  257.486 1.00 86.04  ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CG  1 
ATOM   26052 C  CD1 . TYR E  1 29  ? 189.894 39.626  258.691 1.00 88.69  ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CD1 1 
ATOM   26053 C  CD2 . TYR E  1 29  ? 188.910 40.573  256.715 1.00 85.37  ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CD2 1 
ATOM   26054 C  CE1 . TYR E  1 29  ? 190.306 40.898  259.124 1.00 90.63  ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CE1 1 
ATOM   26055 C  CE2 . TYR E  1 29  ? 189.317 41.847  257.139 1.00 87.31  ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CE2 1 
ATOM   26056 C  CZ  . TYR E  1 29  ? 190.021 42.005  258.347 1.00 89.95  ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CZ  1 
ATOM   26057 O  OH  . TYR E  1 29  ? 190.440 43.253  258.778 1.00 91.98  ? ? ? ? ? ? 272  TYR E OH  1 
ATOM   26058 N  N   . ARG E  1 30  ? 187.242 37.545  259.401 1.00 88.16  ? ? ? ? ? ? 273  ARG E N   1 
ATOM   26059 C  CA  . ARG E  1 30  ? 186.952 38.031  260.713 1.00 91.14  ? ? ? ? ? ? 273  ARG E CA  1 
ATOM   26060 C  C   . ARG E  1 30  ? 188.243 38.684  261.222 1.00 92.82  ? ? ? ? ? ? 273  ARG E C   1 
ATOM   26061 O  O   . ARG E  1 30  ? 189.353 38.093  261.090 1.00 92.31  ? ? ? ? ? ? 273  ARG E O   1 
ATOM   26062 C  CB  . ARG E  1 30  ? 186.475 36.865  261.609 1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 273  ARG E CB  1 
ATOM   26063 C  CG  . ARG E  1 30  ? 185.957 37.434  263.009 1.00 95.52  ? ? ? ? ? ? 273  ARG E CG  1 
ATOM   26064 C  CD  . ARG E  1 30  ? 185.326 36.386  263.972 1.00 96.93  ? ? ? ? ? ? 273  ARG E CD  1 
ATOM   26065 N  NE  . ARG E  1 30  ? 186.382 35.473  264.625 1.00 97.86  ? ? ? ? ? ? 273  ARG E NE  1 
ATOM   26066 C  CZ  . ARG E  1 30  ? 186.108 34.166  264.774 1.00 97.46  ? ? ? ? ? ? 273  ARG E CZ  1 
ATOM   26067 N  NH1 . ARG E  1 30  ? 184.833 33.620  264.306 1.00 96.11  ? ? ? ? ? ? 273  ARG E NH1 1 
ATOM   26068 N  NH2 . ARG E  1 30  ? 187.130 33.403  265.310 1.00 98.32  ? ? ? ? ? ? 273  ARG E NH2 1 
ATOM   26069 N  N   . PRO E  1 31  ? 188.123 39.931  261.737 1.00 94.79  ? ? ? ? ? ? 274  PRO E N   1 
ATOM   26070 C  CA  . PRO E  1 31  ? 189.099 40.554  262.703 1.00 97.46  ? ? ? ? ? ? 274  PRO E CA  1 
ATOM   26071 C  C   . PRO E  1 31  ? 188.985 40.010  264.156 1.00 100.15 ? ? ? ? ? ? 274  PRO E C   1 
ATOM   26072 O  O   . PRO E  1 31  ? 188.270 39.053  264.411 1.00 99.90  ? ? ? ? ? ? 274  PRO E O   1 
ATOM   26073 C  CB  . PRO E  1 31  ? 188.768 42.059  262.658 1.00 98.55  ? ? ? ? ? ? 274  PRO E CB  1 
ATOM   26074 C  CG  . PRO E  1 31  ? 187.425 42.182  261.915 1.00 96.90  ? ? ? ? ? ? 274  PRO E CG  1 
ATOM   26075 C  CD  . PRO E  1 31  ? 187.114 40.888  261.206 1.00 94.30  ? ? ? ? ? ? 274  PRO E CD  1 
ATOM   26076 N  N   . LYS E  1 32  ? 189.669 40.575  265.130 1.00 102.83 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E N   1 
ATOM   26077 C  CA  . LYS E  1 32  ? 189.338 40.094  266.481 1.00 105.43 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E CA  1 
ATOM   26078 C  C   . LYS E  1 32  ? 188.041 40.740  267.004 1.00 106.96 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E C   1 
ATOM   26079 O  O   . LYS E  1 32  ? 187.273 40.126  267.770 1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E O   1 
ATOM   26080 C  CB  . LYS E  1 32  ? 190.507 40.224  267.472 1.00 107.97 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E CB  1 
ATOM   26081 C  CG  . LYS E  1 32  ? 191.521 39.067  267.365 1.00 107.06 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E CG  1 
ATOM   26082 C  CD  . LYS E  1 32  ? 192.047 38.645  268.740 1.00 110.03 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E CD  1 
ATOM   26083 C  CE  . LYS E  1 32  ? 192.421 39.856  269.575 1.00 112.96 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E CE  1 
ATOM   26084 N  NZ  . LYS E  1 32  ? 193.212 39.475  270.765 1.00 115.68 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E NZ  1 
ATOM   26085 N  N   . TYR E  1 33  ? 187.791 41.967  266.537 1.00 106.87 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E N   1 
ATOM   26086 C  CA  . TYR E  1 33  ? 186.628 42.741  266.953 1.00 108.41 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CA  1 
ATOM   26087 C  C   . TYR E  1 33  ? 185.621 43.153  265.856 1.00 106.23 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E C   1 
ATOM   26088 O  O   . TYR E  1 33  ? 185.988 43.355  264.682 1.00 103.79 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E O   1 
ATOM   26089 C  CB  . TYR E  1 33  ? 187.100 43.954  267.729 1.00 111.31 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CB  1 
ATOM   26090 C  CG  . TYR E  1 33  ? 187.530 43.524  269.096 1.00 114.15 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CG  1 
ATOM   26091 C  CD1 . TYR E  1 33  ? 186.943 42.406  269.687 1.00 114.54 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CD1 1 
ATOM   26092 C  CD2 . TYR E  1 33  ? 188.515 44.220  269.803 1.00 116.54 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CD2 1 
ATOM   26093 C  CE1 . TYR E  1 33  ? 187.321 41.983  270.935 1.00 117.21 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CE1 1 
ATOM   26094 C  CE2 . TYR E  1 33  ? 188.904 43.806  271.059 1.00 119.22 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CE2 1 
ATOM   26095 C  CZ  . TYR E  1 33  ? 188.302 42.681  271.612 1.00 119.52 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CZ  1 
ATOM   26096 O  OH  . TYR E  1 33  ? 188.674 42.251  272.858 1.00 122.26 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E OH  1 
ATOM   26097 N  N   . ILE E  1 34  ? 184.340 43.223  266.263 1.00 107.22 ? ? ? ? ? ? 277  ILE E N   1 
ATOM   26098 C  CA  . ILE E  1 34  ? 183.225 43.893  265.529 1.00 106.20 ? ? ? ? ? ? 277  ILE E CA  1 
ATOM   26099 C  C   . ILE E  1 34  ? 182.734 45.116  266.392 1.00 109.36 ? ? ? ? ? ? 277  ILE E C   1 
ATOM   26100 O  O   . ILE E  1 34  ? 182.353 44.975  267.597 1.00 112.07 ? ? ? ? ? ? 277  ILE E O   1 
ATOM   26101 C  CB  . ILE E  1 34  ? 182.029 42.910  265.238 1.00 104.75 ? ? ? ? ? ? 277  ILE E CB  1 
ATOM   26102 C  CG1 . ILE E  1 34  ? 182.499 41.737  264.322 1.00 101.65 ? ? ? ? ? ? 277  ILE E CG1 1 
ATOM   26103 C  CG2 . ILE E  1 34  ? 180.817 43.664  264.562 1.00 104.04 ? ? ? ? ? ? 277  ILE E CG2 1 
ATOM   26104 C  CD1 . ILE E  1 34  ? 181.339 41.028  263.648 1.00 99.68  ? ? ? ? ? ? 277  ILE E CD1 1 
ATOM   26105 N  N   . LEU E  1 35  ? 182.805 46.314  265.790 1.00 109.16 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E N   1 
ATOM   26106 C  CA  . LEU E  1 35  ? 182.269 47.573  266.359 1.00 111.82 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E CA  1 
ATOM   26107 C  C   . LEU E  1 35  ? 180.710 47.536  266.439 1.00 112.16 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E C   1 
ATOM   26108 O  O   . LEU E  1 35  ? 179.987 48.089  265.552 1.00 110.82 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E O   1 
ATOM   26109 C  CB  . LEU E  1 35  ? 182.721 48.699  265.406 1.00 110.82 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E CB  1 
ATOM   26110 C  CG  . LEU E  1 35  ? 182.826 50.099  265.942 1.00 113.63 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E CG  1 
ATOM   26111 C  CD1 . LEU E  1 35  ? 183.644 50.046  267.334 1.00 116.73 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E CD1 1 
ATOM   26112 C  CD2 . LEU E  1 35  ? 183.524 50.989  265.106 1.00 112.75 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E CD2 1 
ATOM   26113 N  N   . LYS E  1 36  ? 180.185 46.749  267.446 1.00 113.78 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E N   1 
ATOM   26114 C  CA  . LYS E  1 36  ? 178.733 46.394  267.455 1.00 113.74 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E CA  1 
ATOM   26115 C  C   . LYS E  1 36  ? 177.783 47.596  267.423 1.00 115.14 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E C   1 
ATOM   26116 O  O   . LYS E  1 36  ? 177.599 48.279  268.478 1.00 118.45 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E O   1 
ATOM   26117 C  CB  . LYS E  1 36  ? 178.392 45.495  268.675 1.00 115.85 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E CB  1 
ATOM   26118 C  CG  . LYS E  1 36  ? 177.213 46.057  269.647 1.00 119.10 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E CG  1 
ATOM   26119 C  CD  . LYS E  1 36  ? 177.566 46.087  271.241 1.00 123.00 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E CD  1 
ATOM   26120 C  CE  . LYS E  1 36  ? 177.418 44.577  271.938 1.00 123.35 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E CE  1 
ATOM   26121 N  NZ  . LYS E  1 36  ? 176.494 43.774  270.721 1.00 119.83 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E NZ  1 
ATOM   26122 N  N   . ASP E  1 37  ? 177.171 47.846  266.243 1.00 112.79 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E N   1 
ATOM   26123 C  CA  . ASP E  1 37  ? 176.126 48.890  266.133 1.00 113.97 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E CA  1 
ATOM   26124 C  C   . ASP E  1 37  ? 176.647 50.371  266.360 1.00 116.04 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E C   1 
ATOM   26125 O  O   . ASP E  1 37  ? 176.232 51.081  267.324 1.00 119.29 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E O   1 
ATOM   26126 C  CB  . ASP E  1 37  ? 174.958 48.558  267.120 1.00 116.33 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E CB  1 
ATOM   26127 C  CG  . ASP E  1 37  ? 173.551 49.179  266.685 1.00 116.52 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E CG  1 
ATOM   26128 O  OD1 . ASP E  1 37  ? 173.397 49.592  265.500 1.00 114.25 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E OD1 1 
ATOM   26129 O  OD2 . ASP E  1 37  ? 172.624 49.197  267.575 1.00 119.08 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E OD2 1 
ATOM   26130 N  N   . GLY E  1 38  ? 177.601 50.778  265.488 1.00 114.23 ? ? ? ? ? ? 281  GLY E N   1 
ATOM   26131 C  CA  . GLY E  1 38  ? 178.136 52.143  265.556 1.00 115.92 ? ? ? ? ? ? 281  GLY E CA  1 
ATOM   26132 C  C   . GLY E  1 38  ? 178.795 52.465  266.920 1.00 119.35 ? ? ? ? ? ? 281  GLY E C   1 
ATOM   26133 O  O   . GLY E  1 38  ? 179.450 53.563  267.124 1.00 121.10 ? ? ? ? ? ? 281  GLY E O   1 
ATOM   26134 N  N   . LYS E  1 39  ? 178.686 51.460  267.814 1.00 120.25 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E N   1 
ATOM   26135 C  CA  . LYS E  1 39  ? 178.814 51.629  269.279 1.00 123.95 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E CA  1 
ATOM   26136 C  C   . LYS E  1 39  ? 180.031 51.019  270.059 1.00 124.86 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E C   1 
ATOM   26137 O  O   . LYS E  1 39  ? 180.987 51.746  270.384 1.00 126.36 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E O   1 
ATOM   26138 C  CB  . LYS E  1 39  ? 177.442 51.336  269.946 1.00 125.60 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E CB  1 
ATOM   26139 C  CG  . LYS E  1 39  ? 176.395 52.291  269.276 1.00 125.44 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E CG  1 
ATOM   26140 C  CD  . LYS E  1 39  ? 175.088 52.645  270.068 1.00 128.30 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E CD  1 
ATOM   26141 C  CE  . LYS E  1 39  ? 174.514 53.961  269.519 1.00 128.85 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E CE  1 
ATOM   26142 N  NZ  . LYS E  1 39  ? 173.045 53.944  269.342 1.00 129.00 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E NZ  1 
ATOM   26143 N  N   . THR E  1 40  ? 179.971 49.668  270.430 1.00 124.20 ? ? ? ? ? ? 283  THR E N   1 
ATOM   26144 C  CA  . THR E  1 40  ? 181.263 49.148  271.039 1.00 124.88 ? ? ? ? ? ? 283  THR E CA  1 
ATOM   26145 C  C   . THR E  1 40  ? 181.982 47.961  270.410 1.00 121.91 ? ? ? ? ? ? 283  THR E C   1 
ATOM   26146 O  O   . THR E  1 40  ? 181.451 47.266  269.538 1.00 119.12 ? ? ? ? ? ? 283  THR E O   1 
ATOM   26147 C  CB  . THR E  1 40  ? 181.065 48.908  272.547 1.00 128.43 ? ? ? ? ? ? 283  THR E CB  1 
ATOM   26148 O  OG1 . THR E  1 40  ? 182.319 48.561  273.147 1.00 129.36 ? ? ? ? ? ? 283  THR E OG1 1 
ATOM   26149 C  CG2 . THR E  1 40  ? 180.210 47.672  272.784 1.00 127.86 ? ? ? ? ? ? 283  THR E CG2 1 
ATOM   26150 N  N   . TRP E  1 41  ? 183.234 47.788  270.839 1.00 122.63 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E N   1 
ATOM   26151 C  CA  . TRP E  1 41  ? 184.044 46.620  270.534 1.00 120.59 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CA  1 
ATOM   26152 C  C   . TRP E  1 41  ? 183.616 45.326  271.245 1.00 121.08 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E C   1 
ATOM   26153 O  O   . TRP E  1 41  ? 183.628 45.239  272.488 1.00 124.10 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E O   1 
ATOM   26154 C  CB  . TRP E  1 41  ? 185.453 47.021  270.987 1.00 122.05 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CB  1 
ATOM   26155 C  CG  . TRP E  1 41  ? 186.094 47.931  270.030 1.00 120.69 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CG  1 
ATOM   26156 C  CD1 . TRP E  1 41  ? 186.727 49.117  270.307 1.00 122.68 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CD1 1 
ATOM   26157 C  CD2 . TRP E  1 41  ? 186.147 47.755  268.597 1.00 117.09 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CD2 1 
ATOM   26158 N  NE1 . TRP E  1 41  ? 187.185 49.682  269.133 1.00 120.53 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E NE1 1 
ATOM   26159 C  CE2 . TRP E  1 41  ? 186.843 48.863  268.072 1.00 117.09 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CE2 1 
ATOM   26160 C  CE3 . TRP E  1 41  ? 185.686 46.751  267.703 1.00 113.93 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CE3 1 
ATOM   26161 C  CZ2 . TRP E  1 41  ? 187.097 48.992  266.673 1.00 114.03 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CZ2 1 
ATOM   26162 C  CZ3 . TRP E  1 41  ? 185.941 46.890  266.318 1.00 110.89 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CZ3 1 
ATOM   26163 C  CH2 . TRP E  1 41  ? 186.630 47.997  265.828 1.00 110.98 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CH2 1 
ATOM   26164 N  N   . THR E  1 42  ? 183.224 44.333  270.439 1.00 118.19 ? ? ? ? ? ? 285  THR E N   1 
ATOM   26165 C  CA  . THR E  1 42  ? 183.034 42.948  270.911 1.00 118.12 ? ? ? ? ? ? 285  THR E CA  1 
ATOM   26166 C  C   . THR E  1 42  ? 183.752 41.954  269.957 1.00 114.87 ? ? ? ? ? ? 285  THR E C   1 
ATOM   26167 O  O   . THR E  1 42  ? 184.180 42.348  268.871 1.00 112.56 ? ? ? ? ? ? 285  THR E O   1 
ATOM   26168 C  CB  . THR E  1 42  ? 181.516 42.615  271.158 1.00 118.65 ? ? ? ? ? ? 285  THR E CB  1 
ATOM   26169 O  OG1 . THR E  1 42  ? 180.747 42.923  269.987 1.00 116.16 ? ? ? ? ? ? 285  THR E OG1 1 
ATOM   26170 C  CG2 . THR E  1 42  ? 180.945 43.405  272.420 1.00 122.61 ? ? ? ? ? ? 285  THR E CG2 1 
ATOM   26171 N  N   . GLN E  1 43  ? 183.937 40.700  270.382 1.00 114.87 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E N   1 
ATOM   26172 C  CA  . GLN E  1 43  ? 184.658 39.711  269.561 1.00 112.08 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E CA  1 
ATOM   26173 C  C   . GLN E  1 43  ? 183.796 39.237  268.404 1.00 109.01 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E C   1 
ATOM   26174 O  O   . GLN E  1 43  ? 182.582 39.378  268.419 1.00 109.25 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E O   1 
ATOM   26175 C  CB  . GLN E  1 43  ? 185.094 38.504  270.396 1.00 113.21 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E CB  1 
ATOM   26176 C  CG  . GLN E  1 43  ? 186.537 38.531  270.821 1.00 114.26 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E CG  1 
ATOM   26177 C  CD  . GLN E  1 43  ? 186.676 38.228  272.298 1.00 117.69 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E CD  1 
ATOM   26178 O  OE1 . GLN E  1 43  ? 185.901 37.455  272.854 1.00 118.57 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E OE1 1 
ATOM   26179 N  NE2 . GLN E  1 43  ? 187.653 38.846  272.946 1.00 119.76 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E NE2 1 
ATOM   26180 N  N   . SER E  1 44  ? 184.401 38.661  267.389 1.00 106.18 ? ? ? ? ? ? 287  SER E N   1 
ATOM   26181 C  CA  . SER E  1 44  ? 183.565 38.078  266.377 1.00 103.47 ? ? ? ? ? ? 287  SER E CA  1 
ATOM   26182 C  C   . SER E  1 44  ? 183.271 36.626  266.791 1.00 103.50 ? ? ? ? ? ? 287  SER E C   1 
ATOM   26183 O  O   . SER E  1 44  ? 183.950 36.095  267.676 1.00 105.19 ? ? ? ? ? ? 287  SER E O   1 
ATOM   26184 C  CB  . SER E  1 44  ? 184.318 38.130  265.046 1.00 100.45 ? ? ? ? ? ? 287  SER E CB  1 
ATOM   26185 O  OG  . SER E  1 44  ? 185.259 39.237  265.098 1.00 101.35 ? ? ? ? ? ? 287  SER E OG  1 
ATOM   26186 N  N   . THR E  1 45  ? 182.246 36.000  266.193 1.00 101.82 ? ? ? ? ? ? 288  THR E N   1 
ATOM   26187 C  CA  . THR E  1 45  ? 182.227 34.517  266.049 1.00 100.65 ? ? ? ? ? ? 288  THR E CA  1 
ATOM   26188 C  C   . THR E  1 45  ? 182.348 34.173  264.570 1.00 97.09  ? ? ? ? ? ? 288  THR E C   1 
ATOM   26189 O  O   . THR E  1 45  ? 182.797 34.981  263.752 1.00 95.67  ? ? ? ? ? ? 288  THR E O   1 
ATOM   26190 C  CB  . THR E  1 45  ? 180.949 33.774  266.623 1.00 101.75 ? ? ? ? ? ? 288  THR E CB  1 
ATOM   26191 O  OG1 . THR E  1 45  ? 180.565 34.353  267.886 1.00 105.10 ? ? ? ? ? ? 288  THR E OG1 1 
ATOM   26192 C  CG2 . THR E  1 45  ? 181.227 32.237  266.824 1.00 101.45 ? ? ? ? ? ? 288  THR E CG2 1 
ATOM   26193 N  N   . GLU E  1 46  ? 181.924 32.964  264.245 1.00 95.79  ? ? ? ? ? ? 289  GLU E N   1 
ATOM   26194 C  CA  . GLU E  1 46  ? 181.985 32.487  262.879 1.00 92.54  ? ? ? ? ? ? 289  GLU E CA  1 
ATOM   26195 C  C   . GLU E  1 46  ? 180.952 33.205  261.994 1.00 91.06  ? ? ? ? ? ? 289  GLU E C   1 
ATOM   26196 O  O   . GLU E  1 46  ? 180.914 32.983  260.762 1.00 88.32  ? ? ? ? ? ? 289  GLU E O   1 
ATOM   26197 C  CB  . GLU E  1 46  ? 181.760 30.968  262.838 1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 289  GLU E CB  1 
ATOM   26198 C  CG  . GLU E  1 46  ? 182.676 30.191  263.792 1.00 93.55  ? ? ? ? ? ? 289  GLU E CG  1 
ATOM   26199 C  CD  . GLU E  1 46  ? 181.932 29.138  264.643 1.00 95.16  ? ? ? ? ? ? 289  GLU E CD  1 
ATOM   26200 O  OE1 . GLU E  1 46  ? 181.176 28.336  264.033 1.00 93.63  ? ? ? ? ? ? 289  GLU E OE1 1 
ATOM   26201 O  OE2 . GLU E  1 46  ? 182.116 29.118  265.907 1.00 98.01  ? ? ? ? ? ? 289  GLU E OE2 1 
ATOM   26202 N  N   . LYS E  1 47  ? 180.108 34.055  262.599 1.00 92.92  ? ? ? ? ? ? 290  LYS E N   1 
ATOM   26203 C  CA  . LYS E  1 47  ? 179.137 34.818  261.778 1.00 91.70  ? ? ? ? ? ? 290  LYS E CA  1 
ATOM   26204 C  C   . LYS E  1 47  ? 179.506 36.303  261.617 1.00 92.15  ? ? ? ? ? ? 290  LYS E C   1 
ATOM   26205 O  O   . LYS E  1 47  ? 178.943 36.974  260.747 1.00 90.80  ? ? ? ? ? ? 290  LYS E O   1 
ATOM   26206 C  CB  . LYS E  1 47  ? 177.664 34.638  262.240 1.00 92.91  ? ? ? ? ? ? 290  LYS E CB  1 
ATOM   26207 C  CG  . LYS E  1 47  ? 176.705 33.869  261.234 1.00 90.55  ? ? ? ? ? ? 290  LYS E CG  1 
ATOM   26208 C  CD  . LYS E  1 47  ? 175.157 34.064  261.571 1.00 91.83  ? ? ? ? ? ? 290  LYS E CD  1 
ATOM   26209 C  CE  . LYS E  1 47  ? 174.752 34.909  262.893 1.00 95.35  ? ? ? ? ? ? 290  LYS E CE  1 
ATOM   26210 N  NZ  . LYS E  1 47  ? 175.401 34.585  264.236 1.00 98.00  ? ? ? ? ? ? 290  LYS E NZ  1 
ATOM   26211 N  N   . ASP E  1 48  ? 180.460 36.798  262.412 1.00 94.04  ? ? ? ? ? ? 291  ASP E N   1 
ATOM   26212 C  CA  . ASP E  1 48  ? 180.875 38.205  262.311 1.00 94.70  ? ? ? ? ? ? 291  ASP E CA  1 
ATOM   26213 C  C   . ASP E  1 48  ? 182.033 38.475  261.300 1.00 92.60  ? ? ? ? ? ? 291  ASP E C   1 
ATOM   26214 O  O   . ASP E  1 48  ? 183.034 39.126  261.641 1.00 93.73  ? ? ? ? ? ? 291  ASP E O   1 
ATOM   26215 C  CB  . ASP E  1 48  ? 181.219 38.740  263.708 1.00 98.10  ? ? ? ? ? ? 291  ASP E CB  1 
ATOM   26216 C  CG  . ASP E  1 48  ? 180.448 38.019  264.829 1.00 100.22 ? ? ? ? ? ? 291  ASP E CG  1 
ATOM   26217 O  OD1 . ASP E  1 48  ? 179.745 37.020  264.516 1.00 98.97  ? ? ? ? ? ? 291  ASP E OD1 1 
ATOM   26218 O  OD2 . ASP E  1 48  ? 180.570 38.442  266.014 1.00 103.21 ? ? ? ? ? ? 291  ASP E OD2 1 
ATOM   26219 N  N   . PHE E  1 49  ? 181.864 37.972  260.069 1.00 89.67  ? ? ? ? ? ? 292  PHE E N   1 
ATOM   26220 C  CA  . PHE E  1 49  ? 182.766 38.161  258.901 1.00 87.35  ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CA  1 
ATOM   26221 C  C   . PHE E  1 49  ? 182.597 39.522  258.165 1.00 86.84  ? ? ? ? ? ? 292  PHE E C   1 
ATOM   26222 O  O   . PHE E  1 49  ? 181.512 39.809  257.656 1.00 86.08  ? ? ? ? ? ? 292  PHE E O   1 
ATOM   26223 C  CB  . PHE E  1 49  ? 182.471 37.046  257.854 1.00 84.50  ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CB  1 
ATOM   26224 C  CG  . PHE E  1 49  ? 183.359 35.815  257.966 1.00 83.94  ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CG  1 
ATOM   26225 C  CD1 . PHE E  1 49  ? 182.935 34.585  257.453 1.00 82.22  ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CD1 1 
ATOM   26226 C  CD2 . PHE E  1 49  ? 184.615 35.888  258.581 1.00 85.24  ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CD2 1 
ATOM   26227 C  CE1 . PHE E  1 49  ? 183.742 33.443  257.542 1.00 81.80  ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CE1 1 
ATOM   26228 C  CE2 . PHE E  1 49  ? 185.433 34.749  258.683 1.00 84.83  ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CE2 1 
ATOM   26229 C  CZ  . PHE E  1 49  ? 184.993 33.523  258.168 1.00 83.13  ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CZ  1 
ATOM   26230 N  N   . ARG E  1 50  ? 183.663 40.327  258.042 1.00 87.20  ? ? ? ? ? ? 293  ARG E N   1 
ATOM   26231 C  CA  . ARG E  1 50  ? 183.584 41.577  257.233 1.00 86.59  ? ? ? ? ? ? 293  ARG E CA  1 
ATOM   26232 C  C   . ARG E  1 50  ? 184.561 41.743  256.029 1.00 84.43  ? ? ? ? ? ? 293  ARG E C   1 
ATOM   26233 O  O   . ARG E  1 50  ? 185.729 41.301  256.075 1.00 84.25  ? ? ? ? ? ? 293  ARG E O   1 
ATOM   26234 C  CB  . ARG E  1 50  ? 183.689 42.770  258.146 1.00 89.42  ? ? ? ? ? ? 293  ARG E CB  1 
ATOM   26235 C  CG  . ARG E  1 50  ? 182.861 42.564  259.374 1.00 91.74  ? ? ? ? ? ? 293  ARG E CG  1 
ATOM   26236 C  CD  . ARG E  1 50  ? 181.455 43.141  259.209 1.00 91.97  ? ? ? ? ? ? 293  ARG E CD  1 
ATOM   26237 N  NE  . ARG E  1 50  ? 180.798 43.326  260.504 1.00 94.89  ? ? ? ? ? ? 293  ARG E NE  1 
ATOM   26238 C  CZ  . ARG E  1 50  ? 179.756 42.612  260.921 1.00 95.28  ? ? ? ? ? ? 293  ARG E CZ  1 
ATOM   26239 N  NH1 . ARG E  1 50  ? 179.242 41.684  260.124 1.00 92.88  ? ? ? ? ? ? 293  ARG E NH1 1 
ATOM   26240 N  NH2 . ARG E  1 50  ? 179.224 42.830  262.126 1.00 98.15  ? ? ? ? ? ? 293  ARG E NH2 1 
ATOM   26241 N  N   . PRO E  1 51  ? 184.087 42.406  254.949 1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 294  PRO E N   1 
ATOM   26242 C  CA  . PRO E  1 51  ? 184.809 42.546  253.657 1.00 80.70  ? ? ? ? ? ? 294  PRO E CA  1 
ATOM   26243 C  C   . PRO E  1 51  ? 186.198 43.238  253.807 1.00 81.74  ? ? ? ? ? ? 294  PRO E C   1 
ATOM   26244 O  O   . PRO E  1 51  ? 186.314 44.341  254.351 1.00 83.76  ? ? ? ? ? ? 294  PRO E O   1 
ATOM   26245 C  CB  . PRO E  1 51  ? 183.816 43.363  252.776 1.00 79.75  ? ? ? ? ? ? 294  PRO E CB  1 
ATOM   26246 C  CG  . PRO E  1 51  ? 182.980 44.136  253.796 1.00 82.28  ? ? ? ? ? ? 294  PRO E CG  1 
ATOM   26247 C  CD  . PRO E  1 51  ? 182.832 43.191  254.978 1.00 83.63  ? ? ? ? ? ? 294  PRO E CD  1 
ATOM   26248 N  N   . LEU E  1 52  ? 187.223 42.552  253.303 1.00 80.37  ? ? ? ? ? ? 295  LEU E N   1 
ATOM   26249 C  CA  . LEU E  1 52  ? 188.619 42.977  253.365 1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 295  LEU E CA  1 
ATOM   26250 C  C   . LEU E  1 52  ? 188.848 44.441  253.065 1.00 82.00  ? ? ? ? ? ? 295  LEU E C   1 
ATOM   26251 O  O   . LEU E  1 52  ? 189.652 45.078  253.720 1.00 83.98  ? ? ? ? ? ? 295  LEU E O   1 
ATOM   26252 C  CB  . LEU E  1 52  ? 189.444 42.152  252.369 1.00 78.86  ? ? ? ? ? ? 295  LEU E CB  1 
ATOM   26253 C  CG  . LEU E  1 52  ? 190.385 41.079  252.920 1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 295  LEU E CG  1 
ATOM   26254 C  CD1 . LEU E  1 52  ? 191.627 40.911  251.994 1.00 77.83  ? ? ? ? ? ? 295  LEU E CD1 1 
ATOM   26255 C  CD2 . LEU E  1 52  ? 190.814 41.477  254.324 1.00 82.14  ? ? ? ? ? ? 295  LEU E CD2 1 
ATOM   26256 N  N   . LEU E  1 53  ? 188.169 44.955  252.043 1.00 80.55  ? ? ? ? ? ? 296  LEU E N   1 
ATOM   26257 C  CA  . LEU E  1 53  ? 188.356 46.332  251.594 1.00 81.18  ? ? ? ? ? ? 296  LEU E CA  1 
ATOM   26258 C  C   . LEU E  1 53  ? 187.905 47.409  252.583 1.00 83.94  ? ? ? ? ? ? 296  LEU E C   1 
ATOM   26259 O  O   . LEU E  1 53  ? 188.192 48.608  252.394 1.00 84.97  ? ? ? ? ? ? 296  LEU E O   1 
ATOM   26260 C  CB  . LEU E  1 53  ? 187.625 46.577  250.280 1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 296  LEU E CB  1 
ATOM   26261 C  CG  . LEU E  1 53  ? 188.223 46.004  248.991 1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 296  LEU E CG  1 
ATOM   26262 C  CD1 . LEU E  1 53  ? 187.129 45.696  247.925 1.00 74.17  ? ? ? ? ? ? 296  LEU E CD1 1 
ATOM   26263 C  CD2 . LEU E  1 53  ? 189.295 46.951  248.447 1.00 76.84  ? ? ? ? ? ? 296  LEU E CD2 1 
ATOM   26264 N  N   . MET E  1 54  ? 187.199 46.995  253.634 1.00 85.24  ? ? ? ? ? ? 297  MET E N   1 
ATOM   26265 C  CA  . MET E  1 54  ? 186.772 47.938  254.665 1.00 88.06  ? ? ? ? ? ? 297  MET E CA  1 
ATOM   26266 C  C   . MET E  1 54  ? 187.883 48.160  255.714 1.00 90.44  ? ? ? ? ? ? 297  MET E C   1 
ATOM   26267 O  O   . MET E  1 54  ? 187.654 48.765  256.773 1.00 93.08  ? ? ? ? ? ? 297  MET E O   1 
ATOM   26268 C  CB  . MET E  1 54  ? 185.534 47.412  255.393 1.00 88.69  ? ? ? ? ? ? 297  MET E CB  1 
ATOM   26269 C  CG  . MET E  1 54  ? 185.082 48.280  256.557 1.00 91.81  ? ? ? ? ? ? 297  MET E CG  1 
ATOM   26270 S  SD  . MET E  1 54  ? 183.589 47.656  257.350 1.00 92.60  ? ? ? ? ? ? 297  MET E SD  1 
ATOM   26271 C  CE  . MET E  1 54  ? 184.236 46.229  258.216 1.00 92.85  ? ? ? ? ? ? 297  MET E CE  1 
ATOM   26272 N  N   . THR E  1 55  ? 189.088 47.651  255.405 1.00 89.56  ? ? ? ? ? ? 298  THR E N   1 
ATOM   26273 C  CA  . THR E  1 55  ? 190.241 47.755  256.308 1.00 91.64  ? ? ? ? ? ? 298  THR E CA  1 
ATOM   26274 C  C   . THR E  1 55  ? 191.575 47.589  255.571 1.00 90.47  ? ? ? ? ? ? 298  THR E C   1 
ATOM   26275 O  O   . THR E  1 55  ? 192.601 48.063  256.030 1.00 92.17  ? ? ? ? ? ? 298  THR E O   1 
ATOM   26276 C  CB  . THR E  1 55  ? 190.199 46.789  257.494 1.00 92.86  ? ? ? ? ? ? 298  THR E CB  1 
ATOM   26277 O  OG1 . THR E  1 55  ? 190.835 45.550  257.142 1.00 91.09  ? ? ? ? ? ? 298  THR E OG1 1 
ATOM   26278 C  CG2 . THR E  1 55  ? 188.750 46.533  257.930 1.00 93.11  ? ? ? ? ? ? 298  THR E CG2 1 
ATOM   26279 N  N   . TRP E  1 56  ? 191.562 46.911  254.430 1.00 87.67  ? ? ? ? ? ? 299  TRP E N   1 
ATOM   26280 C  CA  . TRP E  1 56  ? 192.769 46.815  253.590 1.00 86.49  ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CA  1 
ATOM   26281 C  C   . TRP E  1 56  ? 192.552 47.393  252.185 1.00 84.58  ? ? ? ? ? ? 299  TRP E C   1 
ATOM   26282 O  O   . TRP E  1 56  ? 191.423 47.384  251.673 1.00 83.29  ? ? ? ? ? ? 299  TRP E O   1 
ATOM   26283 C  CB  . TRP E  1 56  ? 193.223 45.358  253.426 1.00 84.89  ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CB  1 
ATOM   26284 C  CG  . TRP E  1 56  ? 194.516 45.256  252.658 1.00 83.99  ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CG  1 
ATOM   26285 C  CD1 . TRP E  1 56  ? 195.772 45.411  253.166 1.00 85.59  ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CD1 1 
ATOM   26286 C  CD2 . TRP E  1 56  ? 194.684 45.016  251.244 1.00 81.44  ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CD2 1 
ATOM   26287 N  NE1 . TRP E  1 56  ? 196.715 45.264  252.173 1.00 84.22  ? ? ? ? ? ? 299  TRP E NE1 1 
ATOM   26288 C  CE2 . TRP E  1 56  ? 196.079 45.027  250.984 1.00 81.69  ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CE2 1 
ATOM   26289 C  CE3 . TRP E  1 56  ? 193.792 44.807  250.169 1.00 79.07  ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CE3 1 
ATOM   26290 C  CZ2 . TRP E  1 56  ? 196.610 44.825  249.698 1.00 79.69  ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CZ2 1 
ATOM   26291 C  CZ3 . TRP E  1 56  ? 194.324 44.595  248.880 1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CZ3 1 
ATOM   26292 C  CH2 . TRP E  1 56  ? 195.719 44.606  248.658 1.00 77.37  ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CH2 1 
ATOM   26293 N  N   . TRP E  1 57  ? 193.637 47.854  251.552 1.00 84.43  ? ? ? ? ? ? 300  TRP E N   1 
ATOM   26294 C  CA  . TRP E  1 57  ? 193.615 48.272  250.154 1.00 82.57  ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CA  1 
ATOM   26295 C  C   . TRP E  1 57  ? 194.988 47.942  249.598 1.00 81.93  ? ? ? ? ? ? 300  TRP E C   1 
ATOM   26296 O  O   . TRP E  1 57  ? 195.959 48.000  250.354 1.00 83.69  ? ? ? ? ? ? 300  TRP E O   1 
ATOM   26297 C  CB  . TRP E  1 57  ? 193.325 49.768  250.075 1.00 84.02  ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CB  1 
ATOM   26298 C  CG  . TRP E  1 57  ? 192.044 50.161  250.836 1.00 85.23  ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CG  1 
ATOM   26299 C  CD1 . TRP E  1 57  ? 190.786 50.434  250.292 1.00 84.21  ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CD1 1 
ATOM   26300 C  CD2 . TRP E  1 57  ? 191.900 50.285  252.264 1.00 87.74  ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CD2 1 
ATOM   26301 N  NE1 . TRP E  1 57  ? 189.888 50.725  251.294 1.00 85.96  ? ? ? ? ? ? 300  TRP E NE1 1 
ATOM   26302 C  CE2 . TRP E  1 57  ? 190.543 50.646  252.511 1.00 88.15  ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CE2 1 
ATOM   26303 C  CE3 . TRP E  1 57  ? 192.787 50.127  253.362 1.00 89.78  ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CE3 1 
ATOM   26304 C  CZ2 . TRP E  1 57  ? 190.060 50.855  253.805 1.00 90.55  ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CZ2 1 
ATOM   26305 C  CZ3 . TRP E  1 57  ? 192.307 50.338  254.638 1.00 92.12  ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CZ3 1 
ATOM   26306 C  CH2 . TRP E  1 57  ? 190.954 50.698  254.850 1.00 92.50  ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CH2 1 
ATOM   26307 N  N   . PRO E  1 58  ? 195.092 47.535  248.306 1.00 79.50  ? ? ? ? ? ? 301  PRO E N   1 
ATOM   26308 C  CA  . PRO E  1 58  ? 196.421 47.184  247.806 1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 301  PRO E CA  1 
ATOM   26309 C  C   . PRO E  1 58  ? 197.130 48.499  247.551 1.00 80.49  ? ? ? ? ? ? 301  PRO E C   1 
ATOM   26310 O  O   . PRO E  1 58  ? 198.245 48.523  247.017 1.00 80.38  ? ? ? ? ? ? 301  PRO E O   1 
ATOM   26311 C  CB  . PRO E  1 58  ? 196.128 46.447  246.491 1.00 76.13  ? ? ? ? ? ? 301  PRO E CB  1 
ATOM   26312 C  CG  . PRO E  1 58  ? 194.798 47.013  246.013 1.00 75.33  ? ? ? ? ? ? 301  PRO E CG  1 
ATOM   26313 C  CD  . PRO E  1 58  ? 194.135 47.737  247.194 1.00 77.55  ? ? ? ? ? ? 301  PRO E CD  1 
ATOM   26314 N  N   . ASP E  1 59  ? 196.423 49.581  247.914 1.00 81.88  ? ? ? ? ? ? 302  ASP E N   1 
ATOM   26315 C  CA  . ASP E  1 59  ? 196.972 50.959  248.071 1.00 84.07  ? ? ? ? ? ? 302  ASP E CA  1 
ATOM   26316 C  C   . ASP E  1 59  ? 195.865 52.057  248.195 1.00 85.02  ? ? ? ? ? ? 302  ASP E C   1 
ATOM   26317 O  O   . ASP E  1 59  ? 194.665 51.761  247.936 1.00 83.64  ? ? ? ? ? ? 302  ASP E O   1 
ATOM   26318 C  CB  . ASP E  1 59  ? 197.920 51.311  246.919 1.00 83.32  ? ? ? ? ? ? 302  ASP E CB  1 
ATOM   26319 C  CG  . ASP E  1 59  ? 197.210 51.357  245.609 1.00 81.05  ? ? ? ? ? ? 302  ASP E CG  1 
ATOM   26320 O  OD1 . ASP E  1 59  ? 196.831 52.472  245.193 1.00 81.63  ? ? ? ? ? ? 302  ASP E OD1 1 
ATOM   26321 O  OD2 . ASP E  1 59  ? 197.002 50.276  245.029 1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 302  ASP E OD2 1 
ATOM   26322 N  N   . GLN E  1 60  ? 196.278 53.291  248.589 1.00 87.43  ? ? ? ? ? ? 303  GLN E N   1 
ATOM   26323 C  CA  . GLN E  1 60  ? 195.425 54.516  248.616 1.00 88.67  ? ? ? ? ? ? 303  GLN E CA  1 
ATOM   26324 C  C   . GLN E  1 60  ? 194.632 54.812  247.319 1.00 86.69  ? ? ? ? ? ? 303  GLN E C   1 
ATOM   26325 O  O   . GLN E  1 60  ? 193.405 55.043  247.336 1.00 86.46  ? ? ? ? ? ? 303  GLN E O   1 
ATOM   26326 C  CB  . GLN E  1 60  ? 196.294 55.741  248.868 1.00 91.21  ? ? ? ? ? ? 303  GLN E CB  1 
ATOM   26327 C  CG  . GLN E  1 60  ? 197.376 55.536  249.836 1.00 93.04  ? ? ? ? ? ? 303  GLN E CG  1 
ATOM   26328 C  CD  . GLN E  1 60  ? 197.034 56.146  251.194 1.00 95.90  ? ? ? ? ? ? 303  GLN E CD  1 
ATOM   26329 O  OE1 . GLN E  1 60  ? 196.378 57.217  251.280 1.00 97.24  ? ? ? ? ? ? 303  GLN E OE1 1 
ATOM   26330 N  NE2 . GLN E  1 60  ? 197.492 55.470  252.292 1.00 97.01  ? ? ? ? ? ? 303  GLN E NE2 1 
ATOM   26331 N  N   . GLU E  1 61  ? 195.349 54.881  246.198 1.00 85.47  ? ? ? ? ? ? 304  GLU E N   1 
ATOM   26332 C  CA  . GLU E  1 61  ? 194.670 55.073  244.939 1.00 83.56  ? ? ? ? ? ? 304  GLU E CA  1 
ATOM   26333 C  C   . GLU E  1 61  ? 193.368 54.296  245.098 1.00 82.10  ? ? ? ? ? ? 304  GLU E C   1 
ATOM   26334 O  O   . GLU E  1 61  ? 192.292 54.877  245.228 1.00 82.60  ? ? ? ? ? ? 304  GLU E O   1 
ATOM   26335 C  CB  . GLU E  1 61  ? 195.530 54.552  243.772 1.00 81.66  ? ? ? ? ? ? 304  GLU E CB  1 
ATOM   26336 C  CG  . GLU E  1 61  ? 195.127 55.088  242.389 1.00 80.30  ? ? ? ? ? ? 304  GLU E CG  1 
ATOM   26337 C  CD  . GLU E  1 61  ? 194.268 56.344  242.517 1.00 81.79  ? ? ? ? ? ? 304  GLU E CD  1 
ATOM   26338 O  OE1 . GLU E  1 61  ? 194.037 56.773  243.709 1.00 83.93  ? ? ? ? ? ? 304  GLU E OE1 1 
ATOM   26339 O  OE2 . GLU E  1 61  ? 193.821 56.899  241.452 1.00 80.96  ? ? ? ? ? ? 304  GLU E OE2 1 
ATOM   26340 N  N   . THR E  1 62  ? 193.483 52.980  245.157 1.00 80.49  ? ? ? ? ? ? 305  THR E N   1 
ATOM   26341 C  CA  . THR E  1 62  ? 192.318 52.131  245.262 1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 305  THR E CA  1 
ATOM   26342 C  C   . THR E  1 62  ? 191.429 52.523  246.460 1.00 80.96  ? ? ? ? ? ? 305  THR E C   1 
ATOM   26343 O  O   . THR E  1 62  ? 190.269 52.861  246.281 1.00 80.70  ? ? ? ? ? ? 305  THR E O   1 
ATOM   26344 C  CB  . THR E  1 62  ? 192.717 50.635  245.309 1.00 77.43  ? ? ? ? ? ? 305  THR E CB  1 
ATOM   26345 O  OG1 . THR E  1 62  ? 194.072 50.503  244.825 1.00 77.19  ? ? ? ? ? ? 305  THR E OG1 1 
ATOM   26346 C  CG2 . THR E  1 62  ? 191.778 49.812  244.423 1.00 74.77  ? ? ? ? ? ? 305  THR E CG2 1 
ATOM   26347 N  N   . GLN E  1 63  ? 191.952 52.486  247.676 1.00 82.97  ? ? ? ? ? ? 306  GLN E N   1 
ATOM   26348 C  CA  . GLN E  1 63  ? 191.132 52.860  248.852 1.00 85.00  ? ? ? ? ? ? 306  GLN E CA  1 
ATOM   26349 C  C   . GLN E  1 63  ? 190.403 54.245  248.689 1.00 86.32  ? ? ? ? ? ? 306  GLN E C   1 
ATOM   26350 O  O   . GLN E  1 63  ? 189.166 54.365  248.847 1.00 86.35  ? ? ? ? ? ? 306  GLN E O   1 
ATOM   26351 C  CB  . GLN E  1 63  ? 191.986 52.787  250.149 1.00 87.32  ? ? ? ? ? ? 306  GLN E CB  1 
ATOM   26352 C  CG  . GLN E  1 63  ? 191.501 53.654  251.323 1.00 90.22  ? ? ? ? ? ? 306  GLN E CG  1 
ATOM   26353 C  CD  . GLN E  1 63  ? 192.605 54.006  252.353 1.00 92.84  ? ? ? ? ? ? 306  GLN E CD  1 
ATOM   26354 O  OE1 . GLN E  1 63  ? 193.695 53.410  252.372 1.00 92.52  ? ? ? ? ? ? 306  GLN E OE1 1 
ATOM   26355 N  NE2 . GLN E  1 63  ? 192.305 54.976  253.217 1.00 95.54  ? ? ? ? ? ? 306  GLN E NE2 1 
ATOM   26356 N  N   . ARG E  1 64  ? 191.172 55.286  248.370 1.00 87.50  ? ? ? ? ? ? 307  ARG E N   1 
ATOM   26357 C  CA  . ARG E  1 64  ? 190.618 56.585  248.051 1.00 88.64  ? ? ? ? ? ? 307  ARG E CA  1 
ATOM   26358 C  C   . ARG E  1 64  ? 189.238 56.437  247.460 1.00 87.06  ? ? ? ? ? ? 307  ARG E C   1 
ATOM   26359 O  O   . ARG E  1 64  ? 188.212 56.772  248.069 1.00 88.22  ? ? ? ? ? ? 307  ARG E O   1 
ATOM   26360 C  CB  . ARG E  1 64  ? 191.506 57.222  246.970 1.00 88.22  ? ? ? ? ? ? 307  ARG E CB  1 
ATOM   26361 C  CG  . ARG E  1 64  ? 191.075 58.623  246.599 1.00 89.59  ? ? ? ? ? ? 307  ARG E CG  1 
ATOM   26362 C  CD  . ARG E  1 64  ? 192.141 59.235  245.714 1.00 89.63  ? ? ? ? ? ? 307  ARG E CD  1 
ATOM   26363 N  NE  . ARG E  1 64  ? 191.922 58.977  244.297 1.00 87.08  ? ? ? ? ? ? 307  ARG E NE  1 
ATOM   26364 C  CZ  . ARG E  1 64  ? 191.818 59.967  243.400 1.00 87.32  ? ? ? ? ? ? 307  ARG E CZ  1 
ATOM   26365 N  NH1 . ARG E  1 64  ? 191.927 61.252  243.796 1.00 89.98  ? ? ? ? ? ? 307  ARG E NH1 1 
ATOM   26366 N  NH2 . ARG E  1 64  ? 191.615 59.674  242.109 1.00 85.01  ? ? ? ? ? ? 307  ARG E NH2 1 
ATOM   26367 N  N   . GLN E  1 65  ? 189.262 55.954  246.222 1.00 84.47  ? ? ? ? ? ? 308  GLN E N   1 
ATOM   26368 C  CA  . GLN E  1 65  ? 188.070 55.746  245.445 1.00 82.66  ? ? ? ? ? ? 308  GLN E CA  1 
ATOM   26369 C  C   . GLN E  1 65  ? 187.128 54.869  246.207 1.00 82.36  ? ? ? ? ? ? 308  GLN E C   1 
ATOM   26370 O  O   . GLN E  1 65  ? 185.896 54.934  245.998 1.00 81.87  ? ? ? ? ? ? 308  GLN E O   1 
ATOM   26371 C  CB  . GLN E  1 65  ? 188.426 55.045  244.165 1.00 79.90  ? ? ? ? ? ? 308  GLN E CB  1 
ATOM   26372 C  CG  . GLN E  1 65  ? 189.765 55.459  243.671 1.00 80.20  ? ? ? ? ? ? 308  GLN E CG  1 
ATOM   26373 C  CD  . GLN E  1 65  ? 189.748 55.551  242.194 1.00 78.26  ? ? ? ? ? ? 308  GLN E CD  1 
ATOM   26374 O  OE1 . GLN E  1 65  ? 190.762 55.446  241.526 1.00 77.60  ? ? ? ? ? ? 308  GLN E OE1 1 
ATOM   26375 N  NE2 . GLN E  1 65  ? 188.570 55.735  241.662 1.00 77.40  ? ? ? ? ? ? 308  GLN E NE2 1 
ATOM   26376 N  N   . TYR E  1 66  ? 187.706 54.024  247.084 1.00 82.71  ? ? ? ? ? ? 309  TYR E N   1 
ATOM   26377 C  CA  . TYR E  1 66  ? 186.873 53.225  247.953 1.00 82.84  ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CA  1 
ATOM   26378 C  C   . TYR E  1 66  ? 185.974 54.146  248.782 1.00 85.22  ? ? ? ? ? ? 309  TYR E C   1 
ATOM   26379 O  O   . TYR E  1 66  ? 184.735 54.043  248.805 1.00 84.94  ? ? ? ? ? ? 309  TYR E O   1 
ATOM   26380 C  CB  . TYR E  1 66  ? 187.735 52.347  248.875 1.00 83.39  ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CB  1 
ATOM   26381 C  CG  . TYR E  1 66  ? 186.927 51.831  250.055 1.00 84.51  ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CG  1 
ATOM   26382 C  CD1 . TYR E  1 66  ? 185.957 50.832  249.891 1.00 82.84  ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CD1 1 
ATOM   26383 C  CD2 . TYR E  1 66  ? 187.114 52.362  251.342 1.00 87.40  ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CD2 1 
ATOM   26384 C  CE1 . TYR E  1 66  ? 185.211 50.382  250.970 1.00 84.03  ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CE1 1 
ATOM   26385 C  CE2 . TYR E  1 66  ? 186.380 51.917  252.428 1.00 88.61  ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CE2 1 
ATOM   26386 C  CZ  . TYR E  1 66  ? 185.429 50.927  252.244 1.00 86.93  ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CZ  1 
ATOM   26387 O  OH  . TYR E  1 66  ? 184.695 50.478  253.326 1.00 88.25  ? ? ? ? ? ? 309  TYR E OH  1 
ATOM   26388 N  N   . VAL E  1 67  ? 186.611 55.080  249.457 1.00 87.72  ? ? ? ? ? ? 310  VAL E N   1 
ATOM   26389 C  CA  . VAL E  1 67  ? 185.895 55.803  250.485 1.00 90.32  ? ? ? ? ? ? 310  VAL E CA  1 
ATOM   26390 C  C   . VAL E  1 67  ? 184.944 56.828  249.881 1.00 90.63  ? ? ? ? ? ? 310  VAL E C   1 
ATOM   26391 O  O   . VAL E  1 67  ? 183.927 57.218  250.518 1.00 92.16  ? ? ? ? ? ? 310  VAL E O   1 
ATOM   26392 C  CB  . VAL E  1 67  ? 186.843 56.446  251.472 1.00 93.09  ? ? ? ? ? ? 310  VAL E CB  1 
ATOM   26393 C  CG1 . VAL E  1 67  ? 187.067 57.883  251.091 1.00 94.57  ? ? ? ? ? ? 310  VAL E CG1 1 
ATOM   26394 C  CG2 . VAL E  1 67  ? 186.270 56.308  252.844 1.00 95.20  ? ? ? ? ? ? 310  VAL E CG2 1 
ATOM   26395 N  N   . ASN E  1 68  ? 185.276 57.253  248.630 1.00 89.22  ? ? ? ? ? ? 311  ASN E N   1 
ATOM   26396 C  CA  . ASN E  1 68  ? 184.413 58.199  247.934 1.00 89.37  ? ? ? ? ? ? 311  ASN E CA  1 
ATOM   26397 C  C   . ASN E  1 68  ? 183.118 57.501  247.643 1.00 87.73  ? ? ? ? ? ? 311  ASN E C   1 
ATOM   26398 O  O   . ASN E  1 68  ? 182.073 57.846  248.222 1.00 89.12  ? ? ? ? ? ? 311  ASN E O   1 
ATOM   26399 C  CB  . ASN E  1 68  ? 185.044 58.654  246.624 1.00 88.07  ? ? ? ? ? ? 311  ASN E CB  1 
ATOM   26400 C  CG  . ASN E  1 68  ? 186.402 59.251  246.828 1.00 89.55  ? ? ? ? ? ? 311  ASN E CG  1 
ATOM   26401 O  OD1 . ASN E  1 68  ? 186.942 59.871  245.912 1.00 89.23  ? ? ? ? ? ? 311  ASN E OD1 1 
ATOM   26402 N  ND2 . ASN E  1 68  ? 186.975 59.061  248.036 1.00 91.29  ? ? ? ? ? ? 311  ASN E ND2 1 
ATOM   26403 N  N   . TYR E  1 69  ? 183.227 56.522  246.740 1.00 84.87  ? ? ? ? ? ? 312  TYR E N   1 
ATOM   26404 C  CA  . TYR E  1 69  ? 182.142 55.654  246.331 1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CA  1 
ATOM   26405 C  C   . TYR E  1 69  ? 181.228 55.210  247.492 1.00 84.12  ? ? ? ? ? ? 312  TYR E C   1 
ATOM   26406 O  O   . TYR E  1 69  ? 180.056 54.853  247.279 1.00 83.29  ? ? ? ? ? ? 312  TYR E O   1 
ATOM   26407 C  CB  . TYR E  1 69  ? 182.728 54.424  245.595 1.00 80.12  ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CB  1 
ATOM   26408 C  CG  . TYR E  1 69  ? 181.704 53.397  245.132 1.00 77.97  ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CG  1 
ATOM   26409 C  CD1 . TYR E  1 69  ? 181.353 53.287  243.797 1.00 75.79  ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CD1 1 
ATOM   26410 C  CD2 . TYR E  1 69  ? 181.095 52.554  246.043 1.00 78.28  ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CD2 1 
ATOM   26411 C  CE1 . TYR E  1 69  ? 180.421 52.362  243.388 1.00 73.96  ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CE1 1 
ATOM   26412 C  CE2 . TYR E  1 69  ? 180.167 51.637  245.647 1.00 76.50  ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CE2 1 
ATOM   26413 C  CZ  . TYR E  1 69  ? 179.833 51.537  244.322 1.00 74.33  ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CZ  1 
ATOM   26414 O  OH  . TYR E  1 69  ? 178.904 50.601  243.946 1.00 72.65  ? ? ? ? ? ? 312  TYR E OH  1 
ATOM   26415 N  N   . MET E  1 70  ? 181.762 55.242  248.713 1.00 86.18  ? ? ? ? ? ? 313  MET E N   1 
ATOM   26416 C  CA  . MET E  1 70  ? 181.033 54.777  249.908 1.00 87.56  ? ? ? ? ? ? 313  MET E CA  1 
ATOM   26417 C  C   . MET E  1 70  ? 180.457 55.940  250.762 1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 313  MET E C   1 
ATOM   26418 O  O   . MET E  1 70  ? 179.780 55.735  251.790 1.00 92.23  ? ? ? ? ? ? 313  MET E O   1 
ATOM   26419 C  CB  . MET E  1 70  ? 181.951 53.880  250.752 1.00 87.81  ? ? ? ? ? ? 313  MET E CB  1 
ATOM   26420 C  CG  . MET E  1 70  ? 182.388 52.592  250.047 1.00 84.93  ? ? ? ? ? ? 313  MET E CG  1 
ATOM   26421 S  SD  . MET E  1 70  ? 181.209 51.185  250.157 1.00 83.35  ? ? ? ? ? ? 313  MET E SD  1 
ATOM   26422 C  CE  . MET E  1 70  ? 181.464 50.676  251.868 1.00 85.74  ? ? ? ? ? ? 313  MET E CE  1 
ATOM   26423 N  N   . ASN E  1 71  ? 180.753 57.163  250.335 1.00 91.66  ? ? ? ? ? ? 314  ASN E N   1 
ATOM   26424 C  CA  . ASN E  1 71  ? 180.008 58.295  250.796 1.00 94.17  ? ? ? ? ? ? 314  ASN E CA  1 
ATOM   26425 C  C   . ASN E  1 71  ? 178.728 58.321  250.038 1.00 92.97  ? ? ? ? ? ? 314  ASN E C   1 
ATOM   26426 O  O   . ASN E  1 71  ? 177.631 58.364  250.613 1.00 94.16  ? ? ? ? ? ? 314  ASN E O   1 
ATOM   26427 C  CB  . ASN E  1 71  ? 180.758 59.542  250.421 1.00 95.39  ? ? ? ? ? ? 314  ASN E CB  1 
ATOM   26428 C  CG  . ASN E  1 71  ? 181.662 60.033  251.564 1.00 98.15  ? ? ? ? ? ? 314  ASN E CG  1 
ATOM   26429 O  OD1 . ASN E  1 71  ? 181.720 59.361  252.613 1.00 98.97  ? ? ? ? ? ? 314  ASN E OD1 1 
ATOM   26430 N  ND2 . ASN E  1 71  ? 182.377 61.212  251.385 1.00 99.73  ? ? ? ? ? ? 314  ASN E ND2 1 
ATOM   26431 N  N   . ALA E  1 72  ? 178.912 58.345  248.717 1.00 90.74  ? ? ? ? ? ? 315  ALA E N   1 
ATOM   26432 C  CA  . ALA E  1 72  ? 177.830 58.169  247.751 1.00 88.95  ? ? ? ? ? ? 315  ALA E CA  1 
ATOM   26433 C  C   . ALA E  1 72  ? 176.765 57.244  248.313 1.00 88.66  ? ? ? ? ? ? 315  ALA E C   1 
ATOM   26434 O  O   . ALA E  1 72  ? 175.575 57.553  248.237 1.00 89.18  ? ? ? ? ? ? 315  ALA E O   1 
ATOM   26435 C  CB  . ALA E  1 72  ? 178.357 57.609  246.420 1.00 85.90  ? ? ? ? ? ? 315  ALA E CB  1 
ATOM   26436 N  N   . GLN E  1 73  ? 177.197 56.123  248.891 1.00 87.97  ? ? ? ? ? ? 316  GLN E N   1 
ATOM   26437 C  CA  . GLN E  1 73  ? 176.267 55.090  249.379 1.00 87.51  ? ? ? ? ? ? 316  GLN E CA  1 
ATOM   26438 C  C   . GLN E  1 73  ? 175.499 55.384  250.700 1.00 90.38  ? ? ? ? ? ? 316  GLN E C   1 
ATOM   26439 O  O   . GLN E  1 73  ? 174.273 55.562  250.686 1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 316  GLN E O   1 
ATOM   26440 C  CB  . GLN E  1 73  ? 176.961 53.731  249.448 1.00 85.69  ? ? ? ? ? ? 316  GLN E CB  1 
ATOM   26441 C  CG  . GLN E  1 73  ? 176.159 52.632  248.788 1.00 83.26  ? ? ? ? ? ? 316  GLN E CG  1 
ATOM   26442 C  CD  . GLN E  1 73  ? 176.128 52.802  247.288 1.00 80.96  ? ? ? ? ? ? 316  GLN E CD  1 
ATOM   26443 O  OE1 . GLN E  1 73  ? 176.664 53.794  246.759 1.00 81.30  ? ? ? ? ? ? 316  GLN E OE1 1 
ATOM   26444 N  NE2 . GLN E  1 73  ? 175.507 51.841  246.587 1.00 78.70  ? ? ? ? ? ? 316  GLN E NE2 1 
ATOM   26445 N  N   . LEU E  1 74  ? 176.186 55.422  251.844 1.00 92.36  ? ? ? ? ? ? 317  LEU E N   1 
ATOM   26446 C  CA  . LEU E  1 74  ? 175.468 55.843  253.084 1.00 95.39  ? ? ? ? ? ? 317  LEU E CA  1 
ATOM   26447 C  C   . LEU E  1 74  ? 175.156 57.357  253.081 1.00 97.62  ? ? ? ? ? ? 317  LEU E C   1 
ATOM   26448 O  O   . LEU E  1 74  ? 174.846 57.942  254.122 1.00 100.52 ? ? ? ? ? ? 317  LEU E O   1 
ATOM   26449 C  CB  . LEU E  1 74  ? 176.190 55.390  254.399 1.00 97.08  ? ? ? ? ? ? 317  LEU E CB  1 
ATOM   26450 C  CG  . LEU E  1 74  ? 176.535 53.875  254.541 1.00 95.24  ? ? ? ? ? ? 317  LEU E CG  1 
ATOM   26451 C  CD1 . LEU E  1 74  ? 177.994 53.664  255.009 1.00 95.60  ? ? ? ? ? ? 317  LEU E CD1 1 
ATOM   26452 C  CD2 . LEU E  1 74  ? 175.534 53.065  255.414 1.00 96.10  ? ? ? ? ? ? 317  LEU E CD2 1 
ATOM   26453 N  N   . GLY E  1 75  ? 175.244 57.966  251.896 1.00 96.30  ? ? ? ? ? ? 318  GLY E N   1 
ATOM   26454 C  CA  . GLY E  1 75  ? 174.967 59.384  251.736 1.00 98.22  ? ? ? ? ? ? 318  GLY E CA  1 
ATOM   26455 C  C   . GLY E  1 75  ? 175.742 60.218  252.741 1.00 101.19 ? ? ? ? ? ? 318  GLY E C   1 
ATOM   26456 O  O   . GLY E  1 75  ? 175.152 60.969  253.542 1.00 104.02 ? ? ? ? ? ? 318  GLY E O   1 
ATOM   26457 N  N   . ILE E  1 76  ? 177.073 60.088  252.710 1.00 100.68 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E N   1 
ATOM   26458 C  CA  . ILE E  1 76  ? 177.922 60.965  253.527 1.00 103.45 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E CA  1 
ATOM   26459 C  C   . ILE E  1 76  ? 178.468 62.121  252.658 1.00 103.66 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E C   1 
ATOM   26460 O  O   . ILE E  1 76  ? 178.880 61.900  251.489 1.00 101.14 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E O   1 
ATOM   26461 C  CB  . ILE E  1 76  ? 179.069 60.180  254.269 1.00 103.45 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E CB  1 
ATOM   26462 C  CG1 . ILE E  1 76  ? 178.470 59.073  255.200 1.00 103.58 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E CG1 1 
ATOM   26463 C  CG2 . ILE E  1 76  ? 179.979 61.159  255.067 1.00 106.44 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E CG2 1 
ATOM   26464 C  CD1 . ILE E  1 76  ? 179.429 58.528  256.261 1.00 104.69 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E CD1 1 
ATOM   26465 N  N   . HIS E  1 77  ? 178.447 63.345  253.222 1.00 106.76 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E N   1 
ATOM   26466 C  CA  . HIS E  1 77  ? 178.913 64.546  252.486 1.00 107.43 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E CA  1 
ATOM   26467 C  C   . HIS E  1 77  ? 180.393 64.486  251.987 1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E C   1 
ATOM   26468 O  O   . HIS E  1 77  ? 180.744 63.574  251.161 1.00 103.27 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E O   1 
ATOM   26469 C  CB  . HIS E  1 77  ? 178.569 65.882  253.219 1.00 111.19 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E CB  1 
ATOM   26470 C  CG  . HIS E  1 77  ? 177.190 66.420  252.898 1.00 111.76 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E CG  1 
ATOM   26471 N  ND1 . HIS E  1 77  ? 176.713 67.676  253.502 1.00 115.29 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E ND1 1 
ATOM   26472 C  CD2 . HIS E  1 77  ? 176.165 65.859  252.118 1.00 109.49 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E CD2 1 
ATOM   26473 C  CE1 . HIS E  1 77  ? 175.479 67.874  253.011 1.00 114.99 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E CE1 1 
ATOM   26474 N  NE2 . HIS E  1 77  ? 175.118 66.783  252.232 1.00 111.60 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E NE2 1 
ATOM   26475 N  N   . GLN E  1 78  ? 181.241 65.435  252.472 1.00 108.85 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E N   1 
ATOM   26476 C  CA  . GLN E  1 78  ? 182.549 65.695  251.810 1.00 108.15 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E CA  1 
ATOM   26477 C  C   . GLN E  1 78  ? 183.110 64.625  250.824 1.00 104.55 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E C   1 
ATOM   26478 O  O   . GLN E  1 78  ? 182.589 63.495  250.735 1.00 102.41 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E O   1 
ATOM   26479 C  CB  . GLN E  1 78  ? 183.629 66.074  252.817 1.00 110.68 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E CB  1 
ATOM   26480 C  CG  . GLN E  1 78  ? 184.987 66.190  252.149 1.00 109.83 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E CG  1 
ATOM   26481 C  CD  . GLN E  1 78  ? 185.869 67.206  252.831 1.00 113.02 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E CD  1 
ATOM   26482 O  OE1 . GLN E  1 78  ? 185.381 68.057  253.586 1.00 115.91 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E OE1 1 
ATOM   26483 N  NE2 . GLN E  1 78  ? 187.178 67.130  252.573 1.00 112.65 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E NE2 1 
ATOM   26484 N  N   . THR E  1 79  ? 184.169 65.018  250.091 1.00 104.08 ? ? ? ? ? ? 322  THR E N   1 
ATOM   26485 C  CA  . THR E  1 79  ? 184.845 64.194  249.045 1.00 100.97 ? ? ? ? ? ? 322  THR E CA  1 
ATOM   26486 C  C   . THR E  1 79  ? 186.365 64.388  249.141 1.00 101.72 ? ? ? ? ? ? 322  THR E C   1 
ATOM   26487 O  O   . THR E  1 79  ? 186.825 65.314  249.848 1.00 104.61 ? ? ? ? ? ? 322  THR E O   1 
ATOM   26488 C  CB  . THR E  1 79  ? 184.415 64.605  247.607 1.00 99.30  ? ? ? ? ? ? 322  THR E CB  1 
ATOM   26489 O  OG1 . THR E  1 79  ? 183.328 63.785  247.181 1.00 97.06  ? ? ? ? ? ? 322  THR E OG1 1 
ATOM   26490 C  CG2 . THR E  1 79  ? 185.566 64.442  246.619 1.00 97.64  ? ? ? ? ? ? 322  THR E CG2 1 
ATOM   26491 N  N   . TYR E  1 80  ? 187.137 63.538  248.440 1.00 99.26  ? ? ? ? ? ? 323  TYR E N   1 
ATOM   26492 C  CA  . TYR E  1 80  ? 188.606 63.683  248.405 1.00 99.82  ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CA  1 
ATOM   26493 C  C   . TYR E  1 80  ? 189.254 63.379  247.065 1.00 97.38  ? ? ? ? ? ? 323  TYR E C   1 
ATOM   26494 O  O   . TYR E  1 80  ? 188.818 62.453  246.336 1.00 94.56  ? ? ? ? ? ? 323  TYR E O   1 
ATOM   26495 C  CB  . TYR E  1 80  ? 189.270 62.802  249.460 1.00 100.20 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CB  1 
ATOM   26496 C  CG  . TYR E  1 80  ? 188.653 62.879  250.840 1.00 102.45 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CG  1 
ATOM   26497 C  CD1 . TYR E  1 80  ? 189.107 63.896  251.788 1.00 105.92 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CD1 1 
ATOM   26498 C  CD2 . TYR E  1 80  ? 187.686 61.918  251.243 1.00 101.30 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CD2 1 
ATOM   26499 C  CE1 . TYR E  1 80  ? 188.551 63.961  253.049 1.00 108.09 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CE1 1 
ATOM   26500 C  CE2 . TYR E  1 80  ? 187.113 61.966  252.493 1.00 103.43 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CE2 1 
ATOM   26501 C  CZ  . TYR E  1 80  ? 187.569 62.989  253.411 1.00 106.85 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CZ  1 
ATOM   26502 O  OH  . TYR E  1 80  ? 187.017 63.029  254.675 1.00 109.11 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E OH  1 
ATOM   26503 N  N   . ASN E  1 81  ? 190.324 64.139  246.784 1.00 98.62  ? ? ? ? ? ? 324  ASN E N   1 
ATOM   26504 C  CA  . ASN E  1 81  ? 191.114 64.042  245.542 1.00 96.88  ? ? ? ? ? ? 324  ASN E CA  1 
ATOM   26505 C  C   . ASN E  1 81  ? 192.586 63.696  245.835 1.00 97.31  ? ? ? ? ? ? 324  ASN E C   1 
ATOM   26506 O  O   . ASN E  1 81  ? 192.899 63.314  246.989 1.00 98.51  ? ? ? ? ? ? 324  ASN E O   1 
ATOM   26507 C  CB  . ASN E  1 81  ? 191.049 65.379  244.785 1.00 98.11  ? ? ? ? ? ? 324  ASN E CB  1 
ATOM   26508 C  CG  . ASN E  1 81  ? 191.233 66.587  245.710 1.00 101.73 ? ? ? ? ? ? 324  ASN E CG  1 
ATOM   26509 O  OD1 . ASN E  1 81  ? 192.085 66.582  246.611 1.00 103.41 ? ? ? ? ? ? 324  ASN E OD1 1 
ATOM   26510 N  ND2 . ASN E  1 81  ? 190.433 67.628  245.491 1.00 103.05 ? ? ? ? ? ? 324  ASN E ND2 1 
ATOM   26511 N  N   . THR E  1 82  ? 193.485 63.784  244.811 1.00 96.38  ? ? ? ? ? ? 325  THR E N   1 
ATOM   26512 C  CA  . THR E  1 82  ? 194.905 63.415  245.047 1.00 96.79  ? ? ? ? ? ? 325  THR E CA  1 
ATOM   26513 C  C   . THR E  1 82  ? 195.474 64.118  246.276 1.00 100.08 ? ? ? ? ? ? 325  THR E C   1 
ATOM   26514 O  O   . THR E  1 82  ? 196.358 63.606  246.959 1.00 100.68 ? ? ? ? ? ? 325  THR E O   1 
ATOM   26515 C  CB  . THR E  1 82  ? 195.857 63.734  243.841 1.00 96.17  ? ? ? ? ? ? 325  THR E CB  1 
ATOM   26516 O  OG1 . THR E  1 82  ? 195.093 63.755  242.619 1.00 94.12  ? ? ? ? ? ? 325  THR E OG1 1 
ATOM   26517 C  CG2 . THR E  1 82  ? 197.011 62.704  243.738 1.00 94.94  ? ? ? ? ? ? 325  THR E CG2 1 
ATOM   26518 N  N   . ALA E  1 83  ? 194.961 65.305  246.549 1.00 102.32 ? ? ? ? ? ? 326  ALA E N   1 
ATOM   26519 C  CA  . ALA E  1 83  ? 195.530 66.136  247.604 1.00 105.70 ? ? ? ? ? ? 326  ALA E CA  1 
ATOM   26520 C  C   . ALA E  1 83  ? 195.349 65.598  249.037 1.00 106.83 ? ? ? ? ? ? 326  ALA E C   1 
ATOM   26521 O  O   . ALA E  1 83  ? 195.849 66.222  250.005 1.00 109.75 ? ? ? ? ? ? 326  ALA E O   1 
ATOM   26522 C  CB  . ALA E  1 83  ? 195.003 67.592  247.496 1.00 107.97 ? ? ? ? ? ? 326  ALA E CB  1 
ATOM   26523 N  N   . THR E  1 84  ? 194.649 64.450  249.189 1.00 104.68 ? ? ? ? ? ? 327  THR E N   1 
ATOM   26524 C  CA  . THR E  1 84  ? 194.199 64.034  250.547 1.00 105.92 ? ? ? ? ? ? 327  THR E CA  1 
ATOM   26525 C  C   . THR E  1 84  ? 195.250 63.258  251.394 1.00 106.46 ? ? ? ? ? ? 327  THR E C   1 
ATOM   26526 O  O   . THR E  1 84  ? 195.655 62.129  251.057 1.00 104.20 ? ? ? ? ? ? 327  THR E O   1 
ATOM   26527 C  CB  . THR E  1 84  ? 192.836 63.256  250.519 1.00 103.94 ? ? ? ? ? ? 327  THR E CB  1 
ATOM   26528 O  OG1 . THR E  1 84  ? 192.004 63.733  249.420 1.00 102.65 ? ? ? ? ? ? 327  THR E OG1 1 
ATOM   26529 C  CG2 . THR E  1 84  ? 192.098 63.332  251.887 1.00 106.07 ? ? ? ? ? ? 327  THR E CG2 1 
ATOM   26530 N  N   . SER E  1 85  ? 195.679 63.878  252.499 1.00 109.59 ? ? ? ? ? ? 328  SER E N   1 
ATOM   26531 C  CA  . SER E  1 85  ? 196.645 63.275  253.415 1.00 110.60 ? ? ? ? ? ? 328  SER E CA  1 
ATOM   26532 C  C   . SER E  1 85  ? 196.143 61.910  253.887 1.00 108.86 ? ? ? ? ? ? 328  SER E C   1 
ATOM   26533 O  O   . SER E  1 85  ? 194.917 61.715  254.023 1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 328  SER E O   1 
ATOM   26534 C  CB  . SER E  1 85  ? 196.819 64.172  254.624 1.00 114.34 ? ? ? ? ? ? 328  SER E CB  1 
ATOM   26535 O  OG  . SER E  1 85  ? 195.619 64.206  255.389 1.00 115.17 ? ? ? ? ? ? 328  SER E OG  1 
ATOM   26536 N  N   . PRO E  1 86  ? 197.070 60.956  254.126 1.00 108.19 ? ? ? ? ? ? 329  PRO E N   1 
ATOM   26537 C  CA  . PRO E  1 86  ? 196.496 59.595  254.300 1.00 106.03 ? ? ? ? ? ? 329  PRO E CA  1 
ATOM   26538 C  C   . PRO E  1 86  ? 195.785 59.230  255.647 1.00 107.52 ? ? ? ? ? ? 329  PRO E C   1 
ATOM   26539 O  O   . PRO E  1 86  ? 194.915 58.331  255.652 1.00 105.76 ? ? ? ? ? ? 329  PRO E O   1 
ATOM   26540 C  CB  . PRO E  1 86  ? 197.661 58.639  253.874 1.00 104.43 ? ? ? ? ? ? 329  PRO E CB  1 
ATOM   26541 C  CG  . PRO E  1 86  ? 198.537 59.420  252.864 1.00 104.40 ? ? ? ? ? ? 329  PRO E CG  1 
ATOM   26542 C  CD  . PRO E  1 86  ? 198.455 60.924  253.500 1.00 107.82 ? ? ? ? ? ? 329  PRO E CD  1 
ATOM   26543 N  N   . LEU E  1 87  ? 196.111 59.907  256.748 1.00 110.73 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E N   1 
ATOM   26544 C  CA  . LEU E  1 87  ? 195.303 59.725  257.992 1.00 112.41 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E CA  1 
ATOM   26545 C  C   . LEU E  1 87  ? 193.745 59.774  257.694 1.00 111.29 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E C   1 
ATOM   26546 O  O   . LEU E  1 87  ? 192.959 58.788  258.038 1.00 110.13 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E O   1 
ATOM   26547 C  CB  . LEU E  1 87  ? 195.703 60.779  259.115 1.00 116.40 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E CB  1 
ATOM   26548 C  CG  . LEU E  1 87  ? 194.893 61.319  260.353 1.00 119.36 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E CG  1 
ATOM   26549 C  CD1 . LEU E  1 87  ? 193.829 60.376  260.892 1.00 118.51 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E CD1 1 
ATOM   26550 C  CD2 . LEU E  1 87  ? 195.769 61.799  261.552 1.00 122.90 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E CD2 1 
ATOM   26551 N  N   . GLN E  1 88  ? 193.339 61.026  257.324 1.00 112.43 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E N   1 
ATOM   26552 C  CA  . GLN E  1 88  ? 191.928 61.368  257.013 1.00 111.90 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E CA  1 
ATOM   26553 C  C   . GLN E  1 88  ? 191.125 60.263  256.347 1.00 108.63 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E C   1 
ATOM   26554 O  O   . GLN E  1 88  ? 189.950 60.078  256.658 1.00 108.60 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E O   1 
ATOM   26555 C  CB  . GLN E  1 88  ? 191.833 62.597  256.100 1.00 112.20 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E CB  1 
ATOM   26556 C  CG  . GLN E  1 88  ? 191.502 63.940  256.815 1.00 115.72 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E CG  1 
ATOM   26557 C  CD  . GLN E  1 88  ? 191.181 65.019  255.792 1.00 115.61 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E CD  1 
ATOM   26558 O  OE1 . GLN E  1 88  ? 191.272 64.805  254.566 1.00 113.03 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E OE1 1 
ATOM   26559 N  NE2 . GLN E  1 88  ? 190.802 66.208  256.270 1.00 118.52 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E NE2 1 
ATOM   26560 N  N   . LEU E  1 89  ? 191.734 59.575  255.388 1.00 105.97 ? ? ? ? ? ? 332  LEU E N   1 
ATOM   26561 C  CA  . LEU E  1 89  ? 191.019 58.510  254.681 1.00 102.82 ? ? ? ? ? ? 332  LEU E CA  1 
ATOM   26562 C  C   . LEU E  1 89  ? 190.776 57.394  255.689 1.00 102.92 ? ? ? ? ? ? 332  LEU E C   1 
ATOM   26563 O  O   . LEU E  1 89  ? 189.911 56.486  255.438 1.00 100.91 ? ? ? ? ? ? 332  LEU E O   1 
ATOM   26564 C  CB  . LEU E  1 89  ? 191.850 57.937  253.495 1.00 100.11 ? ? ? ? ? ? 332  LEU E CB  1 
ATOM   26565 C  CG  . LEU E  1 89  ? 192.448 58.783  252.281 1.00 99.50  ? ? ? ? ? ? 332  LEU E CG  1 
ATOM   26566 C  CD1 . LEU E  1 89  ? 193.945 58.649  252.002 1.00 99.43  ? ? ? ? ? ? 332  LEU E CD1 1 
ATOM   26567 C  CD2 . LEU E  1 89  ? 191.622 58.565  251.022 1.00 96.74  ? ? ? ? ? ? 332  LEU E CD2 1 
ATOM   26568 N  N   . ASN E  1 90  ? 191.588 57.487  256.827 1.00 105.43 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E N   1 
ATOM   26569 C  CA  . ASN E  1 90  ? 191.592 56.461  257.890 1.00 105.96 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E CA  1 
ATOM   26570 C  C   . ASN E  1 90  ? 190.417 56.673  258.854 1.00 107.81 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E C   1 
ATOM   26571 O  O   . ASN E  1 90  ? 189.835 55.732  259.119 1.00 106.86 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E O   1 
ATOM   26572 C  CB  . ASN E  1 90  ? 193.018 56.253  258.467 1.00 107.24 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E CB  1 
ATOM   26573 C  CG  . ASN E  1 90  ? 194.003 55.677  257.395 1.00 104.74 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E CG  1 
ATOM   26574 O  OD1 . ASN E  1 90  ? 193.682 54.756  256.613 1.00 101.88 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E OD1 1 
ATOM   26575 N  ND2 . ASN E  1 90  ? 195.208 56.231  257.371 1.00 105.97 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E ND2 1 
ATOM   26576 N  N   . LEU E  1 91  ? 190.109 57.991  259.078 1.00 110.11 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E N   1 
ATOM   26577 C  CA  . LEU E  1 91  ? 188.817 58.384  259.668 1.00 111.59 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E CA  1 
ATOM   26578 C  C   . LEU E  1 91  ? 187.546 58.064  258.860 1.00 109.28 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E C   1 
ATOM   26579 O  O   . LEU E  1 91  ? 186.588 57.481  259.401 1.00 109.37 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E O   1 
ATOM   26580 C  CB  . LEU E  1 91  ? 188.830 59.860  260.046 1.00 114.62 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E CB  1 
ATOM   26581 C  CG  . LEU E  1 91  ? 190.100 60.270  260.810 1.00 117.08 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E CG  1 
ATOM   26582 C  CD1 . LEU E  1 91  ? 190.214 61.797  261.037 1.00 120.03 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E CD1 1 
ATOM   26583 C  CD2 . LEU E  1 91  ? 190.201 59.529  262.143 1.00 118.69 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E CD2 1 
ATOM   26584 N  N   . ALA E  1 92  ? 187.546 58.455  257.572 1.00 107.34 ? ? ? ? ? ? 335  ALA E N   1 
ATOM   26585 C  CA  . ALA E  1 92  ? 186.533 58.021  256.591 1.00 104.65 ? ? ? ? ? ? 335  ALA E CA  1 
ATOM   26586 C  C   . ALA E  1 92  ? 186.318 56.484  256.517 1.00 102.23 ? ? ? ? ? ? 335  ALA E C   1 
ATOM   26587 O  O   . ALA E  1 92  ? 185.165 56.014  256.423 1.00 101.26 ? ? ? ? ? ? 335  ALA E O   1 
ATOM   26588 C  CB  . ALA E  1 92  ? 186.888 58.576  255.200 1.00 102.91 ? ? ? ? ? ? 335  ALA E CB  1 
ATOM   26589 N  N   . ALA E  1 93  ? 187.428 55.726  256.523 1.00 101.33 ? ? ? ? ? ? 336  ALA E N   1 
ATOM   26590 C  CA  . ALA E  1 93  ? 187.435 54.246  256.583 1.00 99.42  ? ? ? ? ? ? 336  ALA E CA  1 
ATOM   26591 C  C   . ALA E  1 93  ? 186.654 53.738  257.793 1.00 100.97 ? ? ? ? ? ? 336  ALA E C   1 
ATOM   26592 O  O   . ALA E  1 93  ? 185.752 52.898  257.720 1.00 99.63  ? ? ? ? ? ? 336  ALA E O   1 
ATOM   26593 C  CB  . ALA E  1 93  ? 188.884 53.766  256.685 1.00 99.25  ? ? ? ? ? ? 336  ALA E CB  1 
ATOM   26594 N  N   . GLN E  1 94  ? 187.069 54.265  258.930 1.00 103.97 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E N   1 
ATOM   26595 C  CA  . GLN E  1 94  ? 186.370 54.057  260.179 1.00 106.14 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E CA  1 
ATOM   26596 C  C   . GLN E  1 94  ? 184.910 54.528  260.014 1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E C   1 
ATOM   26597 O  O   . GLN E  1 94  ? 183.993 53.691  259.676 1.00 104.48 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E O   1 
ATOM   26598 C  CB  . GLN E  1 94  ? 187.136 54.736  261.334 1.00 109.51 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E CB  1 
ATOM   26599 C  CG  . GLN E  1 94  ? 188.271 53.809  261.905 1.00 109.62 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E CG  1 
ATOM   26600 C  CD  . GLN E  1 94  ? 189.646 54.473  262.027 1.00 111.00 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E CD  1 
ATOM   26601 O  OE1 . GLN E  1 94  ? 189.765 55.641  262.413 1.00 113.44 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E OE1 1 
ATOM   26602 N  NE2 . GLN E  1 94  ? 190.693 53.711  261.731 1.00 109.60 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E NE2 1 
ATOM   26603 N  N   . THR E  1 95  ? 184.694 55.858  260.186 1.00 108.49 ? ? ? ? ? ? 338  THR E N   1 
ATOM   26604 C  CA  . THR E  1 95  ? 183.319 56.371  260.054 1.00 108.92 ? ? ? ? ? ? 338  THR E CA  1 
ATOM   26605 C  C   . THR E  1 95  ? 182.369 55.511  259.196 1.00 105.97 ? ? ? ? ? ? 338  THR E C   1 
ATOM   26606 O  O   . THR E  1 95  ? 181.252 55.209  259.591 1.00 106.43 ? ? ? ? ? ? 338  THR E O   1 
ATOM   26607 C  CB  . THR E  1 95  ? 183.317 57.813  259.545 1.00 109.97 ? ? ? ? ? ? 338  THR E CB  1 
ATOM   26608 O  OG1 . THR E  1 95  ? 183.604 58.729  260.667 1.00 113.65 ? ? ? ? ? ? 338  THR E OG1 1 
ATOM   26609 C  CG2 . THR E  1 95  ? 181.939 58.117  258.891 1.00 109.12 ? ? ? ? ? ? 338  THR E CG2 1 
ATOM   26610 N  N   . ILE E  1 96  ? 182.802 55.115  258.017 1.00 103.04 ? ? ? ? ? ? 339  ILE E N   1 
ATOM   26611 C  CA  . ILE E  1 96  ? 181.986 54.213  257.233 1.00 100.28 ? ? ? ? ? ? 339  ILE E CA  1 
ATOM   26612 C  C   . ILE E  1 96  ? 181.610 52.993  258.108 1.00 100.44 ? ? ? ? ? ? 339  ILE E C   1 
ATOM   26613 O  O   . ILE E  1 96  ? 180.411 52.661  258.299 1.00 100.49 ? ? ? ? ? ? 339  ILE E O   1 
ATOM   26614 C  CB  . ILE E  1 96  ? 182.721 53.819  255.910 1.00 97.17  ? ? ? ? ? ? 339  ILE E CB  1 
ATOM   26615 C  CG1 . ILE E  1 96  ? 182.653 54.991  254.908 1.00 96.84  ? ? ? ? ? ? 339  ILE E CG1 1 
ATOM   26616 C  CG2 . ILE E  1 96  ? 182.128 52.536  255.314 1.00 94.37  ? ? ? ? ? ? 339  ILE E CG2 1 
ATOM   26617 C  CD1 . ILE E  1 96  ? 183.876 55.159  254.012 1.00 95.45  ? ? ? ? ? ? 339  ILE E CD1 1 
ATOM   26618 N  N   . GLN E  1 97  ? 182.663 52.351  258.619 1.00 100.61 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E N   1 
ATOM   26619 C  CA  . GLN E  1 97  ? 182.567 51.156  259.462 1.00 100.85 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E CA  1 
ATOM   26620 C  C   . GLN E  1 97  ? 181.436 51.275  260.473 1.00 103.15 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E C   1 
ATOM   26621 O  O   . GLN E  1 97  ? 180.703 50.315  260.760 1.00 102.68 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E O   1 
ATOM   26622 C  CB  . GLN E  1 97  ? 183.928 50.973  260.210 1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E CB  1 
ATOM   26623 C  CG  . GLN E  1 97  ? 184.060 49.648  260.953 1.00 102.14 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E CG  1 
ATOM   26624 C  CD  . GLN E  1 97  ? 185.580 49.423  261.395 1.00 102.86 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E CD  1 
ATOM   26625 O  OE1 . GLN E  1 97  ? 186.448 49.942  260.653 1.00 101.99 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E OE1 1 
ATOM   26626 N  NE2 . GLN E  1 97  ? 185.903 48.599  262.389 1.00 104.06 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E NE2 1 
ATOM   26627 N  N   . THR E  1 98  ? 181.330 52.469  261.032 1.00 105.82 ? ? ? ? ? ? 341  THR E N   1 
ATOM   26628 C  CA  . THR E  1 98  ? 180.303 52.745  262.013 1.00 108.38 ? ? ? ? ? ? 341  THR E CA  1 
ATOM   26629 C  C   . THR E  1 98  ? 178.936 52.566  261.299 1.00 106.82 ? ? ? ? ? ? 341  THR E C   1 
ATOM   26630 O  O   . THR E  1 98  ? 178.196 51.563  261.543 1.00 106.23 ? ? ? ? ? ? 341  THR E O   1 
ATOM   26631 C  CB  . THR E  1 98  ? 180.467 54.181  262.635 1.00 111.57 ? ? ? ? ? ? 341  THR E CB  1 
ATOM   26632 O  OG1 . THR E  1 98  ? 181.858 54.534  262.667 1.00 111.97 ? ? ? ? ? ? 341  THR E OG1 1 
ATOM   26633 C  CG2 . THR E  1 98  ? 179.899 54.266  264.073 1.00 114.95 ? ? ? ? ? ? 341  THR E CG2 1 
ATOM   26634 N  N   . LYS E  1 99  ? 178.608 53.490  260.394 1.00 106.14 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E N   1 
ATOM   26635 C  CA  . LYS E  1 99  ? 177.232 53.585  259.921 1.00 105.53 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E CA  1 
ATOM   26636 C  C   . LYS E  1 99  ? 176.762 52.263  259.362 1.00 102.78 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E C   1 
ATOM   26637 O  O   . LYS E  1 99  ? 175.619 51.861  259.577 1.00 103.02 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E O   1 
ATOM   26638 C  CB  . LYS E  1 99  ? 177.056 54.758  258.950 1.00 105.10 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E CB  1 
ATOM   26639 C  CG  . LYS E  1 99  ? 176.975 56.126  259.717 1.00 108.61 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E CG  1 
ATOM   26640 C  CD  . LYS E  1 99  ? 177.091 57.355  258.788 1.00 108.41 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E CD  1 
ATOM   26641 C  CE  . LYS E  1 99  ? 177.751 58.577  259.528 1.00 111.62 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E CE  1 
ATOM   26642 N  NZ  . LYS E  1 99  ? 176.675 59.250  260.355 1.00 114.62 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E NZ  1 
ATOM   26643 N  N   . ILE E  1 100 ? 177.664 51.572  258.674 1.00 100.30 ? ? ? ? ? ? 343  ILE E N   1 
ATOM   26644 C  CA  . ILE E  1 100 ? 177.365 50.251  258.125 1.00 97.65  ? ? ? ? ? ? 343  ILE E CA  1 
ATOM   26645 C  C   . ILE E  1 100 ? 176.778 49.357  259.210 1.00 98.98  ? ? ? ? ? ? 343  ILE E C   1 
ATOM   26646 O  O   . ILE E  1 100 ? 175.768 48.695  258.998 1.00 98.05  ? ? ? ? ? ? 343  ILE E O   1 
ATOM   26647 C  CB  . ILE E  1 100 ? 178.644 49.590  257.518 1.00 95.42  ? ? ? ? ? ? 343  ILE E CB  1 
ATOM   26648 C  CG1 . ILE E  1 100 ? 179.247 50.477  256.414 1.00 94.18  ? ? ? ? ? ? 343  ILE E CG1 1 
ATOM   26649 C  CG2 . ILE E  1 100 ? 178.356 48.171  256.989 1.00 92.82  ? ? ? ? ? ? 343  ILE E CG2 1 
ATOM   26650 C  CD1 . ILE E  1 100 ? 180.565 49.955  255.830 1.00 92.29  ? ? ? ? ? ? 343  ILE E CD1 1 
ATOM   26651 N  N   . GLU E  1 101 ? 177.426 49.359  260.374 1.00 101.29 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E N   1 
ATOM   26652 C  CA  . GLU E  1 101 ? 176.987 48.552  261.512 1.00 102.93 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E CA  1 
ATOM   26653 C  C   . GLU E  1 101 ? 175.591 48.972  261.972 1.00 104.78 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E C   1 
ATOM   26654 O  O   . GLU E  1 101 ? 174.698 48.142  262.124 1.00 104.48 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E O   1 
ATOM   26655 C  CB  . GLU E  1 101 ? 177.967 48.678  262.688 1.00 105.42 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E CB  1 
ATOM   26656 C  CG  . GLU E  1 101 ? 179.384 48.202  262.401 1.00 103.99 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E CG  1 
ATOM   26657 C  CD  . GLU E  1 101 ? 179.430 46.686  262.109 1.00 101.74 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E CD  1 
ATOM   26658 O  OE1 . GLU E  1 101 ? 178.580 46.196  261.319 1.00 99.68  ? ? ? ? ? ? 344  GLU E OE1 1 
ATOM   26659 O  OE2 . GLU E  1 101 ? 180.324 45.988  262.664 1.00 102.11 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E OE2 1 
ATOM   26660 N  N   . GLU E  1 102 ? 175.414 50.269  262.217 1.00 106.86 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E N   1 
ATOM   26661 C  CA  . GLU E  1 102 ? 174.105 50.804  262.560 1.00 108.68 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E CA  1 
ATOM   26662 C  C   . GLU E  1 102 ? 173.056 50.326  261.576 1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E C   1 
ATOM   26663 O  O   . GLU E  1 102 ? 171.860 50.454  261.828 1.00 107.51 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E O   1 
ATOM   26664 C  CB  . GLU E  1 102 ? 174.162 52.329  262.557 1.00 110.52 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E CB  1 
ATOM   26665 C  CG  . GLU E  1 102 ? 175.352 52.847  263.437 1.00 112.74 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E CG  1 
ATOM   26666 C  CD  . GLU E  1 102 ? 175.235 54.305  263.821 1.00 115.55 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E CD  1 
ATOM   26667 O  OE1 . GLU E  1 102 ? 174.973 55.126  262.905 1.00 114.68 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E OE1 1 
ATOM   26668 O  OE2 . GLU E  1 102 ? 175.416 54.614  265.038 1.00 118.68 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E OE2 1 
ATOM   26669 N  N   . LYS E  1 103 ? 173.521 49.758  260.457 1.00 103.05 ? ? ? ? ? ? 346  LYS E N   1 
ATOM   26670 C  CA  . LYS E  1 103 ? 172.646 49.427  259.344 1.00 100.61 ? ? ? ? ? ? 346  LYS E CA  1 
ATOM   26671 C  C   . LYS E  1 103 ? 172.520 47.915  259.056 1.00 98.38  ? ? ? ? ? ? 346  LYS E C   1 
ATOM   26672 O  O   . LYS E  1 103 ? 171.594 47.463  258.351 1.00 96.78  ? ? ? ? ? ? 346  LYS E O   1 
ATOM   26673 C  CB  . LYS E  1 103 ? 173.138 50.141  258.088 1.00 98.62  ? ? ? ? ? ? 346  LYS E CB  1 
ATOM   26674 C  CG  . LYS E  1 103 ? 172.242 49.912  256.896 1.00 96.23  ? ? ? ? ? ? 346  LYS E CG  1 
ATOM   26675 C  CD  . LYS E  1 103 ? 172.741 50.673  255.701 1.00 94.53  ? ? ? ? ? ? 346  LYS E CD  1 
ATOM   26676 C  CE  . LYS E  1 103 ? 171.641 50.675  254.639 1.00 92.84  ? ? ? ? ? ? 346  LYS E CE  1 
ATOM   26677 N  NZ  . LYS E  1 103 ? 172.258 50.811  253.279 1.00 90.15  ? ? ? ? ? ? 346  LYS E NZ  1 
ATOM   26678 N  N   . ILE E  1 104 ? 173.476 47.139  259.568 1.00 98.29  ? ? ? ? ? ? 347  ILE E N   1 
ATOM   26679 C  CA  . ILE E  1 104 ? 173.343 45.678  259.624 1.00 96.97  ? ? ? ? ? ? 347  ILE E CA  1 
ATOM   26680 C  C   . ILE E  1 104 ? 172.328 45.298  260.691 1.00 99.29  ? ? ? ? ? ? 347  ILE E C   1 
ATOM   26681 O  O   . ILE E  1 104 ? 171.435 44.482  260.404 1.00 98.26  ? ? ? ? ? ? 347  ILE E O   1 
ATOM   26682 C  CB  . ILE E  1 104 ? 174.680 45.007  259.967 1.00 96.60  ? ? ? ? ? ? 347  ILE E CB  1 
ATOM   26683 C  CG1 . ILE E  1 104 ? 175.418 44.632  258.650 1.00 93.25  ? ? ? ? ? ? 347  ILE E CG1 1 
ATOM   26684 C  CG2 . ILE E  1 104 ? 174.461 43.773  260.917 1.00 97.56  ? ? ? ? ? ? 347  ILE E CG2 1 
ATOM   26685 C  CD1 . ILE E  1 104 ? 176.935 44.468  258.801 1.00 93.02  ? ? ? ? ? ? 347  ILE E CD1 1 
ATOM   26686 N  N   . THR E  1 105 ? 172.495 45.884  261.912 1.00 102.48 ? ? ? ? ? ? 348  THR E N   1 
ATOM   26687 C  CA  . THR E  1 105 ? 171.485 45.849  263.001 1.00 105.32 ? ? ? ? ? ? 348  THR E CA  1 
ATOM   26688 C  C   . THR E  1 105 ? 170.127 46.446  262.595 1.00 105.64 ? ? ? ? ? ? 348  THR E C   1 
ATOM   26689 O  O   . THR E  1 105 ? 169.063 45.802  262.741 1.00 105.88 ? ? ? ? ? ? 348  THR E O   1 
ATOM   26690 C  CB  . THR E  1 105 ? 171.898 46.679  264.186 1.00 108.68 ? ? ? ? ? ? 348  THR E CB  1 
ATOM   26691 O  OG1 . THR E  1 105 ? 172.840 46.047  265.003 1.00 109.53 ? ? ? ? ? ? 348  THR E OG1 1 
ATOM   26692 C  CG2 . THR E  1 105 ? 170.641 47.071  264.996 1.00 111.56 ? ? ? ? ? ? 348  THR E CG2 1 
ATOM   26693 N  N   . ALA E  1 106 ? 170.161 47.693  262.114 1.00 105.84 ? ? ? ? ? ? 349  ALA E N   1 
ATOM   26694 C  CA  . ALA E  1 106 ? 168.994 48.322  261.471 1.00 105.67 ? ? ? ? ? ? 349  ALA E CA  1 
ATOM   26695 C  C   . ALA E  1 106 ? 168.309 47.366  260.481 1.00 102.82 ? ? ? ? ? ? 349  ALA E C   1 
ATOM   26696 O  O   . ALA E  1 106 ? 167.122 47.082  260.638 1.00 103.54 ? ? ? ? ? ? 349  ALA E O   1 
ATOM   26697 C  CB  . ALA E  1 106 ? 169.382 49.658  260.769 1.00 105.40 ? ? ? ? ? ? 349  ALA E CB  1 
ATOM   26698 N  N   . GLU E  1 107 ? 169.060 46.856  259.490 1.00 99.74  ? ? ? ? ? ? 350  GLU E N   1 
ATOM   26699 C  CA  . GLU E  1 107 ? 168.499 45.996  258.419 1.00 96.86  ? ? ? ? ? ? 350  GLU E CA  1 
ATOM   26700 C  C   . GLU E  1 107 ? 168.516 44.449  258.686 1.00 95.93  ? ? ? ? ? ? 350  GLU E C   1 
ATOM   26701 O  O   . GLU E  1 107 ? 168.285 43.635  257.760 1.00 93.34  ? ? ? ? ? ? 350  GLU E O   1 
ATOM   26702 C  CB  . GLU E  1 107 ? 169.156 46.350  257.066 1.00 94.05  ? ? ? ? ? ? 350  GLU E CB  1 
ATOM   26703 C  CG  . GLU E  1 107 ? 169.519 47.842  256.923 1.00 95.13  ? ? ? ? ? ? 350  GLU E CG  1 
ATOM   26704 C  CD  . GLU E  1 107 ? 169.540 48.360  255.456 1.00 92.70  ? ? ? ? ? ? 350  GLU E CD  1 
ATOM   26705 O  OE1 . GLU E  1 107 ? 169.268 47.572  254.479 1.00 90.03  ? ? ? ? ? ? 350  GLU E OE1 1 
ATOM   26706 O  OE2 . GLU E  1 107 ? 169.831 49.581  255.295 1.00 93.61  ? ? ? ? ? ? 350  GLU E OE2 1 
ATOM   26707 N  N   . LYS E  1 108 ? 168.747 44.079  259.962 1.00 98.21  ? ? ? ? ? ? 351  LYS E N   1 
ATOM   26708 C  CA  . LYS E  1 108 ? 168.988 42.682  260.454 1.00 97.92  ? ? ? ? ? ? 351  LYS E CA  1 
ATOM   26709 C  C   . LYS E  1 108 ? 170.193 41.903  259.790 1.00 95.21  ? ? ? ? ? ? 351  LYS E C   1 
ATOM   26710 O  O   . LYS E  1 108 ? 171.142 41.471  260.505 1.00 95.98  ? ? ? ? ? ? 351  LYS E O   1 
ATOM   26711 C  CB  . LYS E  1 108 ? 167.704 41.866  260.291 1.00 97.57  ? ? ? ? ? ? 351  LYS E CB  1 
ATOM   26712 C  CG  . LYS E  1 108 ? 166.540 42.363  261.134 1.00 100.54 ? ? ? ? ? ? 351  LYS E CG  1 
ATOM   26713 C  CD  . LYS E  1 108 ? 166.797 42.144  262.615 1.00 103.56 ? ? ? ? ? ? 351  LYS E CD  1 
ATOM   26714 C  CE  . LYS E  1 108 ? 165.594 42.550  263.451 1.00 106.60 ? ? ? ? ? ? 351  LYS E CE  1 
ATOM   26715 N  NZ  . LYS E  1 108 ? 165.410 44.027  263.479 1.00 108.09 ? ? ? ? ? ? 351  LYS E NZ  1 
ATOM   26716 N  N   . ASN E  1 109 ? 170.170 41.747  258.447 1.00 92.22  ? ? ? ? ? ? 352  ASN E N   1 
ATOM   26717 C  CA  . ASN E  1 109 ? 171.363 41.268  257.718 1.00 89.78  ? ? ? ? ? ? 352  ASN E CA  1 
ATOM   26718 C  C   . ASN E  1 109 ? 172.348 42.361  257.134 1.00 89.09  ? ? ? ? ? ? 352  ASN E C   1 
ATOM   26719 O  O   . ASN E  1 109 ? 172.110 43.581  257.233 1.00 90.45  ? ? ? ? ? ? 352  ASN E O   1 
ATOM   26720 C  CB  . ASN E  1 109 ? 170.898 40.294  256.625 1.00 86.95  ? ? ? ? ? ? 352  ASN E CB  1 
ATOM   26721 C  CG  . ASN E  1 109 ? 170.390 38.965  257.200 1.00 87.37  ? ? ? ? ? ? 352  ASN E CG  1 
ATOM   26722 O  OD1 . ASN E  1 109 ? 170.743 38.567  258.320 1.00 89.27  ? ? ? ? ? ? 352  ASN E OD1 1 
ATOM   26723 N  ND2 . ASN E  1 109 ? 169.559 38.282  256.437 1.00 85.70  ? ? ? ? ? ? 352  ASN E ND2 1 
ATOM   26724 N  N   . THR E  1 110 ? 173.465 41.910  256.553 1.00 87.13  ? ? ? ? ? ? 353  THR E N   1 
ATOM   26725 C  CA  . THR E  1 110 ? 174.398 42.798  255.828 1.00 86.14  ? ? ? ? ? ? 353  THR E CA  1 
ATOM   26726 C  C   . THR E  1 110 ? 174.412 42.411  254.356 1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 353  THR E C   1 
ATOM   26727 O  O   . THR E  1 110 ? 175.318 42.807  253.608 1.00 81.59  ? ? ? ? ? ? 353  THR E O   1 
ATOM   26728 C  CB  . THR E  1 110 ? 175.862 42.759  256.388 1.00 86.82  ? ? ? ? ? ? 353  THR E CB  1 
ATOM   26729 O  OG1 . THR E  1 110 ? 176.649 43.804  255.765 1.00 86.34  ? ? ? ? ? ? 353  THR E OG1 1 
ATOM   26730 C  CG2 . THR E  1 110 ? 176.517 41.366  256.105 1.00 84.93  ? ? ? ? ? ? 353  THR E CG2 1 
ATOM   26731 N  N   . ASN E  1 111 ? 173.413 41.607  253.977 1.00 81.81  ? ? ? ? ? ? 354  ASN E N   1 
ATOM   26732 C  CA  . ASN E  1 111 ? 173.100 41.310  252.587 1.00 79.02  ? ? ? ? ? ? 354  ASN E CA  1 
ATOM   26733 C  C   . ASN E  1 111 ? 173.334 42.532  251.728 1.00 78.37  ? ? ? ? ? ? 354  ASN E C   1 
ATOM   26734 O  O   . ASN E  1 111 ? 173.852 42.442  250.603 1.00 76.09  ? ? ? ? ? ? 354  ASN E O   1 
ATOM   26735 C  CB  . ASN E  1 111 ? 171.632 40.870  252.447 1.00 78.90  ? ? ? ? ? ? 354  ASN E CB  1 
ATOM   26736 C  CG  . ASN E  1 111 ? 171.448 39.334  252.592 1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 354  ASN E CG  1 
ATOM   26737 O  OD1 . ASN E  1 111 ? 171.735 38.548  251.657 1.00 75.65  ? ? ? ? ? ? 354  ASN E OD1 1 
ATOM   26738 N  ND2 . ASN E  1 111 ? 170.959 38.910  253.774 1.00 80.22  ? ? ? ? ? ? 354  ASN E ND2 1 
ATOM   26739 N  N   . TRP E  1 112 ? 172.952 43.682  252.271 1.00 80.52  ? ? ? ? ? ? 355  TRP E N   1 
ATOM   26740 C  CA  . TRP E  1 112 ? 173.064 44.957  251.557 1.00 80.35  ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CA  1 
ATOM   26741 C  C   . TRP E  1 112 ? 174.504 45.372  251.165 1.00 79.63  ? ? ? ? ? ? 355  TRP E C   1 
ATOM   26742 O  O   . TRP E  1 112 ? 174.727 45.933  250.098 1.00 78.22  ? ? ? ? ? ? 355  TRP E O   1 
ATOM   26743 C  CB  . TRP E  1 112 ? 172.340 46.061  252.362 1.00 83.16  ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CB  1 
ATOM   26744 C  CG  . TRP E  1 112 ? 173.061 46.579  253.605 1.00 85.81  ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CG  1 
ATOM   26745 C  CD1 . TRP E  1 112 ? 172.804 46.241  254.904 1.00 88.06  ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CD1 1 
ATOM   26746 C  CD2 . TRP E  1 112 ? 174.128 47.566  253.652 1.00 86.60  ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CD2 1 
ATOM   26747 N  NE1 . TRP E  1 112 ? 173.647 46.952  255.756 1.00 90.20  ? ? ? ? ? ? 355  TRP E NE1 1 
ATOM   26748 C  CE2 . TRP E  1 112 ? 174.466 47.771  255.013 1.00 89.35  ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CE2 1 
ATOM   26749 C  CE3 . TRP E  1 112 ? 174.834 48.280  252.672 1.00 85.34  ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CE3 1 
ATOM   26750 C  CZ2 . TRP E  1 112 ? 175.478 48.667  255.420 1.00 90.86  ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CZ2 1 
ATOM   26751 C  CZ3 . TRP E  1 112 ? 175.839 49.165  253.080 1.00 86.85  ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CZ3 1 
ATOM   26752 C  CH2 . TRP E  1 112 ? 176.148 49.322  254.440 1.00 89.53  ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CH2 1 
ATOM   26753 N  N   . LEU E  1 113 ? 175.463 45.070  252.033 1.00 80.69  ? ? ? ? ? ? 356  LEU E N   1 
ATOM   26754 C  CA  . LEU E  1 113 ? 176.860 45.450  251.854 1.00 80.45  ? ? ? ? ? ? 356  LEU E CA  1 
ATOM   26755 C  C   . LEU E  1 113 ? 177.549 44.698  250.715 1.00 77.56  ? ? ? ? ? ? 356  LEU E C   1 
ATOM   26756 O  O   . LEU E  1 113 ? 178.130 45.302  249.824 1.00 76.51  ? ? ? ? ? ? 356  LEU E O   1 
ATOM   26757 C  CB  . LEU E  1 113 ? 177.624 45.184  253.149 1.00 82.45  ? ? ? ? ? ? 356  LEU E CB  1 
ATOM   26758 C  CG  . LEU E  1 113 ? 179.118 45.396  252.969 1.00 82.12  ? ? ? ? ? ? 356  LEU E CG  1 
ATOM   26759 C  CD1 . LEU E  1 113 ? 179.373 46.836  252.531 1.00 82.75  ? ? ? ? ? ? 356  LEU E CD1 1 
ATOM   26760 C  CD2 . LEU E  1 113 ? 179.785 45.084  254.275 1.00 84.19  ? ? ? ? ? ? 356  LEU E CD2 1 
ATOM   26761 N  N   . ARG E  1 114 ? 177.511 43.374  250.773 1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 357  ARG E N   1 
ATOM   26762 C  CA  . ARG E  1 114 ? 178.127 42.553  249.735 1.00 73.81  ? ? ? ? ? ? 357  ARG E CA  1 
ATOM   26763 C  C   . ARG E  1 114 ? 177.962 43.198  248.371 1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 357  ARG E C   1 
ATOM   26764 O  O   . ARG E  1 114 ? 178.935 43.393  247.644 1.00 70.94  ? ? ? ? ? ? 357  ARG E O   1 
ATOM   26765 C  CB  . ARG E  1 114 ? 177.468 41.165  249.671 1.00 72.62  ? ? ? ? ? ? 357  ARG E CB  1 
ATOM   26766 C  CG  . ARG E  1 114 ? 177.854 40.192  250.776 1.00 73.74  ? ? ? ? ? ? 357  ARG E CG  1 
ATOM   26767 C  CD  . ARG E  1 114 ? 179.299 39.693  250.594 1.00 72.88  ? ? ? ? ? ? 357  ARG E CD  1 
ATOM   26768 N  NE  . ARG E  1 114 ? 179.419 38.326  251.092 1.00 72.75  ? ? ? ? ? ? 357  ARG E NE  1 
ATOM   26769 C  CZ  . ARG E  1 114 ? 180.493 37.879  251.741 1.00 73.53  ? ? ? ? ? ? 357  ARG E CZ  1 
ATOM   26770 N  NH1 . ARG E  1 114 ? 181.526 38.689  252.075 1.00 74.66  ? ? ? ? ? ? 357  ARG E NH1 1 
ATOM   26771 N  NH2 . ARG E  1 114 ? 180.525 36.633  252.175 1.00 73.49  ? ? ? ? ? ? 357  ARG E NH2 1 
ATOM   26772 N  N   . GLN E  1 115 ? 176.706 43.475  248.021 1.00 71.89  ? ? ? ? ? ? 358  GLN E N   1 
ATOM   26773 C  CA  . GLN E  1 115 ? 176.345 44.144  246.781 1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 358  GLN E CA  1 
ATOM   26774 C  C   . GLN E  1 115 ? 177.113 45.474  246.602 1.00 71.38  ? ? ? ? ? ? 358  GLN E C   1 
ATOM   26775 O  O   . GLN E  1 115 ? 177.832 45.649  245.601 1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 358  GLN E O   1 
ATOM   26776 C  CB  . GLN E  1 115 ? 174.839 44.374  246.779 1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 358  GLN E CB  1 
ATOM   26777 C  CG  . GLN E  1 115 ? 174.236 44.923  245.489 1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 358  GLN E CG  1 
ATOM   26778 C  CD  . GLN E  1 115 ? 173.049 45.830  245.840 1.00 71.28  ? ? ? ? ? ? 358  GLN E CD  1 
ATOM   26779 O  OE1 . GLN E  1 115 ? 172.647 45.915  247.022 1.00 73.44  ? ? ? ? ? ? 358  GLN E OE1 1 
ATOM   26780 N  NE2 . GLN E  1 115 ? 172.487 46.510  244.837 1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 358  GLN E NE2 1 
ATOM   26781 N  N   . THR E  1 116 ? 176.994 46.393  247.569 1.00 73.91  ? ? ? ? ? ? 359  THR E N   1 
ATOM   26782 C  CA  . THR E  1 116 ? 177.722 47.673  247.483 1.00 75.02  ? ? ? ? ? ? 359  THR E CA  1 
ATOM   26783 C  C   . THR E  1 116 ? 179.184 47.464  247.154 1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 359  THR E C   1 
ATOM   26784 O  O   . THR E  1 116 ? 179.680 47.964  246.137 1.00 73.01  ? ? ? ? ? ? 359  THR E O   1 
ATOM   26785 C  CB  . THR E  1 116 ? 177.737 48.455  248.765 1.00 78.02  ? ? ? ? ? ? 359  THR E CB  1 
ATOM   26786 O  OG1 . THR E  1 116 ? 176.689 48.008  249.632 1.00 79.17  ? ? ? ? ? ? 359  THR E OG1 1 
ATOM   26787 C  CG2 . THR E  1 116 ? 177.570 49.904  248.439 1.00 79.13  ? ? ? ? ? ? 359  THR E CG2 1 
ATOM   26788 N  N   . ILE E  1 117 ? 179.874 46.738  248.035 1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 360  ILE E N   1 
ATOM   26789 C  CA  . ILE E  1 117 ? 181.277 46.359  247.825 1.00 74.02  ? ? ? ? ? ? 360  ILE E CA  1 
ATOM   26790 C  C   . ILE E  1 117 ? 181.590 45.975  246.372 1.00 71.29  ? ? ? ? ? ? 360  ILE E C   1 
ATOM   26791 O  O   . ILE E  1 117 ? 182.228 46.745  245.652 1.00 70.98  ? ? ? ? ? ? 360  ILE E O   1 
ATOM   26792 C  CB  . ILE E  1 117 ? 181.693 45.198  248.751 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 360  ILE E CB  1 
ATOM   26793 C  CG1 . ILE E  1 117 ? 181.713 45.661  250.224 1.00 77.36  ? ? ? ? ? ? 360  ILE E CG1 1 
ATOM   26794 C  CG2 . ILE E  1 117 ? 183.021 44.594  248.274 1.00 73.08  ? ? ? ? ? ? 360  ILE E CG2 1 
ATOM   26795 C  CD1 . ILE E  1 117 ? 182.186 47.068  250.420 1.00 79.14  ? ? ? ? ? ? 360  ILE E CD1 1 
ATOM   26796 N  N   . SER E  1 118 ? 181.141 44.796  245.946 1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 361  SER E N   1 
ATOM   26797 C  CA  . SER E  1 118 ? 181.419 44.333  244.583 1.00 66.90  ? ? ? ? ? ? 361  SER E CA  1 
ATOM   26798 C  C   . SER E  1 118 ? 181.177 45.462  243.620 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 361  SER E C   1 
ATOM   26799 O  O   . SER E  1 118 ? 182.077 45.883  242.884 1.00 65.92  ? ? ? ? ? ? 361  SER E O   1 
ATOM   26800 C  CB  . SER E  1 118 ? 180.515 43.170  244.189 1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 361  SER E CB  1 
ATOM   26801 O  OG  . SER E  1 118 ? 180.116 42.430  245.326 1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 361  SER E OG  1 
ATOM   26802 N  N   . ALA E  1 119 ? 179.940 45.944  243.623 1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 362  ALA E N   1 
ATOM   26803 C  CA  . ALA E  1 119 ? 179.609 47.110  242.837 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 362  ALA E CA  1 
ATOM   26804 C  C   . ALA E  1 119 ? 180.858 47.983  242.727 1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 362  ALA E C   1 
ATOM   26805 O  O   . ALA E  1 119 ? 181.202 48.448  241.652 1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 362  ALA E O   1 
ATOM   26806 C  CB  . ALA E  1 119 ? 178.484 47.860  243.484 1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 362  ALA E CB  1 
ATOM   26807 N  N   . PHE E  1 120 ? 181.555 48.181  243.832 1.00 69.71  ? ? ? ? ? ? 363  PHE E N   1 
ATOM   26808 C  CA  . PHE E  1 120 ? 182.772 48.964  243.787 1.00 70.61  ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CA  1 
ATOM   26809 C  C   . PHE E  1 120 ? 183.981 48.276  243.160 1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 363  PHE E C   1 
ATOM   26810 O  O   . PHE E  1 120 ? 184.775 48.907  242.476 1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 363  PHE E O   1 
ATOM   26811 C  CB  . PHE E  1 120 ? 183.200 49.386  245.170 1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CB  1 
ATOM   26812 C  CG  . PHE E  1 120 ? 184.581 49.951  245.195 1.00 74.08  ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CG  1 
ATOM   26813 C  CD1 . PHE E  1 120 ? 184.896 51.038  244.405 1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CD1 1 
ATOM   26814 C  CD2 . PHE E  1 120 ? 185.574 49.392  245.977 1.00 74.78  ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CD2 1 
ATOM   26815 C  CE1 . PHE E  1 120 ? 186.172 51.578  244.413 1.00 75.15  ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CE1 1 
ATOM   26816 C  CE2 . PHE E  1 120 ? 186.853 49.927  245.989 1.00 75.68  ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CE2 1 
ATOM   26817 C  CZ  . PHE E  1 120 ? 187.149 51.023  245.208 1.00 75.87  ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CZ  1 
ATOM   26818 N  N   . VAL E  1 121 ? 184.170 47.005  243.463 1.00 68.16  ? ? ? ? ? ? 364  VAL E N   1 
ATOM   26819 C  CA  . VAL E  1 121 ? 185.305 46.287  242.939 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 364  VAL E CA  1 
ATOM   26820 C  C   . VAL E  1 121 ? 185.273 46.386  241.440 1.00 64.83  ? ? ? ? ? ? 364  VAL E C   1 
ATOM   26821 O  O   . VAL E  1 121 ? 186.295 46.447  240.753 1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 364  VAL E O   1 
ATOM   26822 C  CB  . VAL E  1 121 ? 185.194 44.807  243.260 1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 364  VAL E CB  1 
ATOM   26823 C  CG1 . VAL E  1 121 ? 186.459 44.110  242.849 1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 364  VAL E CG1 1 
ATOM   26824 C  CG2 . VAL E  1 121 ? 184.952 44.625  244.737 1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 364  VAL E CG2 1 
ATOM   26825 N  N   . LYS E  1 122 ? 184.071 46.367  240.910 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 365  LYS E N   1 
ATOM   26826 C  CA  . LYS E  1 122 ? 183.969 46.293  239.472 1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 365  LYS E CA  1 
ATOM   26827 C  C   . LYS E  1 122 ? 184.158 47.670  238.819 1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 365  LYS E C   1 
ATOM   26828 O  O   . LYS E  1 122 ? 184.241 47.782  237.600 1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 365  LYS E O   1 
ATOM   26829 C  CB  . LYS E  1 122 ? 182.731 45.483  239.044 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 365  LYS E CB  1 
ATOM   26830 C  CG  . LYS E  1 122 ? 183.107 43.990  238.920 1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 365  LYS E CG  1 
ATOM   26831 C  CD  . LYS E  1 122 ? 182.218 43.025  239.694 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 365  LYS E CD  1 
ATOM   26832 C  CE  . LYS E  1 122 ? 182.116 41.704  238.904 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 365  LYS E CE  1 
ATOM   26833 N  NZ  . LYS E  1 122 ? 180.670 41.391  238.462 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 365  LYS E NZ  1 
ATOM   26834 N  N   . THR E  1 123 ? 184.297 48.713  239.633 1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 366  THR E N   1 
ATOM   26835 C  CA  . THR E  1 123 ? 184.511 50.032  239.058 1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 366  THR E CA  1 
ATOM   26836 C  C   . THR E  1 123 ? 185.991 50.248  238.920 1.00 65.93  ? ? ? ? ? ? 366  THR E C   1 
ATOM   26837 O  O   . THR E  1 123 ? 186.431 51.352  238.598 1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 366  THR E O   1 
ATOM   26838 C  CB  . THR E  1 123 ? 183.942 51.177  239.926 1.00 67.94  ? ? ? ? ? ? 366  THR E CB  1 
ATOM   26839 O  OG1 . THR E  1 123 ? 184.707 51.292  241.133 1.00 69.84  ? ? ? ? ? ? 366  THR E OG1 1 
ATOM   26840 C  CG2 . THR E  1 123 ? 182.486 50.921  240.271 1.00 67.89  ? ? ? ? ? ? 366  THR E CG2 1 
ATOM   26841 N  N   . GLN E  1 124 ? 186.757 49.189  239.175 1.00 65.22  ? ? ? ? ? ? 367  GLN E N   1 
ATOM   26842 C  CA  . GLN E  1 124 ? 188.226 49.293  239.190 1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 367  GLN E CA  1 
ATOM   26843 C  C   . GLN E  1 124 ? 188.956 48.445  238.120 1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 367  GLN E C   1 
ATOM   26844 O  O   . GLN E  1 124 ? 188.817 47.211  238.065 1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 367  GLN E O   1 
ATOM   26845 C  CB  . GLN E  1 124 ? 188.765 48.989  240.590 1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 367  GLN E CB  1 
ATOM   26846 C  CG  . GLN E  1 124 ? 188.158 49.851  241.647 1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 367  GLN E CG  1 
ATOM   26847 C  CD  . GLN E  1 124 ? 188.861 51.174  241.752 1.00 71.61  ? ? ? ? ? ? 367  GLN E CD  1 
ATOM   26848 O  OE1 . GLN E  1 124 ? 188.393 52.101  242.424 1.00 73.53  ? ? ? ? ? ? 367  GLN E OE1 1 
ATOM   26849 N  NE2 . GLN E  1 124 ? 190.012 51.272  241.096 1.00 71.25  ? ? ? ? ? ? 367  GLN E NE2 1 
ATOM   26850 N  N   . SER E  1 125 ? 189.744 49.136  237.294 1.00 63.82  ? ? ? ? ? ? 368  SER E N   1 
ATOM   26851 C  CA  . SER E  1 125 ? 190.434 48.561  236.146 1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 368  SER E CA  1 
ATOM   26852 C  C   . SER E  1 125 ? 190.987 47.173  236.352 1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 368  SER E C   1 
ATOM   26853 O  O   . SER E  1 125 ? 190.671 46.266  235.598 1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 368  SER E O   1 
ATOM   26854 C  CB  . SER E  1 125 ? 191.563 49.480  235.704 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 368  SER E CB  1 
ATOM   26855 O  OG  . SER E  1 125 ? 191.218 50.102  234.481 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 368  SER E OG  1 
ATOM   26856 N  N   . ALA E  1 126 ? 191.844 47.021  237.353 1.00 62.44  ? ? ? ? ? ? 369  ALA E N   1 
ATOM   26857 C  CA  . ALA E  1 126 ? 192.451 45.753  237.616 1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 369  ALA E CA  1 
ATOM   26858 C  C   . ALA E  1 126 ? 191.372 44.794  238.060 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 369  ALA E C   1 
ATOM   26859 O  O   . ALA E  1 126 ? 191.642 43.627  238.213 1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 369  ALA E O   1 
ATOM   26860 C  CB  . ALA E  1 126 ? 193.531 45.881  238.666 1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 369  ALA E CB  1 
ATOM   26861 N  N   . TRP E  1 127 ? 190.143 45.258  238.249 1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 370  TRP E N   1 
ATOM   26862 C  CA  . TRP E  1 127 ? 189.075 44.336  238.676 1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CA  1 
ATOM   26863 C  C   . TRP E  1 127 ? 187.837 44.301  237.766 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 370  TRP E C   1 
ATOM   26864 O  O   . TRP E  1 127 ? 186.715 44.073  238.217 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 370  TRP E O   1 
ATOM   26865 C  CB  . TRP E  1 127 ? 188.674 44.584  240.132 1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CB  1 
ATOM   26866 C  CG  . TRP E  1 127 ? 189.803 44.403  241.125 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CG  1 
ATOM   26867 C  CD1 . TRP E  1 127 ? 190.810 43.472  241.090 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CD1 1 
ATOM   26868 C  CD2 . TRP E  1 127 ? 190.006 45.167  242.312 1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CD2 1 
ATOM   26869 N  NE1 . TRP E  1 127 ? 191.637 43.634  242.171 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 370  TRP E NE1 1 
ATOM   26870 C  CE2 . TRP E  1 127 ? 191.166 44.668  242.938 1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CE2 1 
ATOM   26871 C  CE3 . TRP E  1 127 ? 189.324 46.244  242.902 1.00 67.79  ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CE3 1 
ATOM   26872 C  CZ2 . TRP E  1 127 ? 191.666 45.216  244.129 1.00 69.35  ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CZ2 1 
ATOM   26873 C  CZ3 . TRP E  1 127 ? 189.807 46.771  244.080 1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CZ3 1 
ATOM   26874 C  CH2 . TRP E  1 127 ? 190.974 46.263  244.684 1.00 70.93  ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CH2 1 
ATOM   26875 N  N   . ASN E  1 128 ? 188.106 44.378  236.468 1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 371  ASN E N   1 
ATOM   26876 C  CA  . ASN E  1 128 ? 187.210 44.913  235.492 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 371  ASN E CA  1 
ATOM   26877 C  C   . ASN E  1 128 ? 187.492 44.368  234.150 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 371  ASN E C   1 
ATOM   26878 O  O   . ASN E  1 128 ? 188.520 43.751  233.932 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 371  ASN E O   1 
ATOM   26879 C  CB  . ASN E  1 128 ? 187.632 46.326  235.307 1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 371  ASN E CB  1 
ATOM   26880 C  CG  . ASN E  1 128 ? 186.537 47.218  235.402 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 371  ASN E CG  1 
ATOM   26881 O  OD1 . ASN E  1 128 ? 185.417 46.805  235.239 1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 371  ASN E OD1 1 
ATOM   26882 N  ND2 . ASN E  1 128 ? 186.808 48.464  235.730 1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 371  ASN E ND2 1 
ATOM   26883 N  N   . SER E  1 129 ? 186.645 44.694  233.194 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 372  SER E N   1 
ATOM   26884 C  CA  . SER E  1 129 ? 186.938 44.285  231.819 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 372  SER E CA  1 
ATOM   26885 C  C   . SER E  1 129 ? 188.092 45.066  231.259 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 372  SER E C   1 
ATOM   26886 O  O   . SER E  1 129 ? 188.679 44.666  230.282 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 372  SER E O   1 
ATOM   26887 C  CB  . SER E  1 129 ? 185.752 44.523  230.898 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 372  SER E CB  1 
ATOM   26888 O  OG  . SER E  1 129 ? 184.592 44.041  231.522 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 372  SER E OG  1 
ATOM   26889 N  N   . ASP E  1 130 ? 188.402 46.214  231.839 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 373  ASP E N   1 
ATOM   26890 C  CA  . ASP E  1 130 ? 189.447 47.038  231.236 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 373  ASP E CA  1 
ATOM   26891 C  C   . ASP E  1 130 ? 190.746 46.262  231.182 1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 373  ASP E C   1 
ATOM   26892 O  O   . ASP E  1 130 ? 191.464 46.351  230.205 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 373  ASP E O   1 
ATOM   26893 C  CB  . ASP E  1 130 ? 189.631 48.365  231.976 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 373  ASP E CB  1 
ATOM   26894 C  CG  . ASP E  1 130 ? 188.503 49.340  231.697 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 373  ASP E CG  1 
ATOM   26895 O  OD1 . ASP E  1 130 ? 187.741 49.067  230.745 1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 373  ASP E OD1 1 
ATOM   26896 O  OD2 . ASP E  1 130 ? 188.380 50.370  232.409 1.00 59.33  ? ? ? ? ? ? 373  ASP E OD2 1 
ATOM   26897 N  N   . SER E  1 131 ? 191.047 45.483  232.216 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 374  SER E N   1 
ATOM   26898 C  CA  . SER E  1 131 ? 192.289 44.714  232.200 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 374  SER E CA  1 
ATOM   26899 C  C   . SER E  1 131 ? 192.285 43.464  231.281 1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 374  SER E C   1 
ATOM   26900 O  O   . SER E  1 131 ? 193.335 42.845  231.085 1.00 52.46  ? ? ? ? ? ? 374  SER E O   1 
ATOM   26901 C  CB  . SER E  1 131 ? 192.732 44.342  233.611 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 374  SER E CB  1 
ATOM   26902 O  OG  . SER E  1 131 ? 191.625 44.128  234.451 1.00 56.16  ? ? ? ? ? ? 374  SER E OG  1 
ATOM   26903 N  N   . GLU E  1 132 ? 191.128 43.117  230.707 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 375  GLU E N   1 
ATOM   26904 C  CA  . GLU E  1 132 ? 190.974 41.905  229.921 1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 375  GLU E CA  1 
ATOM   26905 C  C   . GLU E  1 132 ? 190.982 42.227  228.443 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 375  GLU E C   1 
ATOM   26906 O  O   . GLU E  1 132 ? 190.978 41.316  227.622 1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 375  GLU E O   1 
ATOM   26907 C  CB  . GLU E  1 132 ? 189.680 41.176  230.308 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 375  GLU E CB  1 
ATOM   26908 C  CG  . GLU E  1 132 ? 189.699 40.517  231.704 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 375  GLU E CG  1 
ATOM   26909 C  CD  . GLU E  1 132 ? 188.340 39.928  232.169 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 375  GLU E CD  1 
ATOM   26910 O  OE1 . GLU E  1 132 ? 187.364 39.894  231.381 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 375  GLU E OE1 1 
ATOM   26911 O  OE2 . GLU E  1 132 ? 188.252 39.470  233.337 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 375  GLU E OE2 1 
ATOM   26912 N  N   . LYS E  1 133 ? 190.985 43.515  228.107 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 376  LYS E N   1 
ATOM   26913 C  CA  . LYS E  1 133 ? 191.175 43.976  226.742 1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 376  LYS E CA  1 
ATOM   26914 C  C   . LYS E  1 133 ? 192.620 43.843  226.304 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 376  LYS E C   1 
ATOM   26915 O  O   . LYS E  1 133 ? 193.456 43.594  227.149 1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 376  LYS E O   1 
ATOM   26916 C  CB  . LYS E  1 133 ? 190.860 45.443  226.690 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 376  LYS E CB  1 
ATOM   26917 C  CG  . LYS E  1 133 ? 189.452 45.706  226.965 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 376  LYS E CG  1 
ATOM   26918 C  CD  . LYS E  1 133 ? 188.995 46.937  226.242 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 376  LYS E CD  1 
ATOM   26919 C  CE  . LYS E  1 133 ? 187.820 47.503  226.980 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 376  LYS E CE  1 
ATOM   26920 N  NZ  . LYS E  1 133 ? 187.438 48.768  226.322 1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 376  LYS E NZ  1 
ATOM   26921 N  N   . PRO E  1 134 ? 192.927 43.998  224.977 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 377  PRO E N   1 
ATOM   26922 C  CA  . PRO E  1 134 ? 191.940 44.194  223.863 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 377  PRO E CA  1 
ATOM   26923 C  C   . PRO E  1 134 ? 191.067 42.975  223.706 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 377  PRO E C   1 
ATOM   26924 O  O   . PRO E  1 134 ? 191.542 41.860  223.952 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 377  PRO E O   1 
ATOM   26925 C  CB  . PRO E  1 134 ? 192.806 44.382  222.606 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 377  PRO E CB  1 
ATOM   26926 C  CG  . PRO E  1 134 ? 194.103 43.816  222.956 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 377  PRO E CG  1 
ATOM   26927 C  CD  . PRO E  1 134 ? 194.313 44.033  224.470 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 377  PRO E CD  1 
ATOM   26928 N  N   . PHE E  1 135 ? 189.800 43.199  223.350 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 378  PHE E N   1 
ATOM   26929 C  CA  . PHE E  1 135 ? 188.834 42.112  223.100 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CA  1 
ATOM   26930 C  C   . PHE E  1 135 ? 189.133 41.443  221.757 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 378  PHE E C   1 
ATOM   26931 O  O   . PHE E  1 135 ? 189.884 41.975  220.977 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 378  PHE E O   1 
ATOM   26932 C  CB  . PHE E  1 135 ? 187.395 42.649  223.092 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CB  1 
ATOM   26933 C  CG  . PHE E  1 135 ? 186.913 43.095  224.428 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CG  1 
ATOM   26934 C  CD1 . PHE E  1 135 ? 186.158 44.250  224.544 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CD1 1 
ATOM   26935 C  CD2 . PHE E  1 135 ? 187.229 42.364  225.584 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CD2 1 
ATOM   26936 C  CE1 . PHE E  1 135 ? 185.711 44.682  225.784 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CE1 1 
ATOM   26937 C  CE2 . PHE E  1 135 ? 186.792 42.778  226.837 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CE2 1 
ATOM   26938 C  CZ  . PHE E  1 135 ? 186.019 43.932  226.935 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CZ  1 
ATOM   26939 N  N   . ASP E  1 136 ? 188.559 40.288  221.474 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 379  ASP E N   1 
ATOM   26940 C  CA  . ASP E  1 136 ? 188.765 39.677  220.177 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 379  ASP E CA  1 
ATOM   26941 C  C   . ASP E  1 136 ? 187.459 39.089  219.779 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 379  ASP E C   1 
ATOM   26942 O  O   . ASP E  1 136 ? 186.461 39.366  220.451 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 379  ASP E O   1 
ATOM   26943 C  CB  . ASP E  1 136 ? 189.805 38.586  220.230 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 379  ASP E CB  1 
ATOM   26944 C  CG  . ASP E  1 136 ? 189.424 37.462  221.149 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 379  ASP E CG  1 
ATOM   26945 O  OD1 . ASP E  1 136 ? 189.867 37.519  222.338 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 379  ASP E OD1 1 
ATOM   26946 O  OD2 . ASP E  1 136 ? 188.730 36.527  220.677 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 379  ASP E OD2 1 
ATOM   26947 N  N   . ASP E  1 137 ? 187.450 38.282  218.718 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 380  ASP E N   1 
ATOM   26948 C  CA  . ASP E  1 137 ? 186.201 37.982  218.036 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 380  ASP E CA  1 
ATOM   26949 C  C   . ASP E  1 137 ? 185.528 36.699  218.492 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 380  ASP E C   1 
ATOM   26950 O  O   . ASP E  1 137 ? 184.633 36.197  217.860 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 380  ASP E O   1 
ATOM   26951 C  CB  . ASP E  1 137 ? 186.373 37.982  216.534 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 380  ASP E CB  1 
ATOM   26952 C  CG  . ASP E  1 137 ? 187.071 36.738  216.026 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 380  ASP E CG  1 
ATOM   26953 O  OD1 . ASP E  1 137 ? 187.510 35.901  216.850 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 380  ASP E OD1 1 
ATOM   26954 O  OD2 . ASP E  1 137 ? 187.209 36.597  214.790 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 380  ASP E OD2 1 
ATOM   26955 N  N   . HIS E  1 138 ? 185.965 36.168  219.612 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 381  HIS E N   1 
ATOM   26956 C  CA  . HIS E  1 138 ? 185.237 35.142  220.298 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 381  HIS E CA  1 
ATOM   26957 C  C   . HIS E  1 138 ? 183.829 35.645  220.548 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 381  HIS E C   1 
ATOM   26958 O  O   . HIS E  1 138 ? 183.620 36.806  220.811 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 381  HIS E O   1 
ATOM   26959 C  CB  . HIS E  1 138 ? 185.968 34.901  221.606 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 381  HIS E CB  1 
ATOM   26960 C  CG  . HIS E  1 138 ? 185.359 33.849  222.461 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 381  HIS E CG  1 
ATOM   26961 N  ND1 . HIS E  1 138 ? 184.130 34.005  223.056 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 381  HIS E ND1 1 
ATOM   26962 C  CD2 . HIS E  1 138 ? 185.822 32.638  222.847 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 381  HIS E CD2 1 
ATOM   26963 C  CE1 . HIS E  1 138 ? 183.852 32.924  223.762 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 381  HIS E CE1 1 
ATOM   26964 N  NE2 . HIS E  1 138 ? 184.867 32.083  223.659 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 381  HIS E NE2 1 
ATOM   26965 N  N   . LEU E  1 139 ? 182.857 34.759  220.465 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 382  LEU E N   1 
ATOM   26966 C  CA  . LEU E  1 139 ? 181.484 35.177  220.564 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 382  LEU E CA  1 
ATOM   26967 C  C   . LEU E  1 139 ? 181.138 35.968  221.824 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 382  LEU E C   1 
ATOM   26968 O  O   . LEU E  1 139 ? 180.165 36.707  221.829 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 382  LEU E O   1 
ATOM   26969 C  CB  . LEU E  1 139 ? 180.584 33.965  220.491 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 382  LEU E CB  1 
ATOM   26970 C  CG  . LEU E  1 139 ? 180.177 33.396  219.143 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 382  LEU E CG  1 
ATOM   26971 C  CD1 . LEU E  1 139 ? 179.326 32.227  219.450 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 382  LEU E CD1 1 
ATOM   26972 C  CD2 . LEU E  1 139 ? 179.409 34.405  218.347 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 382  LEU E CD2 1 
ATOM   26973 N  N   . GLN E  1 140 ? 181.906 35.788  222.896 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 383  GLN E N   1 
ATOM   26974 C  CA  . GLN E  1 140 ? 181.696 36.502  224.151 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 383  GLN E CA  1 
ATOM   26975 C  C   . GLN E  1 140 ? 182.956 37.329  224.444 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 383  GLN E C   1 
ATOM   26976 O  O   . GLN E  1 140 ? 183.346 37.552  225.589 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 383  GLN E O   1 
ATOM   26977 C  CB  . GLN E  1 140 ? 181.455 35.510  225.259 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 383  GLN E CB  1 
ATOM   26978 C  CG  . GLN E  1 140 ? 180.327 34.614  224.989 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 383  GLN E CG  1 
ATOM   26979 C  CD  . GLN E  1 140 ? 180.304 33.459  225.953 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 383  GLN E CD  1 
ATOM   26980 O  OE1 . GLN E  1 140 ? 181.243 32.654  225.985 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 383  GLN E OE1 1 
ATOM   26981 N  NE2 . GLN E  1 140 ? 179.222 33.348  226.738 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 383  GLN E NE2 1 
ATOM   26982 N  N   . LYS E  1 141 ? 183.619 37.741  223.376 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 384  LYS E N   1 
ATOM   26983 C  CA  . LYS E  1 141 ? 184.631 38.795  223.433 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 384  LYS E CA  1 
ATOM   26984 C  C   . LYS E  1 141 ? 186.037 38.346  223.768 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 384  LYS E C   1 
ATOM   26985 O  O   . LYS E  1 141 ? 186.963 39.100  223.510 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 384  LYS E O   1 
ATOM   26986 C  CB  . LYS E  1 141 ? 184.188 39.931  224.334 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 384  LYS E CB  1 
ATOM   26987 C  CG  . LYS E  1 141 ? 183.112 40.747  223.711 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 384  LYS E CG  1 
ATOM   26988 C  CD  . LYS E  1 141 ? 182.705 41.896  224.584 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 384  LYS E CD  1 
ATOM   26989 C  CE  . LYS E  1 141 ? 182.705 43.155  223.706 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 384  LYS E CE  1 
ATOM   26990 N  NZ  . LYS E  1 141 ? 181.842 44.324  224.205 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 384  LYS E NZ  1 
ATOM   26991 N  N   . GLY E  1 142 ? 186.199 37.136  224.307 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 385  GLY E N   1 
ATOM   26992 C  CA  . GLY E  1 142 ? 187.526 36.635  224.575 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 385  GLY E CA  1 
ATOM   26993 C  C   . GLY E  1 142 ? 187.625 35.421  225.466 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 385  GLY E C   1 
ATOM   26994 O  O   . GLY E  1 142 ? 186.705 35.064  226.196 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 385  GLY E O   1 
ATOM   26995 N  N   . ALA E  1 143 ? 188.768 34.770  225.405 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 386  ALA E N   1 
ATOM   26996 C  CA  . ALA E  1 143 ? 188.943 33.543  226.140 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 386  ALA E CA  1 
ATOM   26997 C  C   . ALA E  1 143 ? 190.196 33.554  226.976 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 386  ALA E C   1 
ATOM   26998 O  O   . ALA E  1 143 ? 191.100 34.371  226.788 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 386  ALA E O   1 
ATOM   26999 C  CB  . ALA E  1 143 ? 188.996 32.393  225.220 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 386  ALA E CB  1 
ATOM   27000 N  N   . LEU E  1 144 ? 190.221 32.611  227.911 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 387  LEU E N   1 
ATOM   27001 C  CA  . LEU E  1 144 ? 191.339 32.399  228.828 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 387  LEU E CA  1 
ATOM   27002 C  C   . LEU E  1 144 ? 191.839 30.958  228.653 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 387  LEU E C   1 
ATOM   27003 O  O   . LEU E  1 144 ? 191.054 29.993  228.718 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 387  LEU E O   1 
ATOM   27004 C  CB  . LEU E  1 144 ? 190.898 32.651  230.273 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 387  LEU E CB  1 
ATOM   27005 C  CG  . LEU E  1 144 ? 190.582 34.109  230.508 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 387  LEU E CG  1 
ATOM   27006 C  CD1 . LEU E  1 144 ? 189.868 34.245  231.815 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 387  LEU E CD1 1 
ATOM   27007 C  CD2 . LEU E  1 144 ? 191.876 34.891  230.465 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 387  LEU E CD2 1 
ATOM   27008 N  N   . LEU E  1 145 ? 193.132 30.805  228.405 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 388  LEU E N   1 
ATOM   27009 C  CA  . LEU E  1 145 ? 193.668 29.474  228.280 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 388  LEU E CA  1 
ATOM   27010 C  C   . LEU E  1 145 ? 194.323 29.085  229.573 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 388  LEU E C   1 
ATOM   27011 O  O   . LEU E  1 145 ? 195.199 29.806  230.030 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 388  LEU E O   1 
ATOM   27012 C  CB  . LEU E  1 145 ? 194.694 29.416  227.153 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 388  LEU E CB  1 
ATOM   27013 C  CG  . LEU E  1 145 ? 195.427 28.089  226.942 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 388  LEU E CG  1 
ATOM   27014 C  CD1 . LEU E  1 145 ? 194.444 26.980  226.728 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 388  LEU E CD1 1 
ATOM   27015 C  CD2 . LEU E  1 145 ? 196.354 28.216  225.763 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 388  LEU E CD2 1 
ATOM   27016 N  N   . TYR E  1 146 ? 193.899 27.955  230.156 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 389  TYR E N   1 
ATOM   27017 C  CA  . TYR E  1 146 ? 194.523 27.429  231.376 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CA  1 
ATOM   27018 C  C   . TYR E  1 146 ? 195.892 26.773  231.125 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 389  TYR E C   1 
ATOM   27019 O  O   . TYR E  1 146 ? 196.047 25.969  230.189 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 389  TYR E O   1 
ATOM   27020 C  CB  . TYR E  1 146 ? 193.626 26.451  232.130 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CB  1 
ATOM   27021 C  CG  . TYR E  1 146 ? 192.248 26.952  232.404 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CG  1 
ATOM   27022 C  CD1 . TYR E  1 146 ? 191.969 28.309  232.485 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CD1 1 
ATOM   27023 C  CD2 . TYR E  1 146 ? 191.221 26.068  232.591 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CD2 1 
ATOM   27024 C  CE1 . TYR E  1 146 ? 190.688 28.755  232.723 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CE1 1 
ATOM   27025 C  CE2 . TYR E  1 146 ? 189.952 26.506  232.832 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CE2 1 
ATOM   27026 C  CZ  . TYR E  1 146 ? 189.681 27.842  232.895 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CZ  1 
ATOM   27027 O  OH  . TYR E  1 146 ? 188.365 28.214  233.099 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 389  TYR E OH  1 
ATOM   27028 N  N   . SER E  1 147 ? 196.866 27.129  231.982 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 390  SER E N   1 
ATOM   27029 C  CA  . SER E  1 147 ? 198.245 26.662  231.908 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 390  SER E CA  1 
ATOM   27030 C  C   . SER E  1 147 ? 198.424 25.261  232.390 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 390  SER E C   1 
ATOM   27031 O  O   . SER E  1 147 ? 197.920 24.890  233.453 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 390  SER E O   1 
ATOM   27032 C  CB  . SER E  1 147 ? 199.137 27.538  232.737 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 390  SER E CB  1 
ATOM   27033 O  OG  . SER E  1 147 ? 199.703 28.505  231.890 1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 390  SER E OG  1 
ATOM   27034 N  N   . ASN E  1 148 ? 199.189 24.502  231.606 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 391  ASN E N   1 
ATOM   27035 C  CA  . ASN E  1 148 ? 199.320 23.069  231.811 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 391  ASN E CA  1 
ATOM   27036 C  C   . ASN E  1 148 ? 200.211 22.770  232.950 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 391  ASN E C   1 
ATOM   27037 O  O   . ASN E  1 148 ? 200.161 21.664  233.478 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 391  ASN E O   1 
ATOM   27038 C  CB  . ASN E  1 148 ? 199.872 22.387  230.575 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 391  ASN E CB  1 
ATOM   27039 C  CG  . ASN E  1 148 ? 198.773 21.893  229.676 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 391  ASN E CG  1 
ATOM   27040 O  OD1 . ASN E  1 148 ? 197.616 22.309  229.819 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 391  ASN E OD1 1 
ATOM   27041 N  ND2 . ASN E  1 148 ? 199.103 20.981  228.766 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 391  ASN E ND2 1 
ATOM   27042 N  N   . ASN E  1 149 ? 201.022 23.768  233.312 1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 392  ASN E N   1 
ATOM   27043 C  CA  . ASN E  1 149 ? 202.015 23.623  234.369 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 392  ASN E CA  1 
ATOM   27044 C  C   . ASN E  1 149 ? 202.171 24.830  235.248 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 392  ASN E C   1 
ATOM   27045 O  O   . ASN E  1 149 ? 202.927 25.726  234.914 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 392  ASN E O   1 
ATOM   27046 C  CB  . ASN E  1 149 ? 203.412 23.335  233.794 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 392  ASN E CB  1 
ATOM   27047 C  CG  . ASN E  1 149 ? 203.584 21.894  233.387 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 392  ASN E CG  1 
ATOM   27048 O  OD1 . ASN E  1 149 ? 203.112 21.486  232.299 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 392  ASN E OD1 1 
ATOM   27049 N  ND2 . ASN E  1 149 ? 204.247 21.097  234.258 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 392  ASN E ND2 1 
ATOM   27050 N  N   . SER E  1 150 ? 201.543 24.828  236.413 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 393  SER E N   1 
ATOM   27051 C  CA  . SER E  1 150 ? 201.736 25.939  237.326 1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 393  SER E CA  1 
ATOM   27052 C  C   . SER E  1 150 ? 201.996 25.491  238.748 1.00 56.82  ? ? ? ? ? ? 393  SER E C   1 
ATOM   27053 O  O   . SER E  1 150 ? 201.186 24.746  239.277 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 393  SER E O   1 
ATOM   27054 C  CB  . SER E  1 150 ? 200.487 26.807  237.313 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 393  SER E CB  1 
ATOM   27055 O  OG  . SER E  1 150 ? 200.696 27.944  238.124 1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 393  SER E OG  1 
ATOM   27056 N  N   . LYS E  1 151 ? 203.087 25.943  239.381 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 394  LYS E N   1 
ATOM   27057 C  CA  . LYS E  1 151 ? 203.265 25.618  240.807 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 394  LYS E CA  1 
ATOM   27058 C  C   . LYS E  1 151 ? 202.162 26.298  241.597 1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 394  LYS E C   1 
ATOM   27059 O  O   . LYS E  1 151 ? 201.702 25.766  242.627 1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 394  LYS E O   1 
ATOM   27060 C  CB  . LYS E  1 151 ? 204.565 26.155  241.381 1.00 62.26  ? ? ? ? ? ? 394  LYS E CB  1 
ATOM   27061 C  CG  . LYS E  1 151 ? 205.679 26.224  240.400 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 394  LYS E CG  1 
ATOM   27062 C  CD  . LYS E  1 151 ? 206.586 24.990  240.565 1.00 62.85  ? ? ? ? ? ? 394  LYS E CD  1 
ATOM   27063 C  CE  . LYS E  1 151 ? 207.329 24.726  239.233 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 394  LYS E CE  1 
ATOM   27064 N  NZ  . LYS E  1 151 ? 208.583 25.603  239.198 1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 394  LYS E NZ  1 
ATOM   27065 N  N   . LEU E  1 152 ? 201.759 27.482  241.133 1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 395  LEU E N   1 
ATOM   27066 C  CA  . LEU E  1 152 ? 200.766 28.260  241.851 1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 395  LEU E CA  1 
ATOM   27067 C  C   . LEU E  1 152 ? 199.330 27.666  241.823 1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 395  LEU E C   1 
ATOM   27068 O  O   . LEU E  1 152 ? 198.514 28.042  242.652 1.00 59.83  ? ? ? ? ? ? 395  LEU E O   1 
ATOM   27069 C  CB  . LEU E  1 152 ? 200.767 29.707  241.341 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 395  LEU E CB  1 
ATOM   27070 C  CG  . LEU E  1 152 ? 202.068 30.506  241.289 1.00 61.47  ? ? ? ? ? ? 395  LEU E CG  1 
ATOM   27071 C  CD1 . LEU E  1 152 ? 201.917 31.683  240.336 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 395  LEU E CD1 1 
ATOM   27072 C  CD2 . LEU E  1 152 ? 202.425 30.974  242.678 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 395  LEU E CD2 1 
ATOM   27073 N  N   . THR E  1 153 ? 199.025 26.775  240.862 1.00 57.49  ? ? ? ? ? ? 396  THR E N   1 
ATOM   27074 C  CA  . THR E  1 153 ? 197.697 26.100  240.730 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 396  THR E CA  1 
ATOM   27075 C  C   . THR E  1 153 ? 197.826 24.699  240.136 1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 396  THR E C   1 
ATOM   27076 O  O   . THR E  1 153 ? 197.301 24.401  239.012 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 396  THR E O   1 
ATOM   27077 C  CB  . THR E  1 153 ? 196.684 26.841  239.804 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 396  THR E CB  1 
ATOM   27078 O  OG1 . THR E  1 153 ? 197.334 27.291  238.598 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 396  THR E OG1 1 
ATOM   27079 C  CG2 . THR E  1 153 ? 196.022 27.993  240.541 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 396  THR E CG2 1 
ATOM   27080 N  N   . SER E  1 154 ? 198.513 23.837  240.882 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 397  SER E N   1 
ATOM   27081 C  CA  . SER E  1 154 ? 198.934 22.574  240.311 1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 397  SER E CA  1 
ATOM   27082 C  C   . SER E  1 154 ? 197.753 21.628  240.143 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 397  SER E C   1 
ATOM   27083 O  O   . SER E  1 154 ? 197.734 20.825  239.212 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 397  SER E O   1 
ATOM   27084 C  CB  . SER E  1 154 ? 200.076 21.962  241.110 1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 397  SER E CB  1 
ATOM   27085 O  OG  . SER E  1 154 ? 199.574 21.556  242.337 1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 397  SER E OG  1 
ATOM   27086 N  N   . GLN E  1 155 ? 196.754 21.749  241.013 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 398  GLN E N   1 
ATOM   27087 C  CA  . GLN E  1 155 ? 195.548 20.942  240.872 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 398  GLN E CA  1 
ATOM   27088 C  C   . GLN E  1 155 ? 194.769 21.252  239.578 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 398  GLN E C   1 
ATOM   27089 O  O   . GLN E  1 155 ? 193.772 20.589  239.289 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 398  GLN E O   1 
ATOM   27090 C  CB  . GLN E  1 155 ? 194.644 21.103  242.085 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 398  GLN E CB  1 
ATOM   27091 C  CG  . GLN E  1 155 ? 193.525 22.103  241.855 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 398  GLN E CG  1 
ATOM   27092 C  CD  . GLN E  1 155 ? 193.997 23.555  241.700 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 398  GLN E CD  1 
ATOM   27093 O  OE1 . GLN E  1 155 ? 195.097 23.955  242.151 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 398  GLN E OE1 1 
ATOM   27094 N  NE2 . GLN E  1 155 ? 193.132 24.363  241.085 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 398  GLN E NE2 1 
ATOM   27095 N  N   . ALA E  1 156 ? 195.227 22.236  238.795 1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 399  ALA E N   1 
ATOM   27096 C  CA  . ALA E  1 156 ? 194.607 22.548  237.481 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 399  ALA E CA  1 
ATOM   27097 C  C   . ALA E  1 156 ? 195.556 22.282  236.311 1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 399  ALA E C   1 
ATOM   27098 O  O   . ALA E  1 156 ? 195.267 22.623  235.158 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 399  ALA E O   1 
ATOM   27099 C  CB  . ALA E  1 156 ? 194.141 23.982  237.432 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 399  ALA E CB  1 
ATOM   27100 N  N   . ASN E  1 157 ? 196.700 21.682  236.608 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 400  ASN E N   1 
ATOM   27101 C  CA  . ASN E  1 157 ? 197.624 21.264  235.559 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 400  ASN E CA  1 
ATOM   27102 C  C   . ASN E  1 157 ? 197.049 20.189  234.707 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 400  ASN E C   1 
ATOM   27103 O  O   . ASN E  1 157 ? 196.143 19.505  235.120 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 400  ASN E O   1 
ATOM   27104 C  CB  . ASN E  1 157 ? 198.914 20.754  236.174 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 400  ASN E CB  1 
ATOM   27105 C  CG  . ASN E  1 157 ? 199.775 21.867  236.629 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 400  ASN E CG  1 
ATOM   27106 O  OD1 . ASN E  1 157 ? 199.361 23.029  236.575 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 400  ASN E OD1 1 
ATOM   27107 N  ND2 . ASN E  1 157 ? 200.973 21.555  237.056 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 400  ASN E ND2 1 
ATOM   27108 N  N   . SER E  1 158 ? 197.599 20.029  233.516 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 401  SER E N   1 
ATOM   27109 C  CA  . SER E  1 158 ? 197.100 19.055  232.540 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 401  SER E CA  1 
ATOM   27110 C  C   . SER E  1 158 ? 198.245 18.603  231.688 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 401  SER E C   1 
ATOM   27111 O  O   . SER E  1 158 ? 199.224 19.319  231.519 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 401  SER E O   1 
ATOM   27112 C  CB  . SER E  1 158 ? 196.059 19.706  231.622 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 401  SER E CB  1 
ATOM   27113 O  OG  . SER E  1 158 ? 195.562 18.841  230.598 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 401  SER E OG  1 
ATOM   27114 N  N   . ASN E  1 159 ? 198.126 17.407  231.149 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E N   1 
ATOM   27115 C  CA  . ASN E  1 159 ? 199.094 16.971  230.182 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E CA  1 
ATOM   27116 C  C   . ASN E  1 159 ? 198.533 17.034  228.798 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E C   1 
ATOM   27117 O  O   . ASN E  1 159 ? 199.170 16.611  227.859 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E O   1 
ATOM   27118 C  CB  . ASN E  1 159 ? 199.552 15.556  230.483 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E CB  1 
ATOM   27119 C  CG  . ASN E  1 159 ? 200.462 15.497  231.695 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E CG  1 
ATOM   27120 O  OD1 . ASN E  1 159 ? 201.400 16.282  231.831 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E OD1 1 
ATOM   27121 N  ND2 . ASN E  1 159 ? 200.175 14.577  232.597 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E ND2 1 
ATOM   27122 N  N   . TYR E  1 160 ? 197.331 17.579  228.680 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E N   1 
ATOM   27123 C  CA  . TYR E  1 160 ? 196.626 17.641  227.399 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CA  1 
ATOM   27124 C  C   . TYR E  1 160 ? 196.322 19.060  226.915 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E C   1 
ATOM   27125 O  O   . TYR E  1 160 ? 197.273 19.791  226.577 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E O   1 
ATOM   27126 C  CB  . TYR E  1 160 ? 195.403 16.733  227.456 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CB  1 
ATOM   27127 C  CG  . TYR E  1 160 ? 195.908 15.321  227.560 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CG  1 
ATOM   27128 C  CD1 . TYR E  1 160 ? 196.340 14.645  226.416 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CD1 1 
ATOM   27129 C  CD2 . TYR E  1 160 ? 196.072 14.691  228.813 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CD2 1 
ATOM   27130 C  CE1 . TYR E  1 160 ? 196.869 13.356  226.502 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CE1 1 
ATOM   27131 C  CE2 . TYR E  1 160 ? 196.596 13.397  228.914 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CE2 1 
ATOM   27132 C  CZ  . TYR E  1 160 ? 196.984 12.748  227.746 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CZ  1 
ATOM   27133 O  OH  . TYR E  1 160 ? 197.513 11.502  227.770 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E OH  1 
ATOM   27134 N  N   . ARG E  1 161 ? 195.034 19.438  226.926 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 404  ARG E N   1 
ATOM   27135 C  CA  . ARG E  1 161 ? 194.585 20.712  226.397 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 404  ARG E CA  1 
ATOM   27136 C  C   . ARG E  1 161 ? 195.228 20.897  225.061 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 404  ARG E C   1 
ATOM   27137 O  O   . ARG E  1 161 ? 195.805 21.958  224.809 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 404  ARG E O   1 
ATOM   27138 C  CB  . ARG E  1 161 ? 194.958 21.895  227.271 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 404  ARG E CB  1 
ATOM   27139 C  CG  . ARG E  1 161 ? 194.432 21.774  228.667 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 404  ARG E CG  1 
ATOM   27140 C  CD  . ARG E  1 161 ? 194.649 23.016  229.500 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 404  ARG E CD  1 
ATOM   27141 N  NE  . ARG E  1 161 ? 193.838 22.999  230.706 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 404  ARG E NE  1 
ATOM   27142 C  CZ  . ARG E  1 161 ? 194.330 23.012  231.935 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 404  ARG E CZ  1 
ATOM   27143 N  NH1 . ARG E  1 161 ? 195.642 23.059  232.143 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 404  ARG E NH1 1 
ATOM   27144 N  NH2 . ARG E  1 161 ? 193.501 22.989  232.969 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 404  ARG E NH2 1 
ATOM   27145 N  N   . ILE E  1 162 ? 195.137 19.865  224.219 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E N   1 
ATOM   27146 C  CA  . ILE E  1 162 ? 195.578 19.944  222.847 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E CA  1 
ATOM   27147 C  C   . ILE E  1 162 ? 194.537 20.670  222.009 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E C   1 
ATOM   27148 O  O   . ILE E  1 162 ? 193.465 20.119  221.751 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E O   1 
ATOM   27149 C  CB  . ILE E  1 162 ? 195.729 18.550  222.265 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E CB  1 
ATOM   27150 C  CG1 . ILE E  1 162 ? 196.508 17.648  223.218 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E CG1 1 
ATOM   27151 C  CG2 . ILE E  1 162 ? 196.405 18.610  220.897 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E CG2 1 
ATOM   27152 C  CD1 . ILE E  1 162 ? 196.885 16.334  222.630 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E CD1 1 
ATOM   27153 N  N   . LEU E  1 163 ? 194.847 21.891  221.556 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 406  LEU E N   1 
ATOM   27154 C  CA  . LEU E  1 163 ? 193.838 22.751  220.922 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 406  LEU E CA  1 
ATOM   27155 C  C   . LEU E  1 163 ? 193.587 22.513  219.421 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 406  LEU E C   1 
ATOM   27156 O  O   . LEU E  1 163 ? 194.458 21.978  218.725 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 406  LEU E O   1 
ATOM   27157 C  CB  . LEU E  1 163 ? 194.179 24.203  221.169 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 406  LEU E CB  1 
ATOM   27158 C  CG  . LEU E  1 163 ? 194.518 24.571  222.592 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 406  LEU E CG  1 
ATOM   27159 C  CD1 . LEU E  1 163 ? 194.722 26.046  222.607 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 406  LEU E CD1 1 
ATOM   27160 C  CD2 . LEU E  1 163 ? 193.399 24.166  223.515 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 406  LEU E CD2 1 
ATOM   27161 N  N   . ASN E  1 164 ? 192.380 22.878  218.954 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 407  ASN E N   1 
ATOM   27162 C  CA  . ASN E  1 164 ? 192.049 22.912  217.516 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 407  ASN E CA  1 
ATOM   27163 C  C   . ASN E  1 164 ? 192.207 21.634  216.704 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 407  ASN E C   1 
ATOM   27164 O  O   . ASN E  1 164 ? 192.419 21.692  215.501 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 407  ASN E O   1 
ATOM   27165 C  CB  . ASN E  1 164 ? 192.875 23.999  216.851 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 407  ASN E CB  1 
ATOM   27166 C  CG  . ASN E  1 164 ? 192.644 25.302  217.465 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 407  ASN E CG  1 
ATOM   27167 O  OD1 . ASN E  1 164 ? 193.560 25.942  217.919 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 407  ASN E OD1 1 
ATOM   27168 N  ND2 . ASN E  1 164 ? 191.389 25.690  217.556 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 407  ASN E ND2 1 
ATOM   27169 N  N   . ARG E  1 165 ? 192.120 20.481  217.350 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E N   1 
ATOM   27170 C  CA  . ARG E  1 165 ? 192.185 19.223  216.619 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E CA  1 
ATOM   27171 C  C   . ARG E  1 165 ? 190.852 18.910  215.933 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E C   1 
ATOM   27172 O  O   . ARG E  1 165 ? 190.194 17.952  216.269 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E O   1 
ATOM   27173 C  CB  . ARG E  1 165 ? 192.607 18.116  217.553 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E CB  1 
ATOM   27174 C  CG  . ARG E  1 165 ? 193.961 18.371  218.154 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E CG  1 
ATOM   27175 C  CD  . ARG E  1 165 ? 194.930 18.692  217.063 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E CD  1 
ATOM   27176 N  NE  . ARG E  1 165 ? 196.310 18.847  217.526 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E NE  1 
ATOM   27177 C  CZ  . ARG E  1 165 ? 197.189 17.850  217.701 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E CZ  1 
ATOM   27178 N  NH1 . ARG E  1 165 ? 196.872 16.580  217.490 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E NH1 1 
ATOM   27179 N  NH2 . ARG E  1 165 ? 198.406 18.134  218.088 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E NH2 1 
ATOM   27180 N  N   . THR E  1 166 ? 190.451 19.754  214.992 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 409  THR E N   1 
ATOM   27181 C  CA  . THR E  1 166 ? 189.219 19.580  214.263 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 409  THR E CA  1 
ATOM   27182 C  C   . THR E  1 166 ? 189.389 18.423  213.289 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 409  THR E C   1 
ATOM   27183 O  O   . THR E  1 166 ? 190.506 17.896  213.153 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 409  THR E O   1 
ATOM   27184 C  CB  . THR E  1 166 ? 188.997 20.823  213.468 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 409  THR E CB  1 
ATOM   27185 O  OG1 . THR E  1 166 ? 190.151 21.019  212.647 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 409  THR E OG1 1 
ATOM   27186 C  CG2 . THR E  1 166 ? 188.877 21.991  214.411 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 409  THR E CG2 1 
ATOM   27187 N  N   . PRO E  1 167 ? 188.303 18.014  212.601 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 410  PRO E N   1 
ATOM   27188 C  CA  . PRO E  1 167 ? 188.580 16.929  211.685 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 410  PRO E CA  1 
ATOM   27189 C  C   . PRO E  1 167 ? 189.707 17.266  210.697 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 410  PRO E C   1 
ATOM   27190 O  O   . PRO E  1 167 ? 190.538 16.423  210.394 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 410  PRO E O   1 
ATOM   27191 C  CB  . PRO E  1 167 ? 187.247 16.721  210.987 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 410  PRO E CB  1 
ATOM   27192 C  CG  . PRO E  1 167 ? 186.251 17.112  211.992 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 410  PRO E CG  1 
ATOM   27193 C  CD  . PRO E  1 167 ? 186.860 18.215  212.789 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 410  PRO E CD  1 
ATOM   27194 N  N   . THR E  1 168 ? 189.758 18.500  210.210 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 411  THR E N   1 
ATOM   27195 C  CA  . THR E  1 168 ? 190.763 18.874  209.208 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 411  THR E CA  1 
ATOM   27196 C  C   . THR E  1 168 ? 192.131 18.794  209.812 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 411  THR E C   1 
ATOM   27197 O  O   . THR E  1 168 ? 193.094 18.474  209.141 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 411  THR E O   1 
ATOM   27198 C  CB  . THR E  1 168 ? 190.555 20.310  208.753 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 411  THR E CB  1 
ATOM   27199 O  OG1 . THR E  1 168 ? 189.312 20.395  208.084 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 411  THR E OG1 1 
ATOM   27200 C  CG2 . THR E  1 168 ? 191.604 20.769  207.842 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 411  THR E CG2 1 
ATOM   27201 N  N   . ASN E  1 169 ? 192.219 19.095  211.094 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E N   1 
ATOM   27202 C  CA  . ASN E  1 169 ? 193.510 19.315  211.711 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E CA  1 
ATOM   27203 C  C   . ASN E  1 169 ? 193.752 18.350  212.855 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E C   1 
ATOM   27204 O  O   . ASN E  1 169 ? 194.520 18.683  213.759 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E O   1 
ATOM   27205 C  CB  . ASN E  1 169 ? 193.571 20.747  212.249 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E CB  1 
ATOM   27206 C  CG  . ASN E  1 169 ? 194.927 21.111  212.824 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E CG  1 
ATOM   27207 O  OD1 . ASN E  1 169 ? 195.974 20.826  212.252 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E OD1 1 
ATOM   27208 N  ND2 . ASN E  1 169 ? 194.902 21.783  213.952 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E ND2 1 
ATOM   27209 N  N   . GLN E  1 170 ? 193.116 17.174  212.835 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E N   1 
ATOM   27210 C  CA  . GLN E  1 170 ? 193.152 16.249  213.980 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E CA  1 
ATOM   27211 C  C   . GLN E  1 170 ? 194.544 15.795  214.427 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E C   1 
ATOM   27212 O  O   . GLN E  1 170 ? 194.771 15.444  215.573 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E O   1 
ATOM   27213 C  CB  . GLN E  1 170 ? 192.321 15.026  213.679 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E CB  1 
ATOM   27214 C  CG  . GLN E  1 170 ? 192.250 14.012  214.789 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E CG  1 
ATOM   27215 C  CD  . GLN E  1 170 ? 191.224 12.935  214.445 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E CD  1 
ATOM   27216 O  OE1 . GLN E  1 170 ? 190.986 12.641  213.251 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E OE1 1 
ATOM   27217 N  NE2 . GLN E  1 170 ? 190.569 12.374  215.476 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E NE2 1 
ATOM   27218 N  N   . THR E  1 171 ? 195.490 15.773  213.526 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 414  THR E N   1 
ATOM   27219 C  CA  . THR E  1 171 ? 196.790 15.398  213.962 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 414  THR E CA  1 
ATOM   27220 C  C   . THR E  1 171 ? 197.655 16.622  214.214 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 414  THR E C   1 
ATOM   27221 O  O   . THR E  1 171 ? 198.859 16.532  214.234 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 414  THR E O   1 
ATOM   27222 C  CB  . THR E  1 171 ? 197.466 14.612  212.879 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 414  THR E CB  1 
ATOM   27223 O  OG1 . THR E  1 171 ? 197.513 15.448  211.736 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 414  THR E OG1 1 
ATOM   27224 C  CG2 . THR E  1 171 ? 196.691 13.382  212.518 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 414  THR E CG2 1 
ATOM   27225 N  N   . GLY E  1 172 ? 197.064 17.785  214.399 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 415  GLY E N   1 
ATOM   27226 C  CA  . GLY E  1 172 ? 197.865 19.000  214.559 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 415  GLY E CA  1 
ATOM   27227 C  C   . GLY E  1 172 ? 198.605 19.455  213.313 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 415  GLY E C   1 
ATOM   27228 O  O   . GLY E  1 172 ? 199.496 20.300  213.386 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 415  GLY E O   1 
ATOM   27229 N  N   . LYS E  1 173 ? 198.231 18.873  212.178 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E N   1 
ATOM   27230 C  CA  . LYS E  1 173 ? 198.669 19.306  210.857 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E CA  1 
ATOM   27231 C  C   . LYS E  1 173 ? 197.456 19.257  209.972 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E C   1 
ATOM   27232 O  O   . LYS E  1 173 ? 196.682 18.345  210.110 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E O   1 
ATOM   27233 C  CB  . LYS E  1 173 ? 199.688 18.333  210.291 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E CB  1 
ATOM   27234 C  CG  . LYS E  1 173 ? 200.182 18.715  208.943 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E CG  1 
ATOM   27235 C  CD  . LYS E  1 173 ? 201.295 17.837  208.570 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E CD  1 
ATOM   27236 C  CE  . LYS E  1 173 ? 202.436 18.595  207.896 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E CE  1 
ATOM   27237 N  NZ  . LYS E  1 173 ? 202.187 18.890  206.469 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E NZ  1 
ATOM   27238 N  N   . LYS E  1 174 ? 197.277 20.220  209.074 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E N   1 
ATOM   27239 C  CA  . LYS E  1 174 ? 196.159 20.182  208.130 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E CA  1 
ATOM   27240 C  C   . LYS E  1 174 ? 196.195 18.947  207.224 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E C   1 
ATOM   27241 O  O   . LYS E  1 174 ? 197.179 18.668  206.532 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E O   1 
ATOM   27242 C  CB  . LYS E  1 174 ? 196.186 21.444  207.263 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E CB  1 
ATOM   27243 C  CG  . LYS E  1 174 ? 195.063 21.624  206.262 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E CG  1 
ATOM   27244 C  CD  . LYS E  1 174 ? 195.172 22.958  205.639 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E CD  1 
ATOM   27245 C  CE  . LYS E  1 174 ? 194.385 22.976  204.354 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E CE  1 
ATOM   27246 N  NZ  . LYS E  1 174 ? 192.905 22.839  204.398 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E NZ  1 
ATOM   27247 N  N   . ASP E  1 175 ? 195.102 18.213  207.203 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 418  ASP E N   1 
ATOM   27248 C  CA  . ASP E  1 175 ? 195.086 16.975  206.458 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 418  ASP E CA  1 
ATOM   27249 C  C   . ASP E  1 175 ? 195.293 17.234  204.968 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 418  ASP E C   1 
ATOM   27250 O  O   . ASP E  1 175 ? 194.584 18.046  204.383 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 418  ASP E O   1 
ATOM   27251 C  CB  . ASP E  1 175 ? 193.754 16.267  206.683 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 418  ASP E CB  1 
ATOM   27252 C  CG  . ASP E  1 175 ? 193.794 14.790  206.307 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 418  ASP E CG  1 
ATOM   27253 O  OD1 . ASP E  1 175 ? 194.370 14.395  205.269 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 418  ASP E OD1 1 
ATOM   27254 O  OD2 . ASP E  1 175 ? 193.230 14.011  207.080 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 418  ASP E OD2 1 
ATOM   27255 N  N   . PRO E  1 176 ? 196.244 16.530  204.332 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 419  PRO E N   1 
ATOM   27256 C  CA  . PRO E  1 176 ? 196.492 16.749  202.928 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 419  PRO E CA  1 
ATOM   27257 C  C   . PRO E  1 176 ? 195.380 16.206  202.058 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 419  PRO E C   1 
ATOM   27258 O  O   . PRO E  1 176 ? 195.320 16.507  200.886 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 419  PRO E O   1 
ATOM   27259 C  CB  . PRO E  1 176 ? 197.775 15.967  202.676 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 419  PRO E CB  1 
ATOM   27260 C  CG  . PRO E  1 176 ? 197.873 15.035  203.694 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 419  PRO E CG  1 
ATOM   27261 C  CD  . PRO E  1 176 ? 197.166 15.539  204.889 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 419  PRO E CD  1 
ATOM   27262 N  N   . ARG E  1 177 ? 194.487 15.419  202.621 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 420  ARG E N   1 
ATOM   27263 C  CA  . ARG E  1 177 ? 193.471 14.752  201.829 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 420  ARG E CA  1 
ATOM   27264 C  C   . ARG E  1 177 ? 192.323 15.594  201.448 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 420  ARG E C   1 
ATOM   27265 O  O   . ARG E  1 177 ? 191.723 15.320  200.478 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 420  ARG E O   1 
ATOM   27266 C  CB  . ARG E  1 177 ? 192.898 13.561  202.586 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 420  ARG E CB  1 
ATOM   27267 C  CG  . ARG E  1 177 ? 193.614 12.342  202.232 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 420  ARG E CG  1 
ATOM   27268 C  CD  . ARG E  1 177 ? 193.325 11.240  203.148 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 420  ARG E CD  1 
ATOM   27269 N  NE  . ARG E  1 177 ? 193.218 11.722  204.492 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 420  ARG E NE  1 
ATOM   27270 C  CZ  . ARG E  1 177 ? 192.696 10.979  205.442 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 420  ARG E CZ  1 
ATOM   27271 N  NH1 . ARG E  1 177 ? 192.247 9.763   205.149 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 420  ARG E NH1 1 
ATOM   27272 N  NH2 . ARG E  1 177 ? 192.587 11.461  206.660 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 420  ARG E NH2 1 
ATOM   27273 N  N   . TYR E  1 178 ? 191.943 16.566  202.243 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E N   1 
ATOM   27274 C  CA  . TYR E  1 178 ? 190.729 17.315  201.965 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CA  1 
ATOM   27275 C  C   . TYR E  1 178 ? 191.094 18.737  201.719 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E C   1 
ATOM   27276 O  O   . TYR E  1 178 ? 191.898 19.283  202.434 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E O   1 
ATOM   27277 C  CB  . TYR E  1 178 ? 189.858 17.271  203.156 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CB  1 
ATOM   27278 C  CG  . TYR E  1 178 ? 189.808 15.882  203.687 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CG  1 
ATOM   27279 C  CD1 . TYR E  1 178 ? 189.328 14.879  202.882 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CD1 1 
ATOM   27280 C  CD2 . TYR E  1 178 ? 190.253 15.552  205.008 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CD2 1 
ATOM   27281 C  CE1 . TYR E  1 178 ? 189.255 13.623  203.332 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CE1 1 
ATOM   27282 C  CE2 . TYR E  1 178 ? 190.167 14.285  205.461 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CE2 1 
ATOM   27283 C  CZ  . TYR E  1 178 ? 189.664 13.337  204.594 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CZ  1 
ATOM   27284 O  OH  . TYR E  1 178 ? 189.529 12.052  204.923 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E OH  1 
ATOM   27285 N  N   . THR E  1 179 ? 190.506 19.377  200.731 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 422  THR E N   1 
ATOM   27286 C  CA  . THR E  1 179 ? 191.222 20.476  200.168 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 422  THR E CA  1 
ATOM   27287 C  C   . THR E  1 179 ? 190.237 21.620  199.823 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 422  THR E C   1 
ATOM   27288 O  O   . THR E  1 179 ? 190.640 22.754  199.632 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 422  THR E O   1 
ATOM   27289 C  CB  . THR E  1 179 ? 192.085 19.895  199.057 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 422  THR E CB  1 
ATOM   27290 O  OG1 . THR E  1 179 ? 192.465 20.907  198.175 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 422  THR E OG1 1 
ATOM   27291 C  CG2 . THR E  1 179 ? 191.262 18.934  198.200 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 422  THR E CG2 1 
ATOM   27292 N  N   . ALA E  1 180 ? 188.940 21.331  199.897 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 423  ALA E N   1 
ATOM   27293 C  CA  . ALA E  1 180 ? 187.870 22.318  199.684 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 423  ALA E CA  1 
ATOM   27294 C  C   . ALA E  1 180 ? 187.839 23.427  200.728 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 423  ALA E C   1 
ATOM   27295 O  O   . ALA E  1 180 ? 187.462 24.560  200.403 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 423  ALA E O   1 
ATOM   27296 C  CB  . ALA E  1 180 ? 186.507 21.645  199.642 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 423  ALA E CB  1 
ATOM   27297 N  N   . ASP E  1 181 ? 188.200 23.132  201.975 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E N   1 
ATOM   27298 C  CA  . ASP E  1 181 ? 188.317 24.199  202.958 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E CA  1 
ATOM   27299 C  C   . ASP E  1 181 ? 189.782 24.375  203.254 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E C   1 
ATOM   27300 O  O   . ASP E  1 181 ? 190.433 23.437  203.682 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E O   1 
ATOM   27301 C  CB  . ASP E  1 181 ? 187.532 23.856  204.218 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E CB  1 
ATOM   27302 C  CG  . ASP E  1 181 ? 187.766 24.841  205.345 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E CG  1 
ATOM   27303 O  OD1 . ASP E  1 181 ? 188.557 25.755  205.091 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E OD1 1 
ATOM   27304 O  OD2 . ASP E  1 181 ? 187.203 24.709  206.481 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E OD2 1 
ATOM   27305 N  N   . ARG E  1 182 ? 190.324 25.561  203.011 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E N   1 
ATOM   27306 C  CA  . ARG E  1 182 ? 191.780 25.731  203.114 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E CA  1 
ATOM   27307 C  C   . ARG E  1 182 ? 192.279 26.173  204.472 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E C   1 
ATOM   27308 O  O   . ARG E  1 182 ? 193.488 26.318  204.706 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E O   1 
ATOM   27309 C  CB  . ARG E  1 182 ? 192.273 26.696  202.051 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E CB  1 
ATOM   27310 C  CG  . ARG E  1 182 ? 191.457 27.929  202.021 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E CG  1 
ATOM   27311 C  CD  . ARG E  1 182 ? 191.897 28.837  200.854 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E CD  1 
ATOM   27312 N  NE  . ARG E  1 182 ? 191.721 30.265  201.212 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E NE  1 
ATOM   27313 C  CZ  . ARG E  1 182 ? 190.629 30.973  200.914 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E CZ  1 
ATOM   27314 N  NH1 . ARG E  1 182 ? 189.618 30.364  200.226 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E NH1 1 
ATOM   27315 N  NH2 . ARG E  1 182 ? 190.575 32.283  201.263 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E NH2 1 
ATOM   27316 N  N   . THR E  1 183 ? 191.333 26.381  205.364 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 426  THR E N   1 
ATOM   27317 C  CA  . THR E  1 183 ? 191.620 26.740  206.740 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 426  THR E CA  1 
ATOM   27318 C  C   . THR E  1 183 ? 191.982 25.490  207.532 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 426  THR E C   1 
ATOM   27319 O  O   . THR E  1 183 ? 192.174 24.427  206.950 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 426  THR E O   1 
ATOM   27320 C  CB  . THR E  1 183 ? 190.424 27.377  207.383 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 426  THR E CB  1 
ATOM   27321 O  OG1 . THR E  1 183 ? 189.423 26.372  207.595 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 426  THR E OG1 1 
ATOM   27322 C  CG2 . THR E  1 183 ? 189.884 28.474  206.508 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 426  THR E CG2 1 
ATOM   27323 N  N   . ILE E  1 184 ? 192.119 25.589  208.848 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E N   1 
ATOM   27324 C  CA  . ILE E  1 184 ? 192.410 24.380  209.581 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E CA  1 
ATOM   27325 C  C   . ILE E  1 184 ? 191.092 23.783  210.008 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E C   1 
ATOM   27326 O  O   . ILE E  1 184 ? 191.078 22.818  210.743 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E O   1 
ATOM   27327 C  CB  . ILE E  1 184 ? 193.314 24.605  210.755 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E CB  1 
ATOM   27328 C  CG1 . ILE E  1 184 ? 192.685 25.604  211.697 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E CG1 1 
ATOM   27329 C  CG2 . ILE E  1 184 ? 194.602 25.177  210.273 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E CG2 1 
ATOM   27330 C  CD1 . ILE E  1 184 ? 193.229 25.598  213.095 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E CD1 1 
ATOM   27331 N  N   . GLY E  1 185 ? 189.983 24.364  209.555 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 428  GLY E N   1 
ATOM   27332 C  CA  . GLY E  1 185 ? 188.710 23.691  209.651 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 428  GLY E CA  1 
ATOM   27333 C  C   . GLY E  1 185 ? 187.957 23.804  210.958 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 428  GLY E C   1 
ATOM   27334 O  O   . GLY E  1 185 ? 187.063 22.999  211.219 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 428  GLY E O   1 
ATOM   27335 N  N   . GLY E  1 186 ? 188.267 24.821  211.753 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 429  GLY E N   1 
ATOM   27336 C  CA  . GLY E  1 186 ? 187.467 25.145  212.909 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 429  GLY E CA  1 
ATOM   27337 C  C   . GLY E  1 186 ? 188.374 25.907  213.841 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 429  GLY E C   1 
ATOM   27338 O  O   . GLY E  1 186 ? 189.367 26.479  213.391 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 429  GLY E O   1 
ATOM   27339 N  N   . TYR E  1 187 ? 188.015 25.915  215.133 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 430  TYR E N   1 
ATOM   27340 C  CA  . TYR E  1 187 ? 188.756 26.570  216.214 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CA  1 
ATOM   27341 C  C   . TYR E  1 187 ? 188.179 26.124  217.540 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 430  TYR E C   1 
ATOM   27342 O  O   . TYR E  1 187 ? 187.003 25.758  217.622 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 430  TYR E O   1 
ATOM   27343 C  CB  . TYR E  1 187 ? 188.680 28.068  216.110 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CB  1 
ATOM   27344 C  CG  . TYR E  1 187 ? 187.286 28.549  216.060 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CG  1 
ATOM   27345 C  CD1 . TYR E  1 187 ? 186.477 28.550  217.197 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CD1 1 
ATOM   27346 C  CD2 . TYR E  1 187 ? 186.752 29.001  214.875 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CD2 1 
ATOM   27347 C  CE1 . TYR E  1 187 ? 185.174 28.989  217.143 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CE1 1 
ATOM   27348 C  CE2 . TYR E  1 187 ? 185.445 29.435  214.808 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CE2 1 
ATOM   27349 C  CZ  . TYR E  1 187 ? 184.678 29.424  215.938 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CZ  1 
ATOM   27350 O  OH  . TYR E  1 187 ? 183.405 29.876  215.830 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 430  TYR E OH  1 
ATOM   27351 N  N   . GLU E  1 188 ? 189.005 26.161  218.580 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 431  GLU E N   1 
ATOM   27352 C  CA  . GLU E  1 188 ? 188.719 25.449  219.823 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 431  GLU E CA  1 
ATOM   27353 C  C   . GLU E  1 188 ? 187.730 26.120  220.754 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 431  GLU E C   1 
ATOM   27354 O  O   . GLU E  1 188 ? 186.837 25.431  221.314 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 431  GLU E O   1 
ATOM   27355 C  CB  . GLU E  1 188 ? 190.009 25.169  220.581 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 431  GLU E CB  1 
ATOM   27356 C  CG  . GLU E  1 188 ? 189.824 24.274  221.765 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 431  GLU E CG  1 
ATOM   27357 C  CD  . GLU E  1 188 ? 189.282 22.938  221.362 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 431  GLU E CD  1 
ATOM   27358 O  OE1 . GLU E  1 188 ? 189.998 22.299  220.581 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 431  GLU E OE1 1 
ATOM   27359 O  OE2 . GLU E  1 188 ? 188.172 22.537  221.801 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 431  GLU E OE2 1 
ATOM   27360 N  N   . PHE E  1 189 ? 187.883 27.447  220.909 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 432  PHE E N   1 
ATOM   27361 C  CA  . PHE E  1 189 ? 187.041 28.261  221.799 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CA  1 
ATOM   27362 C  C   . PHE E  1 189 ? 185.765 28.884  221.229 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 432  PHE E C   1 
ATOM   27363 O  O   . PHE E  1 189 ? 185.803 29.858  220.496 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 432  PHE E O   1 
ATOM   27364 C  CB  . PHE E  1 189 ? 187.882 29.323  222.432 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CB  1 
ATOM   27365 C  CG  . PHE E  1 189 ? 188.895 28.785  223.370 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CG  1 
ATOM   27366 C  CD1 . PHE E  1 189 ? 188.555 28.466  224.661 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CD1 1 
ATOM   27367 C  CD2 . PHE E  1 189 ? 190.198 28.595  222.968 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CD2 1 
ATOM   27368 C  CE1 . PHE E  1 189 ? 189.489 27.978  225.541 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CE1 1 
ATOM   27369 C  CE2 . PHE E  1 189 ? 191.147 28.109  223.861 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CE2 1 
ATOM   27370 C  CZ  . PHE E  1 189 ? 190.787 27.803  225.146 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CZ  1 
ATOM   27371 N  N   . LEU E  1 190 ? 184.627 28.332  221.634 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 433  LEU E N   1 
ATOM   27372 C  CA  . LEU E  1 190 ? 183.336 28.701  221.083 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 433  LEU E CA  1 
ATOM   27373 C  C   . LEU E  1 190 ? 182.494 29.469  222.082 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 433  LEU E C   1 
ATOM   27374 O  O   . LEU E  1 190 ? 182.278 30.661  221.929 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 433  LEU E O   1 
ATOM   27375 C  CB  . LEU E  1 190 ? 182.568 27.458  220.620 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 433  LEU E CB  1 
ATOM   27376 C  CG  . LEU E  1 190 ? 181.260 27.685  219.841 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 433  LEU E CG  1 
ATOM   27377 C  CD1 . LEU E  1 190 ? 181.466 28.303  218.456 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 433  LEU E CD1 1 
ATOM   27378 C  CD2 . LEU E  1 190 ? 180.441 26.393  219.745 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 433  LEU E CD2 1 
ATOM   27379 N  N   . LEU E  1 191 ? 181.984 28.787  223.096 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 434  LEU E N   1 
ATOM   27380 C  CA  . LEU E  1 191 ? 181.247 29.475  224.134 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 434  LEU E CA  1 
ATOM   27381 C  C   . LEU E  1 191 ? 181.695 28.949  225.464 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 434  LEU E C   1 
ATOM   27382 O  O   . LEU E  1 191 ? 182.184 27.814  225.537 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 434  LEU E O   1 
ATOM   27383 C  CB  . LEU E  1 191 ? 179.773 29.202  223.989 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 434  LEU E CB  1 
ATOM   27384 C  CG  . LEU E  1 191 ? 179.064 29.932  222.863 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 434  LEU E CG  1 
ATOM   27385 C  CD1 . LEU E  1 191 ? 177.814 29.141  222.484 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 434  LEU E CD1 1 
ATOM   27386 C  CD2 . LEU E  1 191 ? 178.704 31.342  223.236 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 434  LEU E CD2 1 
ATOM   27387 N  N   . ALA E  1 192 ? 181.531 29.789  226.491 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 435  ALA E N   1 
ATOM   27388 C  CA  . ALA E  1 192 ? 181.528 29.362  227.897 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 435  ALA E CA  1 
ATOM   27389 C  C   . ALA E  1 192 ? 182.744 28.524  228.321 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 435  ALA E C   1 
ATOM   27390 O  O   . ALA E  1 192 ? 183.851 28.804  227.913 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 435  ALA E O   1 
ATOM   27391 C  CB  . ALA E  1 192 ? 180.246 28.647  228.222 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 435  ALA E CB  1 
ATOM   27392 N  N   . ASN E  1 193 ? 182.548 27.503  229.160 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 436  ASN E N   1 
ATOM   27393 C  CA  . ASN E  1 193 ? 183.669 26.720  229.725 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 436  ASN E CA  1 
ATOM   27394 C  C   . ASN E  1 193 ? 183.979 25.647  228.739 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 436  ASN E C   1 
ATOM   27395 O  O   . ASN E  1 193 ? 183.139 24.786  228.533 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 436  ASN E O   1 
ATOM   27396 C  CB  . ASN E  1 193 ? 183.255 26.066  231.044 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 436  ASN E CB  1 
ATOM   27397 C  CG  . ASN E  1 193 ? 183.039 27.075  232.154 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 436  ASN E CG  1 
ATOM   27398 O  OD1 . ASN E  1 193 ? 183.974 27.715  232.575 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 436  ASN E OD1 1 
ATOM   27399 N  ND2 . ASN E  1 193 ? 181.802 27.219  232.630 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 436  ASN E ND2 1 
ATOM   27400 N  N   . ASP E  1 194 ? 185.145 25.707  228.104 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 437  ASP E N   1 
ATOM   27401 C  CA  . ASP E  1 194 ? 185.444 24.831  226.957 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 437  ASP E CA  1 
ATOM   27402 C  C   . ASP E  1 194 ? 186.040 23.483  227.345 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 437  ASP E C   1 
ATOM   27403 O  O   . ASP E  1 194 ? 187.200 23.399  227.782 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 437  ASP E O   1 
ATOM   27404 C  CB  . ASP E  1 194 ? 186.401 25.532  226.024 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 437  ASP E CB  1 
ATOM   27405 C  CG  . ASP E  1 194 ? 186.506 24.858  224.704 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 437  ASP E CG  1 
ATOM   27406 O  OD1 . ASP E  1 194 ? 185.525 24.860  223.917 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 437  ASP E OD1 1 
ATOM   27407 O  OD2 . ASP E  1 194 ? 187.600 24.354  224.428 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 437  ASP E OD2 1 
ATOM   27408 N  N   . VAL E  1 195 ? 185.266 22.417  227.188 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 438  VAL E N   1 
ATOM   27409 C  CA  . VAL E  1 195 ? 185.691 21.132  227.738 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 438  VAL E CA  1 
ATOM   27410 C  C   . VAL E  1 195 ? 186.930 20.670  227.006 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 438  VAL E C   1 
ATOM   27411 O  O   . VAL E  1 195 ? 186.996 20.807  225.835 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 438  VAL E O   1 
ATOM   27412 C  CB  . VAL E  1 195 ? 184.625 20.077  227.574 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 438  VAL E CB  1 
ATOM   27413 C  CG1 . VAL E  1 195 ? 185.167 18.765  228.029 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 438  VAL E CG1 1 
ATOM   27414 C  CG2 . VAL E  1 195 ? 183.368 20.445  228.363 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 438  VAL E CG2 1 
ATOM   27415 N  N   . ASP E  1 196 ? 187.930 20.134  227.682 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E N   1 
ATOM   27416 C  CA  . ASP E  1 196 ? 189.135 19.705  226.972 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E CA  1 
ATOM   27417 C  C   . ASP E  1 196 ? 188.979 18.294  226.444 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E C   1 
ATOM   27418 O  O   . ASP E  1 196 ? 189.396 17.338  227.079 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E O   1 
ATOM   27419 C  CB  . ASP E  1 196 ? 190.394 19.756  227.847 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E CB  1 
ATOM   27420 C  CG  . ASP E  1 196 ? 191.555 19.039  227.187 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E CG  1 
ATOM   27421 O  OD1 . ASP E  1 196 ? 191.346 18.523  226.057 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E OD1 1 
ATOM   27422 O  OD2 . ASP E  1 196 ? 192.658 18.982  227.771 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E OD2 1 
ATOM   27423 N  N   . ASN E  1 197 ? 188.372 18.153  225.281 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E N   1 
ATOM   27424 C  CA  . ASN E  1 197 ? 188.166 16.823  224.721 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E CA  1 
ATOM   27425 C  C   . ASN E  1 197 ? 189.431 16.116  224.194 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E C   1 
ATOM   27426 O  O   . ASN E  1 197 ? 189.334 15.060  223.580 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E O   1 
ATOM   27427 C  CB  . ASN E  1 197 ? 187.063 16.856  223.692 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E CB  1 
ATOM   27428 C  CG  . ASN E  1 197 ? 185.758 17.173  224.305 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E CG  1 
ATOM   27429 O  OD1 . ASN E  1 197 ? 185.281 18.281  224.185 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E OD1 1 
ATOM   27430 N  ND2 . ASN E  1 197 ? 185.172 16.214  225.011 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E ND2 1 
ATOM   27431 N  N   . SER E  1 198 ? 190.621 16.664  224.465 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 441  SER E N   1 
ATOM   27432 C  CA  . SER E  1 198 ? 191.858 15.915  224.161 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 441  SER E CA  1 
ATOM   27433 C  C   . SER E  1 198 ? 192.346 15.062  225.361 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 441  SER E C   1 
ATOM   27434 O  O   . SER E  1 198 ? 193.248 14.235  225.255 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 441  SER E O   1 
ATOM   27435 C  CB  . SER E  1 198 ? 192.975 16.836  223.652 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 441  SER E CB  1 
ATOM   27436 O  OG  . SER E  1 198 ? 193.458 17.716  224.648 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 441  SER E OG  1 
ATOM   27437 N  N   . ASN E  1 199 ? 191.730 15.253  226.514 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E N   1 
ATOM   27438 C  CA  . ASN E  1 199 ? 192.113 14.533  227.702 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E CA  1 
ATOM   27439 C  C   . ASN E  1 199 ? 191.426 13.183  227.707 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E C   1 
ATOM   27440 O  O   . ASN E  1 199 ? 190.201 13.107  227.715 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E O   1 
ATOM   27441 C  CB  . ASN E  1 199 ? 191.645 15.353  228.891 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E CB  1 
ATOM   27442 C  CG  . ASN E  1 199 ? 191.971 14.719  230.196 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E CG  1 
ATOM   27443 O  OD1 . ASN E  1 199 ? 191.957 13.483  230.351 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E OD1 1 
ATOM   27444 N  ND2 . ASN E  1 199 ? 192.250 15.559  231.171 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E ND2 1 
ATOM   27445 N  N   . PRO E  1 200 ? 192.199 12.103  227.728 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 443  PRO E N   1 
ATOM   27446 C  CA  . PRO E  1 200 ? 191.602 10.768  227.584 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 443  PRO E CA  1 
ATOM   27447 C  C   . PRO E  1 200 ? 190.650 10.350  228.747 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 443  PRO E C   1 
ATOM   27448 O  O   . PRO E  1 200 ? 189.907 9.359   228.619 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 443  PRO E O   1 
ATOM   27449 C  CB  . PRO E  1 200 ? 192.817 9.831   227.498 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 443  PRO E CB  1 
ATOM   27450 C  CG  . PRO E  1 200 ? 194.012 10.714  227.516 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 443  PRO E CG  1 
ATOM   27451 C  CD  . PRO E  1 200 ? 193.623 12.046  228.068 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 443  PRO E CD  1 
ATOM   27452 N  N   . VAL E  1 201 ? 190.659 11.085  229.864 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 444  VAL E N   1 
ATOM   27453 C  CA  . VAL E  1 201 ? 189.741 10.766  230.950 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 444  VAL E CA  1 
ATOM   27454 C  C   . VAL E  1 201 ? 188.419 11.389  230.582 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 444  VAL E C   1 
ATOM   27455 O  O   . VAL E  1 201 ? 187.371 10.791  230.768 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 444  VAL E O   1 
ATOM   27456 C  CB  . VAL E  1 201 ? 190.256 11.284  232.310 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 444  VAL E CB  1 
ATOM   27457 C  CG1 . VAL E  1 201 ? 189.237 11.028  233.402 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 444  VAL E CG1 1 
ATOM   27458 C  CG2 . VAL E  1 201 ? 191.577 10.650  232.625 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 444  VAL E CG2 1 
ATOM   27459 N  N   . VAL E  1 202 ? 188.496 12.594  230.032 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 445  VAL E N   1 
ATOM   27460 C  CA  . VAL E  1 202 ? 187.335 13.303  229.497 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 445  VAL E CA  1 
ATOM   27461 C  C   . VAL E  1 202 ? 186.687 12.493  228.336 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 445  VAL E C   1 
ATOM   27462 O  O   . VAL E  1 202 ? 185.456 12.291  228.286 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 445  VAL E O   1 
ATOM   27463 C  CB  . VAL E  1 202 ? 187.718 14.762  229.073 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 445  VAL E CB  1 
ATOM   27464 C  CG1 . VAL E  1 202 ? 186.519 15.503  228.498 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 445  VAL E CG1 1 
ATOM   27465 C  CG2 . VAL E  1 202 ? 188.317 15.517  230.271 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 445  VAL E CG2 1 
ATOM   27466 N  N   . GLN E  1 203 ? 187.523 11.991  227.432 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E N   1 
ATOM   27467 C  CA  . GLN E  1 203 ? 187.020 11.251  226.312 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E CA  1 
ATOM   27468 C  C   . GLN E  1 203 ? 186.155 10.098  226.810 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E C   1 
ATOM   27469 O  O   . GLN E  1 203 ? 184.994 9.931   226.388 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E O   1 
ATOM   27470 C  CB  . GLN E  1 203 ? 188.183 10.769  225.489 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E CB  1 
ATOM   27471 C  CG  . GLN E  1 203 ? 188.775 11.899  224.691 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E CG  1 
ATOM   27472 C  CD  . GLN E  1 203 ? 189.973 11.500  223.842 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E CD  1 
ATOM   27473 O  OE1 . GLN E  1 203 ? 190.459 10.372  223.920 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E OE1 1 
ATOM   27474 N  NE2 . GLN E  1 203 ? 190.463 12.439  223.040 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E NE2 1 
ATOM   27475 N  N   . ALA E  1 204 ? 186.714 9.320   227.741 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 447  ALA E N   1 
ATOM   27476 C  CA  . ALA E  1 204 ? 185.981 8.237   228.348 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 447  ALA E CA  1 
ATOM   27477 C  C   . ALA E  1 204 ? 184.697 8.762   228.985 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 447  ALA E C   1 
ATOM   27478 O  O   . ALA E  1 204 ? 183.655 8.110   228.882 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 447  ALA E O   1 
ATOM   27479 C  CB  . ALA E  1 204 ? 186.832 7.516   229.333 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 447  ALA E CB  1 
ATOM   27480 N  N   . GLU E  1 205 ? 184.731 9.944   229.602 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E N   1 
ATOM   27481 C  CA  . GLU E  1 205 ? 183.500 10.458  230.176 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E CA  1 
ATOM   27482 C  C   . GLU E  1 205 ? 182.467 10.830  229.082 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E C   1 
ATOM   27483 O  O   . GLU E  1 205 ? 181.247 10.664  229.282 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E O   1 
ATOM   27484 C  CB  . GLU E  1 205 ? 183.765 11.594  231.172 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E CB  1 
ATOM   27485 C  CG  . GLU E  1 205 ? 182.534 12.379  231.590 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E CG  1 
ATOM   27486 C  CD  . GLU E  1 205 ? 181.421 11.534  232.210 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E CD  1 
ATOM   27487 O  OE1 . GLU E  1 205 ? 181.713 10.404  232.645 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E OE1 1 
ATOM   27488 O  OE2 . GLU E  1 205 ? 180.258 12.022  232.286 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E OE2 1 
ATOM   27489 N  N   . GLN E  1 206 ? 182.932 11.306  227.918 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E N   1 
ATOM   27490 C  CA  . GLN E  1 206 ? 181.978 11.639  226.861 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E CA  1 
ATOM   27491 C  C   . GLN E  1 206 ? 181.339 10.340  226.388 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E C   1 
ATOM   27492 O  O   . GLN E  1 206 ? 180.145 10.278  226.102 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E O   1 
ATOM   27493 C  CB  . GLN E  1 206 ? 182.608 12.413  225.702 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E CB  1 
ATOM   27494 C  CG  . GLN E  1 206 ? 183.335 13.719  226.108 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E CG  1 
ATOM   27495 C  CD  . GLN E  1 206 ? 182.370 14.852  226.416 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E CD  1 
ATOM   27496 O  OE1 . GLN E  1 206 ? 181.170 14.597  226.675 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E OE1 1 
ATOM   27497 N  NE2 . GLN E  1 206 ? 182.861 16.118  226.350 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E NE2 1 
ATOM   27498 N  N   . LEU E  1 207 ? 182.129 9.286   226.349 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E N   1 
ATOM   27499 C  CA  . LEU E  1 207 ? 181.602 7.986   226.003 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E CA  1 
ATOM   27500 C  C   . LEU E  1 207 ? 180.535 7.544   227.004 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E C   1 
ATOM   27501 O  O   . LEU E  1 207 ? 179.431 7.115   226.664 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E O   1 
ATOM   27502 C  CB  . LEU E  1 207 ? 182.750 6.999   226.005 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E CB  1 
ATOM   27503 C  CG  . LEU E  1 207 ? 182.328 5.590   225.665 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E CG  1 
ATOM   27504 C  CD1 . LEU E  1 207 ? 181.470 5.565   224.422 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E CD1 1 
ATOM   27505 C  CD2 . LEU E  1 207 ? 183.590 4.801   225.493 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E CD2 1 
ATOM   27506 N  N   . ASN E  1 208 ? 180.869 7.648   228.270 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E N   1 
ATOM   27507 C  CA  . ASN E  1 208 ? 179.884 7.335   229.253 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E CA  1 
ATOM   27508 C  C   . ASN E  1 208 ? 178.607 8.097   228.959 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E C   1 
ATOM   27509 O  O   . ASN E  1 208 ? 177.549 7.490   228.825 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E O   1 
ATOM   27510 C  CB  . ASN E  1 208 ? 180.391 7.677   230.628 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E CB  1 
ATOM   27511 C  CG  . ASN E  1 208 ? 179.491 7.161   231.689 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E CG  1 
ATOM   27512 O  OD1 . ASN E  1 208 ? 179.681 6.064   232.231 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E OD1 1 
ATOM   27513 N  ND2 . ASN E  1 208 ? 178.489 7.949   232.003 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E ND2 1 
ATOM   27514 N  N   . TRP E  1 209 ? 178.715 9.425   228.832 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E N   1 
ATOM   27515 C  CA  . TRP E  1 209 ? 177.549 10.289  228.607 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CA  1 
ATOM   27516 C  C   . TRP E  1 209 ? 176.736 9.794   227.392 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E C   1 
ATOM   27517 O  O   . TRP E  1 209 ? 175.487 9.761   227.403 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E O   1 
ATOM   27518 C  CB  . TRP E  1 209 ? 177.992 11.744  228.463 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CB  1 
ATOM   27519 C  CG  . TRP E  1 209 ? 176.862 12.723  228.356 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CG  1 
ATOM   27520 C  CD1 . TRP E  1 209 ? 175.612 12.615  228.892 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CD1 1 
ATOM   27521 C  CD2 . TRP E  1 209 ? 176.882 13.971  227.652 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CD2 1 
ATOM   27522 N  NE1 . TRP E  1 209 ? 174.852 13.711  228.561 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E NE1 1 
ATOM   27523 C  CE2 . TRP E  1 209 ? 175.616 14.560  227.802 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CE2 1 
ATOM   27524 C  CE3 . TRP E  1 209 ? 177.863 14.662  226.923 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CE3 1 
ATOM   27525 C  CZ2 . TRP E  1 209 ? 175.306 15.812  227.244 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CZ2 1 
ATOM   27526 C  CZ3 . TRP E  1 209 ? 177.549 15.915  226.389 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CZ3 1 
ATOM   27527 C  CH2 . TRP E  1 209 ? 176.286 16.468  226.544 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CH2 1 
ATOM   27528 N  N   . LEU E  1 210 ? 177.460 9.372   226.358 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E N   1 
ATOM   27529 C  CA  . LEU E  1 210 ? 176.840 8.997   225.097 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E CA  1 
ATOM   27530 C  C   . LEU E  1 210 ? 175.974 7.797   225.358 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E C   1 
ATOM   27531 O  O   . LEU E  1 210 ? 174.826 7.731   224.894 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E O   1 
ATOM   27532 C  CB  . LEU E  1 210 ? 177.907 8.662   224.041 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E CB  1 
ATOM   27533 C  CG  . LEU E  1 210 ? 177.474 7.968   222.749 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E CG  1 
ATOM   27534 C  CD1 . LEU E  1 210 ? 176.222 8.634   222.226 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E CD1 1 
ATOM   27535 C  CD2 . LEU E  1 210 ? 178.577 7.963   221.683 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E CD2 1 
ATOM   27536 N  N   . HIS E  1 211 ? 176.538 6.854   226.120 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E N   1 
ATOM   27537 C  CA  . HIS E  1 211 ? 175.865 5.611   226.455 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E CA  1 
ATOM   27538 C  C   . HIS E  1 211 ? 174.637 5.888   227.287 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E C   1 
ATOM   27539 O  O   . HIS E  1 211 ? 173.554 5.415   226.991 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E O   1 
ATOM   27540 C  CB  . HIS E  1 211 ? 176.804 4.723   227.238 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E CB  1 
ATOM   27541 C  CG  . HIS E  1 211 ? 176.159 3.482   227.765 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E CG  1 
ATOM   27542 N  ND1 . HIS E  1 211 ? 175.881 2.393   226.966 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E ND1 1 
ATOM   27543 C  CD2 . HIS E  1 211 ? 175.764 3.145   229.013 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E CD2 1 
ATOM   27544 C  CE1 . HIS E  1 211 ? 175.333 1.439   227.697 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E CE1 1 
ATOM   27545 N  NE2 . HIS E  1 211 ? 175.257 1.868   228.944 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E NE2 1 
ATOM   27546 N  N   . PHE E  1 212 ? 174.825 6.657   228.346 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E N   1 
ATOM   27547 C  CA  . PHE E  1 212 ? 173.726 7.138   229.142 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CA  1 
ATOM   27548 C  C   . PHE E  1 212 ? 172.545 7.499   228.227 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E C   1 
ATOM   27549 O  O   . PHE E  1 212 ? 171.470 6.901   228.313 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E O   1 
ATOM   27550 C  CB  . PHE E  1 212 ? 174.196 8.342   229.968 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CB  1 
ATOM   27551 C  CG  . PHE E  1 212 ? 173.107 9.003   230.712 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CG  1 
ATOM   27552 C  CD1 . PHE E  1 212 ? 172.587 8.424   231.856 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CD1 1 
ATOM   27553 C  CD2 . PHE E  1 212 ? 172.557 10.177  230.255 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CD2 1 
ATOM   27554 C  CE1 . PHE E  1 212 ? 171.551 9.020   232.532 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CE1 1 
ATOM   27555 C  CE2 . PHE E  1 212 ? 171.518 10.776  230.926 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CE2 1 
ATOM   27556 C  CZ  . PHE E  1 212 ? 171.012 10.207  232.062 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CZ  1 
ATOM   27557 N  N   . LEU E  1 213 ? 172.760 8.460   227.332 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E N   1 
ATOM   27558 C  CA  . LEU E  1 213 ? 171.676 9.016   226.534 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E CA  1 
ATOM   27559 C  C   . LEU E  1 213 ? 171.041 7.927   225.717 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E C   1 
ATOM   27560 O  O   . LEU E  1 213 ? 169.829 7.819   225.569 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E O   1 
ATOM   27561 C  CB  . LEU E  1 213 ? 172.185 10.099  225.574 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E CB  1 
ATOM   27562 C  CG  . LEU E  1 213 ? 172.831 11.320  226.172 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E CG  1 
ATOM   27563 C  CD1 . LEU E  1 213 ? 173.356 12.174  225.090 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E CD1 1 
ATOM   27564 C  CD2 . LEU E  1 213 ? 171.777 12.024  226.955 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E CD2 1 
ATOM   27565 N  N   . MET E  1 214 ? 171.887 7.125   225.134 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 457  MET E N   1 
ATOM   27566 C  CA  . MET E  1 214 ? 171.397 6.075   224.288 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 457  MET E CA  1 
ATOM   27567 C  C   . MET E  1 214 ? 170.715 4.930   225.123 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 457  MET E C   1 
ATOM   27568 O  O   . MET E  1 214 ? 170.179 3.975   224.564 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 457  MET E O   1 
ATOM   27569 C  CB  . MET E  1 214 ? 172.585 5.552   223.499 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 457  MET E CB  1 
ATOM   27570 C  CG  . MET E  1 214 ? 172.231 5.047   222.174 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 457  MET E CG  1 
ATOM   27571 S  SD  . MET E  1 214 ? 172.954 6.123   220.964 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 457  MET E SD  1 
ATOM   27572 C  CE  . MET E  1 214 ? 174.601 5.440   220.962 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 457  MET E CE  1 
ATOM   27573 N  N   . ASN E  1 215 ? 170.718 5.037   226.448 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E N   1 
ATOM   27574 C  CA  . ASN E  1 215 ? 170.029 4.075   227.273 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E CA  1 
ATOM   27575 C  C   . ASN E  1 215 ? 169.208 4.793   228.278 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E C   1 
ATOM   27576 O  O   . ASN E  1 215 ? 168.847 4.236   229.340 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E O   1 
ATOM   27577 C  CB  . ASN E  1 215 ? 171.036 3.289   228.047 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E CB  1 
ATOM   27578 C  CG  . ASN E  1 215 ? 171.731 2.309   227.196 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E CG  1 
ATOM   27579 O  OD1 . ASN E  1 215 ? 171.117 1.339   226.756 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E OD1 1 
ATOM   27580 N  ND2 . ASN E  1 215 ? 173.021 2.541   226.932 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E ND2 1 
ATOM   27581 N  N   . PHE E  1 216 ? 168.945 6.057   227.973 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E N   1 
ATOM   27582 C  CA  . PHE E  1 216 ? 168.314 6.896   228.960 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CA  1 
ATOM   27583 C  C   . PHE E  1 216 ? 167.142 6.130   229.578 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E C   1 
ATOM   27584 O  O   . PHE E  1 216 ? 167.066 5.976   230.789 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E O   1 
ATOM   27585 C  CB  . PHE E  1 216 ? 167.914 8.210   228.342 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CB  1 
ATOM   27586 C  CG  . PHE E  1 216 ? 167.122 9.085   229.231 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CG  1 
ATOM   27587 C  CD1 . PHE E  1 216 ? 167.693 9.612   230.370 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CD1 1 
ATOM   27588 C  CD2 . PHE E  1 216 ? 165.806 9.427   228.911 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CD2 1 
ATOM   27589 C  CE1 . PHE E  1 216 ? 166.959 10.458  231.225 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CE1 1 
ATOM   27590 C  CE2 . PHE E  1 216 ? 165.056 10.289  229.751 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CE2 1 
ATOM   27591 C  CZ  . PHE E  1 216 ? 165.636 10.802  230.917 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CZ  1 
ATOM   27592 N  N   . GLY E  1 217 ? 166.274 5.587   228.737 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 460  GLY E N   1 
ATOM   27593 C  CA  . GLY E  1 217 ? 165.082 4.875   229.209 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 460  GLY E CA  1 
ATOM   27594 C  C   . GLY E  1 217 ? 165.351 3.812   230.248 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 460  GLY E C   1 
ATOM   27595 O  O   . GLY E  1 217 ? 164.664 3.758   231.266 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 460  GLY E O   1 
ATOM   27596 N  N   . ASN E  1 218 ? 166.347 2.963   229.989 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E N   1 
ATOM   27597 C  CA  . ASN E  1 218 ? 166.689 1.874   230.942 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E CA  1 
ATOM   27598 C  C   . ASN E  1 218 ? 167.214 2.473   232.207 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E C   1 
ATOM   27599 O  O   . ASN E  1 218 ? 166.805 2.073   233.303 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E O   1 
ATOM   27600 C  CB  . ASN E  1 218 ? 167.769 0.874   230.437 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E CB  1 
ATOM   27601 C  CG  . ASN E  1 218 ? 167.470 0.321   229.054 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E CG  1 
ATOM   27602 O  OD1 . ASN E  1 218 ? 166.317 0.002   228.722 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E OD1 1 
ATOM   27603 N  ND2 . ASN E  1 218 ? 168.501 0.221   228.233 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E ND2 1 
ATOM   27604 N  N   . ILE E  1 219 ? 168.139 3.416   232.045 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E N   1 
ATOM   27605 C  CA  . ILE E  1 219 ? 168.879 3.902   233.172 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E CA  1 
ATOM   27606 C  C   . ILE E  1 219 ? 167.998 4.790   234.021 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E C   1 
ATOM   27607 O  O   . ILE E  1 219 ? 168.015 4.677   235.227 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E O   1 
ATOM   27608 C  CB  . ILE E  1 219 ? 170.117 4.649   232.734 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E CB  1 
ATOM   27609 C  CG1 . ILE E  1 219 ? 171.111 3.683   232.093 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E CG1 1 
ATOM   27610 C  CG2 . ILE E  1 219 ? 170.761 5.327   233.919 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E CG2 1 
ATOM   27611 C  CD1 . ILE E  1 219 ? 172.038 4.331   231.135 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E CD1 1 
ATOM   27612 N  N   . TYR E  1 220 ? 167.212 5.668   233.413 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E N   1 
ATOM   27613 C  CA  . TYR E  1 220 ? 166.398 6.562   234.224 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CA  1 
ATOM   27614 C  C   . TYR E  1 220 ? 165.003 6.019   234.588 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E C   1 
ATOM   27615 O  O   . TYR E  1 220 ? 164.603 6.100   235.734 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E O   1 
ATOM   27616 C  CB  . TYR E  1 220 ? 166.359 7.991   233.662 1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CB  1 
ATOM   27617 C  CG  . TYR E  1 220 ? 165.345 8.858   234.370 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CG  1 
ATOM   27618 C  CD1 . TYR E  1 220 ? 165.668 9.572   235.534 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CD1 1 
ATOM   27619 C  CD2 . TYR E  1 220 ? 164.044 8.945   233.886 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CD2 1 
ATOM   27620 C  CE1 . TYR E  1 220 ? 164.707 10.366  236.192 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CE1 1 
ATOM   27621 C  CE2 . TYR E  1 220 ? 163.074 9.716   234.526 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CE2 1 
ATOM   27622 C  CZ  . TYR E  1 220 ? 163.396 10.424  235.677 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CZ  1 
ATOM   27623 O  OH  . TYR E  1 220 ? 162.367 11.172  236.261 1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E OH  1 
ATOM   27624 N  N   . ALA E  1 221 ? 164.267 5.447   233.645 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 464  ALA E N   1 
ATOM   27625 C  CA  . ALA E  1 221 ? 162.868 5.082   233.922 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 464  ALA E CA  1 
ATOM   27626 C  C   . ALA E  1 221 ? 162.692 3.594   233.968 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 464  ALA E C   1 
ATOM   27627 O  O   . ALA E  1 221 ? 161.578 3.083   234.049 1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 464  ALA E O   1 
ATOM   27628 C  CB  . ALA E  1 221 ? 162.005 5.610   232.859 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 464  ALA E CB  1 
ATOM   27629 N  N   . ASN E  1 222 ? 163.815 2.907   233.848 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E N   1 
ATOM   27630 C  CA  . ASN E  1 222 ? 163.816 1.490   233.687 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E CA  1 
ATOM   27631 C  C   . ASN E  1 222 ? 162.911 0.956   232.613 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E C   1 
ATOM   27632 O  O   . ASN E  1 222 ? 162.385 -0.157  232.747 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E O   1 
ATOM   27633 C  CB  . ASN E  1 222 ? 163.351 0.864   234.942 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E CB  1 
ATOM   27634 C  CG  . ASN E  1 222 ? 164.094 -0.354  235.193 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E CG  1 
ATOM   27635 O  OD1 . ASN E  1 222 ? 165.216 -0.265  235.681 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E OD1 1 
ATOM   27636 N  ND2 . ASN E  1 222 ? 163.563 -1.505  234.777 1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E ND2 1 
ATOM   27637 N  N   . ASP E  1 223 ? 162.704 1.753   231.571 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E N   1 
ATOM   27638 C  CA  . ASP E  1 223 ? 161.793 1.390   230.501 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E CA  1 
ATOM   27639 C  C   . ASP E  1 223 ? 162.560 1.305   229.175 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E C   1 
ATOM   27640 O  O   . ASP E  1 223 ? 162.962 2.329   228.599 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E O   1 
ATOM   27641 C  CB  . ASP E  1 223 ? 160.653 2.404   230.430 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E CB  1 
ATOM   27642 C  CG  . ASP E  1 223 ? 159.680 2.095   229.312 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E CG  1 
ATOM   27643 O  OD1 . ASP E  1 223 ? 159.897 1.057   228.639 1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E OD1 1 
ATOM   27644 O  OD2 . ASP E  1 223 ? 158.708 2.872   229.100 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E OD2 1 
ATOM   27645 N  N   . PRO E  1 224 ? 162.797 0.076   228.689 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 467  PRO E N   1 
ATOM   27646 C  CA  . PRO E  1 224 ? 163.628 -0.107  227.486 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 467  PRO E CA  1 
ATOM   27647 C  C   . PRO E  1 224 ? 163.020 0.618   226.293 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 467  PRO E C   1 
ATOM   27648 O  O   . PRO E  1 224 ? 163.701 0.955   225.335 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 467  PRO E O   1 
ATOM   27649 C  CB  . PRO E  1 224 ? 163.584 -1.618  227.266 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 467  PRO E CB  1 
ATOM   27650 C  CG  . PRO E  1 224 ? 162.374 -2.064  227.964 1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 467  PRO E CG  1 
ATOM   27651 C  CD  . PRO E  1 224 ? 162.176 -1.180  229.129 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 467  PRO E CD  1 
ATOM   27652 N  N   . ASP E  1 225 ? 161.732 0.890   226.390 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E N   1 
ATOM   27653 C  CA  . ASP E  1 225 ? 161.027 1.481   225.315 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E CA  1 
ATOM   27654 C  C   . ASP E  1 225 ? 161.232 3.002   225.210 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E C   1 
ATOM   27655 O  O   . ASP E  1 225 ? 160.625 3.687   224.362 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E O   1 
ATOM   27656 C  CB  . ASP E  1 225 ? 159.563 1.158   225.465 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E CB  1 
ATOM   27657 C  CG  . ASP E  1 225 ? 158.786 1.673   224.295 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E CG  1 
ATOM   27658 O  OD1 . ASP E  1 225 ? 157.777 2.424   224.445 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E OD1 1 
ATOM   27659 O  OD2 . ASP E  1 225 ? 159.256 1.386   223.166 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E OD2 1 
ATOM   27660 N  N   . ALA E  1 226 ? 162.108 3.524   226.067 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 469  ALA E N   1 
ATOM   27661 C  CA  . ALA E  1 226 ? 162.279 4.970   226.198 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 469  ALA E CA  1 
ATOM   27662 C  C   . ALA E  1 226 ? 163.693 5.464   225.976 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 469  ALA E C   1 
ATOM   27663 O  O   . ALA E  1 226 ? 164.021 6.541   226.425 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 469  ALA E O   1 
ATOM   27664 C  CB  . ALA E  1 226 ? 161.744 5.464   227.554 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 469  ALA E CB  1 
ATOM   27665 N  N   . ASN E  1 227 ? 164.530 4.720   225.264 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E N   1 
ATOM   27666 C  CA  . ASN E  1 227 ? 165.856 5.266   224.937 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E CA  1 
ATOM   27667 C  C   . ASN E  1 227 ? 165.886 6.091   223.690 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E C   1 
ATOM   27668 O  O   . ASN E  1 227 ? 165.039 5.909   222.815 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E O   1 
ATOM   27669 C  CB  . ASN E  1 227 ? 166.858 4.185   224.686 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E CB  1 
ATOM   27670 C  CG  . ASN E  1 227 ? 166.851 3.176   225.739 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E CG  1 
ATOM   27671 O  OD1 . ASN E  1 227 ? 167.182 2.037   225.484 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E OD1 1 
ATOM   27672 N  ND2 . ASN E  1 227 ? 166.448 3.562   226.942 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E ND2 1 
ATOM   27673 N  N   . PHE E  1 228 ? 166.894 6.969   223.614 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E N   1 
ATOM   27674 C  CA  . PHE E  1 228 ? 167.187 7.775   222.433 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CA  1 
ATOM   27675 C  C   . PHE E  1 228 ? 167.820 6.810   221.463 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E C   1 
ATOM   27676 O  O   . PHE E  1 228 ? 168.645 5.998   221.878 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E O   1 
ATOM   27677 C  CB  . PHE E  1 228 ? 168.201 8.839   222.795 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CB  1 
ATOM   27678 C  CG  . PHE E  1 228 ? 167.618 10.039  223.435 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CG  1 
ATOM   27679 C  CD1 . PHE E  1 228 ? 166.831 10.903  222.698 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CD1 1 
ATOM   27680 C  CD2 . PHE E  1 228 ? 167.884 10.338  224.747 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CD2 1 
ATOM   27681 C  CE1 . PHE E  1 228 ? 166.284 12.016  223.273 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CE1 1 
ATOM   27682 C  CE2 . PHE E  1 228 ? 167.352 11.455  225.323 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CE2 1 
ATOM   27683 C  CZ  . PHE E  1 228 ? 166.542 12.290  224.584 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CZ  1 
ATOM   27684 N  N   . ASP E  1 229 ? 167.439 6.865   220.196 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E N   1 
ATOM   27685 C  CA  . ASP E  1 229 ? 167.948 5.927   219.215 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E CA  1 
ATOM   27686 C  C   . ASP E  1 229 ? 169.262 6.314   218.573 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E C   1 
ATOM   27687 O  O   . ASP E  1 229 ? 170.030 5.434   218.242 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E O   1 
ATOM   27688 C  CB  . ASP E  1 229 ? 166.936 5.759   218.115 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E CB  1 
ATOM   27689 C  CG  . ASP E  1 229 ? 165.629 5.358   218.638 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E CG  1 
ATOM   27690 O  OD1 . ASP E  1 229 ? 165.429 4.189   219.031 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E OD1 1 
ATOM   27691 O  OD2 . ASP E  1 229 ? 164.758 6.219   218.665 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E OD2 1 
ATOM   27692 N  N   . SER E  1 230 ? 169.493 7.611   218.352 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 473  SER E N   1 
ATOM   27693 C  CA  . SER E  1 230 ? 170.640 8.101   217.614 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 473  SER E CA  1 
ATOM   27694 C  C   . SER E  1 230 ? 171.111 9.431   218.211 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 473  SER E C   1 
ATOM   27695 O  O   . SER E  1 230 ? 170.568 9.891   219.224 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 473  SER E O   1 
ATOM   27696 C  CB  . SER E  1 230 ? 170.225 8.323   216.199 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 473  SER E CB  1 
ATOM   27697 O  OG  . SER E  1 230 ? 169.135 9.207   216.194 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 473  SER E OG  1 
ATOM   27698 N  N   . ILE E  1 231 ? 172.103 10.081  217.622 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E N   1 
ATOM   27699 C  CA  . ILE E  1 231 ? 172.553 11.302  218.244 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E CA  1 
ATOM   27700 C  C   . ILE E  1 231 ? 172.803 12.363  217.210 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E C   1 
ATOM   27701 O  O   . ILE E  1 231 ? 172.913 12.065  216.014 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E O   1 
ATOM   27702 C  CB  . ILE E  1 231 ? 173.860 11.065  219.001 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E CB  1 
ATOM   27703 C  CG1 . ILE E  1 231 ? 174.934 10.552  218.059 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E CG1 1 
ATOM   27704 C  CG2 . ILE E  1 231 ? 173.665 10.041  220.126 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E CG2 1 
ATOM   27705 C  CD1 . ILE E  1 231 ? 176.271 10.456  218.687 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E CD1 1 
ATOM   27706 N  N   . ARG E  1 232 ? 172.942 13.603  217.651 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E N   1 
ATOM   27707 C  CA  . ARG E  1 232 ? 173.530 14.624  216.794 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E CA  1 
ATOM   27708 C  C   . ARG E  1 232 ? 174.840 15.054  217.453 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E C   1 
ATOM   27709 O  O   . ARG E  1 232 ? 174.870 15.246  218.673 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E O   1 
ATOM   27710 C  CB  . ARG E  1 232 ? 172.581 15.789  216.742 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E CB  1 
ATOM   27711 C  CG  . ARG E  1 232 ? 173.073 17.023  216.060 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E CG  1 
ATOM   27712 C  CD  . ARG E  1 232 ? 172.005 18.115  216.133 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E CD  1 
ATOM   27713 N  NE  . ARG E  1 232 ? 172.493 19.383  215.583 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E NE  1 
ATOM   27714 C  CZ  . ARG E  1 232 ? 173.167 20.310  216.280 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E CZ  1 
ATOM   27715 N  NH1 . ARG E  1 232 ? 173.424 20.132  217.606 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E NH1 1 
ATOM   27716 N  NH2 . ARG E  1 232 ? 173.590 21.425  215.653 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E NH2 1 
ATOM   27717 N  N   . VAL E  1 233 ? 175.936 15.151  216.705 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 476  VAL E N   1 
ATOM   27718 C  CA  . VAL E  1 233 ? 177.169 15.613  217.318 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 476  VAL E CA  1 
ATOM   27719 C  C   . VAL E  1 233 ? 177.176 17.128  217.106 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 476  VAL E C   1 
ATOM   27720 O  O   . VAL E  1 233 ? 177.227 17.604  215.967 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 476  VAL E O   1 
ATOM   27721 C  CB  . VAL E  1 233 ? 178.411 14.973  216.689 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 476  VAL E CB  1 
ATOM   27722 C  CG1 . VAL E  1 233 ? 179.657 15.559  217.223 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 476  VAL E CG1 1 
ATOM   27723 C  CG2 . VAL E  1 233 ? 178.439 13.554  217.009 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 476  VAL E CG2 1 
ATOM   27724 N  N   . ASP E  1 234 ? 177.117 17.893  218.188 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 477  ASP E N   1 
ATOM   27725 C  CA  . ASP E  1 234 ? 177.011 19.307  218.081 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 477  ASP E CA  1 
ATOM   27726 C  C   . ASP E  1 234 ? 178.395 19.969  218.130 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 477  ASP E C   1 
ATOM   27727 O  O   . ASP E  1 234 ? 179.271 19.548  218.867 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 477  ASP E O   1 
ATOM   27728 C  CB  . ASP E  1 234 ? 176.127 19.787  219.215 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 477  ASP E CB  1 
ATOM   27729 C  CG  . ASP E  1 234 ? 176.362 21.242  219.562 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 477  ASP E CG  1 
ATOM   27730 O  OD1 . ASP E  1 234 ? 175.496 22.072  219.126 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 477  ASP E OD1 1 
ATOM   27731 O  OD2 . ASP E  1 234 ? 177.398 21.530  220.257 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 477  ASP E OD2 1 
ATOM   27732 N  N   . ALA E  1 235 ? 178.571 21.029  217.347 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 478  ALA E N   1 
ATOM   27733 C  CA  . ALA E  1 235 ? 179.775 21.809  217.404 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 478  ALA E CA  1 
ATOM   27734 C  C   . ALA E  1 235 ? 180.973 20.939  217.069 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 478  ALA E C   1 
ATOM   27735 O  O   . ALA E  1 235 ? 181.991 20.997  217.760 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 478  ALA E O   1 
ATOM   27736 C  CB  . ALA E  1 235 ? 179.944 22.469  218.765 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 478  ALA E CB  1 
ATOM   27737 N  N   . VAL E  1 236 ? 180.867 20.160  215.984 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 479  VAL E N   1 
ATOM   27738 C  CA  . VAL E  1 236 ? 181.993 19.349  215.519 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 479  VAL E CA  1 
ATOM   27739 C  C   . VAL E  1 236 ? 183.274 20.145  215.362 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 479  VAL E C   1 
ATOM   27740 O  O   . VAL E  1 236 ? 184.304 19.736  215.850 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 479  VAL E O   1 
ATOM   27741 C  CB  . VAL E  1 236 ? 181.658 18.619  214.230 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 479  VAL E CB  1 
ATOM   27742 C  CG1 . VAL E  1 236 ? 182.875 17.949  213.648 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 479  VAL E CG1 1 
ATOM   27743 C  CG2 . VAL E  1 236 ? 180.592 17.604  214.530 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 479  VAL E CG2 1 
ATOM   27744 N  N   . ASP E  1 237 ? 183.208 21.298  214.715 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E N   1 
ATOM   27745 C  CA  . ASP E  1 237 ? 184.415 22.025  214.364 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E CA  1 
ATOM   27746 C  C   . ASP E  1 237 ? 185.130 22.779  215.500 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E C   1 
ATOM   27747 O  O   . ASP E  1 237 ? 186.056 23.588  215.265 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E O   1 
ATOM   27748 C  CB  . ASP E  1 237 ? 184.073 22.975  213.250 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E CB  1 
ATOM   27749 C  CG  . ASP E  1 237 ? 183.931 22.276  211.951 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E CG  1 
ATOM   27750 O  OD1 . ASP E  1 237 ? 184.277 21.103  211.897 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E OD1 1 
ATOM   27751 O  OD2 . ASP E  1 237 ? 183.476 22.877  210.966 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E OD2 1 
ATOM   27752 N  N   . ASN E  1 238 ? 184.691 22.501  216.724 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 481  ASN E N   1 
ATOM   27753 C  CA  . ASN E  1 238 ? 185.166 23.210  217.912 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 481  ASN E CA  1 
ATOM   27754 C  C   . ASN E  1 238 ? 185.609 22.265  218.999 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 481  ASN E C   1 
ATOM   27755 O  O   . ASN E  1 238 ? 185.892 22.709  220.110 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 481  ASN E O   1 
ATOM   27756 C  CB  . ASN E  1 238 ? 184.048 24.063  218.464 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 481  ASN E CB  1 
ATOM   27757 C  CG  . ASN E  1 238 ? 183.422 24.884  217.418 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 481  ASN E CG  1 
ATOM   27758 O  OD1 . ASN E  1 238 ? 184.065 25.765  216.811 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 481  ASN E OD1 1 
ATOM   27759 N  ND2 . ASN E  1 238 ? 182.161 24.609  217.163 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 481  ASN E ND2 1 
ATOM   27760 N  N   . VAL E  1 239 ? 185.614 20.969  218.683 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 482  VAL E N   1 
ATOM   27761 C  CA  . VAL E  1 239 ? 186.030 19.926  219.609 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 482  VAL E CA  1 
ATOM   27762 C  C   . VAL E  1 239 ? 187.075 19.038  219.010 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 482  VAL E C   1 
ATOM   27763 O  O   . VAL E  1 239 ? 187.264 19.004  217.824 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 482  VAL E O   1 
ATOM   27764 C  CB  . VAL E  1 239 ? 184.868 19.043  220.090 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 482  VAL E CB  1 
ATOM   27765 C  CG1 . VAL E  1 239 ? 183.781 19.933  220.664 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 482  VAL E CG1 1 
ATOM   27766 C  CG2 . VAL E  1 239 ? 184.378 18.134  219.010 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 482  VAL E CG2 1 
ATOM   27767 N  N   . ASP E  1 240 ? 187.783 18.315  219.842 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E N   1 
ATOM   27768 C  CA  . ASP E  1 240 ? 188.794 17.402  219.353 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E CA  1 
ATOM   27769 C  C   . ASP E  1 240 ? 188.115 16.253  218.575 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E C   1 
ATOM   27770 O  O   . ASP E  1 240 ? 187.221 15.583  219.099 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E O   1 
ATOM   27771 C  CB  . ASP E  1 240 ? 189.593 16.879  220.536 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E CB  1 
ATOM   27772 C  CG  . ASP E  1 240 ? 190.592 15.861  220.135 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E CG  1 
ATOM   27773 O  OD1 . ASP E  1 240 ? 190.327 15.096  219.195 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E OD1 1 
ATOM   27774 O  OD2 . ASP E  1 240 ? 191.659 15.821  220.748 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E OD2 1 
ATOM   27775 N  N   . ALA E  1 241 ? 188.516 16.020  217.329 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 484  ALA E N   1 
ATOM   27776 C  CA  . ALA E  1 241 ? 187.800 15.094  216.487 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 484  ALA E CA  1 
ATOM   27777 C  C   . ALA E  1 241 ? 187.885 13.635  216.926 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 484  ALA E C   1 
ATOM   27778 O  O   . ALA E  1 241 ? 187.103 12.831  216.466 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 484  ALA E O   1 
ATOM   27779 C  CB  . ALA E  1 241 ? 188.227 15.245  215.053 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 484  ALA E CB  1 
ATOM   27780 N  N   . ASP E  1 242 ? 188.815 13.281  217.801 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E N   1 
ATOM   27781 C  CA  . ASP E  1 242 ? 188.828 11.934  218.389 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E CA  1 
ATOM   27782 C  C   . ASP E  1 242 ? 187.459 11.437  218.797 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E C   1 
ATOM   27783 O  O   . ASP E  1 242 ? 187.140 10.275  218.577 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E O   1 
ATOM   27784 C  CB  . ASP E  1 242 ? 189.712 11.893  219.612 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E CB  1 
ATOM   27785 C  CG  . ASP E  1 242 ? 191.173 12.051  219.267 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E CG  1 
ATOM   27786 O  OD1 . ASP E  1 242 ? 191.499 12.011  218.056 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E OD1 1 
ATOM   27787 O  OD2 . ASP E  1 242 ? 192.005 12.198  220.198 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E OD2 1 
ATOM   27788 N  N   . LEU E  1 243 ? 186.665 12.310  219.416 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E N   1 
ATOM   27789 C  CA  . LEU E  1 243 ? 185.259 12.015  219.728 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E CA  1 
ATOM   27790 C  C   . LEU E  1 243 ? 184.479 11.351  218.578 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E C   1 
ATOM   27791 O  O   . LEU E  1 243 ? 183.517 10.611  218.799 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E O   1 
ATOM   27792 C  CB  . LEU E  1 243 ? 184.513 13.298  220.138 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E CB  1 
ATOM   27793 C  CG  . LEU E  1 243 ? 184.981 14.149  221.297 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E CG  1 
ATOM   27794 C  CD1 . LEU E  1 243 ? 184.020 15.306  221.474 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E CD1 1 
ATOM   27795 C  CD2 . LEU E  1 243 ? 185.043 13.252  222.536 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E CD2 1 
ATOM   27796 N  N   . LEU E  1 244 ? 184.852 11.678  217.351 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E N   1 
ATOM   27797 C  CA  . LEU E  1 244 ? 184.188 11.088  216.213 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E CA  1 
ATOM   27798 C  C   . LEU E  1 244 ? 184.483 9.608   216.086 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E C   1 
ATOM   27799 O  O   . LEU E  1 244 ? 183.607 8.853   215.757 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E O   1 
ATOM   27800 C  CB  . LEU E  1 244 ? 184.558 11.810  214.932 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E CB  1 
ATOM   27801 C  CG  . LEU E  1 244 ? 184.056 13.231  214.803 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E CG  1 
ATOM   27802 C  CD1 . LEU E  1 244 ? 184.204 13.621  213.349 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E CD1 1 
ATOM   27803 C  CD2 . LEU E  1 244 ? 182.611 13.342  215.250 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E CD2 1 
ATOM   27804 N  N   . GLN E  1 245 ? 185.706 9.167   216.317 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E N   1 
ATOM   27805 C  CA  . GLN E  1 245 ? 185.938 7.739   216.290 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E CA  1 
ATOM   27806 C  C   . GLN E  1 245 ? 185.316 7.128   217.556 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E C   1 
ATOM   27807 O  O   . GLN E  1 245 ? 184.822 6.025   217.554 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E O   1 
ATOM   27808 C  CB  . GLN E  1 245 ? 187.425 7.438   216.269 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E CB  1 
ATOM   27809 C  CG  . GLN E  1 245 ? 188.126 7.622   214.946 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E CG  1 
ATOM   27810 C  CD  . GLN E  1 245 ? 188.282 9.083   214.562 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E CD  1 
ATOM   27811 O  OE1 . GLN E  1 245 ? 188.998 9.871   215.193 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E OE1 1 
ATOM   27812 N  NE2 . GLN E  1 245 ? 187.620 9.446   213.494 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E NE2 1 
ATOM   27813 N  N   . ILE E  1 246 ? 185.334 7.849   218.660 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E N   1 
ATOM   27814 C  CA  . ILE E  1 246 ? 184.767 7.318   219.858 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E CA  1 
ATOM   27815 C  C   . ILE E  1 246 ? 183.304 7.029   219.614 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E C   1 
ATOM   27816 O  O   . ILE E  1 246 ? 182.852 5.916   219.768 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E O   1 
ATOM   27817 C  CB  . ILE E  1 246 ? 185.037 8.284   221.025 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E CB  1 
ATOM   27818 C  CG1 . ILE E  1 246 ? 186.519 8.138   221.422 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E CG1 1 
ATOM   27819 C  CG2 . ILE E  1 246 ? 184.097 8.026   222.209 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E CG2 1 
ATOM   27820 C  CD1 . ILE E  1 246 ? 187.084 9.254   222.302 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E CD1 1 
ATOM   27821 N  N   . ALA E  1 247 ? 182.557 8.026   219.188 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 490  ALA E N   1 
ATOM   27822 C  CA  . ALA E  1 247 ? 181.118 7.849   218.955 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 490  ALA E CA  1 
ATOM   27823 C  C   . ALA E  1 247 ? 180.836 6.820   217.855 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 490  ALA E C   1 
ATOM   27824 O  O   . ALA E  1 247 ? 179.908 6.024   217.954 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 490  ALA E O   1 
ATOM   27825 C  CB  . ALA E  1 247 ? 180.475 9.172   218.629 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 490  ALA E CB  1 
ATOM   27826 N  N   . GLY E  1 248 ? 181.645 6.834   216.815 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 491  GLY E N   1 
ATOM   27827 C  CA  . GLY E  1 248 ? 181.554 5.815   215.791 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 491  GLY E CA  1 
ATOM   27828 C  C   . GLY E  1 248 ? 181.743 4.403   216.354 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 491  GLY E C   1 
ATOM   27829 O  O   . GLY E  1 248 ? 180.912 3.519   216.185 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 491  GLY E O   1 
ATOM   27830 N  N   . ASP E  1 249 ? 182.864 4.159   216.999 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E N   1 
ATOM   27831 C  CA  . ASP E  1 249 ? 183.109 2.863   217.577 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E CA  1 
ATOM   27832 C  C   . ASP E  1 249 ? 181.956 2.383   218.447 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E C   1 
ATOM   27833 O  O   . ASP E  1 249 ? 181.647 1.183   218.511 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E O   1 
ATOM   27834 C  CB  . ASP E  1 249 ? 184.344 2.943   218.438 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E CB  1 
ATOM   27835 C  CG  . ASP E  1 249 ? 185.589 3.039   217.628 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E CG  1 
ATOM   27836 O  OD1 . ASP E  1 249 ? 185.446 3.135   216.378 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E OD1 1 
ATOM   27837 O  OD2 . ASP E  1 249 ? 186.698 3.004   218.247 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E OD2 1 
ATOM   27838 N  N   . TYR E  1 250 ? 181.345 3.316   219.156 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E N   1 
ATOM   27839 C  CA  . TYR E  1 250 ? 180.301 2.933   220.061 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CA  1 
ATOM   27840 C  C   . TYR E  1 250 ? 179.069 2.484   219.254 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E C   1 
ATOM   27841 O  O   . TYR E  1 250 ? 178.570 1.360   219.443 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E O   1 
ATOM   27842 C  CB  . TYR E  1 250 ? 179.961 4.067   221.059 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CB  1 
ATOM   27843 C  CG  . TYR E  1 250 ? 178.806 3.698   221.967 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CG  1 
ATOM   27844 C  CD1 . TYR E  1 250 ? 179.015 2.909   223.069 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CD1 1 
ATOM   27845 C  CD2 . TYR E  1 250 ? 177.500 4.096   221.680 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CD2 1 
ATOM   27846 C  CE1 . TYR E  1 250 ? 177.976 2.534   223.875 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CE1 1 
ATOM   27847 C  CE2 . TYR E  1 250 ? 176.454 3.728   222.489 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CE2 1 
ATOM   27848 C  CZ  . TYR E  1 250 ? 176.713 2.940   223.591 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CZ  1 
ATOM   27849 O  OH  . TYR E  1 250 ? 175.737 2.520   224.433 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E OH  1 
ATOM   27850 N  N   . LEU E  1 251 ? 178.568 3.340   218.358 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E N   1 
ATOM   27851 C  CA  . LEU E  1 251 ? 177.445 2.909   217.512 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E CA  1 
ATOM   27852 C  C   . LEU E  1 251 ? 177.644 1.505   216.853 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E C   1 
ATOM   27853 O  O   . LEU E  1 251 ? 176.715 0.705   216.830 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E O   1 
ATOM   27854 C  CB  . LEU E  1 251 ? 177.131 3.943   216.436 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E CB  1 
ATOM   27855 C  CG  . LEU E  1 251 ? 176.613 5.298   216.857 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E CG  1 
ATOM   27856 C  CD1 . LEU E  1 251 ? 176.398 6.160   215.628 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E CD1 1 
ATOM   27857 C  CD2 . LEU E  1 251 ? 175.339 5.124   217.634 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E CD2 1 
ATOM   27858 N  N   . LYS E  1 252 ? 178.830 1.233   216.286 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E N   1 
ATOM   27859 C  CA  . LYS E  1 252 ? 179.146 -0.048  215.692 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E CA  1 
ATOM   27860 C  C   . LYS E  1 252 ? 179.167 -1.114  216.757 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E C   1 
ATOM   27861 O  O   . LYS E  1 252 ? 178.517 -2.131  216.637 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E O   1 
ATOM   27862 C  CB  . LYS E  1 252 ? 180.519 0.015   215.046 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E CB  1 
ATOM   27863 C  CG  . LYS E  1 252 ? 180.537 0.787   213.759 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E CG  1 
ATOM   27864 C  CD  . LYS E  1 252 ? 181.848 0.589   213.053 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E CD  1 
ATOM   27865 C  CE  . LYS E  1 252 ? 182.730 1.716   213.429 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E CE  1 
ATOM   27866 N  NZ  . LYS E  1 252 ? 184.075 1.454   212.983 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E NZ  1 
ATOM   27867 N  N   . ALA E  1 253 ? 179.944 -0.921  217.806 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 496  ALA E N   1 
ATOM   27868 C  CA  . ALA E  1 253 ? 180.051 -2.000  218.783 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 496  ALA E CA  1 
ATOM   27869 C  C   . ALA E  1 253 ? 178.705 -2.257  219.477 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 496  ALA E C   1 
ATOM   27870 O  O   . ALA E  1 253 ? 178.318 -3.389  219.718 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 496  ALA E O   1 
ATOM   27871 C  CB  . ALA E  1 253 ? 181.140 -1.706  219.797 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 496  ALA E CB  1 
ATOM   27872 N  N   . ALA E  1 254 ? 177.979 -1.200  219.800 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 497  ALA E N   1 
ATOM   27873 C  CA  . ALA E  1 254 ? 176.849 -1.362  220.691 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 497  ALA E CA  1 
ATOM   27874 C  C   . ALA E  1 254 ? 175.604 -1.628  219.923 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 497  ALA E C   1 
ATOM   27875 O  O   . ALA E  1 254 ? 174.714 -2.245  220.442 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 497  ALA E O   1 
ATOM   27876 C  CB  . ALA E  1 254 ? 176.660 -0.144  221.479 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 497  ALA E CB  1 
ATOM   27877 N  N   . LYS E  1 255 ? 175.530 -1.136  218.683 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E N   1 
ATOM   27878 C  CA  . LYS E  1 255 ? 174.303 -1.182  217.889 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E CA  1 
ATOM   27879 C  C   . LYS E  1 255 ? 174.498 -1.897  216.595 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E C   1 
ATOM   27880 O  O   . LYS E  1 255 ? 173.545 -2.072  215.878 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E O   1 
ATOM   27881 C  CB  . LYS E  1 255 ? 173.813 0.219   217.585 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E CB  1 
ATOM   27882 C  CG  . LYS E  1 255 ? 173.515 1.021   218.813 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E CG  1 
ATOM   27883 C  CD  . LYS E  1 255 ? 172.632 0.219   219.755 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E CD  1 
ATOM   27884 C  CE  . LYS E  1 255 ? 171.961 1.157   220.774 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E CE  1 
ATOM   27885 N  NZ  . LYS E  1 255 ? 170.817 0.431   221.408 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E NZ  1 
ATOM   27886 N  N   . GLY E  1 256 ? 175.722 -2.292  216.281 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 499  GLY E N   1 
ATOM   27887 C  CA  . GLY E  1 256 ? 176.022 -3.037  215.054 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 499  GLY E CA  1 
ATOM   27888 C  C   . GLY E  1 256 ? 175.706 -2.374  213.714 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 499  GLY E C   1 
ATOM   27889 O  O   . GLY E  1 256 ? 175.381 -3.071  212.742 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 499  GLY E O   1 
ATOM   27890 N  N   . ILE E  1 257 ? 175.795 -1.039  213.634 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E N   1 
ATOM   27891 C  CA  . ILE E  1 257 ? 175.328 -0.362  212.442 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E CA  1 
ATOM   27892 C  C   . ILE E  1 257 ? 176.154 -0.749  211.215 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E C   1 
ATOM   27893 O  O   . ILE E  1 257 ? 175.700 -0.606  210.079 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E O   1 
ATOM   27894 C  CB  . ILE E  1 257 ? 175.361 1.103   212.649 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E CB  1 
ATOM   27895 C  CG1 . ILE E  1 257 ? 176.768 1.570   212.999 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E CG1 1 
ATOM   27896 C  CG2 . ILE E  1 257 ? 174.440 1.403   213.753 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E CG2 1 
ATOM   27897 C  CD1 . ILE E  1 257 ? 176.983 3.079   212.665 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E CD1 1 
ATOM   27898 N  N   . HIS E  1 258 ? 177.363 -1.254  211.427 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E N   1 
ATOM   27899 C  CA  . HIS E  1 258 ? 178.206 -1.498  210.287 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E CA  1 
ATOM   27900 C  C   . HIS E  1 258 ? 177.877 -2.825  209.668 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E C   1 
ATOM   27901 O  O   . HIS E  1 258 ? 178.418 -3.150  208.637 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E O   1 
ATOM   27902 C  CB  . HIS E  1 258 ? 179.659 -1.497  210.682 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E CB  1 
ATOM   27903 C  CG  . HIS E  1 258 ? 179.966 -2.524  211.694 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E CG  1 
ATOM   27904 N  ND1 . HIS E  1 258 ? 179.273 -2.605  212.880 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E ND1 1 
ATOM   27905 C  CD2 . HIS E  1 258 ? 180.859 -3.532  211.699 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E CD2 1 
ATOM   27906 C  CE1 . HIS E  1 258 ? 179.733 -3.624  213.580 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E CE1 1 
ATOM   27907 N  NE2 . HIS E  1 258 ? 180.691 -4.208  212.881 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E NE2 1 
ATOM   27908 N  N   . LYS E  1 259 ? 176.976 -3.591  210.269 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E N   1 
ATOM   27909 C  CA  . LYS E  1 259 ? 176.635 -4.923  209.757 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E CA  1 
ATOM   27910 C  C   . LYS E  1 259 ? 175.569 -4.916  208.686 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E C   1 
ATOM   27911 O  O   . LYS E  1 259 ? 175.621 -5.724  207.768 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E O   1 
ATOM   27912 C  CB  . LYS E  1 259 ? 176.147 -5.806  210.884 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E CB  1 
ATOM   27913 C  CG  . LYS E  1 259 ? 176.879 -5.583  212.173 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E CG  1 
ATOM   27914 C  CD  . LYS E  1 259 ? 177.226 -6.864  212.863 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E CD  1 
ATOM   27915 C  CE  . LYS E  1 259 ? 178.548 -7.447  212.267 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E CE  1 
ATOM   27916 N  NZ  . LYS E  1 259 ? 179.225 -8.427  213.233 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E NZ  1 
ATOM   27917 N  N   . ASN E  1 260 ? 174.589 -4.033  208.807 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E N   1 
ATOM   27918 C  CA  . ASN E  1 260 ? 173.625 -3.869  207.740 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E CA  1 
ATOM   27919 C  C   . ASN E  1 260 ? 172.844 -2.604  207.857 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E C   1 
ATOM   27920 O  O   . ASN E  1 260 ? 172.802 -2.023  208.896 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E O   1 
ATOM   27921 C  CB  . ASN E  1 260 ? 172.652 -5.029  207.711 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E CB  1 
ATOM   27922 C  CG  . ASN E  1 260 ? 171.902 -5.165  208.999 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E CG  1 
ATOM   27923 O  OD1 . ASN E  1 260 ? 170.990 -4.402  209.288 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E OD1 1 
ATOM   27924 N  ND2 . ASN E  1 260 ? 172.284 -6.136  209.790 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E ND2 1 
ATOM   27925 N  N   . ASP E  1 261 ? 172.180 -2.217  206.781 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 504  ASP E N   1 
ATOM   27926 C  CA  . ASP E  1 261 ? 171.478 -0.966  206.763 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 504  ASP E CA  1 
ATOM   27927 C  C   . ASP E  1 261 ? 170.321 -0.943  207.726 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 504  ASP E C   1 
ATOM   27928 O  O   . ASP E  1 261 ? 169.976 0.091   208.309 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 504  ASP E O   1 
ATOM   27929 C  CB  . ASP E  1 261 ? 171.002 -0.686  205.363 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 504  ASP E CB  1 
ATOM   27930 C  CG  . ASP E  1 261 ? 172.147 -0.302  204.461 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 504  ASP E CG  1 
ATOM   27931 O  OD1 . ASP E  1 261 ? 172.978 0.497   204.916 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 504  ASP E OD1 1 
ATOM   27932 O  OD2 . ASP E  1 261 ? 172.246 -0.814  203.328 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 504  ASP E OD2 1 
ATOM   27933 N  N   . LYS E  1 262 ? 169.714 -2.089  207.921 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E N   1 
ATOM   27934 C  CA  . LYS E  1 262 ? 168.628 -2.100  208.832 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E CA  1 
ATOM   27935 C  C   . LYS E  1 262 ? 169.138 -1.675  210.211 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E C   1 
ATOM   27936 O  O   . LYS E  1 262 ? 168.476 -0.859  210.870 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E O   1 
ATOM   27937 C  CB  . LYS E  1 262 ? 167.974 -3.452  208.865 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E CB  1 
ATOM   27938 C  CG  . LYS E  1 262 ? 167.193 -3.622  210.082 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E CG  1 
ATOM   27939 C  CD  . LYS E  1 262 ? 165.742 -3.493  209.812 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E CD  1 
ATOM   27940 C  CE  . LYS E  1 262 ? 165.013 -4.119  211.027 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E CE  1 
ATOM   27941 N  NZ  . LYS E  1 262 ? 164.670 -2.960  211.924 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E NZ  1 
ATOM   27942 N  N   . ALA E  1 263 ? 170.298 -2.178  210.651 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 506  ALA E N   1 
ATOM   27943 C  CA  . ALA E  1 263 ? 170.824 -1.753  211.958 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 506  ALA E CA  1 
ATOM   27944 C  C   . ALA E  1 263 ? 171.249 -0.296  211.906 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 506  ALA E C   1 
ATOM   27945 O  O   . ALA E  1 263 ? 170.994 0.462   212.846 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 506  ALA E O   1 
ATOM   27946 C  CB  . ALA E  1 263 ? 171.963 -2.586  212.392 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 506  ALA E CB  1 
ATOM   27947 N  N   . ALA E  1 264 ? 171.871 0.093   210.790 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 507  ALA E N   1 
ATOM   27948 C  CA  . ALA E  1 264 ? 172.342 1.447   210.585 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 507  ALA E CA  1 
ATOM   27949 C  C   . ALA E  1 264 ? 171.217 2.464   210.624 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 507  ALA E C   1 
ATOM   27950 O  O   . ALA E  1 264 ? 171.312 3.491   211.327 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 507  ALA E O   1 
ATOM   27951 C  CB  . ALA E  1 264 ? 173.092 1.552   209.303 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 507  ALA E CB  1 
ATOM   27952 N  N   . ASN E  1 265 ? 170.166 2.189   209.874 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E N   1 
ATOM   27953 C  CA  . ASN E  1 265 ? 169.074 3.144   209.806 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E CA  1 
ATOM   27954 C  C   . ASN E  1 265 ? 168.215 3.187   211.060 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E C   1 
ATOM   27955 O  O   . ASN E  1 265 ? 167.419 4.114   211.261 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E O   1 
ATOM   27956 C  CB  . ASN E  1 265 ? 168.163 2.862   208.629 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E CB  1 
ATOM   27957 C  CG  . ASN E  1 265 ? 168.844 3.032   207.316 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E CG  1 
ATOM   27958 O  OD1 . ASN E  1 265 ? 170.054 3.226   207.247 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E OD1 1 
ATOM   27959 N  ND2 . ASN E  1 265 ? 168.072 2.908   206.245 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E ND2 1 
ATOM   27960 N  N   . ASP E  1 266 ? 168.383 2.214   211.931 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E N   1 
ATOM   27961 C  CA  . ASP E  1 266 ? 167.686 2.318   213.192 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E CA  1 
ATOM   27962 C  C   . ASP E  1 266 ? 168.311 3.207   214.236 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E C   1 
ATOM   27963 O  O   . ASP E  1 266 ? 167.743 3.353   215.315 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E O   1 
ATOM   27964 C  CB  . ASP E  1 266 ? 167.479 0.954   213.774 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E CB  1 
ATOM   27965 C  CG  . ASP E  1 266 ? 166.256 0.298   213.195 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E CG  1 
ATOM   27966 O  OD1 . ASP E  1 266 ? 165.553 0.995   212.423 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E OD1 1 
ATOM   27967 O  OD2 . ASP E  1 266 ? 165.995 -0.880  213.488 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E OD2 1 
ATOM   27968 N  N   . HIS E  1 267 ? 169.460 3.802   213.897 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E N   1 
ATOM   27969 C  CA  . HIS E  1 267 ? 170.256 4.648   214.788 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E CA  1 
ATOM   27970 C  C   . HIS E  1 267 ? 170.986 5.706   213.983 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E C   1 
ATOM   27971 O  O   . HIS E  1 267 ? 172.126 6.054   214.309 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E O   1 
ATOM   27972 C  CB  . HIS E  1 267 ? 171.280 3.811   215.521 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E CB  1 
ATOM   27973 C  CG  . HIS E  1 267 ? 170.688 2.627   216.203 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E CG  1 
ATOM   27974 N  ND1 . HIS E  1 267 ? 170.006 2.729   217.395 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E ND1 1 
ATOM   27975 C  CD2 . HIS E  1 267 ? 170.641 1.323   215.849 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E CD2 1 
ATOM   27976 C  CE1 . HIS E  1 267 ? 169.574 1.535   217.757 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E CE1 1 
ATOM   27977 N  NE2 . HIS E  1 267 ? 169.953 0.662   216.839 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E NE2 1 
ATOM   27978 N  N   . LEU E  1 268 ? 170.322 6.215   212.938 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E N   1 
ATOM   27979 C  CA  . LEU E  1 268 ? 170.909 7.210   212.030 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E CA  1 
ATOM   27980 C  C   . LEU E  1 268 ? 171.375 8.445   212.779 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E C   1 
ATOM   27981 O  O   . LEU E  1 268 ? 170.545 9.207   213.285 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E O   1 
ATOM   27982 C  CB  . LEU E  1 268 ? 169.868 7.637   210.994 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E CB  1 
ATOM   27983 C  CG  . LEU E  1 268 ? 170.382 8.525   209.866 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E CG  1 
ATOM   27984 C  CD1 . LEU E  1 268 ? 171.506 7.842   209.124 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E CD1 1 
ATOM   27985 C  CD2 . LEU E  1 268 ? 169.297 8.765   208.923 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E CD2 1 
ATOM   27986 N  N   . SER E  1 269 ? 172.686 8.655   212.859 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 512  SER E N   1 
ATOM   27987 C  CA  . SER E  1 269 ? 173.231 9.834   213.571 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 512  SER E CA  1 
ATOM   27988 C  C   . SER E  1 269 ? 173.890 10.844  212.630 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 512  SER E C   1 
ATOM   27989 O  O   . SER E  1 269 ? 174.358 10.512  211.517 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 512  SER E O   1 
ATOM   27990 C  CB  . SER E  1 269 ? 174.207 9.397   214.660 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 512  SER E CB  1 
ATOM   27991 O  OG  . SER E  1 269 ? 173.617 8.391   215.456 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 512  SER E OG  1 
ATOM   27992 N  N   . ILE E  1 270 ? 173.940 12.094  213.065 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E N   1 
ATOM   27993 C  CA  . ILE E  1 270 ? 174.418 13.180  212.161 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E CA  1 
ATOM   27994 C  C   . ILE E  1 270 ? 175.489 13.982  212.878 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E C   1 
ATOM   27995 O  O   . ILE E  1 270 ? 175.568 13.949  214.132 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E O   1 
ATOM   27996 C  CB  . ILE E  1 270 ? 173.286 14.178  211.831 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E CB  1 
ATOM   27997 C  CG1 . ILE E  1 270 ? 172.769 14.778  213.149 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E CG1 1 
ATOM   27998 C  CG2 . ILE E  1 270 ? 172.208 13.487  211.080 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E CG2 1 
ATOM   27999 C  CD1 . ILE E  1 270 ? 171.616 15.733  213.067 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E CD1 1 
ATOM   28000 N  N   . LEU E  1 271 ? 176.298 14.687  212.101 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E N   1 
ATOM   28001 C  CA  . LEU E  1 271 ? 177.223 15.681  212.630 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E CA  1 
ATOM   28002 C  C   . LEU E  1 271 ? 176.670 17.027  212.292 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E C   1 
ATOM   28003 O  O   . LEU E  1 271 ? 176.001 17.162  211.253 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E O   1 
ATOM   28004 C  CB  . LEU E  1 271 ? 178.565 15.635  211.916 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E CB  1 
ATOM   28005 C  CG  . LEU E  1 271 ? 179.292 14.328  211.834 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E CG  1 
ATOM   28006 C  CD1 . LEU E  1 271 ? 180.734 14.627  211.580 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E CD1 1 
ATOM   28007 C  CD2 . LEU E  1 271 ? 179.077 13.641  213.157 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E CD2 1 
ATOM   28008 N  N   . GLU E  1 272 ? 176.958 18.023  213.142 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 515  GLU E N   1 
ATOM   28009 C  CA  . GLU E  1 272 ? 176.873 19.405  212.724 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 515  GLU E CA  1 
ATOM   28010 C  C   . GLU E  1 272 ? 178.281 19.876  212.430 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 515  GLU E C   1 
ATOM   28011 O  O   . GLU E  1 272 ? 178.937 20.457  213.293 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 515  GLU E O   1 
ATOM   28012 C  CB  . GLU E  1 272 ? 176.261 20.296  213.772 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 515  GLU E CB  1 
ATOM   28013 C  CG  . GLU E  1 272 ? 176.213 21.718  213.226 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 515  GLU E CG  1 
ATOM   28014 C  CD  . GLU E  1 272 ? 176.104 22.744  214.302 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 515  GLU E CD  1 
ATOM   28015 O  OE1 . GLU E  1 272 ? 176.545 22.399  215.431 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 515  GLU E OE1 1 
ATOM   28016 O  OE2 . GLU E  1 272 ? 175.588 23.868  214.009 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 515  GLU E OE2 1 
ATOM   28017 N  N   . ALA E  1 273 ? 178.745 19.621  211.212 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 516  ALA E N   1 
ATOM   28018 C  CA  . ALA E  1 273 ? 180.106 19.893  210.854 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 516  ALA E CA  1 
ATOM   28019 C  C   . ALA E  1 273 ? 180.085 20.895  209.743 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 516  ALA E C   1 
ATOM   28020 O  O   . ALA E  1 273 ? 179.581 20.597  208.671 1.00 23.52  ? ? ? ? ? ? 516  ALA E O   1 
ATOM   28021 C  CB  . ALA E  1 273 ? 180.718 18.646  210.382 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 516  ALA E CB  1 
ATOM   28022 N  N   . TRP E  1 274 ? 180.614 22.089  209.949 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E N   1 
ATOM   28023 C  CA  . TRP E  1 274 ? 180.417 23.131  208.926 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CA  1 
ATOM   28024 C  C   . TRP E  1 274 ? 181.474 23.171  207.869 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E C   1 
ATOM   28025 O  O   . TRP E  1 274 ? 181.276 23.800  206.870 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E O   1 
ATOM   28026 C  CB  . TRP E  1 274 ? 180.227 24.535  209.535 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CB  1 
ATOM   28027 C  CG  . TRP E  1 274 ? 178.916 24.641  210.241 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CG  1 
ATOM   28028 C  CD1 . TRP E  1 274 ? 178.682 24.409  211.565 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CD1 1 
ATOM   28029 C  CD2 . TRP E  1 274 ? 177.650 24.968  209.663 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CD2 1 
ATOM   28030 N  NE1 . TRP E  1 274 ? 177.336 24.589  211.853 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E NE1 1 
ATOM   28031 C  CE2 . TRP E  1 274 ? 176.691 24.926  210.698 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CE2 1 
ATOM   28032 C  CE3 . TRP E  1 274 ? 177.245 25.326  208.381 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CE3 1 
ATOM   28033 C  CZ2 . TRP E  1 274 ? 175.371 25.208  210.495 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CZ2 1 
ATOM   28034 C  CZ3 . TRP E  1 274 ? 175.928 25.605  208.169 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CZ3 1 
ATOM   28035 C  CH2 . TRP E  1 274 ? 174.996 25.549  209.233 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CH2 1 
ATOM   28036 N  N   . SER E  1 275 ? 182.622 22.561  208.089 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 518  SER E N   1 
ATOM   28037 C  CA  . SER E  1 275 ? 183.684 22.701  207.103 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 518  SER E CA  1 
ATOM   28038 C  C   . SER E  1 275 ? 183.458 21.783  205.927 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 518  SER E C   1 
ATOM   28039 O  O   . SER E  1 275 ? 183.021 20.649  206.090 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 518  SER E O   1 
ATOM   28040 C  CB  . SER E  1 275 ? 185.019 22.379  207.729 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 518  SER E CB  1 
ATOM   28041 O  OG  . SER E  1 275 ? 185.986 22.278  206.720 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 518  SER E OG  1 
ATOM   28042 N  N   . TYR E  1 276 ? 183.731 22.264  204.729 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E N   1 
ATOM   28043 C  CA  . TYR E  1 276 ? 183.644 21.411  203.547 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CA  1 
ATOM   28044 C  C   . TYR E  1 276 ? 184.507 20.156  203.640 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E C   1 
ATOM   28045 O  O   . TYR E  1 276 ? 184.221 19.166  202.963 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E O   1 
ATOM   28046 C  CB  . TYR E  1 276 ? 184.080 22.148  202.311 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CB  1 
ATOM   28047 C  CG  . TYR E  1 276 ? 183.091 23.180  201.858 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CG  1 
ATOM   28048 C  CD1 . TYR E  1 276 ? 181.739 22.913  201.826 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CD1 1 
ATOM   28049 C  CD2 . TYR E  1 276 ? 183.533 24.428  201.437 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CD2 1 
ATOM   28050 C  CE1 . TYR E  1 276 ? 180.844 23.863  201.402 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CE1 1 
ATOM   28051 C  CE2 . TYR E  1 276 ? 182.659 25.401  201.020 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CE2 1 
ATOM   28052 C  CZ  . TYR E  1 276 ? 181.299 25.128  200.996 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CZ  1 
ATOM   28053 O  OH  . TYR E  1 276 ? 180.417 26.152  200.552 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E OH  1 
ATOM   28054 N  N   . ASN E  1 277 ? 185.570 20.191  204.440 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E N   1 
ATOM   28055 C  CA  . ASN E  1 277 ? 186.381 19.026  204.588 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E CA  1 
ATOM   28056 C  C   . ASN E  1 277 ? 185.710 17.934  205.423 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E C   1 
ATOM   28057 O  O   . ASN E  1 277 ? 186.099 16.790  205.334 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E O   1 
ATOM   28058 C  CB  . ASN E  1 277 ? 187.690 19.405  205.218 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E CB  1 
ATOM   28059 C  CG  . ASN E  1 277 ? 188.492 20.336  204.374 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E CG  1 
ATOM   28060 O  OD1 . ASN E  1 277 ? 188.282 20.463  203.185 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E OD1 1 
ATOM   28061 N  ND2 . ASN E  1 277 ? 189.449 20.973  204.982 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E ND2 1 
ATOM   28062 N  N   . ASP E  1 278 ? 184.711 18.265  206.239 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E N   1 
ATOM   28063 C  CA  . ASP E  1 278 ? 184.163 17.273  207.195 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E CA  1 
ATOM   28064 C  C   . ASP E  1 278 ? 183.448 16.130  206.507 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E C   1 
ATOM   28065 O  O   . ASP E  1 278 ? 183.484 15.015  206.997 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E O   1 
ATOM   28066 C  CB  . ASP E  1 278 ? 183.270 17.911  208.272 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E CB  1 
ATOM   28067 C  CG  . ASP E  1 278 ? 183.989 19.004  209.013 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E CG  1 
ATOM   28068 O  OD1 . ASP E  1 278 ? 185.220 18.961  208.995 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E OD1 1 
ATOM   28069 O  OD2 . ASP E  1 278 ? 183.372 19.921  209.583 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E OD2 1 
ATOM   28070 N  N   . THR E  1 279 ? 182.820 16.372  205.363 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 522  THR E N   1 
ATOM   28071 C  CA  . THR E  1 279 ? 182.121 15.259  204.714 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 522  THR E CA  1 
ATOM   28072 C  C   . THR E  1 279 ? 183.056 14.209  204.132 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 522  THR E C   1 
ATOM   28073 O  O   . THR E  1 279 ? 182.902 13.030  204.422 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 522  THR E O   1 
ATOM   28074 C  CB  . THR E  1 279 ? 181.064 15.702  203.668 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 522  THR E CB  1 
ATOM   28075 O  OG1 . THR E  1 279 ? 180.131 16.565  204.301 1.00 23.21  ? ? ? ? ? ? 522  THR E OG1 1 
ATOM   28076 C  CG2 . THR E  1 279 ? 180.270 14.524  203.106 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 522  THR E CG2 1 
ATOM   28077 N  N   . PRO E  1 280 ? 184.021 14.614  203.308 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 523  PRO E N   1 
ATOM   28078 C  CA  . PRO E  1 280 ? 185.019 13.644  202.874 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 523  PRO E CA  1 
ATOM   28079 C  C   . PRO E  1 280 ? 185.684 12.920  204.046 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 523  PRO E C   1 
ATOM   28080 O  O   . PRO E  1 280 ? 185.906 11.707  203.986 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 523  PRO E O   1 
ATOM   28081 C  CB  . PRO E  1 280 ? 186.062 14.497  202.133 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 523  PRO E CB  1 
ATOM   28082 C  CG  . PRO E  1 280 ? 185.606 15.887  202.221 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 523  PRO E CG  1 
ATOM   28083 C  CD  . PRO E  1 280 ? 184.183 15.904  202.637 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 523  PRO E CD  1 
ATOM   28084 N  N   . TYR E  1 281 ? 186.017 13.671  205.093 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E N   1 
ATOM   28085 C  CA  . TYR E  1 281 ? 186.613 13.126  206.303 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CA  1 
ATOM   28086 C  C   . TYR E  1 281 ? 185.743 11.986  206.828 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E C   1 
ATOM   28087 O  O   . TYR E  1 281 ? 186.195 10.862  206.982 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E O   1 
ATOM   28088 C  CB  . TYR E  1 281 ? 186.682 14.220  207.354 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CB  1 
ATOM   28089 C  CG  . TYR E  1 281 ? 187.129 13.730  208.693 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CG  1 
ATOM   28090 C  CD1 . TYR E  1 281 ? 188.424 13.853  209.072 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CD1 1 
ATOM   28091 C  CD2 . TYR E  1 281 ? 186.245 13.139  209.565 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CD2 1 
ATOM   28092 C  CE1 . TYR E  1 281 ? 188.847 13.403  210.265 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CE1 1 
ATOM   28093 C  CE2 . TYR E  1 281 ? 186.657 12.663  210.794 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CE2 1 
ATOM   28094 C  CZ  . TYR E  1 281 ? 187.977 12.797  211.137 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CZ  1 
ATOM   28095 O  OH  . TYR E  1 281 ? 188.474 12.364  212.355 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E OH  1 
ATOM   28096 N  N   . LEU E  1 282 ? 184.482 12.325  207.102 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E N   1 
ATOM   28097 C  CA  . LEU E  1 282 ? 183.474 11.414  207.617 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E CA  1 
ATOM   28098 C  C   . LEU E  1 282 ? 183.255 10.131  206.767 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E C   1 
ATOM   28099 O  O   . LEU E  1 282 ? 183.022 9.018   207.285 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E O   1 
ATOM   28100 C  CB  . LEU E  1 282 ? 182.157 12.182  207.753 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E CB  1 
ATOM   28101 C  CG  . LEU E  1 282 ? 181.160 11.556  208.735 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E CG  1 
ATOM   28102 C  CD1 . LEU E  1 282 ? 181.799 11.170  210.092 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E CD1 1 
ATOM   28103 C  CD2 . LEU E  1 282 ? 180.005 12.492  208.941 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E CD2 1 
ATOM   28104 N  N   . HIS E  1 283 ? 183.310 10.314  205.460 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 526  HIS E N   1 
ATOM   28105 C  CA  . HIS E  1 283 ? 183.134 9.243   204.537 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 526  HIS E CA  1 
ATOM   28106 C  C   . HIS E  1 283 ? 184.328 8.310   204.562 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 526  HIS E C   1 
ATOM   28107 O  O   . HIS E  1 283 ? 184.147 7.131   204.592 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 526  HIS E O   1 
ATOM   28108 C  CB  . HIS E  1 283 ? 182.912 9.809   203.141 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 526  HIS E CB  1 
ATOM   28109 C  CG  . HIS E  1 283 ? 182.812 8.749   202.090 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 526  HIS E CG  1 
ATOM   28110 N  ND1 . HIS E  1 283 ? 181.660 8.021   201.874 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 526  HIS E ND1 1 
ATOM   28111 C  CD2 . HIS E  1 283 ? 183.731 8.260   201.219 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 526  HIS E CD2 1 
ATOM   28112 C  CE1 . HIS E  1 283 ? 181.874 7.133   200.918 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 526  HIS E CE1 1 
ATOM   28113 N  NE2 . HIS E  1 283 ? 183.121 7.260   200.502 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 526  HIS E NE2 1 
ATOM   28114 N  N   . ASP E  1 284 ? 185.552 8.834   204.533 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 527  ASP E N   1 
ATOM   28115 C  CA  . ASP E  1 284 ? 186.751 8.006   204.715 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 527  ASP E CA  1 
ATOM   28116 C  C   . ASP E  1 284 ? 186.741 7.288   206.042 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 527  ASP E C   1 
ATOM   28117 O  O   . ASP E  1 284 ? 187.175 6.189   206.142 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 527  ASP E O   1 
ATOM   28118 C  CB  . ASP E  1 284 ? 188.043 8.854   204.639 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 527  ASP E CB  1 
ATOM   28119 C  CG  . ASP E  1 284 ? 188.338 9.399   203.216 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 527  ASP E CG  1 
ATOM   28120 O  OD1 . ASP E  1 284 ? 187.719 8.878   202.248 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 527  ASP E OD1 1 
ATOM   28121 O  OD2 . ASP E  1 284 ? 189.186 10.342  203.050 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 527  ASP E OD2 1 
ATOM   28122 N  N   . ASP E  1 285 ? 186.286 7.962   207.082 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 528  ASP E N   1 
ATOM   28123 C  CA  . ASP E  1 285 ? 186.174 7.383   208.379 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 528  ASP E CA  1 
ATOM   28124 C  C   . ASP E  1 285 ? 185.193 6.218   208.375 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 528  ASP E C   1 
ATOM   28125 O  O   . ASP E  1 285 ? 185.190 5.446   209.301 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 528  ASP E O   1 
ATOM   28126 C  CB  . ASP E  1 285 ? 185.699 8.440   209.364 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 528  ASP E CB  1 
ATOM   28127 C  CG  . ASP E  1 285 ? 185.728 7.965   210.854 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 528  ASP E CG  1 
ATOM   28128 O  OD1 . ASP E  1 285 ? 186.827 7.901   211.414 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 528  ASP E OD1 1 
ATOM   28129 O  OD2 . ASP E  1 285 ? 184.650 7.725   211.479 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 528  ASP E OD2 1 
ATOM   28130 N  N   . GLY E  1 286 ? 184.346 6.056   207.380 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 529  GLY E N   1 
ATOM   28131 C  CA  . GLY E  1 286 ? 183.488 4.868   207.369 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 529  GLY E CA  1 
ATOM   28132 C  C   . GLY E  1 286 ? 181.992 5.125   207.324 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 529  GLY E C   1 
ATOM   28133 O  O   . GLY E  1 286 ? 181.191 4.194   207.372 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 529  GLY E O   1 
ATOM   28134 N  N   . ASP E  1 287 ? 181.587 6.383   207.198 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 530  ASP E N   1 
ATOM   28135 C  CA  . ASP E  1 287 ? 180.174 6.688   207.100 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 530  ASP E CA  1 
ATOM   28136 C  C   . ASP E  1 287 ? 179.432 6.070   208.250 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 530  ASP E C   1 
ATOM   28137 O  O   . ASP E  1 287 ? 178.440 5.382   208.037 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 530  ASP E O   1 
ATOM   28138 C  CB  . ASP E  1 287 ? 179.607 6.131   205.822 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 530  ASP E CB  1 
ATOM   28139 C  CG  . ASP E  1 287 ? 179.986 6.952   204.613 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 530  ASP E CG  1 
ATOM   28140 O  OD1 . ASP E  1 287 ? 180.296 8.159   204.797 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 530  ASP E OD1 1 
ATOM   28141 O  OD2 . ASP E  1 287 ? 179.947 6.402   203.485 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 530  ASP E OD2 1 
ATOM   28142 N  N   . ASN E  1 288 ? 179.909 6.318   209.475 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E N   1 
ATOM   28143 C  CA  . ASN E  1 288 ? 179.188 5.918   210.685 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E CA  1 
ATOM   28144 C  C   . ASN E  1 288 ? 178.198 6.935   211.181 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E C   1 
ATOM   28145 O  O   . ASN E  1 288 ? 177.367 6.622   212.023 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E O   1 
ATOM   28146 C  CB  . ASN E  1 288 ? 180.160 5.609   211.782 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E CB  1 
ATOM   28147 C  CG  . ASN E  1 288 ? 181.027 4.479   211.426 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E CG  1 
ATOM   28148 O  OD1 . ASN E  1 288 ? 182.242 4.592   211.418 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E OD1 1 
ATOM   28149 N  ND2 . ASN E  1 288 ? 180.416 3.366   211.093 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E ND2 1 
ATOM   28150 N  N   . MET E  1 289 ? 178.287 8.152   210.678 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 532  MET E N   1 
ATOM   28151 C  CA  . MET E  1 289 ? 177.154 9.054   210.751 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 532  MET E CA  1 
ATOM   28152 C  C   . MET E  1 289 ? 177.165 9.962   209.538 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 532  MET E C   1 
ATOM   28153 O  O   . MET E  1 289 ? 178.069 9.894   208.733 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 532  MET E O   1 
ATOM   28154 C  CB  . MET E  1 289 ? 177.120 9.836   212.066 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 532  MET E CB  1 
ATOM   28155 C  CG  . MET E  1 289 ? 178.428 10.461  212.511 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 532  MET E CG  1 
ATOM   28156 S  SD  . MET E  1 289 ? 179.141 9.367   213.735 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 532  MET E SD  1 
ATOM   28157 C  CE  . MET E  1 289 ? 180.870 9.882   213.916 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 532  MET E CE  1 
ATOM   28158 N  N   . ILE E  1 290 ? 176.172 10.807  209.360 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E N   1 
ATOM   28159 C  CA  . ILE E  1 290 ? 176.170 11.583  208.133 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E CA  1 
ATOM   28160 C  C   . ILE E  1 290 ? 176.233 13.054  208.437 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E C   1 
ATOM   28161 O  O   . ILE E  1 290 ? 175.763 13.475  209.468 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E O   1 
ATOM   28162 C  CB  . ILE E  1 290 ? 174.918 11.284  207.305 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E CB  1 
ATOM   28163 C  CG1 . ILE E  1 290 ? 173.663 11.705  208.061 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E CG1 1 
ATOM   28164 C  CG2 . ILE E  1 290 ? 174.813 9.809   206.988 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E CG2 1 
ATOM   28165 C  CD1 . ILE E  1 290 ? 172.442 11.400  207.283 1.00 23.98  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E CD1 1 
ATOM   28166 N  N   . ASN E  1 291 ? 176.808 13.824  207.528 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E N   1 
ATOM   28167 C  CA  . ASN E  1 291 ? 176.904 15.280  207.645 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E CA  1 
ATOM   28168 C  C   . ASN E  1 291 ? 175.867 16.094  206.832 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E C   1 
ATOM   28169 O  O   . ASN E  1 291 ? 175.138 15.595  206.006 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E O   1 
ATOM   28170 C  CB  . ASN E  1 291 ? 178.276 15.712  207.158 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E CB  1 
ATOM   28171 C  CG  . ASN E  1 291 ? 178.680 17.052  207.692 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E CG  1 
ATOM   28172 O  OD1 . ASN E  1 291 ? 178.038 17.603  208.572 1.00 23.32  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E OD1 1 
ATOM   28173 N  ND2 . ASN E  1 291 ? 179.778 17.570  207.190 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E ND2 1 
ATOM   28174 N  N   . MET E  1 292 ? 175.843 17.390  207.016 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 535  MET E N   1 
ATOM   28175 C  CA  . MET E  1 292 ? 174.932 18.200  206.239 1.00 22.32  ? ? ? ? ? ? 535  MET E CA  1 
ATOM   28176 C  C   . MET E  1 292 ? 175.490 18.413  204.831 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 535  MET E C   1 
ATOM   28177 O  O   . MET E  1 292 ? 176.675 18.319  204.633 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 535  MET E O   1 
ATOM   28178 C  CB  . MET E  1 292 ? 174.803 19.544  206.932 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 535  MET E CB  1 
ATOM   28179 C  CG  . MET E  1 292 ? 176.160 20.199  207.027 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 535  MET E CG  1 
ATOM   28180 S  SD  . MET E  1 292 ? 176.075 21.898  207.658 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 535  MET E SD  1 
ATOM   28181 C  CE  . MET E  1 292 ? 175.241 21.726  209.231 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 535  MET E CE  1 
ATOM   28182 N  N   . ASP E  1 293 ? 174.642 18.708  203.854 1.00 21.89  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E N   1 
ATOM   28183 C  CA  . ASP E  1 293 ? 175.153 19.118  202.544 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E CA  1 
ATOM   28184 C  C   . ASP E  1 293 ? 175.291 20.630  202.492 1.00 21.80  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E C   1 
ATOM   28185 O  O   . ASP E  1 293 ? 174.389 21.351  202.082 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E O   1 
ATOM   28186 C  CB  . ASP E  1 293 ? 174.259 18.657  201.385 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E CB  1 
ATOM   28187 C  CG  . ASP E  1 293 ? 174.896 18.895  200.025 1.00 21.75  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E CG  1 
ATOM   28188 O  OD1 . ASP E  1 293 ? 175.894 19.641  199.905 1.00 21.88  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E OD1 1 
ATOM   28189 O  OD2 . ASP E  1 293 ? 174.402 18.311  199.066 1.00 21.77  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E OD2 1 
ATOM   28190 N  N   . ASN E  1 294 ? 176.433 21.137  202.889 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E N   1 
ATOM   28191 C  CA  . ASN E  1 294 ? 176.520 22.578  202.970 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E CA  1 
ATOM   28192 C  C   . ASN E  1 294 ? 176.411 23.314  201.610 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E C   1 
ATOM   28193 O  O   . ASN E  1 294 ? 175.717 24.327  201.481 1.00 22.15  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E O   1 
ATOM   28194 C  CB  . ASN E  1 294 ? 177.732 23.042  203.816 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E CB  1 
ATOM   28195 C  CG  . ASN E  1 294 ? 177.564 24.496  204.276 1.00 22.66  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E CG  1 
ATOM   28196 O  OD1 . ASN E  1 294 ? 176.451 24.930  204.708 1.00 22.59  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E OD1 1 
ATOM   28197 N  ND2 . ASN E  1 294 ? 178.643 25.279  204.138 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E ND2 1 
ATOM   28198 N  N   . ARG E  1 295 ? 177.081 22.808  200.595 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E N   1 
ATOM   28199 C  CA  . ARG E  1 295 ? 176.915 23.400  199.267 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E CA  1 
ATOM   28200 C  C   . ARG E  1 295 ? 175.459 23.566  198.830 1.00 22.08  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E C   1 
ATOM   28201 O  O   . ARG E  1 295 ? 175.073 24.633  198.389 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E O   1 
ATOM   28202 C  CB  . ARG E  1 295 ? 177.672 22.615  198.212 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E CB  1 
ATOM   28203 C  CG  . ARG E  1 295 ? 179.105 22.765  198.397 1.00 22.88  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E CG  1 
ATOM   28204 C  CD  . ARG E  1 295 ? 179.788 22.079  197.293 1.00 23.20  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E CD  1 
ATOM   28205 N  NE  . ARG E  1 295 ? 181.209 21.940  197.618 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E NE  1 
ATOM   28206 C  CZ  . ARG E  1 295 ? 181.703 20.989  198.435 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E CZ  1 
ATOM   28207 N  NH1 . ARG E  1 295 ? 180.832 20.113  198.971 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E NH1 1 
ATOM   28208 N  NH2 . ARG E  1 295 ? 183.051 20.912  198.695 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E NH2 1 
ATOM   28209 N  N   . LEU E  1 296 ? 174.668 22.502  198.924 1.00 21.83  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E N   1 
ATOM   28210 C  CA  . LEU E  1 296 ? 173.270 22.589  198.584 1.00 21.70  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E CA  1 
ATOM   28211 C  C   . LEU E  1 296 ? 172.545 23.547  199.485 1.00 21.71  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E C   1 
ATOM   28212 O  O   . LEU E  1 296 ? 171.792 24.386  199.023 1.00 21.81  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E O   1 
ATOM   28213 C  CB  . LEU E  1 296 ? 172.575 21.229  198.639 1.00 21.56  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E CB  1 
ATOM   28214 C  CG  . LEU E  1 296 ? 171.097 21.262  198.168 1.00 21.53  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E CG  1 
ATOM   28215 C  CD1 . LEU E  1 296 ? 171.004 21.800  196.779 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E CD1 1 
ATOM   28216 C  CD2 . LEU E  1 296 ? 170.485 19.901  198.204 1.00 21.50  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E CD2 1 
ATOM   28217 N  N   . ARG E  1 297 ? 172.738 23.432  200.779 1.00 21.69  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E N   1 
ATOM   28218 C  CA  . ARG E  1 297 ? 172.181 24.469  201.618 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E CA  1 
ATOM   28219 C  C   . ARG E  1 297 ? 172.462 25.885  201.109 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E C   1 
ATOM   28220 O  O   . ARG E  1 297 ? 171.540 26.685  201.042 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E O   1 
ATOM   28221 C  CB  . ARG E  1 297 ? 172.728 24.383  203.008 1.00 21.94  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E CB  1 
ATOM   28222 C  CG  . ARG E  1 297 ? 172.119 25.371  203.914 1.00 22.20  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E CG  1 
ATOM   28223 C  CD  . ARG E  1 297 ? 172.942 25.433  205.161 1.00 22.42  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E CD  1 
ATOM   28224 N  NE  . ARG E  1 297 ? 173.023 26.825  205.510 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E NE  1 
ATOM   28225 C  CZ  . ARG E  1 297 ? 174.131 27.533  205.427 1.00 23.04  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E CZ  1 
ATOM   28226 N  NH1 . ARG E  1 297 ? 175.298 26.980  205.099 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E NH1 1 
ATOM   28227 N  NH2 . ARG E  1 297 ? 174.066 28.805  205.734 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E NH2 1 
ATOM   28228 N  N   . LEU E  1 298 ? 173.724 26.192  200.767 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E N   1 
ATOM   28229 C  CA  . LEU E  1 298 ? 174.070 27.510  200.228 1.00 22.65  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E CA  1 
ATOM   28230 C  C   . LEU E  1 298 ? 173.354 27.862  198.949 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E C   1 
ATOM   28231 O  O   . LEU E  1 298 ? 172.972 29.002  198.760 1.00 23.08  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E O   1 
ATOM   28232 C  CB  . LEU E  1 298 ? 175.563 27.629  200.008 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E CB  1 
ATOM   28233 C  CG  . LEU E  1 298 ? 176.348 27.957  201.285 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E CG  1 
ATOM   28234 C  CD1 . LEU E  1 298 ? 177.842 27.712  201.121 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E CD1 1 
ATOM   28235 C  CD2 . LEU E  1 298 ? 176.037 29.381  201.784 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E CD2 1 
ATOM   28236 N  N   . SER E  1 299 ? 173.191 26.859  198.080 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 542  SER E N   1 
ATOM   28237 C  CA  . SER E  1 299 ? 172.609 27.026  196.770 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 542  SER E CA  1 
ATOM   28238 C  C   . SER E  1 299 ? 171.151 27.338  196.943 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 542  SER E C   1 
ATOM   28239 O  O   . SER E  1 299 ? 170.619 28.180  196.233 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 542  SER E O   1 
ATOM   28240 C  CB  . SER E  1 299 ? 172.741 25.771  195.938 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 542  SER E CB  1 
ATOM   28241 O  OG  . SER E  1 299 ? 174.073 25.472  195.641 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 542  SER E OG  1 
ATOM   28242 N  N   . LEU E  1 300 ? 170.471 26.688  197.870 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E N   1 
ATOM   28243 C  CA  . LEU E  1 300 ? 169.075 27.062  198.066 1.00 22.46  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E CA  1 
ATOM   28244 C  C   . LEU E  1 300 ? 169.012 28.522  198.527 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E C   1 
ATOM   28245 O  O   . LEU E  1 300 ? 168.260 29.351  197.990 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E O   1 
ATOM   28246 C  CB  . LEU E  1 300 ? 168.406 26.149  199.097 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E CB  1 
ATOM   28247 C  CG  . LEU E  1 300 ? 168.291 24.670  198.700 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E CG  1 
ATOM   28248 C  CD1 . LEU E  1 300 ? 168.010 23.853  199.934 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E CD1 1 
ATOM   28249 C  CD2 . LEU E  1 300 ? 167.260 24.457  197.603 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E CD2 1 
ATOM   28250 N  N   . LEU E  1 301 ? 169.832 28.833  199.529 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E N   1 
ATOM   28251 C  CA  . LEU E  1 301 ? 169.811 30.141  200.152 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E CA  1 
ATOM   28252 C  C   . LEU E  1 301 ? 170.028 31.268  199.127 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E C   1 
ATOM   28253 O  O   . LEU E  1 301 ? 169.316 32.283  199.096 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E O   1 
ATOM   28254 C  CB  . LEU E  1 301 ? 170.852 30.179  201.233 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E CB  1 
ATOM   28255 C  CG  . LEU E  1 301 ? 171.009 31.505  201.930 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E CG  1 
ATOM   28256 C  CD1 . LEU E  1 301 ? 169.762 31.903  202.704 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E CD1 1 
ATOM   28257 C  CD2 . LEU E  1 301 ? 172.222 31.443  202.825 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E CD2 1 
ATOM   28258 N  N   . TYR E  1 302 ? 171.001 31.093  198.262 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E N   1 
ATOM   28259 C  CA  . TYR E  1 302 ? 171.305 32.153  197.348 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CA  1 
ATOM   28260 C  C   . TYR E  1 302 ? 170.528 32.185  196.047 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E C   1 
ATOM   28261 O  O   . TYR E  1 302 ? 170.426 33.262  195.425 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E O   1 
ATOM   28262 C  CB  . TYR E  1 302 ? 172.791 32.182  197.061 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CB  1 
ATOM   28263 C  CG  . TYR E  1 302 ? 173.517 32.837  198.184 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CG  1 
ATOM   28264 C  CD1 . TYR E  1 302 ? 173.661 34.214  198.218 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CD1 1 
ATOM   28265 C  CD2 . TYR E  1 302 ? 173.996 32.091  199.261 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CD2 1 
ATOM   28266 C  CE1 . TYR E  1 302 ? 174.283 34.832  199.249 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CE1 1 
ATOM   28267 C  CE2 . TYR E  1 302 ? 174.640 32.707  200.294 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CE2 1 
ATOM   28268 C  CZ  . TYR E  1 302 ? 174.779 34.084  200.257 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CZ  1 
ATOM   28269 O  OH  . TYR E  1 302 ? 175.410 34.703  201.263 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E OH  1 
ATOM   28270 N  N   . SER E  1 303 ? 170.016 31.024  195.612 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 546  SER E N   1 
ATOM   28271 C  CA  . SER E  1 303 ? 169.186 30.956  194.405 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 546  SER E CA  1 
ATOM   28272 C  C   . SER E  1 303 ? 167.707 31.157  194.673 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 546  SER E C   1 
ATOM   28273 O  O   . SER E  1 303 ? 167.010 31.652  193.818 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 546  SER E O   1 
ATOM   28274 C  CB  . SER E  1 303 ? 169.422 29.684  193.619 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 546  SER E CB  1 
ATOM   28275 O  OG  . SER E  1 303 ? 170.752 29.691  193.155 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 546  SER E OG  1 
ATOM   28276 N  N   . LEU E  1 304 ? 167.223 30.814  195.857 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E N   1 
ATOM   28277 C  CA  . LEU E  1 304 ? 165.806 31.038  196.170 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E CA  1 
ATOM   28278 C  C   . LEU E  1 304 ? 165.494 32.010  197.317 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E C   1 
ATOM   28279 O  O   . LEU E  1 304 ? 164.523 32.771  197.228 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E O   1 
ATOM   28280 C  CB  . LEU E  1 304 ? 165.100 29.715  196.444 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E CB  1 
ATOM   28281 C  CG  . LEU E  1 304 ? 165.402 28.685  195.370 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E CG  1 
ATOM   28282 C  CD1 . LEU E  1 304 ? 164.955 27.334  195.867 1.00 23.18  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E CD1 1 
ATOM   28283 C  CD2 . LEU E  1 304 ? 164.723 29.083  194.068 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E CD2 1 
ATOM   28284 N  N   . ALA E  1 305 ? 166.281 31.974  198.401 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 548  ALA E N   1 
ATOM   28285 C  CA  . ALA E  1 305 ? 165.857 32.642  199.620 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 548  ALA E CA  1 
ATOM   28286 C  C   . ALA E  1 305 ? 166.271 34.094  199.693 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 548  ALA E C   1 
ATOM   28287 O  O   . ALA E  1 305 ? 165.592 34.882  200.357 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 548  ALA E O   1 
ATOM   28288 C  CB  . ALA E  1 305 ? 166.319 31.877  200.836 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 548  ALA E CB  1 
ATOM   28289 N  N   . LYS E  1 306 ? 167.372 34.484  199.049 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E N   1 
ATOM   28290 C  CA  . LYS E  1 306 ? 167.840 35.868  199.207 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E CA  1 
ATOM   28291 C  C   . LYS E  1 306 ? 166.944 36.891  198.559 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E C   1 
ATOM   28292 O  O   . LYS E  1 306 ? 166.128 36.582  197.694 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E O   1 
ATOM   28293 C  CB  . LYS E  1 306 ? 169.219 36.033  198.631 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E CB  1 
ATOM   28294 C  CG  . LYS E  1 306 ? 170.225 35.361  199.443 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E CG  1 
ATOM   28295 C  CD  . LYS E  1 306 ? 170.525 36.185  200.644 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E CD  1 
ATOM   28296 C  CE  . LYS E  1 306 ? 171.457 35.429  201.508 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E CE  1 
ATOM   28297 N  NZ  . LYS E  1 306 ? 171.871 36.205  202.651 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E NZ  1 
ATOM   28298 N  N   . PRO E  1 307 ? 167.099 38.132  198.987 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 550  PRO E N   1 
ATOM   28299 C  CA  . PRO E  1 307 ? 166.441 39.247  198.376 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 550  PRO E CA  1 
ATOM   28300 C  C   . PRO E  1 307 ? 166.617 39.239  196.858 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 550  PRO E C   1 
ATOM   28301 O  O   . PRO E  1 307 ? 167.647 38.828  196.362 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 550  PRO E O   1 
ATOM   28302 C  CB  . PRO E  1 307 ? 167.164 40.444  199.009 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 550  PRO E CB  1 
ATOM   28303 C  CG  . PRO E  1 307 ? 167.569 40.016  200.312 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 550  PRO E CG  1 
ATOM   28304 C  CD  . PRO E  1 307 ? 167.780 38.505  200.235 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 550  PRO E CD  1 
ATOM   28305 N  N   . LEU E  1 308 ? 165.625 39.748  196.139 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E N   1 
ATOM   28306 C  CA  . LEU E  1 308 ? 165.628 39.699  194.686 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E CA  1 
ATOM   28307 C  C   . LEU E  1 308 ? 166.932 40.152  194.035 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E C   1 
ATOM   28308 O  O   . LEU E  1 308 ? 167.442 39.523  193.099 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E O   1 
ATOM   28309 C  CB  . LEU E  1 308 ? 164.446 40.501  194.119 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E CB  1 
ATOM   28310 C  CG  . LEU E  1 308 ? 164.199 40.418  192.601 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E CG  1 
ATOM   28311 C  CD1 . LEU E  1 308 ? 164.546 39.046  191.988 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E CD1 1 
ATOM   28312 C  CD2 . LEU E  1 308 ? 162.787 40.803  192.284 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E CD2 1 
ATOM   28313 N  N   . ASN E  1 309 ? 167.498 41.236  194.508 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E N   1 
ATOM   28314 C  CA  . ASN E  1 309 ? 168.685 41.717  193.823 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E CA  1 
ATOM   28315 C  C   . ASN E  1 309 ? 170.006 41.042  194.165 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E C   1 
ATOM   28316 O  O   . ASN E  1 309 ? 171.039 41.360  193.568 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E O   1 
ATOM   28317 C  CB  . ASN E  1 309 ? 168.781 43.219  193.991 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E CB  1 
ATOM   28318 C  CG  . ASN E  1 309 ? 167.729 43.944  193.148 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E CG  1 
ATOM   28319 O  OD1 . ASN E  1 309 ? 167.273 43.412  192.123 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E OD1 1 
ATOM   28320 N  ND2 . ASN E  1 309 ? 167.327 45.130  193.587 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E ND2 1 
ATOM   28321 N  N   . GLN E  1 310 ? 169.956 40.114  195.119 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E N   1 
ATOM   28322 C  CA  . GLN E  1 310 ? 171.128 39.434  195.598 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E CA  1 
ATOM   28323 C  C   . GLN E  1 310 ? 171.051 37.956  195.236 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E C   1 
ATOM   28324 O  O   . GLN E  1 310 ? 172.002 37.205  195.470 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E O   1 
ATOM   28325 C  CB  . GLN E  1 310 ? 171.234 39.570  197.101 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E CB  1 
ATOM   28326 C  CG  . GLN E  1 310 ? 171.521 40.942  197.581 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E CG  1 
ATOM   28327 C  CD  . GLN E  1 310 ? 171.312 41.059  199.089 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E CD  1 
ATOM   28328 O  OE1 . GLN E  1 310 ? 171.862 40.268  199.873 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E OE1 1 
ATOM   28329 N  NE2 . GLN E  1 310 ? 170.515 42.043  199.508 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E NE2 1 
ATOM   28330 N  N   . ARG E  1 311 ? 169.936 37.557  194.642 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E N   1 
ATOM   28331 C  CA  . ARG E  1 311 ? 169.721 36.185  194.198 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E CA  1 
ATOM   28332 C  C   . ARG E  1 311 ? 170.628 35.755  193.022 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E C   1 
ATOM   28333 O  O   . ARG E  1 311 ? 170.918 36.539  192.102 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E O   1 
ATOM   28334 C  CB  . ARG E  1 311 ? 168.284 36.111  193.759 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E CB  1 
ATOM   28335 C  CG  . ARG E  1 311 ? 167.568 34.918  194.249 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E CG  1 
ATOM   28336 C  CD  . ARG E  1 311 ? 166.086 35.066  193.969 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E CD  1 
ATOM   28337 N  NE  . ARG E  1 311 ? 165.402 35.696  195.077 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E NE  1 
ATOM   28338 C  CZ  . ARG E  1 311 ? 164.110 35.993  195.088 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E CZ  1 
ATOM   28339 N  NH1 . ARG E  1 311 ? 163.358 35.730  194.039 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E NH1 1 
ATOM   28340 N  NH2 . ARG E  1 311 ? 163.569 36.569  196.146 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E NH2 1 
ATOM   28341 N  N   . SER E  1 312 ? 171.093 34.519  193.002 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 555  SER E N   1 
ATOM   28342 C  CA  . SER E  1 312 ? 171.987 34.140  191.886 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 555  SER E CA  1 
ATOM   28343 C  C   . SER E  1 312 ? 171.252 33.246  190.939 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 555  SER E C   1 
ATOM   28344 O  O   . SER E  1 312 ? 170.110 32.867  191.195 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 555  SER E O   1 
ATOM   28345 C  CB  . SER E  1 312 ? 173.203 33.381  192.389 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 555  SER E CB  1 
ATOM   28346 O  OG  . SER E  1 312 ? 172.783 32.085  192.850 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 555  SER E OG  1 
ATOM   28347 N  N   . GLY E  1 313 ? 171.918 32.880  189.856 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 556  GLY E N   1 
ATOM   28348 C  CA  . GLY E  1 313 ? 171.289 32.072  188.808 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 556  GLY E CA  1 
ATOM   28349 C  C   . GLY E  1 313 ? 170.871 30.802  189.444 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 556  GLY E C   1 
ATOM   28350 O  O   . GLY E  1 313 ? 171.157 30.610  190.599 1.00 25.25  ? ? ? ? ? ? 556  GLY E O   1 
ATOM   28351 N  N   . MET E  1 314 ? 170.202 29.924  188.717 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 557  MET E N   1 
ATOM   28352 C  CA  . MET E  1 314 ? 169.630 28.739  189.377 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 557  MET E CA  1 
ATOM   28353 C  C   . MET E  1 314 ? 170.417 27.435  189.184 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 557  MET E C   1 
ATOM   28354 O  O   . MET E  1 314 ? 170.089 26.387  189.789 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 557  MET E O   1 
ATOM   28355 C  CB  . MET E  1 314 ? 168.193 28.495  188.957 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 557  MET E CB  1 
ATOM   28356 C  CG  . MET E  1 314 ? 167.266 29.630  189.215 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 557  MET E CG  1 
ATOM   28357 S  SD  . MET E  1 314 ? 165.557 29.280  188.730 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 557  MET E SD  1 
ATOM   28358 C  CE  . MET E  1 314 ? 165.033 28.366  190.172 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 557  MET E CE  1 
ATOM   28359 N  N   . ASN E  1 315 ? 171.445 27.483  188.345 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E N   1 
ATOM   28360 C  CA  . ASN E  1 315 ? 172.141 26.282  188.040 1.00 24.94  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E CA  1 
ATOM   28361 C  C   . ASN E  1 315 ? 172.689 25.593  189.276 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E C   1 
ATOM   28362 O  O   . ASN E  1 315 ? 172.695 24.364  189.369 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E O   1 
ATOM   28363 C  CB  . ASN E  1 315 ? 173.256 26.559  187.098 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E CB  1 
ATOM   28364 C  CG  . ASN E  1 315 ? 173.575 25.363  186.308 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E CG  1 
ATOM   28365 O  OD1 . ASN E  1 315 ? 172.767 24.943  185.471 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E OD1 1 
ATOM   28366 N  ND2 . ASN E  1 315 ? 174.709 24.723  186.604 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E ND2 1 
ATOM   28367 N  N   . PRO E  1 316 ? 173.168 26.385  190.248 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 559  PRO E N   1 
ATOM   28368 C  CA  . PRO E  1 316 ? 173.695 25.790  191.443 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 559  PRO E CA  1 
ATOM   28369 C  C   . PRO E  1 316 ? 172.718 24.829  192.141 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 559  PRO E C   1 
ATOM   28370 O  O   . PRO E  1 316 ? 173.182 23.949  192.841 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 559  PRO E O   1 
ATOM   28371 C  CB  . PRO E  1 316 ? 173.967 27.008  192.331 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 559  PRO E CB  1 
ATOM   28372 C  CG  . PRO E  1 316 ? 174.248 28.037  191.412 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 559  PRO E CG  1 
ATOM   28373 C  CD  . PRO E  1 316 ? 173.242 27.848  190.325 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 559  PRO E CD  1 
ATOM   28374 N  N   . LEU E  1 317 ? 171.404 24.996  191.991 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E N   1 
ATOM   28375 C  CA  . LEU E  1 317 ? 170.506 24.058  192.640 1.00 22.71  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E CA  1 
ATOM   28376 C  C   . LEU E  1 317 ? 170.713 22.656  192.078 1.00 22.70  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E C   1 
ATOM   28377 O  O   . LEU E  1 317 ? 170.308 21.654  192.675 1.00 22.44  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E O   1 
ATOM   28378 C  CB  . LEU E  1 317 ? 169.073 24.436  192.427 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E CB  1 
ATOM   28379 C  CG  . LEU E  1 317 ? 168.666 25.809  192.878 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E CG  1 
ATOM   28380 C  CD1 . LEU E  1 317 ? 167.373 26.192  192.161 1.00 23.28  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E CD1 1 
ATOM   28381 C  CD2 . LEU E  1 317 ? 168.519 25.801  194.377 1.00 22.63  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E CD2 1 
ATOM   28382 N  N   . ILE E  1 318 ? 171.366 22.573  190.930 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E N   1 
ATOM   28383 C  CA  . ILE E  1 318 ? 171.589 21.299  190.329 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E CA  1 
ATOM   28384 C  C   . ILE E  1 318 ? 172.974 20.758  190.647 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E C   1 
ATOM   28385 O  O   . ILE E  1 318 ? 173.116 19.592  190.975 1.00 23.17  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E O   1 
ATOM   28386 C  CB  . ILE E  1 318 ? 171.456 21.404  188.855 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E CB  1 
ATOM   28387 C  CG1 . ILE E  1 318 ? 170.045 21.833  188.521 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E CG1 1 
ATOM   28388 C  CG2 . ILE E  1 318 ? 171.774 20.075  188.246 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E CG2 1 
ATOM   28389 C  CD1 . ILE E  1 318 ? 169.823 22.044  187.037 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E CD1 1 
ATOM   28390 N  N   . THR E  1 319 ? 173.997 21.592  190.585 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 562  THR E N   1 
ATOM   28391 C  CA  . THR E  1 319 ? 175.311 21.040  190.508 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 562  THR E CA  1 
ATOM   28392 C  C   . THR E  1 319 ? 176.110 21.335  191.745 1.00 23.51  ? ? ? ? ? ? 562  THR E C   1 
ATOM   28393 O  O   . THR E  1 319 ? 177.054 20.633  192.008 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 562  THR E O   1 
ATOM   28394 C  CB  . THR E  1 319 ? 176.075 21.664  189.372 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 562  THR E CB  1 
ATOM   28395 O  OG1 . THR E  1 319 ? 176.045 23.077  189.549 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 562  THR E OG1 1 
ATOM   28396 C  CG2 . THR E  1 319 ? 175.456 21.383  188.019 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 562  THR E CG2 1 
ATOM   28397 N  N   . ASN E  1 320 ? 175.784 22.387  192.494 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E N   1 
ATOM   28398 C  CA  . ASN E  1 320 ? 176.571 22.698  193.688 1.00 23.12  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E CA  1 
ATOM   28399 C  C   . ASN E  1 320 ? 175.981 21.976  194.816 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E C   1 
ATOM   28400 O  O   . ASN E  1 320 ? 175.170 22.513  195.559 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E O   1 
ATOM   28401 C  CB  . ASN E  1 320 ? 176.661 24.199  193.961 1.00 23.27  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E CB  1 
ATOM   28402 C  CG  . ASN E  1 320 ? 177.287 24.914  192.778 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E CG  1 
ATOM   28403 O  OD1 . ASN E  1 320 ? 177.872 24.243  191.908 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E OD1 1 
ATOM   28404 N  ND2 . ASN E  1 320 ? 177.151 26.262  192.692 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E ND2 1 
ATOM   28405 N  N   . SER E  1 321 ? 176.383 20.738  194.960 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 564  SER E N   1 
ATOM   28406 C  CA  . SER E  1 321 ? 175.853 19.978  196.056 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 564  SER E CA  1 
ATOM   28407 C  C   . SER E  1 321 ? 176.786 18.819  196.190 1.00 22.51  ? ? ? ? ? ? 564  SER E C   1 
ATOM   28408 O  O   . SER E  1 321 ? 177.667 18.697  195.382 1.00 22.90  ? ? ? ? ? ? 564  SER E O   1 
ATOM   28409 C  CB  . SER E  1 321 ? 174.432 19.529  195.703 1.00 22.12  ? ? ? ? ? ? 564  SER E CB  1 
ATOM   28410 O  OG  . SER E  1 321 ? 174.052 18.354  196.392 1.00 22.01  ? ? ? ? ? ? 564  SER E OG  1 
ATOM   28411 N  N   . LEU E  1 322 ? 176.626 17.977  197.195 1.00 22.37  ? ? ? ? ? ? 565  LEU E N   1 
ATOM   28412 C  CA  . LEU E  1 322 ? 177.433 16.773  197.247 1.00 22.69  ? ? ? ? ? ? 565  LEU E CA  1 
ATOM   28413 C  C   . LEU E  1 322 ? 177.115 15.903  196.068 1.00 22.94  ? ? ? ? ? ? 565  LEU E C   1 
ATOM   28414 O  O   . LEU E  1 322 ? 177.920 15.115  195.613 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 565  LEU E O   1 
ATOM   28415 C  CB  . LEU E  1 322 ? 177.122 15.985  198.505 1.00 22.58  ? ? ? ? ? ? 565  LEU E CB  1 
ATOM   28416 C  CG  . LEU E  1 322 ? 177.860 16.506  199.708 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 565  LEU E CG  1 
ATOM   28417 C  CD1 . LEU E  1 322 ? 177.352 15.809  200.948 1.00 22.52  ? ? ? ? ? ? 565  LEU E CD1 1 
ATOM   28418 C  CD2 . LEU E  1 322 ? 179.342 16.302  199.480 1.00 23.01  ? ? ? ? ? ? 565  LEU E CD2 1 
ATOM   28419 N  N   . VAL E  1 323 ? 175.884 16.013  195.613 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 566  VAL E N   1 
ATOM   28420 C  CA  . VAL E  1 323 ? 175.429 15.156  194.548 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 566  VAL E CA  1 
ATOM   28421 C  C   . VAL E  1 323 ? 175.112 16.020  193.357 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 566  VAL E C   1 
ATOM   28422 O  O   . VAL E  1 323 ? 174.436 17.007  193.496 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 566  VAL E O   1 
ATOM   28423 C  CB  . VAL E  1 323 ? 174.167 14.336  194.943 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 566  VAL E CB  1 
ATOM   28424 C  CG1 . VAL E  1 323 ? 173.596 13.648  193.680 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 566  VAL E CG1 1 
ATOM   28425 C  CG2 . VAL E  1 323 ? 174.518 13.313  196.038 1.00 23.02  ? ? ? ? ? ? 566  VAL E CG2 1 
ATOM   28426 N  N   . ASN E  1 324 ? 175.622 15.663  192.192 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 567  ASN E N   1 
ATOM   28427 C  CA  . ASN E  1 324 ? 175.205 16.368  191.017 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 567  ASN E CA  1 
ATOM   28428 C  C   . ASN E  1 324 ? 173.880 15.800  190.464 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 567  ASN E C   1 
ATOM   28429 O  O   . ASN E  1 324 ? 173.829 14.714  189.841 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 567  ASN E O   1 
ATOM   28430 C  CB  . ASN E  1 324 ? 176.309 16.330  189.969 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 567  ASN E CB  1 
ATOM   28431 C  CG  . ASN E  1 324 ? 175.921 17.057  188.714 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 567  ASN E CG  1 
ATOM   28432 O  OD1 . ASN E  1 324 ? 174.756 17.149  188.373 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 567  ASN E OD1 1 
ATOM   28433 N  ND2 . ASN E  1 324 ? 176.883 17.599  188.041 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 567  ASN E ND2 1 
ATOM   28434 N  N   . ARG E  1 325 ? 172.809 16.538  190.676 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 568  ARG E N   1 
ATOM   28435 C  CA  . ARG E  1 325 ? 171.523 16.029  190.297 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 568  ARG E CA  1 
ATOM   28436 C  C   . ARG E  1 325 ? 171.098 16.251  188.853 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 568  ARG E C   1 
ATOM   28437 O  O   . ARG E  1 325 ? 169.917 16.195  188.561 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 568  ARG E O   1 
ATOM   28438 C  CB  . ARG E  1 325 ? 170.457 16.528  191.246 1.00 23.09  ? ? ? ? ? ? 568  ARG E CB  1 
ATOM   28439 C  CG  . ARG E  1 325 ? 170.631 15.946  192.601 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 568  ARG E CG  1 
ATOM   28440 C  CD  . ARG E  1 325 ? 169.524 16.365  193.528 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 568  ARG E CD  1 
ATOM   28441 N  NE  . ARG E  1 325 ? 169.750 15.766  194.818 1.00 22.33  ? ? ? ? ? ? 568  ARG E NE  1 
ATOM   28442 C  CZ  . ARG E  1 325 ? 170.746 16.091  195.630 1.00 22.14  ? ? ? ? ? ? 568  ARG E CZ  1 
ATOM   28443 N  NH1 . ARG E  1 325 ? 171.598 17.047  195.302 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 568  ARG E NH1 1 
ATOM   28444 N  NH2 . ARG E  1 325 ? 170.896 15.452  196.777 1.00 22.11  ? ? ? ? ? ? 568  ARG E NH2 1 
ATOM   28445 N  N   . THR E  1 326 ? 172.026 16.473  187.935 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 569  THR E N   1 
ATOM   28446 C  CA  . THR E  1 326 ? 171.631 16.515  186.526 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 569  THR E CA  1 
ATOM   28447 C  C   . THR E  1 326 ? 170.967 15.207  186.134 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 569  THR E C   1 
ATOM   28448 O  O   . THR E  1 326 ? 169.860 15.181  185.682 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 569  THR E O   1 
ATOM   28449 C  CB  . THR E  1 326 ? 172.822 16.784  185.624 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 569  THR E CB  1 
ATOM   28450 O  OG1 . THR E  1 326 ? 173.302 18.088  185.923 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 569  THR E OG1 1 
ATOM   28451 C  CG2 . THR E  1 326 ? 172.400 16.753  184.211 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 569  THR E CG2 1 
ATOM   28452 N  N   . ASP E  1 327 ? 171.672 14.117  186.333 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 570  ASP E N   1 
ATOM   28453 C  CA  . ASP E  1 327 ? 171.084 12.812  186.211 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 570  ASP E CA  1 
ATOM   28454 C  C   . ASP E  1 327 ? 171.555 11.897  187.330 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 570  ASP E C   1 
ATOM   28455 O  O   . ASP E  1 327 ? 172.596 11.297  187.253 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 570  ASP E O   1 
ATOM   28456 C  CB  . ASP E  1 327 ? 171.456 12.205  184.894 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 570  ASP E CB  1 
ATOM   28457 C  CG  . ASP E  1 327 ? 170.913 12.962  183.760 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 570  ASP E CG  1 
ATOM   28458 O  OD1 . ASP E  1 327 ? 169.680 12.994  183.573 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 570  ASP E OD1 1 
ATOM   28459 O  OD2 . ASP E  1 327 ? 171.741 13.485  183.018 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 570  ASP E OD2 1 
ATOM   28460 N  N   . ASP E  1 328 ? 170.775 11.804  188.383 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 571  ASP E N   1 
ATOM   28461 C  CA  . ASP E  1 328 ? 171.103 10.945  189.477 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 571  ASP E CA  1 
ATOM   28462 C  C   . ASP E  1 328 ? 170.416 9.588   189.295 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 571  ASP E C   1 
ATOM   28463 O  O   . ASP E  1 328 ? 169.233 9.454   189.648 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 571  ASP E O   1 
ATOM   28464 C  CB  . ASP E  1 328 ? 170.632 11.583  190.780 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 571  ASP E CB  1 
ATOM   28465 C  CG  . ASP E  1 328 ? 170.993 10.748  191.984 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 571  ASP E CG  1 
ATOM   28466 O  OD1 . ASP E  1 328 ? 171.487 9.618   191.799 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 571  ASP E OD1 1 
ATOM   28467 O  OD2 . ASP E  1 328 ? 170.816 11.202  193.125 1.00 23.95  ? ? ? ? ? ? 571  ASP E OD2 1 
ATOM   28468 N  N   . ASN E  1 329 ? 171.147 8.607   188.749 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 572  ASN E N   1 
ATOM   28469 C  CA  . ASN E  1 329 ? 170.605 7.270   188.507 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 572  ASN E CA  1 
ATOM   28470 C  C   . ASN E  1 329 ? 171.201 6.186   189.375 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 572  ASN E C   1 
ATOM   28471 O  O   . ASN E  1 329 ? 170.967 5.007   189.119 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 572  ASN E O   1 
ATOM   28472 C  CB  . ASN E  1 329 ? 170.796 6.873   187.069 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 572  ASN E CB  1 
ATOM   28473 C  CG  . ASN E  1 329 ? 170.380 7.948   186.155 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 572  ASN E CG  1 
ATOM   28474 O  OD1 . ASN E  1 329 ? 169.320 8.493   186.346 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 572  ASN E OD1 1 
ATOM   28475 N  ND2 . ASN E  1 329 ? 171.211 8.298   185.165 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 572  ASN E ND2 1 
ATOM   28476 N  N   . ALA E  1 330 ? 171.947 6.595   190.400 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 573  ALA E N   1 
ATOM   28477 C  CA  . ALA E  1 330 ? 172.676 5.717   191.294 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 573  ALA E CA  1 
ATOM   28478 C  C   . ALA E  1 330 ? 171.696 4.900   192.083 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 573  ALA E C   1 
ATOM   28479 O  O   . ALA E  1 330 ? 170.662 5.412   192.508 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 573  ALA E O   1 
ATOM   28480 C  CB  . ALA E  1 330 ? 173.500 6.584   192.279 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 573  ALA E CB  1 
ATOM   28481 N  N   . GLU E  1 331 ? 172.004 3.642   192.356 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 574  GLU E N   1 
ATOM   28482 C  CA  . GLU E  1 331 ? 171.133 2.984   193.292 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 574  GLU E CA  1 
ATOM   28483 C  C   . GLU E  1 331 ? 171.636 3.291   194.693 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 574  GLU E C   1 
ATOM   28484 O  O   . GLU E  1 331 ? 170.863 3.256   195.633 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 574  GLU E O   1 
ATOM   28485 C  CB  . GLU E  1 331 ? 171.036 1.509   193.042 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 574  GLU E CB  1 
ATOM   28486 C  CG  . GLU E  1 331 ? 171.836 0.806   194.024 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 574  GLU E CG  1 
ATOM   28487 C  CD  . GLU E  1 331 ? 171.148 -0.474  194.390 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 574  GLU E CD  1 
ATOM   28488 O  OE1 . GLU E  1 331 ? 171.483 -1.574  193.779 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 574  GLU E OE1 1 
ATOM   28489 O  OE2 . GLU E  1 331 ? 170.249 -0.378  195.288 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 574  GLU E OE2 1 
ATOM   28490 N  N   . THR E  1 332 ? 172.927 3.598   194.840 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 575  THR E N   1 
ATOM   28491 C  CA  . THR E  1 332 ? 173.442 4.118   196.120 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 575  THR E CA  1 
ATOM   28492 C  C   . THR E  1 332 ? 174.263 5.361   195.831 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 575  THR E C   1 
ATOM   28493 O  O   . THR E  1 332 ? 175.094 5.346   194.938 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 575  THR E O   1 
ATOM   28494 C  CB  . THR E  1 332 ? 174.322 3.059   196.856 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 575  THR E CB  1 
ATOM   28495 O  OG1 . THR E  1 332 ? 173.577 1.828   197.005 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 575  THR E OG1 1 
ATOM   28496 C  CG2 . THR E  1 332 ? 174.842 3.581   198.195 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 575  THR E CG2 1 
ATOM   28497 N  N   . ALA E  1 333 ? 174.043 6.441   196.553 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 576  ALA E N   1 
ATOM   28498 C  CA  . ALA E  1 333 ? 174.818 7.621   196.252 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 576  ALA E CA  1 
ATOM   28499 C  C   . ALA E  1 333 ? 176.241 7.492   196.784 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 576  ALA E C   1 
ATOM   28500 O  O   . ALA E  1 333 ? 176.490 6.689   197.659 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 576  ALA E O   1 
ATOM   28501 C  CB  . ALA E  1 333 ? 174.146 8.822   196.798 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 576  ALA E CB  1 
ATOM   28502 N  N   . ALA E  1 334 ? 177.192 8.260   196.259 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 577  ALA E N   1 
ATOM   28503 C  CA  . ALA E  1 334 ? 178.583 8.075   196.702 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 577  ALA E CA  1 
ATOM   28504 C  C   . ALA E  1 334 ? 178.746 8.499   198.131 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 577  ALA E C   1 
ATOM   28505 O  O   . ALA E  1 334 ? 179.555 7.916   198.822 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 577  ALA E O   1 
ATOM   28506 C  CB  . ALA E  1 334 ? 179.620 8.744   195.784 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 577  ALA E CB  1 
ATOM   28507 N  N   . VAL E  1 335 ? 177.990 9.483   198.607 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 578  VAL E N   1 
ATOM   28508 C  CA  . VAL E  1 335 ? 178.219 9.881   199.997 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 578  VAL E CA  1 
ATOM   28509 C  C   . VAL E  1 335 ? 176.907 10.270  200.580 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 578  VAL E C   1 
ATOM   28510 O  O   . VAL E  1 335 ? 176.163 10.919  199.905 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 578  VAL E O   1 
ATOM   28511 C  CB  . VAL E  1 335 ? 179.175 11.048  200.068 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 578  VAL E CB  1 
ATOM   28512 C  CG1 . VAL E  1 335 ? 179.184 11.609  201.393 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 578  VAL E CG1 1 
ATOM   28513 C  CG2 . VAL E  1 335 ? 180.540 10.588  199.709 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 578  VAL E CG2 1 
ATOM   28514 N  N   . PRO E  1 336 ? 176.587 9.826   201.800 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 579  PRO E N   1 
ATOM   28515 C  CA  . PRO E  1 336 ? 175.295 10.127  202.379 1.00 23.87  ? ? ? ? ? ? 579  PRO E CA  1 
ATOM   28516 C  C   . PRO E  1 336 ? 175.245 11.499  203.056 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 579  PRO E C   1 
ATOM   28517 O  O   . PRO E  1 336 ? 176.285 12.052  203.383 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 579  PRO E O   1 
ATOM   28518 C  CB  . PRO E  1 336 ? 175.141 9.045   203.414 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 579  PRO E CB  1 
ATOM   28519 C  CG  . PRO E  1 336 ? 176.502 8.620   203.741 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 579  PRO E CG  1 
ATOM   28520 C  CD  . PRO E  1 336 ? 177.348 8.844   202.582 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 579  PRO E CD  1 
ATOM   28521 N  N   . SER E  1 337 ? 174.062 12.061  203.285 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 580  SER E N   1 
ATOM   28522 C  CA  . SER E  1 337 ? 174.011 13.365  203.890 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 580  SER E CA  1 
ATOM   28523 C  C   . SER E  1 337 ? 172.607 13.774  204.185 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 580  SER E C   1 
ATOM   28524 O  O   . SER E  1 337 ? 171.694 13.097  203.781 1.00 22.75  ? ? ? ? ? ? 580  SER E O   1 
ATOM   28525 C  CB  . SER E  1 337 ? 174.597 14.391  202.945 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 580  SER E CB  1 
ATOM   28526 O  OG  . SER E  1 337 ? 173.639 14.713  201.981 1.00 22.23  ? ? ? ? ? ? 580  SER E OG  1 
ATOM   28527 N  N   . TYR E  1 338 ? 172.433 14.898  204.880 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E N   1 
ATOM   28528 C  CA  . TYR E  1 338 ? 171.121 15.445  205.095 1.00 22.40  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CA  1 
ATOM   28529 C  C   . TYR E  1 338 ? 171.143 16.851  204.575 1.00 22.06  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E C   1 
ATOM   28530 O  O   . TYR E  1 338 ? 172.221 17.416  204.407 1.00 21.95  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E O   1 
ATOM   28531 C  CB  . TYR E  1 338 ? 170.705 15.370  206.544 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CB  1 
ATOM   28532 C  CG  . TYR E  1 338 ? 171.533 16.147  207.553 1.00 22.81  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CG  1 
ATOM   28533 C  CD1 . TYR E  1 338 ? 171.043 17.341  208.122 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CD1 1 
ATOM   28534 C  CD2 . TYR E  1 338 ? 172.780 15.678  207.992 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CD2 1 
ATOM   28535 C  CE1 . TYR E  1 338 ? 171.778 18.046  209.064 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CE1 1 
ATOM   28536 C  CE2 . TYR E  1 338 ? 173.514 16.382  208.932 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CE2 1 
ATOM   28537 C  CZ  . TYR E  1 338 ? 172.999 17.552  209.456 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CZ  1 
ATOM   28538 O  OH  . TYR E  1 338 ? 173.704 18.245  210.383 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E OH  1 
ATOM   28539 N  N   . SER E  1 339 ? 169.960 17.386  204.263 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 582  SER E N   1 
ATOM   28540 C  CA  . SER E  1 339 ? 169.827 18.652  203.557 1.00 21.78  ? ? ? ? ? ? 582  SER E CA  1 
ATOM   28541 C  C   . SER E  1 339 ? 168.829 19.500  204.259 1.00 21.93  ? ? ? ? ? ? 582  SER E C   1 
ATOM   28542 O  O   . SER E  1 339 ? 167.827 18.980  204.731 1.00 22.17  ? ? ? ? ? ? 582  SER E O   1 
ATOM   28543 C  CB  . SER E  1 339 ? 169.280 18.408  202.188 1.00 21.68  ? ? ? ? ? ? 582  SER E CB  1 
ATOM   28544 O  OG  . SER E  1 339 ? 170.297 17.876  201.404 1.00 21.62  ? ? ? ? ? ? 582  SER E OG  1 
ATOM   28545 N  N   . PHE E  1 340 ? 169.071 20.808  204.316 1.00 21.90  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E N   1 
ATOM   28546 C  CA  . PHE E  1 340 ? 168.110 21.679  204.955 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CA  1 
ATOM   28547 C  C   . PHE E  1 340 ? 168.289 23.082  204.477 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E C   1 
ATOM   28548 O  O   . PHE E  1 340 ? 169.325 23.418  203.951 1.00 22.00  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E O   1 
ATOM   28549 C  CB  . PHE E  1 340 ? 168.257 21.604  206.477 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CB  1 
ATOM   28550 C  CG  . PHE E  1 340 ? 169.577 22.110  206.997 1.00 22.48  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CG  1 
ATOM   28551 C  CD1 . PHE E  1 340 ? 169.698 23.380  207.501 1.00 22.72  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CD1 1 
ATOM   28552 C  CD2 . PHE E  1 340 ? 170.668 21.326  207.010 1.00 22.36  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CD2 1 
ATOM   28553 C  CE1 . PHE E  1 340 ? 170.888 23.858  207.978 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CE1 1 
ATOM   28554 C  CE2 . PHE E  1 340 ? 171.865 21.820  207.496 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CE2 1 
ATOM   28555 C  CZ  . PHE E  1 340 ? 171.959 23.086  207.963 1.00 22.68  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CZ  1 
ATOM   28556 N  N   . ILE E  1 341 ? 167.273 23.909  204.677 1.00 22.45  ? ? ? ? ? ? 584  ILE E N   1 
ATOM   28557 C  CA  . ILE E  1 341 ? 167.384 25.361  204.395 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 584  ILE E CA  1 
ATOM   28558 C  C   . ILE E  1 341 ? 167.469 26.214  205.710 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 584  ILE E C   1 
ATOM   28559 O  O   . ILE E  1 341 ? 168.209 27.195  205.814 1.00 23.22  ? ? ? ? ? ? 584  ILE E O   1 
ATOM   28560 C  CB  . ILE E  1 341 ? 166.271 25.819  203.412 1.00 22.74  ? ? ? ? ? ? 584  ILE E CB  1 
ATOM   28561 C  CG1 . ILE E  1 341 ? 166.397 27.301  203.110 1.00 23.03  ? ? ? ? ? ? 584  ILE E CG1 1 
ATOM   28562 C  CG2 . ILE E  1 341 ? 164.952 25.543  203.962 1.00 23.06  ? ? ? ? ? ? 584  ILE E CG2 1 
ATOM   28563 C  CD1 . ILE E  1 341 ? 167.647 27.680  202.334 1.00 22.85  ? ? ? ? ? ? 584  ILE E CD1 1 
ATOM   28564 N  N   . ARG E  1 342 ? 166.753 25.795  206.733 1.00 23.35  ? ? ? ? ? ? 585  ARG E N   1 
ATOM   28565 C  CA  . ARG E  1 342 ? 166.886 26.429  208.013 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 585  ARG E CA  1 
ATOM   28566 C  C   . ARG E  1 342 ? 167.142 25.453  209.169 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 585  ARG E C   1 
ATOM   28567 O  O   . ARG E  1 342 ? 166.847 24.272  209.066 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 585  ARG E O   1 
ATOM   28568 C  CB  . ARG E  1 342 ? 165.658 27.248  208.290 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 585  ARG E CB  1 
ATOM   28569 C  CG  . ARG E  1 342 ? 165.575 28.461  207.411 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 585  ARG E CG  1 
ATOM   28570 C  CD  . ARG E  1 342 ? 164.216 29.089  207.620 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 585  ARG E CD  1 
ATOM   28571 N  NE  . ARG E  1 342 ? 164.228 30.219  208.532 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 585  ARG E NE  1 
ATOM   28572 C  CZ  . ARG E  1 342 ? 163.205 30.557  209.296 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 585  ARG E CZ  1 
ATOM   28573 N  NH1 . ARG E  1 342 ? 162.104 29.858  209.344 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 585  ARG E NH1 1 
ATOM   28574 N  NH2 . ARG E  1 342 ? 163.321 31.595  210.048 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 585  ARG E NH2 1 
ATOM   28575 N  N   . ALA E  1 343 ? 167.720 25.945  210.265 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 586  ALA E N   1 
ATOM   28576 C  CA  . ALA E  1 343 ? 168.019 25.125  211.431 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 586  ALA E CA  1 
ATOM   28577 C  C   . ALA E  1 343 ? 167.668 25.975  212.656 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 586  ALA E C   1 
ATOM   28578 O  O   . ALA E  1 343 ? 167.493 27.233  212.537 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 586  ALA E O   1 
ATOM   28579 C  CB  . ALA E  1 343 ? 169.459 24.765  211.451 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 586  ALA E CB  1 
ATOM   28580 N  N   . HIS E  1 344 ? 167.552 25.338  213.830 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 587  HIS E N   1 
ATOM   28581 C  CA  . HIS E  1 344 ? 167.190 26.123  214.980 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 587  HIS E CA  1 
ATOM   28582 C  C   . HIS E  1 344 ? 168.054 27.386  215.068 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 587  HIS E C   1 
ATOM   28583 O  O   . HIS E  1 344 ? 167.569 28.430  215.467 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 587  HIS E O   1 
ATOM   28584 C  CB  . HIS E  1 344 ? 167.286 25.301  216.233 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 587  HIS E CB  1 
ATOM   28585 C  CG  . HIS E  1 344 ? 168.675 24.998  216.622 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 587  HIS E CG  1 
ATOM   28586 N  ND1 . HIS E  1 344 ? 169.335 23.893  216.151 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 587  HIS E ND1 1 
ATOM   28587 C  CD2 . HIS E  1 344 ? 169.537 25.631  217.446 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 587  HIS E CD2 1 
ATOM   28588 C  CE1 . HIS E  1 344 ? 170.544 23.837  216.681 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 587  HIS E CE1 1 
ATOM   28589 N  NE2 . HIS E  1 344 ? 170.699 24.892  217.458 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 587  HIS E NE2 1 
ATOM   28590 N  N   . ASP E  1 345 ? 169.319 27.297  214.673 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 588  ASP E N   1 
ATOM   28591 C  CA  . ASP E  1 345 ? 170.196 28.483  214.635 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 588  ASP E CA  1 
ATOM   28592 C  C   . ASP E  1 345 ? 170.472 29.091  213.267 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 588  ASP E C   1 
ATOM   28593 O  O   . ASP E  1 345 ? 170.224 30.292  213.060 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 588  ASP E O   1 
ATOM   28594 C  CB  . ASP E  1 345 ? 171.555 28.205  215.281 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 588  ASP E CB  1 
ATOM   28595 C  CG  . ASP E  1 345 ? 172.226 26.928  214.752 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 588  ASP E CG  1 
ATOM   28596 O  OD1 . ASP E  1 345 ? 171.676 26.288  213.838 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 588  ASP E OD1 1 
ATOM   28597 O  OD2 . ASP E  1 345 ? 173.305 26.560  215.280 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 588  ASP E OD2 1 
ATOM   28598 N  N   . SER E  1 346 ? 171.012 28.301  212.348 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 589  SER E N   1 
ATOM   28599 C  CA  . SER E  1 346 ? 171.323 28.816  211.039 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 589  SER E CA  1 
ATOM   28600 C  C   . SER E  1 346 ? 170.087 29.405  210.348 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 589  SER E C   1 
ATOM   28601 O  O   . SER E  1 346 ? 169.134 28.701  210.107 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 589  SER E O   1 
ATOM   28602 C  CB  . SER E  1 346 ? 171.937 27.715  210.182 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 589  SER E CB  1 
ATOM   28603 O  OG  . SER E  1 346 ? 171.991 28.060  208.788 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 589  SER E OG  1 
ATOM   28604 N  N   . GLU E  1 347 ? 170.130 30.702  210.049 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 590  GLU E N   1 
ATOM   28605 C  CA  . GLU E  1 347 ? 169.123 31.426  209.305 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 590  GLU E CA  1 
ATOM   28606 C  C   . GLU E  1 347 ? 167.886 31.625  210.110 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 590  GLU E C   1 
ATOM   28607 O  O   . GLU E  1 347 ? 166.797 31.802  209.566 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 590  GLU E O   1 
ATOM   28608 C  CB  . GLU E  1 347 ? 168.823 30.744  208.012 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 590  GLU E CB  1 
ATOM   28609 C  CG  . GLU E  1 347 ? 169.985 30.772  207.083 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 590  GLU E CG  1 
ATOM   28610 C  CD  . GLU E  1 347 ? 170.338 32.171  206.709 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 590  GLU E CD  1 
ATOM   28611 O  OE1 . GLU E  1 347 ? 171.497 32.540  206.879 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 590  GLU E OE1 1 
ATOM   28612 O  OE2 . GLU E  1 347 ? 169.465 32.935  206.262 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 590  GLU E OE2 1 
ATOM   28613 N  N   . VAL E  1 348 ? 168.046 31.613  211.430 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 591  VAL E N   1 
ATOM   28614 C  CA  . VAL E  1 348 ? 166.994 32.105  212.289 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 591  VAL E CA  1 
ATOM   28615 C  C   . VAL E  1 348 ? 167.575 33.151  213.219 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 591  VAL E C   1 
ATOM   28616 O  O   . VAL E  1 348 ? 167.214 34.328  213.165 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 591  VAL E O   1 
ATOM   28617 C  CB  . VAL E  1 348 ? 166.376 31.010  213.076 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 591  VAL E CB  1 
ATOM   28618 C  CG1 . VAL E  1 348 ? 165.149 31.549  213.725 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 591  VAL E CG1 1 
ATOM   28619 C  CG2 . VAL E  1 348 ? 166.007 29.867  212.161 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 591  VAL E CG2 1 
ATOM   28620 N  N   . GLN E  1 349 ? 168.532 32.752  214.041 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 592  GLN E N   1 
ATOM   28621 C  CA  . GLN E  1 349 ? 169.080 33.713  214.997 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 592  GLN E CA  1 
ATOM   28622 C  C   . GLN E  1 349 ? 169.900 34.765  214.294 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 592  GLN E C   1 
ATOM   28623 O  O   . GLN E  1 349 ? 170.060 35.881  214.800 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 592  GLN E O   1 
ATOM   28624 C  CB  . GLN E  1 349 ? 169.882 33.032  216.088 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 592  GLN E CB  1 
ATOM   28625 C  CG  . GLN E  1 349 ? 171.243 32.485  215.667 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 592  GLN E CG  1 
ATOM   28626 C  CD  . GLN E  1 349 ? 171.814 31.475  216.722 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 592  GLN E CD  1 
ATOM   28627 O  OE1 . GLN E  1 349 ? 171.090 30.635  217.236 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 592  GLN E OE1 1 
ATOM   28628 N  NE2 . GLN E  1 349 ? 173.104 31.576  217.026 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 592  GLN E NE2 1 
ATOM   28629 N  N   . ASP E  1 350 ? 170.395 34.405  213.120 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 593  ASP E N   1 
ATOM   28630 C  CA  . ASP E  1 350 ? 171.066 35.351  212.230 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 593  ASP E CA  1 
ATOM   28631 C  C   . ASP E  1 350 ? 170.168 36.511  211.833 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 593  ASP E C   1 
ATOM   28632 O  O   . ASP E  1 350 ? 170.624 37.649  211.729 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 593  ASP E O   1 
ATOM   28633 C  CB  . ASP E  1 350 ? 171.436 34.655  210.907 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 593  ASP E CB  1 
ATOM   28634 C  CG  . ASP E  1 350 ? 172.340 33.440  211.093 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 593  ASP E CG  1 
ATOM   28635 O  OD1 . ASP E  1 350 ? 173.573 33.572  211.282 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 593  ASP E OD1 1 
ATOM   28636 O  OD2 . ASP E  1 350 ? 171.811 32.325  211.033 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 593  ASP E OD2 1 
ATOM   28637 N  N   . LEU E  1 351 ? 168.921 36.189  211.501 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 594  LEU E N   1 
ATOM   28638 C  CA  . LEU E  1 351 ? 168.024 37.177  210.968 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 594  LEU E CA  1 
ATOM   28639 C  C   . LEU E  1 351 ? 167.599 38.000  212.157 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 594  LEU E C   1 
ATOM   28640 O  O   . LEU E  1 351 ? 167.418 39.237  212.055 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 594  LEU E O   1 
ATOM   28641 C  CB  . LEU E  1 351 ? 166.802 36.527  210.322 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 594  LEU E CB  1 
ATOM   28642 C  CG  . LEU E  1 351 ? 167.125 35.355  209.436 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 594  LEU E CG  1 
ATOM   28643 C  CD1 . LEU E  1 351 ? 165.911 34.692  208.838 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 594  LEU E CD1 1 
ATOM   28644 C  CD2 . LEU E  1 351 ? 167.933 35.976  208.430 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 594  LEU E CD2 1 
ATOM   28645 N  N   . ILE E  1 352 ? 167.415 37.329  213.296 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 595  ILE E N   1 
ATOM   28646 C  CA  . ILE E  1 352 ? 167.061 38.082  214.491 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 595  ILE E CA  1 
ATOM   28647 C  C   . ILE E  1 352 ? 168.188 39.105  214.780 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 595  ILE E C   1 
ATOM   28648 O  O   . ILE E  1 352 ? 167.945 40.250  215.146 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 595  ILE E O   1 
ATOM   28649 C  CB  . ILE E  1 352 ? 166.783 37.187  215.713 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 595  ILE E CB  1 
ATOM   28650 C  CG1 . ILE E  1 352 ? 165.412 36.526  215.628 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 595  ILE E CG1 1 
ATOM   28651 C  CG2 . ILE E  1 352 ? 166.881 37.993  216.966 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 595  ILE E CG2 1 
ATOM   28652 C  CD1 . ILE E  1 352 ? 164.279 37.450  215.404 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 595  ILE E CD1 1 
ATOM   28653 N  N   . ARG E  1 353 ? 169.434 38.711  214.573 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 596  ARG E N   1 
ATOM   28654 C  CA  . ARG E  1 353 ? 170.505 39.633  214.877 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 596  ARG E CA  1 
ATOM   28655 C  C   . ARG E  1 353 ? 170.503 40.828  213.935 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 596  ARG E C   1 
ATOM   28656 O  O   . ARG E  1 353 ? 170.569 41.990  214.355 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 596  ARG E O   1 
ATOM   28657 C  CB  . ARG E  1 353 ? 171.835 38.914  214.897 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 596  ARG E CB  1 
ATOM   28658 C  CG  . ARG E  1 353 ? 172.988 39.825  214.840 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 596  ARG E CG  1 
ATOM   28659 C  CD  . ARG E  1 353 ? 174.290 39.046  214.662 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 596  ARG E CD  1 
ATOM   28660 N  NE  . ARG E  1 353 ? 175.313 39.958  214.164 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 596  ARG E NE  1 
ATOM   28661 C  CZ  . ARG E  1 353 ? 176.045 40.773  214.943 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 596  ARG E CZ  1 
ATOM   28662 N  NH1 . ARG E  1 353 ? 175.925 40.773  216.291 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 596  ARG E NH1 1 
ATOM   28663 N  NH2 . ARG E  1 353 ? 176.899 41.607  214.359 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 596  ARG E NH2 1 
ATOM   28664 N  N   . ASP E  1 354 ? 170.389 40.533  212.656 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 597  ASP E N   1 
ATOM   28665 C  CA  . ASP E  1 354 ? 170.207 41.548  211.632 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 597  ASP E CA  1 
ATOM   28666 C  C   . ASP E  1 354 ? 169.191 42.584  212.035 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 597  ASP E C   1 
ATOM   28667 O  O   . ASP E  1 354 ? 169.447 43.774  211.905 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 597  ASP E O   1 
ATOM   28668 C  CB  . ASP E  1 354 ? 169.721 40.900  210.340 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 597  ASP E CB  1 
ATOM   28669 C  CG  . ASP E  1 354 ? 170.710 39.891  209.778 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 597  ASP E CG  1 
ATOM   28670 O  OD1 . ASP E  1 354 ? 171.890 39.887  210.194 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 597  ASP E OD1 1 
ATOM   28671 O  OD2 . ASP E  1 354 ? 170.295 39.099  208.904 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 597  ASP E OD2 1 
ATOM   28672 N  N   . ILE E  1 355 ? 168.017 42.128  212.464 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 598  ILE E N   1 
ATOM   28673 C  CA  . ILE E  1 355 ? 166.968 43.045  212.866 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 598  ILE E CA  1 
ATOM   28674 C  C   . ILE E  1 355 ? 167.447 43.876  214.027 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 598  ILE E C   1 
ATOM   28675 O  O   . ILE E  1 355 ? 167.252 45.085  214.040 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 598  ILE E O   1 
ATOM   28676 C  CB  . ILE E  1 355 ? 165.655 42.311  213.225 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 598  ILE E CB  1 
ATOM   28677 C  CG1 . ILE E  1 355 ? 165.193 41.517  212.001 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 598  ILE E CG1 1 
ATOM   28678 C  CG2 . ILE E  1 355 ? 164.589 43.284  213.737 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 598  ILE E CG2 1 
ATOM   28679 C  CD1 . ILE E  1 355 ? 163.990 40.614  212.184 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 598  ILE E CD1 1 
ATOM   28680 N  N   . ILE E  1 356 ? 168.081 43.239  215.007 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 599  ILE E N   1 
ATOM   28681 C  CA  . ILE E  1 356 ? 168.438 43.967  216.195 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 599  ILE E CA  1 
ATOM   28682 C  C   . ILE E  1 356 ? 169.440 45.005  215.760 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 599  ILE E C   1 
ATOM   28683 O  O   . ILE E  1 356 ? 169.247 46.194  215.985 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 599  ILE E O   1 
ATOM   28684 C  CB  . ILE E  1 356 ? 169.018 43.070  217.288 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 599  ILE E CB  1 
ATOM   28685 C  CG1 . ILE E  1 356 ? 167.924 42.264  217.955 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 599  ILE E CG1 1 
ATOM   28686 C  CG2 . ILE E  1 356 ? 169.685 43.917  218.366 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 599  ILE E CG2 1 
ATOM   28687 C  CD1 . ILE E  1 356 ? 168.470 41.103  218.723 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 599  ILE E CD1 1 
ATOM   28688 N  N   . LYS E  1 357 ? 170.497 44.549  215.107 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 600  LYS E N   1 
ATOM   28689 C  CA  . LYS E  1 357 ? 171.554 45.447  214.722 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 600  LYS E CA  1 
ATOM   28690 C  C   . LYS E  1 357 ? 171.047 46.609  213.938 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 600  LYS E C   1 
ATOM   28691 O  O   . LYS E  1 357 ? 171.539 47.704  214.094 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 600  LYS E O   1 
ATOM   28692 C  CB  . LYS E  1 357 ? 172.534 44.740  213.858 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 600  LYS E CB  1 
ATOM   28693 C  CG  . LYS E  1 357 ? 173.840 45.109  214.274 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 600  LYS E CG  1 
ATOM   28694 C  CD  . LYS E  1 357 ? 174.915 44.456  213.476 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 600  LYS E CD  1 
ATOM   28695 C  CE  . LYS E  1 357 ? 176.091 45.412  213.638 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 600  LYS E CE  1 
ATOM   28696 N  NZ  . LYS E  1 357 ? 176.860 45.535  212.376 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 600  LYS E NZ  1 
ATOM   28697 N  N   . ALA E  1 358 ? 170.063 46.352  213.079 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 601  ALA E N   1 
ATOM   28698 C  CA  . ALA E  1 358 ? 169.606 47.295  212.082 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 601  ALA E CA  1 
ATOM   28699 C  C   . ALA E  1 358 ? 168.692 48.321  212.716 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 601  ALA E C   1 
ATOM   28700 O  O   . ALA E  1 358 ? 168.798 49.492  212.401 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 601  ALA E O   1 
ATOM   28701 C  CB  . ALA E  1 358 ? 168.884 46.558  210.957 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 601  ALA E CB  1 
ATOM   28702 N  N   . GLU E  1 359 ? 167.807 47.883  213.621 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 602  GLU E N   1 
ATOM   28703 C  CA  . GLU E  1 359 ? 166.636 48.677  214.069 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 602  GLU E CA  1 
ATOM   28704 C  C   . GLU E  1 359 ? 166.460 48.832  215.585 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 602  GLU E C   1 
ATOM   28705 O  O   . GLU E  1 359 ? 165.556 49.513  216.022 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 602  GLU E O   1 
ATOM   28706 C  CB  . GLU E  1 359 ? 165.338 48.111  213.466 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 602  GLU E CB  1 
ATOM   28707 C  CG  . GLU E  1 359 ? 165.376 47.959  211.958 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 602  GLU E CG  1 
ATOM   28708 C  CD  . GLU E  1 359 ? 164.001 47.837  211.342 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 602  GLU E CD  1 
ATOM   28709 O  OE1 . GLU E  1 359 ? 163.885 47.294  210.209 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 602  GLU E OE1 1 
ATOM   28710 O  OE2 . GLU E  1 359 ? 163.033 48.286  212.003 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 602  GLU E OE2 1 
ATOM   28711 N  N   . ILE E  1 360 ? 167.327 48.223  216.380 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 603  ILE E N   1 
ATOM   28712 C  CA  . ILE E  1 360 ? 167.125 48.190  217.816 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 603  ILE E CA  1 
ATOM   28713 C  C   . ILE E  1 360 ? 168.382 48.544  218.572 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 603  ILE E C   1 
ATOM   28714 O  O   . ILE E  1 360 ? 168.415 49.523  219.305 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 603  ILE E O   1 
ATOM   28715 C  CB  . ILE E  1 360 ? 166.639 46.809  218.254 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 603  ILE E CB  1 
ATOM   28716 C  CG1 . ILE E  1 360 ? 165.253 46.576  217.679 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 603  ILE E CG1 1 
ATOM   28717 C  CG2 . ILE E  1 360 ? 166.530 46.720  219.765 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 603  ILE E CG2 1 
ATOM   28718 C  CD1 . ILE E  1 360 ? 164.780 45.159  217.809 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 603  ILE E CD1 1 
ATOM   28719 N  N   . ASN E  1 361 ? 169.415 47.734  218.418 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 604  ASN E N   1 
ATOM   28720 C  CA  . ASN E  1 361 ? 170.664 48.067  219.066 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 604  ASN E CA  1 
ATOM   28721 C  C   . ASN E  1 361 ? 171.846 47.874  218.154 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 604  ASN E C   1 
ATOM   28722 O  O   . ASN E  1 361 ? 172.321 46.750  217.969 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 604  ASN E O   1 
ATOM   28723 C  CB  . ASN E  1 361 ? 170.855 47.243  220.325 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 604  ASN E CB  1 
ATOM   28724 C  CG  . ASN E  1 361 ? 172.299 47.149  220.730 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 604  ASN E CG  1 
ATOM   28725 O  OD1 . ASN E  1 361 ? 173.102 48.022  220.440 1.00 43.85  ? ? ? ? ? ? 604  ASN E OD1 1 
ATOM   28726 N  ND2 . ASN E  1 361 ? 172.639 46.082  221.393 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 604  ASN E ND2 1 
ATOM   28727 N  N   . PRO E  1 362 ? 172.321 48.975  217.563 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 605  PRO E N   1 
ATOM   28728 C  CA  . PRO E  1 362 ? 173.425 48.996  216.623 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 605  PRO E CA  1 
ATOM   28729 C  C   . PRO E  1 362 ? 174.658 48.245  217.122 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 605  PRO E C   1 
ATOM   28730 O  O   . PRO E  1 362 ? 175.338 47.614  216.323 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 605  PRO E O   1 
ATOM   28731 C  CB  . PRO E  1 362 ? 173.723 50.466  216.505 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 605  PRO E CB  1 
ATOM   28732 C  CG  . PRO E  1 362 ? 172.411 51.092  216.667 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 605  PRO E CG  1 
ATOM   28733 C  CD  . PRO E  1 362 ? 171.648 50.276  217.646 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 605  PRO E CD  1 
ATOM   28734 N  N   . ASN E  1 363 ? 174.930 48.299  218.432 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 606  ASN E N   1 
ATOM   28735 C  CA  . ASN E  1 363 ? 176.165 47.742  219.019 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 606  ASN E CA  1 
ATOM   28736 C  C   . ASN E  1 363 ? 176.058 46.301  219.481 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 606  ASN E C   1 
ATOM   28737 O  O   . ASN E  1 363 ? 176.983 45.781  220.120 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 606  ASN E O   1 
ATOM   28738 C  CB  . ASN E  1 363 ? 176.641 48.624  220.161 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 606  ASN E CB  1 
ATOM   28739 C  CG  . ASN E  1 363 ? 176.712 50.086  219.740 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 606  ASN E CG  1 
ATOM   28740 O  OD1 . ASN E  1 363 ? 177.445 50.436  218.808 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 606  ASN E OD1 1 
ATOM   28741 N  ND2 . ASN E  1 363 ? 175.923 50.939  220.383 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 606  ASN E ND2 1 
ATOM   28742 N  N   . VAL E  1 364 ? 174.954 45.632  219.136 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 607  VAL E N   1 
ATOM   28743 C  CA  . VAL E  1 364 ? 174.736 44.286  219.666 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 607  VAL E CA  1 
ATOM   28744 C  C   . VAL E  1 364 ? 175.962 43.418  219.395 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 607  VAL E C   1 
ATOM   28745 O  O   . VAL E  1 364 ? 176.576 43.478  218.326 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 607  VAL E O   1 
ATOM   28746 C  CB  . VAL E  1 364 ? 173.471 43.605  219.133 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 607  VAL E CB  1 
ATOM   28747 C  CG1 . VAL E  1 364 ? 173.576 43.419  217.661 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 607  VAL E CG1 1 
ATOM   28748 C  CG2 . VAL E  1 364 ? 173.306 42.255  219.809 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 607  VAL E CG2 1 
ATOM   28749 N  N   . VAL E  1 365 ? 176.326 42.620  220.390 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 608  VAL E N   1 
ATOM   28750 C  CA  . VAL E  1 365 ? 177.484 41.743  220.281 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 608  VAL E CA  1 
ATOM   28751 C  C   . VAL E  1 365 ? 177.055 40.322  219.970 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 608  VAL E C   1 
ATOM   28752 O  O   . VAL E  1 365 ? 176.172 39.755  220.633 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 608  VAL E O   1 
ATOM   28753 C  CB  . VAL E  1 365 ? 178.314 41.745  221.609 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 608  VAL E CB  1 
ATOM   28754 C  CG1 . VAL E  1 365 ? 179.391 40.566  221.656 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 608  VAL E CG1 1 
ATOM   28755 C  CG2 . VAL E  1 365 ? 178.914 43.149  221.858 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 608  VAL E CG2 1 
ATOM   28756 N  N   . GLY E  1 366 ? 177.703 39.749  218.956 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 609  GLY E N   1 
ATOM   28757 C  CA  . GLY E  1 366 ? 177.588 38.318  218.658 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 609  GLY E CA  1 
ATOM   28758 C  C   . GLY E  1 366 ? 176.130 37.970  218.728 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 609  GLY E C   1 
ATOM   28759 O  O   . GLY E  1 366 ? 175.329 38.497  217.940 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 609  GLY E O   1 
ATOM   28760 N  N   . TYR E  1 367 ? 175.763 37.115  219.676 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 610  TYR E N   1 
ATOM   28761 C  CA  . TYR E  1 367 ? 174.356 36.853  219.821 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CA  1 
ATOM   28762 C  C   . TYR E  1 367 ? 173.926 37.002  221.223 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 610  TYR E C   1 
ATOM   28763 O  O   . TYR E  1 367 ? 173.050 36.318  221.641 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 610  TYR E O   1 
ATOM   28764 C  CB  . TYR E  1 367 ? 173.980 35.445  219.350 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CB  1 
ATOM   28765 C  CG  . TYR E  1 367 ? 174.228 35.173  217.902 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CG  1 
ATOM   28766 C  CD1 . TYR E  1 367 ? 175.392 34.574  217.514 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CD1 1 
ATOM   28767 C  CD2 . TYR E  1 367 ? 173.296 35.499  216.933 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CD2 1 
ATOM   28768 C  CE1 . TYR E  1 367 ? 175.649 34.293  216.186 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CE1 1 
ATOM   28769 C  CE2 . TYR E  1 367 ? 173.533 35.240  215.589 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CE2 1 
ATOM   28770 C  CZ  . TYR E  1 367 ? 174.722 34.635  215.210 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CZ  1 
ATOM   28771 O  OH  . TYR E  1 367 ? 175.026 34.339  213.879 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 610  TYR E OH  1 
ATOM   28772 N  N   . SER E  1 368 ? 174.533 37.878  221.977 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 611  SER E N   1 
ATOM   28773 C  CA  . SER E  1 368 ? 174.065 38.048  223.353 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 611  SER E CA  1 
ATOM   28774 C  C   . SER E  1 368 ? 172.914 39.017  223.431 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 611  SER E C   1 
ATOM   28775 O  O   . SER E  1 368 ? 173.106 40.197  223.730 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 611  SER E O   1 
ATOM   28776 C  CB  . SER E  1 368 ? 175.187 38.596  224.205 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 611  SER E CB  1 
ATOM   28777 O  OG  . SER E  1 368 ? 176.348 37.824  224.005 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 611  SER E OG  1 
ATOM   28778 N  N   . PHE E  1 369 ? 171.711 38.556  223.148 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 612  PHE E N   1 
ATOM   28779 C  CA  . PHE E  1 369 ? 170.623 39.505  223.098 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CA  1 
ATOM   28780 C  C   . PHE E  1 369 ? 169.996 39.549  224.468 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 612  PHE E C   1 
ATOM   28781 O  O   . PHE E  1 369 ? 170.223 38.666  225.260 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 612  PHE E O   1 
ATOM   28782 C  CB  . PHE E  1 369 ? 169.601 39.078  222.067 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CB  1 
ATOM   28783 C  CG  . PHE E  1 369 ? 170.201 38.751  220.706 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CG  1 
ATOM   28784 C  CD1 . PHE E  1 369 ? 169.685 37.713  219.956 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CD1 1 
ATOM   28785 C  CD2 . PHE E  1 369 ? 171.266 39.473  220.189 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CD2 1 
ATOM   28786 C  CE1 . PHE E  1 369 ? 170.202 37.412  218.772 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CE1 1 
ATOM   28787 C  CE2 . PHE E  1 369 ? 171.769 39.164  219.000 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CE2 1 
ATOM   28788 C  CZ  . PHE E  1 369 ? 171.241 38.130  218.291 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CZ  1 
ATOM   28789 N  N   . THR E  1 370 ? 169.242 40.578  224.793 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 613  THR E N   1 
ATOM   28790 C  CA  . THR E  1 370 ? 168.357 40.446  225.902 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 613  THR E CA  1 
ATOM   28791 C  C   . THR E  1 370 ? 166.975 39.974  225.420 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 613  THR E C   1 
ATOM   28792 O  O   . THR E  1 370 ? 166.595 40.158  224.262 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 613  THR E O   1 
ATOM   28793 C  CB  . THR E  1 370 ? 168.214 41.744  226.669 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 613  THR E CB  1 
ATOM   28794 O  OG1 . THR E  1 370 ? 167.358 42.642  225.959 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 613  THR E OG1 1 
ATOM   28795 C  CG2 . THR E  1 370 ? 169.541 42.379  226.857 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 613  THR E CG2 1 
ATOM   28796 N  N   . MET E  1 371 ? 166.241 39.334  226.326 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 614  MET E N   1 
ATOM   28797 C  CA  . MET E  1 371 ? 164.829 38.996  226.119 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 614  MET E CA  1 
ATOM   28798 C  C   . MET E  1 371 ? 164.079 40.125  225.424 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 614  MET E C   1 
ATOM   28799 O  O   . MET E  1 371 ? 163.251 39.902  224.540 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 614  MET E O   1 
ATOM   28800 C  CB  . MET E  1 371 ? 164.143 38.668  227.469 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 614  MET E CB  1 
ATOM   28801 C  CG  . MET E  1 371 ? 162.964 37.653  227.368 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 614  MET E CG  1 
ATOM   28802 S  SD  . MET E  1 371 ? 163.381 36.240  226.275 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 614  MET E SD  1 
ATOM   28803 C  CE  . MET E  1 371 ? 162.610 34.820  227.062 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 614  MET E CE  1 
ATOM   28804 N  N   . GLU E  1 372 ? 164.404 41.337  225.833 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 615  GLU E N   1 
ATOM   28805 C  CA  . GLU E  1 372 ? 163.700 42.534  225.425 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 615  GLU E CA  1 
ATOM   28806 C  C   . GLU E  1 372 ? 163.846 42.812  223.995 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 615  GLU E C   1 
ATOM   28807 O  O   . GLU E  1 372 ? 162.858 43.148  223.309 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 615  GLU E O   1 
ATOM   28808 C  CB  . GLU E  1 372 ? 164.364 43.710  226.087 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 615  GLU E CB  1 
ATOM   28809 C  CG  . GLU E  1 372 ? 164.648 43.383  227.530 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 615  GLU E CG  1 
ATOM   28810 C  CD  . GLU E  1 372 ? 163.404 42.820  228.194 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 615  GLU E CD  1 
ATOM   28811 O  OE1 . GLU E  1 372 ? 162.257 43.270  227.827 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 615  GLU E OE1 1 
ATOM   28812 O  OE2 . GLU E  1 372 ? 163.592 41.920  229.042 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 615  GLU E OE2 1 
ATOM   28813 N  N   . GLU E  1 373 ? 165.114 42.758  223.582 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 616  GLU E N   1 
ATOM   28814 C  CA  . GLU E  1 373 ? 165.523 42.957  222.208 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 616  GLU E CA  1 
ATOM   28815 C  C   . GLU E  1 373 ? 164.847 41.898  221.315 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 616  GLU E C   1 
ATOM   28816 O  O   . GLU E  1 373 ? 164.237 42.185  220.269 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 616  GLU E O   1 
ATOM   28817 C  CB  . GLU E  1 373 ? 167.044 42.850  222.160 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 616  GLU E CB  1 
ATOM   28818 C  CG  . GLU E  1 373 ? 167.768 43.864  223.054 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 616  GLU E CG  1 
ATOM   28819 C  CD  . GLU E  1 373 ? 169.299 43.783  222.926 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 616  GLU E CD  1 
ATOM   28820 O  OE1 . GLU E  1 373 ? 169.912 42.685  222.867 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 616  GLU E OE1 1 
ATOM   28821 O  OE2 . GLU E  1 373 ? 169.919 44.839  222.881 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 616  GLU E OE2 1 
ATOM   28822 N  N   . ILE E  1 374 ? 164.929 40.661  221.767 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 617  ILE E N   1 
ATOM   28823 C  CA  . ILE E  1 374 ? 164.321 39.587  221.041 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 617  ILE E CA  1 
ATOM   28824 C  C   . ILE E  1 374 ? 162.874 39.885  220.759 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 617  ILE E C   1 
ATOM   28825 O  O   . ILE E  1 374 ? 162.460 39.711  219.622 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 617  ILE E O   1 
ATOM   28826 C  CB  . ILE E  1 374 ? 164.436 38.292  221.816 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 617  ILE E CB  1 
ATOM   28827 C  CG1 . ILE E  1 374 ? 165.901 37.870  221.803 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 617  ILE E CG1 1 
ATOM   28828 C  CG2 . ILE E  1 374 ? 163.554 37.243  221.174 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 617  ILE E CG2 1 
ATOM   28829 C  CD1 . ILE E  1 374 ? 166.275 36.919  222.804 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 617  ILE E CD1 1 
ATOM   28830 N  N   . LYS E  1 375 ? 162.108 40.331  221.765 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 618  LYS E N   1 
ATOM   28831 C  CA  . LYS E  1 375 ? 160.664 40.472  221.587 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 618  LYS E CA  1 
ATOM   28832 C  C   . LYS E  1 375 ? 160.391 41.516  220.589 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 618  LYS E C   1 
ATOM   28833 O  O   . LYS E  1 375 ? 159.477 41.409  219.762 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 618  LYS E O   1 
ATOM   28834 C  CB  . LYS E  1 375 ? 159.995 40.848  222.872 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 618  LYS E CB  1 
ATOM   28835 C  CG  . LYS E  1 375 ? 160.043 39.699  223.770 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 618  LYS E CG  1 
ATOM   28836 C  CD  . LYS E  1 375 ? 158.935 39.742  224.798 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 618  LYS E CD  1 
ATOM   28837 C  CE  . LYS E  1 375 ? 159.078 38.513  225.786 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 618  LYS E CE  1 
ATOM   28838 N  NZ  . LYS E  1 375 ? 158.739 39.025  227.190 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 618  LYS E NZ  1 
ATOM   28839 N  N   . LYS E  1 376 ? 161.236 42.517  220.683 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 619  LYS E N   1 
ATOM   28840 C  CA  . LYS E  1 376 ? 161.102 43.734  219.950 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 619  LYS E CA  1 
ATOM   28841 C  C   . LYS E  1 376 ? 161.379 43.379  218.502 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 619  LYS E C   1 
ATOM   28842 O  O   . LYS E  1 376 ? 160.662 43.797  217.585 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 619  LYS E O   1 
ATOM   28843 C  CB  . LYS E  1 376 ? 162.107 44.755  220.527 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 619  LYS E CB  1 
ATOM   28844 C  CG  . LYS E  1 376 ? 162.048 46.168  219.988 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 619  LYS E CG  1 
ATOM   28845 C  CD  . LYS E  1 376 ? 160.652 46.742  219.898 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 619  LYS E CD  1 
ATOM   28846 C  CE  . LYS E  1 376 ? 160.541 47.577  218.583 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 619  LYS E CE  1 
ATOM   28847 N  NZ  . LYS E  1 376 ? 159.932 48.957  218.786 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 619  LYS E NZ  1 
ATOM   28848 N  N   . ALA E  1 377 ? 162.407 42.561  218.309 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 620  ALA E N   1 
ATOM   28849 C  CA  . ALA E  1 377 ? 162.822 42.128  216.968 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 620  ALA E CA  1 
ATOM   28850 C  C   . ALA E  1 377 ? 161.748 41.257  216.335 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 620  ALA E C   1 
ATOM   28851 O  O   . ALA E  1 377 ? 161.464 41.357  215.142 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 620  ALA E O   1 
ATOM   28852 C  CB  . ALA E  1 377 ? 164.156 41.384  217.035 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 620  ALA E CB  1 
ATOM   28853 N  N   . PHE E  1 378 ? 161.137 40.414  217.154 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 621  PHE E N   1 
ATOM   28854 C  CA  . PHE E  1 378 ? 160.116 39.540  216.653 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CA  1 
ATOM   28855 C  C   . PHE E  1 378 ? 158.909 40.263  216.111 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 621  PHE E C   1 
ATOM   28856 O  O   . PHE E  1 378 ? 158.226 39.732  215.211 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 621  PHE E O   1 
ATOM   28857 C  CB  . PHE E  1 378 ? 159.742 38.462  217.648 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CB  1 
ATOM   28858 C  CG  . PHE E  1 378 ? 160.436 37.197  217.379 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CG  1 
ATOM   28859 C  CD1 . PHE E  1 378 ? 159.971 36.355  216.396 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CD1 1 
ATOM   28860 C  CD2 . PHE E  1 378 ? 161.627 36.886  218.029 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CD2 1 
ATOM   28861 C  CE1 . PHE E  1 378 ? 160.664 35.195  216.095 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CE1 1 
ATOM   28862 C  CE2 . PHE E  1 378 ? 162.325 35.731  217.737 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CE2 1 
ATOM   28863 C  CZ  . PHE E  1 378 ? 161.842 34.882  216.781 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CZ  1 
ATOM   28864 N  N   . GLU E  1 379 ? 158.650 41.465  216.613 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 622  GLU E N   1 
ATOM   28865 C  CA  . GLU E  1 379 ? 157.564 42.228  216.071 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 622  GLU E CA  1 
ATOM   28866 C  C   . GLU E  1 379 ? 157.835 42.464  214.623 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 622  GLU E C   1 
ATOM   28867 O  O   . GLU E  1 379 ? 156.990 42.181  213.754 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 622  GLU E O   1 
ATOM   28868 C  CB  . GLU E  1 379 ? 157.492 43.543  216.746 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 622  GLU E CB  1 
ATOM   28869 C  CG  . GLU E  1 379 ? 157.045 43.418  218.135 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 622  GLU E CG  1 
ATOM   28870 C  CD  . GLU E  1 379 ? 156.808 44.773  218.742 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 622  GLU E CD  1 
ATOM   28871 O  OE1 . GLU E  1 379 ? 156.651 45.772  218.016 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 622  GLU E OE1 1 
ATOM   28872 O  OE2 . GLU E  1 379 ? 156.799 44.874  219.972 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 622  GLU E OE2 1 
ATOM   28873 N  N   . ILE E  1 380 ? 159.045 42.954  214.367 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 623  ILE E N   1 
ATOM   28874 C  CA  . ILE E  1 380 ? 159.513 43.263  213.006 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 623  ILE E CA  1 
ATOM   28875 C  C   . ILE E  1 380 ? 159.565 42.030  212.129 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 623  ILE E C   1 
ATOM   28876 O  O   . ILE E  1 380 ? 159.095 42.041  211.005 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 623  ILE E O   1 
ATOM   28877 C  CB  . ILE E  1 380 ? 160.927 43.897  213.025 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 623  ILE E CB  1 
ATOM   28878 C  CG1 . ILE E  1 380 ? 160.925 45.225  213.809 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 623  ILE E CG1 1 
ATOM   28879 C  CG2 . ILE E  1 380 ? 161.424 44.064  211.590 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 623  ILE E CG2 1 
ATOM   28880 C  CD1 . ILE E  1 380 ? 162.256 45.875  213.947 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 623  ILE E CD1 1 
ATOM   28881 N  N   . TYR E  1 381 ? 160.154 40.977  212.691 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 624  TYR E N   1 
ATOM   28882 C  CA  . TYR E  1 381 ? 160.325 39.690  212.066 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CA  1 
ATOM   28883 C  C   . TYR E  1 381 ? 159.012 39.085  211.548 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 624  TYR E C   1 
ATOM   28884 O  O   . TYR E  1 381 ? 158.862 38.685  210.377 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 624  TYR E O   1 
ATOM   28885 C  CB  . TYR E  1 381 ? 160.893 38.815  213.127 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CB  1 
ATOM   28886 C  CG  . TYR E  1 381 ? 161.254 37.451  212.665 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CG  1 
ATOM   28887 C  CD1 . TYR E  1 381 ? 162.544 37.143  212.222 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CD1 1 
ATOM   28888 C  CD2 . TYR E  1 381 ? 160.330 36.438  212.691 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CD2 1 
ATOM   28889 C  CE1 . TYR E  1 381 ? 162.883 35.869  211.825 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CE1 1 
ATOM   28890 C  CE2 . TYR E  1 381 ? 160.675 35.160  212.284 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CE2 1 
ATOM   28891 C  CZ  . TYR E  1 381 ? 161.943 34.903  211.869 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CZ  1 
ATOM   28892 O  OH  . TYR E  1 381 ? 162.243 33.643  211.525 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 624  TYR E OH  1 
ATOM   28893 N  N   . ASN E  1 382 ? 158.037 39.047  212.433 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 625  ASN E N   1 
ATOM   28894 C  CA  . ASN E  1 382 ? 156.788 38.408  212.095 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 625  ASN E CA  1 
ATOM   28895 C  C   . ASN E  1 382 ? 156.048 39.109  210.949 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 625  ASN E C   1 
ATOM   28896 O  O   . ASN E  1 382 ? 155.346 38.468  210.120 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 625  ASN E O   1 
ATOM   28897 C  CB  . ASN E  1 382 ? 155.952 38.283  213.369 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 625  ASN E CB  1 
ATOM   28898 C  CG  . ASN E  1 382 ? 156.514 37.238  214.290 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 625  ASN E CG  1 
ATOM   28899 O  OD1 . ASN E  1 382 ? 156.869 36.155  213.845 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 625  ASN E OD1 1 
ATOM   28900 N  ND2 . ASN E  1 382 ? 156.655 37.558  215.549 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 625  ASN E ND2 1 
ATOM   28901 N  N   . LYS E  1 383 ? 156.213 40.425  210.923 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 626  LYS E N   1 
ATOM   28902 C  CA  . LYS E  1 383 ? 155.488 41.243  210.007 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 626  LYS E CA  1 
ATOM   28903 C  C   . LYS E  1 383 ? 156.132 41.084  208.668 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 626  LYS E C   1 
ATOM   28904 O  O   . LYS E  1 383 ? 155.430 41.026  207.664 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 626  LYS E O   1 
ATOM   28905 C  CB  . LYS E  1 383 ? 155.596 42.676  210.431 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 626  LYS E CB  1 
ATOM   28906 C  CG  . LYS E  1 383 ? 154.658 43.556  209.708 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 626  LYS E CG  1 
ATOM   28907 C  CD  . LYS E  1 383 ? 155.111 45.042  209.826 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 626  LYS E CD  1 
ATOM   28908 C  CE  . LYS E  1 383 ? 154.195 45.960  208.965 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 626  LYS E CE  1 
ATOM   28909 N  NZ  . LYS E  1 383 ? 154.055 47.300  209.533 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 626  LYS E NZ  1 
ATOM   28910 N  N   . ASP E  1 384 ? 157.462 41.021  208.668 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 627  ASP E N   1 
ATOM   28911 C  CA  . ASP E  1 384 ? 158.254 40.767  207.484 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 627  ASP E CA  1 
ATOM   28912 C  C   . ASP E  1 384 ? 157.887 39.412  206.858 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 627  ASP E C   1 
ATOM   28913 O  O   . ASP E  1 384 ? 157.718 39.275  205.652 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 627  ASP E O   1 
ATOM   28914 C  CB  . ASP E  1 384 ? 159.730 40.767  207.864 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 627  ASP E CB  1 
ATOM   28915 C  CG  . ASP E  1 384 ? 160.654 40.826  206.648 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 627  ASP E CG  1 
ATOM   28916 O  OD1 . ASP E  1 384 ? 160.827 41.939  206.110 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 627  ASP E OD1 1 
ATOM   28917 O  OD2 . ASP E  1 384 ? 161.198 39.770  206.229 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 627  ASP E OD2 1 
ATOM   28918 N  N   . LEU E  1 385 ? 157.771 38.407  207.705 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 628  LEU E N   1 
ATOM   28919 C  CA  . LEU E  1 385 ? 157.277 37.120  207.273 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 628  LEU E CA  1 
ATOM   28920 C  C   . LEU E  1 385 ? 156.094 37.232  206.300 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 628  LEU E C   1 
ATOM   28921 O  O   . LEU E  1 385 ? 156.054 36.489  205.312 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 628  LEU E O   1 
ATOM   28922 C  CB  . LEU E  1 385 ? 156.886 36.259  208.475 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 628  LEU E CB  1 
ATOM   28923 C  CG  . LEU E  1 385 ? 158.005 35.637  209.305 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 628  LEU E CG  1 
ATOM   28924 C  CD1 . LEU E  1 385 ? 157.456 34.660  210.332 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 628  LEU E CD1 1 
ATOM   28925 C  CD2 . LEU E  1 385 ? 158.931 34.933  208.354 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 628  LEU E CD2 1 
ATOM   28926 N  N   . LEU E  1 386 ? 155.150 38.135  206.547 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 629  LEU E N   1 
ATOM   28927 C  CA  . LEU E  1 386 ? 153.929 38.156  205.764 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 629  LEU E CA  1 
ATOM   28928 C  C   . LEU E  1 386 ? 153.938 39.132  204.613 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 629  LEU E C   1 
ATOM   28929 O  O   . LEU E  1 386 ? 152.930 39.216  203.900 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 629  LEU E O   1 
ATOM   28930 C  CB  . LEU E  1 386 ? 152.720 38.469  206.650 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 629  LEU E CB  1 
ATOM   28931 C  CG  . LEU E  1 386 ? 152.563 37.654  207.953 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 629  LEU E CG  1 
ATOM   28932 C  CD1 . LEU E  1 386 ? 151.540 38.305  208.947 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 629  LEU E CD1 1 
ATOM   28933 C  CD2 . LEU E  1 386 ? 152.252 36.158  207.654 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 629  LEU E CD2 1 
ATOM   28934 N  N   . ALA E  1 387 ? 155.025 39.895  204.455 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 630  ALA E N   1 
ATOM   28935 C  CA  . ALA E  1 387 ? 155.107 40.896  203.393 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 630  ALA E CA  1 
ATOM   28936 C  C   . ALA E  1 387 ? 155.540 40.241  202.073 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 630  ALA E C   1 
ATOM   28937 O  O   . ALA E  1 387 ? 156.170 39.156  202.056 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 630  ALA E O   1 
ATOM   28938 C  CB  . ALA E  1 387 ? 156.050 41.947  203.763 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 630  ALA E CB  1 
ATOM   28939 N  N   . THR E  1 388 ? 155.187 40.861  200.951 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 631  THR E N   1 
ATOM   28940 C  CA  . THR E  1 388 ? 155.633 40.316  199.668 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 631  THR E CA  1 
ATOM   28941 C  C   . THR E  1 388 ? 157.093 40.676  199.494 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 631  THR E C   1 
ATOM   28942 O  O   . THR E  1 388 ? 157.921 39.896  199.028 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 631  THR E O   1 
ATOM   28943 C  CB  . THR E  1 388 ? 154.878 40.903  198.525 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 631  THR E CB  1 
ATOM   28944 O  OG1 . THR E  1 388 ? 153.559 40.382  198.583 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 631  THR E OG1 1 
ATOM   28945 C  CG2 . THR E  1 388 ? 155.510 40.513  197.234 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 631  THR E CG2 1 
ATOM   28946 N  N   . GLU E  1 389 ? 157.429 41.878  199.895 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 632  GLU E N   1 
ATOM   28947 C  CA  . GLU E  1 389 ? 158.800 42.260  199.891 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 632  GLU E CA  1 
ATOM   28948 C  C   . GLU E  1 389 ? 159.412 42.150  201.269 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 632  GLU E C   1 
ATOM   28949 O  O   . GLU E  1 389 ? 159.123 42.896  202.182 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 632  GLU E O   1 
ATOM   28950 C  CB  . GLU E  1 389 ? 158.845 43.659  199.522 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 632  GLU E CB  1 
ATOM   28951 C  CG  . GLU E  1 389 ? 159.991 43.906  198.769 1.00 34.51  ? ? ? ? ? ? 632  GLU E CG  1 
ATOM   28952 C  CD  . GLU E  1 389 ? 159.572 44.686  197.558 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 632  GLU E CD  1 
ATOM   28953 O  OE1 . GLU E  1 389 ? 158.294 45.007  197.388 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 632  GLU E OE1 1 
ATOM   28954 O  OE2 . GLU E  1 389 ? 160.560 44.995  196.797 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 632  GLU E OE2 1 
ATOM   28955 N  N   . LYS E  1 390 ? 160.285 41.193  201.408 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 633  LYS E N   1 
ATOM   28956 C  CA  . LYS E  1 390 ? 160.802 40.874  202.692 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 633  LYS E CA  1 
ATOM   28957 C  C   . LYS E  1 390 ? 162.135 41.600  202.849 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 633  LYS E C   1 
ATOM   28958 O  O   . LYS E  1 390 ? 162.993 41.583  201.975 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 633  LYS E O   1 
ATOM   28959 C  CB  . LYS E  1 390 ? 160.930 39.350  202.815 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 633  LYS E CB  1 
ATOM   28960 C  CG  . LYS E  1 390 ? 159.600 38.677  202.795 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 633  LYS E CG  1 
ATOM   28961 C  CD  . LYS E  1 390 ? 159.738 37.226  202.430 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 633  LYS E CD  1 
ATOM   28962 C  CE  . LYS E  1 390 ? 158.613 36.424  202.997 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 633  LYS E CE  1 
ATOM   28963 N  NZ  . LYS E  1 390 ? 157.427 37.143  202.521 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 633  LYS E NZ  1 
ATOM   28964 N  N   . LYS E  1 391 ? 162.303 42.243  203.976 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 634  LYS E N   1 
ATOM   28965 C  CA  . LYS E  1 391 ? 163.488 42.946  204.172 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 634  LYS E CA  1 
ATOM   28966 C  C   . LYS E  1 391 ? 164.431 42.129  204.992 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 634  LYS E C   1 
ATOM   28967 O  O   . LYS E  1 391 ? 165.590 42.451  205.045 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 634  LYS E O   1 
ATOM   28968 C  CB  . LYS E  1 391 ? 163.152 44.186  204.932 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 634  LYS E CB  1 
ATOM   28969 C  CG  . LYS E  1 391 ? 164.266 45.194  205.054 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 634  LYS E CG  1 
ATOM   28970 C  CD  . LYS E  1 391 ? 163.708 46.397  205.823 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 634  LYS E CD  1 
ATOM   28971 C  CE  . LYS E  1 391 ? 164.826 47.273  206.395 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 634  LYS E CE  1 
ATOM   28972 N  NZ  . LYS E  1 391 ? 164.844 48.426  205.463 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 634  LYS E NZ  1 
ATOM   28973 N  N   . TYR E  1 392 ? 163.964 41.085  205.665 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 635  TYR E N   1 
ATOM   28974 C  CA  . TYR E  1 392 ? 164.853 40.370  206.586 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CA  1 
ATOM   28975 C  C   . TYR E  1 392 ? 164.742 38.886  206.427 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 635  TYR E C   1 
ATOM   28976 O  O   . TYR E  1 392 ? 165.724 38.192  206.559 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 635  TYR E O   1 
ATOM   28977 C  CB  . TYR E  1 392 ? 164.543 40.733  208.044 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CB  1 
ATOM   28978 C  CG  . TYR E  1 392 ? 164.855 42.168  208.432 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CG  1 
ATOM   28979 C  CD1 . TYR E  1 392 ? 166.173 42.589  208.617 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CD1 1 
ATOM   28980 C  CD2 . TYR E  1 392 ? 163.850 43.094  208.612 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CD2 1 
ATOM   28981 C  CE1 . TYR E  1 392 ? 166.463 43.888  208.969 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CE1 1 
ATOM   28982 C  CE2 . TYR E  1 392 ? 164.139 44.402  208.965 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CE2 1 
ATOM   28983 C  CZ  . TYR E  1 392 ? 165.442 44.801  209.150 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CZ  1 
ATOM   28984 O  OH  . TYR E  1 392 ? 165.746 46.110  209.505 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 635  TYR E OH  1 
ATOM   28985 N  N   . THR E  1 393 ? 163.545 38.390  206.143 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 636  THR E N   1 
ATOM   28986 C  CA  . THR E  1 393 ? 163.300 36.964  206.251 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 636  THR E CA  1 
ATOM   28987 C  C   . THR E  1 393 ? 163.388 36.287  204.902 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 636  THR E C   1 
ATOM   28988 O  O   . THR E  1 393 ? 163.561 36.959  203.900 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 636  THR E O   1 
ATOM   28989 C  CB  . THR E  1 393 ? 161.946 36.719  206.864 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 636  THR E CB  1 
ATOM   28990 O  OG1 . THR E  1 393 ? 160.931 37.442  206.126 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 636  THR E OG1 1 
ATOM   28991 C  CG2 . THR E  1 393 ? 161.989 37.160  208.342 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 636  THR E CG2 1 
ATOM   28992 N  N   . HIS E  1 394 ? 163.252 34.966  204.864 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 637  HIS E N   1 
ATOM   28993 C  CA  . HIS E  1 394 ? 163.489 34.236  203.628 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 637  HIS E CA  1 
ATOM   28994 C  C   . HIS E  1 394 ? 162.393 34.428  202.565 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 637  HIS E C   1 
ATOM   28995 O  O   . HIS E  1 394 ? 161.176 34.536  202.868 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 637  HIS E O   1 
ATOM   28996 C  CB  . HIS E  1 394 ? 163.656 32.766  203.974 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 637  HIS E CB  1 
ATOM   28997 C  CG  . HIS E  1 394 ? 165.034 32.398  204.424 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 637  HIS E CG  1 
ATOM   28998 N  ND1 . HIS E  1 394 ? 165.409 31.095  204.680 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 637  HIS E ND1 1 
ATOM   28999 C  CD2 . HIS E  1 394 ? 166.148 33.146  204.600 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 637  HIS E CD2 1 
ATOM   29000 C  CE1 . HIS E  1 394 ? 166.690 31.065  205.013 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 637  HIS E CE1 1 
ATOM   29001 N  NE2 . HIS E  1 394 ? 167.160 32.294  204.964 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 637  HIS E NE2 1 
ATOM   29002 N  N   . TYR E  1 395 ? 162.826 34.445  201.312 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E N   1 
ATOM   29003 C  CA  . TYR E  1 395 ? 161.913 34.282  200.197 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CA  1 
ATOM   29004 C  C   . TYR E  1 395 ? 161.689 32.809  199.804 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E C   1 
ATOM   29005 O  O   . TYR E  1 395 ? 162.516 31.975  200.085 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E O   1 
ATOM   29006 C  CB  . TYR E  1 395 ? 162.529 34.980  199.014 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CB  1 
ATOM   29007 C  CG  . TYR E  1 395 ? 162.353 36.471  199.011 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CG  1 
ATOM   29008 C  CD1 . TYR E  1 395 ? 161.171 37.063  198.526 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CD1 1 
ATOM   29009 C  CD2 . TYR E  1 395 ? 163.359 37.295  199.451 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CD2 1 
ATOM   29010 C  CE1 . TYR E  1 395 ? 161.002 38.460  198.519 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CE1 1 
ATOM   29011 C  CE2 . TYR E  1 395 ? 163.201 38.678  199.460 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CE2 1 
ATOM   29012 C  CZ  . TYR E  1 395 ? 162.023 39.241  198.986 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CZ  1 
ATOM   29013 O  OH  . TYR E  1 395 ? 161.879 40.585  198.944 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E OH  1 
ATOM   29014 N  N   . ASN E  1 396 ? 160.598 32.494  199.125 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E N   1 
ATOM   29015 C  CA  . ASN E  1 396 ? 160.440 31.194  198.473 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E CA  1 
ATOM   29016 C  C   . ASN E  1 396 ? 160.631 29.955  199.342 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E C   1 
ATOM   29017 O  O   . ASN E  1 396 ? 161.049 28.898  198.871 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E O   1 
ATOM   29018 C  CB  . ASN E  1 396 ? 161.389 31.116  197.316 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E CB  1 
ATOM   29019 C  CG  . ASN E  1 396 ? 161.069 32.101  196.263 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E CG  1 
ATOM   29020 O  OD1 . ASN E  1 396 ? 161.950 32.866  195.852 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E OD1 1 
ATOM   29021 N  ND2 . ASN E  1 396 ? 159.810 32.109  195.782 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E ND2 1 
ATOM   29022 N  N   . THR E  1 397 ? 160.321 30.051  200.618 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 640  THR E N   1 
ATOM   29023 C  CA  . THR E  1 397 ? 160.408 28.838  201.431 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 640  THR E CA  1 
ATOM   29024 C  C   . THR E  1 397 ? 159.828 27.592  200.764 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 640  THR E C   1 
ATOM   29025 O  O   . THR E  1 397 ? 160.491 26.554  200.741 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 640  THR E O   1 
ATOM   29026 C  CB  . THR E  1 397 ? 159.626 28.988  202.666 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 640  THR E CB  1 
ATOM   29027 O  OG1 . THR E  1 397 ? 160.035 30.203  203.282 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 640  THR E OG1 1 
ATOM   29028 C  CG2 . THR E  1 397 ? 159.908 27.838  203.527 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 640  THR E CG2 1 
ATOM   29029 N  N   . ALA E  1 398 ? 158.578 27.679  200.266 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 641  ALA E N   1 
ATOM   29030 C  CA  . ALA E  1 398 ? 157.961 26.558  199.529 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 641  ALA E CA  1 
ATOM   29031 C  C   . ALA E  1 398 ? 158.815 26.005  198.362 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 641  ALA E C   1 
ATOM   29032 O  O   . ALA E  1 398 ? 158.876 24.808  198.160 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 641  ALA E O   1 
ATOM   29033 C  CB  . ALA E  1 398 ? 156.634 26.954  199.052 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 641  ALA E CB  1 
ATOM   29034 N  N   . LEU E  1 399 ? 159.492 26.870  197.617 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E N   1 
ATOM   29035 C  CA  . LEU E  1 399 ? 160.343 26.411  196.540 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E CA  1 
ATOM   29036 C  C   . LEU E  1 399 ? 161.488 25.543  197.059 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E C   1 
ATOM   29037 O  O   . LEU E  1 399 ? 161.789 24.468  196.512 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E O   1 
ATOM   29038 C  CB  . LEU E  1 399 ? 160.884 27.586  195.759 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E CB  1 
ATOM   29039 C  CG  . LEU E  1 399 ? 159.853 28.146  194.783 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E CG  1 
ATOM   29040 C  CD1 . LEU E  1 399 ? 158.740 28.855  195.489 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E CD1 1 
ATOM   29041 C  CD2 . LEU E  1 399 ? 160.491 29.048  193.701 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E CD2 1 
ATOM   29042 N  N   . SER E  1 400 ? 162.124 26.001  198.126 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 643  SER E N   1 
ATOM   29043 C  CA  . SER E  1 400 ? 163.218 25.242  198.719 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 643  SER E CA  1 
ATOM   29044 C  C   . SER E  1 400 ? 162.717 23.894  199.221 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 643  SER E C   1 
ATOM   29045 O  O   . SER E  1 400 ? 163.369 22.873  199.035 1.00 22.54  ? ? ? ? ? ? 643  SER E O   1 
ATOM   29046 C  CB  . SER E  1 400 ? 163.885 26.040  199.857 1.00 22.95  ? ? ? ? ? ? 643  SER E CB  1 
ATOM   29047 O  OG  . SER E  1 400 ? 164.468 27.243  199.374 1.00 23.10  ? ? ? ? ? ? 643  SER E OG  1 
ATOM   29048 N  N   . TYR E  1 401 ? 161.561 23.897  199.870 1.00 23.23  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E N   1 
ATOM   29049 C  CA  . TYR E  1 401 ? 161.037 22.672  200.427 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CA  1 
ATOM   29050 C  C   . TYR E  1 401 ? 160.569 21.733  199.325 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E C   1 
ATOM   29051 O  O   . TYR E  1 401 ? 160.644 20.497  199.480 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E O   1 
ATOM   29052 C  CB  . TYR E  1 401 ? 159.947 22.932  201.495 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CB  1 
ATOM   29053 C  CG  . TYR E  1 401 ? 160.538 23.084  202.856 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CG  1 
ATOM   29054 C  CD1 . TYR E  1 401 ? 160.937 21.985  203.565 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CD1 1 
ATOM   29055 C  CD2 . TYR E  1 401 ? 160.787 24.355  203.388 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CD2 1 
ATOM   29056 C  CE1 . TYR E  1 401 ? 161.571 22.137  204.795 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CE1 1 
ATOM   29057 C  CE2 . TYR E  1 401 ? 161.411 24.539  204.621 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CE2 1 
ATOM   29058 C  CZ  . TYR E  1 401 ? 161.803 23.412  205.314 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CZ  1 
ATOM   29059 O  OH  . TYR E  1 401 ? 162.402 23.528  206.539 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E OH  1 
ATOM   29060 N  N   . ALA E  1 402 ? 160.109 22.303  198.213 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 645  ALA E N   1 
ATOM   29061 C  CA  . ALA E  1 402 ? 159.814 21.489  197.059 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 645  ALA E CA  1 
ATOM   29062 C  C   . ALA E  1 402 ? 161.067 20.740  196.620 1.00 23.13  ? ? ? ? ? ? 645  ALA E C   1 
ATOM   29063 O  O   . ALA E  1 402 ? 160.973 19.590  196.264 1.00 23.19  ? ? ? ? ? ? 645  ALA E O   1 
ATOM   29064 C  CB  . ALA E  1 402 ? 159.315 22.310  195.980 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 645  ALA E CB  1 
ATOM   29065 N  N   . LEU E  1 403 ? 162.240 21.361  196.629 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E N   1 
ATOM   29066 C  CA  . LEU E  1 403 ? 163.420 20.661  196.171 1.00 22.50  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E CA  1 
ATOM   29067 C  C   . LEU E  1 403 ? 163.954 19.766  197.293 1.00 22.31  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E C   1 
ATOM   29068 O  O   . LEU E  1 403 ? 164.426 18.621  197.099 1.00 22.27  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E O   1 
ATOM   29069 C  CB  . LEU E  1 403 ? 164.463 21.643  195.691 1.00 22.35  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E CB  1 
ATOM   29070 C  CG  . LEU E  1 403 ? 164.187 22.597  194.519 1.00 22.62  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E CG  1 
ATOM   29071 C  CD1 . LEU E  1 403 ? 165.336 23.531  194.329 1.00 22.55  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E CD1 1 
ATOM   29072 C  CD2 . LEU E  1 403 ? 163.980 21.906  193.214 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E CD2 1 
ATOM   29073 N  N   . LEU E  1 404 ? 163.857 20.242  198.508 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E N   1 
ATOM   29074 C  CA  . LEU E  1 404 ? 164.363 19.399  199.578 1.00 22.22  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E CA  1 
ATOM   29075 C  C   . LEU E  1 404 ? 163.626 18.087  199.619 1.00 22.49  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E C   1 
ATOM   29076 O  O   . LEU E  1 404 ? 164.225 17.025  199.812 1.00 22.47  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E O   1 
ATOM   29077 C  CB  . LEU E  1 404 ? 164.251 20.082  200.937 1.00 22.30  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E CB  1 
ATOM   29078 C  CG  . LEU E  1 404 ? 165.329 21.124  201.154 1.00 22.09  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E CG  1 
ATOM   29079 C  CD1 . LEU E  1 404 ? 164.930 22.004  202.318 1.00 22.34  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E CD1 1 
ATOM   29080 C  CD2 . LEU E  1 404 ? 166.658 20.451  201.378 1.00 21.85  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E CD2 1 
ATOM   29081 N  N   . LEU E  1 405 ? 162.310 18.166  199.465 1.00 22.84  ? ? ? ? ? ? 648  LEU E N   1 
ATOM   29082 C  CA  . LEU E  1 405 ? 161.467 16.989  199.655 1.00 23.26  ? ? ? ? ? ? 648  LEU E CA  1 
ATOM   29083 C  C   . LEU E  1 405 ? 161.256 16.112  198.407 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 648  LEU E C   1 
ATOM   29084 O  O   . LEU E  1 405 ? 160.543 15.133  198.460 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 648  LEU E O   1 
ATOM   29085 C  CB  . LEU E  1 405 ? 160.154 17.430  200.246 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 648  LEU E CB  1 
ATOM   29086 C  CG  . LEU E  1 405 ? 160.238 18.073  201.635 1.00 23.77  ? ? ? ? ? ? 648  LEU E CG  1 
ATOM   29087 C  CD1 . LEU E  1 405 ? 158.885 18.676  202.107 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 648  LEU E CD1 1 
ATOM   29088 C  CD2 . LEU E  1 405 ? 160.779 17.046  202.671 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 648  LEU E CD2 1 
ATOM   29089 N  N   . THR E  1 406 ? 161.882 16.471  197.286 1.00 23.16  ? ? ? ? ? ? 649  THR E N   1 
ATOM   29090 C  CA  . THR E  1 406 ? 161.789 15.663  196.065 1.00 23.39  ? ? ? ? ? ? 649  THR E CA  1 
ATOM   29091 C  C   . THR E  1 406 ? 163.204 15.185  195.674 1.00 23.14  ? ? ? ? ? ? 649  THR E C   1 
ATOM   29092 O  O   . THR E  1 406 ? 163.334 14.275  194.820 1.00 23.41  ? ? ? ? ? ? 649  THR E O   1 
ATOM   29093 C  CB  . THR E  1 406 ? 161.104 16.397  194.870 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 649  THR E CB  1 
ATOM   29094 O  OG1 . THR E  1 406 ? 161.818 17.585  194.586 1.00 23.24  ? ? ? ? ? ? 649  THR E OG1 1 
ATOM   29095 C  CG2 . THR E  1 406 ? 159.749 16.787  195.182 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 649  THR E CG2 1 
ATOM   29096 N  N   . ASN E  1 407 ? 164.232 15.772  196.304 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 650  ASN E N   1 
ATOM   29097 C  CA  . ASN E  1 407 ? 165.608 15.460  195.958 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 650  ASN E CA  1 
ATOM   29098 C  C   . ASN E  1 407 ? 166.024 13.998  196.168 1.00 22.82  ? ? ? ? ? ? 650  ASN E C   1 
ATOM   29099 O  O   . ASN E  1 407 ? 165.671 13.377  197.160 1.00 22.96  ? ? ? ? ? ? 650  ASN E O   1 
ATOM   29100 C  CB  . ASN E  1 407 ? 166.565 16.388  196.714 1.00 22.19  ? ? ? ? ? ? 650  ASN E CB  1 
ATOM   29101 C  CG  . ASN E  1 407 ? 167.035 17.544  195.865 1.00 22.07  ? ? ? ? ? ? 650  ASN E CG  1 
ATOM   29102 O  OD1 . ASN E  1 407 ? 166.652 17.632  194.721 1.00 22.26  ? ? ? ? ? ? 650  ASN E OD1 1 
ATOM   29103 N  ND2 . ASN E  1 407 ? 167.861 18.413  196.404 1.00 21.84  ? ? ? ? ? ? 650  ASN E ND2 1 
ATOM   29104 N  N   . LYS E  1 408 ? 166.790 13.440  195.242 1.00 22.97  ? ? ? ? ? ? 651  LYS E N   1 
ATOM   29105 C  CA  . LYS E  1 408 ? 167.239 12.088  195.448 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 651  LYS E CA  1 
ATOM   29106 C  C   . LYS E  1 408 ? 168.584 12.081  196.176 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 651  LYS E C   1 
ATOM   29107 O  O   . LYS E  1 408 ? 169.322 13.050  196.086 1.00 22.78  ? ? ? ? ? ? 651  LYS E O   1 
ATOM   29108 C  CB  . LYS E  1 408 ? 167.365 11.379  194.134 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 651  LYS E CB  1 
ATOM   29109 C  CG  . LYS E  1 408 ? 167.943 10.029  194.295 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 651  LYS E CG  1 
ATOM   29110 C  CD  . LYS E  1 408 ? 167.711 9.278   193.058 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 651  LYS E CD  1 
ATOM   29111 C  CE  . LYS E  1 408 ? 168.276 7.900   193.189 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 651  LYS E CE  1 
ATOM   29112 N  NZ  . LYS E  1 408 ? 169.704 7.893   192.867 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 651  LYS E NZ  1 
ATOM   29113 N  N   . SER E  1 409 ? 168.911 11.029  196.922 1.00 23.38  ? ? ? ? ? ? 652  SER E N   1 
ATOM   29114 C  CA  . SER E  1 409 ? 170.250 10.929  197.476 1.00 23.33  ? ? ? ? ? ? 652  SER E CA  1 
ATOM   29115 C  C   . SER E  1 409 ? 170.536 11.884  198.603 1.00 22.91  ? ? ? ? ? ? 652  SER E C   1 
ATOM   29116 O  O   . SER E  1 409 ? 171.655 12.273  198.759 1.00 22.79  ? ? ? ? ? ? 652  SER E O   1 
ATOM   29117 C  CB  . SER E  1 409 ? 171.279 11.227  196.417 1.00 23.34  ? ? ? ? ? ? 652  SER E CB  1 
ATOM   29118 O  OG  . SER E  1 409 ? 171.256 10.306  195.376 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 652  SER E OG  1 
ATOM   29119 N  N   . SER E  1 410 ? 169.565 12.253  199.414 1.00 22.80  ? ? ? ? ? ? 653  SER E N   1 
ATOM   29120 C  CA  . SER E  1 410 ? 169.878 12.983  200.656 1.00 22.57  ? ? ? ? ? ? 653  SER E CA  1 
ATOM   29121 C  C   . SER E  1 410 ? 168.711 12.915  201.659 1.00 22.73  ? ? ? ? ? ? 653  SER E C   1 
ATOM   29122 O  O   . SER E  1 410 ? 167.561 12.926  201.271 1.00 22.83  ? ? ? ? ? ? 653  SER E O   1 
ATOM   29123 C  CB  . SER E  1 410 ? 170.205 14.423  200.328 1.00 22.16  ? ? ? ? ? ? 653  SER E CB  1 
ATOM   29124 O  OG  . SER E  1 410 ? 170.884 15.048  201.389 1.00 22.04  ? ? ? ? ? ? 653  SER E OG  1 
ATOM   29125 N  N   . VAL E  1 411 ? 168.951 12.823  202.949 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 654  VAL E N   1 
ATOM   29126 C  CA  . VAL E  1 411 ? 167.798 12.790  203.838 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 654  VAL E CA  1 
ATOM   29127 C  C   . VAL E  1 411 ? 167.410 14.227  204.154 1.00 22.87  ? ? ? ? ? ? 654  VAL E C   1 
ATOM   29128 O  O   . VAL E  1 411 ? 168.212 14.985  204.688 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 654  VAL E O   1 
ATOM   29129 C  CB  . VAL E  1 411 ? 168.149 12.112  205.148 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 654  VAL E CB  1 
ATOM   29130 C  CG1 . VAL E  1 411 ? 166.913 12.007  206.024 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 654  VAL E CG1 1 
ATOM   29131 C  CG2 . VAL E  1 411 ? 168.855 10.735  204.907 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 654  VAL E CG2 1 
ATOM   29132 N  N   . PRO E  1 412 ? 166.187 14.630  203.828 1.00 22.93  ? ? ? ? ? ? 655  PRO E N   1 
ATOM   29133 C  CA  . PRO E  1 412 ? 165.775 16.024  204.017 1.00 22.76  ? ? ? ? ? ? 655  PRO E CA  1 
ATOM   29134 C  C   . PRO E  1 412 ? 165.453 16.265  205.462 1.00 23.11  ? ? ? ? ? ? 655  PRO E C   1 
ATOM   29135 O  O   . PRO E  1 412 ? 164.823 15.418  206.075 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 655  PRO E O   1 
ATOM   29136 C  CB  . PRO E  1 412 ? 164.480 16.100  203.217 1.00 22.92  ? ? ? ? ? ? 655  PRO E CB  1 
ATOM   29137 C  CG  . PRO E  1 412 ? 163.899 14.750  203.343 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 655  PRO E CG  1 
ATOM   29138 C  CD  . PRO E  1 412 ? 165.091 13.777  203.353 1.00 23.31  ? ? ? ? ? ? 655  PRO E CD  1 
ATOM   29139 N  N   . ARG E  1 413 ? 165.853 17.390  206.041 1.00 22.99  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E N   1 
ATOM   29140 C  CA  . ARG E  1 413 ? 165.499 17.632  207.450 1.00 23.45  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E CA  1 
ATOM   29141 C  C   . ARG E  1 413 ? 164.611 18.819  207.507 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E C   1 
ATOM   29142 O  O   . ARG E  1 413 ? 165.027 19.852  207.092 1.00 23.30  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E O   1 
ATOM   29143 C  CB  . ARG E  1 413 ? 166.728 17.913  208.291 1.00 23.40  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E CB  1 
ATOM   29144 C  CG  . ARG E  1 413 ? 166.381 18.002  209.746 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E CG  1 
ATOM   29145 C  CD  . ARG E  1 413 ? 167.622 18.172  210.631 1.00 24.06  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E CD  1 
ATOM   29146 N  NE  . ARG E  1 413 ? 168.256 19.447  210.324 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E NE  1 
ATOM   29147 C  CZ  . ARG E  1 413 ? 169.380 19.857  210.877 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E CZ  1 
ATOM   29148 N  NH1 . ARG E  1 413 ? 169.952 19.095  211.788 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E NH1 1 
ATOM   29149 N  NH2 . ARG E  1 413 ? 169.931 21.001  210.516 1.00 23.54  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E NH2 1 
ATOM   29150 N  N   . VAL E  1 414 ? 163.385 18.694  207.982 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 657  VAL E N   1 
ATOM   29151 C  CA  . VAL E  1 414 ? 162.466 19.826  207.963 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 657  VAL E CA  1 
ATOM   29152 C  C   . VAL E  1 414 ? 162.640 20.623  209.230 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 657  VAL E C   1 
ATOM   29153 O  O   . VAL E  1 414 ? 162.755 20.049  210.270 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 657  VAL E O   1 
ATOM   29154 C  CB  . VAL E  1 414 ? 160.988 19.368  207.913 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 657  VAL E CB  1 
ATOM   29155 C  CG1 . VAL E  1 414 ? 160.011 20.538  208.088 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 657  VAL E CG1 1 
ATOM   29156 C  CG2 . VAL E  1 414 ? 160.711 18.638  206.631 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 657  VAL E CG2 1 
ATOM   29157 N  N   . TYR E  1 415 ? 162.632 21.944  209.141 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 658  TYR E N   1 
ATOM   29158 C  CA  . TYR E  1 415 ? 162.826 22.811  210.298 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CA  1 
ATOM   29159 C  C   . TYR E  1 415 ? 161.492 23.185  210.946 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 658  TYR E C   1 
ATOM   29160 O  O   . TYR E  1 415 ? 160.642 23.801  210.305 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 658  TYR E O   1 
ATOM   29161 C  CB  . TYR E  1 415 ? 163.610 24.100  209.932 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CB  1 
ATOM   29162 C  CG  . TYR E  1 415 ? 163.588 25.085  211.073 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CG  1 
ATOM   29163 C  CD1 . TYR E  1 415 ? 163.900 24.690  212.391 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CD1 1 
ATOM   29164 C  CD2 . TYR E  1 415 ? 163.193 26.380  210.879 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CD2 1 
ATOM   29165 C  CE1 . TYR E  1 415 ? 163.840 25.599  213.486 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CE1 1 
ATOM   29166 C  CE2 . TYR E  1 415 ? 163.113 27.293  211.961 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CE2 1 
ATOM   29167 C  CZ  . TYR E  1 415 ? 163.435 26.896  213.240 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CZ  1 
ATOM   29168 O  OH  . TYR E  1 415 ? 163.346 27.804  214.255 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 658  TYR E OH  1 
ATOM   29169 N  N   . TYR E  1 416 ? 161.319 22.837  212.221 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 659  TYR E N   1 
ATOM   29170 C  CA  . TYR E  1 416 ? 160.082 23.144  212.976 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CA  1 
ATOM   29171 C  C   . TYR E  1 416 ? 159.517 24.535  212.670 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 659  TYR E C   1 
ATOM   29172 O  O   . TYR E  1 416 ? 158.309 24.730  212.491 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 659  TYR E O   1 
ATOM   29173 C  CB  . TYR E  1 416 ? 160.300 22.972  214.490 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CB  1 
ATOM   29174 C  CG  . TYR E  1 416 ? 159.243 23.630  215.311 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CG  1 
ATOM   29175 C  CD1 . TYR E  1 416 ? 158.139 22.932  215.725 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CD1 1 
ATOM   29176 C  CD2 . TYR E  1 416 ? 159.346 24.951  215.668 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CD2 1 
ATOM   29177 C  CE1 . TYR E  1 416 ? 157.169 23.511  216.477 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CE1 1 
ATOM   29178 C  CE2 . TYR E  1 416 ? 158.366 25.552  216.408 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CE2 1 
ATOM   29179 C  CZ  . TYR E  1 416 ? 157.275 24.816  216.797 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CZ  1 
ATOM   29180 O  OH  . TYR E  1 416 ? 156.296 25.397  217.544 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 659  TYR E OH  1 
ATOM   29181 N  N   . GLY E  1 417 ? 160.412 25.496  212.573 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 660  GLY E N   1 
ATOM   29182 C  CA  . GLY E  1 417 ? 160.028 26.866  212.436 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 660  GLY E CA  1 
ATOM   29183 C  C   . GLY E  1 417 ? 159.656 27.297  211.037 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 660  GLY E C   1 
ATOM   29184 O  O   . GLY E  1 417 ? 159.310 28.472  210.847 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 660  GLY E O   1 
ATOM   29185 N  N   . ASP E  1 418 ? 159.720 26.407  210.046 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 661  ASP E N   1 
ATOM   29186 C  CA  . ASP E  1 418 ? 159.221 26.777  208.727 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 661  ASP E CA  1 
ATOM   29187 C  C   . ASP E  1 418 ? 157.798 26.309  208.653 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 661  ASP E C   1 
ATOM   29188 O  O   . ASP E  1 418 ? 157.061 26.701  207.773 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 661  ASP E O   1 
ATOM   29189 C  CB  . ASP E  1 418 ? 160.042 26.161  207.609 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 661  ASP E CB  1 
ATOM   29190 C  CG  . ASP E  1 418 ? 161.484 26.680  207.577 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 661  ASP E CG  1 
ATOM   29191 O  OD1 . ASP E  1 418 ? 161.688 27.900  207.764 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 661  ASP E OD1 1 
ATOM   29192 O  OD2 . ASP E  1 418 ? 162.413 25.860  207.380 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 661  ASP E OD2 1 
ATOM   29193 N  N   . MET E  1 419 ? 157.398 25.512  209.632 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 662  MET E N   1 
ATOM   29194 C  CA  . MET E  1 419 ? 156.038 25.039  209.706 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 662  MET E CA  1 
ATOM   29195 C  C   . MET E  1 419 ? 155.180 25.710  210.786 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 662  MET E C   1 
ATOM   29196 O  O   . MET E  1 419 ? 153.982 25.950  210.600 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 662  MET E O   1 
ATOM   29197 C  CB  . MET E  1 419 ? 156.065 23.541  209.886 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 662  MET E CB  1 
ATOM   29198 C  CG  . MET E  1 419 ? 156.656 22.810  208.678 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 662  MET E CG  1 
ATOM   29199 S  SD  . MET E  1 419 ? 156.174 21.098  208.876 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 662  MET E SD  1 
ATOM   29200 C  CE  . MET E  1 419 ? 154.580 21.028  208.053 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 662  MET E CE  1 
ATOM   29201 N  N   . PHE E  1 420 ? 155.773 26.030  211.915 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 663  PHE E N   1 
ATOM   29202 C  CA  . PHE E  1 420 ? 155.024 26.749  212.943 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CA  1 
ATOM   29203 C  C   . PHE E  1 420 ? 155.780 27.987  213.234 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 663  PHE E C   1 
ATOM   29204 O  O   . PHE E  1 420 ? 156.900 28.135  212.786 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 663  PHE E O   1 
ATOM   29205 C  CB  . PHE E  1 420 ? 154.943 25.935  214.209 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CB  1 
ATOM   29206 C  CG  . PHE E  1 420 ? 154.257 24.625  214.013 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CG  1 
ATOM   29207 C  CD1 . PHE E  1 420 ? 152.897 24.571  213.960 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CD1 1 
ATOM   29208 C  CD2 . PHE E  1 420 ? 154.979 23.455  213.822 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CD2 1 
ATOM   29209 C  CE1 . PHE E  1 420 ? 152.264 23.392  213.760 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CE1 1 
ATOM   29210 C  CE2 . PHE E  1 420 ? 154.331 22.262  213.620 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CE2 1 
ATOM   29211 C  CZ  . PHE E  1 420 ? 152.964 22.235  213.602 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CZ  1 
ATOM   29212 N  N   . THR E  1 421 ? 155.201 28.896  213.979 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 664  THR E N   1 
ATOM   29213 C  CA  . THR E  1 421 ? 155.867 30.164  214.120 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 664  THR E CA  1 
ATOM   29214 C  C   . THR E  1 421 ? 157.084 29.997  214.996 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 664  THR E C   1 
ATOM   29215 O  O   . THR E  1 421 ? 157.064 29.199  215.937 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 664  THR E O   1 
ATOM   29216 C  CB  . THR E  1 421 ? 154.942 31.208  214.695 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 664  THR E CB  1 
ATOM   29217 O  OG1 . THR E  1 421 ? 154.385 30.715  215.912 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 664  THR E OG1 1 
ATOM   29218 C  CG2 . THR E  1 421 ? 153.803 31.512  213.701 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 664  THR E CG2 1 
ATOM   29219 N  N   . ASP E  1 422 ? 158.147 30.734  214.674 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 665  ASP E N   1 
ATOM   29220 C  CA  . ASP E  1 422 ? 159.437 30.626  215.386 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 665  ASP E CA  1 
ATOM   29221 C  C   . ASP E  1 422 ? 159.324 30.997  216.832 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 665  ASP E C   1 
ATOM   29222 O  O   . ASP E  1 422 ? 160.017 30.428  217.653 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 665  ASP E O   1 
ATOM   29223 C  CB  . ASP E  1 422 ? 160.531 31.466  214.728 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 665  ASP E CB  1 
ATOM   29224 C  CG  . ASP E  1 422 ? 161.042 30.821  213.463 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 665  ASP E CG  1 
ATOM   29225 O  OD1 . ASP E  1 422 ? 161.652 29.716  213.557 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 665  ASP E OD1 1 
ATOM   29226 O  OD2 . ASP E  1 422 ? 160.798 31.370  212.361 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 665  ASP E OD2 1 
ATOM   29227 N  N   . ASP E  1 423 ? 158.480 31.974  217.131 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 666  ASP E N   1 
ATOM   29228 C  CA  . ASP E  1 423 ? 158.187 32.319  218.495 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 666  ASP E CA  1 
ATOM   29229 C  C   . ASP E  1 423 ? 156.821 31.718  218.800 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 666  ASP E C   1 
ATOM   29230 O  O   . ASP E  1 423 ? 156.183 31.134  217.913 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 666  ASP E O   1 
ATOM   29231 C  CB  . ASP E  1 423 ? 158.234 33.835  218.707 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 666  ASP E CB  1 
ATOM   29232 C  CG  . ASP E  1 423 ? 157.177 34.598  217.918 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 666  ASP E CG  1 
ATOM   29233 O  OD1 . ASP E  1 423 ? 156.537 34.029  217.007 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 666  ASP E OD1 1 
ATOM   29234 O  OD2 . ASP E  1 423 ? 156.993 35.809  218.200 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 666  ASP E OD2 1 
ATOM   29235 N  N   . GLY E  1 424 ? 156.342 31.796  220.028 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 667  GLY E N   1 
ATOM   29236 C  CA  . GLY E  1 424 ? 155.020 31.206  220.238 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 667  GLY E CA  1 
ATOM   29237 C  C   . GLY E  1 424 ? 155.031 29.803  220.804 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 667  GLY E C   1 
ATOM   29238 O  O   . GLY E  1 424 ? 156.034 29.119  220.735 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 667  GLY E O   1 
ATOM   29239 N  N   . GLN E  1 425 ? 153.909 29.398  221.389 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 668  GLN E N   1 
ATOM   29240 C  CA  . GLN E  1 425 ? 153.804 28.116  222.045 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 668  GLN E CA  1 
ATOM   29241 C  C   . GLN E  1 425 ? 153.938 26.975  221.036 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 668  GLN E C   1 
ATOM   29242 O  O   . GLN E  1 425 ? 153.713 27.130  219.846 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 668  GLN E O   1 
ATOM   29243 C  CB  . GLN E  1 425 ? 152.483 28.069  222.825 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 668  GLN E CB  1 
ATOM   29244 C  CG  . GLN E  1 425 ? 152.411 29.070  224.011 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 668  GLN E CG  1 
ATOM   29245 C  CD  . GLN E  1 425 ? 153.428 28.777  225.161 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 668  GLN E CD  1 
ATOM   29246 O  OE1 . GLN E  1 425 ? 153.951 27.667  225.314 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 668  GLN E OE1 1 
ATOM   29247 N  NE2 . GLN E  1 425 ? 153.702 29.789  225.953 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 668  GLN E NE2 1 
ATOM   29248 N  N   . TYR E  1 426 ? 154.347 25.824  221.527 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 669  TYR E N   1 
ATOM   29249 C  CA  . TYR E  1 426 ? 154.757 24.743  220.651 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CA  1 
ATOM   29250 C  C   . TYR E  1 426 ? 153.626 24.276  219.791 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 669  TYR E C   1 
ATOM   29251 O  O   . TYR E  1 426 ? 152.606 23.793  220.285 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 669  TYR E O   1 
ATOM   29252 C  CB  . TYR E  1 426 ? 155.245 23.572  221.464 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CB  1 
ATOM   29253 C  CG  . TYR E  1 426 ? 156.001 22.590  220.643 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CG  1 
ATOM   29254 C  CD1 . TYR E  1 426 ? 157.273 22.871  220.212 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CD1 1 
ATOM   29255 C  CD2 . TYR E  1 426 ? 155.452 21.373  220.292 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CD2 1 
ATOM   29256 C  CE1 . TYR E  1 426 ? 157.986 21.983  219.430 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CE1 1 
ATOM   29257 C  CE2 . TYR E  1 426 ? 156.174 20.472  219.537 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CE2 1 
ATOM   29258 C  CZ  . TYR E  1 426 ? 157.447 20.787  219.107 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CZ  1 
ATOM   29259 O  OH  . TYR E  1 426 ? 158.185 19.898  218.370 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 669  TYR E OH  1 
ATOM   29260 N  N   . MET E  1 427 ? 153.815 24.394  218.489 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 670  MET E N   1 
ATOM   29261 C  CA  . MET E  1 427 ? 152.772 24.016  217.522 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 670  MET E CA  1 
ATOM   29262 C  C   . MET E  1 427 ? 151.485 24.834  217.604 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 670  MET E C   1 
ATOM   29263 O  O   . MET E  1 427 ? 150.519 24.526  216.952 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 670  MET E O   1 
ATOM   29264 C  CB  . MET E  1 427 ? 152.429 22.541  217.659 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 670  MET E CB  1 
ATOM   29265 C  CG  . MET E  1 427 ? 153.543 21.649  217.199 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 670  MET E CG  1 
ATOM   29266 S  SD  . MET E  1 427 ? 153.005 19.978  216.863 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 670  MET E SD  1 
ATOM   29267 C  CE  . MET E  1 427 ? 154.293 19.038  217.601 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 670  MET E CE  1 
ATOM   29268 N  N   . ALA E  1 428 ? 151.476 25.884  218.394 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 671  ALA E N   1 
ATOM   29269 C  CA  . ALA E  1 428 ? 150.290 26.695  218.495 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 671  ALA E CA  1 
ATOM   29270 C  C   . ALA E  1 428 ? 149.908 27.407  217.186 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 671  ALA E C   1 
ATOM   29271 O  O   . ALA E  1 428 ? 148.730 27.538  216.903 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 671  ALA E O   1 
ATOM   29272 C  CB  . ALA E  1 428 ? 150.418 27.685  219.658 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 671  ALA E CB  1 
ATOM   29273 N  N   . HIS E  1 429 ? 150.860 27.863  216.375 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 672  HIS E N   1 
ATOM   29274 C  CA  . HIS E  1 429 ? 150.433 28.554  215.168 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 672  HIS E CA  1 
ATOM   29275 C  C   . HIS E  1 429 ? 151.163 28.106  213.931 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 672  HIS E C   1 
ATOM   29276 O  O   . HIS E  1 429 ? 152.388 28.054  213.943 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 672  HIS E O   1 
ATOM   29277 C  CB  . HIS E  1 429 ? 150.660 30.021  215.351 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 672  HIS E CB  1 
ATOM   29278 C  CG  . HIS E  1 429 ? 149.971 30.569  216.555 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 672  HIS E CG  1 
ATOM   29279 N  ND1 . HIS E  1 429 ? 148.653 31.005  216.535 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 672  HIS E ND1 1 
ATOM   29280 C  CD2 . HIS E  1 429 ? 150.411 30.742  217.826 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 672  HIS E CD2 1 
ATOM   29281 C  CE1 . HIS E  1 429 ? 148.319 31.438  217.739 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 672  HIS E CE1 1 
ATOM   29282 N  NE2 . HIS E  1 429 ? 149.361 31.272  218.544 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 672  HIS E NE2 1 
ATOM   29283 N  N   . LYS E  1 430 ? 150.464 27.804  212.844 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 673  LYS E N   1 
ATOM   29284 C  CA  . LYS E  1 430 ? 151.190 27.402  211.644 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 673  LYS E CA  1 
ATOM   29285 C  C   . LYS E  1 430 ? 151.762 28.594  210.847 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 673  LYS E C   1 
ATOM   29286 O  O   . LYS E  1 430 ? 151.216 29.691  210.862 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 673  LYS E O   1 
ATOM   29287 C  CB  . LYS E  1 430 ? 150.247 26.616  210.768 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 673  LYS E CB  1 
ATOM   29288 C  CG  . LYS E  1 430 ? 149.341 25.729  211.544 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 673  LYS E CG  1 
ATOM   29289 C  CD  . LYS E  1 430 ? 148.360 25.009  210.652 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 673  LYS E CD  1 
ATOM   29290 C  CE  . LYS E  1 430 ? 147.839 23.805  211.352 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 673  LYS E CE  1 
ATOM   29291 N  NZ  . LYS E  1 430 ? 146.696 23.318  210.578 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 673  LYS E NZ  1 
ATOM   29292 N  N   . THR E  1 431 ? 152.841 28.395  210.122 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 674  THR E N   1 
ATOM   29293 C  CA  . THR E  1 431 ? 153.323 29.464  209.253 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 674  THR E CA  1 
ATOM   29294 C  C   . THR E  1 431 ? 152.459 29.545  207.974 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 674  THR E C   1 
ATOM   29295 O  O   . THR E  1 431 ? 151.717 28.625  207.715 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 674  THR E O   1 
ATOM   29296 C  CB  . THR E  1 431 ? 154.771 29.201  208.883 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 674  THR E CB  1 
ATOM   29297 O  OG1 . THR E  1 431 ? 154.847 28.050  208.010 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 674  THR E OG1 1 
ATOM   29298 C  CG2 . THR E  1 431 ? 155.554 28.947  210.138 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 674  THR E CG2 1 
ATOM   29299 N  N   . ILE E  1 432 ? 152.543 30.603  207.164 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 675  ILE E N   1 
ATOM   29300 C  CA  . ILE E  1 432 ? 151.730 30.591  205.977 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 675  ILE E CA  1 
ATOM   29301 C  C   . ILE E  1 432 ? 152.150 29.445  205.075 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 675  ILE E C   1 
ATOM   29302 O  O   . ILE E  1 432 ? 151.441 29.146  204.142 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 675  ILE E O   1 
ATOM   29303 C  CB  . ILE E  1 432 ? 151.804 31.859  205.191 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 675  ILE E CB  1 
ATOM   29304 C  CG1 . ILE E  1 432 ? 153.245 32.269  205.071 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 675  ILE E CG1 1 
ATOM   29305 C  CG2 . ILE E  1 432 ? 151.088 32.934  205.878 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 675  ILE E CG2 1 
ATOM   29306 C  CD1 . ILE E  1 432 ? 153.408 33.450  204.226 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 675  ILE E CD1 1 
ATOM   29307 N  N   . ASN E  1 433 ? 153.268 28.780  205.318 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 676  ASN E N   1 
ATOM   29308 C  CA  . ASN E  1 433 ? 153.689 27.769  204.370 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 676  ASN E CA  1 
ATOM   29309 C  C   . ASN E  1 433 ? 153.407 26.396  204.896 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 676  ASN E C   1 
ATOM   29310 O  O   . ASN E  1 433 ? 153.857 25.379  204.358 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 676  ASN E O   1 
ATOM   29311 C  CB  . ASN E  1 433 ? 155.174 27.880  204.105 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 676  ASN E CB  1 
ATOM   29312 C  CG  . ASN E  1 433 ? 155.537 29.130  203.401 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 676  ASN E CG  1 
ATOM   29313 O  OD1 . ASN E  1 433 ? 155.252 29.321  202.231 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 676  ASN E OD1 1 
ATOM   29314 N  ND2 . ASN E  1 433 ? 156.212 29.986  204.101 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 676  ASN E ND2 1 
ATOM   29315 N  N   . TYR E  1 434 ? 152.691 26.356  205.994 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 677  TYR E N   1 
ATOM   29316 C  CA  . TYR E  1 434 ? 152.433 25.080  206.610 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CA  1 
ATOM   29317 C  C   . TYR E  1 434 ? 151.750 24.152  205.632 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 677  TYR E C   1 
ATOM   29318 O  O   . TYR E  1 434 ? 152.182 23.022  205.482 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 677  TYR E O   1 
ATOM   29319 C  CB  . TYR E  1 434 ? 151.584 25.258  207.846 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CB  1 
ATOM   29320 C  CG  . TYR E  1 434 ? 151.125 23.966  208.476 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CG  1 
ATOM   29321 C  CD1 . TYR E  1 434 ? 151.744 23.459  209.619 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CD1 1 
ATOM   29322 C  CD2 . TYR E  1 434 ? 150.044 23.271  207.956 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CD2 1 
ATOM   29323 C  CE1 . TYR E  1 434 ? 151.287 22.284  210.224 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CE1 1 
ATOM   29324 C  CE2 . TYR E  1 434 ? 149.592 22.111  208.537 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CE2 1 
ATOM   29325 C  CZ  . TYR E  1 434 ? 150.214 21.613  209.667 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CZ  1 
ATOM   29326 O  OH  . TYR E  1 434 ? 149.752 20.438  210.224 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 677  TYR E OH  1 
ATOM   29327 N  N   . GLU E  1 435 ? 150.702 24.608  204.954 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 678  GLU E N   1 
ATOM   29328 C  CA  . GLU E  1 435 ? 150.015 23.737  204.012 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 678  GLU E CA  1 
ATOM   29329 C  C   . GLU E  1 435 ? 150.901 23.224  202.877 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 678  GLU E C   1 
ATOM   29330 O  O   . GLU E  1 435 ? 150.905 22.021  202.561 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 678  GLU E O   1 
ATOM   29331 C  CB  . GLU E  1 435 ? 148.850 24.443  203.416 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 678  GLU E CB  1 
ATOM   29332 C  CG  . GLU E  1 435 ? 148.015 23.577  202.605 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 678  GLU E CG  1 
ATOM   29333 C  CD  . GLU E  1 435 ? 146.876 24.347  201.997 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 678  GLU E CD  1 
ATOM   29334 O  OE1 . GLU E  1 435 ? 147.149 25.482  201.532 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 678  GLU E OE1 1 
ATOM   29335 O  OE2 . GLU E  1 435 ? 145.717 23.826  201.982 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 678  GLU E OE2 1 
ATOM   29336 N  N   . ALA E  1 436 ? 151.660 24.123  202.253 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 679  ALA E N   1 
ATOM   29337 C  CA  . ALA E  1 436 ? 152.500 23.727  201.128 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 679  ALA E CA  1 
ATOM   29338 C  C   . ALA E  1 436 ? 153.417 22.662  201.648 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 679  ALA E C   1 
ATOM   29339 O  O   . ALA E  1 436 ? 153.411 21.548  201.164 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 679  ALA E O   1 
ATOM   29340 C  CB  . ALA E  1 436 ? 153.275 24.873  200.565 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 679  ALA E CB  1 
ATOM   29341 N  N   . ILE E  1 437 ? 154.198 22.969  202.656 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 680  ILE E N   1 
ATOM   29342 C  CA  . ILE E  1 437 ? 155.096 21.962  203.166 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 680  ILE E CA  1 
ATOM   29343 C  C   . ILE E  1 437 ? 154.393 20.645  203.499 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 680  ILE E C   1 
ATOM   29344 O  O   . ILE E  1 437 ? 154.906 19.584  203.180 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 680  ILE E O   1 
ATOM   29345 C  CB  . ILE E  1 437 ? 155.837 22.500  204.373 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 680  ILE E CB  1 
ATOM   29346 C  CG1 . ILE E  1 437 ? 156.747 23.614  203.898 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 680  ILE E CG1 1 
ATOM   29347 C  CG2 . ILE E  1 437 ? 156.664 21.445  205.016 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 680  ILE E CG2 1 
ATOM   29348 C  CD1 . ILE E  1 437 ? 157.315 24.396  204.987 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 680  ILE E CD1 1 
ATOM   29349 N  N   . GLU E  1 438 ? 153.221 20.703  204.126 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 681  GLU E N   1 
ATOM   29350 C  CA  . GLU E  1 438 ? 152.518 19.464  204.491 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 681  GLU E CA  1 
ATOM   29351 C  C   . GLU E  1 438 ? 152.119 18.683  203.253 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 681  GLU E C   1 
ATOM   29352 O  O   . GLU E  1 438 ? 152.239 17.442  203.184 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 681  GLU E O   1 
ATOM   29353 C  CB  . GLU E  1 438 ? 151.253 19.720  205.288 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 681  GLU E CB  1 
ATOM   29354 C  CG  . GLU E  1 438 ? 150.634 18.421  205.777 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 681  GLU E CG  1 
ATOM   29355 C  CD  . GLU E  1 438 ? 149.524 18.669  206.782 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 681  GLU E CD  1 
ATOM   29356 O  OE1 . GLU E  1 438 ? 148.616 19.470  206.499 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 681  GLU E OE1 1 
ATOM   29357 O  OE2 . GLU E  1 438 ? 149.571 18.079  207.866 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 681  GLU E OE2 1 
ATOM   29358 N  N   . THR E  1 439 ? 151.635 19.410  202.266 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 682  THR E N   1 
ATOM   29359 C  CA  . THR E  1 439 ? 151.215 18.736  201.099 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 682  THR E CA  1 
ATOM   29360 C  C   . THR E  1 439 ? 152.367 17.929  200.526 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 682  THR E C   1 
ATOM   29361 O  O   . THR E  1 439 ? 152.187 16.797  200.092 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 682  THR E O   1 
ATOM   29362 C  CB  . THR E  1 439 ? 150.703 19.712  200.144 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 682  THR E CB  1 
ATOM   29363 O  OG1 . THR E  1 439 ? 149.621 20.400  200.767 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 682  THR E OG1 1 
ATOM   29364 C  CG2 . THR E  1 439 ? 150.248 18.996  198.899 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 682  THR E CG2 1 
ATOM   29365 N  N   . LEU E  1 440 ? 153.554 18.518  200.529 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 683  LEU E N   1 
ATOM   29366 C  CA  . LEU E  1 440 ? 154.723 17.882  199.938 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 683  LEU E CA  1 
ATOM   29367 C  C   . LEU E  1 440 ? 155.124 16.689  200.802 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 683  LEU E C   1 
ATOM   29368 O  O   . LEU E  1 440 ? 155.510 15.647  200.296 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 683  LEU E O   1 
ATOM   29369 C  CB  . LEU E  1 440 ? 155.884 18.867  199.818 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 683  LEU E CB  1 
ATOM   29370 C  CG  . LEU E  1 440 ? 155.735 20.011  198.827 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 683  LEU E CG  1 
ATOM   29371 C  CD1 . LEU E  1 440 ? 156.532 21.217  199.232 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 683  LEU E CD1 1 
ATOM   29372 C  CD2 . LEU E  1 440 ? 156.251 19.504  197.544 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 683  LEU E CD2 1 
ATOM   29373 N  N   . LEU E  1 441 ? 155.033 16.812  202.111 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 684  LEU E N   1 
ATOM   29374 C  CA  . LEU E  1 441 ? 155.564 15.750  202.901 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 684  LEU E CA  1 
ATOM   29375 C  C   . LEU E  1 441 ? 154.743 14.512  202.604 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 684  LEU E C   1 
ATOM   29376 O  O   . LEU E  1 441 ? 155.308 13.380  202.480 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 684  LEU E O   1 
ATOM   29377 C  CB  . LEU E  1 441 ? 155.505 16.105  204.362 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 684  LEU E CB  1 
ATOM   29378 C  CG  . LEU E  1 441 ? 156.619 17.004  204.827 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 684  LEU E CG  1 
ATOM   29379 C  CD1 . LEU E  1 441 ? 156.199 17.633  206.110 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 684  LEU E CD1 1 
ATOM   29380 C  CD2 . LEU E  1 441 ? 157.894 16.232  204.966 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 684  LEU E CD2 1 
ATOM   29381 N  N   . LYS E  1 442 ? 153.421 14.733  202.485 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E N   1 
ATOM   29382 C  CA  . LYS E  1 442 ? 152.466 13.668  202.236 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E CA  1 
ATOM   29383 C  C   . LYS E  1 442 ? 152.654 13.106  200.834 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E C   1 
ATOM   29384 O  O   . LYS E  1 442 ? 152.673 11.891  200.618 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E O   1 
ATOM   29385 C  CB  . LYS E  1 442 ? 151.042 14.173  202.449 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E CB  1 
ATOM   29386 C  CG  . LYS E  1 442 ? 150.542 13.948  203.852 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E CG  1 
ATOM   29387 C  CD  . LYS E  1 442 ? 149.554 14.984  204.333 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E CD  1 
ATOM   29388 C  CE  . LYS E  1 442 ? 148.236 14.706  203.752 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E CE  1 
ATOM   29389 N  NZ  . LYS E  1 442 ? 147.742 13.570  204.452 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E NZ  1 
ATOM   29390 N  N   . ALA E  1 443 ? 152.819 14.012  199.890 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 686  ALA E N   1 
ATOM   29391 C  CA  . ALA E  1 443 ? 153.111 13.663  198.534 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 686  ALA E CA  1 
ATOM   29392 C  C   . ALA E  1 443 ? 154.417 12.867  198.371 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 686  ALA E C   1 
ATOM   29393 O  O   . ALA E  1 443 ? 154.509 12.003  197.492 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 686  ALA E O   1 
ATOM   29394 C  CB  . ALA E  1 443 ? 153.144 14.905  197.718 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 686  ALA E CB  1 
ATOM   29395 N  N   . ARG E  1 444 ? 155.421 13.162  199.195 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 687  ARG E N   1 
ATOM   29396 C  CA  . ARG E  1 444 ? 156.704 12.491  199.102 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 687  ARG E CA  1 
ATOM   29397 C  C   . ARG E  1 444 ? 156.580 11.006  199.454 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 687  ARG E C   1 
ATOM   29398 O  O   . ARG E  1 444 ? 157.193 10.172  198.826 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 687  ARG E O   1 
ATOM   29399 C  CB  . ARG E  1 444 ? 157.730 13.197  199.983 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 687  ARG E CB  1 
ATOM   29400 C  CG  . ARG E  1 444 ? 159.132 12.671  199.884 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 687  ARG E CG  1 
ATOM   29401 C  CD  . ARG E  1 444 ? 159.988 13.267  200.952 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 687  ARG E CD  1 
ATOM   29402 N  NE  . ARG E  1 444 ? 161.414 13.055  200.700 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 687  ARG E NE  1 
ATOM   29403 C  CZ  . ARG E  1 444 ? 162.099 12.047  201.239 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 687  ARG E CZ  1 
ATOM   29404 N  NH1 . ARG E  1 444 ? 161.481 11.188  202.038 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 687  ARG E NH1 1 
ATOM   29405 N  NH2 . ARG E  1 444 ? 163.376 11.884  200.989 1.00 24.02  ? ? ? ? ? ? 687  ARG E NH2 1 
ATOM   29406 N  N   . ILE E  1 445 ? 155.780 10.686  200.457 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 688  ILE E N   1 
ATOM   29407 C  CA  . ILE E  1 445 ? 155.557 9.306   200.832 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 688  ILE E CA  1 
ATOM   29408 C  C   . ILE E  1 445 ? 154.912 8.606   199.667 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 688  ILE E C   1 
ATOM   29409 O  O   . ILE E  1 445 ? 155.206 7.443   199.380 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 688  ILE E O   1 
ATOM   29410 C  CB  . ILE E  1 445 ? 154.561 9.203   202.028 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 688  ILE E CB  1 
ATOM   29411 C  CG1 . ILE E  1 445 ? 155.215 9.715   203.313 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 688  ILE E CG1 1 
ATOM   29412 C  CG2 . ILE E  1 445 ? 153.972 7.798   202.175 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 688  ILE E CG2 1 
ATOM   29413 C  CD1 . ILE E  1 445 ? 154.252 9.900   204.453 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 688  ILE E CD1 1 
ATOM   29414 N  N   . LYS E  1 446 ? 154.007 9.312   199.002 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 689  LYS E N   1 
ATOM   29415 C  CA  . LYS E  1 446 ? 153.192 8.674   197.983 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 689  LYS E CA  1 
ATOM   29416 C  C   . LYS E  1 446 ? 153.799 8.563   196.573 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 689  LYS E C   1 
ATOM   29417 O  O   . LYS E  1 446 ? 153.550 7.572   195.858 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 689  LYS E O   1 
ATOM   29418 C  CB  . LYS E  1 446 ? 151.857 9.357   197.907 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 689  LYS E CB  1 
ATOM   29419 C  CG  . LYS E  1 446 ? 150.928 8.686   197.004 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 689  LYS E CG  1 
ATOM   29420 C  CD  . LYS E  1 446 ? 149.547 9.208   197.204 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 689  LYS E CD  1 
ATOM   29421 C  CE  . LYS E  1 446 ? 149.000 8.802   198.539 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 689  LYS E CE  1 
ATOM   29422 N  NZ  . LYS E  1 446 ? 147.559 9.005   198.507 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 689  LYS E NZ  1 
ATOM   29423 N  N   . TYR E  1 447 ? 154.588 9.564   196.169 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 690  TYR E N   1 
ATOM   29424 C  CA  . TYR E  1 447 ? 155.043 9.637   194.790 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CA  1 
ATOM   29425 C  C   . TYR E  1 447 ? 156.521 9.577   194.598 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 690  TYR E C   1 
ATOM   29426 O  O   . TYR E  1 447 ? 156.982 9.275   193.509 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 690  TYR E O   1 
ATOM   29427 C  CB  . TYR E  1 447 ? 154.549 10.915  194.122 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CB  1 
ATOM   29428 C  CG  . TYR E  1 447 ? 153.056 11.057  194.130 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CG  1 
ATOM   29429 C  CD1 . TYR E  1 447 ? 152.269 10.193  193.390 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CD1 1 
ATOM   29430 C  CD2 . TYR E  1 447 ? 152.446 12.059  194.879 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CD2 1 
ATOM   29431 C  CE1 . TYR E  1 447 ? 150.948 10.317  193.407 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CE1 1 
ATOM   29432 C  CE2 . TYR E  1 447 ? 151.114 12.173  194.897 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CE2 1 
ATOM   29433 C  CZ  . TYR E  1 447 ? 150.382 11.302  194.164 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CZ  1 
ATOM   29434 O  OH  . TYR E  1 447 ? 149.038 11.415  194.167 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 690  TYR E OH  1 
ATOM   29435 N  N   . VAL E  1 448 ? 157.282 9.910   195.622 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 691  VAL E N   1 
ATOM   29436 C  CA  . VAL E  1 448 ? 158.659 10.281  195.382 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 691  VAL E CA  1 
ATOM   29437 C  C   . VAL E  1 448 ? 159.570 9.095   195.470 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 691  VAL E C   1 
ATOM   29438 O  O   . VAL E  1 448 ? 159.811 8.611   196.543 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 691  VAL E O   1 
ATOM   29439 C  CB  . VAL E  1 448 ? 159.097 11.375  196.350 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 691  VAL E CB  1 
ATOM   29440 C  CG1 . VAL E  1 448 ? 160.596 11.555  196.292 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 691  VAL E CG1 1 
ATOM   29441 C  CG2 . VAL E  1 448 ? 158.398 12.664  196.004 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 691  VAL E CG2 1 
ATOM   29442 N  N   . SER E  1 449 ? 160.061 8.630   194.330 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 692  SER E N   1 
ATOM   29443 C  CA  . SER E  1 449 ? 160.960 7.495   194.298 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 692  SER E CA  1 
ATOM   29444 C  C   . SER E  1 449 ? 161.533 7.410   192.931 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 692  SER E C   1 
ATOM   29445 O  O   . SER E  1 449 ? 160.964 7.953   192.027 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 692  SER E O   1 
ATOM   29446 C  CB  . SER E  1 449 ? 160.188 6.215   194.542 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 692  SER E CB  1 
ATOM   29447 O  OG  . SER E  1 449 ? 161.065 5.143   194.806 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 692  SER E OG  1 
ATOM   29448 N  N   . GLY E  1 450 ? 162.636 6.709   192.742 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 693  GLY E N   1 
ATOM   29449 C  CA  . GLY E  1 450 ? 163.181 6.583   191.399 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 693  GLY E CA  1 
ATOM   29450 C  C   . GLY E  1 450 ? 164.335 7.520   191.127 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 693  GLY E C   1 
ATOM   29451 O  O   . GLY E  1 450 ? 164.693 8.353   191.925 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 693  GLY E O   1 
ATOM   29452 N  N   . GLY E  1 451 ? 164.938 7.395   189.979 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 694  GLY E N   1 
ATOM   29453 C  CA  . GLY E  1 451 ? 166.012 8.306   189.720 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 694  GLY E CA  1 
ATOM   29454 C  C   . GLY E  1 451 ? 165.574 9.752   189.546 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 694  GLY E C   1 
ATOM   29455 O  O   . GLY E  1 451 ? 164.377 10.054  189.473 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 694  GLY E O   1 
ATOM   29456 N  N   . GLN E  1 452 ? 166.559 10.652  189.450 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 695  GLN E N   1 
ATOM   29457 C  CA  . GLN E  1 452 ? 166.222 12.043  189.289 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 695  GLN E CA  1 
ATOM   29458 C  C   . GLN E  1 452 ? 166.887 12.656  188.042 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 695  GLN E C   1 
ATOM   29459 O  O   . GLN E  1 452 ? 167.972 12.250  187.654 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 695  GLN E O   1 
ATOM   29460 C  CB  . GLN E  1 452 ? 166.588 12.772  190.569 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 695  GLN E CB  1 
ATOM   29461 C  CG  . GLN E  1 452 ? 166.464 14.257  190.524 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 695  GLN E CG  1 
ATOM   29462 C  CD  . GLN E  1 452 ? 166.696 14.914  191.874 1.00 23.29  ? ? ? ? ? ? 695  GLN E CD  1 
ATOM   29463 O  OE1 . GLN E  1 452 ? 167.241 14.335  192.804 1.00 23.15  ? ? ? ? ? ? 695  GLN E OE1 1 
ATOM   29464 N  NE2 . GLN E  1 452 ? 166.256 16.111  191.992 1.00 23.07  ? ? ? ? ? ? 695  GLN E NE2 1 
ATOM   29465 N  N   . ALA E  1 453 ? 166.195 13.591  187.388 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 696  ALA E N   1 
ATOM   29466 C  CA  . ALA E  1 453 ? 166.797 14.467  186.389 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 696  ALA E CA  1 
ATOM   29467 C  C   . ALA E  1 453 ? 166.426 15.888  186.687 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 696  ALA E C   1 
ATOM   29468 O  O   . ALA E  1 453 ? 165.233 16.198  186.903 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 696  ALA E O   1 
ATOM   29469 C  CB  . ALA E  1 453 ? 166.293 14.156  185.054 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 696  ALA E CB  1 
ATOM   29470 N  N   . MET E  1 454 ? 167.428 16.761  186.659 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 697  MET E N   1 
ATOM   29471 C  CA  . MET E  1 454 ? 167.183 18.183  186.727 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 697  MET E CA  1 
ATOM   29472 C  C   . MET E  1 454 ? 167.692 18.894  185.500 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 697  MET E C   1 
ATOM   29473 O  O   . MET E  1 454 ? 168.790 18.594  184.996 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 697  MET E O   1 
ATOM   29474 C  CB  . MET E  1 454 ? 167.858 18.768  187.926 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 697  MET E CB  1 
ATOM   29475 C  CG  . MET E  1 454 ? 167.196 18.383  189.175 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 697  MET E CG  1 
ATOM   29476 S  SD  . MET E  1 454 ? 167.982 19.219  190.533 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 697  MET E SD  1 
ATOM   29477 C  CE  . MET E  1 454 ? 167.030 20.673  190.600 1.00 23.05  ? ? ? ? ? ? 697  MET E CE  1 
ATOM   29478 N  N   . ARG E  1 455 ? 166.910 19.854  185.012 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E N   1 
ATOM   29479 C  CA  . ARG E  1 455 ? 167.312 20.562  183.809 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E CA  1 
ATOM   29480 C  C   . ARG E  1 455 ? 167.165 22.027  184.033 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E C   1 
ATOM   29481 O  O   . ARG E  1 455 ? 166.302 22.434  184.800 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E O   1 
ATOM   29482 C  CB  . ARG E  1 455 ? 166.472 20.124  182.648 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E CB  1 
ATOM   29483 C  CG  . ARG E  1 455 ? 166.595 18.698  182.408 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E CG  1 
ATOM   29484 C  CD  . ARG E  1 455 ? 167.668 18.385  181.471 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E CD  1 
ATOM   29485 N  NE  . ARG E  1 455 ? 167.762 16.951  181.212 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E NE  1 
ATOM   29486 C  CZ  . ARG E  1 455 ? 168.382 16.110  182.029 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E CZ  1 
ATOM   29487 N  NH1 . ARG E  1 455 ? 168.938 16.544  183.157 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E NH1 1 
ATOM   29488 N  NH2 . ARG E  1 455 ? 168.432 14.847  181.754 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E NH2 1 
ATOM   29489 N  N   . ASN E  1 456 ? 167.992 22.830  183.377 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E N   1 
ATOM   29490 C  CA  . ASN E  1 456 ? 167.947 24.265  183.596 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E CA  1 
ATOM   29491 C  C   . ASN E  1 456 ? 167.717 24.897  182.249 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E C   1 
ATOM   29492 O  O   . ASN E  1 456 ? 168.593 24.940  181.422 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E O   1 
ATOM   29493 C  CB  . ASN E  1 456 ? 169.297 24.714  184.198 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E CB  1 
ATOM   29494 C  CG  . ASN E  1 456 ? 169.368 26.209  184.515 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E CG  1 
ATOM   29495 O  OD1 . ASN E  1 456 ? 168.360 26.862  184.778 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E OD1 1 
ATOM   29496 N  ND2 . ASN E  1 456 ? 170.576 26.737  184.535 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E ND2 1 
ATOM   29497 N  N   . GLN E  1 457 ? 166.540 25.406  181.992 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E N   1 
ATOM   29498 C  CA  . GLN E  1 457 ? 166.315 25.969  180.668 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E CA  1 
ATOM   29499 C  C   . GLN E  1 457 ? 166.202 27.487  180.674 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E C   1 
ATOM   29500 O  O   . GLN E  1 457 ? 165.492 28.038  181.499 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E O   1 
ATOM   29501 C  CB  . GLN E  1 457 ? 165.040 25.371  180.152 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E CB  1 
ATOM   29502 C  CG  . GLN E  1 457 ? 164.608 25.871  178.831 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E CG  1 
ATOM   29503 C  CD  . GLN E  1 457 ? 163.326 25.196  178.432 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E CD  1 
ATOM   29504 O  OE1 . GLN E  1 457 ? 162.977 24.168  179.007 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E OE1 1 
ATOM   29505 N  NE2 . GLN E  1 457 ? 162.596 25.772  177.488 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E NE2 1 
ATOM   29506 N  N   . GLN E  1 458 ? 166.900 28.181  179.786 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E N   1 
ATOM   29507 C  CA  . GLN E  1 458 ? 166.688 29.615  179.672 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E CA  1 
ATOM   29508 C  C   . GLN E  1 458 ? 165.381 29.792  178.932 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E C   1 
ATOM   29509 O  O   . GLN E  1 458 ? 165.272 29.333  177.818 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E O   1 
ATOM   29510 C  CB  . GLN E  1 458 ? 167.791 30.246  178.841 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E CB  1 
ATOM   29511 C  CG  . GLN E  1 458 ? 169.151 29.878  179.302 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E CG  1 
ATOM   29512 C  CD  . GLN E  1 458 ? 169.351 30.086  180.840 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E CD  1 
ATOM   29513 O  OE1 . GLN E  1 458 ? 169.021 31.168  181.390 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E OE1 1 
ATOM   29514 N  NE2 . GLN E  1 458 ? 169.900 29.041  181.533 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E NE2 1 
ATOM   29515 N  N   . VAL E  1 459 ? 164.376 30.441  179.496 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 702  VAL E N   1 
ATOM   29516 C  CA  . VAL E  1 459 ? 163.220 30.745  178.675 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 702  VAL E CA  1 
ATOM   29517 C  C   . VAL E  1 459 ? 162.781 32.185  178.789 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 702  VAL E C   1 
ATOM   29518 O  O   . VAL E  1 459 ? 162.961 32.817  179.849 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 702  VAL E O   1 
ATOM   29519 C  CB  . VAL E  1 459 ? 162.010 29.947  179.118 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 702  VAL E CB  1 
ATOM   29520 C  CG1 . VAL E  1 459 ? 161.864 28.725  178.306 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 702  VAL E CG1 1 
ATOM   29521 C  CG2 . VAL E  1 459 ? 162.141 29.609  180.575 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 702  VAL E CG2 1 
ATOM   29522 N  N   . GLY E  1 460 ? 162.131 32.678  177.740 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 703  GLY E N   1 
ATOM   29523 C  CA  . GLY E  1 460 ? 161.588 34.013  177.790 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 703  GLY E CA  1 
ATOM   29524 C  C   . GLY E  1 460 ? 162.729 34.884  178.208 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 703  GLY E C   1 
ATOM   29525 O  O   . GLY E  1 460 ? 163.807 34.812  177.617 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 703  GLY E O   1 
ATOM   29526 N  N   . ASN E  1 461 ? 162.529 35.671  179.251 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E N   1 
ATOM   29527 C  CA  . ASN E  1 461 ? 163.541 36.638  179.655 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E CA  1 
ATOM   29528 C  C   . ASN E  1 461 ? 164.318 36.134  180.840 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E C   1 
ATOM   29529 O  O   . ASN E  1 461 ? 164.917 36.944  181.523 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E O   1 
ATOM   29530 C  CB  . ASN E  1 461 ? 162.853 37.924  180.083 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E CB  1 
ATOM   29531 C  CG  . ASN E  1 461 ? 161.751 37.648  181.108 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E CG  1 
ATOM   29532 O  OD1 . ASN E  1 461 ? 161.459 36.473  181.415 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E OD1 1 
ATOM   29533 N  ND2 . ASN E  1 461 ? 161.139 38.695  181.633 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E ND2 1 
ATOM   29534 N  N   . SER E  1 462 ? 164.285 34.841  181.122 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 705  SER E N   1 
ATOM   29535 C  CA  . SER E  1 462 ? 164.798 34.383  182.389 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 705  SER E CA  1 
ATOM   29536 C  C   . SER E  1 462 ? 165.053 32.915  182.242 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 705  SER E C   1 
ATOM   29537 O  O   . SER E  1 462 ? 165.339 32.461  181.155 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 705  SER E O   1 
ATOM   29538 C  CB  . SER E  1 462 ? 163.830 34.705  183.567 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 705  SER E CB  1 
ATOM   29539 O  OG  . SER E  1 462 ? 164.466 34.850  184.845 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 705  SER E OG  1 
ATOM   29540 N  N   . GLU E  1 463 ? 164.985 32.169  183.336 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E N   1 
ATOM   29541 C  CA  . GLU E  1 463 ? 165.318 30.768  183.271 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E CA  1 
ATOM   29542 C  C   . GLU E  1 463 ? 164.451 30.004  184.244 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E C   1 
ATOM   29543 O  O   . GLU E  1 463 ? 163.995 30.583  185.228 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E O   1 
ATOM   29544 C  CB  . GLU E  1 463 ? 166.760 30.618  183.672 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E CB  1 
ATOM   29545 C  CG  . GLU E  1 463 ? 166.968 31.041  185.081 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E CG  1 
ATOM   29546 C  CD  . GLU E  1 463 ? 168.393 30.773  185.560 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E CD  1 
ATOM   29547 O  OE1 . GLU E  1 463 ? 169.164 29.904  184.993 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E OE1 1 
ATOM   29548 O  OE2 . GLU E  1 463 ? 168.733 31.453  186.564 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E OE2 1 
ATOM   29549 N  N   . ILE E  1 464 ? 164.202 28.728  183.958 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E N   1 
ATOM   29550 C  CA  . ILE E  1 464 ? 163.549 27.886  184.935 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E CA  1 
ATOM   29551 C  C   . ILE E  1 464 ? 164.388 26.659  185.185 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E C   1 
ATOM   29552 O  O   . ILE E  1 464 ? 165.292 26.389  184.409 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E O   1 
ATOM   29553 C  CB  . ILE E  1 464 ? 162.131 27.458  184.509 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E CB  1 
ATOM   29554 C  CG1 . ILE E  1 464 ? 162.192 26.774  183.173 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E CG1 1 
ATOM   29555 C  CG2 . ILE E  1 464 ? 161.211 28.626  184.439 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E CG2 1 
ATOM   29556 C  CD1 . ILE E  1 464 ? 162.403 25.322  183.272 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E CD1 1 
ATOM   29557 N  N   . ILE E  1 465 ? 164.128 25.943  186.282 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E N   1 
ATOM   29558 C  CA  . ILE E  1 465 ? 164.639 24.561  186.397 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E CA  1 
ATOM   29559 C  C   . ILE E  1 465 ? 163.476 23.535  186.496 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E C   1 
ATOM   29560 O  O   . ILE E  1 465 ? 162.361 23.873  186.885 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E O   1 
ATOM   29561 C  CB  . ILE E  1 465 ? 165.604 24.351  187.561 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E CB  1 
ATOM   29562 C  CG1 . ILE E  1 465 ? 164.848 24.693  188.809 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E CG1 1 
ATOM   29563 C  CG2 . ILE E  1 465 ? 166.818 25.195  187.384 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E CG2 1 
ATOM   29564 C  CD1 . ILE E  1 465 ? 165.163 23.843  189.919 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E CD1 1 
ATOM   29565 N  N   . THR E  1 466 ? 163.735 22.294  186.102 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 709  THR E N   1 
ATOM   29566 C  CA  . THR E  1 466 ? 162.759 21.253  186.269 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 709  THR E CA  1 
ATOM   29567 C  C   . THR E  1 466 ? 163.426 20.159  187.058 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 709  THR E C   1 
ATOM   29568 O  O   . THR E  1 466 ? 164.565 19.798  186.788 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 709  THR E O   1 
ATOM   29569 C  CB  . THR E  1 466 ? 162.213 20.716  184.900 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 709  THR E CB  1 
ATOM   29570 O  OG1 . THR E  1 466 ? 163.240 20.091  184.105 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 709  THR E OG1 1 
ATOM   29571 C  CG2 . THR E  1 466 ? 161.604 21.805  184.116 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 709  THR E CG2 1 
ATOM   29572 N  N   . SER E  1 467 ? 162.727 19.643  188.046 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 710  SER E N   1 
ATOM   29573 C  CA  . SER E  1 467 ? 163.193 18.459  188.779 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 710  SER E CA  1 
ATOM   29574 C  C   . SER E  1 467 ? 162.200 17.262  188.534 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 710  SER E C   1 
ATOM   29575 O  O   . SER E  1 467 ? 161.012 17.435  188.702 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 710  SER E O   1 
ATOM   29576 C  CB  . SER E  1 467 ? 163.296 18.800  190.282 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 710  SER E CB  1 
ATOM   29577 O  OG  . SER E  1 467 ? 164.162 17.967  191.038 1.00 23.37  ? ? ? ? ? ? 710  SER E OG  1 
ATOM   29578 N  N   . VAL E  1 468 ? 162.672 16.078  188.129 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 711  VAL E N   1 
ATOM   29579 C  CA  . VAL E  1 468 ? 161.781 14.951  187.950 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 711  VAL E CA  1 
ATOM   29580 C  C   . VAL E  1 468 ? 162.240 13.773  188.783 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 711  VAL E C   1 
ATOM   29581 O  O   . VAL E  1 468 ? 163.443 13.498  188.878 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 711  VAL E O   1 
ATOM   29582 C  CB  . VAL E  1 468 ? 161.822 14.491  186.510 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 711  VAL E CB  1 
ATOM   29583 C  CG1 . VAL E  1 468 ? 161.221 13.186  186.390 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 711  VAL E CG1 1 
ATOM   29584 C  CG2 . VAL E  1 468 ? 161.121 15.498  185.611 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 711  VAL E CG2 1 
ATOM   29585 N  N   . ARG E  1 469 ? 161.297 13.058  189.388 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 712  ARG E N   1 
ATOM   29586 C  CA  . ARG E  1 469 ? 161.577 11.711  189.896 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 712  ARG E CA  1 
ATOM   29587 C  C   . ARG E  1 469 ? 160.862 10.654  189.026 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 712  ARG E C   1 
ATOM   29588 O  O   . ARG E  1 469 ? 159.694 10.735  188.816 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 712  ARG E O   1 
ATOM   29589 C  CB  . ARG E  1 469 ? 161.155 11.637  191.347 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 712  ARG E CB  1 
ATOM   29590 C  CG  . ARG E  1 469 ? 161.913 12.568  192.218 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 712  ARG E CG  1 
ATOM   29591 C  CD  . ARG E  1 469 ? 163.362 12.292  192.144 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 712  ARG E CD  1 
ATOM   29592 N  NE  . ARG E  1 469 ? 163.712 10.991  192.687 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 712  ARG E NE  1 
ATOM   29593 C  CZ  . ARG E  1 469 ? 163.856 10.715  193.982 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 712  ARG E CZ  1 
ATOM   29594 N  NH1 . ARG E  1 469 ? 163.632 11.621  194.891 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 712  ARG E NH1 1 
ATOM   29595 N  NH2 . ARG E  1 469 ? 164.201 9.513   194.378 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 712  ARG E NH2 1 
ATOM   29596 N  N   . TYR E  1 470 ? 161.542 9.678   188.480 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 713  TYR E N   1 
ATOM   29597 C  CA  . TYR E  1 470 ? 160.871 8.829   187.511 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CA  1 
ATOM   29598 C  C   . TYR E  1 470 ? 159.783 7.933   188.055 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 713  TYR E C   1 
ATOM   29599 O  O   . TYR E  1 470 ? 158.960 7.425   187.294 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 713  TYR E O   1 
ATOM   29600 C  CB  . TYR E  1 470 ? 161.859 7.982   186.756 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CB  1 
ATOM   29601 C  CG  . TYR E  1 470 ? 162.870 8.791   186.025 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CG  1 
ATOM   29602 C  CD1 . TYR E  1 470 ? 162.476 9.747   185.120 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CD1 1 
ATOM   29603 C  CD2 . TYR E  1 470 ? 164.236 8.582   186.235 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CD2 1 
ATOM   29604 C  CE1 . TYR E  1 470 ? 163.400 10.481  184.446 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CE1 1 
ATOM   29605 C  CE2 . TYR E  1 470 ? 165.182 9.305   185.572 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CE2 1 
ATOM   29606 C  CZ  . TYR E  1 470 ? 164.760 10.261  184.670 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CZ  1 
ATOM   29607 O  OH  . TYR E  1 470 ? 165.682 11.021  183.997 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 713  TYR E OH  1 
ATOM   29608 N  N   . GLY E  1 471 ? 159.757 7.725   189.355 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 714  GLY E N   1 
ATOM   29609 C  CA  . GLY E  1 471 ? 158.792 6.796   189.924 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 714  GLY E CA  1 
ATOM   29610 C  C   . GLY E  1 471 ? 159.482 5.548   190.465 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 714  GLY E C   1 
ATOM   29611 O  O   . GLY E  1 471 ? 160.621 5.231   190.084 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 714  GLY E O   1 
ATOM   29612 N  N   . LYS E  1 472 ? 158.798 4.825   191.339 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 715  LYS E N   1 
ATOM   29613 C  CA  . LYS E  1 472 ? 159.420 3.737   192.043 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 715  LYS E CA  1 
ATOM   29614 C  C   . LYS E  1 472 ? 159.903 2.667   191.090 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 715  LYS E C   1 
ATOM   29615 O  O   . LYS E  1 472 ? 159.147 2.193   190.246 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 715  LYS E O   1 
ATOM   29616 C  CB  . LYS E  1 472 ? 158.455 3.108   193.032 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 715  LYS E CB  1 
ATOM   29617 C  CG  . LYS E  1 472 ? 159.083 2.090   193.919 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 715  LYS E CG  1 
ATOM   29618 C  CD  . LYS E  1 472 ? 158.122 1.836   194.927 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 715  LYS E CD  1 
ATOM   29619 C  CE  . LYS E  1 472 ? 158.738 1.137   196.041 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 715  LYS E CE  1 
ATOM   29620 N  NZ  . LYS E  1 472 ? 158.709 -0.271  195.712 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 715  LYS E NZ  1 
ATOM   29621 N  N   . GLY E  1 473 ? 161.163 2.263   191.245 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 716  GLY E N   1 
ATOM   29622 C  CA  . GLY E  1 473 ? 161.700 1.182   190.439 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 716  GLY E CA  1 
ATOM   29623 C  C   . GLY E  1 473 ? 162.059 1.635   189.032 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 716  GLY E C   1 
ATOM   29624 O  O   . GLY E  1 473 ? 162.059 0.819   188.101 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 716  GLY E O   1 
ATOM   29625 N  N   . ALA E  1 474 ? 162.341 2.927   188.876 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 717  ALA E N   1 
ATOM   29626 C  CA  . ALA E  1 474 ? 162.835 3.432   187.631 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 717  ALA E CA  1 
ATOM   29627 C  C   . ALA E  1 474 ? 164.014 4.334   187.929 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 717  ALA E C   1 
ATOM   29628 O  O   . ALA E  1 474 ? 163.828 5.492   188.270 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 717  ALA E O   1 
ATOM   29629 C  CB  . ALA E  1 474 ? 161.767 4.157   186.931 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 717  ALA E CB  1 
ATOM   29630 N  N   . LEU E  1 475 ? 165.226 3.790   187.841 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 718  LEU E N   1 
ATOM   29631 C  CA  . LEU E  1 475 ? 166.422 4.573   188.088 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 718  LEU E CA  1 
ATOM   29632 C  C   . LEU E  1 475 ? 166.788 5.386   186.855 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 718  LEU E C   1 
ATOM   29633 O  O   . LEU E  1 475 ? 167.303 6.490   186.972 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 718  LEU E O   1 
ATOM   29634 C  CB  . LEU E  1 475 ? 167.588 3.676   188.443 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 718  LEU E CB  1 
ATOM   29635 C  CG  . LEU E  1 475 ? 167.488 3.110   189.859 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 718  LEU E CG  1 
ATOM   29636 C  CD1 . LEU E  1 475 ? 168.761 2.384   190.330 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 718  LEU E CD1 1 
ATOM   29637 C  CD2 . LEU E  1 475 ? 167.117 4.214   190.795 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 718  LEU E CD2 1 
ATOM   29638 N  N   . LYS E  1 476 ? 166.512 4.862   185.664 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 719  LYS E N   1 
ATOM   29639 C  CA  . LYS E  1 476 ? 166.921 5.547   184.459 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 719  LYS E CA  1 
ATOM   29640 C  C   . LYS E  1 476 ? 165.758 6.162   183.717 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 719  LYS E C   1 
ATOM   29641 O  O   . LYS E  1 476 ? 164.603 5.798   183.935 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 719  LYS E O   1 
ATOM   29642 C  CB  . LYS E  1 476 ? 167.680 4.594   183.577 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 719  LYS E CB  1 
ATOM   29643 C  CG  . LYS E  1 476 ? 169.126 4.666   183.857 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 719  LYS E CG  1 
ATOM   29644 C  CD  . LYS E  1 476 ? 169.932 3.873   182.931 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 719  LYS E CD  1 
ATOM   29645 C  CE  . LYS E  1 476 ? 169.717 2.509   183.336 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 719  LYS E CE  1 
ATOM   29646 N  NZ  . LYS E  1 476 ? 170.572 1.715   182.465 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 719  LYS E NZ  1 
ATOM   29647 N  N   . ALA E  1 477 ? 166.010 7.102   182.828 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 720  ALA E N   1 
ATOM   29648 C  CA  . ALA E  1 477 ? 164.852 7.681   182.226 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 720  ALA E CA  1 
ATOM   29649 C  C   . ALA E  1 477 ? 164.184 6.683   181.292 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 720  ALA E C   1 
ATOM   29650 O  O   . ALA E  1 477 ? 163.038 6.875   180.885 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 720  ALA E O   1 
ATOM   29651 C  CB  . ALA E  1 477 ? 165.217 8.859   181.542 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 720  ALA E CB  1 
ATOM   29652 N  N   . THR E  1 478 ? 164.902 5.616   180.949 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 721  THR E N   1 
ATOM   29653 C  CA  . THR E  1 478 ? 164.412 4.718   179.946 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 721  THR E CA  1 
ATOM   29654 C  C   . THR E  1 478 ? 163.780 3.530   180.653 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 721  THR E C   1 
ATOM   29655 O  O   . THR E  1 478 ? 163.047 2.756   180.033 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 721  THR E O   1 
ATOM   29656 C  CB  . THR E  1 478 ? 165.506 4.211   179.028 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 721  THR E CB  1 
ATOM   29657 O  OG1 . THR E  1 478 ? 166.572 3.719   179.844 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 721  THR E OG1 1 
ATOM   29658 C  CG2 . THR E  1 478 ? 165.998 5.271   178.143 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 721  THR E CG2 1 
ATOM   29659 N  N   . ASP E  1 479 ? 164.046 3.350   181.937 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 722  ASP E N   1 
ATOM   29660 C  CA  . ASP E  1 479 ? 163.365 2.259   182.639 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 722  ASP E CA  1 
ATOM   29661 C  C   . ASP E  1 479 ? 161.837 2.374   182.529 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 722  ASP E C   1 
ATOM   29662 O  O   . ASP E  1 479 ? 161.286 3.436   182.725 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 722  ASP E O   1 
ATOM   29663 C  CB  . ASP E  1 479 ? 163.732 2.227   184.120 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 722  ASP E CB  1 
ATOM   29664 C  CG  . ASP E  1 479 ? 165.176 1.861   184.368 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 722  ASP E CG  1 
ATOM   29665 O  OD1 . ASP E  1 479 ? 165.816 1.157   183.524 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 722  ASP E OD1 1 
ATOM   29666 O  OD2 . ASP E  1 479 ? 165.667 2.289   185.440 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 722  ASP E OD2 1 
ATOM   29667 N  N   . THR E  1 480 ? 161.147 1.269   182.246 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 723  THR E N   1 
ATOM   29668 C  CA  . THR E  1 480 ? 159.676 1.275   182.306 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 723  THR E CA  1 
ATOM   29669 C  C   . THR E  1 480 ? 159.019 0.786   183.634 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 723  THR E C   1 
ATOM   29670 O  O   . THR E  1 480 ? 157.848 1.049   183.864 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 723  THR E O   1 
ATOM   29671 C  CB  . THR E  1 480 ? 159.072 0.493   181.142 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 723  THR E CB  1 
ATOM   29672 O  OG1 . THR E  1 480 ? 159.500 -0.843  181.270 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 723  THR E OG1 1 
ATOM   29673 C  CG2 . THR E  1 480 ? 159.588 0.959   179.823 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 723  THR E CG2 1 
ATOM   29674 N  N   . GLY E  1 481 ? 159.733 0.079   184.503 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 724  GLY E N   1 
ATOM   29675 C  CA  . GLY E  1 481 ? 159.181 -0.145  185.849 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 724  GLY E CA  1 
ATOM   29676 C  C   . GLY E  1 481 ? 157.929 -0.968  185.850 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 724  GLY E C   1 
ATOM   29677 O  O   . GLY E  1 481 ? 157.847 -1.878  185.082 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 724  GLY E O   1 
ATOM   29678 N  N   . ASP E  1 482 ? 156.956 -0.678  186.700 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 725  ASP E N   1 
ATOM   29679 C  CA  . ASP E  1 482 ? 155.706 -1.481  186.736 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 725  ASP E CA  1 
ATOM   29680 C  C   . ASP E  1 482 ? 154.480 -0.662  187.098 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 725  ASP E C   1 
ATOM   29681 O  O   . ASP E  1 482 ? 154.477 0.533   186.867 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 725  ASP E O   1 
ATOM   29682 C  CB  . ASP E  1 482 ? 155.815 -2.587  187.749 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 725  ASP E CB  1 
ATOM   29683 C  CG  . ASP E  1 482 ? 155.949 -2.056  189.148 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 725  ASP E CG  1 
ATOM   29684 O  OD1 . ASP E  1 482 ? 155.538 -0.896  189.403 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 725  ASP E OD1 1 
ATOM   29685 O  OD2 . ASP E  1 482 ? 156.466 -2.801  189.995 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 725  ASP E OD2 1 
ATOM   29686 N  N   . ARG E  1 483 ? 153.434 -1.243  187.662 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 726  ARG E N   1 
ATOM   29687 C  CA  . ARG E  1 483 ? 152.284 -0.391  187.767 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 726  ARG E CA  1 
ATOM   29688 C  C   . ARG E  1 483 ? 152.388 0.583   188.899 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 726  ARG E C   1 
ATOM   29689 O  O   . ARG E  1 483 ? 151.673 1.578   188.896 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 726  ARG E O   1 
ATOM   29690 C  CB  . ARG E  1 483 ? 151.009 -1.165  187.851 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 726  ARG E CB  1 
ATOM   29691 C  CG  . ARG E  1 483 ? 151.274 -2.526  188.488 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 726  ARG E CG  1 
ATOM   29692 C  CD  . ARG E  1 483 ? 149.847 -3.118  188.686 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 726  ARG E CD  1 
ATOM   29693 N  NE  . ARG E  1 483 ? 149.115 -3.042  187.405 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 726  ARG E NE  1 
ATOM   29694 C  CZ  . ARG E  1 483 ? 149.235 -4.003  186.457 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 726  ARG E CZ  1 
ATOM   29695 N  NH1 . ARG E  1 483 ? 150.040 -5.129  186.670 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 726  ARG E NH1 1 
ATOM   29696 N  NH2 . ARG E  1 483 ? 148.567 -3.871  185.281 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 726  ARG E NH2 1 
ATOM   29697 N  N   . ILE E  1 484 ? 153.262 0.345   189.871 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 727  ILE E N   1 
ATOM   29698 C  CA  . ILE E  1 484 ? 153.434 1.403   190.880 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 727  ILE E CA  1 
ATOM   29699 C  C   . ILE E  1 484 ? 154.269 2.520   190.219 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 727  ILE E C   1 
ATOM   29700 O  O   . ILE E  1 484 ? 154.026 3.718   190.454 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 727  ILE E O   1 
ATOM   29701 C  CB  . ILE E  1 484 ? 154.023 0.952   192.269 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 727  ILE E CB  1 
ATOM   29702 C  CG1 . ILE E  1 484 ? 152.980 0.490   193.284 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 727  ILE E CG1 1 
ATOM   29703 C  CG2 . ILE E  1 484 ? 154.390 2.121   193.040 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 727  ILE E CG2 1 
ATOM   29704 C  CD1 . ILE E  1 484 ? 151.713 -0.204  192.720 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 727  ILE E CD1 1 
ATOM   29705 N  N   . THR E  1 485 ? 155.224 2.142   189.361 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 728  THR E N   1 
ATOM   29706 C  CA  . THR E  1 485 ? 156.057 3.124   188.694 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 728  THR E CA  1 
ATOM   29707 C  C   . THR E  1 485 ? 155.144 4.094   187.981 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 728  THR E C   1 
ATOM   29708 O  O   . THR E  1 485 ? 155.337 5.298   188.026 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 728  THR E O   1 
ATOM   29709 C  CB  . THR E  1 485 ? 156.919 2.478   187.642 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 728  THR E CB  1 
ATOM   29710 O  OG1 . THR E  1 485 ? 157.610 1.351   188.188 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 728  THR E OG1 1 
ATOM   29711 C  CG2 . THR E  1 485 ? 157.919 3.454   187.115 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 728  THR E CG2 1 
ATOM   29712 N  N   . ARG E  1 486 ? 154.115 3.563   187.343 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 729  ARG E N   1 
ATOM   29713 C  CA  . ARG E  1 486 ? 153.230 4.384   186.538 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 729  ARG E CA  1 
ATOM   29714 C  C   . ARG E  1 486 ? 152.529 5.477   187.312 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 729  ARG E C   1 
ATOM   29715 O  O   . ARG E  1 486 ? 152.278 6.559   186.765 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 729  ARG E O   1 
ATOM   29716 C  CB  . ARG E  1 486 ? 152.163 3.570   185.823 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 729  ARG E CB  1 
ATOM   29717 C  CG  . ARG E  1 486 ? 151.192 4.446   185.087 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 729  ARG E CG  1 
ATOM   29718 C  CD  . ARG E  1 486 ? 151.594 4.510   183.672 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 729  ARG E CD  1 
ATOM   29719 N  NE  . ARG E  1 486 ? 150.603 5.115   182.796 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 729  ARG E NE  1 
ATOM   29720 C  CZ  . ARG E  1 486 ? 150.927 5.684   181.647 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 729  ARG E CZ  1 
ATOM   29721 N  NH1 . ARG E  1 486 ? 152.209 5.748   181.320 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 729  ARG E NH1 1 
ATOM   29722 N  NH2 . ARG E  1 486 ? 150.017 6.241   180.869 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 729  ARG E NH2 1 
ATOM   29723 N  N   . THR E  1 487 ? 152.170 5.207   188.555 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 730  THR E N   1 
ATOM   29724 C  CA  . THR E  1 487 ? 151.424 6.205   189.283 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 730  THR E CA  1 
ATOM   29725 C  C   . THR E  1 487 ? 152.270 6.843   190.359 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 730  THR E C   1 
ATOM   29726 O  O   . THR E  1 487 ? 151.721 7.322   191.340 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 730  THR E O   1 
ATOM   29727 C  CB  . THR E  1 487 ? 150.131 5.653   189.948 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 730  THR E CB  1 
ATOM   29728 O  OG1 . THR E  1 487 ? 150.403 4.400   190.585 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 730  THR E OG1 1 
ATOM   29729 C  CG2 . THR E  1 487 ? 149.091 5.421   188.931 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 730  THR E CG2 1 
ATOM   29730 N  N   . SER E  1 488 ? 153.594 6.826   190.201 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 731  SER E N   1 
ATOM   29731 C  CA  . SER E  1 488 ? 154.471 7.597   191.095 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 731  SER E CA  1 
ATOM   29732 C  C   . SER E  1 488 ? 155.488 8.464   190.334 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 731  SER E C   1 
ATOM   29733 O  O   . SER E  1 488 ? 155.426 8.607   189.131 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 731  SER E O   1 
ATOM   29734 C  CB  . SER E  1 488 ? 155.163 6.685   192.100 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 731  SER E CB  1 
ATOM   29735 O  OG  . SER E  1 488 ? 155.782 5.641   191.404 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 731  SER E OG  1 
ATOM   29736 N  N   . GLY E  1 489 ? 156.440 9.040   191.042 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 732  GLY E N   1 
ATOM   29737 C  CA  . GLY E  1 489 ? 157.307 10.027  190.432 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 732  GLY E CA  1 
ATOM   29738 C  C   . GLY E  1 489 ? 156.629 11.390  190.566 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 732  GLY E C   1 
ATOM   29739 O  O   . GLY E  1 489 ? 155.518 11.475  191.075 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 732  GLY E O   1 
ATOM   29740 N  N   . VAL E  1 490 ? 157.282 12.464  190.128 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 733  VAL E N   1 
ATOM   29741 C  CA  . VAL E  1 490 ? 156.755 13.819  190.328 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 733  VAL E CA  1 
ATOM   29742 C  C   . VAL E  1 490 ? 157.522 14.756  189.405 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 733  VAL E C   1 
ATOM   29743 O  O   . VAL E  1 490 ? 158.624 14.422  188.969 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 733  VAL E O   1 
ATOM   29744 C  CB  . VAL E  1 490 ? 156.971 14.285  191.796 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 733  VAL E CB  1 
ATOM   29745 C  CG1 . VAL E  1 490 ? 158.424 14.211  192.124 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 733  VAL E CG1 1 
ATOM   29746 C  CG2 . VAL E  1 490 ? 156.513 15.698  191.980 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 733  VAL E CG2 1 
ATOM   29747 N  N   . VAL E  1 491 ? 156.969 15.918  189.092 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 734  VAL E N   1 
ATOM   29748 C  CA  . VAL E  1 491 ? 157.769 16.945  188.439 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 734  VAL E CA  1 
ATOM   29749 C  C   . VAL E  1 491 ? 157.611 18.254  189.196 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 734  VAL E C   1 
ATOM   29750 O  O   . VAL E  1 491 ? 156.478 18.637  189.520 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 734  VAL E O   1 
ATOM   29751 C  CB  . VAL E  1 491 ? 157.360 17.187  186.980 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 734  VAL E CB  1 
ATOM   29752 C  CG1 . VAL E  1 491 ? 155.931 17.614  186.932 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 734  VAL E CG1 1 
ATOM   29753 C  CG2 . VAL E  1 491 ? 158.218 18.289  186.393 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 734  VAL E CG2 1 
ATOM   29754 N  N   . VAL E  1 492 ? 158.734 18.927  189.468 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 735  VAL E N   1 
ATOM   29755 C  CA  . VAL E  1 492 ? 158.752 20.250  190.072 1.00 24.95  ? ? ? ? ? ? 735  VAL E CA  1 
ATOM   29756 C  C   . VAL E  1 492 ? 159.339 21.261  189.101 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 735  VAL E C   1 
ATOM   29757 O  O   . VAL E  1 492 ? 160.397 21.027  188.545 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 735  VAL E O   1 
ATOM   29758 C  CB  . VAL E  1 492 ? 159.628 20.294  191.312 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 735  VAL E CB  1 
ATOM   29759 C  CG1 . VAL E  1 492 ? 159.950 21.741  191.679 1.00 24.18  ? ? ? ? ? ? 735  VAL E CG1 1 
ATOM   29760 C  CG2 . VAL E  1 492 ? 158.949 19.603  192.447 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 735  VAL E CG2 1 
ATOM   29761 N  N   . ILE E  1 493 ? 158.660 22.389  188.927 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E N   1 
ATOM   29762 C  CA  . ILE E  1 493 ? 159.146 23.460  188.092 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E CA  1 
ATOM   29763 C  C   . ILE E  1 493 ? 159.272 24.721  188.909 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E C   1 
ATOM   29764 O  O   . ILE E  1 493 ? 158.332 25.078  189.611 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E O   1 
ATOM   29765 C  CB  . ILE E  1 493 ? 158.149 23.732  187.039 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E CB  1 
ATOM   29766 C  CG1 . ILE E  1 493 ? 157.949 22.450  186.275 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E CG1 1 
ATOM   29767 C  CG2 . ILE E  1 493 ? 158.601 24.834  186.132 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E CG2 1 
ATOM   29768 C  CD1 . ILE E  1 493 ? 157.213 22.640  184.996 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E CD1 1 
ATOM   29769 N  N   . GLU E  1 494 ? 160.421 25.394  188.824 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E N   1 
ATOM   29770 C  CA  . GLU E  1 494 ? 160.705 26.574  189.617 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E CA  1 
ATOM   29771 C  C   . GLU E  1 494 ? 161.439 27.655  188.850 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E C   1 
ATOM   29772 O  O   . GLU E  1 494 ? 162.341 27.373  188.053 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E O   1 
ATOM   29773 C  CB  . GLU E  1 494 ? 161.558 26.195  190.794 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E CB  1 
ATOM   29774 C  CG  . GLU E  1 494 ? 160.802 25.384  191.816 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E CG  1 
ATOM   29775 C  CD  . GLU E  1 494 ? 161.574 25.245  193.081 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E CD  1 
ATOM   29776 O  OE1 . GLU E  1 494 ? 162.670 25.849  193.137 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E OE1 1 
ATOM   29777 O  OE2 . GLU E  1 494 ? 161.083 24.553  193.998 1.00 23.72  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E OE2 1 
ATOM   29778 N  N   . GLY E  1 495 ? 161.054 28.902  189.097 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 738  GLY E N   1 
ATOM   29779 C  CA  . GLY E  1 495 ? 161.790 30.036  188.578 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 738  GLY E CA  1 
ATOM   29780 C  C   . GLY E  1 495 ? 161.937 30.992  189.752 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 738  GLY E C   1 
ATOM   29781 O  O   . GLY E  1 495 ? 161.058 31.024  190.624 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 738  GLY E O   1 
ATOM   29782 N  N   . ASN E  1 496 ? 163.046 31.744  189.786 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E N   1 
ATOM   29783 C  CA  . ASN E  1 496 ? 163.406 32.540  190.926 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E CA  1 
ATOM   29784 C  C   . ASN E  1 496 ? 163.441 33.978  190.584 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E C   1 
ATOM   29785 O  O   . ASN E  1 496 ? 164.156 34.713  191.191 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E O   1 
ATOM   29786 C  CB  . ASN E  1 496 ? 164.751 32.089  191.502 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E CB  1 
ATOM   29787 C  CG  . ASN E  1 496 ? 165.942 32.471  190.647 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E CG  1 
ATOM   29788 O  OD1 . ASN E  1 496 ? 165.794 32.989  189.536 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E OD1 1 
ATOM   29789 N  ND2 . ASN E  1 496 ? 167.159 32.230  191.177 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E ND2 1 
ATOM   29790 N  N   . ASN E  1 497 ? 162.662 34.403  189.606 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E N   1 
ATOM   29791 C  CA  . ASN E  1 497 ? 162.585 35.819  189.244 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E CA  1 
ATOM   29792 C  C   . ASN E  1 497 ? 161.173 36.253  188.917 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E C   1 
ATOM   29793 O  O   . ASN E  1 497 ? 160.651 35.849  187.907 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E O   1 
ATOM   29794 C  CB  . ASN E  1 497 ? 163.411 36.101  188.015 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E CB  1 
ATOM   29795 C  CG  . ASN E  1 497 ? 163.428 37.552  187.684 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E CG  1 
ATOM   29796 O  OD1 . ASN E  1 497 ? 164.398 38.053  187.151 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E OD1 1 
ATOM   29797 N  ND2 . ASN E  1 497 ? 162.380 38.258  188.051 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E ND2 1 
ATOM   29798 N  N   . PRO E  1 498 ? 160.559 37.106  189.753 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 741  PRO E N   1 
ATOM   29799 C  CA  . PRO E  1 498 ? 159.181 37.488  189.691 1.00 30.79  ? ? ? ? ? ? 741  PRO E CA  1 
ATOM   29800 C  C   . PRO E  1 498 ? 158.771 38.044  188.356 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 741  PRO E C   1 
ATOM   29801 O  O   . PRO E  1 498 ? 157.565 38.157  188.078 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 741  PRO E O   1 
ATOM   29802 C  CB  . PRO E  1 498 ? 159.090 38.615  190.705 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 741  PRO E CB  1 
ATOM   29803 C  CG  . PRO E  1 498 ? 160.068 38.380  191.620 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 741  PRO E CG  1 
ATOM   29804 C  CD  . PRO E  1 498 ? 161.212 37.743  190.900 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 741  PRO E CD  1 
ATOM   29805 N  N   . SER E  1 499 ? 159.726 38.404  187.526 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 742  SER E N   1 
ATOM   29806 C  CA  . SER E  1 499 ? 159.363 38.998  186.253 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 742  SER E CA  1 
ATOM   29807 C  C   . SER E  1 499 ? 159.515 38.032  185.065 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 742  SER E C   1 
ATOM   29808 O  O   . SER E  1 499 ? 159.436 38.428  183.903 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 742  SER E O   1 
ATOM   29809 C  CB  . SER E  1 499 ? 160.178 40.260  186.049 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 742  SER E CB  1 
ATOM   29810 O  OG  . SER E  1 499 ? 161.549 39.954  186.211 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 742  SER E OG  1 
ATOM   29811 N  N   . LEU E  1 500 ? 159.720 36.752  185.350 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E N   1 
ATOM   29812 C  CA  . LEU E  1 500 ? 159.668 35.751  184.278 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E CA  1 
ATOM   29813 C  C   . LEU E  1 500 ? 158.460 35.864  183.319 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E C   1 
ATOM   29814 O  O   . LEU E  1 500 ? 157.316 36.126  183.723 1.00 32.88  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E O   1 
ATOM   29815 C  CB  . LEU E  1 500 ? 159.686 34.356  184.866 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E CB  1 
ATOM   29816 C  CG  . LEU E  1 500 ? 159.455 33.135  183.986 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E CG  1 
ATOM   29817 C  CD1 . LEU E  1 500 ? 160.566 32.950  182.988 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E CD1 1 
ATOM   29818 C  CD2 . LEU E  1 500 ? 159.380 31.986  184.925 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E CD2 1 
ATOM   29819 N  N   . ARG E  1 501 ? 158.728 35.587  182.051 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E N   1 
ATOM   29820 C  CA  . ARG E  1 501 ? 157.770 35.746  180.958 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E CA  1 
ATOM   29821 C  C   . ARG E  1 501 ? 158.059 34.840  179.819 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E C   1 
ATOM   29822 O  O   . ARG E  1 501 ? 159.077 35.022  179.167 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E O   1 
ATOM   29823 C  CB  . ARG E  1 501 ? 158.108 37.004  180.236 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E CB  1 
ATOM   29824 C  CG  . ARG E  1 501 ? 157.076 37.977  180.249 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E CG  1 
ATOM   29825 C  CD  . ARG E  1 501 ? 155.957 37.362  180.973 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E CD  1 
ATOM   29826 N  NE  . ARG E  1 501 ? 155.782 38.229  182.135 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E NE  1 
ATOM   29827 C  CZ  . ARG E  1 501 ? 154.717 38.237  182.944 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E CZ  1 
ATOM   29828 N  NH1 . ARG E  1 501 ? 153.692 37.413  182.720 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E NH1 1 
ATOM   29829 N  NH2 . ARG E  1 501 ? 154.681 39.068  183.985 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E NH2 1 
ATOM   29830 N  N   . LEU E  1 502 ? 157.156 33.948  179.473 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E N   1 
ATOM   29831 C  CA  . LEU E  1 502 ? 157.442 33.070  178.365 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E CA  1 
ATOM   29832 C  C   . LEU E  1 502 ? 156.937 33.742  177.122 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E C   1 
ATOM   29833 O  O   . LEU E  1 502 ? 155.865 34.329  177.165 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E O   1 
ATOM   29834 C  CB  . LEU E  1 502 ? 156.737 31.750  178.569 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E CB  1 
ATOM   29835 C  CG  . LEU E  1 502 ? 157.630 30.771  179.294 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E CG  1 
ATOM   29836 C  CD1 . LEU E  1 502 ? 158.008 31.155  180.764 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E CD1 1 
ATOM   29837 C  CD2 . LEU E  1 502 ? 156.847 29.508  179.223 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E CD2 1 
ATOM   29838 N  N   . LYS E  1 503 ? 157.699 33.696  176.020 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E N   1 
ATOM   29839 C  CA  . LYS E  1 503 ? 157.107 34.105  174.715 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E CA  1 
ATOM   29840 C  C   . LYS E  1 503 ? 155.985 33.110  174.385 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E C   1 
ATOM   29841 O  O   . LYS E  1 503 ? 155.978 31.935  174.833 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E O   1 
ATOM   29842 C  CB  . LYS E  1 503 ? 158.121 34.063  173.555 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E CB  1 
ATOM   29843 C  CG  . LYS E  1 503 ? 159.308 35.069  173.554 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E CG  1 
ATOM   29844 C  CD  . LYS E  1 503 ? 160.517 34.409  172.793 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E CD  1 
ATOM   29845 C  CE  . LYS E  1 503 ? 161.627 35.379  172.377 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E CE  1 
ATOM   29846 N  NZ  . LYS E  1 503 ? 162.546 35.474  173.592 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E NZ  1 
ATOM   29847 N  N   . ALA E  1 504 ? 155.046 33.545  173.574 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 747  ALA E N   1 
ATOM   29848 C  CA  . ALA E  1 504 ? 153.973 32.625  173.147 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 747  ALA E CA  1 
ATOM   29849 C  C   . ALA E  1 504 ? 154.502 31.360  172.430 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 747  ALA E C   1 
ATOM   29850 O  O   . ALA E  1 504 ? 153.839 30.333  172.387 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 747  ALA E O   1 
ATOM   29851 C  CB  . ALA E  1 504 ? 152.972 33.327  172.273 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 747  ALA E CB  1 
ATOM   29852 N  N   . SER E  1 505 ? 155.688 31.403  171.857 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 748  SER E N   1 
ATOM   29853 C  CA  . SER E  1 505 ? 156.156 30.188  171.254 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 748  SER E CA  1 
ATOM   29854 C  C   . SER E  1 505 ? 157.052 29.393  172.224 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 748  SER E C   1 
ATOM   29855 O  O   . SER E  1 505 ? 157.591 28.367  171.856 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 748  SER E O   1 
ATOM   29856 C  CB  . SER E  1 505 ? 156.883 30.526  169.965 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 748  SER E CB  1 
ATOM   29857 O  OG  . SER E  1 505 ? 157.932 31.416  170.296 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 748  SER E OG  1 
ATOM   29858 N  N   . ASP E  1 506 ? 157.229 29.843  173.452 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E N   1 
ATOM   29859 C  CA  . ASP E  1 506 ? 158.148 29.123  174.336 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E CA  1 
ATOM   29860 C  C   . ASP E  1 506 ? 157.543 27.868  174.934 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E C   1 
ATOM   29861 O  O   . ASP E  1 506 ? 156.375 27.880  175.247 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E O   1 
ATOM   29862 C  CB  . ASP E  1 506 ? 158.610 30.039  175.447 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E CB  1 
ATOM   29863 C  CG  . ASP E  1 506 ? 159.711 30.932  174.985 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E CG  1 
ATOM   29864 O  OD1 . ASP E  1 506 ? 160.486 30.456  174.070 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E OD1 1 
ATOM   29865 O  OD2 . ASP E  1 506 ? 159.770 32.097  175.510 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E OD2 1 
ATOM   29866 N  N   . ARG E  1 507 ? 158.300 26.784  175.101 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E N   1 
ATOM   29867 C  CA  . ARG E  1 507 ? 157.719 25.573  175.684 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E CA  1 
ATOM   29868 C  C   . ARG E  1 507 ? 158.713 24.983  176.564 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E C   1 
ATOM   29869 O  O   . ARG E  1 507 ? 159.899 24.923  176.238 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E O   1 
ATOM   29870 C  CB  . ARG E  1 507 ? 157.367 24.552  174.611 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E CB  1 
ATOM   29871 C  CG  . ARG E  1 507 ? 156.817 25.329  173.473 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E CG  1 
ATOM   29872 C  CD  . ARG E  1 507 ? 156.547 24.629  172.162 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E CD  1 
ATOM   29873 N  NE  . ARG E  1 507 ? 157.314 23.403  172.039 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E NE  1 
ATOM   29874 C  CZ  . ARG E  1 507 ? 156.752 22.301  171.534 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E CZ  1 
ATOM   29875 N  NH1 . ARG E  1 507 ? 155.439 22.326  171.130 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E NH1 1 
ATOM   29876 N  NH2 . ARG E  1 507 ? 157.463 21.178  171.428 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E NH2 1 
ATOM   29877 N  N   . VAL E  1 508 ? 158.243 24.528  177.697 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 751  VAL E N   1 
ATOM   29878 C  CA  . VAL E  1 508 ? 159.128 23.793  178.530 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 751  VAL E CA  1 
ATOM   29879 C  C   . VAL E  1 508 ? 158.768 22.301  178.423 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 751  VAL E C   1 
ATOM   29880 O  O   . VAL E  1 508 ? 157.720 21.893  178.922 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 751  VAL E O   1 
ATOM   29881 C  CB  . VAL E  1 508 ? 159.048 24.327  179.948 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 751  VAL E CB  1 
ATOM   29882 C  CG1 . VAL E  1 508 ? 159.861 23.477  180.878 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 751  VAL E CG1 1 
ATOM   29883 C  CG2 . VAL E  1 508 ? 159.570 25.720  179.977 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 751  VAL E CG2 1 
ATOM   29884 N  N   . VAL E  1 509 ? 159.612 21.498  177.763 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 752  VAL E N   1 
ATOM   29885 C  CA  . VAL E  1 509 ? 159.268 20.127  177.443 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 752  VAL E CA  1 
ATOM   29886 C  C   . VAL E  1 509 ? 159.919 19.227  178.451 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 752  VAL E C   1 
ATOM   29887 O  O   . VAL E  1 509 ? 161.062 18.953  178.312 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 752  VAL E O   1 
ATOM   29888 C  CB  . VAL E  1 509 ? 159.761 19.755  176.009 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 752  VAL E CB  1 
ATOM   29889 C  CG1 . VAL E  1 509 ? 159.676 18.264  175.756 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 752  VAL E CG1 1 
ATOM   29890 C  CG2 . VAL E  1 509 ? 159.025 20.532  174.974 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 752  VAL E CG2 1 
ATOM   29891 N  N   . VAL E  1 510 ? 159.215 18.745  179.463 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 753  VAL E N   1 
ATOM   29892 C  CA  . VAL E  1 510 ? 159.852 17.912  180.521 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 753  VAL E CA  1 
ATOM   29893 C  C   . VAL E  1 510 ? 159.758 16.393  180.332 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 753  VAL E C   1 
ATOM   29894 O  O   . VAL E  1 510 ? 158.674 15.814  180.253 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 753  VAL E O   1 
ATOM   29895 C  CB  . VAL E  1 510 ? 159.261 18.213  181.892 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 753  VAL E CB  1 
ATOM   29896 C  CG1 . VAL E  1 510 ? 160.038 17.563  182.943 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 753  VAL E CG1 1 
ATOM   29897 C  CG2 . VAL E  1 510 ? 159.273 19.640  182.151 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 753  VAL E CG2 1 
ATOM   29898 N  N   . ASN E  1 511 ? 160.884 15.713  180.287 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 754  ASN E N   1 
ATOM   29899 C  CA  . ASN E  1 511 ? 160.773 14.270  180.174 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 754  ASN E CA  1 
ATOM   29900 C  C   . ASN E  1 511 ? 160.468 13.631  181.549 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 754  ASN E C   1 
ATOM   29901 O  O   . ASN E  1 511 ? 161.224 13.778  182.493 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 754  ASN E O   1 
ATOM   29902 C  CB  . ASN E  1 511 ? 162.007 13.709  179.470 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 754  ASN E CB  1 
ATOM   29903 C  CG  . ASN E  1 511 ? 162.052 12.204  179.438 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 754  ASN E CG  1 
ATOM   29904 O  OD1 . ASN E  1 511 ? 161.049 11.479  179.586 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 754  ASN E OD1 1 
ATOM   29905 N  ND2 . ASN E  1 511 ? 163.238 11.707  179.228 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 754  ASN E ND2 1 
ATOM   29906 N  N   . MET E  1 512 ? 159.342 12.943  181.650 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 755  MET E N   1 
ATOM   29907 C  CA  . MET E  1 512 ? 158.930 12.346  182.890 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 755  MET E CA  1 
ATOM   29908 C  C   . MET E  1 512 ? 159.354 10.894  183.088 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 755  MET E C   1 
ATOM   29909 O  O   . MET E  1 512 ? 159.179 10.382  184.192 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 755  MET E O   1 
ATOM   29910 C  CB  . MET E  1 512 ? 157.419 12.391  182.962 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 755  MET E CB  1 
ATOM   29911 C  CG  . MET E  1 512 ? 156.841 13.768  182.816 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 755  MET E CG  1 
ATOM   29912 S  SD  . MET E  1 512 ? 157.337 14.781  184.223 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 755  MET E SD  1 
ATOM   29913 C  CE  . MET E  1 512 ? 156.560 13.905  185.541 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 755  MET E CE  1 
ATOM   29914 N  N   . GLY E  1 513 ? 159.859 10.229  182.044 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 756  GLY E N   1 
ATOM   29915 C  CA  . GLY E  1 513 ? 160.262 8.827   182.156 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 756  GLY E CA  1 
ATOM   29916 C  C   . GLY E  1 513 ? 159.464 7.823   181.321 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 756  GLY E C   1 
ATOM   29917 O  O   . GLY E  1 513 ? 158.277 8.011   181.055 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 756  GLY E O   1 
ATOM   29918 N  N   . ALA E  1 514 ? 160.106 6.739   180.902 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 757  ALA E N   1 
ATOM   29919 C  CA  . ALA E  1 514 ? 159.487 5.800   179.981 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 757  ALA E CA  1 
ATOM   29920 C  C   . ALA E  1 514 ? 158.194 5.203   180.499 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 757  ALA E C   1 
ATOM   29921 O  O   . ALA E  1 514 ? 157.393 4.717   179.726 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 757  ALA E O   1 
ATOM   29922 C  CB  . ALA E  1 514 ? 160.440 4.740   179.667 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 757  ALA E CB  1 
ATOM   29923 N  N   . ALA E  1 515 ? 157.985 5.219   181.812 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 758  ALA E N   1 
ATOM   29924 C  CA  . ALA E  1 515 ? 156.788 4.640   182.400 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 758  ALA E CA  1 
ATOM   29925 C  C   . ALA E  1 515 ? 155.553 5.540   182.205 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 758  ALA E C   1 
ATOM   29926 O  O   . ALA E  1 515 ? 154.431 5.112   182.347 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 758  ALA E O   1 
ATOM   29927 C  CB  . ALA E  1 515 ? 157.029 4.338   183.843 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 758  ALA E CB  1 
ATOM   29928 N  N   . HIS E  1 516 ? 155.765 6.791   181.821 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 759  HIS E N   1 
ATOM   29929 C  CA  . HIS E  1 516 ? 154.689 7.791   181.810 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 759  HIS E CA  1 
ATOM   29930 C  C   . HIS E  1 516 ? 154.297 8.309   180.425 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 759  HIS E C   1 
ATOM   29931 O  O   . HIS E  1 516 ? 154.043 9.495   180.277 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 759  HIS E O   1 
ATOM   29932 C  CB  . HIS E  1 516 ? 155.072 8.962   182.701 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 759  HIS E CB  1 
ATOM   29933 C  CG  . HIS E  1 516 ? 155.428 8.543   184.092 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 759  HIS E CG  1 
ATOM   29934 N  ND1 . HIS E  1 516 ? 156.730 8.326   184.503 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 759  HIS E ND1 1 
ATOM   29935 C  CD2 . HIS E  1 516 ? 154.647 8.222   185.152 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 759  HIS E CD2 1 
ATOM   29936 C  CE1 . HIS E  1 516 ? 156.736 7.935   185.767 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 759  HIS E CE1 1 
ATOM   29937 N  NE2 . HIS E  1 516 ? 155.484 7.856   186.181 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 759  HIS E NE2 1 
ATOM   29938 N  N   . LYS E  1 517 ? 154.204 7.430   179.419 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 760  LYS E N   1 
ATOM   29939 C  CA  . LYS E  1 517 ? 153.735 7.853   178.125 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 760  LYS E CA  1 
ATOM   29940 C  C   . LYS E  1 517 ? 152.233 8.007   178.169 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 760  LYS E C   1 
ATOM   29941 O  O   . LYS E  1 517 ? 151.543 7.261   178.846 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 760  LYS E O   1 
ATOM   29942 C  CB  . LYS E  1 517 ? 154.142 6.832   177.090 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 760  LYS E CB  1 
ATOM   29943 C  CG  . LYS E  1 517 ? 155.598 6.791   176.903 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 760  LYS E CG  1 
ATOM   29944 C  CD  . LYS E  1 517 ? 156.070 5.702   176.010 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 760  LYS E CD  1 
ATOM   29945 C  CE  . LYS E  1 517 ? 157.508 5.981   175.679 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 760  LYS E CE  1 
ATOM   29946 N  NZ  . LYS E  1 517 ? 158.109 4.738   175.298 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 760  LYS E NZ  1 
ATOM   29947 N  N   . ASN E  1 518 ? 151.703 8.988   177.453 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 761  ASN E N   1 
ATOM   29948 C  CA  . ASN E  1 518 ? 150.253 9.166   177.313 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 761  ASN E CA  1 
ATOM   29949 C  C   . ASN E  1 518 ? 149.609 9.019   178.666 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 761  ASN E C   1 
ATOM   29950 O  O   . ASN E  1 518 ? 148.809 8.150   178.872 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 761  ASN E O   1 
ATOM   29951 C  CB  . ASN E  1 518 ? 149.664 8.141   176.333 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 761  ASN E CB  1 
ATOM   29952 C  CG  . ASN E  1 518 ? 150.512 7.967   175.128 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 761  ASN E CG  1 
ATOM   29953 O  OD1 . ASN E  1 518 ? 150.725 8.903   174.393 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 761  ASN E OD1 1 
ATOM   29954 N  ND2 . ASN E  1 518 ? 151.057 6.787   174.942 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 761  ASN E ND2 1 
ATOM   29955 N  N   . GLN E  1 519 ? 149.960 9.856   179.611 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 762  GLN E N   1 
ATOM   29956 C  CA  . GLN E  1 519 ? 149.400 9.678   180.923 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 762  GLN E CA  1 
ATOM   29957 C  C   . GLN E  1 519 ? 148.746 10.961  181.388 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 762  GLN E C   1 
ATOM   29958 O  O   . GLN E  1 519 ? 149.140 12.048  180.956 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 762  GLN E O   1 
ATOM   29959 C  CB  . GLN E  1 519 ? 150.490 9.324   181.911 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 762  GLN E CB  1 
ATOM   29960 C  CG  . GLN E  1 519 ? 150.000 8.962   183.296 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 762  GLN E CG  1 
ATOM   29961 C  CD  . GLN E  1 519 ? 151.115 8.379   184.130 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 762  GLN E CD  1 
ATOM   29962 O  OE1 . GLN E  1 519 ? 152.255 8.210   183.662 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 762  GLN E OE1 1 
ATOM   29963 N  NE2 . GLN E  1 519 ? 150.811 8.073   185.371 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 762  GLN E NE2 1 
ATOM   29964 N  N   . ALA E  1 520 ? 147.758 10.857  182.282 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 763  ALA E N   1 
ATOM   29965 C  CA  . ALA E  1 520 ? 147.153 12.051  182.874 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 763  ALA E CA  1 
ATOM   29966 C  C   . ALA E  1 520 ? 147.920 12.488  184.104 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 763  ALA E C   1 
ATOM   29967 O  O   . ALA E  1 520 ? 148.172 11.660  184.955 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 763  ALA E O   1 
ATOM   29968 C  CB  . ALA E  1 520 ? 145.723 11.786  183.233 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 763  ALA E CB  1 
ATOM   29969 N  N   . TYR E  1 521 ? 148.291 13.769  184.199 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 764  TYR E N   1 
ATOM   29970 C  CA  . TYR E  1 521 ? 148.884 14.328  185.425 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CA  1 
ATOM   29971 C  C   . TYR E  1 521 ? 147.988 15.413  185.973 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 764  TYR E C   1 
ATOM   29972 O  O   . TYR E  1 521 ? 147.190 15.973  185.240 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 764  TYR E O   1 
ATOM   29973 C  CB  . TYR E  1 521 ? 150.285 14.893  185.188 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CB  1 
ATOM   29974 C  CG  . TYR E  1 521 ? 151.367 13.858  185.176 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CG  1 
ATOM   29975 C  CD1 . TYR E  1 521 ? 152.242 13.730  186.235 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CD1 1 
ATOM   29976 C  CD2 . TYR E  1 521 ? 151.500 12.981  184.111 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CD2 1 
ATOM   29977 C  CE1 . TYR E  1 521 ? 153.245 12.766  186.230 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CE1 1 
ATOM   29978 C  CE2 . TYR E  1 521 ? 152.480 12.001  184.098 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CE2 1 
ATOM   29979 C  CZ  . TYR E  1 521 ? 153.364 11.892  185.158 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CZ  1 
ATOM   29980 O  OH  . TYR E  1 521 ? 154.374 10.929  185.135 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 764  TYR E OH  1 
ATOM   29981 N  N   . ARG E  1 522 ? 148.104 15.694  187.265 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 765  ARG E N   1 
ATOM   29982 C  CA  . ARG E  1 522 ? 147.353 16.766  187.895 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 765  ARG E CA  1 
ATOM   29983 C  C   . ARG E  1 522 ? 148.235 17.502  188.866 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 765  ARG E C   1 
ATOM   29984 O  O   . ARG E  1 522 ? 149.186 16.937  189.378 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 765  ARG E O   1 
ATOM   29985 C  CB  . ARG E  1 522 ? 146.113 16.243  188.614 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 765  ARG E CB  1 
ATOM   29986 C  CG  . ARG E  1 522 ? 146.324 15.208  189.689 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 765  ARG E CG  1 
ATOM   29987 C  CD  . ARG E  1 522 ? 146.627 15.848  191.004 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 765  ARG E CD  1 
ATOM   29988 N  NE  . ARG E  1 522 ? 146.455 14.925  192.133 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 765  ARG E NE  1 
ATOM   29989 C  CZ  . ARG E  1 522 ? 146.708 15.236  193.406 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 765  ARG E CZ  1 
ATOM   29990 N  NH1 . ARG E  1 522 ? 147.156 16.435  193.740 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 765  ARG E NH1 1 
ATOM   29991 N  NH2 . ARG E  1 522 ? 146.509 14.362  194.356 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 765  ARG E NH2 1 
ATOM   29992 N  N   . PRO E  1 523 ? 147.937 18.785  189.130 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 766  PRO E N   1 
ATOM   29993 C  CA  . PRO E  1 523 ? 148.743 19.649  189.981 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 766  PRO E CA  1 
ATOM   29994 C  C   . PRO E  1 523 ? 148.725 19.247  191.432 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 766  PRO E C   1 
ATOM   29995 O  O   . PRO E  1 523 ? 147.679 18.817  191.954 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 766  PRO E O   1 
ATOM   29996 C  CB  . PRO E  1 523 ? 148.034 20.980  189.853 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 766  PRO E CB  1 
ATOM   29997 C  CG  . PRO E  1 523 ? 146.706 20.623  189.594 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 766  PRO E CG  1 
ATOM   29998 C  CD  . PRO E  1 523 ? 146.785 19.530  188.626 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 766  PRO E CD  1 
ATOM   29999 N  N   . LEU E  1 524 ? 149.877 19.399  192.088 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 767  LEU E N   1 
ATOM   30000 C  CA  . LEU E  1 524 ? 149.998 19.254  193.554 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 767  LEU E CA  1 
ATOM   30001 C  C   . LEU E  1 524 ? 149.992 20.653  194.211 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 767  LEU E C   1 
ATOM   30002 O  O   . LEU E  1 524 ? 149.185 20.965  195.096 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 767  LEU E O   1 
ATOM   30003 C  CB  . LEU E  1 524 ? 151.286 18.533  193.878 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 767  LEU E CB  1 
ATOM   30004 C  CG  . LEU E  1 524 ? 151.444 18.209  195.337 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 767  LEU E CG  1 
ATOM   30005 C  CD1 . LEU E  1 524 ? 150.328 17.311  195.684 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 767  LEU E CD1 1 
ATOM   30006 C  CD2 . LEU E  1 524 ? 152.772 17.524  195.549 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 767  LEU E CD2 1 
ATOM   30007 N  N   . LEU E  1 525 ? 150.889 21.505  193.736 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 768  LEU E N   1 
ATOM   30008 C  CA  . LEU E  1 525 ? 150.903 22.895  194.139 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 768  LEU E CA  1 
ATOM   30009 C  C   . LEU E  1 525 ? 150.908 23.767  192.907 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 768  LEU E C   1 
ATOM   30010 O  O   . LEU E  1 525 ? 151.664 23.535  191.975 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 768  LEU E O   1 
ATOM   30011 C  CB  . LEU E  1 525 ? 152.171 23.191  194.927 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 768  LEU E CB  1 
ATOM   30012 C  CG  . LEU E  1 525 ? 152.409 22.330  196.130 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 768  LEU E CG  1 
ATOM   30013 C  CD1 . LEU E  1 525 ? 153.758 22.700  196.674 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 768  LEU E CD1 1 
ATOM   30014 C  CD2 . LEU E  1 525 ? 151.293 22.534  197.166 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 768  LEU E CD2 1 
ATOM   30015 N  N   . LEU E  1 526 ? 150.100 24.795  192.903 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 769  LEU E N   1 
ATOM   30016 C  CA  . LEU E  1 526 ? 150.276 25.825  191.897 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 769  LEU E CA  1 
ATOM   30017 C  C   . LEU E  1 526 ? 150.500 27.255  192.492 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 769  LEU E C   1 
ATOM   30018 O  O   . LEU E  1 526 ? 149.932 27.655  193.517 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 769  LEU E O   1 
ATOM   30019 C  CB  . LEU E  1 526 ? 149.109 25.804  190.909 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 769  LEU E CB  1 
ATOM   30020 C  CG  . LEU E  1 526 ? 148.909 24.564  190.052 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 769  LEU E CG  1 
ATOM   30021 C  CD1 . LEU E  1 526 ? 147.536 24.563  189.409 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 769  LEU E CD1 1 
ATOM   30022 C  CD2 . LEU E  1 526 ? 149.954 24.491  189.027 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 769  LEU E CD2 1 
ATOM   30023 N  N   . THR E  1 527 ? 151.343 28.044  191.851 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 770  THR E N   1 
ATOM   30024 C  CA  . THR E  1 527 ? 151.515 29.377  192.374 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 770  THR E CA  1 
ATOM   30025 C  C   . THR E  1 527 ? 150.307 30.168  191.963 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 770  THR E C   1 
ATOM   30026 O  O   . THR E  1 527 ? 149.836 30.059  190.838 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 770  THR E O   1 
ATOM   30027 C  CB  . THR E  1 527 ? 152.807 30.075  191.871 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 770  THR E CB  1 
ATOM   30028 O  OG1 . THR E  1 527 ? 153.958 29.246  192.121 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 770  THR E OG1 1 
ATOM   30029 C  CG2 . THR E  1 527 ? 152.971 31.333  192.610 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 770  THR E CG2 1 
ATOM   30030 N  N   . THR E  1 528 ? 149.784 30.960  192.879 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 771  THR E N   1 
ATOM   30031 C  CA  . THR E  1 528 ? 148.663 31.854  192.549 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 771  THR E CA  1 
ATOM   30032 C  C   . THR E  1 528 ? 149.027 33.334  192.826 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 771  THR E C   1 
ATOM   30033 O  O   . THR E  1 528 ? 150.087 33.602  193.403 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 771  THR E O   1 
ATOM   30034 C  CB  . THR E  1 528 ? 147.387 31.485  193.308 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 771  THR E CB  1 
ATOM   30035 O  OG1 . THR E  1 528 ? 147.636 31.663  194.699 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 771  THR E OG1 1 
ATOM   30036 C  CG2 . THR E  1 528 ? 147.029 30.045  193.090 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 771  THR E CG2 1 
ATOM   30037 N  N   . ASP E  1 529 ? 148.171 34.277  192.398 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E N   1 
ATOM   30038 C  CA  . ASP E  1 529 ? 148.416 35.696  192.667 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E CA  1 
ATOM   30039 C  C   . ASP E  1 529 ? 148.746 35.913  194.163 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E C   1 
ATOM   30040 O  O   . ASP E  1 529 ? 149.678 36.644  194.512 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E O   1 
ATOM   30041 C  CB  . ASP E  1 529 ? 147.223 36.579  192.270 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E CB  1 
ATOM   30042 C  CG  . ASP E  1 529 ? 147.049 36.723  190.752 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E CG  1 
ATOM   30043 O  OD1 . ASP E  1 529 ? 148.030 36.529  190.002 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E OD1 1 
ATOM   30044 O  OD2 . ASP E  1 529 ? 145.925 37.041  190.294 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E OD2 1 
ATOM   30045 N  N   . ASN E  1 530 ? 148.004 35.286  195.069 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 773  ASN E N   1 
ATOM   30046 C  CA  . ASN E  1 530 ? 148.283 35.552  196.482 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 773  ASN E CA  1 
ATOM   30047 C  C   . ASN E  1 530 ? 149.157 34.561  197.234 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 773  ASN E C   1 
ATOM   30048 O  O   . ASN E  1 530 ? 149.752 34.927  198.258 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 773  ASN E O   1 
ATOM   30049 C  CB  . ASN E  1 530 ? 147.013 35.760  197.275 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 773  ASN E CB  1 
ATOM   30050 C  CG  . ASN E  1 530 ? 146.090 36.753  196.617 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 773  ASN E CG  1 
ATOM   30051 O  OD1 . ASN E  1 530 ? 144.939 36.414  196.289 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 773  ASN E OD1 1 
ATOM   30052 N  ND2 . ASN E  1 530 ? 146.590 37.978  196.372 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 773  ASN E ND2 1 
ATOM   30053 N  N   . GLY E  1 531 ? 149.261 33.314  196.780 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 774  GLY E N   1 
ATOM   30054 C  CA  . GLY E  1 531 ? 150.123 32.387  197.489 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 774  GLY E CA  1 
ATOM   30055 C  C   . GLY E  1 531 ? 150.349 31.175  196.639 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 774  GLY E C   1 
ATOM   30056 O  O   . GLY E  1 531 ? 150.606 31.279  195.433 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 774  GLY E O   1 
ATOM   30057 N  N   . ILE E  1 532 ? 150.232 30.015  197.269 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 775  ILE E N   1 
ATOM   30058 C  CA  . ILE E  1 532 ? 150.345 28.747  196.601 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 775  ILE E CA  1 
ATOM   30059 C  C   . ILE E  1 532 ? 149.042 28.031  196.898 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 775  ILE E C   1 
ATOM   30060 O  O   . ILE E  1 532 ? 148.568 28.161  198.006 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 775  ILE E O   1 
ATOM   30061 C  CB  . ILE E  1 532 ? 151.460 28.003  197.244 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 775  ILE E CB  1 
ATOM   30062 C  CG1 . ILE E  1 532 ? 152.736 28.802  197.082 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 775  ILE E CG1 1 
ATOM   30063 C  CG2 . ILE E  1 532 ? 151.607 26.639  196.641 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 775  ILE E CG2 1 
ATOM   30064 C  CD1 . ILE E  1 532 ? 153.883 28.242  197.795 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 775  ILE E CD1 1 
ATOM   30065 N  N   . LYS E  1 533 ? 148.437 27.330  195.929 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 776  LYS E N   1 
ATOM   30066 C  CA  . LYS E  1 533 ? 147.195 26.592  196.145 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 776  LYS E CA  1 
ATOM   30067 C  C   . LYS E  1 533 ? 147.538 25.147  196.183 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 776  LYS E C   1 
ATOM   30068 O  O   . LYS E  1 533 ? 148.247 24.702  195.323 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 776  LYS E O   1 
ATOM   30069 C  CB  . LYS E  1 533 ? 146.327 26.777  194.943 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 776  LYS E CB  1 
ATOM   30070 C  CG  . LYS E  1 533 ? 145.231 25.762  194.824 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 776  LYS E CG  1 
ATOM   30071 C  CD  . LYS E  1 533 ? 143.968 26.390  195.341 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 776  LYS E CD  1 
ATOM   30072 C  CE  . LYS E  1 533 ? 142.799 25.460  195.182 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 776  LYS E CE  1 
ATOM   30073 N  NZ  . LYS E  1 533 ? 142.125 25.246  196.505 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 776  LYS E NZ  1 
ATOM   30074 N  N   . ALA E  1 534 ? 147.057 24.386  197.152 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 777  ALA E N   1 
ATOM   30075 C  CA  . ALA E  1 534 ? 147.511 22.996  197.259 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 777  ALA E CA  1 
ATOM   30076 C  C   . ALA E  1 534 ? 146.403 22.024  196.903 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 777  ALA E C   1 
ATOM   30077 O  O   . ALA E  1 534 ? 145.256 22.214  197.268 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 777  ALA E O   1 
ATOM   30078 C  CB  . ALA E  1 534 ? 147.956 22.723  198.622 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 777  ALA E CB  1 
ATOM   30079 N  N   . TYR E  1 535 ? 146.715 20.947  196.213 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 778  TYR E N   1 
ATOM   30080 C  CA  . TYR E  1 535 ? 145.647 20.044  195.842 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CA  1 
ATOM   30081 C  C   . TYR E  1 535 ? 145.733 18.746  196.570 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 778  TYR E C   1 
ATOM   30082 O  O   . TYR E  1 535 ? 146.698 17.972  196.416 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 778  TYR E O   1 
ATOM   30083 C  CB  . TYR E  1 535 ? 145.680 19.807  194.361 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CB  1 
ATOM   30084 C  CG  . TYR E  1 535 ? 145.312 21.038  193.647 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CG  1 
ATOM   30085 C  CD1 . TYR E  1 535 ? 143.974 21.344  193.413 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CD1 1 
ATOM   30086 C  CD2 . TYR E  1 535 ? 146.292 21.932  193.247 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CD2 1 
ATOM   30087 C  CE1 . TYR E  1 535 ? 143.633 22.496  192.760 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CE1 1 
ATOM   30088 C  CE2 . TYR E  1 535 ? 145.963 23.105  192.579 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CE2 1 
ATOM   30089 C  CZ  . TYR E  1 535 ? 144.629 23.367  192.337 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CZ  1 
ATOM   30090 O  OH  . TYR E  1 535 ? 144.263 24.498  191.701 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 778  TYR E OH  1 
ATOM   30091 N  N   . HIS E  1 536 ? 144.691 18.486  197.346 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 779  HIS E N   1 
ATOM   30092 C  CA  . HIS E  1 536 ? 144.774 17.401  198.315 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 779  HIS E CA  1 
ATOM   30093 C  C   . HIS E  1 536 ? 144.329 16.049  197.797 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 779  HIS E C   1 
ATOM   30094 O  O   . HIS E  1 536 ? 144.551 15.064  198.493 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 779  HIS E O   1 
ATOM   30095 C  CB  . HIS E  1 536 ? 144.053 17.770  199.617 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 779  HIS E CB  1 
ATOM   30096 C  CG  . HIS E  1 536 ? 144.680 18.920  200.337 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 779  HIS E CG  1 
ATOM   30097 N  ND1 . HIS E  1 536 ? 145.913 18.835  200.965 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 779  HIS E ND1 1 
ATOM   30098 C  CD2 . HIS E  1 536 ? 144.262 20.201  200.496 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 779  HIS E CD2 1 
ATOM   30099 C  CE1 . HIS E  1 536 ? 146.211 20.008  201.507 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 779  HIS E CE1 1 
ATOM   30100 N  NE2 . HIS E  1 536 ? 145.227 20.854  201.236 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 779  HIS E NE2 1 
ATOM   30101 N  N   . SER E  1 537 ? 143.713 15.994  196.612 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 780  SER E N   1 
ATOM   30102 C  CA  . SER E  1 537 ? 143.450 14.728  195.924 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 780  SER E CA  1 
ATOM   30103 C  C   . SER E  1 537 ? 143.389 14.905  194.389 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 780  SER E C   1 
ATOM   30104 O  O   . SER E  1 537 ? 143.386 16.042  193.916 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 780  SER E O   1 
ATOM   30105 C  CB  . SER E  1 537 ? 142.152 14.157  196.428 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 780  SER E CB  1 
ATOM   30106 O  OG  . SER E  1 537 ? 141.098 14.967  195.967 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 780  SER E OG  1 
ATOM   30107 N  N   . ASP E  1 538 ? 143.326 13.817  193.606 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 781  ASP E N   1 
ATOM   30108 C  CA  . ASP E  1 538 ? 143.136 13.920  192.137 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 781  ASP E CA  1 
ATOM   30109 C  C   . ASP E  1 538 ? 141.835 14.686  191.901 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 781  ASP E C   1 
ATOM   30110 O  O   . ASP E  1 538 ? 141.736 15.601  191.053 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 781  ASP E O   1 
ATOM   30111 C  CB  . ASP E  1 538 ? 142.989 12.542  191.452 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 781  ASP E CB  1 
ATOM   30112 C  CG  . ASP E  1 538 ? 144.258 11.673  191.497 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 781  ASP E CG  1 
ATOM   30113 O  OD1 . ASP E  1 538 ? 145.382 12.189  191.775 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 781  ASP E OD1 1 
ATOM   30114 O  OD2 . ASP E  1 538 ? 144.109 10.439  191.239 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 781  ASP E OD2 1 
ATOM   30115 N  N   . GLN E  1 539 ? 140.828 14.269  192.663 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 782  GLN E N   1 
ATOM   30116 C  CA  . GLN E  1 539 ? 139.471 14.799  192.591 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 782  GLN E CA  1 
ATOM   30117 C  C   . GLN E  1 539 ? 139.444 16.318  192.679 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 782  GLN E C   1 
ATOM   30118 O  O   . GLN E  1 539 ? 138.896 16.977  191.811 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 782  GLN E O   1 
ATOM   30119 C  CB  . GLN E  1 539 ? 138.633 14.212  193.735 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 782  GLN E CB  1 
ATOM   30120 C  CG  . GLN E  1 539 ? 137.259 14.872  193.868 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 782  GLN E CG  1 
ATOM   30121 C  CD  . GLN E  1 539 ? 136.490 14.812  192.536 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 782  GLN E CD  1 
ATOM   30122 O  OE1 . GLN E  1 539 ? 135.464 15.488  192.331 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 782  GLN E OE1 1 
ATOM   30123 N  NE2 . GLN E  1 539 ? 136.997 13.988  191.620 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 782  GLN E NE2 1 
ATOM   30124 N  N   . GLU E  1 540 ? 140.035 16.865  193.741 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 783  GLU E N   1 
ATOM   30125 C  CA  . GLU E  1 540 ? 140.180 18.311  193.910 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 783  GLU E CA  1 
ATOM   30126 C  C   . GLU E  1 540 ? 140.796 19.069  192.726 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 783  GLU E C   1 
ATOM   30127 O  O   . GLU E  1 540 ? 140.692 20.276  192.637 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 783  GLU E O   1 
ATOM   30128 C  CB  . GLU E  1 540 ? 141.058 18.534  195.104 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 783  GLU E CB  1 
ATOM   30129 C  CG  . GLU E  1 540 ? 140.632 19.650  196.004 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 783  GLU E CG  1 
ATOM   30130 C  CD  . GLU E  1 540 ? 141.317 19.537  197.389 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 783  GLU E CD  1 
ATOM   30131 O  OE1 . GLU E  1 540 ? 140.827 18.711  198.218 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 783  GLU E OE1 1 
ATOM   30132 O  OE2 . GLU E  1 540 ? 142.340 20.259  197.642 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 783  GLU E OE2 1 
ATOM   30133 N  N   . ALA E  1 541 ? 141.473 18.376  191.826 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 784  ALA E N   1 
ATOM   30134 C  CA  . ALA E  1 541 ? 142.137 19.083  190.754 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 784  ALA E CA  1 
ATOM   30135 C  C   . ALA E  1 541 ? 141.526 18.667  189.463 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 784  ALA E C   1 
ATOM   30136 O  O   . ALA E  1 541 ? 142.152 18.812  188.400 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 784  ALA E O   1 
ATOM   30137 C  CB  . ALA E  1 541 ? 143.602 18.780  190.744 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 784  ALA E CB  1 
ATOM   30138 N  N   . ALA E  1 542 ? 140.313 18.107  189.539 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 785  ALA E N   1 
ATOM   30139 C  CA  . ALA E  1 542 ? 139.618 17.694  188.286 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 785  ALA E CA  1 
ATOM   30140 C  C   . ALA E  1 542 ? 139.476 18.973  187.410 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 785  ALA E C   1 
ATOM   30141 O  O   . ALA E  1 542 ? 139.318 20.079  187.940 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 785  ALA E O   1 
ATOM   30142 C  CB  . ALA E  1 542 ? 138.220 17.042  188.574 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 785  ALA E CB  1 
ATOM   30143 N  N   . GLY E  1 543 ? 139.555 18.858  186.078 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 786  GLY E N   1 
ATOM   30144 C  CA  . GLY E  1 543 ? 139.491 20.127  185.280 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 786  GLY E CA  1 
ATOM   30145 C  C   . GLY E  1 543 ? 140.909 20.598  184.891 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 786  GLY E C   1 
ATOM   30146 O  O   . GLY E  1 543 ? 141.309 20.572  183.677 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 786  GLY E O   1 
ATOM   30147 N  N   . LEU E  1 544 ? 141.732 20.901  185.897 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 787  LEU E N   1 
ATOM   30148 C  CA  . LEU E  1 544 ? 143.160 21.115  185.624 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 787  LEU E CA  1 
ATOM   30149 C  C   . LEU E  1 544 ? 144.053 19.977  185.116 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 787  LEU E C   1 
ATOM   30150 O  O   . LEU E  1 544 ? 145.221 20.214  184.946 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 787  LEU E O   1 
ATOM   30151 C  CB  . LEU E  1 544 ? 143.803 21.667  186.864 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 787  LEU E CB  1 
ATOM   30152 C  CG  . LEU E  1 544 ? 143.123 22.946  187.377 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 787  LEU E CG  1 
ATOM   30153 C  CD1 . LEU E  1 544 ? 143.659 23.292  188.682 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 787  LEU E CD1 1 
ATOM   30154 C  CD2 . LEU E  1 544 ? 143.324 24.139  186.484 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 787  LEU E CD2 1 
ATOM   30155 N  N   . VAL E  1 545 ? 143.549 18.766  184.894 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 788  VAL E N   1 
ATOM   30156 C  CA  . VAL E  1 545 ? 144.366 17.672  184.393 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 788  VAL E CA  1 
ATOM   30157 C  C   . VAL E  1 545 ? 145.143 18.036  183.115 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 788  VAL E C   1 
ATOM   30158 O  O   . VAL E  1 545 ? 144.629 18.773  182.295 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 788  VAL E O   1 
ATOM   30159 C  CB  . VAL E  1 545 ? 143.439 16.508  184.112 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 788  VAL E CB  1 
ATOM   30160 C  CG1 . VAL E  1 545 ? 144.158 15.367  183.465 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 788  VAL E CG1 1 
ATOM   30161 C  CG2 . VAL E  1 545 ? 142.836 16.079  185.393 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 788  VAL E CG2 1 
ATOM   30162 N  N   . ARG E  1 546 ? 146.361 17.523  182.939 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 789  ARG E N   1 
ATOM   30163 C  CA  . ARG E  1 546 ? 147.034 17.610  181.649 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 789  ARG E CA  1 
ATOM   30164 C  C   . ARG E  1 546 ? 147.716 16.278  181.276 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 789  ARG E C   1 
ATOM   30165 O  O   . ARG E  1 546 ? 147.771 15.377  182.079 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 789  ARG E O   1 
ATOM   30166 C  CB  . ARG E  1 546 ? 148.040 18.711  181.700 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 789  ARG E CB  1 
ATOM   30167 C  CG  . ARG E  1 546 ? 149.233 18.305  182.507 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 789  ARG E CG  1 
ATOM   30168 C  CD  . ARG E  1 546 ? 150.182 19.419  182.826 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 789  ARG E CD  1 
ATOM   30169 N  NE  . ARG E  1 546 ? 150.544 20.155  181.625 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 789  ARG E NE  1 
ATOM   30170 C  CZ  . ARG E  1 546 ? 150.321 21.457  181.486 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 789  ARG E CZ  1 
ATOM   30171 N  NH1 . ARG E  1 546 ? 149.771 22.129  182.470 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 789  ARG E NH1 1 
ATOM   30172 N  NH2 . ARG E  1 546 ? 150.670 22.093  180.386 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 789  ARG E NH2 1 
ATOM   30173 N  N   . TYR E  1 547 ? 148.240 16.139  180.070 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 790  TYR E N   1 
ATOM   30174 C  CA  . TYR E  1 547 ? 148.796 14.835  179.695 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CA  1 
ATOM   30175 C  C   . TYR E  1 547 ? 150.259 14.816  179.186 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 790  TYR E C   1 
ATOM   30176 O  O   . TYR E  1 547 ? 150.754 15.763  178.572 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 790  TYR E O   1 
ATOM   30177 C  CB  . TYR E  1 547 ? 147.897 14.183  178.657 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CB  1 
ATOM   30178 C  CG  . TYR E  1 547 ? 146.503 13.985  179.135 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CG  1 
ATOM   30179 C  CD1 . TYR E  1 547 ? 146.095 12.755  179.601 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CD1 1 
ATOM   30180 C  CD2 . TYR E  1 547 ? 145.587 15.019  179.142 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CD2 1 
ATOM   30181 C  CE1 . TYR E  1 547 ? 144.811 12.526  180.047 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CE1 1 
ATOM   30182 C  CE2 . TYR E  1 547 ? 144.295 14.802  179.603 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CE2 1 
ATOM   30183 C  CZ  . TYR E  1 547 ? 143.919 13.529  180.044 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CZ  1 
ATOM   30184 O  OH  . TYR E  1 547 ? 142.653 13.258  180.497 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 790  TYR E OH  1 
ATOM   30185 N  N   . THR E  1 548 ? 150.954 13.720  179.425 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 791  THR E N   1 
ATOM   30186 C  CA  . THR E  1 548 ? 152.190 13.505  178.728 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 791  THR E CA  1 
ATOM   30187 C  C   . THR E  1 548 ? 151.888 13.058  177.320 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 791  THR E C   1 
ATOM   30188 O  O   . THR E  1 548 ? 150.835 12.524  177.068 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 791  THR E O   1 
ATOM   30189 C  CB  . THR E  1 548 ? 152.999 12.444  179.395 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 791  THR E CB  1 
ATOM   30190 O  OG1 . THR E  1 548 ? 152.142 11.368  179.779 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 791  THR E OG1 1 
ATOM   30191 C  CG2 . THR E  1 548 ? 153.647 13.043  180.598 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 791  THR E CG2 1 
ATOM   30192 N  N   . ASN E  1 549 ? 152.800 13.286  176.393 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 792  ASN E N   1 
ATOM   30193 C  CA  . ASN E  1 549 ? 152.598 12.803  175.059 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 792  ASN E CA  1 
ATOM   30194 C  C   . ASN E  1 549 ? 153.172 11.402  174.892 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 792  ASN E C   1 
ATOM   30195 O  O   . ASN E  1 549 ? 153.458 10.718  175.848 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 792  ASN E O   1 
ATOM   30196 C  CB  . ASN E  1 549 ? 153.292 13.721  174.116 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 792  ASN E CB  1 
ATOM   30197 C  CG  . ASN E  1 549 ? 154.719 13.836  174.442 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 792  ASN E CG  1 
ATOM   30198 O  OD1 . ASN E  1 549 ? 155.293 12.958  175.069 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 792  ASN E OD1 1 
ATOM   30199 N  ND2 . ASN E  1 549 ? 155.313 14.903  174.040 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 792  ASN E ND2 1 
ATOM   30200 N  N   . ASP E  1 550 ? 153.344 10.999  173.646 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 793  ASP E N   1 
ATOM   30201 C  CA  . ASP E  1 550 ? 153.726 9.674   173.299 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 793  ASP E CA  1 
ATOM   30202 C  C   . ASP E  1 550 ? 155.147 9.346   173.743 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 793  ASP E C   1 
ATOM   30203 O  O   . ASP E  1 550 ? 155.582 8.206   173.678 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 793  ASP E O   1 
ATOM   30204 C  CB  . ASP E  1 550 ? 153.640 9.615   171.807 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 793  ASP E CB  1 
ATOM   30205 C  CG  . ASP E  1 550 ? 153.909 8.255   171.288 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 793  ASP E CG  1 
ATOM   30206 O  OD1 . ASP E  1 550 ? 154.116 7.314   172.104 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 793  ASP E OD1 1 
ATOM   30207 O  OD2 . ASP E  1 550 ? 153.927 8.107   170.045 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 793  ASP E OD2 1 
ATOM   30208 N  N   . ARG E  1 551 ? 155.878 10.348  174.207 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 794  ARG E N   1 
ATOM   30209 C  CA  . ARG E  1 551 ? 157.289 10.168  174.579 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 794  ARG E CA  1 
ATOM   30210 C  C   . ARG E  1 551 ? 157.486 10.404  176.012 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 794  ARG E C   1 
ATOM   30211 O  O   . ARG E  1 551 ? 158.592 10.406  176.455 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 794  ARG E O   1 
ATOM   30212 C  CB  . ARG E  1 551 ? 158.205 11.120  173.827 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 794  ARG E CB  1 
ATOM   30213 C  CG  . ARG E  1 551 ? 157.908 11.112  172.344 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 794  ARG E CG  1 
ATOM   30214 C  CD  . ARG E  1 551 ? 157.913 12.543  171.767 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 794  ARG E CD  1 
ATOM   30215 N  NE  . ARG E  1 551 ? 159.270 13.041  171.875 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 794  ARG E NE  1 
ATOM   30216 C  CZ  . ARG E  1 551 ? 160.267 12.581  171.099 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 794  ARG E CZ  1 
ATOM   30217 N  NH1 . ARG E  1 551 ? 159.988 11.635  170.137 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 794  ARG E NH1 1 
ATOM   30218 N  NH2 . ARG E  1 551 ? 161.541 13.033  171.276 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 794  ARG E NH2 1 
ATOM   30219 N  N   . GLY E  1 552 ? 156.400 10.601  176.734 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 795  GLY E N   1 
ATOM   30220 C  CA  . GLY E  1 552 ? 156.464 10.734  178.177 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 795  GLY E CA  1 
ATOM   30221 C  C   . GLY E  1 552 ? 156.892 12.130  178.597 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 795  GLY E C   1 
ATOM   30222 O  O   . GLY E  1 552 ? 157.361 12.358  179.720 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 795  GLY E O   1 
ATOM   30223 N  N   . GLU E  1 553 ? 156.733 13.070  177.673 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 796  GLU E N   1 
ATOM   30224 C  CA  . GLU E  1 553 ? 157.004 14.469  177.924 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 796  GLU E CA  1 
ATOM   30225 C  C   . GLU E  1 553 ? 155.741 15.192  178.305 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 796  GLU E C   1 
ATOM   30226 O  O   . GLU E  1 553 ? 154.731 15.132  177.580 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 796  GLU E O   1 
ATOM   30227 C  CB  . GLU E  1 553 ? 157.566 15.130  176.673 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 796  GLU E CB  1 
ATOM   30228 C  CG  . GLU E  1 553 ? 158.987 14.770  176.392 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 796  GLU E CG  1 
ATOM   30229 C  CD  . GLU E  1 553 ? 159.345 15.006  174.944 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 796  GLU E CD  1 
ATOM   30230 O  OE1 . GLU E  1 553 ? 158.481 15.359  174.139 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 796  GLU E OE1 1 
ATOM   30231 O  OE2 . GLU E  1 553 ? 160.503 14.831  174.567 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 796  GLU E OE2 1 
ATOM   30232 N  N   . LEU E  1 554 ? 155.815 15.864  179.462 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 797  LEU E N   1 
ATOM   30233 C  CA  . LEU E  1 554 ? 154.913 16.988  179.833 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 797  LEU E CA  1 
ATOM   30234 C  C   . LEU E  1 554 ? 155.443 18.258  179.210 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 797  LEU E C   1 
ATOM   30235 O  O   . LEU E  1 554 ? 156.622 18.501  179.210 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 797  LEU E O   1 
ATOM   30236 C  CB  . LEU E  1 554 ? 154.842 17.187  181.345 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 797  LEU E CB  1 
ATOM   30237 C  CG  . LEU E  1 554 ? 153.935 16.216  182.094 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 797  LEU E CG  1 
ATOM   30238 C  CD1 . LEU E  1 554 ? 154.018 16.452  183.550 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 797  LEU E CD1 1 
ATOM   30239 C  CD2 . LEU E  1 554 ? 152.519 16.404  181.601 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 797  LEU E CD2 1 
ATOM   30240 N  N   . ILE E  1 555 ? 154.573 19.066  178.652 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 798  ILE E N   1 
ATOM   30241 C  CA  . ILE E  1 555 ? 155.008 20.260  177.984 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 798  ILE E CA  1 
ATOM   30242 C  C   . ILE E  1 555 ? 154.219 21.454  178.515 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 798  ILE E C   1 
ATOM   30243 O  O   . ILE E  1 555 ? 152.994 21.460  178.522 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 798  ILE E O   1 
ATOM   30244 C  CB  . ILE E  1 555 ? 154.800 20.111  176.508 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 798  ILE E CB  1 
ATOM   30245 C  CG1 . ILE E  1 555 ? 155.653 18.969  176.000 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 798  ILE E CG1 1 
ATOM   30246 C  CG2 . ILE E  1 555 ? 155.074 21.418  175.797 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 798  ILE E CG2 1 
ATOM   30247 C  CD1 . ILE E  1 555 ? 156.004 19.110  174.603 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 798  ILE E CD1 1 
ATOM   30248 N  N   . PHE E  1 556 ? 154.944 22.455  178.997 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E N   1 
ATOM   30249 C  CA  . PHE E  1 556 ? 154.354 23.660  179.593 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CA  1 
ATOM   30250 C  C   . PHE E  1 556 ? 154.569 24.942  178.743 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E C   1 
ATOM   30251 O  O   . PHE E  1 556 ? 155.462 25.034  177.880 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E O   1 
ATOM   30252 C  CB  . PHE E  1 556 ? 154.948 23.874  180.986 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CB  1 
ATOM   30253 C  CG  . PHE E  1 556 ? 154.728 22.752  181.902 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CG  1 
ATOM   30254 C  CD1 . PHE E  1 556 ? 153.638 22.753  182.735 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CD1 1 
ATOM   30255 C  CD2 . PHE E  1 556 ? 155.579 21.697  181.937 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CD2 1 
ATOM   30256 C  CE1 . PHE E  1 556 ? 153.390 21.723  183.604 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CE1 1 
ATOM   30257 C  CE2 . PHE E  1 556 ? 155.356 20.638  182.813 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CE2 1 
ATOM   30258 C  CZ  . PHE E  1 556 ? 154.256 20.658  183.645 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CZ  1 
ATOM   30259 N  N   . THR E  1 557 ? 153.801 25.967  179.080 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 800  THR E N   1 
ATOM   30260 C  CA  . THR E  1 557 ? 153.610 27.121  178.219 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 800  THR E CA  1 
ATOM   30261 C  C   . THR E  1 557 ? 153.391 28.384  178.982 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 800  THR E C   1 
ATOM   30262 O  O   . THR E  1 557 ? 153.145 28.349  180.168 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 800  THR E O   1 
ATOM   30263 C  CB  . THR E  1 557 ? 152.368 26.885  177.429 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 800  THR E CB  1 
ATOM   30264 O  OG1 . THR E  1 557 ? 152.761 26.102  176.319 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 800  THR E OG1 1 
ATOM   30265 C  CG2 . THR E  1 557 ? 151.667 28.196  176.954 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 800  THR E CG2 1 
ATOM   30266 N  N   . ALA E  1 558 ? 153.467 29.508  178.268 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 801  ALA E N   1 
ATOM   30267 C  CA  . ALA E  1 558 ? 153.190 30.821  178.862 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 801  ALA E CA  1 
ATOM   30268 C  C   . ALA E  1 558 ? 151.918 30.762  179.692 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 801  ALA E C   1 
ATOM   30269 O  O   . ALA E  1 558 ? 151.818 31.356  180.733 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 801  ALA E O   1 
ATOM   30270 C  CB  . ALA E  1 558 ? 153.065 31.832  177.812 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 801  ALA E CB  1 
ATOM   30271 N  N   . ALA E  1 559 ? 150.938 30.006  179.218 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 802  ALA E N   1 
ATOM   30272 C  CA  . ALA E  1 559 ? 149.682 29.802  179.954 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 802  ALA E CA  1 
ATOM   30273 C  C   . ALA E  1 559 ? 149.822 29.122  181.313 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 802  ALA E C   1 
ATOM   30274 O  O   . ALA E  1 559 ? 148.939 29.273  182.114 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 802  ALA E O   1 
ATOM   30275 C  CB  . ALA E  1 559 ? 148.698 29.051  179.096 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 802  ALA E CB  1 
ATOM   30276 N  N   . ASP E  1 560 ? 150.908 28.377  181.550 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E N   1 
ATOM   30277 C  CA  . ASP E  1 560 ? 151.158 27.646  182.828 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E CA  1 
ATOM   30278 C  C   . ASP E  1 560 ? 152.274 28.297  183.682 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E C   1 
ATOM   30279 O  O   . ASP E  1 560 ? 152.175 28.347  184.893 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E O   1 
ATOM   30280 C  CB  . ASP E  1 560 ? 151.584 26.179  182.602 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E CB  1 
ATOM   30281 C  CG  . ASP E  1 560 ? 150.773 25.460  181.538 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E CG  1 
ATOM   30282 O  OD1 . ASP E  1 560 ? 149.595 25.161  181.797 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E OD1 1 
ATOM   30283 O  OD2 . ASP E  1 560 ? 151.328 25.155  180.453 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E OD2 1 
ATOM   30284 N  N   . ILE E  1 561 ? 153.352 28.763  183.058 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E N   1 
ATOM   30285 C  CA  . ILE E  1 561 ? 154.482 29.384  183.773 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E CA  1 
ATOM   30286 C  C   . ILE E  1 561 ? 154.611 30.906  183.569 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E C   1 
ATOM   30287 O  O   . ILE E  1 561 ? 154.704 31.425  182.439 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E O   1 
ATOM   30288 C  CB  . ILE E  1 561 ? 155.802 28.751  183.307 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E CB  1 
ATOM   30289 C  CG1 . ILE E  1 561 ? 155.710 27.229  183.377 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E CG1 1 
ATOM   30290 C  CG2 . ILE E  1 561 ? 157.011 29.353  184.020 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E CG2 1 
ATOM   30291 C  CD1 . ILE E  1 561 ? 156.766 26.570  182.446 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E CD1 1 
ATOM   30292 N  N   . LYS E  1 562 ? 154.640 31.620  184.684 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E N   1 
ATOM   30293 C  CA  . LYS E  1 562 ? 155.059 33.008  184.665 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E CA  1 
ATOM   30294 C  C   . LYS E  1 562 ? 155.471 33.427  186.051 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E C   1 
ATOM   30295 O  O   . LYS E  1 562 ? 155.095 32.781  187.009 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E O   1 
ATOM   30296 C  CB  . LYS E  1 562 ? 153.937 33.890  184.181 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E CB  1 
ATOM   30297 C  CG  . LYS E  1 562 ? 152.885 34.011  185.228 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E CG  1 
ATOM   30298 C  CD  . LYS E  1 562 ? 151.782 34.932  184.746 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E CD  1 
ATOM   30299 C  CE  . LYS E  1 562 ? 150.857 35.205  185.933 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E CE  1 
ATOM   30300 N  NZ  . LYS E  1 562 ? 149.750 36.136  185.617 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E NZ  1 
ATOM   30301 N  N   . GLY E  1 563 ? 156.268 34.488  186.158 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 806  GLY E N   1 
ATOM   30302 C  CA  . GLY E  1 563 ? 156.695 35.002  187.463 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 806  GLY E CA  1 
ATOM   30303 C  C   . GLY E  1 563 ? 155.600 35.626  188.320 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 806  GLY E C   1 
ATOM   30304 O  O   . GLY E  1 563 ? 154.650 36.175  187.826 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 806  GLY E O   1 
ATOM   30305 N  N   . TYR E  1 564 ? 155.723 35.490  189.626 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E N   1 
ATOM   30306 C  CA  . TYR E  1 564 ? 154.786 36.072  190.559 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CA  1 
ATOM   30307 C  C   . TYR E  1 564 ? 155.563 36.744  191.671 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E C   1 
ATOM   30308 O  O   . TYR E  1 564 ? 156.752 36.502  191.832 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E O   1 
ATOM   30309 C  CB  . TYR E  1 564 ? 153.934 34.988  191.216 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CB  1 
ATOM   30310 C  CG  . TYR E  1 564 ? 152.931 34.279  190.319 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CG  1 
ATOM   30311 C  CD1 . TYR E  1 564 ? 151.549 34.583  190.360 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CD1 1 
ATOM   30312 C  CD2 . TYR E  1 564 ? 153.359 33.261  189.476 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CD2 1 
ATOM   30313 C  CE1 . TYR E  1 564 ? 150.660 33.927  189.539 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CE1 1 
ATOM   30314 C  CE2 . TYR E  1 564 ? 152.472 32.606  188.654 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CE2 1 
ATOM   30315 C  CZ  . TYR E  1 564 ? 151.138 32.939  188.682 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CZ  1 
ATOM   30316 O  OH  . TYR E  1 564 ? 150.345 32.229  187.836 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E OH  1 
ATOM   30317 N  N   . ALA E  1 565 ? 154.880 37.539  192.478 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 808  ALA E N   1 
ATOM   30318 C  CA  . ALA E  1 565 ? 155.490 38.147  193.627 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 808  ALA E CA  1 
ATOM   30319 C  C   . ALA E  1 565 ? 154.452 38.297  194.733 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 808  ALA E C   1 
ATOM   30320 O  O   . ALA E  1 565 ? 153.716 39.269  194.765 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 808  ALA E O   1 
ATOM   30321 C  CB  . ALA E  1 565 ? 156.073 39.469  193.272 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 808  ALA E CB  1 
ATOM   30322 N  N   . ASN E  1 566 ? 154.371 37.317  195.631 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 809  ASN E N   1 
ATOM   30323 C  CA  . ASN E  1 566 ? 153.497 37.406  196.792 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 809  ASN E CA  1 
ATOM   30324 C  C   . ASN E  1 566 ? 154.302 36.937  198.015 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 809  ASN E C   1 
ATOM   30325 O  O   . ASN E  1 566 ? 155.503 36.716  197.890 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 809  ASN E O   1 
ATOM   30326 C  CB  . ASN E  1 566 ? 152.232 36.579  196.585 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 809  ASN E CB  1 
ATOM   30327 C  CG  . ASN E  1 566 ? 152.531 35.128  196.355 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 809  ASN E CG  1 
ATOM   30328 O  OD1 . ASN E  1 566 ? 153.170 34.492  197.192 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 809  ASN E OD1 1 
ATOM   30329 N  ND2 . ASN E  1 566 ? 152.091 34.585  195.210 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 809  ASN E ND2 1 
ATOM   30330 N  N   . PRO E  1 567 ? 153.665 36.817  199.207 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 810  PRO E N   1 
ATOM   30331 C  CA  . PRO E  1 567 ? 154.401 36.465  200.433 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 810  PRO E CA  1 
ATOM   30332 C  C   . PRO E  1 567 ? 154.978 35.031  200.426 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 810  PRO E C   1 
ATOM   30333 O  O   . PRO E  1 567 ? 155.804 34.654  201.265 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 810  PRO E O   1 
ATOM   30334 C  CB  . PRO E  1 567 ? 153.341 36.624  201.528 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 810  PRO E CB  1 
ATOM   30335 C  CG  . PRO E  1 567 ? 152.321 37.521  200.902 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 810  PRO E CG  1 
ATOM   30336 C  CD  . PRO E  1 567 ? 152.249 37.081  199.499 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 810  PRO E CD  1 
ATOM   30337 N  N   . GLN E  1 568 ? 154.579 34.228  199.459 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 811  GLN E N   1 
ATOM   30338 C  CA  . GLN E  1 568 ? 155.124 32.885  199.391 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 811  GLN E CA  1 
ATOM   30339 C  C   . GLN E  1 568 ? 156.054 32.619  198.236 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 811  GLN E C   1 
ATOM   30340 O  O   . GLN E  1 568 ? 156.929 31.791  198.337 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 811  GLN E O   1 
ATOM   30341 C  CB  . GLN E  1 568 ? 154.021 31.864  199.395 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 811  GLN E CB  1 
ATOM   30342 C  CG  . GLN E  1 568 ? 153.481 31.629  200.771 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 811  GLN E CG  1 
ATOM   30343 C  CD  . GLN E  1 568 ? 152.272 30.693  200.761 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 811  GLN E CD  1 
ATOM   30344 O  OE1 . GLN E  1 568 ? 151.145 31.098  200.417 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 811  GLN E OE1 1 
ATOM   30345 N  NE2 . GLN E  1 568 ? 152.506 29.426  201.111 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 811  GLN E NE2 1 
ATOM   30346 N  N   . VAL E  1 569 ? 155.882 33.321  197.143 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 812  VAL E N   1 
ATOM   30347 C  CA  . VAL E  1 569 ? 156.636 32.950  195.972 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 812  VAL E CA  1 
ATOM   30348 C  C   . VAL E  1 569 ? 157.210 34.191  195.418 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 812  VAL E C   1 
ATOM   30349 O  O   . VAL E  1 569 ? 156.533 35.200  195.425 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 812  VAL E O   1 
ATOM   30350 C  CB  . VAL E  1 569 ? 155.747 32.260  194.889 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 812  VAL E CB  1 
ATOM   30351 C  CG1 . VAL E  1 569 ? 156.494 32.055  193.645 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 812  VAL E CG1 1 
ATOM   30352 C  CG2 . VAL E  1 569 ? 155.278 30.916  195.380 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 812  VAL E CG2 1 
ATOM   30353 N  N   . SER E  1 570 ? 158.455 34.127  194.958 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 813  SER E N   1 
ATOM   30354 C  CA  . SER E  1 570 ? 159.027 35.242  194.253 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 813  SER E CA  1 
ATOM   30355 C  C   . SER E  1 570 ? 159.695 34.630  193.096 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 813  SER E C   1 
ATOM   30356 O  O   . SER E  1 570 ? 160.872 34.300  193.191 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 813  SER E O   1 
ATOM   30357 C  CB  . SER E  1 570 ? 160.088 35.924  195.104 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 813  SER E CB  1 
ATOM   30358 O  OG  . SER E  1 570 ? 160.653 37.021  194.412 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 813  SER E OG  1 
ATOM   30359 N  N   . GLY E  1 571 ? 158.955 34.492  192.000 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 814  GLY E N   1 
ATOM   30360 C  CA  . GLY E  1 571 ? 159.348 33.621  190.874 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 814  GLY E CA  1 
ATOM   30361 C  C   . GLY E  1 571 ? 158.212 32.656  190.521 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 814  GLY E C   1 
ATOM   30362 O  O   . GLY E  1 571 ? 157.081 33.092  190.263 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 814  GLY E O   1 
ATOM   30363 N  N   . TYR E  1 572 ? 158.461 31.348  190.524 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E N   1 
ATOM   30364 C  CA  . TYR E  1 572 ? 157.379 30.441  190.209 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CA  1 
ATOM   30365 C  C   . TYR E  1 572 ? 157.588 29.095  190.807 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E C   1 
ATOM   30366 O  O   . TYR E  1 572 ? 158.713 28.606  190.858 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E O   1 
ATOM   30367 C  CB  . TYR E  1 572 ? 157.207 30.298  188.705 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CB  1 
ATOM   30368 C  CG  . TYR E  1 572 ? 156.185 29.248  188.331 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CG  1 
ATOM   30369 C  CD1 . TYR E  1 572 ? 154.837 29.565  188.323 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CD1 1 
ATOM   30370 C  CD2 . TYR E  1 572 ? 156.568 27.946  187.974 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CD2 1 
ATOM   30371 C  CE1 . TYR E  1 572 ? 153.881 28.621  188.002 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CE1 1 
ATOM   30372 C  CE2 . TYR E  1 572 ? 155.638 26.993  187.646 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CE2 1 
ATOM   30373 C  CZ  . TYR E  1 572 ? 154.254 27.325  187.675 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CZ  1 
ATOM   30374 O  OH  . TYR E  1 572 ? 153.222 26.384  187.363 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E OH  1 
ATOM   30375 N  N   . LEU E  1 573 ? 156.492 28.505  191.269 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E N   1 
ATOM   30376 C  CA  . LEU E  1 573 ? 156.467 27.136  191.742 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E CA  1 
ATOM   30377 C  C   . LEU E  1 573 ? 155.281 26.370  191.094 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E C   1 
ATOM   30378 O  O   . LEU E  1 573 ? 154.123 26.856  191.046 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E O   1 
ATOM   30379 C  CB  . LEU E  1 573 ? 156.354 27.107  193.276 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E CB  1 
ATOM   30380 C  CG  . LEU E  1 573 ? 156.128 25.729  193.904 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E CG  1 
ATOM   30381 C  CD1 . LEU E  1 573 ? 157.277 24.851  193.501 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E CD1 1 
ATOM   30382 C  CD2 . LEU E  1 573 ? 155.995 25.728  195.376 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E CD2 1 
ATOM   30383 N  N   . GLY E  1 574 ? 155.563 25.173  190.588 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 817  GLY E N   1 
ATOM   30384 C  CA  . GLY E  1 574 ? 154.492 24.275  190.189 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 817  GLY E CA  1 
ATOM   30385 C  C   . GLY E  1 574 ? 154.962 22.848  190.328 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 817  GLY E C   1 
ATOM   30386 O  O   . GLY E  1 574 ? 156.086 22.515  189.901 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 817  GLY E O   1 
ATOM   30387 N  N   . VAL E  1 575 ? 154.112 22.004  190.920 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 818  VAL E N   1 
ATOM   30388 C  CA  . VAL E  1 575 ? 154.422 20.594  191.085 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 818  VAL E CA  1 
ATOM   30389 C  C   . VAL E  1 575 ? 153.272 19.762  190.558 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 818  VAL E C   1 
ATOM   30390 O  O   . VAL E  1 575 ? 152.145 20.004  190.975 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 818  VAL E O   1 
ATOM   30391 C  CB  . VAL E  1 575 ? 154.606 20.305  192.569 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 818  VAL E CB  1 
ATOM   30392 C  CG1 . VAL E  1 575 ? 155.124 18.850  192.841 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 818  VAL E CG1 1 
ATOM   30393 C  CG2 . VAL E  1 575 ? 155.557 21.324  193.134 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 818  VAL E CG2 1 
ATOM   30394 N  N   . TRP E  1 576 ? 153.529 18.792  189.657 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E N   1 
ATOM   30395 C  CA  . TRP E  1 576 ? 152.478 17.869  189.157 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CA  1 
ATOM   30396 C  C   . TRP E  1 576 ? 152.808 16.453  189.509 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E C   1 
ATOM   30397 O  O   . TRP E  1 576 ? 153.981 16.093  189.577 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E O   1 
ATOM   30398 C  CB  . TRP E  1 576 ? 152.373 17.920  187.658 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CB  1 
ATOM   30399 C  CG  . TRP E  1 576 ? 151.575 19.047  187.190 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CG  1 
ATOM   30400 C  CD1 . TRP E  1 576 ? 150.241 19.045  186.736 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CD1 1 
ATOM   30401 C  CD2 . TRP E  1 576 ? 152.025 20.365  187.085 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CD2 1 
ATOM   30402 N  NE1 . TRP E  1 576 ? 149.867 20.326  186.371 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E NE1 1 
ATOM   30403 C  CE2 . TRP E  1 576 ? 150.948 21.148  186.577 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CE2 1 
ATOM   30404 C  CE3 . TRP E  1 576 ? 153.239 20.969  187.345 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CE3 1 
ATOM   30405 C  CZ2 . TRP E  1 576 ? 151.071 22.508  186.352 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CZ2 1 
ATOM   30406 C  CZ3 . TRP E  1 576 ? 153.376 22.323  187.128 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CZ3 1 
ATOM   30407 C  CH2 . TRP E  1 576 ? 152.299 23.096  186.635 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CH2 1 
ATOM   30408 N  N   . VAL E  1 577 ? 151.777 15.650  189.707 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 820  VAL E N   1 
ATOM   30409 C  CA  . VAL E  1 577 ? 151.920 14.248  190.054 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 820  VAL E CA  1 
ATOM   30410 C  C   . VAL E  1 577 ? 150.993 13.430  189.177 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 820  VAL E C   1 
ATOM   30411 O  O   . VAL E  1 577 ? 150.030 13.960  188.639 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 820  VAL E O   1 
ATOM   30412 C  CB  . VAL E  1 577 ? 151.499 14.034  191.479 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 820  VAL E CB  1 
ATOM   30413 C  CG1 . VAL E  1 577 ? 152.369 14.851  192.433 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 820  VAL E CG1 1 
ATOM   30414 C  CG2 . VAL E  1 577 ? 150.047 14.435  191.644 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 820  VAL E CG2 1 
ATOM   30415 N  N   . PRO E  1 578 ? 151.260 12.127  189.023 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 821  PRO E N   1 
ATOM   30416 C  CA  . PRO E  1 578 ? 150.487 11.393  188.015 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 821  PRO E CA  1 
ATOM   30417 C  C   . PRO E  1 578 ? 149.111 11.069  188.600 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 821  PRO E C   1 
ATOM   30418 O  O   . PRO E  1 578 ? 148.990 10.862  189.809 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 821  PRO E O   1 
ATOM   30419 C  CB  . PRO E  1 578 ? 151.309 10.121  187.826 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 821  PRO E CB  1 
ATOM   30420 C  CG  . PRO E  1 578 ? 151.926 9.889   189.185 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 821  PRO E CG  1 
ATOM   30421 C  CD  . PRO E  1 578 ? 152.136 11.246  189.817 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 821  PRO E CD  1 
ATOM   30422 N  N   . VAL E  1 579 ? 148.075 11.021  187.784 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 822  VAL E N   1 
ATOM   30423 C  CA  . VAL E  1 579 ? 146.752 10.746  188.320 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 822  VAL E CA  1 
ATOM   30424 C  C   . VAL E  1 579 ? 146.553 9.286   188.659 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 822  VAL E C   1 
ATOM   30425 O  O   . VAL E  1 579 ? 147.055 8.423   187.969 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 822  VAL E O   1 
ATOM   30426 C  CB  . VAL E  1 579 ? 145.668 11.194  187.345 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 822  VAL E CB  1 
ATOM   30427 C  CG1 . VAL E  1 579 ? 144.354 10.605  187.709 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 822  VAL E CG1 1 
ATOM   30428 C  CG2 . VAL E  1 579 ? 145.590 12.704  187.361 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 822  VAL E CG2 1 
ATOM   30429 N  N   . GLY E  1 580 ? 145.835 9.011   189.739 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 823  GLY E N   1 
ATOM   30430 C  CA  . GLY E  1 580 ? 145.423 7.652   190.035 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 823  GLY E CA  1 
ATOM   30431 C  C   . GLY E  1 580 ? 146.113 6.819   191.094 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 823  GLY E C   1 
ATOM   30432 O  O   . GLY E  1 580 ? 145.907 5.629   191.151 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 823  GLY E O   1 
ATOM   30433 N  N   . ALA E  1 581 ? 146.924 7.406   191.939 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 824  ALA E N   1 
ATOM   30434 C  CA  . ALA E  1 581 ? 147.609 6.631   192.921 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 824  ALA E CA  1 
ATOM   30435 C  C   . ALA E  1 581 ? 146.532 6.226   193.927 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 824  ALA E C   1 
ATOM   30436 O  O   . ALA E  1 581 ? 145.673 7.033   194.248 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 824  ALA E O   1 
ATOM   30437 C  CB  . ALA E  1 581 ? 148.704 7.476   193.598 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 824  ALA E CB  1 
ATOM   30438 N  N   . ALA E  1 582 ? 146.572 4.990   194.437 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 825  ALA E N   1 
ATOM   30439 C  CA  . ALA E  1 582 ? 145.650 4.564   195.508 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 825  ALA E CA  1 
ATOM   30440 C  C   . ALA E  1 582 ? 145.768 5.493   196.673 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 825  ALA E C   1 
ATOM   30441 O  O   . ALA E  1 582 ? 146.838 6.053   196.934 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 825  ALA E O   1 
ATOM   30442 C  CB  . ALA E  1 582 ? 146.001 3.200   195.984 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 825  ALA E CB  1 
ATOM   30443 N  N   . ALA E  1 583 ? 144.694 5.621   197.428 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 826  ALA E N   1 
ATOM   30444 C  CA  . ALA E  1 583 ? 144.737 6.514   198.592 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 826  ALA E CA  1 
ATOM   30445 C  C   . ALA E  1 583 ? 145.884 6.202   199.556 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 826  ALA E C   1 
ATOM   30446 O  O   . ALA E  1 583 ? 146.444 7.087   200.186 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 826  ALA E O   1 
ATOM   30447 C  CB  . ALA E  1 583 ? 143.422 6.505   199.319 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 826  ALA E CB  1 
ATOM   30448 N  N   . ASP E  1 584 ? 146.243 4.941   199.661 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E N   1 
ATOM   30449 C  CA  . ASP E  1 584 ? 147.210 4.527   200.643 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E CA  1 
ATOM   30450 C  C   . ASP E  1 584 ? 148.503 4.092   199.903 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E C   1 
ATOM   30451 O  O   . ASP E  1 584 ? 149.275 3.289   200.422 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E O   1 
ATOM   30452 C  CB  . ASP E  1 584 ? 146.618 3.370   201.407 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E CB  1 
ATOM   30453 C  CG  . ASP E  1 584 ? 146.423 2.146   200.491 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E CG  1 
ATOM   30454 O  OD1 . ASP E  1 584 ? 146.496 2.301   199.225 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E OD1 1 
ATOM   30455 O  OD2 . ASP E  1 584 ? 146.227 1.008   201.012 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E OD2 1 
ATOM   30456 N  N   . GLN E  1 585 ? 148.736 4.637   198.701 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 828  GLN E N   1 
ATOM   30457 C  CA  . GLN E  1 585 ? 149.951 4.322   197.915 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 828  GLN E CA  1 
ATOM   30458 C  C   . GLN E  1 585 ? 151.192 4.829   198.631 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 828  GLN E C   1 
ATOM   30459 O  O   . GLN E  1 585 ? 151.275 6.019   198.937 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 828  GLN E O   1 
ATOM   30460 C  CB  . GLN E  1 585 ? 149.899 4.928   196.495 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 828  GLN E CB  1 
ATOM   30461 C  CG  . GLN E  1 585 ? 151.208 4.647   195.736 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 828  GLN E CG  1 
ATOM   30462 C  CD  . GLN E  1 585 ? 151.267 5.181   194.302 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 828  GLN E CD  1 
ATOM   30463 O  OE1 . GLN E  1 585 ? 150.666 4.608   193.396 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 828  GLN E OE1 1 
ATOM   30464 N  NE2 . GLN E  1 585 ? 152.040 6.252   194.090 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 828  GLN E NE2 1 
ATOM   30465 N  N   . ASP E  1 586 ? 152.167 3.953   198.889 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 829  ASP E N   1 
ATOM   30466 C  CA  . ASP E  1 586 ? 153.364 4.371   199.630 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 829  ASP E CA  1 
ATOM   30467 C  C   . ASP E  1 586 ? 154.640 3.823   199.010 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 829  ASP E C   1 
ATOM   30468 O  O   . ASP E  1 586 ? 154.864 2.645   199.095 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 829  ASP E O   1 
ATOM   30469 C  CB  . ASP E  1 586 ? 153.238 3.890   201.064 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 829  ASP E CB  1 
ATOM   30470 C  CG  . ASP E  1 586 ? 154.430 4.284   201.904 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 829  ASP E CG  1 
ATOM   30471 O  OD1 . ASP E  1 586 ? 155.472 4.673   201.302 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 829  ASP E OD1 1 
ATOM   30472 O  OD2 . ASP E  1 586 ? 154.338 4.192   203.160 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 829  ASP E OD2 1 
ATOM   30473 N  N   . VAL E  1 587 ? 155.468 4.651   198.375 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 830  VAL E N   1 
ATOM   30474 C  CA  . VAL E  1 587 ? 156.639 4.129   197.620 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 830  VAL E CA  1 
ATOM   30475 C  C   . VAL E  1 587 ? 157.938 4.089   198.401 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 830  VAL E C   1 
ATOM   30476 O  O   . VAL E  1 587 ? 159.002 3.970   197.826 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 830  VAL E O   1 
ATOM   30477 C  CB  . VAL E  1 587 ? 156.885 4.894   196.311 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 830  VAL E CB  1 
ATOM   30478 C  CG1 . VAL E  1 587 ? 155.682 4.748   195.429 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 830  VAL E CG1 1 
ATOM   30479 C  CG2 . VAL E  1 587 ? 157.191 6.354   196.593 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 830  VAL E CG2 1 
ATOM   30480 N  N   . ARG E  1 588 ? 157.842 4.216   199.715 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E N   1 
ATOM   30481 C  CA  . ARG E  1 588 ? 158.988 4.075   200.573 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E CA  1 
ATOM   30482 C  C   . ARG E  1 588 ? 159.403 2.630   200.615 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E C   1 
ATOM   30483 O  O   . ARG E  1 588 ? 158.732 1.759   200.086 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E O   1 
ATOM   30484 C  CB  . ARG E  1 588 ? 158.638 4.576   201.946 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E CB  1 
ATOM   30485 C  CG  . ARG E  1 588 ? 158.469 6.030   201.925 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E CG  1 
ATOM   30486 C  CD  . ARG E  1 588 ? 158.234 6.543   203.297 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E CD  1 
ATOM   30487 N  NE  . ARG E  1 588 ? 156.971 6.052   203.792 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E NE  1 
ATOM   30488 C  CZ  . ARG E  1 588 ? 156.382 6.509   204.887 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E CZ  1 
ATOM   30489 N  NH1 . ARG E  1 588 ? 156.928 7.483   205.614 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E NH1 1 
ATOM   30490 N  NH2 . ARG E  1 588 ? 155.236 6.009   205.248 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E NH2 1 
ATOM   30491 N  N   . VAL E  1 589 ? 160.523 2.376   201.253 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 832  VAL E N   1 
ATOM   30492 C  CA  . VAL E  1 589 ? 161.157 1.102   201.167 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 832  VAL E CA  1 
ATOM   30493 C  C   . VAL E  1 589 ? 161.989 0.920   202.429 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 832  VAL E C   1 
ATOM   30494 O  O   . VAL E  1 589 ? 162.621 1.844   202.923 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 832  VAL E O   1 
ATOM   30495 C  CB  . VAL E  1 589 ? 161.943 1.067   199.882 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 832  VAL E CB  1 
ATOM   30496 C  CG1 . VAL E  1 589 ? 163.331 0.579   200.088 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 832  VAL E CG1 1 
ATOM   30497 C  CG2 . VAL E  1 589 ? 161.190 0.318   198.875 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 832  VAL E CG2 1 
ATOM   30498 N  N   . ALA E  1 590 ? 161.934 -0.267  202.998 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 833  ALA E N   1 
ATOM   30499 C  CA  . ALA E  1 590 ? 162.607 -0.509  204.256 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 833  ALA E CA  1 
ATOM   30500 C  C   . ALA E  1 590 ? 164.025 -0.968  204.034 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 833  ALA E C   1 
ATOM   30501 O  O   . ALA E  1 590 ? 164.293 -1.642  203.033 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 833  ALA E O   1 
ATOM   30502 C  CB  . ALA E  1 590 ? 161.889 -1.565  204.969 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 833  ALA E CB  1 
ATOM   30503 N  N   . ALA E  1 591 ? 164.929 -0.646  204.969 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 834  ALA E N   1 
ATOM   30504 C  CA  . ALA E  1 591 ? 166.318 -1.172  204.938 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 834  ALA E CA  1 
ATOM   30505 C  C   . ALA E  1 591 ? 166.420 -2.715  205.004 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 834  ALA E C   1 
ATOM   30506 O  O   . ALA E  1 591 ? 165.812 -3.370  205.865 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 834  ALA E O   1 
ATOM   30507 C  CB  . ALA E  1 591 ? 167.152 -0.533  206.048 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 834  ALA E CB  1 
ATOM   30508 N  N   . SER E  1 592 ? 167.199 -3.294  204.094 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 835  SER E N   1 
ATOM   30509 C  CA  . SER E  1 592 ? 167.334 -4.745  204.086 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 835  SER E CA  1 
ATOM   30510 C  C   . SER E  1 592 ? 168.349 -5.205  205.135 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 835  SER E C   1 
ATOM   30511 O  O   . SER E  1 592 ? 169.288 -4.447  205.488 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 835  SER E O   1 
ATOM   30512 C  CB  . SER E  1 592 ? 167.690 -5.257  202.664 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 835  SER E CB  1 
ATOM   30513 O  OG  . SER E  1 592 ? 168.918 -5.988  202.625 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 835  SER E OG  1 
ATOM   30514 N  N   . THR E  1 593 ? 168.198 -6.440  205.603 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 836  THR E N   1 
ATOM   30515 C  CA  . THR E  1 593 ? 169.205 -6.955  206.532 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 836  THR E CA  1 
ATOM   30516 C  C   . THR E  1 593 ? 170.420 -7.590  205.876 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 836  THR E C   1 
ATOM   30517 O  O   . THR E  1 593 ? 171.237 -8.188  206.559 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 836  THR E O   1 
ATOM   30518 C  CB  . THR E  1 593 ? 168.622 -7.980  207.545 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 836  THR E CB  1 
ATOM   30519 O  OG1 . THR E  1 593 ? 167.970 -9.031  206.818 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 836  THR E OG1 1 
ATOM   30520 C  CG2 . THR E  1 593 ? 167.625 -7.307  208.561 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 836  THR E CG2 1 
ATOM   30521 N  N   . ALA E  1 594 ? 170.522 -7.465  204.559 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 837  ALA E N   1 
ATOM   30522 C  CA  . ALA E  1 594 ? 171.634 -8.035  203.797 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 837  ALA E CA  1 
ATOM   30523 C  C   . ALA E  1 594 ? 172.968 -7.505  204.317 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 837  ALA E C   1 
ATOM   30524 O  O   . ALA E  1 594 ? 173.105 -6.314  204.600 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 837  ALA E O   1 
ATOM   30525 C  CB  . ALA E  1 594 ? 171.458 -7.709  202.346 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 837  ALA E CB  1 
ATOM   30526 N  N   . PRO E  1 595 ? 173.952 -8.374  204.493 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 838  PRO E N   1 
ATOM   30527 C  CA  . PRO E  1 595 ? 175.176 -7.877  205.102 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 838  PRO E CA  1 
ATOM   30528 C  C   . PRO E  1 595 ? 175.818 -6.731  204.306 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 838  PRO E C   1 
ATOM   30529 O  O   . PRO E  1 595 ? 175.894 -6.833  203.091 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 838  PRO E O   1 
ATOM   30530 C  CB  . PRO E  1 595 ? 176.067 -9.117  205.044 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 838  PRO E CB  1 
ATOM   30531 C  CG  . PRO E  1 595 ? 175.120 -10.256 205.233 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 838  PRO E CG  1 
ATOM   30532 C  CD  . PRO E  1 595 ? 173.842 -9.835  204.564 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 838  PRO E CD  1 
ATOM   30533 N  N   . SER E  1 596 ? 176.289 -5.669  204.968 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 839  SER E N   1 
ATOM   30534 C  CA  . SER E  1 596 ? 177.025 -4.561  204.300 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 839  SER E CA  1 
ATOM   30535 C  C   . SER E  1 596 ? 178.412 -5.041  203.908 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 839  SER E C   1 
ATOM   30536 O  O   . SER E  1 596 ? 179.075 -5.685  204.716 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 839  SER E O   1 
ATOM   30537 C  CB  . SER E  1 596 ? 177.235 -3.417  205.266 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 839  SER E CB  1 
ATOM   30538 O  OG  . SER E  1 596 ? 176.024 -2.836  205.640 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 839  SER E OG  1 
ATOM   30539 N  N   . THR E  1 597 ? 178.898 -4.726  202.714 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 840  THR E N   1 
ATOM   30540 C  CA  . THR E  1 597 ? 180.220 -5.248  202.371 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 840  THR E CA  1 
ATOM   30541 C  C   . THR E  1 597 ? 181.243 -4.236  201.857 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 840  THR E C   1 
ATOM   30542 O  O   . THR E  1 597 ? 182.306 -4.656  201.439 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 840  THR E O   1 
ATOM   30543 C  CB  . THR E  1 597 ? 180.113 -6.368  201.323 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 840  THR E CB  1 
ATOM   30544 O  OG1 . THR E  1 597 ? 179.844 -5.774  200.053 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 840  THR E OG1 1 
ATOM   30545 C  CG2 . THR E  1 597 ? 178.971 -7.249  201.640 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 840  THR E CG2 1 
ATOM   30546 N  N   . ASP E  1 598 ? 180.942 -2.937  201.839 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 841  ASP E N   1 
ATOM   30547 C  CA  . ASP E  1 598 ? 181.872 -1.955  201.289 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 841  ASP E CA  1 
ATOM   30548 C  C   . ASP E  1 598 ? 182.582 -1.233  202.415 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 841  ASP E C   1 
ATOM   30549 O  O   . ASP E  1 598 ? 183.252 -0.249  202.205 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 841  ASP E O   1 
ATOM   30550 C  CB  . ASP E  1 598 ? 181.155 -0.958  200.381 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 841  ASP E CB  1 
ATOM   30551 C  CG  . ASP E  1 598 ? 180.043 -0.179  201.097 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 841  ASP E CG  1 
ATOM   30552 O  OD1 . ASP E  1 598 ? 179.893 -0.264  202.323 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 841  ASP E OD1 1 
ATOM   30553 O  OD2 . ASP E  1 598 ? 179.288 0.547   200.433 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 841  ASP E OD2 1 
ATOM   30554 N  N   . GLY E  1 599 ? 182.434 -1.698  203.635 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 842  GLY E N   1 
ATOM   30555 C  CA  . GLY E  1 599 ? 183.152 -1.035  204.677 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 842  GLY E CA  1 
ATOM   30556 C  C   . GLY E  1 599 ? 182.552 0.289   205.088 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 842  GLY E C   1 
ATOM   30557 O  O   . GLY E  1 599 ? 183.100 0.959   205.948 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 842  GLY E O   1 
ATOM   30558 N  N   . LYS E  1 600 ? 181.431 0.695   204.515 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 843  LYS E N   1 
ATOM   30559 C  CA  . LYS E  1 600 ? 180.745 1.851   205.082 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 843  LYS E CA  1 
ATOM   30560 C  C   . LYS E  1 600 ? 179.510 1.390   205.831 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 843  LYS E C   1 
ATOM   30561 O  O   . LYS E  1 600 ? 178.981 0.299   205.518 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 843  LYS E O   1 
ATOM   30562 C  CB  . LYS E  1 600 ? 180.340 2.813   203.994 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 843  LYS E CB  1 
ATOM   30563 C  CG  . LYS E  1 600 ? 181.376 2.996   202.983 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 843  LYS E CG  1 
ATOM   30564 C  CD  . LYS E  1 600 ? 182.431 3.891   203.506 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 843  LYS E CD  1 
ATOM   30565 C  CE  . LYS E  1 600 ? 183.409 4.152   202.392 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 843  LYS E CE  1 
ATOM   30566 N  NZ  . LYS E  1 600 ? 184.623 4.811   202.890 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 843  LYS E NZ  1 
ATOM   30567 N  N   . SER E  1 601 ? 179.047 2.207   206.801 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 844  SER E N   1 
ATOM   30568 C  CA  . SER E  1 601 ? 177.860 1.876   207.627 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 844  SER E CA  1 
ATOM   30569 C  C   . SER E  1 601 ? 176.519 2.401   207.056 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 844  SER E C   1 
ATOM   30570 O  O   . SER E  1 601 ? 175.593 1.653   206.773 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 844  SER E O   1 
ATOM   30571 C  CB  . SER E  1 601 ? 178.084 2.366   209.039 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 844  SER E CB  1 
ATOM   30572 O  OG  . SER E  1 601 ? 179.269 1.780   209.535 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 844  SER E OG  1 
ATOM   30573 N  N   . VAL E  1 602 ? 176.426 3.695   206.867 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 845  VAL E N   1 
ATOM   30574 C  CA  . VAL E  1 602 ? 175.257 4.270   206.245 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 845  VAL E CA  1 
ATOM   30575 C  C   . VAL E  1 602 ? 175.408 4.301   204.713 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 845  VAL E C   1 
ATOM   30576 O  O   . VAL E  1 602 ? 176.461 4.671   204.169 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 845  VAL E O   1 
ATOM   30577 C  CB  . VAL E  1 602 ? 175.033 5.695   206.806 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 845  VAL E CB  1 
ATOM   30578 C  CG1 . VAL E  1 602 ? 173.763 6.369   206.215 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 845  VAL E CG1 1 
ATOM   30579 C  CG2 . VAL E  1 602 ? 175.023 5.657   208.332 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 845  VAL E CG2 1 
ATOM   30580 N  N   . HIS E  1 603 ? 174.349 3.899   204.019 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 846  HIS E N   1 
ATOM   30581 C  CA  . HIS E  1 603 ? 174.337 3.895   202.565 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 846  HIS E CA  1 
ATOM   30582 C  C   . HIS E  1 603 ? 173.223 4.791   201.985 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 846  HIS E C   1 
ATOM   30583 O  O   . HIS E  1 603 ? 172.052 4.643   202.303 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 846  HIS E O   1 
ATOM   30584 C  CB  . HIS E  1 603 ? 174.203 2.484   202.072 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 846  HIS E CB  1 
ATOM   30585 C  CG  . HIS E  1 603 ? 175.278 1.581   202.575 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 846  HIS E CG  1 
ATOM   30586 N  ND1 . HIS E  1 603 ? 176.565 1.612   202.095 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 846  HIS E ND1 1 
ATOM   30587 C  CD2 . HIS E  1 603 ? 175.256 0.603   203.509 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 846  HIS E CD2 1 
ATOM   30588 C  CE1 . HIS E  1 603 ? 177.293 0.704   202.717 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 846  HIS E CE1 1 
ATOM   30589 N  NE2 . HIS E  1 603 ? 176.524 0.087   203.588 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 846  HIS E NE2 1 
ATOM   30590 N  N   . GLN E  1 604 ? 173.569 5.752   201.143 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 847  GLN E N   1 
ATOM   30591 C  CA  . GLN E  1 604 ? 172.515 6.575   200.624 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 847  GLN E CA  1 
ATOM   30592 C  C   . GLN E  1 604 ? 171.751 5.916   199.466 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 847  GLN E C   1 
ATOM   30593 O  O   . GLN E  1 604 ? 171.915 6.279   198.311 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 847  GLN E O   1 
ATOM   30594 C  CB  . GLN E  1 604 ? 173.087 7.881   200.198 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 847  GLN E CB  1 
ATOM   30595 C  CG  . GLN E  1 604 ? 172.012 8.769   199.864 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 847  GLN E CG  1 
ATOM   30596 C  CD  . GLN E  1 604 ? 171.525 9.457   201.085 1.00 23.85  ? ? ? ? ? ? 847  GLN E CD  1 
ATOM   30597 O  OE1 . GLN E  1 604 ? 172.338 9.816   201.933 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 847  GLN E OE1 1 
ATOM   30598 N  NE2 . GLN E  1 604 ? 170.204 9.662   201.199 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 847  GLN E NE2 1 
ATOM   30599 N  N   . ASN E  1 605 ? 170.928 4.926   199.778 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 848  ASN E N   1 
ATOM   30600 C  CA  . ASN E  1 605 ? 170.147 4.204   198.764 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 848  ASN E CA  1 
ATOM   30601 C  C   . ASN E  1 605 ? 168.647 4.475   198.883 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 848  ASN E C   1 
ATOM   30602 O  O   . ASN E  1 605 ? 168.241 5.432   199.538 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 848  ASN E O   1 
ATOM   30603 C  CB  . ASN E  1 605 ? 170.339 2.727   198.938 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 848  ASN E CB  1 
ATOM   30604 C  CG  . ASN E  1 605 ? 170.183 2.307   200.375 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 848  ASN E CG  1 
ATOM   30605 O  OD1 . ASN E  1 605 ? 169.328 2.837   201.119 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 848  ASN E OD1 1 
ATOM   30606 N  ND2 . ASN E  1 605 ? 171.030 1.382   200.800 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 848  ASN E ND2 1 
ATOM   30607 N  N   . ALA E  1 606 ? 167.811 3.631   198.267 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 849  ALA E N   1 
ATOM   30608 C  CA  . ALA E  1 606 ? 166.351 3.896   198.264 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 849  ALA E CA  1 
ATOM   30609 C  C   . ALA E  1 606 ? 165.779 3.903   199.669 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 849  ALA E C   1 
ATOM   30610 O  O   . ALA E  1 606 ? 165.022 4.805   200.018 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 849  ALA E O   1 
ATOM   30611 C  CB  . ALA E  1 606 ? 165.602 2.899   197.424 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 849  ALA E CB  1 
ATOM   30612 N  N   . ALA E  1 607 ? 166.125 2.903   200.477 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 850  ALA E N   1 
ATOM   30613 C  CA  . ALA E  1 607 ? 165.760 2.956   201.864 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 850  ALA E CA  1 
ATOM   30614 C  C   . ALA E  1 607 ? 166.230 4.260   202.623 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 850  ALA E C   1 
ATOM   30615 O  O   . ALA E  1 607 ? 165.451 4.933   203.296 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 850  ALA E O   1 
ATOM   30616 C  CB  . ALA E  1 607 ? 166.241 1.715   202.535 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 850  ALA E CB  1 
ATOM   30617 N  N   . LEU E  1 608 ? 167.488 4.655   202.535 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E N   1 
ATOM   30618 C  CA  . LEU E  1 608 ? 167.846 5.906   203.253 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E CA  1 
ATOM   30619 C  C   . LEU E  1 608 ? 167.025 7.106   202.746 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E C   1 
ATOM   30620 O  O   . LEU E  1 608 ? 166.555 7.949   203.529 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E O   1 
ATOM   30621 C  CB  . LEU E  1 608 ? 169.347 6.220   203.173 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E CB  1 
ATOM   30622 C  CG  . LEU E  1 608 ? 169.816 7.040   204.348 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E CG  1 
ATOM   30623 C  CD1 . LEU E  1 608 ? 169.580 6.249   205.640 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E CD1 1 
ATOM   30624 C  CD2 . LEU E  1 608 ? 171.263 7.394   204.221 1.00 25.15  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E CD2 1 
ATOM   30625 N  N   . ASP E  1 609 ? 166.866 7.196   201.423 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 852  ASP E N   1 
ATOM   30626 C  CA  . ASP E  1 609 ? 166.131 8.282   200.819 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 852  ASP E CA  1 
ATOM   30627 C  C   . ASP E  1 609 ? 164.686 8.341   201.326 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 852  ASP E C   1 
ATOM   30628 O  O   . ASP E  1 609 ? 164.011 9.377   201.182 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 852  ASP E O   1 
ATOM   30629 C  CB  . ASP E  1 609 ? 166.127 8.091   199.308 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 852  ASP E CB  1 
ATOM   30630 C  CG  . ASP E  1 609 ? 167.444 8.499   198.653 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 852  ASP E CG  1 
ATOM   30631 O  OD1 . ASP E  1 609 ? 168.319 8.942   199.441 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 852  ASP E OD1 1 
ATOM   30632 O  OD2 . ASP E  1 609 ? 167.612 8.379   197.382 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 852  ASP E OD2 1 
ATOM   30633 N  N   . SER E  1 610 ? 164.182 7.220   201.861 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 853  SER E N   1 
ATOM   30634 C  CA  . SER E  1 610 ? 162.805 7.167   202.326 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 853  SER E CA  1 
ATOM   30635 C  C   . SER E  1 610 ? 162.718 7.791   203.666 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 853  SER E C   1 
ATOM   30636 O  O   . SER E  1 610 ? 161.666 7.776   204.264 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 853  SER E O   1 
ATOM   30637 C  CB  . SER E  1 610 ? 162.312 5.747   202.491 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 853  SER E CB  1 
ATOM   30638 O  OG  . SER E  1 610 ? 162.620 4.981   201.375 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 853  SER E OG  1 
ATOM   30639 N  N   . ARG E  1 611 ? 163.811 8.319   204.180 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E N   1 
ATOM   30640 C  CA  . ARG E  1 611 ? 163.777 8.854   205.526 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E CA  1 
ATOM   30641 C  C   . ARG E  1 611 ? 163.496 10.337  205.504 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E C   1 
ATOM   30642 O  O   . ARG E  1 611 ? 163.859 10.997  204.593 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E O   1 
ATOM   30643 C  CB  . ARG E  1 611 ? 165.086 8.548   206.269 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E CB  1 
ATOM   30644 C  CG  . ARG E  1 611 ? 165.357 7.101   206.464 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E CG  1 
ATOM   30645 C  CD  . ARG E  1 611 ? 166.037 6.953   207.759 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E CD  1 
ATOM   30646 N  NE  . ARG E  1 611 ? 165.642 5.713   208.443 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E NE  1 
ATOM   30647 C  CZ  . ARG E  1 611 ? 165.056 5.676   209.643 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E CZ  1 
ATOM   30648 N  NH1 . ARG E  1 611 ? 164.794 6.797   210.299 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E NH1 1 
ATOM   30649 N  NH2 . ARG E  1 611 ? 164.741 4.519   210.217 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E NH2 1 
ATOM   30650 N  N   . VAL E  1 612 ? 162.835 10.860  206.509 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 855  VAL E N   1 
ATOM   30651 C  CA  . VAL E  1 612 ? 162.682 12.304  206.651 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 855  VAL E CA  1 
ATOM   30652 C  C   . VAL E  1 612 ? 162.979 12.697  208.080 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 855  VAL E C   1 
ATOM   30653 O  O   . VAL E  1 612 ? 162.513 12.057  209.029 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 855  VAL E O   1 
ATOM   30654 C  CB  . VAL E  1 612 ? 161.255 12.771  206.393 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 855  VAL E CB  1 
ATOM   30655 C  CG1 . VAL E  1 612 ? 161.175 14.260  206.634 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 855  VAL E CG1 1 
ATOM   30656 C  CG2 . VAL E  1 612 ? 160.808 12.367  205.004 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 855  VAL E CG2 1 
ATOM   30657 N  N   . MET E  1 613 ? 163.733 13.767  208.243 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 856  MET E N   1 
ATOM   30658 C  CA  . MET E  1 613 ? 164.148 14.162  209.581 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 856  MET E CA  1 
ATOM   30659 C  C   . MET E  1 613 ? 163.463 15.422  210.052 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 856  MET E C   1 
ATOM   30660 O  O   . MET E  1 613 ? 163.328 16.391  209.303 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 856  MET E O   1 
ATOM   30661 C  CB  . MET E  1 613 ? 165.585 14.467  209.521 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 856  MET E CB  1 
ATOM   30662 C  CG  . MET E  1 613 ? 166.330 13.896  210.655 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 856  MET E CG  1 
ATOM   30663 S  SD  . MET E  1 613 ? 168.036 13.986  210.017 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 856  MET E SD  1 
ATOM   30664 C  CE  . MET E  1 613 ? 168.640 12.311  210.354 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 856  MET E CE  1 
ATOM   30665 N  N   . PHE E  1 614 ? 163.028 15.470  211.282 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E N   1 
ATOM   30666 C  CA  . PHE E  1 614 ? 162.325 16.674  211.640 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CA  1 
ATOM   30667 C  C   . PHE E  1 614 ? 163.029 17.326  212.832 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E C   1 
ATOM   30668 O  O   . PHE E  1 614 ? 163.156 16.716  213.908 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E O   1 
ATOM   30669 C  CB  . PHE E  1 614 ? 160.906 16.317  211.951 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CB  1 
ATOM   30670 C  CG  . PHE E  1 614 ? 160.085 17.446  212.386 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CG  1 
ATOM   30671 C  CD1 . PHE E  1 614 ? 159.620 18.338  211.493 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CD1 1 
ATOM   30672 C  CD2 . PHE E  1 614 ? 159.715 17.588  213.693 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CD2 1 
ATOM   30673 C  CE1 . PHE E  1 614 ? 158.827 19.377  211.892 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CE1 1 
ATOM   30674 C  CE2 . PHE E  1 614 ? 158.919 18.641  214.087 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CE2 1 
ATOM   30675 C  CZ  . PHE E  1 614 ? 158.485 19.532  213.181 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CZ  1 
ATOM   30676 N  N   . GLU E  1 615 ? 163.556 18.539  212.623 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 858  GLU E N   1 
ATOM   30677 C  CA  . GLU E  1 615 ? 164.219 19.272  213.700 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 858  GLU E CA  1 
ATOM   30678 C  C   . GLU E  1 615 ? 163.128 19.874  214.558 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 858  GLU E C   1 
ATOM   30679 O  O   . GLU E  1 615 ? 162.607 20.943  214.232 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 858  GLU E O   1 
ATOM   30680 C  CB  . GLU E  1 615 ? 165.126 20.372  213.166 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 858  GLU E CB  1 
ATOM   30681 C  CG  . GLU E  1 615 ? 165.837 21.124  214.280 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 858  GLU E CG  1 
ATOM   30682 C  CD  . GLU E  1 615 ? 166.895 22.086  213.760 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 858  GLU E CD  1 
ATOM   30683 O  OE1 . GLU E  1 615 ? 166.716 22.588  212.609 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 858  GLU E OE1 1 
ATOM   30684 O  OE2 . GLU E  1 615 ? 167.921 22.336  214.452 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 858  GLU E OE2 1 
ATOM   30685 N  N   . GLY E  1 616 ? 162.778 19.205  215.651 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 859  GLY E N   1 
ATOM   30686 C  CA  . GLY E  1 616 ? 161.522 19.532  216.294 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 859  GLY E CA  1 
ATOM   30687 C  C   . GLY E  1 616 ? 161.529 20.614  217.342 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 859  GLY E C   1 
ATOM   30688 O  O   . GLY E  1 616 ? 160.866 20.458  218.372 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 859  GLY E O   1 
ATOM   30689 N  N   . PHE E  1 617 ? 162.285 21.693  217.115 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 860  PHE E N   1 
ATOM   30690 C  CA  . PHE E  1 617 ? 162.251 22.839  218.046 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CA  1 
ATOM   30691 C  C   . PHE E  1 617 ? 162.673 24.173  217.445 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 860  PHE E C   1 
ATOM   30692 O  O   . PHE E  1 617 ? 163.164 24.250  216.298 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 860  PHE E O   1 
ATOM   30693 C  CB  . PHE E  1 617 ? 163.064 22.581  219.310 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CB  1 
ATOM   30694 C  CG  . PHE E  1 617 ? 164.539 22.636  219.094 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CG  1 
ATOM   30695 C  CD1 . PHE E  1 617 ? 165.277 23.744  219.510 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CD1 1 
ATOM   30696 C  CD2 . PHE E  1 617 ? 165.197 21.583  218.457 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CD2 1 
ATOM   30697 C  CE1 . PHE E  1 617 ? 166.633 23.810  219.288 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CE1 1 
ATOM   30698 C  CE2 . PHE E  1 617 ? 166.561 21.644  218.232 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CE2 1 
ATOM   30699 C  CZ  . PHE E  1 617 ? 167.276 22.766  218.643 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CZ  1 
ATOM   30700 N  N   . SER E  1 618 ? 162.453 25.225  218.228 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 861  SER E N   1 
ATOM   30701 C  CA  . SER E  1 618 ? 162.852 26.551  217.839 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 861  SER E CA  1 
ATOM   30702 C  C   . SER E  1 618 ? 163.572 27.190  218.992 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 861  SER E C   1 
ATOM   30703 O  O   . SER E  1 618 ? 163.144 27.062  220.112 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 861  SER E O   1 
ATOM   30704 C  CB  . SER E  1 618 ? 161.633 27.376  217.492 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 861  SER E CB  1 
ATOM   30705 O  OG  . SER E  1 618 ? 161.999 28.739  217.487 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 861  SER E OG  1 
ATOM   30706 N  N   . ASN E  1 619 ? 164.660 27.891  218.748 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 862  ASN E N   1 
ATOM   30707 C  CA  . ASN E  1 619 ? 165.287 28.570  219.861 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 862  ASN E CA  1 
ATOM   30708 C  C   . ASN E  1 619 ? 164.309 29.499  220.501 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 862  ASN E C   1 
ATOM   30709 O  O   . ASN E  1 619 ? 164.292 29.680  221.698 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 862  ASN E O   1 
ATOM   30710 C  CB  . ASN E  1 619 ? 166.438 29.416  219.404 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 862  ASN E CB  1 
ATOM   30711 C  CG  . ASN E  1 619 ? 167.718 28.673  219.420 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 862  ASN E CG  1 
ATOM   30712 O  OD1 . ASN E  1 619 ? 167.767 27.566  219.860 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 862  ASN E OD1 1 
ATOM   30713 N  ND2 . ASN E  1 619 ? 168.765 29.273  218.928 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 862  ASN E ND2 1 
ATOM   30714 N  N   . PHE E  1 620 ? 163.479 30.100  219.677 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 863  PHE E N   1 
ATOM   30715 C  CA  . PHE E  1 620 ? 162.675 31.198  220.149 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CA  1 
ATOM   30716 C  C   . PHE E  1 620 ? 161.244 30.877  220.627 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 863  PHE E C   1 
ATOM   30717 O  O   . PHE E  1 620 ? 160.435 31.791  220.741 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 863  PHE E O   1 
ATOM   30718 C  CB  . PHE E  1 620 ? 162.699 32.312  219.092 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CB  1 
ATOM   30719 C  CG  . PHE E  1 620 ? 164.090 32.795  218.758 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CG  1 
ATOM   30720 C  CD1 . PHE E  1 620 ? 164.818 32.215  217.728 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CD1 1 
ATOM   30721 C  CD2 . PHE E  1 620 ? 164.682 33.814  219.506 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CD2 1 
ATOM   30722 C  CE1 . PHE E  1 620 ? 166.088 32.667  217.429 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CE1 1 
ATOM   30723 C  CE2 . PHE E  1 620 ? 165.951 34.246  219.231 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CE2 1 
ATOM   30724 C  CZ  . PHE E  1 620 ? 166.652 33.684  218.191 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CZ  1 
ATOM   30725 N  N   . GLN E  1 621 ? 160.957 29.602  220.926 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 864  GLN E N   1 
ATOM   30726 C  CA  . GLN E  1 621 ? 159.636 29.154  221.405 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 864  GLN E CA  1 
ATOM   30727 C  C   . GLN E  1 621 ? 159.338 29.851  222.689 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 864  GLN E C   1 
ATOM   30728 O  O   . GLN E  1 621 ? 160.244 30.027  223.502 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 864  GLN E O   1 
ATOM   30729 C  CB  . GLN E  1 621 ? 159.626 27.667  221.716 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 864  GLN E CB  1 
ATOM   30730 C  CG  . GLN E  1 621 ? 159.836 26.802  220.545 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 864  GLN E CG  1 
ATOM   30731 C  CD  . GLN E  1 621 ? 160.020 25.379  220.948 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 864  GLN E CD  1 
ATOM   30732 O  OE1 . GLN E  1 621 ? 159.412 24.943  221.883 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 864  GLN E OE1 1 
ATOM   30733 N  NE2 . GLN E  1 621 ? 160.855 24.642  220.230 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 864  GLN E NE2 1 
ATOM   30734 N  N   . ALA E  1 622 ? 158.074 30.227  222.883 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 865  ALA E N   1 
ATOM   30735 C  CA  . ALA E  1 622 ? 157.629 30.871  224.106 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 865  ALA E CA  1 
ATOM   30736 C  C   . ALA E  1 622 ? 157.936 29.936  225.270 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 865  ALA E C   1 
ATOM   30737 O  O   . ALA E  1 622 ? 158.228 28.767  225.061 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 865  ALA E O   1 
ATOM   30738 C  CB  . ALA E  1 622 ? 156.155 31.154  224.015 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 865  ALA E CB  1 
ATOM   30739 N  N   . PHE E  1 623 ? 157.889 30.422  226.498 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 866  PHE E N   1 
ATOM   30740 C  CA  . PHE E  1 623 ? 158.004 29.495  227.594 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CA  1 
ATOM   30741 C  C   . PHE E  1 623 ? 156.624 28.893  227.827 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 866  PHE E C   1 
ATOM   30742 O  O   . PHE E  1 623 ? 155.632 29.523  227.485 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 866  PHE E O   1 
ATOM   30743 C  CB  . PHE E  1 623 ? 158.539 30.227  228.811 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CB  1 
ATOM   30744 C  CG  . PHE E  1 623 ? 160.002 30.482  228.738 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CG  1 
ATOM   30745 C  CD1 . PHE E  1 623 ? 160.904 29.471  228.959 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CD1 1 
ATOM   30746 C  CD2 . PHE E  1 623 ? 160.475 31.720  228.417 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CD2 1 
ATOM   30747 C  CE1 . PHE E  1 623 ? 162.266 29.686  228.868 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CE1 1 
ATOM   30748 C  CE2 . PHE E  1 623 ? 161.848 31.941  228.314 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CE2 1 
ATOM   30749 C  CZ  . PHE E  1 623 ? 162.743 30.911  228.536 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CZ  1 
ATOM   30750 N  N   . ALA E  1 624 ? 156.544 27.675  228.353 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 867  ALA E N   1 
ATOM   30751 C  CA  . ALA E  1 624 ? 155.249 27.100  228.684 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 867  ALA E CA  1 
ATOM   30752 C  C   . ALA E  1 624 ? 154.660 27.829  229.883 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 867  ALA E C   1 
ATOM   30753 O  O   . ALA E  1 624 ? 155.346 28.052  230.850 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 867  ALA E O   1 
ATOM   30754 C  CB  . ALA E  1 624 ? 155.397 25.658  229.011 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 867  ALA E CB  1 
ATOM   30755 N  N   . THR E  1 625 ? 153.380 28.192  229.826 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 868  THR E N   1 
ATOM   30756 C  CA  . THR E  1 625 ? 152.712 28.814  230.964 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 868  THR E CA  1 
ATOM   30757 C  C   . THR E  1 625 ? 151.872 27.806  231.703 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 868  THR E C   1 
ATOM   30758 O  O   . THR E  1 625 ? 151.174 28.166  232.646 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 868  THR E O   1 
ATOM   30759 C  CB  . THR E  1 625 ? 151.772 29.862  230.513 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 868  THR E CB  1 
ATOM   30760 O  OG1 . THR E  1 625 ? 151.039 29.320  229.417 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 868  THR E OG1 1 
ATOM   30761 C  CG2 . THR E  1 625 ? 152.545 31.042  230.037 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 868  THR E CG2 1 
ATOM   30762 N  N   . LYS E  1 626 ? 151.896 26.552  231.261 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 869  LYS E N   1 
ATOM   30763 C  CA  . LYS E  1 626 ? 151.157 25.516  231.971 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 869  LYS E CA  1 
ATOM   30764 C  C   . LYS E  1 626 ? 151.440 24.210  231.322 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 869  LYS E C   1 
ATOM   30765 O  O   . LYS E  1 626 ? 151.743 24.144  230.109 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 869  LYS E O   1 
ATOM   30766 C  CB  . LYS E  1 626 ? 149.644 25.749  231.891 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 869  LYS E CB  1 
ATOM   30767 C  CG  . LYS E  1 626 ? 149.111 25.669  230.438 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 869  LYS E CG  1 
ATOM   30768 C  CD  . LYS E  1 626 ? 147.718 26.280  230.267 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 869  LYS E CD  1 
ATOM   30769 C  CE  . LYS E  1 626 ? 147.183 25.962  228.876 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 869  LYS E CE  1 
ATOM   30770 N  NZ  . LYS E  1 626 ? 145.892 26.653  228.698 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 869  LYS E NZ  1 
ATOM   30771 N  N   . LYS E  1 627 ? 151.276 23.164  232.118 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 870  LYS E N   1 
ATOM   30772 C  CA  . LYS E  1 627 ? 151.536 21.813  231.663 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 870  LYS E CA  1 
ATOM   30773 C  C   . LYS E  1 627 ? 151.163 21.500  230.176 1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 870  LYS E C   1 
ATOM   30774 O  O   . LYS E  1 627 ? 152.004 21.071  229.409 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 870  LYS E O   1 
ATOM   30775 C  CB  . LYS E  1 627 ? 150.891 20.828  232.620 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 870  LYS E CB  1 
ATOM   30776 C  CG  . LYS E  1 627 ? 151.839 19.713  232.873 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 870  LYS E CG  1 
ATOM   30777 C  CD  . LYS E  1 627 ? 151.170 18.423  233.394 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 870  LYS E CD  1 
ATOM   30778 C  CE  . LYS E  1 627 ? 152.021 17.163  232.912 1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 870  LYS E CE  1 
ATOM   30779 N  NZ  . LYS E  1 627 ? 153.569 17.271  232.997 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 870  LYS E NZ  1 
ATOM   30780 N  N   . GLU E  1 628 ? 149.910 21.714  229.788 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 871  GLU E N   1 
ATOM   30781 C  CA  . GLU E  1 628 ? 149.454 21.461  228.428 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 871  GLU E CA  1 
ATOM   30782 C  C   . GLU E  1 628 ? 150.343 22.086  227.335 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 871  GLU E C   1 
ATOM   30783 O  O   . GLU E  1 628 ? 150.278 21.728  226.128 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 871  GLU E O   1 
ATOM   30784 C  CB  . GLU E  1 628 ? 148.022 21.964  228.257 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 871  GLU E CB  1 
ATOM   30785 C  CG  . GLU E  1 628 ? 147.045 21.307  229.200 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 871  GLU E CG  1 
ATOM   30786 C  CD  . GLU E  1 628 ? 147.284 21.690  230.681 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 871  GLU E CD  1 
ATOM   30787 O  OE1 . GLU E  1 628 ? 147.863 22.773  230.963 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 871  GLU E OE1 1 
ATOM   30788 O  OE2 . GLU E  1 628 ? 146.881 20.909  231.576 1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 871  GLU E OE2 1 
ATOM   30789 N  N   . GLU E  1 629 ? 151.187 23.026  227.705 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 872  GLU E N   1 
ATOM   30790 C  CA  . GLU E  1 629 ? 151.926 23.642  226.639 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 872  GLU E CA  1 
ATOM   30791 C  C   . GLU E  1 629 ? 153.354 23.177  226.526 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 872  GLU E C   1 
ATOM   30792 O  O   . GLU E  1 629 ? 154.060 23.593  225.625 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 872  GLU E O   1 
ATOM   30793 C  CB  . GLU E  1 629 ? 151.913 25.128  226.812 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 872  GLU E CB  1 
ATOM   30794 C  CG  . GLU E  1 629 ? 150.710 25.804  226.236 1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 872  GLU E CG  1 
ATOM   30795 C  CD  . GLU E  1 629 ? 150.490 27.154  226.894 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 872  GLU E CD  1 
ATOM   30796 O  OE1 . GLU E  1 629 ? 151.286 27.548  227.769 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 872  GLU E OE1 1 
ATOM   30797 O  OE2 . GLU E  1 629 ? 149.501 27.809  226.560 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 872  GLU E OE2 1 
ATOM   30798 N  N   . TYR E  1 630 ? 153.797 22.345  227.455 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 873  TYR E N   1 
ATOM   30799 C  CA  . TYR E  1 630 ? 155.160 21.835  227.408 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CA  1 
ATOM   30800 C  C   . TYR E  1 630 ? 155.395 21.111  226.097 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 873  TYR E C   1 
ATOM   30801 O  O   . TYR E  1 630 ? 154.575 20.253  225.739 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 873  TYR E O   1 
ATOM   30802 C  CB  . TYR E  1 630 ? 155.371 20.843  228.519 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CB  1 
ATOM   30803 C  CG  . TYR E  1 630 ? 155.865 21.415  229.825 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CG  1 
ATOM   30804 C  CD1 . TYR E  1 630 ? 156.974 22.277  229.869 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CD1 1 
ATOM   30805 C  CD2 . TYR E  1 630 ? 155.279 21.039  231.021 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CD2 1 
ATOM   30806 C  CE1 . TYR E  1 630 ? 157.457 22.765  231.043 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CE1 1 
ATOM   30807 C  CE2 . TYR E  1 630 ? 155.754 21.515  232.193 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CE2 1 
ATOM   30808 C  CZ  . TYR E  1 630 ? 156.841 22.377  232.204 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CZ  1 
ATOM   30809 O  OH  . TYR E  1 630 ? 157.280 22.834  233.422 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 873  TYR E OH  1 
ATOM   30810 N  N   . THR E  1 631 ? 156.490 21.423  225.387 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 874  THR E N   1 
ATOM   30811 C  CA  . THR E  1 631 ? 156.777 20.753  224.109 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 874  THR E CA  1 
ATOM   30812 C  C   . THR E  1 631 ? 156.577 19.244  224.135 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 874  THR E C   1 
ATOM   30813 O  O   . THR E  1 631 ? 155.768 18.699  223.405 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 874  THR E O   1 
ATOM   30814 C  CB  . THR E  1 631 ? 158.213 20.997  223.676 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 874  THR E CB  1 
ATOM   30815 O  OG1 . THR E  1 631 ? 158.400 22.385  223.499 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 874  THR E OG1 1 
ATOM   30816 C  CG2 . THR E  1 631 ? 158.531 20.319  222.363 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 874  THR E CG2 1 
ATOM   30817 N  N   . ASN E  1 632 ? 157.340 18.575  224.980 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E N   1 
ATOM   30818 C  CA  . ASN E  1 632 ? 157.287 17.146  225.076 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E CA  1 
ATOM   30819 C  C   . ASN E  1 632 ? 155.911 16.626  225.416 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E C   1 
ATOM   30820 O  O   . ASN E  1 632 ? 155.515 15.582  224.920 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E O   1 
ATOM   30821 C  CB  . ASN E  1 632 ? 158.307 16.674  226.077 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E CB  1 
ATOM   30822 C  CG  . ASN E  1 632 ? 159.697 16.968  225.626 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E CG  1 
ATOM   30823 O  OD1 . ASN E  1 632 ? 159.920 17.406  224.495 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E OD1 1 
ATOM   30824 N  ND2 . ASN E  1 632 ? 160.645 16.752  226.491 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E ND2 1 
ATOM   30825 N  N   . VAL E  1 633 ? 155.164 17.333  226.250 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 876  VAL E N   1 
ATOM   30826 C  CA  . VAL E  1 633 ? 153.772 16.955  226.418 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 876  VAL E CA  1 
ATOM   30827 C  C   . VAL E  1 633 ? 153.055 17.069  225.078 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 876  VAL E C   1 
ATOM   30828 O  O   . VAL E  1 633 ? 152.285 16.205  224.697 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 876  VAL E O   1 
ATOM   30829 C  CB  . VAL E  1 633 ? 153.005 17.855  227.373 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 876  VAL E CB  1 
ATOM   30830 C  CG1 . VAL E  1 633 ? 151.555 17.656  227.109 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 876  VAL E CG1 1 
ATOM   30831 C  CG2 . VAL E  1 633 ? 153.344 17.565  228.847 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 876  VAL E CG2 1 
ATOM   30832 N  N   . VAL E  1 634 ? 153.296 18.157  224.368 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 877  VAL E N   1 
ATOM   30833 C  CA  . VAL E  1 634 ? 152.617 18.363  223.133 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 877  VAL E CA  1 
ATOM   30834 C  C   . VAL E  1 634 ? 153.044 17.335  222.070 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 877  VAL E C   1 
ATOM   30835 O  O   . VAL E  1 634 ? 152.205 16.855  221.312 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 877  VAL E O   1 
ATOM   30836 C  CB  . VAL E  1 634 ? 152.808 19.777  222.658 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 877  VAL E CB  1 
ATOM   30837 C  CG1 . VAL E  1 634 ? 152.286 19.925  221.248 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 877  VAL E CG1 1 
ATOM   30838 C  CG2 . VAL E  1 634 ? 152.129 20.687  223.603 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 877  VAL E CG2 1 
ATOM   30839 N  N   . ILE E  1 635 ? 154.332 17.001  221.985 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E N   1 
ATOM   30840 C  CA  . ILE E  1 635 ? 154.794 16.054  220.962 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E CA  1 
ATOM   30841 C  C   . ILE E  1 635 ? 154.084 14.688  221.136 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E C   1 
ATOM   30842 O  O   . ILE E  1 635 ? 153.633 14.062  220.186 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E O   1 
ATOM   30843 C  CB  . ILE E  1 635 ? 156.309 15.859  221.045 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E CB  1 
ATOM   30844 C  CG1 . ILE E  1 635 ? 157.089 17.066  220.502 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E CG1 1 
ATOM   30845 C  CG2 . ILE E  1 635 ? 156.701 14.640  220.307 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E CG2 1 
ATOM   30846 C  CD1 . ILE E  1 635 ? 158.522 17.185  221.094 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E CD1 1 
ATOM   30847 N  N   . ALA E  1 636 ? 153.971 14.223  222.371 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 879  ALA E N   1 
ATOM   30848 C  CA  . ALA E  1 636 ? 153.300 12.961  222.610 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 879  ALA E CA  1 
ATOM   30849 C  C   . ALA E  1 636 ? 151.899 13.025  222.048 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 879  ALA E C   1 
ATOM   30850 O  O   . ALA E  1 636 ? 151.491 12.155  221.341 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 879  ALA E O   1 
ATOM   30851 C  CB  . ALA E  1 636 ? 153.279 12.630  224.069 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 879  ALA E CB  1 
ATOM   30852 N  N   . LYS E  1 637 ? 151.162 14.072  222.340 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E N   1 
ATOM   30853 C  CA  . LYS E  1 637 ? 149.798 14.196  221.861 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E CA  1 
ATOM   30854 C  C   . LYS E  1 637 ? 149.656 14.193  220.310 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E C   1 
ATOM   30855 O  O   . LYS E  1 637 ? 148.658 13.737  219.782 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E O   1 
ATOM   30856 C  CB  . LYS E  1 637 ? 149.220 15.463  222.460 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E CB  1 
ATOM   30857 C  CG  . LYS E  1 637 ? 147.768 15.667  222.228 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E CG  1 
ATOM   30858 C  CD  . LYS E  1 637 ? 147.144 16.511  223.380 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E CD  1 
ATOM   30859 C  CE  . LYS E  1 637 ? 145.704 16.950  223.037 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E CE  1 
ATOM   30860 N  NZ  . LYS E  1 637 ? 145.824 18.266  222.376 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E NZ  1 
ATOM   30861 N  N   . ASN E  1 638 ? 150.661 14.671  219.583 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E N   1 
ATOM   30862 C  CA  . ASN E  1 638 ? 150.552 14.853  218.143 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E CA  1 
ATOM   30863 C  C   . ASN E  1 638 ? 151.384 13.878  217.349 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E C   1 
ATOM   30864 O  O   . ASN E  1 638 ? 151.876 14.153  216.234 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E O   1 
ATOM   30865 C  CB  . ASN E  1 638 ? 151.009 16.243  217.803 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E CB  1 
ATOM   30866 C  CG  . ASN E  1 638 ? 150.063 17.264  218.305 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E CG  1 
ATOM   30867 O  OD1 . ASN E  1 638 ? 148.847 17.128  218.130 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E OD1 1 
ATOM   30868 N  ND2 . ASN E  1 638 ? 150.593 18.295  218.958 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E ND2 1 
ATOM   30869 N  N   . VAL E  1 639 ? 151.553 12.716  217.935 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 882  VAL E N   1 
ATOM   30870 C  CA  . VAL E  1 639 ? 152.555 11.867  217.415 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 882  VAL E CA  1 
ATOM   30871 C  C   . VAL E  1 639 ? 152.030 11.396  216.050 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 882  VAL E C   1 
ATOM   30872 O  O   . VAL E  1 639 ? 152.817 11.117  215.142 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 882  VAL E O   1 
ATOM   30873 C  CB  . VAL E  1 639 ? 152.843 10.777  218.404 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 882  VAL E CB  1 
ATOM   30874 C  CG1 . VAL E  1 639 ? 152.079 9.568   218.037 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 882  VAL E CG1 1 
ATOM   30875 C  CG2 . VAL E  1 639 ? 154.281 10.505  218.405 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 882  VAL E CG2 1 
ATOM   30876 N  N   . ASP E  1 640 ? 150.707 11.356  215.870 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E N   1 
ATOM   30877 C  CA  . ASP E  1 640 ? 150.152 10.942  214.574 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E CA  1 
ATOM   30878 C  C   . ASP E  1 640 ? 150.516 11.908  213.445 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E C   1 
ATOM   30879 O  O   . ASP E  1 640 ? 150.763 11.490  212.307 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E O   1 
ATOM   30880 C  CB  . ASP E  1 640 ? 148.647 10.757  214.658 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E CB  1 
ATOM   30881 C  CG  . ASP E  1 640 ? 148.268 9.587   215.572 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E CG  1 
ATOM   30882 O  OD1 . ASP E  1 640 ? 149.203 8.874   216.000 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E OD1 1 
ATOM   30883 O  OD2 . ASP E  1 640 ? 147.064 9.359   215.890 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E OD2 1 
ATOM   30884 N  N   . LYS E  1 641 ? 150.564 13.202  213.742 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E N   1 
ATOM   30885 C  CA  . LYS E  1 641 ? 150.957 14.173  212.729 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E CA  1 
ATOM   30886 C  C   . LYS E  1 641 ? 152.301 13.840  212.067 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E C   1 
ATOM   30887 O  O   . LYS E  1 641 ? 152.442 13.858  210.842 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E O   1 
ATOM   30888 C  CB  . LYS E  1 641 ? 151.009 15.572  213.344 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E CB  1 
ATOM   30889 C  CG  . LYS E  1 641 ? 149.751 16.402  213.122 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E CG  1 
ATOM   30890 C  CD  . LYS E  1 641 ? 149.570 16.657  211.618 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E CD  1 
ATOM   30891 C  CE  . LYS E  1 641 ? 148.148 17.135  211.286 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E CE  1 
ATOM   30892 N  NZ  . LYS E  1 641 ? 147.927 17.051  209.813 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E NZ  1 
ATOM   30893 N  N   . PHE E  1 642 ? 153.298 13.552  212.888 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E N   1 
ATOM   30894 C  CA  . PHE E  1 642 ? 154.619 13.264  212.380 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CA  1 
ATOM   30895 C  C   . PHE E  1 642 ? 154.594 11.994  211.564 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E C   1 
ATOM   30896 O  O   . PHE E  1 642 ? 155.210 11.925  210.490 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E O   1 
ATOM   30897 C  CB  . PHE E  1 642 ? 155.585 13.145  213.540 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CB  1 
ATOM   30898 C  CG  . PHE E  1 642 ? 155.465 14.275  214.522 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CG  1 
ATOM   30899 C  CD1 . PHE E  1 642 ? 155.576 15.615  214.086 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CD1 1 
ATOM   30900 C  CD2 . PHE E  1 642 ? 155.210 14.036  215.873 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CD2 1 
ATOM   30901 C  CE1 . PHE E  1 642 ? 155.456 16.707  215.004 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CE1 1 
ATOM   30902 C  CE2 . PHE E  1 642 ? 155.097 15.114  216.773 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CE2 1 
ATOM   30903 C  CZ  . PHE E  1 642 ? 155.229 16.448  216.335 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CZ  1 
ATOM   30904 N  N   . ALA E  1 643 ? 153.875 10.992  212.063 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 886  ALA E N   1 
ATOM   30905 C  CA  . ALA E  1 643 ? 153.708 9.769   211.289 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 886  ALA E CA  1 
ATOM   30906 C  C   . ALA E  1 643 ? 153.116 10.101  209.921 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 886  ALA E C   1 
ATOM   30907 O  O   . ALA E  1 643 ? 153.540 9.595   208.889 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 886  ALA E O   1 
ATOM   30908 C  CB  . ALA E  1 643 ? 152.828 8.790   212.009 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 886  ALA E CB  1 
ATOM   30909 N  N   . GLU E  1 644 ? 152.119 10.958  209.911 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E N   1 
ATOM   30910 C  CA  . GLU E  1 644 ? 151.473 11.299  208.682 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E CA  1 
ATOM   30911 C  C   . GLU E  1 644 ? 152.434 11.935  207.679 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E C   1 
ATOM   30912 O  O   . GLU E  1 644 ? 152.250 11.768  206.500 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E O   1 
ATOM   30913 C  CB  . GLU E  1 644 ? 150.329 12.240  209.011 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E CB  1 
ATOM   30914 C  CG  . GLU E  1 644 ? 149.558 12.703  207.822 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E CG  1 
ATOM   30915 C  CD  . GLU E  1 644 ? 148.432 13.691  208.194 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E CD  1 
ATOM   30916 O  OE1 . GLU E  1 644 ? 148.092 13.892  209.392 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E OE1 1 
ATOM   30917 O  OE2 . GLU E  1 644 ? 147.876 14.296  207.252 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E OE2 1 
ATOM   30918 N  N   . TRP E  1 645 ? 153.455 12.651  208.150 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E N   1 
ATOM   30919 C  CA  . TRP E  1 645 ? 154.322 13.458  207.295 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CA  1 
ATOM   30920 C  C   . TRP E  1 645 ? 155.485 12.661  206.814 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E C   1 
ATOM   30921 O  O   . TRP E  1 645 ? 156.348 13.140  206.049 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E O   1 
ATOM   30922 C  CB  . TRP E  1 645 ? 154.919 14.579  208.110 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CB  1 
ATOM   30923 C  CG  . TRP E  1 645 ? 153.926 15.525  208.484 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CG  1 
ATOM   30924 C  CD1 . TRP E  1 645 ? 152.677 15.626  207.966 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CD1 1 
ATOM   30925 C  CD2 . TRP E  1 645 ? 154.068 16.582  209.415 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CD2 1 
ATOM   30926 N  NE1 . TRP E  1 645 ? 152.011 16.671  208.532 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E NE1 1 
ATOM   30927 C  CE2 . TRP E  1 645 ? 152.840 17.272  209.444 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CE2 1 
ATOM   30928 C  CE3 . TRP E  1 645 ? 155.100 17.002  210.250 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CE3 1 
ATOM   30929 C  CZ2 . TRP E  1 645 ? 152.621 18.376  210.276 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CZ2 1 
ATOM   30930 C  CZ3 . TRP E  1 645 ? 154.893 18.080  211.080 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CZ3 1 
ATOM   30931 C  CH2 . TRP E  1 645 ? 153.670 18.768  211.075 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CH2 1 
ATOM   30932 N  N   . GLY E  1 646 ? 155.550 11.447  207.324 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 889  GLY E N   1 
ATOM   30933 C  CA  . GLY E  1 646 ? 156.626 10.540  207.027 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 889  GLY E CA  1 
ATOM   30934 C  C   . GLY E  1 646 ? 157.878 10.819  207.818 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 889  GLY E C   1 
ATOM   30935 O  O   . GLY E  1 646 ? 158.936 10.336  207.430 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 889  GLY E O   1 
ATOM   30936 N  N   . VAL E  1 647 ? 157.791 11.580  208.908 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 890  VAL E N   1 
ATOM   30937 C  CA  . VAL E  1 647 ? 158.957 11.780  209.770 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 890  VAL E CA  1 
ATOM   30938 C  C   . VAL E  1 647 ? 159.502 10.436  210.283 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 890  VAL E C   1 
ATOM   30939 O  O   . VAL E  1 647 ? 158.775 9.694   210.966 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 890  VAL E O   1 
ATOM   30940 C  CB  . VAL E  1 647 ? 158.594 12.645  210.984 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 890  VAL E CB  1 
ATOM   30941 C  CG1 . VAL E  1 647 ? 159.736 12.688  211.985 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 890  VAL E CG1 1 
ATOM   30942 C  CG2 . VAL E  1 647 ? 158.235 14.026  210.533 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 890  VAL E CG2 1 
ATOM   30943 N  N   . THR E  1 648 ? 160.753 10.095  209.973 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 891  THR E N   1 
ATOM   30944 C  CA  . THR E  1 648 ? 161.274 8.844   210.476 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 891  THR E CA  1 
ATOM   30945 C  C   . THR E  1 648 ? 162.332 9.091   211.552 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 891  THR E C   1 
ATOM   30946 O  O   . THR E  1 648 ? 162.624 8.202   212.350 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 891  THR E O   1 
ATOM   30947 C  CB  . THR E  1 648 ? 161.923 8.006   209.408 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 891  THR E CB  1 
ATOM   30948 O  OG1 . THR E  1 648 ? 162.902 8.811   208.779 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 891  THR E OG1 1 
ATOM   30949 C  CG2 . THR E  1 648 ? 160.941 7.526   208.388 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 891  THR E CG2 1 
ATOM   30950 N  N   . ASP E  1 649 ? 162.929 10.276  211.591 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E N   1 
ATOM   30951 C  CA  . ASP E  1 649 ? 163.864 10.594  212.694 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E CA  1 
ATOM   30952 C  C   . ASP E  1 649 ? 163.514 11.912  213.312 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E C   1 
ATOM   30953 O  O   . ASP E  1 649 ? 163.559 12.933  212.641 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E O   1 
ATOM   30954 C  CB  . ASP E  1 649 ? 165.300 10.651  212.194 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E CB  1 
ATOM   30955 C  CG  . ASP E  1 649 ? 165.707 9.400   211.503 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E CG  1 
ATOM   30956 O  OD1 . ASP E  1 649 ? 166.446 8.634   212.155 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E OD1 1 
ATOM   30957 O  OD2 . ASP E  1 649 ? 165.287 9.166   210.337 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E OD2 1 
ATOM   30958 N  N   . PHE E  1 650 ? 163.164 11.893  214.581 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E N   1 
ATOM   30959 C  CA  . PHE E  1 650 ? 162.688 13.103  215.218 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CA  1 
ATOM   30960 C  C   . PHE E  1 650 ? 163.792 13.686  216.048 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E C   1 
ATOM   30961 O  O   . PHE E  1 650 ? 164.157 13.112  217.072 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E O   1 
ATOM   30962 C  CB  . PHE E  1 650 ? 161.495 12.808  216.105 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CB  1 
ATOM   30963 C  CG  . PHE E  1 650 ? 160.795 14.034  216.585 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CG  1 
ATOM   30964 C  CD1 . PHE E  1 650 ? 159.556 14.387  216.080 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CD1 1 
ATOM   30965 C  CD2 . PHE E  1 650 ? 161.378 14.851  217.525 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CD2 1 
ATOM   30966 C  CE1 . PHE E  1 650 ? 158.902 15.518  216.522 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CE1 1 
ATOM   30967 C  CE2 . PHE E  1 650 ? 160.729 15.948  217.975 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CE2 1 
ATOM   30968 C  CZ  . PHE E  1 650 ? 159.491 16.294  217.468 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CZ  1 
ATOM   30969 N  N   . GLU E  1 651 ? 164.352 14.803  215.597 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E N   1 
ATOM   30970 C  CA  . GLU E  1 651 ? 165.535 15.350  216.240 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E CA  1 
ATOM   30971 C  C   . GLU E  1 651 ? 165.005 16.215  217.353 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E C   1 
ATOM   30972 O  O   . GLU E  1 651 ? 164.385 17.243  217.029 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E O   1 
ATOM   30973 C  CB  . GLU E  1 651 ? 166.329 16.225  215.277 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E CB  1 
ATOM   30974 C  CG  . GLU E  1 651 ? 167.507 16.899  215.992 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E CG  1 
ATOM   30975 C  CD  . GLU E  1 651 ? 168.292 17.928  215.133 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E CD  1 
ATOM   30976 O  OE1 . GLU E  1 651 ? 168.308 17.874  213.846 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E OE1 1 
ATOM   30977 O  OE2 . GLU E  1 651 ? 168.903 18.806  215.790 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E OE2 1 
ATOM   30978 N  N   . MET E  1 652 ? 165.227 15.832  218.622 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 895  MET E N   1 
ATOM   30979 C  CA  . MET E  1 652 ? 164.734 16.608  219.763 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 895  MET E CA  1 
ATOM   30980 C  C   . MET E  1 652 ? 165.687 17.730  220.107 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 895  MET E C   1 
ATOM   30981 O  O   . MET E  1 652 ? 166.882 17.644  219.793 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 895  MET E O   1 
ATOM   30982 C  CB  . MET E  1 652 ? 164.547 15.714  220.968 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 895  MET E CB  1 
ATOM   30983 C  CG  . MET E  1 652 ? 163.329 14.879  220.808 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 895  MET E CG  1 
ATOM   30984 S  SD  . MET E  1 652 ? 162.805 13.989  222.251 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 895  MET E SD  1 
ATOM   30985 C  CE  . MET E  1 652 ? 161.740 15.142  223.077 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 895  MET E CE  1 
ATOM   30986 N  N   . ALA E  1 653 ? 165.184 18.815  220.708 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 896  ALA E N   1 
ATOM   30987 C  CA  . ALA E  1 653 ? 166.093 19.824  221.299 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 896  ALA E CA  1 
ATOM   30988 C  C   . ALA E  1 653 ? 167.088 19.108  222.246 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 896  ALA E C   1 
ATOM   30989 O  O   . ALA E  1 653 ? 166.870 17.944  222.617 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 896  ALA E O   1 
ATOM   30990 C  CB  . ALA E  1 653 ? 165.299 20.901  222.031 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 896  ALA E CB  1 
ATOM   30991 N  N   . PRO E  1 654 ? 168.208 19.763  222.599 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 897  PRO E N   1 
ATOM   30992 C  CA  . PRO E  1 654 ? 168.985 19.178  223.711 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 897  PRO E CA  1 
ATOM   30993 C  C   . PRO E  1 654 ? 168.145 19.189  224.984 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 897  PRO E C   1 
ATOM   30994 O  O   . PRO E  1 654 ? 167.492 20.186  225.270 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 897  PRO E O   1 
ATOM   30995 C  CB  . PRO E  1 654 ? 170.193 20.108  223.837 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 897  PRO E CB  1 
ATOM   30996 C  CG  . PRO E  1 654 ? 169.857 21.329  222.989 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 897  PRO E CG  1 
ATOM   30997 C  CD  . PRO E  1 654 ? 168.919 20.867  221.932 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 897  PRO E CD  1 
ATOM   30998 N  N   . GLN E  1 655 ? 168.127 18.101  225.744 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E N   1 
ATOM   30999 C  CA  . GLN E  1 655 ? 167.196 18.030  226.874 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E CA  1 
ATOM   31000 C  C   . GLN E  1 655 ? 167.712 18.396  228.305 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E C   1 
ATOM   31001 O  O   . GLN E  1 655 ? 166.943 18.324  229.281 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E O   1 
ATOM   31002 C  CB  . GLN E  1 655 ? 166.551 16.672  226.877 1.00 36.11  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E CB  1 
ATOM   31003 C  CG  . GLN E  1 655 ? 165.852 16.442  225.655 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E CG  1 
ATOM   31004 C  CD  . GLN E  1 655 ? 164.620 17.282  225.580 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E CD  1 
ATOM   31005 O  OE1 . GLN E  1 655 ? 163.891 17.384  226.544 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E OE1 1 
ATOM   31006 N  NE2 . GLN E  1 655 ? 164.360 17.878  224.421 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E NE2 1 
ATOM   31007 N  N   . TYR E  1 656 ? 168.985 18.797  228.405 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E N   1 
ATOM   31008 C  CA  . TYR E  1 656 ? 169.632 19.241  229.637 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CA  1 
ATOM   31009 C  C   . TYR E  1 656 ? 169.050 20.530  230.111 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E C   1 
ATOM   31010 O  O   . TYR E  1 656 ? 168.782 21.404  229.310 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E O   1 
ATOM   31011 C  CB  . TYR E  1 656 ? 171.118 19.428  229.366 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CB  1 
ATOM   31012 C  CG  . TYR E  1 656 ? 171.543 18.437  228.328 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CG  1 
ATOM   31013 C  CD1 . TYR E  1 656 ? 171.532 17.072  228.606 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CD1 1 
ATOM   31014 C  CD2 . TYR E  1 656 ? 171.874 18.840  227.054 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CD2 1 
ATOM   31015 C  CE1 . TYR E  1 656 ? 171.879 16.142  227.652 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CE1 1 
ATOM   31016 C  CE2 . TYR E  1 656 ? 172.220 17.913  226.090 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CE2 1 
ATOM   31017 C  CZ  . TYR E  1 656 ? 172.218 16.573  226.382 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CZ  1 
ATOM   31018 O  OH  . TYR E  1 656 ? 172.555 15.677  225.387 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E OH  1 
ATOM   31019 N  N   . VAL E  1 657 ? 168.839 20.594  231.426 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 900  VAL E N   1 
ATOM   31020 C  CA  . VAL E  1 657 ? 168.243 21.722  232.128 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 900  VAL E CA  1 
ATOM   31021 C  C   . VAL E  1 657 ? 169.141 22.887  231.860 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 900  VAL E C   1 
ATOM   31022 O  O   . VAL E  1 657 ? 170.334 22.835  232.148 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 900  VAL E O   1 
ATOM   31023 C  CB  . VAL E  1 657 ? 168.223 21.498  233.670 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 900  VAL E CB  1 
ATOM   31024 C  CG1 . VAL E  1 657 ? 167.923 22.788  234.382 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 900  VAL E CG1 1 
ATOM   31025 C  CG2 . VAL E  1 657 ? 167.195 20.459  234.066 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 900  VAL E CG2 1 
ATOM   31026 N  N   . SER E  1 658 ? 168.566 23.942  231.316 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 901  SER E N   1 
ATOM   31027 C  CA  . SER E  1 658 ? 169.331 25.096  230.945 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 901  SER E CA  1 
ATOM   31028 C  C   . SER E  1 658 ? 169.869 25.875  232.155 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 901  SER E C   1 
ATOM   31029 O  O   . SER E  1 658 ? 169.241 25.910  233.228 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 901  SER E O   1 
ATOM   31030 C  CB  . SER E  1 658 ? 168.470 26.007  230.097 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 901  SER E CB  1 
ATOM   31031 O  OG  . SER E  1 658 ? 169.272 27.032  229.557 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 901  SER E OG  1 
ATOM   31032 N  N   . SER E  1 659 ? 171.033 26.505  231.973 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 902  SER E N   1 
ATOM   31033 C  CA  . SER E  1 659 ? 171.483 27.518  232.929 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 902  SER E CA  1 
ATOM   31034 C  C   . SER E  1 659 ? 170.768 28.843  232.622 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 902  SER E C   1 
ATOM   31035 O  O   . SER E  1 659 ? 170.120 28.977  231.596 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 902  SER E O   1 
ATOM   31036 C  CB  . SER E  1 659 ? 172.995 27.698  232.850 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 902  SER E CB  1 
ATOM   31037 O  OG  . SER E  1 659 ? 173.338 28.507  231.752 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 902  SER E OG  1 
ATOM   31038 N  N   . THR E  1 660 ? 170.855 29.829  233.487 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 903  THR E N   1 
ATOM   31039 C  CA  . THR E  1 660 ? 170.075 31.022  233.206 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 903  THR E CA  1 
ATOM   31040 C  C   . THR E  1 660 ? 170.877 32.290  233.478 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 903  THR E C   1 
ATOM   31041 O  O   . THR E  1 660 ? 170.316 33.327  233.875 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 903  THR E O   1 
ATOM   31042 C  CB  . THR E  1 660 ? 168.779 31.044  234.034 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 903  THR E CB  1 
ATOM   31043 O  OG1 . THR E  1 660 ? 169.107 31.133  235.420 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 903  THR E OG1 1 
ATOM   31044 C  CG2 . THR E  1 660 ? 168.012 29.784  233.820 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 903  THR E CG2 1 
ATOM   31045 N  N   . ASP E  1 661 ? 172.191 32.190  233.284 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 904  ASP E N   1 
ATOM   31046 C  CA  . ASP E  1 661 ? 173.073 33.315  233.537 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 904  ASP E CA  1 
ATOM   31047 C  C   . ASP E  1 661 ? 172.851 34.385  232.460 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 904  ASP E C   1 
ATOM   31048 O  O   . ASP E  1 661 ? 173.213 35.546  232.655 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 904  ASP E O   1 
ATOM   31049 C  CB  . ASP E  1 661 ? 174.521 32.846  233.477 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 904  ASP E CB  1 
ATOM   31050 C  CG  . ASP E  1 661 ? 174.752 31.907  232.315 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 904  ASP E CG  1 
ATOM   31051 O  OD1 . ASP E  1 661 ? 174.609 30.700  232.562 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 904  ASP E OD1 1 
ATOM   31052 O  OD2 . ASP E  1 661 ? 174.987 32.361  231.151 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 904  ASP E OD2 1 
ATOM   31053 N  N   . GLY E  1 662 ? 172.283 33.984  231.320 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 905  GLY E N   1 
ATOM   31054 C  CA  . GLY E  1 662 ? 171.988 34.916  230.241 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 905  GLY E CA  1 
ATOM   31055 C  C   . GLY E  1 662 ? 173.257 35.473  229.666 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 905  GLY E C   1 
ATOM   31056 O  O   . GLY E  1 662 ? 173.285 36.581  229.130 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 905  GLY E O   1 
ATOM   31057 N  N   . SER E  1 663 ? 174.326 34.704  229.758 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 906  SER E N   1 
ATOM   31058 C  CA  . SER E  1 663 ? 175.566 35.189  229.209 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 906  SER E CA  1 
ATOM   31059 C  C   . SER E  1 663 ? 175.619 34.961  227.697 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 906  SER E C   1 
ATOM   31060 O  O   . SER E  1 663 ? 176.565 35.395  227.050 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 906  SER E O   1 
ATOM   31061 C  CB  . SER E  1 663 ? 176.754 34.559  229.906 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 906  SER E CB  1 
ATOM   31062 O  OG  . SER E  1 663 ? 176.866 33.208  229.509 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 906  SER E OG  1 
ATOM   31063 N  N   . PHE E  1 664 ? 174.592 34.311  227.137 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 907  PHE E N   1 
ATOM   31064 C  CA  . PHE E  1 664 ? 174.497 34.028  225.700 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CA  1 
ATOM   31065 C  C   . PHE E  1 664 ? 173.067 33.682  225.345 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 907  PHE E C   1 
ATOM   31066 O  O   . PHE E  1 664 ? 172.303 33.225  226.158 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 907  PHE E O   1 
ATOM   31067 C  CB  . PHE E  1 664 ? 175.408 32.853  225.309 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CB  1 
ATOM   31068 C  CG  . PHE E  1 664 ? 175.462 32.586  223.826 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CG  1 
ATOM   31069 C  CD1 . PHE E  1 664 ? 176.092 33.497  222.952 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CD1 1 
ATOM   31070 C  CD2 . PHE E  1 664 ? 174.881 31.445  223.282 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CD2 1 
ATOM   31071 C  CE1 . PHE E  1 664 ? 176.147 33.273  221.541 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CE1 1 
ATOM   31072 C  CE2 . PHE E  1 664 ? 174.922 31.209  221.883 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CE2 1 
ATOM   31073 C  CZ  . PHE E  1 664 ? 175.569 32.136  221.011 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CZ  1 
ATOM   31074 N  N   . LEU E  1 665 ? 172.711 33.894  224.095 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 908  LEU E N   1 
ATOM   31075 C  CA  . LEU E  1 665 ? 171.380 33.542  223.587 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 908  LEU E CA  1 
ATOM   31076 C  C   . LEU E  1 665 ? 170.890 32.217  224.161 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 908  LEU E C   1 
ATOM   31077 O  O   . LEU E  1 665 ? 169.786 32.141  224.679 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 908  LEU E O   1 
ATOM   31078 C  CB  . LEU E  1 665 ? 171.412 33.449  222.066 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 908  LEU E CB  1 
ATOM   31079 C  CG  . LEU E  1 665 ? 170.067 33.077  221.509 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 908  LEU E CG  1 
ATOM   31080 C  CD1 . LEU E  1 665 ? 169.156 34.224  221.796 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 908  LEU E CD1 1 
ATOM   31081 C  CD2 . LEU E  1 665 ? 170.130 32.806  220.045 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 908  LEU E CD2 1 
ATOM   31082 N  N   . ASP E  1 666 ? 171.698 31.166  224.058 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 909  ASP E N   1 
ATOM   31083 C  CA  . ASP E  1 666 ? 171.224 29.889  224.521 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 909  ASP E CA  1 
ATOM   31084 C  C   . ASP E  1 666 ? 170.740 29.940  225.976 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 909  ASP E C   1 
ATOM   31085 O  O   . ASP E  1 666 ? 169.824 29.207  226.352 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 909  ASP E O   1 
ATOM   31086 C  CB  . ASP E  1 666 ? 172.290 28.827  224.397 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 909  ASP E CB  1 
ATOM   31087 C  CG  . ASP E  1 666 ? 172.702 28.553  222.937 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 909  ASP E CG  1 
ATOM   31088 O  OD1 . ASP E  1 666 ? 171.982 28.944  221.993 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 909  ASP E OD1 1 
ATOM   31089 O  OD2 . ASP E  1 666 ? 173.797 27.934  222.754 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 909  ASP E OD2 1 
ATOM   31090 N  N   . SER E  1 667 ? 171.337 30.779  226.814 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 910  SER E N   1 
ATOM   31091 C  CA  . SER E  1 667 ? 170.941 30.739  228.201 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 910  SER E CA  1 
ATOM   31092 C  C   . SER E  1 667 ? 169.943 31.834  228.517 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 910  SER E C   1 
ATOM   31093 O  O   . SER E  1 667 ? 169.504 32.004  229.661 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 910  SER E O   1 
ATOM   31094 C  CB  . SER E  1 667 ? 172.147 30.729  229.143 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 910  SER E CB  1 
ATOM   31095 O  OG  . SER E  1 667 ? 172.877 31.916  229.112 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 910  SER E OG  1 
ATOM   31096 N  N   . VAL E  1 668 ? 169.566 32.577  227.487 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 911  VAL E N   1 
ATOM   31097 C  CA  . VAL E  1 668 ? 168.550 33.578  227.658 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 911  VAL E CA  1 
ATOM   31098 C  C   . VAL E  1 668 ? 167.205 32.915  227.368 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 911  VAL E C   1 
ATOM   31099 O  O   . VAL E  1 668 ? 166.294 32.969  228.183 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 911  VAL E O   1 
ATOM   31100 C  CB  . VAL E  1 668 ? 168.823 34.749  226.749 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 911  VAL E CB  1 
ATOM   31101 C  CG1 . VAL E  1 668 ? 167.606 35.642  226.616 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 911  VAL E CG1 1 
ATOM   31102 C  CG2 . VAL E  1 668 ? 170.014 35.497  227.251 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 911  VAL E CG2 1 
ATOM   31103 N  N   . ILE E  1 669 ? 167.111 32.232  226.226 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 912  ILE E N   1 
ATOM   31104 C  CA  . ILE E  1 669 ? 165.904 31.500  225.828 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 912  ILE E CA  1 
ATOM   31105 C  C   . ILE E  1 669 ? 165.968 30.001  226.099 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 912  ILE E C   1 
ATOM   31106 O  O   . ILE E  1 669 ? 165.089 29.272  225.655 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 912  ILE E O   1 
ATOM   31107 C  CB  . ILE E  1 669 ? 165.630 31.643  224.354 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 912  ILE E CB  1 
ATOM   31108 C  CG1 . ILE E  1 669 ? 166.920 31.597  223.630 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 912  ILE E CG1 1 
ATOM   31109 C  CG2 . ILE E  1 669 ? 165.016 32.911  224.044 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 912  ILE E CG2 1 
ATOM   31110 C  CD1 . ILE E  1 669 ? 167.132 30.284  223.101 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 912  ILE E CD1 1 
ATOM   31111 N  N   . GLN E  1 670 ? 167.008 29.542  226.793 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 913  GLN E N   1 
ATOM   31112 C  CA  . GLN E  1 670 ? 166.985 28.251  227.483 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 913  GLN E CA  1 
ATOM   31113 C  C   . GLN E  1 670 ? 166.682 27.080  226.604 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 913  GLN E C   1 
ATOM   31114 O  O   . GLN E  1 670 ? 165.833 26.271  226.953 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 913  GLN E O   1 
ATOM   31115 C  CB  . GLN E  1 670 ? 165.990 28.288  228.637 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 913  GLN E CB  1 
ATOM   31116 C  CG  . GLN E  1 670 ? 166.505 29.146  229.773 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 913  GLN E CG  1 
ATOM   31117 C  CD  . GLN E  1 670 ? 165.517 29.310  230.892 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 913  GLN E CD  1 
ATOM   31118 O  OE1 . GLN E  1 670 ? 164.846 28.377  231.285 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 913  GLN E OE1 1 
ATOM   31119 N  NE2 . GLN E  1 670 ? 165.423 30.504  231.408 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 913  GLN E NE2 1 
ATOM   31120 N  N   . ASN E  1 671 ? 167.391 26.964  225.490 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 914  ASN E N   1 
ATOM   31121 C  CA  . ASN E  1 671 ? 167.094 25.948  224.504 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 914  ASN E CA  1 
ATOM   31122 C  C   . ASN E  1 671 ? 167.720 24.610  224.802 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 914  ASN E C   1 
ATOM   31123 O  O   . ASN E  1 671 ? 167.372 23.598  224.202 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 914  ASN E O   1 
ATOM   31124 C  CB  . ASN E  1 671 ? 167.528 26.426  223.134 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 914  ASN E CB  1 
ATOM   31125 C  CG  . ASN E  1 671 ? 169.020 26.731  223.051 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 914  ASN E CG  1 
ATOM   31126 O  OD1 . ASN E  1 671 ? 169.796 26.419  223.933 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 914  ASN E OD1 1 
ATOM   31127 N  ND2 . ASN E  1 671 ? 169.420 27.336  221.958 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 914  ASN E ND2 1 
ATOM   31128 N  N   . GLY E  1 672 ? 168.665 24.603  225.729 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 915  GLY E N   1 
ATOM   31129 C  CA  . GLY E  1 672 ? 169.250 23.356  226.170 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 915  GLY E CA  1 
ATOM   31130 C  C   . GLY E  1 672 ? 170.723 23.230  225.874 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 915  GLY E C   1 
ATOM   31131 O  O   . GLY E  1 672 ? 171.375 22.275  226.290 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 915  GLY E O   1 
ATOM   31132 N  N   . TYR E  1 673 ? 171.273 24.180  225.137 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 916  TYR E N   1 
ATOM   31133 C  CA  . TYR E  1 673 ? 172.670 24.077  224.760 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CA  1 
ATOM   31134 C  C   . TYR E  1 673 ? 173.554 24.678  225.826 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 916  TYR E C   1 
ATOM   31135 O  O   . TYR E  1 673 ? 174.781 24.519  225.791 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 916  TYR E O   1 
ATOM   31136 C  CB  . TYR E  1 673 ? 172.903 24.764  223.440 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CB  1 
ATOM   31137 C  CG  . TYR E  1 673 ? 172.364 23.980  222.267 1.00 30.43  ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CG  1 
ATOM   31138 C  CD1 . TYR E  1 673 ? 173.075 22.907  221.748 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CD1 1 
ATOM   31139 C  CD2 . TYR E  1 673 ? 171.148 24.315  221.673 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CD2 1 
ATOM   31140 C  CE1 . TYR E  1 673 ? 172.595 22.178  220.660 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CE1 1 
ATOM   31141 C  CE2 . TYR E  1 673 ? 170.661 23.588  220.585 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CE2 1 
ATOM   31142 C  CZ  . TYR E  1 673 ? 171.398 22.510  220.093 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CZ  1 
ATOM   31143 O  OH  . TYR E  1 673 ? 170.968 21.770  219.022 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 916  TYR E OH  1 
ATOM   31144 N  N   . ALA E  1 674 ? 172.927 25.368  226.784 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 917  ALA E N   1 
ATOM   31145 C  CA  . ALA E  1 674 ? 173.666 25.947  227.888 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 917  ALA E CA  1 
ATOM   31146 C  C   . ALA E  1 674 ? 173.200 25.286  229.186 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 917  ALA E C   1 
ATOM   31147 O  O   . ALA E  1 674 ? 172.111 25.588  229.675 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 917  ALA E O   1 
ATOM   31148 C  CB  . ALA E  1 674 ? 173.470 27.446  227.920 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 917  ALA E CB  1 
ATOM   31149 N  N   . PHE E  1 675 ? 174.026 24.387  229.729 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 918  PHE E N   1 
ATOM   31150 C  CA  . PHE E  1 675 ? 173.668 23.579  230.869 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CA  1 
ATOM   31151 C  C   . PHE E  1 675 ? 174.879 23.430  231.738 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 918  PHE E C   1 
ATOM   31152 O  O   . PHE E  1 675 ? 176.003 23.548  231.292 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 918  PHE E O   1 
ATOM   31153 C  CB  . PHE E  1 675 ? 173.234 22.191  230.419 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CB  1 
ATOM   31154 C  CG  . PHE E  1 675 ? 174.189 21.574  229.456 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CG  1 
ATOM   31155 C  CD1 . PHE E  1 675 ? 175.284 20.872  229.905 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CD1 1 
ATOM   31156 C  CD2 . PHE E  1 675 ? 174.020 21.737  228.073 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CD2 1 
ATOM   31157 C  CE1 . PHE E  1 675 ? 176.166 20.348  229.004 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CE1 1 
ATOM   31158 C  CE2 . PHE E  1 675 ? 174.905 21.217  227.187 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CE2 1 
ATOM   31159 C  CZ  . PHE E  1 675 ? 175.970 20.535  227.646 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CZ  1 
ATOM   31160 N  N   . THR E  1 676 ? 174.610 23.161  233.002 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 919  THR E N   1 
ATOM   31161 C  CA  . THR E  1 676 ? 175.628 23.004  234.035 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 919  THR E CA  1 
ATOM   31162 C  C   . THR E  1 676 ? 175.805 21.530  234.410 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 919  THR E C   1 
ATOM   31163 O  O   . THR E  1 676 ? 176.804 21.157  235.016 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 919  THR E O   1 
ATOM   31164 C  CB  . THR E  1 676 ? 175.166 23.725  235.315 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 919  THR E CB  1 
ATOM   31165 O  OG1 . THR E  1 676 ? 174.807 25.070  234.992 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 919  THR E OG1 1 
ATOM   31166 C  CG2 . THR E  1 676 ? 176.223 23.667  236.395 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 919  THR E CG2 1 
ATOM   31167 N  N   . ASP E  1 677 ? 174.806 20.709  234.071 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 920  ASP E N   1 
ATOM   31168 C  CA  . ASP E  1 677 ? 174.763 19.327  234.512 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 920  ASP E CA  1 
ATOM   31169 C  C   . ASP E  1 677 ? 174.448 18.485  233.300 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 920  ASP E C   1 
ATOM   31170 O  O   . ASP E  1 677 ? 173.329 18.562  232.784 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 920  ASP E O   1 
ATOM   31171 C  CB  . ASP E  1 677 ? 173.654 19.166  235.551 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 920  ASP E CB  1 
ATOM   31172 C  CG  . ASP E  1 677 ? 173.611 17.775  236.175 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 920  ASP E CG  1 
ATOM   31173 O  OD1 . ASP E  1 677 ? 174.332 16.845  235.714 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 920  ASP E OD1 1 
ATOM   31174 O  OD2 . ASP E  1 677 ? 172.836 17.628  237.152 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 920  ASP E OD2 1 
ATOM   31175 N  N   . ARG E  1 678 ? 175.413 17.687  232.842 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E N   1 
ATOM   31176 C  CA  . ARG E  1 678 ? 175.213 16.950  231.597 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E CA  1 
ATOM   31177 C  C   . ARG E  1 678 ? 174.150 15.889  231.646 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E C   1 
ATOM   31178 O  O   . ARG E  1 678 ? 173.627 15.518  230.613 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E O   1 
ATOM   31179 C  CB  . ARG E  1 678 ? 176.498 16.327  231.110 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E CB  1 
ATOM   31180 C  CG  . ARG E  1 678 ? 177.404 17.327  230.534 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E CG  1 
ATOM   31181 C  CD  . ARG E  1 678 ? 178.837 16.975  230.788 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E CD  1 
ATOM   31182 N  NE  . ARG E  1 678 ? 179.390 16.008  229.844 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E NE  1 
ATOM   31183 C  CZ  . ARG E  1 678 ? 179.584 14.710  230.121 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E CZ  1 
ATOM   31184 N  NH1 . ARG E  1 678 ? 179.245 14.203  231.311 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E NH1 1 
ATOM   31185 N  NH2 . ARG E  1 678 ? 180.128 13.900  229.211 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E NH2 1 
ATOM   31186 N  N   . TYR E  1 679 ? 173.838 15.371  232.826 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E N   1 
ATOM   31187 C  CA  . TYR E  1 679 ? 172.862 14.294  232.937 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CA  1 
ATOM   31188 C  C   . TYR E  1 679 ? 171.511 14.803  233.408 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E C   1 
ATOM   31189 O  O   . TYR E  1 679 ? 170.592 14.039  233.635 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E O   1 
ATOM   31190 C  CB  . TYR E  1 679 ? 173.364 13.212  233.895 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CB  1 
ATOM   31191 C  CG  . TYR E  1 679 ? 174.619 12.546  233.419 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CG  1 
ATOM   31192 C  CD1 . TYR E  1 679 ? 174.577 11.337  232.769 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CD1 1 
ATOM   31193 C  CD2 . TYR E  1 679 ? 175.853 13.142  233.605 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CD2 1 
ATOM   31194 C  CE1 . TYR E  1 679 ? 175.736 10.738  232.324 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CE1 1 
ATOM   31195 C  CE2 . TYR E  1 679 ? 177.019 12.554  233.154 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CE2 1 
ATOM   31196 C  CZ  . TYR E  1 679 ? 176.953 11.351  232.527 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CZ  1 
ATOM   31197 O  OH  . TYR E  1 679 ? 178.105 10.747  232.097 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E OH  1 
ATOM   31198 N  N   . ASP E  1 680 ? 171.373 16.095  233.583 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E N   1 
ATOM   31199 C  CA  . ASP E  1 680 ? 170.167 16.557  234.202 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E CA  1 
ATOM   31200 C  C   . ASP E  1 680 ? 169.109 16.808  233.123 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E C   1 
ATOM   31201 O  O   . ASP E  1 680 ? 168.832 17.973  232.790 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E O   1 
ATOM   31202 C  CB  . ASP E  1 680 ? 170.472 17.805  235.007 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E CB  1 
ATOM   31203 C  CG  . ASP E  1 680 ? 169.304 18.280  235.801 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E CG  1 
ATOM   31204 O  OD1 . ASP E  1 680 ? 168.214 17.686  235.660 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E OD1 1 
ATOM   31205 O  OD2 . ASP E  1 680 ? 169.483 19.250  236.572 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E OD2 1 
ATOM   31206 N  N   . LEU E  1 681 ? 168.520 15.724  232.580 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E N   1 
ATOM   31207 C  CA  . LEU E  1 681 ? 167.462 15.828  231.550 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E CA  1 
ATOM   31208 C  C   . LEU E  1 681 ? 166.081 16.114  232.108 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E C   1 
ATOM   31209 O  O   . LEU E  1 681 ? 165.199 15.288  231.971 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E O   1 
ATOM   31210 C  CB  . LEU E  1 681 ? 167.400 14.560  230.699 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E CB  1 
ATOM   31211 C  CG  . LEU E  1 681 ? 168.477 14.385  229.623 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E CG  1 
ATOM   31212 C  CD1 . LEU E  1 681 ? 169.853 14.234  230.206 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E CD1 1 
ATOM   31213 C  CD2 . LEU E  1 681 ? 168.172 13.223  228.765 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E CD2 1 
ATOM   31214 N  N   . GLY E  1 682 ? 165.889 17.275  232.731 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 925  GLY E N   1 
ATOM   31215 C  CA  . GLY E  1 682 ? 164.618 17.620  233.360 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 925  GLY E CA  1 
ATOM   31216 C  C   . GLY E  1 682 ? 164.386 16.824  234.627 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 925  GLY E C   1 
ATOM   31217 O  O   . GLY E  1 682 ? 163.267 16.559  235.031 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 925  GLY E O   1 
ATOM   31218 N  N   . ILE E  1 683 ? 165.468 16.437  235.264 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E N   1 
ATOM   31219 C  CA  . ILE E  1 683 ? 165.389 15.588  236.447 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E CA  1 
ATOM   31220 C  C   . ILE E  1 683 ? 165.251 16.437  237.717 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E C   1 
ATOM   31221 O  O   . ILE E  1 683 ? 164.304 16.277  238.476 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E O   1 
ATOM   31222 C  CB  . ILE E  1 683 ? 166.640 14.674  236.519 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E CB  1 
ATOM   31223 C  CG1 . ILE E  1 683 ? 166.539 13.579  235.462 1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E CG1 1 
ATOM   31224 C  CG2 . ILE E  1 683 ? 166.802 14.054  237.856 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E CG2 1 
ATOM   31225 C  CD1 . ILE E  1 683 ? 167.830 12.866  235.249 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E CD1 1 
ATOM   31226 N  N   . SER E  1 684 ? 166.193 17.359  237.919 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 927  SER E N   1 
ATOM   31227 C  CA  . SER E  1 684 ? 166.192 18.250  239.075 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 927  SER E CA  1 
ATOM   31228 C  C   . SER E  1 684 ? 165.078 19.294  239.015 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 927  SER E C   1 
ATOM   31229 O  O   . SER E  1 684 ? 164.589 19.709  240.041 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 927  SER E O   1 
ATOM   31230 C  CB  . SER E  1 684 ? 167.538 18.954  239.181 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 927  SER E CB  1 
ATOM   31231 O  OG  . SER E  1 684 ? 167.447 20.164  238.497 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 927  SER E OG  1 
ATOM   31232 N  N   . LYS E  1 685 ? 164.708 19.724  237.811 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 928  LYS E N   1 
ATOM   31233 C  CA  . LYS E  1 685 ? 163.558 20.628  237.567 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 928  LYS E CA  1 
ATOM   31234 C  C   . LYS E  1 685 ? 163.198 20.506  236.098 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 928  LYS E C   1 
ATOM   31235 O  O   . LYS E  1 685 ? 163.941 19.885  235.340 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 928  LYS E O   1 
ATOM   31236 C  CB  . LYS E  1 685 ? 163.889 22.094  237.894 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 928  LYS E CB  1 
ATOM   31237 C  CG  . LYS E  1 685 ? 165.377 22.432  237.727 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 928  LYS E CG  1 
ATOM   31238 C  CD  . LYS E  1 685 ? 165.597 23.858  237.374 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 928  LYS E CD  1 
ATOM   31239 C  CE  . LYS E  1 685 ? 164.543 24.255  236.375 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 928  LYS E CE  1 
ATOM   31240 N  NZ  . LYS E  1 685 ? 164.772 25.645  235.930 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 928  LYS E NZ  1 
ATOM   31241 N  N   . PRO E  1 686 ? 162.063 21.094  235.684 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 929  PRO E N   1 
ATOM   31242 C  CA  . PRO E  1 686 ? 161.700 20.907  234.277 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 929  PRO E CA  1 
ATOM   31243 C  C   . PRO E  1 686 ? 162.689 21.643  233.371 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 929  PRO E C   1 
ATOM   31244 O  O   . PRO E  1 686 ? 163.261 22.650  233.787 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 929  PRO E O   1 
ATOM   31245 C  CB  . PRO E  1 686 ? 160.280 21.506  234.175 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 929  PRO E CB  1 
ATOM   31246 C  CG  . PRO E  1 686 ? 159.927 21.999  235.517 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 929  PRO E CG  1 
ATOM   31247 C  CD  . PRO E  1 686 ? 161.140 21.994  236.396 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 929  PRO E CD  1 
ATOM   31248 N  N   . ASN E  1 687 ? 162.920 21.120  232.166 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 930  ASN E N   1 
ATOM   31249 C  CA  . ASN E  1 687 ? 163.648 21.875  231.146 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 930  ASN E CA  1 
ATOM   31250 C  C   . ASN E  1 687 ? 162.641 22.682  230.377 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 930  ASN E C   1 
ATOM   31251 O  O   . ASN E  1 687 ? 161.495 22.776  230.780 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 930  ASN E O   1 
ATOM   31252 C  CB  . ASN E  1 687 ? 164.504 21.002  230.241 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 930  ASN E CB  1 
ATOM   31253 C  CG  . ASN E  1 687 ? 163.709 19.915  229.520 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 930  ASN E CG  1 
ATOM   31254 O  OD1 . ASN E  1 687 ? 162.495 20.017  229.293 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 930  ASN E OD1 1 
ATOM   31255 N  ND2 . ASN E  1 687 ? 164.419 18.872  229.122 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 930  ASN E ND2 1 
ATOM   31256 N  N   . LYS E  1 688 ? 163.039 23.329  229.310 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 931  LYS E N   1 
ATOM   31257 C  CA  . LYS E  1 688 ? 162.075 24.210  228.697 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 931  LYS E CA  1 
ATOM   31258 C  C   . LYS E  1 688 ? 160.950 23.364  228.145 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 931  LYS E C   1 
ATOM   31259 O  O   . LYS E  1 688 ? 159.875 23.867  227.871 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 931  LYS E O   1 
ATOM   31260 C  CB  . LYS E  1 688 ? 162.749 25.007  227.595 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 931  LYS E CB  1 
ATOM   31261 C  CG  . LYS E  1 688 ? 161.906 26.026  226.929 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 931  LYS E CG  1 
ATOM   31262 C  CD  . LYS E  1 688 ? 162.761 26.789  225.943 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 931  LYS E CD  1 
ATOM   31263 C  CE  . LYS E  1 688 ? 161.932 27.637  225.030 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 931  LYS E CE  1 
ATOM   31264 N  NZ  . LYS E  1 688 ? 162.771 28.388  224.105 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 931  LYS E NZ  1 
ATOM   31265 N  N   . TYR E  1 689 ? 161.196 22.062  228.006 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 932  TYR E N   1 
ATOM   31266 C  CA  . TYR E  1 689 ? 160.311 21.199  227.231 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CA  1 
ATOM   31267 C  C   . TYR E  1 689 ? 159.415 20.300  228.059 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 932  TYR E C   1 
ATOM   31268 O  O   . TYR E  1 689 ? 158.557 19.601  227.513 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 932  TYR E O   1 
ATOM   31269 C  CB  . TYR E  1 689 ? 161.153 20.370  226.266 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CB  1 
ATOM   31270 C  CG  . TYR E  1 689 ? 162.091 21.260  225.499 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CG  1 
ATOM   31271 C  CD1 . TYR E  1 689 ? 161.608 22.161  224.540 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CD1 1 
ATOM   31272 C  CD2 . TYR E  1 689 ? 163.451 21.252  225.768 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CD2 1 
ATOM   31273 C  CE1 . TYR E  1 689 ? 162.458 23.010  223.869 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CE1 1 
ATOM   31274 C  CE2 . TYR E  1 689 ? 164.306 22.091  225.097 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CE2 1 
ATOM   31275 C  CZ  . TYR E  1 689 ? 163.796 22.967  224.151 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CZ  1 
ATOM   31276 O  OH  . TYR E  1 689 ? 164.620 23.806  223.469 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 932  TYR E OH  1 
ATOM   31277 N  N   . GLY E  1 690 ? 159.628 20.329  229.376 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 933  GLY E N   1 
ATOM   31278 C  CA  . GLY E  1 690 ? 158.884 19.523  230.333 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 933  GLY E CA  1 
ATOM   31279 C  C   . GLY E  1 690 ? 159.761 18.864  231.380 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 933  GLY E C   1 
ATOM   31280 O  O   . GLY E  1 690 ? 160.961 19.110  231.434 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 933  GLY E O   1 
ATOM   31281 N  N   . THR E  1 691 ? 159.142 18.028  232.220 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 934  THR E N   1 
ATOM   31282 C  CA  . THR E  1 691 ? 159.846 17.190  233.196 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 934  THR E CA  1 
ATOM   31283 C  C   . THR E  1 691 ? 160.467 15.975  232.520 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 934  THR E C   1 
ATOM   31284 O  O   . THR E  1 691 ? 160.091 15.607  231.396 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 934  THR E O   1 
ATOM   31285 C  CB  . THR E  1 691 ? 158.896 16.638  234.264 1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 934  THR E CB  1 
ATOM   31286 O  OG1 . THR E  1 691 ? 157.854 15.897  233.629 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 934  THR E OG1 1 
ATOM   31287 C  CG2 . THR E  1 691 ? 158.268 17.736  235.073 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 934  THR E CG2 1 
ATOM   31288 N  N   . ALA E  1 692 ? 161.420 15.349  233.202 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 935  ALA E N   1 
ATOM   31289 C  CA  . ALA E  1 692 ? 161.995 14.089  232.727 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 935  ALA E CA  1 
ATOM   31290 C  C   . ALA E  1 692 ? 160.914 12.988  232.450 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 935  ALA E C   1 
ATOM   31291 O  O   . ALA E  1 692 ? 161.052 12.171  231.526 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 935  ALA E O   1 
ATOM   31292 C  CB  . ALA E  1 692 ? 163.087 13.607  233.673 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 935  ALA E CB  1 
ATOM   31293 N  N   . ASP E  1 693 ? 159.809 12.993  233.192 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E N   1 
ATOM   31294 C  CA  . ASP E  1 693 ? 158.689 12.148  232.761 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E CA  1 
ATOM   31295 C  C   . ASP E  1 693 ? 158.078 12.538  231.445 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E C   1 
ATOM   31296 O  O   . ASP E  1 693 ? 157.838 11.674  230.594 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E O   1 
ATOM   31297 C  CB  . ASP E  1 693 ? 157.653 11.985  233.836 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E CB  1 
ATOM   31298 C  CG  . ASP E  1 693 ? 158.157 11.068  234.898 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E CG  1 
ATOM   31299 O  OD1 . ASP E  1 693 ? 158.985 10.179  234.513 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E OD1 1 
ATOM   31300 O  OD2 . ASP E  1 693 ? 157.799 11.237  236.097 1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E OD2 1 
ATOM   31301 N  N   . ASP E  1 694 ? 157.848 13.833  231.260 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E N   1 
ATOM   31302 C  CA  . ASP E  1 694 ? 157.325 14.295  229.989 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E CA  1 
ATOM   31303 C  C   . ASP E  1 694 ? 158.243 13.850  228.883 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E C   1 
ATOM   31304 O  O   . ASP E  1 694 ? 157.779 13.426  227.829 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E O   1 
ATOM   31305 C  CB  . ASP E  1 694 ? 157.205 15.793  229.968 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E CB  1 
ATOM   31306 C  CG  . ASP E  1 694 ? 156.230 16.307  230.985 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E CG  1 
ATOM   31307 O  OD1 . ASP E  1 694 ? 155.124 15.742  231.134 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E OD1 1 
ATOM   31308 O  OD2 . ASP E  1 694 ? 156.576 17.304  231.639 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E OD2 1 
ATOM   31309 N  N   . LEU E  1 695 ? 159.544 13.942  229.128 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E N   1 
ATOM   31310 C  CA  . LEU E  1 695 ? 160.508 13.515  228.156 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E CA  1 
ATOM   31311 C  C   . LEU E  1 695 ? 160.341 12.043  227.925 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E C   1 
ATOM   31312 O  O   . LEU E  1 695 ? 160.277 11.565  226.777 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E O   1 
ATOM   31313 C  CB  . LEU E  1 695 ? 161.908 13.764  228.656 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E CB  1 
ATOM   31314 C  CG  . LEU E  1 695 ? 163.013 13.223  227.754 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E CG  1 
ATOM   31315 C  CD1 . LEU E  1 695 ? 162.777 13.572  226.298 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E CD1 1 
ATOM   31316 C  CD2 . LEU E  1 695 ? 164.348 13.737  228.191 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E CD2 1 
ATOM   31317 N  N   . VAL E  1 696 ? 160.258 11.295  229.021 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 939  VAL E N   1 
ATOM   31318 C  CA  . VAL E  1 696 ? 160.100 9.855   228.868 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 939  VAL E CA  1 
ATOM   31319 C  C   . VAL E  1 696 ? 158.882 9.493   228.011 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 939  VAL E C   1 
ATOM   31320 O  O   . VAL E  1 696 ? 159.026 8.826   226.988 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 939  VAL E O   1 
ATOM   31321 C  CB  . VAL E  1 696 ? 160.124 9.131   230.202 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 939  VAL E CB  1 
ATOM   31322 C  CG1 . VAL E  1 696 ? 159.569 7.765   230.057 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 939  VAL E CG1 1 
ATOM   31323 C  CG2 . VAL E  1 696 ? 161.553 9.040   230.676 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 939  VAL E CG2 1 
ATOM   31324 N  N   . LYS E  1 697 ? 157.709 9.985   228.404 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E N   1 
ATOM   31325 C  CA  . LYS E  1 697 ? 156.485 9.767   227.640 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E CA  1 
ATOM   31326 C  C   . LYS E  1 697 ? 156.525 10.170  226.178 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E C   1 
ATOM   31327 O  O   . LYS E  1 697 ? 155.847 9.536   225.356 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E O   1 
ATOM   31328 C  CB  . LYS E  1 697 ? 155.306 10.468  228.284 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E CB  1 
ATOM   31329 C  CG  . LYS E  1 697 ? 154.694 9.655   229.356 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E CG  1 
ATOM   31330 C  CD  . LYS E  1 697 ? 153.797 10.507  230.180 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E CD  1 
ATOM   31331 C  CE  . LYS E  1 697 ? 153.556 9.834   231.490 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E CE  1 
ATOM   31332 N  NZ  . LYS E  1 697 ? 152.659 10.687  232.263 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E NZ  1 
ATOM   31333 N  N   . ALA E  1 698 ? 157.266 11.231  225.866 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 941  ALA E N   1 
ATOM   31334 C  CA  . ALA E  1 698 ? 157.375 11.699  224.508 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 941  ALA E CA  1 
ATOM   31335 C  C   . ALA E  1 698 ? 158.115 10.670  223.628 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 941  ALA E C   1 
ATOM   31336 O  O   . ALA E  1 698 ? 157.713 10.405  222.473 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 941  ALA E O   1 
ATOM   31337 C  CB  . ALA E  1 698 ? 158.068 13.016  224.491 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 941  ALA E CB  1 
ATOM   31338 N  N   . ILE E  1 699 ? 159.183 10.075  224.169 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E N   1 
ATOM   31339 C  CA  . ILE E  1 699 ? 160.015 9.154   223.384 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E CA  1 
ATOM   31340 C  C   . ILE E  1 699 ? 159.212 7.910   223.154 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E C   1 
ATOM   31341 O  O   . ILE E  1 699 ? 159.212 7.370   222.054 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E O   1 
ATOM   31342 C  CB  . ILE E  1 699 ? 161.278 8.783   224.099 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E CB  1 
ATOM   31343 C  CG1 . ILE E  1 699 ? 162.147 10.024  224.229 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E CG1 1 
ATOM   31344 C  CG2 . ILE E  1 699 ? 161.967 7.646   223.386 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E CG2 1 
ATOM   31345 C  CD1 . ILE E  1 699 ? 163.236 9.878   225.228 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E CD1 1 
ATOM   31346 N  N   . LYS E  1 700 ? 158.494 7.465   224.181 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E N   1 
ATOM   31347 C  CA  . LYS E  1 700 ? 157.624 6.322   224.018 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E CA  1 
ATOM   31348 C  C   . LYS E  1 700 ? 156.588 6.601   222.907 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E C   1 
ATOM   31349 O  O   . LYS E  1 700 ? 156.312 5.737   222.073 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E O   1 
ATOM   31350 C  CB  . LYS E  1 700 ? 156.932 5.995   225.334 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E CB  1 
ATOM   31351 C  CG  . LYS E  1 700 ? 157.832 5.401   226.398 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E CG  1 
ATOM   31352 C  CD  . LYS E  1 700 ? 157.149 5.402   227.782 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E CD  1 
ATOM   31353 C  CE  . LYS E  1 700 ? 156.021 4.415   227.887 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E CE  1 
ATOM   31354 N  NZ  . LYS E  1 700 ? 156.552 3.029   227.679 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E NZ  1 
ATOM   31355 N  N   . ALA E  1 701 ? 156.007 7.801   222.900 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 944  ALA E N   1 
ATOM   31356 C  CA  . ALA E  1 701 ? 154.961 8.106   221.933 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 944  ALA E CA  1 
ATOM   31357 C  C   . ALA E  1 701 ? 155.581 7.992   220.567 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 944  ALA E C   1 
ATOM   31358 O  O   . ALA E  1 701 ? 155.052 7.341   219.649 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 944  ALA E O   1 
ATOM   31359 C  CB  . ALA E  1 701 ? 154.419 9.475   222.136 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 944  ALA E CB  1 
ATOM   31360 N  N   . LEU E  1 702 ? 156.723 8.625   220.420 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E N   1 
ATOM   31361 C  CA  . LEU E  1 702 ? 157.370 8.538   219.155 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E CA  1 
ATOM   31362 C  C   . LEU E  1 702 ? 157.634 7.065   218.774 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E C   1 
ATOM   31363 O  O   . LEU E  1 702 ? 157.326 6.636   217.652 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E O   1 
ATOM   31364 C  CB  . LEU E  1 702 ? 158.638 9.374   219.176 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E CB  1 
ATOM   31365 C  CG  . LEU E  1 702 ? 158.319 10.860  219.181 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E CG  1 
ATOM   31366 C  CD1 . LEU E  1 702 ? 159.532 11.614  219.643 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E CD1 1 
ATOM   31367 C  CD2 . LEU E  1 702 ? 157.878 11.321  217.779 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E CD2 1 
ATOM   31368 N  N   . HIS E  1 703 ? 158.190 6.293   219.707 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E N   1 
ATOM   31369 C  CA  . HIS E  1 703 ? 158.552 4.934   219.380 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E CA  1 
ATOM   31370 C  C   . HIS E  1 703 ? 157.319 4.172   218.977 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E C   1 
ATOM   31371 O  O   . HIS E  1 703 ? 157.390 3.289   218.122 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E O   1 
ATOM   31372 C  CB  . HIS E  1 703 ? 159.222 4.237   220.554 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E CB  1 
ATOM   31373 C  CG  . HIS E  1 703 ? 160.646 4.626   220.714 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E CG  1 
ATOM   31374 N  ND1 . HIS E  1 703 ? 161.383 4.329   221.849 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E ND1 1 
ATOM   31375 C  CD2 . HIS E  1 703 ? 161.471 5.325   219.887 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E CD2 1 
ATOM   31376 C  CE1 . HIS E  1 703 ? 162.604 4.826   221.707 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E CE1 1 
ATOM   31377 N  NE2 . HIS E  1 703 ? 162.683 5.428   220.522 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E NE2 1 
ATOM   31378 N  N   . SER E  1 704 ? 156.195 4.508   219.607 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 947  SER E N   1 
ATOM   31379 C  CA  . SER E  1 704 ? 154.965 3.801   219.388 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 947  SER E CA  1 
ATOM   31380 C  C   . SER E  1 704 ? 154.541 3.935   217.929 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 947  SER E C   1 
ATOM   31381 O  O   . SER E  1 704 ? 153.737 3.157   217.451 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 947  SER E O   1 
ATOM   31382 C  CB  . SER E  1 704 ? 153.887 4.341   220.321 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 947  SER E CB  1 
ATOM   31383 O  OG  . SER E  1 704 ? 153.047 5.287   219.677 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 947  SER E OG  1 
ATOM   31384 N  N   . LYS E  1 705 ? 155.086 4.918   217.214 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E N   1 
ATOM   31385 C  CA  . LYS E  1 705 ? 154.829 5.069   215.776 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E CA  1 
ATOM   31386 C  C   . LYS E  1 705 ? 156.038 4.655   214.943 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E C   1 
ATOM   31387 O  O   . LYS E  1 705 ? 156.115 4.941   213.760 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E O   1 
ATOM   31388 C  CB  . LYS E  1 705 ? 154.517 6.531   215.469 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E CB  1 
ATOM   31389 C  CG  . LYS E  1 705 ? 153.203 7.006   216.041 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E CG  1 
ATOM   31390 C  CD  . LYS E  1 705 ? 152.085 6.386   215.244 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E CD  1 
ATOM   31391 C  CE  . LYS E  1 705 ? 150.723 6.660   215.846 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E CE  1 
ATOM   31392 N  NZ  . LYS E  1 705 ? 149.667 6.283   214.833 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E NZ  1 
ATOM   31393 N  N   . GLY E  1 706 ? 157.015 4.020   215.569 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 949  GLY E N   1 
ATOM   31394 C  CA  . GLY E  1 706 ? 158.193 3.570   214.846 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 949  GLY E CA  1 
ATOM   31395 C  C   . GLY E  1 706 ? 159.192 4.663   214.544 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 949  GLY E C   1 
ATOM   31396 O  O   . GLY E  1 706 ? 160.232 4.426   213.949 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 949  GLY E O   1 
ATOM   31397 N  N   . ILE E  1 707 ? 158.893 5.873   214.974 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E N   1 
ATOM   31398 C  CA  . ILE E  1 707 ? 159.789 6.979   214.724 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E CA  1 
ATOM   31399 C  C   . ILE E  1 707 ? 161.008 6.950   215.640 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E C   1 
ATOM   31400 O  O   . ILE E  1 707 ? 160.879 6.687   216.842 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E O   1 
ATOM   31401 C  CB  . ILE E  1 707 ? 159.041 8.288   214.911 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E CB  1 
ATOM   31402 C  CG1 . ILE E  1 707 ? 157.862 8.336   213.938 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E CG1 1 
ATOM   31403 C  CG2 . ILE E  1 707 ? 159.975 9.459   214.672 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E CG2 1 
ATOM   31404 C  CD1 . ILE E  1 707 ? 157.050 9.587   214.052 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E CD1 1 
ATOM   31405 N  N   . LYS E  1 708 ? 162.191 7.209   215.098 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E N   1 
ATOM   31406 C  CA  . LYS E  1 708 ? 163.374 7.254   215.949 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E CA  1 
ATOM   31407 C  C   . LYS E  1 708 ? 163.541 8.626   216.549 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E C   1 
ATOM   31408 O  O   . LYS E  1 708 ? 163.052 9.623   215.995 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E O   1 
ATOM   31409 C  CB  . LYS E  1 708 ? 164.650 6.942   215.211 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E CB  1 
ATOM   31410 C  CG  . LYS E  1 708 ? 164.650 5.662   214.501 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E CG  1 
ATOM   31411 C  CD  . LYS E  1 708 ? 164.049 4.603   215.333 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E CD  1 
ATOM   31412 C  CE  . LYS E  1 708 ? 163.427 3.628   214.405 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E CE  1 
ATOM   31413 N  NZ  . LYS E  1 708 ? 163.706 2.316   214.924 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E NZ  1 
ATOM   31414 N  N   . VAL E  1 709 ? 164.259 8.683   217.665 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 952  VAL E N   1 
ATOM   31415 C  CA  . VAL E  1 709 ? 164.355 9.909   218.398 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 952  VAL E CA  1 
ATOM   31416 C  C   . VAL E  1 709 ? 165.803 10.170  218.716 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 952  VAL E C   1 
ATOM   31417 O  O   . VAL E  1 709 ? 166.502 9.275   219.192 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 952  VAL E O   1 
ATOM   31418 C  CB  . VAL E  1 709 ? 163.553 9.832   219.658 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 952  VAL E CB  1 
ATOM   31419 C  CG1 . VAL E  1 709 ? 163.400 11.231  220.244 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 952  VAL E CG1 1 
ATOM   31420 C  CG2 . VAL E  1 709 ? 162.216 9.297   219.321 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 952  VAL E CG2 1 
ATOM   31421 N  N   . MET E  1 710 ? 166.239 11.405  218.476 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 953  MET E N   1 
ATOM   31422 C  CA  . MET E  1 710 ? 167.641 11.721  218.457 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 953  MET E CA  1 
ATOM   31423 C  C   . MET E  1 710 ? 168.007 12.611  219.624 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 953  MET E C   1 
ATOM   31424 O  O   . MET E  1 710 ? 167.308 13.598  219.923 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 953  MET E O   1 
ATOM   31425 C  CB  . MET E  1 710 ? 167.946 12.454  217.170 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 953  MET E CB  1 
ATOM   31426 C  CG  . MET E  1 710 ? 169.388 12.515  216.774 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 953  MET E CG  1 
ATOM   31427 S  SD  . MET E  1 710 ? 169.421 13.677  215.414 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 953  MET E SD  1 
ATOM   31428 C  CE  . MET E  1 710 ? 170.720 12.923  214.440 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 953  MET E CE  1 
ATOM   31429 N  N   . ALA E  1 711 ? 169.122 12.277  220.262 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 954  ALA E N   1 
ATOM   31430 C  CA  . ALA E  1 711 ? 169.615 12.993  221.408 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 954  ALA E CA  1 
ATOM   31431 C  C   . ALA E  1 711 ? 170.765 13.914  220.997 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 954  ALA E C   1 
ATOM   31432 O  O   . ALA E  1 711 ? 171.714 13.482  220.340 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 954  ALA E O   1 
ATOM   31433 C  CB  . ALA E  1 711 ? 170.086 11.987  222.393 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 954  ALA E CB  1 
ATOM   31434 N  N   . ASP E  1 712 ? 170.697 15.182  221.380 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E N   1 
ATOM   31435 C  CA  . ASP E  1 712 ? 171.732 16.146  220.969 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E CA  1 
ATOM   31436 C  C   . ASP E  1 712 ? 172.929 16.020  221.866 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E C   1 
ATOM   31437 O  O   . ASP E  1 712 ? 172.823 16.332  223.030 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E O   1 
ATOM   31438 C  CB  . ASP E  1 712 ? 171.201 17.570  221.074 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E CB  1 
ATOM   31439 C  CG  . ASP E  1 712 ? 171.678 18.458  219.929 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E CG  1 
ATOM   31440 O  OD1 . ASP E  1 712 ? 170.803 19.141  219.330 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E OD1 1 
ATOM   31441 O  OD2 . ASP E  1 712 ? 172.911 18.456  219.641 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E OD2 1 
ATOM   31442 N  N   . TRP E  1 713 ? 174.059 15.553  221.349 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E N   1 
ATOM   31443 C  CA  . TRP E  1 713 ? 175.254 15.337  222.172 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CA  1 
ATOM   31444 C  C   . TRP E  1 713 ? 176.082 16.578  222.099 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E C   1 
ATOM   31445 O  O   . TRP E  1 713 ? 176.494 16.963  221.028 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E O   1 
ATOM   31446 C  CB  . TRP E  1 713 ? 176.041 14.233  221.558 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CB  1 
ATOM   31447 C  CG  . TRP E  1 713 ? 177.102 13.588  222.361 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CG  1 
ATOM   31448 C  CD1 . TRP E  1 713 ? 177.056 13.259  223.669 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CD1 1 
ATOM   31449 C  CD2 . TRP E  1 713 ? 178.345 13.068  221.852 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CD2 1 
ATOM   31450 N  NE1 . TRP E  1 713 ? 178.227 12.599  224.040 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E NE1 1 
ATOM   31451 C  CE2 . TRP E  1 713 ? 179.023 12.462  222.935 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CE2 1 
ATOM   31452 C  CE3 . TRP E  1 713 ? 178.958 13.084  220.592 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CE3 1 
ATOM   31453 C  CZ2 . TRP E  1 713 ? 180.287 11.869  222.795 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CZ2 1 
ATOM   31454 C  CZ3 . TRP E  1 713 ? 180.211 12.506  220.448 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CZ3 1 
ATOM   31455 C  CH2 . TRP E  1 713 ? 180.866 11.902  221.533 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CH2 1 
ATOM   31456 N  N   . VAL E  1 714 ? 176.321 17.217  223.231 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 957  VAL E N   1 
ATOM   31457 C  CA  . VAL E  1 714 ? 176.915 18.554  223.259 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 957  VAL E CA  1 
ATOM   31458 C  C   . VAL E  1 714 ? 178.186 18.559  224.095 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 957  VAL E C   1 
ATOM   31459 O  O   . VAL E  1 714 ? 178.159 18.976  225.262 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 957  VAL E O   1 
ATOM   31460 C  CB  . VAL E  1 714 ? 175.940 19.556  223.860 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 957  VAL E CB  1 
ATOM   31461 C  CG1 . VAL E  1 714 ? 176.619 20.890  224.094 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 957  VAL E CG1 1 
ATOM   31462 C  CG2 . VAL E  1 714 ? 174.784 19.693  222.942 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 957  VAL E CG2 1 
ATOM   31463 N  N   . PRO E  1 715 ? 179.293 18.056  223.511 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 958  PRO E N   1 
ATOM   31464 C  CA  . PRO E  1 715 ? 180.540 17.869  224.238 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 958  PRO E CA  1 
ATOM   31465 C  C   . PRO E  1 715 ? 181.458 19.054  224.239 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 958  PRO E C   1 
ATOM   31466 O  O   . PRO E  1 715 ? 182.508 18.989  224.898 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 958  PRO E O   1 
ATOM   31467 C  CB  . PRO E  1 715 ? 181.232 16.744  223.485 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 958  PRO E CB  1 
ATOM   31468 C  CG  . PRO E  1 715 ? 180.697 16.768  222.180 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 958  PRO E CG  1 
ATOM   31469 C  CD  . PRO E  1 715 ? 179.286 17.300  222.250 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 958  PRO E CD  1 
ATOM   31470 N  N   . ASP E  1 716 ? 181.104 20.128  223.534 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 959  ASP E N   1 
ATOM   31471 C  CA  . ASP E  1 716 ? 182.011 21.256  223.559 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 959  ASP E CA  1 
ATOM   31472 C  C   . ASP E  1 716 ? 182.125 22.011  224.890 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 959  ASP E C   1 
ATOM   31473 O  O   . ASP E  1 716 ? 183.235 22.323  225.310 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 959  ASP E O   1 
ATOM   31474 C  CB  . ASP E  1 716 ? 181.745 22.223  222.431 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 959  ASP E CB  1 
ATOM   31475 C  CG  . ASP E  1 716 ? 182.786 23.326  222.366 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 959  ASP E CG  1 
ATOM   31476 O  OD1 . ASP E  1 716 ? 184.005 23.072  222.244 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 959  ASP E OD1 1 
ATOM   31477 O  OD2 . ASP E  1 716 ? 182.371 24.474  222.431 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 959  ASP E OD2 1 
ATOM   31478 N  N   . GLN E  1 717 ? 181.022 22.303  225.568 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 960  GLN E N   1 
ATOM   31479 C  CA  . GLN E  1 717 ? 181.109 23.291  226.631 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 960  GLN E CA  1 
ATOM   31480 C  C   . GLN E  1 717 ? 180.124 23.145  227.793 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 960  GLN E C   1 
ATOM   31481 O  O   . GLN E  1 717 ? 179.142 22.410  227.701 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 960  GLN E O   1 
ATOM   31482 C  CB  . GLN E  1 717 ? 180.983 24.703  226.021 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 960  GLN E CB  1 
ATOM   31483 C  CG  . GLN E  1 717 ? 179.556 25.189  225.744 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 960  GLN E CG  1 
ATOM   31484 C  CD  . GLN E  1 717 ? 179.012 24.708  224.425 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 960  GLN E CD  1 
ATOM   31485 O  OE1 . GLN E  1 717 ? 179.762 24.507  223.496 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 960  GLN E OE1 1 
ATOM   31486 N  NE2 . GLN E  1 717 ? 177.699 24.537  224.329 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 960  GLN E NE2 1 
ATOM   31487 N  N   . MET E  1 718 ? 180.374 23.858  228.889 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 961  MET E N   1 
ATOM   31488 C  CA  . MET E  1 718 ? 179.361 23.923  229.899 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 961  MET E CA  1 
ATOM   31489 C  C   . MET E  1 718 ? 179.342 25.314  230.480 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 961  MET E C   1 
ATOM   31490 O  O   . MET E  1 718 ? 180.359 26.020  230.459 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 961  MET E O   1 
ATOM   31491 C  CB  . MET E  1 718 ? 179.643 22.920  230.996 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 961  MET E CB  1 
ATOM   31492 C  CG  . MET E  1 718 ? 180.103 21.539  230.558 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 961  MET E CG  1 
ATOM   31493 S  SD  . MET E  1 718 ? 180.395 20.567  232.057 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 961  MET E SD  1 
ATOM   31494 C  CE  . MET E  1 718 ? 178.776 20.638  232.760 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 961  MET E CE  1 
ATOM   31495 N  N   . TYR E  1 719 ? 178.180 25.685  231.017 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 962  TYR E N   1 
ATOM   31496 C  CA  . TYR E  1 719 ? 177.937 27.007  231.568 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CA  1 
ATOM   31497 C  C   . TYR E  1 719 ? 177.755 27.013  233.072 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 962  TYR E C   1 
ATOM   31498 O  O   . TYR E  1 719 ? 177.281 26.038  233.682 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 962  TYR E O   1 
ATOM   31499 C  CB  . TYR E  1 719 ? 176.643 27.557  231.004 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CB  1 
ATOM   31500 C  CG  . TYR E  1 719 ? 176.699 28.020  229.584 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CG  1 
ATOM   31501 C  CD1 . TYR E  1 719 ? 176.962 27.118  228.542 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CD1 1 
ATOM   31502 C  CD2 . TYR E  1 719 ? 176.450 29.359  229.270 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CD2 1 
ATOM   31503 C  CE1 . TYR E  1 719 ? 176.991 27.534  227.233 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CE1 1 
ATOM   31504 C  CE2 . TYR E  1 719 ? 176.493 29.791  227.979 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CE2 1 
ATOM   31505 C  CZ  . TYR E  1 719 ? 176.751 28.877  226.954 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CZ  1 
ATOM   31506 O  OH  . TYR E  1 719 ? 176.752 29.332  225.656 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 962  TYR E OH  1 
ATOM   31507 N  N   . ALA E  1 720 ? 178.086 28.159  233.656 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 963  ALA E N   1 
ATOM   31508 C  CA  . ALA E  1 720 ? 177.622 28.505  234.996 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 963  ALA E CA  1 
ATOM   31509 C  C   . ALA E  1 720 ? 177.929 27.451  236.040 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 963  ALA E C   1 
ATOM   31510 O  O   . ALA E  1 720 ? 177.055 27.026  236.795 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 963  ALA E O   1 
ATOM   31511 C  CB  . ALA E  1 720 ? 176.128 28.823  234.959 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 963  ALA E CB  1 
ATOM   31512 N  N   . LEU E  1 721 ? 179.174 27.020  236.102 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 964  LEU E N   1 
ATOM   31513 C  CA  . LEU E  1 721 ? 179.520 26.079  237.151 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 964  LEU E CA  1 
ATOM   31514 C  C   . LEU E  1 721 ? 179.477 26.794  238.534 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 964  LEU E C   1 
ATOM   31515 O  O   . LEU E  1 721 ? 179.880 27.979  238.674 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 964  LEU E O   1 
ATOM   31516 C  CB  . LEU E  1 721 ? 180.878 25.430  236.873 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 964  LEU E CB  1 
ATOM   31517 C  CG  . LEU E  1 721 ? 181.028 24.697  235.535 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 964  LEU E CG  1 
ATOM   31518 C  CD1 . LEU E  1 721 ? 182.484 24.395  235.162 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 964  LEU E CD1 1 
ATOM   31519 C  CD2 . LEU E  1 721 ? 180.259 23.455  235.629 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 964  LEU E CD2 1 
ATOM   31520 N  N   . PRO E  1 722 ? 178.992 26.077  239.569 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 965  PRO E N   1 
ATOM   31521 C  CA  . PRO E  1 722 ? 178.732 26.657  240.869 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 965  PRO E CA  1 
ATOM   31522 C  C   . PRO E  1 722 ? 179.936 27.087  241.696 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 965  PRO E C   1 
ATOM   31523 O  O   . PRO E  1 722 ? 179.840 28.082  242.374 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 965  PRO E O   1 
ATOM   31524 C  CB  . PRO E  1 722 ? 177.964 25.558  241.610 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 965  PRO E CB  1 
ATOM   31525 C  CG  . PRO E  1 722 ? 177.714 24.503  240.666 1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 965  PRO E CG  1 
ATOM   31526 C  CD  . PRO E  1 722 ? 178.670 24.646  239.544 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 965  PRO E CD  1 
ATOM   31527 N  N   . GLU E  1 723 ? 181.038 26.348  241.669 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 966  GLU E N   1 
ATOM   31528 C  CA  . GLU E  1 723 ? 182.163 26.614  242.576 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 966  GLU E CA  1 
ATOM   31529 C  C   . GLU E  1 723 ? 183.306 27.371  241.922 1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 966  GLU E C   1 
ATOM   31530 O  O   . GLU E  1 723 ? 183.697 27.058  240.819 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 966  GLU E O   1 
ATOM   31531 C  CB  . GLU E  1 723 ? 182.760 25.303  243.107 1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 966  GLU E CB  1 
ATOM   31532 C  CG  . GLU E  1 723 ? 181.811 24.330  243.761 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 966  GLU E CG  1 
ATOM   31533 C  CD  . GLU E  1 723 ? 180.836 25.034  244.650 1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 966  GLU E CD  1 
ATOM   31534 O  OE1 . GLU E  1 723 ? 181.239 26.085  245.231 1.00 57.34  ? ? ? ? ? ? 966  GLU E OE1 1 
ATOM   31535 O  OE2 . GLU E  1 723 ? 179.672 24.553  244.754 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 966  GLU E OE2 1 
ATOM   31536 N  N   . LYS E  1 724 ? 183.907 28.315  242.632 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 967  LYS E N   1 
ATOM   31537 C  CA  . LYS E  1 724 ? 185.070 29.000  242.088 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 967  LYS E CA  1 
ATOM   31538 C  C   . LYS E  1 724 ? 186.353 28.191  242.191 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 967  LYS E C   1 
ATOM   31539 O  O   . LYS E  1 724 ? 186.516 27.376  243.066 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 967  LYS E O   1 
ATOM   31540 C  CB  . LYS E  1 724 ? 185.243 30.347  242.746 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 967  LYS E CB  1 
ATOM   31541 C  CG  . LYS E  1 724 ? 184.060 31.168  242.524 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 967  LYS E CG  1 
ATOM   31542 C  CD  . LYS E  1 724 ? 184.279 32.556  242.954 1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 967  LYS E CD  1 
ATOM   31543 C  CE  . LYS E  1 724 ? 182.959 33.271  243.012 1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 967  LYS E CE  1 
ATOM   31544 N  NZ  . LYS E  1 724 ? 183.025 34.231  244.138 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 967  LYS E NZ  1 
ATOM   31545 N  N   . GLU E  1 725 ? 187.268 28.429  241.270 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 968  GLU E N   1 
ATOM   31546 C  CA  . GLU E  1 725 ? 188.555 27.805  241.323 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 968  GLU E CA  1 
ATOM   31547 C  C   . GLU E  1 725 ? 189.566 28.765  240.752 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 968  GLU E C   1 
ATOM   31548 O  O   . GLU E  1 725 ? 189.202 29.606  239.965 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 968  GLU E O   1 
ATOM   31549 C  CB  . GLU E  1 725 ? 188.500 26.578  240.486 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 968  GLU E CB  1 
ATOM   31550 C  CG  . GLU E  1 725 ? 189.798 25.868  240.399 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 968  GLU E CG  1 
ATOM   31551 C  CD  . GLU E  1 725 ? 189.590 24.468  239.849 1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 968  GLU E CD  1 
ATOM   31552 O  OE1 . GLU E  1 725 ? 188.428 24.195  239.439 1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 968  GLU E OE1 1 
ATOM   31553 O  OE2 . GLU E  1 725 ? 190.563 23.659  239.842 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 968  GLU E OE2 1 
ATOM   31554 N  N   . VAL E  1 726 ? 190.826 28.666  241.162 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 969  VAL E N   1 
ATOM   31555 C  CA  . VAL E  1 726 ? 191.865 29.618  240.736 1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 969  VAL E CA  1 
ATOM   31556 C  C   . VAL E  1 726 ? 192.789 28.959  239.724 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 969  VAL E C   1 
ATOM   31557 O  O   . VAL E  1 726 ? 193.277 27.862  239.914 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 969  VAL E O   1 
ATOM   31558 C  CB  . VAL E  1 726 ? 192.746 30.095  241.904 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 969  VAL E CB  1 
ATOM   31559 C  CG1 . VAL E  1 726 ? 193.817 30.992  241.393 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 969  VAL E CG1 1 
ATOM   31560 C  CG2 . VAL E  1 726 ? 191.937 30.825  242.929 1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 969  VAL E CG2 1 
ATOM   31561 N  N   . VAL E  1 727 ? 193.058 29.635  238.636 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 970  VAL E N   1 
ATOM   31562 C  CA  . VAL E  1 727 ? 193.834 29.000  237.622 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 970  VAL E CA  1 
ATOM   31563 C  C   . VAL E  1 727 ? 194.956 29.910  237.169 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 970  VAL E C   1 
ATOM   31564 O  O   . VAL E  1 727 ? 194.948 31.097  237.487 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 970  VAL E O   1 
ATOM   31565 C  CB  . VAL E  1 727 ? 192.939 28.686  236.450 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 970  VAL E CB  1 
ATOM   31566 C  CG1 . VAL E  1 727 ? 191.814 27.823  236.926 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 970  VAL E CG1 1 
ATOM   31567 C  CG2 . VAL E  1 727 ? 192.399 29.968  235.881 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 970  VAL E CG2 1 
ATOM   31568 N  N   . THR E  1 728 ? 195.919 29.346  236.440 1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 971  THR E N   1 
ATOM   31569 C  CA  . THR E  1 728 ? 196.938 30.133  235.757 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 971  THR E CA  1 
ATOM   31570 C  C   . THR E  1 728 ? 196.503 30.306  234.311 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 971  THR E C   1 
ATOM   31571 O  O   . THR E  1 728 ? 196.472 29.360  233.554 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 971  THR E O   1 
ATOM   31572 C  CB  . THR E  1 728 ? 198.338 29.486  235.846 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 971  THR E CB  1 
ATOM   31573 O  OG1 . THR E  1 728 ? 198.639 29.259  237.215 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 971  THR E OG1 1 
ATOM   31574 C  CG2 . THR E  1 728 ? 199.417 30.397  235.281 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 971  THR E CG2 1 
ATOM   31575 N  N   . ALA E  1 729 ? 196.179 31.537  233.951 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 972  ALA E N   1 
ATOM   31576 C  CA  . ALA E  1 729 ? 195.491 31.793  232.738 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 972  ALA E CA  1 
ATOM   31577 C  C   . ALA E  1 729 ? 196.278 32.729  231.831 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 972  ALA E C   1 
ATOM   31578 O  O   . ALA E  1 729 ? 197.113 33.499  232.295 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 972  ALA E O   1 
ATOM   31579 C  CB  . ALA E  1 729 ? 194.131 32.396  233.069 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 972  ALA E CB  1 
ATOM   31580 N  N   . THR E  1 730 ? 195.975 32.650  230.531 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 973  THR E N   1 
ATOM   31581 C  CA  . THR E  1 730 ? 196.432 33.606  229.519 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 973  THR E CA  1 
ATOM   31582 C  C   . THR E  1 730 ? 195.311 34.078  228.590 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 973  THR E C   1 
ATOM   31583 O  O   . THR E  1 730 ? 194.456 33.274  228.210 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 973  THR E O   1 
ATOM   31584 C  CB  . THR E  1 730 ? 197.470 32.976  228.641 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 973  THR E CB  1 
ATOM   31585 O  OG1 . THR E  1 730 ? 198.478 32.408  229.482 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 973  THR E OG1 1 
ATOM   31586 C  CG2 . THR E  1 730 ? 198.070 34.035  227.763 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 973  THR E CG2 1 
ATOM   31587 N  N   . ARG E  1 731 ? 195.302 35.356  228.207 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 974  ARG E N   1 
ATOM   31588 C  CA  . ARG E  1 731 ? 194.286 35.814  227.277 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 974  ARG E CA  1 
ATOM   31589 C  C   . ARG E  1 731 ? 194.557 35.264  225.882 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 974  ARG E C   1 
ATOM   31590 O  O   . ARG E  1 731 ? 195.661 35.436  225.368 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 974  ARG E O   1 
ATOM   31591 C  CB  . ARG E  1 731 ? 194.246 37.319  227.233 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 974  ARG E CB  1 
ATOM   31592 C  CG  . ARG E  1 731 ? 193.260 37.877  228.195 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 974  ARG E CG  1 
ATOM   31593 C  CD  . ARG E  1 731 ? 191.831 37.642  227.763 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 974  ARG E CD  1 
ATOM   31594 N  NE  . ARG E  1 731 ? 191.379 38.554  226.705 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 974  ARG E NE  1 
ATOM   31595 C  CZ  . ARG E  1 731 ? 191.009 38.166  225.479 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 974  ARG E CZ  1 
ATOM   31596 N  NH1 . ARG E  1 731 ? 191.035 36.876  225.115 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 974  ARG E NH1 1 
ATOM   31597 N  NH2 . ARG E  1 731 ? 190.597 39.078  224.610 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 974  ARG E NH2 1 
ATOM   31598 N  N   . VAL E  1 732 ? 193.564 34.612  225.272 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 975  VAL E N   1 
ATOM   31599 C  CA  . VAL E  1 732 ? 193.740 34.025  223.944 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 975  VAL E CA  1 
ATOM   31600 C  C   . VAL E  1 732 ? 192.585 34.302  223.002 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 975  VAL E C   1 
ATOM   31601 O  O   . VAL E  1 732 ? 191.468 34.589  223.435 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 975  VAL E O   1 
ATOM   31602 C  CB  . VAL E  1 732 ? 193.952 32.515  224.017 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 975  VAL E CB  1 
ATOM   31603 C  CG1 . VAL E  1 732 ? 195.140 32.193  224.892 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 975  VAL E CG1 1 
ATOM   31604 C  CG2 . VAL E  1 732 ? 192.734 31.847  224.546 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 975  VAL E CG2 1 
ATOM   31605 N  N   . ASP E  1 733 ? 192.858 34.234  221.706 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 976  ASP E N   1 
ATOM   31606 C  CA  . ASP E  1 733 ? 191.782 34.344  220.713 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 976  ASP E CA  1 
ATOM   31607 C  C   . ASP E  1 733 ? 191.135 32.988  220.552 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 976  ASP E C   1 
ATOM   31608 O  O   . ASP E  1 733 ? 191.465 32.072  221.313 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 976  ASP E O   1 
ATOM   31609 C  CB  . ASP E  1 733 ? 192.286 34.833  219.364 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 976  ASP E CB  1 
ATOM   31610 C  CG  . ASP E  1 733 ? 193.297 33.908  218.757 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 976  ASP E CG  1 
ATOM   31611 O  OD1 . ASP E  1 733 ? 193.522 32.804  219.301 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 976  ASP E OD1 1 
ATOM   31612 O  OD2 . ASP E  1 733 ? 193.855 34.290  217.716 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 976  ASP E OD2 1 
ATOM   31613 N  N   . LYS E  1 734 ? 190.238 32.835  219.583 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 977  LYS E N   1 
ATOM   31614 C  CA  . LYS E  1 734 ? 189.550 31.568  219.536 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 977  LYS E CA  1 
ATOM   31615 C  C   . LYS E  1 734 ? 190.390 30.365  219.209 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 977  LYS E C   1 
ATOM   31616 O  O   . LYS E  1 734 ? 189.935 29.250  219.415 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 977  LYS E O   1 
ATOM   31617 C  CB  . LYS E  1 734 ? 188.304 31.563  218.656 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 977  LYS E CB  1 
ATOM   31618 C  CG  . LYS E  1 734 ? 188.267 32.567  217.570 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 977  LYS E CG  1 
ATOM   31619 C  CD  . LYS E  1 734 ? 187.750 31.816  216.352 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 977  LYS E CD  1 
ATOM   31620 C  CE  . LYS E  1 734 ? 186.512 32.479  215.680 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 977  LYS E CE  1 
ATOM   31621 N  NZ  . LYS E  1 734 ? 186.909 33.509  214.691 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 977  LYS E NZ  1 
ATOM   31622 N  N   . TYR E  1 735 ? 191.599 30.565  218.696 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E N   1 
ATOM   31623 C  CA  . TYR E  1 735 ? 192.514 29.427  218.394 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CA  1 
ATOM   31624 C  C   . TYR E  1 735 ? 193.405 29.092  219.550 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E C   1 
ATOM   31625 O  O   . TYR E  1 735 ? 194.179 28.158  219.448 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E O   1 
ATOM   31626 C  CB  . TYR E  1 735 ? 193.394 29.690  217.177 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CB  1 
ATOM   31627 C  CG  . TYR E  1 735 ? 192.547 30.050  216.008 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CG  1 
ATOM   31628 C  CD1 . TYR E  1 735 ? 191.840 29.066  215.302 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CD1 1 
ATOM   31629 C  CD2 . TYR E  1 735 ? 192.362 31.400  215.644 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CD2 1 
ATOM   31630 C  CE1 . TYR E  1 735 ? 191.023 29.416  214.244 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CE1 1 
ATOM   31631 C  CE2 . TYR E  1 735 ? 191.538 31.753  214.612 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CE2 1 
ATOM   31632 C  CZ  . TYR E  1 735 ? 190.892 30.768  213.922 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CZ  1 
ATOM   31633 O  OH  . TYR E  1 735 ? 190.121 31.157  212.887 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E OH  1 
ATOM   31634 N  N   . GLY E  1 736 ? 193.306 29.854  220.644 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 979  GLY E N   1 
ATOM   31635 C  CA  . GLY E  1 736 ? 194.142 29.627  221.799 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 979  GLY E CA  1 
ATOM   31636 C  C   . GLY E  1 736 ? 195.481 30.288  221.632 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 979  GLY E C   1 
ATOM   31637 O  O   . GLY E  1 736 ? 196.381 29.995  222.366 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 979  GLY E O   1 
ATOM   31638 N  N   . THR E  1 737 ? 195.619 31.197  220.676 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 980  THR E N   1 
ATOM   31639 C  CA  . THR E  1 737 ? 196.805 32.077  220.600 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 980  THR E CA  1 
ATOM   31640 C  C   . THR E  1 737 ? 196.757 33.283  221.540 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 980  THR E C   1 
ATOM   31641 O  O   . THR E  1 737 ? 195.811 34.083  221.487 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 980  THR E O   1 
ATOM   31642 C  CB  . THR E  1 737 ? 196.956 32.697  219.213 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 980  THR E CB  1 
ATOM   31643 O  OG1 . THR E  1 737 ? 196.697 31.718  218.222 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 980  THR E OG1 1 
ATOM   31644 C  CG2 . THR E  1 737 ? 198.339 33.186  219.022 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 980  THR E CG2 1 
ATOM   31645 N  N   . PRO E  1 738 ? 197.799 33.443  222.373 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 981  PRO E N   1 
ATOM   31646 C  CA  . PRO E  1 738 ? 197.943 34.582  223.256 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 981  PRO E CA  1 
ATOM   31647 C  C   . PRO E  1 738 ? 197.645 35.912  222.552 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 981  PRO E C   1 
ATOM   31648 O  O   . PRO E  1 738 ? 198.254 36.227  221.541 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 981  PRO E O   1 
ATOM   31649 C  CB  . PRO E  1 738 ? 199.408 34.539  223.582 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 981  PRO E CB  1 
ATOM   31650 C  CG  . PRO E  1 738 ? 199.747 33.166  223.486 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 981  PRO E CG  1 
ATOM   31651 C  CD  . PRO E  1 738 ? 198.987 32.584  222.415 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 981  PRO E CD  1 
ATOM   31652 N  N   . VAL E  1 739 ? 196.705 36.687  223.090 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 982  VAL E N   1 
ATOM   31653 C  CA  . VAL E  1 739 ? 196.378 38.016  222.559 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 982  VAL E CA  1 
ATOM   31654 C  C   . VAL E  1 739 ? 197.491 39.040  222.804 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 982  VAL E C   1 
ATOM   31655 O  O   . VAL E  1 739 ? 198.034 39.206  223.906 1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 982  VAL E O   1 
ATOM   31656 C  CB  . VAL E  1 739 ? 195.098 38.555  223.187 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 982  VAL E CB  1 
ATOM   31657 C  CG1 . VAL E  1 739 ? 194.956 40.030  222.857 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 982  VAL E CG1 1 
ATOM   31658 C  CG2 . VAL E  1 739 ? 193.872 37.705  222.756 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 982  VAL E CG2 1 
ATOM   31659 N  N   . ALA E  1 740 ? 197.800 39.739  221.735 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 983  ALA E N   1 
ATOM   31660 C  CA  . ALA E  1 740 ? 198.899 40.675  221.699 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 983  ALA E CA  1 
ATOM   31661 C  C   . ALA E  1 740 ? 198.599 41.867  222.617 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 983  ALA E C   1 
ATOM   31662 O  O   . ALA E  1 740 ? 197.489 42.433  222.574 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 983  ALA E O   1 
ATOM   31663 C  CB  . ALA E  1 740 ? 199.128 41.128  220.236 1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 983  ALA E CB  1 
ATOM   31664 N  N   . GLY E  1 741 ? 199.573 42.229  223.459 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 984  GLY E N   1 
ATOM   31665 C  CA  . GLY E  1 741 ? 199.394 43.340  224.416 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 984  GLY E CA  1 
ATOM   31666 C  C   . GLY E  1 741 ? 198.318 43.101  225.479 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 984  GLY E C   1 
ATOM   31667 O  O   . GLY E  1 741 ? 197.664 44.040  225.959 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 984  GLY E O   1 
ATOM   31668 N  N   . SER E  1 742 ? 198.102 41.839  225.837 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 985  SER E N   1 
ATOM   31669 C  CA  . SER E  1 742 ? 197.176 41.548  226.897 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 985  SER E CA  1 
ATOM   31670 C  C   . SER E  1 742 ? 198.025 41.530  228.170 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 985  SER E C   1 
ATOM   31671 O  O   . SER E  1 742 ? 199.202 41.209  228.108 1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 985  SER E O   1 
ATOM   31672 C  CB  . SER E  1 742 ? 196.512 40.236  226.634 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 985  SER E CB  1 
ATOM   31673 O  OG  . SER E  1 742 ? 196.359 39.632  227.868 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 985  SER E OG  1 
ATOM   31674 N  N   . GLN E  1 743 ? 197.471 41.941  229.310 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 986  GLN E N   1 
ATOM   31675 C  CA  . GLN E  1 743 ? 198.241 41.906  230.561 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 986  GLN E CA  1 
ATOM   31676 C  C   . GLN E  1 743 ? 198.110 40.520  231.245 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 986  GLN E C   1 
ATOM   31677 O  O   . GLN E  1 743 ? 198.982 40.113  232.033 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 986  GLN E O   1 
ATOM   31678 C  CB  . GLN E  1 743 ? 197.734 42.969  231.526 1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 986  GLN E CB  1 
ATOM   31679 C  CG  . GLN E  1 743 ? 196.616 43.887  230.989 1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 986  GLN E CG  1 
ATOM   31680 C  CD  . GLN E  1 743 ? 196.312 44.997  232.035 1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 986  GLN E CD  1 
ATOM   31681 O  OE1 . GLN E  1 743 ? 196.804 44.945  233.192 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 986  GLN E OE1 1 
ATOM   31682 N  NE2 . GLN E  1 743 ? 195.507 46.002  231.639 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 986  GLN E NE2 1 
ATOM   31683 N  N   . ILE E  1 744 ? 196.991 39.831  230.957 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 987  ILE E N   1 
ATOM   31684 C  CA  . ILE E  1 744 ? 196.666 38.552  231.544 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 987  ILE E CA  1 
ATOM   31685 C  C   . ILE E  1 744 ? 197.465 37.494  230.848 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 987  ILE E C   1 
ATOM   31686 O  O   . ILE E  1 744 ? 197.122 37.040  229.766 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 987  ILE E O   1 
ATOM   31687 C  CB  . ILE E  1 744 ? 195.219 38.247  231.353 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 987  ILE E CB  1 
ATOM   31688 C  CG1 . ILE E  1 744 ? 194.395 39.328  232.021 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 987  ILE E CG1 1 
ATOM   31689 C  CG2 . ILE E  1 744 ? 194.913 36.877  231.896 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 987  ILE E CG2 1 
ATOM   31690 C  CD1 . ILE E  1 744 ? 193.025 38.913  232.346 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 987  ILE E CD1 1 
ATOM   31691 N  N   . LYS E  1 745 ? 198.561 37.102  231.458 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 988  LYS E N   1 
ATOM   31692 C  CA  . LYS E  1 745 ? 199.440 36.165  230.802 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 988  LYS E CA  1 
ATOM   31693 C  C   . LYS E  1 745 ? 200.098 35.309  231.850 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 988  LYS E C   1 
ATOM   31694 O  O   . LYS E  1 745 ? 200.874 35.812  232.662 1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 988  LYS E O   1 
ATOM   31695 C  CB  . LYS E  1 745 ? 200.495 36.909  230.007 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 988  LYS E CB  1 
ATOM   31696 C  CG  . LYS E  1 745 ? 201.734 36.066  229.800 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 988  LYS E CG  1 
ATOM   31697 C  CD  . LYS E  1 745 ? 202.420 36.480  228.484 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 988  LYS E CD  1 
ATOM   31698 C  CE  . LYS E  1 745 ? 201.943 35.614  227.177 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 988  LYS E CE  1 
ATOM   31699 N  NZ  . LYS E  1 745 ? 203.263 35.280  226.462 1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 988  LYS E NZ  1 
ATOM   31700 N  N   . ASN E  1 746 ? 199.794 34.017  231.845 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 989  ASN E N   1 
ATOM   31701 C  CA  . ASN E  1 746 ? 200.141 33.174  232.994 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 989  ASN E CA  1 
ATOM   31702 C  C   . ASN E  1 746 ? 199.981 33.903  234.284 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 989  ASN E C   1 
ATOM   31703 O  O   . ASN E  1 746 ? 200.969 34.090  234.979 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 989  ASN E O   1 
ATOM   31704 C  CB  . ASN E  1 746 ? 201.600 32.805  232.999 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 989  ASN E CB  1 
ATOM   31705 C  CG  . ASN E  1 746 ? 201.899 31.735  232.051 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 989  ASN E CG  1 
ATOM   31706 O  OD1 . ASN E  1 746 ? 201.115 30.819  231.875 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 989  ASN E OD1 1 
ATOM   31707 N  ND2 . ASN E  1 746 ? 203.038 31.834  231.409 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 989  ASN E ND2 1 
ATOM   31708 N  N   . THR E  1 747 ? 198.761 34.321  234.599 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 990  THR E N   1 
ATOM   31709 C  CA  . THR E  1 747 ? 198.526 35.041  235.828 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 990  THR E CA  1 
ATOM   31710 C  C   . THR E  1 747 ? 197.257 34.475  236.489 1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 990  THR E C   1 
ATOM   31711 O  O   . THR E  1 747 ? 196.418 33.882  235.823 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 990  THR E O   1 
ATOM   31712 C  CB  . THR E  1 747 ? 198.434 36.548  235.551 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 990  THR E CB  1 
ATOM   31713 O  OG1 . THR E  1 747 ? 197.140 36.833  235.009 1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 990  THR E OG1 1 
ATOM   31714 C  CG2 . THR E  1 747 ? 199.488 36.984  234.515 1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 990  THR E CG2 1 
ATOM   31715 N  N   . LEU E  1 748 ? 197.136 34.635  237.803 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 991  LEU E N   1 
ATOM   31716 C  CA  . LEU E  1 748 ? 196.099 33.942  238.575 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 991  LEU E CA  1 
ATOM   31717 C  C   . LEU E  1 748 ? 194.746 34.566  238.372 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 991  LEU E C   1 
ATOM   31718 O  O   . LEU E  1 748 ? 194.585 35.751  238.577 1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 991  LEU E O   1 
ATOM   31719 C  CB  . LEU E  1 748 ? 196.438 33.977  240.060 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 991  LEU E CB  1 
ATOM   31720 C  CG  . LEU E  1 748 ? 197.723 33.286  240.475 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 991  LEU E CG  1 
ATOM   31721 C  CD1 . LEU E  1 748 ? 197.586 32.956  241.916 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 991  LEU E CD1 1 
ATOM   31722 C  CD2 . LEU E  1 748 ? 197.868 32.018  239.710 1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 991  LEU E CD2 1 
ATOM   31723 N  N   . TYR E  1 749 ? 193.770 33.761  237.995 1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 992  TYR E N   1 
ATOM   31724 C  CA  . TYR E  1 749 ? 192.452 34.274  237.665 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CA  1 
ATOM   31725 C  C   . TYR E  1 749 ? 191.442 33.346  238.317 1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 992  TYR E C   1 
ATOM   31726 O  O   . TYR E  1 749 ? 191.712 32.150  238.478 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 992  TYR E O   1 
ATOM   31727 C  CB  . TYR E  1 749 ? 192.285 34.265  236.156 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CB  1 
ATOM   31728 C  CG  . TYR E  1 749 ? 191.121 35.049  235.645 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CG  1 
ATOM   31729 C  CD1 . TYR E  1 749 ? 191.298 36.272  235.018 1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CD1 1 
ATOM   31730 C  CD2 . TYR E  1 749 ? 189.845 34.547  235.751 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CD2 1 
ATOM   31731 C  CE1 . TYR E  1 749 ? 190.224 36.978  234.540 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CE1 1 
ATOM   31732 C  CE2 . TYR E  1 749 ? 188.770 35.238  235.268 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CE2 1 
ATOM   31733 C  CZ  . TYR E  1 749 ? 188.956 36.450  234.682 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CZ  1 
ATOM   31734 O  OH  . TYR E  1 749 ? 187.848 37.100  234.229 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 992  TYR E OH  1 
ATOM   31735 N  N   . VAL E  1 750 ? 190.295 33.888  238.733 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 993  VAL E N   1 
ATOM   31736 C  CA  . VAL E  1 750 ? 189.308 33.068  239.422 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 993  VAL E CA  1 
ATOM   31737 C  C   . VAL E  1 750 ? 188.119 32.812  238.533 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 993  VAL E C   1 
ATOM   31738 O  O   . VAL E  1 750 ? 187.347 33.722  238.260 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 993  VAL E O   1 
ATOM   31739 C  CB  . VAL E  1 750 ? 188.793 33.731  240.664 1.00 54.84  ? ? ? ? ? ? 993  VAL E CB  1 
ATOM   31740 C  CG1 . VAL E  1 750 ? 187.786 32.805  241.342 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 993  VAL E CG1 1 
ATOM   31741 C  CG2 . VAL E  1 750 ? 189.954 34.064  241.567 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 993  VAL E CG2 1 
ATOM   31742 N  N   . VAL E  1 751 ? 187.966 31.566  238.094 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 994  VAL E N   1 
ATOM   31743 C  CA  . VAL E  1 751 ? 186.917 31.205  237.149 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 994  VAL E CA  1 
ATOM   31744 C  C   . VAL E  1 751 ? 185.811 30.510  237.911 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 994  VAL E C   1 
ATOM   31745 O  O   . VAL E  1 751 ? 186.012 30.135  239.077 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 994  VAL E O   1 
ATOM   31746 C  CB  . VAL E  1 751 ? 187.433 30.268  236.010 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 994  VAL E CB  1 
ATOM   31747 C  CG1 . VAL E  1 751 ? 188.628 30.868  235.325 1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 994  VAL E CG1 1 
ATOM   31748 C  CG2 . VAL E  1 751 ? 187.767 28.880  236.535 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 994  VAL E CG2 1 
ATOM   31749 N  N   . ASP E  1 752 ? 184.647 30.360  237.262 1.00 47.84  ? ? ? ? ? ? 995  ASP E N   1 
ATOM   31750 C  CA  . ASP E  1 752 ? 183.586 29.486  237.784 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 995  ASP E CA  1 
ATOM   31751 C  C   . ASP E  1 752 ? 183.743 28.135  237.130 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 995  ASP E C   1 
ATOM   31752 O  O   . ASP E  1 752 ? 183.146 27.895  236.071 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 995  ASP E O   1 
ATOM   31753 C  CB  . ASP E  1 752 ? 182.192 30.035  237.497 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 995  ASP E CB  1 
ATOM   31754 C  CG  . ASP E  1 752 ? 181.869 31.247  238.321 1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 995  ASP E CG  1 
ATOM   31755 O  OD1 . ASP E  1 752 ? 182.566 31.512  239.308 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 995  ASP E OD1 1 
ATOM   31756 O  OD2 . ASP E  1 752 ? 180.924 31.958  237.981 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 995  ASP E OD2 1 
ATOM   31757 N  N   . GLY E  1 753 ? 184.538 27.274  237.774 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 996  GLY E N   1 
ATOM   31758 C  CA  . GLY E  1 753 ? 185.087 26.093  237.149 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 996  GLY E CA  1 
ATOM   31759 C  C   . GLY E  1 753 ? 184.848 24.749  237.807 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 996  GLY E C   1 
ATOM   31760 O  O   . GLY E  1 753 ? 185.377 23.751  237.311 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 996  GLY E O   1 
ATOM   31761 N  N   . LYS E  1 754 ? 184.062 24.698  238.890 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 997  LYS E N   1 
ATOM   31762 C  CA  . LYS E  1 754 ? 183.690 23.419  239.518 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 997  LYS E CA  1 
ATOM   31763 C  C   . LYS E  1 754 ? 182.189 23.163  239.623 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 997  LYS E C   1 
ATOM   31764 O  O   . LYS E  1 754 ? 181.435 24.020  240.071 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 997  LYS E O   1 
ATOM   31765 C  CB  . LYS E  1 754 ? 184.229 23.322  240.926 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 997  LYS E CB  1 
ATOM   31766 C  CG  . LYS E  1 754 ? 185.714 23.231  241.065 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 997  LYS E CG  1 
ATOM   31767 C  CD  . LYS E  1 754 ? 186.058 23.002  242.552 1.00 53.41  ? ? ? ? ? ? 997  LYS E CD  1 
ATOM   31768 C  CE  . LYS E  1 754 ? 187.532 22.718  242.780 1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 997  LYS E CE  1 
ATOM   31769 N  NZ  . LYS E  1 754 ? 187.838 22.928  244.182 1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 997  LYS E NZ  1 
ATOM   31770 N  N   . SER E  1 755 ? 181.760 21.960  239.235 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 998  SER E N   1 
ATOM   31771 C  CA  . SER E  1 755 ? 180.377 21.513  239.460 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 998  SER E CA  1 
ATOM   31772 C  C   . SER E  1 755 ? 180.205 21.160  240.956 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 998  SER E C   1 
ATOM   31773 O  O   . SER E  1 755 ? 181.197 21.110  241.730 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 998  SER E O   1 
ATOM   31774 C  CB  . SER E  1 755 ? 180.069 20.317  238.587 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 998  SER E CB  1 
ATOM   31775 O  OG  . SER E  1 755 ? 181.122 19.393  238.713 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 998  SER E OG  1 
ATOM   31776 N  N   . SER E  1 756 ? 178.950 20.913  241.358 1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 999  SER E N   1 
ATOM   31777 C  CA  . SER E  1 756 ? 178.595 20.848  242.780 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 999  SER E CA  1 
ATOM   31778 C  C   . SER E  1 756 ? 178.975 19.580  243.514 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 999  SER E C   1 
ATOM   31779 O  O   . SER E  1 756 ? 178.661 19.452  244.667 1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 999  SER E O   1 
ATOM   31780 C  CB  . SER E  1 756 ? 177.101 21.114  242.991 1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 999  SER E CB  1 
ATOM   31781 O  OG  . SER E  1 756 ? 176.331 19.952  242.729 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 999  SER E OG  1 
ATOM   31782 N  N   . GLY E  1 757 ? 179.633 18.619  242.903 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY E N   1 
ATOM   31783 C  CA  . GLY E  1 757 ? 179.857 17.376  243.637 1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY E CA  1 
ATOM   31784 C  C   . GLY E  1 757 ? 178.599 16.620  244.064 1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY E C   1 
ATOM   31785 O  O   . GLY E  1 757 ? 178.695 15.547  244.608 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY E O   1 
ATOM   31786 N  N   . LYS E  1 758 ? 177.415 17.164  243.814 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E N   1 
ATOM   31787 C  CA  . LYS E  1 758 ? 176.165 16.483  244.177 1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E CA  1 
ATOM   31788 C  C   . LYS E  1 758 ? 174.997 16.705  243.209 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E C   1 
ATOM   31789 O  O   . LYS E  1 758 ? 173.850 16.797  243.617 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E O   1 
ATOM   31790 C  CB  . LYS E  1 758 ? 175.714 16.890  245.560 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E CB  1 
ATOM   31791 C  CG  . LYS E  1 758 ? 175.801 18.380  245.858 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E CG  1 
ATOM   31792 C  CD  . LYS E  1 758 ? 175.220 18.718  247.273 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E CD  1 
ATOM   31793 C  CE  . LYS E  1 758 ? 176.178 18.342  248.523 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E CE  1 
ATOM   31794 N  NZ  . LYS E  1 758 ? 176.769 19.616  249.180 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E NZ  1 
ATOM   31795 N  N   . ASP E  1 759 ? 175.301 16.805  241.924 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E N   1 
ATOM   31796 C  CA  . ASP E  1 759 ? 174.283 16.871  240.893 1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E CA  1 
ATOM   31797 C  C   . ASP E  1 759 ? 174.205 15.501  240.192 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E C   1 
ATOM   31798 O  O   . ASP E  1 759 ? 174.796 14.523  240.665 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E O   1 
ATOM   31799 C  CB  . ASP E  1 759 ? 174.594 18.009  239.897 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E CB  1 
ATOM   31800 C  CG  . ASP E  1 759 ? 176.053 17.973  239.364 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E CG  1 
ATOM   31801 O  OD1 . ASP E  1 759 ? 176.823 17.054  239.740 1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E OD1 1 
ATOM   31802 O  OD2 . ASP E  1 759 ? 176.434 18.875  238.574 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E OD2 1 
ATOM   31803 N  N   . GLN E  1 760 ? 173.472 15.421  239.085 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E N   1 
ATOM   31804 C  CA  . GLN E  1 760 ? 173.378 14.167  238.356 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E CA  1 
ATOM   31805 C  C   . GLN E  1 760 ? 174.728 13.762  237.819 1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E C   1 
ATOM   31806 O  O   . GLN E  1 760 ? 175.020 12.585  237.664 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E O   1 
ATOM   31807 C  CB  . GLN E  1 760 ? 172.431 14.277  237.158 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E CB  1 
ATOM   31808 C  CG  . GLN E  1 760 ? 170.956 14.505  237.500 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E CG  1 
ATOM   31809 C  CD  . GLN E  1 760 ? 170.480 13.700  238.683 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E CD  1 
ATOM   31810 O  OE1 . GLN E  1 760 ? 170.476 14.197  239.786 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E OE1 1 
ATOM   31811 N  NE2 . GLN E  1 760 ? 170.083 12.455  238.457 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E NE2 1 
ATOM   31812 N  N   . GLN E  1 761 ? 175.551 14.735  237.473 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E N   1 
ATOM   31813 C  CA  . GLN E  1 761 ? 176.840 14.365  236.962 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E CA  1 
ATOM   31814 C  C   . GLN E  1 761 ? 177.516 13.429  237.944 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E C   1 
ATOM   31815 O  O   . GLN E  1 761 ? 178.212 12.481  237.557 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E O   1 
ATOM   31816 C  CB  . GLN E  1 761 ? 177.704 15.580  236.810 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E CB  1 
ATOM   31817 C  CG  . GLN E  1 761 ? 179.121 15.173  236.519 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E CG  1 
ATOM   31818 C  CD  . GLN E  1 761 ? 179.284 14.691  235.097 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E CD  1 
ATOM   31819 O  OE1 . GLN E  1 761 ? 178.577 15.160  234.190 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E OE1 1 
ATOM   31820 N  NE2 . GLN E  1 761 ? 180.228 13.770  234.882 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E NE2 1 
ATOM   31821 N  N   . ALA E  1 762 ? 177.301 13.730  239.227 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA E N   1 
ATOM   31822 C  CA  . ALA E  1 762 ? 178.006 13.114  240.330 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA E CA  1 
ATOM   31823 C  C   . ALA E  1 762 ? 177.426 11.716  240.516 1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA E C   1 
ATOM   31824 O  O   . ALA E  1 762 ? 178.147 10.752  240.762 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA E O   1 
ATOM   31825 C  CB  . ALA E  1 762 ? 177.873 13.974  241.570 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA E CB  1 
ATOM   31826 N  N   . LYS E  1 763 ? 176.124 11.574  240.327 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E N   1 
ATOM   31827 C  CA  . LYS E  1 763 ? 175.549 10.235  240.314 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E CA  1 
ATOM   31828 C  C   . LYS E  1 763 ? 176.034 9.375   239.135 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E C   1 
ATOM   31829 O  O   . LYS E  1 763 ? 176.576 8.318   239.318 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E O   1 
ATOM   31830 C  CB  . LYS E  1 763 ? 174.041 10.326  240.283 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E CB  1 
ATOM   31831 C  CG  . LYS E  1 763 ? 173.377 9.031   239.835 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E CG  1 
ATOM   31832 C  CD  . LYS E  1 763 ? 171.848 9.089   239.989 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E CD  1 
ATOM   31833 C  CE  . LYS E  1 763 ? 171.354 7.901   240.801 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E CE  1 
ATOM   31834 N  NZ  . LYS E  1 763 ? 169.901 8.036   241.040 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E NZ  1 
ATOM   31835 N  N   . TYR E  1 764 ? 175.849 9.850   237.911 1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E N   1 
ATOM   31836 C  CA  . TYR E  1 764 ? 176.140 9.057   236.732 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CA  1 
ATOM   31837 C  C   . TYR E  1 764 ? 177.559 9.163   236.242 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E C   1 
ATOM   31838 O  O   . TYR E  1 764 ? 178.006 8.324   235.485 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E O   1 
ATOM   31839 C  CB  . TYR E  1 764 ? 175.194 9.446   235.618 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CB  1 
ATOM   31840 C  CG  . TYR E  1 764 ? 173.757 9.185   235.984 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CG  1 
ATOM   31841 C  CD1 . TYR E  1 764 ? 173.329 7.908   236.306 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CD1 1 
ATOM   31842 C  CD2 . TYR E  1 764 ? 172.825 10.210  236.016 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CD2 1 
ATOM   31843 C  CE1 . TYR E  1 764 ? 172.031 7.656   236.638 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CE1 1 
ATOM   31844 C  CE2 . TYR E  1 764 ? 171.521 9.962   236.365 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CE2 1 
ATOM   31845 C  CZ  . TYR E  1 764 ? 171.143 8.682   236.667 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CZ  1 
ATOM   31846 O  OH  . TYR E  1 764 ? 169.858 8.412   236.984 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E OH  1 
ATOM   31847 N  N   . GLY E  1 765 ? 178.277 10.186  236.666 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY E N   1 
ATOM   31848 C  CA  . GLY E  1 765 ? 179.654 10.315  236.231 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY E CA  1 
ATOM   31849 C  C   . GLY E  1 765 ? 180.472 9.023   236.131 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY E C   1 
ATOM   31850 O  O   . GLY E  1 765 ? 180.886 8.464   237.141 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY E O   1 
ATOM   31851 N  N   . GLY E  1 766 ? 180.749 8.562   234.917 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY E N   1 
ATOM   31852 C  CA  . GLY E  1 766 ? 181.647 7.418   234.729 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY E CA  1 
ATOM   31853 C  C   . GLY E  1 766 ? 181.065 6.134   235.273 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY E C   1 
ATOM   31854 O  O   . GLY E  1 766 ? 181.771 5.177   235.599 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY E O   1 
ATOM   31855 N  N   . ALA E  1 767 ? 179.753 6.117   235.365 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA E N   1 
ATOM   31856 C  CA  . ALA E  1 767 ? 179.071 5.053   236.051 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA E CA  1 
ATOM   31857 C  C   . ALA E  1 767 ? 179.019 3.776   235.239 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA E C   1 
ATOM   31858 O  O   . ALA E  1 767 ? 178.726 2.727   235.804 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA E O   1 
ATOM   31859 C  CB  . ALA E  1 767 ? 177.666 5.501   236.390 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA E CB  1 
ATOM   31860 N  N   . PHE E  1 768 ? 179.292 3.854   233.928 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E N   1 
ATOM   31861 C  CA  . PHE E  1 768 ? 179.064 2.725   233.014 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CA  1 
ATOM   31862 C  C   . PHE E  1 768 ? 180.325 2.272   232.356 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E C   1 
ATOM   31863 O  O   . PHE E  1 768 ? 180.317 1.319   231.583 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E O   1 
ATOM   31864 C  CB  . PHE E  1 768 ? 178.073 3.131   231.938 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CB  1 
ATOM   31865 C  CG  . PHE E  1 768 ? 176.906 3.859   232.478 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CG  1 
ATOM   31866 C  CD1 . PHE E  1 768 ? 175.947 3.188   233.225 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CD1 1 
ATOM   31867 C  CD2 . PHE E  1 768 ? 176.786 5.219   232.306 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CD2 1 
ATOM   31868 C  CE1 . PHE E  1 768 ? 174.865 3.842   233.766 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CE1 1 
ATOM   31869 C  CE2 . PHE E  1 768 ? 175.690 5.885   232.853 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CE2 1 
ATOM   31870 C  CZ  . PHE E  1 768 ? 174.722 5.183   233.588 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CZ  1 
ATOM   31871 N  N   . LEU E  1 769 ? 181.404 2.982   232.640 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E N   1 
ATOM   31872 C  CA  . LEU E  1 769 ? 182.708 2.671   232.086 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E CA  1 
ATOM   31873 C  C   . LEU E  1 769 ? 183.103 1.219   232.305 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E C   1 
ATOM   31874 O  O   . LEU E  1 769 ? 183.855 0.601   231.539 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E O   1 
ATOM   31875 C  CB  . LEU E  1 769 ? 183.752 3.563   232.728 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E CB  1 
ATOM   31876 C  CG  . LEU E  1 769 ? 183.683 5.008   232.235 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E CG  1 
ATOM   31877 C  CD1 . LEU E  1 769 ? 184.792 5.781   232.904 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E CD1 1 
ATOM   31878 C  CD2 . LEU E  1 769 ? 183.788 5.115   230.705 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E CD2 1 
ATOM   31879 N  N   . GLU E  1 770 ? 182.596 0.661   233.379 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E N   1 
ATOM   31880 C  CA  . GLU E  1 770 ? 182.934 -0.684  233.678 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E CA  1 
ATOM   31881 C  C   . GLU E  1 770 ? 182.228 -1.618  232.713 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E C   1 
ATOM   31882 O  O   . GLU E  1 770 ? 182.852 -2.332  231.913 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E O   1 
ATOM   31883 C  CB  . GLU E  1 770 ? 182.494 -0.977  235.071 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E CB  1 
ATOM   31884 C  CG  . GLU E  1 770 ? 183.159 -2.207  235.592 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E CG  1 
ATOM   31885 C  CD  . GLU E  1 770 ? 183.466 -2.057  237.064 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E CD  1 
ATOM   31886 O  OE1 . GLU E  1 770 ? 182.725 -2.652  237.909 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E OE1 1 
ATOM   31887 O  OE2 . GLU E  1 770 ? 184.434 -1.288  237.367 1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E OE2 1 
ATOM   31888 N  N   . GLU E  1 771 ? 180.909 -1.624  232.802 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E N   1 
ATOM   31889 C  CA  . GLU E  1 771 ? 180.129 -2.433  231.879 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E CA  1 
ATOM   31890 C  C   . GLU E  1 771 ? 180.568 -2.154  230.431 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E C   1 
ATOM   31891 O  O   . GLU E  1 771 ? 180.717 -3.081  229.634 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E O   1 
ATOM   31892 C  CB  . GLU E  1 771 ? 178.637 -2.202  232.121 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E CB  1 
ATOM   31893 C  CG  . GLU E  1 771 ? 177.703 -2.872  231.154 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E CG  1 
ATOM   31894 C  CD  . GLU E  1 771 ? 176.440 -2.030  230.990 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E CD  1 
ATOM   31895 O  OE1 . GLU E  1 771 ? 176.196 -1.177  231.899 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E OE1 1 
ATOM   31896 O  OE2 . GLU E  1 771 ? 175.710 -2.173  229.948 1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E OE2 1 
ATOM   31897 N  N   . LEU E  1 772 ? 180.823 -0.890  230.101 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E N   1 
ATOM   31898 C  CA  . LEU E  1 772 ? 181.378 -0.596  228.768 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E CA  1 
ATOM   31899 C  C   . LEU E  1 772 ? 182.689 -1.359  228.448 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E C   1 
ATOM   31900 O  O   . LEU E  1 772 ? 182.816 -1.961  227.390 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E O   1 
ATOM   31901 C  CB  . LEU E  1 772 ? 181.508 0.916   228.501 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E CB  1 
ATOM   31902 C  CG  . LEU E  1 772 ? 180.159 1.632   228.402 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E CG  1 
ATOM   31903 C  CD1 . LEU E  1 772 ? 180.333 3.080   228.139 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E CD1 1 
ATOM   31904 C  CD2 . LEU E  1 772 ? 179.337 1.052   227.306 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E CD2 1 
ATOM   31905 N  N   . GLN E  1 773 ? 183.656 -1.344  229.350 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E N   1 
ATOM   31906 C  CA  . GLN E  1 773 ? 184.909 -2.028  229.056 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E CA  1 
ATOM   31907 C  C   . GLN E  1 773 ? 184.731 -3.520  228.941 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E C   1 
ATOM   31908 O  O   . GLN E  1 773 ? 185.529 -4.204  228.280 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E O   1 
ATOM   31909 C  CB  . GLN E  1 773 ? 185.887 -1.834  230.181 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E CB  1 
ATOM   31910 C  CG  . GLN E  1 773 ? 187.025 -0.991  229.850 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E CG  1 
ATOM   31911 C  CD  . GLN E  1 773 ? 187.526 -0.367  231.097 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E CD  1 
ATOM   31912 O  OE1 . GLN E  1 773 ? 186.739 0.121   231.923 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E OE1 1 
ATOM   31913 N  NE2 . GLN E  1 773 ? 188.839 -0.406  231.282 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E NE2 1 
ATOM   31914 N  N   . ALA E  1 774 ? 183.724 -4.018  229.667 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA E N   1 
ATOM   31915 C  CA  . ALA E  1 774 ? 183.471 -5.446  229.782 1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA E CA  1 
ATOM   31916 C  C   . ALA E  1 774 ? 182.868 -5.906  228.472 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA E C   1 
ATOM   31917 O  O   . ALA E  1 774 ? 183.298 -6.910  227.934 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA E O   1 
ATOM   31918 C  CB  . ALA E  1 774 ? 182.545 -5.740  230.933 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA E CB  1 
ATOM   31919 N  N   . LYS E  1 775 ? 181.911 -5.157  227.919 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E N   1 
ATOM   31920 C  CA  . LYS E  1 775 ? 181.293 -5.568  226.653 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E CA  1 
ATOM   31921 C  C   . LYS E  1 775 ? 182.038 -5.189  225.401 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E C   1 
ATOM   31922 O  O   . LYS E  1 775 ? 181.852 -5.834  224.391 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E O   1 
ATOM   31923 C  CB  . LYS E  1 775 ? 179.885 -5.010  226.493 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E CB  1 
ATOM   31924 C  CG  . LYS E  1 775 ? 178.953 -5.329  227.620 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E CG  1 
ATOM   31925 C  CD  . LYS E  1 775 ? 177.590 -4.707  227.422 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E CD  1 
ATOM   31926 C  CE  . LYS E  1 775 ? 176.729 -4.991  228.630 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E CE  1 
ATOM   31927 N  NZ  . LYS E  1 775 ? 175.343 -4.831  228.152 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E NZ  1 
ATOM   31928 N  N   . TYR E  1 776 ? 182.822 -4.122  225.426 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E N   1 
ATOM   31929 C  CA  . TYR E  1 776 ? 183.274 -3.538  224.171 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CA  1 
ATOM   31930 C  C   . TYR E  1 776 ? 184.703 -3.149  224.254 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E C   1 
ATOM   31931 O  O   . TYR E  1 776 ? 185.039 -2.004  223.926 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E O   1 
ATOM   31932 C  CB  . TYR E  1 776 ? 182.521 -2.267  223.901 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CB  1 
ATOM   31933 C  CG  . TYR E  1 776 ? 181.038 -2.430  223.990 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CG  1 
ATOM   31934 C  CD1 . TYR E  1 776 ? 180.389 -3.402  223.245 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CD1 1 
ATOM   31935 C  CD2 . TYR E  1 776 ? 180.277 -1.595  224.785 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CD2 1 
ATOM   31936 C  CE1 . TYR E  1 776 ? 179.050 -3.536  223.290 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CE1 1 
ATOM   31937 C  CE2 . TYR E  1 776 ? 178.945 -1.723  224.825 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CE2 1 
ATOM   31938 C  CZ  . TYR E  1 776 ? 178.338 -2.696  224.080 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CZ  1 
ATOM   31939 O  OH  . TYR E  1 776 ? 176.989 -2.842  224.124 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E OH  1 
ATOM   31940 N  N   . PRO E  1 777 ? 185.554 -4.084  224.699 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO E N   1 
ATOM   31941 C  CA  . PRO E  1 777 ? 186.974 -3.852  224.969 1.00 46.02  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO E CA  1 
ATOM   31942 C  C   . PRO E  1 777 ? 187.724 -3.049  223.897 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO E C   1 
ATOM   31943 O  O   . PRO E  1 777 ? 188.576 -2.229  224.233 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO E O   1 
ATOM   31944 C  CB  . PRO E  1 777 ? 187.547 -5.263  225.066 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO E CB  1 
ATOM   31945 C  CG  . PRO E  1 777 ? 186.481 -6.139  224.490 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO E CG  1 
ATOM   31946 C  CD  . PRO E  1 777 ? 185.204 -5.490  224.868 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO E CD  1 
ATOM   31947 N  N   . GLU E  1 778 ? 187.419 -3.265  222.629 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E N   1 
ATOM   31948 C  CA  . GLU E  1 778 ? 188.130 -2.518  221.601 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E CA  1 
ATOM   31949 C  C   . GLU E  1 778 ? 187.888 -0.978  221.558 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E C   1 
ATOM   31950 O  O   . GLU E  1 778 ? 188.797 -0.239  221.146 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E O   1 
ATOM   31951 C  CB  . GLU E  1 778 ? 187.891 -3.139  220.235 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E CB  1 
ATOM   31952 C  CG  . GLU E  1 778 ? 186.453 -2.857  219.688 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E CG  1 
ATOM   31953 C  CD  . GLU E  1 778 ? 185.351 -3.790  220.307 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E CD  1 
ATOM   31954 O  OE1 . GLU E  1 778 ? 185.622 -4.438  221.377 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E OE1 1 
ATOM   31955 O  OE2 . GLU E  1 778 ? 184.227 -3.870  219.724 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E OE2 1 
ATOM   31956 N  N   . LEU E  1 779 ? 186.713 -0.488  221.972 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E N   1 
ATOM   31957 C  CA  . LEU E  1 779 ? 186.582 0.964   222.261 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E CA  1 
ATOM   31958 C  C   . LEU E  1 779 ? 187.793 1.475   223.022 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E C   1 
ATOM   31959 O  O   . LEU E  1 779 ? 188.345 2.551   222.716 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E O   1 
ATOM   31960 C  CB  . LEU E  1 779 ? 185.366 1.284   223.126 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E CB  1 
ATOM   31961 C  CG  . LEU E  1 779 ? 184.044 0.721   222.654 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E CG  1 
ATOM   31962 C  CD1 . LEU E  1 779 ? 182.968 1.444   223.369 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E CD1 1 
ATOM   31963 C  CD2 . LEU E  1 779 ? 183.920 0.909   221.164 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E CD2 1 
ATOM   31964 N  N   . PHE E  1 780 ? 188.201 0.694   224.028 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E N   1 
ATOM   31965 C  CA  . PHE E  1 780 ? 189.282 1.103   224.898 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CA  1 
ATOM   31966 C  C   . PHE E  1 780 ? 190.639 0.714   224.361 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E C   1 
ATOM   31967 O  O   . PHE E  1 780 ? 191.658 1.221   224.809 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E O   1 
ATOM   31968 C  CB  . PHE E  1 780 ? 188.995 0.621   226.306 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CB  1 
ATOM   31969 C  CG  . PHE E  1 780 ? 187.660 1.083   226.802 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CG  1 
ATOM   31970 C  CD1 . PHE E  1 780 ? 187.515 2.351   227.346 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CD1 1 
ATOM   31971 C  CD2 . PHE E  1 780 ? 186.533 0.288   226.648 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CD2 1 
ATOM   31972 C  CE1 . PHE E  1 780 ? 186.281 2.800   227.756 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CE1 1 
ATOM   31973 C  CE2 . PHE E  1 780 ? 185.306 0.725   227.074 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CE2 1 
ATOM   31974 C  CZ  . PHE E  1 780 ? 185.178 1.994   227.620 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CZ  1 
ATOM   31975 N  N   . ALA E  1 781 ? 190.636 -0.140  223.346 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA E N   1 
ATOM   31976 C  CA  . ALA E  1 781 ? 191.871 -0.604  222.704 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA E CA  1 
ATOM   31977 C  C   . ALA E  1 781 ? 192.404 0.425   221.730 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA E C   1 
ATOM   31978 O  O   . ALA E  1 781 ? 193.616 0.564   221.569 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA E O   1 
ATOM   31979 C  CB  . ALA E  1 781 ? 191.658 -1.940  221.990 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA E CB  1 
ATOM   31980 N  N   . ARG E  1 782 ? 191.497 1.155   221.097 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E N   1 
ATOM   31981 C  CA  . ARG E  1 782 ? 191.895 2.125   220.126 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E CA  1 
ATOM   31982 C  C   . ARG E  1 782 ? 192.701 3.278   220.703 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E C   1 
ATOM   31983 O  O   . ARG E  1 782 ? 192.303 3.895   221.717 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E O   1 
ATOM   31984 C  CB  . ARG E  1 782 ? 190.660 2.657   219.435 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E CB  1 
ATOM   31985 C  CG  . ARG E  1 782 ? 190.774 4.085   219.004 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E CG  1 
ATOM   31986 C  CD  . ARG E  1 782 ? 189.561 4.516   218.230 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E CD  1 
ATOM   31987 N  NE  . ARG E  1 782 ? 189.880 4.550   216.811 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E NE  1 
ATOM   31988 C  CZ  . ARG E  1 782 ? 189.144 4.014   215.834 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E CZ  1 
ATOM   31989 N  NH1 . ARG E  1 782 ? 188.009 3.388   216.081 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E NH1 1 
ATOM   31990 N  NH2 . ARG E  1 782 ? 189.554 4.120   214.582 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E NH2 1 
ATOM   31991 N  N   . LYS E  1 783 ? 193.827 3.573   220.050 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E N   1 
ATOM   31992 C  CA  . LYS E  1 783 ? 194.570 4.787   220.340 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E CA  1 
ATOM   31993 C  C   . LYS E  1 783 ? 194.018 5.929   219.529 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E C   1 
ATOM   31994 O  O   . LYS E  1 783 ? 194.106 5.946   218.324 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E O   1 
ATOM   31995 C  CB  . LYS E  1 783 ? 196.022 4.617   219.995 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E CB  1 
ATOM   31996 C  CG  . LYS E  1 783 ? 196.570 3.385   220.567 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E CG  1 
ATOM   31997 C  CD  . LYS E  1 783 ? 198.001 3.264   220.232 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E CD  1 
ATOM   31998 C  CE  . LYS E  1 783 ? 198.523 2.004   220.792 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E CE  1 
ATOM   31999 N  NZ  . LYS E  1 783 ? 199.599 1.575   219.864 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E NZ  1 
ATOM   32000 N  N   . GLN E  1 784 ? 193.446 6.901   220.205 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E N   1 
ATOM   32001 C  CA  . GLN E  1 784 ? 192.834 8.019   219.530 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E CA  1 
ATOM   32002 C  C   . GLN E  1 784 ? 193.854 8.814   218.707 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E C   1 
ATOM   32003 O  O   . GLN E  1 784 ? 195.045 8.912   219.081 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E O   1 
ATOM   32004 C  CB  . GLN E  1 784 ? 192.147 8.873   220.578 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E CB  1 
ATOM   32005 C  CG  . GLN E  1 784 ? 191.263 8.018   221.451 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E CG  1 
ATOM   32006 C  CD  . GLN E  1 784 ? 190.161 7.406   220.671 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E CD  1 
ATOM   32007 O  OE1 . GLN E  1 784 ? 189.979 7.764   219.536 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E OE1 1 
ATOM   32008 N  NE2 . GLN E  1 784 ? 189.402 6.513   221.264 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E NE2 1 
ATOM   32009 N  N   . ILE E  1 785 ? 193.394 9.379   217.591 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E N   1 
ATOM   32010 C  CA  . ILE E  1 785 ? 194.311 10.070  216.705 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E CA  1 
ATOM   32011 C  C   . ILE E  1 785 ? 195.046 11.269  217.292 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E C   1 
ATOM   32012 O  O   . ILE E  1 785 ? 196.256 11.320  217.202 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E O   1 
ATOM   32013 C  CB  . ILE E  1 785 ? 193.632 10.464  215.433 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E CB  1 
ATOM   32014 C  CG1 . ILE E  1 785 ? 193.448 9.203   214.592 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E CG1 1 
ATOM   32015 C  CG2 . ILE E  1 785 ? 194.460 11.500  214.717 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E CG2 1 
ATOM   32016 C  CD1 . ILE E  1 785 ? 192.189 9.177   213.794 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E CD1 1 
ATOM   32017 N  N   . SER E  1 786 ? 194.325 12.222  217.885 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 1029 SER E N   1 
ATOM   32018 C  CA  . SER E  1 786 ? 194.942 13.456  218.414 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 1029 SER E CA  1 
ATOM   32019 C  C   . SER E  1 786 ? 195.893 13.233  219.599 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 1029 SER E C   1 
ATOM   32020 O  O   . SER E  1 786 ? 196.890 13.925  219.746 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 1029 SER E O   1 
ATOM   32021 C  CB  . SER E  1 786 ? 193.862 14.444  218.839 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 1029 SER E CB  1 
ATOM   32022 O  OG  . SER E  1 786 ? 193.575 14.286  220.202 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 1029 SER E OG  1 
ATOM   32023 N  N   . THR E  1 787 ? 195.567 12.263  220.445 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 1030 THR E N   1 
ATOM   32024 C  CA  . THR E  1 787 ? 196.363 11.919  221.625 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 1030 THR E CA  1 
ATOM   32025 C  C   . THR E  1 787 ? 197.404 10.840  221.413 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 1030 THR E C   1 
ATOM   32026 O  O   . THR E  1 787 ? 198.438 10.866  222.038 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 1030 THR E O   1 
ATOM   32027 C  CB  . THR E  1 787 ? 195.455 11.461  222.814 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 1030 THR E CB  1 
ATOM   32028 O  OG1 . THR E  1 787 ? 194.749 10.248  222.489 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 1030 THR E OG1 1 
ATOM   32029 C  CG2 . THR E  1 787 ? 194.450 12.538  223.156 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 1030 THR E CG2 1 
ATOM   32030 N  N   . GLY E  1 788 ? 197.119 9.862   220.572 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY E N   1 
ATOM   32031 C  CA  . GLY E  1 788 ? 198.063 8.768   220.377 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY E CA  1 
ATOM   32032 C  C   . GLY E  1 788 ? 197.906 7.647   221.393 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY E C   1 
ATOM   32033 O  O   . GLY E  1 788 ? 198.670 6.704   221.431 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY E O   1 
ATOM   32034 N  N   . VAL E  1 789 ? 196.893 7.725   222.224 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL E N   1 
ATOM   32035 C  CA  . VAL E  1 789 ? 196.769 6.742   223.255 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL E CA  1 
ATOM   32036 C  C   . VAL E  1 789 ? 195.294 6.627   223.396 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL E C   1 
ATOM   32037 O  O   . VAL E  1 789 ? 194.570 7.470   222.865 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL E O   1 
ATOM   32038 C  CB  . VAL E  1 789 ? 197.359 7.238   224.576 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL E CB  1 
ATOM   32039 C  CG1 . VAL E  1 789 ? 198.729 7.763   224.335 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL E CG1 1 
ATOM   32040 C  CG2 . VAL E  1 789 ? 196.495 8.324   225.146 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL E CG2 1 
ATOM   32041 N  N   . PRO E  1 790 ? 194.841 5.596   224.135 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO E N   1 
ATOM   32042 C  CA  . PRO E  1 790 ? 193.443 5.215   224.308 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO E CA  1 
ATOM   32043 C  C   . PRO E  1 790 ? 192.759 6.102   225.315 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO E C   1 
ATOM   32044 O  O   . PRO E  1 790 ? 193.422 6.767   226.084 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO E O   1 
ATOM   32045 C  CB  . PRO E  1 790 ? 193.543 3.788   224.866 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO E CB  1 
ATOM   32046 C  CG  . PRO E  1 790 ? 194.914 3.358   224.581 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO E CG  1 
ATOM   32047 C  CD  . PRO E  1 790 ? 195.729 4.594   224.731 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO E CD  1 
ATOM   32048 N  N   . MET E  1 791 ? 191.440 6.117   225.293 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E N   1 
ATOM   32049 C  CA  . MET E  1 791 ? 190.696 6.691   226.374 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E CA  1 
ATOM   32050 C  C   . MET E  1 791 ? 191.166 6.142   227.723 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E C   1 
ATOM   32051 O  O   . MET E  1 791 ? 191.560 4.972   227.855 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E O   1 
ATOM   32052 C  CB  . MET E  1 791 ? 189.250 6.322   226.210 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E CB  1 
ATOM   32053 C  CG  . MET E  1 791 ? 188.609 7.046   225.115 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E CG  1 
ATOM   32054 S  SD  . MET E  1 791 ? 186.892 6.514   224.840 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E SD  1 
ATOM   32055 C  CE  . MET E  1 791 ? 187.240 4.810   224.361 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E CE  1 
ATOM   32056 N  N   . ASP E  1 792 ? 191.089 6.979   228.749 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E N   1 
ATOM   32057 C  CA  . ASP E  1 792 ? 191.513 6.562   230.061 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E CA  1 
ATOM   32058 C  C   . ASP E  1 792 ? 190.317 6.491   230.984 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E C   1 
ATOM   32059 O  O   . ASP E  1 792 ? 189.996 7.504   231.616 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E O   1 
ATOM   32060 C  CB  . ASP E  1 792 ? 192.488 7.581   230.608 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E CB  1 
ATOM   32061 C  CG  . ASP E  1 792 ? 192.968 7.237   231.988 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E CG  1 
ATOM   32062 O  OD1 . ASP E  1 792 ? 192.511 6.252   232.631 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E OD1 1 
ATOM   32063 O  OD2 . ASP E  1 792 ? 193.843 7.983   232.434 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E OD2 1 
ATOM   32064 N  N   . PRO E  1 793 ? 189.656 5.305   231.070 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO E N   1 
ATOM   32065 C  CA  . PRO E  1 793 ? 188.473 5.086   231.905 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO E CA  1 
ATOM   32066 C  C   . PRO E  1 793 ? 188.813 4.852   233.352 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO E C   1 
ATOM   32067 O  O   . PRO E  1 793 ? 187.921 4.601   234.155 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO E O   1 
ATOM   32068 C  CB  . PRO E  1 793 ? 187.893 3.797   231.344 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO E CB  1 
ATOM   32069 C  CG  . PRO E  1 793 ? 189.058 3.081   230.843 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO E CG  1 
ATOM   32070 C  CD  . PRO E  1 793 ? 189.978 4.108   230.278 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO E CD  1 
ATOM   32071 N  N   . SER E  1 794 ? 190.094 4.929   233.690 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 1037 SER E N   1 
ATOM   32072 C  CA  . SER E  1 794 ? 190.511 4.534   235.025 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 1037 SER E CA  1 
ATOM   32073 C  C   . SER E  1 794 ? 190.033 5.501   236.109 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 1037 SER E C   1 
ATOM   32074 O  O   . SER E  1 794 ? 189.903 5.115   237.271 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 1037 SER E O   1 
ATOM   32075 C  CB  . SER E  1 794 ? 192.010 4.305   235.097 1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 1037 SER E CB  1 
ATOM   32076 O  OG  . SER E  1 794 ? 192.656 5.543   235.137 1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 1037 SER E OG  1 
ATOM   32077 N  N   . VAL E  1 795 ? 189.757 6.754   235.758 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL E N   1 
ATOM   32078 C  CA  . VAL E  1 795 ? 189.228 7.673   236.759 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL E CA  1 
ATOM   32079 C  C   . VAL E  1 795 ? 187.845 8.136   236.336 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL E C   1 
ATOM   32080 O  O   . VAL E  1 795 ? 187.594 8.260   235.148 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL E O   1 
ATOM   32081 C  CB  . VAL E  1 795 ? 190.208 8.843   237.033 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL E CB  1 
ATOM   32082 C  CG1 . VAL E  1 795 ? 191.381 8.835   236.036 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL E CG1 1 
ATOM   32083 C  CG2 . VAL E  1 795 ? 189.472 10.186  237.139 1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL E CG2 1 
ATOM   32084 N  N   . LYS E  1 796 ? 186.929 8.347   237.271 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E N   1 
ATOM   32085 C  CA  . LYS E  1 796 ? 185.628 8.814   236.864 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E CA  1 
ATOM   32086 C  C   . LYS E  1 796 ? 185.534 10.256  237.113 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E C   1 
ATOM   32087 O  O   . LYS E  1 796 ? 186.102 10.742  238.076 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E O   1 
ATOM   32088 C  CB  . LYS E  1 796 ? 184.562 8.154   237.670 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E CB  1 
ATOM   32089 C  CG  . LYS E  1 796 ? 184.729 6.743   237.552 1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E CG  1 
ATOM   32090 C  CD  . LYS E  1 796 ? 183.718 6.023   238.290 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E CD  1 
ATOM   32091 C  CE  . LYS E  1 796 ? 184.137 4.600   238.201 1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E CE  1 
ATOM   32092 N  NZ  . LYS E  1 796 ? 183.190 3.875   239.053 1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E NZ  1 
ATOM   32093 N  N   . ILE E  1 797 ? 184.803 10.960  236.257 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E N   1 
ATOM   32094 C  CA  . ILE E  1 797 ? 184.491 12.344  236.551 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E CA  1 
ATOM   32095 C  C   . ILE E  1 797 ? 183.190 12.457  237.371 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E C   1 
ATOM   32096 O  O   . ILE E  1 797 ? 182.081 12.267  236.850 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E O   1 
ATOM   32097 C  CB  . ILE E  1 797 ? 184.499 13.163  235.285 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E CB  1 
ATOM   32098 C  CG1 . ILE E  1 797 ? 185.880 13.066  234.660 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E CG1 1 
ATOM   32099 C  CG2 . ILE E  1 797 ? 184.237 14.582  235.584 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E CG2 1 
ATOM   32100 C  CD1 . ILE E  1 797 ? 185.975 13.816  233.355 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E CD1 1 
ATOM   32101 N  N   . LYS E  1 798 ? 183.346 12.733  238.664 1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E N   1 
ATOM   32102 C  CA  . LYS E  1 798 ? 182.215 12.945  239.545 1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E CA  1 
ATOM   32103 C  C   . LYS E  1 798 ? 181.994 14.456  239.667 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E C   1 
ATOM   32104 O  O   . LYS E  1 798 ? 180.876 14.925  239.919 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E O   1 
ATOM   32105 C  CB  . LYS E  1 798 ? 182.499 12.360  240.937 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E CB  1 
ATOM   32106 C  CG  . LYS E  1 798 ? 182.537 10.825  241.042 1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E CG  1 
ATOM   32107 C  CD  . LYS E  1 798 ? 181.179 10.274  240.714 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E CD  1 
ATOM   32108 C  CE  . LYS E  1 798 ? 181.196 8.792   240.391 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E CE  1 
ATOM   32109 N  NZ  . LYS E  1 798 ? 179.827 8.449   239.855 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E NZ  1 
ATOM   32110 N  N   . GLN E  1 799 ? 183.071 15.218  239.497 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E N   1 
ATOM   32111 C  CA  . GLN E  1 799 ? 183.008 16.670  239.660 1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E CA  1 
ATOM   32112 C  C   . GLN E  1 799 ? 183.861 17.378  238.613 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E C   1 
ATOM   32113 O  O   . GLN E  1 799 ? 185.077 17.192  238.555 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E O   1 
ATOM   32114 C  CB  . GLN E  1 799 ? 183.507 17.073  241.049 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E CB  1 
ATOM   32115 C  CG  . GLN E  1 799 ? 183.442 18.566  241.302 1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E CG  1 
ATOM   32116 C  CD  . GLN E  1 799 ? 183.876 18.990  242.713 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E CD  1 
ATOM   32117 O  OE1 . GLN E  1 799 ? 185.025 18.790  243.109 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E OE1 1 
ATOM   32118 N  NE2 . GLN E  1 799 ? 182.962 19.621  243.451 1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E NE2 1 
ATOM   32119 N  N   . TRP E  1 800 ? 183.250 18.211  237.790 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E N   1 
ATOM   32120 C  CA  . TRP E  1 800 ? 184.044 18.895  236.805 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CA  1 
ATOM   32121 C  C   . TRP E  1 800 ? 184.913 19.874  237.549 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E C   1 
ATOM   32122 O  O   . TRP E  1 800 ? 184.487 20.436  238.534 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E O   1 
ATOM   32123 C  CB  . TRP E  1 800 ? 183.164 19.629  235.807 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CB  1 
ATOM   32124 C  CG  . TRP E  1 800 ? 182.422 18.712  234.866 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CG  1 
ATOM   32125 C  CD1 . TRP E  1 800 ? 181.081 18.348  234.912 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CD1 1 
ATOM   32126 C  CD2 . TRP E  1 800 ? 182.973 18.041  233.751 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CD2 1 
ATOM   32127 N  NE1 . TRP E  1 800 ? 180.789 17.498  233.879 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E NE1 1 
ATOM   32128 C  CE2 . TRP E  1 800 ? 181.937 17.284  233.160 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CE2 1 
ATOM   32129 C  CE3 . TRP E  1 800 ? 184.253 17.984  233.205 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CE3 1 
ATOM   32130 C  CZ2 . TRP E  1 800 ? 182.151 16.491  232.057 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CZ2 1 
ATOM   32131 C  CZ3 . TRP E  1 800 ? 184.466 17.209  232.111 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CZ3 1 
ATOM   32132 C  CH2 . TRP E  1 800 ? 183.422 16.472  231.535 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CH2 1 
ATOM   32133 N  N   . SER E  1 801 ? 186.133 20.069  237.085 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 1044 SER E N   1 
ATOM   32134 C  CA  . SER E  1 801 ? 186.981 21.077  237.639 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 1044 SER E CA  1 
ATOM   32135 C  C   . SER E  1 801 ? 187.909 21.532  236.526 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 1044 SER E C   1 
ATOM   32136 O  O   . SER E  1 801 ? 187.964 20.903  235.483 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 1044 SER E O   1 
ATOM   32137 C  CB  . SER E  1 801 ? 187.753 20.506  238.818 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 1044 SER E CB  1 
ATOM   32138 O  OG  . SER E  1 801 ? 188.985 19.938  238.426 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 1044 SER E OG  1 
ATOM   32139 N  N   . ALA E  1 802 ? 188.640 22.614  236.734 1.00 46.45  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA E N   1 
ATOM   32140 C  CA  . ALA E  1 802 ? 189.469 23.193  235.679 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA E CA  1 
ATOM   32141 C  C   . ALA E  1 802 ? 190.440 22.241  234.975 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA E C   1 
ATOM   32142 O  O   . ALA E  1 802 ? 190.789 22.445  233.821 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA E O   1 
ATOM   32143 C  CB  . ALA E  1 802 ? 190.221 24.414  236.212 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA E CB  1 
ATOM   32144 N  N   . LYS E  1 803 ? 190.912 21.215  235.652 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E N   1 
ATOM   32145 C  CA  . LYS E  1 803 ? 191.830 20.349  234.956 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E CA  1 
ATOM   32146 C  C   . LYS E  1 803 ? 191.181 19.714  233.725 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E C   1 
ATOM   32147 O  O   . LYS E  1 803 ? 191.870 19.309  232.807 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E O   1 
ATOM   32148 C  CB  . LYS E  1 803 ? 192.373 19.267  235.858 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E CB  1 
ATOM   32149 C  CG  . LYS E  1 803 ? 191.341 18.371  236.431 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E CG  1 
ATOM   32150 C  CD  . LYS E  1 803 ? 192.072 17.442  237.374 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E CD  1 
ATOM   32151 C  CE  . LYS E  1 803 ? 191.125 16.853  238.407 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E CE  1 
ATOM   32152 N  NZ  . LYS E  1 803 ? 191.818 15.842  239.199 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E NZ  1 
ATOM   32153 N  N   . TYR E  1 804 ? 189.863 19.593  233.680 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E N   1 
ATOM   32154 C  CA  . TYR E  1 804 ? 189.266 18.948  232.532 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CA  1 
ATOM   32155 C  C   . TYR E  1 804 ? 188.849 19.945  231.469 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E C   1 
ATOM   32156 O  O   . TYR E  1 804 ? 188.175 19.568  230.502 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E O   1 
ATOM   32157 C  CB  . TYR E  1 804 ? 188.066 18.144  232.958 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CB  1 
ATOM   32158 C  CG  . TYR E  1 804 ? 188.452 17.052  233.879 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CG  1 
ATOM   32159 C  CD1 . TYR E  1 804 ? 189.440 16.163  233.527 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CD1 1 
ATOM   32160 C  CD2 . TYR E  1 804 ? 187.829 16.881  235.104 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CD2 1 
ATOM   32161 C  CE1 . TYR E  1 804 ? 189.798 15.107  234.381 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CE1 1 
ATOM   32162 C  CE2 . TYR E  1 804 ? 188.193 15.844  235.971 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CE2 1 
ATOM   32163 C  CZ  . TYR E  1 804 ? 189.177 14.967  235.599 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CZ  1 
ATOM   32164 O  OH  . TYR E  1 804 ? 189.566 13.962  236.447 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E OH  1 
ATOM   32165 N  N   . PHE E  1 805 ? 189.261 21.204  231.645 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E N   1 
ATOM   32166 C  CA  . PHE E  1 805 ? 188.871 22.272  230.733 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CA  1 
ATOM   32167 C  C   . PHE E  1 805 ? 190.050 22.937  230.036 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E C   1 
ATOM   32168 O  O   . PHE E  1 805 ? 191.132 23.054  230.614 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E O   1 
ATOM   32169 C  CB  . PHE E  1 805 ? 188.013 23.296  231.478 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CB  1 
ATOM   32170 C  CG  . PHE E  1 805 ? 186.627 22.792  231.801 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CG  1 
ATOM   32171 C  CD1 . PHE E  1 805 ? 185.523 23.155  231.014 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CD1 1 
ATOM   32172 C  CD2 . PHE E  1 805 ? 186.431 21.933  232.870 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CD2 1 
ATOM   32173 C  CE1 . PHE E  1 805 ? 184.279 22.695  231.319 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CE1 1 
ATOM   32174 C  CE2 . PHE E  1 805 ? 185.188 21.466  233.172 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CE2 1 
ATOM   32175 C  CZ  . PHE E  1 805 ? 184.116 21.848  232.403 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CZ  1 
ATOM   32176 N  N   . ASN E  1 806 ? 189.830 23.367  228.793 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E N   1 
ATOM   32177 C  CA  . ASN E  1 806 ? 190.827 24.125  228.062 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E CA  1 
ATOM   32178 C  C   . ASN E  1 806 ? 190.877 25.537  228.602 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E C   1 
ATOM   32179 O  O   . ASN E  1 806 ? 191.943 26.092  228.783 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E O   1 
ATOM   32180 C  CB  . ASN E  1 806 ? 190.493 24.153  226.576 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E CB  1 
ATOM   32181 C  CG  . ASN E  1 806 ? 190.931 22.892  225.846 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E CG  1 
ATOM   32182 O  OD1 . ASN E  1 806 ? 191.988 22.344  226.120 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E OD1 1 
ATOM   32183 N  ND2 . ASN E  1 806 ? 190.127 22.440  224.910 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E ND2 1 
ATOM   32184 N  N   . GLY E  1 807 ? 189.719 26.127  228.875 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY E N   1 
ATOM   32185 C  CA  . GLY E  1 807 ? 189.656 27.493  229.391 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY E CA  1 
ATOM   32186 C  C   . GLY E  1 807 ? 188.214 27.936  229.403 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY E C   1 
ATOM   32187 O  O   . GLY E  1 807 ? 187.313 27.105  229.353 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY E O   1 
ATOM   32188 N  N   . THR E  1 808 ? 187.987 29.246  229.404 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 1051 THR E N   1 
ATOM   32189 C  CA  . THR E  1 808 ? 186.685 29.809  229.685 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 1051 THR E CA  1 
ATOM   32190 C  C   . THR E  1 808 ? 186.639 31.147  228.980 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 1051 THR E C   1 
ATOM   32191 O  O   . THR E  1 808 ? 187.654 31.687  228.623 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 1051 THR E O   1 
ATOM   32192 C  CB  . THR E  1 808 ? 186.542 30.006  231.199 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 1051 THR E CB  1 
ATOM   32193 O  OG1 . THR E  1 808 ? 185.274 30.572  231.494 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 1051 THR E OG1 1 
ATOM   32194 C  CG2 . THR E  1 808 ? 187.553 30.960  231.674 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 1051 THR E CG2 1 
ATOM   32195 N  N   . ASN E  1 809 ? 185.455 31.662  228.735 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E N   1 
ATOM   32196 C  CA  . ASN E  1 809 ? 185.301 32.961  228.161 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E CA  1 
ATOM   32197 C  C   . ASN E  1 809 ? 185.770 33.893  229.261 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E C   1 
ATOM   32198 O  O   . ASN E  1 809 ? 185.772 33.494  230.447 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E O   1 
ATOM   32199 C  CB  . ASN E  1 809 ? 183.811 33.166  227.830 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E CB  1 
ATOM   32200 C  CG  . ASN E  1 809 ? 182.848 32.816  229.036 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E CG  1 
ATOM   32201 O  OD1 . ASN E  1 809 ? 182.035 33.640  229.439 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E OD1 1 
ATOM   32202 N  ND2 . ASN E  1 809 ? 182.951 31.612  229.583 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E ND2 1 
ATOM   32203 N  N   . ILE E  1 810 ? 186.162 35.118  228.915 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E N   1 
ATOM   32204 C  CA  . ILE E  1 810 ? 186.563 36.076  229.950 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E CA  1 
ATOM   32205 C  C   . ILE E  1 810 ? 185.333 36.419  230.785 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E C   1 
ATOM   32206 O  O   . ILE E  1 810 ? 184.259 36.489  230.229 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E O   1 
ATOM   32207 C  CB  . ILE E  1 810 ? 187.182 37.348  229.342 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E CB  1 
ATOM   32208 C  CG1 . ILE E  1 810 ? 186.187 38.070  228.428 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E CG1 1 
ATOM   32209 C  CG2 . ILE E  1 810 ? 188.453 36.987  228.584 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E CG2 1 
ATOM   32210 C  CD1 . ILE E  1 810 ? 186.789 39.206  227.655 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E CD1 1 
ATOM   32211 N  N   . LEU E  1 811 ? 185.469 36.618  232.097 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E N   1 
ATOM   32212 C  CA  . LEU E  1 811 ? 184.312 36.895  232.958 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E CA  1 
ATOM   32213 C  C   . LEU E  1 811 ? 184.241 38.341  233.438 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E C   1 
ATOM   32214 O  O   . LEU E  1 811 ? 183.286 38.732  234.094 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E O   1 
ATOM   32215 C  CB  . LEU E  1 811 ? 184.332 35.973  234.193 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E CB  1 
ATOM   32216 C  CG  . LEU E  1 811 ? 184.780 34.507  234.022 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E CG  1 
ATOM   32217 C  CD1 . LEU E  1 811 ? 184.815 33.807  235.407 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E CD1 1 
ATOM   32218 C  CD2 . LEU E  1 811 ? 183.905 33.724  232.978 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E CD2 1 
ATOM   32219 N  N   . GLY E  1 812 ? 185.265 39.134  233.162 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY E N   1 
ATOM   32220 C  CA  . GLY E  1 812 ? 185.263 40.518  233.631 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY E CA  1 
ATOM   32221 C  C   . GLY E  1 812 ? 185.635 40.647  235.096 1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY E C   1 
ATOM   32222 O  O   . GLY E  1 812 ? 185.223 41.587  235.798 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY E O   1 
ATOM   32223 N  N   . ARG E  1 813 ? 186.435 39.707  235.562 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E N   1 
ATOM   32224 C  CA  . ARG E  1 813 ? 186.940 39.814  236.908 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E CA  1 
ATOM   32225 C  C   . ARG E  1 813 ? 188.210 40.613  236.983 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E C   1 
ATOM   32226 O  O   . ARG E  1 813 ? 188.560 41.068  238.054 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E O   1 
ATOM   32227 C  CB  . ARG E  1 813 ? 187.125 38.446  237.541 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E CB  1 
ATOM   32228 C  CG  . ARG E  1 813 ? 185.792 37.805  237.769 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E CG  1 
ATOM   32229 C  CD  . ARG E  1 813 ? 185.910 36.608  238.639 1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E CD  1 
ATOM   32230 N  NE  . ARG E  1 813 ? 184.653 36.329  239.316 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E NE  1 
ATOM   32231 C  CZ  . ARG E  1 813 ? 184.083 35.120  239.298 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E CZ  1 
ATOM   32232 N  NH1 . ARG E  1 813 ? 184.643 34.101  238.606 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E NH1 1 
ATOM   32233 N  NH2 . ARG E  1 813 ? 182.952 34.938  239.961 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E NH2 1 
ATOM   32234 N  N   . GLY E  1 814 ? 188.882 40.815  235.850 1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY E N   1 
ATOM   32235 C  CA  . GLY E  1 814 ? 190.051 41.709  235.803 1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY E CA  1 
ATOM   32236 C  C   . GLY E  1 814 ? 191.335 40.995  236.116 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY E C   1 
ATOM   32237 O  O   . GLY E  1 814 ? 191.332 39.942  236.746 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY E O   1 
ATOM   32238 N  N   . ALA E  1 815 ? 192.446 41.561  235.666 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA E N   1 
ATOM   32239 C  CA  . ALA E  1 815 ? 193.757 40.915  235.853 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA E CA  1 
ATOM   32240 C  C   . ALA E  1 815 ? 194.263 40.818  237.299 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA E C   1 
ATOM   32241 O  O   . ALA E  1 815 ? 195.029 39.937  237.618 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA E O   1 
ATOM   32242 C  CB  . ALA E  1 815 ? 194.810 41.570  234.972 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA E CB  1 
ATOM   32243 N  N   . GLY E  1 816 ? 193.853 41.710  238.183 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY E N   1 
ATOM   32244 C  CA  . GLY E  1 816 ? 194.408 41.701  239.518 1.00 61.25  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY E CA  1 
ATOM   32245 C  C   . GLY E  1 816 ? 193.446 41.225  240.563 1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY E C   1 
ATOM   32246 O  O   . GLY E  1 816 ? 193.592 41.545  241.711 1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY E O   1 
ATOM   32247 N  N   . TYR E  1 817 ? 192.463 40.438  240.182 1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E N   1 
ATOM   32248 C  CA  . TYR E  1 817 ? 191.422 40.037  241.106 1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CA  1 
ATOM   32249 C  C   . TYR E  1 817 ? 191.950 39.172  242.212 1.00 61.56  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E C   1 
ATOM   32250 O  O   . TYR E  1 817 ? 191.368 39.120  243.298 1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E O   1 
ATOM   32251 C  CB  . TYR E  1 817 ? 190.412 39.216  240.386 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CB  1 
ATOM   32252 C  CG  . TYR E  1 817 ? 189.172 38.951  241.187 1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CG  1 
ATOM   32253 C  CD1 . TYR E  1 817 ? 188.369 40.003  241.675 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CD1 1 
ATOM   32254 C  CD2 . TYR E  1 817 ? 188.763 37.633  241.404 1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CD2 1 
ATOM   32255 C  CE1 . TYR E  1 817 ? 187.209 39.732  242.370 1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CE1 1 
ATOM   32256 C  CE2 . TYR E  1 817 ? 187.608 37.352  242.107 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CE2 1 
ATOM   32257 C  CZ  . TYR E  1 817 ? 186.842 38.394  242.571 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CZ  1 
ATOM   32258 O  OH  . TYR E  1 817 ? 185.721 38.024  243.240 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E OH  1 
ATOM   32259 N  N   . VAL E  1 818 ? 193.033 38.455  241.927 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL E N   1 
ATOM   32260 C  CA  . VAL E  1 818 ? 193.744 37.679  242.941 1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL E CA  1 
ATOM   32261 C  C   . VAL E  1 818 ? 194.791 38.576  243.575 1.00 64.32  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL E C   1 
ATOM   32262 O  O   . VAL E  1 818 ? 195.709 39.069  242.920 1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL E O   1 
ATOM   32263 C  CB  . VAL E  1 818 ? 194.434 36.443  242.356 1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL E CB  1 
ATOM   32264 C  CG1 . VAL E  1 818 ? 195.199 35.705  243.436 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL E CG1 1 
ATOM   32265 C  CG2 . VAL E  1 818 ? 193.407 35.526  241.668 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL E CG2 1 
ATOM   32266 N  N   . LEU E  1 819 ? 194.643 38.774  244.873 1.00 66.22  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E N   1 
ATOM   32267 C  CA  . LEU E  1 819 ? 195.396 39.777  245.572 1.00 68.37  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E CA  1 
ATOM   32268 C  C   . LEU E  1 819 ? 196.880 39.469  245.691 1.00 69.12  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E C   1 
ATOM   32269 O  O   . LEU E  1 819 ? 197.297 38.344  246.004 1.00 68.98  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E O   1 
ATOM   32270 C  CB  . LEU E  1 819 ? 194.740 40.062  246.916 1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E CB  1 
ATOM   32271 C  CG  . LEU E  1 819 ? 193.280 40.491  246.718 1.00 69.62  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E CG  1 
ATOM   32272 C  CD1 . LEU E  1 819 ? 192.653 40.953  248.028 1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E CD1 1 
ATOM   32273 C  CD2 . LEU E  1 819 ? 193.176 41.583  245.629 1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E CD2 1 
ATOM   32274 N  N   . LYS E  1 820 ? 197.660 40.512  245.442 1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E N   1 
ATOM   32275 C  CA  . LYS E  1 820 ? 199.097 40.451  245.308 1.00 70.69  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E CA  1 
ATOM   32276 C  C   . LYS E  1 820 ? 199.769 41.547  246.164 1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E C   1 
ATOM   32277 O  O   . LYS E  1 820 ? 199.423 42.734  246.095 1.00 73.96  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E O   1 
ATOM   32278 C  CB  . LYS E  1 820 ? 199.408 40.679  243.831 1.00 69.03  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E CB  1 
ATOM   32279 C  CG  . LYS E  1 820 ? 200.652 39.998  243.288 1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E CG  1 
ATOM   32280 C  CD  . LYS E  1 820 ? 200.899 40.453  241.834 1.00 67.27  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E CD  1 
ATOM   32281 C  CE  . LYS E  1 820 ? 201.789 39.449  241.139 1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E CE  1 
ATOM   32282 N  NZ  . LYS E  1 820 ? 201.993 39.854  239.723 1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E NZ  1 
ATOM   32283 N  N   . ASP E  1 821 ? 200.735 41.176  246.989 1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E N   1 
ATOM   32284 C  CA  . ASP E  1 821 ? 201.457 42.252  247.665 1.00 77.23  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E CA  1 
ATOM   32285 C  C   . ASP E  1 821 ? 202.334 42.978  246.637 1.00 77.02  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E C   1 
ATOM   32286 O  O   . ASP E  1 821 ? 203.213 42.377  245.989 1.00 76.24  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E O   1 
ATOM   32287 C  CB  . ASP E  1 821 ? 202.315 41.767  248.827 1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E CB  1 
ATOM   32288 C  CG  . ASP E  1 821 ? 203.425 42.739  249.134 1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E CG  1 
ATOM   32289 O  OD1 . ASP E  1 821 ? 204.555 42.540  248.620 1.00 81.28  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E OD1 1 
ATOM   32290 O  OD2 . ASP E  1 821 ? 203.159 43.737  249.839 1.00 83.12  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E OD2 1 
ATOM   32291 N  N   . GLN E  1 822 ? 202.110 44.273  246.488 1.00 77.84  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E N   1 
ATOM   32292 C  CA  . GLN E  1 822 ? 202.838 45.011  245.468 1.00 77.67  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E CA  1 
ATOM   32293 C  C   . GLN E  1 822 ? 204.341 45.112  245.677 1.00 79.28  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E C   1 
ATOM   32294 O  O   . GLN E  1 822 ? 205.110 44.615  244.843 1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E O   1 
ATOM   32295 C  CB  . GLN E  1 822 ? 202.196 46.348  245.255 1.00 78.23  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E CB  1 
ATOM   32296 C  CG  . GLN E  1 822 ? 200.821 46.086  244.654 1.00 76.11  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E CG  1 
ATOM   32297 C  CD  . GLN E  1 822 ? 200.036 47.359  244.493 1.00 76.67  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E CD  1 
ATOM   32298 O  OE1 . GLN E  1 822 ? 200.416 48.418  245.065 1.00 78.89  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E OE1 1 
ATOM   32299 N  NE2 . GLN E  1 822 ? 198.937 47.290  243.707 1.00 74.77  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E NE2 1 
ATOM   32300 N  N   . ALA E  1 823 ? 204.759 45.738  246.773 1.00 81.80  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA E N   1 
ATOM   32301 C  CA  . ALA E  1 823 ? 206.164 45.646  247.215 1.00 83.55  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA E CA  1 
ATOM   32302 C  C   . ALA E  1 823 ? 206.933 44.441  246.599 1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA E C   1 
ATOM   32303 O  O   . ALA E  1 823 ? 207.658 44.607  245.606 1.00 81.65  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA E O   1 
ATOM   32304 C  CB  . ALA E  1 823 ? 206.250 45.623  248.776 1.00 85.88  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA E CB  1 
ATOM   32305 N  N   . THR E  1 824 ? 206.756 43.249  247.193 1.00 81.74  ? ? ? ? ? ? 1067 THR E N   1 
ATOM   32306 C  CA  . THR E  1 824 ? 207.349 41.972  246.719 1.00 80.48  ? ? ? ? ? ? 1067 THR E CA  1 
ATOM   32307 C  C   . THR E  1 824 ? 206.780 41.432  245.379 1.00 77.64  ? ? ? ? ? ? 1067 THR E C   1 
ATOM   32308 O  O   . THR E  1 824 ? 207.356 40.539  244.733 1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 1067 THR E O   1 
ATOM   32309 C  CB  . THR E  1 824 ? 207.226 40.848  247.828 1.00 81.00  ? ? ? ? ? ? 1067 THR E CB  1 
ATOM   32310 O  OG1 . THR E  1 824 ? 205.879 40.325  247.864 1.00 79.42  ? ? ? ? ? ? 1067 THR E OG1 1 
ATOM   32311 C  CG2 . THR E  1 824 ? 207.610 41.416  249.223 1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 1067 THR E CG2 1 
ATOM   32312 N  N   . ASN E  1 825 ? 205.641 41.970  244.972 1.00 76.52  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E N   1 
ATOM   32313 C  CA  . ASN E  1 825 ? 204.963 41.424  243.829 1.00 73.93  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E CA  1 
ATOM   32314 C  C   . ASN E  1 825 ? 204.638 39.933  244.020 1.00 72.69  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E C   1 
ATOM   32315 O  O   . ASN E  1 825 ? 205.041 39.106  243.219 1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E O   1 
ATOM   32316 C  CB  . ASN E  1 825 ? 205.851 41.590  242.606 1.00 73.28  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E CB  1 
ATOM   32317 C  CG  . ASN E  1 825 ? 205.086 41.367  241.312 1.00 70.79  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E CG  1 
ATOM   32318 O  OD1 . ASN E  1 825 ? 205.416 40.481  240.524 1.00 69.41  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E OD1 1 
ATOM   32319 N  ND2 . ASN E  1 825 ? 204.041 42.162  241.096 1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E ND2 1 
ATOM   32320 N  N   . THR E  1 826 ? 203.906 39.587  245.073 1.00 73.23  ? ? ? ? ? ? 1069 THR E N   1 
ATOM   32321 C  CA  . THR E  1 826 ? 203.650 38.183  245.361 1.00 72.38  ? ? ? ? ? ? 1069 THR E CA  1 
ATOM   32322 C  C   . THR E  1 826 ? 202.220 37.944  245.798 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 1069 THR E C   1 
ATOM   32323 O  O   . THR E  1 826 ? 201.648 38.720  246.544 1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 1069 THR E O   1 
ATOM   32324 C  CB  . THR E  1 826 ? 204.637 37.640  246.420 1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 1069 THR E CB  1 
ATOM   32325 O  OG1 . THR E  1 826 ? 205.976 37.852  245.957 1.00 74.95  ? ? ? ? ? ? 1069 THR E OG1 1 
ATOM   32326 C  CG2 . THR E  1 826 ? 204.454 36.140  246.640 1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 1069 THR E CG2 1 
ATOM   32327 N  N   . TYR E  1 827 ? 201.648 36.848  245.323 1.00 69.86  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E N   1 
ATOM   32328 C  CA  . TYR E  1 827 ? 200.283 36.524  245.655 1.00 69.14  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CA  1 
ATOM   32329 C  C   . TYR E  1 827 ? 200.170 36.175  247.123 1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E C   1 
ATOM   32330 O  O   . TYR E  1 827 ? 201.019 35.487  247.647 1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E O   1 
ATOM   32331 C  CB  . TYR E  1 827 ? 199.845 35.353  244.807 1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CB  1 
ATOM   32332 C  CG  . TYR E  1 827 ? 199.592 35.751  243.389 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CG  1 
ATOM   32333 C  CD1 . TYR E  1 827 ? 198.601 36.675  243.072 1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CD1 1 
ATOM   32334 C  CD2 . TYR E  1 827 ? 200.333 35.208  242.354 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CD2 1 
ATOM   32335 C  CE1 . TYR E  1 827 ? 198.347 37.041  241.752 1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CE1 1 
ATOM   32336 C  CE2 . TYR E  1 827 ? 200.083 35.563  241.008 1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CE2 1 
ATOM   32337 C  CZ  . TYR E  1 827 ? 199.091 36.482  240.711 1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CZ  1 
ATOM   32338 O  OH  . TYR E  1 827 ? 198.845 36.844  239.383 1.00 60.13  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E OH  1 
ATOM   32339 N  N   . PHE E  1 828 ? 199.134 36.643  247.804 1.00 71.61  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E N   1 
ATOM   32340 C  CA  . PHE E  1 828 ? 198.978 36.286  249.205 1.00 73.44  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CA  1 
ATOM   32341 C  C   . PHE E  1 828 ? 198.489 34.853  249.214 1.00 72.29  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E C   1 
ATOM   32342 O  O   . PHE E  1 828 ? 197.760 34.445  248.314 1.00 70.24  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E O   1 
ATOM   32343 C  CB  . PHE E  1 828 ? 198.012 37.250  249.911 1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CB  1 
ATOM   32344 C  CG  . PHE E  1 828 ? 198.491 38.706  249.919 1.00 75.91  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CG  1 
ATOM   32345 C  CD1 . PHE E  1 828 ? 199.726 39.051  250.500 1.00 77.84  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CD1 1 
ATOM   32346 C  CD2 . PHE E  1 828 ? 197.728 39.726  249.340 1.00 75.31  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CD2 1 
ATOM   32347 C  CE1 . PHE E  1 828 ? 200.190 40.401  250.509 1.00 79.19  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CE1 1 
ATOM   32348 C  CE2 . PHE E  1 828 ? 198.181 41.060  249.326 1.00 76.61  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CE2 1 
ATOM   32349 C  CZ  . PHE E  1 828 ? 199.410 41.403  249.918 1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CZ  1 
ATOM   32350 N  N   . SER E  1 829 ? 198.918 34.061  250.186 1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 1072 SER E N   1 
ATOM   32351 C  CA  . SER E  1 829 ? 198.540 32.628  250.208 1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 1072 SER E CA  1 
ATOM   32352 C  C   . SER E  1 829 ? 198.119 32.161  251.616 1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 1072 SER E C   1 
ATOM   32353 O  O   . SER E  1 829 ? 198.591 32.690  252.624 1.00 76.76  ? ? ? ? ? ? 1072 SER E O   1 
ATOM   32354 C  CB  . SER E  1 829 ? 199.658 31.734  249.585 1.00 72.01  ? ? ? ? ? ? 1072 SER E CB  1 
ATOM   32355 O  OG  . SER E  1 829 ? 199.681 30.392  250.087 1.00 72.25  ? ? ? ? ? ? 1072 SER E OG  1 
ATOM   32356 N  N   . LEU E  1 830 ? 197.215 31.188  251.676 1.00 73.73  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E N   1 
ATOM   32357 C  CA  . LEU E  1 830 ? 196.765 30.681  252.965 1.00 75.47  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E CA  1 
ATOM   32358 C  C   . LEU E  1 830 ? 197.064 29.200  253.234 1.00 75.54  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E C   1 
ATOM   32359 O  O   . LEU E  1 830 ? 196.580 28.652  254.229 1.00 76.85  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E O   1 
ATOM   32360 C  CB  . LEU E  1 830 ? 195.279 30.971  253.172 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E CB  1 
ATOM   32361 C  CG  . LEU E  1 830 ? 194.950 32.434  253.479 1.00 76.27  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E CG  1 
ATOM   32362 C  CD1 . LEU E  1 830 ? 193.466 32.672  253.371 1.00 75.58  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E CD1 1 
ATOM   32363 C  CD2 . LEU E  1 830 ? 195.421 32.788  254.875 1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E CD2 1 
ATOM   32364 N  N   . VAL E  1 831 ? 197.849 28.549  252.367 1.00 74.26  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL E N   1 
ATOM   32365 C  CA  . VAL E  1 831 ? 198.334 27.189  252.669 1.00 74.64  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL E CA  1 
ATOM   32366 C  C   . VAL E  1 831 ? 199.188 27.279  253.954 1.00 77.36  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL E C   1 
ATOM   32367 O  O   . VAL E  1 831 ? 200.038 28.176  254.085 1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL E O   1 
ATOM   32368 C  CB  . VAL E  1 831 ? 199.090 26.534  251.457 1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL E CB  1 
ATOM   32369 C  CG1 . VAL E  1 831 ? 199.908 27.580  250.689 1.00 72.41  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL E CG1 1 
ATOM   32370 C  CG2 . VAL E  1 831 ? 199.955 25.331  251.910 1.00 73.91  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL E CG2 1 
ATOM   32371 N  N   . SER E  1 832 ? 198.943 26.382  254.910 1.00 78.68  ? ? ? ? ? ? 1075 SER E N   1 
ATOM   32372 C  CA  . SER E  1 832 ? 199.460 26.588  256.275 1.00 81.47  ? ? ? ? ? ? 1075 SER E CA  1 
ATOM   32373 C  C   . SER E  1 832 ? 200.999 26.636  256.450 1.00 82.72  ? ? ? ? ? ? 1075 SER E C   1 
ATOM   32374 O  O   . SER E  1 832 ? 201.507 27.562  257.080 1.00 84.43  ? ? ? ? ? ? 1075 SER E O   1 
ATOM   32375 C  CB  . SER E  1 832 ? 198.794 25.627  257.284 1.00 82.75  ? ? ? ? ? ? 1075 SER E CB  1 
ATOM   32376 O  OG  . SER E  1 832 ? 198.164 24.531  256.629 1.00 81.01  ? ? ? ? ? ? 1075 SER E OG  1 
ATOM   32377 N  N   . ASP E  1 833 ? 201.737 25.652  255.918 1.00 82.02  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E N   1 
ATOM   32378 C  CA  . ASP E  1 833 ? 203.220 25.629  256.074 1.00 83.30  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E CA  1 
ATOM   32379 C  C   . ASP E  1 833 ? 203.831 26.955  255.535 1.00 83.09  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E C   1 
ATOM   32380 O  O   . ASP E  1 833 ? 204.894 27.399  255.985 1.00 84.79  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E O   1 
ATOM   32381 C  CB  . ASP E  1 833 ? 203.835 24.393  255.363 1.00 82.27  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E CB  1 
ATOM   32382 C  CG  . ASP E  1 833 ? 203.809 24.515  253.808 1.00 79.59  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E CG  1 
ATOM   32383 O  OD1 . ASP E  1 833 ? 202.749 24.289  253.151 1.00 77.67  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E OD1 1 
ATOM   32384 O  OD2 . ASP E  1 833 ? 204.876 24.843  253.235 1.00 79.49  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E OD2 1 
ATOM   32385 N  N   . ASN E  1 834 ? 203.108 27.585  254.598 1.00 81.10  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E N   1 
ATOM   32386 C  CA  . ASN E  1 834 ? 203.618 28.669  253.737 1.00 80.32  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E CA  1 
ATOM   32387 C  C   . ASN E  1 834 ? 202.576 29.809  253.575 1.00 79.69  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E C   1 
ATOM   32388 O  O   . ASN E  1 834 ? 202.117 30.112  252.457 1.00 77.61  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E O   1 
ATOM   32389 C  CB  . ASN E  1 834 ? 203.979 28.076  252.342 1.00 78.08  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E CB  1 
ATOM   32390 C  CG  . ASN E  1 834 ? 205.070 28.886  251.589 1.00 77.97  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E CG  1 
ATOM   32391 O  OD1 . ASN E  1 834 ? 206.006 29.430  252.190 1.00 79.90  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E OD1 1 
ATOM   32392 N  ND2 . ASN E  1 834 ? 204.951 28.932  250.262 1.00 75.79  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E ND2 1 
ATOM   32393 N  N   . THR E  1 835 ? 202.191 30.425  254.693 1.00 81.58  ? ? ? ? ? ? 1078 THR E N   1 
ATOM   32394 C  CA  . THR E  1 835 ? 201.236 31.538  254.657 1.00 81.34  ? ? ? ? ? ? 1078 THR E CA  1 
ATOM   32395 C  C   . THR E  1 835 ? 201.932 32.854  254.398 1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 1078 THR E C   1 
ATOM   32396 O  O   . THR E  1 835 ? 203.074 33.060  254.809 1.00 83.57  ? ? ? ? ? ? 1078 THR E O   1 
ATOM   32397 C  CB  . THR E  1 835 ? 200.464 31.682  255.986 1.00 83.27  ? ? ? ? ? ? 1078 THR E CB  1 
ATOM   32398 O  OG1 . THR E  1 835 ? 199.454 30.672  256.051 1.00 82.36  ? ? ? ? ? ? 1078 THR E OG1 1 
ATOM   32399 C  CG2 . THR E  1 835 ? 199.806 33.057  256.098 1.00 83.72  ? ? ? ? ? ? 1078 THR E CG2 1 
ATOM   32400 N  N   . PHE E  1 836 ? 201.224 33.749  253.729 1.00 80.80  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E N   1 
ATOM   32401 C  CA  . PHE E  1 836 ? 201.755 35.063  253.404 1.00 81.33  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CA  1 
ATOM   32402 C  C   . PHE E  1 836 ? 200.563 35.974  253.232 1.00 80.79  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E C   1 
ATOM   32403 O  O   . PHE E  1 836 ? 199.775 35.816  252.301 1.00 78.63  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E O   1 
ATOM   32404 C  CB  . PHE E  1 836 ? 202.641 35.035  252.136 1.00 79.82  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CB  1 
ATOM   32405 C  CG  . PHE E  1 836 ? 203.101 36.421  251.646 1.00 80.20  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CG  1 
ATOM   32406 C  CD1 . PHE E  1 836 ? 203.551 37.399  252.542 1.00 82.64  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CD1 1 
ATOM   32407 C  CD2 . PHE E  1 836 ? 203.108 36.729  250.274 1.00 78.22  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CD2 1 
ATOM   32408 C  CE1 . PHE E  1 836 ? 203.982 38.662  252.082 1.00 83.10  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CE1 1 
ATOM   32409 C  CE2 . PHE E  1 836 ? 203.535 37.989  249.810 1.00 78.67  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CE2 1 
ATOM   32410 C  CZ  . PHE E  1 836 ? 203.974 38.951  250.718 1.00 81.12  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CZ  1 
ATOM   32411 N  N   . LEU E  1 837 ? 200.450 36.918  254.163 1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E N   1 
ATOM   32412 C  CA  . LEU E  1 837 ? 199.338 37.861  254.260 1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E CA  1 
ATOM   32413 C  C   . LEU E  1 837 ? 199.851 39.302  254.291 1.00 84.44  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E C   1 
ATOM   32414 O  O   . LEU E  1 837 ? 201.022 39.517  254.628 1.00 85.92  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E O   1 
ATOM   32415 C  CB  . LEU E  1 837 ? 198.538 37.579  255.530 1.00 84.63  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E CB  1 
ATOM   32416 C  CG  . LEU E  1 837 ? 197.848 36.211  255.469 1.00 83.26  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E CG  1 
ATOM   32417 C  CD1 . LEU E  1 837 ? 197.394 35.736  256.855 1.00 85.26  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E CD1 1 
ATOM   32418 C  CD2 . LEU E  1 837 ? 196.679 36.217  254.436 1.00 80.82  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E CD2 1 
ATOM   32419 N  N   . PRO E  1 838 ? 198.968 40.288  253.965 1.00 84.10  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO E N   1 
ATOM   32420 C  CA  . PRO E  1 838 ? 199.273 41.732  253.868 1.00 85.29  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO E CA  1 
ATOM   32421 C  C   . PRO E  1 838 ? 199.802 42.247  255.200 1.00 88.38  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO E C   1 
ATOM   32422 O  O   . PRO E  1 838 ? 199.260 41.907  256.276 1.00 89.69  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO E O   1 
ATOM   32423 C  CB  . PRO E  1 838 ? 197.917 42.380  253.563 1.00 84.55  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO E CB  1 
ATOM   32424 C  CG  . PRO E  1 838 ? 196.990 41.272  253.226 1.00 82.53  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO E CG  1 
ATOM   32425 C  CD  . PRO E  1 838 ? 197.517 40.044  253.914 1.00 83.02  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO E CD  1 
ATOM   32426 N  N   . LYS E  1 839 ? 200.860 43.049  255.133 1.00 89.62  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E N   1 
ATOM   32427 C  CA  . LYS E  1 839 ? 201.653 43.260  256.324 1.00 92.45  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E CA  1 
ATOM   32428 C  C   . LYS E  1 839 ? 200.811 43.804  257.529 1.00 94.60  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E C   1 
ATOM   32429 O  O   . LYS E  1 839 ? 201.054 43.496  258.726 1.00 96.70  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E O   1 
ATOM   32430 C  CB  . LYS E  1 839 ? 202.898 44.109  256.001 1.00 93.50  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E CB  1 
ATOM   32431 C  CG  . LYS E  1 839 ? 203.699 44.366  257.278 1.00 96.61  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E CG  1 
ATOM   32432 C  CD  . LYS E  1 839 ? 205.053 45.043  257.110 1.00 97.98  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E CD  1 
ATOM   32433 C  CE  . LYS E  1 839 ? 205.742 44.975  258.490 1.00 100.96 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E CE  1 
ATOM   32434 N  NZ  . LYS E  1 839 ? 206.823 46.015  258.731 1.00 103.31 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E NZ  1 
ATOM   32435 N  N   . SER E  1 840 ? 199.789 44.594  257.189 1.00 94.10  ? ? ? ? ? ? 1083 SER E N   1 
ATOM   32436 C  CA  . SER E  1 840 ? 198.973 45.343  258.152 1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 1083 SER E CA  1 
ATOM   32437 C  C   . SER E  1 840 ? 198.010 44.468  258.942 1.00 96.30  ? ? ? ? ? ? 1083 SER E C   1 
ATOM   32438 O  O   . SER E  1 840 ? 197.588 44.817  260.036 1.00 98.54  ? ? ? ? ? ? 1083 SER E O   1 
ATOM   32439 C  CB  . SER E  1 840 ? 198.195 46.482  257.443 1.00 95.56  ? ? ? ? ? ? 1083 SER E CB  1 
ATOM   32440 O  OG  . SER E  1 840 ? 197.229 46.012  256.500 1.00 92.84  ? ? ? ? ? ? 1083 SER E OG  1 
ATOM   32441 N  N   . LEU E  1 841 ? 197.658 43.324  258.393 1.00 94.01  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E N   1 
ATOM   32442 C  CA  . LEU E  1 841 ? 196.592 42.554  258.996 1.00 93.96  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E CA  1 
ATOM   32443 C  C   . LEU E  1 841 ? 197.129 41.441  259.872 1.00 94.97  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E C   1 
ATOM   32444 O  O   . LEU E  1 841 ? 196.374 40.810  260.621 1.00 95.59  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E O   1 
ATOM   32445 C  CB  . LEU E  1 841 ? 195.682 41.981  257.916 1.00 90.99  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E CB  1 
ATOM   32446 C  CG  . LEU E  1 841 ? 194.949 43.042  257.094 1.00 90.05  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E CG  1 
ATOM   32447 C  CD1 . LEU E  1 841 ? 193.576 42.479  256.731 1.00 88.33  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E CD1 1 
ATOM   32448 C  CD2 . LEU E  1 841 ? 194.821 44.343  257.913 1.00 92.74  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E CD2 1 
ATOM   32449 N  N   . VAL E  1 842 ? 198.429 41.181  259.765 1.00 95.19  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL E N   1 
ATOM   32450 C  CA  . VAL E  1 842 ? 199.042 40.160  260.615 1.00 96.36  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL E CA  1 
ATOM   32451 C  C   . VAL E  1 842 ? 199.882 40.824  261.690 1.00 99.48  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL E C   1 
ATOM   32452 O  O   . VAL E  1 842 ? 199.593 40.661  262.862 1.00 101.57 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL E O   1 
ATOM   32453 C  CB  . VAL E  1 842 ? 199.902 39.079  259.839 1.00 94.49  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL E CB  1 
ATOM   32454 C  CG1 . VAL E  1 842 ? 199.121 38.461  258.652 1.00 91.33  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL E CG1 1 
ATOM   32455 C  CG2 . VAL E  1 842 ? 201.277 39.648  259.387 1.00 94.87  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL E CG2 1 
ATOM   32456 N  N   . ASN E  1 843 ? 200.911 41.580  261.289 1.00 99.89  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E N   1 
ATOM   32457 C  CA  . ASN E  1 843 ? 201.841 42.188  262.264 1.00 102.92 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E CA  1 
ATOM   32458 C  C   . ASN E  1 843 ? 201.850 43.762  262.232 1.00 104.26 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E C   1 
ATOM   32459 O  O   . ASN E  1 843 ? 202.803 44.381  261.693 1.00 104.38 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E O   1 
ATOM   32460 C  CB  . ASN E  1 843 ? 203.261 41.573  262.103 1.00 102.99 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E CB  1 
ATOM   32461 C  CG  . ASN E  1 843 ? 203.995 41.365  263.460 1.00 106.05 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E CG  1 
ATOM   32462 O  OD1 . ASN E  1 843 ? 203.392 41.505  264.541 1.00 107.98 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E OD1 1 
ATOM   32463 N  ND2 . ASN E  1 843 ? 205.299 41.027  263.388 1.00 106.55 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E ND2 1 
ATOM   32464 N  N   . PRO E  1 844 ? 200.792 44.412  262.821 1.00 105.43 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E N   1 
ATOM   32465 C  CA  . PRO E  1 844 ? 200.535 45.857  262.596 1.00 106.24 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E CA  1 
ATOM   32466 C  C   . PRO E  1 844 ? 201.213 46.711  263.648 1.00 109.66 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E C   1 
ATOM   32467 O  O   . PRO E  1 844 ? 201.983 47.617  263.311 1.00 110.39 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E O   1 
ATOM   32468 C  CB  . PRO E  1 844 ? 198.999 45.980  262.742 1.00 105.82 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E CB  1 
ATOM   32469 C  CG  . PRO E  1 844 ? 198.536 44.688  263.542 1.00 105.96 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E CG  1 
ATOM   32470 C  CD  . PRO E  1 844 ? 199.812 43.848  263.789 1.00 106.34 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E CD  1 
ATOM   32471 O  OXT . PRO E  1 844 ? 200.992 46.497  264.845 1.00 111.80 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E OXT 1 
ATOM   32472 N  N   . SER F  1 1   ? 287.434 -61.655 216.121 1.00 72.45  ? ? ? ? ? ? 244  SER F N   1 
ATOM   32473 C  CA  . SER F  1 1   ? 287.500 -60.430 215.284 1.00 70.81  ? ? ? ? ? ? 244  SER F CA  1 
ATOM   32474 C  C   . SER F  1 1   ? 288.276 -60.560 213.920 1.00 70.08  ? ? ? ? ? ? 244  SER F C   1 
ATOM   32475 O  O   . SER F  1 1   ? 289.475 -60.954 213.828 1.00 70.74  ? ? ? ? ? ? 244  SER F O   1 
ATOM   32476 C  CB  . SER F  1 1   ? 287.990 -59.258 216.125 1.00 70.75  ? ? ? ? ? ? 244  SER F CB  1 
ATOM   32477 O  OG  . SER F  1 1   ? 287.201 -58.124 215.859 1.00 69.44  ? ? ? ? ? ? 244  SER F OG  1 
ATOM   32478 N  N   . PHE F  1 2   ? 287.510 -60.206 212.874 1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F N   1 
ATOM   32479 C  CA  . PHE F  1 2   ? 287.820 -60.390 211.449 1.00 67.98  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CA  1 
ATOM   32480 C  C   . PHE F  1 2   ? 288.860 -59.380 211.029 1.00 67.24  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F C   1 
ATOM   32481 O  O   . PHE F  1 2   ? 289.810 -59.702 210.333 1.00 67.36  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F O   1 
ATOM   32482 C  CB  . PHE F  1 2   ? 286.554 -60.138 210.621 1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CB  1 
ATOM   32483 C  CG  . PHE F  1 2   ? 285.618 -61.321 210.524 1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CG  1 
ATOM   32484 C  CD1 . PHE F  1 2   ? 285.348 -62.117 211.626 1.00 68.86  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CD1 1 
ATOM   32485 C  CD2 . PHE F  1 2   ? 284.974 -61.626 209.329 1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CD2 1 
ATOM   32486 C  CE1 . PHE F  1 2   ? 284.462 -63.215 211.539 1.00 69.57  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CE1 1 
ATOM   32487 C  CE2 . PHE F  1 2   ? 284.090 -62.731 209.240 1.00 67.55  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CE2 1 
ATOM   32488 C  CZ  . PHE F  1 2   ? 283.838 -63.519 210.351 1.00 68.93  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CZ  1 
ATOM   32489 N  N   . ALA F  1 3   ? 288.649 -58.158 211.491 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 246  ALA F N   1 
ATOM   32490 C  CA  . ALA F  1 3   ? 289.518 -57.027 211.225 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 246  ALA F CA  1 
ATOM   32491 C  C   . ALA F  1 3   ? 290.959 -57.364 210.810 1.00 66.41  ? ? ? ? ? ? 246  ALA F C   1 
ATOM   32492 O  O   . ALA F  1 3   ? 291.553 -56.651 209.991 1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 246  ALA F O   1 
ATOM   32493 C  CB  . ALA F  1 3   ? 289.503 -56.062 212.436 1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 246  ALA F CB  1 
ATOM   32494 N  N   . GLN F  1 4   ? 291.547 -58.418 211.371 1.00 67.82  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F N   1 
ATOM   32495 C  CA  . GLN F  1 4   ? 292.914 -58.751 210.962 1.00 68.41  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F CA  1 
ATOM   32496 C  C   . GLN F  1 4   ? 292.996 -59.278 209.505 1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F C   1 
ATOM   32497 O  O   . GLN F  1 4   ? 293.776 -58.760 208.701 1.00 67.34  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F O   1 
ATOM   32498 C  CB  . GLN F  1 4   ? 293.604 -59.703 211.947 1.00 70.16  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F CB  1 
ATOM   32499 C  CG  . GLN F  1 4   ? 294.361 -59.028 213.101 1.00 70.90  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F CG  1 
ATOM   32500 C  CD  . GLN F  1 4   ? 294.549 -59.993 214.278 1.00 72.62  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F CD  1 
ATOM   32501 O  OE1 . GLN F  1 4   ? 293.583 -60.329 214.988 1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F OE1 1 
ATOM   32502 N  NE2 . GLN F  1 4   ? 295.790 -60.465 214.478 1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F NE2 1 
ATOM   32503 N  N   . TYR F  1 5   ? 292.190 -60.287 209.161 1.00 68.04  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F N   1 
ATOM   32504 C  CA  . TYR F  1 5   ? 292.212 -60.809 207.789 1.00 67.61  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CA  1 
ATOM   32505 C  C   . TYR F  1 5   ? 291.562 -59.880 206.736 1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F C   1 
ATOM   32506 O  O   . TYR F  1 5   ? 291.681 -60.091 205.545 1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F O   1 
ATOM   32507 C  CB  . TYR F  1 5   ? 291.563 -62.186 207.764 1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CB  1 
ATOM   32508 C  CG  . TYR F  1 5   ? 291.913 -63.030 208.985 1.00 70.06  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CG  1 
ATOM   32509 C  CD1 . TYR F  1 5   ? 292.992 -63.960 208.959 1.00 71.32  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CD1 1 
ATOM   32510 C  CD2 . TYR F  1 5   ? 291.158 -62.920 210.174 1.00 70.41  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CD2 1 
ATOM   32511 C  CE1 . TYR F  1 5   ? 293.311 -64.747 210.081 1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CE1 1 
ATOM   32512 C  CE2 . TYR F  1 5   ? 291.465 -63.719 211.303 1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CE2 1 
ATOM   32513 C  CZ  . TYR F  1 5   ? 292.539 -64.608 211.240 1.00 73.16  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CZ  1 
ATOM   32514 O  OH  . TYR F  1 5   ? 292.798 -65.333 212.376 1.00 74.71  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F OH  1 
ATOM   32515 N  N   . ASN F  1 6   ? 290.873 -58.846 207.181 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F N   1 
ATOM   32516 C  CA  . ASN F  1 6   ? 290.133 -58.001 206.256 1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F CA  1 
ATOM   32517 C  C   . ASN F  1 6   ? 290.918 -56.805 205.813 1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F C   1 
ATOM   32518 O  O   . ASN F  1 6   ? 290.524 -56.148 204.854 1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F O   1 
ATOM   32519 C  CB  . ASN F  1 6   ? 288.821 -57.504 206.873 1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F CB  1 
ATOM   32520 C  CG  . ASN F  1 6   ? 287.695 -58.484 206.709 1.00 63.39  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F CG  1 
ATOM   32521 O  OD1 . ASN F  1 6   ? 287.775 -59.420 205.922 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F OD1 1 
ATOM   32522 N  ND2 . ASN F  1 6   ? 286.639 -58.277 207.455 1.00 63.35  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F ND2 1 
ATOM   32523 N  N   . GLN F  1 7   ? 291.998 -56.479 206.517 1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F N   1 
ATOM   32524 C  CA  . GLN F  1 7   ? 292.656 -55.241 206.172 1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F CA  1 
ATOM   32525 C  C   . GLN F  1 7   ? 293.146 -55.439 204.758 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F C   1 
ATOM   32526 O  O   . GLN F  1 7   ? 293.043 -56.539 204.225 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F O   1 
ATOM   32527 C  CB  . GLN F  1 7   ? 293.763 -54.855 207.141 1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F CB  1 
ATOM   32528 C  CG  . GLN F  1 7   ? 294.992 -55.660 206.970 1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F CG  1 
ATOM   32529 C  CD  . GLN F  1 7   ? 295.810 -55.738 208.258 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F CD  1 
ATOM   32530 O  OE1 . GLN F  1 7   ? 295.428 -55.142 209.290 1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F OE1 1 
ATOM   32531 N  NE2 . GLN F  1 7   ? 296.941 -56.484 208.212 1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F NE2 1 
ATOM   32532 N  N   . VAL F  1 8   ? 293.625 -54.368 204.139 1.00 61.54  ? ? ? ? ? ? 251  VAL F N   1 
ATOM   32533 C  CA  . VAL F  1 8   ? 293.885 -54.413 202.735 1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 251  VAL F CA  1 
ATOM   32534 C  C   . VAL F  1 8   ? 295.114 -55.257 202.496 1.00 62.12  ? ? ? ? ? ? 251  VAL F C   1 
ATOM   32535 O  O   . VAL F  1 8   ? 296.019 -55.318 203.339 1.00 63.10  ? ? ? ? ? ? 251  VAL F O   1 
ATOM   32536 C  CB  . VAL F  1 8   ? 294.089 -53.018 202.202 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 251  VAL F CB  1 
ATOM   32537 C  CG1 . VAL F  1 8   ? 295.115 -52.278 203.062 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 251  VAL F CG1 1 
ATOM   32538 C  CG2 . VAL F  1 8   ? 294.514 -53.070 200.729 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 251  VAL F CG2 1 
ATOM   32539 N  N   . TYR F  1 9   ? 295.143 -55.930 201.351 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F N   1 
ATOM   32540 C  CA  . TYR F  1 9   ? 296.307 -56.740 200.984 1.00 63.15  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CA  1 
ATOM   32541 C  C   . TYR F  1 9   ? 297.587 -55.894 200.996 1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F C   1 
ATOM   32542 O  O   . TYR F  1 9   ? 298.559 -56.292 201.606 1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F O   1 
ATOM   32543 C  CB  . TYR F  1 9   ? 296.107 -57.465 199.631 1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CB  1 
ATOM   32544 C  CG  . TYR F  1 9   ? 297.291 -58.320 199.184 1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CG  1 
ATOM   32545 C  CD1 . TYR F  1 9   ? 297.437 -59.648 199.630 1.00 65.46  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CD1 1 
ATOM   32546 C  CD2 . TYR F  1 9   ? 298.272 -57.800 198.310 1.00 64.09  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CD2 1 
ATOM   32547 C  CE1 . TYR F  1 9   ? 298.538 -60.442 199.229 1.00 66.62  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CE1 1 
ATOM   32548 C  CE2 . TYR F  1 9   ? 299.384 -58.580 197.900 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CE2 1 
ATOM   32549 C  CZ  . TYR F  1 9   ? 299.504 -59.903 198.364 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CZ  1 
ATOM   32550 O  OH  . TYR F  1 9   ? 300.567 -60.695 197.974 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F OH  1 
ATOM   32551 N  N   . SER F  1 10  ? 297.584 -54.741 200.322 1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 253  SER F N   1 
ATOM   32552 C  CA  . SER F  1 10  ? 298.678 -53.773 200.383 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 253  SER F CA  1 
ATOM   32553 C  C   . SER F  1 10  ? 298.115 -52.372 200.101 1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 253  SER F C   1 
ATOM   32554 O  O   . SER F  1 10  ? 297.022 -52.211 199.540 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 253  SER F O   1 
ATOM   32555 C  CB  . SER F  1 10  ? 299.802 -54.169 199.426 1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 253  SER F CB  1 
ATOM   32556 O  OG  . SER F  1 10  ? 300.244 -53.082 198.649 1.00 62.40  ? ? ? ? ? ? 253  SER F OG  1 
ATOM   32557 N  N   . THR F  1 11  ? 298.825 -51.344 200.526 1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 254  THR F N   1 
ATOM   32558 C  CA  . THR F  1 11  ? 298.317 -50.035 200.268 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 254  THR F CA  1 
ATOM   32559 C  C   . THR F  1 11  ? 298.660 -49.606 198.828 1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 254  THR F C   1 
ATOM   32560 O  O   . THR F  1 11  ? 298.610 -48.417 198.495 1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 254  THR F O   1 
ATOM   32561 C  CB  . THR F  1 11  ? 298.838 -49.041 201.284 1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 254  THR F CB  1 
ATOM   32562 O  OG1 . THR F  1 11  ? 300.246 -48.873 201.077 1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 254  THR F OG1 1 
ATOM   32563 C  CG2 . THR F  1 11  ? 298.581 -49.542 202.674 1.00 61.02  ? ? ? ? ? ? 254  THR F CG2 1 
ATOM   32564 N  N   . ASP F  1 12  ? 298.977 -50.569 197.965 1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F N   1 
ATOM   32565 C  CA  . ASP F  1 12  ? 299.176 -50.247 196.549 1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F CA  1 
ATOM   32566 C  C   . ASP F  1 12  ? 297.917 -49.875 195.824 1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F C   1 
ATOM   32567 O  O   . ASP F  1 12  ? 296.876 -50.504 196.025 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F O   1 
ATOM   32568 C  CB  . ASP F  1 12  ? 299.761 -51.416 195.799 1.00 60.07  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F CB  1 
ATOM   32569 C  CG  . ASP F  1 12  ? 301.225 -51.317 195.712 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F CG  1 
ATOM   32570 O  OD1 . ASP F  1 12  ? 301.731 -50.291 196.225 1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F OD1 1 
ATOM   32571 O  OD2 . ASP F  1 12  ? 301.873 -52.239 195.165 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F OD2 1 
ATOM   32572 N  N   . ALA F  1 13  ? 298.032 -48.885 194.937 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 256  ALA F N   1 
ATOM   32573 C  CA  . ALA F  1 13  ? 296.940 -48.537 194.011 1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 256  ALA F CA  1 
ATOM   32574 C  C   . ALA F  1 13  ? 296.371 -49.784 193.307 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 256  ALA F C   1 
ATOM   32575 O  O   . ALA F  1 13  ? 295.164 -49.925 193.138 1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 256  ALA F O   1 
ATOM   32576 C  CB  . ALA F  1 13  ? 297.420 -47.477 192.968 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 256  ALA F CB  1 
ATOM   32577 N  N   . ALA F  1 14  ? 297.264 -50.681 192.897 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 257  ALA F N   1 
ATOM   32578 C  CA  . ALA F  1 14  ? 296.874 -51.916 192.215 1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 257  ALA F CA  1 
ATOM   32579 C  C   . ALA F  1 14  ? 295.836 -52.687 193.021 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 257  ALA F C   1 
ATOM   32580 O  O   . ALA F  1 14  ? 295.131 -53.556 192.498 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 257  ALA F O   1 
ATOM   32581 C  CB  . ALA F  1 14  ? 298.105 -52.783 191.954 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 257  ALA F CB  1 
ATOM   32582 N  N   . ASN F  1 15  ? 295.741 -52.344 194.305 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F N   1 
ATOM   32583 C  CA  . ASN F  1 15  ? 294.976 -53.140 195.268 1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F CA  1 
ATOM   32584 C  C   . ASN F  1 15  ? 293.517 -52.792 195.403 1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F C   1 
ATOM   32585 O  O   . ASN F  1 15  ? 292.769 -53.498 196.082 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F O   1 
ATOM   32586 C  CB  . ASN F  1 15  ? 295.607 -53.067 196.644 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F CB  1 
ATOM   32587 C  CG  . ASN F  1 15  ? 296.152 -54.375 197.059 1.00 59.93  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F CG  1 
ATOM   32588 O  OD1 . ASN F  1 15  ? 297.025 -54.931 196.404 1.00 60.63  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F OD1 1 
ATOM   32589 N  ND2 . ASN F  1 15  ? 295.624 -54.907 198.142 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F ND2 1 
ATOM   32590 N  N   . PHE F  1 16  ? 293.119 -51.692 194.777 1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F N   1 
ATOM   32591 C  CA  . PHE F  1 16  ? 291.759 -51.206 194.877 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CA  1 
ATOM   32592 C  C   . PHE F  1 16  ? 291.254 -50.825 193.524 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F C   1 
ATOM   32593 O  O   . PHE F  1 16  ? 292.022 -50.568 192.608 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F O   1 
ATOM   32594 C  CB  . PHE F  1 16  ? 291.720 -49.946 195.718 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CB  1 
ATOM   32595 C  CG  . PHE F  1 16  ? 292.441 -50.073 197.010 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CG  1 
ATOM   32596 C  CD1 . PHE F  1 16  ? 291.733 -50.138 198.222 1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CD1 1 
ATOM   32597 C  CD2 . PHE F  1 16  ? 293.829 -50.148 197.027 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CD2 1 
ATOM   32598 C  CE1 . PHE F  1 16  ? 292.393 -50.260 199.432 1.00 56.15  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CE1 1 
ATOM   32599 C  CE2 . PHE F  1 16  ? 294.506 -50.286 198.231 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CE2 1 
ATOM   32600 C  CZ  . PHE F  1 16  ? 293.780 -50.336 199.446 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CZ  1 
ATOM   32601 N  N   . GLU F  1 17  ? 289.941 -50.757 193.417 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F N   1 
ATOM   32602 C  CA  . GLU F  1 17  ? 289.322 -50.143 192.281 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F CA  1 
ATOM   32603 C  C   . GLU F  1 17  ? 289.093 -48.680 192.557 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F C   1 
ATOM   32604 O  O   . GLU F  1 17  ? 288.096 -48.305 193.131 1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F O   1 
ATOM   32605 C  CB  . GLU F  1 17  ? 288.010 -50.818 192.037 1.00 52.27  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F CB  1 
ATOM   32606 C  CG  . GLU F  1 17  ? 288.205 -52.259 191.796 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F CG  1 
ATOM   32607 C  CD  . GLU F  1 17  ? 286.896 -52.933 191.586 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F CD  1 
ATOM   32608 O  OE1 . GLU F  1 17  ? 285.852 -52.265 191.757 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F OE1 1 
ATOM   32609 O  OE2 . GLU F  1 17  ? 286.911 -54.131 191.256 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F OE2 1 
ATOM   32610 N  N   . HIS F  1 18  ? 290.025 -47.843 192.162 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F N   1 
ATOM   32611 C  CA  . HIS F  1 18  ? 289.904 -46.456 192.494 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F CA  1 
ATOM   32612 C  C   . HIS F  1 18  ? 289.514 -45.741 191.234 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F C   1 
ATOM   32613 O  O   . HIS F  1 18  ? 289.370 -46.371 190.191 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F O   1 
ATOM   32614 C  CB  . HIS F  1 18  ? 291.240 -45.913 192.964 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F CB  1 
ATOM   32615 C  CG  . HIS F  1 18  ? 292.315 -45.964 191.921 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F CG  1 
ATOM   32616 N  ND1 . HIS F  1 18  ? 292.923 -47.144 191.536 1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F ND1 1 
ATOM   32617 C  CD2 . HIS F  1 18  ? 292.913 -44.979 191.208 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F CD2 1 
ATOM   32618 C  CE1 . HIS F  1 18  ? 293.849 -46.884 190.629 1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F CE1 1 
ATOM   32619 N  NE2 . HIS F  1 18  ? 293.869 -45.577 190.418 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F NE2 1 
ATOM   32620 N  N   . VAL F  1 19  ? 289.329 -44.428 191.340 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 262  VAL F N   1 
ATOM   32621 C  CA  . VAL F  1 19  ? 289.132 -43.595 190.175 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 262  VAL F CA  1 
ATOM   32622 C  C   . VAL F  1 19  ? 290.016 -42.374 190.391 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 262  VAL F C   1 
ATOM   32623 O  O   . VAL F  1 19  ? 289.809 -41.571 191.336 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 262  VAL F O   1 
ATOM   32624 C  CB  . VAL F  1 19  ? 287.615 -43.272 189.959 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 262  VAL F CB  1 
ATOM   32625 C  CG1 . VAL F  1 19  ? 287.401 -42.030 189.067 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 262  VAL F CG1 1 
ATOM   32626 C  CG2 . VAL F  1 19  ? 286.908 -44.476 189.375 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 262  VAL F CG2 1 
ATOM   32627 N  N   . ASP F  1 20  ? 291.041 -42.274 189.548 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F N   1 
ATOM   32628 C  CA  . ASP F  1 20  ? 291.983 -41.170 189.673 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F CA  1 
ATOM   32629 C  C   . ASP F  1 20  ? 292.567 -41.161 191.099 1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F C   1 
ATOM   32630 O  O   . ASP F  1 20  ? 292.823 -40.090 191.694 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F O   1 
ATOM   32631 C  CB  . ASP F  1 20  ? 291.299 -39.832 189.332 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F CB  1 
ATOM   32632 C  CG  . ASP F  1 20  ? 291.041 -39.653 187.814 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F CG  1 
ATOM   32633 O  OD1 . ASP F  1 20  ? 292.013 -39.346 187.112 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F OD1 1 
ATOM   32634 O  OD2 . ASP F  1 20  ? 289.888 -39.781 187.324 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F OD2 1 
ATOM   32635 N  N   . HIS F  1 21  ? 292.765 -42.385 191.613 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F N   1 
ATOM   32636 C  CA  . HIS F  1 21  ? 293.337 -42.678 192.938 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F CA  1 
ATOM   32637 C  C   . HIS F  1 21  ? 292.468 -42.293 194.111 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F C   1 
ATOM   32638 O  O   . HIS F  1 21  ? 293.011 -42.012 195.190 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F O   1 
ATOM   32639 C  CB  . HIS F  1 21  ? 294.723 -42.058 193.119 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F CB  1 
ATOM   32640 C  CG  . HIS F  1 21  ? 295.772 -42.692 192.262 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F CG  1 
ATOM   32641 N  ND1 . HIS F  1 21  ? 296.544 -41.969 191.367 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F ND1 1 
ATOM   32642 C  CD2 . HIS F  1 21  ? 296.149 -43.986 192.128 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F CD2 1 
ATOM   32643 C  CE1 . HIS F  1 21  ? 297.372 -42.786 190.740 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F CE1 1 
ATOM   32644 N  NE2 . HIS F  1 21  ? 297.148 -44.017 191.181 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F NE2 1 
ATOM   32645 N  N   . TYR F  1 22  ? 291.143 -42.249 193.899 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F N   1 
ATOM   32646 C  CA  . TYR F  1 22  ? 290.184 -41.945 194.959 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CA  1 
ATOM   32647 C  C   . TYR F  1 22  ? 289.274 -43.142 195.090 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F C   1 
ATOM   32648 O  O   . TYR F  1 22  ? 289.102 -43.893 194.114 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F O   1 
ATOM   32649 C  CB  . TYR F  1 22  ? 289.363 -40.733 194.604 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CB  1 
ATOM   32650 C  CG  . TYR F  1 22  ? 290.082 -39.433 194.728 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CG  1 
ATOM   32651 C  CD1 . TYR F  1 22  ? 290.256 -38.845 195.964 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CD1 1 
ATOM   32652 C  CD2 . TYR F  1 22  ? 290.575 -38.770 193.595 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CD2 1 
ATOM   32653 C  CE1 . TYR F  1 22  ? 290.918 -37.630 196.089 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CE1 1 
ATOM   32654 C  CE2 . TYR F  1 22  ? 291.245 -37.544 193.710 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CE2 1 
ATOM   32655 C  CZ  . TYR F  1 22  ? 291.413 -36.981 194.963 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CZ  1 
ATOM   32656 O  OH  . TYR F  1 22  ? 292.049 -35.768 195.103 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F OH  1 
ATOM   32657 N  N   . LEU F  1 23  ? 288.694 -43.321 196.281 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F N   1 
ATOM   32658 C  CA  . LEU F  1 23  ? 287.814 -44.479 196.540 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F CA  1 
ATOM   32659 C  C   . LEU F  1 23  ? 286.333 -44.130 196.426 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F C   1 
ATOM   32660 O  O   . LEU F  1 23  ? 285.917 -43.054 196.860 1.00 48.60  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F O   1 
ATOM   32661 C  CB  . LEU F  1 23  ? 288.083 -45.059 197.923 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F CB  1 
ATOM   32662 C  CG  . LEU F  1 23  ? 289.478 -45.637 198.113 1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F CG  1 
ATOM   32663 C  CD1 . LEU F  1 23  ? 289.594 -46.276 199.483 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F CD1 1 
ATOM   32664 C  CD2 . LEU F  1 23  ? 289.800 -46.645 197.016 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F CD2 1 
ATOM   32665 N  N   . THR F  1 24  ? 285.527 -45.019 195.857 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 267  THR F N   1 
ATOM   32666 C  CA  . THR F  1 24  ? 284.109 -44.685 195.677 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 267  THR F CA  1 
ATOM   32667 C  C   . THR F  1 24  ? 283.225 -45.692 196.373 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 267  THR F C   1 
ATOM   32668 O  O   . THR F  1 24  ? 283.622 -46.822 196.593 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 267  THR F O   1 
ATOM   32669 C  CB  . THR F  1 24  ? 283.726 -44.644 194.188 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 267  THR F CB  1 
ATOM   32670 O  OG1 . THR F  1 24  ? 283.338 -45.953 193.763 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 267  THR F OG1 1 
ATOM   32671 C  CG2 . THR F  1 24  ? 284.912 -44.207 193.356 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 267  THR F CG2 1 
ATOM   32672 N  N   . ALA F  1 25  ? 282.009 -45.294 196.710 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 268  ALA F N   1 
ATOM   32673 C  CA  . ALA F  1 25  ? 281.125 -46.204 197.456 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 268  ALA F CA  1 
ATOM   32674 C  C   . ALA F  1 25  ? 280.988 -47.564 196.783 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 268  ALA F C   1 
ATOM   32675 O  O   . ALA F  1 25  ? 280.486 -48.474 197.377 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 268  ALA F O   1 
ATOM   32676 C  CB  . ALA F  1 25  ? 279.737 -45.569 197.721 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 268  ALA F CB  1 
ATOM   32677 N  N   . GLU F  1 26  ? 281.440 -47.725 195.555 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F N   1 
ATOM   32678 C  CA  . GLU F  1 26  ? 281.312 -49.034 194.935 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F CA  1 
ATOM   32679 C  C   . GLU F  1 26  ? 282.645 -49.684 194.629 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F C   1 
ATOM   32680 O  O   . GLU F  1 26  ? 282.684 -50.733 193.981 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F O   1 
ATOM   32681 C  CB  . GLU F  1 26  ? 280.513 -48.964 193.659 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F CB  1 
ATOM   32682 C  CG  . GLU F  1 26  ? 279.036 -48.961 193.883 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F CG  1 
ATOM   32683 C  CD  . GLU F  1 26  ? 278.244 -48.679 192.613 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F CD  1 
ATOM   32684 O  OE1 . GLU F  1 26  ? 278.609 -47.713 191.899 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F OE1 1 
ATOM   32685 O  OE2 . GLU F  1 26  ? 277.259 -49.426 192.352 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F OE2 1 
ATOM   32686 N  N   . SER F  1 27  ? 283.729 -49.048 195.085 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 270  SER F N   1 
ATOM   32687 C  CA  . SER F  1 27  ? 285.086 -49.583 194.992 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 270  SER F CA  1 
ATOM   32688 C  C   . SER F  1 27  ? 285.175 -50.917 195.695 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 270  SER F C   1 
ATOM   32689 O  O   . SER F  1 27  ? 284.808 -51.013 196.860 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 270  SER F O   1 
ATOM   32690 C  CB  . SER F  1 27  ? 286.049 -48.614 195.684 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 270  SER F CB  1 
ATOM   32691 O  OG  . SER F  1 27  ? 285.989 -47.297 195.125 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 270  SER F OG  1 
ATOM   32692 N  N   . TRP F  1 28  ? 285.657 -51.938 194.996 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F N   1 
ATOM   32693 C  CA  . TRP F  1 28  ? 286.037 -53.191 195.638 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CA  1 
ATOM   32694 C  C   . TRP F  1 28  ? 287.541 -53.227 195.887 1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F C   1 
ATOM   32695 O  O   . TRP F  1 28  ? 288.274 -52.468 195.288 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F O   1 
ATOM   32696 C  CB  . TRP F  1 28  ? 285.660 -54.378 194.771 1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CB  1 
ATOM   32697 C  CG  . TRP F  1 28  ? 284.201 -54.681 194.706 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CG  1 
ATOM   32698 C  CD1 . TRP F  1 28  ? 283.177 -53.797 194.768 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CD1 1 
ATOM   32699 C  CD2 . TRP F  1 28  ? 283.611 -55.972 194.509 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CD2 1 
ATOM   32700 N  NE1 . TRP F  1 28  ? 281.977 -54.457 194.642 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F NE1 1 
ATOM   32701 C  CE2 . TRP F  1 28  ? 282.222 -55.795 194.480 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CE2 1 
ATOM   32702 C  CE3 . TRP F  1 28  ? 284.130 -57.269 194.357 1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CE3 1 
ATOM   32703 C  CZ2 . TRP F  1 28  ? 281.339 -56.863 194.317 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CZ2 1 
ATOM   32704 C  CZ3 . TRP F  1 28  ? 283.245 -58.335 194.191 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CZ3 1 
ATOM   32705 C  CH2 . TRP F  1 28  ? 281.871 -58.122 194.173 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CH2 1 
ATOM   32706 N  N   . TYR F  1 29  ? 288.007 -54.109 196.767 1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F N   1 
ATOM   32707 C  CA  . TYR F  1 29  ? 289.436 -54.164 197.066 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CA  1 
ATOM   32708 C  C   . TYR F  1 29  ? 289.872 -55.619 197.318 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F C   1 
ATOM   32709 O  O   . TYR F  1 29  ? 289.029 -56.532 197.307 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F O   1 
ATOM   32710 C  CB  . TYR F  1 29  ? 289.777 -53.265 198.270 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CB  1 
ATOM   32711 C  CG  . TYR F  1 29  ? 289.406 -53.903 199.595 1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CG  1 
ATOM   32712 C  CD1 . TYR F  1 29  ? 290.380 -54.441 200.438 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CD1 1 
ATOM   32713 C  CD2 . TYR F  1 29  ? 288.094 -54.008 199.974 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CD2 1 
ATOM   32714 C  CE1 . TYR F  1 29  ? 290.049 -55.039 201.612 1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CE1 1 
ATOM   32715 C  CE2 . TYR F  1 29  ? 287.756 -54.607 201.150 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CE2 1 
ATOM   32716 C  CZ  . TYR F  1 29  ? 288.729 -55.120 201.964 1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CZ  1 
ATOM   32717 O  OH  . TYR F  1 29  ? 288.351 -55.695 203.143 1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F OH  1 
ATOM   32718 N  N   . ARG F  1 30  ? 291.182 -55.814 197.523 1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F N   1 
ATOM   32719 C  CA  . ARG F  1 30  ? 291.736 -57.104 197.887 1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F CA  1 
ATOM   32720 C  C   . ARG F  1 30  ? 292.279 -57.199 199.333 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F C   1 
ATOM   32721 O  O   . ARG F  1 30  ? 293.309 -56.591 199.685 1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F O   1 
ATOM   32722 C  CB  . ARG F  1 30  ? 292.819 -57.486 196.907 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F CB  1 
ATOM   32723 C  CG  . ARG F  1 30  ? 293.568 -58.742 197.345 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F CG  1 
ATOM   32724 C  CD  . ARG F  1 30  ? 294.353 -59.238 196.178 1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F CD  1 
ATOM   32725 N  NE  . ARG F  1 30  ? 295.444 -60.142 196.532 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F NE  1 
ATOM   32726 C  CZ  . ARG F  1 30  ? 296.582 -60.177 195.848 1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F CZ  1 
ATOM   32727 N  NH1 . ARG F  1 30  ? 296.743 -59.333 194.820 1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F NH1 1 
ATOM   32728 N  NH2 . ARG F  1 30  ? 297.543 -61.019 196.193 1.00 65.50  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F NH2 1 
ATOM   32729 N  N   . PRO F  1 31  ? 291.589 -57.994 200.171 1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 274  PRO F N   1 
ATOM   32730 C  CA  . PRO F  1 31  ? 291.946 -58.257 201.559 1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 274  PRO F CA  1 
ATOM   32731 C  C   . PRO F  1 31  ? 293.065 -59.326 201.676 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 274  PRO F C   1 
ATOM   32732 O  O   . PRO F  1 31  ? 293.292 -60.074 200.723 1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 274  PRO F O   1 
ATOM   32733 C  CB  . PRO F  1 31  ? 290.630 -58.775 202.135 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 274  PRO F CB  1 
ATOM   32734 C  CG  . PRO F  1 31  ? 289.967 -59.465 200.990 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 274  PRO F CG  1 
ATOM   32735 C  CD  . PRO F  1 31  ? 290.411 -58.783 199.743 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 274  PRO F CD  1 
ATOM   32736 N  N   . LYS F  1 32  ? 293.771 -59.399 202.812 1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F N   1 
ATOM   32737 C  CA  . LYS F  1 32  ? 294.805 -60.424 202.998 1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F CA  1 
ATOM   32738 C  C   . LYS F  1 32  ? 294.185 -61.818 202.923 1.00 66.80  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F C   1 
ATOM   32739 O  O   . LYS F  1 32  ? 294.673 -62.696 202.219 1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F O   1 
ATOM   32740 C  CB  . LYS F  1 32  ? 295.507 -60.244 204.331 1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F CB  1 
ATOM   32741 C  CG  . LYS F  1 32  ? 296.126 -58.888 204.537 1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F CG  1 
ATOM   32742 C  CD  . LYS F  1 32  ? 297.008 -58.882 205.799 1.00 67.50  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F CD  1 
ATOM   32743 C  CE  . LYS F  1 32  ? 297.653 -57.479 206.069 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F CE  1 
ATOM   32744 N  NZ  . LYS F  1 32  ? 298.864 -57.137 205.208 1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F NZ  1 
ATOM   32745 N  N   . TYR F  1 33  ? 293.081 -62.011 203.636 1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F N   1 
ATOM   32746 C  CA  . TYR F  1 33  ? 292.387 -63.283 203.579 1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CA  1 
ATOM   32747 C  C   . TYR F  1 33  ? 290.959 -63.196 203.093 1.00 66.63  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F C   1 
ATOM   32748 O  O   . TYR F  1 33  ? 290.348 -62.149 203.064 1.00 65.45  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F O   1 
ATOM   32749 C  CB  . TYR F  1 33  ? 292.468 -64.002 204.926 1.00 68.86  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CB  1 
ATOM   32750 C  CG  . TYR F  1 33  ? 293.887 -64.350 205.255 1.00 69.98  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CG  1 
ATOM   32751 C  CD1 . TYR F  1 33  ? 294.369 -65.642 205.074 1.00 71.30  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CD1 1 
ATOM   32752 C  CD2 . TYR F  1 33  ? 294.768 -63.366 205.693 1.00 69.78  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CD2 1 
ATOM   32753 C  CE1 . TYR F  1 33  ? 295.680 -65.952 205.348 1.00 72.38  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CE1 1 
ATOM   32754 C  CE2 . TYR F  1 33  ? 296.087 -63.662 205.968 1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CE2 1 
ATOM   32755 C  CZ  . TYR F  1 33  ? 296.538 -64.958 205.793 1.00 72.17  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CZ  1 
ATOM   32756 O  OH  . TYR F  1 33  ? 297.856 -65.251 206.069 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F OH  1 
ATOM   32757 N  N   . ILE F  1 34  ? 290.460 -64.349 202.697 1.00 67.31  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F N   1 
ATOM   32758 C  CA  . ILE F  1 34  ? 289.098 -64.521 202.280 1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F CA  1 
ATOM   32759 C  C   . ILE F  1 34  ? 288.499 -65.639 203.157 1.00 68.07  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F C   1 
ATOM   32760 O  O   . ILE F  1 34  ? 289.157 -66.684 203.402 1.00 69.41  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F O   1 
ATOM   32761 C  CB  . ILE F  1 34  ? 289.075 -64.904 200.783 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F CB  1 
ATOM   32762 C  CG1 . ILE F  1 34  ? 289.112 -63.644 199.925 1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F CG1 1 
ATOM   32763 C  CG2 . ILE F  1 34  ? 287.858 -65.728 200.426 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F CG2 1 
ATOM   32764 C  CD1 . ILE F  1 34  ? 287.995 -62.692 200.249 1.00 63.95  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F CD1 1 
ATOM   32765 N  N   . LEU F  1 35  ? 287.280 -65.418 203.662 1.00 67.74  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F N   1 
ATOM   32766 C  CA  . LEU F  1 35  ? 286.609 -66.496 204.364 1.00 68.95  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F CA  1 
ATOM   32767 C  C   . LEU F  1 35  ? 286.133 -67.522 203.348 1.00 69.41  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F C   1 
ATOM   32768 O  O   . LEU F  1 35  ? 284.972 -67.522 202.931 1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F O   1 
ATOM   32769 C  CB  . LEU F  1 35  ? 285.460 -66.000 205.223 1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F CB  1 
ATOM   32770 C  CG  . LEU F  1 35  ? 285.127 -67.054 206.279 1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F CG  1 
ATOM   32771 C  CD1 . LEU F  1 35  ? 286.116 -66.917 207.396 1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F CD1 1 
ATOM   32772 C  CD2 . LEU F  1 35  ? 283.710 -66.910 206.795 1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F CD2 1 
ATOM   32773 N  N   . LYS F  1 36  ? 287.056 -68.393 202.948 1.00 70.35  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F N   1 
ATOM   32774 C  CA  . LYS F  1 36  ? 286.789 -69.319 201.871 1.00 70.83  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F CA  1 
ATOM   32775 C  C   . LYS F  1 36  ? 285.561 -70.142 202.148 1.00 71.58  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F C   1 
ATOM   32776 O  O   . LYS F  1 36  ? 285.632 -71.163 202.818 1.00 73.00  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F O   1 
ATOM   32777 C  CB  . LYS F  1 36  ? 287.977 -70.251 201.584 1.00 72.02  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F CB  1 
ATOM   32778 C  CG  . LYS F  1 36  ? 287.819 -71.059 200.275 1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F CG  1 
ATOM   32779 C  CD  . LYS F  1 36  ? 288.666 -70.469 199.070 1.00 71.57  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F CD  1 
ATOM   32780 C  CE  . LYS F  1 36  ? 289.825 -71.445 198.709 1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F CE  1 
ATOM   32781 N  NZ  . LYS F  1 36  ? 289.273 -72.842 198.526 1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F NZ  1 
ATOM   32782 N  N   . ASP F  1 37  ? 284.437 -69.689 201.609 1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F N   1 
ATOM   32783 C  CA  . ASP F  1 37  ? 283.276 -70.513 201.558 1.00 71.42  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F CA  1 
ATOM   32784 C  C   . ASP F  1 37  ? 282.605 -70.346 202.890 1.00 71.69  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F C   1 
ATOM   32785 O  O   . ASP F  1 37  ? 281.924 -71.234 203.377 1.00 72.84  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F O   1 
ATOM   32786 C  CB  . ASP F  1 37  ? 283.736 -71.948 201.360 1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F CB  1 
ATOM   32787 C  CG  . ASP F  1 37  ? 282.588 -72.927 201.303 1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F CG  1 
ATOM   32788 O  OD1 . ASP F  1 37  ? 281.421 -72.470 201.296 1.00 73.43  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F OD1 1 
ATOM   32789 O  OD2 . ASP F  1 37  ? 282.848 -74.156 201.274 1.00 75.54  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F OD2 1 
ATOM   32790 N  N   . GLY F  1 38  ? 282.808 -69.192 203.503 1.00 70.70  ? ? ? ? ? ? 281  GLY F N   1 
ATOM   32791 C  CA  . GLY F  1 38  ? 282.331 -68.997 204.868 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 281  GLY F CA  1 
ATOM   32792 C  C   . GLY F  1 38  ? 282.961 -69.974 205.854 1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 281  GLY F C   1 
ATOM   32793 O  O   . GLY F  1 38  ? 282.597 -69.986 207.027 1.00 73.25  ? ? ? ? ? ? 281  GLY F O   1 
ATOM   32794 N  N   . LYS F  1 39  ? 283.924 -70.781 205.398 1.00 73.45  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F N   1 
ATOM   32795 C  CA  . LYS F  1 39  ? 284.576 -71.765 206.270 1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F CA  1 
ATOM   32796 C  C   . LYS F  1 39  ? 286.010 -71.462 206.691 1.00 75.20  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F C   1 
ATOM   32797 O  O   . LYS F  1 39  ? 286.353 -71.658 207.848 1.00 76.10  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F O   1 
ATOM   32798 C  CB  . LYS F  1 39  ? 284.590 -73.128 205.606 1.00 76.31  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F CB  1 
ATOM   32799 C  CG  . LYS F  1 39  ? 283.269 -73.524 205.021 1.00 76.34  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F CG  1 
ATOM   32800 C  CD  . LYS F  1 39  ? 283.342 -74.952 204.543 1.00 77.85  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F CD  1 
ATOM   32801 C  CE  . LYS F  1 39  ? 281.952 -75.398 204.194 1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F CE  1 
ATOM   32802 N  NZ  . LYS F  1 39  ? 281.990 -76.862 204.148 1.00 79.98  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F NZ  1 
ATOM   32803 N  N   . THR F  1 40  ? 286.856 -71.001 205.772 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 283  THR F N   1 
ATOM   32804 C  CA  . THR F  1 40  ? 288.281 -71.090 206.036 1.00 74.98  ? ? ? ? ? ? 283  THR F CA  1 
ATOM   32805 C  C   . THR F  1 40  ? 289.115 -69.954 205.556 1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 283  THR F C   1 
ATOM   32806 O  O   . THR F  1 40  ? 289.335 -69.814 204.368 1.00 73.11  ? ? ? ? ? ? 283  THR F O   1 
ATOM   32807 C  CB  . THR F  1 40  ? 288.813 -72.310 205.361 1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 283  THR F CB  1 
ATOM   32808 O  OG1 . THR F  1 40  ? 287.960 -73.401 205.702 1.00 77.32  ? ? ? ? ? ? 283  THR F OG1 1 
ATOM   32809 C  CG2 . THR F  1 40  ? 290.224 -72.591 205.818 1.00 77.09  ? ? ? ? ? ? 283  THR F CG2 1 
ATOM   32810 N  N   . TRP F  1 41  ? 289.629 -69.163 206.483 1.00 73.56  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F N   1 
ATOM   32811 C  CA  . TRP F  1 41  ? 290.441 -68.012 206.090 1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CA  1 
ATOM   32812 C  C   . TRP F  1 41  ? 291.523 -68.435 205.108 1.00 72.78  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F C   1 
ATOM   32813 O  O   . TRP F  1 41  ? 292.305 -69.324 205.394 1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F O   1 
ATOM   32814 C  CB  . TRP F  1 41  ? 290.991 -67.260 207.329 1.00 72.58  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CB  1 
ATOM   32815 C  CG  . TRP F  1 41  ? 289.862 -66.627 208.042 1.00 71.97  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CG  1 
ATOM   32816 C  CD1 . TRP F  1 41  ? 289.106 -67.191 208.999 1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CD1 1 
ATOM   32817 C  CD2 . TRP F  1 41  ? 289.267 -65.359 207.753 1.00 70.40  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CD2 1 
ATOM   32818 N  NE1 . TRP F  1 41  ? 288.105 -66.345 209.370 1.00 71.94  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F NE1 1 
ATOM   32819 C  CE2 . TRP F  1 41  ? 288.178 -65.211 208.607 1.00 70.42  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CE2 1 
ATOM   32820 C  CE3 . TRP F  1 41  ? 289.564 -64.323 206.860 1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CE3 1 
ATOM   32821 C  CZ2 . TRP F  1 41  ? 287.384 -64.068 208.609 1.00 69.14  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CZ2 1 
ATOM   32822 C  CZ3 . TRP F  1 41  ? 288.786 -63.203 206.875 1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CZ3 1 
ATOM   32823 C  CH2 . TRP F  1 41  ? 287.710 -63.084 207.743 1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CH2 1 
ATOM   32824 N  N   . THR F  1 42  ? 291.543 -67.818 203.931 1.00 71.61  ? ? ? ? ? ? 285  THR F N   1 
ATOM   32825 C  CA  . THR F  1 42  ? 292.517 -68.223 202.923 1.00 71.96  ? ? ? ? ? ? 285  THR F CA  1 
ATOM   32826 C  C   . THR F  1 42  ? 293.183 -67.042 202.227 1.00 70.77  ? ? ? ? ? ? 285  THR F C   1 
ATOM   32827 O  O   . THR F  1 42  ? 292.503 -66.090 201.803 1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 285  THR F O   1 
ATOM   32828 C  CB  . THR F  1 42  ? 291.897 -69.143 201.870 1.00 72.22  ? ? ? ? ? ? 285  THR F CB  1 
ATOM   32829 O  OG1 . THR F  1 42  ? 291.262 -70.246 202.523 1.00 73.40  ? ? ? ? ? ? 285  THR F OG1 1 
ATOM   32830 C  CG2 . THR F  1 42  ? 292.964 -69.658 200.926 1.00 72.82  ? ? ? ? ? ? 285  THR F CG2 1 
ATOM   32831 N  N   . GLN F  1 43  ? 294.514 -67.117 202.115 1.00 71.41  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F N   1 
ATOM   32832 C  CA  . GLN F  1 43  ? 295.284 -66.081 201.444 1.00 70.52  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F CA  1 
ATOM   32833 C  C   . GLN F  1 43  ? 294.588 -65.795 200.134 1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F C   1 
ATOM   32834 O  O   . GLN F  1 43  ? 294.459 -66.679 199.298 1.00 69.90  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F O   1 
ATOM   32835 C  CB  . GLN F  1 43  ? 296.724 -66.522 201.179 1.00 71.60  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F CB  1 
ATOM   32836 C  CG  . GLN F  1 43  ? 297.703 -66.354 202.367 1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F CG  1 
ATOM   32837 C  CD  . GLN F  1 43  ? 299.201 -66.243 201.942 1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F CD  1 
ATOM   32838 O  OE1 . GLN F  1 43  ? 299.574 -66.484 200.781 1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F OE1 1 
ATOM   32839 N  NE2 . GLN F  1 43  ? 300.048 -65.866 202.894 1.00 73.71  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F NE2 1 
ATOM   32840 N  N   . SER F  1 44  ? 294.114 -64.567 199.974 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 287  SER F N   1 
ATOM   32841 C  CA  . SER F  1 44  ? 293.449 -64.159 198.750 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 287  SER F CA  1 
ATOM   32842 C  C   . SER F  1 44  ? 294.418 -64.135 197.604 1.00 66.93  ? ? ? ? ? ? 287  SER F C   1 
ATOM   32843 O  O   . SER F  1 44  ? 295.548 -63.681 197.776 1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 287  SER F O   1 
ATOM   32844 C  CB  . SER F  1 44  ? 292.960 -62.735 198.909 1.00 65.39  ? ? ? ? ? ? 287  SER F CB  1 
ATOM   32845 O  OG  . SER F  1 44  ? 294.065 -61.841 198.895 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 287  SER F OG  1 
ATOM   32846 N  N   . THR F  1 45  ? 293.980 -64.615 196.439 1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 288  THR F N   1 
ATOM   32847 C  CA  . THR F  1 45  ? 294.771 -64.457 195.212 1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 288  THR F CA  1 
ATOM   32848 C  C   . THR F  1 45  ? 294.524 -63.030 194.703 1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 288  THR F C   1 
ATOM   32849 O  O   . THR F  1 45  ? 294.281 -62.123 195.518 1.00 64.47  ? ? ? ? ? ? 288  THR F O   1 
ATOM   32850 C  CB  . THR F  1 45  ? 294.457 -65.514 194.084 1.00 67.37  ? ? ? ? ? ? 288  THR F CB  1 
ATOM   32851 O  OG1 . THR F  1 45  ? 293.211 -65.202 193.441 1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 288  THR F OG1 1 
ATOM   32852 C  CG2 . THR F  1 45  ? 294.403 -66.919 194.621 1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 288  THR F CG2 1 
ATOM   32853 N  N   . GLU F  1 46  ? 294.587 -62.842 193.373 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F N   1 
ATOM   32854 C  CA  . GLU F  1 46  ? 294.328 -61.542 192.723 1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F CA  1 
ATOM   32855 C  C   . GLU F  1 46  ? 292.906 -61.485 192.229 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F C   1 
ATOM   32856 O  O   . GLU F  1 46  ? 292.340 -60.409 192.102 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F O   1 
ATOM   32857 C  CB  . GLU F  1 46  ? 295.162 -61.353 191.472 1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F CB  1 
ATOM   32858 C  CG  . GLU F  1 46  ? 296.587 -61.912 191.461 1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F CG  1 
ATOM   32859 C  CD  . GLU F  1 46  ? 297.287 -61.349 190.225 1.00 64.47  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F CD  1 
ATOM   32860 O  OE1 . GLU F  1 46  ? 296.618 -61.408 189.143 1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F OE1 1 
ATOM   32861 O  OE2 . GLU F  1 46  ? 298.431 -60.782 190.324 1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F OE2 1 
ATOM   32862 N  N   . LYS F  1 47  ? 292.349 -62.644 191.889 1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F N   1 
ATOM   32863 C  CA  . LYS F  1 47  ? 290.978 -62.709 191.368 1.00 62.73  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F CA  1 
ATOM   32864 C  C   . LYS F  1 47  ? 289.981 -62.394 192.492 1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F C   1 
ATOM   32865 O  O   . LYS F  1 47  ? 288.767 -62.338 192.253 1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F O   1 
ATOM   32866 C  CB  . LYS F  1 47  ? 290.678 -64.112 190.783 1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F CB  1 
ATOM   32867 C  CG  . LYS F  1 47  ? 290.898 -65.277 191.799 1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F CG  1 
ATOM   32868 C  CD  . LYS F  1 47  ? 289.770 -66.362 191.810 1.00 65.94  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F CD  1 
ATOM   32869 C  CE  . LYS F  1 47  ? 289.995 -67.450 192.914 1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F CE  1 
ATOM   32870 N  NZ  . LYS F  1 47  ? 291.424 -67.942 193.009 1.00 68.34  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F NZ  1 
ATOM   32871 N  N   . ASP F  1 48  ? 290.520 -62.192 193.706 1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F N   1 
ATOM   32872 C  CA  . ASP F  1 48  ? 289.748 -62.152 194.955 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F CA  1 
ATOM   32873 C  C   . ASP F  1 48  ? 289.352 -60.735 195.465 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F C   1 
ATOM   32874 O  O   . ASP F  1 48  ? 289.527 -60.395 196.641 1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F O   1 
ATOM   32875 C  CB  . ASP F  1 48  ? 290.521 -62.941 196.023 1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F CB  1 
ATOM   32876 C  CG  . ASP F  1 48  ? 290.388 -64.440 195.839 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F CG  1 
ATOM   32877 O  OD1 . ASP F  1 48  ? 289.373 -64.814 195.203 1.00 64.86  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F OD1 1 
ATOM   32878 O  OD2 . ASP F  1 48  ? 291.267 -65.223 196.319 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F OD2 1 
ATOM   32879 N  N   . PHE F  1 49  ? 288.794 -59.915 194.583 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F N   1 
ATOM   32880 C  CA  . PHE F  1 49  ? 288.346 -58.601 194.987 1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CA  1 
ATOM   32881 C  C   . PHE F  1 49  ? 287.024 -58.674 195.742 1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F C   1 
ATOM   32882 O  O   . PHE F  1 49  ? 286.235 -59.580 195.537 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F O   1 
ATOM   32883 C  CB  . PHE F  1 49  ? 288.260 -57.687 193.768 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CB  1 
ATOM   32884 C  CG  . PHE F  1 49  ? 289.578 -57.006 193.422 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CG  1 
ATOM   32885 C  CD1 . PHE F  1 49  ? 290.005 -55.888 194.139 1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CD1 1 
ATOM   32886 C  CD2 . PHE F  1 49  ? 290.379 -57.470 192.389 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CD2 1 
ATOM   32887 C  CE1 . PHE F  1 49  ? 291.208 -55.255 193.852 1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CE1 1 
ATOM   32888 C  CE2 . PHE F  1 49  ? 291.589 -56.827 192.085 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CE2 1 
ATOM   32889 C  CZ  . PHE F  1 49  ? 292.003 -55.722 192.826 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CZ  1 
ATOM   32890 N  N   . ARG F  1 50  ? 286.800 -57.729 196.643 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F N   1 
ATOM   32891 C  CA  . ARG F  1 50  ? 285.576 -57.723 197.430 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F CA  1 
ATOM   32892 C  C   . ARG F  1 50  ? 285.192 -56.293 197.799 1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F C   1 
ATOM   32893 O  O   . ARG F  1 50  ? 286.058 -55.418 197.852 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F O   1 
ATOM   32894 C  CB  . ARG F  1 50  ? 285.746 -58.552 198.690 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F CB  1 
ATOM   32895 C  CG  . ARG F  1 50  ? 285.891 -60.009 198.437 1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F CG  1 
ATOM   32896 C  CD  . ARG F  1 50  ? 284.533 -60.569 198.177 1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F CD  1 
ATOM   32897 N  NE  . ARG F  1 50  ? 284.480 -62.028 198.201 1.00 61.74  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F NE  1 
ATOM   32898 C  CZ  . ARG F  1 50  ? 285.317 -62.801 197.527 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F CZ  1 
ATOM   32899 N  NH1 . ARG F  1 50  ? 286.299 -62.255 196.820 1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F NH1 1 
ATOM   32900 N  NH2 . ARG F  1 50  ? 285.195 -64.110 197.581 1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F NH2 1 
ATOM   32901 N  N   . PRO F  1 51  ? 283.897 -56.064 198.094 1.00 56.50  ? ? ? ? ? ? 294  PRO F N   1 
ATOM   32902 C  CA  . PRO F  1 51  ? 283.324 -54.738 198.266 1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 294  PRO F CA  1 
ATOM   32903 C  C   . PRO F  1 51  ? 283.963 -54.008 199.428 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 294  PRO F C   1 
ATOM   32904 O  O   . PRO F  1 51  ? 284.098 -54.585 200.465 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 294  PRO F O   1 
ATOM   32905 C  CB  . PRO F  1 51  ? 281.849 -55.037 198.620 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 294  PRO F CB  1 
ATOM   32906 C  CG  . PRO F  1 51  ? 281.632 -56.499 198.433 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 294  PRO F CG  1 
ATOM   32907 C  CD  . PRO F  1 51  ? 282.970 -57.126 198.537 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 294  PRO F CD  1 
ATOM   32908 N  N   . LEU F  1 52  ? 284.327 -52.750 199.299 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F N   1 
ATOM   32909 C  CA  . LEU F  1 52  ? 284.721 -52.023 200.492 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F CA  1 
ATOM   32910 C  C   . LEU F  1 52  ? 283.641 -52.078 201.521 1.00 54.94  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F C   1 
ATOM   32911 O  O   . LEU F  1 52  ? 283.898 -52.018 202.724 1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F O   1 
ATOM   32912 C  CB  . LEU F  1 52  ? 284.845 -50.562 200.184 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F CB  1 
ATOM   32913 C  CG  . LEU F  1 52  ? 286.253 -50.039 200.265 1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F CG  1 
ATOM   32914 C  CD1 . LEU F  1 52  ? 286.289 -48.546 199.795 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F CD1 1 
ATOM   32915 C  CD2 . LEU F  1 52  ? 286.718 -50.273 201.705 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F CD2 1 
ATOM   32916 N  N   . LEU F  1 53  ? 282.412 -52.115 201.033 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F N   1 
ATOM   32917 C  CA  . LEU F  1 53  ? 281.270 -51.922 201.905 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F CA  1 
ATOM   32918 C  C   . LEU F  1 53  ? 280.924 -53.196 202.651 1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F C   1 
ATOM   32919 O  O   . LEU F  1 53  ? 280.041 -53.219 203.513 1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F O   1 
ATOM   32920 C  CB  . LEU F  1 53  ? 280.074 -51.395 201.110 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F CB  1 
ATOM   32921 C  CG  . LEU F  1 53  ? 280.068 -49.890 200.898 1.00 52.57  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F CG  1 
ATOM   32922 C  CD1 . LEU F  1 53  ? 278.845 -49.520 200.128 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F CD1 1 
ATOM   32923 C  CD2 . LEU F  1 53  ? 280.042 -49.175 202.232 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F CD2 1 
ATOM   32924 N  N   . MET F  1 54  ? 281.627 -54.270 202.335 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 297  MET F N   1 
ATOM   32925 C  CA  . MET F  1 54  ? 281.371 -55.524 203.039 1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 297  MET F CA  1 
ATOM   32926 C  C   . MET F  1 54  ? 282.064 -55.504 204.395 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 297  MET F C   1 
ATOM   32927 O  O   . MET F  1 54  ? 281.696 -56.248 205.280 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 297  MET F O   1 
ATOM   32928 C  CB  . MET F  1 54  ? 281.870 -56.717 202.215 1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 297  MET F CB  1 
ATOM   32929 C  CG  . MET F  1 54  ? 281.464 -58.066 202.765 1.00 59.58  ? ? ? ? ? ? 297  MET F CG  1 
ATOM   32930 S  SD  . MET F  1 54  ? 282.574 -59.316 202.144 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 297  MET F SD  1 
ATOM   32931 C  CE  . MET F  1 54  ? 284.201 -58.654 202.518 1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 297  MET F CE  1 
ATOM   32932 N  N   . THR F  1 55  ? 283.076 -54.648 204.538 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 298  THR F N   1 
ATOM   32933 C  CA  . THR F  1 55  ? 283.924 -54.606 205.737 1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 298  THR F CA  1 
ATOM   32934 C  C   . THR F  1 55  ? 284.083 -53.225 206.394 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 298  THR F C   1 
ATOM   32935 O  O   . THR F  1 55  ? 284.524 -53.133 207.532 1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 298  THR F O   1 
ATOM   32936 C  CB  . THR F  1 55  ? 285.329 -55.123 205.421 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 298  THR F CB  1 
ATOM   32937 O  OG1 . THR F  1 55  ? 286.051 -54.144 204.643 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 298  THR F OG1 1 
ATOM   32938 C  CG2 . THR F  1 55  ? 285.236 -56.436 204.640 1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 298  THR F CG2 1 
ATOM   32939 N  N   . TRP F  1 56  ? 283.759 -52.142 205.696 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F N   1 
ATOM   32940 C  CA  . TRP F  1 56  ? 283.871 -50.868 206.344 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CA  1 
ATOM   32941 C  C   . TRP F  1 56  ? 282.727 -49.981 205.923 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F C   1 
ATOM   32942 O  O   . TRP F  1 56  ? 282.136 -50.169 204.858 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F O   1 
ATOM   32943 C  CB  . TRP F  1 56  ? 285.215 -50.265 205.987 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CB  1 
ATOM   32944 C  CG  . TRP F  1 56  ? 285.363 -48.793 206.242 1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CG  1 
ATOM   32945 C  CD1 . TRP F  1 56  ? 286.028 -48.181 207.298 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CD1 1 
ATOM   32946 C  CD2 . TRP F  1 56  ? 284.884 -47.738 205.404 1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CD2 1 
ATOM   32947 N  NE1 . TRP F  1 56  ? 285.974 -46.815 207.153 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F NE1 1 
ATOM   32948 C  CE2 . TRP F  1 56  ? 285.279 -46.517 206.000 1.00 54.55  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CE2 1 
ATOM   32949 C  CE3 . TRP F  1 56  ? 284.149 -47.707 204.214 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CE3 1 
ATOM   32950 C  CZ2 . TRP F  1 56  ? 284.950 -45.278 205.442 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CZ2 1 
ATOM   32951 C  CZ3 . TRP F  1 56  ? 283.819 -46.479 203.667 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CZ3 1 
ATOM   32952 C  CH2 . TRP F  1 56  ? 284.218 -45.281 204.277 1.00 52.60  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CH2 1 
ATOM   32953 N  N   . TRP F  1 57  ? 282.382 -49.021 206.763 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F N   1 
ATOM   32954 C  CA  . TRP F  1 57  ? 281.358 -48.095 206.341 1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CA  1 
ATOM   32955 C  C   . TRP F  1 57  ? 281.699 -46.672 206.724 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F C   1 
ATOM   32956 O  O   . TRP F  1 57  ? 282.375 -46.434 207.715 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F O   1 
ATOM   32957 C  CB  . TRP F  1 57  ? 280.015 -48.505 206.917 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CB  1 
ATOM   32958 C  CG  . TRP F  1 57  ? 279.757 -49.906 206.647 1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CG  1 
ATOM   32959 C  CD1 . TRP F  1 57  ? 278.900 -50.423 205.728 1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CD1 1 
ATOM   32960 C  CD2 . TRP F  1 57  ? 280.393 -51.009 207.265 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CD2 1 
ATOM   32961 N  NE1 . TRP F  1 57  ? 278.939 -51.797 205.753 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F NE1 1 
ATOM   32962 C  CE2 . TRP F  1 57  ? 279.861 -52.183 206.683 1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CE2 1 
ATOM   32963 C  CE3 . TRP F  1 57  ? 281.345 -51.128 208.273 1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CE3 1 
ATOM   32964 C  CZ2 . TRP F  1 57  ? 280.256 -53.457 207.075 1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CZ2 1 
ATOM   32965 C  CZ3 . TRP F  1 57  ? 281.719 -52.393 208.671 1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CZ3 1 
ATOM   32966 C  CH2 . TRP F  1 57  ? 281.174 -53.543 208.074 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CH2 1 
ATOM   32967 N  N   . PRO F  1 58  ? 281.197 -45.716 205.954 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 301  PRO F N   1 
ATOM   32968 C  CA  . PRO F  1 58  ? 281.485 -44.333 206.155 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 301  PRO F CA  1 
ATOM   32969 C  C   . PRO F  1 58  ? 281.022 -43.931 207.532 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 301  PRO F C   1 
ATOM   32970 O  O   . PRO F  1 58  ? 281.695 -43.155 208.173 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 301  PRO F O   1 
ATOM   32971 C  CB  . PRO F  1 58  ? 280.635 -43.661 205.091 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 301  PRO F CB  1 
ATOM   32972 C  CG  . PRO F  1 58  ? 279.468 -44.546 204.998 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 301  PRO F CG  1 
ATOM   32973 C  CD  . PRO F  1 58  ? 280.041 -45.906 205.067 1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 301  PRO F CD  1 
ATOM   32974 N  N   . ASP F  1 59  ? 279.895 -44.456 207.997 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F N   1 
ATOM   32975 C  CA  . ASP F  1 59  ? 279.484 -44.230 209.386 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F CA  1 
ATOM   32976 C  C   . ASP F  1 59  ? 278.502 -45.277 209.901 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F C   1 
ATOM   32977 O  O   . ASP F  1 59  ? 278.000 -46.115 209.158 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F O   1 
ATOM   32978 C  CB  . ASP F  1 59  ? 278.840 -42.871 209.525 1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F CB  1 
ATOM   32979 C  CG  . ASP F  1 59  ? 277.505 -42.810 208.820 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F CG  1 
ATOM   32980 O  OD1 . ASP F  1 59  ? 276.945 -43.893 208.512 1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F OD1 1 
ATOM   32981 O  OD2 . ASP F  1 59  ? 277.002 -41.694 208.574 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F OD2 1 
ATOM   32982 N  N   . GLN F  1 60  ? 278.208 -45.191 211.189 1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F N   1 
ATOM   32983 C  CA  . GLN F  1 60  ? 277.464 -46.230 211.879 1.00 56.91  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F CA  1 
ATOM   32984 C  C   . GLN F  1 60  ? 276.051 -46.316 211.341 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F C   1 
ATOM   32985 O  O   . GLN F  1 60  ? 275.490 -47.391 211.223 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F O   1 
ATOM   32986 C  CB  . GLN F  1 60  ? 277.478 -45.958 213.371 1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F CB  1 
ATOM   32987 C  CG  . GLN F  1 60  ? 276.533 -46.778 214.139 1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F CG  1 
ATOM   32988 C  CD  . GLN F  1 60  ? 277.097 -47.111 215.500 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F CD  1 
ATOM   32989 O  OE1 . GLN F  1 60  ? 278.312 -47.293 215.634 1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F OE1 1 
ATOM   32990 N  NE2 . GLN F  1 60  ? 276.228 -47.214 216.519 1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F NE2 1 
ATOM   32991 N  N   . GLU F  1 61  ? 275.475 -45.180 210.986 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F N   1 
ATOM   32992 C  CA  . GLU F  1 61  ? 274.133 -45.193 210.457 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F CA  1 
ATOM   32993 C  C   . GLU F  1 61  ? 274.037 -45.967 209.133 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F C   1 
ATOM   32994 O  O   . GLU F  1 61  ? 273.027 -46.631 208.852 1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F O   1 
ATOM   32995 C  CB  . GLU F  1 61  ? 273.637 -43.773 210.293 1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F CB  1 
ATOM   32996 C  CG  . GLU F  1 61  ? 272.210 -43.694 209.770 1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F CG  1 
ATOM   32997 C  CD  . GLU F  1 61  ? 271.229 -44.707 210.403 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F CD  1 
ATOM   32998 O  OE1 . GLU F  1 61  ? 271.290 -45.020 211.620 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F OE1 1 
ATOM   32999 O  OE2 . GLU F  1 61  ? 270.350 -45.186 209.663 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F OE2 1 
ATOM   33000 N  N   . THR F  1 62  ? 275.092 -45.885 208.318 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 305  THR F N   1 
ATOM   33001 C  CA  . THR F  1 62  ? 275.135 -46.635 207.055 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 305  THR F CA  1 
ATOM   33002 C  C   . THR F  1 62  ? 275.446 -48.108 207.315 1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 305  THR F C   1 
ATOM   33003 O  O   . THR F  1 62  ? 274.987 -48.993 206.577 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 305  THR F O   1 
ATOM   33004 C  CB  . THR F  1 62  ? 276.207 -46.103 206.062 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 305  THR F CB  1 
ATOM   33005 O  OG1 . THR F  1 62  ? 276.403 -44.707 206.251 1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 305  THR F OG1 1 
ATOM   33006 C  CG2 . THR F  1 62  ? 275.787 -46.357 204.654 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 305  THR F CG2 1 
ATOM   33007 N  N   . GLN F  1 63  ? 276.256 -48.382 208.335 1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F N   1 
ATOM   33008 C  CA  . GLN F  1 63  ? 276.556 -49.774 208.613 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F CA  1 
ATOM   33009 C  C   . GLN F  1 63  ? 275.190 -50.353 208.898 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F C   1 
ATOM   33010 O  O   . GLN F  1 63  ? 274.860 -51.451 208.487 1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F O   1 
ATOM   33011 C  CB  . GLN F  1 63  ? 277.493 -49.942 209.805 1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F CB  1 
ATOM   33012 C  CG  . GLN F  1 63  ? 277.965 -51.353 209.996 1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F CG  1 
ATOM   33013 C  CD  . GLN F  1 63  ? 278.920 -51.456 211.164 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F CD  1 
ATOM   33014 O  OE1 . GLN F  1 63  ? 279.722 -50.551 211.367 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F OE1 1 
ATOM   33015 N  NE2 . GLN F  1 63  ? 278.827 -52.535 211.956 1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F NE2 1 
ATOM   33016 N  N   . ARG F  1 64  ? 274.358 -49.573 209.559 1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F N   1 
ATOM   33017 C  CA  . ARG F  1 64  ? 273.172 -50.154 210.113 1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F CA  1 
ATOM   33018 C  C   . ARG F  1 64  ? 272.168 -50.516 209.043 1.00 57.44  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F C   1 
ATOM   33019 O  O   . ARG F  1 64  ? 271.351 -51.425 209.231 1.00 58.27  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F O   1 
ATOM   33020 C  CB  . ARG F  1 64  ? 272.543 -49.210 211.099 1.00 58.01  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F CB  1 
ATOM   33021 C  CG  . ARG F  1 64  ? 271.347 -49.831 211.718 1.00 58.99  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F CG  1 
ATOM   33022 C  CD  . ARG F  1 64  ? 270.577 -48.850 212.572 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F CD  1 
ATOM   33023 N  NE  . ARG F  1 64  ? 269.187 -48.912 212.172 1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F NE  1 
ATOM   33024 C  CZ  . ARG F  1 64  ? 268.572 -47.953 211.507 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F CZ  1 
ATOM   33025 N  NH1 . ARG F  1 64  ? 269.197 -46.817 211.204 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F NH1 1 
ATOM   33026 N  NH2 . ARG F  1 64  ? 267.314 -48.132 211.173 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F NH2 1 
ATOM   33027 N  N   . GLN F  1 65  ? 272.222 -49.788 207.928 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F N   1 
ATOM   33028 C  CA  . GLN F  1 65  ? 271.281 -50.020 206.841 1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F CA  1 
ATOM   33029 C  C   . GLN F  1 65  ? 271.829 -51.032 205.875 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F C   1 
ATOM   33030 O  O   . GLN F  1 65  ? 271.081 -51.898 205.403 1.00 56.27  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F O   1 
ATOM   33031 C  CB  . GLN F  1 65  ? 271.004 -48.751 206.120 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F CB  1 
ATOM   33032 C  CG  . GLN F  1 65  ? 270.807 -47.659 207.080 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F CG  1 
ATOM   33033 C  CD  . GLN F  1 65  ? 269.807 -46.650 206.564 1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F CD  1 
ATOM   33034 O  OE1 . GLN F  1 65  ? 269.672 -45.560 207.112 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F OE1 1 
ATOM   33035 N  NE2 . GLN F  1 65  ? 269.129 -46.991 205.481 1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F NE2 1 
ATOM   33036 N  N   . TYR F  1 66  ? 273.121 -50.932 205.568 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F N   1 
ATOM   33037 C  CA  . TYR F  1 66  ? 273.759 -52.030 204.901 1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CA  1 
ATOM   33038 C  C   . TYR F  1 66  ? 273.299 -53.353 205.556 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F C   1 
ATOM   33039 O  O   . TYR F  1 66  ? 272.871 -54.277 204.872 1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F O   1 
ATOM   33040 C  CB  . TYR F  1 66  ? 275.276 -51.872 204.931 1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CB  1 
ATOM   33041 C  CG  . TYR F  1 66  ? 276.029 -53.141 204.571 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CG  1 
ATOM   33042 C  CD1 . TYR F  1 66  ? 276.411 -53.414 203.263 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CD1 1 
ATOM   33043 C  CD2 . TYR F  1 66  ? 276.348 -54.074 205.544 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CD2 1 
ATOM   33044 C  CE1 . TYR F  1 66  ? 277.106 -54.576 202.934 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CE1 1 
ATOM   33045 C  CE2 . TYR F  1 66  ? 277.027 -55.228 205.229 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CE2 1 
ATOM   33046 C  CZ  . TYR F  1 66  ? 277.414 -55.478 203.921 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CZ  1 
ATOM   33047 O  OH  . TYR F  1 66  ? 278.097 -56.650 203.640 1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F OH  1 
ATOM   33048 N  N   . VAL F  1 67  ? 273.346 -53.447 206.880 1.00 57.99  ? ? ? ? ? ? 310  VAL F N   1 
ATOM   33049 C  CA  . VAL F  1 67  ? 273.105 -54.738 207.510 1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 310  VAL F CA  1 
ATOM   33050 C  C   . VAL F  1 67  ? 271.655 -55.143 207.339 1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 310  VAL F C   1 
ATOM   33051 O  O   . VAL F  1 67  ? 271.359 -56.242 206.871 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 310  VAL F O   1 
ATOM   33052 C  CB  . VAL F  1 67  ? 273.465 -54.766 208.992 1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 310  VAL F CB  1 
ATOM   33053 C  CG1 . VAL F  1 67  ? 273.108 -56.099 209.574 1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 310  VAL F CG1 1 
ATOM   33054 C  CG2 . VAL F  1 67  ? 274.908 -54.542 209.174 1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 310  VAL F CG2 1 
ATOM   33055 N  N   . ASN F  1 68  ? 270.738 -54.260 207.713 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F N   1 
ATOM   33056 C  CA  . ASN F  1 68  ? 269.328 -54.576 207.534 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F CA  1 
ATOM   33057 C  C   . ASN F  1 68  ? 269.067 -54.948 206.087 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F C   1 
ATOM   33058 O  O   . ASN F  1 68  ? 268.433 -55.971 205.787 1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F O   1 
ATOM   33059 C  CB  . ASN F  1 68  ? 268.470 -53.384 207.927 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F CB  1 
ATOM   33060 C  CG  . ASN F  1 68  ? 268.426 -53.187 209.421 1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F CG  1 
ATOM   33061 O  OD1 . ASN F  1 68  ? 268.628 -52.073 209.917 1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F OD1 1 
ATOM   33062 N  ND2 . ASN F  1 68  ? 268.184 -54.278 210.158 1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F ND2 1 
ATOM   33063 N  N   . TYR F  1 69  ? 269.604 -54.122 205.194 1.00 58.09  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F N   1 
ATOM   33064 C  CA  . TYR F  1 69  ? 269.404 -54.284 203.770 1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CA  1 
ATOM   33065 C  C   . TYR F  1 69  ? 269.969 -55.573 203.182 1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F C   1 
ATOM   33066 O  O   . TYR F  1 69  ? 269.275 -56.252 202.433 1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F O   1 
ATOM   33067 C  CB  . TYR F  1 69  ? 269.984 -53.100 203.034 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CB  1 
ATOM   33068 C  CG  . TYR F  1 69  ? 269.920 -53.281 201.547 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CG  1 
ATOM   33069 C  CD1 . TYR F  1 69  ? 269.143 -52.440 200.759 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CD1 1 
ATOM   33070 C  CD2 . TYR F  1 69  ? 270.627 -54.318 200.930 1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CD2 1 
ATOM   33071 C  CE1 . TYR F  1 69  ? 269.088 -52.615 199.399 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CE1 1 
ATOM   33072 C  CE2 . TYR F  1 69  ? 270.581 -54.503 199.571 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CE2 1 
ATOM   33073 C  CZ  . TYR F  1 69  ? 269.806 -53.648 198.808 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CZ  1 
ATOM   33074 O  OH  . TYR F  1 69  ? 269.744 -53.845 197.451 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F OH  1 
ATOM   33075 N  N   . MET F  1 70  ? 271.218 -55.906 203.497 1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 313  MET F N   1 
ATOM   33076 C  CA  . MET F  1 70  ? 271.756 -57.193 203.096 1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 313  MET F CA  1 
ATOM   33077 C  C   . MET F  1 70  ? 270.980 -58.364 203.717 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 313  MET F C   1 
ATOM   33078 O  O   . MET F  1 70  ? 270.679 -59.353 203.039 1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 313  MET F O   1 
ATOM   33079 C  CB  . MET F  1 70  ? 273.213 -57.306 203.475 1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 313  MET F CB  1 
ATOM   33080 C  CG  . MET F  1 70  ? 274.093 -56.352 202.751 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 313  MET F CG  1 
ATOM   33081 S  SD  . MET F  1 70  ? 274.240 -56.725 200.992 1.00 57.50  ? ? ? ? ? ? 313  MET F SD  1 
ATOM   33082 C  CE  . MET F  1 70  ? 275.584 -57.914 200.925 1.00 58.39  ? ? ? ? ? ? 313  MET F CE  1 
ATOM   33083 N  N   . ASN F  1 71  ? 270.667 -58.288 205.006 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F N   1 
ATOM   33084 C  CA  . ASN F  1 71  ? 269.886 -59.353 205.604 1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F CA  1 
ATOM   33085 C  C   . ASN F  1 71  ? 268.688 -59.693 204.702 1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F C   1 
ATOM   33086 O  O   . ASN F  1 71  ? 268.438 -60.868 204.406 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F O   1 
ATOM   33087 C  CB  . ASN F  1 71  ? 269.437 -58.979 207.023 1.00 63.24  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F CB  1 
ATOM   33088 C  CG  . ASN F  1 71  ? 270.521 -59.230 208.101 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F CG  1 
ATOM   33089 O  OD1 . ASN F  1 71  ? 271.540 -59.897 207.880 1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F OD1 1 
ATOM   33090 N  ND2 . ASN F  1 71  ? 270.273 -58.697 209.283 1.00 64.17  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F ND2 1 
ATOM   33091 N  N   . ALA F  1 72  ? 267.954 -58.668 204.249 1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 315  ALA F N   1 
ATOM   33092 C  CA  . ALA F  1 72  ? 266.822 -58.927 203.352 1.00 61.99  ? ? ? ? ? ? 315  ALA F CA  1 
ATOM   33093 C  C   . ALA F  1 72  ? 267.334 -59.708 202.135 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 315  ALA F C   1 
ATOM   33094 O  O   . ALA F  1 72  ? 267.006 -60.876 201.938 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 315  ALA F O   1 
ATOM   33095 C  CB  . ALA F  1 72  ? 266.121 -57.639 202.942 1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 315  ALA F CB  1 
ATOM   33096 N  N   . GLN F  1 73  ? 268.190 -59.069 201.356 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F N   1 
ATOM   33097 C  CA  . GLN F  1 73  ? 268.771 -59.691 200.192 1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F CA  1 
ATOM   33098 C  C   . GLN F  1 73  ? 269.167 -61.124 200.395 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F C   1 
ATOM   33099 O  O   . GLN F  1 73  ? 269.021 -61.897 199.450 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F O   1 
ATOM   33100 C  CB  . GLN F  1 73  ? 270.014 -58.939 199.778 1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F CB  1 
ATOM   33101 C  CG  . GLN F  1 73  ? 269.731 -57.484 199.446 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F CG  1 
ATOM   33102 C  CD  . GLN F  1 73  ? 268.605 -57.366 198.448 1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F CD  1 
ATOM   33103 O  OE1 . GLN F  1 73  ? 267.717 -56.530 198.594 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F OE1 1 
ATOM   33104 N  NE2 . GLN F  1 73  ? 268.620 -58.238 197.433 1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F NE2 1 
ATOM   33105 N  N   . LEU F  1 74  ? 269.690 -61.474 201.591 1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F N   1 
ATOM   33106 C  CA  . LEU F  1 74  ? 270.371 -62.772 201.839 1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F CA  1 
ATOM   33107 C  C   . LEU F  1 74  ? 269.459 -63.770 202.556 1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F C   1 
ATOM   33108 O  O   . LEU F  1 74  ? 269.882 -64.889 202.957 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F O   1 
ATOM   33109 C  CB  . LEU F  1 74  ? 271.667 -62.579 202.632 1.00 63.92  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F CB  1 
ATOM   33110 C  CG  . LEU F  1 74  ? 272.780 -61.786 201.953 1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F CG  1 
ATOM   33111 C  CD1 . LEU F  1 74  ? 273.916 -61.570 202.906 1.00 62.71  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F CD1 1 
ATOM   33112 C  CD2 . LEU F  1 74  ? 273.276 -62.517 200.749 1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F CD2 1 
ATOM   33113 N  N   . GLY F  1 75  ? 268.204 -63.357 202.729 1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 318  GLY F N   1 
ATOM   33114 C  CA  . GLY F  1 75  ? 267.246 -64.191 203.434 1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 318  GLY F CA  1 
ATOM   33115 C  C   . GLY F  1 75  ? 267.469 -64.323 204.934 1.00 67.88  ? ? ? ? ? ? 318  GLY F C   1 
ATOM   33116 O  O   . GLY F  1 75  ? 266.848 -65.162 205.569 1.00 69.30  ? ? ? ? ? ? 318  GLY F O   1 
ATOM   33117 N  N   . ILE F  1 76  ? 268.337 -63.500 205.513 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F N   1 
ATOM   33118 C  CA  . ILE F  1 76  ? 268.474 -63.436 206.974 1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F CA  1 
ATOM   33119 C  C   . ILE F  1 76  ? 267.431 -62.459 207.550 1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F C   1 
ATOM   33120 O  O   . ILE F  1 76  ? 267.368 -61.281 207.172 1.00 66.04  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F O   1 
ATOM   33121 C  CB  . ILE F  1 76  ? 269.926 -63.106 207.414 1.00 67.24  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F CB  1 
ATOM   33122 C  CG1 . ILE F  1 76  ? 270.921 -64.015 206.653 1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F CG1 1 
ATOM   33123 C  CG2 . ILE F  1 76  ? 270.050 -63.178 208.949 1.00 68.19  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F CG2 1 
ATOM   33124 C  CD1 . ILE F  1 76  ? 272.397 -63.776 206.918 1.00 67.10  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F CD1 1 
ATOM   33125 N  N   . HIS F  1 77  ? 266.593 -62.987 208.449 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F N   1 
ATOM   33126 C  CA  . HIS F  1 77  ? 265.311 -62.337 208.844 1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F CA  1 
ATOM   33127 C  C   . HIS F  1 77  ? 265.443 -61.244 209.899 1.00 68.32  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F C   1 
ATOM   33128 O  O   . HIS F  1 77  ? 264.498 -60.502 210.137 1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F O   1 
ATOM   33129 C  CB  . HIS F  1 77  ? 264.263 -63.384 209.307 1.00 70.55  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F CB  1 
ATOM   33130 C  CG  . HIS F  1 77  ? 263.683 -64.197 208.177 1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F CG  1 
ATOM   33131 N  ND1 . HIS F  1 77  ? 263.995 -65.537 207.971 1.00 72.14  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F ND1 1 
ATOM   33132 C  CD2 . HIS F  1 77  ? 262.836 -63.842 207.171 1.00 70.40  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F CD2 1 
ATOM   33133 C  CE1 . HIS F  1 77  ? 263.351 -65.972 206.896 1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F CE1 1 
ATOM   33134 N  NE2 . HIS F  1 77  ? 262.646 -64.963 206.391 1.00 71.27  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F NE2 1 
ATOM   33135 N  N   . GLN F  1 78  ? 266.618 -61.186 210.524 1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F N   1 
ATOM   33136 C  CA  . GLN F  1 78  ? 266.992 -60.222 211.557 1.00 67.94  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F CA  1 
ATOM   33137 C  C   . GLN F  1 78  ? 266.804 -58.756 211.116 1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F C   1 
ATOM   33138 O  O   . GLN F  1 78  ? 266.883 -58.471 209.934 1.00 65.29  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F O   1 
ATOM   33139 C  CB  . GLN F  1 78  ? 268.463 -60.495 211.885 1.00 67.98  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F CB  1 
ATOM   33140 C  CG  . GLN F  1 78  ? 268.896 -59.948 213.185 1.00 68.31  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F CG  1 
ATOM   33141 C  CD  . GLN F  1 78  ? 267.883 -60.260 214.232 1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F CD  1 
ATOM   33142 O  OE1 . GLN F  1 78  ? 266.870 -60.888 213.932 1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F OE1 1 
ATOM   33143 N  NE2 . GLN F  1 78  ? 268.136 -59.835 215.472 1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F NE2 1 
ATOM   33144 N  N   . THR F  1 79  ? 266.537 -57.837 212.048 1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 322  THR F N   1 
ATOM   33145 C  CA  . THR F  1 79  ? 266.530 -56.369 211.744 1.00 64.85  ? ? ? ? ? ? 322  THR F CA  1 
ATOM   33146 C  C   . THR F  1 79  ? 267.033 -55.590 212.958 1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 322  THR F C   1 
ATOM   33147 O  O   . THR F  1 79  ? 266.903 -56.073 214.080 1.00 66.25  ? ? ? ? ? ? 322  THR F O   1 
ATOM   33148 C  CB  . THR F  1 79  ? 265.118 -55.797 211.437 1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 322  THR F CB  1 
ATOM   33149 O  OG1 . THR F  1 79  ? 264.301 -56.803 210.839 1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 322  THR F OG1 1 
ATOM   33150 C  CG2 . THR F  1 79  ? 265.179 -54.542 210.527 1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 322  THR F CG2 1 
ATOM   33151 N  N   . TYR F  1 80  ? 267.578 -54.392 212.755 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F N   1 
ATOM   33152 C  CA  . TYR F  1 80  ? 268.074 -53.582 213.868 1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CA  1 
ATOM   33153 C  C   . TYR F  1 80  ? 267.581 -52.133 213.798 1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F C   1 
ATOM   33154 O  O   . TYR F  1 80  ? 267.702 -51.467 212.754 1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F O   1 
ATOM   33155 C  CB  . TYR F  1 80  ? 269.598 -53.607 213.857 1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CB  1 
ATOM   33156 C  CG  . TYR F  1 80  ? 270.137 -54.993 213.745 1.00 64.35  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CG  1 
ATOM   33157 C  CD1 . TYR F  1 80  ? 270.507 -55.707 214.881 1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CD1 1 
ATOM   33158 C  CD2 . TYR F  1 80  ? 270.251 -55.617 212.521 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CD2 1 
ATOM   33159 C  CE1 . TYR F  1 80  ? 271.002 -56.997 214.803 1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CE1 1 
ATOM   33160 C  CE2 . TYR F  1 80  ? 270.740 -56.923 212.430 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CE2 1 
ATOM   33161 C  CZ  . TYR F  1 80  ? 271.117 -57.600 213.577 1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CZ  1 
ATOM   33162 O  OH  . TYR F  1 80  ? 271.613 -58.880 213.482 1.00 67.02  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F OH  1 
ATOM   33163 N  N   . ASN F  1 81  ? 267.039 -51.610 214.888 1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F N   1 
ATOM   33164 C  CA  . ASN F  1 81  ? 266.681 -50.182 214.864 1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F CA  1 
ATOM   33165 C  C   . ASN F  1 81  ? 267.849 -49.291 215.240 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F C   1 
ATOM   33166 O  O   . ASN F  1 81  ? 268.937 -49.764 215.552 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F O   1 
ATOM   33167 C  CB  . ASN F  1 81  ? 265.531 -49.882 215.815 1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F CB  1 
ATOM   33168 C  CG  . ASN F  1 81  ? 265.841 -50.323 217.231 1.00 65.02  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F CG  1 
ATOM   33169 O  OD1 . ASN F  1 81  ? 266.962 -50.157 217.732 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F OD1 1 
ATOM   33170 N  ND2 . ASN F  1 81  ? 264.855 -50.908 217.873 1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F ND2 1 
ATOM   33171 N  N   . THR F  1 82  ? 267.604 -47.992 215.255 1.00 61.36  ? ? ? ? ? ? 325  THR F N   1 
ATOM   33172 C  CA  . THR F  1 82  ? 268.666 -47.069 215.593 1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 325  THR F CA  1 
ATOM   33173 C  C   . THR F  1 82  ? 269.221 -47.265 217.007 1.00 62.16  ? ? ? ? ? ? 325  THR F C   1 
ATOM   33174 O  O   . THR F  1 82  ? 270.156 -46.605 217.411 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 325  THR F O   1 
ATOM   33175 C  CB  . THR F  1 82  ? 268.225 -45.599 215.421 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 325  THR F CB  1 
ATOM   33176 O  OG1 . THR F  1 82  ? 267.004 -45.397 216.129 1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 325  THR F OG1 1 
ATOM   33177 C  CG2 . THR F  1 82  ? 268.062 -45.215 213.918 1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 325  THR F CG2 1 
ATOM   33178 N  N   . ALA F  1 83  ? 268.664 -48.168 217.782 1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 326  ALA F N   1 
ATOM   33179 C  CA  . ALA F  1 83  ? 269.161 -48.287 219.143 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 326  ALA F CA  1 
ATOM   33180 C  C   . ALA F  1 83  ? 270.149 -49.401 219.275 1.00 65.37  ? ? ? ? ? ? 326  ALA F C   1 
ATOM   33181 O  O   . ALA F  1 83  ? 270.600 -49.651 220.375 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 326  ALA F O   1 
ATOM   33182 C  CB  . ALA F  1 83  ? 268.042 -48.524 220.102 1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 326  ALA F CB  1 
ATOM   33183 N  N   . THR F  1 84  ? 270.472 -50.090 218.183 1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 327  THR F N   1 
ATOM   33184 C  CA  . THR F  1 84  ? 271.303 -51.278 218.284 1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 327  THR F CA  1 
ATOM   33185 C  C   . THR F  1 84  ? 272.757 -50.906 218.491 1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 327  THR F C   1 
ATOM   33186 O  O   . THR F  1 84  ? 273.256 -50.001 217.828 1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 327  THR F O   1 
ATOM   33187 C  CB  . THR F  1 84  ? 271.222 -52.111 217.030 1.00 64.85  ? ? ? ? ? ? 327  THR F CB  1 
ATOM   33188 O  OG1 . THR F  1 84  ? 269.851 -52.249 216.649 1.00 64.83  ? ? ? ? ? ? 327  THR F OG1 1 
ATOM   33189 C  CG2 . THR F  1 84  ? 271.820 -53.475 217.301 1.00 65.95  ? ? ? ? ? ? 327  THR F CG2 1 
ATOM   33190 N  N   . SER F  1 85  ? 273.455 -51.621 219.372 1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 328  SER F N   1 
ATOM   33191 C  CA  . SER F  1 85  ? 274.784 -51.188 219.735 1.00 66.48  ? ? ? ? ? ? 328  SER F CA  1 
ATOM   33192 C  C   . SER F  1 85  ? 275.728 -51.463 218.588 1.00 65.54  ? ? ? ? ? ? 328  SER F C   1 
ATOM   33193 O  O   . SER F  1 85  ? 275.444 -52.307 217.735 1.00 65.29  ? ? ? ? ? ? 328  SER F O   1 
ATOM   33194 C  CB  . SER F  1 85  ? 275.259 -51.969 220.907 1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 328  SER F CB  1 
ATOM   33195 O  OG  . SER F  1 85  ? 275.536 -53.252 220.423 1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 328  SER F OG  1 
ATOM   33196 N  N   . PRO F  1 86  ? 276.852 -50.733 218.541 1.00 65.08  ? ? ? ? ? ? 329  PRO F N   1 
ATOM   33197 C  CA  . PRO F  1 86  ? 277.919 -50.995 217.587 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 329  PRO F CA  1 
ATOM   33198 C  C   . PRO F  1 86  ? 278.248 -52.466 217.592 1.00 65.35  ? ? ? ? ? ? 329  PRO F C   1 
ATOM   33199 O  O   . PRO F  1 86  ? 278.365 -53.066 216.541 1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 329  PRO F O   1 
ATOM   33200 C  CB  . PRO F  1 86  ? 279.098 -50.236 218.170 1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 329  PRO F CB  1 
ATOM   33201 C  CG  . PRO F  1 86  ? 278.514 -49.172 218.993 1.00 64.74  ? ? ? ? ? ? 329  PRO F CG  1 
ATOM   33202 C  CD  . PRO F  1 86  ? 277.087 -49.502 219.306 1.00 65.11  ? ? ? ? ? ? 329  PRO F CD  1 
ATOM   33203 N  N   . LEU F  1 87  ? 278.375 -53.054 218.783 1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F N   1 
ATOM   33204 C  CA  . LEU F  1 87  ? 278.813 -54.430 218.849 1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F CA  1 
ATOM   33205 C  C   . LEU F  1 87  ? 277.869 -55.251 218.033 1.00 67.59  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F C   1 
ATOM   33206 O  O   . LEU F  1 87  ? 278.295 -56.097 217.265 1.00 67.53  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F O   1 
ATOM   33207 C  CB  . LEU F  1 87  ? 278.855 -54.959 220.262 1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F CB  1 
ATOM   33208 C  CG  . LEU F  1 87  ? 279.181 -56.471 220.286 1.00 70.65  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F CG  1 
ATOM   33209 C  CD1 . LEU F  1 87  ? 280.501 -56.751 219.577 1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F CD1 1 
ATOM   33210 C  CD2 . LEU F  1 87  ? 279.175 -57.106 221.701 1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F CD2 1 
ATOM   33211 N  N   . GLN F  1 88  ? 276.575 -54.998 218.172 1.00 67.51  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F N   1 
ATOM   33212 C  CA  . GLN F  1 88  ? 275.625 -55.798 217.423 1.00 67.42  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F CA  1 
ATOM   33213 C  C   . GLN F  1 88  ? 275.759 -55.636 215.925 1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F C   1 
ATOM   33214 O  O   . GLN F  1 88  ? 275.637 -56.586 215.168 1.00 66.09  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F O   1 
ATOM   33215 C  CB  . GLN F  1 88  ? 274.208 -55.576 217.896 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F CB  1 
ATOM   33216 C  CG  . GLN F  1 88  ? 273.882 -56.598 218.945 1.00 69.49  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F CG  1 
ATOM   33217 C  CD  . GLN F  1 88  ? 272.538 -56.390 219.560 1.00 70.04  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F CD  1 
ATOM   33218 O  OE1 . GLN F  1 88  ? 272.240 -55.317 220.104 1.00 69.80  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F OE1 1 
ATOM   33219 N  NE2 . GLN F  1 88  ? 271.703 -57.414 219.489 1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F NE2 1 
ATOM   33220 N  N   . LEU F  1 89  ? 276.050 -54.430 215.491 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F N   1 
ATOM   33221 C  CA  . LEU F  1 89  ? 276.163 -54.180 214.077 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F CA  1 
ATOM   33222 C  C   . LEU F  1 89  ? 277.393 -54.847 213.487 1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F C   1 
ATOM   33223 O  O   . LEU F  1 89  ? 277.406 -55.225 212.322 1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F O   1 
ATOM   33224 C  CB  . LEU F  1 89  ? 276.202 -52.678 213.816 1.00 62.19  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F CB  1 
ATOM   33225 C  CG  . LEU F  1 89  ? 274.862 -52.007 214.065 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F CG  1 
ATOM   33226 C  CD1 . LEU F  1 89  ? 274.984 -50.501 213.966 1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F CD1 1 
ATOM   33227 C  CD2 . LEU F  1 89  ? 273.925 -52.494 213.004 1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F CD2 1 
ATOM   33228 N  N   . ASN F  1 90  ? 278.436 -54.984 214.288 1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F N   1 
ATOM   33229 C  CA  . ASN F  1 90  ? 279.647 -55.581 213.782 1.00 64.36  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F CA  1 
ATOM   33230 C  C   . ASN F  1 90  ? 279.441 -57.067 213.605 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F C   1 
ATOM   33231 O  O   . ASN F  1 90  ? 279.828 -57.624 212.579 1.00 64.99  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F O   1 
ATOM   33232 C  CB  . ASN F  1 90  ? 280.813 -55.311 214.721 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F CB  1 
ATOM   33233 C  CG  . ASN F  1 90  ? 281.027 -53.850 214.938 1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F CG  1 
ATOM   33234 O  OD1 . ASN F  1 90  ? 281.545 -53.160 214.079 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F OD1 1 
ATOM   33235 N  ND2 . ASN F  1 90  ? 280.590 -53.355 216.088 1.00 64.84  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F ND2 1 
ATOM   33236 N  N   . LEU F  1 91  ? 278.822 -57.708 214.595 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F N   1 
ATOM   33237 C  CA  . LEU F  1 91  ? 278.584 -59.117 214.499 1.00 67.56  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F CA  1 
ATOM   33238 C  C   . LEU F  1 91  ? 277.635 -59.413 213.356 1.00 66.89  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F C   1 
ATOM   33239 O  O   . LEU F  1 91  ? 277.904 -60.300 212.558 1.00 67.05  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F O   1 
ATOM   33240 C  CB  . LEU F  1 91  ? 278.081 -59.670 215.817 1.00 69.06  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F CB  1 
ATOM   33241 C  CG  . LEU F  1 91  ? 279.056 -59.368 216.938 1.00 69.79  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F CG  1 
ATOM   33242 C  CD1 . LEU F  1 91  ? 278.261 -59.400 218.184 1.00 70.87  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F CD1 1 
ATOM   33243 C  CD2 . LEU F  1 91  ? 280.159 -60.390 216.983 1.00 70.74  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F CD2 1 
ATOM   33244 N  N   . ALA F  1 92  ? 276.549 -58.663 213.235 1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 335  ALA F N   1 
ATOM   33245 C  CA  . ALA F  1 92  ? 275.648 -58.878 212.098 1.00 65.56  ? ? ? ? ? ? 335  ALA F CA  1 
ATOM   33246 C  C   . ALA F  1 92  ? 276.336 -58.784 210.726 1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 335  ALA F C   1 
ATOM   33247 O  O   . ALA F  1 92  ? 276.032 -59.569 209.829 1.00 64.56  ? ? ? ? ? ? 335  ALA F O   1 
ATOM   33248 C  CB  . ALA F  1 92  ? 274.455 -57.961 212.152 1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 335  ALA F CB  1 
ATOM   33249 N  N   . ALA F  1 93  ? 277.237 -57.818 210.551 1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 336  ALA F N   1 
ATOM   33250 C  CA  . ALA F  1 93  ? 277.975 -57.674 209.309 1.00 62.64  ? ? ? ? ? ? 336  ALA F CA  1 
ATOM   33251 C  C   . ALA F  1 93  ? 278.834 -58.891 209.033 1.00 63.49  ? ? ? ? ? ? 336  ALA F C   1 
ATOM   33252 O  O   . ALA F  1 93  ? 279.084 -59.264 207.877 1.00 63.09  ? ? ? ? ? ? 336  ALA F O   1 
ATOM   33253 C  CB  . ALA F  1 93  ? 278.854 -56.472 209.378 1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 336  ALA F CB  1 
ATOM   33254 N  N   . GLN F  1 94  ? 279.321 -59.493 210.105 1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F N   1 
ATOM   33255 C  CA  . GLN F  1 94  ? 280.252 -60.593 209.966 1.00 65.62  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F CA  1 
ATOM   33256 C  C   . GLN F  1 94  ? 279.501 -61.889 209.659 1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F C   1 
ATOM   33257 O  O   . GLN F  1 94  ? 279.978 -62.741 208.887 1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F O   1 
ATOM   33258 C  CB  . GLN F  1 94  ? 281.109 -60.705 211.227 1.00 66.65  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F CB  1 
ATOM   33259 C  CG  . GLN F  1 94  ? 281.948 -59.459 211.466 1.00 65.89  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F CG  1 
ATOM   33260 C  CD  . GLN F  1 94  ? 282.982 -59.617 212.558 1.00 66.96  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F CD  1 
ATOM   33261 O  OE1 . GLN F  1 94  ? 282.748 -60.258 213.593 1.00 68.22  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F OE1 1 
ATOM   33262 N  NE2 . GLN F  1 94  ? 284.143 -59.016 212.337 1.00 66.55  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F NE2 1 
ATOM   33263 N  N   . THR F  1 95  ? 278.326 -62.041 210.257 1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 338  THR F N   1 
ATOM   33264 C  CA  . THR F  1 95  ? 277.415 -63.036 209.774 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 338  THR F CA  1 
ATOM   33265 C  C   . THR F  1 95  ? 277.217 -62.808 208.270 1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 338  THR F C   1 
ATOM   33266 O  O   . THR F  1 95  ? 277.447 -63.713 207.474 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 338  THR F O   1 
ATOM   33267 C  CB  . THR F  1 95  ? 276.105 -62.960 210.516 1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 338  THR F CB  1 
ATOM   33268 O  OG1 . THR F  1 95  ? 276.317 -63.436 211.849 1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 338  THR F OG1 1 
ATOM   33269 C  CG2 . THR F  1 95  ? 275.076 -63.841 209.859 1.00 68.55  ? ? ? ? ? ? 338  THR F CG2 1 
ATOM   33270 N  N   . ILE F  1 96  ? 276.836 -61.598 207.867 1.00 65.11  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F N   1 
ATOM   33271 C  CA  . ILE F  1 96  ? 276.676 -61.309 206.449 1.00 64.04  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F CA  1 
ATOM   33272 C  C   . ILE F  1 96  ? 277.905 -61.716 205.626 1.00 63.95  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F C   1 
ATOM   33273 O  O   . ILE F  1 96  ? 277.768 -62.352 204.577 1.00 64.00  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F O   1 
ATOM   33274 C  CB  . ILE F  1 96  ? 276.334 -59.836 206.205 1.00 62.59  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F CB  1 
ATOM   33275 C  CG1 . ILE F  1 96  ? 274.832 -59.625 206.341 1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F CG1 1 
ATOM   33276 C  CG2 . ILE F  1 96  ? 276.885 -59.340 204.823 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F CG2 1 
ATOM   33277 C  CD1 . ILE F  1 96  ? 274.509 -58.366 207.051 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F CD1 1 
ATOM   33278 N  N   . GLN F  1 97  ? 279.104 -61.355 206.081 1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F N   1 
ATOM   33279 C  CA  . GLN F  1 97  ? 280.308 -61.689 205.328 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F CA  1 
ATOM   33280 C  C   . GLN F  1 97  ? 280.409 -63.205 205.116 1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F C   1 
ATOM   33281 O  O   . GLN F  1 97  ? 280.814 -63.692 204.042 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F O   1 
ATOM   33282 C  CB  . GLN F  1 97  ? 281.540 -61.133 206.033 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F CB  1 
ATOM   33283 C  CG  . GLN F  1 97  ? 282.920 -61.531 205.421 1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F CG  1 
ATOM   33284 C  CD  . GLN F  1 97  ? 284.001 -60.584 205.941 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F CD  1 
ATOM   33285 O  OE1 . GLN F  1 97  ? 283.709 -59.674 206.734 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F OE1 1 
ATOM   33286 N  NE2 . GLN F  1 97  ? 285.234 -60.756 205.482 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F NE2 1 
ATOM   33287 N  N   . THR F  1 98  ? 280.021 -63.951 206.144 1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 341  THR F N   1 
ATOM   33288 C  CA  . THR F  1 98  ? 279.973 -65.385 206.020 1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 341  THR F CA  1 
ATOM   33289 C  C   . THR F  1 98  ? 279.027 -65.746 204.882 1.00 67.48  ? ? ? ? ? ? 341  THR F C   1 
ATOM   33290 O  O   . THR F  1 98  ? 279.461 -66.188 203.802 1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 341  THR F O   1 
ATOM   33291 C  CB  . THR F  1 98  ? 279.582 -66.026 207.350 1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 341  THR F CB  1 
ATOM   33292 O  OG1 . THR F  1 98  ? 280.498 -65.554 208.332 1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 341  THR F OG1 1 
ATOM   33293 C  CG2 . THR F  1 98  ? 279.719 -67.533 207.298 1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 341  THR F CG2 1 
ATOM   33294 N  N   . LYS F  1 99  ? 277.742 -65.516 205.096 1.00 67.36  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F N   1 
ATOM   33295 C  CA  . LYS F  1 99  ? 276.761 -65.829 204.067 1.00 67.23  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F CA  1 
ATOM   33296 C  C   . LYS F  1 99  ? 277.237 -65.406 202.657 1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F C   1 
ATOM   33297 O  O   . LYS F  1 99  ? 277.152 -66.191 201.712 1.00 66.57  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F O   1 
ATOM   33298 C  CB  . LYS F  1 99  ? 275.403 -65.212 204.408 1.00 66.85  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F CB  1 
ATOM   33299 C  CG  . LYS F  1 99  ? 274.211 -66.111 204.107 1.00 67.79  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F CG  1 
ATOM   33300 C  CD  . LYS F  1 99  ? 274.064 -67.222 205.158 1.00 69.50  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F CD  1 
ATOM   33301 C  CE  . LYS F  1 99  ? 272.790 -68.058 204.948 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F CE  1 
ATOM   33302 N  NZ  . LYS F  1 99  ? 272.568 -69.014 206.068 1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F NZ  1 
ATOM   33303 N  N   . ILE F  1 100 ? 277.743 -64.180 202.514 1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F N   1 
ATOM   33304 C  CA  . ILE F  1 100 ? 278.281 -63.738 201.218 1.00 63.84  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F CA  1 
ATOM   33305 C  C   . ILE F  1 100 ? 279.254 -64.753 200.636 1.00 64.64  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F C   1 
ATOM   33306 O  O   . ILE F  1 100 ? 278.979 -65.338 199.597 1.00 64.86  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F O   1 
ATOM   33307 C  CB  . ILE F  1 100 ? 278.978 -62.352 201.277 1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F CB  1 
ATOM   33308 C  CG1 . ILE F  1 100 ? 277.944 -61.221 201.369 1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F CG1 1 
ATOM   33309 C  CG2 . ILE F  1 100 ? 279.851 -62.141 200.045 1.00 61.89  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F CG2 1 
ATOM   33310 C  CD1 . ILE F  1 100 ? 278.544 -59.876 201.631 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F CD1 1 
ATOM   33311 N  N   . GLU F  1 101 ? 280.383 -64.956 201.308 1.00 65.15  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F N   1 
ATOM   33312 C  CA  . GLU F  1 101 ? 281.361 -65.960 200.893 1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F CA  1 
ATOM   33313 C  C   . GLU F  1 101 ? 280.763 -67.321 200.541 1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F C   1 
ATOM   33314 O  O   . GLU F  1 101 ? 281.302 -68.027 199.687 1.00 67.82  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F O   1 
ATOM   33315 C  CB  . GLU F  1 101 ? 282.392 -66.165 201.992 1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F CB  1 
ATOM   33316 C  CG  . GLU F  1 101 ? 283.058 -64.890 202.425 1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F CG  1 
ATOM   33317 C  CD  . GLU F  1 101 ? 283.999 -64.358 201.385 1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F CD  1 
ATOM   33318 O  OE1 . GLU F  1 101 ? 283.767 -64.646 200.204 1.00 64.80  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F OE1 1 
ATOM   33319 O  OE2 . GLU F  1 101 ? 284.969 -63.665 201.752 1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F OE2 1 
ATOM   33320 N  N   . GLU F  1 102 ? 279.685 -67.713 201.214 1.00 67.96  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F N   1 
ATOM   33321 C  CA  . GLU F  1 102 ? 279.028 -68.960 200.855 1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F CA  1 
ATOM   33322 C  C   . GLU F  1 102 ? 278.357 -68.803 199.514 1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F C   1 
ATOM   33323 O  O   . GLU F  1 102 ? 278.592 -69.581 198.611 1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F O   1 
ATOM   33324 C  CB  . GLU F  1 102 ? 277.963 -69.341 201.849 1.00 70.02  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F CB  1 
ATOM   33325 C  CG  . GLU F  1 102 ? 278.471 -69.739 203.157 1.00 70.98  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F CG  1 
ATOM   33326 C  CD  . GLU F  1 102 ? 277.338 -69.773 204.108 1.00 71.48  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F CD  1 
ATOM   33327 O  OE1 . GLU F  1 102 ? 276.372 -69.018 203.873 1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F OE1 1 
ATOM   33328 O  OE2 . GLU F  1 102 ? 277.371 -70.559 205.071 1.00 72.82  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F OE2 1 
ATOM   33329 N  N   . LYS F  1 103 ? 277.496 -67.808 199.390 1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F N   1 
ATOM   33330 C  CA  . LYS F  1 103 ? 276.847 -67.573 198.128 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F CA  1 
ATOM   33331 C  C   . LYS F  1 103 ? 277.896 -67.396 197.015 1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F C   1 
ATOM   33332 O  O   . LYS F  1 103 ? 277.703 -67.867 195.905 1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F O   1 
ATOM   33333 C  CB  . LYS F  1 103 ? 275.911 -66.376 198.237 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F CB  1 
ATOM   33334 C  CG  . LYS F  1 103 ? 274.832 -66.332 197.174 1.00 65.39  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F CG  1 
ATOM   33335 C  CD  . LYS F  1 103 ? 273.717 -65.371 197.568 1.00 64.62  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F CD  1 
ATOM   33336 C  CE  . LYS F  1 103 ? 273.109 -64.607 196.362 1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F CE  1 
ATOM   33337 N  NZ  . LYS F  1 103 ? 271.736 -65.045 195.965 1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F NZ  1 
ATOM   33338 N  N   . ILE F  1 104 ? 279.015 -66.735 197.289 1.00 65.62  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F N   1 
ATOM   33339 C  CA  . ILE F  1 104 ? 280.098 -66.695 196.284 1.00 65.33  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F CA  1 
ATOM   33340 C  C   . ILE F  1 104 ? 280.570 -68.102 195.889 1.00 66.79  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F C   1 
ATOM   33341 O  O   . ILE F  1 104 ? 280.623 -68.425 194.713 1.00 66.91  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F O   1 
ATOM   33342 C  CB  . ILE F  1 104 ? 281.338 -65.921 196.760 1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F CB  1 
ATOM   33343 C  CG1 . ILE F  1 104 ? 281.051 -64.422 196.878 1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F CG1 1 
ATOM   33344 C  CG2 . ILE F  1 104 ? 282.498 -66.200 195.831 1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F CG2 1 
ATOM   33345 C  CD1 . ILE F  1 104 ? 282.316 -63.584 197.050 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F CD1 1 
ATOM   33346 N  N   . THR F  1 105 ? 280.936 -68.926 196.873 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 348  THR F N   1 
ATOM   33347 C  CA  . THR F  1 105 ? 281.239 -70.338 196.622 1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 348  THR F CA  1 
ATOM   33348 C  C   . THR F  1 105 ? 280.110 -70.957 195.811 1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 348  THR F C   1 
ATOM   33349 O  O   . THR F  1 105 ? 280.314 -71.333 194.669 1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 348  THR F O   1 
ATOM   33350 C  CB  . THR F  1 105 ? 281.438 -71.122 197.921 1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 348  THR F CB  1 
ATOM   33351 O  OG1 . THR F  1 105 ? 282.480 -70.508 198.686 1.00 70.36  ? ? ? ? ? ? 348  THR F OG1 1 
ATOM   33352 C  CG2 . THR F  1 105 ? 281.820 -72.557 197.630 1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 348  THR F CG2 1 
ATOM   33353 N  N   . ALA F  1 106 ? 278.911 -71.027 196.392 1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 349  ALA F N   1 
ATOM   33354 C  CA  . ALA F  1 106 ? 277.698 -71.528 195.695 1.00 70.75  ? ? ? ? ? ? 349  ALA F CA  1 
ATOM   33355 C  C   . ALA F  1 106 ? 277.566 -71.128 194.218 1.00 70.00  ? ? ? ? ? ? 349  ALA F C   1 
ATOM   33356 O  O   . ALA F  1 106 ? 277.411 -72.000 193.387 1.00 70.95  ? ? ? ? ? ? 349  ALA F O   1 
ATOM   33357 C  CB  . ALA F  1 106 ? 276.404 -71.164 196.463 1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 349  ALA F CB  1 
ATOM   33358 N  N   . GLU F  1 107 ? 277.606 -69.838 193.882 1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F N   1 
ATOM   33359 C  CA  . GLU F  1 107 ? 277.479 -69.420 192.473 1.00 67.72  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F CA  1 
ATOM   33360 C  C   . GLU F  1 107 ? 278.747 -69.477 191.648 1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F C   1 
ATOM   33361 O  O   . GLU F  1 107 ? 278.720 -69.158 190.453 1.00 67.16  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F O   1 
ATOM   33362 C  CB  . GLU F  1 107 ? 277.014 -67.977 192.357 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F CB  1 
ATOM   33363 C  CG  . GLU F  1 107 ? 275.623 -67.868 191.867 1.00 66.00  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F CG  1 
ATOM   33364 C  CD  . GLU F  1 107 ? 274.694 -68.059 192.999 1.00 66.48  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F CD  1 
ATOM   33365 O  OE1 . GLU F  1 107 ? 274.540 -69.223 193.451 1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F OE1 1 
ATOM   33366 O  OE2 . GLU F  1 107 ? 274.173 -67.012 193.459 1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F OE2 1 
ATOM   33367 N  N   . LYS F  1 108 ? 279.867 -69.803 192.276 1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F N   1 
ATOM   33368 C  CA  . LYS F  1 108 ? 281.152 -69.620 191.607 1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F CA  1 
ATOM   33369 C  C   . LYS F  1 108 ? 281.549 -68.141 191.319 1.00 66.14  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F C   1 
ATOM   33370 O  O   . LYS F  1 108 ? 282.688 -67.773 191.599 1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F O   1 
ATOM   33371 C  CB  . LYS F  1 108 ? 281.217 -70.466 190.330 1.00 68.72  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F CB  1 
ATOM   33372 C  CG  . LYS F  1 108 ? 280.951 -71.953 190.575 1.00 70.52  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F CG  1 
ATOM   33373 C  CD  . LYS F  1 108 ? 281.540 -72.795 189.447 1.00 71.53  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F CD  1 
ATOM   33374 C  CE  . LYS F  1 108 ? 283.026 -72.447 189.165 1.00 71.19  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F CE  1 
ATOM   33375 N  NZ  . LYS F  1 108 ? 283.810 -73.623 188.601 1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F NZ  1 
ATOM   33376 N  N   . ASN F  1 109 ? 280.644 -67.303 190.787 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F N   1 
ATOM   33377 C  CA  . ASN F  1 109 ? 280.983 -65.893 190.405 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F CA  1 
ATOM   33378 C  C   . ASN F  1 109 ? 280.745 -64.875 191.546 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F C   1 
ATOM   33379 O  O   . ASN F  1 109 ? 280.184 -65.224 192.616 1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F O   1 
ATOM   33380 C  CB  . ASN F  1 109 ? 280.077 -65.442 189.255 1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F CB  1 
ATOM   33381 C  CG  . ASN F  1 109 ? 278.557 -65.409 189.694 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F CG  1 
ATOM   33382 O  OD1 . ASN F  1 109 ? 277.865 -64.354 189.645 1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F OD1 1 
ATOM   33383 N  ND2 . ASN F  1 109 ? 278.066 -66.573 190.184 1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F ND2 1 
ATOM   33384 N  N   . THR F  1 110 ? 281.077 -63.607 191.305 1.00 61.25  ? ? ? ? ? ? 353  THR F N   1 
ATOM   33385 C  CA  . THR F  1 110 ? 280.701 -62.586 192.284 1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 353  THR F CA  1 
ATOM   33386 C  C   . THR F  1 110 ? 279.757 -61.482 191.702 1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 353  THR F C   1 
ATOM   33387 O  O   . THR F  1 110 ? 279.795 -60.305 192.109 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 353  THR F O   1 
ATOM   33388 C  CB  . THR F  1 110 ? 281.965 -62.016 192.957 1.00 60.01  ? ? ? ? ? ? 353  THR F CB  1 
ATOM   33389 O  OG1 . THR F  1 110 ? 282.575 -61.034 192.118 1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 353  THR F OG1 1 
ATOM   33390 C  CG2 . THR F  1 110 ? 282.968 -63.119 193.162 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 353  THR F CG2 1 
ATOM   33391 N  N   . ASN F  1 111 ? 278.889 -61.873 190.763 1.00 59.33  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F N   1 
ATOM   33392 C  CA  . ASN F  1 111 ? 278.157 -60.897 189.928 1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F CA  1 
ATOM   33393 C  C   . ASN F  1 111 ? 277.103 -60.291 190.733 1.00 57.79  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F C   1 
ATOM   33394 O  O   . ASN F  1 111 ? 277.011 -59.075 190.825 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F O   1 
ATOM   33395 C  CB  . ASN F  1 111 ? 277.453 -61.577 188.756 1.00 58.86  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F CB  1 
ATOM   33396 C  CG  . ASN F  1 111 ? 278.437 -62.198 187.785 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F CG  1 
ATOM   33397 O  OD1 . ASN F  1 111 ? 279.471 -61.573 187.443 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F OD1 1 
ATOM   33398 N  ND2 . ASN F  1 111 ? 278.149 -63.447 187.349 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F ND2 1 
ATOM   33399 N  N   . TRP F  1 112 ? 276.289 -61.174 191.298 1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F N   1 
ATOM   33400 C  CA  . TRP F  1 112 ? 275.152 -60.786 192.132 1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CA  1 
ATOM   33401 C  C   . TRP F  1 112 ? 275.542 -59.796 193.268 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F C   1 
ATOM   33402 O  O   . TRP F  1 112 ? 274.802 -58.860 193.593 1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F O   1 
ATOM   33403 C  CB  . TRP F  1 112 ? 274.567 -62.051 192.715 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CB  1 
ATOM   33404 C  CG  . TRP F  1 112 ? 275.589 -62.786 193.518 1.00 60.75  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CG  1 
ATOM   33405 C  CD1 . TRP F  1 112 ? 276.561 -63.644 193.064 1.00 61.48  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CD1 1 
ATOM   33406 C  CD2 . TRP F  1 112 ? 275.755 -62.702 194.932 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CD2 1 
ATOM   33407 N  NE1 . TRP F  1 112 ? 277.303 -64.119 194.130 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F NE1 1 
ATOM   33408 C  CE2 . TRP F  1 112 ? 276.825 -63.547 195.284 1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CE2 1 
ATOM   33409 C  CE3 . TRP F  1 112 ? 275.095 -61.989 195.940 1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CE3 1 
ATOM   33410 C  CZ2 . TRP F  1 112 ? 277.246 -63.695 196.601 1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CZ2 1 
ATOM   33411 C  CZ3 . TRP F  1 112 ? 275.511 -62.139 197.239 1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CZ3 1 
ATOM   33412 C  CH2 . TRP F  1 112 ? 276.570 -62.985 197.563 1.00 61.86  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CH2 1 
ATOM   33413 N  N   . LEU F  1 113 ? 276.719 -60.011 193.854 1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F N   1 
ATOM   33414 C  CA  . LEU F  1 113 ? 277.227 -59.113 194.873 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F CA  1 
ATOM   33415 C  C   . LEU F  1 113 ? 277.384 -57.768 194.239 1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F C   1 
ATOM   33416 O  O   . LEU F  1 113 ? 276.884 -56.781 194.754 1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F O   1 
ATOM   33417 C  CB  . LEU F  1 113 ? 278.573 -59.606 195.407 1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F CB  1 
ATOM   33418 C  CG  . LEU F  1 113 ? 279.195 -59.045 196.700 1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F CG  1 
ATOM   33419 C  CD1 . LEU F  1 113 ? 278.181 -58.591 197.728 1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F CD1 1 
ATOM   33420 C  CD2 . LEU F  1 113 ? 280.062 -60.125 197.310 1.00 59.11  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F CD2 1 
ATOM   33421 N  N   . ARG F  1 114 ? 278.079 -57.753 193.105 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F N   1 
ATOM   33422 C  CA  . ARG F  1 114 ? 278.298 -56.538 192.307 1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F CA  1 
ATOM   33423 C  C   . ARG F  1 114 ? 276.981 -55.840 192.020 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F C   1 
ATOM   33424 O  O   . ARG F  1 114 ? 276.863 -54.636 192.251 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F O   1 
ATOM   33425 C  CB  . ARG F  1 114 ? 279.110 -56.838 191.042 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F CB  1 
ATOM   33426 C  CG  . ARG F  1 114 ? 280.552 -56.318 191.146 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F CG  1 
ATOM   33427 C  CD  . ARG F  1 114 ? 281.656 -57.343 190.715 1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F CD  1 
ATOM   33428 N  NE  . ARG F  1 114 ? 283.006 -56.768 190.837 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F NE  1 
ATOM   33429 C  CZ  . ARG F  1 114 ? 283.222 -55.470 191.095 1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F CZ  1 
ATOM   33430 N  NH1 . ARG F  1 114 ? 282.186 -54.646 191.237 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F NH1 1 
ATOM   33431 N  NH2 . ARG F  1 114 ? 284.450 -54.981 191.215 1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F NH2 1 
ATOM   33432 N  N   . GLN F  1 115 ? 275.967 -56.600 191.597 1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F N   1 
ATOM   33433 C  CA  . GLN F  1 115 ? 274.624 -56.030 191.513 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F CA  1 
ATOM   33434 C  C   . GLN F  1 115 ? 274.041 -55.550 192.857 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F C   1 
ATOM   33435 O  O   . GLN F  1 115 ? 273.524 -54.422 192.931 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F O   1 
ATOM   33436 C  CB  . GLN F  1 115 ? 273.608 -56.966 190.862 1.00 54.94  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F CB  1 
ATOM   33437 C  CG  . GLN F  1 115 ? 272.220 -56.217 190.862 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F CG  1 
ATOM   33438 C  CD  . GLN F  1 115 ? 270.954 -57.086 191.191 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F CD  1 
ATOM   33439 O  OE1 . GLN F  1 115 ? 270.998 -58.346 191.274 1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F OE1 1 
ATOM   33440 N  NE2 . GLN F  1 115 ? 269.820 -56.396 191.361 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F NE2 1 
ATOM   33441 N  N   . THR F  1 116 ? 274.099 -56.408 193.895 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 359  THR F N   1 
ATOM   33442 C  CA  . THR F  1 116 ? 273.471 -56.135 195.219 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 359  THR F CA  1 
ATOM   33443 C  C   . THR F  1 116 ? 274.048 -54.900 195.912 1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 359  THR F C   1 
ATOM   33444 O  O   . THR F  1 116 ? 273.319 -54.026 196.422 1.00 53.71  ? ? ? ? ? ? 359  THR F O   1 
ATOM   33445 C  CB  . THR F  1 116 ? 273.634 -57.312 196.189 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 359  THR F CB  1 
ATOM   33446 O  OG1 . THR F  1 116 ? 272.816 -58.406 195.782 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 359  THR F OG1 1 
ATOM   33447 C  CG2 . THR F  1 116 ? 273.143 -56.921 197.528 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 359  THR F CG2 1 
ATOM   33448 N  N   . ILE F  1 117 ? 275.373 -54.847 195.932 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F N   1 
ATOM   33449 C  CA  . ILE F  1 117 ? 276.057 -53.705 196.478 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F CA  1 
ATOM   33450 C  C   . ILE F  1 117 ? 275.609 -52.418 195.837 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F C   1 
ATOM   33451 O  O   . ILE F  1 117 ? 275.309 -51.449 196.550 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F O   1 
ATOM   33452 C  CB  . ILE F  1 117 ? 277.542 -53.806 196.319 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F CB  1 
ATOM   33453 C  CG1 . ILE F  1 117 ? 278.032 -54.993 197.133 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F CG1 1 
ATOM   33454 C  CG2 . ILE F  1 117 ? 278.168 -52.552 196.837 1.00 52.62  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F CG2 1 
ATOM   33455 C  CD1 . ILE F  1 117 ? 277.563 -54.978 198.557 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F CD1 1 
ATOM   33456 N  N   . SER F  1 118 ? 275.570 -52.384 194.506 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 361  SER F N   1 
ATOM   33457 C  CA  . SER F  1 118 ? 275.203 -51.129 193.828 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 361  SER F CA  1 
ATOM   33458 C  C   . SER F  1 118 ? 273.808 -50.751 194.284 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 361  SER F C   1 
ATOM   33459 O  O   . SER F  1 118 ? 273.536 -49.601 194.722 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 361  SER F O   1 
ATOM   33460 C  CB  . SER F  1 118 ? 275.186 -51.262 192.300 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 361  SER F CB  1 
ATOM   33461 O  OG  . SER F  1 118 ? 276.028 -52.306 191.858 1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 361  SER F OG  1 
ATOM   33462 N  N   . ALA F  1 119 ? 272.920 -51.734 194.160 1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 362  ALA F N   1 
ATOM   33463 C  CA  . ALA F  1 119 ? 271.567 -51.502 194.527 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 362  ALA F CA  1 
ATOM   33464 C  C   . ALA F  1 119 ? 271.556 -50.857 195.932 1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 362  ALA F C   1 
ATOM   33465 O  O   . ALA F  1 119 ? 270.980 -49.780 196.108 1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 362  ALA F O   1 
ATOM   33466 C  CB  . ALA F  1 119 ? 270.820 -52.764 194.480 1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 362  ALA F CB  1 
ATOM   33467 N  N   . PHE F  1 120 ? 272.240 -51.461 196.918 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F N   1 
ATOM   33468 C  CA  . PHE F  1 120 ? 272.242 -50.882 198.278 1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CA  1 
ATOM   33469 C  C   . PHE F  1 120 ? 272.713 -49.425 198.305 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F C   1 
ATOM   33470 O  O   . PHE F  1 120 ? 272.224 -48.590 199.074 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F O   1 
ATOM   33471 C  CB  . PHE F  1 120 ? 273.088 -51.689 199.259 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CB  1 
ATOM   33472 C  CG  . PHE F  1 120 ? 273.446 -50.900 200.484 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CG  1 
ATOM   33473 C  CD1 . PHE F  1 120 ? 272.471 -50.556 201.420 1.00 53.11  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CD1 1 
ATOM   33474 C  CD2 . PHE F  1 120 ? 274.725 -50.433 200.672 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CD2 1 
ATOM   33475 C  CE1 . PHE F  1 120 ? 272.777 -49.790 202.549 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CE1 1 
ATOM   33476 C  CE2 . PHE F  1 120 ? 275.042 -49.670 201.787 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CE2 1 
ATOM   33477 C  CZ  . PHE F  1 120 ? 274.057 -49.349 202.729 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CZ  1 
ATOM   33478 N  N   . VAL F  1 121 ? 273.690 -49.141 197.457 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 364  VAL F N   1 
ATOM   33479 C  CA  . VAL F  1 121 ? 274.328 -47.825 197.433 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 364  VAL F CA  1 
ATOM   33480 C  C   . VAL F  1 121 ? 273.330 -46.712 197.099 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 364  VAL F C   1 
ATOM   33481 O  O   . VAL F  1 121 ? 273.259 -45.661 197.753 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 364  VAL F O   1 
ATOM   33482 C  CB  . VAL F  1 121 ? 275.459 -47.832 196.401 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 364  VAL F CB  1 
ATOM   33483 C  CG1 . VAL F  1 121 ? 276.320 -46.591 196.541 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 364  VAL F CG1 1 
ATOM   33484 C  CG2 . VAL F  1 121 ? 276.275 -49.067 196.595 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 364  VAL F CG2 1 
ATOM   33485 N  N   . LYS F  1 122 ? 272.568 -46.979 196.052 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F N   1 
ATOM   33486 C  CA  . LYS F  1 122 ? 271.521 -46.091 195.599 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F CA  1 
ATOM   33487 C  C   . LYS F  1 122 ? 270.437 -45.804 196.662 1.00 48.32  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F C   1 
ATOM   33488 O  O   . LYS F  1 122 ? 269.877 -44.701 196.685 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F O   1 
ATOM   33489 C  CB  . LYS F  1 122 ? 270.872 -46.662 194.316 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F CB  1 
ATOM   33490 C  CG  . LYS F  1 122 ? 271.559 -46.225 192.996 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F CG  1 
ATOM   33491 C  CD  . LYS F  1 122 ? 271.593 -44.705 192.888 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F CD  1 
ATOM   33492 C  CE  . LYS F  1 122 ? 272.306 -44.325 191.617 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F CE  1 
ATOM   33493 N  NZ  . LYS F  1 122 ? 273.637 -45.032 191.592 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F NZ  1 
ATOM   33494 N  N   . THR F  1 123 ? 270.123 -46.772 197.521 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 366  THR F N   1 
ATOM   33495 C  CA  . THR F  1 123 ? 269.210 -46.499 198.625 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 366  THR F CA  1 
ATOM   33496 C  C   . THR F  1 123 ? 269.697 -45.354 199.521 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 366  THR F C   1 
ATOM   33497 O  O   . THR F  1 123 ? 268.980 -44.857 200.328 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 366  THR F O   1 
ATOM   33498 C  CB  . THR F  1 123 ? 269.054 -47.735 199.531 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 366  THR F CB  1 
ATOM   33499 O  OG1 . THR F  1 123 ? 270.144 -47.785 200.466 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 366  THR F OG1 1 
ATOM   33500 C  CG2 . THR F  1 123 ? 269.024 -49.043 198.700 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 366  THR F CG2 1 
ATOM   33501 N  N   . GLN F  1 124 ? 270.935 -44.945 199.396 1.00 48.81  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F N   1 
ATOM   33502 C  CA  . GLN F  1 124 ? 271.516 -44.114 200.424 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F CA  1 
ATOM   33503 C  C   . GLN F  1 124 ? 271.600 -42.679 199.988 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F C   1 
ATOM   33504 O  O   . GLN F  1 124 ? 272.209 -42.385 198.935 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F O   1 
ATOM   33505 C  CB  . GLN F  1 124 ? 272.928 -44.603 200.748 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F CB  1 
ATOM   33506 C  CG  . GLN F  1 124 ? 272.955 -45.903 201.509 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F CG  1 
ATOM   33507 C  CD  . GLN F  1 124 ? 272.270 -45.775 202.856 1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F CD  1 
ATOM   33508 O  OE1 . GLN F  1 124 ? 271.250 -46.412 203.107 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F OE1 1 
ATOM   33509 N  NE2 . GLN F  1 124 ? 272.823 -44.933 203.721 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F NE2 1 
ATOM   33510 N  N   . SER F  1 125 ? 271.051 -41.790 200.828 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 368  SER F N   1 
ATOM   33511 C  CA  . SER F  1 125 ? 270.999 -40.341 200.559 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 368  SER F CA  1 
ATOM   33512 C  C   . SER F  1 125 ? 272.203 -39.735 199.884 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 368  SER F C   1 
ATOM   33513 O  O   . SER F  1 125 ? 272.081 -39.197 198.789 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 368  SER F O   1 
ATOM   33514 C  CB  . SER F  1 125 ? 270.763 -39.575 201.838 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 368  SER F CB  1 
ATOM   33515 O  OG  . SER F  1 125 ? 269.459 -39.068 201.792 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 368  SER F OG  1 
ATOM   33516 N  N   . ALA F  1 126 ? 273.355 -39.795 200.550 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 369  ALA F N   1 
ATOM   33517 C  CA  . ALA F  1 126 ? 274.561 -39.170 200.013 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 369  ALA F CA  1 
ATOM   33518 C  C   . ALA F  1 126 ? 275.194 -39.945 198.856 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 369  ALA F C   1 
ATOM   33519 O  O   . ALA F  1 126 ? 276.277 -39.573 198.400 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 369  ALA F O   1 
ATOM   33520 C  CB  . ALA F  1 126 ? 275.572 -38.884 201.117 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 369  ALA F CB  1 
ATOM   33521 N  N   . TRP F  1 127 ? 274.519 -41.001 198.380 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F N   1 
ATOM   33522 C  CA  . TRP F  1 127 ? 274.918 -41.695 197.133 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CA  1 
ATOM   33523 C  C   . TRP F  1 127 ? 273.733 -41.772 196.180 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F C   1 
ATOM   33524 O  O   . TRP F  1 127 ? 273.599 -42.725 195.392 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F O   1 
ATOM   33525 C  CB  . TRP F  1 127 ? 275.488 -43.088 197.404 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CB  1 
ATOM   33526 C  CG  . TRP F  1 127 ? 276.609 -43.081 198.417 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CG  1 
ATOM   33527 C  CD1 . TRP F  1 127 ? 277.548 -42.090 198.609 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CD1 1 
ATOM   33528 C  CD2 . TRP F  1 127 ? 276.924 -44.112 199.360 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CD2 1 
ATOM   33529 N  NE1 . TRP F  1 127 ? 278.410 -42.441 199.613 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F NE1 1 
ATOM   33530 C  CE2 . TRP F  1 127 ? 278.051 -43.676 200.093 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CE2 1 
ATOM   33531 C  CE3 . TRP F  1 127 ? 276.369 -45.368 199.650 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CE3 1 
ATOM   33532 C  CZ2 . TRP F  1 127 ? 278.625 -44.448 201.098 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CZ2 1 
ATOM   33533 C  CZ3 . TRP F  1 127 ? 276.940 -46.131 200.633 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CZ3 1 
ATOM   33534 C  CH2 . TRP F  1 127 ? 278.057 -45.673 201.349 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CH2 1 
ATOM   33535 N  N   . ASN F  1 128 ? 272.929 -40.705 196.225 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F N   1 
ATOM   33536 C  CA  . ASN F  1 128 ? 271.565 -40.637 195.706 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F CA  1 
ATOM   33537 C  C   . ASN F  1 128 ? 271.276 -39.358 194.967 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F C   1 
ATOM   33538 O  O   . ASN F  1 128 ? 272.010 -38.374 195.118 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F O   1 
ATOM   33539 C  CB  . ASN F  1 128 ? 270.642 -40.534 196.902 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F CB  1 
ATOM   33540 C  CG  . ASN F  1 128 ? 269.658 -41.604 196.922 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F CG  1 
ATOM   33541 O  OD1 . ASN F  1 128 ? 269.378 -42.201 195.879 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F OD1 1 
ATOM   33542 N  ND2 . ASN F  1 128 ? 269.143 -41.928 198.117 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F ND2 1 
ATOM   33543 N  N   . SER F  1 129 ? 270.140 -39.312 194.270 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 372  SER F N   1 
ATOM   33544 C  CA  . SER F  1 129 ? 269.708 -38.036 193.689 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 372  SER F CA  1 
ATOM   33545 C  C   . SER F  1 129 ? 269.473 -37.102 194.810 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 372  SER F C   1 
ATOM   33546 O  O   . SER F  1 129 ? 269.582 -35.913 194.647 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 372  SER F O   1 
ATOM   33547 C  CB  . SER F  1 129 ? 268.408 -38.163 192.919 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 372  SER F CB  1 
ATOM   33548 O  OG  . SER F  1 129 ? 268.517 -39.224 191.991 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 372  SER F OG  1 
ATOM   33549 N  N   . ASP F  1 130 ? 269.137 -37.674 195.963 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F N   1 
ATOM   33550 C  CA  . ASP F  1 130 ? 268.666 -36.896 197.107 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F CA  1 
ATOM   33551 C  C   . ASP F  1 130 ? 269.634 -35.793 197.424 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F C   1 
ATOM   33552 O  O   . ASP F  1 130 ? 269.230 -34.692 197.781 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F O   1 
ATOM   33553 C  CB  . ASP F  1 130 ? 268.461 -37.792 198.313 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F CB  1 
ATOM   33554 C  CG  . ASP F  1 130 ? 267.074 -38.415 198.327 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F CG  1 
ATOM   33555 O  OD1 . ASP F  1 130 ? 266.255 -38.075 197.430 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F OD1 1 
ATOM   33556 O  OD2 . ASP F  1 130 ? 266.781 -39.237 199.227 1.00 46.45  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F OD2 1 
ATOM   33557 N  N   . SER F  1 131 ? 270.923 -36.084 197.252 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 374  SER F N   1 
ATOM   33558 C  CA  . SER F  1 131 ? 271.991 -35.156 197.647 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 374  SER F CA  1 
ATOM   33559 C  C   . SER F  1 131 ? 272.295 -34.170 196.530 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 374  SER F C   1 
ATOM   33560 O  O   . SER F  1 131 ? 273.039 -33.192 196.730 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 374  SER F O   1 
ATOM   33561 C  CB  . SER F  1 131 ? 273.252 -35.920 198.056 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 374  SER F CB  1 
ATOM   33562 O  OG  . SER F  1 131 ? 273.263 -37.217 197.471 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 374  SER F OG  1 
ATOM   33563 N  N   . GLU F  1 132 ? 271.703 -34.431 195.358 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F N   1 
ATOM   33564 C  CA  . GLU F  1 132 ? 271.883 -33.563 194.190 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F CA  1 
ATOM   33565 C  C   . GLU F  1 132 ? 270.831 -32.433 194.097 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F C   1 
ATOM   33566 O  O   . GLU F  1 132 ? 271.006 -31.488 193.342 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F O   1 
ATOM   33567 C  CB  . GLU F  1 132 ? 272.031 -34.416 192.904 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F CB  1 
ATOM   33568 C  CG  . GLU F  1 132 ? 273.325 -35.291 192.948 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F CG  1 
ATOM   33569 C  CD  . GLU F  1 132 ? 273.404 -36.325 191.824 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F CD  1 
ATOM   33570 O  OE1 . GLU F  1 132 ? 272.472 -36.361 191.006 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F OE1 1 
ATOM   33571 O  OE2 . GLU F  1 132 ? 274.392 -37.095 191.736 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F OE2 1 
ATOM   33572 N  N   . LYS F  1 133 ? 269.754 -32.545 194.892 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F N   1 
ATOM   33573 C  CA  . LYS F  1 133 ? 268.666 -31.507 195.020 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F CA  1 
ATOM   33574 C  C   . LYS F  1 133 ? 269.156 -30.271 195.765 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F C   1 
ATOM   33575 O  O   . LYS F  1 133 ? 270.242 -30.298 196.373 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F O   1 
ATOM   33576 C  CB  . LYS F  1 133 ? 267.418 -32.040 195.749 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F CB  1 
ATOM   33577 C  CG  . LYS F  1 133 ? 266.823 -33.300 195.152 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F CG  1 
ATOM   33578 C  CD  . LYS F  1 133 ? 265.402 -33.610 195.680 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F CD  1 
ATOM   33579 C  CE  . LYS F  1 133 ? 265.081 -35.095 195.360 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F CE  1 
ATOM   33580 N  NZ  . LYS F  1 133 ? 263.674 -35.539 195.618 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F NZ  1 
ATOM   33581 N  N   . PRO F  1 134 ? 268.403 -29.163 195.658 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 377  PRO F N   1 
ATOM   33582 C  CA  . PRO F  1 134 ? 267.263 -28.988 194.734 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 377  PRO F CA  1 
ATOM   33583 C  C   . PRO F  1 134 ? 267.579 -29.153 193.250 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 377  PRO F C   1 
ATOM   33584 O  O   . PRO F  1 134 ? 268.586 -28.605 192.767 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 377  PRO F O   1 
ATOM   33585 C  CB  . PRO F  1 134 ? 266.845 -27.521 194.957 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 377  PRO F CB  1 
ATOM   33586 C  CG  . PRO F  1 134 ? 267.985 -26.863 195.707 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 377  PRO F CG  1 
ATOM   33587 C  CD  . PRO F  1 134 ? 268.622 -27.967 196.502 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 377  PRO F CD  1 
ATOM   33588 N  N   . PHE F  1 135 ? 266.709 -29.869 192.537 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F N   1 
ATOM   33589 C  CA  . PHE F  1 135 ? 266.740 -29.897 191.073 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CA  1 
ATOM   33590 C  C   . PHE F  1 135 ? 266.571 -28.473 190.440 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F C   1 
ATOM   33591 O  O   . PHE F  1 135 ? 266.339 -27.489 191.158 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F O   1 
ATOM   33592 C  CB  . PHE F  1 135 ? 265.682 -30.881 190.562 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CB  1 
ATOM   33593 C  CG  . PHE F  1 135 ? 265.954 -32.329 190.937 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CG  1 
ATOM   33594 C  CD1 . PHE F  1 135 ? 264.923 -33.272 190.956 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CD1 1 
ATOM   33595 C  CD2 . PHE F  1 135 ? 267.233 -32.749 191.261 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CD2 1 
ATOM   33596 C  CE1 . PHE F  1 135 ? 265.160 -34.614 191.275 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CE1 1 
ATOM   33597 C  CE2 . PHE F  1 135 ? 267.463 -34.074 191.578 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CE2 1 
ATOM   33598 C  CZ  . PHE F  1 135 ? 266.403 -35.013 191.588 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CZ  1 
ATOM   33599 N  N   . ASP F  1 136 ? 266.734 -28.346 189.120 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F N   1 
ATOM   33600 C  CA  . ASP F  1 136 ? 266.468 -27.065 188.424 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F CA  1 
ATOM   33601 C  C   . ASP F  1 136 ? 265.908 -27.346 187.015 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F C   1 
ATOM   33602 O  O   . ASP F  1 136 ? 265.673 -28.502 186.689 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F O   1 
ATOM   33603 C  CB  . ASP F  1 136 ? 267.712 -26.171 188.392 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F CB  1 
ATOM   33604 C  CG  . ASP F  1 136 ? 268.902 -26.825 187.648 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F CG  1 
ATOM   33605 O  OD1 . ASP F  1 136 ? 269.711 -27.521 188.342 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F OD1 1 
ATOM   33606 O  OD2 . ASP F  1 136 ? 269.038 -26.647 186.380 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F OD2 1 
ATOM   33607 N  N   . ASP F  1 137 ? 265.665 -26.338 186.177 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F N   1 
ATOM   33608 C  CA  . ASP F  1 137 ? 265.003 -26.632 184.884 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F CA  1 
ATOM   33609 C  C   . ASP F  1 137 ? 265.913 -27.061 183.703 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F C   1 
ATOM   33610 O  O   . ASP F  1 137 ? 265.477 -27.042 182.547 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F O   1 
ATOM   33611 C  CB  . ASP F  1 137 ? 264.133 -25.475 184.454 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F CB  1 
ATOM   33612 C  CG  . ASP F  1 137 ? 264.935 -24.233 184.188 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F CG  1 
ATOM   33613 O  OD1 . ASP F  1 137 ? 266.188 -24.301 184.304 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F OD1 1 
ATOM   33614 O  OD2 . ASP F  1 137 ? 264.320 -23.189 183.864 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F OD2 1 
ATOM   33615 N  N   . HIS F  1 138 ? 267.161 -27.415 183.977 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F N   1 
ATOM   33616 C  CA  . HIS F  1 138 ? 267.937 -28.102 182.988 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F CA  1 
ATOM   33617 C  C   . HIS F  1 138 ? 267.170 -29.329 182.427 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F C   1 
ATOM   33618 O  O   . HIS F  1 138 ? 266.519 -30.050 183.146 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F O   1 
ATOM   33619 C  CB  . HIS F  1 138 ? 269.240 -28.502 183.649 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F CB  1 
ATOM   33620 C  CG  . HIS F  1 138 ? 270.160 -29.235 182.747 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F CG  1 
ATOM   33621 N  ND1 . HIS F  1 138 ? 269.825 -30.444 182.175 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F ND1 1 
ATOM   33622 C  CD2 . HIS F  1 138 ? 271.407 -28.941 182.321 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F CD2 1 
ATOM   33623 C  CE1 . HIS F  1 138 ? 270.830 -30.867 181.434 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F CE1 1 
ATOM   33624 N  NE2 . HIS F  1 138 ? 271.797 -29.966 181.494 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F NE2 1 
ATOM   33625 N  N   . LEU F  1 139 ? 267.234 -29.580 181.138 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F N   1 
ATOM   33626 C  CA  . LEU F  1 139 ? 266.392 -30.626 180.563 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F CA  1 
ATOM   33627 C  C   . LEU F  1 139 ? 266.483 -31.976 181.254 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F C   1 
ATOM   33628 O  O   . LEU F  1 139 ? 265.631 -32.849 181.063 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F O   1 
ATOM   33629 C  CB  . LEU F  1 139 ? 266.764 -30.824 179.108 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F CB  1 
ATOM   33630 C  CG  . LEU F  1 139 ? 266.005 -29.977 178.109 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F CG  1 
ATOM   33631 C  CD1 . LEU F  1 139 ? 266.519 -30.141 176.748 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F CD1 1 
ATOM   33632 C  CD2 . LEU F  1 139 ? 264.638 -30.516 178.137 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F CD2 1 
ATOM   33633 N  N   . GLN F  1 140 ? 267.555 -32.155 182.012 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F N   1 
ATOM   33634 C  CA  . GLN F  1 140 ? 267.860 -33.407 182.722 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F CA  1 
ATOM   33635 C  C   . GLN F  1 140 ? 268.017 -33.065 184.184 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F C   1 
ATOM   33636 O  O   . GLN F  1 140 ? 268.789 -33.663 184.909 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F O   1 
ATOM   33637 C  CB  . GLN F  1 140 ? 269.150 -34.004 182.194 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F CB  1 
ATOM   33638 C  CG  . GLN F  1 140 ? 268.923 -34.631 180.875 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F CG  1 
ATOM   33639 C  CD  . GLN F  1 140 ? 270.216 -34.967 180.180 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F CD  1 
ATOM   33640 O  OE1 . GLN F  1 140 ? 271.217 -34.249 180.327 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F OE1 1 
ATOM   33641 N  NE2 . GLN F  1 140 ? 270.208 -36.053 179.393 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F NE2 1 
ATOM   33642 N  N   . LYS F  1 141 ? 267.323 -32.019 184.576 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F N   1 
ATOM   33643 C  CA  . LYS F  1 141 ? 267.147 -31.726 185.964 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F CA  1 
ATOM   33644 C  C   . LYS F  1 141 ? 268.242 -30.923 186.633 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F C   1 
ATOM   33645 O  O   . LYS F  1 141 ? 267.968 -30.259 187.643 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F O   1 
ATOM   33646 C  CB  . LYS F  1 141 ? 266.877 -33.008 186.718 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F CB  1 
ATOM   33647 C  CG  . LYS F  1 141 ? 265.620 -33.654 186.222 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F CG  1 
ATOM   33648 C  CD  . LYS F  1 141 ? 265.116 -34.759 187.143 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F CD  1 
ATOM   33649 C  CE  . LYS F  1 141 ? 263.592 -34.548 187.446 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F CE  1 
ATOM   33650 N  NZ  . LYS F  1 141 ? 263.103 -35.839 188.080 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F NZ  1 
ATOM   33651 N  N   . GLY F  1 142 ? 269.463 -30.945 186.110 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 385  GLY F N   1 
ATOM   33652 C  CA  . GLY F  1 142 ? 270.494 -30.127 186.756 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 385  GLY F CA  1 
ATOM   33653 C  C   . GLY F  1 142 ? 271.874 -30.383 186.236 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 385  GLY F C   1 
ATOM   33654 O  O   . GLY F  1 142 ? 272.139 -31.376 185.535 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 385  GLY F O   1 
ATOM   33655 N  N   . ALA F  1 143 ? 272.777 -29.481 186.558 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 386  ALA F N   1 
ATOM   33656 C  CA  . ALA F  1 143 ? 274.120 -29.661 186.036 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 386  ALA F CA  1 
ATOM   33657 C  C   . ALA F  1 143 ? 275.178 -29.540 187.108 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 386  ALA F C   1 
ATOM   33658 O  O   . ALA F  1 143 ? 274.956 -28.973 188.183 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 386  ALA F O   1 
ATOM   33659 C  CB  . ALA F  1 143 ? 274.390 -28.681 184.923 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 386  ALA F CB  1 
ATOM   33660 N  N   . LEU F  1 144 ? 276.344 -30.070 186.778 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F N   1 
ATOM   33661 C  CA  . LEU F  1 144 ? 277.529 -29.886 187.573 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F CA  1 
ATOM   33662 C  C   . LEU F  1 144 ? 278.599 -29.129 186.797 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F C   1 
ATOM   33663 O  O   . LEU F  1 144 ? 278.904 -29.482 185.668 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F O   1 
ATOM   33664 C  CB  . LEU F  1 144 ? 278.073 -31.241 187.943 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F CB  1 
ATOM   33665 C  CG  . LEU F  1 144 ? 277.153 -32.179 188.701 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F CG  1 
ATOM   33666 C  CD1 . LEU F  1 144 ? 277.780 -33.582 188.653 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F CD1 1 
ATOM   33667 C  CD2 . LEU F  1 144 ? 276.965 -31.612 190.123 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F CD2 1 
ATOM   33668 N  N   . LEU F  1 145 ? 279.151 -28.088 187.420 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F N   1 
ATOM   33669 C  CA  . LEU F  1 145 ? 280.249 -27.286 186.855 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F CA  1 
ATOM   33670 C  C   . LEU F  1 145 ? 281.632 -27.629 187.428 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F C   1 
ATOM   33671 O  O   . LEU F  1 145 ? 281.904 -27.427 188.641 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F O   1 
ATOM   33672 C  CB  . LEU F  1 145 ? 280.005 -25.809 187.140 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F CB  1 
ATOM   33673 C  CG  . LEU F  1 145 ? 281.037 -24.809 186.621 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F CG  1 
ATOM   33674 C  CD1 . LEU F  1 145 ? 281.110 -24.914 185.118 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F CD1 1 
ATOM   33675 C  CD2 . LEU F  1 145 ? 280.626 -23.432 187.065 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F CD2 1 
ATOM   33676 N  N   . TYR F  1 146 ? 282.504 -28.128 186.551 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F N   1 
ATOM   33677 C  CA  . TYR F  1 146 ? 283.873 -28.493 186.898 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CA  1 
ATOM   33678 C  C   . TYR F  1 146 ? 284.745 -27.285 187.237 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F C   1 
ATOM   33679 O  O   . TYR F  1 146 ? 284.821 -26.310 186.490 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F O   1 
ATOM   33680 C  CB  . TYR F  1 146 ? 284.509 -29.227 185.741 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CB  1 
ATOM   33681 C  CG  . TYR F  1 146 ? 283.739 -30.400 185.204 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CG  1 
ATOM   33682 C  CD1 . TYR F  1 146 ? 282.734 -30.999 185.923 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CD1 1 
ATOM   33683 C  CD2 . TYR F  1 146 ? 284.074 -30.953 183.998 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CD2 1 
ATOM   33684 C  CE1 . TYR F  1 146 ? 282.058 -32.127 185.408 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CE1 1 
ATOM   33685 C  CE2 . TYR F  1 146 ? 283.433 -32.048 183.491 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CE2 1 
ATOM   33686 C  CZ  . TYR F  1 146 ? 282.426 -32.636 184.177 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CZ  1 
ATOM   33687 O  OH  . TYR F  1 146 ? 281.791 -33.720 183.607 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F OH  1 
ATOM   33688 N  N   . SER F  1 147 ? 285.419 -27.371 188.370 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 390  SER F N   1 
ATOM   33689 C  CA  . SER F  1 147 ? 286.187 -26.252 188.915 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 390  SER F CA  1 
ATOM   33690 C  C   . SER F  1 147 ? 287.482 -26.063 188.169 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 390  SER F C   1 
ATOM   33691 O  O   . SER F  1 147 ? 288.173 -27.020 187.842 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 390  SER F O   1 
ATOM   33692 C  CB  . SER F  1 147 ? 286.528 -26.493 190.397 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 390  SER F CB  1 
ATOM   33693 O  OG  . SER F  1 147 ? 285.489 -26.062 191.266 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 390  SER F OG  1 
ATOM   33694 N  N   . ASN F  1 148 ? 287.843 -24.809 187.961 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F N   1 
ATOM   33695 C  CA  . ASN F  1 148 ? 289.003 -24.487 187.140 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F CA  1 
ATOM   33696 C  C   . ASN F  1 148 ? 290.375 -24.742 187.772 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F C   1 
ATOM   33697 O  O   . ASN F  1 148 ? 291.376 -24.914 187.070 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F O   1 
ATOM   33698 C  CB  . ASN F  1 148 ? 288.871 -23.044 186.673 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F CB  1 
ATOM   33699 C  CG  . ASN F  1 148 ? 288.144 -22.944 185.346 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F CG  1 
ATOM   33700 O  OD1 . ASN F  1 148 ? 287.522 -23.917 184.878 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F OD1 1 
ATOM   33701 N  ND2 . ASN F  1 148 ? 288.256 -21.788 184.705 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F ND2 1 
ATOM   33702 N  N   . ASN F  1 149 ? 290.383 -24.783 189.104 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F N   1 
ATOM   33703 C  CA  . ASN F  1 149 ? 291.583 -24.994 189.934 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F CA  1 
ATOM   33704 C  C   . ASN F  1 149 ? 291.234 -25.813 191.166 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F C   1 
ATOM   33705 O  O   . ASN F  1 149 ? 290.807 -25.271 192.190 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F O   1 
ATOM   33706 C  CB  . ASN F  1 149 ? 292.164 -23.660 190.428 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F CB  1 
ATOM   33707 C  CG  . ASN F  1 149 ? 292.684 -22.793 189.293 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F CG  1 
ATOM   33708 O  OD1 . ASN F  1 149 ? 291.932 -21.994 188.663 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F OD1 1 
ATOM   33709 N  ND2 . ASN F  1 149 ? 293.975 -22.940 189.014 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F ND2 1 
ATOM   33710 N  N   . SER F  1 150 ? 291.424 -27.114 191.083 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 393  SER F N   1 
ATOM   33711 C  CA  . SER F  1 150 ? 291.413 -27.907 192.298 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 393  SER F CA  1 
ATOM   33712 C  C   . SER F  1 150 ? 292.665 -28.776 192.449 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 393  SER F C   1 
ATOM   33713 O  O   . SER F  1 150 ? 292.931 -29.638 191.577 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 393  SER F O   1 
ATOM   33714 C  CB  . SER F  1 150 ? 290.182 -28.812 192.339 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 393  SER F CB  1 
ATOM   33715 O  OG  . SER F  1 150 ? 290.088 -29.427 193.614 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 393  SER F OG  1 
ATOM   33716 N  N   . LYS F  1 151 ? 293.418 -28.560 193.544 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F N   1 
ATOM   33717 C  CA  . LYS F  1 151 ? 294.483 -29.525 193.994 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F CA  1 
ATOM   33718 C  C   . LYS F  1 151 ? 294.046 -31.002 193.957 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F C   1 
ATOM   33719 O  O   . LYS F  1 151 ? 294.790 -31.885 193.489 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F O   1 
ATOM   33720 C  CB  . LYS F  1 151 ? 294.934 -29.213 195.427 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F CB  1 
ATOM   33721 C  CG  . LYS F  1 151 ? 296.053 -28.168 195.471 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F CG  1 
ATOM   33722 C  CD  . LYS F  1 151 ? 295.789 -27.095 196.572 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F CD  1 
ATOM   33723 C  CE  . LYS F  1 151 ? 295.065 -25.779 195.934 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F CE  1 
ATOM   33724 N  NZ  . LYS F  1 151 ? 295.292 -24.568 196.839 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F NZ  1 
ATOM   33725 N  N   . LEU F  1 152 ? 292.842 -31.260 194.452 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F N   1 
ATOM   33726 C  CA  . LEU F  1 152 ? 292.370 -32.617 194.540 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F CA  1 
ATOM   33727 C  C   . LEU F  1 152 ? 292.199 -33.244 193.170 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F C   1 
ATOM   33728 O  O   . LEU F  1 152 ? 292.227 -34.451 193.023 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F O   1 
ATOM   33729 C  CB  . LEU F  1 152 ? 291.052 -32.622 195.306 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F CB  1 
ATOM   33730 C  CG  . LEU F  1 152 ? 291.144 -31.972 196.705 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F CG  1 
ATOM   33731 C  CD1 . LEU F  1 152 ? 289.725 -31.760 197.290 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F CD1 1 
ATOM   33732 C  CD2 . LEU F  1 152 ? 292.046 -32.813 197.644 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F CD2 1 
ATOM   33733 N  N   . THR F  1 153 ? 292.003 -32.414 192.161 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 396  THR F N   1 
ATOM   33734 C  CA  . THR F  1 153 ? 291.766 -32.942 190.820 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 396  THR F CA  1 
ATOM   33735 C  C   . THR F  1 153 ? 292.388 -32.033 189.801 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 396  THR F C   1 
ATOM   33736 O  O   . THR F  1 153 ? 291.643 -31.488 188.980 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 396  THR F O   1 
ATOM   33737 C  CB  . THR F  1 153 ? 290.236 -32.963 190.423 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 396  THR F CB  1 
ATOM   33738 O  OG1 . THR F  1 153 ? 289.577 -31.870 191.052 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 396  THR F OG1 1 
ATOM   33739 C  CG2 . THR F  1 153 ? 289.528 -34.246 190.819 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 396  THR F CG2 1 
ATOM   33740 N  N   . SER F  1 154 ? 293.711 -31.870 189.817 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 397  SER F N   1 
ATOM   33741 C  CA  . SER F  1 154 ? 294.289 -30.858 188.955 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 397  SER F CA  1 
ATOM   33742 C  C   . SER F  1 154 ? 294.273 -31.270 187.484 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 397  SER F C   1 
ATOM   33743 O  O   . SER F  1 154 ? 294.226 -30.407 186.598 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 397  SER F O   1 
ATOM   33744 C  CB  . SER F  1 154 ? 295.667 -30.431 189.401 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 397  SER F CB  1 
ATOM   33745 O  OG  . SER F  1 154 ? 296.602 -31.404 189.027 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 397  SER F OG  1 
ATOM   33746 N  N   . GLN F  1 155 ? 294.246 -32.566 187.198 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F N   1 
ATOM   33747 C  CA  . GLN F  1 155 ? 294.224 -32.990 185.789 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F CA  1 
ATOM   33748 C  C   . GLN F  1 155 ? 292.914 -32.565 185.103 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F C   1 
ATOM   33749 O  O   . GLN F  1 155 ? 292.685 -32.822 183.947 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F O   1 
ATOM   33750 C  CB  . GLN F  1 155 ? 294.465 -34.507 185.664 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F CB  1 
ATOM   33751 C  CG  . GLN F  1 155 ? 293.187 -35.412 185.711 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F CG  1 
ATOM   33752 C  CD  . GLN F  1 155 ? 292.269 -35.188 186.961 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F CD  1 
ATOM   33753 O  OE1 . GLN F  1 155 ? 292.739 -34.690 188.006 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F OE1 1 
ATOM   33754 N  NE2 . GLN F  1 155 ? 290.957 -35.562 186.847 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F NE2 1 
ATOM   33755 N  N   . ALA F  1 156 ? 292.045 -31.916 185.852 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 399  ALA F N   1 
ATOM   33756 C  CA  . ALA F  1 156 ? 290.746 -31.492 185.356 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 399  ALA F CA  1 
ATOM   33757 C  C   . ALA F  1 156 ? 290.699 -29.987 185.390 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 399  ALA F C   1 
ATOM   33758 O  O   . ALA F  1 156 ? 289.638 -29.411 185.185 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 399  ALA F O   1 
ATOM   33759 C  CB  . ALA F  1 156 ? 289.637 -32.036 186.234 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 399  ALA F CB  1 
ATOM   33760 N  N   . ASN F  1 157 ? 291.840 -29.355 185.662 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F N   1 
ATOM   33761 C  CA  . ASN F  1 157 ? 291.893 -27.901 185.698 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F CA  1 
ATOM   33762 C  C   . ASN F  1 157 ? 291.750 -27.313 184.318 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F C   1 
ATOM   33763 O  O   . ASN F  1 157 ? 291.765 -28.024 183.316 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F O   1 
ATOM   33764 C  CB  . ASN F  1 157 ? 293.153 -27.397 186.388 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F CB  1 
ATOM   33765 C  CG  . ASN F  1 157 ? 293.079 -27.572 187.882 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F CG  1 
ATOM   33766 O  OD1 . ASN F  1 157 ? 292.039 -27.953 188.419 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F OD1 1 
ATOM   33767 N  ND2 . ASN F  1 157 ? 294.168 -27.309 188.565 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F ND2 1 
ATOM   33768 N  N   . SER F  1 158 ? 291.569 -26.009 184.250 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 401  SER F N   1 
ATOM   33769 C  CA  . SER F  1 158 ? 291.299 -25.409 182.960 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 401  SER F CA  1 
ATOM   33770 C  C   . SER F  1 158 ? 291.394 -23.936 183.172 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 401  SER F C   1 
ATOM   33771 O  O   . SER F  1 158 ? 291.195 -23.458 184.297 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 401  SER F O   1 
ATOM   33772 C  CB  . SER F  1 158 ? 289.914 -25.790 182.458 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 401  SER F CB  1 
ATOM   33773 O  OG  . SER F  1 158 ? 289.652 -25.158 181.233 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 401  SER F OG  1 
ATOM   33774 N  N   . ASN F  1 159 ? 291.772 -23.221 182.116 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F N   1 
ATOM   33775 C  CA  . ASN F  1 159 ? 291.883 -21.776 182.205 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F CA  1 
ATOM   33776 C  C   . ASN F  1 159 ? 290.736 -21.130 181.513 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F C   1 
ATOM   33777 O  O   . ASN F  1 159 ? 290.720 -19.915 181.367 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F O   1 
ATOM   33778 C  CB  . ASN F  1 159 ? 293.155 -21.290 181.579 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F CB  1 
ATOM   33779 C  CG  . ASN F  1 159 ? 294.323 -21.497 182.474 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F CG  1 
ATOM   33780 O  OD1 . ASN F  1 159 ? 294.289 -21.206 183.671 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F OD1 1 
ATOM   33781 N  ND2 . ASN F  1 159 ? 295.370 -22.012 181.915 1.00 46.45  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F ND2 1 
ATOM   33782 N  N   . TYR F  1 160 ? 289.766 -21.945 181.101 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F N   1 
ATOM   33783 C  CA  . TYR F  1 160 ? 288.682 -21.470 180.288 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CA  1 
ATOM   33784 C  C   . TYR F  1 160 ? 287.336 -21.728 180.913 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F C   1 
ATOM   33785 O  O   . TYR F  1 160 ? 287.029 -21.178 181.971 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F O   1 
ATOM   33786 C  CB  . TYR F  1 160 ? 288.806 -22.075 178.896 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CB  1 
ATOM   33787 C  CG  . TYR F  1 160 ? 290.020 -21.507 178.291 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CG  1 
ATOM   33788 C  CD1 . TYR F  1 160 ? 290.061 -20.159 177.937 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CD1 1 
ATOM   33789 C  CD2 . TYR F  1 160 ? 291.186 -22.254 178.188 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CD2 1 
ATOM   33790 C  CE1 . TYR F  1 160 ? 291.208 -19.581 177.425 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CE1 1 
ATOM   33791 C  CE2 . TYR F  1 160 ? 292.344 -21.683 177.679 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CE2 1 
ATOM   33792 C  CZ  . TYR F  1 160 ? 292.327 -20.353 177.306 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CZ  1 
ATOM   33793 O  OH  . TYR F  1 160 ? 293.447 -19.804 176.814 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F OH  1 
ATOM   33794 N  N   . ARG F  1 161 ? 286.534 -22.557 180.250 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F N   1 
ATOM   33795 C  CA  . ARG F  1 161 ? 285.216 -22.782 180.734 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F CA  1 
ATOM   33796 C  C   . ARG F  1 161 ? 284.537 -21.435 180.926 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F C   1 
ATOM   33797 O  O   . ARG F  1 161 ? 283.853 -21.232 181.922 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F O   1 
ATOM   33798 C  CB  . ARG F  1 161 ? 285.282 -23.497 182.072 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F CB  1 
ATOM   33799 C  CG  . ARG F  1 161 ? 285.786 -24.899 181.988 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F CG  1 
ATOM   33800 C  CD  . ARG F  1 161 ? 285.436 -25.680 183.240 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F CD  1 
ATOM   33801 N  NE  . ARG F  1 161 ? 285.909 -27.044 183.108 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F NE  1 
ATOM   33802 C  CZ  . ARG F  1 161 ? 286.973 -27.523 183.736 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F CZ  1 
ATOM   33803 N  NH1 . ARG F  1 161 ? 287.641 -26.754 184.583 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F NH1 1 
ATOM   33804 N  NH2 . ARG F  1 161 ? 287.347 -28.780 183.526 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F NH2 1 
ATOM   33805 N  N   . ILE F  1 162 ? 284.734 -20.525 179.979 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F N   1 
ATOM   33806 C  CA  . ILE F  1 162 ? 283.994 -19.289 179.901 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F CA  1 
ATOM   33807 C  C   . ILE F  1 162 ? 282.598 -19.608 179.376 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F C   1 
ATOM   33808 O  O   . ILE F  1 162 ? 282.431 -20.010 178.224 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F O   1 
ATOM   33809 C  CB  . ILE F  1 162 ? 284.704 -18.365 178.927 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F CB  1 
ATOM   33810 C  CG1 . ILE F  1 162 ? 286.203 -18.378 179.243 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F CG1 1 
ATOM   33811 C  CG2 . ILE F  1 162 ? 284.154 -16.976 178.997 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F CG2 1 
ATOM   33812 C  CD1 . ILE F  1 162 ? 287.073 -17.371 178.515 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F CD1 1 
ATOM   33813 N  N   . LEU F  1 163 ? 281.590 -19.429 180.228 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F N   1 
ATOM   33814 C  CA  . LEU F  1 163 ? 280.224 -19.883 179.915 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F CA  1 
ATOM   33815 C  C   . LEU F  1 163 ? 279.400 -18.834 179.203 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F C   1 
ATOM   33816 O  O   . LEU F  1 163 ? 279.673 -17.633 179.307 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F O   1 
ATOM   33817 C  CB  . LEU F  1 163 ? 279.497 -20.263 181.201 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F CB  1 
ATOM   33818 C  CG  . LEU F  1 163 ? 280.394 -21.025 182.162 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F CG  1 
ATOM   33819 C  CD1 . LEU F  1 163 ? 279.709 -21.161 183.480 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F CD1 1 
ATOM   33820 C  CD2 . LEU F  1 163 ? 280.760 -22.384 181.570 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F CD2 1 
ATOM   33821 N  N   . ASN F  1 164 ? 278.396 -19.307 178.468 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F N   1 
ATOM   33822 C  CA  . ASN F  1 164 ? 277.249 -18.475 178.004 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F CA  1 
ATOM   33823 C  C   . ASN F  1 164 ? 277.602 -17.464 176.929 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F C   1 
ATOM   33824 O  O   . ASN F  1 164 ? 276.925 -16.451 176.764 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F O   1 
ATOM   33825 C  CB  . ASN F  1 164 ? 276.507 -17.783 179.171 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F CB  1 
ATOM   33826 C  CG  . ASN F  1 164 ? 275.938 -18.785 180.211 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F CG  1 
ATOM   33827 O  OD1 . ASN F  1 164 ? 276.087 -18.570 181.399 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F OD1 1 
ATOM   33828 N  ND2 . ASN F  1 164 ? 275.282 -19.876 179.760 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F ND2 1 
ATOM   33829 N  N   . ARG F  1 165 ? 278.665 -17.726 176.189 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F N   1 
ATOM   33830 C  CA  . ARG F  1 165 ? 279.073 -16.743 175.231 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F CA  1 
ATOM   33831 C  C   . ARG F  1 165 ? 278.278 -16.939 173.942 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F C   1 
ATOM   33832 O  O   . ARG F  1 165 ? 278.821 -17.286 172.886 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F O   1 
ATOM   33833 C  CB  . ARG F  1 165 ? 280.575 -16.826 175.042 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F CB  1 
ATOM   33834 C  CG  . ARG F  1 165 ? 281.273 -16.579 176.319 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F CG  1 
ATOM   33835 C  CD  . ARG F  1 165 ? 280.818 -15.240 176.865 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F CD  1 
ATOM   33836 N  NE  . ARG F  1 165 ? 281.620 -14.807 178.001 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F NE  1 
ATOM   33837 C  CZ  . ARG F  1 165 ? 282.789 -14.183 177.887 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F CZ  1 
ATOM   33838 N  NH1 . ARG F  1 165 ? 283.299 -13.920 176.707 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F NH1 1 
ATOM   33839 N  NH2 . ARG F  1 165 ? 283.455 -13.816 178.961 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F NH2 1 
ATOM   33840 N  N   . THR F  1 166 ? 276.973 -16.725 174.026 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 409  THR F N   1 
ATOM   33841 C  CA  . THR F  1 166 ? 276.129 -16.822 172.832 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 409  THR F CA  1 
ATOM   33842 C  C   . THR F  1 166 ? 276.473 -15.714 171.850 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 409  THR F C   1 
ATOM   33843 O  O   . THR F  1 166 ? 277.205 -14.799 172.209 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 409  THR F O   1 
ATOM   33844 C  CB  . THR F  1 166 ? 274.677 -16.711 173.223 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 409  THR F CB  1 
ATOM   33845 O  OG1 . THR F  1 166 ? 274.485 -15.466 173.902 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 409  THR F OG1 1 
ATOM   33846 C  CG2 . THR F  1 166 ? 274.344 -17.841 174.167 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 409  THR F CG2 1 
ATOM   33847 N  N   . PRO F  1 167 ? 275.962 -15.780 170.610 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 410  PRO F N   1 
ATOM   33848 C  CA  . PRO F  1 167 ? 276.137 -14.635 169.752 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 410  PRO F CA  1 
ATOM   33849 C  C   . PRO F  1 167 ? 275.823 -13.323 170.479 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 410  PRO F C   1 
ATOM   33850 O  O   . PRO F  1 167 ? 276.643 -12.405 170.430 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 410  PRO F O   1 
ATOM   33851 C  CB  . PRO F  1 167 ? 275.119 -14.881 168.645 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 410  PRO F CB  1 
ATOM   33852 C  CG  . PRO F  1 167 ? 275.080 -16.292 168.511 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 410  PRO F CG  1 
ATOM   33853 C  CD  . PRO F  1 167 ? 275.164 -16.803 169.934 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 410  PRO F CD  1 
ATOM   33854 N  N   . THR F  1 168 ? 274.669 -13.242 171.155 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 411  THR F N   1 
ATOM   33855 C  CA  . THR F  1 168 ? 274.295 -12.069 171.954 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 411  THR F CA  1 
ATOM   33856 C  C   . THR F  1 168 ? 275.330 -11.676 173.022 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 411  THR F C   1 
ATOM   33857 O  O   . THR F  1 168 ? 275.523 -10.480 173.314 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 411  THR F O   1 
ATOM   33858 C  CB  . THR F  1 168 ? 272.995 -12.299 172.714 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 411  THR F CB  1 
ATOM   33859 O  OG1 . THR F  1 168 ? 271.971 -12.700 171.821 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 411  THR F OG1 1 
ATOM   33860 C  CG2 . THR F  1 168 ? 272.561 -11.040 173.372 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 411  THR F CG2 1 
ATOM   33861 N  N   . ASN F  1 169 ? 275.973 -12.665 173.639 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F N   1 
ATOM   33862 C  CA  . ASN F  1 169 ? 276.743 -12.388 174.850 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F CA  1 
ATOM   33863 C  C   . ASN F  1 169 ? 278.189 -12.772 174.632 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F C   1 
ATOM   33864 O  O   . ASN F  1 169 ? 278.942 -13.024 175.573 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F O   1 
ATOM   33865 C  CB  . ASN F  1 169 ? 276.149 -13.155 176.038 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F CB  1 
ATOM   33866 C  CG  . ASN F  1 169 ? 276.739 -12.741 177.368 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F CG  1 
ATOM   33867 O  OD1 . ASN F  1 169 ? 276.911 -11.548 177.685 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F OD1 1 
ATOM   33868 N  ND2 . ASN F  1 169 ? 277.030 -13.738 178.174 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F ND2 1 
ATOM   33869 N  N   . GLN F  1 170 ? 278.577 -12.812 173.371 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F N   1 
ATOM   33870 C  CA  . GLN F  1 170 ? 279.869 -13.340 173.028 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F CA  1 
ATOM   33871 C  C   . GLN F  1 170 ? 281.012 -12.689 173.762 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F C   1 
ATOM   33872 O  O   . GLN F  1 170 ? 282.044 -13.303 173.926 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F O   1 
ATOM   33873 C  CB  . GLN F  1 170 ? 280.116 -13.203 171.549 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F CB  1 
ATOM   33874 C  CG  . GLN F  1 170 ? 281.357 -13.917 171.125 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F CG  1 
ATOM   33875 C  CD  . GLN F  1 170 ? 281.422 -14.083 169.627 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F CD  1 
ATOM   33876 O  OE1 . GLN F  1 170 ? 280.784 -13.328 168.882 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F OE1 1 
ATOM   33877 N  NE2 . GLN F  1 170 ? 282.191 -15.061 169.170 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F NE2 1 
ATOM   33878 N  N   . THR F  1 171 ? 280.842 -11.448 174.189 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 414  THR F N   1 
ATOM   33879 C  CA  . THR F  1 171 ? 281.922 -10.762 174.894 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 414  THR F CA  1 
ATOM   33880 C  C   . THR F  1 171 ? 281.778 -10.810 176.399 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 414  THR F C   1 
ATOM   33881 O  O   . THR F  1 171 ? 282.504 -10.134 177.117 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 414  THR F O   1 
ATOM   33882 C  CB  . THR F  1 171 ? 281.995 -9.263  174.554 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 414  THR F CB  1 
ATOM   33883 O  OG1 . THR F  1 171 ? 280.797 -8.646  175.005 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 414  THR F OG1 1 
ATOM   33884 C  CG2 . THR F  1 171 ? 282.124 -9.024  173.089 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 414  THR F CG2 1 
ATOM   33885 N  N   . GLY F  1 172 ? 280.815 -11.582 176.875 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 415  GLY F N   1 
ATOM   33886 C  CA  . GLY F  1 172 ? 280.508 -11.604 178.303 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 415  GLY F CA  1 
ATOM   33887 C  C   . GLY F  1 172 ? 279.759 -10.368 178.740 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 415  GLY F C   1 
ATOM   33888 O  O   . GLY F  1 172 ? 279.637 -10.109 179.916 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 415  GLY F O   1 
ATOM   33889 N  N   . LYS F  1 173 ? 279.284 -9.589  177.778 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F N   1 
ATOM   33890 C  CA  . LYS F  1 173 ? 278.388 -8.486  178.046 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F CA  1 
ATOM   33891 C  C   . LYS F  1 173 ? 277.373 -8.503  176.925 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F C   1 
ATOM   33892 O  O   . LYS F  1 173 ? 277.735 -8.819  175.801 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F O   1 
ATOM   33893 C  CB  . LYS F  1 173 ? 279.154 -7.186  178.059 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F CB  1 
ATOM   33894 C  CG  . LYS F  1 173 ? 278.271 -5.943  177.929 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F CG  1 
ATOM   33895 C  CD  . LYS F  1 173 ? 279.187 -4.689  177.923 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F CD  1 
ATOM   33896 C  CE  . LYS F  1 173 ? 278.729 -3.548  178.844 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F CE  1 
ATOM   33897 N  NZ  . LYS F  1 173 ? 277.671 -2.691  178.183 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F NZ  1 
ATOM   33898 N  N   . LYS F  1 174 ? 276.116 -8.205  177.231 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F N   1 
ATOM   33899 C  CA  . LYS F  1 174 ? 275.073 -8.213  176.223 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F CA  1 
ATOM   33900 C  C   . LYS F  1 174 ? 275.422 -7.202  175.157 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F C   1 
ATOM   33901 O  O   . LYS F  1 174 ? 275.681 -6.033  175.464 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F O   1 
ATOM   33902 C  CB  . LYS F  1 174 ? 273.716 -7.862  176.839 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F CB  1 
ATOM   33903 C  CG  . LYS F  1 174 ? 272.565 -7.894  175.867 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F CG  1 
ATOM   33904 C  CD  . LYS F  1 174 ? 271.316 -7.980  176.649 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F CD  1 
ATOM   33905 C  CE  . LYS F  1 174 ? 270.166 -7.499  175.818 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F CE  1 
ATOM   33906 N  NZ  . LYS F  1 174 ? 269.935 -8.434  174.706 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F NZ  1 
ATOM   33907 N  N   . ASP F  1 175 ? 275.453 -7.642  173.906 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F N   1 
ATOM   33908 C  CA  . ASP F  1 175 ? 275.795 -6.766  172.806 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F CA  1 
ATOM   33909 C  C   . ASP F  1 175 ? 274.748 -5.622  172.643 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F C   1 
ATOM   33910 O  O   . ASP F  1 175 ? 273.532 -5.882  172.609 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F O   1 
ATOM   33911 C  CB  . ASP F  1 175 ? 275.886 -7.642  171.567 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F CB  1 
ATOM   33912 C  CG  . ASP F  1 175 ? 276.601 -6.970  170.410 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F CG  1 
ATOM   33913 O  OD1 . ASP F  1 175 ? 276.277 -5.804  170.088 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F OD1 1 
ATOM   33914 O  OD2 . ASP F  1 175 ? 277.462 -7.640  169.799 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F OD2 1 
ATOM   33915 N  N   . PRO F  1 176 ? 275.199 -4.352  172.566 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 419  PRO F N   1 
ATOM   33916 C  CA  . PRO F  1 176 ? 274.314 -3.206  172.381 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 419  PRO F CA  1 
ATOM   33917 C  C   . PRO F  1 176 ? 273.816 -3.045  170.950 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 419  PRO F C   1 
ATOM   33918 O  O   . PRO F  1 176 ? 273.027 -2.170  170.692 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 419  PRO F O   1 
ATOM   33919 C  CB  . PRO F  1 176 ? 275.204 -2.023  172.723 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 419  PRO F CB  1 
ATOM   33920 C  CG  . PRO F  1 176 ? 276.511 -2.451  172.304 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 419  PRO F CG  1 
ATOM   33921 C  CD  . PRO F  1 176 ? 276.596 -3.916  172.647 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 419  PRO F CD  1 
ATOM   33922 N  N   . ARG F  1 177 ? 274.239 -3.877  170.015 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F N   1 
ATOM   33923 C  CA  . ARG F  1 177 ? 273.728 -3.731  168.654 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F CA  1 
ATOM   33924 C  C   . ARG F  1 177 ? 272.432 -4.452  168.405 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F C   1 
ATOM   33925 O  O   . ARG F  1 177 ? 271.738 -4.136  167.476 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F O   1 
ATOM   33926 C  CB  . ARG F  1 177 ? 274.735 -4.237  167.654 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F CB  1 
ATOM   33927 C  CG  . ARG F  1 177 ? 275.805 -3.263  167.435 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F CG  1 
ATOM   33928 C  CD  . ARG F  1 177 ? 276.820 -3.868  166.545 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F CD  1 
ATOM   33929 N  NE  . ARG F  1 177 ? 277.329 -5.057  167.188 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F NE  1 
ATOM   33930 C  CZ  . ARG F  1 177 ? 278.029 -5.988  166.579 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F CZ  1 
ATOM   33931 N  NH1 . ARG F  1 177 ? 278.293 -5.886  165.304 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F NH1 1 
ATOM   33932 N  NH2 . ARG F  1 177 ? 278.420 -7.025  167.254 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F NH2 1 
ATOM   33933 N  N   . TYR F  1 178 ? 272.138 -5.469  169.209 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F N   1 
ATOM   33934 C  CA  . TYR F  1 178 ? 271.000 -6.338  168.954 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CA  1 
ATOM   33935 C  C   . TYR F  1 178 ? 270.039 -6.274  170.107 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F C   1 
ATOM   33936 O  O   . TYR F  1 178 ? 270.400 -6.521  171.269 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F O   1 
ATOM   33937 C  CB  . TYR F  1 178 ? 271.461 -7.769  168.674 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CB  1 
ATOM   33938 C  CG  . TYR F  1 178 ? 272.623 -7.804  167.698 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CG  1 
ATOM   33939 C  CD1 . TYR F  1 178 ? 272.480 -7.353  166.364 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CD1 1 
ATOM   33940 C  CD2 . TYR F  1 178 ? 273.873 -8.238  168.110 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CD2 1 
ATOM   33941 C  CE1 . TYR F  1 178 ? 273.555 -7.341  165.487 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CE1 1 
ATOM   33942 C  CE2 . TYR F  1 178 ? 274.933 -8.236  167.246 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CE2 1 
ATOM   33943 C  CZ  . TYR F  1 178 ? 274.779 -7.786  165.942 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CZ  1 
ATOM   33944 O  OH  . TYR F  1 178 ? 275.887 -7.823  165.125 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F OH  1 
ATOM   33945 N  N   . THR F  1 179 ? 268.797 -5.976  169.747 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 422  THR F N   1 
ATOM   33946 C  CA  . THR F  1 179 ? 267.843 -5.433  170.673 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 422  THR F CA  1 
ATOM   33947 C  C   . THR F  1 179 ? 266.535 -6.261  170.849 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 422  THR F C   1 
ATOM   33948 O  O   . THR F  1 179 ? 265.930 -6.225  171.921 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 422  THR F O   1 
ATOM   33949 C  CB  . THR F  1 179 ? 267.600 -3.959  170.250 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 422  THR F CB  1 
ATOM   33950 O  OG1 . THR F  1 179 ? 267.759 -3.134  171.399 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 422  THR F OG1 1 
ATOM   33951 C  CG2 . THR F  1 179 ? 266.208 -3.712  169.578 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 422  THR F CG2 1 
ATOM   33952 N  N   . ALA F  1 180 ? 266.149 -7.027  169.819 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 423  ALA F N   1 
ATOM   33953 C  CA  . ALA F  1 180 ? 264.870 -7.745  169.756 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 423  ALA F CA  1 
ATOM   33954 C  C   . ALA F  1 180 ? 264.703 -8.848  170.829 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 423  ALA F C   1 
ATOM   33955 O  O   . ALA F  1 180 ? 263.599 -9.249  171.163 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 423  ALA F O   1 
ATOM   33956 C  CB  . ALA F  1 180 ? 264.708 -8.328  168.402 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 423  ALA F CB  1 
ATOM   33957 N  N   . ASP F  1 181 ? 265.811 -9.361  171.339 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F N   1 
ATOM   33958 C  CA  . ASP F  1 181 ? 265.770 -10.343 172.367 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F CA  1 
ATOM   33959 C  C   . ASP F  1 181 ? 266.505 -9.667  173.516 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F C   1 
ATOM   33960 O  O   . ASP F  1 181 ? 267.635 -9.230  173.350 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F O   1 
ATOM   33961 C  CB  . ASP F  1 181 ? 266.456 -11.619 171.880 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F CB  1 
ATOM   33962 C  CG  . ASP F  1 181 ? 266.661 -12.642 172.982 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F CG  1 
ATOM   33963 O  OD1 . ASP F  1 181 ? 266.408 -12.328 174.154 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F OD1 1 
ATOM   33964 O  OD2 . ASP F  1 181 ? 267.133 -13.753 172.687 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F OD2 1 
ATOM   33965 N  N   . ARG F  1 182 ? 265.855 -9.531  174.667 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F N   1 
ATOM   33966 C  CA  . ARG F  1 182 ? 266.391 -8.699  175.729 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F CA  1 
ATOM   33967 C  C   . ARG F  1 182 ? 267.184 -9.504  176.750 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F C   1 
ATOM   33968 O  O   . ARG F  1 182 ? 267.847 -8.955  177.653 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F O   1 
ATOM   33969 C  CB  . ARG F  1 182 ? 265.257 -7.928  176.397 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F CB  1 
ATOM   33970 C  CG  . ARG F  1 182 ? 263.886 -8.531  176.088 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F CG  1 
ATOM   33971 C  CD  . ARG F  1 182 ? 262.758 -7.725  176.766 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F CD  1 
ATOM   33972 N  NE  . ARG F  1 182 ? 262.207 -8.463  177.941 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F NE  1 
ATOM   33973 C  CZ  . ARG F  1 182 ? 261.106 -9.229  177.894 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F CZ  1 
ATOM   33974 N  NH1 . ARG F  1 182 ? 260.461 -9.348  176.707 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F NH1 1 
ATOM   33975 N  NH2 . ARG F  1 182 ? 260.650 -9.864  179.009 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F NH2 1 
ATOM   33976 N  N   . THR F  1 183 ? 267.136 -10.817 176.601 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 426  THR F N   1 
ATOM   33977 C  CA  . THR F  1 183 ? 267.929 -11.680 177.465 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 426  THR F CA  1 
ATOM   33978 C  C   . THR F  1 183 ? 269.370 -11.738 176.960 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 426  THR F C   1 
ATOM   33979 O  O   . THR F  1 183 ? 269.795 -10.871 176.182 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 426  THR F O   1 
ATOM   33980 C  CB  . THR F  1 183 ? 267.398 -13.078 177.432 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 426  THR F CB  1 
ATOM   33981 O  OG1 . THR F  1 183 ? 267.629 -13.590 176.118 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 426  THR F OG1 1 
ATOM   33982 C  CG2 . THR F  1 183 ? 265.936 -13.063 177.691 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 426  THR F CG2 1 
ATOM   33983 N  N   . ILE F  1 184 ? 270.130 -12.748 177.393 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F N   1 
ATOM   33984 C  CA  . ILE F  1 184 ? 271.507 -12.844 176.907 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F CA  1 
ATOM   33985 C  C   . ILE F  1 184 ? 271.566 -13.848 175.765 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F C   1 
ATOM   33986 O  O   . ILE F  1 184 ? 272.628 -14.259 175.319 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F O   1 
ATOM   33987 C  CB  . ILE F  1 184 ? 272.547 -13.163 178.008 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F CB  1 
ATOM   33988 C  CG1 . ILE F  1 184 ? 272.228 -14.501 178.669 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F CG1 1 
ATOM   33989 C  CG2 . ILE F  1 184 ? 272.642 -12.038 179.034 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F CG2 1 
ATOM   33990 C  CD1 . ILE F  1 184 ? 273.437 -15.167 179.332 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F CD1 1 
ATOM   33991 N  N   . GLY F  1 185 ? 270.408 -14.237 175.277 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 428  GLY F N   1 
ATOM   33992 C  CA  . GLY F  1 185 ? 270.378 -14.937 174.021 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 428  GLY F CA  1 
ATOM   33993 C  C   . GLY F  1 185 ? 270.841 -16.374 174.001 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 428  GLY F C   1 
ATOM   33994 O  O   . GLY F  1 185 ? 271.288 -16.856 172.957 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 428  GLY F O   1 
ATOM   33995 N  N   . GLY F  1 186 ? 270.705 -17.066 175.133 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 429  GLY F N   1 
ATOM   33996 C  CA  . GLY F  1 186 ? 271.022 -18.493 175.220 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 429  GLY F CA  1 
ATOM   33997 C  C   . GLY F  1 186 ? 271.480 -18.889 176.611 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 429  GLY F C   1 
ATOM   33998 O  O   . GLY F  1 186 ? 271.447 -18.073 177.516 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 429  GLY F O   1 
ATOM   33999 N  N   . TYR F  1 187 ? 271.913 -20.139 176.776 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F N   1 
ATOM   34000 C  CA  . TYR F  1 187 ? 272.532 -20.613 178.016 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CA  1 
ATOM   34001 C  C   . TYR F  1 187 ? 273.411 -21.803 177.728 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F C   1 
ATOM   34002 O  O   . TYR F  1 187 ? 273.203 -22.479 176.726 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F O   1 
ATOM   34003 C  CB  . TYR F  1 187 ? 271.468 -21.016 179.009 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CB  1 
ATOM   34004 C  CG  . TYR F  1 187 ? 270.429 -21.951 178.440 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CG  1 
ATOM   34005 C  CD1 . TYR F  1 187 ? 270.569 -23.333 178.532 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CD1 1 
ATOM   34006 C  CD2 . TYR F  1 187 ? 269.309 -21.462 177.816 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CD2 1 
ATOM   34007 C  CE1 . TYR F  1 187 ? 269.588 -24.202 178.018 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CE1 1 
ATOM   34008 C  CE2 . TYR F  1 187 ? 268.342 -22.313 177.300 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CE2 1 
ATOM   34009 C  CZ  . TYR F  1 187 ? 268.479 -23.669 177.411 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CZ  1 
ATOM   34010 O  OH  . TYR F  1 187 ? 267.492 -24.460 176.891 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F OH  1 
ATOM   34011 N  N   . GLU F  1 188 ? 274.374 -22.071 178.605 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F N   1 
ATOM   34012 C  CA  . GLU F  1 188 ? 275.490 -22.977 178.253 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F CA  1 
ATOM   34013 C  C   . GLU F  1 188 ? 275.262 -24.467 178.314 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F C   1 
ATOM   34014 O  O   . GLU F  1 188 ? 275.747 -25.213 177.455 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F O   1 
ATOM   34015 C  CB  . GLU F  1 188 ? 276.698 -22.702 179.112 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F CB  1 
ATOM   34016 C  CG  . GLU F  1 188 ? 277.911 -23.445 178.621 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F CG  1 
ATOM   34017 C  CD  . GLU F  1 188 ? 278.393 -22.982 177.255 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F CD  1 
ATOM   34018 O  OE1 . GLU F  1 188 ? 279.295 -23.578 176.686 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F OE1 1 
ATOM   34019 O  OE2 . GLU F  1 188 ? 277.898 -22.003 176.701 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F OE2 1 
ATOM   34020 N  N   . PHE F  1 189 ? 274.545 -24.871 179.368 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F N   1 
ATOM   34021 C  CA  . PHE F  1 189 ? 274.228 -26.239 179.703 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CA  1 
ATOM   34022 C  C   . PHE F  1 189 ? 272.887 -26.683 179.117 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F C   1 
ATOM   34023 O  O   . PHE F  1 189 ? 271.798 -26.271 179.597 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F O   1 
ATOM   34024 C  CB  . PHE F  1 189 ? 274.198 -26.349 181.212 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CB  1 
ATOM   34025 C  CG  . PHE F  1 189 ? 275.557 -26.257 181.857 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CG  1 
ATOM   34026 C  CD1 . PHE F  1 189 ? 276.453 -27.334 181.794 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CD1 1 
ATOM   34027 C  CD2 . PHE F  1 189 ? 275.938 -25.125 182.534 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CD2 1 
ATOM   34028 C  CE1 . PHE F  1 189 ? 277.712 -27.276 182.383 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CE1 1 
ATOM   34029 C  CE2 . PHE F  1 189 ? 277.182 -25.070 183.118 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CE2 1 
ATOM   34030 C  CZ  . PHE F  1 189 ? 278.073 -26.157 183.043 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CZ  1 
ATOM   34031 N  N   . LEU F  1 190 ? 272.970 -27.536 178.089 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F N   1 
ATOM   34032 C  CA  . LEU F  1 190 ? 271.793 -28.003 177.374 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F CA  1 
ATOM   34033 C  C   . LEU F  1 190 ? 271.487 -29.433 177.739 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F C   1 
ATOM   34034 O  O   . LEU F  1 190 ? 270.450 -29.710 178.321 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F O   1 
ATOM   34035 C  CB  . LEU F  1 190 ? 271.968 -27.890 175.858 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F CB  1 
ATOM   34036 C  CG  . LEU F  1 190 ? 270.745 -28.194 174.968 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F CG  1 
ATOM   34037 C  CD1 . LEU F  1 190 ? 269.618 -27.169 175.029 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F CD1 1 
ATOM   34038 C  CD2 . LEU F  1 190 ? 271.154 -28.425 173.541 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F CD2 1 
ATOM   34039 N  N   . LEU F  1 191 ? 272.380 -30.345 177.381 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F N   1 
ATOM   34040 C  CA  . LEU F  1 191 ? 272.202 -31.769 177.666 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F CA  1 
ATOM   34041 C  C   . LEU F  1 191 ? 273.585 -32.356 177.904 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F C   1 
ATOM   34042 O  O   . LEU F  1 191 ? 274.606 -31.806 177.418 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F O   1 
ATOM   34043 C  CB  . LEU F  1 191 ? 271.606 -32.486 176.457 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F CB  1 
ATOM   34044 C  CG  . LEU F  1 191 ? 270.190 -32.297 175.939 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F CG  1 
ATOM   34045 C  CD1 . LEU F  1 191 ? 270.122 -32.709 174.462 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F CD1 1 
ATOM   34046 C  CD2 . LEU F  1 191 ? 269.265 -33.147 176.754 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F CD2 1 
ATOM   34047 N  N   . ALA F  1 192 ? 273.611 -33.470 178.633 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 435  ALA F N   1 
ATOM   34048 C  CA  . ALA F  1 192 ? 274.754 -34.382 178.597 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 435  ALA F CA  1 
ATOM   34049 C  C   . ALA F  1 192 ? 276.074 -33.758 179.064 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 435  ALA F C   1 
ATOM   34050 O  O   . ALA F  1 192 ? 276.098 -32.980 180.030 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 435  ALA F O   1 
ATOM   34051 C  CB  . ALA F  1 192 ? 274.902 -35.041 177.168 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 435  ALA F CB  1 
ATOM   34052 N  N   . ASN F  1 193 ? 277.171 -34.135 178.398 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F N   1 
ATOM   34053 C  CA  . ASN F  1 193 ? 278.503 -33.631 178.729 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F CA  1 
ATOM   34054 C  C   . ASN F  1 193 ? 278.756 -32.365 177.952 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F C   1 
ATOM   34055 O  O   . ASN F  1 193 ? 278.855 -32.426 176.725 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F O   1 
ATOM   34056 C  CB  . ASN F  1 193 ? 279.555 -34.668 178.352 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F CB  1 
ATOM   34057 C  CG  . ASN F  1 193 ? 279.496 -35.902 179.220 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F CG  1 
ATOM   34058 O  OD1 . ASN F  1 193 ? 279.863 -35.885 180.404 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F OD1 1 
ATOM   34059 N  ND2 . ASN F  1 193 ? 279.042 -36.984 178.634 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F ND2 1 
ATOM   34060 N  N   . ASP F  1 194 ? 278.840 -31.226 178.640 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F N   1 
ATOM   34061 C  CA  . ASP F  1 194 ? 278.957 -29.958 177.943 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F CA  1 
ATOM   34062 C  C   . ASP F  1 194 ? 280.393 -29.609 177.537 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F C   1 
ATOM   34063 O  O   . ASP F  1 194 ? 281.213 -29.231 178.390 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F O   1 
ATOM   34064 C  CB  . ASP F  1 194 ? 278.405 -28.832 178.764 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F CB  1 
ATOM   34065 C  CG  . ASP F  1 194 ? 277.908 -27.715 177.898 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F CG  1 
ATOM   34066 O  OD1 . ASP F  1 194 ? 276.899 -27.938 177.219 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F OD1 1 
ATOM   34067 O  OD2 . ASP F  1 194 ? 278.507 -26.621 177.877 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F OD2 1 
ATOM   34068 N  N   . VAL F  1 195 ? 280.688 -29.752 176.240 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 438  VAL F N   1 
ATOM   34069 C  CA  . VAL F  1 195 ? 282.013 -29.544 175.703 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 438  VAL F CA  1 
ATOM   34070 C  C   . VAL F  1 195 ? 282.344 -28.100 175.915 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 438  VAL F C   1 
ATOM   34071 O  O   . VAL F  1 195 ? 281.476 -27.252 175.735 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 438  VAL F O   1 
ATOM   34072 C  CB  . VAL F  1 195 ? 281.989 -29.769 174.196 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 438  VAL F CB  1 
ATOM   34073 C  CG1 . VAL F  1 195 ? 283.327 -29.402 173.543 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 438  VAL F CG1 1 
ATOM   34074 C  CG2 . VAL F  1 195 ? 281.552 -31.159 173.897 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 438  VAL F CG2 1 
ATOM   34075 N  N   . ASP F  1 196 ? 283.587 -27.805 176.293 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F N   1 
ATOM   34076 C  CA  . ASP F  1 196 ? 283.967 -26.415 176.578 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F CA  1 
ATOM   34077 C  C   . ASP F  1 196 ? 284.484 -25.782 175.327 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F C   1 
ATOM   34078 O  O   . ASP F  1 196 ? 285.675 -25.777 175.095 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F O   1 
ATOM   34079 C  CB  . ASP F  1 196 ? 285.025 -26.281 177.692 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F CB  1 
ATOM   34080 C  CG  . ASP F  1 196 ? 285.522 -24.826 177.853 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F CG  1 
ATOM   34081 O  OD1 . ASP F  1 196 ? 284.949 -23.975 177.164 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F OD1 1 
ATOM   34082 O  OD2 . ASP F  1 196 ? 286.446 -24.513 178.656 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F OD2 1 
ATOM   34083 N  N   . ASN F  1 197 ? 283.586 -25.229 174.530 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F N   1 
ATOM   34084 C  CA  . ASN F  1 197 ? 284.020 -24.537 173.331 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F CA  1 
ATOM   34085 C  C   . ASN F  1 197 ? 284.720 -23.196 173.502 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F C   1 
ATOM   34086 O  O   . ASN F  1 197 ? 284.958 -22.541 172.510 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F O   1 
ATOM   34087 C  CB  . ASN F  1 197 ? 282.874 -24.405 172.350 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F CB  1 
ATOM   34088 C  CG  . ASN F  1 197 ? 282.473 -25.721 171.809 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F CG  1 
ATOM   34089 O  OD1 . ASN F  1 197 ? 281.370 -26.170 172.034 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F OD1 1 
ATOM   34090 N  ND2 . ASN F  1 197 ? 283.392 -26.396 171.149 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F ND2 1 
ATOM   34091 N  N   . SER F  1 198 ? 285.054 -22.773 174.722 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 441  SER F N   1 
ATOM   34092 C  CA  . SER F  1 198 ? 285.845 -21.546 174.906 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 441  SER F CA  1 
ATOM   34093 C  C   . SER F  1 198 ? 287.321 -21.897 175.068 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 441  SER F C   1 
ATOM   34094 O  O   . SER F  1 198 ? 288.189 -21.041 175.198 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 441  SER F O   1 
ATOM   34095 C  CB  . SER F  1 198 ? 285.350 -20.696 176.083 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 441  SER F CB  1 
ATOM   34096 O  OG  . SER F  1 198 ? 285.607 -21.280 177.346 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 441  SER F OG  1 
ATOM   34097 N  N   . ASN F  1 199 ? 287.593 -23.187 175.051 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F N   1 
ATOM   34098 C  CA  . ASN F  1 199 ? 288.928 -23.673 175.185 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F CA  1 
ATOM   34099 C  C   . ASN F  1 199 ? 289.575 -23.631 173.830 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F C   1 
ATOM   34100 O  O   . ASN F  1 199 ? 289.039 -24.203 172.893 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F O   1 
ATOM   34101 C  CB  . ASN F  1 199 ? 288.869 -25.121 175.628 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F CB  1 
ATOM   34102 C  CG  . ASN F  1 199 ? 290.223 -25.728 175.725 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F CG  1 
ATOM   34103 O  OD1 . ASN F  1 199 ? 291.065 -25.588 174.826 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F OD1 1 
ATOM   34104 N  ND2 . ASN F  1 199 ? 290.471 -26.384 176.840 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F ND2 1 
ATOM   34105 N  N   . PRO F  1 200 ? 290.742 -22.983 173.714 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 443  PRO F N   1 
ATOM   34106 C  CA  . PRO F  1 200 ? 291.349 -22.848 172.401 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 443  PRO F CA  1 
ATOM   34107 C  C   . PRO F  1 200 ? 291.720 -24.175 171.743 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 443  PRO F C   1 
ATOM   34108 O  O   . PRO F  1 200 ? 291.839 -24.229 170.513 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 443  PRO F O   1 
ATOM   34109 C  CB  . PRO F  1 200 ? 292.593 -21.999 172.675 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 443  PRO F CB  1 
ATOM   34110 C  CG  . PRO F  1 200 ? 292.224 -21.233 173.847 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 443  PRO F CG  1 
ATOM   34111 C  CD  . PRO F  1 200 ? 291.458 -22.188 174.712 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 443  PRO F CD  1 
ATOM   34112 N  N   . VAL F  1 201 ? 291.901 -25.231 172.539 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 444  VAL F N   1 
ATOM   34113 C  CA  . VAL F  1 201 ? 292.379 -26.510 172.003 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 444  VAL F CA  1 
ATOM   34114 C  C   . VAL F  1 201 ? 291.156 -27.249 171.503 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 444  VAL F C   1 
ATOM   34115 O  O   . VAL F  1 201 ? 291.160 -27.915 170.454 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 444  VAL F O   1 
ATOM   34116 C  CB  . VAL F  1 201 ? 293.152 -27.340 173.064 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 444  VAL F CB  1 
ATOM   34117 C  CG1 . VAL F  1 201 ? 293.429 -28.720 172.551 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 444  VAL F CG1 1 
ATOM   34118 C  CG2 . VAL F  1 201 ? 294.479 -26.645 173.454 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 444  VAL F CG2 1 
ATOM   34119 N  N   . VAL F  1 202 ? 290.076 -27.086 172.235 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 445  VAL F N   1 
ATOM   34120 C  CA  . VAL F  1 202 ? 288.839 -27.644 171.773 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 445  VAL F CA  1 
ATOM   34121 C  C   . VAL F  1 202 ? 288.353 -26.950 170.504 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 445  VAL F C   1 
ATOM   34122 O  O   . VAL F  1 202 ? 287.724 -27.567 169.658 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 445  VAL F O   1 
ATOM   34123 C  CB  . VAL F  1 202 ? 287.778 -27.507 172.829 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 445  VAL F CB  1 
ATOM   34124 C  CG1 . VAL F  1 202 ? 286.529 -28.177 172.359 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 445  VAL F CG1 1 
ATOM   34125 C  CG2 . VAL F  1 202 ? 288.280 -28.072 174.155 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 445  VAL F CG2 1 
ATOM   34126 N  N   . GLN F  1 203 ? 288.620 -25.655 170.383 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F N   1 
ATOM   34127 C  CA  . GLN F  1 203 ? 288.173 -24.906 169.208 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F CA  1 
ATOM   34128 C  C   . GLN F  1 203 ? 288.864 -25.482 167.980 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F C   1 
ATOM   34129 O  O   . GLN F  1 203 ? 288.217 -25.834 167.002 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F O   1 
ATOM   34130 C  CB  . GLN F  1 203 ? 288.468 -23.409 169.347 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F CB  1 
ATOM   34131 C  CG  . GLN F  1 203 ? 287.553 -22.729 170.297 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F CG  1 
ATOM   34132 C  CD  . GLN F  1 203 ? 287.844 -21.270 170.502 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F CD  1 
ATOM   34133 O  OE1 . GLN F  1 203 ? 288.869 -20.723 170.044 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F OE1 1 
ATOM   34134 N  NE2 . GLN F  1 203 ? 286.935 -20.614 171.213 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F NE2 1 
ATOM   34135 N  N   . ALA F  1 204 ? 290.190 -25.584 168.043 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 447  ALA F N   1 
ATOM   34136 C  CA  . ALA F  1 204 ? 290.974 -26.182 166.966 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 447  ALA F CA  1 
ATOM   34137 C  C   . ALA F  1 204 ? 290.351 -27.513 166.589 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 447  ALA F C   1 
ATOM   34138 O  O   . ALA F  1 204 ? 290.180 -27.827 165.394 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 447  ALA F O   1 
ATOM   34139 C  CB  . ALA F  1 204 ? 292.440 -26.391 167.415 1.00 46.85  ? ? ? ? ? ? 447  ALA F CB  1 
ATOM   34140 N  N   . GLU F  1 205 ? 290.023 -28.291 167.627 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F N   1 
ATOM   34141 C  CA  . GLU F  1 205 ? 289.454 -29.608 167.401 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F CA  1 
ATOM   34142 C  C   . GLU F  1 205 ? 288.082 -29.593 166.698 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F C   1 
ATOM   34143 O  O   . GLU F  1 205 ? 287.824 -30.441 165.847 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F O   1 
ATOM   34144 C  CB  . GLU F  1 205 ? 289.439 -30.460 168.660 1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F CB  1 
ATOM   34145 C  CG  . GLU F  1 205 ? 288.650 -31.735 168.443 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F CG  1 
ATOM   34146 C  CD  . GLU F  1 205 ? 289.214 -32.660 167.351 1.00 46.45  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F CD  1 
ATOM   34147 O  OE1 . GLU F  1 205 ? 290.414 -32.551 166.946 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F OE1 1 
ATOM   34148 O  OE2 . GLU F  1 205 ? 288.433 -33.538 166.918 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F OE2 1 
ATOM   34149 N  N   . GLN F  1 206 ? 287.211 -28.644 167.028 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F N   1 
ATOM   34150 C  CA  . GLN F  1 206 ? 285.965 -28.543 166.298 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F CA  1 
ATOM   34151 C  C   . GLN F  1 206 ? 286.249 -28.226 164.844 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F C   1 
ATOM   34152 O  O   . GLN F  1 206 ? 285.547 -28.705 163.966 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F O   1 
ATOM   34153 C  CB  . GLN F  1 206 ? 285.122 -27.468 166.887 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F CB  1 
ATOM   34154 C  CG  . GLN F  1 206 ? 284.923 -27.720 168.301 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F CG  1 
ATOM   34155 C  CD  . GLN F  1 206 ? 283.831 -28.725 168.540 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F CD  1 
ATOM   34156 O  OE1 . GLN F  1 206 ? 283.518 -29.543 167.673 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F OE1 1 
ATOM   34157 N  NE2 . GLN F  1 206 ? 283.231 -28.665 169.720 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F NE2 1 
ATOM   34158 N  N   . LEU F  1 207 ? 287.278 -27.416 164.587 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F N   1 
ATOM   34159 C  CA  . LEU F  1 207 ? 287.638 -27.083 163.226 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F CA  1 
ATOM   34160 C  C   . LEU F  1 207 ? 288.148 -28.352 162.582 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F C   1 
ATOM   34161 O  O   . LEU F  1 207 ? 287.772 -28.658 161.456 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F O   1 
ATOM   34162 C  CB  . LEU F  1 207 ? 288.706 -25.977 163.170 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F CB  1 
ATOM   34163 C  CG  . LEU F  1 207 ? 289.531 -25.703 161.872 1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F CG  1 
ATOM   34164 C  CD1 . LEU F  1 207 ? 288.663 -25.326 160.658 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F CD1 1 
ATOM   34165 C  CD2 . LEU F  1 207 ? 290.664 -24.667 162.079 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F CD2 1 
ATOM   34166 N  N   . ASN F  1 208 ? 288.994 -29.103 163.289 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F N   1 
ATOM   34167 C  CA  . ASN F  1 208 ? 289.450 -30.390 162.749 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F CA  1 
ATOM   34168 C  C   . ASN F  1 208 ? 288.241 -31.166 162.224 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F C   1 
ATOM   34169 O  O   . ASN F  1 208 ? 288.213 -31.597 161.063 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F O   1 
ATOM   34170 C  CB  . ASN F  1 208 ? 290.214 -31.227 163.803 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F CB  1 
ATOM   34171 C  CG  . ASN F  1 208 ? 291.078 -32.333 163.176 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F CG  1 
ATOM   34172 O  OD1 . ASN F  1 208 ? 292.025 -32.048 162.439 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F OD1 1 
ATOM   34173 N  ND2 . ASN F  1 208 ? 290.765 -33.591 163.480 1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F ND2 1 
ATOM   34174 N  N   . TRP F  1 209 ? 287.246 -31.312 163.102 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F N   1 
ATOM   34175 C  CA  . TRP F  1 209 ? 286.070 -32.132 162.873 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CA  1 
ATOM   34176 C  C   . TRP F  1 209 ? 285.238 -31.573 161.731 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F C   1 
ATOM   34177 O  O   . TRP F  1 209 ? 284.776 -32.283 160.860 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F O   1 
ATOM   34178 C  CB  . TRP F  1 209 ? 285.284 -32.188 164.175 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CB  1 
ATOM   34179 C  CG  . TRP F  1 209 ? 284.070 -33.042 164.155 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CG  1 
ATOM   34180 C  CD1 . TRP F  1 209 ? 283.886 -34.172 163.444 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CD1 1 
ATOM   34181 C  CD2 . TRP F  1 209 ? 282.863 -32.839 164.905 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CD2 1 
ATOM   34182 N  NE1 . TRP F  1 209 ? 282.636 -34.685 163.678 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F NE1 1 
ATOM   34183 C  CE2 . TRP F  1 209 ? 281.989 -33.881 164.573 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CE2 1 
ATOM   34184 C  CE3 . TRP F  1 209 ? 282.426 -31.856 165.804 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CE3 1 
ATOM   34185 C  CZ2 . TRP F  1 209 ? 280.717 -33.985 165.118 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CZ2 1 
ATOM   34186 C  CZ3 . TRP F  1 209 ? 281.157 -31.959 166.338 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CZ3 1 
ATOM   34187 C  CH2 . TRP F  1 209 ? 280.323 -33.015 165.997 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CH2 1 
ATOM   34188 N  N   . LEU F  1 210 ? 285.085 -30.268 161.716 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F N   1 
ATOM   34189 C  CA  . LEU F  1 210 ? 284.413 -29.585 160.591 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F CA  1 
ATOM   34190 C  C   . LEU F  1 210 ? 285.000 -29.914 159.230 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F C   1 
ATOM   34191 O  O   . LEU F  1 210 ? 284.280 -30.286 158.294 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F O   1 
ATOM   34192 C  CB  . LEU F  1 210 ? 284.440 -28.053 160.756 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F CB  1 
ATOM   34193 C  CG  . LEU F  1 210 ? 283.917 -27.300 159.526 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F CG  1 
ATOM   34194 C  CD1 . LEU F  1 210 ? 282.616 -27.850 159.033 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F CD1 1 
ATOM   34195 C  CD2 . LEU F  1 210 ? 283.710 -25.871 159.876 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F CD2 1 
ATOM   34196 N  N   . HIS F  1 211 ? 286.307 -29.711 159.130 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F N   1 
ATOM   34197 C  CA  . HIS F  1 211 ? 287.091 -30.063 157.947 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F CA  1 
ATOM   34198 C  C   . HIS F  1 211 ? 286.874 -31.521 157.482 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F C   1 
ATOM   34199 O  O   . HIS F  1 211 ? 286.627 -31.785 156.302 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F O   1 
ATOM   34200 C  CB  . HIS F  1 211 ? 288.562 -29.791 158.270 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F CB  1 
ATOM   34201 C  CG  . HIS F  1 211 ? 289.499 -30.266 157.230 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F CG  1 
ATOM   34202 N  ND1 . HIS F  1 211 ? 289.791 -29.523 156.112 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F ND1 1 
ATOM   34203 C  CD2 . HIS F  1 211 ? 290.194 -31.419 157.118 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F CD2 1 
ATOM   34204 C  CE1 . HIS F  1 211 ? 290.627 -30.203 155.346 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F CE1 1 
ATOM   34205 N  NE2 . HIS F  1 211 ? 290.896 -31.352 155.939 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F NE2 1 
ATOM   34206 N  N   . PHE F  1 212 ? 286.960 -32.439 158.444 1.00 50.00  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F N   1 
ATOM   34207 C  CA  . PHE F  1 212 ? 286.708 -33.852 158.239 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CA  1 
ATOM   34208 C  C   . PHE F  1 212 ? 285.341 -34.076 157.608 1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F C   1 
ATOM   34209 O  O   . PHE F  1 212 ? 285.213 -34.779 156.606 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F O   1 
ATOM   34210 C  CB  . PHE F  1 212 ? 286.801 -34.572 159.584 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CB  1 
ATOM   34211 C  CG  . PHE F  1 212 ? 286.362 -36.020 159.566 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CG  1 
ATOM   34212 C  CD1 . PHE F  1 212 ? 287.275 -37.039 159.373 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CD1 1 
ATOM   34213 C  CD2 . PHE F  1 212 ? 285.038 -36.365 159.814 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CD2 1 
ATOM   34214 C  CE1 . PHE F  1 212 ? 286.873 -38.374 159.391 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CE1 1 
ATOM   34215 C  CE2 . PHE F  1 212 ? 284.619 -37.713 159.831 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CE2 1 
ATOM   34216 C  CZ  . PHE F  1 212 ? 285.538 -38.706 159.619 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CZ  1 
ATOM   34217 N  N   . LEU F  1 213 ? 284.305 -33.487 158.181 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F N   1 
ATOM   34218 C  CA  . LEU F  1 213 ? 282.995 -33.701 157.629 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F CA  1 
ATOM   34219 C  C   . LEU F  1 213 ? 282.986 -33.259 156.206 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F C   1 
ATOM   34220 O  O   . LEU F  1 213 ? 282.491 -33.932 155.330 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F O   1 
ATOM   34221 C  CB  . LEU F  1 213 ? 281.995 -32.852 158.372 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F CB  1 
ATOM   34222 C  CG  . LEU F  1 213 ? 281.808 -33.280 159.817 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F CG  1 
ATOM   34223 C  CD1 . LEU F  1 213 ? 280.833 -32.307 160.413 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F CD1 1 
ATOM   34224 C  CD2 . LEU F  1 213 ? 281.294 -34.727 159.918 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F CD2 1 
ATOM   34225 N  N   . MET F  1 214 ? 283.520 -32.079 155.990 1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 457  MET F N   1 
ATOM   34226 C  CA  . MET F  1 214 ? 283.496 -31.480 154.686 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 457  MET F CA  1 
ATOM   34227 C  C   . MET F  1 214 ? 284.493 -32.193 153.793 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 457  MET F C   1 
ATOM   34228 O  O   . MET F  1 214 ? 284.644 -31.885 152.619 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 457  MET F O   1 
ATOM   34229 C  CB  . MET F  1 214 ? 283.887 -30.025 154.815 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 457  MET F CB  1 
ATOM   34230 C  CG  . MET F  1 214 ? 283.226 -29.114 153.815 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 457  MET F CG  1 
ATOM   34231 S  SD  . MET F  1 214 ? 282.079 -28.038 154.724 1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 457  MET F SD  1 
ATOM   34232 C  CE  . MET F  1 214 ? 283.276 -27.128 155.705 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 457  MET F CE  1 
ATOM   34233 N  N   . ASN F  1 215 ? 285.184 -33.165 154.345 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F N   1 
ATOM   34234 C  CA  . ASN F  1 215 ? 286.115 -33.896 153.526 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F CA  1 
ATOM   34235 C  C   . ASN F  1 215 ? 285.931 -35.377 153.703 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F C   1 
ATOM   34236 O  O   . ASN F  1 215 ? 286.850 -36.170 153.461 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F O   1 
ATOM   34237 C  CB  . ASN F  1 215 ? 287.546 -33.504 153.885 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F CB  1 
ATOM   34238 C  CG  . ASN F  1 215 ? 287.905 -32.136 153.384 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F CG  1 
ATOM   34239 O  OD1 . ASN F  1 215 ? 288.254 -31.994 152.234 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F OD1 1 
ATOM   34240 N  ND2 . ASN F  1 215 ? 287.807 -31.122 154.237 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F ND2 1 
ATOM   34241 N  N   . PHE F  1 216 ? 284.737 -35.753 154.124 1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F N   1 
ATOM   34242 C  CA  . PHE F  1 216 ? 284.478 -37.145 154.406 1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CA  1 
ATOM   34243 C  C   . PHE F  1 216 ? 284.868 -38.095 153.283 1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F C   1 
ATOM   34244 O  O   . PHE F  1 216 ? 285.461 -39.151 153.525 1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F O   1 
ATOM   34245 C  CB  . PHE F  1 216 ? 283.026 -37.335 154.671 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CB  1 
ATOM   34246 C  CG  . PHE F  1 216 ? 282.704 -38.683 155.144 1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CG  1 
ATOM   34247 C  CD1 . PHE F  1 216 ? 283.240 -39.144 156.324 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CD1 1 
ATOM   34248 C  CD2 . PHE F  1 216 ? 281.852 -39.485 154.427 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CD2 1 
ATOM   34249 C  CE1 . PHE F  1 216 ? 282.925 -40.374 156.773 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CE1 1 
ATOM   34250 C  CE2 . PHE F  1 216 ? 281.524 -40.716 154.877 1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CE2 1 
ATOM   34251 C  CZ  . PHE F  1 216 ? 282.064 -41.174 156.039 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CZ  1 
ATOM   34252 N  N   . GLY F  1 217 ? 284.504 -37.725 152.056 1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 460  GLY F N   1 
ATOM   34253 C  CA  . GLY F  1 217 ? 284.808 -38.524 150.868 1.00 57.82  ? ? ? ? ? ? 460  GLY F CA  1 
ATOM   34254 C  C   . GLY F  1 217 ? 286.252 -38.982 150.730 1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 460  GLY F C   1 
ATOM   34255 O  O   . GLY F  1 217 ? 286.525 -40.187 150.711 1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 460  GLY F O   1 
ATOM   34256 N  N   . ASN F  1 218 ? 287.178 -38.029 150.611 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F N   1 
ATOM   34257 C  CA  . ASN F  1 218 ? 288.609 -38.373 150.483 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F CA  1 
ATOM   34258 C  C   . ASN F  1 218 ? 289.135 -39.041 151.736 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F C   1 
ATOM   34259 O  O   . ASN F  1 218 ? 289.906 -39.995 151.657 1.00 59.99  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F O   1 
ATOM   34260 C  CB  . ASN F  1 218 ? 289.473 -37.142 150.200 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F CB  1 
ATOM   34261 C  CG  . ASN F  1 218 ? 288.754 -36.150 149.320 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F CG  1 
ATOM   34262 O  OD1 . ASN F  1 218 ? 288.494 -36.448 148.144 1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F OD1 1 
ATOM   34263 N  ND2 . ASN F  1 218 ? 288.395 -34.976 149.875 1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F ND2 1 
ATOM   34264 N  N   . ILE F  1 219 ? 288.740 -38.539 152.901 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F N   1 
ATOM   34265 C  CA  . ILE F  1 219 ? 289.336 -39.041 154.118 1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F CA  1 
ATOM   34266 C  C   . ILE F  1 219 ? 288.910 -40.460 154.350 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F C   1 
ATOM   34267 O  O   . ILE F  1 219 ? 289.751 -41.295 154.642 1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F O   1 
ATOM   34268 C  CB  . ILE F  1 219 ? 289.009 -38.201 155.326 1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F CB  1 
ATOM   34269 C  CG1 . ILE F  1 219 ? 289.695 -36.850 155.186 1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F CG1 1 
ATOM   34270 C  CG2 . ILE F  1 219 ? 289.458 -38.920 156.576 1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F CG2 1 
ATOM   34271 C  CD1 . ILE F  1 219 ? 288.916 -35.706 155.741 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F CD1 1 
ATOM   34272 N  N   . TYR F  1 220 ? 287.628 -40.772 154.204 1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F N   1 
ATOM   34273 C  CA  . TYR F  1 220 ? 287.215 -42.148 154.496 1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CA  1 
ATOM   34274 C  C   . TYR F  1 220 ? 287.173 -43.077 153.281 1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F C   1 
ATOM   34275 O  O   . TYR F  1 220 ? 287.740 -44.159 153.330 1.00 60.18  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F O   1 
ATOM   34276 C  CB  . TYR F  1 220 ? 285.894 -42.190 155.237 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CB  1 
ATOM   34277 C  CG  . TYR F  1 220 ? 285.308 -43.577 155.417 1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CG  1 
ATOM   34278 C  CD1 . TYR F  1 220 ? 285.428 -44.260 156.636 1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CD1 1 
ATOM   34279 C  CD2 . TYR F  1 220 ? 284.600 -44.189 154.375 1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CD2 1 
ATOM   34280 C  CE1 . TYR F  1 220 ? 284.865 -45.516 156.803 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CE1 1 
ATOM   34281 C  CE2 . TYR F  1 220 ? 284.045 -45.431 154.521 1.00 58.87  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CE2 1 
ATOM   34282 C  CZ  . TYR F  1 220 ? 284.178 -46.086 155.734 1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CZ  1 
ATOM   34283 O  OH  . TYR F  1 220 ? 283.601 -47.314 155.867 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F OH  1 
ATOM   34284 N  N   . ALA F  1 221 ? 286.507 -42.672 152.198 1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 464  ALA F N   1 
ATOM   34285 C  CA  . ALA F  1 221 ? 286.352 -43.559 151.030 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 464  ALA F CA  1 
ATOM   34286 C  C   . ALA F  1 221 ? 287.324 -43.199 149.926 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 464  ALA F C   1 
ATOM   34287 O  O   . ALA F  1 221 ? 287.336 -43.797 148.843 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 464  ALA F O   1 
ATOM   34288 C  CB  . ALA F  1 221 ? 284.929 -43.524 150.498 1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 464  ALA F CB  1 
ATOM   34289 N  N   . ASN F  1 222 ? 288.142 -42.203 150.206 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F N   1 
ATOM   34290 C  CA  . ASN F  1 222 ? 289.111 -41.780 149.233 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F CA  1 
ATOM   34291 C  C   . ASN F  1 222 ? 288.434 -41.284 147.960 1.00 63.52  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F C   1 
ATOM   34292 O  O   . ASN F  1 222 ? 289.049 -41.191 146.876 1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F O   1 
ATOM   34293 C  CB  . ASN F  1 222 ? 290.025 -42.932 148.919 1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F CB  1 
ATOM   34294 C  CG  . ASN F  1 222 ? 291.432 -42.484 148.798 1.00 64.84  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F CG  1 
ATOM   34295 O  OD1 . ASN F  1 222 ? 292.159 -42.426 149.795 1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F OD1 1 
ATOM   34296 N  ND2 . ASN F  1 222 ? 291.834 -42.113 147.578 1.00 66.01  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F ND2 1 
ATOM   34297 N  N   . ASP F  1 223 ? 287.157 -40.951 148.111 1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 466  ASP F N   1 
ATOM   34298 C  CA  . ASP F  1 223 ? 286.336 -40.624 146.980 1.00 63.27  ? ? ? ? ? ? 466  ASP F CA  1 
ATOM   34299 C  C   . ASP F  1 223 ? 285.939 -39.189 147.137 1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 466  ASP F C   1 
ATOM   34300 O  O   . ASP F  1 223 ? 285.069 -38.884 147.954 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 466  ASP F O   1 
ATOM   34301 C  CB  . ASP F  1 223 ? 285.100 -41.510 146.981 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 466  ASP F CB  1 
ATOM   34302 C  CG  . ASP F  1 223 ? 284.321 -41.413 145.698 1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 466  ASP F CG  1 
ATOM   34303 O  OD1 . ASP F  1 223 ? 284.657 -40.535 144.852 1.00 64.86  ? ? ? ? ? ? 466  ASP F OD1 1 
ATOM   34304 O  OD2 . ASP F  1 223 ? 283.371 -42.218 145.547 1.00 64.87  ? ? ? ? ? ? 466  ASP F OD2 1 
ATOM   34305 N  N   . PRO F  1 224 ? 286.582 -38.304 146.353 1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 467  PRO F N   1 
ATOM   34306 C  CA  . PRO F  1 224 ? 286.373 -36.838 146.412 1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 467  PRO F CA  1 
ATOM   34307 C  C   . PRO F  1 224 ? 284.899 -36.540 146.170 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 467  PRO F C   1 
ATOM   34308 O  O   . PRO F  1 224 ? 284.363 -35.503 146.595 1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 467  PRO F O   1 
ATOM   34309 C  CB  . PRO F  1 224 ? 287.206 -36.313 145.238 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 467  PRO F CB  1 
ATOM   34310 C  CG  . PRO F  1 224 ? 287.231 -37.497 144.256 1.00 64.61  ? ? ? ? ? ? 467  PRO F CG  1 
ATOM   34311 C  CD  . PRO F  1 224 ? 287.355 -38.710 145.163 1.00 64.38  ? ? ? ? ? ? 467  PRO F CD  1 
ATOM   34312 N  N   . ASP F  1 225 ? 284.236 -37.473 145.505 1.00 62.21  ? ? ? ? ? ? 468  ASP F N   1 
ATOM   34313 C  CA  . ASP F  1 225 ? 282.847 -37.302 145.195 1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 468  ASP F CA  1 
ATOM   34314 C  C   . ASP F  1 225 ? 281.907 -37.552 146.403 1.00 60.69  ? ? ? ? ? ? 468  ASP F C   1 
ATOM   34315 O  O   . ASP F  1 225 ? 280.734 -37.223 146.336 1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 468  ASP F O   1 
ATOM   34316 C  CB  . ASP F  1 225 ? 282.510 -38.181 143.987 1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 468  ASP F CB  1 
ATOM   34317 C  CG  . ASP F  1 225 ? 281.074 -38.016 143.530 1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 468  ASP F CG  1 
ATOM   34318 O  OD1 . ASP F  1 225 ? 280.387 -39.068 143.396 1.00 64.46  ? ? ? ? ? ? 468  ASP F OD1 1 
ATOM   34319 O  OD2 . ASP F  1 225 ? 280.624 -36.844 143.332 1.00 63.24  ? ? ? ? ? ? 468  ASP F OD2 1 
ATOM   34320 N  N   . ALA F  1 226 ? 282.398 -38.094 147.510 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 469  ALA F N   1 
ATOM   34321 C  CA  . ALA F  1 226 ? 281.497 -38.400 148.611 1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 469  ALA F CA  1 
ATOM   34322 C  C   . ALA F  1 226 ? 281.618 -37.449 149.798 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 469  ALA F C   1 
ATOM   34323 O  O   . ALA F  1 226 ? 281.424 -37.844 150.955 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 469  ALA F O   1 
ATOM   34324 C  CB  . ALA F  1 226 ? 281.713 -39.802 149.063 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 469  ALA F CB  1 
ATOM   34325 N  N   . ASN F  1 227 ? 281.931 -36.188 149.518 1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F N   1 
ATOM   34326 C  CA  . ASN F  1 227 ? 282.037 -35.183 150.592 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F CA  1 
ATOM   34327 C  C   . ASN F  1 227 ? 280.772 -34.394 150.940 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F C   1 
ATOM   34328 O  O   . ASN F  1 227 ? 279.925 -34.089 150.073 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F O   1 
ATOM   34329 C  CB  . ASN F  1 227 ? 283.140 -34.191 150.259 1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F CB  1 
ATOM   34330 C  CG  . ASN F  1 227 ? 284.446 -34.858 150.115 1.00 56.48  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F CG  1 
ATOM   34331 O  OD1 . ASN F  1 227 ? 285.109 -34.709 149.112 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F OD1 1 
ATOM   34332 N  ND2 . ASN F  1 227 ? 284.819 -35.642 151.101 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F ND2 1 
ATOM   34333 N  N   . PHE F  1 228 ? 280.655 -34.042 152.215 1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F N   1 
ATOM   34334 C  CA  . PHE F  1 228 ? 279.597 -33.132 152.597 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CA  1 
ATOM   34335 C  C   . PHE F  1 228 ? 279.962 -31.770 152.039 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F C   1 
ATOM   34336 O  O   . PHE F  1 228 ? 281.152 -31.381 152.056 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F O   1 
ATOM   34337 C  CB  . PHE F  1 228 ? 279.470 -33.063 154.101 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CB  1 
ATOM   34338 C  CG  . PHE F  1 228 ? 278.776 -34.233 154.692 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CG  1 
ATOM   34339 C  CD1 . PHE F  1 228 ? 277.462 -34.522 154.332 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CD1 1 
ATOM   34340 C  CD2 . PHE F  1 228 ? 279.422 -35.044 155.639 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CD2 1 
ATOM   34341 C  CE1 . PHE F  1 228 ? 276.804 -35.608 154.894 1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CE1 1 
ATOM   34342 C  CE2 . PHE F  1 228 ? 278.777 -36.141 156.216 1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CE2 1 
ATOM   34343 C  CZ  . PHE F  1 228 ? 277.475 -36.429 155.841 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CZ  1 
ATOM   34344 N  N   . ASP F  1 229 ? 278.947 -31.059 151.540 1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F N   1 
ATOM   34345 C  CA  . ASP F  1 229 ? 279.132 -29.742 150.911 1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F CA  1 
ATOM   34346 C  C   . ASP F  1 229 ? 278.965 -28.594 151.871 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F C   1 
ATOM   34347 O  O   . ASP F  1 229 ? 279.594 -27.555 151.719 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F O   1 
ATOM   34348 C  CB  . ASP F  1 229 ? 278.085 -29.503 149.831 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F CB  1 
ATOM   34349 C  CG  . ASP F  1 229 ? 278.121 -30.535 148.723 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F CG  1 
ATOM   34350 O  OD1 . ASP F  1 229 ? 279.046 -30.465 147.850 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F OD1 1 
ATOM   34351 O  OD2 . ASP F  1 229 ? 277.183 -31.384 148.733 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F OD2 1 
ATOM   34352 N  N   . SER F  1 230 ? 278.063 -28.776 152.825 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 473  SER F N   1 
ATOM   34353 C  CA  . SER F  1 230 ? 277.652 -27.705 153.711 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 473  SER F CA  1 
ATOM   34354 C  C   . SER F  1 230 ? 277.379 -28.197 155.127 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 473  SER F C   1 
ATOM   34355 O  O   . SER F  1 230 ? 277.262 -29.382 155.385 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 473  SER F O   1 
ATOM   34356 C  CB  . SER F  1 230 ? 276.423 -27.006 153.133 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 473  SER F CB  1 
ATOM   34357 O  OG  . SER F  1 230 ? 275.435 -27.951 152.767 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 473  SER F OG  1 
ATOM   34358 N  N   . ILE F  1 231 ? 277.282 -27.282 156.061 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F N   1 
ATOM   34359 C  CA  . ILE F  1 231 ? 277.070 -27.718 157.407 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F CA  1 
ATOM   34360 C  C   . ILE F  1 231 ? 275.871 -27.006 158.023 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F C   1 
ATOM   34361 O  O   . ILE F  1 231 ? 275.484 -25.933 157.544 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F O   1 
ATOM   34362 C  CB  . ILE F  1 231 ? 278.293 -27.460 158.241 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F CB  1 
ATOM   34363 C  CG1 . ILE F  1 231 ? 278.550 -25.962 158.341 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F CG1 1 
ATOM   34364 C  CG2 . ILE F  1 231 ? 279.428 -28.112 157.608 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F CG2 1 
ATOM   34365 C  CD1 . ILE F  1 231 ? 279.207 -25.553 159.647 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F CD1 1 
ATOM   34366 N  N   . ARG F  1 232 ? 275.279 -27.632 159.052 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F N   1 
ATOM   34367 C  CA  . ARG F  1 232 ? 274.290 -27.015 159.943 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F CA  1 
ATOM   34368 C  C   . ARG F  1 232 ? 274.923 -26.848 161.316 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F C   1 
ATOM   34369 O  O   . ARG F  1 232 ? 275.366 -27.825 161.906 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F O   1 
ATOM   34370 C  CB  . ARG F  1 232 ? 273.062 -27.915 160.070 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F CB  1 
ATOM   34371 C  CG  . ARG F  1 232 ? 272.050 -27.448 161.107 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F CG  1 
ATOM   34372 C  CD  . ARG F  1 232 ? 270.915 -28.475 161.198 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F CD  1 
ATOM   34373 N  NE  . ARG F  1 232 ? 269.874 -28.136 162.171 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F NE  1 
ATOM   34374 C  CZ  . ARG F  1 232 ? 269.938 -28.432 163.467 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F CZ  1 
ATOM   34375 N  NH1 . ARG F  1 232 ? 271.007 -29.066 163.968 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F NH1 1 
ATOM   34376 N  NH2 . ARG F  1 232 ? 268.944 -28.074 164.255 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F NH2 1 
ATOM   34377 N  N   . VAL F  1 233 ? 275.001 -25.634 161.841 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 476  VAL F N   1 
ATOM   34378 C  CA  . VAL F  1 233 ? 275.581 -25.525 163.167 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 476  VAL F CA  1 
ATOM   34379 C  C   . VAL F  1 233 ? 274.484 -25.714 164.167 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 476  VAL F C   1 
ATOM   34380 O  O   . VAL F  1 233 ? 273.509 -24.944 164.179 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 476  VAL F O   1 
ATOM   34381 C  CB  . VAL F  1 233 ? 276.183 -24.197 163.426 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 476  VAL F CB  1 
ATOM   34382 C  CG1 . VAL F  1 233 ? 276.864 -24.247 164.761 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 476  VAL F CG1 1 
ATOM   34383 C  CG2 . VAL F  1 233 ? 277.161 -23.891 162.340 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 476  VAL F CG2 1 
ATOM   34384 N  N   . ASP F  1 234 ? 274.638 -26.727 165.014 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F N   1 
ATOM   34385 C  CA  . ASP F  1 234 ? 273.541 -27.162 165.841 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F CA  1 
ATOM   34386 C  C   . ASP F  1 234 ? 273.700 -26.526 167.213 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F C   1 
ATOM   34387 O  O   . ASP F  1 234 ? 274.796 -26.438 167.717 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F O   1 
ATOM   34388 C  CB  . ASP F  1 234 ? 273.538 -28.683 165.903 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F CB  1 
ATOM   34389 C  CG  . ASP F  1 234 ? 272.821 -29.210 167.124 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F CG  1 
ATOM   34390 O  OD1 . ASP F  1 234 ? 271.559 -29.270 167.079 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F OD1 1 
ATOM   34391 O  OD2 . ASP F  1 234 ? 273.529 -29.569 168.132 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F OD2 1 
ATOM   34392 N  N   . ALA F  1 235 ? 272.594 -26.066 167.789 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 478  ALA F N   1 
ATOM   34393 C  CA  . ALA F  1 235 ? 272.552 -25.491 169.130 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 478  ALA F CA  1 
ATOM   34394 C  C   . ALA F  1 235 ? 273.477 -24.293 169.279 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 478  ALA F C   1 
ATOM   34395 O  O   . ALA F  1 235 ? 274.233 -24.146 170.245 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 478  ALA F O   1 
ATOM   34396 C  CB  . ALA F  1 235 ? 272.794 -26.532 170.174 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 478  ALA F CB  1 
ATOM   34397 N  N   . VAL F  1 236 ? 273.375 -23.392 168.320 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 479  VAL F N   1 
ATOM   34398 C  CA  . VAL F  1 236 ? 274.144 -22.172 168.372 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 479  VAL F CA  1 
ATOM   34399 C  C   . VAL F  1 236 ? 273.994 -21.464 169.733 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 479  VAL F C   1 
ATOM   34400 O  O   . VAL F  1 236 ? 274.952 -20.870 170.229 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 479  VAL F O   1 
ATOM   34401 C  CB  . VAL F  1 236 ? 273.757 -21.243 167.222 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 479  VAL F CB  1 
ATOM   34402 C  CG1 . VAL F  1 236 ? 274.411 -19.925 167.361 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 479  VAL F CG1 1 
ATOM   34403 C  CG2 . VAL F  1 236 ? 274.125 -21.874 165.955 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 479  VAL F CG2 1 
ATOM   34404 N  N   . ASP F  1 237 ? 272.820 -21.529 170.354 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F N   1 
ATOM   34405 C  CA  . ASP F  1 237 ? 272.593 -20.683 171.530 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F CA  1 
ATOM   34406 C  C   . ASP F  1 237 ? 273.096 -21.227 172.836 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F C   1 
ATOM   34407 O  O   . ASP F  1 237 ? 272.846 -20.635 173.879 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F O   1 
ATOM   34408 C  CB  . ASP F  1 237 ? 271.132 -20.313 171.701 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F CB  1 
ATOM   34409 C  CG  . ASP F  1 237 ? 270.698 -19.195 170.765 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F CG  1 
ATOM   34410 O  OD1 . ASP F  1 237 ? 271.570 -18.362 170.383 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F OD1 1 
ATOM   34411 O  OD2 . ASP F  1 237 ? 269.485 -19.146 170.402 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F OD2 1 
ATOM   34412 N  N   . ASN F  1 238 ? 273.819 -22.341 172.769 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F N   1 
ATOM   34413 C  CA  . ASN F  1 238 ? 274.304 -23.014 173.956 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F CA  1 
ATOM   34414 C  C   . ASN F  1 238 ? 275.770 -23.304 173.865 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F C   1 
ATOM   34415 O  O   . ASN F  1 238 ? 276.287 -24.123 174.642 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F O   1 
ATOM   34416 C  CB  . ASN F  1 238 ? 273.598 -24.332 174.048 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F CB  1 
ATOM   34417 C  CG  . ASN F  1 238 ? 272.155 -24.181 173.896 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F CG  1 
ATOM   34418 O  OD1 . ASN F  1 238 ? 271.537 -23.450 174.676 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F OD1 1 
ATOM   34419 N  ND2 . ASN F  1 238 ? 271.578 -24.837 172.892 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F ND2 1 
ATOM   34420 N  N   . VAL F  1 239 ? 276.423 -22.696 172.876 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 482  VAL F N   1 
ATOM   34421 C  CA  . VAL F  1 239 ? 277.851 -22.884 172.659 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 482  VAL F CA  1 
ATOM   34422 C  C   . VAL F  1 239 ? 278.513 -21.555 172.426 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 482  VAL F C   1 
ATOM   34423 O  O   . VAL F  1 239 ? 277.868 -20.566 172.001 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 482  VAL F O   1 
ATOM   34424 C  CB  . VAL F  1 239 ? 278.135 -23.770 171.453 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 482  VAL F CB  1 
ATOM   34425 C  CG1 . VAL F  1 239 ? 277.418 -25.080 171.613 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 482  VAL F CG1 1 
ATOM   34426 C  CG2 . VAL F  1 239 ? 277.709 -23.079 170.183 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 482  VAL F CG2 1 
ATOM   34427 N  N   . ASP F  1 240 ? 279.812 -21.542 172.698 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F N   1 
ATOM   34428 C  CA  . ASP F  1 240 ? 280.596 -20.325 172.597 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F CA  1 
ATOM   34429 C  C   . ASP F  1 240 ? 280.664 -19.829 171.147 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F C   1 
ATOM   34430 O  O   . ASP F  1 240 ? 281.200 -20.520 170.286 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F O   1 
ATOM   34431 C  CB  . ASP F  1 240 ? 281.972 -20.590 173.171 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F CB  1 
ATOM   34432 C  CG  . ASP F  1 240 ? 282.872 -19.435 173.022 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F CG  1 
ATOM   34433 O  OD1 . ASP F  1 240 ? 282.779 -18.728 171.994 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F OD1 1 
ATOM   34434 O  OD2 . ASP F  1 240 ? 283.676 -19.230 173.929 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F OD2 1 
ATOM   34435 N  N   . ALA F  1 241 ? 280.100 -18.650 170.869 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 484  ALA F N   1 
ATOM   34436 C  CA  . ALA F  1 241 ? 279.900 -18.226 169.468 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 484  ALA F CA  1 
ATOM   34437 C  C   . ALA F  1 241 ? 281.196 -18.104 168.631 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 484  ALA F C   1 
ATOM   34438 O  O   . ALA F  1 241 ? 281.140 -18.009 167.405 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 484  ALA F O   1 
ATOM   34439 C  CB  . ALA F  1 241 ? 279.069 -16.994 169.376 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 484  ALA F CB  1 
ATOM   34440 N  N   . ASP F  1 242 ? 282.360 -18.130 169.279 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F N   1 
ATOM   34441 C  CA  . ASP F  1 242 ? 283.627 -18.113 168.556 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F CA  1 
ATOM   34442 C  C   . ASP F  1 242 ? 283.576 -19.111 167.420 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F C   1 
ATOM   34443 O  O   . ASP F  1 242 ? 284.046 -18.859 166.314 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F O   1 
ATOM   34444 C  CB  . ASP F  1 242 ? 284.768 -18.487 169.497 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F CB  1 
ATOM   34445 C  CG  . ASP F  1 242 ? 285.069 -17.406 170.494 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F CG  1 
ATOM   34446 O  OD1 . ASP F  1 242 ? 284.449 -16.341 170.374 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F OD1 1 
ATOM   34447 O  OD2 . ASP F  1 242 ? 285.913 -17.591 171.394 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F OD2 1 
ATOM   34448 N  N   . LEU F  1 243 ? 283.003 -20.265 167.706 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F N   1 
ATOM   34449 C  CA  . LEU F  1 243 ? 282.871 -21.275 166.690 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F CA  1 
ATOM   34450 C  C   . LEU F  1 243 ? 282.236 -20.739 165.431 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F C   1 
ATOM   34451 O  O   . LEU F  1 243 ? 282.397 -21.346 164.385 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F O   1 
ATOM   34452 C  CB  . LEU F  1 243 ? 282.000 -22.417 167.184 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F CB  1 
ATOM   34453 C  CG  . LEU F  1 243 ? 282.399 -23.244 168.390 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F CG  1 
ATOM   34454 C  CD1 . LEU F  1 243 ? 281.356 -24.316 168.575 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F CD1 1 
ATOM   34455 C  CD2 . LEU F  1 243 ? 283.748 -23.825 168.099 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F CD2 1 
ATOM   34456 N  N   . LEU F  1 244 ? 281.477 -19.650 165.520 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F N   1 
ATOM   34457 C  CA  . LEU F  1 244 ? 280.841 -19.110 164.321 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F CA  1 
ATOM   34458 C  C   . LEU F  1 244 ? 281.811 -18.319 163.457 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F C   1 
ATOM   34459 O  O   . LEU F  1 244 ? 281.648 -18.256 162.234 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F O   1 
ATOM   34460 C  CB  . LEU F  1 244 ? 279.697 -18.202 164.663 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F CB  1 
ATOM   34461 C  CG  . LEU F  1 244 ? 278.463 -18.853 165.263 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F CG  1 
ATOM   34462 C  CD1 . LEU F  1 244 ? 277.419 -17.797 165.537 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F CD1 1 
ATOM   34463 C  CD2 . LEU F  1 244 ? 277.942 -19.903 164.356 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F CD2 1 
ATOM   34464 N  N   . GLN F  1 245 ? 282.801 -17.683 164.082 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F N   1 
ATOM   34465 C  CA  . GLN F  1 245 ? 283.892 -17.120 163.309 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F CA  1 
ATOM   34466 C  C   . GLN F  1 245 ? 284.750 -18.257 162.762 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F C   1 
ATOM   34467 O  O   . GLN F  1 245 ? 285.161 -18.244 161.602 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F O   1 
ATOM   34468 C  CB  . GLN F  1 245 ? 284.747 -16.172 164.145 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F CB  1 
ATOM   34469 C  CG  . GLN F  1 245 ? 284.208 -14.780 164.188 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F CG  1 
ATOM   34470 C  CD  . GLN F  1 245 ? 283.110 -14.679 165.166 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F CD  1 
ATOM   34471 O  OE1 . GLN F  1 245 ? 283.332 -14.776 166.365 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F OE1 1 
ATOM   34472 N  NE2 . GLN F  1 245 ? 281.910 -14.525 164.680 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F NE2 1 
ATOM   34473 N  N   . ILE F  1 246 ? 285.012 -19.260 163.585 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F N   1 
ATOM   34474 C  CA  . ILE F  1 246 ? 285.872 -20.347 163.133 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F CA  1 
ATOM   34475 C  C   . ILE F  1 246 ? 285.270 -21.015 161.906 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F C   1 
ATOM   34476 O  O   . ILE F  1 246 ? 285.924 -21.216 160.902 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F O   1 
ATOM   34477 C  CB  . ILE F  1 246 ? 286.085 -21.339 164.268 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F CB  1 
ATOM   34478 C  CG1 . ILE F  1 246 ? 287.132 -20.780 165.230 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F CG1 1 
ATOM   34479 C  CG2 . ILE F  1 246 ? 286.523 -22.650 163.744 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F CG2 1 
ATOM   34480 C  CD1 . ILE F  1 246 ? 286.888 -21.131 166.645 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F CD1 1 
ATOM   34481 N  N   . ALA F  1 247 ? 283.986 -21.312 161.974 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 490  ALA F N   1 
ATOM   34482 C  CA  . ALA F  1 247 ? 283.362 -22.014 160.895 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 490  ALA F CA  1 
ATOM   34483 C  C   . ALA F  1 247 ? 283.292 -21.115 159.677 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 490  ALA F C   1 
ATOM   34484 O  O   . ALA F  1 247 ? 283.403 -21.565 158.542 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 490  ALA F O   1 
ATOM   34485 C  CB  . ALA F  1 247 ? 282.019 -22.447 161.306 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 490  ALA F CB  1 
ATOM   34486 N  N   . GLY F  1 248 ? 283.109 -19.829 159.918 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 491  GLY F N   1 
ATOM   34487 C  CA  . GLY F  1 248 ? 282.956 -18.873 158.826 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 491  GLY F CA  1 
ATOM   34488 C  C   . GLY F  1 248 ? 284.256 -18.626 158.083 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 491  GLY F C   1 
ATOM   34489 O  O   . GLY F  1 248 ? 284.293 -18.656 156.856 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 491  GLY F O   1 
ATOM   34490 N  N   . ASP F  1 249 ? 285.322 -18.365 158.836 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F N   1 
ATOM   34491 C  CA  . ASP F  1 249 ? 286.672 -18.349 158.292 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F CA  1 
ATOM   34492 C  C   . ASP F  1 249 ? 286.913 -19.581 157.397 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F C   1 
ATOM   34493 O  O   . ASP F  1 249 ? 287.405 -19.458 156.269 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F O   1 
ATOM   34494 C  CB  . ASP F  1 249 ? 287.717 -18.309 159.422 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F CB  1 
ATOM   34495 C  CG  . ASP F  1 249 ? 287.718 -17.002 160.182 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F CG  1 
ATOM   34496 O  OD1 . ASP F  1 249 ? 286.979 -16.085 159.779 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F OD1 1 
ATOM   34497 O  OD2 . ASP F  1 249 ? 288.466 -16.883 161.182 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F OD2 1 
ATOM   34498 N  N   . TYR F  1 250 ? 286.572 -20.764 157.895 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F N   1 
ATOM   34499 C  CA  . TYR F  1 250 ? 286.926 -21.973 157.195 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CA  1 
ATOM   34500 C  C   . TYR F  1 250 ? 286.221 -22.017 155.883 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F C   1 
ATOM   34501 O  O   . TYR F  1 250 ? 286.834 -22.230 154.861 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F O   1 
ATOM   34502 C  CB  . TYR F  1 250 ? 286.546 -23.217 157.984 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CB  1 
ATOM   34503 C  CG  . TYR F  1 250 ? 286.886 -24.497 157.241 1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CG  1 
ATOM   34504 C  CD1 . TYR F  1 250 ? 288.180 -24.951 157.166 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CD1 1 
ATOM   34505 C  CD2 . TYR F  1 250 ? 285.910 -25.233 156.609 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CD2 1 
ATOM   34506 C  CE1 . TYR F  1 250 ? 288.482 -26.101 156.493 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CE1 1 
ATOM   34507 C  CE2 . TYR F  1 250 ? 286.212 -26.382 155.929 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CE2 1 
ATOM   34508 C  CZ  . TYR F  1 250 ? 287.499 -26.804 155.875 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CZ  1 
ATOM   34509 O  OH  . TYR F  1 250 ? 287.821 -27.951 155.209 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F OH  1 
ATOM   34510 N  N   . LEU F  1 251 ? 284.916 -21.845 155.909 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F N   1 
ATOM   34511 C  CA  . LEU F  1 251 ? 284.170 -21.828 154.667 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F CA  1 
ATOM   34512 C  C   . LEU F  1 251 ? 284.784 -20.853 153.653 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F C   1 
ATOM   34513 O  O   . LEU F  1 251 ? 284.863 -21.139 152.450 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F O   1 
ATOM   34514 C  CB  . LEU F  1 251 ? 282.712 -21.454 154.919 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F CB  1 
ATOM   34515 C  CG  . LEU F  1 251 ? 281.919 -22.581 155.551 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F CG  1 
ATOM   34516 C  CD1 . LEU F  1 251 ? 280.514 -22.144 155.735 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F CD1 1 
ATOM   34517 C  CD2 . LEU F  1 251 ? 282.002 -23.809 154.682 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F CD2 1 
ATOM   34518 N  N   . LYS F  1 252 ? 285.191 -19.692 154.150 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F N   1 
ATOM   34519 C  CA  . LYS F  1 252 ? 285.850 -18.683 153.334 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F CA  1 
ATOM   34520 C  C   . LYS F  1 252 ? 287.253 -19.104 152.844 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F C   1 
ATOM   34521 O  O   . LYS F  1 252 ? 287.489 -19.188 151.620 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F O   1 
ATOM   34522 C  CB  . LYS F  1 252 ? 285.912 -17.369 154.089 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F CB  1 
ATOM   34523 C  CG  . LYS F  1 252 ? 284.725 -16.517 153.855 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F CG  1 
ATOM   34524 C  CD  . LYS F  1 252 ? 284.953 -15.183 154.503 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F CD  1 
ATOM   34525 C  CE  . LYS F  1 252 ? 284.886 -15.356 156.001 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F CE  1 
ATOM   34526 N  NZ  . LYS F  1 252 ? 285.086 -14.062 156.676 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F NZ  1 
ATOM   34527 N  N   . ALA F  1 253 ? 288.177 -19.354 153.780 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 496  ALA F N   1 
ATOM   34528 C  CA  . ALA F  1 253 ? 289.514 -19.869 153.420 1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 496  ALA F CA  1 
ATOM   34529 C  C   . ALA F  1 253 ? 289.477 -21.054 152.425 1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 496  ALA F C   1 
ATOM   34530 O  O   . ALA F  1 253 ? 290.057 -20.980 151.343 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 496  ALA F O   1 
ATOM   34531 C  CB  . ALA F  1 253 ? 290.299 -20.231 154.678 1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 496  ALA F CB  1 
ATOM   34532 N  N   . ALA F  1 254 ? 288.752 -22.113 152.792 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 497  ALA F N   1 
ATOM   34533 C  CA  . ALA F  1 254 ? 288.663 -23.378 152.040 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 497  ALA F CA  1 
ATOM   34534 C  C   . ALA F  1 254 ? 287.740 -23.439 150.802 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 497  ALA F C   1 
ATOM   34535 O  O   . ALA F  1 254 ? 288.039 -24.136 149.847 1.00 54.68  ? ? ? ? ? ? 497  ALA F O   1 
ATOM   34536 C  CB  . ALA F  1 254 ? 288.303 -24.510 153.004 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 497  ALA F CB  1 
ATOM   34537 N  N   . LYS F  1 255 ? 286.600 -22.755 150.826 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F N   1 
ATOM   34538 C  CA  . LYS F  1 255 ? 285.647 -22.835 149.708 1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F CA  1 
ATOM   34539 C  C   . LYS F  1 255 ? 285.463 -21.517 148.967 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F C   1 
ATOM   34540 O  O   . LYS F  1 255 ? 284.726 -21.462 147.984 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F O   1 
ATOM   34541 C  CB  . LYS F  1 255 ? 284.287 -23.337 150.184 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F CB  1 
ATOM   34542 C  CG  . LYS F  1 255 ? 284.313 -24.729 150.758 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F CG  1 
ATOM   34543 C  CD  . LYS F  1 255 ? 285.075 -25.695 149.864 1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F CD  1 
ATOM   34544 C  CE  . LYS F  1 255 ? 285.420 -26.950 150.640 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F CE  1 
ATOM   34545 N  NZ  . LYS F  1 255 ? 286.064 -27.981 149.779 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F NZ  1 
ATOM   34546 N  N   . GLY F  1 256 ? 286.121 -20.460 149.445 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 499  GLY F N   1 
ATOM   34547 C  CA  . GLY F  1 256 ? 286.014 -19.131 148.850 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 499  GLY F CA  1 
ATOM   34548 C  C   . GLY F  1 256 ? 284.574 -18.669 148.636 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 499  GLY F C   1 
ATOM   34549 O  O   . GLY F  1 256 ? 284.222 -18.185 147.557 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 499  GLY F O   1 
ATOM   34550 N  N   . ILE F  1 257 ? 283.725 -18.809 149.661 1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F N   1 
ATOM   34551 C  CA  . ILE F  1 257 ? 282.302 -18.458 149.535 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F CA  1 
ATOM   34552 C  C   . ILE F  1 257 ? 282.134 -16.948 149.464 1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F C   1 
ATOM   34553 O  O   . ILE F  1 257 ? 281.107 -16.440 148.994 1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F O   1 
ATOM   34554 C  CB  . ILE F  1 257 ? 281.442 -19.005 150.696 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F CB  1 
ATOM   34555 C  CG1 . ILE F  1 257 ? 281.950 -18.427 152.020 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F CG1 1 
ATOM   34556 C  CG2 . ILE F  1 257 ? 281.424 -20.519 150.684 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F CG2 1 
ATOM   34557 C  CD1 . ILE F  1 257 ? 280.907 -18.370 153.144 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F CD1 1 
ATOM   34558 N  N   . HIS F  1 258 ? 283.151 -16.238 149.930 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F N   1 
ATOM   34559 C  CA  . HIS F  1 258 ? 283.091 -14.794 150.003 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F CA  1 
ATOM   34560 C  C   . HIS F  1 258 ? 283.399 -14.147 148.658 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F C   1 
ATOM   34561 O  O   . HIS F  1 258 ? 283.276 -12.939 148.506 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F O   1 
ATOM   34562 C  CB  . HIS F  1 258 ? 284.036 -14.267 151.097 1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F CB  1 
ATOM   34563 C  CG  . HIS F  1 258 ? 285.493 -14.534 150.830 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F CG  1 
ATOM   34564 N  ND1 . HIS F  1 258 ? 285.983 -15.793 150.546 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F ND1 1 
ATOM   34565 C  CD2 . HIS F  1 258 ? 286.564 -13.704 150.812 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F CD2 1 
ATOM   34566 C  CE1 . HIS F  1 258 ? 287.286 -15.723 150.358 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F CE1 1 
ATOM   34567 N  NE2 . HIS F  1 258 ? 287.664 -14.467 150.514 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F NE2 1 
ATOM   34568 N  N   . LYS F  1 259 ? 283.774 -14.931 147.663 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F N   1 
ATOM   34569 C  CA  . LYS F  1 259 ? 284.198 -14.299 146.427 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F CA  1 
ATOM   34570 C  C   . LYS F  1 259 ? 283.081 -14.107 145.456 1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F C   1 
ATOM   34571 O  O   . LYS F  1 259 ? 283.016 -13.094 144.790 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F O   1 
ATOM   34572 C  CB  . LYS F  1 259 ? 285.318 -15.075 145.784 1.00 56.09  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F CB  1 
ATOM   34573 C  CG  . LYS F  1 259 ? 286.364 -15.388 146.803 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F CG  1 
ATOM   34574 C  CD  . LYS F  1 259 ? 287.726 -15.095 146.301 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F CD  1 
ATOM   34575 C  CE  . LYS F  1 259 ? 288.184 -13.674 146.634 1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F CE  1 
ATOM   34576 N  NZ  . LYS F  1 259 ? 289.684 -13.821 146.622 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F NZ  1 
ATOM   34577 N  N   . ASN F  1 260 ? 282.204 -15.088 145.358 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F N   1 
ATOM   34578 C  CA  . ASN F  1 260 ? 281.050 -14.959 144.471 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F CA  1 
ATOM   34579 C  C   . ASN F  1 260 ? 279.903 -15.890 144.894 1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F C   1 
ATOM   34580 O  O   . ASN F  1 260 ? 280.102 -16.773 145.759 1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F O   1 
ATOM   34581 C  CB  . ASN F  1 260 ? 281.443 -15.165 142.992 1.00 57.17  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F CB  1 
ATOM   34582 C  CG  . ASN F  1 260 ? 282.068 -16.534 142.730 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F CG  1 
ATOM   34583 O  OD1 . ASN F  1 260 ? 281.435 -17.589 142.952 1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F OD1 1 
ATOM   34584 N  ND2 . ASN F  1 260 ? 283.317 -16.523 142.243 1.00 58.72  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F ND2 1 
ATOM   34585 N  N   . ASP F  1 261 ? 278.725 -15.692 144.285 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F N   1 
ATOM   34586 C  CA  . ASP F  1 261 ? 277.538 -16.468 144.622 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F CA  1 
ATOM   34587 C  C   . ASP F  1 261 ? 277.653 -17.945 144.263 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F C   1 
ATOM   34588 O  O   . ASP F  1 261 ? 277.182 -18.810 145.013 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F O   1 
ATOM   34589 C  CB  . ASP F  1 261 ? 276.302 -15.842 143.994 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F CB  1 
ATOM   34590 C  CG  . ASP F  1 261 ? 275.868 -14.591 144.730 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F CG  1 
ATOM   34591 O  OD1 . ASP F  1 261 ? 275.941 -14.581 145.989 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F OD1 1 
ATOM   34592 O  OD2 . ASP F  1 261 ? 275.465 -13.616 144.051 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F OD2 1 
ATOM   34593 N  N   . LYS F  1 262 ? 278.300 -18.244 143.142 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F N   1 
ATOM   34594 C  CA  . LYS F  1 262 ? 278.431 -19.650 142.729 1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F CA  1 
ATOM   34595 C  C   . LYS F  1 262 ? 279.151 -20.545 143.735 1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F C   1 
ATOM   34596 O  O   . LYS F  1 262 ? 278.849 -21.728 143.829 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F O   1 
ATOM   34597 C  CB  . LYS F  1 262 ? 279.108 -19.761 141.361 1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F CB  1 
ATOM   34598 C  CG  . LYS F  1 262 ? 279.487 -21.183 140.968 1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F CG  1 
ATOM   34599 C  CD  . LYS F  1 262 ? 279.406 -21.335 139.374 1.00 61.21  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F CD  1 
ATOM   34600 C  CE  . LYS F  1 262 ? 279.718 -22.809 139.046 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F CE  1 
ATOM   34601 N  NZ  . LYS F  1 262 ? 279.114 -23.694 140.145 1.00 60.85  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F NZ  1 
ATOM   34602 N  N   . ALA F  1 263 ? 280.115 -19.972 144.454 1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 506  ALA F N   1 
ATOM   34603 C  CA  . ALA F  1 263 ? 280.878 -20.701 145.467 1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 506  ALA F CA  1 
ATOM   34604 C  C   . ALA F  1 263 ? 280.075 -20.762 146.728 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 506  ALA F C   1 
ATOM   34605 O  O   . ALA F  1 263 ? 280.005 -21.807 147.370 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 506  ALA F O   1 
ATOM   34606 C  CB  . ALA F  1 263 ? 282.231 -20.022 145.760 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 506  ALA F CB  1 
ATOM   34607 N  N   . ALA F  1 264 ? 279.478 -19.630 147.097 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 507  ALA F N   1 
ATOM   34608 C  CA  . ALA F  1 264 ? 278.757 -19.519 148.369 1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 507  ALA F CA  1 
ATOM   34609 C  C   . ALA F  1 264 ? 277.559 -20.483 148.383 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 507  ALA F C   1 
ATOM   34610 O  O   . ALA F  1 264 ? 277.313 -21.219 149.357 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 507  ALA F O   1 
ATOM   34611 C  CB  . ALA F  1 264 ? 278.319 -18.080 148.595 1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 507  ALA F CB  1 
ATOM   34612 N  N   . ASN F  1 265 ? 276.843 -20.473 147.263 1.00 52.40  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F N   1 
ATOM   34613 C  CA  . ASN F  1 265 ? 275.693 -21.331 147.043 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F CA  1 
ATOM   34614 C  C   . ASN F  1 265 ? 276.058 -22.832 146.924 1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F C   1 
ATOM   34615 O  O   . ASN F  1 265 ? 275.284 -23.720 147.318 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F O   1 
ATOM   34616 C  CB  . ASN F  1 265 ? 274.914 -20.823 145.822 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F CB  1 
ATOM   34617 C  CG  . ASN F  1 265 ? 274.202 -19.479 146.084 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F CG  1 
ATOM   34618 O  OD1 . ASN F  1 265 ? 274.589 -18.698 146.954 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F OD1 1 
ATOM   34619 N  ND2 . ASN F  1 265 ? 273.154 -19.215 145.312 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F ND2 1 
ATOM   34620 N  N   . ASP F  1 266 ? 277.248 -23.117 146.417 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F N   1 
ATOM   34621 C  CA  . ASP F  1 266 ? 277.720 -24.495 146.406 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F CA  1 
ATOM   34622 C  C   . ASP F  1 266 ? 278.033 -25.075 147.815 1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F C   1 
ATOM   34623 O  O   . ASP F  1 266 ? 278.438 -26.241 147.946 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F O   1 
ATOM   34624 C  CB  . ASP F  1 266 ? 278.935 -24.634 145.476 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F CB  1 
ATOM   34625 C  CG  . ASP F  1 266 ? 278.537 -24.808 144.009 1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F CG  1 
ATOM   34626 O  OD1 . ASP F  1 266 ? 277.331 -25.067 143.799 1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F OD1 1 
ATOM   34627 O  OD2 . ASP F  1 266 ? 279.407 -24.692 143.094 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F OD2 1 
ATOM   34628 N  N   . HIS F  1 267 ? 277.826 -24.279 148.856 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F N   1 
ATOM   34629 C  CA  . HIS F  1 267 ? 278.246 -24.670 150.169 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F CA  1 
ATOM   34630 C  C   . HIS F  1 267 ? 277.390 -23.894 151.142 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F C   1 
ATOM   34631 O  O   . HIS F  1 267 ? 277.859 -23.411 152.169 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F O   1 
ATOM   34632 C  CB  . HIS F  1 267 ? 279.720 -24.334 150.359 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F CB  1 
ATOM   34633 C  CG  . HIS F  1 267 ? 280.648 -25.053 149.416 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F CG  1 
ATOM   34634 N  ND1 . HIS F  1 267 ? 280.825 -26.425 149.426 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F ND1 1 
ATOM   34635 C  CD2 . HIS F  1 267 ? 281.496 -24.580 148.469 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F CD2 1 
ATOM   34636 C  CE1 . HIS F  1 267 ? 281.722 -26.762 148.515 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F CE1 1 
ATOM   34637 N  NE2 . HIS F  1 267 ? 282.150 -25.661 147.925 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F NE2 1 
ATOM   34638 N  N   . LEU F  1 268 ? 276.115 -23.772 150.806 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F N   1 
ATOM   34639 C  CA  . LEU F  1 268 ? 275.201 -22.970 151.631 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F CA  1 
ATOM   34640 C  C   . LEU F  1 268 ? 275.008 -23.526 153.026 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F C   1 
ATOM   34641 O  O   . LEU F  1 268 ? 274.469 -24.613 153.174 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F O   1 
ATOM   34642 C  CB  . LEU F  1 268 ? 273.839 -22.907 150.956 1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F CB  1 
ATOM   34643 C  CG  . LEU F  1 268 ? 272.742 -22.084 151.639 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F CG  1 
ATOM   34644 C  CD1 . LEU F  1 268 ? 273.257 -20.729 152.005 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F CD1 1 
ATOM   34645 C  CD2 . LEU F  1 268 ? 271.502 -21.965 150.729 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F CD2 1 
ATOM   34646 N  N   . SER F  1 269 ? 275.397 -22.791 154.051 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 512  SER F N   1 
ATOM   34647 C  CA  . SER F  1 269 ? 275.311 -23.382 155.390 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 512  SER F CA  1 
ATOM   34648 C  C   . SER F  1 269 ? 274.273 -22.764 156.329 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 512  SER F C   1 
ATOM   34649 O  O   . SER F  1 269 ? 273.862 -21.619 156.129 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 512  SER F O   1 
ATOM   34650 C  CB  . SER F  1 269 ? 276.686 -23.387 156.038 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 512  SER F CB  1 
ATOM   34651 O  OG  . SER F  1 269 ? 277.554 -24.237 155.297 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 512  SER F OG  1 
ATOM   34652 N  N   . ILE F  1 270 ? 273.823 -23.488 157.350 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F N   1 
ATOM   34653 C  CA  . ILE F  1 270 ? 272.815 -22.883 158.205 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F CA  1 
ATOM   34654 C  C   . ILE F  1 270 ? 273.131 -22.906 159.686 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F C   1 
ATOM   34655 O  O   . ILE F  1 270 ? 273.870 -23.780 160.159 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F O   1 
ATOM   34656 C  CB  . ILE F  1 270 ? 271.451 -23.506 158.008 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F CB  1 
ATOM   34657 C  CG1 . ILE F  1 270 ? 271.516 -24.980 158.314 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F CG1 1 
ATOM   34658 C  CG2 . ILE F  1 270 ? 271.007 -23.375 156.595 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F CG2 1 
ATOM   34659 C  CD1 . ILE F  1 270 ? 270.176 -25.652 158.061 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F CD1 1 
ATOM   34660 N  N   . LEU F  1 271 ? 272.557 -21.934 160.404 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F N   1 
ATOM   34661 C  CA  . LEU F  1 271 ? 272.519 -21.946 161.855 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F CA  1 
ATOM   34662 C  C   . LEU F  1 271 ? 271.180 -22.461 162.275 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F C   1 
ATOM   34663 O  O   . LEU F  1 271 ? 270.207 -22.163 161.632 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F O   1 
ATOM   34664 C  CB  . LEU F  1 271 ? 272.623 -20.545 162.417 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F CB  1 
ATOM   34665 C  CG  . LEU F  1 271 ? 273.907 -19.802 162.119 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F CG  1 
ATOM   34666 C  CD1 . LEU F  1 271 ? 274.070 -18.719 163.139 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F CD1 1 
ATOM   34667 C  CD2 . LEU F  1 271 ? 275.097 -20.725 162.113 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F CD2 1 
ATOM   34668 N  N   . GLU F  1 272 ? 271.131 -23.230 163.351 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F N   1 
ATOM   34669 C  CA  . GLU F  1 272 ? 269.912 -23.392 164.096 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F CA  1 
ATOM   34670 C  C   . GLU F  1 272 ? 270.006 -22.459 165.290 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F C   1 
ATOM   34671 O  O   . GLU F  1 272 ? 270.317 -22.893 166.404 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F O   1 
ATOM   34672 C  CB  . GLU F  1 272 ? 269.776 -24.808 164.585 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F CB  1 
ATOM   34673 C  CG  . GLU F  1 272 ? 268.464 -25.021 165.199 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F CG  1 
ATOM   34674 C  CD  . GLU F  1 272 ? 268.500 -25.902 166.428 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F CD  1 
ATOM   34675 O  OE1 . GLU F  1 272 ? 269.607 -26.131 166.993 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F OE1 1 
ATOM   34676 O  OE2 . GLU F  1 272 ? 267.386 -26.350 166.827 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F OE2 1 
ATOM   34677 N  N   . ALA F  1 273 ? 269.782 -21.167 165.061 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 516  ALA F N   1 
ATOM   34678 C  CA  . ALA F  1 273 ? 269.943 -20.191 166.132 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 516  ALA F CA  1 
ATOM   34679 C  C   . ALA F  1 273 ? 268.596 -19.544 166.407 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 516  ALA F C   1 
ATOM   34680 O  O   . ALA F  1 273 ? 267.944 -19.057 165.481 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 516  ALA F O   1 
ATOM   34681 C  CB  . ALA F  1 273 ? 270.963 -19.169 165.754 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 516  ALA F CB  1 
ATOM   34682 N  N   . TRP F  1 274 ? 268.165 -19.550 167.670 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F N   1 
ATOM   34683 C  CA  . TRP F  1 274 ? 266.769 -19.263 167.958 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CA  1 
ATOM   34684 C  C   . TRP F  1 274 ? 266.534 -17.853 168.342 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F C   1 
ATOM   34685 O  O   . TRP F  1 274 ? 265.474 -17.347 168.063 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F O   1 
ATOM   34686 C  CB  . TRP F  1 274 ? 266.187 -20.208 169.001 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CB  1 
ATOM   34687 C  CG  . TRP F  1 274 ? 265.940 -21.563 168.418 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CG  1 
ATOM   34688 C  CD1 . TRP F  1 274 ? 266.805 -22.595 168.410 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CD1 1 
ATOM   34689 C  CD2 . TRP F  1 274 ? 264.762 -22.020 167.746 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CD2 1 
ATOM   34690 N  NE1 . TRP F  1 274 ? 266.254 -23.680 167.770 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F NE1 1 
ATOM   34691 C  CE2 . TRP F  1 274 ? 264.996 -23.354 167.358 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CE2 1 
ATOM   34692 C  CE3 . TRP F  1 274 ? 263.537 -21.432 167.434 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CE3 1 
ATOM   34693 C  CZ2 . TRP F  1 274 ? 264.076 -24.104 166.684 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CZ2 1 
ATOM   34694 C  CZ3 . TRP F  1 274 ? 262.623 -22.171 166.761 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CZ3 1 
ATOM   34695 C  CH2 . TRP F  1 274 ? 262.891 -23.502 166.393 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CH2 1 
ATOM   34696 N  N   . SER F  1 275 ? 267.518 -17.201 168.947 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 518  SER F N   1 
ATOM   34697 C  CA  . SER F  1 275 ? 267.331 -15.780 169.316 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 518  SER F CA  1 
ATOM   34698 C  C   . SER F  1 275 ? 267.133 -14.878 168.087 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 518  SER F C   1 
ATOM   34699 O  O   . SER F  1 275 ? 267.719 -15.101 167.017 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 518  SER F O   1 
ATOM   34700 C  CB  . SER F  1 275 ? 268.488 -15.252 170.166 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 518  SER F CB  1 
ATOM   34701 O  OG  . SER F  1 275 ? 268.257 -13.921 170.565 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 518  SER F OG  1 
ATOM   34702 N  N   . TYR F  1 276 ? 266.276 -13.873 168.253 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F N   1 
ATOM   34703 C  CA  . TYR F  1 276 ? 266.035 -12.893 167.220 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CA  1 
ATOM   34704 C  C   . TYR F  1 276 ? 267.328 -12.198 166.926 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F C   1 
ATOM   34705 O  O   . TYR F  1 276 ? 267.524 -11.708 165.832 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F O   1 
ATOM   34706 C  CB  . TYR F  1 276 ? 265.026 -11.874 167.681 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CB  1 
ATOM   34707 C  CG  . TYR F  1 276 ? 263.656 -12.455 167.758 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CG  1 
ATOM   34708 C  CD1 . TYR F  1 276 ? 263.211 -13.337 166.791 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CD1 1 
ATOM   34709 C  CD2 . TYR F  1 276 ? 262.799 -12.125 168.788 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CD2 1 
ATOM   34710 C  CE1 . TYR F  1 276 ? 261.961 -13.876 166.849 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CE1 1 
ATOM   34711 C  CE2 . TYR F  1 276 ? 261.558 -12.660 168.856 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CE2 1 
ATOM   34712 C  CZ  . TYR F  1 276 ? 261.141 -13.534 167.891 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CZ  1 
ATOM   34713 O  OH  . TYR F  1 276 ? 259.886 -14.071 168.023 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F OH  1 
ATOM   34714 N  N   . ASN F  1 277 ? 268.219 -12.176 167.909 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F N   1 
ATOM   34715 C  CA  . ASN F  1 277 ? 269.457 -11.458 167.806 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F CA  1 
ATOM   34716 C  C   . ASN F  1 277 ? 270.336 -12.143 166.857 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F C   1 
ATOM   34717 O  O   . ASN F  1 277 ? 271.179 -11.516 166.240 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F O   1 
ATOM   34718 C  CB  . ASN F  1 277 ? 270.162 -11.369 169.142 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F CB  1 
ATOM   34719 C  CG  . ASN F  1 277 ? 269.503 -10.393 170.063 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F CG  1 
ATOM   34720 O  OD1 . ASN F  1 277 ? 268.590 -9.632  169.686 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F OD1 1 
ATOM   34721 N  ND2 . ASN F  1 277 ? 269.948 -10.402 171.287 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F ND2 1 
ATOM   34722 N  N   . ASP F  1 278 ? 270.169 -13.440 166.721 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F N   1 
ATOM   34723 C  CA  . ASP F  1 278 ? 271.222 -14.183 166.022 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F CA  1 
ATOM   34724 C  C   . ASP F  1 278 ? 271.330 -13.834 164.560 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F C   1 
ATOM   34725 O  O   . ASP F  1 278 ? 272.429 -13.741 164.071 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F O   1 
ATOM   34726 C  CB  . ASP F  1 278 ? 271.115 -15.694 166.195 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F CB  1 
ATOM   34727 C  CG  . ASP F  1 278 ? 271.272 -16.142 167.653 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F CG  1 
ATOM   34728 O  OD1 . ASP F  1 278 ? 271.846 -15.401 168.484 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F OD1 1 
ATOM   34729 O  OD2 . ASP F  1 278 ? 270.810 -17.256 167.963 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F OD2 1 
ATOM   34730 N  N   . THR F  1 279 ? 270.205 -13.627 163.868 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 522  THR F N   1 
ATOM   34731 C  CA  . THR F  1 279 ? 270.224 -13.174 162.451 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 522  THR F CA  1 
ATOM   34732 C  C   . THR F  1 279 ? 270.950 -11.806 162.171 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 522  THR F C   1 
ATOM   34733 O  O   . THR F  1 279 ? 271.900 -11.756 161.390 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 522  THR F O   1 
ATOM   34734 C  CB  . THR F  1 279 ? 268.808 -13.136 161.857 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 522  THR F CB  1 
ATOM   34735 O  OG1 . THR F  1 279 ? 268.171 -14.389 162.072 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 522  THR F OG1 1 
ATOM   34736 C  CG2 . THR F  1 279 ? 268.888 -12.921 160.387 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 522  THR F CG2 1 
ATOM   34737 N  N   . PRO F  1 280 ? 270.501 -10.694 162.796 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 523  PRO F N   1 
ATOM   34738 C  CA  . PRO F  1 280 ? 271.309 -9.497  162.683 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 523  PRO F CA  1 
ATOM   34739 C  C   . PRO F  1 280 ? 272.810 -9.738  163.002 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 523  PRO F C   1 
ATOM   34740 O  O   . PRO F  1 280 ? 273.684 -9.213  162.303 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 523  PRO F O   1 
ATOM   34741 C  CB  . PRO F  1 280 ? 270.691 -8.563  163.738 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 523  PRO F CB  1 
ATOM   34742 C  CG  . PRO F  1 280 ? 269.988 -9.419  164.633 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 523  PRO F CG  1 
ATOM   34743 C  CD  . PRO F  1 280 ? 269.410 -10.482 163.748 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 523  PRO F CD  1 
ATOM   34744 N  N   . TYR F  1 281 ? 273.094 -10.502 164.066 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F N   1 
ATOM   34745 C  CA  . TYR F  1 281 ? 274.460 -10.850 164.464 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CA  1 
ATOM   34746 C  C   . TYR F  1 281 ? 275.197 -11.437 163.265 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F C   1 
ATOM   34747 O  O   . TYR F  1 281 ? 276.212 -10.897 162.833 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F O   1 
ATOM   34748 C  CB  . TYR F  1 281 ? 274.441 -11.841 165.651 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CB  1 
ATOM   34749 C  CG  . TYR F  1 281 ? 275.806 -12.425 165.970 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CG  1 
ATOM   34750 C  CD1 . TYR F  1 281 ? 276.576 -11.925 167.003 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CD1 1 
ATOM   34751 C  CD2 . TYR F  1 281 ? 276.327 -13.463 165.222 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CD2 1 
ATOM   34752 C  CE1 . TYR F  1 281 ? 277.833 -12.436 167.275 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CE1 1 
ATOM   34753 C  CE2 . TYR F  1 281 ? 277.573 -13.988 165.504 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CE2 1 
ATOM   34754 C  CZ  . TYR F  1 281 ? 278.323 -13.466 166.526 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CZ  1 
ATOM   34755 O  OH  . TYR F  1 281 ? 279.571 -13.971 166.789 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F OH  1 
ATOM   34756 N  N   . LEU F  1 282 ? 274.658 -12.535 162.730 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F N   1 
ATOM   34757 C  CA  . LEU F  1 282 ? 275.178 -13.227 161.524 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F CA  1 
ATOM   34758 C  C   . LEU F  1 282 ? 275.416 -12.274 160.366 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F C   1 
ATOM   34759 O  O   . LEU F  1 282 ? 276.418 -12.350 159.633 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F O   1 
ATOM   34760 C  CB  . LEU F  1 282 ? 274.178 -14.298 161.054 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F CB  1 
ATOM   34761 C  CG  . LEU F  1 282 ? 274.610 -15.542 160.282 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F CG  1 
ATOM   34762 C  CD1 . LEU F  1 282 ? 275.820 -16.110 160.936 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F CD1 1 
ATOM   34763 C  CD2 . LEU F  1 282 ? 273.523 -16.605 160.237 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F CD2 1 
ATOM   34764 N  N   . HIS F  1 283 ? 274.459 -11.387 160.189 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F N   1 
ATOM   34765 C  CA  . HIS F  1 283 ? 274.528 -10.479 159.085 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F CA  1 
ATOM   34766 C  C   . HIS F  1 283 ? 275.729 -9.575  159.210 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F C   1 
ATOM   34767 O  O   . HIS F  1 283 ? 276.553 -9.538  158.331 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F O   1 
ATOM   34768 C  CB  . HIS F  1 283 ? 273.255 -9.667  158.985 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F CB  1 
ATOM   34769 C  CG  . HIS F  1 283 ? 273.221 -8.790  157.783 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F CG  1 
ATOM   34770 N  ND1 . HIS F  1 283 ? 273.106 -9.287  156.495 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F ND1 1 
ATOM   34771 C  CD2 . HIS F  1 283 ? 273.322 -7.446  157.671 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F CD2 1 
ATOM   34772 C  CE1 . HIS F  1 283 ? 273.140 -8.280  155.641 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F CE1 1 
ATOM   34773 N  NE2 . HIS F  1 283 ? 273.267 -7.153  156.328 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F NE2 1 
ATOM   34774 N  N   . ASP F  1 284 ? 275.813 -8.835  160.303 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F N   1 
ATOM   34775 C  CA  . ASP F  1 284 ? 277.032 -8.110  160.624 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F CA  1 
ATOM   34776 C  C   . ASP F  1 284 ? 278.255 -9.015  160.466 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F C   1 
ATOM   34777 O  O   . ASP F  1 284 ? 279.287 -8.612  159.934 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F O   1 
ATOM   34778 C  CB  . ASP F  1 284 ? 276.971 -7.533  162.033 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F CB  1 
ATOM   34779 C  CG  . ASP F  1 284 ? 275.900 -6.483  162.163 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F CG  1 
ATOM   34780 O  OD1 . ASP F  1 284 ? 275.233 -6.227  161.146 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F OD1 1 
ATOM   34781 O  OD2 . ASP F  1 284 ? 275.710 -5.913  163.262 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F OD2 1 
ATOM   34782 N  N   . ASP F  1 285 ? 278.154 -10.260 160.896 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F N   1 
ATOM   34783 C  CA  . ASP F  1 285 ? 279.315 -11.124 160.751 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F CA  1 
ATOM   34784 C  C   . ASP F  1 285 ? 279.725 -11.344 159.276 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F C   1 
ATOM   34785 O  O   . ASP F  1 285 ? 280.804 -11.793 159.014 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F O   1 
ATOM   34786 C  CB  . ASP F  1 285 ? 279.103 -12.460 161.475 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F CB  1 
ATOM   34787 C  CG  . ASP F  1 285 ? 280.327 -13.327 161.442 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F CG  1 
ATOM   34788 O  OD1 . ASP F  1 285 ? 281.295 -12.998 162.147 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F OD1 1 
ATOM   34789 O  OD2 . ASP F  1 285 ? 280.327 -14.327 160.702 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F OD2 1 
ATOM   34790 N  N   . GLY F  1 286 ? 278.877 -11.024 158.312 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 529  GLY F N   1 
ATOM   34791 C  CA  . GLY F  1 286 ? 279.241 -11.215 156.911 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 529  GLY F CA  1 
ATOM   34792 C  C   . GLY F  1 286 ? 278.373 -12.218 156.148 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 529  GLY F C   1 
ATOM   34793 O  O   . GLY F  1 286 ? 278.606 -12.464 154.959 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 529  GLY F O   1 
ATOM   34794 N  N   . ASP F  1 287 ? 277.364 -12.809 156.793 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F N   1 
ATOM   34795 C  CA  . ASP F  1 287 ? 276.475 -13.722 156.063 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F CA  1 
ATOM   34796 C  C   . ASP F  1 287 ? 277.243 -14.881 155.436 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F C   1 
ATOM   34797 O  O   . ASP F  1 287 ? 277.097 -15.189 154.253 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F O   1 
ATOM   34798 C  CB  . ASP F  1 287 ? 275.720 -12.983 154.964 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F CB  1 
ATOM   34799 C  CG  . ASP F  1 287 ? 274.585 -12.177 155.513 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F CG  1 
ATOM   34800 O  OD1 . ASP F  1 287 ? 274.201 -12.484 156.662 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F OD1 1 
ATOM   34801 O  OD2 . ASP F  1 287 ? 274.093 -11.245 154.817 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F OD2 1 
ATOM   34802 N  N   . ASN F  1 288 ? 278.057 -15.530 156.245 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F N   1 
ATOM   34803 C  CA  . ASN F  1 288 ? 278.757 -16.705 155.799 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F CA  1 
ATOM   34804 C  C   . ASN F  1 288 ? 277.871 -17.950 155.984 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F C   1 
ATOM   34805 O  O   . ASN F  1 288 ? 278.169 -19.054 155.554 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F O   1 
ATOM   34806 C  CB  . ASN F  1 288 ? 280.060 -16.773 156.582 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F CB  1 
ATOM   34807 C  CG  . ASN F  1 288 ? 280.996 -15.584 156.261 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F CG  1 
ATOM   34808 O  OD1 . ASN F  1 288 ? 281.420 -14.864 157.148 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F OD1 1 
ATOM   34809 N  ND2 . ASN F  1 288 ? 281.314 -15.397 154.983 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F ND2 1 
ATOM   34810 N  N   . MET F  1 289 ? 276.758 -17.741 156.659 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 532  MET F N   1 
ATOM   34811 C  CA  . MET F  1 289 ? 275.721 -18.737 156.714 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 532  MET F CA  1 
ATOM   34812 C  C   . MET F  1 289 ? 274.354 -18.070 156.908 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 532  MET F C   1 
ATOM   34813 O  O   . MET F  1 289 ? 274.270 -16.890 157.230 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 532  MET F O   1 
ATOM   34814 C  CB  . MET F  1 289 ? 276.009 -19.827 157.782 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 532  MET F CB  1 
ATOM   34815 C  CG  . MET F  1 289 ? 276.667 -19.379 159.081 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 532  MET F CG  1 
ATOM   34816 S  SD  . MET F  1 289 ? 278.387 -19.966 159.190 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 532  MET F SD  1 
ATOM   34817 C  CE  . MET F  1 289 ? 278.957 -19.275 160.758 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 532  MET F CE  1 
ATOM   34818 N  N   . ILE F  1 290 ? 273.276 -18.806 156.688 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F N   1 
ATOM   34819 C  CA  . ILE F  1 290 ? 271.955 -18.219 156.872 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F CA  1 
ATOM   34820 C  C   . ILE F  1 290 ? 271.214 -18.813 158.078 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F C   1 
ATOM   34821 O  O   . ILE F  1 290 ? 271.252 -20.009 158.293 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F O   1 
ATOM   34822 C  CB  . ILE F  1 290 ? 271.124 -18.396 155.607 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F CB  1 
ATOM   34823 C  CG1 . ILE F  1 290 ? 270.749 -19.859 155.381 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F CG1 1 
ATOM   34824 C  CG2 . ILE F  1 290 ? 271.924 -18.007 154.439 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F CG2 1 
ATOM   34825 C  CD1 . ILE F  1 290 ? 270.010 -20.103 154.058 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F CD1 1 
ATOM   34826 N  N   . ASN F  1 291 ? 270.566 -17.973 158.872 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F N   1 
ATOM   34827 C  CA  . ASN F  1 291 ? 269.749 -18.440 159.972 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F CA  1 
ATOM   34828 C  C   . ASN F  1 291 ? 268.273 -18.633 159.585 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F C   1 
ATOM   34829 O  O   . ASN F  1 291 ? 267.819 -18.244 158.508 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F O   1 
ATOM   34830 C  CB  . ASN F  1 291 ? 269.832 -17.430 161.084 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F CB  1 
ATOM   34831 C  CG  . ASN F  1 291 ? 269.337 -17.970 162.394 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F CG  1 
ATOM   34832 O  OD1 . ASN F  1 291 ? 269.206 -19.176 162.584 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F OD1 1 
ATOM   34833 N  ND2 . ASN F  1 291 ? 269.072 -17.074 163.323 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F ND2 1 
ATOM   34834 N  N   . MET F  1 292 ? 267.505 -19.240 160.465 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 535  MET F N   1 
ATOM   34835 C  CA  . MET F  1 292 ? 266.060 -19.344 160.266 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 535  MET F CA  1 
ATOM   34836 C  C   . MET F  1 292 ? 265.331 -17.971 160.403 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 535  MET F C   1 
ATOM   34837 O  O   . MET F  1 292 ? 265.764 -17.110 161.190 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 535  MET F O   1 
ATOM   34838 C  CB  . MET F  1 292 ? 265.516 -20.282 161.338 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 535  MET F CB  1 
ATOM   34839 C  CG  . MET F  1 292 ? 265.620 -19.684 162.753 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 535  MET F CG  1 
ATOM   34840 S  SD  . MET F  1 292 ? 264.814 -20.641 164.067 1.00 40.94  ? ? ? ? ? ? 535  MET F SD  1 
ATOM   34841 C  CE  . MET F  1 292 ? 265.620 -22.255 163.835 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 535  MET F CE  1 
ATOM   34842 N  N   . ASP F  1 293 ? 264.224 -17.755 159.685 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F N   1 
ATOM   34843 C  CA  . ASP F  1 293 ? 263.392 -16.610 159.982 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F CA  1 
ATOM   34844 C  C   . ASP F  1 293 ? 262.451 -17.056 161.087 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F C   1 
ATOM   34845 O  O   . ASP F  1 293 ? 261.406 -17.677 160.817 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F O   1 
ATOM   34846 C  CB  . ASP F  1 293 ? 262.607 -16.215 158.760 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F CB  1 
ATOM   34847 C  CG  . ASP F  1 293 ? 261.809 -14.950 158.946 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F CG  1 
ATOM   34848 O  OD1 . ASP F  1 293 ? 261.722 -14.410 160.060 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F OD1 1 
ATOM   34849 O  OD2 . ASP F  1 293 ? 261.249 -14.489 157.952 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F OD2 1 
ATOM   34850 N  N   . ASN F  1 294 ? 262.813 -16.766 162.344 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F N   1 
ATOM   34851 C  CA  . ASN F  1 294 ? 261.982 -17.250 163.454 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F CA  1 
ATOM   34852 C  C   . ASN F  1 294 ? 260.606 -16.585 163.504 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F C   1 
ATOM   34853 O  O   . ASN F  1 294 ? 259.599 -17.258 163.759 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F O   1 
ATOM   34854 C  CB  . ASN F  1 294 ? 262.693 -17.303 164.841 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F CB  1 
ATOM   34855 C  CG  . ASN F  1 294 ? 261.878 -18.216 165.894 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F CG  1 
ATOM   34856 O  OD1 . ASN F  1 294 ? 261.050 -19.067 165.485 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F OD1 1 
ATOM   34857 N  ND2 . ASN F  1 294 ? 262.105 -18.011 167.227 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F ND2 1 
ATOM   34858 N  N   . ARG F  1 295 ? 260.572 -15.279 163.236 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F N   1 
ATOM   34859 C  CA  . ARG F  1 295 ? 259.307 -14.524 163.144 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F CA  1 
ATOM   34860 C  C   . ARG F  1 295 ? 258.327 -15.141 162.155 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F C   1 
ATOM   34861 O  O   . ARG F  1 295 ? 257.124 -15.243 162.420 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F O   1 
ATOM   34862 C  CB  . ARG F  1 295 ? 259.535 -13.043 162.771 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F CB  1 
ATOM   34863 C  CG  . ARG F  1 295 ? 259.838 -12.155 163.961 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F CG  1 
ATOM   34864 C  CD  . ARG F  1 295 ? 260.078 -10.731 163.562 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F CD  1 
ATOM   34865 N  NE  . ARG F  1 295 ? 260.967 -10.003 164.484 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F NE  1 
ATOM   34866 C  CZ  . ARG F  1 295 ? 262.308 -10.100 164.513 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F CZ  1 
ATOM   34867 N  NH1 . ARG F  1 295 ? 262.962 -10.919 163.698 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F NH1 1 
ATOM   34868 N  NH2 . ARG F  1 295 ? 263.014 -9.379  165.369 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F NH2 1 
ATOM   34869 N  N   . LEU F  1 296 ? 258.826 -15.551 161.001 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F N   1 
ATOM   34870 C  CA  . LEU F  1 296 ? 257.891 -16.077 160.023 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F CA  1 
ATOM   34871 C  C   . LEU F  1 296 ? 257.385 -17.429 160.496 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F C   1 
ATOM   34872 O  O   . LEU F  1 296 ? 256.208 -17.793 160.319 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F O   1 
ATOM   34873 C  CB  . LEU F  1 296 ? 258.530 -16.188 158.648 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F CB  1 
ATOM   34874 C  CG  . LEU F  1 296 ? 257.563 -16.770 157.626 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F CG  1 
ATOM   34875 C  CD1 . LEU F  1 296 ? 256.287 -15.965 157.534 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F CD1 1 
ATOM   34876 C  CD2 . LEU F  1 296 ? 258.293 -16.835 156.298 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F CD2 1 
ATOM   34877 N  N   . ARG F  1 297 ? 258.286 -18.176 161.117 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F N   1 
ATOM   34878 C  CA  . ARG F  1 297 ? 257.907 -19.475 161.622 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F CA  1 
ATOM   34879 C  C   . ARG F  1 297 ? 256.726 -19.269 162.516 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F C   1 
ATOM   34880 O  O   . ARG F  1 297 ? 255.677 -19.883 162.321 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F O   1 
ATOM   34881 C  CB  . ARG F  1 297 ? 259.042 -20.075 162.413 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F CB  1 
ATOM   34882 C  CG  . ARG F  1 297 ? 258.816 -21.494 162.723 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F CG  1 
ATOM   34883 C  CD  . ARG F  1 297 ? 259.830 -21.939 163.763 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F CD  1 
ATOM   34884 N  NE  . ARG F  1 297 ? 259.136 -22.460 164.933 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F NE  1 
ATOM   34885 C  CZ  . ARG F  1 297 ? 259.007 -21.810 166.088 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F CZ  1 
ATOM   34886 N  NH1 . ARG F  1 297 ? 259.577 -20.622 166.287 1.00 41.35  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F NH1 1 
ATOM   34887 N  NH2 . ARG F  1 297 ? 258.315 -22.365 167.067 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F NH2 1 
ATOM   34888 N  N   . LEU F  1 298 ? 256.910 -18.374 163.489 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F N   1 
ATOM   34889 C  CA  . LEU F  1 298 ? 255.875 -18.073 164.515 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F CA  1 
ATOM   34890 C  C   . LEU F  1 298 ? 254.527 -17.680 163.899 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F C   1 
ATOM   34891 O  O   . LEU F  1 298 ? 253.473 -18.207 164.293 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F O   1 
ATOM   34892 C  CB  . LEU F  1 298 ? 256.362 -17.002 165.483 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F CB  1 
ATOM   34893 C  CG  . LEU F  1 298 ? 257.314 -17.653 166.448 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F CG  1 
ATOM   34894 C  CD1 . LEU F  1 298 ? 258.170 -16.695 167.193 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F CD1 1 
ATOM   34895 C  CD2 . LEU F  1 298 ? 256.451 -18.386 167.379 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F CD2 1 
ATOM   34896 N  N   . SER F  1 299 ? 254.609 -16.788 162.903 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 542  SER F N   1 
ATOM   34897 C  CA  . SER F  1 299 ? 253.487 -16.334 162.099 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 542  SER F CA  1 
ATOM   34898 C  C   . SER F  1 299 ? 252.701 -17.469 161.460 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 542  SER F C   1 
ATOM   34899 O  O   . SER F  1 299 ? 251.495 -17.495 161.556 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 542  SER F O   1 
ATOM   34900 C  CB  . SER F  1 299 ? 253.971 -15.337 161.029 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 542  SER F CB  1 
ATOM   34901 O  OG  . SER F  1 299 ? 254.549 -14.163 161.614 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 542  SER F OG  1 
ATOM   34902 N  N   . LEU F  1 300 ? 253.370 -18.411 160.811 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 543  LEU F N   1 
ATOM   34903 C  CA  . LEU F  1 300 ? 252.647 -19.506 160.181 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 543  LEU F CA  1 
ATOM   34904 C  C   . LEU F  1 300 ? 252.051 -20.331 161.268 1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 543  LEU F C   1 
ATOM   34905 O  O   . LEU F  1 300 ? 250.900 -20.740 161.189 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 543  LEU F O   1 
ATOM   34906 C  CB  . LEU F  1 300 ? 253.571 -20.387 159.344 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 543  LEU F CB  1 
ATOM   34907 C  CG  . LEU F  1 300 ? 254.265 -19.782 158.108 1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 543  LEU F CG  1 
ATOM   34908 C  CD1 . LEU F  1 300 ? 255.545 -20.494 157.737 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 543  LEU F CD1 1 
ATOM   34909 C  CD2 . LEU F  1 300 ? 253.338 -19.749 156.922 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 543  LEU F CD2 1 
ATOM   34910 N  N   . LEU F  1 301 ? 252.849 -20.573 162.302 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 544  LEU F N   1 
ATOM   34911 C  CA  . LEU F  1 301 ? 252.413 -21.396 163.420 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 544  LEU F CA  1 
ATOM   34912 C  C   . LEU F  1 301 ? 251.075 -20.931 164.068 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 544  LEU F C   1 
ATOM   34913 O  O   . LEU F  1 301 ? 250.194 -21.749 164.366 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 544  LEU F O   1 
ATOM   34914 C  CB  . LEU F  1 301 ? 253.519 -21.472 164.470 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 544  LEU F CB  1 
ATOM   34915 C  CG  . LEU F  1 301 ? 253.045 -22.375 165.609 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 544  LEU F CG  1 
ATOM   34916 C  CD1 . LEU F  1 301 ? 252.998 -23.798 165.137 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 544  LEU F CD1 1 
ATOM   34917 C  CD2 . LEU F  1 301 ? 253.906 -22.275 166.821 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 544  LEU F CD2 1 
ATOM   34918 N  N   . TYR F  1 302 ? 250.944 -19.616 164.277 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F N   1 
ATOM   34919 C  CA  . TYR F  1 302 ? 249.811 -19.014 164.989 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CA  1 
ATOM   34920 C  C   . TYR F  1 302 ? 248.670 -18.492 164.121 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F C   1 
ATOM   34921 O  O   . TYR F  1 302 ? 247.554 -18.336 164.584 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F O   1 
ATOM   34922 C  CB  . TYR F  1 302 ? 250.319 -17.894 165.877 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CB  1 
ATOM   34923 C  CG  . TYR F  1 302 ? 250.856 -18.418 167.172 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CG  1 
ATOM   34924 C  CD1 . TYR F  1 302 ? 250.004 -18.591 168.270 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CD1 1 
ATOM   34925 C  CD2 . TYR F  1 302 ? 252.200 -18.800 167.302 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CD2 1 
ATOM   34926 C  CE1 . TYR F  1 302 ? 250.458 -19.103 169.459 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CE1 1 
ATOM   34927 C  CE2 . TYR F  1 302 ? 252.664 -19.311 168.504 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CE2 1 
ATOM   34928 C  CZ  . TYR F  1 302 ? 251.762 -19.454 169.575 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CZ  1 
ATOM   34929 O  OH  . TYR F  1 302 ? 252.155 -19.925 170.784 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F OH  1 
ATOM   34930 N  N   . SER F  1 303 ? 248.948 -18.205 162.866 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 546  SER F N   1 
ATOM   34931 C  CA  . SER F  1 303 ? 247.893 -17.837 161.987 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 546  SER F CA  1 
ATOM   34932 C  C   . SER F  1 303 ? 247.302 -19.045 161.349 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 546  SER F C   1 
ATOM   34933 O  O   . SER F  1 303 ? 246.118 -19.046 161.056 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 546  SER F O   1 
ATOM   34934 C  CB  . SER F  1 303 ? 248.398 -16.928 160.908 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 546  SER F CB  1 
ATOM   34935 O  OG  . SER F  1 303 ? 248.814 -15.753 161.527 1.00 47.87  ? ? ? ? ? ? 546  SER F OG  1 
ATOM   34936 N  N   . LEU F  1 304 ? 248.094 -20.082 161.114 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 547  LEU F N   1 
ATOM   34937 C  CA  . LEU F  1 304 ? 247.580 -21.180 160.305 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 547  LEU F CA  1 
ATOM   34938 C  C   . LEU F  1 304 ? 247.434 -22.536 160.976 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 547  LEU F C   1 
ATOM   34939 O  O   . LEU F  1 304 ? 246.563 -23.310 160.602 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 547  LEU F O   1 
ATOM   34940 C  CB  . LEU F  1 304 ? 248.415 -21.331 159.058 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 547  LEU F CB  1 
ATOM   34941 C  CG  . LEU F  1 304 ? 248.471 -20.147 158.117 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 547  LEU F CG  1 
ATOM   34942 C  CD1 . LEU F  1 304 ? 249.383 -20.561 156.976 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 547  LEU F CD1 1 
ATOM   34943 C  CD2 . LEU F  1 304 ? 247.101 -19.810 157.594 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 547  LEU F CD2 1 
ATOM   34944 N  N   . ALA F  1 305 ? 248.284 -22.841 161.946 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 548  ALA F N   1 
ATOM   34945 C  CA  . ALA F  1 305 ? 248.372 -24.215 162.430 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 548  ALA F CA  1 
ATOM   34946 C  C   . ALA F  1 305 ? 247.702 -24.444 163.760 1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 548  ALA F C   1 
ATOM   34947 O  O   . ALA F  1 305 ? 247.375 -25.558 164.097 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 548  ALA F O   1 
ATOM   34948 C  CB  . ALA F  1 305 ? 249.836 -24.673 162.495 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 548  ALA F CB  1 
ATOM   34949 N  N   . LYS F  1 306 ? 247.522 -23.393 164.536 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 549  LYS F N   1 
ATOM   34950 C  CA  . LYS F  1 306 ? 246.974 -23.547 165.875 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 549  LYS F CA  1 
ATOM   34951 C  C   . LYS F  1 306 ? 245.495 -23.840 165.886 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 549  LYS F C   1 
ATOM   34952 O  O   . LYS F  1 306 ? 244.765 -23.512 164.951 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 549  LYS F O   1 
ATOM   34953 C  CB  . LYS F  1 306 ? 247.217 -22.292 166.671 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 549  LYS F CB  1 
ATOM   34954 C  CG  . LYS F  1 306 ? 248.616 -22.168 167.087 1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 549  LYS F CG  1 
ATOM   34955 C  CD  . LYS F  1 306 ? 248.892 -23.142 168.199 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 549  LYS F CD  1 
ATOM   34956 C  CE  . LYS F  1 306 ? 250.340 -23.090 168.554 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 549  LYS F CE  1 
ATOM   34957 N  NZ  . LYS F  1 306 ? 250.474 -23.672 169.862 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 549  LYS F NZ  1 
ATOM   34958 N  N   . PRO F  1 307 ? 245.045 -24.466 166.959 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 550  PRO F N   1 
ATOM   34959 C  CA  . PRO F  1 307 ? 243.643 -24.745 167.113 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 550  PRO F CA  1 
ATOM   34960 C  C   . PRO F  1 307 ? 242.851 -23.472 166.830 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 550  PRO F C   1 
ATOM   34961 O  O   . PRO F  1 307 ? 243.372 -22.347 167.008 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 550  PRO F O   1 
ATOM   34962 C  CB  . PRO F  1 307 ? 243.530 -25.148 168.583 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 550  PRO F CB  1 
ATOM   34963 C  CG  . PRO F  1 307 ? 244.809 -25.768 168.879 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 550  PRO F CG  1 
ATOM   34964 C  CD  . PRO F  1 307 ? 245.842 -24.981 168.075 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 550  PRO F CD  1 
ATOM   34965 N  N   . LEU F  1 308 ? 241.601 -23.653 166.399 1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 551  LEU F N   1 
ATOM   34966 C  CA  . LEU F  1 308 ? 240.805 -22.554 165.856 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 551  LEU F CA  1 
ATOM   34967 C  C   . LEU F  1 308 ? 240.629 -21.420 166.857 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 551  LEU F C   1 
ATOM   34968 O  O   . LEU F  1 308 ? 240.541 -20.253 166.493 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 551  LEU F O   1 
ATOM   34969 C  CB  . LEU F  1 308 ? 239.451 -23.077 165.391 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 551  LEU F CB  1 
ATOM   34970 C  CG  . LEU F  1 308 ? 238.581 -22.006 164.755 1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 551  LEU F CG  1 
ATOM   34971 C  CD1 . LEU F  1 308 ? 239.403 -21.114 163.802 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 551  LEU F CD1 1 
ATOM   34972 C  CD2 . LEU F  1 308 ? 237.455 -22.687 164.034 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 551  LEU F CD2 1 
ATOM   34973 N  N   . ASN F  1 309 ? 240.606 -21.769 168.129 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F N   1 
ATOM   34974 C  CA  . ASN F  1 309 ? 240.314 -20.786 169.134 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F CA  1 
ATOM   34975 C  C   . ASN F  1 309 ? 241.513 -20.057 169.637 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F C   1 
ATOM   34976 O  O   . ASN F  1 309 ? 241.391 -19.127 170.431 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F O   1 
ATOM   34977 C  CB  . ASN F  1 309 ? 239.610 -21.457 170.287 1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F CB  1 
ATOM   34978 C  CG  . ASN F  1 309 ? 238.119 -21.538 170.057 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F CG  1 
ATOM   34979 O  OD1 . ASN F  1 309 ? 237.536 -20.725 169.306 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F OD1 1 
ATOM   34980 N  ND2 . ASN F  1 309 ? 237.488 -22.525 170.678 1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F ND2 1 
ATOM   34981 N  N   . GLN F  1 310 ? 242.675 -20.497 169.176 1.00 50.34  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F N   1 
ATOM   34982 C  CA  . GLN F  1 310 ? 243.908 -19.869 169.545 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F CA  1 
ATOM   34983 C  C   . GLN F  1 310 ? 244.596 -19.251 168.364 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F C   1 
ATOM   34984 O  O   . GLN F  1 310 ? 245.619 -18.581 168.542 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F O   1 
ATOM   34985 C  CB  . GLN F  1 310 ? 244.825 -20.883 170.145 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F CB  1 
ATOM   34986 C  CG  . GLN F  1 310 ? 244.169 -21.615 171.279 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F CG  1 
ATOM   34987 C  CD  . GLN F  1 310 ? 245.058 -22.755 171.797 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F CD  1 
ATOM   34988 O  OE1 . GLN F  1 310 ? 246.251 -22.582 172.024 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F OE1 1 
ATOM   34989 N  NE2 . GLN F  1 310 ? 244.475 -23.919 171.971 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F NE2 1 
ATOM   34990 N  N   . ARG F  1 311 ? 244.046 -19.476 167.170 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 554  ARG F N   1 
ATOM   34991 C  CA  . ARG F  1 311 ? 244.571 -18.894 165.933 1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 554  ARG F CA  1 
ATOM   34992 C  C   . ARG F  1 311 ? 244.530 -17.369 166.004 1.00 49.19  ? ? ? ? ? ? 554  ARG F C   1 
ATOM   34993 O  O   . ARG F  1 311 ? 243.724 -16.824 166.759 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 554  ARG F O   1 
ATOM   34994 C  CB  . ARG F  1 311 ? 243.752 -19.394 164.760 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 554  ARG F CB  1 
ATOM   34995 C  CG  . ARG F  1 311 ? 244.569 -19.698 163.547 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 554  ARG F CG  1 
ATOM   34996 C  CD  . ARG F  1 311 ? 243.766 -20.532 162.568 1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 554  ARG F CD  1 
ATOM   34997 N  NE  . ARG F  1 311 ? 243.748 -21.961 162.866 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 554  ARG F NE  1 
ATOM   34998 C  CZ  . ARG F  1 311 ? 242.802 -22.781 162.429 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 554  ARG F CZ  1 
ATOM   34999 N  NH1 . ARG F  1 311 ? 241.800 -22.293 161.716 1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 554  ARG F NH1 1 
ATOM   35000 N  NH2 . ARG F  1 311 ? 242.844 -24.078 162.710 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 554  ARG F NH2 1 
ATOM   35001 N  N   . SER F  1 312 ? 245.399 -16.682 165.253 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 555  SER F N   1 
ATOM   35002 C  CA  . SER F  1 312 ? 245.471 -15.212 165.289 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 555  SER F CA  1 
ATOM   35003 C  C   . SER F  1 312 ? 245.221 -14.648 163.899 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 555  SER F C   1 
ATOM   35004 O  O   . SER F  1 312 ? 245.301 -15.371 162.918 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 555  SER F O   1 
ATOM   35005 C  CB  . SER F  1 312 ? 246.837 -14.767 165.793 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 555  SER F CB  1 
ATOM   35006 O  OG  . SER F  1 312 ? 247.813 -15.167 164.851 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 555  SER F OG  1 
ATOM   35007 N  N   . GLY F  1 313 ? 244.909 -13.356 163.814 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 556  GLY F N   1 
ATOM   35008 C  CA  . GLY F  1 313 ? 244.616 -12.703 162.517 1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 556  GLY F CA  1 
ATOM   35009 C  C   . GLY F  1 313 ? 245.705 -13.078 161.553 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 556  GLY F C   1 
ATOM   35010 O  O   . GLY F  1 313 ? 246.721 -13.601 161.986 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 556  GLY F O   1 
ATOM   35011 N  N   . MET F  1 314 ? 245.525 -12.812 160.258 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 557  MET F N   1 
ATOM   35012 C  CA  . MET F  1 314 ? 246.509 -13.287 159.255 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 557  MET F CA  1 
ATOM   35013 C  C   . MET F  1 314 ? 247.643 -12.299 158.911 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 557  MET F C   1 
ATOM   35014 O  O   . MET F  1 314 ? 248.676 -12.687 158.363 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 557  MET F O   1 
ATOM   35015 C  CB  . MET F  1 314 ? 245.806 -13.721 157.974 1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 557  MET F CB  1 
ATOM   35016 C  CG  . MET F  1 314 ? 244.670 -14.695 158.185 1.00 52.43  ? ? ? ? ? ? 557  MET F CG  1 
ATOM   35017 S  SD  . MET F  1 314 ? 243.910 -15.184 156.610 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 557  MET F SD  1 
ATOM   35018 C  CE  . MET F  1 314 ? 245.210 -16.214 155.939 1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 557  MET F CE  1 
ATOM   35019 N  N   . ASN F  1 315 ? 247.452 -11.024 159.233 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F N   1 
ATOM   35020 C  CA  . ASN F  1 315 ? 248.420 -10.049 158.842 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F CA  1 
ATOM   35021 C  C   . ASN F  1 315 ? 249.845 -10.472 159.105 1.00 48.01  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F C   1 
ATOM   35022 O  O   . ASN F  1 315 ? 250.734 -10.250 158.301 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F O   1 
ATOM   35023 C  CB  . ASN F  1 315 ? 248.158 -8.737  159.502 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F CB  1 
ATOM   35024 C  CG  . ASN F  1 315 ? 248.639 -7.633  158.645 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F CG  1 
ATOM   35025 O  OD1 . ASN F  1 315 ? 248.077 -7.385  157.565 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F OD1 1 
ATOM   35026 N  ND2 . ASN F  1 315 ? 249.742 -7.006  159.046 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F ND2 1 
ATOM   35027 N  N   . PRO F  1 316 ? 250.079 -11.077 160.258 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 559  PRO F N   1 
ATOM   35028 C  CA  . PRO F  1 316 ? 251.441 -11.501 160.576 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 559  PRO F CA  1 
ATOM   35029 C  C   . PRO F  1 316 ? 252.131 -12.243 159.431 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 559  PRO F C   1 
ATOM   35030 O  O   . PRO F  1 316 ? 253.354 -12.119 159.263 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 559  PRO F O   1 
ATOM   35031 C  CB  . PRO F  1 316 ? 251.232 -12.404 161.795 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 559  PRO F CB  1 
ATOM   35032 C  CG  . PRO F  1 316 ? 250.104 -11.710 162.522 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 559  PRO F CG  1 
ATOM   35033 C  CD  . PRO F  1 316 ? 249.179 -11.221 161.419 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 559  PRO F CD  1 
ATOM   35034 N  N   . LEU F  1 317 ? 251.351 -12.976 158.640 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 560  LEU F N   1 
ATOM   35035 C  CA  . LEU F  1 317 ? 251.890 -13.706 157.512 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 560  LEU F CA  1 
ATOM   35036 C  C   . LEU F  1 317 ? 252.577 -12.779 156.529 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 560  LEU F C   1 
ATOM   35037 O  O   . LEU F  1 317 ? 253.517 -13.186 155.839 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 560  LEU F O   1 
ATOM   35038 C  CB  . LEU F  1 317 ? 250.794 -14.462 156.809 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 560  LEU F CB  1 
ATOM   35039 C  CG  . LEU F  1 317 ? 250.162 -15.573 157.632 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 560  LEU F CG  1 
ATOM   35040 C  CD1 . LEU F  1 317 ? 248.898 -15.994 156.949 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 560  LEU F CD1 1 
ATOM   35041 C  CD2 . LEU F  1 317 ? 251.061 -16.761 157.794 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 560  LEU F CD2 1 
ATOM   35042 N  N   . ILE F  1 318 ? 252.129 -11.533 156.465 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F N   1 
ATOM   35043 C  CA  . ILE F  1 318 ? 252.762 -10.592 155.569 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F CA  1 
ATOM   35044 C  C   . ILE F  1 318 ? 253.931 -9.875  156.214 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F C   1 
ATOM   35045 O  O   . ILE F  1 318 ? 255.008 -9.711  155.594 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F O   1 
ATOM   35046 C  CB  . ILE F  1 318 ? 251.804 -9.535  155.127 1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F CB  1 
ATOM   35047 C  CG1 . ILE F  1 318 ? 250.609 -10.175 154.453 1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F CG1 1 
ATOM   35048 C  CG2 . ILE F  1 318 ? 252.490 -8.582  154.173 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F CG2 1 
ATOM   35049 C  CD1 . ILE F  1 318 ? 249.413 -9.258  154.445 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F CD1 1 
ATOM   35050 N  N   . THR F  1 319 ? 253.742 -9.433  157.451 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 562  THR F N   1 
ATOM   35051 C  CA  . THR F  1 319 ? 254.732 -8.535  158.027 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 562  THR F CA  1 
ATOM   35052 C  C   . THR F  1 319 ? 255.555 -9.025  159.228 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 562  THR F C   1 
ATOM   35053 O  O   . THR F  1 319 ? 256.532 -8.379  159.560 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 562  THR F O   1 
ATOM   35054 C  CB  . THR F  1 319 ? 254.112 -7.201  158.392 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 562  THR F CB  1 
ATOM   35055 O  OG1 . THR F  1 319 ? 253.257 -7.405  159.514 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 562  THR F OG1 1 
ATOM   35056 C  CG2 . THR F  1 319 ? 253.291 -6.701  157.253 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 562  THR F CG2 1 
ATOM   35057 N  N   . ASN F  1 320 ? 255.210 -10.123 159.900 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F N   1 
ATOM   35058 C  CA  . ASN F  1 320 ? 256.099 -10.541 161.002 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F CA  1 
ATOM   35059 C  C   . ASN F  1 320 ? 257.080 -11.534 160.492 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F C   1 
ATOM   35060 O  O   . ASN F  1 320 ? 256.938 -12.737 160.720 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F O   1 
ATOM   35061 C  CB  . ASN F  1 320 ? 255.351 -11.031 162.240 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F CB  1 
ATOM   35062 C  CG  . ASN F  1 320 ? 254.344 -9.992  162.712 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F CG  1 
ATOM   35063 O  OD1 . ASN F  1 320 ? 254.377 -8.832  162.246 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F OD1 1 
ATOM   35064 N  ND2 . ASN F  1 320 ? 253.422 -10.383 163.606 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F ND2 1 
ATOM   35065 N  N   . SER F  1 321 ? 258.074 -11.014 159.778 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 564  SER F N   1 
ATOM   35066 C  CA  . SER F  1 321 ? 259.020 -11.850 159.064 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 564  SER F CA  1 
ATOM   35067 C  C   . SER F  1 321 ? 260.338 -11.091 159.001 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 564  SER F C   1 
ATOM   35068 O  O   . SER F  1 321 ? 260.409 -9.951  159.424 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 564  SER F O   1 
ATOM   35069 C  CB  . SER F  1 321 ? 258.450 -12.165 157.669 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 564  SER F CB  1 
ATOM   35070 O  OG  . SER F  1 321 ? 259.323 -12.934 156.875 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 564  SER F OG  1 
ATOM   35071 N  N   . LEU F  1 322 ? 261.399 -11.718 158.521 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F N   1 
ATOM   35072 C  CA  . LEU F  1 322 ? 262.607 -10.957 158.269 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F CA  1 
ATOM   35073 C  C   . LEU F  1 322 ? 262.383 -10.033 157.101 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F C   1 
ATOM   35074 O  O   . LEU F  1 322 ? 263.070 -9.045  156.969 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F O   1 
ATOM   35075 C  CB  . LEU F  1 322 ? 263.818 -11.860 157.992 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F CB  1 
ATOM   35076 C  CG  . LEU F  1 322 ? 264.477 -12.492 159.230 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F CG  1 
ATOM   35077 C  CD1 . LEU F  1 322 ? 265.531 -13.564 158.856 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F CD1 1 
ATOM   35078 C  CD2 . LEU F  1 322 ? 265.071 -11.455 160.157 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F CD2 1 
ATOM   35079 N  N   . VAL F  1 323 ? 261.441 -10.373 156.231 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 566  VAL F N   1 
ATOM   35080 C  CA  . VAL F  1 323 ? 261.233 -9.605  155.018 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 566  VAL F CA  1 
ATOM   35081 C  C   . VAL F  1 323 ? 259.798 -9.253  155.021 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 566  VAL F C   1 
ATOM   35082 O  O   . VAL F  1 323 ? 258.947 -10.123 155.231 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 566  VAL F O   1 
ATOM   35083 C  CB  . VAL F  1 323 ? 261.497 -10.438 153.734 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 566  VAL F CB  1 
ATOM   35084 C  CG1 . VAL F  1 323 ? 260.999 -9.729  152.506 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 566  VAL F CG1 1 
ATOM   35085 C  CG2 . VAL F  1 323 ? 262.955 -10.697 153.548 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 566  VAL F CG2 1 
ATOM   35086 N  N   . ASN F  1 324 ? 259.518 -7.976  154.783 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F N   1 
ATOM   35087 C  CA  . ASN F  1 324 ? 258.139 -7.518  154.709 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F CA  1 
ATOM   35088 C  C   . ASN F  1 324 ? 257.504 -7.752  153.336 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F C   1 
ATOM   35089 O  O   . ASN F  1 324 ? 257.789 -7.048  152.360 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F O   1 
ATOM   35090 C  CB  . ASN F  1 324 ? 258.025 -6.058  155.085 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F CB  1 
ATOM   35091 C  CG  . ASN F  1 324 ? 256.605 -5.650  155.233 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F CG  1 
ATOM   35092 O  OD1 . ASN F  1 324 ? 255.739 -6.019  154.414 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F OD1 1 
ATOM   35093 N  ND2 . ASN F  1 324 ? 256.321 -4.919  156.289 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F ND2 1 
ATOM   35094 N  N   . ARG F  1 325 ? 256.624 -8.743  153.272 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F N   1 
ATOM   35095 C  CA  . ARG F  1 325 ? 256.150 -9.215  151.986 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F CA  1 
ATOM   35096 C  C   . ARG F  1 325 ? 255.002 -8.412  151.394 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F C   1 
ATOM   35097 O  O   . ARG F  1 325 ? 254.370 -8.848  150.432 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F O   1 
ATOM   35098 C  CB  . ARG F  1 325 ? 255.854 -10.709 152.046 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F CB  1 
ATOM   35099 C  CG  . ARG F  1 325 ? 257.136 -11.470 152.115 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F CG  1 
ATOM   35100 C  CD  . ARG F  1 325 ? 257.011 -12.927 151.808 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F CD  1 
ATOM   35101 N  NE  . ARG F  1 325 ? 258.356 -13.480 151.870 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F NE  1 
ATOM   35102 C  CZ  . ARG F  1 325 ? 259.107 -13.491 152.969 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F CZ  1 
ATOM   35103 N  NH1 . ARG F  1 325 ? 258.634 -12.990 154.111 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F NH1 1 
ATOM   35104 N  NH2 . ARG F  1 325 ? 260.332 -13.994 152.928 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F NH2 1 
ATOM   35105 N  N   . THR F  1 326 ? 254.739 -7.226  151.926 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 569  THR F N   1 
ATOM   35106 C  CA  . THR F  1 326 ? 253.722 -6.407  151.291 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 569  THR F CA  1 
ATOM   35107 C  C   . THR F  1 326 ? 254.108 -6.186  149.842 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 569  THR F C   1 
ATOM   35108 O  O   . THR F  1 326 ? 253.370 -6.590  148.931 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 569  THR F O   1 
ATOM   35109 C  CB  . THR F  1 326 ? 253.564 -5.084  151.958 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 569  THR F CB  1 
ATOM   35110 O  OG1 . THR F  1 326 ? 253.458 -5.319  153.366 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 569  THR F OG1 1 
ATOM   35111 C  CG2 . THR F  1 326 ? 252.314 -4.421  151.447 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 569  THR F CG2 1 
ATOM   35112 N  N   . ASP F  1 327 ? 255.266 -5.556  149.627 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F N   1 
ATOM   35113 C  CA  . ASP F  1 327 ? 255.795 -5.460  148.270 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F CA  1 
ATOM   35114 C  C   . ASP F  1 327 ? 257.274 -5.687  148.244 1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F C   1 
ATOM   35115 O  O   . ASP F  1 327 ? 258.059 -4.808  148.584 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F O   1 
ATOM   35116 C  CB  . ASP F  1 327 ? 255.492 -4.118  147.628 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F CB  1 
ATOM   35117 C  CG  . ASP F  1 327 ? 254.033 -3.910  147.421 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F CG  1 
ATOM   35118 O  OD1 . ASP F  1 327 ? 253.449 -4.564  146.537 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F OD1 1 
ATOM   35119 O  OD2 . ASP F  1 327 ? 253.468 -3.096  148.173 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F OD2 1 
ATOM   35120 N  N   . ASP F  1 328 ? 257.662 -6.871  147.816 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F N   1 
ATOM   35121 C  CA  . ASP F  1 328 ? 259.045 -7.202  147.837 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F CA  1 
ATOM   35122 C  C   . ASP F  1 328 ? 259.524 -7.127  146.421 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F C   1 
ATOM   35123 O  O   . ASP F  1 328 ? 259.274 -8.044  145.641 1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F O   1 
ATOM   35124 C  CB  . ASP F  1 328 ? 259.197 -8.604  148.361 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F CB  1 
ATOM   35125 C  CG  . ASP F  1 328 ? 260.605 -9.040  148.351 1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F CG  1 
ATOM   35126 O  OD1 . ASP F  1 328 ? 261.419 -8.216  147.888 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F OD1 1 
ATOM   35127 O  OD2 . ASP F  1 328 ? 260.898 -10.173 148.803 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F OD2 1 
ATOM   35128 N  N   . ASN F  1 329 ? 260.177 -6.022  146.071 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F N   1 
ATOM   35129 C  CA  . ASN F  1 329 ? 260.629 -5.823  144.690 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F CA  1 
ATOM   35130 C  C   . ASN F  1 329 ? 262.147 -5.733  144.545 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F C   1 
ATOM   35131 O  O   . ASN F  1 329 ? 262.658 -5.392  143.477 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F O   1 
ATOM   35132 C  CB  . ASN F  1 329 ? 260.002 -4.567  144.107 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F CB  1 
ATOM   35133 C  CG  . ASN F  1 329 ? 258.472 -4.594  144.150 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F CG  1 
ATOM   35134 O  OD1 . ASN F  1 329 ? 257.841 -5.357  143.419 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F OD1 1 
ATOM   35135 N  ND2 . ASN F  1 329 ? 257.871 -3.748  144.996 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F ND2 1 
ATOM   35136 N  N   . ALA F  1 330 ? 262.858 -6.047  145.632 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 573  ALA F N   1 
ATOM   35137 C  CA  . ALA F  1 330 ? 264.331 -6.018  145.685 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 573  ALA F CA  1 
ATOM   35138 C  C   . ALA F  1 330 ? 264.966 -7.171  144.956 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 573  ALA F C   1 
ATOM   35139 O  O   . ALA F  1 330 ? 264.498 -8.317  144.997 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 573  ALA F O   1 
ATOM   35140 C  CB  . ALA F  1 330 ? 264.829 -5.986  147.133 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 573  ALA F CB  1 
ATOM   35141 N  N   . GLU F  1 331 ? 266.056 -6.837  144.288 1.00 53.88  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F N   1 
ATOM   35142 C  CA  . GLU F  1 331 ? 266.785 -7.830  143.533 1.00 54.49  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F CA  1 
ATOM   35143 C  C   . GLU F  1 331 ? 267.548 -8.712  144.531 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F C   1 
ATOM   35144 O  O   . GLU F  1 331 ? 267.703 -9.923  144.321 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F O   1 
ATOM   35145 C  CB  . GLU F  1 331 ? 267.735 -7.169  142.535 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F CB  1 
ATOM   35146 C  CG  . GLU F  1 331 ? 269.212 -7.201  142.957 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F CG  1 
ATOM   35147 C  CD  . GLU F  1 331 ? 270.116 -7.634  141.798 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F CD  1 
ATOM   35148 O  OE1 . GLU F  1 331 ? 270.525 -6.754  140.974 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F OE1 1 
ATOM   35149 O  OE2 . GLU F  1 331 ? 270.394 -8.869  141.705 1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F OE2 1 
ATOM   35150 N  N   . THR F  1 332 ? 268.009 -8.110  145.626 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 575  THR F N   1 
ATOM   35151 C  CA  . THR F  1 332 ? 268.662 -8.854  146.711 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 575  THR F CA  1 
ATOM   35152 C  C   . THR F  1 332 ? 267.978 -8.420  147.998 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 575  THR F C   1 
ATOM   35153 O  O   . THR F  1 332 ? 267.870 -7.206  148.241 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 575  THR F O   1 
ATOM   35154 C  CB  . THR F  1 332 ? 270.159 -8.475  146.801 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 575  THR F CB  1 
ATOM   35155 O  OG1 . THR F  1 332 ? 270.758 -8.580  145.501 1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 575  THR F OG1 1 
ATOM   35156 C  CG2 . THR F  1 332 ? 270.895 -9.372  147.784 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 575  THR F CG2 1 
ATOM   35157 N  N   . ALA F  1 333 ? 267.490 -9.367  148.806 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 576  ALA F N   1 
ATOM   35158 C  CA  . ALA F  1 333 ? 266.740 -8.969  149.998 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 576  ALA F CA  1 
ATOM   35159 C  C   . ALA F  1 333 ? 267.781 -8.596  150.988 1.00 47.99  ? ? ? ? ? ? 576  ALA F C   1 
ATOM   35160 O  O   . ALA F  1 333 ? 268.909 -9.060  150.864 1.00 48.04  ? ? ? ? ? ? 576  ALA F O   1 
ATOM   35161 C  CB  . ALA F  1 333 ? 265.901 -10.072 150.515 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 576  ALA F CB  1 
ATOM   35162 N  N   . ALA F  1 334 ? 267.435 -7.746  151.950 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 577  ALA F N   1 
ATOM   35163 C  CA  . ALA F  1 334 ? 268.464 -7.210  152.853 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 577  ALA F CA  1 
ATOM   35164 C  C   . ALA F  1 334 ? 269.258 -8.285  153.656 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 577  ALA F C   1 
ATOM   35165 O  O   . ALA F  1 334 ? 270.447 -8.084  153.959 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 577  ALA F O   1 
ATOM   35166 C  CB  . ALA F  1 334 ? 267.869 -6.155  153.787 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 577  ALA F CB  1 
ATOM   35167 N  N   . VAL F  1 335 ? 268.605 -9.408  154.000 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 578  VAL F N   1 
ATOM   35168 C  CA  . VAL F  1 335 ? 269.210 -10.425 154.851 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 578  VAL F CA  1 
ATOM   35169 C  C   . VAL F  1 335 ? 268.693 -11.789 154.436 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 578  VAL F C   1 
ATOM   35170 O  O   . VAL F  1 335 ? 267.488 -11.938 154.207 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 578  VAL F O   1 
ATOM   35171 C  CB  . VAL F  1 335 ? 268.809 -10.245 156.314 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 578  VAL F CB  1 
ATOM   35172 C  CG1 . VAL F  1 335 ? 269.489 -11.289 157.133 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 578  VAL F CG1 1 
ATOM   35173 C  CG2 . VAL F  1 335 ? 269.177 -8.873  156.826 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 578  VAL F CG2 1 
ATOM   35174 N  N   . PRO F  1 336 ? 269.589 -12.800 154.357 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 579  PRO F N   1 
ATOM   35175 C  CA  . PRO F  1 336 ? 269.195 -14.132 153.868 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 579  PRO F CA  1 
ATOM   35176 C  C   . PRO F  1 336 ? 268.709 -15.041 154.997 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 579  PRO F C   1 
ATOM   35177 O  O   . PRO F  1 336 ? 269.018 -14.815 156.164 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 579  PRO F O   1 
ATOM   35178 C  CB  . PRO F  1 336 ? 270.488 -14.673 153.267 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 579  PRO F CB  1 
ATOM   35179 C  CG  . PRO F  1 336 ? 271.590 -13.949 154.022 1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 579  PRO F CG  1 
ATOM   35180 C  CD  . PRO F  1 336 ? 271.014 -12.746 154.732 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 579  PRO F CD  1 
ATOM   35181 N  N   . SER F  1 337 ? 267.981 -16.088 154.665 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 580  SER F N   1 
ATOM   35182 C  CA  . SER F  1 337 ? 267.430 -16.911 155.710 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 580  SER F CA  1 
ATOM   35183 C  C   . SER F  1 337 ? 266.768 -18.131 155.111 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 580  SER F C   1 
ATOM   35184 O  O   . SER F  1 337 ? 266.544 -18.190 153.904 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 580  SER F O   1 
ATOM   35185 C  CB  . SER F  1 337 ? 266.343 -16.121 156.394 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 580  SER F CB  1 
ATOM   35186 O  OG  . SER F  1 337 ? 265.280 -15.912 155.483 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 580  SER F OG  1 
ATOM   35187 N  N   . TYR F  1 338 ? 266.425 -19.099 155.948 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F N   1 
ATOM   35188 C  CA  . TYR F  1 338 ? 265.539 -20.156 155.509 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CA  1 
ATOM   35189 C  C   . TYR F  1 338 ? 264.262 -20.113 156.376 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F C   1 
ATOM   35190 O  O   . TYR F  1 338 ? 264.235 -19.513 157.459 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F O   1 
ATOM   35191 C  CB  . TYR F  1 338 ? 266.257 -21.512 155.547 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CB  1 
ATOM   35192 C  CG  . TYR F  1 338 ? 266.691 -21.960 156.934 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CG  1 
ATOM   35193 C  CD1 . TYR F  1 338 ? 265.981 -22.926 157.618 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CD1 1 
ATOM   35194 C  CD2 . TYR F  1 338 ? 267.806 -21.418 157.558 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CD2 1 
ATOM   35195 C  CE1 . TYR F  1 338 ? 266.365 -23.341 158.893 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CE1 1 
ATOM   35196 C  CE2 . TYR F  1 338 ? 268.191 -21.832 158.837 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CE2 1 
ATOM   35197 C  CZ  . TYR F  1 338 ? 267.460 -22.789 159.484 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CZ  1 
ATOM   35198 O  OH  . TYR F  1 338 ? 267.795 -23.209 160.728 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F OH  1 
ATOM   35199 N  N   . SER F  1 339 ? 263.195 -20.714 155.870 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 582  SER F N   1 
ATOM   35200 C  CA  . SER F  1 339 ? 261.910 -20.759 156.560 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 582  SER F CA  1 
ATOM   35201 C  C   . SER F  1 339 ? 261.426 -22.206 156.679 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 582  SER F C   1 
ATOM   35202 O  O   . SER F  1 339 ? 261.742 -23.042 155.835 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 582  SER F O   1 
ATOM   35203 C  CB  . SER F  1 339 ? 260.868 -19.975 155.765 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 582  SER F CB  1 
ATOM   35204 O  OG  . SER F  1 339 ? 261.094 -18.590 155.853 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 582  SER F OG  1 
ATOM   35205 N  N   . PHE F  1 340 ? 260.643 -22.505 157.707 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 583  PHE F N   1 
ATOM   35206 C  CA  . PHE F  1 340 ? 260.019 -23.806 157.793 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CA  1 
ATOM   35207 C  C   . PHE F  1 340 ? 258.874 -23.686 158.753 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 583  PHE F C   1 
ATOM   35208 O  O   . PHE F  1 340 ? 258.738 -22.660 159.442 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 583  PHE F O   1 
ATOM   35209 C  CB  . PHE F  1 340 ? 260.999 -24.813 158.324 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CB  1 
ATOM   35210 C  CG  . PHE F  1 340 ? 261.528 -24.466 159.674 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CG  1 
ATOM   35211 C  CD1 . PHE F  1 340 ? 260.935 -24.965 160.804 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CD1 1 
ATOM   35212 C  CD2 . PHE F  1 340 ? 262.641 -23.635 159.820 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CD2 1 
ATOM   35213 C  CE1 . PHE F  1 340 ? 261.440 -24.644 162.076 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CE1 1 
ATOM   35214 C  CE2 . PHE F  1 340 ? 263.159 -23.310 161.074 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CE2 1 
ATOM   35215 C  CZ  . PHE F  1 340 ? 262.559 -23.808 162.201 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CZ  1 
ATOM   35216 N  N   . ILE F  1 341 ? 258.041 -24.719 158.816 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 584  ILE F N   1 
ATOM   35217 C  CA  . ILE F  1 341 ? 256.962 -24.708 159.788 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 584  ILE F CA  1 
ATOM   35218 C  C   . ILE F  1 341 ? 257.154 -25.771 160.856 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 584  ILE F C   1 
ATOM   35219 O  O   . ILE F  1 341 ? 256.840 -25.563 162.009 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 584  ILE F O   1 
ATOM   35220 C  CB  . ILE F  1 341 ? 255.659 -24.934 159.104 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 584  ILE F CB  1 
ATOM   35221 C  CG1 . ILE F  1 341 ? 254.541 -25.048 160.138 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 584  ILE F CG1 1 
ATOM   35222 C  CG2 . ILE F  1 341 ? 255.775 -26.144 158.199 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 584  ILE F CG2 1 
ATOM   35223 C  CD1 . ILE F  1 341 ? 254.390 -23.826 160.934 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 584  ILE F CD1 1 
ATOM   35224 N  N   . ARG F  1 342 ? 257.686 -26.919 160.460 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 585  ARG F N   1 
ATOM   35225 C  CA  . ARG F  1 342 ? 258.054 -27.978 161.406 1.00 46.45  ? ? ? ? ? ? 585  ARG F CA  1 
ATOM   35226 C  C   . ARG F  1 342 ? 259.478 -28.476 161.188 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 585  ARG F C   1 
ATOM   35227 O  O   . ARG F  1 342 ? 260.067 -28.266 160.145 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 585  ARG F O   1 
ATOM   35228 C  CB  . ARG F  1 342 ? 257.091 -29.141 161.283 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 585  ARG F CB  1 
ATOM   35229 C  CG  . ARG F  1 342 ? 255.733 -28.770 161.705 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 585  ARG F CG  1 
ATOM   35230 C  CD  . ARG F  1 342 ? 254.790 -29.834 161.362 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 585  ARG F CD  1 
ATOM   35231 N  NE  . ARG F  1 342 ? 254.773 -30.877 162.362 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 585  ARG F NE  1 
ATOM   35232 C  CZ  . ARG F  1 342 ? 254.807 -32.173 162.066 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 585  ARG F CZ  1 
ATOM   35233 N  NH1 . ARG F  1 342 ? 254.893 -32.572 160.803 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 585  ARG F NH1 1 
ATOM   35234 N  NH2 . ARG F  1 342 ? 254.779 -33.079 163.026 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 585  ARG F NH2 1 
ATOM   35235 N  N   . ALA F  1 343 ? 260.044 -29.148 162.170 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 586  ALA F N   1 
ATOM   35236 C  CA  . ALA F  1 343 ? 261.379 -29.681 161.990 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 586  ALA F CA  1 
ATOM   35237 C  C   . ALA F  1 343 ? 261.468 -30.970 162.740 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 586  ALA F C   1 
ATOM   35238 O  O   . ALA F  1 343 ? 260.533 -31.361 163.423 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 586  ALA F O   1 
ATOM   35239 C  CB  . ALA F  1 343 ? 262.401 -28.717 162.504 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 586  ALA F CB  1 
ATOM   35240 N  N   . HIS F  1 344 ? 262.597 -31.635 162.630 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 587  HIS F N   1 
ATOM   35241 C  CA  . HIS F  1 344 ? 262.675 -32.915 163.233 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 587  HIS F CA  1 
ATOM   35242 C  C   . HIS F  1 344 ? 262.310 -32.786 164.706 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 587  HIS F C   1 
ATOM   35243 O  O   . HIS F  1 344 ? 261.681 -33.678 165.265 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 587  HIS F O   1 
ATOM   35244 C  CB  . HIS F  1 344 ? 264.057 -33.483 163.035 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 587  HIS F CB  1 
ATOM   35245 C  CG  . HIS F  1 344 ? 265.111 -32.778 163.814 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 587  HIS F CG  1 
ATOM   35246 N  ND1 . HIS F  1 344 ? 265.940 -31.829 163.253 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 587  HIS F ND1 1 
ATOM   35247 C  CD2 . HIS F  1 344 ? 265.487 -32.891 165.110 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 587  HIS F CD2 1 
ATOM   35248 C  CE1 . HIS F  1 344 ? 266.781 -31.385 164.170 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 587  HIS F CE1 1 
ATOM   35249 N  NE2 . HIS F  1 344 ? 266.529 -32.015 165.305 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 587  HIS F NE2 1 
ATOM   35250 N  N   . ASP F  1 345 ? 262.679 -31.664 165.320 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 588  ASP F N   1 
ATOM   35251 C  CA  . ASP F  1 345 ? 262.326 -31.403 166.721 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 588  ASP F CA  1 
ATOM   35252 C  C   . ASP F  1 345 ? 261.201 -30.430 166.866 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 588  ASP F C   1 
ATOM   35253 O  O   . ASP F  1 345 ? 260.161 -30.762 167.437 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 588  ASP F O   1 
ATOM   35254 C  CB  . ASP F  1 345 ? 263.501 -30.922 167.609 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 588  ASP F CB  1 
ATOM   35255 C  CG  . ASP F  1 345 ? 264.382 -29.832 166.948 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 588  ASP F CG  1 
ATOM   35256 O  OD1 . ASP F  1 345 ? 264.085 -29.376 165.823 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 588  ASP F OD1 1 
ATOM   35257 O  OD2 . ASP F  1 345 ? 265.415 -29.455 167.553 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 588  ASP F OD2 1 
ATOM   35258 N  N   . SER F  1 346 ? 261.400 -29.219 166.388 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 589  SER F N   1 
ATOM   35259 C  CA  . SER F  1 346 ? 260.396 -28.202 166.614 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 589  SER F CA  1 
ATOM   35260 C  C   . SER F  1 346 ? 259.000 -28.583 166.054 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 589  SER F C   1 
ATOM   35261 O  O   . SER F  1 346 ? 258.856 -28.926 164.891 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 589  SER F O   1 
ATOM   35262 C  CB  . SER F  1 346 ? 260.870 -26.866 166.063 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 589  SER F CB  1 
ATOM   35263 O  OG  . SER F  1 346 ? 259.784 -25.960 166.024 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 589  SER F OG  1 
ATOM   35264 N  N   . GLU F  1 347 ? 257.981 -28.519 166.901 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 590  GLU F N   1 
ATOM   35265 C  CA  . GLU F  1 347 ? 256.621 -28.850 166.510 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 590  GLU F CA  1 
ATOM   35266 C  C   . GLU F  1 347 ? 256.466 -30.285 166.041 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 590  GLU F C   1 
ATOM   35267 O  O   . GLU F  1 347 ? 255.581 -30.606 165.264 1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 590  GLU F O   1 
ATOM   35268 C  CB  . GLU F  1 347 ? 256.135 -27.883 165.453 1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 590  GLU F CB  1 
ATOM   35269 C  CG  . GLU F  1 347 ? 255.985 -26.455 165.977 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 590  GLU F CG  1 
ATOM   35270 C  CD  . GLU F  1 347 ? 255.033 -26.363 167.173 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 590  GLU F CD  1 
ATOM   35271 O  OE1 . GLU F  1 347 ? 255.466 -25.888 168.227 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 590  GLU F OE1 1 
ATOM   35272 O  OE2 . GLU F  1 347 ? 253.858 -26.769 167.075 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 590  GLU F OE2 1 
ATOM   35273 N  N   . VAL F  1 348 ? 257.355 -31.144 166.511 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 591  VAL F N   1 
ATOM   35274 C  CA  . VAL F  1 348 ? 257.088 -32.559 166.476 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 591  VAL F CA  1 
ATOM   35275 C  C   . VAL F  1 348 ? 257.252 -33.110 167.874 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 591  VAL F C   1 
ATOM   35276 O  O   . VAL F  1 348 ? 256.269 -33.454 168.545 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 591  VAL F O   1 
ATOM   35277 C  CB  . VAL F  1 348 ? 258.002 -33.318 165.542 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 591  VAL F CB  1 
ATOM   35278 C  CG1 . VAL F  1 348 ? 257.559 -34.759 165.498 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 591  VAL F CG1 1 
ATOM   35279 C  CG2 . VAL F  1 348 ? 257.957 -32.712 164.149 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 591  VAL F CG2 1 
ATOM   35280 N  N   . GLN F  1 349 ? 258.483 -33.175 168.351 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 592  GLN F N   1 
ATOM   35281 C  CA  . GLN F  1 349 ? 258.646 -33.777 169.649 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 592  GLN F CA  1 
ATOM   35282 C  C   . GLN F  1 349 ? 257.853 -33.064 170.736 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 592  GLN F C   1 
ATOM   35283 O  O   . GLN F  1 349 ? 257.417 -33.697 171.677 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 592  GLN F O   1 
ATOM   35284 C  CB  . GLN F  1 349 ? 260.100 -33.879 170.018 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 592  GLN F CB  1 
ATOM   35285 C  CG  . GLN F  1 349 ? 260.722 -32.602 170.466 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 592  GLN F CG  1 
ATOM   35286 C  CD  . GLN F  1 349 ? 262.221 -32.758 170.465 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 592  GLN F CD  1 
ATOM   35287 O  OE1 . GLN F  1 349 ? 262.763 -33.438 169.584 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 592  GLN F OE1 1 
ATOM   35288 N  NE2 . GLN F  1 349 ? 262.905 -32.165 171.454 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 592  GLN F NE2 1 
ATOM   35289 N  N   . ASP F  1 350 ? 257.668 -31.755 170.608 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 593  ASP F N   1 
ATOM   35290 C  CA  . ASP F  1 350 ? 256.747 -31.012 171.467 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 593  ASP F CA  1 
ATOM   35291 C  C   . ASP F  1 350 ? 255.345 -31.603 171.457 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 593  ASP F C   1 
ATOM   35292 O  O   . ASP F  1 350 ? 254.738 -31.764 172.513 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 593  ASP F O   1 
ATOM   35293 C  CB  . ASP F  1 350 ? 256.597 -29.581 170.970 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 593  ASP F CB  1 
ATOM   35294 C  CG  . ASP F  1 350 ? 257.938 -28.919 170.689 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 593  ASP F CG  1 
ATOM   35295 O  OD1 . ASP F  1 350 ? 258.507 -28.317 171.626 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 593  ASP F OD1 1 
ATOM   35296 O  OD2 . ASP F  1 350 ? 258.441 -28.990 169.529 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 593  ASP F OD2 1 
ATOM   35297 N  N   . LEU F  1 351 ? 254.797 -31.878 170.274 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 594  LEU F N   1 
ATOM   35298 C  CA  . LEU F  1 351 ? 253.440 -32.418 170.205 1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 594  LEU F CA  1 
ATOM   35299 C  C   . LEU F  1 351 ? 253.364 -33.787 170.873 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 594  LEU F C   1 
ATOM   35300 O  O   . LEU F  1 351 ? 252.412 -34.094 171.577 1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 594  LEU F O   1 
ATOM   35301 C  CB  . LEU F  1 351 ? 252.936 -32.480 168.774 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 594  LEU F CB  1 
ATOM   35302 C  CG  . LEU F  1 351 ? 253.163 -31.208 167.974 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 594  LEU F CG  1 
ATOM   35303 C  CD1 . LEU F  1 351 ? 252.575 -31.357 166.624 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 594  LEU F CD1 1 
ATOM   35304 C  CD2 . LEU F  1 351 ? 252.550 -30.040 168.657 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 594  LEU F CD2 1 
ATOM   35305 N  N   . ILE F  1 352 ? 254.377 -34.617 170.676 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 595  ILE F N   1 
ATOM   35306 C  CA  . ILE F  1 352 ? 254.421 -35.873 171.412 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 595  ILE F CA  1 
ATOM   35307 C  C   . ILE F  1 352 ? 254.500 -35.678 172.920 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 595  ILE F C   1 
ATOM   35308 O  O   . ILE F  1 352 ? 253.841 -36.390 173.691 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 595  ILE F O   1 
ATOM   35309 C  CB  . ILE F  1 352 ? 255.592 -36.712 171.009 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 595  ILE F CB  1 
ATOM   35310 C  CG1 . ILE F  1 352 ? 255.441 -37.075 169.544 1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 595  ILE F CG1 1 
ATOM   35311 C  CG2 . ILE F  1 352 ? 255.622 -37.971 171.854 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 595  ILE F CG2 1 
ATOM   35312 C  CD1 . ILE F  1 352 ? 254.123 -37.755 169.226 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 595  ILE F CD1 1 
ATOM   35313 N  N   . ARG F  1 353 ? 255.323 -34.736 173.357 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F N   1 
ATOM   35314 C  CA  . ARG F  1 353 ? 255.368 -34.449 174.760 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F CA  1 
ATOM   35315 C  C   . ARG F  1 353 ? 253.961 -34.120 175.239 1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F C   1 
ATOM   35316 O  O   . ARG F  1 353 ? 253.496 -34.710 176.212 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F O   1 
ATOM   35317 C  CB  . ARG F  1 353 ? 256.305 -33.311 175.049 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F CB  1 
ATOM   35318 C  CG  . ARG F  1 353 ? 256.285 -32.899 176.488 1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F CG  1 
ATOM   35319 C  CD  . ARG F  1 353 ? 257.108 -31.596 176.732 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F CD  1 
ATOM   35320 N  NE  . ARG F  1 353 ? 256.621 -30.984 177.965 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F NE  1 
ATOM   35321 C  CZ  . ARG F  1 353 ? 256.949 -31.390 179.203 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F CZ  1 
ATOM   35322 N  NH1 . ARG F  1 353 ? 257.850 -32.380 179.418 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F NH1 1 
ATOM   35323 N  NH2 . ARG F  1 353 ? 256.365 -30.786 180.250 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F NH2 1 
ATOM   35324 N  N   . ASP F  1 354 ? 253.256 -33.219 174.545 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F N   1 
ATOM   35325 C  CA  . ASP F  1 354 ? 251.882 -32.827 174.967 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F CA  1 
ATOM   35326 C  C   . ASP F  1 354 ? 250.986 -34.062 175.212 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F C   1 
ATOM   35327 O  O   . ASP F  1 354 ? 250.322 -34.177 176.252 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F O   1 
ATOM   35328 C  CB  . ASP F  1 354 ? 251.199 -31.883 173.947 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F CB  1 
ATOM   35329 C  CG  . ASP F  1 354 ? 251.949 -30.551 173.741 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F CG  1 
ATOM   35330 O  OD1 . ASP F  1 354 ? 252.650 -30.079 174.660 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F OD1 1 
ATOM   35331 O  OD2 . ASP F  1 354 ? 251.825 -29.956 172.645 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F OD2 1 
ATOM   35332 N  N   . ILE F  1 355 ? 250.990 -34.976 174.244 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 598  ILE F N   1 
ATOM   35333 C  CA  . ILE F  1 355 ? 250.156 -36.163 174.272 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 598  ILE F CA  1 
ATOM   35334 C  C   . ILE F  1 355 ? 250.546 -37.103 175.398 1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 598  ILE F C   1 
ATOM   35335 O  O   . ILE F  1 355 ? 249.680 -37.721 176.045 1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 598  ILE F O   1 
ATOM   35336 C  CB  . ILE F  1 355 ? 250.246 -36.938 172.941 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 598  ILE F CB  1 
ATOM   35337 C  CG1 . ILE F  1 355 ? 249.537 -36.153 171.823 1.00 51.01  ? ? ? ? ? ? 598  ILE F CG1 1 
ATOM   35338 C  CG2 . ILE F  1 355 ? 249.717 -38.392 173.115 1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 598  ILE F CG2 1 
ATOM   35339 C  CD1 . ILE F  1 355 ? 249.865 -36.673 170.461 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 598  ILE F CD1 1 
ATOM   35340 N  N   . ILE F  1 356 ? 251.846 -37.231 175.625 1.00 49.07  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F N   1 
ATOM   35341 C  CA  . ILE F  1 356 ? 252.308 -38.025 176.754 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F CA  1 
ATOM   35342 C  C   . ILE F  1 356 ? 251.797 -37.410 178.067 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F C   1 
ATOM   35343 O  O   . ILE F  1 356 ? 251.070 -38.072 178.814 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F O   1 
ATOM   35344 C  CB  . ILE F  1 356 ? 253.834 -38.162 176.754 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F CB  1 
ATOM   35345 C  CG1 . ILE F  1 356 ? 254.241 -39.273 175.771 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F CG1 1 
ATOM   35346 C  CG2 . ILE F  1 356 ? 254.387 -38.390 178.185 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F CG2 1 
ATOM   35347 C  CD1 . ILE F  1 356 ? 255.725 -39.254 175.478 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F CD1 1 
ATOM   35348 N  N   . LYS F  1 357 ? 252.129 -36.138 178.314 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F N   1 
ATOM   35349 C  CA  . LYS F  1 357 ? 251.748 -35.467 179.541 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F CA  1 
ATOM   35350 C  C   . LYS F  1 357 ? 250.275 -35.324 179.721 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F C   1 
ATOM   35351 O  O   . LYS F  1 357 ? 249.802 -35.157 180.848 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F O   1 
ATOM   35352 C  CB  . LYS F  1 357 ? 252.315 -34.085 179.591 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F CB  1 
ATOM   35353 C  CG  . LYS F  1 357 ? 252.691 -33.755 181.014 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F CG  1 
ATOM   35354 C  CD  . LYS F  1 357 ? 253.282 -32.354 181.093 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F CD  1 
ATOM   35355 C  CE  . LYS F  1 357 ? 253.080 -31.859 182.521 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F CE  1 
ATOM   35356 N  NZ  . LYS F  1 357 ? 252.916 -30.369 182.526 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F NZ  1 
ATOM   35357 N  N   . ALA F  1 358 ? 249.533 -35.344 178.622 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 601  ALA F N   1 
ATOM   35358 C  CA  . ALA F  1 358 ? 248.095 -35.172 178.750 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 601  ALA F CA  1 
ATOM   35359 C  C   . ALA F  1 358 ? 247.441 -36.499 179.132 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 601  ALA F C   1 
ATOM   35360 O  O   . ALA F  1 358 ? 246.692 -36.572 180.117 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 601  ALA F O   1 
ATOM   35361 C  CB  . ALA F  1 358 ? 247.485 -34.614 177.459 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 601  ALA F CB  1 
ATOM   35362 N  N   . GLU F  1 359 ? 247.784 -37.548 178.374 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F N   1 
ATOM   35363 C  CA  . GLU F  1 359 ? 247.030 -38.820 178.366 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F CA  1 
ATOM   35364 C  C   . GLU F  1 359 ? 247.825 -40.124 178.707 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F C   1 
ATOM   35365 O  O   . GLU F  1 359 ? 247.358 -41.261 178.460 1.00 54.58  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F O   1 
ATOM   35366 C  CB  . GLU F  1 359 ? 246.397 -38.988 176.986 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F CB  1 
ATOM   35367 C  CG  . GLU F  1 359 ? 245.520 -37.856 176.522 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F CG  1 
ATOM   35368 C  CD  . GLU F  1 359 ? 244.664 -38.348 175.369 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F CD  1 
ATOM   35369 O  OE1 . GLU F  1 359 ? 244.269 -37.537 174.475 1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F OE1 1 
ATOM   35370 O  OE2 . GLU F  1 359 ? 244.417 -39.590 175.360 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F OE2 1 
ATOM   35371 N  N   . ILE F  1 360 ? 249.014 -39.973 179.278 1.00 52.25  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F N   1 
ATOM   35372 C  CA  . ILE F  1 360 ? 249.901 -41.122 179.388 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F CA  1 
ATOM   35373 C  C   . ILE F  1 360 ? 250.706 -41.087 180.659 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F C   1 
ATOM   35374 O  O   . ILE F  1 360 ? 250.483 -41.913 181.515 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F O   1 
ATOM   35375 C  CB  . ILE F  1 360 ? 250.789 -41.257 178.150 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F CB  1 
ATOM   35376 C  CG1 . ILE F  1 360 ? 249.959 -41.907 177.024 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F CG1 1 
ATOM   35377 C  CG2 . ILE F  1 360 ? 252.024 -42.057 178.491 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F CG2 1 
ATOM   35378 C  CD1 . ILE F  1 360 ? 250.683 -42.044 175.695 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F CD1 1 
ATOM   35379 N  N   . ASN F  1 361 ? 251.620 -40.137 180.796 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F N   1 
ATOM   35380 C  CA  . ASN F  1 361 ? 252.302 -39.950 182.079 1.00 49.66  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F CA  1 
ATOM   35381 C  C   . ASN F  1 361 ? 252.426 -38.504 182.516 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F C   1 
ATOM   35382 O  O   . ASN F  1 361 ? 253.390 -37.809 182.179 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F O   1 
ATOM   35383 C  CB  . ASN F  1 361 ? 253.690 -40.626 182.103 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F CB  1 
ATOM   35384 C  CG  . ASN F  1 361 ? 254.722 -39.841 182.948 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F CG  1 
ATOM   35385 O  OD1 . ASN F  1 361 ? 254.381 -39.237 183.982 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F OD1 1 
ATOM   35386 N  ND2 . ASN F  1 361 ? 255.980 -39.839 182.499 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F ND2 1 
ATOM   35387 N  N   . PRO F  1 362 ? 251.446 -38.045 183.268 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 605  PRO F N   1 
ATOM   35388 C  CA  . PRO F  1 362 ? 251.369 -36.704 183.855 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 605  PRO F CA  1 
ATOM   35389 C  C   . PRO F  1 362 ? 252.695 -36.090 184.350 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 605  PRO F C   1 
ATOM   35390 O  O   . PRO F  1 362 ? 252.875 -34.856 184.289 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 605  PRO F O   1 
ATOM   35391 C  CB  . PRO F  1 362 ? 250.409 -36.903 185.008 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 605  PRO F CB  1 
ATOM   35392 C  CG  . PRO F  1 362 ? 249.430 -38.040 184.450 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 605  PRO F CG  1 
ATOM   35393 C  CD  . PRO F  1 362 ? 250.167 -38.767 183.317 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 605  PRO F CD  1 
ATOM   35394 N  N   . ASN F  1 363 ? 253.633 -36.916 184.803 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F N   1 
ATOM   35395 C  CA  . ASN F  1 363 ? 254.917 -36.389 185.340 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F CA  1 
ATOM   35396 C  C   . ASN F  1 363 ? 256.125 -36.426 184.418 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F C   1 
ATOM   35397 O  O   . ASN F  1 363 ? 257.209 -35.918 184.784 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F O   1 
ATOM   35398 C  CB  . ASN F  1 363 ? 255.304 -37.084 186.651 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F CB  1 
ATOM   35399 C  CG  . ASN F  1 363 ? 254.220 -36.922 187.730 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F CG  1 
ATOM   35400 O  OD1 . ASN F  1 363 ? 253.780 -35.770 188.047 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F OD1 1 
ATOM   35401 N  ND2 . ASN F  1 363 ? 253.732 -38.086 188.275 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F ND2 1 
ATOM   35402 N  N   . VAL F  1 364 ? 255.983 -37.034 183.242 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 607  VAL F N   1 
ATOM   35403 C  CA  . VAL F  1 364 ? 257.145 -37.126 182.372 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 607  VAL F CA  1 
ATOM   35404 C  C   . VAL F  1 364 ? 257.979 -35.859 182.533 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 607  VAL F C   1 
ATOM   35405 O  O   . VAL F  1 364 ? 257.450 -34.738 182.722 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 607  VAL F O   1 
ATOM   35406 C  CB  . VAL F  1 364 ? 256.764 -37.274 180.896 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 607  VAL F CB  1 
ATOM   35407 C  CG1 . VAL F  1 364 ? 255.749 -36.141 180.465 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 607  VAL F CG1 1 
ATOM   35408 C  CG2 . VAL F  1 364 ? 258.061 -37.230 180.059 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 607  VAL F CG2 1 
ATOM   35409 N  N   . VAL F  1 365 ? 259.283 -36.016 182.452 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 608  VAL F N   1 
ATOM   35410 C  CA  . VAL F  1 365 ? 260.119 -34.844 182.590 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 608  VAL F CA  1 
ATOM   35411 C  C   . VAL F  1 365 ? 260.774 -34.448 181.264 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 608  VAL F C   1 
ATOM   35412 O  O   . VAL F  1 365 ? 261.205 -35.350 180.474 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 608  VAL F O   1 
ATOM   35413 C  CB  . VAL F  1 365 ? 261.140 -35.094 183.676 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 608  VAL F CB  1 
ATOM   35414 C  CG1 . VAL F  1 365 ? 262.420 -34.187 183.513 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 608  VAL F CG1 1 
ATOM   35415 C  CG2 . VAL F  1 365 ? 260.419 -34.941 185.041 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 608  VAL F CG2 1 
ATOM   35416 N  N   . GLY F  1 366 ? 260.809 -33.118 181.014 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 609  GLY F N   1 
ATOM   35417 C  CA  . GLY F  1 366 ? 261.454 -32.577 179.811 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 609  GLY F CA  1 
ATOM   35418 C  C   . GLY F  1 366 ? 261.112 -33.454 178.596 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 609  GLY F C   1 
ATOM   35419 O  O   . GLY F  1 366 ? 259.896 -33.593 178.231 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 609  GLY F O   1 
ATOM   35420 N  N   . TYR F  1 367 ? 262.126 -34.063 177.958 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F N   1 
ATOM   35421 C  CA  . TYR F  1 367 ? 261.800 -34.964 176.845 1.00 42.57  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CA  1 
ATOM   35422 C  C   . TYR F  1 367 ? 262.387 -36.324 177.070 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F C   1 
ATOM   35423 O  O   . TYR F  1 367 ? 262.752 -37.029 176.109 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F O   1 
ATOM   35424 C  CB  . TYR F  1 367 ? 262.224 -34.434 175.473 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CB  1 
ATOM   35425 C  CG  . TYR F  1 367 ? 261.609 -33.112 175.083 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CG  1 
ATOM   35426 C  CD1 . TYR F  1 367 ? 262.307 -31.932 175.317 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CD1 1 
ATOM   35427 C  CD2 . TYR F  1 367 ? 260.351 -33.029 174.460 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CD2 1 
ATOM   35428 C  CE1 . TYR F  1 367 ? 261.798 -30.721 174.967 1.00 41.04  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CE1 1 
ATOM   35429 C  CE2 . TYR F  1 367 ? 259.816 -31.780 174.099 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CE2 1 
ATOM   35430 C  CZ  . TYR F  1 367 ? 260.579 -30.647 174.370 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CZ  1 
ATOM   35431 O  OH  . TYR F  1 367 ? 260.203 -29.384 174.061 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F OH  1 
ATOM   35432 N  N   . SER F  1 368 ? 262.454 -36.711 178.339 1.00 43.01  ? ? ? ? ? ? 611  SER F N   1 
ATOM   35433 C  CA  . SER F  1 368 ? 262.913 -38.071 178.655 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 611  SER F CA  1 
ATOM   35434 C  C   . SER F  1 368 ? 261.825 -39.166 178.546 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 611  SER F C   1 
ATOM   35435 O  O   . SER F  1 368 ? 261.520 -39.874 179.526 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 611  SER F O   1 
ATOM   35436 C  CB  . SER F  1 368 ? 263.609 -38.111 180.015 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 611  SER F CB  1 
ATOM   35437 O  OG  . SER F  1 368 ? 264.576 -37.080 180.058 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 611  SER F OG  1 
ATOM   35438 N  N   . PHE F  1 369 ? 261.261 -39.312 177.347 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F N   1 
ATOM   35439 C  CA  . PHE F  1 369 ? 260.319 -40.404 177.105 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CA  1 
ATOM   35440 C  C   . PHE F  1 369 ? 260.956 -41.802 177.141 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F C   1 
ATOM   35441 O  O   . PHE F  1 369 ? 262.163 -41.993 176.945 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F O   1 
ATOM   35442 C  CB  . PHE F  1 369 ? 259.637 -40.208 175.748 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CB  1 
ATOM   35443 C  CG  . PHE F  1 369 ? 259.301 -38.788 175.464 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CG  1 
ATOM   35444 C  CD1 . PHE F  1 369 ? 258.969 -38.388 174.179 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CD1 1 
ATOM   35445 C  CD2 . PHE F  1 369 ? 259.331 -37.843 176.493 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CD2 1 
ATOM   35446 C  CE1 . PHE F  1 369 ? 258.639 -37.063 173.915 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CE1 1 
ATOM   35447 C  CE2 . PHE F  1 369 ? 259.009 -36.518 176.252 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CE2 1 
ATOM   35448 C  CZ  . PHE F  1 369 ? 258.662 -36.119 174.950 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CZ  1 
ATOM   35449 N  N   . THR F  1 370 ? 260.128 -42.797 177.364 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 613  THR F N   1 
ATOM   35450 C  CA  . THR F  1 370 ? 260.572 -44.148 177.136 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 613  THR F CA  1 
ATOM   35451 C  C   . THR F  1 370 ? 259.949 -44.533 175.816 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 613  THR F C   1 
ATOM   35452 O  O   . THR F  1 370 ? 258.889 -44.017 175.444 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 613  THR F O   1 
ATOM   35453 C  CB  . THR F  1 370 ? 260.076 -45.142 178.258 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 613  THR F CB  1 
ATOM   35454 O  OG1 . THR F  1 370 ? 258.694 -45.524 178.032 1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 613  THR F OG1 1 
ATOM   35455 C  CG2 . THR F  1 370 ? 260.285 -44.535 179.708 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 613  THR F CG2 1 
ATOM   35456 N  N   . MET F  1 371 ? 260.601 -45.448 175.119 1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 614  MET F N   1 
ATOM   35457 C  CA  . MET F  1 371 ? 260.079 -45.959 173.867 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 614  MET F CA  1 
ATOM   35458 C  C   . MET F  1 371 ? 258.605 -46.389 173.977 1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 614  MET F C   1 
ATOM   35459 O  O   . MET F  1 371 ? 257.877 -46.415 172.984 1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 614  MET F O   1 
ATOM   35460 C  CB  . MET F  1 371 ? 260.934 -47.140 173.415 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 614  MET F CB  1 
ATOM   35461 C  CG  . MET F  1 371 ? 260.548 -47.710 172.008 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 614  MET F CG  1 
ATOM   35462 S  SD  . MET F  1 371 ? 260.926 -46.539 170.656 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 614  MET F SD  1 
ATOM   35463 C  CE  . MET F  1 371 ? 262.443 -47.186 169.893 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 614  MET F CE  1 
ATOM   35464 N  N   . GLU F  1 372 ? 258.182 -46.743 175.183 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 615  GLU F N   1 
ATOM   35465 C  CA  . GLU F  1 372 ? 256.786 -47.147 175.452 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 615  GLU F CA  1 
ATOM   35466 C  C   . GLU F  1 372 ? 255.821 -46.023 175.165 1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 615  GLU F C   1 
ATOM   35467 O  O   . GLU F  1 372 ? 255.024 -46.031 174.196 1.00 53.61  ? ? ? ? ? ? 615  GLU F O   1 
ATOM   35468 C  CB  . GLU F  1 372 ? 256.604 -47.431 176.962 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 615  GLU F CB  1 
ATOM   35469 C  CG  . GLU F  1 372 ? 257.563 -48.457 177.497 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 615  GLU F CG  1 
ATOM   35470 C  CD  . GLU F  1 372 ? 257.684 -49.588 176.486 1.00 54.44  ? ? ? ? ? ? 615  GLU F CD  1 
ATOM   35471 O  OE1 . GLU F  1 372 ? 256.593 -50.122 176.095 1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 615  GLU F OE1 1 
ATOM   35472 O  OE2 . GLU F  1 372 ? 258.842 -49.905 176.067 1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 615  GLU F OE2 1 
ATOM   35473 N  N   . GLU F  1 373 ? 255.869 -45.103 176.127 1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F N   1 
ATOM   35474 C  CA  . GLU F  1 373 ? 255.237 -43.840 176.044 1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F CA  1 
ATOM   35475 C  C   . GLU F  1 373 ? 255.167 -43.455 174.564 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F C   1 
ATOM   35476 O  O   . GLU F  1 373 ? 254.060 -43.294 174.024 1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F O   1 
ATOM   35477 C  CB  . GLU F  1 373 ? 256.050 -42.883 176.897 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F CB  1 
ATOM   35478 C  CG  . GLU F  1 373 ? 256.352 -43.508 178.279 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F CG  1 
ATOM   35479 C  CD  . GLU F  1 373 ? 257.011 -42.529 179.300 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F CD  1 
ATOM   35480 O  OE1 . GLU F  1 373 ? 258.121 -41.982 178.961 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F OE1 1 
ATOM   35481 O  OE2 . GLU F  1 373 ? 256.430 -42.312 180.430 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F OE2 1 
ATOM   35482 N  N   . ILE F  1 374 ? 256.318 -43.387 173.892 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 617  ILE F N   1 
ATOM   35483 C  CA  . ILE F  1 374 ? 256.346 -43.021 172.454 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 617  ILE F CA  1 
ATOM   35484 C  C   . ILE F  1 374 ? 255.294 -43.748 171.545 1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 617  ILE F C   1 
ATOM   35485 O  O   . ILE F  1 374 ? 254.523 -43.094 170.829 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 617  ILE F O   1 
ATOM   35486 C  CB  . ILE F  1 374 ? 257.815 -43.076 171.848 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 617  ILE F CB  1 
ATOM   35487 C  CG1 . ILE F  1 374 ? 258.668 -41.923 172.379 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 617  ILE F CG1 1 
ATOM   35488 C  CG2 . ILE F  1 374 ? 257.814 -43.089 170.322 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 617  ILE F CG2 1 
ATOM   35489 C  CD1 . ILE F  1 374 ? 260.101 -42.018 171.977 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 617  ILE F CD1 1 
ATOM   35490 N  N   . LYS F  1 375 ? 255.255 -45.081 171.574 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 618  LYS F N   1 
ATOM   35491 C  CA  . LYS F  1 375 ? 254.383 -45.848 170.655 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 618  LYS F CA  1 
ATOM   35492 C  C   . LYS F  1 375 ? 252.908 -45.637 170.958 1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 618  LYS F C   1 
ATOM   35493 O  O   . LYS F  1 375 ? 252.037 -45.568 170.057 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 618  LYS F O   1 
ATOM   35494 C  CB  . LYS F  1 375 ? 254.680 -47.333 170.795 1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 618  LYS F CB  1 
ATOM   35495 C  CG  . LYS F  1 375 ? 256.167 -47.595 170.910 1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 618  LYS F CG  1 
ATOM   35496 C  CD  . LYS F  1 375 ? 256.489 -49.122 170.810 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 618  LYS F CD  1 
ATOM   35497 C  CE  . LYS F  1 375 ? 257.761 -49.371 169.908 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 618  LYS F CE  1 
ATOM   35498 N  NZ  . LYS F  1 375 ? 258.362 -50.714 170.163 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 618  LYS F NZ  1 
ATOM   35499 N  N   . LYS F  1 376 ? 252.680 -45.593 172.271 1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 619  LYS F N   1 
ATOM   35500 C  CA  . LYS F  1 376 ? 251.426 -45.265 172.928 1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 619  LYS F CA  1 
ATOM   35501 C  C   . LYS F  1 376 ? 250.933 -43.890 172.435 1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 619  LYS F C   1 
ATOM   35502 O  O   . LYS F  1 376 ? 249.793 -43.753 171.958 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 619  LYS F O   1 
ATOM   35503 C  CB  . LYS F  1 376 ? 251.690 -45.249 174.459 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 619  LYS F CB  1 
ATOM   35504 C  CG  . LYS F  1 376 ? 250.450 -45.273 175.379 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 619  LYS F CG  1 
ATOM   35505 C  CD  . LYS F  1 376 ? 249.356 -46.282 174.910 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 619  LYS F CD  1 
ATOM   35506 C  CE  . LYS F  1 376 ? 247.975 -45.575 174.780 1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 619  LYS F CE  1 
ATOM   35507 N  NZ  . LYS F  1 376 ? 246.947 -46.373 175.484 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 619  LYS F NZ  1 
ATOM   35508 N  N   . ALA F  1 377 ? 251.810 -42.891 172.540 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 620  ALA F N   1 
ATOM   35509 C  CA  . ALA F  1 377 ? 251.530 -41.569 172.012 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 620  ALA F CA  1 
ATOM   35510 C  C   . ALA F  1 377 ? 251.239 -41.623 170.508 1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 620  ALA F C   1 
ATOM   35511 O  O   . ALA F  1 377 ? 250.281 -41.019 170.029 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 620  ALA F O   1 
ATOM   35512 C  CB  . ALA F  1 377 ? 252.669 -40.608 172.325 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 620  ALA F CB  1 
ATOM   35513 N  N   . PHE F  1 378 ? 252.021 -42.374 169.754 1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 621  PHE F N   1 
ATOM   35514 C  CA  . PHE F  1 378 ? 251.825 -42.335 168.306 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CA  1 
ATOM   35515 C  C   . PHE F  1 378 ? 250.488 -42.832 167.785 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 621  PHE F C   1 
ATOM   35516 O  O   . PHE F  1 378 ? 250.102 -42.560 166.638 1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 621  PHE F O   1 
ATOM   35517 C  CB  . PHE F  1 378 ? 252.981 -42.974 167.554 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CB  1 
ATOM   35518 C  CG  . PHE F  1 378 ? 253.955 -41.972 167.038 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CG  1 
ATOM   35519 C  CD1 . PHE F  1 378 ? 253.636 -41.207 165.931 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CD1 1 
ATOM   35520 C  CD2 . PHE F  1 378 ? 255.163 -41.776 167.669 1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CD2 1 
ATOM   35521 C  CE1 . PHE F  1 378 ? 254.502 -40.292 165.461 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CE1 1 
ATOM   35522 C  CE2 . PHE F  1 378 ? 256.028 -40.853 167.200 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CE2 1 
ATOM   35523 C  CZ  . PHE F  1 378 ? 255.704 -40.107 166.097 1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CZ  1 
ATOM   35524 N  N   . GLU F  1 379 ? 249.783 -43.576 168.623 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 622  GLU F N   1 
ATOM   35525 C  CA  . GLU F  1 379 ? 248.452 -44.019 168.238 1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 622  GLU F CA  1 
ATOM   35526 C  C   . GLU F  1 379 ? 247.523 -42.794 168.215 1.00 58.63  ? ? ? ? ? ? 622  GLU F C   1 
ATOM   35527 O  O   . GLU F  1 379 ? 246.849 -42.495 167.218 1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 622  GLU F O   1 
ATOM   35528 C  CB  . GLU F  1 379 ? 247.907 -45.034 169.242 1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 622  GLU F CB  1 
ATOM   35529 C  CG  . GLU F  1 379 ? 248.920 -46.052 169.783 1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 622  GLU F CG  1 
ATOM   35530 C  CD  . GLU F  1 379 ? 248.269 -47.022 170.818 1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 622  GLU F CD  1 
ATOM   35531 O  OE1 . GLU F  1 379 ? 247.063 -46.853 171.118 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 622  GLU F OE1 1 
ATOM   35532 O  OE2 . GLU F  1 379 ? 248.959 -47.951 171.325 1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 622  GLU F OE2 1 
ATOM   35533 N  N   . ILE F  1 380 ? 247.495 -42.094 169.344 1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 623  ILE F N   1 
ATOM   35534 C  CA  . ILE F  1 380 ? 246.729 -40.869 169.483 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 623  ILE F CA  1 
ATOM   35535 C  C   . ILE F  1 380 ? 247.053 -39.865 168.386 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 623  ILE F C   1 
ATOM   35536 O  O   . ILE F  1 380 ? 246.165 -39.395 167.658 1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 623  ILE F O   1 
ATOM   35537 C  CB  . ILE F  1 380 ? 247.040 -40.223 170.824 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 623  ILE F CB  1 
ATOM   35538 C  CG1 . ILE F  1 380 ? 246.725 -41.222 171.950 1.00 56.64  ? ? ? ? ? ? 623  ILE F CG1 1 
ATOM   35539 C  CG2 . ILE F  1 380 ? 246.285 -38.896 170.951 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 623  ILE F CG2 1 
ATOM   35540 C  CD1 . ILE F  1 380 ? 247.130 -40.749 173.335 1.00 55.52  ? ? ? ? ? ? 623  ILE F CD1 1 
ATOM   35541 N  N   . TYR F  1 381 ? 248.340 -39.546 168.289 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 624  TYR F N   1 
ATOM   35542 C  CA  . TYR F  1 381 ? 248.880 -38.675 167.250 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CA  1 
ATOM   35543 C  C   . TYR F  1 381 ? 248.392 -39.017 165.824 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 624  TYR F C   1 
ATOM   35544 O  O   . TYR F  1 381 ? 247.733 -38.191 165.161 1.00 56.45  ? ? ? ? ? ? 624  TYR F O   1 
ATOM   35545 C  CB  . TYR F  1 381 ? 250.394 -38.738 167.336 1.00 53.76  ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CB  1 
ATOM   35546 C  CG  . TYR F  1 381 ? 251.195 -37.821 166.425 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CG  1 
ATOM   35547 C  CD1 . TYR F  1 381 ? 251.759 -36.632 166.911 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CD1 1 
ATOM   35548 C  CD2 . TYR F  1 381 ? 251.474 -38.176 165.107 1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CD2 1 
ATOM   35549 C  CE1 . TYR F  1 381 ? 252.543 -35.805 166.101 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CE1 1 
ATOM   35550 C  CE2 . TYR F  1 381 ? 252.268 -37.353 164.290 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CE2 1 
ATOM   35551 C  CZ  . TYR F  1 381 ? 252.790 -36.174 164.799 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CZ  1 
ATOM   35552 O  OH  . TYR F  1 381 ? 253.568 -35.370 164.002 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 624  TYR F OH  1 
ATOM   35553 N  N   . ASN F  1 382 ? 248.694 -40.230 165.355 1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 625  ASN F N   1 
ATOM   35554 C  CA  . ASN F  1 382 ? 248.335 -40.612 163.979 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 625  ASN F CA  1 
ATOM   35555 C  C   . ASN F  1 382 ? 246.833 -40.523 163.680 1.00 59.69  ? ? ? ? ? ? 625  ASN F C   1 
ATOM   35556 O  O   . ASN F  1 382 ? 246.429 -40.251 162.537 1.00 60.48  ? ? ? ? ? ? 625  ASN F O   1 
ATOM   35557 C  CB  . ASN F  1 382 ? 248.844 -42.013 163.650 1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 625  ASN F CB  1 
ATOM   35558 C  CG  . ASN F  1 382 ? 250.342 -42.082 163.608 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 625  ASN F CG  1 
ATOM   35559 O  OD1 . ASN F  1 382 ? 251.000 -41.229 162.992 1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 625  ASN F OD1 1 
ATOM   35560 N  ND2 . ASN F  1 382 ? 250.907 -43.088 164.276 1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 625  ASN F ND2 1 
ATOM   35561 N  N   . LYS F  1 383 ? 246.031 -40.787 164.713 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 626  LYS F N   1 
ATOM   35562 C  CA  . LYS F  1 383 ? 244.583 -40.696 164.668 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 626  LYS F CA  1 
ATOM   35563 C  C   . LYS F  1 383 ? 244.234 -39.225 164.454 1.00 60.57  ? ? ? ? ? ? 626  LYS F C   1 
ATOM   35564 O  O   . LYS F  1 383 ? 243.542 -38.845 163.476 1.00 61.46  ? ? ? ? ? ? 626  LYS F O   1 
ATOM   35565 C  CB  . LYS F  1 383 ? 244.042 -41.153 166.034 1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 626  LYS F CB  1 
ATOM   35566 C  CG  . LYS F  1 383 ? 242.604 -41.790 166.081 1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 626  LYS F CG  1 
ATOM   35567 C  CD  . LYS F  1 383 ? 241.478 -40.716 166.497 1.00 63.33  ? ? ? ? ? ? 626  LYS F CD  1 
ATOM   35568 C  CE  . LYS F  1 383 ? 240.483 -41.154 167.642 1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 626  LYS F CE  1 
ATOM   35569 N  NZ  . LYS F  1 383 ? 240.013 -42.554 167.559 1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 626  LYS F NZ  1 
ATOM   35570 N  N   . ASP F  1 384 ? 244.719 -38.403 165.386 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 627  ASP F N   1 
ATOM   35571 C  CA  . ASP F  1 384 ? 244.507 -36.976 165.326 1.00 58.25  ? ? ? ? ? ? 627  ASP F CA  1 
ATOM   35572 C  C   . ASP F  1 384 ? 244.952 -36.404 163.973 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 627  ASP F C   1 
ATOM   35573 O  O   . ASP F  1 384 ? 244.275 -35.567 163.376 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 627  ASP F O   1 
ATOM   35574 C  CB  . ASP F  1 384 ? 245.281 -36.312 166.460 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 627  ASP F CB  1 
ATOM   35575 C  CG  . ASP F  1 384 ? 244.844 -34.867 166.718 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 627  ASP F CG  1 
ATOM   35576 O  OD1 . ASP F  1 384 ? 243.829 -34.687 167.433 1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 627  ASP F OD1 1 
ATOM   35577 O  OD2 . ASP F  1 384 ? 245.538 -33.925 166.233 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 627  ASP F OD2 1 
ATOM   35578 N  N   . LEU F  1 385 ? 246.089 -36.840 163.470 1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 628  LEU F N   1 
ATOM   35579 C  CA  . LEU F  1 385 ? 246.502 -36.292 162.190 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 628  LEU F CA  1 
ATOM   35580 C  C   . LEU F  1 385 ? 245.345 -36.286 161.185 1.00 59.33  ? ? ? ? ? ? 628  LEU F C   1 
ATOM   35581 O  O   . LEU F  1 385 ? 245.277 -35.415 160.321 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 628  LEU F O   1 
ATOM   35582 C  CB  . LEU F  1 385 ? 247.693 -37.065 161.614 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 628  LEU F CB  1 
ATOM   35583 C  CG  . LEU F  1 385 ? 249.146 -36.720 161.998 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 628  LEU F CG  1 
ATOM   35584 C  CD1 . LEU F  1 385 ? 250.110 -37.518 161.139 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 628  LEU F CD1 1 
ATOM   35585 C  CD2 . LEU F  1 385 ? 249.453 -35.240 161.871 1.00 54.95  ? ? ? ? ? ? 628  LEU F CD2 1 
ATOM   35586 N  N   . LEU F  1 386 ? 244.442 -37.259 161.300 1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 629  LEU F N   1 
ATOM   35587 C  CA  . LEU F  1 386 ? 243.434 -37.508 160.257 1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 629  LEU F CA  1 
ATOM   35588 C  C   . LEU F  1 386 ? 242.106 -36.842 160.569 1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 629  LEU F C   1 
ATOM   35589 O  O   . LEU F  1 386 ? 241.284 -36.602 159.671 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 629  LEU F O   1 
ATOM   35590 C  CB  . LEU F  1 386 ? 243.215 -39.011 160.044 1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 629  LEU F CB  1 
ATOM   35591 C  CG  . LEU F  1 386 ? 244.361 -39.876 159.514 1.00 63.93  ? ? ? ? ? ? 629  LEU F CG  1 
ATOM   35592 C  CD1 . LEU F  1 386 ? 244.012 -41.355 159.694 1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 629  LEU F CD1 1 
ATOM   35593 C  CD2 . LEU F  1 386 ? 244.727 -39.534 158.054 1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 629  LEU F CD2 1 
ATOM   35594 N  N   . ALA F  1 387 ? 241.905 -36.549 161.846 1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 630  ALA F N   1 
ATOM   35595 C  CA  . ALA F  1 387 ? 240.708 -35.853 162.287 1.00 62.71  ? ? ? ? ? ? 630  ALA F CA  1 
ATOM   35596 C  C   . ALA F  1 387 ? 240.511 -34.527 161.536 1.00 62.44  ? ? ? ? ? ? 630  ALA F C   1 
ATOM   35597 O  O   . ALA F  1 387 ? 241.486 -33.911 161.109 1.00 61.33  ? ? ? ? ? ? 630  ALA F O   1 
ATOM   35598 C  CB  . ALA F  1 387 ? 240.786 -35.605 163.791 1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 630  ALA F CB  1 
ATOM   35599 N  N   . THR F  1 388 ? 239.268 -34.072 161.364 1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 631  THR F N   1 
ATOM   35600 C  CA  . THR F  1 388 ? 239.088 -32.664 160.991 1.00 63.00  ? ? ? ? ? ? 631  THR F CA  1 
ATOM   35601 C  C   . THR F  1 388 ? 239.408 -31.801 162.212 1.00 61.43  ? ? ? ? ? ? 631  THR F C   1 
ATOM   35602 O  O   . THR F  1 388 ? 240.244 -30.896 162.158 1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 631  THR F O   1 
ATOM   35603 C  CB  . THR F  1 388 ? 237.688 -32.351 160.495 1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 631  THR F CB  1 
ATOM   35604 O  OG1 . THR F  1 388 ? 237.454 -33.106 159.305 1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 631  THR F OG1 1 
ATOM   35605 C  CG2 . THR F  1 388 ? 237.600 -30.877 160.149 1.00 63.98  ? ? ? ? ? ? 631  THR F CG2 1 
ATOM   35606 N  N   . GLU F  1 389 ? 238.756 -32.109 163.326 1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 632  GLU F N   1 
ATOM   35607 C  CA  . GLU F  1 389 ? 239.049 -31.398 164.542 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 632  GLU F CA  1 
ATOM   35608 C  C   . GLU F  1 389 ? 240.296 -31.931 165.235 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 632  GLU F C   1 
ATOM   35609 O  O   . GLU F  1 389 ? 240.226 -32.915 165.949 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 632  GLU F O   1 
ATOM   35610 C  CB  . GLU F  1 389 ? 237.911 -31.588 165.495 1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 632  GLU F CB  1 
ATOM   35611 C  CG  . GLU F  1 389 ? 237.701 -30.377 166.347 1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 632  GLU F CG  1 
ATOM   35612 C  CD  . GLU F  1 389 ? 236.381 -29.676 165.997 1.00 61.49  ? ? ? ? ? ? 632  GLU F CD  1 
ATOM   35613 O  OE1 . GLU F  1 389 ? 235.366 -30.352 165.636 1.00 63.17  ? ? ? ? ? ? 632  GLU F OE1 1 
ATOM   35614 O  OE2 . GLU F  1 389 ? 236.332 -28.434 166.107 1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 632  GLU F OE2 1 
ATOM   35615 N  N   . LYS F  1 390 ? 241.433 -31.280 165.068 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 633  LYS F N   1 
ATOM   35616 C  CA  . LYS F  1 390 ? 242.649 -31.820 165.651 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 633  LYS F CA  1 
ATOM   35617 C  C   . LYS F  1 390 ? 242.839 -31.338 167.056 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 633  LYS F C   1 
ATOM   35618 O  O   . LYS F  1 390 ? 242.609 -30.188 167.343 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 633  LYS F O   1 
ATOM   35619 C  CB  . LYS F  1 390 ? 243.836 -31.445 164.792 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 633  LYS F CB  1 
ATOM   35620 C  CG  . LYS F  1 390 ? 243.608 -31.906 163.399 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 633  LYS F CG  1 
ATOM   35621 C  CD  . LYS F  1 390 ? 244.565 -31.289 162.466 1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 633  LYS F CD  1 
ATOM   35622 C  CE  . LYS F  1 390 ? 244.904 -32.288 161.415 1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 633  LYS F CE  1 
ATOM   35623 N  NZ  . LYS F  1 390 ? 243.652 -32.747 160.794 1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 633  LYS F NZ  1 
ATOM   35624 N  N   . LYS F  1 391 ? 243.288 -32.215 167.933 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 634  LYS F N   1 
ATOM   35625 C  CA  . LYS F  1 391 ? 243.478 -31.853 169.315 1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 634  LYS F CA  1 
ATOM   35626 C  C   . LYS F  1 391 ? 244.946 -31.669 169.692 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 634  LYS F C   1 
ATOM   35627 O  O   . LYS F  1 391 ? 245.249 -31.149 170.770 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 634  LYS F O   1 
ATOM   35628 C  CB  . LYS F  1 391 ? 242.855 -32.928 170.181 1.00 55.14  ? ? ? ? ? ? 634  LYS F CB  1 
ATOM   35629 C  CG  . LYS F  1 391 ? 242.566 -32.524 171.614 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 634  LYS F CG  1 
ATOM   35630 C  CD  . LYS F  1 391 ? 241.787 -33.667 172.325 1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 634  LYS F CD  1 
ATOM   35631 C  CE  . LYS F  1 391 ? 242.219 -33.807 173.805 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 634  LYS F CE  1 
ATOM   35632 N  NZ  . LYS F  1 391 ? 241.059 -33.523 174.706 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 634  LYS F NZ  1 
ATOM   35633 N  N   . TYR F  1 392 ? 245.859 -32.094 168.818 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 635  TYR F N   1 
ATOM   35634 C  CA  . TYR F  1 392 ? 247.273 -32.052 169.146 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CA  1 
ATOM   35635 C  C   . TYR F  1 392 ? 248.085 -31.641 167.960 1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 635  TYR F C   1 
ATOM   35636 O  O   . TYR F  1 392 ? 249.144 -31.040 168.122 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 635  TYR F O   1 
ATOM   35637 C  CB  . TYR F  1 392 ? 247.769 -33.413 169.635 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CB  1 
ATOM   35638 C  CG  . TYR F  1 392 ? 247.228 -33.825 171.002 1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CG  1 
ATOM   35639 C  CD1 . TYR F  1 392 ? 247.782 -33.320 172.168 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CD1 1 
ATOM   35640 C  CD2 . TYR F  1 392 ? 246.152 -34.722 171.123 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CD2 1 
ATOM   35641 C  CE1 . TYR F  1 392 ? 247.298 -33.689 173.412 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CE1 1 
ATOM   35642 C  CE2 . TYR F  1 392 ? 245.659 -35.094 172.369 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CE2 1 
ATOM   35643 C  CZ  . TYR F  1 392 ? 246.239 -34.568 173.512 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CZ  1 
ATOM   35644 O  OH  . TYR F  1 392 ? 245.775 -34.897 174.778 1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 635  TYR F OH  1 
ATOM   35645 N  N   . THR F  1 393 ? 247.601 -31.954 166.765 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 636  THR F N   1 
ATOM   35646 C  CA  . THR F  1 393 ? 248.398 -31.750 165.545 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 636  THR F CA  1 
ATOM   35647 C  C   . THR F  1 393 ? 248.085 -30.471 164.737 1.00 51.70  ? ? ? ? ? ? 636  THR F C   1 
ATOM   35648 O  O   . THR F  1 393 ? 247.032 -29.859 164.897 1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 636  THR F O   1 
ATOM   35649 C  CB  . THR F  1 393 ? 248.313 -32.972 164.617 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 636  THR F CB  1 
ATOM   35650 O  OG1 . THR F  1 393 ? 246.973 -33.109 164.103 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 636  THR F OG1 1 
ATOM   35651 C  CG2 . THR F  1 393 ? 248.731 -34.229 165.366 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 636  THR F CG2 1 
ATOM   35652 N  N   . HIS F  1 394 ? 249.010 -30.077 163.867 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 637  HIS F N   1 
ATOM   35653 C  CA  . HIS F  1 394 ? 248.812 -28.874 163.064 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 637  HIS F CA  1 
ATOM   35654 C  C   . HIS F  1 394 ? 247.638 -28.957 162.067 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 637  HIS F C   1 
ATOM   35655 O  O   . HIS F  1 394 ? 247.404 -29.969 161.405 1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 637  HIS F O   1 
ATOM   35656 C  CB  . HIS F  1 394 ? 250.077 -28.498 162.267 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 637  HIS F CB  1 
ATOM   35657 C  CG  . HIS F  1 394 ? 251.208 -27.973 163.094 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 637  HIS F CG  1 
ATOM   35658 N  ND1 . HIS F  1 394 ? 252.306 -27.359 162.530 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 637  HIS F ND1 1 
ATOM   35659 C  CD2 . HIS F  1 394 ? 251.431 -27.987 164.426 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 637  HIS F CD2 1 
ATOM   35660 C  CE1 . HIS F  1 394 ? 253.152 -27.007 163.480 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 637  HIS F CE1 1 
ATOM   35661 N  NE2 . HIS F  1 394 ? 252.641 -27.375 164.640 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 637  HIS F NE2 1 
ATOM   35662 N  N   . TYR F  1 395 ? 246.944 -27.836 161.954 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 638  TYR F N   1 
ATOM   35663 C  CA  . TYR F  1 395 ? 245.956 -27.595 160.943 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CA  1 
ATOM   35664 C  C   . TYR F  1 395 ? 246.639 -26.926 159.769 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 638  TYR F C   1 
ATOM   35665 O  O   . TYR F  1 395 ? 247.732 -26.413 159.884 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 638  TYR F O   1 
ATOM   35666 C  CB  . TYR F  1 395 ? 244.935 -26.600 161.491 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CB  1 
ATOM   35667 C  CG  . TYR F  1 395 ? 243.964 -27.122 162.551 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CG  1 
ATOM   35668 C  CD1 . TYR F  1 395 ? 242.730 -27.646 162.184 1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CD1 1 
ATOM   35669 C  CD2 . TYR F  1 395 ? 244.266 -27.054 163.913 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CD2 1 
ATOM   35670 C  CE1 . TYR F  1 395 ? 241.839 -28.112 163.134 1.00 56.54  ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CE1 1 
ATOM   35671 C  CE2 . TYR F  1 395 ? 243.373 -27.523 164.879 1.00 54.01  ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CE2 1 
ATOM   35672 C  CZ  . TYR F  1 395 ? 242.158 -28.049 164.480 1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CZ  1 
ATOM   35673 O  OH  . TYR F  1 395 ? 241.235 -28.492 165.409 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 638  TYR F OH  1 
ATOM   35674 N  N   . ASN F  1 396 ? 245.976 -26.914 158.633 1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 639  ASN F N   1 
ATOM   35675 C  CA  . ASN F  1 396 ? 246.453 -26.150 157.506 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 639  ASN F CA  1 
ATOM   35676 C  C   . ASN F  1 396 ? 247.891 -26.371 157.090 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 639  ASN F C   1 
ATOM   35677 O  O   . ASN F  1 396 ? 248.576 -25.413 156.721 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 639  ASN F O   1 
ATOM   35678 C  CB  . ASN F  1 396 ? 246.273 -24.674 157.791 1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 639  ASN F CB  1 
ATOM   35679 C  CG  . ASN F  1 396 ? 244.827 -24.256 157.796 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 639  ASN F CG  1 
ATOM   35680 O  OD1 . ASN F  1 396 ? 244.404 -23.582 158.715 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 639  ASN F OD1 1 
ATOM   35681 N  ND2 . ASN F  1 396 ? 244.068 -24.627 156.767 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 639  ASN F ND2 1 
ATOM   35682 N  N   . THR F  1 397 ? 248.358 -27.613 157.110 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 640  THR F N   1 
ATOM   35683 C  CA  . THR F  1 397 ? 249.731 -27.837 156.661 1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 640  THR F CA  1 
ATOM   35684 C  C   . THR F  1 397 ? 249.918 -27.352 155.242 1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 640  THR F C   1 
ATOM   35685 O  O   . THR F  1 397 ? 250.830 -26.571 154.934 1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 640  THR F O   1 
ATOM   35686 C  CB  . THR F  1 397 ? 250.053 -29.285 156.683 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 640  THR F CB  1 
ATOM   35687 O  OG1 . THR F  1 397 ? 250.107 -29.687 158.046 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 640  THR F OG1 1 
ATOM   35688 C  CG2 . THR F  1 397 ? 251.391 -29.517 156.040 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 640  THR F CG2 1 
ATOM   35689 N  N   . ALA F  1 398 ? 249.031 -27.834 154.385 1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 641  ALA F N   1 
ATOM   35690 C  CA  . ALA F  1 398 ? 248.969 -27.395 153.016 1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 641  ALA F CA  1 
ATOM   35691 C  C   . ALA F  1 398 ? 249.076 -25.876 152.896 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 641  ALA F C   1 
ATOM   35692 O  O   . ALA F  1 398 ? 249.662 -25.368 151.926 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 641  ALA F O   1 
ATOM   35693 C  CB  . ALA F  1 398 ? 247.697 -27.862 152.399 1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 641  ALA F CB  1 
ATOM   35694 N  N   . LEU F  1 399 ? 248.513 -25.141 153.860 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 642  LEU F N   1 
ATOM   35695 C  CA  . LEU F  1 399 ? 248.450 -23.692 153.721 1.00 55.22  ? ? ? ? ? ? 642  LEU F CA  1 
ATOM   35696 C  C   . LEU F  1 399 ? 249.784 -23.021 153.968 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 642  LEU F C   1 
ATOM   35697 O  O   . LEU F  1 399 ? 250.133 -22.044 153.275 1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 642  LEU F O   1 
ATOM   35698 C  CB  . LEU F  1 399 ? 247.400 -23.087 154.629 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 642  LEU F CB  1 
ATOM   35699 C  CG  . LEU F  1 399 ? 246.041 -22.997 153.976 1.00 56.52  ? ? ? ? ? ? 642  LEU F CG  1 
ATOM   35700 C  CD1 . LEU F  1 399 ? 245.375 -24.330 154.154 1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 642  LEU F CD1 1 
ATOM   35701 C  CD2 . LEU F  1 399 ? 245.256 -21.938 154.646 1.00 56.24  ? ? ? ? ? ? 642  LEU F CD2 1 
ATOM   35702 N  N   . SER F  1 400 ? 250.523 -23.548 154.948 1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 643  SER F N   1 
ATOM   35703 C  CA  . SER F  1 400 ? 251.850 -23.038 155.277 1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 643  SER F CA  1 
ATOM   35704 C  C   . SER F  1 400 ? 252.870 -23.370 154.218 1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 643  SER F C   1 
ATOM   35705 O  O   . SER F  1 400 ? 253.732 -22.547 153.883 1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 643  SER F O   1 
ATOM   35706 C  CB  . SER F  1 400 ? 252.297 -23.624 156.575 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 643  SER F CB  1 
ATOM   35707 O  OG  . SER F  1 400 ? 251.342 -23.282 157.528 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 643  SER F OG  1 
ATOM   35708 N  N   . TYR F  1 401 ? 252.770 -24.579 153.691 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 644  TYR F N   1 
ATOM   35709 C  CA  . TYR F  1 401 ? 253.628 -24.937 152.597 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CA  1 
ATOM   35710 C  C   . TYR F  1 401 ? 253.330 -24.085 151.364 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 644  TYR F C   1 
ATOM   35711 O  O   . TYR F  1 401 ? 254.234 -23.722 150.606 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 644  TYR F O   1 
ATOM   35712 C  CB  . TYR F  1 401 ? 253.600 -26.450 152.364 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CB  1 
ATOM   35713 C  CG  . TYR F  1 401 ? 254.600 -27.139 153.281 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CG  1 
ATOM   35714 C  CD1 . TYR F  1 401 ? 255.955 -26.903 153.139 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CD1 1 
ATOM   35715 C  CD2 . TYR F  1 401 ? 254.198 -27.962 154.316 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CD2 1 
ATOM   35716 C  CE1 . TYR F  1 401 ? 256.879 -27.476 153.962 1.00 51.69  ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CE1 1 
ATOM   35717 C  CE2 . TYR F  1 401 ? 255.138 -28.548 155.153 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CE2 1 
ATOM   35718 C  CZ  . TYR F  1 401 ? 256.485 -28.293 154.962 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CZ  1 
ATOM   35719 O  OH  . TYR F  1 401 ? 257.470 -28.839 155.760 1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 644  TYR F OH  1 
ATOM   35720 N  N   . ALA F  1 402 ? 252.075 -23.711 151.186 1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 645  ALA F N   1 
ATOM   35721 C  CA  . ALA F  1 402 ? 251.746 -22.840 150.086 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 645  ALA F CA  1 
ATOM   35722 C  C   . ALA F  1 402 ? 252.526 -21.517 150.168 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 645  ALA F C   1 
ATOM   35723 O  O   . ALA F  1 402 ? 253.001 -21.009 149.149 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 645  ALA F O   1 
ATOM   35724 C  CB  . ALA F  1 402 ? 250.275 -22.605 150.037 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 645  ALA F CB  1 
ATOM   35725 N  N   . LEU F  1 403 ? 252.669 -20.968 151.377 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 646  LEU F N   1 
ATOM   35726 C  CA  . LEU F  1 403 ? 253.357 -19.681 151.569 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 646  LEU F CA  1 
ATOM   35727 C  C   . LEU F  1 403 ? 254.854 -19.840 151.527 1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 646  LEU F C   1 
ATOM   35728 O  O   . LEU F  1 403 ? 255.558 -19.004 150.966 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 646  LEU F O   1 
ATOM   35729 C  CB  . LEU F  1 403 ? 252.978 -19.041 152.898 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 646  LEU F CB  1 
ATOM   35730 C  CG  . LEU F  1 403 ? 251.510 -18.625 152.935 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 646  LEU F CG  1 
ATOM   35731 C  CD1 . LEU F  1 403 ? 251.142 -17.959 154.233 1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 646  LEU F CD1 1 
ATOM   35732 C  CD2 . LEU F  1 403 ? 251.204 -17.716 151.751 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 646  LEU F CD2 1 
ATOM   35733 N  N   . LEU F  1 404 ? 255.340 -20.907 152.148 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 647  LEU F N   1 
ATOM   35734 C  CA  . LEU F  1 404 ? 256.755 -21.166 152.221 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 647  LEU F CA  1 
ATOM   35735 C  C   . LEU F  1 404 ? 257.279 -21.423 150.829 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 647  LEU F C   1 
ATOM   35736 O  O   . LEU F  1 404 ? 258.348 -20.958 150.450 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 647  LEU F O   1 
ATOM   35737 C  CB  . LEU F  1 404 ? 257.005 -22.394 153.077 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 647  LEU F CB  1 
ATOM   35738 C  CG  . LEU F  1 404 ? 256.895 -22.394 154.601 1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 647  LEU F CG  1 
ATOM   35739 C  CD1 . LEU F  1 404 ? 256.825 -23.800 155.074 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 647  LEU F CD1 1 
ATOM   35740 C  CD2 . LEU F  1 404 ? 258.074 -21.748 155.267 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 647  LEU F CD2 1 
ATOM   35741 N  N   . LEU F  1 405 ? 256.538 -22.174 150.041 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 648  LEU F N   1 
ATOM   35742 C  CA  . LEU F  1 405 ? 257.093 -22.548 148.768 1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 648  LEU F CA  1 
ATOM   35743 C  C   . LEU F  1 405 ? 256.873 -21.489 147.706 1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 648  LEU F C   1 
ATOM   35744 O  O   . LEU F  1 405 ? 257.363 -21.659 146.592 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 648  LEU F O   1 
ATOM   35745 C  CB  . LEU F  1 405 ? 256.526 -23.881 148.306 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 648  LEU F CB  1 
ATOM   35746 C  CG  . LEU F  1 405 ? 256.996 -25.076 149.132 1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 648  LEU F CG  1 
ATOM   35747 C  CD1 . LEU F  1 405 ? 256.347 -26.362 148.675 1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 648  LEU F CD1 1 
ATOM   35748 C  CD2 . LEU F  1 405 ? 258.493 -25.200 149.043 1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 648  LEU F CD2 1 
ATOM   35749 N  N   . THR F  1 406 ? 256.145 -20.413 148.023 1.00 54.41  ? ? ? ? ? ? 649  THR F N   1 
ATOM   35750 C  CA  . THR F  1 406 ? 255.857 -19.356 147.021 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 649  THR F CA  1 
ATOM   35751 C  C   . THR F  1 406 ? 256.460 -17.978 147.361 1.00 54.23  ? ? ? ? ? ? 649  THR F C   1 
ATOM   35752 O  O   . THR F  1 406 ? 256.538 -17.076 146.501 1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 649  THR F O   1 
ATOM   35753 C  CB  . THR F  1 406 ? 254.337 -19.226 146.731 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 649  THR F CB  1 
ATOM   35754 O  OG1 . THR F  1 406 ? 253.642 -18.722 147.884 1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 649  THR F OG1 1 
ATOM   35755 C  CG2 . THR F  1 406 ? 253.757 -20.569 146.360 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 649  THR F CG2 1 
ATOM   35756 N  N   . ASN F  1 407 ? 256.903 -17.850 148.615 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 650  ASN F N   1 
ATOM   35757 C  CA  . ASN F  1 407 ? 257.477 -16.627 149.159 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 650  ASN F CA  1 
ATOM   35758 C  C   . ASN F  1 407 ? 258.775 -16.256 148.504 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 650  ASN F C   1 
ATOM   35759 O  O   . ASN F  1 407 ? 259.612 -17.099 148.238 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 650  ASN F O   1 
ATOM   35760 C  CB  . ASN F  1 407 ? 257.759 -16.820 150.648 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 650  ASN F CB  1 
ATOM   35761 C  CG  . ASN F  1 407 ? 256.618 -16.382 151.518 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 650  ASN F CG  1 
ATOM   35762 O  OD1 . ASN F  1 407 ? 255.569 -15.981 151.030 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 650  ASN F OD1 1 
ATOM   35763 N  ND2 . ASN F  1 407 ? 256.819 -16.452 152.817 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 650  ASN F ND2 1 
ATOM   35764 N  N   . LYS F  1 408 ? 258.973 -14.977 148.287 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F N   1 
ATOM   35765 C  CA  . LYS F  1 408 ? 260.227 -14.513 147.744 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F CA  1 
ATOM   35766 C  C   . LYS F  1 408 ? 261.193 -14.259 148.894 1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F C   1 
ATOM   35767 O  O   . LYS F  1 408 ? 260.759 -13.982 150.019 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F O   1 
ATOM   35768 C  CB  . LYS F  1 408 ? 259.955 -13.223 146.982 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F CB  1 
ATOM   35769 C  CG  . LYS F  1 408 ? 261.169 -12.417 146.606 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F CG  1 
ATOM   35770 C  CD  . LYS F  1 408 ? 260.822 -11.423 145.512 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F CD  1 
ATOM   35771 C  CE  . LYS F  1 408 ? 262.080 -10.859 144.891 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F CE  1 
ATOM   35772 N  NZ  . LYS F  1 408 ? 262.685 -9.858  145.802 1.00 52.79  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F NZ  1 
ATOM   35773 N  N   . SER F  1 409 ? 262.493 -14.341 148.650 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 652  SER F N   1 
ATOM   35774 C  CA  . SER F  1 409 ? 263.419 -13.807 149.651 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 652  SER F CA  1 
ATOM   35775 C  C   . SER F  1 409 ? 263.677 -14.741 150.825 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 652  SER F C   1 
ATOM   35776 O  O   . SER F  1 409 ? 263.932 -14.275 151.939 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 652  SER F O   1 
ATOM   35777 C  CB  . SER F  1 409 ? 262.846 -12.528 150.261 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 652  SER F CB  1 
ATOM   35778 O  OG  . SER F  1 409 ? 263.042 -11.408 149.430 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 652  SER F OG  1 
ATOM   35779 N  N   . SER F  1 410 ? 263.591 -16.046 150.616 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 653  SER F N   1 
ATOM   35780 C  CA  . SER F  1 410 ? 263.953 -16.960 151.672 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 653  SER F CA  1 
ATOM   35781 C  C   . SER F  1 410 ? 264.086 -18.335 151.094 1.00 48.77  ? ? ? ? ? ? 653  SER F C   1 
ATOM   35782 O  O   . SER F  1 410 ? 263.287 -18.709 150.281 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 653  SER F O   1 
ATOM   35783 C  CB  . SER F  1 410 ? 262.868 -16.991 152.716 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 653  SER F CB  1 
ATOM   35784 O  OG  . SER F  1 410 ? 263.376 -17.630 153.867 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 653  SER F OG  1 
ATOM   35785 N  N   . VAL F  1 411 ? 265.090 -19.096 151.500 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 654  VAL F N   1 
ATOM   35786 C  CA  . VAL F  1 411 ? 265.145 -20.517 151.154 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 654  VAL F CA  1 
ATOM   35787 C  C   . VAL F  1 411 ? 264.228 -21.332 152.039 1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 654  VAL F C   1 
ATOM   35788 O  O   . VAL F  1 411 ? 264.470 -21.442 153.236 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 654  VAL F O   1 
ATOM   35789 C  CB  . VAL F  1 411 ? 266.521 -21.067 151.406 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 654  VAL F CB  1 
ATOM   35790 C  CG1 . VAL F  1 411 ? 266.616 -22.476 150.846 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 654  VAL F CG1 1 
ATOM   35791 C  CG2 . VAL F  1 411 ? 267.569 -20.114 150.824 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 654  VAL F CG2 1 
ATOM   35792 N  N   . PRO F  1 412 ? 263.179 -21.914 151.456 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 655  PRO F N   1 
ATOM   35793 C  CA  . PRO F  1 412 ? 262.197 -22.695 152.207 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 655  PRO F CA  1 
ATOM   35794 C  C   . PRO F  1 412 ? 262.726 -24.091 152.502 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 655  PRO F C   1 
ATOM   35795 O  O   . PRO F  1 412 ? 263.261 -24.734 151.613 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 655  PRO F O   1 
ATOM   35796 C  CB  . PRO F  1 412 ? 261.027 -22.787 151.241 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 655  PRO F CB  1 
ATOM   35797 C  CG  . PRO F  1 412 ? 261.689 -22.760 149.864 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 655  PRO F CG  1 
ATOM   35798 C  CD  . PRO F  1 412 ? 262.873 -21.848 150.014 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 655  PRO F CD  1 
ATOM   35799 N  N   . ARG F  1 413 ? 262.594 -24.558 153.738 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 656  ARG F N   1 
ATOM   35800 C  CA  . ARG F  1 413 ? 263.041 -25.895 154.063 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 656  ARG F CA  1 
ATOM   35801 C  C   . ARG F  1 413 ? 261.865 -26.753 154.360 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 656  ARG F C   1 
ATOM   35802 O  O   . ARG F  1 413 ? 261.195 -26.540 155.347 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 656  ARG F O   1 
ATOM   35803 C  CB  . ARG F  1 413 ? 263.932 -25.916 155.292 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 656  ARG F CB  1 
ATOM   35804 C  CG  . ARG F  1 413 ? 264.407 -27.300 155.622 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 656  ARG F CG  1 
ATOM   35805 C  CD  . ARG F  1 413 ? 265.386 -27.291 156.772 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 656  ARG F CD  1 
ATOM   35806 N  NE  . ARG F  1 413 ? 264.752 -27.009 158.063 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 656  ARG F NE  1 
ATOM   35807 C  CZ  . ARG F  1 413 ? 265.439 -26.851 159.197 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 656  ARG F CZ  1 
ATOM   35808 N  NH1 . ARG F  1 413 ? 266.777 -26.945 159.197 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 656  ARG F NH1 1 
ATOM   35809 N  NH2 . ARG F  1 413 ? 264.801 -26.595 160.333 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 656  ARG F NH2 1 
ATOM   35810 N  N   . VAL F  1 414 ? 261.650 -27.753 153.519 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 657  VAL F N   1 
ATOM   35811 C  CA  . VAL F  1 414 ? 260.594 -28.737 153.720 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 657  VAL F CA  1 
ATOM   35812 C  C   . VAL F  1 414 ? 260.926 -29.809 154.746 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 657  VAL F C   1 
ATOM   35813 O  O   . VAL F  1 414 ? 262.032 -30.367 154.758 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 657  VAL F O   1 
ATOM   35814 C  CB  . VAL F  1 414 ? 260.325 -29.516 152.456 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 657  VAL F CB  1 
ATOM   35815 C  CG1 . VAL F  1 414 ? 259.299 -30.572 152.761 1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 657  VAL F CG1 1 
ATOM   35816 C  CG2 . VAL F  1 414 ? 259.906 -28.596 151.301 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 657  VAL F CG2 1 
ATOM   35817 N  N   . TYR F  1 415 ? 259.942 -30.123 155.581 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 658  TYR F N   1 
ATOM   35818 C  CA  . TYR F  1 415 ? 260.125 -31.140 156.611 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CA  1 
ATOM   35819 C  C   . TYR F  1 415 ? 259.757 -32.537 156.110 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 658  TYR F C   1 
ATOM   35820 O  O   . TYR F  1 415 ? 258.615 -32.788 155.741 1.00 52.18  ? ? ? ? ? ? 658  TYR F O   1 
ATOM   35821 C  CB  . TYR F  1 415 ? 259.325 -30.816 157.866 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CB  1 
ATOM   35822 C  CG  . TYR F  1 415 ? 259.396 -31.930 158.879 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CG  1 
ATOM   35823 C  CD1 . TYR F  1 415 ? 260.591 -32.551 159.151 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CD1 1 
ATOM   35824 C  CD2 . TYR F  1 415 ? 258.270 -32.368 159.563 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CD2 1 
ATOM   35825 C  CE1 . TYR F  1 415 ? 260.668 -33.572 160.059 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CE1 1 
ATOM   35826 C  CE2 . TYR F  1 415 ? 258.355 -33.385 160.487 1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CE2 1 
ATOM   35827 C  CZ  . TYR F  1 415 ? 259.562 -33.983 160.724 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CZ  1 
ATOM   35828 O  OH  . TYR F  1 415 ? 259.724 -35.005 161.632 1.00 49.04  ? ? ? ? ? ? 658  TYR F OH  1 
ATOM   35829 N  N   . TYR F  1 416 ? 260.729 -33.446 156.090 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 659  TYR F N   1 
ATOM   35830 C  CA  . TYR F  1 416 ? 260.463 -34.822 155.710 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CA  1 
ATOM   35831 C  C   . TYR F  1 416 ? 259.135 -35.325 156.283 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 659  TYR F C   1 
ATOM   35832 O  O   . TYR F  1 416 ? 258.355 -35.972 155.570 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 659  TYR F O   1 
ATOM   35833 C  CB  . TYR F  1 416 ? 261.599 -35.738 156.173 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CB  1 
ATOM   35834 C  CG  . TYR F  1 416 ? 261.195 -37.192 156.250 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CG  1 
ATOM   35835 C  CD1 . TYR F  1 416 ? 261.412 -38.059 155.181 1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CD1 1 
ATOM   35836 C  CD2 . TYR F  1 416 ? 260.578 -37.691 157.395 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CD2 1 
ATOM   35837 C  CE1 . TYR F  1 416 ? 261.033 -39.381 155.266 1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CE1 1 
ATOM   35838 C  CE2 . TYR F  1 416 ? 260.184 -38.998 157.483 1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CE2 1 
ATOM   35839 C  CZ  . TYR F  1 416 ? 260.411 -39.843 156.428 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CZ  1 
ATOM   35840 O  OH  . TYR F  1 416 ? 260.019 -41.153 156.575 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 659  TYR F OH  1 
ATOM   35841 N  N   . GLY F  1 417 ? 258.898 -35.028 157.571 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 660  GLY F N   1 
ATOM   35842 C  CA  . GLY F  1 417 ? 257.730 -35.512 158.312 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 660  GLY F CA  1 
ATOM   35843 C  C   . GLY F  1 417 ? 256.397 -35.007 157.803 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 660  GLY F C   1 
ATOM   35844 O  O   . GLY F  1 417 ? 255.362 -35.610 158.041 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 660  GLY F O   1 
ATOM   35845 N  N   . ASP F  1 418 ? 256.412 -33.885 157.105 1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 661  ASP F N   1 
ATOM   35846 C  CA  . ASP F  1 418 ? 255.176 -33.282 156.650 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 661  ASP F CA  1 
ATOM   35847 C  C   . ASP F  1 418 ? 254.797 -33.901 155.327 1.00 55.05  ? ? ? ? ? ? 661  ASP F C   1 
ATOM   35848 O  O   . ASP F  1 418 ? 253.705 -33.625 154.810 1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 661  ASP F O   1 
ATOM   35849 C  CB  . ASP F  1 418 ? 255.332 -31.766 156.477 1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 661  ASP F CB  1 
ATOM   35850 C  CG  . ASP F  1 418 ? 255.393 -31.022 157.803 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 661  ASP F CG  1 
ATOM   35851 O  OD1 . ASP F  1 418 ? 254.641 -31.398 158.725 1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 661  ASP F OD1 1 
ATOM   35852 O  OD2 . ASP F  1 418 ? 256.181 -30.056 157.917 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 661  ASP F OD2 1 
ATOM   35853 N  N   . MET F  1 419 ? 255.709 -34.718 154.781 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 662  MET F N   1 
ATOM   35854 C  CA  . MET F  1 419 ? 255.478 -35.482 153.545 1.00 57.05  ? ? ? ? ? ? 662  MET F CA  1 
ATOM   35855 C  C   . MET F  1 419 ? 255.355 -36.981 153.773 1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 662  MET F C   1 
ATOM   35856 O  O   . MET F  1 419 ? 254.583 -37.652 153.096 1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 662  MET F O   1 
ATOM   35857 C  CB  . MET F  1 419 ? 256.594 -35.232 152.545 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 662  MET F CB  1 
ATOM   35858 C  CG  . MET F  1 419 ? 256.671 -33.786 152.134 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 662  MET F CG  1 
ATOM   35859 S  SD  . MET F  1 419 ? 257.472 -33.621 150.527 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 662  MET F SD  1 
ATOM   35860 C  CE  . MET F  1 419 ? 256.131 -33.974 149.383 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 662  MET F CE  1 
ATOM   35861 N  N   . PHE F  1 420 ? 256.127 -37.510 154.713 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 663  PHE F N   1 
ATOM   35862 C  CA  . PHE F  1 420 ? 256.008 -38.915 155.074 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CA  1 
ATOM   35863 C  C   . PHE F  1 420 ? 255.660 -39.051 156.556 1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 663  PHE F C   1 
ATOM   35864 O  O   . PHE F  1 420 ? 255.980 -38.170 157.352 1.00 55.64  ? ? ? ? ? ? 663  PHE F O   1 
ATOM   35865 C  CB  . PHE F  1 420 ? 257.301 -39.664 154.732 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CB  1 
ATOM   35866 C  CG  . PHE F  1 420 ? 257.642 -39.629 153.271 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CG  1 
ATOM   35867 C  CD1 . PHE F  1 420 ? 257.260 -40.665 152.425 1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CD1 1 
ATOM   35868 C  CD2 . PHE F  1 420 ? 258.315 -38.547 152.731 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CD2 1 
ATOM   35869 C  CE1 . PHE F  1 420 ? 257.563 -40.632 151.051 1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CE1 1 
ATOM   35870 C  CE2 . PHE F  1 420 ? 258.620 -38.506 151.362 1.00 59.33  ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CE2 1 
ATOM   35871 C  CZ  . PHE F  1 420 ? 258.242 -39.551 150.524 1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CZ  1 
ATOM   35872 N  N   . THR F  1 421 ? 254.982 -40.137 156.926 1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 664  THR F N   1 
ATOM   35873 C  CA  . THR F  1 421 ? 254.639 -40.365 158.327 1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 664  THR F CA  1 
ATOM   35874 C  C   . THR F  1 421 ? 255.860 -40.151 159.216 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 664  THR F C   1 
ATOM   35875 O  O   . THR F  1 421 ? 256.908 -40.704 158.949 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 664  THR F O   1 
ATOM   35876 C  CB  . THR F  1 421 ? 254.003 -41.774 158.543 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 664  THR F CB  1 
ATOM   35877 O  OG1 . THR F  1 421 ? 254.884 -42.817 158.094 1.00 59.21  ? ? ? ? ? ? 664  THR F OG1 1 
ATOM   35878 C  CG2 . THR F  1 421 ? 252.743 -41.877 157.732 1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 664  THR F CG2 1 
ATOM   35879 N  N   . ASP F  1 422 ? 255.730 -39.321 160.245 1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 665  ASP F N   1 
ATOM   35880 C  CA  . ASP F  1 422 ? 256.804 -39.086 161.230 1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 665  ASP F CA  1 
ATOM   35881 C  C   . ASP F  1 422 ? 257.386 -40.313 161.903 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 665  ASP F C   1 
ATOM   35882 O  O   . ASP F  1 422 ? 258.460 -40.250 162.520 1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 665  ASP F O   1 
ATOM   35883 C  CB  . ASP F  1 422 ? 256.276 -38.207 162.337 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 665  ASP F CB  1 
ATOM   35884 C  CG  . ASP F  1 422 ? 256.067 -36.820 161.879 1.00 51.74  ? ? ? ? ? ? 665  ASP F CG  1 
ATOM   35885 O  OD1 . ASP F  1 422 ? 257.104 -36.195 161.577 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 665  ASP F OD1 1 
ATOM   35886 O  OD2 . ASP F  1 422 ? 254.895 -36.375 161.796 1.00 52.16  ? ? ? ? ? ? 665  ASP F OD2 1 
ATOM   35887 N  N   . ASP F  1 423 ? 256.669 -41.427 161.806 1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 666  ASP F N   1 
ATOM   35888 C  CA  . ASP F  1 423 ? 257.136 -42.625 162.469 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 666  ASP F CA  1 
ATOM   35889 C  C   . ASP F  1 423 ? 257.250 -43.860 161.579 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 666  ASP F C   1 
ATOM   35890 O  O   . ASP F  1 423 ? 257.417 -44.964 162.125 1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 666  ASP F O   1 
ATOM   35891 C  CB  . ASP F  1 423 ? 256.249 -42.947 163.682 1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 666  ASP F CB  1 
ATOM   35892 C  CG  . ASP F  1 423 ? 254.829 -43.327 163.284 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 666  ASP F CG  1 
ATOM   35893 O  OD1 . ASP F  1 423 ? 254.361 -42.869 162.203 1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 666  ASP F OD1 1 
ATOM   35894 O  OD2 . ASP F  1 423 ? 254.198 -44.084 164.061 1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 666  ASP F OD2 1 
ATOM   35895 N  N   . GLY F  1 424 ? 257.187 -43.700 160.243 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 667  GLY F N   1 
ATOM   35896 C  CA  . GLY F  1 424 ? 257.243 -44.894 159.382 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 667  GLY F CA  1 
ATOM   35897 C  C   . GLY F  1 424 ? 258.633 -45.498 159.221 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 667  GLY F C   1 
ATOM   35898 O  O   . GLY F  1 424 ? 259.598 -45.011 159.811 1.00 57.22  ? ? ? ? ? ? 667  GLY F O   1 
ATOM   35899 N  N   . GLN F  1 425 ? 258.735 -46.576 158.446 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 668  GLN F N   1 
ATOM   35900 C  CA  . GLN F  1 425 ? 260.013 -46.935 157.819 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 668  GLN F CA  1 
ATOM   35901 C  C   . GLN F  1 425 ? 260.325 -45.772 156.864 1.00 59.65  ? ? ? ? ? ? 668  GLN F C   1 
ATOM   35902 O  O   . GLN F  1 425 ? 259.388 -45.124 156.365 1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 668  GLN F O   1 
ATOM   35903 C  CB  . GLN F  1 425 ? 259.889 -48.247 157.015 1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 668  GLN F CB  1 
ATOM   35904 C  CG  . GLN F  1 425 ? 259.956 -49.491 157.836 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 668  GLN F CG  1 
ATOM   35905 C  CD  . GLN F  1 425 ? 261.151 -49.453 158.723 1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 668  GLN F CD  1 
ATOM   35906 O  OE1 . GLN F  1 425 ? 262.162 -48.843 158.378 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 668  GLN F OE1 1 
ATOM   35907 N  NE2 . GLN F  1 425 ? 261.056 -50.083 159.884 1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 668  GLN F NE2 1 
ATOM   35908 N  N   . TYR F  1 426 ? 261.602 -45.501 156.582 1.00 59.07  ? ? ? ? ? ? 669  TYR F N   1 
ATOM   35909 C  CA  . TYR F  1 426 ? 261.910 -44.294 155.811 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CA  1 
ATOM   35910 C  C   . TYR F  1 426 ? 261.219 -44.171 154.443 1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 669  TYR F C   1 
ATOM   35911 O  O   . TYR F  1 426 ? 261.516 -44.920 153.512 1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 669  TYR F O   1 
ATOM   35912 C  CB  . TYR F  1 426 ? 263.398 -44.160 155.617 1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CB  1 
ATOM   35913 C  CG  . TYR F  1 426 ? 263.815 -42.810 155.085 1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CG  1 
ATOM   35914 C  CD1 . TYR F  1 426 ? 264.241 -41.819 155.953 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CD1 1 
ATOM   35915 C  CD2 . TYR F  1 426 ? 263.787 -42.530 153.717 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CD2 1 
ATOM   35916 C  CE1 . TYR F  1 426 ? 264.640 -40.599 155.489 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CE1 1 
ATOM   35917 C  CE2 . TYR F  1 426 ? 264.184 -41.321 153.241 1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CE2 1 
ATOM   35918 C  CZ  . TYR F  1 426 ? 264.619 -40.353 154.129 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CZ  1 
ATOM   35919 O  OH  . TYR F  1 426 ? 265.033 -39.119 153.657 1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 669  TYR F OH  1 
ATOM   35920 N  N   . MET F  1 427 ? 260.325 -43.196 154.328 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 670  MET F N   1 
ATOM   35921 C  CA  . MET F  1 427 ? 259.587 -42.927 153.096 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 670  MET F CA  1 
ATOM   35922 C  C   . MET F  1 427 ? 258.536 -43.990 152.821 1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 670  MET F C   1 
ATOM   35923 O  O   . MET F  1 427 ? 258.025 -44.075 151.692 1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 670  MET F O   1 
ATOM   35924 C  CB  . MET F  1 427 ? 260.524 -42.848 151.896 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 670  MET F CB  1 
ATOM   35925 C  CG  . MET F  1 427 ? 261.513 -41.686 151.878 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 670  MET F CG  1 
ATOM   35926 S  SD  . MET F  1 427 ? 261.997 -41.313 150.155 1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 670  MET F SD  1 
ATOM   35927 C  CE  . MET F  1 427 ? 263.612 -40.608 150.413 1.00 59.68  ? ? ? ? ? ? 670  MET F CE  1 
ATOM   35928 N  N   . ALA F  1 428 ? 258.222 -44.801 153.833 1.00 62.31  ? ? ? ? ? ? 671  ALA F N   1 
ATOM   35929 C  CA  . ALA F  1 428 ? 257.248 -45.894 153.674 1.00 63.93  ? ? ? ? ? ? 671  ALA F CA  1 
ATOM   35930 C  C   . ALA F  1 428 ? 255.840 -45.402 153.359 1.00 64.58  ? ? ? ? ? ? 671  ALA F C   1 
ATOM   35931 O  O   . ALA F  1 428 ? 255.168 -45.924 152.479 1.00 66.23  ? ? ? ? ? ? 671  ALA F O   1 
ATOM   35932 C  CB  . ALA F  1 428 ? 257.216 -46.778 154.923 1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 671  ALA F CB  1 
ATOM   35933 N  N   . HIS F  1 429 ? 255.390 -44.398 154.098 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 672  HIS F N   1 
ATOM   35934 C  CA  . HIS F  1 429 ? 254.016 -43.970 153.976 1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 672  HIS F CA  1 
ATOM   35935 C  C   . HIS F  1 429 ? 253.975 -42.468 153.738 1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 672  HIS F C   1 
ATOM   35936 O  O   . HIS F  1 429 ? 254.796 -41.722 154.335 1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 672  HIS F O   1 
ATOM   35937 C  CB  . HIS F  1 429 ? 253.272 -44.331 155.254 1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 672  HIS F CB  1 
ATOM   35938 C  CG  . HIS F  1 429 ? 253.319 -45.792 155.575 1.00 64.69  ? ? ? ? ? ? 672  HIS F CG  1 
ATOM   35939 N  ND1 . HIS F  1 429 ? 252.552 -46.731 154.902 1.00 66.63  ? ? ? ? ? ? 672  HIS F ND1 1 
ATOM   35940 C  CD2 . HIS F  1 429 ? 254.045 -46.483 156.492 1.00 64.10  ? ? ? ? ? ? 672  HIS F CD2 1 
ATOM   35941 C  CE1 . HIS F  1 429 ? 252.794 -47.933 155.398 1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 672  HIS F CE1 1 
ATOM   35942 N  NE2 . HIS F  1 429 ? 253.700 -47.812 156.359 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 672  HIS F NE2 1 
ATOM   35943 N  N   . LYS F  1 430 ? 253.039 -42.031 152.872 1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 673  LYS F N   1 
ATOM   35944 C  CA  . LYS F  1 430 ? 252.848 -40.597 152.550 1.00 63.15  ? ? ? ? ? ? 673  LYS F CA  1 
ATOM   35945 C  C   . LYS F  1 430 ? 251.953 -39.976 153.580 1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 673  LYS F C   1 
ATOM   35946 O  O   . LYS F  1 430 ? 251.168 -40.687 154.204 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 673  LYS F O   1 
ATOM   35947 C  CB  . LYS F  1 430 ? 252.209 -40.420 151.174 1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 673  LYS F CB  1 
ATOM   35948 C  CG  . LYS F  1 430 ? 252.800 -41.384 150.166 1.00 65.96  ? ? ? ? ? ? 673  LYS F CG  1 
ATOM   35949 C  CD  . LYS F  1 430 ? 252.729 -40.872 148.735 1.00 66.96  ? ? ? ? ? ? 673  LYS F CD  1 
ATOM   35950 C  CE  . LYS F  1 430 ? 253.942 -41.436 147.974 1.00 67.38  ? ? ? ? ? ? 673  LYS F CE  1 
ATOM   35951 N  NZ  . LYS F  1 430 ? 253.728 -41.733 146.538 1.00 69.23  ? ? ? ? ? ? 673  LYS F NZ  1 
ATOM   35952 N  N   . THR F  1 431 ? 252.058 -38.667 153.788 1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 674  THR F N   1 
ATOM   35953 C  CA  . THR F  1 431 ? 251.032 -38.003 154.599 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 674  THR F CA  1 
ATOM   35954 C  C   . THR F  1 431 ? 249.840 -37.675 153.696 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 674  THR F C   1 
ATOM   35955 O  O   . THR F  1 431 ? 249.917 -37.878 152.465 1.00 63.20  ? ? ? ? ? ? 674  THR F O   1 
ATOM   35956 C  CB  . THR F  1 431 ? 251.537 -36.732 155.281 1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 674  THR F CB  1 
ATOM   35957 O  OG1 . THR F  1 431 ? 251.961 -35.792 154.283 1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 674  THR F OG1 1 
ATOM   35958 C  CG2 . THR F  1 431 ? 252.669 -37.075 156.279 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 674  THR F CG2 1 
ATOM   35959 N  N   . ILE F  1 432 ? 248.745 -37.194 154.284 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 675  ILE F N   1 
ATOM   35960 C  CA  . ILE F  1 432 ? 247.598 -36.821 153.464 1.00 63.37  ? ? ? ? ? ? 675  ILE F CA  1 
ATOM   35961 C  C   . ILE F  1 432 ? 247.865 -35.561 152.649 1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 675  ILE F C   1 
ATOM   35962 O  O   . ILE F  1 432 ? 247.052 -35.177 151.819 1.00 64.04  ? ? ? ? ? ? 675  ILE F O   1 
ATOM   35963 C  CB  . ILE F  1 432 ? 246.346 -36.608 154.311 1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 675  ILE F CB  1 
ATOM   35964 C  CG1 . ILE F  1 432 ? 246.641 -35.682 155.497 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 675  ILE F CG1 1 
ATOM   35965 C  CG2 . ILE F  1 432 ? 245.859 -37.935 154.837 1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 675  ILE F CG2 1 
ATOM   35966 C  CD1 . ILE F  1 432 ? 245.395 -35.185 156.208 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 675  ILE F CD1 1 
ATOM   35967 N  N   . ASN F  1 433 ? 249.004 -34.915 152.903 1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 676  ASN F N   1 
ATOM   35968 C  CA  . ASN F  1 433 ? 249.363 -33.651 152.232 1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 676  ASN F CA  1 
ATOM   35969 C  C   . ASN F  1 433 ? 250.445 -33.844 151.187 1.00 61.14  ? ? ? ? ? ? 676  ASN F C   1 
ATOM   35970 O  O   . ASN F  1 433 ? 250.901 -32.888 150.546 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 676  ASN F O   1 
ATOM   35971 C  CB  . ASN F  1 433 ? 249.850 -32.625 153.261 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 676  ASN F CB  1 
ATOM   35972 C  CG  . ASN F  1 433 ? 248.764 -32.226 154.227 1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 676  ASN F CG  1 
ATOM   35973 O  OD1 . ASN F  1 433 ? 247.738 -31.639 153.842 1.00 59.55  ? ? ? ? ? ? 676  ASN F OD1 1 
ATOM   35974 N  ND2 . ASN F  1 433 ? 248.973 -32.554 155.490 1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 676  ASN F ND2 1 
ATOM   35975 N  N   . TYR F  1 434 ? 250.861 -35.096 151.046 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 677  TYR F N   1 
ATOM   35976 C  CA  . TYR F  1 434 ? 251.983 -35.447 150.201 1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CA  1 
ATOM   35977 C  C   . TYR F  1 434 ? 251.747 -34.867 148.819 1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 677  TYR F C   1 
ATOM   35978 O  O   . TYR F  1 434 ? 252.583 -34.169 148.246 1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 677  TYR F O   1 
ATOM   35979 C  CB  . TYR F  1 434 ? 252.156 -36.977 150.141 1.00 63.04  ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CB  1 
ATOM   35980 C  CG  . TYR F  1 434 ? 253.222 -37.384 149.162 1.00 63.55  ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CG  1 
ATOM   35981 C  CD1 . TYR F  1 434 ? 254.543 -37.608 149.581 1.00 62.50  ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CD1 1 
ATOM   35982 C  CD2 . TYR F  1 434 ? 252.926 -37.492 147.804 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CD2 1 
ATOM   35983 C  CE1 . TYR F  1 434 ? 255.537 -37.959 148.660 1.00 63.05  ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CE1 1 
ATOM   35984 C  CE2 . TYR F  1 434 ? 253.904 -37.838 146.875 1.00 65.69  ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CE2 1 
ATOM   35985 C  CZ  . TYR F  1 434 ? 255.207 -38.072 147.301 1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CZ  1 
ATOM   35986 O  OH  . TYR F  1 434 ? 256.170 -38.409 146.372 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 677  TYR F OH  1 
ATOM   35987 N  N   . GLU F  1 435 ? 250.572 -35.138 148.294 1.00 64.57  ? ? ? ? ? ? 678  GLU F N   1 
ATOM   35988 C  CA  . GLU F  1 435 ? 250.259 -34.658 146.980 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 678  GLU F CA  1 
ATOM   35989 C  C   . GLU F  1 435 ? 250.298 -33.127 146.895 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 678  GLU F C   1 
ATOM   35990 O  O   . GLU F  1 435 ? 250.840 -32.563 145.932 1.00 65.02  ? ? ? ? ? ? 678  GLU F O   1 
ATOM   35991 C  CB  . GLU F  1 435 ? 248.893 -35.187 146.566 1.00 67.53  ? ? ? ? ? ? 678  GLU F CB  1 
ATOM   35992 C  CG  . GLU F  1 435 ? 248.503 -34.839 145.144 1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 678  GLU F CG  1 
ATOM   35993 C  CD  . GLU F  1 435 ? 247.066 -35.234 144.827 1.00 70.80  ? ? ? ? ? ? 678  GLU F CD  1 
ATOM   35994 O  OE1 . GLU F  1 435 ? 246.295 -35.529 145.776 1.00 70.66  ? ? ? ? ? ? 678  GLU F OE1 1 
ATOM   35995 O  OE2 . GLU F  1 435 ? 246.713 -35.251 143.623 1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 678  GLU F OE2 1 
ATOM   35996 N  N   . ALA F  1 436 ? 249.717 -32.453 147.886 1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 679  ALA F N   1 
ATOM   35997 C  CA  . ALA F  1 436 ? 249.632 -30.984 147.828 1.00 63.02  ? ? ? ? ? ? 679  ALA F CA  1 
ATOM   35998 C  C   . ALA F  1 436 ? 251.011 -30.326 147.836 1.00 61.69  ? ? ? ? ? ? 679  ALA F C   1 
ATOM   35999 O  O   . ALA F  1 436 ? 251.328 -29.474 147.001 1.00 61.81  ? ? ? ? ? ? 679  ALA F O   1 
ATOM   36000 C  CB  . ALA F  1 436 ? 248.778 -30.450 148.956 1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 679  ALA F CB  1 
ATOM   36001 N  N   . ILE F  1 437 ? 251.831 -30.742 148.789 1.00 60.49  ? ? ? ? ? ? 680  ILE F N   1 
ATOM   36002 C  CA  . ILE F  1 437 ? 253.209 -30.298 148.849 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 680  ILE F CA  1 
ATOM   36003 C  C   . ILE F  1 437 ? 254.032 -30.630 147.593 1.00 60.23  ? ? ? ? ? ? 680  ILE F C   1 
ATOM   36004 O  O   . ILE F  1 437 ? 254.790 -29.789 147.118 1.00 59.80  ? ? ? ? ? ? 680  ILE F O   1 
ATOM   36005 C  CB  . ILE F  1 437 ? 253.880 -30.845 150.109 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 680  ILE F CB  1 
ATOM   36006 C  CG1 . ILE F  1 437 ? 253.157 -30.261 151.330 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 680  ILE F CG1 1 
ATOM   36007 C  CG2 . ILE F  1 437 ? 255.375 -30.515 150.109 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 680  ILE F CG2 1 
ATOM   36008 C  CD1 . ILE F  1 437 ? 253.569 -30.857 152.682 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 680  ILE F CD1 1 
ATOM   36009 N  N   . GLU F  1 438 ? 253.889 -31.839 147.048 1.00 61.53  ? ? ? ? ? ? 681  GLU F N   1 
ATOM   36010 C  CA  . GLU F  1 438 ? 254.638 -32.173 145.824 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 681  GLU F CA  1 
ATOM   36011 C  C   . GLU F  1 438 ? 254.181 -31.299 144.662 1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 681  GLU F C   1 
ATOM   36012 O  O   . GLU F  1 438 ? 254.999 -30.805 143.874 1.00 63.55  ? ? ? ? ? ? 681  GLU F O   1 
ATOM   36013 C  CB  . GLU F  1 438 ? 254.519 -33.654 145.426 1.00 63.92  ? ? ? ? ? ? 681  GLU F CB  1 
ATOM   36014 C  CG  . GLU F  1 438 ? 255.216 -33.967 144.081 1.00 65.14  ? ? ? ? ? ? 681  GLU F CG  1 
ATOM   36015 C  CD  . GLU F  1 438 ? 255.207 -35.443 143.731 1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 681  GLU F CD  1 
ATOM   36016 O  OE1 . GLU F  1 438 ? 254.113 -35.994 143.520 1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 681  GLU F OE1 1 
ATOM   36017 O  OE2 . GLU F  1 438 ? 256.292 -36.062 143.664 1.00 66.42  ? ? ? ? ? ? 681  GLU F OE2 1 
ATOM   36018 N  N   . THR F  1 439 ? 252.868 -31.119 144.564 1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 682  THR F N   1 
ATOM   36019 C  CA  . THR F  1 439 ? 252.302 -30.379 143.477 1.00 65.30  ? ? ? ? ? ? 682  THR F CA  1 
ATOM   36020 C  C   . THR F  1 439 ? 252.867 -28.985 143.476 1.00 64.17  ? ? ? ? ? ? 682  THR F C   1 
ATOM   36021 O  O   . THR F  1 439 ? 253.112 -28.387 142.421 1.00 64.85  ? ? ? ? ? ? 682  THR F O   1 
ATOM   36022 C  CB  . THR F  1 439 ? 250.849 -30.294 143.670 1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 682  THR F CB  1 
ATOM   36023 O  OG1 . THR F  1 439 ? 250.345 -31.625 143.716 1.00 67.09  ? ? ? ? ? ? 682  THR F OG1 1 
ATOM   36024 C  CG2 . THR F  1 439 ? 250.238 -29.552 142.523 1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 682  THR F CG2 1 
ATOM   36025 N  N   . LEU F  1 440 ? 253.077 -28.470 144.684 1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 683  LEU F N   1 
ATOM   36026 C  CA  . LEU F  1 440 ? 253.693 -27.159 144.857 1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 683  LEU F CA  1 
ATOM   36027 C  C   . LEU F  1 440 ? 255.162 -27.229 144.454 1.00 60.96  ? ? ? ? ? ? 683  LEU F C   1 
ATOM   36028 O  O   . LEU F  1 440 ? 255.624 -26.490 143.582 1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 683  LEU F O   1 
ATOM   36029 C  CB  . LEU F  1 440 ? 253.554 -26.681 146.309 1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 683  LEU F CB  1 
ATOM   36030 C  CG  . LEU F  1 440 ? 252.161 -26.242 146.767 1.00 59.88  ? ? ? ? ? ? 683  LEU F CG  1 
ATOM   36031 C  CD1 . LEU F  1 440 ? 252.097 -26.161 148.268 1.00 58.46  ? ? ? ? ? ? 683  LEU F CD1 1 
ATOM   36032 C  CD2 . LEU F  1 440 ? 251.786 -24.919 146.134 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 683  LEU F CD2 1 
ATOM   36033 N  N   . LEU F  1 441 ? 255.890 -28.139 145.085 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 684  LEU F N   1 
ATOM   36034 C  CA  . LEU F  1 441 ? 257.310 -28.244 144.822 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 684  LEU F CA  1 
ATOM   36035 C  C   . LEU F  1 441 ? 257.595 -28.214 143.326 1.00 61.45  ? ? ? ? ? ? 684  LEU F C   1 
ATOM   36036 O  O   . LEU F  1 441 ? 258.522 -27.514 142.866 1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 684  LEU F O   1 
ATOM   36037 C  CB  . LEU F  1 441 ? 257.867 -29.504 145.446 1.00 59.78  ? ? ? ? ? ? 684  LEU F CB  1 
ATOM   36038 C  CG  . LEU F  1 441 ? 258.219 -29.072 146.844 1.00 58.02  ? ? ? ? ? ? 684  LEU F CG  1 
ATOM   36039 C  CD1 . LEU F  1 441 ? 258.191 -30.249 147.814 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 684  LEU F CD1 1 
ATOM   36040 C  CD2 . LEU F  1 441 ? 259.552 -28.364 146.757 1.00 57.21  ? ? ? ? ? ? 684  LEU F CD2 1 
ATOM   36041 N  N   . LYS F  1 442 ? 256.790 -28.974 142.584 1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 685  LYS F N   1 
ATOM   36042 C  CA  . LYS F  1 442 ? 256.945 -29.094 141.143 1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 685  LYS F CA  1 
ATOM   36043 C  C   . LYS F  1 442 ? 256.601 -27.767 140.488 1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 685  LYS F C   1 
ATOM   36044 O  O   . LYS F  1 442 ? 257.331 -27.289 139.593 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 685  LYS F O   1 
ATOM   36045 C  CB  . LYS F  1 442 ? 256.070 -30.230 140.605 1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 685  LYS F CB  1 
ATOM   36046 C  CG  . LYS F  1 442 ? 256.665 -31.607 140.899 1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 685  LYS F CG  1 
ATOM   36047 C  CD  . LYS F  1 442 ? 255.606 -32.700 141.054 1.00 67.48  ? ? ? ? ? ? 685  LYS F CD  1 
ATOM   36048 C  CE  . LYS F  1 442 ? 254.982 -33.087 139.694 1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 685  LYS F CE  1 
ATOM   36049 N  NZ  . LYS F  1 442 ? 256.032 -33.388 138.625 1.00 70.57  ? ? ? ? ? ? 685  LYS F NZ  1 
ATOM   36050 N  N   . ALA F  1 443 ? 255.505 -27.160 140.954 1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 686  ALA F N   1 
ATOM   36051 C  CA  . ALA F  1 443 ? 255.050 -25.888 140.411 1.00 64.77  ? ? ? ? ? ? 686  ALA F CA  1 
ATOM   36052 C  C   . ALA F  1 443 ? 256.050 -24.740 140.698 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 686  ALA F C   1 
ATOM   36053 O  O   . ALA F  1 443 ? 256.178 -23.784 139.913 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 686  ALA F O   1 
ATOM   36054 C  CB  . ALA F  1 443 ? 253.674 -25.575 140.944 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 686  ALA F CB  1 
ATOM   36055 N  N   . ARG F  1 444 ? 256.774 -24.847 141.810 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 687  ARG F N   1 
ATOM   36056 C  CA  . ARG F  1 444 ? 257.723 -23.805 142.174 1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 687  ARG F CA  1 
ATOM   36057 C  C   . ARG F  1 444 ? 258.824 -23.629 141.141 1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 687  ARG F C   1 
ATOM   36058 O  O   . ARG F  1 444 ? 259.087 -22.505 140.692 1.00 61.25  ? ? ? ? ? ? 687  ARG F O   1 
ATOM   36059 C  CB  . ARG F  1 444 ? 258.365 -24.096 143.522 1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 687  ARG F CB  1 
ATOM   36060 C  CG  . ARG F  1 444 ? 259.113 -22.897 144.062 1.00 57.79  ? ? ? ? ? ? 687  ARG F CG  1 
ATOM   36061 C  CD  . ARG F  1 444 ? 259.779 -23.288 145.315 1.00 56.43  ? ? ? ? ? ? 687  ARG F CD  1 
ATOM   36062 N  NE  . ARG F  1 444 ? 260.305 -22.148 146.049 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 687  ARG F NE  1 
ATOM   36063 C  CZ  . ARG F  1 444 ? 261.567 -21.749 145.958 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 687  ARG F CZ  1 
ATOM   36064 N  NH1 . ARG F  1 444 ? 262.390 -22.385 145.151 1.00 55.48  ? ? ? ? ? ? 687  ARG F NH1 1 
ATOM   36065 N  NH2 . ARG F  1 444 ? 262.010 -20.728 146.662 1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 687  ARG F NH2 1 
ATOM   36066 N  N   . ILE F  1 445 ? 259.498 -24.742 140.835 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 688  ILE F N   1 
ATOM   36067 C  CA  . ILE F  1 445 ? 260.450 -24.832 139.734 1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 688  ILE F CA  1 
ATOM   36068 C  C   . ILE F  1 445 ? 259.842 -24.190 138.481 1.00 64.16  ? ? ? ? ? ? 688  ILE F C   1 
ATOM   36069 O  O   . ILE F  1 445 ? 260.510 -23.440 137.740 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 688  ILE F O   1 
ATOM   36070 C  CB  . ILE F  1 445 ? 260.754 -26.324 139.368 1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 688  ILE F CB  1 
ATOM   36071 C  CG1 . ILE F  1 445 ? 261.669 -26.997 140.399 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 688  ILE F CG1 1 
ATOM   36072 C  CG2 . ILE F  1 445 ? 261.332 -26.436 137.927 1.00 65.28  ? ? ? ? ? ? 688  ILE F CG2 1 
ATOM   36073 C  CD1 . ILE F  1 445 ? 261.556 -28.551 140.442 1.00 63.25  ? ? ? ? ? ? 688  ILE F CD1 1 
ATOM   36074 N  N   . LYS F  1 446 ? 258.564 -24.480 138.242 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 689  LYS F N   1 
ATOM   36075 C  CA  . LYS F  1 446 ? 257.974 -24.085 136.985 1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 689  LYS F CA  1 
ATOM   36076 C  C   . LYS F  1 446 ? 257.547 -22.629 136.894 1.00 66.34  ? ? ? ? ? ? 689  LYS F C   1 
ATOM   36077 O  O   . LYS F  1 446 ? 257.759 -21.997 135.857 1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 689  LYS F O   1 
ATOM   36078 C  CB  . LYS F  1 446 ? 256.807 -24.989 136.601 1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 689  LYS F CB  1 
ATOM   36079 C  CG  . LYS F  1 446 ? 256.282 -24.674 135.191 1.00 69.90  ? ? ? ? ? ? 689  LYS F CG  1 
ATOM   36080 C  CD  . LYS F  1 446 ? 255.511 -25.844 134.627 1.00 71.55  ? ? ? ? ? ? 689  LYS F CD  1 
ATOM   36081 C  CE  . LYS F  1 446 ? 256.415 -27.037 134.431 1.00 71.96  ? ? ? ? ? ? 689  LYS F CE  1 
ATOM   36082 N  NZ  . LYS F  1 446 ? 255.653 -28.082 133.720 1.00 73.84  ? ? ? ? ? ? 689  LYS F NZ  1 
ATOM   36083 N  N   . TYR F  1 447 ? 256.940 -22.103 137.958 1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 690  TYR F N   1 
ATOM   36084 C  CA  . TYR F  1 447 ? 256.269 -20.809 137.870 1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CA  1 
ATOM   36085 C  C   . TYR F  1 447 ? 256.859 -19.748 138.758 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 690  TYR F C   1 
ATOM   36086 O  O   . TYR F  1 447 ? 256.752 -18.564 138.468 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 690  TYR F O   1 
ATOM   36087 C  CB  . TYR F  1 447 ? 254.797 -20.956 138.246 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CB  1 
ATOM   36088 C  CG  . TYR F  1 447 ? 254.056 -21.926 137.372 1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CG  1 
ATOM   36089 C  CD1 . TYR F  1 447 ? 254.249 -23.302 137.513 1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CD1 1 
ATOM   36090 C  CD2 . TYR F  1 447 ? 253.166 -21.474 136.401 1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CD2 1 
ATOM   36091 C  CE1 . TYR F  1 447 ? 253.578 -24.209 136.699 1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CE1 1 
ATOM   36092 C  CE2 . TYR F  1 447 ? 252.490 -22.370 135.585 1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CE2 1 
ATOM   36093 C  CZ  . TYR F  1 447 ? 252.702 -23.735 135.743 1.00 70.65  ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CZ  1 
ATOM   36094 O  OH  . TYR F  1 447 ? 252.039 -24.629 134.943 1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 690  TYR F OH  1 
ATOM   36095 N  N   . VAL F  1 448 ? 257.471 -20.180 139.848 1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 691  VAL F N   1 
ATOM   36096 C  CA  . VAL F  1 448 ? 257.723 -19.295 140.982 1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 691  VAL F CA  1 
ATOM   36097 C  C   . VAL F  1 448 ? 258.931 -18.346 140.843 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 691  VAL F C   1 
ATOM   36098 O  O   . VAL F  1 448 ? 260.080 -18.766 141.018 1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 691  VAL F O   1 
ATOM   36099 C  CB  . VAL F  1 448 ? 257.876 -20.127 142.264 1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 691  VAL F CB  1 
ATOM   36100 C  CG1 . VAL F  1 448 ? 258.011 -19.212 143.468 1.00 57.66  ? ? ? ? ? ? 691  VAL F CG1 1 
ATOM   36101 C  CG2 . VAL F  1 448 ? 256.675 -21.047 142.426 1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 691  VAL F CG2 1 
ATOM   36102 N  N   . SER F  1 449 ? 258.677 -17.061 140.586 1.00 59.92  ? ? ? ? ? ? 692  SER F N   1 
ATOM   36103 C  CA  . SER F  1 449 ? 259.764 -16.157 140.251 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 692  SER F CA  1 
ATOM   36104 C  C   . SER F  1 449 ? 259.187 -14.766 140.148 1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 692  SER F C   1 
ATOM   36105 O  O   . SER F  1 449 ? 257.984 -14.612 140.034 1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 692  SER F O   1 
ATOM   36106 C  CB  . SER F  1 449 ? 260.373 -16.603 138.908 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 692  SER F CB  1 
ATOM   36107 O  OG  . SER F  1 449 ? 261.624 -16.007 138.617 1.00 60.99  ? ? ? ? ? ? 692  SER F OG  1 
ATOM   36108 N  N   . GLY F  1 450 ? 260.032 -13.748 140.186 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 693  GLY F N   1 
ATOM   36109 C  CA  . GLY F  1 450 ? 259.562 -12.357 140.045 1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 693  GLY F CA  1 
ATOM   36110 C  C   . GLY F  1 450 ? 259.369 -11.623 141.367 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 693  GLY F C   1 
ATOM   36111 O  O   . GLY F  1 450 ? 259.568 -12.201 142.443 1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 693  GLY F O   1 
ATOM   36112 N  N   . GLY F  1 451 ? 258.992 -10.349 141.302 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 694  GLY F N   1 
ATOM   36113 C  CA  . GLY F  1 451 ? 258.681 -9.608  142.533 1.00 56.90  ? ? ? ? ? ? 694  GLY F CA  1 
ATOM   36114 C  C   . GLY F  1 451 ? 257.518 -10.259 143.274 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 694  GLY F C   1 
ATOM   36115 O  O   . GLY F  1 451 ? 256.849 -11.139 142.723 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 694  GLY F O   1 
ATOM   36116 N  N   . GLN F  1 452 ? 257.268 -9.836  144.513 1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F N   1 
ATOM   36117 C  CA  . GLN F  1 452 ? 256.140 -10.380 145.274 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F CA  1 
ATOM   36118 C  C   . GLN F  1 452 ? 255.189 -9.307  145.836 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F C   1 
ATOM   36119 O  O   . GLN F  1 452 ? 255.600 -8.188  146.177 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F O   1 
ATOM   36120 C  CB  . GLN F  1 452 ? 256.614 -11.336 146.389 1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F CB  1 
ATOM   36121 C  CG  . GLN F  1 452 ? 255.453 -11.919 147.255 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F CG  1 
ATOM   36122 C  CD  . GLN F  1 452 ? 255.889 -12.885 148.389 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F CD  1 
ATOM   36123 O  OE1 . GLN F  1 452 ? 257.081 -13.242 148.536 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F OE1 1 
ATOM   36124 N  NE2 . GLN F  1 452 ? 254.908 -13.304 149.200 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F NE2 1 
ATOM   36125 N  N   . ALA F  1 453 ? 253.910 -9.661  145.917 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 696  ALA F N   1 
ATOM   36126 C  CA  . ALA F  1 453 ? 252.929 -8.774  146.490 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 696  ALA F CA  1 
ATOM   36127 C  C   . ALA F  1 453 ? 251.905 -9.568  147.277 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 696  ALA F C   1 
ATOM   36128 O  O   . ALA F  1 453 ? 251.268 -10.495 146.744 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 696  ALA F O   1 
ATOM   36129 C  CB  . ALA F  1 453 ? 252.257 -7.936  145.416 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 696  ALA F CB  1 
ATOM   36130 N  N   . MET F  1 454 ? 251.787 -9.192  148.558 1.00 54.19  ? ? ? ? ? ? 697  MET F N   1 
ATOM   36131 C  CA  . MET F  1 454 ? 250.812 -9.747  149.510 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 697  MET F CA  1 
ATOM   36132 C  C   . MET F  1 454 ? 249.815 -8.704  150.026 1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 697  MET F C   1 
ATOM   36133 O  O   . MET F  1 454 ? 250.210 -7.616  150.473 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 697  MET F O   1 
ATOM   36134 C  CB  . MET F  1 454 ? 251.513 -10.363 150.709 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 697  MET F CB  1 
ATOM   36135 C  CG  . MET F  1 454 ? 252.156 -11.675 150.419 1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 697  MET F CG  1 
ATOM   36136 S  SD  . MET F  1 454 ? 252.735 -12.398 151.963 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 697  MET F SD  1 
ATOM   36137 C  CE  . MET F  1 454 ? 251.314 -13.403 152.360 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 697  MET F CE  1 
ATOM   36138 N  N   . ARG F  1 455 ? 248.531 -9.060  149.994 1.00 54.86  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F N   1 
ATOM   36139 C  CA  . ARG F  1 455 ? 247.463 -8.180  150.427 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F CA  1 
ATOM   36140 C  C   . ARG F  1 455 ? 246.574 -8.884  151.440 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F C   1 
ATOM   36141 O  O   . ARG F  1 455 ? 246.311 -10.083 151.338 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F O   1 
ATOM   36142 C  CB  . ARG F  1 455 ? 246.613 -7.773  149.223 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F CB  1 
ATOM   36143 C  CG  . ARG F  1 455 ? 247.334 -6.956  148.161 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F CG  1 
ATOM   36144 C  CD  . ARG F  1 455 ? 247.802 -5.625  148.714 1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F CD  1 
ATOM   36145 N  NE  . ARG F  1 455 ? 248.645 -4.928  147.757 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F NE  1 
ATOM   36146 C  CZ  . ARG F  1 455 ? 249.977 -5.035  147.680 1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F CZ  1 
ATOM   36147 N  NH1 . ARG F  1 455 ? 250.671 -5.808  148.496 1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F NH1 1 
ATOM   36148 N  NH2 . ARG F  1 455 ? 250.644 -4.366  146.768 1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F NH2 1 
ATOM   36149 N  N   . ASN F  1 456 ? 246.087 -8.119  152.406 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F N   1 
ATOM   36150 C  CA  . ASN F  1 456 ? 245.187 -8.624  153.453 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F CA  1 
ATOM   36151 C  C   . ASN F  1 456 ? 243.826 -8.003  153.268 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F C   1 
ATOM   36152 O  O   . ASN F  1 456 ? 243.682 -6.811  153.449 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F O   1 
ATOM   36153 C  CB  . ASN F  1 456 ? 245.699 -8.175  154.831 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F CB  1 
ATOM   36154 C  CG  . ASN F  1 456 ? 245.030 -8.898  155.981 1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F CG  1 
ATOM   36155 O  OD1 . ASN F  1 456 ? 244.488 -9.989  155.823 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F OD1 1 
ATOM   36156 N  ND2 . ASN F  1 456 ? 245.094 -8.300  157.151 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F ND2 1 
ATOM   36157 N  N   . GLN F  1 457 ? 242.814 -8.782  152.943 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F N   1 
ATOM   36158 C  CA  . GLN F  1 457 ? 241.544 -8.156  152.664 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F CA  1 
ATOM   36159 C  C   . GLN F  1 457 ? 240.470 -8.673  153.589 1.00 58.08  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F C   1 
ATOM   36160 O  O   . GLN F  1 457 ? 240.328 -9.897  153.753 1.00 58.19  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F O   1 
ATOM   36161 C  CB  . GLN F  1 457 ? 241.172 -8.378  151.207 1.00 59.20  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F CB  1 
ATOM   36162 C  CG  . GLN F  1 457 ? 239.963 -7.627  150.711 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F CG  1 
ATOM   36163 C  CD  . GLN F  1 457 ? 239.658 -8.020  149.266 1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F CD  1 
ATOM   36164 O  OE1 . GLN F  1 457 ? 240.591 -8.190  148.484 1.00 61.85  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F OE1 1 
ATOM   36165 N  NE2 . GLN F  1 457 ? 238.371 -8.211  148.918 1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F NE2 1 
ATOM   36166 N  N   . GLN F  1 458 ? 239.743 -7.734  154.218 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F N   1 
ATOM   36167 C  CA  . GLN F  1 458 ? 238.614 -8.096  155.080 1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F CA  1 
ATOM   36168 C  C   . GLN F  1 458 ? 237.477 -8.304  154.127 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F C   1 
ATOM   36169 O  O   . GLN F  1 458 ? 237.223 -7.460  153.268 1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F O   1 
ATOM   36170 C  CB  . GLN F  1 458 ? 238.229 -7.012  156.103 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F CB  1 
ATOM   36171 C  CG  . GLN F  1 458 ? 239.364 -6.396  156.925 1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F CG  1 
ATOM   36172 C  CD  . GLN F  1 458 ? 240.291 -7.435  157.501 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F CD  1 
ATOM   36173 O  OE1 . GLN F  1 458 ? 239.851 -8.306  158.243 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F OE1 1 
ATOM   36174 N  NE2 . GLN F  1 458 ? 241.582 -7.366  157.149 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F NE2 1 
ATOM   36175 N  N   . VAL F  1 459 ? 236.807 -9.443  154.247 1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 702  VAL F N   1 
ATOM   36176 C  CA  . VAL F  1 459 ? 235.625 -9.688  153.437 1.00 62.80  ? ? ? ? ? ? 702  VAL F CA  1 
ATOM   36177 C  C   . VAL F  1 459 ? 234.651 -10.506 154.205 1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 702  VAL F C   1 
ATOM   36178 O  O   . VAL F  1 459 ? 235.026 -11.267 155.110 1.00 62.49  ? ? ? ? ? ? 702  VAL F O   1 
ATOM   36179 C  CB  . VAL F  1 459 ? 235.944 -10.475 152.171 1.00 63.51  ? ? ? ? ? ? 702  VAL F CB  1 
ATOM   36180 C  CG1 . VAL F  1 459 ? 236.528 -9.542  151.103 1.00 63.61  ? ? ? ? ? ? 702  VAL F CG1 1 
ATOM   36181 C  CG2 . VAL F  1 459 ? 236.876 -11.646 152.507 1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 702  VAL F CG2 1 
ATOM   36182 N  N   . GLY F  1 460 ? 233.397 -10.376 153.800 1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 703  GLY F N   1 
ATOM   36183 C  CA  . GLY F  1 460 ? 232.309 -11.029 154.506 1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 703  GLY F CA  1 
ATOM   36184 C  C   . GLY F  1 460 ? 232.549 -10.876 155.994 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 703  GLY F C   1 
ATOM   36185 O  O   . GLY F  1 460 ? 232.830 -9.772  156.469 1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 703  GLY F O   1 
ATOM   36186 N  N   . ASN F  1 461 ? 232.463 -11.993 156.720 1.00 64.33  ? ? ? ? ? ? 704  ASN F N   1 
ATOM   36187 C  CA  . ASN F  1 461 ? 232.689 -12.049 158.179 1.00 63.20  ? ? ? ? ? ? 704  ASN F CA  1 
ATOM   36188 C  C   . ASN F  1 461 ? 234.151 -12.340 158.559 1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 704  ASN F C   1 
ATOM   36189 O  O   . ASN F  1 461 ? 234.483 -12.488 159.743 1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 704  ASN F O   1 
ATOM   36190 C  CB  . ASN F  1 461 ? 231.771 -13.109 158.812 1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 704  ASN F CB  1 
ATOM   36191 C  CG  . ASN F  1 461 ? 232.055 -14.525 158.295 1.00 64.36  ? ? ? ? ? ? 704  ASN F CG  1 
ATOM   36192 O  OD1 . ASN F  1 461 ? 232.725 -14.714 157.279 1.00 64.27  ? ? ? ? ? ? 704  ASN F OD1 1 
ATOM   36193 N  ND2 . ASN F  1 461 ? 231.549 -15.520 159.003 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 704  ASN F ND2 1 
ATOM   36194 N  N   . SER F  1 462 ? 235.027 -12.449 157.563 1.00 61.12  ? ? ? ? ? ? 705  SER F N   1 
ATOM   36195 C  CA  . SER F  1 462 ? 236.411 -12.769 157.877 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 705  SER F CA  1 
ATOM   36196 C  C   . SER F  1 462 ? 237.412 -12.012 156.993 1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 705  SER F C   1 
ATOM   36197 O  O   . SER F  1 462 ? 237.116 -10.927 156.458 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 705  SER F O   1 
ATOM   36198 C  CB  . SER F  1 462 ? 236.649 -14.284 157.833 1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 705  SER F CB  1 
ATOM   36199 O  OG  . SER F  1 462 ? 237.695 -14.666 158.704 1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 705  SER F OG  1 
ATOM   36200 N  N   . GLU F  1 463 ? 238.610 -12.567 156.864 1.00 58.02  ? ? ? ? ? ? 706  GLU F N   1 
ATOM   36201 C  CA  . GLU F  1 463 ? 239.610 -11.926 156.058 1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 706  GLU F CA  1 
ATOM   36202 C  C   . GLU F  1 463 ? 240.218 -12.995 155.208 1.00 57.70  ? ? ? ? ? ? 706  GLU F C   1 
ATOM   36203 O  O   . GLU F  1 463 ? 239.963 -14.194 155.402 1.00 58.02  ? ? ? ? ? ? 706  GLU F O   1 
ATOM   36204 C  CB  . GLU F  1 463 ? 240.689 -11.326 156.940 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 706  GLU F CB  1 
ATOM   36205 C  CG  . GLU F  1 463 ? 241.086 -12.260 158.070 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 706  GLU F CG  1 
ATOM   36206 C  CD  . GLU F  1 463 ? 242.303 -11.792 158.858 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 706  GLU F CD  1 
ATOM   36207 O  OE1 . GLU F  1 463 ? 242.958 -10.811 158.432 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 706  GLU F OE1 1 
ATOM   36208 O  OE2 . GLU F  1 463 ? 242.620 -12.432 159.895 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 706  GLU F OE2 1 
ATOM   36209 N  N   . ILE F  1 464 ? 241.008 -12.550 154.239 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 707  ILE F N   1 
ATOM   36210 C  CA  . ILE F  1 464 ? 241.850 -13.442 153.447 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 707  ILE F CA  1 
ATOM   36211 C  C   . ILE F  1 464 ? 243.144 -12.687 153.159 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 707  ILE F C   1 
ATOM   36212 O  O   . ILE F  1 464 ? 243.246 -11.462 153.359 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 707  ILE F O   1 
ATOM   36213 C  CB  . ILE F  1 464 ? 241.187 -13.928 152.070 1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 707  ILE F CB  1 
ATOM   36214 C  CG1 . ILE F  1 464 ? 240.661 -12.772 151.222 1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 707  ILE F CG1 1 
ATOM   36215 C  CG2 . ILE F  1 464 ? 240.049 -14.902 152.288 1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 707  ILE F CG2 1 
ATOM   36216 C  CD1 . ILE F  1 464 ? 241.705 -12.128 150.366 1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 707  ILE F CD1 1 
ATOM   36217 N  N   . ILE F  1 465 ? 244.143 -13.417 152.689 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 708  ILE F N   1 
ATOM   36218 C  CA  . ILE F  1 465 ? 245.290 -12.762 152.133 1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 708  ILE F CA  1 
ATOM   36219 C  C   . ILE F  1 465 ? 245.461 -13.321 150.734 1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 708  ILE F C   1 
ATOM   36220 O  O   . ILE F  1 465 ? 244.874 -14.353 150.385 1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 708  ILE F O   1 
ATOM   36221 C  CB  . ILE F  1 465 ? 246.515 -13.064 152.957 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 708  ILE F CB  1 
ATOM   36222 C  CG1 . ILE F  1 465 ? 246.688 -14.561 153.032 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 708  ILE F CG1 1 
ATOM   36223 C  CG2 . ILE F  1 465 ? 246.409 -12.459 154.396 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 708  ILE F CG2 1 
ATOM   36224 C  CD1 . ILE F  1 465 ? 248.076 -14.916 153.483 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 708  ILE F CD1 1 
ATOM   36225 N  N   . THR F  1 466 ? 246.253 -12.623 149.936 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 709  THR F N   1 
ATOM   36226 C  CA  . THR F  1 466 ? 246.544 -13.037 148.576 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 709  THR F CA  1 
ATOM   36227 C  C   . THR F  1 466 ? 248.007 -12.847 148.367 1.00 56.91  ? ? ? ? ? ? 709  THR F C   1 
ATOM   36228 O  O   . THR F  1 466 ? 248.560 -11.810 148.722 1.00 56.11  ? ? ? ? ? ? 709  THR F O   1 
ATOM   36229 C  CB  . THR F  1 466 ? 245.883 -12.108 147.562 1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 709  THR F CB  1 
ATOM   36230 O  OG1 . THR F  1 466 ? 246.304 -10.751 147.805 1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 709  THR F OG1 1 
ATOM   36231 C  CG2 . THR F  1 466 ? 244.367 -12.218 147.653 1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 709  THR F CG2 1 
ATOM   36232 N  N   . SER F  1 467 ? 248.643 -13.832 147.766 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 710  SER F N   1 
ATOM   36233 C  CA  . SER F  1 467 ? 250.074 -13.773 147.593 1.00 56.44  ? ? ? ? ? ? 710  SER F CA  1 
ATOM   36234 C  C   . SER F  1 467 ? 250.336 -13.943 146.128 1.00 57.64  ? ? ? ? ? ? 710  SER F C   1 
ATOM   36235 O  O   . SER F  1 467 ? 249.807 -14.865 145.501 1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 710  SER F O   1 
ATOM   36236 C  CB  . SER F  1 467 ? 250.732 -14.895 148.385 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 710  SER F CB  1 
ATOM   36237 O  OG  . SER F  1 467 ? 252.003 -14.488 148.873 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 710  SER F OG  1 
ATOM   36238 N  N   . VAL F  1 468 ? 251.127 -13.045 145.564 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 711  VAL F N   1 
ATOM   36239 C  CA  . VAL F  1 468 ? 251.340 -13.095 144.118 1.00 58.83  ? ? ? ? ? ? 711  VAL F CA  1 
ATOM   36240 C  C   . VAL F  1 468 ? 252.836 -13.102 143.801 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 711  VAL F C   1 
ATOM   36241 O  O   . VAL F  1 468 ? 253.626 -12.452 144.493 1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 711  VAL F O   1 
ATOM   36242 C  CB  . VAL F  1 468 ? 250.563 -11.921 143.367 1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 711  VAL F CB  1 
ATOM   36243 C  CG1 . VAL F  1 468 ? 250.804 -11.957 141.877 1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 711  VAL F CG1 1 
ATOM   36244 C  CG2 . VAL F  1 468 ? 249.052 -11.949 143.674 1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 711  VAL F CG2 1 
ATOM   36245 N  N   . ARG F  1 469 ? 253.219 -13.872 142.784 1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 712  ARG F N   1 
ATOM   36246 C  CA  . ARG F  1 469 ? 254.564 -13.774 142.193 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 712  ARG F CA  1 
ATOM   36247 C  C   . ARG F  1 469 ? 254.429 -13.318 140.739 1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 712  ARG F C   1 
ATOM   36248 O  O   . ARG F  1 469 ? 253.640 -13.900 139.993 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 712  ARG F O   1 
ATOM   36249 C  CB  . ARG F  1 469 ? 255.321 -15.107 142.276 1.00 59.05  ? ? ? ? ? ? 712  ARG F CB  1 
ATOM   36250 C  CG  . ARG F  1 469 ? 255.712 -15.494 143.694 1.00 57.51  ? ? ? ? ? ? 712  ARG F CG  1 
ATOM   36251 C  CD  . ARG F  1 469 ? 256.399 -14.350 144.412 1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 712  ARG F CD  1 
ATOM   36252 N  NE  . ARG F  1 469 ? 257.778 -14.235 143.971 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 712  ARG F NE  1 
ATOM   36253 C  CZ  . ARG F  1 469 ? 258.731 -15.124 144.247 1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 712  ARG F CZ  1 
ATOM   36254 N  NH1 . ARG F  1 469 ? 258.478 -16.216 144.965 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 712  ARG F NH1 1 
ATOM   36255 N  NH2 . ARG F  1 469 ? 259.946 -14.917 143.780 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 712  ARG F NH2 1 
ATOM   36256 N  N   . TYR F  1 470 ? 255.179 -12.287 140.331 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F N   1 
ATOM   36257 C  CA  . TYR F  1 470 ? 254.857 -11.583 139.083 1.00 62.13  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CA  1 
ATOM   36258 C  C   . TYR F  1 470 ? 255.201 -12.371 137.844 1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F C   1 
ATOM   36259 O  O   . TYR F  1 470 ? 254.578 -12.184 136.799 1.00 64.94  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F O   1 
ATOM   36260 C  CB  . TYR F  1 470 ? 255.570 -10.241 139.006 1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CB  1 
ATOM   36261 C  CG  . TYR F  1 470 ? 255.026 -9.206  139.953 1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CG  1 
ATOM   36262 C  CD1 . TYR F  1 470 ? 253.661 -8.907  139.984 1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CD1 1 
ATOM   36263 C  CD2 . TYR F  1 470 ? 255.873 -8.510  140.802 1.00 59.62  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CD2 1 
ATOM   36264 C  CE1 . TYR F  1 470 ? 253.160 -7.954  140.852 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CE1 1 
ATOM   36265 C  CE2 . TYR F  1 470 ? 255.374 -7.555  141.669 1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CE2 1 
ATOM   36266 C  CZ  . TYR F  1 470 ? 254.023 -7.281  141.690 1.00 59.44  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CZ  1 
ATOM   36267 O  OH  . TYR F  1 470 ? 253.552 -6.332  142.562 1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F OH  1 
ATOM   36268 N  N   . GLY F  1 471 ? 256.190 -13.252 137.967 1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 714  GLY F N   1 
ATOM   36269 C  CA  . GLY F  1 471 ? 256.800 -13.890 136.798 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 714  GLY F CA  1 
ATOM   36270 C  C   . GLY F  1 471 ? 258.278 -13.504 136.625 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 714  GLY F C   1 
ATOM   36271 O  O   . GLY F  1 471 ? 258.700 -12.407 137.039 1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 714  GLY F O   1 
ATOM   36272 N  N   . LYS F  1 472 ? 259.059 -14.408 136.015 1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 715  LYS F N   1 
ATOM   36273 C  CA  . LYS F  1 472 ? 260.518 -14.284 135.922 1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 715  LYS F CA  1 
ATOM   36274 C  C   . LYS F  1 472 ? 260.893 -13.086 135.075 1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 715  LYS F C   1 
ATOM   36275 O  O   . LYS F  1 472 ? 260.322 -12.898 133.992 1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 715  LYS F O   1 
ATOM   36276 C  CB  . LYS F  1 472 ? 261.110 -15.548 135.315 1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 715  LYS F CB  1 
ATOM   36277 C  CG  . LYS F  1 472 ? 262.564 -15.419 134.901 1.00 65.07  ? ? ? ? ? ? 715  LYS F CG  1 
ATOM   36278 C  CD  . LYS F  1 472 ? 263.059 -16.786 134.461 1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 715  LYS F CD  1 
ATOM   36279 C  CE  . LYS F  1 472 ? 264.557 -16.995 134.698 1.00 65.24  ? ? ? ? ? ? 715  LYS F CE  1 
ATOM   36280 N  NZ  . LYS F  1 472 ? 265.398 -16.466 133.583 1.00 66.41  ? ? ? ? ? ? 715  LYS F NZ  1 
ATOM   36281 N  N   . GLY F  1 473 ? 261.843 -12.286 135.580 1.00 63.93  ? ? ? ? ? ? 716  GLY F N   1 
ATOM   36282 C  CA  . GLY F  1 473 ? 262.170 -10.961 135.020 1.00 64.40  ? ? ? ? ? ? 716  GLY F CA  1 
ATOM   36283 C  C   . GLY F  1 473 ? 261.122 -9.854  135.241 1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 716  GLY F C   1 
ATOM   36284 O  O   . GLY F  1 473 ? 261.016 -8.915  134.449 1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 716  GLY F O   1 
ATOM   36285 N  N   . ALA F  1 474 ? 260.324 -9.974  136.304 1.00 63.23  ? ? ? ? ? ? 717  ALA F N   1 
ATOM   36286 C  CA  . ALA F  1 474 ? 259.391 -8.907  136.676 1.00 63.00  ? ? ? ? ? ? 717  ALA F CA  1 
ATOM   36287 C  C   . ALA F  1 474 ? 259.430 -8.662  138.203 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 717  ALA F C   1 
ATOM   36288 O  O   . ALA F  1 474 ? 258.831 -9.409  139.010 1.00 60.55  ? ? ? ? ? ? 717  ALA F O   1 
ATOM   36289 C  CB  . ALA F  1 474 ? 257.978 -9.212  136.184 1.00 64.02  ? ? ? ? ? ? 717  ALA F CB  1 
ATOM   36290 N  N   . LEU F  1 475 ? 260.176 -7.622  138.586 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F N   1 
ATOM   36291 C  CA  . LEU F  1 475 ? 260.356 -7.238  139.993 1.00 59.04  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F CA  1 
ATOM   36292 C  C   . LEU F  1 475 ? 259.186 -6.414  140.493 1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F C   1 
ATOM   36293 O  O   . LEU F  1 475 ? 258.814 -6.503  141.672 1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F O   1 
ATOM   36294 C  CB  . LEU F  1 475 ? 261.643 -6.427  140.172 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F CB  1 
ATOM   36295 C  CG  . LEU F  1 475 ? 262.917 -7.267  140.166 1.00 58.33  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F CG  1 
ATOM   36296 C  CD1 . LEU F  1 475 ? 264.095 -6.448  140.719 1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F CD1 1 
ATOM   36297 C  CD2 . LEU F  1 475 ? 262.682 -8.572  140.952 1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F CD2 1 
ATOM   36298 N  N   . LYS F  1 476 ? 258.635 -5.617  139.574 1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F N   1 
ATOM   36299 C  CA  . LYS F  1 476 ? 257.525 -4.701  139.851 1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F CA  1 
ATOM   36300 C  C   . LYS F  1 476 ? 256.227 -5.036  139.121 1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F C   1 
ATOM   36301 O  O   . LYS F  1 476 ? 256.227 -5.726  138.098 1.00 62.39  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F O   1 
ATOM   36302 C  CB  . LYS F  1 476 ? 257.913 -3.245  139.559 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F CB  1 
ATOM   36303 C  CG  . LYS F  1 476 ? 258.206 -2.399  140.849 1.00 59.09  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F CG  1 
ATOM   36304 C  CD  . LYS F  1 476 ? 259.108 -1.162  140.552 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F CD  1 
ATOM   36305 C  CE  . LYS F  1 476 ? 260.305 -1.532  139.644 1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F CE  1 
ATOM   36306 N  NZ  . LYS F  1 476 ? 260.918 -0.319  139.006 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F NZ  1 
ATOM   36307 N  N   . ALA F  1 477 ? 255.118 -4.538  139.667 1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 720  ALA F N   1 
ATOM   36308 C  CA  . ALA F  1 477 ? 253.792 -4.852  139.149 1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 720  ALA F CA  1 
ATOM   36309 C  C   . ALA F  1 477 ? 253.674 -4.338  137.714 1.00 63.88  ? ? ? ? ? ? 720  ALA F C   1 
ATOM   36310 O  O   . ALA F  1 477 ? 253.024 -4.949  136.828 1.00 65.15  ? ? ? ? ? ? 720  ALA F O   1 
ATOM   36311 C  CB  . ALA F  1 477 ? 252.763 -4.189  140.023 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 720  ALA F CB  1 
ATOM   36312 N  N   . THR F  1 478 ? 254.319 -3.185  137.519 1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 721  THR F N   1 
ATOM   36313 C  CA  . THR F  1 478 ? 254.339 -2.462  136.249 1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 721  THR F CA  1 
ATOM   36314 C  C   . THR F  1 478 ? 255.344 -3.085  135.247 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 721  THR F C   1 
ATOM   36315 O  O   . THR F  1 478 ? 255.222 -2.886  134.042 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 721  THR F O   1 
ATOM   36316 C  CB  . THR F  1 478 ? 254.664 -0.948  136.468 1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 721  THR F CB  1 
ATOM   36317 O  OG1 . THR F  1 478 ? 256.041 -0.805  136.829 1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 721  THR F OG1 1 
ATOM   36318 C  CG2 . THR F  1 478 ? 253.808 -0.338  137.562 1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 721  THR F CG2 1 
ATOM   36319 N  N   . ASP F  1 479 ? 256.324 -3.834  135.739 1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F N   1 
ATOM   36320 C  CA  . ASP F  1 479 ? 257.230 -4.565  134.856 1.00 65.82  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F CA  1 
ATOM   36321 C  C   . ASP F  1 479 ? 256.427 -5.550  133.998 1.00 67.10  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F C   1 
ATOM   36322 O  O   . ASP F  1 479 ? 255.518 -6.204  134.547 1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F O   1 
ATOM   36323 C  CB  . ASP F  1 479 ? 258.261 -5.358  135.690 1.00 64.47  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F CB  1 
ATOM   36324 C  CG  . ASP F  1 479 ? 259.405 -4.473  136.235 1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F CG  1 
ATOM   36325 O  OD1 . ASP F  1 479 ? 259.746 -3.472  135.537 1.00 64.37  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F OD1 1 
ATOM   36326 O  OD2 . ASP F  1 479 ? 259.957 -4.786  137.341 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F OD2 1 
ATOM   36327 N  N   . THR F  1 480 ? 256.776 -5.673  132.693 1.00 68.59  ? ? ? ? ? ? 723  THR F N   1 
ATOM   36328 C  CA  . THR F  1 480 ? 256.015 -6.497  131.719 1.00 70.12  ? ? ? ? ? ? 723  THR F CA  1 
ATOM   36329 C  C   . THR F  1 480 ? 256.823 -7.607  131.035 1.00 70.75  ? ? ? ? ? ? 723  THR F C   1 
ATOM   36330 O  O   . THR F  1 480 ? 256.546 -7.991  129.899 1.00 72.39  ? ? ? ? ? ? 723  THR F O   1 
ATOM   36331 C  CB  . THR F  1 480 ? 255.306 -5.643  130.585 1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 723  THR F CB  1 
ATOM   36332 O  OG1 . THR F  1 480 ? 256.279 -4.985  129.776 1.00 72.56  ? ? ? ? ? ? 723  THR F OG1 1 
ATOM   36333 C  CG2 . THR F  1 480 ? 254.380 -4.573  131.142 1.00 71.50  ? ? ? ? ? ? 723  THR F CG2 1 
ATOM   36334 N  N   . GLY F  1 481 ? 257.822 -8.134  131.719 1.00 69.54  ? ? ? ? ? ? 724  GLY F N   1 
ATOM   36335 C  CA  . GLY F  1 481 ? 258.648 -9.245  131.171 1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 724  GLY F CA  1 
ATOM   36336 C  C   . GLY F  1 481 ? 258.686 -9.525  129.666 1.00 72.09  ? ? ? ? ? ? 724  GLY F C   1 
ATOM   36337 O  O   . GLY F  1 481 ? 258.978 -8.635  128.869 1.00 73.02  ? ? ? ? ? ? 724  GLY F O   1 
ATOM   36338 N  N   . ASP F  1 482 ? 258.404 -10.783 129.312 1.00 72.81  ? ? ? ? ? ? 725  ASP F N   1 
ATOM   36339 C  CA  . ASP F  1 482 ? 258.399 -11.281 127.938 1.00 74.79  ? ? ? ? ? ? 725  ASP F CA  1 
ATOM   36340 C  C   . ASP F  1 482 ? 257.580 -12.599 127.937 1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 725  ASP F C   1 
ATOM   36341 O  O   . ASP F  1 482 ? 256.725 -12.765 128.827 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 725  ASP F O   1 
ATOM   36342 C  CB  . ASP F  1 482 ? 259.830 -11.537 127.478 1.00 75.04  ? ? ? ? ? ? 725  ASP F CB  1 
ATOM   36343 C  CG  . ASP F  1 482 ? 260.486 -12.640 128.263 1.00 73.91  ? ? ? ? ? ? 725  ASP F CG  1 
ATOM   36344 O  OD1 . ASP F  1 482 ? 259.751 -13.390 128.950 1.00 73.29  ? ? ? ? ? ? 725  ASP F OD1 1 
ATOM   36345 O  OD2 . ASP F  1 482 ? 261.728 -12.765 128.194 1.00 73.70  ? ? ? ? ? ? 725  ASP F OD2 1 
ATOM   36346 N  N   . ARG F  1 483 ? 257.827 -13.509 126.965 1.00 76.78  ? ? ? ? ? ? 726  ARG F N   1 
ATOM   36347 C  CA  . ARG F  1 483 ? 257.090 -14.801 126.849 1.00 77.53  ? ? ? ? ? ? 726  ARG F CA  1 
ATOM   36348 C  C   . ARG F  1 483 ? 257.029 -15.458 128.186 1.00 75.78  ? ? ? ? ? ? 726  ARG F C   1 
ATOM   36349 O  O   . ARG F  1 483 ? 255.962 -15.603 128.797 1.00 75.39  ? ? ? ? ? ? 726  ARG F O   1 
ATOM   36350 C  CB  . ARG F  1 483 ? 257.829 -15.840 125.995 1.00 78.77  ? ? ? ? ? ? 726  ARG F CB  1 
ATOM   36351 C  CG  . ARG F  1 483 ? 258.016 -15.523 124.557 1.00 80.79  ? ? ? ? ? ? 726  ARG F CG  1 
ATOM   36352 C  CD  . ARG F  1 483 ? 259.386 -14.896 124.255 1.00 80.61  ? ? ? ? ? ? 726  ARG F CD  1 
ATOM   36353 N  NE  . ARG F  1 483 ? 259.096 -13.737 123.431 1.00 81.71  ? ? ? ? ? ? 726  ARG F NE  1 
ATOM   36354 C  CZ  . ARG F  1 483 ? 258.531 -13.813 122.218 1.00 83.82  ? ? ? ? ? ? 726  ARG F CZ  1 
ATOM   36355 N  NH1 . ARG F  1 483 ? 258.260 -15.001 121.676 1.00 85.08  ? ? ? ? ? ? 726  ARG F NH1 1 
ATOM   36356 N  NH2 . ARG F  1 483 ? 258.242 -12.711 121.528 1.00 84.78  ? ? ? ? ? ? 726  ARG F NH2 1 
ATOM   36357 N  N   . ILE F  1 484 ? 258.207 -15.911 128.596 1.00 74.86  ? ? ? ? ? ? 727  ILE F N   1 
ATOM   36358 C  CA  . ILE F  1 484 ? 258.369 -16.646 129.829 1.00 73.26  ? ? ? ? ? ? 727  ILE F CA  1 
ATOM   36359 C  C   . ILE F  1 484 ? 257.672 -15.954 131.029 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 727  ILE F C   1 
ATOM   36360 O  O   . ILE F  1 484 ? 256.892 -16.593 131.752 1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 727  ILE F O   1 
ATOM   36361 C  CB  . ILE F  1 484 ? 259.871 -16.944 130.088 1.00 72.47  ? ? ? ? ? ? 727  ILE F CB  1 
ATOM   36362 C  CG1 . ILE F  1 484 ? 260.333 -18.169 129.265 1.00 73.82  ? ? ? ? ? ? 727  ILE F CG1 1 
ATOM   36363 C  CG2 . ILE F  1 484 ? 260.149 -17.104 131.585 1.00 70.38  ? ? ? ? ? ? 727  ILE F CG2 1 
ATOM   36364 C  CD1 . ILE F  1 484 ? 260.745 -17.882 127.800 1.00 75.70  ? ? ? ? ? ? 727  ILE F CD1 1 
ATOM   36365 N  N   . THR F  1 485 ? 257.930 -14.658 131.225 1.00 71.03  ? ? ? ? ? ? 728  THR F N   1 
ATOM   36366 C  CA  . THR F  1 485 ? 257.215 -13.891 132.241 1.00 69.80  ? ? ? ? ? ? 728  THR F CA  1 
ATOM   36367 C  C   . THR F  1 485 ? 255.736 -14.231 132.167 1.00 70.57  ? ? ? ? ? ? 728  THR F C   1 
ATOM   36368 O  O   . THR F  1 485 ? 255.122 -14.694 133.134 1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 728  THR F O   1 
ATOM   36369 C  CB  . THR F  1 485 ? 257.325 -12.369 131.998 1.00 69.80  ? ? ? ? ? ? 728  THR F CB  1 
ATOM   36370 O  OG1 . THR F  1 485 ? 258.701 -11.983 132.015 1.00 69.24  ? ? ? ? ? ? 728  THR F OG1 1 
ATOM   36371 C  CG2 . THR F  1 485 ? 256.623 -11.610 133.102 1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 728  THR F CG2 1 
ATOM   36372 N  N   . ARG F  1 486 ? 255.167 -13.980 130.999 1.00 72.32  ? ? ? ? ? ? 729  ARG F N   1 
ATOM   36373 C  CA  . ARG F  1 486 ? 253.736 -14.106 130.789 1.00 73.30  ? ? ? ? ? ? 729  ARG F CA  1 
ATOM   36374 C  C   . ARG F  1 486 ? 253.165 -15.417 131.325 1.00 73.19  ? ? ? ? ? ? 729  ARG F C   1 
ATOM   36375 O  O   . ARG F  1 486 ? 252.143 -15.437 132.006 1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 729  ARG F O   1 
ATOM   36376 C  CB  . ARG F  1 486 ? 253.458 -13.970 129.290 1.00 75.46  ? ? ? ? ? ? 729  ARG F CB  1 
ATOM   36377 C  CG  . ARG F  1 486 ? 252.019 -14.148 128.922 1.00 76.78  ? ? ? ? ? ? 729  ARG F CG  1 
ATOM   36378 C  CD  . ARG F  1 486 ? 251.589 -13.123 127.923 1.00 78.18  ? ? ? ? ? ? 729  ARG F CD  1 
ATOM   36379 N  NE  . ARG F  1 486 ? 250.169 -13.304 127.630 1.00 79.46  ? ? ? ? ? ? 729  ARG F NE  1 
ATOM   36380 C  CZ  . ARG F  1 486 ? 249.185 -12.551 128.131 1.00 79.17  ? ? ? ? ? ? 729  ARG F CZ  1 
ATOM   36381 N  NH1 . ARG F  1 486 ? 249.445 -11.530 128.956 1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 729  ARG F NH1 1 
ATOM   36382 N  NH2 . ARG F  1 486 ? 247.933 -12.822 127.789 1.00 80.53  ? ? ? ? ? ? 729  ARG F NH2 1 
ATOM   36383 N  N   . THR F  1 487 ? 253.848 -16.507 131.006 1.00 73.57  ? ? ? ? ? ? 730  THR F N   1 
ATOM   36384 C  CA  . THR F  1 487 ? 253.415 -17.834 131.391 1.00 73.67  ? ? ? ? ? ? 730  THR F CA  1 
ATOM   36385 C  C   . THR F  1 487 ? 254.000 -18.284 132.745 1.00 71.71  ? ? ? ? ? ? 730  THR F C   1 
ATOM   36386 O  O   . THR F  1 487 ? 254.086 -19.484 133.033 1.00 71.69  ? ? ? ? ? ? 730  THR F O   1 
ATOM   36387 C  CB  . THR F  1 487 ? 253.837 -18.847 130.316 1.00 75.26  ? ? ? ? ? ? 730  THR F CB  1 
ATOM   36388 O  OG1 . THR F  1 487 ? 255.269 -18.824 130.220 1.00 74.68  ? ? ? ? ? ? 730  THR F OG1 1 
ATOM   36389 C  CG2 . THR F  1 487 ? 253.227 -18.484 128.937 1.00 77.40  ? ? ? ? ? ? 730  THR F CG2 1 
ATOM   36390 N  N   . SER F  1 488 ? 254.415 -17.332 133.569 1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 731  SER F N   1 
ATOM   36391 C  CA  . SER F  1 488 ? 254.883 -17.675 134.906 1.00 68.31  ? ? ? ? ? ? 731  SER F CA  1 
ATOM   36392 C  C   . SER F  1 488 ? 254.349 -16.718 136.009 1.00 66.94  ? ? ? ? ? ? 731  SER F C   1 
ATOM   36393 O  O   . SER F  1 488 ? 253.440 -15.898 135.765 1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 731  SER F O   1 
ATOM   36394 C  CB  . SER F  1 488 ? 256.420 -17.846 134.944 1.00 67.61  ? ? ? ? ? ? 731  SER F CB  1 
ATOM   36395 O  OG  . SER F  1 488 ? 257.102 -16.663 134.526 1.00 67.54  ? ? ? ? ? ? 731  SER F OG  1 
ATOM   36396 N  N   . GLY F  1 489 ? 254.906 -16.825 137.216 1.00 65.25  ? ? ? ? ? ? 732  GLY F N   1 
ATOM   36397 C  CA  . GLY F  1 489 ? 254.286 -16.193 138.356 1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 732  GLY F CA  1 
ATOM   36398 C  C   . GLY F  1 489 ? 253.247 -17.155 138.907 1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 732  GLY F C   1 
ATOM   36399 O  O   . GLY F  1 489 ? 253.179 -18.318 138.476 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 732  GLY F O   1 
ATOM   36400 N  N   . VAL F  1 490 ? 252.448 -16.674 139.862 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 733  VAL F N   1 
ATOM   36401 C  CA  . VAL F  1 490 ? 251.425 -17.480 140.520 1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 733  VAL F CA  1 
ATOM   36402 C  C   . VAL F  1 490 ? 250.609 -16.602 141.460 1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 733  VAL F C   1 
ATOM   36403 O  O   . VAL F  1 490 ? 251.052 -15.519 141.879 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 733  VAL F O   1 
ATOM   36404 C  CB  . VAL F  1 490 ? 252.044 -18.673 141.337 1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 733  VAL F CB  1 
ATOM   36405 C  CG1 . VAL F  1 490 ? 252.952 -18.178 142.477 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 733  VAL F CG1 1 
ATOM   36406 C  CG2 . VAL F  1 490 ? 250.949 -19.599 141.876 1.00 62.94  ? ? ? ? ? ? 733  VAL F CG2 1 
ATOM   36407 N  N   . VAL F  1 491 ? 249.415 -17.081 141.797 1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 734  VAL F N   1 
ATOM   36408 C  CA  . VAL F  1 491 ? 248.614 -16.450 142.852 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 734  VAL F CA  1 
ATOM   36409 C  C   . VAL F  1 491 ? 248.134 -17.461 143.934 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 734  VAL F C   1 
ATOM   36410 O  O   . VAL F  1 491 ? 247.608 -18.546 143.610 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 734  VAL F O   1 
ATOM   36411 C  CB  . VAL F  1 491 ? 247.423 -15.726 142.243 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 734  VAL F CB  1 
ATOM   36412 C  CG1 . VAL F  1 491 ? 246.471 -16.737 141.649 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 734  VAL F CG1 1 
ATOM   36413 C  CG2 . VAL F  1 491 ? 246.756 -14.879 143.299 1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 734  VAL F CG2 1 
ATOM   36414 N  N   . VAL F  1 492 ? 248.336 -17.114 145.206 1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 735  VAL F N   1 
ATOM   36415 C  CA  . VAL F  1 492 ? 247.912 -17.977 146.307 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 735  VAL F CA  1 
ATOM   36416 C  C   . VAL F  1 492 ? 246.800 -17.277 147.071 1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 735  VAL F C   1 
ATOM   36417 O  O   . VAL F  1 492 ? 246.847 -16.055 147.256 1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 735  VAL F O   1 
ATOM   36418 C  CB  . VAL F  1 492 ? 249.067 -18.269 147.285 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 735  VAL F CB  1 
ATOM   36419 C  CG1 . VAL F  1 492 ? 248.550 -18.958 148.531 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 735  VAL F CG1 1 
ATOM   36420 C  CG2 . VAL F  1 492 ? 250.117 -19.114 146.619 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 735  VAL F CG2 1 
ATOM   36421 N  N   . ILE F  1 493 ? 245.806 -18.036 147.524 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 736  ILE F N   1 
ATOM   36422 C  CA  . ILE F  1 493 ? 244.735 -17.449 148.299 1.00 60.31  ? ? ? ? ? ? 736  ILE F CA  1 
ATOM   36423 C  C   . ILE F  1 493 ? 244.417 -18.263 149.521 1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 736  ILE F C   1 
ATOM   36424 O  O   . ILE F  1 493 ? 244.176 -19.459 149.434 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 736  ILE F O   1 
ATOM   36425 C  CB  . ILE F  1 493 ? 243.486 -17.305 147.464 1.00 62.01  ? ? ? ? ? ? 736  ILE F CB  1 
ATOM   36426 C  CG1 . ILE F  1 493 ? 243.722 -16.225 146.409 1.00 62.49  ? ? ? ? ? ? 736  ILE F CG1 1 
ATOM   36427 C  CG2 . ILE F  1 493 ? 242.313 -16.891 148.328 1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 736  ILE F CG2 1 
ATOM   36428 C  CD1 . ILE F  1 493 ? 242.463 -15.551 145.965 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 736  ILE F CD1 1 
ATOM   36429 N  N   . GLU F  1 494 ? 244.412 -17.611 150.673 1.00 58.59  ? ? ? ? ? ? 737  GLU F N   1 
ATOM   36430 C  CA  . GLU F  1 494 ? 244.228 -18.332 151.917 1.00 57.94  ? ? ? ? ? ? 737  GLU F CA  1 
ATOM   36431 C  C   . GLU F  1 494 ? 243.350 -17.589 152.899 1.00 57.69  ? ? ? ? ? ? 737  GLU F C   1 
ATOM   36432 O  O   . GLU F  1 494 ? 243.339 -16.355 152.963 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 737  GLU F O   1 
ATOM   36433 C  CB  . GLU F  1 494 ? 245.566 -18.595 152.579 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 737  GLU F CB  1 
ATOM   36434 C  CG  . GLU F  1 494 ? 246.401 -19.619 151.892 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 737  GLU F CG  1 
ATOM   36435 C  CD  . GLU F  1 494 ? 247.671 -19.919 152.686 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 737  GLU F CD  1 
ATOM   36436 O  OE1 . GLU F  1 494 ? 247.668 -19.659 153.908 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 737  GLU F OE1 1 
ATOM   36437 O  OE2 . GLU F  1 494 ? 248.675 -20.416 152.111 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 737  GLU F OE2 1 
ATOM   36438 N  N   . GLY F  1 495 ? 242.624 -18.363 153.684 1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 738  GLY F N   1 
ATOM   36439 C  CA  . GLY F  1 495 ? 241.870 -17.805 154.779 1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 738  GLY F CA  1 
ATOM   36440 C  C   . GLY F  1 495 ? 242.051 -18.796 155.896 1.00 56.98  ? ? ? ? ? ? 738  GLY F C   1 
ATOM   36441 O  O   . GLY F  1 495 ? 242.184 -19.998 155.644 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 738  GLY F O   1 
ATOM   36442 N  N   . ASN F  1 496 ? 242.080 -18.292 157.124 1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 739  ASN F N   1 
ATOM   36443 C  CA  . ASN F  1 496 ? 242.320 -19.136 158.271 1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 739  ASN F CA  1 
ATOM   36444 C  C   . ASN F  1 496 ? 241.066 -19.305 159.129 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 739  ASN F C   1 
ATOM   36445 O  O   . ASN F  1 496 ? 241.126 -19.576 160.336 1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 739  ASN F O   1 
ATOM   36446 C  CB  . ASN F  1 496 ? 243.507 -18.597 159.065 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 739  ASN F CB  1 
ATOM   36447 C  CG  . ASN F  1 496 ? 243.132 -17.475 159.994 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 739  ASN F CG  1 
ATOM   36448 O  OD1 . ASN F  1 496 ? 242.050 -16.950 159.920 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 739  ASN F OD1 1 
ATOM   36449 N  ND2 . ASN F  1 496 ? 244.039 -17.110 160.887 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 739  ASN F ND2 1 
ATOM   36450 N  N   . ASN F  1 497 ? 239.916 -19.138 158.489 1.00 57.33  ? ? ? ? ? ? 740  ASN F N   1 
ATOM   36451 C  CA  . ASN F  1 497 ? 238.691 -19.374 159.214 1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 740  ASN F CA  1 
ATOM   36452 C  C   . ASN F  1 497 ? 237.701 -20.311 158.516 1.00 59.85  ? ? ? ? ? ? 740  ASN F C   1 
ATOM   36453 O  O   . ASN F  1 497 ? 237.277 -20.037 157.394 1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 740  ASN F O   1 
ATOM   36454 C  CB  . ASN F  1 497 ? 238.001 -18.072 159.574 1.00 58.21  ? ? ? ? ? ? 740  ASN F CB  1 
ATOM   36455 C  CG  . ASN F  1 497 ? 237.011 -18.249 160.713 1.00 58.62  ? ? ? ? ? ? 740  ASN F CG  1 
ATOM   36456 O  OD1 . ASN F  1 497 ? 236.712 -17.301 161.411 1.00 58.29  ? ? ? ? ? ? 740  ASN F OD1 1 
ATOM   36457 N  ND2 . ASN F  1 497 ? 236.518 -19.470 160.919 1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 740  ASN F ND2 1 
ATOM   36458 N  N   . PRO F  1 498 ? 237.320 -21.420 159.193 1.00 60.23  ? ? ? ? ? ? 741  PRO F N   1 
ATOM   36459 C  CA  . PRO F  1 498 ? 236.415 -22.387 158.627 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 741  PRO F CA  1 
ATOM   36460 C  C   . PRO F  1 498 ? 235.082 -21.777 158.278 1.00 63.30  ? ? ? ? ? ? 741  PRO F C   1 
ATOM   36461 O  O   . PRO F  1 498 ? 234.468 -22.204 157.316 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 741  PRO F O   1 
ATOM   36462 C  CB  . PRO F  1 498 ? 236.216 -23.377 159.764 1.00 61.83  ? ? ? ? ? ? 741  PRO F CB  1 
ATOM   36463 C  CG  . PRO F  1 498 ? 237.450 -23.282 160.564 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 741  PRO F CG  1 
ATOM   36464 C  CD  . PRO F  1 498 ? 237.805 -21.841 160.523 1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 741  PRO F CD  1 
ATOM   36465 N  N   . SER F  1 499 ? 234.616 -20.790 159.027 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 742  SER F N   1 
ATOM   36466 C  CA  . SER F  1 499 ? 233.285 -20.264 158.744 1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 742  SER F CA  1 
ATOM   36467 C  C   . SER F  1 499 ? 233.288 -19.025 157.868 1.00 64.54  ? ? ? ? ? ? 742  SER F C   1 
ATOM   36468 O  O   . SER F  1 499 ? 232.366 -18.205 157.933 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 742  SER F O   1 
ATOM   36469 C  CB  . SER F  1 499 ? 232.571 -19.962 160.037 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 742  SER F CB  1 
ATOM   36470 O  OG  . SER F  1 499 ? 233.484 -19.305 160.896 1.00 62.63  ? ? ? ? ? ? 742  SER F OG  1 
ATOM   36471 N  N   . LEU F  1 500 ? 234.323 -18.893 157.049 1.00 63.85  ? ? ? ? ? ? 743  LEU F N   1 
ATOM   36472 C  CA  . LEU F  1 500 ? 234.375 -17.826 156.065 1.00 64.10  ? ? ? ? ? ? 743  LEU F CA  1 
ATOM   36473 C  C   . LEU F  1 500 ? 233.158 -17.800 155.108 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 743  LEU F C   1 
ATOM   36474 O  O   . LEU F  1 500 ? 232.647 -18.849 154.684 1.00 67.35  ? ? ? ? ? ? 743  LEU F O   1 
ATOM   36475 C  CB  . LEU F  1 500 ? 235.665 -17.937 155.281 1.00 63.28  ? ? ? ? ? ? 743  LEU F CB  1 
ATOM   36476 C  CG  . LEU F  1 500 ? 235.914 -16.874 154.222 1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 743  LEU F CG  1 
ATOM   36477 C  CD1 . LEU F  1 500 ? 236.251 -15.513 154.858 1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 743  LEU F CD1 1 
ATOM   36478 C  CD2 . LEU F  1 500 ? 237.047 -17.351 153.321 1.00 63.08  ? ? ? ? ? ? 743  LEU F CD2 1 
ATOM   36479 N  N   . ARG F  1 501 ? 232.727 -16.585 154.764 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 744  ARG F N   1 
ATOM   36480 C  CA  . ARG F  1 501 ? 231.501 -16.332 154.023 1.00 68.32  ? ? ? ? ? ? 744  ARG F CA  1 
ATOM   36481 C  C   . ARG F  1 501 ? 231.665 -15.032 153.261 1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 744  ARG F C   1 
ATOM   36482 O  O   . ARG F  1 501 ? 231.640 -13.970 153.885 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 744  ARG F O   1 
ATOM   36483 C  CB  . ARG F  1 501 ? 230.375 -16.065 155.051 1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 744  ARG F CB  1 
ATOM   36484 C  CG  . ARG F  1 501 ? 228.975 -16.393 154.534 1.00 71.04  ? ? ? ? ? ? 744  ARG F CG  1 
ATOM   36485 C  CD  . ARG F  1 501 ? 229.093 -17.735 153.832 1.00 71.86  ? ? ? ? ? ? 744  ARG F CD  1 
ATOM   36486 N  NE  . ARG F  1 501 ? 229.913 -18.698 154.610 1.00 70.62  ? ? ? ? ? ? 744  ARG F NE  1 
ATOM   36487 C  CZ  . ARG F  1 501 ? 229.749 -20.034 154.539 1.00 71.39  ? ? ? ? ? ? 744  ARG F CZ  1 
ATOM   36488 N  NH1 . ARG F  1 501 ? 228.776 -20.556 153.739 1.00 73.44  ? ? ? ? ? ? 744  ARG F NH1 1 
ATOM   36489 N  NH2 . ARG F  1 501 ? 230.529 -20.851 155.279 1.00 70.23  ? ? ? ? ? ? 744  ARG F NH2 1 
ATOM   36490 N  N   . LEU F  1 502 ? 231.807 -15.053 151.941 1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 745  LEU F N   1 
ATOM   36491 C  CA  . LEU F  1 502 ? 231.721 -13.756 151.245 1.00 69.44  ? ? ? ? ? ? 745  LEU F CA  1 
ATOM   36492 C  C   . LEU F  1 502 ? 230.265 -13.249 151.107 1.00 71.13  ? ? ? ? ? ? 745  LEU F C   1 
ATOM   36493 O  O   . LEU F  1 502 ? 229.319 -14.043 151.048 1.00 72.54  ? ? ? ? ? ? 745  LEU F O   1 
ATOM   36494 C  CB  . LEU F  1 502 ? 232.408 -13.786 149.887 1.00 69.76  ? ? ? ? ? ? 745  LEU F CB  1 
ATOM   36495 C  CG  . LEU F  1 502 ? 233.915 -13.693 149.997 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 745  LEU F CG  1 
ATOM   36496 C  CD1 . LEU F  1 502 ? 234.441 -14.933 150.694 1.00 67.15  ? ? ? ? ? ? 745  LEU F CD1 1 
ATOM   36497 C  CD2 . LEU F  1 502 ? 234.523 -13.567 148.632 1.00 68.43  ? ? ? ? ? ? 745  LEU F CD2 1 
ATOM   36498 N  N   . LYS F  1 503 ? 230.083 -11.930 151.086 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 746  LYS F N   1 
ATOM   36499 C  CA  . LYS F  1 503 ? 228.821 -11.384 150.635 1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 746  LYS F CA  1 
ATOM   36500 C  C   . LYS F  1 503 ? 228.710 -11.670 149.139 1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 746  LYS F C   1 
ATOM   36501 O  O   . LYS F  1 503 ? 229.728 -11.743 148.432 1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 746  LYS F O   1 
ATOM   36502 C  CB  . LYS F  1 503 ? 228.739 -9.882  150.887 1.00 72.43  ? ? ? ? ? ? 746  LYS F CB  1 
ATOM   36503 C  CG  . LYS F  1 503 ? 228.334 -9.487  152.304 1.00 71.78  ? ? ? ? ? ? 746  LYS F CG  1 
ATOM   36504 C  CD  . LYS F  1 503 ? 228.139 -7.915  152.430 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 746  LYS F CD  1 
ATOM   36505 C  CE  . LYS F  1 503 ? 228.029 -7.521  153.957 1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 746  LYS F CE  1 
ATOM   36506 N  NZ  . LYS F  1 503 ? 229.388 -7.704  154.621 1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 746  LYS F NZ  1 
ATOM   36507 N  N   . ALA F  1 504 ? 227.475 -11.862 148.663 1.00 76.25  ? ? ? ? ? ? 747  ALA F N   1 
ATOM   36508 C  CA  . ALA F  1 504 ? 227.237 -12.026 147.237 1.00 77.84  ? ? ? ? ? ? 747  ALA F CA  1 
ATOM   36509 C  C   . ALA F  1 504 ? 228.006 -10.913 146.522 1.00 77.24  ? ? ? ? ? ? 747  ALA F C   1 
ATOM   36510 O  O   . ALA F  1 504 ? 228.558 -11.130 145.438 1.00 77.61  ? ? ? ? ? ? 747  ALA F O   1 
ATOM   36511 C  CB  . ALA F  1 504 ? 225.774 -11.936 146.946 1.00 79.99  ? ? ? ? ? ? 747  ALA F CB  1 
ATOM   36512 N  N   . SER F  1 505 ? 228.078 -9.746  147.177 1.00 76.32  ? ? ? ? ? ? 748  SER F N   1 
ATOM   36513 C  CA  . SER F  1 505 ? 228.672 -8.521  146.612 1.00 75.87  ? ? ? ? ? ? 748  SER F CA  1 
ATOM   36514 C  C   . SER F  1 505 ? 230.200 -8.422  146.719 1.00 73.93  ? ? ? ? ? ? 748  SER F C   1 
ATOM   36515 O  O   . SER F  1 505 ? 230.826 -7.523  146.146 1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 748  SER F O   1 
ATOM   36516 C  CB  . SER F  1 505 ? 228.014 -7.269  147.222 1.00 75.95  ? ? ? ? ? ? 748  SER F CB  1 
ATOM   36517 O  OG  . SER F  1 505 ? 227.734 -7.429  148.607 1.00 75.13  ? ? ? ? ? ? 748  SER F OG  1 
ATOM   36518 N  N   . ASP F  1 506 ? 230.805 -9.344  147.449 1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 749  ASP F N   1 
ATOM   36519 C  CA  . ASP F  1 506 ? 232.228 -9.248  147.685 1.00 70.89  ? ? ? ? ? ? 749  ASP F CA  1 
ATOM   36520 C  C   . ASP F  1 506 ? 233.014 -9.680  146.449 1.00 71.18  ? ? ? ? ? ? 749  ASP F C   1 
ATOM   36521 O  O   . ASP F  1 506 ? 232.543 -10.472 145.623 1.00 72.61  ? ? ? ? ? ? 749  ASP F O   1 
ATOM   36522 C  CB  . ASP F  1 506 ? 232.636 -10.017 148.959 1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 749  ASP F CB  1 
ATOM   36523 C  CG  . ASP F  1 506 ? 232.206 -9.280  150.254 1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 749  ASP F CG  1 
ATOM   36524 O  OD1 . ASP F  1 506 ? 232.295 -8.024  150.249 1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 749  ASP F OD1 1 
ATOM   36525 O  OD2 . ASP F  1 506 ? 231.786 -9.938  151.260 1.00 68.56  ? ? ? ? ? ? 749  ASP F OD2 1 
ATOM   36526 N  N   . ARG F  1 507 ? 234.213 -9.120  146.319 1.00 69.92  ? ? ? ? ? ? 750  ARG F N   1 
ATOM   36527 C  CA  . ARG F  1 507 ? 235.093 -9.404  145.182 1.00 70.10  ? ? ? ? ? ? 750  ARG F CA  1 
ATOM   36528 C  C   . ARG F  1 507 ? 236.600 -9.265  145.518 1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 750  ARG F C   1 
ATOM   36529 O  O   . ARG F  1 507 ? 237.123 -8.197  145.882 1.00 67.27  ? ? ? ? ? ? 750  ARG F O   1 
ATOM   36530 C  CB  . ARG F  1 507 ? 234.662 -8.583  143.960 1.00 71.58  ? ? ? ? ? ? 750  ARG F CB  1 
ATOM   36531 C  CG  . ARG F  1 507 ? 233.123 -8.534  143.826 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 750  ARG F CG  1 
ATOM   36532 C  CD  . ARG F  1 507 ? 232.670 -7.999  142.472 1.00 75.10  ? ? ? ? ? ? 750  ARG F CD  1 
ATOM   36533 N  NE  . ARG F  1 507 ? 233.821 -7.399  141.776 1.00 74.48  ? ? ? ? ? ? 750  ARG F NE  1 
ATOM   36534 C  CZ  . ARG F  1 507 ? 233.829 -7.092  140.462 1.00 75.80  ? ? ? ? ? ? 750  ARG F CZ  1 
ATOM   36535 N  NH1 . ARG F  1 507 ? 232.720 -7.304  139.680 1.00 77.86  ? ? ? ? ? ? 750  ARG F NH1 1 
ATOM   36536 N  NH2 . ARG F  1 507 ? 234.938 -6.548  139.920 1.00 75.16  ? ? ? ? ? ? 750  ARG F NH2 1 
ATOM   36537 N  N   . VAL F  1 508 ? 237.293 -10.386 145.427 1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 751  VAL F N   1 
ATOM   36538 C  CA  . VAL F  1 508 ? 238.712 -10.360 145.635 1.00 66.29  ? ? ? ? ? ? 751  VAL F CA  1 
ATOM   36539 C  C   . VAL F  1 508 ? 239.374 -9.978  144.307 1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 751  VAL F C   1 
ATOM   36540 O  O   . VAL F  1 508 ? 239.449 -10.813 143.388 1.00 67.85  ? ? ? ? ? ? 751  VAL F O   1 
ATOM   36541 C  CB  . VAL F  1 508 ? 239.213 -11.733 146.113 1.00 65.62  ? ? ? ? ? ? 751  VAL F CB  1 
ATOM   36542 C  CG1 . VAL F  1 508 ? 240.626 -11.598 146.625 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 751  VAL F CG1 1 
ATOM   36543 C  CG2 . VAL F  1 508 ? 238.299 -12.299 147.212 1.00 65.59  ? ? ? ? ? ? 751  VAL F CG2 1 
ATOM   36544 N  N   . VAL F  1 509 ? 239.819 -8.721  144.184 1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 752  VAL F N   1 
ATOM   36545 C  CA  . VAL F  1 509 ? 240.448 -8.268  142.927 1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 752  VAL F CA  1 
ATOM   36546 C  C   . VAL F  1 509 ? 241.953 -8.339  143.082 1.00 65.66  ? ? ? ? ? ? 752  VAL F C   1 
ATOM   36547 O  O   . VAL F  1 509 ? 242.535 -7.499  143.728 1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 752  VAL F O   1 
ATOM   36548 C  CB  . VAL F  1 509 ? 240.018 -6.809  142.497 1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 752  VAL F CB  1 
ATOM   36549 C  CG1 . VAL F  1 509 ? 240.881 -6.306  141.359 1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 752  VAL F CG1 1 
ATOM   36550 C  CG2 . VAL F  1 509 ? 238.546 -6.743  142.096 1.00 69.44  ? ? ? ? ? ? 752  VAL F CG2 1 
ATOM   36551 N  N   . VAL F  1 510 ? 242.571 -9.350  142.485 1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 753  VAL F N   1 
ATOM   36552 C  CA  . VAL F  1 510 ? 244.002 -9.599  142.621 1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 753  VAL F CA  1 
ATOM   36553 C  C   . VAL F  1 510 ? 244.832 -9.127  141.442 1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 753  VAL F C   1 
ATOM   36554 O  O   . VAL F  1 510 ? 244.638 -9.584  140.323 1.00 66.55  ? ? ? ? ? ? 753  VAL F O   1 
ATOM   36555 C  CB  . VAL F  1 510 ? 244.239 -11.083 142.662 1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 753  VAL F CB  1 
ATOM   36556 C  CG1 . VAL F  1 510 ? 245.751 -11.372 142.571 1.00 63.65  ? ? ? ? ? ? 753  VAL F CG1 1 
ATOM   36557 C  CG2 . VAL F  1 510 ? 243.586 -11.667 143.925 1.00 63.97  ? ? ? ? ? ? 753  VAL F CG2 1 
ATOM   36558 N  N   . ASN F  1 511 ? 245.785 -8.247  141.705 1.00 64.14  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F N   1 
ATOM   36559 C  CA  . ASN F  1 511 ? 246.681 -7.773  140.656 1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F CA  1 
ATOM   36560 C  C   . ASN F  1 511 ? 247.783 -8.813  140.290 1.00 64.34  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F C   1 
ATOM   36561 O  O   . ASN F  1 511 ? 248.612 -9.176  141.125 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F O   1 
ATOM   36562 C  CB  . ASN F  1 511 ? 247.277 -6.419  141.090 1.00 63.68  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F CB  1 
ATOM   36563 C  CG  . ASN F  1 511 ? 248.328 -5.864  140.098 1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F CG  1 
ATOM   36564 O  OD1 . ASN F  1 511 ? 248.514 -6.362  138.960 1.00 65.17  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F OD1 1 
ATOM   36565 N  ND2 . ASN F  1 511 ? 249.025 -4.817  140.544 1.00 63.17  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F ND2 1 
ATOM   36566 N  N   . MET F  1 512 ? 247.811 -9.304  139.059 1.00 65.70  ? ? ? ? ? ? 755  MET F N   1 
ATOM   36567 C  CA  . MET F  1 512 ? 248.737 -10.383 138.747 1.00 65.59  ? ? ? ? ? ? 755  MET F CA  1 
ATOM   36568 C  C   . MET F  1 512 ? 250.075 -9.900  138.159 1.00 65.39  ? ? ? ? ? ? 755  MET F C   1 
ATOM   36569 O  O   . MET F  1 512 ? 251.076 -10.656 138.121 1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 755  MET F O   1 
ATOM   36570 C  CB  . MET F  1 512 ? 248.064 -11.429 137.846 1.00 67.19  ? ? ? ? ? ? 755  MET F CB  1 
ATOM   36571 C  CG  . MET F  1 512 ? 246.839 -12.151 138.471 1.00 67.42  ? ? ? ? ? ? 755  MET F CG  1 
ATOM   36572 S  SD  . MET F  1 512 ? 247.161 -13.289 139.858 1.00 65.88  ? ? ? ? ? ? 755  MET F SD  1 
ATOM   36573 C  CE  . MET F  1 512 ? 248.603 -14.208 139.301 1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 755  MET F CE  1 
ATOM   36574 N  N   . GLY F  1 513 ? 250.102 -8.641  137.717 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 756  GLY F N   1 
ATOM   36575 C  CA  . GLY F  1 513 ? 251.331 -8.051  137.161 1.00 65.67  ? ? ? ? ? ? 756  GLY F CA  1 
ATOM   36576 C  C   . GLY F  1 513 ? 251.140 -7.609  135.724 1.00 67.42  ? ? ? ? ? ? 756  GLY F C   1 
ATOM   36577 O  O   . GLY F  1 513 ? 250.324 -8.174  134.990 1.00 68.79  ? ? ? ? ? ? 756  GLY F O   1 
ATOM   36578 N  N   . ALA F  1 514 ? 251.901 -6.606  135.313 1.00 67.47  ? ? ? ? ? ? 757  ALA F N   1 
ATOM   36579 C  CA  . ALA F  1 514 ? 251.709 -6.045  133.991 1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 757  ALA F CA  1 
ATOM   36580 C  C   . ALA F  1 514 ? 251.821 -7.029  132.786 1.00 70.63  ? ? ? ? ? ? 757  ALA F C   1 
ATOM   36581 O  O   . ALA F  1 514 ? 251.176 -6.801  131.751 1.00 72.28  ? ? ? ? ? ? 757  ALA F O   1 
ATOM   36582 C  CB  . ALA F  1 514 ? 252.612 -4.844  133.812 1.00 68.92  ? ? ? ? ? ? 757  ALA F CB  1 
ATOM   36583 N  N   . ALA F  1 515 ? 252.606 -8.107  132.917 1.00 70.15  ? ? ? ? ? ? 758  ALA F N   1 
ATOM   36584 C  CA  . ALA F  1 515 ? 252.837 -9.086  131.813 1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 758  ALA F CA  1 
ATOM   36585 C  C   . ALA F  1 515 ? 251.691 -10.099 131.627 1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 758  ALA F C   1 
ATOM   36586 O  O   . ALA F  1 515 ? 251.732 -10.955 130.728 1.00 73.79  ? ? ? ? ? ? 758  ALA F O   1 
ATOM   36587 C  CB  . ALA F  1 515 ? 254.181 -9.834  132.014 1.00 70.73  ? ? ? ? ? ? 758  ALA F CB  1 
ATOM   36588 N  N   . HIS F  1 516 ? 250.670 -9.980  132.474 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 759  HIS F N   1 
ATOM   36589 C  CA  . HIS F  1 516 ? 249.600 -10.957 132.545 1.00 72.61  ? ? ? ? ? ? 759  HIS F CA  1 
ATOM   36590 C  C   . HIS F  1 516 ? 248.260 -10.380 132.148 1.00 73.86  ? ? ? ? ? ? 759  HIS F C   1 
ATOM   36591 O  O   . HIS F  1 516 ? 247.243 -10.714 132.765 1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 759  HIS F O   1 
ATOM   36592 C  CB  . HIS F  1 516 ? 249.495 -11.490 133.971 1.00 70.95  ? ? ? ? ? ? 759  HIS F CB  1 
ATOM   36593 C  CG  . HIS F  1 516 ? 250.753 -12.125 134.449 1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 759  HIS F CG  1 
ATOM   36594 N  ND1 . HIS F  1 516 ? 251.680 -11.458 135.224 1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 759  HIS F ND1 1 
ATOM   36595 C  CD2 . HIS F  1 516 ? 251.271 -13.358 134.210 1.00 69.97  ? ? ? ? ? ? 759  HIS F CD2 1 
ATOM   36596 C  CE1 . HIS F  1 516 ? 252.701 -12.264 135.468 1.00 67.45  ? ? ? ? ? ? 759  HIS F CE1 1 
ATOM   36597 N  NE2 . HIS F  1 516 ? 252.478 -13.424 134.866 1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 759  HIS F NE2 1 
ATOM   36598 N  N   . LYS F  1 517 ? 248.225 -9.518  131.139 1.00 75.07  ? ? ? ? ? ? 760  LYS F N   1 
ATOM   36599 C  CA  . LYS F  1 517 ? 246.949 -8.920  130.780 1.00 76.30  ? ? ? ? ? ? 760  LYS F CA  1 
ATOM   36600 C  C   . LYS F  1 517 ? 246.045 -9.890  129.975 1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 760  LYS F C   1 
ATOM   36601 O  O   . LYS F  1 517 ? 246.541 -10.683 129.169 1.00 79.06  ? ? ? ? ? ? 760  LYS F O   1 
ATOM   36602 C  CB  . LYS F  1 517 ? 247.185 -7.598  130.062 1.00 76.93  ? ? ? ? ? ? 760  LYS F CB  1 
ATOM   36603 C  CG  . LYS F  1 517 ? 247.803 -6.548  130.970 1.00 75.23  ? ? ? ? ? ? 760  LYS F CG  1 
ATOM   36604 C  CD  . LYS F  1 517 ? 248.144 -5.277  130.205 1.00 75.95  ? ? ? ? ? ? 760  LYS F CD  1 
ATOM   36605 C  CE  . LYS F  1 517 ? 248.030 -4.054  131.098 1.00 74.81  ? ? ? ? ? ? 760  LYS F CE  1 
ATOM   36606 N  NZ  . LYS F  1 517 ? 248.952 -2.975  130.682 1.00 74.81  ? ? ? ? ? ? 760  LYS F NZ  1 
ATOM   36607 N  N   . ASN F  1 518 ? 244.729 -9.851  130.215 1.00 78.77  ? ? ? ? ? ? 761  ASN F N   1 
ATOM   36608 C  CA  . ASN F  1 518 ? 243.775 -10.696 129.459 1.00 80.69  ? ? ? ? ? ? 761  ASN F CA  1 
ATOM   36609 C  C   . ASN F  1 518 ? 244.277 -12.101 129.280 1.00 80.87  ? ? ? ? ? ? 761  ASN F C   1 
ATOM   36610 O  O   . ASN F  1 518 ? 244.421 -12.553 128.154 1.00 82.45  ? ? ? ? ? ? 761  ASN F O   1 
ATOM   36611 C  CB  . ASN F  1 518 ? 243.497 -10.115 128.057 1.00 82.75  ? ? ? ? ? ? 761  ASN F CB  1 
ATOM   36612 C  CG  . ASN F  1 518 ? 243.225 -8.629  128.097 1.00 82.63  ? ? ? ? ? ? 761  ASN F CG  1 
ATOM   36613 O  OD1 . ASN F  1 518 ? 242.183 -8.197  128.564 1.00 82.74  ? ? ? ? ? ? 761  ASN F OD1 1 
ATOM   36614 N  ND2 . ASN F  1 518 ? 244.180 -7.838  127.643 1.00 82.42  ? ? ? ? ? ? 761  ASN F ND2 1 
ATOM   36615 N  N   . GLN F  1 519 ? 244.543 -12.794 130.376 1.00 79.33  ? ? ? ? ? ? 762  GLN F N   1 
ATOM   36616 C  CA  . GLN F  1 519 ? 245.228 -14.069 130.266 1.00 79.30  ? ? ? ? ? ? 762  GLN F CA  1 
ATOM   36617 C  C   . GLN F  1 519 ? 244.400 -15.220 130.817 1.00 79.52  ? ? ? ? ? ? 762  GLN F C   1 
ATOM   36618 O  O   . GLN F  1 519 ? 243.592 -15.052 131.729 1.00 78.88  ? ? ? ? ? ? 762  GLN F O   1 
ATOM   36619 C  CB  . GLN F  1 519 ? 246.591 -13.996 130.957 1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 762  GLN F CB  1 
ATOM   36620 C  CG  . GLN F  1 519 ? 247.584 -15.092 130.541 1.00 77.52  ? ? ? ? ? ? 762  GLN F CG  1 
ATOM   36621 C  CD  . GLN F  1 519 ? 248.938 -14.861 131.195 1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 762  GLN F CD  1 
ATOM   36622 O  OE1 . GLN F  1 519 ? 249.201 -13.784 131.741 1.00 74.49  ? ? ? ? ? ? 762  GLN F OE1 1 
ATOM   36623 N  NE2 . GLN F  1 519 ? 249.806 -15.871 131.155 1.00 75.46  ? ? ? ? ? ? 762  GLN F NE2 1 
ATOM   36624 N  N   . ALA F  1 520 ? 244.594 -16.394 130.236 1.00 80.55  ? ? ? ? ? ? 763  ALA F N   1 
ATOM   36625 C  CA  . ALA F  1 520 ? 243.996 -17.604 130.766 1.00 80.73  ? ? ? ? ? ? 763  ALA F CA  1 
ATOM   36626 C  C   . ALA F  1 520 ? 244.781 -18.123 132.000 1.00 78.62  ? ? ? ? ? ? 763  ALA F C   1 
ATOM   36627 O  O   . ALA F  1 520 ? 245.984 -18.434 131.889 1.00 77.96  ? ? ? ? ? ? 763  ALA F O   1 
ATOM   36628 C  CB  . ALA F  1 520 ? 243.936 -18.671 129.666 1.00 82.72  ? ? ? ? ? ? 763  ALA F CB  1 
ATOM   36629 N  N   . TYR F  1 521 ? 244.101 -18.205 133.157 1.00 77.66  ? ? ? ? ? ? 764  TYR F N   1 
ATOM   36630 C  CA  . TYR F  1 521 ? 244.640 -18.854 134.364 1.00 75.91  ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CA  1 
ATOM   36631 C  C   . TYR F  1 521 ? 243.855 -20.080 134.820 1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 764  TYR F C   1 
ATOM   36632 O  O   . TYR F  1 521 ? 242.615 -20.099 134.781 1.00 77.57  ? ? ? ? ? ? 764  TYR F O   1 
ATOM   36633 C  CB  . TYR F  1 521 ? 244.682 -17.879 135.526 1.00 74.06  ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CB  1 
ATOM   36634 C  CG  . TYR F  1 521 ? 245.915 -17.029 135.585 1.00 72.75  ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CG  1 
ATOM   36635 C  CD1 . TYR F  1 521 ? 246.918 -17.289 136.524 1.00 70.95  ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CD1 1 
ATOM   36636 C  CD2 . TYR F  1 521 ? 246.077 -15.950 134.712 1.00 73.38  ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CD2 1 
ATOM   36637 C  CE1 . TYR F  1 521 ? 248.065 -16.484 136.592 1.00 69.82  ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CE1 1 
ATOM   36638 C  CE2 . TYR F  1 521 ? 247.218 -15.140 134.764 1.00 72.26  ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CE2 1 
ATOM   36639 C  CZ  . TYR F  1 521 ? 248.215 -15.409 135.710 1.00 70.49  ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CZ  1 
ATOM   36640 O  OH  . TYR F  1 521 ? 249.350 -14.613 135.791 1.00 69.45  ? ? ? ? ? ? 764  TYR F OH  1 
ATOM   36641 N  N   . ARG F  1 522 ? 244.596 -21.076 135.302 1.00 75.66  ? ? ? ? ? ? 765  ARG F N   1 
ATOM   36642 C  CA  . ARG F  1 522 ? 244.026 -22.353 135.740 1.00 76.16  ? ? ? ? ? ? 765  ARG F CA  1 
ATOM   36643 C  C   . ARG F  1 522 ? 244.531 -22.786 137.127 1.00 74.22  ? ? ? ? ? ? 765  ARG F C   1 
ATOM   36644 O  O   . ARG F  1 522 ? 245.658 -22.466 137.530 1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 765  ARG F O   1 
ATOM   36645 C  CB  . ARG F  1 522 ? 244.248 -23.462 134.685 1.00 77.85  ? ? ? ? ? ? 765  ARG F CB  1 
ATOM   36646 C  CG  . ARG F  1 522 ? 245.722 -23.909 134.453 1.00 77.17  ? ? ? ? ? ? 765  ARG F CG  1 
ATOM   36647 C  CD  . ARG F  1 522 ? 246.217 -24.780 135.603 1.00 75.75  ? ? ? ? ? ? 765  ARG F CD  1 
ATOM   36648 N  NE  . ARG F  1 522 ? 247.430 -25.542 135.292 1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 765  ARG F NE  1 
ATOM   36649 C  CZ  . ARG F  1 522 ? 247.951 -26.479 136.099 1.00 74.70  ? ? ? ? ? ? 765  ARG F CZ  1 
ATOM   36650 N  NH1 . ARG F  1 522 ? 247.372 -26.786 137.259 1.00 73.85  ? ? ? ? ? ? 765  ARG F NH1 1 
ATOM   36651 N  NH2 . ARG F  1 522 ? 249.055 -27.131 135.756 1.00 74.69  ? ? ? ? ? ? 765  ARG F NH2 1 
ATOM   36652 N  N   . PRO F  1 523 ? 243.672 -23.509 137.859 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 766  PRO F N   1 
ATOM   36653 C  CA  . PRO F  1 523 ? 243.918 -23.889 139.221 1.00 72.76  ? ? ? ? ? ? 766  PRO F CA  1 
ATOM   36654 C  C   . PRO F  1 523 ? 245.025 -24.911 139.298 1.00 72.26  ? ? ? ? ? ? 766  PRO F C   1 
ATOM   36655 O  O   . PRO F  1 523 ? 245.215 -25.669 138.366 1.00 73.60  ? ? ? ? ? ? 766  PRO F O   1 
ATOM   36656 C  CB  . PRO F  1 523 ? 242.593 -24.536 139.635 1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 766  PRO F CB  1 
ATOM   36657 C  CG  . PRO F  1 523 ? 242.012 -25.036 138.400 1.00 76.00  ? ? ? ? ? ? 766  PRO F CG  1 
ATOM   36658 C  CD  . PRO F  1 523 ? 242.357 -23.987 137.396 1.00 76.35  ? ? ? ? ? ? 766  PRO F CD  1 
ATOM   36659 N  N   . LEU F  1 524 ? 245.744 -24.901 140.417 1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 767  LEU F N   1 
ATOM   36660 C  CA  . LEU F  1 524 ? 246.781 -25.869 140.741 1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 767  LEU F CA  1 
ATOM   36661 C  C   . LEU F  1 524 ? 246.333 -26.690 141.951 1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 767  LEU F C   1 
ATOM   36662 O  O   . LEU F  1 524 ? 246.365 -27.912 141.941 1.00 69.78  ? ? ? ? ? ? 767  LEU F O   1 
ATOM   36663 C  CB  . LEU F  1 524 ? 248.083 -25.127 141.066 1.00 67.99  ? ? ? ? ? ? 767  LEU F CB  1 
ATOM   36664 C  CG  . LEU F  1 524 ? 249.329 -25.947 141.398 1.00 67.14  ? ? ? ? ? ? 767  LEU F CG  1 
ATOM   36665 C  CD1 . LEU F  1 524 ? 249.914 -26.560 140.136 1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 767  LEU F CD1 1 
ATOM   36666 C  CD2 . LEU F  1 524 ? 250.360 -25.065 142.078 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 767  LEU F CD2 1 
ATOM   36667 N  N   . LEU F  1 525 ? 245.936 -25.998 143.011 1.00 67.93  ? ? ? ? ? ? 768  LEU F N   1 
ATOM   36668 C  CA  . LEU F  1 525 ? 245.296 -26.648 144.133 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 768  LEU F CA  1 
ATOM   36669 C  C   . LEU F  1 525 ? 243.974 -25.957 144.373 1.00 68.09  ? ? ? ? ? ? 768  LEU F C   1 
ATOM   36670 O  O   . LEU F  1 525 ? 243.912 -24.731 144.323 1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 768  LEU F O   1 
ATOM   36671 C  CB  . LEU F  1 525 ? 246.164 -26.533 145.374 1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 768  LEU F CB  1 
ATOM   36672 C  CG  . LEU F  1 525 ? 247.520 -27.245 145.286 1.00 64.98  ? ? ? ? ? ? 768  LEU F CG  1 
ATOM   36673 C  CD1 . LEU F  1 525 ? 248.292 -27.194 146.622 1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 768  LEU F CD1 1 
ATOM   36674 C  CD2 . LEU F  1 525 ? 247.354 -28.697 144.831 1.00 66.36  ? ? ? ? ? ? 768  LEU F CD2 1 
ATOM   36675 N  N   . LEU F  1 526 ? 242.917 -26.737 144.605 1.00 69.19  ? ? ? ? ? ? 769  LEU F N   1 
ATOM   36676 C  CA  . LEU F  1 526 ? 241.653 -26.194 145.081 1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 769  LEU F CA  1 
ATOM   36677 C  C   . LEU F  1 526 ? 241.214 -26.932 146.319 1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 769  LEU F C   1 
ATOM   36678 O  O   . LEU F  1 526 ? 241.488 -28.117 146.468 1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 769  LEU F O   1 
ATOM   36679 C  CB  . LEU F  1 526 ? 240.585 -26.265 144.015 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 769  LEU F CB  1 
ATOM   36680 C  CG  . LEU F  1 526 ? 240.772 -25.199 142.937 1.00 72.10  ? ? ? ? ? ? 769  LEU F CG  1 
ATOM   36681 C  CD1 . LEU F  1 526 ? 239.726 -25.389 141.819 1.00 74.42  ? ? ? ? ? ? 769  LEU F CD1 1 
ATOM   36682 C  CD2 . LEU F  1 526 ? 240.720 -23.783 143.528 1.00 70.81  ? ? ? ? ? ? 769  LEU F CD2 1 
ATOM   36683 N  N   . THR F  1 527 ? 240.571 -26.208 147.230 1.00 68.47  ? ? ? ? ? ? 770  THR F N   1 
ATOM   36684 C  CA  . THR F  1 527 ? 240.142 -26.793 148.475 1.00 68.03  ? ? ? ? ? ? 770  THR F CA  1 
ATOM   36685 C  C   . THR F  1 527 ? 238.835 -27.418 148.146 1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 770  THR F C   1 
ATOM   36686 O  O   . THR F  1 527 ? 238.129 -26.910 147.281 1.00 71.24  ? ? ? ? ? ? 770  THR F O   1 
ATOM   36687 C  CB  . THR F  1 527 ? 239.896 -25.732 149.540 1.00 66.75  ? ? ? ? ? ? 770  THR F CB  1 
ATOM   36688 O  OG1 . THR F  1 527 ? 241.131 -25.065 149.844 1.00 64.97  ? ? ? ? ? ? 770  THR F OG1 1 
ATOM   36689 C  CG2 . THR F  1 527 ? 239.335 -26.377 150.808 1.00 66.53  ? ? ? ? ? ? 770  THR F CG2 1 
ATOM   36690 N  N   . THR F  1 528 ? 238.513 -28.522 148.812 1.00 70.34  ? ? ? ? ? ? 771  THR F N   1 
ATOM   36691 C  CA  . THR F  1 528 ? 237.217 -29.162 148.608 1.00 72.28  ? ? ? ? ? ? 771  THR F CA  1 
ATOM   36692 C  C   . THR F  1 528 ? 236.655 -29.587 149.950 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 771  THR F C   1 
ATOM   36693 O  O   . THR F  1 528 ? 237.330 -29.454 150.964 1.00 70.22  ? ? ? ? ? ? 771  THR F O   1 
ATOM   36694 C  CB  . THR F  1 528 ? 237.342 -30.421 147.747 1.00 73.76  ? ? ? ? ? ? 771  THR F CB  1 
ATOM   36695 O  OG1 . THR F  1 528 ? 238.007 -31.432 148.518 1.00 72.97  ? ? ? ? ? ? 771  THR F OG1 1 
ATOM   36696 C  CG2 . THR F  1 528 ? 238.118 -30.133 146.446 1.00 74.01  ? ? ? ? ? ? 771  THR F CG2 1 
ATOM   36697 N  N   . ASP F  1 529 ? 235.431 -30.111 149.944 1.00 73.63  ? ? ? ? ? ? 772  ASP F N   1 
ATOM   36698 C  CA  . ASP F  1 529 ? 234.801 -30.615 151.153 1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 772  ASP F CA  1 
ATOM   36699 C  C   . ASP F  1 529 ? 235.701 -31.594 151.850 1.00 72.63  ? ? ? ? ? ? 772  ASP F C   1 
ATOM   36700 O  O   . ASP F  1 529 ? 235.851 -31.547 153.064 1.00 71.42  ? ? ? ? ? ? 772  ASP F O   1 
ATOM   36701 C  CB  . ASP F  1 529 ? 233.503 -31.317 150.819 1.00 75.91  ? ? ? ? ? ? 772  ASP F CB  1 
ATOM   36702 C  CG  . ASP F  1 529 ? 232.421 -30.349 150.467 1.00 76.89  ? ? ? ? ? ? 772  ASP F CG  1 
ATOM   36703 O  OD1 . ASP F  1 529 ? 232.660 -29.147 150.732 1.00 75.58  ? ? ? ? ? ? 772  ASP F OD1 1 
ATOM   36704 O  OD2 . ASP F  1 529 ? 231.360 -30.767 149.934 1.00 78.97  ? ? ? ? ? ? 772  ASP F OD2 1 
ATOM   36705 N  N   . ASN F  1 530 ? 236.322 -32.477 151.079 1.00 73.20  ? ? ? ? ? ? 773  ASN F N   1 
ATOM   36706 C  CA  . ASN F  1 530 ? 237.080 -33.595 151.661 1.00 72.63  ? ? ? ? ? ? 773  ASN F CA  1 
ATOM   36707 C  C   . ASN F  1 530 ? 238.546 -33.288 152.008 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 773  ASN F C   1 
ATOM   36708 O  O   . ASN F  1 530 ? 239.128 -33.893 152.930 1.00 69.56  ? ? ? ? ? ? 773  ASN F O   1 
ATOM   36709 C  CB  . ASN F  1 530 ? 236.957 -34.840 150.766 1.00 74.46  ? ? ? ? ? ? 773  ASN F CB  1 
ATOM   36710 C  CG  . ASN F  1 530 ? 235.510 -35.308 150.640 1.00 76.58  ? ? ? ? ? ? 773  ASN F CG  1 
ATOM   36711 O  OD1 . ASN F  1 530 ? 234.973 -35.451 149.526 1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 773  ASN F OD1 1 
ATOM   36712 N  ND2 . ASN F  1 530 ? 234.859 -35.513 151.795 1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 773  ASN F ND2 1 
ATOM   36713 N  N   . GLY F  1 531 ? 239.121 -32.331 151.276 1.00 69.90  ? ? ? ? ? ? 774  GLY F N   1 
ATOM   36714 C  CA  . GLY F  1 531 ? 240.515 -31.930 151.442 1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 774  GLY F CA  1 
ATOM   36715 C  C   . GLY F  1 531 ? 240.868 -30.994 150.304 1.00 68.13  ? ? ? ? ? ? 774  GLY F C   1 
ATOM   36716 O  O   . GLY F  1 531 ? 240.132 -30.036 149.992 1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 774  GLY F O   1 
ATOM   36717 N  N   . ILE F  1 532 ? 241.988 -31.304 149.659 1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 775  ILE F N   1 
ATOM   36718 C  CA  . ILE F  1 532 ? 242.525 -30.466 148.590 1.00 67.79  ? ? ? ? ? ? 775  ILE F CA  1 
ATOM   36719 C  C   . ILE F  1 532 ? 242.687 -31.286 147.321 1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 775  ILE F C   1 
ATOM   36720 O  O   . ILE F  1 532 ? 243.185 -32.406 147.365 1.00 69.60  ? ? ? ? ? ? 775  ILE F O   1 
ATOM   36721 C  CB  . ILE F  1 532 ? 243.893 -29.887 148.991 1.00 65.83  ? ? ? ? ? ? 775  ILE F CB  1 
ATOM   36722 C  CG1 . ILE F  1 532 ? 243.794 -29.277 150.401 1.00 64.30  ? ? ? ? ? ? 775  ILE F CG1 1 
ATOM   36723 C  CG2 . ILE F  1 532 ? 244.385 -28.918 147.911 1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 775  ILE F CG2 1 
ATOM   36724 C  CD1 . ILE F  1 532 ? 245.110 -29.051 151.079 1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 775  ILE F CD1 1 
ATOM   36725 N  N   . LYS F  1 533 ? 242.262 -30.720 146.198 1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 776  LYS F N   1 
ATOM   36726 C  CA  . LYS F  1 533 ? 242.334 -31.397 144.932 1.00 72.18  ? ? ? ? ? ? 776  LYS F CA  1 
ATOM   36727 C  C   . LYS F  1 533 ? 243.421 -30.756 144.123 1.00 71.61  ? ? ? ? ? ? 776  LYS F C   1 
ATOM   36728 O  O   . LYS F  1 533 ? 243.455 -29.544 143.951 1.00 71.01  ? ? ? ? ? ? 776  LYS F O   1 
ATOM   36729 C  CB  . LYS F  1 533 ? 241.018 -31.229 144.200 1.00 74.09  ? ? ? ? ? ? 776  LYS F CB  1 
ATOM   36730 C  CG  . LYS F  1 533 ? 241.092 -31.449 142.688 1.00 75.81  ? ? ? ? ? ? 776  LYS F CG  1 
ATOM   36731 C  CD  . LYS F  1 533 ? 240.786 -32.882 142.351 1.00 77.48  ? ? ? ? ? ? 776  LYS F CD  1 
ATOM   36732 C  CE  . LYS F  1 533 ? 240.407 -32.998 140.901 1.00 79.60  ? ? ? ? ? ? 776  LYS F CE  1 
ATOM   36733 N  NZ  . LYS F  1 533 ? 240.507 -34.418 140.502 1.00 81.03  ? ? ? ? ? ? 776  LYS F NZ  1 
ATOM   36734 N  N   . ALA F  1 534 ? 244.306 -31.591 143.606 1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 777  ALA F N   1 
ATOM   36735 C  CA  . ALA F  1 534 ? 245.441 -31.116 142.816 1.00 71.50  ? ? ? ? ? ? 777  ALA F CA  1 
ATOM   36736 C  C   . ALA F  1 534 ? 245.289 -31.321 141.279 1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 777  ALA F C   1 
ATOM   36737 O  O   . ALA F  1 534 ? 244.684 -32.288 140.812 1.00 75.19  ? ? ? ? ? ? 777  ALA F O   1 
ATOM   36738 C  CB  . ALA F  1 534 ? 246.722 -31.750 143.328 1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 777  ALA F CB  1 
ATOM   36739 N  N   . TYR F  1 535 ? 245.836 -30.377 140.513 1.00 73.30  ? ? ? ? ? ? 778  TYR F N   1 
ATOM   36740 C  CA  . TYR F  1 535 ? 245.780 -30.399 139.053 1.00 75.08  ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CA  1 
ATOM   36741 C  C   . TYR F  1 535 ? 247.188 -30.407 138.499 1.00 74.62  ? ? ? ? ? ? 778  TYR F C   1 
ATOM   36742 O  O   . TYR F  1 535 ? 247.885 -29.379 138.498 1.00 73.45  ? ? ? ? ? ? 778  TYR F O   1 
ATOM   36743 C  CB  . TYR F  1 535 ? 245.034 -29.182 138.532 1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CB  1 
ATOM   36744 C  CG  . TYR F  1 535 ? 243.604 -29.177 138.972 1.00 76.27  ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CG  1 
ATOM   36745 C  CD1 . TYR F  1 535 ? 242.626 -29.776 138.187 1.00 78.49  ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CD1 1 
ATOM   36746 C  CD2 . TYR F  1 535 ? 243.222 -28.585 140.186 1.00 74.82  ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CD2 1 
ATOM   36747 C  CE1 . TYR F  1 535 ? 241.305 -29.781 138.581 1.00 79.25  ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CE1 1 
ATOM   36748 C  CE2 . TYR F  1 535 ? 241.903 -28.585 140.597 1.00 75.55  ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CE2 1 
ATOM   36749 C  CZ  . TYR F  1 535 ? 240.952 -29.186 139.786 1.00 77.77  ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CZ  1 
ATOM   36750 O  OH  . TYR F  1 535 ? 239.629 -29.194 140.148 1.00 78.66  ? ? ? ? ? ? 778  TYR F OH  1 
ATOM   36751 N  N   . HIS F  1 536 ? 247.601 -31.576 138.022 1.00 75.64  ? ? ? ? ? ? 779  HIS F N   1 
ATOM   36752 C  CA  . HIS F  1 536 ? 248.960 -31.740 137.574 1.00 75.27  ? ? ? ? ? ? 779  HIS F CA  1 
ATOM   36753 C  C   . HIS F  1 536 ? 249.150 -31.262 136.131 1.00 76.65  ? ? ? ? ? ? 779  HIS F C   1 
ATOM   36754 O  O   . HIS F  1 536 ? 250.263 -31.309 135.600 1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 779  HIS F O   1 
ATOM   36755 C  CB  . HIS F  1 536 ? 249.398 -33.182 137.746 1.00 75.71  ? ? ? ? ? ? 779  HIS F CB  1 
ATOM   36756 C  CG  . HIS F  1 536 ? 249.229 -33.698 139.137 1.00 74.49  ? ? ? ? ? ? 779  HIS F CG  1 
ATOM   36757 N  ND1 . HIS F  1 536 ? 250.218 -33.594 140.099 1.00 72.55  ? ? ? ? ? ? 779  HIS F ND1 1 
ATOM   36758 C  CD2 . HIS F  1 536 ? 248.188 -34.334 139.731 1.00 75.01  ? ? ? ? ? ? 779  HIS F CD2 1 
ATOM   36759 C  CE1 . HIS F  1 536 ? 249.793 -34.152 141.223 1.00 71.92  ? ? ? ? ? ? 779  HIS F CE1 1 
ATOM   36760 N  NE2 . HIS F  1 536 ? 248.565 -34.609 141.026 1.00 73.39  ? ? ? ? ? ? 779  HIS F NE2 1 
ATOM   36761 N  N   . SER F  1 537 ? 248.087 -30.785 135.490 1.00 77.95  ? ? ? ? ? ? 780  SER F N   1 
ATOM   36762 C  CA  . SER F  1 537 ? 248.276 -30.223 134.144 1.00 79.22  ? ? ? ? ? ? 780  SER F CA  1 
ATOM   36763 C  C   . SER F  1 537 ? 247.147 -29.302 133.649 1.00 80.16  ? ? ? ? ? ? 780  SER F C   1 
ATOM   36764 O  O   . SER F  1 537 ? 245.987 -29.473 134.015 1.00 80.71  ? ? ? ? ? ? 780  SER F O   1 
ATOM   36765 C  CB  . SER F  1 537 ? 248.595 -31.328 133.109 1.00 81.11  ? ? ? ? ? ? 780  SER F CB  1 
ATOM   36766 O  OG  . SER F  1 537 ? 247.423 -31.774 132.427 1.00 83.26  ? ? ? ? ? ? 780  SER F OG  1 
ATOM   36767 N  N   . ASP F  1 538 ? 247.508 -28.324 132.822 1.00 80.40  ? ? ? ? ? ? 781  ASP F N   1 
ATOM   36768 C  CA  . ASP F  1 538 ? 246.542 -27.402 132.264 1.00 81.36  ? ? ? ? ? ? 781  ASP F CA  1 
ATOM   36769 C  C   . ASP F  1 538 ? 245.325 -28.182 131.792 1.00 83.47  ? ? ? ? ? ? 781  ASP F C   1 
ATOM   36770 O  O   . ASP F  1 538 ? 244.174 -27.874 132.146 1.00 83.77  ? ? ? ? ? ? 781  ASP F O   1 
ATOM   36771 C  CB  . ASP F  1 538 ? 247.165 -26.694 131.069 1.00 82.12  ? ? ? ? ? ? 781  ASP F CB  1 
ATOM   36772 C  CG  . ASP F  1 538 ? 247.993 -25.492 131.465 1.00 80.28  ? ? ? ? ? ? 781  ASP F CG  1 
ATOM   36773 O  OD1 . ASP F  1 538 ? 247.986 -25.105 132.666 1.00 78.43  ? ? ? ? ? ? 781  ASP F OD1 1 
ATOM   36774 O  OD2 . ASP F  1 538 ? 248.642 -24.919 130.562 1.00 80.77  ? ? ? ? ? ? 781  ASP F OD2 1 
ATOM   36775 N  N   . GLN F  1 539 ? 245.629 -29.166 130.938 1.00 85.05  ? ? ? ? ? ? 782  GLN F N   1 
ATOM   36776 C  CA  . GLN F  1 539 ? 244.732 -30.235 130.466 1.00 87.19  ? ? ? ? ? ? 782  GLN F CA  1 
ATOM   36777 C  C   . GLN F  1 539 ? 243.699 -30.652 131.530 1.00 86.87  ? ? ? ? ? ? 782  GLN F C   1 
ATOM   36778 O  O   . GLN F  1 539 ? 242.492 -30.535 131.325 1.00 88.18  ? ? ? ? ? ? 782  GLN F O   1 
ATOM   36779 C  CB  . GLN F  1 539 ? 245.602 -31.462 130.062 1.00 87.89  ? ? ? ? ? ? 782  GLN F CB  1 
ATOM   36780 C  CG  . GLN F  1 539 ? 244.826 -32.716 129.719 1.00 89.97  ? ? ? ? ? ? 782  GLN F CG  1 
ATOM   36781 C  CD  . GLN F  1 539 ? 243.615 -32.348 128.891 1.00 92.00  ? ? ? ? ? ? 782  GLN F CD  1 
ATOM   36782 O  OE1 . GLN F  1 539 ? 242.797 -33.226 128.501 1.00 94.01  ? ? ? ? ? ? 782  GLN F OE1 1 
ATOM   36783 N  NE2 . GLN F  1 539 ? 243.479 -31.019 128.623 1.00 91.55  ? ? ? ? ? ? 782  GLN F NE2 1 
ATOM   36784 N  N   . GLU F  1 540 ? 244.212 -31.129 132.662 1.00 85.16  ? ? ? ? ? ? 783  GLU F N   1 
ATOM   36785 C  CA  . GLU F  1 540 ? 243.442 -31.667 133.772 1.00 84.71  ? ? ? ? ? ? 783  GLU F CA  1 
ATOM   36786 C  C   . GLU F  1 540 ? 242.541 -30.606 134.420 1.00 83.93  ? ? ? ? ? ? 783  GLU F C   1 
ATOM   36787 O  O   . GLU F  1 540 ? 241.622 -30.919 135.186 1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 783  GLU F O   1 
ATOM   36788 C  CB  . GLU F  1 540 ? 244.464 -32.114 134.795 1.00 82.74  ? ? ? ? ? ? 783  GLU F CB  1 
ATOM   36789 C  CG  . GLU F  1 540 ? 244.188 -33.370 135.561 1.00 82.89  ? ? ? ? ? ? 783  GLU F CG  1 
ATOM   36790 C  CD  . GLU F  1 540 ? 245.412 -33.704 136.374 1.00 81.00  ? ? ? ? ? ? 783  GLU F CD  1 
ATOM   36791 O  OE1 . GLU F  1 540 ? 246.386 -34.227 135.768 1.00 81.35  ? ? ? ? ? ? 783  GLU F OE1 1 
ATOM   36792 O  OE2 . GLU F  1 540 ? 245.421 -33.393 137.598 1.00 79.21  ? ? ? ? ? ? 783  GLU F OE2 1 
ATOM   36793 N  N   . ALA F  1 541 ? 242.829 -29.342 134.127 1.00 83.21  ? ? ? ? ? ? 784  ALA F N   1 
ATOM   36794 C  CA  . ALA F  1 541 ? 242.123 -28.215 134.726 1.00 82.34  ? ? ? ? ? ? 784  ALA F CA  1 
ATOM   36795 C  C   . ALA F  1 541 ? 241.471 -27.444 133.606 1.00 83.96  ? ? ? ? ? ? 784  ALA F C   1 
ATOM   36796 O  O   . ALA F  1 541 ? 241.323 -26.229 133.664 1.00 83.29  ? ? ? ? ? ? 784  ALA F O   1 
ATOM   36797 C  CB  . ALA F  1 541 ? 243.105 -27.326 135.472 1.00 79.94  ? ? ? ? ? ? 784  ALA F CB  1 
ATOM   36798 N  N   . ALA F  1 542 ? 241.107 -28.170 132.563 1.00 86.18  ? ? ? ? ? ? 785  ALA F N   1 
ATOM   36799 C  CA  . ALA F  1 542 ? 240.439 -27.567 131.427 1.00 88.02  ? ? ? ? ? ? 785  ALA F CA  1 
ATOM   36800 C  C   . ALA F  1 542 ? 239.106 -26.947 131.841 1.00 88.38  ? ? ? ? ? ? 785  ALA F C   1 
ATOM   36801 O  O   . ALA F  1 542 ? 238.900 -25.748 131.635 1.00 88.14  ? ? ? ? ? ? 785  ALA F O   1 
ATOM   36802 C  CB  . ALA F  1 542 ? 240.234 -28.595 130.299 1.00 90.49  ? ? ? ? ? ? 785  ALA F CB  1 
ATOM   36803 N  N   . GLY F  1 543 ? 238.210 -27.749 132.428 1.00 89.00  ? ? ? ? ? ? 786  GLY F N   1 
ATOM   36804 C  CA  . GLY F  1 543 ? 236.886 -27.253 132.827 1.00 89.54  ? ? ? ? ? ? 786  GLY F CA  1 
ATOM   36805 C  C   . GLY F  1 543 ? 236.902 -25.931 133.590 1.00 87.67  ? ? ? ? ? ? 786  GLY F C   1 
ATOM   36806 O  O   . GLY F  1 543 ? 236.012 -25.090 133.432 1.00 88.35  ? ? ? ? ? ? 786  GLY F O   1 
ATOM   36807 N  N   . LEU F  1 544 ? 237.931 -25.731 134.406 1.00 85.38  ? ? ? ? ? ? 787  LEU F N   1 
ATOM   36808 C  CA  . LEU F  1 544 ? 237.890 -24.664 135.394 1.00 83.53  ? ? ? ? ? ? 787  LEU F CA  1 
ATOM   36809 C  C   . LEU F  1 544 ? 238.750 -23.440 135.035 1.00 82.44  ? ? ? ? ? ? 787  LEU F C   1 
ATOM   36810 O  O   . LEU F  1 544 ? 239.202 -22.714 135.914 1.00 80.50  ? ? ? ? ? ? 787  LEU F O   1 
ATOM   36811 C  CB  . LEU F  1 544 ? 238.232 -25.236 136.782 1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 787  LEU F CB  1 
ATOM   36812 C  CG  . LEU F  1 544 ? 237.609 -26.630 137.018 1.00 82.92  ? ? ? ? ? ? 787  LEU F CG  1 
ATOM   36813 C  CD1 . LEU F  1 544 ? 238.405 -27.476 138.004 1.00 81.39  ? ? ? ? ? ? 787  LEU F CD1 1 
ATOM   36814 C  CD2 . LEU F  1 544 ? 236.131 -26.577 137.426 1.00 83.98  ? ? ? ? ? ? 787  LEU F CD2 1 
ATOM   36815 N  N   . VAL F  1 545 ? 238.953 -23.192 133.745 1.00 83.79  ? ? ? ? ? ? 788  VAL F N   1 
ATOM   36816 C  CA  . VAL F  1 545 ? 239.726 -22.011 133.317 1.00 82.99  ? ? ? ? ? ? 788  VAL F CA  1 
ATOM   36817 C  C   . VAL F  1 545 ? 239.091 -20.672 133.785 1.00 82.35  ? ? ? ? ? ? 788  VAL F C   1 
ATOM   36818 O  O   . VAL F  1 545 ? 237.855 -20.560 133.853 1.00 83.44  ? ? ? ? ? ? 788  VAL F O   1 
ATOM   36819 C  CB  . VAL F  1 545 ? 239.913 -22.012 131.762 1.00 84.91  ? ? ? ? ? ? 788  VAL F CB  1 
ATOM   36820 C  CG1 . VAL F  1 545 ? 240.352 -20.623 131.237 1.00 84.54  ? ? ? ? ? ? 788  VAL F CG1 1 
ATOM   36821 C  CG2 . VAL F  1 545 ? 240.918 -23.116 131.357 1.00 85.07  ? ? ? ? ? ? 788  VAL F CG2 1 
ATOM   36822 N  N   . ARG F  1 546 ? 239.913 -19.665 134.109 1.00 80.69  ? ? ? ? ? ? 789  ARG F N   1 
ATOM   36823 C  CA  . ARG F  1 546 ? 239.369 -18.312 134.300 1.00 80.40  ? ? ? ? ? ? 789  ARG F CA  1 
ATOM   36824 C  C   . ARG F  1 546 ? 240.277 -17.258 133.673 1.00 79.95  ? ? ? ? ? ? 789  ARG F C   1 
ATOM   36825 O  O   . ARG F  1 546 ? 241.401 -17.553 133.283 1.00 79.54  ? ? ? ? ? ? 789  ARG F O   1 
ATOM   36826 C  CB  . ARG F  1 546 ? 239.158 -18.017 135.773 1.00 78.63  ? ? ? ? ? ? 789  ARG F CB  1 
ATOM   36827 C  CG  . ARG F  1 546 ? 240.439 -17.675 136.439 1.00 76.48  ? ? ? ? ? ? 789  ARG F CG  1 
ATOM   36828 C  CD  . ARG F  1 546 ? 240.311 -17.693 137.944 1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 789  ARG F CD  1 
ATOM   36829 N  NE  . ARG F  1 546 ? 239.259 -16.790 138.431 1.00 74.90  ? ? ? ? ? ? 789  ARG F NE  1 
ATOM   36830 C  CZ  . ARG F  1 546 ? 238.310 -17.152 139.302 1.00 74.94  ? ? ? ? ? ? 789  ARG F CZ  1 
ATOM   36831 N  NH1 . ARG F  1 546 ? 238.300 -18.399 139.787 1.00 74.86  ? ? ? ? ? ? 789  ARG F NH1 1 
ATOM   36832 N  NH2 . ARG F  1 546 ? 237.378 -16.272 139.703 1.00 75.11  ? ? ? ? ? ? 789  ARG F NH2 1 
ATOM   36833 N  N   . TYR F  1 547 ? 239.789 -16.028 133.588 1.00 80.07  ? ? ? ? ? ? 790  TYR F N   1 
ATOM   36834 C  CA  . TYR F  1 547 ? 240.517 -14.981 132.888 1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CA  1 
ATOM   36835 C  C   . TYR F  1 547 ? 240.976 -13.804 133.763 1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 790  TYR F C   1 
ATOM   36836 O  O   . TYR F  1 547 ? 240.314 -13.429 134.726 1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 790  TYR F O   1 
ATOM   36837 C  CB  . TYR F  1 547 ? 239.678 -14.493 131.686 1.00 82.16  ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CB  1 
ATOM   36838 C  CG  . TYR F  1 547 ? 239.584 -15.564 130.610 1.00 84.06  ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CG  1 
ATOM   36839 C  CD1 . TYR F  1 547 ? 240.408 -15.534 129.464 1.00 84.88  ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CD1 1 
ATOM   36840 C  CD2 . TYR F  1 547 ? 238.722 -16.654 130.779 1.00 85.04  ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CD2 1 
ATOM   36841 C  CE1 . TYR F  1 547 ? 240.345 -16.547 128.520 1.00 86.64  ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CE1 1 
ATOM   36842 C  CE2 . TYR F  1 547 ? 238.654 -17.669 129.841 1.00 86.81  ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CE2 1 
ATOM   36843 C  CZ  . TYR F  1 547 ? 239.463 -17.610 128.724 1.00 87.59  ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CZ  1 
ATOM   36844 O  OH  . TYR F  1 547 ? 239.370 -18.636 127.827 1.00 89.41  ? ? ? ? ? ? 790  TYR F OH  1 
ATOM   36845 N  N   . THR F  1 548 ? 242.127 -13.231 133.433 1.00 77.34  ? ? ? ? ? ? 791  THR F N   1 
ATOM   36846 C  CA  . THR F  1 548 ? 242.495 -11.903 133.949 1.00 76.06  ? ? ? ? ? ? 791  THR F CA  1 
ATOM   36847 C  C   . THR F  1 548 ? 241.855 -10.830 133.081 1.00 77.46  ? ? ? ? ? ? 791  THR F C   1 
ATOM   36848 O  O   . THR F  1 548 ? 241.523 -11.075 131.932 1.00 79.28  ? ? ? ? ? ? 791  THR F O   1 
ATOM   36849 C  CB  . THR F  1 548 ? 244.012 -11.655 133.882 1.00 74.88  ? ? ? ? ? ? 791  THR F CB  1 
ATOM   36850 O  OG1 . THR F  1 548 ? 244.445 -11.741 132.500 1.00 76.33  ? ? ? ? ? ? 791  THR F OG1 1 
ATOM   36851 C  CG2 . THR F  1 548 ? 244.771 -12.687 134.748 1.00 73.44  ? ? ? ? ? ? 791  THR F CG2 1 
ATOM   36852 N  N   . ASN F  1 549 ? 241.706 -9.629  133.614 1.00 76.68  ? ? ? ? ? ? 792  ASN F N   1 
ATOM   36853 C  CA  . ASN F  1 549 ? 241.122 -8.571  132.811 1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 792  ASN F CA  1 
ATOM   36854 C  C   . ASN F  1 549 ? 242.169 -7.716  132.065 1.00 77.98  ? ? ? ? ? ? 792  ASN F C   1 
ATOM   36855 O  O   . ASN F  1 549 ? 243.354 -8.059  131.988 1.00 77.18  ? ? ? ? ? ? 792  ASN F O   1 
ATOM   36856 C  CB  . ASN F  1 549 ? 240.127 -7.718  133.644 1.00 77.68  ? ? ? ? ? ? 792  ASN F CB  1 
ATOM   36857 C  CG  . ASN F  1 549 ? 240.812 -6.848  134.672 1.00 75.72  ? ? ? ? ? ? 792  ASN F CG  1 
ATOM   36858 O  OD1 . ASN F  1 549 ? 241.912 -6.331  134.441 1.00 75.05  ? ? ? ? ? ? 792  ASN F OD1 1 
ATOM   36859 N  ND2 . ASN F  1 549 ? 240.161 -6.673  135.816 1.00 74.89  ? ? ? ? ? ? 792  ASN F ND2 1 
ATOM   36860 N  N   . ASP F  1 550 ? 241.668 -6.630  131.489 1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 793  ASP F N   1 
ATOM   36861 C  CA  . ASP F  1 550 ? 242.440 -5.554  130.912 1.00 79.03  ? ? ? ? ? ? 793  ASP F CA  1 
ATOM   36862 C  C   . ASP F  1 550 ? 243.705 -5.162  131.578 1.00 77.16  ? ? ? ? ? ? 793  ASP F C   1 
ATOM   36863 O  O   . ASP F  1 550 ? 244.693 -4.871  130.915 1.00 77.29  ? ? ? ? ? ? 793  ASP F O   1 
ATOM   36864 C  CB  . ASP F  1 550 ? 241.613 -4.314  131.048 1.00 79.42  ? ? ? ? ? ? 793  ASP F CB  1 
ATOM   36865 C  CG  . ASP F  1 550 ? 241.000 -3.982  129.817 1.00 81.53  ? ? ? ? ? ? 793  ASP F CG  1 
ATOM   36866 O  OD1 . ASP F  1 550 ? 241.567 -4.489  128.818 1.00 82.46  ? ? ? ? ? ? 793  ASP F OD1 1 
ATOM   36867 O  OD2 . ASP F  1 550 ? 239.983 -3.255  129.832 1.00 82.33  ? ? ? ? ? ? 793  ASP F OD2 1 
ATOM   36868 N  N   . ARG F  1 551 ? 243.634 -5.023  132.891 1.00 75.53  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F N   1 
ATOM   36869 C  CA  . ARG F  1 551 ? 244.723 -4.431  133.629 1.00 73.80  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F CA  1 
ATOM   36870 C  C   . ARG F  1 551 ? 245.325 -5.523  134.499 1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F C   1 
ATOM   36871 O  O   . ARG F  1 551 ? 245.684 -5.265  135.655 1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F O   1 
ATOM   36872 C  CB  . ARG F  1 551 ? 244.182 -3.289  134.483 1.00 73.12  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F CB  1 
ATOM   36873 C  CG  . ARG F  1 551 ? 243.038 -2.592  133.775 1.00 74.83  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F CG  1 
ATOM   36874 C  CD  . ARG F  1 551 ? 241.745 -2.735  134.573 1.00 74.86  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F CD  1 
ATOM   36875 N  NE  . ARG F  1 551 ? 241.946 -2.163  135.903 1.00 73.14  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F NE  1 
ATOM   36876 C  CZ  . ARG F  1 551 ? 241.928 -0.843  136.135 1.00 72.93  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F CZ  1 
ATOM   36877 N  NH1 . ARG F  1 551 ? 241.703 0.011   135.107 1.00 74.35  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F NH1 1 
ATOM   36878 N  NH2 . ARG F  1 551 ? 242.126 -0.375  137.382 1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F NH2 1 
ATOM   36879 N  N   . GLY F  1 552 ? 245.402 -6.738  133.931 1.00 73.07  ? ? ? ? ? ? 795  GLY F N   1 
ATOM   36880 C  CA  . GLY F  1 552 ? 245.944 -7.932  134.608 1.00 71.97  ? ? ? ? ? ? 795  GLY F CA  1 
ATOM   36881 C  C   . GLY F  1 552 ? 245.357 -8.283  135.979 1.00 70.77  ? ? ? ? ? ? 795  GLY F C   1 
ATOM   36882 O  O   . GLY F  1 552 ? 246.077 -8.702  136.876 1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 795  GLY F O   1 
ATOM   36883 N  N   . GLU F  1 553 ? 244.057 -8.129  136.168 1.00 71.48  ? ? ? ? ? ? 796  GLU F N   1 
ATOM   36884 C  CA  . GLU F  1 553 ? 243.499 -8.507  137.442 1.00 70.47  ? ? ? ? ? ? 796  GLU F CA  1 
ATOM   36885 C  C   . GLU F  1 553 ? 242.714 -9.788  137.288 1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 796  GLU F C   1 
ATOM   36886 O  O   . GLU F  1 553 ? 241.962 -9.943  136.324 1.00 73.21  ? ? ? ? ? ? 796  GLU F O   1 
ATOM   36887 C  CB  . GLU F  1 553 ? 242.580 -7.410  137.981 1.00 70.46  ? ? ? ? ? ? 796  GLU F CB  1 
ATOM   36888 C  CG  . GLU F  1 553 ? 243.284 -6.136  138.396 1.00 69.35  ? ? ? ? ? ? 796  GLU F CG  1 
ATOM   36889 C  CD  . GLU F  1 553 ? 242.351 -4.934  138.298 1.00 70.12  ? ? ? ? ? ? 796  GLU F CD  1 
ATOM   36890 O  OE1 . GLU F  1 553 ? 241.276 -5.060  137.666 1.00 71.70  ? ? ? ? ? ? 796  GLU F OE1 1 
ATOM   36891 O  OE2 . GLU F  1 553 ? 242.681 -3.857  138.837 1.00 69.26  ? ? ? ? ? ? 796  GLU F OE2 1 
ATOM   36892 N  N   . LEU F  1 554 ? 242.908 -10.704 138.238 1.00 70.35  ? ? ? ? ? ? 797  LEU F N   1 
ATOM   36893 C  CA  . LEU F  1 554 ? 241.935 -11.766 138.491 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 797  LEU F CA  1 
ATOM   36894 C  C   . LEU F  1 554 ? 240.888 -11.245 139.458 1.00 70.77  ? ? ? ? ? ? 797  LEU F C   1 
ATOM   36895 O  O   . LEU F  1 554 ? 241.104 -10.246 140.159 1.00 69.64  ? ? ? ? ? ? 797  LEU F O   1 
ATOM   36896 C  CB  . LEU F  1 554 ? 242.583 -13.014 139.078 1.00 70.13  ? ? ? ? ? ? 797  LEU F CB  1 
ATOM   36897 C  CG  . LEU F  1 554 ? 243.119 -13.925 137.992 1.00 71.15  ? ? ? ? ? ? 797  LEU F CG  1 
ATOM   36898 C  CD1 . LEU F  1 554 ? 243.902 -15.099 138.559 1.00 70.18  ? ? ? ? ? ? 797  LEU F CD1 1 
ATOM   36899 C  CD2 . LEU F  1 554 ? 241.922 -14.386 137.155 1.00 73.25  ? ? ? ? ? ? 797  LEU F CD2 1 
ATOM   36900 N  N   . ILE F  1 555 ? 239.751 -11.925 139.485 1.00 71.88  ? ? ? ? ? ? 798  ILE F N   1 
ATOM   36901 C  CA  . ILE F  1 555 ? 238.678 -11.546 140.374 1.00 71.82  ? ? ? ? ? ? 798  ILE F CA  1 
ATOM   36902 C  C   . ILE F  1 555 ? 238.063 -12.798 140.943 1.00 72.07  ? ? ? ? ? ? 798  ILE F C   1 
ATOM   36903 O  O   . ILE F  1 555 ? 237.704 -13.705 140.211 1.00 73.44  ? ? ? ? ? ? 798  ILE F O   1 
ATOM   36904 C  CB  . ILE F  1 555 ? 237.596 -10.766 139.645 1.00 73.48  ? ? ? ? ? ? 798  ILE F CB  1 
ATOM   36905 C  CG1 . ILE F  1 555 ? 238.187 -9.448  139.126 1.00 73.25  ? ? ? ? ? ? 798  ILE F CG1 1 
ATOM   36906 C  CG2 . ILE F  1 555 ? 236.399 -10.566 140.571 1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 798  ILE F CG2 1 
ATOM   36907 C  CD1 . ILE F  1 555 ? 237.182 -8.524  138.416 1.00 74.84  ? ? ? ? ? ? 798  ILE F CD1 1 
ATOM   36908 N  N   . PHE F  1 556 ? 237.940 -12.848 142.258 1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 799  PHE F N   1 
ATOM   36909 C  CA  . PHE F  1 556 ? 237.314 -13.990 142.904 1.00 71.05  ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CA  1 
ATOM   36910 C  C   . PHE F  1 556 ? 236.073 -13.611 143.714 1.00 71.39  ? ? ? ? ? ? 799  PHE F C   1 
ATOM   36911 O  O   . PHE F  1 556 ? 235.858 -12.441 144.057 1.00 70.98  ? ? ? ? ? ? 799  PHE F O   1 
ATOM   36912 C  CB  . PHE F  1 556 ? 238.308 -14.691 143.799 1.00 69.37  ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CB  1 
ATOM   36913 C  CG  . PHE F  1 556 ? 239.531 -15.166 143.082 1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CG  1 
ATOM   36914 C  CD1 . PHE F  1 556 ? 239.601 -16.474 142.607 1.00 69.89  ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CD1 1 
ATOM   36915 C  CD2 . PHE F  1 556 ? 240.630 -14.321 142.906 1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CD2 1 
ATOM   36916 C  CE1 . PHE F  1 556 ? 240.745 -16.937 141.956 1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CE1 1 
ATOM   36917 C  CE2 . PHE F  1 556 ? 241.784 -14.773 142.256 1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CE2 1 
ATOM   36918 C  CZ  . PHE F  1 556 ? 241.841 -16.080 141.777 1.00 68.62  ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CZ  1 
ATOM   36919 N  N   . THR F  1 557 ? 235.272 -14.617 144.045 1.00 72.17  ? ? ? ? ? ? 800  THR F N   1 
ATOM   36920 C  CA  . THR F  1 557 ? 233.924 -14.372 144.503 1.00 73.09  ? ? ? ? ? ? 800  THR F CA  1 
ATOM   36921 C  C   . THR F  1 557 ? 233.467 -15.401 145.487 1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 800  THR F C   1 
ATOM   36922 O  O   . THR F  1 557 ? 234.079 -16.453 145.620 1.00 72.49  ? ? ? ? ? ? 800  THR F O   1 
ATOM   36923 C  CB  . THR F  1 557 ? 232.982 -14.417 143.315 1.00 75.34  ? ? ? ? ? ? 800  THR F CB  1 
ATOM   36924 O  OG1 . THR F  1 557 ? 232.820 -13.085 142.842 1.00 75.62  ? ? ? ? ? ? 800  THR F OG1 1 
ATOM   36925 C  CG2 . THR F  1 557 ? 231.602 -15.009 143.676 1.00 76.74  ? ? ? ? ? ? 800  THR F CG2 1 
ATOM   36926 N  N   . ALA F  1 558 ? 232.384 -15.090 146.185 1.00 73.42  ? ? ? ? ? ? 801  ALA F N   1 
ATOM   36927 C  CA  . ALA F  1 558 ? 231.714 -16.093 146.979 1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 801  ALA F CA  1 
ATOM   36928 C  C   . ALA F  1 558 ? 231.776 -17.441 146.238 1.00 74.87  ? ? ? ? ? ? 801  ALA F C   1 
ATOM   36929 O  O   . ALA F  1 558 ? 232.185 -18.453 146.808 1.00 74.24  ? ? ? ? ? ? 801  ALA F O   1 
ATOM   36930 C  CB  . ALA F  1 558 ? 230.285 -15.668 147.255 1.00 75.09  ? ? ? ? ? ? 801  ALA F CB  1 
ATOM   36931 N  N   . ALA F  1 559 ? 231.407 -17.446 144.956 1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 802  ALA F N   1 
ATOM   36932 C  CA  . ALA F  1 559 ? 231.486 -18.668 144.134 1.00 77.75  ? ? ? ? ? ? 802  ALA F CA  1 
ATOM   36933 C  C   . ALA F  1 559 ? 232.812 -19.466 144.281 1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 802  ALA F C   1 
ATOM   36934 O  O   . ALA F  1 559 ? 232.783 -20.686 144.458 1.00 76.76  ? ? ? ? ? ? 802  ALA F O   1 
ATOM   36935 C  CB  . ALA F  1 559 ? 231.154 -18.366 142.636 1.00 79.57  ? ? ? ? ? ? 802  ALA F CB  1 
ATOM   36936 N  N   . ASP F  1 560 ? 233.960 -18.782 144.222 1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 803  ASP F N   1 
ATOM   36937 C  CA  . ASP F  1 560 ? 235.273 -19.435 144.416 1.00 73.47  ? ? ? ? ? ? 803  ASP F CA  1 
ATOM   36938 C  C   . ASP F  1 560 ? 235.662 -19.623 145.892 1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 803  ASP F C   1 
ATOM   36939 O  O   . ASP F  1 560 ? 236.126 -20.694 146.271 1.00 71.26  ? ? ? ? ? ? 803  ASP F O   1 
ATOM   36940 C  CB  . ASP F  1 560 ? 236.403 -18.655 143.722 1.00 72.66  ? ? ? ? ? ? 803  ASP F CB  1 
ATOM   36941 C  CG  . ASP F  1 560 ? 235.933 -17.916 142.486 1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 803  ASP F CG  1 
ATOM   36942 O  OD1 . ASP F  1 560 ? 235.709 -18.569 141.443 1.00 75.76  ? ? ? ? ? ? 803  ASP F OD1 1 
ATOM   36943 O  OD2 . ASP F  1 560 ? 235.800 -16.669 142.550 1.00 73.78  ? ? ? ? ? ? 803  ASP F OD2 1 
ATOM   36944 N  N   . ILE F  1 561 ? 235.486 -18.584 146.714 1.00 70.68  ? ? ? ? ? ? 804  ILE F N   1 
ATOM   36945 C  CA  . ILE F  1 561 ? 236.102 -18.526 148.059 1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 804  ILE F CA  1 
ATOM   36946 C  C   . ILE F  1 561 ? 235.112 -18.652 149.213 1.00 68.85  ? ? ? ? ? ? 804  ILE F C   1 
ATOM   36947 O  O   . ILE F  1 561 ? 234.106 -17.947 149.256 1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 804  ILE F O   1 
ATOM   36948 C  CB  . ILE F  1 561 ? 236.811 -17.201 148.269 1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 804  ILE F CB  1 
ATOM   36949 C  CG1 . ILE F  1 561 ? 237.976 -17.059 147.308 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 804  ILE F CG1 1 
ATOM   36950 C  CG2 . ILE F  1 561 ? 237.276 -17.106 149.671 1.00 65.68  ? ? ? ? ? ? 804  ILE F CG2 1 
ATOM   36951 C  CD1 . ILE F  1 561 ? 238.443 -15.654 147.232 1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 804  ILE F CD1 1 
ATOM   36952 N  N   . LYS F  1 562 ? 235.411 -19.532 150.161 1.00 68.05  ? ? ? ? ? ? 805  LYS F N   1 
ATOM   36953 C  CA  . LYS F  1 562 ? 234.545 -19.712 151.313 1.00 68.10  ? ? ? ? ? ? 805  LYS F CA  1 
ATOM   36954 C  C   . LYS F  1 562 ? 235.233 -20.694 152.225 1.00 67.00  ? ? ? ? ? ? 805  LYS F C   1 
ATOM   36955 O  O   . LYS F  1 562 ? 236.165 -21.357 151.815 1.00 66.60  ? ? ? ? ? ? 805  LYS F O   1 
ATOM   36956 C  CB  . LYS F  1 562 ? 233.213 -20.285 150.876 1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 805  LYS F CB  1 
ATOM   36957 C  CG  . LYS F  1 562 ? 233.363 -21.699 150.367 1.00 71.05  ? ? ? ? ? ? 805  LYS F CG  1 
ATOM   36958 C  CD  . LYS F  1 562 ? 232.046 -22.412 150.306 1.00 72.98  ? ? ? ? ? ? 805  LYS F CD  1 
ATOM   36959 C  CE  . LYS F  1 562 ? 232.263 -23.897 150.428 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 805  LYS F CE  1 
ATOM   36960 N  NZ  . LYS F  1 562 ? 230.972 -24.538 150.083 1.00 75.54  ? ? ? ? ? ? 805  LYS F NZ  1 
ATOM   36961 N  N   . GLY F  1 563 ? 234.794 -20.798 153.467 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 806  GLY F N   1 
ATOM   36962 C  CA  . GLY F  1 563 ? 235.513 -21.645 154.402 1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 806  GLY F CA  1 
ATOM   36963 C  C   . GLY F  1 563 ? 235.199 -23.123 154.264 1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 806  GLY F C   1 
ATOM   36964 O  O   . GLY F  1 563 ? 234.096 -23.506 153.870 1.00 68.22  ? ? ? ? ? ? 806  GLY F O   1 
ATOM   36965 N  N   . TYR F  1 564 ? 236.190 -23.951 154.585 1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 807  TYR F N   1 
ATOM   36966 C  CA  . TYR F  1 564 ? 236.003 -25.397 154.800 1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CA  1 
ATOM   36967 C  C   . TYR F  1 564 ? 236.606 -25.834 156.146 1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 807  TYR F C   1 
ATOM   36968 O  O   . TYR F  1 564 ? 237.303 -25.073 156.844 1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 807  TYR F O   1 
ATOM   36969 C  CB  . TYR F  1 564 ? 236.658 -26.236 153.691 1.00 66.88  ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CB  1 
ATOM   36970 C  CG  . TYR F  1 564 ? 236.190 -25.912 152.292 1.00 68.33  ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CG  1 
ATOM   36971 C  CD1 . TYR F  1 564 ? 235.427 -26.821 151.547 1.00 70.27  ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CD1 1 
ATOM   36972 C  CD2 . TYR F  1 564 ? 236.509 -24.691 151.707 1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CD2 1 
ATOM   36973 C  CE1 . TYR F  1 564 ? 234.994 -26.510 150.268 1.00 71.68  ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CE1 1 
ATOM   36974 C  CE2 . TYR F  1 564 ? 236.080 -24.378 150.430 1.00 69.22  ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CE2 1 
ATOM   36975 C  CZ  . TYR F  1 564 ? 235.329 -25.282 149.726 1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CZ  1 
ATOM   36976 O  OH  . TYR F  1 564 ? 234.943 -24.905 148.476 1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 807  TYR F OH  1 
ATOM   36977 N  N   . ALA F  1 565 ? 236.355 -27.089 156.483 1.00 65.59  ? ? ? ? ? ? 808  ALA F N   1 
ATOM   36978 C  CA  . ALA F  1 565 ? 236.866 -27.662 157.700 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 808  ALA F CA  1 
ATOM   36979 C  C   . ALA F  1 565 ? 236.993 -29.139 157.461 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 808  ALA F C   1 
ATOM   36980 O  O   . ALA F  1 565 ? 236.073 -29.886 157.698 1.00 66.64  ? ? ? ? ? ? 808  ALA F O   1 
ATOM   36981 C  CB  . ALA F  1 565 ? 235.905 -27.405 158.806 1.00 64.69  ? ? ? ? ? ? 808  ALA F CB  1 
ATOM   36982 N  N   . ASN F  1 566 ? 238.124 -29.560 156.937 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 809  ASN F N   1 
ATOM   36983 C  CA  . ASN F  1 566 ? 238.377 -30.975 156.701 1.00 65.51  ? ? ? ? ? ? 809  ASN F CA  1 
ATOM   36984 C  C   . ASN F  1 566 ? 239.768 -31.337 157.216 1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 809  ASN F C   1 
ATOM   36985 O  O   . ASN F  1 566 ? 240.526 -30.483 157.684 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 809  ASN F O   1 
ATOM   36986 C  CB  . ASN F  1 566 ? 238.245 -31.319 155.214 1.00 66.95  ? ? ? ? ? ? 809  ASN F CB  1 
ATOM   36987 C  CG  . ASN F  1 566 ? 239.264 -30.586 154.355 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 809  ASN F CG  1 
ATOM   36988 O  OD1 . ASN F  1 566 ? 240.451 -30.511 154.700 1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 809  ASN F OD1 1 
ATOM   36989 N  ND2 . ASN F  1 566 ? 238.808 -30.040 153.234 1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 809  ASN F ND2 1 
ATOM   36990 N  N   . PRO F  1 567 ? 240.108 -32.614 157.150 1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 810  PRO F N   1 
ATOM   36991 C  CA  . PRO F  1 567 ? 241.361 -32.953 157.792 1.00 62.98  ? ? ? ? ? ? 810  PRO F CA  1 
ATOM   36992 C  C   . PRO F  1 567 ? 242.539 -32.125 157.297 1.00 61.68  ? ? ? ? ? ? 810  PRO F C   1 
ATOM   36993 O  O   . PRO F  1 567 ? 243.554 -32.032 157.976 1.00 60.23  ? ? ? ? ? ? 810  PRO F O   1 
ATOM   36994 C  CB  . PRO F  1 567 ? 241.536 -34.436 157.442 1.00 64.03  ? ? ? ? ? ? 810  PRO F CB  1 
ATOM   36995 C  CG  . PRO F  1 567 ? 240.112 -34.951 157.309 1.00 65.90  ? ? ? ? ? ? 810  PRO F CG  1 
ATOM   36996 C  CD  . PRO F  1 567 ? 239.358 -33.797 156.684 1.00 66.33  ? ? ? ? ? ? 810  PRO F CD  1 
ATOM   36997 N  N   . GLN F  1 568 ? 242.438 -31.507 156.143 1.00 62.22  ? ? ? ? ? ? 811  GLN F N   1 
ATOM   36998 C  CA  . GLN F  1 568 ? 243.618 -30.809 155.694 1.00 61.06  ? ? ? ? ? ? 811  GLN F CA  1 
ATOM   36999 C  C   . GLN F  1 568 ? 243.462 -29.323 155.787 1.00 60.29  ? ? ? ? ? ? 811  GLN F C   1 
ATOM   37000 O  O   . GLN F  1 568 ? 244.452 -28.626 155.910 1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 811  GLN F O   1 
ATOM   37001 C  CB  . GLN F  1 568 ? 243.981 -31.163 154.252 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 811  GLN F CB  1 
ATOM   37002 C  CG  . GLN F  1 568 ? 244.310 -32.640 153.964 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 811  GLN F CG  1 
ATOM   37003 C  CD  . GLN F  1 568 ? 244.511 -32.860 152.468 1.00 64.08  ? ? ? ? ? ? 811  GLN F CD  1 
ATOM   37004 O  OE1 . GLN F  1 568 ? 243.550 -32.808 151.673 1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 811  GLN F OE1 1 
ATOM   37005 N  NE2 . GLN F  1 568 ? 245.768 -33.077 152.072 1.00 63.48  ? ? ? ? ? ? 811  GLN F NE2 1 
ATOM   37006 N  N   . VAL F  1 569 ? 242.235 -28.834 155.693 1.00 61.19  ? ? ? ? ? ? 812  VAL F N   1 
ATOM   37007 C  CA  . VAL F  1 569 ? 242.011 -27.408 155.616 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 812  VAL F CA  1 
ATOM   37008 C  C   . VAL F  1 569 ? 241.071 -26.909 156.715 1.00 60.54  ? ? ? ? ? ? 812  VAL F C   1 
ATOM   37009 O  O   . VAL F  1 569 ? 240.132 -27.591 157.119 1.00 61.51  ? ? ? ? ? ? 812  VAL F O   1 
ATOM   37010 C  CB  . VAL F  1 569 ? 241.486 -27.044 154.244 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 812  VAL F CB  1 
ATOM   37011 C  CG1 . VAL F  1 569 ? 241.077 -25.573 154.178 1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 812  VAL F CG1 1 
ATOM   37012 C  CG2 . VAL F  1 569 ? 242.534 -27.390 153.213 1.00 62.04  ? ? ? ? ? ? 812  VAL F CG2 1 
ATOM   37013 N  N   . SER F  1 570 ? 241.357 -25.714 157.222 1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 813  SER F N   1 
ATOM   37014 C  CA  . SER F  1 570 ? 240.537 -25.081 158.243 1.00 59.16  ? ? ? ? ? ? 813  SER F CA  1 
ATOM   37015 C  C   . SER F  1 570 ? 240.528 -23.594 157.881 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 813  SER F C   1 
ATOM   37016 O  O   . SER F  1 570 ? 241.229 -22.781 158.472 1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 813  SER F O   1 
ATOM   37017 C  CB  . SER F  1 570 ? 241.116 -25.344 159.639 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 813  SER F CB  1 
ATOM   37018 O  OG  . SER F  1 570 ? 240.288 -24.803 160.647 1.00 57.81  ? ? ? ? ? ? 813  SER F OG  1 
ATOM   37019 N  N   . GLY F  1 571 ? 239.726 -23.251 156.881 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 814  GLY F N   1 
ATOM   37020 C  CA  . GLY F  1 571 ? 239.805 -21.935 156.251 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 814  GLY F CA  1 
ATOM   37021 C  C   . GLY F  1 571 ? 239.702 -22.117 154.742 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 814  GLY F C   1 
ATOM   37022 O  O   . GLY F  1 571 ? 238.790 -22.799 154.251 1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 814  GLY F O   1 
ATOM   37023 N  N   . TYR F  1 572 ? 240.630 -21.529 153.989 1.00 60.54  ? ? ? ? ? ? 815  TYR F N   1 
ATOM   37024 C  CA  . TYR F  1 572 ? 240.582 -21.675 152.534 1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CA  1 
ATOM   37025 C  C   . TYR F  1 572 ? 241.929 -21.578 151.854 1.00 61.03  ? ? ? ? ? ? 815  TYR F C   1 
ATOM   37026 O  O   . TYR F  1 572 ? 242.727 -20.674 152.151 1.00 59.76  ? ? ? ? ? ? 815  TYR F O   1 
ATOM   37027 C  CB  . TYR F  1 572 ? 239.629 -20.667 151.892 1.00 62.77  ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CB  1 
ATOM   37028 C  CG  . TYR F  1 572 ? 239.614 -20.772 150.382 1.00 64.07  ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CG  1 
ATOM   37029 C  CD1 . TYR F  1 572 ? 238.708 -21.621 149.728 1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CD1 1 
ATOM   37030 C  CD2 . TYR F  1 572 ? 240.509 -20.046 149.598 1.00 63.62  ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CD2 1 
ATOM   37031 C  CE1 . TYR F  1 572 ? 238.675 -21.739 148.326 1.00 67.17  ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CE1 1 
ATOM   37032 C  CE2 . TYR F  1 572 ? 240.486 -20.149 148.195 1.00 64.91  ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CE2 1 
ATOM   37033 C  CZ  . TYR F  1 572 ? 239.561 -21.002 147.568 1.00 66.69  ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CZ  1 
ATOM   37034 O  OH  . TYR F  1 572 ? 239.518 -21.126 146.190 1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 815  TYR F OH  1 
ATOM   37035 N  N   . LEU F  1 573 ? 242.161 -22.512 150.931 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 816  LEU F N   1 
ATOM   37036 C  CA  . LEU F  1 573 ? 243.345 -22.518 150.089 1.00 61.64  ? ? ? ? ? ? 816  LEU F CA  1 
ATOM   37037 C  C   . LEU F  1 573 ? 242.918 -22.591 148.632 1.00 63.32  ? ? ? ? ? ? 816  LEU F C   1 
ATOM   37038 O  O   . LEU F  1 573 ? 241.964 -23.300 148.274 1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 816  LEU F O   1 
ATOM   37039 C  CB  . LEU F  1 573 ? 244.250 -23.702 150.420 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 816  LEU F CB  1 
ATOM   37040 C  CG  . LEU F  1 573 ? 245.505 -23.826 149.547 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 816  LEU F CG  1 
ATOM   37041 C  CD1 . LEU F  1 573 ? 246.158 -22.471 149.460 1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 816  LEU F CD1 1 
ATOM   37042 C  CD2 . LEU F  1 573 ? 246.504 -24.899 150.029 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 816  LEU F CD2 1 
ATOM   37043 N  N   . GLY F  1 574 ? 243.630 -21.842 147.793 1.00 63.16  ? ? ? ? ? ? 817  GLY F N   1 
ATOM   37044 C  CA  . GLY F  1 574 ? 243.365 -21.824 146.361 1.00 64.72  ? ? ? ? ? ? 817  GLY F CA  1 
ATOM   37045 C  C   . GLY F  1 574 ? 244.568 -21.284 145.626 1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 817  GLY F C   1 
ATOM   37046 O  O   . GLY F  1 574 ? 245.060 -20.199 145.934 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 817  GLY F O   1 
ATOM   37047 N  N   . VAL F  1 575 ? 245.056 -22.040 144.660 1.00 65.09  ? ? ? ? ? ? 818  VAL F N   1 
ATOM   37048 C  CA  . VAL F  1 575 ? 246.264 -21.641 143.997 1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 818  VAL F CA  1 
ATOM   37049 C  C   . VAL F  1 575 ? 246.070 -21.692 142.498 1.00 66.39  ? ? ? ? ? ? 818  VAL F C   1 
ATOM   37050 O  O   . VAL F  1 575 ? 245.675 -22.708 141.962 1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 818  VAL F O   1 
ATOM   37051 C  CB  . VAL F  1 575 ? 247.431 -22.536 144.417 1.00 63.73  ? ? ? ? ? ? 818  VAL F CB  1 
ATOM   37052 C  CG1 . VAL F  1 575 ? 248.681 -22.058 143.758 1.00 63.32  ? ? ? ? ? ? 818  VAL F CG1 1 
ATOM   37053 C  CG2 . VAL F  1 575 ? 247.612 -22.476 145.915 1.00 62.08  ? ? ? ? ? ? 818  VAL F CG2 1 
ATOM   37054 N  N   . TRP F  1 576 ? 246.323 -20.597 141.805 1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 819  TRP F N   1 
ATOM   37055 C  CA  . TRP F  1 576 ? 246.281 -20.696 140.370 1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CA  1 
ATOM   37056 C  C   . TRP F  1 576 ? 247.606 -20.361 139.722 1.00 67.78  ? ? ? ? ? ? 819  TRP F C   1 
ATOM   37057 O  O   . TRP F  1 576 ? 248.458 -19.651 140.300 1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 819  TRP F O   1 
ATOM   37058 C  CB  . TRP F  1 576 ? 245.248 -19.761 139.796 1.00 69.23  ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CB  1 
ATOM   37059 C  CG  . TRP F  1 576 ? 243.838 -20.165 139.982 1.00 70.31  ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CG  1 
ATOM   37060 C  CD1 . TRP F  1 576 ? 242.979 -20.660 139.015 1.00 72.34  ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CD1 1 
ATOM   37061 C  CD2 . TRP F  1 576 ? 243.064 -20.046 141.185 1.00 69.58  ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CD2 1 
ATOM   37062 N  NE1 . TRP F  1 576 ? 241.722 -20.874 139.555 1.00 72.91  ? ? ? ? ? ? 819  TRP F NE1 1 
ATOM   37063 C  CE2 . TRP F  1 576 ? 241.741 -20.511 140.883 1.00 71.25  ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CE2 1 
ATOM   37064 C  CE3 . TRP F  1 576 ? 243.353 -19.604 142.491 1.00 67.76  ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CE3 1 
ATOM   37065 C  CZ2 . TRP F  1 576 ? 240.706 -20.548 141.853 1.00 71.14  ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CZ2 1 
ATOM   37066 C  CZ3 . TRP F  1 576 ? 242.312 -19.631 143.459 1.00 67.65  ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CZ3 1 
ATOM   37067 C  CH2 . TRP F  1 576 ? 241.005 -20.105 143.125 1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CH2 1 
ATOM   37068 N  N   . VAL F  1 577 ? 247.748 -20.840 138.487 1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 820  VAL F N   1 
ATOM   37069 C  CA  . VAL F  1 577 ? 248.878 -20.480 137.643 1.00 69.36  ? ? ? ? ? ? 820  VAL F CA  1 
ATOM   37070 C  C   . VAL F  1 577 ? 248.386 -20.039 136.264 1.00 71.20  ? ? ? ? ? ? 820  VAL F C   1 
ATOM   37071 O  O   . VAL F  1 577 ? 247.245 -20.320 135.897 1.00 72.57  ? ? ? ? ? ? 820  VAL F O   1 
ATOM   37072 C  CB  . VAL F  1 577 ? 249.833 -21.660 137.474 1.00 69.40  ? ? ? ? ? ? 820  VAL F CB  1 
ATOM   37073 C  CG1 . VAL F  1 577 ? 250.724 -21.815 138.700 1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 820  VAL F CG1 1 
ATOM   37074 C  CG2 . VAL F  1 577 ? 249.008 -22.898 137.229 1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 820  VAL F CG2 1 
ATOM   37075 N  N   . PRO F  1 578 ? 249.254 -19.327 135.509 1.00 71.29  ? ? ? ? ? ? 821  PRO F N   1 
ATOM   37076 C  CA  . PRO F  1 578 ? 248.992 -19.031 134.097 1.00 73.14  ? ? ? ? ? ? 821  PRO F CA  1 
ATOM   37077 C  C   . PRO F  1 578 ? 249.002 -20.295 133.210 1.00 74.77  ? ? ? ? ? ? 821  PRO F C   1 
ATOM   37078 O  O   . PRO F  1 578 ? 249.849 -21.166 133.356 1.00 74.37  ? ? ? ? ? ? 821  PRO F O   1 
ATOM   37079 C  CB  . PRO F  1 578 ? 250.153 -18.091 133.708 1.00 72.56  ? ? ? ? ? ? 821  PRO F CB  1 
ATOM   37080 C  CG  . PRO F  1 578 ? 251.245 -18.338 134.736 1.00 70.67  ? ? ? ? ? ? 821  PRO F CG  1 
ATOM   37081 C  CD  . PRO F  1 578 ? 250.511 -18.699 135.994 1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 821  PRO F CD  1 
ATOM   37082 N  N   . VAL F  1 579 ? 248.063 -20.383 132.282 1.00 76.68  ? ? ? ? ? ? 822  VAL F N   1 
ATOM   37083 C  CA  . VAL F  1 579 ? 248.016 -21.504 131.352 1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 822  VAL F CA  1 
ATOM   37084 C  C   . VAL F  1 579 ? 249.135 -21.462 130.255 1.00 79.18  ? ? ? ? ? ? 822  VAL F C   1 
ATOM   37085 O  O   . VAL F  1 579 ? 249.530 -20.398 129.765 1.00 79.16  ? ? ? ? ? ? 822  VAL F O   1 
ATOM   37086 C  CB  . VAL F  1 579 ? 246.613 -21.558 130.677 1.00 80.44  ? ? ? ? ? ? 822  VAL F CB  1 
ATOM   37087 C  CG1 . VAL F  1 579 ? 246.551 -22.698 129.655 1.00 82.47  ? ? ? ? ? ? 822  VAL F CG1 1 
ATOM   37088 C  CG2 . VAL F  1 579 ? 245.482 -21.651 131.729 1.00 79.90  ? ? ? ? ? ? 822  VAL F CG2 1 
ATOM   37089 N  N   . GLY F  1 580 ? 249.655 -22.619 129.867 1.00 79.91  ? ? ? ? ? ? 823  GLY F N   1 
ATOM   37090 C  CA  . GLY F  1 580 ? 250.498 -22.667 128.670 1.00 81.10  ? ? ? ? ? ? 823  GLY F CA  1 
ATOM   37091 C  C   . GLY F  1 580 ? 252.014 -22.666 128.791 1.00 79.98  ? ? ? ? ? ? 823  GLY F C   1 
ATOM   37092 O  O   . GLY F  1 580 ? 252.712 -22.425 127.810 1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 823  GLY F O   1 
ATOM   37093 N  N   . ALA F  1 581 ? 252.538 -22.937 129.978 1.00 78.10  ? ? ? ? ? ? 824  ALA F N   1 
ATOM   37094 C  CA  . ALA F  1 581 ? 253.967 -23.063 130.145 1.00 77.12  ? ? ? ? ? ? 824  ALA F CA  1 
ATOM   37095 C  C   . ALA F  1 581 ? 254.372 -24.442 129.628 1.00 78.29  ? ? ? ? ? ? 824  ALA F C   1 
ATOM   37096 O  O   . ALA F  1 581 ? 253.607 -25.398 129.737 1.00 79.03  ? ? ? ? ? ? 824  ALA F O   1 
ATOM   37097 C  CB  . ALA F  1 581 ? 254.317 -22.907 131.607 1.00 74.83  ? ? ? ? ? ? 824  ALA F CB  1 
ATOM   37098 N  N   . ALA F  1 582 ? 255.564 -24.554 129.053 1.00 78.55  ? ? ? ? ? ? 825  ALA F N   1 
ATOM   37099 C  CA  . ALA F  1 582 ? 256.028 -25.857 128.531 1.00 79.74  ? ? ? ? ? ? 825  ALA F CA  1 
ATOM   37100 C  C   . ALA F  1 582 ? 256.208 -26.901 129.646 1.00 78.58  ? ? ? ? ? ? 825  ALA F C   1 
ATOM   37101 O  O   . ALA F  1 582 ? 256.469 -26.555 130.808 1.00 76.61  ? ? ? ? ? ? 825  ALA F O   1 
ATOM   37102 C  CB  . ALA F  1 582 ? 257.316 -25.717 127.686 1.00 80.31  ? ? ? ? ? ? 825  ALA F CB  1 
ATOM   37103 N  N   . ALA F  1 583 ? 256.048 -28.174 129.290 1.00 79.88  ? ? ? ? ? ? 826  ALA F N   1 
ATOM   37104 C  CA  . ALA F  1 583 ? 256.068 -29.230 130.282 1.00 79.04  ? ? ? ? ? ? 826  ALA F CA  1 
ATOM   37105 C  C   . ALA F  1 583 ? 257.443 -29.252 130.956 1.00 77.42  ? ? ? ? ? ? 826  ALA F C   1 
ATOM   37106 O  O   . ALA F  1 583 ? 257.651 -29.936 131.964 1.00 76.31  ? ? ? ? ? ? 826  ALA F O   1 
ATOM   37107 C  CB  . ALA F  1 583 ? 255.734 -30.578 129.652 1.00 80.95  ? ? ? ? ? ? 826  ALA F CB  1 
ATOM   37108 N  N   . ASP F  1 584 ? 258.385 -28.486 130.406 1.00 77.35  ? ? ? ? ? ? 827  ASP F N   1 
ATOM   37109 C  CA  . ASP F  1 584 ? 259.764 -28.466 130.947 1.00 76.00  ? ? ? ? ? ? 827  ASP F CA  1 
ATOM   37110 C  C   . ASP F  1 584 ? 260.251 -27.044 131.319 1.00 74.54  ? ? ? ? ? ? 827  ASP F C   1 
ATOM   37111 O  O   . ASP F  1 584 ? 261.379 -26.891 131.820 1.00 73.37  ? ? ? ? ? ? 827  ASP F O   1 
ATOM   37112 C  CB  . ASP F  1 584 ? 260.760 -29.146 129.969 1.00 77.39  ? ? ? ? ? ? 827  ASP F CB  1 
ATOM   37113 C  CG  . ASP F  1 584 ? 261.044 -28.292 128.714 1.00 78.65  ? ? ? ? ? ? 827  ASP F CG  1 
ATOM   37114 O  OD1 . ASP F  1 584 ? 260.295 -27.320 128.452 1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 827  ASP F OD1 1 
ATOM   37115 O  OD2 . ASP F  1 584 ? 262.027 -28.587 128.004 1.00 79.53  ? ? ? ? ? ? 827  ASP F OD2 1 
ATOM   37116 N  N   . GLN F  1 585 ? 259.415 -26.023 131.051 1.00 74.72  ? ? ? ? ? ? 828  GLN F N   1 
ATOM   37117 C  CA  . GLN F  1 585 ? 259.695 -24.626 131.465 1.00 73.38  ? ? ? ? ? ? 828  GLN F CA  1 
ATOM   37118 C  C   . GLN F  1 585 ? 260.223 -24.536 132.926 1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 828  GLN F C   1 
ATOM   37119 O  O   . GLN F  1 585 ? 259.633 -25.102 133.865 1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 828  GLN F O   1 
ATOM   37120 C  CB  . GLN F  1 585 ? 258.468 -23.707 131.257 1.00 73.74  ? ? ? ? ? ? 828  GLN F CB  1 
ATOM   37121 C  CG  . GLN F  1 585 ? 258.648 -22.306 131.908 1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 828  GLN F CG  1 
ATOM   37122 C  CD  . GLN F  1 585 ? 257.340 -21.468 132.045 1.00 72.21  ? ? ? ? ? ? 828  GLN F CD  1 
ATOM   37123 O  OE1 . GLN F  1 585 ? 256.759 -21.023 131.043 1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 828  GLN F OE1 1 
ATOM   37124 N  NE2 . GLN F  1 585 ? 256.894 -21.239 133.304 1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 828  GLN F NE2 1 
ATOM   37125 N  N   . ASP F  1 586 ? 261.341 -23.833 133.102 1.00 70.26  ? ? ? ? ? ? 829  ASP F N   1 
ATOM   37126 C  CA  . ASP F  1 586 ? 262.039 -23.790 134.382 1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 829  ASP F CA  1 
ATOM   37127 C  C   . ASP F  1 586 ? 262.515 -22.373 134.682 1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 829  ASP F C   1 
ATOM   37128 O  O   . ASP F  1 586 ? 263.431 -21.877 134.032 1.00 67.71  ? ? ? ? ? ? 829  ASP F O   1 
ATOM   37129 C  CB  . ASP F  1 586 ? 263.240 -24.736 134.335 1.00 68.47  ? ? ? ? ? ? 829  ASP F CB  1 
ATOM   37130 C  CG  . ASP F  1 586 ? 263.986 -24.824 135.668 1.00 66.61  ? ? ? ? ? ? 829  ASP F CG  1 
ATOM   37131 O  OD1 . ASP F  1 586 ? 263.733 -23.996 136.578 1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 829  ASP F OD1 1 
ATOM   37132 O  OD2 . ASP F  1 586 ? 264.835 -25.731 135.800 1.00 66.63  ? ? ? ? ? ? 829  ASP F OD2 1 
ATOM   37133 N  N   . VAL F  1 587 ? 261.906 -21.732 135.680 1.00 65.97  ? ? ? ? ? ? 830  VAL F N   1 
ATOM   37134 C  CA  . VAL F  1 587 ? 262.239 -20.339 136.018 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 830  VAL F CA  1 
ATOM   37135 C  C   . VAL F  1 587 ? 263.369 -20.159 137.045 1.00 63.42  ? ? ? ? ? ? 830  VAL F C   1 
ATOM   37136 O  O   . VAL F  1 587 ? 263.670 -19.031 137.455 1.00 62.55  ? ? ? ? ? ? 830  VAL F O   1 
ATOM   37137 C  CB  . VAL F  1 587 ? 261.003 -19.559 136.524 1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 830  VAL F CB  1 
ATOM   37138 C  CG1 . VAL F  1 587 ? 260.066 -19.283 135.375 1.00 66.12  ? ? ? ? ? ? 830  VAL F CG1 1 
ATOM   37139 C  CG2 . VAL F  1 587 ? 260.299 -20.337 137.614 1.00 63.64  ? ? ? ? ? ? 830  VAL F CG2 1 
ATOM   37140 N  N   . ARG F  1 588 ? 263.987 -21.252 137.475 1.00 63.10  ? ? ? ? ? ? 831  ARG F N   1 
ATOM   37141 C  CA  . ARG F  1 588 ? 265.088 -21.128 138.410 1.00 61.73  ? ? ? ? ? ? 831  ARG F CA  1 
ATOM   37142 C  C   . ARG F  1 588 ? 266.296 -20.429 137.790 1.00 62.06  ? ? ? ? ? ? 831  ARG F C   1 
ATOM   37143 O  O   . ARG F  1 588 ? 266.286 -20.116 136.619 1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 831  ARG F O   1 
ATOM   37144 C  CB  . ARG F  1 588 ? 265.434 -22.478 138.980 1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 831  ARG F CB  1 
ATOM   37145 C  CG  . ARG F  1 588 ? 264.319 -22.950 139.834 1.00 60.84  ? ? ? ? ? ? 831  ARG F CG  1 
ATOM   37146 C  CD  . ARG F  1 588 ? 264.697 -24.211 140.489 1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 831  ARG F CD  1 
ATOM   37147 N  NE  . ARG F  1 588 ? 264.870 -25.240 139.497 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 831  ARG F NE  1 
ATOM   37148 C  CZ  . ARG F  1 588 ? 265.042 -26.514 139.804 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 831  ARG F CZ  1 
ATOM   37149 N  NH1 . ARG F  1 588 ? 265.058 -26.917 141.074 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 831  ARG F NH1 1 
ATOM   37150 N  NH2 . ARG F  1 588 ? 265.196 -27.388 138.831 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 831  ARG F NH2 1 
ATOM   37151 N  N   . VAL F  1 589 ? 267.321 -20.141 138.580 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 832  VAL F N   1 
ATOM   37152 C  CA  . VAL F  1 589 ? 268.416 -19.279 138.107 1.00 61.17  ? ? ? ? ? ? 832  VAL F CA  1 
ATOM   37153 C  C   . VAL F  1 589 ? 269.732 -19.654 138.815 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 832  VAL F C   1 
ATOM   37154 O  O   . VAL F  1 589 ? 269.759 -19.807 140.048 1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 832  VAL F O   1 
ATOM   37155 C  CB  . VAL F  1 589 ? 268.045 -17.749 138.270 1.00 60.67  ? ? ? ? ? ? 832  VAL F CB  1 
ATOM   37156 C  CG1 . VAL F  1 589 ? 269.157 -16.941 138.962 1.00 59.67  ? ? ? ? ? ? 832  VAL F CG1 1 
ATOM   37157 C  CG2 . VAL F  1 589 ? 267.687 -17.143 136.929 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 832  VAL F CG2 1 
ATOM   37158 N  N   . ALA F  1 590 ? 270.800 -19.848 138.043 1.00 61.30  ? ? ? ? ? ? 833  ALA F N   1 
ATOM   37159 C  CA  . ALA F  1 590 ? 272.061 -20.285 138.629 1.00 60.75  ? ? ? ? ? ? 833  ALA F CA  1 
ATOM   37160 C  C   . ALA F  1 590 ? 272.765 -19.052 139.151 1.00 59.91  ? ? ? ? ? ? 833  ALA F C   1 
ATOM   37161 O  O   . ALA F  1 590 ? 272.481 -17.942 138.700 1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 833  ALA F O   1 
ATOM   37162 C  CB  . ALA F  1 590 ? 272.902 -20.993 137.613 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 833  ALA F CB  1 
ATOM   37163 N  N   . ALA F  1 591 ? 273.647 -19.225 140.132 1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 834  ALA F N   1 
ATOM   37164 C  CA  . ALA F  1 591 ? 274.364 -18.061 140.672 1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 834  ALA F CA  1 
ATOM   37165 C  C   . ALA F  1 591 ? 275.435 -17.664 139.671 1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 834  ALA F C   1 
ATOM   37166 O  O   . ALA F  1 591 ? 276.001 -18.510 138.964 1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 834  ALA F O   1 
ATOM   37167 C  CB  . ALA F  1 591 ? 274.988 -18.346 142.041 1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 834  ALA F CB  1 
ATOM   37168 N  N   . SER F  1 592 ? 275.721 -16.377 139.574 1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 835  SER F N   1 
ATOM   37169 C  CA  . SER F  1 592 ? 276.812 -15.996 138.688 1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 835  SER F CA  1 
ATOM   37170 C  C   . SER F  1 592 ? 278.099 -15.865 139.505 1.00 59.89  ? ? ? ? ? ? 835  SER F C   1 
ATOM   37171 O  O   . SER F  1 592 ? 278.077 -15.614 140.743 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 835  SER F O   1 
ATOM   37172 C  CB  . SER F  1 592 ? 276.527 -14.687 137.940 1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 835  SER F CB  1 
ATOM   37173 O  OG  . SER F  1 592 ? 277.252 -13.632 138.564 1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 835  SER F OG  1 
ATOM   37174 N  N   . THR F  1 593 ? 279.216 -16.027 138.791 1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 836  THR F N   1 
ATOM   37175 C  CA  . THR F  1 593 ? 280.541 -15.859 139.384 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 836  THR F CA  1 
ATOM   37176 C  C   . THR F  1 593 ? 280.992 -14.401 139.378 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 836  THR F C   1 
ATOM   37177 O  O   . THR F  1 593 ? 282.122 -14.113 139.708 1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 836  THR F O   1 
ATOM   37178 C  CB  . THR F  1 593 ? 281.622 -16.712 138.683 1.00 61.94  ? ? ? ? ? ? 836  THR F CB  1 
ATOM   37179 O  OG1 . THR F  1 593 ? 281.646 -16.388 137.278 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 836  THR F OG1 1 
ATOM   37180 C  CG2 . THR F  1 593 ? 281.412 -18.258 138.948 1.00 61.75  ? ? ? ? ? ? 836  THR F CG2 1 
ATOM   37181 N  N   . ALA F  1 594 ? 280.122 -13.474 139.008 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 837  ALA F N   1 
ATOM   37182 C  CA  . ALA F  1 594 ? 280.464 -12.079 139.225 1.00 60.76  ? ? ? ? ? ? 837  ALA F CA  1 
ATOM   37183 C  C   . ALA F  1 594 ? 281.031 -11.975 140.622 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 837  ALA F C   1 
ATOM   37184 O  O   . ALA F  1 594 ? 280.518 -12.596 141.564 1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 837  ALA F O   1 
ATOM   37185 C  CB  . ALA F  1 594 ? 279.251 -11.191 139.107 1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 837  ALA F CB  1 
ATOM   37186 N  N   . PRO F  1 595 ? 282.103 -11.197 140.766 1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 838  PRO F N   1 
ATOM   37187 C  CA  . PRO F  1 595 ? 282.679 -11.006 142.101 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 838  PRO F CA  1 
ATOM   37188 C  C   . PRO F  1 595 ? 281.699 -10.333 143.110 1.00 57.27  ? ? ? ? ? ? 838  PRO F C   1 
ATOM   37189 O  O   . PRO F  1 595 ? 280.979 -9.388  142.769 1.00 57.41  ? ? ? ? ? ? 838  PRO F O   1 
ATOM   37190 C  CB  . PRO F  1 595 ? 283.905 -10.128 141.817 1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 838  PRO F CB  1 
ATOM   37191 C  CG  . PRO F  1 595 ? 284.226 -10.389 140.341 1.00 61.16  ? ? ? ? ? ? 838  PRO F CG  1 
ATOM   37192 C  CD  . PRO F  1 595 ? 282.907 -10.585 139.686 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 838  PRO F CD  1 
ATOM   37193 N  N   . SER F  1 596 ? 281.667 -10.842 144.339 1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 839  SER F N   1 
ATOM   37194 C  CA  . SER F  1 596 ? 280.802 -10.299 145.401 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 839  SER F CA  1 
ATOM   37195 C  C   . SER F  1 596 ? 281.509 -9.042  145.885 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 839  SER F C   1 
ATOM   37196 O  O   . SER F  1 596 ? 282.731 -9.049  145.961 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 839  SER F O   1 
ATOM   37197 C  CB  . SER F  1 596 ? 280.670 -11.293 146.581 1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 839  SER F CB  1 
ATOM   37198 O  OG  . SER F  1 596 ? 279.922 -12.471 146.288 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 839  SER F OG  1 
ATOM   37199 N  N   . THR F  1 597 ? 280.789 -7.972  146.226 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 840  THR F N   1 
ATOM   37200 C  CA  . THR F  1 597 ? 281.500 -6.725  146.552 1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 840  THR F CA  1 
ATOM   37201 C  C   . THR F  1 597 ? 280.937 -5.941  147.714 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 840  THR F C   1 
ATOM   37202 O  O   . THR F  1 597 ? 281.480 -4.914  148.085 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 840  THR F O   1 
ATOM   37203 C  CB  . THR F  1 597 ? 281.474 -5.758  145.388 1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 840  THR F CB  1 
ATOM   37204 O  OG1 . THR F  1 597 ? 280.210 -5.085  145.422 1.00 55.32  ? ? ? ? ? ? 840  THR F OG1 1 
ATOM   37205 C  CG2 . THR F  1 597 ? 281.649 -6.508  144.044 1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 840  THR F CG2 1 
ATOM   37206 N  N   . ASP F  1 598 ? 279.836 -6.406  148.284 1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F N   1 
ATOM   37207 C  CA  . ASP F  1 598 ? 279.249 -5.734  149.444 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F CA  1 
ATOM   37208 C  C   . ASP F  1 598 ? 279.788 -6.219  150.797 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F C   1 
ATOM   37209 O  O   . ASP F  1 598 ? 279.315 -5.775  151.836 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F O   1 
ATOM   37210 C  CB  . ASP F  1 598 ? 277.725 -5.892  149.418 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F CB  1 
ATOM   37211 C  CG  . ASP F  1 598 ? 277.287 -7.361  149.461 1.00 50.54  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F CG  1 
ATOM   37212 O  OD1 . ASP F  1 598 ? 278.140 -8.221  149.745 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F OD1 1 
ATOM   37213 O  OD2 . ASP F  1 598 ? 276.097 -7.670  149.210 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F OD2 1 
ATOM   37214 N  N   . GLY F  1 599 ? 280.765 -7.126  150.791 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 842  GLY F N   1 
ATOM   37215 C  CA  . GLY F  1 599 ? 281.331 -7.686  152.048 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 842  GLY F CA  1 
ATOM   37216 C  C   . GLY F  1 599 ? 280.640 -8.923  152.639 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 842  GLY F C   1 
ATOM   37217 O  O   . GLY F  1 599 ? 281.097 -9.494  153.632 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 842  GLY F O   1 
ATOM   37218 N  N   . LYS F  1 600 ? 279.540 -9.339  152.020 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F N   1 
ATOM   37219 C  CA  . LYS F  1 600 ? 278.810 -10.490 152.470 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F CA  1 
ATOM   37220 C  C   . LYS F  1 600 ? 279.029 -11.654 151.559 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F C   1 
ATOM   37221 O  O   . LYS F  1 600 ? 279.407 -11.515 150.391 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F O   1 
ATOM   37222 C  CB  . LYS F  1 600 ? 277.337 -10.181 152.480 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F CB  1 
ATOM   37223 C  CG  . LYS F  1 600 ? 277.068 -8.834  152.996 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F CG  1 
ATOM   37224 C  CD  . LYS F  1 600 ? 277.696 -8.596  154.344 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F CD  1 
ATOM   37225 C  CE  . LYS F  1 600 ? 276.941 -7.455  154.947 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F CE  1 
ATOM   37226 N  NZ  . LYS F  1 600 ? 277.395 -7.238  156.280 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F NZ  1 
ATOM   37227 N  N   . SER F  1 601 ? 278.762 -12.831 152.088 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 844  SER F N   1 
ATOM   37228 C  CA  . SER F  1 601 ? 279.008 -13.987 151.288 1.00 49.02  ? ? ? ? ? ? 844  SER F CA  1 
ATOM   37229 C  C   . SER F  1 601 ? 277.713 -14.475 150.640 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 844  SER F C   1 
ATOM   37230 O  O   . SER F  1 601 ? 277.595 -14.482 149.415 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 844  SER F O   1 
ATOM   37231 C  CB  . SER F  1 601 ? 279.772 -15.026 152.112 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 844  SER F CB  1 
ATOM   37232 O  OG  . SER F  1 601 ? 281.018 -14.469 152.573 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 844  SER F OG  1 
ATOM   37233 N  N   . VAL F  1 602 ? 276.727 -14.821 151.453 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 845  VAL F N   1 
ATOM   37234 C  CA  . VAL F  1 602 ? 275.456 -15.277 150.924 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 845  VAL F CA  1 
ATOM   37235 C  C   . VAL F  1 602 ? 274.528 -14.104 150.581 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 845  VAL F C   1 
ATOM   37236 O  O   . VAL F  1 602 ? 274.367 -13.173 151.385 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 845  VAL F O   1 
ATOM   37237 C  CB  . VAL F  1 602 ? 274.791 -16.211 151.923 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 845  VAL F CB  1 
ATOM   37238 C  CG1 . VAL F  1 602 ? 273.500 -16.743 151.360 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 845  VAL F CG1 1 
ATOM   37239 C  CG2 . VAL F  1 602 ? 275.722 -17.314 152.227 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 845  VAL F CG2 1 
ATOM   37240 N  N   . HIS F  1 603 ? 273.920 -14.158 149.393 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F N   1 
ATOM   37241 C  CA  . HIS F  1 603 ? 273.059 -13.061 148.900 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F CA  1 
ATOM   37242 C  C   . HIS F  1 603 ? 271.622 -13.474 148.573 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F C   1 
ATOM   37243 O  O   . HIS F  1 603 ? 271.417 -14.268 147.656 1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F O   1 
ATOM   37244 C  CB  . HIS F  1 603 ? 273.682 -12.441 147.648 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F CB  1 
ATOM   37245 C  CG  . HIS F  1 603 ? 275.013 -11.811 147.905 1.00 50.87  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F CG  1 
ATOM   37246 N  ND1 . HIS F  1 603 ? 275.158 -10.605 148.558 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F ND1 1 
ATOM   37247 C  CD2 . HIS F  1 603 ? 276.263 -12.234 147.621 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F CD2 1 
ATOM   37248 C  CE1 . HIS F  1 603 ? 276.436 -10.307 148.657 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F CE1 1 
ATOM   37249 N  NE2 . HIS F  1 603 ? 277.128 -11.278 148.093 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F NE2 1 
ATOM   37250 N  N   . GLN F  1 604 ? 270.618 -12.933 149.269 1.00 49.23  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F N   1 
ATOM   37251 C  CA  . GLN F  1 604 ? 269.255 -13.404 148.992 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F CA  1 
ATOM   37252 C  C   . GLN F  1 604 ? 268.702 -12.948 147.647 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F C   1 
ATOM   37253 O  O   . GLN F  1 604 ? 267.800 -12.112 147.598 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F O   1 
ATOM   37254 C  CB  . GLN F  1 604 ? 268.261 -13.028 150.090 1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F CB  1 
ATOM   37255 C  CG  . GLN F  1 604 ? 266.938 -13.761 149.866 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F CG  1 
ATOM   37256 C  CD  . GLN F  1 604 ? 267.008 -15.209 150.322 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F CD  1 
ATOM   37257 O  OE1 . GLN F  1 604 ? 267.447 -15.479 151.451 1.00 47.67  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F OE1 1 
ATOM   37258 N  NE2 . GLN F  1 604 ? 266.566 -16.148 149.467 1.00 49.41  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F NE2 1 
ATOM   37259 N  N   . ASN F  1 605 ? 269.228 -13.488 146.555 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F N   1 
ATOM   37260 C  CA  . ASN F  1 605 ? 268.788 -13.051 145.232 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F CA  1 
ATOM   37261 C  C   . ASN F  1 605 ? 267.984 -14.114 144.509 1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F C   1 
ATOM   37262 O  O   . ASN F  1 605 ? 267.694 -15.164 145.067 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F O   1 
ATOM   37263 C  CB  . ASN F  1 605 ? 269.969 -12.597 144.373 1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F CB  1 
ATOM   37264 C  CG  . ASN F  1 605 ? 271.060 -13.625 144.284 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F CG  1 
ATOM   37265 O  OD1 . ASN F  1 605 ? 270.816 -14.824 144.273 1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F OD1 1 
ATOM   37266 N  ND2 . ASN F  1 605 ? 272.274 -13.155 144.228 1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F ND2 1 
ATOM   37267 N  N   . ALA F  1 606 ? 267.620 -13.833 143.266 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 849  ALA F N   1 
ATOM   37268 C  CA  . ALA F  1 606 ? 266.870 -14.792 142.464 1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 849  ALA F CA  1 
ATOM   37269 C  C   . ALA F  1 606 ? 267.528 -16.174 142.532 1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 849  ALA F C   1 
ATOM   37270 O  O   . ALA F  1 606 ? 266.847 -17.191 142.723 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 849  ALA F O   1 
ATOM   37271 C  CB  . ALA F  1 606 ? 266.770 -14.305 141.017 1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 849  ALA F CB  1 
ATOM   37272 N  N   . ALA F  1 607 ? 268.854 -16.198 142.366 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 850  ALA F N   1 
ATOM   37273 C  CA  . ALA F  1 607 ? 269.657 -17.413 142.540 1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 850  ALA F CA  1 
ATOM   37274 C  C   . ALA F  1 607 ? 269.370 -18.138 143.865 1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 850  ALA F C   1 
ATOM   37275 O  O   . ALA F  1 607 ? 268.999 -19.311 143.884 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 850  ALA F O   1 
ATOM   37276 C  CB  . ALA F  1 607 ? 271.153 -17.072 142.428 1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 850  ALA F CB  1 
ATOM   37277 N  N   . LEU F  1 608 ? 269.558 -17.445 144.982 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F N   1 
ATOM   37278 C  CA  . LEU F  1 608 ? 269.370 -18.101 146.263 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F CA  1 
ATOM   37279 C  C   . LEU F  1 608 ? 267.942 -18.664 146.341 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F C   1 
ATOM   37280 O  O   . LEU F  1 608 ? 267.710 -19.804 146.797 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F O   1 
ATOM   37281 C  CB  . LEU F  1 608 ? 269.640 -17.136 147.418 1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F CB  1 
ATOM   37282 C  CG  . LEU F  1 608 ? 269.988 -17.867 148.721 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F CG  1 
ATOM   37283 C  CD1 . LEU F  1 608 ? 270.940 -19.048 148.457 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F CD1 1 
ATOM   37284 C  CD2 . LEU F  1 608 ? 270.579 -16.909 149.745 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F CD2 1 
ATOM   37285 N  N   . ASP F  1 609 ? 266.993 -17.849 145.871 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 852  ASP F N   1 
ATOM   37286 C  CA  . ASP F  1 609 ? 265.580 -18.167 145.956 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 852  ASP F CA  1 
ATOM   37287 C  C   . ASP F  1 609 ? 265.272 -19.426 145.175 1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 852  ASP F C   1 
ATOM   37288 O  O   . ASP F  1 609 ? 264.319 -20.124 145.509 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 852  ASP F O   1 
ATOM   37289 C  CB  . ASP F  1 609 ? 264.708 -17.003 145.456 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 852  ASP F CB  1 
ATOM   37290 C  CG  . ASP F  1 609 ? 264.613 -15.853 146.465 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 852  ASP F CG  1 
ATOM   37291 O  OD1 . ASP F  1 609 ? 265.215 -15.912 147.572 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 852  ASP F OD1 1 
ATOM   37292 O  OD2 . ASP F  1 609 ? 263.936 -14.859 146.133 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 852  ASP F OD2 1 
ATOM   37293 N  N   . SER F  1 610 ? 266.066 -19.719 144.140 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 853  SER F N   1 
ATOM   37294 C  CA  . SER F  1 610 ? 265.810 -20.903 143.298 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 853  SER F CA  1 
ATOM   37295 C  C   . SER F  1 610 ? 266.048 -22.176 144.094 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 853  SER F C   1 
ATOM   37296 O  O   . SER F  1 610 ? 265.689 -23.256 143.638 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 853  SER F O   1 
ATOM   37297 C  CB  . SER F  1 610 ? 266.690 -20.948 142.032 1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 853  SER F CB  1 
ATOM   37298 O  OG  . SER F  1 610 ? 266.808 -19.692 141.378 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 853  SER F OG  1 
ATOM   37299 N  N   . ARG F  1 611 ? 266.656 -22.043 145.280 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F N   1 
ATOM   37300 C  CA  . ARG F  1 611 ? 267.032 -23.208 146.099 1.00 53.88  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F CA  1 
ATOM   37301 C  C   . ARG F  1 611 ? 265.912 -23.715 147.002 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F C   1 
ATOM   37302 O  O   . ARG F  1 611 ? 265.124 -22.930 147.514 1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F O   1 
ATOM   37303 C  CB  . ARG F  1 611 ? 268.245 -22.882 146.973 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F CB  1 
ATOM   37304 C  CG  . ARG F  1 611 ? 269.447 -22.345 146.245 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F CG  1 
ATOM   37305 C  CD  . ARG F  1 611 ? 270.706 -22.771 147.004 1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F CD  1 
ATOM   37306 N  NE  . ARG F  1 611 ? 271.757 -23.199 146.077 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F NE  1 
ATOM   37307 C  CZ  . ARG F  1 611 ? 272.230 -24.444 145.987 1.00 54.08  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F CZ  1 
ATOM   37308 N  NH1 . ARG F  1 611 ? 271.780 -25.417 146.786 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F NH1 1 
ATOM   37309 N  NH2 . ARG F  1 611 ? 273.176 -24.708 145.099 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F NH2 1 
ATOM   37310 N  N   . VAL F  1 612 ? 265.866 -25.031 147.199 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 855  VAL F N   1 
ATOM   37311 C  CA  . VAL F  1 612 ? 264.962 -25.666 148.168 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 855  VAL F CA  1 
ATOM   37312 C  C   . VAL F  1 612 ? 265.703 -26.635 149.077 1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 855  VAL F C   1 
ATOM   37313 O  O   . VAL F  1 612 ? 266.501 -27.455 148.624 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 855  VAL F O   1 
ATOM   37314 C  CB  . VAL F  1 612 ? 263.839 -26.466 147.503 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 855  VAL F CB  1 
ATOM   37315 C  CG1 . VAL F  1 612 ? 263.087 -27.284 148.569 1.00 53.84  ? ? ? ? ? ? 855  VAL F CG1 1 
ATOM   37316 C  CG2 . VAL F  1 612 ? 262.899 -25.540 146.733 1.00 54.91  ? ? ? ? ? ? 855  VAL F CG2 1 
ATOM   37317 N  N   . MET F  1 613 ? 265.405 -26.547 150.362 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 856  MET F N   1 
ATOM   37318 C  CA  . MET F  1 613 ? 266.108 -27.315 151.347 1.00 50.74  ? ? ? ? ? ? 856  MET F CA  1 
ATOM   37319 C  C   . MET F  1 613 ? 265.202 -28.423 151.839 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 856  MET F C   1 
ATOM   37320 O  O   . MET F  1 613 ? 264.000 -28.217 151.970 1.00 51.05  ? ? ? ? ? ? 856  MET F O   1 
ATOM   37321 C  CB  . MET F  1 613 ? 266.472 -26.408 152.497 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 856  MET F CB  1 
ATOM   37322 C  CG  . MET F  1 613 ? 267.895 -26.558 152.896 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 856  MET F CG  1 
ATOM   37323 S  SD  . MET F  1 613 ? 268.215 -25.376 154.203 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 856  MET F SD  1 
ATOM   37324 C  CE  . MET F  1 613 ? 269.745 -24.602 153.721 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 856  MET F CE  1 
ATOM   37325 N  N   . PHE F  1 614 ? 265.759 -29.596 152.117 1.00 51.12  ? ? ? ? ? ? 857  PHE F N   1 
ATOM   37326 C  CA  . PHE F  1 614 ? 264.947 -30.721 152.543 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CA  1 
ATOM   37327 C  C   . PHE F  1 614 ? 265.550 -31.335 153.784 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 857  PHE F C   1 
ATOM   37328 O  O   . PHE F  1 614 ? 266.650 -31.878 153.728 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 857  PHE F O   1 
ATOM   37329 C  CB  . PHE F  1 614 ? 264.870 -31.760 151.430 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CB  1 
ATOM   37330 C  CG  . PHE F  1 614 ? 263.970 -32.922 151.735 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CG  1 
ATOM   37331 C  CD1 . PHE F  1 614 ? 262.607 -32.864 151.455 1.00 54.12  ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CD1 1 
ATOM   37332 C  CD2 . PHE F  1 614 ? 264.474 -34.086 152.283 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CD2 1 
ATOM   37333 C  CE1 . PHE F  1 614 ? 261.759 -33.952 151.722 1.00 54.79  ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CE1 1 
ATOM   37334 C  CE2 . PHE F  1 614 ? 263.632 -35.187 152.543 1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CE2 1 
ATOM   37335 C  CZ  . PHE F  1 614 ? 262.278 -35.115 152.262 1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CZ  1 
ATOM   37336 N  N   . GLU F  1 615 ? 264.839 -31.229 154.909 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 858  GLU F N   1 
ATOM   37337 C  CA  . GLU F  1 615 ? 265.273 -31.865 156.142 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 858  GLU F CA  1 
ATOM   37338 C  C   . GLU F  1 615 ? 264.805 -33.300 156.072 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 858  GLU F C   1 
ATOM   37339 O  O   . GLU F  1 615 ? 263.656 -33.594 156.355 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 858  GLU F O   1 
ATOM   37340 C  CB  . GLU F  1 615 ? 264.649 -31.178 157.333 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 858  GLU F CB  1 
ATOM   37341 C  CG  . GLU F  1 615 ? 265.198 -31.617 158.677 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 858  GLU F CG  1 
ATOM   37342 C  CD  . GLU F  1 615 ? 264.652 -30.779 159.845 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 858  GLU F CD  1 
ATOM   37343 O  OE1 . GLU F  1 615 ? 263.461 -30.317 159.804 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 858  GLU F OE1 1 
ATOM   37344 O  OE2 . GLU F  1 615 ? 265.439 -30.588 160.808 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 858  GLU F OE2 1 
ATOM   37345 N  N   . GLY F  1 616 ? 265.703 -34.190 155.675 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 859  GLY F N   1 
ATOM   37346 C  CA  . GLY F  1 616 ? 265.326 -35.531 155.262 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 859  GLY F CA  1 
ATOM   37347 C  C   . GLY F  1 616 ? 265.391 -36.625 156.308 1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 859  GLY F C   1 
ATOM   37348 O  O   . GLY F  1 616 ? 265.827 -37.743 156.024 1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 859  GLY F O   1 
ATOM   37349 N  N   . PHE F  1 617 ? 264.961 -36.333 157.529 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 860  PHE F N   1 
ATOM   37350 C  CA  . PHE F  1 617 ? 264.818 -37.412 158.522 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CA  1 
ATOM   37351 C  C   . PHE F  1 617 ? 263.775 -36.952 159.504 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 860  PHE F C   1 
ATOM   37352 O  O   . PHE F  1 617 ? 263.382 -35.773 159.486 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 860  PHE F O   1 
ATOM   37353 C  CB  . PHE F  1 617 ? 266.132 -37.707 159.253 1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CB  1 
ATOM   37354 C  CG  . PHE F  1 617 ? 266.560 -36.603 160.190 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CG  1 
ATOM   37355 C  CD1 . PHE F  1 617 ? 266.573 -36.804 161.570 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CD1 1 
ATOM   37356 C  CD2 . PHE F  1 617 ? 266.938 -35.356 159.696 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CD2 1 
ATOM   37357 C  CE1 . PHE F  1 617 ? 266.970 -35.782 162.436 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CE1 1 
ATOM   37358 C  CE2 . PHE F  1 617 ? 267.329 -34.336 160.556 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CE2 1 
ATOM   37359 C  CZ  . PHE F  1 617 ? 267.342 -34.551 161.929 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CZ  1 
ATOM   37360 N  N   . SER F  1 618 ? 263.326 -37.873 160.350 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 861  SER F N   1 
ATOM   37361 C  CA  . SER F  1 618 ? 262.405 -37.528 161.414 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 861  SER F CA  1 
ATOM   37362 C  C   . SER F  1 618 ? 262.904 -38.217 162.656 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 861  SER F C   1 
ATOM   37363 O  O   . SER F  1 618 ? 263.423 -39.323 162.566 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 861  SER F O   1 
ATOM   37364 C  CB  . SER F  1 618 ? 261.023 -38.022 161.089 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 861  SER F CB  1 
ATOM   37365 O  OG  . SER F  1 618 ? 260.421 -38.442 162.282 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 861  SER F OG  1 
ATOM   37366 N  N   . ASN F  1 619 ? 262.794 -37.555 163.802 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 862  ASN F N   1 
ATOM   37367 C  CA  . ASN F  1 619 ? 263.258 -38.153 165.041 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 862  ASN F CA  1 
ATOM   37368 C  C   . ASN F  1 619 ? 262.652 -39.530 165.243 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 862  ASN F C   1 
ATOM   37369 O  O   . ASN F  1 619 ? 263.250 -40.371 165.894 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 862  ASN F O   1 
ATOM   37370 C  CB  . ASN F  1 619 ? 262.881 -37.296 166.247 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 862  ASN F CB  1 
ATOM   37371 C  CG  . ASN F  1 619 ? 263.931 -36.325 166.601 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 862  ASN F CG  1 
ATOM   37372 O  OD1 . ASN F  1 619 ? 265.021 -36.430 166.106 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 862  ASN F OD1 1 
ATOM   37373 N  ND2 . ASN F  1 619 ? 263.622 -35.372 167.470 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 862  ASN F ND2 1 
ATOM   37374 N  N   . PHE F  1 620 ? 261.464 -39.764 164.695 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 863  PHE F N   1 
ATOM   37375 C  CA  . PHE F  1 620 ? 260.679 -40.923 165.128 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CA  1 
ATOM   37376 C  C   . PHE F  1 620 ? 260.488 -41.970 164.065 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 863  PHE F C   1 
ATOM   37377 O  O   . PHE F  1 620 ? 259.549 -42.758 164.141 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 863  PHE F O   1 
ATOM   37378 C  CB  . PHE F  1 620 ? 259.301 -40.512 165.664 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CB  1 
ATOM   37379 C  CG  . PHE F  1 620 ? 259.360 -39.620 166.834 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CG  1 
ATOM   37380 C  CD1 . PHE F  1 620 ? 259.223 -38.248 166.677 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CD1 1 
ATOM   37381 C  CD2 . PHE F  1 620 ? 259.540 -40.142 168.086 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CD2 1 
ATOM   37382 C  CE1 . PHE F  1 620 ? 259.264 -37.396 167.770 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CE1 1 
ATOM   37383 C  CE2 . PHE F  1 620 ? 259.595 -39.301 169.187 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CE2 1 
ATOM   37384 C  CZ  . PHE F  1 620 ? 259.458 -37.920 169.035 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CZ  1 
ATOM   37385 N  N   . GLN F  1 621 ? 261.359 -41.965 163.072 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 864  GLN F N   1 
ATOM   37386 C  CA  . GLN F  1 621 ? 261.493 -43.120 162.181 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 864  GLN F CA  1 
ATOM   37387 C  C   . GLN F  1 621 ? 261.679 -44.393 162.987 1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 864  GLN F C   1 
ATOM   37388 O  O   . GLN F  1 621 ? 262.407 -44.406 164.000 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 864  GLN F O   1 
ATOM   37389 C  CB  . GLN F  1 621 ? 262.684 -42.951 161.254 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 864  GLN F CB  1 
ATOM   37390 C  CG  . GLN F  1 621 ? 262.636 -41.625 160.529 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 864  GLN F CG  1 
ATOM   37391 C  CD  . GLN F  1 621 ? 263.914 -41.331 159.821 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 864  GLN F CD  1 
ATOM   37392 O  OE1 . GLN F  1 621 ? 264.436 -42.191 159.099 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 864  GLN F OE1 1 
ATOM   37393 N  NE2 . GLN F  1 621 ? 264.444 -40.107 160.015 1.00 51.51  ? ? ? ? ? ? 864  GLN F NE2 1 
ATOM   37394 N  N   . ALA F  1 622 ? 260.985 -45.451 162.553 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 865  ALA F N   1 
ATOM   37395 C  CA  . ALA F  1 622 ? 261.151 -46.784 163.130 1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 865  ALA F CA  1 
ATOM   37396 C  C   . ALA F  1 622 ? 262.510 -47.257 162.636 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 865  ALA F C   1 
ATOM   37397 O  O   . ALA F  1 622 ? 262.938 -46.886 161.514 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 865  ALA F O   1 
ATOM   37398 C  CB  . ALA F  1 622 ? 260.065 -47.705 162.637 1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 865  ALA F CB  1 
ATOM   37399 N  N   . PHE F  1 623 ? 263.210 -48.032 163.467 1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 866  PHE F N   1 
ATOM   37400 C  CA  . PHE F  1 623 ? 264.478 -48.651 163.056 1.00 56.20  ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CA  1 
ATOM   37401 C  C   . PHE F  1 623 ? 264.300 -49.575 161.823 1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 866  PHE F C   1 
ATOM   37402 O  O   . PHE F  1 623 ? 263.259 -50.203 161.673 1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 866  PHE F O   1 
ATOM   37403 C  CB  . PHE F  1 623 ? 265.044 -49.409 164.240 1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CB  1 
ATOM   37404 C  CG  . PHE F  1 623 ? 265.351 -48.532 165.415 1.00 54.45  ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CG  1 
ATOM   37405 C  CD1 . PHE F  1 623 ? 266.586 -47.903 165.515 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CD1 1 
ATOM   37406 C  CD2 . PHE F  1 623 ? 264.422 -48.345 166.427 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CD2 1 
ATOM   37407 C  CE1 . PHE F  1 623 ? 266.898 -47.104 166.605 1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CE1 1 
ATOM   37408 C  CE2 . PHE F  1 623 ? 264.723 -47.546 167.528 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CE2 1 
ATOM   37409 C  CZ  . PHE F  1 623 ? 265.965 -46.921 167.612 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CZ  1 
ATOM   37410 N  N   . ALA F  1 624 ? 265.280 -49.642 160.922 1.00 58.16  ? ? ? ? ? ? 867  ALA F N   1 
ATOM   37411 C  CA  . ALA F  1 624 ? 265.143 -50.514 159.747 1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 867  ALA F CA  1 
ATOM   37412 C  C   . ALA F  1 624 ? 265.152 -51.959 160.246 1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 867  ALA F C   1 
ATOM   37413 O  O   . ALA F  1 624 ? 265.843 -52.243 161.221 1.00 60.20  ? ? ? ? ? ? 867  ALA F O   1 
ATOM   37414 C  CB  . ALA F  1 624 ? 266.275 -50.278 158.746 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 867  ALA F CB  1 
ATOM   37415 N  N   . THR F  1 625 ? 264.379 -52.859 159.628 1.00 62.43  ? ? ? ? ? ? 868  THR F N   1 
ATOM   37416 C  CA  . THR F  1 625 ? 264.403 -54.279 160.032 1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 868  THR F CA  1 
ATOM   37417 C  C   . THR F  1 625 ? 265.285 -55.111 159.108 1.00 64.76  ? ? ? ? ? ? 868  THR F C   1 
ATOM   37418 O  O   . THR F  1 625 ? 265.472 -56.310 159.314 1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 868  THR F O   1 
ATOM   37419 C  CB  . THR F  1 625 ? 263.005 -54.942 160.014 1.00 64.83  ? ? ? ? ? ? 868  THR F CB  1 
ATOM   37420 O  OG1 . THR F  1 625 ? 262.139 -54.198 159.144 1.00 65.08  ? ? ? ? ? ? 868  THR F OG1 1 
ATOM   37421 C  CG2 . THR F  1 625 ? 262.415 -55.024 161.422 1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 868  THR F CG2 1 
ATOM   37422 N  N   . LYS F  1 626 ? 265.820 -54.463 158.084 1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 869  LYS F N   1 
ATOM   37423 C  CA  . LYS F  1 626 ? 266.561 -55.168 157.071 1.00 65.96  ? ? ? ? ? ? 869  LYS F CA  1 
ATOM   37424 C  C   . LYS F  1 626 ? 267.189 -54.110 156.212 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 869  LYS F C   1 
ATOM   37425 O  O   . LYS F  1 626 ? 266.704 -52.964 156.146 1.00 64.41  ? ? ? ? ? ? 869  LYS F O   1 
ATOM   37426 C  CB  . LYS F  1 626 ? 265.599 -55.958 156.209 1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 869  LYS F CB  1 
ATOM   37427 C  CG  . LYS F  1 626 ? 264.805 -55.017 155.318 1.00 67.87  ? ? ? ? ? ? 869  LYS F CG  1 
ATOM   37428 C  CD  . LYS F  1 626 ? 263.540 -55.679 154.804 1.00 69.53  ? ? ? ? ? ? 869  LYS F CD  1 
ATOM   37429 C  CE  . LYS F  1 626 ? 263.038 -54.984 153.541 1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 869  LYS F CE  1 
ATOM   37430 N  NZ  . LYS F  1 626 ? 262.093 -55.919 152.800 1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 869  LYS F NZ  1 
ATOM   37431 N  N   . LYS F  1 627 ? 268.252 -54.518 155.529 1.00 66.04  ? ? ? ? ? ? 870  LYS F N   1 
ATOM   37432 C  CA  . LYS F  1 627 ? 269.089 -53.608 154.759 1.00 65.55  ? ? ? ? ? ? 870  LYS F CA  1 
ATOM   37433 C  C   . LYS F  1 627 ? 268.388 -52.581 153.824 1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 870  LYS F C   1 
ATOM   37434 O  O   . LYS F  1 627 ? 268.652 -51.375 153.899 1.00 64.21  ? ? ? ? ? ? 870  LYS F O   1 
ATOM   37435 C  CB  . LYS F  1 627 ? 270.124 -54.411 153.977 1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 870  LYS F CB  1 
ATOM   37436 C  CG  . LYS F  1 627 ? 271.229 -53.515 153.503 1.00 66.11  ? ? ? ? ? ? 870  LYS F CG  1 
ATOM   37437 C  CD  . LYS F  1 627 ? 272.156 -54.134 152.468 1.00 67.52  ? ? ? ? ? ? 870  LYS F CD  1 
ATOM   37438 C  CE  . LYS F  1 627 ? 272.989 -52.995 151.834 1.00 66.86  ? ? ? ? ? ? 870  LYS F CE  1 
ATOM   37439 N  NZ  . LYS F  1 627 ? 273.265 -51.888 152.841 1.00 64.84  ? ? ? ? ? ? 870  LYS F NZ  1 
ATOM   37440 N  N   . GLU F  1 628 ? 267.522 -53.062 152.935 1.00 67.03  ? ? ? ? ? ? 871  GLU F N   1 
ATOM   37441 C  CA  . GLU F  1 628 ? 266.916 -52.205 151.893 1.00 67.30  ? ? ? ? ? ? 871  GLU F CA  1 
ATOM   37442 C  C   . GLU F  1 628 ? 266.150 -51.023 152.493 1.00 65.83  ? ? ? ? ? ? 871  GLU F C   1 
ATOM   37443 O  O   . GLU F  1 628 ? 265.739 -50.105 151.760 1.00 65.75  ? ? ? ? ? ? 871  GLU F O   1 
ATOM   37444 C  CB  . GLU F  1 628 ? 265.938 -53.008 151.007 1.00 69.27  ? ? ? ? ? ? 871  GLU F CB  1 
ATOM   37445 C  CG  . GLU F  1 628 ? 266.480 -54.288 150.317 1.00 71.09  ? ? ? ? ? ? 871  GLU F CG  1 
ATOM   37446 C  CD  . GLU F  1 628 ? 266.783 -55.468 151.288 1.00 71.31  ? ? ? ? ? ? 871  GLU F CD  1 
ATOM   37447 O  OE1 . GLU F  1 628 ? 266.260 -55.530 152.440 1.00 70.46  ? ? ? ? ? ? 871  GLU F OE1 1 
ATOM   37448 O  OE2 . GLU F  1 628 ? 267.568 -56.350 150.876 1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 871  GLU F OE2 1 
ATOM   37449 N  N   . GLU F  1 629 ? 265.937 -51.092 153.820 1.00 64.78  ? ? ? ? ? ? 872  GLU F N   1 
ATOM   37450 C  CA  . GLU F  1 629 ? 265.135 -50.119 154.603 1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 872  GLU F CA  1 
ATOM   37451 C  C   . GLU F  1 629 ? 265.954 -49.001 155.260 1.00 61.59  ? ? ? ? ? ? 872  GLU F C   1 
ATOM   37452 O  O   . GLU F  1 629 ? 265.401 -47.979 155.650 1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 872  GLU F O   1 
ATOM   37453 C  CB  . GLU F  1 629 ? 264.335 -50.832 155.695 1.00 63.50  ? ? ? ? ? ? 872  GLU F CB  1 
ATOM   37454 C  CG  . GLU F  1 629 ? 263.108 -51.556 155.197 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 872  GLU F CG  1 
ATOM   37455 C  CD  . GLU F  1 629 ? 262.390 -52.249 156.329 1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 872  GLU F CD  1 
ATOM   37456 O  OE1 . GLU F  1 629 ? 262.965 -52.328 157.446 1.00 64.10  ? ? ? ? ? ? 872  GLU F OE1 1 
ATOM   37457 O  OE2 . GLU F  1 629 ? 261.253 -52.713 156.101 1.00 66.33  ? ? ? ? ? ? 872  GLU F OE2 1 
ATOM   37458 N  N   . TYR F  1 630 ? 267.256 -49.208 155.414 1.00 61.27  ? ? ? ? ? ? 873  TYR F N   1 
ATOM   37459 C  CA  . TYR F  1 630 ? 268.139 -48.141 155.856 1.00 59.74  ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CA  1 
ATOM   37460 C  C   . TYR F  1 630 ? 267.910 -46.869 155.059 1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 873  TYR F C   1 
ATOM   37461 O  O   . TYR F  1 630 ? 267.830 -46.909 153.820 1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 873  TYR F O   1 
ATOM   37462 C  CB  . TYR F  1 630 ? 269.574 -48.554 155.648 1.00 59.96  ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CB  1 
ATOM   37463 C  CG  . TYR F  1 630 ? 270.119 -49.379 156.752 1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CG  1 
ATOM   37464 C  CD1 . TYR F  1 630 ? 270.058 -48.932 158.067 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CD1 1 
ATOM   37465 C  CD2 . TYR F  1 630 ? 270.732 -50.591 156.483 1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CD2 1 
ATOM   37466 C  CE1 . TYR F  1 630 ? 270.585 -49.688 159.088 1.00 58.14  ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CE1 1 
ATOM   37467 C  CE2 . TYR F  1 630 ? 271.265 -51.350 157.483 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CE2 1 
ATOM   37468 C  CZ  . TYR F  1 630 ? 271.189 -50.905 158.780 1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CZ  1 
ATOM   37469 O  OH  . TYR F  1 630 ? 271.727 -51.694 159.760 1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 873  TYR F OH  1 
ATOM   37470 N  N   . THR F  1 631 ? 267.842 -45.745 155.779 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 874  THR F N   1 
ATOM   37471 C  CA  . THR F  1 631 ? 267.529 -44.443 155.186 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 874  THR F CA  1 
ATOM   37472 C  C   . THR F  1 631 ? 268.462 -44.131 154.022 1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 874  THR F C   1 
ATOM   37473 O  O   . THR F  1 631 ? 268.020 -43.905 152.878 1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 874  THR F O   1 
ATOM   37474 C  CB  . THR F  1 631 ? 267.648 -43.298 156.227 1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 874  THR F CB  1 
ATOM   37475 O  OG1 . THR F  1 631 ? 266.759 -43.534 157.329 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 874  THR F OG1 1 
ATOM   37476 C  CG2 . THR F  1 631 ? 267.306 -41.952 155.595 1.00 55.21  ? ? ? ? ? ? 874  THR F CG2 1 
ATOM   37477 N  N   . ASN F  1 632 ? 269.758 -44.120 154.325 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 875  ASN F N   1 
ATOM   37478 C  CA  . ASN F  1 632 ? 270.778 -43.777 153.328 1.00 57.79  ? ? ? ? ? ? 875  ASN F CA  1 
ATOM   37479 C  C   . ASN F  1 632 ? 270.787 -44.724 152.125 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 875  ASN F C   1 
ATOM   37480 O  O   . ASN F  1 632 ? 271.239 -44.341 151.033 1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 875  ASN F O   1 
ATOM   37481 C  CB  . ASN F  1 632 ? 272.161 -43.703 153.973 1.00 57.03  ? ? ? ? ? ? 875  ASN F CB  1 
ATOM   37482 C  CG  . ASN F  1 632 ? 272.239 -42.621 155.024 1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 875  ASN F CG  1 
ATOM   37483 O  OD1 . ASN F  1 632 ? 271.631 -41.549 154.858 1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 875  ASN F OD1 1 
ATOM   37484 N  ND2 . ASN F  1 632 ? 272.968 -42.889 156.125 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 875  ASN F ND2 1 
ATOM   37485 N  N   . VAL F  1 633 ? 270.295 -45.952 152.339 1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 876  VAL F N   1 
ATOM   37486 C  CA  . VAL F  1 633 ? 270.064 -46.907 151.243 1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 876  VAL F CA  1 
ATOM   37487 C  C   . VAL F  1 633 ? 268.877 -46.433 150.389 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 876  VAL F C   1 
ATOM   37488 O  O   . VAL F  1 633 ? 268.953 -46.396 149.134 1.00 64.05  ? ? ? ? ? ? 876  VAL F O   1 
ATOM   37489 C  CB  . VAL F  1 633 ? 269.772 -48.353 151.767 1.00 63.09  ? ? ? ? ? ? 876  VAL F CB  1 
ATOM   37490 C  CG1 . VAL F  1 633 ? 269.326 -49.249 150.636 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 876  VAL F CG1 1 
ATOM   37491 C  CG2 . VAL F  1 633 ? 270.997 -48.949 152.461 1.00 62.78  ? ? ? ? ? ? 876  VAL F CG2 1 
ATOM   37492 N  N   . VAL F  1 634 ? 267.793 -46.054 151.079 1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 877  VAL F N   1 
ATOM   37493 C  CA  . VAL F  1 634 ? 266.573 -45.630 150.410 1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 877  VAL F CA  1 
ATOM   37494 C  C   . VAL F  1 634 ? 266.789 -44.297 149.698 1.00 62.26  ? ? ? ? ? ? 877  VAL F C   1 
ATOM   37495 O  O   . VAL F  1 634 ? 266.399 -44.132 148.533 1.00 63.37  ? ? ? ? ? ? 877  VAL F O   1 
ATOM   37496 C  CB  . VAL F  1 634 ? 265.406 -45.531 151.392 1.00 62.09  ? ? ? ? ? ? 877  VAL F CB  1 
ATOM   37497 C  CG1 . VAL F  1 634 ? 264.210 -44.855 150.732 1.00 62.52  ? ? ? ? ? ? 877  VAL F CG1 1 
ATOM   37498 C  CG2 . VAL F  1 634 ? 265.048 -46.910 151.913 1.00 62.92  ? ? ? ? ? ? 877  VAL F CG2 1 
ATOM   37499 N  N   . ILE F  1 635 ? 267.426 -43.363 150.403 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 878  ILE F N   1 
ATOM   37500 C  CA  . ILE F  1 635 ? 267.782 -42.072 149.833 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 878  ILE F CA  1 
ATOM   37501 C  C   . ILE F  1 635 ? 268.484 -42.215 148.496 1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 878  ILE F C   1 
ATOM   37502 O  O   . ILE F  1 635 ? 268.153 -41.522 147.509 1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 878  ILE F O   1 
ATOM   37503 C  CB  . ILE F  1 635 ? 268.739 -41.337 150.746 1.00 58.58  ? ? ? ? ? ? 878  ILE F CB  1 
ATOM   37504 C  CG1 . ILE F  1 635 ? 268.005 -40.971 152.030 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 878  ILE F CG1 1 
ATOM   37505 C  CG2 . ILE F  1 635 ? 269.287 -40.084 150.051 1.00 58.24  ? ? ? ? ? ? 878  ILE F CG2 1 
ATOM   37506 C  CD1 . ILE F  1 635 ? 268.908 -40.441 153.136 1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 878  ILE F CD1 1 
ATOM   37507 N  N   . ALA F  1 636 ? 269.488 -43.093 148.485 1.00 61.91  ? ? ? ? ? ? 879  ALA F N   1 
ATOM   37508 C  CA  . ALA F  1 636 ? 270.194 -43.454 147.254 1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 879  ALA F CA  1 
ATOM   37509 C  C   . ALA F  1 636 ? 269.171 -43.905 146.210 1.00 64.92  ? ? ? ? ? ? 879  ALA F C   1 
ATOM   37510 O  O   . ALA F  1 636 ? 269.185 -43.434 145.062 1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 879  ALA F O   1 
ATOM   37511 C  CB  . ALA F  1 636 ? 271.230 -44.535 147.519 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 879  ALA F CB  1 
ATOM   37512 N  N   . LYS F  1 637 ? 268.236 -44.762 146.617 1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 880  LYS F N   1 
ATOM   37513 C  CA  . LYS F  1 637 ? 267.260 -45.260 145.650 1.00 67.06  ? ? ? ? ? ? 880  LYS F CA  1 
ATOM   37514 C  C   . LYS F  1 637 ? 266.302 -44.202 145.067 1.00 67.05  ? ? ? ? ? ? 880  LYS F C   1 
ATOM   37515 O  O   . LYS F  1 637 ? 265.813 -44.332 143.950 1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 880  LYS F O   1 
ATOM   37516 C  CB  . LYS F  1 637 ? 266.494 -46.473 146.181 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 880  LYS F CB  1 
ATOM   37517 C  CG  . LYS F  1 637 ? 266.799 -47.714 145.283 1.00 69.75  ? ? ? ? ? ? 880  LYS F CG  1 
ATOM   37518 C  CD  . LYS F  1 637 ? 265.569 -48.582 145.012 1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 880  LYS F CD  1 
ATOM   37519 C  CE  . LYS F  1 637 ? 265.044 -49.177 146.332 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 880  LYS F CE  1 
ATOM   37520 N  NZ  . LYS F  1 637 ? 263.556 -49.206 146.329 1.00 71.11  ? ? ? ? ? ? 880  LYS F NZ  1 
ATOM   37521 N  N   . ASN F  1 638 ? 266.057 -43.137 145.812 1.00 65.44  ? ? ? ? ? ? 881  ASN F N   1 
ATOM   37522 C  CA  . ASN F  1 638 ? 265.018 -42.177 145.440 1.00 65.38  ? ? ? ? ? ? 881  ASN F CA  1 
ATOM   37523 C  C   . ASN F  1 638 ? 265.570 -40.837 144.990 1.00 64.66  ? ? ? ? ? ? 881  ASN F C   1 
ATOM   37524 O  O   . ASN F  1 638 ? 264.855 -39.830 144.878 1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 881  ASN F O   1 
ATOM   37525 C  CB  . ASN F  1 638 ? 264.077 -42.027 146.623 1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 881  ASN F CB  1 
ATOM   37526 C  CG  . ASN F  1 638 ? 263.307 -43.285 146.867 1.00 65.34  ? ? ? ? ? ? 881  ASN F CG  1 
ATOM   37527 O  OD1 . ASN F  1 638 ? 262.470 -43.645 146.041 1.00 66.82  ? ? ? ? ? ? 881  ASN F OD1 1 
ATOM   37528 N  ND2 . ASN F  1 638 ? 263.619 -44.005 147.956 1.00 64.71  ? ? ? ? ? ? 881  ASN F ND2 1 
ATOM   37529 N  N   . VAL F  1 639 ? 266.862 -40.843 144.714 1.00 64.63  ? ? ? ? ? ? 882  VAL F N   1 
ATOM   37530 C  CA  . VAL F  1 639 ? 267.521 -39.641 144.291 1.00 64.06  ? ? ? ? ? ? 882  VAL F CA  1 
ATOM   37531 C  C   . VAL F  1 639 ? 266.773 -38.888 143.165 1.00 64.93  ? ? ? ? ? ? 882  VAL F C   1 
ATOM   37532 O  O   . VAL F  1 639 ? 266.909 -37.673 143.094 1.00 64.13  ? ? ? ? ? ? 882  VAL F O   1 
ATOM   37533 C  CB  . VAL F  1 639 ? 268.986 -39.899 143.899 1.00 64.39  ? ? ? ? ? ? 882  VAL F CB  1 
ATOM   37534 C  CG1 . VAL F  1 639 ? 269.130 -39.924 142.384 1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 882  VAL F CG1 1 
ATOM   37535 C  CG2 . VAL F  1 639 ? 269.886 -38.837 144.515 1.00 62.84  ? ? ? ? ? ? 882  VAL F CG2 1 
ATOM   37536 N  N   . ASP F  1 640 ? 265.986 -39.551 142.300 1.00 66.57  ? ? ? ? ? ? 883  ASP F N   1 
ATOM   37537 C  CA  . ASP F  1 640 ? 265.200 -38.786 141.274 1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 883  ASP F CA  1 
ATOM   37538 C  C   . ASP F  1 640 ? 264.101 -37.888 141.835 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 883  ASP F C   1 
ATOM   37539 O  O   . ASP F  1 640 ? 263.884 -36.753 141.393 1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 883  ASP F O   1 
ATOM   37540 C  CB  . ASP F  1 640 ? 264.563 -39.726 140.282 1.00 69.47  ? ? ? ? ? ? 883  ASP F CB  1 
ATOM   37541 C  CG  . ASP F  1 640 ? 265.567 -40.308 139.385 1.00 70.71  ? ? ? ? ? ? 883  ASP F CG  1 
ATOM   37542 O  OD1 . ASP F  1 640 ? 266.738 -39.870 139.513 1.00 69.92  ? ? ? ? ? ? 883  ASP F OD1 1 
ATOM   37543 O  OD2 . ASP F  1 640 ? 265.219 -41.194 138.569 1.00 72.51  ? ? ? ? ? ? 883  ASP F OD2 1 
ATOM   37544 N  N   . LYS F  1 641 ? 263.380 -38.443 142.793 1.00 65.98  ? ? ? ? ? ? 884  LYS F N   1 
ATOM   37545 C  CA  . LYS F  1 641 ? 262.312 -37.738 143.425 1.00 65.15  ? ? ? ? ? ? 884  LYS F CA  1 
ATOM   37546 C  C   . LYS F  1 641 ? 262.800 -36.360 143.877 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 884  LYS F C   1 
ATOM   37547 O  O   . LYS F  1 641 ? 262.238 -35.311 143.507 1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 884  LYS F O   1 
ATOM   37548 C  CB  . LYS F  1 641 ? 261.811 -38.568 144.600 1.00 64.65  ? ? ? ? ? ? 884  LYS F CB  1 
ATOM   37549 C  CG  . LYS F  1 641 ? 260.576 -39.367 144.263 1.00 66.10  ? ? ? ? ? ? 884  LYS F CG  1 
ATOM   37550 C  CD  . LYS F  1 641 ? 259.414 -38.422 143.953 1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 884  LYS F CD  1 
ATOM   37551 C  CE  . LYS F  1 641 ? 258.266 -39.187 143.307 1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 884  LYS F CE  1 
ATOM   37552 N  NZ  . LYS F  1 641 ? 257.204 -38.288 142.799 1.00 68.51  ? ? ? ? ? ? 884  LYS F NZ  1 
ATOM   37553 N  N   . PHE F  1 642 ? 263.859 -36.365 144.670 1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 885  PHE F N   1 
ATOM   37554 C  CA  . PHE F  1 642 ? 264.382 -35.126 145.167 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CA  1 
ATOM   37555 C  C   . PHE F  1 642 ? 264.699 -34.168 144.044 1.00 61.40  ? ? ? ? ? ? 885  PHE F C   1 
ATOM   37556 O  O   . PHE F  1 642 ? 264.285 -33.006 144.059 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 885  PHE F O   1 
ATOM   37557 C  CB  . PHE F  1 642 ? 265.567 -35.432 146.032 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CB  1 
ATOM   37558 C  CG  . PHE F  1 642 ? 265.264 -36.495 147.021 1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CG  1 
ATOM   37559 C  CD1 . PHE F  1 642 ? 264.015 -36.538 147.629 1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CD1 1 
ATOM   37560 C  CD2 . PHE F  1 642 ? 266.199 -37.491 147.323 1.00 59.72  ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CD2 1 
ATOM   37561 C  CE1 . PHE F  1 642 ? 263.705 -37.542 148.544 1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CE1 1 
ATOM   37562 C  CE2 . PHE F  1 642 ? 265.907 -38.516 148.260 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CE2 1 
ATOM   37563 C  CZ  . PHE F  1 642 ? 264.657 -38.542 148.860 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CZ  1 
ATOM   37564 N  N   . ALA F  1 643 ? 265.402 -34.657 143.042 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 886  ALA F N   1 
ATOM   37565 C  CA  . ALA F  1 643 ? 265.665 -33.827 141.867 1.00 63.34  ? ? ? ? ? ? 886  ALA F CA  1 
ATOM   37566 C  C   . ALA F  1 643 ? 264.361 -33.235 141.351 1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 886  ALA F C   1 
ATOM   37567 O  O   . ALA F  1 643 ? 264.266 -32.042 141.046 1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 886  ALA F O   1 
ATOM   37568 C  CB  . ALA F  1 643 ? 266.353 -34.654 140.760 1.00 64.95  ? ? ? ? ? ? 886  ALA F CB  1 
ATOM   37569 N  N   . GLU F  1 644 ? 263.356 -34.091 141.261 1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 887  GLU F N   1 
ATOM   37570 C  CA  . GLU F  1 644 ? 262.078 -33.692 140.725 1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 887  GLU F CA  1 
ATOM   37571 C  C   . GLU F  1 644 ? 261.442 -32.568 141.581 1.00 64.18  ? ? ? ? ? ? 887  GLU F C   1 
ATOM   37572 O  O   . GLU F  1 644 ? 260.800 -31.654 141.037 1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 887  GLU F O   1 
ATOM   37573 C  CB  . GLU F  1 644 ? 261.193 -34.935 140.624 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 887  GLU F CB  1 
ATOM   37574 C  CG  . GLU F  1 644 ? 259.981 -34.830 139.705 1.00 68.35  ? ? ? ? ? ? 887  GLU F CG  1 
ATOM   37575 C  CD  . GLU F  1 644 ? 258.960 -35.921 140.023 1.00 69.15  ? ? ? ? ? ? 887  GLU F CD  1 
ATOM   37576 O  OE1 . GLU F  1 644 ? 259.341 -36.973 140.624 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 887  GLU F OE1 1 
ATOM   37577 O  OE2 . GLU F  1 644 ? 257.773 -35.707 139.691 1.00 69.96  ? ? ? ? ? ? 887  GLU F OE2 1 
ATOM   37578 N  N   . TRP F  1 645 ? 261.663 -32.614 142.899 1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 888  TRP F N   1 
ATOM   37579 C  CA  . TRP F  1 645 ? 261.110 -31.608 143.838 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CA  1 
ATOM   37580 C  C   . TRP F  1 645 ? 261.844 -30.254 143.874 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 888  TRP F C   1 
ATOM   37581 O  O   . TRP F  1 645 ? 261.381 -29.272 144.519 1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 888  TRP F O   1 
ATOM   37582 C  CB  . TRP F  1 645 ? 261.060 -32.181 145.257 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CB  1 
ATOM   37583 C  CG  . TRP F  1 645 ? 260.122 -33.334 145.365 1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CG  1 
ATOM   37584 C  CD1 . TRP F  1 645 ? 259.115 -33.668 144.488 1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CD1 1 
ATOM   37585 C  CD2 . TRP F  1 645 ? 260.070 -34.303 146.416 1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CD2 1 
ATOM   37586 N  NE1 . TRP F  1 645 ? 258.444 -34.788 144.941 1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 888  TRP F NE1 1 
ATOM   37587 C  CE2 . TRP F  1 645 ? 259.011 -35.195 146.119 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CE2 1 
ATOM   37588 C  CE3 . TRP F  1 645 ? 260.807 -34.501 147.574 1.00 59.26  ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CE3 1 
ATOM   37589 C  CZ2 . TRP F  1 645 ? 258.684 -36.258 146.937 1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CZ2 1 
ATOM   37590 C  CZ3 . TRP F  1 645 ? 260.476 -35.560 148.388 1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CZ3 1 
ATOM   37591 C  CH2 . TRP F  1 645 ? 259.427 -36.427 148.066 1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CH2 1 
ATOM   37592 N  N   . GLY F  1 646 ? 262.988 -30.213 143.189 1.00 60.59  ? ? ? ? ? ? 889  GLY F N   1 
ATOM   37593 C  CA  . GLY F  1 646 ? 263.829 -29.032 143.168 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 889  GLY F CA  1 
ATOM   37594 C  C   . GLY F  1 646 ? 264.659 -28.966 144.428 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 889  GLY F C   1 
ATOM   37595 O  O   . GLY F  1 646 ? 265.258 -27.942 144.730 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 889  GLY F O   1 
ATOM   37596 N  N   . VAL F  1 647 ? 264.689 -30.054 145.190 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 890  VAL F N   1 
ATOM   37597 C  CA  . VAL F  1 647 ? 265.570 -30.094 146.340 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 890  VAL F CA  1 
ATOM   37598 C  C   . VAL F  1 647 ? 267.001 -29.804 145.874 1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 890  VAL F C   1 
ATOM   37599 O  O   . VAL F  1 647 ? 267.567 -30.564 145.083 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 890  VAL F O   1 
ATOM   37600 C  CB  . VAL F  1 647 ? 265.526 -31.448 147.010 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 890  VAL F CB  1 
ATOM   37601 C  CG1 . VAL F  1 647 ? 266.465 -31.476 148.187 1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 890  VAL F CG1 1 
ATOM   37602 C  CG2 . VAL F  1 647 ? 264.133 -31.732 147.449 1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 890  VAL F CG2 1 
ATOM   37603 N  N   . THR F  1 648 ? 267.592 -28.711 146.345 1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 891  THR F N   1 
ATOM   37604 C  CA  . THR F  1 648 ? 268.967 -28.406 145.975 1.00 55.67  ? ? ? ? ? ? 891  THR F CA  1 
ATOM   37605 C  C   . THR F  1 648 ? 269.959 -28.608 147.106 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 891  THR F C   1 
ATOM   37606 O  O   . THR F  1 648 ? 271.167 -28.714 146.886 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 891  THR F O   1 
ATOM   37607 C  CB  . THR F  1 648 ? 269.079 -26.987 145.479 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 891  THR F CB  1 
ATOM   37608 O  OG1 . THR F  1 648 ? 268.635 -26.084 146.507 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 891  THR F OG1 1 
ATOM   37609 C  CG2 . THR F  1 648 ? 268.216 -26.833 144.256 1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 891  THR F CG2 1 
ATOM   37610 N  N   . ASP F  1 649 ? 269.442 -28.627 148.326 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 892  ASP F N   1 
ATOM   37611 C  CA  . ASP F  1 649 ? 270.256 -28.892 149.513 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 892  ASP F CA  1 
ATOM   37612 C  C   . ASP F  1 649 ? 269.583 -29.980 150.341 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 892  ASP F C   1 
ATOM   37613 O  O   . ASP F  1 649 ? 268.463 -29.819 150.800 1.00 51.88  ? ? ? ? ? ? 892  ASP F O   1 
ATOM   37614 C  CB  . ASP F  1 649 ? 270.470 -27.606 150.317 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 892  ASP F CB  1 
ATOM   37615 C  CG  . ASP F  1 649 ? 271.134 -26.516 149.487 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 892  ASP F CG  1 
ATOM   37616 O  OD1 . ASP F  1 649 ? 272.385 -26.431 149.506 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 892  ASP F OD1 1 
ATOM   37617 O  OD2 . ASP F  1 649 ? 270.415 -25.761 148.776 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 892  ASP F OD2 1 
ATOM   37618 N  N   . PHE F  1 650 ? 270.237 -31.116 150.491 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 893  PHE F N   1 
ATOM   37619 C  CA  . PHE F  1 650 ? 269.608 -32.169 151.218 1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CA  1 
ATOM   37620 C  C   . PHE F  1 650 ? 270.214 -32.090 152.598 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 893  PHE F C   1 
ATOM   37621 O  O   . PHE F  1 650 ? 271.437 -32.170 152.739 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 893  PHE F O   1 
ATOM   37622 C  CB  . PHE F  1 650 ? 269.922 -33.506 150.564 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CB  1 
ATOM   37623 C  CG  . PHE F  1 650 ? 269.056 -34.626 151.050 1.00 53.98  ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CG  1 
ATOM   37624 C  CD1 . PHE F  1 650 ? 268.125 -35.222 150.210 1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CD1 1 
ATOM   37625 C  CD2 . PHE F  1 650 ? 269.157 -35.075 152.368 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CD2 1 
ATOM   37626 C  CE1 . PHE F  1 650 ? 267.303 -36.258 150.669 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CE1 1 
ATOM   37627 C  CE2 . PHE F  1 650 ? 268.346 -36.112 152.838 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CE2 1 
ATOM   37628 C  CZ  . PHE F  1 650 ? 267.407 -36.701 151.983 1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CZ  1 
ATOM   37629 N  N   . GLU F  1 651 ? 269.389 -31.895 153.621 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 894  GLU F N   1 
ATOM   37630 C  CA  . GLU F  1 651 ? 269.933 -31.835 154.971 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 894  GLU F CA  1 
ATOM   37631 C  C   . GLU F  1 651 ? 269.839 -33.213 155.573 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 894  GLU F C   1 
ATOM   37632 O  O   . GLU F  1 651 ? 268.744 -33.664 155.885 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 894  GLU F O   1 
ATOM   37633 C  CB  . GLU F  1 651 ? 269.154 -30.862 155.865 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 894  GLU F CB  1 
ATOM   37634 C  CG  . GLU F  1 651 ? 269.770 -30.740 157.271 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 894  GLU F CG  1 
ATOM   37635 C  CD  . GLU F  1 651 ? 268.909 -29.973 158.261 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 894  GLU F CD  1 
ATOM   37636 O  OE1 . GLU F  1 651 ? 268.193 -29.001 157.863 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 894  GLU F OE1 1 
ATOM   37637 O  OE2 . GLU F  1 651 ? 268.975 -30.358 159.457 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 894  GLU F OE2 1 
ATOM   37638 N  N   . MET F  1 652 ? 270.962 -33.889 155.755 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 895  MET F N   1 
ATOM   37639 C  CA  . MET F  1 652 ? 270.890 -35.208 156.360 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 895  MET F CA  1 
ATOM   37640 C  C   . MET F  1 652 ? 270.757 -35.163 157.880 1.00 48.76  ? ? ? ? ? ? 895  MET F C   1 
ATOM   37641 O  O   . MET F  1 652 ? 271.107 -34.187 158.510 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 895  MET F O   1 
ATOM   37642 C  CB  . MET F  1 652 ? 272.100 -36.037 155.943 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 895  MET F CB  1 
ATOM   37643 C  CG  . MET F  1 652 ? 272.135 -36.262 154.451 1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 895  MET F CG  1 
ATOM   37644 S  SD  . MET F  1 652 ? 273.311 -37.541 153.966 1.00 52.87  ? ? ? ? ? ? 895  MET F SD  1 
ATOM   37645 C  CE  . MET F  1 652 ? 272.359 -39.014 154.425 1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 895  MET F CE  1 
ATOM   37646 N  N   . ALA F  1 653 ? 270.232 -36.212 158.477 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 896  ALA F N   1 
ATOM   37647 C  CA  . ALA F  1 653 ? 270.389 -36.347 159.904 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 896  ALA F CA  1 
ATOM   37648 C  C   . ALA F  1 653 ? 271.863 -36.239 160.255 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 896  ALA F C   1 
ATOM   37649 O  O   . ALA F  1 653 ? 272.744 -36.339 159.391 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 896  ALA F O   1 
ATOM   37650 C  CB  . ALA F  1 653 ? 269.874 -37.684 160.340 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 896  ALA F CB  1 
ATOM   37651 N  N   . PRO F  1 654 ? 272.143 -36.034 161.536 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 897  PRO F N   1 
ATOM   37652 C  CA  . PRO F  1 654 ? 273.494 -36.216 162.018 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 897  PRO F CA  1 
ATOM   37653 C  C   . PRO F  1 654 ? 273.855 -37.695 161.915 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 897  PRO F C   1 
ATOM   37654 O  O   . PRO F  1 654 ? 273.085 -38.571 162.370 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 897  PRO F O   1 
ATOM   37655 C  CB  . PRO F  1 654 ? 273.384 -35.803 163.479 1.00 45.57  ? ? ? ? ? ? 897  PRO F CB  1 
ATOM   37656 C  CG  . PRO F  1 654 ? 271.938 -36.069 163.840 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 897  PRO F CG  1 
ATOM   37657 C  CD  . PRO F  1 654 ? 271.216 -35.625 162.601 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 897  PRO F CD  1 
ATOM   37658 N  N   . GLN F  1 655 ? 275.017 -37.990 161.329 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 898  GLN F N   1 
ATOM   37659 C  CA  . GLN F  1 655 ? 275.349 -39.406 161.074 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 898  GLN F CA  1 
ATOM   37660 C  C   . GLN F  1 655 ? 276.158 -40.150 162.143 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 898  GLN F C   1 
ATOM   37661 O  O   . GLN F  1 655 ? 276.448 -41.319 161.961 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 898  GLN F O   1 
ATOM   37662 C  CB  . GLN F  1 655 ? 276.009 -39.578 159.709 1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 898  GLN F CB  1 
ATOM   37663 C  CG  . GLN F  1 655 ? 275.174 -39.032 158.547 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 898  GLN F CG  1 
ATOM   37664 C  CD  . GLN F  1 655 ? 273.929 -39.868 158.227 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 898  GLN F CD  1 
ATOM   37665 O  OE1 . GLN F  1 655 ? 274.026 -41.051 157.891 1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 898  GLN F OE1 1 
ATOM   37666 N  NE2 . GLN F  1 655 ? 272.755 -39.243 158.312 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 898  GLN F NE2 1 
ATOM   37667 N  N   . TYR F  1 656 ? 276.499 -39.483 163.248 1.00 47.78  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F N   1 
ATOM   37668 C  CA  . TYR F  1 656 ? 277.274 -40.071 164.348 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CA  1 
ATOM   37669 C  C   . TYR F  1 656 ? 276.512 -41.217 164.934 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F C   1 
ATOM   37670 O  O   . TYR F  1 656 ? 275.283 -41.198 164.974 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F O   1 
ATOM   37671 C  CB  . TYR F  1 656 ? 277.575 -38.986 165.378 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CB  1 
ATOM   37672 C  CG  . TYR F  1 656 ? 277.770 -37.731 164.600 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CG  1 
ATOM   37673 C  CD1 . TYR F  1 656 ? 278.988 -37.464 163.966 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CD1 1 
ATOM   37674 C  CD2 . TYR F  1 656 ? 276.704 -36.879 164.344 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CD2 1 
ATOM   37675 C  CE1 . TYR F  1 656 ? 279.150 -36.314 163.146 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CE1 1 
ATOM   37676 C  CE2 . TYR F  1 656 ? 276.851 -35.721 163.535 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CE2 1 
ATOM   37677 C  CZ  . TYR F  1 656 ? 278.067 -35.441 162.939 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CZ  1 
ATOM   37678 O  OH  . TYR F  1 656 ? 278.199 -34.318 162.141 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F OH  1 
ATOM   37679 N  N   . VAL F  1 657 ? 277.256 -42.241 165.324 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 900  VAL F N   1 
ATOM   37680 C  CA  . VAL F  1 657 ? 276.706 -43.480 165.848 1.00 48.89  ? ? ? ? ? ? 900  VAL F CA  1 
ATOM   37681 C  C   . VAL F  1 657 ? 276.089 -43.229 167.194 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 900  VAL F C   1 
ATOM   37682 O  O   . VAL F  1 657 ? 276.773 -42.817 168.135 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 900  VAL F O   1 
ATOM   37683 C  CB  . VAL F  1 657 ? 277.802 -44.525 166.017 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 900  VAL F CB  1 
ATOM   37684 C  CG1 . VAL F  1 657 ? 277.391 -45.550 167.100 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 900  VAL F CG1 1 
ATOM   37685 C  CG2 . VAL F  1 657 ? 278.118 -45.191 164.649 1.00 50.78  ? ? ? ? ? ? 900  VAL F CG2 1 
ATOM   37686 N  N   . SER F  1 658 ? 274.796 -43.481 167.292 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 901  SER F N   1 
ATOM   37687 C  CA  . SER F  1 658 ? 274.102 -43.046 168.488 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 901  SER F CA  1 
ATOM   37688 C  C   . SER F  1 658 ? 274.498 -43.754 169.788 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 901  SER F C   1 
ATOM   37689 O  O   . SER F  1 658 ? 274.761 -44.946 169.780 1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 901  SER F O   1 
ATOM   37690 C  CB  . SER F  1 658 ? 272.597 -43.162 168.308 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 901  SER F CB  1 
ATOM   37691 O  OG  . SER F  1 658 ? 271.976 -42.523 169.426 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 901  SER F OG  1 
ATOM   37692 N  N   . SER F  1 659 ? 274.517 -43.042 170.907 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 902  SER F N   1 
ATOM   37693 C  CA  . SER F  1 659 ? 274.720 -43.734 172.159 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 902  SER F CA  1 
ATOM   37694 C  C   . SER F  1 659 ? 273.386 -44.340 172.509 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 902  SER F C   1 
ATOM   37695 O  O   . SER F  1 659 ? 272.393 -44.125 171.783 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 902  SER F O   1 
ATOM   37696 C  CB  . SER F  1 659 ? 275.133 -42.783 173.262 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 902  SER F CB  1 
ATOM   37697 O  OG  . SER F  1 659 ? 274.011 -42.350 174.016 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 902  SER F OG  1 
ATOM   37698 N  N   . THR F  1 660 ? 273.316 -45.080 173.616 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 903  THR F N   1 
ATOM   37699 C  CA  . THR F  1 660 ? 272.056 -45.803 173.911 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 903  THR F CA  1 
ATOM   37700 C  C   . THR F  1 660 ? 271.696 -45.861 175.386 1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 903  THR F C   1 
ATOM   37701 O  O   . THR F  1 660 ? 270.943 -46.711 175.816 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 903  THR F O   1 
ATOM   37702 C  CB  . THR F  1 660 ? 272.076 -47.226 173.334 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 903  THR F CB  1 
ATOM   37703 O  OG1 . THR F  1 660 ? 273.311 -47.839 173.689 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 903  THR F OG1 1 
ATOM   37704 C  CG2 . THR F  1 660 ? 271.933 -47.210 171.795 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 903  THR F CG2 1 
ATOM   37705 N  N   . ASP F  1 661 ? 272.241 -44.923 176.138 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F N   1 
ATOM   37706 C  CA  . ASP F  1 661 ? 271.946 -44.791 177.542 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F CA  1 
ATOM   37707 C  C   . ASP F  1 661 ? 270.498 -44.374 177.754 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F C   1 
ATOM   37708 O  O   . ASP F  1 661 ? 270.006 -44.472 178.865 1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F O   1 
ATOM   37709 C  CB  . ASP F  1 661 ? 272.884 -43.754 178.185 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F CB  1 
ATOM   37710 C  CG  . ASP F  1 661 ? 272.939 -42.413 177.384 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F CG  1 
ATOM   37711 O  OD1 . ASP F  1 661 ? 273.911 -42.166 176.595 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F OD1 1 
ATOM   37712 O  OD2 . ASP F  1 661 ? 271.981 -41.612 177.536 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F OD2 1 
ATOM   37713 N  N   . GLY F  1 662 ? 269.807 -43.900 176.712 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 905  GLY F N   1 
ATOM   37714 C  CA  . GLY F  1 662 ? 268.366 -43.559 176.842 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 905  GLY F CA  1 
ATOM   37715 C  C   . GLY F  1 662 ? 268.082 -42.470 177.874 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 905  GLY F C   1 
ATOM   37716 O  O   . GLY F  1 662 ? 266.925 -42.256 178.296 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 905  GLY F O   1 
ATOM   37717 N  N   . SER F  1 663 ? 269.150 -41.767 178.259 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 906  SER F N   1 
ATOM   37718 C  CA  . SER F  1 663 ? 269.074 -40.644 179.194 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 906  SER F CA  1 
ATOM   37719 C  C   . SER F  1 663 ? 268.266 -39.445 178.661 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 906  SER F C   1 
ATOM   37720 O  O   . SER F  1 663 ? 268.057 -38.455 179.391 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 906  SER F O   1 
ATOM   37721 C  CB  . SER F  1 663 ? 270.485 -40.184 179.573 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 906  SER F CB  1 
ATOM   37722 O  OG  . SER F  1 663 ? 271.097 -39.408 178.540 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 906  SER F OG  1 
ATOM   37723 N  N   . PHE F  1 664 ? 267.820 -39.555 177.403 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F N   1 
ATOM   37724 C  CA  . PHE F  1 664 ? 267.137 -38.466 176.677 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CA  1 
ATOM   37725 C  C   . PHE F  1 664 ? 266.555 -39.016 175.376 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F C   1 
ATOM   37726 O  O   . PHE F  1 664 ? 267.085 -39.982 174.804 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F O   1 
ATOM   37727 C  CB  . PHE F  1 664 ? 268.122 -37.315 176.353 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CB  1 
ATOM   37728 C  CG  . PHE F  1 664 ? 267.486 -36.159 175.740 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CG  1 
ATOM   37729 C  CD1 . PHE F  1 664 ? 266.682 -35.345 176.506 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CD1 1 
ATOM   37730 C  CD2 . PHE F  1 664 ? 267.646 -35.900 174.398 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CD2 1 
ATOM   37731 C  CE1 . PHE F  1 664 ? 266.044 -34.234 175.950 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CE1 1 
ATOM   37732 C  CE2 . PHE F  1 664 ? 267.029 -34.803 173.799 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CE2 1 
ATOM   37733 C  CZ  . PHE F  1 664 ? 266.219 -33.957 174.576 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CZ  1 
ATOM   37734 N  N   . LEU F  1 665 ? 265.486 -38.388 174.903 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 908  LEU F N   1 
ATOM   37735 C  CA  . LEU F  1 665 ? 264.810 -38.822 173.687 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 908  LEU F CA  1 
ATOM   37736 C  C   . LEU F  1 665 ? 265.751 -39.072 172.515 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 908  LEU F C   1 
ATOM   37737 O  O   . LEU F  1 665 ? 265.461 -39.898 171.642 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 908  LEU F O   1 
ATOM   37738 C  CB  . LEU F  1 665 ? 263.829 -37.745 173.251 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 908  LEU F CB  1 
ATOM   37739 C  CG  . LEU F  1 665 ? 263.323 -37.850 171.817 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 908  LEU F CG  1 
ATOM   37740 C  CD1 . LEU F  1 665 ? 262.518 -39.124 171.635 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 908  LEU F CD1 1 
ATOM   37741 C  CD2 . LEU F  1 665 ? 262.467 -36.650 171.495 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 908  LEU F CD2 1 
ATOM   37742 N  N   . ASP F  1 666 ? 266.853 -38.320 172.457 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F N   1 
ATOM   37743 C  CA  . ASP F  1 666 ? 267.754 -38.409 171.307 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F CA  1 
ATOM   37744 C  C   . ASP F  1 666 ? 268.357 -39.782 171.270 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F C   1 
ATOM   37745 O  O   . ASP F  1 666 ? 268.488 -40.362 170.196 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F O   1 
ATOM   37746 C  CB  . ASP F  1 666 ? 268.902 -37.402 171.396 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F CB  1 
ATOM   37747 C  CG  . ASP F  1 666 ? 268.555 -36.011 170.837 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F CG  1 
ATOM   37748 O  OD1 . ASP F  1 666 ? 267.522 -35.815 170.149 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F OD1 1 
ATOM   37749 O  OD2 . ASP F  1 666 ? 269.391 -35.109 171.092 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F OD2 1 
ATOM   37750 N  N   . SER F  1 667 ? 268.748 -40.277 172.451 1.00 44.68  ? ? ? ? ? ? 910  SER F N   1 
ATOM   37751 C  CA  . SER F  1 667 ? 269.467 -41.552 172.569 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 910  SER F CA  1 
ATOM   37752 C  C   . SER F  1 667 ? 268.489 -42.690 172.650 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 910  SER F C   1 
ATOM   37753 O  O   . SER F  1 667 ? 268.891 -43.835 172.489 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 910  SER F O   1 
ATOM   37754 C  CB  . SER F  1 667 ? 270.443 -41.608 173.772 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 910  SER F CB  1 
ATOM   37755 O  OG  . SER F  1 667 ? 269.796 -41.393 175.023 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 910  SER F OG  1 
ATOM   37756 N  N   . VAL F  1 668 ? 267.220 -42.380 172.928 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 911  VAL F N   1 
ATOM   37757 C  CA  . VAL F  1 668 ? 266.170 -43.398 172.966 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 911  VAL F CA  1 
ATOM   37758 C  C   . VAL F  1 668 ? 265.883 -43.786 171.537 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 911  VAL F C   1 
ATOM   37759 O  O   . VAL F  1 668 ? 265.789 -44.935 171.199 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 911  VAL F O   1 
ATOM   37760 C  CB  . VAL F  1 668 ? 264.860 -42.881 173.600 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 911  VAL F CB  1 
ATOM   37761 C  CG1 . VAL F  1 668 ? 263.725 -43.810 173.245 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 911  VAL F CG1 1 
ATOM   37762 C  CG2 . VAL F  1 668 ? 265.001 -42.725 175.106 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 911  VAL F CG2 1 
ATOM   37763 N  N   . ILE F  1 669 ? 265.773 -42.780 170.697 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 912  ILE F N   1 
ATOM   37764 C  CA  . ILE F  1 669 ? 265.457 -42.934 169.287 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 912  ILE F CA  1 
ATOM   37765 C  C   . ILE F  1 669 ? 266.645 -42.991 168.285 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 912  ILE F C   1 
ATOM   37766 O  O   . ILE F  1 669 ? 266.463 -43.237 167.066 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 912  ILE F O   1 
ATOM   37767 C  CB  . ILE F  1 669 ? 264.791 -41.700 168.845 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 912  ILE F CB  1 
ATOM   37768 C  CG1 . ILE F  1 669 ? 263.518 -41.514 169.578 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 912  ILE F CG1 1 
ATOM   37769 C  CG2 . ILE F  1 669 ? 264.319 -41.934 167.424 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 912  ILE F CG2 1 
ATOM   37770 C  CD1 . ILE F  1 669 ? 262.471 -41.313 168.469 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 912  ILE F CD1 1 
ATOM   37771 N  N   . GLN F  1 670 ? 267.829 -42.652 168.792 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 913  GLN F N   1 
ATOM   37772 C  CA  . GLN F  1 670 ? 269.063 -42.802 168.060 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 913  GLN F CA  1 
ATOM   37773 C  C   . GLN F  1 670 ? 269.100 -41.971 166.798 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 913  GLN F C   1 
ATOM   37774 O  O   . GLN F  1 670 ? 269.466 -42.472 165.737 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 913  GLN F O   1 
ATOM   37775 C  CB  . GLN F  1 670 ? 269.297 -44.280 167.787 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 913  GLN F CB  1 
ATOM   37776 C  CG  . GLN F  1 670 ? 269.549 -45.015 169.107 1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 913  GLN F CG  1 
ATOM   37777 C  CD  . GLN F  1 670 ? 269.720 -46.525 168.985 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 913  GLN F CD  1 
ATOM   37778 O  OE1 . GLN F  1 670 ? 270.302 -47.033 168.032 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 913  GLN F OE1 1 
ATOM   37779 N  NE2 . GLN F  1 670 ? 269.233 -47.242 169.981 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 913  GLN F NE2 1 
ATOM   37780 N  N   . ASN F  1 671 ? 268.739 -40.694 166.917 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 914  ASN F N   1 
ATOM   37781 C  CA  . ASN F  1 671 ? 268.632 -39.828 165.747 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 914  ASN F CA  1 
ATOM   37782 C  C   . ASN F  1 671 ? 269.976 -39.380 165.340 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 914  ASN F C   1 
ATOM   37783 O  O   . ASN F  1 671 ? 270.123 -38.858 164.262 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 914  ASN F O   1 
ATOM   37784 C  CB  . ASN F  1 671 ? 267.714 -38.605 165.987 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 914  ASN F CB  1 
ATOM   37785 C  CG  . ASN F  1 671 ? 268.010 -37.840 167.297 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 914  ASN F CG  1 
ATOM   37786 O  OD1 . ASN F  1 671 ? 269.019 -38.056 167.955 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 914  ASN F OD1 1 
ATOM   37787 N  ND2 . ASN F  1 671 ? 267.119 -36.937 167.655 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 914  ASN F ND2 1 
ATOM   37788 N  N   . GLY F  1 672 ? 270.955 -39.558 166.224 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 915  GLY F N   1 
ATOM   37789 C  CA  . GLY F  1 672 ? 272.315 -39.141 165.933 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 915  GLY F CA  1 
ATOM   37790 C  C   . GLY F  1 672 ? 272.770 -37.871 166.624 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 915  GLY F C   1 
ATOM   37791 O  O   . GLY F  1 672 ? 273.854 -37.378 166.358 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 915  GLY F O   1 
ATOM   37792 N  N   . TYR F  1 673 ? 271.971 -37.330 167.530 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F N   1 
ATOM   37793 C  CA  . TYR F  1 673 ? 272.448 -36.167 168.295 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CA  1 
ATOM   37794 C  C   . TYR F  1 673 ? 273.074 -36.581 169.619 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F C   1 
ATOM   37795 O  O   . TYR F  1 673 ? 273.791 -35.796 170.255 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F O   1 
ATOM   37796 C  CB  . TYR F  1 673 ? 271.345 -35.133 168.548 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CB  1 
ATOM   37797 C  CG  . TYR F  1 673 ? 270.921 -34.373 167.319 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CG  1 
ATOM   37798 C  CD1 . TYR F  1 673 ? 271.683 -33.318 166.836 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CD1 1 
ATOM   37799 C  CD2 . TYR F  1 673 ? 269.749 -34.705 166.643 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CD2 1 
ATOM   37800 C  CE1 . TYR F  1 673 ? 271.286 -32.613 165.681 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CE1 1 
ATOM   37801 C  CE2 . TYR F  1 673 ? 269.341 -34.003 165.501 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CE2 1 
ATOM   37802 C  CZ  . TYR F  1 673 ? 270.111 -32.959 165.022 1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CZ  1 
ATOM   37803 O  OH  . TYR F  1 673 ? 269.719 -32.281 163.901 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F OH  1 
ATOM   37804 N  N   . ALA F  1 674 ? 272.803 -37.809 170.052 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 917  ALA F N   1 
ATOM   37805 C  CA  . ALA F  1 674 ? 273.459 -38.280 171.260 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 917  ALA F CA  1 
ATOM   37806 C  C   . ALA F  1 674 ? 274.533 -39.206 170.775 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 917  ALA F C   1 
ATOM   37807 O  O   . ALA F  1 674 ? 274.196 -40.311 170.302 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 917  ALA F O   1 
ATOM   37808 C  CB  . ALA F  1 674 ? 272.484 -39.023 172.197 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 917  ALA F CB  1 
ATOM   37809 N  N   . PHE F  1 675 ? 275.805 -38.792 170.866 1.00 43.97  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F N   1 
ATOM   37810 C  CA  . PHE F  1 675 ? 276.884 -39.666 170.410 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CA  1 
ATOM   37811 C  C   . PHE F  1 675 ? 278.122 -39.634 171.289 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F C   1 
ATOM   37812 O  O   . PHE F  1 675 ? 278.393 -38.676 172.026 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F O   1 
ATOM   37813 C  CB  . PHE F  1 675 ? 277.264 -39.295 169.002 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CB  1 
ATOM   37814 C  CG  . PHE F  1 675 ? 277.482 -37.844 168.856 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CG  1 
ATOM   37815 C  CD1 . PHE F  1 675 ? 278.621 -37.259 169.385 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CD1 1 
ATOM   37816 C  CD2 . PHE F  1 675 ? 276.536 -37.045 168.285 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CD2 1 
ATOM   37817 C  CE1 . PHE F  1 675 ? 278.833 -35.890 169.300 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CE1 1 
ATOM   37818 C  CE2 . PHE F  1 675 ? 276.741 -35.705 168.203 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CE2 1 
ATOM   37819 C  CZ  . PHE F  1 675 ? 277.894 -35.117 168.706 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CZ  1 
ATOM   37820 N  N   . THR F  1 676 ? 278.881 -40.718 171.179 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 919  THR F N   1 
ATOM   37821 C  CA  . THR F  1 676 ? 280.081 -40.886 171.976 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 919  THR F CA  1 
ATOM   37822 C  C   . THR F  1 676 ? 281.322 -40.673 171.171 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 919  THR F C   1 
ATOM   37823 O  O   . THR F  1 676 ? 282.362 -40.333 171.724 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 919  THR F O   1 
ATOM   37824 C  CB  . THR F  1 676 ? 280.179 -42.275 172.505 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 919  THR F CB  1 
ATOM   37825 O  OG1 . THR F  1 676 ? 278.908 -42.613 173.076 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 919  THR F OG1 1 
ATOM   37826 C  CG2 . THR F  1 676 ? 281.280 -42.317 173.549 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 919  THR F CG2 1 
ATOM   37827 N  N   . ASP F  1 677 ? 281.215 -40.864 169.866 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F N   1 
ATOM   37828 C  CA  . ASP F  1 677 ? 282.373 -40.717 169.046 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F CA  1 
ATOM   37829 C  C   . ASP F  1 677 ? 282.067 -39.751 167.913 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F C   1 
ATOM   37830 O  O   . ASP F  1 677 ? 281.301 -40.098 167.006 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F O   1 
ATOM   37831 C  CB  . ASP F  1 677 ? 282.741 -42.093 168.508 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F CB  1 
ATOM   37832 C  CG  . ASP F  1 677 ? 284.094 -42.118 167.843 1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F CG  1 
ATOM   37833 O  OD1 . ASP F  1 677 ? 284.799 -41.082 167.824 1.00 48.04  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F OD1 1 
ATOM   37834 O  OD2 . ASP F  1 677 ? 284.443 -43.186 167.325 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F OD2 1 
ATOM   37835 N  N   . ARG F  1 678 ? 282.660 -38.552 167.947 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F N   1 
ATOM   37836 C  CA  . ARG F  1 678 ? 282.360 -37.547 166.915 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F CA  1 
ATOM   37837 C  C   . ARG F  1 678 ? 282.739 -37.977 165.506 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F C   1 
ATOM   37838 O  O   . ARG F  1 678 ? 282.173 -37.468 164.551 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F O   1 
ATOM   37839 C  CB  . ARG F  1 678 ? 283.047 -36.227 167.208 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F CB  1 
ATOM   37840 C  CG  . ARG F  1 678 ? 282.378 -35.410 168.241 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F CG  1 
ATOM   37841 C  CD  . ARG F  1 678 ? 283.412 -34.673 169.052 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F CD  1 
ATOM   37842 N  NE  . ARG F  1 678 ? 283.802 -33.398 168.440 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F NE  1 
ATOM   37843 C  CZ  . ARG F  1 678 ? 284.918 -33.170 167.719 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F CZ  1 
ATOM   37844 N  NH1 . ARG F  1 678 ? 285.800 -34.146 167.491 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F NH1 1 
ATOM   37845 N  NH2 . ARG F  1 678 ? 285.166 -31.947 167.236 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F NH2 1 
ATOM   37846 N  N   . TYR F  1 679 ? 283.698 -38.889 165.365 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F N   1 
ATOM   37847 C  CA  . TYR F  1 679 ? 284.125 -39.290 164.025 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CA  1 
ATOM   37848 C  C   . TYR F  1 679 ? 283.519 -40.617 163.570 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F C   1 
ATOM   37849 O  O   . TYR F  1 679 ? 283.755 -41.063 162.425 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F O   1 
ATOM   37850 C  CB  . TYR F  1 679 ? 285.653 -39.359 163.917 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CB  1 
ATOM   37851 C  CG  . TYR F  1 679 ? 286.316 -38.029 164.098 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CG  1 
ATOM   37852 C  CD1 . TYR F  1 679 ? 286.615 -37.218 162.996 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CD1 1 
ATOM   37853 C  CD2 . TYR F  1 679 ? 286.626 -37.561 165.384 1.00 48.04  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CD2 1 
ATOM   37854 C  CE1 . TYR F  1 679 ? 287.209 -35.960 163.168 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CE1 1 
ATOM   37855 C  CE2 . TYR F  1 679 ? 287.223 -36.312 165.569 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CE2 1 
ATOM   37856 C  CZ  . TYR F  1 679 ? 287.514 -35.521 164.448 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CZ  1 
ATOM   37857 O  OH  . TYR F  1 679 ? 288.098 -34.293 164.605 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F OH  1 
ATOM   37858 N  N   . ASP F  1 680 ? 282.740 -41.250 164.453 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F N   1 
ATOM   37859 C  CA  . ASP F  1 680 ? 282.163 -42.559 164.133 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F CA  1 
ATOM   37860 C  C   . ASP F  1 680 ? 280.926 -42.524 163.230 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F C   1 
ATOM   37861 O  O   . ASP F  1 680 ? 279.844 -42.922 163.641 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F O   1 
ATOM   37862 C  CB  . ASP F  1 680 ? 281.854 -43.326 165.409 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F CB  1 
ATOM   37863 C  CG  . ASP F  1 680 ? 281.691 -44.819 165.165 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F CG  1 
ATOM   37864 O  OD1 . ASP F  1 680 ? 281.524 -45.251 163.992 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F OD1 1 
ATOM   37865 O  OD2 . ASP F  1 680 ? 281.722 -45.554 166.173 1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F OD2 1 
ATOM   37866 N  N   . LEU F  1 681 ? 281.087 -42.072 161.994 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 924  LEU F N   1 
ATOM   37867 C  CA  . LEU F  1 681 ? 279.943 -41.977 161.102 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 924  LEU F CA  1 
ATOM   37868 C  C   . LEU F  1 681 ? 279.555 -43.314 160.493 1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 924  LEU F C   1 
ATOM   37869 O  O   . LEU F  1 681 ? 279.760 -43.534 159.296 1.00 53.10  ? ? ? ? ? ? 924  LEU F O   1 
ATOM   37870 C  CB  . LEU F  1 681 ? 280.204 -40.974 159.985 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 924  LEU F CB  1 
ATOM   37871 C  CG  . LEU F  1 681 ? 280.160 -39.489 160.352 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 924  LEU F CG  1 
ATOM   37872 C  CD1 . LEU F  1 681 ? 281.253 -39.109 161.358 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 924  LEU F CD1 1 
ATOM   37873 C  CD2 . LEU F  1 681 ? 280.244 -38.653 159.063 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 924  LEU F CD2 1 
ATOM   37874 N  N   . GLY F  1 682 ? 278.975 -44.189 161.313 1.00 52.12  ? ? ? ? ? ? 925  GLY F N   1 
ATOM   37875 C  CA  . GLY F  1 682 ? 278.607 -45.541 160.869 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 925  GLY F CA  1 
ATOM   37876 C  C   . GLY F  1 682 ? 279.795 -46.451 160.542 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 925  GLY F C   1 
ATOM   37877 O  O   . GLY F  1 682 ? 279.691 -47.386 159.731 1.00 55.56  ? ? ? ? ? ? 925  GLY F O   1 
ATOM   37878 N  N   . ILE F  1 683 ? 280.915 -46.185 161.202 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F N   1 
ATOM   37879 C  CA  . ILE F  1 683 ? 282.156 -46.843 160.894 1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F CA  1 
ATOM   37880 C  C   . ILE F  1 683 ? 282.385 -48.081 161.770 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F C   1 
ATOM   37881 O  O   . ILE F  1 683 ? 282.687 -49.148 161.236 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F O   1 
ATOM   37882 C  CB  . ILE F  1 683 ? 283.315 -45.826 160.993 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F CB  1 
ATOM   37883 C  CG1 . ILE F  1 683 ? 283.197 -44.832 159.870 1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F CG1 1 
ATOM   37884 C  CG2 . ILE F  1 683 ? 284.696 -46.482 160.923 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F CG2 1 
ATOM   37885 C  CD1 . ILE F  1 683 ? 284.027 -43.688 160.140 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F CD1 1 
ATOM   37886 N  N   . SER F  1 684 ? 282.249 -47.939 163.093 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 927  SER F N   1 
ATOM   37887 C  CA  . SER F  1 684 ? 282.418 -49.071 163.994 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 927  SER F CA  1 
ATOM   37888 C  C   . SER F  1 684 ? 281.254 -50.059 163.859 1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 927  SER F C   1 
ATOM   37889 O  O   . SER F  1 684 ? 281.439 -51.277 163.955 1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 927  SER F O   1 
ATOM   37890 C  CB  . SER F  1 684 ? 282.467 -48.596 165.436 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 927  SER F CB  1 
ATOM   37891 O  OG  . SER F  1 684 ? 281.163 -48.621 166.022 1.00 52.94  ? ? ? ? ? ? 927  SER F OG  1 
ATOM   37892 N  N   . LYS F  1 685 ? 280.051 -49.517 163.664 1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 928  LYS F N   1 
ATOM   37893 C  CA  . LYS F  1 685 ? 278.805 -50.285 163.486 1.00 55.38  ? ? ? ? ? ? 928  LYS F CA  1 
ATOM   37894 C  C   . LYS F  1 685 ? 277.822 -49.370 162.767 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 928  LYS F C   1 
ATOM   37895 O  O   . LYS F  1 685 ? 278.022 -48.141 162.700 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 928  LYS F O   1 
ATOM   37896 C  CB  . LYS F  1 685 ? 278.230 -50.676 164.842 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 928  LYS F CB  1 
ATOM   37897 C  CG  . LYS F  1 685 ? 278.522 -49.637 165.936 1.00 53.46  ? ? ? ? ? ? 928  LYS F CG  1 
ATOM   37898 C  CD  . LYS F  1 685 ? 277.588 -49.791 167.112 1.00 52.93  ? ? ? ? ? ? 928  LYS F CD  1 
ATOM   37899 C  CE  . LYS F  1 685 ? 276.152 -49.787 166.614 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 928  LYS F CE  1 
ATOM   37900 N  NZ  . LYS F  1 685 ? 275.236 -49.662 167.766 1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 928  LYS F NZ  1 
ATOM   37901 N  N   . PRO F  1 686 ? 276.730 -49.943 162.258 1.00 55.75  ? ? ? ? ? ? 929  PRO F N   1 
ATOM   37902 C  CA  . PRO F  1 686 ? 275.864 -49.032 161.506 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 929  PRO F CA  1 
ATOM   37903 C  C   . PRO F  1 686 ? 275.178 -47.986 162.442 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 929  PRO F C   1 
ATOM   37904 O  O   . PRO F  1 686 ? 275.036 -48.224 163.661 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 929  PRO F O   1 
ATOM   37905 C  CB  . PRO F  1 686 ? 274.841 -49.985 160.847 1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 929  PRO F CB  1 
ATOM   37906 C  CG  . PRO F  1 686 ? 274.867 -51.257 161.734 1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 929  PRO F CG  1 
ATOM   37907 C  CD  . PRO F  1 686 ? 276.016 -51.149 162.710 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 929  PRO F CD  1 
ATOM   37908 N  N   . ASN F  1 687 ? 274.819 -46.837 161.866 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 930  ASN F N   1 
ATOM   37909 C  CA  . ASN F  1 687 ? 273.986 -45.836 162.516 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 930  ASN F CA  1 
ATOM   37910 C  C   . ASN F  1 687 ? 272.543 -46.025 162.049 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 930  ASN F C   1 
ATOM   37911 O  O   . ASN F  1 687 ? 272.271 -46.789 161.124 1.00 54.10  ? ? ? ? ? ? 930  ASN F O   1 
ATOM   37912 C  CB  . ASN F  1 687 ? 274.481 -44.395 162.245 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 930  ASN F CB  1 
ATOM   37913 C  CG  . ASN F  1 687 ? 274.346 -43.955 160.749 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 930  ASN F CG  1 
ATOM   37914 O  OD1 . ASN F  1 687 ? 273.628 -44.574 159.941 1.00 53.09  ? ? ? ? ? ? 930  ASN F OD1 1 
ATOM   37915 N  ND2 . ASN F  1 687 ? 275.052 -42.876 160.393 1.00 51.56  ? ? ? ? ? ? 930  ASN F ND2 1 
ATOM   37916 N  N   . LYS F  1 688 ? 271.610 -45.338 162.689 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 931  LYS F N   1 
ATOM   37917 C  CA  . LYS F  1 688 ? 270.206 -45.604 162.419 1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 931  LYS F CA  1 
ATOM   37918 C  C   . LYS F  1 688 ? 269.875 -45.617 160.930 1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 931  LYS F C   1 
ATOM   37919 O  O   . LYS F  1 688 ? 268.814 -46.114 160.542 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 931  LYS F O   1 
ATOM   37920 C  CB  . LYS F  1 688 ? 269.337 -44.575 163.138 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 931  LYS F CB  1 
ATOM   37921 C  CG  . LYS F  1 688 ? 267.844 -44.860 163.076 1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 931  LYS F CG  1 
ATOM   37922 C  CD  . LYS F  1 688 ? 267.079 -43.999 164.102 1.00 51.08  ? ? ? ? ? ? 931  LYS F CD  1 
ATOM   37923 C  CE  . LYS F  1 688 ? 265.595 -43.787 163.719 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 931  LYS F CE  1 
ATOM   37924 N  NZ  . LYS F  1 688 ? 264.872 -42.950 164.719 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 931  LYS F NZ  1 
ATOM   37925 N  N   . TYR F  1 689 ? 270.798 -45.094 160.118 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 932  TYR F N   1 
ATOM   37926 C  CA  . TYR F  1 689 ? 270.554 -44.774 158.698 1.00 54.39  ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CA  1 
ATOM   37927 C  C   . TYR F  1 689 ? 271.409 -45.614 157.770 1.00 55.59  ? ? ? ? ? ? 932  TYR F C   1 
ATOM   37928 O  O   . TYR F  1 689 ? 271.377 -45.447 156.546 1.00 56.39  ? ? ? ? ? ? 932  TYR F O   1 
ATOM   37929 C  CB  . TYR F  1 689 ? 270.830 -43.281 158.432 1.00 53.43  ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CB  1 
ATOM   37930 C  CG  . TYR F  1 689 ? 270.215 -42.411 159.506 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CG  1 
ATOM   37931 C  CD1 . TYR F  1 689 ? 268.839 -42.265 159.603 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CD1 1 
ATOM   37932 C  CD2 . TYR F  1 689 ? 271.005 -41.791 160.466 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CD2 1 
ATOM   37933 C  CE1 . TYR F  1 689 ? 268.272 -41.494 160.601 1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CE1 1 
ATOM   37934 C  CE2 . TYR F  1 689 ? 270.447 -41.034 161.473 1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CE2 1 
ATOM   37935 C  CZ  . TYR F  1 689 ? 269.076 -40.875 161.532 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CZ  1 
ATOM   37936 O  OH  . TYR F  1 689 ? 268.500 -40.103 162.534 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 932  TYR F OH  1 
ATOM   37937 N  N   . GLY F  1 690 ? 272.178 -46.511 158.373 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 933  GLY F N   1 
ATOM   37938 C  CA  . GLY F  1 690 ? 273.091 -47.394 157.624 1.00 56.95  ? ? ? ? ? ? 933  GLY F CA  1 
ATOM   37939 C  C   . GLY F  1 690 ? 274.566 -47.573 158.066 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 933  GLY F C   1 
ATOM   37940 O  O   . GLY F  1 690 ? 274.974 -47.185 159.183 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 933  GLY F O   1 
ATOM   37941 N  N   . THR F  1 691 ? 275.368 -48.189 157.184 1.00 57.82  ? ? ? ? ? ? 934  THR F N   1 
ATOM   37942 C  CA  . THR F  1 691 ? 276.823 -48.260 157.370 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 934  THR F CA  1 
ATOM   37943 C  C   . THR F  1 691 ? 277.461 -47.057 156.697 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 934  THR F C   1 
ATOM   37944 O  O   . THR F  1 691 ? 276.860 -46.418 155.817 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 934  THR F O   1 
ATOM   37945 C  CB  . THR F  1 691 ? 277.440 -49.498 156.701 1.00 59.31  ? ? ? ? ? ? 934  THR F CB  1 
ATOM   37946 O  OG1 . THR F  1 691 ? 277.173 -49.456 155.286 1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 934  THR F OG1 1 
ATOM   37947 C  CG2 . THR F  1 691 ? 276.902 -50.804 157.325 1.00 59.94  ? ? ? ? ? ? 934  THR F CG2 1 
ATOM   37948 N  N   . ALA F  1 692 ? 278.686 -46.757 157.110 1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 935  ALA F N   1 
ATOM   37949 C  CA  . ALA F  1 692 ? 279.428 -45.662 156.527 1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 935  ALA F CA  1 
ATOM   37950 C  C   . ALA F  1 692 ? 279.414 -45.798 155.000 1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 935  ALA F C   1 
ATOM   37951 O  O   . ALA F  1 692 ? 279.326 -44.795 154.273 1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 935  ALA F O   1 
ATOM   37952 C  CB  . ALA F  1 692 ? 280.848 -45.645 157.078 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 935  ALA F CB  1 
ATOM   37953 N  N   . ASP F  1 693 ? 279.480 -47.037 154.506 1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 936  ASP F N   1 
ATOM   37954 C  CA  . ASP F  1 693 ? 279.407 -47.263 153.061 1.00 60.63  ? ? ? ? ? ? 936  ASP F CA  1 
ATOM   37955 C  C   . ASP F  1 693 ? 278.087 -46.799 152.441 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 936  ASP F C   1 
ATOM   37956 O  O   . ASP F  1 693 ? 278.090 -46.138 151.393 1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 936  ASP F O   1 
ATOM   37957 C  CB  . ASP F  1 693 ? 279.753 -48.701 152.709 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 936  ASP F CB  1 
ATOM   37958 C  CG  . ASP F  1 693 ? 281.265 -48.922 152.680 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 936  ASP F CG  1 
ATOM   37959 O  OD1 . ASP F  1 693 ? 281.986 -47.901 152.590 1.00 61.93  ? ? ? ? ? ? 936  ASP F OD1 1 
ATOM   37960 O  OD2 . ASP F  1 693 ? 281.748 -50.084 152.759 1.00 63.54  ? ? ? ? ? ? 936  ASP F OD2 1 
ATOM   37961 N  N   . ASP F  1 694 ? 276.969 -47.123 153.106 1.00 60.30  ? ? ? ? ? ? 937  ASP F N   1 
ATOM   37962 C  CA  . ASP F  1 694 ? 275.633 -46.636 152.707 1.00 60.23  ? ? ? ? ? ? 937  ASP F CA  1 
ATOM   37963 C  C   . ASP F  1 694 ? 275.590 -45.123 152.621 1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 937  ASP F C   1 
ATOM   37964 O  O   . ASP F  1 694 ? 275.079 -44.554 151.631 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 937  ASP F O   1 
ATOM   37965 C  CB  . ASP F  1 694 ? 274.586 -47.065 153.710 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 937  ASP F CB  1 
ATOM   37966 C  CG  . ASP F  1 694 ? 274.456 -48.528 153.788 1.00 60.89  ? ? ? ? ? ? 937  ASP F CG  1 
ATOM   37967 O  OD1 . ASP F  1 694 ? 274.471 -49.159 152.708 1.00 62.38  ? ? ? ? ? ? 937  ASP F OD1 1 
ATOM   37968 O  OD2 . ASP F  1 694 ? 274.347 -49.046 154.921 1.00 60.38  ? ? ? ? ? ? 937  ASP F OD2 1 
ATOM   37969 N  N   . LEU F  1 695 ? 276.088 -44.479 153.682 1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 938  LEU F N   1 
ATOM   37970 C  CA  . LEU F  1 695 ? 276.251 -43.038 153.677 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 938  LEU F CA  1 
ATOM   37971 C  C   . LEU F  1 695 ? 276.984 -42.586 152.424 1.00 57.48  ? ? ? ? ? ? 938  LEU F C   1 
ATOM   37972 O  O   . LEU F  1 695 ? 276.457 -41.794 151.623 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 938  LEU F O   1 
ATOM   37973 C  CB  . LEU F  1 695 ? 277.043 -42.582 154.887 1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 938  LEU F CB  1 
ATOM   37974 C  CG  . LEU F  1 695 ? 277.236 -41.064 155.025 1.00 54.32  ? ? ? ? ? ? 938  LEU F CG  1 
ATOM   37975 C  CD1 . LEU F  1 695 ? 275.952 -40.253 154.665 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 938  LEU F CD1 1 
ATOM   37976 C  CD2 . LEU F  1 695 ? 277.686 -40.771 156.469 1.00 53.06  ? ? ? ? ? ? 938  LEU F CD2 1 
ATOM   37977 N  N   . VAL F  1 696 ? 278.203 -43.088 152.257 1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 939  VAL F N   1 
ATOM   37978 C  CA  . VAL F  1 696 ? 278.990 -42.712 151.097 1.00 58.93  ? ? ? ? ? ? 939  VAL F CA  1 
ATOM   37979 C  C   . VAL F  1 696 ? 278.209 -42.770 149.772 1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 939  VAL F C   1 
ATOM   37980 O  O   . VAL F  1 696 ? 278.319 -41.846 148.957 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 939  VAL F O   1 
ATOM   37981 C  CB  . VAL F  1 696 ? 280.285 -43.541 150.983 1.00 59.80  ? ? ? ? ? ? 939  VAL F CB  1 
ATOM   37982 C  CG1 . VAL F  1 696 ? 281.101 -43.108 149.736 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 939  VAL F CG1 1 
ATOM   37983 C  CG2 . VAL F  1 696 ? 281.105 -43.399 152.263 1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 939  VAL F CG2 1 
ATOM   37984 N  N   . LYS F  1 697 ? 277.451 -43.855 149.550 1.00 61.04  ? ? ? ? ? ? 940  LYS F N   1 
ATOM   37985 C  CA  . LYS F  1 697 ? 276.677 -44.036 148.304 1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 940  LYS F CA  1 
ATOM   37986 C  C   . LYS F  1 697 ? 275.580 -42.990 148.217 1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 940  LYS F C   1 
ATOM   37987 O  O   . LYS F  1 697 ? 275.324 -42.405 147.159 1.00 62.25  ? ? ? ? ? ? 940  LYS F O   1 
ATOM   37988 C  CB  . LYS F  1 697 ? 276.022 -45.414 148.266 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 940  LYS F CB  1 
ATOM   37989 C  CG  . LYS F  1 697 ? 276.811 -46.461 147.557 1.00 65.01  ? ? ? ? ? ? 940  LYS F CG  1 
ATOM   37990 C  CD  . LYS F  1 697 ? 276.483 -47.827 148.114 1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 940  LYS F CD  1 
ATOM   37991 C  CE  . LYS F  1 697 ? 277.240 -48.883 147.356 1.00 67.28  ? ? ? ? ? ? 940  LYS F CE  1 
ATOM   37992 N  NZ  . LYS F  1 697 ? 277.762 -49.837 148.340 1.00 67.13  ? ? ? ? ? ? 940  LYS F NZ  1 
ATOM   37993 N  N   . ALA F  1 698 ? 274.926 -42.790 149.359 1.00 60.36  ? ? ? ? ? ? 941  ALA F N   1 
ATOM   37994 C  CA  . ALA F  1 698 ? 273.907 -41.761 149.539 1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 941  ALA F CA  1 
ATOM   37995 C  C   . ALA F  1 698 ? 274.368 -40.379 149.077 1.00 58.94  ? ? ? ? ? ? 941  ALA F C   1 
ATOM   37996 O  O   . ALA F  1 698 ? 273.636 -39.694 148.360 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 941  ALA F O   1 
ATOM   37997 C  CB  . ALA F  1 698 ? 273.470 -41.715 151.021 1.00 58.07  ? ? ? ? ? ? 941  ALA F CB  1 
ATOM   37998 N  N   . ILE F  1 699 ? 275.572 -39.977 149.511 1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 942  ILE F N   1 
ATOM   37999 C  CA  . ILE F  1 699 ? 276.195 -38.705 149.091 1.00 57.89  ? ? ? ? ? ? 942  ILE F CA  1 
ATOM   38000 C  C   . ILE F  1 699 ? 276.550 -38.673 147.579 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 942  ILE F C   1 
ATOM   38001 O  O   . ILE F  1 699 ? 276.167 -37.739 146.849 1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 942  ILE F O   1 
ATOM   38002 C  CB  . ILE F  1 699 ? 277.434 -38.364 149.963 1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 942  ILE F CB  1 
ATOM   38003 C  CG1 . ILE F  1 699 ? 277.019 -38.146 151.421 1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 942  ILE F CG1 1 
ATOM   38004 C  CG2 . ILE F  1 699 ? 278.156 -37.140 149.429 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 942  ILE F CG2 1 
ATOM   38005 C  CD1 . ILE F  1 699 ? 278.184 -37.979 152.382 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 942  ILE F CD1 1 
ATOM   38006 N  N   . LYS F  1 700 ? 277.267 -39.700 147.121 1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 943  LYS F N   1 
ATOM   38007 C  CA  . LYS F  1 700 ? 277.548 -39.893 145.678 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 943  LYS F CA  1 
ATOM   38008 C  C   . LYS F  1 700 ? 276.264 -39.868 144.855 1.00 62.91  ? ? ? ? ? ? 943  LYS F C   1 
ATOM   38009 O  O   . LYS F  1 700 ? 276.244 -39.323 143.748 1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 943  LYS F O   1 
ATOM   38010 C  CB  . LYS F  1 700 ? 278.227 -41.242 145.423 1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 943  LYS F CB  1 
ATOM   38011 C  CG  . LYS F  1 700 ? 279.743 -41.233 145.406 1.00 63.60  ? ? ? ? ? ? 943  LYS F CG  1 
ATOM   38012 C  CD  . LYS F  1 700 ? 280.287 -42.648 145.769 1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 943  LYS F CD  1 
ATOM   38013 C  CE  . LYS F  1 700 ? 280.057 -43.701 144.665 1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 943  LYS F CE  1 
ATOM   38014 N  NZ  . LYS F  1 700 ? 280.800 -43.178 143.465 1.00 67.26  ? ? ? ? ? ? 943  LYS F NZ  1 
ATOM   38015 N  N   . ALA F  1 701 ? 275.205 -40.486 145.400 1.00 62.71  ? ? ? ? ? ? 944  ALA F N   1 
ATOM   38016 C  CA  . ALA F  1 701 ? 273.873 -40.468 144.786 1.00 63.36  ? ? ? ? ? ? 944  ALA F CA  1 
ATOM   38017 C  C   . ALA F  1 701 ? 273.400 -39.020 144.613 1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 944  ALA F C   1 
ATOM   38018 O  O   . ALA F  1 701 ? 273.175 -38.524 143.488 1.00 63.47  ? ? ? ? ? ? 944  ALA F O   1 
ATOM   38019 C  CB  . ALA F  1 701 ? 272.885 -41.257 145.654 1.00 63.03  ? ? ? ? ? ? 944  ALA F CB  1 
ATOM   38020 N  N   . LEU F  1 702 ? 273.271 -38.336 145.744 1.00 60.93  ? ? ? ? ? ? 945  LEU F N   1 
ATOM   38021 C  CA  . LEU F  1 702 ? 272.806 -36.970 145.723 1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 945  LEU F CA  1 
ATOM   38022 C  C   . LEU F  1 702 ? 273.628 -36.116 144.745 1.00 60.60  ? ? ? ? ? ? 945  LEU F C   1 
ATOM   38023 O  O   . LEU F  1 702 ? 273.053 -35.396 143.900 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 945  LEU F O   1 
ATOM   38024 C  CB  . LEU F  1 702 ? 272.767 -36.394 147.144 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 945  LEU F CB  1 
ATOM   38025 C  CG  . LEU F  1 702 ? 271.456 -36.788 147.820 1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 945  LEU F CG  1 
ATOM   38026 C  CD1 . LEU F  1 702 ? 271.531 -36.738 149.335 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 945  LEU F CD1 1 
ATOM   38027 C  CD2 . LEU F  1 702 ? 270.385 -35.880 147.278 1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 945  LEU F CD2 1 
ATOM   38028 N  N   . HIS F  1 703 ? 274.955 -36.202 144.842 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 946  HIS F N   1 
ATOM   38029 C  CA  . HIS F  1 703 ? 275.811 -35.404 143.960 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 946  HIS F CA  1 
ATOM   38030 C  C   . HIS F  1 703 ? 275.527 -35.634 142.489 1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 946  HIS F C   1 
ATOM   38031 O  O   . HIS F  1 703 ? 275.518 -34.700 141.678 1.00 63.19  ? ? ? ? ? ? 946  HIS F O   1 
ATOM   38032 C  CB  . HIS F  1 703 ? 277.278 -35.687 144.220 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 946  HIS F CB  1 
ATOM   38033 C  CG  . HIS F  1 703 ? 277.762 -35.079 145.486 1.00 59.49  ? ? ? ? ? ? 946  HIS F CG  1 
ATOM   38034 N  ND1 . HIS F  1 703 ? 278.827 -35.586 146.206 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 946  HIS F ND1 1 
ATOM   38035 C  CD2 . HIS F  1 703 ? 277.304 -34.011 146.182 1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 946  HIS F CD2 1 
ATOM   38036 C  CE1 . HIS F  1 703 ? 279.009 -34.850 147.290 1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 946  HIS F CE1 1 
ATOM   38037 N  NE2 . HIS F  1 703 ? 278.095 -33.892 147.302 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 946  HIS F NE2 1 
ATOM   38038 N  N   . SER F  1 704 ? 275.323 -36.895 142.139 1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 947  SER F N   1 
ATOM   38039 C  CA  . SER F  1 704 ? 275.108 -37.215 140.752 1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 947  SER F CA  1 
ATOM   38040 C  C   . SER F  1 704 ? 273.905 -36.415 140.257 1.00 65.80  ? ? ? ? ? ? 947  SER F C   1 
ATOM   38041 O  O   . SER F  1 704 ? 273.799 -36.130 139.070 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 947  SER F O   1 
ATOM   38042 C  CB  . SER F  1 704 ? 274.823 -38.688 140.596 1.00 66.86  ? ? ? ? ? ? 947  SER F CB  1 
ATOM   38043 O  OG  . SER F  1 704 ? 273.513 -38.937 141.086 1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 947  SER F OG  1 
ATOM   38044 N  N   . LYS F  1 705 ? 272.990 -36.060 141.162 1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 948  LYS F N   1 
ATOM   38045 C  CA  . LYS F  1 705 ? 271.835 -35.234 140.775 1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 948  LYS F CA  1 
ATOM   38046 C  C   . LYS F  1 705 ? 272.127 -33.747 140.825 1.00 63.59  ? ? ? ? ? ? 948  LYS F C   1 
ATOM   38047 O  O   . LYS F  1 705 ? 271.252 -32.935 140.513 1.00 63.55  ? ? ? ? ? ? 948  LYS F O   1 
ATOM   38048 C  CB  . LYS F  1 705 ? 270.621 -35.533 141.647 1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 948  LYS F CB  1 
ATOM   38049 C  CG  . LYS F  1 705 ? 269.908 -36.768 141.200 1.00 65.16  ? ? ? ? ? ? 948  LYS F CG  1 
ATOM   38050 C  CD  . LYS F  1 705 ? 269.411 -36.609 139.775 1.00 66.81  ? ? ? ? ? ? 948  LYS F CD  1 
ATOM   38051 C  CE  . LYS F  1 705 ? 269.388 -37.984 139.073 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 948  LYS F CE  1 
ATOM   38052 N  NZ  . LYS F  1 705 ? 268.621 -37.930 137.789 1.00 70.26  ? ? ? ? ? ? 948  LYS F NZ  1 
ATOM   38053 N  N   . GLY F  1 706 ? 273.357 -33.408 141.220 1.00 62.93  ? ? ? ? ? ? 949  GLY F N   1 
ATOM   38054 C  CA  . GLY F  1 706 ? 273.773 -32.013 141.418 1.00 61.98  ? ? ? ? ? ? 949  GLY F CA  1 
ATOM   38055 C  C   . GLY F  1 706 ? 273.312 -31.438 142.750 1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 949  GLY F C   1 
ATOM   38056 O  O   . GLY F  1 706 ? 273.511 -30.251 143.028 1.00 59.35  ? ? ? ? ? ? 949  GLY F O   1 
ATOM   38057 N  N   . ILE F  1 707 ? 272.691 -32.290 143.562 1.00 59.75  ? ? ? ? ? ? 950  ILE F N   1 
ATOM   38058 C  CA  . ILE F  1 707 ? 272.136 -31.869 144.833 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 950  ILE F CA  1 
ATOM   38059 C  C   . ILE F  1 707 ? 273.257 -31.769 145.897 1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 950  ILE F C   1 
ATOM   38060 O  O   . ILE F  1 707 ? 274.129 -32.644 145.963 1.00 57.45  ? ? ? ? ? ? 950  ILE F O   1 
ATOM   38061 C  CB  . ILE F  1 707 ? 271.043 -32.878 145.275 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 950  ILE F CB  1 
ATOM   38062 C  CG1 . ILE F  1 707 ? 269.952 -32.977 144.216 1.00 59.57  ? ? ? ? ? ? 950  ILE F CG1 1 
ATOM   38063 C  CG2 . ILE F  1 707 ? 270.426 -32.494 146.606 1.00 56.83  ? ? ? ? ? ? 950  ILE F CG2 1 
ATOM   38064 C  CD1 . ILE F  1 707 ? 268.755 -33.753 144.694 1.00 59.64  ? ? ? ? ? ? 950  ILE F CD1 1 
ATOM   38065 N  N   . LYS F  1 708 ? 273.253 -30.722 146.722 1.00 55.77  ? ? ? ? ? ? 951  LYS F N   1 
ATOM   38066 C  CA  . LYS F  1 708 ? 274.265 -30.607 147.775 1.00 54.74  ? ? ? ? ? ? 951  LYS F CA  1 
ATOM   38067 C  C   . LYS F  1 708 ? 273.874 -31.419 148.979 1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 951  LYS F C   1 
ATOM   38068 O  O   . LYS F  1 708 ? 272.703 -31.720 149.165 1.00 53.92  ? ? ? ? ? ? 951  LYS F O   1 
ATOM   38069 C  CB  . LYS F  1 708 ? 274.428 -29.161 148.198 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 951  LYS F CB  1 
ATOM   38070 C  CG  . LYS F  1 708 ? 274.863 -28.287 147.087 1.00 54.48  ? ? ? ? ? ? 951  LYS F CG  1 
ATOM   38071 C  CD  . LYS F  1 708 ? 276.027 -28.947 146.353 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 951  LYS F CD  1 
ATOM   38072 C  CE  . LYS F  1 708 ? 275.872 -28.781 144.876 1.00 56.94  ? ? ? ? ? ? 951  LYS F CE  1 
ATOM   38073 N  NZ  . LYS F  1 708 ? 277.163 -28.325 144.460 1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 951  LYS F NZ  1 
ATOM   38074 N  N   . VAL F  1 709 ? 274.830 -31.740 149.836 1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 952  VAL F N   1 
ATOM   38075 C  CA  . VAL F  1 709 ? 274.493 -32.501 151.029 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 952  VAL F CA  1 
ATOM   38076 C  C   . VAL F  1 709 ? 275.121 -31.928 152.278 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 952  VAL F C   1 
ATOM   38077 O  O   . VAL F  1 709 ? 276.326 -31.709 152.336 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 952  VAL F O   1 
ATOM   38078 C  CB  . VAL F  1 709 ? 274.919 -33.945 150.864 1.00 53.53  ? ? ? ? ? ? 952  VAL F CB  1 
ATOM   38079 C  CG1 . VAL F  1 709 ? 274.341 -34.829 152.000 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 952  VAL F CG1 1 
ATOM   38080 C  CG2 . VAL F  1 709 ? 274.539 -34.433 149.453 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 952  VAL F CG2 1 
ATOM   38081 N  N   . MET F  1 710 ? 274.295 -31.724 153.291 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 953  MET F N   1 
ATOM   38082 C  CA  . MET F  1 710 ? 274.675 -30.973 154.478 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 953  MET F CA  1 
ATOM   38083 C  C   . MET F  1 710 ? 274.938 -31.824 155.705 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 953  MET F C   1 
ATOM   38084 O  O   . MET F  1 710 ? 274.189 -32.729 156.013 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 953  MET F O   1 
ATOM   38085 C  CB  . MET F  1 710 ? 273.555 -30.023 154.791 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 953  MET F CB  1 
ATOM   38086 C  CG  . MET F  1 710 ? 273.922 -28.997 155.784 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 953  MET F CG  1 
ATOM   38087 S  SD  . MET F  1 710 ? 272.360 -28.298 156.318 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 953  MET F SD  1 
ATOM   38088 C  CE  . MET F  1 710 ? 272.642 -26.574 155.854 1.00 46.51  ? ? ? ? ? ? 953  MET F CE  1 
ATOM   38089 N  N   . ALA F  1 711 ? 276.003 -31.523 156.420 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 954  ALA F N   1 
ATOM   38090 C  CA  . ALA F  1 711 ? 276.404 -32.372 157.524 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 954  ALA F CA  1 
ATOM   38091 C  C   . ALA F  1 711 ? 276.008 -31.612 158.741 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 954  ALA F C   1 
ATOM   38092 O  O   . ALA F  1 711 ? 276.277 -30.421 158.803 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 954  ALA F O   1 
ATOM   38093 C  CB  . ALA F  1 711 ? 277.900 -32.538 157.507 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 954  ALA F CB  1 
ATOM   38094 N  N   . ASP F  1 712 ? 275.396 -32.283 159.717 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F N   1 
ATOM   38095 C  CA  . ASP F  1 712 ? 274.932 -31.600 160.938 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F CA  1 
ATOM   38096 C  C   . ASP F  1 712 ? 276.013 -31.498 162.020 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F C   1 
ATOM   38097 O  O   . ASP F  1 712 ? 276.342 -32.469 162.668 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F O   1 
ATOM   38098 C  CB  . ASP F  1 712 ? 273.720 -32.326 161.487 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F CB  1 
ATOM   38099 C  CG  . ASP F  1 712 ? 272.736 -31.386 162.206 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F CG  1 
ATOM   38100 O  OD1 . ASP F  1 712 ? 271.507 -31.568 161.997 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F OD1 1 
ATOM   38101 O  OD2 . ASP F  1 712 ? 273.177 -30.488 162.982 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F OD2 1 
ATOM   38102 N  N   . TRP F  1 713 ? 276.566 -30.315 162.214 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F N   1 
ATOM   38103 C  CA  . TRP F  1 713 ? 277.741 -30.128 163.062 1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CA  1 
ATOM   38104 C  C   . TRP F  1 713 ? 277.301 -29.890 164.491 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F C   1 
ATOM   38105 O  O   . TRP F  1 713 ? 276.605 -28.932 164.749 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F O   1 
ATOM   38106 C  CB  . TRP F  1 713 ? 278.488 -28.906 162.537 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CB  1 
ATOM   38107 C  CG  . TRP F  1 713 ? 279.839 -28.646 163.101 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CG  1 
ATOM   38108 C  CD1 . TRP F  1 713 ? 280.824 -29.555 163.330 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CD1 1 
ATOM   38109 C  CD2 . TRP F  1 713 ? 280.380 -27.374 163.437 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CD2 1 
ATOM   38110 N  NE1 . TRP F  1 713 ? 281.937 -28.930 163.795 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F NE1 1 
ATOM   38111 C  CE2 . TRP F  1 713 ? 281.688 -27.585 163.876 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CE2 1 
ATOM   38112 C  CE3 . TRP F  1 713 ? 279.884 -26.075 163.404 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CE3 1 
ATOM   38113 C  CZ2 . TRP F  1 713 ? 282.513 -26.534 164.304 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CZ2 1 
ATOM   38114 C  CZ3 . TRP F  1 713 ? 280.700 -25.034 163.831 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CZ3 1 
ATOM   38115 C  CH2 . TRP F  1 713 ? 281.998 -25.267 164.270 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CH2 1 
ATOM   38116 N  N   . VAL F  1 714 ? 277.692 -30.752 165.417 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 957  VAL F N   1 
ATOM   38117 C  CA  . VAL F  1 714 ? 277.097 -30.774 166.778 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 957  VAL F CA  1 
ATOM   38118 C  C   . VAL F  1 714 ? 278.187 -30.611 167.825 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 957  VAL F C   1 
ATOM   38119 O  O   . VAL F  1 714 ? 278.651 -31.598 168.404 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 957  VAL F O   1 
ATOM   38120 C  CB  . VAL F  1 714 ? 276.333 -32.116 167.114 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 957  VAL F CB  1 
ATOM   38121 C  CG1 . VAL F  1 714 ? 275.636 -32.004 168.434 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 957  VAL F CG1 1 
ATOM   38122 C  CG2 . VAL F  1 714 ? 275.327 -32.474 166.050 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 957  VAL F CG2 1 
ATOM   38123 N  N   . PRO F  1 715 ? 278.625 -29.375 168.066 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 958  PRO F N   1 
ATOM   38124 C  CA  . PRO F  1 715 ? 279.757 -29.143 168.949 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 958  PRO F CA  1 
ATOM   38125 C  C   . PRO F  1 715 ? 279.418 -28.958 170.430 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 958  PRO F C   1 
ATOM   38126 O  O   . PRO F  1 715 ? 280.309 -28.697 171.222 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 958  PRO F O   1 
ATOM   38127 C  CB  . PRO F  1 715 ? 280.295 -27.814 168.423 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 958  PRO F CB  1 
ATOM   38128 C  CG  . PRO F  1 715 ? 279.096 -27.097 167.954 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 958  PRO F CG  1 
ATOM   38129 C  CD  . PRO F  1 715 ? 278.297 -28.178 167.276 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 958  PRO F CD  1 
ATOM   38130 N  N   . ASP F  1 716 ? 278.146 -29.067 170.807 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F N   1 
ATOM   38131 C  CA  . ASP F  1 716 ? 277.741 -28.720 172.176 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F CA  1 
ATOM   38132 C  C   . ASP F  1 716 ? 278.030 -29.760 173.243 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F C   1 
ATOM   38133 O  O   . ASP F  1 716 ? 278.485 -29.434 174.329 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F O   1 
ATOM   38134 C  CB  . ASP F  1 716 ? 276.261 -28.383 172.215 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F CB  1 
ATOM   38135 C  CG  . ASP F  1 716 ? 275.812 -28.017 173.590 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F CG  1 
ATOM   38136 O  OD1 . ASP F  1 716 ? 276.390 -27.041 174.141 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F OD1 1 
ATOM   38137 O  OD2 . ASP F  1 716 ? 274.905 -28.707 174.105 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F OD2 1 
ATOM   38138 N  N   . GLN F  1 717 ? 277.756 -31.016 172.930 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F N   1 
ATOM   38139 C  CA  . GLN F  1 717 ? 277.788 -32.058 173.936 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F CA  1 
ATOM   38140 C  C   . GLN F  1 717 ? 278.091 -33.449 173.365 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F C   1 
ATOM   38141 O  O   . GLN F  1 717 ? 277.983 -33.715 172.142 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F O   1 
ATOM   38142 C  CB  . GLN F  1 717 ? 276.451 -32.110 174.668 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F CB  1 
ATOM   38143 C  CG  . GLN F  1 717 ? 275.375 -32.896 173.925 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F CG  1 
ATOM   38144 C  CD  . GLN F  1 717 ? 274.615 -32.075 172.872 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F CD  1 
ATOM   38145 O  OE1 . GLN F  1 717 ? 274.424 -30.875 173.023 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F OE1 1 
ATOM   38146 N  NE2 . GLN F  1 717 ? 274.169 -32.729 171.816 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F NE2 1 
ATOM   38147 N  N   . MET F  1 718 ? 278.490 -34.329 174.283 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 961  MET F N   1 
ATOM   38148 C  CA  . MET F  1 718 ? 278.690 -35.735 173.993 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 961  MET F CA  1 
ATOM   38149 C  C   . MET F  1 718 ? 278.089 -36.577 175.133 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 961  MET F C   1 
ATOM   38150 O  O   . MET F  1 718 ? 278.130 -36.180 176.328 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 961  MET F O   1 
ATOM   38151 C  CB  . MET F  1 718 ? 280.166 -36.042 173.832 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 961  MET F CB  1 
ATOM   38152 C  CG  . MET F  1 718 ? 280.871 -35.174 172.849 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 961  MET F CG  1 
ATOM   38153 S  SD  . MET F  1 718 ? 282.614 -35.677 172.676 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 961  MET F SD  1 
ATOM   38154 C  CE  . MET F  1 718 ? 282.419 -37.311 171.973 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 961  MET F CE  1 
ATOM   38155 N  N   . TYR F  1 719 ? 277.528 -37.730 174.757 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F N   1 
ATOM   38156 C  CA  . TYR F  1 719 ? 276.887 -38.626 175.709 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CA  1 
ATOM   38157 C  C   . TYR F  1 719 ? 277.737 -39.860 176.058 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F C   1 
ATOM   38158 O  O   . TYR F  1 719 ? 278.550 -40.340 175.227 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F O   1 
ATOM   38159 C  CB  . TYR F  1 719 ? 275.616 -39.175 175.104 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CB  1 
ATOM   38160 C  CG  . TYR F  1 719 ? 274.460 -38.227 174.951 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CG  1 
ATOM   38161 C  CD1 . TYR F  1 719 ? 274.462 -37.267 173.959 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CD1 1 
ATOM   38162 C  CD2 . TYR F  1 719 ? 273.323 -38.343 175.756 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CD2 1 
ATOM   38163 C  CE1 . TYR F  1 719 ? 273.379 -36.407 173.786 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CE1 1 
ATOM   38164 C  CE2 . TYR F  1 719 ? 272.238 -37.489 175.590 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CE2 1 
ATOM   38165 C  CZ  . TYR F  1 719 ? 272.276 -36.524 174.589 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CZ  1 
ATOM   38166 O  OH  . TYR F  1 719 ? 271.246 -35.654 174.351 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F OH  1 
ATOM   38167 N  N   . ALA F  1 720 ? 277.517 -40.388 177.273 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 963  ALA F N   1 
ATOM   38168 C  CA  . ALA F  1 720 ? 277.966 -41.748 177.617 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 963  ALA F CA  1 
ATOM   38169 C  C   . ALA F  1 720 ? 279.467 -41.981 177.365 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 963  ALA F C   1 
ATOM   38170 O  O   . ALA F  1 720 ? 279.846 -42.915 176.649 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 963  ALA F O   1 
ATOM   38171 C  CB  . ALA F  1 720 ? 277.107 -42.821 176.846 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 963  ALA F CB  1 
ATOM   38172 N  N   . LEU F  1 721 ? 280.338 -41.147 177.916 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F N   1 
ATOM   38173 C  CA  . LEU F  1 721 ? 281.749 -41.433 177.716 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F CA  1 
ATOM   38174 C  C   . LEU F  1 721 ? 282.064 -42.682 178.558 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F C   1 
ATOM   38175 O  O   . LEU F  1 721 ? 281.582 -42.814 179.717 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F O   1 
ATOM   38176 C  CB  . LEU F  1 721 ? 282.607 -40.242 178.145 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F CB  1 
ATOM   38177 C  CG  . LEU F  1 721 ? 282.334 -38.953 177.393 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F CG  1 
ATOM   38178 C  CD1 . LEU F  1 721 ? 283.185 -37.872 177.958 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F CD1 1 
ATOM   38179 C  CD2 . LEU F  1 721 ? 282.664 -39.183 175.964 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F CD2 1 
ATOM   38180 N  N   . PRO F  1 722 ? 282.889 -43.598 178.005 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 965  PRO F N   1 
ATOM   38181 C  CA  . PRO F  1 722 ? 283.137 -44.897 178.655 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 965  PRO F CA  1 
ATOM   38182 C  C   . PRO F  1 722 ? 283.912 -44.863 179.957 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 965  PRO F C   1 
ATOM   38183 O  O   . PRO F  1 722 ? 283.540 -45.590 180.838 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 965  PRO F O   1 
ATOM   38184 C  CB  . PRO F  1 722 ? 283.916 -45.686 177.625 1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 965  PRO F CB  1 
ATOM   38185 C  CG  . PRO F  1 722 ? 284.177 -44.732 176.478 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 965  PRO F CG  1 
ATOM   38186 C  CD  . PRO F  1 722 ? 283.778 -43.361 176.855 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 965  PRO F CD  1 
ATOM   38187 N  N   . GLU F  1 723 ? 284.946 -44.053 180.126 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F N   1 
ATOM   38188 C  CA  . GLU F  1 723 ? 285.726 -44.132 181.374 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F CA  1 
ATOM   38189 C  C   . GLU F  1 723 ? 285.336 -43.119 182.401 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F C   1 
ATOM   38190 O  O   . GLU F  1 723 ? 284.936 -42.018 182.061 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F O   1 
ATOM   38191 C  CB  . GLU F  1 723 ? 287.201 -43.910 181.117 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F CB  1 
ATOM   38192 C  CG  . GLU F  1 723 ? 287.769 -44.730 179.957 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F CG  1 
ATOM   38193 C  CD  . GLU F  1 723 ? 287.362 -46.218 180.050 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F CD  1 
ATOM   38194 O  OE1 . GLU F  1 723 ? 287.272 -46.797 181.197 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F OE1 1 
ATOM   38195 O  OE2 . GLU F  1 723 ? 287.142 -46.811 178.959 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F OE2 1 
ATOM   38196 N  N   . LYS F  1 724 ? 285.519 -43.453 183.667 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F N   1 
ATOM   38197 C  CA  . LYS F  1 724 ? 285.178 -42.528 184.735 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F CA  1 
ATOM   38198 C  C   . LYS F  1 724 ? 286.341 -41.662 185.176 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F C   1 
ATOM   38199 O  O   . LYS F  1 724 ? 287.473 -42.044 185.005 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F O   1 
ATOM   38200 C  CB  . LYS F  1 724 ? 284.687 -43.331 185.912 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F CB  1 
ATOM   38201 C  CG  . LYS F  1 724 ? 283.525 -44.219 185.569 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F CG  1 
ATOM   38202 C  CD  . LYS F  1 724 ? 283.094 -44.916 186.825 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F CD  1 
ATOM   38203 C  CE  . LYS F  1 724 ? 282.181 -46.068 186.491 1.00 46.83  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F CE  1 
ATOM   38204 N  NZ  . LYS F  1 724 ? 282.336 -47.144 187.484 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F NZ  1 
ATOM   38205 N  N   . GLU F  1 725 ? 286.052 -40.508 185.757 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F N   1 
ATOM   38206 C  CA  . GLU F  1 725 ? 287.059 -39.517 186.113 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F CA  1 
ATOM   38207 C  C   . GLU F  1 725 ? 286.564 -38.736 187.318 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F C   1 
ATOM   38208 O  O   . GLU F  1 725 ? 285.362 -38.473 187.453 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F O   1 
ATOM   38209 C  CB  . GLU F  1 725 ? 287.263 -38.552 184.947 1.00 44.63  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F CB  1 
ATOM   38210 C  CG  . GLU F  1 725 ? 288.163 -37.326 185.259 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F CG  1 
ATOM   38211 C  CD  . GLU F  1 725 ? 288.841 -36.718 183.979 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F CD  1 
ATOM   38212 O  OE1 . GLU F  1 725 ? 288.398 -37.080 182.847 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F OE1 1 
ATOM   38213 O  OE2 . GLU F  1 725 ? 289.799 -35.889 184.111 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F OE2 1 
ATOM   38214 N  N   . VAL F  1 726 ? 287.457 -38.358 188.219 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 969  VAL F N   1 
ATOM   38215 C  CA  . VAL F  1 726 ? 286.989 -37.594 189.385 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 969  VAL F CA  1 
ATOM   38216 C  C   . VAL F  1 726 ? 287.199 -36.114 189.140 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 969  VAL F C   1 
ATOM   38217 O  O   . VAL F  1 726 ? 288.282 -35.695 188.654 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 969  VAL F O   1 
ATOM   38218 C  CB  . VAL F  1 726 ? 287.721 -38.003 190.649 1.00 45.44  ? ? ? ? ? ? 969  VAL F CB  1 
ATOM   38219 C  CG1 . VAL F  1 726 ? 287.371 -37.071 191.828 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 969  VAL F CG1 1 
ATOM   38220 C  CG2 . VAL F  1 726 ? 287.409 -39.434 190.924 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 969  VAL F CG2 1 
ATOM   38221 N  N   . VAL F  1 727 ? 286.178 -35.322 189.452 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 970  VAL F N   1 
ATOM   38222 C  CA  . VAL F  1 727 ? 286.262 -33.880 189.220 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 970  VAL F CA  1 
ATOM   38223 C  C   . VAL F  1 727 ? 285.827 -33.149 190.470 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 970  VAL F C   1 
ATOM   38224 O  O   . VAL F  1 727 ? 285.153 -33.738 191.322 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 970  VAL F O   1 
ATOM   38225 C  CB  . VAL F  1 727 ? 285.357 -33.416 188.029 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 970  VAL F CB  1 
ATOM   38226 C  CG1 . VAL F  1 727 ? 285.664 -34.211 186.754 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 970  VAL F CG1 1 
ATOM   38227 C  CG2 . VAL F  1 727 ? 283.858 -33.510 188.402 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 970  VAL F CG2 1 
ATOM   38228 N  N   . THR F  1 728 ? 286.190 -31.872 190.566 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 971  THR F N   1 
ATOM   38229 C  CA  . THR F  1 728 ? 285.627 -30.977 191.591 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 971  THR F CA  1 
ATOM   38230 C  C   . THR F  1 728 ? 284.420 -30.161 191.105 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 971  THR F C   1 
ATOM   38231 O  O   . THR F  1 728 ? 284.608 -29.154 190.424 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 971  THR F O   1 
ATOM   38232 C  CB  . THR F  1 728 ? 286.663 -29.982 192.082 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 971  THR F CB  1 
ATOM   38233 O  OG1 . THR F  1 728 ? 287.699 -30.712 192.746 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 971  THR F OG1 1 
ATOM   38234 C  CG2 . THR F  1 728 ? 286.031 -29.006 193.053 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 971  THR F CG2 1 
ATOM   38235 N  N   . ALA F  1 729 ? 283.201 -30.568 191.500 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 972  ALA F N   1 
ATOM   38236 C  CA  . ALA F  1 729 ? 281.963 -30.037 190.883 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 972  ALA F CA  1 
ATOM   38237 C  C   . ALA F  1 729 ? 281.203 -29.050 191.748 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 972  ALA F C   1 
ATOM   38238 O  O   . ALA F  1 729 ? 281.330 -29.045 192.988 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 972  ALA F O   1 
ATOM   38239 C  CB  . ALA F  1 729 ? 281.017 -31.173 190.491 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 972  ALA F CB  1 
ATOM   38240 N  N   . THR F  1 730 ? 280.373 -28.249 191.094 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 973  THR F N   1 
ATOM   38241 C  CA  . THR F  1 730 ? 279.376 -27.472 191.813 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 973  THR F CA  1 
ATOM   38242 C  C   . THR F  1 730 ? 278.016 -27.616 191.130 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 973  THR F C   1 
ATOM   38243 O  O   . THR F  1 730 ? 277.949 -27.621 189.888 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 973  THR F O   1 
ATOM   38244 C  CB  . THR F  1 730 ? 279.805 -26.015 191.906 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 973  THR F CB  1 
ATOM   38245 O  OG1 . THR F  1 730 ? 281.101 -25.983 192.500 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 973  THR F OG1 1 
ATOM   38246 C  CG2 . THR F  1 730 ? 278.868 -25.224 192.776 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 973  THR F CG2 1 
ATOM   38247 N  N   . ARG F  1 731 ? 276.948 -27.769 191.927 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F N   1 
ATOM   38248 C  CA  . ARG F  1 731 ? 275.597 -27.785 191.350 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F CA  1 
ATOM   38249 C  C   . ARG F  1 731 ? 275.273 -26.413 190.754 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F C   1 
ATOM   38250 O  O   . ARG F  1 731 ? 275.390 -25.377 191.435 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F O   1 
ATOM   38251 C  CB  . ARG F  1 731 ? 274.494 -28.204 192.349 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F CB  1 
ATOM   38252 C  CG  . ARG F  1 731 ? 274.228 -29.717 192.433 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F CG  1 
ATOM   38253 C  CD  . ARG F  1 731 ? 273.686 -30.393 191.131 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F CD  1 
ATOM   38254 N  NE  . ARG F  1 731 ? 272.240 -30.241 190.947 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F NE  1 
ATOM   38255 C  CZ  . ARG F  1 731 ? 271.676 -29.279 190.215 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F CZ  1 
ATOM   38256 N  NH1 . ARG F  1 731 ? 272.422 -28.393 189.553 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F NH1 1 
ATOM   38257 N  NH2 . ARG F  1 731 ? 270.360 -29.198 190.139 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F NH2 1 
ATOM   38258 N  N   . VAL F  1 732 ? 274.859 -26.421 189.484 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 975  VAL F N   1 
ATOM   38259 C  CA  . VAL F  1 732 ? 274.544 -25.187 188.780 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 975  VAL F CA  1 
ATOM   38260 C  C   . VAL F  1 732 ? 273.299 -25.331 187.902 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 975  VAL F C   1 
ATOM   38261 O  O   . VAL F  1 732 ? 272.928 -26.430 187.437 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 975  VAL F O   1 
ATOM   38262 C  CB  . VAL F  1 732 ? 275.743 -24.677 187.913 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 975  VAL F CB  1 
ATOM   38263 C  CG1 . VAL F  1 732 ? 276.929 -24.252 188.788 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 975  VAL F CG1 1 
ATOM   38264 C  CG2 . VAL F  1 732 ? 276.144 -25.721 186.889 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 975  VAL F CG2 1 
ATOM   38265 N  N   . ASP F  1 733 ? 272.646 -24.201 187.684 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F N   1 
ATOM   38266 C  CA  . ASP F  1 733 ? 271.537 -24.134 186.737 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F CA  1 
ATOM   38267 C  C   . ASP F  1 733 ? 272.117 -24.100 185.301 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F C   1 
ATOM   38268 O  O   . ASP F  1 733 ? 273.331 -24.134 185.132 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F O   1 
ATOM   38269 C  CB  . ASP F  1 733 ? 270.712 -22.887 187.017 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F CB  1 
ATOM   38270 C  CG  . ASP F  1 733 ? 271.517 -21.653 186.833 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F CG  1 
ATOM   38271 O  OD1 . ASP F  1 733 ? 272.609 -21.745 186.272 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F OD1 1 
ATOM   38272 O  OD2 . ASP F  1 733 ? 271.082 -20.582 187.215 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F OD2 1 
ATOM   38273 N  N   . LYS F  1 734 ? 271.259 -24.042 184.281 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F N   1 
ATOM   38274 C  CA  . LYS F  1 734 ? 271.741 -24.057 182.911 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F CA  1 
ATOM   38275 C  C   . LYS F  1 734 ? 272.641 -22.879 182.552 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F C   1 
ATOM   38276 O  O   . LYS F  1 734 ? 273.288 -22.921 181.521 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F O   1 
ATOM   38277 C  CB  . LYS F  1 734 ? 270.590 -24.156 181.922 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F CB  1 
ATOM   38278 C  CG  . LYS F  1 734 ? 269.309 -23.553 182.468 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F CG  1 
ATOM   38279 C  CD  . LYS F  1 734 ? 268.773 -22.462 181.535 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F CD  1 
ATOM   38280 C  CE  . LYS F  1 734 ? 267.565 -22.931 180.732 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F CE  1 
ATOM   38281 N  NZ  . LYS F  1 734 ? 266.300 -22.443 181.307 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F NZ  1 
ATOM   38282 N  N   . TYR F  1 735 ? 272.708 -21.832 183.369 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F N   1 
ATOM   38283 C  CA  . TYR F  1 735 ? 273.674 -20.781 183.075 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CA  1 
ATOM   38284 C  C   . TYR F  1 735 ? 274.956 -20.941 183.842 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F C   1 
ATOM   38285 O  O   . TYR F  1 735 ? 275.737 -20.017 183.860 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F O   1 
ATOM   38286 C  CB  . TYR F  1 735 ? 273.147 -19.422 183.469 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CB  1 
ATOM   38287 C  CG  . TYR F  1 735 ? 271.861 -19.092 182.843 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CG  1 
ATOM   38288 C  CD1 . TYR F  1 735 ? 271.817 -18.405 181.628 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CD1 1 
ATOM   38289 C  CD2 . TYR F  1 735 ? 270.675 -19.480 183.450 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CD2 1 
ATOM   38290 C  CE1 . TYR F  1 735 ? 270.648 -18.098 181.050 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CE1 1 
ATOM   38291 C  CE2 . TYR F  1 735 ? 269.475 -19.190 182.868 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CE2 1 
ATOM   38292 C  CZ  . TYR F  1 735 ? 269.481 -18.498 181.675 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CZ  1 
ATOM   38293 O  OH  . TYR F  1 735 ? 268.299 -18.216 181.110 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F OH  1 
ATOM   38294 N  N   . GLY F  1 736 ? 275.182 -22.053 184.529 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 979  GLY F N   1 
ATOM   38295 C  CA  . GLY F  1 736 ? 276.379 -22.141 185.351 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 979  GLY F CA  1 
ATOM   38296 C  C   . GLY F  1 736 ? 276.360 -21.465 186.730 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 979  GLY F C   1 
ATOM   38297 O  O   . GLY F  1 736 ? 277.354 -21.525 187.442 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 979  GLY F O   1 
ATOM   38298 N  N   . THR F  1 737 ? 275.259 -20.836 187.149 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 980  THR F N   1 
ATOM   38299 C  CA  . THR F  1 737 ? 275.176 -20.330 188.531 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 980  THR F CA  1 
ATOM   38300 C  C   . THR F  1 737 ? 274.942 -21.411 189.571 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 980  THR F C   1 
ATOM   38301 O  O   . THR F  1 737 ? 274.033 -22.255 189.433 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 980  THR F O   1 
ATOM   38302 C  CB  . THR F  1 737 ? 274.003 -19.430 188.732 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 980  THR F CB  1 
ATOM   38303 O  OG1 . THR F  1 737 ? 273.755 -18.734 187.520 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 980  THR F OG1 1 
ATOM   38304 C  CG2 . THR F  1 737 ? 274.253 -18.472 189.916 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 980  THR F CG2 1 
ATOM   38305 N  N   . PRO F  1 738 ? 275.733 -21.364 190.652 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 981  PRO F N   1 
ATOM   38306 C  CA  . PRO F  1 738 ? 275.593 -22.297 191.754 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 981  PRO F CA  1 
ATOM   38307 C  C   . PRO F  1 738 ? 274.163 -22.312 192.256 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 981  PRO F C   1 
ATOM   38308 O  O   . PRO F  1 738 ? 273.665 -21.282 192.679 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 981  PRO F O   1 
ATOM   38309 C  CB  . PRO F  1 738 ? 276.490 -21.688 192.815 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 981  PRO F CB  1 
ATOM   38310 C  CG  . PRO F  1 738 ? 277.525 -21.026 192.050 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 981  PRO F CG  1 
ATOM   38311 C  CD  . PRO F  1 738 ? 276.859 -20.439 190.860 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 981  PRO F CD  1 
ATOM   38312 N  N   . VAL F  1 739 ? 273.505 -23.468 192.182 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 982  VAL F N   1 
ATOM   38313 C  CA  . VAL F  1 739 ? 272.179 -23.631 192.771 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 982  VAL F CA  1 
ATOM   38314 C  C   . VAL F  1 739 ? 272.206 -23.327 194.273 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 982  VAL F C   1 
ATOM   38315 O  O   . VAL F  1 739 ? 273.038 -23.841 195.006 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 982  VAL F O   1 
ATOM   38316 C  CB  . VAL F  1 739 ? 271.682 -25.056 192.577 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 982  VAL F CB  1 
ATOM   38317 C  CG1 . VAL F  1 739 ? 270.410 -25.318 193.422 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 982  VAL F CG1 1 
ATOM   38318 C  CG2 . VAL F  1 739 ? 271.530 -25.368 191.052 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 982  VAL F CG2 1 
ATOM   38319 N  N   . ALA F  1 740 ? 271.296 -22.479 194.726 1.00 39.94  ? ? ? ? ? ? 983  ALA F N   1 
ATOM   38320 C  CA  . ALA F  1 740 ? 271.150 -22.185 196.146 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 983  ALA F CA  1 
ATOM   38321 C  C   . ALA F  1 740 ? 270.632 -23.415 196.952 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 983  ALA F C   1 
ATOM   38322 O  O   . ALA F  1 740 ? 269.658 -24.124 196.535 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 983  ALA F O   1 
ATOM   38323 C  CB  . ALA F  1 740 ? 270.210 -21.003 196.319 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 983  ALA F CB  1 
ATOM   38324 N  N   . GLY F  1 741 ? 271.278 -23.669 198.105 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 984  GLY F N   1 
ATOM   38325 C  CA  . GLY F  1 741 ? 270.843 -24.750 199.021 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 984  GLY F CA  1 
ATOM   38326 C  C   . GLY F  1 741 ? 271.192 -26.135 198.509 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 984  GLY F C   1 
ATOM   38327 O  O   . GLY F  1 741 ? 270.554 -27.127 198.866 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 984  GLY F O   1 
ATOM   38328 N  N   . SER F  1 742 ? 272.204 -26.177 197.646 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 985  SER F N   1 
ATOM   38329 C  CA  . SER F  1 742 ? 272.708 -27.410 197.083 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 985  SER F CA  1 
ATOM   38330 C  C   . SER F  1 742 ? 273.852 -27.868 198.006 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 985  SER F C   1 
ATOM   38331 O  O   . SER F  1 742 ? 274.542 -27.039 198.614 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 985  SER F O   1 
ATOM   38332 C  CB  . SER F  1 742 ? 273.170 -27.151 195.640 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 985  SER F CB  1 
ATOM   38333 O  OG  . SER F  1 742 ? 274.260 -27.994 195.319 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 985  SER F OG  1 
ATOM   38334 N  N   . GLN F  1 743 ? 274.024 -29.175 198.146 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F N   1 
ATOM   38335 C  CA  . GLN F  1 743 ? 275.083 -29.683 199.012 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F CA  1 
ATOM   38336 C  C   . GLN F  1 743 ? 276.413 -29.762 198.310 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F C   1 
ATOM   38337 O  O   . GLN F  1 743 ? 277.475 -29.638 198.969 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F O   1 
ATOM   38338 C  CB  . GLN F  1 743 ? 274.760 -31.101 199.423 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F CB  1 
ATOM   38339 C  CG  . GLN F  1 743 ? 273.287 -31.314 199.676 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F CG  1 
ATOM   38340 C  CD  . GLN F  1 743 ? 273.104 -32.663 200.304 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F CD  1 
ATOM   38341 O  OE1 . GLN F  1 743 ? 274.083 -33.254 200.800 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F OE1 1 
ATOM   38342 N  NE2 . GLN F  1 743 ? 271.871 -33.180 200.289 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F NE2 1 
ATOM   38343 N  N   . ILE F  1 744 ? 276.344 -30.033 196.991 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F N   1 
ATOM   38344 C  CA  . ILE F  1 744 ? 277.520 -30.287 196.152 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F CA  1 
ATOM   38345 C  C   . ILE F  1 744 ? 278.094 -28.997 195.655 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F C   1 
ATOM   38346 O  O   . ILE F  1 744 ? 277.597 -28.396 194.689 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F O   1 
ATOM   38347 C  CB  . ILE F  1 744 ? 277.208 -31.095 194.938 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F CB  1 
ATOM   38348 C  CG1 . ILE F  1 744 ? 276.625 -32.445 195.363 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F CG1 1 
ATOM   38349 C  CG2 . ILE F  1 744 ? 278.482 -31.178 194.117 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F CG2 1 
ATOM   38350 C  CD1 . ILE F  1 744 ? 275.865 -33.157 194.281 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F CD1 1 
ATOM   38351 N  N   . LYS F  1 745 ? 279.156 -28.576 196.322 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F N   1 
ATOM   38352 C  CA  . LYS F  1 745 ? 279.787 -27.315 196.003 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F CA  1 
ATOM   38353 C  C   . LYS F  1 745 ? 281.309 -27.474 196.167 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F C   1 
ATOM   38354 O  O   . LYS F  1 745 ? 281.830 -27.726 197.267 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F O   1 
ATOM   38355 C  CB  . LYS F  1 745 ? 279.205 -26.200 196.875 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F CB  1 
ATOM   38356 C  CG  . LYS F  1 745 ? 280.254 -25.125 197.139 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F CG  1 
ATOM   38357 C  CD  . LYS F  1 745 ? 279.620 -23.788 197.526 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F CD  1 
ATOM   38358 C  CE  . LYS F  1 745 ? 279.923 -22.737 196.390 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F CE  1 
ATOM   38359 N  NZ  . LYS F  1 745 ? 279.858 -21.310 196.831 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F NZ  1 
ATOM   38360 N  N   . ASN F  1 746 ? 282.018 -27.368 195.057 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F N   1 
ATOM   38361 C  CA  . ASN F  1 746 ? 283.437 -27.733 195.053 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F CA  1 
ATOM   38362 C  C   . ASN F  1 746 ? 283.727 -29.025 195.742 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F C   1 
ATOM   38363 O  O   . ASN F  1 746 ? 284.604 -29.071 196.554 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F O   1 
ATOM   38364 C  CB  . ASN F  1 746 ? 284.269 -26.710 195.801 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F CB  1 
ATOM   38365 C  CG  . ASN F  1 746 ? 284.507 -25.477 195.001 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F CG  1 
ATOM   38366 O  OD1 . ASN F  1 746 ? 284.843 -25.535 193.829 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F OD1 1 
ATOM   38367 N  ND2 . ASN F  1 746 ? 284.332 -24.333 195.632 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F ND2 1 
ATOM   38368 N  N   . THR F  1 747 ? 283.010 -30.080 195.459 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 990  THR F N   1 
ATOM   38369 C  CA  . THR F  1 747 ? 283.279 -31.268 196.216 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 990  THR F CA  1 
ATOM   38370 C  C   . THR F  1 747 ? 283.469 -32.340 195.164 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 990  THR F C   1 
ATOM   38371 O  O   . THR F  1 747 ? 282.954 -32.211 194.036 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 990  THR F O   1 
ATOM   38372 C  CB  . THR F  1 747 ? 282.114 -31.557 197.161 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 990  THR F CB  1 
ATOM   38373 O  OG1 . THR F  1 747 ? 281.174 -32.393 196.500 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 990  THR F OG1 1 
ATOM   38374 C  CG2 . THR F  1 747 ? 281.393 -30.242 197.575 1.00 43.52  ? ? ? ? ? ? 990  THR F CG2 1 
ATOM   38375 N  N   . LEU F  1 748 ? 284.241 -33.372 195.480 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F N   1 
ATOM   38376 C  CA  . LEU F  1 748 ? 284.636 -34.325 194.427 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F CA  1 
ATOM   38377 C  C   . LEU F  1 748 ? 283.427 -35.082 193.926 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F C   1 
ATOM   38378 O  O   . LEU F  1 748 ? 282.549 -35.359 194.707 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F O   1 
ATOM   38379 C  CB  . LEU F  1 748 ? 285.721 -35.290 194.926 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F CB  1 
ATOM   38380 C  CG  . LEU F  1 748 ? 286.995 -34.606 195.437 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F CG  1 
ATOM   38381 C  CD1 . LEU F  1 748 ? 288.009 -35.654 195.731 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F CD1 1 
ATOM   38382 C  CD2 . LEU F  1 748 ? 287.564 -33.634 194.418 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F CD2 1 
ATOM   38383 N  N   . TYR F  1 749 ? 283.389 -35.417 192.642 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F N   1 
ATOM   38384 C  CA  . TYR F  1 749 ? 282.269 -36.163 192.079 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CA  1 
ATOM   38385 C  C   . TYR F  1 749 ? 282.811 -37.034 190.962 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F C   1 
ATOM   38386 O  O   . TYR F  1 749 ? 283.720 -36.635 190.251 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F O   1 
ATOM   38387 C  CB  . TYR F  1 749 ? 281.224 -35.163 191.546 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CB  1 
ATOM   38388 C  CG  . TYR F  1 749 ? 279.853 -35.719 191.162 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CG  1 
ATOM   38389 C  CD1 . TYR F  1 749 ? 278.725 -35.441 191.936 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CD1 1 
ATOM   38390 C  CD2 . TYR F  1 749 ? 279.680 -36.495 190.021 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CD2 1 
ATOM   38391 C  CE1 . TYR F  1 749 ? 277.471 -35.934 191.598 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CE1 1 
ATOM   38392 C  CE2 . TYR F  1 749 ? 278.419 -36.992 189.669 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CE2 1 
ATOM   38393 C  CZ  . TYR F  1 749 ? 277.326 -36.704 190.469 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CZ  1 
ATOM   38394 O  OH  . TYR F  1 749 ? 276.079 -37.170 190.139 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F OH  1 
ATOM   38395 N  N   . VAL F  1 750 ? 282.283 -38.222 190.786 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 993  VAL F N   1 
ATOM   38396 C  CA  . VAL F  1 750 ? 282.788 -39.074 189.723 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 993  VAL F CA  1 
ATOM   38397 C  C   . VAL F  1 750 ? 281.921 -39.004 188.496 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 993  VAL F C   1 
ATOM   38398 O  O   . VAL F  1 750 ? 280.750 -39.410 188.534 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 993  VAL F O   1 
ATOM   38399 C  CB  . VAL F  1 750 ? 282.821 -40.540 190.146 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 993  VAL F CB  1 
ATOM   38400 C  CG1 . VAL F  1 750 ? 283.245 -41.437 188.982 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 993  VAL F CG1 1 
ATOM   38401 C  CG2 . VAL F  1 750 ? 283.724 -40.698 191.336 1.00 45.18  ? ? ? ? ? ? 993  VAL F CG2 1 
ATOM   38402 N  N   . VAL F  1 751 ? 282.490 -38.534 187.393 1.00 43.22  ? ? ? ? ? ? 994  VAL F N   1 
ATOM   38403 C  CA  . VAL F  1 751 ? 281.703 -38.415 186.169 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 994  VAL F CA  1 
ATOM   38404 C  C   . VAL F  1 751 ? 282.094 -39.444 185.102 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 994  VAL F C   1 
ATOM   38405 O  O   . VAL F  1 751 ? 283.169 -40.005 185.148 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 994  VAL F O   1 
ATOM   38406 C  CB  . VAL F  1 751 ? 281.760 -36.981 185.614 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 994  VAL F CB  1 
ATOM   38407 C  CG1 . VAL F  1 751 ? 281.609 -36.000 186.734 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 994  VAL F CG1 1 
ATOM   38408 C  CG2 . VAL F  1 751 ? 283.078 -36.733 184.943 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 994  VAL F CG2 1 
ATOM   38409 N  N   . ASP F  1 752 ? 281.198 -39.714 184.162 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F N   1 
ATOM   38410 C  CA  . ASP F  1 752 ? 281.571 -40.479 182.968 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F CA  1 
ATOM   38411 C  C   . ASP F  1 752 ? 282.099 -39.517 181.882 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F C   1 
ATOM   38412 O  O   . ASP F  1 752 ? 281.340 -39.117 180.985 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F O   1 
ATOM   38413 C  CB  . ASP F  1 752 ? 280.367 -41.242 182.403 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F CB  1 
ATOM   38414 C  CG  . ASP F  1 752 ? 279.837 -42.329 183.342 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F CG  1 
ATOM   38415 O  OD1 . ASP F  1 752 ? 280.485 -42.703 184.367 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F OD1 1 
ATOM   38416 O  OD2 . ASP F  1 752 ? 278.744 -42.847 183.032 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F OD2 1 
ATOM   38417 N  N   . GLY F  1 753 ? 283.380 -39.154 181.967 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 996  GLY F N   1 
ATOM   38418 C  CA  . GLY F  1 753 ? 283.934 -38.085 181.155 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 996  GLY F CA  1 
ATOM   38419 C  C   . GLY F  1 753 ? 285.263 -38.361 180.466 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 996  GLY F C   1 
ATOM   38420 O  O   . GLY F  1 753 ? 286.022 -37.423 180.214 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 996  GLY F O   1 
ATOM   38421 N  N   . LYS F  1 754 ? 285.544 -39.624 180.135 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F N   1 
ATOM   38422 C  CA  . LYS F  1 754 ? 286.684 -39.948 179.265 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F CA  1 
ATOM   38423 C  C   . LYS F  1 754 ? 286.358 -40.893 178.087 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F C   1 
ATOM   38424 O  O   . LYS F  1 754 ? 285.675 -41.910 178.255 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F O   1 
ATOM   38425 C  CB  . LYS F  1 754 ? 287.783 -40.594 180.072 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F CB  1 
ATOM   38426 C  CG  . LYS F  1 754 ? 288.545 -39.692 180.996 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F CG  1 
ATOM   38427 C  CD  . LYS F  1 754 ? 289.700 -40.514 181.575 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F CD  1 
ATOM   38428 C  CE  . LYS F  1 754 ? 290.685 -39.657 182.362 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F CE  1 
ATOM   38429 N  NZ  . LYS F  1 754 ? 291.840 -40.493 182.815 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F NZ  1 
ATOM   38430 N  N   . SER F  1 755 ? 286.859 -40.581 176.891 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 998  SER F N   1 
ATOM   38431 C  CA  . SER F  1 755 ? 286.635 -41.470 175.739 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 998  SER F CA  1 
ATOM   38432 C  C   . SER F  1 755 ? 287.627 -42.627 175.832 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 998  SER F C   1 
ATOM   38433 O  O   . SER F  1 755 ? 288.618 -42.548 176.568 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 998  SER F O   1 
ATOM   38434 C  CB  . SER F  1 755 ? 286.681 -40.711 174.373 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 998  SER F CB  1 
ATOM   38435 O  OG  . SER F  1 755 ? 287.875 -39.953 174.162 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 998  SER F OG  1 
ATOM   38436 N  N   . SER F  1 756 ? 287.350 -43.698 175.097 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 999  SER F N   1 
ATOM   38437 C  CA  . SER F  1 756 ? 288.133 -44.944 175.179 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 999  SER F CA  1 
ATOM   38438 C  C   . SER F  1 756 ? 289.608 -44.799 174.817 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 999  SER F C   1 
ATOM   38439 O  O   . SER F  1 756 ? 290.406 -45.722 175.013 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 999  SER F O   1 
ATOM   38440 C  CB  . SER F  1 756 ? 287.514 -46.003 174.255 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 999  SER F CB  1 
ATOM   38441 O  OG  . SER F  1 756 ? 287.909 -45.818 172.892 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 999  SER F OG  1 
ATOM   38442 N  N   . GLY F  1 757 ? 289.966 -43.657 174.254 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY F N   1 
ATOM   38443 C  CA  . GLY F  1 757 ? 291.287 -43.510 173.674 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY F CA  1 
ATOM   38444 C  C   . GLY F  1 757 ? 291.568 -44.413 172.482 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY F C   1 
ATOM   38445 O  O   . GLY F  1 757 ? 292.640 -44.336 171.902 1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY F O   1 
ATOM   38446 N  N   . LYS F  1 758 ? 290.630 -45.279 172.100 1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F N   1 
ATOM   38447 C  CA  . LYS F  1 758 ? 290.858 -46.087 170.897 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F CA  1 
ATOM   38448 C  C   . LYS F  1 758 ? 289.686 -46.226 169.942 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F C   1 
ATOM   38449 O  O   . LYS F  1 758 ? 289.535 -47.264 169.304 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F O   1 
ATOM   38450 C  CB  . LYS F  1 758 ? 291.426 -47.453 171.229 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F CB  1 
ATOM   38451 C  CG  . LYS F  1 758 ? 290.859 -48.126 172.474 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F CG  1 
ATOM   38452 C  CD  . LYS F  1 758 ? 291.840 -49.302 172.766 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F CD  1 
ATOM   38453 C  CE  . LYS F  1 758 ? 291.210 -50.442 173.622 1.00 54.29  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F CE  1 
ATOM   38454 N  NZ  . LYS F  1 758 ? 291.761 -50.489 175.015 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F NZ  1 
ATOM   38455 N  N   . ASP F  1 759 ? 288.890 -45.159 169.843 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F N   1 
ATOM   38456 C  CA  . ASP F  1 759 ? 287.770 -45.035 168.901 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F CA  1 
ATOM   38457 C  C   . ASP F  1 759 ? 288.248 -44.205 167.682 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F C   1 
ATOM   38458 O  O   . ASP F  1 759 ? 289.452 -43.920 167.550 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F O   1 
ATOM   38459 C  CB  . ASP F  1 759 ? 286.586 -44.329 169.593 1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F CB  1 
ATOM   38460 C  CG  . ASP F  1 759 ? 287.019 -43.018 170.324 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F CG  1 
ATOM   38461 O  OD1 . ASP F  1 759 ? 288.247 -42.705 170.356 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F OD1 1 
ATOM   38462 O  OD2 . ASP F  1 759 ? 286.135 -42.301 170.873 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F OD2 1 
ATOM   38463 N  N   . GLN F  1 760 ? 287.320 -43.820 166.806 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F N   1 
ATOM   38464 C  CA  . GLN F  1 760 ? 287.632 -42.979 165.655 1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F CA  1 
ATOM   38465 C  C   . GLN F  1 760 ? 288.282 -41.625 166.049 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F C   1 
ATOM   38466 O  O   . GLN F  1 760 ? 289.075 -41.031 165.276 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F O   1 
ATOM   38467 C  CB  . GLN F  1 760 ? 286.351 -42.672 164.881 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F CB  1 
ATOM   38468 C  CG  . GLN F  1 760 ? 285.707 -43.809 164.148 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F CG  1 
ATOM   38469 C  CD  . GLN F  1 760 ? 286.693 -44.728 163.541 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F CD  1 
ATOM   38470 O  OE1 . GLN F  1 760 ? 287.002 -45.715 164.137 1.00 53.39  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F OE1 1 
ATOM   38471 N  NE2 . GLN F  1 760 ? 287.207 -44.411 162.360 1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F NE2 1 
ATOM   38472 N  N   . GLN F  1 761 ? 287.893 -41.117 167.224 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F N   1 
ATOM   38473 C  CA  . GLN F  1 761 ? 288.415 -39.850 167.711 1.00 48.82  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F CA  1 
ATOM   38474 C  C   . GLN F  1 761 ? 289.908 -40.004 167.943 1.00 49.48  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F C   1 
ATOM   38475 O  O   . GLN F  1 761 ? 290.680 -39.105 167.646 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F O   1 
ATOM   38476 C  CB  . GLN F  1 761 ? 287.731 -39.437 169.008 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F CB  1 
ATOM   38477 C  CG  . GLN F  1 761 ? 288.337 -38.215 169.655 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F CG  1 
ATOM   38478 C  CD  . GLN F  1 761 ? 287.837 -36.923 169.047 1.00 46.70  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F CD  1 
ATOM   38479 O  OE1 . GLN F  1 761 ? 286.656 -36.796 168.654 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F OE1 1 
ATOM   38480 N  NE2 . GLN F  1 761 ? 288.726 -35.934 168.984 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F NE2 1 
ATOM   38481 N  N   . ALA F  1 762 ? 290.320 -41.148 168.487 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA F N   1 
ATOM   38482 C  CA  . ALA F  1 762 ? 291.729 -41.441 168.677 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA F CA  1 
ATOM   38483 C  C   . ALA F  1 762 ? 292.431 -41.396 167.308 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA F C   1 
ATOM   38484 O  O   . ALA F  1 762 ? 293.454 -40.761 167.118 1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA F O   1 
ATOM   38485 C  CB  . ALA F  1 762 ? 291.863 -42.784 169.314 1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA F CB  1 
ATOM   38486 N  N   . LYS F  1 763 ? 291.835 -42.043 166.334 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F N   1 
ATOM   38487 C  CA  . LYS F  1 763 ? 292.411 -42.041 165.031 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F CA  1 
ATOM   38488 C  C   . LYS F  1 763 ? 292.359 -40.704 164.283 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F C   1 
ATOM   38489 O  O   . LYS F  1 763 ? 293.253 -40.429 163.523 1.00 53.59  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F O   1 
ATOM   38490 C  CB  . LYS F  1 763 ? 291.788 -43.144 164.190 1.00 53.87  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F CB  1 
ATOM   38491 C  CG  . LYS F  1 763 ? 291.844 -42.841 162.720 1.00 54.55  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F CG  1 
ATOM   38492 C  CD  . LYS F  1 763 ? 291.547 -44.069 161.929 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F CD  1 
ATOM   38493 C  CE  . LYS F  1 763 ? 292.622 -44.190 160.854 1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F CE  1 
ATOM   38494 N  NZ  . LYS F  1 763 ? 292.349 -45.338 159.948 1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F NZ  1 
ATOM   38495 N  N   . TYR F  1 764 ? 291.336 -39.869 164.451 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F N   1 
ATOM   38496 C  CA  . TYR F  1 764 ? 291.283 -38.644 163.636 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CA  1 
ATOM   38497 C  C   . TYR F  1 764 ? 291.441 -37.340 164.416 1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F C   1 
ATOM   38498 O  O   . TYR F  1 764 ? 291.435 -36.246 163.838 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F O   1 
ATOM   38499 C  CB  . TYR F  1 764 ? 289.951 -38.558 162.917 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CB  1 
ATOM   38500 C  CG  . TYR F  1 764 ? 289.734 -39.580 161.867 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CG  1 
ATOM   38501 C  CD1 . TYR F  1 764 ? 290.324 -39.446 160.623 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CD1 1 
ATOM   38502 C  CD2 . TYR F  1 764 ? 288.904 -40.667 162.097 1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CD2 1 
ATOM   38503 C  CE1 . TYR F  1 764 ? 290.121 -40.379 159.629 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CE1 1 
ATOM   38504 C  CE2 . TYR F  1 764 ? 288.690 -41.620 161.097 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CE2 1 
ATOM   38505 C  CZ  . TYR F  1 764 ? 289.312 -41.458 159.867 1.00 54.28  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CZ  1 
ATOM   38506 O  OH  . TYR F  1 764 ? 289.138 -42.378 158.871 1.00 55.40  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F OH  1 
ATOM   38507 N  N   . GLY F  1 765 ? 291.522 -37.428 165.729 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY F N   1 
ATOM   38508 C  CA  . GLY F  1 765 ? 291.496 -36.216 166.527 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY F CA  1 
ATOM   38509 C  C   . GLY F  1 765 ? 292.649 -35.315 166.158 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY F C   1 
ATOM   38510 O  O   . GLY F  1 765 ? 293.813 -35.684 166.338 1.00 50.49  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY F O   1 
ATOM   38511 N  N   . GLY F  1 766 ? 292.340 -34.128 165.647 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY F N   1 
ATOM   38512 C  CA  . GLY F  1 766 ? 293.390 -33.191 165.273 1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY F CA  1 
ATOM   38513 C  C   . GLY F  1 766 ? 294.356 -33.681 164.212 1.00 51.14  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY F C   1 
ATOM   38514 O  O   . GLY F  1 766 ? 295.462 -33.215 164.130 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY F O   1 
ATOM   38515 N  N   . ALA F  1 767 ? 293.911 -34.604 163.382 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA F N   1 
ATOM   38516 C  CA  . ALA F  1 767 ? 294.774 -35.222 162.386 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA F CA  1 
ATOM   38517 C  C   . ALA F  1 767 ? 294.982 -34.303 161.205 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA F C   1 
ATOM   38518 O  O   . ALA F  1 767 ? 295.893 -34.497 160.408 1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA F O   1 
ATOM   38519 C  CB  . ALA F  1 767 ? 294.198 -36.548 161.922 1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA F CB  1 
ATOM   38520 N  N   . PHE F  1 768 ? 294.170 -33.270 161.098 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F N   1 
ATOM   38521 C  CA  . PHE F  1 768 ? 294.337 -32.360 159.988 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CA  1 
ATOM   38522 C  C   . PHE F  1 768 ? 294.873 -30.969 160.364 1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F C   1 
ATOM   38523 O  O   . PHE F  1 768 ? 295.160 -30.142 159.484 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F O   1 
ATOM   38524 C  CB  . PHE F  1 768 ? 293.028 -32.279 159.260 1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CB  1 
ATOM   38525 C  CG  . PHE F  1 768 ? 292.350 -33.578 159.190 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CG  1 
ATOM   38526 C  CD1 . PHE F  1 768 ? 292.790 -34.536 158.309 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CD1 1 
ATOM   38527 C  CD2 . PHE F  1 768 ? 291.292 -33.882 160.041 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CD2 1 
ATOM   38528 C  CE1 . PHE F  1 768 ? 292.172 -35.800 158.231 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CE1 1 
ATOM   38529 C  CE2 . PHE F  1 768 ? 290.656 -35.159 159.978 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CE2 1 
ATOM   38530 C  CZ  . PHE F  1 768 ? 291.104 -36.118 159.062 1.00 53.05  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CZ  1 
ATOM   38531 N  N   . LEU F  1 769 ? 295.031 -30.719 161.659 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F N   1 
ATOM   38532 C  CA  . LEU F  1 769 ? 295.583 -29.455 162.125 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F CA  1 
ATOM   38533 C  C   . LEU F  1 769 ? 296.846 -28.951 161.365 1.00 53.13  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F C   1 
ATOM   38534 O  O   . LEU F  1 769 ? 297.031 -27.742 161.162 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F O   1 
ATOM   38535 C  CB  . LEU F  1 769 ? 295.872 -29.572 163.609 1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F CB  1 
ATOM   38536 C  CG  . LEU F  1 769 ? 294.625 -29.702 164.463 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F CG  1 
ATOM   38537 C  CD1 . LEU F  1 769 ? 294.991 -29.587 165.922 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F CD1 1 
ATOM   38538 C  CD2 . LEU F  1 769 ? 293.666 -28.604 164.062 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F CD2 1 
ATOM   38539 N  N   . GLU F  1 770 ? 297.702 -29.877 160.941 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F N   1 
ATOM   38540 C  CA  . GLU F  1 770 ? 298.972 -29.560 160.232 1.00 55.57  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F CA  1 
ATOM   38541 C  C   . GLU F  1 770 ? 298.735 -29.061 158.858 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F C   1 
ATOM   38542 O  O   . GLU F  1 770 ? 299.376 -28.141 158.335 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F O   1 
ATOM   38543 C  CB  . GLU F  1 770 ? 299.634 -30.861 159.939 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F CB  1 
ATOM   38544 C  CG  . GLU F  1 770 ? 299.760 -31.702 161.119 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F CG  1 
ATOM   38545 C  CD  . GLU F  1 770 ? 301.170 -31.519 161.625 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F CD  1 
ATOM   38546 O  OE1 . GLU F  1 770 ? 302.168 -31.297 160.737 1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F OE1 1 
ATOM   38547 O  OE2 . GLU F  1 770 ? 301.278 -31.555 162.907 1.00 56.50  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F OE2 1 
ATOM   38548 N  N   . GLU F  1 771 ? 297.859 -29.795 158.226 1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F N   1 
ATOM   38549 C  CA  . GLU F  1 771 ? 297.440 -29.418 156.949 1.00 56.38  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F CA  1 
ATOM   38550 C  C   . GLU F  1 771 ? 296.658 -28.077 156.993 1.00 55.47  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F C   1 
ATOM   38551 O  O   . GLU F  1 771 ? 296.866 -27.220 156.140 1.00 56.03  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F O   1 
ATOM   38552 C  CB  . GLU F  1 771 ? 296.597 -30.544 156.393 1.00 56.41  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F CB  1 
ATOM   38553 C  CG  . GLU F  1 771 ? 295.931 -30.120 155.155 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F CG  1 
ATOM   38554 C  CD  . GLU F  1 771 ? 295.059 -31.186 154.646 1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F CD  1 
ATOM   38555 O  OE1 . GLU F  1 771 ? 294.934 -32.248 155.336 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F OE1 1 
ATOM   38556 O  OE2 . GLU F  1 771 ? 294.495 -30.927 153.565 1.00 57.12  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F OE2 1 
ATOM   38557 N  N   . LEU F  1 772 ? 295.775 -27.877 157.971 1.00 54.13  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F N   1 
ATOM   38558 C  CA  . LEU F  1 772 ? 295.002 -26.636 157.998 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F CA  1 
ATOM   38559 C  C   . LEU F  1 772 ? 295.890 -25.381 158.237 1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F C   1 
ATOM   38560 O  O   . LEU F  1 772 ? 295.666 -24.318 157.622 1.00 53.72  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F O   1 
ATOM   38561 C  CB  . LEU F  1 772 ? 293.818 -26.726 158.980 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F CB  1 
ATOM   38562 C  CG  . LEU F  1 772 ? 292.674 -27.747 158.773 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F CG  1 
ATOM   38563 C  CD1 . LEU F  1 772 ? 291.978 -28.055 160.078 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F CD1 1 
ATOM   38564 C  CD2 . LEU F  1 772 ? 291.643 -27.312 157.726 1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F CD2 1 
ATOM   38565 N  N   . GLN F  1 773 ? 296.904 -25.495 159.102 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F N   1 
ATOM   38566 C  CA  . GLN F  1 773 ? 297.828 -24.365 159.314 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F CA  1 
ATOM   38567 C  C   . GLN F  1 773 ? 298.669 -24.124 158.086 1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F C   1 
ATOM   38568 O  O   . GLN F  1 773 ? 299.074 -23.003 157.798 1.00 56.23  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F O   1 
ATOM   38569 C  CB  . GLN F  1 773 ? 298.766 -24.606 160.489 1.00 54.51  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F CB  1 
ATOM   38570 C  CG  . GLN F  1 773 ? 298.247 -24.168 161.841 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F CG  1 
ATOM   38571 C  CD  . GLN F  1 773 ? 299.080 -24.740 162.989 1.00 53.49  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F CD  1 
ATOM   38572 O  OE1 . GLN F  1 773 ? 299.106 -25.956 163.225 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F OE1 1 
ATOM   38573 N  NE2 . GLN F  1 773 ? 299.766 -23.862 163.703 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F NE2 1 
ATOM   38574 N  N   . ALA F  1 774 ? 298.956 -25.193 157.370 1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA F N   1 
ATOM   38575 C  CA  . ALA F  1 774 ? 299.767 -25.067 156.195 1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA F CA  1 
ATOM   38576 C  C   . ALA F  1 774 ? 299.022 -24.244 155.155 1.00 58.02  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA F C   1 
ATOM   38577 O  O   . ALA F  1 774 ? 299.571 -23.313 154.620 1.00 58.79  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA F O   1 
ATOM   38578 C  CB  . ALA F  1 774 ? 300.129 -26.426 155.663 1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA F CB  1 
ATOM   38579 N  N   . LYS F  1 775 ? 297.759 -24.558 154.894 1.00 57.20  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F N   1 
ATOM   38580 C  CA  . LYS F  1 775 ? 297.029 -23.909 153.823 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F CA  1 
ATOM   38581 C  C   . LYS F  1 775 ? 296.317 -22.660 154.222 1.00 56.35  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F C   1 
ATOM   38582 O  O   . LYS F  1 775 ? 296.064 -21.861 153.348 1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F O   1 
ATOM   38583 C  CB  . LYS F  1 775 ? 295.943 -24.801 153.291 1.00 56.99  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F CB  1 
ATOM   38584 C  CG  . LYS F  1 775 ? 296.406 -26.107 152.864 1.00 57.87  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F CG  1 
ATOM   38585 C  CD  . LYS F  1 775 ? 295.241 -26.880 152.308 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F CD  1 
ATOM   38586 C  CE  . LYS F  1 775 ? 295.736 -28.111 151.615 1.00 58.78  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F CE  1 
ATOM   38587 N  NZ  . LYS F  1 775 ? 294.735 -28.609 150.669 1.00 58.98  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F NZ  1 
ATOM   38588 N  N   . TYR F  1 776 ? 295.912 -22.519 155.493 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F N   1 
ATOM   38589 C  CA  . TYR F  1 776 ? 295.098 -21.370 155.923 1.00 54.16  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CA  1 
ATOM   38590 C  C   . TYR F  1 776 ? 295.578 -20.759 157.214 1.00 53.66  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F C   1 
ATOM   38591 O  O   . TYR F  1 776 ? 294.808 -20.660 158.174 1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F O   1 
ATOM   38592 C  CB  . TYR F  1 776 ? 293.674 -21.817 156.146 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CB  1 
ATOM   38593 C  CG  . TYR F  1 776 ? 293.202 -22.769 155.093 1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CG  1 
ATOM   38594 C  CD1 . TYR F  1 776 ? 293.127 -22.370 153.766 1.00 54.34  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CD1 1 
ATOM   38595 C  CD2 . TYR F  1 776 ? 292.817 -24.062 155.409 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CD2 1 
ATOM   38596 C  CE1 . TYR F  1 776 ? 292.693 -23.241 152.778 1.00 54.89  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CE1 1 
ATOM   38597 C  CE2 . TYR F  1 776 ? 292.366 -24.932 154.423 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CE2 1 
ATOM   38598 C  CZ  . TYR F  1 776 ? 292.318 -24.512 153.117 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CZ  1 
ATOM   38599 O  OH  . TYR F  1 776 ? 291.872 -25.333 152.133 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F OH  1 
ATOM   38600 N  N   . PRO F  1 777 ? 296.850 -20.327 157.243 1.00 54.63  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO F N   1 
ATOM   38601 C  CA  . PRO F  1 777 ? 297.478 -19.874 158.478 1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO F CA  1 
ATOM   38602 C  C   . PRO F  1 777 ? 296.579 -18.789 159.108 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO F C   1 
ATOM   38603 O  O   . PRO F  1 777 ? 296.508 -18.640 160.323 1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO F O   1 
ATOM   38604 C  CB  . PRO F  1 777 ? 298.846 -19.348 157.998 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO F CB  1 
ATOM   38605 C  CG  . PRO F  1 777 ? 298.672 -19.046 156.607 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO F CG  1 
ATOM   38606 C  CD  . PRO F  1 777 ? 297.672 -20.003 156.069 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO F CD  1 
ATOM   38607 N  N   . GLU F  1 778 ? 295.898 -18.057 158.250 1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F N   1 
ATOM   38608 C  CA  . GLU F  1 778 ? 294.687 -17.341 158.594 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F CA  1 
ATOM   38609 C  C   . GLU F  1 778 ? 293.881 -17.689 159.866 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F C   1 
ATOM   38610 O  O   . GLU F  1 778 ? 293.941 -16.998 160.881 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F O   1 
ATOM   38611 C  CB  . GLU F  1 778 ? 293.740 -17.541 157.394 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F CB  1 
ATOM   38612 C  CG  . GLU F  1 778 ? 293.288 -16.196 156.970 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F CG  1 
ATOM   38613 C  CD  . GLU F  1 778 ? 294.207 -15.268 157.740 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F CD  1 
ATOM   38614 O  OE1 . GLU F  1 778 ? 295.387 -15.680 157.938 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F OE1 1 
ATOM   38615 O  OE2 . GLU F  1 778 ? 293.749 -14.222 158.222 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F OE2 1 
ATOM   38616 N  N   . LEU F  1 779 ? 293.054 -18.722 159.748 1.00 50.32  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F N   1 
ATOM   38617 C  CA  . LEU F  1 779 ? 292.280 -19.230 160.844 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F CA  1 
ATOM   38618 C  C   . LEU F  1 779 ? 293.039 -19.251 162.176 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F C   1 
ATOM   38619 O  O   . LEU F  1 779 ? 292.485 -18.951 163.227 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F O   1 
ATOM   38620 C  CB  . LEU F  1 779 ? 291.834 -20.633 160.488 1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F CB  1 
ATOM   38621 C  CG  . LEU F  1 779 ? 291.428 -20.686 159.031 1.00 49.66  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F CG  1 
ATOM   38622 C  CD1 . LEU F  1 779 ? 290.629 -21.926 158.792 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F CD1 1 
ATOM   38623 C  CD2 . LEU F  1 779 ? 290.600 -19.503 158.768 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F CD2 1 
ATOM   38624 N  N   . PHE F  1 780 ? 294.303 -19.605 162.150 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F N   1 
ATOM   38625 C  CA  . PHE F  1 780 ? 294.986 -19.724 163.396 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CA  1 
ATOM   38626 C  C   . PHE F  1 780 ? 295.592 -18.451 163.874 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F C   1 
ATOM   38627 O  O   . PHE F  1 780 ? 296.102 -18.397 164.988 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F O   1 
ATOM   38628 C  CB  . PHE F  1 780 ? 296.034 -20.822 163.329 1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CB  1 
ATOM   38629 C  CG  . PHE F  1 780 ? 295.460 -22.141 162.970 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CG  1 
ATOM   38630 C  CD1 . PHE F  1 780 ? 295.031 -23.021 163.954 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CD1 1 
ATOM   38631 C  CD2 . PHE F  1 780 ? 295.274 -22.472 161.652 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CD2 1 
ATOM   38632 C  CE1 . PHE F  1 780 ? 294.450 -24.207 163.609 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CE1 1 
ATOM   38633 C  CE2 . PHE F  1 780 ? 294.711 -23.662 161.311 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CE2 1 
ATOM   38634 C  CZ  . PHE F  1 780 ? 294.287 -24.523 162.280 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CZ  1 
ATOM   38635 N  N   . ALA F  1 781 ? 295.529 -17.414 163.057 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA F N   1 
ATOM   38636 C  CA  . ALA F  1 781 ? 296.089 -16.135 163.447 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA F CA  1 
ATOM   38637 C  C   . ALA F  1 781 ? 295.042 -15.344 164.201 1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA F C   1 
ATOM   38638 O  O   . ALA F  1 781 ? 295.403 -14.568 165.073 1.00 49.98  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA F O   1 
ATOM   38639 C  CB  . ALA F  1 781 ? 296.583 -15.350 162.222 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA F CB  1 
ATOM   38640 N  N   . ARG F  1 782 ? 293.757 -15.556 163.873 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F N   1 
ATOM   38641 C  CA  . ARG F  1 782 ? 292.659 -14.749 164.408 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F CA  1 
ATOM   38642 C  C   . ARG F  1 782 ? 292.485 -14.929 165.897 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F C   1 
ATOM   38643 O  O   . ARG F  1 782 ? 292.502 -16.076 166.430 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F O   1 
ATOM   38644 C  CB  . ARG F  1 782 ? 291.344 -15.090 163.727 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F CB  1 
ATOM   38645 C  CG  . ARG F  1 782 ? 290.207 -15.169 164.710 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F CG  1 
ATOM   38646 C  CD  . ARG F  1 782 ? 288.918 -15.349 164.002 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F CD  1 
ATOM   38647 N  NE  . ARG F  1 782 ? 288.232 -14.078 163.880 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F NE  1 
ATOM   38648 C  CZ  . ARG F  1 782 ? 287.591 -13.704 162.792 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F CZ  1 
ATOM   38649 N  NH1 . ARG F  1 782 ? 287.563 -14.498 161.730 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F NH1 1 
ATOM   38650 N  NH2 . ARG F  1 782 ? 286.992 -12.535 162.770 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F NH2 1 
ATOM   38651 N  N   . LYS F  1 783 ? 292.319 -13.795 166.574 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F N   1 
ATOM   38652 C  CA  . LYS F  1 783 ? 292.041 -13.815 168.001 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F CA  1 
ATOM   38653 C  C   . LYS F  1 783 ? 290.568 -14.007 168.174 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F C   1 
ATOM   38654 O  O   . LYS F  1 783 ? 289.788 -13.179 167.706 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F O   1 
ATOM   38655 C  CB  . LYS F  1 783 ? 292.454 -12.515 168.651 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F CB  1 
ATOM   38656 C  CG  . LYS F  1 783 ? 293.922 -12.349 168.604 1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F CG  1 
ATOM   38657 C  CD  . LYS F  1 783 ? 294.408 -11.237 169.451 1.00 48.53  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F CD  1 
ATOM   38658 C  CE  . LYS F  1 783 ? 295.882 -11.399 169.586 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F CE  1 
ATOM   38659 N  NZ  . LYS F  1 783 ? 296.415 -10.063 169.728 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F NZ  1 
ATOM   38660 N  N   . GLN F  1 784 ? 290.186 -15.104 168.826 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F N   1 
ATOM   38661 C  CA  . GLN F  1 784 ? 288.779 -15.390 169.005 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F CA  1 
ATOM   38662 C  C   . GLN F  1 784 ? 288.124 -14.385 169.957 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F C   1 
ATOM   38663 O  O   . GLN F  1 784 ? 288.724 -13.984 170.975 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F O   1 
ATOM   38664 C  CB  . GLN F  1 784 ? 288.586 -16.840 169.426 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F CB  1 
ATOM   38665 C  CG  . GLN F  1 784 ? 289.175 -17.817 168.409 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F CG  1 
ATOM   38666 C  CD  . GLN F  1 784 ? 288.556 -17.699 167.010 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F CD  1 
ATOM   38667 O  OE1 . GLN F  1 784 ? 287.439 -17.235 166.863 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F OE1 1 
ATOM   38668 N  NE2 . GLN F  1 784 ? 289.281 -18.130 165.988 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F NE2 1 
ATOM   38669 N  N   . ILE F  1 785 ? 286.912 -13.953 169.605 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F N   1 
ATOM   38670 C  CA  . ILE F  1 785 ? 286.262 -12.916 170.384 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F CA  1 
ATOM   38671 C  C   . ILE F  1 785 ? 286.078 -13.215 171.870 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F C   1 
ATOM   38672 O  O   . ILE F  1 785 ? 286.286 -12.333 172.694 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F O   1 
ATOM   38673 C  CB  . ILE F  1 785 ? 284.906 -12.510 169.829 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F CB  1 
ATOM   38674 C  CG1 . ILE F  1 785 ? 285.089 -11.757 168.521 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F CG1 1 
ATOM   38675 C  CG2 . ILE F  1 785 ? 284.245 -11.597 170.808 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F CG2 1 
ATOM   38676 C  CD1 . ILE F  1 785 ? 283.942 -11.848 167.587 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F CD1 1 
ATOM   38677 N  N   . SER F  1 786 ? 285.668 -14.427 172.229 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 1029 SER F N   1 
ATOM   38678 C  CA  . SER F  1 786 ? 285.392 -14.696 173.639 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 1029 SER F CA  1 
ATOM   38679 C  C   . SER F  1 786 ? 286.655 -14.934 174.490 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 1029 SER F C   1 
ATOM   38680 O  O   . SER F  1 786 ? 286.702 -14.566 175.666 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 1029 SER F O   1 
ATOM   38681 C  CB  . SER F  1 786 ? 284.428 -15.864 173.779 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 1029 SER F CB  1 
ATOM   38682 O  OG  . SER F  1 786 ? 285.121 -17.068 173.562 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 1029 SER F OG  1 
ATOM   38683 N  N   . THR F  1 787 ? 287.679 -15.547 173.901 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 1030 THR F N   1 
ATOM   38684 C  CA  . THR F  1 787 ? 288.901 -15.861 174.649 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 1030 THR F CA  1 
ATOM   38685 C  C   . THR F  1 787 ? 289.910 -14.795 174.436 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 1030 THR F C   1 
ATOM   38686 O  O   . THR F  1 787 ? 290.787 -14.619 175.269 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 1030 THR F O   1 
ATOM   38687 C  CB  . THR F  1 787 ? 289.578 -17.103 174.149 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 1030 THR F CB  1 
ATOM   38688 O  OG1 . THR F  1 787 ? 289.981 -16.900 172.792 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 1030 THR F OG1 1 
ATOM   38689 C  CG2 . THR F  1 787 ? 288.625 -18.264 174.234 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 1030 THR F CG2 1 
ATOM   38690 N  N   . GLY F  1 788 ? 289.795 -14.099 173.307 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY F N   1 
ATOM   38691 C  CA  . GLY F  1 788 ? 290.736 -13.038 172.964 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY F CA  1 
ATOM   38692 C  C   . GLY F  1 788 ? 292.099 -13.554 172.494 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY F C   1 
ATOM   38693 O  O   . GLY F  1 788 ? 293.044 -12.787 172.320 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY F O   1 
ATOM   38694 N  N   . VAL F  1 789 ? 292.193 -14.868 172.291 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL F N   1 
ATOM   38695 C  CA  . VAL F  1 789 ? 293.424 -15.527 171.859 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL F CA  1 
ATOM   38696 C  C   . VAL F  1 789 ? 293.110 -16.421 170.654 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL F C   1 
ATOM   38697 O  O   . VAL F  1 789 ? 291.972 -16.709 170.363 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL F O   1 
ATOM   38698 C  CB  . VAL F  1 789 ? 294.045 -16.360 173.016 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL F CB  1 
ATOM   38699 C  CG1 . VAL F  1 789 ? 294.259 -15.492 174.246 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL F CG1 1 
ATOM   38700 C  CG2 . VAL F  1 789 ? 293.174 -17.552 173.336 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL F CG2 1 
ATOM   38701 N  N   . PRO F  1 790 ? 294.119 -16.863 169.936 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO F N   1 
ATOM   38702 C  CA  . PRO F  1 790 ? 293.793 -17.690 168.788 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO F CA  1 
ATOM   38703 C  C   . PRO F  1 790 ? 293.504 -19.151 169.187 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO F C   1 
ATOM   38704 O  O   . PRO F  1 790 ? 293.706 -19.533 170.353 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO F O   1 
ATOM   38705 C  CB  . PRO F  1 790 ? 295.077 -17.625 167.942 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO F CB  1 
ATOM   38706 C  CG  . PRO F  1 790 ? 296.066 -16.799 168.740 1.00 48.97  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO F CG  1 
ATOM   38707 C  CD  . PRO F  1 790 ? 295.565 -16.697 170.121 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO F CD  1 
ATOM   38708 N  N   . MET F  1 791 ? 293.037 -19.960 168.233 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F N   1 
ATOM   38709 C  CA  . MET F  1 791 ? 292.898 -21.378 168.471 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F CA  1 
ATOM   38710 C  C   . MET F  1 791 ? 294.246 -21.905 168.825 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F C   1 
ATOM   38711 O  O   . MET F  1 791 ? 295.285 -21.377 168.385 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F O   1 
ATOM   38712 C  CB  . MET F  1 791 ? 292.424 -22.092 167.237 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F CB  1 
ATOM   38713 C  CG  . MET F  1 791 ? 290.984 -21.900 166.999 1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F CG  1 
ATOM   38714 S  SD  . MET F  1 791 ? 290.368 -22.709 165.517 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F SD  1 
ATOM   38715 C  CE  . MET F  1 791 ? 291.182 -21.713 164.292 1.00 46.88  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F CE  1 
ATOM   38716 N  N   . ASP F  1 792 ? 294.266 -22.961 169.608 1.00 47.07  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F N   1 
ATOM   38717 C  CA  . ASP F  1 792 ? 295.552 -23.543 169.918 1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F CA  1 
ATOM   38718 C  C   . ASP F  1 792 ? 295.644 -24.965 169.362 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F C   1 
ATOM   38719 O  O   . ASP F  1 792 ? 295.202 -25.919 170.023 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F O   1 
ATOM   38720 C  CB  . ASP F  1 792 ? 295.799 -23.537 171.415 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F CB  1 
ATOM   38721 C  CG  . ASP F  1 792 ? 297.039 -24.300 171.778 1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F CG  1 
ATOM   38722 O  OD1 . ASP F  1 792 ? 297.866 -24.587 170.878 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F OD1 1 
ATOM   38723 O  OD2 . ASP F  1 792 ? 297.191 -24.614 172.967 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F OD2 1 
ATOM   38724 N  N   . PRO F  1 793 ? 296.198 -25.102 168.134 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO F N   1 
ATOM   38725 C  CA  . PRO F  1 793 ? 296.206 -26.382 167.459 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO F CA  1 
ATOM   38726 C  C   . PRO F  1 793 ? 297.446 -27.160 167.854 1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO F C   1 
ATOM   38727 O  O   . PRO F  1 793 ? 297.704 -28.225 167.317 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO F O   1 
ATOM   38728 C  CB  . PRO F  1 793 ? 296.258 -25.985 165.983 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO F CB  1 
ATOM   38729 C  CG  . PRO F  1 793 ? 297.034 -24.713 165.972 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO F CG  1 
ATOM   38730 C  CD  . PRO F  1 793 ? 296.746 -24.023 167.283 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO F CD  1 
ATOM   38731 N  N   . SER F  1 794 ? 298.220 -26.641 168.799 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 1037 SER F N   1 
ATOM   38732 C  CA  . SER F  1 794 ? 299.431 -27.351 169.252 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 1037 SER F CA  1 
ATOM   38733 C  C   . SER F  1 794 ? 299.216 -28.681 170.087 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 1037 SER F C   1 
ATOM   38734 O  O   . SER F  1 794 ? 300.124 -29.467 170.270 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 1037 SER F O   1 
ATOM   38735 C  CB  . SER F  1 794 ? 300.329 -26.362 169.995 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 1037 SER F CB  1 
ATOM   38736 O  OG  . SER F  1 794 ? 299.904 -26.220 171.346 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 1037 SER F OG  1 
ATOM   38737 N  N   . VAL F  1 795 ? 298.028 -28.939 170.610 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL F N   1 
ATOM   38738 C  CA  . VAL F  1 795 ? 297.776 -30.241 171.223 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL F CA  1 
ATOM   38739 C  C   . VAL F  1 795 ? 296.565 -30.861 170.533 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL F C   1 
ATOM   38740 O  O   . VAL F  1 795 ? 295.596 -30.185 170.250 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL F O   1 
ATOM   38741 C  CB  . VAL F  1 795 ? 297.624 -30.148 172.778 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL F CB  1 
ATOM   38742 C  CG1 . VAL F  1 795 ? 297.661 -28.688 173.251 1.00 49.18  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL F CG1 1 
ATOM   38743 C  CG2 . VAL F  1 795 ? 296.348 -30.819 173.262 1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL F CG2 1 
ATOM   38744 N  N   . LYS F  1 796 ? 296.633 -32.141 170.206 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F N   1 
ATOM   38745 C  CA  . LYS F  1 796 ? 295.521 -32.770 169.501 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F CA  1 
ATOM   38746 C  C   . LYS F  1 796 ? 294.621 -33.438 170.490 1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F C   1 
ATOM   38747 O  O   . LYS F  1 796 ? 295.105 -33.998 171.457 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F O   1 
ATOM   38748 C  CB  . LYS F  1 796 ? 296.028 -33.855 168.573 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F CB  1 
ATOM   38749 C  CG  . LYS F  1 796 ? 297.232 -33.431 167.903 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F CG  1 
ATOM   38750 C  CD  . LYS F  1 796 ? 297.441 -34.155 166.631 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F CD  1 
ATOM   38751 C  CE  . LYS F  1 796 ? 298.663 -33.494 166.015 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F CE  1 
ATOM   38752 N  NZ  . LYS F  1 796 ? 298.732 -33.766 164.546 1.00 54.15  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F NZ  1 
ATOM   38753 N  N   . ILE F  1 797 ? 293.321 -33.438 170.256 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F N   1 
ATOM   38754 C  CA  . ILE F  1 797 ? 292.485 -34.215 171.152 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F CA  1 
ATOM   38755 C  C   . ILE F  1 797 ? 292.273 -35.656 170.680 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F C   1 
ATOM   38756 O  O   . ILE F  1 797 ? 291.439 -35.939 169.841 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F O   1 
ATOM   38757 C  CB  . ILE F  1 797 ? 291.178 -33.516 171.435 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F CB  1 
ATOM   38758 C  CG1 . ILE F  1 797 ? 291.452 -32.253 172.274 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F CG1 1 
ATOM   38759 C  CG2 . ILE F  1 797 ? 290.241 -34.459 172.135 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F CG2 1 
ATOM   38760 C  CD1 . ILE F  1 797 ? 290.385 -31.117 172.081 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F CD1 1 
ATOM   38761 N  N   . LYS F  1 798 ? 293.065 -36.558 171.248 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F N   1 
ATOM   38762 C  CA  . LYS F  1 798 ? 292.990 -37.981 170.980 1.00 49.10  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F CA  1 
ATOM   38763 C  C   . LYS F  1 798 ? 291.968 -38.613 171.901 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F C   1 
ATOM   38764 O  O   . LYS F  1 798 ? 291.225 -39.520 171.508 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F O   1 
ATOM   38765 C  CB  . LYS F  1 798 ? 294.349 -38.598 171.274 1.00 50.09  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F CB  1 
ATOM   38766 C  CG  . LYS F  1 798 ? 295.370 -38.153 170.309 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F CG  1 
ATOM   38767 C  CD  . LYS F  1 798 ? 294.734 -38.217 168.926 1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F CD  1 
ATOM   38768 C  CE  . LYS F  1 798 ? 295.745 -37.995 167.814 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F CE  1 
ATOM   38769 N  NZ  . LYS F  1 798 ? 295.100 -38.355 166.533 1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F NZ  1 
ATOM   38770 N  N   . GLN F  1 799 ? 291.953 -38.142 173.144 1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F N   1 
ATOM   38771 C  CA  . GLN F  1 799 ? 291.020 -38.665 174.111 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F CA  1 
ATOM   38772 C  C   . GLN F  1 799 ? 290.356 -37.559 174.921 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F C   1 
ATOM   38773 O  O   . GLN F  1 799 ? 291.028 -36.822 175.675 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F O   1 
ATOM   38774 C  CB  . GLN F  1 799 ? 291.728 -39.598 175.059 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F CB  1 
ATOM   38775 C  CG  . GLN F  1 799 ? 290.851 -40.024 176.155 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F CG  1 
ATOM   38776 C  CD  . GLN F  1 799 ? 291.574 -40.830 177.197 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F CD  1 
ATOM   38777 O  OE1 . GLN F  1 799 ? 292.546 -40.364 177.813 1.00 48.26  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F OE1 1 
ATOM   38778 N  NE2 . GLN F  1 799 ? 291.083 -42.050 177.427 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F NE2 1 
ATOM   38779 N  N   . TRP F  1 800 ? 289.037 -37.459 174.794 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F N   1 
ATOM   38780 C  CA  . TRP F  1 800 ? 288.291 -36.504 175.582 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CA  1 
ATOM   38781 C  C   . TRP F  1 800 ? 288.496 -36.738 177.078 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F C   1 
ATOM   38782 O  O   . TRP F  1 800 ? 288.545 -37.864 177.528 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F O   1 
ATOM   38783 C  CB  . TRP F  1 800 ? 286.812 -36.618 175.232 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CB  1 
ATOM   38784 C  CG  . TRP F  1 800 ? 286.492 -36.146 173.850 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CG  1 
ATOM   38785 C  CD1 . TRP F  1 800 ? 286.178 -36.908 172.742 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CD1 1 
ATOM   38786 C  CD2 . TRP F  1 800 ? 286.470 -34.795 173.428 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CD2 1 
ATOM   38787 N  NE1 . TRP F  1 800 ? 285.955 -36.090 171.659 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F NE1 1 
ATOM   38788 C  CE2 . TRP F  1 800 ? 286.135 -34.788 172.056 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CE2 1 
ATOM   38789 C  CE3 . TRP F  1 800 ? 286.692 -33.577 174.083 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CE3 1 
ATOM   38790 C  CZ2 . TRP F  1 800 ? 286.022 -33.616 171.334 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CZ2 1 
ATOM   38791 C  CZ3 . TRP F  1 800 ? 286.562 -32.412 173.362 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CZ3 1 
ATOM   38792 C  CH2 . TRP F  1 800 ? 286.228 -32.439 172.002 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CH2 1 
ATOM   38793 N  N   . SER F  1 801 ? 288.619 -35.680 177.857 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 1044 SER F N   1 
ATOM   38794 C  CA  . SER F  1 801 ? 288.574 -35.841 179.296 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 1044 SER F CA  1 
ATOM   38795 C  C   . SER F  1 801 ? 287.928 -34.599 179.914 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 1044 SER F C   1 
ATOM   38796 O  O   . SER F  1 801 ? 287.711 -33.600 179.238 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 1044 SER F O   1 
ATOM   38797 C  CB  . SER F  1 801 ? 289.966 -36.043 179.859 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 1044 SER F CB  1 
ATOM   38798 O  OG  . SER F  1 801 ? 290.427 -34.840 180.453 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 1044 SER F OG  1 
ATOM   38799 N  N   . ALA F  1 802 ? 287.627 -34.647 181.201 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA F N   1 
ATOM   38800 C  CA  . ALA F  1 802 ? 286.874 -33.559 181.801 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA F CA  1 
ATOM   38801 C  C   . ALA F  1 802 ? 287.530 -32.176 181.552 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA F C   1 
ATOM   38802 O  O   . ALA F  1 802 ? 286.855 -31.129 181.589 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA F O   1 
ATOM   38803 C  CB  . ALA F  1 802 ? 286.647 -33.821 183.291 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA F CB  1 
ATOM   38804 N  N   . LYS F  1 803 ? 288.831 -32.154 181.284 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F N   1 
ATOM   38805 C  CA  . LYS F  1 803 ? 289.476 -30.852 181.097 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F CA  1 
ATOM   38806 C  C   . LYS F  1 803 ? 288.974 -30.065 179.865 1.00 42.91  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F C   1 
ATOM   38807 O  O   . LYS F  1 803 ? 289.216 -28.840 179.735 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F O   1 
ATOM   38808 C  CB  . LYS F  1 803 ? 291.005 -30.969 181.097 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F CB  1 
ATOM   38809 C  CG  . LYS F  1 803 ? 291.598 -31.871 180.052 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F CG  1 
ATOM   38810 C  CD  . LYS F  1 803 ? 293.115 -31.806 180.173 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F CD  1 
ATOM   38811 C  CE  . LYS F  1 803 ? 293.782 -32.847 179.290 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F CE  1 
ATOM   38812 N  NZ  . LYS F  1 803 ? 295.201 -32.516 179.180 1.00 47.21  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F NZ  1 
ATOM   38813 N  N   . TYR F  1 804 ? 288.278 -30.774 178.981 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F N   1 
ATOM   38814 C  CA  . TYR F  1 804 ? 287.764 -30.181 177.783 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CA  1 
ATOM   38815 C  C   . TYR F  1 804 ? 286.244 -29.980 177.927 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F C   1 
ATOM   38816 O  O   . TYR F  1 804 ? 285.551 -29.621 176.968 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F O   1 
ATOM   38817 C  CB  . TYR F  1 804 ? 288.103 -31.069 176.588 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CB  1 
ATOM   38818 C  CG  . TYR F  1 804 ? 289.586 -31.214 176.331 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CG  1 
ATOM   38819 C  CD1 . TYR F  1 804 ? 290.422 -30.127 176.441 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CD1 1 
ATOM   38820 C  CD2 . TYR F  1 804 ? 290.146 -32.433 175.968 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CD2 1 
ATOM   38821 C  CE1 . TYR F  1 804 ? 291.780 -30.233 176.200 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CE1 1 
ATOM   38822 C  CE2 . TYR F  1 804 ? 291.488 -32.557 175.731 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CE2 1 
ATOM   38823 C  CZ  . TYR F  1 804 ? 292.312 -31.450 175.842 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CZ  1 
ATOM   38824 O  OH  . TYR F  1 804 ? 293.681 -31.525 175.605 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F OH  1 
ATOM   38825 N  N   . PHE F  1 805 ? 285.715 -30.202 179.131 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F N   1 
ATOM   38826 C  CA  . PHE F  1 805 ? 284.280 -30.002 179.357 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CA  1 
ATOM   38827 C  C   . PHE F  1 805 ? 283.983 -28.941 180.387 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F C   1 
ATOM   38828 O  O   . PHE F  1 805 ? 284.762 -28.701 181.292 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F O   1 
ATOM   38829 C  CB  . PHE F  1 805 ? 283.612 -31.305 179.749 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CB  1 
ATOM   38830 C  CG  . PHE F  1 805 ? 283.594 -32.316 178.658 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CG  1 
ATOM   38831 C  CD1 . PHE F  1 805 ? 282.450 -32.513 177.894 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CD1 1 
ATOM   38832 C  CD2 . PHE F  1 805 ? 284.712 -33.083 178.388 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CD2 1 
ATOM   38833 C  CE1 . PHE F  1 805 ? 282.422 -33.459 176.857 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CE1 1 
ATOM   38834 C  CE2 . PHE F  1 805 ? 284.694 -34.027 177.351 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CE2 1 
ATOM   38835 C  CZ  . PHE F  1 805 ? 283.538 -34.214 176.588 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CZ  1 
ATOM   38836 N  N   . ASN F  1 806 ? 282.836 -28.314 180.240 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F N   1 
ATOM   38837 C  CA  . ASN F  1 806 ? 282.380 -27.359 181.203 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F CA  1 
ATOM   38838 C  C   . ASN F  1 806 ? 281.781 -28.029 182.438 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F C   1 
ATOM   38839 O  O   . ASN F  1 806 ? 281.886 -27.513 183.551 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F O   1 
ATOM   38840 C  CB  . ASN F  1 806 ? 281.326 -26.499 180.539 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F CB  1 
ATOM   38841 C  CG  . ASN F  1 806 ? 281.926 -25.442 179.624 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F CG  1 
ATOM   38842 O  OD1 . ASN F  1 806 ? 282.912 -24.783 179.957 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F OD1 1 
ATOM   38843 N  ND2 . ASN F  1 806 ? 281.318 -25.262 178.480 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F ND2 1 
ATOM   38844 N  N   . GLY F  1 807 ? 281.138 -29.175 182.227 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY F N   1 
ATOM   38845 C  CA  . GLY F  1 807 ? 280.458 -29.897 183.274 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY F CA  1 
ATOM   38846 C  C   . GLY F  1 807 ? 279.555 -30.928 182.647 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY F C   1 
ATOM   38847 O  O   . GLY F  1 807 ? 279.701 -31.265 181.483 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY F O   1 
ATOM   38848 N  N   . THR F  1 808 ? 278.592 -31.435 183.394 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 1051 THR F N   1 
ATOM   38849 C  CA  . THR F  1 808 ? 277.796 -32.547 182.898 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 1051 THR F CA  1 
ATOM   38850 C  C   . THR F  1 808 ? 276.472 -32.433 183.617 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 1051 THR F C   1 
ATOM   38851 O  O   . THR F  1 808 ? 276.381 -31.755 184.632 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 1051 THR F O   1 
ATOM   38852 C  CB  . THR F  1 808 ? 278.455 -33.888 183.283 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 1051 THR F CB  1 
ATOM   38853 O  OG1 . THR F  1 808 ? 277.634 -34.985 182.866 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 1051 THR F OG1 1 
ATOM   38854 C  CG2 . THR F  1 808 ? 278.583 -33.977 184.790 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 1051 THR F CG2 1 
ATOM   38855 N  N   . ASN F  1 809 ? 275.445 -33.066 183.076 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F N   1 
ATOM   38856 C  CA  . ASN F  1 809 ? 274.174 -33.211 183.765 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F CA  1 
ATOM   38857 C  C   . ASN F  1 809 ? 274.328 -34.140 184.960 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F C   1 
ATOM   38858 O  O   . ASN F  1 809 ? 275.042 -35.142 184.858 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F O   1 
ATOM   38859 C  CB  . ASN F  1 809 ? 273.190 -33.874 182.830 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F CB  1 
ATOM   38860 C  CG  . ASN F  1 809 ? 273.681 -35.233 182.352 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F CG  1 
ATOM   38861 O  OD1 . ASN F  1 809 ? 272.940 -36.189 182.391 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F OD1 1 
ATOM   38862 N  ND2 . ASN F  1 809 ? 274.924 -35.313 181.888 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F ND2 1 
ATOM   38863 N  N   . ILE F  1 810 ? 273.654 -33.821 186.075 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F N   1 
ATOM   38864 C  CA  . ILE F  1 810 ? 273.669 -34.641 187.284 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F CA  1 
ATOM   38865 C  C   . ILE F  1 810 ? 273.388 -36.119 186.979 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F C   1 
ATOM   38866 O  O   . ILE F  1 810 ? 272.491 -36.454 186.208 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F O   1 
ATOM   38867 C  CB  . ILE F  1 810 ? 272.713 -34.059 188.350 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F CB  1 
ATOM   38868 C  CG1 . ILE F  1 810 ? 271.259 -34.010 187.866 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F CG1 1 
ATOM   38869 C  CG2 . ILE F  1 810 ? 273.118 -32.638 188.732 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F CG2 1 
ATOM   38870 C  CD1 . ILE F  1 810 ? 270.311 -33.395 188.917 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F CD1 1 
ATOM   38871 N  N   . LEU F  1 811 ? 274.187 -36.986 187.599 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F N   1 
ATOM   38872 C  CA  . LEU F  1 811 ? 274.200 -38.452 187.358 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F CA  1 
ATOM   38873 C  C   . LEU F  1 811 ? 273.589 -39.331 188.469 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F C   1 
ATOM   38874 O  O   . LEU F  1 811 ? 273.491 -40.547 188.319 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F O   1 
ATOM   38875 C  CB  . LEU F  1 811 ? 275.641 -38.921 187.150 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F CB  1 
ATOM   38876 C  CG  . LEU F  1 811 ? 276.411 -38.133 186.100 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F CG  1 
ATOM   38877 C  CD1 . LEU F  1 811 ? 277.854 -38.618 186.050 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F CD1 1 
ATOM   38878 C  CD2 . LEU F  1 811 ? 275.688 -38.304 184.748 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F CD2 1 
ATOM   38879 N  N   . GLY F  1 812 ? 273.212 -38.715 189.587 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY F N   1 
ATOM   38880 C  CA  . GLY F  1 812 ? 272.512 -39.420 190.645 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY F CA  1 
ATOM   38881 C  C   . GLY F  1 812 ? 273.462 -40.371 191.365 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY F C   1 
ATOM   38882 O  O   . GLY F  1 812 ? 273.060 -41.467 191.801 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY F O   1 
ATOM   38883 N  N   . ARG F  1 813 ? 274.723 -39.953 191.476 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F N   1 
ATOM   38884 C  CA  . ARG F  1 813 ? 275.737 -40.717 192.211 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F CA  1 
ATOM   38885 C  C   . ARG F  1 813 ? 275.788 -40.208 193.637 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F C   1 
ATOM   38886 O  O   . ARG F  1 813 ? 276.136 -40.971 194.556 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F O   1 
ATOM   38887 C  CB  . ARG F  1 813 ? 277.128 -40.635 191.541 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F CB  1 
ATOM   38888 C  CG  . ARG F  1 813 ? 277.164 -41.450 190.248 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F CG  1 
ATOM   38889 C  CD  . ARG F  1 813 ? 278.538 -41.763 189.745 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F CD  1 
ATOM   38890 N  NE  . ARG F  1 813 ? 278.409 -42.718 188.651 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F NE  1 
ATOM   38891 C  CZ  . ARG F  1 813 ? 278.986 -42.536 187.460 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F CZ  1 
ATOM   38892 N  NH1 . ARG F  1 813 ? 279.702 -41.436 187.246 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F NH1 1 
ATOM   38893 N  NH2 . ARG F  1 813 ? 278.853 -43.417 186.470 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F NH2 1 
ATOM   38894 N  N   . GLY F  1 814 ? 275.411 -38.940 193.818 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY F N   1 
ATOM   38895 C  CA  . GLY F  1 814 ? 275.297 -38.359 195.129 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY F CA  1 
ATOM   38896 C  C   . GLY F  1 814 ? 276.461 -37.497 195.527 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY F C   1 
ATOM   38897 O  O   . GLY F  1 814 ? 277.530 -37.590 194.971 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY F O   1 
ATOM   38898 N  N   . ALA F  1 815 ? 276.261 -36.648 196.516 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA F N   1 
ATOM   38899 C  CA  . ALA F  1 815 ? 277.308 -35.727 196.883 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA F CA  1 
ATOM   38900 C  C   . ALA F  1 815 ? 278.488 -36.367 197.624 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA F C   1 
ATOM   38901 O  O   . ALA F  1 815 ? 279.543 -35.775 197.705 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA F O   1 
ATOM   38902 C  CB  . ALA F  1 815 ? 276.722 -34.569 197.687 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA F CB  1 
ATOM   38903 N  N   . GLY F  1 816 ? 278.327 -37.561 198.183 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY F N   1 
ATOM   38904 C  CA  . GLY F  1 816 ? 279.404 -38.120 198.993 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY F CA  1 
ATOM   38905 C  C   . GLY F  1 816 ? 279.897 -39.445 198.474 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY F C   1 
ATOM   38906 O  O   . GLY F  1 816 ? 280.415 -40.220 199.244 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY F O   1 
ATOM   38907 N  N   . TYR F  1 817 ? 279.722 -39.704 197.172 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F N   1 
ATOM   38908 C  CA  . TYR F  1 817 ? 280.111 -40.970 196.512 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CA  1 
ATOM   38909 C  C   . TYR F  1 817 ? 281.621 -41.205 196.539 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F C   1 
ATOM   38910 O  O   . TYR F  1 817 ? 282.104 -42.345 196.480 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F O   1 
ATOM   38911 C  CB  . TYR F  1 817 ? 279.644 -40.932 195.067 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CB  1 
ATOM   38912 C  CG  . TYR F  1 817 ? 279.813 -42.219 194.292 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CG  1 
ATOM   38913 C  CD1 . TYR F  1 817 ? 278.933 -43.275 194.482 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CD1 1 
ATOM   38914 C  CD2 . TYR F  1 817 ? 280.829 -42.369 193.330 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CD2 1 
ATOM   38915 C  CE1 . TYR F  1 817 ? 279.063 -44.443 193.763 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CE1 1 
ATOM   38916 C  CE2 . TYR F  1 817 ? 280.957 -43.543 192.607 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CE2 1 
ATOM   38917 C  CZ  . TYR F  1 817 ? 280.060 -44.567 192.838 1.00 46.58  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CZ  1 
ATOM   38918 O  OH  . TYR F  1 817 ? 280.123 -45.745 192.166 1.00 47.09  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F OH  1 
ATOM   38919 N  N   . VAL F  1 818 ? 282.358 -40.108 196.613 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL F N   1 
ATOM   38920 C  CA  . VAL F  1 818 ? 283.809 -40.142 196.775 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL F CA  1 
ATOM   38921 C  C   . VAL F  1 818 ? 284.193 -40.191 198.268 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL F C   1 
ATOM   38922 O  O   . VAL F  1 818 ? 284.062 -39.185 198.990 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL F O   1 
ATOM   38923 C  CB  . VAL F  1 818 ? 284.485 -38.905 196.096 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL F CB  1 
ATOM   38924 C  CG1 . VAL F  1 818 ? 285.932 -38.745 196.578 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL F CG1 1 
ATOM   38925 C  CG2 . VAL F  1 818 ? 284.420 -39.016 194.565 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL F CG2 1 
ATOM   38926 N  N   . LEU F  1 819 ? 284.681 -41.347 198.724 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F N   1 
ATOM   38927 C  CA  . LEU F  1 819 ? 284.753 -41.642 200.169 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F CA  1 
ATOM   38928 C  C   . LEU F  1 819 ? 285.721 -40.789 200.967 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F C   1 
ATOM   38929 O  O   . LEU F  1 819 ? 286.879 -40.544 200.593 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F O   1 
ATOM   38930 C  CB  . LEU F  1 819 ? 285.033 -43.123 200.415 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F CB  1 
ATOM   38931 C  CG  . LEU F  1 819 ? 284.049 -43.988 199.641 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F CG  1 
ATOM   38932 C  CD1 . LEU F  1 819 ? 284.454 -45.446 199.724 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F CD1 1 
ATOM   38933 C  CD2 . LEU F  1 819 ? 282.633 -43.736 200.145 1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F CD2 1 
ATOM   38934 N  N   . LYS F  1 820 ? 285.218 -40.362 202.104 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F N   1 
ATOM   38935 C  CA  . LYS F  1 820 ? 285.856 -39.371 202.919 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F CA  1 
ATOM   38936 C  C   . LYS F  1 820 ? 286.004 -39.998 204.325 1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F C   1 
ATOM   38937 O  O   . LYS F  1 820 ? 285.096 -40.700 204.788 1.00 51.24  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F O   1 
ATOM   38938 C  CB  . LYS F  1 820 ? 284.896 -38.195 202.961 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F CB  1 
ATOM   38939 C  CG  . LYS F  1 820 ? 285.514 -36.871 203.140 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F CG  1 
ATOM   38940 C  CD  . LYS F  1 820 ? 284.505 -35.756 202.890 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F CD  1 
ATOM   38941 C  CE  . LYS F  1 820 ? 285.238 -34.431 203.059 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F CE  1 
ATOM   38942 N  NZ  . LYS F  1 820 ? 284.344 -33.261 202.917 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F NZ  1 
ATOM   38943 N  N   . ASP F  1 821 ? 287.139 -39.796 205.002 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F N   1 
ATOM   38944 C  CA  . ASP F  1 821 ? 287.166 -40.070 206.445 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F CA  1 
ATOM   38945 C  C   . ASP F  1 821 ? 286.414 -38.919 207.127 1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F C   1 
ATOM   38946 O  O   . ASP F  1 821 ? 286.799 -37.740 206.991 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F O   1 
ATOM   38947 C  CB  . ASP F  1 821 ? 288.594 -40.109 207.001 1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F CB  1 
ATOM   38948 C  CG  . ASP F  1 821 ? 288.611 -40.076 208.556 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F CG  1 
ATOM   38949 O  OD1 . ASP F  1 821 ? 288.724 -38.974 209.169 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F OD1 1 
ATOM   38950 O  OD2 . ASP F  1 821 ? 288.464 -41.165 209.165 1.00 55.65  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F OD2 1 
ATOM   38951 N  N   . GLN F  1 822 ? 285.354 -39.243 207.862 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F N   1 
ATOM   38952 C  CA  . GLN F  1 822 ? 284.481 -38.169 208.400 1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F CA  1 
ATOM   38953 C  C   . GLN F  1 822 ? 285.111 -37.443 209.605 1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F C   1 
ATOM   38954 O  O   . GLN F  1 822 ? 285.102 -36.180 209.669 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F O   1 
ATOM   38955 C  CB  . GLN F  1 822 ? 283.121 -38.737 208.793 1.00 52.61  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F CB  1 
ATOM   38956 C  CG  . GLN F  1 822 ? 283.264 -40.120 209.413 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F CG  1 
ATOM   38957 C  CD  . GLN F  1 822 ? 281.995 -40.500 210.123 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F CD  1 
ATOM   38958 O  OE1 . GLN F  1 822 ? 281.003 -39.738 210.096 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F OE1 1 
ATOM   38959 N  NE2 . GLN F  1 822 ? 281.995 -41.678 210.765 1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F NE2 1 
ATOM   38960 N  N   . ALA F  1 823 ? 285.621 -38.256 210.552 1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA F N   1 
ATOM   38961 C  CA  . ALA F  1 823 ? 286.460 -37.751 211.630 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA F CA  1 
ATOM   38962 C  C   . ALA F  1 823 ? 287.369 -36.587 211.096 1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA F C   1 
ATOM   38963 O  O   . ALA F  1 823 ? 287.143 -35.419 211.418 1.00 55.29  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA F O   1 
ATOM   38964 C  CB  . ALA F  1 823 ? 287.261 -38.903 212.294 1.00 56.87  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA F CB  1 
ATOM   38965 N  N   . THR F  1 824 ? 288.342 -36.872 210.237 1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 1067 THR F N   1 
ATOM   38966 C  CA  . THR F  1 824 ? 289.161 -35.777 209.672 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 1067 THR F CA  1 
ATOM   38967 C  C   . THR F  1 824 ? 288.537 -35.030 208.494 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 1067 THR F C   1 
ATOM   38968 O  O   . THR F  1 824 ? 289.123 -34.061 208.005 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 1067 THR F O   1 
ATOM   38969 C  CB  . THR F  1 824 ? 290.534 -36.272 209.143 1.00 55.35  ? ? ? ? ? ? 1067 THR F CB  1 
ATOM   38970 O  OG1 . THR F  1 824 ? 290.342 -37.057 207.939 1.00 54.53  ? ? ? ? ? ? 1067 THR F OG1 1 
ATOM   38971 C  CG2 . THR F  1 824 ? 291.296 -37.060 210.247 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 1067 THR F CG2 1 
ATOM   38972 N  N   . ASN F  1 825 ? 287.385 -35.491 208.010 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F N   1 
ATOM   38973 C  CA  . ASN F  1 825 ? 286.819 -34.913 206.796 1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F CA  1 
ATOM   38974 C  C   . ASN F  1 825 ? 287.856 -34.794 205.655 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F C   1 
ATOM   38975 O  O   . ASN F  1 825 ? 288.047 -33.721 205.073 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F O   1 
ATOM   38976 C  CB  . ASN F  1 825 ? 286.284 -33.527 207.106 1.00 51.31  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F CB  1 
ATOM   38977 C  CG  . ASN F  1 825 ? 285.330 -33.057 206.076 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F CG  1 
ATOM   38978 O  OD1 . ASN F  1 825 ? 285.459 -31.957 205.506 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F OD1 1 
ATOM   38979 N  ND2 . ASN F  1 825 ? 284.354 -33.903 205.801 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F ND2 1 
ATOM   38980 N  N   . THR F  1 826 ? 288.530 -35.888 205.335 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 1069 THR F N   1 
ATOM   38981 C  CA  . THR F  1 826 ? 289.488 -35.838 204.249 1.00 51.37  ? ? ? ? ? ? 1069 THR F CA  1 
ATOM   38982 C  C   . THR F  1 826 ? 289.328 -36.996 203.283 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 1069 THR F C   1 
ATOM   38983 O  O   . THR F  1 826 ? 289.187 -38.157 203.710 1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 1069 THR F O   1 
ATOM   38984 C  CB  . THR F  1 826 ? 290.874 -35.953 204.798 1.00 52.47  ? ? ? ? ? ? 1069 THR F CB  1 
ATOM   38985 O  OG1 . THR F  1 826 ? 291.077 -34.883 205.729 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 1069 THR F OG1 1 
ATOM   38986 C  CG2 . THR F  1 826 ? 291.900 -35.903 203.658 1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 1069 THR F CG2 1 
ATOM   38987 N  N   . TYR F  1 827 ? 289.367 -36.715 201.982 1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F N   1 
ATOM   38988 C  CA  . TYR F  1 827 ? 289.161 -37.810 201.031 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CA  1 
ATOM   38989 C  C   . TYR F  1 827 ? 290.258 -38.846 201.236 1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F C   1 
ATOM   38990 O  O   . TYR F  1 827 ? 291.402 -38.508 201.567 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F O   1 
ATOM   38991 C  CB  . TYR F  1 827 ? 289.125 -37.325 199.578 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CB  1 
ATOM   38992 C  CG  . TYR F  1 827 ? 287.912 -36.477 199.231 1.00 48.04  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CG  1 
ATOM   38993 C  CD1 . TYR F  1 827 ? 286.653 -37.055 199.037 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CD1 1 
ATOM   38994 C  CD2 . TYR F  1 827 ? 288.031 -35.090 199.090 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CD2 1 
ATOM   38995 C  CE1 . TYR F  1 827 ? 285.535 -36.265 198.714 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CE1 1 
ATOM   38996 C  CE2 . TYR F  1 827 ? 286.922 -34.287 198.758 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CE2 1 
ATOM   38997 C  CZ  . TYR F  1 827 ? 285.679 -34.870 198.574 1.00 46.38  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CZ  1 
ATOM   38998 O  OH  . TYR F  1 827 ? 284.613 -34.029 198.262 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F OH  1 
ATOM   38999 N  N   . PHE F  1 828 ? 289.900 -40.115 201.090 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F N   1 
ATOM   39000 C  CA  . PHE F  1 828 ? 290.910 -41.151 201.027 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CA  1 
ATOM   39001 C  C   . PHE F  1 828 ? 291.638 -41.032 199.700 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F C   1 
ATOM   39002 O  O   . PHE F  1 828 ? 291.045 -40.763 198.659 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F O   1 
ATOM   39003 C  CB  . PHE F  1 828 ? 290.280 -42.521 201.185 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CB  1 
ATOM   39004 C  CG  . PHE F  1 828 ? 289.628 -42.706 202.493 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CG  1 
ATOM   39005 C  CD1 . PHE F  1 828 ? 290.393 -42.844 203.639 1.00 53.60  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CD1 1 
ATOM   39006 C  CD2 . PHE F  1 828 ? 288.234 -42.694 202.600 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CD2 1 
ATOM   39007 C  CE1 . PHE F  1 828 ? 289.788 -42.990 204.886 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CE1 1 
ATOM   39008 C  CE2 . PHE F  1 828 ? 287.601 -42.834 203.843 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CE2 1 
ATOM   39009 C  CZ  . PHE F  1 828 ? 288.385 -42.977 204.991 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CZ  1 
ATOM   39010 N  N   . SER F  1 829 ? 292.936 -41.232 199.741 1.00 52.36  ? ? ? ? ? ? 1072 SER F N   1 
ATOM   39011 C  CA  . SER F  1 829 ? 293.749 -40.960 198.603 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 1072 SER F CA  1 
ATOM   39012 C  C   . SER F  1 829 ? 294.620 -42.180 198.402 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 1072 SER F C   1 
ATOM   39013 O  O   . SER F  1 829 ? 295.087 -42.780 199.380 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 1072 SER F O   1 
ATOM   39014 C  CB  . SER F  1 829 ? 294.590 -39.711 198.908 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 1072 SER F CB  1 
ATOM   39015 O  OG  . SER F  1 829 ? 295.549 -39.445 197.909 1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 1072 SER F OG  1 
ATOM   39016 N  N   . LEU F  1 830 ? 294.841 -42.568 197.150 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F N   1 
ATOM   39017 C  CA  . LEU F  1 830 ? 295.792 -43.649 196.864 1.00 53.83  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F CA  1 
ATOM   39018 C  C   . LEU F  1 830 ? 297.086 -43.193 196.175 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F C   1 
ATOM   39019 O  O   . LEU F  1 830 ? 297.903 -44.036 195.760 1.00 55.04  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F O   1 
ATOM   39020 C  CB  . LEU F  1 830 ? 295.137 -44.749 196.032 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F CB  1 
ATOM   39021 C  CG  . LEU F  1 830 ? 294.222 -45.679 196.820 1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F CG  1 
ATOM   39022 C  CD1 . LEU F  1 830 ? 293.851 -46.880 195.937 1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F CD1 1 
ATOM   39023 C  CD2 . LEU F  1 830 ? 294.897 -46.144 198.112 1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F CD2 1 
ATOM   39024 N  N   . VAL F  1 831 ? 297.272 -41.877 196.024 1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL F N   1 
ATOM   39025 C  CA  . VAL F  1 831 ? 298.556 -41.367 195.521 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL F CA  1 
ATOM   39026 C  C   . VAL F  1 831 ? 299.698 -41.914 196.420 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL F C   1 
ATOM   39027 O  O   . VAL F  1 831 ? 299.554 -41.974 197.659 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL F O   1 
ATOM   39028 C  CB  . VAL F  1 831 ? 298.561 -39.814 195.399 1.00 53.88  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL F CB  1 
ATOM   39029 C  CG1 . VAL F  1 831 ? 297.521 -39.174 196.323 1.00 53.26  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL F CG1 1 
ATOM   39030 C  CG2 . VAL F  1 831 ? 299.990 -39.254 195.643 1.00 54.92  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL F CG2 1 
ATOM   39031 N  N   . SER F  1 832 ? 300.806 -42.343 195.817 1.00 56.63  ? ? ? ? ? ? 1075 SER F N   1 
ATOM   39032 C  CA  . SER F  1 832 ? 301.739 -43.217 196.560 1.00 57.98  ? ? ? ? ? ? 1075 SER F CA  1 
ATOM   39033 C  C   . SER F  1 832 ? 302.605 -42.473 197.573 1.00 58.85  ? ? ? ? ? ? 1075 SER F C   1 
ATOM   39034 O  O   . SER F  1 832 ? 302.963 -43.045 198.634 1.00 59.80  ? ? ? ? ? ? 1075 SER F O   1 
ATOM   39035 C  CB  . SER F  1 832 ? 302.614 -44.059 195.627 1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 1075 SER F CB  1 
ATOM   39036 O  OG  . SER F  1 832 ? 303.204 -43.172 194.698 1.00 58.58  ? ? ? ? ? ? 1075 SER F OG  1 
ATOM   39037 N  N   . ASP F  1 833 ? 302.960 -41.221 197.267 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F N   1 
ATOM   39038 C  CA  . ASP F  1 833 ? 303.731 -40.437 198.248 1.00 59.51  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F CA  1 
ATOM   39039 C  C   . ASP F  1 833 ? 302.742 -39.994 199.358 1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F C   1 
ATOM   39040 O  O   . ASP F  1 833 ? 303.107 -39.748 200.511 1.00 59.82  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F O   1 
ATOM   39041 C  CB  . ASP F  1 833 ? 304.370 -39.198 197.595 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F CB  1 
ATOM   39042 C  CG  . ASP F  1 833 ? 303.337 -38.064 197.405 1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F CG  1 
ATOM   39043 O  OD1 . ASP F  1 833 ? 302.548 -38.124 196.395 1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F OD1 1 
ATOM   39044 O  OD2 . ASP F  1 833 ? 303.265 -37.153 198.299 1.00 58.32  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F OD2 1 
ATOM   39045 N  N   . ASN F  1 834 ? 301.471 -39.908 199.007 1.00 57.71  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F N   1 
ATOM   39046 C  CA  . ASN F  1 834 ? 300.523 -39.309 199.915 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F CA  1 
ATOM   39047 C  C   . ASN F  1 834 ? 299.268 -40.176 200.210 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F C   1 
ATOM   39048 O  O   . ASN F  1 834 ? 298.122 -39.688 200.194 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F O   1 
ATOM   39049 C  CB  . ASN F  1 834 ? 300.128 -37.937 199.348 1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F CB  1 
ATOM   39050 C  CG  . ASN F  1 834 ? 299.643 -36.990 200.438 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F CG  1 
ATOM   39051 O  OD1 . ASN F  1 834 ? 300.367 -36.790 201.433 1.00 57.25  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F OD1 1 
ATOM   39052 N  ND2 . ASN F  1 834 ? 298.408 -36.430 200.283 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F ND2 1 
ATOM   39053 N  N   . THR F  1 835 ? 299.487 -41.458 200.469 1.00 57.24  ? ? ? ? ? ? 1078 THR F N   1 
ATOM   39054 C  CA  . THR F  1 835 ? 298.374 -42.348 200.722 1.00 56.81  ? ? ? ? ? ? 1078 THR F CA  1 
ATOM   39055 C  C   . THR F  1 835 ? 297.620 -41.991 202.000 1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 1078 THR F C   1 
ATOM   39056 O  O   . THR F  1 835 ? 298.197 -41.450 202.956 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 1078 THR F O   1 
ATOM   39057 C  CB  . THR F  1 835 ? 298.862 -43.765 200.849 1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 1078 THR F CB  1 
ATOM   39058 O  OG1 . THR F  1 835 ? 299.447 -44.142 199.594 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 1078 THR F OG1 1 
ATOM   39059 C  CG2 . THR F  1 835 ? 297.704 -44.692 201.189 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 1078 THR F CG2 1 
ATOM   39060 N  N   . PHE F  1 836 ? 296.320 -42.275 202.014 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F N   1 
ATOM   39061 C  CA  . PHE F  1 836 ? 295.521 -42.117 203.233 1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CA  1 
ATOM   39062 C  C   . PHE F  1 836 ? 294.267 -42.971 203.136 1.00 55.51  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F C   1 
ATOM   39063 O  O   . PHE F  1 836 ? 293.435 -42.784 202.268 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F O   1 
ATOM   39064 C  CB  . PHE F  1 836 ? 295.211 -40.636 203.539 1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CB  1 
ATOM   39065 C  CG  . PHE F  1 836 ? 294.177 -40.437 204.630 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CG  1 
ATOM   39066 C  CD1 . PHE F  1 836 ? 294.230 -41.179 205.812 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CD1 1 
ATOM   39067 C  CD2 . PHE F  1 836 ? 293.139 -39.513 204.468 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CD2 1 
ATOM   39068 C  CE1 . PHE F  1 836 ? 293.287 -41.007 206.826 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CE1 1 
ATOM   39069 C  CE2 . PHE F  1 836 ? 292.172 -39.333 205.477 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CE2 1 
ATOM   39070 C  CZ  . PHE F  1 836 ? 292.255 -40.089 206.661 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CZ  1 
ATOM   39071 N  N   . LEU F  1 837 ? 294.153 -43.926 204.032 1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F N   1 
ATOM   39072 C  CA  . LEU F  1 837 ? 293.133 -44.926 203.931 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F CA  1 
ATOM   39073 C  C   . LEU F  1 837 ? 292.408 -45.038 205.255 1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F C   1 
ATOM   39074 O  O   . LEU F  1 837 ? 292.912 -44.558 206.269 1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F O   1 
ATOM   39075 C  CB  . LEU F  1 837 ? 293.784 -46.249 203.598 1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F CB  1 
ATOM   39076 C  CG  . LEU F  1 837 ? 294.242 -46.311 202.154 1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F CG  1 
ATOM   39077 C  CD1 . LEU F  1 837 ? 295.178 -47.469 201.922 1.00 57.36  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F CD1 1 
ATOM   39078 C  CD2 . LEU F  1 837 ? 293.021 -46.477 201.314 1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F CD2 1 
ATOM   39079 N  N   . PRO F  1 838 ? 291.216 -45.675 205.246 1.00 56.13  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO F N   1 
ATOM   39080 C  CA  . PRO F  1 838 ? 290.395 -45.939 206.426 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO F CA  1 
ATOM   39081 C  C   . PRO F  1 838 ? 291.177 -46.774 207.398 1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO F C   1 
ATOM   39082 O  O   . PRO F  1 838 ? 291.558 -47.927 207.132 1.00 58.53  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO F O   1 
ATOM   39083 C  CB  . PRO F  1 838 ? 289.220 -46.753 205.899 1.00 56.09  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO F CB  1 
ATOM   39084 C  CG  . PRO F  1 838 ? 289.669 -47.307 204.591 1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO F CG  1 
ATOM   39085 C  CD  . PRO F  1 838 ? 290.634 -46.261 204.025 1.00 55.41  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO F CD  1 
ATOM   39086 N  N   . LYS F  1 839 ? 291.406 -46.139 208.529 1.00 58.55  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F N   1 
ATOM   39087 C  CA  . LYS F  1 839 ? 292.190 -46.678 209.599 1.00 59.95  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F CA  1 
ATOM   39088 C  C   . LYS F  1 839 ? 292.041 -48.207 209.738 1.00 60.68  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F C   1 
ATOM   39089 O  O   . LYS F  1 839 ? 293.034 -48.917 209.905 1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F O   1 
ATOM   39090 C  CB  . LYS F  1 839 ? 291.793 -45.926 210.878 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F CB  1 
ATOM   39091 C  CG  . LYS F  1 839 ? 292.733 -46.124 212.094 1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F CG  1 
ATOM   39092 C  CD  . LYS F  1 839 ? 292.258 -45.236 213.308 1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F CD  1 
ATOM   39093 C  CE  . LYS F  1 839 ? 292.392 -45.948 214.698 1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F CE  1 
ATOM   39094 N  NZ  . LYS F  1 839 ? 293.702 -45.683 215.350 1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F NZ  1 
ATOM   39095 N  N   . SER F  1 840 ? 290.813 -48.712 209.636 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 1083 SER F N   1 
ATOM   39096 C  CA  . SER F  1 840 ? 290.544 -50.105 209.981 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 1083 SER F CA  1 
ATOM   39097 C  C   . SER F  1 840 ? 290.963 -51.104 208.908 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 1083 SER F C   1 
ATOM   39098 O  O   . SER F  1 840 ? 290.926 -52.306 209.156 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 1083 SER F O   1 
ATOM   39099 C  CB  . SER F  1 840 ? 289.072 -50.320 210.290 1.00 60.79  ? ? ? ? ? ? 1083 SER F CB  1 
ATOM   39100 O  OG  . SER F  1 840 ? 288.339 -50.251 209.085 1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 1083 SER F OG  1 
ATOM   39101 N  N   . LEU F  1 841 ? 291.356 -50.642 207.724 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F N   1 
ATOM   39102 C  CA  . LEU F  1 841 ? 291.749 -51.601 206.693 1.00 60.33  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F CA  1 
ATOM   39103 C  C   . LEU F  1 841 ? 293.265 -51.686 206.577 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F C   1 
ATOM   39104 O  O   . LEU F  1 841 ? 293.819 -52.645 206.032 1.00 61.62  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F O   1 
ATOM   39105 C  CB  . LEU F  1 841 ? 291.130 -51.245 205.347 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F CB  1 
ATOM   39106 C  CG  . LEU F  1 841 ? 289.600 -51.231 205.412 1.00 58.38  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F CG  1 
ATOM   39107 C  CD1 . LEU F  1 841 ? 288.972 -51.187 204.014 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F CD1 1 
ATOM   39108 C  CD2 . LEU F  1 841 ? 289.085 -52.434 206.265 1.00 59.40  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F CD2 1 
ATOM   39109 N  N   . VAL F  1 842 ? 293.933 -50.669 207.112 1.00 61.21  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL F N   1 
ATOM   39110 C  CA  . VAL F  1 842 ? 295.398 -50.611 207.105 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL F CA  1 
ATOM   39111 C  C   . VAL F  1 842 ? 295.954 -50.915 208.496 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL F C   1 
ATOM   39112 O  O   . VAL F  1 842 ? 296.571 -51.968 208.701 1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL F O   1 
ATOM   39113 C  CB  . VAL F  1 842 ? 295.896 -49.236 206.653 1.00 61.33  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL F CB  1 
ATOM   39114 C  CG1 . VAL F  1 842 ? 295.416 -48.944 205.248 1.00 60.04  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL F CG1 1 
ATOM   39115 C  CG2 . VAL F  1 842 ? 295.382 -48.157 207.615 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL F CG2 1 
ATOM   39116 N  N   . ASN F  1 843 ? 295.719 -50.011 209.458 1.00 63.47  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F N   1 
ATOM   39117 C  CA  . ASN F  1 843 ? 296.186 -50.242 210.848 1.00 64.87  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F CA  1 
ATOM   39118 C  C   . ASN F  1 843 ? 295.090 -50.676 211.865 1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F C   1 
ATOM   39119 O  O   . ASN F  1 843 ? 294.593 -49.880 212.680 1.00 65.12  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F O   1 
ATOM   39120 C  CB  . ASN F  1 843 ? 297.054 -49.074 211.368 1.00 65.26  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F CB  1 
ATOM   39121 C  CG  . ASN F  1 843 ? 298.261 -49.564 212.215 1.00 66.96  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F CG  1 
ATOM   39122 O  OD1 . ASN F  1 843 ? 298.738 -50.729 212.097 1.00 67.77  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F OD1 1 
ATOM   39123 N  ND2 . ASN F  1 843 ? 298.755 -48.673 213.071 1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F ND2 1 
ATOM   39124 N  N   . PRO F  1 844 ? 294.727 -51.967 211.824 1.00 65.63  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F N   1 
ATOM   39125 C  CA  . PRO F  1 844 ? 293.535 -52.391 212.566 1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F CA  1 
ATOM   39126 C  C   . PRO F  1 844 ? 293.920 -53.039 213.912 1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F C   1 
ATOM   39127 O  O   . PRO F  1 844 ? 293.390 -52.572 214.934 1.00 67.70  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F O   1 
ATOM   39128 C  CB  . PRO F  1 844 ? 292.911 -53.420 211.616 1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F CB  1 
ATOM   39129 C  CG  . PRO F  1 844 ? 294.195 -53.985 210.756 1.00 65.72  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F CG  1 
ATOM   39130 C  CD  . PRO F  1 844 ? 295.383 -53.094 211.118 1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F CD  1 
ATOM   39131 O  OXT . PRO F  1 844 ? 294.740 -54.002 214.023 1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F OXT 1 
ATOM   39132 N  N   . SER G  1 1   ? 154.621 -53.645 115.767 1.00 75.07  ? ? ? ? ? ? 244  SER G N   1 
ATOM   39133 C  CA  . SER G  1 1   ? 154.870 -55.105 115.622 1.00 76.22  ? ? ? ? ? ? 244  SER G CA  1 
ATOM   39134 C  C   . SER G  1 1   ? 154.726 -55.850 116.967 1.00 75.28  ? ? ? ? ? ? 244  SER G C   1 
ATOM   39135 O  O   . SER G  1 1   ? 153.894 -56.784 117.119 1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 244  SER G O   1 
ATOM   39136 C  CB  . SER G  1 1   ? 156.276 -55.307 115.104 1.00 76.62  ? ? ? ? ? ? 244  SER G CB  1 
ATOM   39137 O  OG  . SER G  1 1   ? 156.641 -56.644 115.357 1.00 77.25  ? ? ? ? ? ? 244  SER G OG  1 
ATOM   39138 N  N   . PHE G  1 2   ? 155.614 -55.451 117.897 1.00 73.70  ? ? ? ? ? ? 245  PHE G N   1 
ATOM   39139 C  CA  . PHE G  1 2   ? 155.541 -55.722 119.340 1.00 72.37  ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CA  1 
ATOM   39140 C  C   . PHE G  1 2   ? 154.645 -54.598 119.818 1.00 71.25  ? ? ? ? ? ? 245  PHE G C   1 
ATOM   39141 O  O   . PHE G  1 2   ? 153.931 -54.724 120.819 1.00 70.52  ? ? ? ? ? ? 245  PHE G O   1 
ATOM   39142 C  CB  . PHE G  1 2   ? 156.913 -55.484 120.004 1.00 71.14  ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CB  1 
ATOM   39143 C  CG  . PHE G  1 2   ? 157.777 -56.710 120.148 1.00 71.77  ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CG  1 
ATOM   39144 C  CD1 . PHE G  1 2   ? 157.786 -57.701 119.189 1.00 73.59  ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CD1 1 
ATOM   39145 C  CD2 . PHE G  1 2   ? 158.626 -56.842 121.230 1.00 70.60  ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CD2 1 
ATOM   39146 C  CE1 . PHE G  1 2   ? 158.604 -58.811 119.332 1.00 74.21  ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CE1 1 
ATOM   39147 C  CE2 . PHE G  1 2   ? 159.439 -57.955 121.374 1.00 71.24  ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CE2 1 
ATOM   39148 C  CZ  . PHE G  1 2   ? 159.429 -58.935 120.430 1.00 73.04  ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CZ  1 
ATOM   39149 N  N   . ALA G  1 3   ? 154.732 -53.468 119.109 1.00 71.15  ? ? ? ? ? ? 246  ALA G N   1 
ATOM   39150 C  CA  . ALA G  1 3   ? 153.885 -52.313 119.381 1.00 70.30  ? ? ? ? ? ? 246  ALA G CA  1 
ATOM   39151 C  C   . ALA G  1 3   ? 152.698 -52.633 120.305 1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 246  ALA G C   1 
ATOM   39152 O  O   . ALA G  1 3   ? 152.575 -52.034 121.340 1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 246  ALA G O   1 
ATOM   39153 C  CB  . ALA G  1 3   ? 153.412 -51.665 118.080 1.00 71.43  ? ? ? ? ? ? 246  ALA G CB  1 
ATOM   39154 N  N   . GLN G  1 4   ? 151.834 -53.580 119.977 1.00 71.26  ? ? ? ? ? ? 247  GLN G N   1 
ATOM   39155 C  CA  . GLN G  1 4   ? 150.662 -53.774 120.832 1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 247  GLN G CA  1 
ATOM   39156 C  C   . GLN G  1 4   ? 150.829 -54.572 122.149 1.00 70.19  ? ? ? ? ? ? 247  GLN G C   1 
ATOM   39157 O  O   . GLN G  1 4   ? 150.300 -54.174 123.185 1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 247  GLN G O   1 
ATOM   39158 C  CB  . GLN G  1 4   ? 149.515 -54.304 120.000 1.00 72.70  ? ? ? ? ? ? 247  GLN G CB  1 
ATOM   39159 C  CG  . GLN G  1 4   ? 149.376 -53.517 118.731 1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 247  GLN G CG  1 
ATOM   39160 C  CD  . GLN G  1 4   ? 149.031 -54.385 117.560 1.00 75.57  ? ? ? ? ? ? 247  GLN G CD  1 
ATOM   39161 O  OE1 . GLN G  1 4   ? 149.204 -55.604 117.591 1.00 76.37  ? ? ? ? ? ? 247  GLN G OE1 1 
ATOM   39162 N  NE2 . GLN G  1 4   ? 148.543 -53.766 116.507 1.00 76.51  ? ? ? ? ? ? 247  GLN G NE2 1 
ATOM   39163 N  N   . TYR G  1 5   ? 151.534 -55.693 122.152 1.00 70.78  ? ? ? ? ? ? 248  TYR G N   1 
ATOM   39164 C  CA  . TYR G  1 5   ? 151.726 -56.330 123.441 1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CA  1 
ATOM   39165 C  C   . TYR G  1 5   ? 152.325 -55.282 124.359 1.00 68.06  ? ? ? ? ? ? 248  TYR G C   1 
ATOM   39166 O  O   . TYR G  1 5   ? 151.832 -55.067 125.466 1.00 67.07  ? ? ? ? ? ? 248  TYR G O   1 
ATOM   39167 C  CB  . TYR G  1 5   ? 152.580 -57.589 123.316 1.00 70.84  ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CB  1 
ATOM   39168 C  CG  . TYR G  1 5   ? 152.223 -58.376 122.063 1.00 72.83  ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CG  1 
ATOM   39169 C  CD1 . TYR G  1 5   ? 151.112 -59.247 122.036 1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CD1 1 
ATOM   39170 C  CD2 . TYR G  1 5   ? 152.982 -58.210 120.881 1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CD2 1 
ATOM   39171 C  CE1 . TYR G  1 5   ? 150.785 -59.939 120.873 1.00 75.90  ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CE1 1 
ATOM   39172 C  CE2 . TYR G  1 5   ? 152.673 -58.907 119.702 1.00 75.47  ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CE2 1 
ATOM   39173 C  CZ  . TYR G  1 5   ? 151.581 -59.763 119.699 1.00 76.61  ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CZ  1 
ATOM   39174 O  OH  . TYR G  1 5   ? 151.300 -60.423 118.517 1.00 78.51  ? ? ? ? ? ? 248  TYR G OH  1 
ATOM   39175 N  N   . ASN G  1 6   ? 153.353 -54.588 123.875 1.00 67.60  ? ? ? ? ? ? 249  ASN G N   1 
ATOM   39176 C  CA  . ASN G  1 6   ? 154.074 -53.647 124.726 1.00 65.84  ? ? ? ? ? ? 249  ASN G CA  1 
ATOM   39177 C  C   . ASN G  1 6   ? 153.264 -52.504 125.350 1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 249  ASN G C   1 
ATOM   39178 O  O   . ASN G  1 6   ? 153.601 -51.993 126.429 1.00 63.21  ? ? ? ? ? ? 249  ASN G O   1 
ATOM   39179 C  CB  . ASN G  1 6   ? 155.288 -53.101 124.000 1.00 65.74  ? ? ? ? ? ? 249  ASN G CB  1 
ATOM   39180 C  CG  . ASN G  1 6   ? 156.486 -53.908 124.278 1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 249  ASN G CG  1 
ATOM   39181 O  OD1 . ASN G  1 6   ? 156.427 -54.861 125.062 1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 249  ASN G OD1 1 
ATOM   39182 N  ND2 . ASN G  1 6   ? 157.591 -53.568 123.637 1.00 65.85  ? ? ? ? ? ? 249  ASN G ND2 1 
ATOM   39183 N  N   . GLN G  1 7   ? 152.195 -52.101 124.674 1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 250  GLN G N   1 
ATOM   39184 C  CA  . GLN G  1 7   ? 151.513 -50.897 125.054 1.00 64.45  ? ? ? ? ? ? 250  GLN G CA  1 
ATOM   39185 C  C   . GLN G  1 7   ? 150.817 -51.181 126.355 1.00 63.75  ? ? ? ? ? ? 250  GLN G C   1 
ATOM   39186 O  O   . GLN G  1 7   ? 150.808 -52.313 126.812 1.00 64.17  ? ? ? ? ? ? 250  GLN G O   1 
ATOM   39187 C  CB  . GLN G  1 7   ? 150.466 -50.573 124.042 1.00 65.61  ? ? ? ? ? ? 250  GLN G CB  1 
ATOM   39188 C  CG  . GLN G  1 7   ? 149.160 -51.079 124.549 1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 250  GLN G CG  1 
ATOM   39189 C  CD  . GLN G  1 7   ? 148.161 -51.361 123.446 1.00 67.76  ? ? ? ? ? ? 250  GLN G CD  1 
ATOM   39190 O  OE1 . GLN G  1 7   ? 148.516 -51.648 122.287 1.00 68.92  ? ? ? ? ? ? 250  GLN G OE1 1 
ATOM   39191 N  NE2 . GLN G  1 7   ? 146.857 -51.323 123.831 1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 250  GLN G NE2 1 
ATOM   39192 N  N   . VAL G  1 8   ? 150.179 -50.160 126.910 1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 251  VAL G N   1 
ATOM   39193 C  CA  . VAL G  1 8   ? 149.888 -50.126 128.351 1.00 61.67  ? ? ? ? ? ? 251  VAL G CA  1 
ATOM   39194 C  C   . VAL G  1 8   ? 148.639 -50.892 128.731 1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 251  VAL G C   1 
ATOM   39195 O  O   . VAL G  1 8   ? 147.632 -50.769 128.070 1.00 63.45  ? ? ? ? ? ? 251  VAL G O   1 
ATOM   39196 C  CB  . VAL G  1 8   ? 149.832 -48.653 128.926 1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 251  VAL G CB  1 
ATOM   39197 C  CG1 . VAL G  1 8   ? 148.665 -47.908 128.375 1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 251  VAL G CG1 1 
ATOM   39198 C  CG2 . VAL G  1 8   ? 149.732 -48.663 130.436 1.00 59.03  ? ? ? ? ? ? 251  VAL G CG2 1 
ATOM   39199 N  N   . TYR G  1 9   ? 148.713 -51.670 129.815 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 252  TYR G N   1 
ATOM   39200 C  CA  . TYR G  1 9   ? 147.621 -52.601 130.191 1.00 63.10  ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CA  1 
ATOM   39201 C  C   . TYR G  1 9   ? 146.291 -51.899 130.355 1.00 63.15  ? ? ? ? ? ? 252  TYR G C   1 
ATOM   39202 O  O   . TYR G  1 9   ? 145.231 -52.543 130.350 1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 252  TYR G O   1 
ATOM   39203 C  CB  . TYR G  1 9   ? 147.923 -53.410 131.486 1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CB  1 
ATOM   39204 C  CG  . TYR G  1 9   ? 146.725 -54.235 132.016 1.00 63.53  ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CG  1 
ATOM   39205 C  CD1 . TYR G  1 9   ? 146.351 -55.449 131.416 1.00 65.18  ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CD1 1 
ATOM   39206 C  CD2 . TYR G  1 9   ? 145.973 -53.788 133.119 1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CD2 1 
ATOM   39207 C  CE1 . TYR G  1 9   ? 145.272 -56.176 131.895 1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CE1 1 
ATOM   39208 C  CE2 . TYR G  1 9   ? 144.888 -54.522 133.597 1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CE2 1 
ATOM   39209 C  CZ  . TYR G  1 9   ? 144.552 -55.703 132.984 1.00 65.36  ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CZ  1 
ATOM   39210 O  OH  . TYR G  1 9   ? 143.493 -56.397 133.489 1.00 66.30  ? ? ? ? ? ? 252  TYR G OH  1 
ATOM   39211 N  N   . SER G  1 10  ? 146.363 -50.585 130.518 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 253  SER G N   1 
ATOM   39212 C  CA  . SER G  1 10  ? 145.198 -49.757 130.805 1.00 61.87  ? ? ? ? ? ? 253  SER G CA  1 
ATOM   39213 C  C   . SER G  1 10  ? 145.766 -48.450 131.298 1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 253  SER G C   1 
ATOM   39214 O  O   . SER G  1 10  ? 146.884 -48.409 131.806 1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 253  SER G O   1 
ATOM   39215 C  CB  . SER G  1 10  ? 144.334 -50.387 131.897 1.00 62.02  ? ? ? ? ? ? 253  SER G CB  1 
ATOM   39216 O  OG  . SER G  1 10  ? 143.902 -49.412 132.835 1.00 60.91  ? ? ? ? ? ? 253  SER G OG  1 
ATOM   39217 N  N   . THR G  1 11  ? 145.025 -47.368 131.164 1.00 60.08  ? ? ? ? ? ? 254  THR G N   1 
ATOM   39218 C  CA  . THR G  1 11  ? 145.627 -46.096 131.523 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 254  THR G CA  1 
ATOM   39219 C  C   . THR G  1 11  ? 145.317 -45.566 132.939 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 254  THR G C   1 
ATOM   39220 O  O   . THR G  1 11  ? 145.325 -44.372 133.138 1.00 56.56  ? ? ? ? ? ? 254  THR G O   1 
ATOM   39221 C  CB  . THR G  1 11  ? 145.265 -44.994 130.547 1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 254  THR G CB  1 
ATOM   39222 O  OG1 . THR G  1 11  ? 143.983 -44.500 130.897 1.00 59.17  ? ? ? ? ? ? 254  THR G OG1 1 
ATOM   39223 C  CG2 . THR G  1 11  ? 145.256 -45.475 129.148 1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 254  THR G CG2 1 
ATOM   39224 N  N   . ASP G  1 12  ? 145.073 -46.446 133.909 1.00 57.42  ? ? ? ? ? ? 255  ASP G N   1 
ATOM   39225 C  CA  . ASP G  1 12  ? 144.959 -46.022 135.317 1.00 56.25  ? ? ? ? ? ? 255  ASP G CA  1 
ATOM   39226 C  C   . ASP G  1 12  ? 146.299 -45.756 135.921 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 255  ASP G C   1 
ATOM   39227 O  O   . ASP G  1 12  ? 147.300 -46.446 135.606 1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 255  ASP G O   1 
ATOM   39228 C  CB  . ASP G  1 12  ? 144.365 -47.101 136.236 1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 255  ASP G CB  1 
ATOM   39229 C  CG  . ASP G  1 12  ? 142.955 -47.535 135.819 1.00 58.20  ? ? ? ? ? ? 255  ASP G CG  1 
ATOM   39230 O  OD1 . ASP G  1 12  ? 142.397 -46.879 134.898 1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 255  ASP G OD1 1 
ATOM   39231 O  OD2 . ASP G  1 12  ? 142.406 -48.535 136.392 1.00 58.90  ? ? ? ? ? ? 255  ASP G OD2 1 
ATOM   39232 N  N   . ALA G  1 13  ? 146.280 -44.804 136.847 1.00 53.69  ? ? ? ? ? ? 256  ALA G N   1 
ATOM   39233 C  CA  . ALA G  1 13  ? 147.377 -44.590 137.794 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 256  ALA G CA  1 
ATOM   39234 C  C   . ALA G  1 13  ? 147.912 -45.939 138.365 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 256  ALA G C   1 
ATOM   39235 O  O   . ALA G  1 13  ? 149.132 -46.119 138.551 1.00 51.93  ? ? ? ? ? ? 256  ALA G O   1 
ATOM   39236 C  CB  . ALA G  1 13  ? 146.928 -43.609 138.972 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 256  ALA G CB  1 
ATOM   39237 N  N   . ALA G  1 14  ? 147.003 -46.871 138.652 1.00 53.52  ? ? ? ? ? ? 257  ALA G N   1 
ATOM   39238 C  CA  . ALA G  1 14  ? 147.388 -48.143 139.238 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 257  ALA G CA  1 
ATOM   39239 C  C   . ALA G  1 14  ? 148.391 -48.846 138.323 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 257  ALA G C   1 
ATOM   39240 O  O   . ALA G  1 14  ? 149.110 -49.757 138.739 1.00 54.43  ? ? ? ? ? ? 257  ALA G O   1 
ATOM   39241 C  CB  . ALA G  1 14  ? 146.152 -49.000 139.468 1.00 55.07  ? ? ? ? ? ? 257  ALA G CB  1 
ATOM   39242 N  N   . ASN G  1 15  ? 148.452 -48.396 137.076 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 258  ASN G N   1 
ATOM   39243 C  CA  . ASN G  1 15  ? 149.216 -49.095 136.072 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 258  ASN G CA  1 
ATOM   39244 C  C   . ASN G  1 15  ? 150.634 -48.631 135.849 1.00 54.64  ? ? ? ? ? ? 258  ASN G C   1 
ATOM   39245 O  O   . ASN G  1 15  ? 151.361 -49.261 135.061 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 258  ASN G O   1 
ATOM   39246 C  CB  . ASN G  1 15  ? 148.445 -49.124 134.765 1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 258  ASN G CB  1 
ATOM   39247 C  CG  . ASN G  1 15  ? 147.980 -50.533 134.421 1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 258  ASN G CG  1 
ATOM   39248 O  OD1 . ASN G  1 15  ? 147.222 -51.162 135.190 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 258  ASN G OD1 1 
ATOM   39249 N  ND2 . ASN G  1 15  ? 148.481 -51.066 133.270 1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 258  ASN G ND2 1 
ATOM   39250 N  N   . PHE G  1 16  ? 151.006 -47.548 136.539 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 259  PHE G N   1 
ATOM   39251 C  CA  . PHE G  1 16  ? 152.375 -47.019 136.529 1.00 52.33  ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CA  1 
ATOM   39252 C  C   . PHE G  1 16  ? 152.949 -46.566 137.890 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 259  PHE G C   1 
ATOM   39253 O  O   . PHE G  1 16  ? 152.239 -46.032 138.772 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 259  PHE G O   1 
ATOM   39254 C  CB  . PHE G  1 16  ? 152.451 -45.817 135.624 1.00 52.11  ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CB  1 
ATOM   39255 C  CG  . PHE G  1 16  ? 151.620 -45.932 134.432 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CG  1 
ATOM   39256 C  CD1 . PHE G  1 16  ? 152.204 -45.896 133.181 1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CD1 1 
ATOM   39257 C  CD2 . PHE G  1 16  ? 150.247 -46.086 134.540 1.00 54.00  ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CD2 1 
ATOM   39258 C  CE1 . PHE G  1 16  ? 151.440 -46.004 132.039 1.00 55.28  ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CE1 1 
ATOM   39259 C  CE2 . PHE G  1 16  ? 149.457 -46.191 133.395 1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CE2 1 
ATOM   39260 C  CZ  . PHE G  1 16  ? 150.058 -46.148 132.144 1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CZ  1 
ATOM   39261 N  N   . GLU G  1 17  ? 154.258 -46.737 138.048 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 260  GLU G N   1 
ATOM   39262 C  CA  . GLU G  1 17  ? 154.903 -46.090 139.164 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 260  GLU G CA  1 
ATOM   39263 C  C   . GLU G  1 17  ? 155.081 -44.660 138.682 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 260  GLU G C   1 
ATOM   39264 O  O   . GLU G  1 17  ? 156.012 -44.351 137.922 1.00 48.36  ? ? ? ? ? ? 260  GLU G O   1 
ATOM   39265 C  CB  . GLU G  1 17  ? 156.207 -46.797 139.486 1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 260  GLU G CB  1 
ATOM   39266 C  CG  . GLU G  1 17  ? 156.008 -48.281 139.537 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 260  GLU G CG  1 
ATOM   39267 C  CD  . GLU G  1 17  ? 157.287 -49.016 139.637 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 260  GLU G CD  1 
ATOM   39268 O  OE1 . GLU G  1 17  ? 158.340 -48.537 139.150 1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 260  GLU G OE1 1 
ATOM   39269 O  OE2 . GLU G  1 17  ? 157.232 -50.101 140.214 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 260  GLU G OE2 1 
ATOM   39270 N  N   . HIS G  1 18  ? 154.119 -43.818 139.045 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 261  HIS G N   1 
ATOM   39271 C  CA  . HIS G  1 18  ? 154.172 -42.384 138.763 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 261  HIS G CA  1 
ATOM   39272 C  C   . HIS G  1 18  ? 154.521 -41.672 140.056 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 261  HIS G C   1 
ATOM   39273 O  O   . HIS G  1 18  ? 154.465 -42.288 141.127 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 261  HIS G O   1 
ATOM   39274 C  CB  . HIS G  1 18  ? 152.799 -41.909 138.330 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 261  HIS G CB  1 
ATOM   39275 C  CG  . HIS G  1 18  ? 151.758 -42.094 139.386 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 261  HIS G CG  1 
ATOM   39276 N  ND1 . HIS G  1 18  ? 151.196 -43.329 139.677 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 261  HIS G ND1 1 
ATOM   39277 C  CD2 . HIS G  1 18  ? 151.189 -41.209 140.244 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 261  HIS G CD2 1 
ATOM   39278 C  CE1 . HIS G  1 18  ? 150.322 -43.191 140.663 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 261  HIS G CE1 1 
ATOM   39279 N  NE2 . HIS G  1 18  ? 150.302 -41.915 141.025 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 261  HIS G NE2 1 
ATOM   39280 N  N   . VAL G  1 19  ? 154.882 -40.392 139.996 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 262  VAL G N   1 
ATOM   39281 C  CA  . VAL G  1 19  ? 155.048 -39.642 141.243 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 262  VAL G CA  1 
ATOM   39282 C  C   . VAL G  1 19  ? 154.177 -38.424 141.079 1.00 43.71  ? ? ? ? ? ? 262  VAL G C   1 
ATOM   39283 O  O   . VAL G  1 19  ? 154.262 -37.722 140.044 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 262  VAL G O   1 
ATOM   39284 C  CB  . VAL G  1 19  ? 156.484 -39.214 141.514 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 262  VAL G CB  1 
ATOM   39285 C  CG1 . VAL G  1 19  ? 156.517 -38.463 142.823 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 262  VAL G CG1 1 
ATOM   39286 C  CG2 . VAL G  1 19  ? 157.414 -40.399 141.616 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 262  VAL G CG2 1 
ATOM   39287 N  N   . ASP G  1 20  ? 153.306 -38.223 142.069 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 263  ASP G N   1 
ATOM   39288 C  CA  . ASP G  1 20  ? 152.281 -37.206 142.021 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 263  ASP G CA  1 
ATOM   39289 C  C   . ASP G  1 20  ? 151.604 -37.156 140.654 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 263  ASP G C   1 
ATOM   39290 O  O   . ASP G  1 20  ? 151.284 -36.077 140.139 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 263  ASP G O   1 
ATOM   39291 C  CB  . ASP G  1 20  ? 152.910 -35.866 142.380 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 263  ASP G CB  1 
ATOM   39292 C  CG  . ASP G  1 20  ? 153.268 -35.763 143.879 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 263  ASP G CG  1 
ATOM   39293 O  OD1 . ASP G  1 20  ? 152.344 -35.605 144.696 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 263  ASP G OD1 1 
ATOM   39294 O  OD2 . ASP G  1 20  ? 154.465 -35.826 144.257 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 263  ASP G OD2 1 
ATOM   39295 N  N   . HIS G  1 21  ? 151.393 -38.351 140.098 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 264  HIS G N   1 
ATOM   39296 C  CA  . HIS G  1 21  ? 150.887 -38.590 138.738 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 264  HIS G CA  1 
ATOM   39297 C  C   . HIS G  1 21  ? 151.753 -38.103 137.611 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 264  HIS G C   1 
ATOM   39298 O  O   . HIS G  1 21  ? 151.208 -37.672 136.600 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 264  HIS G O   1 
ATOM   39299 C  CB  . HIS G  1 21  ? 149.505 -38.015 138.527 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 264  HIS G CB  1 
ATOM   39300 C  CG  . HIS G  1 21  ? 148.454 -38.701 139.326 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 264  HIS G CG  1 
ATOM   39301 N  ND1 . HIS G  1 21  ? 147.770 -38.077 140.344 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 264  HIS G ND1 1 
ATOM   39302 C  CD2 . HIS G  1 21  ? 147.996 -39.970 139.286 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 264  HIS G CD2 1 
ATOM   39303 C  CE1 . HIS G  1 21  ? 146.914 -38.925 140.879 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 264  HIS G CE1 1 
ATOM   39304 N  NE2 . HIS G  1 21  ? 147.023 -40.078 140.248 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 264  HIS G NE2 1 
ATOM   39305 N  N   . TYR G  1 22  ? 153.077 -38.166 137.763 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 265  TYR G N   1 
ATOM   39306 C  CA  . TYR G  1 22  ? 153.938 -37.864 136.636 1.00 46.47  ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CA  1 
ATOM   39307 C  C   . TYR G  1 22  ? 154.842 -39.045 136.272 1.00 46.96  ? ? ? ? ? ? 265  TYR G C   1 
ATOM   39308 O  O   . TYR G  1 22  ? 155.022 -39.955 137.108 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 265  TYR G O   1 
ATOM   39309 C  CB  . TYR G  1 22  ? 154.750 -36.630 136.949 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CB  1 
ATOM   39310 C  CG  . TYR G  1 22  ? 153.970 -35.345 136.850 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CG  1 
ATOM   39311 C  CD1 . TYR G  1 22  ? 153.834 -34.687 135.638 1.00 45.95  ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CD1 1 
ATOM   39312 C  CD2 . TYR G  1 22  ? 153.402 -34.783 137.973 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CD2 1 
ATOM   39313 C  CE1 . TYR G  1 22  ? 153.159 -33.529 135.540 1.00 45.87  ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CE1 1 
ATOM   39314 C  CE2 . TYR G  1 22  ? 152.701 -33.609 137.882 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CE2 1 
ATOM   39315 C  CZ  . TYR G  1 22  ? 152.577 -32.982 136.659 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CZ  1 
ATOM   39316 O  OH  . TYR G  1 22  ? 151.870 -31.797 136.593 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 265  TYR G OH  1 
ATOM   39317 N  N   . LEU G  1 23  ? 155.402 -39.039 135.050 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 266  LEU G N   1 
ATOM   39318 C  CA  . LEU G  1 23  ? 156.316 -40.125 134.662 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 266  LEU G CA  1 
ATOM   39319 C  C   . LEU G  1 23  ? 157.831 -39.769 134.741 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 266  LEU G C   1 
ATOM   39320 O  O   . LEU G  1 23  ? 158.251 -38.686 134.300 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 266  LEU G O   1 
ATOM   39321 C  CB  . LEU G  1 23  ? 155.932 -40.696 133.296 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 266  LEU G CB  1 
ATOM   39322 C  CG  . LEU G  1 23  ? 154.548 -41.348 133.187 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 266  LEU G CG  1 
ATOM   39323 C  CD1 . LEU G  1 23  ? 154.230 -41.672 131.773 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 266  LEU G CD1 1 
ATOM   39324 C  CD2 . LEU G  1 23  ? 154.446 -42.577 134.024 1.00 50.59  ? ? ? ? ? ? 266  LEU G CD2 1 
ATOM   39325 N  N   . THR G  1 24  ? 158.639 -40.677 135.310 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 267  THR G N   1 
ATOM   39326 C  CA  . THR G  1 24  ? 160.067 -40.424 135.528 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 267  THR G CA  1 
ATOM   39327 C  C   . THR G  1 24  ? 160.916 -41.379 134.747 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 267  THR G C   1 
ATOM   39328 O  O   . THR G  1 24  ? 160.528 -42.494 134.514 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 267  THR G O   1 
ATOM   39329 C  CB  . THR G  1 24  ? 160.479 -40.509 137.034 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 267  THR G CB  1 
ATOM   39330 O  OG1 . THR G  1 24  ? 160.655 -41.877 137.450 1.00 46.05  ? ? ? ? ? ? 267  THR G OG1 1 
ATOM   39331 C  CG2 . THR G  1 24  ? 159.494 -39.807 137.905 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 267  THR G CG2 1 
ATOM   39332 N  N   . ALA G  1 25  ? 162.094 -40.938 134.356 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 268  ALA G N   1 
ATOM   39333 C  CA  . ALA G  1 25  ? 162.931 -41.787 133.551 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 268  ALA G CA  1 
ATOM   39334 C  C   . ALA G  1 25  ? 162.977 -43.196 134.126 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 268  ALA G C   1 
ATOM   39335 O  O   . ALA G  1 25  ? 163.235 -44.161 133.411 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 268  ALA G O   1 
ATOM   39336 C  CB  . ALA G  1 25  ? 164.314 -41.204 133.424 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 268  ALA G CB  1 
ATOM   39337 N  N   . GLU G  1 26  ? 162.697 -43.333 135.414 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 269  GLU G N   1 
ATOM   39338 C  CA  . GLU G  1 26  ? 162.970 -44.610 136.082 1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 269  GLU G CA  1 
ATOM   39339 C  C   . GLU G  1 26  ? 161.714 -45.394 136.340 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 269  GLU G C   1 
ATOM   39340 O  O   . GLU G  1 26  ? 161.802 -46.455 136.966 1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 269  GLU G O   1 
ATOM   39341 C  CB  . GLU G  1 26  ? 163.775 -44.430 137.402 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 269  GLU G CB  1 
ATOM   39342 C  CG  . GLU G  1 26  ? 165.266 -44.741 137.265 1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 269  GLU G CG  1 
ATOM   39343 C  CD  . GLU G  1 26  ? 166.094 -44.391 138.489 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 269  GLU G CD  1 
ATOM   39344 O  OE1 . GLU G  1 26  ? 165.742 -43.433 139.237 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 269  GLU G OE1 1 
ATOM   39345 O  OE2 . GLU G  1 26  ? 167.143 -45.074 138.664 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 269  GLU G OE2 1 
ATOM   39346 N  N   . SER G  1 27  ? 160.559 -44.876 135.881 1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 270  SER G N   1 
ATOM   39347 C  CA  . SER G  1 27  ? 159.213 -45.518 136.105 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 270  SER G CA  1 
ATOM   39348 C  C   . SER G  1 27  ? 159.081 -46.813 135.364 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 270  SER G C   1 
ATOM   39349 O  O   . SER G  1 27  ? 159.349 -46.886 134.174 1.00 51.72  ? ? ? ? ? ? 270  SER G O   1 
ATOM   39350 C  CB  . SER G  1 27  ? 158.024 -44.670 135.629 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 270  SER G CB  1 
ATOM   39351 O  OG  . SER G  1 27  ? 158.038 -43.357 136.122 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 270  SER G OG  1 
ATOM   39352 N  N   . TRP G  1 28  ? 158.651 -47.842 136.063 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 271  TRP G N   1 
ATOM   39353 C  CA  . TRP G  1 28  ? 158.243 -49.048 135.390 1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CA  1 
ATOM   39354 C  C   . TRP G  1 28  ? 156.728 -48.961 135.292 1.00 53.00  ? ? ? ? ? ? 271  TRP G C   1 
ATOM   39355 O  O   . TRP G  1 28  ? 156.083 -48.148 135.988 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 271  TRP G O   1 
ATOM   39356 C  CB  . TRP G  1 28  ? 158.636 -50.281 136.196 1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CB  1 
ATOM   39357 C  CG  . TRP G  1 28  ? 160.100 -50.548 136.282 1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CG  1 
ATOM   39358 C  CD1 . TRP G  1 28  ? 161.115 -49.636 136.255 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CD1 1 
ATOM   39359 C  CD2 . TRP G  1 28  ? 160.710 -51.831 136.444 1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CD2 1 
ATOM   39360 N  NE1 . TRP G  1 28  ? 162.327 -50.277 136.390 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 271  TRP G NE1 1 
ATOM   39361 C  CE2 . TRP G  1 28  ? 162.102 -51.624 136.508 1.00 53.03  ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CE2 1 
ATOM   39362 C  CE3 . TRP G  1 28  ? 160.205 -53.143 136.537 1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CE3 1 
ATOM   39363 C  CZ2 . TRP G  1 28  ? 162.994 -52.666 136.671 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CZ2 1 
ATOM   39364 C  CZ3 . TRP G  1 28  ? 161.080 -54.176 136.690 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CZ3 1 
ATOM   39365 C  CH2 . TRP G  1 28  ? 162.467 -53.940 136.752 1.00 54.73  ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CH2 1 
ATOM   39366 N  N   . TYR G  1 29  ? 156.155 -49.799 134.437 1.00 54.37  ? ? ? ? ? ? 272  TYR G N   1 
ATOM   39367 C  CA  . TYR G  1 29  ? 154.691 -49.879 134.300 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CA  1 
ATOM   39368 C  C   . TYR G  1 29  ? 154.187 -51.273 133.940 1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 272  TYR G C   1 
ATOM   39369 O  O   . TYR G  1 29  ? 154.948 -52.236 133.824 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 272  TYR G O   1 
ATOM   39370 C  CB  . TYR G  1 29  ? 154.201 -48.930 133.214 1.00 55.27  ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CB  1 
ATOM   39371 C  CG  . TYR G  1 29  ? 154.486 -49.435 131.817 1.00 56.58  ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CG  1 
ATOM   39372 C  CD1 . TYR G  1 29  ? 153.470 -49.957 131.018 1.00 57.93  ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CD1 1 
ATOM   39373 C  CD2 . TYR G  1 29  ? 155.761 -49.393 131.297 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CD2 1 
ATOM   39374 C  CE1 . TYR G  1 29  ? 153.713 -50.423 129.736 1.00 59.20  ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CE1 1 
ATOM   39375 C  CE2 . TYR G  1 29  ? 156.013 -49.862 130.019 1.00 57.84  ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CE2 1 
ATOM   39376 C  CZ  . TYR G  1 29  ? 154.987 -50.369 129.248 1.00 59.14  ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CZ  1 
ATOM   39377 O  OH  . TYR G  1 29  ? 155.251 -50.808 127.991 1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 272  TYR G OH  1 
ATOM   39378 N  N   . ARG G  1 30  ? 152.887 -51.365 133.728 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 273  ARG G N   1 
ATOM   39379 C  CA  . ARG G  1 30  ? 152.291 -52.647 133.385 1.00 58.64  ? ? ? ? ? ? 273  ARG G CA  1 
ATOM   39380 C  C   . ARG G  1 30  ? 151.841 -52.880 131.926 1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 273  ARG G C   1 
ATOM   39381 O  O   . ARG G  1 30  ? 150.798 -52.424 131.520 1.00 60.44  ? ? ? ? ? ? 273  ARG G O   1 
ATOM   39382 C  CB  . ARG G  1 30  ? 151.093 -52.892 134.268 1.00 58.73  ? ? ? ? ? ? 273  ARG G CB  1 
ATOM   39383 C  CG  . ARG G  1 30  ? 150.312 -54.145 133.812 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 273  ARG G CG  1 
ATOM   39384 C  CD  . ARG G  1 30  ? 149.870 -54.893 135.068 1.00 60.43  ? ? ? ? ? ? 273  ARG G CD  1 
ATOM   39385 N  NE  . ARG G  1 30  ? 148.910 -55.954 134.774 1.00 62.00  ? ? ? ? ? ? 273  ARG G NE  1 
ATOM   39386 C  CZ  . ARG G  1 30  ? 147.786 -56.148 135.463 1.00 62.32  ? ? ? ? ? ? 273  ARG G CZ  1 
ATOM   39387 N  NH1 . ARG G  1 30  ? 147.490 -55.330 136.478 1.00 61.15  ? ? ? ? ? ? 273  ARG G NH1 1 
ATOM   39388 N  NH2 . ARG G  1 30  ? 146.961 -57.142 135.123 1.00 63.87  ? ? ? ? ? ? 273  ARG G NH2 1 
ATOM   39389 N  N   . PRO G  1 31  ? 152.610 -53.639 131.146 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 274  PRO G N   1 
ATOM   39390 C  CA  . PRO G  1 31  ? 152.143 -53.846 129.781 1.00 62.34  ? ? ? ? ? ? 274  PRO G CA  1 
ATOM   39391 C  C   . PRO G  1 31  ? 150.936 -54.798 129.684 1.00 63.68  ? ? ? ? ? ? 274  PRO G C   1 
ATOM   39392 O  O   . PRO G  1 31  ? 150.648 -55.528 130.628 1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 274  PRO G O   1 
ATOM   39393 C  CB  . PRO G  1 31  ? 153.364 -54.467 129.094 1.00 62.93  ? ? ? ? ? ? 274  PRO G CB  1 
ATOM   39394 C  CG  . PRO G  1 31  ? 154.081 -55.211 130.200 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 274  PRO G CG  1 
ATOM   39395 C  CD  . PRO G  1 31  ? 153.898 -54.323 131.423 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 274  PRO G CD  1 
ATOM   39396 N  N   . LYS G  1 32  ? 150.253 -54.783 128.537 1.00 64.88  ? ? ? ? ? ? 275  LYS G N   1 
ATOM   39397 C  CA  . LYS G  1 32  ? 149.090 -55.638 128.262 1.00 66.34  ? ? ? ? ? ? 275  LYS G CA  1 
ATOM   39398 C  C   . LYS G  1 32  ? 149.455 -57.087 128.064 1.00 67.56  ? ? ? ? ? ? 275  LYS G C   1 
ATOM   39399 O  O   . LYS G  1 32  ? 148.634 -57.963 128.303 1.00 68.52  ? ? ? ? ? ? 275  LYS G O   1 
ATOM   39400 C  CB  . LYS G  1 32  ? 148.340 -55.182 127.000 1.00 67.36  ? ? ? ? ? ? 275  LYS G CB  1 
ATOM   39401 C  CG  . LYS G  1 32  ? 147.315 -54.061 127.245 1.00 66.77  ? ? ? ? ? ? 275  LYS G CG  1 
ATOM   39402 C  CD  . LYS G  1 32  ? 145.912 -54.403 126.703 1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 275  LYS G CD  1 
ATOM   39403 C  CE  . LYS G  1 32  ? 145.823 -54.375 125.116 1.00 69.65  ? ? ? ? ? ? 275  LYS G CE  1 
ATOM   39404 N  NZ  . LYS G  1 32  ? 145.161 -53.085 124.585 1.00 69.51  ? ? ? ? ? ? 275  LYS G NZ  1 
ATOM   39405 N  N   . TYR G  1 33  ? 150.664 -57.336 127.570 1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 276  TYR G N   1 
ATOM   39406 C  CA  . TYR G  1 33  ? 151.159 -58.697 127.422 1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CA  1 
ATOM   39407 C  C   . TYR G  1 33  ? 152.626 -58.797 127.765 1.00 68.00  ? ? ? ? ? ? 276  TYR G C   1 
ATOM   39408 O  O   . TYR G  1 33  ? 153.380 -57.876 127.506 1.00 67.11  ? ? ? ? ? ? 276  TYR G O   1 
ATOM   39409 C  CB  . TYR G  1 33  ? 150.962 -59.162 126.005 1.00 70.44  ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CB  1 
ATOM   39410 C  CG  . TYR G  1 33  ? 149.562 -59.585 125.731 1.00 71.66  ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CG  1 
ATOM   39411 C  CD1 . TYR G  1 33  ? 149.172 -60.903 125.933 1.00 72.89  ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CD1 1 
ATOM   39412 C  CD2 . TYR G  1 33  ? 148.630 -58.674 125.261 1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CD2 1 
ATOM   39413 C  CE1 . TYR G  1 33  ? 147.897 -61.303 125.675 1.00 74.10  ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CE1 1 
ATOM   39414 C  CE2 . TYR G  1 33  ? 147.354 -59.052 125.002 1.00 72.86  ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CE2 1 
ATOM   39415 C  CZ  . TYR G  1 33  ? 146.986 -60.367 125.212 1.00 74.07  ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CZ  1 
ATOM   39416 O  OH  . TYR G  1 33  ? 145.694 -60.749 124.953 1.00 75.33  ? ? ? ? ? ? 276  TYR G OH  1 
ATOM   39417 N  N   . ILE G  1 34  ? 153.038 -59.909 128.357 1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 277  ILE G N   1 
ATOM   39418 C  CA  . ILE G  1 34  ? 154.459 -60.146 128.506 1.00 68.02  ? ? ? ? ? ? 277  ILE G CA  1 
ATOM   39419 C  C   . ILE G  1 34  ? 154.934 -61.115 127.415 1.00 69.67  ? ? ? ? ? ? 277  ILE G C   1 
ATOM   39420 O  O   . ILE G  1 34  ? 154.155 -61.973 126.929 1.00 71.15  ? ? ? ? ? ? 277  ILE G O   1 
ATOM   39421 C  CB  . ILE G  1 34  ? 154.807 -60.706 129.874 1.00 67.39  ? ? ? ? ? ? 277  ILE G CB  1 
ATOM   39422 C  CG1 . ILE G  1 34  ? 154.393 -59.727 130.948 1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 277  ILE G CG1 1 
ATOM   39423 C  CG2 . ILE G  1 34  ? 156.274 -60.871 129.976 1.00 67.04  ? ? ? ? ? ? 277  ILE G CG2 1 
ATOM   39424 C  CD1 . ILE G  1 34  ? 154.949 -58.350 130.737 1.00 64.48  ? ? ? ? ? ? 277  ILE G CD1 1 
ATOM   39425 N  N   . LEU G  1 35  ? 156.190 -60.975 126.996 1.00 69.52  ? ? ? ? ? ? 278  LEU G N   1 
ATOM   39426 C  CA  . LEU G  1 35  ? 156.785 -62.062 126.224 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 278  LEU G CA  1 
ATOM   39427 C  C   . LEU G  1 35  ? 157.332 -63.055 127.248 1.00 71.06  ? ? ? ? ? ? 278  LEU G C   1 
ATOM   39428 O  O   . LEU G  1 35  ? 158.383 -62.819 127.870 1.00 70.09  ? ? ? ? ? ? 278  LEU G O   1 
ATOM   39429 C  CB  . LEU G  1 35  ? 157.872 -61.559 125.276 1.00 71.13  ? ? ? ? ? ? 278  LEU G CB  1 
ATOM   39430 C  CG  . LEU G  1 35  ? 158.412 -62.489 124.187 1.00 72.88  ? ? ? ? ? ? 278  LEU G CG  1 
ATOM   39431 C  CD1 . LEU G  1 35  ? 157.328 -63.095 123.269 1.00 74.54  ? ? ? ? ? ? 278  LEU G CD1 1 
ATOM   39432 C  CD2 . LEU G  1 35  ? 159.387 -61.691 123.370 1.00 72.68  ? ? ? ? ? ? 278  LEU G CD2 1 
ATOM   39433 N  N   . LYS G  1 36  ? 156.589 -64.141 127.477 1.00 72.18  ? ? ? ? ? ? 279  LYS G N   1 
ATOM   39434 C  CA  . LYS G  1 36  ? 156.908 -65.010 128.617 1.00 72.12  ? ? ? ? ? ? 279  LYS G CA  1 
ATOM   39435 C  C   . LYS G  1 36  ? 158.153 -65.825 128.312 1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 279  LYS G C   1 
ATOM   39436 O  O   . LYS G  1 36  ? 158.159 -66.623 127.371 1.00 74.54  ? ? ? ? ? ? 279  LYS G O   1 
ATOM   39437 C  CB  . LYS G  1 36  ? 155.723 -65.902 129.029 1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 279  LYS G CB  1 
ATOM   39438 C  CG  . LYS G  1 36  ? 155.845 -66.548 130.456 1.00 72.75  ? ? ? ? ? ? 279  LYS G CG  1 
ATOM   39439 C  CD  . LYS G  1 36  ? 154.797 -67.715 130.629 1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 279  LYS G CD  1 
ATOM   39440 C  CE  . LYS G  1 36  ? 155.425 -69.197 130.144 1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 279  LYS G CE  1 
ATOM   39441 N  NZ  . LYS G  1 36  ? 155.427 -70.231 131.342 1.00 76.57  ? ? ? ? ? ? 279  LYS G NZ  1 
ATOM   39442 N  N   . ASP G  1 37  ? 159.202 -65.598 129.110 1.00 71.87  ? ? ? ? ? ? 280  ASP G N   1 
ATOM   39443 C  CA  . ASP G  1 37  ? 160.518 -66.185 128.846 1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 280  ASP G CA  1 
ATOM   39444 C  C   . ASP G  1 37  ? 160.920 -65.849 127.386 1.00 73.19  ? ? ? ? ? ? 280  ASP G C   1 
ATOM   39445 O  O   . ASP G  1 37  ? 161.313 -66.745 126.603 1.00 74.74  ? ? ? ? ? ? 280  ASP G O   1 
ATOM   39446 C  CB  . ASP G  1 37  ? 160.492 -67.733 129.078 1.00 74.04  ? ? ? ? ? ? 280  ASP G CB  1 
ATOM   39447 C  CG  . ASP G  1 37  ? 161.931 -68.362 129.286 1.00 74.40  ? ? ? ? ? ? 280  ASP G CG  1 
ATOM   39448 O  OD1 . ASP G  1 37  ? 162.829 -67.708 129.915 1.00 73.09  ? ? ? ? ? ? 280  ASP G OD1 1 
ATOM   39449 O  OD2 . ASP G  1 37  ? 162.150 -69.524 128.827 1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 280  ASP G OD2 1 
ATOM   39450 N  N   . GLY G  1 38  ? 160.810 -64.573 127.009 1.00 72.15  ? ? ? ? ? ? 281  GLY G N   1 
ATOM   39451 C  CA  . GLY G  1 38  ? 160.946 -64.194 125.602 1.00 72.92  ? ? ? ? ? ? 281  GLY G CA  1 
ATOM   39452 C  C   . GLY G  1 38  ? 160.564 -65.275 124.589 1.00 74.97  ? ? ? ? ? ? 281  GLY G C   1 
ATOM   39453 O  O   . GLY G  1 38  ? 161.160 -65.349 123.525 1.00 75.92  ? ? ? ? ? ? 281  GLY G O   1 
ATOM   39454 N  N   . LYS G  1 39  ? 159.576 -66.116 124.908 1.00 75.74  ? ? ? ? ? ? 282  LYS G N   1 
ATOM   39455 C  CA  . LYS G  1 39  ? 159.124 -67.180 123.987 1.00 77.77  ? ? ? ? ? ? 282  LYS G CA  1 
ATOM   39456 C  C   . LYS G  1 39  ? 157.710 -66.951 123.463 1.00 78.27  ? ? ? ? ? ? 282  LYS G C   1 
ATOM   39457 O  O   . LYS G  1 39  ? 157.456 -67.193 122.280 1.00 79.65  ? ? ? ? ? ? 282  LYS G O   1 
ATOM   39458 C  CB  . LYS G  1 39  ? 159.164 -68.573 124.642 1.00 78.75  ? ? ? ? ? ? 282  LYS G CB  1 
ATOM   39459 C  CG  . LYS G  1 39  ? 160.492 -69.320 124.560 1.00 79.45  ? ? ? ? ? ? 282  LYS G CG  1 
ATOM   39460 C  CD  . LYS G  1 39  ? 160.374 -70.712 125.246 1.00 80.52  ? ? ? ? ? ? 282  LYS G CD  1 
ATOM   39461 C  CE  . LYS G  1 39  ? 161.748 -71.331 125.552 1.00 80.83  ? ? ? ? ? ? 282  LYS G CE  1 
ATOM   39462 N  NZ  . LYS G  1 39  ? 162.588 -70.385 126.377 1.00 78.94  ? ? ? ? ? ? 282  LYS G NZ  1 
ATOM   39463 N  N   . THR G  1 40  ? 156.789 -66.527 124.346 1.00 77.25  ? ? ? ? ? ? 283  THR G N   1 
ATOM   39464 C  CA  . THR G  1 40  ? 155.353 -66.295 123.984 1.00 77.69  ? ? ? ? ? ? 283  THR G CA  1 
ATOM   39465 C  C   . THR G  1 40  ? 154.655 -65.209 124.771 1.00 76.07  ? ? ? ? ? ? 283  THR G C   1 
ATOM   39466 O  O   . THR G  1 40  ? 154.988 -64.919 125.940 1.00 74.69  ? ? ? ? ? ? 283  THR G O   1 
ATOM   39467 C  CB  . THR G  1 40  ? 154.463 -67.525 124.182 1.00 79.12  ? ? ? ? ? ? 283  THR G CB  1 
ATOM   39468 O  OG1 . THR G  1 40  ? 155.003 -68.312 125.267 1.00 78.92  ? ? ? ? ? ? 283  THR G OG1 1 
ATOM   39469 C  CG2 . THR G  1 40  ? 154.358 -68.372 122.877 1.00 81.22  ? ? ? ? ? ? 283  THR G CG2 1 
ATOM   39470 N  N   . TRP G  1 41  ? 153.648 -64.642 124.113 1.00 76.37  ? ? ? ? ? ? 284  TRP G N   1 
ATOM   39471 C  CA  . TRP G  1 41  ? 152.987 -63.469 124.637 1.00 74.95  ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CA  1 
ATOM   39472 C  C   . TRP G  1 41  ? 151.908 -63.932 125.575 1.00 75.02  ? ? ? ? ? ? 284  TRP G C   1 
ATOM   39473 O  O   . TRP G  1 41  ? 151.037 -64.696 125.210 1.00 76.45  ? ? ? ? ? ? 284  TRP G O   1 
ATOM   39474 C  CB  . TRP G  1 41  ? 152.405 -62.606 123.508 1.00 75.30  ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CB  1 
ATOM   39475 C  CG  . TRP G  1 41  ? 153.445 -61.865 122.724 1.00 74.94  ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CG  1 
ATOM   39476 C  CD1 . TRP G  1 41  ? 153.836 -62.099 121.428 1.00 76.26  ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CD1 1 
ATOM   39477 C  CD2 . TRP G  1 41  ? 154.249 -60.777 123.193 1.00 73.23  ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CD2 1 
ATOM   39478 N  NE1 . TRP G  1 41  ? 154.832 -61.222 121.065 1.00 75.48  ? ? ? ? ? ? 284  TRP G NE1 1 
ATOM   39479 C  CE2 . TRP G  1 41  ? 155.102 -60.396 122.131 1.00 73.62  ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CE2 1 
ATOM   39480 C  CE3 . TRP G  1 41  ? 154.340 -60.083 124.415 1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CE3 1 
ATOM   39481 C  CZ2 . TRP G  1 41  ? 156.027 -59.341 122.256 1.00 72.30  ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CZ2 1 
ATOM   39482 C  CZ3 . TRP G  1 41  ? 155.269 -59.033 124.534 1.00 70.11  ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CZ3 1 
ATOM   39483 C  CH2 . TRP G  1 41  ? 156.090 -58.679 123.463 1.00 70.55  ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CH2 1 
ATOM   39484 N  N   . THR G  1 42  ? 151.993 -63.490 126.813 1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 285  THR G N   1 
ATOM   39485 C  CA  . THR G  1 42  ? 150.981 -63.856 127.784 1.00 73.54  ? ? ? ? ? ? 285  THR G CA  1 
ATOM   39486 C  C   . THR G  1 42  ? 150.381 -62.572 128.385 1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 285  THR G C   1 
ATOM   39487 O  O   . THR G  1 42  ? 151.025 -61.512 128.318 1.00 70.75  ? ? ? ? ? ? 285  THR G O   1 
ATOM   39488 C  CB  . THR G  1 42  ? 151.575 -64.780 128.880 1.00 73.44  ? ? ? ? ? ? 285  THR G CB  1 
ATOM   39489 O  OG1 . THR G  1 42  ? 152.499 -65.702 128.272 1.00 74.52  ? ? ? ? ? ? 285  THR G OG1 1 
ATOM   39490 C  CG2 . THR G  1 42  ? 150.448 -65.572 129.585 1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 285  THR G CG2 1 
ATOM   39491 N  N   . GLN G  1 43  ? 149.156 -62.656 128.923 1.00 72.26  ? ? ? ? ? ? 286  GLN G N   1 
ATOM   39492 C  CA  . GLN G  1 43  ? 148.519 -61.514 129.573 1.00 70.95  ? ? ? ? ? ? 286  GLN G CA  1 
ATOM   39493 C  C   . GLN G  1 43  ? 149.242 -61.105 130.837 1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 286  GLN G C   1 
ATOM   39494 O  O   . GLN G  1 43  ? 149.591 -61.931 131.665 1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 286  GLN G O   1 
ATOM   39495 C  CB  . GLN G  1 43  ? 147.080 -61.825 129.925 1.00 71.73  ? ? ? ? ? ? 286  GLN G CB  1 
ATOM   39496 C  CG  . GLN G  1 43  ? 146.086 -60.920 129.247 1.00 71.87  ? ? ? ? ? ? 286  GLN G CG  1 
ATOM   39497 C  CD  . GLN G  1 43  ? 144.855 -61.704 128.838 1.00 73.64  ? ? ? ? ? ? 286  GLN G CD  1 
ATOM   39498 O  OE1 . GLN G  1 43  ? 144.142 -62.239 129.695 1.00 73.98  ? ? ? ? ? ? 286  GLN G OE1 1 
ATOM   39499 N  NE2 . GLN G  1 43  ? 144.611 -61.812 127.523 1.00 74.89  ? ? ? ? ? ? 286  GLN G NE2 1 
ATOM   39500 N  N   . SER G  1 44  ? 149.475 -59.823 130.996 1.00 67.82  ? ? ? ? ? ? 287  SER G N   1 
ATOM   39501 C  CA  . SER G  1 44  ? 150.166 -59.390 132.173 1.00 66.27  ? ? ? ? ? ? 287  SER G CA  1 
ATOM   39502 C  C   . SER G  1 44  ? 149.276 -59.612 133.403 1.00 66.08  ? ? ? ? ? ? 287  SER G C   1 
ATOM   39503 O  O   . SER G  1 44  ? 148.096 -59.225 133.391 1.00 66.31  ? ? ? ? ? ? 287  SER G O   1 
ATOM   39504 C  CB  . SER G  1 44  ? 150.543 -57.913 132.040 1.00 64.82  ? ? ? ? ? ? 287  SER G CB  1 
ATOM   39505 O  OG  . SER G  1 44  ? 149.457 -57.122 131.563 1.00 64.93  ? ? ? ? ? ? 287  SER G OG  1 
ATOM   39506 N  N   . THR G  1 45  ? 149.826 -60.252 134.446 1.00 65.79  ? ? ? ? ? ? 288  THR G N   1 
ATOM   39507 C  CA  . THR G  1 45  ? 149.208 -60.244 135.786 1.00 65.28  ? ? ? ? ? ? 288  THR G CA  1 
ATOM   39508 C  C   . THR G  1 45  ? 149.548 -58.891 136.426 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 288  THR G C   1 
ATOM   39509 O  O   . THR G  1 45  ? 150.379 -58.121 135.888 1.00 62.60  ? ? ? ? ? ? 288  THR G O   1 
ATOM   39510 C  CB  . THR G  1 45  ? 149.729 -61.390 136.738 1.00 65.65  ? ? ? ? ? ? 288  THR G CB  1 
ATOM   39511 O  OG1 . THR G  1 45  ? 150.774 -60.897 137.586 1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 288  THR G OG1 1 
ATOM   39512 C  CG2 . THR G  1 45  ? 150.258 -62.574 135.980 1.00 67.05  ? ? ? ? ? ? 288  THR G CG2 1 
ATOM   39513 N  N   . GLU G  1 46  ? 148.932 -58.616 137.579 1.00 62.81  ? ? ? ? ? ? 289  GLU G N   1 
ATOM   39514 C  CA  . GLU G  1 46  ? 149.224 -57.390 138.351 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 289  GLU G CA  1 
ATOM   39515 C  C   . GLU G  1 46  ? 150.704 -57.333 138.741 1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 289  GLU G C   1 
ATOM   39516 O  O   . GLU G  1 46  ? 151.272 -56.275 138.923 1.00 58.77  ? ? ? ? ? ? 289  GLU G O   1 
ATOM   39517 C  CB  . GLU G  1 46  ? 148.307 -57.275 139.583 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 289  GLU G CB  1 
ATOM   39518 C  CG  . GLU G  1 46  ? 146.799 -57.764 139.315 1.00 62.23  ? ? ? ? ? ? 289  GLU G CG  1 
ATOM   39519 C  CD  . GLU G  1 46  ? 145.787 -56.875 140.156 1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 289  GLU G CD  1 
ATOM   39520 O  OE1 . GLU G  1 46  ? 146.224 -56.254 141.199 1.00 60.24  ? ? ? ? ? ? 289  GLU G OE1 1 
ATOM   39521 O  OE2 . GLU G  1 46  ? 144.574 -56.800 139.782 1.00 62.42  ? ? ? ? ? ? 289  GLU G OE2 1 
ATOM   39522 N  N   . LYS G  1 47  ? 151.340 -58.486 138.826 1.00 60.88  ? ? ? ? ? ? 290  LYS G N   1 
ATOM   39523 C  CA  . LYS G  1 47  ? 152.755 -58.517 139.130 1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 290  LYS G CA  1 
ATOM   39524 C  C   . LYS G  1 47  ? 153.664 -58.131 137.967 1.00 60.04  ? ? ? ? ? ? 290  LYS G C   1 
ATOM   39525 O  O   . LYS G  1 47  ? 154.787 -57.738 138.207 1.00 59.13  ? ? ? ? ? ? 290  LYS G O   1 
ATOM   39526 C  CB  . LYS G  1 47  ? 153.150 -59.895 139.674 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 290  LYS G CB  1 
ATOM   39527 C  CG  . LYS G  1 47  ? 153.109 -59.918 141.193 1.00 60.42  ? ? ? ? ? ? 290  LYS G CG  1 
ATOM   39528 C  CD  . LYS G  1 47  ? 152.473 -61.203 141.694 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 290  LYS G CD  1 
ATOM   39529 C  CE  . LYS G  1 47  ? 152.374 -61.097 143.230 1.00 61.10  ? ? ? ? ? ? 290  LYS G CE  1 
ATOM   39530 N  NZ  . LYS G  1 47  ? 152.056 -62.474 143.756 1.00 62.53  ? ? ? ? ? ? 290  LYS G NZ  1 
ATOM   39531 N  N   . ASP G  1 48  ? 153.193 -58.215 136.724 1.00 61.01  ? ? ? ? ? ? 291  ASP G N   1 
ATOM   39532 C  CA  . ASP G  1 48  ? 154.063 -58.064 135.549 1.00 61.24  ? ? ? ? ? ? 291  ASP G CA  1 
ATOM   39533 C  C   . ASP G  1 48  ? 154.421 -56.612 135.153 1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 291  ASP G C   1 
ATOM   39534 O  O   . ASP G  1 48  ? 153.945 -56.131 134.157 1.00 60.41  ? ? ? ? ? ? 291  ASP G O   1 
ATOM   39535 C  CB  . ASP G  1 48  ? 153.391 -58.758 134.354 1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 291  ASP G CB  1 
ATOM   39536 C  CG  . ASP G  1 48  ? 153.091 -60.227 134.625 1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 291  ASP G CG  1 
ATOM   39537 O  OD1 . ASP G  1 48  ? 153.492 -60.698 135.705 1.00 63.93  ? ? ? ? ? ? 291  ASP G OD1 1 
ATOM   39538 O  OD2 . ASP G  1 48  ? 152.469 -60.914 133.771 1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 291  ASP G OD2 1 
ATOM   39539 N  N   . PHE G  1 49  ? 155.265 -55.915 135.894 1.00 58.65  ? ? ? ? ? ? 292  PHE G N   1 
ATOM   39540 C  CA  . PHE G  1 49  ? 155.597 -54.523 135.560 1.00 57.54  ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CA  1 
ATOM   39541 C  C   . PHE G  1 49  ? 156.930 -54.478 134.801 1.00 57.60  ? ? ? ? ? ? 292  PHE G C   1 
ATOM   39542 O  O   . PHE G  1 49  ? 157.758 -55.347 134.986 1.00 58.00  ? ? ? ? ? ? 292  PHE G O   1 
ATOM   39543 C  CB  . PHE G  1 49  ? 155.703 -53.688 136.849 1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CB  1 
ATOM   39544 C  CG  . PHE G  1 49  ? 154.438 -52.946 137.230 1.00 55.55  ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CG  1 
ATOM   39545 C  CD1 . PHE G  1 49  ? 154.482 -51.586 137.541 1.00 54.24  ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CD1 1 
ATOM   39546 C  CD2 . PHE G  1 49  ? 153.217 -53.590 137.292 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CD2 1 
ATOM   39547 C  CE1 . PHE G  1 49  ? 153.331 -50.876 137.914 1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CE1 1 
ATOM   39548 C  CE2 . PHE G  1 49  ? 152.061 -52.883 137.650 1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CE2 1 
ATOM   39549 C  CZ  . PHE G  1 49  ? 152.128 -51.517 137.965 1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CZ  1 
ATOM   39550 N  N   . ARG G  1 50  ? 157.162 -53.481 133.955 1.00 57.28  ? ? ? ? ? ? 293  ARG G N   1 
ATOM   39551 C  CA  . ARG G  1 50  ? 158.388 -53.468 133.157 1.00 57.53  ? ? ? ? ? ? 293  ARG G CA  1 
ATOM   39552 C  C   . ARG G  1 50  ? 158.881 -52.051 132.976 1.00 56.42  ? ? ? ? ? ? 293  ARG G C   1 
ATOM   39553 O  O   . ARG G  1 50  ? 158.088 -51.113 133.092 1.00 55.80  ? ? ? ? ? ? 293  ARG G O   1 
ATOM   39554 C  CB  . ARG G  1 50  ? 158.134 -54.087 131.803 1.00 59.10  ? ? ? ? ? ? 293  ARG G CB  1 
ATOM   39555 C  CG  . ARG G  1 50  ? 157.720 -55.517 131.879 1.00 60.34  ? ? ? ? ? ? 293  ARG G CG  1 
ATOM   39556 C  CD  . ARG G  1 50  ? 158.889 -56.366 132.252 1.00 60.53  ? ? ? ? ? ? 293  ARG G CD  1 
ATOM   39557 N  NE  . ARG G  1 50  ? 158.660 -57.786 132.013 1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 293  ARG G NE  1 
ATOM   39558 C  CZ  . ARG G  1 50  ? 158.104 -58.583 132.910 1.00 62.26  ? ? ? ? ? ? 293  ARG G CZ  1 
ATOM   39559 N  NH1 . ARG G  1 50  ? 157.723 -58.085 134.068 1.00 61.09  ? ? ? ? ? ? 293  ARG G NH1 1 
ATOM   39560 N  NH2 . ARG G  1 50  ? 157.909 -59.861 132.658 1.00 63.70  ? ? ? ? ? ? 293  ARG G NH2 1 
ATOM   39561 N  N   . PRO G  1 51  ? 160.200 -51.875 132.715 1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 294  PRO G N   1 
ATOM   39562 C  CA  . PRO G  1 51  ? 160.741 -50.507 132.603 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 294  PRO G CA  1 
ATOM   39563 C  C   . PRO G  1 51  ? 160.103 -49.790 131.417 1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 294  PRO G C   1 
ATOM   39564 O  O   . PRO G  1 51  ? 160.121 -50.329 130.327 1.00 56.96  ? ? ? ? ? ? 294  PRO G O   1 
ATOM   39565 C  CB  . PRO G  1 51  ? 162.240 -50.743 132.333 1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 294  PRO G CB  1 
ATOM   39566 C  CG  . PRO G  1 51  ? 162.528 -52.084 132.896 1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 294  PRO G CG  1 
ATOM   39567 C  CD  . PRO G  1 51  ? 161.269 -52.894 132.655 1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 294  PRO G CD  1 
ATOM   39568 N  N   . LEU G  1 52  ? 159.537 -48.606 131.610 1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 295  LEU G N   1 
ATOM   39569 C  CA  . LEU G  1 52  ? 159.083 -47.808 130.478 1.00 55.30  ? ? ? ? ? ? 295  LEU G CA  1 
ATOM   39570 C  C   . LEU G  1 52  ? 160.167 -47.679 129.386 1.00 55.94  ? ? ? ? ? ? 295  LEU G C   1 
ATOM   39571 O  O   . LEU G  1 52  ? 159.906 -47.756 128.187 1.00 57.09  ? ? ? ? ? ? 295  LEU G O   1 
ATOM   39572 C  CB  . LEU G  1 52  ? 158.775 -46.425 130.976 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 295  LEU G CB  1 
ATOM   39573 C  CG  . LEU G  1 52  ? 157.524 -45.652 130.581 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 295  LEU G CG  1 
ATOM   39574 C  CD1 . LEU G  1 52  ? 157.899 -44.163 130.583 1.00 53.24  ? ? ? ? ? ? 295  LEU G CD1 1 
ATOM   39575 C  CD2 . LEU G  1 52  ? 156.959 -46.053 129.261 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 295  LEU G CD2 1 
ATOM   39576 N  N   . LEU G  1 53  ? 161.401 -47.476 129.810 1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 296  LEU G N   1 
ATOM   39577 C  CA  . LEU G  1 53  ? 162.474 -47.379 128.872 1.00 55.87  ? ? ? ? ? ? 296  LEU G CA  1 
ATOM   39578 C  C   . LEU G  1 53  ? 162.694 -48.679 128.131 1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 296  LEU G C   1 
ATOM   39579 O  O   . LEU G  1 53  ? 163.417 -48.730 127.151 1.00 58.22  ? ? ? ? ? ? 296  LEU G O   1 
ATOM   39580 C  CB  . LEU G  1 53  ? 163.715 -46.958 129.611 1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 296  LEU G CB  1 
ATOM   39581 C  CG  . LEU G  1 53  ? 163.521 -45.482 129.856 1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 296  LEU G CG  1 
ATOM   39582 C  CD1 . LEU G  1 53  ? 164.583 -44.922 130.752 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 296  LEU G CD1 1 
ATOM   39583 C  CD2 . LEU G  1 53  ? 163.614 -44.890 128.492 1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 296  LEU G CD2 1 
ATOM   39584 N  N   . MET G  1 54  ? 162.066 -49.747 128.567 1.00 57.76  ? ? ? ? ? ? 297  MET G N   1 
ATOM   39585 C  CA  . MET G  1 54  ? 162.112 -50.975 127.757 1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 297  MET G CA  1 
ATOM   39586 C  C   . MET G  1 54  ? 161.396 -50.871 126.379 1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 297  MET G C   1 
ATOM   39587 O  O   . MET G  1 54  ? 161.712 -51.628 125.466 1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 297  MET G O   1 
ATOM   39588 C  CB  . MET G  1 54  ? 161.605 -52.197 128.563 1.00 59.59  ? ? ? ? ? ? 297  MET G CB  1 
ATOM   39589 C  CG  . MET G  1 54  ? 161.316 -53.449 127.732 1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 297  MET G CG  1 
ATOM   39590 S  SD  . MET G  1 54  ? 160.777 -54.942 128.650 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 297  MET G SD  1 
ATOM   39591 C  CE  . MET G  1 54  ? 159.034 -54.687 128.974 1.00 61.63  ? ? ? ? ? ? 297  MET G CE  1 
ATOM   39592 N  N   . THR G  1 55  ? 160.459 -49.923 126.243 1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 298  THR G N   1 
ATOM   39593 C  CA  . THR G  1 55  ? 159.554 -49.846 125.079 1.00 61.41  ? ? ? ? ? ? 298  THR G CA  1 
ATOM   39594 C  C   . THR G  1 55  ? 159.336 -48.440 124.467 1.00 61.13  ? ? ? ? ? ? 298  THR G C   1 
ATOM   39595 O  O   . THR G  1 55  ? 158.857 -48.300 123.363 1.00 62.24  ? ? ? ? ? ? 298  THR G O   1 
ATOM   39596 C  CB  . THR G  1 55  ? 158.152 -50.471 125.428 1.00 61.78  ? ? ? ? ? ? 298  THR G CB  1 
ATOM   39597 O  OG1 . THR G  1 55  ? 157.414 -49.586 126.265 1.00 60.56  ? ? ? ? ? ? 298  THR G OG1 1 
ATOM   39598 C  CG2 . THR G  1 55  ? 158.299 -51.768 126.172 1.00 61.97  ? ? ? ? ? ? 298  THR G CG2 1 
ATOM   39599 N  N   . TRP G  1 56  ? 159.654 -47.394 125.204 1.00 59.70  ? ? ? ? ? ? 299  TRP G N   1 
ATOM   39600 C  CA  . TRP G  1 56  ? 159.460 -46.035 124.710 1.00 59.41  ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CA  1 
ATOM   39601 C  C   . TRP G  1 56  ? 160.681 -45.205 125.094 1.00 58.36  ? ? ? ? ? ? 299  TRP G C   1 
ATOM   39602 O  O   . TRP G  1 56  ? 161.250 -45.403 126.191 1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 299  TRP G O   1 
ATOM   39603 C  CB  . TRP G  1 56  ? 158.191 -45.396 125.338 1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CB  1 
ATOM   39604 C  CG  . TRP G  1 56  ? 158.079 -43.876 125.105 1.00 58.11  ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CG  1 
ATOM   39605 C  CD1 . TRP G  1 56  ? 157.353 -43.238 124.112 1.00 58.95  ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CD1 1 
ATOM   39606 C  CD2 . TRP G  1 56  ? 158.730 -42.832 125.854 1.00 56.69  ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CD2 1 
ATOM   39607 N  NE1 . TRP G  1 56  ? 157.520 -41.877 124.206 1.00 58.15  ? ? ? ? ? ? 299  TRP G NE1 1 
ATOM   39608 C  CE2 . TRP G  1 56  ? 158.358 -41.597 125.259 1.00 56.76  ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CE2 1 
ATOM   39609 C  CE3 . TRP G  1 56  ? 159.589 -42.819 126.964 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CE3 1 
ATOM   39610 C  CZ2 . TRP G  1 56  ? 158.820 -40.354 125.744 1.00 55.61  ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CZ2 1 
ATOM   39611 C  CZ3 . TRP G  1 56  ? 160.056 -41.578 127.447 1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CZ3 1 
ATOM   39612 C  CH2 . TRP G  1 56  ? 159.664 -40.366 126.837 1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CH2 1 
ATOM   39613 N  N   . TRP G  1 57  ? 161.063 -44.262 124.227 1.00 58.67  ? ? ? ? ? ? 300  TRP G N   1 
ATOM   39614 C  CA  . TRP G  1 57  ? 162.215 -43.383 124.497 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CA  1 
ATOM   39615 C  C   . TRP G  1 57  ? 161.942 -41.898 124.222 1.00 57.39  ? ? ? ? ? ? 300  TRP G C   1 
ATOM   39616 O  O   . TRP G  1 57  ? 161.228 -41.567 123.260 1.00 58.34  ? ? ? ? ? ? 300  TRP G O   1 
ATOM   39617 C  CB  . TRP G  1 57  ? 163.439 -43.893 123.733 1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CB  1 
ATOM   39618 C  CG  . TRP G  1 57  ? 163.631 -45.327 124.034 1.00 59.20  ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CG  1 
ATOM   39619 C  CD1 . TRP G  1 57  ? 164.408 -45.842 125.018 1.00 58.45  ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CD1 1 
ATOM   39620 C  CD2 . TRP G  1 57  ? 162.964 -46.444 123.421 1.00 60.52  ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CD2 1 
ATOM   39621 N  NE1 . TRP G  1 57  ? 164.305 -47.208 125.039 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 300  TRP G NE1 1 
ATOM   39622 C  CE2 . TRP G  1 57  ? 163.426 -47.607 124.071 1.00 60.50  ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CE2 1 
ATOM   39623 C  CE3 . TRP G  1 57  ? 162.037 -46.578 122.377 1.00 61.77  ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CE3 1 
ATOM   39624 C  CZ2 . TRP G  1 57  ? 162.987 -48.892 123.717 1.00 61.70  ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CZ2 1 
ATOM   39625 C  CZ3 . TRP G  1 57  ? 161.617 -47.864 122.023 1.00 62.95  ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CZ3 1 
ATOM   39626 C  CH2 . TRP G  1 57  ? 162.091 -48.996 122.694 1.00 62.90  ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CH2 1 
ATOM   39627 N  N   . PRO G  1 58  ? 162.470 -40.990 125.095 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 301  PRO G N   1 
ATOM   39628 C  CA  . PRO G  1 58  ? 162.301 -39.565 124.846 1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 301  PRO G CA  1 
ATOM   39629 C  C   . PRO G  1 58  ? 162.794 -39.090 123.466 1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 301  PRO G C   1 
ATOM   39630 O  O   . PRO G  1 58  ? 162.431 -38.012 123.052 1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 301  PRO G O   1 
ATOM   39631 C  CB  . PRO G  1 58  ? 163.099 -38.899 125.980 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 301  PRO G CB  1 
ATOM   39632 C  CG  . PRO G  1 58  ? 163.865 -39.926 126.585 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 301  PRO G CG  1 
ATOM   39633 C  CD  . PRO G  1 58  ? 163.102 -41.192 126.406 1.00 54.71  ? ? ? ? ? ? 301  PRO G CD  1 
ATOM   39634 N  N   . ASP G  1 59  ? 163.574 -39.877 122.742 1.00 57.95  ? ? ? ? ? ? 302  ASP G N   1 
ATOM   39635 C  CA  . ASP G  1 59  ? 163.943 -39.462 121.395 1.00 59.28  ? ? ? ? ? ? 302  ASP G CA  1 
ATOM   39636 C  C   . ASP G  1 59  ? 164.943 -40.409 120.836 1.00 60.27  ? ? ? ? ? ? 302  ASP G C   1 
ATOM   39637 O  O   . ASP G  1 59  ? 165.445 -41.254 121.552 1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 302  ASP G O   1 
ATOM   39638 C  CB  . ASP G  1 59  ? 164.523 -38.050 121.371 1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 302  ASP G CB  1 
ATOM   39639 C  CG  . ASP G  1 59  ? 165.767 -37.930 122.193 1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 302  ASP G CG  1 
ATOM   39640 O  OD1 . ASP G  1 59  ? 165.995 -38.837 123.014 1.00 57.16  ? ? ? ? ? ? 302  ASP G OD1 1 
ATOM   39641 O  OD2 . ASP G  1 59  ? 166.518 -36.941 122.037 1.00 57.59  ? ? ? ? ? ? 302  ASP G OD2 1 
ATOM   39642 N  N   . GLN G  1 60  ? 165.248 -40.281 119.556 1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 303  GLN G N   1 
ATOM   39643 C  CA  . GLN G  1 60  ? 166.030 -41.345 118.911 1.00 62.93  ? ? ? ? ? ? 303  GLN G CA  1 
ATOM   39644 C  C   . GLN G  1 60  ? 167.366 -41.389 119.624 1.00 62.15  ? ? ? ? ? ? 303  GLN G C   1 
ATOM   39645 O  O   . GLN G  1 60  ? 167.900 -42.456 119.943 1.00 62.28  ? ? ? ? ? ? 303  GLN G O   1 
ATOM   39646 C  CB  . GLN G  1 60  ? 166.205 -41.107 117.410 1.00 64.68  ? ? ? ? ? ? 303  GLN G CB  1 
ATOM   39647 C  CG  . GLN G  1 60  ? 165.696 -42.221 116.544 1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 303  GLN G CG  1 
ATOM   39648 C  CD  . GLN G  1 60  ? 166.002 -41.939 115.084 1.00 67.97  ? ? ? ? ? ? 303  GLN G CD  1 
ATOM   39649 O  OE1 . GLN G  1 60  ? 165.241 -42.289 114.176 1.00 69.29  ? ? ? ? ? ? 303  GLN G OE1 1 
ATOM   39650 N  NE2 . GLN G  1 60  ? 167.130 -41.290 114.850 1.00 68.07  ? ? ? ? ? ? 303  GLN G NE2 1 
ATOM   39651 N  N   . GLU G  1 61  ? 167.887 -40.207 119.912 1.00 61.34  ? ? ? ? ? ? 304  GLU G N   1 
ATOM   39652 C  CA  . GLU G  1 61  ? 169.154 -40.127 120.617 1.00 60.58  ? ? ? ? ? ? 304  GLU G CA  1 
ATOM   39653 C  C   . GLU G  1 61  ? 169.216 -41.184 121.743 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 304  GLU G C   1 
ATOM   39654 O  O   . GLU G  1 61  ? 169.918 -42.174 121.658 1.00 60.35  ? ? ? ? ? ? 304  GLU G O   1 
ATOM   39655 C  CB  . GLU G  1 61  ? 169.368 -38.691 121.121 1.00 59.45  ? ? ? ? ? ? 304  GLU G CB  1 
ATOM   39656 C  CG  . GLU G  1 61  ? 170.786 -38.398 121.388 1.00 59.20  ? ? ? ? ? ? 304  GLU G CG  1 
ATOM   39657 C  CD  . GLU G  1 61  ? 171.698 -39.314 120.586 1.00 60.64  ? ? ? ? ? ? 304  GLU G CD  1 
ATOM   39658 O  OE1 . GLU G  1 61  ? 171.307 -39.729 119.476 1.00 62.07  ? ? ? ? ? ? 304  GLU G OE1 1 
ATOM   39659 O  OE2 . GLU G  1 61  ? 172.805 -39.645 121.067 1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 304  GLU G OE2 1 
ATOM   39660 N  N   . THR G  1 62  ? 168.425 -40.979 122.775 1.00 58.41  ? ? ? ? ? ? 305  THR G N   1 
ATOM   39661 C  CA  . THR G  1 62  ? 168.411 -41.855 123.925 1.00 57.55  ? ? ? ? ? ? 305  THR G CA  1 
ATOM   39662 C  C   . THR G  1 62  ? 168.059 -43.314 123.576 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 305  THR G C   1 
ATOM   39663 O  O   . THR G  1 62  ? 168.599 -44.252 124.196 1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 305  THR G O   1 
ATOM   39664 C  CB  . THR G  1 62  ? 167.394 -41.357 124.951 1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 305  THR G CB  1 
ATOM   39665 O  OG1 . THR G  1 62  ? 167.147 -39.973 124.735 1.00 55.78  ? ? ? ? ? ? 305  THR G OG1 1 
ATOM   39666 C  CG2 . THR G  1 62  ? 167.912 -41.542 126.317 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 305  THR G CG2 1 
ATOM   39667 N  N   . GLN G  1 63  ? 167.140 -43.520 122.623 1.00 59.71  ? ? ? ? ? ? 306  GLN G N   1 
ATOM   39668 C  CA  . GLN G  1 63  ? 166.784 -44.885 122.254 1.00 60.80  ? ? ? ? ? ? 306  GLN G CA  1 
ATOM   39669 C  C   . GLN G  1 63  ? 168.054 -45.496 121.708 1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 306  GLN G C   1 
ATOM   39670 O  O   . GLN G  1 63  ? 168.285 -46.688 121.881 1.00 62.29  ? ? ? ? ? ? 306  GLN G O   1 
ATOM   39671 C  CB  . GLN G  1 63  ? 165.651 -44.954 121.235 1.00 61.95  ? ? ? ? ? ? 306  GLN G CB  1 
ATOM   39672 C  CG  . GLN G  1 63  ? 165.040 -46.331 121.065 1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 306  GLN G CG  1 
ATOM   39673 C  CD  . GLN G  1 63  ? 164.365 -46.490 119.698 1.00 64.53  ? ? ? ? ? ? 306  GLN G CD  1 
ATOM   39674 O  OE1 . GLN G  1 63  ? 164.041 -45.507 119.059 1.00 64.75  ? ? ? ? ? ? 306  GLN G OE1 1 
ATOM   39675 N  NE2 . GLN G  1 63  ? 164.173 -47.723 119.243 1.00 65.76  ? ? ? ? ? ? 306  GLN G NE2 1 
ATOM   39676 N  N   . ARG G  1 64  ? 168.912 -44.668 121.105 1.00 62.10  ? ? ? ? ? ? 307  ARG G N   1 
ATOM   39677 C  CA  . ARG G  1 64  ? 170.115 -45.199 120.450 1.00 63.26  ? ? ? ? ? ? 307  ARG G CA  1 
ATOM   39678 C  C   . ARG G  1 64  ? 171.125 -45.667 121.465 1.00 62.49  ? ? ? ? ? ? 307  ARG G C   1 
ATOM   39679 O  O   . ARG G  1 64  ? 171.674 -46.779 121.370 1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 307  ARG G O   1 
ATOM   39680 C  CB  . ARG G  1 64  ? 170.773 -44.162 119.550 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 307  ARG G CB  1 
ATOM   39681 C  CG  . ARG G  1 64  ? 171.834 -44.757 118.648 1.00 65.41  ? ? ? ? ? ? 307  ARG G CG  1 
ATOM   39682 C  CD  . ARG G  1 64  ? 172.552 -43.644 117.945 1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 307  ARG G CD  1 
ATOM   39683 N  NE  . ARG G  1 64  ? 173.955 -43.553 118.338 1.00 65.64  ? ? ? ? ? ? 307  ARG G NE  1 
ATOM   39684 C  CZ  . ARG G  1 64  ? 174.416 -42.639 119.187 1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 307  ARG G CZ  1 
ATOM   39685 N  NH1 . ARG G  1 64  ? 173.564 -41.761 119.704 1.00 63.07  ? ? ? ? ? ? 307  ARG G NH1 1 
ATOM   39686 N  NH2 . ARG G  1 64  ? 175.715 -42.599 119.512 1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 307  ARG G NH2 1 
ATOM   39687 N  N   . GLN G  1 65  ? 171.358 -44.794 122.439 1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 308  GLN G N   1 
ATOM   39688 C  CA  . GLN G  1 65  ? 172.260 -45.109 123.534 1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 308  GLN G CA  1 
ATOM   39689 C  C   . GLN G  1 65  ? 171.750 -46.256 124.350 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 308  GLN G C   1 
ATOM   39690 O  O   . GLN G  1 65  ? 172.515 -47.163 124.678 1.00 60.12  ? ? ? ? ? ? 308  GLN G O   1 
ATOM   39691 C  CB  . GLN G  1 65  ? 172.445 -43.927 124.431 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 308  GLN G CB  1 
ATOM   39692 C  CG  . GLN G  1 65  ? 172.567 -42.744 123.614 1.00 58.84  ? ? ? ? ? ? 308  GLN G CG  1 
ATOM   39693 C  CD  . GLN G  1 65  ? 173.725 -41.890 124.002 1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 308  GLN G CD  1 
ATOM   39694 O  OE1 . GLN G  1 65  ? 174.568 -41.612 123.163 1.00 59.22  ? ? ? ? ? ? 308  GLN G OE1 1 
ATOM   39695 N  NE2 . GLN G  1 65  ? 173.773 -41.432 125.274 1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 308  GLN G NE2 1 
ATOM   39696 N  N   . TYR G  1 66  ? 170.472 -46.228 124.689 1.00 59.24  ? ? ? ? ? ? 309  TYR G N   1 
ATOM   39697 C  CA  . TYR G  1 66  ? 169.918 -47.359 125.385 1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CA  1 
ATOM   39698 C  C   . TYR G  1 66  ? 170.283 -48.689 124.639 1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 309  TYR G C   1 
ATOM   39699 O  O   . TYR G  1 66  ? 170.939 -49.574 125.210 1.00 60.87  ? ? ? ? ? ? 309  TYR G O   1 
ATOM   39700 C  CB  . TYR G  1 66  ? 168.428 -47.128 125.661 1.00 58.60  ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CB  1 
ATOM   39701 C  CG  . TYR G  1 66  ? 167.626 -48.373 125.949 1.00 59.06  ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CG  1 
ATOM   39702 C  CD1 . TYR G  1 66  ? 167.254 -48.723 127.249 1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CD1 1 
ATOM   39703 C  CD2 . TYR G  1 66  ? 167.227 -49.206 124.909 1.00 60.61  ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CD2 1 
ATOM   39704 C  CE1 . TYR G  1 66  ? 166.498 -49.881 127.503 1.00 58.56  ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CE1 1 
ATOM   39705 C  CE2 . TYR G  1 66  ? 166.499 -50.338 125.152 1.00 61.11  ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CE2 1 
ATOM   39706 C  CZ  . TYR G  1 66  ? 166.132 -50.671 126.436 1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CZ  1 
ATOM   39707 O  OH  . TYR G  1 66  ? 165.411 -51.832 126.580 1.00 60.81  ? ? ? ? ? ? 309  TYR G OH  1 
ATOM   39708 N  N   . VAL G  1 67  ? 169.930 -48.837 123.373 1.00 62.14  ? ? ? ? ? ? 310  VAL G N   1 
ATOM   39709 C  CA  . VAL G  1 67  ? 170.266 -50.091 122.746 1.00 63.66  ? ? ? ? ? ? 310  VAL G CA  1 
ATOM   39710 C  C   . VAL G  1 67  ? 171.754 -50.372 122.899 1.00 63.90  ? ? ? ? ? ? 310  VAL G C   1 
ATOM   39711 O  O   . VAL G  1 67  ? 172.168 -51.509 123.129 1.00 64.51  ? ? ? ? ? ? 310  VAL G O   1 
ATOM   39712 C  CB  . VAL G  1 67  ? 169.911 -50.154 121.245 1.00 65.28  ? ? ? ? ? ? 310  VAL G CB  1 
ATOM   39713 C  CG1 . VAL G  1 67  ? 170.127 -51.564 120.708 1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 310  VAL G CG1 1 
ATOM   39714 C  CG2 . VAL G  1 67  ? 168.476 -49.776 121.024 1.00 65.13  ? ? ? ? ? ? 310  VAL G CG2 1 
ATOM   39715 N  N   . ASN G  1 68  ? 172.590 -49.358 122.740 1.00 63.55  ? ? ? ? ? ? 311  ASN G N   1 
ATOM   39716 C  CA  . ASN G  1 68  ? 174.024 -49.624 122.858 1.00 63.89  ? ? ? ? ? ? 311  ASN G CA  1 
ATOM   39717 C  C   . ASN G  1 68  ? 174.335 -50.155 124.243 1.00 62.86  ? ? ? ? ? ? 311  ASN G C   1 
ATOM   39718 O  O   . ASN G  1 68  ? 174.730 -51.307 124.409 1.00 63.58  ? ? ? ? ? ? 311  ASN G O   1 
ATOM   39719 C  CB  . ASN G  1 68  ? 174.849 -48.391 122.500 1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 311  ASN G CB  1 
ATOM   39720 C  CG  . ASN G  1 68  ? 174.863 -48.144 121.016 1.00 65.19  ? ? ? ? ? ? 311  ASN G CG  1 
ATOM   39721 O  OD1 . ASN G  1 68  ? 175.348 -47.119 120.557 1.00 65.23  ? ? ? ? ? ? 311  ASN G OD1 1 
ATOM   39722 N  ND2 . ASN G  1 68  ? 174.323 -49.098 120.249 1.00 66.51  ? ? ? ? ? ? 311  ASN G ND2 1 
ATOM   39723 N  N   . TYR G  1 69  ? 174.098 -49.320 125.240 1.00 61.23  ? ? ? ? ? ? 312  TYR G N   1 
ATOM   39724 C  CA  . TYR G  1 69  ? 174.215 -49.752 126.613 1.00 60.19  ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CA  1 
ATOM   39725 C  C   . TYR G  1 69  ? 173.622 -51.127 126.914 1.00 60.74  ? ? ? ? ? ? 312  TYR G C   1 
ATOM   39726 O  O   . TYR G  1 69  ? 174.376 -52.040 127.233 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 312  TYR G O   1 
ATOM   39727 C  CB  . TYR G  1 69  ? 173.635 -48.732 127.537 1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CB  1 
ATOM   39728 C  CG  . TYR G  1 69  ? 173.886 -49.097 128.951 1.00 57.47  ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CG  1 
ATOM   39729 C  CD1 . TYR G  1 69  ? 175.063 -48.720 129.596 1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CD1 1 
ATOM   39730 C  CD2 . TYR G  1 69  ? 172.954 -49.850 129.649 1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CD2 1 
ATOM   39731 C  CE1 . TYR G  1 69  ? 175.275 -49.062 130.904 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CE1 1 
ATOM   39732 C  CE2 . TYR G  1 69  ? 173.149 -50.194 130.952 1.00 56.33  ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CE2 1 
ATOM   39733 C  CZ  . TYR G  1 69  ? 174.300 -49.798 131.570 1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CZ  1 
ATOM   39734 O  OH  . TYR G  1 69  ? 174.451 -50.160 132.873 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 312  TYR G OH  1 
ATOM   39735 N  N   . MET G  1 70  ? 172.308 -51.303 126.813 1.00 60.72  ? ? ? ? ? ? 313  MET G N   1 
ATOM   39736 C  CA  . MET G  1 70  ? 171.721 -52.658 126.967 1.00 61.48  ? ? ? ? ? ? 313  MET G CA  1 
ATOM   39737 C  C   . MET G  1 70  ? 172.346 -53.859 126.175 1.00 63.25  ? ? ? ? ? ? 313  MET G C   1 
ATOM   39738 O  O   . MET G  1 70  ? 172.233 -55.011 126.608 1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 313  MET G O   1 
ATOM   39739 C  CB  . MET G  1 70  ? 170.226 -52.629 126.655 1.00 61.55  ? ? ? ? ? ? 313  MET G CB  1 
ATOM   39740 C  CG  . MET G  1 70  ? 169.432 -51.784 127.570 1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 313  MET G CG  1 
ATOM   39741 S  SD  . MET G  1 70  ? 169.425 -52.408 129.239 1.00 58.97  ? ? ? ? ? ? 313  MET G SD  1 
ATOM   39742 C  CE  . MET G  1 70  ? 168.487 -53.924 129.082 1.00 60.23  ? ? ? ? ? ? 313  MET G CE  1 
ATOM   39743 N  N   . ASN G  1 71  ? 172.951 -53.611 125.011 1.00 64.29  ? ? ? ? ? ? 314  ASN G N   1 
ATOM   39744 C  CA  . ASN G  1 71  ? 173.482 -54.699 124.182 1.00 66.07  ? ? ? ? ? ? 314  ASN G CA  1 
ATOM   39745 C  C   . ASN G  1 71  ? 174.811 -55.200 124.731 1.00 66.22  ? ? ? ? ? ? 314  ASN G C   1 
ATOM   39746 O  O   . ASN G  1 71  ? 175.103 -56.391 124.706 1.00 67.29  ? ? ? ? ? ? 314  ASN G O   1 
ATOM   39747 C  CB  . ASN G  1 71  ? 173.641 -54.231 122.735 1.00 67.21  ? ? ? ? ? ? 314  ASN G CB  1 
ATOM   39748 C  CG  . ASN G  1 71  ? 172.458 -54.641 121.839 1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 314  ASN G CG  1 
ATOM   39749 O  OD1 . ASN G  1 71  ? 171.363 -54.955 122.304 1.00 67.80  ? ? ? ? ? ? 314  ASN G OD1 1 
ATOM   39750 N  ND2 . ASN G  1 71  ? 172.698 -54.649 120.535 1.00 69.69  ? ? ? ? ? ? 314  ASN G ND2 1 
ATOM   39751 N  N   . ALA G  1 72  ? 175.612 -54.255 125.214 1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 315  ALA G N   1 
ATOM   39752 C  CA  . ALA G  1 72  ? 176.776 -54.567 126.001 1.00 65.00  ? ? ? ? ? ? 315  ALA G CA  1 
ATOM   39753 C  C   . ALA G  1 72  ? 176.332 -55.453 127.164 1.00 64.50  ? ? ? ? ? ? 315  ALA G C   1 
ATOM   39754 O  O   . ALA G  1 72  ? 176.864 -56.542 127.314 1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 315  ALA G O   1 
ATOM   39755 C  CB  . ALA G  1 72  ? 177.433 -53.295 126.509 1.00 63.71  ? ? ? ? ? ? 315  ALA G CB  1 
ATOM   39756 N  N   . GLN G  1 73  ? 175.357 -55.009 127.973 1.00 63.13  ? ? ? ? ? ? 316  GLN G N   1 
ATOM   39757 C  CA  . GLN G  1 73  ? 174.956 -55.756 129.195 1.00 62.58  ? ? ? ? ? ? 316  GLN G CA  1 
ATOM   39758 C  C   . GLN G  1 73  ? 174.452 -57.135 128.906 1.00 63.91  ? ? ? ? ? ? 316  GLN G C   1 
ATOM   39759 O  O   . GLN G  1 73  ? 174.765 -58.062 129.621 1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 316  GLN G O   1 
ATOM   39760 C  CB  . GLN G  1 73  ? 173.942 -55.021 130.083 1.00 60.98  ? ? ? ? ? ? 316  GLN G CB  1 
ATOM   39761 C  CG  . GLN G  1 73  ? 174.475 -53.697 130.549 1.00 59.61  ? ? ? ? ? ? 316  GLN G CG  1 
ATOM   39762 C  CD  . GLN G  1 73  ? 175.920 -53.564 130.074 1.00 60.25  ? ? ? ? ? ? 316  GLN G CD  1 
ATOM   39763 O  OE1 . GLN G  1 73  ? 176.368 -52.514 129.581 1.00 59.97  ? ? ? ? ? ? 316  GLN G OE1 1 
ATOM   39764 N  NE2 . GLN G  1 73  ? 176.642 -54.667 130.161 1.00 61.26  ? ? ? ? ? ? 316  GLN G NE2 1 
ATOM   39765 N  N   . LEU G  1 74  ? 173.677 -57.305 127.854 1.00 64.81  ? ? ? ? ? ? 317  LEU G N   1 
ATOM   39766 C  CA  . LEU G  1 74  ? 173.019 -58.592 127.674 1.00 65.99  ? ? ? ? ? ? 317  LEU G CA  1 
ATOM   39767 C  C   . LEU G  1 74  ? 173.879 -59.545 126.872 1.00 67.75  ? ? ? ? ? ? 317  LEU G C   1 
ATOM   39768 O  O   . LEU G  1 74  ? 173.411 -60.623 126.452 1.00 69.04  ? ? ? ? ? ? 317  LEU G O   1 
ATOM   39769 C  CB  . LEU G  1 74  ? 171.656 -58.406 126.997 1.00 66.20  ? ? ? ? ? ? 317  LEU G CB  1 
ATOM   39770 C  CG  . LEU G  1 74  ? 170.669 -57.589 127.830 1.00 64.60  ? ? ? ? ? ? 317  LEU G CG  1 
ATOM   39771 C  CD1 . LEU G  1 74  ? 169.280 -57.712 127.242 1.00 65.08  ? ? ? ? ? ? 317  LEU G CD1 1 
ATOM   39772 C  CD2 . LEU G  1 74  ? 170.725 -58.053 129.286 1.00 63.77  ? ? ? ? ? ? 317  LEU G CD2 1 
ATOM   39773 N  N   . GLY G  1 75  ? 175.131 -59.142 126.653 1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 318  GLY G N   1 
ATOM   39774 C  CA  . GLY G  1 75  ? 175.997 -59.776 125.644 1.00 69.60  ? ? ? ? ? ? 318  GLY G CA  1 
ATOM   39775 C  C   . GLY G  1 75  ? 175.428 -59.857 124.219 1.00 70.89  ? ? ? ? ? ? 318  GLY G C   1 
ATOM   39776 O  O   . GLY G  1 75  ? 175.636 -60.850 123.515 1.00 72.55  ? ? ? ? ? ? 318  GLY G O   1 
ATOM   39777 N  N   . ILE G  1 76  ? 174.686 -58.837 123.785 1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 319  ILE G N   1 
ATOM   39778 C  CA  . ILE G  1 76  ? 174.316 -58.735 122.367 1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 319  ILE G CA  1 
ATOM   39779 C  C   . ILE G  1 76  ? 175.383 -57.899 121.678 1.00 71.71  ? ? ? ? ? ? 319  ILE G C   1 
ATOM   39780 O  O   . ILE G  1 76  ? 176.003 -56.979 122.273 1.00 70.49  ? ? ? ? ? ? 319  ILE G O   1 
ATOM   39781 C  CB  . ILE G  1 76  ? 172.888 -58.189 122.077 1.00 70.96  ? ? ? ? ? ? 319  ILE G CB  1 
ATOM   39782 C  CG1 . ILE G  1 76  ? 171.845 -59.307 122.153 1.00 71.67  ? ? ? ? ? ? 319  ILE G CG1 1 
ATOM   39783 C  CG2 . ILE G  1 76  ? 172.825 -57.582 120.675 1.00 71.91  ? ? ? ? ? ? 319  ILE G CG2 1 
ATOM   39784 C  CD1 . ILE G  1 76  ? 170.507 -58.865 122.815 1.00 70.40  ? ? ? ? ? ? 319  ILE G CD1 1 
ATOM   39785 N  N   . HIS G  1 77  ? 175.591 -58.256 120.410 1.00 73.43  ? ? ? ? ? ? 320  HIS G N   1 
ATOM   39786 C  CA  . HIS G  1 77  ? 176.863 -57.989 119.778 1.00 74.27  ? ? ? ? ? ? 320  HIS G CA  1 
ATOM   39787 C  C   . HIS G  1 77  ? 176.921 -56.888 118.724 1.00 74.56  ? ? ? ? ? ? 320  HIS G C   1 
ATOM   39788 O  O   . HIS G  1 77  ? 177.907 -56.777 117.977 1.00 75.67  ? ? ? ? ? ? 320  HIS G O   1 
ATOM   39789 C  CB  . HIS G  1 77  ? 177.574 -59.304 119.381 1.00 76.07  ? ? ? ? ? ? 320  HIS G CB  1 
ATOM   39790 C  CG  . HIS G  1 77  ? 178.663 -59.657 120.359 1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 320  HIS G CG  1 
ATOM   39791 N  ND1 . HIS G  1 77  ? 179.134 -60.980 120.548 1.00 76.85  ? ? ? ? ? ? 320  HIS G ND1 1 
ATOM   39792 C  CD2 . HIS G  1 77  ? 179.321 -58.856 121.268 1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 320  HIS G CD2 1 
ATOM   39793 C  CE1 . HIS G  1 77  ? 180.072 -60.961 121.489 1.00 76.20  ? ? ? ? ? ? 320  HIS G CE1 1 
ATOM   39794 N  NE2 . HIS G  1 77  ? 180.195 -59.687 121.949 1.00 74.60  ? ? ? ? ? ? 320  HIS G NE2 1 
ATOM   39795 N  N   . GLN G  1 78  ? 175.892 -56.053 118.674 1.00 73.64  ? ? ? ? ? ? 321  GLN G N   1 
ATOM   39796 C  CA  . GLN G  1 78  ? 176.025 -54.957 117.767 1.00 73.89  ? ? ? ? ? ? 321  GLN G CA  1 
ATOM   39797 C  C   . GLN G  1 78  ? 176.189 -53.670 118.546 1.00 72.08  ? ? ? ? ? ? 321  GLN G C   1 
ATOM   39798 O  O   . GLN G  1 78  ? 175.727 -53.519 119.696 1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 321  GLN G O   1 
ATOM   39799 C  CB  . GLN G  1 78  ? 174.930 -54.917 116.681 1.00 74.84  ? ? ? ? ? ? 321  GLN G CB  1 
ATOM   39800 C  CG  . GLN G  1 78  ? 175.465 -54.390 115.307 1.00 76.28  ? ? ? ? ? ? 321  GLN G CG  1 
ATOM   39801 C  CD  . GLN G  1 78  ? 174.889 -55.135 114.083 1.00 78.19  ? ? ? ? ? ? 321  GLN G CD  1 
ATOM   39802 O  OE1 . GLN G  1 78  ? 174.075 -56.050 114.238 1.00 78.46  ? ? ? ? ? ? 321  GLN G OE1 1 
ATOM   39803 N  NE2 . GLN G  1 78  ? 175.326 -54.744 112.863 1.00 79.60  ? ? ? ? ? ? 321  GLN G NE2 1 
ATOM   39804 N  N   . THR G  1 79  ? 176.935 -52.770 117.921 1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 322  THR G N   1 
ATOM   39805 C  CA  . THR G  1 79  ? 177.015 -51.397 118.355 1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 322  THR G CA  1 
ATOM   39806 C  C   . THR G  1 79  ? 176.355 -50.592 117.234 1.00 71.58  ? ? ? ? ? ? 322  THR G C   1 
ATOM   39807 O  O   . THR G  1 79  ? 176.384 -51.054 116.061 1.00 73.34  ? ? ? ? ? ? 322  THR G O   1 
ATOM   39808 C  CB  . THR G  1 79  ? 178.478 -50.980 118.527 1.00 70.99  ? ? ? ? ? ? 322  THR G CB  1 
ATOM   39809 O  OG1 . THR G  1 79  ? 178.578 -50.101 119.652 1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 322  THR G OG1 1 
ATOM   39810 C  CG2 . THR G  1 79  ? 179.060 -50.328 117.234 1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 322  THR G CG2 1 
ATOM   39811 N  N   . TYR G  1 80  ? 175.732 -49.442 117.572 1.00 70.26  ? ? ? ? ? ? 323  TYR G N   1 
ATOM   39812 C  CA  . TYR G  1 80  ? 175.198 -48.515 116.546 1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CA  1 
ATOM   39813 C  C   . TYR G  1 80  ? 175.632 -47.051 116.680 1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 323  TYR G C   1 
ATOM   39814 O  O   . TYR G  1 80  ? 175.433 -46.401 117.726 1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 323  TYR G O   1 
ATOM   39815 C  CB  . TYR G  1 80  ? 173.689 -48.585 116.461 1.00 70.57  ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CB  1 
ATOM   39816 C  CG  . TYR G  1 80  ? 173.117 -49.975 116.399 1.00 71.36  ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CG  1 
ATOM   39817 C  CD1 . TYR G  1 80  ? 172.734 -50.551 115.180 1.00 73.15  ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CD1 1 
ATOM   39818 C  CD2 . TYR G  1 80  ? 172.915 -50.698 117.566 1.00 70.35  ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CD2 1 
ATOM   39819 C  CE1 . TYR G  1 80  ? 172.167 -51.830 115.136 1.00 73.91  ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CE1 1 
ATOM   39820 C  CE2 . TYR G  1 80  ? 172.361 -51.967 117.524 1.00 71.13  ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CE2 1 
ATOM   39821 C  CZ  . TYR G  1 80  ? 171.989 -52.525 116.323 1.00 72.88  ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CZ  1 
ATOM   39822 O  OH  . TYR G  1 80  ? 171.441 -53.775 116.354 1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 323  TYR G OH  1 
ATOM   39823 N  N   . ASN G  1 81  ? 176.223 -46.554 115.591 1.00 71.23  ? ? ? ? ? ? 324  ASN G N   1 
ATOM   39824 C  CA  . ASN G  1 81  ? 176.644 -45.159 115.456 1.00 70.82  ? ? ? ? ? ? 324  ASN G CA  1 
ATOM   39825 C  C   . ASN G  1 81  ? 175.424 -44.341 115.133 1.00 70.48  ? ? ? ? ? ? 324  ASN G C   1 
ATOM   39826 O  O   . ASN G  1 81  ? 174.350 -44.896 114.827 1.00 70.85  ? ? ? ? ? ? 324  ASN G O   1 
ATOM   39827 C  CB  . ASN G  1 81  ? 177.579 -45.005 114.274 1.00 72.62  ? ? ? ? ? ? 324  ASN G CB  1 
ATOM   39828 C  CG  . ASN G  1 81  ? 176.894 -45.386 112.972 1.00 74.33  ? ? ? ? ? ? 324  ASN G CG  1 
ATOM   39829 O  OD1 . ASN G  1 81  ? 175.731 -45.070 112.740 1.00 74.13  ? ? ? ? ? ? 324  ASN G OD1 1 
ATOM   39830 N  ND2 . ASN G  1 81  ? 177.597 -46.096 112.137 1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 324  ASN G ND2 1 
ATOM   39831 N  N   . THR G  1 82  ? 175.604 -43.023 115.131 1.00 69.93  ? ? ? ? ? ? 325  THR G N   1 
ATOM   39832 C  CA  . THR G  1 82  ? 174.485 -42.108 114.930 1.00 69.49  ? ? ? ? ? ? 325  THR G CA  1 
ATOM   39833 C  C   . THR G  1 82  ? 173.689 -42.299 113.622 1.00 71.13  ? ? ? ? ? ? 325  THR G C   1 
ATOM   39834 O  O   . THR G  1 82  ? 172.485 -42.091 113.601 1.00 70.79  ? ? ? ? ? ? 325  THR G O   1 
ATOM   39835 C  CB  . THR G  1 82  ? 174.956 -40.676 115.019 1.00 68.92  ? ? ? ? ? ? 325  THR G CB  1 
ATOM   39836 O  OG1 . THR G  1 82  ? 175.944 -40.460 114.002 1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 325  THR G OG1 1 
ATOM   39837 C  CG2 . THR G  1 82  ? 175.545 -40.405 116.424 1.00 67.13  ? ? ? ? ? ? 325  THR G CG2 1 
ATOM   39838 N  N   . ALA G  1 83  ? 174.328 -42.695 112.529 1.00 72.96  ? ? ? ? ? ? 326  ALA G N   1 
ATOM   39839 C  CA  . ALA G  1 83  ? 173.609 -42.702 111.273 1.00 74.54  ? ? ? ? ? ? 326  ALA G CA  1 
ATOM   39840 C  C   . ALA G  1 83  ? 172.544 -43.786 111.235 1.00 74.80  ? ? ? ? ? ? 326  ALA G C   1 
ATOM   39841 O  O   . ALA G  1 83  ? 171.636 -43.727 110.409 1.00 75.75  ? ? ? ? ? ? 326  ALA G O   1 
ATOM   39842 C  CB  . ALA G  1 83  ? 174.556 -42.837 110.123 1.00 76.50  ? ? ? ? ? ? 326  ALA G CB  1 
ATOM   39843 N  N   . THR G  1 84  ? 172.637 -44.768 112.132 1.00 74.01  ? ? ? ? ? ? 327  THR G N   1 
ATOM   39844 C  CA  . THR G  1 84  ? 171.683 -45.907 112.164 1.00 74.31  ? ? ? ? ? ? 327  THR G CA  1 
ATOM   39845 C  C   . THR G  1 84  ? 170.195 -45.553 111.891 1.00 74.25  ? ? ? ? ? ? 327  THR G C   1 
ATOM   39846 O  O   . THR G  1 84  ? 169.731 -44.514 112.336 1.00 73.08  ? ? ? ? ? ? 327  THR G O   1 
ATOM   39847 C  CB  . THR G  1 84  ? 171.765 -46.655 113.515 1.00 72.88  ? ? ? ? ? ? 327  THR G CB  1 
ATOM   39848 O  OG1 . THR G  1 84  ? 173.148 -46.828 113.893 1.00 72.76  ? ? ? ? ? ? 327  THR G OG1 1 
ATOM   39849 C  CG2 . THR G  1 84  ? 171.067 -48.016 113.385 1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 327  THR G CG2 1 
ATOM   39850 N  N   . SER G  1 85  ? 169.436 -46.396 111.187 1.00 75.52  ? ? ? ? ? ? 328  SER G N   1 
ATOM   39851 C  CA  . SER G  1 85  ? 168.076 -45.989 110.860 1.00 75.61  ? ? ? ? ? ? 328  SER G CA  1 
ATOM   39852 C  C   . SER G  1 85  ? 167.176 -46.176 112.064 1.00 73.97  ? ? ? ? ? ? 328  SER G C   1 
ATOM   39853 O  O   . SER G  1 85  ? 167.573 -46.822 113.035 1.00 73.02  ? ? ? ? ? ? 328  SER G O   1 
ATOM   39854 C  CB  . SER G  1 85  ? 167.534 -46.782 109.703 1.00 77.57  ? ? ? ? ? ? 328  SER G CB  1 
ATOM   39855 O  OG  . SER G  1 85  ? 167.543 -48.136 110.031 1.00 77.80  ? ? ? ? ? ? 328  SER G OG  1 
ATOM   39856 N  N   . PRO G  1 86  ? 165.969 -45.576 112.030 1.00 73.65  ? ? ? ? ? ? 329  PRO G N   1 
ATOM   39857 C  CA  . PRO G  1 86  ? 164.987 -45.862 113.093 1.00 72.34  ? ? ? ? ? ? 329  PRO G CA  1 
ATOM   39858 C  C   . PRO G  1 86  ? 164.566 -47.336 113.123 1.00 73.06  ? ? ? ? ? ? 329  PRO G C   1 
ATOM   39859 O  O   . PRO G  1 86  ? 164.439 -47.939 114.192 1.00 72.00  ? ? ? ? ? ? 329  PRO G O   1 
ATOM   39860 C  CB  . PRO G  1 86  ? 163.808 -44.958 112.726 1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 329  PRO G CB  1 
ATOM   39861 C  CG  . PRO G  1 86  ? 164.456 -43.795 112.032 1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 329  PRO G CG  1 
ATOM   39862 C  CD  . PRO G  1 86  ? 165.605 -44.383 111.230 1.00 74.18  ? ? ? ? ? ? 329  PRO G CD  1 
ATOM   39863 N  N   . LEU G  1 87  ? 164.376 -47.907 111.939 1.00 74.93  ? ? ? ? ? ? 330  LEU G N   1 
ATOM   39864 C  CA  . LEU G  1 87  ? 163.944 -49.294 111.830 1.00 75.85  ? ? ? ? ? ? 330  LEU G CA  1 
ATOM   39865 C  C   . LEU G  1 87  ? 164.919 -50.289 112.456 1.00 75.60  ? ? ? ? ? ? 330  LEU G C   1 
ATOM   39866 O  O   . LEU G  1 87  ? 164.518 -51.339 112.902 1.00 75.67  ? ? ? ? ? ? 330  LEU G O   1 
ATOM   39867 C  CB  . LEU G  1 87  ? 163.697 -49.667 110.382 1.00 78.01  ? ? ? ? ? ? 330  LEU G CB  1 
ATOM   39868 C  CG  . LEU G  1 87  ? 163.730 -51.168 110.056 1.00 79.34  ? ? ? ? ? ? 330  LEU G CG  1 
ATOM   39869 C  CD1 . LEU G  1 87  ? 162.749 -51.920 110.938 1.00 78.64  ? ? ? ? ? ? 330  LEU G CD1 1 
ATOM   39870 C  CD2 . LEU G  1 87  ? 163.440 -51.464 108.553 1.00 81.60  ? ? ? ? ? ? 330  LEU G CD2 1 
ATOM   39871 N  N   . GLN G  1 88  ? 166.200 -49.981 112.493 1.00 75.41  ? ? ? ? ? ? 331  GLN G N   1 
ATOM   39872 C  CA  . GLN G  1 88  ? 167.128 -50.921 113.062 1.00 75.29  ? ? ? ? ? ? 331  GLN G CA  1 
ATOM   39873 C  C   . GLN G  1 88  ? 167.099 -50.747 114.557 1.00 73.27  ? ? ? ? ? ? 331  GLN G C   1 
ATOM   39874 O  O   . GLN G  1 88  ? 167.092 -51.711 115.286 1.00 72.98  ? ? ? ? ? ? 331  GLN G O   1 
ATOM   39875 C  CB  . GLN G  1 88  ? 168.541 -50.668 112.544 1.00 75.94  ? ? ? ? ? ? 331  GLN G CB  1 
ATOM   39876 C  CG  . GLN G  1 88  ? 168.742 -50.876 111.058 1.00 78.07  ? ? ? ? ? ? 331  GLN G CG  1 
ATOM   39877 C  CD  . GLN G  1 88  ? 170.204 -50.830 110.701 1.00 78.74  ? ? ? ? ? ? 331  GLN G CD  1 
ATOM   39878 O  OE1 . GLN G  1 88  ? 170.656 -49.979 109.926 1.00 79.39  ? ? ? ? ? ? 331  GLN G OE1 1 
ATOM   39879 N  NE2 . GLN G  1 88  ? 170.965 -51.730 111.293 1.00 78.62  ? ? ? ? ? ? 331  GLN G NE2 1 
ATOM   39880 N  N   . LEU G  1 89  ? 167.102 -49.506 115.017 1.00 71.93  ? ? ? ? ? ? 332  LEU G N   1 
ATOM   39881 C  CA  . LEU G  1 89  ? 167.051 -49.225 116.445 1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 332  LEU G CA  1 
ATOM   39882 C  C   . LEU G  1 89  ? 165.815 -49.887 117.067 1.00 69.60  ? ? ? ? ? ? 332  LEU G C   1 
ATOM   39883 O  O   . LEU G  1 89  ? 165.837 -50.310 118.233 1.00 68.49  ? ? ? ? ? ? 332  LEU G O   1 
ATOM   39884 C  CB  . LEU G  1 89  ? 167.019 -47.706 116.688 1.00 68.81  ? ? ? ? ? ? 332  LEU G CB  1 
ATOM   39885 C  CG  . LEU G  1 89  ? 168.360 -46.975 116.656 1.00 68.54  ? ? ? ? ? ? 332  LEU G CG  1 
ATOM   39886 C  CD1 . LEU G  1 89  ? 168.203 -45.520 116.293 1.00 68.21  ? ? ? ? ? ? 332  LEU G CD1 1 
ATOM   39887 C  CD2 . LEU G  1 89  ? 169.055 -47.046 118.003 1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 332  LEU G CD2 1 
ATOM   39888 N  N   . ASN G  1 90  ? 164.734 -49.961 116.303 1.00 70.56  ? ? ? ? ? ? 333  ASN G N   1 
ATOM   39889 C  CA  . ASN G  1 90  ? 163.533 -50.535 116.850 1.00 70.29  ? ? ? ? ? ? 333  ASN G CA  1 
ATOM   39890 C  C   . ASN G  1 90  ? 163.618 -52.038 116.928 1.00 71.17  ? ? ? ? ? ? 333  ASN G C   1 
ATOM   39891 O  O   . ASN G  1 90  ? 163.216 -52.612 117.905 1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 333  ASN G O   1 
ATOM   39892 C  CB  . ASN G  1 90  ? 162.304 -50.080 116.098 1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 333  ASN G CB  1 
ATOM   39893 C  CG  . ASN G  1 90  ? 161.975 -48.616 116.355 1.00 69.81  ? ? ? ? ? ? 333  ASN G CG  1 
ATOM   39894 O  OD1 . ASN G  1 90  ? 162.445 -47.965 117.304 1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 333  ASN G OD1 1 
ATOM   39895 N  ND2 . ASN G  1 90  ? 161.152 -48.095 115.492 1.00 70.63  ? ? ? ? ? ? 333  ASN G ND2 1 
ATOM   39896 N  N   . LEU G  1 91  ? 164.160 -52.695 115.918 1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 334  LEU G N   1 
ATOM   39897 C  CA  . LEU G  1 91  ? 164.492 -54.097 116.087 1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 334  LEU G CA  1 
ATOM   39898 C  C   . LEU G  1 91  ? 165.485 -54.276 117.242 1.00 72.35  ? ? ? ? ? ? 334  LEU G C   1 
ATOM   39899 O  O   . LEU G  1 91  ? 165.448 -55.280 117.929 1.00 72.31  ? ? ? ? ? ? 334  LEU G O   1 
ATOM   39900 C  CB  . LEU G  1 91  ? 165.051 -54.678 114.805 1.00 75.54  ? ? ? ? ? ? 334  LEU G CB  1 
ATOM   39901 C  CG  . LEU G  1 91  ? 164.076 -54.481 113.647 1.00 76.83  ? ? ? ? ? ? 334  LEU G CG  1 
ATOM   39902 C  CD1 . LEU G  1 91  ? 164.602 -55.148 112.372 1.00 78.91  ? ? ? ? ? ? 334  LEU G CD1 1 
ATOM   39903 C  CD2 . LEU G  1 91  ? 162.689 -55.008 113.982 1.00 76.84  ? ? ? ? ? ? 334  LEU G CD2 1 
ATOM   39904 N  N   . ALA G  1 92  ? 166.363 -53.304 117.482 1.00 71.40  ? ? ? ? ? ? 335  ALA G N   1 
ATOM   39905 C  CA  . ALA G  1 92  ? 167.468 -53.563 118.388 1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 335  ALA G CA  1 
ATOM   39906 C  C   . ALA G  1 92  ? 166.884 -53.668 119.737 1.00 69.13  ? ? ? ? ? ? 335  ALA G C   1 
ATOM   39907 O  O   . ALA G  1 92  ? 167.357 -54.420 120.590 1.00 68.78  ? ? ? ? ? ? 335  ALA G O   1 
ATOM   39908 C  CB  . ALA G  1 92  ? 168.438 -52.436 118.375 1.00 69.89  ? ? ? ? ? ? 335  ALA G CB  1 
ATOM   39909 N  N   . ALA G  1 93  ? 165.855 -52.867 119.933 1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 336  ALA G N   1 
ATOM   39910 C  CA  . ALA G  1 93  ? 165.294 -52.702 121.251 1.00 66.76  ? ? ? ? ? ? 336  ALA G CA  1 
ATOM   39911 C  C   . ALA G  1 93  ? 164.377 -53.898 121.533 1.00 67.35  ? ? ? ? ? ? 336  ALA G C   1 
ATOM   39912 O  O   . ALA G  1 93  ? 164.278 -54.374 122.657 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 336  ALA G O   1 
ATOM   39913 C  CB  . ALA G  1 93  ? 164.551 -51.399 121.332 1.00 65.77  ? ? ? ? ? ? 336  ALA G CB  1 
ATOM   39914 N  N   . GLN G  1 94  ? 163.741 -54.405 120.491 1.00 68.86  ? ? ? ? ? ? 337  GLN G N   1 
ATOM   39915 C  CA  . GLN G  1 94  ? 162.849 -55.564 120.593 1.00 69.70  ? ? ? ? ? ? 337  GLN G CA  1 
ATOM   39916 C  C   . GLN G  1 94  ? 163.600 -56.901 120.790 1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 337  GLN G C   1 
ATOM   39917 O  O   . GLN G  1 94  ? 163.028 -57.898 121.274 1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 337  GLN G O   1 
ATOM   39918 C  CB  . GLN G  1 94  ? 162.010 -55.681 119.313 1.00 71.22  ? ? ? ? ? ? 337  GLN G CB  1 
ATOM   39919 C  CG  . GLN G  1 94  ? 160.791 -54.808 119.256 1.00 70.74  ? ? ? ? ? ? 337  GLN G CG  1 
ATOM   39920 C  CD  . GLN G  1 94  ? 160.294 -54.642 117.846 1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 337  GLN G CD  1 
ATOM   39921 O  OE1 . GLN G  1 94  ? 160.595 -55.435 116.951 1.00 73.81  ? ? ? ? ? ? 337  GLN G OE1 1 
ATOM   39922 N  NE2 . GLN G  1 94  ? 159.505 -53.612 117.642 1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 337  GLN G NE2 1 
ATOM   39923 N  N   . THR G  1 95  ? 164.856 -56.942 120.355 1.00 70.97  ? ? ? ? ? ? 338  THR G N   1 
ATOM   39924 C  CA  . THR G  1 95  ? 165.709 -58.062 120.646 1.00 71.59  ? ? ? ? ? ? 338  THR G CA  1 
ATOM   39925 C  C   . THR G  1 95  ? 166.219 -57.882 122.071 1.00 69.98  ? ? ? ? ? ? 338  THR G C   1 
ATOM   39926 O  O   . THR G  1 95  ? 166.285 -58.818 122.849 1.00 70.01  ? ? ? ? ? ? 338  THR G O   1 
ATOM   39927 C  CB  . THR G  1 95  ? 166.827 -58.137 119.629 1.00 72.76  ? ? ? ? ? ? 338  THR G CB  1 
ATOM   39928 O  OG1 . THR G  1 95  ? 166.305 -58.740 118.438 1.00 74.54  ? ? ? ? ? ? 338  THR G OG1 1 
ATOM   39929 C  CG2 . THR G  1 95  ? 167.956 -58.958 120.164 1.00 72.95  ? ? ? ? ? ? 338  THR G CG2 1 
ATOM   39930 N  N   . ILE G  1 96  ? 166.529 -56.658 122.448 1.00 68.58  ? ? ? ? ? ? 339  ILE G N   1 
ATOM   39931 C  CA  . ILE G  1 96  ? 166.898 -56.450 123.821 1.00 67.05  ? ? ? ? ? ? 339  ILE G CA  1 
ATOM   39932 C  C   . ILE G  1 96  ? 165.774 -56.933 124.734 1.00 66.56  ? ? ? ? ? ? 339  ILE G C   1 
ATOM   39933 O  O   . ILE G  1 96  ? 166.007 -57.375 125.870 1.00 65.88  ? ? ? ? ? ? 339  ILE G O   1 
ATOM   39934 C  CB  . ILE G  1 96  ? 167.193 -54.995 124.107 1.00 65.60  ? ? ? ? ? ? 339  ILE G CB  1 
ATOM   39935 C  CG1 . ILE G  1 96  ? 168.343 -54.546 123.225 1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 339  ILE G CG1 1 
ATOM   39936 C  CG2 . ILE G  1 96  ? 167.461 -54.750 125.624 1.00 63.96  ? ? ? ? ? ? 339  ILE G CG2 1 
ATOM   39937 C  CD1 . ILE G  1 96  ? 168.670 -53.117 123.449 1.00 64.90  ? ? ? ? ? ? 339  ILE G CD1 1 
ATOM   39938 N  N   . GLN G  1 97  ? 164.541 -56.855 124.265 1.00 66.97  ? ? ? ? ? ? 340  GLN G N   1 
ATOM   39939 C  CA  . GLN G  1 97  ? 163.443 -57.187 125.171 1.00 66.45  ? ? ? ? ? ? 340  GLN G CA  1 
ATOM   39940 C  C   . GLN G  1 97  ? 163.316 -58.711 125.320 1.00 67.66  ? ? ? ? ? ? 340  GLN G C   1 
ATOM   39941 O  O   . GLN G  1 97  ? 163.076 -59.238 126.423 1.00 67.16  ? ? ? ? ? ? 340  GLN G O   1 
ATOM   39942 C  CB  . GLN G  1 97  ? 162.135 -56.509 124.728 1.00 66.41  ? ? ? ? ? ? 340  GLN G CB  1 
ATOM   39943 C  CG  . GLN G  1 97  ? 160.998 -56.449 125.841 1.00 65.47  ? ? ? ? ? ? 340  GLN G CG  1 
ATOM   39944 C  CD  . GLN G  1 97  ? 159.649 -56.285 125.196 1.00 66.13  ? ? ? ? ? ? 340  GLN G CD  1 
ATOM   39945 O  OE1 . GLN G  1 97  ? 159.518 -55.554 124.224 1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 340  GLN G OE1 1 
ATOM   39946 N  NE2 . GLN G  1 97  ? 158.651 -56.999 125.694 1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 340  GLN G NE2 1 
ATOM   39947 N  N   . THR G  1 98  ? 163.516 -59.417 124.215 1.00 69.30  ? ? ? ? ? ? 341  THR G N   1 
ATOM   39948 C  CA  . THR G  1 98  ? 163.593 -60.851 124.303 1.00 70.53  ? ? ? ? ? ? 341  THR G CA  1 
ATOM   39949 C  C   . THR G  1 98  ? 164.660 -61.195 125.369 1.00 69.83  ? ? ? ? ? ? 341  THR G C   1 
ATOM   39950 O  O   . THR G  1 98  ? 164.309 -61.657 126.449 1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 341  THR G O   1 
ATOM   39951 C  CB  . THR G  1 98  ? 163.742 -61.510 122.897 1.00 72.46  ? ? ? ? ? ? 341  THR G CB  1 
ATOM   39952 O  OG1 . THR G  1 98  ? 162.813 -60.883 122.006 1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 341  THR G OG1 1 
ATOM   39953 C  CG2 . THR G  1 98  ? 163.430 -63.038 122.908 1.00 73.94  ? ? ? ? ? ? 341  THR G CG2 1 
ATOM   39954 N  N   . LYS G  1 99  ? 165.938 -60.923 125.137 1.00 69.76  ? ? ? ? ? ? 342  LYS G N   1 
ATOM   39955 C  CA  . LYS G  1 99  ? 166.912 -61.288 126.171 1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 342  LYS G CA  1 
ATOM   39956 C  C   . LYS G  1 99  ? 166.428 -60.864 127.571 1.00 67.57  ? ? ? ? ? ? 342  LYS G C   1 
ATOM   39957 O  O   . LYS G  1 99  ? 166.625 -61.578 128.564 1.00 67.44  ? ? ? ? ? ? 342  LYS G O   1 
ATOM   39958 C  CB  . LYS G  1 99  ? 168.318 -60.744 125.869 1.00 69.01  ? ? ? ? ? ? 342  LYS G CB  1 
ATOM   39959 C  CG  . LYS G  1 99  ? 169.160 -61.669 124.989 1.00 70.76  ? ? ? ? ? ? 342  LYS G CG  1 
ATOM   39960 C  CD  . LYS G  1 99  ? 169.650 -62.951 125.708 1.00 71.41  ? ? ? ? ? ? 342  LYS G CD  1 
ATOM   39961 C  CE  . LYS G  1 99  ? 170.971 -63.533 125.048 1.00 72.75  ? ? ? ? ? ? 342  LYS G CE  1 
ATOM   39962 N  NZ  . LYS G  1 99  ? 170.835 -64.167 123.677 1.00 74.65  ? ? ? ? ? ? 342  LYS G NZ  1 
ATOM   39963 N  N   . ILE G  1 100 ? 165.768 -59.724 127.660 1.00 66.42  ? ? ? ? ? ? 343  ILE G N   1 
ATOM   39964 C  CA  . ILE G  1 100 ? 165.277 -59.315 128.960 1.00 64.96  ? ? ? ? ? ? 343  ILE G CA  1 
ATOM   39965 C  C   . ILE G  1 100 ? 164.259 -60.279 129.578 1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 343  ILE G C   1 
ATOM   39966 O  O   . ILE G  1 100 ? 164.415 -60.681 130.722 1.00 64.92  ? ? ? ? ? ? 343  ILE G O   1 
ATOM   39967 C  CB  . ILE G  1 100 ? 164.666 -57.922 128.947 1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 343  ILE G CB  1 
ATOM   39968 C  CG1 . ILE G  1 100 ? 165.567 -56.926 128.210 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 343  ILE G CG1 1 
ATOM   39969 C  CG2 . ILE G  1 100 ? 164.449 -57.464 130.377 1.00 62.17  ? ? ? ? ? ? 343  ILE G CG2 1 
ATOM   39970 C  CD1 . ILE G  1 100 ? 165.214 -55.521 128.537 1.00 61.96  ? ? ? ? ? ? 343  ILE G CD1 1 
ATOM   39971 N  N   . GLU G  1 101 ? 163.218 -60.643 128.831 1.00 66.44  ? ? ? ? ? ? 344  GLU G N   1 
ATOM   39972 C  CA  . GLU G  1 101 ? 162.232 -61.630 129.315 1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 344  GLU G CA  1 
ATOM   39973 C  C   . GLU G  1 101 ? 162.791 -63.054 129.565 1.00 68.31  ? ? ? ? ? ? 344  GLU G C   1 
ATOM   39974 O  O   . GLU G  1 101 ? 162.298 -63.768 130.450 1.00 68.43  ? ? ? ? ? ? 344  GLU G O   1 
ATOM   39975 C  CB  . GLU G  1 101 ? 161.023 -61.721 128.370 1.00 68.12  ? ? ? ? ? ? 344  GLU G CB  1 
ATOM   39976 C  CG  . GLU G  1 101 ? 160.218 -60.433 128.218 1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 344  GLU G CG  1 
ATOM   39977 C  CD  . GLU G  1 101 ? 159.797 -59.845 129.553 1.00 65.57  ? ? ? ? ? ? 344  GLU G CD  1 
ATOM   39978 O  OE1 . GLU G  1 101 ? 160.007 -60.542 130.567 1.00 65.42  ? ? ? ? ? ? 344  GLU G OE1 1 
ATOM   39979 O  OE2 . GLU G  1 101 ? 159.284 -58.697 129.602 1.00 64.55  ? ? ? ? ? ? 344  GLU G OE2 1 
ATOM   39980 N  N   . GLU G  1 102 ? 163.779 -63.469 128.758 1.00 69.28  ? ? ? ? ? ? 345  GLU G N   1 
ATOM   39981 C  CA  . GLU G  1 102 ? 164.496 -64.748 128.921 1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 345  GLU G CA  1 
ATOM   39982 C  C   . GLU G  1 102 ? 165.333 -64.724 130.181 1.00 69.43  ? ? ? ? ? ? 345  GLU G C   1 
ATOM   39983 O  O   . GLU G  1 102 ? 165.453 -65.719 130.880 1.00 69.99  ? ? ? ? ? ? 345  GLU G O   1 
ATOM   39984 C  CB  . GLU G  1 102 ? 165.454 -64.983 127.762 1.00 71.59  ? ? ? ? ? ? 345  GLU G CB  1 
ATOM   39985 C  CG  . GLU G  1 102 ? 164.816 -65.453 126.451 1.00 73.19  ? ? ? ? ? ? 345  GLU G CG  1 
ATOM   39986 C  CD  . GLU G  1 102 ? 165.871 -65.607 125.336 1.00 74.29  ? ? ? ? ? ? 345  GLU G CD  1 
ATOM   39987 O  OE1 . GLU G  1 102 ? 166.965 -64.951 125.422 1.00 73.54  ? ? ? ? ? ? 345  GLU G OE1 1 
ATOM   39988 O  OE2 . GLU G  1 102 ? 165.602 -66.378 124.392 1.00 75.95  ? ? ? ? ? ? 345  GLU G OE2 1 
ATOM   39989 N  N   . LYS G  1 103 ? 165.941 -63.594 130.463 1.00 68.00  ? ? ? ? ? ? 346  LYS G N   1 
ATOM   39990 C  CA  . LYS G  1 103 ? 166.797 -63.568 131.597 1.00 67.13  ? ? ? ? ? ? 346  LYS G CA  1 
ATOM   39991 C  C   . LYS G  1 103 ? 165.968 -63.269 132.860 1.00 65.93  ? ? ? ? ? ? 346  LYS G C   1 
ATOM   39992 O  O   . LYS G  1 103 ? 166.416 -63.499 133.994 1.00 65.40  ? ? ? ? ? ? 346  LYS G O   1 
ATOM   39993 C  CB  . LYS G  1 103 ? 167.922 -62.564 131.358 1.00 66.29  ? ? ? ? ? ? 346  LYS G CB  1 
ATOM   39994 C  CG  . LYS G  1 103 ? 168.918 -62.372 132.520 1.00 65.29  ? ? ? ? ? ? 346  LYS G CG  1 
ATOM   39995 C  CD  . LYS G  1 103 ? 169.732 -61.084 132.255 1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 346  LYS G CD  1 
ATOM   39996 C  CE  . LYS G  1 103 ? 170.022 -60.278 133.504 1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 346  LYS G CE  1 
ATOM   39997 N  NZ  . LYS G  1 103 ? 171.101 -60.907 134.300 1.00 62.73  ? ? ? ? ? ? 346  LYS G NZ  1 
ATOM   39998 N  N   . ILE G  1 104 ? 164.751 -62.760 132.674 1.00 65.58  ? ? ? ? ? ? 347  ILE G N   1 
ATOM   39999 C  CA  . ILE G  1 104 ? 163.854 -62.506 133.831 1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 347  ILE G CA  1 
ATOM   40000 C  C   . ILE G  1 104 ? 163.413 -63.874 134.374 1.00 65.73  ? ? ? ? ? ? 347  ILE G C   1 
ATOM   40001 O  O   . ILE G  1 104 ? 163.460 -64.100 135.604 1.00 65.20  ? ? ? ? ? ? 347  ILE G O   1 
ATOM   40002 C  CB  . ILE G  1 104 ? 162.592 -61.655 133.447 1.00 64.10  ? ? ? ? ? ? 347  ILE G CB  1 
ATOM   40003 C  CG1 . ILE G  1 104 ? 162.716 -60.219 133.960 1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 347  ILE G CG1 1 
ATOM   40004 C  CG2 . ILE G  1 104 ? 161.306 -62.269 133.987 1.00 64.54  ? ? ? ? ? ? 347  ILE G CG2 1 
ATOM   40005 C  CD1 . ILE G  1 104 ? 161.561 -59.327 133.488 1.00 61.90  ? ? ? ? ? ? 347  ILE G CD1 1 
ATOM   40006 N  N   . THR G  1 105 ? 163.000 -64.760 133.453 1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 348  THR G N   1 
ATOM   40007 C  CA  . THR G  1 105 ? 162.725 -66.154 133.768 1.00 68.71  ? ? ? ? ? ? 348  THR G CA  1 
ATOM   40008 C  C   . THR G  1 105 ? 163.872 -66.820 134.554 1.00 68.86  ? ? ? ? ? ? 348  THR G C   1 
ATOM   40009 O  O   . THR G  1 105 ? 163.762 -67.011 135.769 1.00 68.36  ? ? ? ? ? ? 348  THR G O   1 
ATOM   40010 C  CB  . THR G  1 105 ? 162.520 -67.001 132.505 1.00 70.51  ? ? ? ? ? ? 348  THR G CB  1 
ATOM   40011 O  OG1 . THR G  1 105 ? 161.224 -66.766 131.954 1.00 70.79  ? ? ? ? ? ? 348  THR G OG1 1 
ATOM   40012 C  CG2 . THR G  1 105 ? 162.640 -68.467 132.848 1.00 71.98  ? ? ? ? ? ? 348  THR G CG2 1 
ATOM   40013 N  N   . ALA G  1 106 ? 164.956 -67.198 133.866 1.00 69.65  ? ? ? ? ? ? 349  ALA G N   1 
ATOM   40014 C  CA  . ALA G  1 106 ? 166.098 -67.833 134.519 1.00 69.94  ? ? ? ? ? ? 349  ALA G CA  1 
ATOM   40015 C  C   . ALA G  1 106 ? 166.904 -66.836 135.366 1.00 68.25  ? ? ? ? ? ? 349  ALA G C   1 
ATOM   40016 O  O   . ALA G  1 106 ? 168.134 -66.808 135.345 1.00 68.24  ? ? ? ? ? ? 349  ALA G O   1 
ATOM   40017 C  CB  . ALA G  1 106 ? 166.973 -68.514 133.489 1.00 71.39  ? ? ? ? ? ? 349  ALA G CB  1 
ATOM   40018 N  N   . GLU G  1 107 ? 166.216 -65.981 136.104 1.00 66.83  ? ? ? ? ? ? 350  GLU G N   1 
ATOM   40019 C  CA  . GLU G  1 107 ? 166.821 -65.456 137.315 1.00 65.53  ? ? ? ? ? ? 350  GLU G CA  1 
ATOM   40020 C  C   . GLU G  1 107 ? 165.706 -65.266 138.301 1.00 64.80  ? ? ? ? ? ? 350  GLU G C   1 
ATOM   40021 O  O   . GLU G  1 107 ? 165.861 -64.530 139.294 1.00 63.44  ? ? ? ? ? ? 350  GLU G O   1 
ATOM   40022 C  CB  . GLU G  1 107 ? 167.548 -64.155 137.072 1.00 64.20  ? ? ? ? ? ? 350  GLU G CB  1 
ATOM   40023 C  CG  . GLU G  1 107 ? 168.627 -64.345 136.084 1.00 65.02  ? ? ? ? ? ? 350  GLU G CG  1 
ATOM   40024 C  CD  . GLU G  1 107 ? 169.965 -63.814 136.564 1.00 64.23  ? ? ? ? ? ? 350  GLU G CD  1 
ATOM   40025 O  OE1 . GLU G  1 107 ? 170.028 -62.758 137.276 1.00 62.66  ? ? ? ? ? ? 350  GLU G OE1 1 
ATOM   40026 O  OE2 . GLU G  1 107 ? 170.965 -64.476 136.194 1.00 65.27  ? ? ? ? ? ? 350  GLU G OE2 1 
ATOM   40027 N  N   . LYS G  1 108 ? 164.584 -65.938 138.000 1.00 65.81  ? ? ? ? ? ? 351  LYS G N   1 
ATOM   40028 C  CA  . LYS G  1 108 ? 163.299 -65.829 138.713 1.00 65.43  ? ? ? ? ? ? 351  LYS G CA  1 
ATOM   40029 C  C   . LYS G  1 108 ? 163.180 -64.517 139.455 1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 351  LYS G C   1 
ATOM   40030 O  O   . LYS G  1 108 ? 162.960 -64.555 140.651 1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 351  LYS G O   1 
ATOM   40031 C  CB  . LYS G  1 108 ? 163.125 -66.964 139.739 1.00 66.28  ? ? ? ? ? ? 351  LYS G CB  1 
ATOM   40032 C  CG  . LYS G  1 108 ? 163.216 -68.397 139.175 1.00 68.26  ? ? ? ? ? ? 351  LYS G CG  1 
ATOM   40033 C  CD  . LYS G  1 108 ? 163.208 -69.486 140.282 1.00 69.10  ? ? ? ? ? ? 351  LYS G CD  1 
ATOM   40034 C  CE  . LYS G  1 108 ? 164.152 -70.662 139.956 1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 351  LYS G CE  1 
ATOM   40035 N  NZ  . LYS G  1 108 ? 163.504 -71.964 140.295 1.00 72.25  ? ? ? ? ? ? 351  LYS G NZ  1 
ATOM   40036 N  N   . ASN G  1 109 ? 163.346 -63.368 138.787 1.00 62.61  ? ? ? ? ? ? 352  ASN G N   1 
ATOM   40037 C  CA  . ASN G  1 109 ? 163.340 -62.052 139.482 1.00 60.83  ? ? ? ? ? ? 352  ASN G CA  1 
ATOM   40038 C  C   . ASN G  1 109 ? 163.541 -60.874 138.507 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 352  ASN G C   1 
ATOM   40039 O  O   . ASN G  1 109 ? 163.734 -61.100 137.278 1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 352  ASN G O   1 
ATOM   40040 C  CB  . ASN G  1 109 ? 164.394 -61.999 140.615 1.00 60.09  ? ? ? ? ? ? 352  ASN G CB  1 
ATOM   40041 C  CG  . ASN G  1 109 ? 165.772 -61.522 140.125 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 352  ASN G CG  1 
ATOM   40042 O  OD1 . ASN G  1 109 ? 166.076 -60.307 140.148 1.00 58.43  ? ? ? ? ? ? 352  ASN G OD1 1 
ATOM   40043 N  ND2 . ASN G  1 109 ? 166.600 -62.467 139.667 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 352  ASN G ND2 1 
ATOM   40044 N  N   . THR G  1 110 ? 163.510 -59.640 139.032 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 353  THR G N   1 
ATOM   40045 C  CA  . THR G  1 110 ? 163.648 -58.493 138.166 1.00 57.88  ? ? ? ? ? ? 353  THR G CA  1 
ATOM   40046 C  C   . THR G  1 110 ? 164.462 -57.387 138.827 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 353  THR G C   1 
ATOM   40047 O  O   . THR G  1 110 ? 164.424 -56.233 138.391 1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 353  THR G O   1 
ATOM   40048 C  CB  . THR G  1 110 ? 162.259 -57.956 137.697 1.00 57.80  ? ? ? ? ? ? 353  THR G CB  1 
ATOM   40049 O  OG1 . THR G  1 110 ? 161.582 -57.347 138.790 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 353  THR G OG1 1 
ATOM   40050 C  CG2 . THR G  1 110 ? 161.362 -59.069 137.164 1.00 59.33  ? ? ? ? ? ? 353  THR G CG2 1 
ATOM   40051 N  N   . ASN G  1 111 ? 165.207 -57.699 139.881 1.00 56.02  ? ? ? ? ? ? 354  ASN G N   1 
ATOM   40052 C  CA  . ASN G  1 111 ? 166.004 -56.615 140.523 1.00 54.59  ? ? ? ? ? ? 354  ASN G CA  1 
ATOM   40053 C  C   . ASN G  1 111 ? 167.267 -56.410 139.727 1.00 54.80  ? ? ? ? ? ? 354  ASN G C   1 
ATOM   40054 O  O   . ASN G  1 111 ? 168.040 -55.438 139.898 1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 354  ASN G O   1 
ATOM   40055 C  CB  . ASN G  1 111 ? 166.357 -56.918 142.002 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 354  ASN G CB  1 
ATOM   40056 C  CG  . ASN G  1 111 ? 165.135 -57.363 142.823 1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 354  ASN G CG  1 
ATOM   40057 O  OD1 . ASN G  1 111 ? 164.490 -56.530 143.492 1.00 53.16  ? ? ? ? ? ? 354  ASN G OD1 1 
ATOM   40058 N  ND2 . ASN G  1 111 ? 164.793 -58.684 142.740 1.00 55.60  ? ? ? ? ? ? 354  ASN G ND2 1 
ATOM   40059 N  N   . TRP G  1 112 ? 167.461 -57.386 138.863 1.00 56.21  ? ? ? ? ? ? 355  TRP G N   1 
ATOM   40060 C  CA  . TRP G  1 112 ? 168.560 -57.390 137.973 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CA  1 
ATOM   40061 C  C   . TRP G  1 112 ? 168.287 -56.359 136.897 1.00 56.46  ? ? ? ? ? ? 355  TRP G C   1 
ATOM   40062 O  O   . TRP G  1 112 ? 169.180 -55.550 136.565 1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 355  TRP G O   1 
ATOM   40063 C  CB  . TRP G  1 112 ? 168.708 -58.776 137.427 1.00 58.42  ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CB  1 
ATOM   40064 C  CG  . TRP G  1 112 ? 167.829 -59.166 136.307 1.00 59.47  ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CG  1 
ATOM   40065 C  CD1 . TRP G  1 112 ? 166.894 -60.176 136.303 1.00 60.47  ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CD1 1 
ATOM   40066 C  CD2 . TRP G  1 112 ? 167.882 -58.659 134.964 1.00 59.86  ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CD2 1 
ATOM   40067 N  NE1 . TRP G  1 112 ? 166.350 -60.321 135.036 1.00 61.44  ? ? ? ? ? ? 355  TRP G NE1 1 
ATOM   40068 C  CE2 . TRP G  1 112 ? 166.941 -59.395 134.203 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CE2 1 
ATOM   40069 C  CE3 . TRP G  1 112 ? 168.651 -57.669 134.323 1.00 59.39  ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CE3 1 
ATOM   40070 C  CZ2 . TRP G  1 112 ? 166.743 -59.146 132.842 1.00 61.79  ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CZ2 1 
ATOM   40071 C  CZ3 . TRP G  1 112 ? 168.446 -57.420 132.991 1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CZ3 1 
ATOM   40072 C  CH2 . TRP G  1 112 ? 167.500 -58.143 132.265 1.00 61.28  ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CH2 1 
ATOM   40073 N  N   . LEU G  1 113 ? 167.041 -56.362 136.394 1.00 56.77  ? ? ? ? ? ? 356  LEU G N   1 
ATOM   40074 C  CA  . LEU G  1 113 ? 166.485 -55.258 135.560 1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 356  LEU G CA  1 
ATOM   40075 C  C   . LEU G  1 113 ? 166.429 -53.913 136.303 1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 356  LEU G C   1 
ATOM   40076 O  O   . LEU G  1 113 ? 166.912 -52.892 135.834 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 356  LEU G O   1 
ATOM   40077 C  CB  . LEU G  1 113 ? 165.106 -55.655 135.016 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 356  LEU G CB  1 
ATOM   40078 C  CG  . LEU G  1 113 ? 164.503 -54.944 133.801 1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 356  LEU G CG  1 
ATOM   40079 C  CD1 . LEU G  1 113 ? 165.540 -54.402 132.837 1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 356  LEU G CD1 1 
ATOM   40080 C  CD2 . LEU G  1 113 ? 163.631 -55.936 133.088 1.00 58.82  ? ? ? ? ? ? 356  LEU G CD2 1 
ATOM   40081 N  N   . ARG G  1 114 ? 165.859 -53.925 137.487 1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 357  ARG G N   1 
ATOM   40082 C  CA  . ARG G  1 114 ? 165.847 -52.714 138.259 1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 357  ARG G CA  1 
ATOM   40083 C  C   . ARG G  1 114 ? 167.157 -51.962 138.090 1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 357  ARG G C   1 
ATOM   40084 O  O   . ARG G  1 114 ? 167.156 -50.870 137.523 1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 357  ARG G O   1 
ATOM   40085 C  CB  . ARG G  1 114 ? 165.626 -53.029 139.731 1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 357  ARG G CB  1 
ATOM   40086 C  CG  . ARG G  1 114 ? 164.223 -53.434 140.001 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 357  ARG G CG  1 
ATOM   40087 C  CD  . ARG G  1 114 ? 163.356 -52.253 139.663 1.00 51.43  ? ? ? ? ? ? 357  ARG G CD  1 
ATOM   40088 N  NE  . ARG G  1 114 ? 161.935 -52.568 139.775 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 357  ARG G NE  1 
ATOM   40089 C  CZ  . ARG G  1 114 ? 160.975 -51.652 139.670 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 357  ARG G CZ  1 
ATOM   40090 N  NH1 . ARG G  1 114 ? 161.276 -50.384 139.436 1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 357  ARG G NH1 1 
ATOM   40091 N  NH2 . ARG G  1 114 ? 159.718 -52.004 139.778 1.00 51.77  ? ? ? ? ? ? 357  ARG G NH2 1 
ATOM   40092 N  N   . GLN G  1 115 ? 168.269 -52.536 138.590 1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 358  GLN G N   1 
ATOM   40093 C  CA  . GLN G  1 115 ? 169.546 -51.769 138.711 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 358  GLN G CA  1 
ATOM   40094 C  C   . GLN G  1 115 ? 170.209 -51.577 137.310 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 358  GLN G C   1 
ATOM   40095 O  O   . GLN G  1 115 ? 170.897 -50.546 137.064 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 358  GLN G O   1 
ATOM   40096 C  CB  . GLN G  1 115 ? 170.517 -52.361 139.794 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 358  GLN G CB  1 
ATOM   40097 C  CG  . GLN G  1 115 ? 171.890 -51.561 140.063 1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 358  GLN G CG  1 
ATOM   40098 C  CD  . GLN G  1 115 ? 173.180 -52.515 140.267 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 358  GLN G CD  1 
ATOM   40099 O  OE1 . GLN G  1 115 ? 173.063 -53.755 140.451 1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 358  GLN G OE1 1 
ATOM   40100 N  NE2 . GLN G  1 115 ? 174.387 -51.919 140.237 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 358  GLN G NE2 1 
ATOM   40101 N  N   . THR G  1 116 ? 169.970 -52.525 136.392 1.00 53.56  ? ? ? ? ? ? 359  THR G N   1 
ATOM   40102 C  CA  . THR G  1 116 ? 170.546 -52.365 135.075 1.00 54.40  ? ? ? ? ? ? 359  THR G CA  1 
ATOM   40103 C  C   . THR G  1 116 ? 169.941 -51.141 134.381 1.00 53.89  ? ? ? ? ? ? 359  THR G C   1 
ATOM   40104 O  O   . THR G  1 116 ? 170.696 -50.327 133.866 1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 359  THR G O   1 
ATOM   40105 C  CB  . THR G  1 116 ? 170.647 -53.692 134.244 1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 359  THR G CB  1 
ATOM   40106 O  OG1 . THR G  1 116 ? 170.607 -53.409 132.851 1.00 56.91  ? ? ? ? ? ? 359  THR G OG1 1 
ATOM   40107 C  CG2 . THR G  1 116 ? 169.555 -54.639 134.562 1.00 56.57  ? ? ? ? ? ? 359  THR G CG2 1 
ATOM   40108 N  N   . ILE G  1 117 ? 168.619 -50.963 134.437 1.00 53.64  ? ? ? ? ? ? 360  ILE G N   1 
ATOM   40109 C  CA  . ILE G  1 117 ? 167.997 -49.692 133.971 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 360  ILE G CA  1 
ATOM   40110 C  C   . ILE G  1 117 ? 168.424 -48.421 134.725 1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 360  ILE G C   1 
ATOM   40111 O  O   . ILE G  1 117 ? 168.675 -47.400 134.101 1.00 51.33  ? ? ? ? ? ? 360  ILE G O   1 
ATOM   40112 C  CB  . ILE G  1 117 ? 166.447 -49.690 133.973 1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 360  ILE G CB  1 
ATOM   40113 C  CG1 . ILE G  1 117 ? 165.875 -50.704 132.963 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 360  ILE G CG1 1 
ATOM   40114 C  CG2 . ILE G  1 117 ? 165.928 -48.287 133.696 1.00 52.23  ? ? ? ? ? ? 360  ILE G CG2 1 
ATOM   40115 C  CD1 . ILE G  1 117 ? 166.104 -50.397 131.459 1.00 55.50  ? ? ? ? ? ? 360  ILE G CD1 1 
ATOM   40116 N  N   . SER G  1 118 ? 168.484 -48.454 136.051 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 361  SER G N   1 
ATOM   40117 C  CA  . SER G  1 118 ? 168.905 -47.266 136.799 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 361  SER G CA  1 
ATOM   40118 C  C   . SER G  1 118 ? 170.302 -46.841 136.360 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 361  SER G C   1 
ATOM   40119 O  O   . SER G  1 118 ? 170.638 -45.637 136.294 1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 361  SER G O   1 
ATOM   40120 C  CB  . SER G  1 118 ? 168.941 -47.570 138.283 1.00 48.46  ? ? ? ? ? ? 361  SER G CB  1 
ATOM   40121 O  OG  . SER G  1 118 ? 167.784 -48.266 138.662 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 361  SER G OG  1 
ATOM   40122 N  N   . ALA G  1 119 ? 171.108 -47.866 136.107 1.00 50.33  ? ? ? ? ? ? 362  ALA G N   1 
ATOM   40123 C  CA  . ALA G  1 119 ? 172.396 -47.722 135.462 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 362  ALA G CA  1 
ATOM   40124 C  C   . ALA G  1 119 ? 172.281 -46.743 134.305 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 362  ALA G C   1 
ATOM   40125 O  O   . ALA G  1 119 ? 172.694 -45.568 134.400 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 362  ALA G O   1 
ATOM   40126 C  CB  . ALA G  1 119 ? 172.909 -49.128 134.942 1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 362  ALA G CB  1 
ATOM   40127 N  N   . PHE G  1 120 ? 171.716 -47.243 133.200 1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 363  PHE G N   1 
ATOM   40128 C  CA  . PHE G  1 120 ? 171.629 -46.438 131.996 1.00 52.66  ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CA  1 
ATOM   40129 C  C   . PHE G  1 120 ? 171.114 -44.989 132.210 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 363  PHE G C   1 
ATOM   40130 O  O   . PHE G  1 120 ? 171.622 -44.036 131.610 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 363  PHE G O   1 
ATOM   40131 C  CB  . PHE G  1 120 ? 170.767 -47.090 130.957 1.00 53.86  ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CB  1 
ATOM   40132 C  CG  . PHE G  1 120 ? 170.510 -46.178 129.824 1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CG  1 
ATOM   40133 C  CD1 . PHE G  1 120 ? 171.558 -45.828 128.949 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CD1 1 
ATOM   40134 C  CD2 . PHE G  1 120 ? 169.267 -45.581 129.662 1.00 53.93  ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CD2 1 
ATOM   40135 C  CE1 . PHE G  1 120 ? 171.355 -44.935 127.874 1.00 55.44  ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CE1 1 
ATOM   40136 C  CE2 . PHE G  1 120 ? 169.048 -44.680 128.617 1.00 54.35  ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CE2 1 
ATOM   40137 C  CZ  . PHE G  1 120 ? 170.100 -44.354 127.712 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CZ  1 
ATOM   40138 N  N   . VAL G  1 121 ? 170.086 -44.832 133.035 1.00 50.63  ? ? ? ? ? ? 364  VAL G N   1 
ATOM   40139 C  CA  . VAL G  1 121 ? 169.535 -43.499 133.306 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 364  VAL G CA  1 
ATOM   40140 C  C   . VAL G  1 121 ? 170.682 -42.544 133.645 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 364  VAL G C   1 
ATOM   40141 O  O   . VAL G  1 121 ? 170.761 -41.406 133.129 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 364  VAL G O   1 
ATOM   40142 C  CB  . VAL G  1 121 ? 168.528 -43.493 134.514 1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 364  VAL G CB  1 
ATOM   40143 C  CG1 . VAL G  1 121 ? 167.982 -42.094 134.719 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 364  VAL G CG1 1 
ATOM   40144 C  CG2 . VAL G  1 121 ? 167.390 -44.508 134.321 1.00 49.28  ? ? ? ? ? ? 364  VAL G CG2 1 
ATOM   40145 N  N   . LYS G  1 122 ? 171.565 -43.030 134.525 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 365  LYS G N   1 
ATOM   40146 C  CA  . LYS G  1 122 ? 172.642 -42.222 135.085 1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 365  LYS G CA  1 
ATOM   40147 C  C   . LYS G  1 122 ? 173.647 -41.724 134.038 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 365  LYS G C   1 
ATOM   40148 O  O   . LYS G  1 122 ? 174.148 -40.602 134.132 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 365  LYS G O   1 
ATOM   40149 C  CB  . LYS G  1 122 ? 173.285 -42.936 136.283 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 365  LYS G CB  1 
ATOM   40150 C  CG  . LYS G  1 122 ? 172.700 -42.430 137.621 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 365  LYS G CG  1 
ATOM   40151 C  CD  . LYS G  1 122 ? 172.809 -40.828 137.663 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 365  LYS G CD  1 
ATOM   40152 C  CE  . LYS G  1 122 ? 172.445 -40.157 139.000 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 365  LYS G CE  1 
ATOM   40153 N  NZ  . LYS G  1 122 ? 170.970 -40.286 139.182 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 365  LYS G NZ  1 
ATOM   40154 N  N   . THR G  1 123 ? 173.876 -42.541 133.016 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 366  THR G N   1 
ATOM   40155 C  CA  . THR G  1 123 ? 174.656 -42.154 131.840 1.00 50.81  ? ? ? ? ? ? 366  THR G CA  1 
ATOM   40156 C  C   . THR G  1 123 ? 174.148 -40.912 131.038 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 366  THR G C   1 
ATOM   40157 O  O   . THR G  1 123 ? 174.908 -40.372 130.249 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 366  THR G O   1 
ATOM   40158 C  CB  . THR G  1 123 ? 174.791 -43.363 130.848 1.00 52.39  ? ? ? ? ? ? 366  THR G CB  1 
ATOM   40159 O  OG1 . THR G  1 123 ? 173.718 -43.334 129.897 1.00 53.02  ? ? ? ? ? ? 366  THR G OG1 1 
ATOM   40160 C  CG2 . THR G  1 123 ? 174.782 -44.760 131.574 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 366  THR G CG2 1 
ATOM   40161 N  N   . GLN G  1 124 ? 172.902 -40.444 131.227 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 367  GLN G N   1 
ATOM   40162 C  CA  . GLN G  1 124 ? 172.333 -39.403 130.328 1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 367  GLN G CA  1 
ATOM   40163 C  C   . GLN G  1 124 ? 172.190 -37.989 130.862 1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 367  GLN G C   1 
ATOM   40164 O  O   . GLN G  1 124 ? 171.448 -37.726 131.795 1.00 48.20  ? ? ? ? ? ? 367  GLN G O   1 
ATOM   40165 C  CB  . GLN G  1 124 ? 170.963 -39.805 129.770 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 367  GLN G CB  1 
ATOM   40166 C  CG  . GLN G  1 124 ? 170.853 -41.204 129.259 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 367  GLN G CG  1 
ATOM   40167 C  CD  . GLN G  1 124 ? 171.427 -41.338 127.907 1.00 53.51  ? ? ? ? ? ? 367  GLN G CD  1 
ATOM   40168 O  OE1 . GLN G  1 124 ? 171.923 -42.402 127.543 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 367  GLN G OE1 1 
ATOM   40169 N  NE2 . GLN G  1 124 ? 171.385 -40.255 127.137 1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 367  GLN G NE2 1 
ATOM   40170 N  N   . SER G  1 125 ? 172.842 -37.070 130.163 1.00 49.66  ? ? ? ? ? ? 368  SER G N   1 
ATOM   40171 C  CA  . SER G  1 125 ? 172.881 -35.659 130.527 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 368  SER G CA  1 
ATOM   40172 C  C   . SER G  1 125 ? 171.649 -35.144 131.244 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 368  SER G C   1 
ATOM   40173 O  O   . SER G  1 125 ? 171.725 -34.753 132.391 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 368  SER G O   1 
ATOM   40174 C  CB  . SER G  1 125 ? 173.112 -34.822 129.285 1.00 49.75  ? ? ? ? ? ? 368  SER G CB  1 
ATOM   40175 O  OG  . SER G  1 125 ? 174.149 -33.921 129.564 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 368  SER G OG  1 
ATOM   40176 N  N   . ALA G  1 126 ? 170.516 -35.091 130.563 1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 369  ALA G N   1 
ATOM   40177 C  CA  . ALA G  1 126 ? 169.328 -34.575 131.208 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 369  ALA G CA  1 
ATOM   40178 C  C   . ALA G  1 126 ? 168.760 -35.550 132.259 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 369  ALA G C   1 
ATOM   40179 O  O   . ALA G  1 126 ? 167.655 -35.337 132.748 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 369  ALA G O   1 
ATOM   40180 C  CB  . ALA G  1 126 ? 168.269 -34.116 130.199 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 369  ALA G CB  1 
ATOM   40181 N  N   . TRP G  1 127 ? 169.531 -36.574 132.641 1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 370  TRP G N   1 
ATOM   40182 C  CA  . TRP G  1 127 ? 169.293 -37.301 133.916 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CA  1 
ATOM   40183 C  C   . TRP G  1 127 ? 170.560 -37.308 134.850 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 370  TRP G C   1 
ATOM   40184 O  O   . TRP G  1 127 ? 170.947 -38.323 135.445 1.00 45.29  ? ? ? ? ? ? 370  TRP G O   1 
ATOM   40185 C  CB  . TRP G  1 127 ? 168.765 -38.716 133.620 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CB  1 
ATOM   40186 C  CG  . TRP G  1 127 ? 167.559 -38.714 132.690 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CG  1 
ATOM   40187 C  CD1 . TRP G  1 127 ? 166.633 -37.722 132.570 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CD1 1 
ATOM   40188 C  CD2 . TRP G  1 127 ? 167.132 -39.751 131.780 1.00 48.84  ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CD2 1 
ATOM   40189 N  NE1 . TRP G  1 127 ? 165.657 -38.063 131.656 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 370  TRP G NE1 1 
ATOM   40190 C  CE2 . TRP G  1 127 ? 165.945 -39.299 131.150 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CE2 1 
ATOM   40191 C  CE3 . TRP G  1 127 ? 167.639 -41.002 131.425 1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CE3 1 
ATOM   40192 C  CZ2 . TRP G  1 127 ? 165.279 -40.045 130.191 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CZ2 1 
ATOM   40193 C  CZ3 . TRP G  1 127 ? 166.960 -41.733 130.474 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CZ3 1 
ATOM   40194 C  CH2 . TRP G  1 127 ? 165.798 -41.254 129.871 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CH2 1 
ATOM   40195 N  N   . ASN G  1 128 ? 171.193 -36.154 134.984 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 371  ASN G N   1 
ATOM   40196 C  CA  . ASN G  1 128 ? 172.578 -36.075 135.421 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 371  ASN G CA  1 
ATOM   40197 C  C   . ASN G  1 128 ? 172.802 -34.814 136.163 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 371  ASN G C   1 
ATOM   40198 O  O   . ASN G  1 128 ? 172.029 -33.849 135.982 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 371  ASN G O   1 
ATOM   40199 C  CB  . ASN G  1 128 ? 173.466 -35.904 134.197 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 371  ASN G CB  1 
ATOM   40200 C  CG  . ASN G  1 128 ? 174.259 -37.094 133.943 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 371  ASN G CG  1 
ATOM   40201 O  OD1 . ASN G  1 128 ? 174.439 -37.893 134.848 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 371  ASN G OD1 1 
ATOM   40202 N  ND2 . ASN G  1 128 ? 174.727 -37.273 132.725 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 371  ASN G ND2 1 
ATOM   40203 N  N   . SER G  1 129 ? 173.891 -34.728 136.914 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 372  SER G N   1 
ATOM   40204 C  CA  . SER G  1 129 ? 174.252 -33.419 137.427 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 372  SER G CA  1 
ATOM   40205 C  C   . SER G  1 129 ? 174.494 -32.475 136.282 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 372  SER G C   1 
ATOM   40206 O  O   . SER G  1 129 ? 174.376 -31.247 136.459 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 372  SER G O   1 
ATOM   40207 C  CB  . SER G  1 129 ? 175.495 -33.530 138.223 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 372  SER G CB  1 
ATOM   40208 O  OG  . SER G  1 129 ? 175.370 -34.718 138.945 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 372  SER G OG  1 
ATOM   40209 N  N   . ASP G  1 130 ? 174.801 -33.055 135.112 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 373  ASP G N   1 
ATOM   40210 C  CA  . ASP G  1 130 ? 175.055 -32.284 133.905 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 373  ASP G CA  1 
ATOM   40211 C  C   . ASP G  1 130 ? 174.035 -31.193 133.591 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 373  ASP G C   1 
ATOM   40212 O  O   . ASP G  1 130 ? 174.390 -30.061 133.283 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 373  ASP G O   1 
ATOM   40213 C  CB  . ASP G  1 130 ? 175.266 -33.223 132.723 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 373  ASP G CB  1 
ATOM   40214 C  CG  . ASP G  1 130 ? 176.717 -33.680 132.627 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 373  ASP G CG  1 
ATOM   40215 O  OD1 . ASP G  1 130 ? 177.480 -33.331 133.582 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 373  ASP G OD1 1 
ATOM   40216 O  OD2 . ASP G  1 130 ? 177.092 -34.357 131.634 1.00 48.21  ? ? ? ? ? ? 373  ASP G OD2 1 
ATOM   40217 N  N   . SER G  1 131 ? 172.768 -31.530 133.686 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 374  SER G N   1 
ATOM   40218 C  CA  . SER G  1 131 ? 171.732 -30.564 133.435 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 374  SER G CA  1 
ATOM   40219 C  C   . SER G  1 131 ? 171.461 -29.652 134.638 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 374  SER G C   1 
ATOM   40220 O  O   . SER G  1 131 ? 170.550 -28.787 134.606 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 374  SER G O   1 
ATOM   40221 C  CB  . SER G  1 131 ? 170.483 -31.330 133.088 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 374  SER G CB  1 
ATOM   40222 O  OG  . SER G  1 131 ? 170.598 -32.616 133.665 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 374  SER G OG  1 
ATOM   40223 N  N   . GLU G  1 132 ? 172.254 -29.816 135.698 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 375  GLU G N   1 
ATOM   40224 C  CA  . GLU G  1 132 ? 172.097 -28.960 136.870 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 375  GLU G CA  1 
ATOM   40225 C  C   . GLU G  1 132 ? 173.107 -27.808 136.953 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 375  GLU G C   1 
ATOM   40226 O  O   . GLU G  1 132 ? 172.917 -26.891 137.758 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 375  GLU G O   1 
ATOM   40227 C  CB  . GLU G  1 132 ? 171.994 -29.800 138.148 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 375  GLU G CB  1 
ATOM   40228 C  CG  . GLU G  1 132 ? 170.820 -30.828 138.052 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 375  GLU G CG  1 
ATOM   40229 C  CD  . GLU G  1 132 ? 170.672 -31.812 139.244 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 375  GLU G CD  1 
ATOM   40230 O  OE1 . GLU G  1 132 ? 171.471 -31.759 140.228 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 375  GLU G OE1 1 
ATOM   40231 O  OE2 . GLU G  1 132 ? 169.739 -32.653 139.180 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 375  GLU G OE2 1 
ATOM   40232 N  N   . LYS G  1 133 ? 174.133 -27.822 136.092 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 376  LYS G N   1 
ATOM   40233 C  CA  . LYS G  1 133 ? 175.149 -26.750 136.027 1.00 41.74  ? ? ? ? ? ? 376  LYS G CA  1 
ATOM   40234 C  C   . LYS G  1 133 ? 174.560 -25.522 135.392 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 376  LYS G C   1 
ATOM   40235 O  O   . LYS G  1 133 ? 173.508 -25.616 134.805 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 376  LYS G O   1 
ATOM   40236 C  CB  . LYS G  1 133 ? 176.353 -27.193 135.202 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 376  LYS G CB  1 
ATOM   40237 C  CG  . LYS G  1 133 ? 176.972 -28.493 135.710 1.00 42.80  ? ? ? ? ? ? 376  LYS G CG  1 
ATOM   40238 C  CD  . LYS G  1 133 ? 178.269 -28.855 135.019 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 376  LYS G CD  1 
ATOM   40239 C  CE  . LYS G  1 133 ? 178.617 -30.350 135.283 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 376  LYS G CE  1 
ATOM   40240 N  NZ  . LYS G  1 133 ? 180.089 -30.544 134.987 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 376  LYS G NZ  1 
ATOM   40241 N  N   . PRO G  1 134 ? 175.223 -24.363 135.522 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 377  PRO G N   1 
ATOM   40242 C  CA  . PRO G  1 134 ? 176.420 -24.269 136.356 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 377  PRO G CA  1 
ATOM   40243 C  C   . PRO G  1 134 ? 176.137 -24.446 137.851 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 377  PRO G C   1 
ATOM   40244 O  O   . PRO G  1 134 ? 175.070 -24.088 138.331 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 377  PRO G O   1 
ATOM   40245 C  CB  . PRO G  1 134 ? 176.969 -22.865 136.056 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 377  PRO G CB  1 
ATOM   40246 C  CG  . PRO G  1 134 ? 175.917 -22.156 135.201 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 377  PRO G CG  1 
ATOM   40247 C  CD  . PRO G  1 134 ? 175.048 -23.204 134.618 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 377  PRO G CD  1 
ATOM   40248 N  N   . PHE G  1 135 ? 177.098 -25.009 138.574 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 378  PHE G N   1 
ATOM   40249 C  CA  . PHE G  1 135 ? 177.036 -25.030 140.028 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CA  1 
ATOM   40250 C  C   . PHE G  1 135 ? 177.278 -23.675 140.642 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 378  PHE G C   1 
ATOM   40251 O  O   . PHE G  1 135 ? 177.622 -22.715 139.925 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 378  PHE G O   1 
ATOM   40252 C  CB  . PHE G  1 135 ? 178.053 -25.985 140.560 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CB  1 
ATOM   40253 C  CG  . PHE G  1 135 ? 177.819 -27.368 140.101 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CG  1 
ATOM   40254 C  CD1 . PHE G  1 135 ? 178.873 -28.186 139.761 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CD1 1 
ATOM   40255 C  CD2 . PHE G  1 135 ? 176.520 -27.850 139.979 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CD2 1 
ATOM   40256 C  CE1 . PHE G  1 135 ? 178.637 -29.483 139.360 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CE1 1 
ATOM   40257 C  CE2 . PHE G  1 135 ? 176.281 -29.133 139.586 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CE2 1 
ATOM   40258 C  CZ  . PHE G  1 135 ? 177.338 -29.959 139.269 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CZ  1 
ATOM   40259 N  N   . ASP G  1 136 ? 177.078 -23.581 141.957 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 379  ASP G N   1 
ATOM   40260 C  CA  . ASP G  1 136 ? 177.260 -22.319 142.639 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 379  ASP G CA  1 
ATOM   40261 C  C   . ASP G  1 136 ? 177.851 -22.536 144.041 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 379  ASP G C   1 
ATOM   40262 O  O   . ASP G  1 136 ? 178.093 -23.669 144.458 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 379  ASP G O   1 
ATOM   40263 C  CB  . ASP G  1 136 ? 175.968 -21.483 142.595 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 379  ASP G CB  1 
ATOM   40264 C  CG  . ASP G  1 136 ? 174.833 -22.077 143.456 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 379  ASP G CG  1 
ATOM   40265 O  OD1 . ASP G  1 136 ? 173.897 -22.697 142.892 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 379  ASP G OD1 1 
ATOM   40266 O  OD2 . ASP G  1 136 ? 174.843 -21.902 144.716 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 379  ASP G OD2 1 
ATOM   40267 N  N   . ASP G  1 137 ? 178.133 -21.462 144.762 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 380  ASP G N   1 
ATOM   40268 C  CA  . ASP G  1 137 ? 178.807 -21.653 146.019 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 380  ASP G CA  1 
ATOM   40269 C  C   . ASP G  1 137 ? 177.929 -22.258 147.173 1.00 33.25  ? ? ? ? ? ? 380  ASP G C   1 
ATOM   40270 O  O   . ASP G  1 137 ? 178.396 -22.335 148.313 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 380  ASP G O   1 
ATOM   40271 C  CB  . ASP G  1 137 ? 179.591 -20.374 146.398 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 380  ASP G CB  1 
ATOM   40272 C  CG  . ASP G  1 137 ? 178.689 -19.172 146.715 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 380  ASP G CG  1 
ATOM   40273 O  OD1 . ASP G  1 137 ? 177.424 -19.332 146.722 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 380  ASP G OD1 1 
ATOM   40274 O  OD2 . ASP G  1 137 ? 179.254 -18.058 146.977 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 380  ASP G OD2 1 
ATOM   40275 N  N   . HIS G  1 138 ? 176.691 -22.702 146.905 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 381  HIS G N   1 
ATOM   40276 C  CA  . HIS G  1 138 ? 175.921 -23.386 147.950 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 381  HIS G CA  1 
ATOM   40277 C  C   . HIS G  1 138 ? 176.747 -24.563 148.462 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 381  HIS G C   1 
ATOM   40278 O  O   . HIS G  1 138 ? 177.481 -25.172 147.714 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 381  HIS G O   1 
ATOM   40279 C  CB  . HIS G  1 138 ? 174.578 -23.841 147.392 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 381  HIS G CB  1 
ATOM   40280 C  CG  . HIS G  1 138 ? 173.730 -24.646 148.350 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 381  HIS G CG  1 
ATOM   40281 N  ND1 . HIS G  1 138 ? 174.092 -25.899 148.815 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 381  HIS G ND1 1 
ATOM   40282 C  CD2 . HIS G  1 138 ? 172.495 -24.399 148.861 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 381  HIS G CD2 1 
ATOM   40283 C  CE1 . HIS G  1 138 ? 173.135 -26.364 149.601 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 381  HIS G CE1 1 
ATOM   40284 N  NE2 . HIS G  1 138 ? 172.156 -25.473 149.648 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 381  HIS G NE2 1 
ATOM   40285 N  N   . LEU G  1 139 ? 176.665 -24.880 149.742 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 382  LEU G N   1 
ATOM   40286 C  CA  . LEU G  1 139 ? 177.603 -25.864 150.340 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 382  LEU G CA  1 
ATOM   40287 C  C   . LEU G  1 139 ? 177.603 -27.200 149.638 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 382  LEU G C   1 
ATOM   40288 O  O   . LEU G  1 139 ? 178.511 -28.016 149.835 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 382  LEU G O   1 
ATOM   40289 C  CB  . LEU G  1 139 ? 177.313 -26.137 151.816 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 382  LEU G CB  1 
ATOM   40290 C  CG  . LEU G  1 139 ? 178.022 -25.269 152.829 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 382  LEU G CG  1 
ATOM   40291 C  CD1 . LEU G  1 139 ? 177.443 -25.451 154.210 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 382  LEU G CD1 1 
ATOM   40292 C  CD2 . LEU G  1 139 ? 179.489 -25.596 152.802 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 382  LEU G CD2 1 
ATOM   40293 N  N   . GLN G  1 140 ? 176.551 -27.444 148.866 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 383  GLN G N   1 
ATOM   40294 C  CA  . GLN G  1 140 ? 176.372 -28.728 148.207 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 383  GLN G CA  1 
ATOM   40295 C  C   . GLN G  1 140 ? 176.156 -28.460 146.760 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 383  GLN G C   1 
ATOM   40296 O  O   . GLN G  1 140 ? 175.587 -29.253 146.059 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 383  GLN G O   1 
ATOM   40297 C  CB  . GLN G  1 140 ? 175.169 -29.439 148.754 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 383  GLN G CB  1 
ATOM   40298 C  CG  . GLN G  1 140 ? 175.336 -29.803 150.172 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 383  GLN G CG  1 
ATOM   40299 C  CD  . GLN G  1 140 ? 174.060 -30.265 150.797 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 383  GLN G CD  1 
ATOM   40300 O  OE1 . GLN G  1 140 ? 173.026 -29.557 150.786 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 383  GLN G OE1 1 
ATOM   40301 N  NE2 . GLN G  1 140 ? 174.115 -31.458 151.378 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 383  GLN G NE2 1 
ATOM   40302 N  N   . LYS G  1 141 ? 176.589 -27.293 146.321 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 384  LYS G N   1 
ATOM   40303 C  CA  . LYS G  1 141 ? 176.755 -27.052 144.900 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 384  LYS G CA  1 
ATOM   40304 C  C   . LYS G  1 141 ? 175.595 -26.373 144.283 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 384  LYS G C   1 
ATOM   40305 O  O   . LYS G  1 141 ? 175.762 -25.753 143.242 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 384  LYS G O   1 
ATOM   40306 C  CB  . LYS G  1 141 ? 177.130 -28.322 144.151 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 384  LYS G CB  1 
ATOM   40307 C  CG  . LYS G  1 141 ? 178.393 -28.847 144.742 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 384  LYS G CG  1 
ATOM   40308 C  CD  . LYS G  1 141 ? 179.139 -29.731 143.842 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 384  LYS G CD  1 
ATOM   40309 C  CE  . LYS G  1 141 ? 180.563 -29.124 143.732 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 384  LYS G CE  1 
ATOM   40310 N  NZ  . LYS G  1 141 ? 181.555 -30.051 143.001 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 384  LYS G NZ  1 
ATOM   40311 N  N   . GLY G  1 142 ? 174.428 -26.454 144.904 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 385  GLY G N   1 
ATOM   40312 C  CA  . GLY G  1 142 ? 173.334 -25.672 144.369 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 385  GLY G CA  1 
ATOM   40313 C  C   . GLY G  1 142 ? 172.016 -26.038 144.974 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 385  GLY G C   1 
ATOM   40314 O  O   . GLY G  1 142 ? 171.899 -27.016 145.712 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 385  GLY G O   1 
ATOM   40315 N  N   . ALA G  1 143 ? 171.005 -25.258 144.639 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 386  ALA G N   1 
ATOM   40316 C  CA  . ALA G  1 143 ? 169.722 -25.493 145.214 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 386  ALA G CA  1 
ATOM   40317 C  C   . ALA G  1 143 ? 168.637 -25.253 144.196 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 386  ALA G C   1 
ATOM   40318 O  O   . ALA G  1 143 ? 168.836 -24.601 143.141 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 386  ALA G O   1 
ATOM   40319 C  CB  . ALA G  1 143 ? 169.533 -24.597 146.343 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 386  ALA G CB  1 
ATOM   40320 N  N   . LEU G  1 144 ? 167.471 -25.787 144.555 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 387  LEU G N   1 
ATOM   40321 C  CA  . LEU G  1 144 ? 166.235 -25.666 143.805 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 387  LEU G CA  1 
ATOM   40322 C  C   . LEU G  1 144 ? 165.222 -24.819 144.581 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 387  LEU G C   1 
ATOM   40323 O  O   . LEU G  1 144 ? 164.951 -25.118 145.728 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 387  LEU G O   1 
ATOM   40324 C  CB  . LEU G  1 144 ? 165.695 -27.083 143.555 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 387  LEU G CB  1 
ATOM   40325 C  CG  . LEU G  1 144 ? 166.571 -27.979 142.620 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 387  LEU G CG  1 
ATOM   40326 C  CD1 . LEU G  1 144 ? 166.183 -29.435 142.597 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 387  LEU G CD1 1 
ATOM   40327 C  CD2 . LEU G  1 144 ? 166.638 -27.424 141.186 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 387  LEU G CD2 1 
ATOM   40328 N  N   . LEU G  1 145 ? 164.691 -23.755 143.982 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 388  LEU G N   1 
ATOM   40329 C  CA  . LEU G  1 145 ? 163.661 -22.985 144.624 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 388  LEU G CA  1 
ATOM   40330 C  C   . LEU G  1 145 ? 162.321 -23.383 144.064 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 388  LEU G C   1 
ATOM   40331 O  O   . LEU G  1 145 ? 162.086 -23.214 142.871 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 388  LEU G O   1 
ATOM   40332 C  CB  . LEU G  1 145 ? 163.857 -21.522 144.321 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 388  LEU G CB  1 
ATOM   40333 C  CG  . LEU G  1 145 ? 162.735 -20.576 144.781 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 388  LEU G CG  1 
ATOM   40334 C  CD1 . LEU G  1 145 ? 162.648 -20.448 146.321 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 388  LEU G CD1 1 
ATOM   40335 C  CD2 . LEU G  1 145 ? 162.850 -19.222 144.089 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 388  LEU G CD2 1 
ATOM   40336 N  N   . TYR G  1 146 ? 161.423 -23.871 144.921 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 389  TYR G N   1 
ATOM   40337 C  CA  . TYR G  1 146 ? 160.062 -24.275 144.540 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CA  1 
ATOM   40338 C  C   . TYR G  1 146 ? 159.132 -23.142 144.156 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 389  TYR G C   1 
ATOM   40339 O  O   . TYR G  1 146 ? 158.935 -22.217 144.932 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 389  TYR G O   1 
ATOM   40340 C  CB  . TYR G  1 146 ? 159.402 -25.034 145.681 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CB  1 
ATOM   40341 C  CG  . TYR G  1 146 ? 160.186 -26.215 146.149 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CG  1 
ATOM   40342 C  CD1 . TYR G  1 146 ? 161.206 -26.760 145.377 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CD1 1 
ATOM   40343 C  CD2 . TYR G  1 146 ? 159.896 -26.811 147.348 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CD2 1 
ATOM   40344 C  CE1 . TYR G  1 146 ? 161.924 -27.878 145.813 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CE1 1 
ATOM   40345 C  CE2 . TYR G  1 146 ? 160.602 -27.910 147.801 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CE2 1 
ATOM   40346 C  CZ  . TYR G  1 146 ? 161.609 -28.439 147.034 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CZ  1 
ATOM   40347 O  OH  . TYR G  1 146 ? 162.285 -29.526 147.525 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 389  TYR G OH  1 
ATOM   40348 N  N   . SER G  1 147 ? 158.506 -23.265 142.985 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 390  SER G N   1 
ATOM   40349 C  CA  . SER G  1 147 ? 157.612 -22.251 142.439 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 390  SER G CA  1 
ATOM   40350 C  C   . SER G  1 147 ? 156.383 -22.103 143.256 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 390  SER G C   1 
ATOM   40351 O  O   . SER G  1 147 ? 155.798 -23.104 143.594 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 390  SER G O   1 
ATOM   40352 C  CB  . SER G  1 147 ? 157.163 -22.677 141.073 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 390  SER G CB  1 
ATOM   40353 O  OG  . SER G  1 147 ? 158.076 -22.216 140.098 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 390  SER G OG  1 
ATOM   40354 N  N   . ASN G  1 148 ? 155.965 -20.867 143.545 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 391  ASN G N   1 
ATOM   40355 C  CA  . ASN G  1 148 ? 154.774 -20.632 144.409 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 391  ASN G CA  1 
ATOM   40356 C  C   . ASN G  1 148 ? 153.459 -20.912 143.740 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 391  ASN G C   1 
ATOM   40357 O  O   . ASN G  1 148 ? 152.455 -21.161 144.380 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 391  ASN G O   1 
ATOM   40358 C  CB  . ASN G  1 148 ? 154.742 -19.208 144.941 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 391  ASN G CB  1 
ATOM   40359 C  CG  . ASN G  1 148 ? 155.505 -19.072 146.212 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 391  ASN G CG  1 
ATOM   40360 O  OD1 . ASN G  1 148 ? 156.113 -20.034 146.689 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 391  ASN G OD1 1 
ATOM   40361 N  ND2 . ASN G  1 148 ? 155.477 -17.891 146.785 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 391  ASN G ND2 1 
ATOM   40362 N  N   . ASN G  1 149 ? 153.480 -20.865 142.423 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 392  ASN G N   1 
ATOM   40363 C  CA  . ASN G  1 149 ? 152.261 -20.972 141.700 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 392  ASN G CA  1 
ATOM   40364 C  C   . ASN G  1 149 ? 152.514 -21.759 140.478 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 392  ASN G C   1 
ATOM   40365 O  O   . ASN G  1 149 ? 152.854 -21.181 139.448 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 392  ASN G O   1 
ATOM   40366 C  CB  . ASN G  1 149 ? 151.775 -19.586 141.301 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 392  ASN G CB  1 
ATOM   40367 C  CG  . ASN G  1 149 ? 151.058 -18.881 142.436 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 392  ASN G CG  1 
ATOM   40368 O  OD1 . ASN G  1 149 ? 151.660 -18.108 143.207 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 392  ASN G OD1 1 
ATOM   40369 N  ND2 . ASN G  1 149 ? 149.759 -19.159 142.557 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 392  ASN G ND2 1 
ATOM   40370 N  N   . SER G  1 150 ? 152.334 -23.071 140.560 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 393  SER G N   1 
ATOM   40371 C  CA  . SER G  1 150 ? 152.254 -23.841 139.337 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 393  SER G CA  1 
ATOM   40372 C  C   . SER G  1 150 ? 150.982 -24.666 139.217 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 393  SER G C   1 
ATOM   40373 O  O   . SER G  1 150 ? 150.690 -25.432 140.108 1.00 41.50  ? ? ? ? ? ? 393  SER G O   1 
ATOM   40374 C  CB  . SER G  1 150 ? 153.463 -24.742 139.244 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 393  SER G CB  1 
ATOM   40375 O  OG  . SER G  1 150 ? 153.662 -25.087 137.886 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 393  SER G OG  1 
ATOM   40376 N  N   . LYS G  1 151 ? 150.226 -24.528 138.131 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 394  LYS G N   1 
ATOM   40377 C  CA  . LYS G  1 151 ? 149.197 -25.552 137.818 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 394  LYS G CA  1 
ATOM   40378 C  C   . LYS G  1 151 ? 149.757 -26.965 137.924 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 394  LYS G C   1 
ATOM   40379 O  O   . LYS G  1 151 ? 149.069 -27.898 138.399 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 394  LYS G O   1 
ATOM   40380 C  CB  . LYS G  1 151 ? 148.671 -25.448 136.369 1.00 45.30  ? ? ? ? ? ? 394  LYS G CB  1 
ATOM   40381 C  CG  . LYS G  1 151 ? 147.404 -24.585 136.176 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 394  LYS G CG  1 
ATOM   40382 C  CD  . LYS G  1 151 ? 147.783 -23.067 136.164 1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 394  LYS G CD  1 
ATOM   40383 C  CE  . LYS G  1 151 ? 146.734 -22.188 135.392 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 394  LYS G CE  1 
ATOM   40384 N  NZ  . LYS G  1 151 ? 147.391 -20.838 135.093 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 394  LYS G NZ  1 
ATOM   40385 N  N   . LEU G  1 152 ? 150.984 -27.143 137.430 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 395  LEU G N   1 
ATOM   40386 C  CA  . LEU G  1 152 ? 151.524 -28.500 137.275 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 395  LEU G CA  1 
ATOM   40387 C  C   . LEU G  1 152 ? 151.651 -29.243 138.605 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 395  LEU G C   1 
ATOM   40388 O  O   . LEU G  1 152 ? 151.474 -30.446 138.662 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 395  LEU G O   1 
ATOM   40389 C  CB  . LEU G  1 152 ? 152.854 -28.483 136.490 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 395  LEU G CB  1 
ATOM   40390 C  CG  . LEU G  1 152 ? 152.744 -28.060 135.009 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 395  LEU G CG  1 
ATOM   40391 C  CD1 . LEU G  1 152 ? 154.130 -28.014 134.300 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 395  LEU G CD1 1 
ATOM   40392 C  CD2 . LEU G  1 152 ? 151.755 -28.940 134.292 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 395  LEU G CD2 1 
ATOM   40393 N  N   . THR G  1 153 ? 151.959 -28.502 139.661 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 396  THR G N   1 
ATOM   40394 C  CA  . THR G  1 153 ? 152.226 -29.080 140.981 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 396  THR G CA  1 
ATOM   40395 C  C   . THR G  1 153 ? 151.617 -28.183 142.070 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 396  THR G C   1 
ATOM   40396 O  O   . THR G  1 153 ? 152.328 -27.747 142.996 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 396  THR G O   1 
ATOM   40397 C  CB  . THR G  1 153 ? 153.770 -29.205 141.296 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 396  THR G CB  1 
ATOM   40398 O  OG1 . THR G  1 153 ? 154.495 -28.106 140.727 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 396  THR G OG1 1 
ATOM   40399 C  CG2 . THR G  1 153 ? 154.334 -30.464 140.757 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 396  THR G CG2 1 
ATOM   40400 N  N   . SER G  1 154 ? 150.314 -27.918 141.969 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 397  SER G N   1 
ATOM   40401 C  CA  . SER G  1 154 ? 149.679 -26.948 142.832 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 397  SER G CA  1 
ATOM   40402 C  C   . SER G  1 154 ? 149.693 -27.485 144.259 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 397  SER G C   1 
ATOM   40403 O  O   . SER G  1 154 ? 149.727 -26.691 145.229 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 397  SER G O   1 
ATOM   40404 C  CB  . SER G  1 154 ? 148.280 -26.621 142.363 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 397  SER G CB  1 
ATOM   40405 O  OG  . SER G  1 154 ? 147.494 -27.756 142.564 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 397  SER G OG  1 
ATOM   40406 N  N   . GLN G  1 155 ? 149.748 -28.809 144.422 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 398  GLN G N   1 
ATOM   40407 C  CA  . GLN G  1 155 ? 149.884 -29.346 145.804 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 398  GLN G CA  1 
ATOM   40408 C  C   . GLN G  1 155 ? 151.149 -28.813 146.514 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 398  GLN G C   1 
ATOM   40409 O  O   . GLN G  1 155 ? 151.258 -28.893 147.743 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 398  GLN G O   1 
ATOM   40410 C  CB  . GLN G  1 155 ? 149.765 -30.897 145.879 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 398  GLN G CB  1 
ATOM   40411 C  CG  . GLN G  1 155 ? 151.077 -31.634 145.923 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 398  GLN G CG  1 
ATOM   40412 C  CD  . GLN G  1 155 ? 151.849 -31.542 144.589 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 398  GLN G CD  1 
ATOM   40413 O  OE1 . GLN G  1 155 ? 151.271 -31.197 143.534 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 398  GLN G OE1 1 
ATOM   40414 N  NE2 . GLN G  1 155 ? 153.152 -31.872 144.630 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 398  GLN G NE2 1 
ATOM   40415 N  N   . ALA G  1 156 ? 152.072 -28.253 145.719 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 399  ALA G N   1 
ATOM   40416 C  CA  . ALA G  1 156 ? 153.327 -27.635 146.208 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 399  ALA G CA  1 
ATOM   40417 C  C   . ALA G  1 156 ? 153.325 -26.088 146.170 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 399  ALA G C   1 
ATOM   40418 O  O   . ALA G  1 156 ? 154.326 -25.434 146.540 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 399  ALA G O   1 
ATOM   40419 C  CB  . ALA G  1 156 ? 154.550 -28.194 145.449 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 399  ALA G CB  1 
ATOM   40420 N  N   . ASN G  1 157 ? 152.205 -25.501 145.766 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 400  ASN G N   1 
ATOM   40421 C  CA  . ASN G  1 157 ? 152.054 -24.060 145.884 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 400  ASN G CA  1 
ATOM   40422 C  C   . ASN G  1 157 ? 152.223 -23.467 147.303 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 400  ASN G C   1 
ATOM   40423 O  O   . ASN G  1 157 ? 152.085 -24.164 148.316 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 400  ASN G O   1 
ATOM   40424 C  CB  . ASN G  1 157 ? 150.739 -23.668 145.258 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 400  ASN G CB  1 
ATOM   40425 C  CG  . ASN G  1 157 ? 150.795 -23.802 143.794 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 400  ASN G CG  1 
ATOM   40426 O  OD1 . ASN G  1 157 ? 151.854 -24.069 143.258 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 400  ASN G OD1 1 
ATOM   40427 N  ND2 . ASN G  1 157 ? 149.687 -23.622 143.127 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 400  ASN G ND2 1 
ATOM   40428 N  N   . SER G  1 158 ? 152.572 -22.192 147.374 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 401  SER G N   1 
ATOM   40429 C  CA  . SER G  1 158 ? 152.700 -21.512 148.663 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 401  SER G CA  1 
ATOM   40430 C  C   . SER G  1 158 ? 152.436 -20.048 148.485 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 401  SER G C   1 
ATOM   40431 O  O   . SER G  1 158 ? 152.666 -19.510 147.426 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 401  SER G O   1 
ATOM   40432 C  CB  . SER G  1 158 ? 154.106 -21.656 149.253 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 401  SER G CB  1 
ATOM   40433 O  OG  . SER G  1 158 ? 154.289 -20.774 150.376 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 401  SER G OG  1 
ATOM   40434 N  N   . ASN G  1 159 ? 151.966 -19.381 149.520 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 402  ASN G N   1 
ATOM   40435 C  CA  . ASN G  1 159 ? 151.898 -17.944 149.410 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 402  ASN G CA  1 
ATOM   40436 C  C   . ASN G  1 159 ? 153.040 -17.310 150.110 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 402  ASN G C   1 
ATOM   40437 O  O   . ASN G  1 159 ? 153.032 -16.125 150.324 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 402  ASN G O   1 
ATOM   40438 C  CB  . ASN G  1 159 ? 150.631 -17.408 150.004 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 402  ASN G CB  1 
ATOM   40439 C  CG  . ASN G  1 159 ? 149.460 -17.691 149.153 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 402  ASN G CG  1 
ATOM   40440 O  OD1 . ASN G  1 159 ? 149.518 -17.550 147.948 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 402  ASN G OD1 1 
ATOM   40441 N  ND2 . ASN G  1 159 ? 148.368 -18.085 149.775 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 402  ASN G ND2 1 
ATOM   40442 N  N   . TYR G  1 160 ? 154.025 -18.109 150.470 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 403  TYR G N   1 
ATOM   40443 C  CA  . TYR G  1 160 ? 155.057 -17.596 151.299 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CA  1 
ATOM   40444 C  C   . TYR G  1 160 ? 156.398 -17.702 150.656 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 403  TYR G C   1 
ATOM   40445 O  O   . TYR G  1 160 ? 156.662 -17.020 149.666 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 403  TYR G O   1 
ATOM   40446 C  CB  . TYR G  1 160 ? 154.954 -18.224 152.687 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CB  1 
ATOM   40447 C  CG  . TYR G  1 160 ? 153.681 -17.695 153.305 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CG  1 
ATOM   40448 C  CD1 . TYR G  1 160 ? 153.654 -16.425 153.863 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CD1 1 
ATOM   40449 C  CD2 . TYR G  1 160 ? 152.474 -18.420 153.232 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CD2 1 
ATOM   40450 C  CE1 . TYR G  1 160 ? 152.489 -15.896 154.380 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CE1 1 
ATOM   40451 C  CE2 . TYR G  1 160 ? 151.294 -17.898 153.745 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CE2 1 
ATOM   40452 C  CZ  . TYR G  1 160 ? 151.314 -16.617 154.320 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CZ  1 
ATOM   40453 O  OH  . TYR G  1 160 ? 150.186 -16.043 154.861 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 403  TYR G OH  1 
ATOM   40454 N  N   . ARG G  1 161 ? 157.237 -18.554 151.223 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 404  ARG G N   1 
ATOM   40455 C  CA  . ARG G  1 161 ? 158.584 -18.727 150.732 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 404  ARG G CA  1 
ATOM   40456 C  C   . ARG G  1 161 ? 159.218 -17.376 150.565 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 404  ARG G C   1 
ATOM   40457 O  O   . ARG G  1 161 ? 159.945 -17.181 149.591 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 404  ARG G O   1 
ATOM   40458 C  CB  . ARG G  1 161 ? 158.620 -19.483 149.392 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 404  ARG G CB  1 
ATOM   40459 C  CG  . ARG G  1 161 ? 158.181 -20.930 149.506 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 404  ARG G CG  1 
ATOM   40460 C  CD  . ARG G  1 161 ? 158.479 -21.780 148.287 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 404  ARG G CD  1 
ATOM   40461 N  NE  . ARG G  1 161 ? 157.974 -23.152 148.439 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 404  ARG G NE  1 
ATOM   40462 C  CZ  . ARG G  1 161 ? 156.926 -23.669 147.778 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 404  ARG G CZ  1 
ATOM   40463 N  NH1 . ARG G  1 161 ? 156.268 -22.924 146.889 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 404  ARG G NH1 1 
ATOM   40464 N  NH2 . ARG G  1 161 ? 156.533 -24.929 148.008 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 404  ARG G NH2 1 
ATOM   40465 N  N   . ILE G  1 162 ? 158.940 -16.445 151.486 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 405  ILE G N   1 
ATOM   40466 C  CA  . ILE G  1 162 ? 159.608 -15.139 151.485 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 405  ILE G CA  1 
ATOM   40467 C  C   . ILE G  1 162 ? 161.024 -15.460 151.919 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 405  ILE G C   1 
ATOM   40468 O  O   . ILE G  1 162 ? 161.179 -16.070 152.976 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 405  ILE G O   1 
ATOM   40469 C  CB  . ILE G  1 162 ? 158.943 -14.218 152.501 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 405  ILE G CB  1 
ATOM   40470 C  CG1 . ILE G  1 162 ? 157.431 -14.412 152.437 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 405  ILE G CG1 1 
ATOM   40471 C  CG2 . ILE G  1 162 ? 159.333 -12.791 152.242 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 405  ILE G CG2 1 
ATOM   40472 C  CD1 . ILE G  1 162 ? 156.648 -13.540 153.332 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 405  ILE G CD1 1 
ATOM   40473 N  N   . LEU G  1 163 ? 162.055 -15.123 151.126 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 406  LEU G N   1 
ATOM   40474 C  CA  . LEU G  1 163 ? 163.449 -15.598 151.447 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 406  LEU G CA  1 
ATOM   40475 C  C   . LEU G  1 163 ? 164.352 -14.590 152.143 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 406  LEU G C   1 
ATOM   40476 O  O   . LEU G  1 163 ? 164.132 -13.409 152.031 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 406  LEU G O   1 
ATOM   40477 C  CB  . LEU G  1 163 ? 164.157 -16.071 150.185 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 406  LEU G CB  1 
ATOM   40478 C  CG  . LEU G  1 163 ? 163.334 -16.976 149.255 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 406  LEU G CG  1 
ATOM   40479 C  CD1 . LEU G  1 163 ? 164.000 -17.196 147.902 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 406  LEU G CD1 1 
ATOM   40480 C  CD2 . LEU G  1 163 ? 163.020 -18.302 149.976 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 406  LEU G CD2 1 
ATOM   40481 N  N   . ASN G  1 164 ? 165.361 -15.059 152.860 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 407  ASN G N   1 
ATOM   40482 C  CA  . ASN G  1 164 ? 166.452 -14.195 153.372 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 407  ASN G CA  1 
ATOM   40483 C  C   . ASN G  1 164 ? 166.068 -13.145 154.382 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 407  ASN G C   1 
ATOM   40484 O  O   . ASN G  1 164 ? 166.706 -12.086 154.439 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 407  ASN G O   1 
ATOM   40485 C  CB  . ASN G  1 164 ? 167.109 -13.425 152.240 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 407  ASN G CB  1 
ATOM   40486 C  CG  . ASN G  1 164 ? 167.739 -14.323 151.197 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 407  ASN G CG  1 
ATOM   40487 O  OD1 . ASN G  1 164 ? 167.499 -14.146 150.016 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 407  ASN G OD1 1 
ATOM   40488 N  ND2 . ASN G  1 164 ? 168.562 -15.279 151.627 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 407  ASN G ND2 1 
ATOM   40489 N  N   . ARG G  1 165 ? 165.006 -13.401 155.144 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 408  ARG G N   1 
ATOM   40490 C  CA  . ARG G  1 165 ? 164.539 -12.446 156.144 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 408  ARG G CA  1 
ATOM   40491 C  C   . ARG G  1 165 ? 165.300 -12.665 157.459 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 408  ARG G C   1 
ATOM   40492 O  O   . ARG G  1 165 ? 164.759 -13.074 158.497 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 408  ARG G O   1 
ATOM   40493 C  CB  . ARG G  1 165 ? 163.035 -12.579 156.322 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 408  ARG G CB  1 
ATOM   40494 C  CG  . ARG G  1 165 ? 162.244 -12.255 155.124 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 408  ARG G CG  1 
ATOM   40495 C  CD  . ARG G  1 165 ? 162.662 -10.944 154.581 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 408  ARG G CD  1 
ATOM   40496 N  NE  . ARG G  1 165 ? 161.872 -10.595 153.397 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 408  ARG G NE  1 
ATOM   40497 C  CZ  . ARG G  1 165 ? 160.697 -9.984  153.457 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 408  ARG G CZ  1 
ATOM   40498 N  NH1 . ARG G  1 165 ? 160.159 -9.628  154.622 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 408  ARG G NH1 1 
ATOM   40499 N  NH2 . ARG G  1 165 ? 160.059 -9.719  152.356 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 408  ARG G NH2 1 
ATOM   40500 N  N   . THR G  1 166 ? 166.591 -12.412 157.370 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 409  THR G N   1 
ATOM   40501 C  CA  . THR G  1 166 ? 167.515 -12.427 158.495 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 409  THR G CA  1 
ATOM   40502 C  C   . THR G  1 166 ? 167.211 -11.311 159.501 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 409  THR G C   1 
ATOM   40503 O  O   . THR G  1 166 ? 166.406 -10.419 159.249 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 409  THR G O   1 
ATOM   40504 C  CB  . THR G  1 166 ? 168.917 -12.185 157.948 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 409  THR G CB  1 
ATOM   40505 O  OG1 . THR G  1 166 ? 168.917 -10.951 157.224 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 409  THR G OG1 1 
ATOM   40506 C  CG2 . THR G  1 166 ? 169.341 -13.271 156.958 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 409  THR G CG2 1 
ATOM   40507 N  N   . PRO G  1 167 ? 167.844 -11.340 160.658 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 410  PRO G N   1 
ATOM   40508 C  CA  . PRO G  1 167 ? 167.576 -10.191 161.461 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 410  PRO G CA  1 
ATOM   40509 C  C   . PRO G  1 167 ? 167.833 -8.899  160.713 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 410  PRO G C   1 
ATOM   40510 O  O   . PRO G  1 167 ? 167.046 -7.992  160.812 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 410  PRO G O   1 
ATOM   40511 C  CB  . PRO G  1 167 ? 168.538 -10.363 162.627 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 410  PRO G CB  1 
ATOM   40512 C  CG  . PRO G  1 167 ? 168.522 -11.789 162.835 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 410  PRO G CG  1 
ATOM   40513 C  CD  . PRO G  1 167 ? 168.425 -12.420 161.460 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 410  PRO G CD  1 
ATOM   40514 N  N   . THR G  1 168 ? 168.914 -8.798  159.975 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 411  THR G N   1 
ATOM   40515 C  CA  . THR G  1 168 ? 169.228 -7.566  159.287 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 411  THR G CA  1 
ATOM   40516 C  C   . THR G  1 168 ? 168.173 -7.222  158.264 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 411  THR G C   1 
ATOM   40517 O  O   . THR G  1 168 ? 167.851 -6.055  158.027 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 411  THR G O   1 
ATOM   40518 C  CB  . THR G  1 168 ? 170.519 -7.744  158.502 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 411  THR G CB  1 
ATOM   40519 O  OG1 . THR G  1 168 ? 171.517 -8.208  159.390 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 411  THR G OG1 1 
ATOM   40520 C  CG2 . THR G  1 168 ? 170.989 -6.462  157.864 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 411  THR G CG2 1 
ATOM   40521 N  N   . ASN G  1 169 ? 167.655 -8.244  157.610 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 412  ASN G N   1 
ATOM   40522 C  CA  . ASN G  1 169 ? 166.818 -8.012  156.467 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 412  ASN G CA  1 
ATOM   40523 C  C   . ASN G  1 169 ? 165.375 -8.460  156.703 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 412  ASN G C   1 
ATOM   40524 O  O   . ASN G  1 169 ? 164.624 -8.647  155.761 1.00 27.92  ? ? ? ? ? ? 412  ASN G O   1 
ATOM   40525 C  CB  . ASN G  1 169 ? 167.444 -8.731  155.281 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 412  ASN G CB  1 
ATOM   40526 C  CG  . ASN G  1 169 ? 166.729 -8.448  153.936 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 412  ASN G CG  1 
ATOM   40527 O  OD1 . ASN G  1 169 ? 166.475 -7.286  153.529 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 412  ASN G OD1 1 
ATOM   40528 N  ND2 . ASN G  1 169 ? 166.455 -9.532  153.214 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 412  ASN G ND2 1 
ATOM   40529 N  N   . GLN G  1 170 ? 164.976 -8.619  157.956 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 413  GLN G N   1 
ATOM   40530 C  CA  . GLN G  1 170 ? 163.683 -9.192  158.249 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 413  GLN G CA  1 
ATOM   40531 C  C   . GLN G  1 170 ? 162.481 -8.546  157.553 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 413  GLN G C   1 
ATOM   40532 O  O   . GLN G  1 170 ? 161.479 -9.163  157.349 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 413  GLN G O   1 
ATOM   40533 C  CB  . GLN G  1 170 ? 163.495 -9.236  159.731 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 413  GLN G CB  1 
ATOM   40534 C  CG  . GLN G  1 170 ? 162.224 -9.779  160.139 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 413  GLN G CG  1 
ATOM   40535 C  CD  . GLN G  1 170 ? 162.146 -9.847  161.630 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 413  GLN G CD  1 
ATOM   40536 O  OE1 . GLN G  1 170 ? 162.587 -8.922  162.351 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 413  GLN G OE1 1 
ATOM   40537 N  NE2 . GLN G  1 170 ? 161.604 -10.943 162.129 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 413  GLN G NE2 1 
ATOM   40538 N  N   . THR G  1 171 ? 162.565 -7.307  157.146 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 414  THR G N   1 
ATOM   40539 C  CA  . THR G  1 171 ? 161.370 -6.706  156.588 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 414  THR G CA  1 
ATOM   40540 C  C   . THR G  1 171 ? 161.520 -6.680  155.118 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 414  THR G C   1 
ATOM   40541 O  O   . THR G  1 171 ? 160.783 -5.992  154.457 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 414  THR G O   1 
ATOM   40542 C  CB  . THR G  1 171 ? 161.257 -5.235  156.977 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 414  THR G CB  1 
ATOM   40543 O  OG1 . THR G  1 171 ? 162.443 -4.587  156.558 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 414  THR G OG1 1 
ATOM   40544 C  CG2 . THR G  1 171 ? 161.162 -5.056  158.456 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 414  THR G CG2 1 
ATOM   40545 N  N   . GLY G  1 172 ? 162.535 -7.378  154.621 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 415  GLY G N   1 
ATOM   40546 C  CA  . GLY G  1 172 ? 162.864 -7.400  153.210 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 415  GLY G CA  1 
ATOM   40547 C  C   . GLY G  1 172 ? 163.570 -6.150  152.727 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 415  GLY G C   1 
ATOM   40548 O  O   . GLY G  1 172 ? 163.650 -5.939  151.553 1.00 30.71  ? ? ? ? ? ? 415  GLY G O   1 
ATOM   40549 N  N   . LYS G  1 173 ? 164.049 -5.300  153.624 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 416  LYS G N   1 
ATOM   40550 C  CA  . LYS G  1 173 ? 164.885 -4.165  153.277 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 416  LYS G CA  1 
ATOM   40551 C  C   . LYS G  1 173 ? 165.929 -4.145  154.376 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 416  LYS G C   1 
ATOM   40552 O  O   . LYS G  1 173 ? 165.653 -4.592  155.503 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 416  LYS G O   1 
ATOM   40553 C  CB  . LYS G  1 173 ? 164.071 -2.898  153.334 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 416  LYS G CB  1 
ATOM   40554 C  CG  . LYS G  1 173 ? 164.878 -1.598  153.389 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 416  LYS G CG  1 
ATOM   40555 C  CD  . LYS G  1 173 ? 163.922 -0.377  153.351 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 416  LYS G CD  1 
ATOM   40556 C  CE  . LYS G  1 173 ? 164.331 0.687   152.333 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 416  LYS G CE  1 
ATOM   40557 N  NZ  . LYS G  1 173 ? 165.535 1.368   152.910 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 416  LYS G NZ  1 
ATOM   40558 N  N   . LYS G  1 174 ? 167.132 -3.673  154.102 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G N   1 
ATOM   40559 C  CA  . LYS G  1 174 ? 168.126 -3.737  155.136 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G CA  1 
ATOM   40560 C  C   . LYS G  1 174 ? 167.736 -2.736  156.227 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G C   1 
ATOM   40561 O  O   . LYS G  1 174 ? 167.420 -1.596  155.947 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G O   1 
ATOM   40562 C  CB  . LYS G  1 174 ? 169.500 -3.472  154.522 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G CB  1 
ATOM   40563 C  CG  . LYS G  1 174 ? 170.715 -3.543  155.438 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G CG  1 
ATOM   40564 C  CD  . LYS G  1 174 ? 171.930 -3.255  154.571 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G CD  1 
ATOM   40565 C  CE  . LYS G  1 174 ? 173.114 -2.758  155.374 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G CE  1 
ATOM   40566 N  NZ  . LYS G  1 174 ? 173.327 -3.676  156.495 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G NZ  1 
ATOM   40567 N  N   . ASP G  1 175 ? 167.723 -3.182  157.470 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 418  ASP G N   1 
ATOM   40568 C  CA  . ASP G  1 175 ? 167.456 -2.313  158.598 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 418  ASP G CA  1 
ATOM   40569 C  C   . ASP G  1 175 ? 168.479 -1.185  158.723 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 418  ASP G C   1 
ATOM   40570 O  O   . ASP G  1 175 ? 169.688 -1.463  158.829 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 418  ASP G O   1 
ATOM   40571 C  CB  . ASP G  1 175 ? 167.538 -3.158  159.861 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 418  ASP G CB  1 
ATOM   40572 C  CG  . ASP G  1 175 ? 166.707 -2.584  161.011 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 418  ASP G CG  1 
ATOM   40573 O  OD1 . ASP G  1 175 ? 166.813 -1.342  161.270 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 418  ASP G OD1 1 
ATOM   40574 O  OD2 . ASP G  1 175 ? 165.961 -3.386  161.646 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 418  ASP G OD2 1 
ATOM   40575 N  N   . PRO G  1 176 ? 168.022 0.087   158.722 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 419  PRO G N   1 
ATOM   40576 C  CA  . PRO G  1 176 ? 168.873 1.270   158.909 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 419  PRO G CA  1 
ATOM   40577 C  C   . PRO G  1 176 ? 169.480 1.433   160.332 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 419  PRO G C   1 
ATOM   40578 O  O   . PRO G  1 176 ? 170.357 2.225   160.534 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 419  PRO G O   1 
ATOM   40579 C  CB  . PRO G  1 176 ? 167.922 2.429   158.610 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 419  PRO G CB  1 
ATOM   40580 C  CG  . PRO G  1 176 ? 166.620 1.897   158.815 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 419  PRO G CG  1 
ATOM   40581 C  CD  . PRO G  1 176 ? 166.634 0.472   158.472 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 419  PRO G CD  1 
ATOM   40582 N  N   . ARG G  1 177 ? 169.028 0.679   161.312 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G N   1 
ATOM   40583 C  CA  . ARG G  1 177 ? 169.584 0.818   162.640 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G CA  1 
ATOM   40584 C  C   . ARG G  1 177 ? 170.900 0.123   162.802 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G C   1 
ATOM   40585 O  O   . ARG G  1 177 ? 171.678 0.506   163.646 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G O   1 
ATOM   40586 C  CB  . ARG G  1 177 ? 168.634 0.234   163.649 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G CB  1 
ATOM   40587 C  CG  . ARG G  1 177 ? 167.464 1.085   163.789 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G CG  1 
ATOM   40588 C  CD  . ARG G  1 177 ? 166.581 0.439   164.739 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G CD  1 
ATOM   40589 N  NE  . ARG G  1 177 ? 166.136 -0.788  164.142 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G NE  1 
ATOM   40590 C  CZ  . ARG G  1 177 ? 165.363 -1.644  164.750 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G CZ  1 
ATOM   40591 N  NH1 . ARG G  1 177 ? 164.970 -1.427  165.970 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G NH1 1 
ATOM   40592 N  NH2 . ARG G  1 177 ? 165.017 -2.716  164.137 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G NH2 1 
ATOM   40593 N  N   . TYR G  1 178 ? 171.133 -0.924  162.024 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G N   1 
ATOM   40594 C  CA  . TYR G  1 178 ? 172.330 -1.736  162.186 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CA  1 
ATOM   40595 C  C   . TYR G  1 178 ? 173.242 -1.597  160.994 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G C   1 
ATOM   40596 O  O   . TYR G  1 178 ? 172.842 -1.832  159.847 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G O   1 
ATOM   40597 C  CB  . TYR G  1 178 ? 171.965 -3.177  162.423 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CB  1 
ATOM   40598 C  CG  . TYR G  1 178 ? 170.835 -3.231  163.396 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CG  1 
ATOM   40599 C  CD1 . TYR G  1 178 ? 170.964 -2.654  164.657 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CD1 1 
ATOM   40600 C  CD2 . TYR G  1 178 ? 169.621 -3.833  163.056 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CD2 1 
ATOM   40601 C  CE1 . TYR G  1 178 ? 169.924 -2.685  165.545 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CE1 1 
ATOM   40602 C  CE2 . TYR G  1 178 ? 168.586 -3.867  163.942 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CE2 1 
ATOM   40603 C  CZ  . TYR G  1 178 ? 168.735 -3.276  165.186 1.00 25.11  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CZ  1 
ATOM   40604 O  OH  . TYR G  1 178 ? 167.706 -3.323  166.094 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G OH  1 
ATOM   40605 N  N   . THR G  1 179 ? 174.488 -1.270  161.295 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 422  THR G N   1 
ATOM   40606 C  CA  . THR G  1 179 ? 175.342 -0.646  160.367 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 422  THR G CA  1 
ATOM   40607 C  C   . THR G  1 179 ? 176.693 -1.399  160.257 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 422  THR G C   1 
ATOM   40608 O  O   . THR G  1 179 ? 177.375 -1.288  159.247 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 422  THR G O   1 
ATOM   40609 C  CB  . THR G  1 179 ? 175.503 0.789   160.853 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 422  THR G CB  1 
ATOM   40610 O  OG1 . THR G  1 179 ? 175.056 1.657   159.835 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 422  THR G OG1 1 
ATOM   40611 C  CG2 . THR G  1 179 ? 176.975 1.164   161.228 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 422  THR G CG2 1 
ATOM   40612 N  N   . ALA G  1 180 ? 177.061 -2.186  161.274 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 423  ALA G N   1 
ATOM   40613 C  CA  . ALA G  1 180 ? 178.373 -2.819  161.362 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 423  ALA G CA  1 
ATOM   40614 C  C   . ALA G  1 180 ? 178.575 -3.911  160.318 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 423  ALA G C   1 
ATOM   40615 O  O   . ALA G  1 180 ? 179.679 -4.235  159.949 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 423  ALA G O   1 
ATOM   40616 C  CB  . ALA G  1 180 ? 178.524 -3.402  162.750 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 423  ALA G CB  1 
ATOM   40617 N  N   . ASP G  1 181 ? 177.493 -4.520  159.872 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G N   1 
ATOM   40618 C  CA  . ASP G  1 181 ? 177.586 -5.491  158.821 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G CA  1 
ATOM   40619 C  C   . ASP G  1 181 ? 176.814 -4.865  157.725 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G C   1 
ATOM   40620 O  O   . ASP G  1 181 ? 175.640 -4.585  157.949 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G O   1 
ATOM   40621 C  CB  . ASP G  1 181 ? 176.879 -6.780  159.231 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G CB  1 
ATOM   40622 C  CG  . ASP G  1 181 ? 176.793 -7.791  158.106 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G CG  1 
ATOM   40623 O  OD1 . ASP G  1 181 ? 177.072 -7.400  156.982 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G OD1 1 
ATOM   40624 O  OD2 . ASP G  1 181 ? 176.441 -8.963  158.320 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G OD2 1 
ATOM   40625 N  N   . ARG G  1 182 ? 177.459 -4.627  156.568 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G N   1 
ATOM   40626 C  CA  . ARG G  1 182 ? 176.850 -3.878  155.454 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G CA  1 
ATOM   40627 C  C   . ARG G  1 182 ? 176.182 -4.698  154.372 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G C   1 
ATOM   40628 O  O   . ARG G  1 182 ? 175.679 -4.150  153.410 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G O   1 
ATOM   40629 C  CB  . ARG G  1 182 ? 177.866 -2.980  154.789 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G CB  1 
ATOM   40630 C  CG  . ARG G  1 182 ? 179.161 -3.615  154.651 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G CG  1 
ATOM   40631 C  CD  . ARG G  1 182 ? 180.171 -2.704  153.981 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G CD  1 
ATOM   40632 N  NE  . ARG G  1 182 ? 180.900 -3.558  153.004 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G NE  1 
ATOM   40633 C  CZ  . ARG G  1 182 ? 182.134 -4.077  153.175 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G CZ  1 
ATOM   40634 N  NH1 . ARG G  1 182 ? 182.844 -3.814  154.302 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G NH1 1 
ATOM   40635 N  NH2 . ARG G  1 182 ? 182.669 -4.826  152.181 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G NH2 1 
ATOM   40636 N  N   . THR G  1 183 ? 176.181 -6.012  154.527 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 426  THR G N   1 
ATOM   40637 C  CA  . THR G  1 183 ? 175.415 -6.912  153.663 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 426  THR G CA  1 
ATOM   40638 C  C   . THR G  1 183 ? 174.031 -7.099  154.256 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 426  THR G C   1 
ATOM   40639 O  O   . THR G  1 183 ? 173.612 -6.350  155.149 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 426  THR G O   1 
ATOM   40640 C  CB  . THR G  1 183 ? 175.980 -8.280  153.678 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 426  THR G CB  1 
ATOM   40641 O  OG1 . THR G  1 183 ? 175.663 -8.872  154.943 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 426  THR G OG1 1 
ATOM   40642 C  CG2 . THR G  1 183 ? 177.490 -8.233  153.503 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 426  THR G CG2 1 
ATOM   40643 N  N   . ILE G  1 184 ? 173.306 -8.089  153.754 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 427  ILE G N   1 
ATOM   40644 C  CA  . ILE G  1 184 ? 171.940 -8.273  154.231 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 427  ILE G CA  1 
ATOM   40645 C  C   . ILE G  1 184 ? 171.916 -9.277  155.378 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 427  ILE G C   1 
ATOM   40646 O  O   . ILE G  1 184 ? 170.871 -9.666  155.885 1.00 27.35  ? ? ? ? ? ? 427  ILE G O   1 
ATOM   40647 C  CB  . ILE G  1 184 ? 170.953 -8.663  153.131 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 427  ILE G CB  1 
ATOM   40648 C  CG1 . ILE G  1 184 ? 171.144 -10.137 152.738 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 427  ILE G CG1 1 
ATOM   40649 C  CG2 . ILE G  1 184 ? 171.051 -7.711  151.987 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 427  ILE G CG2 1 
ATOM   40650 C  CD1 . ILE G  1 184 ? 170.118 -10.649 151.733 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 427  ILE G CD1 1 
ATOM   40651 N  N   . GLY G  1 185 ? 173.095 -9.672  155.799 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 428  GLY G N   1 
ATOM   40652 C  CA  . GLY G  1 185 ? 173.212 -10.318 157.070 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 428  GLY G CA  1 
ATOM   40653 C  C   . GLY G  1 185 ? 172.880 -11.771 157.130 1.00 26.74  ? ? ? ? ? ? 428  GLY G C   1 
ATOM   40654 O  O   . GLY G  1 185 ? 172.404 -12.217 158.138 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 428  GLY G O   1 
ATOM   40655 N  N   . GLY G  1 186 ? 173.180 -12.515 156.071 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 429  GLY G N   1 
ATOM   40656 C  CA  . GLY G  1 186 ? 172.888 -13.946 155.988 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 429  GLY G CA  1 
ATOM   40657 C  C   . GLY G  1 186 ? 172.296 -14.277 154.625 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 429  GLY G C   1 
ATOM   40658 O  O   . GLY G  1 186 ? 172.352 -13.425 153.705 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 429  GLY G O   1 
ATOM   40659 N  N   . TYR G  1 187 ? 171.746 -15.493 154.482 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 430  TYR G N   1 
ATOM   40660 C  CA  . TYR G  1 187 ? 171.161 -15.980 153.209 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CA  1 
ATOM   40661 C  C   . TYR G  1 187 ? 170.395 -17.255 153.476 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 430  TYR G C   1 
ATOM   40662 O  O   . TYR G  1 187 ? 170.671 -17.979 154.431 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 430  TYR G O   1 
ATOM   40663 C  CB  . TYR G  1 187 ? 172.218 -16.234 152.123 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CB  1 
ATOM   40664 C  CG  . TYR G  1 187 ? 173.300 -17.186 152.575 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CG  1 
ATOM   40665 C  CD1 . TYR G  1 187 ? 173.103 -18.574 152.553 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CD1 1 
ATOM   40666 C  CD2 . TYR G  1 187 ? 174.497 -16.707 153.088 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CD2 1 
ATOM   40667 C  CE1 . TYR G  1 187 ? 174.093 -19.457 153.011 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CE1 1 
ATOM   40668 C  CE2 . TYR G  1 187 ? 175.471 -17.578 153.573 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CE2 1 
ATOM   40669 C  CZ  . TYR G  1 187 ? 175.267 -18.950 153.514 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CZ  1 
ATOM   40670 O  OH  . TYR G  1 187 ? 176.237 -19.798 153.978 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 430  TYR G OH  1 
ATOM   40671 N  N   . GLU G  1 188 ? 169.446 -17.538 152.602 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 431  GLU G N   1 
ATOM   40672 C  CA  . GLU G  1 188 ? 168.375 -18.477 152.921 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 431  GLU G CA  1 
ATOM   40673 C  C   . GLU G  1 188 ? 168.729 -19.939 152.862 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 431  GLU G C   1 
ATOM   40674 O  O   . GLU G  1 188 ? 168.358 -20.692 153.756 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 431  GLU G O   1 
ATOM   40675 C  CB  . GLU G  1 188 ? 167.191 -18.258 151.997 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 431  GLU G CB  1 
ATOM   40676 C  CG  . GLU G  1 188 ? 166.013 -19.087 152.404 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 431  GLU G CG  1 
ATOM   40677 C  CD  . GLU G  1 188 ? 165.548 -18.752 153.784 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 431  GLU G CD  1 
ATOM   40678 O  OE1 . GLU G  1 188 ? 165.154 -17.584 154.064 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 431  GLU G OE1 1 
ATOM   40679 O  OE2 . GLU G  1 188 ? 165.566 -19.690 154.575 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 431  GLU G OE2 1 
ATOM   40680 N  N   . PHE G  1 189 ? 169.424 -20.322 151.789 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 432  PHE G N   1 
ATOM   40681 C  CA  . PHE G  1 189 ? 169.752 -21.713 151.490 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CA  1 
ATOM   40682 C  C   . PHE G  1 189 ? 171.100 -22.190 152.064 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 432  PHE G C   1 
ATOM   40683 O  O   . PHE G  1 189 ? 172.188 -21.802 151.593 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 432  PHE G O   1 
ATOM   40684 C  CB  . PHE G  1 189 ? 169.710 -21.946 149.973 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CB  1 
ATOM   40685 C  CG  . PHE G  1 189 ? 168.333 -21.917 149.416 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CG  1 
ATOM   40686 C  CD1 . PHE G  1 189 ? 167.575 -23.063 149.366 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CD1 1 
ATOM   40687 C  CD2 . PHE G  1 189 ? 167.758 -20.704 148.981 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CD2 1 
ATOM   40688 C  CE1 . PHE G  1 189 ? 166.271 -22.996 148.877 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CE1 1 
ATOM   40689 C  CE2 . PHE G  1 189 ? 166.464 -20.636 148.485 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CE2 1 
ATOM   40690 C  CZ  . PHE G  1 189 ? 165.720 -21.766 148.434 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CZ  1 
ATOM   40691 N  N   . LEU G  1 190 ? 171.039 -23.064 153.061 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 433  LEU G N   1 
ATOM   40692 C  CA  . LEU G  1 190 ? 172.267 -23.485 153.712 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 433  LEU G CA  1 
ATOM   40693 C  C   . LEU G  1 190 ? 172.633 -24.951 153.472 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 433  LEU G C   1 
ATOM   40694 O  O   . LEU G  1 190 ? 173.686 -25.247 152.938 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 433  LEU G O   1 
ATOM   40695 C  CB  . LEU G  1 190 ? 172.206 -23.205 155.209 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 433  LEU G CB  1 
ATOM   40696 C  CG  . LEU G  1 190 ? 173.395 -23.689 156.035 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 433  LEU G CG  1 
ATOM   40697 C  CD1 . LEU G  1 190 ? 174.581 -22.782 155.832 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 433  LEU G CD1 1 
ATOM   40698 C  CD2 . LEU G  1 190 ? 173.037 -23.779 157.511 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 433  LEU G CD2 1 
ATOM   40699 N  N   . LEU G  1 191 ? 171.786 -25.867 153.897 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 434  LEU G N   1 
ATOM   40700 C  CA  . LEU G  1 191 ? 171.988 -27.272 153.633 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 434  LEU G CA  1 
ATOM   40701 C  C   . LEU G  1 191 ? 170.640 -27.946 153.384 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 434  LEU G C   1 
ATOM   40702 O  O   . LEU G  1 191 ? 169.574 -27.422 153.721 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 434  LEU G O   1 
ATOM   40703 C  CB  . LEU G  1 191 ? 172.613 -27.930 154.822 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 434  LEU G CB  1 
ATOM   40704 C  CG  . LEU G  1 191 ? 174.090 -27.667 155.066 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 434  LEU G CG  1 
ATOM   40705 C  CD1 . LEU G  1 191 ? 174.497 -27.913 156.557 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 434  LEU G CD1 1 
ATOM   40706 C  CD2 . LEU G  1 191 ? 174.884 -28.593 154.190 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 434  LEU G CD2 1 
ATOM   40707 N  N   . ALA G  1 192 ? 170.698 -29.117 152.769 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 435  ALA G N   1 
ATOM   40708 C  CA  . ALA G  1 192 ? 169.534 -30.018 152.666 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 435  ALA G CA  1 
ATOM   40709 C  C   . ALA G  1 192 ? 168.225 -29.381 152.205 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 435  ALA G C   1 
ATOM   40710 O  O   . ALA G  1 192 ? 168.204 -28.488 151.359 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 435  ALA G O   1 
ATOM   40711 C  CB  . ALA G  1 192 ? 169.322 -30.784 153.999 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 435  ALA G CB  1 
ATOM   40712 N  N   . ASN G  1 193 ? 167.130 -29.886 152.759 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 436  ASN G N   1 
ATOM   40713 C  CA  . ASN G  1 193 ? 165.818 -29.343 152.472 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 436  ASN G CA  1 
ATOM   40714 C  C   . ASN G  1 193 ? 165.509 -28.112 153.285 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 436  ASN G C   1 
ATOM   40715 O  O   . ASN G  1 193 ? 165.416 -28.241 154.514 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 436  ASN G O   1 
ATOM   40716 C  CB  . ASN G  1 193 ? 164.800 -30.358 152.886 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 436  ASN G CB  1 
ATOM   40717 C  CG  . ASN G  1 193 ? 164.818 -31.549 152.026 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 436  ASN G CG  1 
ATOM   40718 O  OD1 . ASN G  1 193 ? 164.314 -31.522 150.878 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 436  ASN G OD1 1 
ATOM   40719 N  ND2 . ASN G  1 193 ? 165.398 -32.638 152.562 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 436  ASN G ND2 1 
ATOM   40720 N  N   . ASP G  1 194 ? 165.304 -26.959 152.619 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 437  ASP G N   1 
ATOM   40721 C  CA  . ASP G  1 194 ? 165.104 -25.674 153.328 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 437  ASP G CA  1 
ATOM   40722 C  C   . ASP G  1 194 ? 163.676 -25.432 153.795 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 437  ASP G C   1 
ATOM   40723 O  O   . ASP G  1 194 ? 162.785 -25.126 152.987 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 437  ASP G O   1 
ATOM   40724 C  CB  . ASP G  1 194 ? 165.572 -24.458 152.531 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 437  ASP G CB  1 
ATOM   40725 C  CG  . ASP G  1 194 ? 166.004 -23.348 153.448 1.00 29.29  ? ? ? ? ? ? 437  ASP G CG  1 
ATOM   40726 O  OD1 . ASP G  1 194 ? 166.974 -23.603 154.181 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 437  ASP G OD1 1 
ATOM   40727 O  OD2 . ASP G  1 194 ? 165.385 -22.247 153.490 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 437  ASP G OD2 1 
ATOM   40728 N  N   . VAL G  1 195 ? 163.477 -25.549 155.106 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 438  VAL G N   1 
ATOM   40729 C  CA  . VAL G  1 195 ? 162.171 -25.345 155.699 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 438  VAL G CA  1 
ATOM   40730 C  C   . VAL G  1 195 ? 161.731 -23.895 155.443 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 438  VAL G C   1 
ATOM   40731 O  O   . VAL G  1 195 ? 162.534 -22.984 155.571 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 438  VAL G O   1 
ATOM   40732 C  CB  . VAL G  1 195 ? 162.243 -25.591 157.203 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 438  VAL G CB  1 
ATOM   40733 C  CG1 . VAL G  1 195 ? 160.906 -25.324 157.854 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 438  VAL G CG1 1 
ATOM   40734 C  CG2 . VAL G  1 195 ? 162.781 -26.959 157.513 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 438  VAL G CG2 1 
ATOM   40735 N  N   . ASP G  1 196 ? 160.484 -23.662 155.063 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 439  ASP G N   1 
ATOM   40736 C  CA  . ASP G  1 196 ? 160.078 -22.307 154.817 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 439  ASP G CA  1 
ATOM   40737 C  C   . ASP G  1 196 ? 159.533 -21.720 156.079 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 439  ASP G C   1 
ATOM   40738 O  O   . ASP G  1 196 ? 158.326 -21.823 156.347 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 439  ASP G O   1 
ATOM   40739 C  CB  . ASP G  1 196 ? 158.990 -22.231 153.773 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 439  ASP G CB  1 
ATOM   40740 C  CG  . ASP G  1 196 ? 158.434 -20.838 153.655 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 439  ASP G CG  1 
ATOM   40741 O  OD1 . ASP G  1 196 ? 158.978 -19.914 154.305 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 439  ASP G OD1 1 
ATOM   40742 O  OD2 . ASP G  1 196 ? 157.464 -20.660 152.909 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 439  ASP G OD2 1 
ATOM   40743 N  N   . ASN G  1 197 ? 160.413 -21.088 156.851 1.00 28.60  ? ? ? ? ? ? 440  ASN G N   1 
ATOM   40744 C  CA  . ASN G  1 197 ? 160.027 -20.463 158.115 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 440  ASN G CA  1 
ATOM   40745 C  C   . ASN G  1 197 ? 159.262 -19.140 158.022 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 440  ASN G C   1 
ATOM   40746 O  O   . ASN G  1 197 ? 158.965 -18.546 159.062 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 440  ASN G O   1 
ATOM   40747 C  CB  . ASN G  1 197 ? 161.233 -20.334 159.016 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 440  ASN G CB  1 
ATOM   40748 C  CG  . ASN G  1 197 ? 161.700 -21.663 159.503 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 440  ASN G CG  1 
ATOM   40749 O  OD1 . ASN G  1 197 ? 162.810 -22.026 159.248 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 440  ASN G OD1 1 
ATOM   40750 N  ND2 . ASN G  1 197 ? 160.846 -22.423 160.169 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 440  ASN G ND2 1 
ATOM   40751 N  N   . SER G  1 198 ? 158.944 -18.690 156.796 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 441  SER G N   1 
ATOM   40752 C  CA  . SER G  1 198 ? 158.049 -17.555 156.582 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 441  SER G CA  1 
ATOM   40753 C  C   . SER G  1 198 ? 156.603 -18.047 156.386 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 441  SER G C   1 
ATOM   40754 O  O   . SER G  1 198 ? 155.633 -17.253 156.298 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 441  SER G O   1 
ATOM   40755 C  CB  . SER G  1 198 ? 158.485 -16.701 155.403 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 441  SER G CB  1 
ATOM   40756 O  OG  . SER G  1 198 ? 158.111 -17.280 154.167 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 441  SER G OG  1 
ATOM   40757 N  N   . ASN G  1 199 ? 156.438 -19.356 156.346 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 442  ASN G N   1 
ATOM   40758 C  CA  . ASN G  1 199 ? 155.102 -19.892 156.372 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 442  ASN G CA  1 
ATOM   40759 C  C   . ASN G  1 199 ? 154.426 -19.891 157.775 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 442  ASN G C   1 
ATOM   40760 O  O   . ASN G  1 199 ? 154.954 -20.462 158.718 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 442  ASN G O   1 
ATOM   40761 C  CB  . ASN G  1 199 ? 155.173 -21.285 155.815 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 442  ASN G CB  1 
ATOM   40762 C  CG  . ASN G  1 199 ? 153.858 -21.890 155.700 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 442  ASN G CG  1 
ATOM   40763 O  OD1 . ASN G  1 199 ? 152.969 -21.666 156.524 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 442  ASN G OD1 1 
ATOM   40764 N  ND2 . ASN G  1 199 ? 153.697 -22.673 154.675 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 442  ASN G ND2 1 
ATOM   40765 N  N   . PRO G  1 200 ? 153.242 -19.287 157.914 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 443  PRO G N   1 
ATOM   40766 C  CA  . PRO G  1 200 ? 152.666 -19.181 159.261 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 443  PRO G CA  1 
ATOM   40767 C  C   . PRO G  1 200 ? 152.307 -20.501 159.968 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 443  PRO G C   1 
ATOM   40768 O  O   . PRO G  1 200 ? 152.359 -20.562 161.189 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 443  PRO G O   1 
ATOM   40769 C  CB  . PRO G  1 200 ? 151.429 -18.334 159.050 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 443  PRO G CB  1 
ATOM   40770 C  CG  . PRO G  1 200 ? 151.667 -17.683 157.764 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 443  PRO G CG  1 
ATOM   40771 C  CD  . PRO G  1 200 ? 152.432 -18.599 156.922 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 443  PRO G CD  1 
ATOM   40772 N  N   . VAL G  1 201 ? 151.950 -21.536 159.197 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 444  VAL G N   1 
ATOM   40773 C  CA  . VAL G  1 201 ? 151.692 -22.880 159.695 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 444  VAL G CA  1 
ATOM   40774 C  C   . VAL G  1 201 ? 153.008 -23.486 160.153 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 444  VAL G C   1 
ATOM   40775 O  O   . VAL G  1 201 ? 153.080 -24.233 161.097 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 444  VAL G O   1 
ATOM   40776 C  CB  . VAL G  1 201 ? 151.170 -23.798 158.561 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 444  VAL G CB  1 
ATOM   40777 C  CG1 . VAL G  1 201 ? 150.946 -25.187 159.093 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 444  VAL G CG1 1 
ATOM   40778 C  CG2 . VAL G  1 201 ? 149.918 -23.238 157.938 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 444  VAL G CG2 1 
ATOM   40779 N  N   . VAL G  1 202 ? 154.070 -23.181 159.446 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 445  VAL G N   1 
ATOM   40780 C  CA  . VAL G  1 202 ? 155.322 -23.763 159.777 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 445  VAL G CA  1 
ATOM   40781 C  C   . VAL G  1 202 ? 155.793 -23.070 161.014 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 445  VAL G C   1 
ATOM   40782 O  O   . VAL G  1 202 ? 156.424 -23.678 161.857 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 445  VAL G O   1 
ATOM   40783 C  CB  . VAL G  1 202 ? 156.315 -23.587 158.607 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 445  VAL G CB  1 
ATOM   40784 C  CG1 . VAL G  1 202 ? 157.669 -24.023 158.994 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 445  VAL G CG1 1 
ATOM   40785 C  CG2 . VAL G  1 202 ? 155.888 -24.448 157.487 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 445  VAL G CG2 1 
ATOM   40786 N  N   . GLN G  1 203 ? 155.502 -21.776 161.127 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 446  GLN G N   1 
ATOM   40787 C  CA  . GLN G  1 203 ? 155.953 -21.027 162.295 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 446  GLN G CA  1 
ATOM   40788 C  C   . GLN G  1 203 ? 155.347 -21.668 163.578 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 446  GLN G C   1 
ATOM   40789 O  O   . GLN G  1 203 ? 156.070 -22.084 164.495 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 446  GLN G O   1 
ATOM   40790 C  CB  . GLN G  1 203 ? 155.630 -19.547 162.131 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 446  GLN G CB  1 
ATOM   40791 C  CG  . GLN G  1 203 ? 156.479 -18.882 161.109 1.00 28.38  ? ? ? ? ? ? 446  GLN G CG  1 
ATOM   40792 C  CD  . GLN G  1 203 ? 156.122 -17.425 160.896 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 446  GLN G CD  1 
ATOM   40793 O  OE1 . GLN G  1 203 ? 155.106 -16.913 161.384 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 446  GLN G OE1 1 
ATOM   40794 N  NE2 . GLN G  1 203 ? 156.964 -16.741 160.165 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 446  GLN G NE2 1 
ATOM   40795 N  N   . ALA G  1 204 ? 154.018 -21.784 163.598 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 447  ALA G N   1 
ATOM   40796 C  CA  . ALA G  1 204 ? 153.297 -22.471 164.653 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 447  ALA G CA  1 
ATOM   40797 C  C   . ALA G  1 204 ? 153.939 -23.836 164.981 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 447  ALA G C   1 
ATOM   40798 O  O   . ALA G  1 204 ? 154.110 -24.204 166.143 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 447  ALA G O   1 
ATOM   40799 C  CB  . ALA G  1 204 ? 151.814 -22.636 164.272 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 447  ALA G CB  1 
ATOM   40800 N  N   . GLU G  1 205 ? 154.294 -24.598 163.968 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 448  GLU G N   1 
ATOM   40801 C  CA  . GLU G  1 205 ? 154.952 -25.886 164.212 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 448  GLU G CA  1 
ATOM   40802 C  C   . GLU G  1 205 ? 156.333 -25.780 164.909 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 448  GLU G C   1 
ATOM   40803 O  O   . GLU G  1 205 ? 156.655 -26.572 165.761 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 448  GLU G O   1 
ATOM   40804 C  CB  . GLU G  1 205 ? 155.051 -26.672 162.882 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 448  GLU G CB  1 
ATOM   40805 C  CG  . GLU G  1 205 ? 155.703 -28.042 162.949 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 448  GLU G CG  1 
ATOM   40806 C  CD  . GLU G  1 205 ? 155.257 -28.895 164.138 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 448  GLU G CD  1 
ATOM   40807 O  OE1 . GLU G  1 205 ? 154.099 -28.764 164.658 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 448  GLU G OE1 1 
ATOM   40808 O  OE2 . GLU G  1 205 ? 156.110 -29.716 164.545 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 448  GLU G OE2 1 
ATOM   40809 N  N   . GLN G  1 206 ? 157.164 -24.818 164.513 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 449  GLN G N   1 
ATOM   40810 C  CA  . GLN G  1 206 ? 158.438 -24.571 165.177 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 449  GLN G CA  1 
ATOM   40811 C  C   . GLN G  1 206 ? 158.152 -24.215 166.623 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 449  GLN G C   1 
ATOM   40812 O  O   . GLN G  1 206 ? 158.859 -24.693 167.503 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 449  GLN G O   1 
ATOM   40813 C  CB  . GLN G  1 206 ? 159.150 -23.413 164.510 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 449  GLN G CB  1 
ATOM   40814 C  CG  . GLN G  1 206 ? 159.350 -23.657 163.062 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 449  GLN G CG  1 
ATOM   40815 C  CD  . GLN G  1 206 ? 160.371 -24.772 162.801 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 449  GLN G CD  1 
ATOM   40816 O  OE1 . GLN G  1 206 ? 160.600 -25.670 163.645 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 449  GLN G OE1 1 
ATOM   40817 N  NE2 . GLN G  1 206 ? 161.005 -24.703 161.623 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 449  GLN G NE2 1 
ATOM   40818 N  N   . LEU G  1 207 ? 157.123 -23.378 166.874 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 450  LEU G N   1 
ATOM   40819 C  CA  . LEU G  1 207 ? 156.650 -23.135 168.244 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 450  LEU G CA  1 
ATOM   40820 C  C   . LEU G  1 207 ? 156.337 -24.467 168.964 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 450  LEU G C   1 
ATOM   40821 O  O   . LEU G  1 207 ? 156.852 -24.748 170.048 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 450  LEU G O   1 
ATOM   40822 C  CB  . LEU G  1 207 ? 155.433 -22.200 168.275 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 450  LEU G CB  1 
ATOM   40823 C  CG  . LEU G  1 207 ? 154.924 -21.893 169.688 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 450  LEU G CG  1 
ATOM   40824 C  CD1 . LEU G  1 207 ? 156.053 -21.476 170.626 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 450  LEU G CD1 1 
ATOM   40825 C  CD2 . LEU G  1 207 ? 153.894 -20.856 169.594 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 450  LEU G CD2 1 
ATOM   40826 N  N   . ASN G  1 208 ? 155.482 -25.276 168.349 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 451  ASN G N   1 
ATOM   40827 C  CA  . ASN G  1 208 ? 155.124 -26.579 168.894 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 451  ASN G CA  1 
ATOM   40828 C  C   . ASN G  1 208 ? 156.371 -27.350 169.202 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 451  ASN G C   1 
ATOM   40829 O  O   . ASN G  1 208 ? 156.483 -27.926 170.270 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 451  ASN G O   1 
ATOM   40830 C  CB  . ASN G  1 208 ? 154.272 -27.375 167.904 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 451  ASN G CB  1 
ATOM   40831 C  CG  . ASN G  1 208 ? 153.477 -28.498 168.570 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 451  ASN G CG  1 
ATOM   40832 O  OD1 . ASN G  1 208 ? 152.356 -28.286 169.049 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 451  ASN G OD1 1 
ATOM   40833 N  ND2 . ASN G  1 208 ? 154.024 -29.706 168.543 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 451  ASN G ND2 1 
ATOM   40834 N  N   . TRP G  1 209 ? 157.316 -27.370 168.272 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 452  TRP G N   1 
ATOM   40835 C  CA  . TRP G  1 209 ? 158.536 -28.118 168.479 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CA  1 
ATOM   40836 C  C   . TRP G  1 209 ? 159.312 -27.548 169.686 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 452  TRP G C   1 
ATOM   40837 O  O   . TRP G  1 209 ? 159.804 -28.290 170.548 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 452  TRP G O   1 
ATOM   40838 C  CB  . TRP G  1 209 ? 159.353 -28.119 167.193 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CB  1 
ATOM   40839 C  CG  . TRP G  1 209 ? 160.631 -28.917 167.241 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CG  1 
ATOM   40840 C  CD1 . TRP G  1 209 ? 160.891 -30.036 167.989 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CD1 1 
ATOM   40841 C  CD2 . TRP G  1 209 ? 161.815 -28.684 166.476 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CD2 1 
ATOM   40842 N  NE1 . TRP G  1 209 ? 162.167 -30.498 167.752 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 452  TRP G NE1 1 
ATOM   40843 C  CE2 . TRP G  1 209 ? 162.750 -29.686 166.824 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CE2 1 
ATOM   40844 C  CE3 . TRP G  1 209 ? 162.174 -27.733 165.514 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CE3 1 
ATOM   40845 C  CZ2 . TRP G  1 209 ? 164.003 -29.757 166.250 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CZ2 1 
ATOM   40846 C  CZ3 . TRP G  1 209 ? 163.422 -27.803 164.953 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CZ3 1 
ATOM   40847 C  CH2 . TRP G  1 209 ? 164.326 -28.800 165.329 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CH2 1 
ATOM   40848 N  N   . LEU G  1 210 ? 159.361 -26.217 169.782 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 453  LEU G N   1 
ATOM   40849 C  CA  . LEU G  1 210 ? 160.102 -25.543 170.848 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 453  LEU G CA  1 
ATOM   40850 C  C   . LEU G  1 210 ? 159.514 -25.872 172.206 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 453  LEU G C   1 
ATOM   40851 O  O   . LEU G  1 210 ? 160.251 -26.203 173.135 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 453  LEU G O   1 
ATOM   40852 C  CB  . LEU G  1 210 ? 160.183 -24.046 170.594 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 453  LEU G CB  1 
ATOM   40853 C  CG  . LEU G  1 210 ? 160.636 -23.176 171.761 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 453  LEU G CG  1 
ATOM   40854 C  CD1 . LEU G  1 210 ? 161.997 -23.519 172.209 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 453  LEU G CD1 1 
ATOM   40855 C  CD2 . LEU G  1 210 ? 160.676 -21.774 171.363 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 453  LEU G CD2 1 
ATOM   40856 N  N   . HIS G  1 211 ? 158.187 -25.831 172.300 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 454  HIS G N   1 
ATOM   40857 C  CA  . HIS G  1 211 ? 157.487 -26.208 173.508 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 454  HIS G CA  1 
ATOM   40858 C  C   . HIS G  1 211 ? 157.738 -27.661 173.845 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 454  HIS G C   1 
ATOM   40859 O  O   . HIS G  1 211 ? 157.919 -28.052 175.025 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 454  HIS G O   1 
ATOM   40860 C  CB  . HIS G  1 211 ? 156.014 -26.017 173.329 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 454  HIS G CB  1 
ATOM   40861 C  CG  . HIS G  1 211 ? 155.200 -26.550 174.457 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 454  HIS G CG  1 
ATOM   40862 N  ND1 . HIS G  1 211 ? 155.030 -25.866 175.640 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 454  HIS G ND1 1 
ATOM   40863 C  CD2 . HIS G  1 211 ? 154.490 -27.693 174.583 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 454  HIS G CD2 1 
ATOM   40864 C  CE1 . HIS G  1 211 ? 154.251 -26.558 176.448 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 454  HIS G CE1 1 
ATOM   40865 N  NE2 . HIS G  1 211 ? 153.915 -27.676 175.835 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 454  HIS G NE2 1 
ATOM   40866 N  N   . PHE G  1 212 ? 157.757 -28.488 172.809 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 455  PHE G N   1 
ATOM   40867 C  CA  . PHE G  1 212 ? 157.988 -29.902 173.045 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CA  1 
ATOM   40868 C  C   . PHE G  1 212 ? 159.326 -30.123 173.809 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 455  PHE G C   1 
ATOM   40869 O  O   . PHE G  1 212 ? 159.370 -30.869 174.798 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 455  PHE G O   1 
ATOM   40870 C  CB  . PHE G  1 212 ? 157.870 -30.700 171.719 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CB  1 
ATOM   40871 C  CG  . PHE G  1 212 ? 158.441 -32.093 171.799 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CG  1 
ATOM   40872 C  CD1 . PHE G  1 212 ? 157.628 -33.168 172.089 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CD1 1 
ATOM   40873 C  CD2 . PHE G  1 212 ? 159.809 -32.322 171.616 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CD2 1 
ATOM   40874 C  CE1 . PHE G  1 212 ? 158.185 -34.448 172.179 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CE1 1 
ATOM   40875 C  CE2 . PHE G  1 212 ? 160.338 -33.561 171.722 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CE2 1 
ATOM   40876 C  CZ  . PHE G  1 212 ? 159.544 -34.625 172.004 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CZ  1 
ATOM   40877 N  N   . LEU G  1 213 ? 160.384 -29.449 173.332 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 456  LEU G N   1 
ATOM   40878 C  CA  . LEU G  1 213 ? 161.763 -29.653 173.773 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 456  LEU G CA  1 
ATOM   40879 C  C   . LEU G  1 213 ? 161.861 -29.206 175.193 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 456  LEU G C   1 
ATOM   40880 O  O   . LEU G  1 213 ? 162.501 -29.824 176.078 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 456  LEU G O   1 
ATOM   40881 C  CB  . LEU G  1 213 ? 162.702 -28.781 172.945 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 456  LEU G CB  1 
ATOM   40882 C  CG  . LEU G  1 213 ? 162.968 -29.433 171.594 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 456  LEU G CG  1 
ATOM   40883 C  CD1 . LEU G  1 213 ? 163.594 -28.502 170.506 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 456  LEU G CD1 1 
ATOM   40884 C  CD2 . LEU G  1 213 ? 163.792 -30.721 171.847 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 456  LEU G CD2 1 
ATOM   40885 N  N   . MET G  1 214 ? 161.215 -28.079 175.392 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 457  MET G N   1 
ATOM   40886 C  CA  . MET G  1 214 ? 161.287 -27.371 176.618 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 457  MET G CA  1 
ATOM   40887 C  C   . MET G  1 214 ? 160.431 -28.069 177.663 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 457  MET G C   1 
ATOM   40888 O  O   . MET G  1 214 ? 160.401 -27.652 178.810 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 457  MET G O   1 
ATOM   40889 C  CB  . MET G  1 214 ? 160.743 -26.006 176.328 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 457  MET G CB  1 
ATOM   40890 C  CG  . MET G  1 214 ? 161.195 -25.004 177.294 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 457  MET G CG  1 
ATOM   40891 S  SD  . MET G  1 214 ? 162.521 -24.029 176.597 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 457  MET G SD  1 
ATOM   40892 C  CE  . MET G  1 214 ? 161.586 -22.989 175.489 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 457  MET G CE  1 
ATOM   40893 N  N   . ASN G  1 215 ? 159.723 -29.125 177.246 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 458  ASN G N   1 
ATOM   40894 C  CA  . ASN G  1 215 ? 158.883 -29.951 178.132 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 458  ASN G CA  1 
ATOM   40895 C  C   . ASN G  1 215 ? 159.108 -31.426 177.936 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 458  ASN G C   1 
ATOM   40896 O  O   . ASN G  1 215 ? 158.286 -32.241 178.355 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 458  ASN G O   1 
ATOM   40897 C  CB  . ASN G  1 215 ? 157.442 -29.686 177.816 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 458  ASN G CB  1 
ATOM   40898 C  CG  . ASN G  1 215 ? 156.960 -28.456 178.463 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 458  ASN G CG  1 
ATOM   40899 O  OD1 . ASN G  1 215 ? 156.775 -28.437 179.672 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 458  ASN G OD1 1 
ATOM   40900 N  ND2 . ASN G  1 215 ? 156.757 -27.398 177.675 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 458  ASN G ND2 1 
ATOM   40901 N  N   . PHE G  1 216 ? 160.212 -31.749 177.276 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 459  PHE G N   1 
ATOM   40902 C  CA  . PHE G  1 216 ? 160.513 -33.086 176.889 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CA  1 
ATOM   40903 C  C   . PHE G  1 216 ? 160.267 -34.096 177.994 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 459  PHE G C   1 
ATOM   40904 O  O   . PHE G  1 216 ? 159.606 -35.101 177.766 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 459  PHE G O   1 
ATOM   40905 C  CB  . PHE G  1 216 ? 161.953 -33.180 176.449 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CB  1 
ATOM   40906 C  CG  . PHE G  1 216 ? 162.325 -34.538 175.931 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CG  1 
ATOM   40907 C  CD1 . PHE G  1 216 ? 161.779 -35.025 174.746 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CD1 1 
ATOM   40908 C  CD2 . PHE G  1 216 ? 163.196 -35.333 176.631 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CD2 1 
ATOM   40909 C  CE1 . PHE G  1 216 ? 162.097 -36.269 174.274 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CE1 1 
ATOM   40910 C  CE2 . PHE G  1 216 ? 163.521 -36.590 176.166 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CE2 1 
ATOM   40911 C  CZ  . PHE G  1 216 ? 162.969 -37.058 174.984 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CZ  1 
ATOM   40912 N  N   . GLY G  1 217 ? 160.814 -33.860 179.183 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 460  GLY G N   1 
ATOM   40913 C  CA  . GLY G  1 217 ? 160.569 -34.743 180.337 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 460  GLY G CA  1 
ATOM   40914 C  C   . GLY G  1 217 ? 159.091 -35.023 180.654 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 460  GLY G C   1 
ATOM   40915 O  O   . GLY G  1 217 ? 158.713 -36.175 180.901 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 460  GLY G O   1 
ATOM   40916 N  N   . ASN G  1 218 ? 158.246 -33.990 180.654 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 461  ASN G N   1 
ATOM   40917 C  CA  . ASN G  1 218 ? 156.849 -34.218 180.940 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 461  ASN G CA  1 
ATOM   40918 C  C   . ASN G  1 218 ? 156.269 -34.957 179.812 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 461  ASN G C   1 
ATOM   40919 O  O   . ASN G  1 218 ? 155.576 -35.908 180.040 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 461  ASN G O   1 
ATOM   40920 C  CB  . ASN G  1 218 ? 156.055 -32.927 181.077 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 461  ASN G CB  1 
ATOM   40921 C  CG  . ASN G  1 218 ? 156.518 -32.075 182.234 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 461  ASN G CG  1 
ATOM   40922 O  OD1 . ASN G  1 218 ? 156.703 -32.572 183.379 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 461  ASN G OD1 1 
ATOM   40923 N  ND2 . ASN G  1 218 ? 156.692 -30.778 181.964 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 461  ASN G ND2 1 
ATOM   40924 N  N   . ILE G  1 219 ? 156.512 -34.509 178.598 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 462  ILE G N   1 
ATOM   40925 C  CA  . ILE G  1 219 ? 155.883 -35.137 177.457 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 462  ILE G CA  1 
ATOM   40926 C  C   . ILE G  1 219 ? 156.367 -36.558 177.173 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 462  ILE G C   1 
ATOM   40927 O  O   . ILE G  1 219 ? 155.559 -37.404 176.840 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 462  ILE G O   1 
ATOM   40928 C  CB  . ILE G  1 219 ? 155.983 -34.279 176.180 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 462  ILE G CB  1 
ATOM   40929 C  CG1 . ILE G  1 219 ? 155.326 -32.938 176.427 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 462  ILE G CG1 1 
ATOM   40930 C  CG2 . ILE G  1 219 ? 155.319 -34.962 175.011 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 462  ILE G CG2 1 
ATOM   40931 C  CD1 . ILE G  1 219 ? 155.981 -31.798 175.737 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 462  ILE G CD1 1 
ATOM   40932 N  N   . TYR G  1 220 ? 157.659 -36.844 177.289 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 463  TYR G N   1 
ATOM   40933 C  CA  . TYR G  1 220 ? 158.126 -38.133 176.807 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CA  1 
ATOM   40934 C  C   . TYR G  1 220 ? 158.193 -39.127 177.903 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 463  TYR G C   1 
ATOM   40935 O  O   . TYR G  1 220 ? 157.802 -40.271 177.697 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 463  TYR G O   1 
ATOM   40936 C  CB  . TYR G  1 220 ? 159.467 -38.069 176.091 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CB  1 
ATOM   40937 C  CG  . TYR G  1 220 ? 160.067 -39.431 175.890 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CG  1 
ATOM   40938 C  CD1 . TYR G  1 220 ? 159.778 -40.182 174.758 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CD1 1 
ATOM   40939 C  CD2 . TYR G  1 220 ? 160.918 -39.976 176.840 1.00 37.47  ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CD2 1 
ATOM   40940 C  CE1 . TYR G  1 220 ? 160.341 -41.473 174.570 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CE1 1 
ATOM   40941 C  CE2 . TYR G  1 220 ? 161.486 -41.242 176.666 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CE2 1 
ATOM   40942 C  CZ  . TYR G  1 220 ? 161.187 -41.989 175.526 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CZ  1 
ATOM   40943 O  OH  . TYR G  1 220 ? 161.728 -43.229 175.363 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 463  TYR G OH  1 
ATOM   40944 N  N   . ALA G  1 221 ? 158.676 -38.708 179.069 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 464  ALA G N   1 
ATOM   40945 C  CA  . ALA G  1 221 ? 158.927 -39.673 180.162 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 464  ALA G CA  1 
ATOM   40946 C  C   . ALA G  1 221 ? 157.999 -39.465 181.349 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 464  ALA G C   1 
ATOM   40947 O  O   . ALA G  1 221 ? 158.089 -40.145 182.380 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 464  ALA G O   1 
ATOM   40948 C  CB  . ALA G  1 221 ? 160.389 -39.612 180.611 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 464  ALA G CB  1 
ATOM   40949 N  N   . ASN G  1 222 ? 157.118 -38.489 181.216 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G N   1 
ATOM   40950 C  CA  . ASN G  1 222 ? 156.274 -38.118 182.317 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G CA  1 
ATOM   40951 C  C   . ASN G  1 222 ? 157.043 -37.765 183.547 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G C   1 
ATOM   40952 O  O   . ASN G  1 222 ? 156.679 -38.151 184.645 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G O   1 
ATOM   40953 C  CB  . ASN G  1 222 ? 155.457 -39.283 182.702 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G CB  1 
ATOM   40954 C  CG  . ASN G  1 222 ? 154.071 -38.951 182.650 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G CG  1 
ATOM   40955 O  OD1 . ASN G  1 222 ? 153.530 -38.845 181.543 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G OD1 1 
ATOM   40956 N  ND2 . ASN G  1 222 ? 153.455 -38.672 183.819 1.00 42.59  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G ND2 1 
ATOM   40957 N  N   . ASP G  1 223 ? 158.121 -37.036 183.366 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G N   1 
ATOM   40958 C  CA  . ASP G  1 223 ? 158.984 -36.733 184.474 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G CA  1 
ATOM   40959 C  C   . ASP G  1 223 ? 159.382 -35.263 184.267 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G C   1 
ATOM   40960 O  O   . ASP G  1 223 ? 160.192 -34.927 183.361 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G O   1 
ATOM   40961 C  CB  . ASP G  1 223 ? 160.166 -37.724 184.494 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G CB  1 
ATOM   40962 C  CG  . ASP G  1 223 ? 161.178 -37.430 185.605 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G CG  1 
ATOM   40963 O  OD1 . ASP G  1 223 ? 160.936 -36.507 186.437 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G OD1 1 
ATOM   40964 O  OD2 . ASP G  1 223 ? 162.229 -38.135 185.625 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G OD2 1 
ATOM   40965 N  N   . PRO G  1 224 ? 158.759 -34.381 185.093 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 467  PRO G N   1 
ATOM   40966 C  CA  . PRO G  1 224 ? 158.909 -32.904 185.087 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 467  PRO G CA  1 
ATOM   40967 C  C   . PRO G  1 224 ? 160.353 -32.532 185.448 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 467  PRO G C   1 
ATOM   40968 O  O   . PRO G  1 224 ? 160.786 -31.406 185.305 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 467  PRO G O   1 
ATOM   40969 C  CB  . PRO G  1 224 ? 157.956 -32.458 186.189 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 467  PRO G CB  1 
ATOM   40970 C  CG  . PRO G  1 224 ? 158.028 -33.598 187.171 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 467  PRO G CG  1 
ATOM   40971 C  CD  . PRO G  1 224 ? 158.030 -34.838 186.291 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 467  PRO G CD  1 
ATOM   40972 N  N   . ASP G  1 225 ? 161.108 -33.514 185.874 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G N   1 
ATOM   40973 C  CA  . ASP G  1 225 ? 162.426 -33.227 186.278 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G CA  1 
ATOM   40974 C  C   . ASP G  1 225 ? 163.488 -33.477 185.156 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G C   1 
ATOM   40975 O  O   . ASP G  1 225 ? 164.712 -33.283 185.374 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G O   1 
ATOM   40976 C  CB  . ASP G  1 225 ? 162.704 -34.031 187.544 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G CB  1 
ATOM   40977 C  CG  . ASP G  1 225 ? 164.110 -33.828 188.005 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G CG  1 
ATOM   40978 O  OD1 . ASP G  1 225 ? 164.913 -34.850 188.092 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G OD1 1 
ATOM   40979 O  OD2 . ASP G  1 225 ? 164.419 -32.590 188.171 1.00 36.21  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G OD2 1 
ATOM   40980 N  N   . ALA G  1 226 ? 163.014 -33.896 183.969 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 469  ALA G N   1 
ATOM   40981 C  CA  . ALA G  1 226 ? 163.895 -34.147 182.785 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 469  ALA G CA  1 
ATOM   40982 C  C   . ALA G  1 226 ? 163.558 -33.259 181.599 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 469  ALA G C   1 
ATOM   40983 O  O   . ALA G  1 226 ? 163.575 -33.715 180.445 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 469  ALA G O   1 
ATOM   40984 C  CB  . ALA G  1 226 ? 163.853 -35.616 182.352 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 469  ALA G CB  1 
ATOM   40985 N  N   . ASN G  1 227 ? 163.232 -32.000 181.874 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G N   1 
ATOM   40986 C  CA  . ASN G  1 227 ? 163.007 -31.076 180.762 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G CA  1 
ATOM   40987 C  C   . ASN G  1 227 ? 164.279 -30.374 180.298 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G C   1 
ATOM   40988 O  O   . ASN G  1 227 ? 165.255 -30.284 181.047 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G O   1 
ATOM   40989 C  CB  . ASN G  1 227 ? 161.963 -30.026 181.110 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G CB  1 
ATOM   40990 C  CG  . ASN G  1 227 ? 160.623 -30.618 181.494 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G CG  1 
ATOM   40991 O  OD1 . ASN G  1 227 ? 159.831 -29.918 182.052 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G OD1 1 
ATOM   40992 N  ND2 . ASN G  1 227 ? 160.363 -31.876 181.194 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G ND2 1 
ATOM   40993 N  N   . PHE G  1 228 ? 164.280 -29.882 179.069 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G N   1 
ATOM   40994 C  CA  . PHE G  1 228 ? 165.358 -29.018 178.669 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CA  1 
ATOM   40995 C  C   . PHE G  1 228 ? 165.010 -27.681 179.203 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G C   1 
ATOM   40996 O  O   . PHE G  1 228 ? 163.831 -27.352 179.174 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G O   1 
ATOM   40997 C  CB  . PHE G  1 228 ? 165.438 -28.903 177.180 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CB  1 
ATOM   40998 C  CG  . PHE G  1 228 ? 166.160 -30.012 176.557 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CG  1 
ATOM   40999 C  CD1 . PHE G  1 228 ? 167.538 -30.119 176.708 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CD1 1 
ATOM   41000 C  CD2 . PHE G  1 228 ? 165.471 -30.978 175.819 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CD2 1 
ATOM   41001 C  CE1 . PHE G  1 228 ? 168.207 -31.177 176.131 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CE1 1 
ATOM   41002 C  CE2 . PHE G  1 228 ? 166.142 -32.019 175.224 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CE2 1 
ATOM   41003 C  CZ  . PHE G  1 228 ? 167.498 -32.127 175.391 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CZ  1 
ATOM   41004 N  N   . ASP G  1 229 ? 166.014 -26.908 179.651 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G N   1 
ATOM   41005 C  CA  . ASP G  1 229 ? 165.807 -25.628 180.316 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G CA  1 
ATOM   41006 C  C   . ASP G  1 229 ? 165.874 -24.486 179.375 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G C   1 
ATOM   41007 O  O   . ASP G  1 229 ? 165.156 -23.521 179.500 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G O   1 
ATOM   41008 C  CB  . ASP G  1 229 ? 166.857 -25.425 181.366 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G CB  1 
ATOM   41009 C  CG  . ASP G  1 229 ? 166.779 -26.455 182.415 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G CG  1 
ATOM   41010 O  OD1 . ASP G  1 229 ? 165.761 -26.447 183.170 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G OD1 1 
ATOM   41011 O  OD2 . ASP G  1 229 ? 167.718 -27.286 182.456 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G OD2 1 
ATOM   41012 N  N   . SER G  1 230 ? 166.743 -24.583 178.408 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 473  SER G N   1 
ATOM   41013 C  CA  . SER G  1 230 ? 166.913 -23.433 177.582 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 473  SER G CA  1 
ATOM   41014 C  C   . SER G  1 230 ? 167.143 -23.935 176.183 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 473  SER G C   1 
ATOM   41015 O  O   . SER G  1 230 ? 167.239 -25.146 175.984 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 473  SER G O   1 
ATOM   41016 C  CB  . SER G  1 230 ? 168.113 -22.660 178.095 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 473  SER G CB  1 
ATOM   41017 O  OG  . SER G  1 230 ? 169.153 -23.604 178.285 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 473  SER G OG  1 
ATOM   41018 N  N   . ILE G  1 231 ? 167.237 -23.007 175.231 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 474  ILE G N   1 
ATOM   41019 C  CA  . ILE G  1 231 ? 167.517 -23.366 173.837 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 474  ILE G CA  1 
ATOM   41020 C  C   . ILE G  1 231 ? 168.711 -22.624 173.210 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 474  ILE G C   1 
ATOM   41021 O  O   . ILE G  1 231 ? 169.089 -21.568 173.670 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 474  ILE G O   1 
ATOM   41022 C  CB  . ILE G  1 231 ? 166.333 -23.109 172.936 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 474  ILE G CB  1 
ATOM   41023 C  CG1 . ILE G  1 231 ? 166.222 -21.614 172.717 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 474  ILE G CG1 1 
ATOM   41024 C  CG2 . ILE G  1 231 ? 165.081 -23.700 173.529 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 474  ILE G CG2 1 
ATOM   41025 C  CD1 . ILE G  1 231 ? 165.205 -21.303 171.753 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 474  ILE G CD1 1 
ATOM   41026 N  N   . ARG G  1 232 ? 169.305 -23.213 172.170 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 475  ARG G N   1 
ATOM   41027 C  CA  . ARG G  1 232 ? 170.251 -22.521 171.327 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 475  ARG G CA  1 
ATOM   41028 C  C   . ARG G  1 232 ? 169.617 -22.478 169.949 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 475  ARG G C   1 
ATOM   41029 O  O   . ARG G  1 232 ? 169.270 -23.549 169.437 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 475  ARG G O   1 
ATOM   41030 C  CB  . ARG G  1 232 ? 171.513 -23.336 171.222 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 475  ARG G CB  1 
ATOM   41031 C  CG  . ARG G  1 232 ? 172.394 -22.893 170.056 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 475  ARG G CG  1 
ATOM   41032 C  CD  . ARG G  1 232 ? 173.530 -23.879 169.850 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 475  ARG G CD  1 
ATOM   41033 N  NE  . ARG G  1 232 ? 174.491 -23.397 168.848 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 475  ARG G NE  1 
ATOM   41034 C  CZ  . ARG G  1 232 ? 174.512 -23.762 167.560 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 475  ARG G CZ  1 
ATOM   41035 N  NH1 . ARG G  1 232 ? 173.609 -24.621 167.084 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 475  ARG G NH1 1 
ATOM   41036 N  NH2 . ARG G  1 232 ? 175.432 -23.277 166.743 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 475  ARG G NH2 1 
ATOM   41037 N  N   . VAL G  1 233 ? 169.444 -21.275 169.367 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 476  VAL G N   1 
ATOM   41038 C  CA  . VAL G  1 233 ? 168.827 -21.109 168.022 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 476  VAL G CA  1 
ATOM   41039 C  C   . VAL G  1 233 ? 169.905 -21.260 166.949 1.00 25.16  ? ? ? ? ? ? 476  VAL G C   1 
ATOM   41040 O  O   . VAL G  1 233 ? 170.841 -20.460 166.833 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 476  VAL G O   1 
ATOM   41041 C  CB  . VAL G  1 233 ? 168.083 -19.765 167.819 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 476  VAL G CB  1 
ATOM   41042 C  CG1 . VAL G  1 233 ? 167.568 -19.689 166.445 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 476  VAL G CG1 1 
ATOM   41043 C  CG2 . VAL G  1 233 ? 166.935 -19.677 168.730 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 476  VAL G CG2 1 
ATOM   41044 N  N   . ASP G  1 234 ? 169.792 -22.311 166.174 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 477  ASP G N   1 
ATOM   41045 C  CA  . ASP G  1 234 ? 170.864 -22.685 165.328 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 477  ASP G CA  1 
ATOM   41046 C  C   . ASP G  1 234 ? 170.633 -22.052 163.960 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 477  ASP G C   1 
ATOM   41047 O  O   . ASP G  1 234 ? 169.508 -21.992 163.526 1.00 25.79  ? ? ? ? ? ? 477  ASP G O   1 
ATOM   41048 C  CB  . ASP G  1 234 ? 170.864 -24.193 165.238 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 477  ASP G CB  1 
ATOM   41049 C  CG  . ASP G  1 234 ? 171.556 -24.680 163.985 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 477  ASP G CG  1 
ATOM   41050 O  OD1 . ASP G  1 234 ? 172.810 -24.936 164.094 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 477  ASP G OD1 1 
ATOM   41051 O  OD2 . ASP G  1 234 ? 170.846 -24.758 162.912 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 477  ASP G OD2 1 
ATOM   41052 N  N   . ALA G  1 235 ? 171.701 -21.566 163.318 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 478  ALA G N   1 
ATOM   41053 C  CA  . ALA G  1 235 ? 171.681 -20.932 161.992 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 478  ALA G CA  1 
ATOM   41054 C  C   . ALA G  1 235 ? 170.711 -19.781 161.844 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 478  ALA G C   1 
ATOM   41055 O  O   . ALA G  1 235 ? 169.939 -19.720 160.914 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 478  ALA G O   1 
ATOM   41056 C  CB  . ALA G  1 235 ? 171.423 -21.945 160.946 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 478  ALA G CB  1 
ATOM   41057 N  N   . VAL G  1 236 ? 170.775 -18.848 162.776 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 479  VAL G N   1 
ATOM   41058 C  CA  . VAL G  1 236 ? 169.918 -17.678 162.763 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 479  VAL G CA  1 
ATOM   41059 C  C   . VAL G  1 236 ? 170.005 -16.955 161.436 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 479  VAL G C   1 
ATOM   41060 O  O   . VAL G  1 236 ? 169.016 -16.431 160.951 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 479  VAL G O   1 
ATOM   41061 C  CB  . VAL G  1 236 ? 170.293 -16.728 163.869 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 479  VAL G CB  1 
ATOM   41062 C  CG1 . VAL G  1 236 ? 169.588 -15.407 163.676 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 479  VAL G CG1 1 
ATOM   41063 C  CG2 . VAL G  1 236 ? 169.899 -17.352 165.133 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 479  VAL G CG2 1 
ATOM   41064 N  N   . ASP G  1 237 ? 171.178 -16.930 160.833 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 480  ASP G N   1 
ATOM   41065 C  CA  . ASP G  1 237 ? 171.354 -16.080 159.676 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 480  ASP G CA  1 
ATOM   41066 C  C   . ASP G  1 237 ? 170.830 -16.746 158.412 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 480  ASP G C   1 
ATOM   41067 O  O   . ASP G  1 237 ? 171.020 -16.229 157.295 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 480  ASP G O   1 
ATOM   41068 C  CB  . ASP G  1 237 ? 172.823 -15.662 159.502 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 480  ASP G CB  1 
ATOM   41069 C  CG  . ASP G  1 237 ? 173.259 -14.569 160.487 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 480  ASP G CG  1 
ATOM   41070 O  OD1 . ASP G  1 237 ? 172.402 -13.882 161.101 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 480  ASP G OD1 1 
ATOM   41071 O  OD2 . ASP G  1 237 ? 174.487 -14.382 160.641 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 480  ASP G OD2 1 
ATOM   41072 N  N   . ASN G  1 238 ? 170.172 -17.890 158.574 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 481  ASN G N   1 
ATOM   41073 C  CA  . ASN G  1 238 ? 169.674 -18.622 157.411 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 481  ASN G CA  1 
ATOM   41074 C  C   . ASN G  1 238 ? 168.212 -18.974 157.460 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 481  ASN G C   1 
ATOM   41075 O  O   . ASN G  1 238 ? 167.793 -19.824 156.715 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 481  ASN G O   1 
ATOM   41076 C  CB  . ASN G  1 238 ? 170.460 -19.901 157.221 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 481  ASN G CB  1 
ATOM   41077 C  CG  . ASN G  1 238 ? 171.925 -19.658 157.261 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 481  ASN G CG  1 
ATOM   41078 O  OD1 . ASN G  1 238 ? 172.460 -18.887 156.454 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 481  ASN G OD1 1 
ATOM   41079 N  ND2 . ASN G  1 238 ? 172.602 -20.303 158.201 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 481  ASN G ND2 1 
ATOM   41080 N  N   . VAL G  1 239 ? 167.466 -18.336 158.348 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 482  VAL G N   1 
ATOM   41081 C  CA  . VAL G  1 239 ? 166.065 -18.607 158.591 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 482  VAL G CA  1 
ATOM   41082 C  C   . VAL G  1 239 ? 165.328 -17.254 158.721 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 482  VAL G C   1 
ATOM   41083 O  O   . VAL G  1 239 ? 165.936 -16.207 158.976 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 482  VAL G O   1 
ATOM   41084 C  CB  . VAL G  1 239 ? 165.882 -19.457 159.898 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 482  VAL G CB  1 
ATOM   41085 C  CG1 . VAL G  1 239 ? 166.414 -20.869 159.735 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 482  VAL G CG1 1 
ATOM   41086 C  CG2 . VAL G  1 239 ? 166.576 -18.820 161.059 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 482  VAL G CG2 1 
ATOM   41087 N  N   . ASP G  1 240 ? 164.018 -17.268 158.540 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 483  ASP G N   1 
ATOM   41088 C  CA  . ASP G  1 240 ? 163.234 -16.061 158.662 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 483  ASP G CA  1 
ATOM   41089 C  C   . ASP G  1 240 ? 163.282 -15.594 160.126 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 483  ASP G C   1 
ATOM   41090 O  O   . ASP G  1 240 ? 162.869 -16.354 161.001 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 483  ASP G O   1 
ATOM   41091 C  CB  . ASP G  1 240 ? 161.809 -16.368 158.206 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 483  ASP G CB  1 
ATOM   41092 C  CG  . ASP G  1 240 ? 160.873 -15.225 158.440 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 483  ASP G CG  1 
ATOM   41093 O  OD1 . ASP G  1 240 ? 161.052 -14.538 159.491 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 483  ASP G OD1 1 
ATOM   41094 O  OD2 . ASP G  1 240 ? 159.972 -15.013 157.595 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 483  ASP G OD2 1 
ATOM   41095 N  N   . ALA G  1 241 ? 163.808 -14.394 160.421 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 484  ALA G N   1 
ATOM   41096 C  CA  . ALA G  1 241 ? 163.999 -13.953 161.838 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 484  ALA G CA  1 
ATOM   41097 C  C   . ALA G  1 241 ? 162.720 -13.873 162.724 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 484  ALA G C   1 
ATOM   41098 O  O   . ALA G  1 241 ? 162.846 -13.788 163.930 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 484  ALA G O   1 
ATOM   41099 C  CB  . ALA G  1 241 ? 164.750 -12.657 161.902 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 484  ALA G CB  1 
ATOM   41100 N  N   . ASP G  1 242 ? 161.516 -13.905 162.144 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 485  ASP G N   1 
ATOM   41101 C  CA  . ASP G  1 242 ? 160.301 -14.046 162.936 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 485  ASP G CA  1 
ATOM   41102 C  C   . ASP G  1 242 ? 160.464 -15.067 164.055 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 485  ASP G C   1 
ATOM   41103 O  O   . ASP G  1 242 ? 159.939 -14.915 165.148 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 485  ASP G O   1 
ATOM   41104 C  CB  . ASP G  1 242 ? 159.154 -14.497 162.042 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 485  ASP G CB  1 
ATOM   41105 C  CG  . ASP G  1 242 ? 158.791 -13.463 161.011 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 485  ASP G CG  1 
ATOM   41106 O  OD1 . ASP G  1 242 ? 159.416 -12.376 161.018 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 485  ASP G OD1 1 
ATOM   41107 O  OD2 . ASP G  1 242 ? 157.897 -13.716 160.181 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 485  ASP G OD2 1 
ATOM   41108 N  N   . LEU G  1 243 ? 161.182 -16.140 163.778 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 486  LEU G N   1 
ATOM   41109 C  CA  . LEU G  1 243 ? 161.346 -17.171 164.765 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 486  LEU G CA  1 
ATOM   41110 C  C   . LEU G  1 243 ? 161.906 -16.610 166.037 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 486  LEU G C   1 
ATOM   41111 O  O   . LEU G  1 243 ? 161.703 -17.176 167.115 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 486  LEU G O   1 
ATOM   41112 C  CB  . LEU G  1 243 ? 162.276 -18.253 164.267 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 486  LEU G CB  1 
ATOM   41113 C  CG  . LEU G  1 243 ? 161.720 -19.044 163.106 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 486  LEU G CG  1 
ATOM   41114 C  CD1 . LEU G  1 243 ? 162.618 -20.202 162.903 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 486  LEU G CD1 1 
ATOM   41115 C  CD2 . LEU G  1 243 ? 160.370 -19.535 163.414 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 486  LEU G CD2 1 
ATOM   41116 N  N   . LEU G  1 244 ? 162.640 -15.511 165.918 1.00 25.24  ? ? ? ? ? ? 487  LEU G N   1 
ATOM   41117 C  CA  . LEU G  1 244 ? 163.196 -14.858 167.117 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 487  LEU G CA  1 
ATOM   41118 C  C   . LEU G  1 244 ? 162.131 -14.234 168.024 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 487  LEU G C   1 
ATOM   41119 O  O   . LEU G  1 244 ? 162.237 -14.337 169.250 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 487  LEU G O   1 
ATOM   41120 C  CB  . LEU G  1 244 ? 164.284 -13.856 166.769 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 487  LEU G CB  1 
ATOM   41121 C  CG  . LEU G  1 244 ? 165.477 -14.433 166.025 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 487  LEU G CG  1 
ATOM   41122 C  CD1 . LEU G  1 244 ? 166.403 -13.332 165.911 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 487  LEU G CD1 1 
ATOM   41123 C  CD2 . LEU G  1 244 ? 166.219 -15.581 166.690 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 487  LEU G CD2 1 
ATOM   41124 N  N   . GLN G  1 245 ? 161.098 -13.618 167.443 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 488  GLN G N   1 
ATOM   41125 C  CA  . GLN G  1 245 ? 159.989 -13.132 168.250 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 488  GLN G CA  1 
ATOM   41126 C  C   . GLN G  1 245 ? 159.216 -14.290 168.806 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 488  GLN G C   1 
ATOM   41127 O  O   . GLN G  1 245 ? 158.894 -14.341 169.987 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 488  GLN G O   1 
ATOM   41128 C  CB  . GLN G  1 245 ? 159.067 -12.254 167.457 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 488  GLN G CB  1 
ATOM   41129 C  CG  . GLN G  1 245 ? 159.596 -10.842 167.321 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 488  GLN G CG  1 
ATOM   41130 C  CD  . GLN G  1 245 ? 160.648 -10.716 166.278 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 488  GLN G CD  1 
ATOM   41131 O  OE1 . GLN G  1 245 ? 160.384 -10.870 165.098 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 488  GLN G OE1 1 
ATOM   41132 N  NE2 . GLN G  1 245 ? 161.847 -10.427 166.701 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 488  GLN G NE2 1 
ATOM   41133 N  N   . ILE G  1 246 ? 158.949 -15.260 167.955 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 489  ILE G N   1 
ATOM   41134 C  CA  . ILE G  1 246 ? 158.248 -16.434 168.401 1.00 26.44  ? ? ? ? ? ? 489  ILE G CA  1 
ATOM   41135 C  C   . ILE G  1 246 ? 158.933 -17.072 169.606 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 489  ILE G C   1 
ATOM   41136 O  O   . ILE G  1 246 ? 158.347 -17.208 170.651 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 489  ILE G O   1 
ATOM   41137 C  CB  . ILE G  1 246 ? 158.096 -17.402 167.222 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 489  ILE G CB  1 
ATOM   41138 C  CG1 . ILE G  1 246 ? 157.224 -16.728 166.159 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 489  ILE G CG1 1 
ATOM   41139 C  CG2 . ILE G  1 246 ? 157.454 -18.748 167.619 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 489  ILE G CG2 1 
ATOM   41140 C  CD1 . ILE G  1 246 ? 157.074 -17.526 164.940 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 489  ILE G CD1 1 
ATOM   41141 N  N   . ALA G  1 247 ? 160.191 -17.458 169.468 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 490  ALA G N   1 
ATOM   41142 C  CA  . ALA G  1 247 ? 160.883 -18.074 170.574 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 490  ALA G CA  1 
ATOM   41143 C  C   . ALA G  1 247 ? 161.044 -17.136 171.782 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 490  ALA G C   1 
ATOM   41144 O  O   . ALA G  1 247 ? 160.888 -17.587 172.940 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 490  ALA G O   1 
ATOM   41145 C  CB  . ALA G  1 247 ? 162.184 -18.573 170.131 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 490  ALA G CB  1 
ATOM   41146 N  N   . GLY G  1 248 ? 161.331 -15.854 171.556 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 491  GLY G N   1 
ATOM   41147 C  CA  . GLY G  1 248 ? 161.291 -14.910 172.678 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 491  GLY G CA  1 
ATOM   41148 C  C   . GLY G  1 248 ? 159.941 -14.799 173.427 1.00 25.71  ? ? ? ? ? ? 491  GLY G C   1 
ATOM   41149 O  O   . GLY G  1 248 ? 159.899 -14.863 174.646 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 491  GLY G O   1 
ATOM   41150 N  N   . ASP G  1 249 ? 158.849 -14.603 172.681 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 492  ASP G N   1 
ATOM   41151 C  CA  . ASP G  1 249 ? 157.500 -14.569 173.242 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 492  ASP G CA  1 
ATOM   41152 C  C   . ASP G  1 249 ? 157.271 -15.801 174.094 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 492  ASP G C   1 
ATOM   41153 O  O   . ASP G  1 249 ? 156.685 -15.713 175.176 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 492  ASP G O   1 
ATOM   41154 C  CB  . ASP G  1 249 ? 156.424 -14.537 172.158 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 492  ASP G CB  1 
ATOM   41155 C  CG  . ASP G  1 249 ? 156.404 -13.229 171.381 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 492  ASP G CG  1 
ATOM   41156 O  OD1 . ASP G  1 249 ? 157.301 -12.410 171.701 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 492  ASP G OD1 1 
ATOM   41157 O  OD2 . ASP G  1 249 ? 155.508 -13.021 170.477 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 492  ASP G OD2 1 
ATOM   41158 N  N   . TYR G  1 250 ? 157.742 -16.947 173.605 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 493  TYR G N   1 
ATOM   41159 C  CA  . TYR G  1 250 ? 157.447 -18.198 174.251 1.00 27.30  ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CA  1 
ATOM   41160 C  C   . TYR G  1 250 ? 158.197 -18.229 175.550 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 493  TYR G C   1 
ATOM   41161 O  O   . TYR G  1 250 ? 157.614 -18.517 176.609 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 493  TYR G O   1 
ATOM   41162 C  CB  . TYR G  1 250 ? 157.811 -19.420 173.389 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CB  1 
ATOM   41163 C  CG  . TYR G  1 250 ? 157.578 -20.724 174.155 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CG  1 
ATOM   41164 C  CD1 . TYR G  1 250 ? 156.295 -21.187 174.386 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CD1 1 
ATOM   41165 C  CD2 . TYR G  1 250 ? 158.642 -21.456 174.702 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CD2 1 
ATOM   41166 C  CE1 . TYR G  1 250 ? 156.073 -22.336 175.142 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CE1 1 
ATOM   41167 C  CE2 . TYR G  1 250 ? 158.417 -22.592 175.469 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CE2 1 
ATOM   41168 C  CZ  . TYR G  1 250 ? 157.131 -23.010 175.680 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CZ  1 
ATOM   41169 O  OH  . TYR G  1 250 ? 156.876 -24.131 176.399 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 493  TYR G OH  1 
ATOM   41170 N  N   . LEU G  1 251 ? 159.492 -17.929 175.486 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 494  LEU G N   1 
ATOM   41171 C  CA  . LEU G  1 251 ? 160.286 -17.836 176.717 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 494  LEU G CA  1 
ATOM   41172 C  C   . LEU G  1 251 ? 159.656 -16.912 177.767 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 494  LEU G C   1 
ATOM   41173 O  O   . LEU G  1 251 ? 159.662 -17.208 178.962 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 494  LEU G O   1 
ATOM   41174 C  CB  . LEU G  1 251 ? 161.709 -17.382 176.413 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 494  LEU G CB  1 
ATOM   41175 C  CG  . LEU G  1 251 ? 162.626 -18.441 175.808 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 494  LEU G CG  1 
ATOM   41176 C  CD1 . LEU G  1 251 ? 163.983 -17.918 175.722 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 494  LEU G CD1 1 
ATOM   41177 C  CD2 . LEU G  1 251 ? 162.677 -19.702 176.633 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 494  LEU G CD2 1 
ATOM   41178 N  N   . LYS G  1 252 ? 159.110 -15.796 177.307 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 495  LYS G N   1 
ATOM   41179 C  CA  . LYS G  1 252 ? 158.492 -14.878 178.203 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 495  LYS G CA  1 
ATOM   41180 C  C   . LYS G  1 252 ? 157.148 -15.409 178.647 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 495  LYS G C   1 
ATOM   41181 O  O   . LYS G  1 252 ? 156.892 -15.490 179.849 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 495  LYS G O   1 
ATOM   41182 C  CB  . LYS G  1 252 ? 158.342 -13.495 177.593 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 495  LYS G CB  1 
ATOM   41183 C  CG  . LYS G  1 252 ? 159.592 -12.642 177.695 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 495  LYS G CG  1 
ATOM   41184 C  CD  . LYS G  1 252 ? 159.308 -11.329 177.086 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 495  LYS G CD  1 
ATOM   41185 C  CE  . LYS G  1 252 ? 159.190 -11.501 175.611 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 495  LYS G CE  1 
ATOM   41186 N  NZ  . LYS G  1 252 ? 158.651 -10.267 175.022 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 495  LYS G NZ  1 
ATOM   41187 N  N   . ALA G  1 253 ? 156.273 -15.791 177.728 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 496  ALA G N   1 
ATOM   41188 C  CA  . ALA G  1 253 ? 154.942 -16.253 178.169 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 496  ALA G CA  1 
ATOM   41189 C  C   . ALA G  1 253 ? 154.998 -17.482 179.057 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 496  ALA G C   1 
ATOM   41190 O  O   . ALA G  1 253 ? 154.350 -17.536 180.087 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 496  ALA G O   1 
ATOM   41191 C  CB  . ALA G  1 253 ? 154.030 -16.505 176.970 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 496  ALA G CB  1 
ATOM   41192 N  N   . ALA G  1 254 ? 155.777 -18.474 178.661 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 497  ALA G N   1 
ATOM   41193 C  CA  . ALA G  1 254 ? 155.840 -19.734 179.407 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 497  ALA G CA  1 
ATOM   41194 C  C   . ALA G  1 254 ? 156.763 -19.776 180.642 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 497  ALA G C   1 
ATOM   41195 O  O   . ALA G  1 254 ? 156.495 -20.507 181.576 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 497  ALA G O   1 
ATOM   41196 C  CB  . ALA G  1 254 ? 156.224 -20.804 178.488 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 497  ALA G CB  1 
ATOM   41197 N  N   . LYS G  1 255 ? 157.858 -19.013 180.637 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 498  LYS G N   1 
ATOM   41198 C  CA  . LYS G  1 255 ? 158.814 -19.088 181.740 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 498  LYS G CA  1 
ATOM   41199 C  C   . LYS G  1 255 ? 158.950 -17.775 182.475 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 498  LYS G C   1 
ATOM   41200 O  O   . LYS G  1 255 ? 159.537 -17.724 183.572 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 498  LYS G O   1 
ATOM   41201 C  CB  . LYS G  1 255 ? 160.179 -19.542 181.248 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 498  LYS G CB  1 
ATOM   41202 C  CG  . LYS G  1 255 ? 160.139 -20.766 180.404 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 498  LYS G CG  1 
ATOM   41203 C  CD  . LYS G  1 255 ? 159.608 -21.885 181.203 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 498  LYS G CD  1 
ATOM   41204 C  CE  . LYS G  1 255 ? 159.656 -23.217 180.481 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 498  LYS G CE  1 
ATOM   41205 N  NZ  . LYS G  1 255 ? 159.043 -24.213 181.453 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 498  LYS G NZ  1 
ATOM   41206 N  N   . GLY G  1 256 ? 158.408 -16.720 181.891 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 499  GLY G N   1 
ATOM   41207 C  CA  . GLY G  1 256 ? 158.406 -15.443 182.555 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 499  GLY G CA  1 
ATOM   41208 C  C   . GLY G  1 256 ? 159.808 -14.924 182.793 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 499  GLY G C   1 
ATOM   41209 O  O   . GLY G  1 256 ? 160.136 -14.429 183.890 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 499  GLY G O   1 
ATOM   41210 N  N   . ILE G  1 257 ? 160.638 -15.030 181.759 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 500  ILE G N   1 
ATOM   41211 C  CA  . ILE G  1 257 ? 162.022 -14.639 181.887 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 500  ILE G CA  1 
ATOM   41212 C  C   . ILE G  1 257 ? 162.069 -13.124 182.022 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 500  ILE G C   1 
ATOM   41213 O  O   . ILE G  1 257 ? 163.064 -12.572 182.483 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 500  ILE G O   1 
ATOM   41214 C  CB  . ILE G  1 257 ? 162.897 -15.132 180.684 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 500  ILE G CB  1 
ATOM   41215 C  CG1 . ILE G  1 257 ? 162.366 -14.608 179.344 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 500  ILE G CG1 1 
ATOM   41216 C  CG2 . ILE G  1 257 ? 162.957 -16.596 180.641 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 500  ILE G CG2 1 
ATOM   41217 C  CD1 . ILE G  1 257 ? 163.409 -14.604 178.283 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 500  ILE G CD1 1 
ATOM   41218 N  N   . HIS G  1 258 ? 161.000 -12.435 181.655 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 501  HIS G N   1 
ATOM   41219 C  CA  . HIS G  1 258 ? 161.118 -11.008 181.623 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 501  HIS G CA  1 
ATOM   41220 C  C   . HIS G  1 258 ? 160.736 -10.476 182.959 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 501  HIS G C   1 
ATOM   41221 O  O   . HIS G  1 258 ? 160.727 -9.273  183.154 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 501  HIS G O   1 
ATOM   41222 C  CB  . HIS G  1 258 ? 160.213 -10.404 180.579 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 501  HIS G CB  1 
ATOM   41223 C  CG  . HIS G  1 258 ? 158.786 -10.725 180.814 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 501  HIS G CG  1 
ATOM   41224 N  ND1 . HIS G  1 258 ? 158.362 -12.017 181.056 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 501  HIS G ND1 1 
ATOM   41225 C  CD2 . HIS G  1 258 ? 157.691 -9.947  180.867 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 501  HIS G CD2 1 
ATOM   41226 C  CE1 . HIS G  1 258 ? 157.062 -12.020 181.236 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 501  HIS G CE1 1 
ATOM   41227 N  NE2 . HIS G  1 258 ? 156.631 -10.777 181.141 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 501  HIS G NE2 1 
ATOM   41228 N  N   . LYS G  1 259 ? 160.434 -11.335 183.912 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 502  LYS G N   1 
ATOM   41229 C  CA  . LYS G  1 259 ? 160.014 -10.759 185.197 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 502  LYS G CA  1 
ATOM   41230 C  C   . LYS G  1 259 ? 161.146 -10.445 186.166 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 502  LYS G C   1 
ATOM   41231 O  O   . LYS G  1 259 ? 161.070 -9.462  186.914 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 502  LYS G O   1 
ATOM   41232 C  CB  . LYS G  1 259 ? 158.936 -11.575 185.901 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 502  LYS G CB  1 
ATOM   41233 C  CG  . LYS G  1 259 ? 157.790 -12.024 185.002 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 502  LYS G CG  1 
ATOM   41234 C  CD  . LYS G  1 259 ? 156.919 -10.873 184.442 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 502  LYS G CD  1 
ATOM   41235 C  CE  . LYS G  1 259 ? 156.017 -10.195 185.501 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 502  LYS G CE  1 
ATOM   41236 N  NZ  . LYS G  1 259 ? 154.599 -10.887 185.641 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 502  LYS G NZ  1 
ATOM   41237 N  N   . ASN G  1 260 ? 162.185 -11.269 186.155 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 503  ASN G N   1 
ATOM   41238 C  CA  . ASN G  1 260 ? 163.352 -10.996 186.959 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 503  ASN G CA  1 
ATOM   41239 C  C   . ASN G  1 260 ? 164.448 -11.923 186.557 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 503  ASN G C   1 
ATOM   41240 O  O   . ASN G  1 260 ? 164.216 -12.939 185.903 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 503  ASN G O   1 
ATOM   41241 C  CB  . ASN G  1 260 ? 163.054 -11.213 188.416 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 503  ASN G CB  1 
ATOM   41242 C  CG  . ASN G  1 260 ? 162.501 -12.569 188.662 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 503  ASN G CG  1 
ATOM   41243 O  OD1 . ASN G  1 260 ? 163.169 -13.567 188.479 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 503  ASN G OD1 1 
ATOM   41244 N  ND2 . ASN G  1 260 ? 161.273 -12.623 189.059 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 503  ASN G ND2 1 
ATOM   41245 N  N   . ASP G  1 261 ? 165.653 -11.571 186.970 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 504  ASP G N   1 
ATOM   41246 C  CA  . ASP G  1 261 ? 166.777 -12.334 186.563 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 504  ASP G CA  1 
ATOM   41247 C  C   . ASP G  1 261 ? 166.754 -13.765 187.026 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 504  ASP G C   1 
ATOM   41248 O  O   . ASP G  1 261 ? 167.242 -14.640 186.297 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 504  ASP G O   1 
ATOM   41249 C  CB  . ASP G  1 261 ? 167.995 -11.652 187.042 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 504  ASP G CB  1 
ATOM   41250 C  CG  . ASP G  1 261 ? 168.262 -10.469 186.247 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 504  ASP G CG  1 
ATOM   41251 O  OD1 . ASP G  1 261 ? 167.870 -10.521 185.077 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 504  ASP G OD1 1 
ATOM   41252 O  OD2 . ASP G  1 261 ? 168.815 -9.480  186.766 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 504  ASP G OD2 1 
ATOM   41253 N  N   . LYS G  1 262 ? 166.218 -14.033 188.218 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G N   1 
ATOM   41254 C  CA  . LYS G  1 262 ? 166.121 -15.411 188.621 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G CA  1 
ATOM   41255 C  C   . LYS G  1 262 ? 165.405 -16.313 187.595 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G C   1 
ATOM   41256 O  O   . LYS G  1 262 ? 165.895 -17.383 187.276 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G O   1 
ATOM   41257 C  CB  . LYS G  1 262 ? 165.527 -15.538 189.988 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G CB  1 
ATOM   41258 C  CG  . LYS G  1 262 ? 165.053 -16.958 190.269 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G CG  1 
ATOM   41259 C  CD  . LYS G  1 262 ? 165.437 -17.407 191.682 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G CD  1 
ATOM   41260 C  CE  . LYS G  1 262 ? 164.844 -18.754 191.948 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G CE  1 
ATOM   41261 N  NZ  . LYS G  1 262 ? 165.746 -19.705 191.157 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G NZ  1 
ATOM   41262 N  N   . ALA G  1 263 ? 164.275 -15.869 187.058 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 506  ALA G N   1 
ATOM   41263 C  CA  . ALA G  1 263 ? 163.596 -16.604 186.003 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 506  ALA G CA  1 
ATOM   41264 C  C   . ALA G  1 263 ? 164.398 -16.637 184.697 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 506  ALA G C   1 
ATOM   41265 O  O   . ALA G  1 263 ? 164.554 -17.707 184.097 1.00 27.29  ? ? ? ? ? ? 506  ALA G O   1 
ATOM   41266 C  CB  . ALA G  1 263 ? 162.212 -16.050 185.753 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 506  ALA G CB  1 
ATOM   41267 N  N   . ALA G  1 264 ? 164.896 -15.475 184.234 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 507  ALA G N   1 
ATOM   41268 C  CA  . ALA G  1 264 ? 165.643 -15.408 182.951 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 507  ALA G CA  1 
ATOM   41269 C  C   . ALA G  1 264 ? 166.795 -16.347 182.975 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 507  ALA G C   1 
ATOM   41270 O  O   . ALA G  1 264 ? 166.989 -17.070 182.020 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 507  ALA G O   1 
ATOM   41271 C  CB  . ALA G  1 264 ? 166.158 -14.017 182.651 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 507  ALA G CB  1 
ATOM   41272 N  N   . ASN G  1 265 ? 167.557 -16.309 184.071 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G N   1 
ATOM   41273 C  CA  . ASN G  1 265 ? 168.798 -17.093 184.234 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G CA  1 
ATOM   41274 C  C   . ASN G  1 265 ? 168.543 -18.572 184.362 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G C   1 
ATOM   41275 O  O   . ASN G  1 265 ? 169.430 -19.370 184.086 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G O   1 
ATOM   41276 C  CB  . ASN G  1 265 ? 169.626 -16.634 185.452 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G CB  1 
ATOM   41277 C  CG  . ASN G  1 265 ? 170.266 -15.261 185.254 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G CG  1 
ATOM   41278 O  OD1 . ASN G  1 265 ? 169.941 -14.520 184.337 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G OD1 1 
ATOM   41279 N  ND2 . ASN G  1 265 ? 171.173 -14.921 186.127 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G ND2 1 
ATOM   41280 N  N   . ASP G  1 266 ? 167.336 -18.959 184.767 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G N   1 
ATOM   41281 C  CA  . ASP G  1 266 ? 166.982 -20.399 184.779 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G CA  1 
ATOM   41282 C  C   . ASP G  1 266 ? 166.692 -21.050 183.426 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G C   1 
ATOM   41283 O  O   . ASP G  1 266 ? 166.483 -22.276 183.367 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G O   1 
ATOM   41284 C  CB  . ASP G  1 266 ? 165.828 -20.681 185.710 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G CB  1 
ATOM   41285 C  CG  . ASP G  1 266 ? 166.268 -20.701 187.118 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G CG  1 
ATOM   41286 O  OD1 . ASP G  1 266 ? 167.488 -20.771 187.320 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G OD1 1 
ATOM   41287 O  OD2 . ASP G  1 266 ? 165.430 -20.625 188.027 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G OD2 1 
ATOM   41288 N  N   . HIS G  1 267 ? 166.676 -20.233 182.369 1.00 27.02  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G N   1 
ATOM   41289 C  CA  . HIS G  1 267 ? 166.326 -20.650 181.032 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G CA  1 
ATOM   41290 C  C   . HIS G  1 267 ? 167.192 -19.809 180.068 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G C   1 
ATOM   41291 O  O   . HIS G  1 267 ? 166.728 -19.280 179.061 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G O   1 
ATOM   41292 C  CB  . HIS G  1 267 ? 164.850 -20.383 180.796 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G CB  1 
ATOM   41293 C  CG  . HIS G  1 267 ? 163.951 -20.970 181.834 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G CG  1 
ATOM   41294 N  ND1 . HIS G  1 267 ? 163.734 -22.324 181.947 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G ND1 1 
ATOM   41295 C  CD2 . HIS G  1 267 ? 163.187 -20.392 182.790 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G CD2 1 
ATOM   41296 C  CE1 . HIS G  1 267 ? 162.882 -22.558 182.928 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G CE1 1 
ATOM   41297 N  NE2 . HIS G  1 267 ? 162.535 -21.401 183.456 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G NE2 1 
ATOM   41298 N  N   . LEU G  1 268 ? 168.463 -19.645 180.390 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G N   1 
ATOM   41299 C  CA  . LEU G  1 268 ? 169.305 -18.758 179.595 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G CA  1 
ATOM   41300 C  C   . LEU G  1 268 ? 169.538 -19.341 178.194 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G C   1 
ATOM   41301 O  O   . LEU G  1 268 ? 170.092 -20.426 178.047 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G O   1 
ATOM   41302 C  CB  . LEU G  1 268 ? 170.619 -18.502 180.346 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G CB  1 
ATOM   41303 C  CG  . LEU G  1 268 ? 171.747 -17.660 179.758 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G CG  1 
ATOM   41304 C  CD1 . LEU G  1 268 ? 171.344 -16.229 179.513 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G CD1 1 
ATOM   41305 C  CD2 . LEU G  1 268 ? 172.897 -17.739 180.739 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G CD2 1 
ATOM   41306 N  N   . SER G  1 269 ? 169.117 -18.612 177.177 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 512  SER G N   1 
ATOM   41307 C  CA  . SER G  1 269 ? 169.078 -19.147 175.827 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 512  SER G CA  1 
ATOM   41308 C  C   . SER G  1 269 ? 169.942 -18.407 174.805 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 512  SER G C   1 
ATOM   41309 O  O   . SER G  1 269 ? 170.087 -17.202 174.882 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 512  SER G O   1 
ATOM   41310 C  CB  . SER G  1 269 ? 167.637 -19.155 175.365 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 512  SER G CB  1 
ATOM   41311 O  OG  . SER G  1 269 ? 166.888 -20.078 176.151 1.00 25.45  ? ? ? ? ? ? 512  SER G OG  1 
ATOM   41312 N  N   . ILE G  1 270 ? 170.521 -19.093 173.834 1.00 24.57  ? ? ? ? ? ? 513  ILE G N   1 
ATOM   41313 C  CA  . ILE G  1 270 ? 171.454 -18.381 173.015 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 513  ILE G CA  1 
ATOM   41314 C  C   . ILE G  1 270 ? 171.128 -18.413 171.539 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 513  ILE G C   1 
ATOM   41315 O  O   . ILE G  1 270 ? 170.466 -19.327 171.080 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 513  ILE G O   1 
ATOM   41316 C  CB  . ILE G  1 270 ? 172.855 -18.945 173.165 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 513  ILE G CB  1 
ATOM   41317 C  CG1 . ILE G  1 270 ? 172.884 -20.335 172.613 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 513  ILE G CG1 1 
ATOM   41318 C  CG2 . ILE G  1 270 ? 173.325 -18.912 174.636 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 513  ILE G CG2 1 
ATOM   41319 C  CD1 . ILE G  1 270 ? 174.141 -20.920 172.908 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 513  ILE G CD1 1 
ATOM   41320 N  N   . LEU G  1 271 ? 171.617 -17.416 170.797 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 514  LEU G N   1 
ATOM   41321 C  CA  . LEU G  1 271 ? 171.672 -17.472 169.330 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 514  LEU G CA  1 
ATOM   41322 C  C   . LEU G  1 271 ? 173.067 -17.913 168.836 1.00 24.30  ? ? ? ? ? ? 514  LEU G C   1 
ATOM   41323 O  O   . LEU G  1 271 ? 174.092 -17.640 169.469 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 514  LEU G O   1 
ATOM   41324 C  CB  . LEU G  1 271 ? 171.400 -16.101 168.691 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 514  LEU G CB  1 
ATOM   41325 C  CG  . LEU G  1 271 ? 170.147 -15.329 169.054 1.00 23.89  ? ? ? ? ? ? 514  LEU G CG  1 
ATOM   41326 C  CD1 . LEU G  1 271 ? 169.836 -14.342 167.987 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 514  LEU G CD1 1 
ATOM   41327 C  CD2 . LEU G  1 271 ? 169.026 -16.267 169.200 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 514  LEU G CD2 1 
ATOM   41328 N  N   . GLU G  1 272 ? 173.087 -18.605 167.698 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 515  GLU G N   1 
ATOM   41329 C  CA  . GLU G  1 272 ? 174.266 -18.653 166.873 1.00 24.70  ? ? ? ? ? ? 515  GLU G CA  1 
ATOM   41330 C  C   . GLU G  1 272 ? 173.982 -17.750 165.684 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 515  GLU G C   1 
ATOM   41331 O  O   . GLU G  1 272 ? 173.501 -18.184 164.642 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 515  GLU G O   1 
ATOM   41332 C  CB  . GLU G  1 272 ? 174.555 -20.036 166.371 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 515  GLU G CB  1 
ATOM   41333 C  CG  . GLU G  1 272 ? 175.790 -20.032 165.536 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 515  GLU G CG  1 
ATOM   41334 C  CD  . GLU G  1 272 ? 175.791 -21.110 164.507 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 515  GLU G CD  1 
ATOM   41335 O  OE1 . GLU G  1 272 ? 174.704 -21.357 163.963 1.00 25.75  ? ? ? ? ? ? 515  GLU G OE1 1 
ATOM   41336 O  OE2 . GLU G  1 272 ? 176.879 -21.698 164.267 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 515  GLU G OE2 1 
ATOM   41337 N  N   . ALA G  1 273 ? 174.297 -16.482 165.889 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 516  ALA G N   1 
ATOM   41338 C  CA  . ALA G  1 273 ? 174.072 -15.441 164.941 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 516  ALA G CA  1 
ATOM   41339 C  C   . ALA G  1 273 ? 175.433 -14.768 164.670 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 516  ALA G C   1 
ATOM   41340 O  O   . ALA G  1 273 ? 176.013 -14.122 165.556 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 516  ALA G O   1 
ATOM   41341 C  CB  . ALA G  1 273 ? 173.038 -14.441 165.510 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 516  ALA G CB  1 
ATOM   41342 N  N   . TRP G  1 274 ? 175.925 -14.948 163.441 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G N   1 
ATOM   41343 C  CA  . TRP G  1 274 ? 177.243 -14.497 163.041 1.00 25.30  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CA  1 
ATOM   41344 C  C   . TRP G  1 274 ? 177.316 -13.049 162.533 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G C   1 
ATOM   41345 O  O   . TRP G  1 274 ? 178.377 -12.476 162.524 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G O   1 
ATOM   41346 C  CB  . TRP G  1 274 ? 177.886 -15.452 162.019 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CB  1 
ATOM   41347 C  CG  . TRP G  1 274 ? 178.152 -16.809 162.542 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CG  1 
ATOM   41348 C  CD1 . TRP G  1 274 ? 177.359 -17.887 162.399 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CD1 1 
ATOM   41349 C  CD2 . TRP G  1 274 ? 179.298 -17.259 163.281 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CD2 1 
ATOM   41350 N  NE1 . TRP G  1 274 ? 177.914 -18.982 163.031 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G NE1 1 
ATOM   41351 C  CE2 . TRP G  1 274 ? 179.103 -18.606 163.582 1.00 26.00  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CE2 1 
ATOM   41352 C  CE3 . TRP G  1 274 ? 180.447 -16.647 163.735 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CE3 1 
ATOM   41353 C  CZ2 . TRP G  1 274 ? 179.998 -19.331 164.302 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CZ2 1 
ATOM   41354 C  CZ3 . TRP G  1 274 ? 181.322 -17.372 164.457 1.00 26.19  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CZ3 1 
ATOM   41355 C  CH2 . TRP G  1 274 ? 181.108 -18.697 164.723 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CH2 1 
ATOM   41356 N  N   . SER G  1 275 ? 176.226 -12.439 162.111 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 518  SER G N   1 
ATOM   41357 C  CA  . SER G  1 275 ? 176.330 -11.034 161.658 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 518  SER G CA  1 
ATOM   41358 C  C   . SER G  1 275 ? 176.557 -10.058 162.815 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 518  SER G C   1 
ATOM   41359 O  O   . SER G  1 275 ? 175.904 -10.168 163.889 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 518  SER G O   1 
ATOM   41360 C  CB  . SER G  1 275 ? 175.063 -10.614 160.897 1.00 25.60  ? ? ? ? ? ? 518  SER G CB  1 
ATOM   41361 O  OG  . SER G  1 275 ? 175.062 -9.250  160.572 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 518  SER G OG  1 
ATOM   41362 N  N   . TYR G  1 276 ? 177.461 -9.093  162.618 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G N   1 
ATOM   41363 C  CA  . TYR G  1 276 ? 177.576 -8.011  163.617 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CA  1 
ATOM   41364 C  C   . TYR G  1 276 ? 176.235 -7.321  163.923 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G C   1 
ATOM   41365 O  O   . TYR G  1 276 ? 176.066 -6.784  165.007 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G O   1 
ATOM   41366 C  CB  . TYR G  1 276 ? 178.601 -6.950  163.237 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CB  1 
ATOM   41367 C  CG  . TYR G  1 276 ? 180.022 -7.449  163.209 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CG  1 
ATOM   41368 C  CD1 . TYR G  1 276 ? 180.453 -8.417  164.063 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CD1 1 
ATOM   41369 C  CD2 . TYR G  1 276 ? 180.923 -6.935  162.344 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CD2 1 
ATOM   41370 C  CE1 . TYR G  1 276 ? 181.728 -8.875  164.044 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CE1 1 
ATOM   41371 C  CE2 . TYR G  1 276 ? 182.190 -7.396  162.310 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CE2 1 
ATOM   41372 C  CZ  . TYR G  1 276 ? 182.595 -8.369  163.163 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CZ  1 
ATOM   41373 O  OH  . TYR G  1 276 ? 183.915 -8.816  163.127 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G OH  1 
ATOM   41374 N  N   . ASN G  1 277 ? 175.281 -7.345  163.001 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G N   1 
ATOM   41375 C  CA  . ASN G  1 277 ? 173.968 -6.747  163.241 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G CA  1 
ATOM   41376 C  C   . ASN G  1 277 ? 173.061 -7.471  164.202 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G C   1 
ATOM   41377 O  O   . ASN G  1 277 ? 172.075 -6.946  164.678 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G O   1 
ATOM   41378 C  CB  . ASN G  1 277 ? 173.253 -6.598  161.932 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G CB  1 
ATOM   41379 C  CG  . ASN G  1 277 ? 173.959 -5.655  161.030 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G CG  1 
ATOM   41380 O  OD1 . ASN G  1 277 ? 174.815 -4.861  161.474 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G OD1 1 
ATOM   41381 N  ND2 . ASN G  1 277 ? 173.625 -5.706  159.757 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G ND2 1 
ATOM   41382 N  N   . ASP G  1 278 ? 173.392 -8.713  164.487 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 521  ASP G N   1 
ATOM   41383 C  CA  . ASP G  1 278 ? 172.451 -9.534  165.231 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 521  ASP G CA  1 
ATOM   41384 C  C   . ASP G  1 278 ? 172.475 -9.223  166.743 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 521  ASP G C   1 
ATOM   41385 O  O   . ASP G  1 278 ? 171.432 -9.227  167.389 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 521  ASP G O   1 
ATOM   41386 C  CB  . ASP G  1 278 ? 172.653 -11.024 164.928 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 521  ASP G CB  1 
ATOM   41387 C  CG  . ASP G  1 278 ? 172.541 -11.373 163.405 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 521  ASP G CG  1 
ATOM   41388 O  OD1 . ASP G  1 278 ? 171.859 -10.682 162.591 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 521  ASP G OD1 1 
ATOM   41389 O  OD2 . ASP G  1 278 ? 173.128 -12.418 163.018 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 521  ASP G OD2 1 
ATOM   41390 N  N   . THR G  1 279 ? 173.637 -8.932  167.320 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 522  THR G N   1 
ATOM   41391 C  CA  . THR G  1 279 ? 173.640 -8.528  168.729 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 522  THR G CA  1 
ATOM   41392 C  C   . THR G  1 279 ? 172.809 -7.251  169.065 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 522  THR G C   1 
ATOM   41393 O  O   . THR G  1 279 ? 171.938 -7.286  169.938 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 522  THR G O   1 
ATOM   41394 C  CB  . THR G  1 279 ? 175.069 -8.397  169.225 1.00 23.78  ? ? ? ? ? ? 522  THR G CB  1 
ATOM   41395 O  OG1 . THR G  1 279 ? 175.705 -9.648  169.018 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 522  THR G OG1 1 
ATOM   41396 C  CG2 . THR G  1 279 ? 175.096 -8.110  170.688 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 522  THR G CG2 1 
ATOM   41397 N  N   . PRO G  1 280 ? 173.092 -6.122  168.382 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 523  PRO G N   1 
ATOM   41398 C  CA  . PRO G  1 280 ? 172.306 -4.926  168.558 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 523  PRO G CA  1 
ATOM   41399 C  C   . PRO G  1 280 ? 170.834 -5.180  168.199 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 523  PRO G C   1 
ATOM   41400 O  O   . PRO G  1 280 ? 169.957 -4.568  168.791 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 523  PRO G O   1 
ATOM   41401 C  CB  . PRO G  1 280 ? 172.900 -3.970  167.537 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 523  PRO G CB  1 
ATOM   41402 C  CG  . PRO G  1 280 ? 173.573 -4.803  166.597 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 523  PRO G CG  1 
ATOM   41403 C  CD  . PRO G  1 280 ? 174.109 -5.944  167.340 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 523  PRO G CD  1 
ATOM   41404 N  N   . TYR G  1 281 ? 170.561 -6.053  167.224 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 524  TYR G N   1 
ATOM   41405 C  CA  . TYR G  1 281 ? 169.198 -6.408  166.864 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CA  1 
ATOM   41406 C  C   . TYR G  1 281 ? 168.517 -7.037  168.046 1.00 24.00  ? ? ? ? ? ? 524  TYR G C   1 
ATOM   41407 O  O   . TYR G  1 281 ? 167.471 -6.590  168.507 1.00 24.08  ? ? ? ? ? ? 524  TYR G O   1 
ATOM   41408 C  CB  . TYR G  1 281 ? 169.224 -7.410  165.703 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CB  1 
ATOM   41409 C  CG  . TYR G  1 281 ? 167.871 -8.046  165.358 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CG  1 
ATOM   41410 C  CD1 . TYR G  1 281 ? 167.120 -7.617  164.268 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CD1 1 
ATOM   41411 C  CD2 . TYR G  1 281 ? 167.370 -9.076  166.137 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CD2 1 
ATOM   41412 C  CE1 . TYR G  1 281 ? 165.891 -8.202  163.972 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CE1 1 
ATOM   41413 C  CE2 . TYR G  1 281 ? 166.162 -9.665  165.865 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CE2 1 
ATOM   41414 C  CZ  . TYR G  1 281 ? 165.410 -9.246  164.785 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CZ  1 
ATOM   41415 O  OH  . TYR G  1 281 ? 164.198 -9.901  164.547 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 524  TYR G OH  1 
ATOM   41416 N  N   . LEU G  1 282 ? 169.151 -8.097  168.524 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 525  LEU G N   1 
ATOM   41417 C  CA  . LEU G  1 282 ? 168.708 -8.839  169.682 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 525  LEU G CA  1 
ATOM   41418 C  C   . LEU G  1 282 ? 168.516 -7.967  170.936 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 525  LEU G C   1 
ATOM   41419 O  O   . LEU G  1 282 ? 167.576 -8.153  171.707 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 525  LEU G O   1 
ATOM   41420 C  CB  . LEU G  1 282 ? 169.697 -9.978  169.933 1.00 23.55  ? ? ? ? ? ? 525  LEU G CB  1 
ATOM   41421 C  CG  . LEU G  1 282 ? 169.257 -11.134 170.834 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 525  LEU G CG  1 
ATOM   41422 C  CD1 . LEU G  1 282 ? 168.030 -11.869 170.275 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 525  LEU G CD1 1 
ATOM   41423 C  CD2 . LEU G  1 282 ? 170.378 -12.109 171.072 1.00 23.50  ? ? ? ? ? ? 525  LEU G CD2 1 
ATOM   41424 N  N   . HIS G  1 283 ? 169.413 -7.006  171.134 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G N   1 
ATOM   41425 C  CA  . HIS G  1 283 ? 169.316 -6.110  172.271 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G CA  1 
ATOM   41426 C  C   . HIS G  1 283 ? 168.061 -5.272  172.191 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G C   1 
ATOM   41427 O  O   . HIS G  1 283 ? 167.252 -5.280  173.107 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G O   1 
ATOM   41428 C  CB  . HIS G  1 283 ? 170.515 -5.212  172.335 1.00 23.63  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G CB  1 
ATOM   41429 C  CG  . HIS G  1 283 ? 170.496 -4.315  173.516 1.00 23.69  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G CG  1 
ATOM   41430 N  ND1 . HIS G  1 283 ? 170.656 -4.771  174.811 1.00 23.62  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G ND1 1 
ATOM   41431 C  CD2 . HIS G  1 283 ? 170.291 -2.984  173.605 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G CD2 1 
ATOM   41432 C  CE1 . HIS G  1 283 ? 170.571 -3.750  175.649 1.00 23.75  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G CE1 1 
ATOM   41433 N  NE2 . HIS G  1 283 ? 170.352 -2.656  174.941 1.00 23.90  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G NE2 1 
ATOM   41434 N  N   . ASP G  1 284 ? 167.883 -4.568  171.069 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 527  ASP G N   1 
ATOM   41435 C  CA  . ASP G  1 284 ? 166.613 -3.847  170.755 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 527  ASP G CA  1 
ATOM   41436 C  C   . ASP G  1 284 ? 165.362 -4.688  170.880 1.00 24.35  ? ? ? ? ? ? 527  ASP G C   1 
ATOM   41437 O  O   . ASP G  1 284 ? 164.352 -4.193  171.345 1.00 24.58  ? ? ? ? ? ? 527  ASP G O   1 
ATOM   41438 C  CB  . ASP G  1 284 ? 166.627 -3.207  169.370 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 527  ASP G CB  1 
ATOM   41439 C  CG  . ASP G  1 284 ? 167.677 -2.158  169.246 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 527  ASP G CG  1 
ATOM   41440 O  OD1 . ASP G  1 284 ? 168.406 -1.968  170.226 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 527  ASP G OD1 1 
ATOM   41441 O  OD2 . ASP G  1 284 ? 167.803 -1.543  168.181 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 527  ASP G OD2 1 
ATOM   41442 N  N   . ASP G  1 285 ? 165.440 -5.946  170.463 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 528  ASP G N   1 
ATOM   41443 C  CA  . ASP G  1 285 ? 164.364 -6.916  170.669 1.00 24.32  ? ? ? ? ? ? 528  ASP G CA  1 
ATOM   41444 C  C   . ASP G  1 285 ? 164.054 -7.242  172.165 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 528  ASP G C   1 
ATOM   41445 O  O   . ASP G  1 285 ? 163.099 -7.979  172.432 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 528  ASP G O   1 
ATOM   41446 C  CB  . ASP G  1 285 ? 164.691 -8.213  169.908 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 528  ASP G CB  1 
ATOM   41447 C  CG  . ASP G  1 285 ? 163.517 -9.186  169.845 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 528  ASP G CG  1 
ATOM   41448 O  OD1 . ASP G  1 285 ? 162.543 -8.996  169.077 1.00 24.73  ? ? ? ? ? ? 528  ASP G OD1 1 
ATOM   41449 O  OD2 . ASP G  1 285 ? 163.559 -10.179 170.572 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 528  ASP G OD2 1 
ATOM   41450 N  N   . GLY G  1 286 ? 164.827 -6.715  173.137 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 529  GLY G N   1 
ATOM   41451 C  CA  . GLY G  1 286 ? 164.497 -6.954  174.529 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 529  GLY G CA  1 
ATOM   41452 C  C   . GLY G  1 286 ? 165.405 -7.942  175.212 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 529  GLY G C   1 
ATOM   41453 O  O   . GLY G  1 286 ? 165.128 -8.331  176.311 1.00 24.17  ? ? ? ? ? ? 529  GLY G O   1 
ATOM   41454 N  N   . ASP G  1 287 ? 166.515 -8.343  174.607 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 530  ASP G N   1 
ATOM   41455 C  CA  . ASP G  1 287 ? 167.448 -9.230  175.306 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 530  ASP G CA  1 
ATOM   41456 C  C   . ASP G  1 287 ? 166.770 -10.492 175.841 1.00 23.88  ? ? ? ? ? ? 530  ASP G C   1 
ATOM   41457 O  O   . ASP G  1 287 ? 166.935 -10.875 176.994 1.00 23.99  ? ? ? ? ? ? 530  ASP G O   1 
ATOM   41458 C  CB  . ASP G  1 287 ? 168.151 -8.478  176.437 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 530  ASP G CB  1 
ATOM   41459 C  CG  . ASP G  1 287 ? 169.298 -7.604  175.935 1.00 23.56  ? ? ? ? ? ? 530  ASP G CG  1 
ATOM   41460 O  OD1 . ASP G  1 287 ? 169.857 -7.898  174.827 1.00 23.46  ? ? ? ? ? ? 530  ASP G OD1 1 
ATOM   41461 O  OD2 . ASP G  1 287 ? 169.634 -6.643  176.683 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 530  ASP G OD2 1 
ATOM   41462 N  N   . ASN G  1 288 ? 166.018 -11.165 175.000 1.00 23.96  ? ? ? ? ? ? 531  ASN G N   1 
ATOM   41463 C  CA  . ASN G  1 288 ? 165.405 -12.401 175.451 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 531  ASN G CA  1 
ATOM   41464 C  C   . ASN G  1 288 ? 166.227 -13.651 175.233 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 531  ASN G C   1 
ATOM   41465 O  O   . ASN G  1 288 ? 165.910 -14.713 175.775 1.00 24.41  ? ? ? ? ? ? 531  ASN G O   1 
ATOM   41466 C  CB  . ASN G  1 288 ? 164.073 -12.575 174.796 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 531  ASN G CB  1 
ATOM   41467 C  CG  . ASN G  1 288 ? 163.190 -11.512 175.146 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 531  ASN G CG  1 
ATOM   41468 O  OD1 . ASN G  1 288 ? 162.910 -10.651 174.338 1.00 24.56  ? ? ? ? ? ? 531  ASN G OD1 1 
ATOM   41469 N  ND2 . ASN G  1 288 ? 162.771 -11.501 176.395 1.00 24.82  ? ? ? ? ? ? 531  ASN G ND2 1 
ATOM   41470 N  N   . MET G  1 289 ? 167.262 -13.532 174.413 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 532  MET G N   1 
ATOM   41471 C  CA  . MET G  1 289 ? 168.348 -14.501 174.506 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 532  MET G CA  1 
ATOM   41472 C  C   . MET G  1 289 ? 169.636 -13.747 174.325 1.00 23.70  ? ? ? ? ? ? 532  MET G C   1 
ATOM   41473 O  O   . MET G  1 289 ? 169.583 -12.560 174.045 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 532  MET G O   1 
ATOM   41474 C  CB  . MET G  1 289 ? 168.174 -15.714 173.555 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 532  MET G CB  1 
ATOM   41475 C  CG  . MET G  1 289 ? 167.468 -15.425 172.245 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 532  MET G CG  1 
ATOM   41476 S  SD  . MET G  1 289 ? 165.653 -15.649 172.253 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 532  MET G SD  1 
ATOM   41477 C  CE  . MET G  1 289 ? 165.133 -14.977 170.663 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 532  MET G CE  1 
ATOM   41478 N  N   . ILE G  1 290 ? 170.776 -14.399 174.524 1.00 23.73  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G N   1 
ATOM   41479 C  CA  . ILE G  1 290 ? 172.070 -13.763 174.233 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G CA  1 
ATOM   41480 C  C   . ILE G  1 290 ? 172.840 -14.266 172.977 1.00 23.64  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G C   1 
ATOM   41481 O  O   . ILE G  1 290 ? 172.794 -15.432 172.612 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G O   1 
ATOM   41482 C  CB  . ILE G  1 290 ? 172.969 -13.850 175.445 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G CB  1 
ATOM   41483 C  CG1 . ILE G  1 290 ? 173.422 -15.289 175.681 1.00 23.94  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G CG1 1 
ATOM   41484 C  CG2 . ILE G  1 290 ? 172.227 -13.422 176.620 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G CG2 1 
ATOM   41485 C  CD1 . ILE G  1 290 ? 174.404 -15.374 176.764 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G CD1 1 
ATOM   41486 N  N   . ASN G  1 291 ? 173.561 -13.381 172.323 1.00 23.57  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G N   1 
ATOM   41487 C  CA  . ASN G  1 291 ? 174.377 -13.798 171.190 1.00 23.68  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G CA  1 
ATOM   41488 C  C   . ASN G  1 291 ? 175.844 -13.965 171.569 1.00 23.82  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G C   1 
ATOM   41489 O  O   . ASN G  1 291 ? 176.270 -13.633 172.653 1.00 23.81  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G O   1 
ATOM   41490 C  CB  . ASN G  1 291 ? 174.295 -12.725 170.118 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G CB  1 
ATOM   41491 C  CG  . ASN G  1 291 ? 174.711 -13.211 168.770 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G CG  1 
ATOM   41492 O  OD1 . ASN G  1 291 ? 174.799 -14.402 168.537 1.00 23.97  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G OD1 1 
ATOM   41493 N  ND2 . ASN G  1 291 ? 174.926 -12.292 167.857 1.00 23.93  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G ND2 1 
ATOM   41494 N  N   . MET G  1 292 ? 176.637 -14.464 170.655 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 535  MET G N   1 
ATOM   41495 C  CA  . MET G  1 292 ? 178.048 -14.589 170.901 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 535  MET G CA  1 
ATOM   41496 C  C   . MET G  1 292 ? 178.660 -13.233 170.700 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 535  MET G C   1 
ATOM   41497 O  O   . MET G  1 292 ? 178.076 -12.400 170.010 1.00 24.11  ? ? ? ? ? ? 535  MET G O   1 
ATOM   41498 C  CB  . MET G  1 292 ? 178.618 -15.509 169.838 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 535  MET G CB  1 
ATOM   41499 C  CG  . MET G  1 292 ? 178.486 -14.911 168.470 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 535  MET G CG  1 
ATOM   41500 S  SD  . MET G  1 292 ? 179.112 -15.881 167.085 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 535  MET G SD  1 
ATOM   41501 C  CE  . MET G  1 292 ? 178.339 -17.452 167.348 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 535  MET G CE  1 
ATOM   41502 N  N   . ASP G  1 293 ? 179.827 -12.988 171.277 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G N   1 
ATOM   41503 C  CA  . ASP G  1 293 ? 180.579 -11.773 170.978 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G CA  1 
ATOM   41504 C  C   . ASP G  1 293 ? 181.534 -12.092 169.856 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G C   1 
ATOM   41505 O  O   . ASP G  1 293 ? 182.626 -12.554 170.095 1.00 25.19  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G O   1 
ATOM   41506 C  CB  . ASP G  1 293 ? 181.347 -11.313 172.196 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G CB  1 
ATOM   41507 C  CG  . ASP G  1 293 ? 182.008 -9.968  172.012 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G CG  1 
ATOM   41508 O  OD1 . ASP G  1 293 ? 181.950 -9.360  170.907 1.00 24.84  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G OD1 1 
ATOM   41509 O  OD2 . ASP G  1 293 ? 182.598 -9.504  173.018 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G OD2 1 
ATOM   41510 N  N   . ASN G  1 294 ? 181.117 -11.847 168.624 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G N   1 
ATOM   41511 C  CA  . ASN G  1 294 ? 181.953 -12.221 167.521 1.00 25.33  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G CA  1 
ATOM   41512 C  C   . ASN G  1 294 ? 183.284 -11.488 167.500 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G C   1 
ATOM   41513 O  O   . ASN G  1 294 ? 184.334 -12.101 167.243 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G O   1 
ATOM   41514 C  CB  . ASN G  1 294 ? 181.252 -12.165 166.137 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G CB  1 
ATOM   41515 C  CG  . ASN G  1 294 ? 182.103 -12.973 165.003 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G CG  1 
ATOM   41516 O  OD1 . ASN G  1 294 ? 182.841 -13.942 165.344 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G OD1 1 
ATOM   41517 N  ND2 . ASN G  1 294 ? 182.026 -12.540 163.697 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G ND2 1 
ATOM   41518 N  N   . ARG G  1 295 ? 183.257 -10.184 167.764 1.00 25.67  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G N   1 
ATOM   41519 C  CA  . ARG G  1 295 ? 184.490 -9.389  167.799 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G CA  1 
ATOM   41520 C  C   . ARG G  1 295 ? 185.510 -9.855  168.788 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G C   1 
ATOM   41521 O  O   . ARG G  1 295 ? 186.664 -9.888  168.483 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G O   1 
ATOM   41522 C  CB  . ARG G  1 295 ? 184.197 -7.939  168.090 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G CB  1 
ATOM   41523 C  CG  . ARG G  1 295 ? 183.680 -7.222  166.879 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G CG  1 
ATOM   41524 C  CD  . ARG G  1 295 ? 183.525 -5.771  167.253 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G CD  1 
ATOM   41525 N  NE  . ARG G  1 295 ? 182.564 -5.078  166.378 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G NE  1 
ATOM   41526 C  CZ  . ARG G  1 295 ? 181.223 -5.082  166.524 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G CZ  1 
ATOM   41527 N  NH1 . ARG G  1 295 ? 180.619 -5.778  167.506 1.00 25.27  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G NH1 1 
ATOM   41528 N  NH2 . ARG G  1 295 ? 180.487 -4.390  165.642 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G NH2 1 
ATOM   41529 N  N   . LEU G  1 296 ? 185.104 -10.204 169.984 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G N   1 
ATOM   41530 C  CA  . LEU G  1 296 ? 186.070 -10.759 170.931 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G CA  1 
ATOM   41531 C  C   . LEU G  1 296 ? 186.641 -12.124 170.464 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G C   1 
ATOM   41532 O  O   . LEU G  1 296 ? 187.849 -12.389 170.557 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G O   1 
ATOM   41533 C  CB  . LEU G  1 296 ? 185.475 -10.828 172.330 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G CB  1 
ATOM   41534 C  CG  . LEU G  1 296 ? 186.435 -11.461 173.316 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G CG  1 
ATOM   41535 C  CD1 . LEU G  1 296 ? 187.692 -10.746 173.343 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G CD1 1 
ATOM   41536 C  CD2 . LEU G  1 296 ? 185.838 -11.511 174.722 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G CD2 1 
ATOM   41537 N  N   . ARG G  1 297 ? 185.794 -12.987 169.930 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G N   1 
ATOM   41538 C  CA  . ARG G  1 297 ? 186.263 -14.248 169.407 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G CA  1 
ATOM   41539 C  C   . ARG G  1 297 ? 187.335 -14.001 168.372 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G C   1 
ATOM   41540 O  O   . ARG G  1 297 ? 188.332 -14.707 168.348 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G O   1 
ATOM   41541 C  CB  . ARG G  1 297 ? 185.091 -14.944 168.780 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G CB  1 
ATOM   41542 C  CG  . ARG G  1 297 ? 185.331 -16.282 168.285 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G CG  1 
ATOM   41543 C  CD  . ARG G  1 297 ? 184.313 -16.539 167.201 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G CD  1 
ATOM   41544 N  NE  . ARG G  1 297 ? 184.936 -17.158 166.025 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G NE  1 
ATOM   41545 C  CZ  . ARG G  1 297 ? 185.019 -16.616 164.810 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G CZ  1 
ATOM   41546 N  NH1 . ARG G  1 297 ? 184.521 -15.424 164.512 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G NH1 1 
ATOM   41547 N  NH2 . ARG G  1 297 ? 185.606 -17.298 163.866 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G NH2 1 
ATOM   41548 N  N   . LEU G  1 298 ? 187.142 -12.997 167.510 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G N   1 
ATOM   41549 C  CA  . LEU G  1 298 ? 188.117 -12.733 166.437 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G CA  1 
ATOM   41550 C  C   . LEU G  1 298 ? 189.408 -12.223 167.017 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G C   1 
ATOM   41551 O  O   . LEU G  1 298 ? 190.509 -12.461 166.509 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G O   1 
ATOM   41552 C  CB  . LEU G  1 298 ? 187.588 -11.736 165.436 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G CB  1 
ATOM   41553 C  CG  . LEU G  1 298 ? 186.659 -12.459 164.472 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G CG  1 
ATOM   41554 C  CD1 . LEU G  1 298 ? 185.669 -11.525 163.788 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G CD1 1 
ATOM   41555 C  CD2 . LEU G  1 298 ? 187.463 -13.282 163.476 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G CD2 1 
ATOM   41556 N  N   . SER G  1 299 ? 189.256 -11.536 168.128 1.00 28.03  ? ? ? ? ? ? 542  SER G N   1 
ATOM   41557 C  CA  . SER G  1 299 ? 190.379 -10.932 168.813 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 542  SER G CA  1 
ATOM   41558 C  C   . SER G  1 299 ? 191.284 -11.972 169.444 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 542  SER G C   1 
ATOM   41559 O  O   . SER G  1 299 ? 192.519 -11.870 169.331 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 542  SER G O   1 
ATOM   41560 C  CB  . SER G  1 299 ? 189.890 -9.924  169.865 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 542  SER G CB  1 
ATOM   41561 O  OG  . SER G  1 299 ? 189.355 -8.753  169.251 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 542  SER G OG  1 
ATOM   41562 N  N   . LEU G  1 300 ? 190.692 -12.961 170.119 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 543  LEU G N   1 
ATOM   41563 C  CA  . LEU G  1 300 ? 191.485 -14.068 170.656 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 543  LEU G CA  1 
ATOM   41564 C  C   . LEU G  1 300 ? 192.106 -14.870 169.510 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 543  LEU G C   1 
ATOM   41565 O  O   . LEU G  1 300 ? 193.278 -15.232 169.548 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 543  LEU G O   1 
ATOM   41566 C  CB  . LEU G  1 300 ? 190.612 -14.959 171.497 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 543  LEU G CB  1 
ATOM   41567 C  CG  . LEU G  1 300 ? 189.891 -14.209 172.621 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 543  LEU G CG  1 
ATOM   41568 C  CD1 . LEU G  1 300 ? 188.603 -14.901 173.055 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 543  LEU G CD1 1 
ATOM   41569 C  CD2 . LEU G  1 300 ? 190.840 -14.032 173.793 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 543  LEU G CD2 1 
ATOM   41570 N  N   . LEU G  1 301 ? 191.323 -15.093 168.462 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 544  LEU G N   1 
ATOM   41571 C  CA  . LEU G  1 301 ? 191.761 -15.880 167.366 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 544  LEU G CA  1 
ATOM   41572 C  C   . LEU G  1 301 ? 192.963 -15.252 166.663 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 544  LEU G C   1 
ATOM   41573 O  O   . LEU G  1 301 ? 193.896 -15.949 166.270 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 544  LEU G O   1 
ATOM   41574 C  CB  . LEU G  1 301 ? 190.589 -16.068 166.410 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 544  LEU G CB  1 
ATOM   41575 C  CG  . LEU G  1 301 ? 190.912 -16.978 165.204 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 544  LEU G CG  1 
ATOM   41576 C  CD1 . LEU G  1 301 ? 191.161 -18.401 165.683 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 544  LEU G CD1 1 
ATOM   41577 C  CD2 . LEU G  1 301 ? 189.854 -16.944 164.104 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 544  LEU G CD2 1 
ATOM   41578 N  N   . TYR G  1 302 ? 192.945 -13.940 166.472 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 545  TYR G N   1 
ATOM   41579 C  CA  . TYR G  1 302 ? 194.015 -13.296 165.724 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CA  1 
ATOM   41580 C  C   . TYR G  1 302 ? 195.155 -12.742 166.542 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 545  TYR G C   1 
ATOM   41581 O  O   . TYR G  1 302 ? 196.223 -12.462 166.031 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 545  TYR G O   1 
ATOM   41582 C  CB  . TYR G  1 302 ? 193.437 -12.217 164.870 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CB  1 
ATOM   41583 C  CG  . TYR G  1 302 ? 192.929 -12.814 163.619 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CG  1 
ATOM   41584 C  CD1 . TYR G  1 302 ? 193.765 -12.968 162.517 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CD1 1 
ATOM   41585 C  CD2 . TYR G  1 302 ? 191.639 -13.284 163.548 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CD2 1 
ATOM   41586 C  CE1 . TYR G  1 302 ? 193.319 -13.556 161.399 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CE1 1 
ATOM   41587 C  CE2 . TYR G  1 302 ? 191.176 -13.855 162.434 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CE2 1 
ATOM   41588 C  CZ  . TYR G  1 302 ? 192.017 -13.988 161.361 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CZ  1 
ATOM   41589 O  OH  . TYR G  1 302 ? 191.538 -14.560 160.215 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 545  TYR G OH  1 
ATOM   41590 N  N   . SER G  1 303 ? 194.929 -12.575 167.828 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 546  SER G N   1 
ATOM   41591 C  CA  . SER G  1 303 ? 195.982 -12.149 168.693 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 546  SER G CA  1 
ATOM   41592 C  C   . SER G  1 303 ? 196.660 -13.294 169.393 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 546  SER G C   1 
ATOM   41593 O  O   . SER G  1 303 ? 197.805 -13.135 169.827 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 546  SER G O   1 
ATOM   41594 C  CB  . SER G  1 303 ? 195.430 -11.232 169.746 1.00 31.25  ? ? ? ? ? ? 546  SER G CB  1 
ATOM   41595 O  OG  . SER G  1 303 ? 195.151 -10.004 169.141 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 546  SER G OG  1 
ATOM   41596 N  N   . LEU G  1 304 ? 195.988 -14.438 169.539 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 547  LEU G N   1 
ATOM   41597 C  CA  . LEU G  1 304 ? 196.575 -15.492 170.340 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 547  LEU G CA  1 
ATOM   41598 C  C   . LEU G  1 304 ? 196.800 -16.770 169.596 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 547  LEU G C   1 
ATOM   41599 O  O   . LEU G  1 304 ? 197.820 -17.409 169.808 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 547  LEU G O   1 
ATOM   41600 C  CB  . LEU G  1 304 ? 195.738 -15.738 171.583 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 547  LEU G CB  1 
ATOM   41601 C  CG  . LEU G  1 304 ? 195.759 -14.509 172.482 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 547  LEU G CG  1 
ATOM   41602 C  CD1 . LEU G  1 304 ? 194.910 -14.735 173.677 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 547  LEU G CD1 1 
ATOM   41603 C  CD2 . LEU G  1 304 ? 197.179 -14.245 172.892 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 547  LEU G CD2 1 
ATOM   41604 N  N   . ALA G  1 305 ? 195.864 -17.143 168.727 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 548  ALA G N   1 
ATOM   41605 C  CA  . ALA G  1 305 ? 195.778 -18.515 168.207 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 548  ALA G CA  1 
ATOM   41606 C  C   . ALA G  1 305 ? 196.460 -18.706 166.857 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 548  ALA G C   1 
ATOM   41607 O  O   . ALA G  1 305 ? 196.960 -19.775 166.574 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 548  ALA G O   1 
ATOM   41608 C  CB  . ALA G  1 305 ? 194.297 -18.948 168.137 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 548  ALA G CB  1 
ATOM   41609 N  N   . LYS G  1 306 ? 196.464 -17.681 166.007 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 549  LYS G N   1 
ATOM   41610 C  CA  . LYS G  1 306 ? 197.127 -17.739 164.690 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 549  LYS G CA  1 
ATOM   41611 C  C   . LYS G  1 306 ? 198.634 -17.987 164.647 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 549  LYS G C   1 
ATOM   41612 O  O   . LYS G  1 306 ? 199.379 -17.779 165.629 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 549  LYS G O   1 
ATOM   41613 C  CB  . LYS G  1 306 ? 196.840 -16.476 163.918 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 549  LYS G CB  1 
ATOM   41614 C  CG  . LYS G  1 306 ? 195.382 -16.372 163.642 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 549  LYS G CG  1 
ATOM   41615 C  CD  . LYS G  1 306 ? 195.081 -17.232 162.425 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 549  LYS G CD  1 
ATOM   41616 C  CE  . LYS G  1 306 ? 193.597 -17.360 162.154 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 549  LYS G CE  1 
ATOM   41617 N  NZ  . LYS G  1 306 ? 193.484 -18.216 160.984 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 549  LYS G NZ  1 
ATOM   41618 N  N   . PRO G  1 307 ? 199.095 -18.448 163.480 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 550  PRO G N   1 
ATOM   41619 C  CA  . PRO G  1 307 ? 200.495 -18.710 163.326 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 550  PRO G CA  1 
ATOM   41620 C  C   . PRO G  1 307 ? 201.264 -17.437 163.652 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 550  PRO G C   1 
ATOM   41621 O  O   . PRO G  1 307 ? 200.752 -16.329 163.468 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 550  PRO G O   1 
ATOM   41622 C  CB  . PRO G  1 307 ? 200.595 -19.107 161.867 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 550  PRO G CB  1 
ATOM   41623 C  CG  . PRO G  1 307 ? 199.377 -19.827 161.656 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 550  PRO G CG  1 
ATOM   41624 C  CD  . PRO G  1 307 ? 198.339 -18.998 162.348 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 550  PRO G CD  1 
ATOM   41625 N  N   . LEU G  1 308 ? 202.480 -17.627 164.154 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 551  LEU G N   1 
ATOM   41626 C  CA  . LEU G  1 308 ? 203.228 -16.572 164.733 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 551  LEU G CA  1 
ATOM   41627 C  C   . LEU G  1 308 ? 203.344 -15.403 163.776 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 551  LEU G C   1 
ATOM   41628 O  O   . LEU G  1 308 ? 203.268 -14.257 164.189 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 551  LEU G O   1 
ATOM   41629 C  CB  . LEU G  1 308 ? 204.590 -17.095 165.083 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 551  LEU G CB  1 
ATOM   41630 C  CG  . LEU G  1 308 ? 205.556 -16.006 165.541 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 551  LEU G CG  1 
ATOM   41631 C  CD1 . LEU G  1 308 ? 204.977 -15.063 166.671 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 551  LEU G CD1 1 
ATOM   41632 C  CD2 . LEU G  1 308 ? 206.793 -16.726 166.000 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 551  LEU G CD2 1 
ATOM   41633 N  N   . ASN G  1 309 ? 203.505 -15.666 162.489 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 552  ASN G N   1 
ATOM   41634 C  CA  . ASN G  1 309 ? 203.597 -14.568 161.551 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 552  ASN G CA  1 
ATOM   41635 C  C   . ASN G  1 309 ? 202.314 -14.014 161.003 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 552  ASN G C   1 
ATOM   41636 O  O   . ASN G  1 309 ? 202.378 -13.210 160.127 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 552  ASN G O   1 
ATOM   41637 C  CB  . ASN G  1 309 ? 204.447 -14.962 160.377 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 552  ASN G CB  1 
ATOM   41638 C  CG  . ASN G  1 309 ? 205.900 -15.063 160.734 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 552  ASN G CG  1 
ATOM   41639 O  OD1 . ASN G  1 309 ? 206.401 -14.358 161.612 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 552  ASN G OD1 1 
ATOM   41640 N  ND2 . ASN G  1 309 ? 206.601 -15.945 160.045 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 552  ASN G ND2 1 
ATOM   41641 N  N   . GLN G  1 310 ? 201.158 -14.470 161.445 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 553  GLN G N   1 
ATOM   41642 C  CA  . GLN G  1 310 ? 199.919 -13.796 161.046 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 553  GLN G CA  1 
ATOM   41643 C  C   . GLN G  1 310 ? 199.155 -13.277 162.270 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 553  GLN G C   1 
ATOM   41644 O  O   . GLN G  1 310 ? 197.988 -12.828 162.172 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 553  GLN G O   1 
ATOM   41645 C  CB  . GLN G  1 310 ? 198.983 -14.705 160.276 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 553  GLN G CB  1 
ATOM   41646 C  CG  . GLN G  1 310 ? 199.637 -15.422 159.208 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 553  GLN G CG  1 
ATOM   41647 C  CD  . GLN G  1 310 ? 198.991 -16.736 158.980 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 553  GLN G CD  1 
ATOM   41648 O  OE1 . GLN G  1 310 ? 197.781 -16.824 158.948 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 553  GLN G OE1 1 
ATOM   41649 N  NE2 . GLN G  1 310 ? 199.791 -17.770 158.823 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 553  GLN G NE2 1 
ATOM   41650 N  N   . ARG G  1 311 ? 199.829 -13.343 163.416 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 554  ARG G N   1 
ATOM   41651 C  CA  . ARG G  1 311 ? 199.267 -12.888 164.660 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 554  ARG G CA  1 
ATOM   41652 C  C   . ARG G  1 311 ? 199.214 -11.379 164.618 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 554  ARG G C   1 
ATOM   41653 O  O   . ARG G  1 311 ? 200.064 -10.755 163.984 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 554  ARG G O   1 
ATOM   41654 C  CB  . ARG G  1 311 ? 200.151 -13.345 165.798 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 554  ARG G CB  1 
ATOM   41655 C  CG  . ARG G  1 311 ? 199.399 -13.867 166.953 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 554  ARG G CG  1 
ATOM   41656 C  CD  . ARG G  1 311 ? 200.377 -14.574 167.817 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 554  ARG G CD  1 
ATOM   41657 N  NE  . ARG G  1 311 ? 200.522 -16.001 167.541 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 554  ARG G NE  1 
ATOM   41658 C  CZ  . ARG G  1 311 ? 201.445 -16.765 168.120 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 554  ARG G CZ  1 
ATOM   41659 N  NH1 . ARG G  1 311 ? 202.320 -16.244 168.965 1.00 36.96  ? ? ? ? ? ? 554  ARG G NH1 1 
ATOM   41660 N  NH2 . ARG G  1 311 ? 201.501 -18.049 167.862 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 554  ARG G NH2 1 
ATOM   41661 N  N   . SER G  1 312 ? 198.224 -10.791 165.288 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 555  SER G N   1 
ATOM   41662 C  CA  . SER G  1 312 ? 198.063 -9.354  165.257 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 555  SER G CA  1 
ATOM   41663 C  C   . SER G  1 312 ? 198.456 -8.799  166.590 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 555  SER G C   1 
ATOM   41664 O  O   . SER G  1 312 ? 198.697 -9.574  167.494 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 555  SER G O   1 
ATOM   41665 C  CB  . SER G  1 312 ? 196.638 -8.975  164.911 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 555  SER G CB  1 
ATOM   41666 O  OG  . SER G  1 312 ? 195.774 -9.377  165.939 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 555  SER G OG  1 
ATOM   41667 N  N   . GLY G  1 313 ? 198.575 -7.475  166.694 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 556  GLY G N   1 
ATOM   41668 C  CA  . GLY G  1 313 ? 198.982 -6.850  167.959 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 556  GLY G CA  1 
ATOM   41669 C  C   . GLY G  1 313 ? 197.979 -7.232  169.036 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 556  GLY G C   1 
ATOM   41670 O  O   . GLY G  1 313 ? 196.924 -7.784  168.717 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 556  GLY G O   1 
ATOM   41671 N  N   . MET G  1 314 ? 198.263 -6.937  170.301 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 557  MET G N   1 
ATOM   41672 C  CA  . MET G  1 314 ? 197.423 -7.486  171.350 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 557  MET G CA  1 
ATOM   41673 C  C   . MET G  1 314 ? 196.235 -6.598  171.719 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 557  MET G C   1 
ATOM   41674 O  O   . MET G  1 314 ? 195.266 -7.063  172.340 1.00 30.84  ? ? ? ? ? ? 557  MET G O   1 
ATOM   41675 C  CB  . MET G  1 314 ? 198.257 -7.784  172.580 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 557  MET G CB  1 
ATOM   41676 C  CG  . MET G  1 314 ? 199.278 -8.868  172.367 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 557  MET G CG  1 
ATOM   41677 S  SD  . MET G  1 314 ? 199.974 -9.458  173.919 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 557  MET G SD  1 
ATOM   41678 C  CE  . MET G  1 314 ? 198.709 -10.462 174.679 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 557  MET G CE  1 
ATOM   41679 N  N   . ASN G  1 315 ? 196.287 -5.324  171.325 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G N   1 
ATOM   41680 C  CA  . ASN G  1 315 ? 195.264 -4.401  171.795 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G CA  1 
ATOM   41681 C  C   . ASN G  1 315 ? 193.824 -4.830  171.615 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G C   1 
ATOM   41682 O  O   . ASN G  1 315 ? 192.990 -4.553  172.472 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G O   1 
ATOM   41683 C  CB  . ASN G  1 315 ? 195.446 -2.998  171.271 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G CB  1 
ATOM   41684 C  CG  . ASN G  1 315 ? 194.871 -1.973  172.245 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G CG  1 
ATOM   41685 O  OD1 . ASN G  1 315 ? 195.251 -1.900  173.433 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G OD1 1 
ATOM   41686 N  ND2 . ASN G  1 315 ? 193.915 -1.202  171.764 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G ND2 1 
ATOM   41687 N  N   . PRO G  1 316 ? 193.521 -5.486  170.495 1.00 30.17  ? ? ? ? ? ? 559  PRO G N   1 
ATOM   41688 C  CA  . PRO G  1 316 ? 192.201 -5.975  170.250 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 559  PRO G CA  1 
ATOM   41689 C  C   . PRO G  1 316 ? 191.624 -6.797  171.384 1.00 28.84  ? ? ? ? ? ? 559  PRO G C   1 
ATOM   41690 O  O   . PRO G  1 316 ? 190.412 -6.794  171.557 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 559  PRO G O   1 
ATOM   41691 C  CB  . PRO G  1 316 ? 192.400 -6.804  169.000 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 559  PRO G CB  1 
ATOM   41692 C  CG  . PRO G  1 316 ? 193.364 -6.016  168.270 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 559  PRO G CG  1 
ATOM   41693 C  CD  . PRO G  1 316 ? 194.338 -5.591  169.283 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 559  PRO G CD  1 
ATOM   41694 N  N   . LEU G  1 317 ? 192.453 -7.468  172.178 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G N   1 
ATOM   41695 C  CA  . LEU G  1 317 ? 191.877 -8.235  173.280 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G CA  1 
ATOM   41696 C  C   . LEU G  1 317 ? 191.210 -7.309  174.256 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G C   1 
ATOM   41697 O  O   . LEU G  1 317 ? 190.412 -7.736  175.052 1.00 27.86  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G O   1 
ATOM   41698 C  CB  . LEU G  1 317 ? 192.900 -9.046  174.034 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G CB  1 
ATOM   41699 C  CG  . LEU G  1 317 ? 193.694 -10.002 173.205 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G CG  1 
ATOM   41700 C  CD1 . LEU G  1 317 ? 194.844 -10.436 174.024 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G CD1 1 
ATOM   41701 C  CD2 . LEU G  1 317 ? 192.872 -11.180 172.749 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G CD2 1 
ATOM   41702 N  N   . ILE G  1 318 ? 191.536 -6.032  174.235 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G N   1 
ATOM   41703 C  CA  . ILE G  1 318 ? 190.932 -5.171  175.224 1.00 28.26  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G CA  1 
ATOM   41704 C  C   . ILE G  1 318 ? 189.763 -4.444  174.644 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G C   1 
ATOM   41705 O  O   . ILE G  1 318 ? 188.717 -4.315  175.284 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G O   1 
ATOM   41706 C  CB  . ILE G  1 318 ? 191.867 -4.130  175.747 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G CB  1 
ATOM   41707 C  CG1 . ILE G  1 318 ? 193.098 -4.793  176.309 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G CG1 1 
ATOM   41708 C  CG2 . ILE G  1 318 ? 191.158 -3.286  176.791 1.00 28.52  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G CG2 1 
ATOM   41709 C  CD1 . ILE G  1 318 ? 194.113 -3.839  176.649 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G CD1 1 
ATOM   41710 N  N   . THR G  1 319 ? 189.912 -3.996  173.410 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 562  THR G N   1 
ATOM   41711 C  CA  . THR G  1 319 ? 188.917 -3.092  172.838 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 562  THR G CA  1 
ATOM   41712 C  C   . THR G  1 319 ? 188.044 -3.651  171.705 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 562  THR G C   1 
ATOM   41713 O  O   . THR G  1 319 ? 187.024 -3.063  171.427 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 562  THR G O   1 
ATOM   41714 C  CB  . THR G  1 319 ? 189.605 -1.854  172.300 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 562  THR G CB  1 
ATOM   41715 O  OG1 . THR G  1 319 ? 190.511 -2.274  171.277 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 562  THR G OG1 1 
ATOM   41716 C  CG2 . THR G  1 319 ? 190.395 -1.138  173.404 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 562  THR G CG2 1 
ATOM   41717 N  N   . ASN G  1 320 ? 188.428 -4.743  171.034 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G N   1 
ATOM   41718 C  CA  . ASN G  1 320 ? 187.546 -5.241  169.951 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G CA  1 
ATOM   41719 C  C   . ASN G  1 320 ? 186.626 -6.285  170.487 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G C   1 
ATOM   41720 O  O   . ASN G  1 320 ? 186.813 -7.482  170.293 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G O   1 
ATOM   41721 C  CB  . ASN G  1 320 ? 188.228 -5.624  168.611 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G CB  1 
ATOM   41722 C  CG  . ASN G  1 320 ? 189.173 -4.473  168.099 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G CG  1 
ATOM   41723 O  OD1 . ASN G  1 320 ? 189.015 -3.282  168.506 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G OD1 1 
ATOM   41724 N  ND2 . ASN G  1 320 ? 190.201 -4.817  167.251 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G ND2 1 
ATOM   41725 N  N   . SER G  1 321 ? 185.597 -5.797  171.158 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 564  SER G N   1 
ATOM   41726 C  CA  . SER G  1 321 ? 184.711 -6.657  171.892 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 564  SER G CA  1 
ATOM   41727 C  C   . SER G  1 321 ? 183.399 -5.920  172.003 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 564  SER G C   1 
ATOM   41728 O  O   . SER G  1 321 ? 183.331 -4.784  171.593 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 564  SER G O   1 
ATOM   41729 C  CB  . SER G  1 321 ? 185.306 -6.906  173.275 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 564  SER G CB  1 
ATOM   41730 O  OG  . SER G  1 321 ? 184.322 -7.449  174.104 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 564  SER G OG  1 
ATOM   41731 N  N   . LEU G  1 322 ? 182.350 -6.545  172.517 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G N   1 
ATOM   41732 C  CA  . LEU G  1 322 ? 181.121 -5.791  172.780 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G CA  1 
ATOM   41733 C  C   . LEU G  1 322 ? 181.325 -4.888  173.962 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G C   1 
ATOM   41734 O  O   . LEU G  1 322 ? 180.602 -3.956  174.164 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G O   1 
ATOM   41735 C  CB  . LEU G  1 322 ? 179.980 -6.713  173.128 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G CB  1 
ATOM   41736 C  CG  . LEU G  1 322 ? 179.359 -7.374  171.933 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G CG  1 
ATOM   41737 C  CD1 . LEU G  1 322 ? 178.315 -8.324  172.470 1.00 23.92  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G CD1 1 
ATOM   41738 C  CD2 . LEU G  1 322 ? 178.767 -6.313  171.139 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G CD2 1 
ATOM   41739 N  N   . VAL G  1 323 ? 182.307 -5.214  174.778 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 566  VAL G N   1 
ATOM   41740 C  CA  . VAL G  1 323 ? 182.548 -4.495  176.013 1.00 25.02  ? ? ? ? ? ? 566  VAL G CA  1 
ATOM   41741 C  C   . VAL G  1 323 ? 184.009 -4.113  175.982 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 566  VAL G C   1 
ATOM   41742 O  O   . VAL G  1 323 ? 184.867 -4.990  175.808 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 566  VAL G O   1 
ATOM   41743 C  CB  . VAL G  1 323 ? 182.297 -5.385  177.264 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 566  VAL G CB  1 
ATOM   41744 C  CG1 . VAL G  1 323 ? 182.928 -4.761  178.454 1.00 25.18  ? ? ? ? ? ? 566  VAL G CG1 1 
ATOM   41745 C  CG2 . VAL G  1 323 ? 180.785 -5.605  177.492 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 566  VAL G CG2 1 
ATOM   41746 N  N   . ASN G  1 324 ? 184.294 -2.812  176.101 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G N   1 
ATOM   41747 C  CA  . ASN G  1 324 ? 185.670 -2.346  176.129 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G CA  1 
ATOM   41748 C  C   . ASN G  1 324 ? 186.191 -2.569  177.529 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G C   1 
ATOM   41749 O  O   . ASN G  1 324 ? 185.760 -1.898  178.443 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G O   1 
ATOM   41750 C  CB  . ASN G  1 324 ? 185.756 -0.879  175.792 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G CB  1 
ATOM   41751 C  CG  . ASN G  1 324 ? 187.138 -0.371  175.908 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G CG  1 
ATOM   41752 O  OD1 . ASN G  1 324 ? 187.906 -0.775  176.774 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G OD1 1 
ATOM   41753 N  ND2 . ASN G  1 324 ? 187.501 0.483   175.014 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G ND2 1 
ATOM   41754 N  N   . ARG G  1 325 ? 187.110 -3.505  177.701 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G N   1 
ATOM   41755 C  CA  . ARG G  1 325 ? 187.488 -3.930  179.018 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G CA  1 
ATOM   41756 C  C   . ARG G  1 325 ? 188.664 -3.156  179.618 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G C   1 
ATOM   41757 O  O   . ARG G  1 325 ? 189.295 -3.596  180.585 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G O   1 
ATOM   41758 C  CB  . ARG G  1 325 ? 187.774 -5.410  178.971 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G CB  1 
ATOM   41759 C  CG  . ARG G  1 325 ? 186.528 -6.220  178.786 1.00 26.29  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G CG  1 
ATOM   41760 C  CD  . ARG G  1 325 ? 186.789 -7.720  178.977 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G CD  1 
ATOM   41761 N  NE  . ARG G  1 325 ? 185.502 -8.365  179.035 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G NE  1 
ATOM   41762 C  CZ  . ARG G  1 325 ? 184.721 -8.482  177.972 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G CZ  1 
ATOM   41763 N  NH1 . ARG G  1 325 ? 185.180 -8.043  176.818 1.00 25.66  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G NH1 1 
ATOM   41764 N  NH2 . ARG G  1 325 ? 183.520 -9.045  178.056 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G NH2 1 
ATOM   41765 N  N   . THR G  1 326 ? 188.959 -1.991  179.044 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 569  THR G N   1 
ATOM   41766 C  CA  . THR G  1 326 ? 189.963 -1.104  179.638 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 569  THR G CA  1 
ATOM   41767 C  C   . THR G  1 326 ? 189.643 -0.858  181.078 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 569  THR G C   1 
ATOM   41768 O  O   . THR G  1 326 ? 190.482 -1.167  181.940 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 569  THR G O   1 
ATOM   41769 C  CB  . THR G  1 326 ? 190.029 0.256   178.959 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 569  THR G CB  1 
ATOM   41770 O  OG1 . THR G  1 326 ? 190.398 0.053   177.593 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 569  THR G OG1 1 
ATOM   41771 C  CG2 . THR G  1 326 ? 191.045 1.113   179.628 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 569  THR G CG2 1 
ATOM   41772 N  N   . ASP G  1 327 ? 188.475 -0.268  181.338 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G N   1 
ATOM   41773 C  CA  . ASP G  1 327 ? 187.992 -0.203  182.703 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G CA  1 
ATOM   41774 C  C   . ASP G  1 327 ? 186.551 -0.533  182.664 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G C   1 
ATOM   41775 O  O   . ASP G  1 327 ? 185.749 0.317   182.318 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G O   1 
ATOM   41776 C  CB  . ASP G  1 327 ? 188.184 1.157   183.377 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G CB  1 
ATOM   41777 C  CG  . ASP G  1 327 ? 189.654 1.522   183.539 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G CG  1 
ATOM   41778 O  OD1 . ASP G  1 327 ? 190.260 1.135   184.549 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G OD1 1 
ATOM   41779 O  OD2 . ASP G  1 327 ? 190.212 2.198   182.640 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G OD2 1 
ATOM   41780 N  N   . ASP G  1 328 ? 186.227 -1.784  183.004 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G N   1 
ATOM   41781 C  CA  . ASP G  1 328 ? 184.865 -2.244  183.078 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G CA  1 
ATOM   41782 C  C   . ASP G  1 328 ? 184.469 -2.261  184.524 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G C   1 
ATOM   41783 O  O   . ASP G  1 328 ? 184.876 -3.158  185.251 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G O   1 
ATOM   41784 C  CB  . ASP G  1 328 ? 184.773 -3.647  182.553 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G CB  1 
ATOM   41785 C  CG  . ASP G  1 328 ? 183.376 -4.201  182.635 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G CG  1 
ATOM   41786 O  OD1 . ASP G  1 328 ? 182.468 -3.520  183.137 1.00 25.72  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G OD1 1 
ATOM   41787 O  OD2 . ASP G  1 328 ? 183.168 -5.323  182.162 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G OD2 1 
ATOM   41788 N  N   . ASN G  1 329 ? 183.691 -1.245  184.919 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G N   1 
ATOM   41789 C  CA  . ASN G  1 329 ? 183.218 -1.029  186.298 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G CA  1 
ATOM   41790 C  C   . ASN G  1 329 ? 181.714 -0.982  186.412 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G C   1 
ATOM   41791 O  O   . ASN G  1 329 ? 181.188 -0.432  187.393 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G O   1 
ATOM   41792 C  CB  . ASN G  1 329 ? 183.736 0.299   186.837 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G CB  1 
ATOM   41793 C  CG  . ASN G  1 329 ? 185.166 0.426   186.650 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G CG  1 
ATOM   41794 O  OD1 . ASN G  1 329 ? 185.916 -0.373  187.161 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G OD1 1 
ATOM   41795 N  ND2 . ASN G  1 329 ? 185.578 1.387   185.863 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G ND2 1 
ATOM   41796 N  N   . ALA G  1 330 ? 181.029 -1.503  185.395 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 573  ALA G N   1 
ATOM   41797 C  CA  . ALA G  1 330 ? 179.588 -1.429  185.321 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 573  ALA G CA  1 
ATOM   41798 C  C   . ALA G  1 330 ? 179.044 -2.500  186.201 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 573  ALA G C   1 
ATOM   41799 O  O   . ALA G  1 330 ? 179.526 -3.632  186.213 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 573  ALA G O   1 
ATOM   41800 C  CB  . ALA G  1 330 ? 179.125 -1.636  183.931 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 573  ALA G CB  1 
ATOM   41801 N  N   . GLU G  1 331 ? 178.033 -2.143  186.968 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G N   1 
ATOM   41802 C  CA  . GLU G  1 331 ? 177.371 -3.169  187.690 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G CA  1 
ATOM   41803 C  C   . GLU G  1 331 ? 176.578 -4.059  186.725 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G C   1 
ATOM   41804 O  O   . GLU G  1 331 ? 176.418 -5.256  186.961 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G O   1 
ATOM   41805 C  CB  . GLU G  1 331 ? 176.422 -2.587  188.680 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G CB  1 
ATOM   41806 C  CG  . GLU G  1 331 ? 175.095 -3.199  188.344 1.00 26.05  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G CG  1 
ATOM   41807 C  CD  . GLU G  1 331 ? 174.354 -3.593  189.586 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G CD  1 
ATOM   41808 O  OE1 . GLU G  1 331 ? 174.280 -2.717  190.534 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G OE1 1 
ATOM   41809 O  OE2 . GLU G  1 331 ? 173.843 -4.747  189.617 1.00 26.45  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G OE2 1 
ATOM   41810 N  N   . THR G  1 332 ? 176.039 -3.468  185.674 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 575  THR G N   1 
ATOM   41811 C  CA  . THR G  1 332 ? 175.452 -4.252  184.601 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 575  THR G CA  1 
ATOM   41812 C  C   . THR G  1 332 ? 175.989 -3.816  183.230 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 575  THR G C   1 
ATOM   41813 O  O   . THR G  1 332 ? 175.908 -2.633  182.865 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 575  THR G O   1 
ATOM   41814 C  CB  . THR G  1 332 ? 173.891 -4.165  184.632 1.00 24.88  ? ? ? ? ? ? 575  THR G CB  1 
ATOM   41815 O  OG1 . THR G  1 332 ? 173.425 -4.446  185.964 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 575  THR G OG1 1 
ATOM   41816 C  CG2 . THR G  1 332 ? 173.245 -5.128  183.606 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 575  THR G CG2 1 
ATOM   41817 N  N   . ALA G  1 333 ? 176.528 -4.759  182.466 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 576  ALA G N   1 
ATOM   41818 C  CA  . ALA G  1 333 ? 177.037 -4.395  181.167 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 576  ALA G CA  1 
ATOM   41819 C  C   . ALA G  1 333 ? 175.913 -3.879  180.239 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 576  ALA G C   1 
ATOM   41820 O  O   . ALA G  1 333 ? 174.731 -4.164  180.432 1.00 24.09  ? ? ? ? ? ? 576  ALA G O   1 
ATOM   41821 C  CB  . ALA G  1 333 ? 177.745 -5.533  180.571 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 576  ALA G CB  1 
ATOM   41822 N  N   . ALA G  1 334 ? 176.284 -3.122  179.220 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 577  ALA G N   1 
ATOM   41823 C  CA  . ALA G  1 334 ? 175.297 -2.585  178.329 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 577  ALA G CA  1 
ATOM   41824 C  C   . ALA G  1 334 ? 174.574 -3.681  177.527 1.00 23.84  ? ? ? ? ? ? 577  ALA G C   1 
ATOM   41825 O  O   . ALA G  1 334 ? 173.379 -3.515  177.183 1.00 23.79  ? ? ? ? ? ? 577  ALA G O   1 
ATOM   41826 C  CB  . ALA G  1 334 ? 175.881 -1.575  177.449 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 577  ALA G CB  1 
ATOM   41827 N  N   . VAL G  1 335 ? 175.263 -4.793  177.234 1.00 23.76  ? ? ? ? ? ? 578  VAL G N   1 
ATOM   41828 C  CA  . VAL G  1 335 ? 174.660 -5.853  176.433 1.00 23.60  ? ? ? ? ? ? 578  VAL G CA  1 
ATOM   41829 C  C   . VAL G  1 335 ? 175.219 -7.216  176.837 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 578  VAL G C   1 
ATOM   41830 O  O   . VAL G  1 335 ? 176.427 -7.374  177.036 1.00 23.71  ? ? ? ? ? ? 578  VAL G O   1 
ATOM   41831 C  CB  . VAL G  1 335 ? 174.864 -5.621  174.919 1.00 23.59  ? ? ? ? ? ? 578  VAL G CB  1 
ATOM   41832 C  CG1 . VAL G  1 335 ? 174.302 -6.744  174.167 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 578  VAL G CG1 1 
ATOM   41833 C  CG2 . VAL G  1 335 ? 174.105 -4.379  174.451 1.00 23.67  ? ? ? ? ? ? 578  VAL G CG2 1 
ATOM   41834 N  N   . PRO G  1 336 ? 174.330 -8.212  177.004 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 579  PRO G N   1 
ATOM   41835 C  CA  . PRO G  1 336 ? 174.791 -9.521  177.450 1.00 23.61  ? ? ? ? ? ? 579  PRO G CA  1 
ATOM   41836 C  C   . PRO G  1 336 ? 175.281 -10.375 176.286 1.00 23.58  ? ? ? ? ? ? 579  PRO G C   1 
ATOM   41837 O  O   . PRO G  1 336 ? 174.880 -10.183 175.154 1.00 23.49  ? ? ? ? ? ? 579  PRO G O   1 
ATOM   41838 C  CB  . PRO G  1 336 ? 173.553 -10.116 178.062 1.00 23.65  ? ? ? ? ? ? 579  PRO G CB  1 
ATOM   41839 C  CG  . PRO G  1 336 ? 172.411 -9.454  177.316 1.00 23.53  ? ? ? ? ? ? 579  PRO G CG  1 
ATOM   41840 C  CD  . PRO G  1 336 ? 172.861 -8.141  176.841 1.00 23.48  ? ? ? ? ? ? 579  PRO G CD  1 
ATOM   41841 N  N   . SER G  1 337 ? 176.182 -11.308 176.566 1.00 23.74  ? ? ? ? ? ? 580  SER G N   1 
ATOM   41842 C  CA  . SER G  1 337 ? 176.764 -12.122 175.494 1.00 23.80  ? ? ? ? ? ? 580  SER G CA  1 
ATOM   41843 C  C   . SER G  1 337 ? 177.502 -13.324 176.064 1.00 24.05  ? ? ? ? ? ? 580  SER G C   1 
ATOM   41844 O  O   . SER G  1 337 ? 177.760 -13.392 177.264 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 580  SER G O   1 
ATOM   41845 C  CB  . SER G  1 337 ? 177.676 -11.292 174.600 1.00 23.83  ? ? ? ? ? ? 580  SER G CB  1 
ATOM   41846 O  OG  . SER G  1 337 ? 178.902 -11.063 175.222 1.00 24.03  ? ? ? ? ? ? 580  SER G OG  1 
ATOM   41847 N  N   . TYR G  1 338 ? 177.769 -14.296 175.208 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G N   1 
ATOM   41848 C  CA  . TYR G  1 338 ? 178.672 -15.330 175.548 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CA  1 
ATOM   41849 C  C   . TYR G  1 338 ? 179.920 -15.243 174.665 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G C   1 
ATOM   41850 O  O   . TYR G  1 338 ? 179.867 -14.681 173.577 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G O   1 
ATOM   41851 C  CB  . TYR G  1 338 ? 177.974 -16.655 175.426 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CB  1 
ATOM   41852 C  CG  . TYR G  1 338 ? 177.552 -17.105 174.047 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CG  1 
ATOM   41853 C  CD1 . TYR G  1 338 ? 178.370 -17.943 173.281 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CD1 1 
ATOM   41854 C  CD2 . TYR G  1 338 ? 176.304 -16.767 173.537 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CD2 1 
ATOM   41855 C  CE1 . TYR G  1 338 ? 177.963 -18.394 172.048 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CE1 1 
ATOM   41856 C  CE2 . TYR G  1 338 ? 175.897 -17.226 172.292 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CE2 1 
ATOM   41857 C  CZ  . TYR G  1 338 ? 176.741 -18.024 171.564 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CZ  1 
ATOM   41858 O  OH  . TYR G  1 338 ? 176.363 -18.466 170.341 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G OH  1 
ATOM   41859 N  N   . SER G  1 339 ? 181.044 -15.763 175.156 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 582  SER G N   1 
ATOM   41860 C  CA  . SER G  1 339 ? 182.333 -15.703 174.478 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 582  SER G CA  1 
ATOM   41861 C  C   . SER G  1 339 ? 182.933 -17.106 174.344 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 582  SER G C   1 
ATOM   41862 O  O   . SER G  1 339 ? 182.704 -17.966 175.203 1.00 25.89  ? ? ? ? ? ? 582  SER G O   1 
ATOM   41863 C  CB  . SER G  1 339 ? 183.286 -14.895 175.320 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 582  SER G CB  1 
ATOM   41864 O  OG  . SER G  1 339 ? 182.948 -13.552 175.301 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 582  SER G OG  1 
ATOM   41865 N  N   . PHE G  1 340 ? 183.719 -17.335 173.298 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G N   1 
ATOM   41866 C  CA  . PHE G  1 340 ? 184.327 -18.618 173.119 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CA  1 
ATOM   41867 C  C   . PHE G  1 340 ? 185.404 -18.489 172.107 1.00 26.82  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G C   1 
ATOM   41868 O  O   . PHE G  1 340 ? 185.486 -17.491 171.416 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G O   1 
ATOM   41869 C  CB  . PHE G  1 340 ? 183.317 -19.644 172.641 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CB  1 
ATOM   41870 C  CG  . PHE G  1 340 ? 182.708 -19.346 171.266 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CG  1 
ATOM   41871 C  CD1 . PHE G  1 340 ? 183.185 -19.963 170.131 1.00 26.47  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CD1 1 
ATOM   41872 C  CD2 . PHE G  1 340 ? 181.626 -18.487 171.117 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CD2 1 
ATOM   41873 C  CE1 . PHE G  1 340 ? 182.633 -19.704 168.897 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CE1 1 
ATOM   41874 C  CE2 . PHE G  1 340 ? 181.068 -18.244 169.863 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CE2 1 
ATOM   41875 C  CZ  . PHE G  1 340 ? 181.576 -18.849 168.776 1.00 25.85  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CZ  1 
ATOM   41876 N  N   . ILE G  1 341 ? 186.237 -19.510 171.993 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 584  ILE G N   1 
ATOM   41877 C  CA  . ILE G  1 341 ? 187.320 -19.449 171.021 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 584  ILE G CA  1 
ATOM   41878 C  C   . ILE G  1 341 ? 187.082 -20.551 169.993 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 584  ILE G C   1 
ATOM   41879 O  O   . ILE G  1 341 ? 187.307 -20.364 168.788 1.00 28.22  ? ? ? ? ? ? 584  ILE G O   1 
ATOM   41880 C  CB  . ILE G  1 341 ? 188.700 -19.596 171.693 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 584  ILE G CB  1 
ATOM   41881 C  CG1 . ILE G  1 341 ? 189.796 -19.596 170.642 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 584  ILE G CG1 1 
ATOM   41882 C  CG2 . ILE G  1 341 ? 188.775 -20.875 172.532 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 584  ILE G CG2 1 
ATOM   41883 C  CD1 . ILE G  1 341 ? 189.763 -18.394 169.823 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 584  ILE G CD1 1 
ATOM   41884 N  N   . ARG G  1 342 ? 186.573 -21.684 170.473 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 585  ARG G N   1 
ATOM   41885 C  CA  . ARG G  1 342 ? 186.240 -22.768 169.572 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 585  ARG G CA  1 
ATOM   41886 C  C   . ARG G  1 342 ? 184.856 -23.309 169.817 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 585  ARG G C   1 
ATOM   41887 O  O   . ARG G  1 342 ? 184.302 -23.171 170.899 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 585  ARG G O   1 
ATOM   41888 C  CB  . ARG G  1 342 ? 187.254 -23.875 169.711 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 585  ARG G CB  1 
ATOM   41889 C  CG  . ARG G  1 342 ? 188.594 -23.488 169.218 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 585  ARG G CG  1 
ATOM   41890 C  CD  . ARG G  1 342 ? 189.494 -24.575 169.578 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 585  ARG G CD  1 
ATOM   41891 N  NE  . ARG G  1 342 ? 189.686 -25.577 168.534 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 585  ARG G NE  1 
ATOM   41892 C  CZ  . ARG G  1 342 ? 189.959 -26.863 168.762 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 585  ARG G CZ  1 
ATOM   41893 N  NH1 . ARG G  1 342 ? 189.983 -27.339 169.992 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 585  ARG G NH1 1 
ATOM   41894 N  NH2 . ARG G  1 342 ? 190.146 -27.686 167.751 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 585  ARG G NH2 1 
ATOM   41895 N  N   . ALA G  1 343 ? 184.282 -23.916 168.789 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 586  ALA G N   1 
ATOM   41896 C  CA  . ALA G  1 343 ? 182.970 -24.553 168.909 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 586  ALA G CA  1 
ATOM   41897 C  C   . ALA G  1 343 ? 182.991 -25.863 168.177 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 586  ALA G C   1 
ATOM   41898 O  O   . ALA G  1 343 ? 183.885 -26.163 167.432 1.00 28.81  ? ? ? ? ? ? 586  ALA G O   1 
ATOM   41899 C  CB  . ALA G  1 343 ? 181.926 -23.701 168.334 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 586  ALA G CB  1 
ATOM   41900 N  N   . HIS G  1 344 ? 181.976 -26.660 168.376 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 587  HIS G N   1 
ATOM   41901 C  CA  . HIS G  1 344 ? 181.937 -27.914 167.678 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 587  HIS G CA  1 
ATOM   41902 C  C   . HIS G  1 344 ? 182.217 -27.704 166.171 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 587  HIS G C   1 
ATOM   41903 O  O   . HIS G  1 344 ? 182.815 -28.581 165.576 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 587  HIS G O   1 
ATOM   41904 C  CB  . HIS G  1 344 ? 180.585 -28.587 167.897 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 587  HIS G CB  1 
ATOM   41905 C  CG  . HIS G  1 344 ? 179.485 -27.920 167.157 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 587  HIS G CG  1 
ATOM   41906 N  ND1 . HIS G  1 344 ? 178.803 -26.840 167.663 1.00 27.66  ? ? ? ? ? ? 587  HIS G ND1 1 
ATOM   41907 C  CD2 . HIS G  1 344 ? 178.989 -28.138 165.919 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 587  HIS G CD2 1 
ATOM   41908 C  CE1 . HIS G  1 344 ? 177.900 -26.444 166.785 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 587  HIS G CE1 1 
ATOM   41909 N  NE2 . HIS G  1 344 ? 178.010 -27.198 165.706 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 587  HIS G NE2 1 
ATOM   41910 N  N   . ASP G  1 345 ? 181.803 -26.599 165.536 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 588  ASP G N   1 
ATOM   41911 C  CA  . ASP G  1 345 ? 182.183 -26.399 164.122 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 588  ASP G CA  1 
ATOM   41912 C  C   . ASP G  1 345 ? 183.287 -25.368 163.955 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 588  ASP G C   1 
ATOM   41913 O  O   . ASP G  1 345 ? 184.373 -25.696 163.397 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 588  ASP G O   1 
ATOM   41914 C  CB  . ASP G  1 345 ? 181.009 -25.983 163.264 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 588  ASP G CB  1 
ATOM   41915 C  CG  . ASP G  1 345 ? 180.111 -25.030 163.971 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 588  ASP G CG  1 
ATOM   41916 O  OD1 . ASP G  1 345 ? 180.549 -24.570 165.035 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 588  ASP G OD1 1 
ATOM   41917 O  OD2 . ASP G  1 345 ? 178.986 -24.745 163.496 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 588  ASP G OD2 1 
ATOM   41918 N  N   . SER G  1 346 ? 183.030 -24.131 164.414 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 589  SER G N   1 
ATOM   41919 C  CA  . SER G  1 346 ? 183.975 -23.058 164.208 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 589  SER G CA  1 
ATOM   41920 C  C   . SER G  1 346 ? 185.346 -23.378 164.805 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 589  SER G C   1 
ATOM   41921 O  O   . SER G  1 346 ? 185.488 -23.643 166.001 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 589  SER G O   1 
ATOM   41922 C  CB  . SER G  1 346 ? 183.457 -21.784 164.806 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 589  SER G CB  1 
ATOM   41923 O  OG  . SER G  1 346 ? 184.510 -20.846 164.965 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 589  SER G OG  1 
ATOM   41924 N  N   . GLU G  1 347 ? 186.365 -23.318 163.951 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 590  GLU G N   1 
ATOM   41925 C  CA  . GLU G  1 347 ? 187.772 -23.635 164.301 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 590  GLU G CA  1 
ATOM   41926 C  C   . GLU G  1 347 ? 188.010 -25.088 164.694 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 590  GLU G C   1 
ATOM   41927 O  O   . GLU G  1 347 ? 188.939 -25.376 165.414 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 590  GLU G O   1 
ATOM   41928 C  CB  . GLU G  1 347 ? 188.328 -22.721 165.396 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 590  GLU G CB  1 
ATOM   41929 C  CG  . GLU G  1 347 ? 188.494 -21.281 164.973 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 590  GLU G CG  1 
ATOM   41930 C  CD  . GLU G  1 347 ? 189.325 -21.122 163.727 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 590  GLU G CD  1 
ATOM   41931 O  OE1 . GLU G  1 347 ? 188.847 -20.446 162.806 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 590  GLU G OE1 1 
ATOM   41932 O  OE2 . GLU G  1 347 ? 190.459 -21.653 163.658 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 590  GLU G OE2 1 
ATOM   41933 N  N   . VAL G  1 348 ? 187.157 -25.991 164.227 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 591  VAL G N   1 
ATOM   41934 C  CA  . VAL G  1 348 ? 187.469 -27.398 164.307 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 591  VAL G CA  1 
ATOM   41935 C  C   . VAL G  1 348 ? 187.244 -28.015 162.941 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 591  VAL G C   1 
ATOM   41936 O  O   . VAL G  1 348 ? 188.169 -28.500 162.296 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 591  VAL G O   1 
ATOM   41937 C  CB  . VAL G  1 348 ? 186.665 -28.096 165.412 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 591  VAL G CB  1 
ATOM   41938 C  CG1 . VAL G  1 348 ? 187.034 -29.541 165.504 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 591  VAL G CG1 1 
ATOM   41939 C  CG2 . VAL G  1 348 ? 187.003 -27.472 166.701 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 591  VAL G CG2 1 
ATOM   41940 N  N   . GLN G  1 349 ? 186.022 -27.974 162.462 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 592  GLN G N   1 
ATOM   41941 C  CA  . GLN G  1 349 ? 185.825 -28.585 161.176 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 592  GLN G CA  1 
ATOM   41942 C  C   . GLN G  1 349 ? 186.610 -27.835 160.069 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 592  GLN G C   1 
ATOM   41943 O  O   . GLN G  1 349 ? 187.015 -28.456 159.047 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 592  GLN G O   1 
ATOM   41944 C  CB  . GLN G  1 349 ? 184.346 -28.745 160.864 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 592  GLN G CB  1 
ATOM   41945 C  CG  . GLN G  1 349 ? 183.644 -27.514 160.386 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 592  GLN G CG  1 
ATOM   41946 C  CD  . GLN G  1 349 ? 182.140 -27.740 160.385 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 592  GLN G CD  1 
ATOM   41947 O  OE1 . GLN G  1 349 ? 181.639 -28.574 161.127 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 592  GLN G OE1 1 
ATOM   41948 N  NE2 . GLN G  1 349 ? 181.421 -27.019 159.533 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 592  GLN G NE2 1 
ATOM   41949 N  N   . ASP G  1 350 ? 186.849 -26.526 160.286 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 593  ASP G N   1 
ATOM   41950 C  CA  . ASP G  1 350 ? 187.711 -25.726 159.387 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 593  ASP G CA  1 
ATOM   41951 C  C   . ASP G  1 350 ? 189.107 -26.303 159.294 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 593  ASP G C   1 
ATOM   41952 O  O   . ASP G  1 350 ? 189.690 -26.349 158.241 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 593  ASP G O   1 
ATOM   41953 C  CB  . ASP G  1 350 ? 187.855 -24.301 159.894 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 593  ASP G CB  1 
ATOM   41954 C  CG  . ASP G  1 350 ? 186.522 -23.663 160.142 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 593  ASP G CG  1 
ATOM   41955 O  OD1 . ASP G  1 350 ? 185.918 -23.142 159.150 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 593  ASP G OD1 1 
ATOM   41956 O  OD2 . ASP G  1 350 ? 186.035 -23.697 161.326 1.00 29.93  ? ? ? ? ? ? 593  ASP G OD2 1 
ATOM   41957 N  N   . LEU G  1 351 ? 189.643 -26.696 160.436 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 594  LEU G N   1 
ATOM   41958 C  CA  . LEU G  1 351 ? 191.009 -27.125 160.553 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 594  LEU G CA  1 
ATOM   41959 C  C   . LEU G  1 351 ? 191.098 -28.453 159.853 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 594  LEU G C   1 
ATOM   41960 O  O   . LEU G  1 351 ? 191.986 -28.693 159.024 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 594  LEU G O   1 
ATOM   41961 C  CB  . LEU G  1 351 ? 191.411 -27.213 162.025 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 594  LEU G CB  1 
ATOM   41962 C  CG  . LEU G  1 351 ? 191.255 -25.910 162.865 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 594  LEU G CG  1 
ATOM   41963 C  CD1 . LEU G  1 351 ? 191.932 -25.985 164.252 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 594  LEU G CD1 1 
ATOM   41964 C  CD2 . LEU G  1 351 ? 191.765 -24.672 162.110 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 594  LEU G CD2 1 
ATOM   41965 N  N   . ILE G  1 352 ? 190.154 -29.333 160.120 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 595  ILE G N   1 
ATOM   41966 C  CA  . ILE G  1 352 ? 190.114 -30.554 159.321 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 595  ILE G CA  1 
ATOM   41967 C  C   . ILE G  1 352 ? 190.098 -30.300 157.775 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 595  ILE G C   1 
ATOM   41968 O  O   . ILE G  1 352 ? 190.922 -30.845 157.031 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 595  ILE G O   1 
ATOM   41969 C  CB  . ILE G  1 352 ? 188.972 -31.415 159.771 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 595  ILE G CB  1 
ATOM   41970 C  CG1 . ILE G  1 352 ? 189.243 -31.833 161.202 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 595  ILE G CG1 1 
ATOM   41971 C  CG2 . ILE G  1 352 ? 188.909 -32.629 158.944 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 595  ILE G CG2 1 
ATOM   41972 C  CD1 . ILE G  1 352 ? 190.527 -32.513 161.381 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 595  ILE G CD1 1 
ATOM   41973 N  N   . ARG G  1 353 ? 189.180 -29.450 157.302 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 596  ARG G N   1 
ATOM   41974 C  CA  . ARG G  1 353 ? 189.116 -29.128 155.863 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 596  ARG G CA  1 
ATOM   41975 C  C   . ARG G  1 353 ? 190.463 -28.647 155.324 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 596  ARG G C   1 
ATOM   41976 O  O   . ARG G  1 353 ? 190.960 -29.203 154.349 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 596  ARG G O   1 
ATOM   41977 C  CB  . ARG G  1 353 ? 188.026 -28.116 155.549 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 596  ARG G CB  1 
ATOM   41978 C  CG  . ARG G  1 353 ? 188.080 -27.606 154.168 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 596  ARG G CG  1 
ATOM   41979 C  CD  . ARG G  1 353 ? 187.053 -26.498 153.972 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 596  ARG G CD  1 
ATOM   41980 N  NE  . ARG G  1 353 ? 187.389 -25.753 152.759 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 596  ARG G NE  1 
ATOM   41981 C  CZ  . ARG G  1 353 ? 187.071 -26.134 151.500 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 596  ARG G CZ  1 
ATOM   41982 N  NH1 . ARG G  1 353 ? 186.333 -27.242 151.269 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 596  ARG G NH1 1 
ATOM   41983 N  NH2 . ARG G  1 353 ? 187.496 -25.408 150.442 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 596  ARG G NH2 1 
ATOM   41984 N  N   . ASP G  1 354 ? 191.057 -27.623 155.949 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 597  ASP G N   1 
ATOM   41985 C  CA  . ASP G  1 354 ? 192.456 -27.216 155.660 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 597  ASP G CA  1 
ATOM   41986 C  C   . ASP G  1 354 ? 193.394 -28.427 155.490 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 597  ASP G C   1 
ATOM   41987 O  O   . ASP G  1 354 ? 194.116 -28.494 154.503 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 597  ASP G O   1 
ATOM   41988 C  CB  . ASP G  1 354 ? 193.047 -26.301 156.749 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 597  ASP G CB  1 
ATOM   41989 C  CG  . ASP G  1 354 ? 192.276 -24.998 156.912 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 597  ASP G CG  1 
ATOM   41990 O  OD1 . ASP G  1 354 ? 191.463 -24.680 156.020 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 597  ASP G OD1 1 
ATOM   41991 O  OD2 . ASP G  1 354 ? 192.448 -24.292 157.942 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 597  ASP G OD2 1 
ATOM   41992 N  N   . ILE G  1 355 ? 193.386 -29.368 156.445 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 598  ILE G N   1 
ATOM   41993 C  CA  . ILE G  1 355 ? 194.302 -30.519 156.411 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 598  ILE G CA  1 
ATOM   41994 C  C   . ILE G  1 355 ? 193.990 -31.487 155.281 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 598  ILE G C   1 
ATOM   41995 O  O   . ILE G  1 355 ? 194.883 -32.061 154.673 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 598  ILE G O   1 
ATOM   41996 C  CB  . ILE G  1 355 ? 194.271 -31.310 157.702 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 598  ILE G CB  1 
ATOM   41997 C  CG1 . ILE G  1 355 ? 194.835 -30.493 158.854 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 598  ILE G CG1 1 
ATOM   41998 C  CG2 . ILE G  1 355 ? 195.067 -32.567 157.520 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 598  ILE G CG2 1 
ATOM   41999 C  CD1 . ILE G  1 355 ? 194.666 -31.131 160.148 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 598  ILE G CD1 1 
ATOM   42000 N  N   . ILE G  1 356 ? 192.715 -31.678 155.008 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 599  ILE G N   1 
ATOM   42001 C  CA  . ILE G  1 356 ? 192.340 -32.411 153.843 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 599  ILE G CA  1 
ATOM   42002 C  C   . ILE G  1 356 ? 192.790 -31.728 152.543 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 599  ILE G C   1 
ATOM   42003 O  O   . ILE G  1 356 ? 193.558 -32.325 151.773 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 599  ILE G O   1 
ATOM   42004 C  CB  . ILE G  1 356 ? 190.849 -32.684 153.869 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 599  ILE G CB  1 
ATOM   42005 C  CG1 . ILE G  1 356 ? 190.591 -33.785 154.912 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 599  ILE G CG1 1 
ATOM   42006 C  CG2 . ILE G  1 356 ? 190.323 -33.049 152.439 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 599  ILE G CG2 1 
ATOM   42007 C  CD1 . ILE G  1 356 ? 189.130 -34.072 155.123 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 599  ILE G CD1 1 
ATOM   42008 N  N   . LYS G  1 357 ? 192.338 -30.493 152.299 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 600  LYS G N   1 
ATOM   42009 C  CA  . LYS G  1 357 ? 192.623 -29.846 151.016 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 600  LYS G CA  1 
ATOM   42010 C  C   . LYS G  1 357 ? 194.093 -29.780 150.761 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 600  LYS G C   1 
ATOM   42011 O  O   . LYS G  1 357 ? 194.522 -29.631 149.634 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 600  LYS G O   1 
ATOM   42012 C  CB  . LYS G  1 357 ? 192.093 -28.442 150.950 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 600  LYS G CB  1 
ATOM   42013 C  CG  . LYS G  1 357 ? 191.399 -28.180 149.631 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 600  LYS G CG  1 
ATOM   42014 C  CD  . LYS G  1 357 ? 190.827 -26.700 149.516 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 600  LYS G CD  1 
ATOM   42015 C  CE  . LYS G  1 357 ? 191.104 -26.159 148.013 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 600  LYS G CE  1 
ATOM   42016 N  NZ  . LYS G  1 357 ? 191.759 -24.783 147.987 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 600  LYS G NZ  1 
ATOM   42017 N  N   . ALA G  1 358 ? 194.878 -29.888 151.816 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 601  ALA G N   1 
ATOM   42018 C  CA  . ALA G  1 358 ? 196.294 -29.606 151.690 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 601  ALA G CA  1 
ATOM   42019 C  C   . ALA G  1 358 ? 197.073 -30.879 151.509 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 601  ALA G C   1 
ATOM   42020 O  O   . ALA G  1 358 ? 198.041 -30.914 150.776 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 601  ALA G O   1 
ATOM   42021 C  CB  . ALA G  1 358 ? 196.826 -28.833 152.929 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 601  ALA G CB  1 
ATOM   42022 N  N   . GLU G  1 359 ? 196.655 -31.922 152.199 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 602  GLU G N   1 
ATOM   42023 C  CA  . GLU G  1 359 ? 197.480 -33.117 152.349 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 602  GLU G CA  1 
ATOM   42024 C  C   . GLU G  1 359 ? 196.767 -34.430 152.029 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 602  GLU G C   1 
ATOM   42025 O  O   . GLU G  1 359 ? 197.345 -35.518 152.232 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 602  GLU G O   1 
ATOM   42026 C  CB  . GLU G  1 359 ? 197.969 -33.202 153.779 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 602  GLU G CB  1 
ATOM   42027 C  CG  . GLU G  1 359 ? 198.875 -32.089 154.091 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 602  GLU G CG  1 
ATOM   42028 C  CD  . GLU G  1 359 ? 199.988 -32.471 155.077 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 602  GLU G CD  1 
ATOM   42029 O  OE1 . GLU G  1 359 ? 200.268 -31.651 156.014 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 602  GLU G OE1 1 
ATOM   42030 O  OE2 . GLU G  1 359 ? 200.578 -33.586 154.924 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 602  GLU G OE2 1 
ATOM   42031 N  N   . ILE G  1 360 ? 195.511 -34.349 151.561 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 603  ILE G N   1 
ATOM   42032 C  CA  . ILE G  1 360 ? 194.784 -35.565 151.212 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 603  ILE G CA  1 
ATOM   42033 C  C   . ILE G  1 360 ? 193.924 -35.482 149.942 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 603  ILE G C   1 
ATOM   42034 O  O   . ILE G  1 360 ? 194.210 -36.179 149.018 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 603  ILE G O   1 
ATOM   42035 C  CB  . ILE G  1 360 ? 194.031 -36.088 152.391 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 603  ILE G CB  1 
ATOM   42036 C  CG1 . ILE G  1 360 ? 195.015 -36.543 153.457 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 603  ILE G CG1 1 
ATOM   42037 C  CG2 . ILE G  1 360 ? 193.277 -37.244 151.925 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 603  ILE G CG2 1 
ATOM   42038 C  CD1 . ILE G  1 360 ? 194.521 -36.328 154.871 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 603  ILE G CD1 1 
ATOM   42039 N  N   . ASN G  1 361 ? 192.898 -34.659 149.854 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 604  ASN G N   1 
ATOM   42040 C  CA  . ASN G  1 361 ? 192.327 -34.487 148.525 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 604  ASN G CA  1 
ATOM   42041 C  C   . ASN G  1 361 ? 192.154 -33.007 148.148 1.00 41.98  ? ? ? ? ? ? 604  ASN G C   1 
ATOM   42042 O  O   . ASN G  1 361 ? 191.203 -32.341 148.590 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 604  ASN G O   1 
ATOM   42043 C  CB  . ASN G  1 361 ? 191.013 -35.295 148.291 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 604  ASN G CB  1 
ATOM   42044 C  CG  . ASN G  1 361 ? 189.871 -34.396 147.642 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 604  ASN G CG  1 
ATOM   42045 O  OD1 . ASN G  1 361 ? 190.015 -33.887 146.485 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 604  ASN G OD1 1 
ATOM   42046 N  ND2 . ASN G  1 361 ? 188.769 -34.156 148.420 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 604  ASN G ND2 1 
ATOM   42047 N  N   . PRO G  1 362 ? 193.060 -32.496 147.321 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 605  PRO G N   1 
ATOM   42048 C  CA  . PRO G  1 362 ? 193.025 -31.149 146.745 1.00 42.66  ? ? ? ? ? ? 605  PRO G CA  1 
ATOM   42049 C  C   . PRO G  1 362 ? 191.652 -30.579 146.270 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 605  PRO G C   1 
ATOM   42050 O  O   . PRO G  1 362 ? 191.400 -29.349 146.451 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 605  PRO G O   1 
ATOM   42051 C  CB  . PRO G  1 362 ? 194.006 -31.258 145.599 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 605  PRO G CB  1 
ATOM   42052 C  CG  . PRO G  1 362 ? 195.076 -32.330 146.136 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 605  PRO G CG  1 
ATOM   42053 C  CD  . PRO G  1 362 ? 194.389 -33.133 147.212 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 605  PRO G CD  1 
ATOM   42054 N  N   . ASN G  1 363 ? 190.755 -31.418 145.728 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 606  ASN G N   1 
ATOM   42055 C  CA  . ASN G  1 363 ? 189.410 -30.903 145.278 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 606  ASN G CA  1 
ATOM   42056 C  C   . ASN G  1 363 ? 188.204 -31.098 146.203 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 606  ASN G C   1 
ATOM   42057 O  O   . ASN G  1 363 ? 187.055 -30.728 145.836 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 606  ASN G O   1 
ATOM   42058 C  CB  . ASN G  1 363 ? 189.049 -31.377 143.860 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 606  ASN G CB  1 
ATOM   42059 C  CG  . ASN G  1 363 ? 190.308 -31.444 142.933 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 606  ASN G CG  1 
ATOM   42060 O  OD1 . ASN G  1 363 ? 190.851 -30.385 142.467 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 606  ASN G OD1 1 
ATOM   42061 N  ND2 . ASN G  1 363 ? 190.804 -32.685 142.699 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 606  ASN G ND2 1 
ATOM   42062 N  N   . VAL G  1 364 ? 188.441 -31.618 147.404 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 607  VAL G N   1 
ATOM   42063 C  CA  . VAL G  1 364 ? 187.333 -31.784 148.339 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 607  VAL G CA  1 
ATOM   42064 C  C   . VAL G  1 364 ? 186.372 -30.545 148.338 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 607  VAL G C   1 
ATOM   42065 O  O   . VAL G  1 364 ? 186.790 -29.388 148.355 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 607  VAL G O   1 
ATOM   42066 C  CB  . VAL G  1 364 ? 187.892 -32.071 149.742 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 607  VAL G CB  1 
ATOM   42067 C  CG1 . VAL G  1 364 ? 188.694 -30.800 150.290 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 607  VAL G CG1 1 
ATOM   42068 C  CG2 . VAL G  1 364 ? 186.758 -32.554 150.648 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 607  VAL G CG2 1 
ATOM   42069 N  N   . VAL G  1 365 ? 185.082 -30.764 148.303 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 608  VAL G N   1 
ATOM   42070 C  CA  . VAL G  1 365 ? 184.194 -29.600 148.284 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 608  VAL G CA  1 
ATOM   42071 C  C   . VAL G  1 365 ? 183.648 -29.271 149.668 1.00 35.33  ? ? ? ? ? ? 608  VAL G C   1 
ATOM   42072 O  O   . VAL G  1 365 ? 183.526 -30.188 150.543 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 608  VAL G O   1 
ATOM   42073 C  CB  . VAL G  1 365 ? 183.027 -29.856 147.278 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 608  VAL G CB  1 
ATOM   42074 C  CG1 . VAL G  1 365 ? 181.683 -28.972 147.604 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 608  VAL G CG1 1 
ATOM   42075 C  CG2 . VAL G  1 365 ? 183.626 -29.754 145.790 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 608  VAL G CG2 1 
ATOM   42076 N  N   . GLY G  1 366 ? 183.300 -27.983 149.855 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 609  GLY G N   1 
ATOM   42077 C  CA  . GLY G  1 366 ? 182.764 -27.502 151.156 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 609  GLY G CA  1 
ATOM   42078 C  C   . GLY G  1 366 ? 183.237 -28.423 152.288 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 609  GLY G C   1 
ATOM   42079 O  O   . GLY G  1 366 ? 184.471 -28.734 152.437 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 609  GLY G O   1 
ATOM   42080 N  N   . TYR G  1 367 ? 182.281 -28.907 153.077 1.00 33.04  ? ? ? ? ? ? 610  TYR G N   1 
ATOM   42081 C  CA  . TYR G  1 367 ? 182.699 -29.839 154.117 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CA  1 
ATOM   42082 C  C   . TYR G  1 367 ? 182.234 -31.252 153.798 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 610  TYR G C   1 
ATOM   42083 O  O   . TYR G  1 367 ? 181.936 -32.035 154.717 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 610  TYR G O   1 
ATOM   42084 C  CB  . TYR G  1 367 ? 182.274 -29.385 155.535 1.00 32.21  ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CB  1 
ATOM   42085 C  CG  . TYR G  1 367 ? 182.812 -28.024 155.916 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CG  1 
ATOM   42086 C  CD1 . TYR G  1 367 ? 182.016 -26.885 155.746 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CD1 1 
ATOM   42087 C  CD2 . TYR G  1 367 ? 184.116 -27.868 156.440 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CD2 1 
ATOM   42088 C  CE1 . TYR G  1 367 ? 182.467 -25.641 156.104 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CE1 1 
ATOM   42089 C  CE2 . TYR G  1 367 ? 184.588 -26.621 156.783 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CE2 1 
ATOM   42090 C  CZ  . TYR G  1 367 ? 183.739 -25.520 156.613 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CZ  1 
ATOM   42091 O  OH  . TYR G  1 367 ? 184.142 -24.254 156.921 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 610  TYR G OH  1 
ATOM   42092 N  N   . SER G  1 368 ? 182.178 -31.598 152.512 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 611  SER G N   1 
ATOM   42093 C  CA  . SER G  1 368 ? 181.744 -32.959 152.157 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 611  SER G CA  1 
ATOM   42094 C  C   . SER G  1 368 ? 182.908 -33.876 152.189 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 611  SER G C   1 
ATOM   42095 O  O   . SER G  1 368 ? 183.435 -34.264 151.137 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 611  SER G O   1 
ATOM   42096 C  CB  . SER G  1 368 ? 181.123 -33.044 150.777 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 611  SER G CB  1 
ATOM   42097 O  OG  . SER G  1 368 ? 179.886 -32.337 150.808 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 611  SER G OG  1 
ATOM   42098 N  N   . PHE G  1 369 ? 183.316 -34.225 153.406 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 612  PHE G N   1 
ATOM   42099 C  CA  . PHE G  1 369 ? 184.389 -35.212 153.529 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CA  1 
ATOM   42100 C  C   . PHE G  1 369 ? 183.756 -36.573 153.678 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 612  PHE G C   1 
ATOM   42101 O  O   . PHE G  1 369 ? 182.586 -36.717 154.090 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 612  PHE G O   1 
ATOM   42102 C  CB  . PHE G  1 369 ? 185.320 -34.986 154.764 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CB  1 
ATOM   42103 C  CG  . PHE G  1 369 ? 185.539 -33.543 155.126 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CG  1 
ATOM   42104 C  CD1 . PHE G  1 369 ? 185.433 -33.132 156.449 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CD1 1 
ATOM   42105 C  CD2 . PHE G  1 369 ? 185.831 -32.607 154.136 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CD2 1 
ATOM   42106 C  CE1 . PHE G  1 369 ? 185.619 -31.792 156.784 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CE1 1 
ATOM   42107 C  CE2 . PHE G  1 369 ? 186.017 -31.277 154.435 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CE2 1 
ATOM   42108 C  CZ  . PHE G  1 369 ? 185.914 -30.858 155.762 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CZ  1 
ATOM   42109 N  N   . THR G  1 370 ? 184.576 -37.556 153.372 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 613  THR G N   1 
ATOM   42110 C  CA  . THR G  1 370 ? 184.259 -38.921 153.667 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 613  THR G CA  1 
ATOM   42111 C  C   . THR G  1 370 ? 184.959 -39.317 154.963 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 613  THR G C   1 
ATOM   42112 O  O   . THR G  1 370 ? 186.009 -38.750 155.330 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 613  THR G O   1 
ATOM   42113 C  CB  . THR G  1 370 ? 184.743 -39.857 152.506 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 613  THR G CB  1 
ATOM   42114 O  OG1 . THR G  1 370 ? 186.144 -40.211 152.683 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 613  THR G OG1 1 
ATOM   42115 C  CG2 . THR G  1 370 ? 184.450 -39.171 151.109 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 613  THR G CG2 1 
ATOM   42116 N  N   . MET G  1 371 ? 184.393 -40.328 155.622 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 614  MET G N   1 
ATOM   42117 C  CA  . MET G  1 371 ? 184.893 -40.798 156.913 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 614  MET G CA  1 
ATOM   42118 C  C   . MET G  1 371 ? 186.382 -41.033 156.923 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 614  MET G C   1 
ATOM   42119 O  O   . MET G  1 371 ? 187.023 -41.084 157.957 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 614  MET G O   1 
ATOM   42120 C  CB  . MET G  1 371 ? 184.207 -42.103 157.276 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 614  MET G CB  1 
ATOM   42121 C  CG  . MET G  1 371 ? 184.450 -42.517 158.736 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 614  MET G CG  1 
ATOM   42122 S  SD  . MET G  1 371 ? 183.837 -41.245 159.873 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 614  MET G SD  1 
ATOM   42123 C  CE  . MET G  1 371 ? 182.322 -41.911 160.635 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 614  MET G CE  1 
ATOM   42124 N  N   . GLU G  1 372 ? 186.917 -41.204 155.735 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 615  GLU G N   1 
ATOM   42125 C  CA  . GLU G  1 372 ? 188.270 -41.755 155.544 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 615  GLU G CA  1 
ATOM   42126 C  C   . GLU G  1 372 ? 189.252 -40.671 155.602 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 615  GLU G C   1 
ATOM   42127 O  O   . GLU G  1 372 ? 190.242 -40.715 156.350 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 615  GLU G O   1 
ATOM   42128 C  CB  . GLU G  1 372 ? 188.341 -42.158 154.096 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 615  GLU G CB  1 
ATOM   42129 C  CG  . GLU G  1 372 ? 187.012 -42.706 153.690 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 615  GLU G CG  1 
ATOM   42130 C  CD  . GLU G  1 372 ? 186.987 -44.135 154.149 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 615  GLU G CD  1 
ATOM   42131 O  OE1 . GLU G  1 372 ? 188.100 -44.655 154.589 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 615  GLU G OE1 1 
ATOM   42132 O  OE2 . GLU G  1 372 ? 185.885 -44.723 153.992 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 615  GLU G OE2 1 
ATOM   42133 N  N   . GLU G  1 373 ? 188.976 -39.748 154.682 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 616  GLU G N   1 
ATOM   42134 C  CA  . GLU G  1 373 ? 189.648 -38.513 154.634 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 616  GLU G CA  1 
ATOM   42135 C  C   . GLU G  1 373 ? 189.720 -38.048 156.118 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 616  GLU G C   1 
ATOM   42136 O  O   . GLU G  1 373 ? 190.817 -37.643 156.586 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 616  GLU G O   1 
ATOM   42137 C  CB  . GLU G  1 373 ? 188.875 -37.553 153.726 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 616  GLU G CB  1 
ATOM   42138 C  CG  . GLU G  1 373 ? 188.498 -38.105 152.352 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 616  GLU G CG  1 
ATOM   42139 C  CD  . GLU G  1 373 ? 187.485 -37.181 151.628 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 616  GLU G CD  1 
ATOM   42140 O  OE1 . GLU G  1 373 ? 186.511 -36.681 152.316 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 616  GLU G OE1 1 
ATOM   42141 O  OE2 . GLU G  1 373 ? 187.670 -36.923 150.384 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 616  GLU G OE2 1 
ATOM   42142 N  N   . ILE G  1 374 ? 188.599 -38.152 156.865 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 617  ILE G N   1 
ATOM   42143 C  CA  . ILE G  1 374 ? 188.556 -37.634 158.262 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 617  ILE G CA  1 
ATOM   42144 C  C   . ILE G  1 374 ? 189.587 -38.270 159.207 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 617  ILE G C   1 
ATOM   42145 O  O   . ILE G  1 374 ? 190.226 -37.592 160.000 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 617  ILE G O   1 
ATOM   42146 C  CB  . ILE G  1 374 ? 187.133 -37.705 158.882 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 617  ILE G CB  1 
ATOM   42147 C  CG1 . ILE G  1 374 ? 186.288 -36.591 158.311 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 617  ILE G CG1 1 
ATOM   42148 C  CG2 . ILE G  1 374 ? 187.156 -37.658 160.396 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 617  ILE G CG2 1 
ATOM   42149 C  CD1 . ILE G  1 374 ? 184.923 -36.743 158.676 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 617  ILE G CD1 1 
ATOM   42150 N  N   . LYS G  1 375 ? 189.775 -39.571 159.104 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 618  LYS G N   1 
ATOM   42151 C  CA  . LYS G  1 375 ? 190.591 -40.263 160.095 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 618  LYS G CA  1 
ATOM   42152 C  C   . LYS G  1 375 ? 192.044 -40.074 159.829 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 618  LYS G C   1 
ATOM   42153 O  O   . LYS G  1 375 ? 192.859 -39.891 160.740 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 618  LYS G O   1 
ATOM   42154 C  CB  . LYS G  1 375 ? 190.289 -41.734 160.012 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 618  LYS G CB  1 
ATOM   42155 C  CG  . LYS G  1 375 ? 188.801 -41.968 160.317 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 618  LYS G CG  1 
ATOM   42156 C  CD  . LYS G  1 375 ? 188.518 -43.446 160.071 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 618  LYS G CD  1 
ATOM   42157 C  CE  . LYS G  1 375 ? 187.295 -44.005 160.865 1.00 41.23  ? ? ? ? ? ? 618  LYS G CE  1 
ATOM   42158 N  NZ  . LYS G  1 375 ? 187.113 -45.467 160.361 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 618  LYS G NZ  1 
ATOM   42159 N  N   . LYS G  1 376 ? 192.330 -40.212 158.535 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 619  LYS G N   1 
ATOM   42160 C  CA  . LYS G  1 376 ? 193.590 -39.889 157.881 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 619  LYS G CA  1 
ATOM   42161 C  C   . LYS G  1 376 ? 193.967 -38.424 158.254 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 619  LYS G C   1 
ATOM   42162 O  O   . LYS G  1 376 ? 195.096 -38.176 158.759 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 619  LYS G O   1 
ATOM   42163 C  CB  . LYS G  1 376 ? 193.337 -40.081 156.374 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 619  LYS G CB  1 
ATOM   42164 C  CG  . LYS G  1 376 ? 194.434 -39.700 155.435 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 619  LYS G CG  1 
ATOM   42165 C  CD  . LYS G  1 376 ? 195.727 -40.502 155.682 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 619  LYS G CD  1 
ATOM   42166 C  CE  . LYS G  1 376 ? 197.033 -39.619 155.439 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 619  LYS G CE  1 
ATOM   42167 N  NZ  . LYS G  1 376 ? 198.022 -40.522 154.816 1.00 46.98  ? ? ? ? ? ? 619  LYS G NZ  1 
ATOM   42168 N  N   . ALA G  1 377 ? 193.016 -37.482 158.052 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 620  ALA G N   1 
ATOM   42169 C  CA  . ALA G  1 377 ? 193.175 -36.094 158.494 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 620  ALA G CA  1 
ATOM   42170 C  C   . ALA G  1 377 ? 193.483 -35.969 159.993 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 620  ALA G C   1 
ATOM   42171 O  O   . ALA G  1 377 ? 194.321 -35.162 160.399 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 620  ALA G O   1 
ATOM   42172 C  CB  . ALA G  1 377 ? 191.946 -35.280 158.142 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 620  ALA G CB  1 
ATOM   42173 N  N   . PHE G  1 378 ? 192.813 -36.760 160.817 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 621  PHE G N   1 
ATOM   42174 C  CA  . PHE G  1 378 ? 193.053 -36.644 162.245 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CA  1 
ATOM   42175 C  C   . PHE G  1 378 ? 194.446 -37.074 162.698 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 621  PHE G C   1 
ATOM   42176 O  O   . PHE G  1 378 ? 194.858 -36.766 163.815 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 621  PHE G O   1 
ATOM   42177 C  CB  . PHE G  1 378 ? 191.983 -37.361 163.070 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CB  1 
ATOM   42178 C  CG  . PHE G  1 378 ? 190.971 -36.450 163.633 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CG  1 
ATOM   42179 C  CD1 . PHE G  1 378 ? 191.264 -35.689 164.728 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CD1 1 
ATOM   42180 C  CD2 . PHE G  1 378 ? 189.746 -36.316 163.041 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CD2 1 
ATOM   42181 C  CE1 . PHE G  1 378 ? 190.340 -34.824 165.224 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CE1 1 
ATOM   42182 C  CE2 . PHE G  1 378 ? 188.820 -35.449 163.545 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CE2 1 
ATOM   42183 C  CZ  . PHE G  1 378 ? 189.109 -34.712 164.629 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CZ  1 
ATOM   42184 N  N   . GLU G  1 379 ? 195.182 -37.792 161.857 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 622  GLU G N   1 
ATOM   42185 C  CA  . GLU G  1 379 ? 196.518 -38.241 162.277 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 622  GLU G CA  1 
ATOM   42186 C  C   . GLU G  1 379 ? 197.474 -37.050 162.284 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 622  GLU G C   1 
ATOM   42187 O  O   . GLU G  1 379 ? 198.225 -36.850 163.249 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 622  GLU G O   1 
ATOM   42188 C  CB  . GLU G  1 379 ? 197.089 -39.302 161.329 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 622  GLU G CB  1 
ATOM   42189 C  CG  . GLU G  1 379 ? 196.121 -40.404 160.883 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 622  GLU G CG  1 
ATOM   42190 C  CD  . GLU G  1 379 ? 196.636 -41.167 159.634 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 622  GLU G CD  1 
ATOM   42191 O  OE1 . GLU G  1 379 ? 197.841 -40.964 159.252 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 622  GLU G OE1 1 
ATOM   42192 O  OE2 . GLU G  1 379 ? 195.829 -41.971 159.045 1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 622  GLU G OE2 1 
ATOM   42193 N  N   . ILE G  1 380 ? 197.457 -36.309 161.168 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 623  ILE G N   1 
ATOM   42194 C  CA  . ILE G  1 380 ? 198.216 -35.091 160.990 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 623  ILE G CA  1 
ATOM   42195 C  C   . ILE G  1 380 ? 197.824 -34.095 162.078 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 623  ILE G C   1 
ATOM   42196 O  O   . ILE G  1 380 ? 198.665 -33.430 162.672 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 623  ILE G O   1 
ATOM   42197 C  CB  . ILE G  1 380 ? 197.868 -34.463 159.645 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 623  ILE G CB  1 
ATOM   42198 C  CG1 . ILE G  1 380 ? 198.331 -35.353 158.494 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 623  ILE G CG1 1 
ATOM   42199 C  CG2 . ILE G  1 380 ? 198.507 -33.106 159.523 1.00 41.54  ? ? ? ? ? ? 623  ILE G CG2 1 
ATOM   42200 C  CD1 . ILE G  1 380 ? 197.980 -34.793 157.086 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 623  ILE G CD1 1 
ATOM   42201 N  N   . TYR G  1 381 ? 196.530 -33.996 162.337 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 624  TYR G N   1 
ATOM   42202 C  CA  . TYR G  1 381 ? 195.997 -33.061 163.321 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CA  1 
ATOM   42203 C  C   . TYR G  1 381 ? 196.484 -33.349 164.725 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 624  TYR G C   1 
ATOM   42204 O  O   . TYR G  1 381 ? 196.970 -32.481 165.401 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 624  TYR G O   1 
ATOM   42205 C  CB  . TYR G  1 381 ? 194.477 -33.150 163.273 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CB  1 
ATOM   42206 C  CG  . TYR G  1 381 ? 193.662 -32.268 164.181 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CG  1 
ATOM   42207 C  CD1 . TYR G  1 381 ? 193.013 -31.132 163.689 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CD1 1 
ATOM   42208 C  CD2 . TYR G  1 381 ? 193.450 -32.608 165.493 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CD2 1 
ATOM   42209 C  CE1 . TYR G  1 381 ? 192.185 -30.317 164.506 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CE1 1 
ATOM   42210 C  CE2 . TYR G  1 381 ? 192.617 -31.790 166.330 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CE2 1 
ATOM   42211 C  CZ  . TYR G  1 381 ? 191.997 -30.654 165.818 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CZ  1 
ATOM   42212 O  OH  . TYR G  1 381 ? 191.178 -29.899 166.613 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 624  TYR G OH  1 
ATOM   42213 N  N   . ASN G  1 382 ? 196.347 -34.576 165.176 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 625  ASN G N   1 
ATOM   42214 C  CA  . ASN G  1 382 ? 196.591 -34.843 166.574 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 625  ASN G CA  1 
ATOM   42215 C  C   . ASN G  1 382 ? 198.026 -34.649 166.880 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 625  ASN G C   1 
ATOM   42216 O  O   . ASN G  1 382 ? 198.414 -34.407 168.021 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 625  ASN G O   1 
ATOM   42217 C  CB  . ASN G  1 382 ? 196.167 -36.258 166.907 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 625  ASN G CB  1 
ATOM   42218 C  CG  . ASN G  1 382 ? 194.676 -36.358 167.066 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 625  ASN G CG  1 
ATOM   42219 O  OD1 . ASN G  1 382 ? 194.070 -35.573 167.807 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 625  ASN G OD1 1 
ATOM   42220 N  ND2 . ASN G  1 382 ? 194.054 -37.277 166.332 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 625  ASN G ND2 1 
ATOM   42221 N  N   . LYS G  1 383 ? 198.834 -34.779 165.842 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 626  LYS G N   1 
ATOM   42222 C  CA  . LYS G  1 383 ? 200.266 -34.684 166.034 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 626  LYS G CA  1 
ATOM   42223 C  C   . LYS G  1 383 ? 200.592 -33.210 166.098 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 626  LYS G C   1 
ATOM   42224 O  O   . LYS G  1 383 ? 201.344 -32.776 166.971 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 626  LYS G O   1 
ATOM   42225 C  CB  . LYS G  1 383 ? 200.994 -35.334 164.891 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 626  LYS G CB  1 
ATOM   42226 C  CG  . LYS G  1 383 ? 202.407 -35.550 165.182 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 626  LYS G CG  1 
ATOM   42227 C  CD  . LYS G  1 383 ? 203.011 -36.326 163.974 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 626  LYS G CD  1 
ATOM   42228 C  CE  . LYS G  1 383 ? 204.524 -35.898 163.735 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 626  LYS G CE  1 
ATOM   42229 N  NZ  . LYS G  1 383 ? 205.178 -36.735 162.671 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 626  LYS G NZ  1 
ATOM   42230 N  N   . ASP G  1 384 ? 199.981 -32.446 165.188 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 627  ASP G N   1 
ATOM   42231 C  CA  . ASP G  1 384 ? 200.147 -31.012 165.124 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 627  ASP G CA  1 
ATOM   42232 C  C   . ASP G  1 384 ? 199.824 -30.467 166.475 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 627  ASP G C   1 
ATOM   42233 O  O   . ASP G  1 384 ? 200.514 -29.631 166.990 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 627  ASP G O   1 
ATOM   42234 C  CB  . ASP G  1 384 ? 199.179 -30.425 164.102 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 627  ASP G CB  1 
ATOM   42235 C  CG  . ASP G  1 384 ? 199.537 -28.986 163.693 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 627  ASP G CG  1 
ATOM   42236 O  OD1 . ASP G  1 384 ? 200.512 -28.794 162.906 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 627  ASP G OD1 1 
ATOM   42237 O  OD2 . ASP G  1 384 ? 198.825 -28.049 164.139 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 627  ASP G OD2 1 
ATOM   42238 N  N   . LEU G  1 385 ? 198.756 -30.945 167.069 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 628  LEU G N   1 
ATOM   42239 C  CA  . LEU G  1 385 ? 198.394 -30.460 168.374 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 628  LEU G CA  1 
ATOM   42240 C  C   . LEU G  1 385 ? 199.571 -30.510 169.328 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 628  LEU G C   1 
ATOM   42241 O  O   . LEU G  1 385 ? 199.741 -29.602 170.085 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 628  LEU G O   1 
ATOM   42242 C  CB  . LEU G  1 385 ? 197.244 -31.269 168.973 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 628  LEU G CB  1 
ATOM   42243 C  CG  . LEU G  1 385 ? 195.821 -31.267 168.376 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 628  LEU G CG  1 
ATOM   42244 C  CD1 . LEU G  1 385 ? 194.807 -32.131 169.263 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 628  LEU G CD1 1 
ATOM   42245 C  CD2 . LEU G  1 385 ? 195.359 -29.821 168.159 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 628  LEU G CD2 1 
ATOM   42246 N  N   . LEU G  1 386 ? 200.387 -31.551 169.325 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 629  LEU G N   1 
ATOM   42247 C  CA  . LEU G  1 386 ? 201.409 -31.639 170.375 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 629  LEU G CA  1 
ATOM   42248 C  C   . LEU G  1 386 ? 202.687 -30.953 170.027 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 629  LEU G C   1 
ATOM   42249 O  O   . LEU G  1 386 ? 203.562 -30.860 170.856 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 629  LEU G O   1 
ATOM   42250 C  CB  . LEU G  1 386 ? 201.738 -33.087 170.706 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 629  LEU G CB  1 
ATOM   42251 C  CG  . LEU G  1 386 ? 200.559 -33.990 171.124 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 629  LEU G CG  1 
ATOM   42252 C  CD1 . LEU G  1 386 ? 200.977 -35.454 170.977 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 629  LEU G CD1 1 
ATOM   42253 C  CD2 . LEU G  1 386 ? 200.021 -33.665 172.553 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 629  LEU G CD2 1 
ATOM   42254 N  N   . ALA G  1 387 ? 202.784 -30.504 168.779 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 630  ALA G N   1 
ATOM   42255 C  CA  . ALA G  1 387 ? 203.935 -29.769 168.240 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 630  ALA G CA  1 
ATOM   42256 C  C   . ALA G  1 387 ? 204.151 -28.398 168.914 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 630  ALA G C   1 
ATOM   42257 O  O   . ALA G  1 387 ? 203.211 -27.733 169.361 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 630  ALA G O   1 
ATOM   42258 C  CB  . ALA G  1 387 ? 203.775 -29.592 166.705 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 630  ALA G CB  1 
ATOM   42259 N  N   . THR G  1 388 ? 205.392 -27.952 168.991 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 631  THR G N   1 
ATOM   42260 C  CA  . THR G  1 388 ? 205.610 -26.580 169.389 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 631  THR G CA  1 
ATOM   42261 C  C   . THR G  1 388 ? 205.211 -25.729 168.228 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 631  THR G C   1 
ATOM   42262 O  O   . THR G  1 388 ? 204.376 -24.850 168.333 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 631  THR G O   1 
ATOM   42263 C  CB  . THR G  1 388 ? 207.040 -26.324 169.733 1.00 43.89  ? ? ? ? ? ? 631  THR G CB  1 
ATOM   42264 O  OG1 . THR G  1 388 ? 207.272 -26.884 171.019 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 631  THR G OG1 1 
ATOM   42265 C  CG2 . THR G  1 388 ? 207.299 -24.877 169.833 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 631  THR G CG2 1 
ATOM   42266 N  N   . GLU G  1 389 ? 205.779 -26.009 167.090 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 632  GLU G N   1 
ATOM   42267 C  CA  . GLU G  1 389 ? 205.328 -25.325 165.915 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 632  GLU G CA  1 
ATOM   42268 C  C   . GLU G  1 389 ? 204.073 -25.948 165.289 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 632  GLU G C   1 
ATOM   42269 O  O   . GLU G  1 389 ? 204.098 -27.055 164.745 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 632  GLU G O   1 
ATOM   42270 C  CB  . GLU G  1 389 ? 206.412 -25.393 164.902 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 632  GLU G CB  1 
ATOM   42271 C  CG  . GLU G  1 389 ? 206.351 -24.289 163.979 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 632  GLU G CG  1 
ATOM   42272 C  CD  . GLU G  1 389 ? 207.714 -23.755 163.839 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 632  GLU G CD  1 
ATOM   42273 O  OE1 . GLU G  1 389 ? 208.696 -24.600 163.810 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 632  GLU G OE1 1 
ATOM   42274 O  OE2 . GLU G  1 389 ? 207.809 -22.491 163.812 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 632  GLU G OE2 1 
ATOM   42275 N  N   . LYS G  1 390 ? 202.982 -25.222 165.320 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 633  LYS G N   1 
ATOM   42276 C  CA  . LYS G  1 390 ? 201.779 -25.792 164.828 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 633  LYS G CA  1 
ATOM   42277 C  C   . LYS G  1 390 ? 201.509 -25.294 163.426 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 633  LYS G C   1 
ATOM   42278 O  O   . LYS G  1 390 ? 201.558 -24.099 163.155 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 633  LYS G O   1 
ATOM   42279 C  CB  . LYS G  1 390 ? 200.692 -25.435 165.786 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 633  LYS G CB  1 
ATOM   42280 C  CG  . LYS G  1 390 ? 201.149 -25.691 167.184 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 633  LYS G CG  1 
ATOM   42281 C  CD  . LYS G  1 390 ? 200.072 -25.255 168.101 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 633  LYS G CD  1 
ATOM   42282 C  CE  . LYS G  1 390 ? 199.661 -26.366 169.009 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 633  LYS G CE  1 
ATOM   42283 N  NZ  . LYS G  1 390 ? 200.896 -26.815 169.680 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 633  LYS G NZ  1 
ATOM   42284 N  N   . LYS G  1 391 ? 201.251 -26.234 162.530 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 634  LYS G N   1 
ATOM   42285 C  CA  . LYS G  1 391 ? 201.023 -25.917 161.162 1.00 40.07  ? ? ? ? ? ? 634  LYS G CA  1 
ATOM   42286 C  C   . LYS G  1 391 ? 199.524 -25.759 160.882 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 634  LYS G C   1 
ATOM   42287 O  O   . LYS G  1 391 ? 199.178 -25.105 159.912 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 634  LYS G O   1 
ATOM   42288 C  CB  . LYS G  1 391 ? 201.645 -27.004 160.319 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 634  LYS G CB  1 
ATOM   42289 C  CG  . LYS G  1 391 ? 201.858 -26.681 158.845 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 634  LYS G CG  1 
ATOM   42290 C  CD  . LYS G  1 391 ? 202.497 -27.956 158.139 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 634  LYS G CD  1 
ATOM   42291 C  CE  . LYS G  1 391 ? 201.886 -28.256 156.711 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 634  LYS G CE  1 
ATOM   42292 N  NZ  . LYS G  1 391 ? 202.772 -27.753 155.600 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 634  LYS G NZ  1 
ATOM   42293 N  N   . TYR G  1 392 ? 198.632 -26.308 161.722 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 635  TYR G N   1 
ATOM   42294 C  CA  . TYR G  1 392 ? 197.174 -26.275 161.426 1.00 37.11  ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CA  1 
ATOM   42295 C  C   . TYR G  1 392 ? 196.308 -25.851 162.604 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 635  TYR G C   1 
ATOM   42296 O  O   . TYR G  1 392 ? 195.276 -25.189 162.443 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 635  TYR G O   1 
ATOM   42297 C  CB  . TYR G  1 392 ? 196.683 -27.655 160.964 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CB  1 
ATOM   42298 C  CG  . TYR G  1 392 ? 197.228 -28.078 159.635 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CG  1 
ATOM   42299 C  CD1 . TYR G  1 392 ? 196.780 -27.475 158.476 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CD1 1 
ATOM   42300 C  CD2 . TYR G  1 392 ? 198.227 -29.059 159.547 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CD2 1 
ATOM   42301 C  CE1 . TYR G  1 392 ? 197.291 -27.832 157.264 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CE1 1 
ATOM   42302 C  CE2 . TYR G  1 392 ? 198.767 -29.434 158.327 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CE2 1 
ATOM   42303 C  CZ  . TYR G  1 392 ? 198.293 -28.815 157.198 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CZ  1 
ATOM   42304 O  OH  . TYR G  1 392 ? 198.802 -29.164 155.980 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 635  TYR G OH  1 
ATOM   42305 N  N   . THR G  1 393 ? 196.745 -26.266 163.790 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 636  THR G N   1 
ATOM   42306 C  CA  . THR G  1 393 ? 196.001 -26.107 165.053 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 636  THR G CA  1 
ATOM   42307 C  C   . THR G  1 393 ? 196.322 -24.835 165.857 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 636  THR G C   1 
ATOM   42308 O  O   . THR G  1 393 ? 197.263 -24.110 165.544 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 636  THR G O   1 
ATOM   42309 C  CB  . THR G  1 393 ? 196.121 -27.402 165.933 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 636  THR G CB  1 
ATOM   42310 O  OG1 . THR G  1 393 ? 197.374 -27.486 166.622 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 636  THR G OG1 1 
ATOM   42311 C  CG2 . THR G  1 393 ? 196.028 -28.592 165.042 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 636  THR G CG2 1 
ATOM   42312 N  N   . HIS G  1 394 ? 195.517 -24.549 166.876 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 637  HIS G N   1 
ATOM   42313 C  CA  . HIS G  1 394 ? 195.614 -23.273 167.569 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 637  HIS G CA  1 
ATOM   42314 C  C   . HIS G  1 394 ? 196.750 -23.228 168.517 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 637  HIS G C   1 
ATOM   42315 O  O   . HIS G  1 394 ? 197.039 -24.202 169.184 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 637  HIS G O   1 
ATOM   42316 C  CB  . HIS G  1 394 ? 194.387 -22.990 168.383 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 637  HIS G CB  1 
ATOM   42317 C  CG  . HIS G  1 394 ? 193.245 -22.450 167.595 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 637  HIS G CG  1 
ATOM   42318 N  ND1 . HIS G  1 394 ? 192.048 -22.101 168.182 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 637  HIS G ND1 1 
ATOM   42319 C  CD2 . HIS G  1 394 ? 193.106 -22.206 166.270 1.00 32.04  ? ? ? ? ? ? 637  HIS G CD2 1 
ATOM   42320 C  CE1 . HIS G  1 394 ? 191.217 -21.678 167.243 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 637  HIS G CE1 1 
ATOM   42321 N  NE2 . HIS G  1 394 ? 191.844 -21.706 166.080 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 637  HIS G NE2 1 
ATOM   42322 N  N   . TYR G  1 395 ? 197.383 -22.066 168.555 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 638  TYR G N   1 
ATOM   42323 C  CA  . TYR G  1 395 ? 198.376 -21.733 169.535 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CA  1 
ATOM   42324 C  C   . TYR G  1 395 ? 197.711 -21.100 170.743 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 638  TYR G C   1 
ATOM   42325 O  O   . TYR G  1 395 ? 196.600 -20.538 170.666 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 638  TYR G O   1 
ATOM   42326 C  CB  . TYR G  1 395 ? 199.278 -20.674 168.985 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CB  1 
ATOM   42327 C  CG  . TYR G  1 395 ? 200.273 -21.122 167.965 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CG  1 
ATOM   42328 C  CD1 . TYR G  1 395 ? 201.526 -21.575 168.352 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CD1 1 
ATOM   42329 C  CD2 . TYR G  1 395 ? 199.980 -21.027 166.611 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CD2 1 
ATOM   42330 C  CE1 . TYR G  1 395 ? 202.439 -21.947 167.447 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CE1 1 
ATOM   42331 C  CE2 . TYR G  1 395 ? 200.876 -21.393 165.695 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CE2 1 
ATOM   42332 C  CZ  . TYR G  1 395 ? 202.122 -21.852 166.113 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CZ  1 
ATOM   42333 O  OH  . TYR G  1 395 ? 203.058 -22.215 165.153 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 638  TYR G OH  1 
ATOM   42334 N  N   . ASN G  1 396 ? 198.395 -21.168 171.872 1.00 34.62  ? ? ? ? ? ? 639  ASN G N   1 
ATOM   42335 C  CA  . ASN G  1 396 ? 197.966 -20.419 173.019 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 639  ASN G CA  1 
ATOM   42336 C  C   . ASN G  1 396 ? 196.555 -20.734 173.488 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 639  ASN G C   1 
ATOM   42337 O  O   . ASN G  1 396 ? 195.814 -19.832 173.863 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 639  ASN G O   1 
ATOM   42338 C  CB  . ASN G  1 396 ? 198.056 -18.952 172.692 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 639  ASN G CB  1 
ATOM   42339 C  CG  . ASN G  1 396 ? 199.476 -18.466 172.587 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 639  ASN G CG  1 
ATOM   42340 O  OD1 . ASN G  1 396 ? 199.787 -17.696 171.692 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 639  ASN G OD1 1 
ATOM   42341 N  ND2 . ASN G  1 396 ? 200.347 -18.898 173.507 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 639  ASN G ND2 1 
ATOM   42342 N  N   . THR G  1 397 ? 196.174 -22.005 173.530 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 640  THR G N   1 
ATOM   42343 C  CA  . THR G  1 397 ? 194.820 -22.262 173.990 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 640  THR G CA  1 
ATOM   42344 C  C   . THR G  1 397 ? 194.583 -21.781 175.428 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 640  THR G C   1 
ATOM   42345 O  O   . THR G  1 397 ? 193.576 -21.138 175.731 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 640  THR G O   1 
ATOM   42346 C  CB  . THR G  1 397 ? 194.457 -23.717 173.921 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 640  THR G CB  1 
ATOM   42347 O  OG1 . THR G  1 397 ? 194.467 -24.104 172.566 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 640  THR G OG1 1 
ATOM   42348 C  CG2 . THR G  1 397 ? 193.047 -23.895 174.424 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 640  THR G CG2 1 
ATOM   42349 N  N   . ALA G  1 398 ? 195.504 -22.119 176.321 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 641  ALA G N   1 
ATOM   42350 C  CA  . ALA G  1 398 ? 195.385 -21.658 177.695 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 641  ALA G CA  1 
ATOM   42351 C  C   . ALA G  1 398 ? 195.304 -20.128 177.725 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 641  ALA G C   1 
ATOM   42352 O  O   . ALA G  1 398 ? 194.632 -19.574 178.610 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 641  ALA G O   1 
ATOM   42353 C  CB  . ALA G  1 398 ? 196.536 -22.133 178.527 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 641  ALA G CB  1 
ATOM   42354 N  N   . LEU G  1 399 ? 195.970 -19.425 176.793 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 642  LEU G N   1 
ATOM   42355 C  CA  . LEU G  1 399 ? 195.935 -17.975 176.887 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 642  LEU G CA  1 
ATOM   42356 C  C   . LEU G  1 399 ? 194.559 -17.471 176.633 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 642  LEU G C   1 
ATOM   42357 O  O   . LEU G  1 399 ? 194.087 -16.637 177.383 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 642  LEU G O   1 
ATOM   42358 C  CB  . LEU G  1 399 ? 196.917 -17.265 175.994 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 642  LEU G CB  1 
ATOM   42359 C  CG  . LEU G  1 399 ? 198.250 -17.149 176.687 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 642  LEU G CG  1 
ATOM   42360 C  CD1 . LEU G  1 399 ? 198.762 -18.554 176.910 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 642  LEU G CD1 1 
ATOM   42361 C  CD2 . LEU G  1 399 ? 199.194 -16.325 175.829 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 642  LEU G CD2 1 
ATOM   42362 N  N   . SER G  1 400 ? 193.899 -17.964 175.599 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 643  SER G N   1 
ATOM   42363 C  CA  . SER G  1 400 ? 192.518 -17.551 175.360 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 643  SER G CA  1 
ATOM   42364 C  C   . SER G  1 400 ? 191.595 -17.940 176.500 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 643  SER G C   1 
ATOM   42365 O  O   . SER G  1 400 ? 190.704 -17.174 176.873 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 643  SER G O   1 
ATOM   42366 C  CB  . SER G  1 400 ? 192.005 -18.209 174.143 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 643  SER G CB  1 
ATOM   42367 O  OG  . SER G  1 400 ? 192.923 -17.989 173.153 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 643  SER G OG  1 
ATOM   42368 N  N   . TYR G  1 401 ? 191.775 -19.149 177.036 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G N   1 
ATOM   42369 C  CA  . TYR G  1 401 ? 190.946 -19.577 178.152 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CA  1 
ATOM   42370 C  C   . TYR G  1 401 ? 191.175 -18.705 179.371 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G C   1 
ATOM   42371 O  O   . TYR G  1 401 ? 190.253 -18.403 180.122 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G O   1 
ATOM   42372 C  CB  . TYR G  1 401 ? 191.068 -21.077 178.418 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CB  1 
ATOM   42373 C  CG  . TYR G  1 401 ? 190.096 -21.798 177.531 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CG  1 
ATOM   42374 C  CD1 . TYR G  1 401 ? 188.749 -21.905 177.892 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CD1 1 
ATOM   42375 C  CD2 . TYR G  1 401 ? 190.488 -22.303 176.284 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CD2 1 
ATOM   42376 C  CE1 . TYR G  1 401 ? 187.810 -22.513 177.060 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CE1 1 
ATOM   42377 C  CE2 . TYR G  1 401 ? 189.566 -22.955 175.434 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CE2 1 
ATOM   42378 C  CZ  . TYR G  1 401 ? 188.215 -23.041 175.831 1.00 29.41  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CZ  1 
ATOM   42379 O  OH  . TYR G  1 401 ? 187.271 -23.670 175.033 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G OH  1 
ATOM   42380 N  N   . ALA G  1 402 ? 192.397 -18.228 179.526 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 645  ALA G N   1 
ATOM   42381 C  CA  . ALA G  1 402 ? 192.668 -17.419 180.687 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 645  ALA G CA  1 
ATOM   42382 C  C   . ALA G  1 402 ? 191.867 -16.129 180.607 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 645  ALA G C   1 
ATOM   42383 O  O   . ALA G  1 402 ? 191.375 -15.650 181.617 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 645  ALA G O   1 
ATOM   42384 C  CB  . ALA G  1 402 ? 194.156 -17.152 180.849 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 645  ALA G CB  1 
ATOM   42385 N  N   . LEU G  1 403 ? 191.725 -15.577 179.413 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G N   1 
ATOM   42386 C  CA  . LEU G  1 403 ? 190.946 -14.374 179.243 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G CA  1 
ATOM   42387 C  C   . LEU G  1 403 ? 189.458 -14.695 179.364 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G C   1 
ATOM   42388 O  O   . LEU G  1 403 ? 188.730 -14.083 180.146 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G O   1 
ATOM   42389 C  CB  . LEU G  1 403 ? 191.264 -13.698 177.913 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G CB  1 
ATOM   42390 C  CG  . LEU G  1 403 ? 192.737 -13.247 177.793 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G CG  1 
ATOM   42391 C  CD1 . LEU G  1 403 ? 193.121 -12.681 176.443 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G CD1 1 
ATOM   42392 C  CD2 . LEU G  1 403 ? 193.122 -12.244 178.874 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G CD2 1 
ATOM   42393 N  N   . LEU G  1 404 ? 188.979 -15.660 178.602 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G N   1 
ATOM   42394 C  CA  . LEU G  1 404 ? 187.552 -15.909 178.610 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G CA  1 
ATOM   42395 C  C   . LEU G  1 404 ? 187.103 -16.122 180.042 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G C   1 
ATOM   42396 O  O   . LEU G  1 404 ? 186.034 -15.672 180.471 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G O   1 
ATOM   42397 C  CB  . LEU G  1 404 ? 187.236 -17.145 177.805 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G CB  1 
ATOM   42398 C  CG  . LEU G  1 404 ? 187.470 -17.048 176.324 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G CG  1 
ATOM   42399 C  CD1 . LEU G  1 404 ? 187.644 -18.406 175.733 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G CD1 1 
ATOM   42400 C  CD2 . LEU G  1 404 ? 186.272 -16.484 175.805 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G CD2 1 
ATOM   42401 N  N   . LEU G  1 405 ? 187.925 -16.830 180.797 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G N   1 
ATOM   42402 C  CA  . LEU G  1 405 ? 187.479 -17.256 182.116 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G CA  1 
ATOM   42403 C  C   . LEU G  1 405 ? 187.771 -16.243 183.223 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G C   1 
ATOM   42404 O  O   . LEU G  1 405 ? 187.422 -16.475 184.347 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G O   1 
ATOM   42405 C  CB  . LEU G  1 405 ? 188.005 -18.656 182.465 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G CB  1 
ATOM   42406 C  CG  . LEU G  1 405 ? 187.596 -19.790 181.500 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G CG  1 
ATOM   42407 C  CD1 . LEU G  1 405 ? 188.279 -21.110 181.821 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G CD1 1 
ATOM   42408 C  CD2 . LEU G  1 405 ? 186.106 -19.965 181.520 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G CD2 1 
ATOM   42409 N  N   . THR G  1 406 ? 188.381 -15.108 182.908 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 649  THR G N   1 
ATOM   42410 C  CA  . THR G  1 406 ? 188.514 -14.051 183.900 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 649  THR G CA  1 
ATOM   42411 C  C   . THR G  1 406 ? 187.816 -12.762 183.429 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 649  THR G C   1 
ATOM   42412 O  O   . THR G  1 406 ? 187.582 -11.821 184.220 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 649  THR G O   1 
ATOM   42413 C  CB  . THR G  1 406 ? 189.979 -13.760 184.271 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 649  THR G CB  1 
ATOM   42414 O  OG1 . THR G  1 406 ? 190.679 -13.302 183.123 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 649  THR G OG1 1 
ATOM   42415 C  CG2 . THR G  1 406 ? 190.645 -14.969 184.741 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 649  THR G CG2 1 
ATOM   42416 N  N   . ASN G  1 407 ? 187.467 -12.713 182.150 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G N   1 
ATOM   42417 C  CA  . ASN G  1 407 ? 186.836 -11.515 181.646 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G CA  1 
ATOM   42418 C  C   . ASN G  1 407 ? 185.544 -11.200 182.385 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G C   1 
ATOM   42419 O  O   . ASN G  1 407 ? 184.840 -12.099 182.810 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G O   1 
ATOM   42420 C  CB  . ASN G  1 407 ? 186.571 -11.641 180.156 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G CB  1 
ATOM   42421 C  CG  . ASN G  1 407 ? 187.737 -11.173 179.325 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G CG  1 
ATOM   42422 O  OD1 . ASN G  1 407 ? 188.726 -10.717 179.829 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G OD1 1 
ATOM   42423 N  ND2 . ASN G  1 407 ? 187.623 -11.312 178.044 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G ND2 1 
ATOM   42424 N  N   . LYS G  1 408 ? 185.235 -9.918  182.530 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G N   1 
ATOM   42425 C  CA  . LYS G  1 408 ? 183.977 -9.521  183.146 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G CA  1 
ATOM   42426 C  C   . LYS G  1 408 ? 183.009 -9.284  182.042 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G C   1 
ATOM   42427 O  O   . LYS G  1 408 ? 183.439 -9.112  180.897 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G O   1 
ATOM   42428 C  CB  . LYS G  1 408 ? 184.145 -8.222  183.896 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G CB  1 
ATOM   42429 C  CG  . LYS G  1 408 ? 182.873 -7.621  184.422 1.00 26.01  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G CG  1 
ATOM   42430 C  CD  . LYS G  1 408 ? 183.218 -6.647  185.526 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G CD  1 
ATOM   42431 C  CE  . LYS G  1 408 ? 182.011 -6.065  186.114 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G CE  1 
ATOM   42432 N  NZ  . LYS G  1 408 ? 181.574 -5.025  185.178 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G NZ  1 
ATOM   42433 N  N   . SER G  1 409 ? 181.716 -9.278  182.366 1.00 25.35  ? ? ? ? ? ? 652  SER G N   1 
ATOM   42434 C  CA  . SER G  1 409 ? 180.685 -8.890  181.389 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 652  SER G CA  1 
ATOM   42435 C  C   . SER G  1 409 ? 180.434 -9.827  180.203 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 652  SER G C   1 
ATOM   42436 O  O   . SER G  1 409 ? 180.049 -9.360  179.136 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 652  SER G O   1 
ATOM   42437 C  CB  . SER G  1 409 ? 181.033 -7.540  180.786 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 652  SER G CB  1 
ATOM   42438 O  OG  . SER G  1 409 ? 181.067 -6.589  181.806 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 652  SER G OG  1 
ATOM   42439 N  N   . SER G  1 410 ? 180.654 -11.124 180.375 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 653  SER G N   1 
ATOM   42440 C  CA  . SER G  1 410 ? 180.360 -12.072 179.308 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 653  SER G CA  1 
ATOM   42441 C  C   . SER G  1 410 ? 180.287 -13.492 179.872 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 653  SER G C   1 
ATOM   42442 O  O   . SER G  1 410 ? 181.021 -13.791 180.795 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 653  SER G O   1 
ATOM   42443 C  CB  . SER G  1 410 ? 181.412 -11.988 178.233 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 653  SER G CB  1 
ATOM   42444 O  OG  . SER G  1 410 ? 180.890 -12.562 177.060 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 653  SER G OG  1 
ATOM   42445 N  N   . VAL G  1 411 ? 179.363 -14.332 179.390 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 654  VAL G N   1 
ATOM   42446 C  CA  . VAL G  1 411 ? 179.296 -15.691 179.860 1.00 25.20  ? ? ? ? ? ? 654  VAL G CA  1 
ATOM   42447 C  C   . VAL G  1 411 ? 180.267 -16.489 179.016 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 654  VAL G C   1 
ATOM   42448 O  O   . VAL G  1 411 ? 180.151 -16.513 177.822 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 654  VAL G O   1 
ATOM   42449 C  CB  . VAL G  1 411 ? 177.921 -16.252 179.677 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 654  VAL G CB  1 
ATOM   42450 C  CG1 . VAL G  1 411 ? 177.844 -17.576 180.374 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 654  VAL G CG1 1 
ATOM   42451 C  CG2 . VAL G  1 411 ? 176.922 -15.338 180.241 1.00 24.86  ? ? ? ? ? ? 654  VAL G CG2 1 
ATOM   42452 N  N   . PRO G  1 412 ? 181.272 -17.110 179.622 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 655  PRO G N   1 
ATOM   42453 C  CA  . PRO G  1 412 ? 182.272 -17.753 178.793 1.00 26.13  ? ? ? ? ? ? 655  PRO G CA  1 
ATOM   42454 C  C   . PRO G  1 412 ? 181.781 -19.127 178.431 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 655  PRO G C   1 
ATOM   42455 O  O   . PRO G  1 412 ? 181.192 -19.764 179.297 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 655  PRO G O   1 
ATOM   42456 C  CB  . PRO G  1 412 ? 183.454 -17.875 179.749 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 655  PRO G CB  1 
ATOM   42457 C  CG  . PRO G  1 412 ? 182.862 -17.935 181.066 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 655  PRO G CG  1 
ATOM   42458 C  CD  . PRO G  1 412 ? 181.680 -17.053 181.033 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 655  PRO G CD  1 
ATOM   42459 N  N   . ARG G  1 413 ? 181.980 -19.613 177.200 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G N   1 
ATOM   42460 C  CA  . ARG G  1 413 ? 181.543 -20.983 176.917 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G CA  1 
ATOM   42461 C  C   . ARG G  1 413 ? 182.759 -21.752 176.604 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G C   1 
ATOM   42462 O  O   . ARG G  1 413 ? 183.457 -21.363 175.694 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G O   1 
ATOM   42463 C  CB  . ARG G  1 413 ? 180.616 -21.075 175.717 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G CB  1 
ATOM   42464 C  CG  . ARG G  1 413 ? 180.172 -22.461 175.402 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G CG  1 
ATOM   42465 C  CD  . ARG G  1 413 ? 179.185 -22.459 174.267 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G CD  1 
ATOM   42466 N  NE  . ARG G  1 413 ? 179.814 -22.186 172.973 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G NE  1 
ATOM   42467 C  CZ  . ARG G  1 413 ? 179.138 -21.871 171.857 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G CZ  1 
ATOM   42468 N  NH1 . ARG G  1 413 ? 177.802 -21.811 171.858 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G NH1 1 
ATOM   42469 N  NH2 . ARG G  1 413 ? 179.783 -21.626 170.726 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G NH2 1 
ATOM   42470 N  N   . VAL G  1 414 ? 182.996 -22.843 177.341 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 657  VAL G N   1 
ATOM   42471 C  CA  . VAL G  1 414 ? 184.162 -23.703 177.181 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 657  VAL G CA  1 
ATOM   42472 C  C   . VAL G  1 414 ? 183.846 -24.809 176.186 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 657  VAL G C   1 
ATOM   42473 O  O   . VAL G  1 414 ? 182.779 -25.424 176.254 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 657  VAL G O   1 
ATOM   42474 C  CB  . VAL G  1 414 ? 184.537 -24.366 178.527 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 657  VAL G CB  1 
ATOM   42475 C  CG1 . VAL G  1 414 ? 185.607 -25.433 178.322 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 657  VAL G CG1 1 
ATOM   42476 C  CG2 . VAL G  1 414 ? 185.006 -23.350 179.553 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 657  VAL G CG2 1 
ATOM   42477 N  N   . TYR G  1 415 ? 184.767 -25.086 175.273 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G N   1 
ATOM   42478 C  CA  . TYR G  1 415 ? 184.520 -26.095 174.258 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CA  1 
ATOM   42479 C  C   . TYR G  1 415 ? 185.031 -27.471 174.686 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G C   1 
ATOM   42480 O  O   . TYR G  1 415 ? 186.197 -27.674 174.950 1.00 30.39  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G O   1 
ATOM   42481 C  CB  . TYR G  1 415 ? 185.093 -25.674 172.900 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CB  1 
ATOM   42482 C  CG  . TYR G  1 415 ? 185.143 -26.808 171.890 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CG  1 
ATOM   42483 C  CD1 . TYR G  1 415 ? 183.972 -27.421 171.409 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CD1 1 
ATOM   42484 C  CD2 . TYR G  1 415 ? 186.371 -27.299 171.419 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CD2 1 
ATOM   42485 C  CE1 . TYR G  1 415 ? 184.039 -28.470 170.501 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CE1 1 
ATOM   42486 C  CE2 . TYR G  1 415 ? 186.444 -28.360 170.516 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CE2 1 
ATOM   42487 C  CZ  . TYR G  1 415 ? 185.286 -28.931 170.064 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CZ  1 
ATOM   42488 O  OH  . TYR G  1 415 ? 185.397 -29.968 169.153 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G OH  1 
ATOM   42489 N  N   . TYR G  1 416 ? 184.123 -28.422 174.761 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G N   1 
ATOM   42490 C  CA  . TYR G  1 416 ? 184.466 -29.800 175.095 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CA  1 
ATOM   42491 C  C   . TYR G  1 416 ? 185.823 -30.207 174.533 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G C   1 
ATOM   42492 O  O   . TYR G  1 416 ? 186.656 -30.801 175.223 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G O   1 
ATOM   42493 C  CB  . TYR G  1 416 ? 183.404 -30.745 174.533 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CB  1 
ATOM   42494 C  CG  . TYR G  1 416 ? 183.872 -32.184 174.490 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CG  1 
ATOM   42495 C  CD1 . TYR G  1 416 ? 183.883 -32.987 175.645 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CD1 1 
ATOM   42496 C  CD2 . TYR G  1 416 ? 184.334 -32.757 173.297 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CD2 1 
ATOM   42497 C  CE1 . TYR G  1 416 ? 184.333 -34.326 175.592 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CE1 1 
ATOM   42498 C  CE2 . TYR G  1 416 ? 184.779 -34.078 173.257 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CE2 1 
ATOM   42499 C  CZ  . TYR G  1 416 ? 184.774 -34.832 174.392 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CZ  1 
ATOM   42500 O  OH  . TYR G  1 416 ? 185.195 -36.103 174.294 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G OH  1 
ATOM   42501 N  N   . GLY G  1 417 ? 186.018 -29.914 173.256 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 660  GLY G N   1 
ATOM   42502 C  CA  . GLY G  1 417 ? 187.200 -30.352 172.525 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 660  GLY G CA  1 
ATOM   42503 C  C   . GLY G  1 417 ? 188.495 -29.640 172.884 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 660  GLY G C   1 
ATOM   42504 O  O   . GLY G  1 417 ? 189.558 -29.970 172.364 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 660  GLY G O   1 
ATOM   42505 N  N   . ASP G  1 418 ? 188.446 -28.671 173.784 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 661  ASP G N   1 
ATOM   42506 C  CA  . ASP G  1 418 ? 189.677 -28.031 174.177 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 661  ASP G CA  1 
ATOM   42507 C  C   . ASP G  1 418 ? 190.127 -28.687 175.440 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 661  ASP G C   1 
ATOM   42508 O  O   . ASP G  1 418 ? 191.259 -28.496 175.838 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 661  ASP G O   1 
ATOM   42509 C  CB  . ASP G  1 418 ? 189.479 -26.543 174.418 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 661  ASP G CB  1 
ATOM   42510 C  CG  . ASP G  1 418 ? 189.339 -25.761 173.126 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 661  ASP G CG  1 
ATOM   42511 O  OD1 . ASP G  1 418 ? 190.074 -26.106 172.162 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 661  ASP G OD1 1 
ATOM   42512 O  OD2 . ASP G  1 418 ? 188.487 -24.829 173.084 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 661  ASP G OD2 1 
ATOM   42513 N  N   . MET G  1 419 ? 189.243 -29.462 176.079 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 662  MET G N   1 
ATOM   42514 C  CA  . MET G  1 419 ? 189.614 -30.222 177.284 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 662  MET G CA  1 
ATOM   42515 C  C   . MET G  1 419 ? 189.776 -31.692 177.036 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 662  MET G C   1 
ATOM   42516 O  O   . MET G  1 419 ? 190.483 -32.361 177.766 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 662  MET G O   1 
ATOM   42517 C  CB  . MET G  1 419 ? 188.608 -30.043 178.398 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 662  MET G CB  1 
ATOM   42518 C  CG  . MET G  1 419 ? 188.438 -28.607 178.818 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 662  MET G CG  1 
ATOM   42519 S  SD  . MET G  1 419 ? 187.217 -28.491 180.155 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 662  MET G SD  1 
ATOM   42520 C  CE  . MET G  1 419 ? 188.345 -28.977 181.483 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 662  MET G CE  1 
ATOM   42521 N  N   . PHE G  1 420 ? 189.100 -32.210 176.024 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G N   1 
ATOM   42522 C  CA  . PHE G  1 420 ? 189.214 -33.620 175.670 1.00 34.98  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CA  1 
ATOM   42523 C  C   . PHE G  1 420 ? 189.508 -33.744 174.194 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G C   1 
ATOM   42524 O  O   . PHE G  1 420 ? 189.300 -32.816 173.426 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G O   1 
ATOM   42525 C  CB  . PHE G  1 420 ? 187.903 -34.337 175.978 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CB  1 
ATOM   42526 C  CG  . PHE G  1 420 ? 187.549 -34.326 177.423 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CG  1 
ATOM   42527 C  CD1 . PHE G  1 420 ? 188.207 -35.169 178.322 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CD1 1 
ATOM   42528 C  CD2 . PHE G  1 420 ? 186.592 -33.466 177.901 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CD2 1 
ATOM   42529 C  CE1 . PHE G  1 420 ? 187.909 -35.167 179.669 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CE1 1 
ATOM   42530 C  CE2 . PHE G  1 420 ? 186.292 -33.467 179.246 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CE2 1 
ATOM   42531 C  CZ  . PHE G  1 420 ? 186.960 -34.324 180.133 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CZ  1 
ATOM   42532 N  N   . THR G  1 421 ? 189.977 -34.892 173.762 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 664  THR G N   1 
ATOM   42533 C  CA  . THR G  1 421 ? 190.352 -34.946 172.377 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 664  THR G CA  1 
ATOM   42534 C  C   . THR G  1 421 ? 189.134 -34.775 171.486 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 664  THR G C   1 
ATOM   42535 O  O   . THR G  1 421 ? 188.058 -35.200 171.858 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 664  THR G O   1 
ATOM   42536 C  CB  . THR G  1 421 ? 191.234 -36.158 172.065 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 664  THR G CB  1 
ATOM   42537 O  OG1 . THR G  1 421 ? 190.574 -37.363 172.456 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 664  THR G OG1 1 
ATOM   42538 C  CG2 . THR G  1 421 ? 192.548 -36.027 172.844 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 664  THR G CG2 1 
ATOM   42539 N  N   . ASP G  1 422 ? 189.304 -34.145 170.329 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 665  ASP G N   1 
ATOM   42540 C  CA  . ASP G  1 422 ? 188.196 -33.840 169.462 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 665  ASP G CA  1 
ATOM   42541 C  C   . ASP G  1 422 ? 187.644 -35.096 168.854 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 665  ASP G C   1 
ATOM   42542 O  O   . ASP G  1 422 ? 186.442 -35.164 168.497 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 665  ASP G O   1 
ATOM   42543 C  CB  . ASP G  1 422 ? 188.663 -32.960 168.334 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 665  ASP G CB  1 
ATOM   42544 C  CG  . ASP G  1 422 ? 188.757 -31.512 168.730 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 665  ASP G CG  1 
ATOM   42545 O  OD1 . ASP G  1 422 ? 187.675 -30.880 169.000 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 665  ASP G OD1 1 
ATOM   42546 O  OD2 . ASP G  1 422 ? 189.928 -31.031 168.741 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 665  ASP G OD2 1 
ATOM   42547 N  N   . ASP G  1 423 ? 188.538 -36.079 168.701 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 666  ASP G N   1 
ATOM   42548 C  CA  . ASP G  1 423 ? 188.177 -37.414 168.216 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 666  ASP G CA  1 
ATOM   42549 C  C   . ASP G  1 423 ? 188.311 -38.348 169.411 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 666  ASP G C   1 
ATOM   42550 O  O   . ASP G  1 423 ? 188.926 -37.994 170.392 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 666  ASP G O   1 
ATOM   42551 C  CB  . ASP G  1 423 ? 189.108 -37.825 167.069 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 666  ASP G CB  1 
ATOM   42552 C  CG  . ASP G  1 423 ? 190.616 -37.898 167.489 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 666  ASP G CG  1 
ATOM   42553 O  OD1 . ASP G  1 423 ? 190.993 -37.364 168.563 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 666  ASP G OD1 1 
ATOM   42554 O  OD2 . ASP G  1 423 ? 191.425 -38.500 166.725 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 666  ASP G OD2 1 
ATOM   42555 N  N   . GLY G  1 424 ? 187.757 -39.537 169.389 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 667  GLY G N   1 
ATOM   42556 C  CA  . GLY G  1 424 ? 187.907 -40.307 170.614 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 667  GLY G CA  1 
ATOM   42557 C  C   . GLY G  1 424 ? 186.622 -40.445 171.390 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 667  GLY G C   1 
ATOM   42558 O  O   . GLY G  1 424 ? 185.654 -39.663 171.226 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 667  GLY G O   1 
ATOM   42559 N  N   . GLN G  1 425 ? 186.619 -41.463 172.239 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 668  GLN G N   1 
ATOM   42560 C  CA  . GLN G  1 425 ? 185.453 -41.807 173.044 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 668  GLN G CA  1 
ATOM   42561 C  C   . GLN G  1 425 ? 185.147 -40.694 174.065 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 668  GLN G C   1 
ATOM   42562 O  O   . GLN G  1 425 ? 186.039 -39.944 174.485 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 668  GLN G O   1 
ATOM   42563 C  CB  . GLN G  1 425 ? 185.641 -43.197 173.708 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 668  GLN G CB  1 
ATOM   42564 C  CG  . GLN G  1 425 ? 185.685 -44.388 172.712 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 668  GLN G CG  1 
ATOM   42565 C  CD  . GLN G  1 425 ? 184.371 -44.559 171.944 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 668  GLN G CD  1 
ATOM   42566 O  OE1 . GLN G  1 425 ? 183.298 -44.148 172.399 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 668  GLN G OE1 1 
ATOM   42567 N  NE2 . GLN G  1 425 ? 184.454 -45.146 170.783 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 668  GLN G NE2 1 
ATOM   42568 N  N   . TYR G  1 426 ? 183.888 -40.573 174.464 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G N   1 
ATOM   42569 C  CA  . TYR G  1 426 ? 183.511 -39.337 175.134 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CA  1 
ATOM   42570 C  C   . TYR G  1 426 ? 184.308 -39.102 176.390 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G C   1 
ATOM   42571 O  O   . TYR G  1 426 ? 184.245 -39.866 177.327 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G O   1 
ATOM   42572 C  CB  . TYR G  1 426 ? 182.027 -39.311 175.462 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CB  1 
ATOM   42573 C  CG  . TYR G  1 426 ? 181.517 -37.945 175.857 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CG  1 
ATOM   42574 C  CD1 . TYR G  1 426 ? 181.220 -36.990 174.896 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CD1 1 
ATOM   42575 C  CD2 . TYR G  1 426 ? 181.325 -37.620 177.205 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CD2 1 
ATOM   42576 C  CE1 . TYR G  1 426 ? 180.743 -35.753 175.261 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CE1 1 
ATOM   42577 C  CE2 . TYR G  1 426 ? 180.839 -36.373 177.584 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CE2 1 
ATOM   42578 C  CZ  . TYR G  1 426 ? 180.548 -35.450 176.598 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CZ  1 
ATOM   42579 O  OH  . TYR G  1 426 ? 180.073 -34.211 176.951 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G OH  1 
ATOM   42580 N  N   . MET G  1 427 ? 185.052 -38.023 176.439 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 670  MET G N   1 
ATOM   42581 C  CA  . MET G  1 427 ? 185.796 -37.767 177.651 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 670  MET G CA  1 
ATOM   42582 C  C   . MET G  1 427 ? 186.846 -38.828 177.876 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 670  MET G C   1 
ATOM   42583 O  O   . MET G  1 427 ? 187.404 -38.921 178.951 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 670  MET G O   1 
ATOM   42584 C  CB  . MET G  1 427 ? 184.844 -37.755 178.838 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 670  MET G CB  1 
ATOM   42585 C  CG  . MET G  1 427 ? 184.503 -36.329 179.368 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 670  MET G CG  1 
ATOM   42586 S  SD  . MET G  1 427 ? 183.007 -36.523 180.342 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 670  MET G SD  1 
ATOM   42587 C  CE  . MET G  1 427 ? 183.110 -35.235 181.608 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 670  MET G CE  1 
ATOM   42588 N  N   . ALA G  1 428 ? 187.122 -39.629 176.863 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 671  ALA G N   1 
ATOM   42589 C  CA  . ALA G  1 428 ? 188.143 -40.631 177.018 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 671  ALA G CA  1 
ATOM   42590 C  C   . ALA G  1 428 ? 189.530 -40.024 177.240 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 671  ALA G C   1 
ATOM   42591 O  O   . ALA G  1 428 ? 190.254 -40.480 178.090 1.00 40.86  ? ? ? ? ? ? 671  ALA G O   1 
ATOM   42592 C  CB  . ALA G  1 428 ? 188.153 -41.548 175.829 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 671  ALA G CB  1 
ATOM   42593 N  N   . HIS G  1 429 ? 189.918 -38.997 176.490 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 672  HIS G N   1 
ATOM   42594 C  CA  . HIS G  1 429 ? 191.305 -38.529 176.581 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 672  HIS G CA  1 
ATOM   42595 C  C   . HIS G  1 429 ? 191.420 -37.022 176.752 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 672  HIS G C   1 
ATOM   42596 O  O   . HIS G  1 429 ? 190.838 -36.259 175.976 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 672  HIS G O   1 
ATOM   42597 C  CB  . HIS G  1 429 ? 192.053 -38.964 175.337 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 672  HIS G CB  1 
ATOM   42598 C  CG  . HIS G  1 429 ? 191.899 -40.420 175.031 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 672  HIS G CG  1 
ATOM   42599 N  ND1 . HIS G  1 429 ? 192.522 -41.403 175.775 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 672  HIS G ND1 1 
ATOM   42600 C  CD2 . HIS G  1 429 ? 191.180 -41.065 174.076 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 672  HIS G CD2 1 
ATOM   42601 C  CE1 . HIS G  1 429 ? 192.204 -42.590 175.286 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 672  HIS G CE1 1 
ATOM   42602 N  NE2 . HIS G  1 429 ? 191.379 -42.414 174.265 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 672  HIS G NE2 1 
ATOM   42603 N  N   . LYS G  1 430 ? 192.165 -36.579 177.764 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G N   1 
ATOM   42604 C  CA  . LYS G  1 430 ? 192.286 -35.143 178.042 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G CA  1 
ATOM   42605 C  C   . LYS G  1 430 ? 193.276 -34.549 177.094 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G C   1 
ATOM   42606 O  O   . LYS G  1 430 ? 194.204 -35.238 176.712 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G O   1 
ATOM   42607 C  CB  . LYS G  1 430 ? 192.823 -34.931 179.436 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G CB  1 
ATOM   42608 C  CG  . LYS G  1 430 ? 192.106 -35.719 180.419 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G CG  1 
ATOM   42609 C  CD  . LYS G  1 430 ? 192.527 -35.367 181.781 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G CD  1 
ATOM   42610 C  CE  . LYS G  1 430 ? 191.640 -36.133 182.743 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G CE  1 
ATOM   42611 N  NZ  . LYS G  1 430 ? 192.227 -36.152 184.124 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G NZ  1 
ATOM   42612 N  N   . THR G  1 431 ? 193.111 -33.278 176.726 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 674  THR G N   1 
ATOM   42613 C  CA  . THR G  1 431 ? 194.101 -32.583 175.850 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 674  THR G CA  1 
ATOM   42614 C  C   . THR G  1 431 ? 195.221 -32.075 176.748 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 674  THR G C   1 
ATOM   42615 O  O   . THR G  1 431 ? 195.046 -32.081 177.983 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 674  THR G O   1 
ATOM   42616 C  CB  . THR G  1 431 ? 193.498 -31.363 175.149 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 674  THR G CB  1 
ATOM   42617 O  OG1 . THR G  1 431 ? 192.919 -30.516 176.156 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 674  THR G OG1 1 
ATOM   42618 C  CG2 . THR G  1 431 ? 192.403 -31.763 174.060 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 674  THR G CG2 1 
ATOM   42619 N  N   . ILE G  1 432 ? 196.362 -31.651 176.187 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 675  ILE G N   1 
ATOM   42620 C  CA  . ILE G  1 432 ? 197.485 -31.185 177.088 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 675  ILE G CA  1 
ATOM   42621 C  C   . ILE G  1 432 ? 197.086 -29.956 177.951 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 675  ILE G C   1 
ATOM   42622 O  O   . ILE G  1 432 ? 197.724 -29.608 178.947 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 675  ILE G O   1 
ATOM   42623 C  CB  . ILE G  1 432 ? 198.809 -30.892 176.321 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 675  ILE G CB  1 
ATOM   42624 C  CG1 . ILE G  1 432 ? 198.546 -29.904 175.184 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 675  ILE G CG1 1 
ATOM   42625 C  CG2 . ILE G  1 432 ? 199.379 -32.167 175.769 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 675  ILE G CG2 1 
ATOM   42626 C  CD1 . ILE G  1 432 ? 199.737 -29.519 174.469 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 675  ILE G CD1 1 
ATOM   42627 N  N   . ASN G  1 433 ? 195.997 -29.320 177.540 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 676  ASN G N   1 
ATOM   42628 C  CA  . ASN G  1 433 ? 195.525 -28.096 178.162 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 676  ASN G CA  1 
ATOM   42629 C  C   . ASN G  1 433 ? 194.436 -28.350 179.178 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 676  ASN G C   1 
ATOM   42630 O  O   . ASN G  1 433 ? 193.916 -27.395 179.745 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 676  ASN G O   1 
ATOM   42631 C  CB  . ASN G  1 433 ? 194.974 -27.139 177.099 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 676  ASN G CB  1 
ATOM   42632 C  CG  . ASN G  1 433 ? 196.048 -26.613 176.171 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 676  ASN G CG  1 
ATOM   42633 O  OD1 . ASN G  1 433 ? 196.945 -25.869 176.562 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 676  ASN G OD1 1 
ATOM   42634 N  ND2 . ASN G  1 433 ? 195.931 -26.972 174.923 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 676  ASN G ND2 1 
ATOM   42635 N  N   . TYR G  1 434 ? 194.090 -29.620 179.403 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G N   1 
ATOM   42636 C  CA  . TYR G  1 434 ? 193.062 -29.976 180.373 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CA  1 
ATOM   42637 C  C   . TYR G  1 434 ? 193.392 -29.435 181.736 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G C   1 
ATOM   42638 O  O   . TYR G  1 434 ? 192.579 -28.772 182.370 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G O   1 
ATOM   42639 C  CB  . TYR G  1 434 ? 192.865 -31.484 180.427 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CB  1 
ATOM   42640 C  CG  . TYR G  1 434 ? 191.855 -31.948 181.457 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CG  1 
ATOM   42641 C  CD1 . TYR G  1 434 ? 190.550 -32.301 181.109 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CD1 1 
ATOM   42642 C  CD2 . TYR G  1 434 ? 192.211 -32.029 182.774 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CD2 1 
ATOM   42643 C  CE1 . TYR G  1 434 ? 189.650 -32.715 182.078 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CE1 1 
ATOM   42644 C  CE2 . TYR G  1 434 ? 191.330 -32.433 183.727 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CE2 1 
ATOM   42645 C  CZ  . TYR G  1 434 ? 190.067 -32.780 183.393 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CZ  1 
ATOM   42646 O  OH  . TYR G  1 434 ? 189.254 -33.193 184.423 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G OH  1 
ATOM   42647 N  N   . GLU G  1 435 ? 194.607 -29.672 182.188 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G N   1 
ATOM   42648 C  CA  . GLU G  1 435 ? 194.955 -29.179 183.506 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G CA  1 
ATOM   42649 C  C   . GLU G  1 435 ? 194.743 -27.687 183.702 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G C   1 
ATOM   42650 O  O   . GLU G  1 435 ? 194.031 -27.256 184.621 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G O   1 
ATOM   42651 C  CB  . GLU G  1 435 ? 196.373 -29.501 183.875 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G CB  1 
ATOM   42652 C  CG  . GLU G  1 435 ? 196.551 -29.211 185.320 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G CG  1 
ATOM   42653 C  CD  . GLU G  1 435 ? 197.873 -29.702 185.814 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G CD  1 
ATOM   42654 O  OE1 . GLU G  1 435 ? 198.816 -29.797 184.999 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G OE1 1 
ATOM   42655 O  OE2 . GLU G  1 435 ? 197.990 -30.011 187.011 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G OE2 1 
ATOM   42656 N  N   . ALA G  1 436 ? 195.394 -26.899 182.857 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 679  ALA G N   1 
ATOM   42657 C  CA  . ALA G  1 436 ? 195.282 -25.433 182.909 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 679  ALA G CA  1 
ATOM   42658 C  C   . ALA G  1 436 ? 193.830 -24.876 182.832 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 679  ALA G C   1 
ATOM   42659 O  O   . ALA G  1 436 ? 193.415 -24.064 183.677 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 679  ALA G O   1 
ATOM   42660 C  CB  . ALA G  1 436 ? 196.140 -24.823 181.837 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 679  ALA G CB  1 
ATOM   42661 N  N   . ILE G  1 437 ? 193.077 -25.281 181.809 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G N   1 
ATOM   42662 C  CA  . ILE G  1 437 ? 191.675 -24.968 181.756 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G CA  1 
ATOM   42663 C  C   . ILE G  1 437 ? 190.934 -25.424 183.033 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G C   1 
ATOM   42664 O  O   . ILE G  1 437 ? 190.139 -24.671 183.569 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G O   1 
ATOM   42665 C  CB  . ILE G  1 437 ? 191.046 -25.600 180.542 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G CB  1 
ATOM   42666 C  CG1 . ILE G  1 437 ? 191.686 -25.046 179.286 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G CG1 1 
ATOM   42667 C  CG2 . ILE G  1 437 ? 189.554 -25.388 180.561 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G CG2 1 
ATOM   42668 C  CD1 . ILE G  1 437 ? 191.196 -25.700 178.042 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G CD1 1 
ATOM   42669 N  N   . GLU G  1 438 ? 191.187 -26.636 183.545 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G N   1 
ATOM   42670 C  CA  . GLU G  1 438 ? 190.496 -27.023 184.788 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G CA  1 
ATOM   42671 C  C   . GLU G  1 438 ? 190.867 -26.115 185.969 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G C   1 
ATOM   42672 O  O   . GLU G  1 438 ? 190.029 -25.662 186.767 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G O   1 
ATOM   42673 C  CB  . GLU G  1 438 ? 190.759 -28.460 185.193 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G CB  1 
ATOM   42674 C  CG  . GLU G  1 438 ? 190.022 -28.804 186.503 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G CG  1 
ATOM   42675 C  CD  . GLU G  1 438 ? 190.141 -30.269 186.901 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G CD  1 
ATOM   42676 O  OE1 . GLU G  1 438 ? 191.233 -30.722 187.310 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G OE1 1 
ATOM   42677 O  OE2 . GLU G  1 438 ? 189.133 -30.995 186.790 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G OE2 1 
ATOM   42678 N  N   . THR G  1 439 ? 192.148 -25.865 186.092 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 682  THR G N   1 
ATOM   42679 C  CA  . THR G  1 439 ? 192.600 -25.073 187.186 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 682  THR G CA  1 
ATOM   42680 C  C   . THR G  1 439 ? 191.930 -23.719 187.168 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 682  THR G C   1 
ATOM   42681 O  O   . THR G  1 439 ? 191.625 -23.186 188.229 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 682  THR G O   1 
ATOM   42682 C  CB  . THR G  1 439 ? 194.086 -24.893 187.087 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 682  THR G CB  1 
ATOM   42683 O  OG1 . THR G  1 439 ? 194.689 -26.193 187.018 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 682  THR G OG1 1 
ATOM   42684 C  CG2 . THR G  1 439 ? 194.605 -24.084 188.282 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 682  THR G CG2 1 
ATOM   42685 N  N   . LEU G  1 440 ? 191.733 -23.153 185.968 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G N   1 
ATOM   42686 C  CA  . LEU G  1 440 ? 191.148 -21.812 185.821 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G CA  1 
ATOM   42687 C  C   . LEU G  1 440 ? 189.658 -21.877 186.152 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G C   1 
ATOM   42688 O  O   . LEU G  1 440 ? 189.112 -20.984 186.781 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G O   1 
ATOM   42689 C  CB  . LEU G  1 440 ? 191.322 -21.277 184.403 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G CB  1 
ATOM   42690 C  CG  . LEU G  1 440 ? 192.672 -20.798 183.929 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G CG  1 
ATOM   42691 C  CD1 . LEU G  1 440 ? 192.717 -20.731 182.411 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G CD1 1 
ATOM   42692 C  CD2 . LEU G  1 440 ? 192.885 -19.461 184.535 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G CD2 1 
ATOM   42693 N  N   . LEU G  1 441 ? 188.998 -22.947 185.726 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G N   1 
ATOM   42694 C  CA  . LEU G  1 441 ? 187.587 -23.090 185.999 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G CA  1 
ATOM   42695 C  C   . LEU G  1 441 ? 187.386 -23.060 187.520 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G C   1 
ATOM   42696 O  O   . LEU G  1 441 ? 186.471 -22.401 188.056 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G O   1 
ATOM   42697 C  CB  . LEU G  1 441 ? 187.071 -24.397 185.396 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G CB  1 
ATOM   42698 C  CG  . LEU G  1 441 ? 186.763 -24.220 183.933 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G CG  1 
ATOM   42699 C  CD1 . LEU G  1 441 ? 186.618 -25.535 183.226 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G CD1 1 
ATOM   42700 C  CD2 . LEU G  1 441 ? 185.546 -23.316 183.785 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G CD2 1 
ATOM   42701 N  N   . LYS G  1 442 ? 188.247 -23.783 188.213 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G N   1 
ATOM   42702 C  CA  . LYS G  1 442 ? 188.100 -23.891 189.611 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G CA  1 
ATOM   42703 C  C   . LYS G  1 442 ? 188.409 -22.541 190.284 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G C   1 
ATOM   42704 O  O   . LYS G  1 442 ? 187.637 -22.031 191.113 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G O   1 
ATOM   42705 C  CB  . LYS G  1 442 ? 188.997 -25.023 190.087 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G CB  1 
ATOM   42706 C  CG  . LYS G  1 442 ? 188.310 -26.424 190.019 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G CG  1 
ATOM   42707 C  CD  . LYS G  1 442 ? 189.298 -27.602 189.883 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G CD  1 
ATOM   42708 C  CE  . LYS G  1 442 ? 190.123 -27.795 191.141 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G CE  1 
ATOM   42709 N  NZ  . LYS G  1 442 ? 189.056 -28.144 192.113 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G NZ  1 
ATOM   42710 N  N   . ALA G  1 443 ? 189.533 -21.956 189.902 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 686  ALA G N   1 
ATOM   42711 C  CA  . ALA G  1 443 ? 189.892 -20.603 190.319 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 686  ALA G CA  1 
ATOM   42712 C  C   . ALA G  1 443 ? 188.827 -19.536 190.020 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 686  ALA G C   1 
ATOM   42713 O  O   . ALA G  1 443 ? 188.703 -18.528 190.753 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 686  ALA G O   1 
ATOM   42714 C  CB  . ALA G  1 443 ? 191.237 -20.190 189.675 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 686  ALA G CB  1 
ATOM   42715 N  N   . ARG G  1 444 ? 188.082 -19.704 188.927 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G N   1 
ATOM   42716 C  CA  . ARG G  1 444 ? 187.065 -18.716 188.592 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G CA  1 
ATOM   42717 C  C   . ARG G  1 444 ? 185.993 -18.694 189.665 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G C   1 
ATOM   42718 O  O   . ARG G  1 444 ? 185.644 -17.620 190.130 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G O   1 
ATOM   42719 C  CB  . ARG G  1 444 ? 186.455 -18.981 187.235 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G CB  1 
ATOM   42720 C  CG  . ARG G  1 444 ? 185.739 -17.802 186.669 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G CG  1 
ATOM   42721 C  CD  . ARG G  1 444 ? 184.955 -18.301 185.533 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G CD  1 
ATOM   42722 N  NE  . ARG G  1 444 ? 184.347 -17.262 184.733 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G NE  1 
ATOM   42723 C  CZ  . ARG G  1 444 ? 183.089 -16.907 184.837 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G CZ  1 
ATOM   42724 N  NH1 . ARG G  1 444 ? 182.330 -17.470 185.752 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G NH1 1 
ATOM   42725 N  NH2 . ARG G  1 444 ? 182.625 -15.982 184.024 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G NH2 1 
ATOM   42726 N  N   . ILE G  1 445 ? 185.488 -19.862 190.064 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G N   1 
ATOM   42727 C  CA  . ILE G  1 445 ? 184.540 -19.924 191.186 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G CA  1 
ATOM   42728 C  C   . ILE G  1 445 ? 185.075 -19.212 192.447 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G C   1 
ATOM   42729 O  O   . ILE G  1 445 ? 184.395 -18.449 193.136 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G O   1 
ATOM   42730 C  CB  . ILE G  1 445 ? 184.188 -21.387 191.568 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G CB  1 
ATOM   42731 C  CG1 . ILE G  1 445 ? 183.520 -22.102 190.398 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G CG1 1 
ATOM   42732 C  CG2 . ILE G  1 445 ? 183.286 -21.428 192.790 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G CG2 1 
ATOM   42733 C  CD1 . ILE G  1 445 ? 183.443 -23.585 190.513 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G CD1 1 
ATOM   42734 N  N   . LYS G  1 446 ? 186.324 -19.466 192.749 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G N   1 
ATOM   42735 C  CA  . LYS G  1 446 ? 186.865 -19.023 194.001 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G CA  1 
ATOM   42736 C  C   . LYS G  1 446 ? 187.329 -17.581 193.991 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G C   1 
ATOM   42737 O  O   . LYS G  1 446 ? 187.227 -16.932 195.018 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G O   1 
ATOM   42738 C  CB  . LYS G  1 446 ? 188.020 -19.917 194.347 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G CB  1 
ATOM   42739 C  CG  . LYS G  1 446 ? 188.733 -19.532 195.563 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G CG  1 
ATOM   42740 C  CD  . LYS G  1 446 ? 189.634 -20.662 196.023 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G CD  1 
ATOM   42741 C  CE  . LYS G  1 446 ? 188.790 -21.851 196.447 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G CE  1 
ATOM   42742 N  NZ  . LYS G  1 446 ? 189.588 -22.821 197.239 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G NZ  1 
ATOM   42743 N  N   . TYR G  1 447 ? 187.829 -17.066 192.860 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G N   1 
ATOM   42744 C  CA  . TYR G  1 447 ? 188.483 -15.736 192.861 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CA  1 
ATOM   42745 C  C   . TYR G  1 447 ? 187.930 -14.634 191.954 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G C   1 
ATOM   42746 O  O   . TYR G  1 447 ? 188.209 -13.467 192.168 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G O   1 
ATOM   42747 C  CB  . TYR G  1 447 ? 189.960 -15.857 192.498 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CB  1 
ATOM   42748 C  CG  . TYR G  1 447 ? 190.766 -16.722 193.407 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CG  1 
ATOM   42749 C  CD1 . TYR G  1 447 ? 191.322 -16.208 194.573 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CD1 1 
ATOM   42750 C  CD2 . TYR G  1 447 ? 190.990 -18.048 193.093 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CD2 1 
ATOM   42751 C  CE1 . TYR G  1 447 ? 192.055 -16.986 195.395 1.00 35.50  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CE1 1 
ATOM   42752 C  CE2 . TYR G  1 447 ? 191.730 -18.838 193.910 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CE2 1 
ATOM   42753 C  CZ  . TYR G  1 447 ? 192.253 -18.295 195.056 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CZ  1 
ATOM   42754 O  OH  . TYR G  1 447 ? 192.990 -19.071 195.883 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G OH  1 
ATOM   42755 N  N   . VAL G  1 448 ? 187.208 -14.996 190.911 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 691  VAL G N   1 
ATOM   42756 C  CA  . VAL G  1 448 ? 186.952 -14.043 189.861 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 691  VAL G CA  1 
ATOM   42757 C  C   . VAL G  1 448 ? 185.675 -13.291 190.118 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 691  VAL G C   1 
ATOM   42758 O  O   . VAL G  1 448 ? 184.631 -13.879 190.095 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 691  VAL G O   1 
ATOM   42759 C  CB  . VAL G  1 448 ? 186.816 -14.746 188.496 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 691  VAL G CB  1 
ATOM   42760 C  CG1 . VAL G  1 448 ? 186.438 -13.738 187.455 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 691  VAL G CG1 1 
ATOM   42761 C  CG2 . VAL G  1 448 ? 188.124 -15.465 188.107 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 691  VAL G CG2 1 
ATOM   42762 N  N   . SER G  1 449 ? 185.751 -11.981 190.298 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 692  SER G N   1 
ATOM   42763 C  CA  . SER G  1 449 ? 184.589 -11.170 190.597 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 692  SER G CA  1 
ATOM   42764 C  C   . SER G  1 449 ? 185.015 -9.733  190.887 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 692  SER G C   1 
ATOM   42765 O  O   . SER G  1 449 ? 186.203 -9.447  191.175 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 692  SER G O   1 
ATOM   42766 C  CB  . SER G  1 449 ? 183.899 -11.743 191.812 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 692  SER G CB  1 
ATOM   42767 O  OG  . SER G  1 449 ? 182.811 -10.951 192.202 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 692  SER G OG  1 
ATOM   42768 N  N   . GLY G  1 450 ? 184.069 -8.803  190.802 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 693  GLY G N   1 
ATOM   42769 C  CA  . GLY G  1 450 ? 184.436 -7.378  190.917 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 693  GLY G CA  1 
ATOM   42770 C  C   . GLY G  1 450 ? 184.819 -6.768  189.576 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 693  GLY G C   1 
ATOM   42771 O  O   . GLY G  1 450 ? 184.742 -7.423  188.562 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 693  GLY G O   1 
ATOM   42772 N  N   . GLY G  1 451 ? 185.215 -5.507  189.566 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 694  GLY G N   1 
ATOM   42773 C  CA  . GLY G  1 451 ? 185.448 -4.795  188.316 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 694  GLY G CA  1 
ATOM   42774 C  C   . GLY G  1 451 ? 186.678 -5.303  187.599 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 694  GLY G C   1 
ATOM   42775 O  O   . GLY G  1 451 ? 187.470 -6.079  188.177 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 694  GLY G O   1 
ATOM   42776 N  N   . GLN G  1 452 ? 186.871 -4.884  186.346 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G N   1 
ATOM   42777 C  CA  . GLN G  1 452 ? 188.029 -5.373  185.626 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G CA  1 
ATOM   42778 C  C   . GLN G  1 452 ? 188.858 -4.211  185.111 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G C   1 
ATOM   42779 O  O   . GLN G  1 452 ? 188.306 -3.140  184.818 1.00 27.98  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G O   1 
ATOM   42780 C  CB  . GLN G  1 452 ? 187.567 -6.261  184.496 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G CB  1 
ATOM   42781 C  CG  . GLN G  1 452 ? 188.656 -6.680  183.599 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G CG  1 
ATOM   42782 C  CD  . GLN G  1 452 ? 188.247 -7.671  182.531 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G CD  1 
ATOM   42783 O  OE1 . GLN G  1 452 ? 187.079 -8.044  182.343 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G OE1 1 
ATOM   42784 N  NE2 . GLN G  1 452 ? 189.232 -8.097  181.810 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G NE2 1 
ATOM   42785 N  N   . ALA G  1 453 ? 190.177 -4.384  185.044 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 696  ALA G N   1 
ATOM   42786 C  CA  . ALA G  1 453 ? 190.955 -3.438  184.273 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 696  ALA G CA  1 
ATOM   42787 C  C   . ALA G  1 453 ? 191.937 -4.187  183.405 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 696  ALA G C   1 
ATOM   42788 O  O   . ALA G  1 453 ? 192.508 -5.203  183.839 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 696  ALA G O   1 
ATOM   42789 C  CB  . ALA G  1 453 ? 191.652 -2.522  185.149 1.00 29.60  ? ? ? ? ? ? 696  ALA G CB  1 
ATOM   42790 N  N   . MET G  1 454 ? 192.107 -3.737  182.162 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 697  MET G N   1 
ATOM   42791 C  CA  . MET G  1 454 ? 193.118 -4.312  181.284 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 697  MET G CA  1 
ATOM   42792 C  C   . MET G  1 454 ? 194.069 -3.227  180.795 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 697  MET G C   1 
ATOM   42793 O  O   . MET G  1 454 ? 193.639 -2.116  180.474 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 697  MET G O   1 
ATOM   42794 C  CB  . MET G  1 454 ? 192.466 -4.972  180.115 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 697  MET G CB  1 
ATOM   42795 C  CG  . MET G  1 454 ? 191.620 -6.127  180.496 1.00 28.70  ? ? ? ? ? ? 697  MET G CG  1 
ATOM   42796 S  SD  . MET G  1 454 ? 191.048 -6.969  179.004 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 697  MET G SD  1 
ATOM   42797 C  CE  . MET G  1 454 ? 192.549 -7.745  178.421 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 697  MET G CE  1 
ATOM   42798 N  N   . ARG G  1 455 ? 195.358 -3.534  180.742 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G N   1 
ATOM   42799 C  CA  . ARG G  1 455 ? 196.324 -2.542  180.301 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G CA  1 
ATOM   42800 C  C   . ARG G  1 455 ? 197.230 -3.131  179.269 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G C   1 
ATOM   42801 O  O   . ARG G  1 455 ? 197.557 -4.317  179.356 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G O   1 
ATOM   42802 C  CB  . ARG G  1 455 ? 197.172 -2.108  181.471 1.00 32.31  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G CB  1 
ATOM   42803 C  CG  . ARG G  1 455 ? 196.368 -1.564  182.546 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G CG  1 
ATOM   42804 C  CD  . ARG G  1 455 ? 196.026 -0.190  182.177 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G CD  1 
ATOM   42805 N  NE  . ARG G  1 455 ? 195.191 0.433   183.188 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G NE  1 
ATOM   42806 C  CZ  . ARG G  1 455 ? 193.862 0.316   183.248 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G CZ  1 
ATOM   42807 N  NH1 . ARG G  1 455 ? 193.172 -0.407  182.348 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G NH1 1 
ATOM   42808 N  NH2 . ARG G  1 455 ? 193.207 0.914   184.215 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G NH2 1 
ATOM   42809 N  N   . ASN G  1 456 ? 197.656 -2.314  178.303 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 699  ASN G N   1 
ATOM   42810 C  CA  . ASN G  1 456 ? 198.544 -2.800  177.245 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 699  ASN G CA  1 
ATOM   42811 C  C   . ASN G  1 456 ? 199.878 -2.115  177.385 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 699  ASN G C   1 
ATOM   42812 O  O   . ASN G  1 456 ? 199.965 -0.950  177.176 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 699  ASN G O   1 
ATOM   42813 C  CB  . ASN G  1 456 ? 197.934 -2.487  175.879 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 699  ASN G CB  1 
ATOM   42814 C  CG  . ASN G  1 456 ? 198.736 -3.066  174.720 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 699  ASN G CG  1 
ATOM   42815 O  OD1 . ASN G  1 456 ? 199.627 -3.910  174.887 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 699  ASN G OD1 1 
ATOM   42816 N  ND2 . ASN G  1 456 ? 198.417 -2.607  173.528 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 699  ASN G ND2 1 
ATOM   42817 N  N   . GLN G  1 457 ? 200.927 -2.817  177.750 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 700  GLN G N   1 
ATOM   42818 C  CA  . GLN G  1 457 ? 202.164 -2.097  177.998 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 700  GLN G CA  1 
ATOM   42819 C  C   . GLN G  1 457 ? 203.242 -2.487  176.996 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 700  GLN G C   1 
ATOM   42820 O  O   . GLN G  1 457 ? 203.393 -3.674  176.712 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 700  GLN G O   1 
ATOM   42821 C  CB  . GLN G  1 457 ? 202.622 -2.391  179.405 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 700  GLN G CB  1 
ATOM   42822 C  CG  . GLN G  1 457 ? 203.948 -1.840  179.723 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 700  GLN G CG  1 
ATOM   42823 C  CD  . GLN G  1 457 ? 204.327 -2.140  181.161 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 700  GLN G CD  1 
ATOM   42824 O  OE1 . GLN G  1 457 ? 203.472 -2.290  182.021 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 700  GLN G OE1 1 
ATOM   42825 N  NE2 . GLN G  1 457 ? 205.604 -2.240  181.421 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 700  GLN G NE2 1 
ATOM   42826 N  N   . GLN G  1 458 ? 203.964 -1.528  176.411 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 701  GLN G N   1 
ATOM   42827 C  CA  . GLN G  1 458 ? 205.058 -1.951  175.535 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 701  GLN G CA  1 
ATOM   42828 C  C   . GLN G  1 458 ? 206.276 -2.182  176.410 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 701  GLN G C   1 
ATOM   42829 O  O   . GLN G  1 458 ? 206.715 -1.286  177.128 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 701  GLN G O   1 
ATOM   42830 C  CB  . GLN G  1 458 ? 205.414 -0.951  174.418 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 701  GLN G CB  1 
ATOM   42831 C  CG  . GLN G  1 458 ? 204.283 -0.378  173.619 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 701  GLN G CG  1 
ATOM   42832 C  CD  . GLN G  1 458 ? 203.432 -1.422  172.910 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 701  GLN G CD  1 
ATOM   42833 O  OE1 . GLN G  1 458 ? 203.869 -2.051  171.933 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 701  GLN G OE1 1 
ATOM   42834 N  NE2 . GLN G  1 458 ? 202.178 -1.603  173.399 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 701  GLN G NE2 1 
ATOM   42835 N  N   . VAL G  1 459 ? 206.831 -3.380  176.379 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 702  VAL G N   1 
ATOM   42836 C  CA  . VAL G  1 459 ? 208.090 -3.550  177.056 1.00 40.99  ? ? ? ? ? ? 702  VAL G CA  1 
ATOM   42837 C  C   . VAL G  1 459 ? 209.129 -4.121  176.131 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 702  VAL G C   1 
ATOM   42838 O  O   . VAL G  1 459 ? 208.796 -4.782  175.150 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 702  VAL G O   1 
ATOM   42839 C  CB  . VAL G  1 459 ? 207.944 -4.449  178.257 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 702  VAL G CB  1 
ATOM   42840 C  CG1 . VAL G  1 459 ? 207.323 -3.677  179.359 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 702  VAL G CG1 1 
ATOM   42841 C  CG2 . VAL G  1 459 ? 207.111 -5.595  177.896 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 702  VAL G CG2 1 
ATOM   42842 N  N   . GLY G  1 460 ? 210.391 -3.881  176.462 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 703  GLY G N   1 
ATOM   42843 C  CA  . GLY G  1 460 ? 211.479 -4.584  175.801 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 703  GLY G CA  1 
ATOM   42844 C  C   . GLY G  1 460 ? 211.282 -4.505  174.317 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 703  GLY G C   1 
ATOM   42845 O  O   . GLY G  1 460 ? 211.300 -3.438  173.744 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 703  GLY G O   1 
ATOM   42846 N  N   . ASN G  1 461 ? 211.071 -5.642  173.691 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 704  ASN G N   1 
ATOM   42847 C  CA  . ASN G  1 461 ? 210.969 -5.681  172.249 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 704  ASN G CA  1 
ATOM   42848 C  C   . ASN G  1 461 ? 209.559 -6.115  171.856 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 704  ASN G C   1 
ATOM   42849 O  O   . ASN G  1 461 ? 209.303 -6.459  170.712 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 704  ASN G O   1 
ATOM   42850 C  CB  . ASN G  1 461 ? 211.961 -6.701  171.697 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 704  ASN G CB  1 
ATOM   42851 C  CG  . ASN G  1 461 ? 211.755 -8.096  172.317 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 704  ASN G CG  1 
ATOM   42852 O  OD1 . ASN G  1 461 ? 211.245 -8.238  173.444 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 704  ASN G OD1 1 
ATOM   42853 N  ND2 . ASN G  1 461 ? 212.136 -9.120  171.588 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 704  ASN G ND2 1 
ATOM   42854 N  N   . SER G  1 462 ? 208.627 -6.139  172.784 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 705  SER G N   1 
ATOM   42855 C  CA  . SER G  1 462 ? 207.298 -6.541  172.384 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 705  SER G CA  1 
ATOM   42856 C  C   . SER G  1 462 ? 206.295 -5.854  173.295 1.00 39.45  ? ? ? ? ? ? 705  SER G C   1 
ATOM   42857 O  O   . SER G  1 462 ? 206.492 -4.715  173.716 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 705  SER G O   1 
ATOM   42858 C  CB  . SER G  1 462 ? 207.150 -8.062  172.475 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 705  SER G CB  1 
ATOM   42859 O  OG  . SER G  1 462 ? 205.960 -8.548  171.861 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 705  SER G OG  1 
ATOM   42860 N  N   . GLU G  1 463 ? 205.206 -6.543  173.594 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 706  GLU G N   1 
ATOM   42861 C  CA  . GLU G  1 463 ? 204.210 -5.943  174.421 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 706  GLU G CA  1 
ATOM   42862 C  C   . GLU G  1 463 ? 203.649 -7.063  175.268 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 706  GLU G C   1 
ATOM   42863 O  O   . GLU G  1 463 ? 203.906 -8.226  174.997 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 706  GLU G O   1 
ATOM   42864 C  CB  . GLU G  1 463 ? 203.146 -5.324  173.553 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 706  GLU G CB  1 
ATOM   42865 C  CG  . GLU G  1 463 ? 202.654 -6.341  172.606 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 706  GLU G CG  1 
ATOM   42866 C  CD  . GLU G  1 463 ? 201.504 -5.880  171.749 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 706  GLU G CD  1 
ATOM   42867 O  OE1 . GLU G  1 463 ? 200.915 -4.818  172.034 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 706  GLU G OE1 1 
ATOM   42868 O  OE2 . GLU G  1 463 ? 201.191 -6.605  170.771 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 706  GLU G OE2 1 
ATOM   42869 N  N   . ILE G  1 464 ? 202.950 -6.686  176.330 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 707  ILE G N   1 
ATOM   42870 C  CA  . ILE G  1 464 ? 202.176 -7.607  177.110 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 707  ILE G CA  1 
ATOM   42871 C  C   . ILE G  1 464 ? 200.856 -6.951  177.380 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 707  ILE G C   1 
ATOM   42872 O  O   . ILE G  1 464 ? 200.681 -5.728  177.173 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 707  ILE G O   1 
ATOM   42873 C  CB  . ILE G  1 464 ? 202.820 -7.936  178.472 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 707  ILE G CB  1 
ATOM   42874 C  CG1 . ILE G  1 464 ? 203.255 -6.670  179.184 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 707  ILE G CG1 1 
ATOM   42875 C  CG2 . ILE G  1 464 ? 204.063 -8.769  178.295 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 707  ILE G CG2 1 
ATOM   42876 C  CD1 . ILE G  1 464 ? 202.402 -6.268  180.303 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 707  ILE G CD1 1 
ATOM   42877 N  N   . ILE G  1 465 ? 199.907 -7.754  177.840 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 708  ILE G N   1 
ATOM   42878 C  CA  . ILE G  1 465 ? 198.760 -7.147  178.473 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 708  ILE G CA  1 
ATOM   42879 C  C   . ILE G  1 465 ? 198.587 -7.733  179.861 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 708  ILE G C   1 
ATOM   42880 O  O   . ILE G  1 465 ? 199.120 -8.797  180.189 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 708  ILE G O   1 
ATOM   42881 C  CB  . ILE G  1 465 ? 197.472 -7.359  177.725 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 708  ILE G CB  1 
ATOM   42882 C  CG1 . ILE G  1 465 ? 197.236 -8.831  177.664 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 708  ILE G CG1 1 
ATOM   42883 C  CG2 . ILE G  1 465 ? 197.481 -6.711  176.334 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 708  ILE G CG2 1 
ATOM   42884 C  CD1 . ILE G  1 465 ? 195.843 -9.108  177.470 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 708  ILE G CD1 1 
ATOM   42885 N  N   . THR G  1 466 ? 197.843 -6.977  180.661 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 709  THR G N   1 
ATOM   42886 C  CA  . THR G  1 466 ? 197.480 -7.329  182.019 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 709  THR G CA  1 
ATOM   42887 C  C   . THR G  1 466 ? 195.988 -7.194  182.165 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 709  THR G C   1 
ATOM   42888 O  O   . THR G  1 466 ? 195.413 -6.223  181.672 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 709  THR G O   1 
ATOM   42889 C  CB  . THR G  1 466 ? 198.170 -6.387  183.075 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 709  THR G CB  1 
ATOM   42890 O  OG1 . THR G  1 466 ? 197.592 -5.063  183.052 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 709  THR G OG1 1 
ATOM   42891 C  CG2 . THR G  1 466 ? 199.662 -6.304  182.791 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 709  THR G CG2 1 
ATOM   42892 N  N   . SER G  1 467 ? 195.381 -8.159  182.857 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 710  SER G N   1 
ATOM   42893 C  CA  . SER G  1 467 ? 193.941 -8.174  183.156 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 710  SER G CA  1 
ATOM   42894 C  C   . SER G  1 467 ? 193.733 -8.473  184.623 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 710  SER G C   1 
ATOM   42895 O  O   . SER G  1 467 ? 194.262 -9.447  185.165 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 710  SER G O   1 
ATOM   42896 C  CB  . SER G  1 467 ? 193.259 -9.251  182.345 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 710  SER G CB  1 
ATOM   42897 O  OG  . SER G  1 467 ? 191.865 -9.125  182.419 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 710  SER G OG  1 
ATOM   42898 N  N   . VAL G  1 468 ? 192.964 -7.620  185.271 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 711  VAL G N   1 
ATOM   42899 C  CA  . VAL G  1 468 ? 192.837 -7.689  186.714 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 711  VAL G CA  1 
ATOM   42900 C  C   . VAL G  1 468 ? 191.382 -7.670  187.074 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 711  VAL G C   1 
ATOM   42901 O  O   . VAL G  1 468 ? 190.611 -6.836  186.562 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 711  VAL G O   1 
ATOM   42902 C  CB  . VAL G  1 468 ? 193.440 -6.448  187.376 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 711  VAL G CB  1 
ATOM   42903 C  CG1 . VAL G  1 468 ? 193.089 -6.442  188.810 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 711  VAL G CG1 1 
ATOM   42904 C  CG2 . VAL G  1 468 ? 194.923 -6.375  187.168 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 711  VAL G CG2 1 
ATOM   42905 N  N   . ARG G  1 469 ? 190.997 -8.573  187.951 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G N   1 
ATOM   42906 C  CA  . ARG G  1 469 ? 189.667 -8.508  188.542 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G CA  1 
ATOM   42907 C  C   . ARG G  1 469 ? 189.776 -8.095  190.015 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G C   1 
ATOM   42908 O  O   . ARG G  1 469 ? 190.442 -8.783  190.790 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G O   1 
ATOM   42909 C  CB  . ARG G  1 469 ? 188.983 -9.878  188.448 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G CB  1 
ATOM   42910 C  CG  . ARG G  1 469 ? 188.649 -10.343 187.034 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G CG  1 
ATOM   42911 C  CD  . ARG G  1 469 ? 187.757 -9.348  186.255 1.00 28.16  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G CD  1 
ATOM   42912 N  NE  . ARG G  1 469 ? 186.443 -9.223  186.858 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G NE  1 
ATOM   42913 C  CZ  . ARG G  1 469 ? 185.433 -10.054 186.649 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G CZ  1 
ATOM   42914 N  NH1 . ARG G  1 469 ? 185.545 -11.077 185.815 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G NH1 1 
ATOM   42915 N  NH2 . ARG G  1 469 ? 184.305 -9.854  187.270 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G NH2 1 
ATOM   42916 N  N   . TYR G  1 470 ? 189.141 -6.997  190.415 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G N   1 
ATOM   42917 C  CA  . TYR G  1 470 ? 189.406 -6.418  191.749 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CA  1 
ATOM   42918 C  C   . TYR G  1 470 ? 189.039 -7.263  192.946 1.00 30.91  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G C   1 
ATOM   42919 O  O   . TYR G  1 470 ? 189.546 -7.028  194.021 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G O   1 
ATOM   42920 C  CB  . TYR G  1 470 ? 188.761 -5.057  191.930 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CB  1 
ATOM   42921 C  CG  . TYR G  1 470 ? 189.248 -4.083  190.905 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CG  1 
ATOM   42922 C  CD1 . TYR G  1 470 ? 190.598 -3.873  190.712 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CD1 1 
ATOM   42923 C  CD2 . TYR G  1 470 ? 188.363 -3.365  190.112 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CD2 1 
ATOM   42924 C  CE1 . TYR G  1 470 ? 191.035 -2.961  189.776 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CE1 1 
ATOM   42925 C  CE2 . TYR G  1 470 ? 188.799 -2.469  189.167 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CE2 1 
ATOM   42926 C  CZ  . TYR G  1 470 ? 190.128 -2.284  189.001 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CZ  1 
ATOM   42927 O  OH  . TYR G  1 470 ? 190.595 -1.423  188.058 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G OH  1 
ATOM   42928 N  N   . GLY G  1 471 ? 188.175 -8.251  192.795 1.00 30.60  ? ? ? ? ? ? 714  GLY G N   1 
ATOM   42929 C  CA  . GLY G  1 471 ? 187.741 -9.007  193.981 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 714  GLY G CA  1 
ATOM   42930 C  C   . GLY G  1 471 ? 186.267 -8.760  194.269 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 714  GLY G C   1 
ATOM   42931 O  O   . GLY G  1 471 ? 185.727 -7.753  193.783 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 714  GLY G O   1 
ATOM   42932 N  N   . LYS G  1 472 ? 185.600 -9.642  195.037 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G N   1 
ATOM   42933 C  CA  . LYS G  1 472 ? 184.124 -9.542  195.153 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G CA  1 
ATOM   42934 C  C   . LYS G  1 472 ? 183.662 -8.275  195.803 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G C   1 
ATOM   42935 O  O   . LYS G  1 472 ? 184.054 -7.985  196.930 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G O   1 
ATOM   42936 C  CB  . LYS G  1 472 ? 183.557 -10.655 195.953 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G CB  1 
ATOM   42937 C  CG  . LYS G  1 472 ? 182.068 -10.682 196.006 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G CG  1 
ATOM   42938 C  CD  . LYS G  1 472 ? 181.710 -12.003 196.703 1.00 31.43  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G CD  1 
ATOM   42939 C  CE  . LYS G  1 472 ? 180.393 -12.644 196.301 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G CE  1 
ATOM   42940 N  NZ  . LYS G  1 472 ? 179.390 -12.041 197.143 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G NZ  1 
ATOM   42941 N  N   . GLY G  1 473 ? 182.821 -7.514  195.098 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 716  GLY G N   1 
ATOM   42942 C  CA  . GLY G  1 473 ? 182.270 -6.292  195.701 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 716  GLY G CA  1 
ATOM   42943 C  C   . GLY G  1 473 ? 183.257 -5.118  195.681 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 716  GLY G C   1 
ATOM   42944 O  O   . GLY G  1 473 ? 183.244 -4.193  196.556 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 716  GLY G O   1 
ATOM   42945 N  N   . ALA G  1 474 ? 184.115 -5.150  194.667 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 717  ALA G N   1 
ATOM   42946 C  CA  . ALA G  1 474 ? 184.900 -3.991  194.335 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 717  ALA G CA  1 
ATOM   42947 C  C   . ALA G  1 474 ? 184.755 -3.725  192.837 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 717  ALA G C   1 
ATOM   42948 O  O   . ALA G  1 474 ? 185.444 -4.326  192.017 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 717  ALA G O   1 
ATOM   42949 C  CB  . ALA G  1 474 ? 186.339 -4.205  194.738 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 717  ALA G CB  1 
ATOM   42950 N  N   . LEU G  1 475 ? 183.823 -2.845  192.493 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G N   1 
ATOM   42951 C  CA  . LEU G  1 475 ? 183.636 -2.437  191.097 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G CA  1 
ATOM   42952 C  C   . LEU G  1 475 ? 184.766 -1.585  190.585 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G C   1 
ATOM   42953 O  O   . LEU G  1 475 ? 185.185 -1.698  189.434 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G O   1 
ATOM   42954 C  CB  . LEU G  1 475 ? 182.323 -1.681  190.924 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G CB  1 
ATOM   42955 C  CG  . LEU G  1 475 ? 181.171 -2.675  190.765 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G CG  1 
ATOM   42956 C  CD1 . LEU G  1 475 ? 179.963 -2.003  190.206 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G CD1 1 
ATOM   42957 C  CD2 . LEU G  1 475 ? 181.605 -3.879  189.893 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G CD2 1 
ATOM   42958 N  N   . LYS G  1 476 ? 185.257 -0.736  191.472 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 719  LYS G N   1 
ATOM   42959 C  CA  . LYS G  1 476 ? 186.282 0.223   191.148 1.00 29.32  ? ? ? ? ? ? 719  LYS G CA  1 
ATOM   42960 C  C   . LYS G  1 476 ? 187.616 -0.026  191.808 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 719  LYS G C   1 
ATOM   42961 O  O   . LYS G  1 476 ? 187.727 -0.719  192.856 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 719  LYS G O   1 
ATOM   42962 C  CB  . LYS G  1 476 ? 185.792 1.600   191.490 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 719  LYS G CB  1 
ATOM   42963 C  CG  . LYS G  1 476 ? 185.064 2.161   190.342 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 719  LYS G CG  1 
ATOM   42964 C  CD  . LYS G  1 476 ? 184.603 3.510   190.697 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 719  LYS G CD  1 
ATOM   42965 C  CE  . LYS G  1 476 ? 183.432 3.352   191.627 1.00 29.14  ? ? ? ? ? ? 719  LYS G CE  1 
ATOM   42966 N  NZ  . LYS G  1 476 ? 182.625 4.614   191.473 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 719  LYS G NZ  1 
ATOM   42967 N  N   . ALA G  1 477 ? 188.643 0.535   191.173 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 720  ALA G N   1 
ATOM   42968 C  CA  . ALA G  1 477 ? 190.000 0.276   191.634 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 720  ALA G CA  1 
ATOM   42969 C  C   . ALA G  1 477 ? 190.158 0.856   193.024 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 720  ALA G C   1 
ATOM   42970 O  O   . ALA G  1 477 ? 191.022 0.395   193.788 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 720  ALA G O   1 
ATOM   42971 C  CB  . ALA G  1 477 ? 191.023 0.847   190.677 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 720  ALA G CB  1 
ATOM   42972 N  N   . THR G  1 478 ? 189.316 1.845   193.354 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 721  THR G N   1 
ATOM   42973 C  CA  . THR G  1 478 ? 189.404 2.487   194.664 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 721  THR G CA  1 
ATOM   42974 C  C   . THR G  1 478 ? 188.490 1.867   195.693 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 721  THR G C   1 
ATOM   42975 O  O   . THR G  1 478 ? 188.672 2.078   196.861 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 721  THR G O   1 
ATOM   42976 C  CB  . THR G  1 478 ? 189.073 3.935   194.641 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 721  THR G CB  1 
ATOM   42977 O  OG1 . THR G  1 478 ? 187.713 4.043   194.251 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 721  THR G OG1 1 
ATOM   42978 C  CG2 . THR G  1 478 ? 189.946 4.660   193.681 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 721  THR G CG2 1 
ATOM   42979 N  N   . ASP G  1 479 ? 187.531 1.065   195.287 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 722  ASP G N   1 
ATOM   42980 C  CA  . ASP G  1 479 ? 186.716 0.344   196.262 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 722  ASP G CA  1 
ATOM   42981 C  C   . ASP G  1 479 ? 187.541 -0.583  197.112 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 722  ASP G C   1 
ATOM   42982 O  O   . ASP G  1 479 ? 188.313 -1.390  196.552 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 722  ASP G O   1 
ATOM   42983 C  CB  . ASP G  1 479 ? 185.671 -0.501  195.535 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 722  ASP G CB  1 
ATOM   42984 C  CG  . ASP G  1 479 ? 184.574 0.350   194.935 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 722  ASP G CG  1 
ATOM   42985 O  OD1 . ASP G  1 479 ? 184.392 1.458   195.482 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 722  ASP G OD1 1 
ATOM   42986 O  OD2 . ASP G  1 479 ? 183.919 -0.034  193.930 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 722  ASP G OD2 1 
ATOM   42987 N  N   . THR G  1 480 ? 187.351 -0.529  198.438 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 723  THR G N   1 
ATOM   42988 C  CA  . THR G  1 480 ? 188.099 -1.415  199.340 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 723  THR G CA  1 
ATOM   42989 C  C   . THR G  1 480 ? 187.343 -2.615  199.894 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 723  THR G C   1 
ATOM   42990 O  O   . THR G  1 480 ? 187.975 -3.508  200.433 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 723  THR G O   1 
ATOM   42991 C  CB  . THR G  1 480 ? 188.758 -0.662  200.558 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 723  THR G CB  1 
ATOM   42992 O  OG1 . THR G  1 480 ? 187.745 -0.272  201.492 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 723  THR G OG1 1 
ATOM   42993 C  CG2 . THR G  1 480 ? 189.534 0.604   200.139 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 723  THR G CG2 1 
ATOM   42994 N  N   . GLY G  1 481 ? 186.009 -2.638  199.835 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 724  GLY G N   1 
ATOM   42995 C  CA  . GLY G  1 481 ? 185.264 -3.855  200.232 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 724  GLY G CA  1 
ATOM   42996 C  C   . GLY G  1 481 ? 185.547 -4.446  201.609 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 724  GLY G C   1 
ATOM   42997 O  O   . GLY G  1 481 ? 185.642 -3.723  202.583 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 724  GLY G O   1 
ATOM   42998 N  N   . ASP G  1 482 ? 185.660 -5.763  201.698 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G N   1 
ATOM   42999 C  CA  . ASP G  1 482 ? 185.766 -6.409  202.975 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G CA  1 
ATOM   43000 C  C   . ASP G  1 482 ? 186.665 -7.604  202.855 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G C   1 
ATOM   43001 O  O   . ASP G  1 482 ? 187.408 -7.735  201.872 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G O   1 
ATOM   43002 C  CB  . ASP G  1 482 ? 184.414 -6.857  203.451 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G CB  1 
ATOM   43003 C  CG  . ASP G  1 482 ? 183.862 -8.005  202.638 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G CG  1 
ATOM   43004 O  OD1 . ASP G  1 482 ? 184.613 -8.690  201.889 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G OD1 1 
ATOM   43005 O  OD2 . ASP G  1 482 ? 182.638 -8.231  202.734 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G OD2 1 
ATOM   43006 N  N   . ARG G  1 483 ? 186.621 -8.493  203.848 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G N   1 
ATOM   43007 C  CA  . ARG G  1 483 ? 187.641 -9.559  203.883 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G CA  1 
ATOM   43008 C  C   . ARG G  1 483 ? 187.570 -10.476 202.656 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G C   1 
ATOM   43009 O  O   . ARG G  1 483 ? 188.581 -11.059 202.245 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G O   1 
ATOM   43010 C  CB  . ARG G  1 483 ? 187.537 -10.401 205.147 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G CB  1 
ATOM   43011 C  CG  . ARG G  1 483 ? 186.044 -10.556 205.638 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G CG  1 
ATOM   43012 C  CD  . ARG G  1 483 ? 186.162 -11.186 207.091 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G CD  1 
ATOM   43013 N  NE  . ARG G  1 483 ? 187.094 -10.418 207.977 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G NE  1 
ATOM   43014 C  CZ  . ARG G  1 483 ? 186.777 -9.245  208.583 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G CZ  1 
ATOM   43015 N  NH1 . ARG G  1 483 ? 185.533 -8.668  208.411 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G NH1 1 
ATOM   43016 N  NH2 . ARG G  1 483 ? 187.702 -8.623  209.340 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G NH2 1 
ATOM   43017 N  N   . ILE G  1 484 ? 186.383 -10.636 202.084 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G N   1 
ATOM   43018 C  CA  . ILE G  1 484 ? 186.293 -11.505 200.939 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G CA  1 
ATOM   43019 C  C   . ILE G  1 484 ? 186.901 -10.837 199.716 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G C   1 
ATOM   43020 O  O   . ILE G  1 484 ? 187.606 -11.475 198.946 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G O   1 
ATOM   43021 C  CB  . ILE G  1 484 ? 184.876 -12.054 200.685 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G CB  1 
ATOM   43022 C  CG1 . ILE G  1 484 ? 184.781 -13.505 201.216 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G CG1 1 
ATOM   43023 C  CG2 . ILE G  1 484 ? 184.632 -12.096 199.184 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G CG2 1 
ATOM   43024 C  CD1 . ILE G  1 484 ? 184.564 -13.648 202.681 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G CD1 1 
ATOM   43025 N  N   . THR G  1 485 ? 186.666 -9.548  199.557 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 728  THR G N   1 
ATOM   43026 C  CA  . THR G  1 485 ? 187.325 -8.851  198.501 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 728  THR G CA  1 
ATOM   43027 C  C   . THR G  1 485 ? 188.825 -9.149  198.588 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 728  THR G C   1 
ATOM   43028 O  O   . THR G  1 485 ? 189.481 -9.508  197.587 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 728  THR G O   1 
ATOM   43029 C  CB  . THR G  1 485 ? 187.149 -7.381  198.671 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 728  THR G CB  1 
ATOM   43030 O  OG1 . THR G  1 485 ? 185.771 -7.085  198.871 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 728  THR G OG1 1 
ATOM   43031 C  CG2 . THR G  1 485 ? 187.588 -6.688  197.465 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 728  THR G CG2 1 
ATOM   43032 N  N   . ARG G  1 486 ? 189.378 -9.014  199.791 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G N   1 
ATOM   43033 C  CA  . ARG G  1 486 ? 190.831 -9.115  199.955 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G CA  1 
ATOM   43034 C  C   . ARG G  1 486 ? 191.371 -10.429 199.474 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G C   1 
ATOM   43035 O  O   . ARG G  1 486 ? 192.459 -10.493 198.944 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G O   1 
ATOM   43036 C  CB  . ARG G  1 486 ? 191.260 -8.908  201.412 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G CB  1 
ATOM   43037 C  CG  . ARG G  1 486 ? 192.759 -9.097  201.658 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G CG  1 
ATOM   43038 C  CD  . ARG G  1 486 ? 193.272 -7.921  202.448 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G CD  1 
ATOM   43039 N  NE  . ARG G  1 486 ? 194.668 -8.077  202.843 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G NE  1 
ATOM   43040 C  CZ  . ARG G  1 486 ? 195.638 -7.229  202.504 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G CZ  1 
ATOM   43041 N  NH1 . ARG G  1 486 ? 195.396 -6.188  201.733 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G NH1 1 
ATOM   43042 N  NH2 . ARG G  1 486 ? 196.861 -7.428  202.915 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G NH2 1 
ATOM   43043 N  N   . THR G  1 487 ? 190.613 -11.486 199.671 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 730  THR G N   1 
ATOM   43044 C  CA  . THR G  1 487 ? 191.102 -12.791 199.304 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 730  THR G CA  1 
ATOM   43045 C  C   . THR G  1 487 ? 190.558 -13.220 197.914 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 730  THR G C   1 
ATOM   43046 O  O   . THR G  1 487 ? 190.551 -14.407 197.583 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 730  THR G O   1 
ATOM   43047 C  CB  . THR G  1 487 ? 190.752 -13.844 200.397 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 730  THR G CB  1 
ATOM   43048 O  OG1 . THR G  1 487 ? 189.367 -13.735 200.689 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 730  THR G OG1 1 
ATOM   43049 C  CG2 . THR G  1 487 ? 191.547 -13.621 201.712 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 730  THR G CG2 1 
ATOM   43050 N  N   . SER G  1 488 ? 190.105 -12.266 197.096 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 731  SER G N   1 
ATOM   43051 C  CA  . SER G  1 488 ? 189.582 -12.621 195.784 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 731  SER G CA  1 
ATOM   43052 C  C   . SER G  1 488 ? 190.195 -11.729 194.756 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 731  SER G C   1 
ATOM   43053 O  O   . SER G  1 488 ? 191.086 -10.949 195.078 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 731  SER G O   1 
ATOM   43054 C  CB  . SER G  1 488 ? 188.041 -12.595 195.735 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 731  SER G CB  1 
ATOM   43055 O  OG  . SER G  1 488 ? 187.515 -11.336 196.090 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 731  SER G OG  1 
ATOM   43056 N  N   . GLY G  1 489 ? 189.735 -11.868 193.516 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 732  GLY G N   1 
ATOM   43057 C  CA  . GLY G  1 489 ? 190.297 -11.145 192.366 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 732  GLY G CA  1 
ATOM   43058 C  C   . GLY G  1 489 ? 191.444 -11.943 191.768 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 732  GLY G C   1 
ATOM   43059 O  O   . GLY G  1 489 ? 191.764 -13.032 192.256 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 732  GLY G O   1 
ATOM   43060 N  N   . VAL G  1 490 ? 192.073 -11.438 190.720 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 733  VAL G N   1 
ATOM   43061 C  CA  . VAL G  1 490 ? 193.116 -12.217 190.098 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 733  VAL G CA  1 
ATOM   43062 C  C   . VAL G  1 490 ? 193.797 -11.336 189.102 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 733  VAL G C   1 
ATOM   43063 O  O   . VAL G  1 490 ? 193.249 -10.319 188.702 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 733  VAL G O   1 
ATOM   43064 C  CB  . VAL G  1 490 ? 192.535 -13.423 189.350 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 733  VAL G CB  1 
ATOM   43065 C  CG1 . VAL G  1 490 ? 191.727 -12.972 188.159 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 733  VAL G CG1 1 
ATOM   43066 C  CG2 . VAL G  1 490 ? 193.611 -14.331 188.887 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 733  VAL G CG2 1 
ATOM   43067 N  N   . VAL G  1 491 ? 195.002 -11.716 188.701 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 734  VAL G N   1 
ATOM   43068 C  CA  . VAL G  1 491 ? 195.749 -10.972 187.685 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 734  VAL G CA  1 
ATOM   43069 C  C   . VAL G  1 491 ? 196.275 -11.914 186.567 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 734  VAL G C   1 
ATOM   43070 O  O   . VAL G  1 491 ? 196.898 -12.945 186.841 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 734  VAL G O   1 
ATOM   43071 C  CB  . VAL G  1 491 ? 196.894 -10.140 188.352 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 734  VAL G CB  1 
ATOM   43072 C  CG1 . VAL G  1 491 ? 197.804 -11.023 189.114 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 734  VAL G CG1 1 
ATOM   43073 C  CG2 . VAL G  1 491 ? 197.666 -9.411  187.324 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 734  VAL G CG2 1 
ATOM   43074 N  N   . VAL G  1 492 ? 196.001 -11.586 185.316 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 735  VAL G N   1 
ATOM   43075 C  CA  . VAL G  1 492 ? 196.488 -12.396 184.236 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 735  VAL G CA  1 
ATOM   43076 C  C   . VAL G  1 492 ? 197.473 -11.556 183.475 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 735  VAL G C   1 
ATOM   43077 O  O   . VAL G  1 492 ? 197.191 -10.403 183.172 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 735  VAL G O   1 
ATOM   43078 C  CB  . VAL G  1 492 ? 195.359 -12.711 183.287 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 735  VAL G CB  1 
ATOM   43079 C  CG1 . VAL G  1 492 ? 195.887 -13.202 181.959 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 735  VAL G CG1 1 
ATOM   43080 C  CG2 . VAL G  1 492 ? 194.449 -13.715 183.898 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 735  VAL G CG2 1 
ATOM   43081 N  N   . ILE G  1 493 ? 198.634 -12.118 183.159 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 736  ILE G N   1 
ATOM   43082 C  CA  . ILE G  1 493 ? 199.612 -11.464 182.278 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 736  ILE G CA  1 
ATOM   43083 C  C   . ILE G  1 493 ? 199.894 -12.329 181.063 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 736  ILE G C   1 
ATOM   43084 O  O   . ILE G  1 493 ? 200.240 -13.505 181.179 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 736  ILE G O   1 
ATOM   43085 C  CB  . ILE G  1 493 ? 200.910 -11.265 182.998 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 736  ILE G CB  1 
ATOM   43086 C  CG1 . ILE G  1 493 ? 200.632 -10.719 184.376 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 736  ILE G CG1 1 
ATOM   43087 C  CG2 . ILE G  1 493 ? 201.769 -10.278 182.286 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 736  ILE G CG2 1 
ATOM   43088 C  CD1 . ILE G  1 493 ? 201.794 -9.971  184.885 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 736  ILE G CD1 1 
ATOM   43089 N  N   . GLU G  1 494 ? 199.761 -11.735 179.896 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 737  GLU G N   1 
ATOM   43090 C  CA  . GLU G  1 494 ? 199.923 -12.476 178.685 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 737  GLU G CA  1 
ATOM   43091 C  C   . GLU G  1 494 ? 200.789 -11.740 177.683 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 737  GLU G C   1 
ATOM   43092 O  O   . GLU G  1 494 ? 200.740 -10.512 177.584 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 737  GLU G O   1 
ATOM   43093 C  CB  . GLU G  1 494 ? 198.560 -12.661 178.081 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 737  GLU G CB  1 
ATOM   43094 C  CG  . GLU G  1 494 ? 197.727 -13.579 178.852 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 737  GLU G CG  1 
ATOM   43095 C  CD  . GLU G  1 494 ? 196.584 -14.071 178.023 1.00 31.87  ? ? ? ? ? ? 737  GLU G CD  1 
ATOM   43096 O  OE1 . GLU G  1 494 ? 196.441 -13.601 176.879 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 737  GLU G OE1 1 
ATOM   43097 O  OE2 . GLU G  1 494 ? 195.822 -14.918 178.511 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 737  GLU G OE2 1 
ATOM   43098 N  N   . GLY G  1 495 ? 201.568 -12.484 176.921 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 738  GLY G N   1 
ATOM   43099 C  CA  . GLY G  1 495 ? 202.218 -11.904 175.772 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 738  GLY G CA  1 
ATOM   43100 C  C   . GLY G  1 495 ? 202.050 -12.845 174.601 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 738  GLY G C   1 
ATOM   43101 O  O   . GLY G  1 495 ? 202.073 -14.050 174.771 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 738  GLY G O   1 
ATOM   43102 N  N   . ASN G  1 496 ? 201.899 -12.303 173.405 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 739  ASN G N   1 
ATOM   43103 C  CA  . ASN G  1 496 ? 201.712 -13.149 172.268 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 739  ASN G CA  1 
ATOM   43104 C  C   . ASN G  1 496 ? 202.893 -13.308 171.346 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 739  ASN G C   1 
ATOM   43105 O  O   . ASN G  1 496 ? 202.701 -13.629 170.172 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 739  ASN G O   1 
ATOM   43106 C  CB  . ASN G  1 496 ? 200.462 -12.762 171.496 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 739  ASN G CB  1 
ATOM   43107 C  CG  . ASN G  1 496 ? 200.646 -11.548 170.640 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 739  ASN G CG  1 
ATOM   43108 O  OD1 . ASN G  1 496 ? 201.573 -10.783 170.813 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 739  ASN G OD1 1 
ATOM   43109 N  ND2 . ASN G  1 496 ? 199.730 -11.352 169.707 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 739  ASN G ND2 1 
ATOM   43110 N  N   . ASN G  1 497 ? 204.108 -13.125 171.871 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 740  ASN G N   1 
ATOM   43111 C  CA  . ASN G  1 497 ? 205.307 -13.312 171.052 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 740  ASN G CA  1 
ATOM   43112 C  C   . ASN G  1 497 ? 206.453 -14.102 171.731 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 740  ASN G C   1 
ATOM   43113 O  O   . ASN G  1 497 ? 207.025 -13.667 172.726 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 740  ASN G O   1 
ATOM   43114 C  CB  . ASN G  1 497 ? 205.774 -11.949 170.521 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 740  ASN G CB  1 
ATOM   43115 C  CG  . ASN G  1 497 ? 206.992 -12.038 169.612 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 740  ASN G CG  1 
ATOM   43116 O  OD1 . ASN G  1 497 ? 207.212 -11.159 168.792 1.00 41.00  ? ? ? ? ? ? 740  ASN G OD1 1 
ATOM   43117 N  ND2 . ASN G  1 497 ? 207.798 -13.075 169.786 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 740  ASN G ND2 1 
ATOM   43118 N  N   . PRO G  1 498 ? 206.817 -15.252 171.157 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 741  PRO G N   1 
ATOM   43119 C  CA  . PRO G  1 498 ? 207.844 -16.112 171.722 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 741  PRO G CA  1 
ATOM   43120 C  C   . PRO G  1 498 ? 209.108 -15.360 172.085 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 741  PRO G C   1 
ATOM   43121 O  O   . PRO G  1 498 ? 209.802 -15.729 173.039 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 741  PRO G O   1 
ATOM   43122 C  CB  . PRO G  1 498 ? 208.200 -17.049 170.568 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 741  PRO G CB  1 
ATOM   43123 C  CG  . PRO G  1 498 ? 207.084 -16.985 169.659 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 741  PRO G CG  1 
ATOM   43124 C  CD  . PRO G  1 498 ? 206.398 -15.696 169.820 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 741  PRO G CD  1 
ATOM   43125 N  N   . SER G  1 499 ? 209.438 -14.330 171.318 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 742  SER G N   1 
ATOM   43126 C  CA  . SER G  1 499 ? 210.743 -13.701 171.511 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 742  SER G CA  1 
ATOM   43127 C  C   . SER G  1 499 ? 210.657 -12.389 172.324 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 742  SER G C   1 
ATOM   43128 O  O   . SER G  1 499 ? 211.620 -11.605 172.377 1.00 44.89  ? ? ? ? ? ? 742  SER G O   1 
ATOM   43129 C  CB  . SER G  1 499 ? 211.447 -13.514 170.180 1.00 45.21  ? ? ? ? ? ? 742  SER G CB  1 
ATOM   43130 O  OG  . SER G  1 499 ? 210.630 -12.672 169.426 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 742  SER G OG  1 
ATOM   43131 N  N   . LEU G  1 500 ? 209.524 -12.180 173.001 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 743  LEU G N   1 
ATOM   43132 C  CA  . LEU G  1 500 ? 209.517 -11.255 174.121 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 743  LEU G CA  1 
ATOM   43133 C  C   . LEU G  1 500 ? 210.808 -11.342 174.998 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 743  LEU G C   1 
ATOM   43134 O  O   . LEU G  1 500 ? 211.311 -12.434 175.366 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 743  LEU G O   1 
ATOM   43135 C  CB  . LEU G  1 500 ? 208.271 -11.470 174.957 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 743  LEU G CB  1 
ATOM   43136 C  CG  . LEU G  1 500 ? 208.054 -10.624 176.217 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 743  LEU G CG  1 
ATOM   43137 C  CD1 . LEU G  1 500 ? 207.998 -9.198  175.862 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 743  LEU G CD1 1 
ATOM   43138 C  CD2 . LEU G  1 500 ? 206.754 -10.999 176.885 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 743  LEU G CD2 1 
ATOM   43139 N  N   . ARG G  1 501 ? 211.333 -10.158 175.308 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 744  ARG G N   1 
ATOM   43140 C  CA  . ARG G  1 501 ? 212.528 -9.945  176.113 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 744  ARG G CA  1 
ATOM   43141 C  C   . ARG G  1 501 ? 212.286 -8.663  176.907 1.00 45.07  ? ? ? ? ? ? 744  ARG G C   1 
ATOM   43142 O  O   . ARG G  1 501 ? 212.233 -7.590  176.307 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 744  ARG G O   1 
ATOM   43143 C  CB  . ARG G  1 501 ? 213.659 -9.640  175.138 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 744  ARG G CB  1 
ATOM   43144 C  CG  . ARG G  1 501 ? 215.131 -10.012 175.551 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 744  ARG G CG  1 
ATOM   43145 C  CD  . ARG G  1 501 ? 215.140 -11.392 176.207 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 744  ARG G CD  1 
ATOM   43146 N  NE  . ARG G  1 501 ? 214.213 -12.352 175.524 1.00 47.51  ? ? ? ? ? ? 744  ARG G NE  1 
ATOM   43147 C  CZ  . ARG G  1 501 ? 214.245 -13.683 175.729 1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 744  ARG G CZ  1 
ATOM   43148 N  NH1 . ARG G  1 501 ? 215.177 -14.187 176.605 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 744  ARG G NH1 1 
ATOM   43149 N  NH2 . ARG G  1 501 ? 213.384 -14.525 175.035 1.00 46.87  ? ? ? ? ? ? 744  ARG G NH2 1 
ATOM   43150 N  N   . LEU G  1 502 ? 212.114 -8.719  178.229 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 745  LEU G N   1 
ATOM   43151 C  CA  . LEU G  1 502 ? 212.055 -7.442  178.973 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 745  LEU G CA  1 
ATOM   43152 C  C   . LEU G  1 502 ? 213.464 -6.889  179.221 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 745  LEU G C   1 
ATOM   43153 O  O   . LEU G  1 502 ? 214.437 -7.657  179.465 1.00 47.40  ? ? ? ? ? ? 745  LEU G O   1 
ATOM   43154 C  CB  . LEU G  1 502 ? 211.354 -7.586  180.307 1.00 44.05  ? ? ? ? ? ? 745  LEU G CB  1 
ATOM   43155 C  CG  . LEU G  1 502 ? 209.860 -7.406  180.244 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 745  LEU G CG  1 
ATOM   43156 C  CD1 . LEU G  1 502 ? 209.248 -8.558  179.503 1.00 41.89  ? ? ? ? ? ? 745  LEU G CD1 1 
ATOM   43157 C  CD2 . LEU G  1 502 ? 209.348 -7.400  181.606 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 745  LEU G CD2 1 
ATOM   43158 N  N   . LYS G  1 503 ? 213.584 -5.562  179.190 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 746  LYS G N   1 
ATOM   43159 C  CA  . LYS G  1 503 ? 214.841 -4.931  179.548 1.00 47.93  ? ? ? ? ? ? 746  LYS G CA  1 
ATOM   43160 C  C   . LYS G  1 503 ? 215.095 -5.117  181.049 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 746  LYS G C   1 
ATOM   43161 O  O   . LYS G  1 503 ? 214.142 -5.055  181.857 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 746  LYS G O   1 
ATOM   43162 C  CB  . LYS G  1 503 ? 214.826 -3.463  179.136 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 746  LYS G CB  1 
ATOM   43163 C  CG  . LYS G  1 503 ? 215.188 -3.227  177.676 1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 746  LYS G CG  1 
ATOM   43164 C  CD  . LYS G  1 503 ? 215.419 -1.761  177.507 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 746  LYS G CD  1 
ATOM   43165 C  CE  . LYS G  1 503 ? 216.484 -1.406  176.464 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 746  LYS G CE  1 
ATOM   43166 N  NZ  . LYS G  1 503 ? 215.792 -1.219  175.136 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 746  LYS G NZ  1 
ATOM   43167 N  N   . ALA G  1 504 ? 216.357 -5.393  181.426 1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 747  ALA G N   1 
ATOM   43168 C  CA  . ALA G  1 504 ? 216.722 -5.496  182.852 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 747  ALA G CA  1 
ATOM   43169 C  C   . ALA G  1 504 ? 216.037 -4.388  183.704 1.00 49.51  ? ? ? ? ? ? 747  ALA G C   1 
ATOM   43170 O  O   . ALA G  1 504 ? 215.579 -4.662  184.815 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 747  ALA G O   1 
ATOM   43171 C  CB  . ALA G  1 504 ? 218.212 -5.472  183.008 1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 747  ALA G CB  1 
ATOM   43172 N  N   . SER G  1 505 ? 215.912 -3.177  183.143 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 748  SER G N   1 
ATOM   43173 C  CA  . SER G  1 505 ? 215.313 -2.017  183.815 1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 748  SER G CA  1 
ATOM   43174 C  C   . SER G  1 505 ? 213.804 -1.914  183.752 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 748  SER G C   1 
ATOM   43175 O  O   . SER G  1 505 ? 213.226 -1.221  184.564 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 748  SER G O   1 
ATOM   43176 C  CB  . SER G  1 505 ? 215.898 -0.714  183.266 1.00 49.64  ? ? ? ? ? ? 748  SER G CB  1 
ATOM   43177 O  OG  . SER G  1 505 ? 215.725 -0.632  181.861 1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 748  SER G OG  1 
ATOM   43178 N  N   . ASP G  1 506 ? 213.162 -2.583  182.792 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 749  ASP G N   1 
ATOM   43179 C  CA  . ASP G  1 506 ? 211.689 -2.499  182.642 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 749  ASP G CA  1 
ATOM   43180 C  C   . ASP G  1 506 ? 210.921 -2.970  183.882 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 749  ASP G C   1 
ATOM   43181 O  O   . ASP G  1 506 ? 211.368 -3.892  184.617 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 749  ASP G O   1 
ATOM   43182 C  CB  . ASP G  1 506 ? 211.204 -3.375  181.471 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 749  ASP G CB  1 
ATOM   43183 C  CG  . ASP G  1 506 ? 211.449 -2.755  180.093 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 749  ASP G CG  1 
ATOM   43184 O  OD1 . ASP G  1 506 ? 211.158 -1.553  179.934 1.00 44.22  ? ? ? ? ? ? 749  ASP G OD1 1 
ATOM   43185 O  OD2 . ASP G  1 506 ? 211.913 -3.497  179.172 1.00 44.80  ? ? ? ? ? ? 749  ASP G OD2 1 
ATOM   43186 N  N   . ARG G  1 507 ? 209.738 -2.389  184.077 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 750  ARG G N   1 
ATOM   43187 C  CA  . ARG G  1 507 ? 208.891 -2.814  185.180 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 750  ARG G CA  1 
ATOM   43188 C  C   . ARG G  1 507 ? 207.458 -2.952  184.787 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 750  ARG G C   1 
ATOM   43189 O  O   . ARG G  1 507 ? 206.863 -1.987  184.363 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 750  ARG G O   1 
ATOM   43190 C  CB  . ARG G  1 507 ? 208.894 -1.752  186.253 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 750  ARG G CB  1 
ATOM   43191 C  CG  . ARG G  1 507 ? 210.207 -1.584  186.925 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 750  ARG G CG  1 
ATOM   43192 C  CD  . ARG G  1 507 ? 210.703 -2.930  187.476 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 750  ARG G CD  1 
ATOM   43193 N  NE  . ARG G  1 507 ? 212.087 -2.860  187.965 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 750  ARG G NE  1 
ATOM   43194 C  CZ  . ARG G  1 507 ? 212.444 -2.146  189.033 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 750  ARG G CZ  1 
ATOM   43195 N  NH1 . ARG G  1 507 ? 211.518 -1.424  189.706 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 750  ARG G NH1 1 
ATOM   43196 N  NH2 . ARG G  1 507 ? 213.718 -2.124  189.416 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 750  ARG G NH2 1 
ATOM   43197 N  N   . VAL G  1 508 ? 206.842 -4.105  184.955 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 751  VAL G N   1 
ATOM   43198 C  CA  . VAL G  1 508 ? 205.402 -4.124  184.729 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 751  VAL G CA  1 
ATOM   43199 C  C   . VAL G  1 508 ? 204.722 -3.966  186.085 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 751  VAL G C   1 
ATOM   43200 O  O   . VAL G  1 508 ? 204.708 -4.883  186.907 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 751  VAL G O   1 
ATOM   43201 C  CB  . VAL G  1 508 ? 204.944 -5.416  184.068 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 751  VAL G CB  1 
ATOM   43202 C  CG1 . VAL G  1 508 ? 203.429 -5.375  183.866 1.00 36.97  ? ? ? ? ? ? 751  VAL G CG1 1 
ATOM   43203 C  CG2 . VAL G  1 508 ? 205.654 -5.609  182.751 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 751  VAL G CG2 1 
ATOM   43204 N  N   . VAL G  1 509 ? 204.195 -2.779  186.317 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 752  VAL G N   1 
ATOM   43205 C  CA  . VAL G  1 509 ? 203.607 -2.440  187.591 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 752  VAL G CA  1 
ATOM   43206 C  C   . VAL G  1 509 ? 202.090 -2.558  187.443 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 752  VAL G C   1 
ATOM   43207 O  O   . VAL G  1 509 ? 201.446 -1.682  186.870 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 752  VAL G O   1 
ATOM   43208 C  CB  . VAL G  1 509 ? 204.000 -0.997  188.018 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 752  VAL G CB  1 
ATOM   43209 C  CG1 . VAL G  1 509 ? 203.262 -0.570  189.239 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 752  VAL G CG1 1 
ATOM   43210 C  CG2 . VAL G  1 509 ? 205.448 -0.909  188.271 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 752  VAL G CG2 1 
ATOM   43211 N  N   . VAL G  1 510 ? 201.522 -3.635  187.975 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 753  VAL G N   1 
ATOM   43212 C  CA  . VAL G  1 510 ? 200.082 -3.867  187.945 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 753  VAL G CA  1 
ATOM   43213 C  C   . VAL G  1 510 ? 199.328 -3.438  189.193 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 753  VAL G C   1 
ATOM   43214 O  O   . VAL G  1 510 ? 199.680 -3.812  190.307 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 753  VAL G O   1 
ATOM   43215 C  CB  . VAL G  1 510 ? 199.842 -5.320  187.893 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 753  VAL G CB  1 
ATOM   43216 C  CG1 . VAL G  1 510 ? 198.347 -5.588  188.063 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 753  VAL G CG1 1 
ATOM   43217 C  CG2 . VAL G  1 510 ? 200.436 -5.871  186.613 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 753  VAL G CG2 1 
ATOM   43218 N  N   . ASN G  1 511 ? 198.248 -2.699  189.007 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 754  ASN G N   1 
ATOM   43219 C  CA  . ASN G  1 511 ? 197.462 -2.258  190.138 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 754  ASN G CA  1 
ATOM   43220 C  C   . ASN G  1 511 ? 196.343 -3.253  190.447 1.00 33.52  ? ? ? ? ? ? 754  ASN G C   1 
ATOM   43221 O  O   . ASN G  1 511 ? 195.519 -3.509  189.603 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 754  ASN G O   1 
ATOM   43222 C  CB  . ASN G  1 511 ? 196.869 -0.925  189.780 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 754  ASN G CB  1 
ATOM   43223 C  CG  . ASN G  1 511 ? 195.978 -0.410  190.833 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 754  ASN G CG  1 
ATOM   43224 O  OD1 . ASN G  1 511 ? 195.797 -1.032  191.862 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 754  ASN G OD1 1 
ATOM   43225 N  ND2 . ASN G  1 511 ? 195.374 0.726   190.576 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 754  ASN G ND2 1 
ATOM   43226 N  N   . MET G  1 512 ? 196.316 -3.824  191.638 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 755  MET G N   1 
ATOM   43227 C  CA  . MET G  1 512 ? 195.403 -4.914  191.943 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 755  MET G CA  1 
ATOM   43228 C  C   . MET G  1 512 ? 194.051 -4.464  192.514 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 755  MET G C   1 
ATOM   43229 O  O   . MET G  1 512 ? 193.091 -5.265  192.584 1.00 32.49  ? ? ? ? ? ? 755  MET G O   1 
ATOM   43230 C  CB  . MET G  1 512 ? 196.063 -5.885  192.915 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 755  MET G CB  1 
ATOM   43231 C  CG  . MET G  1 512 ? 197.284 -6.563  192.360 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 755  MET G CG  1 
ATOM   43232 S  SD  . MET G  1 512 ? 196.938 -7.593  190.899 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 755  MET G SD  1 
ATOM   43233 C  CE  . MET G  1 512 ? 195.536 -8.560  191.498 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 755  MET G CE  1 
ATOM   43234 N  N   . GLY G  1 513 ? 193.957 -3.206  192.947 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 756  GLY G N   1 
ATOM   43235 C  CA  . GLY G  1 513 ? 192.719 -2.732  193.588 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 756  GLY G CA  1 
ATOM   43236 C  C   . GLY G  1 513 ? 192.945 -2.404  195.046 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 756  GLY G C   1 
ATOM   43237 O  O   . GLY G  1 513 ? 193.795 -3.026  195.688 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 756  GLY G O   1 
ATOM   43238 N  N   . ALA G  1 514 ? 192.188 -1.438  195.575 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 757  ALA G N   1 
ATOM   43239 C  CA  . ALA G  1 514 ? 192.485 -0.889  196.890 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 757  ALA G CA  1 
ATOM   43240 C  C   . ALA G  1 514 ? 192.292 -1.897  198.022 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 757  ALA G C   1 
ATOM   43241 O  O   . ALA G  1 514 ? 192.695 -1.641  199.141 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 757  ALA G O   1 
ATOM   43242 C  CB  . ALA G  1 514 ? 191.680 0.329   197.133 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 757  ALA G CB  1 
ATOM   43243 N  N   . ALA G  1 515 ? 191.709 -3.055  197.740 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 758  ALA G N   1 
ATOM   43244 C  CA  . ALA G  1 515 ? 191.554 -4.063  198.759 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 758  ALA G CA  1 
ATOM   43245 C  C   . ALA G  1 515 ? 192.853 -4.816  199.012 1.00 35.49  ? ? ? ? ? ? 758  ALA G C   1 
ATOM   43246 O  O   . ALA G  1 515 ? 192.936 -5.657  199.920 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 758  ALA G O   1 
ATOM   43247 C  CB  . ALA G  1 515 ? 190.465 -5.019  198.350 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 758  ALA G CB  1 
ATOM   43248 N  N   . HIS G  1 516 ? 193.879 -4.551  198.215 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G N   1 
ATOM   43249 C  CA  . HIS G  1 516 ? 195.014 -5.482  198.194 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G CA  1 
ATOM   43250 C  C   . HIS G  1 516 ? 196.343 -4.810  198.492 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G C   1 
ATOM   43251 O  O   . HIS G  1 516 ? 197.353 -5.038  197.797 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G O   1 
ATOM   43252 C  CB  . HIS G  1 516 ? 195.092 -6.267  196.856 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G CB  1 
ATOM   43253 C  CG  . HIS G  1 516 ? 193.865 -7.057  196.546 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G CG  1 
ATOM   43254 N  ND1 . HIS G  1 516 ? 192.802 -6.534  195.827 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G ND1 1 
ATOM   43255 C  CD2 . HIS G  1 516 ? 193.514 -8.317  196.891 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G CD2 1 
ATOM   43256 C  CE1 . HIS G  1 516 ? 191.858 -7.452  195.737 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G CE1 1 
ATOM   43257 N  NE2 . HIS G  1 516 ? 192.267 -8.544  196.366 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G NE2 1 
ATOM   43258 N  N   . LYS G  1 517 ? 196.379 -3.989  199.531 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 760  LYS G N   1 
ATOM   43259 C  CA  . LYS G  1 517 ? 197.668 -3.384  199.880 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 760  LYS G CA  1 
ATOM   43260 C  C   . LYS G  1 517 ? 198.513 -4.316  200.714 1.00 39.60  ? ? ? ? ? ? 760  LYS G C   1 
ATOM   43261 O  O   . LYS G  1 517 ? 197.982 -5.104  201.498 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 760  LYS G O   1 
ATOM   43262 C  CB  . LYS G  1 517 ? 197.457 -2.061  200.581 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 760  LYS G CB  1 
ATOM   43263 C  CG  . LYS G  1 517 ? 196.848 -1.048  199.639 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 760  LYS G CG  1 
ATOM   43264 C  CD  . LYS G  1 517 ? 196.229 0.135   200.362 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 760  LYS G CD  1 
ATOM   43265 C  CE  . LYS G  1 517 ? 196.073 1.252   199.347 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 760  LYS G CE  1 
ATOM   43266 N  NZ  . LYS G  1 517 ? 195.026 2.194   199.713 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 760  LYS G NZ  1 
ATOM   43267 N  N   . ASN G  1 518 ? 199.824 -4.257  200.516 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 761  ASN G N   1 
ATOM   43268 C  CA  . ASN G  1 518 ? 200.732 -5.120  201.251 1.00 41.45  ? ? ? ? ? ? 761  ASN G CA  1 
ATOM   43269 C  C   . ASN G  1 518 ? 200.124 -6.490  201.399 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 761  ASN G C   1 
ATOM   43270 O  O   . ASN G  1 518 ? 199.790 -6.868  202.499 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 761  ASN G O   1 
ATOM   43271 C  CB  . ASN G  1 518 ? 200.945 -4.539  202.636 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 761  ASN G CB  1 
ATOM   43272 C  CG  . ASN G  1 518 ? 201.063 -3.029  202.600 1.00 42.37  ? ? ? ? ? ? 761  ASN G CG  1 
ATOM   43273 O  OD1 . ASN G  1 518 ? 202.061 -2.486  202.158 1.00 42.79  ? ? ? ? ? ? 761  ASN G OD1 1 
ATOM   43274 N  ND2 . ASN G  1 518 ? 200.032 -2.345  203.037 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 761  ASN G ND2 1 
ATOM   43275 N  N   . GLN G  1 519 ? 199.963 -7.240  200.313 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 762  GLN G N   1 
ATOM   43276 C  CA  . GLN G  1 519 ? 199.329 -8.539  200.395 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 762  GLN G CA  1 
ATOM   43277 C  C   . GLN G  1 519 ? 200.212 -9.601  199.781 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 762  GLN G C   1 
ATOM   43278 O  O   . GLN G  1 519 ? 201.067 -9.325  198.948 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 762  GLN G O   1 
ATOM   43279 C  CB  . GLN G  1 519 ? 198.021 -8.484  199.656 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 762  GLN G CB  1 
ATOM   43280 C  CG  . GLN G  1 519 ? 197.212 -9.757  199.755 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 762  GLN G CG  1 
ATOM   43281 C  CD  . GLN G  1 519 ? 195.720 -9.534  199.370 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 762  GLN G CD  1 
ATOM   43282 O  OE1 . GLN G  1 519 ? 195.326 -8.469  198.842 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 762  GLN G OE1 1 
ATOM   43283 N  NE2 . GLN G  1 519 ? 194.894 -10.530 199.636 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 762  GLN G NE2 1 
ATOM   43284 N  N   . ALA G  1 520 ? 200.021 -10.833 200.181 1.00 41.19  ? ? ? ? ? ? 763  ALA G N   1 
ATOM   43285 C  CA  . ALA G  1 520 ? 200.817 -11.863 199.568 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 763  ALA G CA  1 
ATOM   43286 C  C   . ALA G  1 520 ? 200.045 -12.528 198.413 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 763  ALA G C   1 
ATOM   43287 O  O   . ALA G  1 520 ? 198.883 -12.921 198.574 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 763  ALA G O   1 
ATOM   43288 C  CB  . ALA G  1 520 ? 201.231 -12.895 200.618 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 763  ALA G CB  1 
ATOM   43289 N  N   . TYR G  1 521 ? 200.699 -12.673 197.259 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G N   1 
ATOM   43290 C  CA  . TYR G  1 521 ? 200.088 -13.338 196.088 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CA  1 
ATOM   43291 C  C   . TYR G  1 521 ? 200.842 -14.598 195.690 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G C   1 
ATOM   43292 O  O   . TYR G  1 521 ? 202.078 -14.645 195.794 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G O   1 
ATOM   43293 C  CB  . TYR G  1 521 ? 200.029 -12.365 194.892 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CB  1 
ATOM   43294 C  CG  . TYR G  1 521 ? 198.849 -11.454 194.969 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CG  1 
ATOM   43295 C  CD1 . TYR G  1 521 ? 197.650 -11.775 194.333 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CD1 1 
ATOM   43296 C  CD2 . TYR G  1 521 ? 198.900 -10.301 195.732 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CD2 1 
ATOM   43297 C  CE1 . TYR G  1 521 ? 196.531 -10.934 194.425 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CE1 1 
ATOM   43298 C  CE2 . TYR G  1 521 ? 197.776 -9.457  195.860 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CE2 1 
ATOM   43299 C  CZ  . TYR G  1 521 ? 196.598 -9.770  195.200 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CZ  1 
ATOM   43300 O  OH  . TYR G  1 521 ? 195.519 -8.899  195.320 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G OH  1 
ATOM   43301 N  N   . ARG G  1 522 ? 200.140 -15.611 195.210 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G N   1 
ATOM   43302 C  CA  . ARG G  1 522 ? 200.868 -16.760 194.774 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G CA  1 
ATOM   43303 C  C   . ARG G  1 522 ? 200.434 -17.137 193.396 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G C   1 
ATOM   43304 O  O   . ARG G  1 522 ? 199.332 -16.849 192.996 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G O   1 
ATOM   43305 C  CB  . ARG G  1 522 ? 200.650 -17.891 195.744 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G CB  1 
ATOM   43306 C  CG  . ARG G  1 522 ? 199.191 -18.247 195.936 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G CG  1 
ATOM   43307 C  CD  . ARG G  1 522 ? 198.817 -19.409 195.031 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G CD  1 
ATOM   43308 N  NE  . ARG G  1 522 ? 197.563 -20.085 195.374 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G NE  1 
ATOM   43309 C  CZ  . ARG G  1 522 ? 197.029 -21.028 194.612 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G CZ  1 
ATOM   43310 N  NH1 . ARG G  1 522 ? 197.617 -21.414 193.496 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G NH1 1 
ATOM   43311 N  NH2 . ARG G  1 522 ? 195.910 -21.591 194.946 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G NH2 1 
ATOM   43312 N  N   . PRO G  1 523 ? 201.310 -17.774 192.637 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 766  PRO G N   1 
ATOM   43313 C  CA  . PRO G  1 523 ? 200.941 -18.120 191.278 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 766  PRO G CA  1 
ATOM   43314 C  C   . PRO G  1 523 ? 199.788 -19.115 191.205 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 766  PRO G C   1 
ATOM   43315 O  O   . PRO G  1 523 ? 199.638 -19.967 192.088 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 766  PRO G O   1 
ATOM   43316 C  CB  . PRO G  1 523 ? 202.210 -18.765 190.735 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 766  PRO G CB  1 
ATOM   43317 C  CG  . PRO G  1 523 ? 202.917 -19.236 191.931 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 766  PRO G CG  1 
ATOM   43318 C  CD  . PRO G  1 523 ? 202.677 -18.186 192.959 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 766  PRO G CD  1 
ATOM   43319 N  N   . LEU G  1 524 ? 199.002 -19.006 190.138 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G N   1 
ATOM   43320 C  CA  . LEU G  1 524 ? 198.000 -19.989 189.803 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G CA  1 
ATOM   43321 C  C   . LEU G  1 524 ? 198.506 -20.806 188.614 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G C   1 
ATOM   43322 O  O   . LEU G  1 524 ? 198.538 -22.050 188.655 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G O   1 
ATOM   43323 C  CB  . LEU G  1 524 ? 196.706 -19.290 189.442 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G CB  1 
ATOM   43324 C  CG  . LEU G  1 524 ? 195.570 -20.252 189.163 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G CG  1 
ATOM   43325 C  CD1 . LEU G  1 524 ? 195.302 -21.105 190.389 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G CD1 1 
ATOM   43326 C  CD2 . LEU G  1 524 ? 194.325 -19.459 188.777 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G CD2 1 
ATOM   43327 N  N   . LEU G  1 525 ? 198.904 -20.098 187.559 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 768  LEU G N   1 
ATOM   43328 C  CA  . LEU G  1 525 ? 199.489 -20.739 186.386 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 768  LEU G CA  1 
ATOM   43329 C  C   . LEU G  1 525 ? 200.835 -20.071 186.055 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 768  LEU G C   1 
ATOM   43330 O  O   . LEU G  1 525 ? 200.915 -18.850 186.117 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 768  LEU G O   1 
ATOM   43331 C  CB  . LEU G  1 525 ? 198.536 -20.596 185.212 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 768  LEU G CB  1 
ATOM   43332 C  CG  . LEU G  1 525 ? 197.260 -21.405 185.259 1.00 35.63  ? ? ? ? ? ? 768  LEU G CG  1 
ATOM   43333 C  CD1 . LEU G  1 525 ? 196.526 -21.081 184.024 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 768  LEU G CD1 1 
ATOM   43334 C  CD2 . LEU G  1 525 ? 197.507 -22.893 185.303 1.00 36.40  ? ? ? ? ? ? 768  LEU G CD2 1 
ATOM   43335 N  N   . LEU G  1 526 ? 201.882 -20.825 185.713 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 769  LEU G N   1 
ATOM   43336 C  CA  . LEU G  1 526 ? 203.100 -20.183 185.206 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 769  LEU G CA  1 
ATOM   43337 C  C   . LEU G  1 526 ? 203.639 -20.877 183.935 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 769  LEU G C   1 
ATOM   43338 O  O   . LEU G  1 526 ? 203.581 -22.100 183.801 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 769  LEU G O   1 
ATOM   43339 C  CB  . LEU G  1 526 ? 204.168 -20.111 186.302 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 769  LEU G CB  1 
ATOM   43340 C  CG  . LEU G  1 526 ? 203.991 -19.177 187.494 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 769  LEU G CG  1 
ATOM   43341 C  CD1 . LEU G  1 526 ? 205.043 -19.379 188.529 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 769  LEU G CD1 1 
ATOM   43342 C  CD2 . LEU G  1 526 ? 204.082 -17.802 187.028 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 769  LEU G CD2 1 
ATOM   43343 N  N   . THR G  1 527 ? 204.140 -20.105 182.990 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 770  THR G N   1 
ATOM   43344 C  CA  . THR G  1 527 ? 204.652 -20.716 181.781 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 770  THR G CA  1 
ATOM   43345 C  C   . THR G  1 527 ? 206.045 -21.267 181.993 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 770  THR G C   1 
ATOM   43346 O  O   . THR G  1 527 ? 206.878 -20.620 182.582 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 770  THR G O   1 
ATOM   43347 C  CB  . THR G  1 527 ? 204.756 -19.705 180.655 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 770  THR G CB  1 
ATOM   43348 O  OG1 . THR G  1 527 ? 203.473 -19.103 180.412 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 770  THR G OG1 1 
ATOM   43349 C  CG2 . THR G  1 527 ? 205.253 -20.383 179.407 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 770  THR G CG2 1 
ATOM   43350 N  N   . THR G  1 528 ? 206.332 -22.465 181.519 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 771  THR G N   1 
ATOM   43351 C  CA  . THR G  1 528 ? 207.631 -23.061 181.808 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 771  THR G CA  1 
ATOM   43352 C  C   . THR G  1 528 ? 208.127 -23.413 180.451 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 771  THR G C   1 
ATOM   43353 O  O   . THR G  1 528 ? 207.362 -23.347 179.493 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 771  THR G O   1 
ATOM   43354 C  CB  . THR G  1 528 ? 207.519 -24.347 182.661 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 771  THR G CB  1 
ATOM   43355 O  OG1 . THR G  1 528 ? 206.731 -25.325 181.952 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 771  THR G OG1 1 
ATOM   43356 C  CG2 . THR G  1 528 ? 206.876 -24.059 183.998 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 771  THR G CG2 1 
ATOM   43357 N  N   . ASP G  1 529 ? 209.393 -23.800 180.384 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 772  ASP G N   1 
ATOM   43358 C  CA  . ASP G  1 529 ? 210.018 -24.254 179.168 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 772  ASP G CA  1 
ATOM   43359 C  C   . ASP G  1 529 ? 209.173 -25.235 178.387 1.00 45.59  ? ? ? ? ? ? 772  ASP G C   1 
ATOM   43360 O  O   . ASP G  1 529 ? 209.017 -25.085 177.176 1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 772  ASP G O   1 
ATOM   43361 C  CB  . ASP G  1 529 ? 211.361 -24.880 179.500 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 772  ASP G CB  1 
ATOM   43362 C  CG  . ASP G  1 529 ? 212.409 -23.836 179.875 1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 772  ASP G CG  1 
ATOM   43363 O  OD1 . ASP G  1 529 ? 212.246 -22.659 179.444 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 772  ASP G OD1 1 
ATOM   43364 O  OD2 . ASP G  1 529 ? 213.383 -24.194 180.593 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 772  ASP G OD2 1 
ATOM   43365 N  N   . ASN G  1 530 ? 208.625 -26.241 179.063 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 773  ASN G N   1 
ATOM   43366 C  CA  . ASN G  1 530 ? 207.855 -27.275 178.354 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 773  ASN G CA  1 
ATOM   43367 C  C   . ASN G  1 530 ? 206.350 -27.026 178.259 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 773  ASN G C   1 
ATOM   43368 O  O   . ASN G  1 530 ? 205.668 -27.537 177.365 1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 773  ASN G O   1 
ATOM   43369 C  CB  . ASN G  1 530 ? 208.168 -28.662 178.929 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 773  ASN G CB  1 
ATOM   43370 C  CG  . ASN G  1 530 ? 209.688 -28.925 178.995 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 773  ASN G CG  1 
ATOM   43371 O  OD1 . ASN G  1 530 ? 210.214 -29.315 180.037 1.00 48.88  ? ? ? ? ? ? 773  ASN G OD1 1 
ATOM   43372 N  ND2 . ASN G  1 530 ? 210.400 -28.675 177.879 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 773  ASN G ND2 1 
ATOM   43373 N  N   . GLY G  1 531 ? 205.798 -26.240 179.161 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 774  GLY G N   1 
ATOM   43374 C  CA  . GLY G  1 531 ? 204.376 -26.051 179.067 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 774  GLY G CA  1 
ATOM   43375 C  C   . GLY G  1 531 ? 203.962 -24.960 179.993 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 774  GLY G C   1 
ATOM   43376 O  O   . GLY G  1 531 ? 204.453 -23.848 179.889 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 774  GLY G O   1 
ATOM   43377 N  N   . ILE G  1 532 ? 203.070 -25.322 180.908 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 775  ILE G N   1 
ATOM   43378 C  CA  . ILE G  1 532 ? 202.474 -24.440 181.877 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 775  ILE G CA  1 
ATOM   43379 C  C   . ILE G  1 532 ? 202.308 -25.217 183.176 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 775  ILE G C   1 
ATOM   43380 O  O   . ILE G  1 532 ? 201.692 -26.271 183.211 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 775  ILE G O   1 
ATOM   43381 C  CB  . ILE G  1 532 ? 201.051 -24.114 181.490 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 775  ILE G CB  1 
ATOM   43382 C  CG1 . ILE G  1 532 ? 201.002 -23.458 180.110 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 775  ILE G CG1 1 
ATOM   43383 C  CG2 . ILE G  1 532 ? 200.432 -23.314 182.607 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 775  ILE G CG2 1 
ATOM   43384 C  CD1 . ILE G  1 532 ? 199.671 -23.333 179.542 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 775  ILE G CD1 1 
ATOM   43385 N  N   . LYS G  1 533 ? 202.822 -24.679 184.263 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 776  LYS G N   1 
ATOM   43386 C  CA  . LYS G  1 533 ? 202.715 -25.335 185.559 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 776  LYS G CA  1 
ATOM   43387 C  C   . LYS G  1 533 ? 201.454 -24.852 186.311 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 776  LYS G C   1 
ATOM   43388 O  O   . LYS G  1 533 ? 201.303 -23.633 186.533 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 776  LYS G O   1 
ATOM   43389 C  CB  . LYS G  1 533 ? 203.977 -24.985 186.377 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 776  LYS G CB  1 
ATOM   43390 C  CG  . LYS G  1 533 ? 203.951 -25.305 187.899 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 776  LYS G CG  1 
ATOM   43391 C  CD  . LYS G  1 533 ? 204.080 -26.788 188.113 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 776  LYS G CD  1 
ATOM   43392 C  CE  . LYS G  1 533 ? 204.214 -27.090 189.581 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 776  LYS G CE  1 
ATOM   43393 N  NZ  . LYS G  1 533 ? 204.226 -28.557 189.868 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 776  LYS G NZ  1 
ATOM   43394 N  N   . ALA G  1 534 ? 200.566 -25.785 186.699 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 777  ALA G N   1 
ATOM   43395 C  CA  . ALA G  1 534 ? 199.426 -25.472 187.577 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 777  ALA G CA  1 
ATOM   43396 C  C   . ALA G  1 534 ? 199.815 -25.565 189.077 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 777  ALA G C   1 
ATOM   43397 O  O   . ALA G  1 534 ? 200.598 -26.441 189.491 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 777  ALA G O   1 
ATOM   43398 C  CB  . ALA G  1 534 ? 198.257 -26.384 187.279 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 777  ALA G CB  1 
ATOM   43399 N  N   . TYR G  1 535 ? 199.268 -24.651 189.885 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G N   1 
ATOM   43400 C  CA  . TYR G  1 535 ? 199.408 -24.681 191.344 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CA  1 
ATOM   43401 C  C   . TYR G  1 535 ? 198.057 -24.900 191.974 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G C   1 
ATOM   43402 O  O   . TYR G  1 535 ? 197.211 -23.989 191.951 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G O   1 
ATOM   43403 C  CB  . TYR G  1 535 ? 199.972 -23.361 191.819 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CB  1 
ATOM   43404 C  CG  . TYR G  1 535 ? 201.393 -23.234 191.363 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CG  1 
ATOM   43405 C  CD1 . TYR G  1 535 ? 202.401 -23.918 192.023 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CD1 1 
ATOM   43406 C  CD2 . TYR G  1 535 ? 201.729 -22.476 190.234 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CD2 1 
ATOM   43407 C  CE1 . TYR G  1 535 ? 203.699 -23.830 191.610 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CE1 1 
ATOM   43408 C  CE2 . TYR G  1 535 ? 203.039 -22.395 189.800 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CE2 1 
ATOM   43409 C  CZ  . TYR G  1 535 ? 204.020 -23.082 190.501 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CZ  1 
ATOM   43410 O  OH  . TYR G  1 535 ? 205.338 -23.009 190.120 1.00 44.16  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G OH  1 
ATOM   43411 N  N   . HIS G  1 536 ? 197.824 -26.080 192.546 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G N   1 
ATOM   43412 C  CA  . HIS G  1 536 ? 196.459 -26.380 192.950 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G CA  1 
ATOM   43413 C  C   . HIS G  1 536 ? 196.100 -25.940 194.332 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G C   1 
ATOM   43414 O  O   . HIS G  1 536 ? 195.011 -26.207 194.767 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G O   1 
ATOM   43415 C  CB  . HIS G  1 536 ? 196.169 -27.834 192.771 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G CB  1 
ATOM   43416 C  CG  . HIS G  1 536 ? 196.333 -28.271 191.365 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G CG  1 
ATOM   43417 N  ND1 . HIS G  1 536 ? 195.329 -28.149 190.427 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G ND1 1 
ATOM   43418 C  CD2 . HIS G  1 536 ? 197.401 -28.775 190.713 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G CD2 1 
ATOM   43419 C  CE1 . HIS G  1 536 ? 195.752 -28.612 189.266 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G CE1 1 
ATOM   43420 N  NE2 . HIS G  1 536 ? 197.012 -28.986 189.410 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G NE2 1 
ATOM   43421 N  N   . SER G  1 537 ? 197.000 -25.231 194.995 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 780  SER G N   1 
ATOM   43422 C  CA  . SER G  1 537 ? 196.753 -24.752 196.355 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 780  SER G CA  1 
ATOM   43423 C  C   . SER G  1 537 ? 197.820 -23.726 196.782 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 780  SER G C   1 
ATOM   43424 O  O   . SER G  1 537 ? 198.900 -23.709 196.193 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 780  SER G O   1 
ATOM   43425 C  CB  . SER G  1 537 ? 196.747 -25.930 197.352 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 780  SER G CB  1 
ATOM   43426 O  OG  . SER G  1 537 ? 198.069 -26.408 197.676 1.00 44.60  ? ? ? ? ? ? 780  SER G OG  1 
ATOM   43427 N  N   . ASP G  1 538 ? 197.516 -22.886 197.788 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G N   1 
ATOM   43428 C  CA  . ASP G  1 538 ? 198.468 -21.910 198.324 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G CA  1 
ATOM   43429 C  C   . ASP G  1 538 ? 199.770 -22.616 198.683 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G C   1 
ATOM   43430 O  O   . ASP G  1 538 ? 200.852 -22.281 198.165 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G O   1 
ATOM   43431 C  CB  . ASP G  1 538 ? 197.889 -21.251 199.562 1.00 43.02  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G CB  1 
ATOM   43432 C  CG  . ASP G  1 538 ? 196.818 -20.220 199.238 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G CG  1 
ATOM   43433 O  OD1 . ASP G  1 538 ? 196.597 -19.929 198.035 1.00 40.63  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G OD1 1 
ATOM   43434 O  OD2 . ASP G  1 538 ? 196.209 -19.666 200.191 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G OD2 1 
ATOM   43435 N  N   . GLN G  1 539 ? 199.632 -23.581 199.596 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G N   1 
ATOM   43436 C  CA  . GLN G  1 539 ? 200.645 -24.554 199.963 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G CA  1 
ATOM   43437 C  C   . GLN G  1 539 ? 201.558 -25.001 198.770 1.00 46.89  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G C   1 
ATOM   43438 O  O   . GLN G  1 539 ? 202.785 -24.835 198.812 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G O   1 
ATOM   43439 C  CB  . GLN G  1 539 ? 199.895 -25.749 200.599 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G CB  1 
ATOM   43440 C  CG  . GLN G  1 539 ? 200.734 -27.004 200.948 1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G CG  1 
ATOM   43441 C  CD  . GLN G  1 539 ? 201.989 -26.587 201.669 1.00 50.21  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G CD  1 
ATOM   43442 O  OE1 . GLN G  1 539 ? 203.088 -27.142 201.458 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G OE1 1 
ATOM   43443 N  NE2 . GLN G  1 539 ? 201.850 -25.547 202.503 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G NE2 1 
ATOM   43444 N  N   . GLU G  1 540 ? 200.968 -25.563 197.713 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G N   1 
ATOM   43445 C  CA  . GLU G  1 540 ? 201.726 -26.046 196.551 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G CA  1 
ATOM   43446 C  C   . GLU G  1 540 ? 202.591 -24.932 195.944 1.00 45.84  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G C   1 
ATOM   43447 O  O   . GLU G  1 540 ? 203.487 -25.188 195.165 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G O   1 
ATOM   43448 C  CB  . GLU G  1 540 ? 200.726 -26.552 195.491 1.00 45.09  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G CB  1 
ATOM   43449 C  CG  . GLU G  1 540 ? 201.191 -27.673 194.510 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G CG  1 
ATOM   43450 C  CD  . GLU G  1 540 ? 199.959 -28.359 193.804 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G CD  1 
ATOM   43451 O  OE1 . GLU G  1 540 ? 199.002 -28.848 194.500 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G OE1 1 
ATOM   43452 O  OE2 . GLU G  1 540 ? 199.934 -28.390 192.544 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G OE2 1 
ATOM   43453 N  N   . ALA G  1 541 ? 202.307 -23.683 196.266 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 784  ALA G N   1 
ATOM   43454 C  CA  . ALA G  1 541 ? 203.021 -22.592 195.634 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 784  ALA G CA  1 
ATOM   43455 C  C   . ALA G  1 541 ? 203.820 -21.834 196.674 1.00 45.66  ? ? ? ? ? ? 784  ALA G C   1 
ATOM   43456 O  O   . ALA G  1 541 ? 204.118 -20.638 196.526 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 784  ALA G O   1 
ATOM   43457 C  CB  . ALA G  1 541 ? 202.047 -21.665 194.964 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 784  ALA G CB  1 
ATOM   43458 N  N   . ALA G  1 542 ? 204.155 -22.544 197.740 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 785  ALA G N   1 
ATOM   43459 C  CA  . ALA G  1 542 ? 204.823 -21.943 198.895 1.00 47.89  ? ? ? ? ? ? 785  ALA G CA  1 
ATOM   43460 C  C   . ALA G  1 542 ? 206.076 -21.138 198.510 1.00 48.30  ? ? ? ? ? ? 785  ALA G C   1 
ATOM   43461 O  O   . ALA G  1 542 ? 206.210 -19.975 198.913 1.00 48.14  ? ? ? ? ? ? 785  ALA G O   1 
ATOM   43462 C  CB  . ALA G  1 542 ? 205.193 -23.057 199.940 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 785  ALA G CB  1 
ATOM   43463 N  N   . GLY G  1 543 ? 206.988 -21.762 197.750 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 786  GLY G N   1 
ATOM   43464 C  CA  . GLY G  1 543 ? 208.230 -21.100 197.338 1.00 49.47  ? ? ? ? ? ? 786  GLY G CA  1 
ATOM   43465 C  C   . GLY G  1 543 ? 208.035 -19.768 196.603 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 786  GLY G C   1 
ATOM   43466 O  O   . GLY G  1 543 ? 208.825 -18.832 196.727 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 786  GLY G O   1 
ATOM   43467 N  N   . LEU G  1 544 ? 206.967 -19.648 195.833 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 787  LEU G N   1 
ATOM   43468 C  CA  . LEU G  1 544 ? 206.919 -18.568 194.865 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 787  LEU G CA  1 
ATOM   43469 C  C   . LEU G  1 544 ? 206.157 -17.312 195.310 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 787  LEU G C   1 
ATOM   43470 O  O   . LEU G  1 544 ? 205.887 -16.430 194.503 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 787  LEU G O   1 
ATOM   43471 C  CB  . LEU G  1 544 ? 206.353 -19.126 193.563 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 787  LEU G CB  1 
ATOM   43472 C  CG  . LEU G  1 544 ? 207.329 -20.185 193.059 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 787  LEU G CG  1 
ATOM   43473 C  CD1 . LEU G  1 544 ? 206.730 -21.158 192.005 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 787  LEU G CD1 1 
ATOM   43474 C  CD2 . LEU G  1 544 ? 208.535 -19.444 192.523 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 787  LEU G CD2 1 
ATOM   43475 N  N   . VAL G  1 545 ? 205.799 -17.210 196.581 1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 788  VAL G N   1 
ATOM   43476 C  CA  . VAL G  1 545 ? 204.974 -16.083 197.014 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 788  VAL G CA  1 
ATOM   43477 C  C   . VAL G  1 545 ? 205.624 -14.750 196.645 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 788  VAL G C   1 
ATOM   43478 O  O   . VAL G  1 545 ? 206.847 -14.680 196.560 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 788  VAL G O   1 
ATOM   43479 C  CB  . VAL G  1 545 ? 204.792 -16.118 198.529 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 788  VAL G CB  1 
ATOM   43480 C  CG1 . VAL G  1 545 ? 204.377 -14.739 199.064 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 788  VAL G CG1 1 
ATOM   43481 C  CG2 . VAL G  1 545 ? 203.803 -17.227 198.901 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 788  VAL G CG2 1 
ATOM   43482 N  N   . ARG G  1 546 ? 204.817 -13.707 196.435 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 789  ARG G N   1 
ATOM   43483 C  CA  . ARG G  1 546 ? 205.317 -12.364 196.188 1.00 43.29  ? ? ? ? ? ? 789  ARG G CA  1 
ATOM   43484 C  C   . ARG G  1 546 ? 204.348 -11.359 196.761 1.00 42.56  ? ? ? ? ? ? 789  ARG G C   1 
ATOM   43485 O  O   . ARG G  1 546 ? 203.187 -11.696 196.987 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 789  ARG G O   1 
ATOM   43486 C  CB  . ARG G  1 546 ? 205.397 -12.135 194.696 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 789  ARG G CB  1 
ATOM   43487 C  CG  . ARG G  1 546 ? 204.045 -12.100 194.053 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 789  ARG G CG  1 
ATOM   43488 C  CD  . ARG G  1 546 ? 204.164 -12.088 192.546 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 789  ARG G CD  1 
ATOM   43489 N  NE  . ARG G  1 546 ? 205.165 -11.123 192.067 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 789  ARG G NE  1 
ATOM   43490 C  CZ  . ARG G  1 546 ? 206.174 -11.433 191.242 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 789  ARG G CZ  1 
ATOM   43491 N  NH1 . ARG G  1 546 ? 206.318 -12.676 190.783 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 789  ARG G NH1 1 
ATOM   43492 N  NH2 . ARG G  1 546 ? 207.018 -10.493 190.841 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 789  ARG G NH2 1 
ATOM   43493 N  N   . TYR G  1 547 ? 204.791 -10.118 196.953 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 790  TYR G N   1 
ATOM   43494 C  CA  . TYR G  1 547 ? 203.927 -9.119  197.609 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CA  1 
ATOM   43495 C  C   . TYR G  1 547 ? 203.488 -7.912  196.796 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 790  TYR G C   1 
ATOM   43496 O  O   . TYR G  1 547 ? 204.187 -7.448  195.898 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 790  TYR G O   1 
ATOM   43497 C  CB  . TYR G  1 547 ? 204.538 -8.620  198.911 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CB  1 
ATOM   43498 C  CG  . TYR G  1 547 ? 204.771 -9.744  199.856 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CG  1 
ATOM   43499 C  CD1 . TYR G  1 547 ? 203.882 -10.009 200.895 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CD1 1 
ATOM   43500 C  CD2 . TYR G  1 547 ? 205.890 -10.585 199.689 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CD2 1 
ATOM   43501 C  CE1 . TYR G  1 547 ? 204.108 -11.092 201.771 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CE1 1 
ATOM   43502 C  CE2 . TYR G  1 547 ? 206.138 -11.659 200.553 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CE2 1 
ATOM   43503 C  CZ  . TYR G  1 547 ? 205.244 -11.915 201.585 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CZ  1 
ATOM   43504 O  OH  . TYR G  1 547 ? 205.511 -13.009 202.396 1.00 47.28  ? ? ? ? ? ? 790  TYR G OH  1 
ATOM   43505 N  N   . THR G  1 548 ? 202.310 -7.392  197.105 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 791  THR G N   1 
ATOM   43506 C  CA  . THR G  1 548 ? 201.994 -6.078  196.578 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 791  THR G CA  1 
ATOM   43507 C  C   . THR G  1 548 ? 202.599 -5.080  197.532 1.00 40.73  ? ? ? ? ? ? 791  THR G C   1 
ATOM   43508 O  O   . THR G  1 548 ? 202.895 -5.404  198.680 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 791  THR G O   1 
ATOM   43509 C  CB  . THR G  1 548 ? 200.488 -5.817  196.438 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 791  THR G CB  1 
ATOM   43510 O  OG1 . THR G  1 548 ? 199.828 -6.174  197.658 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 791  THR G OG1 1 
ATOM   43511 C  CG2 . THR G  1 548 ? 199.938 -6.675  195.323 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 791  THR G CG2 1 
ATOM   43512 N  N   . ASN G  1 549 ? 202.796 -3.868  197.046 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 792  ASN G N   1 
ATOM   43513 C  CA  . ASN G  1 549 ? 203.257 -2.782  197.887 1.00 41.33  ? ? ? ? ? ? 792  ASN G CA  1 
ATOM   43514 C  C   . ASN G  1 549 ? 202.132 -2.050  198.622 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 792  ASN G C   1 
ATOM   43515 O  O   . ASN G  1 549 ? 201.028 -2.563  198.802 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 792  ASN G O   1 
ATOM   43516 C  CB  . ASN G  1 549 ? 204.058 -1.767  197.065 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 792  ASN G CB  1 
ATOM   43517 C  CG  . ASN G  1 549 ? 203.228 -1.095  195.959 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 792  ASN G CG  1 
ATOM   43518 O  OD1 . ASN G  1 549 ? 202.001 -0.941  196.056 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 792  ASN G OD1 1 
ATOM   43519 N  ND2 . ASN G  1 549 ? 203.908 -0.674  194.911 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 792  ASN G ND2 1 
ATOM   43520 N  N   . ASP G  1 550 ? 202.450 -0.831  199.028 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 793  ASP G N   1 
ATOM   43521 C  CA  . ASP G  1 550 ? 201.551 0.086   199.704 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 793  ASP G CA  1 
ATOM   43522 C  C   . ASP G  1 550 ? 200.350 0.501   198.946 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 793  ASP G C   1 
ATOM   43523 O  O   . ASP G  1 550 ? 199.408 0.975   199.570 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 793  ASP G O   1 
ATOM   43524 C  CB  . ASP G  1 550 ? 202.249 1.422   199.853 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 793  ASP G CB  1 
ATOM   43525 C  CG  . ASP G  1 550 ? 202.896 1.587   201.212 1.00 42.95  ? ? ? ? ? ? 793  ASP G CG  1 
ATOM   43526 O  OD1 . ASP G  1 550 ? 202.528 0.802   202.134 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 793  ASP G OD1 1 
ATOM   43527 O  OD2 . ASP G  1 550 ? 203.784 2.480   201.367 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 793  ASP G OD2 1 
ATOM   43528 N  N   . ARG G  1 551 ? 200.412 0.474   197.616 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 794  ARG G N   1 
ATOM   43529 C  CA  . ARG G  1 551 ? 199.325 1.045   196.824 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 794  ARG G CA  1 
ATOM   43530 C  C   . ARG G  1 551 ? 198.593 -0.083  196.177 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 794  ARG G C   1 
ATOM   43531 O  O   . ARG G  1 551 ? 197.837 0.120   195.228 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 794  ARG G O   1 
ATOM   43532 C  CB  . ARG G  1 551 ? 199.811 2.066   195.778 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 794  ARG G CB  1 
ATOM   43533 C  CG  . ARG G  1 551 ? 200.651 3.103   196.430 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 794  ARG G CG  1 
ATOM   43534 C  CD  . ARG G  1 551 ? 202.122 2.831   196.087 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 794  ARG G CD  1 
ATOM   43535 N  NE  . ARG G  1 551 ? 202.238 3.427   194.767 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 794  ARG G NE  1 
ATOM   43536 C  CZ  . ARG G  1 551 ? 201.919 4.723   194.578 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 794  ARG G CZ  1 
ATOM   43537 N  NH1 . ARG G  1 551 ? 201.523 5.466   195.686 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 794  ARG G NH1 1 
ATOM   43538 N  NH2 . ARG G  1 551 ? 202.003 5.284   193.323 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 794  ARG G NH2 1 
ATOM   43539 N  N   . GLY G  1 552 ? 198.816 -1.277  196.709 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 795  GLY G N   1 
ATOM   43540 C  CA  . GLY G  1 552 ? 198.341 -2.502  196.071 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 795  GLY G CA  1 
ATOM   43541 C  C   . GLY G  1 552 ? 198.863 -2.784  194.664 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 795  GLY G C   1 
ATOM   43542 O  O   . GLY G  1 552 ? 198.116 -3.274  193.834 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 795  GLY G O   1 
ATOM   43543 N  N   . GLU G  1 553 ? 200.131 -2.506  194.377 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 796  GLU G N   1 
ATOM   43544 C  CA  . GLU G  1 553 ? 200.651 -2.851  193.072 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 796  GLU G CA  1 
ATOM   43545 C  C   . GLU G  1 553 ? 201.519 -4.075  193.176 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 796  GLU G C   1 
ATOM   43546 O  O   . GLU G  1 553 ? 202.379 -4.113  194.058 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 796  GLU G O   1 
ATOM   43547 C  CB  . GLU G  1 553 ? 201.463 -1.708  192.502 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 796  GLU G CB  1 
ATOM   43548 C  CG  . GLU G  1 553 ? 200.633 -0.534  192.052 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 796  GLU G CG  1 
ATOM   43549 C  CD  . GLU G  1 553 ? 201.469 0.740   191.946 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 796  GLU G CD  1 
ATOM   43550 O  OE1 . GLU G  1 553 ? 202.647 0.765   192.340 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 796  GLU G OE1 1 
ATOM   43551 O  OE2 . GLU G  1 553 ? 200.948 1.757   191.472 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 796  GLU G OE2 1 
ATOM   43552 N  N   . LEU G  1 554 ? 201.273 -5.077  192.310 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 797  LEU G N   1 
ATOM   43553 C  CA  . LEU G  1 554 ? 202.261 -6.136  192.036 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 797  LEU G CA  1 
ATOM   43554 C  C   . LEU G  1 554 ? 203.259 -5.547  191.056 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 797  LEU G C   1 
ATOM   43555 O  O   . LEU G  1 554 ? 202.941 -4.591  190.344 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 797  LEU G O   1 
ATOM   43556 C  CB  . LEU G  1 554 ? 201.639 -7.399  191.451 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 797  LEU G CB  1 
ATOM   43557 C  CG  . LEU G  1 554 ? 200.940 -8.332  192.445 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 797  LEU G CG  1 
ATOM   43558 C  CD1 . LEU G  1 554 ? 200.417 -9.547  191.730 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 797  LEU G CD1 1 
ATOM   43559 C  CD2 . LEU G  1 554 ? 201.853 -8.759  193.598 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 797  LEU G CD2 1 
ATOM   43560 N  N   . ILE G  1 555 ? 204.478 -6.064  191.053 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 798  ILE G N   1 
ATOM   43561 C  CA  . ILE G  1 555 ? 205.505 -5.547  190.149 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 798  ILE G CA  1 
ATOM   43562 C  C   . ILE G  1 555 ? 206.258 -6.696  189.458 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 798  ILE G C   1 
ATOM   43563 O  O   . ILE G  1 555 ? 206.724 -7.611  190.116 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 798  ILE G O   1 
ATOM   43564 C  CB  . ILE G  1 555 ? 206.478 -4.668  190.911 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 798  ILE G CB  1 
ATOM   43565 C  CG1 . ILE G  1 555 ? 205.736 -3.435  191.397 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 798  ILE G CG1 1 
ATOM   43566 C  CG2 . ILE G  1 555 ? 207.721 -4.331  190.053 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 798  ILE G CG2 1 
ATOM   43567 C  CD1 . ILE G  1 555 ? 206.626 -2.253  191.472 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 798  ILE G CD1 1 
ATOM   43568 N  N   . PHE G  1 556 ? 206.345 -6.699  188.136 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 799  PHE G N   1 
ATOM   43569 C  CA  . PHE G  1 556 ? 206.918 -7.854  187.477 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CA  1 
ATOM   43570 C  C   . PHE G  1 556 ? 208.140 -7.416  186.705 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 799  PHE G C   1 
ATOM   43571 O  O   . PHE G  1 556 ? 208.311 -6.236  186.402 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 799  PHE G O   1 
ATOM   43572 C  CB  . PHE G  1 556 ? 205.892 -8.509  186.578 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CB  1 
ATOM   43573 C  CG  . PHE G  1 556 ? 204.791 -9.154  187.321 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CG  1 
ATOM   43574 C  CD1 . PHE G  1 556 ? 204.956 -10.384 187.909 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CD1 1 
ATOM   43575 C  CD2 . PHE G  1 556 ? 203.569 -8.528  187.452 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CD2 1 
ATOM   43576 C  CE1 . PHE G  1 556 ? 203.882 -10.999 188.612 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CE1 1 
ATOM   43577 C  CE2 . PHE G  1 556 ? 202.490 -9.142  188.171 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CE2 1 
ATOM   43578 C  CZ  . PHE G  1 556 ? 202.656 -10.370 188.736 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CZ  1 
ATOM   43579 N  N   . THR G  1 557 ? 208.981 -8.376  186.365 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 800  THR G N   1 
ATOM   43580 C  CA  . THR G  1 557 ? 210.342 -8.109  185.958 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 800  THR G CA  1 
ATOM   43581 C  C   . THR G  1 557 ? 210.671 -9.113  184.897 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 800  THR G C   1 
ATOM   43582 O  O   . THR G  1 557 ? 209.921 -10.110 184.694 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 800  THR G O   1 
ATOM   43583 C  CB  . THR G  1 557 ? 211.251 -8.304  187.157 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 800  THR G CB  1 
ATOM   43584 O  OG1 . THR G  1 557 ? 211.395 -7.044  187.766 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 800  THR G OG1 1 
ATOM   43585 C  CG2 . THR G  1 557 ? 212.597 -8.788  186.786 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 800  THR G CG2 1 
ATOM   43586 N  N   . ALA G  1 558 ? 211.777 -8.860  184.198 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 801  ALA G N   1 
ATOM   43587 C  CA  . ALA G  1 558 ? 212.310 -9.870  183.272 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 801  ALA G CA  1 
ATOM   43588 C  C   . ALA G  1 558 ? 212.507 -11.202 184.025 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 801  ALA G C   1 
ATOM   43589 O  O   . ALA G  1 558 ? 212.338 -12.284 183.467 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 801  ALA G O   1 
ATOM   43590 C  CB  . ALA G  1 558 ? 213.586 -9.392  182.639 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 801  ALA G CB  1 
ATOM   43591 N  N   . ALA G  1 559 ? 212.828 -11.130 185.306 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 802  ALA G N   1 
ATOM   43592 C  CA  . ALA G  1 559 ? 212.859 -12.335 186.084 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 802  ALA G CA  1 
ATOM   43593 C  C   . ALA G  1 559 ? 211.545 -13.128 186.034 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 802  ALA G C   1 
ATOM   43594 O  O   . ALA G  1 559 ? 211.586 -14.353 186.088 1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 802  ALA G O   1 
ATOM   43595 C  CB  . ALA G  1 559 ? 213.266 -12.034 187.508 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 802  ALA G CB  1 
ATOM   43596 N  N   . ASP G  1 560 ? 210.395 -12.461 185.913 1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 803  ASP G N   1 
ATOM   43597 C  CA  . ASP G  1 560 ? 209.095 -13.187 185.835 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 803  ASP G CA  1 
ATOM   43598 C  C   . ASP G  1 560 ? 208.531 -13.351 184.424 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 803  ASP G C   1 
ATOM   43599 O  O   . ASP G  1 560 ? 207.812 -14.318 184.155 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 803  ASP G O   1 
ATOM   43600 C  CB  . ASP G  1 560 ? 208.017 -12.488 186.654 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 803  ASP G CB  1 
ATOM   43601 C  CG  . ASP G  1 560 ? 208.547 -11.918 187.922 1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 803  ASP G CG  1 
ATOM   43602 O  OD1 . ASP G  1 560 ? 208.502 -12.641 188.920 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 803  ASP G OD1 1 
ATOM   43603 O  OD2 . ASP G  1 560 ? 209.009 -10.757 187.922 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 803  ASP G OD2 1 
ATOM   43604 N  N   . ILE G  1 561 ? 208.824 -12.399 183.537 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 804  ILE G N   1 
ATOM   43605 C  CA  . ILE G  1 561 ? 208.202 -12.422 182.217 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 804  ILE G CA  1 
ATOM   43606 C  C   . ILE G  1 561 ? 209.186 -12.487 181.055 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 804  ILE G C   1 
ATOM   43607 O  O   . ILE G  1 561 ? 210.096 -11.643 180.975 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 804  ILE G O   1 
ATOM   43608 C  CB  . ILE G  1 561 ? 207.398 -11.173 181.999 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 804  ILE G CB  1 
ATOM   43609 C  CG1 . ILE G  1 561 ? 206.252 -11.114 183.007 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 804  ILE G CG1 1 
ATOM   43610 C  CG2 . ILE G  1 561 ? 206.915 -11.158 180.596 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 804  ILE G CG2 1 
ATOM   43611 C  CD1 . ILE G  1 561 ? 205.730 -9.712  183.227 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 804  ILE G CD1 1 
ATOM   43612 N  N   . LYS G  1 562 ? 209.007 -13.461 180.153 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 805  LYS G N   1 
ATOM   43613 C  CA  . LYS G  1 562 ? 209.800 -13.512 178.915 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 805  LYS G CA  1 
ATOM   43614 C  C   . LYS G  1 562 ? 209.076 -14.474 178.045 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 805  LYS G C   1 
ATOM   43615 O  O   . LYS G  1 562 ? 208.321 -15.275 178.563 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 805  LYS G O   1 
ATOM   43616 C  CB  . LYS G  1 562 ? 211.225 -14.010 179.132 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 805  LYS G CB  1 
ATOM   43617 C  CG  . LYS G  1 562 ? 211.264 -15.379 179.678 1.00 44.74  ? ? ? ? ? ? 805  LYS G CG  1 
ATOM   43618 C  CD  . LYS G  1 562 ? 212.663 -15.954 179.732 1.00 46.36  ? ? ? ? ? ? 805  LYS G CD  1 
ATOM   43619 C  CE  . LYS G  1 562 ? 212.619 -17.468 180.002 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 805  LYS G CE  1 
ATOM   43620 N  NZ  . LYS G  1 562 ? 213.976 -18.058 180.022 1.00 48.34  ? ? ? ? ? ? 805  LYS G NZ  1 
ATOM   43621 N  N   . GLY G  1 563 ? 209.283 -14.390 176.730 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 806  GLY G N   1 
ATOM   43622 C  CA  . GLY G  1 563 ? 208.561 -15.235 175.776 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 806  GLY G CA  1 
ATOM   43623 C  C   . GLY G  1 563 ? 208.968 -16.688 175.861 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 806  GLY G C   1 
ATOM   43624 O  O   . GLY G  1 563 ? 210.098 -17.004 176.222 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 806  GLY G O   1 
ATOM   43625 N  N   . TYR G  1 564 ? 208.040 -17.576 175.533 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 807  TYR G N   1 
ATOM   43626 C  CA  . TYR G  1 564 ? 208.357 -18.985 175.419 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CA  1 
ATOM   43627 C  C   . TYR G  1 564 ? 207.838 -19.517 174.098 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 807  TYR G C   1 
ATOM   43628 O  O   . TYR G  1 564 ? 207.003 -18.874 173.482 1.00 41.17  ? ? ? ? ? ? 807  TYR G O   1 
ATOM   43629 C  CB  . TYR G  1 564 ? 207.735 -19.751 176.561 1.00 42.08  ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CB  1 
ATOM   43630 C  CG  . TYR G  1 564 ? 208.348 -19.442 177.894 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CG  1 
ATOM   43631 C  CD1 . TYR G  1 564 ? 209.273 -20.300 178.471 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CD1 1 
ATOM   43632 C  CD2 . TYR G  1 564 ? 207.994 -18.297 178.589 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CD2 1 
ATOM   43633 C  CE1 . TYR G  1 564 ? 209.850 -20.017 179.703 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CE1 1 
ATOM   43634 C  CE2 . TYR G  1 564 ? 208.549 -18.007 179.833 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CE2 1 
ATOM   43635 C  CZ  . TYR G  1 564 ? 209.479 -18.865 180.381 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CZ  1 
ATOM   43636 O  OH  . TYR G  1 564 ? 210.040 -18.562 181.589 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 807  TYR G OH  1 
ATOM   43637 N  N   . ALA G  1 565 ? 208.339 -20.673 173.649 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 808  ALA G N   1 
ATOM   43638 C  CA  . ALA G  1 565 ? 207.722 -21.387 172.531 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 808  ALA G CA  1 
ATOM   43639 C  C   . ALA G  1 565 ? 207.626 -22.894 172.802 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 808  ALA G C   1 
ATOM   43640 O  O   . ALA G  1 565 ? 208.606 -23.594 172.717 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 808  ALA G O   1 
ATOM   43641 C  CB  . ALA G  1 565 ? 208.465 -21.119 171.276 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 808  ALA G CB  1 
ATOM   43642 N  N   . ASN G  1 566 ? 206.451 -23.393 173.165 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 809  ASN G N   1 
ATOM   43643 C  CA  . ASN G  1 566 ? 206.301 -24.794 173.432 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 809  ASN G CA  1 
ATOM   43644 C  C   . ASN G  1 566 ? 204.915 -25.173 172.971 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 809  ASN G C   1 
ATOM   43645 O  O   . ASN G  1 566 ? 204.185 -24.369 172.376 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 809  ASN G O   1 
ATOM   43646 C  CB  . ASN G  1 566 ? 206.546 -25.094 174.921 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 809  ASN G CB  1 
ATOM   43647 C  CG  . ASN G  1 566 ? 205.524 -24.448 175.824 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 809  ASN G CG  1 
ATOM   43648 O  OD1 . ASN G  1 566 ? 204.330 -24.432 175.492 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 809  ASN G OD1 1 
ATOM   43649 N  ND2 . ASN G  1 566 ? 205.961 -23.938 176.986 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 809  ASN G ND2 1 
ATOM   43650 N  N   . PRO G  1 567 ? 204.538 -26.418 173.219 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 810  PRO G N   1 
ATOM   43651 C  CA  . PRO G  1 567 ? 203.280 -26.833 172.628 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 810  PRO G CA  1 
ATOM   43652 C  C   . PRO G  1 567 ? 202.080 -26.104 173.217 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 810  PRO G C   1 
ATOM   43653 O  O   . PRO G  1 567 ? 201.035 -26.101 172.594 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 810  PRO G O   1 
ATOM   43654 C  CB  . PRO G  1 567 ? 203.224 -28.327 172.974 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 810  PRO G CB  1 
ATOM   43655 C  CG  . PRO G  1 567 ? 204.698 -28.697 173.224 1.00 42.60  ? ? ? ? ? ? 810  PRO G CG  1 
ATOM   43656 C  CD  . PRO G  1 567 ? 205.205 -27.513 173.939 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 810  PRO G CD  1 
ATOM   43657 N  N   . GLN G  1 568 ? 202.208 -25.496 174.390 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 811  GLN G N   1 
ATOM   43658 C  CA  . GLN G  1 568 ? 201.059 -24.806 174.963 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 811  GLN G CA  1 
ATOM   43659 C  C   . GLN G  1 568 ? 201.065 -23.286 174.873 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 811  GLN G C   1 
ATOM   43660 O  O   . GLN G  1 568 ? 200.039 -22.662 174.798 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 811  GLN G O   1 
ATOM   43661 C  CB  . GLN G  1 568 ? 200.915 -25.163 176.407 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 811  GLN G CB  1 
ATOM   43662 C  CG  . GLN G  1 568 ? 200.228 -26.471 176.623 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 811  GLN G CG  1 
ATOM   43663 C  CD  . GLN G  1 568 ? 200.173 -26.860 178.084 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 811  GLN G CD  1 
ATOM   43664 O  OE1 . GLN G  1 568 ? 201.201 -27.176 178.693 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 811  GLN G OE1 1 
ATOM   43665 N  NE2 . GLN G  1 568 ? 198.977 -26.842 178.656 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 811  GLN G NE2 1 
ATOM   43666 N  N   . VAL G  1 569 ? 202.237 -22.689 174.885 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 812  VAL G N   1 
ATOM   43667 C  CA  . VAL G  1 569 ? 202.372 -21.252 174.975 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 812  VAL G CA  1 
ATOM   43668 C  C   . VAL G  1 569 ? 203.284 -20.761 173.810 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 812  VAL G C   1 
ATOM   43669 O  O   . VAL G  1 569 ? 204.378 -21.294 173.561 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 812  VAL G O   1 
ATOM   43670 C  CB  . VAL G  1 569 ? 203.002 -20.909 176.365 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 812  VAL G CB  1 
ATOM   43671 C  CG1 . VAL G  1 569 ? 203.358 -19.464 176.480 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 812  VAL G CG1 1 
ATOM   43672 C  CG2 . VAL G  1 569 ? 202.104 -21.332 177.500 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 812  VAL G CG2 1 
ATOM   43673 N  N   . SER G  1 570 ? 202.826 -19.766 173.063 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 813  SER G N   1 
ATOM   43674 C  CA  . SER G  1 570 ? 203.718 -19.064 172.139 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 813  SER G CA  1 
ATOM   43675 C  C   . SER G  1 570 ? 203.634 -17.592 172.531 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 813  SER G C   1 
ATOM   43676 O  O   . SER G  1 570 ? 202.780 -16.868 172.037 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 813  SER G O   1 
ATOM   43677 C  CB  . SER G  1 570 ? 203.242 -19.230 170.700 1.00 38.06  ? ? ? ? ? ? 813  SER G CB  1 
ATOM   43678 O  OG  . SER G  1 570 ? 204.159 -18.665 169.779 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 813  SER G OG  1 
ATOM   43679 N  N   . GLY G  1 571 ? 204.512 -17.156 173.425 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 814  GLY G N   1 
ATOM   43680 C  CA  . GLY G  1 571 ? 204.368 -15.880 174.115 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 814  GLY G CA  1 
ATOM   43681 C  C   . GLY G  1 571 ? 204.556 -16.151 175.597 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 814  GLY G C   1 
ATOM   43682 O  O   . GLY G  1 571 ? 205.440 -16.890 175.995 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 814  GLY G O   1 
ATOM   43683 N  N   . TYR G  1 572 ? 203.715 -15.569 176.427 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 815  TYR G N   1 
ATOM   43684 C  CA  . TYR G  1 572 ? 203.859 -15.748 177.846 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CA  1 
ATOM   43685 C  C   . TYR G  1 572 ? 202.508 -15.786 178.514 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 815  TYR G C   1 
ATOM   43686 O  O   . TYR G  1 572 ? 201.648 -14.970 178.190 1.00 35.70  ? ? ? ? ? ? 815  TYR G O   1 
ATOM   43687 C  CB  . TYR G  1 572 ? 204.683 -14.604 178.444 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CB  1 
ATOM   43688 C  CG  . TYR G  1 572 ? 204.739 -14.680 179.954 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CG  1 
ATOM   43689 C  CD1 . TYR G  1 572 ? 205.506 -15.652 180.580 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CD1 1 
ATOM   43690 C  CD2 . TYR G  1 572 ? 203.992 -13.814 180.759 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CD2 1 
ATOM   43691 C  CE1 . TYR G  1 572 ? 205.538 -15.765 181.952 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CE1 1 
ATOM   43692 C  CE2 . TYR G  1 572 ? 204.025 -13.919 182.134 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CE2 1 
ATOM   43693 C  CZ  . TYR G  1 572 ? 204.798 -14.903 182.720 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CZ  1 
ATOM   43694 O  OH  . TYR G  1 572 ? 204.831 -15.049 184.086 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 815  TYR G OH  1 
ATOM   43695 N  N   . LEU G  1 573 ? 202.324 -16.741 179.437 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 816  LEU G N   1 
ATOM   43696 C  CA  . LEU G  1 573 ? 201.203 -16.711 180.393 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 816  LEU G CA  1 
ATOM   43697 C  C   . LEU G  1 573 ? 201.644 -16.757 181.842 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 816  LEU G C   1 
ATOM   43698 O  O   . LEU G  1 573 ? 202.508 -17.557 182.222 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 816  LEU G O   1 
ATOM   43699 C  CB  . LEU G  1 573 ? 200.220 -17.844 180.144 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 816  LEU G CB  1 
ATOM   43700 C  CG  . LEU G  1 573 ? 199.055 -18.003 181.126 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 816  LEU G CG  1 
ATOM   43701 C  CD1 . LEU G  1 573 ? 198.162 -16.793 181.189 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 816  LEU G CD1 1 
ATOM   43702 C  CD2 . LEU G  1 573 ? 198.250 -19.202 180.718 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 816  LEU G CD2 1 
ATOM   43703 N  N   . GLY G  1 574 ? 201.046 -15.887 182.644 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 817  GLY G N   1 
ATOM   43704 C  CA  . GLY G  1 574 ? 201.208 -15.948 184.097 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 817  GLY G CA  1 
ATOM   43705 C  C   . GLY G  1 574 ? 199.931 -15.512 184.807 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 817  GLY G C   1 
ATOM   43706 O  O   . GLY G  1 574 ? 199.361 -14.497 184.437 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 817  GLY G O   1 
ATOM   43707 N  N   . VAL G  1 575 ? 199.472 -16.248 185.817 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 818  VAL G N   1 
ATOM   43708 C  CA  . VAL G  1 575 ? 198.274 -15.869 186.529 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 818  VAL G CA  1 
ATOM   43709 C  C   . VAL G  1 575 ? 198.552 -15.943 188.022 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 818  VAL G C   1 
ATOM   43710 O  O   . VAL G  1 575 ? 198.984 -16.980 188.511 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 818  VAL G O   1 
ATOM   43711 C  CB  . VAL G  1 575 ? 197.097 -16.835 186.153 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 818  VAL G CB  1 
ATOM   43712 C  CG1 . VAL G  1 575 ? 195.759 -16.376 186.698 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 818  VAL G CG1 1 
ATOM   43713 C  CG2 . VAL G  1 575 ? 196.961 -16.938 184.700 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 818  VAL G CG2 1 
ATOM   43714 N  N   . TRP G  1 576 ? 198.289 -14.876 188.766 1.00 35.42  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G N   1 
ATOM   43715 C  CA  . TRP G  1 576 ? 198.367 -14.957 190.235 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CA  1 
ATOM   43716 C  C   . TRP G  1 576 ? 197.050 -14.646 190.943 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G C   1 
ATOM   43717 O  O   . TRP G  1 576 ? 196.228 -13.858 190.446 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G O   1 
ATOM   43718 C  CB  . TRP G  1 576 ? 199.380 -13.968 190.775 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CB  1 
ATOM   43719 C  CG  . TRP G  1 576 ? 200.756 -14.329 190.500 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CG  1 
ATOM   43720 C  CD1 . TRP G  1 576 ? 201.646 -14.908 191.370 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CD1 1 
ATOM   43721 C  CD2 . TRP G  1 576 ? 201.456 -14.139 189.274 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CD2 1 
ATOM   43722 N  NE1 . TRP G  1 576 ? 202.875 -15.089 190.757 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G NE1 1 
ATOM   43723 C  CE2 . TRP G  1 576 ? 202.776 -14.632 189.465 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CE2 1 
ATOM   43724 C  CE3 . TRP G  1 576 ? 201.104 -13.590 188.029 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CE3 1 
ATOM   43725 C  CZ2 . TRP G  1 576 ? 203.743 -14.591 188.449 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CZ2 1 
ATOM   43726 C  CZ3 . TRP G  1 576 ? 202.063 -13.543 187.011 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CZ3 1 
ATOM   43727 C  CH2 . TRP G  1 576 ? 203.368 -14.049 187.223 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CH2 1 
ATOM   43728 N  N   . VAL G  1 577 ? 196.896 -15.218 192.134 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 820  VAL G N   1 
ATOM   43729 C  CA  . VAL G  1 577 ? 195.726 -15.021 192.978 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 820  VAL G CA  1 
ATOM   43730 C  C   . VAL G  1 577 ? 196.165 -14.672 194.400 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 820  VAL G C   1 
ATOM   43731 O  O   . VAL G  1 577 ? 197.265 -15.021 194.816 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 820  VAL G O   1 
ATOM   43732 C  CB  . VAL G  1 577 ? 194.885 -16.299 193.037 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 820  VAL G CB  1 
ATOM   43733 C  CG1 . VAL G  1 577 ? 194.414 -16.679 191.659 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 820  VAL G CG1 1 
ATOM   43734 C  CG2 . VAL G  1 577 ? 195.695 -17.418 193.629 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 820  VAL G CG2 1 
ATOM   43735 N  N   . PRO G  1 578 ? 195.309 -14.006 195.174 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 821  PRO G N   1 
ATOM   43736 C  CA  . PRO G  1 578 ? 195.721 -13.635 196.499 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 821  PRO G CA  1 
ATOM   43737 C  C   . PRO G  1 578 ? 195.789 -14.847 197.419 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 821  PRO G C   1 
ATOM   43738 O  O   . PRO G  1 578 ? 194.983 -15.771 197.286 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 821  PRO G O   1 
ATOM   43739 C  CB  . PRO G  1 578 ? 194.621 -12.662 196.947 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 821  PRO G CB  1 
ATOM   43740 C  CG  . PRO G  1 578 ? 193.434 -13.052 196.193 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 821  PRO G CG  1 
ATOM   43741 C  CD  . PRO G  1 578 ? 193.934 -13.582 194.881 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 821  PRO G CD  1 
ATOM   43742 N  N   . VAL G  1 579 ? 196.751 -14.843 198.345 1.00 39.05  ? ? ? ? ? ? 822  VAL G N   1 
ATOM   43743 C  CA  . VAL G  1 579 ? 196.968 -15.979 199.221 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 822  VAL G CA  1 
ATOM   43744 C  C   . VAL G  1 579 ? 195.888 -15.996 200.244 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 822  VAL G C   1 
ATOM   43745 O  O   . VAL G  1 579 ? 195.569 -14.978 200.809 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 822  VAL G O   1 
ATOM   43746 C  CB  . VAL G  1 579 ? 198.313 -15.882 199.979 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 822  VAL G CB  1 
ATOM   43747 C  CG1 . VAL G  1 579 ? 198.420 -17.013 201.002 1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 822  VAL G CG1 1 
ATOM   43748 C  CG2 . VAL G  1 579 ? 199.475 -15.947 199.016 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 822  VAL G CG2 1 
ATOM   43749 N  N   . GLY G  1 580 ? 195.324 -17.160 200.494 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 823  GLY G N   1 
ATOM   43750 C  CA  . GLY G  1 580 ? 194.603 -17.308 201.734 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 823  GLY G CA  1 
ATOM   43751 C  C   . GLY G  1 580 ? 193.115 -17.404 201.609 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 823  GLY G C   1 
ATOM   43752 O  O   . GLY G  1 580 ? 192.395 -17.108 202.551 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 823  GLY G O   1 
ATOM   43753 N  N   . ALA G  1 581 ? 192.639 -17.822 200.447 1.00 39.26  ? ? ? ? ? ? 824  ALA G N   1 
ATOM   43754 C  CA  . ALA G  1 581 ? 191.219 -17.991 200.274 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 824  ALA G CA  1 
ATOM   43755 C  C   . ALA G  1 581 ? 190.831 -19.263 201.030 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 824  ALA G C   1 
ATOM   43756 O  O   . ALA G  1 581 ? 191.590 -20.216 201.028 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 824  ALA G O   1 
ATOM   43757 C  CB  . ALA G  1 581 ? 190.915 -18.111 198.766 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 824  ALA G CB  1 
ATOM   43758 N  N   . ALA G  1 582 ? 189.671 -19.303 201.668 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 825  ALA G N   1 
ATOM   43759 C  CA  . ALA G  1 582 ? 189.241 -20.576 202.279 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 825  ALA G CA  1 
ATOM   43760 C  C   . ALA G  1 582 ? 189.164 -21.713 201.243 1.00 40.08  ? ? ? ? ? ? 825  ALA G C   1 
ATOM   43761 O  O   . ALA G  1 582 ? 188.929 -21.458 200.070 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 825  ALA G O   1 
ATOM   43762 C  CB  . ALA G  1 582 ? 187.897 -20.406 202.971 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 825  ALA G CB  1 
ATOM   43763 N  N   . ALA G  1 583 ? 189.329 -22.965 201.657 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 826  ALA G N   1 
ATOM   43764 C  CA  . ALA G  1 583 ? 189.187 -24.070 200.703 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 826  ALA G CA  1 
ATOM   43765 C  C   . ALA G  1 583 ? 187.862 -24.001 199.915 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 826  ALA G C   1 
ATOM   43766 O  O   . ALA G  1 583 ? 187.781 -24.333 198.732 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 826  ALA G O   1 
ATOM   43767 C  CB  . ALA G  1 583 ? 189.297 -25.399 201.417 1.00 42.25  ? ? ? ? ? ? 826  ALA G CB  1 
ATOM   43768 N  N   . ASP G  1 584 ? 186.808 -23.556 200.572 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G N   1 
ATOM   43769 C  CA  . ASP G  1 584 ? 185.488 -23.520 199.945 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G CA  1 
ATOM   43770 C  C   . ASP G  1 584 ? 185.026 -22.085 199.681 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G C   1 
ATOM   43771 O  O   . ASP G  1 584 ? 183.828 -21.823 199.656 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G O   1 
ATOM   43772 C  CB  . ASP G  1 584 ? 184.481 -24.145 200.907 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G CB  1 
ATOM   43773 C  CG  . ASP G  1 584 ? 184.347 -23.319 202.243 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G CG  1 
ATOM   43774 O  OD1 . ASP G  1 584 ? 185.197 -22.416 202.538 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G OD1 1 
ATOM   43775 O  OD2 . ASP G  1 584 ? 183.378 -23.572 203.012 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G OD2 1 
ATOM   43776 N  N   . GLN G  1 585 ? 185.945 -21.139 199.552 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G N   1 
ATOM   43777 C  CA  . GLN G  1 585 ? 185.526 -19.770 199.282 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G CA  1 
ATOM   43778 C  C   . GLN G  1 585 ? 184.860 -19.788 197.907 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G C   1 
ATOM   43779 O  O   . GLN G  1 585 ? 185.420 -20.393 196.970 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G O   1 
ATOM   43780 C  CB  . GLN G  1 585 ? 186.732 -18.828 199.279 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G CB  1 
ATOM   43781 C  CG  . GLN G  1 585 ? 186.420 -17.485 198.627 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G CG  1 
ATOM   43782 C  CD  . GLN G  1 585 ? 187.586 -16.465 198.651 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G CD  1 
ATOM   43783 O  OE1 . GLN G  1 585 ? 188.009 -15.968 199.697 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G OE1 1 
ATOM   43784 N  NE2 . GLN G  1 585 ? 188.079 -16.140 197.471 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G NE2 1 
ATOM   43785 N  N   . ASP G  1 586 ? 183.674 -19.179 197.777 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G N   1 
ATOM   43786 C  CA  . ASP G  1 586 ? 182.984 -19.121 196.485 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G CA  1 
ATOM   43787 C  C   . ASP G  1 586 ? 182.441 -17.721 196.195 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G C   1 
ATOM   43788 O  O   . ASP G  1 586 ? 181.413 -17.339 196.744 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G O   1 
ATOM   43789 C  CB  . ASP G  1 586 ? 181.842 -20.129 196.478 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G CB  1 
ATOM   43790 C  CG  . ASP G  1 586 ? 181.098 -20.198 195.127 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G CG  1 
ATOM   43791 O  OD1 . ASP G  1 586 ? 181.196 -19.246 194.344 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G OD1 1 
ATOM   43792 O  OD2 . ASP G  1 586 ? 180.380 -21.184 194.832 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G OD2 1 
ATOM   43793 N  N   . VAL G  1 587 ? 183.087 -16.948 195.319 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 830  VAL G N   1 
ATOM   43794 C  CA  . VAL G  1 587 ? 182.578 -15.585 195.063 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 830  VAL G CA  1 
ATOM   43795 C  C   . VAL G  1 587 ? 181.364 -15.436 194.137 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 830  VAL G C   1 
ATOM   43796 O  O   . VAL G  1 587 ? 180.969 -14.317 193.824 1.00 30.23  ? ? ? ? ? ? 830  VAL G O   1 
ATOM   43797 C  CB  . VAL G  1 587 ? 183.685 -14.631 194.610 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 830  VAL G CB  1 
ATOM   43798 C  CG1 . VAL G  1 587 ? 184.659 -14.477 195.762 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 830  VAL G CG1 1 
ATOM   43799 C  CG2 . VAL G  1 587 ? 184.390 -15.150 193.348 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 830  VAL G CG2 1 
ATOM   43800 N  N   . ARG G  1 588 ? 180.784 -16.542 193.678 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G N   1 
ATOM   43801 C  CA  . ARG G  1 588 ? 179.686 -16.432 192.723 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G CA  1 
ATOM   43802 C  C   . ARG G  1 588 ? 178.457 -15.810 193.408 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G C   1 
ATOM   43803 O  O   . ARG G  1 588 ? 178.429 -15.613 194.646 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G O   1 
ATOM   43804 C  CB  . ARG G  1 588 ? 179.379 -17.760 192.040 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G CB  1 
ATOM   43805 C  CG  . ARG G  1 588 ? 180.374 -18.036 190.965 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G CG  1 
ATOM   43806 C  CD  . ARG G  1 588 ? 180.257 -19.429 190.411 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G CD  1 
ATOM   43807 N  NE  . ARG G  1 588 ? 180.060 -20.376 191.478 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G NE  1 
ATOM   43808 C  CZ  . ARG G  1 588 ? 179.887 -21.679 191.297 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G CZ  1 
ATOM   43809 N  NH1 . ARG G  1 588 ? 179.916 -22.220 190.057 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G NH1 1 
ATOM   43810 N  NH2 . ARG G  1 588 ? 179.705 -22.434 192.375 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G NH2 1 
ATOM   43811 N  N   . VAL G  1 589 ? 177.466 -15.472 192.591 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 832  VAL G N   1 
ATOM   43812 C  CA  . VAL G  1 589 ? 176.372 -14.662 193.052 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 832  VAL G CA  1 
ATOM   43813 C  C   . VAL G  1 589 ? 175.126 -15.163 192.378 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 832  VAL G C   1 
ATOM   43814 O  O   . VAL G  1 589 ? 175.172 -15.481 191.200 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 832  VAL G O   1 
ATOM   43815 C  CB  . VAL G  1 589 ? 176.679 -13.185 192.774 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 832  VAL G CB  1 
ATOM   43816 C  CG1 . VAL G  1 589 ? 175.541 -12.504 192.141 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 832  VAL G CG1 1 
ATOM   43817 C  CG2 . VAL G  1 589 ? 177.015 -12.531 194.086 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 832  VAL G CG2 1 
ATOM   43818 N  N   . ALA G  1 590 ? 174.042 -15.314 193.134 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 833  ALA G N   1 
ATOM   43819 C  CA  . ALA G  1 590 ? 172.789 -15.858 192.574 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 833  ALA G CA  1 
ATOM   43820 C  C   . ALA G  1 590 ? 171.877 -14.756 192.033 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 833  ALA G C   1 
ATOM   43821 O  O   . ALA G  1 590 ? 171.866 -13.637 192.569 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 833  ALA G O   1 
ATOM   43822 C  CB  . ALA G  1 590 ? 172.056 -16.641 193.620 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 833  ALA G CB  1 
ATOM   43823 N  N   . ALA G  1 591 ? 171.095 -15.049 191.008 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 834  ALA G N   1 
ATOM   43824 C  CA  . ALA G  1 591 ? 170.171 -14.016 190.529 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 834  ALA G CA  1 
ATOM   43825 C  C   . ALA G  1 591 ? 169.073 -13.703 191.555 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 834  ALA G C   1 
ATOM   43826 O  O   . ALA G  1 591 ? 168.529 -14.635 192.177 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 834  ALA G O   1 
ATOM   43827 C  CB  . ALA G  1 591 ? 169.546 -14.417 189.201 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 834  ALA G CB  1 
ATOM   43828 N  N   . SER G  1 592 ? 168.746 -12.409 191.723 1.00 28.53  ? ? ? ? ? ? 835  SER G N   1 
ATOM   43829 C  CA  . SER G  1 592 ? 167.676 -11.995 192.662 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 835  SER G CA  1 
ATOM   43830 C  C   . SER G  1 592 ? 166.324 -12.004 191.945 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 835  SER G C   1 
ATOM   43831 O  O   . SER G  1 592 ? 166.224 -11.969 190.713 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 835  SER G O   1 
ATOM   43832 C  CB  . SER G  1 592 ? 167.956 -10.621 193.330 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 835  SER G CB  1 
ATOM   43833 O  OG  . SER G  1 592 ? 167.031 -9.622  192.930 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 835  SER G OG  1 
ATOM   43834 N  N   . THR G  1 593 ? 165.272 -12.084 192.728 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 836  THR G N   1 
ATOM   43835 C  CA  . THR G  1 593 ? 163.938 -12.053 192.145 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 836  THR G CA  1 
ATOM   43836 C  C   . THR G  1 593 ? 163.356 -10.658 192.112 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 836  THR G C   1 
ATOM   43837 O  O   . THR G  1 593 ? 162.170 -10.482 191.937 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 836  THR G O   1 
ATOM   43838 C  CB  . THR G  1 593 ? 163.005 -12.925 192.956 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 836  THR G CB  1 
ATOM   43839 O  OG1 . THR G  1 593 ? 163.171 -12.569 194.340 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 836  THR G OG1 1 
ATOM   43840 C  CG2 . THR G  1 593 ? 163.381 -14.389 192.744 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 836  THR G CG2 1 
ATOM   43841 N  N   . ALA G  1 594 ? 164.201 -9.668  192.307 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 837  ALA G N   1 
ATOM   43842 C  CA  . ALA G  1 594 ? 163.777 -8.303  192.222 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 837  ALA G CA  1 
ATOM   43843 C  C   . ALA G  1 594 ? 163.149 -8.113  190.846 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 837  ALA G C   1 
ATOM   43844 O  O   . ALA G  1 594 ? 163.700 -8.599  189.864 1.00 28.19  ? ? ? ? ? ? 837  ALA G O   1 
ATOM   43845 C  CB  . ALA G  1 594 ? 164.975 -7.439  192.370 1.00 28.94  ? ? ? ? ? ? 837  ALA G CB  1 
ATOM   43846 N  N   . PRO G  1 595 ? 161.995 -7.428  190.757 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 838  PRO G N   1 
ATOM   43847 C  CA  . PRO G  1 595 ? 161.384 -7.129  189.470 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 838  PRO G CA  1 
ATOM   43848 C  C   . PRO G  1 595 ? 162.333 -6.429  188.522 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 838  PRO G C   1 
ATOM   43849 O  O   . PRO G  1 595 ? 162.940 -5.472  188.915 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 838  PRO G O   1 
ATOM   43850 C  CB  . PRO G  1 595 ? 160.281 -6.155  189.857 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 838  PRO G CB  1 
ATOM   43851 C  CG  . PRO G  1 595 ? 159.804 -6.673  191.111 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 838  PRO G CG  1 
ATOM   43852 C  CD  . PRO G  1 595 ? 161.076 -7.111  191.856 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 838  PRO G CD  1 
ATOM   43853 N  N   . SER G  1 596 ? 162.435 -6.898  187.285 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 839  SER G N   1 
ATOM   43854 C  CA  . SER G  1 596 ? 163.217 -6.243  186.276 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 839  SER G CA  1 
ATOM   43855 C  C   . SER G  1 596 ? 162.506 -4.956  185.918 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 839  SER G C   1 
ATOM   43856 O  O   . SER G  1 596 ? 161.312 -4.904  185.901 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 839  SER G O   1 
ATOM   43857 C  CB  . SER G  1 596 ? 163.321 -7.122  185.028 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 839  SER G CB  1 
ATOM   43858 O  OG  . SER G  1 596 ? 164.020 -8.306  185.243 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 839  SER G OG  1 
ATOM   43859 N  N   . THR G  1 597 ? 163.223 -3.918  185.565 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 840  THR G N   1 
ATOM   43860 C  CA  . THR G  1 597 ? 162.502 -2.729  185.237 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 840  THR G CA  1 
ATOM   43861 C  C   . THR G  1 597 ? 162.962 -1.990  184.022 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 840  THR G C   1 
ATOM   43862 O  O   . THR G  1 597 ? 162.453 -0.904  183.767 1.00 26.63  ? ? ? ? ? ? 840  THR G O   1 
ATOM   43863 C  CB  . THR G  1 597 ? 162.530 -1.759  186.408 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 840  THR G CB  1 
ATOM   43864 O  OG1 . THR G  1 597 ? 163.851 -1.236  186.557 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 840  THR G OG1 1 
ATOM   43865 C  CG2 . THR G  1 597 ? 162.199 -2.517  187.676 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 840  THR G CG2 1 
ATOM   43866 N  N   . ASP G  1 598 ? 163.908 -2.536  183.284 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 841  ASP G N   1 
ATOM   43867 C  CA  . ASP G  1 598 ? 164.423 -1.797  182.152 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 841  ASP G CA  1 
ATOM   43868 C  C   . ASP G  1 598 ? 163.954 -2.397  180.831 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 841  ASP G C   1 
ATOM   43869 O  O   . ASP G  1 598 ? 164.555 -2.121  179.789 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 841  ASP G O   1 
ATOM   43870 C  CB  . ASP G  1 598 ? 165.947 -1.743  182.173 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 841  ASP G CB  1 
ATOM   43871 C  CG  . ASP G  1 598 ? 166.586 -3.104  181.959 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 841  ASP G CG  1 
ATOM   43872 O  OD1 . ASP G  1 598 ? 165.863 -4.084  181.696 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 841  ASP G OD1 1 
ATOM   43873 O  OD2 . ASP G  1 598 ? 167.825 -3.221  182.077 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 841  ASP G OD2 1 
ATOM   43874 N  N   . GLY G  1 599 ? 162.913 -3.231  180.864 1.00 25.59  ? ? ? ? ? ? 842  GLY G N   1 
ATOM   43875 C  CA  . GLY G  1 599 ? 162.419 -3.764  179.614 1.00 25.47  ? ? ? ? ? ? 842  GLY G CA  1 
ATOM   43876 C  C   . GLY G  1 599 ? 163.231 -4.872  178.986 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 842  GLY G C   1 
ATOM   43877 O  O   . GLY G  1 599 ? 162.841 -5.418  178.016 1.00 24.99  ? ? ? ? ? ? 842  GLY G O   1 
ATOM   43878 N  N   . LYS G  1 600 ? 164.368 -5.234  179.537 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 843  LYS G N   1 
ATOM   43879 C  CA  . LYS G  1 600 ? 165.074 -6.363  178.998 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 843  LYS G CA  1 
ATOM   43880 C  C   . LYS G  1 600 ? 164.938 -7.571  179.870 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 843  LYS G C   1 
ATOM   43881 O  O   . LYS G  1 600 ? 164.644 -7.460  181.039 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 843  LYS G O   1 
ATOM   43882 C  CB  . LYS G  1 600 ? 166.530 -6.021  178.876 1.00 24.26  ? ? ? ? ? ? 843  LYS G CB  1 
ATOM   43883 C  CG  . LYS G  1 600 ? 166.731 -4.668  178.349 1.00 24.25  ? ? ? ? ? ? 843  LYS G CG  1 
ATOM   43884 C  CD  . LYS G  1 600 ? 166.195 -4.499  176.986 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 843  LYS G CD  1 
ATOM   43885 C  CE  . LYS G  1 600 ? 166.932 -3.405  176.379 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 843  LYS G CE  1 
ATOM   43886 N  NZ  . LYS G  1 600 ? 166.287 -3.245  175.124 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 843  LYS G NZ  1 
ATOM   43887 N  N   . SER G  1 601 ? 165.189 -8.735  179.307 1.00 24.55  ? ? ? ? ? ? 844  SER G N   1 
ATOM   43888 C  CA  . SER G  1 601 ? 165.091 -9.933  180.069 1.00 24.75  ? ? ? ? ? ? 844  SER G CA  1 
ATOM   43889 C  C   . SER G  1 601 ? 166.386 -10.355 180.707 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 844  SER G C   1 
ATOM   43890 O  O   . SER G  1 601 ? 166.471 -10.403 181.931 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 844  SER G O   1 
ATOM   43891 C  CB  . SER G  1 601 ? 164.530 -11.036 179.236 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 844  SER G CB  1 
ATOM   43892 O  OG  . SER G  1 601 ? 163.223 -10.665 178.839 1.00 25.01  ? ? ? ? ? ? 844  SER G OG  1 
ATOM   43893 N  N   . VAL G  1 602 ? 167.399 -10.669 179.917 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 845  VAL G N   1 
ATOM   43894 C  CA  . VAL G  1 602 ? 168.690 -11.096 180.487 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 845  VAL G CA  1 
ATOM   43895 C  C   . VAL G  1 602 ? 169.516 -9.871  180.827 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 845  VAL G C   1 
ATOM   43896 O  O   . VAL G  1 602 ? 169.483 -8.907  180.073 1.00 24.04  ? ? ? ? ? ? 845  VAL G O   1 
ATOM   43897 C  CB  . VAL G  1 602 ? 169.456 -11.939 179.465 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 845  VAL G CB  1 
ATOM   43898 C  CG1 . VAL G  1 602 ? 170.751 -12.383 180.018 1.00 24.19  ? ? ? ? ? ? 845  VAL G CG1 1 
ATOM   43899 C  CG2 . VAL G  1 602 ? 168.641 -13.090 179.096 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 845  VAL G CG2 1 
ATOM   43900 N  N   . HIS G  1 603 ? 170.244 -9.884  181.930 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 846  HIS G N   1 
ATOM   43901 C  CA  . HIS G  1 603 ? 171.110 -8.751  182.268 1.00 24.36  ? ? ? ? ? ? 846  HIS G CA  1 
ATOM   43902 C  C   . HIS G  1 603 ? 172.573 -9.185  182.565 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 846  HIS G C   1 
ATOM   43903 O  O   . HIS G  1 603 ? 172.846 -10.067 183.385 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 846  HIS G O   1 
ATOM   43904 C  CB  . HIS G  1 603 ? 170.555 -7.971  183.460 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 846  HIS G CB  1 
ATOM   43905 C  CG  . HIS G  1 603 ? 169.132 -7.579  183.317 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 846  HIS G CG  1 
ATOM   43906 N  ND1 . HIS G  1 603 ? 168.747 -6.471  182.598 1.00 24.60  ? ? ? ? ? ? 846  HIS G ND1 1 
ATOM   43907 C  CD2 . HIS G  1 603 ? 167.997 -8.119  183.817 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 846  HIS G CD2 1 
ATOM   43908 C  CE1 . HIS G  1 603 ? 167.430 -6.355  182.639 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 846  HIS G CE1 1 
ATOM   43909 N  NE2 . HIS G  1 603 ? 166.951 -7.350  183.363 1.00 25.06  ? ? ? ? ? ? 846  HIS G NE2 1 
ATOM   43910 N  N   . GLN G  1 604 ? 173.546 -8.567  181.928 1.00 24.22  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G N   1 
ATOM   43911 C  CA  . GLN G  1 604 ? 174.899 -9.025  182.167 1.00 24.33  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G CA  1 
ATOM   43912 C  C   . GLN G  1 604 ? 175.447 -8.448  183.469 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G C   1 
ATOM   43913 O  O   . GLN G  1 604 ? 176.329 -7.608  183.430 1.00 24.66  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G O   1 
ATOM   43914 C  CB  . GLN G  1 604 ? 175.789 -8.586  181.010 1.00 24.14  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G CB  1 
ATOM   43915 C  CG  . GLN G  1 604 ? 177.152 -9.176  181.099 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G CG  1 
ATOM   43916 C  CD  . GLN G  1 604 ? 177.155 -10.593 180.593 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G CD  1 
ATOM   43917 O  OE1 . GLN G  1 604 ? 176.609 -10.907 179.528 1.00 24.10  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G OE1 1 
ATOM   43918 N  NE2 . GLN G  1 604 ? 177.754 -11.467 181.359 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G NE2 1 
ATOM   43919 N  N   . ASN G  1 605 ? 174.917 -8.869  184.610 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G N   1 
ATOM   43920 C  CA  . ASN G  1 605 ? 175.408 -8.422  185.927 1.00 25.31  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G CA  1 
ATOM   43921 C  C   . ASN G  1 605 ? 176.207 -9.495  186.671 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G C   1 
ATOM   43922 O  O   . ASN G  1 605 ? 176.446 -10.581 186.184 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G O   1 
ATOM   43923 C  CB  . ASN G  1 605 ? 174.236 -8.004  186.794 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G CB  1 
ATOM   43924 C  CG  . ASN G  1 605 ? 173.165 -9.081  186.862 1.00 25.62  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G CG  1 
ATOM   43925 O  OD1 . ASN G  1 605 ? 173.458 -10.282 186.869 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G OD1 1 
ATOM   43926 N  ND2 . ASN G  1 605 ? 171.928 -8.664  186.882 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G ND2 1 
ATOM   43927 N  N   . ALA G  1 606 ? 176.625 -9.186  187.879 1.00 26.10  ? ? ? ? ? ? 849  ALA G N   1 
ATOM   43928 C  CA  . ALA G  1 606 ? 177.465 -10.131 188.586 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 849  ALA G CA  1 
ATOM   43929 C  C   . ALA G  1 606 ? 176.862 -11.550 188.588 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 849  ALA G C   1 
ATOM   43930 O  O   . ALA G  1 606 ? 177.616 -12.524 188.487 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 849  ALA G O   1 
ATOM   43931 C  CB  . ALA G  1 606 ? 177.800 -9.639  189.995 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 849  ALA G CB  1 
ATOM   43932 N  N   . ALA G  1 607 ? 175.533 -11.683 188.669 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 850  ALA G N   1 
ATOM   43933 C  CA  . ALA G  1 607 ? 174.893 -13.012 188.669 1.00 26.86  ? ? ? ? ? ? 850  ALA G CA  1 
ATOM   43934 C  C   . ALA G  1 607 ? 175.069 -13.740 187.357 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 850  ALA G C   1 
ATOM   43935 O  O   . ALA G  1 607 ? 175.268 -14.929 187.341 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 850  ALA G O   1 
ATOM   43936 C  CB  . ALA G  1 607 ? 173.421 -12.913 188.972 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 850  ALA G CB  1 
ATOM   43937 N  N   . LEU G  1 608 ? 174.951 -13.018 186.248 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G N   1 
ATOM   43938 C  CA  . LEU G  1 608 ? 175.028 -13.638 184.927 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G CA  1 
ATOM   43939 C  C   . LEU G  1 608 ? 176.469 -13.980 184.693 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G C   1 
ATOM   43940 O  O   . LEU G  1 608 ? 176.764 -14.996 184.089 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G O   1 
ATOM   43941 C  CB  . LEU G  1 608 ? 174.524 -12.705 183.815 1.00 25.10  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G CB  1 
ATOM   43942 C  CG  . LEU G  1 608 ? 174.141 -13.482 182.551 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G CG  1 
ATOM   43943 C  CD1 . LEU G  1 608 ? 172.930 -14.336 182.876 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G CD1 1 
ATOM   43944 C  CD2 . LEU G  1 608 ? 173.882 -12.590 181.345 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G CD2 1 
ATOM   43945 N  N   . ASP G  1 609 ? 177.356 -13.117 185.180 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G N   1 
ATOM   43946 C  CA  . ASP G  1 609 ? 178.784 -13.327 185.120 1.00 25.97  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G CA  1 
ATOM   43947 C  C   . ASP G  1 609 ? 179.180 -14.592 185.918 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G C   1 
ATOM   43948 O  O   . ASP G  1 609 ? 180.246 -15.182 185.745 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G O   1 
ATOM   43949 C  CB  . ASP G  1 609 ? 179.486 -12.088 185.690 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G CB  1 
ATOM   43950 C  CG  . ASP G  1 609 ? 179.651 -10.971 184.673 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G CG  1 
ATOM   43951 O  OD1 . ASP G  1 609 ? 179.197 -11.108 183.508 1.00 25.26  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G OD1 1 
ATOM   43952 O  OD2 . ASP G  1 609 ? 180.249 -9.929  185.049 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G OD2 1 
ATOM   43953 N  N   . SER G  1 610 ? 178.327 -15.012 186.823 1.00 26.83  ? ? ? ? ? ? 853  SER G N   1 
ATOM   43954 C  CA  . SER G  1 610 ? 178.669 -16.198 187.582 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 853  SER G CA  1 
ATOM   43955 C  C   . SER G  1 610 ? 178.418 -17.448 186.765 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 853  SER G C   1 
ATOM   43956 O  O   . SER G  1 610 ? 178.632 -18.526 187.262 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 853  SER G O   1 
ATOM   43957 C  CB  . SER G  1 610 ? 177.882 -16.301 188.913 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 853  SER G CB  1 
ATOM   43958 O  OG  . SER G  1 610 ? 178.022 -15.160 189.740 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 853  SER G OG  1 
ATOM   43959 N  N   . ARG G  1 611 ? 177.931 -17.354 185.542 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G N   1 
ATOM   43960 C  CA  . ARG G  1 611 ? 177.581 -18.591 184.848 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G CA  1 
ATOM   43961 C  C   . ARG G  1 611 ? 178.690 -19.021 183.909 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G C   1 
ATOM   43962 O  O   . ARG G  1 611 ? 179.437 -18.175 183.447 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G O   1 
ATOM   43963 C  CB  . ARG G  1 611 ? 176.318 -18.452 184.045 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G CB  1 
ATOM   43964 C  CG  . ARG G  1 611 ? 175.194 -18.085 184.826 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G CG  1 
ATOM   43965 C  CD  . ARG G  1 611 ? 173.959 -18.327 184.067 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G CD  1 
ATOM   43966 N  NE  . ARG G  1 611 ? 172.958 -18.762 185.033 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G NE  1 
ATOM   43967 C  CZ  . ARG G  1 611 ? 172.470 -19.996 185.092 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G CZ  1 
ATOM   43968 N  NH1 . ARG G  1 611 ? 172.845 -20.937 184.224 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G NH1 1 
ATOM   43969 N  NH2 . ARG G  1 611 ? 171.582 -20.284 186.011 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G NH2 1 
ATOM   43970 N  N   . VAL G  1 612 ? 178.797 -20.330 183.647 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 855  VAL G N   1 
ATOM   43971 C  CA  . VAL G  1 612 ? 179.734 -20.874 182.676 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 855  VAL G CA  1 
ATOM   43972 C  C   . VAL G  1 612 ? 178.989 -21.892 181.845 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 855  VAL G C   1 
ATOM   43973 O  O   . VAL G  1 612 ? 178.273 -22.744 182.350 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 855  VAL G O   1 
ATOM   43974 C  CB  . VAL G  1 612 ? 180.949 -21.600 183.271 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 855  VAL G CB  1 
ATOM   43975 C  CG1 . VAL G  1 612 ? 181.728 -22.260 182.159 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 855  VAL G CG1 1 
ATOM   43976 C  CG2 . VAL G  1 612 ? 181.836 -20.655 183.994 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 855  VAL G CG2 1 
ATOM   43977 N  N   . MET G  1 613 ? 179.189 -21.792 180.546 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 856  MET G N   1 
ATOM   43978 C  CA  . MET G  1 613 ? 178.529 -22.637 179.608 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 856  MET G CA  1 
ATOM   43979 C  C   . MET G  1 613 ? 179.502 -23.653 179.105 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 856  MET G C   1 
ATOM   43980 O  O   . MET G  1 613 ? 180.653 -23.338 178.811 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 856  MET G O   1 
ATOM   43981 C  CB  . MET G  1 613 ? 178.123 -21.817 178.431 1.00 26.40  ? ? ? ? ? ? 856  MET G CB  1 
ATOM   43982 C  CG  . MET G  1 613 ? 176.700 -22.007 178.133 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 856  MET G CG  1 
ATOM   43983 S  SD  . MET G  1 613 ? 176.252 -20.712 177.010 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 856  MET G SD  1 
ATOM   43984 C  CE  . MET G  1 613 ? 174.597 -20.317 177.454 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 856  MET G CE  1 
ATOM   43985 N  N   . PHE G  1 614 ? 179.030 -24.878 178.986 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G N   1 
ATOM   43986 C  CA  . PHE G  1 614 ? 179.874 -25.929 178.504 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CA  1 
ATOM   43987 C  C   . PHE G  1 614 ? 179.252 -26.502 177.217 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G C   1 
ATOM   43988 O  O   . PHE G  1 614 ? 178.106 -26.990 177.207 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G O   1 
ATOM   43989 C  CB  . PHE G  1 614 ? 180.066 -26.976 179.613 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CB  1 
ATOM   43990 C  CG  . PHE G  1 614 ? 180.988 -28.078 179.228 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CG  1 
ATOM   43991 C  CD1 . PHE G  1 614 ? 182.353 -27.867 179.175 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CD1 1 
ATOM   43992 C  CD2 . PHE G  1 614 ? 180.495 -29.329 178.887 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CD2 1 
ATOM   43993 C  CE1 . PHE G  1 614 ? 183.220 -28.875 178.783 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CE1 1 
ATOM   43994 C  CE2 . PHE G  1 614 ? 181.357 -30.373 178.491 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CE2 1 
ATOM   43995 C  CZ  . PHE G  1 614 ? 182.730 -30.142 178.433 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CZ  1 
ATOM   43996 N  N   . GLU G  1 615 ? 179.959 -26.392 176.105 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G N   1 
ATOM   43997 C  CA  . GLU G  1 615 ? 179.422 -26.988 174.915 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G CA  1 
ATOM   43998 C  C   . GLU G  1 615 ? 179.949 -28.413 174.956 1.00 28.87  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G C   1 
ATOM   43999 O  O   . GLU G  1 615 ? 181.082 -28.670 174.556 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G O   1 
ATOM   44000 C  CB  . GLU G  1 615 ? 179.898 -26.242 173.675 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G CB  1 
ATOM   44001 C  CG  . GLU G  1 615 ? 179.620 -26.969 172.365 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G CG  1 
ATOM   44002 C  CD  . GLU G  1 615 ? 180.025 -26.158 171.132 1.00 27.59  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G CD  1 
ATOM   44003 O  OE1 . GLU G  1 615 ? 181.164 -25.602 171.118 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G OE1 1 
ATOM   44004 O  OE2 . GLU G  1 615 ? 179.208 -26.066 170.164 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G OE2 1 
ATOM   44005 N  N   . GLY G  1 616 ? 179.163 -29.342 175.475 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 859  GLY G N   1 
ATOM   44006 C  CA  . GLY G  1 616 ? 179.711 -30.665 175.767 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 859  GLY G CA  1 
ATOM   44007 C  C   . GLY G  1 616 ? 179.634 -31.710 174.648 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 859  GLY G C   1 
ATOM   44008 O  O   . GLY G  1 616 ? 179.170 -32.846 174.868 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 859  GLY G O   1 
ATOM   44009 N  N   . PHE G  1 617 ? 180.058 -31.356 173.437 1.00 30.21  ? ? ? ? ? ? 860  PHE G N   1 
ATOM   44010 C  CA  . PHE G  1 617 ? 180.239 -32.398 172.457 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CA  1 
ATOM   44011 C  C   . PHE G  1 617 ? 181.271 -31.968 171.433 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 860  PHE G C   1 
ATOM   44012 O  O   . PHE G  1 617 ? 181.823 -30.856 171.534 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 860  PHE G O   1 
ATOM   44013 C  CB  . PHE G  1 617 ? 178.932 -32.779 171.794 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CB  1 
ATOM   44014 C  CG  . PHE G  1 617 ? 178.432 -31.760 170.851 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CG  1 
ATOM   44015 C  CD1 . PHE G  1 617 ? 178.437 -31.996 169.485 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CD1 1 
ATOM   44016 C  CD2 . PHE G  1 617 ? 177.956 -30.557 171.332 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CD2 1 
ATOM   44017 C  CE1 . PHE G  1 617 ? 177.966 -31.042 168.592 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CE1 1 
ATOM   44018 C  CE2 . PHE G  1 617 ? 177.478 -29.586 170.452 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CE2 1 
ATOM   44019 C  CZ  . PHE G  1 617 ? 177.482 -29.823 169.070 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CZ  1 
ATOM   44020 N  N   . SER G  1 618 ? 181.549 -32.882 170.496 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 861  SER G N   1 
ATOM   44021 C  CA  . SER G  1 618 ? 182.533 -32.696 169.468 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 861  SER G CA  1 
ATOM   44022 C  C   . SER G  1 618 ? 182.033 -33.328 168.207 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 861  SER G C   1 
ATOM   44023 O  O   . SER G  1 618 ? 181.602 -34.460 168.214 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 861  SER G O   1 
ATOM   44024 C  CB  . SER G  1 618 ? 183.845 -33.341 169.854 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 861  SER G CB  1 
ATOM   44025 O  OG  . SER G  1 618 ? 184.690 -33.338 168.733 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 861  SER G OG  1 
ATOM   44026 N  N   . ASN G  1 619 ? 182.092 -32.592 167.112 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 862  ASN G N   1 
ATOM   44027 C  CA  . ASN G  1 619 ? 181.615 -33.117 165.867 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 862  ASN G CA  1 
ATOM   44028 C  C   . ASN G  1 619 ? 182.231 -34.469 165.548 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 862  ASN G C   1 
ATOM   44029 O  O   . ASN G  1 619 ? 181.597 -35.302 164.910 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 862  ASN G O   1 
ATOM   44030 C  CB  . ASN G  1 619 ? 181.902 -32.134 164.744 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 862  ASN G CB  1 
ATOM   44031 C  CG  . ASN G  1 619 ? 180.693 -31.332 164.382 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 862  ASN G CG  1 
ATOM   44032 O  OD1 . ASN G  1 619 ? 179.636 -31.459 165.023 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 862  ASN G OD1 1 
ATOM   44033 N  ND2 . ASN G  1 619 ? 180.820 -30.503 163.349 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 862  ASN G ND2 1 
ATOM   44034 N  N   . PHE G  1 620 ? 183.458 -34.676 166.026 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 863  PHE G N   1 
ATOM   44035 C  CA  . PHE G  1 620 ? 184.327 -35.754 165.566 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CA  1 
ATOM   44036 C  C   . PHE G  1 620 ? 184.579 -36.794 166.626 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 863  PHE G C   1 
ATOM   44037 O  O   . PHE G  1 620 ? 185.586 -37.460 166.587 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 863  PHE G O   1 
ATOM   44038 C  CB  . PHE G  1 620 ? 185.652 -35.169 165.062 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CB  1 
ATOM   44039 C  CG  . PHE G  1 620 ? 185.479 -34.285 163.864 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CG  1 
ATOM   44040 C  CD1 . PHE G  1 620 ? 185.534 -32.922 163.980 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CD1 1 
ATOM   44041 C  CD2 . PHE G  1 620 ? 185.210 -34.816 162.627 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CD2 1 
ATOM   44042 C  CE1 . PHE G  1 620 ? 185.329 -32.087 162.886 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CE1 1 
ATOM   44043 C  CE2 . PHE G  1 620 ? 185.013 -33.983 161.540 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CE2 1 
ATOM   44044 C  CZ  . PHE G  1 620 ? 185.064 -32.613 161.684 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CZ  1 
ATOM   44045 N  N   . GLN G  1 621 ? 183.661 -36.918 167.576 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 864  GLN G N   1 
ATOM   44046 C  CA  . GLN G  1 621 ? 183.741 -37.921 168.627 1.00 34.90  ? ? ? ? ? ? 864  GLN G CA  1 
ATOM   44047 C  C   . GLN G  1 621 ? 183.650 -39.261 167.972 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 864  GLN G C   1 
ATOM   44048 O  O   . GLN G  1 621 ? 183.031 -39.375 166.917 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 864  GLN G O   1 
ATOM   44049 C  CB  . GLN G  1 621 ? 182.528 -37.813 169.528 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 864  GLN G CB  1 
ATOM   44050 C  CG  . GLN G  1 621 ? 182.629 -36.696 170.509 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 864  GLN G CG  1 
ATOM   44051 C  CD  . GLN G  1 621 ? 181.331 -36.420 171.221 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 864  GLN G CD  1 
ATOM   44052 O  OE1 . GLN G  1 621 ? 180.689 -37.314 171.740 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 864  GLN G OE1 1 
ATOM   44053 N  NE2 . GLN G  1 621 ? 180.955 -35.162 171.267 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 864  GLN G NE2 1 
ATOM   44054 N  N   . ALA G  1 622 ? 184.228 -40.279 168.596 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 865  ALA G N   1 
ATOM   44055 C  CA  . ALA G  1 622 ? 184.084 -41.651 168.122 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 865  ALA G CA  1 
ATOM   44056 C  C   . ALA G  1 622 ? 182.676 -42.161 168.361 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 865  ALA G C   1 
ATOM   44057 O  O   . ALA G  1 622 ? 182.078 -41.805 169.370 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 865  ALA G O   1 
ATOM   44058 C  CB  . ALA G  1 622 ? 185.046 -42.533 168.875 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 865  ALA G CB  1 
ATOM   44059 N  N   . PHE G  1 623 ? 182.157 -43.016 167.479 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 866  PHE G N   1 
ATOM   44060 C  CA  . PHE G  1 623 ? 180.886 -43.706 167.783 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CA  1 
ATOM   44061 C  C   . PHE G  1 623 ? 181.044 -44.624 169.000 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 866  PHE G C   1 
ATOM   44062 O  O   . PHE G  1 623 ? 182.114 -45.110 169.251 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 866  PHE G O   1 
ATOM   44063 C  CB  . PHE G  1 623 ? 180.371 -44.425 166.558 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CB  1 
ATOM   44064 C  CG  . PHE G  1 623 ? 179.997 -43.507 165.477 1.00 37.86  ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CG  1 
ATOM   44065 C  CD1 . PHE G  1 623 ? 178.790 -42.853 165.513 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CD1 1 
ATOM   44066 C  CD2 . PHE G  1 623 ? 180.864 -43.241 164.445 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CD2 1 
ATOM   44067 C  CE1 . PHE G  1 623 ? 178.414 -41.976 164.479 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CE1 1 
ATOM   44068 C  CE2 . PHE G  1 623 ? 180.517 -42.362 163.421 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CE2 1 
ATOM   44069 C  CZ  . PHE G  1 623 ? 179.283 -41.728 163.431 1.00 36.42  ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CZ  1 
ATOM   44070 N  N   . ALA G  1 624 ? 180.018 -44.804 169.812 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 867  ALA G N   1 
ATOM   44071 C  CA  . ALA G  1 624 ? 180.234 -45.600 171.018 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 867  ALA G CA  1 
ATOM   44072 C  C   . ALA G  1 624 ? 180.281 -47.037 170.564 1.00 41.28  ? ? ? ? ? ? 867  ALA G C   1 
ATOM   44073 O  O   . ALA G  1 624 ? 179.556 -47.376 169.654 1.00 41.29  ? ? ? ? ? ? 867  ALA G O   1 
ATOM   44074 C  CB  . ALA G  1 624 ? 179.117 -45.390 172.008 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 867  ALA G CB  1 
ATOM   44075 N  N   . THR G  1 625 ? 181.148 -47.874 171.143 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 868  THR G N   1 
ATOM   44076 C  CA  . THR G  1 625 ? 181.241 -49.321 170.729 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 868  THR G CA  1 
ATOM   44077 C  C   . THR G  1 625 ? 180.493 -50.182 171.670 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 868  THR G C   1 
ATOM   44078 O  O   . THR G  1 625 ? 180.474 -51.386 171.506 1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 868  THR G O   1 
ATOM   44079 C  CB  . THR G  1 625 ? 182.668 -49.949 170.726 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 868  THR G CB  1 
ATOM   44080 O  OG1 . THR G  1 625 ? 183.413 -49.541 171.883 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 868  THR G OG1 1 
ATOM   44081 C  CG2 . THR G  1 625 ? 183.414 -49.555 169.482 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 868  THR G CG2 1 
ATOM   44082 N  N   . LYS G  1 626 ? 179.906 -49.529 172.673 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G N   1 
ATOM   44083 C  CA  . LYS G  1 626 ? 179.218 -50.192 173.774 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G CA  1 
ATOM   44084 C  C   . LYS G  1 626 ? 178.555 -49.186 174.706 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G C   1 
ATOM   44085 O  O   . LYS G  1 626 ? 179.032 -48.076 174.936 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G O   1 
ATOM   44086 C  CB  . LYS G  1 626 ? 180.200 -51.021 174.586 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G CB  1 
ATOM   44087 C  CG  . LYS G  1 626 ? 181.279 -50.187 175.215 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G CG  1 
ATOM   44088 C  CD  . LYS G  1 626 ? 182.207 -51.092 175.957 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G CD  1 
ATOM   44089 C  CE  . LYS G  1 626 ? 182.806 -50.389 177.181 1.00 46.80  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G CE  1 
ATOM   44090 N  NZ  . LYS G  1 626 ? 184.113 -51.054 177.542 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G NZ  1 
ATOM   44091 N  N   . LYS G  1 627 ? 177.455 -49.639 175.269 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G N   1 
ATOM   44092 C  CA  . LYS G  1 627 ? 176.641 -48.862 176.159 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G CA  1 
ATOM   44093 C  C   . LYS G  1 627 ? 177.387 -47.862 177.084 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G C   1 
ATOM   44094 O  O   . LYS G  1 627 ? 177.015 -46.685 177.139 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G O   1 
ATOM   44095 C  CB  . LYS G  1 627 ? 175.756 -49.817 176.976 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G CB  1 
ATOM   44096 C  CG  . LYS G  1 627 ? 174.956 -49.005 177.978 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G CG  1 
ATOM   44097 C  CD  . LYS G  1 627 ? 173.482 -49.462 178.207 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G CD  1 
ATOM   44098 C  CE  . LYS G  1 627 ? 172.635 -48.197 178.697 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G CE  1 
ATOM   44099 N  NZ  . LYS G  1 627 ? 172.143 -47.325 177.577 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G NZ  1 
ATOM   44100 N  N   . GLU G  1 628 ? 178.406 -48.346 177.808 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G N   1 
ATOM   44101 C  CA  . GLU G  1 628 ? 179.186 -47.538 178.764 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G CA  1 
ATOM   44102 C  C   . GLU G  1 628 ? 179.801 -46.336 178.100 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G C   1 
ATOM   44103 O  O   . GLU G  1 628 ? 180.273 -45.424 178.770 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G O   1 
ATOM   44104 C  CB  . GLU G  1 628 ? 180.367 -48.313 179.376 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G CB  1 
ATOM   44105 C  CG  . GLU G  1 628 ? 179.997 -49.486 180.218 1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G CG  1 
ATOM   44106 C  CD  . GLU G  1 628 ? 179.170 -50.530 179.427 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G CD  1 
ATOM   44107 O  OE1 . GLU G  1 628 ? 179.485 -50.773 178.221 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G OE1 1 
ATOM   44108 O  OE2 . GLU G  1 628 ? 178.208 -51.109 180.002 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G OE2 1 
ATOM   44109 N  N   . GLU G  1 629 ? 179.849 -46.348 176.784 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G N   1 
ATOM   44110 C  CA  . GLU G  1 629 ? 180.538 -45.292 176.103 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G CA  1 
ATOM   44111 C  C   . GLU G  1 629 ? 179.605 -44.255 175.498 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G C   1 
ATOM   44112 O  O   . GLU G  1 629 ? 180.088 -43.250 174.990 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G O   1 
ATOM   44113 C  CB  . GLU G  1 629 ? 181.418 -45.856 175.003 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G CB  1 
ATOM   44114 C  CG  . GLU G  1 629 ? 182.772 -46.311 175.442 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G CG  1 
ATOM   44115 C  CD  . GLU G  1 629 ? 183.452 -47.139 174.353 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G CD  1 
ATOM   44116 O  OE1 . GLU G  1 629 ? 182.827 -47.287 173.270 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G OE1 1 
ATOM   44117 O  OE2 . GLU G  1 629 ? 184.587 -47.626 174.585 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G OE2 1 
ATOM   44118 N  N   . TYR G  1 630 ? 178.295 -44.507 175.492 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G N   1 
ATOM   44119 C  CA  . TYR G  1 630 ? 177.341 -43.478 175.074 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CA  1 
ATOM   44120 C  C   . TYR G  1 630 ? 177.629 -42.152 175.800 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G C   1 
ATOM   44121 O  O   . TYR G  1 630 ? 177.730 -42.135 177.054 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G O   1 
ATOM   44122 C  CB  . TYR G  1 630 ? 175.946 -43.932 175.401 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CB  1 
ATOM   44123 C  CG  . TYR G  1 630 ? 175.357 -44.755 174.325 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CG  1 
ATOM   44124 C  CD1 . TYR G  1 630 ? 175.479 -44.357 173.014 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CD1 1 
ATOM   44125 C  CD2 . TYR G  1 630 ? 174.647 -45.931 174.600 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CD2 1 
ATOM   44126 C  CE1 . TYR G  1 630 ? 174.907 -45.106 171.977 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CE1 1 
ATOM   44127 C  CE2 . TYR G  1 630 ? 174.072 -46.684 173.570 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CE2 1 
ATOM   44128 C  CZ  . TYR G  1 630 ? 174.206 -46.257 172.259 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CZ  1 
ATOM   44129 O  OH  . TYR G  1 630 ? 173.676 -46.940 171.189 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G OH  1 
ATOM   44130 N  N   . THR G  1 631 ? 177.780 -41.053 175.033 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 874  THR G N   1 
ATOM   44131 C  CA  . THR G  1 631 ? 177.970 -39.742 175.665 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 874  THR G CA  1 
ATOM   44132 C  C   . THR G  1 631 ? 177.012 -39.557 176.851 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 874  THR G C   1 
ATOM   44133 O  O   . THR G  1 631 ? 177.456 -39.305 177.968 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 874  THR G O   1 
ATOM   44134 C  CB  . THR G  1 631 ? 177.718 -38.563 174.703 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 874  THR G CB  1 
ATOM   44135 O  OG1 . THR G  1 631 ? 178.560 -38.675 173.568 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 874  THR G OG1 1 
ATOM   44136 C  CG2 . THR G  1 631 ? 178.039 -37.256 175.352 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 874  THR G CG2 1 
ATOM   44137 N  N   . ASN G  1 632 ? 175.703 -39.663 176.613 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G N   1 
ATOM   44138 C  CA  . ASN G  1 632 ? 174.749 -39.265 177.620 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G CA  1 
ATOM   44139 C  C   . ASN G  1 632 ? 174.860 -40.180 178.809 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G C   1 
ATOM   44140 O  O   . ASN G  1 632 ? 174.465 -39.818 179.906 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G O   1 
ATOM   44141 C  CB  . ASN G  1 632 ? 173.348 -39.293 177.070 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G CB  1 
ATOM   44142 C  CG  . ASN G  1 632 ? 173.132 -38.241 176.016 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G CG  1 
ATOM   44143 O  OD1 . ASN G  1 632 ? 173.790 -37.185 176.030 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G OD1 1 
ATOM   44144 N  ND2 . ASN G  1 632 ? 172.217 -38.513 175.072 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G ND2 1 
ATOM   44145 N  N   . VAL G  1 633 ? 175.414 -41.370 178.607 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 876  VAL G N   1 
ATOM   44146 C  CA  . VAL G  1 633 ? 175.642 -42.287 179.732 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 876  VAL G CA  1 
ATOM   44147 C  C   . VAL G  1 633 ? 176.799 -41.724 180.585 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 876  VAL G C   1 
ATOM   44148 O  O   . VAL G  1 633 ? 176.709 -41.551 181.827 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 876  VAL G O   1 
ATOM   44149 C  CB  . VAL G  1 633 ? 175.936 -43.739 179.241 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 876  VAL G CB  1 
ATOM   44150 C  CG1 . VAL G  1 633 ? 176.515 -44.588 180.339 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 876  VAL G CG1 1 
ATOM   44151 C  CG2 . VAL G  1 633 ? 174.674 -44.365 178.674 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 876  VAL G CG2 1 
ATOM   44152 N  N   . VAL G  1 634 ? 177.893 -41.434 179.894 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 877  VAL G N   1 
ATOM   44153 C  CA  . VAL G  1 634 ? 179.059 -40.845 180.525 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 877  VAL G CA  1 
ATOM   44154 C  C   . VAL G  1 634 ? 178.723 -39.512 181.201 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 877  VAL G C   1 
ATOM   44155 O  O   . VAL G  1 634 ? 179.092 -39.308 182.354 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 877  VAL G O   1 
ATOM   44156 C  CB  . VAL G  1 634 ? 180.170 -40.664 179.489 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 877  VAL G CB  1 
ATOM   44157 C  CG1 . VAL G  1 634 ? 181.351 -39.905 180.048 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 877  VAL G CG1 1 
ATOM   44158 C  CG2 . VAL G  1 634 ? 180.551 -42.029 178.929 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 877  VAL G CG2 1 
ATOM   44159 N  N   . ILE G  1 635 ? 178.034 -38.604 180.507 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G N   1 
ATOM   44160 C  CA  . ILE G  1 635 ? 177.601 -37.381 181.169 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G CA  1 
ATOM   44161 C  C   . ILE G  1 635 ? 176.979 -37.624 182.551 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G C   1 
ATOM   44162 O  O   . ILE G  1 635 ? 177.400 -37.028 183.551 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G O   1 
ATOM   44163 C  CB  . ILE G  1 635 ? 176.593 -36.592 180.345 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G CB  1 
ATOM   44164 C  CG1 . ILE G  1 635 ? 177.291 -35.875 179.177 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G CG1 1 
ATOM   44165 C  CG2 . ILE G  1 635 ? 175.982 -35.543 181.214 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G CG2 1 
ATOM   44166 C  CD1 . ILE G  1 635 ? 176.343 -35.323 178.150 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G CD1 1 
ATOM   44167 N  N   . ALA G  1 636 ? 175.971 -38.490 182.598 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 879  ALA G N   1 
ATOM   44168 C  CA  . ALA G  1 636 ? 175.249 -38.747 183.828 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 879  ALA G CA  1 
ATOM   44169 C  C   . ALA G  1 636 ? 176.231 -39.158 184.876 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 879  ALA G C   1 
ATOM   44170 O  O   . ALA G  1 636 ? 176.151 -38.756 186.015 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 879  ALA G O   1 
ATOM   44171 C  CB  . ALA G  1 636 ? 174.247 -39.804 183.623 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 879  ALA G CB  1 
ATOM   44172 N  N   . LYS G  1 637 ? 177.192 -39.966 184.472 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G N   1 
ATOM   44173 C  CA  . LYS G  1 637 ? 178.185 -40.486 185.400 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G CA  1 
ATOM   44174 C  C   . LYS G  1 637 ? 179.150 -39.409 185.932 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G C   1 
ATOM   44175 O  O   . LYS G  1 637 ? 179.628 -39.533 187.026 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G O   1 
ATOM   44176 C  CB  . LYS G  1 637 ? 178.956 -41.622 184.729 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G CB  1 
ATOM   44177 C  CG  . LYS G  1 637 ? 179.754 -42.485 185.732 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G CG  1 
ATOM   44178 C  CD  . LYS G  1 637 ? 179.974 -43.952 185.244 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G CD  1 
ATOM   44179 C  CE  . LYS G  1 637 ? 181.420 -44.449 185.558 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G CE  1 
ATOM   44180 N  NZ  . LYS G  1 637 ? 182.356 -44.413 184.323 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G NZ  1 
ATOM   44181 N  N   . ASN G  1 638 ? 179.415 -38.351 185.157 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G N   1 
ATOM   44182 C  CA  . ASN G  1 638 ? 180.420 -37.317 185.495 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G CA  1 
ATOM   44183 C  C   . ASN G  1 638 ? 179.867 -35.968 185.846 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G C   1 
ATOM   44184 O  O   . ASN G  1 638 ? 180.577 -34.960 185.815 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G O   1 
ATOM   44185 C  CB  . ASN G  1 638 ? 181.354 -37.114 184.326 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G CB  1 
ATOM   44186 C  CG  . ASN G  1 638 ? 182.124 -38.338 184.049 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G CG  1 
ATOM   44187 O  OD1 . ASN G  1 638 ? 182.809 -38.826 184.935 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G OD1 1 
ATOM   44188 N  ND2 . ASN G  1 638 ? 181.958 -38.914 182.861 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G ND2 1 
ATOM   44189 N  N   . VAL G  1 639 ? 178.582 -35.948 186.161 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 882  VAL G N   1 
ATOM   44190 C  CA  . VAL G  1 639 ? 177.898 -34.739 186.618 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 882  VAL G CA  1 
ATOM   44191 C  C   . VAL G  1 639 ? 178.714 -34.029 187.746 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 882  VAL G C   1 
ATOM   44192 O  O   . VAL G  1 639 ? 178.700 -32.811 187.896 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 882  VAL G O   1 
ATOM   44193 C  CB  . VAL G  1 639 ? 176.432 -35.097 187.066 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 882  VAL G CB  1 
ATOM   44194 C  CG1 . VAL G  1 639 ? 176.290 -35.009 188.560 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 882  VAL G CG1 1 
ATOM   44195 C  CG2 . VAL G  1 639 ? 175.422 -34.196 186.422 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 882  VAL G CG2 1 
ATOM   44196 N  N   . ASP G  1 640 ? 179.449 -34.789 188.539 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G N   1 
ATOM   44197 C  CA  . ASP G  1 640 ? 180.213 -34.129 189.576 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G CA  1 
ATOM   44198 C  C   . ASP G  1 640 ? 181.311 -33.218 189.044 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G C   1 
ATOM   44199 O  O   . ASP G  1 640 ? 181.588 -32.169 189.628 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G O   1 
ATOM   44200 C  CB  . ASP G  1 640 ? 180.784 -35.180 190.506 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G CB  1 
ATOM   44201 C  CG  . ASP G  1 640 ? 179.778 -35.593 191.567 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G CG  1 
ATOM   44202 O  OD1 . ASP G  1 640 ? 178.649 -35.037 191.579 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G OD1 1 
ATOM   44203 O  OD2 . ASP G  1 640 ? 180.096 -36.472 192.402 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G OD2 1 
ATOM   44204 N  N   . LYS G  1 641 ? 181.949 -33.642 187.952 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G N   1 
ATOM   44205 C  CA  . LYS G  1 641 ? 183.029 -32.896 187.338 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G CA  1 
ATOM   44206 C  C   . LYS G  1 641 ? 182.508 -31.567 186.894 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G C   1 
ATOM   44207 O  O   . LYS G  1 641 ? 183.092 -30.530 187.213 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G O   1 
ATOM   44208 C  CB  . LYS G  1 641 ? 183.537 -33.604 186.112 1.00 36.08  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G CB  1 
ATOM   44209 C  CG  . LYS G  1 641 ? 184.787 -34.329 186.357 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G CG  1 
ATOM   44210 C  CD  . LYS G  1 641 ? 185.870 -33.353 186.743 1.00 36.92  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G CD  1 
ATOM   44211 C  CE  . LYS G  1 641 ? 186.979 -34.154 187.436 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G CE  1 
ATOM   44212 N  NZ  . LYS G  1 641 ? 188.047 -33.295 188.017 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G NZ  1 
ATOM   44213 N  N   . PHE G  1 642 ? 181.403 -31.596 186.159 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G N   1 
ATOM   44214 C  CA  . PHE G  1 642 ? 180.849 -30.370 185.678 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CA  1 
ATOM   44215 C  C   . PHE G  1 642 ? 180.594 -29.400 186.828 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G C   1 
ATOM   44216 O  O   . PHE G  1 642 ? 180.939 -28.199 186.765 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G O   1 
ATOM   44217 C  CB  . PHE G  1 642 ? 179.612 -30.687 184.902 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CB  1 
ATOM   44218 C  CG  . PHE G  1 642 ? 179.844 -31.723 183.907 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CG  1 
ATOM   44219 C  CD1 . PHE G  1 642 ? 180.891 -31.595 183.001 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CD1 1 
ATOM   44220 C  CD2 . PHE G  1 642 ? 179.063 -32.849 183.862 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CD2 1 
ATOM   44221 C  CE1 . PHE G  1 642 ? 181.145 -32.574 182.050 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CE1 1 
ATOM   44222 C  CE2 . PHE G  1 642 ? 179.307 -33.841 182.907 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CE2 1 
ATOM   44223 C  CZ  . PHE G  1 642 ? 180.344 -33.701 182.016 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CZ  1 
ATOM   44224 N  N   . ALA G  1 643 ? 180.014 -29.904 187.904 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 886  ALA G N   1 
ATOM   44225 C  CA  . ALA G  1 643 ? 179.679 -28.967 188.943 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 886  ALA G CA  1 
ATOM   44226 C  C   . ALA G  1 643 ? 180.983 -28.427 189.563 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 886  ALA G C   1 
ATOM   44227 O  O   . ALA G  1 643 ? 181.110 -27.247 189.902 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 886  ALA G O   1 
ATOM   44228 C  CB  . ALA G  1 643 ? 178.776 -29.604 189.952 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 886  ALA G CB  1 
ATOM   44229 N  N   . GLU G  1 644 ? 181.978 -29.291 189.681 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G N   1 
ATOM   44230 C  CA  . GLU G  1 644 ? 183.256 -28.854 190.220 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G CA  1 
ATOM   44231 C  C   . GLU G  1 644 ? 183.891 -27.686 189.402 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G C   1 
ATOM   44232 O  O   . GLU G  1 644 ? 184.620 -26.861 189.956 1.00 34.10  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G O   1 
ATOM   44233 C  CB  . GLU G  1 644 ? 184.174 -30.061 190.332 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G CB  1 
ATOM   44234 C  CG  . GLU G  1 644 ? 185.445 -29.835 191.124 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G CG  1 
ATOM   44235 C  CD  . GLU G  1 644 ? 186.547 -30.886 190.758 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G CD  1 
ATOM   44236 O  OE1 . GLU G  1 644 ? 186.179 -32.025 190.283 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G OE1 1 
ATOM   44237 O  OE2 . GLU G  1 644 ? 187.778 -30.589 190.920 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G OE2 1 
ATOM   44238 N  N   . TRP G  1 645 ? 183.571 -27.625 188.108 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G N   1 
ATOM   44239 C  CA  . TRP G  1 645 ? 184.104 -26.636 187.160 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CA  1 
ATOM   44240 C  C   . TRP G  1 645 ? 183.313 -25.330 187.180 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G C   1 
ATOM   44241 O  O   . TRP G  1 645 ? 183.744 -24.326 186.568 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G O   1 
ATOM   44242 C  CB  . TRP G  1 645 ? 184.045 -27.174 185.715 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CB  1 
ATOM   44243 C  CG  . TRP G  1 645 ? 185.025 -28.300 185.460 1.00 32.98  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CG  1 
ATOM   44244 C  CD1 . TRP G  1 645 ? 186.133 -28.606 186.223 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CD1 1 
ATOM   44245 C  CD2 . TRP G  1 645 ? 185.033 -29.230 184.366 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CD2 1 
ATOM   44246 N  NE1 . TRP G  1 645 ? 186.799 -29.675 185.685 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G NE1 1 
ATOM   44247 C  CE2 . TRP G  1 645 ? 186.144 -30.084 184.551 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CE2 1 
ATOM   44248 C  CE3 . TRP G  1 645 ? 184.202 -29.443 183.273 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CE3 1 
ATOM   44249 C  CZ2 . TRP G  1 645 ? 186.430 -31.154 183.684 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CZ2 1 
ATOM   44250 C  CZ3 . TRP G  1 645 ? 184.493 -30.493 182.407 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CZ3 1 
ATOM   44251 C  CH2 . TRP G  1 645 ? 185.599 -31.341 182.626 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CH2 1 
ATOM   44252 N  N   . GLY G  1 646 ? 182.150 -25.354 187.856 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 889  GLY G N   1 
ATOM   44253 C  CA  . GLY G  1 646 ? 181.200 -24.235 187.839 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 889  GLY G CA  1 
ATOM   44254 C  C   . GLY G  1 646 ? 180.392 -24.094 186.537 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 889  GLY G C   1 
ATOM   44255 O  O   . GLY G  1 646 ? 179.862 -23.017 186.264 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 889  GLY G O   1 
ATOM   44256 N  N   . VAL G  1 647 ? 180.295 -25.167 185.742 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 890  VAL G N   1 
ATOM   44257 C  CA  . VAL G  1 647 ? 179.298 -25.279 184.672 1.00 29.76  ? ? ? ? ? ? 890  VAL G CA  1 
ATOM   44258 C  C   . VAL G  1 647 ? 177.883 -25.070 185.195 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 890  VAL G C   1 
ATOM   44259 O  O   . VAL G  1 647 ? 177.391 -25.850 186.008 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 890  VAL G O   1 
ATOM   44260 C  CB  . VAL G  1 647 ? 179.348 -26.671 184.014 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 890  VAL G CB  1 
ATOM   44261 C  CG1 . VAL G  1 647 ? 178.366 -26.757 182.862 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 890  VAL G CG1 1 
ATOM   44262 C  CG2 . VAL G  1 647 ? 180.714 -26.938 183.518 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 890  VAL G CG2 1 
ATOM   44263 N  N   . THR G  1 648 ? 177.235 -24.016 184.725 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 891  THR G N   1 
ATOM   44264 C  CA  . THR G  1 648 ? 175.857 -23.760 185.072 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 891  THR G CA  1 
ATOM   44265 C  C   . THR G  1 648 ? 174.905 -23.996 183.906 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 891  THR G C   1 
ATOM   44266 O  O   . THR G  1 648 ? 173.692 -24.055 184.104 1.00 28.50  ? ? ? ? ? ? 891  THR G O   1 
ATOM   44267 C  CB  . THR G  1 648 ? 175.642 -22.344 185.577 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 891  THR G CB  1 
ATOM   44268 O  OG1 . THR G  1 648 ? 176.122 -21.406 184.606 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 891  THR G OG1 1 
ATOM   44269 C  CG2 . THR G  1 648 ? 176.358 -22.129 186.860 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 891  THR G CG2 1 
ATOM   44270 N  N   . ASP G  1 649 ? 175.425 -24.127 182.690 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G N   1 
ATOM   44271 C  CA  . ASP G  1 649 ? 174.570 -24.309 181.498 1.00 27.76  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G CA  1 
ATOM   44272 C  C   . ASP G  1 649 ? 175.274 -25.244 180.559 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G C   1 
ATOM   44273 O  O   . ASP G  1 649 ? 176.328 -24.914 179.991 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G O   1 
ATOM   44274 C  CB  . ASP G  1 649 ? 174.287 -22.998 180.772 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G CB  1 
ATOM   44275 C  CG  . ASP G  1 649 ? 173.604 -22.011 181.637 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G CG  1 
ATOM   44276 O  OD1 . ASP G  1 649 ? 172.351 -22.074 181.699 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G OD1 1 
ATOM   44277 O  OD2 . ASP G  1 649 ? 174.313 -21.178 182.264 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G OD2 1 
ATOM   44278 N  N   . PHE G  1 650 ? 174.692 -26.431 180.422 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G N   1 
ATOM   44279 C  CA  . PHE G  1 650 ? 175.350 -27.510 179.720 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CA  1 
ATOM   44280 C  C   . PHE G  1 650 ? 174.710 -27.552 178.382 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G C   1 
ATOM   44281 O  O   . PHE G  1 650 ? 173.541 -27.893 178.257 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G O   1 
ATOM   44282 C  CB  . PHE G  1 650 ? 175.178 -28.835 180.479 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CB  1 
ATOM   44283 C  CG  . PHE G  1 650 ? 175.990 -29.951 179.928 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CG  1 
ATOM   44284 C  CD1 . PHE G  1 650 ? 177.017 -30.500 180.672 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CD1 1 
ATOM   44285 C  CD2 . PHE G  1 650 ? 175.760 -30.432 178.638 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CD2 1 
ATOM   44286 C  CE1 . PHE G  1 650 ? 177.794 -31.543 180.150 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CE1 1 
ATOM   44287 C  CE2 . PHE G  1 650 ? 176.517 -31.461 178.113 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CE2 1 
ATOM   44288 C  CZ  . PHE G  1 650 ? 177.525 -32.030 178.876 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CZ  1 
ATOM   44289 N  N   . GLU G  1 651 ? 175.442 -27.131 177.375 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G N   1 
ATOM   44290 C  CA  . GLU G  1 651 ? 174.852 -27.154 176.050 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G CA  1 
ATOM   44291 C  C   . GLU G  1 651 ? 175.054 -28.551 175.491 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G C   1 
ATOM   44292 O  O   . GLU G  1 651 ? 176.198 -28.931 175.265 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G O   1 
ATOM   44293 C  CB  . GLU G  1 651 ? 175.539 -26.148 175.145 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G CB  1 
ATOM   44294 C  CG  . GLU G  1 651 ? 175.069 -26.272 173.746 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G CG  1 
ATOM   44295 C  CD  . GLU G  1 651 ? 175.747 -25.275 172.793 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G CD  1 
ATOM   44296 O  OE1 . GLU G  1 651 ? 176.460 -24.332 173.259 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G OE1 1 
ATOM   44297 O  OE2 . GLU G  1 651 ? 175.564 -25.456 171.557 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G OE2 1 
ATOM   44298 N  N   . MET G  1 652 ? 173.977 -29.318 175.293 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 895  MET G N   1 
ATOM   44299 C  CA  . MET G  1 652 ? 174.053 -30.649 174.690 1.00 29.18  ? ? ? ? ? ? 895  MET G CA  1 
ATOM   44300 C  C   . MET G  1 652 ? 174.113 -30.594 173.168 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 895  MET G C   1 
ATOM   44301 O  O   . MET G  1 652 ? 173.693 -29.632 172.557 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 895  MET G O   1 
ATOM   44302 C  CB  . MET G  1 652 ? 172.867 -31.481 175.112 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 895  MET G CB  1 
ATOM   44303 C  CG  . MET G  1 652 ? 173.060 -32.037 176.450 1.00 30.25  ? ? ? ? ? ? 895  MET G CG  1 
ATOM   44304 S  SD  . MET G  1 652 ? 171.793 -33.174 176.982 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 895  MET G SD  1 
ATOM   44305 C  CE  . MET G  1 652 ? 172.594 -34.712 176.685 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 895  MET G CE  1 
ATOM   44306 N  N   . ALA G  1 653 ? 174.646 -31.620 172.535 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 896  ALA G N   1 
ATOM   44307 C  CA  . ALA G  1 653 ? 174.481 -31.705 171.107 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 896  ALA G CA  1 
ATOM   44308 C  C   . ALA G  1 653 ? 173.005 -31.711 170.740 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 896  ALA G C   1 
ATOM   44309 O  O   . ALA G  1 653 ? 172.159 -32.009 171.554 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 896  ALA G O   1 
ATOM   44310 C  CB  . ALA G  1 653 ? 175.131 -32.949 170.615 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 896  ALA G CB  1 
ATOM   44311 N  N   . PRO G  1 654 ? 172.687 -31.409 169.486 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 897  PRO G N   1 
ATOM   44312 C  CA  . PRO G  1 654 ? 171.335 -31.711 169.066 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 897  PRO G CA  1 
ATOM   44313 C  C   . PRO G  1 654 ? 171.031 -33.208 169.243 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 897  PRO G C   1 
ATOM   44314 O  O   . PRO G  1 654 ? 171.819 -34.082 168.829 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 897  PRO G O   1 
ATOM   44315 C  CB  . PRO G  1 654 ? 171.346 -31.348 167.591 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 897  PRO G CB  1 
ATOM   44316 C  CG  . PRO G  1 654 ? 172.774 -31.311 167.171 1.00 28.92  ? ? ? ? ? ? 897  PRO G CG  1 
ATOM   44317 C  CD  . PRO G  1 654 ? 173.526 -30.908 168.389 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 897  PRO G CD  1 
ATOM   44318 N  N   . GLN G  1 655 ? 169.886 -33.517 169.840 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 898  GLN G N   1 
ATOM   44319 C  CA  . GLN G  1 655 ? 169.583 -34.915 170.155 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 898  GLN G CA  1 
ATOM   44320 C  C   . GLN G  1 655 ? 168.842 -35.690 169.064 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 898  GLN G C   1 
ATOM   44321 O  O   . GLN G  1 655 ? 168.585 -36.894 169.241 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 898  GLN G O   1 
ATOM   44322 C  CB  . GLN G  1 655 ? 168.804 -35.002 171.481 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 898  GLN G CB  1 
ATOM   44323 C  CG  . GLN G  1 655 ? 169.609 -34.568 172.656 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 898  GLN G CG  1 
ATOM   44324 C  CD  . GLN G  1 655 ? 170.934 -35.319 172.750 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 898  GLN G CD  1 
ATOM   44325 O  OE1 . GLN G  1 655 ? 170.955 -36.498 173.066 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 898  GLN G OE1 1 
ATOM   44326 N  NE2 . GLN G  1 655 ? 172.039 -34.639 172.462 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 898  GLN G NE2 1 
ATOM   44327 N  N   . TYR G  1 656 ? 168.466 -35.015 167.978 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 899  TYR G N   1 
ATOM   44328 C  CA  . TYR G  1 656 ? 167.725 -35.669 166.902 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CA  1 
ATOM   44329 C  C   . TYR G  1 656 ? 168.532 -36.835 166.332 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 899  TYR G C   1 
ATOM   44330 O  O   . TYR G  1 656 ? 169.773 -36.775 166.315 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 899  TYR G O   1 
ATOM   44331 C  CB  . TYR G  1 656 ? 167.309 -34.643 165.868 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CB  1 
ATOM   44332 C  CG  . TYR G  1 656 ? 167.059 -33.433 166.668 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CG  1 
ATOM   44333 C  CD1 . TYR G  1 656 ? 165.985 -33.385 167.564 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CD1 1 
ATOM   44334 C  CD2 . TYR G  1 656 ? 167.947 -32.369 166.642 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CD2 1 
ATOM   44335 C  CE1 . TYR G  1 656 ? 165.774 -32.281 168.365 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CE1 1 
ATOM   44336 C  CE2 . TYR G  1 656 ? 167.748 -31.253 167.458 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CE2 1 
ATOM   44337 C  CZ  . TYR G  1 656 ? 166.670 -31.225 168.316 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CZ  1 
ATOM   44338 O  OH  . TYR G  1 656 ? 166.493 -30.135 169.113 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 899  TYR G OH  1 
ATOM   44339 N  N   . VAL G  1 657 ? 167.822 -37.909 165.967 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 900  VAL G N   1 
ATOM   44340 C  CA  . VAL G  1 657 ? 168.422 -39.072 165.378 1.00 33.56  ? ? ? ? ? ? 900  VAL G CA  1 
ATOM   44341 C  C   . VAL G  1 657 ? 168.905 -38.725 163.983 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 900  VAL G C   1 
ATOM   44342 O  O   . VAL G  1 657 ? 168.136 -38.312 163.089 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 900  VAL G O   1 
ATOM   44343 C  CB  . VAL G  1 657 ? 167.433 -40.255 165.336 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 900  VAL G CB  1 
ATOM   44344 C  CG1 . VAL G  1 657 ? 167.883 -41.315 164.308 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 900  VAL G CG1 1 
ATOM   44345 C  CG2 . VAL G  1 657 ? 167.241 -40.866 166.743 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 900  VAL G CG2 1 
ATOM   44346 N  N   . SER G  1 658 ? 170.199 -38.919 163.810 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 901  SER G N   1 
ATOM   44347 C  CA  . SER G  1 658 ? 170.891 -38.501 162.603 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 901  SER G CA  1 
ATOM   44348 C  C   . SER G  1 658 ? 170.441 -39.221 161.300 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 901  SER G C   1 
ATOM   44349 O  O   . SER G  1 658 ? 170.270 -40.428 161.321 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 901  SER G O   1 
ATOM   44350 C  CB  . SER G  1 658 ? 172.373 -38.744 162.832 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 901  SER G CB  1 
ATOM   44351 O  OG  . SER G  1 658 ? 173.135 -37.925 161.986 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 901  SER G OG  1 
ATOM   44352 N  N   . SER G  1 659 ? 170.256 -38.522 160.171 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 902  SER G N   1 
ATOM   44353 C  CA  . SER G  1 659 ? 170.137 -39.273 158.886 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 902  SER G CA  1 
ATOM   44354 C  C   . SER G  1 659 ? 171.528 -39.822 158.579 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 902  SER G C   1 
ATOM   44355 O  O   . SER G  1 659 ? 172.513 -39.426 159.253 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 902  SER G O   1 
ATOM   44356 C  CB  . SER G  1 659 ? 169.653 -38.422 157.714 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 902  SER G CB  1 
ATOM   44357 O  OG  . SER G  1 659 ? 170.661 -37.527 157.318 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 902  SER G OG  1 
ATOM   44358 N  N   . THR G  1 660 ? 171.662 -40.724 157.602 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 903  THR G N   1 
ATOM   44359 C  CA  . THR G  1 660 ? 173.041 -41.170 157.310 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 903  THR G CA  1 
ATOM   44360 C  C   . THR G  1 660 ? 173.420 -41.125 155.849 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 903  THR G C   1 
ATOM   44361 O  O   . THR G  1 660 ? 174.419 -41.752 155.476 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 903  THR G O   1 
ATOM   44362 C  CB  . THR G  1 660 ? 173.342 -42.577 157.851 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 903  THR G CB  1 
ATOM   44363 O  OG1 . THR G  1 660 ? 172.265 -43.422 157.510 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 903  THR G OG1 1 
ATOM   44364 C  CG2 . THR G  1 660 ? 173.441 -42.573 159.346 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 903  THR G CG2 1 
ATOM   44365 N  N   . ASP G  1 661 ? 172.640 -40.405 155.035 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 904  ASP G N   1 
ATOM   44366 C  CA  . ASP G  1 661 ? 172.934 -40.232 153.616 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 904  ASP G CA  1 
ATOM   44367 C  C   . ASP G  1 661 ? 174.409 -39.822 153.349 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 904  ASP G C   1 
ATOM   44368 O  O   . ASP G  1 661 ? 174.891 -39.998 152.247 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 904  ASP G O   1 
ATOM   44369 C  CB  . ASP G  1 661 ? 172.039 -39.151 153.057 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 904  ASP G CB  1 
ATOM   44370 C  CG  . ASP G  1 661 ? 172.115 -37.893 153.883 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 904  ASP G CG  1 
ATOM   44371 O  OD1 . ASP G  1 661 ? 171.244 -37.787 154.773 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 904  ASP G OD1 1 
ATOM   44372 O  OD2 . ASP G  1 661 ? 173.049 -37.042 153.702 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 904  ASP G OD2 1 
ATOM   44373 N  N   . GLY G  1 662 ? 175.138 -39.266 154.322 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 905  GLY G N   1 
ATOM   44374 C  CA  . GLY G  1 662 ? 176.537 -38.889 154.058 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 905  GLY G CA  1 
ATOM   44375 C  C   . GLY G  1 662 ? 176.661 -37.734 153.072 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 905  GLY G C   1 
ATOM   44376 O  O   . GLY G  1 662 ? 177.757 -37.446 152.602 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 905  GLY G O   1 
ATOM   44377 N  N   . SER G  1 663 ? 175.541 -37.056 152.777 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 906  SER G N   1 
ATOM   44378 C  CA  . SER G  1 663 ? 175.519 -35.925 151.834 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 906  SER G CA  1 
ATOM   44379 C  C   . SER G  1 663 ? 176.212 -34.658 152.366 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 906  SER G C   1 
ATOM   44380 O  O   . SER G  1 663 ? 176.415 -33.698 151.626 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 906  SER G O   1 
ATOM   44381 C  CB  . SER G  1 663 ? 174.070 -35.597 151.456 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 906  SER G CB  1 
ATOM   44382 O  OG  . SER G  1 663 ? 173.397 -34.930 152.526 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 906  SER G OG  1 
ATOM   44383 N  N   . PHE G  1 664 ? 176.534 -34.668 153.656 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 907  PHE G N   1 
ATOM   44384 C  CA  . PHE G  1 664 ? 177.233 -33.571 154.318 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CA  1 
ATOM   44385 C  C   . PHE G  1 664 ? 177.942 -34.106 155.576 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 907  PHE G C   1 
ATOM   44386 O  O   . PHE G  1 664 ? 177.568 -35.171 156.133 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 907  PHE G O   1 
ATOM   44387 C  CB  . PHE G  1 664 ? 176.290 -32.401 154.667 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CB  1 
ATOM   44388 C  CG  . PHE G  1 664 ? 176.989 -31.232 155.243 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CG  1 
ATOM   44389 C  CD1 . PHE G  1 664 ? 177.765 -30.400 154.427 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CD1 1 
ATOM   44390 C  CD2 . PHE G  1 664 ? 176.899 -30.965 156.600 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CD2 1 
ATOM   44391 C  CE1 . PHE G  1 664 ? 178.449 -29.300 154.954 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CE1 1 
ATOM   44392 C  CE2 . PHE G  1 664 ? 177.571 -29.856 157.162 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CE2 1 
ATOM   44393 C  CZ  . PHE G  1 664 ? 178.368 -29.030 156.327 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CZ  1 
ATOM   44394 N  N   . LEU G  1 665 ? 178.971 -33.371 156.004 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 908  LEU G N   1 
ATOM   44395 C  CA  . LEU G  1 665 ? 179.736 -33.755 157.156 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 908  LEU G CA  1 
ATOM   44396 C  C   . LEU G  1 665 ? 178.788 -34.165 158.283 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 908  LEU G C   1 
ATOM   44397 O  O   . LEU G  1 665 ? 178.975 -35.190 158.911 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 908  LEU G O   1 
ATOM   44398 C  CB  . LEU G  1 665 ? 180.615 -32.598 157.598 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 908  LEU G CB  1 
ATOM   44399 C  CG  . LEU G  1 665 ? 181.307 -32.890 158.921 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 908  LEU G CG  1 
ATOM   44400 C  CD1 . LEU G  1 665 ? 182.324 -34.043 158.809 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 908  LEU G CD1 1 
ATOM   44401 C  CD2 . LEU G  1 665 ? 181.924 -31.644 159.464 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 908  LEU G CD2 1 
ATOM   44402 N  N   . ASP G  1 666 ? 177.766 -33.360 158.553 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 909  ASP G N   1 
ATOM   44403 C  CA  . ASP G  1 666 ? 176.896 -33.646 159.677 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 909  ASP G CA  1 
ATOM   44404 C  C   . ASP G  1 666 ? 176.378 -35.067 159.594 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 909  ASP G C   1 
ATOM   44405 O  O   . ASP G  1 666 ? 176.270 -35.747 160.625 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 909  ASP G O   1 
ATOM   44406 C  CB  . ASP G  1 666 ? 175.725 -32.678 159.720 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 909  ASP G CB  1 
ATOM   44407 C  CG  . ASP G  1 666 ? 176.153 -31.288 160.088 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 909  ASP G CG  1 
ATOM   44408 O  OD1 . ASP G  1 666 ? 177.116 -31.197 160.862 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 909  ASP G OD1 1 
ATOM   44409 O  OD2 . ASP G  1 666 ? 175.536 -30.292 159.610 1.00 29.70  ? ? ? ? ? ? 909  ASP G OD2 1 
ATOM   44410 N  N   . SER G  1 667 ? 176.048 -35.523 158.386 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 910  SER G N   1 
ATOM   44411 C  CA  . SER G  1 667 ? 175.374 -36.795 158.288 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 910  SER G CA  1 
ATOM   44412 C  C   . SER G  1 667 ? 176.379 -37.886 158.089 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 910  SER G C   1 
ATOM   44413 O  O   . SER G  1 667 ? 175.979 -39.055 158.018 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 910  SER G O   1 
ATOM   44414 C  CB  . SER G  1 667 ? 174.337 -36.848 157.162 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 910  SER G CB  1 
ATOM   44415 O  OG  . SER G  1 667 ? 174.967 -36.583 155.925 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 910  SER G OG  1 
ATOM   44416 N  N   . VAL G  1 668 ? 177.661 -37.538 157.955 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 911  VAL G N   1 
ATOM   44417 C  CA  . VAL G  1 668 ? 178.704 -38.573 157.872 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 911  VAL G CA  1 
ATOM   44418 C  C   . VAL G  1 668 ? 179.060 -39.014 159.293 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 911  VAL G C   1 
ATOM   44419 O  O   . VAL G  1 668 ? 179.201 -40.208 159.594 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 911  VAL G O   1 
ATOM   44420 C  CB  . VAL G  1 668 ? 179.975 -38.080 157.177 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 911  VAL G CB  1 
ATOM   44421 C  CG1 . VAL G  1 668 ? 181.089 -38.982 157.514 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 911  VAL G CG1 1 
ATOM   44422 C  CG2 . VAL G  1 668 ? 179.772 -37.981 155.689 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 911  VAL G CG2 1 
ATOM   44423 N  N   . ILE G  1 669 ? 179.160 -38.018 160.173 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 912  ILE G N   1 
ATOM   44424 C  CA  . ILE G  1 669 ? 179.549 -38.143 161.593 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 912  ILE G CA  1 
ATOM   44425 C  C   . ILE G  1 669 ? 178.423 -38.156 162.639 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 912  ILE G C   1 
ATOM   44426 O  O   . ILE G  1 669 ? 178.672 -38.351 163.854 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 912  ILE G O   1 
ATOM   44427 C  CB  . ILE G  1 669 ? 180.160 -36.891 162.017 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 912  ILE G CB  1 
ATOM   44428 C  CG1 . ILE G  1 669 ? 181.391 -36.631 161.253 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 912  ILE G CG1 1 
ATOM   44429 C  CG2 . ILE G  1 669 ? 180.769 -37.192 163.344 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 912  ILE G CG2 1 
ATOM   44430 C  CD1 . ILE G  1 669 ? 182.335 -36.202 162.342 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 912  ILE G CD1 1 
ATOM   44431 N  N   . GLN G  1 670 ? 177.235 -37.771 162.158 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 913  GLN G N   1 
ATOM   44432 C  CA  . GLN G  1 670 ? 175.970 -37.967 162.835 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 913  GLN G CA  1 
ATOM   44433 C  C   . GLN G  1 670 ? 175.909 -37.203 164.124 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 913  GLN G C   1 
ATOM   44434 O  O   . GLN G  1 670 ? 175.583 -37.785 165.185 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 913  GLN G O   1 
ATOM   44435 C  CB  . GLN G  1 670 ? 175.761 -39.441 163.069 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 913  GLN G CB  1 
ATOM   44436 C  CG  . GLN G  1 670 ? 175.986 -40.223 161.815 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 913  GLN G CG  1 
ATOM   44437 C  CD  . GLN G  1 670 ? 175.751 -41.668 162.032 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 913  GLN G CD  1 
ATOM   44438 O  OE1 . GLN G  1 670 ? 175.005 -42.056 162.938 1.00 35.93  ? ? ? ? ? ? 913  GLN G OE1 1 
ATOM   44439 N  NE2 . GLN G  1 670 ? 176.367 -42.486 161.212 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 913  GLN G NE2 1 
ATOM   44440 N  N   . ASN G  1 671 ? 176.202 -35.899 164.013 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 914  ASN G N   1 
ATOM   44441 C  CA  . ASN G  1 671 ? 176.301 -35.033 165.176 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 914  ASN G CA  1 
ATOM   44442 C  C   . ASN G  1 671 ? 174.928 -34.671 165.686 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 914  ASN G C   1 
ATOM   44443 O  O   . ASN G  1 671 ? 174.770 -34.352 166.869 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 914  ASN G O   1 
ATOM   44444 C  CB  . ASN G  1 671 ? 177.157 -33.805 164.877 1.00 30.82  ? ? ? ? ? ? 914  ASN G CB  1 
ATOM   44445 C  CG  . ASN G  1 671 ? 176.696 -33.023 163.642 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 914  ASN G CG  1 
ATOM   44446 O  OD1 . ASN G  1 671 ? 175.601 -33.231 163.111 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 914  ASN G OD1 1 
ATOM   44447 N  ND2 . ASN G  1 671 ? 177.541 -32.103 163.191 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 914  ASN G ND2 1 
ATOM   44448 N  N   . GLY G  1 672 ? 173.932 -34.759 164.788 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 915  GLY G N   1 
ATOM   44449 C  CA  . GLY G  1 672 ? 172.540 -34.530 165.160 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 915  GLY G CA  1 
ATOM   44450 C  C   . GLY G  1 672 ? 171.933 -33.340 164.475 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 915  GLY G C   1 
ATOM   44451 O  O   . GLY G  1 672 ? 170.774 -33.047 164.682 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 915  GLY G O   1 
ATOM   44452 N  N   . TYR G  1 673 ? 172.689 -32.640 163.648 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 916  TYR G N   1 
ATOM   44453 C  CA  . TYR G  1 673 ? 172.100 -31.531 162.903 1.00 29.33  ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CA  1 
ATOM   44454 C  C   . TYR G  1 673 ? 171.439 -31.912 161.558 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 916  TYR G C   1 
ATOM   44455 O  O   . TYR G  1 673 ? 170.680 -31.151 160.987 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 916  TYR G O   1 
ATOM   44456 C  CB  . TYR G  1 673 ? 173.164 -30.506 162.668 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CB  1 
ATOM   44457 C  CG  . TYR G  1 673 ? 173.650 -29.756 163.918 1.00 28.48  ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CG  1 
ATOM   44458 C  CD1 . TYR G  1 673 ? 172.911 -28.692 164.449 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CD1 1 
ATOM   44459 C  CD2 . TYR G  1 673 ? 174.880 -30.032 164.482 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CD2 1 
ATOM   44460 C  CE1 . TYR G  1 673 ? 173.367 -27.966 165.515 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CE1 1 
ATOM   44461 C  CE2 . TYR G  1 673 ? 175.334 -29.312 165.551 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CE2 1 
ATOM   44462 C  CZ  . TYR G  1 673 ? 174.565 -28.286 166.070 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CZ  1 
ATOM   44463 O  OH  . TYR G  1 673 ? 175.011 -27.563 167.144 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 916  TYR G OH  1 
ATOM   44464 N  N   . ALA G  1 674 ? 171.728 -33.112 161.063 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 917  ALA G N   1 
ATOM   44465 C  CA  . ALA G  1 674 ? 171.115 -33.621 159.846 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 917  ALA G CA  1 
ATOM   44466 C  C   . ALA G  1 674 ? 170.215 -34.724 160.286 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 917  ALA G C   1 
ATOM   44467 O  O   . ALA G  1 674 ? 170.690 -35.768 160.697 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 917  ALA G O   1 
ATOM   44468 C  CB  . ALA G  1 674 ? 172.142 -34.175 158.938 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 917  ALA G CB  1 
ATOM   44469 N  N   . PHE G  1 675 ? 168.911 -34.498 160.182 1.00 31.24  ? ? ? ? ? ? 918  PHE G N   1 
ATOM   44470 C  CA  . PHE G  1 675 ? 167.938 -35.405 160.729 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CA  1 
ATOM   44471 C  C   . PHE G  1 675 ? 166.671 -35.405 159.884 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 918  PHE G C   1 
ATOM   44472 O  O   . PHE G  1 675 ? 166.347 -34.433 159.193 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 918  PHE G O   1 
ATOM   44473 C  CB  . PHE G  1 675 ? 167.636 -34.984 162.163 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CB  1 
ATOM   44474 C  CG  . PHE G  1 675 ? 167.277 -33.543 162.295 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CG  1 
ATOM   44475 C  CD1 . PHE G  1 675 ? 166.028 -33.073 161.909 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CD1 1 
ATOM   44476 C  CD2 . PHE G  1 675 ? 168.194 -32.647 162.789 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CD2 1 
ATOM   44477 C  CE1 . PHE G  1 675 ? 165.704 -31.715 162.022 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CE1 1 
ATOM   44478 C  CE2 . PHE G  1 675 ? 167.883 -31.299 162.891 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CE2 1 
ATOM   44479 C  CZ  . PHE G  1 675 ? 166.630 -30.832 162.501 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CZ  1 
ATOM   44480 N  N   . THR G  1 676 ? 165.970 -36.527 159.943 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 919  THR G N   1 
ATOM   44481 C  CA  . THR G  1 676 ? 164.696 -36.695 159.249 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 919  THR G CA  1 
ATOM   44482 C  C   . THR G  1 676 ? 163.456 -36.452 160.132 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 919  THR G C   1 
ATOM   44483 O  O   . THR G  1 676 ? 162.378 -36.069 159.644 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 919  THR G O   1 
ATOM   44484 C  CB  . THR G  1 676 ? 164.623 -38.102 158.719 1.00 33.94  ? ? ? ? ? ? 919  THR G CB  1 
ATOM   44485 O  OG1 . THR G  1 676 ? 165.889 -38.398 158.130 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 919  THR G OG1 1 
ATOM   44486 C  CG2 . THR G  1 676 ? 163.495 -38.241 157.679 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 919  THR G CG2 1 
ATOM   44487 N  N   . ASP G  1 677 ? 163.610 -36.675 161.433 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 920  ASP G N   1 
ATOM   44488 C  CA  . ASP G  1 677 ? 162.465 -36.587 162.322 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 920  ASP G CA  1 
ATOM   44489 C  C   . ASP G  1 677 ? 162.748 -35.630 163.472 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 920  ASP G C   1 
ATOM   44490 O  O   . ASP G  1 677 ? 163.524 -35.978 164.362 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 920  ASP G O   1 
ATOM   44491 C  CB  . ASP G  1 677 ? 162.135 -37.984 162.861 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 920  ASP G CB  1 
ATOM   44492 C  CG  . ASP G  1 677 ? 160.886 -38.011 163.720 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 920  ASP G CG  1 
ATOM   44493 O  OD1 . ASP G  1 677 ? 160.228 -36.946 163.872 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 920  ASP G OD1 1 
ATOM   44494 O  OD2 . ASP G  1 677 ? 160.585 -39.116 164.243 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 920  ASP G OD2 1 
ATOM   44495 N  N   . ARG G  1 678 ? 162.115 -34.450 163.453 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 921  ARG G N   1 
ATOM   44496 C  CA  . ARG G  1 678 ? 162.416 -33.406 164.440 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 921  ARG G CA  1 
ATOM   44497 C  C   . ARG G  1 678 ? 162.172 -33.861 165.894 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 921  ARG G C   1 
ATOM   44498 O  O   . ARG G  1 678 ? 162.761 -33.301 166.823 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 921  ARG G O   1 
ATOM   44499 C  CB  . ARG G  1 678 ? 161.608 -32.132 164.141 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 921  ARG G CB  1 
ATOM   44500 C  CG  . ARG G  1 678 ? 162.170 -31.272 163.074 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 921  ARG G CG  1 
ATOM   44501 C  CD  . ARG G  1 678 ? 161.078 -30.619 162.310 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 921  ARG G CD  1 
ATOM   44502 N  NE  . ARG G  1 678 ? 160.677 -29.320 162.848 1.00 29.68  ? ? ? ? ? ? 921  ARG G NE  1 
ATOM   44503 C  CZ  . ARG G  1 678 ? 159.546 -29.069 163.543 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 921  ARG G CZ  1 
ATOM   44504 N  NH1 . ARG G  1 678 ? 158.660 -30.037 163.825 1.00 30.51  ? ? ? ? ? ? 921  ARG G NH1 1 
ATOM   44505 N  NH2 . ARG G  1 678 ? 159.291 -27.819 163.974 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 921  ARG G NH2 1 
ATOM   44506 N  N   . TYR G  1 679 ? 161.313 -34.866 166.079 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 922  TYR G N   1 
ATOM   44507 C  CA  . TYR G  1 679 ? 160.852 -35.212 167.414 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CA  1 
ATOM   44508 C  C   . TYR G  1 679 ? 161.498 -36.491 167.868 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 922  TYR G C   1 
ATOM   44509 O  O   . TYR G  1 679 ? 161.236 -36.943 168.974 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 922  TYR G O   1 
ATOM   44510 C  CB  . TYR G  1 679 ? 159.317 -35.377 167.453 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CB  1 
ATOM   44511 C  CG  . TYR G  1 679 ? 158.546 -34.089 167.248 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CG  1 
ATOM   44512 C  CD1 . TYR G  1 679 ? 158.262 -33.255 168.319 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CD1 1 
ATOM   44513 C  CD2 . TYR G  1 679 ? 158.121 -33.714 165.991 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CD2 1 
ATOM   44514 C  CE1 . TYR G  1 679 ? 157.570 -32.077 168.138 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CE1 1 
ATOM   44515 C  CE2 . TYR G  1 679 ? 157.438 -32.565 165.793 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CE2 1 
ATOM   44516 C  CZ  . TYR G  1 679 ? 157.152 -31.731 166.868 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CZ  1 
ATOM   44517 O  OH  . TYR G  1 679 ? 156.456 -30.533 166.682 1.00 31.45  ? ? ? ? ? ? 922  TYR G OH  1 
ATOM   44518 N  N   . ASP G  1 680 ? 162.324 -37.090 167.002 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 923  ASP G N   1 
ATOM   44519 C  CA  . ASP G  1 680 ? 162.900 -38.414 167.262 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 923  ASP G CA  1 
ATOM   44520 C  C   . ASP G  1 680 ? 164.164 -38.326 168.099 1.00 33.70  ? ? ? ? ? ? 923  ASP G C   1 
ATOM   44521 O  O   . ASP G  1 680 ? 165.280 -38.407 167.596 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 923  ASP G O   1 
ATOM   44522 C  CB  . ASP G  1 680 ? 163.206 -39.100 165.933 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 923  ASP G CB  1 
ATOM   44523 C  CG  . ASP G  1 680 ? 163.575 -40.580 166.103 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 923  ASP G CG  1 
ATOM   44524 O  OD1 . ASP G  1 680 ? 163.830 -41.032 167.263 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 923  ASP G OD1 1 
ATOM   44525 O  OD2 . ASP G  1 680 ? 163.597 -41.277 165.071 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 923  ASP G OD2 1 
ATOM   44526 N  N   . LEU G  1 681 ? 164.003 -38.154 169.393 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 924  LEU G N   1 
ATOM   44527 C  CA  . LEU G  1 681 ? 165.165 -37.817 170.207 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 924  LEU G CA  1 
ATOM   44528 C  C   . LEU G  1 681 ? 165.707 -39.097 170.767 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 924  LEU G C   1 
ATOM   44529 O  O   . LEU G  1 681 ? 165.629 -39.361 171.969 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 924  LEU G O   1 
ATOM   44530 C  CB  . LEU G  1 681 ? 164.808 -36.857 171.345 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 924  LEU G CB  1 
ATOM   44531 C  CG  . LEU G  1 681 ? 164.848 -35.353 171.066 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 924  LEU G CG  1 
ATOM   44532 C  CD1 . LEU G  1 681 ? 163.667 -34.903 170.268 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 924  LEU G CD1 1 
ATOM   44533 C  CD2 . LEU G  1 681 ? 164.866 -34.643 172.372 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 924  LEU G CD2 1 
ATOM   44534 N  N   . GLY G  1 682 ? 166.258 -39.909 169.877 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 925  GLY G N   1 
ATOM   44535 C  CA  . GLY G  1 682 ? 166.770 -41.218 170.269 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 925  GLY G CA  1 
ATOM   44536 C  C   . GLY G  1 682 ? 165.613 -42.112 170.635 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 925  GLY G C   1 
ATOM   44537 O  O   . GLY G  1 682 ? 165.796 -43.024 171.395 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 925  GLY G O   1 
ATOM   44538 N  N   . ILE G  1 683 ? 164.428 -41.863 170.082 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 926  ILE G N   1 
ATOM   44539 C  CA  . ILE G  1 683 ? 163.267 -42.673 170.396 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 926  ILE G CA  1 
ATOM   44540 C  C   . ILE G  1 683 ? 163.189 -43.936 169.535 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 926  ILE G C   1 
ATOM   44541 O  O   . ILE G  1 683 ? 163.137 -45.030 170.049 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 926  ILE G O   1 
ATOM   44542 C  CB  . ILE G  1 683 ? 162.001 -41.825 170.252 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 926  ILE G CB  1 
ATOM   44543 C  CG1 . ILE G  1 683 ? 161.943 -40.837 171.428 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 926  ILE G CG1 1 
ATOM   44544 C  CG2 . ILE G  1 683 ? 160.728 -42.703 170.136 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 926  ILE G CG2 1 
ATOM   44545 C  CD1 . ILE G  1 683 ? 160.934 -39.727 171.277 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 926  ILE G CD1 1 
ATOM   44546 N  N   . SER G  1 684 ? 163.188 -43.765 168.215 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 927  SER G N   1 
ATOM   44547 C  CA  . SER G  1 684 ? 163.093 -44.873 167.255 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 927  SER G CA  1 
ATOM   44548 C  C   . SER G  1 684 ? 164.352 -45.775 167.339 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 927  SER G C   1 
ATOM   44549 O  O   . SER G  1 684 ? 164.300 -46.985 167.136 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 927  SER G O   1 
ATOM   44550 C  CB  . SER G  1 684 ? 162.887 -44.309 165.838 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 927  SER G CB  1 
ATOM   44551 O  OG  . SER G  1 684 ? 164.137 -44.009 165.249 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 927  SER G OG  1 
ATOM   44552 N  N   . LYS G  1 685 ? 165.489 -45.181 167.651 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 928  LYS G N   1 
ATOM   44553 C  CA  . LYS G  1 685 ? 166.710 -45.943 167.843 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 928  LYS G CA  1 
ATOM   44554 C  C   . LYS G  1 685 ? 167.621 -44.969 168.533 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 928  LYS G C   1 
ATOM   44555 O  O   . LYS G  1 685 ? 167.299 -43.780 168.651 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 928  LYS G O   1 
ATOM   44556 C  CB  . LYS G  1 685 ? 167.324 -46.355 166.509 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 928  LYS G CB  1 
ATOM   44557 C  CG  . LYS G  1 685 ? 166.955 -45.406 165.366 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 928  LYS G CG  1 
ATOM   44558 C  CD  . LYS G  1 685 ? 167.802 -45.660 164.135 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 928  LYS G CD  1 
ATOM   44559 C  CE  . LYS G  1 685 ? 169.276 -45.454 164.500 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 928  LYS G CE  1 
ATOM   44560 N  NZ  . LYS G  1 685 ? 170.099 -45.196 163.273 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 928  LYS G NZ  1 
ATOM   44561 N  N   . PRO G  1 686 ? 168.786 -45.447 168.971 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 929  PRO G N   1 
ATOM   44562 C  CA  . PRO G  1 686 ? 169.697 -44.533 169.675 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 929  PRO G CA  1 
ATOM   44563 C  C   . PRO G  1 686 ? 170.127 -43.411 168.750 1.00 36.87  ? ? ? ? ? ? 929  PRO G C   1 
ATOM   44564 O  O   . PRO G  1 686 ? 170.135 -43.595 167.533 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 929  PRO G O   1 
ATOM   44565 C  CB  . PRO G  1 686 ? 170.914 -45.414 170.003 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 929  PRO G CB  1 
ATOM   44566 C  CG  . PRO G  1 686 ? 170.551 -46.811 169.599 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 929  PRO G CG  1 
ATOM   44567 C  CD  . PRO G  1 686 ? 169.426 -46.719 168.608 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 929  PRO G CD  1 
ATOM   44568 N  N   . ASN G  1 687 ? 170.448 -42.259 169.312 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 930  ASN G N   1 
ATOM   44569 C  CA  . ASN G  1 687 ? 171.218 -41.257 168.575 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 930  ASN G CA  1 
ATOM   44570 C  C   . ASN G  1 687 ? 172.699 -41.475 168.834 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 930  ASN G C   1 
ATOM   44571 O  O   . ASN G  1 687 ? 173.068 -42.449 169.495 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 930  ASN G O   1 
ATOM   44572 C  CB  . ASN G  1 687 ? 170.802 -39.828 168.924 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 930  ASN G CB  1 
ATOM   44573 C  CG  . ASN G  1 687 ? 170.895 -39.503 170.423 1.00 34.05  ? ? ? ? ? ? 930  ASN G CG  1 
ATOM   44574 O  OD1 . ASN G  1 687 ? 171.643 -40.113 171.187 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 930  ASN G OD1 1 
ATOM   44575 N  ND2 . ASN G  1 687 ? 170.122 -38.494 170.835 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 930  ASN G ND2 1 
ATOM   44576 N  N   . LYS G  1 688 ? 173.565 -40.621 168.317 1.00 34.73  ? ? ? ? ? ? 931  LYS G N   1 
ATOM   44577 C  CA  . LYS G  1 688 ? 174.974 -40.861 168.540 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 931  LYS G CA  1 
ATOM   44578 C  C   . LYS G  1 688 ? 175.261 -40.935 170.016 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 931  LYS G C   1 
ATOM   44579 O  O   . LYS G  1 688 ? 176.256 -41.518 170.445 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 931  LYS G O   1 
ATOM   44580 C  CB  . LYS G  1 688 ? 175.824 -39.773 167.888 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 931  LYS G CB  1 
ATOM   44581 C  CG  . LYS G  1 688 ? 177.321 -39.894 168.131 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 931  LYS G CG  1 
ATOM   44582 C  CD  . LYS G  1 688 ? 178.054 -39.250 167.019 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 931  LYS G CD  1 
ATOM   44583 C  CE  . LYS G  1 688 ? 179.523 -39.083 167.260 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 931  LYS G CE  1 
ATOM   44584 N  NZ  . LYS G  1 688 ? 180.020 -38.196 166.144 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 931  LYS G NZ  1 
ATOM   44585 N  N   . TYR G  1 689 ? 174.380 -40.346 170.813 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 932  TYR G N   1 
ATOM   44586 C  CA  . TYR G  1 689 ? 174.709 -40.155 172.227 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CA  1 
ATOM   44587 C  C   . TYR G  1 689 ? 174.044 -41.085 173.203 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 932  TYR G C   1 
ATOM   44588 O  O   . TYR G  1 689 ? 174.246 -40.938 174.390 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 932  TYR G O   1 
ATOM   44589 C  CB  . TYR G  1 689 ? 174.505 -38.687 172.636 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CB  1 
ATOM   44590 C  CG  . TYR G  1 689 ? 175.062 -37.759 171.587 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CG  1 
ATOM   44591 C  CD1 . TYR G  1 689 ? 176.448 -37.527 171.477 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CD1 1 
ATOM   44592 C  CD2 . TYR G  1 689 ? 174.215 -37.153 170.668 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CD2 1 
ATOM   44593 C  CE1 . TYR G  1 689 ? 176.953 -36.711 170.498 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CE1 1 
ATOM   44594 C  CE2 . TYR G  1 689 ? 174.721 -36.323 169.689 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CE2 1 
ATOM   44595 C  CZ  . TYR G  1 689 ? 176.090 -36.110 169.610 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CZ  1 
ATOM   44596 O  OH  . TYR G  1 689 ? 176.577 -35.300 168.625 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 932  TYR G OH  1 
ATOM   44597 N  N   . GLY G  1 690 ? 173.283 -42.051 172.711 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 933  GLY G N   1 
ATOM   44598 C  CA  . GLY G  1 690 ? 172.619 -43.010 173.566 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 933  GLY G CA  1 
ATOM   44599 C  C   . GLY G  1 690 ? 171.169 -43.061 173.185 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 933  GLY G C   1 
ATOM   44600 O  O   . GLY G  1 690 ? 170.789 -42.513 172.161 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 933  GLY G O   1 
ATOM   44601 N  N   . THR G  1 691 ? 170.355 -43.727 174.000 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 934  THR G N   1 
ATOM   44602 C  CA  . THR G  1 691 ? 168.895 -43.800 173.784 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 934  THR G CA  1 
ATOM   44603 C  C   . THR G  1 691 ? 168.150 -42.620 174.406 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 934  THR G C   1 
ATOM   44604 O  O   . THR G  1 691 ? 168.715 -41.833 175.159 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 934  THR G O   1 
ATOM   44605 C  CB  . THR G  1 691 ? 168.289 -45.088 174.368 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 934  THR G CB  1 
ATOM   44606 O  OG1 . THR G  1 691 ? 168.549 -45.128 175.785 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 934  THR G OG1 1 
ATOM   44607 C  CG2 . THR G  1 691 ? 168.878 -46.312 173.679 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 934  THR G CG2 1 
ATOM   44608 N  N   . ALA G  1 692 ? 166.877 -42.490 174.063 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 935  ALA G N   1 
ATOM   44609 C  CA  . ALA G  1 692 ? 166.068 -41.473 174.658 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 935  ALA G CA  1 
ATOM   44610 C  C   . ALA G  1 692 ? 166.154 -41.629 176.209 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 935  ALA G C   1 
ATOM   44611 O  O   . ALA G  1 692 ? 166.330 -40.644 176.948 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 935  ALA G O   1 
ATOM   44612 C  CB  . ALA G  1 692 ? 164.658 -41.574 174.141 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 935  ALA G CB  1 
ATOM   44613 N  N   . ASP G  1 693 ? 166.086 -42.854 176.729 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G N   1 
ATOM   44614 C  CA  . ASP G  1 693 ? 166.223 -42.957 178.183 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G CA  1 
ATOM   44615 C  C   . ASP G  1 693 ? 167.590 -42.502 178.667 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G C   1 
ATOM   44616 O  O   . ASP G  1 693 ? 167.670 -41.880 179.723 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G O   1 
ATOM   44617 C  CB  . ASP G  1 693 ? 165.875 -44.334 178.756 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G CB  1 
ATOM   44618 C  CG  . ASP G  1 693 ? 164.379 -44.644 178.644 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G CG  1 
ATOM   44619 O  OD1 . ASP G  1 693 ? 163.538 -43.683 178.646 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G OD1 1 
ATOM   44620 O  OD2 . ASP G  1 693 ? 164.034 -45.861 178.517 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G OD2 1 
ATOM   44621 N  N   . ASP G  1 694 ? 168.667 -42.801 177.947 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G N   1 
ATOM   44622 C  CA  . ASP G  1 694 ? 169.946 -42.306 178.413 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G CA  1 
ATOM   44623 C  C   . ASP G  1 694 ? 169.900 -40.772 178.472 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G C   1 
ATOM   44624 O  O   . ASP G  1 694 ? 170.444 -40.166 179.405 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G O   1 
ATOM   44625 C  CB  . ASP G  1 694 ? 171.086 -42.710 177.481 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G CB  1 
ATOM   44626 C  CG  . ASP G  1 694 ? 171.283 -44.213 177.370 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G CG  1 
ATOM   44627 O  OD1 . ASP G  1 694 ? 171.267 -44.880 178.421 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G OD1 1 
ATOM   44628 O  OD2 . ASP G  1 694 ? 171.499 -44.703 176.223 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G OD2 1 
ATOM   44629 N  N   . LEU G  1 695 ? 169.276 -40.146 177.462 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G N   1 
ATOM   44630 C  CA  . LEU G  1 695 ? 169.127 -38.677 177.422 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G CA  1 
ATOM   44631 C  C   . LEU G  1 695 ? 168.422 -38.203 178.673 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G C   1 
ATOM   44632 O  O   . LEU G  1 695 ? 168.927 -37.380 179.426 1.00 34.76  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G O   1 
ATOM   44633 C  CB  . LEU G  1 695 ? 168.316 -38.239 176.193 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G CB  1 
ATOM   44634 C  CG  . LEU G  1 695 ? 167.956 -36.763 175.988 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G CG  1 
ATOM   44635 C  CD1 . LEU G  1 695 ? 169.068 -35.826 176.435 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G CD1 1 
ATOM   44636 C  CD2 . LEU G  1 695 ? 167.587 -36.506 174.560 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G CD2 1 
ATOM   44637 N  N   . VAL G  1 696 ? 167.224 -38.746 178.862 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 939  VAL G N   1 
ATOM   44638 C  CA  . VAL G  1 696 ? 166.420 -38.498 180.044 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 939  VAL G CA  1 
ATOM   44639 C  C   . VAL G  1 696 ? 167.252 -38.573 181.335 1.00 36.60  ? ? ? ? ? ? 939  VAL G C   1 
ATOM   44640 O  O   . VAL G  1 696 ? 167.152 -37.673 182.170 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 939  VAL G O   1 
ATOM   44641 C  CB  . VAL G  1 696 ? 165.176 -39.424 180.090 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 939  VAL G CB  1 
ATOM   44642 C  CG1 . VAL G  1 696 ? 164.605 -39.390 181.419 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 939  VAL G CG1 1 
ATOM   44643 C  CG2 . VAL G  1 696 ? 164.149 -38.948 179.142 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 939  VAL G CG2 1 
ATOM   44644 N  N   . LYS G  1 697 ? 168.078 -39.613 181.496 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G N   1 
ATOM   44645 C  CA  . LYS G  1 697 ? 168.905 -39.773 182.719 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G CA  1 
ATOM   44646 C  C   . LYS G  1 697 ? 169.987 -38.735 182.841 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G C   1 
ATOM   44647 O  O   . LYS G  1 697 ? 170.328 -38.315 183.928 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G O   1 
ATOM   44648 C  CB  . LYS G  1 697 ? 169.554 -41.150 182.786 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G CB  1 
ATOM   44649 C  CG  . LYS G  1 697 ? 168.662 -42.135 183.535 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G CG  1 
ATOM   44650 C  CD  . LYS G  1 697 ? 168.813 -43.571 183.096 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G CD  1 
ATOM   44651 C  CE  . LYS G  1 697 ? 167.504 -44.301 183.349 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G CE  1 
ATOM   44652 N  NZ  . LYS G  1 697 ? 167.652 -45.747 183.003 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G NZ  1 
ATOM   44653 N  N   . ALA G  1 698 ? 170.516 -38.323 181.696 1.00 36.20  ? ? ? ? ? ? 941  ALA G N   1 
ATOM   44654 C  CA  . ALA G  1 698 ? 171.528 -37.277 181.631 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 941  ALA G CA  1 
ATOM   44655 C  C   . ALA G  1 698 ? 170.966 -35.917 182.032 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 941  ALA G C   1 
ATOM   44656 O  O   . ALA G  1 698 ? 171.596 -35.182 182.765 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 941  ALA G O   1 
ATOM   44657 C  CB  . ALA G  1 698 ? 172.177 -37.236 180.196 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 941  ALA G CB  1 
ATOM   44658 N  N   . ILE G  1 699 ? 169.800 -35.558 181.517 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G N   1 
ATOM   44659 C  CA  . ILE G  1 699 ? 169.149 -34.322 181.927 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G CA  1 
ATOM   44660 C  C   . ILE G  1 699 ? 168.770 -34.407 183.401 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G C   1 
ATOM   44661 O  O   . ILE G  1 699 ? 168.903 -33.429 184.138 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G O   1 
ATOM   44662 C  CB  . ILE G  1 699 ? 167.895 -34.057 181.122 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G CB  1 
ATOM   44663 C  CG1 . ILE G  1 699 ? 168.241 -33.930 179.648 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G CG1 1 
ATOM   44664 C  CG2 . ILE G  1 699 ? 167.219 -32.812 181.600 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G CG2 1 
ATOM   44665 C  CD1 . ILE G  1 699 ? 167.028 -33.800 178.768 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G CD1 1 
ATOM   44666 N  N   . LYS G  1 700 ? 168.339 -35.577 183.850 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G N   1 
ATOM   44667 C  CA  . LYS G  1 700 ? 168.043 -35.724 185.264 1.00 36.14  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G CA  1 
ATOM   44668 C  C   . LYS G  1 700 ? 169.288 -35.507 186.174 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G C   1 
ATOM   44669 O  O   . LYS G  1 700 ? 169.266 -34.771 187.195 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G O   1 
ATOM   44670 C  CB  . LYS G  1 700 ? 167.365 -37.061 185.507 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G CB  1 
ATOM   44671 C  CG  . LYS G  1 700 ? 165.885 -36.967 185.362 1.00 37.48  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G CG  1 
ATOM   44672 C  CD  . LYS G  1 700 ? 165.252 -38.307 185.476 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G CD  1 
ATOM   44673 C  CE  . LYS G  1 700 ? 165.515 -38.904 186.844 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G CE  1 
ATOM   44674 N  NZ  . LYS G  1 700 ? 164.406 -38.562 187.781 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G NZ  1 
ATOM   44675 N  N   . ALA G  1 701 ? 170.378 -36.142 185.778 1.00 36.44  ? ? ? ? ? ? 944  ALA G N   1 
ATOM   44676 C  CA  . ALA G  1 701 ? 171.626 -36.049 186.534 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 944  ALA G CA  1 
ATOM   44677 C  C   . ALA G  1 701 ? 172.125 -34.617 186.582 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 944  ALA G C   1 
ATOM   44678 O  O   . ALA G  1 701 ? 172.494 -34.130 187.654 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 944  ALA G O   1 
ATOM   44679 C  CB  . ALA G  1 701 ? 172.728 -36.974 185.953 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 944  ALA G CB  1 
ATOM   44680 N  N   . LEU G  1 702 ? 172.176 -33.957 185.430 1.00 34.61  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G N   1 
ATOM   44681 C  CA  . LEU G  1 702 ? 172.610 -32.591 185.401 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G CA  1 
ATOM   44682 C  C   . LEU G  1 702 ? 171.737 -31.765 186.336 1.00 33.62  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G C   1 
ATOM   44683 O  O   . LEU G  1 702 ? 172.248 -30.951 187.106 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G O   1 
ATOM   44684 C  CB  . LEU G  1 702 ? 172.551 -32.062 183.974 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G CB  1 
ATOM   44685 C  CG  . LEU G  1 702 ? 173.700 -32.584 183.115 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G CG  1 
ATOM   44686 C  CD1 . LEU G  1 702 ? 173.308 -32.488 181.713 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G CD1 1 
ATOM   44687 C  CD2 . LEU G  1 702 ? 175.009 -31.810 183.349 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G CD2 1 
ATOM   44688 N  N   . HIS G  1 703 ? 170.417 -31.981 186.297 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G N   1 
ATOM   44689 C  CA  . HIS G  1 703 ? 169.506 -31.190 187.137 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G CA  1 
ATOM   44690 C  C   . HIS G  1 703 ? 169.782 -31.407 188.551 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G C   1 
ATOM   44691 O  O   . HIS G  1 703 ? 169.712 -30.501 189.339 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G O   1 
ATOM   44692 C  CB  . HIS G  1 703 ? 168.067 -31.529 186.866 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G CB  1 
ATOM   44693 C  CG  . HIS G  1 703 ? 167.557 -30.840 185.654 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G CG  1 
ATOM   44694 N  ND1 . HIS G  1 703 ? 166.353 -31.154 185.061 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G ND1 1 
ATOM   44695 C  CD2 . HIS G  1 703 ? 168.108 -29.848 184.907 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G CD2 1 
ATOM   44696 C  CE1 . HIS G  1 703 ? 166.186 -30.381 183.997 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G CE1 1 
ATOM   44697 N  NE2 . HIS G  1 703 ? 167.236 -29.582 183.882 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G NE2 1 
ATOM   44698 N  N   . SER G  1 704 ? 170.089 -32.651 188.865 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 947  SER G N   1 
ATOM   44699 C  CA  . SER G  1 704 ? 170.377 -33.030 190.220 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 947  SER G CA  1 
ATOM   44700 C  C   . SER G  1 704 ? 171.587 -32.272 190.768 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 947  SER G C   1 
ATOM   44701 O  O   . SER G  1 704 ? 171.822 -32.286 191.956 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 947  SER G O   1 
ATOM   44702 C  CB  . SER G  1 704 ? 170.635 -34.517 190.287 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 947  SER G CB  1 
ATOM   44703 O  OG  . SER G  1 704 ? 172.027 -34.743 190.216 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 947  SER G OG  1 
ATOM   44704 N  N   . LYS G  1 705 ? 172.353 -31.605 189.929 1.00 35.40  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G N   1 
ATOM   44705 C  CA  . LYS G  1 705 ? 173.379 -30.759 190.467 1.00 35.13  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G CA  1 
ATOM   44706 C  C   . LYS G  1 705 ? 173.092 -29.301 190.254 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G C   1 
ATOM   44707 O  O   . LYS G  1 705 ? 173.952 -28.456 190.474 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G O   1 
ATOM   44708 C  CB  . LYS G  1 705 ? 174.653 -31.053 189.769 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G CB  1 
ATOM   44709 C  CG  . LYS G  1 705 ? 175.173 -32.348 190.175 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G CG  1 
ATOM   44710 C  CD  . LYS G  1 705 ? 175.766 -32.097 191.467 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G CD  1 
ATOM   44711 C  CE  . LYS G  1 705 ? 176.514 -33.269 191.934 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G CE  1 
ATOM   44712 N  NZ  . LYS G  1 705 ? 177.281 -32.676 193.051 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G NZ  1 
ATOM   44713 N  N   . GLY G  1 706 ? 171.895 -28.998 189.791 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 949  GLY G N   1 
ATOM   44714 C  CA  . GLY G  1 706 ? 171.490 -27.623 189.679 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 949  GLY G CA  1 
ATOM   44715 C  C   . GLY G  1 706 ? 171.942 -27.041 188.392 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 949  GLY G C   1 
ATOM   44716 O  O   . GLY G  1 706 ? 171.816 -25.894 188.185 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 949  GLY G O   1 
ATOM   44717 N  N   . ILE G  1 707 ? 172.472 -27.855 187.513 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G N   1 
ATOM   44718 C  CA  . ILE G  1 707 ? 172.924 -27.390 186.214 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G CA  1 
ATOM   44719 C  C   . ILE G  1 707 ? 171.784 -27.372 185.170 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G C   1 
ATOM   44720 O  O   . ILE G  1 707 ? 170.973 -28.323 185.113 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G O   1 
ATOM   44721 C  CB  . ILE G  1 707 ? 173.974 -28.357 185.728 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G CB  1 
ATOM   44722 C  CG1 . ILE G  1 707 ? 175.161 -28.348 186.689 1.00 31.74  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G CG1 1 
ATOM   44723 C  CG2 . ILE G  1 707 ? 174.389 -28.017 184.349 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G CG2 1 
ATOM   44724 C  CD1 . ILE G  1 707 ? 176.323 -29.246 186.309 1.00 32.15  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G CD1 1 
ATOM   44725 N  N   . LYS G  1 708 ? 171.692 -26.312 184.349 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G N   1 
ATOM   44726 C  CA  . LYS G  1 708 ? 170.624 -26.257 183.316 1.00 29.30  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G CA  1 
ATOM   44727 C  C   . LYS G  1 708 ? 171.071 -26.906 182.012 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G C   1 
ATOM   44728 O  O   . LYS G  1 708 ? 172.255 -26.873 181.666 1.00 28.95  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G O   1 
ATOM   44729 C  CB  . LYS G  1 708 ? 170.177 -24.835 182.980 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G CB  1 
ATOM   44730 C  CG  . LYS G  1 708 ? 169.615 -24.002 184.080 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G CG  1 
ATOM   44731 C  CD  . LYS G  1 708 ? 168.679 -24.785 184.924 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G CD  1 
ATOM   44732 C  CE  . LYS G  1 708 ? 168.888 -24.341 186.334 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G CE  1 
ATOM   44733 N  NZ  . LYS G  1 708 ? 167.626 -24.403 187.082 1.00 30.37  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G NZ  1 
ATOM   44734 N  N   . VAL G  1 709 ? 170.114 -27.435 181.261 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 952  VAL G N   1 
ATOM   44735 C  CA  . VAL G  1 709 ? 170.426 -28.181 180.071 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 952  VAL G CA  1 
ATOM   44736 C  C   . VAL G  1 709 ? 169.819 -27.546 178.824 1.00 28.54  ? ? ? ? ? ? 952  VAL G C   1 
ATOM   44737 O  O   . VAL G  1 709 ? 168.620 -27.252 178.767 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 952  VAL G O   1 
ATOM   44738 C  CB  . VAL G  1 709 ? 169.939 -29.643 180.209 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 952  VAL G CB  1 
ATOM   44739 C  CG1 . VAL G  1 709 ? 170.400 -30.503 179.030 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 952  VAL G CG1 1 
ATOM   44740 C  CG2 . VAL G  1 709 ? 170.440 -30.254 181.494 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 952  VAL G CG2 1 
ATOM   44741 N  N   . MET G  1 710 ? 170.647 -27.348 177.804 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 953  MET G N   1 
ATOM   44742 C  CA  . MET G  1 710 ? 170.230 -26.618 176.602 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 953  MET G CA  1 
ATOM   44743 C  C   . MET G  1 710 ? 169.888 -27.481 175.371 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 953  MET G C   1 
ATOM   44744 O  O   . MET G  1 710 ? 170.605 -28.447 175.016 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 953  MET G O   1 
ATOM   44745 C  CB  . MET G  1 710 ? 171.306 -25.677 176.240 1.00 27.04  ? ? ? ? ? ? 953  MET G CB  1 
ATOM   44746 C  CG  . MET G  1 710 ? 170.830 -24.626 175.357 1.00 26.48  ? ? ? ? ? ? 953  MET G CG  1 
ATOM   44747 S  SD  . MET G  1 710 ? 172.376 -23.761 175.067 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 953  MET G SD  1 
ATOM   44748 C  CE  . MET G  1 710 ? 171.860 -22.071 175.069 1.00 25.51  ? ? ? ? ? ? 953  MET G CE  1 
ATOM   44749 N  N   . ALA G  1 711 ? 168.770 -27.162 174.727 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 954  ALA G N   1 
ATOM   44750 C  CA  . ALA G  1 711 ? 168.299 -28.001 173.630 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 954  ALA G CA  1 
ATOM   44751 C  C   . ALA G  1 711 ? 168.586 -27.270 172.355 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 954  ALA G C   1 
ATOM   44752 O  O   . ALA G  1 711 ? 168.118 -26.118 172.184 1.00 26.87  ? ? ? ? ? ? 954  ALA G O   1 
ATOM   44753 C  CB  . ALA G  1 711 ? 166.838 -28.251 173.734 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 954  ALA G CB  1 
ATOM   44754 N  N   . ASP G  1 712 ? 169.339 -27.901 171.452 1.00 27.47  ? ? ? ? ? ? 955  ASP G N   1 
ATOM   44755 C  CA  . ASP G  1 712 ? 169.692 -27.200 170.243 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 955  ASP G CA  1 
ATOM   44756 C  C   . ASP G  1 712 ? 168.507 -27.076 169.266 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 955  ASP G C   1 
ATOM   44757 O  O   . ASP G  1 712 ? 168.028 -28.067 168.743 1.00 27.52  ? ? ? ? ? ? 955  ASP G O   1 
ATOM   44758 C  CB  . ASP G  1 712 ? 170.841 -27.911 169.604 1.00 27.31  ? ? ? ? ? ? 955  ASP G CB  1 
ATOM   44759 C  CG  . ASP G  1 712 ? 171.743 -26.962 168.893 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 955  ASP G CG  1 
ATOM   44760 O  OD1 . ASP G  1 712 ? 172.986 -27.060 169.062 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 955  ASP G OD1 1 
ATOM   44761 O  OD2 . ASP G  1 712 ? 171.186 -26.087 168.191 1.00 26.58  ? ? ? ? ? ? 955  ASP G OD2 1 
ATOM   44762 N  N   . TRP G  1 713 ? 168.010 -25.880 169.015 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 956  TRP G N   1 
ATOM   44763 C  CA  . TRP G  1 713 ? 166.783 -25.756 168.220 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CA  1 
ATOM   44764 C  C   . TRP G  1 713 ? 167.196 -25.509 166.802 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 956  TRP G C   1 
ATOM   44765 O  O   . TRP G  1 713 ? 167.846 -24.513 166.548 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 956  TRP G O   1 
ATOM   44766 C  CB  . TRP G  1 713 ? 165.998 -24.546 168.701 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CB  1 
ATOM   44767 C  CG  . TRP G  1 713 ? 164.602 -24.390 168.245 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CG  1 
ATOM   44768 C  CD1 . TRP G  1 713 ? 163.650 -25.347 168.172 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CD1 1 
ATOM   44769 C  CD2 . TRP G  1 713 ? 163.965 -23.155 167.889 1.00 26.33  ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CD2 1 
ATOM   44770 N  NE1 . TRP G  1 713 ? 162.458 -24.795 167.757 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 956  TRP G NE1 1 
ATOM   44771 C  CE2 . TRP G  1 713 ? 162.622 -23.446 167.592 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CE2 1 
ATOM   44772 C  CE3 . TRP G  1 713 ? 164.404 -21.833 167.791 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CE3 1 
ATOM   44773 C  CZ2 . TRP G  1 713 ? 161.716 -22.467 167.182 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CZ2 1 
ATOM   44774 C  CZ3 . TRP G  1 713 ? 163.507 -20.868 167.379 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CZ3 1 
ATOM   44775 C  CH2 . TRP G  1 713 ? 162.180 -21.187 167.066 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CH2 1 
ATOM   44776 N  N   . VAL G  1 714 ? 166.809 -26.391 165.875 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 957  VAL G N   1 
ATOM   44777 C  CA  . VAL G  1 714 ? 167.350 -26.398 164.502 1.00 27.13  ? ? ? ? ? ? 957  VAL G CA  1 
ATOM   44778 C  C   . VAL G  1 714 ? 166.271 -26.227 163.461 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 957  VAL G C   1 
ATOM   44779 O  O   . VAL G  1 714 ? 165.809 -27.170 162.875 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 957  VAL G O   1 
ATOM   44780 C  CB  . VAL G  1 714 ? 168.105 -27.696 164.259 1.00 27.58  ? ? ? ? ? ? 957  VAL G CB  1 
ATOM   44781 C  CG1 . VAL G  1 714 ? 168.784 -27.682 162.908 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 957  VAL G CG1 1 
ATOM   44782 C  CG2 . VAL G  1 714 ? 169.101 -27.876 165.385 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 957  VAL G CG2 1 
ATOM   44783 N  N   . PRO G  1 715 ? 165.843 -25.001 163.263 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 958  PRO G N   1 
ATOM   44784 C  CA  . PRO G  1 715 ? 164.666 -24.848 162.411 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 958  PRO G CA  1 
ATOM   44785 C  C   . PRO G  1 715 ? 164.927 -24.740 160.932 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 958  PRO G C   1 
ATOM   44786 O  O   . PRO G  1 715 ? 164.026 -24.445 160.198 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 958  PRO G O   1 
ATOM   44787 C  CB  . PRO G  1 715 ? 164.049 -23.500 162.886 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 958  PRO G CB  1 
ATOM   44788 C  CG  . PRO G  1 715 ? 165.039 -22.837 163.757 1.00 26.41  ? ? ? ? ? ? 958  PRO G CG  1 
ATOM   44789 C  CD  . PRO G  1 715 ? 166.037 -23.882 164.208 1.00 26.49  ? ? ? ? ? ? 958  PRO G CD  1 
ATOM   44790 N  N   . ASP G  1 716 ? 166.156 -24.921 160.494 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 959  ASP G N   1 
ATOM   44791 C  CA  . ASP G  1 716 ? 166.493 -24.411 159.182 1.00 27.56  ? ? ? ? ? ? 959  ASP G CA  1 
ATOM   44792 C  C   . ASP G  1 716 ? 166.315 -25.441 158.097 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 959  ASP G C   1 
ATOM   44793 O  O   . ASP G  1 716 ? 165.839 -25.113 156.992 1.00 28.45  ? ? ? ? ? ? 959  ASP G O   1 
ATOM   44794 C  CB  . ASP G  1 716 ? 167.931 -23.912 159.126 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 959  ASP G CB  1 
ATOM   44795 C  CG  . ASP G  1 716 ? 168.365 -23.584 157.706 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 959  ASP G CG  1 
ATOM   44796 O  OD1 . ASP G  1 716 ? 167.813 -22.602 157.124 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 959  ASP G OD1 1 
ATOM   44797 O  OD2 . ASP G  1 716 ? 169.221 -24.331 157.175 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 959  ASP G OD2 1 
ATOM   44798 N  N   . GLN G  1 717 ? 166.721 -26.673 158.388 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 960  GLN G N   1 
ATOM   44799 C  CA  . GLN G  1 717 ? 166.621 -27.739 157.394 1.00 29.07  ? ? ? ? ? ? 960  GLN G CA  1 
ATOM   44800 C  C   . GLN G  1 717 ? 166.347 -29.123 157.921 1.00 29.45  ? ? ? ? ? ? 960  GLN G C   1 
ATOM   44801 O  O   . GLN G  1 717 ? 166.430 -29.386 159.119 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 960  GLN G O   1 
ATOM   44802 C  CB  . GLN G  1 717 ? 167.860 -27.810 156.522 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 960  GLN G CB  1 
ATOM   44803 C  CG  . GLN G  1 717 ? 168.994 -28.505 157.187 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 960  GLN G CG  1 
ATOM   44804 C  CD  . GLN G  1 717 ? 169.712 -27.619 158.183 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 960  GLN G CD  1 
ATOM   44805 O  OE1 . GLN G  1 717 ? 169.863 -26.400 157.991 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 960  GLN G OE1 1 
ATOM   44806 N  NE2 . GLN G  1 717 ? 170.186 -28.228 159.247 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 960  GLN G NE2 1 
ATOM   44807 N  N   . MET G  1 718 ? 165.977 -30.003 156.982 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 961  MET G N   1 
ATOM   44808 C  CA  . MET G  1 718 ? 165.810 -31.434 157.258 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 961  MET G CA  1 
ATOM   44809 C  C   . MET G  1 718 ? 166.439 -32.231 156.170 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 961  MET G C   1 
ATOM   44810 O  O   . MET G  1 718 ? 166.419 -31.830 154.983 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 961  MET G O   1 
ATOM   44811 C  CB  . MET G  1 718 ? 164.348 -31.802 157.335 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 961  MET G CB  1 
ATOM   44812 C  CG  . MET G  1 718 ? 163.572 -30.946 158.277 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 961  MET G CG  1 
ATOM   44813 S  SD  . MET G  1 718 ? 161.889 -31.519 158.427 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 961  MET G SD  1 
ATOM   44814 C  CE  . MET G  1 718 ? 162.191 -33.007 159.294 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 961  MET G CE  1 
ATOM   44815 N  N   . TYR G  1 719 ? 167.003 -33.360 156.581 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 962  TYR G N   1 
ATOM   44816 C  CA  . TYR G  1 719 ? 167.681 -34.316 155.649 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CA  1 
ATOM   44817 C  C   . TYR G  1 719 ? 166.878 -35.562 155.274 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 962  TYR G C   1 
ATOM   44818 O  O   . TYR G  1 719 ? 166.117 -36.104 156.079 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 962  TYR G O   1 
ATOM   44819 C  CB  . TYR G  1 719 ? 168.994 -34.842 156.226 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CB  1 
ATOM   44820 C  CG  . TYR G  1 719 ? 170.083 -33.816 156.307 1.00 31.76  ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CG  1 
ATOM   44821 C  CD1 . TYR G  1 719 ? 169.972 -32.721 157.163 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CD1 1 
ATOM   44822 C  CD2 . TYR G  1 719 ? 171.237 -33.949 155.544 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CD2 1 
ATOM   44823 C  CE1 . TYR G  1 719 ? 170.974 -31.788 157.243 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CE1 1 
ATOM   44824 C  CE2 . TYR G  1 719 ? 172.233 -33.011 155.613 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CE2 1 
ATOM   44825 C  CZ  . TYR G  1 719 ? 172.100 -31.934 156.459 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CZ  1 
ATOM   44826 O  OH  . TYR G  1 719 ? 173.111 -31.014 156.551 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 962  TYR G OH  1 
ATOM   44827 N  N   . ALA G  1 720 ? 167.064 -36.039 154.056 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 963  ALA G N   1 
ATOM   44828 C  CA  . ALA G  1 720 ? 166.674 -37.392 153.798 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 963  ALA G CA  1 
ATOM   44829 C  C   . ALA G  1 720 ? 165.189 -37.612 154.016 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 963  ALA G C   1 
ATOM   44830 O  O   . ALA G  1 720 ? 164.844 -38.540 154.737 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 963  ALA G O   1 
ATOM   44831 C  CB  . ALA G  1 720 ? 167.446 -38.298 154.717 1.00 34.69  ? ? ? ? ? ? 963  ALA G CB  1 
ATOM   44832 N  N   . LEU G  1 721 ? 164.298 -36.814 153.418 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 964  LEU G N   1 
ATOM   44833 C  CA  . LEU G  1 721 ? 162.874 -37.160 153.524 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 964  LEU G CA  1 
ATOM   44834 C  C   . LEU G  1 721 ? 162.603 -38.412 152.689 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 964  LEU G C   1 
ATOM   44835 O  O   . LEU G  1 721 ? 163.090 -38.487 151.562 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 964  LEU G O   1 
ATOM   44836 C  CB  . LEU G  1 721 ? 162.010 -36.034 153.017 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 964  LEU G CB  1 
ATOM   44837 C  CG  . LEU G  1 721 ? 162.242 -34.775 153.832 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 964  LEU G CG  1 
ATOM   44838 C  CD1 . LEU G  1 721 ? 161.422 -33.603 153.309 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 964  LEU G CD1 1 
ATOM   44839 C  CD2 . LEU G  1 721 ? 161.981 -35.004 155.301 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 964  LEU G CD2 1 
ATOM   44840 N  N   . PRO G  1 722 ? 161.811 -39.395 153.203 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 965  PRO G N   1 
ATOM   44841 C  CA  . PRO G  1 722 ? 161.633 -40.713 152.544 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 965  PRO G CA  1 
ATOM   44842 C  C   . PRO G  1 722 ? 160.742 -40.806 151.321 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 965  PRO G C   1 
ATOM   44843 O  O   . PRO G  1 722 ? 160.944 -41.692 150.541 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 965  PRO G O   1 
ATOM   44844 C  CB  . PRO G  1 722 ? 161.044 -41.613 153.641 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 965  PRO G CB  1 
ATOM   44845 C  CG  . PRO G  1 722 ? 160.899 -40.793 154.843 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 965  PRO G CG  1 
ATOM   44846 C  CD  . PRO G  1 722 ? 161.043 -39.329 154.452 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 965  PRO G CD  1 
ATOM   44847 N  N   . GLU G  1 723 ? 159.761 -39.938 151.144 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 966  GLU G N   1 
ATOM   44848 C  CA  . GLU G  1 723 ? 158.901 -40.049 149.960 1.00 38.73  ? ? ? ? ? ? 966  GLU G CA  1 
ATOM   44849 C  C   . GLU G  1 723 ? 159.192 -39.045 148.877 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 966  GLU G C   1 
ATOM   44850 O  O   . GLU G  1 723 ? 159.417 -37.855 149.152 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 966  GLU G O   1 
ATOM   44851 C  CB  . GLU G  1 723 ? 157.442 -39.839 150.337 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 966  GLU G CB  1 
ATOM   44852 C  CG  . GLU G  1 723 ? 156.960 -40.619 151.577 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 966  GLU G CG  1 
ATOM   44853 C  CD  . GLU G  1 723 ? 156.945 -42.146 151.393 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 966  GLU G CD  1 
ATOM   44854 O  OE1 . GLU G  1 723 ? 156.860 -42.627 150.211 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 966  GLU G OE1 1 
ATOM   44855 O  OE2 . GLU G  1 723 ? 157.049 -42.865 152.439 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 966  GLU G OE2 1 
ATOM   44856 N  N   . LYS G  1 724 ? 159.112 -39.485 147.632 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 967  LYS G N   1 
ATOM   44857 C  CA  . LYS G  1 724 ? 159.266 -38.526 146.553 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 967  LYS G CA  1 
ATOM   44858 C  C   . LYS G  1 724 ? 158.077 -37.595 146.308 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 967  LYS G C   1 
ATOM   44859 O  O   . LYS G  1 724 ? 156.955 -37.884 146.716 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 967  LYS G O   1 
ATOM   44860 C  CB  . LYS G  1 724 ? 159.611 -39.265 145.304 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 967  LYS G CB  1 
ATOM   44861 C  CG  . LYS G  1 724 ? 160.809 -40.072 145.541 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 967  LYS G CG  1 
ATOM   44862 C  CD  . LYS G  1 724 ? 161.282 -40.726 144.267 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 967  LYS G CD  1 
ATOM   44863 C  CE  . LYS G  1 724 ? 162.490 -41.620 144.604 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 967  LYS G CE  1 
ATOM   44864 N  NZ  . LYS G  1 724 ? 162.561 -42.823 143.712 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 967  LYS G NZ  1 
ATOM   44865 N  N   . GLU G  1 725 ? 158.329 -36.477 145.640 1.00 38.87  ? ? ? ? ? ? 968  GLU G N   1 
ATOM   44866 C  CA  . GLU G  1 725 ? 157.275 -35.547 145.285 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 968  GLU G CA  1 
ATOM   44867 C  C   . GLU G  1 725 ? 157.742 -34.732 144.094 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 968  GLU G C   1 
ATOM   44868 O  O   . GLU G  1 725 ? 158.938 -34.493 143.953 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 968  GLU G O   1 
ATOM   44869 C  CB  . GLU G  1 725 ? 156.990 -34.637 146.470 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 968  GLU G CB  1 
ATOM   44870 C  CG  . GLU G  1 725 ? 155.861 -33.650 146.250 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 968  GLU G CG  1 
ATOM   44871 C  CD  . GLU G  1 725 ? 155.537 -32.832 147.511 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 968  GLU G CD  1 
ATOM   44872 O  OE1 . GLU G  1 725 ? 156.238 -33.030 148.553 1.00 36.59  ? ? ? ? ? ? 968  GLU G OE1 1 
ATOM   44873 O  OE2 . GLU G  1 725 ? 154.569 -32.006 147.449 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 968  GLU G OE2 1 
ATOM   44874 N  N   . VAL G  1 726 ? 156.822 -34.315 143.229 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 969  VAL G N   1 
ATOM   44875 C  CA  . VAL G  1 726 ? 157.205 -33.468 142.091 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 969  VAL G CA  1 
ATOM   44876 C  C   . VAL G  1 726 ? 156.947 -32.019 142.465 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 969  VAL G C   1 
ATOM   44877 O  O   . VAL G  1 726 ? 155.949 -31.713 143.117 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 969  VAL G O   1 
ATOM   44878 C  CB  . VAL G  1 726 ? 156.478 -33.859 140.756 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 969  VAL G CB  1 
ATOM   44879 C  CG1 . VAL G  1 726 ? 156.629 -32.790 139.707 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 969  VAL G CG1 1 
ATOM   44880 C  CG2 . VAL G  1 726 ? 157.005 -35.180 140.239 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 969  VAL G CG2 1 
ATOM   44881 N  N   . VAL G  1 727 ? 157.863 -31.143 142.065 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 970  VAL G N   1 
ATOM   44882 C  CA  . VAL G  1 727 ? 157.739 -29.721 142.301 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 970  VAL G CA  1 
ATOM   44883 C  C   . VAL G  1 727 ? 158.115 -29.018 141.015 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 970  VAL G C   1 
ATOM   44884 O  O   . VAL G  1 727 ? 158.760 -29.596 140.147 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 970  VAL G O   1 
ATOM   44885 C  CB  . VAL G  1 727 ? 158.669 -29.262 143.438 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 970  VAL G CB  1 
ATOM   44886 C  CG1 . VAL G  1 727 ? 158.336 -29.971 144.708 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 970  VAL G CG1 1 
ATOM   44887 C  CG2 . VAL G  1 727 ? 160.110 -29.575 143.119 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 970  VAL G CG2 1 
ATOM   44888 N  N   . THR G  1 728 ? 157.683 -27.778 140.873 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 971  THR G N   1 
ATOM   44889 C  CA  . THR G  1 728 ? 158.201 -26.890 139.826 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 971  THR G CA  1 
ATOM   44890 C  C   . THR G  1 728 ? 159.419 -26.153 140.390 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 971  THR G C   1 
ATOM   44891 O  O   . THR G  1 728 ? 159.268 -25.285 141.238 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 971  THR G O   1 
ATOM   44892 C  CB  . THR G  1 728 ? 157.134 -25.836 139.433 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 971  THR G CB  1 
ATOM   44893 O  OG1 . THR G  1 728 ? 155.978 -26.522 138.966 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 971  THR G OG1 1 
ATOM   44894 C  CG2 . THR G  1 728 ? 157.641 -24.848 138.364 1.00 40.09  ? ? ? ? ? ? 971  THR G CG2 1 
ATOM   44895 N  N   . ALA G  1 729 ? 160.610 -26.480 139.911 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 972  ALA G N   1 
ATOM   44896 C  CA  . ALA G  1 729 ? 161.822 -25.941 140.498 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 972  ALA G CA  1 
ATOM   44897 C  C   . ALA G  1 729 ? 162.568 -24.971 139.609 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 972  ALA G C   1 
ATOM   44898 O  O   . ALA G  1 729 ? 162.454 -25.042 138.369 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 972  ALA G O   1 
ATOM   44899 C  CB  . ALA G  1 729 ? 162.739 -27.073 140.834 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 972  ALA G CB  1 
ATOM   44900 N  N   . THR G  1 730 ? 163.378 -24.117 140.247 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 973  THR G N   1 
ATOM   44901 C  CA  . THR G  1 730 ? 164.374 -23.317 139.528 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 973  THR G CA  1 
ATOM   44902 C  C   . THR G  1 730 ? 165.759 -23.404 140.151 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 973  THR G C   1 
ATOM   44903 O  O   . THR G  1 730 ? 165.907 -23.521 141.370 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 973  THR G O   1 
ATOM   44904 C  CB  . THR G  1 730 ? 163.988 -21.862 139.466 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 973  THR G CB  1 
ATOM   44905 O  OG1 . THR G  1 730 ? 162.621 -21.764 139.056 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 973  THR G OG1 1 
ATOM   44906 C  CG2 . THR G  1 730 ? 164.864 -21.190 138.472 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 973  THR G CG2 1 
ATOM   44907 N  N   . ARG G  1 731 ? 166.789 -23.323 139.322 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 974  ARG G N   1 
ATOM   44908 C  CA  . ARG G  1 731 ? 168.147 -23.324 139.870 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 974  ARG G CA  1 
ATOM   44909 C  C   . ARG G  1 731 ? 168.450 -21.975 140.522 1.00 36.64  ? ? ? ? ? ? 974  ARG G C   1 
ATOM   44910 O  O   . ARG G  1 731 ? 168.318 -20.924 139.857 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 974  ARG G O   1 
ATOM   44911 C  CB  . ARG G  1 731 ? 169.175 -23.625 138.775 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 974  ARG G CB  1 
ATOM   44912 C  CG  . ARG G  1 731 ? 169.444 -25.125 138.624 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 974  ARG G CG  1 
ATOM   44913 C  CD  . ARG G  1 731 ? 170.097 -25.731 139.873 1.00 37.71  ? ? ? ? ? ? 974  ARG G CD  1 
ATOM   44914 N  NE  . ARG G  1 731 ? 171.547 -25.489 139.877 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 974  ARG G NE  1 
ATOM   44915 C  CZ  . ARG G  1 731 ? 172.195 -24.663 140.701 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 974  ARG G CZ  1 
ATOM   44916 N  NH1 . ARG G  1 731 ? 171.567 -23.979 141.657 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 974  ARG G NH1 1 
ATOM   44917 N  NH2 . ARG G  1 731 ? 173.500 -24.536 140.570 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 974  ARG G NH2 1 
ATOM   44918 N  N   . VAL G  1 732 ? 168.858 -21.977 141.793 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 975  VAL G N   1 
ATOM   44919 C  CA  . VAL G  1 732 ? 169.197 -20.707 142.449 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 975  VAL G CA  1 
ATOM   44920 C  C   . VAL G  1 732 ? 170.518 -20.724 143.264 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 975  VAL G C   1 
ATOM   44921 O  O   . VAL G  1 732 ? 170.994 -21.782 143.714 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 975  VAL G O   1 
ATOM   44922 C  CB  . VAL G  1 732 ? 168.055 -20.316 143.374 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 975  VAL G CB  1 
ATOM   44923 C  CG1 . VAL G  1 732 ? 166.885 -19.689 142.585 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 975  VAL G CG1 1 
ATOM   44924 C  CG2 . VAL G  1 732 ? 167.620 -21.566 144.115 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 975  VAL G CG2 1 
ATOM   44925 N  N   . ASP G  1 733 ? 171.118 -19.555 143.464 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 976  ASP G N   1 
ATOM   44926 C  CA  . ASP G  1 733 ? 172.238 -19.430 144.410 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 976  ASP G CA  1 
ATOM   44927 C  C   . ASP G  1 733 ? 171.670 -19.382 145.834 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 976  ASP G C   1 
ATOM   44928 O  O   . ASP G  1 733 ? 170.453 -19.544 146.018 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 976  ASP G O   1 
ATOM   44929 C  CB  . ASP G  1 733 ? 173.015 -18.152 144.149 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 976  ASP G CB  1 
ATOM   44930 C  CG  . ASP G  1 733 ? 172.145 -16.936 144.277 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 976  ASP G CG  1 
ATOM   44931 O  OD1 . ASP G  1 733 ? 171.182 -16.993 145.059 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 976  ASP G OD1 1 
ATOM   44932 O  OD2 . ASP G  1 733 ? 172.385 -15.923 143.602 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 976  ASP G OD2 1 
ATOM   44933 N  N   . LYS G  1 734 ? 172.517 -19.143 146.840 1.00 32.20  ? ? ? ? ? ? 977  LYS G N   1 
ATOM   44934 C  CA  . LYS G  1 734 ? 172.006 -19.232 148.200 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 977  LYS G CA  1 
ATOM   44935 C  C   . LYS G  1 734 ? 170.954 -18.187 148.559 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 977  LYS G C   1 
ATOM   44936 O  O   . LYS G  1 734 ? 170.204 -18.368 149.504 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 977  LYS G O   1 
ATOM   44937 C  CB  . LYS G  1 734 ? 173.101 -19.162 149.224 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 977  LYS G CB  1 
ATOM   44938 C  CG  . LYS G  1 734 ? 174.364 -18.589 148.713 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 977  LYS G CG  1 
ATOM   44939 C  CD  . LYS G  1 734 ? 175.188 -18.395 149.953 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 977  LYS G CD  1 
ATOM   44940 C  CE  . LYS G  1 734 ? 176.018 -17.217 149.836 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 977  LYS G CE  1 
ATOM   44941 N  NZ  . LYS G  1 734 ? 177.282 -17.795 149.370 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 977  LYS G NZ  1 
ATOM   44942 N  N   . TYR G  1 735 ? 170.911 -17.084 147.838 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 978  TYR G N   1 
ATOM   44943 C  CA  . TYR G  1 735 ? 169.926 -16.108 148.133 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CA  1 
ATOM   44944 C  C   . TYR G  1 735 ? 168.709 -16.431 147.361 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 978  TYR G C   1 
ATOM   44945 O  O   . TYR G  1 735 ? 167.804 -15.631 147.340 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 978  TYR G O   1 
ATOM   44946 C  CB  . TYR G  1 735 ? 170.400 -14.769 147.665 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CB  1 
ATOM   44947 C  CG  . TYR G  1 735 ? 171.713 -14.424 148.274 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CG  1 
ATOM   44948 C  CD1 . TYR G  1 735 ? 171.778 -13.779 149.514 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CD1 1 
ATOM   44949 C  CD2 . TYR G  1 735 ? 172.895 -14.761 147.640 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CD2 1 
ATOM   44950 C  CE1 . TYR G  1 735 ? 172.988 -13.457 150.076 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CE1 1 
ATOM   44951 C  CE2 . TYR G  1 735 ? 174.090 -14.457 148.193 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CE2 1 
ATOM   44952 C  CZ  . TYR G  1 735 ? 174.140 -13.802 149.407 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CZ  1 
ATOM   44953 O  OH  . TYR G  1 735 ? 175.363 -13.511 149.954 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 978  TYR G OH  1 
ATOM   44954 N  N   . GLY G  1 736 ? 168.674 -17.570 146.677 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 979  GLY G N   1 
ATOM   44955 C  CA  . GLY G  1 736 ? 167.508 -17.920 145.869 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 979  GLY G CA  1 
ATOM   44956 C  C   . GLY G  1 736 ? 167.307 -17.113 144.598 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 979  GLY G C   1 
ATOM   44957 O  O   . GLY G  1 736 ? 166.183 -17.049 144.084 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 979  GLY G O   1 
ATOM   44958 N  N   . THR G  1 737 ? 168.381 -16.491 144.082 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 980  THR G N   1 
ATOM   44959 C  CA  . THR G  1 737 ? 168.373 -15.849 142.746 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 980  THR G CA  1 
ATOM   44960 C  C   . THR G  1 737 ? 168.546 -16.909 141.688 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 980  THR G C   1 
ATOM   44961 O  O   . THR G  1 737 ? 169.441 -17.752 141.775 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 980  THR G O   1 
ATOM   44962 C  CB  . THR G  1 737 ? 169.543 -14.908 142.507 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 980  THR G CB  1 
ATOM   44963 O  OG1 . THR G  1 737 ? 169.741 -14.061 143.642 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 980  THR G OG1 1 
ATOM   44964 C  CG2 . THR G  1 737 ? 169.263 -14.070 141.283 1.00 36.09  ? ? ? ? ? ? 980  THR G CG2 1 
ATOM   44965 N  N   . PRO G  1 738 ? 167.693 -16.886 140.676 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 981  PRO G N   1 
ATOM   44966 C  CA  . PRO G  1 738 ? 167.877 -17.869 139.608 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 981  PRO G CA  1 
ATOM   44967 C  C   . PRO G  1 738 ? 169.318 -17.833 139.093 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 981  PRO G C   1 
ATOM   44968 O  O   . PRO G  1 738 ? 169.799 -16.774 138.763 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 981  PRO G O   1 
ATOM   44969 C  CB  . PRO G  1 738 ? 166.935 -17.374 138.519 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 981  PRO G CB  1 
ATOM   44970 C  CG  . PRO G  1 738 ? 165.960 -16.487 139.216 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 981  PRO G CG  1 
ATOM   44971 C  CD  . PRO G  1 738 ? 166.554 -15.983 140.469 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 981  PRO G CD  1 
ATOM   44972 N  N   . VAL G  1 739 ? 170.003 -18.967 139.050 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 982  VAL G N   1 
ATOM   44973 C  CA  . VAL G  1 739 ? 171.364 -19.047 138.470 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 982  VAL G CA  1 
ATOM   44974 C  C   . VAL G  1 739 ? 171.398 -18.783 136.962 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 982  VAL G C   1 
ATOM   44975 O  O   . VAL G  1 739 ? 170.619 -19.374 136.219 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 982  VAL G O   1 
ATOM   44976 C  CB  . VAL G  1 739 ? 171.955 -20.477 138.584 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 982  VAL G CB  1 
ATOM   44977 C  CG1 . VAL G  1 739 ? 173.206 -20.586 137.700 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 982  VAL G CG1 1 
ATOM   44978 C  CG2 . VAL G  1 739 ? 172.235 -20.895 140.042 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 982  VAL G CG2 1 
ATOM   44979 N  N   . ALA G  1 740 ? 172.325 -17.951 136.489 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 983  ALA G N   1 
ATOM   44980 C  CA  . ALA G  1 740 ? 172.348 -17.595 135.044 1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 983  ALA G CA  1 
ATOM   44981 C  C   . ALA G  1 740 ? 172.787 -18.766 134.142 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 983  ALA G C   1 
ATOM   44982 O  O   . ALA G  1 740 ? 173.704 -19.533 134.487 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 983  ALA G O   1 
ATOM   44983 C  CB  . ALA G  1 740 ? 173.209 -16.305 134.771 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 983  ALA G CB  1 
ATOM   44984 N  N   . GLY G  1 741 ? 172.119 -18.899 133.000 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 984  GLY G N   1 
ATOM   44985 C  CA  . GLY G  1 741 ? 172.428 -19.967 132.049 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 984  GLY G CA  1 
ATOM   44986 C  C   . GLY G  1 741 ? 172.194 -21.412 132.476 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 984  GLY G C   1 
ATOM   44987 O  O   . GLY G  1 741 ? 172.622 -22.345 131.807 1.00 44.78  ? ? ? ? ? ? 984  GLY G O   1 
ATOM   44988 N  N   . SER G  1 742 ? 171.521 -21.594 133.608 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 985  SER G N   1 
ATOM   44989 C  CA  . SER G  1 742 ? 171.062 -22.903 134.072 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 985  SER G CA  1 
ATOM   44990 C  C   . SER G  1 742 ? 169.865 -23.336 133.262 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 985  SER G C   1 
ATOM   44991 O  O   . SER G  1 742 ? 169.158 -22.479 132.731 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 985  SER G O   1 
ATOM   44992 C  CB  . SER G  1 742 ? 170.642 -22.808 135.530 1.00 41.01  ? ? ? ? ? ? 985  SER G CB  1 
ATOM   44993 O  OG  . SER G  1 742 ? 169.331 -23.334 135.684 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 985  SER G OG  1 
ATOM   44994 N  N   . GLN G  1 743 ? 169.619 -24.653 133.187 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 986  GLN G N   1 
ATOM   44995 C  CA  . GLN G  1 743 ? 168.497 -25.199 132.363 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 986  GLN G CA  1 
ATOM   44996 C  C   . GLN G  1 743 ? 167.251 -25.546 133.150 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 986  GLN G C   1 
ATOM   44997 O  O   . GLN G  1 743 ? 166.183 -25.739 132.569 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 986  GLN G O   1 
ATOM   44998 C  CB  . GLN G  1 743 ? 168.897 -26.458 131.614 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 986  GLN G CB  1 
ATOM   44999 C  CG  . GLN G  1 743 ? 170.375 -26.621 131.376 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 986  GLN G CG  1 
ATOM   45000 C  CD  . GLN G  1 743 ? 170.657 -28.022 130.842 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 986  GLN G CD  1 
ATOM   45001 O  OE1 . GLN G  1 743 ? 169.722 -28.762 130.484 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 986  GLN G OE1 1 
ATOM   45002 N  NE2 . GLN G  1 743 ? 171.934 -28.401 130.794 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 986  GLN G NE2 1 
ATOM   45003 N  N   . ILE G  1 744 ? 167.384 -25.660 134.460 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 987  ILE G N   1 
ATOM   45004 C  CA  . ILE G  1 744 ? 166.224 -25.862 135.273 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 987  ILE G CA  1 
ATOM   45005 C  C   . ILE G  1 744 ? 165.629 -24.524 135.643 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 987  ILE G C   1 
ATOM   45006 O  O   . ILE G  1 744 ? 166.107 -23.849 136.533 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 987  ILE G O   1 
ATOM   45007 C  CB  . ILE G  1 744 ? 166.593 -26.620 136.512 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 987  ILE G CB  1 
ATOM   45008 C  CG1 . ILE G  1 744 ? 167.235 -27.935 136.106 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 987  ILE G CG1 1 
ATOM   45009 C  CG2 . ILE G  1 744 ? 165.368 -26.865 137.349 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 987  ILE G CG2 1 
ATOM   45010 C  CD1 . ILE G  1 744 ? 167.928 -28.614 137.230 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 987  ILE G CD1 1 
ATOM   45011 N  N   . LYS G  1 745 ? 164.575 -24.146 134.942 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 988  LYS G N   1 
ATOM   45012 C  CA  . LYS G  1 745 ? 163.919 -22.894 135.201 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 988  LYS G CA  1 
ATOM   45013 C  C   . LYS G  1 745 ? 162.405 -23.072 135.081 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 988  LYS G C   1 
ATOM   45014 O  O   . LYS G  1 745 ? 161.914 -23.345 133.996 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 988  LYS G O   1 
ATOM   45015 C  CB  . LYS G  1 745 ? 164.404 -21.843 134.232 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 988  LYS G CB  1 
ATOM   45016 C  CG  . LYS G  1 745 ? 164.148 -20.579 134.867 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 988  LYS G CG  1 
ATOM   45017 C  CD  . LYS G  1 745 ? 164.140 -19.382 133.988 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 988  LYS G CD  1 
ATOM   45018 C  CE  . LYS G  1 745 ? 163.643 -18.216 134.922 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 988  LYS G CE  1 
ATOM   45019 N  NZ  . LYS G  1 745 ? 163.071 -17.042 134.142 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 988  LYS G NZ  1 
ATOM   45020 N  N   . ASN G  1 746 ? 161.669 -22.936 136.190 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 989  ASN G N   1 
ATOM   45021 C  CA  . ASN G  1 746 ? 160.269 -23.423 136.289 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 989  ASN G CA  1 
ATOM   45022 C  C   . ASN G  1 746 ? 160.036 -24.761 135.645 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 989  ASN G C   1 
ATOM   45023 O  O   . ASN G  1 746 ? 159.225 -24.867 134.764 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 989  ASN G O   1 
ATOM   45024 C  CB  . ASN G  1 746 ? 159.317 -22.457 135.631 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 989  ASN G CB  1 
ATOM   45025 C  CG  . ASN G  1 746 ? 159.239 -21.180 136.367 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 989  ASN G CG  1 
ATOM   45026 O  OD1 . ASN G  1 746 ? 159.087 -21.154 137.593 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 989  ASN G OD1 1 
ATOM   45027 N  ND2 . ASN G  1 746 ? 159.344 -20.087 135.640 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 989  ASN G ND2 1 
ATOM   45028 N  N   . THR G  1 747 ? 160.755 -25.786 136.052 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 990  THR G N   1 
ATOM   45029 C  CA  . THR G  1 747 ? 160.622 -27.067 135.378 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 990  THR G CA  1 
ATOM   45030 C  C   . THR G  1 747 ? 160.401 -28.203 136.419 1.00 41.59  ? ? ? ? ? ? 990  THR G C   1 
ATOM   45031 O  O   . THR G  1 747 ? 160.867 -28.125 137.556 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 990  THR G O   1 
ATOM   45032 C  CB  . THR G  1 747 ? 161.824 -27.321 134.408 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 990  THR G CB  1 
ATOM   45033 O  OG1 . THR G  1 747 ? 162.857 -28.002 135.086 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 990  THR G OG1 1 
ATOM   45034 C  CG2 . THR G  1 747 ? 162.427 -26.013 133.876 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 990  THR G CG2 1 
ATOM   45035 N  N   . LEU G  1 748 ? 159.644 -29.229 136.069 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 991  LEU G N   1 
ATOM   45036 C  CA  . LEU G  1 748 ? 159.293 -30.228 137.056 1.00 41.81  ? ? ? ? ? ? 991  LEU G CA  1 
ATOM   45037 C  C   . LEU G  1 748 ? 160.531 -30.940 137.505 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 991  LEU G C   1 
ATOM   45038 O  O   . LEU G  1 748 ? 161.413 -31.161 136.726 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 991  LEU G O   1 
ATOM   45039 C  CB  . LEU G  1 748 ? 158.329 -31.258 136.480 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 991  LEU G CB  1 
ATOM   45040 C  CG  . LEU G  1 748 ? 156.867 -30.857 136.311 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 991  LEU G CG  1 
ATOM   45041 C  CD1 . LEU G  1 748 ? 156.073 -32.106 136.010 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 991  LEU G CD1 1 
ATOM   45042 C  CD2 . LEU G  1 748 ? 156.294 -30.107 137.531 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 991  LEU G CD2 1 
ATOM   45043 N  N   . TYR G  1 749 ? 160.574 -31.341 138.763 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 992  TYR G N   1 
ATOM   45044 C  CA  . TYR G  1 749 ? 161.755 -31.983 139.307 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CA  1 
ATOM   45045 C  C   . TYR G  1 749 ? 161.266 -32.858 140.427 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 992  TYR G C   1 
ATOM   45046 O  O   . TYR G  1 749 ? 160.268 -32.567 141.029 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 992  TYR G O   1 
ATOM   45047 C  CB  . TYR G  1 749 ? 162.752 -30.923 139.810 1.00 39.32  ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CB  1 
ATOM   45048 C  CG  . TYR G  1 749 ? 164.135 -31.444 140.138 1.00 39.08  ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CG  1 
ATOM   45049 C  CD1 . TYR G  1 749 ? 165.216 -31.166 139.313 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CD1 1 
ATOM   45050 C  CD2 . TYR G  1 749 ? 164.354 -32.203 141.276 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CD2 1 
ATOM   45051 C  CE1 . TYR G  1 749 ? 166.477 -31.645 139.591 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CE1 1 
ATOM   45052 C  CE2 . TYR G  1 749 ? 165.614 -32.678 141.585 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CE2 1 
ATOM   45053 C  CZ  . TYR G  1 749 ? 166.690 -32.404 140.728 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CZ  1 
ATOM   45054 O  OH  . TYR G  1 749 ? 167.982 -32.891 140.999 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 992  TYR G OH  1 
ATOM   45055 N  N   . VAL G  1 750 ? 161.936 -33.969 140.657 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 993  VAL G N   1 
ATOM   45056 C  CA  . VAL G  1 750 ? 161.449 -34.938 141.626 1.00 39.75  ? ? ? ? ? ? 993  VAL G CA  1 
ATOM   45057 C  C   . VAL G  1 750 ? 162.330 -34.860 142.844 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 993  VAL G C   1 
ATOM   45058 O  O   . VAL G  1 750 ? 163.515 -35.239 142.758 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 993  VAL G O   1 
ATOM   45059 C  CB  . VAL G  1 750 ? 161.493 -36.400 141.097 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 993  VAL G CB  1 
ATOM   45060 C  CG1 . VAL G  1 750 ? 161.055 -37.399 142.171 1.00 40.59  ? ? ? ? ? ? 993  VAL G CG1 1 
ATOM   45061 C  CG2 . VAL G  1 750 ? 160.588 -36.550 139.902 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 993  VAL G CG2 1 
ATOM   45062 N  N   . VAL G  1 751 ? 161.771 -34.380 143.966 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 994  VAL G N   1 
ATOM   45063 C  CA  . VAL G  1 751 ? 162.560 -34.143 145.173 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 994  VAL G CA  1 
ATOM   45064 C  C   . VAL G  1 751 ? 162.267 -35.232 146.176 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 994  VAL G C   1 
ATOM   45065 O  O   . VAL G  1 751 ? 161.271 -35.923 146.054 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 994  VAL G O   1 
ATOM   45066 C  CB  . VAL G  1 751 ? 162.285 -32.765 145.825 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 994  VAL G CB  1 
ATOM   45067 C  CG1 . VAL G  1 751 ? 162.500 -31.615 144.849 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 994  VAL G CG1 1 
ATOM   45068 C  CG2 . VAL G  1 751 ? 160.923 -32.741 146.345 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 994  VAL G CG2 1 
ATOM   45069 N  N   . ASP G  1 752 ? 163.152 -35.418 147.147 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 995  ASP G N   1 
ATOM   45070 C  CA  . ASP G  1 752 ? 162.818 -36.275 148.263 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 995  ASP G CA  1 
ATOM   45071 C  C   . ASP G  1 752 ? 162.318 -35.346 149.346 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 995  ASP G C   1 
ATOM   45072 O  O   . ASP G  1 752 ? 163.123 -34.863 150.200 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 995  ASP G O   1 
ATOM   45073 C  CB  . ASP G  1 752 ? 164.045 -37.030 148.757 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 995  ASP G CB  1 
ATOM   45074 C  CG  . ASP G  1 752 ? 164.623 -37.968 147.704 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 995  ASP G CG  1 
ATOM   45075 O  OD1 . ASP G  1 752 ? 163.973 -38.231 146.671 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 995  ASP G OD1 1 
ATOM   45076 O  OD2 . ASP G  1 752 ? 165.733 -38.472 147.911 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 995  ASP G OD2 1 
ATOM   45077 N  N   . GLY G  1 753 ? 160.994 -35.129 149.314 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 996  GLY G N   1 
ATOM   45078 C  CA  . GLY G  1 753 ? 160.357 -34.020 150.018 1.00 35.18  ? ? ? ? ? ? 996  GLY G CA  1 
ATOM   45079 C  C   . GLY G  1 753 ? 159.195 -34.295 150.945 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 996  GLY G C   1 
ATOM   45080 O  O   . GLY G  1 753 ? 158.575 -33.353 151.438 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 996  GLY G O   1 
ATOM   45081 N  N   . LYS G  1 754 ? 158.911 -35.565 151.209 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 997  LYS G N   1 
ATOM   45082 C  CA  . LYS G  1 754 ? 157.838 -35.951 152.142 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 997  LYS G CA  1 
ATOM   45083 C  C   . LYS G  1 754 ? 158.318 -36.861 153.279 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 997  LYS G C   1 
ATOM   45084 O  O   . LYS G  1 754 ? 159.107 -37.792 153.037 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 997  LYS G O   1 
ATOM   45085 C  CB  . LYS G  1 754 ? 156.763 -36.716 151.395 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 997  LYS G CB  1 
ATOM   45086 C  CG  . LYS G  1 754 ? 155.771 -35.871 150.657 1.00 37.19  ? ? ? ? ? ? 997  LYS G CG  1 
ATOM   45087 C  CD  . LYS G  1 754 ? 154.651 -36.782 150.216 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 997  LYS G CD  1 
ATOM   45088 C  CE  . LYS G  1 754 ? 153.618 -36.017 149.437 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 997  LYS G CE  1 
ATOM   45089 N  NZ  . LYS G  1 754 ? 152.840 -36.965 148.544 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 997  LYS G NZ  1 
ATOM   45090 N  N   . SER G  1 755 ? 157.839 -36.597 154.510 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 998  SER G N   1 
ATOM   45091 C  CA  . SER G  1 755 ? 158.109 -37.500 155.668 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 998  SER G CA  1 
ATOM   45092 C  C   . SER G  1 755 ? 157.124 -38.669 155.623 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 998  SER G C   1 
ATOM   45093 O  O   . SER G  1 755 ? 156.195 -38.692 154.803 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 998  SER G O   1 
ATOM   45094 C  CB  . SER G  1 755 ? 158.136 -36.794 157.051 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 998  SER G CB  1 
ATOM   45095 O  OG  . SER G  1 755 ? 156.906 -36.174 157.401 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 998  SER G OG  1 
ATOM   45096 N  N   . SER G  1 756 ? 157.341 -39.651 156.481 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 999  SER G N   1 
ATOM   45097 C  CA  . SER G  1 756 ? 156.670 -40.914 156.297 1.00 38.19  ? ? ? ? ? ? 999  SER G CA  1 
ATOM   45098 C  C   . SER G  1 756 ? 155.266 -40.906 156.796 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 999  SER G C   1 
ATOM   45099 O  O   . SER G  1 756 ? 154.661 -41.930 156.873 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 999  SER G O   1 
ATOM   45100 C  CB  . SER G  1 756 ? 157.362 -41.972 157.116 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 999  SER G CB  1 
ATOM   45101 O  OG  . SER G  1 756 ? 156.951 -41.862 158.472 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 999  SER G OG  1 
ATOM   45102 N  N   . GLY G  1 757 ? 154.743 -39.787 157.226 1.00 38.03  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY G N   1 
ATOM   45103 C  CA  . GLY G  1 757 ? 153.422 -39.837 157.789 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY G CA  1 
ATOM   45104 C  C   . GLY G  1 757 ? 153.297 -40.653 159.064 1.00 38.97  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY G C   1 
ATOM   45105 O  O   . GLY G  1 757 ? 152.231 -40.691 159.646 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY G O   1 
ATOM   45106 N  N   . LYS G  1 758 ? 154.347 -41.316 159.522 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G N   1 
ATOM   45107 C  CA  . LYS G  1 758 ? 154.177 -42.147 160.712 1.00 39.47  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G CA  1 
ATOM   45108 C  C   . LYS G  1 758 ? 155.387 -42.184 161.598 1.00 38.94  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G C   1 
ATOM   45109 O  O   . LYS G  1 758 ? 155.650 -43.171 162.262 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G O   1 
ATOM   45110 C  CB  . LYS G  1 758 ? 153.810 -43.588 160.370 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G CB  1 
ATOM   45111 C  CG  . LYS G  1 758 ? 154.023 -43.986 158.933 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G CG  1 
ATOM   45112 C  CD  . LYS G  1 758 ? 153.857 -45.485 158.799 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G CD  1 
ATOM   45113 C  CE  . LYS G  1 758 ? 154.812 -46.039 157.693 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G CE  1 
ATOM   45114 N  NZ  . LYS G  1 758 ? 153.964 -46.709 156.580 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G NZ  1 
ATOM   45115 N  N   . ASP G  1 759 ? 156.149 -41.109 161.588 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G N   1 
ATOM   45116 C  CA  . ASP G  1 759 ? 157.242 -40.958 162.528 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G CA  1 
ATOM   45117 C  C   . ASP G  1 759 ? 156.737 -40.252 163.793 1.00 36.99  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G C   1 
ATOM   45118 O  O   . ASP G  1 759 ? 155.516 -40.214 164.051 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G O   1 
ATOM   45119 C  CB  . ASP G  1 759 ? 158.400 -40.186 161.889 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G CB  1 
ATOM   45120 C  CG  . ASP G  1 759 ? 157.937 -38.966 161.073 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G CG  1 
ATOM   45121 O  OD1 . ASP G  1 759 ? 156.708 -38.593 161.025 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G OD1 1 
ATOM   45122 O  OD2 . ASP G  1 759 ? 158.847 -38.365 160.458 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G OD2 1 
ATOM   45123 N  N   . GLN G  1 760 ? 157.686 -39.728 164.577 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G N   1 
ATOM   45124 C  CA  . GLN G  1 760 ? 157.384 -38.958 165.772 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G CA  1 
ATOM   45125 C  C   . GLN G  1 760 ? 156.683 -37.671 165.356 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G C   1 
ATOM   45126 O  O   . GLN G  1 760 ? 155.789 -37.175 166.056 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G O   1 
ATOM   45127 C  CB  . GLN G  1 760 ? 158.674 -38.599 166.517 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G CB  1 
ATOM   45128 C  CG  . GLN G  1 760 ? 159.387 -39.775 167.152 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G CG  1 
ATOM   45129 C  CD  . GLN G  1 760 ? 158.429 -40.750 167.856 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G CD  1 
ATOM   45130 O  OE1 . GLN G  1 760 ? 158.046 -41.732 167.275 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G OE1 1 
ATOM   45131 N  NE2 . GLN G  1 760 ? 158.063 -40.476 169.106 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G NE2 1 
ATOM   45132 N  N   . GLN G  1 761 ? 157.096 -37.132 164.214 1.00 34.81  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G N   1 
ATOM   45133 C  CA  . GLN G  1 761 ? 156.519 -35.900 163.732 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G CA  1 
ATOM   45134 C  C   . GLN G  1 761 ? 155.035 -36.070 163.529 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G C   1 
ATOM   45135 O  O   . GLN G  1 761 ? 154.266 -35.144 163.723 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G O   1 
ATOM   45136 C  CB  . GLN G  1 761 ? 157.148 -35.481 162.412 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G CB  1 
ATOM   45137 C  CG  . GLN G  1 761 ? 156.440 -34.302 161.789 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G CG  1 
ATOM   45138 C  CD  . GLN G  1 761 ? 156.705 -33.053 162.557 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G CD  1 
ATOM   45139 O  OE1 . GLN G  1 761 ? 157.847 -32.824 163.014 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G OE1 1 
ATOM   45140 N  NE2 . GLN G  1 761 ? 155.666 -32.216 162.720 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G NE2 1 
ATOM   45141 N  N   . ALA G  1 762 ? 154.641 -37.257 163.092 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA G N   1 
ATOM   45142 C  CA  . ALA G  1 762 ? 153.236 -37.550 162.884 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA G CA  1 
ATOM   45143 C  C   . ALA G  1 762 ? 152.569 -37.651 164.247 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA G C   1 
ATOM   45144 O  O   . ALA G  1 762 ? 151.416 -37.282 164.431 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA G O   1 
ATOM   45145 C  CB  . ALA G  1 762 ? 153.095 -38.835 162.143 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA G CB  1 
ATOM   45146 N  N   . LYS G  1 763 ? 153.312 -38.130 165.220 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G N   1 
ATOM   45147 C  CA  . LYS G  1 763 ? 152.758 -38.207 166.524 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G CA  1 
ATOM   45148 C  C   . LYS G  1 763 ? 152.653 -36.842 167.173 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G C   1 
ATOM   45149 O  O   . LYS G  1 763 ? 151.616 -36.454 167.613 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G O   1 
ATOM   45150 C  CB  . LYS G  1 763 ? 153.587 -39.105 167.385 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G CB  1 
ATOM   45151 C  CG  . LYS G  1 763 ? 153.015 -39.203 168.715 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G CG  1 
ATOM   45152 C  CD  . LYS G  1 763 ? 153.608 -40.325 169.466 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G CD  1 
ATOM   45153 C  CE  . LYS G  1 763 ? 152.869 -40.437 170.775 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G CE  1 
ATOM   45154 N  NZ  . LYS G  1 763 ? 153.541 -41.463 171.585 1.00 40.14  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G NZ  1 
ATOM   45155 N  N   . TYR G  1 764 ? 153.712 -36.071 167.238 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G N   1 
ATOM   45156 C  CA  . TYR G  1 764 ? 153.592 -34.849 167.990 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CA  1 
ATOM   45157 C  C   . TYR G  1 764 ? 153.358 -33.627 167.169 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G C   1 
ATOM   45158 O  O   . TYR G  1 764 ? 153.173 -32.555 167.716 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G O   1 
ATOM   45159 C  CB  . TYR G  1 764 ? 154.850 -34.625 168.747 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CB  1 
ATOM   45160 C  CG  . TYR G  1 764 ? 155.154 -35.712 169.711 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CG  1 
ATOM   45161 C  CD1 . TYR G  1 764 ? 154.433 -35.809 170.885 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CD1 1 
ATOM   45162 C  CD2 . TYR G  1 764 ? 156.171 -36.641 169.467 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CD2 1 
ATOM   45163 C  CE1 . TYR G  1 764 ? 154.695 -36.795 171.804 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CE1 1 
ATOM   45164 C  CE2 . TYR G  1 764 ? 156.452 -37.624 170.396 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CE2 1 
ATOM   45165 C  CZ  . TYR G  1 764 ? 155.696 -37.673 171.562 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CZ  1 
ATOM   45166 O  OH  . TYR G  1 764 ? 155.893 -38.603 172.512 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G OH  1 
ATOM   45167 N  N   . GLY G  1 765 ? 153.377 -33.745 165.862 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY G N   1 
ATOM   45168 C  CA  . GLY G  1 765 ? 153.133 -32.555 165.072 1.00 33.91  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY G CA  1 
ATOM   45169 C  C   . GLY G  1 765 ? 151.882 -31.784 165.482 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY G C   1 
ATOM   45170 O  O   . GLY G  1 765 ? 150.798 -32.335 165.394 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY G O   1 
ATOM   45171 N  N   . GLY G  1 766 ? 152.041 -30.520 165.904 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY G N   1 
ATOM   45172 C  CA  . GLY G  1 766 ? 150.928 -29.610 166.248 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY G CA  1 
ATOM   45173 C  C   . GLY G  1 766 ? 150.088 -30.046 167.437 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY G C   1 
ATOM   45174 O  O   . GLY G  1 766 ? 148.960 -29.529 167.689 1.00 34.80  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY G O   1 
ATOM   45175 N  N   . ALA G  1 767 ? 150.597 -31.031 168.163 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA G N   1 
ATOM   45176 C  CA  . ALA G  1 767 ? 149.775 -31.651 169.187 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA G CA  1 
ATOM   45177 C  C   . ALA G  1 767 ? 149.709 -30.757 170.400 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA G C   1 
ATOM   45178 O  O   . ALA G  1 767 ? 148.981 -31.032 171.315 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA G O   1 
ATOM   45179 C  CB  . ALA G  1 767 ? 150.300 -32.995 169.566 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA G CB  1 
ATOM   45180 N  N   . PHE G  1 768 ? 150.439 -29.659 170.431 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G N   1 
ATOM   45181 C  CA  . PHE G  1 768 ? 150.325 -28.820 171.604 1.00 34.07  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CA  1 
ATOM   45182 C  C   . PHE G  1 768 ? 149.777 -27.455 171.266 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G C   1 
ATOM   45183 O  O   . PHE G  1 768 ? 149.657 -26.601 172.140 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G O   1 
ATOM   45184 C  CB  . PHE G  1 768 ? 151.664 -28.714 172.333 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CB  1 
ATOM   45185 C  CG  . PHE G  1 768 ? 152.365 -30.032 172.483 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CG  1 
ATOM   45186 C  CD1 . PHE G  1 768 ? 151.955 -30.964 173.426 1.00 34.53  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CD1 1 
ATOM   45187 C  CD2 . PHE G  1 768 ? 153.440 -30.354 171.661 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CD2 1 
ATOM   45188 C  CE1 . PHE G  1 768 ? 152.623 -32.179 173.572 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CE1 1 
ATOM   45189 C  CE2 . PHE G  1 768 ? 154.117 -31.574 171.794 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CE2 1 
ATOM   45190 C  CZ  . PHE G  1 768 ? 153.702 -32.483 172.760 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CZ  1 
ATOM   45191 N  N   . LEU G  1 769 ? 149.417 -27.244 170.010 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G N   1 
ATOM   45192 C  CA  . LEU G  1 769 ? 148.874 -25.951 169.621 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G CA  1 
ATOM   45193 C  C   . LEU G  1 769 ? 147.635 -25.505 170.404 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G C   1 
ATOM   45194 O  O   . LEU G  1 769 ? 147.433 -24.314 170.666 1.00 33.93  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G O   1 
ATOM   45195 C  CB  . LEU G  1 769 ? 148.589 -25.938 168.143 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G CB  1 
ATOM   45196 C  CG  . LEU G  1 769 ? 149.890 -26.006 167.356 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G CG  1 
ATOM   45197 C  CD1 . LEU G  1 769 ? 149.483 -25.960 165.921 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G CD1 1 
ATOM   45198 C  CD2 . LEU G  1 769 ? 150.811 -24.831 167.702 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G CD2 1 
ATOM   45199 N  N   . GLU G  1 770 ? 146.809 -26.460 170.797 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G N   1 
ATOM   45200 C  CA  . GLU G  1 770 ? 145.576 -26.106 171.475 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G CA  1 
ATOM   45201 C  C   . GLU G  1 770 ? 145.871 -25.562 172.870 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G C   1 
ATOM   45202 O  O   . GLU G  1 770 ? 145.311 -24.536 173.294 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G O   1 
ATOM   45203 C  CB  . GLU G  1 770 ? 144.610 -27.289 171.558 1.00 37.17  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G CB  1 
ATOM   45204 C  CG  . GLU G  1 770 ? 143.969 -27.755 170.237 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G CG  1 
ATOM   45205 C  CD  . GLU G  1 770 ? 144.850 -28.772 169.488 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G CD  1 
ATOM   45206 O  OE1 . GLU G  1 770 ? 145.942 -29.175 170.021 1.00 36.82  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G OE1 1 
ATOM   45207 O  OE2 . GLU G  1 770 ? 144.508 -29.123 168.321 1.00 37.65  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G OE2 1 
ATOM   45208 N  N   . GLU G  1 771 ? 146.750 -26.264 173.578 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G N   1 
ATOM   45209 C  CA  . GLU G  1 771 ? 147.190 -25.834 174.883 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G CA  1 
ATOM   45210 C  C   . GLU G  1 771 ? 147.940 -24.508 174.811 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G C   1 
ATOM   45211 O  O   . GLU G  1 771 ? 147.820 -23.680 175.700 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G O   1 
ATOM   45212 C  CB  . GLU G  1 771 ? 148.066 -26.904 175.500 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G CB  1 
ATOM   45213 C  CG  . GLU G  1 771 ? 148.565 -26.525 176.875 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G CG  1 
ATOM   45214 C  CD  . GLU G  1 771 ? 149.604 -27.503 177.359 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G CD  1 
ATOM   45215 O  OE1 . GLU G  1 771 ? 149.764 -28.543 176.653 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G OE1 1 
ATOM   45216 O  OE2 . GLU G  1 771 ? 150.244 -27.228 178.408 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G OE2 1 
ATOM   45217 N  N   . LEU G  1 772 ? 148.702 -24.299 173.745 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G N   1 
ATOM   45218 C  CA  . LEU G  1 772 ? 149.484 -23.052 173.630 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G CA  1 
ATOM   45219 C  C   . LEU G  1 772 ? 148.622 -21.819 173.416 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G C   1 
ATOM   45220 O  O   . LEU G  1 772 ? 148.892 -20.768 174.002 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G O   1 
ATOM   45221 C  CB  . LEU G  1 772 ? 150.577 -23.125 172.553 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G CB  1 
ATOM   45222 C  CG  . LEU G  1 772 ? 151.712 -24.102 172.876 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G CG  1 
ATOM   45223 C  CD1 . LEU G  1 772 ? 152.681 -24.313 171.702 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G CD1 1 
ATOM   45224 C  CD2 . LEU G  1 772 ? 152.411 -23.673 174.138 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G CD2 1 
ATOM   45225 N  N   . GLN G  1 773 ? 147.597 -21.913 172.581 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G N   1 
ATOM   45226 C  CA  . GLN G  1 773 ? 146.754 -20.734 172.441 1.00 33.50  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G CA  1 
ATOM   45227 C  C   . GLN G  1 773 ? 145.947 -20.516 173.679 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G C   1 
ATOM   45228 O  O   . GLN G  1 773 ? 145.515 -19.394 173.969 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G O   1 
ATOM   45229 C  CB  . GLN G  1 773 ? 145.735 -20.896 171.355 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G CB  1 
ATOM   45230 C  CG  . GLN G  1 773 ? 146.172 -20.436 170.066 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G CG  1 
ATOM   45231 C  CD  . GLN G  1 773 ? 145.304 -21.006 168.983 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G CD  1 
ATOM   45232 O  OE1 . GLN G  1 773 ? 145.373 -22.243 168.632 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G OE1 1 
ATOM   45233 N  NE2 . GLN G  1 773 ? 144.485 -20.117 168.409 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G NE2 1 
ATOM   45234 N  N   . ALA G  1 774 ? 145.632 -21.604 174.363 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA G N   1 
ATOM   45235 C  CA  . ALA G  1 774 ? 144.751 -21.457 175.501 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA G CA  1 
ATOM   45236 C  C   . ALA G  1 774 ? 145.487 -20.574 176.522 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA G C   1 
ATOM   45237 O  O   . ALA G  1 774 ? 144.962 -19.601 177.032 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA G O   1 
ATOM   45238 C  CB  . ALA G  1 774 ? 144.411 -22.823 176.090 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA G CB  1 
ATOM   45239 N  N   . LYS G  1 775 ? 146.722 -20.929 176.821 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G N   1 
ATOM   45240 C  CA  . LYS G  1 775 ? 147.436 -20.306 177.889 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G CA  1 
ATOM   45241 C  C   . LYS G  1 775 ? 147.994 -18.941 177.441 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G C   1 
ATOM   45242 O  O   . LYS G  1 775 ? 147.931 -17.949 178.177 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G O   1 
ATOM   45243 C  CB  . LYS G  1 775 ? 148.570 -21.233 178.330 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G CB  1 
ATOM   45244 C  CG  . LYS G  1 775 ? 148.106 -22.460 178.950 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G CG  1 
ATOM   45245 C  CD  . LYS G  1 775 ? 149.275 -23.264 179.472 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G CD  1 
ATOM   45246 C  CE  . LYS G  1 775 ? 148.715 -24.620 179.956 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G CE  1 
ATOM   45247 N  NZ  . LYS G  1 775 ? 149.618 -25.328 180.888 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G NZ  1 
ATOM   45248 N  N   . TYR G  1 776 ? 148.560 -18.899 176.240 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G N   1 
ATOM   45249 C  CA  . TYR G  1 776 ? 149.339 -17.752 175.816 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CA  1 
ATOM   45250 C  C   . TYR G  1 776 ? 148.803 -17.183 174.526 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G C   1 
ATOM   45251 O  O   . TYR G  1 776 ? 149.493 -17.230 173.518 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G O   1 
ATOM   45252 C  CB  . TYR G  1 776 ? 150.764 -18.186 175.559 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CB  1 
ATOM   45253 C  CG  . TYR G  1 776 ? 151.284 -19.110 176.582 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CG  1 
ATOM   45254 C  CD1 . TYR G  1 776 ? 151.326 -18.754 177.903 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CD1 1 
ATOM   45255 C  CD2 . TYR G  1 776 ? 151.740 -20.364 176.222 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CD2 1 
ATOM   45256 C  CE1 . TYR G  1 776 ? 151.830 -19.629 178.848 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CE1 1 
ATOM   45257 C  CE2 . TYR G  1 776 ? 152.231 -21.241 177.155 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CE2 1 
ATOM   45258 C  CZ  . TYR G  1 776 ? 152.278 -20.875 178.459 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CZ  1 
ATOM   45259 O  OH  . TYR G  1 776 ? 152.781 -21.778 179.345 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G OH  1 
ATOM   45260 N  N   . PRO G  1 777 ? 147.569 -16.664 174.548 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO G N   1 
ATOM   45261 C  CA  . PRO G  1 777 ? 146.844 -16.327 173.338 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO G CA  1 
ATOM   45262 C  C   . PRO G  1 777 ? 147.651 -15.253 172.657 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO G C   1 
ATOM   45263 O  O   . PRO G  1 777 ? 147.670 -15.093 171.427 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO G O   1 
ATOM   45264 C  CB  . PRO G  1 777 ? 145.502 -15.813 173.836 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO G CB  1 
ATOM   45265 C  CG  . PRO G  1 777 ? 145.659 -15.605 175.238 1.00 33.60  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO G CG  1 
ATOM   45266 C  CD  . PRO G  1 777 ? 146.757 -16.462 175.743 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO G CD  1 
ATOM   45267 N  N   . GLU G  1 778 ? 148.330 -14.512 173.493 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G N   1 
ATOM   45268 C  CA  . GLU G  1 778 ? 149.455 -13.706 173.095 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G CA  1 
ATOM   45269 C  C   . GLU G  1 778 ? 150.200 -13.920 171.748 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G C   1 
ATOM   45270 O  O   . GLU G  1 778 ? 150.086 -13.141 170.829 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G O   1 
ATOM   45271 C  CB  . GLU G  1 778 ? 150.479 -13.960 174.248 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G CB  1 
ATOM   45272 C  CG  . GLU G  1 778 ? 150.881 -12.613 174.761 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G CG  1 
ATOM   45273 C  CD  . GLU G  1 778 ? 149.753 -11.659 174.149 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G CD  1 
ATOM   45274 O  OE1 . GLU G  1 778 ? 148.488 -11.984 174.420 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G OE1 1 
ATOM   45275 O  OE2 . GLU G  1 778 ? 150.118 -10.718 173.341 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G OE2 1 
ATOM   45276 N  N   . LEU G  1 779 ? 151.048 -14.960 171.763 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G N   1 
ATOM   45277 C  CA  . LEU G  1 779 ? 151.939 -15.347 170.729 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G CA  1 
ATOM   45278 C  C   . LEU G  1 779 ? 151.167 -15.537 169.440 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G C   1 
ATOM   45279 O  O   . LEU G  1 779 ? 151.738 -15.422 168.376 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G O   1 
ATOM   45280 C  CB  . LEU G  1 779 ? 152.591 -16.687 171.091 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G CB  1 
ATOM   45281 C  CG  . LEU G  1 779 ? 152.902 -17.003 172.544 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G CG  1 
ATOM   45282 C  CD1 . LEU G  1 779 ? 153.602 -18.347 172.615 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G CD1 1 
ATOM   45283 C  CD2 . LEU G  1 779 ? 153.794 -15.941 173.100 1.00 28.39  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G CD2 1 
ATOM   45284 N  N   . PHE G  1 780 ? 149.891 -15.879 169.473 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G N   1 
ATOM   45285 C  CA  . PHE G  1 780 ? 149.260 -16.145 168.195 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CA  1 
ATOM   45286 C  C   . PHE G  1 780 ? 148.543 -14.912 167.715 1.00 31.06  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G C   1 
ATOM   45287 O  O   . PHE G  1 780 ? 148.006 -14.911 166.615 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G O   1 
ATOM   45288 C  CB  . PHE G  1 780 ? 148.267 -17.268 168.304 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CB  1 
ATOM   45289 C  CG  . PHE G  1 780 ? 148.872 -18.554 168.714 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CG  1 
ATOM   45290 C  CD1 . PHE G  1 780 ? 149.305 -19.469 167.773 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CD1 1 
ATOM   45291 C  CD2 . PHE G  1 780 ? 149.029 -18.873 170.047 1.00 31.37  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CD2 1 
ATOM   45292 C  CE1 . PHE G  1 780 ? 149.896 -20.692 168.174 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CE1 1 
ATOM   45293 C  CE2 . PHE G  1 780 ? 149.618 -20.090 170.431 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CE2 1 
ATOM   45294 C  CZ  . PHE G  1 780 ? 150.053 -20.984 169.495 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CZ  1 
ATOM   45295 N  N   . ALA G  1 781 ? 148.510 -13.869 168.550 1.00 30.97  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA G N   1 
ATOM   45296 C  CA  . ALA G  1 781 ? 147.884 -12.619 168.156 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA G CA  1 
ATOM   45297 C  C   . ALA G  1 781 ? 148.909 -11.825 167.362 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA G C   1 
ATOM   45298 O  O   . ALA G  1 781 ? 148.535 -11.130 166.420 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA G O   1 
ATOM   45299 C  CB  . ALA G  1 781 ? 147.430 -11.835 169.362 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA G CB  1 
ATOM   45300 N  N   . ARG G  1 782 ? 150.194 -11.947 167.738 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G N   1 
ATOM   45301 C  CA  . ARG G  1 782 ? 151.251 -11.089 167.227 1.00 29.34  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G CA  1 
ATOM   45302 C  C   . ARG G  1 782 ? 151.340 -11.257 165.731 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G C   1 
ATOM   45303 O  O   . ARG G  1 782 ? 151.358 -12.399 165.230 1.00 29.50  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G O   1 
ATOM   45304 C  CB  . ARG G  1 782 ? 152.567 -11.482 167.849 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G CB  1 
ATOM   45305 C  CG  . ARG G  1 782 ? 153.724 -11.432 166.876 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G CG  1 
ATOM   45306 C  CD  . ARG G  1 782 ? 155.069 -11.507 167.571 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G CD  1 
ATOM   45307 N  NE  . ARG G  1 782 ? 155.633 -10.179 167.811 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G NE  1 
ATOM   45308 C  CZ  . ARG G  1 782 ? 156.237 -9.823  168.931 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G CZ  1 
ATOM   45309 N  NH1 . ARG G  1 782 ? 156.349 -10.686 169.924 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G NH1 1 
ATOM   45310 N  NH2 . ARG G  1 782 ? 156.705 -8.596  169.050 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G NH2 1 
ATOM   45311 N  N   . LYS G  1 783 ? 151.377 -10.141 165.002 1.00 29.55  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G N   1 
ATOM   45312 C  CA  . LYS G  1 783 ? 151.581 -10.193 163.561 1.00 29.69  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G CA  1 
ATOM   45313 C  C   . LYS G  1 783 ? 153.033 -10.253 163.229 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G C   1 
ATOM   45314 O  O   . LYS G  1 783 ? 153.730 -9.281  163.461 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G O   1 
ATOM   45315 C  CB  . LYS G  1 783 ? 151.082 -8.932  162.967 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G CB  1 
ATOM   45316 C  CG  . LYS G  1 783 ? 149.648 -8.844  163.140 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G CG  1 
ATOM   45317 C  CD  . LYS G  1 783 ? 149.099 -7.604  162.544 1.00 31.51  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G CD  1 
ATOM   45318 C  CE  . LYS G  1 783 ? 147.637 -7.605  162.758 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G CE  1 
ATOM   45319 N  NZ  . LYS G  1 783 ? 147.225 -6.218  162.601 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G NZ  1 
ATOM   45320 N  N   . GLN G  1 784 ? 153.507 -11.372 162.685 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G N   1 
ATOM   45321 C  CA  . GLN G  1 784 ? 154.961 -11.567 162.598 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G CA  1 
ATOM   45322 C  C   . GLN G  1 784 ? 155.573 -10.541 161.673 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G C   1 
ATOM   45323 O  O   . GLN G  1 784 ? 154.881 -10.049 160.781 1.00 28.76  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G O   1 
ATOM   45324 C  CB  . GLN G  1 784 ? 155.314 -12.980 162.172 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G CB  1 
ATOM   45325 C  CG  . GLN G  1 784 ? 154.778 -13.973 163.123 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G CG  1 
ATOM   45326 C  CD  . GLN G  1 784 ? 155.456 -13.891 164.454 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G CD  1 
ATOM   45327 O  OE1 . GLN G  1 784 ? 156.500 -13.242 164.597 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G OE1 1 
ATOM   45328 N  NE2 . GLN G  1 784 ? 154.884 -14.567 165.457 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G NE2 1 
ATOM   45329 N  N   . ILE G  1 785 ? 156.837 -10.175 161.874 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G N   1 
ATOM   45330 C  CA  . ILE G  1 785 ? 157.330 -9.030  161.109 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G CA  1 
ATOM   45331 C  C   . ILE G  1 785 ? 157.432 -9.273  159.595 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G C   1 
ATOM   45332 O  O   . ILE G  1 785 ? 156.977 -8.457  158.817 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G O   1 
ATOM   45333 C  CB  . ILE G  1 785 ? 158.644 -8.492  161.631 1.00 27.24  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G CB  1 
ATOM   45334 C  CG1 . ILE G  1 785 ? 158.428 -7.693  162.926 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G CG1 1 
ATOM   45335 C  CG2 . ILE G  1 785 ? 159.278 -7.613  160.563 1.00 27.45  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G CG2 1 
ATOM   45336 C  CD1 . ILE G  1 785 ? 159.572 -7.879  163.943 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G CD1 1 
ATOM   45337 N  N   . SER G  1 786 ? 158.011 -10.398 159.185 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 1029 SER G N   1 
ATOM   45338 C  CA  . SER G  1 786 ? 158.263 -10.631 157.762 1.00 28.40  ? ? ? ? ? ? 1029 SER G CA  1 
ATOM   45339 C  C   . SER G  1 786 ? 157.015 -10.895 156.942 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 1029 SER G C   1 
ATOM   45340 O  O   . SER G  1 786 ? 157.007 -10.657 155.740 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 1029 SER G O   1 
ATOM   45341 C  CB  . SER G  1 786 ? 159.288 -11.748 157.524 1.00 28.10  ? ? ? ? ? ? 1029 SER G CB  1 
ATOM   45342 O  OG  . SER G  1 786 ? 158.808 -13.017 157.917 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 1029 SER G OG  1 
ATOM   45343 N  N   . THR G  1 787 ? 155.966 -11.410 157.578 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 1030 THR G N   1 
ATOM   45344 C  CA  . THR G  1 787 ? 154.778 -11.813 156.849 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 1030 THR G CA  1 
ATOM   45345 C  C   . THR G  1 787 ? 153.691 -10.833 157.066 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 1030 THR G C   1 
ATOM   45346 O  O   . THR G  1 787 ? 152.870 -10.692 156.233 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 1030 THR G O   1 
ATOM   45347 C  CB  . THR G  1 787 ? 154.258 -13.149 157.304 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 1030 THR G CB  1 
ATOM   45348 O  OG1 . THR G  1 787 ? 153.766 -13.068 158.646 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 1030 THR G OG1 1 
ATOM   45349 C  CG2 . THR G  1 787 ? 155.357 -14.175 157.269 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 1030 THR G CG2 1 
ATOM   45350 N  N   . GLY G  1 788 ? 153.680 -10.146 158.193 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY G N   1 
ATOM   45351 C  CA  . GLY G  1 788 ? 152.650 -9.177  158.474 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY G CA  1 
ATOM   45352 C  C   . GLY G  1 788 ? 151.398 -9.842  158.950 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY G C   1 
ATOM   45353 O  O   . GLY G  1 788 ? 150.360 -9.229  158.974 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY G O   1 
ATOM   45354 N  N   . VAL G  1 789 ? 151.473 -11.111 159.315 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL G N   1 
ATOM   45355 C  CA  . VAL G  1 789 ? 150.277 -11.814 159.808 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL G CA  1 
ATOM   45356 C  C   . VAL G  1 789 ? 150.678 -12.773 160.943 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL G C   1 
ATOM   45357 O  O   . VAL G  1 789 ? 151.866 -12.990 161.172 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL G O   1 
ATOM   45358 C  CB  . VAL G  1 789 ? 149.554 -12.579 158.698 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL G CB  1 
ATOM   45359 C  CG1 . VAL G  1 789 ? 149.257 -11.650 157.517 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL G CG1 1 
ATOM   45360 C  CG2 . VAL G  1 789 ? 150.395 -13.782 158.282 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL G CG2 1 
ATOM   45361 N  N   . PRO G  1 790 ? 149.691 -13.307 161.677 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO G N   1 
ATOM   45362 C  CA  . PRO G  1 790 ? 149.947 -14.094 162.847 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO G CA  1 
ATOM   45363 C  C   . PRO G  1 790 ? 150.345 -15.464 162.437 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO G C   1 
ATOM   45364 O  O   . PRO G  1 790 ? 150.075 -15.841 161.312 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO G O   1 
ATOM   45365 C  CB  . PRO G  1 790 ? 148.575 -14.181 163.494 1.00 31.40  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO G CB  1 
ATOM   45366 C  CG  . PRO G  1 790 ? 147.827 -13.056 162.957 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO G CG  1 
ATOM   45367 C  CD  . PRO G  1 790 ? 148.283 -12.928 161.571 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO G CD  1 
ATOM   45368 N  N   . MET G  1 791 ? 150.985 -16.210 163.331 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 1034 MET G N   1 
ATOM   45369 C  CA  . MET G  1 791 ? 151.184 -17.626 163.087 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 1034 MET G CA  1 
ATOM   45370 C  C   . MET G  1 791 ? 149.821 -18.284 162.841 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 1034 MET G C   1 
ATOM   45371 O  O   . MET G  1 791 ? 148.823 -17.925 163.466 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 1034 MET G O   1 
ATOM   45372 C  CB  . MET G  1 791 ? 151.796 -18.282 164.286 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 1034 MET G CB  1 
ATOM   45373 C  CG  . MET G  1 791 ? 153.219 -18.013 164.464 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 1034 MET G CG  1 
ATOM   45374 S  SD  . MET G  1 791 ? 153.732 -18.859 165.976 1.00 28.86  ? ? ? ? ? ? 1034 MET G SD  1 
ATOM   45375 C  CE  . MET G  1 791 ? 152.832 -17.934 167.235 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 1034 MET G CE  1 
ATOM   45376 N  N   . ASP G  1 792 ? 149.770 -19.271 161.955 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G N   1 
ATOM   45377 C  CA  . ASP G  1 792 ? 148.546 -20.016 161.714 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G CA  1 
ATOM   45378 C  C   . ASP G  1 792 ? 148.520 -21.408 162.353 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G C   1 
ATOM   45379 O  O   . ASP G  1 792 ? 148.921 -22.352 161.716 1.00 32.63  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G O   1 
ATOM   45380 C  CB  . ASP G  1 792 ? 148.416 -20.223 160.229 1.00 32.75  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G CB  1 
ATOM   45381 C  CG  . ASP G  1 792 ? 147.129 -20.916 159.859 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G CG  1 
ATOM   45382 O  OD1 . ASP G  1 792 ? 146.382 -21.332 160.760 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G OD1 1 
ATOM   45383 O  OD2 . ASP G  1 792 ? 146.834 -21.056 158.666 1.00 34.22  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G OD2 1 
ATOM   45384 N  N   . PRO G  1 793 ? 148.033 -21.546 163.601 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO G N   1 
ATOM   45385 C  CA  . PRO G  1 793 ? 148.008 -22.869 164.185 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO G CA  1 
ATOM   45386 C  C   . PRO G  1 793 ? 146.853 -23.693 163.706 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO G C   1 
ATOM   45387 O  O   . PRO G  1 793 ? 146.661 -24.773 164.228 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO G O   1 
ATOM   45388 C  CB  . PRO G  1 793 ? 147.762 -22.594 165.668 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO G CB  1 
ATOM   45389 C  CG  . PRO G  1 793 ? 147.015 -21.355 165.682 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO G CG  1 
ATOM   45390 C  CD  . PRO G  1 793 ? 147.594 -20.525 164.569 1.00 32.71  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO G CD  1 
ATOM   45391 N  N   . SER G  1 794 ? 146.066 -23.213 162.755 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 1037 SER G N   1 
ATOM   45392 C  CA  . SER G  1 794 ? 144.807 -23.876 162.447 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 1037 SER G CA  1 
ATOM   45393 C  C   . SER G  1 794 ? 144.986 -25.187 161.672 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 1037 SER G C   1 
ATOM   45394 O  O   . SER G  1 794 ? 144.035 -25.954 161.492 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 1037 SER G O   1 
ATOM   45395 C  CB  . SER G  1 794 ? 143.929 -22.940 161.662 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 1037 SER G CB  1 
ATOM   45396 O  OG  . SER G  1 794 ? 144.195 -23.083 160.287 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 1037 SER G OG  1 
ATOM   45397 N  N   . VAL G  1 795 ? 146.200 -25.437 161.187 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL G N   1 
ATOM   45398 C  CA  . VAL G  1 795 ? 146.516 -26.720 160.572 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL G CA  1 
ATOM   45399 C  C   . VAL G  1 795 ? 147.763 -27.283 161.162 1.00 34.86  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL G C   1 
ATOM   45400 O  O   . VAL G  1 795 ? 148.718 -26.559 161.383 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL G O   1 
ATOM   45401 C  CB  . VAL G  1 795 ? 146.657 -26.678 159.017 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL G CB  1 
ATOM   45402 C  CG1 . VAL G  1 795 ? 146.536 -25.272 158.460 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL G CG1 1 
ATOM   45403 C  CG2 . VAL G  1 795 ? 147.917 -27.417 158.547 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL G CG2 1 
ATOM   45404 N  N   . LYS G  1 796 ? 147.761 -28.585 161.403 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G N   1 
ATOM   45405 C  CA  . LYS G  1 796 ? 148.894 -29.232 162.035 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G CA  1 
ATOM   45406 C  C   . LYS G  1 796 ? 149.793 -29.865 161.037 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G C   1 
ATOM   45407 O  O   . LYS G  1 796 ? 149.320 -30.457 160.083 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G O   1 
ATOM   45408 C  CB  . LYS G  1 796 ? 148.397 -30.339 162.927 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G CB  1 
ATOM   45409 C  CG  . LYS G  1 796 ? 147.493 -29.800 163.906 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G CG  1 
ATOM   45410 C  CD  . LYS G  1 796 ? 147.205 -30.739 164.974 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G CD  1 
ATOM   45411 C  CE  . LYS G  1 796 ? 146.340 -29.984 165.912 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G CE  1 
ATOM   45412 N  NZ  . LYS G  1 796 ? 146.212 -30.873 167.003 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G NZ  1 
ATOM   45413 N  N   . ILE G  1 797 ? 151.093 -29.794 161.273 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G N   1 
ATOM   45414 C  CA  . ILE G  1 797 ? 152.004 -30.495 160.371 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G CA  1 
ATOM   45415 C  C   . ILE G  1 797 ? 152.266 -31.912 160.812 1.00 34.29  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G C   1 
ATOM   45416 O  O   . ILE G  1 797 ? 153.168 -32.181 161.605 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G O   1 
ATOM   45417 C  CB  . ILE G  1 797 ? 153.289 -29.736 160.181 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G CB  1 
ATOM   45418 C  CG1 . ILE G  1 797 ? 152.951 -28.488 159.428 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G CG1 1 
ATOM   45419 C  CG2 . ILE G  1 797 ? 154.176 -30.487 159.315 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G CG2 1 
ATOM   45420 C  CD1 . ILE G  1 797 ? 154.099 -27.681 159.233 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G CD1 1 
ATOM   45421 N  N   . LYS G  1 798 ? 151.457 -32.815 160.287 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G N   1 
ATOM   45422 C  CA  . LYS G  1 798 ? 151.639 -34.245 160.553 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G CA  1 
ATOM   45423 C  C   . LYS G  1 798 ? 152.726 -34.865 159.646 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G C   1 
ATOM   45424 O  O   . LYS G  1 798 ? 153.477 -35.771 160.041 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G O   1 
ATOM   45425 C  CB  . LYS G  1 798 ? 150.328 -34.983 160.302 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G CB  1 
ATOM   45426 C  CG  . LYS G  1 798 ? 149.287 -34.829 161.409 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G CG  1 
ATOM   45427 C  CD  . LYS G  1 798 ? 149.909 -35.136 162.768 1.00 37.04  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G CD  1 
ATOM   45428 C  CE  . LYS G  1 798 ? 148.912 -35.002 163.919 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G CE  1 
ATOM   45429 N  NZ  . LYS G  1 798 ? 149.752 -34.819 165.143 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G NZ  1 
ATOM   45430 N  N   . GLN G  1 799 ? 152.799 -34.371 158.414 1.00 35.58  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G N   1 
ATOM   45431 C  CA  . GLN G  1 799 ? 153.745 -34.903 157.483 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G CA  1 
ATOM   45432 C  C   . GLN G  1 799 ? 154.280 -33.790 156.573 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G C   1 
ATOM   45433 O  O   . GLN G  1 799 ? 153.518 -33.066 155.877 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G O   1 
ATOM   45434 C  CB  . GLN G  1 799 ? 153.076 -35.999 156.678 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G CB  1 
ATOM   45435 C  CG  . GLN G  1 799 ? 153.876 -36.458 155.501 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G CG  1 
ATOM   45436 C  CD  . GLN G  1 799 ? 153.034 -37.139 154.454 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G CD  1 
ATOM   45437 O  OE1 . GLN G  1 799 ? 152.125 -36.553 153.870 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G OE1 1 
ATOM   45438 N  NE2 . GLN G  1 799 ? 153.354 -38.364 154.191 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G NE2 1 
ATOM   45439 N  N   . TRP G  1 800 ? 155.607 -33.690 156.577 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G N   1 
ATOM   45440 C  CA  . TRP G  1 800 ? 156.312 -32.691 155.802 1.00 33.85  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CA  1 
ATOM   45441 C  C   . TRP G  1 800 ? 156.151 -32.954 154.295 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G C   1 
ATOM   45442 O  O   . TRP G  1 800 ? 156.173 -34.116 153.851 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G O   1 
ATOM   45443 C  CB  . TRP G  1 800 ? 157.790 -32.665 156.214 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CB  1 
ATOM   45444 C  CG  . TRP G  1 800 ? 158.037 -32.128 157.633 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CG  1 
ATOM   45445 C  CD1 . TRP G  1 800 ? 158.323 -32.860 158.769 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CD1 1 
ATOM   45446 C  CD2 . TRP G  1 800 ? 158.005 -30.744 158.050 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CD2 1 
ATOM   45447 N  NE1 . TRP G  1 800 ? 158.465 -32.008 159.838 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G NE1 1 
ATOM   45448 C  CE2 . TRP G  1 800 ? 158.264 -30.714 159.420 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CE2 1 
ATOM   45449 C  CE3 . TRP G  1 800 ? 157.773 -29.537 157.390 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CE3 1 
ATOM   45450 C  CZ2 . TRP G  1 800 ? 158.307 -29.528 160.130 1.00 30.87  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CZ2 1 
ATOM   45451 C  CZ3 . TRP G  1 800 ? 157.817 -28.352 158.118 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CZ3 1 
ATOM   45452 C  CH2 . TRP G  1 800 ? 158.078 -28.359 159.456 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CH2 1 
ATOM   45453 N  N   . SER G  1 801 ? 155.976 -31.887 153.513 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 1044 SER G N   1 
ATOM   45454 C  CA  . SER G  1 801 ? 155.887 -32.040 152.074 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 1044 SER G CA  1 
ATOM   45455 C  C   . SER G  1 801 ? 156.317 -30.730 151.431 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 1044 SER G C   1 
ATOM   45456 O  O   . SER G  1 801 ? 156.417 -29.729 152.101 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 1044 SER G O   1 
ATOM   45457 C  CB  . SER G  1 801 ? 154.471 -32.453 151.660 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 1044 SER G CB  1 
ATOM   45458 O  OG  . SER G  1 801 ? 153.562 -31.352 151.673 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 1044 SER G OG  1 
ATOM   45459 N  N   . ALA G  1 802 ? 156.567 -30.719 150.135 1.00 34.89  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA G N   1 
ATOM   45460 C  CA  . ALA G  1 802 ? 157.179 -29.553 149.519 1.00 34.54  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA G CA  1 
ATOM   45461 C  C   . ALA G  1 802 ? 156.560 -28.192 149.910 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA G C   1 
ATOM   45462 O  O   . ALA G  1 802 ? 157.242 -27.156 149.968 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA G O   1 
ATOM   45463 C  CB  . ALA G  1 802 ? 157.204 -29.723 148.003 1.00 35.30  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA G CB  1 
ATOM   45464 N  N   . LYS G  1 803 ? 155.268 -28.169 150.174 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G N   1 
ATOM   45465 C  CA  . LYS G  1 803 ? 154.618 -26.882 150.371 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G CA  1 
ATOM   45466 C  C   . LYS G  1 803 ? 155.111 -26.128 151.623 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G C   1 
ATOM   45467 O  O   . LYS G  1 803 ? 154.865 -24.927 151.788 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G O   1 
ATOM   45468 C  CB  . LYS G  1 803 ? 153.129 -27.086 150.444 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G CB  1 
ATOM   45469 C  CG  . LYS G  1 803 ? 152.740 -27.915 151.613 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G CG  1 
ATOM   45470 C  CD  . LYS G  1 803 ? 151.285 -27.781 151.751 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G CD  1 
ATOM   45471 C  CE  . LYS G  1 803 ? 150.737 -28.947 152.453 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G CE  1 
ATOM   45472 N  NZ  . LYS G  1 803 ? 149.301 -28.703 152.464 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G NZ  1 
ATOM   45473 N  N   . TYR G  1 804 ? 155.791 -26.859 152.504 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G N   1 
ATOM   45474 C  CA  . TYR G  1 804 ? 156.413 -26.310 153.730 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CA  1 
ATOM   45475 C  C   . TYR G  1 804 ? 157.912 -26.018 153.569 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G C   1 
ATOM   45476 O  O   . TYR G  1 804 ? 158.576 -25.642 154.536 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G O   1 
ATOM   45477 C  CB  . TYR G  1 804 ? 156.169 -27.218 154.954 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CB  1 
ATOM   45478 C  CG  . TYR G  1 804 ? 154.706 -27.358 155.257 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CG  1 
ATOM   45479 C  CD1 . TYR G  1 804 ? 153.878 -26.267 155.163 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CD1 1 
ATOM   45480 C  CD2 . TYR G  1 804 ? 154.153 -28.572 155.615 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CD2 1 
ATOM   45481 C  CE1 . TYR G  1 804 ? 152.526 -26.367 155.405 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CE1 1 
ATOM   45482 C  CE2 . TYR G  1 804 ? 152.809 -28.686 155.872 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CE2 1 
ATOM   45483 C  CZ  . TYR G  1 804 ? 151.996 -27.576 155.750 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CZ  1 
ATOM   45484 O  OH  . TYR G  1 804 ? 150.644 -27.644 155.965 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G OH  1 
ATOM   45485 N  N   . PHE G  1 805 ? 158.426 -26.161 152.344 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G N   1 
ATOM   45486 C  CA  . PHE G  1 805 ? 159.836 -25.896 152.090 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CA  1 
ATOM   45487 C  C   . PHE G  1 805 ? 160.073 -24.817 151.056 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G C   1 
ATOM   45488 O  O   . PHE G  1 805 ? 159.242 -24.587 150.156 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G O   1 
ATOM   45489 C  CB  . PHE G  1 805 ? 160.561 -27.164 151.669 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CB  1 
ATOM   45490 C  CG  . PHE G  1 805 ? 160.686 -28.176 152.771 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CG  1 
ATOM   45491 C  CD1 . PHE G  1 805 ? 161.854 -28.307 153.477 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CD1 1 
ATOM   45492 C  CD2 . PHE G  1 805 ? 159.620 -29.001 153.097 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CD2 1 
ATOM   45493 C  CE1 . PHE G  1 805 ? 161.956 -29.246 154.501 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CE1 1 
ATOM   45494 C  CE2 . PHE G  1 805 ? 159.718 -29.945 154.111 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CE2 1 
ATOM   45495 C  CZ  . PHE G  1 805 ? 160.881 -30.061 154.817 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CZ  1 
ATOM   45496 N  N   . ASN G  1 806 ? 161.213 -24.146 151.201 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G N   1 
ATOM   45497 C  CA  . ASN G  1 806 ? 161.663 -23.219 150.189 1.00 31.39  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G CA  1 
ATOM   45498 C  C   . ASN G  1 806 ? 162.237 -23.924 148.931 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G C   1 
ATOM   45499 O  O   . ASN G  1 806 ? 162.137 -23.420 147.800 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G O   1 
ATOM   45500 C  CB  . ASN G  1 806 ? 162.699 -22.300 150.796 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G CB  1 
ATOM   45501 C  CG  . ASN G  1 806 ? 162.100 -21.317 151.692 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G CG  1 
ATOM   45502 O  OD1 . ASN G  1 806 ? 161.003 -20.853 151.472 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G OD1 1 
ATOM   45503 N  ND2 . ASN G  1 806 ? 162.806 -20.981 152.726 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G ND2 1 
ATOM   45504 N  N   . GLY G  1 807 ? 162.830 -25.088 149.166 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY G N   1 
ATOM   45505 C  CA  . GLY G  1 807 ? 163.644 -25.746 148.194 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY G CA  1 
ATOM   45506 C  C   . GLY G  1 807 ? 164.576 -26.758 148.837 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY G C   1 
ATOM   45507 O  O   . GLY G  1 807 ? 164.411 -27.174 149.977 1.00 31.95  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY G O   1 
ATOM   45508 N  N   . THR G  1 808 ? 165.581 -27.164 148.086 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 1051 THR G N   1 
ATOM   45509 C  CA  . THR G  1 808 ? 166.409 -28.322 148.440 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 1051 THR G CA  1 
ATOM   45510 C  C   . THR G  1 808 ? 167.695 -28.161 147.698 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 1051 THR G C   1 
ATOM   45511 O  O   . THR G  1 808 ? 167.780 -27.431 146.703 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 1051 THR G O   1 
ATOM   45512 C  CB  . THR G  1 808 ? 165.791 -29.651 147.871 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 1051 THR G CB  1 
ATOM   45513 O  OG1 . THR G  1 808 ? 166.578 -30.798 148.221 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 1051 THR G OG1 1 
ATOM   45514 C  CG2 . THR G  1 808 ? 165.735 -29.602 146.328 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 1051 THR G CG2 1 
ATOM   45515 N  N   . ASN G  1 809 ? 168.716 -28.854 148.143 1.00 33.08  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G N   1 
ATOM   45516 C  CA  . ASN G  1 809 ? 169.976 -28.836 147.398 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G CA  1 
ATOM   45517 C  C   . ASN G  1 809 ? 169.818 -29.693 146.146 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G C   1 
ATOM   45518 O  O   . ASN G  1 809 ? 168.989 -30.632 146.148 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G O   1 
ATOM   45519 C  CB  . ASN G  1 809 ? 171.073 -29.459 148.235 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G CB  1 
ATOM   45520 C  CG  . ASN G  1 809 ? 170.589 -30.703 148.971 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G CG  1 
ATOM   45521 O  OD1 . ASN G  1 809 ? 171.289 -31.686 149.038 1.00 33.69  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G OD1 1 
ATOM   45522 N  ND2 . ASN G  1 809 ? 169.369 -30.659 149.504 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G ND2 1 
ATOM   45523 N  N   . ILE G  1 810 ? 170.597 -29.405 145.090 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G N   1 
ATOM   45524 C  CA  . ILE G  1 810 ? 170.414 -30.138 143.838 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G CA  1 
ATOM   45525 C  C   . ILE G  1 810 ? 170.592 -31.644 144.116 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G C   1 
ATOM   45526 O  O   . ILE G  1 810 ? 171.375 -32.000 144.971 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G O   1 
ATOM   45527 C  CB  . ILE G  1 810 ? 171.328 -29.624 142.723 1.00 36.67  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G CB  1 
ATOM   45528 C  CG1 . ILE G  1 810 ? 172.793 -29.724 143.151 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G CG1 1 
ATOM   45529 C  CG2 . ILE G  1 810 ? 170.929 -28.201 142.298 1.00 36.53  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G CG2 1 
ATOM   45530 C  CD1 . ILE G  1 810 ? 173.775 -29.150 142.123 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G CD1 1 
ATOM   45531 N  N   . LEU G  1 811 ? 169.836 -32.519 143.450 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G N   1 
ATOM   45532 C  CA  . LEU G  1 811 ? 169.945 -33.971 143.721 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G CA  1 
ATOM   45533 C  C   . LEU G  1 811 ? 170.559 -34.817 142.627 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G C   1 
ATOM   45534 O  O   . LEU G  1 811 ? 170.593 -36.016 142.750 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G O   1 
ATOM   45535 C  CB  . LEU G  1 811 ? 168.594 -34.595 144.025 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G CB  1 
ATOM   45536 C  CG  . LEU G  1 811 ? 167.934 -34.064 145.277 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G CG  1 
ATOM   45537 C  CD1 . LEU G  1 811 ? 166.575 -34.670 145.345 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G CD1 1 
ATOM   45538 C  CD2 . LEU G  1 811 ? 168.738 -34.400 146.529 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G CD2 1 
ATOM   45539 N  N   . GLY G  1 812 ? 171.012 -34.213 141.544 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY G N   1 
ATOM   45540 C  CA  . GLY G  1 812 ? 171.685 -35.010 140.516 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY G CA  1 
ATOM   45541 C  C   . GLY G  1 812 ? 170.754 -35.977 139.768 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY G C   1 
ATOM   45542 O  O   . GLY G  1 812 ? 171.158 -37.080 139.350 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY G O   1 
ATOM   45543 N  N   . ARG G  1 813 ? 169.501 -35.547 139.596 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G N   1 
ATOM   45544 C  CA  . ARG G  1 813 ? 168.531 -36.315 138.844 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G CA  1 
ATOM   45545 C  C   . ARG G  1 813 ? 168.356 -35.731 137.461 1.00 42.43  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G C   1 
ATOM   45546 O  O   . ARG G  1 813 ? 167.942 -36.452 136.534 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G O   1 
ATOM   45547 C  CB  . ARG G  1 813 ? 167.215 -36.381 139.592 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G CB  1 
ATOM   45548 C  CG  . ARG G  1 813 ? 167.271 -37.464 140.639 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G CG  1 
ATOM   45549 C  CD  . ARG G  1 813 ? 166.064 -37.388 141.550 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G CD  1 
ATOM   45550 N  NE  . ARG G  1 813 ? 166.154 -38.320 142.669 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G NE  1 
ATOM   45551 C  CZ  . ARG G  1 813 ? 165.356 -38.246 143.722 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G CZ  1 
ATOM   45552 N  NH1 . ARG G  1 813 ? 164.449 -37.304 143.758 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G NH1 1 
ATOM   45553 N  NH2 . ARG G  1 813 ? 165.463 -39.088 144.732 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G NH2 1 
ATOM   45554 N  N   . GLY G  1 814 ? 168.690 -34.446 137.324 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY G N   1 
ATOM   45555 C  CA  . GLY G  1 814 ? 168.721 -33.805 136.029 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY G CA  1 
ATOM   45556 C  C   . GLY G  1 814 ? 167.482 -33.015 135.691 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY G C   1 
ATOM   45557 O  O   . GLY G  1 814 ? 166.418 -33.270 136.220 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY G O   1 
ATOM   45558 N  N   . ALA G  1 815 ? 167.635 -32.076 134.760 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA G N   1 
ATOM   45559 C  CA  . ALA G  1 815 ? 166.547 -31.238 134.269 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA G CA  1 
ATOM   45560 C  C   . ALA G  1 815 ? 165.439 -31.942 133.465 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA G C   1 
ATOM   45561 O  O   . ALA G  1 815 ? 164.378 -31.370 133.285 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA G O   1 
ATOM   45562 C  CB  . ALA G  1 815 ? 167.119 -30.128 133.450 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA G CB  1 
ATOM   45563 N  N   . GLY G  1 816 ? 165.685 -33.158 132.962 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY G N   1 
ATOM   45564 C  CA  . GLY G  1 816 ? 164.700 -33.866 132.133 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY G CA  1 
ATOM   45565 C  C   . GLY G  1 816 ? 164.098 -35.127 132.715 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY G C   1 
ATOM   45566 O  O   . GLY G  1 816 ? 163.426 -35.864 132.033 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY G O   1 
ATOM   45567 N  N   . TYR G  1 817 ? 164.346 -35.357 133.991 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G N   1 
ATOM   45568 C  CA  . TYR G  1 817 ? 163.948 -36.572 134.683 1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CA  1 
ATOM   45569 C  C   . TYR G  1 817 ? 162.444 -36.832 134.667 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G C   1 
ATOM   45570 O  O   . TYR G  1 817 ? 161.999 -37.986 134.600 1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G O   1 
ATOM   45571 C  CB  . TYR G  1 817 ? 164.456 -36.525 136.123 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CB  1 
ATOM   45572 C  CG  . TYR G  1 817 ? 164.306 -37.816 136.867 1.00 43.91  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CG  1 
ATOM   45573 C  CD1 . TYR G  1 817 ? 165.105 -38.896 136.556 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CD1 1 
ATOM   45574 C  CD2 . TYR G  1 817 ? 163.368 -37.961 137.896 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CD2 1 
ATOM   45575 C  CE1 . TYR G  1 817 ? 164.963 -40.102 137.223 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CE1 1 
ATOM   45576 C  CE2 . TYR G  1 817 ? 163.231 -39.143 138.585 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CE2 1 
ATOM   45577 C  CZ  . TYR G  1 817 ? 164.038 -40.214 138.238 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CZ  1 
ATOM   45578 O  OH  . TYR G  1 817 ? 163.928 -41.430 138.862 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G OH  1 
ATOM   45579 N  N   . VAL G  1 818 ? 161.644 -35.778 134.745 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL G N   1 
ATOM   45580 C  CA  . VAL G  1 818 ? 160.194 -35.935 134.681 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL G CA  1 
ATOM   45581 C  C   . VAL G  1 818 ? 159.782 -35.978 133.226 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL G C   1 
ATOM   45582 O  O   . VAL G  1 818 ? 159.942 -34.991 132.514 1.00 46.90  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL G O   1 
ATOM   45583 C  CB  . VAL G  1 818 ? 159.490 -34.781 135.367 1.00 44.54  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL G CB  1 
ATOM   45584 C  CG1 . VAL G  1 818 ? 158.023 -34.835 135.090 1.00 45.13  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL G CG1 1 
ATOM   45585 C  CG2 . VAL G  1 818 ? 159.716 -34.871 136.829 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL G CG2 1 
ATOM   45586 N  N   . LEU G  1 819 ? 159.272 -37.116 132.769 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G N   1 
ATOM   45587 C  CA  . LEU G  1 819 ? 159.141 -37.339 131.324 1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G CA  1 
ATOM   45588 C  C   . LEU G  1 819 ? 158.130 -36.471 130.571 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G C   1 
ATOM   45589 O  O   . LEU G  1 819 ? 157.000 -36.260 130.973 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G O   1 
ATOM   45590 C  CB  . LEU G  1 819 ? 158.917 -38.809 131.017 1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G CB  1 
ATOM   45591 C  CG  . LEU G  1 819 ? 160.008 -39.670 131.610 1.00 49.59  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G CG  1 
ATOM   45592 C  CD1 . LEU G  1 819 ? 159.599 -41.128 131.502 1.00 50.46  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G CD1 1 
ATOM   45593 C  CD2 . LEU G  1 819 ? 161.335 -39.370 130.910 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G CD2 1 
ATOM   45594 N  N   . LYS G  1 820 ? 158.567 -36.028 129.417 1.00 50.35  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G N   1 
ATOM   45595 C  CA  . LYS G  1 820 ? 157.894 -35.036 128.631 1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G CA  1 
ATOM   45596 C  C   . LYS G  1 820 ? 157.714 -35.650 127.253 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G C   1 
ATOM   45597 O  O   . LYS G  1 820 ? 158.550 -36.440 126.802 1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G O   1 
ATOM   45598 C  CB  . LYS G  1 820 ? 158.879 -33.891 128.514 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G CB  1 
ATOM   45599 C  CG  . LYS G  1 820 ? 158.350 -32.590 128.115 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G CG  1 
ATOM   45600 C  CD  . LYS G  1 820 ? 159.377 -31.509 128.489 1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G CD  1 
ATOM   45601 C  CE  . LYS G  1 820 ? 158.655 -30.158 128.554 1.00 49.49  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G CE  1 
ATOM   45602 N  NZ  . LYS G  1 820 ? 159.558 -29.055 128.977 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G NZ  1 
ATOM   45603 N  N   . ASP G  1 821 ? 156.635 -35.317 126.570 1.00 53.35  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G N   1 
ATOM   45604 C  CA  . ASP G  1 821 ? 156.563 -35.608 125.147 1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G CA  1 
ATOM   45605 C  C   . ASP G  1 821 ? 157.294 -34.484 124.407 1.00 55.18  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G C   1 
ATOM   45606 O  O   . ASP G  1 821 ? 156.909 -33.339 124.527 1.00 54.83  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G O   1 
ATOM   45607 C  CB  . ASP G  1 821 ? 155.113 -35.679 124.683 1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G CB  1 
ATOM   45608 C  CG  . ASP G  1 821 ? 154.998 -35.929 123.189 1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G CG  1 
ATOM   45609 O  OD1 . ASP G  1 821 ? 154.730 -34.957 122.440 1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G OD1 1 
ATOM   45610 O  OD2 . ASP G  1 821 ? 155.203 -37.087 122.753 1.00 58.35  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G OD2 1 
ATOM   45611 N  N   . GLN G  1 822 ? 158.345 -34.796 123.654 1.00 55.86  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G N   1 
ATOM   45612 C  CA  . GLN G  1 822 ? 159.174 -33.727 123.060 1.00 56.06  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G CA  1 
ATOM   45613 C  C   . GLN G  1 822 ? 158.467 -33.015 121.922 1.00 57.31  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G C   1 
ATOM   45614 O  O   . GLN G  1 822 ? 158.465 -31.767 121.886 1.00 57.08  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G O   1 
ATOM   45615 C  CB  . GLN G  1 822 ? 160.480 -34.278 122.509 1.00 56.61  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G CB  1 
ATOM   45616 C  CG  . GLN G  1 822 ? 160.226 -35.263 121.303 1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G CG  1 
ATOM   45617 C  CD  . GLN G  1 822 ? 161.546 -35.816 120.807 1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G CD  1 
ATOM   45618 O  OE1 . GLN G  1 822 ? 162.630 -35.225 121.073 1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G OE1 1 
ATOM   45619 N  NE2 . GLN G  1 822 ? 161.485 -36.966 120.119 1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G NE2 1 
ATOM   45620 N  N   . ALA G  1 823 ? 157.921 -33.814 120.984 1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA G N   1 
ATOM   45621 C  CA  . ALA G  1 823 ? 156.980 -33.316 119.952 1.00 60.02  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA G CA  1 
ATOM   45622 C  C   . ALA G  1 823 ? 156.228 -32.041 120.433 1.00 59.36  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA G C   1 
ATOM   45623 O  O   . ALA G  1 823 ? 156.565 -30.926 120.016 1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA G O   1 
ATOM   45624 C  CB  . ALA G  1 823 ? 155.975 -34.429 119.505 1.00 61.08  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA G CB  1 
ATOM   45625 N  N   . THR G  1 824 ? 155.243 -32.206 121.323 1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 1067 THR G N   1 
ATOM   45626 C  CA  . THR G  1 824 ? 154.355 -31.121 121.733 1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 1067 THR G CA  1 
ATOM   45627 C  C   . THR G  1 824 ? 154.933 -30.372 122.893 1.00 56.53  ? ? ? ? ? ? 1067 THR G C   1 
ATOM   45628 O  O   . THR G  1 824 ? 154.301 -29.479 123.446 1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 1067 THR G O   1 
ATOM   45629 C  CB  . THR G  1 824 ? 153.050 -31.694 122.278 1.00 58.10  ? ? ? ? ? ? 1067 THR G CB  1 
ATOM   45630 O  OG1 . THR G  1 824 ? 153.326 -32.506 123.430 1.00 56.89  ? ? ? ? ? ? 1067 THR G OG1 1 
ATOM   45631 C  CG2 . THR G  1 824 ? 152.357 -32.553 121.230 1.00 59.73  ? ? ? ? ? ? 1067 THR G CG2 1 
ATOM   45632 N  N   . ASN G  1 825 ? 156.119 -30.775 123.316 1.00 55.79  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G N   1 
ATOM   45633 C  CA  . ASN G  1 825 ? 156.665 -30.279 124.590 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G CA  1 
ATOM   45634 C  C   . ASN G  1 825 ? 155.725 -30.223 125.834 1.00 53.04  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G C   1 
ATOM   45635 O  O   . ASN G  1 825 ? 155.453 -29.158 126.365 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G O   1 
ATOM   45636 C  CB  . ASN G  1 825 ? 157.270 -28.906 124.378 1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G CB  1 
ATOM   45637 C  CG  . ASN G  1 825 ? 158.279 -28.578 125.433 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G CG  1 
ATOM   45638 O  OD1 . ASN G  1 825 ? 158.009 -27.825 126.364 1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G OD1 1 
ATOM   45639 N  ND2 . ASN G  1 825 ? 159.453 -29.179 125.313 1.00 52.54  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G ND2 1 
ATOM   45640 N  N   . THR G  1 826 ? 155.292 -31.374 126.330 1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 1069 THR G N   1 
ATOM   45641 C  CA  . THR G  1 826 ? 154.274 -31.416 127.381 1.00 52.15  ? ? ? ? ? ? 1069 THR G CA  1 
ATOM   45642 C  C   . THR G  1 826 ? 154.484 -32.568 128.351 1.00 51.40  ? ? ? ? ? ? 1069 THR G C   1 
ATOM   45643 O  O   . THR G  1 826 ? 154.660 -33.711 127.917 1.00 52.09  ? ? ? ? ? ? 1069 THR G O   1 
ATOM   45644 C  CB  . THR G  1 826 ? 152.918 -31.650 126.742 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 1069 THR G CB  1 
ATOM   45645 O  OG1 . THR G  1 826 ? 152.626 -30.530 125.915 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 1069 THR G OG1 1 
ATOM   45646 C  CG2 . THR G  1 826 ? 151.820 -31.864 127.788 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 1069 THR G CG2 1 
ATOM   45647 N  N   . TYR G  1 827 ? 154.429 -32.311 129.654 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G N   1 
ATOM   45648 C  CA  . TYR G  1 827 ? 154.575 -33.445 130.545 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CA  1 
ATOM   45649 C  C   . TYR G  1 827 ? 153.521 -34.552 130.282 1.00 50.51  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G C   1 
ATOM   45650 O  O   . TYR G  1 827 ? 152.413 -34.274 129.814 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G O   1 
ATOM   45651 C  CB  . TYR G  1 827 ? 154.618 -32.991 131.985 1.00 48.11  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CB  1 
ATOM   45652 C  CG  . TYR G  1 827 ? 155.867 -32.202 132.259 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CG  1 
ATOM   45653 C  CD1 . TYR G  1 827 ? 157.091 -32.836 132.425 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CD1 1 
ATOM   45654 C  CD2 . TYR G  1 827 ? 155.827 -30.820 132.331 1.00 46.82  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CD2 1 
ATOM   45655 C  CE1 . TYR G  1 827 ? 158.228 -32.116 132.661 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CE1 1 
ATOM   45656 C  CE2 . TYR G  1 827 ? 156.962 -30.096 132.572 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CE2 1 
ATOM   45657 C  CZ  . TYR G  1 827 ? 158.160 -30.749 132.726 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CZ  1 
ATOM   45658 O  OH  . TYR G  1 827 ? 159.290 -30.021 132.950 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G OH  1 
ATOM   45659 N  N   . PHE G  1 828 ? 153.894 -35.816 130.498 1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G N   1 
ATOM   45660 C  CA  . PHE G  1 828 ? 152.914 -36.890 130.463 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CA  1 
ATOM   45661 C  C   . PHE G  1 828 ? 152.336 -36.830 131.852 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G C   1 
ATOM   45662 O  O   . PHE G  1 828 ? 153.056 -36.580 132.837 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G O   1 
ATOM   45663 C  CB  . PHE G  1 828 ? 153.547 -38.263 130.182 1.00 51.98  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CB  1 
ATOM   45664 C  CG  . PHE G  1 828 ? 154.271 -38.336 128.868 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CG  1 
ATOM   45665 C  CD1 . PHE G  1 828 ? 153.582 -38.389 127.695 1.00 54.30  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CD1 1 
ATOM   45666 C  CD2 . PHE G  1 828 ? 155.643 -38.312 128.803 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CD2 1 
ATOM   45667 C  CE1 . PHE G  1 828 ? 154.246 -38.434 126.489 1.00 55.26  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CE1 1 
ATOM   45668 C  CE2 . PHE G  1 828 ? 156.299 -38.346 127.589 1.00 53.54  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CE2 1 
ATOM   45669 C  CZ  . PHE G  1 828 ? 155.599 -38.409 126.442 1.00 54.88  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CZ  1 
ATOM   45670 N  N   . SER G  1 829 ? 151.030 -37.024 131.907 1.00 50.98  ? ? ? ? ? ? 1072 SER G N   1 
ATOM   45671 C  CA  . SER G  1 829 ? 150.266 -36.964 133.132 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 1072 SER G CA  1 
ATOM   45672 C  C   . SER G  1 829 ? 149.302 -38.140 133.242 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 1072 SER G C   1 
ATOM   45673 O  O   . SER G  1 829 ? 148.735 -38.582 132.224 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 1072 SER G O   1 
ATOM   45674 C  CB  . SER G  1 829 ? 149.447 -35.681 133.166 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 1072 SER G CB  1 
ATOM   45675 O  OG  . SER G  1 829 ? 148.483 -35.761 134.210 1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 1072 SER G OG  1 
ATOM   45676 N  N   . LEU G  1 830 ? 149.096 -38.630 134.464 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G N   1 
ATOM   45677 C  CA  . LEU G  1 830 ? 148.170 -39.733 134.674 1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G CA  1 
ATOM   45678 C  C   . LEU G  1 830 ? 146.933 -39.360 135.470 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G C   1 
ATOM   45679 O  O   . LEU G  1 830 ? 146.163 -40.237 135.839 1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G O   1 
ATOM   45680 C  CB  . LEU G  1 830 ? 148.848 -40.911 135.362 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G CB  1 
ATOM   45681 C  CG  . LEU G  1 830 ? 149.668 -41.833 134.477 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G CG  1 
ATOM   45682 C  CD1 . LEU G  1 830 ? 150.362 -42.893 135.329 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G CD1 1 
ATOM   45683 C  CD2 . LEU G  1 830 ? 148.796 -42.434 133.413 1.00 53.36  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G CD2 1 
ATOM   45684 N  N   . VAL G  1 831 ? 146.728 -38.084 135.769 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL G N   1 
ATOM   45685 C  CA  . VAL G  1 831 ? 145.488 -37.688 136.462 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL G CA  1 
ATOM   45686 C  C   . VAL G  1 831 ? 144.321 -38.020 135.535 1.00 52.13  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL G C   1 
ATOM   45687 O  O   . VAL G  1 831 ? 144.394 -37.760 134.343 1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL G O   1 
ATOM   45688 C  CB  . VAL G  1 831 ? 145.470 -36.180 136.887 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL G CB  1 
ATOM   45689 C  CG1 . VAL G  1 831 ? 146.642 -35.351 136.228 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL G CG1 1 
ATOM   45690 C  CG2 . VAL G  1 831 ? 144.100 -35.594 136.591 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL G CG2 1 
ATOM   45691 N  N   . SER G  1 832 ? 143.251 -38.596 136.068 1.00 52.71  ? ? ? ? ? ? 1075 SER G N   1 
ATOM   45692 C  CA  . SER G  1 832 ? 142.345 -39.471 135.238 1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 1075 SER G CA  1 
ATOM   45693 C  C   . SER G  1 832 ? 141.364 -38.746 134.306 1.00 55.33  ? ? ? ? ? ? 1075 SER G C   1 
ATOM   45694 O  O   . SER G  1 832 ? 140.935 -39.298 133.262 1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 1075 SER G O   1 
ATOM   45695 C  CB  . SER G  1 832 ? 141.561 -40.494 136.098 1.00 54.77  ? ? ? ? ? ? 1075 SER G CB  1 
ATOM   45696 O  OG  . SER G  1 832 ? 140.983 -39.821 137.230 1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 1075 SER G OG  1 
ATOM   45697 N  N   . ASP G  1 833 ? 140.992 -37.526 134.671 1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G N   1 
ATOM   45698 C  CA  . ASP G  1 833 ? 140.204 -36.742 133.742 1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G CA  1 
ATOM   45699 C  C   . ASP G  1 833 ? 141.180 -36.260 132.647 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G C   1 
ATOM   45700 O  O   . ASP G  1 833 ? 140.841 -36.167 131.447 1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G O   1 
ATOM   45701 C  CB  . ASP G  1 833 ? 139.664 -35.532 134.461 1.00 55.11  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G CB  1 
ATOM   45702 C  CG  . ASP G  1 833 ? 140.765 -34.543 134.734 1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G CG  1 
ATOM   45703 O  OD1 . ASP G  1 833 ? 141.261 -34.517 135.902 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G OD1 1 
ATOM   45704 O  OD2 . ASP G  1 833 ? 141.204 -33.859 133.749 1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G OD2 1 
ATOM   45705 N  N   . ASN G  1 834 ? 142.413 -35.993 133.083 1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G N   1 
ATOM   45706 C  CA  . ASN G  1 834 ? 143.415 -35.355 132.236 1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G CA  1 
ATOM   45707 C  C   . ASN G  1 834 ? 144.611 -36.200 131.823 1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G C   1 
ATOM   45708 O  O   . ASN G  1 834 ? 145.756 -35.756 132.006 1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G O   1 
ATOM   45709 C  CB  . ASN G  1 834 ? 143.940 -34.093 132.928 1.00 52.83  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G CB  1 
ATOM   45710 C  CG  . ASN G  1 834 ? 144.190 -32.979 131.942 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G CG  1 
ATOM   45711 O  OD1 . ASN G  1 834 ? 143.596 -32.962 130.833 1.00 54.46  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G OD1 1 
ATOM   45712 N  ND2 . ASN G  1 834 ? 145.086 -32.060 132.301 1.00 52.03  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G ND2 1 
ATOM   45713 N  N   . THR G  1 835 ? 144.366 -37.379 131.251 1.00 55.16  ? ? ? ? ? ? 1078 THR G N   1 
ATOM   45714 C  CA  . THR G  1 835 ? 145.465 -38.279 130.946 1.00 55.13  ? ? ? ? ? ? 1078 THR G CA  1 
ATOM   45715 C  C   . THR G  1 835 ? 146.149 -37.962 129.628 1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 1078 THR G C   1 
ATOM   45716 O  O   . THR G  1 835 ? 145.496 -37.687 128.646 1.00 56.88  ? ? ? ? ? ? 1078 THR G O   1 
ATOM   45717 C  CB  . THR G  1 835 ? 144.991 -39.690 130.972 1.00 56.01  ? ? ? ? ? ? 1078 THR G CB  1 
ATOM   45718 O  OG1 . THR G  1 835 ? 144.763 -40.027 132.339 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 1078 THR G OG1 1 
ATOM   45719 C  CG2 . THR G  1 835 ? 146.029 -40.613 130.393 1.00 56.32  ? ? ? ? ? ? 1078 THR G CG2 1 
ATOM   45720 N  N   . PHE G  1 836 ? 147.479 -37.972 129.630 1.00 55.02  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G N   1 
ATOM   45721 C  CA  . PHE G  1 836 ? 148.243 -37.796 128.394 1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CA  1 
ATOM   45722 C  C   . PHE G  1 836 ? 149.456 -38.724 128.431 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G C   1 
ATOM   45723 O  O   . PHE G  1 836 ? 150.291 -38.585 129.330 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G O   1 
ATOM   45724 C  CB  . PHE G  1 836 ? 148.664 -36.335 128.268 1.00 55.03  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CB  1 
ATOM   45725 C  CG  . PHE G  1 836 ? 149.617 -36.083 127.168 1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CG  1 
ATOM   45726 C  CD1 . PHE G  1 836 ? 149.470 -36.732 125.970 1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CD1 1 
ATOM   45727 C  CD2 . PHE G  1 836 ? 150.672 -35.192 127.329 1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CD2 1 
ATOM   45728 C  CE1 . PHE G  1 836 ? 150.361 -36.498 124.932 1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CE1 1 
ATOM   45729 C  CE2 . PHE G  1 836 ? 151.573 -34.945 126.294 1.00 55.19  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CE2 1 
ATOM   45730 C  CZ  . PHE G  1 836 ? 151.413 -35.590 125.093 1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CZ  1 
ATOM   45731 N  N   . LEU G  1 837 ? 149.548 -39.679 127.506 1.00 56.66  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G N   1 
ATOM   45732 C  CA  . LEU G  1 837 ? 150.626 -40.659 127.578 1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G CA  1 
ATOM   45733 C  C   . LEU G  1 837 ? 151.451 -40.735 126.295 1.00 57.46  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G C   1 
ATOM   45734 O  O   . LEU G  1 837 ? 150.988 -40.323 125.239 1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G O   1 
ATOM   45735 C  CB  . LEU G  1 837 ? 150.061 -42.022 127.952 1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G CB  1 
ATOM   45736 C  CG  . LEU G  1 837 ? 149.816 -42.186 129.448 1.00 55.97  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G CG  1 
ATOM   45737 C  CD1 . LEU G  1 837 ? 148.854 -43.301 129.701 1.00 56.79  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G CD1 1 
ATOM   45738 C  CD2 . LEU G  1 837 ? 151.127 -42.460 130.135 1.00 54.94  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G CD2 1 
ATOM   45739 N  N   . PRO G  1 838 ? 152.685 -41.263 126.373 1.00 57.15  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO G N   1 
ATOM   45740 C  CA  . PRO G  1 838 ? 153.419 -41.367 125.117 1.00 58.17  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO G CA  1 
ATOM   45741 C  C   . PRO G  1 838 ? 152.576 -42.189 124.182 1.00 59.79  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO G C   1 
ATOM   45742 O  O   . PRO G  1 838 ? 152.098 -43.284 124.530 1.00 60.16  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO G O   1 
ATOM   45743 C  CB  . PRO G  1 838 ? 154.670 -42.155 125.479 1.00 57.77  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO G CB  1 
ATOM   45744 C  CG  . PRO G  1 838 ? 154.246 -42.978 126.689 1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO G CG  1 
ATOM   45745 C  CD  . PRO G  1 838 ? 153.296 -42.058 127.451 1.00 56.29  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO G CD  1 
ATOM   45746 N  N   . LYS G  1 839 ? 152.385 -41.626 123.005 1.00 60.82  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G N   1 
ATOM   45747 C  CA  . LYS G  1 839 ? 151.599 -42.247 121.983 1.00 62.48  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G CA  1 
ATOM   45748 C  C   . LYS G  1 839 ? 151.886 -43.760 121.699 1.00 63.40  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G C   1 
ATOM   45749 O  O   . LYS G  1 839 ? 150.955 -44.603 121.714 1.00 64.17  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G O   1 
ATOM   45750 C  CB  . LYS G  1 839 ? 151.737 -41.408 120.712 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G CB  1 
ATOM   45751 C  CG  . LYS G  1 839 ? 150.859 -41.971 119.647 1.00 65.21  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G CG  1 
ATOM   45752 C  CD  . LYS G  1 839 ? 150.446 -41.009 118.540 1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G CD  1 
ATOM   45753 C  CE  . LYS G  1 839 ? 149.602 -41.856 117.505 1.00 68.16  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G CE  1 
ATOM   45754 N  NZ  . LYS G  1 839 ? 150.188 -41.955 116.074 1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G NZ  1 
ATOM   45755 N  N   . SER G  1 840 ? 153.149 -44.103 121.429 1.00 63.41  ? ? ? ? ? ? 1083 SER G N   1 
ATOM   45756 C  CA  . SER G  1 840 ? 153.482 -45.505 121.235 1.00 64.24  ? ? ? ? ? ? 1083 SER G CA  1 
ATOM   45757 C  C   . SER G  1 840 ? 152.818 -46.438 122.297 1.00 63.86  ? ? ? ? ? ? 1083 SER G C   1 
ATOM   45758 O  O   . SER G  1 840 ? 152.266 -47.508 121.927 1.00 65.06  ? ? ? ? ? ? 1083 SER G O   1 
ATOM   45759 C  CB  . SER G  1 840 ? 155.009 -45.712 121.116 1.00 64.01  ? ? ? ? ? ? 1083 SER G CB  1 
ATOM   45760 O  OG  . SER G  1 840 ? 155.740 -45.269 122.254 1.00 62.35  ? ? ? ? ? ? 1083 SER G OG  1 
ATOM   45761 N  N   . LEU G  1 841 ? 152.852 -46.031 123.584 1.00 62.30  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G N   1 
ATOM   45762 C  CA  . LEU G  1 841 ? 152.305 -46.821 124.718 1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G CA  1 
ATOM   45763 C  C   . LEU G  1 841 ? 150.776 -47.010 124.812 1.00 62.46  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G C   1 
ATOM   45764 O  O   . LEU G  1 841 ? 150.280 -48.036 125.314 1.00 62.82  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G O   1 
ATOM   45765 C  CB  . LEU G  1 841 ? 152.833 -46.277 126.041 1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G CB  1 
ATOM   45766 C  CG  . LEU G  1 841 ? 154.249 -46.798 126.162 1.00 59.77  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G CG  1 
ATOM   45767 C  CD1 . LEU G  1 841 ? 154.520 -47.124 127.621 1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G CD1 1 
ATOM   45768 C  CD2 . LEU G  1 841 ? 154.389 -48.038 125.296 1.00 61.31  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G CD2 1 
ATOM   45769 N  N   . VAL G  1 842 ? 150.025 -46.019 124.353 1.00 62.65  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL G N   1 
ATOM   45770 C  CA  . VAL G  1 842 ? 148.570 -46.128 124.413 1.00 63.31  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL G CA  1 
ATOM   45771 C  C   . VAL G  1 842 ? 148.003 -46.463 123.070 1.00 65.10  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL G C   1 
ATOM   45772 O  O   . VAL G  1 842 ? 147.179 -47.393 122.950 1.00 66.17  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL G O   1 
ATOM   45773 C  CB  . VAL G  1 842 ? 147.872 -44.844 124.847 1.00 62.51  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL G CB  1 
ATOM   45774 C  CG1 . VAL G  1 842 ? 148.495 -44.321 126.142 1.00 60.69  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL G CG1 1 
ATOM   45775 C  CG2 . VAL G  1 842 ? 147.939 -43.837 123.712 1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL G CG2 1 
ATOM   45776 N  N   . ASN G  1 843 ? 148.442 -45.729 122.045 1.00 65.52  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G N   1 
ATOM   45777 C  CA  . ASN G  1 843 ? 147.808 -45.975 120.752 1.00 67.32  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G CA  1 
ATOM   45778 C  C   . ASN G  1 843 ? 148.715 -46.431 119.544 1.00 68.45  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G C   1 
ATOM   45779 O  O   . ASN G  1 843 ? 148.893 -45.696 118.549 1.00 69.08  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G O   1 
ATOM   45780 C  CB  . ASN G  1 843 ? 147.060 -44.714 120.317 1.00 67.49  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G CB  1 
ATOM   45781 C  CG  . ASN G  1 843 ? 146.143 -44.958 119.135 1.00 69.38  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G CG  1 
ATOM   45782 O  OD1 . ASN G  1 843 ? 145.605 -46.052 118.967 1.00 70.42  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G OD1 1 
ATOM   45783 N  ND2 . ASN G  1 843 ? 145.959 -43.935 118.308 1.00 69.90  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G ND2 1 
ATOM   45784 N  N   . PRO G  1 844 ? 149.239 -47.678 119.616 1.00 68.84  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G N   1 
ATOM   45785 C  CA  . PRO G  1 844 ? 150.312 -48.047 118.650 1.00 69.66  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G CA  1 
ATOM   45786 C  C   . PRO G  1 844 ? 149.600 -48.609 117.405 1.00 71.69  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G C   1 
ATOM   45787 O  O   . PRO G  1 844 ? 150.202 -49.020 116.374 1.00 72.87  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G O   1 
ATOM   45788 C  CB  . PRO G  1 844 ? 151.108 -49.147 119.416 1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G CB  1 
ATOM   45789 C  CG  . PRO G  1 844 ? 150.110 -49.586 120.665 1.00 68.50  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G CG  1 
ATOM   45790 C  CD  . PRO G  1 844 ? 148.811 -48.763 120.473 1.00 68.76  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G CD  1 
ATOM   45791 O  OXT . PRO G  1 844 ? 148.351 -48.651 117.457 1.00 72.20  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G OXT 1 
ATOM   45792 N  N   . PHE H  1 2   ? 249.486 59.720  66.997  1.00 120.08 ? ? ? ? ? ? 245  PHE H N   1 
ATOM   45793 C  CA  . PHE H  1 2   ? 250.416 58.637  67.544  1.00 117.33 ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CA  1 
ATOM   45794 C  C   . PHE H  1 2   ? 249.635 57.334  67.423  1.00 115.86 ? ? ? ? ? ? 245  PHE H C   1 
ATOM   45795 O  O   . PHE H  1 2   ? 249.613 56.720  66.340  1.00 117.51 ? ? ? ? ? ? 245  PHE H O   1 
ATOM   45796 C  CB  . PHE H  1 2   ? 250.784 58.864  69.068  1.00 114.26 ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CB  1 
ATOM   45797 C  CG  . PHE H  1 2   ? 251.737 60.115  69.241  1.00 115.67 ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CG  1 
ATOM   45798 C  CD1 . PHE H  1 2   ? 251.481 60.783  70.310  1.00 114.31 ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CD1 1 
ATOM   45799 C  CD2 . PHE H  1 2   ? 252.829 60.279  68.320  1.00 118.00 ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CD2 1 
ATOM   45800 C  CE1 . PHE H  1 2   ? 252.297 61.589  70.733  1.00 114.63 ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CE1 1 
ATOM   45801 C  CE2 . PHE H  1 2   ? 253.693 60.945  68.853  1.00 117.87 ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CE2 1 
ATOM   45802 C  CZ  . PHE H  1 2   ? 253.514 61.449  70.175  1.00 115.70 ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CZ  1 
ATOM   45803 N  N   . ALA H  1 3   ? 248.976 56.953  68.529  1.00 112.93 ? ? ? ? ? ? 246  ALA H N   1 
ATOM   45804 C  CA  . ALA H  1 3   ? 248.109 55.756  68.605  1.00 111.30 ? ? ? ? ? ? 246  ALA H CA  1 
ATOM   45805 C  C   . ALA H  1 3   ? 248.400 54.655  67.568  1.00 112.21 ? ? ? ? ? ? 246  ALA H C   1 
ATOM   45806 O  O   . ALA H  1 3   ? 249.397 53.940  67.691  1.00 111.02 ? ? ? ? ? ? 246  ALA H O   1 
ATOM   45807 C  CB  . ALA H  1 3   ? 246.639 56.157  68.574  1.00 112.04 ? ? ? ? ? ? 246  ALA H CB  1 
ATOM   45808 N  N   . GLN H  1 4   ? 247.532 54.479  66.561  1.00 114.34 ? ? ? ? ? ? 247  GLN H N   1 
ATOM   45809 C  CA  . GLN H  1 4   ? 247.846 53.490  65.555  1.00 115.44 ? ? ? ? ? ? 247  GLN H CA  1 
ATOM   45810 C  C   . GLN H  1 4   ? 249.127 52.773  65.963  1.00 113.60 ? ? ? ? ? ? 247  GLN H C   1 
ATOM   45811 O  O   . GLN H  1 4   ? 249.173 52.104  66.986  1.00 110.52 ? ? ? ? ? ? 247  GLN H O   1 
ATOM   45812 C  CB  . GLN H  1 4   ? 248.049 54.167  64.212  1.00 119.35 ? ? ? ? ? ? 247  GLN H CB  1 
ATOM   45813 C  CG  . GLN H  1 4   ? 246.777 54.256  63.363  1.00 121.57 ? ? ? ? ? ? 247  GLN H CG  1 
ATOM   45814 C  CD  . GLN H  1 4   ? 246.673 55.679  62.701  1.00 124.90 ? ? ? ? ? ? 247  GLN H CD  1 
ATOM   45815 O  OE1 . GLN H  1 4   ? 246.888 55.879  61.457  1.00 128.15 ? ? ? ? ? ? 247  GLN H OE1 1 
ATOM   45816 N  NE2 . GLN H  1 4   ? 246.365 56.697  63.539  1.00 124.23 ? ? ? ? ? ? 247  GLN H NE2 1 
ATOM   45817 N  N   . TYR H  1 5   ? 250.178 52.963  65.179  1.00 115.61 ? ? ? ? ? ? 248  TYR H N   1 
ATOM   45818 C  CA  . TYR H  1 5   ? 251.451 52.217  65.279  1.00 114.58 ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CA  1 
ATOM   45819 C  C   . TYR H  1 5   ? 251.842 51.665  66.680  1.00 110.75 ? ? ? ? ? ? 248  TYR H C   1 
ATOM   45820 O  O   . TYR H  1 5   ? 252.435 50.567  66.809  1.00 109.33 ? ? ? ? ? ? 248  TYR H O   1 
ATOM   45821 C  CB  . TYR H  1 5   ? 252.571 53.099  64.681  1.00 117.06 ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CB  1 
ATOM   45822 C  CG  . TYR H  1 5   ? 252.059 53.976  63.538  1.00 120.76 ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CG  1 
ATOM   45823 C  CD1 . TYR H  1 5   ? 252.179 53.564  62.187  1.00 123.57 ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CD1 1 
ATOM   45824 C  CD2 . TYR H  1 5   ? 251.437 55.208  63.791  1.00 121.59 ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CD2 1 
ATOM   45825 C  CE1 . TYR H  1 5   ? 251.737 54.361  61.162  1.00 127.01 ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CE1 1 
ATOM   45826 C  CE2 . TYR H  1 5   ? 250.963 56.000  62.758  1.00 125.04 ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CE2 1 
ATOM   45827 C  CZ  . TYR H  1 5   ? 251.100 55.564  61.461  1.00 127.68 ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CZ  1 
ATOM   45828 O  OH  . TYR H  1 5   ? 250.658 56.326  60.428  1.00 131.19 ? ? ? ? ? ? 248  TYR H OH  1 
ATOM   45829 N  N   . ASN H  1 6   ? 251.508 52.412  67.728  1.00 109.18 ? ? ? ? ? ? 249  ASN H N   1 
ATOM   45830 C  CA  . ASN H  1 6   ? 251.817 51.956  69.071  1.00 105.71 ? ? ? ? ? ? 249  ASN H CA  1 
ATOM   45831 C  C   . ASN H  1 6   ? 251.139 50.649  69.383  1.00 103.60 ? ? ? ? ? ? 249  ASN H C   1 
ATOM   45832 O  O   . ASN H  1 6   ? 251.794 49.706  69.824  1.00 101.69 ? ? ? ? ? ? 249  ASN H O   1 
ATOM   45833 C  CB  . ASN H  1 6   ? 251.517 53.024  70.128  1.00 104.59 ? ? ? ? ? ? 249  ASN H CB  1 
ATOM   45834 C  CG  . ASN H  1 6   ? 252.868 53.832  70.437  1.00 104.93 ? ? ? ? ? ? 249  ASN H CG  1 
ATOM   45835 O  OD1 . ASN H  1 6   ? 254.021 53.575  69.583  1.00 106.59 ? ? ? ? ? ? 249  ASN H OD1 1 
ATOM   45836 N  ND2 . ASN H  1 6   ? 252.704 54.828  71.291  1.00 104.28 ? ? ? ? ? ? 249  ASN H ND2 1 
ATOM   45837 N  N   . GLN H  1 7   ? 249.843 50.561  69.130  1.00 104.08 ? ? ? ? ? ? 250  GLN H N   1 
ATOM   45838 C  CA  . GLN H  1 7   ? 249.114 49.328  69.447  1.00 102.17 ? ? ? ? ? ? 250  GLN H CA  1 
ATOM   45839 C  C   . GLN H  1 7   ? 249.958 48.012  69.325  1.00 101.13 ? ? ? ? ? ? 250  GLN H C   1 
ATOM   45840 O  O   . GLN H  1 7   ? 251.121 48.034  68.903  1.00 102.07 ? ? ? ? ? ? 250  GLN H O   1 
ATOM   45841 C  CB  . GLN H  1 7   ? 247.870 49.222  68.561  1.00 104.10 ? ? ? ? ? ? 250  GLN H CB  1 
ATOM   45842 C  CG  . GLN H  1 7   ? 248.127 48.372  67.257  1.00 106.15 ? ? ? ? ? ? 250  GLN H CG  1 
ATOM   45843 C  CD  . GLN H  1 7   ? 247.040 48.553  66.298  1.00 108.59 ? ? ? ? ? ? 250  GLN H CD  1 
ATOM   45844 O  OE1 . GLN H  1 7   ? 246.069 49.298  66.472  1.00 109.05 ? ? ? ? ? ? 250  GLN H OE1 1 
ATOM   45845 N  NE2 . GLN H  1 7   ? 247.198 47.853  65.226  1.00 110.38 ? ? ? ? ? ? 250  GLN H NE2 1 
ATOM   45846 N  N   . VAL H  1 8   ? 249.340 46.870  69.635  1.00 99.44  ? ? ? ? ? ? 251  VAL H N   1 
ATOM   45847 C  CA  . VAL H  1 8   ? 250.081 45.642  69.896  1.00 97.78  ? ? ? ? ? ? 251  VAL H CA  1 
ATOM   45848 C  C   . VAL H  1 8   ? 250.184 44.687  68.704  1.00 99.60  ? ? ? ? ? ? 251  VAL H C   1 
ATOM   45849 O  O   . VAL H  1 8   ? 249.167 44.223  68.218  1.00 100.35 ? ? ? ? ? ? 251  VAL H O   1 
ATOM   45850 C  CB  . VAL H  1 8   ? 249.445 44.904  71.133  1.00 94.56  ? ? ? ? ? ? 251  VAL H CB  1 
ATOM   45851 C  CG1 . VAL H  1 8   ? 248.039 44.393  70.816  1.00 94.94  ? ? ? ? ? ? 251  VAL H CG1 1 
ATOM   45852 C  CG2 . VAL H  1 8   ? 250.316 43.762  71.600  1.00 92.64  ? ? ? ? ? ? 251  VAL H CG2 1 
ATOM   45853 N  N   . TYR H  1 9   ? 251.403 44.365  68.257  1.00 100.34 ? ? ? ? ? ? 252  TYR H N   1 
ATOM   45854 C  CA  . TYR H  1 9   ? 251.596 43.498  67.072  1.00 102.36 ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CA  1 
ATOM   45855 C  C   . TYR H  1 9   ? 250.533 42.413  66.887  1.00 101.96 ? ? ? ? ? ? 252  TYR H C   1 
ATOM   45856 O  O   . TYR H  1 9   ? 250.074 42.180  65.771  1.00 104.36 ? ? ? ? ? ? 252  TYR H O   1 
ATOM   45857 C  CB  . TYR H  1 9   ? 253.002 42.864  67.056  1.00 102.02 ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CB  1 
ATOM   45858 C  CG  . TYR H  1 9   ? 253.319 41.941  65.858  1.00 104.17 ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CG  1 
ATOM   45859 C  CD1 . TYR H  1 9   ? 253.439 42.464  64.535  1.00 107.67 ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CD1 1 
ATOM   45860 C  CD2 . TYR H  1 9   ? 253.536 40.547  66.058  1.00 102.82 ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CD2 1 
ATOM   45861 C  CE1 . TYR H  1 9   ? 253.744 41.613  63.438  1.00 109.76 ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CE1 1 
ATOM   45862 C  CE2 . TYR H  1 9   ? 253.844 39.692  64.977  1.00 104.87 ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CE2 1 
ATOM   45863 C  CZ  . TYR H  1 9   ? 253.946 40.229  63.673  1.00 108.33 ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CZ  1 
ATOM   45864 O  OH  . TYR H  1 9   ? 254.242 39.385  62.615  1.00 110.46 ? ? ? ? ? ? 252  TYR H OH  1 
ATOM   45865 N  N   . SER H  1 10  ? 250.176 41.725  67.967  1.00 99.05  ? ? ? ? ? ? 253  SER H N   1 
ATOM   45866 C  CA  . SER H  1 10  ? 249.126 40.697  67.939  1.00 98.48  ? ? ? ? ? ? 253  SER H CA  1 
ATOM   45867 C  C   . SER H  1 10  ? 248.876 40.393  69.373  1.00 95.14  ? ? ? ? ? ? 253  SER H C   1 
ATOM   45868 O  O   . SER H  1 10  ? 249.778 40.553  70.176  1.00 93.46  ? ? ? ? ? ? 253  SER H O   1 
ATOM   45869 C  CB  . SER H  1 10  ? 249.599 39.397  67.279  1.00 99.15  ? ? ? ? ? ? 253  SER H CB  1 
ATOM   45870 O  OG  . SER H  1 10  ? 249.702 38.343  68.247  1.00 96.39  ? ? ? ? ? ? 253  SER H OG  1 
ATOM   45871 N  N   . THR H  1 11  ? 247.681 39.929  69.716  1.00 94.23  ? ? ? ? ? ? 254  THR H N   1 
ATOM   45872 C  CA  . THR H  1 11  ? 247.379 39.686  71.132  1.00 91.11  ? ? ? ? ? ? 254  THR H CA  1 
ATOM   45873 C  C   . THR H  1 11  ? 247.803 38.302  71.691  1.00 89.10  ? ? ? ? ? ? 254  THR H C   1 
ATOM   45874 O  O   . THR H  1 11  ? 247.179 37.767  72.598  1.00 87.04  ? ? ? ? ? ? 254  THR H O   1 
ATOM   45875 C  CB  . THR H  1 11  ? 245.901 40.002  71.455  1.00 90.87  ? ? ? ? ? ? 254  THR H CB  1 
ATOM   45876 O  OG1 . THR H  1 11  ? 245.088 38.854  71.184  1.00 90.93  ? ? ? ? ? ? 254  THR H OG1 1 
ATOM   45877 C  CG2 . THR H  1 11  ? 245.422 41.199  70.640  1.00 93.42  ? ? ? ? ? ? 254  THR H CG2 1 
ATOM   45878 N  N   . ASP H  1 12  ? 248.881 37.731  71.167  1.00 89.79  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H N   1 
ATOM   45879 C  CA  . ASP H  1 12  ? 249.358 36.453  71.674  1.00 88.07  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H CA  1 
ATOM   45880 C  C   . ASP H  1 12  ? 250.138 36.687  72.932  1.00 85.53  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H C   1 
ATOM   45881 O  O   . ASP H  1 12  ? 250.865 37.689  73.049  1.00 85.75  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H O   1 
ATOM   45882 C  CB  . ASP H  1 12  ? 250.295 35.765  70.679  1.00 89.82  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H CB  1 
ATOM   45883 C  CG  . ASP H  1 12  ? 249.559 35.226  69.446  1.00 92.28  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H CG  1 
ATOM   45884 O  OD1 . ASP H  1 12  ? 248.334 35.463  69.259  1.00 92.87  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H OD1 1 
ATOM   45885 O  OD2 . ASP H  1 12  ? 250.212 34.552  68.635  1.00 93.78  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H OD2 1 
ATOM   45886 N  N   . ALA H  1 13  ? 249.987 35.747  73.860  1.00 83.22  ? ? ? ? ? ? 256  ALA H N   1 
ATOM   45887 C  CA  . ALA H  1 13  ? 250.887 35.635  74.981  1.00 80.89  ? ? ? ? ? ? 256  ALA H CA  1 
ATOM   45888 C  C   . ALA H  1 13  ? 252.275 36.024  74.498  1.00 82.02  ? ? ? ? ? ? 256  ALA H C   1 
ATOM   45889 O  O   . ALA H  1 13  ? 252.884 36.984  74.995  1.00 81.49  ? ? ? ? ? ? 256  ALA H O   1 
ATOM   45890 C  CB  . ALA H  1 13  ? 250.902 34.163  75.517  1.00 79.25  ? ? ? ? ? ? 256  ALA H CB  1 
ATOM   45891 N  N   . ALA H  1 14  ? 252.769 35.241  73.532  1.00 83.66  ? ? ? ? ? ? 257  ALA H N   1 
ATOM   45892 C  CA  . ALA H  1 14  ? 254.069 35.487  72.892  1.00 85.17  ? ? ? ? ? ? 257  ALA H CA  1 
ATOM   45893 C  C   . ALA H  1 14  ? 254.475 36.991  72.830  1.00 86.02  ? ? ? ? ? ? 257  ALA H C   1 
ATOM   45894 O  O   . ALA H  1 14  ? 255.637 37.363  73.076  1.00 85.84  ? ? ? ? ? ? 257  ALA H O   1 
ATOM   45895 C  CB  . ALA H  1 14  ? 254.085 34.844  71.467  1.00 87.91  ? ? ? ? ? ? 257  ALA H CB  1 
ATOM   45896 N  N   . ASN H  1 15  ? 253.514 37.856  72.515  1.00 87.02  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H N   1 
ATOM   45897 C  CA  . ASN H  1 15  ? 253.846 39.242  72.217  1.00 88.43  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H CA  1 
ATOM   45898 C  C   . ASN H  1 15  ? 254.254 40.138  73.395  1.00 86.55  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H C   1 
ATOM   45899 O  O   . ASN H  1 15  ? 254.724 41.274  73.164  1.00 87.81  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H O   1 
ATOM   45900 C  CB  . ASN H  1 15  ? 252.709 39.891  71.425  1.00 90.40  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H CB  1 
ATOM   45901 C  CG  . ASN H  1 15  ? 253.095 40.204  69.977  1.00 93.73  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H CG  1 
ATOM   45902 O  OD1 . ASN H  1 15  ? 253.581 39.341  69.238  1.00 94.88  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H OD1 1 
ATOM   45903 N  ND2 . ASN H  1 15  ? 252.858 41.450  69.568  1.00 95.41  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H ND2 1 
ATOM   45904 N  N   . PHE H  1 16  ? 254.076 39.634  74.629  1.00 83.72  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H N   1 
ATOM   45905 C  CA  . PHE H  1 16  ? 254.345 40.407  75.872  1.00 81.75  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CA  1 
ATOM   45906 C  C   . PHE H  1 16  ? 255.150 39.716  76.938  1.00 79.32  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H C   1 
ATOM   45907 O  O   . PHE H  1 16  ? 255.100 38.491  77.128  1.00 78.25  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H O   1 
ATOM   45908 C  CB  . PHE H  1 16  ? 253.067 40.785  76.615  1.00 80.46  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CB  1 
ATOM   45909 C  CG  . PHE H  1 16  ? 251.965 41.265  75.737  1.00 82.46  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CG  1 
ATOM   45910 C  CD1 . PHE H  1 16  ? 251.601 42.607  75.729  1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CD1 1 
ATOM   45911 C  CD2 . PHE H  1 16  ? 251.271 40.381  74.935  1.00 83.47  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CD2 1 
ATOM   45912 C  CE1 . PHE H  1 16  ? 250.579 43.048  74.951  1.00 85.27  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CE1 1 
ATOM   45913 C  CE2 . PHE H  1 16  ? 250.246 40.823  74.153  1.00 85.35  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CE2 1 
ATOM   45914 C  CZ  . PHE H  1 16  ? 249.900 42.160  74.162  1.00 86.24  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CZ  1 
ATOM   45915 N  N   . GLU H  1 17  ? 255.815 40.544  77.719  1.00 78.41  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H N   1 
ATOM   45916 C  CA  . GLU H  1 17  ? 256.452 40.056  78.923  1.00 75.93  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H CA  1 
ATOM   45917 C  C   . GLU H  1 17  ? 255.453 40.006  80.062  1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H C   1 
ATOM   45918 O  O   . GLU H  1 17  ? 255.220 41.005  80.746  1.00 73.05  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H O   1 
ATOM   45919 C  CB  . GLU H  1 17  ? 257.648 40.926  79.210  1.00 76.14  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H CB  1 
ATOM   45920 C  CG  . GLU H  1 17  ? 258.638 40.677  78.104  1.00 78.27  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H CG  1 
ATOM   45921 C  CD  . GLU H  1 17  ? 259.845 41.530  78.226  1.00 78.90  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H CD  1 
ATOM   45922 O  OE1 . GLU H  1 17  ? 259.816 42.448  79.067  1.00 77.93  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H OE1 1 
ATOM   45923 O  OE2 . GLU H  1 17  ? 260.824 41.278  77.487  1.00 80.44  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H OE2 1 
ATOM   45924 N  N   . HIS H  1 18  ? 254.844 38.829  80.206  1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H N   1 
ATOM   45925 C  CA  . HIS H  1 18  ? 253.737 38.627  81.110  1.00 70.88  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H CA  1 
ATOM   45926 C  C   . HIS H  1 18  ? 254.180 37.677  82.171  1.00 68.53  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H C   1 
ATOM   45927 O  O   . HIS H  1 18  ? 255.175 37.003  81.951  1.00 68.63  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H O   1 
ATOM   45928 C  CB  . HIS H  1 18  ? 252.568 37.994  80.375  1.00 71.83  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H CB  1 
ATOM   45929 C  CG  . HIS H  1 18  ? 252.778 36.559  79.996  1.00 71.79  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H CG  1 
ATOM   45930 N  ND1 . HIS H  1 18  ? 253.709 36.169  79.052  1.00 73.36  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H ND1 1 
ATOM   45931 C  CD2 . HIS H  1 18  ? 252.130 35.430  80.385  1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H CD2 1 
ATOM   45932 C  CE1 . HIS H  1 18  ? 253.638 34.857  78.887  1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H CE1 1 
ATOM   45933 N  NE2 . HIS H  1 18  ? 252.690 34.386  79.683  1.00 71.44  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H NE2 1 
ATOM   45934 N  N   . VAL H  1 19  ? 253.456 37.624  83.301  1.00 66.55  ? ? ? ? ? ? 262  VAL H N   1 
ATOM   45935 C  CA  . VAL H  1 19  ? 253.759 36.700  84.404  1.00 64.26  ? ? ? ? ? ? 262  VAL H CA  1 
ATOM   45936 C  C   . VAL H  1 19  ? 252.466 35.976  84.747  1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 262  VAL H C   1 
ATOM   45937 O  O   . VAL H  1 19  ? 251.462 36.582  85.116  1.00 63.12  ? ? ? ? ? ? 262  VAL H O   1 
ATOM   45938 C  CB  . VAL H  1 19  ? 254.358 37.430  85.644  1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 262  VAL H CB  1 
ATOM   45939 C  CG1 . VAL H  1 19  ? 254.350 36.545  86.893  1.00 60.21  ? ? ? ? ? ? 262  VAL H CG1 1 
ATOM   45940 C  CG2 . VAL H  1 19  ? 255.761 37.947  85.334  1.00 63.46  ? ? ? ? ? ? 262  VAL H CG2 1 
ATOM   45941 N  N   . ASP H  1 20  ? 252.468 34.667  84.585  1.00 63.09  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H N   1 
ATOM   45942 C  CA  . ASP H  1 20  ? 251.220 33.919  84.698  1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H CA  1 
ATOM   45943 C  C   . ASP H  1 20  ? 250.064 34.594  83.930  1.00 64.32  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H C   1 
ATOM   45944 O  O   . ASP H  1 20  ? 248.903 34.568  84.372  1.00 63.76  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H O   1 
ATOM   45945 C  CB  . ASP H  1 20  ? 250.912 33.649  86.175  1.00 60.28  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H CB  1 
ATOM   45946 C  CG  . ASP H  1 20  ? 251.978 32.754  86.824  1.00 58.88  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H CG  1 
ATOM   45947 O  OD1 . ASP H  1 20  ? 251.780 31.523  86.825  1.00 58.54  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H OD1 1 
ATOM   45948 O  OD2 . ASP H  1 20  ? 253.035 33.263  87.270  1.00 58.31  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H OD2 1 
ATOM   45949 N  N   . HIS H  1 21  ? 250.425 35.159  82.762  1.00 66.46  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H N   1 
ATOM   45950 C  CA  . HIS H  1 21  ? 249.502 35.789  81.825  1.00 68.42  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H CA  1 
ATOM   45951 C  C   . HIS H  1 21  ? 248.922 37.077  82.406  1.00 68.11  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H C   1 
ATOM   45952 O  O   . HIS H  1 21  ? 247.706 37.324  82.328  1.00 68.57  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H O   1 
ATOM   45953 C  CB  . HIS H  1 21  ? 248.348 34.840  81.431  1.00 68.87  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H CB  1 
ATOM   45954 C  CG  . HIS H  1 21  ? 248.737 33.749  80.473  1.00 70.07  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H CG  1 
ATOM   45955 N  ND1 . HIS H  1 21  ? 248.872 32.427  80.857  1.00 68.95  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H ND1 1 
ATOM   45956 C  CD2 . HIS H  1 21  ? 248.999 33.779  79.145  1.00 72.42  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H CD2 1 
ATOM   45957 C  CE1 . HIS H  1 21  ? 249.204 31.691  79.811  1.00 70.54  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H CE1 1 
ATOM   45958 N  NE2 . HIS H  1 21  ? 249.282 32.488  78.757  1.00 72.67  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H NE2 1 
ATOM   45959 N  N   . TYR H  1 22  ? 249.792 37.893  82.997  1.00 67.41  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H N   1 
ATOM   45960 C  CA  . TYR H  1 22  ? 249.358 39.141  83.619  1.00 67.12  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CA  1 
ATOM   45961 C  C   . TYR H  1 22  ? 250.418 40.114  83.262  1.00 68.17  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H C   1 
ATOM   45962 O  O   . TYR H  1 22  ? 251.537 39.701  83.021  1.00 68.23  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H O   1 
ATOM   45963 C  CB  . TYR H  1 22  ? 249.311 39.026  85.148  1.00 64.59  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CB  1 
ATOM   45964 C  CG  . TYR H  1 22  ? 248.050 38.418  85.660  1.00 63.67  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CG  1 
ATOM   45965 C  CD1 . TYR H  1 22  ? 246.859 39.128  85.599  1.00 64.43  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CD1 1 
ATOM   45966 C  CD2 . TYR H  1 22  ? 248.038 37.136  86.188  1.00 62.18  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CD2 1 
ATOM   45967 C  CE1 . TYR H  1 22  ? 245.694 38.591  86.059  1.00 63.72  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CE1 1 
ATOM   45968 C  CE2 . TYR H  1 22  ? 246.863 36.583  86.648  1.00 61.48  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CE2 1 
ATOM   45969 C  CZ  . TYR H  1 22  ? 245.692 37.324  86.576  1.00 62.27  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CZ  1 
ATOM   45970 O  OH  . TYR H  1 22  ? 244.498 36.827  87.028  1.00 61.72  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H OH  1 
ATOM   45971 N  N   . LEU H  1 23  ? 250.086 41.400  83.250  1.00 69.05  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H N   1 
ATOM   45972 C  CA  . LEU H  1 23  ? 251.059 42.429  82.902  1.00 70.25  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H CA  1 
ATOM   45973 C  C   . LEU H  1 23  ? 251.459 43.191  84.145  1.00 68.71  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H C   1 
ATOM   45974 O  O   . LEU H  1 23  ? 250.623 43.483  84.991  1.00 67.64  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H O   1 
ATOM   45975 C  CB  . LEU H  1 23  ? 250.490 43.402  81.854  1.00 72.79  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H CB  1 
ATOM   45976 C  CG  . LEU H  1 23  ? 249.993 42.908  80.485  1.00 74.86  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H CG  1 
ATOM   45977 C  CD1 . LEU H  1 23  ? 249.271 44.026  79.779  1.00 77.03  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H CD1 1 
ATOM   45978 C  CD2 . LEU H  1 23  ? 251.093 42.314  79.629  1.00 75.88  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H CD2 1 
ATOM   45979 N  N   . THR H  1 24  ? 252.743 43.509  84.248  1.00 68.73  ? ? ? ? ? ? 267  THR H N   1 
ATOM   45980 C  CA  . THR H  1 24  ? 253.259 44.316  85.353  1.00 67.55  ? ? ? ? ? ? 267  THR H CA  1 
ATOM   45981 C  C   . THR H  1 24  ? 253.700 45.704  84.885  1.00 69.44  ? ? ? ? ? ? 267  THR H C   1 
ATOM   45982 O  O   . THR H  1 24  ? 253.968 45.897  83.713  1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 267  THR H O   1 
ATOM   45983 C  CB  . THR H  1 24  ? 254.495 43.669  85.980  1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 267  THR H CB  1 
ATOM   45984 O  OG1 . THR H  1 24  ? 255.667 44.154  85.303  1.00 67.58  ? ? ? ? ? ? 267  THR H OG1 1 
ATOM   45985 C  CG2 . THR H  1 24  ? 254.421 42.142  85.920  1.00 65.03  ? ? ? ? ? ? 267  THR H CG2 1 
ATOM   45986 N  N   . ALA H  1 25  ? 253.804 46.645  85.824  1.00 68.75  ? ? ? ? ? ? 268  ALA H N   1 
ATOM   45987 C  CA  . ALA H  1 25  ? 254.254 48.003  85.514  1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 268  ALA H CA  1 
ATOM   45988 C  C   . ALA H  1 25  ? 255.651 47.985  84.906  1.00 71.54  ? ? ? ? ? ? 268  ALA H C   1 
ATOM   45989 O  O   . ALA H  1 25  ? 256.270 49.036  84.745  1.00 72.87  ? ? ? ? ? ? 268  ALA H O   1 
ATOM   45990 C  CB  . ALA H  1 25  ? 254.234 48.920  86.773  1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 268  ALA H CB  1 
ATOM   45991 N  N   . GLU H  1 26  ? 256.178 46.800  84.610  1.00 70.98  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H N   1 
ATOM   45992 C  CA  . GLU H  1 26  ? 257.492 46.750  83.984  1.00 72.14  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H CA  1 
ATOM   45993 C  C   . GLU H  1 26  ? 257.438 45.822  82.823  1.00 73.30  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H C   1 
ATOM   45994 O  O   . GLU H  1 26  ? 258.468 45.427  82.315  1.00 74.03  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H O   1 
ATOM   45995 C  CB  . GLU H  1 26  ? 258.593 46.279  84.937  1.00 70.32  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H CB  1 
ATOM   45996 C  CG  . GLU H  1 26  ? 259.383 47.452  85.595  1.00 70.45  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H CG  1 
ATOM   45997 C  CD  . GLU H  1 26  ? 260.339 46.944  86.664  1.00 68.48  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H CD  1 
ATOM   45998 O  OE1 . GLU H  1 26  ? 260.037 45.871  87.243  1.00 66.54  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H OE1 1 
ATOM   45999 O  OE2 . GLU H  1 26  ? 261.382 47.620  86.900  1.00 68.99  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H OE2 1 
ATOM   46000 N  N   . SER H  1 27  ? 256.233 45.475  82.398  1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 270  SER H N   1 
ATOM   46001 C  CA  . SER H  1 27  ? 256.064 44.738  81.142  1.00 75.16  ? ? ? ? ? ? 270  SER H CA  1 
ATOM   46002 C  C   . SER H  1 27  ? 256.518 45.436  79.832  1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 270  SER H C   1 
ATOM   46003 O  O   . SER H  1 27  ? 256.341 46.674  79.609  1.00 79.60  ? ? ? ? ? ? 270  SER H O   1 
ATOM   46004 C  CB  . SER H  1 27  ? 254.648 44.218  81.010  1.00 74.85  ? ? ? ? ? ? 270  SER H CB  1 
ATOM   46005 O  OG  . SER H  1 27  ? 254.341 43.475  82.163  1.00 72.24  ? ? ? ? ? ? 270  SER H OG  1 
ATOM   46006 N  N   . TRP H  1 28  ? 257.140 44.558  79.019  1.00 79.03  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H N   1 
ATOM   46007 C  CA  . TRP H  1 28  ? 257.729 44.896  77.727  1.00 81.86  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CA  1 
ATOM   46008 C  C   . TRP H  1 28  ? 256.940 44.090  76.660  1.00 83.13  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H C   1 
ATOM   46009 O  O   . TRP H  1 28  ? 256.744 42.868  76.802  1.00 81.90  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H O   1 
ATOM   46010 C  CB  . TRP H  1 28  ? 259.218 44.547  77.683  1.00 82.00  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CB  1 
ATOM   46011 C  CG  . TRP H  1 28  ? 260.062 45.410  78.570  1.00 81.23  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CG  1 
ATOM   46012 C  CD1 . TRP H  1 28  ? 260.463 45.135  79.846  1.00 78.72  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CD1 1 
ATOM   46013 C  CD2 . TRP H  1 28  ? 260.611 46.694  78.248  1.00 83.10  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CD2 1 
ATOM   46014 N  NE1 . TRP H  1 28  ? 261.225 46.167  80.337  1.00 78.91  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H NE1 1 
ATOM   46015 C  CE2 . TRP H  1 28  ? 261.332 47.137  79.376  1.00 81.59  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CE2 1 
ATOM   46016 C  CE3 . TRP H  1 28  ? 260.566 47.520  77.120  1.00 86.02  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CE3 1 
ATOM   46017 C  CZ2 . TRP H  1 28  ? 261.999 48.360  79.407  1.00 82.89  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CZ2 1 
ATOM   46018 C  CZ3 . TRP H  1 28  ? 261.229 48.733  77.153  1.00 87.31  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CZ3 1 
ATOM   46019 C  CH2 . TRP H  1 28  ? 261.935 49.141  78.287  1.00 85.75  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CH2 1 
ATOM   46020 N  N   . TYR H  1 29  ? 256.462 44.803  75.616  1.00 85.67  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H N   1 
ATOM   46021 C  CA  . TYR H  1 29  ? 255.716 44.211  74.470  1.00 87.38  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CA  1 
ATOM   46022 C  C   . TYR H  1 29  ? 256.189 44.673  73.099  1.00 90.64  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H C   1 
ATOM   46023 O  O   . TYR H  1 29  ? 257.003 45.604  72.969  1.00 91.82  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H O   1 
ATOM   46024 C  CB  . TYR H  1 29  ? 254.225 44.543  74.527  1.00 87.35  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CB  1 
ATOM   46025 C  CG  . TYR H  1 29  ? 253.875 45.949  74.034  1.00 89.48  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CG  1 
ATOM   46026 C  CD1 . TYR H  1 29  ? 253.321 46.163  72.750  1.00 92.25  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CD1 1 
ATOM   46027 C  CD2 . TYR H  1 29  ? 254.076 47.058  74.861  1.00 88.80  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CD2 1 
ATOM   46028 C  CE1 . TYR H  1 29  ? 252.979 47.456  72.302  1.00 94.31  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CE1 1 
ATOM   46029 C  CE2 . TYR H  1 29  ? 253.745 48.348  74.422  1.00 90.85  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CE2 1 
ATOM   46030 C  CZ  . TYR H  1 29  ? 253.194 48.544  73.143  1.00 93.60  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CZ  1 
ATOM   46031 O  OH  . TYR H  1 29  ? 252.856 49.823  72.736  1.00 95.68  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H OH  1 
ATOM   46032 N  N   . ARG H  1 30  ? 255.596 44.045  72.082  1.00 92.18  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H N   1 
ATOM   46033 C  CA  . ARG H  1 30  ? 255.954 44.280  70.678  1.00 95.43  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H CA  1 
ATOM   46034 C  C   . ARG H  1 30  ? 254.938 45.170  69.926  1.00 97.61  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H C   1 
ATOM   46035 O  O   . ARG H  1 30  ? 253.911 44.678  69.443  1.00 98.14  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H O   1 
ATOM   46036 C  CB  . ARG H  1 30  ? 256.085 42.909  69.994  1.00 95.91  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H CB  1 
ATOM   46037 C  CG  . ARG H  1 30  ? 256.758 42.895  68.632  1.00 99.06  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H CG  1 
ATOM   46038 C  CD  . ARG H  1 30  ? 257.200 41.468  68.298  1.00 98.92  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H CD  1 
ATOM   46039 N  NE  . ARG H  1 30  ? 256.931 41.140  66.892  1.00 101.86 ? ? ? ? ? ? 273  ARG H NE  1 
ATOM   46040 C  CZ  . ARG H  1 30  ? 257.065 39.903  66.394  1.00 102.28 ? ? ? ? ? ? 273  ARG H CZ  1 
ATOM   46041 N  NH1 . ARG H  1 30  ? 257.487 38.900  67.201  1.00 99.93  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H NH1 1 
ATOM   46042 N  NH2 . ARG H  1 30  ? 256.796 39.676  65.095  1.00 105.14 ? ? ? ? ? ? 273  ARG H NH2 1 
ATOM   46043 N  N   . PRO H  1 31  ? 255.228 46.481  69.804  1.00 99.03  ? ? ? ? ? ? 274  PRO H N   1 
ATOM   46044 C  CA  . PRO H  1 31  ? 254.288 47.401  69.123  1.00 101.22 ? ? ? ? ? ? 274  PRO H CA  1 
ATOM   46045 C  C   . PRO H  1 31  ? 254.203 47.200  67.594  1.00 104.46 ? ? ? ? ? ? 274  PRO H C   1 
ATOM   46046 O  O   . PRO H  1 31  ? 255.040 46.511  66.984  1.00 105.37 ? ? ? ? ? ? 274  PRO H O   1 
ATOM   46047 C  CB  . PRO H  1 31  ? 254.869 48.792  69.425  1.00 101.94 ? ? ? ? ? ? 274  PRO H CB  1 
ATOM   46048 C  CG  . PRO H  1 31  ? 256.318 48.561  69.570  1.00 101.65 ? ? ? ? ? ? 274  PRO H CG  1 
ATOM   46049 C  CD  . PRO H  1 31  ? 256.490 47.155  70.172  1.00 99.05  ? ? ? ? ? ? 274  PRO H CD  1 
ATOM   46050 N  N   . LYS H  1 32  ? 253.201 47.799  66.967  1.00 106.32 ? ? ? ? ? ? 275  LYS H N   1 
ATOM   46051 C  CA  . LYS H  1 32  ? 253.085 47.633  65.538  1.00 109.46 ? ? ? ? ? ? 275  LYS H CA  1 
ATOM   46052 C  C   . LYS H  1 32  ? 254.305 48.248  64.866  1.00 111.77 ? ? ? ? ? ? 275  LYS H C   1 
ATOM   46053 O  O   . LYS H  1 32  ? 255.022 47.549  64.129  1.00 113.01 ? ? ? ? ? ? 275  LYS H O   1 
ATOM   46054 C  CB  . LYS H  1 32  ? 251.760 48.198  65.027  1.00 111.07 ? ? ? ? ? ? 275  LYS H CB  1 
ATOM   46055 C  CG  . LYS H  1 32  ? 250.534 47.287  65.390  1.00 109.33 ? ? ? ? ? ? 275  LYS H CG  1 
ATOM   46056 C  CD  . LYS H  1 32  ? 250.439 46.028  64.454  1.00 110.42 ? ? ? ? ? ? 275  LYS H CD  1 
ATOM   46057 C  CE  . LYS H  1 32  ? 250.190 46.427  62.977  1.00 114.29 ? ? ? ? ? ? 275  LYS H CE  1 
ATOM   46058 N  NZ  . LYS H  1 32  ? 249.589 45.309  62.207  1.00 115.21 ? ? ? ? ? ? 275  LYS H NZ  1 
ATOM   46059 N  N   . TYR H  1 33  ? 254.559 49.531  65.182  1.00 112.31 ? ? ? ? ? ? 276  TYR H N   1 
ATOM   46060 C  CA  . TYR H  1 33  ? 255.679 50.336  64.582  1.00 114.76 ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CA  1 
ATOM   46061 C  C   . TYR H  1 33  ? 256.828 50.891  65.492  1.00 113.43 ? ? ? ? ? ? 276  TYR H C   1 
ATOM   46062 O  O   . TYR H  1 33  ? 256.669 51.932  66.161  1.00 112.94 ? ? ? ? ? ? 276  TYR H O   1 
ATOM   46063 C  CB  . TYR H  1 33  ? 255.157 51.464  63.658  1.00 118.07 ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CB  1 
ATOM   46064 C  CG  . TYR H  1 33  ? 254.593 50.892  62.399  1.00 120.43 ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CG  1 
ATOM   46065 C  CD1 . TYR H  1 33  ? 255.261 51.015  61.201  1.00 123.67 ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CD1 1 
ATOM   46066 C  CD2 . TYR H  1 33  ? 253.419 50.156  62.423  1.00 119.42 ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CD2 1 
ATOM   46067 C  CE1 . TYR H  1 33  ? 254.755 50.461  60.059  1.00 125.88 ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CE1 1 
ATOM   46068 C  CE2 . TYR H  1 33  ? 252.913 49.592  61.294  1.00 121.58 ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CE2 1 
ATOM   46069 C  CZ  . TYR H  1 33  ? 253.582 49.747  60.116  1.00 124.80 ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CZ  1 
ATOM   46070 O  OH  . TYR H  1 33  ? 253.064 49.187  58.981  1.00 127.07 ? ? ? ? ? ? 276  TYR H OH  1 
ATOM   46071 N  N   . ILE H  1 34  ? 257.977 50.183  65.481  1.00 113.03 ? ? ? ? ? ? 277  ILE H N   1 
ATOM   46072 C  CA  . ILE H  1 34  ? 259.336 50.781  65.715  1.00 113.51 ? ? ? ? ? ? 277  ILE H CA  1 
ATOM   46073 C  C   . ILE H  1 34  ? 259.585 51.999  64.717  1.00 117.29 ? ? ? ? ? ? 277  ILE H C   1 
ATOM   46074 O  O   . ILE H  1 34  ? 260.378 51.930  63.754  1.00 119.84 ? ? ? ? ? ? 277  ILE H O   1 
ATOM   46075 C  CB  . ILE H  1 34  ? 260.437 49.717  65.545  1.00 113.21 ? ? ? ? ? ? 277  ILE H CB  1 
ATOM   46076 C  CG1 . ILE H  1 34  ? 260.330 48.658  66.644  1.00 109.53 ? ? ? ? ? ? 277  ILE H CG1 1 
ATOM   46077 C  CG2 . ILE H  1 34  ? 261.812 50.367  65.558  1.00 114.39 ? ? ? ? ? ? 277  ILE H CG2 1 
ATOM   46078 C  CD1 . ILE H  1 34  ? 261.197 47.442  66.406  1.00 109.28 ? ? ? ? ? ? 277  ILE H CD1 1 
ATOM   46079 N  N   . LEU H  1 35  ? 258.906 53.107  65.003  1.00 117.63 ? ? ? ? ? ? 278  LEU H N   1 
ATOM   46080 C  CA  . LEU H  1 35  ? 259.072 54.334  64.232  1.00 120.45 ? ? ? ? ? ? 278  LEU H CA  1 
ATOM   46081 C  C   . LEU H  1 35  ? 260.494 54.870  64.373  1.00 121.08 ? ? ? ? ? ? 278  LEU H C   1 
ATOM   46082 O  O   . LEU H  1 35  ? 260.721 55.920  64.975  1.00 120.26 ? ? ? ? ? ? 278  LEU H O   1 
ATOM   46083 C  CB  . LEU H  1 35  ? 258.063 55.392  64.684  1.00 119.40 ? ? ? ? ? ? 278  LEU H CB  1 
ATOM   46084 C  CG  . LEU H  1 35  ? 258.580 56.447  65.664  1.00 119.03 ? ? ? ? ? ? 278  LEU H CG  1 
ATOM   46085 C  CD1 . LEU H  1 35  ? 259.182 57.627  64.915  1.00 121.92 ? ? ? ? ? ? 278  LEU H CD1 1 
ATOM   46086 C  CD2 . LEU H  1 35  ? 257.469 56.908  66.594  1.00 120.48 ? ? ? ? ? ? 278  LEU H CD2 1 
ATOM   46087 N  N   . LYS H  1 36  ? 261.446 54.134  63.811  1.00 122.12 ? ? ? ? ? ? 279  LYS H N   1 
ATOM   46088 C  CA  . LYS H  1 36  ? 262.862 54.485  63.876  1.00 122.92 ? ? ? ? ? ? 279  LYS H CA  1 
ATOM   46089 C  C   . LYS H  1 36  ? 263.149 55.879  64.438  1.00 124.01 ? ? ? ? ? ? 279  LYS H C   1 
ATOM   46090 O  O   . LYS H  1 36  ? 262.710 56.889  63.888  1.00 126.79 ? ? ? ? ? ? 279  LYS H O   1 
ATOM   46091 C  CB  . LYS H  1 36  ? 263.507 54.341  62.494  1.00 125.87 ? ? ? ? ? ? 279  LYS H CB  1 
ATOM   46092 C  CG  . LYS H  1 36  ? 264.126 52.976  62.238  1.00 124.51 ? ? ? ? ? ? 279  LYS H CG  1 
ATOM   46093 C  CD  . LYS H  1 36  ? 263.901 52.039  63.413  1.00 120.94 ? ? ? ? ? ? 279  LYS H CD  1 
ATOM   46094 C  CE  . LYS H  1 36  ? 264.506 50.670  63.151  1.00 120.31 ? ? ? ? ? ? 279  LYS H CE  1 
ATOM   46095 N  NZ  . LYS H  1 36  ? 264.386 50.273  61.721  1.00 124.29 ? ? ? ? ? ? 279  LYS H NZ  1 
ATOM   46096 N  N   . ASP H  1 37  ? 263.902 55.912  65.533  1.00 121.77 ? ? ? ? ? ? 280  ASP H N   1 
ATOM   46097 C  CA  . ASP H  1 37  ? 264.422 57.146  66.102  1.00 122.26 ? ? ? ? ? ? 280  ASP H CA  1 
ATOM   46098 C  C   . ASP H  1 37  ? 263.832 58.452  65.567  1.00 124.99 ? ? ? ? ? ? 280  ASP H C   1 
ATOM   46099 O  O   . ASP H  1 37  ? 264.588 59.355  65.083  1.00 127.80 ? ? ? ? ? ? 280  ASP H O   1 
ATOM   46100 C  CB  . ASP H  1 37  ? 265.939 57.174  65.905  1.00 123.59 ? ? ? ? ? ? 280  ASP H CB  1 
ATOM   46101 C  CG  . ASP H  1 37  ? 266.659 56.174  66.787  1.00 120.61 ? ? ? ? ? ? 280  ASP H CG  1 
ATOM   46102 O  OD1 . ASP H  1 37  ? 266.036 55.665  67.742  1.00 117.36 ? ? ? ? ? ? 280  ASP H OD1 1 
ATOM   46103 O  OD2 . ASP H  1 37  ? 267.848 55.836  66.601  1.00 121.36 ? ? ? ? ? ? 280  ASP H OD2 1 
ATOM   46104 N  N   . GLY H  1 38  ? 262.457 58.548  65.879  1.00 123.73 ? ? ? ? ? ? 281  GLY H N   1 
ATOM   46105 C  CA  . GLY H  1 38  ? 261.736 59.841  65.920  1.00 125.13 ? ? ? ? ? ? 281  GLY H CA  1 
ATOM   46106 C  C   . GLY H  1 38  ? 261.343 60.509  64.575  1.00 129.15 ? ? ? ? ? ? 281  GLY H C   1 
ATOM   46107 O  O   . GLY H  1 38  ? 260.756 61.608  64.617  1.00 130.43 ? ? ? ? ? ? 281  GLY H O   1 
ATOM   46108 N  N   . LYS H  1 39  ? 261.664 59.895  63.369  1.00 131.35 ? ? ? ? ? ? 282  LYS H N   1 
ATOM   46109 C  CA  . LYS H  1 39  ? 261.241 60.548  62.137  1.00 135.18 ? ? ? ? ? ? 282  LYS H CA  1 
ATOM   46110 C  C   . LYS H  1 39  ? 260.089 59.826  61.387  1.00 135.57 ? ? ? ? ? ? 282  LYS H C   1 
ATOM   46111 O  O   . LYS H  1 39  ? 259.217 60.509  60.835  1.00 137.62 ? ? ? ? ? ? 282  LYS H O   1 
ATOM   46112 C  CB  . LYS H  1 39  ? 262.449 60.909  61.221  1.00 138.57 ? ? ? ? ? ? 282  LYS H CB  1 
ATOM   46113 C  CG  . LYS H  1 39  ? 263.551 61.895  61.953  1.00 138.71 ? ? ? ? ? ? 282  LYS H CG  1 
ATOM   46114 C  CD  . LYS H  1 39  ? 264.576 62.496  60.917  1.00 142.82 ? ? ? ? ? ? 282  LYS H CD  1 
ATOM   46115 C  CE  . LYS H  1 39  ? 265.514 61.342  60.261  1.00 143.32 ? ? ? ? ? ? 282  LYS H CE  1 
ATOM   46116 N  NZ  . LYS H  1 39  ? 265.214 61.242  58.737  1.00 147.01 ? ? ? ? ? ? 282  LYS H NZ  1 
ATOM   46117 N  N   . THR H  1 40  ? 260.072 58.475  61.372  1.00 133.72 ? ? ? ? ? ? 283  THR H N   1 
ATOM   46118 C  CA  . THR H  1 40  ? 259.052 57.689  60.607  1.00 134.23 ? ? ? ? ? ? 283  THR H CA  1 
ATOM   46119 C  C   . THR H  1 40  ? 258.837 56.389  61.316  1.00 130.65 ? ? ? ? ? ? 283  THR H C   1 
ATOM   46120 O  O   . THR H  1 40  ? 259.590 56.057  62.213  1.00 128.24 ? ? ? ? ? ? 283  THR H O   1 
ATOM   46121 C  CB  . THR H  1 40  ? 259.576 57.165  59.235  1.00 137.27 ? ? ? ? ? ? 283  THR H CB  1 
ATOM   46122 O  OG1 . THR H  1 40  ? 260.957 56.622  59.493  1.00 136.45 ? ? ? ? ? ? 283  THR H OG1 1 
ATOM   46123 C  CG2 . THR H  1 40  ? 259.540 58.219  58.039  1.00 141.81 ? ? ? ? ? ? 283  THR H CG2 1 
ATOM   46124 N  N   . TRP H  1 41  ? 257.872 55.597  60.860  1.00 130.49 ? ? ? ? ? ? 284  TRP H N   1 
ATOM   46125 C  CA  . TRP H  1 41  ? 257.593 54.346  61.552  1.00 127.13 ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CA  1 
ATOM   46126 C  C   . TRP H  1 41  ? 258.197 53.130  60.842  1.00 127.69 ? ? ? ? ? ? 284  TRP H C   1 
ATOM   46127 O  O   . TRP H  1 41  ? 258.770 53.272  59.756  1.00 130.84 ? ? ? ? ? ? 284  TRP H O   1 
ATOM   46128 C  CB  . TRP H  1 41  ? 256.086 54.215  61.753  1.00 126.07 ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CB  1 
ATOM   46129 C  CG  . TRP H  1 41  ? 255.469 55.469  62.374  1.00 125.91 ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CG  1 
ATOM   46130 C  CD1 . TRP H  1 41  ? 255.118 56.608  61.716  1.00 128.91 ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CD1 1 
ATOM   46131 C  CD2 . TRP H  1 41  ? 255.138 55.695  63.776  1.00 122.70 ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CD2 1 
ATOM   46132 N  NE1 . TRP H  1 41  ? 254.587 57.526  62.599  1.00 127.82 ? ? ? ? ? ? 284  TRP H NE1 1 
ATOM   46133 C  CE2 . TRP H  1 41  ? 254.590 57.000  63.867  1.00 124.05 ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CE2 1 
ATOM   46134 C  CE3 . TRP H  1 41  ? 255.257 54.919  64.964  1.00 118.92 ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CE3 1 
ATOM   46135 C  CZ2 . TRP H  1 41  ? 254.160 57.555  65.093  1.00 121.79 ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CZ2 1 
ATOM   46136 C  CZ3 . TRP H  1 41  ? 254.819 55.477  66.187  1.00 116.66 ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CZ3 1 
ATOM   46137 C  CH2 . TRP H  1 41  ? 254.279 56.776  66.238  1.00 118.10 ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CH2 1 
ATOM   46138 N  N   . THR H  1 42  ? 258.111 51.945  61.461  1.00 124.77 ? ? ? ? ? ? 285  THR H N   1 
ATOM   46139 C  CA  . THR H  1 42  ? 258.525 50.709  60.758  1.00 125.37 ? ? ? ? ? ? 285  THR H CA  1 
ATOM   46140 C  C   . THR H  1 42  ? 258.168 49.402  61.459  1.00 122.14 ? ? ? ? ? ? 285  THR H C   1 
ATOM   46141 O  O   . THR H  1 42  ? 258.762 49.088  62.517  1.00 119.37 ? ? ? ? ? ? 285  THR H O   1 
ATOM   46142 C  CB  . THR H  1 42  ? 260.036 50.685  60.469  1.00 126.63 ? ? ? ? ? ? 285  THR H CB  1 
ATOM   46143 O  OG1 . THR H  1 42  ? 260.403 51.860  59.679  1.00 130.07 ? ? ? ? ? ? 285  THR H OG1 1 
ATOM   46144 C  CG2 . THR H  1 42  ? 260.414 49.393  59.719  1.00 127.41 ? ? ? ? ? ? 285  THR H CG2 1 
ATOM   46145 N  N   . GLN H  1 43  ? 257.230 48.654  60.839  1.00 122.70 ? ? ? ? ? ? 286  GLN H N   1 
ATOM   46146 C  CA  . GLN H  1 43  ? 256.682 47.397  61.389  1.00 119.98 ? ? ? ? ? ? 286  GLN H CA  1 
ATOM   46147 C  C   . GLN H  1 43  ? 257.558 46.709  62.495  1.00 116.85 ? ? ? ? ? ? 286  GLN H C   1 
ATOM   46148 O  O   . GLN H  1 43  ? 258.768 47.078  62.632  1.00 117.21 ? ? ? ? ? ? 286  GLN H O   1 
ATOM   46149 C  CB  . GLN H  1 43  ? 256.377 46.433  60.221  1.00 122.01 ? ? ? ? ? ? 286  GLN H CB  1 
ATOM   46150 C  CG  . GLN H  1 43  ? 254.892 46.432  59.720  1.00 122.95 ? ? ? ? ? ? 286  GLN H CG  1 
ATOM   46151 C  CD  . GLN H  1 43  ? 254.675 45.150  58.796  1.00 124.22 ? ? ? ? ? ? 286  GLN H CD  1 
ATOM   46152 O  OE1 . GLN H  1 43  ? 255.065 45.109  57.632  1.00 127.33 ? ? ? ? ? ? 286  GLN H OE1 1 
ATOM   46153 N  NE2 . GLN H  1 43  ? 254.057 44.077  59.422  1.00 121.63 ? ? ? ? ? ? 286  GLN H NE2 1 
ATOM   46154 N  N   . SER H  1 44  ? 256.982 45.733  63.275  1.00 113.92 ? ? ? ? ? ? 287  SER H N   1 
ATOM   46155 C  CA  . SER H  1 44  ? 257.818 45.042  64.292  1.00 111.11 ? ? ? ? ? ? 287  SER H CA  1 
ATOM   46156 C  C   . SER H  1 44  ? 258.715 43.928  63.699  1.00 111.94 ? ? ? ? ? ? 287  SER H C   1 
ATOM   46157 O  O   . SER H  1 44  ? 258.708 43.718  62.476  1.00 114.80 ? ? ? ? ? ? 287  SER H O   1 
ATOM   46158 C  CB  . SER H  1 44  ? 256.980 44.495  65.468  1.00 107.63 ? ? ? ? ? ? 287  SER H CB  1 
ATOM   46159 O  OG  . SER H  1 44  ? 256.180 43.386  65.101  1.00 107.46 ? ? ? ? ? ? 287  SER H OG  1 
ATOM   46160 N  N   . THR H  1 45  ? 259.486 43.236  64.560  1.00 109.58 ? ? ? ? ? ? 288  THR H N   1 
ATOM   46161 C  CA  . THR H  1 45  ? 260.289 42.032  64.165  1.00 109.97 ? ? ? ? ? ? 288  THR H CA  1 
ATOM   46162 C  C   . THR H  1 45  ? 260.038 40.836  65.062  1.00 106.92 ? ? ? ? ? ? 288  THR H C   1 
ATOM   46163 O  O   . THR H  1 45  ? 259.116 40.870  65.938  1.00 104.53 ? ? ? ? ? ? 288  THR H O   1 
ATOM   46164 C  CB  . THR H  1 45  ? 261.801 42.317  63.917  1.00 111.39 ? ? ? ? ? ? 288  THR H CB  1 
ATOM   46165 O  OG1 . THR H  1 45  ? 261.939 43.090  62.717  1.00 114.98 ? ? ? ? ? ? 288  THR H OG1 1 
ATOM   46166 C  CG2 . THR H  1 45  ? 262.586 40.980  63.741  1.00 111.27 ? ? ? ? ? ? 288  THR H CG2 1 
ATOM   46167 N  N   . GLU H  1 46  ? 260.914 39.814  64.894  1.00 107.02 ? ? ? ? ? ? 289  GLU H N   1 
ATOM   46168 C  CA  . GLU H  1 46  ? 260.890 38.657  65.819  1.00 104.13 ? ? ? ? ? ? 289  GLU H CA  1 
ATOM   46169 C  C   . GLU H  1 46  ? 261.480 39.255  67.113  1.00 101.64 ? ? ? ? ? ? 289  GLU H C   1 
ATOM   46170 O  O   . GLU H  1 46  ? 261.410 38.625  68.166  1.00 98.82  ? ? ? ? ? ? 289  GLU H O   1 
ATOM   46171 C  CB  . GLU H  1 46  ? 261.856 37.584  65.239  1.00 105.34 ? ? ? ? ? ? 289  GLU H CB  1 
ATOM   46172 C  CG  . GLU H  1 46  ? 262.426 36.588  66.299  1.00 102.57 ? ? ? ? ? ? 289  GLU H CG  1 
ATOM   46173 C  CD  . GLU H  1 46  ? 261.586 35.309  66.479  1.00 101.22 ? ? ? ? ? ? 289  GLU H CD  1 
ATOM   46174 O  OE1 . GLU H  1 46  ? 261.858 34.540  67.429  1.00 98.80  ? ? ? ? ? ? 289  GLU H OE1 1 
ATOM   46175 O  OE2 . GLU H  1 46  ? 260.662 35.064  65.667  1.00 102.69 ? ? ? ? ? ? 289  GLU H OE2 1 
ATOM   46176 N  N   . LYS H  1 47  ? 262.046 40.463  67.018  1.00 102.82 ? ? ? ? ? ? 290  LYS H N   1 
ATOM   46177 C  CA  . LYS H  1 47  ? 262.822 41.060  68.109  1.00 101.00 ? ? ? ? ? ? 290  LYS H CA  1 
ATOM   46178 C  C   . LYS H  1 47  ? 262.696 42.587  68.261  1.00 101.63 ? ? ? ? ? ? 290  LYS H C   1 
ATOM   46179 O  O   . LYS H  1 47  ? 263.694 43.297  68.283  1.00 102.55 ? ? ? ? ? ? 290  LYS H O   1 
ATOM   46180 C  CB  . LYS H  1 47  ? 264.359 40.631  68.028  1.00 101.63 ? ? ? ? ? ? 290  LYS H CB  1 
ATOM   46181 C  CG  . LYS H  1 47  ? 264.948 40.346  66.533  1.00 105.27 ? ? ? ? ? ? 290  LYS H CG  1 
ATOM   46182 C  CD  . LYS H  1 47  ? 266.188 39.278  66.569  1.00 105.23 ? ? ? ? ? ? 290  LYS H CD  1 
ATOM   46183 C  CE  . LYS H  1 47  ? 267.233 39.449  67.792  1.00 103.05 ? ? ? ? ? ? 290  LYS H CE  1 
ATOM   46184 N  NZ  . LYS H  1 47  ? 266.702 38.829  69.139  1.00 99.25  ? ? ? ? ? ? 290  LYS H NZ  1 
ATOM   46185 N  N   . ASP H  1 48  ? 261.468 43.094  68.402  1.00 101.17 ? ? ? ? ? ? 291  ASP H N   1 
ATOM   46186 C  CA  . ASP H  1 48  ? 261.289 44.540  68.667  1.00 101.60 ? ? ? ? ? ? 291  ASP H CA  1 
ATOM   46187 C  C   . ASP H  1 48  ? 260.412 44.970  69.906  1.00 98.84  ? ? ? ? ? ? 291  ASP H C   1 
ATOM   46188 O  O   . ASP H  1 48  ? 259.479 45.790  69.725  1.00 99.61  ? ? ? ? ? ? 291  ASP H O   1 
ATOM   46189 C  CB  . ASP H  1 48  ? 260.772 45.233  67.397  1.00 104.88 ? ? ? ? ? ? 291  ASP H CB  1 
ATOM   46190 C  CG  . ASP H  1 48  ? 261.635 44.940  66.190  1.00 107.81 ? ? ? ? ? ? 291  ASP H CG  1 
ATOM   46191 O  OD1 . ASP H  1 48  ? 262.420 43.951  66.248  1.00 107.23 ? ? ? ? ? ? 291  ASP H OD1 1 
ATOM   46192 O  OD2 . ASP H  1 48  ? 261.538 45.692  65.182  1.00 110.80 ? ? ? ? ? ? 291  ASP H OD2 1 
ATOM   46193 N  N   . PHE H  1 49  ? 260.721 44.459  71.129  1.00 95.84  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H N   1 
ATOM   46194 C  CA  . PHE H  1 49  ? 259.995 44.809  72.395  1.00 93.15  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CA  1 
ATOM   46195 C  C   . PHE H  1 49  ? 260.169 46.234  72.983  1.00 93.15  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H C   1 
ATOM   46196 O  O   . PHE H  1 49  ? 261.188 46.882  72.759  1.00 94.54  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H O   1 
ATOM   46197 C  CB  . PHE H  1 49  ? 260.349 43.810  73.463  1.00 90.22  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CB  1 
ATOM   46198 C  CG  . PHE H  1 49  ? 259.655 42.490  73.313  1.00 89.35  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CG  1 
ATOM   46199 C  CD1 . PHE H  1 49  ? 258.316 42.351  73.686  1.00 88.11  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CD1 1 
ATOM   46200 C  CD2 . PHE H  1 49  ? 260.344 41.372  72.828  1.00 89.81  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CD2 1 
ATOM   46201 C  CE1 . PHE H  1 49  ? 257.659 41.122  73.569  1.00 87.37  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CE1 1 
ATOM   46202 C  CE2 . PHE H  1 49  ? 259.705 40.120  72.718  1.00 89.05  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CE2 1 
ATOM   46203 C  CZ  . PHE H  1 49  ? 258.357 39.992  73.086  1.00 87.82  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CZ  1 
ATOM   46204 N  N   . ARG H  1 50  ? 259.186 46.736  73.732  1.00 91.73  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H N   1 
ATOM   46205 C  CA  . ARG H  1 50  ? 259.238 48.159  74.164  1.00 92.16  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H CA  1 
ATOM   46206 C  C   . ARG H  1 50  ? 258.272 48.558  75.300  1.00 89.99  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H C   1 
ATOM   46207 O  O   . ARG H  1 50  ? 257.196 47.956  75.459  1.00 88.87  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H O   1 
ATOM   46208 C  CB  . ARG H  1 50  ? 259.016 49.112  72.979  1.00 95.48  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H CB  1 
ATOM   46209 C  CG  . ARG H  1 50  ? 260.098 49.112  71.907  1.00 98.08  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H CG  1 
ATOM   46210 C  CD  . ARG H  1 50  ? 259.820 50.141  70.815  1.00 101.39 ? ? ? ? ? ? 293  ARG H CD  1 
ATOM   46211 N  NE  . ARG H  1 50  ? 260.837 50.139  69.763  1.00 104.05 ? ? ? ? ? ? 293  ARG H NE  1 
ATOM   46212 C  CZ  . ARG H  1 50  ? 262.006 50.782  69.831  1.00 105.02 ? ? ? ? ? ? 293  ARG H CZ  1 
ATOM   46213 N  NH1 . ARG H  1 50  ? 262.333 51.498  70.911  1.00 103.52 ? ? ? ? ? ? 293  ARG H NH1 1 
ATOM   46214 N  NH2 . ARG H  1 50  ? 262.865 50.685  68.814  1.00 107.57 ? ? ? ? ? ? 293  ARG H NH2 1 
ATOM   46215 N  N   . PRO H  1 51  ? 258.626 49.623  76.058  1.00 89.61  ? ? ? ? ? ? 294  PRO H N   1 
ATOM   46216 C  CA  . PRO H  1 51  ? 258.108 49.958  77.395  1.00 87.21  ? ? ? ? ? ? 294  PRO H CA  1 
ATOM   46217 C  C   . PRO H  1 51  ? 256.651 50.399  77.437  1.00 87.31  ? ? ? ? ? ? 294  PRO H C   1 
ATOM   46218 O  O   . PRO H  1 51  ? 256.358 51.636  77.296  1.00 88.85  ? ? ? ? ? ? 294  PRO H O   1 
ATOM   46219 C  CB  . PRO H  1 51  ? 259.020 51.105  77.854  1.00 87.74  ? ? ? ? ? ? 294  PRO H CB  1 
ATOM   46220 C  CG  . PRO H  1 51  ? 259.348 51.779  76.650  1.00 90.89  ? ? ? ? ? ? 294  PRO H CG  1 
ATOM   46221 C  CD  . PRO H  1 51  ? 259.486 50.741  75.518  1.00 92.06  ? ? ? ? ? ? 294  PRO H CD  1 
ATOM   46222 N  N   . LEU H  1 52  ? 255.740 49.467  77.742  1.00 85.65  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H N   1 
ATOM   46223 C  CA  . LEU H  1 52  ? 254.352 49.778  77.653  1.00 85.99  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H CA  1 
ATOM   46224 C  C   . LEU H  1 52  ? 253.980 51.094  78.200  1.00 86.30  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H C   1 
ATOM   46225 O  O   . LEU H  1 52  ? 252.894 51.633  77.866  1.00 87.46  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H O   1 
ATOM   46226 C  CB  . LEU H  1 52  ? 253.521 48.649  78.174  1.00 83.84  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H CB  1 
ATOM   46227 C  CG  . LEU H  1 52  ? 251.985 48.628  77.974  1.00 84.17  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H CG  1 
ATOM   46228 C  CD1 . LEU H  1 52  ? 251.505 47.116  78.173  1.00 82.39  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H CD1 1 
ATOM   46229 C  CD2 . LEU H  1 52  ? 251.248 49.576  79.022  1.00 83.18  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H CD2 1 
ATOM   46230 N  N   . LEU H  1 53  ? 254.778 51.601  79.215  1.00 85.02  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H N   1 
ATOM   46231 C  CA  . LEU H  1 53  ? 254.318 52.892  79.863  1.00 85.25  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H CA  1 
ATOM   46232 C  C   . LEU H  1 53  ? 254.663 54.019  78.901  1.00 88.34  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H C   1 
ATOM   46233 O  O   . LEU H  1 53  ? 254.254 55.185  79.026  1.00 89.50  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H O   1 
ATOM   46234 C  CB  . LEU H  1 53  ? 254.991 53.158  81.237  1.00 83.14  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H CB  1 
ATOM   46235 C  CG  . LEU H  1 53  ? 254.878 52.132  82.389  1.00 79.96  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H CG  1 
ATOM   46236 C  CD1 . LEU H  1 53  ? 255.500 50.752  81.959  1.00 79.26  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H CD1 1 
ATOM   46237 C  CD2 . LEU H  1 53  ? 255.683 52.659  83.554  1.00 78.64  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H CD2 1 
ATOM   46238 N  N   . MET H  1 54  ? 255.447 53.647  77.913  1.00 89.83  ? ? ? ? ? ? 297  MET H N   1 
ATOM   46239 C  CA  . MET H  1 54  ? 255.677 54.569  76.835  1.00 93.02  ? ? ? ? ? ? 297  MET H CA  1 
ATOM   46240 C  C   . MET H  1 54  ? 254.327 54.934  76.214  1.00 94.52  ? ? ? ? ? ? 297  MET H C   1 
ATOM   46241 O  O   . MET H  1 54  ? 254.071 56.107  75.935  1.00 96.51  ? ? ? ? ? ? 297  MET H O   1 
ATOM   46242 C  CB  . MET H  1 54  ? 256.532 53.884  75.778  1.00 94.39  ? ? ? ? ? ? 297  MET H CB  1 
ATOM   46243 C  CG  . MET H  1 54  ? 256.786 54.699  74.555  1.00 97.86  ? ? ? ? ? ? 297  MET H CG  1 
ATOM   46244 S  SD  . MET H  1 54  ? 258.281 54.074  73.791  1.00 98.99  ? ? ? ? ? ? 297  MET H SD  1 
ATOM   46245 C  CE  . MET H  1 54  ? 258.110 52.255  73.644  1.00 97.16  ? ? ? ? ? ? 297  MET H CE  1 
ATOM   46246 N  N   . THR H  1 55  ? 253.484 53.911  76.010  1.00 93.63  ? ? ? ? ? ? 298  THR H N   1 
ATOM   46247 C  CA  . THR H  1 55  ? 252.234 54.046  75.284  1.00 95.16  ? ? ? ? ? ? 298  THR H CA  1 
ATOM   46248 C  C   . THR H  1 55  ? 250.967 54.127  76.171  1.00 93.54  ? ? ? ? ? ? 298  THR H C   1 
ATOM   46249 O  O   . THR H  1 55  ? 249.924 54.631  75.712  1.00 95.09  ? ? ? ? ? ? 298  THR H O   1 
ATOM   46250 C  CB  . THR H  1 55  ? 252.097 52.932  74.232  1.00 95.95  ? ? ? ? ? ? 298  THR H CB  1 
ATOM   46251 O  OG1 . THR H  1 55  ? 251.881 51.695  74.883  1.00 93.27  ? ? ? ? ? ? 298  THR H OG1 1 
ATOM   46252 C  CG2 . THR H  1 55  ? 253.358 52.776  73.464  1.00 97.39  ? ? ? ? ? ? 298  THR H CG2 1 
ATOM   46253 N  N   . TRP H  1 56  ? 251.043 53.674  77.435  1.00 90.60  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H N   1 
ATOM   46254 C  CA  . TRP H  1 56  ? 249.839 53.655  78.275  1.00 89.09  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CA  1 
ATOM   46255 C  C   . TRP H  1 56  ? 250.151 54.028  79.707  1.00 86.90  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H C   1 
ATOM   46256 O  O   . TRP H  1 56  ? 251.275 53.916  80.116  1.00 85.96  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H O   1 
ATOM   46257 C  CB  . TRP H  1 56  ? 249.218 52.273  78.200  1.00 87.71  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CB  1 
ATOM   46258 C  CG  . TRP H  1 56  ? 248.137 52.021  79.190  1.00 85.77  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CG  1 
ATOM   46259 C  CD1 . TRP H  1 56  ? 246.793 52.018  78.957  1.00 86.43  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CD1 1 
ATOM   46260 C  CD2 . TRP H  1 56  ? 248.302 51.681  80.576  1.00 82.91  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CD2 1 
ATOM   46261 N  NE1 . TRP H  1 56  ? 246.113 51.700  80.119  1.00 84.17  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H NE1 1 
ATOM   46262 C  CE2 . TRP H  1 56  ? 247.023 51.498  81.120  1.00 82.01  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CE2 1 
ATOM   46263 C  CE3 . TRP H  1 56  ? 249.410 51.520  81.406  1.00 81.14  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CE3 1 
ATOM   46264 C  CZ2 . TRP H  1 56  ? 246.829 51.189  82.427  1.00 79.50  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CZ2 1 
ATOM   46265 C  CZ3 . TRP H  1 56  ? 249.210 51.206  82.697  1.00 78.63  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CZ3 1 
ATOM   46266 C  CH2 . TRP H  1 56  ? 247.936 51.046  83.205  1.00 77.83  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CH2 1 
ATOM   46267 N  N   . TRP H  1 57  ? 249.176 54.506  80.465  1.00 86.23  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H N   1 
ATOM   46268 C  CA  . TRP H  1 57  ? 249.378 54.698  81.916  1.00 83.93  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CA  1 
ATOM   46269 C  C   . TRP H  1 57  ? 248.145 54.316  82.669  1.00 82.39  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H C   1 
ATOM   46270 O  O   . TRP H  1 57  ? 247.059 54.388  82.145  1.00 83.56  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H O   1 
ATOM   46271 C  CB  . TRP H  1 57  ? 249.695 56.137  82.299  1.00 85.04  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CB  1 
ATOM   46272 C  CG  . TRP H  1 57  ? 250.781 56.650  81.533  1.00 86.90  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CG  1 
ATOM   46273 C  CD1 . TRP H  1 57  ? 251.897 57.262  81.995  1.00 86.84  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CD1 1 
ATOM   46274 C  CD2 . TRP H  1 57  ? 250.899 56.577  80.112  1.00 89.29  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CD2 1 
ATOM   46275 N  NE1 . TRP H  1 57  ? 252.705 57.601  80.935  1.00 89.12  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H NE1 1 
ATOM   46276 C  CE2 . TRP H  1 57  ? 252.109 57.190  79.764  1.00 90.66  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CE2 1 
ATOM   46277 C  CE3 . TRP H  1 57  ? 250.084 56.063  79.099  1.00 90.51  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CE3 1 
ATOM   46278 C  CZ2 . TRP H  1 57  ? 252.533 57.306  78.447  1.00 93.22  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CZ2 1 
ATOM   46279 C  CZ3 . TRP H  1 57  ? 250.501 56.172  77.803  1.00 92.99  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CZ3 1 
ATOM   46280 C  CH2 . TRP H  1 57  ? 251.719 56.788  77.482  1.00 94.34  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CH2 1 
ATOM   46281 N  N   . PRO H  1 58  ? 248.306 53.954  83.940  1.00 79.84  ? ? ? ? ? ? 301  PRO H N   1 
ATOM   46282 C  CA  . PRO H  1 58  ? 247.175 53.412  84.634  1.00 78.31  ? ? ? ? ? ? 301  PRO H CA  1 
ATOM   46283 C  C   . PRO H  1 58  ? 246.278 54.518  85.171  1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 301  PRO H C   1 
ATOM   46284 O  O   . PRO H  1 58  ? 245.428 54.216  85.999  1.00 77.59  ? ? ? ? ? ? 301  PRO H O   1 
ATOM   46285 C  CB  . PRO H  1 58  ? 247.829 52.715  85.823  1.00 75.50  ? ? ? ? ? ? 301  PRO H CB  1 
ATOM   46286 C  CG  . PRO H  1 58  ? 248.964 53.616  86.186  1.00 75.77  ? ? ? ? ? ? 301  PRO H CG  1 
ATOM   46287 C  CD  . PRO H  1 58  ? 249.395 54.302  84.876  1.00 78.57  ? ? ? ? ? ? 301  PRO H CD  1 
ATOM   46288 N  N   . ASP H  1 59  ? 246.488 55.772  84.742  1.00 81.17  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H N   1 
ATOM   46289 C  CA  . ASP H  1 59  ? 245.716 56.949  85.220  1.00 82.14  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H CA  1 
ATOM   46290 C  C   . ASP H  1 59  ? 246.489 58.242  85.087  1.00 83.87  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H C   1 
ATOM   46291 O  O   . ASP H  1 59  ? 247.629 58.342  85.519  1.00 83.07  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H O   1 
ATOM   46292 C  CB  . ASP H  1 59  ? 245.186 56.824  86.658  1.00 79.94  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H CB  1 
ATOM   46293 C  CG  . ASP H  1 59  ? 246.289 56.939  87.745  1.00 78.15  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H CG  1 
ATOM   46294 O  OD1 . ASP H  1 59  ? 246.548 58.052  88.253  1.00 78.83  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H OD1 1 
ATOM   46295 O  OD2 . ASP H  1 59  ? 246.869 55.903  88.143  1.00 76.08  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H OD2 1 
ATOM   46296 N  N   . GLN H  1 60  ? 245.865 59.238  84.474  1.00 86.38  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H N   1 
ATOM   46297 C  CA  . GLN H  1 60  ? 246.600 60.430  84.072  1.00 88.54  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H CA  1 
ATOM   46298 C  C   . GLN H  1 60  ? 247.456 60.980  85.252  1.00 87.28  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H C   1 
ATOM   46299 O  O   . GLN H  1 60  ? 248.680 61.180  85.120  1.00 87.54  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H O   1 
ATOM   46300 C  CB  . GLN H  1 60  ? 245.660 61.459  83.417  1.00 91.35  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H CB  1 
ATOM   46301 C  CG  . GLN H  1 60  ? 245.577 61.373  81.861  1.00 93.81  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H CG  1 
ATOM   46302 C  CD  . GLN H  1 60  ? 245.146 62.741  81.313  1.00 96.93  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H CD  1 
ATOM   46303 O  OE1 . GLN H  1 60  ? 245.198 63.036  80.101  1.00 99.46  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H OE1 1 
ATOM   46304 N  NE2 . GLN H  1 60  ? 244.720 63.604  82.240  1.00 96.85  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H NE2 1 
ATOM   46305 N  N   . GLU H  1 61  ? 246.850 61.173  86.413  1.00 85.92  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H N   1 
ATOM   46306 C  CA  . GLU H  1 61  ? 247.678 61.459  87.578  1.00 84.40  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H CA  1 
ATOM   46307 C  C   . GLU H  1 61  ? 249.129 60.888  87.441  1.00 83.47  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H C   1 
ATOM   46308 O  O   . GLU H  1 61  ? 250.093 61.648  87.472  1.00 84.41  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H O   1 
ATOM   46309 C  CB  . GLU H  1 61  ? 247.004 60.990  88.889  1.00 81.96  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H CB  1 
ATOM   46310 C  CG  . GLU H  1 61  ? 247.821 61.309  90.168  1.00 80.44  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H CG  1 
ATOM   46311 C  CD  . GLU H  1 61  ? 248.744 62.529  89.972  1.00 82.37  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H CD  1 
ATOM   46312 O  OE1 . GLU H  1 61  ? 249.213 62.737  88.836  1.00 84.21  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H OE1 1 
ATOM   46313 O  OE2 . GLU H  1 61  ? 249.005 63.288  90.926  1.00 82.18  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H OE2 1 
ATOM   46314 N  N   . THR H  1 62  ? 249.241 59.571  87.295  1.00 81.76  ? ? ? ? ? ? 305  THR H N   1 
ATOM   46315 C  CA  . THR H  1 62  ? 250.539 58.923  87.153  1.00 80.88  ? ? ? ? ? ? 305  THR H CA  1 
ATOM   46316 C  C   . THR H  1 62  ? 251.225 59.351  85.860  1.00 83.40  ? ? ? ? ? ? 305  THR H C   1 
ATOM   46317 O  O   . THR H  1 62  ? 252.382 59.772  85.870  1.00 83.91  ? ? ? ? ? ? 305  THR H O   1 
ATOM   46318 C  CB  . THR H  1 62  ? 250.410 57.389  87.172  1.00 78.78  ? ? ? ? ? ? 305  THR H CB  1 
ATOM   46319 O  OG1 . THR H  1 62  ? 249.745 56.977  88.372  1.00 76.54  ? ? ? ? ? ? 305  THR H OG1 1 
ATOM   46320 C  CG2 . THR H  1 62  ? 251.783 56.738  87.109  1.00 77.88  ? ? ? ? ? ? 305  THR H CG2 1 
ATOM   46321 N  N   . GLN H  1 63  ? 250.504 59.239  84.749  1.00 85.07  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H N   1 
ATOM   46322 C  CA  . GLN H  1 63  ? 251.039 59.622  83.448  1.00 87.68  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H CA  1 
ATOM   46323 C  C   . GLN H  1 63  ? 251.652 61.018  83.499  1.00 89.58  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H C   1 
ATOM   46324 O  O   . GLN H  1 63  ? 252.383 61.419  82.594  1.00 91.67  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H O   1 
ATOM   46325 C  CB  . GLN H  1 63  ? 249.944 59.567  82.381  1.00 89.49  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H CB  1 
ATOM   46326 C  CG  . GLN H  1 63  ? 250.443 59.812  80.967  1.00 92.22  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H CG  1 
ATOM   46327 C  CD  . GLN H  1 63  ? 249.368 59.584  79.921  1.00 93.84  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H CD  1 
ATOM   46328 O  OE1 . GLN H  1 63  ? 248.260 59.152  80.238  1.00 92.82  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H OE1 1 
ATOM   46329 N  NE2 . GLN H  1 63  ? 249.691 59.875  78.666  1.00 96.48  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H NE2 1 
ATOM   46330 N  N   . ARG H  1 64  ? 251.349 61.752  84.565  1.00 88.96  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H N   1 
ATOM   46331 C  CA  . ARG H  1 64  ? 251.872 63.102  84.740  1.00 90.72  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H CA  1 
ATOM   46332 C  C   . ARG H  1 64  ? 253.359 63.075  85.078  1.00 90.09  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H C   1 
ATOM   46333 O  O   . ARG H  1 64  ? 254.171 63.700  84.396  1.00 92.19  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H O   1 
ATOM   46334 C  CB  . ARG H  1 64  ? 251.097 63.839  85.834  1.00 90.20  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H CB  1 
ATOM   46335 C  CG  . ARG H  1 64  ? 251.660 65.208  86.178  1.00 91.85  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H CG  1 
ATOM   46336 C  CD  . ARG H  1 64  ? 250.686 66.008  87.027  1.00 91.97  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H CD  1 
ATOM   46337 N  NE  . ARG H  1 64  ? 251.353 66.678  88.140  1.00 91.37  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H NE  1 
ATOM   46338 C  CZ  . ARG H  1 64  ? 251.449 66.174  89.366  1.00 88.72  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H CZ  1 
ATOM   46339 N  NH1 . ARG H  1 64  ? 250.921 64.989  89.641  1.00 86.41  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H NH1 1 
ATOM   46340 N  NH2 . ARG H  1 64  ? 252.074 66.853  90.317  1.00 88.48  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H NH2 1 
ATOM   46341 N  N   . GLN H  1 65  ? 253.708 62.348  86.134  1.00 87.29  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H N   1 
ATOM   46342 C  CA  . GLN H  1 65  ? 255.073 62.239  86.552  1.00 86.50  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H CA  1 
ATOM   46343 C  C   . GLN H  1 65  ? 255.783 61.428  85.487  1.00 87.01  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H C   1 
ATOM   46344 O  O   . GLN H  1 65  ? 256.931 61.727  85.162  1.00 88.10  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H O   1 
ATOM   46345 C  CB  . GLN H  1 65  ? 255.096 61.559  87.885  1.00 83.42  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H CB  1 
ATOM   46346 C  CG  . GLN H  1 65  ? 253.796 61.825  88.550  1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H CG  1 
ATOM   46347 C  CD  . GLN H  1 65  ? 253.876 61.732  90.034  1.00 80.51  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H CD  1 
ATOM   46348 O  OE1 . GLN H  1 65  ? 253.301 62.548  90.740  1.00 80.77  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H OE1 1 
ATOM   46349 N  NE2 . GLN H  1 65  ? 254.588 60.730  90.531  1.00 78.30  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H NE2 1 
ATOM   46350 N  N   . TYR H  1 66  ? 255.085 60.424  84.887  1.00 86.44  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H N   1 
ATOM   46351 C  CA  . TYR H  1 66  ? 255.745 59.618  83.867  1.00 87.01  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CA  1 
ATOM   46352 C  C   . TYR H  1 66  ? 256.202 60.538  82.841  1.00 90.12  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H C   1 
ATOM   46353 O  O   . TYR H  1 66  ? 256.844 60.122  81.880  1.00 91.26  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H O   1 
ATOM   46354 C  CB  . TYR H  1 66  ? 254.790 58.740  83.101  1.00 87.00  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CB  1 
ATOM   46355 C  CG  . TYR H  1 66  ? 255.444 58.329  81.802  1.00 88.71  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CG  1 
ATOM   46356 C  CD1 . TYR H  1 66  ? 255.946 57.058  81.628  1.00 87.36  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CD1 1 
ATOM   46357 C  CD2 . TYR H  1 66  ? 255.570 59.198  80.753  1.00 91.78  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CD2 1 
ATOM   46358 C  CE1 . TYR H  1 66  ? 256.532 56.651  80.460  1.00 88.98  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CE1 1 
ATOM   46359 C  CE2 . TYR H  1 66  ? 256.156 58.792  79.572  1.00 93.41  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CE2 1 
ATOM   46360 C  CZ  . TYR H  1 66  ? 256.628 57.508  79.432  1.00 91.99  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CZ  1 
ATOM   46361 O  OH  . TYR H  1 66  ? 257.201 57.064  78.262  1.00 93.68  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H OH  1 
ATOM   46362 N  N   . VAL H  1 67  ? 255.788 61.780  83.008  1.00 91.63  ? ? ? ? ? ? 310  VAL H N   1 
ATOM   46363 C  CA  . VAL H  1 67  ? 256.248 62.823  82.138  1.00 94.77  ? ? ? ? ? ? 310  VAL H CA  1 
ATOM   46364 C  C   . VAL H  1 67  ? 257.384 63.556  82.822  1.00 94.90  ? ? ? ? ? ? 310  VAL H C   1 
ATOM   46365 O  O   . VAL H  1 67  ? 258.539 63.131  82.749  1.00 94.56  ? ? ? ? ? ? 310  VAL H O   1 
ATOM   46366 C  CB  . VAL H  1 67  ? 255.124 63.772  81.756  1.00 96.82  ? ? ? ? ? ? 310  VAL H CB  1 
ATOM   46367 C  CG1 . VAL H  1 67  ? 255.624 65.170  81.754  1.00 99.13  ? ? ? ? ? ? 310  VAL H CG1 1 
ATOM   46368 C  CG2 . VAL H  1 67  ? 254.588 63.398  80.404  1.00 98.57  ? ? ? ? ? ? 310  VAL H CG2 1 
ATOM   46369 N  N   . ASN H  1 68  ? 257.062 64.644  83.501  1.00 95.45  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H N   1 
ATOM   46370 C  CA  . ASN H  1 68  ? 258.057 65.356  84.283  1.00 95.46  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H CA  1 
ATOM   46371 C  C   . ASN H  1 68  ? 259.368 64.612  84.425  1.00 94.26  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H C   1 
ATOM   46372 O  O   . ASN H  1 68  ? 260.357 64.981  83.793  1.00 96.16  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H O   1 
ATOM   46373 C  CB  . ASN H  1 68  ? 257.489 65.676  85.655  1.00 93.66  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H CB  1 
ATOM   46374 C  CG  . ASN H  1 68  ? 256.264 66.510  85.553  1.00 95.09  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H CG  1 
ATOM   46375 O  OD1 . ASN H  1 68  ? 255.656 66.884  86.536  1.00 94.12  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H OD1 1 
ATOM   46376 N  ND2 . ASN H  1 68  ? 255.890 66.811  84.335  1.00 97.55  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H ND2 1 
ATOM   46377 N  N   . TYR H  1 69  ? 259.385 63.572  85.257  1.00 91.22  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H N   1 
ATOM   46378 C  CA  . TYR H  1 69  ? 260.598 62.785  85.452  1.00 89.95  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CA  1 
ATOM   46379 C  C   . TYR H  1 69  ? 261.222 62.383  84.104  1.00 91.74  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H C   1 
ATOM   46380 O  O   . TYR H  1 69  ? 262.252 62.930  83.695  1.00 93.60  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H O   1 
ATOM   46381 C  CB  . TYR H  1 69  ? 260.299 61.579  86.325  1.00 86.61  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CB  1 
ATOM   46382 C  CG  . TYR H  1 69  ? 261.419 60.574  86.392  1.00 85.31  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CG  1 
ATOM   46383 C  CD1 . TYR H  1 69  ? 262.481 60.737  87.283  1.00 84.44  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CD1 1 
ATOM   46384 C  CD2 . TYR H  1 69  ? 261.410 59.435  85.564  1.00 85.01  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CD2 1 
ATOM   46385 C  CE1 . TYR H  1 69  ? 263.524 59.792  87.336  1.00 83.33  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CE1 1 
ATOM   46386 C  CE2 . TYR H  1 69  ? 262.430 58.473  85.617  1.00 83.89  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CE2 1 
ATOM   46387 C  CZ  . TYR H  1 69  ? 263.487 58.659  86.495  1.00 83.07  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CZ  1 
ATOM   46388 O  OH  . TYR H  1 69  ? 264.478 57.691  86.526  1.00 82.07  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H OH  1 
ATOM   46389 N  N   . MET H  1 70  ? 260.606 61.446  83.401  1.00 91.34  ? ? ? ? ? ? 313  MET H N   1 
ATOM   46390 C  CA  . MET H  1 70  ? 261.010 61.201  82.034  1.00 93.47  ? ? ? ? ? ? 313  MET H CA  1 
ATOM   46391 C  C   . MET H  1 70  ? 261.396 62.500  81.297  1.00 96.87  ? ? ? ? ? ? 313  MET H C   1 
ATOM   46392 O  O   . MET H  1 70  ? 261.960 62.429  80.210  1.00 98.92  ? ? ? ? ? ? 313  MET H O   1 
ATOM   46393 C  CB  . MET H  1 70  ? 259.886 60.503  81.282  1.00 93.47  ? ? ? ? ? ? 313  MET H CB  1 
ATOM   46394 C  CG  . MET H  1 70  ? 259.883 59.008  81.479  1.00 90.99  ? ? ? ? ? ? 313  MET H CG  1 
ATOM   46395 S  SD  . MET H  1 70  ? 261.569 58.543  81.118  1.00 91.47  ? ? ? ? ? ? 313  MET H SD  1 
ATOM   46396 C  CE  . MET H  1 70  ? 261.323 56.863  80.333  1.00 90.57  ? ? ? ? ? ? 313  MET H CE  1 
ATOM   46397 N  N   . ASN H  1 71  ? 261.089 63.676  81.857  1.00 97.62  ? ? ? ? ? ? 314  ASN H N   1 
ATOM   46398 C  CA  . ASN H  1 71  ? 261.431 64.975  81.208  1.00 100.98 ? ? ? ? ? ? 314  ASN H CA  1 
ATOM   46399 C  C   . ASN H  1 71  ? 262.903 65.361  81.326  1.00 101.90 ? ? ? ? ? ? 314  ASN H C   1 
ATOM   46400 O  O   . ASN H  1 71  ? 263.539 65.724  80.320  1.00 104.59 ? ? ? ? ? ? 314  ASN H O   1 
ATOM   46401 C  CB  . ASN H  1 71  ? 260.610 66.156  81.765  1.00 101.71 ? ? ? ? ? ? 314  ASN H CB  1 
ATOM   46402 C  CG  . ASN H  1 71  ? 259.830 66.928  80.669  1.00 104.78 ? ? ? ? ? ? 314  ASN H CG  1 
ATOM   46403 O  OD1 . ASN H  1 71  ? 259.154 66.335  79.824  1.00 105.14 ? ? ? ? ? ? 314  ASN H OD1 1 
ATOM   46404 N  ND2 . ASN H  1 71  ? 259.908 68.269  80.712  1.00 107.07 ? ? ? ? ? ? 314  ASN H ND2 1 
ATOM   46405 N  N   . ALA H  1 72  ? 263.422 65.324  82.561  1.00 99.83  ? ? ? ? ? ? 315  ALA H N   1 
ATOM   46406 C  CA  . ALA H  1 72  ? 264.825 65.656  82.839  1.00 100.46 ? ? ? ? ? ? 315  ALA H CA  1 
ATOM   46407 C  C   . ALA H  1 72  ? 265.751 64.608  82.234  1.00 100.21 ? ? ? ? ? ? 315  ALA H C   1 
ATOM   46408 O  O   . ALA H  1 72  ? 266.700 64.955  81.463  1.00 102.63 ? ? ? ? ? ? 315  ALA H O   1 
ATOM   46409 C  CB  . ALA H  1 72  ? 265.065 65.791  84.340  1.00 98.19  ? ? ? ? ? ? 315  ALA H CB  1 
ATOM   46410 N  N   . GLN H  1 73  ? 265.482 63.320  82.555  1.00 97.46  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H N   1 
ATOM   46411 C  CA  . GLN H  1 73  ? 266.311 62.297  81.936  1.00 97.36  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H CA  1 
ATOM   46412 C  C   . GLN H  1 73  ? 266.440 62.584  80.433  1.00 100.62 ? ? ? ? ? ? 316  GLN H C   1 
ATOM   46413 O  O   . GLN H  1 73  ? 267.299 62.005  79.752  1.00 101.46 ? ? ? ? ? ? 316  GLN H O   1 
ATOM   46414 C  CB  . GLN H  1 73  ? 265.710 60.904  82.145  1.00 94.61  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H CB  1 
ATOM   46415 C  CG  . GLN H  1 73  ? 266.578 59.769  81.629  1.00 94.31  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H CG  1 
ATOM   46416 C  CD  . GLN H  1 73  ? 267.898 59.661  82.364  1.00 93.51  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H CD  1 
ATOM   46417 O  OE1 . GLN H  1 73  ? 267.924 59.460  83.579  1.00 91.08  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H OE1 1 
ATOM   46418 N  NE2 . GLN H  1 73  ? 268.999 59.794  81.631  1.00 95.65  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H NE2 1 
ATOM   46419 N  N   . LEU H  1 74  ? 265.590 63.488  79.926  1.00 102.57 ? ? ? ? ? ? 317  LEU H N   1 
ATOM   46420 C  CA  . LEU H  1 74  ? 265.539 63.832  78.492  1.00 105.82 ? ? ? ? ? ? 317  LEU H CA  1 
ATOM   46421 C  C   . LEU H  1 74  ? 265.690 65.359  78.314  1.00 108.72 ? ? ? ? ? ? 317  LEU H C   1 
ATOM   46422 O  O   . LEU H  1 74  ? 265.418 65.899  77.248  1.00 111.57 ? ? ? ? ? ? 317  LEU H O   1 
ATOM   46423 C  CB  . LEU H  1 74  ? 264.231 63.386  77.795  1.00 105.86 ? ? ? ? ? ? 317  LEU H CB  1 
ATOM   46424 C  CG  . LEU H  1 74  ? 263.554 61.974  77.820  1.00 103.34 ? ? ? ? ? ? 317  LEU H CG  1 
ATOM   46425 C  CD1 . LEU H  1 74  ? 262.324 61.888  76.888  1.00 104.55 ? ? ? ? ? ? 317  LEU H CD1 1 
ATOM   46426 C  CD2 . LEU H  1 74  ? 264.493 60.806  77.501  1.00 102.62 ? ? ? ? ? ? 317  LEU H CD2 1 
ATOM   46427 N  N   . GLY H  1 75  ? 266.116 66.059  79.357  1.00 108.10 ? ? ? ? ? ? 318  GLY H N   1 
ATOM   46428 C  CA  . GLY H  1 75  ? 266.121 67.542  79.294  1.00 110.77 ? ? ? ? ? ? 318  GLY H CA  1 
ATOM   46429 C  C   . GLY H  1 75  ? 264.694 68.102  79.364  1.00 110.95 ? ? ? ? ? ? 318  GLY H C   1 
ATOM   46430 O  O   . GLY H  1 75  ? 264.214 68.588  78.367  1.00 113.50 ? ? ? ? ? ? 318  GLY H O   1 
ATOM   46431 N  N   . TRP H  1 112 ? 269.164 49.023  78.264  1.00 89.14  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H N   1 
ATOM   46432 C  CA  . TRP H  1 112 ? 269.619 50.373  78.615  1.00 90.10  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CA  1 
ATOM   46433 C  C   . TRP H  1 112 ? 268.548 51.364  79.108  1.00 89.55  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H C   1 
ATOM   46434 O  O   . TRP H  1 112 ? 268.571 51.717  80.328  1.00 87.62  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H O   1 
ATOM   46435 C  CB  . TRP H  1 112 ? 270.451 50.931  77.494  1.00 93.44  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CB  1 
ATOM   46436 C  CG  . TRP H  1 112 ? 269.750 51.540  76.325  1.00 96.00  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CG  1 
ATOM   46437 C  CD1 . TRP H  1 112 ? 269.576 50.973  75.089  1.00 97.83  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CD1 1 
ATOM   46438 C  CD2 . TRP H  1 112 ? 269.238 52.904  76.219  1.00 97.41  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CD2 1 
ATOM   46439 N  NE1 . TRP H  1 112 ? 268.974 51.884  74.236  1.00 100.22 ? ? ? ? ? ? 355  TRP H NE1 1 
ATOM   46440 C  CE2 . TRP H  1 112 ? 268.754 53.073  74.899  1.00 100.03 ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CE2 1 
ATOM   46441 C  CE3 . TRP H  1 112 ? 269.140 53.999  77.117  1.00 96.81  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CE3 1 
ATOM   46442 C  CZ2 . TRP H  1 112 ? 268.162 54.299  74.451  1.00 102.05 ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CZ2 1 
ATOM   46443 C  CZ3 . TRP H  1 112 ? 268.550 55.224  76.659  1.00 98.86  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CZ3 1 
ATOM   46444 C  CH2 . TRP H  1 112 ? 268.069 55.346  75.349  1.00 101.40 ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CH2 1 
ATOM   46445 N  N   . LEU H  1 113 ? 267.595 51.820  78.206  1.00 91.26  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H N   1 
ATOM   46446 C  CA  . LEU H  1 113 ? 266.447 52.589  78.791  1.00 90.37  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H CA  1 
ATOM   46447 C  C   . LEU H  1 113 ? 265.540 51.764  79.748  1.00 87.18  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H C   1 
ATOM   46448 O  O   . LEU H  1 113 ? 264.874 52.331  80.618  1.00 85.88  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H O   1 
ATOM   46449 C  CB  . LEU H  1 113 ? 265.525 53.172  77.698  1.00 92.70  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H CB  1 
ATOM   46450 C  CG  . LEU H  1 113 ? 264.007 53.179  78.059  1.00 91.32  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H CG  1 
ATOM   46451 C  CD1 . LEU H  1 113 ? 263.456 54.600  78.376  1.00 92.16  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H CD1 1 
ATOM   46452 C  CD2 . LEU H  1 113 ? 263.141 52.514  76.962  1.00 92.35  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H CD2 1 
ATOM   46453 N  N   . ARG H  1 114 ? 265.467 50.436  79.550  1.00 86.10  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H N   1 
ATOM   46454 C  CA  . ARG H  1 114 ? 264.905 49.533  80.568  1.00 83.01  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H CA  1 
ATOM   46455 C  C   . ARG H  1 114 ? 265.203 50.091  81.919  1.00 81.24  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H C   1 
ATOM   46456 O  O   . ARG H  1 114 ? 264.348 50.017  82.819  1.00 79.20  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H O   1 
ATOM   46457 C  CB  . ARG H  1 114 ? 265.552 48.163  80.513  1.00 82.07  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H CB  1 
ATOM   46458 C  CG  . ARG H  1 114 ? 265.232 47.415  79.261  1.00 83.58  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H CG  1 
ATOM   46459 C  CD  . ARG H  1 114 ? 265.882 45.912  79.210  1.00 82.65  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H CD  1 
ATOM   46460 N  NE  . ARG H  1 114 ? 265.581 45.233  77.880  1.00 84.51  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H NE  1 
ATOM   46461 C  CZ  . ARG H  1 114 ? 266.051 44.112  77.525  1.00 84.53  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H CZ  1 
ATOM   46462 N  NH1 . ARG H  1 114 ? 266.958 43.501  78.284  1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H NH1 1 
ATOM   46463 N  NH2 . ARG H  1 114 ? 265.704 43.586  76.315  1.00 86.37  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H NH2 1 
ATOM   46464 N  N   . GLN H  1 115 ? 266.449 50.635  82.084  1.00 82.09  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H N   1 
ATOM   46465 C  CA  . GLN H  1 115 ? 266.815 51.106  83.422  1.00 80.39  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H CA  1 
ATOM   46466 C  C   . GLN H  1 115 ? 265.934 52.260  83.877  1.00 80.44  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H C   1 
ATOM   46467 O  O   . GLN H  1 115 ? 265.020 52.039  84.688  1.00 78.40  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H O   1 
ATOM   46468 C  CB  . GLN H  1 115 ? 268.298 51.487  83.544  1.00 81.35  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H CB  1 
ATOM   46469 C  CG  . GLN H  1 115 ? 268.721 51.479  85.030  1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H CG  1 
ATOM   46470 C  CD  . GLN H  1 115 ? 270.231 51.333  85.277  1.00 79.29  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H CD  1 
ATOM   46471 O  OE1 . GLN H  1 115 ? 270.921 50.550  84.603  1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H OE1 1 
ATOM   46472 N  NE2 . GLN H  1 115 ? 270.744 52.071  86.279  1.00 78.72  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H NE2 1 
ATOM   46473 N  N   . THR H  1 116 ? 266.233 53.469  83.373  1.00 82.84  ? ? ? ? ? ? 359  THR H N   1 
ATOM   46474 C  CA  . THR H  1 116 ? 265.378 54.670  83.540  1.00 83.59  ? ? ? ? ? ? 359  THR H CA  1 
ATOM   46475 C  C   . THR H  1 116 ? 263.888 54.338  83.774  1.00 82.17  ? ? ? ? ? ? 359  THR H C   1 
ATOM   46476 O  O   . THR H  1 116 ? 263.269 54.796  84.757  1.00 80.82  ? ? ? ? ? ? 359  THR H O   1 
ATOM   46477 C  CB  . THR H  1 116 ? 265.484 55.663  82.319  1.00 87.03  ? ? ? ? ? ? 359  THR H CB  1 
ATOM   46478 O  OG1 . THR H  1 116 ? 266.125 54.999  81.198  1.00 88.53  ? ? ? ? ? ? 359  THR H OG1 1 
ATOM   46479 C  CG2 . THR H  1 116 ? 266.247 56.956  82.708  1.00 88.35  ? ? ? ? ? ? 359  THR H CG2 1 
ATOM   46480 N  N   . ILE H  1 117 ? 263.299 53.563  82.860  1.00 82.62  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H N   1 
ATOM   46481 C  CA  . ILE H  1 117 ? 261.958 53.000  83.093  1.00 81.09  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H CA  1 
ATOM   46482 C  C   . ILE H  1 117 ? 261.836 52.660  84.578  1.00 78.13  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H C   1 
ATOM   46483 O  O   . ILE H  1 117 ? 261.448 53.505  85.391  1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H O   1 
ATOM   46484 C  CB  . ILE H  1 117 ? 261.684 51.742  82.173  1.00 81.21  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H CB  1 
ATOM   46485 C  CG1 . ILE H  1 117 ? 261.012 52.176  80.859  1.00 83.84  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H CG1 1 
ATOM   46486 C  CG2 . ILE H  1 117 ? 260.879 50.655  82.887  1.00 78.55  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H CG2 1 
ATOM   46487 C  CD1 . ILE H  1 117 ? 260.003 53.330  81.019  1.00 84.58  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H CD1 1 
ATOM   46488 N  N   . SER H  1 118 ? 262.222 51.432  84.916  1.00 76.32  ? ? ? ? ? ? 361  SER H N   1 
ATOM   46489 C  CA  . SER H  1 118 ? 262.166 50.942  86.282  1.00 73.52  ? ? ? ? ? ? 361  SER H CA  1 
ATOM   46490 C  C   . SER H  1 118 ? 262.566 52.044  87.266  1.00 73.27  ? ? ? ? ? ? 361  SER H C   1 
ATOM   46491 O  O   . SER H  1 118 ? 261.832 52.367  88.191  1.00 71.96  ? ? ? ? ? ? 361  SER H O   1 
ATOM   46492 C  CB  . SER H  1 118 ? 263.074 49.724  86.409  1.00 72.34  ? ? ? ? ? ? 361  SER H CB  1 
ATOM   46493 O  OG  . SER H  1 118 ? 263.485 49.285  85.122  1.00 74.16  ? ? ? ? ? ? 361  SER H OG  1 
ATOM   46494 N  N   . ALA H  1 119 ? 263.719 52.643  87.050  1.00 74.67  ? ? ? ? ? ? 362  ALA H N   1 
ATOM   46495 C  CA  . ALA H  1 119 ? 264.104 53.760  87.897  1.00 74.76  ? ? ? ? ? ? 362  ALA H CA  1 
ATOM   46496 C  C   . ALA H  1 119 ? 262.886 54.632  88.204  1.00 74.91  ? ? ? ? ? ? 362  ALA H C   1 
ATOM   46497 O  O   . ALA H  1 119 ? 262.711 55.118  89.323  1.00 73.74  ? ? ? ? ? ? 362  ALA H O   1 
ATOM   46498 C  CB  . ALA H  1 119 ? 265.241 54.601  87.253  1.00 77.24  ? ? ? ? ? ? 362  ALA H CB  1 
ATOM   46499 N  N   . PHE H  1 120 ? 262.033 54.841  87.210  1.00 76.46  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H N   1 
ATOM   46500 C  CA  . PHE H  1 120 ? 260.862 55.653  87.462  1.00 76.76  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CA  1 
ATOM   46501 C  C   . PHE H  1 120 ? 259.746 54.890  88.184  1.00 74.43  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H C   1 
ATOM   46502 O  O   . PHE H  1 120 ? 259.258 55.333  89.212  1.00 73.33  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H O   1 
ATOM   46503 C  CB  . PHE H  1 120 ? 260.311 56.245  86.191  1.00 79.39  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CB  1 
ATOM   46504 C  CG  . PHE H  1 120 ? 258.893 56.655  86.340  1.00 79.38  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CG  1 
ATOM   46505 C  CD1 . PHE H  1 120 ? 258.569 57.729  87.145  1.00 79.47  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CD1 1 
ATOM   46506 C  CD2 . PHE H  1 120 ? 257.868 55.929  85.752  1.00 79.21  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CD2 1 
ATOM   46507 C  CE1 . PHE H  1 120 ? 257.256 58.113  87.326  1.00 79.52  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CE1 1 
ATOM   46508 C  CE2 . PHE H  1 120 ? 256.561 56.299  85.936  1.00 79.22  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CE2 1 
ATOM   46509 C  CZ  . PHE H  1 120 ? 256.256 57.402  86.726  1.00 79.39  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CZ  1 
ATOM   46510 N  N   . VAL H  1 121 ? 259.324 53.762  87.639  1.00 73.83  ? ? ? ? ? ? 364  VAL H N   1 
ATOM   46511 C  CA  . VAL H  1 121 ? 258.287 52.992  88.296  1.00 71.74  ? ? ? ? ? ? 364  VAL H CA  1 
ATOM   46512 C  C   . VAL H  1 121 ? 258.486 53.096  89.804  1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 364  VAL H C   1 
ATOM   46513 O  O   . VAL H  1 121 ? 257.530 53.056  90.586  1.00 68.33  ? ? ? ? ? ? 364  VAL H O   1 
ATOM   46514 C  CB  . VAL H  1 121 ? 258.391 51.535  87.875  1.00 70.76  ? ? ? ? ? ? 364  VAL H CB  1 
ATOM   46515 C  CG1 . VAL H  1 121 ? 257.130 50.775  88.247  1.00 69.21  ? ? ? ? ? ? 364  VAL H CG1 1 
ATOM   46516 C  CG2 . VAL H  1 121 ? 258.609 51.484  86.373  1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 364  VAL H CG2 1 
ATOM   46517 N  N   . LYS H  1 122 ? 259.750 53.242  90.200  1.00 69.44  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H N   1 
ATOM   46518 C  CA  . LYS H  1 122 ? 260.174 53.111  91.627  1.00 67.33  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H CA  1 
ATOM   46519 C  C   . LYS H  1 122 ? 259.904 54.358  92.487  1.00 67.55  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H C   1 
ATOM   46520 O  O   . LYS H  1 122 ? 260.337 54.459  93.628  1.00 66.21  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H O   1 
ATOM   46521 C  CB  . LYS H  1 122 ? 261.655 52.587  91.784  1.00 66.84  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H CB  1 
ATOM   46522 C  CG  . LYS H  1 122 ? 261.807 51.148  92.334  1.00 64.52  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H CG  1 
ATOM   46523 C  CD  . LYS H  1 122 ? 260.853 51.018  93.562  1.00 62.47  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H CD  1 
ATOM   46524 C  CE  . LYS H  1 122 ? 261.156 49.853  94.553  1.00 60.00  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H CE  1 
ATOM   46525 N  NZ  . LYS H  1 122 ? 260.731 48.551  93.938  1.00 59.42  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H NZ  1 
ATOM   46526 N  N   . THR H  1 123 ? 259.163 55.301  91.937  1.00 69.34  ? ? ? ? ? ? 366  THR H N   1 
ATOM   46527 C  CA  . THR H  1 123 ? 258.851 56.528  92.668  1.00 69.85  ? ? ? ? ? ? 366  THR H CA  1 
ATOM   46528 C  C   . THR H  1 123 ? 257.338 56.649  92.775  1.00 69.68  ? ? ? ? ? ? 366  THR H C   1 
ATOM   46529 O  O   . THR H  1 123 ? 256.833 57.607  93.327  1.00 70.17  ? ? ? ? ? ? 366  THR H O   1 
ATOM   46530 C  CB  . THR H  1 123 ? 259.424 57.739  91.934  1.00 72.56  ? ? ? ? ? ? 366  THR H CB  1 
ATOM   46531 O  OG1 . THR H  1 123 ? 258.765 57.888  90.668  1.00 74.44  ? ? ? ? ? ? 366  THR H OG1 1 
ATOM   46532 C  CG2 . THR H  1 123 ? 260.886 57.510  91.651  1.00 72.94  ? ? ? ? ? ? 366  THR H CG2 1 
ATOM   46533 N  N   . GLN H  1 124 ? 256.643 55.644  92.231  1.00 69.07  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H N   1 
ATOM   46534 C  CA  . GLN H  1 124 ? 255.177 55.578  92.162  1.00 69.02  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H CA  1 
ATOM   46535 C  C   . GLN H  1 124 ? 254.605 54.692  93.241  1.00 66.48  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H C   1 
ATOM   46536 O  O   . GLN H  1 124 ? 254.716 53.458  93.188  1.00 65.07  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H O   1 
ATOM   46537 C  CB  . GLN H  1 124 ? 254.717 55.031  90.809  1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H CB  1 
ATOM   46538 C  CG  . GLN H  1 124 ? 254.982 55.985  89.675  1.00 73.02  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H CG  1 
ATOM   46539 C  CD  . GLN H  1 124 ? 254.791 57.419  90.111  1.00 74.26  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H CD  1 
ATOM   46540 O  OE1 . GLN H  1 124 ? 255.690 58.237  90.008  1.00 75.54  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H OE1 1 
ATOM   46541 N  NE2 . GLN H  1 124 ? 253.619 57.715  90.636  1.00 73.92  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H NE2 1 
ATOM   46542 N  N   . SER H  1 125 ? 253.971 55.346  94.207  1.00 66.05  ? ? ? ? ? ? 368  SER H N   1 
ATOM   46543 C  CA  . SER H  1 125 ? 253.398 54.687  95.380  1.00 63.80  ? ? ? ? ? ? 368  SER H CA  1 
ATOM   46544 C  C   . SER H  1 125 ? 252.859 53.317  95.092  1.00 62.56  ? ? ? ? ? ? 368  SER H C   1 
ATOM   46545 O  O   . SER H  1 125 ? 253.273 52.366  95.730  1.00 60.66  ? ? ? ? ? ? 368  SER H O   1 
ATOM   46546 C  CB  . SER H  1 125 ? 252.288 55.539  95.986  1.00 64.22  ? ? ? ? ? ? 368  SER H CB  1 
ATOM   46547 O  OG  . SER H  1 125 ? 252.771 56.146  97.160  1.00 63.57  ? ? ? ? ? ? 368  SER H OG  1 
ATOM   46548 N  N   . ALA H  1 126 ? 251.933 53.199  94.149  1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 369  ALA H N   1 
ATOM   46549 C  CA  . ALA H  1 126 ? 251.360 51.898  93.925  1.00 62.57  ? ? ? ? ? ? 369  ALA H CA  1 
ATOM   46550 C  C   . ALA H  1 126 ? 252.430 50.893  93.483  1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 369  ALA H C   1 
ATOM   46551 O  O   . ALA H  1 126 ? 252.163 49.703  93.427  1.00 60.78  ? ? ? ? ? ? 369  ALA H O   1 
ATOM   46552 C  CB  . ALA H  1 126 ? 250.199 51.948  92.955  1.00 64.04  ? ? ? ? ? ? 369  ALA H CB  1 
ATOM   46553 N  N   . TRP H  1 127 ? 253.645 51.362  93.213  1.00 62.70  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H N   1 
ATOM   46554 C  CA  . TRP H  1 127 ? 254.708 50.476  92.737  1.00 62.36  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CA  1 
ATOM   46555 C  C   . TRP H  1 127 ? 255.951 50.481  93.634  1.00 61.20  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H C   1 
ATOM   46556 O  O   . TRP H  1 127 ? 257.082 50.370  93.138  1.00 61.80  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H O   1 
ATOM   46557 C  CB  . TRP H  1 127 ? 255.073 50.868  91.322  1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CB  1 
ATOM   46558 C  CG  . TRP H  1 127 ? 253.921 50.768  90.412  1.00 65.87  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CG  1 
ATOM   46559 C  CD1 . TRP H  1 127 ? 252.889 49.902  90.514  1.00 64.86  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CD1 1 
ATOM   46560 C  CD2 . TRP H  1 127 ? 253.689 51.533  89.229  1.00 68.40  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CD2 1 
ATOM   46561 N  NE1 . TRP H  1 127 ? 252.010 50.083  89.481  1.00 66.58  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H NE1 1 
ATOM   46562 C  CE2 . TRP H  1 127 ? 252.482 51.083  88.675  1.00 68.77  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CE2 1 
ATOM   46563 C  CE3 . TRP H  1 127 ? 254.372 52.573  88.595  1.00 70.49  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CE3 1 
ATOM   46564 C  CZ2 . TRP H  1 127 ? 251.949 51.632  87.524  1.00 71.12  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CZ2 1 
ATOM   46565 C  CZ3 . TRP H  1 127 ? 253.838 53.105  87.458  1.00 72.80  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CZ3 1 
ATOM   46566 C  CH2 . TRP H  1 127 ? 252.646 52.636  86.933  1.00 73.10  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CH2 1 
ATOM   46567 N  N   . ASN H  1 128 ? 255.702 50.517  94.953  1.00 59.53  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H N   1 
ATOM   46568 C  CA  . ASN H  1 128 ? 256.612 51.067  95.961  1.00 58.89  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H CA  1 
ATOM   46569 C  C   . ASN H  1 128 ? 256.386 50.500  97.298  1.00 56.68  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H C   1 
ATOM   46570 O  O   . ASN H  1 128 ? 255.300 49.983  97.565  1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H O   1 
ATOM   46571 C  CB  . ASN H  1 128 ? 256.212 52.498  96.199  1.00 60.17  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H CB  1 
ATOM   46572 C  CG  . ASN H  1 128 ? 257.314 53.404  95.950  1.00 61.57  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H CG  1 
ATOM   46573 O  OD1 . ASN H  1 128 ? 258.464 52.998  96.081  1.00 61.05  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H OD1 1 
ATOM   46574 N  ND2 . ASN H  1 128 ? 257.013 54.621  95.510  1.00 63.55  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H ND2 1 
ATOM   46575 N  N   . SER H  1 129 ? 257.340 50.701  98.200  1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 372  SER H N   1 
ATOM   46576 C  CA  . SER H  1 129 ? 257.101 50.304  99.603  1.00 53.88  ? ? ? ? ? ? 372  SER H CA  1 
ATOM   46577 C  C   . SER H  1 129 ? 255.917 51.051  100.171 1.00 54.04  ? ? ? ? ? ? 372  SER H C   1 
ATOM   46578 O  O   . SER H  1 129 ? 255.242 50.593  101.100 1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 372  SER H O   1 
ATOM   46579 C  CB  . SER H  1 129 ? 258.295 50.592  100.484 1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 372  SER H CB  1 
ATOM   46580 O  OG  . SER H  1 129 ? 259.320 49.710  100.117 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 372  SER H OG  1 
ATOM   46581 N  N   . ASP H  1 130 ? 255.647 52.217  99.607  1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H N   1 
ATOM   46582 C  CA  . ASP H  1 130 ? 254.592 53.048  100.171 1.00 56.31  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H CA  1 
ATOM   46583 C  C   . ASP H  1 130 ? 253.229 52.353  100.175 1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H C   1 
ATOM   46584 O  O   . ASP H  1 130 ? 252.453 52.597  101.063 1.00 55.08  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H O   1 
ATOM   46585 C  CB  . ASP H  1 130 ? 254.517 54.403  99.461  1.00 58.68  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H CB  1 
ATOM   46586 C  CG  . ASP H  1 130 ? 255.648 55.352  99.865  1.00 59.38  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H CG  1 
ATOM   46587 O  OD1 . ASP H  1 130 ? 256.328 55.148  100.898 1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H OD1 1 
ATOM   46588 O  OD2 . ASP H  1 130 ? 255.849 56.338  99.139  1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H OD2 1 
ATOM   46589 N  N   . SER H  1 131 ? 252.939 51.487  99.211  1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 374  SER H N   1 
ATOM   46590 C  CA  . SER H  1 131 ? 251.638 50.856  99.189  1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 374  SER H CA  1 
ATOM   46591 C  C   . SER H  1 131 ? 251.630 49.656  100.137 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 374  SER H C   1 
ATOM   46592 O  O   . SER H  1 131 ? 250.571 49.049  100.442 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 374  SER H O   1 
ATOM   46593 C  CB  . SER H  1 131 ? 251.277 50.441  97.771  1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 374  SER H CB  1 
ATOM   46594 O  OG  . SER H  1 131 ? 252.446 50.245  97.007  1.00 56.91  ? ? ? ? ? ? 374  SER H OG  1 
ATOM   46595 N  N   . GLU H  1 132 ? 252.816 49.321  100.631 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H N   1 
ATOM   46596 C  CA  . GLU H  1 132 ? 252.959 48.130  101.442 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H CA  1 
ATOM   46597 C  C   . GLU H  1 132 ? 252.890 48.392  102.974 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H C   1 
ATOM   46598 O  O   . GLU H  1 132 ? 252.643 47.467  103.783 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H O   1 
ATOM   46599 C  CB  . GLU H  1 132 ? 254.189 47.352  100.974 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H CB  1 
ATOM   46600 C  CG  . GLU H  1 132 ? 253.939 46.590  99.656  1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H CG  1 
ATOM   46601 C  CD  . GLU H  1 132 ? 255.205 45.956  99.073  1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H CD  1 
ATOM   46602 O  OE1 . GLU H  1 132 ? 256.234 45.958  99.762  1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H OE1 1 
ATOM   46603 O  OE2 . GLU H  1 132 ? 255.190 45.466  97.920  1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H OE2 1 
ATOM   46604 N  N   . LYS H  1 133 ? 253.033 49.655  103.375 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H N   1 
ATOM   46605 C  CA  . LYS H  1 133 ? 252.756 50.023  104.761 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H CA  1 
ATOM   46606 C  C   . LYS H  1 133 ? 251.274 49.859  105.095 1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H C   1 
ATOM   46607 O  O   . LYS H  1 133 ? 250.463 49.691  104.182 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H O   1 
ATOM   46608 C  CB  . LYS H  1 133 ? 253.135 51.461  104.962 1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H CB  1 
ATOM   46609 C  CG  . LYS H  1 133 ? 254.598 51.730  104.735 1.00 50.39  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H CG  1 
ATOM   46610 C  CD  . LYS H  1 133 ? 254.942 53.197  105.052 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H CD  1 
ATOM   46611 C  CE  . LYS H  1 133 ? 256.199 53.605  104.298 1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H CE  1 
ATOM   46612 N  NZ  . LYS H  1 133 ? 256.877 54.718  104.967 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H NZ  1 
ATOM   46613 N  N   . PRO H  1 134 ? 250.910 49.919  106.402 1.00 47.61  ? ? ? ? ? ? 377  PRO H N   1 
ATOM   46614 C  CA  . PRO H  1 134 ? 251.894 50.133  107.461 1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 377  PRO H CA  1 
ATOM   46615 C  C   . PRO H  1 134 ? 252.694 48.879  107.738 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 377  PRO H C   1 
ATOM   46616 O  O   . PRO H  1 134 ? 252.163 47.776  107.646 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 377  PRO H O   1 
ATOM   46617 C  CB  . PRO H  1 134 ? 251.045 50.562  108.664 1.00 46.53  ? ? ? ? ? ? 377  PRO H CB  1 
ATOM   46618 C  CG  . PRO H  1 134 ? 249.674 50.129  108.376 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 377  PRO H CG  1 
ATOM   46619 C  CD  . PRO H  1 134 ? 249.518 49.968  106.904 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 377  PRO H CD  1 
ATOM   46620 N  N   . PHE H  1 135 ? 253.972 49.052  108.051 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H N   1 
ATOM   46621 C  CA  . PHE H  1 135 ? 254.847 47.911  108.298 1.00 43.51  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CA  1 
ATOM   46622 C  C   . PHE H  1 135 ? 254.519 47.352  109.652 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H C   1 
ATOM   46623 O  O   . PHE H  1 135 ? 253.749 47.929  110.406 1.00 42.16  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H O   1 
ATOM   46624 C  CB  . PHE H  1 135 ? 256.324 48.300  108.299 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CB  1 
ATOM   46625 C  CG  . PHE H  1 135 ? 256.819 48.864  106.993 1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CG  1 
ATOM   46626 C  CD1 . PHE H  1 135 ? 257.559 50.045  106.961 1.00 46.57  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CD1 1 
ATOM   46627 C  CD2 . PHE H  1 135 ? 256.562 48.218  105.793 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CD2 1 
ATOM   46628 C  CE1 . PHE H  1 135 ? 258.027 50.567  105.755 1.00 48.15  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CE1 1 
ATOM   46629 C  CE2 . PHE H  1 135 ? 257.033 48.751  104.576 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CE2 1 
ATOM   46630 C  CZ  . PHE H  1 135 ? 257.768 49.917  104.574 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CZ  1 
ATOM   46631 N  N   . ASP H  1 136 ? 255.113 46.223  109.970 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H N   1 
ATOM   46632 C  CA  . ASP H  1 136 ? 254.813 45.563  111.215 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H CA  1 
ATOM   46633 C  C   . ASP H  1 136 ? 256.115 44.904  111.658 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H C   1 
ATOM   46634 O  O   . ASP H  1 136 ? 257.155 45.147  111.017 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H O   1 
ATOM   46635 C  CB  . ASP H  1 136 ? 253.671 44.572  111.050 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H CB  1 
ATOM   46636 C  CG  . ASP H  1 136 ? 253.992 43.470  110.067 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H CG  1 
ATOM   46637 O  OD1 . ASP H  1 136 ? 253.396 43.512  108.958 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H OD1 1 
ATOM   46638 O  OD2 . ASP H  1 136 ? 254.822 42.572  110.402 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H OD2 1 
ATOM   46639 N  N   . ASP H  1 137 ? 256.108 44.122  112.747 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H N   1 
ATOM   46640 C  CA  . ASP H  1 137 ? 257.390 43.790  113.388 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H CA  1 
ATOM   46641 C  C   . ASP H  1 137 ? 258.092 42.544  112.833 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H C   1 
ATOM   46642 O  O   . ASP H  1 137 ? 259.142 42.140  113.317 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H O   1 
ATOM   46643 C  CB  . ASP H  1 137 ? 257.240 43.739  114.909 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H CB  1 
ATOM   46644 C  CG  . ASP H  1 137 ? 256.317 42.616  115.378 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H CG  1 
ATOM   46645 O  OD1 . ASP H  1 137 ? 255.645 41.930  114.566 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H OD1 1 
ATOM   46646 O  OD2 . ASP H  1 137 ? 256.250 42.405  116.590 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H OD2 1 
ATOM   46647 N  N   . HIS H  1 138 ? 257.518 41.934  111.799 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H N   1 
ATOM   46648 C  CA  . HIS H  1 138 ? 258.243 40.902  111.030 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H CA  1 
ATOM   46649 C  C   . HIS H  1 138 ? 259.697 41.346  110.825 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H C   1 
ATOM   46650 O  O   . HIS H  1 138 ? 259.989 42.538  110.766 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H O   1 
ATOM   46651 C  CB  . HIS H  1 138 ? 257.545 40.678  109.685 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H CB  1 
ATOM   46652 C  CG  . HIS H  1 138 ? 258.142 39.590  108.836 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H CG  1 
ATOM   46653 N  ND1 . HIS H  1 138 ? 259.412 39.676  108.299 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H ND1 1 
ATOM   46654 C  CD2 . HIS H  1 138 ? 257.611 38.432  108.370 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H CD2 1 
ATOM   46655 C  CE1 . HIS H  1 138 ? 259.652 38.599  107.570 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H CE1 1 
ATOM   46656 N  NE2 . HIS H  1 138 ? 258.580 37.824  107.607 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H NE2 1 
ATOM   46657 N  N   . LEU H  1 139 ? 260.624 40.406  110.755 1.00 35.74  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H N   1 
ATOM   46658 C  CA  . LEU H  1 139 ? 262.019 40.802  110.766 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H CA  1 
ATOM   46659 C  C   . LEU H  1 139 ? 262.401 41.594  109.521 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H C   1 
ATOM   46660 O  O   . LEU H  1 139 ? 263.384 42.296  109.523 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H O   1 
ATOM   46661 C  CB  . LEU H  1 139 ? 262.909 39.581  110.879 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H CB  1 
ATOM   46662 C  CG  . LEU H  1 139 ? 263.436 39.117  112.230 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H CG  1 
ATOM   46663 C  CD1 . LEU H  1 139 ? 264.193 37.805  112.030 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H CD1 1 
ATOM   46664 C  CD2 . LEU H  1 139 ? 264.339 40.201  112.828 1.00 34.78  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H CD2 1 
ATOM   46665 N  N   . GLN H  1 140 ? 261.635 41.459  108.452 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H N   1 
ATOM   46666 C  CA  . GLN H  1 140 ? 261.887 42.197  107.240 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H CA  1 
ATOM   46667 C  C   . GLN H  1 140 ? 260.652 43.043  106.930 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H C   1 
ATOM   46668 O  O   . GLN H  1 140 ? 260.259 43.195  105.769 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H O   1 
ATOM   46669 C  CB  . GLN H  1 140 ? 262.130 41.236  106.107 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H CB  1 
ATOM   46670 C  CG  . GLN H  1 140 ? 263.240 40.297  106.355 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H CG  1 
ATOM   46671 C  CD  . GLN H  1 140 ? 263.243 39.106  105.363 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H CD  1 
ATOM   46672 O  OE1 . GLN H  1 140 ? 262.261 38.337  105.285 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H OE1 1 
ATOM   46673 N  NE2 . GLN H  1 140 ? 264.370 38.933  104.630 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H NE2 1 
ATOM   46674 N  N   . LYS H  1 141 ? 260.019 43.538  107.995 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H N   1 
ATOM   46675 C  CA  . LYS H  1 141 ? 259.008 44.606  107.938 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H CA  1 
ATOM   46676 C  C   . LYS H  1 141 ? 257.585 44.194  107.599 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H C   1 
ATOM   46677 O  O   . LYS H  1 141 ? 256.653 44.946  107.878 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H O   1 
ATOM   46678 C  CB  . LYS H  1 141 ? 259.481 45.751  107.061 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H CB  1 
ATOM   46679 C  CG  . LYS H  1 141 ? 260.797 46.254  107.547 1.00 42.67  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H CG  1 
ATOM   46680 C  CD  . LYS H  1 141 ? 261.139 47.527  106.921 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H CD  1 
ATOM   46681 C  CE  . LYS H  1 141 ? 261.281 48.577  108.033 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H CE  1 
ATOM   46682 N  NZ  . LYS H  1 141 ? 261.407 50.006  107.433 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H NZ  1 
ATOM   46683 N  N   . GLY H  1 142 ? 257.401 43.018  107.015 1.00 40.25  ? ? ? ? ? ? 385  GLY H N   1 
ATOM   46684 C  CA  . GLY H  1 142 ? 256.056 42.558  106.791 1.00 40.12  ? ? ? ? ? ? 385  GLY H CA  1 
ATOM   46685 C  C   . GLY H  1 142 ? 255.972 41.363  105.878 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 385  GLY H C   1 
ATOM   46686 O  O   . GLY H  1 142 ? 256.956 40.945  105.241 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 385  GLY H O   1 
ATOM   46687 N  N   . ALA H  1 143 ? 254.766 40.816  105.807 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 386  ALA H N   1 
ATOM   46688 C  CA  . ALA H  1 143 ? 254.538 39.587  105.095 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 386  ALA H CA  1 
ATOM   46689 C  C   . ALA H  1 143 ? 253.237 39.655  104.305 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 386  ALA H C   1 
ATOM   46690 O  O   . ALA H  1 143 ? 252.335 40.487  104.573 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 386  ALA H O   1 
ATOM   46691 C  CB  . ALA H  1 143 ? 254.518 38.437  106.063 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 386  ALA H CB  1 
ATOM   46692 N  N   . LEU H  1 144 ? 253.198 38.769  103.311 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H N   1 
ATOM   46693 C  CA  . LEU H  1 144 ? 252.070 38.563  102.435 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H CA  1 
ATOM   46694 C  C   . LEU H  1 144 ? 251.599 37.102  102.596 1.00 40.98  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H C   1 
ATOM   46695 O  O   . LEU H  1 144 ? 252.396 36.148  102.573 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H O   1 
ATOM   46696 C  CB  . LEU H  1 144 ? 252.482 38.887  100.982 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H CB  1 
ATOM   46697 C  CG  . LEU H  1 144 ? 253.016 40.315  100.688 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H CG  1 
ATOM   46698 C  CD1 . LEU H  1 144 ? 253.799 40.413  99.392  1.00 45.85  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H CD1 1 
ATOM   46699 C  CD2 . LEU H  1 144 ? 251.889 41.334  100.696 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H CD2 1 
ATOM   46700 N  N   . LEU H  1 145 ? 250.304 36.931  102.795 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H N   1 
ATOM   46701 C  CA  . LEU H  1 145 ? 249.750 35.616  102.931 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H CA  1 
ATOM   46702 C  C   . LEU H  1 145 ? 249.074 35.276  101.648 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H C   1 
ATOM   46703 O  O   . LEU H  1 145 ? 248.169 36.013  101.252 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H O   1 
ATOM   46704 C  CB  . LEU H  1 145 ? 248.678 35.638  104.015 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H CB  1 
ATOM   46705 C  CG  . LEU H  1 145 ? 247.862 34.353  104.184 1.00 39.25  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H CG  1 
ATOM   46706 C  CD1 . LEU H  1 145 ? 248.784 33.214  104.622 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H CD1 1 
ATOM   46707 C  CD2 . LEU H  1 145 ? 246.722 34.556  105.148 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H CD2 1 
ATOM   46708 N  N   . TYR H  1 146 ? 249.460 34.166  101.012 1.00 41.69  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H N   1 
ATOM   46709 C  CA  . TYR H  1 146 ? 248.793 33.704  99.773  1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CA  1 
ATOM   46710 C  C   . TYR H  1 146 ? 247.403 33.142  99.992  1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H C   1 
ATOM   46711 O  O   . TYR H  1 146 ? 247.216 32.317  100.842 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H O   1 
ATOM   46712 C  CB  . TYR H  1 146 ? 249.630 32.664  99.039  1.00 43.18  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CB  1 
ATOM   46713 C  CG  . TYR H  1 146 ? 251.064 33.102  98.830  1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CG  1 
ATOM   46714 C  CD1 . TYR H  1 146 ? 251.448 34.407  99.053  1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CD1 1 
ATOM   46715 C  CD2 . TYR H  1 146 ? 252.034 32.207  98.394  1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CD2 1 
ATOM   46716 C  CE1 . TYR H  1 146 ? 252.753 34.793  98.858  1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CE1 1 
ATOM   46717 C  CE2 . TYR H  1 146 ? 253.337 32.601  98.197  1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CE2 1 
ATOM   46718 C  CZ  . TYR H  1 146 ? 253.680 33.889  98.430  1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CZ  1 
ATOM   46719 O  OH  . TYR H  1 146 ? 254.968 34.282  98.260  1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H OH  1 
ATOM   46720 N  N   . SER H  1 147 ? 246.434 33.593  99.207  1.00 44.23  ? ? ? ? ? ? 390  SER H N   1 
ATOM   46721 C  CA  . SER H  1 147 ? 245.045 33.161  99.347  1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 390  SER H CA  1 
ATOM   46722 C  C   . SER H  1 147 ? 244.791 31.741  98.921  1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 390  SER H C   1 
ATOM   46723 O  O   . SER H  1 147 ? 245.324 31.272  97.899  1.00 45.32  ? ? ? ? ? ? 390  SER H O   1 
ATOM   46724 C  CB  . SER H  1 147 ? 244.132 34.039  98.517  1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 390  SER H CB  1 
ATOM   46725 O  OG  . SER H  1 147 ? 243.711 35.142  99.305  1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 390  SER H OG  1 
ATOM   46726 N  N   . ASN H  1 148 ? 243.924 31.061  99.663  1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H N   1 
ATOM   46727 C  CA  . ASN H  1 148 ? 243.741 29.641  99.396  1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H CA  1 
ATOM   46728 C  C   . ASN H  1 148 ? 242.976 29.268  98.116  1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H C   1 
ATOM   46729 O  O   . ASN H  1 148 ? 243.164 28.178  97.546  1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H O   1 
ATOM   46730 C  CB  . ASN H  1 148 ? 243.151 28.972  100.621 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H CB  1 
ATOM   46731 C  CG  . ASN H  1 148 ? 244.215 28.444  101.497 1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H CG  1 
ATOM   46732 O  OD1 . ASN H  1 148 ? 245.392 28.769  101.304 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H OD1 1 
ATOM   46733 N  ND2 . ASN H  1 148 ? 243.846 27.603  102.438 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H ND2 1 
ATOM   46734 N  N   . ASN H  1 149 ? 242.142 30.200  97.678  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H N   1 
ATOM   46735 C  CA  . ASN H  1 149 ? 241.149 29.947  96.674  1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H CA  1 
ATOM   46736 C  C   . ASN H  1 149 ? 241.044 31.190  95.835  1.00 49.53  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H C   1 
ATOM   46737 O  O   . ASN H  1 149 ? 240.254 32.074  96.158  1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H O   1 
ATOM   46738 C  CB  . ASN H  1 149 ? 239.769 29.758  97.340  1.00 48.23  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H CB  1 
ATOM   46739 C  CG  . ASN H  1 149 ? 239.496 28.327  97.770  1.00 47.69  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H CG  1 
ATOM   46740 O  OD1 . ASN H  1 149 ? 239.806 27.957  98.876  1.00 46.31  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H OD1 1 
ATOM   46741 N  ND2 . ASN H  1 149 ? 238.909 27.521  96.885  1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H ND2 1 
ATOM   46742 N  N   . SER H  1 150 ? 241.787 31.327  94.759  1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 393  SER H N   1 
ATOM   46743 C  CA  . SER H  1 150 ? 241.452 32.479  93.961  1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 393  SER H CA  1 
ATOM   46744 C  C   . SER H  1 150 ? 241.340 32.144  92.483  1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 393  SER H C   1 
ATOM   46745 O  O   . SER H  1 150 ? 242.317 31.674  91.873  1.00 53.88  ? ? ? ? ? ? 393  SER H O   1 
ATOM   46746 C  CB  . SER H  1 150 ? 242.425 33.620  94.227  1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 393  SER H CB  1 
ATOM   46747 O  OG  . SER H  1 150 ? 242.133 34.720  93.377  1.00 53.07  ? ? ? ? ? ? 393  SER H OG  1 
ATOM   46748 N  N   . LYS H  1 151 ? 240.151 32.370  91.909  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H N   1 
ATOM   46749 C  CA  . LYS H  1 151 ? 240.013 32.282  90.453  1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H CA  1 
ATOM   46750 C  C   . LYS H  1 151 ? 241.227 32.876  89.760  1.00 57.56  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H C   1 
ATOM   46751 O  O   . LYS H  1 151 ? 241.855 32.221  88.957  1.00 58.18  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H O   1 
ATOM   46752 C  CB  . LYS H  1 151 ? 238.762 33.002  89.956  1.00 58.61  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H CB  1 
ATOM   46753 C  CG  . LYS H  1 151 ? 237.617 32.047  89.537  1.00 59.56  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H CG  1 
ATOM   46754 C  CD  . LYS H  1 151 ? 236.766 31.602  90.732  1.00 58.37  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H CD  1 
ATOM   46755 C  CE  . LYS H  1 151 ? 235.521 32.506  90.881  1.00 59.27  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H CE  1 
ATOM   46756 N  NZ  . LYS H  1 151 ? 234.857 32.266  92.222  1.00 57.96  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H NZ  1 
ATOM   46757 N  N   . LEU H  1 152 ? 241.564 34.114  90.093  1.00 57.37  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H N   1 
ATOM   46758 C  CA  . LEU H  1 152 ? 242.677 34.817  89.454  1.00 58.03  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H CA  1 
ATOM   46759 C  C   . LEU H  1 152 ? 244.015 34.076  89.420  1.00 57.26  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H C   1 
ATOM   46760 O  O   . LEU H  1 152 ? 244.772 34.244  88.476  1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H O   1 
ATOM   46761 C  CB  . LEU H  1 152 ? 242.883 36.192  90.113  1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H CB  1 
ATOM   46762 C  CG  . LEU H  1 152 ? 241.664 37.124  90.032  1.00 58.71  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H CG  1 
ATOM   46763 C  CD1 . LEU H  1 152 ? 241.934 38.477  90.699  1.00 58.40  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H CD1 1 
ATOM   46764 C  CD2 . LEU H  1 152 ? 241.227 37.267  88.581  1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H CD2 1 
ATOM   46765 N  N   . THR H  1 153 ? 244.329 33.297  90.459  1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 396  THR H N   1 
ATOM   46766 C  CA  . THR H  1 153 ? 245.663 32.649  90.578  1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 396  THR H CA  1 
ATOM   46767 C  C   . THR H  1 153 ? 245.547 31.213  90.988  1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 396  THR H C   1 
ATOM   46768 O  O   . THR H  1 153 ? 246.249 30.769  91.917  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 396  THR H O   1 
ATOM   46769 C  CB  . THR H  1 153 ? 246.578 33.299  91.654  1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 396  THR H CB  1 
ATOM   46770 O  OG1 . THR H  1 153 ? 245.771 33.917  92.652  1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 396  THR H OG1 1 
ATOM   46771 C  CG2 . THR H  1 153 ? 247.477 34.351  91.049  1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 396  THR H CG2 1 
ATOM   46772 N  N   . SER H  1 154 ? 244.687 30.482  90.289  1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 397  SER H N   1 
ATOM   46773 C  CA  . SER H  1 154 ? 244.282 29.210  90.801  1.00 53.95  ? ? ? ? ? ? 397  SER H CA  1 
ATOM   46774 C  C   . SER H  1 154 ? 245.415 28.192  90.929  1.00 53.22  ? ? ? ? ? ? 397  SER H C   1 
ATOM   46775 O  O   . SER H  1 154 ? 245.341 27.356  91.812  1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 397  SER H O   1 
ATOM   46776 C  CB  . SER H  1 154 ? 243.039 28.693  90.097  1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 397  SER H CB  1 
ATOM   46777 O  OG  . SER H  1 154 ? 243.373 28.167  88.848  1.00 56.85  ? ? ? ? ? ? 397  SER H OG  1 
ATOM   46778 N  N   . GLN H  1 155 ? 246.481 28.292  90.141  1.00 53.99  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H N   1 
ATOM   46779 C  CA  . GLN H  1 155 ? 247.651 27.402  90.333  1.00 53.31  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H CA  1 
ATOM   46780 C  C   . GLN H  1 155 ? 248.452 27.729  91.585  1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H C   1 
ATOM   46781 O  O   . GLN H  1 155 ? 249.507 27.130  91.835  1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H O   1 
ATOM   46782 C  CB  . GLN H  1 155 ? 248.655 27.502  89.197  1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H CB  1 
ATOM   46783 C  CG  . GLN H  1 155 ? 249.799 28.500  89.500  1.00 54.17  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H CG  1 
ATOM   46784 C  CD  . GLN H  1 155 ? 249.374 30.022  89.377  1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H CD  1 
ATOM   46785 O  OE1 . GLN H  1 155 ? 248.304 30.396  88.751  1.00 55.88  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H OE1 1 
ATOM   46786 N  NE2 . GLN H  1 155 ? 250.240 30.907  89.956  1.00 53.91  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H NE2 1 
ATOM   46787 N  N   . ALA H  1 156 ? 247.987 28.708  92.351  1.00 50.65  ? ? ? ? ? ? 399  ALA H N   1 
ATOM   46788 C  CA  . ALA H  1 156 ? 248.623 29.008  93.617  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 399  ALA H CA  1 
ATOM   46789 C  C   . ALA H  1 156 ? 247.668 28.639  94.761  1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 399  ALA H C   1 
ATOM   46790 O  O   . ALA H  1 156 ? 247.943 28.878  95.944  1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 399  ALA H O   1 
ATOM   46791 C  CB  . ALA H  1 156 ? 249.026 30.476  93.658  1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 399  ALA H CB  1 
ATOM   46792 N  N   . ASN H  1 157 ? 246.546 28.035  94.402  1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H N   1 
ATOM   46793 C  CA  . ASN H  1 157 ? 245.572 27.613  95.398  1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H CA  1 
ATOM   46794 C  C   . ASN H  1 157 ? 246.099 26.533  96.325  1.00 46.06  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H C   1 
ATOM   46795 O  O   . ASN H  1 157 ? 247.143 25.930  96.067  1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H O   1 
ATOM   46796 C  CB  . ASN H  1 157 ? 244.308 27.141  94.684  1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H CB  1 
ATOM   46797 C  CG  . ASN H  1 157 ? 243.409 28.309  94.235  1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H CG  1 
ATOM   46798 O  OD1 . ASN H  1 157 ? 243.710 29.503  94.469  1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H OD1 1 
ATOM   46799 N  ND2 . ASN H  1 157 ? 242.281 27.965  93.623  1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H ND2 1 
ATOM   46800 N  N   . SER H  1 158 ? 245.388 26.280  97.412  1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 401  SER H N   1 
ATOM   46801 C  CA  . SER H  1 158 ? 245.859 25.284  98.404  1.00 43.77  ? ? ? ? ? ? 401  SER H CA  1 
ATOM   46802 C  C   . SER H  1 158 ? 244.717 24.998  99.349  1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 401  SER H C   1 
ATOM   46803 O  O   . SER H  1 158 ? 243.829 25.831  99.510  1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 401  SER H O   1 
ATOM   46804 C  CB  . SER H  1 158 ? 247.085 25.793  99.176  1.00 42.53  ? ? ? ? ? ? 401  SER H CB  1 
ATOM   46805 O  OG  . SER H  1 158 ? 247.485 24.921  100.222 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 401  SER H OG  1 
ATOM   46806 N  N   . ASN H  1 159 ? 244.714 23.813  99.946  1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H N   1 
ATOM   46807 C  CA  . ASN H  1 159 ? 243.737 23.487  101.006 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H CA  1 
ATOM   46808 C  C   . ASN H  1 159 ? 244.344 23.562  102.396 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H C   1 
ATOM   46809 O  O   . ASN H  1 159 ? 243.731 23.221  103.397 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H O   1 
ATOM   46810 C  CB  . ASN H  1 159 ? 243.170 22.111  100.763 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H CB  1 
ATOM   46811 C  CG  . ASN H  1 159 ? 242.415 22.069  99.494  1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H CG  1 
ATOM   46812 O  OD1 . ASN H  1 159 ? 241.544 22.905  99.273  1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H OD1 1 
ATOM   46813 N  ND2 . ASN H  1 159 ? 242.742 21.129  98.628  1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H ND2 1 
ATOM   46814 N  N   . TYR H  1 160 ? 245.560 24.058  102.434 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H N   1 
ATOM   46815 C  CA  . TYR H  1 160 ? 246.301 24.014  103.641 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CA  1 
ATOM   46816 C  C   . TYR H  1 160 ? 246.663 25.384  104.276 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H C   1 
ATOM   46817 O  O   . TYR H  1 160 ? 245.753 26.119  104.708 1.00 37.77  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H O   1 
ATOM   46818 C  CB  . TYR H  1 160 ? 247.472 23.084  103.411 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CB  1 
ATOM   46819 C  CG  . TYR H  1 160 ? 246.928 21.709  103.297 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CG  1 
ATOM   46820 C  CD1 . TYR H  1 160 ? 246.452 21.043  104.435 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CD1 1 
ATOM   46821 C  CD2 . TYR H  1 160 ? 246.840 21.080  102.081 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CD2 1 
ATOM   46822 C  CE1 . TYR H  1 160 ? 245.938 19.772  104.363 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CE1 1 
ATOM   46823 C  CE2 . TYR H  1 160 ? 246.320 19.815  101.989 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CE2 1 
ATOM   46824 C  CZ  . TYR H  1 160 ? 245.876 19.169  103.140 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CZ  1 
ATOM   46825 O  OH  . TYR H  1 160 ? 245.351 17.911  103.080 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H OH  1 
ATOM   46826 N  N   . ARG H  1 161 ? 247.963 25.709  104.345 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H N   1 
ATOM   46827 C  CA  . ARG H  1 161 ? 248.395 26.998  104.838 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H CA  1 
ATOM   46828 C  C   . ARG H  1 161 ? 247.740 27.186  106.194 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H C   1 
ATOM   46829 O  O   . ARG H  1 161 ? 247.342 28.286  106.582 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H O   1 
ATOM   46830 C  CB  . ARG H  1 161 ? 248.004 28.108  103.861 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H CB  1 
ATOM   46831 C  CG  . ARG H  1 161 ? 248.718 28.003  102.526 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H CG  1 
ATOM   46832 C  CD  . ARG H  1 161 ? 248.550 29.258  101.687 1.00 39.90  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H CD  1 
ATOM   46833 N  NE  . ARG H  1 161 ? 249.361 29.255  100.467 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H NE  1 
ATOM   46834 C  CZ  . ARG H  1 161 ? 248.858 29.338  99.236  1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H CZ  1 
ATOM   46835 N  NH1 . ARG H  1 161 ? 247.533 29.436  99.044  1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H NH1 1 
ATOM   46836 N  NH2 . ARG H  1 161 ? 249.682 29.326  98.193  1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H NH2 1 
ATOM   46837 N  N   . ILE H  1 162 ? 247.608 26.082  106.906 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H N   1 
ATOM   46838 C  CA  . ILE H  1 162 ? 247.290 26.123  108.320 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H CA  1 
ATOM   46839 C  C   . ILE H  1 162 ? 248.445 26.787  109.059 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H C   1 
ATOM   46840 O  O   . ILE H  1 162 ? 249.563 26.239  109.090 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H O   1 
ATOM   46841 C  CB  . ILE H  1 162 ? 247.092 24.688  108.810 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H CB  1 
ATOM   46842 C  CG1 . ILE H  1 162 ? 246.060 24.046  107.889 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H CG1 1 
ATOM   46843 C  CG2 . ILE H  1 162 ? 246.638 24.656  110.237 1.00 33.26  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H CG2 1 
ATOM   46844 C  CD1 . ILE H  1 162 ? 245.634 22.730  108.303 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H CD1 1 
ATOM   46845 N  N   . LEU H  1 163 ? 248.182 27.962  109.641 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H N   1 
ATOM   46846 C  CA  . LEU H  1 163 ? 249.272 28.765  110.247 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H CA  1 
ATOM   46847 C  C   . LEU H  1 163 ? 249.555 28.476  111.736 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H C   1 
ATOM   46848 O  O   . LEU H  1 163 ? 248.670 27.966  112.426 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H O   1 
ATOM   46849 C  CB  . LEU H  1 163 ? 249.006 30.261  110.026 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H CB  1 
ATOM   46850 C  CG  . LEU H  1 163 ? 248.800 30.682  108.564 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H CG  1 
ATOM   46851 C  CD1 . LEU H  1 163 ? 248.712 32.178  108.435 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H CD1 1 
ATOM   46852 C  CD2 . LEU H  1 163 ? 249.870 30.136  107.681 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H CD2 1 
ATOM   46853 N  N   . ASN H  1 164 ? 250.769 28.779  112.219 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H N   1 
ATOM   46854 C  CA  . ASN H  1 164 ? 251.041 28.827  113.669 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H CA  1 
ATOM   46855 C  C   . ASN H  1 164 ? 250.758 27.562  114.435 1.00 29.56  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H C   1 
ATOM   46856 O  O   . ASN H  1 164 ? 250.416 27.609  115.622 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H O   1 
ATOM   46857 C  CB  . ASN H  1 164 ? 250.225 29.916  114.333 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H CB  1 
ATOM   46858 C  CG  . ASN H  1 164 ? 250.442 31.228  113.692 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H CG  1 
ATOM   46859 O  OD1 . ASN H  1 164 ? 249.493 31.958  113.419 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H OD1 1 
ATOM   46860 N  ND2 . ASN H  1 164 ? 251.708 31.536  113.386 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H ND2 1 
ATOM   46861 N  N   . ARG H  1 165 ? 250.886 26.416  113.781 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H N   1 
ATOM   46862 C  CA  . ARG H  1 165 ? 250.778 25.182  114.531 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H CA  1 
ATOM   46863 C  C   . ARG H  1 165 ? 252.106 24.844  115.259 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H C   1 
ATOM   46864 O  O   . ARG H  1 165 ? 252.751 23.832  115.004 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H O   1 
ATOM   46865 C  CB  . ARG H  1 165 ? 250.283 24.092  113.615 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H CB  1 
ATOM   46866 C  CG  . ARG H  1 165 ? 248.952 24.420  113.084 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H CG  1 
ATOM   46867 C  CD  . ARG H  1 165 ? 248.030 24.930  114.173 1.00 30.45  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H CD  1 
ATOM   46868 N  NE  . ARG H  1 165 ? 246.663 25.148  113.675 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H NE  1 
ATOM   46869 C  CZ  . ARG H  1 165 ? 245.793 24.162  113.423 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H CZ  1 
ATOM   46870 N  NH1 . ARG H  1 165 ? 246.108 22.891  113.606 1.00 31.61  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H NH1 1 
ATOM   46871 N  NH2 . ARG H  1 165 ? 244.597 24.437  112.980 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H NH2 1 
ATOM   46872 N  N   . THR H  1 166 ? 252.517 25.718  116.153 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 409  THR H N   1 
ATOM   46873 C  CA  . THR H  1 166 ? 253.698 25.446  116.889 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 409  THR H CA  1 
ATOM   46874 C  C   . THR H  1 166 ? 253.464 24.238  117.782 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 409  THR H C   1 
ATOM   46875 O  O   . THR H  1 166 ? 252.347 23.791  117.921 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 409  THR H O   1 
ATOM   46876 C  CB  . THR H  1 166 ? 253.961 26.604  117.803 1.00 27.16  ? ? ? ? ? ? 409  THR H CB  1 
ATOM   46877 O  OG1 . THR H  1 166 ? 252.869 26.730  118.722 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 409  THR H OG1 1 
ATOM   46878 C  CG2 . THR H  1 166 ? 254.061 27.885  117.014 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 409  THR H CG2 1 
ATOM   46879 N  N   . PRO H  1 167 ? 254.500 23.722  118.442 1.00 26.76  ? ? ? ? ? ? 410  PRO H N   1 
ATOM   46880 C  CA  . PRO H  1 167 ? 254.171 22.678  119.382 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 410  PRO H CA  1 
ATOM   46881 C  C   . PRO H  1 167 ? 253.043 23.061  120.355 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 410  PRO H C   1 
ATOM   46882 O  O   . PRO H  1 167 ? 252.220 22.210  120.673 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 410  PRO H O   1 
ATOM   46883 C  CB  . PRO H  1 167 ? 255.474 22.479  120.153 1.00 26.07  ? ? ? ? ? ? 410  PRO H CB  1 
ATOM   46884 C  CG  . PRO H  1 167 ? 256.498 22.847  119.251 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 410  PRO H CG  1 
ATOM   46885 C  CD  . PRO H  1 167 ? 255.945 23.952  118.372 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 410  PRO H CD  1 
ATOM   46886 N  N   . THR H  1 168 ? 253.013 24.306  120.837 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 411  THR H N   1 
ATOM   46887 C  CA  . THR H  1 168 ? 252.092 24.719  121.884 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 411  THR H CA  1 
ATOM   46888 C  C   . THR H  1 168 ? 250.714 24.727  121.310 1.00 26.77  ? ? ? ? ? ? 411  THR H C   1 
ATOM   46889 O  O   . THR H  1 168 ? 249.731 24.387  121.965 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 411  THR H O   1 
ATOM   46890 C  CB  . THR H  1 168 ? 252.439 26.129  122.329 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 411  THR H CB  1 
ATOM   46891 O  OG1 . THR H  1 168 ? 253.709 26.097  122.956 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 411  THR H OG1 1 
ATOM   46892 C  CG2 . THR H  1 168 ? 251.457 26.714  123.296 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 411  THR H CG2 1 
ATOM   46893 N  N   . ASN H  1 169 ? 250.657 25.096  120.047 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H N   1 
ATOM   46894 C  CA  . ASN H  1 169 ? 249.395 25.344  119.381 1.00 27.79  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H CA  1 
ATOM   46895 C  C   . ASN H  1 169 ? 249.108 24.415  118.222 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H C   1 
ATOM   46896 O  O   . ASN H  1 169 ? 248.358 24.787  117.332 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H O   1 
ATOM   46897 C  CB  . ASN H  1 169 ? 249.394 26.782  118.879 1.00 28.04  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H CB  1 
ATOM   46898 C  CG  . ASN H  1 169 ? 248.043 27.242  118.346 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H CG  1 
ATOM   46899 O  OD1 . ASN H  1 169 ? 246.966 27.000  118.921 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H OD1 1 
ATOM   46900 N  ND2 . ASN H  1 169 ? 248.107 27.964  117.250 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H ND2 1 
ATOM   46901 N  N   . GLN H  1 170 ? 249.669 23.209  118.250 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H N   1 
ATOM   46902 C  CA  . GLN H  1 170 ? 249.650 22.304  117.102 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H CA  1 
ATOM   46903 C  C   . GLN H  1 170 ? 248.238 21.910  116.642 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H C   1 
ATOM   46904 O  O   . GLN H  1 170 ? 247.995 21.658  115.473 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H O   1 
ATOM   46905 C  CB  . GLN H  1 170 ? 250.456 21.065  117.416 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H CB  1 
ATOM   46906 C  CG  . GLN H  1 170 ? 250.611 20.157  116.277 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H CG  1 
ATOM   46907 C  CD  . GLN H  1 170 ? 251.534 19.041  116.613 1.00 28.83  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H CD  1 
ATOM   46908 O  OE1 . GLN H  1 170 ? 251.618 18.633  117.767 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H OE1 1 
ATOM   46909 N  NE2 . GLN H  1 170 ? 252.246 18.525  115.608 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H NE2 1 
ATOM   46910 N  N   . THR H  1 171 ? 247.287 21.867  117.560 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 414  THR H N   1 
ATOM   46911 C  CA  . THR H  1 171 ? 245.944 21.512  117.153 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 414  THR H CA  1 
ATOM   46912 C  C   . THR H  1 171 ? 245.119 22.732  116.791 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 414  THR H C   1 
ATOM   46913 O  O   . THR H  1 171 ? 243.931 22.597  116.562 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 414  THR H O   1 
ATOM   46914 C  CB  . THR H  1 171 ? 245.208 20.814  118.286 1.00 30.30  ? ? ? ? ? ? 414  THR H CB  1 
ATOM   46915 O  OG1 . THR H  1 171 ? 245.034 21.741  119.357 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 414  THR H OG1 1 
ATOM   46916 C  CG2 . THR H  1 171 ? 245.998 19.594  118.775 1.00 29.97  ? ? ? ? ? ? 414  THR H CG2 1 
ATOM   46917 N  N   . GLY H  1 172 ? 245.732 23.914  116.760 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 415  GLY H N   1 
ATOM   46918 C  CA  . GLY H  1 172 ? 245.011 25.129  116.488 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 415  GLY H CA  1 
ATOM   46919 C  C   . GLY H  1 172 ? 244.315 25.650  117.721 1.00 30.65  ? ? ? ? ? ? 415  GLY H C   1 
ATOM   46920 O  O   . GLY H  1 172 ? 243.506 26.557  117.642 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 415  GLY H O   1 
ATOM   46921 N  N   . LYS H  1 173 ? 244.619 25.052  118.859 1.00 30.10  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H N   1 
ATOM   46922 C  CA  . LYS H  1 173 ? 244.147 25.530  120.156 1.00 30.00  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H CA  1 
ATOM   46923 C  C   . LYS H  1 173 ? 245.344 25.370  121.126 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H C   1 
ATOM   46924 O  O   . LYS H  1 173 ? 246.118 24.414  120.983 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H O   1 
ATOM   46925 C  CB  . LYS H  1 173 ? 242.942 24.706  120.619 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H CB  1 
ATOM   46926 C  CG  . LYS H  1 173 ? 242.722 24.781  122.124 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H CG  1 
ATOM   46927 C  CD  . LYS H  1 173 ? 241.564 23.842  122.562 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H CD  1 
ATOM   46928 C  CE  . LYS H  1 173 ? 240.431 24.557  123.378 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H CE  1 
ATOM   46929 N  NZ  . LYS H  1 173 ? 240.817 24.927  124.795 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H NZ  1 
ATOM   46930 N  N   . LYS H  1 174 ? 245.542 26.282  122.072 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H N   1 
ATOM   46931 C  CA  . LYS H  1 174 ? 246.715 26.196  122.955 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H CA  1 
ATOM   46932 C  C   . LYS H  1 174 ? 246.671 24.924  123.829 1.00 27.94  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H C   1 
ATOM   46933 O  O   . LYS H  1 174 ? 245.666 24.601  124.471 1.00 28.37  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H O   1 
ATOM   46934 C  CB  . LYS H  1 174 ? 246.754 27.457  123.825 1.00 28.05  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H CB  1 
ATOM   46935 C  CG  . LYS H  1 174 ? 247.897 27.623  124.776 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H CG  1 
ATOM   46936 C  CD  . LYS H  1 174 ? 247.737 28.987  125.388 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H CD  1 
ATOM   46937 C  CE  . LYS H  1 174 ? 248.541 29.129  126.674 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H CE  1 
ATOM   46938 N  NZ  . LYS H  1 174 ? 249.934 28.669  126.505 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H NZ  1 
ATOM   46939 N  N   . ASP H  1 175 ? 247.757 24.188  123.893 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H N   1 
ATOM   46940 C  CA  . ASP H  1 175 ? 247.698 22.945  124.664 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H CA  1 
ATOM   46941 C  C   . ASP H  1 175 ? 247.478 23.142  126.167 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H C   1 
ATOM   46942 O  O   . ASP H  1 175 ? 248.233 23.870  126.810 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H O   1 
ATOM   46943 C  CB  . ASP H  1 175 ? 248.970 22.155  124.440 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H CB  1 
ATOM   46944 C  CG  . ASP H  1 175 ? 248.810 20.699  124.743 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H CG  1 
ATOM   46945 O  OD1 . ASP H  1 175 ? 248.144 20.324  125.746 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H OD1 1 
ATOM   46946 O  OD2 . ASP H  1 175 ? 249.357 19.931  123.925 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H OD2 1 
ATOM   46947 N  N   . PRO H  1 176 ? 246.449 22.492  126.741 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 419  PRO H N   1 
ATOM   46948 C  CA  . PRO H  1 176 ? 246.204 22.634  128.153 1.00 28.02  ? ? ? ? ? ? 419  PRO H CA  1 
ATOM   46949 C  C   . PRO H  1 176 ? 247.291 22.078  128.971 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 419  PRO H C   1 
ATOM   46950 O  O   . PRO H  1 176 ? 247.397 22.401  130.119 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 419  PRO H O   1 
ATOM   46951 C  CB  . PRO H  1 176 ? 244.975 21.775  128.392 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 419  PRO H CB  1 
ATOM   46952 C  CG  . PRO H  1 176 ? 244.779 21.021  127.253 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 419  PRO H CG  1 
ATOM   46953 C  CD  . PRO H  1 176 ? 245.398 21.686  126.116 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 419  PRO H CD  1 
ATOM   46954 N  N   . ARG H  1 177 ? 248.105 21.223  128.405 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H N   1 
ATOM   46955 C  CA  . ARG H  1 177 ? 249.101 20.572  129.240 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H CA  1 
ATOM   46956 C  C   . ARG H  1 177 ? 250.291 21.417  129.625 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H C   1 
ATOM   46957 O  O   . ARG H  1 177 ? 250.927 21.087  130.560 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H O   1 
ATOM   46958 C  CB  . ARG H  1 177 ? 249.636 19.339  128.560 1.00 26.89  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H CB  1 
ATOM   46959 C  CG  . ARG H  1 177 ? 248.658 18.332  128.469 1.00 27.55  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H CG  1 
ATOM   46960 C  CD  . ARG H  1 177 ? 249.265 17.216  127.759 1.00 27.60  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H CD  1 
ATOM   46961 N  NE  . ARG H  1 177 ? 249.395 17.544  126.372 1.00 27.50  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H NE  1 
ATOM   46962 C  CZ  . ARG H  1 177 ? 249.929 16.740  125.486 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H CZ  1 
ATOM   46963 N  NH1 . ARG H  1 177 ? 250.401 15.572  125.836 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H NH1 1 
ATOM   46964 N  NH2 . ARG H  1 177 ? 250.011 17.134  124.250 1.00 27.61  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H NH2 1 
ATOM   46965 N  N   . TYR H  1 178 ? 250.637 22.438  128.855 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H N   1 
ATOM   46966 C  CA  . TYR H  1 178 ? 251.872 23.156  129.031 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CA  1 
ATOM   46967 C  C   . TYR H  1 178 ? 251.532 24.571  129.367 1.00 25.61  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H C   1 
ATOM   46968 O  O   . TYR H  1 178 ? 250.903 25.262  128.592 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H O   1 
ATOM   46969 C  CB  . TYR H  1 178 ? 252.701 23.085  127.771 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CB  1 
ATOM   46970 C  CG  . TYR H  1 178 ? 252.778 21.652  127.332 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CG  1 
ATOM   46971 C  CD1 . TYR H  1 178 ? 253.268 20.664  128.209 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CD1 1 
ATOM   46972 C  CD2 . TYR H  1 178 ? 252.285 21.238  126.086 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CD2 1 
ATOM   46973 C  CE1 . TYR H  1 178 ? 253.291 19.318  127.847 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CE1 1 
ATOM   46974 C  CE2 . TYR H  1 178 ? 252.313 19.918  125.724 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CE2 1 
ATOM   46975 C  CZ  . TYR H  1 178 ? 252.819 18.968  126.623 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CZ  1 
ATOM   46976 O  OH  . TYR H  1 178 ? 252.875 17.663  126.307 1.00 26.27  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H OH  1 
ATOM   46977 N  N   . THR H  1 179 ? 251.987 25.020  130.519 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 422  THR H N   1 
ATOM   46978 C  CA  . THR H  1 179 ? 251.490 26.215  131.143 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 422  THR H CA  1 
ATOM   46979 C  C   . THR H  1 179 ? 252.559 27.323  131.296 1.00 25.56  ? ? ? ? ? ? 422  THR H C   1 
ATOM   46980 O  O   . THR H  1 179 ? 252.236 28.490  131.601 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 422  THR H O   1 
ATOM   46981 C  CB  . THR H  1 179 ? 251.084 25.807  132.535 1.00 26.12  ? ? ? ? ? ? 422  THR H CB  1 
ATOM   46982 O  OG1 . THR H  1 179 ? 249.767 26.253  132.721 1.00 26.72  ? ? ? ? ? ? 422  THR H OG1 1 
ATOM   46983 C  CG2 . THR H  1 179 ? 252.001 26.433  133.641 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 422  THR H CG2 1 
ATOM   46984 N  N   . ALA H  1 180 ? 253.831 26.953  131.091 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 423  ALA H N   1 
ATOM   46985 C  CA  . ALA H  1 180 ? 254.898 27.815  131.503 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 423  ALA H CA  1 
ATOM   46986 C  C   . ALA H  1 180 ? 254.969 28.991  130.588 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 423  ALA H C   1 
ATOM   46987 O  O   . ALA H  1 180 ? 255.373 30.053  130.984 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 423  ALA H O   1 
ATOM   46988 C  CB  . ALA H  1 180 ? 256.168 27.067  131.495 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 423  ALA H CB  1 
ATOM   46989 N  N   . ASP H  1 181 ? 254.555 28.803  129.353 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 424  ASP H N   1 
ATOM   46990 C  CA  . ASP H  1 181 ? 254.566 29.883  128.389 1.00 25.29  ? ? ? ? ? ? 424  ASP H CA  1 
ATOM   46991 C  C   . ASP H  1 181 ? 253.137 30.188  128.056 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 424  ASP H C   1 
ATOM   46992 O  O   . ASP H  1 181 ? 252.451 29.324  127.585 1.00 25.76  ? ? ? ? ? ? 424  ASP H O   1 
ATOM   46993 C  CB  . ASP H  1 181 ? 255.343 29.444  127.127 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 424  ASP H CB  1 
ATOM   46994 C  CG  . ASP H  1 181 ? 255.263 30.466  125.981 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 424  ASP H CG  1 
ATOM   46995 O  OD1 . ASP H  1 181 ? 254.449 31.401  126.072 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 424  ASP H OD1 1 
ATOM   46996 O  OD2 . ASP H  1 181 ? 255.983 30.314  124.973 1.00 25.38  ? ? ? ? ? ? 424  ASP H OD2 1 
ATOM   46997 N  N   . ARG H  1 182 ? 252.668 31.399  128.295 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 425  ARG H N   1 
ATOM   46998 C  CA  . ARG H  1 182 ? 251.222 31.621  128.160 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 425  ARG H CA  1 
ATOM   46999 C  C   . ARG H  1 182 ? 250.748 32.159  126.816 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 425  ARG H C   1 
ATOM   47000 O  O   . ARG H  1 182 ? 249.550 32.430  126.614 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 425  ARG H O   1 
ATOM   47001 C  CB  . ARG H  1 182 ? 250.699 32.490  129.288 1.00 27.19  ? ? ? ? ? ? 425  ARG H CB  1 
ATOM   47002 C  CG  . ARG H  1 182 ? 251.626 33.529  129.580 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 425  ARG H CG  1 
ATOM   47003 C  CD  . ARG H  1 182 ? 251.065 34.464  130.636 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 425  ARG H CD  1 
ATOM   47004 N  NE  . ARG H  1 182 ? 251.367 35.883  130.231 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 425  ARG H NE  1 
ATOM   47005 C  CZ  . ARG H  1 182 ? 252.450 36.557  130.627 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 425  ARG H CZ  1 
ATOM   47006 N  NH1 . ARG H  1 182 ? 253.321 35.917  131.440 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 425  ARG H NH1 1 
ATOM   47007 N  NH2 . ARG H  1 182 ? 252.617 37.847  130.252 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 425  ARG H NH2 1 
ATOM   47008 N  N   . THR H  1 183 ? 251.682 32.279  125.887 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 426  THR H N   1 
ATOM   47009 C  CA  . THR H  1 183 ? 251.360 32.643  124.504 1.00 27.23  ? ? ? ? ? ? 426  THR H CA  1 
ATOM   47010 C  C   . THR H  1 183 ? 251.102 31.381  123.712 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 426  THR H C   1 
ATOM   47011 O  O   . THR H  1 183 ? 251.068 30.285  124.266 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 426  THR H O   1 
ATOM   47012 C  CB  . THR H  1 183 ? 252.548 33.242  123.821 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 426  THR H CB  1 
ATOM   47013 O  OG1 . THR H  1 183 ? 253.536 32.205  123.692 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 426  THR H OG1 1 
ATOM   47014 C  CG2 . THR H  1 183 ? 253.116 34.368  124.607 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 426  THR H CG2 1 
ATOM   47015 N  N   . ILE H  1 184 ? 250.946 31.515  122.409 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H N   1 
ATOM   47016 C  CA  . ILE H  1 184 ? 250.744 30.314  121.609 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H CA  1 
ATOM   47017 C  C   . ILE H  1 184 ? 252.057 29.738  121.130 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H C   1 
ATOM   47018 O  O   . ILE H  1 184 ? 252.087 28.809  120.354 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H O   1 
ATOM   47019 C  CB  . ILE H  1 184 ? 249.836 30.562  120.443 1.00 28.01  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H CB  1 
ATOM   47020 C  CG1 . ILE H  1 184 ? 250.495 31.552  119.485 1.00 28.33  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H CG1 1 
ATOM   47021 C  CG2 . ILE H  1 184 ? 248.542 31.099  120.965 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H CG2 1 
ATOM   47022 C  CD1 . ILE H  1 184 ? 249.802 31.681  118.179 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H CD1 1 
ATOM   47023 N  N   . GLY H  1 185 ? 253.158 30.296  121.608 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 428  GLY H N   1 
ATOM   47024 C  CA  . GLY H  1 185 ? 254.425 29.565  121.584 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 428  GLY H CA  1 
ATOM   47025 C  C   . GLY H  1 185 ? 255.172 29.588  120.287 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 428  GLY H C   1 
ATOM   47026 O  O   . GLY H  1 185 ? 255.909 28.683  120.013 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 428  GLY H O   1 
ATOM   47027 N  N   . GLY H  1 186 ? 255.035 30.671  119.524 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 429  GLY H N   1 
ATOM   47028 C  CA  . GLY H  1 186 ? 255.698 30.832  118.232 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 429  GLY H CA  1 
ATOM   47029 C  C   . GLY H  1 186 ? 254.813 31.720  117.376 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 429  GLY H C   1 
ATOM   47030 O  O   . GLY H  1 186 ? 253.898 32.408  117.889 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 429  GLY H O   1 
ATOM   47031 N  N   . TYR H  1 187 ? 255.100 31.706  116.073 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H N   1 
ATOM   47032 C  CA  . TYR H  1 187 ? 254.395 32.457  115.006 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CA  1 
ATOM   47033 C  C   . TYR H  1 187 ? 254.953 32.035  113.647 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H C   1 
ATOM   47034 O  O   . TYR H  1 187 ? 256.130 31.634  113.518 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H O   1 
ATOM   47035 C  CB  . TYR H  1 187 ? 254.538 33.957  115.152 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CB  1 
ATOM   47036 C  CG  . TYR H  1 187 ? 255.964 34.411  115.228 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CG  1 
ATOM   47037 C  CD1 . TYR H  1 187 ? 256.751 34.516  114.097 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CD1 1 
ATOM   47038 C  CD2 . TYR H  1 187 ? 256.524 34.745  116.440 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CD2 1 
ATOM   47039 C  CE1 . TYR H  1 187 ? 258.064 34.944  114.183 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CE1 1 
ATOM   47040 C  CE2 . TYR H  1 187 ? 257.802 35.155  116.542 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CE2 1 
ATOM   47041 C  CZ  . TYR H  1 187 ? 258.578 35.255  115.425 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CZ  1 
ATOM   47042 O  OH  . TYR H  1 187 ? 259.883 35.676  115.588 1.00 30.13  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H OH  1 
ATOM   47043 N  N   . GLU H  1 188 ? 254.096 32.112  112.635 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H N   1 
ATOM   47044 C  CA  . GLU H  1 188 ? 254.329 31.399  111.374 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H CA  1 
ATOM   47045 C  C   . GLU H  1 188 ? 255.362 32.001  110.430 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H C   1 
ATOM   47046 O  O   . GLU H  1 188 ? 256.146 31.259  109.833 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H O   1 
ATOM   47047 C  CB  . GLU H  1 188 ? 253.030 31.211  110.608 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H CB  1 
ATOM   47048 C  CG  . GLU H  1 188 ? 253.233 30.389  109.387 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H CG  1 
ATOM   47049 C  CD  . GLU H  1 188 ? 253.752 29.038  109.752 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H CD  1 
ATOM   47050 O  OE1 . GLU H  1 188 ? 252.989 28.294  110.413 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H OE1 1 
ATOM   47051 O  OE2 . GLU H  1 188 ? 254.905 28.711  109.395 1.00 32.03  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H OE2 1 
ATOM   47052 N  N   . PHE H  1 189 ? 255.355 33.329  110.298 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H N   1 
ATOM   47053 C  CA  . PHE H  1 189 ? 256.271 34.042  109.418 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CA  1 
ATOM   47054 C  C   . PHE H  1 189 ? 257.598 34.509  110.046 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H C   1 
ATOM   47055 O  O   . PHE H  1 189 ? 257.650 35.436  110.876 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H O   1 
ATOM   47056 C  CB  . PHE H  1 189 ? 255.521 35.200  108.736 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CB  1 
ATOM   47057 C  CG  . PHE H  1 189 ? 254.464 34.722  107.809 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CG  1 
ATOM   47058 C  CD1 . PHE H  1 189 ? 254.786 34.335  106.530 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CD1 1 
ATOM   47059 C  CD2 . PHE H  1 189 ? 253.159 34.543  108.245 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CD2 1 
ATOM   47060 C  CE1 . PHE H  1 189 ? 253.824 33.818  105.710 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CE1 1 
ATOM   47061 C  CE2 . PHE H  1 189 ? 252.183 34.027  107.402 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CE2 1 
ATOM   47062 C  CZ  . PHE H  1 189 ? 252.516 33.663  106.153 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CZ  1 
ATOM   47063 N  N   . LEU H  1 190 ? 258.697 33.902  109.638 1.00 33.11  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H N   1 
ATOM   47064 C  CA  . LEU H  1 190 ? 259.942 34.342  110.216 1.00 32.92  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H CA  1 
ATOM   47065 C  C   . LEU H  1 190 ? 260.783 35.184  109.250 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H C   1 
ATOM   47066 O  O   . LEU H  1 190 ? 261.005 36.400  109.461 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H O   1 
ATOM   47067 C  CB  . LEU H  1 190 ? 260.747 33.154  110.732 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H CB  1 
ATOM   47068 C  CG  . LEU H  1 190 ? 262.092 33.461  111.399 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H CG  1 
ATOM   47069 C  CD1 . LEU H  1 190 ? 261.868 34.078  112.768 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H CD1 1 
ATOM   47070 C  CD2 . LEU H  1 190 ? 262.958 32.216  111.471 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H CD2 1 
ATOM   47071 N  N   . LEU H  1 191 ? 261.270 34.523  108.209 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H N   1 
ATOM   47072 C  CA  . LEU H  1 191 ? 262.074 35.171  107.205 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H CA  1 
ATOM   47073 C  C   . LEU H  1 191 ? 261.638 34.704  105.821 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H C   1 
ATOM   47074 O  O   . LEU H  1 191 ? 261.042 33.619  105.705 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H O   1 
ATOM   47075 C  CB  . LEU H  1 191 ? 263.500 34.758  107.387 1.00 35.84  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H CB  1 
ATOM   47076 C  CG  . LEU H  1 191 ? 264.222 35.477  108.493 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H CG  1 
ATOM   47077 C  CD1 . LEU H  1 191 ? 265.486 34.672  108.833 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H CD1 1 
ATOM   47078 C  CD2 . LEU H  1 191 ? 264.573 36.925  108.110 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H CD2 1 
ATOM   47079 N  N   . ALA H  1 192 ? 261.947 35.528  104.806 1.00 38.16  ? ? ? ? ? ? 435  ALA H N   1 
ATOM   47080 C  CA  . ALA H  1 192 ? 261.956 35.121  103.403 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 435  ALA H CA  1 
ATOM   47081 C  C   . ALA H  1 192 ? 260.662 34.464  102.955 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 435  ALA H C   1 
ATOM   47082 O  O   . ALA H  1 192 ? 259.612 34.895  103.368 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 435  ALA H O   1 
ATOM   47083 C  CB  . ALA H  1 192 ? 263.175 34.232  103.089 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 435  ALA H CB  1 
ATOM   47084 N  N   . ASN H  1 193 ? 260.746 33.445  102.095 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H N   1 
ATOM   47085 C  CA  . ASN H  1 193 ? 259.590 32.662  101.623 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H CA  1 
ATOM   47086 C  C   . ASN H  1 193 ? 259.168 31.585  102.611 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H C   1 
ATOM   47087 O  O   . ASN H  1 193 ? 259.920 30.624  102.818 1.00 38.13  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H O   1 
ATOM   47088 C  CB  . ASN H  1 193 ? 259.986 31.916  100.361 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H CB  1 
ATOM   47089 C  CG  . ASN H  1 193 ? 260.247 32.826  99.207  1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H CG  1 
ATOM   47090 O  OD1 . ASN H  1 193 ? 259.330 33.451  98.670  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H OD1 1 
ATOM   47091 N  ND2 . ASN H  1 193 ? 261.498 32.893  98.793  1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H ND2 1 
ATOM   47092 N  N   . ASP H  1 194 ? 257.976 31.709  103.196 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H N   1 
ATOM   47093 C  CA  . ASP H  1 194 ? 257.580 30.797  104.252 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H CA  1 
ATOM   47094 C  C   . ASP H  1 194 ? 256.956 29.491  103.701 1.00 36.84  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H C   1 
ATOM   47095 O  O   . ASP H  1 194 ? 255.786 29.476  103.281 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H O   1 
ATOM   47096 C  CB  . ASP H  1 194 ? 256.639 31.473  105.230 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H CB  1 
ATOM   47097 C  CG  . ASP H  1 194 ? 256.585 30.743  106.536 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H CG  1 
ATOM   47098 O  OD1 . ASP H  1 194 ? 257.633 30.757  107.179 1.00 34.03  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H OD1 1 
ATOM   47099 O  OD2 . ASP H  1 194 ? 255.553 30.116  106.917 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H OD2 1 
ATOM   47100 N  N   . VAL H  1 195 ? 257.751 28.408  103.692 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 438  VAL H N   1 
ATOM   47101 C  CA  . VAL H  1 195 ? 257.304 27.077  103.258 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 438  VAL H CA  1 
ATOM   47102 C  C   . VAL H  1 195 ? 256.088 26.683  104.079 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 438  VAL H C   1 
ATOM   47103 O  O   . VAL H  1 195 ? 256.086 26.861  105.281 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 438  VAL H O   1 
ATOM   47104 C  CB  . VAL H  1 195 ? 258.382 26.011  103.544 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 438  VAL H CB  1 
ATOM   47105 C  CG1 . VAL H  1 195 ? 257.873 24.612  103.199 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 438  VAL H CG1 1 
ATOM   47106 C  CG2 . VAL H  1 195 ? 259.672 26.359  102.840 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 438  VAL H CG2 1 
ATOM   47107 N  N   . ASP H  1 196 ? 255.057 26.155  103.432 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H N   1 
ATOM   47108 C  CA  . ASP H  1 196 ? 253.850 25.708  104.121 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H CA  1 
ATOM   47109 C  C   . ASP H  1 196 ? 253.960 24.285  104.664 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H C   1 
ATOM   47110 O  O   . ASP H  1 196 ? 253.464 23.339  104.054 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H O   1 
ATOM   47111 C  CB  . ASP H  1 196 ? 252.657 25.754  103.182 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H CB  1 
ATOM   47112 C  CG  . ASP H  1 196 ? 251.425 25.169  103.824 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H CG  1 
ATOM   47113 O  OD1 . ASP H  1 196 ? 251.520 24.768  104.997 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H OD1 1 
ATOM   47114 O  OD2 . ASP H  1 196 ? 250.360 25.111  103.176 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H OD2 1 
ATOM   47115 N  N   . ASN H  1 197 ? 254.582 24.116  105.817 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H N   1 
ATOM   47116 C  CA  . ASN H  1 197 ? 254.714 22.783  106.387 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H CA  1 
ATOM   47117 C  C   . ASN H  1 197 ? 253.453 22.133  106.923 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H C   1 
ATOM   47118 O  O   . ASN H  1 197 ? 253.549 21.204  107.702 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H O   1 
ATOM   47119 C  CB  . ASN H  1 197 ? 255.803 22.778  107.445 1.00 33.23  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H CB  1 
ATOM   47120 C  CG  . ASN H  1 197 ? 257.180 22.967  106.832 1.00 33.68  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H CG  1 
ATOM   47121 O  OD1 . ASN H  1 197 ? 257.823 23.991  107.033 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H OD1 1 
ATOM   47122 N  ND2 . ASN H  1 197 ? 257.614 22.001  106.031 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H ND2 1 
ATOM   47123 N  N   . SER H  1 198 ? 252.276 22.604  106.515 1.00 34.43  ? ? ? ? ? ? 441  SER H N   1 
ATOM   47124 C  CA  . SER H  1 198 ? 251.011 21.992  106.963 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 441  SER H CA  1 
ATOM   47125 C  C   . SER H  1 198 ? 250.445 21.249  105.763 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 441  SER H C   1 
ATOM   47126 O  O   . SER H  1 198 ? 249.367 20.638  105.800 1.00 35.96  ? ? ? ? ? ? 441  SER H O   1 
ATOM   47127 C  CB  . SER H  1 198 ? 250.010 23.037  107.497 1.00 34.12  ? ? ? ? ? ? 441  SER H CB  1 
ATOM   47128 O  OG  . SER H  1 198 ? 249.390 23.769  106.441 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 441  SER H OG  1 
ATOM   47129 N  N   . ASN H  1 199 ? 251.212 21.303  104.688 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 442  ASN H N   1 
ATOM   47130 C  CA  . ASN H  1 199 ? 250.825 20.664  103.444 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 442  ASN H CA  1 
ATOM   47131 C  C   . ASN H  1 199 ? 251.389 19.240  103.364 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 442  ASN H C   1 
ATOM   47132 O  O   . ASN H  1 199 ? 252.627 19.037  103.356 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 442  ASN H O   1 
ATOM   47133 C  CB  . ASN H  1 199 ? 251.305 21.499  102.246 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 442  ASN H CB  1 
ATOM   47134 C  CG  . ASN H  1 199 ? 251.028 20.829  100.951 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 442  ASN H CG  1 
ATOM   47135 O  OD1 . ASN H  1 199 ? 251.121 19.617  100.828 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 442  ASN H OD1 1 
ATOM   47136 N  ND2 . ASN H  1 199 ? 250.667 21.598  99.977  1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 442  ASN H ND2 1 
ATOM   47137 N  N   . PRO H  1 200 ? 250.488 18.247  103.290 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 443  PRO H N   1 
ATOM   47138 C  CA  . PRO H  1 200 ? 250.977 16.878  103.371 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 443  PRO H CA  1 
ATOM   47139 C  C   . PRO H  1 200 ? 251.971 16.522  102.254 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 443  PRO H C   1 
ATOM   47140 O  O   . PRO H  1 200 ? 252.838 15.692  102.442 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 443  PRO H O   1 
ATOM   47141 C  CB  . PRO H  1 200 ? 249.692 16.050  103.320 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 443  PRO H CB  1 
ATOM   47142 C  CG  . PRO H  1 200 ? 248.597 17.002  103.798 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 443  PRO H CG  1 
ATOM   47143 C  CD  . PRO H  1 200 ? 249.014 18.330  103.277 1.00 38.78  ? ? ? ? ? ? 443  PRO H CD  1 
ATOM   47144 N  N   . VAL H  1 201 ? 251.871 17.157  101.095 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 444  VAL H N   1 
ATOM   47145 C  CA  . VAL H  1 201 ? 252.866 16.912  100.046 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 444  VAL H CA  1 
ATOM   47146 C  C   . VAL H  1 201 ? 254.241 17.417  100.520 1.00 40.85  ? ? ? ? ? ? 444  VAL H C   1 
ATOM   47147 O  O   . VAL H  1 201 ? 255.265 16.732  100.305 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 444  VAL H O   1 
ATOM   47148 C  CB  . VAL H  1 201 ? 252.460 17.572  98.691  1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 444  VAL H CB  1 
ATOM   47149 C  CG1 . VAL H  1 201 ? 253.558 17.440  97.666  1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 444  VAL H CG1 1 
ATOM   47150 C  CG2 . VAL H  1 201 ? 251.139 17.021  98.186  1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 444  VAL H CG2 1 
ATOM   47151 N  N   . VAL H  1 202 ? 254.240 18.595  101.173 1.00 39.83  ? ? ? ? ? ? 445  VAL H N   1 
ATOM   47152 C  CA  . VAL H  1 202 ? 255.460 19.280  101.632 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 445  VAL H CA  1 
ATOM   47153 C  C   . VAL H  1 202 ? 256.077 18.460  102.772 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 445  VAL H C   1 
ATOM   47154 O  O   . VAL H  1 202 ? 257.296 18.285  102.872 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 445  VAL H O   1 
ATOM   47155 C  CB  . VAL H  1 202 ? 255.143 20.773  102.056 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 445  VAL H CB  1 
ATOM   47156 C  CG1 . VAL H  1 202 ? 256.384 21.586  102.364 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 445  VAL H CG1 1 
ATOM   47157 C  CG2 . VAL H  1 202 ? 254.382 21.472  100.982 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 445  VAL H CG2 1 
ATOM   47158 N  N   . GLN H  1 203 ? 255.219 17.937  103.634 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 446  GLN H N   1 
ATOM   47159 C  CA  . GLN H  1 203 ? 255.714 17.165  104.744 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 446  GLN H CA  1 
ATOM   47160 C  C   . GLN H  1 203 ? 256.516 15.989  104.186 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 446  GLN H C   1 
ATOM   47161 O  O   . GLN H  1 203 ? 257.683 15.770  104.535 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 446  GLN H O   1 
ATOM   47162 C  CB  . GLN H  1 203 ? 254.552 16.701  105.587 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 446  GLN H CB  1 
ATOM   47163 C  CG  . GLN H  1 203 ? 253.877 17.850  106.228 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 446  GLN H CG  1 
ATOM   47164 C  CD  . GLN H  1 203 ? 252.651 17.461  107.013 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 446  GLN H CD  1 
ATOM   47165 O  OE1 . GLN H  1 203 ? 252.005 16.417  106.737 1.00 35.67  ? ? ? ? ? ? 446  GLN H OE1 1 
ATOM   47166 N  NE2 . GLN H  1 203 ? 252.304 18.301  108.011 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 446  GLN H NE2 1 
ATOM   47167 N  N   . ALA H  1 204 ? 255.887 15.240  103.288 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 447  ALA H N   1 
ATOM   47168 C  CA  . ALA H  1 204 ? 256.554 14.170  102.587 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 447  ALA H CA  1 
ATOM   47169 C  C   . ALA H  1 204 ? 257.893 14.661  102.077 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 447  ALA H C   1 
ATOM   47170 O  O   . ALA H  1 204 ? 258.896 14.008  102.306 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 447  ALA H O   1 
ATOM   47171 C  CB  . ALA H  1 204 ? 255.711 13.700  101.441 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 447  ALA H CB  1 
ATOM   47172 N  N   . GLU H  1 205 ? 257.920 15.804  101.390 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 448  GLU H N   1 
ATOM   47173 C  CA  . GLU H  1 205 ? 259.174 16.337  100.864 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 448  GLU H CA  1 
ATOM   47174 C  C   . GLU H  1 205 ? 260.193 16.703  101.950 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 448  GLU H C   1 
ATOM   47175 O  O   . GLU H  1 205 ? 261.407 16.550  101.742 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 448  GLU H O   1 
ATOM   47176 C  CB  . GLU H  1 205 ? 258.936 17.522  99.923  1.00 41.53  ? ? ? ? ? ? 448  GLU H CB  1 
ATOM   47177 C  CG  . GLU H  1 205 ? 260.206 18.234  99.442  1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 448  GLU H CG  1 
ATOM   47178 C  CD  . GLU H  1 205 ? 261.243 17.277  98.858  1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 448  GLU H CD  1 
ATOM   47179 O  OE1 . GLU H  1 205 ? 260.887 16.133  98.455  1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 448  GLU H OE1 1 
ATOM   47180 O  OE2 . GLU H  1 205 ? 262.425 17.680  98.792  1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 448  GLU H OE2 1 
ATOM   47181 N  N   . GLN H  1 206 ? 259.735 17.194  103.103 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 449  GLN H N   1 
ATOM   47182 C  CA  . GLN H  1 206 ? 260.686 17.420  104.178 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 449  GLN H CA  1 
ATOM   47183 C  C   . GLN H  1 206 ? 261.223 16.076  104.651 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 449  GLN H C   1 
ATOM   47184 O  O   . GLN H  1 206 ? 262.400 15.958  104.928 1.00 37.43  ? ? ? ? ? ? 449  GLN H O   1 
ATOM   47185 C  CB  . GLN H  1 206 ? 260.066 18.188  105.333 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 449  GLN H CB  1 
ATOM   47186 C  CG  . GLN H  1 206 ? 259.381 19.460  104.912 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 449  GLN H CG  1 
ATOM   47187 C  CD  . GLN H  1 206 ? 260.366 20.581  104.783 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 449  GLN H CD  1 
ATOM   47188 O  OE1 . GLN H  1 206 ? 261.578 20.351  104.705 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 449  GLN H OE1 1 
ATOM   47189 N  NE2 . GLN H  1 206 ? 259.865 21.806  104.774 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 449  GLN H NE2 1 
ATOM   47190 N  N   . LEU H  1 207 ? 260.374 15.058  104.731 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 450  LEU H N   1 
ATOM   47191 C  CA  . LEU H  1 207 ? 260.870 13.744  105.059 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 450  LEU H CA  1 
ATOM   47192 C  C   . LEU H  1 207 ? 261.961 13.288  104.069 1.00 39.30  ? ? ? ? ? ? 450  LEU H C   1 
ATOM   47193 O  O   . LEU H  1 207 ? 263.036 12.794  104.466 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 450  LEU H O   1 
ATOM   47194 C  CB  . LEU H  1 207 ? 259.725 12.742  105.092 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 450  LEU H CB  1 
ATOM   47195 C  CG  . LEU H  1 207 ? 260.146 11.293  105.347 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 450  LEU H CG  1 
ATOM   47196 C  CD1 . LEU H  1 207 ? 261.019 11.263  106.559 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 450  LEU H CD1 1 
ATOM   47197 C  CD2 . LEU H  1 207 ? 258.959 10.368  105.497 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 450  LEU H CD2 1 
ATOM   47198 N  N   . ASN H  1 208 ? 261.678 13.427  102.780 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 451  ASN H N   1 
ATOM   47199 C  CA  . ASN H  1 208 ? 262.645 13.118  101.738 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 451  ASN H CA  1 
ATOM   47200 C  C   . ASN H  1 208 ? 264.013 13.784  101.963 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 451  ASN H C   1 
ATOM   47201 O  O   . ASN H  1 208 ? 265.077 13.178  101.784 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 451  ASN H O   1 
ATOM   47202 C  CB  . ASN H  1 208 ? 262.089 13.568  100.386 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 451  ASN H CB  1 
ATOM   47203 C  CG  . ASN H  1 208 ? 262.842 12.953  99.210  1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 451  ASN H CG  1 
ATOM   47204 O  OD1 . ASN H  1 208 ? 262.539 11.832  98.769  1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 451  ASN H OD1 1 
ATOM   47205 N  ND2 . ASN H  1 208 ? 263.827 13.689  98.689  1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 451  ASN H ND2 1 
ATOM   47206 N  N   . TRP H  1 209 ? 263.977 15.051  102.342 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 452  TRP H N   1 
ATOM   47207 C  CA  . TRP H  1 209 ? 265.181 15.830  102.485 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CA  1 
ATOM   47208 C  C   . TRP H  1 209 ? 265.900 15.346  103.756 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 452  TRP H C   1 
ATOM   47209 O  O   . TRP H  1 209 ? 267.132 15.291  103.823 1.00 40.10  ? ? ? ? ? ? 452  TRP H O   1 
ATOM   47210 C  CB  . TRP H  1 209 ? 264.792 17.325  102.517 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CB  1 
ATOM   47211 C  CG  . TRP H  1 209 ? 265.892 18.271  102.711 1.00 39.82  ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CG  1 
ATOM   47212 C  CD1 . TRP H  1 209 ? 267.139 18.155  102.231 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CD1 1 
ATOM   47213 C  CD2 . TRP H  1 209 ? 265.858 19.501  103.467 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CD2 1 
ATOM   47214 N  NE1 . TRP H  1 209 ? 267.907 19.231  102.627 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 452  TRP H NE1 1 
ATOM   47215 C  CE2 . TRP H  1 209 ? 267.140 20.071  103.386 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CE2 1 
ATOM   47216 C  CE3 . TRP H  1 209 ? 264.863 20.184  104.195 1.00 37.54  ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CE3 1 
ATOM   47217 C  CZ2 . TRP H  1 209 ? 267.449 21.292  103.984 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CZ2 1 
ATOM   47218 C  CZ3 . TRP H  1 209 ? 265.174 21.395  104.777 1.00 36.86  ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CZ3 1 
ATOM   47219 C  CH2 . TRP H  1 209 ? 266.449 21.933  104.673 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CH2 1 
ATOM   47220 N  N   . LEU H  1 210 ? 265.126 14.980  104.771 1.00 38.62  ? ? ? ? ? ? 453  LEU H N   1 
ATOM   47221 C  CA  . LEU H  1 210 ? 265.710 14.540  106.025 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 453  LEU H CA  1 
ATOM   47222 C  C   . LEU H  1 210 ? 266.496 13.282  105.702 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 453  LEU H C   1 
ATOM   47223 O  O   . LEU H  1 210 ? 267.701 13.227  105.929 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 453  LEU H O   1 
ATOM   47224 C  CB  . LEU H  1 210 ? 264.616 14.296  107.061 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 453  LEU H CB  1 
ATOM   47225 C  CG  . LEU H  1 210 ? 264.991 13.558  108.333 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 453  LEU H CG  1 
ATOM   47226 C  CD1 . LEU H  1 210 ? 266.324 14.076  108.876 1.00 35.69  ? ? ? ? ? ? 453  LEU H CD1 1 
ATOM   47227 C  CD2 . LEU H  1 210 ? 263.855 13.684  109.364 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 453  LEU H CD2 1 
ATOM   47228 N  N   . HIS H  1 211 ? 265.816 12.305  105.107 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 454  HIS H N   1 
ATOM   47229 C  CA  . HIS H  1 211 ? 266.471 11.091  104.619 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 454  HIS H CA  1 
ATOM   47230 C  C   . HIS H  1 211 ? 267.752 11.335  103.813 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 454  HIS H C   1 
ATOM   47231 O  O   . HIS H  1 211 ? 268.815 10.787  104.103 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 454  HIS H O   1 
ATOM   47232 C  CB  . HIS H  1 211 ? 265.493 10.265  103.774 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 454  HIS H CB  1 
ATOM   47233 C  CG  . HIS H  1 211 ? 266.089 9.000   103.206 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 454  HIS H CG  1 
ATOM   47234 N  ND1 . HIS H  1 211 ? 266.203 7.834   103.933 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 454  HIS H ND1 1 
ATOM   47235 C  CD2 . HIS H  1 211 ? 266.585 8.719   101.977 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 454  HIS H CD2 1 
ATOM   47236 C  CE1 . HIS H  1 211 ? 266.745 6.894   103.179 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 454  HIS H CE1 1 
ATOM   47237 N  NE2 . HIS H  1 211 ? 266.990 7.405   101.989 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 454  HIS H NE2 1 
ATOM   47238 N  N   . PHE H  1 212 ? 267.620 12.117  102.761 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 455  PHE H N   1 
ATOM   47239 C  CA  . PHE H  1 212 ? 268.763 12.537  101.978 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CA  1 
ATOM   47240 C  C   . PHE H  1 212 ? 269.950 12.934  102.912 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 455  PHE H C   1 
ATOM   47241 O  O   . PHE H  1 212 ? 271.065 12.417  102.787 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 455  PHE H O   1 
ATOM   47242 C  CB  . PHE H  1 212 ? 268.326 13.683  101.040 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CB  1 
ATOM   47243 C  CG  . PHE H  1 212 ? 269.452 14.365  100.359 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CG  1 
ATOM   47244 C  CD1 . PHE H  1 212 ? 269.916 13.902  99.166  1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CD1 1 
ATOM   47245 C  CD2 . PHE H  1 212 ? 270.054 15.467  100.921 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CD2 1 
ATOM   47246 C  CE1 . PHE H  1 212 ? 270.967 14.513  98.541  1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CE1 1 
ATOM   47247 C  CE2 . PHE H  1 212 ? 271.120 16.084  100.304 1.00 45.46  ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CE2 1 
ATOM   47248 C  CZ  . PHE H  1 212 ? 271.583 15.600  99.117  1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CZ  1 
ATOM   47249 N  N   . LEU H  1 213 ? 269.706 13.824  103.868 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 456  LEU H N   1 
ATOM   47250 C  CA  . LEU H  1 213 ? 270.789 14.375  104.646 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 456  LEU H CA  1 
ATOM   47251 C  C   . LEU H  1 213 ? 271.461 13.286  105.465 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 456  LEU H C   1 
ATOM   47252 O  O   . LEU H  1 213 ? 272.690 13.215  105.610 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 456  LEU H O   1 
ATOM   47253 C  CB  . LEU H  1 213 ? 270.218 15.436  105.572 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 456  LEU H CB  1 
ATOM   47254 C  CG  . LEU H  1 213 ? 269.835 16.774  104.920 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 456  LEU H CG  1 
ATOM   47255 C  CD1 . LEU H  1 213 ? 268.986 17.649  105.879 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 456  LEU H CD1 1 
ATOM   47256 C  CD2 . LEU H  1 213 ? 271.072 17.542  104.451 1.00 40.42  ? ? ? ? ? ? 456  LEU H CD2 1 
ATOM   47257 N  N   . MET H  1 214 ? 270.607 12.446  106.026 1.00 40.70  ? ? ? ? ? ? 457  MET H N   1 
ATOM   47258 C  CA  . MET H  1 214 ? 271.024 11.355  106.888 1.00 40.68  ? ? ? ? ? ? 457  MET H CA  1 
ATOM   47259 C  C   . MET H  1 214 ? 271.685 10.242  106.051 1.00 42.45  ? ? ? ? ? ? 457  MET H C   1 
ATOM   47260 O  O   . MET H  1 214 ? 272.259 9.278   106.596 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 457  MET H O   1 
ATOM   47261 C  CB  . MET H  1 214 ? 269.795 10.805  107.604 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 457  MET H CB  1 
ATOM   47262 C  CG  . MET H  1 214 ? 270.111 10.218  108.913 1.00 39.11  ? ? ? ? ? ? 457  MET H CG  1 
ATOM   47263 S  SD  . MET H  1 214 ? 269.695 11.446  110.146 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 457  MET H SD  1 
ATOM   47264 C  CE  . MET H  1 214 ? 267.934 11.305  110.036 1.00 36.68  ? ? ? ? ? ? 457  MET H CE  1 
ATOM   47265 N  N   . ASN H  1 215 ? 271.592 10.374  104.727 1.00 43.63  ? ? ? ? ? ? 458  ASN H N   1 
ATOM   47266 C  CA  . ASN H  1 215 ? 272.227 9.415   103.830 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 458  ASN H CA  1 
ATOM   47267 C  C   . ASN H  1 215 ? 273.182 10.055  102.871 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 458  ASN H C   1 
ATOM   47268 O  O   . ASN H  1 215 ? 273.625 9.415   101.923 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 458  ASN H O   1 
ATOM   47269 C  CB  . ASN H  1 215 ? 271.174 8.660   103.042 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 458  ASN H CB  1 
ATOM   47270 C  CG  . ASN H  1 215 ? 270.419 7.699   103.901 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 458  ASN H CG  1 
ATOM   47271 O  OD1 . ASN H  1 215 ? 270.940 6.626   104.236 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 458  ASN H OD1 1 
ATOM   47272 N  ND2 . ASN H  1 215 ? 269.194 8.080   104.303 1.00 44.37  ? ? ? ? ? ? 458  ASN H ND2 1 
ATOM   47273 N  N   . PHE H  1 216 ? 273.492 11.315  103.138 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 459  PHE H N   1 
ATOM   47274 C  CA  . PHE H  1 216 ? 274.284 12.126  102.245 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CA  1 
ATOM   47275 C  C   . PHE H  1 216 ? 275.496 11.410  101.636 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 459  PHE H C   1 
ATOM   47276 O  O   . PHE H  1 216 ? 275.648 11.385  100.403 1.00 50.31  ? ? ? ? ? ? 459  PHE H O   1 
ATOM   47277 C  CB  . PHE H  1 216 ? 274.672 13.448  102.896 1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CB  1 
ATOM   47278 C  CG  . PHE H  1 216 ? 275.480 14.351  102.001 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CG  1 
ATOM   47279 C  CD1 . PHE H  1 216 ? 274.856 15.099  101.010 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CD1 1 
ATOM   47280 C  CD2 . PHE H  1 216 ? 276.869 14.446  102.148 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CD2 1 
ATOM   47281 C  CE1 . PHE H  1 216 ? 275.598 15.915  100.185 1.00 48.44  ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CE1 1 
ATOM   47282 C  CE2 . PHE H  1 216 ? 277.620 15.269  101.341 1.00 48.80  ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CE2 1 
ATOM   47283 C  CZ  . PHE H  1 216 ? 276.988 16.004  100.357 1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CZ  1 
ATOM   47284 N  N   . GLY H  1 217 ? 276.361 10.829  102.454 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 460  GLY H N   1 
ATOM   47285 C  CA  . GLY H  1 217 ? 277.484 10.065  101.888 1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 460  GLY H CA  1 
ATOM   47286 C  C   . GLY H  1 217 ? 277.074 9.056   100.817 1.00 52.26  ? ? ? ? ? ? 460  GLY H C   1 
ATOM   47287 O  O   . GLY H  1 217 ? 277.609 9.065   99.700  1.00 54.02  ? ? ? ? ? ? 460  GLY H O   1 
ATOM   47288 N  N   . ASN H  1 218 ? 276.123 8.184   101.154 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 461  ASN H N   1 
ATOM   47289 C  CA  . ASN H  1 218 ? 275.659 7.166   100.203 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 461  ASN H CA  1 
ATOM   47290 C  C   . ASN H  1 218 ? 275.145 7.738   98.918  1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 461  ASN H C   1 
ATOM   47291 O  O   . ASN H  1 218 ? 275.480 7.244   97.826  1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 461  ASN H O   1 
ATOM   47292 C  CB  . ASN H  1 218 ? 274.523 6.335   100.772 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 461  ASN H CB  1 
ATOM   47293 C  CG  . ASN H  1 218 ? 274.957 5.486   101.907 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 461  ASN H CG  1 
ATOM   47294 O  OD1 . ASN H  1 218 ? 276.059 4.888   101.896 1.00 53.33  ? ? ? ? ? ? 461  ASN H OD1 1 
ATOM   47295 N  ND2 . ASN H  1 218 ? 274.100 5.416   102.918 1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 461  ASN H ND2 1 
ATOM   47296 N  N   . ILE H  1 219 ? 274.282 8.733   99.058  1.00 52.64  ? ? ? ? ? ? 462  ILE H N   1 
ATOM   47297 C  CA  . ILE H  1 219 ? 273.601 9.264   97.919  1.00 53.29  ? ? ? ? ? ? 462  ILE H CA  1 
ATOM   47298 C  C   . ILE H  1 219 ? 274.485 10.133  97.041  1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 462  ILE H C   1 
ATOM   47299 O  O   . ILE H  1 219 ? 274.376 10.115  95.819  1.00 56.04  ? ? ? ? ? ? 462  ILE H O   1 
ATOM   47300 C  CB  . ILE H  1 219 ? 272.436 10.080  98.339  1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 462  ILE H CB  1 
ATOM   47301 C  CG1 . ILE H  1 219 ? 271.454 9.207   99.126  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 462  ILE H CG1 1 
ATOM   47302 C  CG2 . ILE H  1 219 ? 271.828 10.754  97.102  1.00 52.34  ? ? ? ? ? ? 462  ILE H CG2 1 
ATOM   47303 C  CD1 . ILE H  1 219 ? 270.618 9.986   100.163 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 462  ILE H CD1 1 
ATOM   47304 N  N   . TYR H  1 220 ? 275.361 10.915  97.651  1.00 53.81  ? ? ? ? ? ? 463  TYR H N   1 
ATOM   47305 C  CA  . TYR H  1 220 ? 276.185 11.818  96.848  1.00 54.96  ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CA  1 
ATOM   47306 C  C   . TYR H  1 220 ? 277.539 11.208  96.458  1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 463  TYR H C   1 
ATOM   47307 O  O   . TYR H  1 220 ? 277.905 11.232  95.295  1.00 58.75  ? ? ? ? ? ? 463  TYR H O   1 
ATOM   47308 C  CB  . TYR H  1 220 ? 276.355 13.199  97.519  1.00 53.50  ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CB  1 
ATOM   47309 C  CG  . TYR H  1 220 ? 277.400 14.050  96.834  1.00 54.81  ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CG  1 
ATOM   47310 C  CD1 . TYR H  1 220 ? 277.082 14.852  95.734  1.00 55.71  ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CD1 1 
ATOM   47311 C  CD2 . TYR H  1 220 ? 278.718 14.026  97.263  1.00 55.31  ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CD2 1 
ATOM   47312 C  CE1 . TYR H  1 220 ? 278.079 15.621  95.086  1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CE1 1 
ATOM   47313 C  CE2 . TYR H  1 220 ? 279.701 14.778  96.632  1.00 56.67  ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CE2 1 
ATOM   47314 C  CZ  . TYR H  1 220 ? 279.384 15.570  95.552  1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CZ  1 
ATOM   47315 O  OH  . TYR H  1 220 ? 280.386 16.299  94.967  1.00 59.02  ? ? ? ? ? ? 463  TYR H OH  1 
ATOM   47316 N  N   . ALA H  1 221 ? 278.279 10.661  97.416  1.00 56.49  ? ? ? ? ? ? 464  ALA H N   1 
ATOM   47317 C  CA  . ALA H  1 221 ? 279.645 10.248  97.133  1.00 58.26  ? ? ? ? ? ? 464  ALA H CA  1 
ATOM   47318 C  C   . ALA H  1 221 ? 279.744 8.750   97.103  1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 464  ALA H C   1 
ATOM   47319 O  O   . ALA H  1 221 ? 280.821 8.191   96.887  1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 464  ALA H O   1 
ATOM   47320 C  CB  . ALA H  1 221 ? 280.592 10.803  98.172  1.00 57.38  ? ? ? ? ? ? 464  ALA H CB  1 
ATOM   47321 N  N   . ASN H  1 222 ? 278.615 8.095   97.343  1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 465  ASN H N   1 
ATOM   47322 C  CA  . ASN H  1 222 ? 278.568 6.637   97.386  1.00 59.46  ? ? ? ? ? ? 465  ASN H CA  1 
ATOM   47323 C  C   . ASN H  1 222 ? 279.451 6.044   98.455  1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 465  ASN H C   1 
ATOM   47324 O  O   . ASN H  1 222 ? 280.098 5.020   98.232  1.00 60.92  ? ? ? ? ? ? 465  ASN H O   1 
ATOM   47325 C  CB  . ASN H  1 222 ? 279.058 6.094   96.085  1.00 62.05  ? ? ? ? ? ? 465  ASN H CB  1 
ATOM   47326 C  CG  . ASN H  1 222 ? 278.209 5.000   95.614  1.00 62.87  ? ? ? ? ? ? 465  ASN H CG  1 
ATOM   47327 O  OD1 . ASN H  1 222 ? 277.093 5.250   95.131  1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 465  ASN H OD1 1 
ATOM   47328 N  ND2 . ASN H  1 222 ? 278.691 3.756   95.767  1.00 64.11  ? ? ? ? ? ? 465  ASN H ND2 1 
ATOM   47329 N  N   . ASP H  1 223 ? 279.500 6.721   99.596  1.00 57.32  ? ? ? ? ? ? 466  ASP H N   1 
ATOM   47330 C  CA  . ASP H  1 223 ? 280.414 6.385   100.658 1.00 57.04  ? ? ? ? ? ? 466  ASP H CA  1 
ATOM   47331 C  C   . ASP H  1 223 ? 279.545 6.335   101.908 1.00 54.85  ? ? ? ? ? ? 466  ASP H C   1 
ATOM   47332 O  O   . ASP H  1 223 ? 279.104 7.378   102.406 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 466  ASP H O   1 
ATOM   47333 C  CB  . ASP H  1 223 ? 281.521 7.446   100.743 1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 466  ASP H CB  1 
ATOM   47334 C  CG  . ASP H  1 223 ? 282.577 7.117   101.775 1.00 57.11  ? ? ? ? ? ? 466  ASP H CG  1 
ATOM   47335 O  OD1 . ASP H  1 223 ? 282.427 6.090   102.466 1.00 56.93  ? ? ? ? ? ? 466  ASP H OD1 1 
ATOM   47336 O  OD2 . ASP H  1 223 ? 283.554 7.892   101.898 1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 466  ASP H OD2 1 
ATOM   47337 N  N   . PRO H  1 224 ? 279.245 5.108   102.396 1.00 55.00  ? ? ? ? ? ? 467  PRO H N   1 
ATOM   47338 C  CA  . PRO H  1 224 ? 278.407 4.947   103.595 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 467  PRO H CA  1 
ATOM   47339 C  C   . PRO H  1 224 ? 279.042 5.693   104.774 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 467  PRO H C   1 
ATOM   47340 O  O   . PRO H  1 224 ? 278.359 6.230   105.664 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 467  PRO H O   1 
ATOM   47341 C  CB  . PRO H  1 224 ? 278.452 3.432   103.830 1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 467  PRO H CB  1 
ATOM   47342 C  CG  . PRO H  1 224 ? 279.757 3.014   103.224 1.00 56.28  ? ? ? ? ? ? 467  PRO H CG  1 
ATOM   47343 C  CD  . PRO H  1 224 ? 279.816 3.815   101.967 1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 467  PRO H CD  1 
ATOM   47344 N  N   . ASP H  1 225 ? 280.363 5.748   104.744 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 468  ASP H N   1 
ATOM   47345 C  CA  . ASP H  1 225 ? 281.079 6.339   105.828 1.00 51.83  ? ? ? ? ? ? 468  ASP H CA  1 
ATOM   47346 C  C   . ASP H  1 225 ? 280.868 7.857   106.004 1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 468  ASP H C   1 
ATOM   47347 O  O   . ASP H  1 225 ? 281.289 8.422   107.005 1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 468  ASP H O   1 
ATOM   47348 C  CB  . ASP H  1 225 ? 282.560 5.990   105.698 1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 468  ASP H CB  1 
ATOM   47349 C  CG  . ASP H  1 225 ? 283.354 6.497   106.881 1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 468  ASP H CG  1 
ATOM   47350 O  OD1 . ASP H  1 225 ? 284.341 7.281   106.727 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 468  ASP H OD1 1 
ATOM   47351 O  OD2 . ASP H  1 225 ? 282.933 6.141   108.003 1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 468  ASP H OD2 1 
ATOM   47352 N  N   . ALA H  1 226 ? 280.218 8.510   105.043 1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 469  ALA H N   1 
ATOM   47353 C  CA  . ALA H  1 226 ? 280.102 9.974   105.070 1.00 49.30  ? ? ? ? ? ? 469  ALA H CA  1 
ATOM   47354 C  C   . ALA H  1 226 ? 278.691 10.555  105.324 1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 469  ALA H C   1 
ATOM   47355 O  O   . ALA H  1 226 ? 278.401 11.690  104.904 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 469  ALA H O   1 
ATOM   47356 C  CB  . ALA H  1 226 ? 280.714 10.576  103.810 1.00 50.82  ? ? ? ? ? ? 469  ALA H CB  1 
ATOM   47357 N  N   . ASN H  1 227 ? 277.826 9.811   106.023 1.00 46.63  ? ? ? ? ? ? 470  ASN H N   1 
ATOM   47358 C  CA  . ASN H  1 227 ? 276.476 10.346  106.329 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 470  ASN H CA  1 
ATOM   47359 C  C   . ASN H  1 227 ? 276.367 11.159  107.604 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 470  ASN H C   1 
ATOM   47360 O  O   . ASN H  1 227 ? 277.057 10.883  108.583 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 470  ASN H O   1 
ATOM   47361 C  CB  . ASN H  1 227 ? 275.447 9.255   106.514 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 470  ASN H CB  1 
ATOM   47362 C  CG  . ASN H  1 227 ? 275.430 8.296   105.411 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 470  ASN H CG  1 
ATOM   47363 O  OD1 . ASN H  1 227 ? 275.397 7.103   105.652 1.00 47.12  ? ? ? ? ? ? 470  ASN H OD1 1 
ATOM   47364 N  ND2 . ASN H  1 227 ? 275.454 8.787   104.181 1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 470  ASN H ND2 1 
ATOM   47365 N  N   . PHE H  1 228 ? 275.450 12.120  107.607 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 471  PHE H N   1 
ATOM   47366 C  CA  . PHE H  1 228 ? 275.189 12.895  108.798 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CA  1 
ATOM   47367 C  C   . PHE H  1 228 ? 274.505 11.961  109.764 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 471  PHE H C   1 
ATOM   47368 O  O   . PHE H  1 228 ? 273.519 11.304  109.414 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 471  PHE H O   1 
ATOM   47369 C  CB  . PHE H  1 228 ? 274.256 14.044  108.459 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CB  1 
ATOM   47370 C  CG  . PHE H  1 228 ? 274.942 15.213  107.839 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CG  1 
ATOM   47371 C  CD1 . PHE H  1 228 ? 275.752 16.025  108.601 1.00 39.69  ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CD1 1 
ATOM   47372 C  CD2 . PHE H  1 228 ? 274.776 15.508  106.498 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CD2 1 
ATOM   47373 C  CE1 . PHE H  1 228 ? 276.385 17.113  108.034 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CE1 1 
ATOM   47374 C  CE2 . PHE H  1 228 ? 275.406 16.592  105.932 1.00 41.77  ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CE2 1 
ATOM   47375 C  CZ  . PHE H  1 228 ? 276.214 17.389  106.698 1.00 41.31  ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CZ  1 
ATOM   47376 N  N   . ASP H  1 229 ? 275.009 11.888  110.980 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 472  ASP H N   1 
ATOM   47377 C  CA  . ASP H  1 229 ? 274.415 10.979  111.935 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 472  ASP H CA  1 
ATOM   47378 C  C   . ASP H  1 229 ? 273.124 11.464  112.540 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 472  ASP H C   1 
ATOM   47379 O  O   . ASP H  1 229 ? 272.369 10.660  113.003 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 472  ASP H O   1 
ATOM   47380 C  CB  . ASP H  1 229 ? 275.366 10.780  113.083 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 472  ASP H CB  1 
ATOM   47381 C  CG  . ASP H  1 229 ? 276.692 10.367  112.624 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 472  ASP H CG  1 
ATOM   47382 O  OD1 . ASP H  1 229 ? 276.815 9.205   112.234 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 472  ASP H OD1 1 
ATOM   47383 O  OD2 . ASP H  1 229 ? 277.607 11.197  112.640 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 472  ASP H OD2 1 
ATOM   47384 N  N   . SER H  1 230 ? 272.910 12.775  112.603 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 473  SER H N   1 
ATOM   47385 C  CA  . SER H  1 230 ? 271.858 13.347  113.444 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 473  SER H CA  1 
ATOM   47386 C  C   . SER H  1 230 ? 271.466 14.708  112.889 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 473  SER H C   1 
ATOM   47387 O  O   . SER H  1 230 ? 272.136 15.220  111.992 1.00 35.14  ? ? ? ? ? ? 473  SER H O   1 
ATOM   47388 C  CB  . SER H  1 230 ? 272.321 13.477  114.908 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 473  SER H CB  1 
ATOM   47389 O  OG  . SER H  1 230 ? 273.373 14.416  115.060 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 473  SER H OG  1 
ATOM   47390 N  N   . ILE H  1 231 ? 270.403 15.309  113.423 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 474  ILE H N   1 
ATOM   47391 C  CA  . ILE H  1 231 ? 269.948 16.575  112.887 1.00 32.99  ? ? ? ? ? ? 474  ILE H CA  1 
ATOM   47392 C  C   . ILE H  1 231 ? 269.653 17.559  113.997 1.00 31.82  ? ? ? ? ? ? 474  ILE H C   1 
ATOM   47393 O  O   . ILE H  1 231 ? 269.514 17.172  115.184 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 474  ILE H O   1 
ATOM   47394 C  CB  . ILE H  1 231 ? 268.658 16.394  112.108 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 474  ILE H CB  1 
ATOM   47395 C  CG1 . ILE H  1 231 ? 267.556 15.924  113.047 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 474  ILE H CG1 1 
ATOM   47396 C  CG2 . ILE H  1 231 ? 268.813 15.343  111.015 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 474  ILE H CG2 1 
ATOM   47397 C  CD1 . ILE H  1 231 ? 266.197 16.023  112.429 1.00 32.19  ? ? ? ? ? ? 474  ILE H CD1 1 
ATOM   47398 N  N   . ARG H  1 232 ? 269.530 18.829  113.596 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 475  ARG H N   1 
ATOM   47399 C  CA  . ARG H  1 232 ? 269.044 19.910  114.455 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 475  ARG H CA  1 
ATOM   47400 C  C   . ARG H  1 232 ? 267.794 20.415  113.783 1.00 30.59  ? ? ? ? ? ? 475  ARG H C   1 
ATOM   47401 O  O   . ARG H  1 232 ? 267.769 20.570  112.586 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 475  ARG H O   1 
ATOM   47402 C  CB  . ARG H  1 232 ? 270.094 21.011  114.515 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 475  ARG H CB  1 
ATOM   47403 C  CG  . ARG H  1 232 ? 269.635 22.354  115.074 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 475  ARG H CG  1 
ATOM   47404 C  CD  . ARG H  1 232 ? 270.795 23.369  115.088 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 475  ARG H CD  1 
ATOM   47405 N  NE  . ARG H  1 232 ? 270.399 24.631  115.681 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 475  ARG H NE  1 
ATOM   47406 C  CZ  . ARG H  1 232 ? 269.742 25.582  115.031 1.00 30.15  ? ? ? ? ? ? 475  ARG H CZ  1 
ATOM   47407 N  NH1 . ARG H  1 232 ? 269.411 25.435  113.750 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 475  ARG H NH1 1 
ATOM   47408 N  NH2 . ARG H  1 232 ? 269.422 26.699  115.661 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 475  ARG H NH2 1 
ATOM   47409 N  N   . VAL H  1 233 ? 266.720 20.612  114.500 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 476  VAL H N   1 
ATOM   47410 C  CA  . VAL H  1 233 ? 265.539 21.035  113.795 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 476  VAL H CA  1 
ATOM   47411 C  C   . VAL H  1 233 ? 265.553 22.498  114.052 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 476  VAL H C   1 
ATOM   47412 O  O   . VAL H  1 233 ? 265.540 22.919  115.224 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 476  VAL H O   1 
ATOM   47413 C  CB  . VAL H  1 233 ? 264.281 20.429  114.410 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 476  VAL H CB  1 
ATOM   47414 C  CG1 . VAL H  1 233 ? 263.008 20.900  113.707 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 476  VAL H CG1 1 
ATOM   47415 C  CG2 . VAL H  1 233 ? 264.380 18.955  114.320 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 476  VAL H CG2 1 
ATOM   47416 N  N   . ASP H  1 234 ? 265.588 23.295  112.987 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H N   1 
ATOM   47417 C  CA  . ASP H  1 234 ? 265.823 24.736  113.119 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H CA  1 
ATOM   47418 C  C   . ASP H  1 234 ? 264.484 25.455  113.108 1.00 29.73  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H C   1 
ATOM   47419 O  O   . ASP H  1 234 ? 263.595 25.046  112.394 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H O   1 
ATOM   47420 C  CB  . ASP H  1 234 ? 266.739 25.183  111.971 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H CB  1 
ATOM   47421 C  CG  . ASP H  1 234 ? 266.606 26.672  111.636 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H CG  1 
ATOM   47422 O  OD1 . ASP H  1 234 ? 267.486 27.434  112.132 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H OD1 1 
ATOM   47423 O  OD2 . ASP H  1 234 ? 265.641 27.061  110.876 1.00 31.67  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H OD2 1 
ATOM   47424 N  N   . ALA H  1 235 ? 264.332 26.519  113.890 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 478  ALA H N   1 
ATOM   47425 C  CA  . ALA H  1 235 ? 263.106 27.323  113.815 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 478  ALA H CA  1 
ATOM   47426 C  C   . ALA H  1 235 ? 261.834 26.544  114.124 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 478  ALA H C   1 
ATOM   47427 O  O   . ALA H  1 235 ? 260.807 26.760  113.506 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 478  ALA H O   1 
ATOM   47428 C  CB  . ALA H  1 235 ? 262.973 28.011  112.453 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 478  ALA H CB  1 
ATOM   47429 N  N   . VAL H  1 236 ? 261.910 25.663  115.106 1.00 28.11  ? ? ? ? ? ? 479  VAL H N   1 
ATOM   47430 C  CA  . VAL H  1 236 ? 260.770 24.934  115.593 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 479  VAL H CA  1 
ATOM   47431 C  C   . VAL H  1 236 ? 259.559 25.786  115.884 1.00 27.53  ? ? ? ? ? ? 479  VAL H C   1 
ATOM   47432 O  O   . VAL H  1 236 ? 258.490 25.376  115.535 1.00 27.69  ? ? ? ? ? ? 479  VAL H O   1 
ATOM   47433 C  CB  . VAL H  1 236 ? 261.098 24.181  116.872 1.00 27.10  ? ? ? ? ? ? 479  VAL H CB  1 
ATOM   47434 C  CG1 . VAL H  1 236 ? 259.864 23.472  117.416 1.00 26.81  ? ? ? ? ? ? 479  VAL H CG1 1 
ATOM   47435 C  CG2 . VAL H  1 236 ? 262.230 23.218  116.622 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 479  VAL H CG2 1 
ATOM   47436 N  N   . ASP H  1 237 ? 259.664 26.923  116.556 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H N   1 
ATOM   47437 C  CA  . ASP H  1 237 ? 258.431 27.636  116.938 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H CA  1 
ATOM   47438 C  C   . ASP H  1 237 ? 257.818 28.406  115.772 1.00 27.85  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H C   1 
ATOM   47439 O  O   . ASP H  1 237 ? 256.935 29.253  115.962 1.00 27.95  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H O   1 
ATOM   47440 C  CB  . ASP H  1 237 ? 258.686 28.612  118.066 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H CB  1 
ATOM   47441 C  CG  . ASP H  1 237 ? 258.934 27.924  119.361 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H CG  1 
ATOM   47442 O  OD1 . ASP H  1 237 ? 258.530 26.780  119.522 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H OD1 1 
ATOM   47443 O  OD2 . ASP H  1 237 ? 259.516 28.507  120.260 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H OD2 1 
ATOM   47444 N  N   . ASN H  1 238 ? 258.285 28.123  114.567 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H N   1 
ATOM   47445 C  CA  . ASN H  1 238 ? 257.871 28.895  113.449 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H CA  1 
ATOM   47446 C  C   . ASN H  1 238 ? 257.416 27.997  112.314 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H C   1 
ATOM   47447 O  O   . ASN H  1 238 ? 257.293 28.470  111.145 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H O   1 
ATOM   47448 C  CB  . ASN H  1 238 ? 259.060 29.669  112.940 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H CB  1 
ATOM   47449 C  CG  . ASN H  1 238 ? 259.587 30.575  113.932 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H CG  1 
ATOM   47450 O  OD1 . ASN H  1 238 ? 258.874 31.398  114.408 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H OD1 1 
ATOM   47451 N  ND2 . ASN H  1 238 ? 260.854 30.464  114.242 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H ND2 1 
ATOM   47452 N  N   . VAL H  1 239 ? 257.225 26.717  112.624 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 482  VAL H N   1 
ATOM   47453 C  CA  . VAL H  1 239 ? 256.780 25.790  111.606 1.00 30.07  ? ? ? ? ? ? 482  VAL H CA  1 
ATOM   47454 C  C   . VAL H  1 239 ? 255.759 24.879  112.203 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 482  VAL H C   1 
ATOM   47455 O  O   . VAL H  1 239 ? 255.689 24.716  113.417 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 482  VAL H O   1 
ATOM   47456 C  CB  . VAL H  1 239 ? 257.911 24.910  110.985 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 482  VAL H CB  1 
ATOM   47457 C  CG1 . VAL H  1 239 ? 258.994 25.762  110.343 1.00 30.92  ? ? ? ? ? ? 482  VAL H CG1 1 
ATOM   47458 C  CG2 . VAL H  1 239 ? 258.491 23.962  111.982 1.00 29.78  ? ? ? ? ? ? 482  VAL H CG2 1 
ATOM   47459 N  N   . ASP H  1 240 ? 254.951 24.278  111.343 1.00 30.38  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H N   1 
ATOM   47460 C  CA  . ASP H  1 240 ? 253.978 23.294  111.791 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H CA  1 
ATOM   47461 C  C   . ASP H  1 240 ? 254.700 22.163  112.545 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H C   1 
ATOM   47462 O  O   . ASP H  1 240 ? 255.531 21.457  111.961 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H O   1 
ATOM   47463 C  CB  . ASP H  1 240 ? 253.223 22.749  110.578 1.00 31.22  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H CB  1 
ATOM   47464 C  CG  . ASP H  1 240 ? 252.081 21.854  110.966 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H CG  1 
ATOM   47465 O  OD1 . ASP H  1 240 ? 252.265 21.144  111.987 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H OD1 1 
ATOM   47466 O  OD2 . ASP H  1 240 ? 251.024 21.849  110.269 1.00 31.98  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H OD2 1 
ATOM   47467 N  N   . ALA H  1 241 ? 254.410 22.001  113.835 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 484  ALA H N   1 
ATOM   47468 C  CA  . ALA H  1 241 ? 255.069 20.969  114.619 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 484  ALA H CA  1 
ATOM   47469 C  C   . ALA H  1 241 ? 254.874 19.503  114.155 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 484  ALA H C   1 
ATOM   47470 O  O   . ALA H  1 241 ? 255.634 18.638  114.569 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 484  ALA H O   1 
ATOM   47471 C  CB  . ALA H  1 241 ? 254.751 21.128  116.059 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 484  ALA H CB  1 
ATOM   47472 N  N   . ASP H  1 242 ? 253.910 19.217  113.287 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 485  ASP H N   1 
ATOM   47473 C  CA  . ASP H  1 242 ? 253.831 17.880  112.697 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 485  ASP H CA  1 
ATOM   47474 C  C   . ASP H  1 242 ? 255.199 17.356  112.300 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 485  ASP H C   1 
ATOM   47475 O  O   . ASP H  1 242 ? 255.540 16.225  112.589 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 485  ASP H O   1 
ATOM   47476 C  CB  . ASP H  1 242 ? 252.963 17.869  111.456 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 485  ASP H CB  1 
ATOM   47477 C  CG  . ASP H  1 242 ? 251.491 18.132  111.765 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 485  ASP H CG  1 
ATOM   47478 O  OD1 . ASP H  1 242 ? 251.128 18.212  112.978 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 485  ASP H OD1 1 
ATOM   47479 O  OD2 . ASP H  1 242 ? 250.703 18.235  110.778 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 485  ASP H OD2 1 
ATOM   47480 N  N   . LEU H  1 243 ? 255.990 18.173  111.622 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 486  LEU H N   1 
ATOM   47481 C  CA  . LEU H  1 243 ? 257.402 17.842  111.376 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 486  LEU H CA  1 
ATOM   47482 C  C   . LEU H  1 243 ? 258.126 17.134  112.542 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 486  LEU H C   1 
ATOM   47483 O  O   . LEU H  1 243 ? 259.031 16.323  112.319 1.00 31.04  ? ? ? ? ? ? 486  LEU H O   1 
ATOM   47484 C  CB  . LEU H  1 243 ? 258.188 19.096  111.024 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 486  LEU H CB  1 
ATOM   47485 C  CG  . LEU H  1 243 ? 257.724 19.764  109.742 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 486  LEU H CG  1 
ATOM   47486 C  CD1 . LEU H  1 243 ? 258.653 20.909  109.377 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 486  LEU H CD1 1 
ATOM   47487 C  CD2 . LEU H  1 243 ? 257.679 18.741  108.620 1.00 32.93  ? ? ? ? ? ? 486  LEU H CD2 1 
ATOM   47488 N  N   . LEU H  1 244 ? 257.763 17.456  113.780 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 487  LEU H N   1 
ATOM   47489 C  CA  . LEU H  1 244 ? 258.428 16.850  114.906 1.00 29.31  ? ? ? ? ? ? 487  LEU H CA  1 
ATOM   47490 C  C   . LEU H  1 244 ? 258.070 15.377  115.049 1.00 29.77  ? ? ? ? ? ? 487  LEU H C   1 
ATOM   47491 O  O   . LEU H  1 244 ? 258.913 14.580  115.437 1.00 29.87  ? ? ? ? ? ? 487  LEU H O   1 
ATOM   47492 C  CB  . LEU H  1 244 ? 258.058 17.588  116.175 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 487  LEU H CB  1 
ATOM   47493 C  CG  . LEU H  1 244 ? 258.606 18.988  116.340 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 487  LEU H CG  1 
ATOM   47494 C  CD1 . LEU H  1 244 ? 258.402 19.421  117.773 1.00 27.20  ? ? ? ? ? ? 487  LEU H CD1 1 
ATOM   47495 C  CD2 . LEU H  1 244 ? 260.075 18.967  115.970 1.00 28.17  ? ? ? ? ? ? 487  LEU H CD2 1 
ATOM   47496 N  N   . GLN H  1 245 ? 256.821 15.001  114.775 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 488  GLN H N   1 
ATOM   47497 C  CA  . GLN H  1 245 ? 256.480 13.585  114.754 1.00 30.77  ? ? ? ? ? ? 488  GLN H CA  1 
ATOM   47498 C  C   . GLN H  1 245 ? 257.181 12.980  113.531 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 488  GLN H C   1 
ATOM   47499 O  O   . GLN H  1 245 ? 257.816 11.931  113.610 1.00 32.17  ? ? ? ? ? ? 488  GLN H O   1 
ATOM   47500 C  CB  . GLN H  1 245 ? 254.968 13.374  114.686 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 488  GLN H CB  1 
ATOM   47501 C  CG  . GLN H  1 245 ? 254.252 13.543  115.995 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 488  GLN H CG  1 
ATOM   47502 C  CD  . GLN H  1 245 ? 254.073 15.001  116.400 1.00 29.64  ? ? ? ? ? ? 488  GLN H CD  1 
ATOM   47503 O  OE1 . GLN H  1 245 ? 253.335 15.750  115.777 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 488  GLN H OE1 1 
ATOM   47504 N  NE2 . GLN H  1 245 ? 254.749 15.401  117.441 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 488  GLN H NE2 1 
ATOM   47505 N  N   . ILE H  1 246 ? 257.123 13.661  112.399 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 489  ILE H N   1 
ATOM   47506 C  CA  . ILE H  1 246 ? 257.720 13.087  111.245 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 489  ILE H CA  1 
ATOM   47507 C  C   . ILE H  1 246 ? 259.167 12.719  111.530 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 489  ILE H C   1 
ATOM   47508 O  O   . ILE H  1 246 ? 259.553 11.568  111.395 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 489  ILE H O   1 
ATOM   47509 C  CB  . ILE H  1 246 ? 257.515 13.968  110.036 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 489  ILE H CB  1 
ATOM   47510 C  CG1 . ILE H  1 246 ? 256.041 13.876  109.651 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 489  ILE H CG1 1 
ATOM   47511 C  CG2 . ILE H  1 246 ? 258.361 13.468  108.872 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 489  ILE H CG2 1 
ATOM   47512 C  CD1 . ILE H  1 246 ? 255.585 14.938  108.789 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 489  ILE H CD1 1 
ATOM   47513 N  N   . ALA H  1 247 ? 259.954 13.681  111.980 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 490  ALA H N   1 
ATOM   47514 C  CA  . ALA H  1 247 ? 261.380 13.454  112.179 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 490  ALA H CA  1 
ATOM   47515 C  C   . ALA H  1 247 ? 261.613 12.374  113.231 1.00 32.34  ? ? ? ? ? ? 490  ALA H C   1 
ATOM   47516 O  O   . ALA H  1 247 ? 262.465 11.483  113.092 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 490  ALA H O   1 
ATOM   47517 C  CB  . ALA H  1 247 ? 262.045 14.721  112.582 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 490  ALA H CB  1 
ATOM   47518 N  N   . GLY H  1 248 ? 260.841 12.449  114.297 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 491  GLY H N   1 
ATOM   47519 C  CA  . GLY H  1 248 ? 260.858 11.391  115.297 1.00 31.57  ? ? ? ? ? ? 491  GLY H CA  1 
ATOM   47520 C  C   . GLY H  1 248 ? 260.507 10.002  114.755 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 491  GLY H C   1 
ATOM   47521 O  O   . GLY H  1 248 ? 261.220 9.021   114.998 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 491  GLY H O   1 
ATOM   47522 N  N   . ASP H  1 249 ? 259.403 9.898   114.027 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 492  ASP H N   1 
ATOM   47523 C  CA  . ASP H  1 249 ? 259.061 8.631   113.408 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 492  ASP H CA  1 
ATOM   47524 C  C   . ASP H  1 249 ? 260.224 8.104   112.574 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 492  ASP H C   1 
ATOM   47525 O  O   . ASP H  1 249 ? 260.494 6.891   112.529 1.00 36.10  ? ? ? ? ? ? 492  ASP H O   1 
ATOM   47526 C  CB  . ASP H  1 249 ? 257.832 8.788   112.537 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 492  ASP H CB  1 
ATOM   47527 C  CG  . ASP H  1 249 ? 256.579 8.909   113.358 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 492  ASP H CG  1 
ATOM   47528 O  OD1 . ASP H  1 249 ? 256.732 8.884   114.587 1.00 33.47  ? ? ? ? ? ? 492  ASP H OD1 1 
ATOM   47529 O  OD2 . ASP H  1 249 ? 255.454 9.047   112.818 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 492  ASP H OD2 1 
ATOM   47530 N  N   . TYR H  1 250 ? 260.926 9.015   111.906 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 493  TYR H N   1 
ATOM   47531 C  CA  . TYR H  1 250 ? 261.939 8.553   110.979 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CA  1 
ATOM   47532 C  C   . TYR H  1 250 ? 263.104 8.015   111.764 1.00 36.15  ? ? ? ? ? ? 493  TYR H C   1 
ATOM   47533 O  O   . TYR H  1 250 ? 263.542 6.914   111.501 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 493  TYR H O   1 
ATOM   47534 C  CB  . TYR H  1 250 ? 262.373 9.636   109.987 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CB  1 
ATOM   47535 C  CG  . TYR H  1 250 ? 263.515 9.207   109.084 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CG  1 
ATOM   47536 C  CD1 . TYR H  1 250 ? 263.283 8.469   107.921 1.00 38.83  ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CD1 1 
ATOM   47537 C  CD2 . TYR H  1 250 ? 264.825 9.546   109.385 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CD2 1 
ATOM   47538 C  CE1 . TYR H  1 250 ? 264.332 8.082   107.092 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CE1 1 
ATOM   47539 C  CE2 . TYR H  1 250 ? 265.874 9.165   108.562 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CE2 1 
ATOM   47540 C  CZ  . TYR H  1 250 ? 265.619 8.434   107.425 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CZ  1 
ATOM   47541 O  OH  . TYR H  1 250 ? 266.661 8.070   106.627 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 493  TYR H OH  1 
ATOM   47542 N  N   . LEU H  1 251 ? 263.598 8.786   112.732 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 494  LEU H N   1 
ATOM   47543 C  CA  . LEU H  1 251 ? 264.754 8.335   113.504 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 494  LEU H CA  1 
ATOM   47544 C  C   . LEU H  1 251 ? 264.482 6.950   114.120 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 494  LEU H C   1 
ATOM   47545 O  O   . LEU H  1 251 ? 265.331 6.060   114.017 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 494  LEU H O   1 
ATOM   47546 C  CB  . LEU H  1 251 ? 265.135 9.346   114.583 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 494  LEU H CB  1 
ATOM   47547 C  CG  . LEU H  1 251 ? 265.636 10.726  114.200 1.00 33.36  ? ? ? ? ? ? 494  LEU H CG  1 
ATOM   47548 C  CD1 . LEU H  1 251 ? 265.889 11.483  115.470 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 494  LEU H CD1 1 
ATOM   47549 C  CD2 . LEU H  1 251 ? 266.902 10.597  113.435 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 494  LEU H CD2 1 
ATOM   47550 N  N   . LYS H  1 252 ? 263.305 6.756   114.736 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 495  LYS H N   1 
ATOM   47551 C  CA  . LYS H  1 252 ? 262.942 5.450   115.269 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 495  LYS H CA  1 
ATOM   47552 C  C   . LYS H  1 252 ? 262.880 4.406   114.174 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 495  LYS H C   1 
ATOM   47553 O  O   . LYS H  1 252 ? 263.533 3.382   114.284 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 495  LYS H O   1 
ATOM   47554 C  CB  . LYS H  1 252 ? 261.638 5.505   116.011 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 495  LYS H CB  1 
ATOM   47555 C  CG  . LYS H  1 252 ? 261.771 6.310   117.257 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 495  LYS H CG  1 
ATOM   47556 C  CD  . LYS H  1 252 ? 260.494 6.375   118.020 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 495  LYS H CD  1 
ATOM   47557 C  CE  . LYS H  1 252 ? 259.513 7.185   117.261 1.00 33.19  ? ? ? ? ? ? 495  LYS H CE  1 
ATOM   47558 N  NZ  . LYS H  1 252 ? 258.217 7.106   117.931 1.00 32.96  ? ? ? ? ? ? 495  LYS H NZ  1 
ATOM   47559 N  N   . ALA H  1 253 ? 262.145 4.659   113.094 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 496  ALA H N   1 
ATOM   47560 C  CA  . ALA H  1 253 ? 261.966 3.637   112.075 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 496  ALA H CA  1 
ATOM   47561 C  C   . ALA H  1 253 ? 263.273 3.308   111.398 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 496  ALA H C   1 
ATOM   47562 O  O   . ALA H  1 253 ? 263.637 2.170   111.252 1.00 41.36  ? ? ? ? ? ? 496  ALA H O   1 
ATOM   47563 C  CB  . ALA H  1 253 ? 260.959 4.071   111.101 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 496  ALA H CB  1 
ATOM   47564 N  N   . ALA H  1 254 ? 264.009 4.320   111.012 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 497  ALA H N   1 
ATOM   47565 C  CA  . ALA H  1 254 ? 265.216 4.099   110.234 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 497  ALA H CA  1 
ATOM   47566 C  C   . ALA H  1 254 ? 266.439 3.787   111.061 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 497  ALA H C   1 
ATOM   47567 O  O   . ALA H  1 254 ? 267.329 3.088   110.570 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 497  ALA H O   1 
ATOM   47568 C  CB  . ALA H  1 254 ? 265.516 5.317   109.370 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 497  ALA H CB  1 
ATOM   47569 N  N   . LYS H  1 255 ? 266.519 4.341   112.282 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 498  LYS H N   1 
ATOM   47570 C  CA  . LYS H  1 255 ? 267.724 4.174   113.115 1.00 39.35  ? ? ? ? ? ? 498  LYS H CA  1 
ATOM   47571 C  C   . LYS H  1 255 ? 267.469 3.400   114.413 1.00 39.09  ? ? ? ? ? ? 498  LYS H C   1 
ATOM   47572 O  O   . LYS H  1 255 ? 268.402 3.029   115.118 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 498  LYS H O   1 
ATOM   47573 C  CB  . LYS H  1 255 ? 268.406 5.525   113.396 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 498  LYS H CB  1 
ATOM   47574 C  CG  . LYS H  1 255 ? 268.862 6.278   112.189 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 498  LYS H CG  1 
ATOM   47575 C  CD  . LYS H  1 255 ? 269.866 5.425   111.447 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 498  LYS H CD  1 
ATOM   47576 C  CE  . LYS H  1 255 ? 270.125 5.855   109.981 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 498  LYS H CE  1 
ATOM   47577 N  NZ  . LYS H  1 255 ? 271.299 5.130   109.438 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 498  LYS H NZ  1 
ATOM   47578 N  N   . GLY H  1 256 ? 266.205 3.162   114.724 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 499  GLY H N   1 
ATOM   47579 C  CA  . GLY H  1 256 ? 265.845 2.383   115.910 1.00 38.66  ? ? ? ? ? ? 499  GLY H CA  1 
ATOM   47580 C  C   . GLY H  1 256 ? 266.258 3.043   117.204 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 499  GLY H C   1 
ATOM   47581 O  O   . GLY H  1 256 ? 266.731 2.390   118.123 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 499  GLY H O   1 
ATOM   47582 N  N   . ILE H  1 257 ? 266.086 4.357   117.273 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 500  ILE H N   1 
ATOM   47583 C  CA  . ILE H  1 257 ? 266.564 5.095   118.405 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 500  ILE H CA  1 
ATOM   47584 C  C   . ILE H  1 257 ? 265.777 4.767   119.670 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 500  ILE H C   1 
ATOM   47585 O  O   . ILE H  1 257 ? 266.279 4.946   120.780 1.00 34.24  ? ? ? ? ? ? 500  ILE H O   1 
ATOM   47586 C  CB  . ILE H  1 257 ? 266.546 6.585   118.146 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 500  ILE H CB  1 
ATOM   47587 C  CG1 . ILE H  1 257 ? 265.149 7.065   117.818 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 500  ILE H CG1 1 
ATOM   47588 C  CG2 . ILE H  1 257 ? 267.419 6.902   117.017 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 500  ILE H CG2 1 
ATOM   47589 C  CD1 . ILE H  1 257 ? 264.944 8.532   118.208 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 500  ILE H CD1 1 
ATOM   47590 N  N   . HIS H  1 258 ? 264.560 4.250   119.516 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 501  HIS H N   1 
ATOM   47591 C  CA  . HIS H  1 258 ? 263.730 3.947   120.680 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 501  HIS H CA  1 
ATOM   47592 C  C   . HIS H  1 258 ? 264.055 2.572   121.314 1.00 35.66  ? ? ? ? ? ? 501  HIS H C   1 
ATOM   47593 O  O   . HIS H  1 258 ? 263.525 2.252   122.380 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 501  HIS H O   1 
ATOM   47594 C  CB  . HIS H  1 258 ? 262.278 3.969   120.263 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 501  HIS H CB  1 
ATOM   47595 C  CG  . HIS H  1 258 ? 261.986 3.004   119.171 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 501  HIS H CG  1 
ATOM   47596 N  ND1 . HIS H  1 258 ? 262.735 2.950   118.011 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 501  HIS H ND1 1 
ATOM   47597 C  CD2 . HIS H  1 258 ? 261.047 2.028   119.068 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 501  HIS H CD2 1 
ATOM   47598 C  CE1 . HIS H  1 258 ? 262.251 1.995   117.229 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 501  HIS H CE1 1 
ATOM   47599 N  NE2 . HIS H  1 258 ? 261.225 1.420   117.844 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 501  HIS H NE2 1 
ATOM   47600 N  N   . LYS H  1 259 ? 264.922 1.774   120.688 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 502  LYS H N   1 
ATOM   47601 C  CA  . LYS H  1 259 ? 265.168 0.427   121.177 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 502  LYS H CA  1 
ATOM   47602 C  C   . LYS H  1 259 ? 266.171 0.384   122.285 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 502  LYS H C   1 
ATOM   47603 O  O   . LYS H  1 259 ? 265.995 -0.378  123.217 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 502  LYS H O   1 
ATOM   47604 C  CB  . LYS H  1 259 ? 265.656 -0.499  120.066 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 502  LYS H CB  1 
ATOM   47605 C  CG  . LYS H  1 259 ? 265.101 -0.165  118.729 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 502  LYS H CG  1 
ATOM   47606 C  CD  . LYS H  1 259 ? 264.728 -1.365  117.997 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 502  LYS H CD  1 
ATOM   47607 C  CE  . LYS H  1 259 ? 263.322 -1.664  118.405 1.00 40.96  ? ? ? ? ? ? 502  LYS H CE  1 
ATOM   47608 N  NZ  . LYS H  1 259 ? 262.810 -2.772  117.560 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 502  LYS H NZ  1 
ATOM   47609 N  N   . ASN H  1 260 ? 267.234 1.174   122.189 1.00 37.32  ? ? ? ? ? ? 503  ASN H N   1 
ATOM   47610 C  CA  . ASN H  1 260 ? 268.156 1.251   123.312 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 503  ASN H CA  1 
ATOM   47611 C  C   . ASN H  1 260 ? 268.979 2.527   123.235 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 503  ASN H C   1 
ATOM   47612 O  O   . ASN H  1 260 ? 268.939 3.174   122.221 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 503  ASN H O   1 
ATOM   47613 C  CB  . ASN H  1 260 ? 269.052 0.036   123.270 1.00 38.63  ? ? ? ? ? ? 503  ASN H CB  1 
ATOM   47614 C  CG  . ASN H  1 260 ? 269.685 -0.155  121.903 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 503  ASN H CG  1 
ATOM   47615 O  OD1 . ASN H  1 260 ? 270.689 0.480   121.574 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 503  ASN H OD1 1 
ATOM   47616 N  ND2 . ASN H  1 260 ? 269.106 -1.015  121.106 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 503  ASN H ND2 1 
ATOM   47617 N  N   . ASP H  1 261 ? 269.735 2.862   124.281 1.00 35.85  ? ? ? ? ? ? 504  ASP H N   1 
ATOM   47618 C  CA  . ASP H  1 261 ? 270.521 4.086   124.308 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 504  ASP H CA  1 
ATOM   47619 C  C   . ASP H  1 261 ? 271.695 4.071   123.393 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 504  ASP H C   1 
ATOM   47620 O  O   . ASP H  1 261 ? 272.191 5.118   122.989 1.00 35.28  ? ? ? ? ? ? 504  ASP H O   1 
ATOM   47621 C  CB  . ASP H  1 261 ? 271.015 4.359   125.702 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 504  ASP H CB  1 
ATOM   47622 C  CG  . ASP H  1 261 ? 269.892 4.705   126.630 1.00 33.78  ? ? ? ? ? ? 504  ASP H CG  1 
ATOM   47623 O  OD1 . ASP H  1 261 ? 269.009 5.466   126.226 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 504  ASP H OD1 1 
ATOM   47624 O  OD2 . ASP H  1 261 ? 269.856 4.203   127.761 1.00 34.00  ? ? ? ? ? ? 504  ASP H OD2 1 
ATOM   47625 N  N   . LYS H  1 262 ? 272.167 2.892   123.050 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 505  LYS H N   1 
ATOM   47626 C  CA  . LYS H  1 262 ? 273.321 2.882   122.194 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 505  LYS H CA  1 
ATOM   47627 C  C   . LYS H  1 262 ? 272.905 3.333   120.804 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 505  LYS H C   1 
ATOM   47628 O  O   . LYS H  1 262 ? 273.645 4.044   120.134 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 505  LYS H O   1 
ATOM   47629 C  CB  . LYS H  1 262 ? 273.980 1.526   122.156 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 505  LYS H CB  1 
ATOM   47630 C  CG  . LYS H  1 262 ? 274.802 1.344   120.930 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 505  LYS H CG  1 
ATOM   47631 C  CD  . LYS H  1 262 ? 276.255 1.272   121.262 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 505  LYS H CD  1 
ATOM   47632 C  CE  . LYS H  1 262 ? 276.989 0.763   120.043 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 505  LYS H CE  1 
ATOM   47633 N  NZ  . LYS H  1 262 ? 277.417 1.960   119.294 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 505  LYS H NZ  1 
ATOM   47634 N  N   . ALA H  1 263 ? 271.718 2.922   120.381 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 506  ALA H N   1 
ATOM   47635 C  CA  . ALA H  1 263 ? 271.194 3.384   119.108 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 506  ALA H CA  1 
ATOM   47636 C  C   . ALA H  1 263 ? 270.826 4.840   119.191 1.00 36.46  ? ? ? ? ? ? 506  ALA H C   1 
ATOM   47637 O  O   . ALA H  1 263 ? 271.111 5.580   118.247 1.00 36.45  ? ? ? ? ? ? 506  ALA H O   1 
ATOM   47638 C  CB  . ALA H  1 263 ? 270.000 2.614   118.685 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 506  ALA H CB  1 
ATOM   47639 N  N   . ALA H  1 264 ? 270.172 5.251   120.283 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 507  ALA H N   1 
ATOM   47640 C  CA  . ALA H  1 264 ? 269.712 6.621   120.429 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 507  ALA H CA  1 
ATOM   47641 C  C   . ALA H  1 264 ? 270.904 7.564   120.309 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 507  ALA H C   1 
ATOM   47642 O  O   . ALA H  1 264 ? 270.871 8.576   119.566 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 507  ALA H O   1 
ATOM   47643 C  CB  . ALA H  1 264 ? 269.003 6.820   121.757 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 507  ALA H CB  1 
ATOM   47644 N  N   . ASN H  1 265 ? 271.968 7.203   121.031 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 508  ASN H N   1 
ATOM   47645 C  CA  . ASN H  1 265 ? 273.068 8.114   121.273 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 508  ASN H CA  1 
ATOM   47646 C  C   . ASN H  1 265 ? 273.923 8.261   120.042 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 508  ASN H C   1 
ATOM   47647 O  O   . ASN H  1 265 ? 274.684 9.192   119.914 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 508  ASN H O   1 
ATOM   47648 C  CB  . ASN H  1 265 ? 273.896 7.624   122.458 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 508  ASN H CB  1 
ATOM   47649 C  CG  . ASN H  1 265 ? 273.248 7.956   123.817 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 508  ASN H CG  1 
ATOM   47650 O  OD1 . ASN H  1 265 ? 272.075 8.297   123.900 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 508  ASN H OD1 1 
ATOM   47651 N  ND2 . ASN H  1 265 ? 274.037 7.842   124.893 1.00 33.51  ? ? ? ? ? ? 508  ASN H ND2 1 
ATOM   47652 N  N   . ASP H  1 266 ? 273.766 7.347   119.112 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 509  ASP H N   1 
ATOM   47653 C  CA  . ASP H  1 266 ? 274.522 7.378   117.888 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 509  ASP H CA  1 
ATOM   47654 C  C   . ASP H  1 266 ? 273.933 8.315   116.835 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 509  ASP H C   1 
ATOM   47655 O  O   . ASP H  1 266 ? 274.449 8.423   115.698 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 509  ASP H O   1 
ATOM   47656 C  CB  . ASP H  1 266 ? 274.574 5.974   117.356 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 509  ASP H CB  1 
ATOM   47657 C  CG  . ASP H  1 266 ? 275.662 5.177   118.018 1.00 39.20  ? ? ? ? ? ? 509  ASP H CG  1 
ATOM   47658 O  OD1 . ASP H  1 266 ? 276.407 5.813   118.811 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 509  ASP H OD1 1 
ATOM   47659 O  OD2 . ASP H  1 266 ? 275.811 3.963   117.729 1.00 40.45  ? ? ? ? ? ? 509  ASP H OD2 1 
ATOM   47660 N  N   . HIS H  1 267 ? 272.859 8.992   117.227 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 510  HIS H N   1 
ATOM   47661 C  CA  . HIS H  1 267 ? 272.064 9.753   116.306 1.00 35.00  ? ? ? ? ? ? 510  HIS H CA  1 
ATOM   47662 C  C   . HIS H  1 267 ? 271.360 10.856  117.092 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 510  HIS H C   1 
ATOM   47663 O  O   . HIS H  1 267 ? 270.213 11.222  116.803 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 510  HIS H O   1 
ATOM   47664 C  CB  . HIS H  1 267 ? 271.020 8.845   115.670 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 510  HIS H CB  1 
ATOM   47665 C  CG  . HIS H  1 267 ? 271.587 7.706   114.880 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 510  HIS H CG  1 
ATOM   47666 N  ND1 . HIS H  1 267 ? 272.429 7.888   113.807 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 510  HIS H ND1 1 
ATOM   47667 C  CD2 . HIS H  1 267 ? 271.397 6.369   114.980 1.00 37.82  ? ? ? ? ? ? 510  HIS H CD2 1 
ATOM   47668 C  CE1 . HIS H  1 267 ? 272.748 6.717   113.286 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 510  HIS H CE1 1 
ATOM   47669 N  NE2 . HIS H  1 267 ? 272.125 5.779   113.973 1.00 39.27  ? ? ? ? ? ? 510  HIS H NE2 1 
ATOM   47670 N  N   . LEU H  1 268 ? 272.055 11.381  118.094 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 511  LEU H N   1 
ATOM   47671 C  CA  . LEU H  1 268 ? 271.437 12.290  119.038 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 511  LEU H CA  1 
ATOM   47672 C  C   . LEU H  1 268 ? 270.996 13.558  118.339 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 511  LEU H C   1 
ATOM   47673 O  O   . LEU H  1 268 ? 271.831 14.259  117.792 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 511  LEU H O   1 
ATOM   47674 C  CB  . LEU H  1 268 ? 272.443 12.612  120.134 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 511  LEU H CB  1 
ATOM   47675 C  CG  . LEU H  1 268 ? 271.970 13.553  121.234 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 511  LEU H CG  1 
ATOM   47676 C  CD1 . LEU H  1 268 ? 270.738 12.960  121.880 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 511  LEU H CD1 1 
ATOM   47677 C  CD2 . LEU H  1 268 ? 273.078 13.700  122.235 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 511  LEU H CD2 1 
ATOM   47678 N  N   . SER H  1 269 ? 269.699 13.861  118.344 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 512  SER H N   1 
ATOM   47679 C  CA  . SER H  1 269 ? 269.173 15.046  117.616 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 512  SER H CA  1 
ATOM   47680 C  C   . SER H  1 269 ? 268.617 16.168  118.473 1.00 29.36  ? ? ? ? ? ? 512  SER H C   1 
ATOM   47681 O  O   . SER H  1 269 ? 268.159 15.951  119.607 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 512  SER H O   1 
ATOM   47682 C  CB  . SER H  1 269 ? 268.088 14.624  116.674 1.00 30.69  ? ? ? ? ? ? 512  SER H CB  1 
ATOM   47683 O  OG  . SER H  1 269 ? 268.634 13.683  115.793 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 512  SER H OG  1 
ATOM   47684 N  N   . ILE H  1 270 ? 268.620 17.393  117.957 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 513  ILE H N   1 
ATOM   47685 C  CA  . ILE H  1 270 ? 268.229 18.493  118.862 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 513  ILE H CA  1 
ATOM   47686 C  C   . ILE H  1 270 ? 267.216 19.400  118.235 1.00 28.12  ? ? ? ? ? ? 513  ILE H C   1 
ATOM   47687 O  O   . ILE H  1 270 ? 267.158 19.495  117.008 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 513  ILE H O   1 
ATOM   47688 C  CB  . ILE H  1 270 ? 269.428 19.340  119.285 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 513  ILE H CB  1 
ATOM   47689 C  CG1 . ILE H  1 270 ? 269.935 20.102  118.075 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 513  ILE H CG1 1 
ATOM   47690 C  CG2 . ILE H  1 270 ? 270.545 18.464  119.866 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 513  ILE H CG2 1 
ATOM   47691 C  CD1 . ILE H  1 270 ? 271.247 20.795  118.281 1.00 29.27  ? ? ? ? ? ? 513  ILE H CD1 1 
ATOM   47692 N  N   . LEU H  1 271 ? 266.410 20.032  119.082 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 514  LEU H N   1 
ATOM   47693 C  CA  . LEU H  1 271 ? 265.478 21.076  118.647 1.00 27.18  ? ? ? ? ? ? 514  LEU H CA  1 
ATOM   47694 C  C   . LEU H  1 271 ? 266.064 22.465  118.905 1.00 27.03  ? ? ? ? ? ? 514  LEU H C   1 
ATOM   47695 O  O   . LEU H  1 271 ? 266.792 22.658  119.880 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 514  LEU H O   1 
ATOM   47696 C  CB  . LEU H  1 271 ? 264.191 21.054  119.477 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 514  LEU H CB  1 
ATOM   47697 C  CG  . LEU H  1 271 ? 263.246 19.878  119.403 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 514  LEU H CG  1 
ATOM   47698 C  CD1 . LEU H  1 271 ? 261.832 20.400  119.581 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 514  LEU H CD1 1 
ATOM   47699 C  CD2 . LEU H  1 271 ? 263.439 19.266  118.046 1.00 27.41  ? ? ? ? ? ? 514  LEU H CD2 1 
ATOM   47700 N  N   . GLU H  1 272 ? 265.721 23.448  118.078 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H N   1 
ATOM   47701 C  CA  . GLU H  1 272 ? 265.885 24.808  118.517 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H CA  1 
ATOM   47702 C  C   . GLU H  1 272 ? 264.515 25.354  118.810 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H C   1 
ATOM   47703 O  O   . GLU H  1 272 ? 263.918 26.048  117.986 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H O   1 
ATOM   47704 C  CB  . GLU H  1 272 ? 266.568 25.675  117.490 1.00 27.74  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H CB  1 
ATOM   47705 C  CG  . GLU H  1 272 ? 266.647 27.097  117.974 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H CG  1 
ATOM   47706 C  CD  . GLU H  1 272 ? 266.862 28.048  116.855 1.00 28.35  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H CD  1 
ATOM   47707 O  OE1 . GLU H  1 272 ? 266.382 27.758  115.724 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H OE1 1 
ATOM   47708 O  OE2 . GLU H  1 272 ? 267.534 29.072  117.109 1.00 28.58  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H OE2 1 
ATOM   47709 N  N   . ALA H  1 273 ? 264.048 25.034  120.015 1.00 26.06  ? ? ? ? ? ? 516  ALA H N   1 
ATOM   47710 C  CA  . ALA H  1 273 ? 262.698 25.340  120.443 1.00 25.73  ? ? ? ? ? ? 516  ALA H CA  1 
ATOM   47711 C  C   . ALA H  1 273 ? 262.737 26.335  121.584 1.00 25.39  ? ? ? ? ? ? 516  ALA H C   1 
ATOM   47712 O  O   . ALA H  1 273 ? 263.088 25.964  122.685 1.00 25.07  ? ? ? ? ? ? 516  ALA H O   1 
ATOM   47713 C  CB  . ALA H  1 273 ? 262.034 24.067  120.929 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 516  ALA H CB  1 
ATOM   47714 N  N   . TRP H  1 274 ? 262.333 27.575  121.361 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H N   1 
ATOM   47715 C  CA  . TRP H  1 274 ? 262.514 28.555  122.399 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CA  1 
ATOM   47716 C  C   . TRP H  1 274 ? 261.390 28.690  123.437 1.00 25.04  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H C   1 
ATOM   47717 O  O   . TRP H  1 274 ? 261.620 29.261  124.477 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H O   1 
ATOM   47718 C  CB  . TRP H  1 274 ? 262.828 29.922  121.794 1.00 25.84  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CB  1 
ATOM   47719 C  CG  . TRP H  1 274 ? 264.147 30.007  121.061 1.00 26.28  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CG  1 
ATOM   47720 C  CD1 . TRP H  1 274 ? 264.373 29.869  119.703 1.00 26.79  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CD1 1 
ATOM   47721 C  CD2 . TRP H  1 274 ? 265.401 30.308  121.638 1.00 26.37  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CD2 1 
ATOM   47722 N  NE1 . TRP H  1 274 ? 265.701 30.035  119.427 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H NE1 1 
ATOM   47723 C  CE2 . TRP H  1 274 ? 266.355 30.300  120.595 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CE2 1 
ATOM   47724 C  CE3 . TRP H  1 274 ? 265.822 30.560  122.947 1.00 26.11  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CE3 1 
ATOM   47725 C  CZ2 . TRP H  1 274 ? 267.694 30.530  120.821 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CZ2 1 
ATOM   47726 C  CZ3 . TRP H  1 274 ? 267.167 30.808  123.177 1.00 26.42  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CZ3 1 
ATOM   47727 C  CH2 . TRP H  1 274 ? 268.086 30.791  122.117 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CH2 1 
ATOM   47728 N  N   . SER H  1 275 ? 260.188 28.204  123.179 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 518  SER H N   1 
ATOM   47729 C  CA  . SER H  1 275 ? 259.151 28.247  124.203 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 518  SER H CA  1 
ATOM   47730 C  C   . SER H  1 275 ? 259.379 27.264  125.352 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 518  SER H C   1 
ATOM   47731 O  O   . SER H  1 275 ? 259.797 26.111  125.155 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 518  SER H O   1 
ATOM   47732 C  CB  . SER H  1 275 ? 257.800 27.947  123.597 1.00 24.97  ? ? ? ? ? ? 518  SER H CB  1 
ATOM   47733 O  OG  . SER H  1 275 ? 256.769 28.012  124.569 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 518  SER H OG  1 
ATOM   47734 N  N   . TYR H  1 276 ? 259.101 27.724  126.570 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H N   1 
ATOM   47735 C  CA  . TYR H  1 276 ? 259.216 26.863  127.731 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CA  1 
ATOM   47736 C  C   . TYR H  1 276 ? 258.358 25.613  127.543 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H C   1 
ATOM   47737 O  O   . TYR H  1 276 ? 258.604 24.586  128.208 1.00 24.07  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H O   1 
ATOM   47738 C  CB  . TYR H  1 276 ? 258.805 27.569  129.031 1.00 24.21  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CB  1 
ATOM   47739 C  CG  . TYR H  1 276 ? 259.800 28.595  129.527 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CG  1 
ATOM   47740 C  CD1 . TYR H  1 276 ? 261.157 28.462  129.265 1.00 24.23  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CD1 1 
ATOM   47741 C  CD2 . TYR H  1 276 ? 259.378 29.702  130.281 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CD2 1 
ATOM   47742 C  CE1 . TYR H  1 276 ? 262.055 29.402  129.703 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CE1 1 
ATOM   47743 C  CE2 . TYR H  1 276 ? 260.273 30.657  130.732 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CE2 1 
ATOM   47744 C  CZ  . TYR H  1 276 ? 261.610 30.507  130.435 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CZ  1 
ATOM   47745 O  OH  . TYR H  1 276 ? 262.512 31.471  130.857 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H OH  1 
ATOM   47746 N  N   . ASN H  1 277 ? 257.347 25.708  126.670 1.00 24.34  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H N   1 
ATOM   47747 C  CA  . ASN H  1 277 ? 256.414 24.631  126.413 1.00 24.47  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H CA  1 
ATOM   47748 C  C   . ASN H  1 277 ? 256.962 23.505  125.550 1.00 24.53  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H C   1 
ATOM   47749 O  O   . ASN H  1 277 ? 256.489 22.388  125.574 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H O   1 
ATOM   47750 C  CB  . ASN H  1 277 ? 255.210 25.207  125.750 1.00 24.76  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H CB  1 
ATOM   47751 C  CG  . ASN H  1 277 ? 254.450 26.070  126.652 1.00 24.87  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H CG  1 
ATOM   47752 O  OD1 . ASN H  1 277 ? 254.503 25.909  127.854 1.00 24.78  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H OD1 1 
ATOM   47753 N  ND2 . ASN H  1 277 ? 253.701 26.980  126.094 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H ND2 1 
ATOM   47754 N  N   . ASP H  1 278 ? 257.976 23.806  124.778 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H N   1 
ATOM   47755 C  CA  . ASP H  1 278 ? 258.498 22.822  123.888 1.00 24.71  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H CA  1 
ATOM   47756 C  C   . ASP H  1 278 ? 259.178 21.659  124.634 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H C   1 
ATOM   47757 O  O   . ASP H  1 278 ? 259.091 20.536  124.180 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H O   1 
ATOM   47758 C  CB  . ASP H  1 278 ? 259.432 23.505  122.896 1.00 24.85  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H CB  1 
ATOM   47759 C  CG  . ASP H  1 278 ? 258.774 24.669  122.207 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H CG  1 
ATOM   47760 O  OD1 . ASP H  1 278 ? 257.538 24.712  122.115 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H OD1 1 
ATOM   47761 O  OD2 . ASP H  1 278 ? 259.470 25.548  121.702 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H OD2 1 
ATOM   47762 N  N   . THR H  1 279 ? 259.838 21.885  125.776 1.00 24.40  ? ? ? ? ? ? 522  THR H N   1 
ATOM   47763 C  CA  . THR H  1 279 ? 260.522 20.748  126.416 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 522  THR H CA  1 
ATOM   47764 C  C   . THR H  1 279 ? 259.566 19.658  126.935 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 522  THR H C   1 
ATOM   47765 O  O   . THR H  1 279 ? 259.672 18.491  126.550 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 522  THR H O   1 
ATOM   47766 C  CB  . THR H  1 279 ? 261.469 21.192  127.523 1.00 24.27  ? ? ? ? ? ? 522  THR H CB  1 
ATOM   47767 O  OG1 . THR H  1 279 ? 262.530 21.918  126.945 1.00 24.28  ? ? ? ? ? ? 522  THR H OG1 1 
ATOM   47768 C  CG2 . THR H  1 279 ? 262.103 20.034  128.182 1.00 24.42  ? ? ? ? ? ? 522  THR H CG2 1 
ATOM   47769 N  N   . PRO H  1 280 ? 258.618 20.049  127.807 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 523  PRO H N   1 
ATOM   47770 C  CA  . PRO H  1 280 ? 257.535 19.187  128.235 1.00 24.79  ? ? ? ? ? ? 523  PRO H CA  1 
ATOM   47771 C  C   . PRO H  1 280 ? 256.815 18.530  127.073 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 523  PRO H C   1 
ATOM   47772 O  O   . PRO H  1 280 ? 256.541 17.342  127.146 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 523  PRO H O   1 
ATOM   47773 C  CB  . PRO H  1 280 ? 256.566 20.134  128.926 1.00 24.72  ? ? ? ? ? ? 523  PRO H CB  1 
ATOM   47774 C  CG  . PRO H  1 280 ? 256.993 21.442  128.619 1.00 24.45  ? ? ? ? ? ? 523  PRO H CG  1 
ATOM   47775 C  CD  . PRO H  1 280 ? 258.432 21.416  128.299 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 523  PRO H CD  1 
ATOM   47776 N  N   . TYR H  1 281 ? 256.497 19.286  126.028 1.00 25.09  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H N   1 
ATOM   47777 C  CA  . TYR H  1 281 ? 255.897 18.759  124.820 1.00 25.48  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CA  1 
ATOM   47778 C  C   . TYR H  1 281 ? 256.752 17.645  124.311 1.00 25.74  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H C   1 
ATOM   47779 O  O   . TYR H  1 281 ? 256.298 16.526  124.179 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H O   1 
ATOM   47780 C  CB  . TYR H  1 281 ? 255.865 19.860  123.766 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CB  1 
ATOM   47781 C  CG  . TYR H  1 281 ? 255.414 19.410  122.418 1.00 25.90  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CG  1 
ATOM   47782 C  CD1 . TYR H  1 281 ? 254.117 19.553  122.037 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CD1 1 
ATOM   47783 C  CD2 . TYR H  1 281 ? 256.299 18.839  121.523 1.00 26.14  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CD2 1 
ATOM   47784 C  CE1 . TYR H  1 281 ? 253.674 19.126  120.775 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CE1 1 
ATOM   47785 C  CE2 . TYR H  1 281 ? 255.888 18.403  120.260 1.00 26.69  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CE2 1 
ATOM   47786 C  CZ  . TYR H  1 281 ? 254.562 18.549  119.883 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CZ  1 
ATOM   47787 O  OH  . TYR H  1 281 ? 254.105 18.124  118.641 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H OH  1 
ATOM   47788 N  N   . LEU H  1 282 ? 258.007 17.975  124.031 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H N   1 
ATOM   47789 C  CA  . LEU H  1 282 ? 258.944 17.065  123.423 1.00 25.91  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H CA  1 
ATOM   47790 C  C   . LEU H  1 282 ? 259.158 15.795  124.246 1.00 26.15  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H C   1 
ATOM   47791 O  O   . LEU H  1 282 ? 259.495 14.731  123.689 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H O   1 
ATOM   47792 C  CB  . LEU H  1 282 ? 260.258 17.782  123.260 1.00 25.70  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H CB  1 
ATOM   47793 C  CG  . LEU H  1 282 ? 261.303 17.053  122.466 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H CG  1 
ATOM   47794 C  CD1 . LEU H  1 282 ? 260.738 16.872  121.080 1.00 26.62  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H CD1 1 
ATOM   47795 C  CD2 . LEU H  1 282 ? 262.660 17.787  122.435 1.00 26.04  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H CD2 1 
ATOM   47796 N  N   . HIS H  1 283 ? 259.004 15.919  125.563 1.00 25.87  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H N   1 
ATOM   47797 C  CA  . HIS H  1 283 ? 259.163 14.809  126.466 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H CA  1 
ATOM   47798 C  C   . HIS H  1 283 ? 257.950 13.913  126.366 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H C   1 
ATOM   47799 O  O   . HIS H  1 283 ? 258.103 12.716  126.187 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H O   1 
ATOM   47800 C  CB  . HIS H  1 283 ? 259.377 15.300  127.900 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H CB  1 
ATOM   47801 C  CG  . HIS H  1 283 ? 259.441 14.195  128.918 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H CG  1 
ATOM   47802 N  ND1 . HIS H  1 283 ? 260.539 13.369  129.060 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H ND1 1 
ATOM   47803 C  CD2 . HIS H  1 283 ? 258.542 13.778  129.839 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H CD2 1 
ATOM   47804 C  CE1 . HIS H  1 283 ? 260.317 12.498  130.028 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H CE1 1 
ATOM   47805 N  NE2 . HIS H  1 283 ? 259.113 12.726  130.519 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H NE2 1 
ATOM   47806 N  N   . ASP H  1 284 ? 256.751 14.483  126.471 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H N   1 
ATOM   47807 C  CA  . ASP H  1 284 ? 255.520 13.689  126.272 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H CA  1 
ATOM   47808 C  C   . ASP H  1 284 ? 255.498 12.967  124.943 1.00 27.63  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H C   1 
ATOM   47809 O  O   . ASP H  1 284 ? 254.975 11.878  124.821 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H O   1 
ATOM   47810 C  CB  . ASP H  1 284 ? 254.255 14.522  126.404 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H CB  1 
ATOM   47811 C  CG  . ASP H  1 284 ? 254.111 15.126  127.806 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H CG  1 
ATOM   47812 O  OD1 . ASP H  1 284 ? 254.929 14.719  128.670 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H OD1 1 
ATOM   47813 O  OD2 . ASP H  1 284 ? 253.238 16.020  128.056 1.00 26.59  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H OD2 1 
ATOM   47814 N  N   . ASP H  1 285 ? 256.080 13.596  123.938 1.00 27.42  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H N   1 
ATOM   47815 C  CA  . ASP H  1 285 ? 256.205 13.026  122.612 1.00 27.96  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H CA  1 
ATOM   47816 C  C   . ASP H  1 285 ? 257.106 11.784  122.634 1.00 28.47  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H C   1 
ATOM   47817 O  O   . ASP H  1 285 ? 257.061 11.000  121.733 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H O   1 
ATOM   47818 C  CB  . ASP H  1 285 ? 256.731 14.113  121.655 1.00 27.65  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H CB  1 
ATOM   47819 C  CG  . ASP H  1 285 ? 256.760 13.674  120.195 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H CG  1 
ATOM   47820 O  OD1 . ASP H  1 285 ? 255.697 13.548  119.559 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H OD1 1 
ATOM   47821 O  OD2 . ASP H  1 285 ? 257.871 13.466  119.666 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H OD2 1 
ATOM   47822 N  N   . GLY H  1 286 ? 257.912 11.564  123.652 1.00 28.27  ? ? ? ? ? ? 529  GLY H N   1 
ATOM   47823 C  CA  . GLY H  1 286 ? 258.785 10.394  123.613 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 529  GLY H CA  1 
ATOM   47824 C  C   . GLY H  1 286 ? 260.289 10.653  123.712 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 529  GLY H C   1 
ATOM   47825 O  O   . GLY H  1 286 ? 261.086 9.703   123.660 1.00 29.25  ? ? ? ? ? ? 529  GLY H O   1 
ATOM   47826 N  N   . ASP H  1 287 ? 260.699 11.921  123.854 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 530  ASP H N   1 
ATOM   47827 C  CA  . ASP H  1 287 ? 262.105 12.232  123.950 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 530  ASP H CA  1 
ATOM   47828 C  C   . ASP H  1 287 ? 262.811 11.588  122.775 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 530  ASP H C   1 
ATOM   47829 O  O   . ASP H  1 287 ? 263.773 10.834  122.949 1.00 28.98  ? ? ? ? ? ? 530  ASP H O   1 
ATOM   47830 C  CB  . ASP H  1 287 ? 262.673 11.664  125.233 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 530  ASP H CB  1 
ATOM   47831 C  CG  . ASP H  1 287 ? 262.249 12.468  126.477 1.00 27.22  ? ? ? ? ? ? 530  ASP H CG  1 
ATOM   47832 O  OD1 . ASP H  1 287 ? 261.874 13.650  126.329 1.00 26.66  ? ? ? ? ? ? 530  ASP H OD1 1 
ATOM   47833 O  OD2 . ASP H  1 287 ? 262.311 11.921  127.618 1.00 27.36  ? ? ? ? ? ? 530  ASP H OD2 1 
ATOM   47834 N  N   . ASN H  1 288 ? 262.321 11.883  121.575 1.00 28.67  ? ? ? ? ? ? 531  ASN H N   1 
ATOM   47835 C  CA  . ASN H  1 288 ? 262.982 11.445  120.359 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 531  ASN H CA  1 
ATOM   47836 C  C   . ASN H  1 288 ? 264.057 12.427  119.886 1.00 29.21  ? ? ? ? ? ? 531  ASN H C   1 
ATOM   47837 O  O   . ASN H  1 288 ? 264.860 12.121  119.008 1.00 29.88  ? ? ? ? ? ? 531  ASN H O   1 
ATOM   47838 C  CB  . ASN H  1 288 ? 261.948 11.227  119.285 1.00 29.83  ? ? ? ? ? ? 531  ASN H CB  1 
ATOM   47839 C  CG  . ASN H  1 288 ? 261.052 10.108  119.618 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 531  ASN H CG  1 
ATOM   47840 O  OD1 . ASN H  1 288 ? 259.866 10.305  119.715 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 531  ASN H OD1 1 
ATOM   47841 N  ND2 . ASN H  1 288 ? 261.611 8.908   119.830 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 531  ASN H ND2 1 
ATOM   47842 N  N   . MET H  1 289 ? 264.062 13.611  120.467 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 532  MET H N   1 
ATOM   47843 C  CA  . MET H  1 289 ? 265.210 14.446  120.393 1.00 28.29  ? ? ? ? ? ? 532  MET H CA  1 
ATOM   47844 C  C   . MET H  1 289 ? 265.211 15.302  121.627 1.00 27.49  ? ? ? ? ? ? 532  MET H C   1 
ATOM   47845 O  O   . MET H  1 289 ? 264.331 15.185  122.476 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 532  MET H O   1 
ATOM   47846 C  CB  . MET H  1 289 ? 265.250 15.266  119.094 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 532  MET H CB  1 
ATOM   47847 C  CG  . MET H  1 289 ? 263.900 15.732  118.545 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 532  MET H CG  1 
ATOM   47848 S  SD  . MET H  1 289 ? 263.166 14.670  117.247 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 532  MET H SD  1 
ATOM   47849 C  CE  . MET H  1 289 ? 261.658 15.540  116.814 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 532  MET H CE  1 
ATOM   47850 N  N   . ILE H  1 290 ? 266.218 16.145  121.769 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 533  ILE H N   1 
ATOM   47851 C  CA  . ILE H  1 290 ? 266.339 16.900  123.004 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 533  ILE H CA  1 
ATOM   47852 C  C   . ILE H  1 290 ? 266.337 18.386  122.704 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 533  ILE H C   1 
ATOM   47853 O  O   . ILE H  1 290 ? 266.791 18.835  121.635 1.00 26.73  ? ? ? ? ? ? 533  ILE H O   1 
ATOM   47854 C  CB  . ILE H  1 290 ? 267.609 16.536  123.805 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 533  ILE H CB  1 
ATOM   47855 C  CG1 . ILE H  1 290 ? 268.858 16.820  122.977 1.00 27.44  ? ? ? ? ? ? 533  ILE H CG1 1 
ATOM   47856 C  CG2 . ILE H  1 290 ? 267.600 15.093  124.266 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 533  ILE H CG2 1 
ATOM   47857 C  CD1 . ILE H  1 290 ? 270.106 16.526  123.716 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 533  ILE H CD1 1 
ATOM   47858 N  N   . ASN H  1 291 ? 265.815 19.145  123.657 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 534  ASN H N   1 
ATOM   47859 C  CA  . ASN H  1 291 ? 265.733 20.592  123.524 1.00 25.55  ? ? ? ? ? ? 534  ASN H CA  1 
ATOM   47860 C  C   . ASN H  1 291 ? 266.755 21.294  124.397 1.00 25.44  ? ? ? ? ? ? 534  ASN H C   1 
ATOM   47861 O  O   . ASN H  1 291 ? 267.321 20.692  125.300 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 534  ASN H O   1 
ATOM   47862 C  CB  . ASN H  1 291 ? 264.344 21.073  123.950 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 534  ASN H CB  1 
ATOM   47863 C  CG  . ASN H  1 291 ? 264.042 22.465  123.446 1.00 25.05  ? ? ? ? ? ? 534  ASN H CG  1 
ATOM   47864 O  OD1 . ASN H  1 291 ? 264.698 22.975  122.522 1.00 25.37  ? ? ? ? ? ? 534  ASN H OD1 1 
ATOM   47865 N  ND2 . ASN H  1 291 ? 263.023 23.069  124.004 1.00 24.74  ? ? ? ? ? ? 534  ASN H ND2 1 
ATOM   47866 N  N   . MET H  1 292 ? 266.949 22.582  124.184 1.00 25.40  ? ? ? ? ? ? 535  MET H N   1 
ATOM   47867 C  CA  . MET H  1 292 ? 267.833 23.367  125.046 1.00 25.36  ? ? ? ? ? ? 535  MET H CA  1 
ATOM   47868 C  C   . MET H  1 292 ? 267.213 23.597  126.433 1.00 24.92  ? ? ? ? ? ? 535  MET H C   1 
ATOM   47869 O  O   . MET H  1 292 ? 266.017 23.663  126.592 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 535  MET H O   1 
ATOM   47870 C  CB  . MET H  1 292 ? 268.047 24.732  124.392 1.00 25.54  ? ? ? ? ? ? 535  MET H CB  1 
ATOM   47871 C  CG  . MET H  1 292 ? 266.709 25.475  124.341 1.00 25.23  ? ? ? ? ? ? 535  MET H CG  1 
ATOM   47872 S  SD  . MET H  1 292 ? 266.679 27.155  123.716 1.00 25.50  ? ? ? ? ? ? 535  MET H SD  1 
ATOM   47873 C  CE  . MET H  1 292 ? 267.483 26.941  122.116 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 535  MET H CE  1 
ATOM   47874 N  N   . ASP H  1 293 ? 268.022 23.768  127.447 1.00 24.96  ? ? ? ? ? ? 536  ASP H N   1 
ATOM   47875 C  CA  . ASP H  1 293 ? 267.447 24.166  128.700 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 536  ASP H CA  1 
ATOM   47876 C  C   . ASP H  1 293 ? 267.351 25.678  128.706 1.00 24.67  ? ? ? ? ? ? 536  ASP H C   1 
ATOM   47877 O  O   . ASP H  1 293 ? 268.312 26.356  129.061 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 536  ASP H O   1 
ATOM   47878 C  CB  . ASP H  1 293 ? 268.293 23.661  129.867 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 536  ASP H CB  1 
ATOM   47879 C  CG  . ASP H  1 293 ? 267.660 23.958  131.244 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 536  ASP H CG  1 
ATOM   47880 O  OD1 . ASP H  1 293 ? 266.749 24.841  131.349 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 536  ASP H OD1 1 
ATOM   47881 O  OD2 . ASP H  1 293 ? 268.079 23.281  132.228 1.00 24.77  ? ? ? ? ? ? 536  ASP H OD2 1 
ATOM   47882 N  N   . ASN H  1 294 ? 266.204 26.236  128.323 1.00 24.50  ? ? ? ? ? ? 537  ASN H N   1 
ATOM   47883 C  CA  . ASN H  1 294 ? 266.196 27.697  128.276 1.00 24.64  ? ? ? ? ? ? 537  ASN H CA  1 
ATOM   47884 C  C   . ASN H  1 294 ? 266.354 28.449  129.603 1.00 24.69  ? ? ? ? ? ? 537  ASN H C   1 
ATOM   47885 O  O   . ASN H  1 294 ? 266.999 29.495  129.667 1.00 25.00  ? ? ? ? ? ? 537  ASN H O   1 
ATOM   47886 C  CB  . ASN H  1 294 ? 265.034 28.293  127.471 1.00 24.61  ? ? ? ? ? ? 537  ASN H CB  1 
ATOM   47887 C  CG  . ASN H  1 294 ? 265.301 29.846  127.122 1.00 24.98  ? ? ? ? ? ? 537  ASN H CG  1 
ATOM   47888 O  OD1 . ASN H  1 294 ? 266.482 30.338  127.101 1.00 25.32  ? ? ? ? ? ? 537  ASN H OD1 1 
ATOM   47889 N  ND2 . ASN H  1 294 ? 264.201 30.600  126.871 1.00 25.03  ? ? ? ? ? ? 537  ASN H ND2 1 
ATOM   47890 N  N   . ARG H  1 295 ? 265.756 27.922  130.657 1.00 24.49  ? ? ? ? ? ? 538  ARG H N   1 
ATOM   47891 C  CA  . ARG H  1 295 ? 265.888 28.519  131.975 1.00 24.63  ? ? ? ? ? ? 538  ARG H CA  1 
ATOM   47892 C  C   . ARG H  1 295 ? 267.307 28.561  132.433 1.00 24.91  ? ? ? ? ? ? 538  ARG H C   1 
ATOM   47893 O  O   . ARG H  1 295 ? 267.740 29.577  132.927 1.00 25.22  ? ? ? ? ? ? 538  ARG H O   1 
ATOM   47894 C  CB  . ARG H  1 295 ? 265.051 27.766  132.989 1.00 24.48  ? ? ? ? ? ? 538  ARG H CB  1 
ATOM   47895 C  CG  . ARG H  1 295 ? 263.596 28.085  132.847 1.00 24.38  ? ? ? ? ? ? 538  ARG H CG  1 
ATOM   47896 C  CD  . ARG H  1 295 ? 262.834 27.428  133.976 1.00 24.39  ? ? ? ? ? ? 538  ARG H CD  1 
ATOM   47897 N  NE  . ARG H  1 295 ? 261.415 27.212  133.675 1.00 24.31  ? ? ? ? ? ? 538  ARG H NE  1 
ATOM   47898 C  CZ  . ARG H  1 295 ? 260.972 26.294  132.785 1.00 24.13  ? ? ? ? ? ? 538  ARG H CZ  1 
ATOM   47899 N  NH1 . ARG H  1 295 ? 261.876 25.545  132.092 1.00 24.01  ? ? ? ? ? ? 538  ARG H NH1 1 
ATOM   47900 N  NH2 . ARG H  1 295 ? 259.636 26.133  132.550 1.00 24.16  ? ? ? ? ? ? 538  ARG H NH2 1 
ATOM   47901 N  N   . LEU H  1 296 ? 268.028 27.462  132.290 1.00 24.90  ? ? ? ? ? ? 539  LEU H N   1 
ATOM   47902 C  CA  . LEU H  1 296 ? 269.424 27.497  132.676 1.00 25.28  ? ? ? ? ? ? 539  LEU H CA  1 
ATOM   47903 C  C   . LEU H  1 296 ? 270.195 28.563  131.886 1.00 25.63  ? ? ? ? ? ? 539  LEU H C   1 
ATOM   47904 O  O   . LEU H  1 296 ? 270.953 29.363  132.446 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 539  LEU H O   1 
ATOM   47905 C  CB  . LEU H  1 296 ? 270.110 26.116  132.596 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 539  LEU H CB  1 
ATOM   47906 C  CG  . LEU H  1 296 ? 271.607 26.186  133.009 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 539  LEU H CG  1 
ATOM   47907 C  CD1 . LEU H  1 296 ? 271.806 26.728  134.424 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 539  LEU H CD1 1 
ATOM   47908 C  CD2 . LEU H  1 296 ? 272.261 24.828  132.863 1.00 26.03  ? ? ? ? ? ? 539  LEU H CD2 1 
ATOM   47909 N  N   . ARG H  1 297 ? 269.994 28.577  130.581 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 540  ARG H N   1 
ATOM   47910 C  CA  . ARG H  1 297 ? 270.644 29.588  129.748 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 540  ARG H CA  1 
ATOM   47911 C  C   . ARG H  1 297 ? 270.414 31.045  130.269 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 540  ARG H C   1 
ATOM   47912 O  O   . ARG H  1 297 ? 271.324 31.866  130.306 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 540  ARG H O   1 
ATOM   47913 C  CB  . ARG H  1 297 ? 270.147 29.442  128.315 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 540  ARG H CB  1 
ATOM   47914 C  CG  . ARG H  1 297 ? 270.841 30.385  127.381 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 540  ARG H CG  1 
ATOM   47915 C  CD  . ARG H  1 297 ? 270.086 30.566  126.107 1.00 26.52  ? ? ? ? ? ? 540  ARG H CD  1 
ATOM   47916 N  NE  . ARG H  1 297 ? 270.031 31.982  125.822 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 540  ARG H NE  1 
ATOM   47917 C  CZ  . ARG H  1 297 ? 268.938 32.715  126.003 1.00 26.80  ? ? ? ? ? ? 540  ARG H CZ  1 
ATOM   47918 N  NH1 . ARG H  1 297 ? 267.784 32.203  126.444 1.00 26.23  ? ? ? ? ? ? 540  ARG H NH1 1 
ATOM   47919 N  NH2 . ARG H  1 297 ? 268.992 33.983  125.737 1.00 27.32  ? ? ? ? ? ? 540  ARG H NH2 1 
ATOM   47920 N  N   . LEU H  1 298 ? 269.179 31.347  130.660 1.00 25.95  ? ? ? ? ? ? 541  LEU H N   1 
ATOM   47921 C  CA  . LEU H  1 298 ? 268.863 32.622  131.228 1.00 26.25  ? ? ? ? ? ? 541  LEU H CA  1 
ATOM   47922 C  C   . LEU H  1 298 ? 269.594 32.856  132.561 1.00 26.57  ? ? ? ? ? ? 541  LEU H C   1 
ATOM   47923 O  O   . LEU H  1 298 ? 270.039 33.969  132.871 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 541  LEU H O   1 
ATOM   47924 C  CB  . LEU H  1 298 ? 267.362 32.711  131.395 1.00 25.93  ? ? ? ? ? ? 541  LEU H CB  1 
ATOM   47925 C  CG  . LEU H  1 298 ? 266.646 33.113  130.102 1.00 25.92  ? ? ? ? ? ? 541  LEU H CG  1 
ATOM   47926 C  CD1 . LEU H  1 298 ? 265.130 32.851  130.088 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 541  LEU H CD1 1 
ATOM   47927 C  CD2 . LEU H  1 298 ? 266.919 34.598  129.766 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 541  LEU H CD2 1 
ATOM   47928 N  N   . SER H  1 299 ? 269.745 31.788  133.342 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 542  SER H N   1 
ATOM   47929 C  CA  . SER H  1 299 ? 270.343 31.885  134.651 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 542  SER H CA  1 
ATOM   47930 C  C   . SER H  1 299 ? 271.792 32.229  134.519 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 542  SER H C   1 
ATOM   47931 O  O   . SER H  1 299 ? 272.255 33.203  135.102 1.00 27.77  ? ? ? ? ? ? 542  SER H O   1 
ATOM   47932 C  CB  . SER H  1 299 ? 270.193 30.579  135.363 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 542  SER H CB  1 
ATOM   47933 O  OG  . SER H  1 299 ? 268.823 30.341  135.634 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 542  SER H OG  1 
ATOM   47934 N  N   . LEU H  1 300 ? 272.526 31.448  133.741 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 543  LEU H N   1 
ATOM   47935 C  CA  . LEU H  1 300 ? 273.895 31.867  133.388 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 543  LEU H CA  1 
ATOM   47936 C  C   . LEU H  1 300 ? 273.955 33.365  132.941 1.00 28.34  ? ? ? ? ? ? 543  LEU H C   1 
ATOM   47937 O  O   . LEU H  1 300 ? 274.775 34.178  133.448 1.00 29.04  ? ? ? ? ? ? 543  LEU H O   1 
ATOM   47938 C  CB  . LEU H  1 300 ? 274.512 30.940  132.324 1.00 27.81  ? ? ? ? ? ? 543  LEU H CB  1 
ATOM   47939 C  CG  . LEU H  1 300 ? 274.414 29.481  132.747 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 543  LEU H CG  1 
ATOM   47940 C  CD1 . LEU H  1 300 ? 274.577 28.533  131.586 1.00 27.33  ? ? ? ? ? ? 543  LEU H CD1 1 
ATOM   47941 C  CD2 . LEU H  1 300 ? 275.412 29.230  133.836 1.00 27.90  ? ? ? ? ? ? 543  LEU H CD2 1 
ATOM   47942 N  N   . LEU H  1 301 ? 273.086 33.729  131.996 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 544  LEU H N   1 
ATOM   47943 C  CA  . LEU H  1 301 ? 273.216 35.009  131.340 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 544  LEU H CA  1 
ATOM   47944 C  C   . LEU H  1 301 ? 273.056 36.098  132.368 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 544  LEU H C   1 
ATOM   47945 O  O   . LEU H  1 301 ? 273.805 37.067  132.359 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 544  LEU H O   1 
ATOM   47946 C  CB  . LEU H  1 301 ? 272.223 35.158  130.197 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 544  LEU H CB  1 
ATOM   47947 C  CG  . LEU H  1 301 ? 272.123 36.536  129.549 1.00 29.01  ? ? ? ? ? ? 544  LEU H CG  1 
ATOM   47948 C  CD1 . LEU H  1 301 ? 273.328 36.824  128.723 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 544  LEU H CD1 1 
ATOM   47949 C  CD2 . LEU H  1 301 ? 270.903 36.597  128.679 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 544  LEU H CD2 1 
ATOM   47950 N  N   . TYR H  1 302 ? 272.116 35.954  133.286 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 545  TYR H N   1 
ATOM   47951 C  CA  . TYR H  1 302 ? 271.890 37.078  134.201 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CA  1 
ATOM   47952 C  C   . TYR H  1 302 ? 272.587 37.028  135.539 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 545  TYR H C   1 
ATOM   47953 O  O   . TYR H  1 302 ? 272.703 38.037  136.216 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 545  TYR H O   1 
ATOM   47954 C  CB  . TYR H  1 302 ? 270.438 37.267  134.464 1.00 28.89  ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CB  1 
ATOM   47955 C  CG  . TYR H  1 302 ? 269.741 37.875  133.318 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CG  1 
ATOM   47956 C  CD1 . TYR H  1 302 ? 269.450 39.201  133.343 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CD1 1 
ATOM   47957 C  CD2 . TYR H  1 302 ? 269.352 37.114  132.198 1.00 28.32  ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CD2 1 
ATOM   47958 C  CE1 . TYR H  1 302 ? 268.814 39.785  132.322 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CE1 1 
ATOM   47959 C  CE2 . TYR H  1 302 ? 268.686 37.689  131.165 1.00 28.42  ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CE2 1 
ATOM   47960 C  CZ  . TYR H  1 302 ? 268.427 39.040  131.250 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CZ  1 
ATOM   47961 O  OH  . TYR H  1 302 ? 267.753 39.692  130.266 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 545  TYR H OH  1 
ATOM   47962 N  N   . SER H  1 303 ? 273.027 35.852  135.933 1.00 29.28  ? ? ? ? ? ? 546  SER H N   1 
ATOM   47963 C  CA  . SER H  1 303 ? 273.836 35.749  137.087 1.00 29.75  ? ? ? ? ? ? 546  SER H CA  1 
ATOM   47964 C  C   . SER H  1 303 ? 275.311 35.908  136.771 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 546  SER H C   1 
ATOM   47965 O  O   . SER H  1 303 ? 276.105 36.211  137.656 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 546  SER H O   1 
ATOM   47966 C  CB  . SER H  1 303 ? 273.588 34.403  137.708 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 546  SER H CB  1 
ATOM   47967 O  OG  . SER H  1 303 ? 272.228 34.347  138.061 1.00 28.74  ? ? ? ? ? ? 546  SER H OG  1 
ATOM   47968 N  N   . LEU H  1 304 ? 275.693 35.707  135.514 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 547  LEU H N   1 
ATOM   47969 C  CA  . LEU H  1 304 ? 277.100 35.669  135.186 1.00 30.99  ? ? ? ? ? ? 547  LEU H CA  1 
ATOM   47970 C  C   . LEU H  1 304 ? 277.523 36.651  134.106 1.00 31.60  ? ? ? ? ? ? 547  LEU H C   1 
ATOM   47971 O  O   . LEU H  1 304 ? 278.577 37.299  134.225 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 547  LEU H O   1 
ATOM   47972 C  CB  . LEU H  1 304 ? 277.528 34.246  134.836 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 547  LEU H CB  1 
ATOM   47973 C  CG  . LEU H  1 304 ? 277.490 33.275  136.036 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 547  LEU H CG  1 
ATOM   47974 C  CD1 . LEU H  1 304 ? 278.140 31.965  135.685 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 547  LEU H CD1 1 
ATOM   47975 C  CD2 . LEU H  1 304 ? 278.124 33.837  137.327 1.00 31.07  ? ? ? ? ? ? 547  LEU H CD2 1 
ATOM   47976 N  N   . ALA H  1 305 ? 276.724 36.784  133.055 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 548  ALA H N   1 
ATOM   47977 C  CA  . ALA H  1 305 ? 277.241 37.443  131.857 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 548  ALA H CA  1 
ATOM   47978 C  C   . ALA H  1 305 ? 276.933 38.913  131.754 1.00 32.47  ? ? ? ? ? ? 548  ALA H C   1 
ATOM   47979 O  O   . ALA H  1 305 ? 277.696 39.659  131.154 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 548  ALA H O   1 
ATOM   47980 C  CB  . ALA H  1 305 ? 276.807 36.722  130.596 1.00 31.26  ? ? ? ? ? ? 548  ALA H CB  1 
ATOM   47981 N  N   . LYS H  1 306 ? 275.823 39.338  132.327 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 549  LYS H N   1 
ATOM   47982 C  CA  . LYS H  1 306 ? 275.400 40.737  132.253 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 549  LYS H CA  1 
ATOM   47983 C  C   . LYS H  1 306 ? 276.318 41.729  132.926 1.00 33.98  ? ? ? ? ? ? 549  LYS H C   1 
ATOM   47984 O  O   . LYS H  1 306 ? 277.153 41.373  133.737 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 549  LYS H O   1 
ATOM   47985 C  CB  . LYS H  1 306 ? 274.035 40.858  132.906 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 549  LYS H CB  1 
ATOM   47986 C  CG  . LYS H  1 306 ? 272.962 40.208  132.094 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 549  LYS H CG  1 
ATOM   47987 C  CD  . LYS H  1 306 ? 272.822 41.007  130.850 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 549  LYS H CD  1 
ATOM   47988 C  CE  . LYS H  1 306 ? 271.930 40.334  129.908 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 549  LYS H CE  1 
ATOM   47989 N  NZ  . LYS H  1 306 ? 271.414 41.332  128.979 1.00 31.63  ? ? ? ? ? ? 549  LYS H NZ  1 
ATOM   47990 N  N   . PRO H  1 307 ? 276.156 43.000  132.605 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 550  PRO H N   1 
ATOM   47991 C  CA  . PRO H  1 307 ? 276.943 43.992  133.266 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 550  PRO H CA  1 
ATOM   47992 C  C   . PRO H  1 307 ? 276.733 43.861  134.765 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 550  PRO H C   1 
ATOM   47993 O  O   . PRO H  1 307 ? 275.670 43.434  135.223 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 550  PRO H O   1 
ATOM   47994 C  CB  . PRO H  1 307 ? 276.356 45.291  132.745 1.00 36.78  ? ? ? ? ? ? 550  PRO H CB  1 
ATOM   47995 C  CG  . PRO H  1 307 ? 275.812 44.991  131.451 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 550  PRO H CG  1 
ATOM   47996 C  CD  . PRO H  1 307 ? 275.407 43.551  131.469 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 550  PRO H CD  1 
ATOM   47997 N  N   . LEU H  1 308 ? 277.754 44.214  135.531 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 551  LEU H N   1 
ATOM   47998 C  CA  . LEU H  1 308 ? 277.713 44.106  136.993 1.00 36.93  ? ? ? ? ? ? 551  LEU H CA  1 
ATOM   47999 C  C   . LEU H  1 308 ? 276.435 44.667  137.633 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 551  LEU H C   1 
ATOM   48000 O  O   . LEU H  1 308 ? 275.887 44.084  138.573 1.00 36.29  ? ? ? ? ? ? 551  LEU H O   1 
ATOM   48001 C  CB  . LEU H  1 308 ? 278.930 44.825  137.595 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 551  LEU H CB  1 
ATOM   48002 C  CG  . LEU H  1 308 ? 278.974 44.851  139.133 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 551  LEU H CG  1 
ATOM   48003 C  CD1 . LEU H  1 308 ? 278.782 43.451  139.701 1.00 37.59  ? ? ? ? ? ? 551  LEU H CD1 1 
ATOM   48004 C  CD2 . LEU H  1 308 ? 280.293 45.361  139.617 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 551  LEU H CD2 1 
ATOM   48005 N  N   . ASN H  1 309 ? 275.970 45.811  137.160 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 552  ASN H N   1 
ATOM   48006 C  CA  . ASN H  1 309 ? 274.831 46.396  137.779 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 552  ASN H CA  1 
ATOM   48007 C  C   . ASN H  1 309 ? 273.472 45.843  137.406 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 552  ASN H C   1 
ATOM   48008 O  O   . ASN H  1 309 ? 272.466 46.313  137.914 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 552  ASN H O   1 
ATOM   48009 C  CB  . ASN H  1 309 ? 274.879 47.867  137.531 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 552  ASN H CB  1 
ATOM   48010 C  CG  . ASN H  1 309 ? 275.836 48.557  138.481 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 552  ASN H CG  1 
ATOM   48011 O  OD1 . ASN H  1 309 ? 276.076 48.081  139.620 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 552  ASN H OD1 1 
ATOM   48012 N  ND2 . ASN H  1 309 ? 276.375 49.697  138.046 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 552  ASN H ND2 1 
ATOM   48013 N  N   . GLN H  1 310 ? 273.439 44.857  136.524 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 553  GLN H N   1 
ATOM   48014 C  CA  . GLN H  1 310 ? 272.199 44.278  136.077 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 553  GLN H CA  1 
ATOM   48015 C  C   . GLN H  1 310 ? 272.266 42.778  136.316 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 553  GLN H C   1 
ATOM   48016 O  O   . GLN H  1 310 ? 271.372 42.024  135.930 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 553  GLN H O   1 
ATOM   48017 C  CB  . GLN H  1 310 ? 272.006 44.510  134.601 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 553  GLN H CB  1 
ATOM   48018 C  CG  . GLN H  1 310 ? 271.861 45.935  134.205 1.00 35.44  ? ? ? ? ? ? 553  GLN H CG  1 
ATOM   48019 C  CD  . GLN H  1 310 ? 272.171 46.122  132.712 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 553  GLN H CD  1 
ATOM   48020 O  OE1 . GLN H  1 310 ? 271.500 45.565  131.858 1.00 34.85  ? ? ? ? ? ? 553  GLN H OE1 1 
ATOM   48021 N  NE2 . GLN H  1 310 ? 273.188 46.884  132.407 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 553  GLN H NE2 1 
ATOM   48022 N  N   . ARG H  1 311 ? 273.336 42.346  136.962 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 554  ARG H N   1 
ATOM   48023 C  CA  . ARG H  1 311 ? 273.492 40.956  137.333 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 554  ARG H CA  1 
ATOM   48024 C  C   . ARG H  1 311 ? 272.508 40.568  138.445 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 554  ARG H C   1 
ATOM   48025 O  O   . ARG H  1 311 ? 272.223 41.354  139.353 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 554  ARG H O   1 
ATOM   48026 C  CB  . ARG H  1 311 ? 274.932 40.768  137.796 1.00 33.22  ? ? ? ? ? ? 554  ARG H CB  1 
ATOM   48027 C  CG  . ARG H  1 311 ? 275.578 39.468  137.364 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 554  ARG H CG  1 
ATOM   48028 C  CD  . ARG H  1 311 ? 277.054 39.588  137.624 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 554  ARG H CD  1 
ATOM   48029 N  NE  . ARG H  1 311 ? 277.717 40.285  136.531 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 554  ARG H NE  1 
ATOM   48030 C  CZ  . ARG H  1 311 ? 279.008 40.608  136.499 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 554  ARG H CZ  1 
ATOM   48031 N  NH1 . ARG H  1 311 ? 279.810 40.322  137.521 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 554  ARG H NH1 1 
ATOM   48032 N  NH2 . ARG H  1 311 ? 279.505 41.227  135.441 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 554  ARG H NH2 1 
ATOM   48033 N  N   . SER H  1 312 ? 271.984 39.355  138.412 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 555  SER H N   1 
ATOM   48034 C  CA  . SER H  1 312 ? 271.127 38.932  139.531 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 555  SER H CA  1 
ATOM   48035 C  C   . SER H  1 312 ? 271.866 38.039  140.526 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 555  SER H C   1 
ATOM   48036 O  O   . SER H  1 312 ? 273.024 37.633  140.287 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 555  SER H O   1 
ATOM   48037 C  CB  . SER H  1 312 ? 269.888 38.207  139.025 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 555  SER H CB  1 
ATOM   48038 O  OG  . SER H  1 312 ? 270.279 36.956  138.509 1.00 29.46  ? ? ? ? ? ? 555  SER H OG  1 
ATOM   48039 N  N   . GLY H  1 313 ? 271.187 37.754  141.643 1.00 31.15  ? ? ? ? ? ? 556  GLY H N   1 
ATOM   48040 C  CA  . GLY H  1 313 ? 271.741 36.913  142.700 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 556  GLY H CA  1 
ATOM   48041 C  C   . GLY H  1 313 ? 272.096 35.613  142.043 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 556  GLY H C   1 
ATOM   48042 O  O   . GLY H  1 313 ? 271.723 35.399  140.881 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 556  GLY H O   1 
ATOM   48043 N  N   . MET H  1 314 ? 272.785 34.720  142.764 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 557  MET H N   1 
ATOM   48044 C  CA  . MET H  1 314 ? 273.285 33.495  142.115 1.00 30.04  ? ? ? ? ? ? 557  MET H CA  1 
ATOM   48045 C  C   . MET H  1 314 ? 272.392 32.291  142.206 1.00 29.35  ? ? ? ? ? ? 557  MET H C   1 
ATOM   48046 O  O   . MET H  1 314 ? 272.631 31.300  141.556 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 557  MET H O   1 
ATOM   48047 C  CB  . MET H  1 314 ? 274.648 33.128  142.648 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 557  MET H CB  1 
ATOM   48048 C  CG  . MET H  1 314 ? 275.659 34.250  142.513 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 557  MET H CG  1 
ATOM   48049 S  SD  . MET H  1 314 ? 277.371 33.777  142.847 1.00 32.18  ? ? ? ? ? ? 557  MET H SD  1 
ATOM   48050 C  CE  . MET H  1 314 ? 277.677 32.858  141.337 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 557  MET H CE  1 
ATOM   48051 N  N   . ASN H  1 315 ? 271.364 32.352  143.017 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 558  ASN H N   1 
ATOM   48052 C  CA  . ASN H  1 315 ? 270.677 31.147  143.297 1.00 28.96  ? ? ? ? ? ? 558  ASN H CA  1 
ATOM   48053 C  C   . ASN H  1 315 ? 270.136 30.451  142.078 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 558  ASN H C   1 
ATOM   48054 O  O   . ASN H  1 315 ? 270.132 29.223  142.017 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 558  ASN H O   1 
ATOM   48055 C  CB  . ASN H  1 315 ? 269.540 31.376  144.255 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 558  ASN H CB  1 
ATOM   48056 C  CG  . ASN H  1 315 ? 269.185 30.103  144.997 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 558  ASN H CG  1 
ATOM   48057 O  OD1 . ASN H  1 315 ? 270.009 29.589  145.764 1.00 29.63  ? ? ? ? ? ? 558  ASN H OD1 1 
ATOM   48058 N  ND2 . ASN H  1 315 ? 267.992 29.540  144.730 1.00 28.71  ? ? ? ? ? ? 558  ASN H ND2 1 
ATOM   48059 N  N   . PRO H  1 316 ? 269.627 31.220  141.108 1.00 27.84  ? ? ? ? ? ? 559  PRO H N   1 
ATOM   48060 C  CA  . PRO H  1 316 ? 269.059 30.641  139.900 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 559  PRO H CA  1 
ATOM   48061 C  C   . PRO H  1 316 ? 269.989 29.679  139.180 1.00 26.91  ? ? ? ? ? ? 559  PRO H C   1 
ATOM   48062 O  O   . PRO H  1 316 ? 269.501 28.770  138.544 1.00 26.43  ? ? ? ? ? ? 559  PRO H O   1 
ATOM   48063 C  CB  . PRO H  1 316 ? 268.798 31.863  139.023 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 559  PRO H CB  1 
ATOM   48064 C  CG  . PRO H  1 316 ? 268.511 32.883  139.929 1.00 27.71  ? ? ? ? ? ? 559  PRO H CG  1 
ATOM   48065 C  CD  . PRO H  1 316 ? 269.419 32.671  141.134 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 559  PRO H CD  1 
ATOM   48066 N  N   . LEU H  1 317 ? 271.295 29.863  139.267 1.00 27.34  ? ? ? ? ? ? 560  LEU H N   1 
ATOM   48067 C  CA  . LEU H  1 317 ? 272.155 28.886  138.672 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 560  LEU H CA  1 
ATOM   48068 C  C   . LEU H  1 317 ? 271.914 27.494  139.260 1.00 27.12  ? ? ? ? ? ? 560  LEU H C   1 
ATOM   48069 O  O   . LEU H  1 317 ? 272.350 26.475  138.694 1.00 27.01  ? ? ? ? ? ? 560  LEU H O   1 
ATOM   48070 C  CB  . LEU H  1 317 ? 273.600 29.214  138.905 1.00 27.91  ? ? ? ? ? ? 560  LEU H CB  1 
ATOM   48071 C  CG  . LEU H  1 317 ? 274.059 30.560  138.456 1.00 28.28  ? ? ? ? ? ? 560  LEU H CG  1 
ATOM   48072 C  CD1 . LEU H  1 317 ? 275.393 30.801  139.130 1.00 29.08  ? ? ? ? ? ? 560  LEU H CD1 1 
ATOM   48073 C  CD2 . LEU H  1 317 ? 274.162 30.494  136.975 1.00 27.99  ? ? ? ? ? ? 560  LEU H CD2 1 
ATOM   48074 N  N   . ILE H  1 318 ? 271.260 27.413  140.404 1.00 27.26  ? ? ? ? ? ? 561  ILE H N   1 
ATOM   48075 C  CA  . ILE H  1 318 ? 271.037 26.108  140.979 1.00 27.27  ? ? ? ? ? ? 561  ILE H CA  1 
ATOM   48076 C  C   . ILE H  1 318 ? 269.605 25.667  140.636 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 561  ILE H C   1 
ATOM   48077 O  O   . ILE H  1 318 ? 269.376 24.559  140.156 1.00 26.50  ? ? ? ? ? ? 561  ILE H O   1 
ATOM   48078 C  CB  . ILE H  1 318 ? 271.223 26.139  142.499 1.00 27.89  ? ? ? ? ? ? 561  ILE H CB  1 
ATOM   48079 C  CG1 . ILE H  1 318 ? 272.697 26.272  142.886 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 561  ILE H CG1 1 
ATOM   48080 C  CG2 . ILE H  1 318 ? 270.715 24.872  143.130 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 561  ILE H CG2 1 
ATOM   48081 C  CD1 . ILE H  1 318 ? 272.881 26.509  144.403 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 561  ILE H CD1 1 
ATOM   48082 N  N   . THR H  1 319 ? 268.638 26.547  140.863 1.00 26.68  ? ? ? ? ? ? 562  THR H N   1 
ATOM   48083 C  CA  . THR H  1 319 ? 267.235 26.166  140.780 1.00 26.38  ? ? ? ? ? ? 562  THR H CA  1 
ATOM   48084 C  C   . THR H  1 319 ? 266.483 26.599  139.534 1.00 25.88  ? ? ? ? ? ? 562  THR H C   1 
ATOM   48085 O  O   . THR H  1 319 ? 265.460 26.019  139.271 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 562  THR H O   1 
ATOM   48086 C  CB  . THR H  1 319 ? 266.415 26.728  141.936 1.00 26.78  ? ? ? ? ? ? 562  THR H CB  1 
ATOM   48087 O  OG1 . THR H  1 319 ? 266.435 28.151  141.873 1.00 26.93  ? ? ? ? ? ? 562  THR H OG1 1 
ATOM   48088 C  CG2 . THR H  1 319 ? 266.974 26.289  143.225 1.00 27.37  ? ? ? ? ? ? 562  THR H CG2 1 
ATOM   48089 N  N   . ASN H  1 320 ? 266.913 27.610  138.776 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 563  ASN H N   1 
ATOM   48090 C  CA  . ASN H  1 320 ? 266.169 27.899  137.531 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 563  ASN H CA  1 
ATOM   48091 C  C   . ASN H  1 320 ? 266.752 27.104  136.407 1.00 25.14  ? ? ? ? ? ? 563  ASN H C   1 
ATOM   48092 O  O   . ASN H  1 320 ? 267.644 27.580  135.689 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 563  ASN H O   1 
ATOM   48093 C  CB  . ASN H  1 320 ? 266.034 29.395  137.222 1.00 25.57  ? ? ? ? ? ? 563  ASN H CB  1 
ATOM   48094 C  CG  . ASN H  1 320 ? 265.456 30.132  138.432 1.00 25.99  ? ? ? ? ? ? 563  ASN H CG  1 
ATOM   48095 O  OD1 . ASN H  1 320 ? 264.881 29.469  139.334 1.00 26.08  ? ? ? ? ? ? 563  ASN H OD1 1 
ATOM   48096 N  ND2 . ASN H  1 320 ? 265.649 31.468  138.531 1.00 26.39  ? ? ? ? ? ? 563  ASN H ND2 1 
ATOM   48097 N  N   . SER H  1 321 ? 266.260 25.883  136.258 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 564  SER H N   1 
ATOM   48098 C  CA  . SER H  1 321 ? 266.800 25.030  135.261 1.00 24.80  ? ? ? ? ? ? 564  SER H CA  1 
ATOM   48099 C  C   . SER H  1 321 ? 265.794 23.962  135.055 1.00 24.62  ? ? ? ? ? ? 564  SER H C   1 
ATOM   48100 O  O   . SER H  1 321 ? 264.859 23.900  135.796 1.00 24.65  ? ? ? ? ? ? 564  SER H O   1 
ATOM   48101 C  CB  . SER H  1 321 ? 268.090 24.422  135.800 1.00 25.13  ? ? ? ? ? ? 564  SER H CB  1 
ATOM   48102 O  OG  . SER H  1 321 ? 268.567 23.381  134.964 1.00 25.12  ? ? ? ? ? ? 564  SER H OG  1 
ATOM   48103 N  N   . LEU H  1 322 ? 265.993 23.101  134.069 1.00 24.54  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H N   1 
ATOM   48104 C  CA  . LEU H  1 322 ? 265.147 21.936  133.963 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H CA  1 
ATOM   48105 C  C   . LEU H  1 322 ? 265.361 20.981  135.112 1.00 24.83  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H C   1 
ATOM   48106 O  O   . LEU H  1 322 ? 264.496 20.186  135.430 1.00 24.93  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H O   1 
ATOM   48107 C  CB  . LEU H  1 322 ? 265.438 21.194  132.690 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H CB  1 
ATOM   48108 C  CG  . LEU H  1 322 ? 264.631 21.728  131.530 1.00 24.29  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H CG  1 
ATOM   48109 C  CD1 . LEU H  1 322 ? 265.130 21.003  130.258 1.00 24.43  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H CD1 1 
ATOM   48110 C  CD2 . LEU H  1 322 ? 263.160 21.546  131.791 1.00 24.20  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H CD2 1 
ATOM   48111 N  N   . VAL H  1 323 ? 266.541 21.023  135.706 1.00 25.08  ? ? ? ? ? ? 566  VAL H N   1 
ATOM   48112 C  CA  . VAL H  1 323 ? 266.904 20.064  136.711 1.00 25.49  ? ? ? ? ? ? 566  VAL H CA  1 
ATOM   48113 C  C   . VAL H  1 323 ? 267.322 20.938  137.857 1.00 25.68  ? ? ? ? ? ? 566  VAL H C   1 
ATOM   48114 O  O   . VAL H  1 323 ? 268.070 21.887  137.652 1.00 25.65  ? ? ? ? ? ? 566  VAL H O   1 
ATOM   48115 C  CB  . VAL H  1 323 ? 268.100 19.226  136.196 1.00 25.77  ? ? ? ? ? ? 566  VAL H CB  1 
ATOM   48116 C  CG1 . VAL H  1 323 ? 268.684 18.376  137.289 1.00 26.32  ? ? ? ? ? ? 566  VAL H CG1 1 
ATOM   48117 C  CG2 . VAL H  1 323 ? 267.689 18.373  134.988 1.00 25.69  ? ? ? ? ? ? 566  VAL H CG2 1 
ATOM   48118 N  N   . ASN H  1 324 ? 266.788 20.642  139.042 1.00 25.98  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H N   1 
ATOM   48119 C  CA  . ASN H  1 324 ? 267.237 21.280  140.263 1.00 26.34  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H CA  1 
ATOM   48120 C  C   . ASN H  1 324 ? 268.535 20.650  140.808 1.00 26.85  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H C   1 
ATOM   48121 O  O   . ASN H  1 324 ? 268.541 19.583  141.466 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H O   1 
ATOM   48122 C  CB  . ASN H  1 324 ? 266.149 21.251  141.313 1.00 26.60  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H CB  1 
ATOM   48123 C  CG  . ASN H  1 324 ? 266.513 22.050  142.548 1.00 27.05  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H CG  1 
ATOM   48124 O  OD1 . ASN H  1 324 ? 267.659 22.060  143.008 1.00 27.40  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H OD1 1 
ATOM   48125 N  ND2 . ASN H  1 324 ? 265.548 22.729  143.091 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H ND2 1 
ATOM   48126 N  N   . ARG H  1 325 ? 269.642 21.331  140.562 1.00 26.90  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H N   1 
ATOM   48127 C  CA  . ARG H  1 325 ? 270.914 20.772  140.928 1.00 27.43  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H CA  1 
ATOM   48128 C  C   . ARG H  1 325 ? 271.332 20.901  142.404 1.00 28.08  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H C   1 
ATOM   48129 O  O   . ARG H  1 325 ? 272.524 20.755  142.728 1.00 28.59  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H O   1 
ATOM   48130 C  CB  . ARG H  1 325 ? 271.995 21.308  139.994 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H CB  1 
ATOM   48131 C  CG  . ARG H  1 325 ? 271.738 20.923  138.605 1.00 26.96  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H CG  1 
ATOM   48132 C  CD  . ARG H  1 325 ? 272.890 21.175  137.725 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H CD  1 
ATOM   48133 N  NE  . ARG H  1 325 ? 272.570 20.563  136.448 1.00 26.84  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H NE  1 
ATOM   48134 C  CZ  . ARG H  1 325 ? 271.660 21.046  135.600 1.00 26.31  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H CZ  1 
ATOM   48135 N  NH1 . ARG H  1 325 ? 271.023 22.171  135.887 1.00 26.02  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H NH1 1 
ATOM   48136 N  NH2 . ARG H  1 325 ? 271.383 20.402  134.481 1.00 26.18  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H NH2 1 
ATOM   48137 N  N   . THR H  1 326 ? 270.383 21.132  143.306 1.00 28.18  ? ? ? ? ? ? 569  THR H N   1 
ATOM   48138 C  CA  . THR H  1 326 ? 270.759 21.228  144.724 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 569  THR H CA  1 
ATOM   48139 C  C   . THR H  1 326 ? 271.408 19.928  145.129 1.00 29.49  ? ? ? ? ? ? 569  THR H C   1 
ATOM   48140 O  O   . THR H  1 326 ? 272.601 19.878  145.506 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 569  THR H O   1 
ATOM   48141 C  CB  . THR H  1 326 ? 269.555 21.439  145.585 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 569  THR H CB  1 
ATOM   48142 O  OG1 . THR H  1 326 ? 268.964 22.678  145.197 1.00 28.62  ? ? ? ? ? ? 569  THR H OG1 1 
ATOM   48143 C  CG2 . THR H  1 326 ? 269.966 21.499  147.005 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 569  THR H CG2 1 
ATOM   48144 N  N   . ASP H  1 327 ? 270.610 18.867  145.015 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H N   1 
ATOM   48145 C  CA  . ASP H  1 327 ? 271.172 17.549  145.103 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H CA  1 
ATOM   48146 C  C   . ASP H  1 327 ? 270.697 16.712  143.946 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H C   1 
ATOM   48147 O  O   . ASP H  1 327 ? 269.576 16.279  143.948 1.00 29.42  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H O   1 
ATOM   48148 C  CB  . ASP H  1 327 ? 270.820 16.908  146.427 1.00 30.76  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H CB  1 
ATOM   48149 C  CG  . ASP H  1 327 ? 271.344 17.702  147.588 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H CG  1 
ATOM   48150 O  OD1 . ASP H  1 327 ? 272.565 17.705  147.854 1.00 31.81  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H OD1 1 
ATOM   48151 O  OD2 . ASP H  1 327 ? 270.518 18.346  148.241 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H OD2 1 
ATOM   48152 N  N   . ASP H  1 328 ? 271.558 16.507  142.952 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H N   1 
ATOM   48153 C  CA  . ASP H  1 328 ? 271.208 15.724  141.799 1.00 29.11  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H CA  1 
ATOM   48154 C  C   . ASP H  1 328 ? 271.847 14.359  141.887 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H C   1 
ATOM   48155 O  O   . ASP H  1 328 ? 273.039 14.205  141.612 1.00 30.22  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H O   1 
ATOM   48156 C  CB  . ASP H  1 328 ? 271.640 16.398  140.520 1.00 28.56  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H CB  1 
ATOM   48157 C  CG  . ASP H  1 328 ? 271.246 15.586  139.311 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H CG  1 
ATOM   48158 O  OD1 . ASP H  1 328 ? 270.448 14.630  139.474 1.00 28.55  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H OD1 1 
ATOM   48159 O  OD2 . ASP H  1 328 ? 271.694 15.890  138.181 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H OD2 1 
ATOM   48160 N  N   . ASN H  1 329 ? 271.043 13.371  142.255 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H N   1 
ATOM   48161 C  CA  . ASN H  1 329 ? 271.558 12.055  142.539 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H CA  1 
ATOM   48162 C  C   . ASN H  1 329 ? 270.935 11.000  141.660 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H C   1 
ATOM   48163 O  O   . ASN H  1 329 ? 271.104 9.827   141.907 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H O   1 
ATOM   48164 C  CB  . ASN H  1 329 ? 271.243 11.706  143.992 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H CB  1 
ATOM   48165 C  CG  . ASN H  1 329 ? 271.814 12.716  144.973 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H CG  1 
ATOM   48166 O  OD1 . ASN H  1 329 ? 272.997 13.056  144.904 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H OD1 1 
ATOM   48167 N  ND2 . ASN H  1 329 ? 270.977 13.194  145.906 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H ND2 1 
ATOM   48168 N  N   . ALA H  1 330 ? 270.179 11.422  140.659 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 573  ALA H N   1 
ATOM   48169 C  CA  . ALA H  1 330 ? 269.366 10.522  139.860 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 573  ALA H CA  1 
ATOM   48170 C  C   . ALA H  1 330 ? 270.247 9.747   138.906 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 573  ALA H C   1 
ATOM   48171 O  O   . ALA H  1 330 ? 271.216 10.260  138.355 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 573  ALA H O   1 
ATOM   48172 C  CB  . ALA H  1 330 ? 268.256 11.296  139.091 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 573  ALA H CB  1 
ATOM   48173 N  N   . GLU H  1 331 ? 269.910 8.485   138.712 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H N   1 
ATOM   48174 C  CA  . GLU H  1 331 ? 270.669 7.713   137.796 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H CA  1 
ATOM   48175 C  C   . GLU H  1 331 ? 270.243 8.056   136.350 1.00 31.32  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H C   1 
ATOM   48176 O  O   . GLU H  1 331 ? 271.037 7.927   135.427 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H O   1 
ATOM   48177 C  CB  . GLU H  1 331 ? 270.430 6.265   138.075 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H CB  1 
ATOM   48178 C  CG  . GLU H  1 331 ? 269.787 5.585   136.894 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H CG  1 
ATOM   48179 C  CD  . GLU H  1 331 ? 270.492 4.267   136.631 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H CD  1 
ATOM   48180 O  OE1 . GLU H  1 331 ? 270.157 3.246   137.311 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H OE1 1 
ATOM   48181 O  OE2 . GLU H  1 331 ? 271.423 4.255   135.768 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H OE2 1 
ATOM   48182 N  N   . THR H  1 332 ? 268.990 8.469   136.167 1.00 30.68  ? ? ? ? ? ? 575  THR H N   1 
ATOM   48183 C  CA  . THR H  1 332 ? 268.519 9.073   134.917 1.00 29.99  ? ? ? ? ? ? 575  THR H CA  1 
ATOM   48184 C  C   . THR H  1 332 ? 267.690 10.296  135.264 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 575  THR H C   1 
ATOM   48185 O  O   . THR H  1 332 ? 266.764 10.220  136.050 1.00 29.13  ? ? ? ? ? ? 575  THR H O   1 
ATOM   48186 C  CB  . THR H  1 332 ? 267.626 8.103   134.146 1.00 30.34  ? ? ? ? ? ? 575  THR H CB  1 
ATOM   48187 O  OG1 . THR H  1 332 ? 268.306 6.855   134.031 1.00 31.35  ? ? ? ? ? ? 575  THR H OG1 1 
ATOM   48188 C  CG2 . THR H  1 332 ? 267.305 8.591   132.783 1.00 29.84  ? ? ? ? ? ? 575  THR H CG2 1 
ATOM   48189 N  N   . ALA H  1 333 ? 268.021 11.437  134.691 1.00 28.46  ? ? ? ? ? ? 576  ALA H N   1 
ATOM   48190 C  CA  . ALA H  1 333 ? 267.295 12.658  134.998 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 576  ALA H CA  1 
ATOM   48191 C  C   . ALA H  1 333 ? 265.887 12.559  134.447 1.00 27.48  ? ? ? ? ? ? 576  ALA H C   1 
ATOM   48192 O  O   . ALA H  1 333 ? 265.615 11.770  133.571 1.00 27.75  ? ? ? ? ? ? 576  ALA H O   1 
ATOM   48193 C  CB  . ALA H  1 333 ? 268.000 13.838  134.394 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 576  ALA H CB  1 
ATOM   48194 N  N   . ALA H  1 334 ? 264.974 13.380  134.943 1.00 27.06  ? ? ? ? ? ? 577  ALA H N   1 
ATOM   48195 C  CA  . ALA H  1 334 ? 263.595 13.263  134.493 1.00 26.94  ? ? ? ? ? ? 577  ALA H CA  1 
ATOM   48196 C  C   . ALA H  1 334 ? 263.378 13.692  133.054 1.00 26.55  ? ? ? ? ? ? 577  ALA H C   1 
ATOM   48197 O  O   . ALA H  1 334 ? 262.398 13.284  132.457 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 577  ALA H O   1 
ATOM   48198 C  CB  . ALA H  1 334 ? 262.726 14.039  135.374 1.00 26.71  ? ? ? ? ? ? 577  ALA H CB  1 
ATOM   48199 N  N   . VAL H  1 335 ? 264.253 14.534  132.494 1.00 26.21  ? ? ? ? ? ? 578  VAL H N   1 
ATOM   48200 C  CA  . VAL H  1 335 ? 264.062 14.984  131.144 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 578  VAL H CA  1 
ATOM   48201 C  C   . VAL H  1 335 ? 265.393 15.381  130.638 1.00 25.94  ? ? ? ? ? ? 578  VAL H C   1 
ATOM   48202 O  O   . VAL H  1 335 ? 266.107 16.016  131.380 1.00 25.82  ? ? ? ? ? ? 578  VAL H O   1 
ATOM   48203 C  CB  . VAL H  1 335 ? 263.252 16.220  131.183 1.00 25.43  ? ? ? ? ? ? 578  VAL H CB  1 
ATOM   48204 C  CG1 . VAL H  1 335 ? 263.196 16.854  129.811 1.00 25.21  ? ? ? ? ? ? 578  VAL H CG1 1 
ATOM   48205 C  CG2 . VAL H  1 335 ? 261.867 15.865  131.701 1.00 25.53  ? ? ? ? ? ? 578  VAL H CG2 1 
ATOM   48206 N  N   . PRO H  1 336 ? 265.742 15.018  129.385 1.00 26.17  ? ? ? ? ? ? 579  PRO H N   1 
ATOM   48207 C  CA  . PRO H  1 336 ? 267.065 15.281  128.791 1.00 26.36  ? ? ? ? ? ? 579  PRO H CA  1 
ATOM   48208 C  C   . PRO H  1 336 ? 267.137 16.618  128.106 1.00 25.96  ? ? ? ? ? ? 579  PRO H C   1 
ATOM   48209 O  O   . PRO H  1 336 ? 266.099 17.126  127.667 1.00 25.64  ? ? ? ? ? ? 579  PRO H O   1 
ATOM   48210 C  CB  . PRO H  1 336 ? 267.221 14.182  127.763 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 579  PRO H CB  1 
ATOM   48211 C  CG  . PRO H  1 336 ? 265.853 13.678  127.516 1.00 26.92  ? ? ? ? ? ? 579  PRO H CG  1 
ATOM   48212 C  CD  . PRO H  1 336 ? 264.903 14.157  128.545 1.00 26.46  ? ? ? ? ? ? 579  PRO H CD  1 
ATOM   48213 N  N   . SER H  1 337 ? 268.339 17.186  127.993 1.00 26.09  ? ? ? ? ? ? 580  SER H N   1 
ATOM   48214 C  CA  . SER H  1 337 ? 268.461 18.519  127.421 1.00 25.83  ? ? ? ? ? ? 580  SER H CA  1 
ATOM   48215 C  C   . SER H  1 337 ? 269.882 18.807  127.076 1.00 26.24  ? ? ? ? ? ? 580  SER H C   1 
ATOM   48216 O  O   . SER H  1 337 ? 270.733 18.015  127.453 1.00 26.67  ? ? ? ? ? ? 580  SER H O   1 
ATOM   48217 C  CB  . SER H  1 337 ? 267.994 19.574  128.428 1.00 25.34  ? ? ? ? ? ? 580  SER H CB  1 
ATOM   48218 O  OG  . SER H  1 337 ? 268.866 19.663  129.539 1.00 25.46  ? ? ? ? ? ? 580  SER H OG  1 
ATOM   48219 N  N   . TYR H  1 338 ? 270.123 19.928  126.370 1.00 26.20  ? ? ? ? ? ? 581  TYR H N   1 
ATOM   48220 C  CA  . TYR H  1 338 ? 271.446 20.513  126.195 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CA  1 
ATOM   48221 C  C   . TYR H  1 338 ? 271.447 21.944  126.749 1.00 26.30  ? ? ? ? ? ? 581  TYR H C   1 
ATOM   48222 O  O   . TYR H  1 338 ? 270.408 22.598  126.764 1.00 25.86  ? ? ? ? ? ? 581  TYR H O   1 
ATOM   48223 C  CB  . TYR H  1 338 ? 271.894 20.454  124.744 1.00 27.14  ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CB  1 
ATOM   48224 C  CG  . TYR H  1 338 ? 271.103 21.264  123.761 1.00 26.97  ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CG  1 
ATOM   48225 C  CD1 . TYR H  1 338 ? 271.573 22.470  123.331 1.00 27.15  ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CD1 1 
ATOM   48226 C  CD2 . TYR H  1 338 ? 269.899 20.803  123.224 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CD2 1 
ATOM   48227 C  CE1 . TYR H  1 338 ? 270.853 23.224  122.410 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CE1 1 
ATOM   48228 C  CE2 . TYR H  1 338 ? 269.180 21.540  122.299 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CE2 1 
ATOM   48229 C  CZ  . TYR H  1 338 ? 269.673 22.754  121.892 1.00 26.88  ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CZ  1 
ATOM   48230 O  OH  . TYR H  1 338 ? 269.036 23.561  120.976 1.00 26.95  ? ? ? ? ? ? 581  TYR H OH  1 
ATOM   48231 N  N   . SER H  1 339 ? 272.596 22.405  127.249 1.00 26.64  ? ? ? ? ? ? 582  SER H N   1 
ATOM   48232 C  CA  . SER H  1 339 ? 272.714 23.732  127.831 1.00 26.51  ? ? ? ? ? ? 582  SER H CA  1 
ATOM   48233 C  C   . SER H  1 339 ? 273.819 24.442  127.099 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 582  SER H C   1 
ATOM   48234 O  O   . SER H  1 339 ? 274.786 23.809  126.679 1.00 27.68  ? ? ? ? ? ? 582  SER H O   1 
ATOM   48235 C  CB  . SER H  1 339 ? 273.187 23.636  129.274 1.00 26.53  ? ? ? ? ? ? 582  SER H CB  1 
ATOM   48236 O  OG  . SER H  1 339 ? 272.355 22.827  130.079 1.00 26.16  ? ? ? ? ? ? 582  SER H OG  1 
ATOM   48237 N  N   . PHE H  1 340 ? 273.712 25.759  126.982 1.00 27.11  ? ? ? ? ? ? 583  PHE H N   1 
ATOM   48238 C  CA  . PHE H  1 340 ? 274.757 26.537  126.340 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CA  1 
ATOM   48239 C  C   . PHE H  1 340 ? 274.662 27.943  126.847 1.00 27.80  ? ? ? ? ? ? 583  PHE H C   1 
ATOM   48240 O  O   . PHE H  1 340 ? 273.646 28.279  127.429 1.00 27.25  ? ? ? ? ? ? 583  PHE H O   1 
ATOM   48241 C  CB  . PHE H  1 340 ? 274.568 26.513  124.833 1.00 28.07  ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CB  1 
ATOM   48242 C  CG  . PHE H  1 340 ? 273.261 27.076  124.360 1.00 27.62  ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CG  1 
ATOM   48243 C  CD1 . PHE H  1 340 ? 273.179 28.379  123.934 1.00 27.87  ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CD1 1 
ATOM   48244 C  CD2 . PHE H  1 340 ? 272.138 26.290  124.284 1.00 27.07  ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CD2 1 
ATOM   48245 C  CE1 . PHE H  1 340 ? 272.002 28.916  123.483 1.00 27.57  ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CE1 1 
ATOM   48246 C  CE2 . PHE H  1 340 ? 270.942 26.824  123.834 1.00 26.75  ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CE2 1 
ATOM   48247 C  CZ  . PHE H  1 340 ? 270.877 28.149  123.440 1.00 27.00  ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CZ  1 
ATOM   48248 N  N   . ILE H  1 341 ? 275.689 28.764  126.651 1.00 28.51  ? ? ? ? ? ? 584  ILE H N   1 
ATOM   48249 C  CA  . ILE H  1 341 ? 275.574 30.169  127.035 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 584  ILE H CA  1 
ATOM   48250 C  C   . ILE H  1 341 ? 275.486 31.129  125.844 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 584  ILE H C   1 
ATOM   48251 O  O   . ILE H  1 341 ? 274.858 32.156  125.935 1.00 29.05  ? ? ? ? ? ? 584  ILE H O   1 
ATOM   48252 C  CB  . ILE H  1 341 ? 276.702 30.590  127.964 1.00 29.20  ? ? ? ? ? ? 584  ILE H CB  1 
ATOM   48253 C  CG1 . ILE H  1 341 ? 276.642 32.085  128.237 1.00 29.54  ? ? ? ? ? ? 584  ILE H CG1 1 
ATOM   48254 C  CG2 . ILE H  1 341 ? 278.051 30.200  127.360 1.00 30.02  ? ? ? ? ? ? 584  ILE H CG2 1 
ATOM   48255 C  CD1 . ILE H  1 341 ? 275.647 32.481  129.270 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 584  ILE H CD1 1 
ATOM   48256 N  N   . ARG H  1 342 ? 276.106 30.780  124.719 1.00 29.65  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H N   1 
ATOM   48257 C  CA  . ARG H  1 342 ? 275.970 31.526  123.466 1.00 30.16  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H CA  1 
ATOM   48258 C  C   . ARG H  1 342 ? 275.817 30.584  122.281 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H C   1 
ATOM   48259 O  O   . ARG H  1 342 ? 276.136 29.413  122.349 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H O   1 
ATOM   48260 C  CB  . ARG H  1 342 ? 277.209 32.335  123.194 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H CB  1 
ATOM   48261 C  CG  . ARG H  1 342 ? 277.650 33.269  124.272 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H CG  1 
ATOM   48262 C  CD  . ARG H  1 342 ? 279.061 33.735  123.885 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H CD  1 
ATOM   48263 N  NE  . ARG H  1 342 ? 279.024 34.848  122.943 1.00 33.43  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H NE  1 
ATOM   48264 C  CZ  . ARG H  1 342 ? 280.017 35.189  122.117 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H CZ  1 
ATOM   48265 N  NH1 . ARG H  1 342 ? 281.133 34.483  122.057 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H NH1 1 
ATOM   48266 N  NH2 . ARG H  1 342 ? 279.883 36.240  121.324 1.00 35.31  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H NH2 1 
ATOM   48267 N  N   . ALA H  1 343 ? 275.349 31.113  121.171 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 586  ALA H N   1 
ATOM   48268 C  CA  . ALA H  1 343 ? 275.151 30.290  120.004 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 586  ALA H CA  1 
ATOM   48269 C  C   . ALA H  1 343 ? 275.463 31.133  118.777 1.00 31.71  ? ? ? ? ? ? 586  ALA H C   1 
ATOM   48270 O  O   . ALA H  1 343 ? 275.628 32.347  118.906 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 586  ALA H O   1 
ATOM   48271 C  CB  . ALA H  1 343 ? 273.755 29.823  119.966 1.00 29.90  ? ? ? ? ? ? 586  ALA H CB  1 
ATOM   48272 N  N   . HIS H  1 344 ? 275.563 30.516  117.599 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H N   1 
ATOM   48273 C  CA  . HIS H  1 344 ? 275.993 31.260  116.443 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H CA  1 
ATOM   48274 C  C   . HIS H  1 344 ? 275.162 32.527  116.317 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H C   1 
ATOM   48275 O  O   . HIS H  1 344 ? 275.659 33.547  115.872 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H O   1 
ATOM   48276 C  CB  . HIS H  1 344 ? 275.843 30.427  115.208 1.00 33.80  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H CB  1 
ATOM   48277 C  CG  . HIS H  1 344 ? 274.427 30.183  114.833 1.00 33.14  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H CG  1 
ATOM   48278 N  ND1 . HIS H  1 344 ? 273.770 29.018  115.160 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H ND1 1 
ATOM   48279 C  CD2 . HIS H  1 344 ? 273.539 30.950  114.159 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H CD2 1 
ATOM   48280 C  CE1 . HIS H  1 344 ? 272.535 29.073  114.697 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H CE1 1 
ATOM   48281 N  NE2 . HIS H  1 344 ? 272.372 30.231  114.078 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H NE2 1 
ATOM   48282 N  N   . ASP H  1 345 ? 273.906 32.461  116.734 1.00 32.32  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H N   1 
ATOM   48283 C  CA  . ASP H  1 345 ? 273.035 33.619  116.746 1.00 32.26  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H CA  1 
ATOM   48284 C  C   . ASP H  1 345 ? 272.746 34.187  118.154 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H C   1 
ATOM   48285 O  O   . ASP H  1 345 ? 272.986 35.373  118.424 1.00 32.05  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H O   1 
ATOM   48286 C  CB  . ASP H  1 345 ? 271.722 33.293  116.025 1.00 31.91  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H CB  1 
ATOM   48287 C  CG  . ASP H  1 345 ? 270.991 32.027  116.594 1.00 30.85  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H CG  1 
ATOM   48288 O  OD1 . ASP H  1 345 ? 271.545 31.305  117.480 1.00 30.41  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H OD1 1 
ATOM   48289 O  OD2 . ASP H  1 345 ? 269.826 31.755  116.146 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H OD2 1 
ATOM   48290 N  N   . SER H  1 346 ? 272.230 33.368  119.058 1.00 30.58  ? ? ? ? ? ? 589  SER H N   1 
ATOM   48291 C  CA  . SER H  1 346 ? 271.871 33.874  120.339 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 589  SER H CA  1 
ATOM   48292 C  C   . SER H  1 346 ? 273.118 34.381  121.051 1.00 30.52  ? ? ? ? ? ? 589  SER H C   1 
ATOM   48293 O  O   . SER H  1 346 ? 274.066 33.629  121.268 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 589  SER H O   1 
ATOM   48294 C  CB  . SER H  1 346 ? 271.179 32.801  121.149 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 589  SER H CB  1 
ATOM   48295 O  OG  . SER H  1 346 ? 271.023 33.248  122.474 1.00 28.64  ? ? ? ? ? ? 589  SER H OG  1 
ATOM   48296 N  N   . GLU H  1 347 ? 273.084 35.683  121.380 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H N   1 
ATOM   48297 C  CA  . GLU H  1 347 ? 274.088 36.413  122.144 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H CA  1 
ATOM   48298 C  C   . GLU H  1 347 ? 275.346 36.622  121.332 1.00 32.57  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H C   1 
ATOM   48299 O  O   . GLU H  1 347 ? 276.448 36.710  121.840 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H O   1 
ATOM   48300 C  CB  . GLU H  1 347 ? 274.338 35.710  123.445 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H CB  1 
ATOM   48301 C  CG  . GLU H  1 347 ? 273.146 35.790  124.311 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H CG  1 
ATOM   48302 C  CD  . GLU H  1 347 ? 272.839 37.214  124.723 1.00 30.47  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H CD  1 
ATOM   48303 O  OE1 . GLU H  1 347 ? 271.679 37.640  124.495 1.00 30.26  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H OE1 1 
ATOM   48304 O  OE2 . GLU H  1 347 ? 273.744 37.907  125.272 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H OE2 1 
ATOM   48305 N  N   . VAL H  1 348 ? 275.185 36.691  120.029 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 591  VAL H N   1 
ATOM   48306 C  CA  . VAL H  1 348 ? 276.295 37.139  119.220 1.00 34.33  ? ? ? ? ? ? 591  VAL H CA  1 
ATOM   48307 C  C   . VAL H  1 348 ? 275.741 38.154  118.265 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 591  VAL H C   1 
ATOM   48308 O  O   . VAL H  1 348 ? 276.040 39.345  118.329 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 591  VAL H O   1 
ATOM   48309 C  CB  . VAL H  1 348 ? 276.946 36.038  118.416 1.00 34.60  ? ? ? ? ? ? 591  VAL H CB  1 
ATOM   48310 C  CG1 . VAL H  1 348 ? 278.149 36.609  117.687 1.00 36.07  ? ? ? ? ? ? 591  VAL H CG1 1 
ATOM   48311 C  CG2 . VAL H  1 348 ? 277.357 34.901  119.331 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 591  VAL H CG2 1 
ATOM   48312 N  N   . GLN H  1 349 ? 274.885 37.696  117.385 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H N   1 
ATOM   48313 C  CA  . GLN H  1 349 ? 274.392 38.629  116.454 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H CA  1 
ATOM   48314 C  C   . GLN H  1 349 ? 273.645 39.740  117.213 1.00 35.34  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H C   1 
ATOM   48315 O  O   . GLN H  1 349 ? 273.620 40.885  116.739 1.00 36.32  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H O   1 
ATOM   48316 C  CB  . GLN H  1 349 ? 273.562 37.925  115.420 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H CB  1 
ATOM   48317 C  CG  . GLN H  1 349 ? 272.197 37.673  115.865 1.00 34.18  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H CG  1 
ATOM   48318 C  CD  . GLN H  1 349 ? 271.512 36.757  114.898 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H CD  1 
ATOM   48319 O  OE1 . GLN H  1 349 ? 272.182 35.978  114.200 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H OE1 1 
ATOM   48320 N  NE2 . GLN H  1 349 ? 270.173 36.838  114.833 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H NE2 1 
ATOM   48321 N  N   . ASP H  1 350 ? 273.106 39.430  118.404 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H N   1 
ATOM   48322 C  CA  . ASP H  1 350 ? 272.407 40.421  119.281 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H CA  1 
ATOM   48323 C  C   . ASP H  1 350 ? 273.336 41.542  119.723 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H C   1 
ATOM   48324 O  O   . ASP H  1 350 ? 272.942 42.706  119.744 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H O   1 
ATOM   48325 C  CB  . ASP H  1 350 ? 271.821 39.772  120.569 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H CB  1 
ATOM   48326 C  CG  . ASP H  1 350 ? 270.986 38.512  120.286 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H CG  1 
ATOM   48327 O  OD1 . ASP H  1 350 ? 269.741 38.641  120.123 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H OD1 1 
ATOM   48328 O  OD2 . ASP H  1 350 ? 271.562 37.387  120.184 1.00 31.55  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H OD2 1 
ATOM   48329 N  N   . LEU H  1 351 ? 274.553 41.171  120.122 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H N   1 
ATOM   48330 C  CA  . LEU H  1 351 ? 275.510 42.121  120.657 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H CA  1 
ATOM   48331 C  C   . LEU H  1 351 ? 275.956 43.015  119.507 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H C   1 
ATOM   48332 O  O   . LEU H  1 351 ? 276.121 44.244  119.661 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H O   1 
ATOM   48333 C  CB  . LEU H  1 351 ? 276.704 41.394  121.242 1.00 36.23  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H CB  1 
ATOM   48334 C  CG  . LEU H  1 351 ? 276.433 40.265  122.205 1.00 34.94  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H CG  1 
ATOM   48335 C  CD1 . LEU H  1 351 ? 277.724 39.861  122.880 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H CD1 1 
ATOM   48336 C  CD2 . LEU H  1 351 ? 275.449 40.734  123.203 1.00 34.32  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H CD2 1 
ATOM   48337 N  N   . ILE H  1 352 ? 276.160 42.388  118.342 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H N   1 
ATOM   48338 C  CA  . ILE H  1 352 ? 276.462 43.142  117.129 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H CA  1 
ATOM   48339 C  C   . ILE H  1 352 ? 275.361 44.199  116.909 1.00 39.64  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H C   1 
ATOM   48340 O  O   . ILE H  1 352 ? 275.658 45.406  116.885 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H O   1 
ATOM   48341 C  CB  . ILE H  1 352 ? 276.733 42.240  115.899 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H CB  1 
ATOM   48342 C  CG1 . ILE H  1 352 ? 278.039 41.487  116.099 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H CG1 1 
ATOM   48343 C  CG2 . ILE H  1 352 ? 276.883 43.051  114.656 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H CG2 1 
ATOM   48344 C  CD1 . ILE H  1 352 ? 279.231 42.324  116.358 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H CD1 1 
ATOM   48345 N  N   . ARG H  1 353 ? 274.102 43.771  116.810 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H N   1 
ATOM   48346 C  CA  . ARG H  1 353 ? 273.031 44.748  116.642 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H CA  1 
ATOM   48347 C  C   . ARG H  1 353 ? 273.083 45.896  117.678 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H C   1 
ATOM   48348 O  O   . ARG H  1 353 ? 273.003 47.074  117.337 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H O   1 
ATOM   48349 C  CB  . ARG H  1 353 ? 271.686 44.070  116.604 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H CB  1 
ATOM   48350 C  CG  . ARG H  1 353 ? 270.590 45.001  116.767 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H CG  1 
ATOM   48351 C  CD  . ARG H  1 353 ? 269.227 44.304  116.976 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H CD  1 
ATOM   48352 N  NE  . ARG H  1 353 ? 268.299 45.333  117.445 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H NE  1 
ATOM   48353 C  CZ  . ARG H  1 353 ? 267.579 46.146  116.652 1.00 37.91  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H CZ  1 
ATOM   48354 N  NH1 . ARG H  1 353 ? 267.563 45.993  115.311 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H NH1 1 
ATOM   48355 N  NH2 . ARG H  1 353 ? 266.842 47.115  117.213 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H NH2 1 
ATOM   48356 N  N   . ASP H  1 354 ? 273.271 45.575  118.948 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H N   1 
ATOM   48357 C  CA  . ASP H  1 354 ? 273.454 46.643  119.962 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H CA  1 
ATOM   48358 C  C   . ASP H  1 354 ? 274.481 47.657  119.536 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H C   1 
ATOM   48359 O  O   . ASP H  1 354 ? 274.242 48.857  119.626 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H O   1 
ATOM   48360 C  CB  . ASP H  1 354 ? 273.867 46.081  121.320 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H CB  1 
ATOM   48361 C  CG  . ASP H  1 354 ? 272.877 45.098  121.836 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H CG  1 
ATOM   48362 O  OD1 . ASP H  1 354 ? 271.704 45.100  121.369 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H OD1 1 
ATOM   48363 O  OD2 . ASP H  1 354 ? 273.278 44.299  122.697 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H OD2 1 
ATOM   48364 N  N   . ILE H  1 355 ? 275.630 47.157  119.097 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H N   1 
ATOM   48365 C  CA  . ILE H  1 355 ? 276.737 48.027  118.791 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H CA  1 
ATOM   48366 C  C   . ILE H  1 355 ? 276.389 48.891  117.604 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H C   1 
ATOM   48367 O  O   . ILE H  1 355 ? 276.699 50.059  117.572 1.00 45.52  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H O   1 
ATOM   48368 C  CB  . ILE H  1 355 ? 277.989 47.237  118.478 1.00 43.09  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H CB  1 
ATOM   48369 C  CG1 . ILE H  1 355 ? 278.522 46.592  119.758 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H CG1 1 
ATOM   48370 C  CG2 . ILE H  1 355 ? 279.012 48.140  117.827 1.00 45.01  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H CG2 1 
ATOM   48371 C  CD1 . ILE H  1 355 ? 279.737 45.730  119.561 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H CD1 1 
ATOM   48372 N  N   . ILE H  1 356 ? 275.724 48.310  116.623 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H N   1 
ATOM   48373 C  CA  . ILE H  1 356 ? 275.311 49.063  115.467 1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H CA  1 
ATOM   48374 C  C   . ILE H  1 356 ? 274.317 50.133  115.876 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H C   1 
ATOM   48375 O  O   . ILE H  1 356 ? 274.549 51.304  115.603 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H O   1 
ATOM   48376 C  CB  . ILE H  1 356 ? 274.727 48.134  114.397 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H CB  1 
ATOM   48377 C  CG1 . ILE H  1 356 ? 275.866 47.336  113.749 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H CG1 1 
ATOM   48378 C  CG2 . ILE H  1 356 ? 273.892 48.922  113.362 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H CG2 1 
ATOM   48379 C  CD1 . ILE H  1 356 ? 275.404 46.019  113.112 1.00 43.61  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H CD1 1 
ATOM   48380 N  N   . LYS H  1 357 ? 273.225 49.749  116.538 1.00 43.76  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H N   1 
ATOM   48381 C  CA  . LYS H  1 357 ? 272.222 50.730  116.923 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H CA  1 
ATOM   48382 C  C   . LYS H  1 357 ? 272.855 51.850  117.715 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H C   1 
ATOM   48383 O  O   . LYS H  1 357 ? 272.431 52.991  117.641 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H O   1 
ATOM   48384 C  CB  . LYS H  1 357 ? 271.131 50.106  117.763 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H CB  1 
ATOM   48385 C  CG  . LYS H  1 357 ? 269.889 49.822  116.956 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H CG  1 
ATOM   48386 C  CD  . LYS H  1 357 ? 268.648 49.563  117.828 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H CD  1 
ATOM   48387 C  CE  . LYS H  1 357 ? 267.747 50.834  117.841 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H CE  1 
ATOM   48388 N  NZ  . LYS H  1 357 ? 266.721 50.715  118.948 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H NZ  1 
ATOM   48389 N  N   . ALA H  1 358 ? 273.887 51.504  118.475 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 601  ALA H N   1 
ATOM   48390 C  CA  . ALA H  1 358 ? 274.420 52.355  119.536 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 601  ALA H CA  1 
ATOM   48391 C  C   . ALA H  1 358 ? 275.353 53.365  118.946 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 601  ALA H C   1 
ATOM   48392 O  O   . ALA H  1 358 ? 275.284 54.552  119.265 1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 601  ALA H O   1 
ATOM   48393 C  CB  . ALA H  1 358 ? 275.176 51.514  120.589 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 601  ALA H CB  1 
ATOM   48394 N  N   . GLU H  1 359 ? 276.224 52.876  118.065 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H N   1 
ATOM   48395 C  CA  . GLU H  1 359 ? 277.397 53.610  117.625 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H CA  1 
ATOM   48396 C  C   . GLU H  1 359 ? 277.588 53.798  116.103 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H C   1 
ATOM   48397 O  O   . GLU H  1 359 ? 278.597 54.379  115.683 1.00 52.81  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H O   1 
ATOM   48398 C  CB  . GLU H  1 359 ? 278.621 52.926  118.202 1.00 49.63  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H CB  1 
ATOM   48399 C  CG  . GLU H  1 359 ? 278.500 52.739  119.666 1.00 48.59  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H CG  1 
ATOM   48400 C  CD  . GLU H  1 359 ? 279.842 52.722  120.325 1.00 49.22  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H CD  1 
ATOM   48401 O  OE1 . GLU H  1 359 ? 280.023 52.017  121.373 1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H OE1 1 
ATOM   48402 O  OE2 . GLU H  1 359 ? 280.723 53.416  119.772 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H OE2 1 
ATOM   48403 N  N   . ILE H  1 360 ? 276.638 53.341  115.280 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H N   1 
ATOM   48404 C  CA  . ILE H  1 360 ? 276.878 53.232  113.827 1.00 51.47  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H CA  1 
ATOM   48405 C  C   . ILE H  1 360 ? 275.642 53.534  113.019 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H C   1 
ATOM   48406 O  O   . ILE H  1 360 ? 275.666 54.407  112.154 1.00 53.28  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H O   1 
ATOM   48407 C  CB  . ILE H  1 360 ? 277.422 51.836  113.439 1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H CB  1 
ATOM   48408 C  CG1 . ILE H  1 360 ? 278.921 51.763  113.692 1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H CG1 1 
ATOM   48409 C  CG2 . ILE H  1 360 ? 277.140 51.513  112.004 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H CG2 1 
ATOM   48410 C  CD1 . ILE H  1 360 ? 279.419 50.377  113.781 1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H CD1 1 
ATOM   48411 N  N   . ASN H  1 361 ? 274.556 52.818  113.260 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H N   1 
ATOM   48412 C  CA  . ASN H  1 361 ? 273.328 53.268  112.639 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H CA  1 
ATOM   48413 C  C   . ASN H  1 361 ? 272.122 53.087  113.545 1.00 48.72  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H C   1 
ATOM   48414 O  O   . ASN H  1 361 ? 271.580 51.974  113.691 1.00 47.08  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H O   1 
ATOM   48415 C  CB  . ASN H  1 361 ? 273.113 52.679  111.243 1.00 50.40  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H CB  1 
ATOM   48416 C  CG  . ASN H  1 361 ? 271.648 52.545  110.904 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H CG  1 
ATOM   48417 O  OD1 . ASN H  1 361 ? 270.804 53.286  111.396 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H OD1 1 
ATOM   48418 N  ND2 . ASN H  1 361 ? 271.331 51.573  110.092 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H ND2 1 
ATOM   48419 N  N   . PRO H  1 362 ? 271.733 54.200  114.189 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 605  PRO H N   1 
ATOM   48420 C  CA  . PRO H  1 362 ? 270.523 54.432  114.974 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 605  PRO H CA  1 
ATOM   48421 C  C   . PRO H  1 362 ? 269.234 53.801  114.447 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 605  PRO H C   1 
ATOM   48422 O  O   . PRO H  1 362 ? 268.406 53.366  115.244 1.00 46.41  ? ? ? ? ? ? 605  PRO H O   1 
ATOM   48423 C  CB  . PRO H  1 362 ? 270.403 55.950  114.955 1.00 50.55  ? ? ? ? ? ? 605  PRO H CB  1 
ATOM   48424 C  CG  . PRO H  1 362 ? 271.873 56.446  114.850 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 605  PRO H CG  1 
ATOM   48425 C  CD  . PRO H  1 362 ? 272.725 55.269  114.406 1.00 51.11  ? ? ? ? ? ? 605  PRO H CD  1 
ATOM   48426 N  N   . ASN H  1 363 ? 269.057 53.707  113.138 1.00 48.37  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H N   1 
ATOM   48427 C  CA  . ASN H  1 363 ? 267.794 53.176  112.628 1.00 47.62  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H CA  1 
ATOM   48428 C  C   . ASN H  1 363 ? 267.829 51.715  112.148 1.00 46.29  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H C   1 
ATOM   48429 O  O   . ASN H  1 363 ? 266.801 51.204  111.626 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H O   1 
ATOM   48430 C  CB  . ASN H  1 363 ? 267.193 54.106  111.567 1.00 49.25  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H CB  1 
ATOM   48431 C  CG  . ASN H  1 363 ? 266.940 55.516  112.119 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H CG  1 
ATOM   48432 O  OD1 . ASN H  1 363 ? 266.174 55.699  113.070 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H OD1 1 
ATOM   48433 N  ND2 . ASN H  1 363 ? 267.611 56.512  111.548 1.00 52.44  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H ND2 1 
ATOM   48434 N  N   . VAL H  1 364 ? 268.969 51.034  112.355 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 607  VAL H N   1 
ATOM   48435 C  CA  . VAL H  1 364 ? 269.144 49.688  111.808 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 607  VAL H CA  1 
ATOM   48436 C  C   . VAL H  1 364 ? 267.896 48.844  112.075 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 607  VAL H C   1 
ATOM   48437 O  O   . VAL H  1 364 ? 267.273 48.952  113.140 1.00 42.52  ? ? ? ? ? ? 607  VAL H O   1 
ATOM   48438 C  CB  . VAL H  1 364 ? 270.391 49.017  112.349 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 607  VAL H CB  1 
ATOM   48439 C  CG1 . VAL H  1 364 ? 270.314 48.959  113.822 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 607  VAL H CG1 1 
ATOM   48440 C  CG2 . VAL H  1 364 ? 270.517 47.622  111.780 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 607  VAL H CG2 1 
ATOM   48441 N  N   . VAL H  1 365 ? 267.499 48.028  111.103 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 608  VAL H N   1 
ATOM   48442 C  CA  . VAL H  1 365 ? 266.262 47.270  111.277 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 608  VAL H CA  1 
ATOM   48443 C  C   . VAL H  1 365 ? 266.546 45.806  111.480 1.00 40.49  ? ? ? ? ? ? 608  VAL H C   1 
ATOM   48444 O  O   . VAL H  1 365 ? 267.268 45.207  110.680 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 608  VAL H O   1 
ATOM   48445 C  CB  . VAL H  1 365 ? 265.374 47.390  110.042 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 608  VAL H CB  1 
ATOM   48446 C  CG1 . VAL H  1 365 ? 264.251 46.305  110.034 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 608  VAL H CG1 1 
ATOM   48447 C  CG2 . VAL H  1 365 ? 264.829 48.854  109.932 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 608  VAL H CG2 1 
ATOM   48448 N  N   . GLY H  1 366 ? 265.972 45.225  112.538 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 609  GLY H N   1 
ATOM   48449 C  CA  . GLY H  1 366 ? 266.012 43.768  112.748 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 609  GLY H CA  1 
ATOM   48450 C  C   . GLY H  1 366 ? 267.468 43.389  112.739 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 609  GLY H C   1 
ATOM   48451 O  O   . GLY H  1 366 ? 268.273 44.035  113.416 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 609  GLY H O   1 
ATOM   48452 N  N   . TYR H  1 367 ? 267.836 42.380  111.952 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H N   1 
ATOM   48453 C  CA  . TYR H  1 367 ? 269.245 42.139  111.801 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CA  1 
ATOM   48454 C  C   . TYR H  1 367 ? 269.622 42.307  110.380 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H C   1 
ATOM   48455 O  O   . TYR H  1 367 ? 270.558 41.697  109.921 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H O   1 
ATOM   48456 C  CB  . TYR H  1 367 ? 269.645 40.756  112.244 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CB  1 
ATOM   48457 C  CG  . TYR H  1 367 ? 269.350 40.474  113.683 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CG  1 
ATOM   48458 C  CD1 . TYR H  1 367 ? 268.109 39.968  114.035 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CD1 1 
ATOM   48459 C  CD2 . TYR H  1 367 ? 270.305 40.694  114.695 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CD2 1 
ATOM   48460 C  CE1 . TYR H  1 367 ? 267.804 39.680  115.318 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CE1 1 
ATOM   48461 C  CE2 . TYR H  1 367 ? 270.009 40.412  116.008 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CE2 1 
ATOM   48462 C  CZ  . TYR H  1 367 ? 268.734 39.907  116.303 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CZ  1 
ATOM   48463 O  OH  . TYR H  1 367 ? 268.311 39.574  117.568 1.00 32.76  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H OH  1 
ATOM   48464 N  N   . SER H  1 368 ? 268.927 43.156  109.662 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 611  SER H N   1 
ATOM   48465 C  CA  . SER H  1 368 ? 269.419 43.458  108.329 1.00 42.09  ? ? ? ? ? ? 611  SER H CA  1 
ATOM   48466 C  C   . SER H  1 368 ? 270.636 44.343  108.288 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 611  SER H C   1 
ATOM   48467 O  O   . SER H  1 368 ? 270.538 45.471  107.847 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 611  SER H O   1 
ATOM   48468 C  CB  . SER H  1 368 ? 268.324 44.101  107.511 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 611  SER H CB  1 
ATOM   48469 O  OG  . SER H  1 368 ? 267.155 43.315  107.653 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 611  SER H OG  1 
ATOM   48470 N  N   . PHE H  1 369 ? 271.789 43.844  108.703 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H N   1 
ATOM   48471 C  CA  . PHE H  1 369 ? 273.007 44.664  108.626 1.00 44.57  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CA  1 
ATOM   48472 C  C   . PHE H  1 369 ? 273.647 44.623  107.259 1.00 46.11  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H C   1 
ATOM   48473 O  O   . PHE H  1 369 ? 273.462 43.664  106.527 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H O   1 
ATOM   48474 C  CB  . PHE H  1 369 ? 274.069 44.196  109.625 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CB  1 
ATOM   48475 C  CG  . PHE H  1 369 ? 273.530 43.889  110.979 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CG  1 
ATOM   48476 C  CD1 . PHE H  1 369 ? 274.177 42.994  111.780 1.00 41.38  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CD1 1 
ATOM   48477 C  CD2 . PHE H  1 369 ? 272.353 44.479  111.419 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CD2 1 
ATOM   48478 C  CE1 . PHE H  1 369 ? 273.694 42.702  112.972 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CE1 1 
ATOM   48479 C  CE2 . PHE H  1 369 ? 271.858 44.184  112.617 1.00 40.46  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CE2 1 
ATOM   48480 C  CZ  . PHE H  1 369 ? 272.527 43.290  113.405 1.00 39.55  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CZ  1 
ATOM   48481 N  N   . THR H  1 370 ? 274.416 45.649  106.921 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 613  THR H N   1 
ATOM   48482 C  CA  . THR H  1 370 ? 275.288 45.585  105.759 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 613  THR H CA  1 
ATOM   48483 C  C   . THR H  1 370 ? 276.688 45.190  106.200 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 613  THR H C   1 
ATOM   48484 O  O   . THR H  1 370 ? 277.070 45.387  107.346 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 613  THR H O   1 
ATOM   48485 C  CB  . THR H  1 370 ? 275.362 46.916  105.028 1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 613  THR H CB  1 
ATOM   48486 O  OG1 . THR H  1 370 ? 276.242 47.818  105.737 1.00 52.05  ? ? ? ? ? ? 613  THR H OG1 1 
ATOM   48487 C  CG2 . THR H  1 370 ? 273.962 47.497  104.896 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 613  THR H CG2 1 
ATOM   48488 N  N   . MET H  1 371 ? 277.444 44.628  105.270 1.00 50.56  ? ? ? ? ? ? 614  MET H N   1 
ATOM   48489 C  CA  . MET H  1 371 ? 278.739 44.032  105.565 1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 614  MET H CA  1 
ATOM   48490 C  C   . MET H  1 371 ? 279.648 45.090  106.140 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 614  MET H C   1 
ATOM   48491 O  O   . MET H  1 371 ? 280.596 44.801  106.882 1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 614  MET H O   1 
ATOM   48492 C  CB  . MET H  1 371 ? 279.349 43.486  104.273 1.00 52.17  ? ? ? ? ? ? 614  MET H CB  1 
ATOM   48493 C  CG  . MET H  1 371 ? 280.667 42.751  104.479 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 614  MET H CG  1 
ATOM   48494 S  SD  . MET H  1 371 ? 280.414 41.415  105.655 1.00 50.11  ? ? ? ? ? ? 614  MET H SD  1 
ATOM   48495 C  CE  . MET H  1 371 ? 281.130 39.999  104.781 1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 614  MET H CE  1 
ATOM   48496 N  N   . GLU H  1 372 ? 279.340 46.321  105.766 1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H N   1 
ATOM   48497 C  CA  . GLU H  1 372 ? 280.023 47.500  106.251 1.00 54.11  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H CA  1 
ATOM   48498 C  C   . GLU H  1 372 ? 279.870 47.656  107.715 1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H C   1 
ATOM   48499 O  O   . GLU H  1 372 ? 280.846 47.643  108.498 1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H O   1 
ATOM   48500 C  CB  . GLU H  1 372 ? 279.289 48.675  105.658 1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H CB  1 
ATOM   48501 C  CG  . GLU H  1 372 ? 279.082 48.469  104.179 1.00 56.40  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H CG  1 
ATOM   48502 C  CD  . GLU H  1 372 ? 280.350 47.866  103.527 1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H CD  1 
ATOM   48503 O  OE1 . GLU H  1 372 ? 281.511 48.339  103.852 1.00 58.69  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H OE1 1 
ATOM   48504 O  OE2 . GLU H  1 372 ? 280.170 46.910  102.710 1.00 57.43  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H OE2 1 
ATOM   48505 N  N   . GLU H  1 373 ? 278.603 47.876  108.051 1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H N   1 
ATOM   48506 C  CA  . GLU H  1 373 ? 278.174 47.965  109.408 1.00 50.18  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H CA  1 
ATOM   48507 C  C   . GLU H  1 373 ? 278.861 46.826  110.179 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H C   1 
ATOM   48508 O  O   . GLU H  1 373 ? 279.478 47.031  111.232 1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H O   1 
ATOM   48509 C  CB  . GLU H  1 373 ? 276.653 47.909  109.442 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H CB  1 
ATOM   48510 C  CG  . GLU H  1 373 ? 276.050 49.109  108.751 1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H CG  1 
ATOM   48511 C  CD  . GLU H  1 373 ? 274.523 49.037  108.629 1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H CD  1 
ATOM   48512 O  OE1 . GLU H  1 373 ? 273.977 47.907  108.661 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H OE1 1 
ATOM   48513 O  OE2 . GLU H  1 373 ? 273.859 50.104  108.481 1.00 50.25  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H OE2 1 
ATOM   48514 N  N   . ILE H  1 374 ? 278.842 45.638  109.624 1.00 48.38  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H N   1 
ATOM   48515 C  CA  . ILE H  1 374 ? 279.337 44.545  110.389 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H CA  1 
ATOM   48516 C  C   . ILE H  1 374 ? 280.781 44.723  110.838 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H C   1 
ATOM   48517 O  O   . ILE H  1 374 ? 281.107 44.439  111.999 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H O   1 
ATOM   48518 C  CB  . ILE H  1 374 ? 279.103 43.241  109.657 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H CB  1 
ATOM   48519 C  CG1 . ILE H  1 374 ? 277.611 42.919  109.754 1.00 45.17  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H CG1 1 
ATOM   48520 C  CG2 . ILE H  1 374 ? 279.979 42.126  110.252 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H CG2 1 
ATOM   48521 C  CD1 . ILE H  1 374 ? 277.219 41.668  109.164 1.00 44.50  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H CD1 1 
ATOM   48522 N  N   . LYS H  1 375 ? 281.637 45.222  109.945 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H N   1 
ATOM   48523 C  CA  . LYS H  1 375 ? 283.088 45.216  110.199 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H CA  1 
ATOM   48524 C  C   . LYS H  1 375 ? 283.459 46.272  111.170 1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H C   1 
ATOM   48525 O  O   . LYS H  1 375 ? 284.388 46.147  111.995 1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H O   1 
ATOM   48526 C  CB  . LYS H  1 375 ? 283.815 45.566  108.936 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H CB  1 
ATOM   48527 C  CG  . LYS H  1 375 ? 283.640 44.540  107.878 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H CG  1 
ATOM   48528 C  CD  . LYS H  1 375 ? 284.676 44.850  106.797 1.00 55.46  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H CD  1 
ATOM   48529 C  CE  . LYS H  1 375 ? 284.886 43.632  105.876 1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H CE  1 
ATOM   48530 N  NZ  . LYS H  1 375 ? 285.331 44.129  104.522 1.00 57.92  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H NZ  1 
ATOM   48531 N  N   . LYS H  1 376 ? 282.712 47.344  110.993 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H N   1 
ATOM   48532 C  CA  . LYS H  1 376 ? 282.858 48.555  111.731 1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H CA  1 
ATOM   48533 C  C   . LYS H  1 376 ? 282.502 48.218  113.177 1.00 50.89  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H C   1 
ATOM   48534 O  O   . LYS H  1 376 ? 283.276 48.491  114.098 1.00 51.16  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H O   1 
ATOM   48535 C  CB  . LYS H  1 376 ? 281.934 49.579  111.070 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H CB  1 
ATOM   48536 C  CG  . LYS H  1 376 ? 282.082 51.027  111.507 1.00 54.70  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H CG  1 
ATOM   48537 C  CD  . LYS H  1 376 ? 283.481 51.414  111.977 1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H CD  1 
ATOM   48538 C  CE  . LYS H  1 376 ? 283.377 52.100  113.386 1.00 55.58  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H CE  1 
ATOM   48539 N  NZ  . LYS H  1 376 ? 283.841 53.529  113.286 1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H NZ  1 
ATOM   48540 N  N   . ALA H  1 377 ? 281.360 47.551  113.348 1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 620  ALA H N   1 
ATOM   48541 C  CA  . ALA H  1 377 ? 280.927 47.032  114.659 1.00 47.38  ? ? ? ? ? ? 620  ALA H CA  1 
ATOM   48542 C  C   . ALA H  1 377 ? 281.947 46.083  115.246 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 620  ALA H C   1 
ATOM   48543 O  O   . ALA H  1 377 ? 282.182 46.115  116.433 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 620  ALA H O   1 
ATOM   48544 C  CB  . ALA H  1 377 ? 279.545 46.357  114.582 1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 620  ALA H CB  1 
ATOM   48545 N  N   . PHE H  1 378 ? 282.569 45.251  114.429 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H N   1 
ATOM   48546 C  CA  . PHE H  1 378 ? 283.521 44.322  114.989 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CA  1 
ATOM   48547 C  C   . PHE H  1 378 ? 284.733 44.949  115.627 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H C   1 
ATOM   48548 O  O   . PHE H  1 378 ? 285.270 44.373  116.577 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H O   1 
ATOM   48549 C  CB  . PHE H  1 378 ? 283.903 43.192  114.022 1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CB  1 
ATOM   48550 C  CG  . PHE H  1 378 ? 283.134 41.952  114.274 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CG  1 
ATOM   48551 C  CD1 . PHE H  1 378 ? 283.494 41.112  115.320 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CD1 1 
ATOM   48552 C  CD2 . PHE H  1 378 ? 281.975 41.676  113.553 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CD2 1 
ATOM   48553 C  CE1 . PHE H  1 378 ? 282.717 39.986  115.636 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CE1 1 
ATOM   48554 C  CE2 . PHE H  1 378 ? 281.184 40.557  113.861 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CE2 1 
ATOM   48555 C  CZ  . PHE H  1 378 ? 281.558 39.709  114.892 1.00 42.10  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CZ  1 
ATOM   48556 N  N   . GLU H  1 379 ? 285.170 46.115  115.139 1.00 49.97  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H N   1 
ATOM   48557 C  CA  . GLU H  1 379 ? 286.283 46.811  115.820 1.00 51.22  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H CA  1 
ATOM   48558 C  C   . GLU H  1 379 ? 285.939 47.049  117.289 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H C   1 
ATOM   48559 O  O   . GLU H  1 379 ? 286.664 46.620  118.181 1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H O   1 
ATOM   48560 C  CB  . GLU H  1 379 ? 286.559 48.170  115.216 1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H CB  1 
ATOM   48561 C  CG  . GLU H  1 379 ? 286.582 48.208  113.721 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H CG  1 
ATOM   48562 C  CD  . GLU H  1 379 ? 286.750 49.652  113.174 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H CD  1 
ATOM   48563 O  OE1 . GLU H  1 379 ? 286.748 50.612  113.982 1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H OE1 1 
ATOM   48564 O  OE2 . GLU H  1 379 ? 286.877 49.829  111.928 1.00 57.67  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H OE2 1 
ATOM   48565 N  N   . ILE H  1 380 ? 284.826 47.752  117.515 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H N   1 
ATOM   48566 C  CA  . ILE H  1 380 ? 284.312 48.042  118.842 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H CA  1 
ATOM   48567 C  C   . ILE H  1 380 ? 284.229 46.793  119.718 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H C   1 
ATOM   48568 O  O   . ILE H  1 380 ? 284.781 46.741  120.828 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H O   1 
ATOM   48569 C  CB  . ILE H  1 380 ? 282.925 48.625  118.744 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H CB  1 
ATOM   48570 C  CG1 . ILE H  1 380 ? 282.965 49.915  117.911 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H CG1 1 
ATOM   48571 C  CG2 . ILE H  1 380 ? 282.426 48.892  120.130 1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H CG2 1 
ATOM   48572 C  CD1 . ILE H  1 380 ? 281.595 50.623  117.685 1.00 49.60  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H CD1 1 
ATOM   48573 N  N   . TYR H  1 381 ? 283.515 45.796  119.203 1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H N   1 
ATOM   48574 C  CA  . TYR H  1 381 ? 283.321 44.500  119.828 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CA  1 
ATOM   48575 C  C   . TYR H  1 381 ? 284.623 43.881  120.323 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H C   1 
ATOM   48576 O  O   . TYR H  1 381 ? 284.733 43.482  121.483 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H O   1 
ATOM   48577 C  CB  . TYR H  1 381 ? 282.672 43.615  118.785 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CB  1 
ATOM   48578 C  CG  . TYR H  1 381 ? 282.284 42.214  119.196 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CG  1 
ATOM   48579 C  CD1 . TYR H  1 381 ? 281.003 41.933  119.682 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CD1 1 
ATOM   48580 C  CD2 . TYR H  1 381 ? 283.157 41.150  119.032 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CD2 1 
ATOM   48581 C  CE1 . TYR H  1 381 ? 280.627 40.662  120.008 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CE1 1 
ATOM   48582 C  CE2 . TYR H  1 381 ? 282.770 39.859  119.367 1.00 40.52  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CE2 1 
ATOM   48583 C  CZ  . TYR H  1 381 ? 281.505 39.638  119.846 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CZ  1 
ATOM   48584 O  OH  . TYR H  1 381 ? 281.093 38.368  120.164 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H OH  1 
ATOM   48585 N  N   . ASN H  1 382 ? 285.612 43.823  119.445 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H N   1 
ATOM   48586 C  CA  . ASN H  1 382 ? 286.803 43.042  119.726 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H CA  1 
ATOM   48587 C  C   . ASN H  1 382 ? 287.594 43.646  120.841 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H C   1 
ATOM   48588 O  O   . ASN H  1 382 ? 288.298 42.972  121.606 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H O   1 
ATOM   48589 C  CB  . ASN H  1 382 ? 287.669 42.934  118.485 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H CB  1 
ATOM   48590 C  CG  . ASN H  1 382 ? 287.170 41.895  117.538 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H CG  1 
ATOM   48591 O  OD1 . ASN H  1 382 ? 286.682 40.866  117.945 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H OD1 1 
ATOM   48592 N  ND2 . ASN H  1 382 ? 287.280 42.164  116.266 1.00 48.13  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H ND2 1 
ATOM   48593 N  N   . LYS H  1 383 ? 287.463 44.950  120.918 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H N   1 
ATOM   48594 C  CA  . LYS H  1 383 ? 288.166 45.718  121.910 1.00 48.70  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H CA  1 
ATOM   48595 C  C   . LYS H  1 383 ? 287.445 45.538  123.227 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H C   1 
ATOM   48596 O  O   . LYS H  1 383 ? 288.071 45.283  124.261 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H O   1 
ATOM   48597 C  CB  . LYS H  1 383 ? 288.131 47.181  121.509 1.00 50.17  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H CB  1 
ATOM   48598 C  CG  . LYS H  1 383 ? 289.339 47.967  121.942 1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H CG  1 
ATOM   48599 C  CD  . LYS H  1 383 ? 289.132 49.433  121.572 1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H CD  1 
ATOM   48600 C  CE  . LYS H  1 383 ? 289.775 50.334  122.603 1.00 54.54  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H CE  1 
ATOM   48601 N  NZ  . LYS H  1 383 ? 289.713 51.678  122.036 1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H NZ  1 
ATOM   48602 N  N   . ASP H  1 384 ? 286.115 45.670  123.175 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H N   1 
ATOM   48603 C  CA  . ASP H  1 384 ? 285.275 45.413  124.323 1.00 44.67  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H CA  1 
ATOM   48604 C  C   . ASP H  1 384 ? 285.599 44.054  124.904 1.00 43.64  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H C   1 
ATOM   48605 O  O   . ASP H  1 384 ? 285.752 43.898  126.105 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H O   1 
ATOM   48606 C  CB  . ASP H  1 384 ? 283.824 45.440  123.917 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H CB  1 
ATOM   48607 C  CG  . ASP H  1 384 ? 282.921 45.664  125.093 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H CG  1 
ATOM   48608 O  OD1 . ASP H  1 384 ? 282.688 46.831  125.445 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H OD1 1 
ATOM   48609 O  OD2 . ASP H  1 384 ? 282.454 44.671  125.682 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H OD2 1 
ATOM   48610 N  N   . LEU H  1 385 ? 285.688 43.063  124.037 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H N   1 
ATOM   48611 C  CA  . LEU H  1 385 ? 286.054 41.740  124.469 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H CA  1 
ATOM   48612 C  C   . LEU H  1 385 ? 287.194 41.727  125.473 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H C   1 
ATOM   48613 O  O   . LEU H  1 385 ? 287.154 40.945  126.439 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H O   1 
ATOM   48614 C  CB  . LEU H  1 385 ? 286.458 40.906  123.263 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H CB  1 
ATOM   48615 C  CG  . LEU H  1 385 ? 285.389 40.026  122.616 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H CG  1 
ATOM   48616 C  CD1 . LEU H  1 385 ? 286.140 39.057  121.786 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H CD1 1 
ATOM   48617 C  CD2 . LEU H  1 385 ? 284.569 39.265  123.683 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H CD2 1 
ATOM   48618 N  N   . LEU H  1 386 ? 288.209 42.563  125.226 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H N   1 
ATOM   48619 C  CA  . LEU H  1 386 ? 289.455 42.506  125.987 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H CA  1 
ATOM   48620 C  C   . LEU H  1 386 ? 289.442 43.421  127.169 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H C   1 
ATOM   48621 O  O   . LEU H  1 386 ? 290.214 43.228  128.080 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H O   1 
ATOM   48622 C  CB  . LEU H  1 386 ? 290.668 42.851  125.130 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H CB  1 
ATOM   48623 C  CG  . LEU H  1 386 ? 290.850 42.015  123.865 1.00 47.77  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H CG  1 
ATOM   48624 C  CD1 . LEU H  1 386 ? 291.859 42.761  122.959 1.00 49.84  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H CD1 1 
ATOM   48625 C  CD2 . LEU H  1 386 ? 291.223 40.514  124.149 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H CD2 1 
ATOM   48626 N  N   . ALA H  1 387 ? 288.577 44.423  127.153 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 630  ALA H N   1 
ATOM   48627 C  CA  . ALA H  1 387 ? 288.359 45.273  128.333 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 630  ALA H CA  1 
ATOM   48628 C  C   . ALA H  1 387 ? 288.010 44.524  129.636 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 630  ALA H C   1 
ATOM   48629 O  O   . ALA H  1 387 ? 287.384 43.454  129.625 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 630  ALA H O   1 
ATOM   48630 C  CB  . ALA H  1 387 ? 287.281 46.272  128.033 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 630  ALA H CB  1 
ATOM   48631 N  N   . THR H  1 388 ? 288.394 45.094  130.766 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 631  THR H N   1 
ATOM   48632 C  CA  . THR H  1 388 ? 287.916 44.584  132.057 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 631  THR H CA  1 
ATOM   48633 C  C   . THR H  1 388 ? 286.471 45.025  132.243 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 631  THR H C   1 
ATOM   48634 O  O   . THR H  1 388 ? 285.619 44.279  132.792 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 631  THR H O   1 
ATOM   48635 C  CB  . THR H  1 388 ? 288.720 45.116  133.265 1.00 45.91  ? ? ? ? ? ? 631  THR H CB  1 
ATOM   48636 O  OG1 . THR H  1 388 ? 289.900 44.329  133.431 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 631  THR H OG1 1 
ATOM   48637 C  CG2 . THR H  1 388 ? 287.912 45.001  134.527 1.00 45.03  ? ? ? ? ? ? 631  THR H CG2 1 
ATOM   48638 N  N   . GLU H  1 389 ? 286.191 46.230  131.770 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 632  GLU H N   1 
ATOM   48639 C  CA  . GLU H  1 389 ? 284.864 46.752  131.888 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 632  GLU H CA  1 
ATOM   48640 C  C   . GLU H  1 389 ? 284.113 46.629  130.588 1.00 43.31  ? ? ? ? ? ? 632  GLU H C   1 
ATOM   48641 O  O   . GLU H  1 389 ? 284.214 47.512  129.756 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 632  GLU H O   1 
ATOM   48642 C  CB  . GLU H  1 389 ? 284.964 48.213  132.169 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 632  GLU H CB  1 
ATOM   48643 C  CG  . GLU H  1 389 ? 283.763 48.691  132.885 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 632  GLU H CG  1 
ATOM   48644 C  CD  . GLU H  1 389 ? 284.143 49.096  134.292 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 632  GLU H CD  1 
ATOM   48645 O  OE1 . GLU H  1 389 ? 285.127 49.933  134.415 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 632  GLU H OE1 1 
ATOM   48646 O  OE2 . GLU H  1 389 ? 283.451 48.588  135.246 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 632  GLU H OE2 1 
ATOM   48647 N  N   . LYS H  1 390 ? 283.350 45.566  130.393 1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 633  LYS H N   1 
ATOM   48648 C  CA  . LYS H  1 390 ? 282.714 45.372  129.091 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 633  LYS H CA  1 
ATOM   48649 C  C   . LYS H  1 390 ? 281.437 46.176  128.948 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 633  LYS H C   1 
ATOM   48650 O  O   . LYS H  1 390 ? 280.596 46.205  129.832 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 633  LYS H O   1 
ATOM   48651 C  CB  . LYS H  1 390 ? 282.496 43.896  128.785 1.00 39.93  ? ? ? ? ? ? 633  LYS H CB  1 
ATOM   48652 C  CG  . LYS H  1 390 ? 283.773 43.090  128.891 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 633  LYS H CG  1 
ATOM   48653 C  CD  . LYS H  1 390 ? 283.449 41.627  129.187 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 633  LYS H CD  1 
ATOM   48654 C  CE  . LYS H  1 390 ? 284.670 40.804  128.951 1.00 39.40  ? ? ? ? ? ? 633  LYS H CE  1 
ATOM   48655 N  NZ  . LYS H  1 390 ? 285.827 41.689  129.310 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 633  LYS H NZ  1 
ATOM   48656 N  N   . LYS H  1 391 ? 281.303 46.827  127.808 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H N   1 
ATOM   48657 C  CA  . LYS H  1 391 ? 280.152 47.610  127.532 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H CA  1 
ATOM   48658 C  C   . LYS H  1 391 ? 279.125 46.815  126.748 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H C   1 
ATOM   48659 O  O   . LYS H  1 391 ? 277.964 47.154  126.772 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H O   1 
ATOM   48660 C  CB  . LYS H  1 391 ? 280.580 48.824  126.759 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H CB  1 
ATOM   48661 C  CG  . LYS H  1 391 ? 279.592 49.939  126.856 1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H CG  1 
ATOM   48662 C  CD  . LYS H  1 391 ? 280.102 51.179  126.068 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H CD  1 
ATOM   48663 C  CE  . LYS H  1 391 ? 278.917 52.030  125.511 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H CE  1 
ATOM   48664 N  NZ  . LYS H  1 391 ? 278.524 53.158  126.420 1.00 46.72  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H NZ  1 
ATOM   48665 N  N   . TYR H  1 392 ? 279.541 45.749  126.066 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H N   1 
ATOM   48666 C  CA  . TYR H  1 392 ? 278.674 45.088  125.094 1.00 38.99  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CA  1 
ATOM   48667 C  C   . TYR H  1 392 ? 278.761 43.584  125.191 1.00 37.79  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H C   1 
ATOM   48668 O  O   . TYR H  1 392 ? 277.812 42.859  124.889 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H O   1 
ATOM   48669 C  CB  . TYR H  1 392 ? 279.070 45.487  123.674 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CB  1 
ATOM   48670 C  CG  . TYR H  1 392 ? 278.756 46.917  123.305 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CG  1 
ATOM   48671 C  CD1 . TYR H  1 392 ? 277.451 47.324  123.084 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CD1 1 
ATOM   48672 C  CD2 . TYR H  1 392 ? 279.765 47.852  123.159 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CD2 1 
ATOM   48673 C  CE1 . TYR H  1 392 ? 277.147 48.617  122.749 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CE1 1 
ATOM   48674 C  CE2 . TYR H  1 392 ? 279.478 49.174  122.819 1.00 44.07  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CE2 1 
ATOM   48675 C  CZ  . TYR H  1 392 ? 278.158 49.548  122.621 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CZ  1 
ATOM   48676 O  OH  . TYR H  1 392 ? 277.833 50.852  122.273 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H OH  1 
ATOM   48677 N  N   . THR H  1 393 ? 279.918 43.103  125.596 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 636  THR H N   1 
ATOM   48678 C  CA  . THR H  1 393 ? 280.202 41.681  125.486 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 636  THR H CA  1 
ATOM   48679 C  C   . THR H  1 393 ? 280.047 40.982  126.847 1.00 36.35  ? ? ? ? ? ? 636  THR H C   1 
ATOM   48680 O  O   . THR H  1 393 ? 279.976 41.650  127.883 1.00 36.55  ? ? ? ? ? ? 636  THR H O   1 
ATOM   48681 C  CB  . THR H  1 393 ? 281.631 41.448  124.851 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 636  THR H CB  1 
ATOM   48682 O  OG1 . THR H  1 393 ? 282.662 41.834  125.775 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 636  THR H OG1 1 
ATOM   48683 C  CG2 . THR H  1 393 ? 281.790 42.260  123.551 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 636  THR H CG2 1 
ATOM   48684 N  N   . HIS H  1 394 ? 279.990 39.648  126.842 1.00 35.45  ? ? ? ? ? ? 637  HIS H N   1 
ATOM   48685 C  CA  . HIS H  1 394 ? 279.739 38.903  128.074 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 637  HIS H CA  1 
ATOM   48686 C  C   . HIS H  1 394 ? 280.875 39.020  129.067 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 637  HIS H C   1 
ATOM   48687 O  O   . HIS H  1 394 ? 282.072 39.129  128.685 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 637  HIS H O   1 
ATOM   48688 C  CB  . HIS H  1 394 ? 279.535 37.422  127.780 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 637  HIS H CB  1 
ATOM   48689 C  CG  . HIS H  1 394 ? 278.176 37.086  127.238 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 637  HIS H CG  1 
ATOM   48690 N  ND1 . HIS H  1 394 ? 277.739 35.781  127.073 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 637  HIS H ND1 1 
ATOM   48691 C  CD2 . HIS H  1 394 ? 277.159 37.887  126.825 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 637  HIS H CD2 1 
ATOM   48692 C  CE1 . HIS H  1 394 ? 276.507 35.802  126.590 1.00 31.21  ? ? ? ? ? ? 637  HIS H CE1 1 
ATOM   48693 N  NE2 . HIS H  1 394 ? 276.135 37.064  126.425 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 637  HIS H NE2 1 
ATOM   48694 N  N   . TYR H  1 395 ? 280.481 39.004  130.343 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 638  TYR H N   1 
ATOM   48695 C  CA  . TYR H  1 395 ? 281.400 38.805  131.459 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CA  1 
ATOM   48696 C  C   . TYR H  1 395 ? 281.507 37.329  131.842 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 638  TYR H C   1 
ATOM   48697 O  O   . TYR H  1 395 ? 280.640 36.531  131.531 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 638  TYR H O   1 
ATOM   48698 C  CB  . TYR H  1 395 ? 280.863 39.512  132.654 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CB  1 
ATOM   48699 C  CG  . TYR H  1 395 ? 281.045 40.995  132.643 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CG  1 
ATOM   48700 C  CD1 . TYR H  1 395 ? 282.172 41.581  133.221 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CD1 1 
ATOM   48701 C  CD2 . TYR H  1 395 ? 280.056 41.839  132.120 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CD2 1 
ATOM   48702 C  CE1 . TYR H  1 395 ? 282.311 42.977  133.240 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CE1 1 
ATOM   48703 C  CE2 . TYR H  1 395 ? 280.192 43.235  132.137 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CE2 1 
ATOM   48704 C  CZ  . TYR H  1 395 ? 281.310 43.778  132.696 1.00 38.60  ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CZ  1 
ATOM   48705 O  OH  . TYR H  1 395 ? 281.442 45.125  132.738 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 638  TYR H OH  1 
ATOM   48706 N  N   . ASN H  1 396 ? 282.563 36.948  132.532 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 639  ASN H N   1 
ATOM   48707 C  CA  . ASN H  1 396 ? 282.565 35.632  133.139 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 639  ASN H CA  1 
ATOM   48708 C  C   . ASN H  1 396 ? 282.378 34.428  132.227 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 639  ASN H C   1 
ATOM   48709 O  O   . ASN H  1 396 ? 281.952 33.355  132.667 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 639  ASN H O   1 
ATOM   48710 C  CB  . ASN H  1 396 ? 281.524 35.627  134.221 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 639  ASN H CB  1 
ATOM   48711 C  CG  . ASN H  1 396 ? 281.908 36.531  135.330 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 639  ASN H CG  1 
ATOM   48712 O  OD1 . ASN H  1 396 ? 281.096 37.330  135.804 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 639  ASN H OD1 1 
ATOM   48713 N  ND2 . ASN H  1 396 ? 283.190 36.464  135.735 1.00 35.36  ? ? ? ? ? ? 639  ASN H ND2 1 
ATOM   48714 N  N   . THR H  1 397 ? 282.732 34.570  130.962 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 640  THR H N   1 
ATOM   48715 C  CA  . THR H  1 397 ? 282.604 33.407  130.096 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 640  THR H CA  1 
ATOM   48716 C  C   . THR H  1 397 ? 283.155 32.139  130.757 1.00 33.63  ? ? ? ? ? ? 640  THR H C   1 
ATOM   48717 O  O   . THR H  1 397 ? 282.541 31.101  130.645 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 640  THR H O   1 
ATOM   48718 C  CB  . THR H  1 397 ? 283.276 33.589  128.709 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 640  THR H CB  1 
ATOM   48719 O  OG1 . THR H  1 397 ? 282.644 34.651  128.011 1.00 34.57  ? ? ? ? ? ? 640  THR H OG1 1 
ATOM   48720 C  CG2 . THR H  1 397 ? 283.106 32.355  127.874 1.00 34.11  ? ? ? ? ? ? 640  THR H CG2 1 
ATOM   48721 N  N   . ALA H  1 398 ? 284.311 32.200  131.421 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 641  ALA H N   1 
ATOM   48722 C  CA  . ALA H  1 398 ? 284.876 30.984  132.056 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 641  ALA H CA  1 
ATOM   48723 C  C   . ALA H  1 398 ? 283.976 30.452  133.192 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 641  ALA H C   1 
ATOM   48724 O  O   . ALA H  1 398 ? 283.837 29.237  133.374 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 641  ALA H O   1 
ATOM   48725 C  CB  . ALA H  1 398 ? 286.315 31.217  132.556 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 641  ALA H CB  1 
ATOM   48726 N  N   . LEU H  1 399 ? 283.349 31.344  133.956 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 642  LEU H N   1 
ATOM   48727 C  CA  . LEU H  1 399 ? 282.492 30.842  135.014 1.00 32.66  ? ? ? ? ? ? 642  LEU H CA  1 
ATOM   48728 C  C   . LEU H  1 399 ? 281.308 30.041  134.461 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 642  LEU H C   1 
ATOM   48729 O  O   . LEU H  1 399 ? 280.888 29.037  135.048 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 642  LEU H O   1 
ATOM   48730 C  CB  . LEU H  1 399 ? 281.971 31.971  135.889 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 642  LEU H CB  1 
ATOM   48731 C  CG  . LEU H  1 399 ? 282.978 32.449  136.916 1.00 33.67  ? ? ? ? ? ? 642  LEU H CG  1 
ATOM   48732 C  CD1 . LEU H  1 399 ? 284.174 33.069  136.202 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 642  LEU H CD1 1 
ATOM   48733 C  CD2 . LEU H  1 399 ? 282.287 33.450  137.811 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 642  LEU H CD2 1 
ATOM   48734 N  N   . SER H  1 400 ? 280.747 30.497  133.347 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 643  SER H N   1 
ATOM   48735 C  CA  . SER H  1 400 ? 279.602 29.817  132.813 1.00 30.36  ? ? ? ? ? ? 643  SER H CA  1 
ATOM   48736 C  C   . SER H  1 400 ? 280.076 28.474  132.261 1.00 30.42  ? ? ? ? ? ? 643  SER H C   1 
ATOM   48737 O  O   . SER H  1 400 ? 279.381 27.432  132.390 1.00 29.82  ? ? ? ? ? ? 643  SER H O   1 
ATOM   48738 C  CB  . SER H  1 400 ? 278.973 30.650  131.712 1.00 30.18  ? ? ? ? ? ? 643  SER H CB  1 
ATOM   48739 O  OG  . SER H  1 400 ? 278.671 31.956  132.137 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 643  SER H OG  1 
ATOM   48740 N  N   . TYR H  1 401 ? 281.262 28.485  131.644 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 644  TYR H N   1 
ATOM   48741 C  CA  . TYR H  1 401 ? 281.729 27.255  131.009 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CA  1 
ATOM   48742 C  C   . TYR H  1 401 ? 282.088 26.278  132.081 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 644  TYR H C   1 
ATOM   48743 O  O   . TYR H  1 401 ? 281.886 25.080  131.938 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 644  TYR H O   1 
ATOM   48744 C  CB  . TYR H  1 401 ? 282.831 27.466  129.945 1.00 32.46  ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CB  1 
ATOM   48745 C  CG  . TYR H  1 401 ? 282.219 27.671  128.554 1.00 32.23  ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CG  1 
ATOM   48746 C  CD1 . TYR H  1 401 ? 281.788 26.585  127.796 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CD1 1 
ATOM   48747 C  CD2 . TYR H  1 401 ? 282.023 28.947  128.037 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CD2 1 
ATOM   48748 C  CE1 . TYR H  1 401 ? 281.203 26.759  126.579 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CE1 1 
ATOM   48749 C  CE2 . TYR H  1 401 ? 281.452 29.144  126.810 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CE2 1 
ATOM   48750 C  CZ  . TYR H  1 401 ? 281.026 28.051  126.083 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CZ  1 
ATOM   48751 O  OH  . TYR H  1 401 ? 280.403 28.224  124.852 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 644  TYR H OH  1 
ATOM   48752 N  N   . ALA H  1 402 ? 282.563 26.812  133.189 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 645  ALA H N   1 
ATOM   48753 C  CA  . ALA H  1 402 ? 282.842 25.974  134.304 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 645  ALA H CA  1 
ATOM   48754 C  C   . ALA H  1 402 ? 281.554 25.256  134.732 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 645  ALA H C   1 
ATOM   48755 O  O   . ALA H  1 402 ? 281.594 24.060  134.994 1.00 31.18  ? ? ? ? ? ? 645  ALA H O   1 
ATOM   48756 C  CB  . ALA H  1 402 ? 283.422 26.774  135.419 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 645  ALA H CB  1 
ATOM   48757 N  N   . LEU H  1 403 ? 280.414 25.947  134.807 1.00 30.40  ? ? ? ? ? ? 646  LEU H N   1 
ATOM   48758 C  CA  . LEU H  1 403 ? 279.186 25.263  135.235 1.00 29.62  ? ? ? ? ? ? 646  LEU H CA  1 
ATOM   48759 C  C   . LEU H  1 403 ? 278.675 24.327  134.125 1.00 29.23  ? ? ? ? ? ? 646  LEU H C   1 
ATOM   48760 O  O   . LEU H  1 403 ? 278.212 23.221  134.379 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 646  LEU H O   1 
ATOM   48761 C  CB  . LEU H  1 403 ? 278.087 26.238  135.642 1.00 29.06  ? ? ? ? ? ? 646  LEU H CB  1 
ATOM   48762 C  CG  . LEU H  1 403 ? 278.414 27.158  136.798 1.00 29.48  ? ? ? ? ? ? 646  LEU H CG  1 
ATOM   48763 C  CD1 . LEU H  1 403 ? 277.312 28.149  137.009 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 646  LEU H CD1 1 
ATOM   48764 C  CD2 . LEU H  1 403 ? 278.698 26.442  138.101 1.00 29.80  ? ? ? ? ? ? 646  LEU H CD2 1 
ATOM   48765 N  N   . LEU H  1 404 ? 278.749 24.774  132.881 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 647  LEU H N   1 
ATOM   48766 C  CA  . LEU H  1 404 ? 278.149 24.012  131.826 1.00 28.90  ? ? ? ? ? ? 647  LEU H CA  1 
ATOM   48767 C  C   . LEU H  1 404 ? 278.860 22.696  131.703 1.00 29.40  ? ? ? ? ? ? 647  LEU H C   1 
ATOM   48768 O  O   . LEU H  1 404 ? 278.260 21.686  131.315 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 647  LEU H O   1 
ATOM   48769 C  CB  . LEU H  1 404 ? 278.346 24.763  130.541 1.00 29.10  ? ? ? ? ? ? 647  LEU H CB  1 
ATOM   48770 C  CG  . LEU H  1 404 ? 277.370 25.877  130.368 1.00 28.57  ? ? ? ? ? ? 647  LEU H CG  1 
ATOM   48771 C  CD1 . LEU H  1 404 ? 277.947 26.753  129.292 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 647  LEU H CD1 1 
ATOM   48772 C  CD2 . LEU H  1 404 ? 276.032 25.265  129.980 1.00 27.83  ? ? ? ? ? ? 647  LEU H CD2 1 
ATOM   48773 N  N   . LEU H  1 405 ? 280.168 22.716  131.988 1.00 30.24  ? ? ? ? ? ? 648  LEU H N   1 
ATOM   48774 C  CA  . LEU H  1 405 ? 281.041 21.561  131.700 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 648  LEU H CA  1 
ATOM   48775 C  C   . LEU H  1 405 ? 281.264 20.633  132.928 1.00 31.20  ? ? ? ? ? ? 648  LEU H C   1 
ATOM   48776 O  O   . LEU H  1 405 ? 281.987 19.630  132.834 1.00 31.90  ? ? ? ? ? ? 648  LEU H O   1 
ATOM   48777 C  CB  . LEU H  1 405 ? 282.361 22.011  131.043 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 648  LEU H CB  1 
ATOM   48778 C  CG  . LEU H  1 405 ? 282.284 22.625  129.645 1.00 31.97  ? ? ? ? ? ? 648  LEU H CG  1 
ATOM   48779 C  CD1 . LEU H  1 405 ? 283.630 23.085  129.177 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 648  LEU H CD1 1 
ATOM   48780 C  CD2 . LEU H  1 405 ? 281.828 21.608  128.678 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 648  LEU H CD2 1 
ATOM   48781 N  N   . THR H  1 406 ? 280.621 20.954  134.051 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 649  THR H N   1 
ATOM   48782 C  CA  . THR H  1 406 ? 280.647 20.079  135.211 1.00 30.94  ? ? ? ? ? ? 649  THR H CA  1 
ATOM   48783 C  C   . THR H  1 406 ? 279.224 19.719  135.673 1.00 30.14  ? ? ? ? ? ? 649  THR H C   1 
ATOM   48784 O  O   . THR H  1 406 ? 279.042 18.844  136.563 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 649  THR H O   1 
ATOM   48785 C  CB  . THR H  1 406 ? 281.446 20.697  136.369 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 649  THR H CB  1 
ATOM   48786 O  OG1 . THR H  1 406 ? 280.812 21.904  136.770 1.00 30.95  ? ? ? ? ? ? 649  THR H OG1 1 
ATOM   48787 C  CG2 . THR H  1 406 ? 282.817 21.091  135.921 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 649  THR H CG2 1 
ATOM   48788 N  N   . ASN H  1 407 ? 278.215 20.365  135.082 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 650  ASN H N   1 
ATOM   48789 C  CA  . ASN H  1 407 ? 276.838 20.110  135.481 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 650  ASN H CA  1 
ATOM   48790 C  C   . ASN H  1 407 ? 276.516 18.690  135.170 1.00 28.79  ? ? ? ? ? ? 650  ASN H C   1 
ATOM   48791 O  O   . ASN H  1 407 ? 276.981 18.139  134.188 1.00 29.09  ? ? ? ? ? ? 650  ASN H O   1 
ATOM   48792 C  CB  . ASN H  1 407 ? 275.847 20.986  134.732 1.00 27.97  ? ? ? ? ? ? 650  ASN H CB  1 
ATOM   48793 C  CG  . ASN H  1 407 ? 275.470 22.218  135.509 1.00 27.72  ? ? ? ? ? ? 650  ASN H CG  1 
ATOM   48794 O  OD1 . ASN H  1 407 ? 275.737 22.300  136.700 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 650  ASN H OD1 1 
ATOM   48795 N  ND2 . ASN H  1 407 ? 274.832 23.178  134.849 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 650  ASN H ND2 1 
ATOM   48796 N  N   . LYS H  1 408 ? 275.707 18.083  136.015 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H N   1 
ATOM   48797 C  CA  . LYS H  1 408 ? 275.186 16.752  135.727 1.00 28.73  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H CA  1 
ATOM   48798 C  C   . LYS H  1 408 ? 273.817 16.900  135.045 1.00 28.00  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H C   1 
ATOM   48799 O  O   . LYS H  1 408 ? 273.190 17.953  135.185 1.00 27.46  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H O   1 
ATOM   48800 C  CB  . LYS H  1 408 ? 275.045 15.983  137.033 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H CB  1 
ATOM   48801 C  CG  . LYS H  1 408 ? 274.274 14.714  136.911 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H CG  1 
ATOM   48802 C  CD  . LYS H  1 408 ? 274.468 13.932  138.167 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H CD  1 
ATOM   48803 C  CE  . LYS H  1 408 ? 273.962 12.553  138.011 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H CE  1 
ATOM   48804 N  NZ  . LYS H  1 408 ? 272.516 12.624  138.161 1.00 29.74  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H NZ  1 
ATOM   48805 N  N   . SER H  1 409 ? 273.373 15.881  134.302 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 652  SER H N   1 
ATOM   48806 C  CA  . SER H  1 409 ? 272.024 15.846  133.715 1.00 27.54  ? ? ? ? ? ? 652  SER H CA  1 
ATOM   48807 C  C   . SER H  1 409 ? 271.793 16.791  132.540 1.00 27.08  ? ? ? ? ? ? 652  SER H C   1 
ATOM   48808 O  O   . SER H  1 409 ? 270.731 17.334  132.362 1.00 26.54  ? ? ? ? ? ? 652  SER H O   1 
ATOM   48809 C  CB  . SER H  1 409 ? 270.949 16.132  134.775 1.00 27.17  ? ? ? ? ? ? 652  SER H CB  1 
ATOM   48810 O  OG  . SER H  1 409 ? 271.086 15.306  135.899 1.00 27.67  ? ? ? ? ? ? 652  SER H OG  1 
ATOM   48811 N  N   . SER H  1 410 ? 272.783 16.990  131.710 1.00 27.39  ? ? ? ? ? ? 653  SER H N   1 
ATOM   48812 C  CA  . SER H  1 410 ? 272.553 17.815  130.545 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 653  SER H CA  1 
ATOM   48813 C  C   . SER H  1 410 ? 273.753 17.694  129.622 1.00 27.70  ? ? ? ? ? ? 653  SER H C   1 
ATOM   48814 O  O   . SER H  1 410 ? 274.887 17.674  130.068 1.00 28.20  ? ? ? ? ? ? 653  SER H O   1 
ATOM   48815 C  CB  . SER H  1 410 ? 272.381 19.238  130.973 1.00 26.65  ? ? ? ? ? ? 653  SER H CB  1 
ATOM   48816 O  OG  . SER H  1 410 ? 271.595 19.916  130.048 1.00 26.26  ? ? ? ? ? ? 653  SER H OG  1 
ATOM   48817 N  N   . VAL H  1 411 ? 273.509 17.554  128.331 1.00 27.78  ? ? ? ? ? ? 654  VAL H N   1 
ATOM   48818 C  CA  . VAL H  1 411 ? 274.595 17.595  127.386 1.00 28.44  ? ? ? ? ? ? 654  VAL H CA  1 
ATOM   48819 C  C   . VAL H  1 411 ? 275.036 19.058  127.219 1.00 28.31  ? ? ? ? ? ? 654  VAL H C   1 
ATOM   48820 O  O   . VAL H  1 411 ? 274.228 19.903  126.800 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 654  VAL H O   1 
ATOM   48821 C  CB  . VAL H  1 411 ? 274.158 16.988  126.047 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 654  VAL H CB  1 
ATOM   48822 C  CG1 . VAL H  1 411 ? 275.359 16.645  125.217 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 654  VAL H CG1 1 
ATOM   48823 C  CG2 . VAL H  1 411 ? 273.371 15.742  126.282 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 654  VAL H CG2 1 
ATOM   48824 N  N   . PRO H  1 412 ? 276.299 19.385  127.591 1.00 28.85  ? ? ? ? ? ? 655  PRO H N   1 
ATOM   48825 C  CA  . PRO H  1 412 ? 276.785 20.742  127.376 1.00 28.91  ? ? ? ? ? ? 655  PRO H CA  1 
ATOM   48826 C  C   . PRO H  1 412 ? 277.090 20.976  125.903 1.00 29.38  ? ? ? ? ? ? 655  PRO H C   1 
ATOM   48827 O  O   . PRO H  1 412 ? 277.592 20.058  125.262 1.00 30.01  ? ? ? ? ? ? 655  PRO H O   1 
ATOM   48828 C  CB  . PRO H  1 412 ? 278.065 20.757  128.209 1.00 29.52  ? ? ? ? ? ? 655  PRO H CB  1 
ATOM   48829 C  CG  . PRO H  1 412 ? 278.482 19.388  128.231 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 655  PRO H CG  1 
ATOM   48830 C  CD  . PRO H  1 412 ? 277.254 18.620  128.402 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 655  PRO H CD  1 
ATOM   48831 N  N   . ARG H  1 413 ? 276.742 22.145  125.353 1.00 29.17  ? ? ? ? ? ? 656  ARG H N   1 
ATOM   48832 C  CA  . ARG H  1 413 ? 277.152 22.483  123.985 1.00 29.79  ? ? ? ? ? ? 656  ARG H CA  1 
ATOM   48833 C  C   . ARG H  1 413 ? 278.062 23.687  123.981 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 656  ARG H C   1 
ATOM   48834 O  O   . ARG H  1 413 ? 277.635 24.781  124.325 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 656  ARG H O   1 
ATOM   48835 C  CB  . ARG H  1 413 ? 275.974 22.740  123.038 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 656  ARG H CB  1 
ATOM   48836 C  CG  . ARG H  1 413 ? 276.432 22.940  121.584 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 656  ARG H CG  1 
ATOM   48837 C  CD  . ARG H  1 413 ? 275.308 23.311  120.605 1.00 29.94  ? ? ? ? ? ? 656  ARG H CD  1 
ATOM   48838 N  NE  . ARG H  1 413 ? 274.637 24.549  120.931 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 656  ARG H NE  1 
ATOM   48839 C  CZ  . ARG H  1 413 ? 273.487 24.893  120.383 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 656  ARG H CZ  1 
ATOM   48840 N  NH1 . ARG H  1 413 ? 272.912 24.086  119.502 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 656  ARG H NH1 1 
ATOM   48841 N  NH2 . ARG H  1 413 ? 272.891 26.023  120.725 1.00 28.63  ? ? ? ? ? ? 656  ARG H NH2 1 
ATOM   48842 N  N   . VAL H  1 414 ? 279.314 23.477  123.572 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 657  VAL H N   1 
ATOM   48843 C  CA  . VAL H  1 414 ? 280.340 24.526  123.504 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 657  VAL H CA  1 
ATOM   48844 C  C   . VAL H  1 414 ? 280.178 25.353  122.218 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 657  VAL H C   1 
ATOM   48845 O  O   . VAL H  1 414 ? 279.910 24.787  121.167 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 657  VAL H O   1 
ATOM   48846 C  CB  . VAL H  1 414 ? 281.745 23.872  123.498 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 657  VAL H CB  1 
ATOM   48847 C  CG1 . VAL H  1 414 ? 282.824 24.915  123.388 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 657  VAL H CG1 1 
ATOM   48848 C  CG2 . VAL H  1 414 ? 281.944 22.999  124.737 1.00 32.83  ? ? ? ? ? ? 657  VAL H CG2 1 
ATOM   48849 N  N   . TYR H  1 415 ? 280.328 26.671  122.284 1.00 32.54  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H N   1 
ATOM   48850 C  CA  . TYR H  1 415 ? 280.145 27.504  121.096 1.00 33.00  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CA  1 
ATOM   48851 C  C   . TYR H  1 415 ? 281.479 27.879  120.450 1.00 34.36  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H C   1 
ATOM   48852 O  O   . TYR H  1 415 ? 282.387 28.417  121.089 1.00 34.87  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H O   1 
ATOM   48853 C  CB  . TYR H  1 415 ? 279.304 28.759  121.415 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CB  1 
ATOM   48854 C  CG  . TYR H  1 415 ? 279.391 29.825  120.358 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CG  1 
ATOM   48855 C  CD1 . TYR H  1 415 ? 279.244 29.487  119.013 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CD1 1 
ATOM   48856 C  CD2 . TYR H  1 415 ? 279.665 31.161  120.684 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CD2 1 
ATOM   48857 C  CE1 . TYR H  1 415 ? 279.340 30.438  118.014 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CE1 1 
ATOM   48858 C  CE2 . TYR H  1 415 ? 279.777 32.131  119.670 1.00 34.39  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CE2 1 
ATOM   48859 C  CZ  . TYR H  1 415 ? 279.598 31.746  118.344 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CZ  1 
ATOM   48860 O  OH  . TYR H  1 415 ? 279.656 32.647  117.310 1.00 35.73  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H OH  1 
ATOM   48861 N  N   . TYR H  1 416 ? 281.570 27.602  119.161 1.00 35.05  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H N   1 
ATOM   48862 C  CA  . TYR H  1 416 ? 282.797 27.760  118.426 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CA  1 
ATOM   48863 C  C   . TYR H  1 416 ? 283.451 29.086  118.778 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H C   1 
ATOM   48864 O  O   . TYR H  1 416 ? 284.651 29.138  119.009 1.00 38.00  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H O   1 
ATOM   48865 C  CB  . TYR H  1 416 ? 282.550 27.633  116.898 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CB  1 
ATOM   48866 C  CG  . TYR H  1 416 ? 283.651 28.286  116.095 1.00 38.72  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CG  1 
ATOM   48867 C  CD1 . TYR H  1 416 ? 284.822 27.594  115.756 1.00 39.92  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CD1 1 
ATOM   48868 C  CD2 . TYR H  1 416 ? 283.551 29.601  115.724 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CD2 1 
ATOM   48869 C  CE1 . TYR H  1 416 ? 285.859 28.211  115.044 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CE1 1 
ATOM   48870 C  CE2 . TYR H  1 416 ? 284.570 30.225  115.041 1.00 40.64  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CE2 1 
ATOM   48871 C  CZ  . TYR H  1 416 ? 285.721 29.544  114.708 1.00 41.83  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CZ  1 
ATOM   48872 O  OH  . TYR H  1 416 ? 286.688 30.240  114.003 1.00 43.46  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H OH  1 
ATOM   48873 N  N   . GLY H  1 417 ? 282.660 30.152  118.818 1.00 36.57  ? ? ? ? ? ? 660  GLY H N   1 
ATOM   48874 C  CA  . GLY H  1 417 ? 283.190 31.515  118.967 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 660  GLY H CA  1 
ATOM   48875 C  C   . GLY H  1 417 ? 283.469 31.957  120.401 1.00 36.91  ? ? ? ? ? ? 660  GLY H C   1 
ATOM   48876 O  O   . GLY H  1 417 ? 283.760 33.121  120.659 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 660  GLY H O   1 
ATOM   48877 N  N   . ASP H  1 418 ? 283.370 31.039  121.355 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 661  ASP H N   1 
ATOM   48878 C  CA  . ASP H  1 418 ? 283.789 31.348  122.686 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 661  ASP H CA  1 
ATOM   48879 C  C   . ASP H  1 418 ? 285.204 30.863  122.809 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 661  ASP H C   1 
ATOM   48880 O  O   . ASP H  1 418 ? 285.942 31.278  123.698 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 661  ASP H O   1 
ATOM   48881 C  CB  . ASP H  1 418 ? 282.889 30.657  123.682 1.00 34.66  ? ? ? ? ? ? 661  ASP H CB  1 
ATOM   48882 C  CG  . ASP H  1 418 ? 281.563 31.393  123.881 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 661  ASP H CG  1 
ATOM   48883 O  OD1 . ASP H  1 418 ? 281.436 32.642  123.797 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 661  ASP H OD1 1 
ATOM   48884 O  OD2 . ASP H  1 418 ? 280.600 30.685  124.157 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 661  ASP H OD2 1 
ATOM   48885 N  N   . MET H  1 419 ? 285.589 29.995  121.890 1.00 37.60  ? ? ? ? ? ? 662  MET H N   1 
ATOM   48886 C  CA  . MET H  1 419 ? 286.964 29.500  121.813 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 662  MET H CA  1 
ATOM   48887 C  C   . MET H  1 419 ? 287.800 30.168  120.717 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 662  MET H C   1 
ATOM   48888 O  O   . MET H  1 419 ? 289.014 30.306  120.845 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 662  MET H O   1 
ATOM   48889 C  CB  . MET H  1 419 ? 286.993 27.991  121.643 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 662  MET H CB  1 
ATOM   48890 C  CG  . MET H  1 419 ? 286.235 27.312  122.700 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 662  MET H CG  1 
ATOM   48891 S  SD  . MET H  1 419 ? 286.624 25.541  122.699 1.00 37.64  ? ? ? ? ? ? 662  MET H SD  1 
ATOM   48892 C  CE  . MET H  1 419 ? 288.242 25.519  123.488 1.00 38.90  ? ? ? ? ? ? 662  MET H CE  1 
ATOM   48893 N  N   . PHE H  1 420 ? 287.160 30.590  119.651 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H N   1 
ATOM   48894 C  CA  . PHE H  1 420 ? 287.883 31.261  118.601 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CA  1 
ATOM   48895 C  C   . PHE H  1 420 ? 287.174 32.538  118.308 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H C   1 
ATOM   48896 O  O   . PHE H  1 420 ? 285.983 32.682  118.618 1.00 40.39  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H O   1 
ATOM   48897 C  CB  . PHE H  1 420 ? 287.914 30.384  117.379 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CB  1 
ATOM   48898 C  CG  . PHE H  1 420 ? 288.596 29.086  117.623 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CG  1 
ATOM   48899 C  CD1 . PHE H  1 420 ? 289.967 29.008  117.594 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CD1 1 
ATOM   48900 C  CD2 . PHE H  1 420 ? 287.876 27.951  117.943 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CD2 1 
ATOM   48901 C  CE1 . PHE H  1 420 ? 290.610 27.817  117.844 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CE1 1 
ATOM   48902 C  CE2 . PHE H  1 420 ? 288.528 26.738  118.187 1.00 41.97  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CE2 1 
ATOM   48903 C  CZ  . PHE H  1 420 ? 289.895 26.678  118.149 1.00 43.47  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CZ  1 
ATOM   48904 N  N   . THR H  1 421 ? 287.899 33.493  117.745 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 664  THR H N   1 
ATOM   48905 C  CA  . THR H  1 421 ? 287.321 34.826  117.539 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 664  THR H CA  1 
ATOM   48906 C  C   . THR H  1 421 ? 286.124 34.757  116.594 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 664  THR H C   1 
ATOM   48907 O  O   . THR H  1 421 ? 286.191 34.134  115.537 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 664  THR H O   1 
ATOM   48908 C  CB  . THR H  1 421 ? 288.380 35.835  117.094 1.00 44.99  ? ? ? ? ? ? 664  THR H CB  1 
ATOM   48909 O  OG1 . THR H  1 421 ? 289.125 35.296  115.998 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 664  THR H OG1 1 
ATOM   48910 C  CG2 . THR H  1 421 ? 289.339 36.048  118.214 1.00 45.42  ? ? ? ? ? ? 664  THR H CG2 1 
ATOM   48911 N  N   . ASP H  1 422 ? 285.016 35.358  117.006 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H N   1 
ATOM   48912 C  CA  . ASP H  1 422 ? 283.762 35.260  116.256 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H CA  1 
ATOM   48913 C  C   . ASP H  1 422 ? 283.898 35.618  114.776 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H C   1 
ATOM   48914 O  O   . ASP H  1 422 ? 283.160 35.074  113.936 1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H O   1 
ATOM   48915 C  CB  . ASP H  1 422 ? 282.692 36.127  116.900 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H CB  1 
ATOM   48916 C  CG  . ASP H  1 422 ? 282.194 35.538  118.188 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H CG  1 
ATOM   48917 O  OD1 . ASP H  1 422 ? 281.582 34.451  118.089 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H OD1 1 
ATOM   48918 O  OD2 . ASP H  1 422 ? 282.418 36.114  119.295 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H OD2 1 
ATOM   48919 N  N   . ASP H  1 423 ? 284.818 36.550  114.480 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H N   1 
ATOM   48920 C  CA  . ASP H  1 423 ? 285.167 36.959  113.105 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H CA  1 
ATOM   48921 C  C   . ASP H  1 423 ? 286.542 36.426  112.778 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H C   1 
ATOM   48922 O  O   . ASP H  1 423 ? 287.247 35.968  113.675 1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H O   1 
ATOM   48923 C  CB  . ASP H  1 423 ? 285.175 38.471  112.955 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H CB  1 
ATOM   48924 C  CG  . ASP H  1 423 ? 286.212 39.168  113.850 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H CG  1 
ATOM   48925 O  OD1 . ASP H  1 423 ? 286.829 38.564  114.770 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H OD1 1 
ATOM   48926 O  OD2 . ASP H  1 423 ? 286.387 40.379  113.622 1.00 47.88  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H OD2 1 
ATOM   48927 N  N   . GLY H  1 424 ? 286.939 36.450  111.516 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 667  GLY H N   1 
ATOM   48928 C  CA  . GLY H  1 424 ? 288.235 35.873  111.177 1.00 49.31  ? ? ? ? ? ? 667  GLY H CA  1 
ATOM   48929 C  C   . GLY H  1 424 ? 288.196 34.457  110.640 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 667  GLY H C   1 
ATOM   48930 O  O   . GLY H  1 424 ? 287.150 33.782  110.640 1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 667  GLY H O   1 
ATOM   48931 N  N   . GLN H  1 425 ? 289.369 34.021  110.179 1.00 50.68  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H N   1 
ATOM   48932 C  CA  . GLN H  1 425 ? 289.533 32.702  109.558 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H CA  1 
ATOM   48933 C  C   . GLN H  1 425 ? 289.193 31.588  110.537 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H C   1 
ATOM   48934 O  O   . GLN H  1 425 ? 289.291 31.729  111.763 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H O   1 
ATOM   48935 C  CB  . GLN H  1 425 ? 290.945 32.521  108.959 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H CB  1 
ATOM   48936 C  CG  . GLN H  1 425 ? 291.208 33.362  107.701 1.00 54.99  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H CG  1 
ATOM   48937 C  CD  . GLN H  1 425 ? 290.050 33.299  106.690 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H CD  1 
ATOM   48938 O  OE1 . GLN H  1 425 ? 289.217 32.381  106.723 1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H OE1 1 
ATOM   48939 N  NE2 . GLN H  1 425 ? 289.987 34.283  105.802 1.00 55.84  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H NE2 1 
ATOM   48940 N  N   . TYR H  1 426 ? 288.768 30.470  109.976 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H N   1 
ATOM   48941 C  CA  . TYR H  1 426 ? 288.302 29.367  110.788 1.00 47.60  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CA  1 
ATOM   48942 C  C   . TYR H  1 426 ? 289.438 28.887  111.668 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H C   1 
ATOM   48943 O  O   . TYR H  1 426 ? 290.465 28.463  111.157 1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H O   1 
ATOM   48944 C  CB  . TYR H  1 426 ? 287.840 28.233  109.890 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CB  1 
ATOM   48945 C  CG  . TYR H  1 426 ? 286.967 27.301  110.648 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CG  1 
ATOM   48946 C  CD1 . TYR H  1 426 ? 285.716 27.716  111.104 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CD1 1 
ATOM   48947 C  CD2 . TYR H  1 426 ? 287.396 26.002  110.951 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CD2 1 
ATOM   48948 C  CE1 . TYR H  1 426 ? 284.918 26.869  111.830 1.00 42.88  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CE1 1 
ATOM   48949 C  CE2 . TYR H  1 426 ? 286.597 25.137  111.682 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CE2 1 
ATOM   48950 C  CZ  . TYR H  1 426 ? 285.357 25.579  112.112 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CZ  1 
ATOM   48951 O  OH  . TYR H  1 426 ? 284.544 24.740  112.840 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H OH  1 
ATOM   48952 N  N   . MET H  1 427 ? 289.273 28.970  112.981 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 670  MET H N   1 
ATOM   48953 C  CA  . MET H  1 427 ? 290.274 28.432  113.917 1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 670  MET H CA  1 
ATOM   48954 C  C   . MET H  1 427 ? 291.597 29.160  113.901 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 670  MET H C   1 
ATOM   48955 O  O   . MET H  1 427 ? 292.598 28.687  114.444 1.00 49.45  ? ? ? ? ? ? 670  MET H O   1 
ATOM   48956 C  CB  . MET H  1 427 ? 290.490 26.947  113.688 1.00 47.30  ? ? ? ? ? ? 670  MET H CB  1 
ATOM   48957 C  CG  . MET H  1 427 ? 289.359 26.115  114.307 1.00 45.48  ? ? ? ? ? ? 670  MET H CG  1 
ATOM   48958 S  SD  . MET H  1 427 ? 289.809 24.385  114.648 1.00 45.68  ? ? ? ? ? ? 670  MET H SD  1 
ATOM   48959 C  CE  . MET H  1 427 ? 288.647 23.545  113.578 1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 670  MET H CE  1 
ATOM   48960 N  N   . ALA H  1 428 ? 291.568 30.340  113.293 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 671  ALA H N   1 
ATOM   48961 C  CA  . ALA H  1 428 ? 292.747 31.189  113.181 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 671  ALA H CA  1 
ATOM   48962 C  C   . ALA H  1 428 ? 293.196 31.691  114.551 1.00 50.79  ? ? ? ? ? ? 671  ALA H C   1 
ATOM   48963 O  O   . ALA H  1 428 ? 294.364 31.517  114.897 1.00 51.96  ? ? ? ? ? ? 671  ALA H O   1 
ATOM   48964 C  CB  . ALA H  1 428 ? 292.484 32.366  112.232 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 671  ALA H CB  1 
ATOM   48965 N  N   . HIS H  1 429 ? 292.278 32.292  115.330 1.00 49.26  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H N   1 
ATOM   48966 C  CA  . HIS H  1 429 ? 292.676 32.978  116.580 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H CA  1 
ATOM   48967 C  C   . HIS H  1 429 ? 291.897 32.567  117.788 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H C   1 
ATOM   48968 O  O   . HIS H  1 429 ? 290.654 32.587  117.800 1.00 45.76  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H O   1 
ATOM   48969 C  CB  . HIS H  1 429 ? 292.589 34.494  116.428 1.00 49.65  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H CB  1 
ATOM   48970 C  CG  . HIS H  1 429 ? 293.284 34.999  115.208 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H CG  1 
ATOM   48971 N  ND1 . HIS H  1 429 ? 294.662 35.077  115.114 1.00 53.45  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H ND1 1 
ATOM   48972 C  CD2 . HIS H  1 429 ? 292.792 35.411  114.014 1.00 52.07  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H CD2 1 
ATOM   48973 C  CE1 . HIS H  1 429 ? 294.988 35.538  113.920 1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H CE1 1 
ATOM   48974 N  NE2 . HIS H  1 429 ? 293.872 35.750  113.234 1.00 54.21  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H NE2 1 
ATOM   48975 N  N   . LYS H  1 430 ? 292.643 32.202  118.816 1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H N   1 
ATOM   48976 C  CA  . LYS H  1 430 ? 292.051 31.815  120.093 1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H CA  1 
ATOM   48977 C  C   . LYS H  1 430 ? 291.541 33.026  120.866 1.00 45.15  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H C   1 
ATOM   48978 O  O   . LYS H  1 430 ? 292.128 34.099  120.794 1.00 46.26  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H O   1 
ATOM   48979 C  CB  . LYS H  1 430 ? 293.088 31.096  120.936 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H CB  1 
ATOM   48980 C  CG  . LYS H  1 430 ? 293.785 30.031  120.177 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H CG  1 
ATOM   48981 C  CD  . LYS H  1 430 ? 294.612 29.186  121.078 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H CD  1 
ATOM   48982 C  CE  . LYS H  1 430 ? 295.052 27.948  120.340 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H CE  1 
ATOM   48983 N  NZ  . LYS H  1 430 ? 296.137 27.221  121.051 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H NZ  1 
ATOM   48984 N  N   . THR H  1 431 ? 290.444 32.858  121.595 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 674  THR H N   1 
ATOM   48985 C  CA  . THR H  1 431 ? 289.931 33.933  122.413 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 674  THR H CA  1 
ATOM   48986 C  C   . THR H  1 431 ? 290.697 33.868  123.709 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 674  THR H C   1 
ATOM   48987 O  O   . THR H  1 431 ? 291.311 32.823  124.016 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 674  THR H O   1 
ATOM   48988 C  CB  . THR H  1 431 ? 288.494 33.689  122.746 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 674  THR H CB  1 
ATOM   48989 O  OG1 . THR H  1 431 ? 288.407 32.541  123.620 1.00 40.31  ? ? ? ? ? ? 674  THR H OG1 1 
ATOM   48990 C  CG2 . THR H  1 431 ? 287.676 33.519  121.436 1.00 40.87  ? ? ? ? ? ? 674  THR H CG2 1 
ATOM   48991 N  N   . ILE H  1 432 ? 290.660 34.948  124.493 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 675  ILE H N   1 
ATOM   48992 C  CA  . ILE H  1 432 ? 291.378 34.876  125.767 1.00 43.56  ? ? ? ? ? ? 675  ILE H CA  1 
ATOM   48993 C  C   . ILE H  1 432 ? 290.910 33.731  126.650 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 675  ILE H C   1 
ATOM   48994 O  O   . ILE H  1 432 ? 291.591 33.371  127.597 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 675  ILE H O   1 
ATOM   48995 C  CB  . ILE H  1 432 ? 291.299 36.156  126.581 1.00 43.79  ? ? ? ? ? ? 675  ILE H CB  1 
ATOM   48996 C  CG1 . ILE H  1 432 ? 289.858 36.651  126.624 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 675  ILE H CG1 1 
ATOM   48997 C  CG2 . ILE H  1 432 ? 292.223 37.198  125.986 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 675  ILE H CG2 1 
ATOM   48998 C  CD1 . ILE H  1 432 ? 289.681 37.853  127.532 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 675  ILE H CD1 1 
ATOM   48999 N  N   . ASN H  1 433 ? 289.744 33.161  126.358 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 676  ASN H N   1 
ATOM   49000 C  CA  . ASN H  1 433 ? 289.211 32.086  127.209 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 676  ASN H CA  1 
ATOM   49001 C  C   . ASN H  1 433 ? 289.443 30.699  126.652 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 676  ASN H C   1 
ATOM   49002 O  O   . ASN H  1 433 ? 289.100 29.710  127.285 1.00 39.01  ? ? ? ? ? ? 676  ASN H O   1 
ATOM   49003 C  CB  . ASN H  1 433 ? 287.735 32.306  127.515 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 676  ASN H CB  1 
ATOM   49004 C  CG  . ASN H  1 433 ? 287.508 33.539  128.349 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 676  ASN H CG  1 
ATOM   49005 O  OD1 . ASN H  1 433 ? 287.842 33.591  129.512 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 676  ASN H OD1 1 
ATOM   49006 N  ND2 . ASN H  1 433 ? 286.940 34.537  127.750 1.00 38.28  ? ? ? ? ? ? 676  ASN H ND2 1 
ATOM   49007 N  N   . TYR H  1 434 ? 290.057 30.636  125.478 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 677  TYR H N   1 
ATOM   49008 C  CA  . TYR H  1 434 ? 290.462 29.350  124.907 1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CA  1 
ATOM   49009 C  C   . TYR H  1 434 ? 291.164 28.413  125.897 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 677  TYR H C   1 
ATOM   49010 O  O   . TYR H  1 434 ? 290.727 27.288  126.100 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 677  TYR H O   1 
ATOM   49011 C  CB  . TYR H  1 434 ? 291.337 29.558  123.676 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CB  1 
ATOM   49012 C  CG  . TYR H  1 434 ? 291.807 28.272  123.050 1.00 43.20  ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CG  1 
ATOM   49013 C  CD1 . TYR H  1 434 ? 291.138 27.720  121.962 1.00 42.87  ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CD1 1 
ATOM   49014 C  CD2 . TYR H  1 434 ? 292.913 27.601  123.541 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CD2 1 
ATOM   49015 C  CE1 . TYR H  1 434 ? 291.565 26.535  121.367 1.00 43.53  ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CE1 1 
ATOM   49016 C  CE2 . TYR H  1 434 ? 293.343 26.422  122.960 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CE2 1 
ATOM   49017 C  CZ  . TYR H  1 434 ? 292.664 25.903  121.876 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CZ  1 
ATOM   49018 O  OH  . TYR H  1 434 ? 293.092 24.736  121.308 1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 677  TYR H OH  1 
ATOM   49019 N  N   . GLU H  1 435 ? 292.250 28.854  126.510 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 678  GLU H N   1 
ATOM   49020 C  CA  . GLU H  1 435 ? 292.919 27.982  127.464 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 678  GLU H CA  1 
ATOM   49021 C  C   . GLU H  1 435 ? 291.993 27.452  128.598 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 678  GLU H C   1 
ATOM   49022 O  O   . GLU H  1 435 ? 291.856 26.221  128.786 1.00 41.08  ? ? ? ? ? ? 678  GLU H O   1 
ATOM   49023 C  CB  . GLU H  1 435 ? 294.150 28.661  128.048 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 678  GLU H CB  1 
ATOM   49024 C  CG  . GLU H  1 435 ? 295.011 27.688  128.834 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 678  GLU H CG  1 
ATOM   49025 C  CD  . GLU H  1 435 ? 296.133 28.370  129.604 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 678  GLU H CD  1 
ATOM   49026 O  OE1 . GLU H  1 435 ? 295.968 29.543  130.045 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 678  GLU H OE1 1 
ATOM   49027 O  OE2 . GLU H  1 435 ? 297.183 27.713  129.778 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 678  GLU H OE2 1 
ATOM   49028 N  N   . ALA H  1 436 ? 291.376 28.370  129.355 1.00 40.67  ? ? ? ? ? ? 679  ALA H N   1 
ATOM   49029 C  CA  . ALA H  1 436 ? 290.436 27.974  130.415 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 679  ALA H CA  1 
ATOM   49030 C  C   . ALA H  1 436 ? 289.397 26.948  129.918 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 679  ALA H C   1 
ATOM   49031 O  O   . ALA H  1 436 ? 289.220 25.891  130.555 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 679  ALA H O   1 
ATOM   49032 C  CB  . ALA H  1 436 ? 289.740 29.175  131.003 1.00 38.80  ? ? ? ? ? ? 679  ALA H CB  1 
ATOM   49033 N  N   . ILE H  1 437 ? 288.711 27.237  128.798 1.00 37.85  ? ? ? ? ? ? 680  ILE H N   1 
ATOM   49034 C  CA  . ILE H  1 437 ? 287.718 26.299  128.271 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 680  ILE H CA  1 
ATOM   49035 C  C   . ILE H  1 437 ? 288.343 24.935  127.947 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 680  ILE H C   1 
ATOM   49036 O  O   . ILE H  1 437 ? 287.823 23.900  128.329 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 680  ILE H O   1 
ATOM   49037 C  CB  . ILE H  1 437 ? 286.924 26.881  127.088 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 680  ILE H CB  1 
ATOM   49038 C  CG1 . ILE H  1 437 ? 286.086 28.032  127.585 1.00 35.72  ? ? ? ? ? ? 680  ILE H CG1 1 
ATOM   49039 C  CG2 . ILE H  1 437 ? 285.943 25.870  126.532 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 680  ILE H CG2 1 
ATOM   49040 C  CD1 . ILE H  1 437 ? 285.426 28.785  126.523 1.00 35.52  ? ? ? ? ? ? 680  ILE H CD1 1 
ATOM   49041 N  N   . GLU H  1 438 ? 289.480 24.938  127.268 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 681  GLU H N   1 
ATOM   49042 C  CA  . GLU H  1 438 ? 290.112 23.700  126.859 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 681  GLU H CA  1 
ATOM   49043 C  C   . GLU H  1 438 ? 290.596 22.944  128.077 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 681  GLU H C   1 
ATOM   49044 O  O   . GLU H  1 438 ? 290.637 21.709  128.068 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 681  GLU H O   1 
ATOM   49045 C  CB  . GLU H  1 438 ? 291.300 23.985  125.952 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 681  GLU H CB  1 
ATOM   49046 C  CG  . GLU H  1 438 ? 292.070 22.737  125.597 1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 681  GLU H CG  1 
ATOM   49047 C  CD  . GLU H  1 438 ? 293.185 23.001  124.588 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 681  GLU H CD  1 
ATOM   49048 O  OE1 . GLU H  1 438 ? 294.135 23.725  124.924 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 681  GLU H OE1 1 
ATOM   49049 O  OE2 . GLU H  1 438 ? 293.140 22.488  123.453 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 681  GLU H OE2 1 
ATOM   49050 N  N   . THR H  1 439 ? 290.974 23.675  129.125 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 682  THR H N   1 
ATOM   49051 C  CA  . THR H  1 439 ? 291.419 23.007  130.322 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 682  THR H CA  1 
ATOM   49052 C  C   . THR H  1 439 ? 290.262 22.245  130.924 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 682  THR H C   1 
ATOM   49053 O  O   . THR H  1 439 ? 290.435 21.148  131.437 1.00 39.24  ? ? ? ? ? ? 682  THR H O   1 
ATOM   49054 C  CB  . THR H  1 439 ? 292.006 23.977  131.330 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 682  THR H CB  1 
ATOM   49055 O  OG1 . THR H  1 439 ? 293.141 24.611  130.744 1.00 42.07  ? ? ? ? ? ? 682  THR H OG1 1 
ATOM   49056 C  CG2 . THR H  1 439 ? 292.477 23.237  132.559 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 682  THR H CG2 1 
ATOM   49057 N  N   . LEU H  1 440 ? 289.078 22.837  130.853 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 683  LEU H N   1 
ATOM   49058 C  CA  . LEU H  1 440 ? 287.869 22.211  131.409 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 683  LEU H CA  1 
ATOM   49059 C  C   . LEU H  1 440 ? 287.468 21.035  130.544 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 683  LEU H C   1 
ATOM   49060 O  O   . LEU H  1 440 ? 287.224 19.973  131.055 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 683  LEU H O   1 
ATOM   49061 C  CB  . LEU H  1 440 ? 286.701 23.201  131.553 1.00 35.38  ? ? ? ? ? ? 683  LEU H CB  1 
ATOM   49062 C  CG  . LEU H  1 440 ? 286.862 24.278  132.626 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 683  LEU H CG  1 
ATOM   49063 C  CD1 . LEU H  1 440 ? 285.983 25.499  132.324 1.00 34.67  ? ? ? ? ? ? 683  LEU H CD1 1 
ATOM   49064 C  CD2 . LEU H  1 440 ? 286.560 23.708  133.986 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 683  LEU H CD2 1 
ATOM   49065 N  N   . LEU H  1 441 ? 287.401 21.213  129.238 1.00 36.56  ? ? ? ? ? ? 684  LEU H N   1 
ATOM   49066 C  CA  . LEU H  1 441 ? 286.974 20.127  128.393 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 684  LEU H CA  1 
ATOM   49067 C  C   . LEU H  1 441 ? 287.768 18.885  128.736 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 684  LEU H C   1 
ATOM   49068 O  O   . LEU H  1 441 ? 287.185 17.805  128.901 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 684  LEU H O   1 
ATOM   49069 C  CB  . LEU H  1 441 ? 287.170 20.468  126.922 1.00 37.00  ? ? ? ? ? ? 684  LEU H CB  1 
ATOM   49070 C  CG  . LEU H  1 441 ? 286.087 21.417  126.419 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 684  LEU H CG  1 
ATOM   49071 C  CD1 . LEU H  1 441 ? 286.480 22.165  125.171 1.00 36.65  ? ? ? ? ? ? 684  LEU H CD1 1 
ATOM   49072 C  CD2 . LEU H  1 441 ? 284.817 20.668  126.178 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 684  LEU H CD2 1 
ATOM   49073 N  N   . LYS H  1 442 ? 289.091 19.036  128.850 1.00 38.69  ? ? ? ? ? ? 685  LYS H N   1 
ATOM   49074 C  CA  . LYS H  1 442 ? 289.969 17.904  129.133 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 685  LYS H CA  1 
ATOM   49075 C  C   . LYS H  1 442 ? 289.752 17.408  130.533 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 685  LYS H C   1 
ATOM   49076 O  O   . LYS H  1 442 ? 289.757 16.202  130.762 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 685  LYS H O   1 
ATOM   49077 C  CB  . LYS H  1 442 ? 291.433 18.258  128.936 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 685  LYS H CB  1 
ATOM   49078 C  CG  . LYS H  1 442 ? 291.900 18.165  127.480 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 685  LYS H CG  1 
ATOM   49079 C  CD  . LYS H  1 442 ? 292.996 19.200  127.163 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 685  LYS H CD  1 
ATOM   49080 C  CE  . LYS H  1 442 ? 294.338 18.819  127.755 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 685  LYS H CE  1 
ATOM   49081 N  NZ  . LYS H  1 442 ? 294.827 17.710  126.962 1.00 45.96  ? ? ? ? ? ? 685  LYS H NZ  1 
ATOM   49082 N  N   . ALA H  1 443 ? 289.540 18.326  131.468 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 686  ALA H N   1 
ATOM   49083 C  CA  . ALA H  1 443 ? 289.245 17.947  132.867 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 686  ALA H CA  1 
ATOM   49084 C  C   . ALA H  1 443 ? 287.966 17.119  132.991 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 686  ALA H C   1 
ATOM   49085 O  O   . ALA H  1 443 ? 287.884 16.182  133.803 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 686  ALA H O   1 
ATOM   49086 C  CB  . ALA H  1 443 ? 289.159 19.187  133.768 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 686  ALA H CB  1 
ATOM   49087 N  N   . ARG H  1 444 ? 286.964 17.489  132.187 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 687  ARG H N   1 
ATOM   49088 C  CA  . ARG H  1 444 ? 285.671 16.815  132.176 1.00 35.60  ? ? ? ? ? ? 687  ARG H CA  1 
ATOM   49089 C  C   . ARG H  1 444 ? 285.843 15.325  131.919 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 687  ARG H C   1 
ATOM   49090 O  O   . ARG H  1 444 ? 285.343 14.503  132.671 1.00 36.12  ? ? ? ? ? ? 687  ARG H O   1 
ATOM   49091 C  CB  . ARG H  1 444 ? 284.747 17.438  131.120 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 687  ARG H CB  1 
ATOM   49092 C  CG  . ARG H  1 444 ? 283.292 17.160  131.393 1.00 33.59  ? ? ? ? ? ? 687  ARG H CG  1 
ATOM   49093 C  CD  . ARG H  1 444 ? 282.395 17.785  130.365 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 687  ARG H CD  1 
ATOM   49094 N  NE  . ARG H  1 444 ? 280.957 17.658  130.679 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 687  ARG H NE  1 
ATOM   49095 C  CZ  . ARG H  1 444 ? 280.131 16.744  130.139 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 687  ARG H CZ  1 
ATOM   49096 N  NH1 . ARG H  1 444 ? 280.580 15.835  129.254 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 687  ARG H NH1 1 
ATOM   49097 N  NH2 . ARG H  1 444 ? 278.848 16.740  130.497 1.00 30.66  ? ? ? ? ? ? 687  ARG H NH2 1 
ATOM   49098 N  N   . ILE H  1 445 ? 286.555 15.003  130.849 1.00 37.15  ? ? ? ? ? ? 688  ILE H N   1 
ATOM   49099 C  CA  . ILE H  1 445 ? 286.734 13.643  130.443 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 688  ILE H CA  1 
ATOM   49100 C  C   . ILE H  1 445 ? 287.327 12.860  131.589 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 688  ILE H C   1 
ATOM   49101 O  O   . ILE H  1 445 ? 287.003 11.683  131.812 1.00 38.98  ? ? ? ? ? ? 688  ILE H O   1 
ATOM   49102 C  CB  . ILE H  1 445 ? 287.743 13.544  129.297 1.00 39.13  ? ? ? ? ? ? 688  ILE H CB  1 
ATOM   49103 C  CG1 . ILE H  1 445 ? 287.149 14.088  127.994 1.00 38.61  ? ? ? ? ? ? 688  ILE H CG1 1 
ATOM   49104 C  CG2 . ILE H  1 445 ? 288.245 12.084  129.164 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 688  ILE H CG2 1 
ATOM   49105 C  CD1 . ILE H  1 445 ? 288.170 14.327  126.901 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 688  ILE H CD1 1 
ATOM   49106 N  N   . LYS H  1 446 ? 288.228 13.522  132.308 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 689  LYS H N   1 
ATOM   49107 C  CA  . LYS H  1 446 ? 289.050 12.830  133.312 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 689  LYS H CA  1 
ATOM   49108 C  C   . LYS H  1 446 ? 288.421 12.679  134.707 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 689  LYS H C   1 
ATOM   49109 O  O   . LYS H  1 446 ? 288.532 11.636  135.318 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 689  LYS H O   1 
ATOM   49110 C  CB  . LYS H  1 446 ? 290.398 13.521  133.408 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 689  LYS H CB  1 
ATOM   49111 C  CG  . LYS H  1 446 ? 291.336 12.923  134.407 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 689  LYS H CG  1 
ATOM   49112 C  CD  . LYS H  1 446 ? 292.774 13.365  134.110 1.00 43.83  ? ? ? ? ? ? 689  LYS H CD  1 
ATOM   49113 C  CE  . LYS H  1 446 ? 293.318 12.750  132.838 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 689  LYS H CE  1 
ATOM   49114 N  NZ  . LYS H  1 446 ? 294.757 13.024  132.813 1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 689  LYS H NZ  1 
ATOM   49115 N  N   . TYR H  1 447 ? 287.729 13.720  135.172 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 690  TYR H N   1 
ATOM   49116 C  CA  . TYR H  1 447 ? 287.242 13.823  136.556 1.00 38.12  ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CA  1 
ATOM   49117 C  C   . TYR H  1 447 ? 285.700 13.894  136.707 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 690  TYR H C   1 
ATOM   49118 O  O   . TYR H  1 447 ? 285.167 13.527  137.753 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 690  TYR H O   1 
ATOM   49119 C  CB  . TYR H  1 447 ? 287.861 15.060  137.237 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CB  1 
ATOM   49120 C  CG  . TYR H  1 447 ? 289.384 15.131  137.227 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CG  1 
ATOM   49121 C  CD1 . TYR H  1 447 ? 290.066 15.773  136.222 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CD1 1 
ATOM   49122 C  CD2 . TYR H  1 447 ? 290.134 14.581  138.247 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CD2 1 
ATOM   49123 C  CE1 . TYR H  1 447 ? 291.456 15.835  136.225 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CE1 1 
ATOM   49124 C  CE2 . TYR H  1 447 ? 291.509 14.648  138.250 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CE2 1 
ATOM   49125 C  CZ  . TYR H  1 447 ? 292.164 15.275  137.239 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CZ  1 
ATOM   49126 O  OH  . TYR H  1 447 ? 293.547 15.330  137.234 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 690  TYR H OH  1 
ATOM   49127 N  N   . VAL H  1 448 ? 284.990 14.384  135.688 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 691  VAL H N   1 
ATOM   49128 C  CA  . VAL H  1 448 ? 283.590 14.787  135.886 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 691  VAL H CA  1 
ATOM   49129 C  C   . VAL H  1 448 ? 282.669 13.598  135.831 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 691  VAL H C   1 
ATOM   49130 O  O   . VAL H  1 448 ? 282.461 13.058  134.770 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 691  VAL H O   1 
ATOM   49131 C  CB  . VAL H  1 448 ? 283.125 15.824  134.837 1.00 33.82  ? ? ? ? ? ? 691  VAL H CB  1 
ATOM   49132 C  CG1 . VAL H  1 448 ? 281.670 16.051  134.962 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 691  VAL H CG1 1 
ATOM   49133 C  CG2 . VAL H  1 448 ? 283.858 17.148  135.040 1.00 33.96  ? ? ? ? ? ? 691  VAL H CG2 1 
ATOM   49134 N  N   . SER H  1 449 ? 282.111 13.189  136.960 1.00 34.34  ? ? ? ? ? ? 692  SER H N   1 
ATOM   49135 C  CA  . SER H  1 449 ? 281.236 12.034  136.963 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 692  SER H CA  1 
ATOM   49136 C  C   . SER H  1 449 ? 280.578 11.871  138.315 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 692  SER H C   1 
ATOM   49137 O  O   . SER H  1 449 ? 281.095 12.405  139.284 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 692  SER H O   1 
ATOM   49138 C  CB  . SER H  1 449 ? 282.040 10.782  136.631 1.00 35.48  ? ? ? ? ? ? 692  SER H CB  1 
ATOM   49139 O  OG  . SER H  1 449 ? 281.194 9.654   136.530 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 692  SER H OG  1 
ATOM   49140 N  N   . GLY H  1 450 ? 279.455 11.148  138.385 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 693  GLY H N   1 
ATOM   49141 C  CA  . GLY H  1 450 ? 278.789 10.872  139.658 1.00 33.90  ? ? ? ? ? ? 693  GLY H CA  1 
ATOM   49142 C  C   . GLY H  1 450 ? 277.784 11.939  140.032 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 693  GLY H C   1 
ATOM   49143 O  O   . GLY H  1 450 ? 277.590 12.862  139.276 1.00 32.12  ? ? ? ? ? ? 693  GLY H O   1 
ATOM   49144 N  N   . GLY H  1 451 ? 277.153 11.832  141.200 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 694  GLY H N   1 
ATOM   49145 C  CA  . GLY H  1 451 ? 276.098 12.771  141.593 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 694  GLY H CA  1 
ATOM   49146 C  C   . GLY H  1 451 ? 276.582 14.207  141.675 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 694  GLY H C   1 
ATOM   49147 O  O   . GLY H  1 451 ? 277.795 14.438  141.706 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 694  GLY H O   1 
ATOM   49148 N  N   . GLN H  1 452 ? 275.661 15.179  141.712 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H N   1 
ATOM   49149 C  CA  . GLN H  1 452 ? 276.077 16.559  141.902 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H CA  1 
ATOM   49150 C  C   . GLN H  1 452 ? 275.390 17.220  143.092 1.00 30.61  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H C   1 
ATOM   49151 O  O   . GLN H  1 452 ? 274.232 16.926  143.347 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H O   1 
ATOM   49152 C  CB  . GLN H  1 452 ? 275.807 17.332  140.634 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H CB  1 
ATOM   49153 C  CG  . GLN H  1 452 ? 276.090 18.809  140.743 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H CG  1 
ATOM   49154 C  CD  . GLN H  1 452 ? 275.678 19.561  139.510 1.00 28.97  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H CD  1 
ATOM   49155 O  OE1 . GLN H  1 452 ? 275.236 18.953  138.516 1.00 28.65  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H OE1 1 
ATOM   49156 N  NE2 . GLN H  1 452 ? 275.800 20.896  139.554 1.00 28.80  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H NE2 1 
ATOM   49157 N  N   . ALA H  1 453 ? 276.108 18.097  143.825 1.00 30.98  ? ? ? ? ? ? 696  ALA H N   1 
ATOM   49158 C  CA  . ALA H  1 453 ? 275.521 18.941  144.904 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 696  ALA H CA  1 
ATOM   49159 C  C   . ALA H  1 453 ? 275.914 20.351  144.720 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 696  ALA H C   1 
ATOM   49160 O  O   . ALA H  1 453 ? 277.095 20.628  144.573 1.00 31.23  ? ? ? ? ? ? 696  ALA H O   1 
ATOM   49161 C  CB  . ALA H  1 453 ? 275.993 18.509  146.256 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 696  ALA H CB  1 
ATOM   49162 N  N   . MET H  1 454 ? 274.932 21.243  144.758 1.00 30.28  ? ? ? ? ? ? 697  MET H N   1 
ATOM   49163 C  CA  . MET H  1 454 ? 275.215 22.670  144.644 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 697  MET H CA  1 
ATOM   49164 C  C   . MET H  1 454 ? 274.696 23.424  145.839 1.00 30.53  ? ? ? ? ? ? 697  MET H C   1 
ATOM   49165 O  O   . MET H  1 454 ? 273.561 23.208  146.262 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 697  MET H O   1 
ATOM   49166 C  CB  . MET H  1 454 ? 274.580 23.269  143.403 1.00 29.37  ? ? ? ? ? ? 697  MET H CB  1 
ATOM   49167 C  CG  . MET H  1 454 ? 275.254 22.907  142.106 1.00 29.15  ? ? ? ? ? ? 697  MET H CG  1 
ATOM   49168 S  SD  . MET H  1 454 ? 274.557 23.888  140.770 1.00 28.36  ? ? ? ? ? ? 697  MET H SD  1 
ATOM   49169 C  CE  . MET H  1 454 ? 275.581 25.376  140.657 1.00 28.78  ? ? ? ? ? ? 697  MET H CE  1 
ATOM   49170 N  N   . ARG H  1 455 ? 275.516 24.333  146.360 1.00 31.11  ? ? ? ? ? ? 698  ARG H N   1 
ATOM   49171 C  CA  . ARG H  1 455 ? 275.162 25.096  147.538 1.00 31.62  ? ? ? ? ? ? 698  ARG H CA  1 
ATOM   49172 C  C   . ARG H  1 455 ? 275.377 26.560  147.264 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 698  ARG H C   1 
ATOM   49173 O  O   . ARG H  1 455 ? 276.266 26.930  146.522 1.00 31.65  ? ? ? ? ? ? 698  ARG H O   1 
ATOM   49174 C  CB  . ARG H  1 455 ? 276.021 24.672  148.704 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 698  ARG H CB  1 
ATOM   49175 C  CG  . ARG H  1 455 ? 275.909 23.245  149.012 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 698  ARG H CG  1 
ATOM   49176 C  CD  . ARG H  1 455 ? 274.694 23.051  149.799 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 698  ARG H CD  1 
ATOM   49177 N  NE  . ARG H  1 455 ? 274.495 21.635  150.063 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 698  ARG H NE  1 
ATOM   49178 C  CZ  . ARG H  1 455 ? 273.975 20.794  149.188 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 698  ARG H CZ  1 
ATOM   49179 N  NH1 . ARG H  1 455 ? 273.624 21.241  148.000 1.00 31.52  ? ? ? ? ? ? 698  ARG H NH1 1 
ATOM   49180 N  NH2 . ARG H  1 455 ? 273.806 19.524  149.492 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 698  ARG H NH2 1 
ATOM   49181 N  N   . ASN H  1 456 ? 274.534 27.388  147.868 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 699  ASN H N   1 
ATOM   49182 C  CA  . ASN H  1 456 ? 274.639 28.828  147.774 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 699  ASN H CA  1 
ATOM   49183 C  C   . ASN H  1 456 ? 274.942 29.386  149.160 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 699  ASN H C   1 
ATOM   49184 O  O   . ASN H  1 456 ? 274.102 29.359  150.020 1.00 33.28  ? ? ? ? ? ? 699  ASN H O   1 
ATOM   49185 C  CB  . ASN H  1 456 ? 273.295 29.355  147.288 1.00 31.31  ? ? ? ? ? ? 699  ASN H CB  1 
ATOM   49186 C  CG  . ASN H  1 456 ? 273.292 30.847  147.100 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 699  ASN H CG  1 
ATOM   49187 O  OD1 . ASN H  1 456 ? 274.302 31.444  146.752 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 699  ASN H OD1 1 
ATOM   49188 N  ND2 . ASN H  1 456 ? 272.147 31.457  147.307 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 699  ASN H ND2 1 
ATOM   49189 N  N   . GLN H  1 457 ? 276.133 29.878  149.400 1.00 33.75  ? ? ? ? ? ? 700  GLN H N   1 
ATOM   49190 C  CA  . GLN H  1 457 ? 276.455 30.394  150.721 1.00 34.88  ? ? ? ? ? ? 700  GLN H CA  1 
ATOM   49191 C  C   . GLN H  1 457 ? 276.521 31.916  150.732 1.00 35.35  ? ? ? ? ? ? 700  GLN H C   1 
ATOM   49192 O  O   . GLN H  1 457 ? 277.226 32.512  149.900 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 700  GLN H O   1 
ATOM   49193 C  CB  . GLN H  1 457 ? 277.832 29.857  151.145 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 700  GLN H CB  1 
ATOM   49194 C  CG  . GLN H  1 457 ? 278.050 29.837  152.652 1.00 36.83  ? ? ? ? ? ? 700  GLN H CG  1 
ATOM   49195 C  CD  . GLN H  1 457 ? 279.390 29.320  153.054 1.00 37.67  ? ? ? ? ? ? 700  GLN H CD  1 
ATOM   49196 O  OE1 . GLN H  1 457 ? 279.903 28.355  152.503 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 700  GLN H OE1 1 
ATOM   49197 N  NE2 . GLN H  1 457 ? 279.977 29.972  154.030 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 700  GLN H NE2 1 
ATOM   49198 N  N   . GLN H  1 458 ? 275.840 32.557  151.674 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 701  GLN H N   1 
ATOM   49199 C  CA  . GLN H  1 458 ? 276.142 33.965  151.923 1.00 36.76  ? ? ? ? ? ? 701  GLN H CA  1 
ATOM   49200 C  C   . GLN H  1 458 ? 277.464 34.088  152.664 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 701  GLN H C   1 
ATOM   49201 O  O   . GLN H  1 458 ? 277.691 33.426  153.671 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 701  GLN H O   1 
ATOM   49202 C  CB  . GLN H  1 458 ? 275.030 34.633  152.704 1.00 37.20  ? ? ? ? ? ? 701  GLN H CB  1 
ATOM   49203 C  CG  . GLN H  1 458 ? 273.608 34.284  152.178 1.00 36.18  ? ? ? ? ? ? 701  GLN H CG  1 
ATOM   49204 C  CD  . GLN H  1 458 ? 273.411 34.481  150.652 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 701  GLN H CD  1 
ATOM   49205 O  OE1 . GLN H  1 458 ? 273.515 35.591  150.130 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 701  GLN H OE1 1 
ATOM   49206 N  NE2 . GLN H  1 458 ? 273.116 33.398  149.946 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 701  GLN H NE2 1 
ATOM   49207 N  N   . VAL H  1 459 ? 278.371 34.901  152.156 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 702  VAL H N   1 
ATOM   49208 C  CA  . VAL H  1 459 ? 279.581 35.157  152.917 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 702  VAL H CA  1 
ATOM   49209 C  C   . VAL H  1 459 ? 280.075 36.576  152.866 1.00 40.48  ? ? ? ? ? ? 702  VAL H C   1 
ATOM   49210 O  O   . VAL H  1 459 ? 279.825 37.308  151.914 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 702  VAL H O   1 
ATOM   49211 C  CB  . VAL H  1 459 ? 280.709 34.236  152.522 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 702  VAL H CB  1 
ATOM   49212 C  CG1 . VAL H  1 459 ? 280.495 32.887  153.205 1.00 39.37  ? ? ? ? ? ? 702  VAL H CG1 1 
ATOM   49213 C  CG2 . VAL H  1 459 ? 280.786 34.131  151.010 1.00 38.45  ? ? ? ? ? ? 702  VAL H CG2 1 
ATOM   49214 N  N   . GLY H  1 460 ? 280.796 36.975  153.896 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 703  GLY H N   1 
ATOM   49215 C  CA  . GLY H  1 460 ? 281.255 38.354  153.941 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 703  GLY H CA  1 
ATOM   49216 C  C   . GLY H  1 460 ? 280.159 39.262  153.428 1.00 42.46  ? ? ? ? ? ? 703  GLY H C   1 
ATOM   49217 O  O   . GLY H  1 460 ? 279.052 39.284  153.961 1.00 42.32  ? ? ? ? ? ? 703  GLY H O   1 
ATOM   49218 N  N   . ASN H  1 461 ? 280.458 39.983  152.363 1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 704  ASN H N   1 
ATOM   49219 C  CA  . ASN H  1 461 ? 279.541 40.987  151.871 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 704  ASN H CA  1 
ATOM   49220 C  C   . ASN H  1 461 ? 278.775 40.518  150.658 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 704  ASN H C   1 
ATOM   49221 O  O   . ASN H  1 461 ? 278.150 41.317  150.001 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 704  ASN H O   1 
ATOM   49222 C  CB  . ASN H  1 461 ? 280.320 42.233  151.480 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 704  ASN H CB  1 
ATOM   49223 C  CG  . ASN H  1 461 ? 281.377 41.932  150.463 1.00 42.86  ? ? ? ? ? ? 704  ASN H CG  1 
ATOM   49224 O  OD1 . ASN H  1 461 ? 281.833 40.798  150.318 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 704  ASN H OD1 1 
ATOM   49225 N  ND2 . ASN H  1 461 ? 281.751 42.931  149.727 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 704  ASN H ND2 1 
ATOM   49226 N  N   . SER H  1 462 ? 278.819 39.237  150.351 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 705  SER H N   1 
ATOM   49227 C  CA  . SER H  1 462 ? 278.294 38.799  149.081 1.00 38.22  ? ? ? ? ? ? 705  SER H CA  1 
ATOM   49228 C  C   . SER H  1 462 ? 277.785 37.378  149.211 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 705  SER H C   1 
ATOM   49229 O  O   . SER H  1 462 ? 277.213 37.006  150.224 1.00 37.44  ? ? ? ? ? ? 705  SER H O   1 
ATOM   49230 C  CB  . SER H  1 462 ? 279.415 38.883  148.044 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 705  SER H CB  1 
ATOM   49231 O  OG  . SER H  1 462 ? 278.923 38.966  146.724 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 705  SER H OG  1 
ATOM   49232 N  N   . GLU H  1 463 ? 278.006 36.559  148.212 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 706  GLU H N   1 
ATOM   49233 C  CA  . GLU H  1 463 ? 277.541 35.226  148.339 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 706  GLU H CA  1 
ATOM   49234 C  C   . GLU H  1 463 ? 278.395 34.459  147.414 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 706  GLU H C   1 
ATOM   49235 O  O   . GLU H  1 463 ? 278.983 35.048  146.531 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 706  GLU H O   1 
ATOM   49236 C  CB  . GLU H  1 463 ? 276.122 35.167  147.846 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 706  GLU H CB  1 
ATOM   49237 C  CG  . GLU H  1 463 ? 276.033 35.381  146.371 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 706  GLU H CG  1 
ATOM   49238 C  CD  . GLU H  1 463 ? 274.615 35.244  145.872 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 706  GLU H CD  1 
ATOM   49239 O  OE1 . GLU H  1 463 ? 273.873 34.480  146.531 1.00 32.68  ? ? ? ? ? ? 706  GLU H OE1 1 
ATOM   49240 O  OE2 . GLU H  1 463 ? 274.239 35.860  144.824 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 706  GLU H OE2 1 
ATOM   49241 N  N   . ILE H  1 464 ? 278.493 33.152  147.598 1.00 34.75  ? ? ? ? ? ? 707  ILE H N   1 
ATOM   49242 C  CA  . ILE H  1 464 ? 279.139 32.326  146.563 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 707  ILE H CA  1 
ATOM   49243 C  C   . ILE H  1 464 ? 278.338 31.064  146.251 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 707  ILE H C   1 
ATOM   49244 O  O   . ILE H  1 464 ? 277.478 30.681  147.005 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 707  ILE H O   1 
ATOM   49245 C  CB  . ILE H  1 464 ? 280.626 31.957  146.918 1.00 35.16  ? ? ? ? ? ? 707  ILE H CB  1 
ATOM   49246 C  CG1 . ILE H  1 464 ? 280.723 31.350  148.332 1.00 35.79  ? ? ? ? ? ? 707  ILE H CG1 1 
ATOM   49247 C  CG2 . ILE H  1 464 ? 281.527 33.149  146.751 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 707  ILE H CG2 1 
ATOM   49248 C  CD1 . ILE H  1 464 ? 280.417 29.868  148.403 1.00 35.27  ? ? ? ? ? ? 707  ILE H CD1 1 
ATOM   49249 N  N   . ILE H  1 465 ? 278.604 30.416  145.143 1.00 32.72  ? ? ? ? ? ? 708  ILE H N   1 
ATOM   49250 C  CA  . ILE H  1 465 ? 278.040 29.084  144.996 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 708  ILE H CA  1 
ATOM   49251 C  C   . ILE H  1 465 ? 279.133 27.962  144.893 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 708  ILE H C   1 
ATOM   49252 O  O   . ILE H  1 465 ? 280.289 28.235  144.523 1.00 32.95  ? ? ? ? ? ? 708  ILE H O   1 
ATOM   49253 C  CB  . ILE H  1 465 ? 277.087 29.010  143.800 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 708  ILE H CB  1 
ATOM   49254 C  CG1 . ILE H  1 465 ? 277.894 29.222  142.565 1.00 31.01  ? ? ? ? ? ? 708  ILE H CG1 1 
ATOM   49255 C  CG2 . ILE H  1 465 ? 276.022 30.047  143.872 1.00 30.80  ? ? ? ? ? ? 708  ILE H CG2 1 
ATOM   49256 C  CD1 . ILE H  1 465 ? 277.564 28.243  141.567 1.00 30.31  ? ? ? ? ? ? 708  ILE H CD1 1 
ATOM   49257 N  N   . THR H  1 466 ? 278.792 26.720  145.240 1.00 32.22  ? ? ? ? ? ? 709  THR H N   1 
ATOM   49258 C  CA  . THR H  1 466 ? 279.766 25.652  145.166 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 709  THR H CA  1 
ATOM   49259 C  C   . THR H  1 466 ? 279.123 24.529  144.417 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 709  THR H C   1 
ATOM   49260 O  O   . THR H  1 466 ? 277.993 24.168  144.678 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 709  THR H O   1 
ATOM   49261 C  CB  . THR H  1 466 ? 280.250 25.144  146.574 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 709  THR H CB  1 
ATOM   49262 O  OG1 . THR H  1 466 ? 279.184 24.522  147.287 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 709  THR H OG1 1 
ATOM   49263 C  CG2 . THR H  1 466 ? 280.749 26.251  147.443 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 709  THR H CG2 1 
ATOM   49264 N  N   . SER H  1 467 ? 279.829 23.967  143.462 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 710  SER H N   1 
ATOM   49265 C  CA  . SER H  1 467 ? 279.267 22.864  142.708 1.00 31.38  ? ? ? ? ? ? 710  SER H CA  1 
ATOM   49266 C  C   . SER H  1 467 ? 280.214 21.683  142.839 1.00 32.08  ? ? ? ? ? ? 710  SER H C   1 
ATOM   49267 O  O   . SER H  1 467 ? 281.416 21.850  142.634 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 710  SER H O   1 
ATOM   49268 C  CB  . SER H  1 467 ? 279.207 23.257  141.254 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 710  SER H CB  1 
ATOM   49269 O  OG  . SER H  1 467 ? 278.377 22.395  140.519 1.00 30.20  ? ? ? ? ? ? 710  SER H OG  1 
ATOM   49270 N  N   . VAL H  1 468 ? 279.698 20.499  143.170 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 711  VAL H N   1 
ATOM   49271 C  CA  . VAL H  1 468 ? 280.554 19.352  143.388 1.00 32.86  ? ? ? ? ? ? 711  VAL H CA  1 
ATOM   49272 C  C   . VAL H  1 468 ? 280.110 18.159  142.589 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 711  VAL H C   1 
ATOM   49273 O  O   . VAL H  1 468 ? 278.932 17.914  142.484 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 711  VAL H O   1 
ATOM   49274 C  CB  . VAL H  1 468 ? 280.468 18.913  144.829 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 711  VAL H CB  1 
ATOM   49275 C  CG1 . VAL H  1 468 ? 281.003 17.496  144.964 1.00 34.23  ? ? ? ? ? ? 711  VAL H CG1 1 
ATOM   49276 C  CG2 . VAL H  1 468 ? 281.214 19.919  145.749 1.00 34.15  ? ? ? ? ? ? 711  VAL H CG2 1 
ATOM   49277 N  N   . ARG H  1 469 ? 281.027 17.390  142.033 1.00 33.17  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H N   1 
ATOM   49278 C  CA  . ARG H  1 469 ? 280.642 16.096  141.475 1.00 33.16  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H CA  1 
ATOM   49279 C  C   . ARG H  1 469 ? 281.344 15.063  142.329 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H C   1 
ATOM   49280 O  O   . ARG H  1 469 ? 282.549 15.212  142.607 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H O   1 
ATOM   49281 C  CB  . ARG H  1 469 ? 281.102 15.963  140.025 1.00 33.10  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H CB  1 
ATOM   49282 C  CG  . ARG H  1 469 ? 280.385 16.878  139.021 1.00 32.10  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H CG  1 
ATOM   49283 C  CD  . ARG H  1 469 ? 278.886 16.723  139.109 1.00 31.27  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H CD  1 
ATOM   49284 N  NE  . ARG H  1 469 ? 278.525 15.464  138.506 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H NE  1 
ATOM   49285 C  CZ  . ARG H  1 469 ? 278.428 15.305  137.201 1.00 31.13  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H CZ  1 
ATOM   49286 N  NH1 . ARG H  1 469 ? 278.604 16.347  136.405 1.00 30.74  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H NH1 1 
ATOM   49287 N  NH2 . ARG H  1 469 ? 278.140 14.120  136.699 1.00 31.36  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H NH2 1 
ATOM   49288 N  N   . TYR H  1 470 ? 280.629 14.027  142.776 1.00 34.37  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H N   1 
ATOM   49289 C  CA  . TYR H  1 470 ? 281.235 13.039  143.719 1.00 35.54  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CA  1 
ATOM   49290 C  C   . TYR H  1 470 ? 282.396 12.209  143.149 1.00 36.49  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H C   1 
ATOM   49291 O  O   . TYR H  1 470 ? 283.352 11.928  143.843 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H O   1 
ATOM   49292 C  CB  . TYR H  1 470 ? 280.198 12.156  144.413 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CB  1 
ATOM   49293 C  CG  . TYR H  1 470 ? 279.190 12.996  145.161 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CG  1 
ATOM   49294 C  CD1 . TYR H  1 470 ? 279.604 13.922  146.100 1.00 35.20  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CD1 1 
ATOM   49295 C  CD2 . TYR H  1 470 ? 277.812 12.913  144.889 1.00 34.14  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CD2 1 
ATOM   49296 C  CE1 . TYR H  1 470 ? 278.687 14.706  146.771 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CE1 1 
ATOM   49297 C  CE2 . TYR H  1 470 ? 276.892 13.709  145.563 1.00 33.65  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CE2 1 
ATOM   49298 C  CZ  . TYR H  1 470 ? 277.342 14.596  146.491 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CZ  1 
ATOM   49299 O  OH  . TYR H  1 470 ? 276.463 15.401  147.137 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H OH  1 
ATOM   49300 N  N   . GLY H  1 471 ? 282.351 11.862  141.874 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 714  GLY H N   1 
ATOM   49301 C  CA  . GLY H  1 471 ? 283.377 11.024  141.265 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 714  GLY H CA  1 
ATOM   49302 C  C   . GLY H  1 471 ? 282.669 9.803   140.699 1.00 37.25  ? ? ? ? ? ? 714  GLY H C   1 
ATOM   49303 O  O   . GLY H  1 471 ? 281.552 9.468   141.130 1.00 36.81  ? ? ? ? ? ? 714  GLY H O   1 
ATOM   49304 N  N   . LYS H  1 472 ? 283.297 9.121   139.750 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H N   1 
ATOM   49305 C  CA  . LYS H  1 472 ? 282.659 7.974   139.114 1.00 38.05  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H CA  1 
ATOM   49306 C  C   . LYS H  1 472 ? 282.083 6.953   140.070 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H C   1 
ATOM   49307 O  O   . LYS H  1 472 ? 282.774 6.402   140.893 1.00 39.66  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H O   1 
ATOM   49308 C  CB  . LYS H  1 472 ? 283.635 7.258   138.225 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H CB  1 
ATOM   49309 C  CG  . LYS H  1 472 ? 282.998 6.309   137.240 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H CG  1 
ATOM   49310 C  CD  . LYS H  1 472 ? 284.012 6.093   136.132 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H CD  1 
ATOM   49311 C  CE  . LYS H  1 472 ? 283.450 5.446   134.904 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H CE  1 
ATOM   49312 N  NZ  . LYS H  1 472 ? 283.029 4.060   135.176 1.00 40.81  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H NZ  1 
ATOM   49313 N  N   . GLY H  1 473 ? 280.801 6.683   139.936 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 716  GLY H N   1 
ATOM   49314 C  CA  . GLY H  1 473 ? 280.222 5.634   140.734 1.00 38.52  ? ? ? ? ? ? 716  GLY H CA  1 
ATOM   49315 C  C   . GLY H  1 473 ? 279.868 5.995   142.165 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 716  GLY H C   1 
ATOM   49316 O  O   . GLY H  1 473 ? 279.636 5.095   142.988 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 716  GLY H O   1 
ATOM   49317 N  N   . ALA H  1 474 ? 279.806 7.297   142.474 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 717  ALA H N   1 
ATOM   49318 C  CA  . ALA H  1 474 ? 279.125 7.742   143.707 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 717  ALA H CA  1 
ATOM   49319 C  C   . ALA H  1 474 ? 277.979 8.714   143.368 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 717  ALA H C   1 
ATOM   49320 O  O   . ALA H  1 474 ? 278.208 9.875   143.057 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 717  ALA H O   1 
ATOM   49321 C  CB  . ALA H  1 474 ? 280.118 8.353   144.700 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 717  ALA H CB  1 
ATOM   49322 N  N   . LEU H  1 475 ? 276.744 8.229   143.373 1.00 35.65  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H N   1 
ATOM   49323 C  CA  . LEU H  1 475 ? 275.633 9.097   143.018 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H CA  1 
ATOM   49324 C  C   . LEU H  1 475 ? 275.272 9.904   144.232 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H C   1 
ATOM   49325 O  O   . LEU H  1 475 ? 274.637 10.943  144.109 1.00 33.39  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H O   1 
ATOM   49326 C  CB  . LEU H  1 475 ? 274.399 8.313   142.566 1.00 34.27  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H CB  1 
ATOM   49327 C  CG  . LEU H  1 475 ? 274.356 7.669   141.174 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H CG  1 
ATOM   49328 C  CD1 . LEU H  1 475 ? 273.017 7.083   140.890 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H CD1 1 
ATOM   49329 C  CD2 . LEU H  1 475 ? 274.691 8.690   140.148 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H CD2 1 
ATOM   49330 N  N   . LYS H  1 476 ? 275.670 9.422   145.409 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H N   1 
ATOM   49331 C  CA  . LYS H  1 476 ? 275.321 10.071  146.653 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H CA  1 
ATOM   49332 C  C   . LYS H  1 476 ? 276.515 10.543  147.446 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H C   1 
ATOM   49333 O  O   . LYS H  1 476 ? 277.653 10.062  147.260 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H O   1 
ATOM   49334 C  CB  . LYS H  1 476 ? 274.447 9.162   147.488 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H CB  1 
ATOM   49335 C  CG  . LYS H  1 476 ? 273.038 9.369   147.122 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H CG  1 
ATOM   49336 C  CD  . LYS H  1 476 ? 272.151 8.579   148.001 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H CD  1 
ATOM   49337 C  CE  . LYS H  1 476 ? 272.307 7.148   147.622 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H CE  1 
ATOM   49338 N  NZ  . LYS H  1 476 ? 271.235 6.410   148.366 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H NZ  1 
ATOM   49339 N  N   . ALA H  1 477 ? 276.250 11.508  148.324 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 720  ALA H N   1 
ATOM   49340 C  CA  . ALA H  1 477 ? 277.312 12.090  149.116 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 720  ALA H CA  1 
ATOM   49341 C  C   . ALA H  1 477 ? 277.891 10.975  149.987 1.00 37.93  ? ? ? ? ? ? 720  ALA H C   1 
ATOM   49342 O  O   . ALA H  1 477 ? 279.080 10.966  150.317 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 720  ALA H O   1 
ATOM   49343 C  CB  . ALA H  1 477 ? 276.768 13.170  149.957 1.00 36.30  ? ? ? ? ? ? 720  ALA H CB  1 
ATOM   49344 N  N   . THR H  1 478 ? 277.037 10.010  150.315 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 721  THR H N   1 
ATOM   49345 C  CA  . THR H  1 478 ? 277.389 8.959   151.236 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 721  THR H CA  1 
ATOM   49346 C  C   . THR H  1 478 ? 277.997 7.720   150.572 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 721  THR H C   1 
ATOM   49347 O  O   . THR H  1 478 ? 278.521 6.850   151.243 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 721  THR H O   1 
ATOM   49348 C  CB  . THR H  1 478 ? 276.160 8.518   152.044 1.00 40.05  ? ? ? ? ? ? 721  THR H CB  1 
ATOM   49349 O  OG1 . THR H  1 478 ? 275.260 7.879   151.176 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 721  THR H OG1 1 
ATOM   49350 C  CG2 . THR H  1 478 ? 275.434 9.673   152.672 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 721  THR H CG2 1 
ATOM   49351 N  N   . ASP H  1 479 ? 277.932 7.636   149.254 1.00 39.56  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H N   1 
ATOM   49352 C  CA  . ASP H  1 479 ? 278.523 6.507   148.528 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H CA  1 
ATOM   49353 C  C   . ASP H  1 479 ? 280.023 6.612   148.507 1.00 40.93  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H C   1 
ATOM   49354 O  O   . ASP H  1 479 ? 280.582 7.689   148.211 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H O   1 
ATOM   49355 C  CB  . ASP H  1 479 ? 278.054 6.512   147.083 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H CB  1 
ATOM   49356 C  CG  . ASP H  1 479 ? 276.585 6.196   146.960 1.00 38.67  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H CG  1 
ATOM   49357 O  OD1 . ASP H  1 479 ? 276.084 5.420   147.824 1.00 39.52  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H OD1 1 
ATOM   49358 O  OD2 . ASP H  1 479 ? 275.934 6.734   146.024 1.00 37.51  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H OD2 1 
ATOM   49359 N  N   . THR H  1 480 ? 280.706 5.513   148.772 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 723  THR H N   1 
ATOM   49360 C  CA  . THR H  1 480 ? 282.150 5.616   148.829 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 723  THR H CA  1 
ATOM   49361 C  C   . THR H  1 480 ? 282.909 5.070   147.611 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 723  THR H C   1 
ATOM   49362 O  O   . THR H  1 480 ? 284.123 5.013   147.654 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 723  THR H O   1 
ATOM   49363 C  CB  . THR H  1 480 ? 282.694 4.882   150.043 1.00 44.77  ? ? ? ? ? ? 723  THR H CB  1 
ATOM   49364 O  OG1 . THR H  1 480 ? 282.704 3.502   149.721 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 723  THR H OG1 1 
ATOM   49365 C  CG2 . THR H  1 480 ? 281.773 5.064   151.277 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 723  THR H CG2 1 
ATOM   49366 N  N   . GLY H  1 481 ? 282.221 4.626   146.556 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 724  GLY H N   1 
ATOM   49367 C  CA  . GLY H  1 481 ? 282.882 4.163   145.304 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 724  GLY H CA  1 
ATOM   49368 C  C   . GLY H  1 481 ? 284.103 3.249   145.408 1.00 44.71  ? ? ? ? ? ? 724  GLY H C   1 
ATOM   49369 O  O   . GLY H  1 481 ? 284.114 2.315   146.186 1.00 45.89  ? ? ? ? ? ? 724  GLY H O   1 
ATOM   49370 N  N   . ASP H  1 482 ? 285.130 3.513   144.605 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H N   1 
ATOM   49371 C  CA  . ASP H  1 482 ? 286.352 2.687   144.591 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H CA  1 
ATOM   49372 C  C   . ASP H  1 482 ? 287.537 3.559   144.206 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H C   1 
ATOM   49373 O  O   . ASP H  1 482 ? 287.446 4.799   144.274 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H O   1 
ATOM   49374 C  CB  . ASP H  1 482 ? 286.241 1.541   143.583 1.00 47.20  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H CB  1 
ATOM   49375 C  CG  . ASP H  1 482 ? 286.060 2.031   142.140 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H CG  1 
ATOM   49376 O  OD1 . ASP H  1 482 ? 286.389 3.208   141.790 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H OD1 1 
ATOM   49377 O  OD2 . ASP H  1 482 ? 285.583 1.218   141.342 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H OD2 1 
ATOM   49378 N  N   . ARG H  1 483 ? 288.637 2.923   143.786 1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H N   1 
ATOM   49379 C  CA  . ARG H  1 483 ? 289.833 3.689   143.445 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H CA  1 
ATOM   49380 C  C   . ARG H  1 483 ? 289.524 4.735   142.389 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H C   1 
ATOM   49381 O  O   . ARG H  1 483 ? 290.093 5.817   142.427 1.00 46.61  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H O   1 
ATOM   49382 C  CB  . ARG H  1 483 ? 291.005 2.808   143.035 1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H CB  1 
ATOM   49383 C  CG  . ARG H  1 483 ? 290.575 1.525   142.264 1.00 50.70  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H CG  1 
ATOM   49384 C  CD  . ARG H  1 483 ? 291.761 0.571   142.175 1.00 52.78  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H CD  1 
ATOM   49385 N  NE  . ARG H  1 483 ? 292.379 0.470   143.504 1.00 53.88  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H NE  1 
ATOM   49386 C  CZ  . ARG H  1 483 ? 292.178 -0.559  144.341 1.00 54.97  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H CZ  1 
ATOM   49387 N  NH1 . ARG H  1 483 ? 291.407 -1.590  143.960 1.00 55.15  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H NH1 1 
ATOM   49388 N  NH2 . ARG H  1 483 ? 292.748 -0.570  145.554 1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H NH2 1 
ATOM   49389 N  N   . ILE H  1 484 ? 288.602 4.469   141.472 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H N   1 
ATOM   49390 C  CA  . ILE H  1 484 ? 288.401 5.506   140.451 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H CA  1 
ATOM   49391 C  C   . ILE H  1 484 ? 287.632 6.731   141.002 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H C   1 
ATOM   49392 O  O   . ILE H  1 484 ? 288.019 7.907   140.748 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H O   1 
ATOM   49393 C  CB  . ILE H  1 484 ? 287.913 5.004   139.074 1.00 44.48  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H CB  1 
ATOM   49394 C  CG1 . ILE H  1 484 ? 289.116 4.691   138.190 1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H CG1 1 
ATOM   49395 C  CG2 . ILE H  1 484 ? 287.292 6.132   138.354 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H CG2 1 
ATOM   49396 C  CD1 . ILE H  1 484 ? 290.152 3.703   138.805 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H CD1 1 
ATOM   49397 N  N   . THR H  1 485 ? 286.588 6.448   141.788 1.00 42.81  ? ? ? ? ? ? 728  THR H N   1 
ATOM   49398 C  CA  . THR H  1 485 ? 285.832 7.490   142.476 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 728  THR H CA  1 
ATOM   49399 C  C   . THR H  1 485 ? 286.827 8.423   143.171 1.00 42.05  ? ? ? ? ? ? 728  THR H C   1 
ATOM   49400 O  O   . THR H  1 485 ? 286.800 9.656   143.017 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 728  THR H O   1 
ATOM   49401 C  CB  . THR H  1 485 ? 284.912 6.868   143.551 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 728  THR H CB  1 
ATOM   49402 O  OG1 . THR H  1 485 ? 284.495 5.554   143.141 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 728  THR H OG1 1 
ATOM   49403 C  CG2 . THR H  1 485 ? 283.677 7.757   143.830 1.00 40.27  ? ? ? ? ? ? 728  THR H CG2 1 
ATOM   49404 N  N   . ARG H  1 486 ? 287.730 7.820   143.937 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H N   1 
ATOM   49405 C  CA  . ARG H  1 486 ? 288.679 8.592   144.730 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H CA  1 
ATOM   49406 C  C   . ARG H  1 486 ? 289.446 9.618   143.937 1.00 43.86  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H C   1 
ATOM   49407 O  O   . ARG H  1 486 ? 289.652 10.708  144.438 1.00 43.59  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H O   1 
ATOM   49408 C  CB  . ARG H  1 486 ? 289.671 7.686   145.484 1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H CB  1 
ATOM   49409 C  CG  . ARG H  1 486 ? 290.729 8.481   146.276 1.00 46.67  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H CG  1 
ATOM   49410 C  CD  . ARG H  1 486 ? 290.621 8.180   147.792 1.00 47.44  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H CD  1 
ATOM   49411 N  NE  . ARG H  1 486 ? 291.673 8.803   148.610 1.00 48.45  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H NE  1 
ATOM   49412 C  CZ  . ARG H  1 486 ? 291.460 9.573   149.678 1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H CZ  1 
ATOM   49413 N  NH1 . ARG H  1 486 ? 290.245 9.850   150.082 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H NH1 1 
ATOM   49414 N  NH2 . ARG H  1 486 ? 292.460 10.068  150.347 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H NH2 1 
ATOM   49415 N  N   . THR H  1 487 ? 289.896 9.271   142.729 1.00 44.12  ? ? ? ? ? ? 730  THR H N   1 
ATOM   49416 C  CA  . THR H  1 487 ? 290.682 10.227  141.927 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 730  THR H CA  1 
ATOM   49417 C  C   . THR H  1 487 ? 289.866 10.935  140.852 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 730  THR H C   1 
ATOM   49418 O  O   . THR H  1 487 ? 290.411 11.430  139.885 1.00 42.70  ? ? ? ? ? ? 730  THR H O   1 
ATOM   49419 C  CB  . THR H  1 487 ? 291.881 9.587   141.218 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 730  THR H CB  1 
ATOM   49420 O  OG1 . THR H  1 487 ? 291.391 8.471   140.502 1.00 45.56  ? ? ? ? ? ? 730  THR H OG1 1 
ATOM   49421 C  CG2 . THR H  1 487 ? 292.940 9.117   142.194 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 730  THR H CG2 1 
ATOM   49422 N  N   . SER H  1 488 ? 288.557 10.981  141.028 1.00 41.42  ? ? ? ? ? ? 731  SER H N   1 
ATOM   49423 C  CA  . SER H  1 488 ? 287.703 11.764  140.155 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 731  SER H CA  1 
ATOM   49424 C  C   . SER H  1 488 ? 286.771 12.603  141.020 1.00 39.00  ? ? ? ? ? ? 731  SER H C   1 
ATOM   49425 O  O   . SER H  1 488 ? 286.868 12.608  142.254 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 731  SER H O   1 
ATOM   49426 C  CB  . SER H  1 488 ? 286.912 10.847  139.203 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 731  SER H CB  1 
ATOM   49427 O  OG  . SER H  1 488 ? 286.208 9.832   139.914 1.00 39.78  ? ? ? ? ? ? 731  SER H OG  1 
ATOM   49428 N  N   . GLY H  1 489 ? 285.849 13.290  140.351 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 732  GLY H N   1 
ATOM   49429 C  CA  . GLY H  1 489 ? 284.977 14.283  140.988 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 732  GLY H CA  1 
ATOM   49430 C  C   . GLY H  1 489 ? 285.594 15.667  140.849 1.00 36.69  ? ? ? ? ? ? 732  GLY H C   1 
ATOM   49431 O  O   . GLY H  1 489 ? 286.701 15.826  140.312 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 732  GLY H O   1 
ATOM   49432 N  N   . VAL H  1 490 ? 284.898 16.686  141.316 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 733  VAL H N   1 
ATOM   49433 C  CA  . VAL H  1 490 ? 285.462 17.998  141.201 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 733  VAL H CA  1 
ATOM   49434 C  C   . VAL H  1 490 ? 284.647 18.980  141.999 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 733  VAL H C   1 
ATOM   49435 O  O   . VAL H  1 490 ? 283.525 18.669  142.400 1.00 34.65  ? ? ? ? ? ? 733  VAL H O   1 
ATOM   49436 C  CB  . VAL H  1 490 ? 285.492 18.433  139.758 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 733  VAL H CB  1 
ATOM   49437 C  CG1 . VAL H  1 490 ? 284.093 18.391  139.181 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 733  VAL H CG1 1 
ATOM   49438 C  CG2 . VAL H  1 490 ? 286.036 19.829  139.686 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 733  VAL H CG2 1 
ATOM   49439 N  N   . VAL H  1 491 ? 285.235 20.151  142.239 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 734  VAL H N   1 
ATOM   49440 C  CA  . VAL H  1 491 ? 284.560 21.237  142.929 1.00 35.12  ? ? ? ? ? ? 734  VAL H CA  1 
ATOM   49441 C  C   . VAL H  1 491 ? 284.857 22.488  142.157 1.00 34.97  ? ? ? ? ? ? 734  VAL H C   1 
ATOM   49442 O  O   . VAL H  1 491 ? 286.013 22.765  141.807 1.00 35.77  ? ? ? ? ? ? 734  VAL H O   1 
ATOM   49443 C  CB  . VAL H  1 491 ? 285.003 21.389  144.434 1.00 35.99  ? ? ? ? ? ? 734  VAL H CB  1 
ATOM   49444 C  CG1 . VAL H  1 491 ? 286.481 21.688  144.533 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 734  VAL H CG1 1 
ATOM   49445 C  CG2 . VAL H  1 491 ? 284.137 22.414  145.210 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 734  VAL H CG2 1 
ATOM   49446 N  N   . VAL H  1 492 ? 283.775 23.202  141.843 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 735  VAL H N   1 
ATOM   49447 C  CA  . VAL H  1 492 ? 283.819 24.516  141.218 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 735  VAL H CA  1 
ATOM   49448 C  C   . VAL H  1 492 ? 283.327 25.495  142.234 1.00 33.81  ? ? ? ? ? ? 735  VAL H C   1 
ATOM   49449 O  O   . VAL H  1 492 ? 282.318 25.226  142.882 1.00 33.31  ? ? ? ? ? ? 735  VAL H O   1 
ATOM   49450 C  CB  . VAL H  1 492 ? 282.824 24.641  140.072 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 735  VAL H CB  1 
ATOM   49451 C  CG1 . VAL H  1 492 ? 282.774 26.107  139.649 1.00 32.74  ? ? ? ? ? ? 735  VAL H CG1 1 
ATOM   49452 C  CG2 . VAL H  1 492 ? 283.213 23.753  138.881 1.00 32.84  ? ? ? ? ? ? 735  VAL H CG2 1 
ATOM   49453 N  N   . ILE H  1 493 ? 283.997 26.628  142.368 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 736  ILE H N   1 
ATOM   49454 C  CA  . ILE H  1 493 ? 283.490 27.665  143.263 1.00 34.47  ? ? ? ? ? ? 736  ILE H CA  1 
ATOM   49455 C  C   . ILE H  1 493 ? 283.318 28.981  142.515 1.00 34.30  ? ? ? ? ? ? 736  ILE H C   1 
ATOM   49456 O  O   . ILE H  1 493 ? 284.223 29.375  141.806 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 736  ILE H O   1 
ATOM   49457 C  CB  . ILE H  1 493 ? 284.443 27.902  144.407 1.00 35.64  ? ? ? ? ? ? 736  ILE H CB  1 
ATOM   49458 C  CG1 . ILE H  1 493 ? 284.570 26.636  145.206 1.00 35.91  ? ? ? ? ? ? 736  ILE H CG1 1 
ATOM   49459 C  CG2 . ILE H  1 493 ? 283.897 28.943  145.338 1.00 35.80  ? ? ? ? ? ? 736  ILE H CG2 1 
ATOM   49460 C  CD1 . ILE H  1 493 ? 285.235 26.896  146.537 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 736  ILE H CD1 1 
ATOM   49461 N  N   . GLU H  1 494 ? 282.189 29.672  142.669 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 737  GLU H N   1 
ATOM   49462 C  CA  . GLU H  1 494 ? 281.976 30.935  141.951 1.00 33.64  ? ? ? ? ? ? 737  GLU H CA  1 
ATOM   49463 C  C   . GLU H  1 494 ? 281.400 32.078  142.781 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 737  GLU H C   1 
ATOM   49464 O  O   . GLU H  1 494 ? 280.680 31.899  143.762 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 737  GLU H O   1 
ATOM   49465 C  CB  . GLU H  1 494 ? 281.131 30.687  140.721 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 737  GLU H CB  1 
ATOM   49466 C  CG  . GLU H  1 494 ? 281.838 29.761  139.781 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 737  GLU H CG  1 
ATOM   49467 C  CD  . GLU H  1 494 ? 281.171 29.664  138.465 1.00 31.89  ? ? ? ? ? ? 737  GLU H CD  1 
ATOM   49468 O  OE1 . GLU H  1 494 ? 280.120 30.293  138.330 1.00 31.33  ? ? ? ? ? ? 737  GLU H OE1 1 
ATOM   49469 O  OE2 . GLU H  1 494 ? 281.678 28.967  137.569 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 737  GLU H OE2 1 
ATOM   49470 N  N   . GLY H  1 495 ? 281.754 33.284  142.391 1.00 34.38  ? ? ? ? ? ? 738  GLY H N   1 
ATOM   49471 C  CA  . GLY H  1 495 ? 281.202 34.513  142.999 1.00 34.72  ? ? ? ? ? ? 738  GLY H CA  1 
ATOM   49472 C  C   . GLY H  1 495 ? 280.953 35.443  141.817 1.00 34.56  ? ? ? ? ? ? 738  GLY H C   1 
ATOM   49473 O  O   . GLY H  1 495 ? 281.769 35.469  140.872 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 738  GLY H O   1 
ATOM   49474 N  N   . ASN H  1 496 ? 279.820 36.153  141.797 1.00 34.19  ? ? ? ? ? ? 739  ASN H N   1 
ATOM   49475 C  CA  . ASN H  1 496 ? 279.560 36.985  140.640 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 739  ASN H CA  1 
ATOM   49476 C  C   . ASN H  1 496 ? 279.598 38.430  141.022 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 739  ASN H C   1 
ATOM   49477 O  O   . ASN H  1 496 ? 279.004 39.252  140.350 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 739  ASN H O   1 
ATOM   49478 C  CB  . ASN H  1 496 ? 278.252 36.647  139.951 1.00 32.97  ? ? ? ? ? ? 739  ASN H CB  1 
ATOM   49479 C  CG  . ASN H  1 496 ? 277.074 37.109  140.728 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 739  ASN H CG  1 
ATOM   49480 O  OD1 . ASN H  1 496 ? 277.232 37.410  141.889 1.00 33.44  ? ? ? ? ? ? 739  ASN H OD1 1 
ATOM   49481 N  ND2 . ASN H  1 496 ? 275.872 37.183  140.107 1.00 32.09  ? ? ? ? ? ? 739  ASN H ND2 1 
ATOM   49482 N  N   . ASN H  1 497 ? 280.313 38.751  142.097 1.00 35.98  ? ? ? ? ? ? 740  ASN H N   1 
ATOM   49483 C  CA  . ASN H  1 497 ? 280.519 40.136  142.451 1.00 37.09  ? ? ? ? ? ? 740  ASN H CA  1 
ATOM   49484 C  C   . ASN H  1 497 ? 281.999 40.528  142.703 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 740  ASN H C   1 
ATOM   49485 O  O   . ASN H  1 497 ? 282.651 39.958  143.603 1.00 38.79  ? ? ? ? ? ? 740  ASN H O   1 
ATOM   49486 C  CB  . ASN H  1 497 ? 279.701 40.413  143.666 1.00 37.24  ? ? ? ? ? ? 740  ASN H CB  1 
ATOM   49487 C  CG  . ASN H  1 497 ? 279.744 41.814  144.033 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 740  ASN H CG  1 
ATOM   49488 O  OD1 . ASN H  1 497 ? 278.732 42.384  144.339 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 740  ASN H OD1 1 
ATOM   49489 N  ND2 . ASN H  1 497 ? 280.923 42.417  143.965 1.00 39.51  ? ? ? ? ? ? 740  ASN H ND2 1 
ATOM   49490 N  N   . PRO H  1 498 ? 282.540 41.501  141.927 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 741  PRO H N   1 
ATOM   49491 C  CA  . PRO H  1 498 ? 283.960 41.818  141.970 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 741  PRO H CA  1 
ATOM   49492 C  C   . PRO H  1 498 ? 284.403 42.220  143.339 1.00 41.52  ? ? ? ? ? ? 741  PRO H C   1 
ATOM   49493 O  O   . PRO H  1 498 ? 285.547 42.044  143.688 1.00 42.40  ? ? ? ? ? ? 741  PRO H O   1 
ATOM   49494 C  CB  . PRO H  1 498 ? 284.067 43.025  141.072 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 741  PRO H CB  1 
ATOM   49495 C  CG  . PRO H  1 498 ? 282.998 42.874  140.124 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 741  PRO H CG  1 
ATOM   49496 C  CD  . PRO H  1 498 ? 281.855 42.262  140.874 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 741  PRO H CD  1 
ATOM   49497 N  N   . SER H  1 499 ? 283.504 42.753  144.129 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 742  SER H N   1 
ATOM   49498 C  CA  . SER H  1 499 ? 283.934 43.226  145.409 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 742  SER H CA  1 
ATOM   49499 C  C   . SER H  1 499 ? 283.642 42.258  146.550 1.00 42.36  ? ? ? ? ? ? 742  SER H C   1 
ATOM   49500 O  O   . SER H  1 499 ? 283.727 42.618  147.725 1.00 43.28  ? ? ? ? ? ? 742  SER H O   1 
ATOM   49501 C  CB  . SER H  1 499 ? 283.348 44.601  145.672 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 742  SER H CB  1 
ATOM   49502 O  OG  . SER H  1 499 ? 281.960 44.539  145.510 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 742  SER H OG  1 
ATOM   49503 N  N   . LEU H  1 500 ? 283.348 41.007  146.212 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 743  LEU H N   1 
ATOM   49504 C  CA  . LEU H  1 500 ? 283.343 39.968  147.230 1.00 40.90  ? ? ? ? ? ? 743  LEU H CA  1 
ATOM   49505 C  C   . LEU H  1 500 ? 284.495 40.089  148.273 1.00 42.35  ? ? ? ? ? ? 743  LEU H C   1 
ATOM   49506 O  O   . LEU H  1 500 ? 285.656 40.382  147.960 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 743  LEU H O   1 
ATOM   49507 C  CB  . LEU H  1 500 ? 283.397 38.613  146.564 1.00 39.77  ? ? ? ? ? ? 743  LEU H CB  1 
ATOM   49508 C  CG  . LEU H  1 500 ? 283.424 37.409  147.514 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 743  LEU H CG  1 
ATOM   49509 C  CD1 . LEU H  1 500 ? 282.278 37.365  148.485 1.00 39.33  ? ? ? ? ? ? 743  LEU H CD1 1 
ATOM   49510 C  CD2 . LEU H  1 500 ? 283.407 36.174  146.706 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 743  LEU H CD2 1 
ATOM   49511 N  N   . ARG H  1 501 ? 284.182 39.837  149.529 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 744  ARG H N   1 
ATOM   49512 C  CA  . ARG H  1 501 ? 285.175 39.999  150.603 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 744  ARG H CA  1 
ATOM   49513 C  C   . ARG H  1 501 ? 284.888 39.085  151.795 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 744  ARG H C   1 
ATOM   49514 O  O   . ARG H  1 501 ? 283.928 39.367  152.522 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 744  ARG H O   1 
ATOM   49515 C  CB  . ARG H  1 501 ? 285.031 41.415  151.150 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 744  ARG H CB  1 
ATOM   49516 C  CG  . ARG H  1 501 ? 286.154 41.850  152.067 1.00 47.11  ? ? ? ? ? ? 744  ARG H CG  1 
ATOM   49517 C  CD  . ARG H  1 501 ? 287.380 41.693  151.222 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 744  ARG H CD  1 
ATOM   49518 N  NE  . ARG H  1 501 ? 287.209 42.340  149.886 1.00 46.92  ? ? ? ? ? ? 744  ARG H NE  1 
ATOM   49519 C  CZ  . ARG H  1 501 ? 288.103 42.254  148.876 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 744  ARG H CZ  1 
ATOM   49520 N  NH1 . ARG H  1 501 ? 289.228 41.539  149.049 1.00 47.59  ? ? ? ? ? ? 744  ARG H NH1 1 
ATOM   49521 N  NH2 . ARG H  1 501 ? 287.908 42.899  147.699 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 744  ARG H NH2 1 
ATOM   49522 N  N   . LEU H  1 502 ? 285.664 38.029  152.054 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 745  LEU H N   1 
ATOM   49523 C  CA  . LEU H  1 502 ? 285.287 37.180  153.216 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 745  LEU H CA  1 
ATOM   49524 C  C   . LEU H  1 502 ? 285.770 37.787  154.523 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 745  LEU H C   1 
ATOM   49525 O  O   . LEU H  1 502 ? 286.807 38.424  154.530 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 745  LEU H O   1 
ATOM   49526 C  CB  . LEU H  1 502 ? 285.825 35.757  153.095 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 745  LEU H CB  1 
ATOM   49527 C  CG  . LEU H  1 502 ? 284.976 34.802  152.300 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 745  LEU H CG  1 
ATOM   49528 C  CD1 . LEU H  1 502 ? 284.898 35.397  150.949 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 745  LEU H CD1 1 
ATOM   49529 C  CD2 . LEU H  1 502 ? 285.623 33.463  152.228 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 745  LEU H CD2 1 
ATOM   49530 N  N   . LYS H  1 503 ? 285.055 37.593  155.632 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 746  LYS H N   1 
ATOM   49531 C  CA  . LYS H  1 503 ? 285.624 37.970  156.940 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 746  LYS H CA  1 
ATOM   49532 C  C   . LYS H  1 503 ? 286.756 37.049  157.320 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 746  LYS H C   1 
ATOM   49533 O  O   . LYS H  1 503 ? 286.840 35.902  156.873 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 746  LYS H O   1 
ATOM   49534 C  CB  . LYS H  1 503 ? 284.612 37.832  158.049 1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 746  LYS H CB  1 
ATOM   49535 C  CG  . LYS H  1 503 ? 283.524 38.863  158.085 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 746  LYS H CG  1 
ATOM   49536 C  CD  . LYS H  1 503 ? 282.268 38.232  158.746 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 746  LYS H CD  1 
ATOM   49537 C  CE  . LYS H  1 503 ? 281.207 39.290  159.063 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 746  LYS H CE  1 
ATOM   49538 N  NZ  . LYS H  1 503 ? 280.478 39.660  157.779 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 746  LYS H NZ  1 
ATOM   49539 N  N   . ALA H  1 504 ? 287.600 37.536  158.203 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 747  ALA H N   1 
ATOM   49540 C  CA  . ALA H  1 504 ? 288.714 36.735  158.665 1.00 51.17  ? ? ? ? ? ? 747  ALA H CA  1 
ATOM   49541 C  C   . ALA H  1 504 ? 288.173 35.448  159.278 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 747  ALA H C   1 
ATOM   49542 O  O   . ALA H  1 504 ? 288.848 34.418  159.288 1.00 50.76  ? ? ? ? ? ? 747  ALA H O   1 
ATOM   49543 C  CB  . ALA H  1 504 ? 289.508 37.478  159.668 1.00 53.14  ? ? ? ? ? ? 747  ALA H CB  1 
ATOM   49544 N  N   . SER H  1 505 ? 286.953 35.479  159.786 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 748  SER H N   1 
ATOM   49545 C  CA  . SER H  1 505 ? 286.450 34.254  160.381 1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 748  SER H CA  1 
ATOM   49546 C  C   . SER H  1 505 ? 285.489 33.507  159.460 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 748  SER H C   1 
ATOM   49547 O  O   . SER H  1 505 ? 284.825 32.566  159.906 1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 748  SER H O   1 
ATOM   49548 C  CB  . SER H  1 505 ? 285.767 34.544  161.712 1.00 50.88  ? ? ? ? ? ? 748  SER H CB  1 
ATOM   49549 O  OG  . SER H  1 505 ? 284.757 35.520  161.522 1.00 50.44  ? ? ? ? ? ? 748  SER H OG  1 
ATOM   49550 N  N   . ASP H  1 506 ? 285.386 33.907  158.191 1.00 46.93  ? ? ? ? ? ? 749  ASP H N   1 
ATOM   49551 C  CA  . ASP H  1 506 ? 284.458 33.189  157.288 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 749  ASP H CA  1 
ATOM   49552 C  C   . ASP H  1 506 ? 285.062 31.914  156.748 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 749  ASP H C   1 
ATOM   49553 O  O   . ASP H  1 506 ? 286.281 31.866  156.507 1.00 45.37  ? ? ? ? ? ? 749  ASP H O   1 
ATOM   49554 C  CB  . ASP H  1 506 ? 284.030 34.057  156.115 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 749  ASP H CB  1 
ATOM   49555 C  CG  . ASP H  1 506 ? 282.920 34.988  156.477 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 749  ASP H CG  1 
ATOM   49556 O  OD1 . ASP H  1 506 ? 282.088 34.648  157.353 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 749  ASP H OD1 1 
ATOM   49557 O  OD2 . ASP H  1 506 ? 282.904 36.088  155.897 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 749  ASP H OD2 1 
ATOM   49558 N  N   . ARG H  1 507 ? 284.212 30.900  156.557 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 750  ARG H N   1 
ATOM   49559 C  CA  . ARG H  1 507 ? 284.631 29.612  155.948 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 750  ARG H CA  1 
ATOM   49560 C  C   . ARG H  1 507 ? 283.608 28.994  155.027 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 750  ARG H C   1 
ATOM   49561 O  O   . ARG H  1 507 ? 282.422 28.865  155.356 1.00 41.07  ? ? ? ? ? ? 750  ARG H O   1 
ATOM   49562 C  CB  . ARG H  1 507 ? 284.977 28.607  157.026 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 750  ARG H CB  1 
ATOM   49563 C  CG  . ARG H  1 507 ? 285.497 29.409  158.183 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 750  ARG H CG  1 
ATOM   49564 C  CD  . ARG H  1 507 ? 285.827 28.584  159.398 1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 750  ARG H CD  1 
ATOM   49565 N  NE  . ARG H  1 507 ? 285.044 27.345  159.347 1.00 46.03  ? ? ? ? ? ? 750  ARG H NE  1 
ATOM   49566 C  CZ  . ARG H  1 507 ? 285.557 26.187  159.754 1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 750  ARG H CZ  1 
ATOM   49567 N  NH1 . ARG H  1 507 ? 286.856 26.126  160.230 1.00 48.02  ? ? ? ? ? ? 750  ARG H NH1 1 
ATOM   49568 N  NH2 . ARG H  1 507 ? 284.795 25.101  159.691 1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 750  ARG H NH2 1 
ATOM   49569 N  N   . VAL H  1 508 ? 284.081 28.596  153.861 1.00 40.91  ? ? ? ? ? ? 751  VAL H N   1 
ATOM   49570 C  CA  . VAL H  1 508 ? 283.257 27.835  152.961 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 751  VAL H CA  1 
ATOM   49571 C  C   . VAL H  1 508 ? 283.661 26.351  153.036 1.00 39.72  ? ? ? ? ? ? 751  VAL H C   1 
ATOM   49572 O  O   . VAL H  1 508 ? 284.738 25.946  152.589 1.00 40.11  ? ? ? ? ? ? 751  VAL H O   1 
ATOM   49573 C  CB  . VAL H  1 508 ? 283.410 28.387  151.597 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 751  VAL H CB  1 
ATOM   49574 C  CG1 . VAL H  1 508 ? 282.653 27.514  150.637 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 751  VAL H CG1 1 
ATOM   49575 C  CG2 . VAL H  1 508 ? 282.928 29.829  151.625 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 751  VAL H CG2 1 
ATOM   49576 N  N   . VAL H  1 509 ? 282.803 25.570  153.673 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 752  VAL H N   1 
ATOM   49577 C  CA  . VAL H  1 509 ? 283.066 24.165  153.933 1.00 39.91  ? ? ? ? ? ? 752  VAL H CA  1 
ATOM   49578 C  C   . VAL H  1 509 ? 282.347 23.279  152.883 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 752  VAL H C   1 
ATOM   49579 O  O   . VAL H  1 509 ? 281.180 22.941  153.051 1.00 38.14  ? ? ? ? ? ? 752  VAL H O   1 
ATOM   49580 C  CB  . VAL H  1 509 ? 282.556 23.784  155.332 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 752  VAL H CB  1 
ATOM   49581 C  CG1 . VAL H  1 509 ? 282.789 22.330  155.582 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 752  VAL H CG1 1 
ATOM   49582 C  CG2 . VAL H  1 509 ? 283.230 24.582  156.354 1.00 41.96  ? ? ? ? ? ? 752  VAL H CG2 1 
ATOM   49583 N  N   . VAL H  1 510 ? 283.049 22.916  151.808 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 753  VAL H N   1 
ATOM   49584 C  CA  . VAL H  1 510 ? 282.483 22.109  150.726 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 753  VAL H CA  1 
ATOM   49585 C  C   . VAL H  1 510 ? 282.673 20.616  150.909 1.00 37.81  ? ? ? ? ? ? 753  VAL H C   1 
ATOM   49586 O  O   . VAL H  1 510 ? 283.792 20.114  150.838 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 753  VAL H O   1 
ATOM   49587 C  CB  . VAL H  1 510 ? 283.163 22.383  149.421 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 753  VAL H CB  1 
ATOM   49588 C  CG1 . VAL H  1 510 ? 282.332 21.840  148.291 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 753  VAL H CG1 1 
ATOM   49589 C  CG2 . VAL H  1 510 ? 283.357 23.812  149.276 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 753  VAL H CG2 1 
ATOM   49590 N  N   . ASN H  1 511 ? 281.569 19.901  151.090 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H N   1 
ATOM   49591 C  CA  . ASN H  1 511 ? 281.560 18.438  151.167 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H CA  1 
ATOM   49592 C  C   . ASN H  1 511 ? 281.760 17.765  149.798 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H C   1 
ATOM   49593 O  O   . ASN H  1 511 ? 280.907 17.909  148.911 1.00 36.06  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H O   1 
ATOM   49594 C  CB  . ASN H  1 511 ? 280.237 17.998  151.754 1.00 37.46  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H CB  1 
ATOM   49595 C  CG  . ASN H  1 511 ? 280.100 16.523  151.787 1.00 37.84  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H CG  1 
ATOM   49596 O  OD1 . ASN H  1 511 ? 281.014 15.789  151.435 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H OD1 1 
ATOM   49597 N  ND2 . ASN H  1 511 ? 278.950 16.062  152.213 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H ND2 1 
ATOM   49598 N  N   . MET H  1 512 ? 282.886 17.050  149.642 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 755  MET H N   1 
ATOM   49599 C  CA  . MET H  1 512 ? 283.322 16.491  148.353 1.00 37.69  ? ? ? ? ? ? 755  MET H CA  1 
ATOM   49600 C  C   . MET H  1 512 ? 282.853 15.062  148.132 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 755  MET H C   1 
ATOM   49601 O  O   . MET H  1 512 ? 282.933 14.542  147.021 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 755  MET H O   1 
ATOM   49602 C  CB  . MET H  1 512 ? 284.835 16.525  148.261 1.00 38.70  ? ? ? ? ? ? 755  MET H CB  1 
ATOM   49603 C  CG  . MET H  1 512 ? 285.408 17.893  148.468 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 755  MET H CG  1 
ATOM   49604 S  SD  . MET H  1 512 ? 284.970 18.923  147.074 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 755  MET H SD  1 
ATOM   49605 C  CE  . MET H  1 512 ? 285.788 18.094  145.723 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 755  MET H CE  1 
ATOM   49606 N  N   . GLY H  1 513 ? 282.379 14.426  149.202 1.00 38.30  ? ? ? ? ? ? 756  GLY H N   1 
ATOM   49607 C  CA  . GLY H  1 513 ? 281.840 13.081  149.125 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 756  GLY H CA  1 
ATOM   49608 C  C   . GLY H  1 513 ? 282.633 12.020  149.861 1.00 39.95  ? ? ? ? ? ? 756  GLY H C   1 
ATOM   49609 O  O   . GLY H  1 513 ? 283.861 12.093  149.971 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 756  GLY H O   1 
ATOM   49610 N  N   . ALA H  1 514 ? 281.924 11.000  150.336 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 757  ALA H N   1 
ATOM   49611 C  CA  . ALA H  1 514 ? 282.520 9.919   151.118 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 757  ALA H CA  1 
ATOM   49612 C  C   . ALA H  1 514 ? 283.823 9.275   150.553 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 757  ALA H C   1 
ATOM   49613 O  O   . ALA H  1 514 ? 284.627 8.699   151.298 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 757  ALA H O   1 
ATOM   49614 C  CB  . ALA H  1 514 ? 281.465 8.873   151.380 1.00 41.99  ? ? ? ? ? ? 757  ALA H CB  1 
ATOM   49615 N  N   . ALA H  1 515 ? 284.054 9.362   149.252 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 758  ALA H N   1 
ATOM   49616 C  CA  . ALA H  1 515 ? 285.274 8.772   148.688 1.00 42.98  ? ? ? ? ? ? 758  ALA H CA  1 
ATOM   49617 C  C   . ALA H  1 515 ? 286.506 9.642   148.889 1.00 43.50  ? ? ? ? ? ? 758  ALA H C   1 
ATOM   49618 O  O   . ALA H  1 515 ? 287.607 9.257   148.513 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 758  ALA H O   1 
ATOM   49619 C  CB  . ALA H  1 515 ? 285.088 8.496   147.200 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 758  ALA H CB  1 
ATOM   49620 N  N   . HIS H  1 516 ? 286.322 10.836  149.448 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H N   1 
ATOM   49621 C  CA  . HIS H  1 516 ? 287.419 11.809  149.492 1.00 43.35  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H CA  1 
ATOM   49622 C  C   . HIS H  1 516 ? 287.784 12.278  150.909 1.00 44.25  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H C   1 
ATOM   49623 O  O   . HIS H  1 516 ? 288.041 13.445  151.127 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H O   1 
ATOM   49624 C  CB  . HIS H  1 516 ? 287.124 13.007  148.597 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H CB  1 
ATOM   49625 C  CG  . HIS H  1 516 ? 286.763 12.654  147.183 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H CG  1 
ATOM   49626 N  ND1 . HIS H  1 516 ? 285.490 12.272  146.803 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H ND1 1 
ATOM   49627 C  CD2 . HIS H  1 516 ? 287.493 12.699  146.045 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H CD2 1 
ATOM   49628 C  CE1 . HIS H  1 516 ? 285.467 12.068  145.499 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H CE1 1 
ATOM   49629 N  NE2 . HIS H  1 516 ? 286.665 12.335  145.013 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H NE2 1 
ATOM   49630 N  N   . LYS H  1 517 ? 287.843 11.352  151.858 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H N   1 
ATOM   49631 C  CA  . LYS H  1 517 ? 288.350 11.681  153.178 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H CA  1 
ATOM   49632 C  C   . LYS H  1 517 ? 289.854 11.839  153.182 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H C   1 
ATOM   49633 O  O   . LYS H  1 517 ? 290.555 11.091  152.512 1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H O   1 
ATOM   49634 C  CB  . LYS H  1 517 ? 287.937 10.618  154.160 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H CB  1 
ATOM   49635 C  CG  . LYS H  1 517 ? 286.482 10.736  154.412 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H CG  1 
ATOM   49636 C  CD  . LYS H  1 517 ? 285.890 9.591   155.139 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H CD  1 
ATOM   49637 C  CE  . LYS H  1 517 ? 284.613 10.080  155.779 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H CE  1 
ATOM   49638 N  NZ  . LYS H  1 517 ? 283.811 8.985   156.291 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H NZ  1 
ATOM   49639 N  N   . ASN H  1 518 ? 290.363 12.833  153.898 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H N   1 
ATOM   49640 C  CA  . ASN H  1 518 ? 291.811 12.972  154.012 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H CA  1 
ATOM   49641 C  C   . ASN H  1 518 ? 292.506 12.842  152.698 1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H C   1 
ATOM   49642 O  O   . ASN H  1 518 ? 293.388 12.039  152.582 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H O   1 
ATOM   49643 C  CB  . ASN H  1 518 ? 292.373 11.891  154.945 1.00 51.25  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H CB  1 
ATOM   49644 C  CG  . ASN H  1 518 ? 291.650 11.857  156.282 1.00 51.60  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H CG  1 
ATOM   49645 O  OD1 . ASN H  1 518 ? 291.693 12.831  157.056 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H OD1 1 
ATOM   49646 N  ND2 . ASN H  1 518 ? 290.924 10.768  156.535 1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H ND2 1 
ATOM   49647 N  N   . GLN H  1 519 ? 292.140 13.647  151.718 1.00 48.03  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H N   1 
ATOM   49648 C  CA  . GLN H  1 519 ? 292.748 13.511  150.398 1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H CA  1 
ATOM   49649 C  C   . GLN H  1 519 ? 293.458 14.782  149.846 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H C   1 
ATOM   49650 O  O   . GLN H  1 519 ? 293.077 15.918  150.139 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H O   1 
ATOM   49651 C  CB  . GLN H  1 519 ? 291.669 13.002  149.439 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H CB  1 
ATOM   49652 C  CG  . GLN H  1 519 ? 292.106 12.684  148.019 1.00 46.42  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H CG  1 
ATOM   49653 C  CD  . GLN H  1 519 ? 290.930 12.236  147.174 1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H CD  1 
ATOM   49654 O  OE1 . GLN H  1 519 ? 289.849 11.927  147.690 1.00 44.47  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H OE1 1 
ATOM   49655 N  NE2 . GLN H  1 519 ? 291.129 12.200  145.872 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H NE2 1 
ATOM   49656 N  N   . ALA H  1 520 ? 294.498 14.583  149.052 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 763  ALA H N   1 
ATOM   49657 C  CA  . ALA H  1 520 ? 295.177 15.712  148.399 1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 763  ALA H CA  1 
ATOM   49658 C  C   . ALA H  1 520 ? 294.429 16.267  147.167 1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 763  ALA H C   1 
ATOM   49659 O  O   . ALA H  1 520 ? 294.176 15.535  146.194 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 763  ALA H O   1 
ATOM   49660 C  CB  . ALA H  1 520 ? 296.600 15.319  147.996 1.00 50.15  ? ? ? ? ? ? 763  ALA H CB  1 
ATOM   49661 N  N   . TYR H  1 521 ? 294.108 17.556  147.182 1.00 46.28  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H N   1 
ATOM   49662 C  CA  . TYR H  1 521 ? 293.484 18.178  146.027 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CA  1 
ATOM   49663 C  C   . TYR H  1 521 ? 294.347 19.318  145.480 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H C   1 
ATOM   49664 O  O   . TYR H  1 521 ? 295.013 20.006  146.236 1.00 46.32  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H O   1 
ATOM   49665 C  CB  . TYR H  1 521 ? 292.121 18.727  146.416 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CB  1 
ATOM   49666 C  CG  . TYR H  1 521 ? 290.994 17.738  146.372 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CG  1 
ATOM   49667 C  CD1 . TYR H  1 521 ? 290.150 17.680  145.277 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CD1 1 
ATOM   49668 C  CD2 . TYR H  1 521 ? 290.757 16.874  147.438 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CD2 1 
ATOM   49669 C  CE1 . TYR H  1 521 ? 289.114 16.788  145.234 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CE1 1 
ATOM   49670 C  CE2 . TYR H  1 521 ? 289.705 15.962  147.411 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CE2 1 
ATOM   49671 C  CZ  . TYR H  1 521 ? 288.888 15.929  146.302 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CZ  1 
ATOM   49672 O  OH  . TYR H  1 521 ? 287.827 15.039  146.217 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H OH  1 
ATOM   49673 N  N   . ARG H  1 522 ? 294.329 19.520  144.166 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 765  ARG H N   1 
ATOM   49674 C  CA  . ARG H  1 522 ? 295.045 20.648  143.561 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 765  ARG H CA  1 
ATOM   49675 C  C   . ARG H  1 522 ? 294.137 21.467  142.661 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 765  ARG H C   1 
ATOM   49676 O  O   . ARG H  1 522 ? 293.104 20.989  142.186 1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 765  ARG H O   1 
ATOM   49677 C  CB  . ARG H  1 522 ? 296.269 20.187  142.762 1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 765  ARG H CB  1 
ATOM   49678 C  CG  . ARG H  1 522 ? 295.996 19.225  141.591 1.00 46.19  ? ? ? ? ? ? 765  ARG H CG  1 
ATOM   49679 C  CD  . ARG H  1 522 ? 295.916 19.926  140.240 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 765  ARG H CD  1 
ATOM   49680 N  NE  . ARG H  1 522 ? 295.976 18.985  139.117 1.00 45.80  ? ? ? ? ? ? 765  ARG H NE  1 
ATOM   49681 C  CZ  . ARG H  1 522 ? 295.628 19.267  137.851 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 765  ARG H CZ  1 
ATOM   49682 N  NH1 . ARG H  1 522 ? 295.177 20.464  137.524 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 765  ARG H NH1 1 
ATOM   49683 N  NH2 . ARG H  1 522 ? 295.728 18.356  136.888 1.00 45.47  ? ? ? ? ? ? 765  ARG H NH2 1 
ATOM   49684 N  N   . PRO H  1 523 ? 294.526 22.712  142.419 1.00 44.21  ? ? ? ? ? ? 766  PRO H N   1 
ATOM   49685 C  CA  . PRO H  1 523 ? 293.751 23.641  141.618 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 766  PRO H CA  1 
ATOM   49686 C  C   . PRO H  1 523 ? 293.763 23.257  140.157 1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 766  PRO H C   1 
ATOM   49687 O  O   . PRO H  1 523 ? 294.803 22.876  139.650 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 766  PRO H O   1 
ATOM   49688 C  CB  . PRO H  1 523 ? 294.516 24.964  141.800 1.00 44.00  ? ? ? ? ? ? 766  PRO H CB  1 
ATOM   49689 C  CG  . PRO H  1 523 ? 295.881 24.537  142.023 1.00 45.61  ? ? ? ? ? ? 766  PRO H CG  1 
ATOM   49690 C  CD  . PRO H  1 523 ? 295.747 23.337  142.933 1.00 45.70  ? ? ? ? ? ? 766  PRO H CD  1 
ATOM   49691 N  N   . LEU H  1 524 ? 292.625 23.368  139.482 1.00 41.47  ? ? ? ? ? ? 767  LEU H N   1 
ATOM   49692 C  CA  . LEU H  1 524 ? 292.608 23.232  138.026 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 767  LEU H CA  1 
ATOM   49693 C  C   . LEU H  1 524 ? 292.590 24.601  137.339 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 767  LEU H C   1 
ATOM   49694 O  O   . LEU H  1 524 ? 293.327 24.799  136.365 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 767  LEU H O   1 
ATOM   49695 C  CB  . LEU H  1 524 ? 291.406 22.414  137.559 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 767  LEU H CB  1 
ATOM   49696 C  CG  . LEU H  1 524 ? 291.271 22.128  136.065 1.00 39.79  ? ? ? ? ? ? 767  LEU H CG  1 
ATOM   49697 C  CD1 . LEU H  1 524 ? 292.383 21.224  135.678 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 767  LEU H CD1 1 
ATOM   49698 C  CD2 . LEU H  1 524 ? 289.942 21.486  135.732 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 767  LEU H CD2 1 
ATOM   49699 N  N   . LEU H  1 525 ? 291.721 25.516  137.811 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 768  LEU H N   1 
ATOM   49700 C  CA  . LEU H  1 525 ? 291.729 26.917  137.371 1.00 40.37  ? ? ? ? ? ? 768  LEU H CA  1 
ATOM   49701 C  C   . LEU H  1 525 ? 291.739 27.750  138.616 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 768  LEU H C   1 
ATOM   49702 O  O   . LEU H  1 525 ? 291.046 27.381  139.564 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 768  LEU H O   1 
ATOM   49703 C  CB  . LEU H  1 525 ? 290.478 27.282  136.584 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 768  LEU H CB  1 
ATOM   49704 C  CG  . LEU H  1 525 ? 290.236 26.560  135.265 1.00 38.68  ? ? ? ? ? ? 768  LEU H CG  1 
ATOM   49705 C  CD1 . LEU H  1 525 ? 288.889 26.969  134.620 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 768  LEU H CD1 1 
ATOM   49706 C  CD2 . LEU H  1 525 ? 291.375 26.673  134.260 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 768  LEU H CD2 1 
ATOM   49707 N  N   . LEU H  1 526 ? 292.506 28.842  138.649 1.00 41.61  ? ? ? ? ? ? 769  LEU H N   1 
ATOM   49708 C  CA  . LEU H  1 526 ? 292.409 29.792  139.750 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 769  LEU H CA  1 
ATOM   49709 C  C   . LEU H  1 526 ? 292.331 31.187  139.172 1.00 42.04  ? ? ? ? ? ? 769  LEU H C   1 
ATOM   49710 O  O   . LEU H  1 526 ? 292.997 31.473  138.179 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 769  LEU H O   1 
ATOM   49711 C  CB  . LEU H  1 526 ? 293.622 29.696  140.664 1.00 43.33  ? ? ? ? ? ? 769  LEU H CB  1 
ATOM   49712 C  CG  . LEU H  1 526 ? 293.706 28.504  141.635 1.00 43.40  ? ? ? ? ? ? 769  LEU H CG  1 
ATOM   49713 C  CD1 . LEU H  1 526 ? 294.975 28.557  142.471 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 769  LEU H CD1 1 
ATOM   49714 C  CD2 . LEU H  1 526 ? 292.493 28.372  142.519 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 769  LEU H CD2 1 
ATOM   49715 N  N   . THR H  1 527 ? 291.527 32.067  139.770 1.00 41.56  ? ? ? ? ? ? 770  THR H N   1 
ATOM   49716 C  CA  . THR H  1 527 ? 291.440 33.439  139.265 1.00 41.86  ? ? ? ? ? ? 770  THR H CA  1 
ATOM   49717 C  C   . THR H  1 527 ? 292.621 34.221  139.772 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 770  THR H C   1 
ATOM   49718 O  O   . THR H  1 527 ? 293.021 34.090  140.933 1.00 44.10  ? ? ? ? ? ? 770  THR H O   1 
ATOM   49719 C  CB  . THR H  1 527 ? 290.188 34.172  139.732 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 770  THR H CB  1 
ATOM   49720 O  OG1 . THR H  1 527 ? 289.025 33.395  139.411 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 770  THR H OG1 1 
ATOM   49721 C  CG2 . THR H  1 527 ? 290.112 35.495  139.030 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 770  THR H CG2 1 
ATOM   49722 N  N   . THR H  1 528 ? 293.180 35.041  138.895 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 771  THR H N   1 
ATOM   49723 C  CA  . THR H  1 528 ? 294.375 35.816  139.202 1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 771  THR H CA  1 
ATOM   49724 C  C   . THR H  1 528 ? 294.088 37.276  138.881 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 771  THR H C   1 
ATOM   49725 O  O   . THR H  1 528 ? 293.091 37.598  138.219 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 771  THR H O   1 
ATOM   49726 C  CB  . THR H  1 528 ? 295.601 35.335  138.375 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 771  THR H CB  1 
ATOM   49727 O  OG1 . THR H  1 528 ? 295.401 35.640  136.988 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 771  THR H OG1 1 
ATOM   49728 C  CG2 . THR H  1 528 ? 295.810 33.849  138.542 1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 771  THR H CG2 1 
ATOM   49729 N  N   . ASP H  1 529 ? 294.968 38.156  139.333 1.00 47.96  ? ? ? ? ? ? 772  ASP H N   1 
ATOM   49730 C  CA  . ASP H  1 529 ? 294.715 39.561  139.190 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 772  ASP H CA  1 
ATOM   49731 C  C   . ASP H  1 529 ? 294.402 39.910  137.761 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 772  ASP H C   1 
ATOM   49732 O  O   . ASP H  1 529 ? 293.616 40.812  137.488 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 772  ASP H O   1 
ATOM   49733 C  CB  . ASP H  1 529 ? 295.936 40.318  139.625 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 772  ASP H CB  1 
ATOM   49734 C  CG  . ASP H  1 529 ? 295.948 40.553  141.088 1.00 50.90  ? ? ? ? ? ? 772  ASP H CG  1 
ATOM   49735 O  OD1 . ASP H  1 529 ? 294.838 40.519  141.687 1.00 49.72  ? ? ? ? ? ? 772  ASP H OD1 1 
ATOM   49736 O  OD2 . ASP H  1 529 ? 297.070 40.769  141.616 1.00 52.50  ? ? ? ? ? ? 772  ASP H OD2 1 
ATOM   49737 N  N   . ASN H  1 530 ? 295.025 39.204  136.833 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 773  ASN H N   1 
ATOM   49738 C  CA  . ASN H  1 530 ? 294.902 39.616  135.441 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 773  ASN H CA  1 
ATOM   49739 C  C   . ASN H  1 530 ? 293.969 38.754  134.598 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 773  ASN H C   1 
ATOM   49740 O  O   . ASN H  1 530 ? 293.513 39.202  133.542 1.00 46.65  ? ? ? ? ? ? 773  ASN H O   1 
ATOM   49741 C  CB  . ASN H  1 530 ? 296.280 39.694  134.767 1.00 50.19  ? ? ? ? ? ? 773  ASN H CB  1 
ATOM   49742 C  CG  . ASN H  1 530 ? 297.206 40.694  135.438 1.00 51.99  ? ? ? ? ? ? 773  ASN H CG  1 
ATOM   49743 O  OD1 . ASN H  1 530 ? 298.392 40.410  135.606 1.00 53.32  ? ? ? ? ? ? 773  ASN H OD1 1 
ATOM   49744 N  ND2 . ASN H  1 530 ? 296.674 41.871  135.823 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 773  ASN H ND2 1 
ATOM   49745 N  N   . GLY H  1 531 ? 293.713 37.520  135.035 1.00 45.86  ? ? ? ? ? ? 774  GLY H N   1 
ATOM   49746 C  CA  . GLY H  1 531 ? 292.897 36.617  134.251 1.00 44.49  ? ? ? ? ? ? 774  GLY H CA  1 
ATOM   49747 C  C   . GLY H  1 531 ? 292.702 35.356  135.048 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 774  GLY H C   1 
ATOM   49748 O  O   . GLY H  1 531 ? 292.334 35.394  136.219 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 774  GLY H O   1 
ATOM   49749 N  N   . ILE H  1 532 ? 292.968 34.225  134.425 1.00 43.48  ? ? ? ? ? ? 775  ILE H N   1 
ATOM   49750 C  CA  . ILE H  1 532 ? 292.749 32.963  135.074 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 775  ILE H CA  1 
ATOM   49751 C  C   . ILE H  1 532 ? 293.989 32.127  134.779 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 775  ILE H C   1 
ATOM   49752 O  O   . ILE H  1 532 ? 294.448 32.107  133.673 1.00 44.45  ? ? ? ? ? ? 775  ILE H O   1 
ATOM   49753 C  CB  . ILE H  1 532 ? 291.483 32.317  134.483 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 775  ILE H CB  1 
ATOM   49754 C  CG1 . ILE H  1 532 ? 290.329 33.312  134.488 1.00 40.30  ? ? ? ? ? ? 775  ILE H CG1 1 
ATOM   49755 C  CG2 . ILE H  1 532 ? 291.112 31.015  135.203 1.00 40.38  ? ? ? ? ? ? 775  ILE H CG2 1 
ATOM   49756 C  CD1 . ILE H  1 532 ? 289.062 32.718  133.950 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 775  ILE H CD1 1 
ATOM   49757 N  N   . LYS H  1 533 ? 294.547 31.454  135.761 1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 776  LYS H N   1 
ATOM   49758 C  CA  . LYS H  1 533 ? 295.685 30.609  135.530 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 776  LYS H CA  1 
ATOM   49759 C  C   . LYS H  1 533 ? 295.192 29.197  135.344 1.00 44.52  ? ? ? ? ? ? 776  LYS H C   1 
ATOM   49760 O  O   . LYS H  1 533 ? 294.381 28.749  136.137 1.00 43.49  ? ? ? ? ? ? 776  LYS H O   1 
ATOM   49761 C  CB  . LYS H  1 533 ? 296.505 30.628  136.800 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 776  LYS H CB  1 
ATOM   49762 C  CG  . LYS H  1 533 ? 297.570 29.571  136.880 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 776  LYS H CG  1 
ATOM   49763 C  CD  . LYS H  1 533 ? 298.842 30.098  136.256 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 776  LYS H CD  1 
ATOM   49764 C  CE  . LYS H  1 533 ? 299.982 29.123  136.454 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 776  LYS H CE  1 
ATOM   49765 N  NZ  . LYS H  1 533 ? 300.794 29.116  135.203 1.00 51.76  ? ? ? ? ? ? 776  LYS H NZ  1 
ATOM   49766 N  N   . ALA H  1 534 ? 295.693 28.467  134.353 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 777  ALA H N   1 
ATOM   49767 C  CA  . ALA H  1 534 ? 295.302 27.049  134.192 1.00 44.36  ? ? ? ? ? ? 777  ALA H CA  1 
ATOM   49768 C  C   . ALA H  1 534 ? 296.366 26.078  134.690 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 777  ALA H C   1 
ATOM   49769 O  O   . ALA H  1 534 ? 297.537 26.291  134.482 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 777  ALA H O   1 
ATOM   49770 C  CB  . ALA H  1 534 ? 294.978 26.742  132.737 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 777  ALA H CB  1 
ATOM   49771 N  N   . TYR H  1 535 ? 295.969 24.987  135.324 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 778  TYR H N   1 
ATOM   49772 C  CA  . TYR H  1 535 ? 296.947 23.958  135.719 1.00 46.20  ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CA  1 
ATOM   49773 C  C   . TYR H  1 535 ? 296.807 22.649  134.904 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 778  TYR H C   1 
ATOM   49774 O  O   . TYR H  1 535 ? 295.802 21.890  135.013 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 778  TYR H O   1 
ATOM   49775 C  CB  . TYR H  1 535 ? 296.909 23.725  137.235 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CB  1 
ATOM   49776 C  CG  . TYR H  1 535 ? 297.318 24.965  137.993 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CG  1 
ATOM   49777 C  CD1 . TYR H  1 535 ? 298.662 25.217  138.293 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CD1 1 
ATOM   49778 C  CD2 . TYR H  1 535 ? 296.360 25.920  138.374 1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CD2 1 
ATOM   49779 C  CE1 . TYR H  1 535 ? 299.031 26.377  138.970 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CE1 1 
ATOM   49780 C  CE2 . TYR H  1 535 ? 296.721 27.084  139.049 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CE2 1 
ATOM   49781 C  CZ  . TYR H  1 535 ? 298.054 27.295  139.344 1.00 47.97  ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CZ  1 
ATOM   49782 O  OH  . TYR H  1 535 ? 298.410 28.427  140.012 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 778  TYR H OH  1 
ATOM   49783 N  N   . HIS H  1 536 ? 297.814 22.388  134.074 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 779  HIS H N   1 
ATOM   49784 C  CA  . HIS H  1 536 ? 297.658 21.316  133.100 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 779  HIS H CA  1 
ATOM   49785 C  C   . HIS H  1 536 ? 297.989 19.952  133.646 1.00 48.04  ? ? ? ? ? ? 779  HIS H C   1 
ATOM   49786 O  O   . HIS H  1 536 ? 297.708 18.956  132.989 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 779  HIS H O   1 
ATOM   49787 C  CB  . HIS H  1 536 ? 298.405 21.630  131.821 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 779  HIS H CB  1 
ATOM   49788 C  CG  . HIS H  1 536 ? 297.906 22.875  131.163 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 779  HIS H CG  1 
ATOM   49789 N  ND1 . HIS H  1 536 ? 296.617 22.987  130.662 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 779  HIS H ND1 1 
ATOM   49790 C  CD2 . HIS H  1 536 ? 298.495 24.084  130.976 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 779  HIS H CD2 1 
ATOM   49791 C  CE1 . HIS H  1 536 ? 296.444 24.202  130.169 1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 779  HIS H CE1 1 
ATOM   49792 N  NE2 . HIS H  1 536 ? 297.569 24.887  130.346 1.00 47.58  ? ? ? ? ? ? 779  HIS H NE2 1 
ATOM   49793 N  N   . SER H  1 537 ? 298.528 19.924  134.869 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 780  SER H N   1 
ATOM   49794 C  CA  . SER H  1 537 ? 298.823 18.671  135.580 1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 780  SER H CA  1 
ATOM   49795 C  C   . SER H  1 537 ? 298.969 18.853  137.113 1.00 49.44  ? ? ? ? ? ? 780  SER H C   1 
ATOM   49796 O  O   . SER H  1 537 ? 299.045 19.990  137.615 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 780  SER H O   1 
ATOM   49797 C  CB  . SER H  1 537 ? 300.090 18.026  135.002 1.00 51.18  ? ? ? ? ? ? 780  SER H CB  1 
ATOM   49798 O  OG  . SER H  1 537 ? 301.250 18.745  135.381 1.00 52.59  ? ? ? ? ? ? 780  SER H OG  1 
ATOM   49799 N  N   . ASP H  1 538 ? 298.996 17.732  137.844 1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 781  ASP H N   1 
ATOM   49800 C  CA  . ASP H  1 538 ? 299.300 17.759  139.266 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 781  ASP H CA  1 
ATOM   49801 C  C   . ASP H  1 538 ? 300.610 18.533  139.434 1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 781  ASP H C   1 
ATOM   49802 O  O   . ASP H  1 538 ? 300.712 19.489  140.221 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 781  ASP H O   1 
ATOM   49803 C  CB  . ASP H  1 538 ? 299.456 16.336  139.816 1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 781  ASP H CB  1 
ATOM   49804 C  CG  . ASP H  1 538 ? 298.150 15.594  139.859 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 781  ASP H CG  1 
ATOM   49805 O  OD1 . ASP H  1 538 ? 297.102 16.268  139.688 1.00 48.00  ? ? ? ? ? ? 781  ASP H OD1 1 
ATOM   49806 O  OD2 . ASP H  1 538 ? 298.155 14.351  140.064 1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 781  ASP H OD2 1 
ATOM   49807 N  N   . GLN H  1 539 ? 301.620 18.102  138.686 1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 782  GLN H N   1 
ATOM   49808 C  CA  . GLN H  1 539 ? 302.967 18.639  138.830 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 782  GLN H CA  1 
ATOM   49809 C  C   . GLN H  1 539 ? 302.921 20.162  138.811 1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 782  GLN H C   1 
ATOM   49810 O  O   . GLN H  1 539 ? 303.503 20.847  139.662 1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 782  GLN H O   1 
ATOM   49811 C  CB  . GLN H  1 539 ? 303.874 18.113  137.683 1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 782  GLN H CB  1 
ATOM   49812 C  CG  . GLN H  1 539 ? 305.295 18.690  137.644 1.00 58.52  ? ? ? ? ? ? 782  GLN H CG  1 
ATOM   49813 C  CD  . GLN H  1 539 ? 305.906 18.735  139.049 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 782  GLN H CD  1 
ATOM   49814 O  OE1 . GLN H  1 539 ? 306.767 19.561  139.330 1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 782  GLN H OE1 1 
ATOM   49815 N  NE2 . GLN H  1 539 ? 305.441 17.847  139.945 1.00 59.08  ? ? ? ? ? ? 782  GLN H NE2 1 
ATOM   49816 N  N   . GLU H  1 540 ? 302.213 20.672  137.814 1.00 53.57  ? ? ? ? ? ? 783  GLU H N   1 
ATOM   49817 C  CA  . GLU H  1 540 ? 302.213 22.079  137.499 1.00 53.38  ? ? ? ? ? ? 783  GLU H CA  1 
ATOM   49818 C  C   . GLU H  1 540 ? 301.642 22.915  138.659 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 783  GLU H C   1 
ATOM   49819 O  O   . GLU H  1 540 ? 301.845 24.133  138.752 1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 783  GLU H O   1 
ATOM   49820 C  CB  . GLU H  1 540 ? 301.387 22.267  136.246 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 783  GLU H CB  1 
ATOM   49821 C  CG  . GLU H  1 540 ? 301.953 23.344  135.363 1.00 52.95  ? ? ? ? ? ? 783  GLU H CG  1 
ATOM   49822 C  CD  . GLU H  1 540 ? 301.352 23.336  133.944 1.00 52.21  ? ? ? ? ? ? 783  GLU H CD  1 
ATOM   49823 O  OE1 . GLU H  1 540 ? 301.717 22.450  133.114 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 783  GLU H OE1 1 
ATOM   49824 O  OE2 . GLU H  1 540 ? 300.504 24.238  133.667 1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 783  GLU H OE2 1 
ATOM   49825 N  N   . ALA H  1 541 ? 300.932 22.224  139.549 1.00 51.71  ? ? ? ? ? ? 784  ALA H N   1 
ATOM   49826 C  CA  . ALA H  1 541 ? 300.192 22.861  140.614 1.00 50.80  ? ? ? ? ? ? 784  ALA H CA  1 
ATOM   49827 C  C   . ALA H  1 541 ? 300.810 22.480  141.928 1.00 51.89  ? ? ? ? ? ? 784  ALA H C   1 
ATOM   49828 O  O   . ALA H  1 541 ? 300.196 22.697  142.958 1.00 51.28  ? ? ? ? ? ? 784  ALA H O   1 
ATOM   49829 C  CB  . ALA H  1 541 ? 298.753 22.408  140.584 1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 784  ALA H CB  1 
ATOM   49830 N  N   . ALA H  1 542 ? 302.013 21.907  141.884 1.00 53.58  ? ? ? ? ? ? 785  ALA H N   1 
ATOM   49831 C  CA  . ALA H  1 542 ? 302.625 21.262  143.069 1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 785  ALA H CA  1 
ATOM   49832 C  C   . ALA H  1 542 ? 302.787 22.186  144.299 1.00 55.20  ? ? ? ? ? ? 785  ALA H C   1 
ATOM   49833 O  O   . ALA H  1 542 ? 302.663 21.705  145.456 1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 785  ALA H O   1 
ATOM   49834 C  CB  . ALA H  1 542 ? 303.971 20.612  142.711 1.00 56.71  ? ? ? ? ? ? 785  ALA H CB  1 
ATOM   49835 N  N   . GLY H  1 543 ? 303.049 23.486  144.066 1.00 55.43  ? ? ? ? ? ? 786  GLY H N   1 
ATOM   49836 C  CA  . GLY H  1 543 ? 303.022 24.469  145.160 1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 786  GLY H CA  1 
ATOM   49837 C  C   . GLY H  1 543 ? 301.707 24.587  145.975 1.00 54.14  ? ? ? ? ? ? 786  GLY H C   1 
ATOM   49838 O  O   . GLY H  1 543 ? 301.726 24.876  147.174 1.00 54.61  ? ? ? ? ? ? 786  GLY H O   1 
ATOM   49839 N  N   . LEU H  1 544 ? 300.553 24.355  145.347 1.00 52.38  ? ? ? ? ? ? 787  LEU H N   1 
ATOM   49840 C  CA  . LEU H  1 544 ? 299.301 24.821  145.902 1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 787  LEU H CA  1 
ATOM   49841 C  C   . LEU H  1 544 ? 298.382 23.728  146.351 1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 787  LEU H C   1 
ATOM   49842 O  O   . LEU H  1 544 ? 297.178 23.922  146.315 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 787  LEU H O   1 
ATOM   49843 C  CB  . LEU H  1 544 ? 298.569 25.591  144.818 1.00 49.68  ? ? ? ? ? ? 787  LEU H CB  1 
ATOM   49844 C  CG  . LEU H  1 544 ? 299.442 26.632  144.114 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 787  LEU H CG  1 
ATOM   49845 C  CD1 . LEU H  1 544 ? 298.874 27.082  142.789 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 787  LEU H CD1 1 
ATOM   49846 C  CD2 . LEU H  1 544 ? 299.587 27.792  145.038 1.00 51.27  ? ? ? ? ? ? 787  LEU H CD2 1 
ATOM   49847 N  N   . VAL H  1 545 ? 298.917 22.575  146.745 1.00 50.83  ? ? ? ? ? ? 788  VAL H N   1 
ATOM   49848 C  CA  . VAL H  1 545 ? 298.068 21.450  147.177 1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 788  VAL H CA  1 
ATOM   49849 C  C   . VAL H  1 545 ? 297.342 21.772  148.501 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 788  VAL H C   1 
ATOM   49850 O  O   . VAL H  1 545 ? 297.859 22.525  149.290 1.00 50.66  ? ? ? ? ? ? 788  VAL H O   1 
ATOM   49851 C  CB  . VAL H  1 545 ? 298.914 20.160  147.292 1.00 51.34  ? ? ? ? ? ? 788  VAL H CB  1 
ATOM   49852 C  CG1 . VAL H  1 545 ? 298.170 19.099  148.118 1.00 50.97  ? ? ? ? ? ? 788  VAL H CG1 1 
ATOM   49853 C  CG2 . VAL H  1 545 ? 299.333 19.665  145.906 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 788  VAL H CG2 1 
ATOM   49854 N  N   . ARG H  1 546 ? 296.152 21.226  148.722 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 789  ARG H N   1 
ATOM   49855 C  CA  . ARG H  1 546 ? 295.392 21.442  149.950 1.00 48.25  ? ? ? ? ? ? 789  ARG H CA  1 
ATOM   49856 C  C   . ARG H  1 546 ? 294.614 20.118  150.199 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 789  ARG H C   1 
ATOM   49857 O  O   . ARG H  1 546 ? 294.491 19.302  149.283 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 789  ARG H O   1 
ATOM   49858 C  CB  . ARG H  1 546 ? 294.437 22.602  149.755 1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 789  ARG H CB  1 
ATOM   49859 C  CG  . ARG H  1 546 ? 293.297 22.194  148.843 1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 789  ARG H CG  1 
ATOM   49860 C  CD  . ARG H  1 546 ? 292.341 23.289  148.521 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 789  ARG H CD  1 
ATOM   49861 N  NE  . ARG H  1 546 ? 291.856 23.859  149.762 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 789  ARG H NE  1 
ATOM   49862 C  CZ  . ARG H  1 546 ? 292.045 25.124  150.107 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 789  ARG H CZ  1 
ATOM   49863 N  NH1 . ARG H  1 546 ? 292.676 25.922  149.263 1.00 44.90  ? ? ? ? ? ? 789  ARG H NH1 1 
ATOM   49864 N  NH2 . ARG H  1 546 ? 291.583 25.587  151.271 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 789  ARG H NH2 1 
ATOM   49865 N  N   . TYR H  1 547 ? 294.094 19.887  151.407 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H N   1 
ATOM   49866 C  CA  . TYR H  1 547 ? 293.566 18.560  151.777 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CA  1 
ATOM   49867 C  C   . TYR H  1 547 ? 292.158 18.643  152.280 1.00 46.73  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H C   1 
ATOM   49868 O  O   . TYR H  1 547 ? 291.741 19.638  152.841 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H O   1 
ATOM   49869 C  CB  . TYR H  1 547 ? 294.414 17.885  152.863 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CB  1 
ATOM   49870 C  CG  . TYR H  1 547 ? 295.862 17.693  152.463 1.00 50.94  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CG  1 
ATOM   49871 C  CD1 . TYR H  1 547 ? 296.404 16.424  152.343 1.00 51.85  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CD1 1 
ATOM   49872 C  CD2 . TYR H  1 547 ? 296.684 18.788  152.172 1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CD2 1 
ATOM   49873 C  CE1 . TYR H  1 547 ? 297.725 16.252  151.961 1.00 53.20  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CE1 1 
ATOM   49874 C  CE2 . TYR H  1 547 ? 297.988 18.615  151.777 1.00 52.74  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CE2 1 
ATOM   49875 C  CZ  . TYR H  1 547 ? 298.502 17.350  151.677 1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CZ  1 
ATOM   49876 O  OH  . TYR H  1 547 ? 299.807 17.193  151.297 1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H OH  1 
ATOM   49877 N  N   . THR H  1 548 ? 291.407 17.582  152.050 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 791  THR H N   1 
ATOM   49878 C  CA  . THR H  1 548 ? 290.093 17.450  152.647 1.00 45.34  ? ? ? ? ? ? 791  THR H CA  1 
ATOM   49879 C  C   . THR H  1 548 ? 290.346 16.938  154.018 1.00 46.66  ? ? ? ? ? ? 791  THR H C   1 
ATOM   49880 O  O   . THR H  1 548 ? 291.338 16.267  154.244 1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 791  THR H O   1 
ATOM   49881 C  CB  . THR H  1 548 ? 289.226 16.355  151.971 1.00 44.46  ? ? ? ? ? ? 791  THR H CB  1 
ATOM   49882 O  OG1 . THR H  1 548 ? 290.042 15.208  151.642 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 791  THR H OG1 1 
ATOM   49883 C  CG2 . THR H  1 548 ? 288.505 16.912  150.738 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 791  THR H CG2 1 
ATOM   49884 N  N   . ASN H  1 549 ? 289.423 17.198  154.928 1.00 46.43  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H N   1 
ATOM   49885 C  CA  . ASN H  1 549 ? 289.518 16.577  156.240 1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H CA  1 
ATOM   49886 C  C   . ASN H  1 549 ? 288.918 15.170  156.357 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H C   1 
ATOM   49887 O  O   . ASN H  1 549 ? 288.699 14.413  155.382 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H O   1 
ATOM   49888 C  CB  . ASN H  1 549 ? 288.877 17.468  157.310 1.00 47.80  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H CB  1 
ATOM   49889 C  CG  . ASN H  1 549 ? 287.413 17.653  157.084 1.00 46.39  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H CG  1 
ATOM   49890 O  OD1 . ASN H  1 549 ? 286.735 16.782  156.540 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H OD1 1 
ATOM   49891 N  ND2 . ASN H  1 549 ? 286.908 18.786  157.488 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H ND2 1 
ATOM   49892 N  N   . ASP H  1 550 ? 288.660 14.868  157.616 1.00 48.74  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H N   1 
ATOM   49893 C  CA  . ASP H  1 550 ? 288.137 13.614  158.041 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H CA  1 
ATOM   49894 C  C   . ASP H  1 550 ? 286.859 13.182  157.404 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H C   1 
ATOM   49895 O  O   . ASP H  1 550 ? 286.516 12.002  157.417 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H O   1 
ATOM   49896 C  CB  . ASP H  1 550 ? 287.781 13.797  159.477 1.00 50.14  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H CB  1 
ATOM   49897 C  CG  . ASP H  1 550 ? 288.115 12.606  160.211 1.00 51.63  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H CG  1 
ATOM   49898 O  OD1 . ASP H  1 550 ? 288.841 11.793  159.580 1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H OD1 1 
ATOM   49899 O  OD2 . ASP H  1 550 ? 287.716 12.493  161.390 1.00 52.53  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H OD2 1 
ATOM   49900 N  N   . ARG H  1 551 ? 286.111 14.180  156.953 1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H N   1 
ATOM   49901 C  CA  . ARG H  1 551 ? 284.720 14.006  156.561 1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H CA  1 
ATOM   49902 C  C   . ARG H  1 551 ? 284.626 14.263  155.078 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H C   1 
ATOM   49903 O  O   . ARG H  1 551 ? 283.537 14.223  154.503 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H O   1 
ATOM   49904 C  CB  . ARG H  1 551 ? 283.848 14.970  157.357 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H CB  1 
ATOM   49905 C  CG  . ARG H  1 551 ? 284.154 14.829  158.844 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H CG  1 
ATOM   49906 C  CD  . ARG H  1 551 ? 284.135 16.196  159.579 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H CD  1 
ATOM   49907 N  NE  . ARG H  1 551 ? 282.784 16.761  159.445 1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H NE  1 
ATOM   49908 C  CZ  . ARG H  1 551 ? 281.802 16.552  160.329 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H CZ  1 
ATOM   49909 N  NH1 . ARG H  1 551 ? 282.045 15.835  161.473 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H NH1 1 
ATOM   49910 N  NH2 . ARG H  1 551 ? 280.591 17.095  160.076 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H NH2 1 
ATOM   49911 N  N   . GLY H  1 552 ? 285.797 14.505  154.476 1.00 44.14  ? ? ? ? ? ? 795  GLY H N   1 
ATOM   49912 C  CA  . GLY H  1 552 ? 285.907 14.856  153.067 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 795  GLY H CA  1 
ATOM   49913 C  C   . GLY H  1 552 ? 285.337 16.238  152.758 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 795  GLY H C   1 
ATOM   49914 O  O   . GLY H  1 552 ? 284.703 16.438  151.709 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 795  GLY H O   1 
ATOM   49915 N  N   . GLU H  1 553 ? 285.522 17.192  153.673 1.00 42.41  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H N   1 
ATOM   49916 C  CA  . GLU H  1 553 ? 285.191 18.571  153.378 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H CA  1 
ATOM   49917 C  C   . GLU H  1 553 ? 286.471 19.275  153.017 1.00 42.14  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H C   1 
ATOM   49918 O  O   . GLU H  1 553 ? 287.421 19.231  153.802 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H O   1 
ATOM   49919 C  CB  . GLU H  1 553 ? 284.605 19.255  154.592 1.00 41.94  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H CB  1 
ATOM   49920 C  CG  . GLU H  1 553 ? 283.294 18.702  154.974 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H CG  1 
ATOM   49921 C  CD  . GLU H  1 553 ? 282.990 18.855  156.462 1.00 42.49  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H CD  1 
ATOM   49922 O  OE1 . GLU H  1 553 ? 283.898 19.171  157.233 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H OE1 1 
ATOM   49923 O  OE2 . GLU H  1 553 ? 281.840 18.650  156.896 1.00 42.22  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H OE2 1 
ATOM   49924 N  N   . LEU H  1 554 ? 286.519 19.894  151.833 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 797  LEU H N   1 
ATOM   49925 C  CA  . LEU H  1 554 ? 287.493 20.956  151.548 1.00 41.67  ? ? ? ? ? ? 797  LEU H CA  1 
ATOM   49926 C  C   . LEU H  1 554 ? 287.004 22.196  152.269 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 797  LEU H C   1 
ATOM   49927 O  O   . LEU H  1 554 ? 285.791 22.381  152.394 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 797  LEU H O   1 
ATOM   49928 C  CB  . LEU H  1 554 ? 287.548 21.275  150.065 1.00 40.77  ? ? ? ? ? ? 797  LEU H CB  1 
ATOM   49929 C  CG  . LEU H  1 554 ? 288.483 20.353  149.319 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 797  LEU H CG  1 
ATOM   49930 C  CD1 . LEU H  1 554 ? 288.500 20.793  147.906 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 797  LEU H CD1 1 
ATOM   49931 C  CD2 . LEU H  1 554 ? 289.837 20.479  149.933 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 797  LEU H CD2 1 
ATOM   49932 N  N   . ILE H  1 555 ? 287.905 23.037  152.769 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 798  ILE H N   1 
ATOM   49933 C  CA  . ILE H  1 555 ? 287.459 24.246  153.434 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 798  ILE H CA  1 
ATOM   49934 C  C   . ILE H  1 555 ? 288.234 25.375  152.838 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 798  ILE H C   1 
ATOM   49935 O  O   . ILE H  1 555 ? 289.449 25.268  152.595 1.00 43.80  ? ? ? ? ? ? 798  ILE H O   1 
ATOM   49936 C  CB  . ILE H  1 555 ? 287.638 24.193  154.959 1.00 43.96  ? ? ? ? ? ? 798  ILE H CB  1 
ATOM   49937 C  CG1 . ILE H  1 555 ? 286.655 23.200  155.560 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 798  ILE H CG1 1 
ATOM   49938 C  CG2 . ILE H  1 555 ? 287.391 25.540  155.584 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 798  ILE H CG2 1 
ATOM   49939 C  CD1 . ILE H  1 555 ? 286.663 23.240  157.030 1.00 44.91  ? ? ? ? ? ? 798  ILE H CD1 1 
ATOM   49940 N  N   . PHE H  1 556 ? 287.521 26.456  152.569 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 799  PHE H N   1 
ATOM   49941 C  CA  . PHE H  1 556 ? 288.151 27.619  151.993 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CA  1 
ATOM   49942 C  C   . PHE H  1 556 ? 287.993 28.866  152.868 1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 799  PHE H C   1 
ATOM   49943 O  O   . PHE H  1 556 ? 287.108 28.955  153.724 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 799  PHE H O   1 
ATOM   49944 C  CB  . PHE H  1 556 ? 287.604 27.840  150.601 1.00 41.21  ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CB  1 
ATOM   49945 C  CG  . PHE H  1 556 ? 287.829 26.684  149.691 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CG  1 
ATOM   49946 C  CD1 . PHE H  1 556 ? 288.828 26.736  148.745 1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CD1 1 
ATOM   49947 C  CD2 . PHE H  1 556 ? 287.037 25.529  149.774 1.00 40.03  ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CD2 1 
ATOM   49948 C  CE1 . PHE H  1 556 ? 289.039 25.648  147.860 1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CE1 1 
ATOM   49949 C  CE2 . PHE H  1 556 ? 287.242 24.437  148.901 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CE2 1 
ATOM   49950 C  CZ  . PHE H  1 556 ? 288.242 24.502  147.938 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CZ  1 
ATOM   49951 N  N   . THR H  1 557 ? 288.854 29.837  152.608 1.00 43.92  ? ? ? ? ? ? 800  THR H N   1 
ATOM   49952 C  CA  . THR H  1 557 ? 289.005 30.974  153.466 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 800  THR H CA  1 
ATOM   49953 C  C   . THR H  1 557 ? 289.182 32.215  152.627 1.00 44.88  ? ? ? ? ? ? 800  THR H C   1 
ATOM   49954 O  O   . THR H  1 557 ? 289.341 32.124  151.395 1.00 44.19  ? ? ? ? ? ? 800  THR H O   1 
ATOM   49955 C  CB  . THR H  1 557 ? 290.265 30.775  154.271 1.00 46.56  ? ? ? ? ? ? 800  THR H CB  1 
ATOM   49956 O  OG1 . THR H  1 557 ? 289.971 29.852  155.312 1.00 46.84  ? ? ? ? ? ? 800  THR H OG1 1 
ATOM   49957 C  CG2 . THR H  1 557 ? 290.792 32.107  154.860 1.00 47.86  ? ? ? ? ? ? 800  THR H CG2 1 
ATOM   49958 N  N   . ALA H  1 558 ? 289.181 33.370  153.301 1.00 45.75  ? ? ? ? ? ? 801  ALA H N   1 
ATOM   49959 C  CA  . ALA H  1 558 ? 289.544 34.620  152.649 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 801  ALA H CA  1 
ATOM   49960 C  C   . ALA H  1 558 ? 290.887 34.467  151.894 1.00 46.78  ? ? ? ? ? ? 801  ALA H C   1 
ATOM   49961 O  O   . ALA H  1 558 ? 291.080 35.020  150.790 1.00 46.52  ? ? ? ? ? ? 801  ALA H O   1 
ATOM   49962 C  CB  . ALA H  1 558 ? 289.573 35.741  153.644 1.00 47.34  ? ? ? ? ? ? 801  ALA H CB  1 
ATOM   49963 N  N   . ALA H  1 559 ? 291.816 33.690  152.446 1.00 47.70  ? ? ? ? ? ? 802  ALA H N   1 
ATOM   49964 C  CA  . ALA H  1 559 ? 293.081 33.528  151.726 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 802  ALA H CA  1 
ATOM   49965 C  C   . ALA H  1 559 ? 292.828 32.959  150.331 1.00 47.14  ? ? ? ? ? ? 802  ALA H C   1 
ATOM   49966 O  O   . ALA H  1 559 ? 293.581 33.249  149.411 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 802  ALA H O   1 
ATOM   49967 C  CB  . ALA H  1 559 ? 294.110 32.700  152.515 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 802  ALA H CB  1 
ATOM   49968 N  N   . ASP H  1 560 ? 291.753 32.193  150.165 1.00 45.71  ? ? ? ? ? ? 803  ASP H N   1 
ATOM   49969 C  CA  . ASP H  1 560 ? 291.460 31.577  148.858 1.00 44.53  ? ? ? ? ? ? 803  ASP H CA  1 
ATOM   49970 C  C   . ASP H  1 560 ? 290.487 32.389  148.016 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 803  ASP H C   1 
ATOM   49971 O  O   . ASP H  1 560 ? 290.706 32.592  146.815 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 803  ASP H O   1 
ATOM   49972 C  CB  . ASP H  1 560 ? 290.902 30.161  149.020 1.00 43.69  ? ? ? ? ? ? 803  ASP H CB  1 
ATOM   49973 C  CG  . ASP H  1 560 ? 291.741 29.332  149.960 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 803  ASP H CG  1 
ATOM   49974 O  OD1 . ASP H  1 560 ? 292.819 28.850  149.487 1.00 45.54  ? ? ? ? ? ? 803  ASP H OD1 1 
ATOM   49975 O  OD2 . ASP H  1 560 ? 291.344 29.227  151.179 1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 803  ASP H OD2 1 
ATOM   49976 N  N   . ILE H  1 561 ? 289.416 32.860  148.644 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 804  ILE H N   1 
ATOM   49977 C  CA  . ILE H  1 561 ? 288.311 33.451  147.911 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 804  ILE H CA  1 
ATOM   49978 C  C   . ILE H  1 561 ? 288.204 34.977  148.044 1.00 42.38  ? ? ? ? ? ? 804  ILE H C   1 
ATOM   49979 O  O   . ILE H  1 561 ? 288.189 35.526  149.152 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 804  ILE H O   1 
ATOM   49980 C  CB  . ILE H  1 561 ? 287.010 32.832  148.400 1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 804  ILE H CB  1 
ATOM   49981 C  CG1 . ILE H  1 561 ? 286.941 31.370  148.008 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 804  ILE H CG1 1 
ATOM   49982 C  CG2 . ILE H  1 561 ? 285.829 33.548  147.829 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 804  ILE H CG2 1 
ATOM   49983 C  CD1 . ILE H  1 561 ? 285.826 30.683  148.707 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 804  ILE H CD1 1 
ATOM   49984 N  N   . LYS H  1 562 ? 288.108 35.674  146.918 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 805  LYS H N   1 
ATOM   49985 C  CA  . LYS H  1 562 ? 287.845 37.106  146.976 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 805  LYS H CA  1 
ATOM   49986 C  C   . LYS H  1 562 ? 287.484 37.629  145.593 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 805  LYS H C   1 
ATOM   49987 O  O   . LYS H  1 562 ? 287.825 37.007  144.613 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 805  LYS H O   1 
ATOM   49988 C  CB  . LYS H  1 562 ? 289.032 37.846  147.573 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 805  LYS H CB  1 
ATOM   49989 C  CG  . LYS H  1 562 ? 290.301 37.786  146.748 1.00 45.05  ? ? ? ? ? ? 805  LYS H CG  1 
ATOM   49990 C  CD  . LYS H  1 562 ? 291.302 38.857  147.248 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 805  LYS H CD  1 
ATOM   49991 C  CE  . LYS H  1 562 ? 292.487 38.998  146.337 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 805  LYS H CE  1 
ATOM   49992 N  NZ  . LYS H  1 562 ? 293.182 40.238  146.580 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 805  LYS H NZ  1 
ATOM   49993 N  N   . GLY H  1 563 ? 286.752 38.733  145.515 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 806  GLY H N   1 
ATOM   49994 C  CA  . GLY H  1 563 ? 286.341 39.259  144.232 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 806  GLY H CA  1 
ATOM   49995 C  C   . GLY H  1 563 ? 287.493 39.740  143.373 1.00 42.33  ? ? ? ? ? ? 806  GLY H C   1 
ATOM   49996 O  O   . GLY H  1 563 ? 288.470 40.259  143.882 1.00 43.70  ? ? ? ? ? ? 806  GLY H O   1 
ATOM   49997 N  N   . TYR H  1 564 ? 287.377 39.557  142.058 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 807  TYR H N   1 
ATOM   49998 C  CA  . TYR H  1 564 ? 288.359 40.093  141.106 1.00 42.65  ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CA  1 
ATOM   49999 C  C   . TYR H  1 564 ? 287.634 40.889  140.062 1.00 42.28  ? ? ? ? ? ? 807  TYR H C   1 
ATOM   50000 O  O   . TYR H  1 564 ? 286.417 40.778  139.937 1.00 41.12  ? ? ? ? ? ? 807  TYR H O   1 
ATOM   50001 C  CB  . TYR H  1 564 ? 289.127 38.990  140.410 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CB  1 
ATOM   50002 C  CG  . TYR H  1 564 ? 290.091 38.292  141.315 1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CG  1 
ATOM   50003 C  CD1 . TYR H  1 564 ? 291.448 38.635  141.340 1.00 44.79  ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CD1 1 
ATOM   50004 C  CD2 . TYR H  1 564 ? 289.661 37.283  142.150 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CD2 1 
ATOM   50005 C  CE1 . TYR H  1 564 ? 292.349 37.972  142.177 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CE1 1 
ATOM   50006 C  CE2 . TYR H  1 564 ? 290.542 36.633  143.001 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CE2 1 
ATOM   50007 C  CZ  . TYR H  1 564 ? 291.880 36.973  143.009 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CZ  1 
ATOM   50008 O  OH  . TYR H  1 564 ? 292.697 36.293  143.861 1.00 45.53  ? ? ? ? ? ? 807  TYR H OH  1 
ATOM   50009 N  N   . ALA H  1 565 ? 288.376 41.693  139.315 1.00 43.36  ? ? ? ? ? ? 808  ALA H N   1 
ATOM   50010 C  CA  . ALA H  1 565 ? 287.803 42.377  138.180 1.00 43.14  ? ? ? ? ? ? 808  ALA H CA  1 
ATOM   50011 C  C   . ALA H  1 565 ? 288.817 42.479  137.060 1.00 44.02  ? ? ? ? ? ? 808  ALA H C   1 
ATOM   50012 O  O   . ALA H  1 565 ? 289.638 43.365  137.082 1.00 45.49  ? ? ? ? ? ? 808  ALA H O   1 
ATOM   50013 C  CB  . ALA H  1 565 ? 287.339 43.746  138.593 1.00 43.84  ? ? ? ? ? ? 808  ALA H CB  1 
ATOM   50014 N  N   . ASN H  1 566 ? 288.776 41.582  136.087 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 809  ASN H N   1 
ATOM   50015 C  CA  . ASN H  1 566 ? 289.696 41.657  134.957 1.00 44.15  ? ? ? ? ? ? 809  ASN H CA  1 
ATOM   50016 C  C   . ASN H  1 566 ? 288.965 41.298  133.653 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 809  ASN H C   1 
ATOM   50017 O  O   . ASN H  1 566 ? 287.756 41.086  133.660 1.00 41.88  ? ? ? ? ? ? 809  ASN H O   1 
ATOM   50018 C  CB  . ASN H  1 566 ? 290.900 40.741  135.200 1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 809  ASN H CB  1 
ATOM   50019 C  CG  . ASN H  1 566 ? 290.495 39.308  135.388 1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 809  ASN H CG  1 
ATOM   50020 O  OD1 . ASN H  1 566 ? 289.669 38.784  134.617 1.00 42.26  ? ? ? ? ? ? 809  ASN H OD1 1 
ATOM   50021 N  ND2 . ASN H  1 566 ? 291.059 38.655  136.407 1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 809  ASN H ND2 1 
ATOM   50022 N  N   . PRO H  1 567 ? 289.684 41.256  132.522 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 810  PRO H N   1 
ATOM   50023 C  CA  . PRO H  1 567 ? 289.008 40.886  131.279 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 810  PRO H CA  1 
ATOM   50024 C  C   . PRO H  1 567 ? 288.189 39.578  131.369 1.00 41.46  ? ? ? ? ? ? 810  PRO H C   1 
ATOM   50025 O  O   . PRO H  1 567 ? 287.250 39.383  130.566 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 810  PRO H O   1 
ATOM   50026 C  CB  . PRO H  1 567 ? 290.177 40.701  130.294 1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 810  PRO H CB  1 
ATOM   50027 C  CG  . PRO H  1 567 ? 291.220 41.629  130.811 1.00 45.99  ? ? ? ? ? ? 810  PRO H CG  1 
ATOM   50028 C  CD  . PRO H  1 567 ? 291.099 41.611  132.307 1.00 45.67  ? ? ? ? ? ? 810  PRO H CD  1 
ATOM   50029 N  N   . GLN H  1 568 ? 288.527 38.695  132.315 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 811  GLN H N   1 
ATOM   50030 C  CA  . GLN H  1 568 ? 287.938 37.352  132.299 1.00 39.85  ? ? ? ? ? ? 811  GLN H CA  1 
ATOM   50031 C  C   . GLN H  1 568 ? 286.965 37.007  133.404 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 811  GLN H C   1 
ATOM   50032 O  O   . GLN H  1 568 ? 286.042 36.229  133.198 1.00 37.50  ? ? ? ? ? ? 811  GLN H O   1 
ATOM   50033 C  CB  . GLN H  1 568 ? 288.995 36.274  132.298 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 811  GLN H CB  1 
ATOM   50034 C  CG  . GLN H  1 568 ? 289.461 35.867  130.940 1.00 40.74  ? ? ? ? ? ? 811  GLN H CG  1 
ATOM   50035 C  CD  . GLN H  1 568 ? 290.720 35.040  131.037 1.00 41.66  ? ? ? ? ? ? 811  GLN H CD  1 
ATOM   50036 O  OE1 . GLN H  1 568 ? 291.751 35.502  131.558 1.00 42.90  ? ? ? ? ? ? 811  GLN H OE1 1 
ATOM   50037 N  NE2 . GLN H  1 568 ? 290.652 33.810  130.552 1.00 41.15  ? ? ? ? ? ? 811  GLN H NE2 1 
ATOM   50038 N  N   . VAL H  1 569 ? 287.179 37.561  134.584 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 812  VAL H N   1 
ATOM   50039 C  CA  . VAL H  1 569 ? 286.373 37.189  135.733 1.00 38.32  ? ? ? ? ? ? 812  VAL H CA  1 
ATOM   50040 C  C   . VAL H  1 569 ? 285.879 38.460  136.337 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 812  VAL H C   1 
ATOM   50041 O  O   . VAL H  1 569 ? 286.626 39.408  136.437 1.00 39.87  ? ? ? ? ? ? 812  VAL H O   1 
ATOM   50042 C  CB  . VAL H  1 569 ? 287.221 36.515  136.786 1.00 38.81  ? ? ? ? ? ? 812  VAL H CB  1 
ATOM   50043 C  CG1 . VAL H  1 569 ? 286.396 36.238  138.015 1.00 38.10  ? ? ? ? ? ? 812  VAL H CG1 1 
ATOM   50044 C  CG2 . VAL H  1 569 ? 287.851 35.270  136.221 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 812  VAL H CG2 1 
ATOM   50045 N  N   . SER H  1 570 ? 284.615 38.493  136.720 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 813  SER H N   1 
ATOM   50046 C  CA  . SER H  1 570 ? 284.076 39.656  137.399 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 813  SER H CA  1 
ATOM   50047 C  C   . SER H  1 570 ? 283.356 39.098  138.587 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 813  SER H C   1 
ATOM   50048 O  O   . SER H  1 570 ? 282.143 38.897  138.575 1.00 36.33  ? ? ? ? ? ? 813  SER H O   1 
ATOM   50049 C  CB  . SER H  1 570 ? 283.111 40.417  136.496 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 813  SER H CB  1 
ATOM   50050 O  OG  . SER H  1 570 ? 282.442 41.416  137.237 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 813  SER H OG  1 
ATOM   50051 N  N   . GLY H  1 571 ? 284.125 38.821  139.621 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 814  GLY H N   1 
ATOM   50052 C  CA  . GLY H  1 571 ? 283.680 37.930  140.682 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 814  GLY H CA  1 
ATOM   50053 C  C   . GLY H  1 571 ? 284.816 36.967  140.933 1.00 37.78  ? ? ? ? ? ? 814  GLY H C   1 
ATOM   50054 O  O   . GLY H  1 571 ? 285.939 37.404  141.067 1.00 38.95  ? ? ? ? ? ? 814  GLY H O   1 
ATOM   50055 N  N   . TYR H  1 572 ? 284.537 35.669  140.965 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 815  TYR H N   1 
ATOM   50056 C  CA  . TYR H  1 572 ? 285.533 34.714  141.377 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CA  1 
ATOM   50057 C  C   . TYR H  1 572 ? 285.311 33.397  140.689 1.00 36.52  ? ? ? ? ? ? 815  TYR H C   1 
ATOM   50058 O  O   . TYR H  1 572 ? 284.187 32.972  140.575 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 815  TYR H O   1 
ATOM   50059 C  CB  . TYR H  1 572 ? 285.484 34.482  142.907 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CB  1 
ATOM   50060 C  CG  . TYR H  1 572 ? 286.509 33.453  143.374 1.00 38.33  ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CG  1 
ATOM   50061 C  CD1 . TYR H  1 572 ? 287.877 33.691  143.247 1.00 39.54  ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CD1 1 
ATOM   50062 C  CD2 . TYR H  1 572 ? 286.112 32.216  143.896 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CD2 1 
ATOM   50063 C  CE1 . TYR H  1 572 ? 288.836 32.715  143.656 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CE1 1 
ATOM   50064 C  CE2 . TYR H  1 572 ? 287.051 31.239  144.296 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CE2 1 
ATOM   50065 C  CZ  . TYR H  1 572 ? 288.412 31.485  144.188 1.00 39.59  ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CZ  1 
ATOM   50066 O  OH  . TYR H  1 572 ? 289.337 30.510  144.613 1.00 40.32  ? ? ? ? ? ? 815  TYR H OH  1 
ATOM   50067 N  N   . LEU H  1 573 ? 286.381 32.737  140.259 1.00 37.06  ? ? ? ? ? ? 816  LEU H N   1 
ATOM   50068 C  CA  . LEU H  1 573 ? 286.313 31.353  139.850 1.00 36.48  ? ? ? ? ? ? 816  LEU H CA  1 
ATOM   50069 C  C   . LEU H  1 573 ? 287.471 30.604  140.491 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 816  LEU H C   1 
ATOM   50070 O  O   . LEU H  1 573 ? 288.588 31.095  140.479 1.00 38.55  ? ? ? ? ? ? 816  LEU H O   1 
ATOM   50071 C  CB  . LEU H  1 573 ? 286.427 31.239  138.344 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 816  LEU H CB  1 
ATOM   50072 C  CG  . LEU H  1 573 ? 286.649 29.809  137.810 1.00 36.01  ? ? ? ? ? ? 816  LEU H CG  1 
ATOM   50073 C  CD1 . LEU H  1 573 ? 285.481 28.963  138.247 1.00 34.92  ? ? ? ? ? ? 816  LEU H CD1 1 
ATOM   50074 C  CD2 . LEU H  1 573 ? 286.849 29.710  136.281 1.00 36.00  ? ? ? ? ? ? 816  LEU H CD2 1 
ATOM   50075 N  N   . GLY H  1 574 ? 287.205 29.431  141.061 1.00 37.05  ? ? ? ? ? ? 817  GLY H N   1 
ATOM   50076 C  CA  . GLY H  1 574 ? 288.230 28.495  141.482 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 817  GLY H CA  1 
ATOM   50077 C  C   . GLY H  1 574 ? 287.740 27.090  141.192 1.00 37.18  ? ? ? ? ? ? 817  GLY H C   1 
ATOM   50078 O  O   . GLY H  1 574 ? 286.598 26.751  141.502 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 817  GLY H O   1 
ATOM   50079 N  N   . VAL H  1 575 ? 288.572 26.261  140.573 1.00 37.70  ? ? ? ? ? ? 818  VAL H N   1 
ATOM   50080 C  CA  . VAL H  1 575 ? 288.193 24.870  140.334 1.00 37.23  ? ? ? ? ? ? 818  VAL H CA  1 
ATOM   50081 C  C   . VAL H  1 575 ? 289.287 23.934  140.854 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 818  VAL H C   1 
ATOM   50082 O  O   . VAL H  1 575 ? 290.458 24.025  140.383 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 818  VAL H O   1 
ATOM   50083 C  CB  . VAL H  1 575 ? 288.006 24.586  138.818 1.00 36.77  ? ? ? ? ? ? 818  VAL H CB  1 
ATOM   50084 C  CG1 . VAL H  1 575 ? 287.571 23.149  138.577 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 818  VAL H CG1 1 
ATOM   50085 C  CG2 . VAL H  1 575 ? 287.011 25.533  138.230 1.00 35.81  ? ? ? ? ? ? 818  VAL H CG2 1 
ATOM   50086 N  N   . TRP H  1 576 ? 288.924 23.039  141.793 1.00 38.29  ? ? ? ? ? ? 819  TRP H N   1 
ATOM   50087 C  CA  . TRP H  1 576 ? 289.871 22.006  142.234 1.00 39.38  ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CA  1 
ATOM   50088 C  C   . TRP H  1 576 ? 289.524 20.574  141.818 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 819  TRP H C   1 
ATOM   50089 O  O   . TRP H  1 576 ? 288.360 20.261  141.615 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 819  TRP H O   1 
ATOM   50090 C  CB  . TRP H  1 576 ? 290.091 22.069  143.735 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CB  1 
ATOM   50091 C  CG  . TRP H  1 576 ? 290.973 23.215  144.186 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CG  1 
ATOM   50092 C  CD1 . TRP H  1 576 ? 292.330 23.183  144.507 1.00 42.44  ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CD1 1 
ATOM   50093 C  CD2 . TRP H  1 576 ? 290.549 24.538  144.399 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CD2 1 
ATOM   50094 N  NE1 . TRP H  1 576 ? 292.754 24.430  144.894 1.00 43.00  ? ? ? ? ? ? 819  TRP H NE1 1 
ATOM   50095 C  CE2 . TRP H  1 576 ? 291.678 25.280  144.849 1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CE2 1 
ATOM   50096 C  CE3 . TRP H  1 576 ? 289.319 25.180  144.267 1.00 39.41  ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CE3 1 
ATOM   50097 C  CZ2 . TRP H  1 576 ? 291.602 26.648  145.151 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CZ2 1 
ATOM   50098 C  CZ3 . TRP H  1 576 ? 289.240 26.536  144.571 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CZ3 1 
ATOM   50099 C  CH2 . TRP H  1 576 ? 290.376 27.266  145.006 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CH2 1 
ATOM   50100 N  N   . VAL H  1 577 ? 290.550 19.726  141.693 1.00 40.22  ? ? ? ? ? ? 820  VAL H N   1 
ATOM   50101 C  CA  . VAL H  1 577 ? 290.391 18.325  141.312 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 820  VAL H CA  1 
ATOM   50102 C  C   . VAL H  1 577 ? 291.293 17.481  142.196 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 820  VAL H C   1 
ATOM   50103 O  O   . VAL H  1 577 ? 292.331 17.965  142.669 1.00 42.68  ? ? ? ? ? ? 820  VAL H O   1 
ATOM   50104 C  CB  . VAL H  1 577 ? 290.796 18.064  139.825 1.00 40.44  ? ? ? ? ? ? 820  VAL H CB  1 
ATOM   50105 C  CG1 . VAL H  1 577 ? 289.825 18.725  138.879 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 820  VAL H CG1 1 
ATOM   50106 C  CG2 . VAL H  1 577 ? 292.231 18.547  139.552 1.00 41.75  ? ? ? ? ? ? 820  VAL H CG2 1 
ATOM   50107 N  N   . PRO H  1 578 ? 290.917 16.212  142.405 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 821  PRO H N   1 
ATOM   50108 C  CA  . PRO H  1 578 ? 291.722 15.299  143.224 1.00 43.06  ? ? ? ? ? ? 821  PRO H CA  1 
ATOM   50109 C  C   . PRO H  1 578 ? 293.103 15.033  142.637 1.00 44.43  ? ? ? ? ? ? 821  PRO H C   1 
ATOM   50110 O  O   . PRO H  1 578 ? 293.249 14.876  141.421 1.00 44.35  ? ? ? ? ? ? 821  PRO H O   1 
ATOM   50111 C  CB  . PRO H  1 578 ? 290.907 13.988  143.221 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 821  PRO H CB  1 
ATOM   50112 C  CG  . PRO H  1 578 ? 289.943 14.112  142.041 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 821  PRO H CG  1 
ATOM   50113 C  CD  . PRO H  1 578 ? 289.674 15.591  141.904 1.00 40.57  ? ? ? ? ? ? 821  PRO H CD  1 
ATOM   50114 N  N   . VAL H  1 579 ? 294.115 14.946  143.492 1.00 45.81  ? ? ? ? ? ? 822  VAL H N   1 
ATOM   50115 C  CA  . VAL H  1 579 ? 295.439 14.696  142.962 1.00 47.25  ? ? ? ? ? ? 822  VAL H CA  1 
ATOM   50116 C  C   . VAL H  1 579 ? 295.534 13.239  142.660 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 822  VAL H C   1 
ATOM   50117 O  O   . VAL H  1 579 ? 295.016 12.413  143.432 1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 822  VAL H O   1 
ATOM   50118 C  CB  . VAL H  1 579 ? 296.547 15.065  143.935 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 822  VAL H CB  1 
ATOM   50119 C  CG1 . VAL H  1 579 ? 297.895 14.680  143.346 1.00 50.29  ? ? ? ? ? ? 822  VAL H CG1 1 
ATOM   50120 C  CG2 . VAL H  1 579 ? 296.508 16.545  144.170 1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 822  VAL H CG2 1 
ATOM   50121 N  N   . GLY H  1 580 ? 296.166 12.929  141.530 1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 823  GLY H N   1 
ATOM   50122 C  CA  . GLY H  1 580 ? 296.656 11.575  141.308 1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 823  GLY H CA  1 
ATOM   50123 C  C   . GLY H  1 580 ? 295.967 10.771  140.232 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 823  GLY H C   1 
ATOM   50124 O  O   . GLY H  1 580 ? 296.096 9.548   140.166 1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 823  GLY H O   1 
ATOM   50125 N  N   . ALA H  1 581 ? 295.227 11.451  139.377 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 824  ALA H N   1 
ATOM   50126 C  CA  . ALA H  1 581 ? 294.511 10.709  138.376 1.00 47.26  ? ? ? ? ? ? 824  ALA H CA  1 
ATOM   50127 C  C   . ALA H  1 581 ? 295.560 10.245  137.370 1.00 48.67  ? ? ? ? ? ? 824  ALA H C   1 
ATOM   50128 O  O   . ALA H  1 581 ? 296.420 11.039  136.972 1.00 49.24  ? ? ? ? ? ? 824  ALA H O   1 
ATOM   50129 C  CB  . ALA H  1 581 ? 293.440 11.609  137.713 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 824  ALA H CB  1 
ATOM   50130 N  N   . ALA H  1 582 ? 295.503 8.971   136.981 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 825  ALA H N   1 
ATOM   50131 C  CA  . ALA H  1 582 ? 296.297 8.495   135.859 1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 825  ALA H CA  1 
ATOM   50132 C  C   . ALA H  1 582 ? 296.321 9.494   134.681 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 825  ALA H C   1 
ATOM   50133 O  O   . ALA H  1 582 ? 295.337 10.188  134.414 1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 825  ALA H O   1 
ATOM   50134 C  CB  . ALA H  1 582 ? 295.769 7.188   135.410 1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 825  ALA H CB  1 
ATOM   50135 N  N   . ALA H  1 583 ? 297.440 9.564   133.970 1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 826  ALA H N   1 
ATOM   50136 C  CA  . ALA H  1 583 ? 297.566 10.466  132.820 1.00 51.19  ? ? ? ? ? ? 826  ALA H CA  1 
ATOM   50137 C  C   . ALA H  1 583 ? 296.444 10.242  131.795 1.00 50.04  ? ? ? ? ? ? 826  ALA H C   1 
ATOM   50138 O  O   . ALA H  1 583 ? 295.991 11.174  131.122 1.00 49.06  ? ? ? ? ? ? 826  ALA H O   1 
ATOM   50139 C  CB  . ALA H  1 583 ? 298.957 10.316  132.154 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 826  ALA H CB  1 
ATOM   50140 N  N   . ASP H  1 584 ? 295.976 9.007   131.701 1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 827  ASP H N   1 
ATOM   50141 C  CA  . ASP H  1 584 ? 294.960 8.643   130.714 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 827  ASP H CA  1 
ATOM   50142 C  C   . ASP H  1 584 ? 293.568 8.313   131.318 1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 827  ASP H C   1 
ATOM   50143 O  O   . ASP H  1 584 ? 292.733 7.706   130.657 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 827  ASP H O   1 
ATOM   50144 C  CB  . ASP H  1 584 ? 295.486 7.451   129.905 1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 827  ASP H CB  1 
ATOM   50145 C  CG  . ASP H  1 584 ? 295.701 6.195   130.785 1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 827  ASP H CG  1 
ATOM   50146 O  OD1 . ASP H  1 584 ? 295.615 6.316   132.037 1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 827  ASP H OD1 1 
ATOM   50147 O  OD2 . ASP H  1 584 ? 295.932 5.075   130.240 1.00 53.27  ? ? ? ? ? ? 827  ASP H OD2 1 
ATOM   50148 N  N   . GLN H  1 585 ? 293.323 8.703   132.567 1.00 47.15  ? ? ? ? ? ? 828  GLN H N   1 
ATOM   50149 C  CA  . GLN H  1 585 ? 292.074 8.336   133.234 1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 828  GLN H CA  1 
ATOM   50150 C  C   . GLN H  1 585 ? 290.897 9.011   132.545 1.00 44.29  ? ? ? ? ? ? 828  GLN H C   1 
ATOM   50151 O  O   . GLN H  1 585 ? 290.947 10.188  132.154 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 828  GLN H O   1 
ATOM   50152 C  CB  . GLN H  1 585 ? 292.121 8.664   134.723 1.00 45.69  ? ? ? ? ? ? 828  GLN H CB  1 
ATOM   50153 C  CG  . GLN H  1 585 ? 290.800 8.477   135.466 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 828  GLN H CG  1 
ATOM   50154 C  CD  . GLN H  1 585 ? 290.850 9.113   136.855 1.00 44.11  ? ? ? ? ? ? 828  GLN H CD  1 
ATOM   50155 O  OE1 . GLN H  1 585 ? 291.428 8.551   137.765 1.00 45.14  ? ? ? ? ? ? 828  GLN H OE1 1 
ATOM   50156 N  NE2 . GLN H  1 585 ? 290.278 10.305  137.006 1.00 42.82  ? ? ? ? ? ? 828  GLN H NE2 1 
ATOM   50157 N  N   . ASP H  1 586 ? 289.840 8.231   132.373 1.00 43.73  ? ? ? ? ? ? 829  ASP H N   1 
ATOM   50158 C  CA  . ASP H  1 586 ? 288.682 8.642   131.587 1.00 42.39  ? ? ? ? ? ? 829  ASP H CA  1 
ATOM   50159 C  C   . ASP H  1 586 ? 287.426 8.063   132.229 1.00 41.51  ? ? ? ? ? ? 829  ASP H C   1 
ATOM   50160 O  O   . ASP H  1 586 ? 287.194 6.884   132.114 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 829  ASP H O   1 
ATOM   50161 C  CB  . ASP H  1 586 ? 288.847 8.100   130.169 1.00 43.12  ? ? ? ? ? ? 829  ASP H CB  1 
ATOM   50162 C  CG  . ASP H  1 586 ? 287.633 8.361   129.267 1.00 41.93  ? ? ? ? ? ? 829  ASP H CG  1 
ATOM   50163 O  OD1 . ASP H  1 586 ? 286.546 8.819   129.717 1.00 40.53  ? ? ? ? ? ? 829  ASP H OD1 1 
ATOM   50164 O  OD2 . ASP H  1 586 ? 287.771 8.078   128.068 1.00 42.51  ? ? ? ? ? ? 829  ASP H OD2 1 
ATOM   50165 N  N   . VAL H  1 587 ? 286.645 8.895   132.930 1.00 40.20  ? ? ? ? ? ? 830  VAL H N   1 
ATOM   50166 C  CA  . VAL H  1 587 ? 285.440 8.444   133.669 1.00 39.42  ? ? ? ? ? ? 830  VAL H CA  1 
ATOM   50167 C  C   . VAL H  1 587 ? 284.194 8.510   132.826 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 830  VAL H C   1 
ATOM   50168 O  O   . VAL H  1 587 ? 283.089 8.440   133.360 1.00 37.53  ? ? ? ? ? ? 830  VAL H O   1 
ATOM   50169 C  CB  . VAL H  1 587 ? 285.144 9.262   134.953 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 830  VAL H CB  1 
ATOM   50170 C  CG1 . VAL H  1 587 ? 286.259 9.110   135.925 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 830  VAL H CG1 1 
ATOM   50171 C  CG2 . VAL H  1 587 ? 284.933 10.703  134.619 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 830  VAL H CG2 1 
ATOM   50172 N  N   . ARG H  1 588 ? 284.368 8.647   131.522 1.00 38.51  ? ? ? ? ? ? 831  ARG H N   1 
ATOM   50173 C  CA  . ARG H  1 588 ? 283.253 8.611   130.646 1.00 37.73  ? ? ? ? ? ? 831  ARG H CA  1 
ATOM   50174 C  C   . ARG H  1 588 ? 282.684 7.216   130.568 1.00 38.25  ? ? ? ? ? ? 831  ARG H C   1 
ATOM   50175 O  O   . ARG H  1 588 ? 283.286 6.265   131.067 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 831  ARG H O   1 
ATOM   50176 C  CB  . ARG H  1 588 ? 283.670 9.136   129.303 1.00 37.92  ? ? ? ? ? ? 831  ARG H CB  1 
ATOM   50177 C  CG  . ARG H  1 588 ? 283.501 10.646  129.268 1.00 36.88  ? ? ? ? ? ? 831  ARG H CG  1 
ATOM   50178 C  CD  . ARG H  1 588 ? 283.867 11.204  127.938 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 831  ARG H CD  1 
ATOM   50179 N  NE  . ARG H  1 588 ? 285.061 10.552  127.396 1.00 38.64  ? ? ? ? ? ? 831  ARG H NE  1 
ATOM   50180 C  CZ  . ARG H  1 588 ? 285.613 10.935  126.266 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 831  ARG H CZ  1 
ATOM   50181 N  NH1 . ARG H  1 588 ? 285.109 11.949  125.593 1.00 38.43  ? ? ? ? ? ? 831  ARG H NH1 1 
ATOM   50182 N  NH2 . ARG H  1 588 ? 286.667 10.339  125.826 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 831  ARG H NH2 1 
ATOM   50183 N  N   . VAL H  1 589 ? 281.510 7.086   129.963 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 832  VAL H N   1 
ATOM   50184 C  CA  . VAL H  1 589 ? 280.803 5.814   129.967 1.00 37.99  ? ? ? ? ? ? 832  VAL H CA  1 
ATOM   50185 C  C   . VAL H  1 589 ? 280.015 5.663   128.682 1.00 37.75  ? ? ? ? ? ? 832  VAL H C   1 
ATOM   50186 O  O   . VAL H  1 589 ? 279.539 6.635   128.119 1.00 36.80  ? ? ? ? ? ? 832  VAL H O   1 
ATOM   50187 C  CB  . VAL H  1 589 ? 279.928 5.746   131.213 1.00 37.31  ? ? ? ? ? ? 832  VAL H CB  1 
ATOM   50188 C  CG1 . VAL H  1 589 ? 278.485 5.329   130.909 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 832  VAL H CG1 1 
ATOM   50189 C  CG2 . VAL H  1 589 ? 280.596 4.887   132.209 1.00 38.38  ? ? ? ? ? ? 832  VAL H CG2 1 
ATOM   50190 N  N   . ALA H  1 590 ? 279.920 4.454   128.174 1.00 38.75  ? ? ? ? ? ? 833  ALA H N   1 
ATOM   50191 C  CA  . ALA H  1 590 ? 279.249 4.257   126.906 1.00 38.74  ? ? ? ? ? ? 833  ALA H CA  1 
ATOM   50192 C  C   . ALA H  1 590 ? 277.796 3.885   127.127 1.00 38.08  ? ? ? ? ? ? 833  ALA H C   1 
ATOM   50193 O  O   . ALA H  1 590 ? 277.432 3.395   128.189 1.00 38.07  ? ? ? ? ? ? 833  ALA H O   1 
ATOM   50194 C  CB  . ALA H  1 590 ? 279.917 3.219   126.136 1.00 40.28  ? ? ? ? ? ? 833  ALA H CB  1 
ATOM   50195 N  N   . ALA H  1 591 ? 276.964 4.125   126.119 1.00 37.61  ? ? ? ? ? ? 834  ALA H N   1 
ATOM   50196 C  CA  . ALA H  1 591 ? 275.556 3.757   126.193 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 834  ALA H CA  1 
ATOM   50197 C  C   . ALA H  1 591 ? 275.392 2.239   126.061 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 834  ALA H C   1 
ATOM   50198 O  O   . ALA H  1 591 ? 276.052 1.624   125.220 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 834  ALA H O   1 
ATOM   50199 C  CB  . ALA H  1 591 ? 274.806 4.458   125.084 1.00 36.41  ? ? ? ? ? ? 834  ALA H CB  1 
ATOM   50200 N  N   . SER H  1 592 ? 274.519 1.620   126.853 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 835  SER H N   1 
ATOM   50201 C  CA  . SER H  1 592 ? 274.405 0.162   126.694 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 835  SER H CA  1 
ATOM   50202 C  C   . SER H  1 592 ? 273.319 -0.209  125.748 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 835  SER H C   1 
ATOM   50203 O  O   . SER H  1 592 ? 272.405 0.580   125.473 1.00 38.71  ? ? ? ? ? ? 835  SER H O   1 
ATOM   50204 C  CB  . SER H  1 592 ? 274.102 -0.594  127.984 1.00 40.15  ? ? ? ? ? ? 835  SER H CB  1 
ATOM   50205 O  OG  . SER H  1 592 ? 272.683 -0.800  128.068 1.00 39.71  ? ? ? ? ? ? 835  SER H OG  1 
ATOM   50206 N  N   . THR H  1 593 ? 273.390 -1.464  125.323 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 836  THR H N   1 
ATOM   50207 C  CA  . THR H  1 593 ? 272.419 -1.978  124.390 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 836  THR H CA  1 
ATOM   50208 C  C   . THR H  1 593 ? 271.196 -2.620  125.075 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 836  THR H C   1 
ATOM   50209 O  O   . THR H  1 593 ? 270.302 -3.136  124.435 1.00 42.13  ? ? ? ? ? ? 836  THR H O   1 
ATOM   50210 C  CB  . THR H  1 593 ? 273.096 -2.964  123.448 1.00 43.38  ? ? ? ? ? ? 836  THR H CB  1 
ATOM   50211 O  OG1 . THR H  1 593 ? 273.735 -3.958  124.239 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 836  THR H OG1 1 
ATOM   50212 C  CG2 . THR H  1 593 ? 274.179 -2.271  122.620 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 836  THR H CG2 1 
ATOM   50213 N  N   . ALA H  1 594 ? 271.140 -2.587  126.389 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 837  ALA H N   1 
ATOM   50214 C  CA  . ALA H  1 594 ? 269.907 -3.015  127.049 1.00 41.27  ? ? ? ? ? ? 837  ALA H CA  1 
ATOM   50215 C  C   . ALA H  1 594 ? 268.698 -2.323  126.426 1.00 40.23  ? ? ? ? ? ? 837  ALA H C   1 
ATOM   50216 O  O   . ALA H  1 594 ? 268.734 -1.145  126.058 1.00 39.04  ? ? ? ? ? ? 837  ALA H O   1 
ATOM   50217 C  CB  . ALA H  1 594 ? 269.964 -2.738  128.566 1.00 40.75  ? ? ? ? ? ? 837  ALA H CB  1 
ATOM   50218 N  N   . PRO H  1 595 ? 267.616 -3.058  126.283 1.00 40.80  ? ? ? ? ? ? 838  PRO H N   1 
ATOM   50219 C  CA  . PRO H  1 595 ? 266.332 -2.533  125.823 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 838  PRO H CA  1 
ATOM   50220 C  C   . PRO H  1 595 ? 265.793 -1.368  126.657 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 838  PRO H C   1 
ATOM   50221 O  O   . PRO H  1 595 ? 265.794 -1.446  127.862 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 838  PRO H O   1 
ATOM   50222 C  CB  . PRO H  1 595 ? 265.419 -3.732  125.987 1.00 41.18  ? ? ? ? ? ? 838  PRO H CB  1 
ATOM   50223 C  CG  . PRO H  1 595 ? 266.301 -4.883  125.665 1.00 42.78  ? ? ? ? ? ? 838  PRO H CG  1 
ATOM   50224 C  CD  . PRO H  1 595 ? 267.689 -4.517  126.172 1.00 42.55  ? ? ? ? ? ? 838  PRO H CD  1 
ATOM   50225 N  N   . SER H  1 596 ? 265.349 -0.286  126.021 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 839  SER H N   1 
ATOM   50226 C  CA  . SER H  1 596 ? 264.689 0.825   126.723 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 839  SER H CA  1 
ATOM   50227 C  C   . SER H  1 596 ? 263.312 0.326   127.036 1.00 36.34  ? ? ? ? ? ? 839  SER H C   1 
ATOM   50228 O  O   . SER H  1 596 ? 262.759 -0.469  126.304 1.00 37.21  ? ? ? ? ? ? 839  SER H O   1 
ATOM   50229 C  CB  . SER H  1 596 ? 264.524 2.044   125.820 1.00 35.01  ? ? ? ? ? ? 839  SER H CB  1 
ATOM   50230 O  OG  . SER H  1 596 ? 265.772 2.582   125.443 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 839  SER H OG  1 
ATOM   50231 N  N   . THR H  1 597 ? 262.709 0.794   128.104 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 840  THR H N   1 
ATOM   50232 C  CA  . THR H  1 597 ? 261.437 0.190   128.479 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 840  THR H CA  1 
ATOM   50233 C  C   . THR H  1 597 ? 260.483 1.229   129.029 1.00 35.19  ? ? ? ? ? ? 840  THR H C   1 
ATOM   50234 O  O   . THR H  1 597 ? 259.377 0.887   129.384 1.00 35.57  ? ? ? ? ? ? 840  THR H O   1 
ATOM   50235 C  CB  . THR H  1 597 ? 261.625 -0.933  129.569 1.00 37.34  ? ? ? ? ? ? 840  THR H CB  1 
ATOM   50236 O  OG1 . THR H  1 597 ? 262.084 -0.352  130.803 1.00 36.74  ? ? ? ? ? ? 840  THR H OG1 1 
ATOM   50237 C  CG2 . THR H  1 597 ? 262.637 -1.997  129.135 1.00 38.53  ? ? ? ? ? ? 840  THR H CG2 1 
ATOM   50238 N  N   . ASP H  1 598 ? 260.921 2.480   129.163 1.00 34.01  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H N   1 
ATOM   50239 C  CA  . ASP H  1 598 ? 260.036 3.523   129.677 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H CA  1 
ATOM   50240 C  C   . ASP H  1 598 ? 259.306 4.300   128.576 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H C   1 
ATOM   50241 O  O   . ASP H  1 598 ? 258.708 5.348   128.853 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H O   1 
ATOM   50242 C  CB  . ASP H  1 598 ? 260.816 4.482   130.563 1.00 32.25  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H CB  1 
ATOM   50243 C  CG  . ASP H  1 598 ? 261.954 5.162   129.834 1.00 31.69  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H CG  1 
ATOM   50244 O  OD1 . ASP H  1 598 ? 262.094 5.045   128.611 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H OD1 1 
ATOM   50245 O  OD2 . ASP H  1 598 ? 262.741 5.861   130.487 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H OD2 1 
ATOM   50246 N  N   . GLY H  1 599 ? 259.367 3.796   127.339 1.00 33.02  ? ? ? ? ? ? 842  GLY H N   1 
ATOM   50247 C  CA  . GLY H  1 599 ? 258.812 4.513   126.214 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 842  GLY H CA  1 
ATOM   50248 C  C   . GLY H  1 599 ? 259.440 5.834   125.803 1.00 31.54  ? ? ? ? ? ? 842  GLY H C   1 
ATOM   50249 O  O   . GLY H  1 599 ? 258.889 6.556   124.976 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 842  GLY H O   1 
ATOM   50250 N  N   . LYS H  1 600 ? 260.589 6.179   126.362 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H N   1 
ATOM   50251 C  CA  . LYS H  1 600 ? 261.351 7.285   125.815 1.00 30.44  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H CA  1 
ATOM   50252 C  C   . LYS H  1 600 ? 262.573 6.776   125.064 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H C   1 
ATOM   50253 O  O   . LYS H  1 600 ? 263.119 5.725   125.410 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H O   1 
ATOM   50254 C  CB  . LYS H  1 600 ? 261.812 8.169   126.943 1.00 29.67  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H CB  1 
ATOM   50255 C  CG  . LYS H  1 600 ? 260.782 8.348   127.991 1.00 29.43  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H CG  1 
ATOM   50256 C  CD  . LYS H  1 600 ? 259.555 9.080   127.455 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H CD  1 
ATOM   50257 C  CE  . LYS H  1 600 ? 258.727 9.550   128.623 1.00 28.72  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H CE  1 
ATOM   50258 N  NZ  . LYS H  1 600 ? 257.692 10.464  128.190 1.00 28.30  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H NZ  1 
ATOM   50259 N  N   . SER H  1 601 ? 263.030 7.515   124.059 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 844  SER H N   1 
ATOM   50260 C  CA  . SER H  1 601 ? 264.268 7.116   123.382 1.00 31.34  ? ? ? ? ? ? 844  SER H CA  1 
ATOM   50261 C  C   . SER H  1 601 ? 265.573 7.626   124.020 1.00 31.02  ? ? ? ? ? ? 844  SER H C   1 
ATOM   50262 O  O   . SER H  1 601 ? 266.465 6.870   124.338 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 844  SER H O   1 
ATOM   50263 C  CB  . SER H  1 601 ? 264.201 7.450   121.910 1.00 31.53  ? ? ? ? ? ? 844  SER H CB  1 
ATOM   50264 O  OG  . SER H  1 601 ? 262.894 7.152   121.464 1.00 31.72  ? ? ? ? ? ? 844  SER H OG  1 
ATOM   50265 N  N   . VAL H  1 602 ? 265.689 8.913   124.223 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 845  VAL H N   1 
ATOM   50266 C  CA  . VAL H  1 602 ? 266.905 9.433   124.799 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 845  VAL H CA  1 
ATOM   50267 C  C   . VAL H  1 602 ? 266.827 9.444   126.324 1.00 29.57  ? ? ? ? ? ? 845  VAL H C   1 
ATOM   50268 O  O   . VAL H  1 602 ? 265.809 9.850   126.850 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 845  VAL H O   1 
ATOM   50269 C  CB  . VAL H  1 602 ? 267.080 10.852  124.338 1.00 29.22  ? ? ? ? ? ? 845  VAL H CB  1 
ATOM   50270 C  CG1 . VAL H  1 602 ? 268.309 11.470  125.040 1.00 29.03  ? ? ? ? ? ? 845  VAL H CG1 1 
ATOM   50271 C  CG2 . VAL H  1 602 ? 267.193 10.848  122.863 1.00 29.66  ? ? ? ? ? ? 845  VAL H CG2 1 
ATOM   50272 N  N   . HIS H  1 603 ? 267.878 9.037   127.035 1.00 29.96  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H N   1 
ATOM   50273 C  CA  . HIS H  1 603 ? 267.827 9.094   128.495 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H CA  1 
ATOM   50274 C  C   . HIS H  1 603 ? 268.998 9.834   129.093 1.00 29.51  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H C   1 
ATOM   50275 O  O   . HIS H  1 603 ? 270.142 9.563   128.772 1.00 30.05  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H O   1 
ATOM   50276 C  CB  . HIS H  1 603 ? 267.760 7.707   129.095 1.00 30.57  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H CB  1 
ATOM   50277 C  CG  . HIS H  1 603 ? 266.689 6.852   128.505 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H CG  1 
ATOM   50278 N  ND1 . HIS H  1 603 ? 265.388 6.873   128.964 1.00 30.72  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H ND1 1 
ATOM   50279 C  CD2 . HIS H  1 603 ? 266.723 5.951   127.490 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H CD2 1 
ATOM   50280 C  CE1 . HIS H  1 603 ? 264.659 6.044   128.236 1.00 31.30  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H CE1 1 
ATOM   50281 N  NE2 . HIS H  1 603 ? 265.444 5.475   127.332 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H NE2 1 
ATOM   50282 N  N   . GLN H  1 604 ? 268.732 10.783  129.968 1.00 28.82  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H N   1 
ATOM   50283 C  CA  . GLN H  1 604 ? 269.806 11.581  130.492 1.00 28.66  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H CA  1 
ATOM   50284 C  C   . GLN H  1 604 ? 270.477 10.860  131.656 1.00 29.24  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H C   1 
ATOM   50285 O  O   . GLN H  1 604 ? 270.280 11.183  132.833 1.00 29.02  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H O   1 
ATOM   50286 C  CB  . GLN H  1 604 ? 269.285 12.912  130.938 1.00 27.82  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H CB  1 
ATOM   50287 C  CG  . GLN H  1 604 ? 270.386 13.796  131.292 1.00 27.73  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H CG  1 
ATOM   50288 C  CD  . GLN H  1 604 ? 270.921 14.521  130.108 1.00 27.64  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H CD  1 
ATOM   50289 O  OE1 . GLN H  1 604 ? 270.169 15.109  129.340 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H OE1 1 
ATOM   50290 N  NE2 . GLN H  1 604 ? 272.245 14.509  129.957 1.00 28.15  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H NE2 1 
ATOM   50291 N  N   . ASN H  1 605 ? 271.260 9.852   131.311 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H N   1 
ATOM   50292 C  CA  . ASN H  1 605 ? 271.992 9.075   132.281 1.00 30.83  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H CA  1 
ATOM   50293 C  C   . ASN H  1 605 ? 273.487 9.303   132.193 1.00 31.28  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H C   1 
ATOM   50294 O  O   . ASN H  1 605 ? 273.962 10.192  131.482 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H O   1 
ATOM   50295 C  CB  . ASN H  1 605 ? 271.751 7.604   132.034 1.00 31.73  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H CB  1 
ATOM   50296 C  CG  . ASN H  1 605 ? 271.866 7.222   130.554 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H CG  1 
ATOM   50297 O  OD1 . ASN H  1 605 ? 272.720 7.721   129.788 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H OD1 1 
ATOM   50298 N  ND2 . ASN H  1 605 ? 270.990 6.322   130.148 1.00 32.44  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H ND2 1 
ATOM   50299 N  N   . ALA H  1 606 ? 274.226 8.450   132.896 1.00 32.16  ? ? ? ? ? ? 849  ALA H N   1 
ATOM   50300 C  CA  . ALA H  1 606 ? 275.682 8.525   132.901 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 849  ALA H CA  1 
ATOM   50301 C  C   . ALA H  1 606 ? 276.235 8.615   131.465 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 849  ALA H C   1 
ATOM   50302 O  O   . ALA H  1 606 ? 276.964 9.554   131.116 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 849  ALA H O   1 
ATOM   50303 C  CB  . ALA H  1 606 ? 276.276 7.316   133.685 1.00 33.95  ? ? ? ? ? ? 849  ALA H CB  1 
ATOM   50304 N  N   . ALA H  1 607 ? 275.840 7.663   130.625 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 850  ALA H N   1 
ATOM   50305 C  CA  . ALA H  1 607 ? 276.222 7.681   129.234 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 850  ALA H CA  1 
ATOM   50306 C  C   . ALA H  1 607 ? 275.938 8.993   128.481 1.00 32.94  ? ? ? ? ? ? 850  ALA H C   1 
ATOM   50307 O  O   . ALA H  1 607 ? 276.827 9.540   127.850 1.00 33.20  ? ? ? ? ? ? 850  ALA H O   1 
ATOM   50308 C  CB  . ALA H  1 607 ? 275.601 6.523   128.544 1.00 34.46  ? ? ? ? ? ? 850  ALA H CB  1 
ATOM   50309 N  N   . LEU H  1 608 ? 274.703 9.485   128.536 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 851  LEU H N   1 
ATOM   50310 C  CA  . LEU H  1 608 ? 274.378 10.776  127.888 1.00 31.16  ? ? ? ? ? ? 851  LEU H CA  1 
ATOM   50311 C  C   . LEU H  1 608 ? 275.206 11.926  128.460 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 851  LEU H C   1 
ATOM   50312 O  O   . LEU H  1 608 ? 275.694 12.766  127.700 1.00 30.81  ? ? ? ? ? ? 851  LEU H O   1 
ATOM   50313 C  CB  . LEU H  1 608 ? 272.894 11.131  127.978 1.00 30.27  ? ? ? ? ? ? 851  LEU H CB  1 
ATOM   50314 C  CG  . LEU H  1 608 ? 272.469 11.959  126.766 1.00 29.86  ? ? ? ? ? ? 851  LEU H CG  1 
ATOM   50315 C  CD1 . LEU H  1 608 ? 272.727 11.117  125.507 1.00 30.70  ? ? ? ? ? ? 851  LEU H CD1 1 
ATOM   50316 C  CD2 . LEU H  1 608 ? 271.021 12.496  126.816 1.00 29.00  ? ? ? ? ? ? 851  LEU H CD2 1 
ATOM   50317 N  N   . ASP H  1 609 ? 275.369 11.969  129.791 1.00 30.75  ? ? ? ? ? ? 852  ASP H N   1 
ATOM   50318 C  CA  . ASP H  1 609 ? 276.233 12.986  130.465 1.00 30.64  ? ? ? ? ? ? 852  ASP H CA  1 
ATOM   50319 C  C   . ASP H  1 609 ? 277.682 13.003  129.936 1.00 31.49  ? ? ? ? ? ? 852  ASP H C   1 
ATOM   50320 O  O   . ASP H  1 609 ? 278.410 14.001  130.091 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 852  ASP H O   1 
ATOM   50321 C  CB  . ASP H  1 609 ? 276.248 12.772  131.994 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 852  ASP H CB  1 
ATOM   50322 C  CG  . ASP H  1 609 ? 274.911 13.170  132.668 1.00 29.81  ? ? ? ? ? ? 852  ASP H CG  1 
ATOM   50323 O  OD1 . ASP H  1 609 ? 274.016 13.766  131.976 1.00 29.12  ? ? ? ? ? ? 852  ASP H OD1 1 
ATOM   50324 O  OD2 . ASP H  1 609 ? 274.766 12.884  133.895 1.00 29.92  ? ? ? ? ? ? 852  ASP H OD2 1 
ATOM   50325 N  N   . SER H  1 610 ? 278.085 11.883  129.325 1.00 32.37  ? ? ? ? ? ? 853  SER H N   1 
ATOM   50326 C  CA  . SER H  1 610 ? 279.442 11.721  128.850 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 853  SER H CA  1 
ATOM   50327 C  C   . SER H  1 610 ? 279.641 12.400  127.523 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 853  SER H C   1 
ATOM   50328 O  O   . SER H  1 610 ? 280.758 12.443  127.031 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 853  SER H O   1 
ATOM   50329 C  CB  . SER H  1 610 ? 279.791 10.241  128.652 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 853  SER H CB  1 
ATOM   50330 O  OG  . SER H  1 610 ? 279.640 9.453   129.812 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 853  SER H OG  1 
ATOM   50331 N  N   . ARG H  1 611 ? 278.579 12.875  126.901 1.00 32.62  ? ? ? ? ? ? 854  ARG H N   1 
ATOM   50332 C  CA  . ARG H  1 611 ? 278.753 13.486  125.594 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 854  ARG H CA  1 
ATOM   50333 C  C   . ARG H  1 611 ? 279.023 14.971  125.735 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 854  ARG H C   1 
ATOM   50334 O  O   . ARG H  1 611 ? 278.657 15.557  126.747 1.00 31.56  ? ? ? ? ? ? 854  ARG H O   1 
ATOM   50335 C  CB  . ARG H  1 611 ? 277.504 13.322  124.740 1.00 32.30  ? ? ? ? ? ? 854  ARG H CB  1 
ATOM   50336 C  CG  . ARG H  1 611 ? 277.005 11.956  124.636 1.00 32.70  ? ? ? ? ? ? 854  ARG H CG  1 
ATOM   50337 C  CD  . ARG H  1 611 ? 276.139 11.868  123.413 1.00 32.64  ? ? ? ? ? ? 854  ARG H CD  1 
ATOM   50338 N  NE  . ARG H  1 611 ? 276.502 10.645  122.736 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 854  ARG H NE  1 
ATOM   50339 C  CZ  . ARG H  1 611 ? 277.212 10.634  121.634 1.00 34.64  ? ? ? ? ? ? 854  ARG H CZ  1 
ATOM   50340 N  NH1 . ARG H  1 611 ? 277.567 11.786  121.095 1.00 34.45  ? ? ? ? ? ? 854  ARG H NH1 1 
ATOM   50341 N  NH2 . ARG H  1 611 ? 277.546 9.480   121.065 1.00 35.78  ? ? ? ? ? ? 854  ARG H NH2 1 
ATOM   50342 N  N   . VAL H  1 612 ? 279.647 15.566  124.717 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 855  VAL H N   1 
ATOM   50343 C  CA  . VAL H  1 612 ? 279.785 17.027  124.624 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 855  VAL H CA  1 
ATOM   50344 C  C   . VAL H  1 612 ? 279.514 17.423  123.204 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 855  VAL H C   1 
ATOM   50345 O  O   . VAL H  1 612 ? 279.946 16.750  122.257 1.00 33.46  ? ? ? ? ? ? 855  VAL H O   1 
ATOM   50346 C  CB  . VAL H  1 612 ? 281.200 17.555  124.912 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 855  VAL H CB  1 
ATOM   50347 C  CG1 . VAL H  1 612 ? 281.315 18.964  124.387 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 855  VAL H CG1 1 
ATOM   50348 C  CG2 . VAL H  1 612 ? 281.522 17.501  126.389 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 855  VAL H CG2 1 
ATOM   50349 N  N   . MET H  1 613 ? 278.820 18.530  123.042 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 856  MET H N   1 
ATOM   50350 C  CA  . MET H  1 613 ? 278.430 18.935  121.719 1.00 32.02  ? ? ? ? ? ? 856  MET H CA  1 
ATOM   50351 C  C   . MET H  1 613 ? 279.185 20.174  121.307 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 856  MET H C   1 
ATOM   50352 O  O   . MET H  1 613 ? 279.406 21.083  122.125 1.00 32.11  ? ? ? ? ? ? 856  MET H O   1 
ATOM   50353 C  CB  . MET H  1 613 ? 276.972 19.273  121.723 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 856  MET H CB  1 
ATOM   50354 C  CG  . MET H  1 613 ? 276.215 18.796  120.521 1.00 31.17  ? ? ? ? ? ? 856  MET H CG  1 
ATOM   50355 S  SD  . MET H  1 613 ? 274.524 19.038  121.092 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 856  MET H SD  1 
ATOM   50356 C  CE  . MET H  1 613 ? 273.692 17.549  120.577 1.00 30.09  ? ? ? ? ? ? 856  MET H CE  1 
ATOM   50357 N  N   . PHE H  1 614 ? 279.563 20.230  120.036 1.00 33.30  ? ? ? ? ? ? 857  PHE H N   1 
ATOM   50358 C  CA  . PHE H  1 614 ? 280.305 21.388  119.565 1.00 33.89  ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CA  1 
ATOM   50359 C  C   . PHE H  1 614 ? 279.574 22.102  118.418 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 857  PHE H C   1 
ATOM   50360 O  O   . PHE H  1 614 ? 279.326 21.506  117.372 1.00 34.35  ? ? ? ? ? ? 857  PHE H O   1 
ATOM   50361 C  CB  . PHE H  1 614 ? 281.732 20.971  119.191 1.00 35.26  ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CB  1 
ATOM   50362 C  CG  . PHE H  1 614 ? 282.627 22.116  118.854 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CG  1 
ATOM   50363 C  CD1 . PHE H  1 614 ? 283.164 22.901  119.844 1.00 35.89  ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CD1 1 
ATOM   50364 C  CD2 . PHE H  1 614 ? 282.940 22.399  117.520 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CD2 1 
ATOM   50365 C  CE1 . PHE H  1 614 ? 283.996 23.965  119.526 1.00 36.73  ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CE1 1 
ATOM   50366 C  CE2 . PHE H  1 614 ? 283.768 23.443  117.178 1.00 37.89  ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CE2 1 
ATOM   50367 C  CZ  . PHE H  1 614 ? 284.298 24.243  118.186 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CZ  1 
ATOM   50368 N  N   . GLU H  1 615 ? 279.165 23.355  118.644 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 858  GLU H N   1 
ATOM   50369 C  CA  . GLU H  1 615 ? 278.567 24.168  117.583 1.00 33.49  ? ? ? ? ? ? 858  GLU H CA  1 
ATOM   50370 C  C   . GLU H  1 615 ? 279.713 24.754  116.794 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 858  GLU H C   1 
ATOM   50371 O  O   . GLU H  1 615 ? 280.324 25.751  117.163 1.00 35.04  ? ? ? ? ? ? 858  GLU H O   1 
ATOM   50372 C  CB  . GLU H  1 615 ? 277.677 25.270  118.124 1.00 32.58  ? ? ? ? ? ? 858  GLU H CB  1 
ATOM   50373 C  CG  . GLU H  1 615 ? 277.014 26.088  117.037 1.00 32.79  ? ? ? ? ? ? 858  GLU H CG  1 
ATOM   50374 C  CD  . GLU H  1 615 ? 275.997 27.139  117.559 1.00 31.94  ? ? ? ? ? ? 858  GLU H CD  1 
ATOM   50375 O  OE1 . GLU H  1 615 ? 276.193 27.633  118.702 1.00 31.50  ? ? ? ? ? ? 858  GLU H OE1 1 
ATOM   50376 O  OE2 . GLU H  1 615 ? 274.995 27.471  116.856 1.00 31.77  ? ? ? ? ? ? 858  GLU H OE2 1 
ATOM   50377 N  N   . GLY H  1 616 ? 280.028 24.110  115.691 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 859  GLY H N   1 
ATOM   50378 C  CA  . GLY H  1 616 ? 281.290 24.406  115.053 1.00 37.13  ? ? ? ? ? ? 859  GLY H CA  1 
ATOM   50379 C  C   . GLY H  1 616 ? 281.292 25.493  114.001 1.00 37.88  ? ? ? ? ? ? 859  GLY H C   1 
ATOM   50380 O  O   . GLY H  1 616 ? 281.819 25.291  112.905 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 859  GLY H O   1 
ATOM   50381 N  N   . PHE H  1 617 ? 280.714 26.643  114.301 1.00 37.26  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H N   1 
ATOM   50382 C  CA  . PHE H  1 617 ? 280.823 27.715  113.335 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CA  1 
ATOM   50383 C  C   . PHE H  1 617 ? 280.394 29.019  113.968 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H C   1 
ATOM   50384 O  O   . PHE H  1 617 ? 279.847 29.014  115.061 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H O   1 
ATOM   50385 C  CB  . PHE H  1 617 ? 279.999 27.420  112.074 1.00 38.42  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CB  1 
ATOM   50386 C  CG  . PHE H  1 617 ? 278.526 27.512  112.296 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CG  1 
ATOM   50387 C  CD1 . PHE H  1 617 ? 277.814 28.619  111.848 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CD1 1 
ATOM   50388 C  CD2 . PHE H  1 617 ? 277.848 26.513  112.974 1.00 36.05  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CD2 1 
ATOM   50389 C  CE1 . PHE H  1 617 ? 276.438 28.738  112.067 1.00 36.03  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CE1 1 
ATOM   50390 C  CE2 . PHE H  1 617 ? 276.490 26.625  113.183 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CE2 1 
ATOM   50391 C  CZ  . PHE H  1 617 ? 275.773 27.744  112.735 1.00 34.96  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CZ  1 
ATOM   50392 N  N   . SER H  1 618 ? 280.663 30.132  113.285 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 861  SER H N   1 
ATOM   50393 C  CA  . SER H  1 618 ? 280.274 31.438  113.730 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 861  SER H CA  1 
ATOM   50394 C  C   . SER H  1 618 ? 279.662 32.169  112.575 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 861  SER H C   1 
ATOM   50395 O  O   . SER H  1 618 ? 280.133 32.074  111.467 1.00 39.97  ? ? ? ? ? ? 861  SER H O   1 
ATOM   50396 C  CB  . SER H  1 618 ? 281.504 32.177  114.175 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 861  SER H CB  1 
ATOM   50397 O  OG  . SER H  1 618 ? 281.208 33.549  114.280 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 861  SER H OG  1 
ATOM   50398 N  N   . ASN H  1 619 ? 278.594 32.897  112.826 1.00 38.01  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H N   1 
ATOM   50399 C  CA  . ASN H  1 619 ? 277.931 33.601  111.747 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H CA  1 
ATOM   50400 C  C   . ASN H  1 619 ? 278.884 34.491  111.046 1.00 40.19  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H C   1 
ATOM   50401 O  O   . ASN H  1 619 ? 278.725 34.760  109.871 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H O   1 
ATOM   50402 C  CB  . ASN H  1 619 ? 276.833 34.494  112.292 1.00 37.76  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H CB  1 
ATOM   50403 C  CG  . ASN H  1 619 ? 275.489 33.868  112.201 1.00 36.71  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H CG  1 
ATOM   50404 O  OD1 . ASN H  1 619 ? 275.332 32.789  111.641 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H OD1 1 
ATOM   50405 N  ND2 . ASN H  1 619 ? 274.492 34.541  112.754 1.00 35.97  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H ND2 1 
ATOM   50406 N  N   . PHE H  1 620 ? 279.862 34.975  111.790 1.00 40.55  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H N   1 
ATOM   50407 C  CA  . PHE H  1 620 ? 280.645 36.105  111.350 1.00 42.03  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CA  1 
ATOM   50408 C  C   . PHE H  1 620 ? 282.080 35.758  110.902 1.00 43.45  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H C   1 
ATOM   50409 O  O   . PHE H  1 620 ? 282.960 36.645  110.854 1.00 44.69  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H O   1 
ATOM   50410 C  CB  . PHE H  1 620 ? 280.650 37.185  112.431 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CB  1 
ATOM   50411 C  CG  . PHE H  1 620 ? 279.310 37.756  112.696 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CG  1 
ATOM   50412 C  CD1 . PHE H  1 620 ? 278.531 37.253  113.699 1.00 39.19  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CD1 1 
ATOM   50413 C  CD2 . PHE H  1 620 ? 278.821 38.795  111.933 1.00 41.55  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CD2 1 
ATOM   50414 C  CE1 . PHE H  1 620 ? 277.276 37.769  113.932 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CE1 1 
ATOM   50415 C  CE2 . PHE H  1 620 ? 277.578 39.325  112.167 1.00 40.79  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CE2 1 
ATOM   50416 C  CZ  . PHE H  1 620 ? 276.799 38.813  113.158 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CZ  1 
ATOM   50417 N  N   . GLN H  1 621 ? 282.305 34.492  110.544 1.00 43.41  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H N   1 
ATOM   50418 C  CA  . GLN H  1 621 ? 283.618 34.054  110.084 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H CA  1 
ATOM   50419 C  C   . GLN H  1 621 ? 283.947 34.751  108.818 1.00 46.55  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H C   1 
ATOM   50420 O  O   . GLN H  1 621 ? 283.069 35.012  108.011 1.00 46.59  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H O   1 
ATOM   50421 C  CB  . GLN H  1 621 ? 283.629 32.567  109.774 1.00 44.58  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H CB  1 
ATOM   50422 C  CG  . GLN H  1 621 ? 283.528 31.687  110.997 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H CG  1 
ATOM   50423 C  CD  . GLN H  1 621 ? 283.110 30.289  110.639 1.00 42.72  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H CD  1 
ATOM   50424 O  OE1 . GLN H  1 621 ? 283.707 29.671  109.770 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H OE1 1 
ATOM   50425 N  NE2 . GLN H  1 621 ? 282.086 29.777  111.309 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H NE2 1 
ATOM   50426 N  N   . ALA H  1 622 ? 285.225 35.022  108.620 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 865  ALA H N   1 
ATOM   50427 C  CA  . ALA H  1 622 ? 285.662 35.603  107.373 1.00 49.99  ? ? ? ? ? ? 865  ALA H CA  1 
ATOM   50428 C  C   . ALA H  1 622 ? 285.396 34.587  106.291 1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 865  ALA H C   1 
ATOM   50429 O  O   . ALA H  1 622 ? 285.390 33.408  106.586 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 865  ALA H O   1 
ATOM   50430 C  CB  . ALA H  1 622 ? 287.118 35.871  107.442 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 865  ALA H CB  1 
ATOM   50431 N  N   . PHE H  1 623 ? 285.190 35.019  105.043 1.00 51.66  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H N   1 
ATOM   50432 C  CA  . PHE H  1 623 ? 285.147 34.083  103.912 1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CA  1 
ATOM   50433 C  C   . PHE H  1 623 ? 286.554 33.622  103.668 1.00 54.06  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H C   1 
ATOM   50434 O  O   . PHE H  1 623 ? 287.504 34.318  104.028 1.00 54.96  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H O   1 
ATOM   50435 C  CB  . PHE H  1 623 ? 284.652 34.789  102.683 1.00 53.65  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CB  1 
ATOM   50436 C  CG  . PHE H  1 623 ? 283.248 35.224  102.798 1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CG  1 
ATOM   50437 C  CD1 . PHE H  1 623 ? 282.222 34.314  102.598 1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CD1 1 
ATOM   50438 C  CD2 . PHE H  1 623 ? 282.929 36.528  103.131 1.00 52.22  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CD2 1 
ATOM   50439 C  CE1 . PHE H  1 623 ? 280.870 34.700  102.703 1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CE1 1 
ATOM   50440 C  CE2 . PHE H  1 623 ? 281.585 36.922  103.254 1.00 51.03  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CE2 1 
ATOM   50441 C  CZ  . PHE H  1 623 ? 280.556 36.005  103.039 1.00 49.92  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CZ  1 
ATOM   50442 N  N   . ALA H  1 624 ? 286.721 32.450  103.075 1.00 54.52  ? ? ? ? ? ? 867  ALA H N   1 
ATOM   50443 C  CA  . ALA H  1 624 ? 288.091 31.997  102.853 1.00 56.17  ? ? ? ? ? ? 867  ALA H CA  1 
ATOM   50444 C  C   . ALA H  1 624 ? 288.669 32.742  101.648 1.00 58.51  ? ? ? ? ? ? 867  ALA H C   1 
ATOM   50445 O  O   . ALA H  1 624 ? 287.973 33.076  100.693 1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 867  ALA H O   1 
ATOM   50446 C  CB  . ALA H  1 624 ? 288.194 30.459  102.686 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 867  ALA H CB  1 
ATOM   50447 N  N   . THR H  1 625 ? 289.951 33.031  101.710 1.00 60.06  ? ? ? ? ? ? 868  THR H N   1 
ATOM   50448 C  CA  . THR H  1 625 ? 290.583 33.621  100.581 1.00 62.45  ? ? ? ? ? ? 868  THR H CA  1 
ATOM   50449 C  C   . THR H  1 625 ? 291.264 32.525  99.800  1.00 63.94  ? ? ? ? ? ? 868  THR H C   1 
ATOM   50450 O  O   . THR H  1 625 ? 291.917 32.817  98.811  1.00 66.19  ? ? ? ? ? ? 868  THR H O   1 
ATOM   50451 C  CB  . THR H  1 625 ? 291.642 34.632  101.018 1.00 63.62  ? ? ? ? ? ? 868  THR H CB  1 
ATOM   50452 O  OG1 . THR H  1 625 ? 292.466 34.020  102.030 1.00 63.18  ? ? ? ? ? ? 868  THR H OG1 1 
ATOM   50453 C  CG2 . THR H  1 625 ? 290.964 35.919  101.577 1.00 62.62  ? ? ? ? ? ? 868  THR H CG2 1 
ATOM   50454 N  N   . LYS H  1 626 ? 291.161 31.275  100.237 1.00 62.88  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H N   1 
ATOM   50455 C  CA  . LYS H  1 626 ? 291.923 30.216  99.590  1.00 64.44  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H CA  1 
ATOM   50456 C  C   . LYS H  1 626 ? 291.591 28.881  100.157 1.00 63.01  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H C   1 
ATOM   50457 O  O   . LYS H  1 626 ? 291.130 28.778  101.307 1.00 60.94  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H O   1 
ATOM   50458 C  CB  . LYS H  1 626 ? 293.421 30.427  99.768  1.00 66.24  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H CB  1 
ATOM   50459 C  CG  . LYS H  1 626 ? 293.925 30.238  101.174 1.00 65.05  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H CG  1 
ATOM   50460 C  CD  . LYS H  1 626 ? 295.368 30.705  101.291 1.00 67.01  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H CD  1 
ATOM   50461 C  CE  . LYS H  1 626 ? 296.073 30.109  102.500 1.00 66.35  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H CE  1 
ATOM   50462 N  NZ  . LYS H  1 626 ? 297.428 30.720  102.628 1.00 68.30  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H NZ  1 
ATOM   50463 N  N   . LYS H  1 627 ? 291.877 27.842  99.378  1.00 64.25  ? ? ? ? ? ? 870  LYS H N   1 
ATOM   50464 C  CA  . LYS H  1 627 ? 291.501 26.498  99.791  1.00 63.09  ? ? ? ? ? ? 870  LYS H CA  1 
ATOM   50465 C  C   . LYS H  1 627 ? 291.820 26.181  101.257 1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 870  LYS H C   1 
ATOM   50466 O  O   . LYS H  1 627 ? 290.932 25.756  101.990 1.00 59.54  ? ? ? ? ? ? 870  LYS H O   1 
ATOM   50467 C  CB  . LYS H  1 627 ? 292.106 25.413  98.884  1.00 65.04  ? ? ? ? ? ? 870  LYS H CB  1 
ATOM   50468 C  CG  . LYS H  1 627 ? 291.649 24.010  99.376  1.00 63.79  ? ? ? ? ? ? 870  LYS H CG  1 
ATOM   50469 C  CD  . LYS H  1 627 ? 291.715 22.815  98.361  1.00 65.32  ? ? ? ? ? ? 870  LYS H CD  1 
ATOM   50470 C  CE  . LYS H  1 627 ? 290.918 21.555  98.907  1.00 63.69  ? ? ? ? ? ? 870  LYS H CE  1 
ATOM   50471 N  NZ  . LYS H  1 627 ? 289.415 21.751  98.846  1.00 61.89  ? ? ? ? ? ? 870  LYS H NZ  1 
ATOM   50472 N  N   . GLU H  1 628 ? 293.078 26.372  101.662 1.00 62.74  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H N   1 
ATOM   50473 C  CA  . GLU H  1 628 ? 293.554 25.959  102.992 1.00 61.71  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H CA  1 
ATOM   50474 C  C   . GLU H  1 628 ? 292.709 26.542  104.130 1.00 59.29  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H C   1 
ATOM   50475 O  O   . GLU H  1 628 ? 292.818 26.122  105.312 1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H O   1 
ATOM   50476 C  CB  . GLU H  1 628 ? 295.012 26.383  103.230 1.00 63.43  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H CB  1 
ATOM   50477 C  CG  . GLU H  1 628 ? 296.025 25.871  102.232 1.00 66.06  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H CG  1 
ATOM   50478 C  CD  . GLU H  1 628 ? 295.746 26.376  100.811 1.00 67.50  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H CD  1 
ATOM   50479 O  OE1 . GLU H  1 628 ? 295.215 27.513  100.669 1.00 67.03  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H OE1 1 
ATOM   50480 O  OE2 . GLU H  1 628 ? 296.050 25.633  99.837  1.00 69.18  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H OE2 1 
ATOM   50481 N  N   . GLU H  1 629 ? 291.880 27.527  103.806 1.00 58.70  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H N   1 
ATOM   50482 C  CA  . GLU H  1 629 ? 291.178 28.234  104.861 1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H CA  1 
ATOM   50483 C  C   . GLU H  1 629 ? 289.727 27.789  104.983 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H C   1 
ATOM   50484 O  O   . GLU H  1 629 ? 289.067 28.089  105.939 1.00 52.98  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H O   1 
ATOM   50485 C  CB  . GLU H  1 629 ? 291.271 29.745  104.622 1.00 57.35  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H CB  1 
ATOM   50486 C  CG  . GLU H  1 629 ? 292.556 30.402  105.176 1.00 58.49  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H CG  1 
ATOM   50487 C  CD  . GLU H  1 629 ? 292.788 31.797  104.600 1.00 59.81  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H CD  1 
ATOM   50488 O  OE1 . GLU H  1 629 ? 292.053 32.198  103.671 1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H OE1 1 
ATOM   50489 O  OE2 . GLU H  1 629 ? 293.712 32.493  105.060 1.00 60.71  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H OE2 1 
ATOM   50490 N  N   . TYR H  1 630 ? 289.209 27.084  104.000 1.00 55.17  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H N   1 
ATOM   50491 C  CA  . TYR H  1 630 ? 287.839 26.645  104.124 1.00 53.42  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CA  1 
ATOM   50492 C  C   . TYR H  1 630 ? 287.701 25.880  105.428 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H C   1 
ATOM   50493 O  O   . TYR H  1 630 ? 288.516 24.983  105.725 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H O   1 
ATOM   50494 C  CB  . TYR H  1 630 ? 287.459 25.709  102.984 1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CB  1 
ATOM   50495 C  CG  . TYR H  1 630 ? 287.083 26.367  101.680 1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CG  1 
ATOM   50496 C  CD1 . TYR H  1 630 ? 286.078 27.322  101.629 1.00 54.47  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CD1 1 
ATOM   50497 C  CD2 . TYR H  1 630 ? 287.703 25.992  100.488 1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CD2 1 
ATOM   50498 C  CE1 . TYR H  1 630 ? 285.715 27.906  100.436 1.00 55.62  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CE1 1 
ATOM   50499 C  CE2 . TYR H  1 630 ? 287.340 26.573  99.291  1.00 58.74  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CE2 1 
ATOM   50500 C  CZ  . TYR H  1 630 ? 286.343 27.524  99.277  1.00 57.73  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CZ  1 
ATOM   50501 O  OH  . TYR H  1 630 ? 285.972 28.093  98.090  1.00 58.96  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H OH  1 
ATOM   50502 N  N   . THR H  1 631 ? 286.658 26.233  106.178 1.00 49.87  ? ? ? ? ? ? 874  THR H N   1 
ATOM   50503 C  CA  . THR H  1 631 ? 286.242 25.540  107.369 1.00 48.19  ? ? ? ? ? ? 874  THR H CA  1 
ATOM   50504 C  C   . THR H  1 631 ? 286.352 24.052  107.279 1.00 48.39  ? ? ? ? ? ? 874  THR H C   1 
ATOM   50505 O  O   . THR H  1 631 ? 287.107 23.424  108.027 1.00 48.47  ? ? ? ? ? ? 874  THR H O   1 
ATOM   50506 C  CB  . THR H  1 631 ? 284.784 25.826  107.584 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 874  THR H CB  1 
ATOM   50507 O  OG1 . THR H  1 631 ? 284.660 27.224  107.820 1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 874  THR H OG1 1 
ATOM   50508 C  CG2 . THR H  1 631 ? 284.193 25.031  108.781 1.00 44.76  ? ? ? ? ? ? 874  THR H CG2 1 
ATOM   50509 N  N   . ASN H  1 632 ? 285.544 23.482  106.396 1.00 48.48  ? ? ? ? ? ? 875  ASN H N   1 
ATOM   50510 C  CA  . ASN H  1 632 ? 285.480 22.050  106.269 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 875  ASN H CA  1 
ATOM   50511 C  C   . ASN H  1 632 ? 286.862 21.513  105.975 1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 875  ASN H C   1 
ATOM   50512 O  O   . ASN H  1 632 ? 287.209 20.427  106.398 1.00 50.58  ? ? ? ? ? ? 875  ASN H O   1 
ATOM   50513 C  CB  . ASN H  1 632 ? 284.491 21.637  105.176 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 875  ASN H CB  1 
ATOM   50514 C  CG  . ASN H  1 632 ? 283.034 21.854  105.568 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 875  ASN H CG  1 
ATOM   50515 O  OD1 . ASN H  1 632 ? 282.712 22.244  106.701 1.00 45.51  ? ? ? ? ? ? 875  ASN H OD1 1 
ATOM   50516 N  ND2 . ASN H  1 632 ? 282.141 21.583  104.629 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 875  ASN H ND2 1 
ATOM   50517 N  N   . VAL H  1 633 ? 287.678 22.262  105.261 1.00 52.04  ? ? ? ? ? ? 876  VAL H N   1 
ATOM   50518 C  CA  . VAL H  1 633 ? 289.011 21.757  105.072 1.00 53.82  ? ? ? ? ? ? 876  VAL H CA  1 
ATOM   50519 C  C   . VAL H  1 633 ? 289.755 21.715  106.407 1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 876  VAL H C   1 
ATOM   50520 O  O   . VAL H  1 633 ? 290.346 20.694  106.788 1.00 53.70  ? ? ? ? ? ? 876  VAL H O   1 
ATOM   50521 C  CB  . VAL H  1 633 ? 289.784 22.544  104.009 1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 876  VAL H CB  1 
ATOM   50522 C  CG1 . VAL H  1 633 ? 291.260 22.186  104.045 1.00 57.63  ? ? ? ? ? ? 876  VAL H CG1 1 
ATOM   50523 C  CG2 . VAL H  1 633 ? 289.211 22.243  102.626 1.00 56.80  ? ? ? ? ? ? 876  VAL H CG2 1 
ATOM   50524 N  N   . VAL H  1 634 ? 289.720 22.830  107.120 1.00 52.35  ? ? ? ? ? ? 877  VAL H N   1 
ATOM   50525 C  CA  . VAL H  1 634 ? 290.367 22.920  108.429 1.00 51.78  ? ? ? ? ? ? 877  VAL H CA  1 
ATOM   50526 C  C   . VAL H  1 634 ? 289.828 21.877  109.416 1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 877  VAL H C   1 
ATOM   50527 O  O   . VAL H  1 634 ? 290.606 21.185  110.093 1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 877  VAL H O   1 
ATOM   50528 C  CB  . VAL H  1 634 ? 290.224 24.343  109.008 1.00 50.99  ? ? ? ? ? ? 877  VAL H CB  1 
ATOM   50529 C  CG1 . VAL H  1 634 ? 290.849 24.447  110.404 1.00 50.42  ? ? ? ? ? ? 877  VAL H CG1 1 
ATOM   50530 C  CG2 . VAL H  1 634 ? 290.876 25.309  108.059 1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 877  VAL H CG2 1 
ATOM   50531 N  N   . ILE H  1 635 ? 288.504 21.770  109.502 1.00 48.73  ? ? ? ? ? ? 878  ILE H N   1 
ATOM   50532 C  CA  . ILE H  1 635 ? 287.912 20.744  110.328 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 878  ILE H CA  1 
ATOM   50533 C  C   . ILE H  1 635 ? 288.650 19.410  110.194 1.00 48.66  ? ? ? ? ? ? 878  ILE H C   1 
ATOM   50534 O  O   . ILE H  1 635 ? 289.183 18.883  111.170 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 878  ILE H O   1 
ATOM   50535 C  CB  . ILE H  1 635 ? 286.433 20.558  109.991 1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 878  ILE H CB  1 
ATOM   50536 C  CG1 . ILE H  1 635 ? 285.665 21.848  110.320 1.00 44.98  ? ? ? ? ? ? 878  ILE H CG1 1 
ATOM   50537 C  CG2 . ILE H  1 635 ? 285.868 19.338  110.752 1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 878  ILE H CG2 1 
ATOM   50538 C  CD1 . ILE H  1 635 ? 284.184 21.803  110.009 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 878  ILE H CD1 1 
ATOM   50539 N  N   . ALA H  1 636 ? 288.665 18.877  108.979 1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 879  ALA H N   1 
ATOM   50540 C  CA  . ALA H  1 636 ? 289.307 17.605  108.672 1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 879  ALA H CA  1 
ATOM   50541 C  C   . ALA H  1 636 ? 290.711 17.547  109.269 1.00 52.37  ? ? ? ? ? ? 879  ALA H C   1 
ATOM   50542 O  O   . ALA H  1 636 ? 291.056 16.592  109.975 1.00 52.42  ? ? ? ? ? ? 879  ALA H O   1 
ATOM   50543 C  CB  . ALA H  1 636 ? 289.362 17.381  107.142 1.00 52.96  ? ? ? ? ? ? 879  ALA H CB  1 
ATOM   50544 N  N   . LYS H  1 637 ? 291.516 18.568  108.987 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 880  LYS H N   1 
ATOM   50545 C  CA  . LYS H  1 637 ? 292.912 18.614  109.445 1.00 54.62  ? ? ? ? ? ? 880  LYS H CA  1 
ATOM   50546 C  C   . LYS H  1 637 ? 293.083 18.676  110.991 1.00 53.37  ? ? ? ? ? ? 880  LYS H C   1 
ATOM   50547 O  O   . LYS H  1 637 ? 294.105 18.239  111.506 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 880  LYS H O   1 
ATOM   50548 C  CB  . LYS H  1 637 ? 293.628 19.784  108.744 1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 880  LYS H CB  1 
ATOM   50549 C  CG  . LYS H  1 637 ? 295.118 20.002  109.054 1.00 57.58  ? ? ? ? ? ? 880  LYS H CG  1 
ATOM   50550 C  CD  . LYS H  1 637 ? 295.733 20.799  107.857 1.00 59.50  ? ? ? ? ? ? 880  LYS H CD  1 
ATOM   50551 C  CE  . LYS H  1 637 ? 296.968 21.664  108.225 1.00 60.73  ? ? ? ? ? ? 880  LYS H CE  1 
ATOM   50552 N  NZ  . LYS H  1 637 ? 296.549 22.856  109.047 1.00 59.18  ? ? ? ? ? ? 880  LYS H NZ  1 
ATOM   50553 N  N   . ASN H  1 638 ? 292.083 19.191  111.717 1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 881  ASN H N   1 
ATOM   50554 C  CA  . ASN H  1 638 ? 292.135 19.326  113.202 1.00 50.13  ? ? ? ? ? ? 881  ASN H CA  1 
ATOM   50555 C  C   . ASN H  1 638 ? 291.258 18.343  113.978 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 881  ASN H C   1 
ATOM   50556 O  O   . ASN H  1 638 ? 290.868 18.596  115.132 1.00 47.29  ? ? ? ? ? ? 881  ASN H O   1 
ATOM   50557 C  CB  . ASN H  1 638 ? 291.708 20.734  113.613 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 881  ASN H CB  1 
ATOM   50558 C  CG  . ASN H  1 638 ? 292.626 21.773  113.065 1.00 50.43  ? ? ? ? ? ? 881  ASN H CG  1 
ATOM   50559 O  OD1 . ASN H  1 638 ? 293.843 21.669  113.251 1.00 51.82  ? ? ? ? ? ? 881  ASN H OD1 1 
ATOM   50560 N  ND2 . ASN H  1 638 ? 292.068 22.771  112.354 1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 881  ASN H ND2 1 
ATOM   50561 N  N   . VAL H  1 639 ? 290.923 17.231  113.347 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 882  VAL H N   1 
ATOM   50562 C  CA  . VAL H  1 639 ? 289.938 16.386  113.938 1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 882  VAL H CA  1 
ATOM   50563 C  C   . VAL H  1 639 ? 290.481 15.903  115.276 1.00 47.56  ? ? ? ? ? ? 882  VAL H C   1 
ATOM   50564 O  O   . VAL H  1 639 ? 289.705 15.589  116.187 1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 882  VAL H O   1 
ATOM   50565 C  CB  . VAL H  1 639 ? 289.629 15.221  113.055 1.00 48.57  ? ? ? ? ? ? 882  VAL H CB  1 
ATOM   50566 C  CG1 . VAL H  1 639 ? 290.262 14.026  113.629 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 882  VAL H CG1 1 
ATOM   50567 C  CG2 . VAL H  1 639 ? 288.148 15.036  113.008 1.00 47.05  ? ? ? ? ? ? 882  VAL H CG2 1 
ATOM   50568 N  N   . ASP H  1 640 ? 291.804 15.877  115.425 1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 883  ASP H N   1 
ATOM   50569 C  CA  . ASP H  1 640 ? 292.386 15.420  116.698 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 883  ASP H CA  1 
ATOM   50570 C  C   . ASP H  1 640 ? 292.028 16.293  117.903 1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 883  ASP H C   1 
ATOM   50571 O  O   . ASP H  1 640 ? 291.873 15.812  119.016 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 883  ASP H O   1 
ATOM   50572 C  CB  . ASP H  1 640 ? 293.894 15.284  116.580 1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 883  ASP H CB  1 
ATOM   50573 C  CG  . ASP H  1 640 ? 294.288 14.053  115.821 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 883  ASP H CG  1 
ATOM   50574 O  OD1 . ASP H  1 640 ? 293.424 13.220  115.472 1.00 52.06  ? ? ? ? ? ? 883  ASP H OD1 1 
ATOM   50575 O  OD2 . ASP H  1 640 ? 295.486 13.896  115.566 1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 883  ASP H OD2 1 
ATOM   50576 N  N   . LYS H  1 641 ? 291.915 17.586  117.673 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 884  LYS H N   1 
ATOM   50577 C  CA  . LYS H  1 641 ? 291.650 18.521  118.745 1.00 45.78  ? ? ? ? ? ? 884  LYS H CA  1 
ATOM   50578 C  C   . LYS H  1 641 ? 290.296 18.263  119.379 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 884  LYS H C   1 
ATOM   50579 O  O   . LYS H  1 641 ? 290.141 18.337  120.613 1.00 43.05  ? ? ? ? ? ? 884  LYS H O   1 
ATOM   50580 C  CB  . LYS H  1 641 ? 291.666 19.941  118.191 1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 884  LYS H CB  1 
ATOM   50581 C  CG  . LYS H  1 641 ? 292.896 20.694  118.522 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 884  LYS H CG  1 
ATOM   50582 C  CD  . LYS H  1 641 ? 292.975 20.842  120.026 1.00 46.12  ? ? ? ? ? ? 884  LYS H CD  1 
ATOM   50583 C  CE  . LYS H  1 641 ? 294.440 21.136  120.435 1.00 47.65  ? ? ? ? ? ? 884  LYS H CE  1 
ATOM   50584 N  NZ  . LYS H  1 641 ? 294.569 21.398  121.931 1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 884  LYS H NZ  1 
ATOM   50585 N  N   . PHE H  1 642 ? 289.314 17.992  118.520 1.00 43.43  ? ? ? ? ? ? 885  PHE H N   1 
ATOM   50586 C  CA  . PHE H  1 642 ? 287.972 17.804  118.980 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CA  1 
ATOM   50587 C  C   . PHE H  1 642 ? 287.960 16.550  119.826 1.00 41.68  ? ? ? ? ? ? 885  PHE H C   1 
ATOM   50588 O  O   . PHE H  1 642 ? 287.301 16.461  120.858 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 885  PHE H O   1 
ATOM   50589 C  CB  . PHE H  1 642 ? 287.072 17.661  117.776 1.00 41.63  ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CB  1 
ATOM   50590 C  CG  . PHE H  1 642 ? 287.155 18.821  116.821 1.00 42.02  ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CG  1 
ATOM   50591 C  CD1 . PHE H  1 642 ? 287.058 20.139  117.287 1.00 41.34  ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CD1 1 
ATOM   50592 C  CD2 . PHE H  1 642 ? 287.305 18.604  115.445 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CD2 1 
ATOM   50593 C  CE1 . PHE H  1 642 ? 287.117 21.203  116.416 1.00 41.79  ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CE1 1 
ATOM   50594 C  CE2 . PHE H  1 642 ? 287.359 19.679  114.548 1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CE2 1 
ATOM   50595 C  CZ  . PHE H  1 642 ? 287.259 20.981  115.038 1.00 42.93  ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CZ  1 
ATOM   50596 N  N   . ALA H  1 643 ? 288.717 15.566  119.379 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 886  ALA H N   1 
ATOM   50597 C  CA  . ALA H  1 643 ? 288.726 14.316  120.081 1.00 43.19  ? ? ? ? ? ? 886  ALA H CA  1 
ATOM   50598 C  C   . ALA H  1 643 ? 289.300 14.586  121.436 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 886  ALA H C   1 
ATOM   50599 O  O   . ALA H  1 643 ? 288.779 14.109  122.428 1.00 42.15  ? ? ? ? ? ? 886  ALA H O   1 
ATOM   50600 C  CB  . ALA H  1 643 ? 289.550 13.278  119.341 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 886  ALA H CB  1 
ATOM   50601 N  N   . GLU H  1 644 ? 290.383 15.356  121.475 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 887  GLU H N   1 
ATOM   50602 C  CA  . GLU H  1 644 ? 291.076 15.675  122.723 1.00 43.87  ? ? ? ? ? ? 887  GLU H CA  1 
ATOM   50603 C  C   . GLU H  1 644 ? 290.158 16.367  123.716 1.00 42.18  ? ? ? ? ? ? 887  GLU H C   1 
ATOM   50604 O  O   . GLU H  1 644 ? 290.269 16.114  124.901 1.00 41.92  ? ? ? ? ? ? 887  GLU H O   1 
ATOM   50605 C  CB  . GLU H  1 644 ? 292.283 16.550  122.438 1.00 45.08  ? ? ? ? ? ? 887  GLU H CB  1 
ATOM   50606 C  CG  . GLU H  1 644 ? 293.131 16.890  123.655 1.00 45.41  ? ? ? ? ? ? 887  GLU H CG  1 
ATOM   50607 C  CD  . GLU H  1 644 ? 294.081 18.111  123.425 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 887  GLU H CD  1 
ATOM   50608 O  OE1 . GLU H  1 644 ? 294.187 18.595  122.257 1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 887  GLU H OE1 1 
ATOM   50609 O  OE2 . GLU H  1 644 ? 294.717 18.588  124.410 1.00 46.54  ? ? ? ? ? ? 887  GLU H OE2 1 
ATOM   50610 N  N   . TRP H  1 645 ? 289.254 17.215  123.217 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 888  TRP H N   1 
ATOM   50611 C  CA  . TRP H  1 645 ? 288.237 17.922  124.009 1.00 39.58  ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CA  1 
ATOM   50612 C  C   . TRP H  1 645 ? 287.002 17.110  124.434 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 888  TRP H C   1 
ATOM   50613 O  O   . TRP H  1 645 ? 286.145 17.615  125.168 1.00 37.22  ? ? ? ? ? ? 888  TRP H O   1 
ATOM   50614 C  CB  . TRP H  1 645 ? 287.705 19.066  123.186 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CB  1 
ATOM   50615 C  CG  . TRP H  1 645 ? 288.717 19.996  122.872 1.00 40.06  ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CG  1 
ATOM   50616 C  CD1 . TRP H  1 645 ? 289.948 20.080  123.427 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CD1 1 
ATOM   50617 C  CD2 . TRP H  1 645 ? 288.603 21.070  121.964 1.00 40.18  ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CD2 1 
ATOM   50618 N  NE1 . TRP H  1 645 ? 290.630 21.136  122.897 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 888  TRP H NE1 1 
ATOM   50619 C  CE2 . TRP H  1 645 ? 289.824 21.764  121.991 1.00 41.37  ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CE2 1 
ATOM   50620 C  CE3 . TRP H  1 645 ? 287.587 21.510  121.118 1.00 39.49  ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CE3 1 
ATOM   50621 C  CZ2 . TRP H  1 645 ? 290.062 22.868  121.208 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CZ2 1 
ATOM   50622 C  CZ3 . TRP H  1 645 ? 287.827 22.617  120.330 1.00 40.02  ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CZ3 1 
ATOM   50623 C  CH2 . TRP H  1 645 ? 289.059 23.285  120.389 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CH2 1 
ATOM   50624 N  N   . GLY H  1 646 ? 286.885 15.881  123.939 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 889  GLY H N   1 
ATOM   50625 C  CA  . GLY H  1 646 ? 285.724 15.040  124.219 1.00 38.04  ? ? ? ? ? ? 889  GLY H CA  1 
ATOM   50626 C  C   . GLY H  1 646 ? 284.469 15.343  123.391 1.00 37.12  ? ? ? ? ? ? 889  GLY H C   1 
ATOM   50627 O  O   . GLY H  1 646 ? 283.361 14.884  123.726 1.00 36.22  ? ? ? ? ? ? 889  GLY H O   1 
ATOM   50628 N  N   . VAL H  1 647 ? 284.620 16.117  122.326 1.00 37.41  ? ? ? ? ? ? 890  VAL H N   1 
ATOM   50629 C  CA  . VAL H  1 647 ? 283.500 16.384  121.482 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 890  VAL H CA  1 
ATOM   50630 C  C   . VAL H  1 647 ? 282.981 15.069  120.955 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 890  VAL H C   1 
ATOM   50631 O  O   . VAL H  1 647 ? 283.708 14.286  120.309 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 890  VAL H O   1 
ATOM   50632 C  CB  . VAL H  1 647 ? 283.890 17.244  120.293 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 890  VAL H CB  1 
ATOM   50633 C  CG1 . VAL H  1 647 ? 282.666 17.579  119.471 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 890  VAL H CG1 1 
ATOM   50634 C  CG2 . VAL H  1 647 ? 284.528 18.495  120.765 1.00 37.33  ? ? ? ? ? ? 890  VAL H CG2 1 
ATOM   50635 N  N   . THR H  1 648 ? 281.700 14.835  121.206 1.00 35.94  ? ? ? ? ? ? 891  THR H N   1 
ATOM   50636 C  CA  . THR H  1 648 ? 281.065 13.621  120.725 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 891  THR H CA  1 
ATOM   50637 C  C   . THR H  1 648 ? 280.039 13.893  119.623 1.00 35.83  ? ? ? ? ? ? 891  THR H C   1 
ATOM   50638 O  O   . THR H  1 648 ? 279.780 13.036  118.788 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 891  THR H O   1 
ATOM   50639 C  CB  . THR H  1 648 ? 280.434 12.873  121.859 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 891  THR H CB  1 
ATOM   50640 O  OG1 . THR H  1 648 ? 279.556 13.758  122.566 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 891  THR H OG1 1 
ATOM   50641 C  CG2 . THR H  1 648 ? 281.527 12.398  122.754 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 891  THR H CG2 1 
ATOM   50642 N  N   . ASP H  1 649 ? 279.471 15.086  119.596 1.00 34.93  ? ? ? ? ? ? 892  ASP H N   1 
ATOM   50643 C  CA  . ASP H  1 649 ? 278.525 15.429  118.536 1.00 34.68  ? ? ? ? ? ? 892  ASP H CA  1 
ATOM   50644 C  C   . ASP H  1 649 ? 278.907 16.760  117.905 1.00 34.83  ? ? ? ? ? ? 892  ASP H C   1 
ATOM   50645 O  O   . ASP H  1 649 ? 278.819 17.816  118.540 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 892  ASP H O   1 
ATOM   50646 C  CB  . ASP H  1 649 ? 277.112 15.506  119.095 1.00 33.42  ? ? ? ? ? ? 892  ASP H CB  1 
ATOM   50647 C  CG  . ASP H  1 649 ? 276.715 14.253  119.814 1.00 33.32  ? ? ? ? ? ? 892  ASP H CG  1 
ATOM   50648 O  OD1 . ASP H  1 649 ? 276.018 13.444  119.184 1.00 33.57  ? ? ? ? ? ? 892  ASP H OD1 1 
ATOM   50649 O  OD2 . ASP H  1 649 ? 277.111 14.038  120.995 1.00 33.12  ? ? ? ? ? ? 892  ASP H OD2 1 
ATOM   50650 N  N   . PHE H  1 650 ? 279.371 16.726  116.668 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 893  PHE H N   1 
ATOM   50651 C  CA  . PHE H  1 650 ? 279.882 17.958  116.083 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CA  1 
ATOM   50652 C  C   . PHE H  1 650 ? 278.768 18.621  115.329 1.00 35.76  ? ? ? ? ? ? 893  PHE H C   1 
ATOM   50653 O  O   . PHE H  1 650 ? 278.373 18.139  114.282 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 893  PHE H O   1 
ATOM   50654 C  CB  . PHE H  1 650 ? 281.046 17.681  115.151 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CB  1 
ATOM   50655 C  CG  . PHE H  1 650 ? 281.800 18.907  114.724 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CG  1 
ATOM   50656 C  CD1 . PHE H  1 650 ? 283.037 19.217  115.284 1.00 39.06  ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CD1 1 
ATOM   50657 C  CD2 . PHE H  1 650 ? 281.306 19.728  113.717 1.00 38.59  ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CD2 1 
ATOM   50658 C  CE1 . PHE H  1 650 ? 283.753 20.340  114.864 1.00 39.76  ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CE1 1 
ATOM   50659 C  CE2 . PHE H  1 650 ? 282.022 20.851  113.289 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CE2 1 
ATOM   50660 C  CZ  . PHE H  1 650 ? 283.235 21.154  113.870 1.00 39.88  ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CZ  1 
ATOM   50661 N  N   . GLU H  1 651 ? 278.235 19.711  115.859 1.00 34.79  ? ? ? ? ? ? 894  GLU H N   1 
ATOM   50662 C  CA  . GLU H  1 651 ? 277.199 20.406  115.129 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 894  GLU H CA  1 
ATOM   50663 C  C   . GLU H  1 651 ? 277.811 21.262  114.017 1.00 35.46  ? ? ? ? ? ? 894  GLU H C   1 
ATOM   50664 O  O   . GLU H  1 651 ? 278.487 22.246  114.304 1.00 35.62  ? ? ? ? ? ? 894  GLU H O   1 
ATOM   50665 C  CB  . GLU H  1 651 ? 276.344 21.261  116.056 1.00 33.15  ? ? ? ? ? ? 894  GLU H CB  1 
ATOM   50666 C  CG  . GLU H  1 651 ? 275.235 21.964  115.274 1.00 32.87  ? ? ? ? ? ? 894  GLU H CG  1 
ATOM   50667 C  CD  . GLU H  1 651 ? 274.484 23.021  116.091 1.00 31.83  ? ? ? ? ? ? 894  GLU H CD  1 
ATOM   50668 O  OE1 . GLU H  1 651 ? 274.522 22.975  117.376 1.00 31.12  ? ? ? ? ? ? 894  GLU H OE1 1 
ATOM   50669 O  OE2 . GLU H  1 651 ? 273.847 23.887  115.424 1.00 31.84  ? ? ? ? ? ? 894  GLU H OE2 1 
ATOM   50670 N  N   . MET H  1 652 ? 277.578 20.892  112.757 1.00 36.26  ? ? ? ? ? ? 895  MET H N   1 
ATOM   50671 C  CA  . MET H  1 652 ? 278.110 21.646  111.631 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 895  MET H CA  1 
ATOM   50672 C  C   . MET H  1 652 ? 277.149 22.767  111.260 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 895  MET H C   1 
ATOM   50673 O  O   . MET H  1 652 ? 275.963 22.685  111.560 1.00 35.87  ? ? ? ? ? ? 895  MET H O   1 
ATOM   50674 C  CB  . MET H  1 652 ? 278.332 20.728  110.450 1.00 38.65  ? ? ? ? ? ? 895  MET H CB  1 
ATOM   50675 C  CG  . MET H  1 652 ? 279.446 19.795  110.699 1.00 39.46  ? ? ? ? ? ? 895  MET H CG  1 
ATOM   50676 S  SD  . MET H  1 652 ? 280.010 19.040  109.158 1.00 41.40  ? ? ? ? ? ? 895  MET H SD  1 
ATOM   50677 C  CE  . MET H  1 652 ? 280.920 20.388  108.348 1.00 42.61  ? ? ? ? ? ? 895  MET H CE  1 
ATOM   50678 N  N   . ALA H  1 653 ? 277.653 23.831  110.647 1.00 37.68  ? ? ? ? ? ? 896  ALA H N   1 
ATOM   50679 C  CA  . ALA H  1 653 ? 276.747 24.813  110.090 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 896  ALA H CA  1 
ATOM   50680 C  C   . ALA H  1 653 ? 275.835 24.178  109.026 1.00 37.80  ? ? ? ? ? ? 896  ALA H C   1 
ATOM   50681 O  O   . ALA H  1 653 ? 276.120 23.098  108.506 1.00 38.50  ? ? ? ? ? ? 896  ALA H O   1 
ATOM   50682 C  CB  . ALA H  1 653 ? 277.526 25.945  109.493 1.00 38.57  ? ? ? ? ? ? 896  ALA H CB  1 
ATOM   50683 N  N   . PRO H  1 654 ? 274.724 24.843  108.687 1.00 37.38  ? ? ? ? ? ? 897  PRO H N   1 
ATOM   50684 C  CA  . PRO H  1 654 ? 273.968 24.306  107.532 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 897  PRO H CA  1 
ATOM   50685 C  C   . PRO H  1 654 ? 274.831 24.392  106.275 1.00 39.68  ? ? ? ? ? ? 897  PRO H C   1 
ATOM   50686 O  O   . PRO H  1 654 ? 275.487 25.428  106.014 1.00 40.36  ? ? ? ? ? ? 897  PRO H O   1 
ATOM   50687 C  CB  . PRO H  1 654 ? 272.767 25.244  107.419 1.00 37.37  ? ? ? ? ? ? 897  PRO H CB  1 
ATOM   50688 C  CG  . PRO H  1 654 ? 273.160 26.512  108.258 1.00 36.90  ? ? ? ? ? ? 897  PRO H CG  1 
ATOM   50689 C  CD  . PRO H  1 654 ? 274.128 26.057  109.283 1.00 36.54  ? ? ? ? ? ? 897  PRO H CD  1 
ATOM   50690 N  N   . GLN H  1 655 ? 274.867 23.320  105.492 1.00 40.51  ? ? ? ? ? ? 898  GLN H N   1 
ATOM   50691 C  CA  . GLN H  1 655 ? 275.787 23.307  104.341 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 898  GLN H CA  1 
ATOM   50692 C  C   . GLN H  1 655 ? 275.205 23.760  102.993 1.00 43.32  ? ? ? ? ? ? 898  GLN H C   1 
ATOM   50693 O  O   . GLN H  1 655 ? 275.892 23.671  101.955 1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 898  GLN H O   1 
ATOM   50694 C  CB  . GLN H  1 655 ? 276.391 21.928  104.231 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 898  GLN H CB  1 
ATOM   50695 C  CG  . GLN H  1 655 ? 276.999 21.524  105.517 1.00 42.12  ? ? ? ? ? ? 898  GLN H CG  1 
ATOM   50696 C  CD  . GLN H  1 655 ? 278.280 22.276  105.778 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 898  GLN H CD  1 
ATOM   50697 O  OE1 . GLN H  1 655 ? 279.185 22.209  104.964 1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 898  GLN H OE1 1 
ATOM   50698 N  NE2 . GLN H  1 655 ? 278.375 22.978  106.918 1.00 41.60  ? ? ? ? ? ? 898  GLN H NE2 1 
ATOM   50699 N  N   . TYR H  1 656 ? 273.946 24.224  103.001 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H N   1 
ATOM   50700 C  CA  . TYR H  1 656 ? 273.253 24.688  101.786 1.00 43.39  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CA  1 
ATOM   50701 C  C   . TYR H  1 656 ? 274.012 25.891  101.238 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H C   1 
ATOM   50702 O  O   . TYR H  1 656 ? 274.575 26.687  102.014 1.00 44.04  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H O   1 
ATOM   50703 C  CB  . TYR H  1 656 ? 271.758 24.949  102.070 1.00 42.21  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CB  1 
ATOM   50704 C  CG  . TYR H  1 656 ? 271.359 23.922  103.043 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CG  1 
ATOM   50705 C  CD1 . TYR H  1 656 ? 271.395 22.576  102.697 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CD1 1 
ATOM   50706 C  CD2 . TYR H  1 656 ? 271.129 24.257  104.380 1.00 39.43  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CD2 1 
ATOM   50707 C  CE1 . TYR H  1 656 ? 271.123 21.573  103.637 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CE1 1 
ATOM   50708 C  CE2 . TYR H  1 656 ? 270.865 23.262  105.359 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CE2 1 
ATOM   50709 C  CZ  . TYR H  1 656 ? 270.866 21.929  104.966 1.00 38.88  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CZ  1 
ATOM   50710 O  OH  . TYR H  1 656 ? 270.605 20.977  105.909 1.00 37.96  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H OH  1 
ATOM   50711 N  N   . VAL H  1 657 ? 274.117 25.956  99.906  1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 900  VAL H N   1 
ATOM   50712 C  CA  . VAL H  1 657 ? 274.810 27.047  99.200  1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 900  VAL H CA  1 
ATOM   50713 C  C   . VAL H  1 657 ? 274.055 28.310  99.516  1.00 46.79  ? ? ? ? ? ? 900  VAL H C   1 
ATOM   50714 O  O   . VAL H  1 657 ? 272.840 28.380  99.261  1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 900  VAL H O   1 
ATOM   50715 C  CB  . VAL H  1 657 ? 274.789 26.792  97.675  1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 900  VAL H CB  1 
ATOM   50716 C  CG1 . VAL H  1 657 ? 274.849 28.093  96.900  1.00 50.60  ? ? ? ? ? ? 900  VAL H CG1 1 
ATOM   50717 C  CG2 . VAL H  1 657 ? 275.933 25.855  97.292  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 900  VAL H CG2 1 
ATOM   50718 N  N   . SER H  1 658 ? 274.727 29.288  100.107 1.00 46.68  ? ? ? ? ? ? 901  SER H N   1 
ATOM   50719 C  CA  . SER H  1 658 ? 273.986 30.459  100.556 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 901  SER H CA  1 
ATOM   50720 C  C   . SER H  1 658 ? 273.476 31.328  99.409  1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 901  SER H C   1 
ATOM   50721 O  O   . SER H  1 658 ? 274.168 31.470  98.361  1.00 48.94  ? ? ? ? ? ? 901  SER H O   1 
ATOM   50722 C  CB  . SER H  1 658 ? 274.821 31.298  101.489 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 901  SER H CB  1 
ATOM   50723 O  OG  . SER H  1 658 ? 274.039 32.368  101.950 1.00 44.85  ? ? ? ? ? ? 901  SER H OG  1 
ATOM   50724 N  N   . SER H  1 659 ? 272.282 31.918  99.574  1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 902  SER H N   1 
ATOM   50725 C  CA  . SER H  1 659 ? 271.827 32.888  98.565  1.00 47.66  ? ? ? ? ? ? 902  SER H CA  1 
ATOM   50726 C  C   . SER H  1 659 ? 272.517 34.211  98.876  1.00 48.16  ? ? ? ? ? ? 902  SER H C   1 
ATOM   50727 O  O   . SER H  1 659 ? 273.138 34.351  99.933  1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 902  SER H O   1 
ATOM   50728 C  CB  . SER H  1 659 ? 270.347 33.086  98.606  1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 902  SER H CB  1 
ATOM   50729 O  OG  . SER H  1 659 ? 270.155 34.210  99.400  1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 902  SER H OG  1 
ATOM   50730 N  N   . THR H  1 660 ? 272.453 35.179  97.979  1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 903  THR H N   1 
ATOM   50731 C  CA  . THR H  1 660 ? 273.280 36.355  98.209  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 903  THR H CA  1 
ATOM   50732 C  C   . THR H  1 660 ? 272.573 37.683  98.016  1.00 50.84  ? ? ? ? ? ? 903  THR H C   1 
ATOM   50733 O  O   . THR H  1 660 ? 273.234 38.708  97.911  1.00 51.94  ? ? ? ? ? ? 903  THR H O   1 
ATOM   50734 C  CB  . THR H  1 660 ? 274.583 36.344  97.371  1.00 52.29  ? ? ? ? ? ? 903  THR H CB  1 
ATOM   50735 O  OG1 . THR H  1 660 ? 274.268 36.132  95.996  1.00 53.79  ? ? ? ? ? ? 903  THR H OG1 1 
ATOM   50736 C  CG2 . THR H  1 660 ? 275.493 35.239  97.832  1.00 51.84  ? ? ? ? ? ? 903  THR H CG2 1 
ATOM   50737 N  N   . ASP H  1 661 ? 271.244 37.662  97.961  1.00 50.12  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H N   1 
ATOM   50738 C  CA  . ASP H  1 661 ? 270.430 38.880  97.931  1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H CA  1 
ATOM   50739 C  C   . ASP H  1 661 ? 270.796 39.931  98.986  1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H C   1 
ATOM   50740 O  O   . ASP H  1 661 ? 270.414 41.077  98.849  1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H O   1 
ATOM   50741 C  CB  . ASP H  1 661 ? 268.968 38.508  98.172  1.00 49.14  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H CB  1 
ATOM   50742 C  CG  . ASP H  1 661 ? 268.815 37.472  99.279  1.00 47.17  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H CG  1 
ATOM   50743 O  OD1 . ASP H  1 661 ? 268.629 36.308  98.872  1.00 47.00  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H OD1 1 
ATOM   50744 O  OD2 . ASP H  1 661 ? 268.917 37.786  100.522 1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H OD2 1 
ATOM   50745 N  N   . GLY H  1 662 ? 271.491 39.547  100.051 1.00 48.79  ? ? ? ? ? ? 905  GLY H N   1 
ATOM   50746 C  CA  . GLY H  1 662 ? 271.646 40.446  101.194 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 905  GLY H CA  1 
ATOM   50747 C  C   . GLY H  1 662 ? 270.358 40.881  101.928 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 905  GLY H C   1 
ATOM   50748 O  O   . GLY H  1 662 ? 270.381 41.816  102.730 1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 905  GLY H O   1 
ATOM   50749 N  N   . SER H  1 663 ? 269.221 40.227  101.707 1.00 46.18  ? ? ? ? ? ? 906  SER H N   1 
ATOM   50750 C  CA  . SER H  1 663 ? 268.017 40.766  102.318 1.00 45.33  ? ? ? ? ? ? 906  SER H CA  1 
ATOM   50751 C  C   . SER H  1 663 ? 267.993 40.510  103.853 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 906  SER H C   1 
ATOM   50752 O  O   . SER H  1 663 ? 267.117 41.024  104.569 1.00 42.85  ? ? ? ? ? ? 906  SER H O   1 
ATOM   50753 C  CB  . SER H  1 663 ? 266.760 40.247  101.614 1.00 45.26  ? ? ? ? ? ? 906  SER H CB  1 
ATOM   50754 O  OG  . SER H  1 663 ? 266.467 38.903  101.995 1.00 43.93  ? ? ? ? ? ? 906  SER H OG  1 
ATOM   50755 N  N   . PHE H  1 664 ? 268.941 39.719  104.364 1.00 42.96  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H N   1 
ATOM   50756 C  CA  . PHE H  1 664 ? 269.003 39.426  105.803 1.00 41.41  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CA  1 
ATOM   50757 C  C   . PHE H  1 664 ? 270.422 39.022  106.152 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H C   1 
ATOM   50758 O  O   . PHE H  1 664 ? 271.227 38.679  105.268 1.00 42.54  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H O   1 
ATOM   50759 C  CB  . PHE H  1 664 ? 268.027 38.320  106.204 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CB  1 
ATOM   50760 C  CG  . PHE H  1 664 ? 267.977 38.035  107.716 1.00 38.47  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CG  1 
ATOM   50761 C  CD1 . PHE H  1 664 ? 267.413 38.966  108.622 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CD1 1 
ATOM   50762 C  CD2 . PHE H  1 664 ? 268.454 36.821  108.247 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CD2 1 
ATOM   50763 C  CE1 . PHE H  1 664 ? 267.339 38.693  110.041 1.00 36.70  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CE1 1 
ATOM   50764 C  CE2 . PHE H  1 664 ? 268.389 36.541  109.667 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CE2 1 
ATOM   50765 C  CZ  . PHE H  1 664 ? 267.837 37.476  110.550 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CZ  1 
ATOM   50766 N  N   . LEU H  1 665 ? 270.726 39.095  107.443 1.00 40.50  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H N   1 
ATOM   50767 C  CA  . LEU H  1 665 ? 272.054 38.879  107.945 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H CA  1 
ATOM   50768 C  C   . LEU H  1 665 ? 272.540 37.571  107.412 1.00 40.61  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H C   1 
ATOM   50769 O  O   . LEU H  1 665 ? 273.683 37.460  106.937 1.00 41.64  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H O   1 
ATOM   50770 C  CB  . LEU H  1 665 ? 271.999 38.785  109.446 1.00 39.23  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H CB  1 
ATOM   50771 C  CG  . LEU H  1 665 ? 273.283 38.194  109.969 1.00 39.16  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H CG  1 
ATOM   50772 C  CD1 . LEU H  1 665 ? 274.404 39.105  109.535 1.00 40.69  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H CD1 1 
ATOM   50773 C  CD2 . LEU H  1 665 ? 273.231 38.097  111.462 1.00 37.90  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H CD2 1 
ATOM   50774 N  N   . ASP H  1 666 ? 271.659 36.574  107.484 1.00 39.57  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H N   1 
ATOM   50775 C  CA  . ASP H  1 666 ? 271.996 35.228  107.047 1.00 39.53  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H CA  1 
ATOM   50776 C  C   . ASP H  1 666 ? 272.583 35.156  105.643 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H C   1 
ATOM   50777 O  O   . ASP H  1 666 ? 273.500 34.357  105.419 1.00 41.57  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H O   1 
ATOM   50778 C  CB  . ASP H  1 666 ? 270.766 34.353  107.055 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H CB  1 
ATOM   50779 C  CG  . ASP H  1 666 ? 270.367 33.889  108.439 1.00 36.95  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H CG  1 
ATOM   50780 O  OD1 . ASP H  1 666 ? 271.132 34.094  109.404 1.00 36.58  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H OD1 1 
ATOM   50781 O  OD2 . ASP H  1 666 ? 269.260 33.293  108.524 1.00 36.17  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H OD2 1 
ATOM   50782 N  N   . SER H  1 667 ? 272.023 35.952  104.709 1.00 42.11  ? ? ? ? ? ? 910  SER H N   1 
ATOM   50783 C  CA  . SER H  1 667 ? 272.448 35.971  103.287 1.00 43.82  ? ? ? ? ? ? 910  SER H CA  1 
ATOM   50784 C  C   . SER H  1 667 ? 273.510 36.959  103.027 1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 910  SER H C   1 
ATOM   50785 O  O   . SER H  1 667 ? 274.076 36.936  101.962 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 910  SER H O   1 
ATOM   50786 C  CB  . SER H  1 667 ? 271.312 36.207  102.273 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 910  SER H CB  1 
ATOM   50787 O  OG  . SER H  1 667 ? 270.743 37.501  102.349 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 910  SER H OG  1 
ATOM   50788 N  N   . VAL H  1 668 ? 273.762 37.856  103.975 1.00 44.81  ? ? ? ? ? ? 911  VAL H N   1 
ATOM   50789 C  CA  . VAL H  1 668 ? 274.922 38.738  103.865 1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 911  VAL H CA  1 
ATOM   50790 C  C   . VAL H  1 668 ? 276.195 37.962  104.215 1.00 46.22  ? ? ? ? ? ? 911  VAL H C   1 
ATOM   50791 O  O   . VAL H  1 668 ? 277.108 37.911  103.403 1.00 47.71  ? ? ? ? ? ? 911  VAL H O   1 
ATOM   50792 C  CB  . VAL H  1 668 ? 274.806 39.993  104.743 1.00 45.92  ? ? ? ? ? ? 911  VAL H CB  1 
ATOM   50793 C  CG1 . VAL H  1 668 ? 276.169 40.631  104.951 1.00 47.03  ? ? ? ? ? ? 911  VAL H CG1 1 
ATOM   50794 C  CG2 . VAL H  1 668 ? 273.802 40.957  104.165 1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 911  VAL H CG2 1 
ATOM   50795 N  N   . ILE H  1 669 ? 276.271 37.345  105.398 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H N   1 
ATOM   50796 C  CA  . ILE H  1 669 ? 277.472 36.543  105.724 1.00 44.87  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H CA  1 
ATOM   50797 C  C   . ILE H  1 669 ? 277.393 35.052  105.302 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H C   1 
ATOM   50798 O  O   . ILE H  1 669 ? 278.300 34.247  105.588 1.00 44.62  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H O   1 
ATOM   50799 C  CB  . ILE H  1 669 ? 277.831 36.612  107.204 1.00 43.72  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H CB  1 
ATOM   50800 C  CG1 . ILE H  1 669 ? 276.586 36.362  108.029 1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H CG1 1 
ATOM   50801 C  CG2 . ILE H  1 669 ? 278.476 37.926  107.555 1.00 44.55  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H CG2 1 
ATOM   50802 C  CD1 . ILE H  1 669 ? 276.634 35.047  108.733 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H CD1 1 
ATOM   50803 N  N   . GLN H  1 670 ? 276.295 34.691  104.633 1.00 44.30  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H N   1 
ATOM   50804 C  CA  . GLN H  1 670 ? 276.176 33.399  103.958 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H CA  1 
ATOM   50805 C  C   . GLN H  1 670 ? 276.483 32.220  104.847 1.00 43.34  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H C   1 
ATOM   50806 O  O   . GLN H  1 670 ? 277.280 31.341  104.490 1.00 44.03  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H O   1 
ATOM   50807 C  CB  . GLN H  1 670 ? 277.093 33.373  102.750 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H CB  1 
ATOM   50808 C  CG  . GLN H  1 670 ? 276.715 34.389  101.697 1.00 47.68  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H CG  1 
ATOM   50809 C  CD  . GLN H  1 670 ? 277.761 34.458  100.615 1.00 49.77  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H CD  1 
ATOM   50810 O  OE1 . GLN H  1 670 ? 278.441 33.483  100.329 1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H OE1 1 
ATOM   50811 N  NE2 . GLN H  1 670 ? 277.896 35.605  100.016 1.00 51.07  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H NE2 1 
ATOM   50812 N  N   . ASN H  1 671 ? 275.822 32.202  105.996 1.00 41.72  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H N   1 
ATOM   50813 C  CA  . ASN H  1 671 ? 276.057 31.167  106.966 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H CA  1 
ATOM   50814 C  C   . ASN H  1 671 ? 275.435 29.872  106.524 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H C   1 
ATOM   50815 O  O   . ASN H  1 671 ? 275.876 28.837  107.009 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H O   1 
ATOM   50816 C  CB  . ASN H  1 671 ? 275.539 31.552  108.345 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H CB  1 
ATOM   50817 C  CG  . ASN H  1 671 ? 274.066 31.968  108.336 1.00 38.35  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H CG  1 
ATOM   50818 O  OD1 . ASN H  1 671 ? 273.359 31.809  107.361 1.00 38.77  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H OD1 1 
ATOM   50819 N  ND2 . ASN H  1 671 ? 273.606 32.481  109.452 1.00 37.28  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H ND2 1 
ATOM   50820 N  N   . GLY H  1 672 ? 274.439 29.890  105.621 1.00 40.60  ? ? ? ? ? ? 915  GLY H N   1 
ATOM   50821 C  CA  . GLY H  1 672 ? 273.776 28.634  105.169 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 915  GLY H CA  1 
ATOM   50822 C  C   . GLY H  1 672 ? 272.299 28.484  105.524 1.00 39.18  ? ? ? ? ? ? 915  GLY H C   1 
ATOM   50823 O  O   . GLY H  1 672 ? 271.625 27.528  105.138 1.00 39.07  ? ? ? ? ? ? 915  GLY H O   1 
ATOM   50824 N  N   . TYR H  1 673 ? 271.785 29.442  106.282 1.00 38.34  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H N   1 
ATOM   50825 C  CA  . TYR H  1 673 ? 270.373 29.458  106.587 1.00 37.35  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CA  1 
ATOM   50826 C  C   . TYR H  1 673 ? 269.562 30.072  105.445 1.00 38.18  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H C   1 
ATOM   50827 O  O   . TYR H  1 673 ? 268.363 29.811  105.327 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H O   1 
ATOM   50828 C  CB  . TYR H  1 673 ? 270.131 30.157  107.943 1.00 36.16  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CB  1 
ATOM   50829 C  CG  . TYR H  1 673 ? 270.638 29.315  109.108 1.00 35.23  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CG  1 
ATOM   50830 C  CD1 . TYR H  1 673 ? 269.869 28.250  109.627 1.00 34.28  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CD1 1 
ATOM   50831 C  CD2 . TYR H  1 673 ? 271.885 29.533  109.647 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CD2 1 
ATOM   50832 C  CE1 . TYR H  1 673 ? 270.336 27.456  110.638 1.00 33.58  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CE1 1 
ATOM   50833 C  CE2 . TYR H  1 673 ? 272.356 28.751  110.671 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CE2 1 
ATOM   50834 C  CZ  . TYR H  1 673 ? 271.579 27.719  111.161 1.00 33.79  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CZ  1 
ATOM   50835 O  OH  . TYR H  1 673 ? 272.048 26.937  112.185 1.00 33.18  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H OH  1 
ATOM   50836 N  N   . ALA H  1 674 ? 270.205 30.880  104.596 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 917  ALA H N   1 
ATOM   50837 C  CA  . ALA H  1 674 ? 269.486 31.524  103.509 1.00 40.43  ? ? ? ? ? ? 917  ALA H CA  1 
ATOM   50838 C  C   . ALA H  1 674 ? 269.928 30.882  102.238 1.00 41.82  ? ? ? ? ? ? 917  ALA H C   1 
ATOM   50839 O  O   . ALA H  1 674 ? 271.071 31.101  101.791 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 917  ALA H O   1 
ATOM   50840 C  CB  . ALA H  1 674 ? 269.767 32.980  103.470 1.00 41.05  ? ? ? ? ? ? 917  ALA H CB  1 
ATOM   50841 N  N   . PHE H  1 675 ? 269.018 30.093  101.656 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H N   1 
ATOM   50842 C  CA  . PHE H  1 675 ? 269.326 29.267  100.499 1.00 43.13  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CA  1 
ATOM   50843 C  C   . PHE H  1 675 ? 268.153 29.104  99.558  1.00 43.65  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H C   1 
ATOM   50844 O  O   . PHE H  1 675 ? 266.989 29.260  99.934  1.00 42.76  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H O   1 
ATOM   50845 C  CB  . PHE H  1 675 ? 269.793 27.881  100.953 1.00 42.62  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CB  1 
ATOM   50846 C  CG  . PHE H  1 675 ? 268.837 27.204  101.922 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CG  1 
ATOM   50847 C  CD1 . PHE H  1 675 ? 267.648 26.621  101.459 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CD1 1 
ATOM   50848 C  CD2 . PHE H  1 675 ? 269.120 27.162  103.276 1.00 39.70  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CD2 1 
ATOM   50849 C  CE1 . PHE H  1 675 ? 266.769 26.030  102.316 1.00 39.67  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CE1 1 
ATOM   50850 C  CE2 . PHE H  1 675 ? 268.250 26.579  104.125 1.00 38.41  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CE2 1 
ATOM   50851 C  CZ  . PHE H  1 675 ? 267.063 26.012  103.643 1.00 38.40  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CZ  1 
ATOM   50852 N  N   . THR H  1 676 ? 268.502 28.762  98.322  1.00 45.24  ? ? ? ? ? ? 919  THR H N   1 
ATOM   50853 C  CA  . THR H  1 676 ? 267.544 28.602  97.226  1.00 46.15  ? ? ? ? ? ? 919  THR H CA  1 
ATOM   50854 C  C   . THR H  1 676 ? 267.380 27.115  96.884  1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 919  THR H C   1 
ATOM   50855 O  O   . THR H  1 676 ? 266.423 26.730  96.206  1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 919  THR H O   1 
ATOM   50856 C  CB  . THR H  1 676 ? 267.980 29.365  95.937  1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 919  THR H CB  1 
ATOM   50857 O  OG1 . THR H  1 676 ? 268.522 30.631  96.284  1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 919  THR H OG1 1 
ATOM   50858 C  CG2 . THR H  1 676 ? 266.817 29.573  95.018  1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 919  THR H CG2 1 
ATOM   50859 N  N   . ASP H  1 677 ? 268.306 26.278  97.354  1.00 46.08  ? ? ? ? ? ? 920  ASP H N   1 
ATOM   50860 C  CA  . ASP H  1 677 ? 268.329 24.886  96.895  1.00 46.64  ? ? ? ? ? ? 920  ASP H CA  1 
ATOM   50861 C  C   . ASP H  1 677 ? 268.647 23.927  98.050  1.00 45.35  ? ? ? ? ? ? 920  ASP H C   1 
ATOM   50862 O  O   . ASP H  1 677 ? 269.801 23.772  98.477  1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 920  ASP H O   1 
ATOM   50863 C  CB  . ASP H  1 677 ? 269.312 24.739  95.712  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 920  ASP H CB  1 
ATOM   50864 C  CG  . ASP H  1 677 ? 269.225 23.378  94.996  1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 920  ASP H CG  1 
ATOM   50865 O  OD1 . ASP H  1 677 ? 268.376 22.507  95.326  1.00 48.83  ? ? ? ? ? ? 920  ASP H OD1 1 
ATOM   50866 O  OD2 . ASP H  1 677 ? 270.048 23.201  94.057  1.00 51.35  ? ? ? ? ? ? 920  ASP H OD2 1 
ATOM   50867 N  N   . ARG H  1 678 ? 267.604 23.275  98.549  1.00 44.32  ? ? ? ? ? ? 921  ARG H N   1 
ATOM   50868 C  CA  . ARG H  1 678 ? 267.754 22.454  99.740  1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 921  ARG H CA  1 
ATOM   50869 C  C   . ARG H  1 678 ? 268.793 21.364  99.634  1.00 43.75  ? ? ? ? ? ? 921  ARG H C   1 
ATOM   50870 O  O   . ARG H  1 678 ? 269.395 21.035  100.617 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 921  ARG H O   1 
ATOM   50871 C  CB  . ARG H  1 678 ? 266.425 21.888  100.180 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 921  ARG H CB  1 
ATOM   50872 C  CG  . ARG H  1 678 ? 265.569 22.953  100.738 1.00 41.02  ? ? ? ? ? ? 921  ARG H CG  1 
ATOM   50873 C  CD  . ARG H  1 678 ? 264.136 22.718  100.406 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 921  ARG H CD  1 
ATOM   50874 N  NE  . ARG H  1 678 ? 263.476 21.809  101.340 1.00 39.86  ? ? ? ? ? ? 921  ARG H NE  1 
ATOM   50875 C  CZ  . ARG H  1 678 ? 263.216 20.528  101.086 1.00 40.26  ? ? ? ? ? ? 921  ARG H CZ  1 
ATOM   50876 N  NH1 . ARG H  1 678 ? 263.571 19.970  99.946  1.00 41.73  ? ? ? ? ? ? 921  ARG H NH1 1 
ATOM   50877 N  NH2 . ARG H  1 678 ? 262.594 19.790  101.975 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 921  ARG H NH2 1 
ATOM   50878 N  N   . TYR H  1 679 ? 269.019 20.816  98.452  1.00 45.36  ? ? ? ? ? ? 922  TYR H N   1 
ATOM   50879 C  CA  . TYR H  1 679 ? 269.956 19.717  98.273  1.00 46.25  ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CA  1 
ATOM   50880 C  C   . TYR H  1 679 ? 271.304 20.177  97.745  1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 922  TYR H C   1 
ATOM   50881 O  O   . TYR H  1 679 ? 272.184 19.377  97.478  1.00 48.56  ? ? ? ? ? ? 922  TYR H O   1 
ATOM   50882 C  CB  . TYR H  1 679 ? 269.370 18.731  97.301  1.00 47.41  ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CB  1 
ATOM   50883 C  CG  . TYR H  1 679 ? 268.076 18.140  97.773  1.00 46.37  ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CG  1 
ATOM   50884 C  CD1 . TYR H  1 679 ? 268.065 16.914  98.421  1.00 45.94  ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CD1 1 
ATOM   50885 C  CD2 . TYR H  1 679 ? 266.846 18.794  97.563  1.00 45.93  ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CD2 1 
ATOM   50886 C  CE1 . TYR H  1 679 ? 266.869 16.335  98.854  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CE1 1 
ATOM   50887 C  CE2 . TYR H  1 679 ? 265.629 18.228  97.991  1.00 45.10  ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CE2 1 
ATOM   50888 C  CZ  . TYR H  1 679 ? 265.656 16.988  98.640  1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CZ  1 
ATOM   50889 O  OH  . TYR H  1 679 ? 264.506 16.356  99.096  1.00 43.99  ? ? ? ? ? ? 922  TYR H OH  1 
ATOM   50890 N  N   . ASP H  1 680 ? 271.479 21.472  97.577  1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 923  ASP H N   1 
ATOM   50891 C  CA  . ASP H  1 680 ? 272.736 21.938  97.036  1.00 49.01  ? ? ? ? ? ? 923  ASP H CA  1 
ATOM   50892 C  C   . ASP H  1 680 ? 273.823 22.085  98.109  1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 923  ASP H C   1 
ATOM   50893 O  O   . ASP H  1 680 ? 274.119 23.199  98.563  1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 923  ASP H O   1 
ATOM   50894 C  CB  . ASP H  1 680 ? 272.525 23.262  96.317  1.00 49.70  ? ? ? ? ? ? 923  ASP H CB  1 
ATOM   50895 C  CG  . ASP H  1 680 ? 273.726 23.657  95.468  1.00 51.59  ? ? ? ? ? ? 923  ASP H CG  1 
ATOM   50896 O  OD1 . ASP H  1 680 ? 274.850 23.162  95.807  1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 923  ASP H OD1 1 
ATOM   50897 O  OD2 . ASP H  1 680 ? 273.534 24.434  94.474  1.00 52.80  ? ? ? ? ? ? 923  ASP H OD2 1 
ATOM   50898 N  N   . LEU H  1 681 ? 274.426 20.981  98.530  1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 924  LEU H N   1 
ATOM   50899 C  CA  . LEU H  1 681 ? 275.453 21.095  99.573  1.00 47.72  ? ? ? ? ? ? 924  LEU H CA  1 
ATOM   50900 C  C   . LEU H  1 681 ? 276.861 21.325  99.014  1.00 49.40  ? ? ? ? ? ? 924  LEU H C   1 
ATOM   50901 O  O   . LEU H  1 681 ? 277.726 20.439  99.009  1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 924  LEU H O   1 
ATOM   50902 C  CB  . LEU H  1 681 ? 275.427 19.897  100.525 1.00 46.77  ? ? ? ? ? ? 924  LEU H CB  1 
ATOM   50903 C  CG  . LEU H  1 681 ? 274.220 19.728  101.445 1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 924  LEU H CG  1 
ATOM   50904 C  CD1 . LEU H  1 681 ? 272.888 19.572  100.660 1.00 45.04  ? ? ? ? ? ? 924  LEU H CD1 1 
ATOM   50905 C  CD2 . LEU H  1 681 ? 274.487 18.557  102.362 1.00 44.34  ? ? ? ? ? ? 924  LEU H CD2 1 
ATOM   50906 N  N   . GLY H  1 682 ? 277.099 22.542  98.550  1.00 50.02  ? ? ? ? ? ? 925  GLY H N   1 
ATOM   50907 C  CA  . GLY H  1 682 ? 278.394 22.871  97.948  1.00 51.79  ? ? ? ? ? ? 925  GLY H CA  1 
ATOM   50908 C  C   . GLY H  1 682 ? 278.596 22.074  96.671  1.00 53.73  ? ? ? ? ? ? 925  GLY H C   1 
ATOM   50909 O  O   . GLY H  1 682 ? 279.724 21.716  96.299  1.00 55.24  ? ? ? ? ? ? 925  GLY H O   1 
ATOM   50910 N  N   . ILE H  1 683 ? 277.488 21.787  96.006  1.00 53.77  ? ? ? ? ? ? 926  ILE H N   1 
ATOM   50911 C  CA  . ILE H  1 683 ? 277.546 20.954  94.850  1.00 55.54  ? ? ? ? ? ? 926  ILE H CA  1 
ATOM   50912 C  C   . ILE H  1 683 ? 277.754 21.904  93.729  1.00 57.18  ? ? ? ? ? ? 926  ILE H C   1 
ATOM   50913 O  O   . ILE H  1 683 ? 278.830 21.947  93.164  1.00 58.91  ? ? ? ? ? ? 926  ILE H O   1 
ATOM   50914 C  CB  . ILE H  1 683 ? 276.274 20.099  94.710  1.00 54.90  ? ? ? ? ? ? 926  ILE H CB  1 
ATOM   50915 C  CG1 . ILE H  1 683 ? 276.356 18.921  95.666  1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 926  ILE H CG1 1 
ATOM   50916 C  CG2 . ILE H  1 683 ? 276.116 19.525  93.347  1.00 56.86  ? ? ? ? ? ? 926  ILE H CG2 1 
ATOM   50917 C  CD1 . ILE H  1 683 ? 275.014 18.415  96.050  1.00 52.52  ? ? ? ? ? ? 926  ILE H CD1 1 
ATOM   50918 N  N   . SER H  1 684 ? 276.754 22.718  93.432  1.00 56.72  ? ? ? ? ? ? 927  SER H N   1 
ATOM   50919 C  CA  . SER H  1 684 ? 276.862 23.595  92.264  1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 927  SER H CA  1 
ATOM   50920 C  C   . SER H  1 684 ? 278.116 24.477  92.348  1.00 59.34  ? ? ? ? ? ? 927  SER H C   1 
ATOM   50921 O  O   . SER H  1 684 ? 278.733 24.761  91.334  1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 927  SER H O   1 
ATOM   50922 C  CB  . SER H  1 684 ? 275.603 24.435  92.077  1.00 57.75  ? ? ? ? ? ? 927  SER H CB  1 
ATOM   50923 O  OG  . SER H  1 684 ? 275.664 25.550  92.916  1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 927  SER H OG  1 
ATOM   50924 N  N   . LYS H  1 685 ? 278.501 24.881  93.558  1.00 57.86  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H N   1 
ATOM   50925 C  CA  . LYS H  1 685 ? 279.673 25.738  93.779  1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H CA  1 
ATOM   50926 C  C   . LYS H  1 685 ? 279.974 25.600  95.233  1.00 56.75  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H C   1 
ATOM   50927 O  O   . LYS H  1 685 ? 279.174 24.993  95.933  1.00 55.06  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H O   1 
ATOM   50928 C  CB  . LYS H  1 685 ? 279.337 27.189  93.481  1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H CB  1 
ATOM   50929 C  CG  . LYS H  1 685 ? 277.838 27.503  93.587  1.00 57.40  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H CG  1 
ATOM   50930 C  CD  . LYS H  1 685 ? 277.608 28.972  93.805  1.00 57.10  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H CD  1 
ATOM   50931 C  CE  . LYS H  1 685 ? 278.615 29.451  94.827  1.00 56.55  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H CE  1 
ATOM   50932 N  NZ  . LYS H  1 685 ? 278.233 30.772  95.325  1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H NZ  1 
ATOM   50933 N  N   . PRO H  1 686 ? 281.108 26.152  95.707  1.00 57.13  ? ? ? ? ? ? 929  PRO H N   1 
ATOM   50934 C  CA  . PRO H  1 686 ? 281.490 26.057  97.130  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 929  PRO H CA  1 
ATOM   50935 C  C   . PRO H  1 686 ? 280.466 26.755  98.001  1.00 53.48  ? ? ? ? ? ? 929  PRO H C   1 
ATOM   50936 O  O   . PRO H  1 686 ? 279.869 27.711  97.557  1.00 53.63  ? ? ? ? ? ? 929  PRO H O   1 
ATOM   50937 C  CB  . PRO H  1 686 ? 282.805 26.845  97.209  1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 929  PRO H CB  1 
ATOM   50938 C  CG  . PRO H  1 686 ? 283.279 26.986  95.830  1.00 59.12  ? ? ? ? ? ? 929  PRO H CG  1 
ATOM   50939 C  CD  . PRO H  1 686 ? 282.085 26.917  94.920  1.00 59.23  ? ? ? ? ? ? 929  PRO H CD  1 
ATOM   50940 N  N   . ASN H  1 687 ? 280.230 26.282  99.215  1.00 51.68  ? ? ? ? ? ? 930  ASN H N   1 
ATOM   50941 C  CA  . ASN H  1 687 ? 279.421 27.051  100.149 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 930  ASN H CA  1 
ATOM   50942 C  C   . ASN H  1 687 ? 280.420 27.788  100.984 1.00 49.80  ? ? ? ? ? ? 930  ASN H C   1 
ATOM   50943 O  O   . ASN H  1 687 ? 281.600 27.629  100.771 1.00 51.09  ? ? ? ? ? ? 930  ASN H O   1 
ATOM   50944 C  CB  . ASN H  1 687 ? 278.539 26.138  101.009 1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 930  ASN H CB  1 
ATOM   50945 C  CG  . ASN H  1 687 ? 279.331 25.073  101.784 1.00 47.75  ? ? ? ? ? ? 930  ASN H CG  1 
ATOM   50946 O  OD1 . ASN H  1 687 ? 280.536 25.190  102.016 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 930  ASN H OD1 1 
ATOM   50947 N  ND2 . ASN H  1 687 ? 278.627 24.038  102.198 1.00 46.71  ? ? ? ? ? ? 930  ASN H ND2 1 
ATOM   50948 N  N   . LYS H  1 688 ? 279.991 28.582  101.939 1.00 48.41  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H N   1 
ATOM   50949 C  CA  . LYS H  1 688 ? 280.979 29.297  102.726 1.00 48.49  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H CA  1 
ATOM   50950 C  C   . LYS H  1 688 ? 282.101 28.397  103.303 1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H C   1 
ATOM   50951 O  O   . LYS H  1 688 ? 283.179 28.863  103.681 1.00 49.35  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H O   1 
ATOM   50952 C  CB  . LYS H  1 688 ? 280.265 30.033  103.857 1.00 46.76  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H CB  1 
ATOM   50953 C  CG  . LYS H  1 688 ? 281.151 31.029  104.604 1.00 46.95  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H CG  1 
ATOM   50954 C  CD  . LYS H  1 688 ? 280.353 31.965  105.499 1.00 45.58  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H CD  1 
ATOM   50955 C  CE  . LYS H  1 688 ? 281.270 32.695  106.440 1.00 45.64  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H CE  1 
ATOM   50956 N  NZ  . LYS H  1 688 ? 280.495 33.445  107.422 1.00 44.28  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H NZ  1 
ATOM   50957 N  N   . TYR H  1 689 ? 281.844 27.099  103.378 1.00 48.22  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H N   1 
ATOM   50958 C  CA  . TYR H  1 689 ? 282.695 26.218  104.161 1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CA  1 
ATOM   50959 C  C   . TYR H  1 689 ? 283.585 25.294  103.308 1.00 49.83  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H C   1 
ATOM   50960 O  O   . TYR H  1 689 ? 284.441 24.559  103.843 1.00 50.07  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H O   1 
ATOM   50961 C  CB  . TYR H  1 689 ? 281.790 25.406  105.087 1.00 46.21  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CB  1 
ATOM   50962 C  CG  . TYR H  1 689 ? 280.822 26.289  105.824 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CG  1 
ATOM   50963 C  CD1 . TYR H  1 689 ? 281.289 27.153  106.797 1.00 44.13  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CD1 1 
ATOM   50964 C  CD2 . TYR H  1 689 ? 279.462 26.287  105.528 1.00 43.81  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CD2 1 
ATOM   50965 C  CE1 . TYR H  1 689 ? 280.474 27.978  107.461 1.00 42.89  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CE1 1 
ATOM   50966 C  CE2 . TYR H  1 689 ? 278.602 27.118  106.215 1.00 42.50  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CE2 1 
ATOM   50967 C  CZ  . TYR H  1 689 ? 279.134 27.976  107.195 1.00 42.06  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CZ  1 
ATOM   50968 O  OH  . TYR H  1 689 ? 278.382 28.875  107.957 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H OH  1 
ATOM   50969 N  N   . GLY H  1 690 ? 283.371 25.322  101.990 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 933  GLY H N   1 
ATOM   50970 C  CA  . GLY H  1 690 ? 284.076 24.433  101.092 1.00 52.92  ? ? ? ? ? ? 933  GLY H CA  1 
ATOM   50971 C  C   . GLY H  1 690 ? 283.168 23.832  100.043 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 933  GLY H C   1 
ATOM   50972 O  O   . GLY H  1 690 ? 281.990 24.187  99.974  1.00 52.28  ? ? ? ? ? ? 933  GLY H O   1 
ATOM   50973 N  N   . THR H  1 691 ? 283.744 22.943  99.213  1.00 55.01  ? ? ? ? ? ? 934  THR H N   1 
ATOM   50974 C  CA  . THR H  1 691 ? 283.022 22.163  98.182  1.00 55.72  ? ? ? ? ? ? 934  THR H CA  1 
ATOM   50975 C  C   . THR H  1 691 ? 282.296 20.971  98.793  1.00 54.38  ? ? ? ? ? ? 934  THR H C   1 
ATOM   50976 O  O   . THR H  1 691 ? 282.541 20.589  99.971  1.00 53.17  ? ? ? ? ? ? 934  THR H O   1 
ATOM   50977 C  CB  . THR H  1 691 ? 283.976 21.605  97.079  1.00 58.23  ? ? ? ? ? ? 934  THR H CB  1 
ATOM   50978 O  OG1 . THR H  1 691 ? 284.932 20.701  97.656  1.00 58.57  ? ? ? ? ? ? 934  THR H OG1 1 
ATOM   50979 C  CG2 . THR H  1 691 ? 284.718 22.748  96.339  1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 934  THR H CG2 1 
ATOM   50980 N  N   . ALA H  1 692 ? 281.404 20.374  98.009  1.00 54.67  ? ? ? ? ? ? 935  ALA H N   1 
ATOM   50981 C  CA  . ALA H  1 692 ? 280.769 19.156  98.472  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 935  ALA H CA  1 
ATOM   50982 C  C   . ALA H  1 692 ? 281.838 18.093  98.855  1.00 54.50  ? ? ? ? ? ? 935  ALA H C   1 
ATOM   50983 O  O   . ALA H  1 692 ? 281.674 17.365  99.815  1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 935  ALA H O   1 
ATOM   50984 C  CB  . ALA H  1 692 ? 279.801 18.642  97.443  1.00 54.36  ? ? ? ? ? ? 935  ALA H CB  1 
ATOM   50985 N  N   . ASP H  1 693 ? 282.963 18.033  98.154  1.00 56.51  ? ? ? ? ? ? 936  ASP H N   1 
ATOM   50986 C  CA  . ASP H  1 693 ? 284.027 17.109  98.580  1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 936  ASP H CA  1 
ATOM   50987 C  C   . ASP H  1 693 ? 284.739 17.459  99.886  1.00 56.22  ? ? ? ? ? ? 936  ASP H C   1 
ATOM   50988 O  O   . ASP H  1 693 ? 285.112 16.559  100.655 1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 936  ASP H O   1 
ATOM   50989 C  CB  . ASP H  1 693 ? 285.021 16.854  97.464  1.00 59.90  ? ? ? ? ? ? 936  ASP H CB  1 
ATOM   50990 C  CG  . ASP H  1 693 ? 284.411 15.996  96.371  1.00 61.07  ? ? ? ? ? ? 936  ASP H CG  1 
ATOM   50991 O  OD1 . ASP H  1 693 ? 283.569 15.130  96.733  1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 936  ASP H OD1 1 
ATOM   50992 O  OD2 . ASP H  1 693 ? 284.732 16.181  95.159  1.00 63.06  ? ? ? ? ? ? 936  ASP H OD2 1 
ATOM   50993 N  N   . ASP H  1 694 ? 284.928 18.752  100.145 1.00 55.73  ? ? ? ? ? ? 937  ASP H N   1 
ATOM   50994 C  CA  . ASP H  1 694 ? 285.513 19.177  101.414 1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 937  ASP H CA  1 
ATOM   50995 C  C   . ASP H  1 694 ? 284.597 18.736  102.510 1.00 52.51  ? ? ? ? ? ? 937  ASP H C   1 
ATOM   50996 O  O   . ASP H  1 694 ? 285.045 18.224  103.533 1.00 51.92  ? ? ? ? ? ? 937  ASP H O   1 
ATOM   50997 C  CB  . ASP H  1 694 ? 285.643 20.686  101.476 1.00 54.42  ? ? ? ? ? ? 937  ASP H CB  1 
ATOM   50998 C  CG  . ASP H  1 694 ? 286.671 21.209  100.524 1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 937  ASP H CG  1 
ATOM   50999 O  OD1 . ASP H  1 694 ? 287.758 20.606  100.429 1.00 58.06  ? ? ? ? ? ? 937  ASP H OD1 1 
ATOM   51000 O  OD2 . ASP H  1 694 ? 286.390 22.229  99.870  1.00 57.01  ? ? ? ? ? ? 937  ASP H OD2 1 
ATOM   51001 N  N   . LEU H  1 695 ? 283.310 18.975  102.280 1.00 51.45  ? ? ? ? ? ? 938  LEU H N   1 
ATOM   51002 C  CA  . LEU H  1 695 ? 282.273 18.483  103.156 1.00 49.58  ? ? ? ? ? ? 938  LEU H CA  1 
ATOM   51003 C  C   . LEU H  1 695 ? 282.497 17.002  103.446 1.00 49.90  ? ? ? ? ? ? 938  LEU H C   1 
ATOM   51004 O  O   . LEU H  1 695 ? 282.786 16.576  104.585 1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 938  LEU H O   1 
ATOM   51005 C  CB  . LEU H  1 695 ? 280.911 18.640  102.485 1.00 49.08  ? ? ? ? ? ? 938  LEU H CB  1 
ATOM   51006 C  CG  . LEU H  1 695 ? 279.708 18.177  103.319 1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 938  LEU H CG  1 
ATOM   51007 C  CD1 . LEU H  1 695 ? 279.853 18.540  104.804 1.00 45.65  ? ? ? ? ? ? 938  LEU H CD1 1 
ATOM   51008 C  CD2 . LEU H  1 695 ? 278.433 18.764  102.804 1.00 46.62  ? ? ? ? ? ? 938  LEU H CD2 1 
ATOM   51009 N  N   . VAL H  1 696 ? 282.346 16.219  102.389 1.00 51.23  ? ? ? ? ? ? 939  VAL H N   1 
ATOM   51010 C  CA  . VAL H  1 696 ? 282.500 14.804  102.482 1.00 51.81  ? ? ? ? ? ? 939  VAL H CA  1 
ATOM   51011 C  C   . VAL H  1 696 ? 283.761 14.408  103.247 1.00 52.30  ? ? ? ? ? ? 939  VAL H C   1 
ATOM   51012 O  O   . VAL H  1 696 ? 283.705 13.484  104.057 1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 939  VAL H O   1 
ATOM   51013 C  CB  . VAL H  1 696 ? 282.440 14.166  101.091 1.00 53.68  ? ? ? ? ? ? 939  VAL H CB  1 
ATOM   51014 C  CG1 . VAL H  1 696 ? 282.892 12.704  101.131 1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 939  VAL H CG1 1 
ATOM   51015 C  CG2 . VAL H  1 696 ? 281.022 14.264  100.569 1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 939  VAL H CG2 1 
ATOM   51016 N  N   . LYS H  1 697 ? 284.885 15.085  103.025 1.00 53.40  ? ? ? ? ? ? 940  LYS H N   1 
ATOM   51017 C  CA  . LYS H  1 697 ? 286.106 14.672  103.729 1.00 54.03  ? ? ? ? ? ? 940  LYS H CA  1 
ATOM   51018 C  C   . LYS H  1 697 ? 286.044 14.989  105.203 1.00 52.20  ? ? ? ? ? ? 940  LYS H C   1 
ATOM   51019 O  O   . LYS H  1 697 ? 286.594 14.260  106.032 1.00 52.19  ? ? ? ? ? ? 940  LYS H O   1 
ATOM   51020 C  CB  . LYS H  1 697 ? 287.360 15.299  103.136 1.00 55.81  ? ? ? ? ? ? 940  LYS H CB  1 
ATOM   51021 C  CG  . LYS H  1 697 ? 287.967 14.469  102.046 1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 940  LYS H CG  1 
ATOM   51022 C  CD  . LYS H  1 697 ? 288.746 15.324  101.105 1.00 59.84  ? ? ? ? ? ? 940  LYS H CD  1 
ATOM   51023 C  CE  . LYS H  1 697 ? 288.969 14.539  99.850  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 940  LYS H CE  1 
ATOM   51024 N  NZ  . LYS H  1 697 ? 289.853 15.240  98.851  1.00 64.12  ? ? ? ? ? ? 940  LYS H NZ  1 
ATOM   51025 N  N   . ALA H  1 698 ? 285.386 16.096  105.520 1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 941  ALA H N   1 
ATOM   51026 C  CA  . ALA H  1 698 ? 285.191 16.489  106.898 1.00 48.98  ? ? ? ? ? ? 941  ALA H CA  1 
ATOM   51027 C  C   . ALA H  1 698 ? 284.364 15.422  107.639 1.00 47.82  ? ? ? ? ? ? 941  ALA H C   1 
ATOM   51028 O  O   . ALA H  1 698 ? 284.780 14.907  108.680 1.00 47.42  ? ? ? ? ? ? 941  ALA H O   1 
ATOM   51029 C  CB  . ALA H  1 698 ? 284.519 17.868  106.969 1.00 47.81  ? ? ? ? ? ? 941  ALA H CB  1 
ATOM   51030 N  N   . ILE H  1 699 ? 283.193 15.079  107.112 1.00 47.36  ? ? ? ? ? ? 942  ILE H N   1 
ATOM   51031 C  CA  . ILE H  1 699 ? 282.394 14.103  107.808 1.00 46.35  ? ? ? ? ? ? 942  ILE H CA  1 
ATOM   51032 C  C   . ILE H  1 699 ? 283.248 12.857  108.061 1.00 47.47  ? ? ? ? ? ? 942  ILE H C   1 
ATOM   51033 O  O   . ILE H  1 699 ? 283.369 12.387  109.198 1.00 46.75  ? ? ? ? ? ? 942  ILE H O   1 
ATOM   51034 C  CB  . ILE H  1 699 ? 281.184 13.709  107.020 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 942  ILE H CB  1 
ATOM   51035 C  CG1 . ILE H  1 699 ? 280.375 14.927  106.647 1.00 45.39  ? ? ? ? ? ? 942  ILE H CG1 1 
ATOM   51036 C  CG2 . ILE H  1 699 ? 280.322 12.799  107.831 1.00 45.16  ? ? ? ? ? ? 942  ILE H CG2 1 
ATOM   51037 C  CD1 . ILE H  1 699 ? 279.004 14.528  106.122 1.00 44.97  ? ? ? ? ? ? 942  ILE H CD1 1 
ATOM   51038 N  N   . LYS H  1 700 ? 283.841 12.326  107.000 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 943  LYS H N   1 
ATOM   51039 C  CA  . LYS H  1 700 ? 284.701 11.160  107.111 1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 943  LYS H CA  1 
ATOM   51040 C  C   . LYS H  1 700 ? 285.732 11.306  108.231 1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 943  LYS H C   1 
ATOM   51041 O  O   . LYS H  1 700 ? 285.966 10.366  109.007 1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 943  LYS H O   1 
ATOM   51042 C  CB  . LYS H  1 700 ? 285.428 10.954  105.789 1.00 52.90  ? ? ? ? ? ? 943  LYS H CB  1 
ATOM   51043 C  CG  . LYS H  1 700 ? 284.649 10.128  104.785 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 943  LYS H CG  1 
ATOM   51044 C  CD  . LYS H  1 700 ? 285.398 10.071  103.454 1.00 55.96  ? ? ? ? ? ? 943  LYS H CD  1 
ATOM   51045 C  CE  . LYS H  1 700 ? 285.461 8.659   102.861 1.00 57.61  ? ? ? ? ? ? 943  LYS H CE  1 
ATOM   51046 N  NZ  . LYS H  1 700 ? 286.365 7.759   103.636 1.00 58.28  ? ? ? ? ? ? 943  LYS H NZ  1 
ATOM   51047 N  N   . ALA H  1 701 ? 286.361 12.484  108.268 1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 944  ALA H N   1 
ATOM   51048 C  CA  . ALA H  1 701 ? 287.459 12.752  109.163 1.00 50.69  ? ? ? ? ? ? 944  ALA H CA  1 
ATOM   51049 C  C   . ALA H  1 701 ? 286.882 12.572  110.529 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 944  ALA H C   1 
ATOM   51050 O  O   . ALA H  1 701 ? 287.344 11.735  111.299 1.00 49.16  ? ? ? ? ? ? 944  ALA H O   1 
ATOM   51051 C  CB  . ALA H  1 701 ? 287.961 14.170  108.976 1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 944  ALA H CB  1 
ATOM   51052 N  N   . LEU H  1 702 ? 285.849 13.360  110.814 1.00 47.22  ? ? ? ? ? ? 945  LEU H N   1 
ATOM   51053 C  CA  . LEU H  1 702 ? 285.180 13.325  112.086 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 945  LEU H CA  1 
ATOM   51054 C  C   . LEU H  1 702 ? 284.764 11.903  112.462 1.00 45.50  ? ? ? ? ? ? 945  LEU H C   1 
ATOM   51055 O  O   . LEU H  1 702 ? 284.955 11.481  113.596 1.00 45.02  ? ? ? ? ? ? 945  LEU H O   1 
ATOM   51056 C  CB  . LEU H  1 702 ? 283.981 14.251  112.039 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 945  LEU H CB  1 
ATOM   51057 C  CG  . LEU H  1 702 ? 284.351 15.700  112.282 1.00 43.55  ? ? ? ? ? ? 945  LEU H CG  1 
ATOM   51058 C  CD1 . LEU H  1 702 ? 283.269 16.593  111.793 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 945  LEU H CD1 1 
ATOM   51059 C  CD2 . LEU H  1 702 ? 284.504 15.863  113.777 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 945  LEU H CD2 1 
ATOM   51060 N  N   . HIS H  1 703 ? 284.199 11.151  111.527 1.00 46.14  ? ? ? ? ? ? 946  HIS H N   1 
ATOM   51061 C  CA  . HIS H  1 703 ? 283.828 9.782   111.849 1.00 46.33  ? ? ? ? ? ? 946  HIS H CA  1 
ATOM   51062 C  C   . HIS H  1 703 ? 285.029 8.997   112.249 1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 946  HIS H C   1 
ATOM   51063 O  O   . HIS H  1 703 ? 284.946 8.162   113.109 1.00 47.43  ? ? ? ? ? ? 946  HIS H O   1 
ATOM   51064 C  CB  . HIS H  1 703 ? 283.166 9.080   110.675 1.00 47.16  ? ? ? ? ? ? 946  HIS H CB  1 
ATOM   51065 C  CG  . HIS H  1 703 ? 281.742 9.474   110.482 1.00 45.82  ? ? ? ? ? ? 946  HIS H CG  1 
ATOM   51066 N  ND1 . HIS H  1 703 ? 281.010 9.123   109.364 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 946  HIS H ND1 1 
ATOM   51067 C  CD2 . HIS H  1 703 ? 280.915 10.205  111.266 1.00 44.01  ? ? ? ? ? ? 946  HIS H CD2 1 
ATOM   51068 C  CE1 . HIS H  1 703 ? 279.787 9.610   109.475 1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 946  HIS H CE1 1 
ATOM   51069 N  NE2 . HIS H  1 703 ? 279.706 10.275  110.618 1.00 43.54  ? ? ? ? ? ? 946  HIS H NE2 1 
ATOM   51070 N  N   . SER H  1 704 ? 286.155 9.246   111.611 1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 947  SER H N   1 
ATOM   51071 C  CA  . SER H  1 704 ? 287.291 8.375   111.835 1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 947  SER H CA  1 
ATOM   51072 C  C   . SER H  1 704 ? 287.763 8.534   113.275 1.00 49.88  ? ? ? ? ? ? 947  SER H C   1 
ATOM   51073 O  O   . SER H  1 704 ? 288.604 7.774   113.744 1.00 50.93  ? ? ? ? ? ? 947  SER H O   1 
ATOM   51074 C  CB  . SER H  1 704 ? 288.419 8.657   110.850 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 947  SER H CB  1 
ATOM   51075 O  OG  . SER H  1 704 ? 289.135 9.800   111.273 1.00 52.24  ? ? ? ? ? ? 947  SER H OG  1 
ATOM   51076 N  N   . LYS H  1 705 ? 287.214 9.520   113.980 1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 948  LYS H N   1 
ATOM   51077 C  CA  . LYS H  1 705 ? 287.494 9.705   115.405 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 948  LYS H CA  1 
ATOM   51078 C  C   . LYS H  1 705 ? 286.357 9.224   116.282 1.00 45.79  ? ? ? ? ? ? 948  LYS H C   1 
ATOM   51079 O  O   . LYS H  1 705 ? 286.399 9.377   117.481 1.00 44.95  ? ? ? ? ? ? 948  LYS H O   1 
ATOM   51080 C  CB  . LYS H  1 705 ? 287.732 11.174  115.677 1.00 46.44  ? ? ? ? ? ? 948  LYS H CB  1 
ATOM   51081 C  CG  . LYS H  1 705 ? 289.097 11.557  115.322 1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 948  LYS H CG  1 
ATOM   51082 C  CD  . LYS H  1 705 ? 290.041 10.709  116.146 1.00 48.87  ? ? ? ? ? ? 948  LYS H CD  1 
ATOM   51083 C  CE  . LYS H  1 705 ? 291.435 10.744  115.516 1.00 50.90  ? ? ? ? ? ? 948  LYS H CE  1 
ATOM   51084 N  NZ  . LYS H  1 705 ? 292.529 10.537  116.512 1.00 51.61  ? ? ? ? ? ? 948  LYS H NZ  1 
ATOM   51085 N  N   . GLY H  1 706 ? 285.320 8.671   115.678 1.00 45.55  ? ? ? ? ? ? 949  GLY H N   1 
ATOM   51086 C  CA  . GLY H  1 706 ? 284.128 8.283   116.421 1.00 44.20  ? ? ? ? ? ? 949  GLY H CA  1 
ATOM   51087 C  C   . GLY H  1 706 ? 283.226 9.448   116.759 1.00 42.42  ? ? ? ? ? ? 949  GLY H C   1 
ATOM   51088 O  O   . GLY H  1 706 ? 282.266 9.291   117.476 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 949  GLY H O   1 
ATOM   51089 N  N   . ILE H  1 707 ? 283.525 10.631  116.243 1.00 42.30  ? ? ? ? ? ? 950  ILE H N   1 
ATOM   51090 C  CA  . ILE H  1 707 ? 282.650 11.799  116.450 1.00 40.76  ? ? ? ? ? ? 950  ILE H CA  1 
ATOM   51091 C  C   . ILE H  1 707 ? 281.429 11.810  115.516 1.00 40.35  ? ? ? ? ? ? 950  ILE H C   1 
ATOM   51092 O  O   . ILE H  1 707 ? 281.552 11.532  114.311 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 950  ILE H O   1 
ATOM   51093 C  CB  . ILE H  1 707 ? 283.423 13.097  116.230 1.00 40.92  ? ? ? ? ? ? 950  ILE H CB  1 
ATOM   51094 C  CG1 . ILE H  1 707 ? 284.570 13.191  117.233 1.00 41.26  ? ? ? ? ? ? 950  ILE H CG1 1 
ATOM   51095 C  CG2 . ILE H  1 707 ? 282.513 14.268  116.382 1.00 39.50  ? ? ? ? ? ? 950  ILE H CG2 1 
ATOM   51096 C  CD1 . ILE H  1 707 ? 285.586 14.224  116.844 1.00 42.00  ? ? ? ? ? ? 950  ILE H CD1 1 
ATOM   51097 N  N   . LYS H  1 708 ? 280.257 12.118  116.069 1.00 38.89  ? ? ? ? ? ? 951  LYS H N   1 
ATOM   51098 C  CA  . LYS H  1 708 ? 279.041 12.159  115.270 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 951  LYS H CA  1 
ATOM   51099 C  C   . LYS H  1 708 ? 278.929 13.517  114.631 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 951  LYS H C   1 
ATOM   51100 O  O   . LYS H  1 708 ? 279.414 14.504  115.181 1.00 37.72  ? ? ? ? ? ? 951  LYS H O   1 
ATOM   51101 C  CB  . LYS H  1 708 ? 277.797 11.966  116.119 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 951  LYS H CB  1 
ATOM   51102 C  CG  . LYS H  1 708 ? 277.623 10.612  116.745 1.00 37.40  ? ? ? ? ? ? 951  LYS H CG  1 
ATOM   51103 C  CD  . LYS H  1 708 ? 278.153 9.503   115.888 1.00 38.96  ? ? ? ? ? ? 951  LYS H CD  1 
ATOM   51104 C  CE  . LYS H  1 708 ? 278.726 8.493   116.827 1.00 39.44  ? ? ? ? ? ? 951  LYS H CE  1 
ATOM   51105 N  NZ  . LYS H  1 708 ? 278.624 7.197   116.187 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 951  LYS H NZ  1 
ATOM   51106 N  N   . VAL H  1 709 ? 278.259 13.578  113.488 1.00 38.46  ? ? ? ? ? ? 952  VAL H N   1 
ATOM   51107 C  CA  . VAL H  1 709 ? 278.115 14.823  112.757 1.00 38.36  ? ? ? ? ? ? 952  VAL H CA  1 
ATOM   51108 C  C   . VAL H  1 709 ? 276.649 15.146  112.532 1.00 37.39  ? ? ? ? ? ? 952  VAL H C   1 
ATOM   51109 O  O   . VAL H  1 709 ? 275.873 14.293  112.109 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 952  VAL H O   1 
ATOM   51110 C  CB  . VAL H  1 709 ? 278.835 14.766  111.407 1.00 39.96  ? ? ? ? ? ? 952  VAL H CB  1 
ATOM   51111 C  CG1 . VAL H  1 709 ? 278.942 16.159  110.816 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 952  VAL H CG1 1 
ATOM   51112 C  CG2 . VAL H  1 709 ? 280.200 14.212  111.586 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 952  VAL H CG2 1 
ATOM   51113 N  N   . MET H  1 710 ? 276.281 16.390  112.791 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 953  MET H N   1 
ATOM   51114 C  CA  . MET H  1 710 ? 274.886 16.774  112.782 1.00 35.51  ? ? ? ? ? ? 953  MET H CA  1 
ATOM   51115 C  C   . MET H  1 710 ? 274.534 17.679  111.609 1.00 35.90  ? ? ? ? ? ? 953  MET H C   1 
ATOM   51116 O  O   . MET H  1 710 ? 275.281 18.579  111.255 1.00 36.38  ? ? ? ? ? ? 953  MET H O   1 
ATOM   51117 C  CB  . MET H  1 710 ? 274.556 17.497  114.079 1.00 34.17  ? ? ? ? ? ? 953  MET H CB  1 
ATOM   51118 C  CG  . MET H  1 710 ? 273.070 17.711  114.329 1.00 33.13  ? ? ? ? ? ? 953  MET H CG  1 
ATOM   51119 S  SD  . MET H  1 710 ? 272.945 18.775  115.756 1.00 31.88  ? ? ? ? ? ? 953  MET H SD  1 
ATOM   51120 C  CE  . MET H  1 710 ? 271.928 17.758  116.829 1.00 31.03  ? ? ? ? ? ? 953  MET H CE  1 
ATOM   51121 N  N   . ALA H  1 711 ? 273.369 17.444  111.029 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 954  ALA H N   1 
ATOM   51122 C  CA  . ALA H  1 711 ? 272.943 18.167  109.861 1.00 36.25  ? ? ? ? ? ? 954  ALA H CA  1 
ATOM   51123 C  C   . ALA H  1 711 ? 271.872 19.113  110.310 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 954  ALA H C   1 
ATOM   51124 O  O   . ALA H  1 711 ? 270.979 18.722  111.056 1.00 34.16  ? ? ? ? ? ? 954  ALA H O   1 
ATOM   51125 C  CB  . ALA H  1 711 ? 272.390 17.208  108.869 1.00 37.07  ? ? ? ? ? ? 954  ALA H CB  1 
ATOM   51126 N  N   . ASP H  1 712 ? 271.958 20.359  109.876 1.00 35.22  ? ? ? ? ? ? 955  ASP H N   1 
ATOM   51127 C  CA  . ASP H  1 712 ? 270.981 21.380  110.273 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 955  ASP H CA  1 
ATOM   51128 C  C   . ASP H  1 712 ? 269.814 21.382  109.322 1.00 34.50  ? ? ? ? ? ? 955  ASP H C   1 
ATOM   51129 O  O   . ASP H  1 712 ? 269.914 21.885  108.212 1.00 35.41  ? ? ? ? ? ? 955  ASP H O   1 
ATOM   51130 C  CB  . ASP H  1 712 ? 271.606 22.774  110.275 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 955  ASP H CB  1 
ATOM   51131 C  CG  . ASP H  1 712 ? 271.093 23.647  111.411 1.00 33.21  ? ? ? ? ? ? 955  ASP H CG  1 
ATOM   51132 O  OD1 . ASP H  1 712 ? 271.942 24.290  112.104 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 955  ASP H OD1 1 
ATOM   51133 O  OD2 . ASP H  1 712 ? 269.850 23.668  111.605 1.00 32.52  ? ? ? ? ? ? 955  ASP H OD2 1 
ATOM   51134 N  N   . TRP H  1 713 ? 268.708 20.806  109.763 1.00 33.77  ? ? ? ? ? ? 956  TRP H N   1 
ATOM   51135 C  CA  . TRP H  1 713 ? 267.503 20.691  108.963 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CA  1 
ATOM   51136 C  C   . TRP H  1 713 ? 266.789 22.021  109.085 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 956  TRP H C   1 
ATOM   51137 O  O   . TRP H  1 713 ? 266.421 22.418  110.175 1.00 32.43  ? ? ? ? ? ? 956  TRP H O   1 
ATOM   51138 C  CB  . TRP H  1 713 ? 266.657 19.608  109.599 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CB  1 
ATOM   51139 C  CG  . TRP H  1 713 ? 265.577 19.020  108.785 1.00 33.86  ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CG  1 
ATOM   51140 C  CD1 . TRP H  1 713 ? 265.632 18.676  107.458 1.00 35.08  ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CD1 1 
ATOM   51141 C  CD2 . TRP H  1 713 ? 264.285 18.603  109.264 1.00 33.24  ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CD2 1 
ATOM   51142 N  NE1 . TRP H  1 713 ? 264.426 18.091  107.073 1.00 35.24  ? ? ? ? ? ? 956  TRP H NE1 1 
ATOM   51143 C  CE2 . TRP H  1 713 ? 263.593 18.030  108.167 1.00 34.13  ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CE2 1 
ATOM   51144 C  CE3 . TRP H  1 713 ? 263.646 18.661  110.512 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CE3 1 
ATOM   51145 C  CZ2 . TRP H  1 713 ? 262.291 17.523  108.291 1.00 33.92  ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CZ2 1 
ATOM   51146 C  CZ3 . TRP H  1 713 ? 262.357 18.174  110.636 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CZ3 1 
ATOM   51147 C  CH2 . TRP H  1 713 ? 261.694 17.615  109.541 1.00 32.81  ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CH2 1 
ATOM   51148 N  N   . VAL H  1 714 ? 266.600 22.714  107.978 1.00 34.25  ? ? ? ? ? ? 957  VAL H N   1 
ATOM   51149 C  CA  . VAL H  1 714 ? 265.997 24.038  107.981 1.00 33.97  ? ? ? ? ? ? 957  VAL H CA  1 
ATOM   51150 C  C   . VAL H  1 714 ? 264.701 24.042  107.157 1.00 34.31  ? ? ? ? ? ? 957  VAL H C   1 
ATOM   51151 O  O   . VAL H  1 714 ? 264.708 24.352  105.963 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 957  VAL H O   1 
ATOM   51152 C  CB  . VAL H  1 714 ? 267.013 25.044  107.433 1.00 34.77  ? ? ? ? ? ? 957  VAL H CB  1 
ATOM   51153 C  CG1 . VAL H  1 714 ? 266.453 26.423  107.436 1.00 34.63  ? ? ? ? ? ? 957  VAL H CG1 1 
ATOM   51154 C  CG2 . VAL H  1 714 ? 268.232 25.008  108.286 1.00 34.48  ? ? ? ? ? ? 957  VAL H CG2 1 
ATOM   51155 N  N   . PRO H  1 715 ? 263.586 23.643  107.770 1.00 33.53  ? ? ? ? ? ? 958  PRO H N   1 
ATOM   51156 C  CA  . PRO H  1 715 ? 262.405 23.527  106.930 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 958  PRO H CA  1 
ATOM   51157 C  C   . PRO H  1 715 ? 261.517 24.743  106.885 1.00 33.87  ? ? ? ? ? ? 958  PRO H C   1 
ATOM   51158 O  O   . PRO H  1 715 ? 260.460 24.673  106.280 1.00 34.26  ? ? ? ? ? ? 958  PRO H O   1 
ATOM   51159 C  CB  . PRO H  1 715 ? 261.614 22.434  107.604 1.00 33.40  ? ? ? ? ? ? 958  PRO H CB  1 
ATOM   51160 C  CG  . PRO H  1 715 ? 262.088 22.411  108.990 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 958  PRO H CG  1 
ATOM   51161 C  CD  . PRO H  1 715 ? 263.504 22.806  108.968 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 958  PRO H CD  1 
ATOM   51162 N  N   . ASP H  1 716 ? 261.899 25.845  107.530 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H N   1 
ATOM   51163 C  CA  . ASP H  1 716 ? 260.967 26.951  107.622 1.00 33.27  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H CA  1 
ATOM   51164 C  C   . ASP H  1 716 ? 260.794 27.819  106.368 1.00 34.40  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H C   1 
ATOM   51165 O  O   . ASP H  1 716 ? 259.669 28.287  106.082 1.00 34.59  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H O   1 
ATOM   51166 C  CB  . ASP H  1 716 ? 261.320 27.850  108.769 1.00 32.48  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H CB  1 
ATOM   51167 C  CG  . ASP H  1 716 ? 260.413 29.061  108.830 1.00 32.51  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H CG  1 
ATOM   51168 O  OD1 . ASP H  1 716 ? 259.168 28.896  109.011 1.00 32.24  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H OD1 1 
ATOM   51169 O  OD2 . ASP H  1 716 ? 260.957 30.170  108.689 1.00 32.90  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H OD2 1 
ATOM   51170 N  N   . GLN H  1 717 ? 261.892 28.050  105.640 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H N   1 
ATOM   51171 C  CA  . GLN H  1 717 ? 261.922 29.075  104.581 1.00 36.39  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H CA  1 
ATOM   51172 C  C   . GLN H  1 717 ? 262.986 28.858  103.501 1.00 37.62  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H C   1 
ATOM   51173 O  O   . GLN H  1 717 ? 263.960 28.145  103.692 1.00 37.56  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H O   1 
ATOM   51174 C  CB  . GLN H  1 717 ? 262.149 30.462  105.204 1.00 36.13  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H CB  1 
ATOM   51175 C  CG  . GLN H  1 717 ? 263.593 30.822  105.466 1.00 36.28  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H CG  1 
ATOM   51176 C  CD  . GLN H  1 717 ? 264.094 30.280  106.778 1.00 35.09  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H CD  1 
ATOM   51177 O  OE1 . GLN H  1 717 ? 263.315 30.008  107.677 1.00 34.08  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H OE1 1 
ATOM   51178 N  NE2 . GLN H  1 717 ? 265.402 30.138  106.909 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H NE2 1 
ATOM   51179 N  N   . MET H  1 718 ? 262.805 29.489  102.352 1.00 38.86  ? ? ? ? ? ? 961  MET H N   1 
ATOM   51180 C  CA  . MET H  1 718 ? 263.932 29.621  101.445 1.00 40.13  ? ? ? ? ? ? 961  MET H CA  1 
ATOM   51181 C  C   . MET H  1 718 ? 263.909 31.004  100.821 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 961  MET H C   1 
ATOM   51182 O  O   . MET H  1 718 ? 262.886 31.704  100.880 1.00 40.97  ? ? ? ? ? ? 961  MET H O   1 
ATOM   51183 C  CB  . MET H  1 718 ? 263.916 28.541  100.383 1.00 41.10  ? ? ? ? ? ? 961  MET H CB  1 
ATOM   51184 C  CG  . MET H  1 718 ? 262.973 27.407  100.726 1.00 40.33  ? ? ? ? ? ? 961  MET H CG  1 
ATOM   51185 S  SD  . MET H  1 718 ? 262.674 26.350  99.286  1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 961  MET H SD  1 
ATOM   51186 C  CE  . MET H  1 718 ? 264.375 26.167  98.777  1.00 42.84  ? ? ? ? ? ? 961  MET H CE  1 
ATOM   51187 N  N   . TYR H  1 719 ? 265.047 31.375  100.232 1.00 42.20  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H N   1 
ATOM   51188 C  CA  . TYR H  1 719 ? 265.293 32.736  99.746  1.00 43.23  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CA  1 
ATOM   51189 C  C   . TYR H  1 719 ? 265.453 32.743  98.243  1.00 45.06  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H C   1 
ATOM   51190 O  O   . TYR H  1 719 ? 265.831 31.732  97.645  1.00 45.62  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H O   1 
ATOM   51191 C  CB  . TYR H  1 719 ? 266.612 33.296  100.294 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CB  1 
ATOM   51192 C  CG  . TYR H  1 719 ? 266.649 33.685  101.749 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CG  1 
ATOM   51193 C  CD1 . TYR H  1 719 ? 266.476 32.735  102.756 1.00 40.34  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CD1 1 
ATOM   51194 C  CD2 . TYR H  1 719 ? 266.908 34.999  102.122 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CD2 1 
ATOM   51195 C  CE1 . TYR H  1 719 ? 266.517 33.097  104.088 1.00 39.12  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CE1 1 
ATOM   51196 C  CE2 . TYR H  1 719 ? 266.974 35.361  103.469 1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CE2 1 
ATOM   51197 C  CZ  . TYR H  1 719 ? 266.770 34.413  104.431 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CZ  1 
ATOM   51198 O  OH  . TYR H  1 719 ? 266.828 34.753  105.742 1.00 38.26  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H OH  1 
ATOM   51199 N  N   . ALA H  1 720 ? 265.200 33.902  97.641  1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 963  ALA H N   1 
ATOM   51200 C  CA  . ALA H  1 720 ? 265.726 34.199  96.315  1.00 48.06  ? ? ? ? ? ? 963  ALA H CA  1 
ATOM   51201 C  C   . ALA H  1 720 ? 265.370 33.167  95.273  1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 963  ALA H C   1 
ATOM   51202 O  O   . ALA H  1 720 ? 266.226 32.732  94.522  1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 963  ALA H O   1 
ATOM   51203 C  CB  . ALA H  1 720 ? 267.228 34.364  96.387  1.00 48.63  ? ? ? ? ? ? 963  ALA H CB  1 
ATOM   51204 N  N   . LEU H  1 721 ? 264.113 32.763  95.213  1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H N   1 
ATOM   51205 C  CA  . LEU H  1 721 ? 263.716 31.849  94.157  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H CA  1 
ATOM   51206 C  C   . LEU H  1 721 ? 263.825 32.611  92.842  1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H C   1 
ATOM   51207 O  O   . LEU H  1 721 ? 263.452 33.803  92.778  1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H O   1 
ATOM   51208 C  CB  . LEU H  1 721 ? 262.285 31.357  94.355  1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H CB  1 
ATOM   51209 C  CG  . LEU H  1 721 ? 262.030 30.546  95.631  1.00 46.69  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H CG  1 
ATOM   51210 C  CD1 . LEU H  1 721 ? 260.517 30.399  95.863  1.00 46.04  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H CD1 1 
ATOM   51211 C  CD2 . LEU H  1 721 ? 262.746 29.178  95.521  1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H CD2 1 
ATOM   51212 N  N   . PRO H  1 722 ? 264.331 31.934  91.782  1.00 52.97  ? ? ? ? ? ? 965  PRO H N   1 
ATOM   51213 C  CA  . PRO H  1 722 ? 264.594 32.582  90.503  1.00 55.12  ? ? ? ? ? ? 965  PRO H CA  1 
ATOM   51214 C  C   . PRO H  1 722 ? 263.389 32.871  89.634  1.00 56.10  ? ? ? ? ? ? 965  PRO H C   1 
ATOM   51215 O  O   . PRO H  1 722 ? 263.491 33.714  88.809  1.00 57.68  ? ? ? ? ? ? 965  PRO H O   1 
ATOM   51216 C  CB  . PRO H  1 722 ? 265.548 31.627  89.781  1.00 56.30  ? ? ? ? ? ? 965  PRO H CB  1 
ATOM   51217 C  CG  . PRO H  1 722 ? 265.762 30.463  90.679  1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 965  PRO H CG  1 
ATOM   51218 C  CD  . PRO H  1 722 ? 264.716 30.514  91.765  1.00 52.76  ? ? ? ? ? ? 965  PRO H CD  1 
ATOM   51219 N  N   . GLU H  1 723 ? 262.264 32.204  89.760  1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H N   1 
ATOM   51220 C  CA  . GLU H  1 723 ? 261.192 32.536  88.826  1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H CA  1 
ATOM   51221 C  C   . GLU H  1 723 ? 260.123 33.369  89.477  1.00 55.63  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H C   1 
ATOM   51222 O  O   . GLU H  1 723 ? 259.855 33.221  90.658  1.00 53.78  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H O   1 
ATOM   51223 C  CB  . GLU H  1 723 ? 260.528 31.290  88.243  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H CB  1 
ATOM   51224 C  CG  . GLU H  1 723 ? 261.456 30.336  87.507  1.00 58.13  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H CG  1 
ATOM   51225 C  CD  . GLU H  1 723 ? 262.398 31.051  86.586  1.00 60.05  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H CD  1 
ATOM   51226 O  OE1 . GLU H  1 723 ? 261.925 31.998  85.893  1.00 61.29  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H OE1 1 
ATOM   51227 O  OE2 . GLU H  1 723 ? 263.604 30.668  86.558  1.00 60.40  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H OE2 1 
ATOM   51228 N  N   . LYS H  1 724 ? 259.475 34.223  88.703  1.00 56.97  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H N   1 
ATOM   51229 C  CA  . LYS H  1 724 ? 258.364 34.973  89.249  1.00 56.26  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H CA  1 
ATOM   51230 C  C   . LYS H  1 724 ? 257.030 34.226  89.173  1.00 55.91  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H C   1 
ATOM   51231 O  O   . LYS H  1 724 ? 256.859 33.331  88.372  1.00 56.78  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H O   1 
ATOM   51232 C  CB  . LYS H  1 724 ? 258.313 36.370  88.636  1.00 57.78  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H CB  1 
ATOM   51233 C  CG  . LYS H  1 724 ? 259.626 37.126  88.904  1.00 57.97  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H CG  1 
ATOM   51234 C  CD  . LYS H  1 724 ? 259.577 38.596  88.485  1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H CD  1 
ATOM   51235 C  CE  . LYS H  1 724 ? 260.968 39.248  88.426  1.00 60.15  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H CE  1 
ATOM   51236 N  NZ  . LYS H  1 724 ? 261.024 40.392  87.479  1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H NZ  1 
ATOM   51237 N  N   . GLU H  1 725 ? 256.113 34.570  90.070  1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H N   1 
ATOM   51238 C  CA  . GLU H  1 725 ? 254.784 33.993  90.101  1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H CA  1 
ATOM   51239 C  C   . GLU H  1 725 ? 253.820 35.069  90.583  1.00 54.07  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H C   1 
ATOM   51240 O  O   . GLU H  1 725 ? 254.228 36.048  91.203  1.00 53.62  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H O   1 
ATOM   51241 C  CB  . GLU H  1 725 ? 254.761 32.784  91.003  1.00 52.63  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H CB  1 
ATOM   51242 C  CG  . GLU H  1 725 ? 253.586 31.855  90.753  1.00 52.72  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H CG  1 
ATOM   51243 C  CD  . GLU H  1 725 ? 253.769 30.473  91.440  1.00 51.41  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H CD  1 
ATOM   51244 O  OE1 . GLU H  1 725 ? 254.853 30.247  92.055  1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H OE1 1 
ATOM   51245 O  OE2 . GLU H  1 725 ? 252.828 29.622  91.378  1.00 51.36  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H OE2 1 
ATOM   51246 N  N   . VAL H  1 726 ? 252.554 34.931  90.236  1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 969  VAL H N   1 
ATOM   51247 C  CA  . VAL H  1 726 ? 251.598 35.957  90.548  1.00 54.65  ? ? ? ? ? ? 969  VAL H CA  1 
ATOM   51248 C  C   . VAL H  1 726 ? 250.673 35.264  91.466  1.00 53.19  ? ? ? ? ? ? 969  VAL H C   1 
ATOM   51249 O  O   . VAL H  1 726 ? 250.250 34.161  91.175  1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 969  VAL H O   1 
ATOM   51250 C  CB  . VAL H  1 726 ? 250.814 36.410  89.318  1.00 56.70  ? ? ? ? ? ? 969  VAL H CB  1 
ATOM   51251 C  CG1 . VAL H  1 726 ? 249.529 37.117  89.721  1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 969  VAL H CG1 1 
ATOM   51252 C  CG2 . VAL H  1 726 ? 251.671 37.311  88.456  1.00 58.30  ? ? ? ? ? ? 969  VAL H CG2 1 
ATOM   51253 N  N   . VAL H  1 727 ? 250.367 35.910  92.585  1.00 52.01  ? ? ? ? ? ? 970  VAL H N   1 
ATOM   51254 C  CA  . VAL H  1 727 ? 249.606 35.293  93.667  1.00 50.48  ? ? ? ? ? ? 970  VAL H CA  1 
ATOM   51255 C  C   . VAL H  1 727 ? 248.471 36.228  94.077  1.00 50.62  ? ? ? ? ? ? 970  VAL H C   1 
ATOM   51256 O  O   . VAL H  1 727 ? 248.480 37.405  93.722  1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 970  VAL H O   1 
ATOM   51257 C  CB  . VAL H  1 727 ? 250.531 34.996  94.886  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 970  VAL H CB  1 
ATOM   51258 C  CG1 . VAL H  1 727 ? 251.693 34.115  94.477  1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 970  VAL H CG1 1 
ATOM   51259 C  CG2 . VAL H  1 727 ? 251.094 36.284  95.456  1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 970  VAL H CG2 1 
ATOM   51260 N  N   . THR H  1 728 ? 247.481 35.693  94.788  1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 971  THR H N   1 
ATOM   51261 C  CA  . THR H  1 728 ? 246.500 36.534  95.505  1.00 49.57  ? ? ? ? ? ? 971  THR H CA  1 
ATOM   51262 C  C   . THR H  1 728 ? 247.010 36.707  96.937  1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 971  THR H C   1 
ATOM   51263 O  O   . THR H  1 728 ? 247.045 35.742  97.713  1.00 46.50  ? ? ? ? ? ? 971  THR H O   1 
ATOM   51264 C  CB  . THR H  1 728 ? 245.082 35.909  95.529  1.00 49.74  ? ? ? ? ? ? 971  THR H CB  1 
ATOM   51265 O  OG1 . THR H  1 728 ? 244.677 35.646  94.194  1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 971  THR H OG1 1 
ATOM   51266 C  CG2 . THR H  1 728 ? 244.067 36.849  96.149  1.00 49.86  ? ? ? ? ? ? 971  THR H CG2 1 
ATOM   51267 N  N   . ALA H  1 729 ? 247.416 37.931  97.278  1.00 47.94  ? ? ? ? ? ? 972  ALA H N   1 
ATOM   51268 C  CA  . ALA H  1 729 ? 248.150 38.175  98.518  1.00 46.49  ? ? ? ? ? ? 972  ALA H CA  1 
ATOM   51269 C  C   . ALA H  1 729 ? 247.354 39.017  99.486  1.00 46.17  ? ? ? ? ? ? 972  ALA H C   1 
ATOM   51270 O  O   . ALA H  1 729 ? 246.395 39.704  99.089  1.00 47.31  ? ? ? ? ? ? 972  ALA H O   1 
ATOM   51271 C  CB  . ALA H  1 729 ? 249.507 38.843  98.212  1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 972  ALA H CB  1 
ATOM   51272 N  N   . THR H  1 730 ? 247.766 38.963  100.753 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 973  THR H N   1 
ATOM   51273 C  CA  . THR H  1 730 ? 247.267 39.876  101.797 1.00 44.40  ? ? ? ? ? ? 973  THR H CA  1 
ATOM   51274 C  C   . THR H  1 730 ? 248.396 40.312  102.733 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 973  THR H C   1 
ATOM   51275 O  O   . THR H  1 730 ? 249.215 39.478  103.120 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 973  THR H O   1 
ATOM   51276 C  CB  . THR H  1 730 ? 246.123 39.236  102.592 1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 973  THR H CB  1 
ATOM   51277 O  OG1 . THR H  1 730 ? 245.004 39.040  101.710 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 973  THR H OG1 1 
ATOM   51278 C  CG2 . THR H  1 730 ? 245.703 40.151  103.661 1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 973  THR H CG2 1 
ATOM   51279 N  N   . ARG H  1 731 ? 248.473 41.598  103.077 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H N   1 
ATOM   51280 C  CA  . ARG H  1 731 ? 249.471 42.048  104.064 1.00 43.10  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H CA  1 
ATOM   51281 C  C   . ARG H  1 731 ? 249.153 41.484  105.425 1.00 41.62  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H C   1 
ATOM   51282 O  O   . ARG H  1 731 ? 248.027 41.671  105.899 1.00 41.71  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H O   1 
ATOM   51283 C  CB  . ARG H  1 731 ? 249.453 43.554  104.214 1.00 44.08  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H CB  1 
ATOM   51284 C  CG  . ARG H  1 731 ? 250.359 44.286  103.267 1.00 45.28  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H CG  1 
ATOM   51285 C  CD  . ARG H  1 731 ? 251.804 43.924  103.471 1.00 44.51  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H CD  1 
ATOM   51286 N  NE  . ARG H  1 731 ? 252.414 44.636  104.581 1.00 43.98  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H NE  1 
ATOM   51287 C  CZ  . ARG H  1 731 ? 252.638 44.078  105.764 1.00 42.48  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H CZ  1 
ATOM   51288 N  NH1 . ARG H  1 731 ? 252.276 42.809  105.978 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H NH1 1 
ATOM   51289 N  NH2 . ARG H  1 731 ? 253.208 44.791  106.733 1.00 42.17  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H NH2 1 
ATOM   51290 N  N   . VAL H  1 732 ? 250.127 40.834  106.066 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 975  VAL H N   1 
ATOM   51291 C  CA  . VAL H  1 732 ? 249.880 40.208  107.383 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 975  VAL H CA  1 
ATOM   51292 C  C   . VAL H  1 732 ? 251.015 40.405  108.408 1.00 38.09  ? ? ? ? ? ? 975  VAL H C   1 
ATOM   51293 O  O   . VAL H  1 732 ? 252.184 40.544  108.043 1.00 38.20  ? ? ? ? ? ? 975  VAL H O   1 
ATOM   51294 C  CB  . VAL H  1 732 ? 249.605 38.668  107.293 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 975  VAL H CB  1 
ATOM   51295 C  CG1 . VAL H  1 732 ? 248.204 38.380  106.755 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 975  VAL H CG1 1 
ATOM   51296 C  CG2 . VAL H  1 732 ? 250.720 37.948  106.505 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 975  VAL H CG2 1 
ATOM   51297 N  N   . ASP H  1 733 ? 250.671 40.408  109.696 1.00 37.27  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H N   1 
ATOM   51298 C  CA  . ASP H  1 733 ? 251.711 40.428  110.705 1.00 36.36  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H CA  1 
ATOM   51299 C  C   . ASP H  1 733 ? 252.289 39.031  110.683 1.00 35.39  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H C   1 
ATOM   51300 O  O   . ASP H  1 733 ? 251.860 38.204  109.874 1.00 35.55  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H O   1 
ATOM   51301 C  CB  . ASP H  1 733 ? 251.192 40.803  112.098 1.00 35.86  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H CB  1 
ATOM   51302 C  CG  . ASP H  1 733 ? 250.061 39.910  112.577 1.00 35.32  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H CG  1 
ATOM   51303 O  OD1 . ASP H  1 733 ? 249.840 38.825  112.007 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H OD1 1 
ATOM   51304 O  OD2 . ASP H  1 733 ? 249.369 40.301  113.539 1.00 35.25  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H OD2 1 
ATOM   51305 N  N   . LYS H  1 734 ? 253.251 38.757  111.557 1.00 34.49  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H N   1 
ATOM   51306 C  CA  . LYS H  1 734 ? 253.837 37.439  111.567 1.00 33.66  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H CA  1 
ATOM   51307 C  C   . LYS H  1 734 ? 252.873 36.351  111.982 1.00 33.03  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H C   1 
ATOM   51308 O  O   . LYS H  1 734 ? 253.176 35.202  111.806 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H O   1 
ATOM   51309 C  CB  . LYS H  1 734 ? 255.066 37.379  112.465 1.00 32.91  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H CB  1 
ATOM   51310 C  CG  . LYS H  1 734 ? 255.156 38.497  113.514 1.00 32.89  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H CG  1 
ATOM   51311 C  CD  . LYS H  1 734 ? 255.978 37.926  114.657 1.00 31.85  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H CD  1 
ATOM   51312 C  CE  . LYS H  1 734 ? 255.341 38.265  115.937 1.00 31.46  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H CE  1 
ATOM   51313 N  NZ  . LYS H  1 734 ? 256.002 39.523  116.361 1.00 31.92  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H NZ  1 
ATOM   51314 N  N   . TYR H  1 735 ? 251.727 36.668  112.545 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H N   1 
ATOM   51315 C  CA  . TYR H  1 735 ? 250.802 35.585  112.798 1.00 32.67  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CA  1 
ATOM   51316 C  C   . TYR H  1 735 ? 249.971 35.241  111.580 1.00 33.48  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H C   1 
ATOM   51317 O  O   . TYR H  1 735 ? 249.162 34.334  111.622 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H O   1 
ATOM   51318 C  CB  . TYR H  1 735 ? 249.874 35.901  113.976 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CB  1 
ATOM   51319 C  CG  . TYR H  1 735 ? 250.662 36.132  115.216 1.00 31.70  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CG  1 
ATOM   51320 C  CD1 . TYR H  1 735 ? 251.184 35.043  115.938 1.00 30.73  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CD1 1 
ATOM   51321 C  CD2 . TYR H  1 735 ? 250.961 37.451  115.646 1.00 32.06  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CD2 1 
ATOM   51322 C  CE1 . TYR H  1 735 ? 251.966 35.256  117.071 1.00 30.11  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CE1 1 
ATOM   51323 C  CE2 . TYR H  1 735 ? 251.720 37.673  116.765 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CE2 1 
ATOM   51324 C  CZ  . TYR H  1 735 ? 252.222 36.569  117.482 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CZ  1 
ATOM   51325 O  OH  . TYR H  1 735 ? 252.981 36.743  118.614 1.00 29.95  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H OH  1 
ATOM   51326 N  N   . GLY H  1 736 ? 250.125 35.977  110.501 1.00 34.44  ? ? ? ? ? ? 979  GLY H N   1 
ATOM   51327 C  CA  . GLY H  1 736 ? 249.179 35.825  109.421 1.00 35.37  ? ? ? ? ? ? 979  GLY H CA  1 
ATOM   51328 C  C   . GLY H  1 736 ? 247.857 36.559  109.619 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 979  GLY H C   1 
ATOM   51329 O  O   . GLY H  1 736 ? 246.886 36.309  108.906 1.00 36.75  ? ? ? ? ? ? 979  GLY H O   1 
ATOM   51330 N  N   . THR H  1 737 ? 247.804 37.481  110.582 1.00 35.88  ? ? ? ? ? ? 980  THR H N   1 
ATOM   51331 C  CA  . THR H  1 737 ? 246.628 38.354  110.716 1.00 36.72  ? ? ? ? ? ? 980  THR H CA  1 
ATOM   51332 C  C   . THR H  1 737 ? 246.740 39.535  109.752 1.00 37.98  ? ? ? ? ? ? 980  THR H C   1 
ATOM   51333 O  O   . THR H  1 737 ? 247.783 40.209  109.713 1.00 38.02  ? ? ? ? ? ? 980  THR H O   1 
ATOM   51334 C  CB  . THR H  1 737 ? 246.480 38.907  112.111 1.00 36.27  ? ? ? ? ? ? 980  THR H CB  1 
ATOM   51335 O  OG1 . THR H  1 737 ? 246.732 37.866  113.062 1.00 35.06  ? ? ? ? ? ? 980  THR H OG1 1 
ATOM   51336 C  CG2 . THR H  1 737 ? 245.088 39.497  112.289 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 980  THR H CG2 1 
ATOM   51337 N  N   . PRO H  1 738 ? 245.671 39.768  108.949 1.00 39.10  ? ? ? ? ? ? 981  PRO H N   1 
ATOM   51338 C  CA  . PRO H  1 738 ? 245.671 40.818  107.933 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 981  PRO H CA  1 
ATOM   51339 C  C   . PRO H  1 738 ? 245.952 42.164  108.584 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 981  PRO H C   1 
ATOM   51340 O  O   . PRO H  1 738 ? 245.341 42.473  109.607 1.00 40.62  ? ? ? ? ? ? 981  PRO H O   1 
ATOM   51341 C  CB  . PRO H  1 738 ? 244.236 40.795  107.417 1.00 41.48  ? ? ? ? ? ? 981  PRO H CB  1 
ATOM   51342 C  CG  . PRO H  1 738 ? 243.761 39.422  107.671 1.00 40.66  ? ? ? ? ? ? 981  PRO H CG  1 
ATOM   51343 C  CD  . PRO H  1 738 ? 244.411 38.989  108.937 1.00 39.21  ? ? ? ? ? ? 981  PRO H CD  1 
ATOM   51344 N  N   . VAL H  1 739 ? 246.873 42.949  108.011 1.00 41.43  ? ? ? ? ? ? 982  VAL H N   1 
ATOM   51345 C  CA  . VAL H  1 739 ? 247.261 44.231  108.608 1.00 41.84  ? ? ? ? ? ? 982  VAL H CA  1 
ATOM   51346 C  C   . VAL H  1 739 ? 246.135 45.239  108.411 1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 982  VAL H C   1 
ATOM   51347 O  O   . VAL H  1 739 ? 245.636 45.409  107.288 1.00 44.41  ? ? ? ? ? ? 982  VAL H O   1 
ATOM   51348 C  CB  . VAL H  1 739 ? 248.580 44.788  108.039 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 982  VAL H CB  1 
ATOM   51349 C  CG1 . VAL H  1 739 ? 248.811 46.198  108.562 1.00 42.99  ? ? ? ? ? ? 982  VAL H CG1 1 
ATOM   51350 C  CG2 . VAL H  1 739 ? 249.769 43.881  108.401 1.00 40.89  ? ? ? ? ? ? 982  VAL H CG2 1 
ATOM   51351 N  N   . ALA H  1 740 ? 245.732 45.871  109.520 1.00 43.21  ? ? ? ? ? ? 983  ALA H N   1 
ATOM   51352 C  CA  . ALA H  1 740 ? 244.659 46.872  109.544 1.00 44.56  ? ? ? ? ? ? 983  ALA H CA  1 
ATOM   51353 C  C   . ALA H  1 740 ? 245.038 48.125  108.730 1.00 46.10  ? ? ? ? ? ? 983  ALA H C   1 
ATOM   51354 O  O   . ALA H  1 740 ? 246.106 48.750  108.981 1.00 46.07  ? ? ? ? ? ? 983  ALA H O   1 
ATOM   51355 C  CB  . ALA H  1 740 ? 244.346 47.258  110.991 1.00 44.17  ? ? ? ? ? ? 983  ALA H CB  1 
ATOM   51356 N  N   . GLY H  1 741 ? 244.185 48.497  107.767 1.00 47.52  ? ? ? ? ? ? 984  GLY H N   1 
ATOM   51357 C  CA  . GLY H  1 741 ? 244.466 49.675  106.934 1.00 49.17  ? ? ? ? ? ? 984  GLY H CA  1 
ATOM   51358 C  C   . GLY H  1 741 ? 245.542 49.531  105.852 1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 984  GLY H C   1 
ATOM   51359 O  O   . GLY H  1 741 ? 245.954 50.509  105.235 1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 984  GLY H O   1 
ATOM   51360 N  N   . SER H  1 742 ? 246.005 48.308  105.616 1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 985  SER H N   1 
ATOM   51361 C  CA  . SER H  1 742 ? 246.773 48.022  104.399 1.00 48.61  ? ? ? ? ? ? 985  SER H CA  1 
ATOM   51362 C  C   . SER H  1 742 ? 245.879 47.935  103.151 1.00 49.95  ? ? ? ? ? ? 985  SER H C   1 
ATOM   51363 O  O   . SER H  1 742 ? 244.726 47.492  103.232 1.00 49.93  ? ? ? ? ? ? 985  SER H O   1 
ATOM   51364 C  CB  . SER H  1 742 ? 247.481 46.691  104.504 1.00 47.04  ? ? ? ? ? ? 985  SER H CB  1 
ATOM   51365 O  OG  . SER H  1 742 ? 247.382 46.068  103.234 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 985  SER H OG  1 
ATOM   51366 N  N   . GLN H  1 743 ? 246.445 48.309  102.002 1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H N   1 
ATOM   51367 C  CA  . GLN H  1 743 ? 245.767 48.235  100.693 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H CA  1 
ATOM   51368 C  C   . GLN H  1 743 ? 245.826 46.844  100.008 1.00 51.95  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H C   1 
ATOM   51369 O  O   . GLN H  1 743 ? 244.880 46.440  99.305  1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H O   1 
ATOM   51370 C  CB  . GLN H  1 743 ? 246.435 49.222  99.783  1.00 54.22  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H CB  1 
ATOM   51371 C  CG  . GLN H  1 743 ? 247.197 50.243  100.587 1.00 54.20  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H CG  1 
ATOM   51372 C  CD  . GLN H  1 743 ? 247.761 51.360  99.724  1.00 56.08  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H CD  1 
ATOM   51373 O  OE1 . GLN H  1 743 ? 247.378 51.544  98.532  1.00 57.65  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H OE1 1 
ATOM   51374 N  NE2 . GLN H  1 743 ? 248.675 52.126  100.316 1.00 56.07  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H NE2 1 
ATOM   51375 N  N   . ILE H  1 744 ? 246.940 46.122  100.217 1.00 50.71  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H N   1 
ATOM   51376 C  CA  . ILE H  1 744 ? 247.124 44.758  99.714  1.00 50.01  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H CA  1 
ATOM   51377 C  C   . ILE H  1 744 ? 246.236 43.757  100.468 1.00 48.75  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H C   1 
ATOM   51378 O  O   . ILE H  1 744 ? 246.631 43.186  101.484 1.00 47.18  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H O   1 
ATOM   51379 C  CB  . ILE H  1 744 ? 248.607 44.342  99.829  1.00 49.12  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H CB  1 
ATOM   51380 C  CG1 . ILE H  1 744 ? 249.475 45.334  99.078  1.00 50.50  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H CG1 1 
ATOM   51381 C  CG2 . ILE H  1 744 ? 248.842 42.933  99.287  1.00 48.54  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H CG2 1 
ATOM   51382 C  CD1 . ILE H  1 744 ? 250.907 44.948  99.010  1.00 49.96  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H CD1 1 
ATOM   51383 N  N   . LYS H  1 745 ? 245.028 43.546  99.965  1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H N   1 
ATOM   51384 C  CA  . LYS H  1 745 ? 244.106 42.624  100.594 1.00 48.62  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H CA  1 
ATOM   51385 C  C   . LYS H  1 745 ? 243.432 41.803  99.507  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H C   1 
ATOM   51386 O  O   . LYS H  1 745 ? 242.601 42.313  98.750  1.00 50.95  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H O   1 
ATOM   51387 C  CB  . LYS H  1 745 ? 243.092 43.415  101.399 1.00 48.90  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H CB  1 
ATOM   51388 C  CG  . LYS H  1 745 ? 241.754 42.734  101.517 1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H CG  1 
ATOM   51389 C  CD  . LYS H  1 745 ? 241.072 43.058  102.869 1.00 48.35  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H CD  1 
ATOM   51390 C  CE  . LYS H  1 745 ? 241.395 41.896  103.957 1.00 46.40  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H CE  1 
ATOM   51391 N  NZ  . LYS H  1 745 ? 240.085 41.458  104.588 1.00 46.34  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H NZ  1 
ATOM   51392 N  N   . ASN H  1 746 ? 243.813 40.538  99.403  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H N   1 
ATOM   51393 C  CA  . ASN H  1 746 ? 243.354 39.708  98.281  1.00 49.37  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H CA  1 
ATOM   51394 C  C   . ASN H  1 746 ? 243.587 40.288  96.927  1.00 51.10  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H C   1 
ATOM   51395 O  O   . ASN H  1 746 ? 242.673 40.332  96.120  1.00 52.45  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H O   1 
ATOM   51396 C  CB  . ASN H  1 746 ? 241.865 39.526  98.314  1.00 49.94  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H CB  1 
ATOM   51397 C  CG  . ASN H  1 746 ? 241.461 38.475  99.242  1.00 48.58  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H CG  1 
ATOM   51398 O  OD1 . ASN H  1 746 ? 242.127 37.444  99.376  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H OD1 1 
ATOM   51399 N  ND2 . ASN H  1 746 ? 240.353 38.718  99.921  1.00 48.65  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H ND2 1 
ATOM   51400 N  N   . THR H  1 747 ? 244.789 40.743  96.663  1.00 51.20  ? ? ? ? ? ? 990  THR H N   1 
ATOM   51401 C  CA  . THR H  1 747 ? 245.004 41.448  95.424  1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 990  THR H CA  1 
ATOM   51402 C  C   . THR H  1 747 ? 246.227 40.791  94.804  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 990  THR H C   1 
ATOM   51403 O  O   . THR H  1 747 ? 246.990 40.113  95.509  1.00 51.38  ? ? ? ? ? ? 990  THR H O   1 
ATOM   51404 C  CB  . THR H  1 747 ? 245.189 42.970  95.664  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 990  THR H CB  1 
ATOM   51405 O  OG1 . THR H  1 747 ? 246.514 43.207  96.136  1.00 52.91  ? ? ? ? ? ? 990  THR H OG1 1 
ATOM   51406 C  CG2 . THR H  1 747 ? 244.193 43.487  96.726  1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 990  THR H CG2 1 
ATOM   51407 N  N   . LEU H  1 748 ? 246.396 40.948  93.494  1.00 54.56  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H N   1 
ATOM   51408 C  CA  . LEU H  1 748 ? 247.406 40.191  92.805  1.00 54.66  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H CA  1 
ATOM   51409 C  C   . LEU H  1 748 ? 248.758 40.770  93.138  1.00 54.27  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H C   1 
ATOM   51410 O  O   . LEU H  1 748 ? 248.869 41.947  93.404  1.00 54.69  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H O   1 
ATOM   51411 C  CB  . LEU H  1 748 ? 247.147 40.256  91.320  1.00 56.73  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H CB  1 
ATOM   51412 C  CG  . LEU H  1 748 ? 245.810 39.661  90.913  1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H CG  1 
ATOM   51413 C  CD1 . LEU H  1 748 ? 245.815 39.476  89.386  1.00 59.30  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H CD1 1 
ATOM   51414 C  CD2 . LEU H  1 748 ? 245.605 38.343  91.612  1.00 55.68  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H CD2 1 
ATOM   51415 N  N   . TYR H  1 749 ? 249.798 39.960  93.130  1.00 53.55  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H N   1 
ATOM   51416 C  CA  . TYR H  1 749 ? 251.082 40.483  93.506  1.00 53.18  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CA  1 
ATOM   51417 C  C   . TYR H  1 749 ? 252.108 39.536  92.927  1.00 53.23  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H C   1 
ATOM   51418 O  O   . TYR H  1 749 ? 251.849 38.352  92.782  1.00 52.77  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H O   1 
ATOM   51419 C  CB  . TYR H  1 749 ? 251.154 40.581  95.027  1.00 51.32  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CB  1 
ATOM   51420 C  CG  . TYR H  1 749 ? 252.369 41.263  95.601  1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CG  1 
ATOM   51421 C  CD1 . TYR H  1 749 ? 252.250 42.471  96.265  1.00 50.96  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CD1 1 
ATOM   51422 C  CD2 . TYR H  1 749 ? 253.632 40.679  95.521  1.00 50.52  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CD2 1 
ATOM   51423 C  CE1 . TYR H  1 749 ? 253.365 43.103  96.814  1.00 50.67  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CE1 1 
ATOM   51424 C  CE2 . TYR H  1 749 ? 254.756 41.298  96.075  1.00 50.20  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CE2 1 
ATOM   51425 C  CZ  . TYR H  1 749 ? 254.617 42.509  96.713  1.00 50.28  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CZ  1 
ATOM   51426 O  OH  . TYR H  1 749 ? 255.721 43.137  97.264  1.00 50.08  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H OH  1 
ATOM   51427 N  N   . VAL H  1 750 ? 253.256 40.069  92.546  1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 993  VAL H N   1 
ATOM   51428 C  CA  . VAL H  1 750 ? 254.265 39.278  91.898  1.00 54.33  ? ? ? ? ? ? 993  VAL H CA  1 
ATOM   51429 C  C   . VAL H  1 750 ? 255.382 38.952  92.853  1.00 52.85  ? ? ? ? ? ? 993  VAL H C   1 
ATOM   51430 O  O   . VAL H  1 750 ? 256.119 39.836  93.275  1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 993  VAL H O   1 
ATOM   51431 C  CB  . VAL H  1 750 ? 254.889 40.048  90.793  1.00 56.34  ? ? ? ? ? ? 993  VAL H CB  1 
ATOM   51432 C  CG1 . VAL H  1 750 ? 256.153 39.333  90.344  1.00 56.59  ? ? ? ? ? ? 993  VAL H CG1 1 
ATOM   51433 C  CG2 . VAL H  1 750 ? 253.893 40.171  89.659  1.00 58.04  ? ? ? ? ? ? 993  VAL H CG2 1 
ATOM   51434 N  N   . VAL H  1 751 ? 255.528 37.674  93.171  1.00 51.73  ? ? ? ? ? ? 994  VAL H N   1 
ATOM   51435 C  CA  . VAL H  1 751 ? 256.540 37.223  94.110  1.00 50.30  ? ? ? ? ? ? 994  VAL H CA  1 
ATOM   51436 C  C   . VAL H  1 751 ? 257.635 36.564  93.283  1.00 51.15  ? ? ? ? ? ? 994  VAL H C   1 
ATOM   51437 O  O   . VAL H  1 751 ? 257.384 36.173  92.153  1.00 52.48  ? ? ? ? ? ? 994  VAL H O   1 
ATOM   51438 C  CB  . VAL H  1 751 ? 255.954 36.163  95.061  1.00 48.55  ? ? ? ? ? ? 994  VAL H CB  1 
ATOM   51439 C  CG1 . VAL H  1 751 ? 254.605 36.588  95.588  1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 994  VAL H CG1 1 
ATOM   51440 C  CG2 . VAL H  1 751 ? 255.790 34.893  94.333  1.00 48.92  ? ? ? ? ? ? 994  VAL H CG2 1 
ATOM   51441 N  N   . ASP H  1 752 ? 258.846 36.464  93.825  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H N   1 
ATOM   51442 C  CA  . ASP H  1 752 ? 259.815 35.476  93.356  1.00 50.86  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H CA  1 
ATOM   51443 C  C   . ASP H  1 752 ? 259.533 34.154  94.060  1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H C   1 
ATOM   51444 O  O   . ASP H  1 752 ? 260.005 33.922  95.196  1.00 47.85  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H O   1 
ATOM   51445 C  CB  . ASP H  1 752 ? 261.214 35.935  93.677  1.00 50.91  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H CB  1 
ATOM   51446 C  CG  . ASP H  1 752 ? 261.547 37.192  92.970  1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H CG  1 
ATOM   51447 O  OD1 . ASP H  1 752 ? 260.772 37.538  92.065  1.00 53.80  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H OD1 1 
ATOM   51448 O  OD2 . ASP H  1 752 ? 262.561 37.829  93.284  1.00 52.70  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H OD2 1 
ATOM   51449 N  N   . GLY H  1 753 ? 258.753 33.304  93.387  1.00 49.81  ? ? ? ? ? ? 996  GLY H N   1 
ATOM   51450 C  CA  . GLY H  1 753 ? 258.174 32.169  94.036  1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 996  GLY H CA  1 
ATOM   51451 C  C   . GLY H  1 753 ? 258.371 30.836  93.383  1.00 49.05  ? ? ? ? ? ? 996  GLY H C   1 
ATOM   51452 O  O   . GLY H  1 753 ? 257.647 29.908  93.721  1.00 48.31  ? ? ? ? ? ? 996  GLY H O   1 
ATOM   51453 N  N   . LYS H  1 754 ? 259.332 30.713  92.465  1.00 50.41  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H N   1 
ATOM   51454 C  CA  . LYS H  1 754 ? 259.581 29.422  91.784  1.00 51.13  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H CA  1 
ATOM   51455 C  C   . LYS H  1 754 ? 261.057 29.137  91.615  1.00 51.62  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H C   1 
ATOM   51456 O  O   . LYS H  1 754 ? 261.811 29.996  91.141  1.00 52.65  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H O   1 
ATOM   51457 C  CB  . LYS H  1 754 ? 258.955 29.366  90.394  1.00 53.01  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H CB  1 
ATOM   51458 C  CG  . LYS H  1 754 ? 257.492 29.050  90.353  1.00 52.82  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H CG  1 
ATOM   51459 C  CD  . LYS H  1 754 ? 257.018 29.091  88.892  1.00 54.93  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H CD  1 
ATOM   51460 C  CE  . LYS H  1 754 ? 255.521 28.816  88.755  1.00 54.98  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H CE  1 
ATOM   51461 N  NZ  . LYS H  1 754 ? 255.212 28.961  87.343  1.00 57.14  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H NZ  1 
ATOM   51462 N  N   . SER H  1 755 ? 261.459 27.916  91.993  1.00 51.00  ? ? ? ? ? ? 998  SER H N   1 
ATOM   51463 C  CA  . SER H  1 755 ? 262.839 27.443  91.766  1.00 51.64  ? ? ? ? ? ? 998  SER H CA  1 
ATOM   51464 C  C   . SER H  1 755 ? 263.003 27.152  90.271  1.00 53.85  ? ? ? ? ? ? 998  SER H C   1 
ATOM   51465 O  O   . SER H  1 755 ? 262.021 27.208  89.486  1.00 54.75  ? ? ? ? ? ? 998  SER H O   1 
ATOM   51466 C  CB  . SER H  1 755 ? 263.205 26.213  92.617  1.00 50.45  ? ? ? ? ? ? 998  SER H CB  1 
ATOM   51467 O  OG  . SER H  1 755 ? 262.260 25.156  92.457  1.00 50.38  ? ? ? ? ? ? 998  SER H OG  1 
ATOM   51468 N  N   . SER H  1 756 ? 264.243 26.819  89.906  1.00 54.78  ? ? ? ? ? ? 999  SER H N   1 
ATOM   51469 C  CA  . SER H  1 756 ? 264.644 26.749  88.510  1.00 57.07  ? ? ? ? ? ? 999  SER H CA  1 
ATOM   51470 C  C   . SER H  1 756 ? 264.212 25.527  87.756  1.00 58.05  ? ? ? ? ? ? 999  SER H C   1 
ATOM   51471 O  O   . SER H  1 756 ? 264.577 25.388  86.613  1.00 60.03  ? ? ? ? ? ? 999  SER H O   1 
ATOM   51472 C  CB  . SER H  1 756 ? 266.172 26.851  88.383  1.00 57.90  ? ? ? ? ? ? 999  SER H CB  1 
ATOM   51473 O  OG  . SER H  1 756 ? 266.803 25.598  88.627  1.00 57.74  ? ? ? ? ? ? 999  SER H OG  1 
ATOM   51474 N  N   . GLY H  1 757 ? 263.476 24.615  88.357  1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY H N   1 
ATOM   51475 C  CA  . GLY H  1 757 ? 263.185 23.355  87.650  1.00 57.91  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY H CA  1 
ATOM   51476 C  C   . GLY H  1 757 ? 264.370 22.501  87.186  1.00 59.15  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY H C   1 
ATOM   51477 O  O   . GLY H  1 757 ? 264.164 21.525  86.497  1.00 60.32  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY H O   1 
ATOM   51478 N  N   . LYS H  1 758 ? 265.597 22.860  87.561  1.00 59.00  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H N   1 
ATOM   51479 C  CA  . LYS H  1 758 ? 266.777 22.113  87.150  1.00 60.26  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H CA  1 
ATOM   51480 C  C   . LYS H  1 758 ? 267.979 22.345  88.045  1.00 59.37  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H C   1 
ATOM   51481 O  O   . LYS H  1 758 ? 269.106 22.428  87.579  1.00 60.70  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H O   1 
ATOM   51482 C  CB  . LYS H  1 758 ? 267.174 22.418  85.698  1.00 62.83  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H CB  1 
ATOM   51483 C  CG  . LYS H  1 758 ? 266.969 23.851  85.248  1.00 63.38  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H CG  1 
ATOM   51484 C  CD  . LYS H  1 758 ? 267.860 24.175  84.063  1.00 65.86  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H CD  1 
ATOM   51485 C  CE  . LYS H  1 758 ? 267.064 24.364  82.716  1.00 67.84  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H CE  1 
ATOM   51486 N  NZ  . LYS H  1 758 ? 266.639 25.789  82.465  1.00 68.08  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H NZ  1 
ATOM   51487 N  N   . ASP H  1 759 ? 267.725 22.474  89.335  1.00 57.19  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H N   1 
ATOM   51488 C  CA  . ASP H  1 759 ? 268.777 22.471  90.370  1.00 56.12  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H CA  1 
ATOM   51489 C  C   . ASP H  1 759 ? 268.842 21.077  91.019  1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H C   1 
ATOM   51490 O  O   . ASP H  1 759 ? 268.159 20.145  90.593  1.00 55.83  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H O   1 
ATOM   51491 C  CB  . ASP H  1 759 ? 268.454 23.530  91.444  1.00 54.26  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H CB  1 
ATOM   51492 C  CG  . ASP H  1 759 ? 266.970 23.464  91.937  1.00 52.84  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H CG  1 
ATOM   51493 O  OD1 . ASP H  1 759 ? 266.219 22.509  91.604  1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H OD1 1 
ATOM   51494 O  OD2 . ASP H  1 759 ? 266.550 24.378  92.683  1.00 51.55  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H OD2 1 
ATOM   51495 N  N   . GLN H  1 760 ? 269.631 20.931  92.065  1.00 54.25  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H N   1 
ATOM   51496 C  CA  . GLN H  1 760 ? 269.570 19.706  92.827  1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H CA  1 
ATOM   51497 C  C   . GLN H  1 760 ? 268.150 19.384  93.303  1.00 52.02  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H C   1 
ATOM   51498 O  O   . GLN H  1 760 ? 267.782 18.217  93.427  1.00 51.97  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H O   1 
ATOM   51499 C  CB  . GLN H  1 760 ? 270.469 19.814  94.029  1.00 52.10  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H CB  1 
ATOM   51500 C  CG  . GLN H  1 760 ? 271.865 20.188  93.675  1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H CG  1 
ATOM   51501 C  CD  . GLN H  1 760 ? 272.490 19.243  92.694  1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H CD  1 
ATOM   51502 O  OE1 . GLN H  1 760 ? 272.648 19.580  91.555  1.00 57.06  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H OE1 1 
ATOM   51503 N  NE2 . GLN H  1 760 ? 272.855 18.065  93.131  1.00 55.25  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H NE2 1 
ATOM   51504 N  N   . GLN H  1 761 ? 267.345 20.401  93.604  1.00 51.02  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H N   1 
ATOM   51505 C  CA  . GLN H  1 761 ? 265.987 20.109  94.035  1.00 49.91  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H CA  1 
ATOM   51506 C  C   . GLN H  1 761 ? 265.232 19.331  92.980  1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H C   1 
ATOM   51507 O  O   . GLN H  1 761 ? 264.440 18.470  93.299  1.00 50.75  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H O   1 
ATOM   51508 C  CB  . GLN H  1 761 ? 265.200 21.361  94.360  1.00 48.95  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H CB  1 
ATOM   51509 C  CG  . GLN H  1 761 ? 263.742 21.019  94.669  1.00 48.10  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H CG  1 
ATOM   51510 C  CD  . GLN H  1 761 ? 263.527 20.531  96.114  1.00 46.24  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H CD  1 
ATOM   51511 O  OE1 . GLN H  1 761 ? 264.109 21.103  97.065  1.00 45.11  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H OE1 1 
ATOM   51512 N  NE2 . GLN H  1 761 ? 262.678 19.482  96.283  1.00 46.00  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H NE2 1 
ATOM   51513 N  N   . ALA H  1 762 ? 265.467 19.660  91.716  1.00 53.08  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA H N   1 
ATOM   51514 C  CA  . ALA H  1 762 ? 264.771 18.992  90.611  1.00 54.60  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA H CA  1 
ATOM   51515 C  C   . ALA H  1 762 ? 265.322 17.588  90.498  1.00 55.37  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA H C   1 
ATOM   51516 O  O   . ALA H  1 762 ? 264.575 16.649  90.294  1.00 55.70  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA H O   1 
ATOM   51517 C  CB  . ALA H  1 762 ? 264.947 19.752  89.304  1.00 56.47  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA H CB  1 
ATOM   51518 N  N   . LYS H  1 763 ? 266.630 17.450  90.675  1.00 55.69  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H N   1 
ATOM   51519 C  CA  . LYS H  1 763 ? 267.257 16.148  90.698  1.00 56.37  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H CA  1 
ATOM   51520 C  C   . LYS H  1 763 ? 266.756 15.227  91.833  1.00 54.82  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H C   1 
ATOM   51521 O  O   . LYS H  1 763 ? 266.300 14.146  91.557  1.00 55.49  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H O   1 
ATOM   51522 C  CB  . LYS H  1 763 ? 268.774 16.290  90.725  1.00 57.02  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H CB  1 
ATOM   51523 C  CG  . LYS H  1 763 ? 269.467 15.018  91.109  1.00 57.29  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H CG  1 
ATOM   51524 C  CD  . LYS H  1 763 ? 270.897 15.018  90.673  1.00 58.76  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H CD  1 
ATOM   51525 C  CE  . LYS H  1 763 ? 271.207 13.686  90.039  1.00 60.51  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H CE  1 
ATOM   51526 N  NZ  . LYS H  1 763 ? 272.647 13.572  89.748  1.00 61.92  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H NZ  1 
ATOM   51527 N  N   . TYR H  1 764 ? 266.810 15.646  93.097  1.00 52.86  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H N   1 
ATOM   51528 C  CA  . TYR H  1 764 ? 266.445 14.763  94.220  1.00 51.50  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CA  1 
ATOM   51529 C  C   . TYR H  1 764 ? 265.043 14.938  94.807  1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H C   1 
ATOM   51530 O  O   . TYR H  1 764 ? 264.693 14.301  95.791  1.00 48.96  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H O   1 
ATOM   51531 C  CB  . TYR H  1 764 ? 267.398 15.001  95.366  1.00 50.26  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CB  1 
ATOM   51532 C  CG  . TYR H  1 764 ? 268.820 14.732  95.025  1.00 51.48  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CG  1 
ATOM   51533 C  CD1 . TYR H  1 764 ? 269.233 13.454  94.707  1.00 52.69  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CD1 1 
ATOM   51534 C  CD2 . TYR H  1 764 ? 269.759 15.748  95.044  1.00 51.52  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CD2 1 
ATOM   51535 C  CE1 . TYR H  1 764 ? 270.550 13.189  94.397  1.00 53.94  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CE1 1 
ATOM   51536 C  CE2 . TYR H  1 764 ? 271.070 15.500  94.741  1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CE2 1 
ATOM   51537 C  CZ  . TYR H  1 764 ? 271.467 14.218  94.409  1.00 53.97  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CZ  1 
ATOM   51538 O  OH  . TYR H  1 764 ? 272.784 13.960  94.090  1.00 55.34  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H OH  1 
ATOM   51539 N  N   . GLY H  1 765 ? 264.241 15.829  94.257  1.00 50.22  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY H N   1 
ATOM   51540 C  CA  . GLY H  1 765 ? 262.944 16.084  94.854  1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY H CA  1 
ATOM   51541 C  C   . GLY H  1 765 ? 262.086 14.836  94.848  1.00 49.21  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY H C   1 
ATOM   51542 O  O   . GLY H  1 765 ? 261.726 14.335  93.775  1.00 50.77  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY H O   1 
ATOM   51543 N  N   . GLY H  1 766 ? 261.750 14.343  96.043  1.00 47.79  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY H N   1 
ATOM   51544 C  CA  . GLY H  1 766 ? 260.814 13.226  96.195  1.00 47.92  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY H CA  1 
ATOM   51545 C  C   . GLY H  1 766 ? 261.378 11.909  95.706  1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY H C   1 
ATOM   51546 O  O   . GLY H  1 766 ? 260.640 10.967  95.427  1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY H O   1 
ATOM   51547 N  N   . ALA H  1 767 ? 262.700 11.836  95.602  1.00 49.82  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA H N   1 
ATOM   51548 C  CA  . ALA H  1 767 ? 263.357 10.668  95.007  1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA H CA  1 
ATOM   51549 C  C   . ALA H  1 767 ? 263.343 9.416   95.901  1.00 51.04  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA H C   1 
ATOM   51550 O  O   . ALA H  1 767 ? 263.300 8.301   95.402  1.00 52.41  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA H O   1 
ATOM   51551 C  CB  . ALA H  1 767 ? 264.793 11.005  94.546  1.00 52.31  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA H CB  1 
ATOM   51552 N  N   . PHE H  1 768 ? 263.351 9.579   97.218  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H N   1 
ATOM   51553 C  CA  . PHE H  1 768 ? 263.427 8.414   98.089  1.00 48.99  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CA  1 
ATOM   51554 C  C   . PHE H  1 768 ? 262.096 7.991   98.658  1.00 48.27  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H C   1 
ATOM   51555 O  O   . PHE H  1 768 ? 262.012 6.983   99.343  1.00 48.18  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H O   1 
ATOM   51556 C  CB  . PHE H  1 768 ? 264.403 8.713   99.187  1.00 47.76  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CB  1 
ATOM   51557 C  CG  . PHE H  1 768 ? 265.595 9.411   98.687  1.00 48.28  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CG  1 
ATOM   51558 C  CD1 . PHE H  1 768 ? 266.596 8.701   98.046  1.00 49.89  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CD1 1 
ATOM   51559 C  CD2 . PHE H  1 768 ? 265.693 10.789  98.759  1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CD2 1 
ATOM   51560 C  CE1 . PHE H  1 768 ? 267.730 9.343   97.539  1.00 50.57  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CE1 1 
ATOM   51561 C  CE2 . PHE H  1 768 ? 266.818 11.441  98.251  1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CE2 1 
ATOM   51562 C  CZ  . PHE H  1 768 ? 267.845 10.707  97.637  1.00 49.66  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CZ  1 
ATOM   51563 N  N   . LEU H  1 769 ? 261.056 8.759   98.347  1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H N   1 
ATOM   51564 C  CA  . LEU H  1 769 ? 259.724 8.522   98.874  1.00 47.23  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H CA  1 
ATOM   51565 C  C   . LEU H  1 769 ? 259.252 7.125   98.560  1.00 48.52  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H C   1 
ATOM   51566 O  O   . LEU H  1 769 ? 258.395 6.576   99.247  1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H O   1 
ATOM   51567 C  CB  . LEU H  1 769 ? 258.723 9.537   98.317  1.00 47.10  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H CB  1 
ATOM   51568 C  CG  . LEU H  1 769 ? 258.893 11.006  98.743  1.00 45.73  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H CG  1 
ATOM   51569 C  CD1 . LEU H  1 769 ? 257.766 11.799  98.145  1.00 45.88  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H CD1 1 
ATOM   51570 C  CD2 . LEU H  1 769 ? 258.925 11.220  100.257 1.00 43.90  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H CD2 1 
ATOM   51571 N  N   . GLU H  1 770 ? 259.810 6.521   97.531  1.00 50.27  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H N   1 
ATOM   51572 C  CA  . GLU H  1 770 ? 259.330 5.199   97.195  1.00 51.65  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H CA  1 
ATOM   51573 C  C   . GLU H  1 770 ? 259.986 4.140   98.066  1.00 51.58  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H C   1 
ATOM   51574 O  O   . GLU H  1 770 ? 259.337 3.208   98.542  1.00 51.75  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H O   1 
ATOM   51575 C  CB  . GLU H  1 770 ? 259.610 4.906   95.738  1.00 53.75  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H CB  1 
ATOM   51576 C  CG  . GLU H  1 770 ? 258.876 3.645   95.239  1.00 55.36  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H CG  1 
ATOM   51577 C  CD  . GLU H  1 770 ? 258.629 3.682   93.724  1.00 57.30  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H CD  1 
ATOM   51578 O  OE1 . GLU H  1 770 ? 259.485 3.187   92.947  1.00 58.92  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H OE1 1 
ATOM   51579 O  OE2 . GLU H  1 770 ? 257.642 4.335   93.270  1.00 57.23  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H OE2 1 
ATOM   51580 N  N   . GLU H  1 771 ? 261.290 4.289   98.248  1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H N   1 
ATOM   51581 C  CA  . GLU H  1 771 ? 262.030 3.372   99.070  1.00 51.44  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H CA  1 
ATOM   51582 C  C   . GLU H  1 771 ? 261.614 3.585   100.516 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H C   1 
ATOM   51583 O  O   . GLU H  1 771 ? 261.501 2.620   101.268 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H O   1 
ATOM   51584 C  CB  . GLU H  1 771 ? 263.531 3.568   98.836  1.00 51.91  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H CB  1 
ATOM   51585 C  CG  . GLU H  1 771 ? 264.497 2.872   99.808  1.00 51.67  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H CG  1 
ATOM   51586 C  CD  . GLU H  1 771 ? 265.759 3.741   100.020 1.00 51.06  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H CD  1 
ATOM   51587 O  OE1 . GLU H  1 771 ? 266.020 4.608   99.124  1.00 51.46  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H OE1 1 
ATOM   51588 O  OE2 . GLU H  1 771 ? 266.467 3.594   101.068 1.00 50.24  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H OE2 1 
ATOM   51589 N  N   . LEU H  1 772 ? 261.351 4.833   100.900 1.00 47.98  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H N   1 
ATOM   51590 C  CA  . LEU H  1 772 ? 260.841 5.108   102.255 1.00 46.23  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H CA  1 
ATOM   51591 C  C   . LEU H  1 772 ? 259.460 4.485   102.510 1.00 46.30  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H C   1 
ATOM   51592 O  O   . LEU H  1 772 ? 259.201 3.991   103.606 1.00 45.60  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H O   1 
ATOM   51593 C  CB  . LEU H  1 772 ? 260.795 6.602   102.572 1.00 44.72  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H CB  1 
ATOM   51594 C  CG  . LEU H  1 772 ? 262.130 7.336   102.652 1.00 44.33  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H CG  1 
ATOM   51595 C  CD1 . LEU H  1 772 ? 261.908 8.775   103.012 1.00 42.92  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H CD1 1 
ATOM   51596 C  CD2 . LEU H  1 772 ? 262.997 6.681   103.676 1.00 43.95  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H CD2 1 
ATOM   51597 N  N   . GLN H  1 773 ? 258.564 4.492   101.530 1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H N   1 
ATOM   51598 C  CA  . GLN H  1 773 ? 257.283 3.836   101.768 1.00 47.48  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H CA  1 
ATOM   51599 C  C   . GLN H  1 773 ? 257.419 2.357   101.943 1.00 48.64  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H C   1 
ATOM   51600 O  O   . GLN H  1 773 ? 256.670 1.747   102.714 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H O   1 
ATOM   51601 C  CB  . GLN H  1 773 ? 256.340 4.039   100.622 1.00 48.50  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H CB  1 
ATOM   51602 C  CG  . GLN H  1 773 ? 255.161 4.830   101.010 1.00 47.45  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H CG  1 
ATOM   51603 C  CD  . GLN H  1 773 ? 254.704 5.631   99.829  1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H CD  1 
ATOM   51604 O  OE1 . GLN H  1 773 ? 255.525 6.231   99.095  1.00 48.40  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H OE1 1 
ATOM   51605 N  NE2 . GLN H  1 773 ? 253.392 5.633   99.600  1.00 48.43  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H NE2 1 
ATOM   51606 N  N   . ALA H  1 774 ? 258.345 1.783   101.177 1.00 50.03  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA H N   1 
ATOM   51607 C  CA  . ALA H  1 774 ? 258.506 0.335   101.104 1.00 51.54  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA H CA  1 
ATOM   51608 C  C   . ALA H  1 774 ? 259.097 -0.164  102.413 1.00 50.73  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA H C   1 
ATOM   51609 O  O   . ALA H  1 774 ? 258.635 -1.173  102.955 1.00 51.21  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA H O   1 
ATOM   51610 C  CB  . ALA H  1 774 ? 259.387 -0.034  99.965  1.00 53.25  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA H CB  1 
ATOM   51611 N  N   . LYS H  1 775 ? 260.090 0.558   102.946 1.00 49.55  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H N   1 
ATOM   51612 C  CA  . LYS H  1 775 ? 260.748 0.117   104.180 1.00 48.86  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H CA  1 
ATOM   51613 C  C   . LYS H  1 775 ? 259.955 0.442   105.416 1.00 47.27  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H C   1 
ATOM   51614 O  O   . LYS H  1 775 ? 259.875 -0.384  106.297 1.00 47.32  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H O   1 
ATOM   51615 C  CB  . LYS H  1 775 ? 262.140 0.718   104.336 1.00 48.33  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H CB  1 
ATOM   51616 C  CG  . LYS H  1 775 ? 263.015 0.598   103.109 1.00 49.85  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H CG  1 
ATOM   51617 C  CD  . LYS H  1 775 ? 264.466 0.844   103.451 1.00 49.62  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H CD  1 
ATOM   51618 C  CE  . LYS H  1 775 ? 265.336 0.372   102.323 1.00 51.53  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H CE  1 
ATOM   51619 N  NZ  . LYS H  1 775 ? 266.738 0.514   102.738 1.00 51.42  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H NZ  1 
ATOM   51620 N  N   . TYR H  1 776 ? 259.382 1.636   105.497 1.00 45.97  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H N   1 
ATOM   51621 C  CA  . TYR H  1 776 ? 258.786 2.113   106.742 1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CA  1 
ATOM   51622 C  C   . TYR H  1 776 ? 257.364 2.605   106.510 1.00 44.09  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H C   1 
ATOM   51623 O  O   . TYR H  1 776 ? 257.070 3.804   106.563 1.00 42.97  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H O   1 
ATOM   51624 C  CB  . TYR H  1 776 ? 259.610 3.264   107.258 1.00 42.94  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CB  1 
ATOM   51625 C  CG  . TYR H  1 776 ? 261.103 3.055   107.155 1.00 43.37  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CG  1 
ATOM   51626 C  CD1 . TYR H  1 776 ? 261.731 1.967   107.772 1.00 43.94  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CD1 1 
ATOM   51627 C  CD2 . TYR H  1 776 ? 261.891 3.968   106.485 1.00 43.27  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CD2 1 
ATOM   51628 C  CE1 . TYR H  1 776 ? 263.088 1.800   107.706 1.00 44.39  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CE1 1 
ATOM   51629 C  CE2 . TYR H  1 776 ? 263.233 3.801   106.408 1.00 43.74  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CE2 1 
ATOM   51630 C  CZ  . TYR H  1 776 ? 263.819 2.731   107.023 1.00 44.27  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CZ  1 
ATOM   51631 O  OH  . TYR H  1 776 ? 265.164 2.618   106.908 1.00 44.82  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H OH  1 
ATOM   51632 N  N   . PRO H  1 777 ? 256.466 1.668   106.234 1.00 45.22  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO H N   1 
ATOM   51633 C  CA  . PRO H  1 777 ? 255.113 2.026   105.823 1.00 45.31  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO H CA  1 
ATOM   51634 C  C   . PRO H  1 777 ? 254.453 2.897   106.871 1.00 43.67  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO H C   1 
ATOM   51635 O  O   . PRO H  1 777 ? 253.629 3.724   106.555 1.00 43.30  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO H O   1 
ATOM   51636 C  CB  . PRO H  1 777 ? 254.404 0.688   105.740 1.00 46.74  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO H CB  1 
ATOM   51637 C  CG  . PRO H  1 777 ? 255.267 -0.244  106.522 1.00 46.94  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO H CG  1 
ATOM   51638 C  CD  . PRO H  1 777 ? 256.653 0.227   106.433 1.00 46.46  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO H CD  1 
ATOM   51639 N  N   . GLU H  1 778 ? 254.822 2.732   108.121 1.00 42.77  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H N   1 
ATOM   51640 C  CA  . GLU H  1 778 ? 254.091 3.434   109.157 1.00 41.44  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H CA  1 
ATOM   51641 C  C   . GLU H  1 778 ? 254.432 4.923   109.319 1.00 40.01  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H C   1 
ATOM   51642 O  O   . GLU H  1 778 ? 253.579 5.636   109.845 1.00 39.17  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H O   1 
ATOM   51643 C  CB  . GLU H  1 778 ? 254.183 2.717   110.501 1.00 41.11  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H CB  1 
ATOM   51644 C  CG  . GLU H  1 778 ? 255.571 2.866   111.106 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H CG  1 
ATOM   51645 C  CD  . GLU H  1 778 ? 256.614 1.907   110.466 1.00 41.65  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H CD  1 
ATOM   51646 O  OE1 . GLU H  1 778 ? 256.295 1.195   109.474 1.00 43.07  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H OE1 1 
ATOM   51647 O  OE2 . GLU H  1 778 ? 257.760 1.846   110.970 1.00 41.32  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H OE2 1 
ATOM   51648 N  N   . LEU H  1 779 ? 255.620 5.411   108.909 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H N   1 
ATOM   51649 C  CA  . LEU H  1 779 ? 255.760 6.883   108.689 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H CA  1 
ATOM   51650 C  C   . LEU H  1 779 ? 254.530 7.380   107.959 1.00 39.14  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H C   1 
ATOM   51651 O  O   . LEU H  1 779 ? 253.919 8.358   108.366 1.00 38.21  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H O   1 
ATOM   51652 C  CB  . LEU H  1 779 ? 256.930 7.229   107.790 1.00 39.22  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H CB  1 
ATOM   51653 C  CG  . LEU H  1 779 ? 258.177 6.556   108.260 1.00 39.34  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H CG  1 
ATOM   51654 C  CD1 . LEU H  1 779 ? 259.324 7.251   107.627 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H CD1 1 
ATOM   51655 C  CD2 . LEU H  1 779 ? 258.212 6.669   109.755 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H CD2 1 
ATOM   51656 N  N   . PHE H  1 780 ? 254.158 6.679   106.888 1.00 40.56  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H N   1 
ATOM   51657 C  CA  . PHE H  1 780 ? 253.095 7.136   106.019 1.00 41.09  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CA  1 
ATOM   51658 C  C   . PHE H  1 780 ? 251.707 6.755   106.463 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H C   1 
ATOM   51659 O  O   . PHE H  1 780 ? 250.725 7.144   105.836 1.00 41.70  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H O   1 
ATOM   51660 C  CB  . PHE H  1 780 ? 253.366 6.678   104.598 1.00 42.64  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CB  1 
ATOM   51661 C  CG  . PHE H  1 780 ? 254.702 7.112   104.103 1.00 42.63  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CG  1 
ATOM   51662 C  CD1 . PHE H  1 780 ? 254.872 8.376   103.560 1.00 42.23  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CD1 1 
ATOM   51663 C  CD2 . PHE H  1 780 ? 255.796 6.277   104.222 1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CD2 1 
ATOM   51664 C  CE1 . PHE H  1 780 ? 256.112 8.789   103.128 1.00 42.31  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CE1 1 
ATOM   51665 C  CE2 . PHE H  1 780 ? 257.035 6.685   103.801 1.00 43.15  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CE2 1 
ATOM   51666 C  CZ  . PHE H  1 780 ? 257.194 7.948   103.265 1.00 42.75  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CZ  1 
ATOM   51667 N  N   . ALA H  1 781 ? 251.640 6.007   107.554 1.00 40.95  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA H N   1 
ATOM   51668 C  CA  . ALA H  1 781 ? 250.373 5.580   108.109 1.00 41.16  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA H CA  1 
ATOM   51669 C  C   . ALA H  1 781 ? 249.825 6.599   109.087 1.00 39.80  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA H C   1 
ATOM   51670 O  O   . ALA H  1 781 ? 248.629 6.804   109.147 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA H O   1 
ATOM   51671 C  CB  . ALA H  1 781 ? 250.490 4.212   108.752 1.00 41.78  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA H CB  1 
ATOM   51672 N  N   . ARG H  1 782 ? 250.702 7.258   109.820 1.00 38.56  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H N   1 
ATOM   51673 C  CA  . ARG H  1 782 ? 250.321 8.214   110.840 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H CA  1 
ATOM   51674 C  C   . ARG H  1 782 ? 249.504 9.349   110.309 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H C   1 
ATOM   51675 O  O   . ARG H  1 782 ? 249.815 9.911   109.253 1.00 37.42  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H O   1 
ATOM   51676 C  CB  . ARG H  1 782 ? 251.584 8.795   111.451 1.00 36.19  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H CB  1 
ATOM   51677 C  CG  . ARG H  1 782 ? 251.520 10.247  111.745 1.00 35.10  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H CG  1 
ATOM   51678 C  CD  . ARG H  1 782 ? 252.642 10.601  112.691 1.00 34.06  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H CD  1 
ATOM   51679 N  NE  . ARG H  1 782 ? 252.241 10.559  114.110 1.00 33.37  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H NE  1 
ATOM   51680 C  CZ  . ARG H  1 782 ? 252.956 9.963   115.065 1.00 33.07  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H CZ  1 
ATOM   51681 N  NH1 . ARG H  1 782 ? 254.099 9.345   114.777 1.00 33.38  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H NH1 1 
ATOM   51682 N  NH2 . ARG H  1 782 ? 252.528 9.968   116.310 1.00 32.55  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H NH2 1 
ATOM   51683 N  N   . LYS H  1 783 ? 248.462 9.703   111.041 1.00 36.79  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H N   1 
ATOM   51684 C  CA  . LYS H  1 783 ? 247.710 10.934  110.759 1.00 36.50  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H CA  1 
ATOM   51685 C  C   . LYS H  1 783 ? 248.265 12.168  111.513 1.00 35.15  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H C   1 
ATOM   51686 O  O   . LYS H  1 783 ? 248.081 12.327  112.729 1.00 34.42  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H O   1 
ATOM   51687 C  CB  . LYS H  1 783 ? 246.245 10.720  111.081 1.00 37.01  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H CB  1 
ATOM   51688 C  CG  . LYS H  1 783 ? 245.873 9.324   110.754 1.00 38.23  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H CG  1 
ATOM   51689 C  CD  . LYS H  1 783 ? 244.446 9.044   111.024 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H CD  1 
ATOM   51690 C  CE  . LYS H  1 783 ? 243.966 8.040   109.985 1.00 40.47  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H CE  1 
ATOM   51691 N  NZ  . LYS H  1 783 ? 242.543 7.750   110.201 1.00 41.30  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H NZ  1 
ATOM   51692 N  N   . GLN H  1 784 ? 248.939 13.039  110.765 1.00 34.95  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H N   1 
ATOM   51693 C  CA  . GLN H  1 784 ? 249.631 14.149  111.358 1.00 33.84  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H CA  1 
ATOM   51694 C  C   . GLN H  1 784 ? 248.673 14.994  112.190 1.00 33.29  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H C   1 
ATOM   51695 O  O   . GLN H  1 784 ? 247.486 15.160  111.815 1.00 33.88  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H O   1 
ATOM   51696 C  CB  . GLN H  1 784 ? 250.328 14.958  110.280 1.00 33.99  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H CB  1 
ATOM   51697 C  CG  . GLN H  1 784 ? 251.354 14.141  109.536 1.00 34.58  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H CG  1 
ATOM   51698 C  CD  . GLN H  1 784 ? 252.369 13.487  110.435 1.00 34.04  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H CD  1 
ATOM   51699 O  OE1 . GLN H  1 784 ? 252.554 13.914  111.564 1.00 33.06  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H OE1 1 
ATOM   51700 N  NE2 . GLN H  1 784 ? 253.055 12.476  109.938 1.00 34.74  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H NE2 1 
ATOM   51701 N  N   . ILE H  1 785 ? 249.168 15.503  113.327 1.00 32.27  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H N   1 
ATOM   51702 C  CA  . ILE H  1 785 ? 248.268 16.178  114.241 1.00 31.86  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H CA  1 
ATOM   51703 C  C   . ILE H  1 785 ? 247.624 17.448  113.636 1.00 32.00  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H C   1 
ATOM   51704 O  O   . ILE H  1 785 ? 246.413 17.641  113.709 1.00 32.41  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H O   1 
ATOM   51705 C  CB  . ILE H  1 785 ? 248.923 16.487  115.576 1.00 30.86  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H CB  1 
ATOM   51706 C  CG1 . ILE H  1 785 ? 249.254 15.198  116.313 1.00 30.88  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H CG1 1 
ATOM   51707 C  CG2 . ILE H  1 785 ? 247.993 17.312  116.431 1.00 30.56  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H CG2 1 
ATOM   51708 C  CD1 . ILE H  1 785 ? 250.415 15.289  117.221 1.00 30.08  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H CD1 1 
ATOM   51709 N  N   . SER H  1 786 ? 248.403 18.333  113.036 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 1029 SER H N   1 
ATOM   51710 C  CA  . SER H  1 786 ? 247.785 19.571  112.592 1.00 31.96  ? ? ? ? ? ? 1029 SER H CA  1 
ATOM   51711 C  C   . SER H  1 786 ? 246.744 19.358  111.510 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 1029 SER H C   1 
ATOM   51712 O  O   . SER H  1 786 ? 245.771 20.087  111.443 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 1029 SER H O   1 
ATOM   51713 C  CB  . SER H  1 786 ? 248.840 20.567  112.134 1.00 31.64  ? ? ? ? ? ? 1029 SER H CB  1 
ATOM   51714 O  OG  . SER H  1 786 ? 249.299 20.286  110.850 1.00 32.33  ? ? ? ? ? ? 1029 SER H OG  1 
ATOM   51715 N  N   . THR H  1 787 ? 246.953 18.356  110.657 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 1030 THR H N   1 
ATOM   51716 C  CA  . THR H  1 787 ? 246.113 18.169  109.467 1.00 34.91  ? ? ? ? ? ? 1030 THR H CA  1 
ATOM   51717 C  C   . THR H  1 787 ? 245.119 17.058  109.643 1.00 35.56  ? ? ? ? ? ? 1030 THR H C   1 
ATOM   51718 O  O   . THR H  1 787 ? 244.126 17.019  108.953 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 1030 THR H O   1 
ATOM   51719 C  CB  . THR H  1 787 ? 246.933 17.843  108.230 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 1030 THR H CB  1 
ATOM   51720 O  OG1 . THR H  1 787 ? 247.562 16.564  108.386 1.00 35.59  ? ? ? ? ? ? 1030 THR H OG1 1 
ATOM   51721 C  CG2 . THR H  1 787 ? 247.998 18.907  108.016 1.00 35.02  ? ? ? ? ? ? 1030 THR H CG2 1 
ATOM   51722 N  N   . GLY H  1 788 ? 245.373 16.137  110.564 1.00 35.17  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY H N   1 
ATOM   51723 C  CA  . GLY H  1 788 ? 244.447 15.025  110.746 1.00 35.92  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY H CA  1 
ATOM   51724 C  C   . GLY H  1 788 ? 244.545 13.978  109.648 1.00 37.02  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY H C   1 
ATOM   51725 O  O   . GLY H  1 788 ? 243.790 13.040  109.648 1.00 37.83  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY H O   1 
ATOM   51726 N  N   . VAL H  1 789 ? 245.485 14.109  108.716 1.00 37.16  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL H N   1 
ATOM   51727 C  CA  . VAL H  1 789 ? 245.646 13.121  107.649 1.00 38.31  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL H CA  1 
ATOM   51728 C  C   . VAL H  1 789 ? 247.136 12.859  107.483 1.00 37.97  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL H C   1 
ATOM   51729 O  O   . VAL H  1 789 ? 247.949 13.641  107.956 1.00 36.94  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL H O   1 
ATOM   51730 C  CB  . VAL H  1 789 ? 245.068 13.657  106.334 1.00 39.31  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL H CB  1 
ATOM   51731 C  CG1 . VAL H  1 789 ? 243.636 14.045  106.536 1.00 39.65  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL H CG1 1 
ATOM   51732 C  CG2 . VAL H  1 789 ? 245.900 14.848  105.814 1.00 38.85  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL H CG2 1 
ATOM   51733 N  N   . PRO H  1 790 ? 247.499 11.758  106.810 1.00 38.92  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO H N   1 
ATOM   51734 C  CA  . PRO H  1 790 ? 248.914 11.377  106.586 1.00 38.84  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO H CA  1 
ATOM   51735 C  C   . PRO H  1 790 ? 249.711 12.296  105.616 1.00 38.91  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO H C   1 
ATOM   51736 O  O   . PRO H  1 790 ? 249.132 13.051  104.835 1.00 39.36  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO H O   1 
ATOM   51737 C  CB  . PRO H  1 790 ? 248.824 9.947   106.020 1.00 40.17  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO H CB  1 
ATOM   51738 C  CG  . PRO H  1 790 ? 247.394 9.552   106.087 1.00 40.83  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO H CG  1 
ATOM   51739 C  CD  . PRO H  1 790 ? 246.543 10.756  106.311 1.00 40.24  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO H CD  1 
ATOM   51740 N  N   . MET H  1 791 ? 251.037 12.240  105.661 1.00 38.58  ? ? ? ? ? ? 1034 MET H N   1 
ATOM   51741 C  CA  . MET H  1 791 ? 251.807 12.853  104.615 1.00 39.02  ? ? ? ? ? ? 1034 MET H CA  1 
ATOM   51742 C  C   . MET H  1 791 ? 251.310 12.324  103.312 1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 1034 MET H C   1 
ATOM   51743 O  O   . MET H  1 791 ? 250.843 11.177  103.209 1.00 41.39  ? ? ? ? ? ? 1034 MET H O   1 
ATOM   51744 C  CB  . MET H  1 791 ? 253.247 12.442  104.692 1.00 38.93  ? ? ? ? ? ? 1034 MET H CB  1 
ATOM   51745 C  CG  . MET H  1 791 ? 253.904 12.986  105.854 1.00 37.55  ? ? ? ? ? ? 1034 MET H CG  1 
ATOM   51746 S  SD  . MET H  1 791 ? 255.589 12.368  106.010 1.00 37.57  ? ? ? ? ? ? 1034 MET H SD  1 
ATOM   51747 C  CE  . MET H  1 791 ? 255.300 10.691  106.487 1.00 38.11  ? ? ? ? ? ? 1034 MET H CE  1 
ATOM   51748 N  N   . ASP H  1 792 ? 251.468 13.120  102.274 1.00 41.14  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H N   1 
ATOM   51749 C  CA  . ASP H  1 792 ? 251.055 12.669  100.972 1.00 42.74  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H CA  1 
ATOM   51750 C  C   . ASP H  1 792 ? 252.220 12.557  100.041 1.00 43.57  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H C   1 
ATOM   51751 O  O   . ASP H  1 792 ? 252.661 13.566  99.500  1.00 43.60  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H O   1 
ATOM   51752 C  CB  . ASP H  1 792 ? 250.127 13.684  100.391 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H CB  1 
ATOM   51753 C  CG  . ASP H  1 792 ? 249.612 13.253  99.080  1.00 44.75  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H CG  1 
ATOM   51754 O  OD1 . ASP H  1 792 ? 250.046 12.169  98.594  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H OD1 1 
ATOM   51755 O  OD2 . ASP H  1 792 ? 248.766 14.000  98.538  1.00 45.20  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H OD2 1 
ATOM   51756 N  N   . PRO H  1 793 ? 252.727 11.338  99.835  1.00 44.38  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO H N   1 
ATOM   51757 C  CA  . PRO H  1 793 ? 253.940 11.183  99.033  1.00 45.23  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO H CA  1 
ATOM   51758 C  C   . PRO H  1 793 ? 253.610 10.931  97.572  1.00 47.06  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO H C   1 
ATOM   51759 O  O   . PRO H  1 793 ? 254.498 10.596  96.801  1.00 48.12  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO H O   1 
ATOM   51760 C  CB  . PRO H  1 793 ? 254.584 9.940   99.636  1.00 45.25  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO H CB  1 
ATOM   51761 C  CG  . PRO H  1 793 ? 253.365 9.096   100.089 1.00 45.40  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO H CG  1 
ATOM   51762 C  CD  . PRO H  1 793 ? 252.195 10.048  100.311 1.00 44.70  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO H CD  1 
ATOM   51763 N  N   . SER H  1 794 ? 252.344 11.083  97.189  1.00 47.55  ? ? ? ? ? ? 1037 SER H N   1 
ATOM   51764 C  CA  . SER H  1 794 ? 251.903 10.723  95.842  1.00 49.42  ? ? ? ? ? ? 1037 SER H CA  1 
ATOM   51765 C  C   . SER H  1 794 ? 252.381 11.729  94.747  1.00 50.16  ? ? ? ? ? ? 1037 SER H C   1 
ATOM   51766 O  O   . SER H  1 794 ? 252.311 11.448  93.545  1.00 51.86  ? ? ? ? ? ? 1037 SER H O   1 
ATOM   51767 C  CB  . SER H  1 794 ? 250.385 10.564  95.824  1.00 49.78  ? ? ? ? ? ? 1037 SER H CB  1 
ATOM   51768 O  OG  . SER H  1 794 ? 249.772 11.838  95.746  1.00 49.27  ? ? ? ? ? ? 1037 SER H OG  1 
ATOM   51769 N  N   . VAL H  1 795 ? 252.873 12.899  95.140  1.00 49.00  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL H N   1 
ATOM   51770 C  CA  . VAL H  1 795 ? 253.424 13.811  94.139  1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL H CA  1 
ATOM   51771 C  C   . VAL H  1 795 ? 254.784 14.323  94.588  1.00 48.93  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL H C   1 
ATOM   51772 O  O   . VAL H  1 795 ? 254.940 14.676  95.734  1.00 47.33  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL H O   1 
ATOM   51773 C  CB  . VAL H  1 795 ? 252.427 14.981  93.810  1.00 49.79  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL H CB  1 
ATOM   51774 C  CG1 . VAL H  1 795 ? 251.084 14.779  94.523  1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL H CG1 1 
ATOM   51775 C  CG2 . VAL H  1 795 ? 253.054 16.340  94.086  1.00 48.85  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL H CG2 1 
ATOM   51776 N  N   . LYS H  1 796 ? 255.777 14.361  93.717  1.00 50.05  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H N   1 
ATOM   51777 C  CA  . LYS H  1 796 ? 257.043 14.883  94.168  1.00 49.29  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H CA  1 
ATOM   51778 C  C   . LYS H  1 796 ? 257.208 16.360  93.946  1.00 49.03  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H C   1 
ATOM   51779 O  O   . LYS H  1 796 ? 256.688 16.920  92.998  1.00 50.06  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H O   1 
ATOM   51780 C  CB  . LYS H  1 796 ? 258.165 14.187  93.475  1.00 50.61  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H CB  1 
ATOM   51781 C  CG  . LYS H  1 796 ? 257.872 12.775  93.377  1.00 51.39  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H CG  1 
ATOM   51782 C  CD  . LYS H  1 796 ? 258.973 12.046  92.656  1.00 52.89  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H CD  1 
ATOM   51783 C  CE  . LYS H  1 796 ? 258.483 10.668  92.299  1.00 54.09  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H CE  1 
ATOM   51784 N  NZ  . LYS H  1 796 ? 259.653 9.981   91.778  1.00 55.42  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H NZ  1 
ATOM   51785 N  N   . ILE H  1 797 ? 257.972 17.000  94.810  1.00 47.74  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H N   1 
ATOM   51786 C  CA  . ILE H  1 797 ? 258.243 18.391  94.590  1.00 47.64  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H CA  1 
ATOM   51787 C  C   . ILE H  1 797 ? 259.529 18.501  93.833  1.00 48.78  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H C   1 
ATOM   51788 O  O   . ILE H  1 797 ? 260.611 18.464  94.441  1.00 48.17  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H O   1 
ATOM   51789 C  CB  . ILE H  1 797 ? 258.288 19.147  95.906  1.00 45.77  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H CB  1 
ATOM   51790 C  CG1 . ILE H  1 797 ? 256.852 19.281  96.408  1.00 45.00  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H CG1 1 
ATOM   51791 C  CG2 . ILE H  1 797 ? 258.971 20.492  95.757  1.00 45.74  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H CG2 1 
ATOM   51792 C  CD1 . ILE H  1 797 ? 256.758 19.872  97.754  1.00 43.25  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H CD1 1 
ATOM   51793 N  N   . LYS H  1 798 ? 259.381 18.617  92.507  1.00 50.53  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H N   1 
ATOM   51794 C  CA  . LYS H  1 798 ? 260.476 18.826  91.570  1.00 52.00  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H CA  1 
ATOM   51795 C  C   . LYS H  1 798 ? 260.780 20.310  91.452  1.00 51.90  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H C   1 
ATOM   51796 O  O   . LYS H  1 798 ? 261.914 20.721  91.180  1.00 52.49  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H O   1 
ATOM   51797 C  CB  . LYS H  1 798 ? 260.073 18.310  90.201  1.00 54.05  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H CB  1 
ATOM   51798 C  CG  . LYS H  1 798 ? 260.160 16.834  90.040  1.00 54.76  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H CG  1 
ATOM   51799 C  CD  . LYS H  1 798 ? 261.531 16.369  90.490  1.00 54.57  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H CD  1 
ATOM   51800 C  CE  . LYS H  1 798 ? 261.685 14.845  90.268  1.00 55.53  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H CE  1 
ATOM   51801 N  NZ  . LYS H  1 798 ? 262.779 14.337  91.169  1.00 54.72  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H NZ  1 
ATOM   51802 N  N   . GLN H  1 799 ? 259.759 21.128  91.628  1.00 51.30  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H N   1 
ATOM   51803 C  CA  . GLN H  1 799 ? 259.983 22.559  91.535  1.00 51.29  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H CA  1 
ATOM   51804 C  C   . GLN H  1 799 ? 259.069 23.339  92.460  1.00 49.76  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H C   1 
ATOM   51805 O  O   . GLN H  1 799 ? 257.851 23.179  92.462  1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H O   1 
ATOM   51806 C  CB  . GLN H  1 799 ? 259.815 23.030  90.097  1.00 53.30  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H CB  1 
ATOM   51807 C  CG  . GLN H  1 799 ? 259.779 24.536  89.923  1.00 53.47  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H CG  1 
ATOM   51808 C  CD  . GLN H  1 799 ? 259.224 24.927  88.576  1.00 55.39  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H CD  1 
ATOM   51809 O  OE1 . GLN H  1 799 ? 258.055 24.675  88.279  1.00 55.66  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H OE1 1 
ATOM   51810 N  NE2 . GLN H  1 799 ? 260.061 25.537  87.751  1.00 56.84  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H NE2 1 
ATOM   51811 N  N   . TRP H  1 800 ? 259.682 24.184  93.266  1.00 48.71  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H N   1 
ATOM   51812 C  CA  . TRP H  1 800 ? 258.957 24.897  94.274  1.00 47.24  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CA  1 
ATOM   51813 C  C   . TRP H  1 800 ? 258.100 25.954  93.573  1.00 48.08  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H C   1 
ATOM   51814 O  O   . TRP H  1 800 ? 258.573 26.666  92.683  1.00 49.38  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H O   1 
ATOM   51815 C  CB  . TRP H  1 800 ? 259.968 25.542  95.224  1.00 46.16  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CB  1 
ATOM   51816 C  CG  . TRP H  1 800 ? 260.694 24.589  96.143  1.00 45.12  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CG  1 
ATOM   51817 C  CD1 . TRP H  1 800 ? 262.025 24.233  96.113  1.00 45.45  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CD1 1 
ATOM   51818 C  CD2 . TRP H  1 800 ? 260.122 23.898  97.263  1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CD2 1 
ATOM   51819 N  NE1 . TRP H  1 800 ? 262.308 23.350  97.149  1.00 44.26  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H NE1 1 
ATOM   51820 C  CE2 . TRP H  1 800 ? 261.153 23.130  97.861  1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CE2 1 
ATOM   51821 C  CE3 . TRP H  1 800 ? 258.833 23.846  97.810  1.00 42.83  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CE3 1 
ATOM   51822 C  CZ2 . TRP H  1 800 ? 260.920 22.319  98.965  1.00 41.90  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CZ2 1 
ATOM   51823 C  CZ3 . TRP H  1 800 ? 258.612 23.047  98.904  1.00 41.58  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CZ3 1 
ATOM   51824 C  CH2 . TRP H  1 800 ? 259.645 22.291  99.470  1.00 41.13  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CH2 1 
ATOM   51825 N  N   . SER H  1 801 ? 256.834 26.055  93.939  1.00 47.49  ? ? ? ? ? ? 1044 SER H N   1 
ATOM   51826 C  CA  . SER H  1 801 ? 256.084 27.227  93.549  1.00 48.05  ? ? ? ? ? ? 1044 SER H CA  1 
ATOM   51827 C  C   . SER H  1 801 ? 255.188 27.766  94.689  1.00 46.60  ? ? ? ? ? ? 1044 SER H C   1 
ATOM   51828 O  O   . SER H  1 801 ? 254.944 27.109  95.702  1.00 45.27  ? ? ? ? ? ? 1044 SER H O   1 
ATOM   51829 C  CB  . SER H  1 801 ? 255.294 26.955  92.281  1.00 49.71  ? ? ? ? ? ? 1044 SER H CB  1 
ATOM   51830 O  OG  . SER H  1 801 ? 254.084 26.276  92.531  1.00 49.33  ? ? ? ? ? ? 1044 SER H OG  1 
ATOM   51831 N  N   . ALA H  1 802 ? 254.683 28.970  94.533  1.00 46.97  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA H N   1 
ATOM   51832 C  CA  . ALA H  1 802 ? 253.798 29.494  95.545  1.00 45.83  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA H CA  1 
ATOM   51833 C  C   . ALA H  1 802 ? 252.755 28.516  96.214  1.00 44.93  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA H C   1 
ATOM   51834 O  O   . ALA H  1 802 ? 252.316 28.745  97.345  1.00 43.68  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA H O   1 
ATOM   51835 C  CB  . ALA H  1 802 ? 253.109 30.711  94.999  1.00 46.81  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA H CB  1 
ATOM   51836 N  N   . LYS H  1 803 ? 252.323 27.450  95.565  1.00 45.63  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H N   1 
ATOM   51837 C  CA  . LYS H  1 803 ? 251.250 26.684  96.182  1.00 44.96  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H CA  1 
ATOM   51838 C  C   . LYS H  1 803 ? 251.773 25.860  97.372  1.00 43.44  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H C   1 
ATOM   51839 O  O   . LYS H  1 803 ? 250.990 25.241  98.112  1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H O   1 
ATOM   51840 C  CB  . LYS H  1 803 ? 250.588 25.787  95.157  1.00 46.27  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H CB  1 
ATOM   51841 C  CG  . LYS H  1 803 ? 251.577 24.906  94.449  1.00 46.99  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H CG  1 
ATOM   51842 C  CD  . LYS H  1 803 ? 250.860 23.763  93.829  1.00 47.91  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H CD  1 
ATOM   51843 C  CE  . LYS H  1 803 ? 251.750 23.067  92.858  1.00 49.11  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H CE  1 
ATOM   51844 N  NZ  . LYS H  1 803 ? 250.885 22.154  92.073  1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H NZ  1 
ATOM   51845 N  N   . TYR H  1 804 ? 253.098 25.862  97.550  1.00 43.08  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H N   1 
ATOM   51846 C  CA  . TYR H  1 804 ? 253.750 25.130  98.647  1.00 41.76  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CA  1 
ATOM   51847 C  C   . TYR H  1 804 ? 254.304 26.054  99.704  1.00 40.58  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H C   1 
ATOM   51848 O  O   . TYR H  1 804 ? 255.074 25.637  100.546 1.00 39.62  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H O   1 
ATOM   51849 C  CB  . TYR H  1 804 ? 254.914 24.323  98.125  1.00 42.29  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CB  1 
ATOM   51850 C  CG  . TYR H  1 804 ? 254.494 23.219  97.214  1.00 43.42  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CG  1 
ATOM   51851 C  CD1 . TYR H  1 804 ? 253.421 22.394  97.551  1.00 43.17  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CD1 1 
ATOM   51852 C  CD2 . TYR H  1 804 ? 255.178 22.983  96.020  1.00 44.86  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CD2 1 
ATOM   51853 C  CE1 . TYR H  1 804 ? 253.040 21.364  96.727  1.00 44.31  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CE1 1 
ATOM   51854 C  CE2 . TYR H  1 804 ? 254.807 21.968  95.188  1.00 46.01  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CE2 1 
ATOM   51855 C  CZ  . TYR H  1 804 ? 253.745 21.159  95.542  1.00 45.72  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CZ  1 
ATOM   51856 O  OH  . TYR H  1 804 ? 253.371 20.161  94.679  1.00 47.01  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H OH  1 
ATOM   51857 N  N   . PHE H  1 805 ? 253.924 27.323  99.628  1.00 40.78  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H N   1 
ATOM   51858 C  CA  . PHE H  1 805 ? 254.320 28.321  100.594 1.00 39.84  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CA  1 
ATOM   51859 C  C   . PHE H  1 805 ? 253.105 28.973  101.231 1.00 39.39  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H C   1 
ATOM   51860 O  O   . PHE H  1 805 ? 252.012 29.030  100.631 1.00 40.16  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H O   1 
ATOM   51861 C  CB  . PHE H  1 805 ? 255.146 29.368  99.893  1.00 40.71  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CB  1 
ATOM   51862 C  CG  . PHE H  1 805 ? 256.469 28.879  99.479  1.00 41.06  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CG  1 
ATOM   51863 C  CD1 . PHE H  1 805 ? 257.582 29.124  100.259 1.00 40.29  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CD1 1 
ATOM   51864 C  CD2 . PHE H  1 805 ? 256.609 28.158  98.317  1.00 42.27  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CD2 1 
ATOM   51865 C  CE1 . PHE H  1 805 ? 258.817 28.676  99.885  1.00 40.72  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CE1 1 
ATOM   51866 C  CE2 . PHE H  1 805 ? 257.845 27.697  97.924  1.00 42.73  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CE2 1 
ATOM   51867 C  CZ  . PHE H  1 805 ? 258.956 27.953  98.713  1.00 41.95  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CZ  1 
ATOM   51868 N  N   . ASN H  1 806 ? 253.307 29.475  102.449 1.00 38.24  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H N   1 
ATOM   51869 C  CA  . ASN H  1 806 ? 252.291 30.250  103.145 1.00 37.87  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H CA  1 
ATOM   51870 C  C   . ASN H  1 806 ? 252.298 31.665  102.588 1.00 38.76  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H C   1 
ATOM   51871 O  O   . ASN H  1 806 ? 251.254 32.303  102.414 1.00 39.29  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H O   1 
ATOM   51872 C  CB  . ASN H  1 806 ? 252.588 30.270  104.633 1.00 36.47  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H CB  1 
ATOM   51873 C  CG  . ASN H  1 806 ? 252.228 28.972  105.318 1.00 35.68  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H CG  1 
ATOM   51874 O  OD1 . ASN H  1 806 ? 251.198 28.367  105.040 1.00 36.02  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H OD1 1 
ATOM   51875 N  ND2 . ASN H  1 806 ? 253.064 28.557  106.237 1.00 34.70  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H ND2 1 
ATOM   51876 N  N   . GLY H  1 807 ? 253.502 32.134  102.282 1.00 39.03  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY H N   1 
ATOM   51877 C  CA  . GLY H  1 807 ? 253.694 33.468  101.741 1.00 39.98  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY H CA  1 
ATOM   51878 C  C   . GLY H  1 807 ? 255.155 33.898  101.729 1.00 40.04  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY H C   1 
ATOM   51879 O  O   . GLY H  1 807 ? 256.088 33.080  101.717 1.00 39.74  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY H O   1 
ATOM   51880 N  N   . THR H  1 808 ? 255.343 35.209  101.741 1.00 40.54  ? ? ? ? ? ? 1051 THR H N   1 
ATOM   51881 C  CA  . THR H  1 808 ? 256.664 35.791  101.634 1.00 40.88  ? ? ? ? ? ? 1051 THR H CA  1 
ATOM   51882 C  C   . THR H  1 808 ? 256.735 37.068  102.466 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 1051 THR H C   1 
ATOM   51883 O  O   . THR H  1 808 ? 255.732 37.574  102.999 1.00 40.40  ? ? ? ? ? ? 1051 THR H O   1 
ATOM   51884 C  CB  . THR H  1 808 ? 256.994 36.124  100.167 1.00 42.58  ? ? ? ? ? ? 1051 THR H CB  1 
ATOM   51885 O  OG1 . THR H  1 808 ? 258.299 36.700  100.076 1.00 43.03  ? ? ? ? ? ? 1051 THR H OG1 1 
ATOM   51886 C  CG2 . THR H  1 808 ? 255.974 37.087  99.624  1.00 43.62  ? ? ? ? ? ? 1051 THR H CG2 1 
ATOM   51887 N  N   . ASN H  1 809 ? 257.947 37.573  102.593 1.00 40.82  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H N   1 
ATOM   51888 C  CA  . ASN H  1 809 ? 258.140 38.892  103.130 1.00 41.03  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H CA  1 
ATOM   51889 C  C   . ASN H  1 809 ? 257.826 39.871  102.009 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H C   1 
ATOM   51890 O  O   . ASN H  1 809 ? 258.076 39.582  100.815 1.00 43.78  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H O   1 
ATOM   51891 C  CB  . ASN H  1 809 ? 259.592 39.063  103.541 1.00 40.84  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H CB  1 
ATOM   51892 C  CG  . ASN H  1 809 ? 260.543 38.696  102.428 1.00 41.85  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H CG  1 
ATOM   51893 O  OD1 . ASN H  1 809 ? 261.508 39.414  102.168 1.00 42.69  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H OD1 1 
ATOM   51894 N  ND2 . ASN H  1 809 ? 260.258 37.585  101.739 1.00 41.91  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H ND2 1 
ATOM   51895 N  N   . ILE H  1 810 ? 257.280 41.021  102.387 1.00 43.04  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H N   1 
ATOM   51896 C  CA  . ILE H  1 810 ? 256.970 42.058  101.419 1.00 44.73  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H CA  1 
ATOM   51897 C  C   . ILE H  1 810 ? 258.203 42.348  100.558 1.00 45.90  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H C   1 
ATOM   51898 O  O   . ILE H  1 810 ? 259.319 42.251  101.030 1.00 45.43  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H O   1 
ATOM   51899 C  CB  . ILE H  1 810 ? 256.477 43.344  102.132 1.00 44.94  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H CB  1 
ATOM   51900 C  CG1 . ILE H  1 810 ? 257.538 43.878  103.095 1.00 44.42  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H CG1 1 
ATOM   51901 C  CG2 . ILE H  1 810 ? 255.143 43.093  102.874 1.00 44.06  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H CG2 1 
ATOM   51902 C  CD1 . ILE H  1 810 ? 257.061 45.039  103.894 1.00 44.59  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H CD1 1 
ATOM   51903 N  N   . LEU H  1 811 ? 258.012 42.686  99.298  1.00 47.50  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H N   1 
ATOM   51904 C  CA  . LEU H  1 811 ? 259.162 42.812  98.429  1.00 48.69  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H CA  1 
ATOM   51905 C  C   . LEU H  1 811 ? 259.329 44.223  97.934  1.00 50.37  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H C   1 
ATOM   51906 O  O   . LEU H  1 811 ? 260.339 44.529  97.323  1.00 51.49  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H O   1 
ATOM   51907 C  CB  . LEU H  1 811 ? 259.043 41.878  97.222  1.00 49.43  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H CB  1 
ATOM   51908 C  CG  . LEU H  1 811 ? 258.897 40.389  97.517  1.00 48.07  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H CG  1 
ATOM   51909 C  CD1 . LEU H  1 811 ? 258.815 39.604  96.211  1.00 49.15  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H CD1 1 
ATOM   51910 C  CD2 . LEU H  1 811 ? 260.059 39.887  98.409  1.00 46.86  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H CD2 1 
ATOM   51911 N  N   . GLY H  1 812 ? 258.330 45.083  98.140  1.00 50.72  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY H N   1 
ATOM   51912 C  CA  . GLY H  1 812 ? 258.495 46.513  97.827  1.00 52.32  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY H CA  1 
ATOM   51913 C  C   . GLY H  1 812 ? 258.119 46.867  96.402  1.00 54.31  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY H C   1 
ATOM   51914 O  O   . GLY H  1 812 ? 258.404 47.981  95.888  1.00 56.00  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY H O   1 
ATOM   51915 N  N   . ARG H  1 813 ? 257.455 45.910  95.773  1.00 54.18  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H N   1 
ATOM   51916 C  CA  . ARG H  1 813 ? 256.950 46.105  94.448  1.00 55.99  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H CA  1 
ATOM   51917 C  C   . ARG H  1 813 ? 255.660 46.892  94.455  1.00 56.62  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H C   1 
ATOM   51918 O  O   . ARG H  1 813 ? 255.332 47.496  93.450  1.00 58.47  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H O   1 
ATOM   51919 C  CB  . ARG H  1 813 ? 256.738 44.774  93.764  1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H CB  1 
ATOM   51920 C  CG  . ARG H  1 813 ? 258.020 44.163  93.334  1.00 55.93  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H CG  1 
ATOM   51921 C  CD  . ARG H  1 813 ? 257.763 42.910  92.567  1.00 55.98  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H CD  1 
ATOM   51922 N  NE  . ARG H  1 813 ? 259.033 42.319  92.231  1.00 56.18  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H NE  1 
ATOM   51923 C  CZ  . ARG H  1 813 ? 259.317 41.044  92.420  1.00 55.09  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H CZ  1 
ATOM   51924 N  NH1 . ARG H  1 813 ? 258.402 40.245  92.934  1.00 53.74  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H NH1 1 
ATOM   51925 N  NH2 . ARG H  1 813 ? 260.508 40.568  92.100  1.00 55.45  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H NH2 1 
ATOM   51926 N  N   . GLY H  1 814 ? 254.928 46.889  95.561  1.00 55.23  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY H N   1 
ATOM   51927 C  CA  . GLY H  1 814 ? 253.739 47.715  95.664  1.00 55.90  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY H CA  1 
ATOM   51928 C  C   . GLY H  1 814 ? 252.432 47.055  95.262  1.00 55.89  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY H C   1 
ATOM   51929 O  O   . GLY H  1 814 ? 252.411 46.012  94.577  1.00 55.82  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY H O   1 
ATOM   51930 N  N   . ALA H  1 815 ? 251.341 47.709  95.663  1.00 56.14  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA H N   1 
ATOM   51931 C  CA  . ALA H  1 815 ? 249.996 47.153  95.606  1.00 55.92  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA H CA  1 
ATOM   51932 C  C   . ALA H  1 815 ? 249.397 47.122  94.213  1.00 57.72  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA H C   1 
ATOM   51933 O  O   . ALA H  1 815 ? 248.434 46.417  93.957  1.00 57.62  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA H O   1 
ATOM   51934 C  CB  . ALA H  1 815 ? 249.097 47.927  96.532  1.00 55.74  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA H CB  1 
ATOM   51935 N  N   . GLY H  1 816 ? 249.953 47.908  93.308  1.00 59.49  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY H N   1 
ATOM   51936 C  CA  . GLY H  1 816 ? 249.378 48.004  91.982  1.00 61.42  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY H CA  1 
ATOM   51937 C  C   . GLY H  1 816 ? 250.294 47.539  90.873  1.00 62.33  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY H C   1 
ATOM   51938 O  O   . GLY H  1 816 ? 250.072 47.849  89.708  1.00 64.28  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY H O   1 
ATOM   51939 N  N   . TYR H  1 817 ? 251.315 46.777  91.233  1.00 61.00  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H N   1 
ATOM   51940 C  CA  . TYR H  1 817 ? 252.337 46.361  90.293  1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CA  1 
ATOM   51941 C  C   . TYR H  1 817 ? 251.775 45.476  89.206  1.00 62.68  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H C   1 
ATOM   51942 O  O   . TYR H  1 817 ? 252.320 45.421  88.121  1.00 64.19  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H O   1 
ATOM   51943 C  CB  . TYR H  1 817 ? 253.442 45.631  91.040  1.00 60.10  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CB  1 
ATOM   51944 C  CG  . TYR H  1 817 ? 254.679 45.341  90.238  1.00 60.97  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CG  1 
ATOM   51945 C  CD1 . TYR H  1 817 ? 255.675 46.303  90.093  1.00 62.03  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CD1 1 
ATOM   51946 C  CD2 . TYR H  1 817 ? 254.881 44.081  89.687  1.00 60.75  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CD2 1 
ATOM   51947 C  CE1 . TYR H  1 817 ? 256.812 46.031  89.394  1.00 62.89  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CE1 1 
ATOM   51948 C  CE2 . TYR H  1 817 ? 256.019 43.791  88.988  1.00 61.60  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CE2 1 
ATOM   51949 C  CZ  . TYR H  1 817 ? 256.980 44.773  88.834  1.00 62.69  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CZ  1 
ATOM   51950 O  OH  . TYR H  1 817 ? 258.108 44.508  88.089  1.00 63.74  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H OH  1 
ATOM   51951 N  N   . VAL H  1 818 ? 250.682 44.784  89.479  1.00 61.84  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL H N   1 
ATOM   51952 C  CA  . VAL H  1 818 ? 250.002 44.042  88.423  1.00 62.87  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL H CA  1 
ATOM   51953 C  C   . VAL H  1 818 ? 249.015 44.985  87.747  1.00 64.79  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL H C   1 
ATOM   51954 O  O   . VAL H  1 818 ? 248.234 45.644  88.427  1.00 64.49  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL H O   1 
ATOM   51955 C  CB  . VAL H  1 818 ? 249.285 42.831  89.007  1.00 61.22  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL H CB  1 
ATOM   51956 C  CG1 . VAL H  1 818 ? 248.496 42.071  87.955  1.00 62.37  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL H CG1 1 
ATOM   51957 C  CG2 . VAL H  1 818 ? 250.304 41.948  89.667  1.00 59.48  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL H CG2 1 
ATOM   51958 N  N   . LEU H  1 819 ? 249.045 45.072  86.419  1.00 66.86  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H N   1 
ATOM   51959 C  CA  . LEU H  1 819 ? 248.268 46.116  85.757  1.00 68.91  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H CA  1 
ATOM   51960 C  C   . LEU H  1 819 ? 246.795 45.788  85.595  1.00 69.20  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H C   1 
ATOM   51961 O  O   . LEU H  1 819 ? 246.391 44.668  85.304  1.00 68.83  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H O   1 
ATOM   51962 C  CB  . LEU H  1 819 ? 248.943 46.645  84.486  1.00 71.27  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H CB  1 
ATOM   51963 C  CG  . LEU H  1 819 ? 250.402 46.963  84.838  1.00 70.79  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H CG  1 
ATOM   51964 C  CD1 . LEU H  1 819 ? 251.262 47.058  83.633  1.00 72.76  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H CD1 1 
ATOM   51965 C  CD2 . LEU H  1 819 ? 250.534 48.203  85.682  1.00 70.58  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H CD2 1 
ATOM   51966 N  N   . LYS H  1 820 ? 246.021 46.840  85.800  1.00 70.01  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H N   1 
ATOM   51967 C  CA  . LYS H  1 820 ? 244.615 46.817  86.120  1.00 69.92  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H CA  1 
ATOM   51968 C  C   . LYS H  1 820 ? 243.883 47.860  85.237  1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H C   1 
ATOM   51969 O  O   . LYS H  1 820 ? 244.338 49.002  85.134  1.00 73.58  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H O   1 
ATOM   51970 C  CB  . LYS H  1 820 ? 244.541 47.241  87.577  1.00 68.15  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H CB  1 
ATOM   51971 C  CG  . LYS H  1 820 ? 243.207 47.091  88.163  1.00 67.65  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H CG  1 
ATOM   51972 C  CD  . LYS H  1 820 ? 243.240 47.062  89.681  1.00 65.48  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H CD  1 
ATOM   51973 C  CE  . LYS H  1 820 ? 242.039 46.185  90.051  1.00 64.70  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H CE  1 
ATOM   51974 N  NZ  . LYS H  1 820 ? 241.805 46.048  91.507  1.00 62.75  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H NZ  1 
ATOM   51975 N  N   . ASP H  1 821 ? 242.791 47.511  84.559  1.00 73.61  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H N   1 
ATOM   51976 C  CA  . ASP H  1 821 ? 242.105 48.568  83.821  1.00 76.04  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H CA  1 
ATOM   51977 C  C   . ASP H  1 821 ? 241.362 49.343  84.864  1.00 75.48  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H C   1 
ATOM   51978 O  O   . ASP H  1 821 ? 240.448 48.811  85.482  1.00 74.42  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H O   1 
ATOM   51979 C  CB  . ASP H  1 821 ? 241.109 48.049  82.781  1.00 77.63  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H CB  1 
ATOM   51980 C  CG  . ASP H  1 821 ? 240.216 49.173  82.219  1.00 80.04  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H CG  1 
ATOM   51981 O  OD1 . ASP H  1 821 ? 239.129 49.387  82.788  1.00 79.85  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H OD1 1 
ATOM   51982 O  OD2 . ASP H  1 821 ? 240.592 49.871  81.235  1.00 82.20  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H OD2 1 
ATOM   51983 N  N   . GLN H  1 822 ? 241.745 50.589  85.093  1.00 76.23  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H N   1 
ATOM   51984 C  CA  . GLN H  1 822 ? 241.149 51.295  86.218  1.00 75.54  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H CA  1 
ATOM   51985 C  C   . GLN H  1 822 ? 239.648 51.536  85.969  1.00 76.89  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H C   1 
ATOM   51986 O  O   . GLN H  1 822 ? 238.817 51.210  86.824  1.00 75.72  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H O   1 
ATOM   51987 C  CB  . GLN H  1 822 ? 241.891 52.587  86.484  1.00 76.25  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H CB  1 
ATOM   51988 C  CG  . GLN H  1 822 ? 242.201 53.328  85.169  1.00 78.95  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H CG  1 
ATOM   51989 C  CD  . GLN H  1 822 ? 242.358 54.826  85.465  1.00 80.22  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H CD  1 
ATOM   51990 O  OE1 . GLN H  1 822 ? 242.318 55.243  86.632  1.00 79.00  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H OE1 1 
ATOM   51991 N  NE2 . GLN H  1 822 ? 242.537 55.660  84.422  1.00 82.80  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H NE2 1 
ATOM   51992 N  N   . ALA H  1 823 ? 239.294 52.068  84.798  1.00 79.43  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA H N   1 
ATOM   51993 C  CA  . ALA H  1 823 ? 237.871 52.228  84.454  1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA H CA  1 
ATOM   51994 C  C   . ALA H  1 823 ? 237.030 51.064  85.052  1.00 79.20  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA H C   1 
ATOM   51995 O  O   . ALA H  1 823 ? 236.383 51.222  86.089  1.00 78.22  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA H O   1 
ATOM   51996 C  CB  . ALA H  1 823 ? 237.672 52.362  82.908  1.00 83.58  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA H CB  1 
ATOM   51997 N  N   . THR H  1 824 ? 237.066 49.898  84.401  1.00 78.96  ? ? ? ? ? ? 1067 THR H N   1 
ATOM   51998 C  CA  . THR H  1 824 ? 236.307 48.723  84.813  1.00 77.62  ? ? ? ? ? ? 1067 THR H CA  1 
ATOM   51999 C  C   . THR H  1 824 ? 236.897 48.149  86.080  1.00 74.81  ? ? ? ? ? ? 1067 THR H C   1 
ATOM   52000 O  O   . THR H  1 824 ? 236.346 47.229  86.676  1.00 73.43  ? ? ? ? ? ? 1067 THR H O   1 
ATOM   52001 C  CB  . THR H  1 824 ? 236.419 47.613  83.767  1.00 78.11  ? ? ? ? ? ? 1067 THR H CB  1 
ATOM   52002 O  OG1 . THR H  1 824 ? 237.733 47.028  83.845  1.00 76.68  ? ? ? ? ? ? 1067 THR H OG1 1 
ATOM   52003 C  CG2 . THR H  1 824 ? 236.177 48.166  82.366  1.00 80.99  ? ? ? ? ? ? 1067 THR H CG2 1 
ATOM   52004 N  N   . ASN H  1 825 ? 238.045 48.665  86.474  1.00 74.05  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H N   1 
ATOM   52005 C  CA  . ASN H  1 825 ? 238.754 48.093  87.613  1.00 71.46  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H CA  1 
ATOM   52006 C  C   . ASN H  1 825 ? 238.985 46.563  87.552  1.00 70.03  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H C   1 
ATOM   52007 O  O   . ASN H  1 825 ? 238.456 45.821  88.372  1.00 68.51  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H O   1 
ATOM   52008 C  CB  . ASN H  1 825 ? 238.031 48.443  88.908  1.00 70.39  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H CB  1 
ATOM   52009 C  CG  . ASN H  1 825 ? 238.784 47.948  90.114  1.00 67.86  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H CG  1 
ATOM   52010 O  OD1 . ASN H  1 825 ? 238.327 47.042  90.807  1.00 66.37  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H OD1 1 
ATOM   52011 N  ND2 . ASN H  1 825 ? 239.967 48.525  90.364  1.00 67.43  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H ND2 1 
ATOM   52012 N  N   . THR H  1 826 ? 239.801 46.113  86.598  1.00 70.59  ? ? ? ? ? ? 1069 THR H N   1 
ATOM   52013 C  CA  . THR H  1 826 ? 240.043 44.692  86.364  1.00 69.63  ? ? ? ? ? ? 1069 THR H CA  1 
ATOM   52014 C  C   . THR H  1 826 ? 241.480 44.480  86.002  1.00 69.33  ? ? ? ? ? ? 1069 THR H C   1 
ATOM   52015 O  O   . THR H  1 826 ? 242.111 45.367  85.433  1.00 70.65  ? ? ? ? ? ? 1069 THR H O   1 
ATOM   52016 C  CB  . THR H  1 826 ? 239.279 44.251  85.174  1.00 71.45  ? ? ? ? ? ? 1069 THR H CB  1 
ATOM   52017 O  OG1 . THR H  1 826 ? 237.900 44.514  85.426  1.00 72.03  ? ? ? ? ? ? 1069 THR H OG1 1 
ATOM   52018 C  CG2 . THR H  1 826 ? 239.530 42.785  84.900  1.00 70.64  ? ? ? ? ? ? 1069 THR H CG2 1 
ATOM   52019 N  N   . TYR H  1 827 ? 242.012 43.311  86.309  1.00 67.73  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H N   1 
ATOM   52020 C  CA  . TYR H  1 827 ? 243.341 43.029  85.848  1.00 67.69  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CA  1 
ATOM   52021 C  C   . TYR H  1 827 ? 243.288 42.674  84.378  1.00 69.73  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H C   1 
ATOM   52022 O  O   . TYR H  1 827 ? 242.296 42.120  83.884  1.00 70.50  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H O   1 
ATOM   52023 C  CB  . TYR H  1 827 ? 243.915 41.893  86.628  1.00 65.49  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CB  1 
ATOM   52024 C  CG  . TYR H  1 827 ? 244.154 42.248  88.046  1.00 63.56  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CG  1 
ATOM   52025 C  CD1 . TYR H  1 827 ? 245.215 43.061  88.397  1.00 63.29  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CD1 1 
ATOM   52026 C  CD2 . TYR H  1 827 ? 243.330 41.761  89.046  1.00 62.11  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CD2 1 
ATOM   52027 C  CE1 . TYR H  1 827 ? 245.463 43.390  89.718  1.00 61.58  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CE1 1 
ATOM   52028 C  CE2 . TYR H  1 827 ? 243.563 42.070  90.391  1.00 60.37  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CE2 1 
ATOM   52029 C  CZ  . TYR H  1 827 ? 244.638 42.890  90.723  1.00 60.11  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CZ  1 
ATOM   52030 O  OH  . TYR H  1 827 ? 244.886 43.207  92.045  1.00 58.50  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H OH  1 
ATOM   52031 N  N   . PHE H  1 828 ? 244.350 43.032  83.669  1.00 70.76  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H N   1 
ATOM   52032 C  CA  . PHE H  1 828 ? 244.472 42.653  82.276  1.00 72.73  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CA  1 
ATOM   52033 C  C   . PHE H  1 828 ? 244.915 41.206  82.272  1.00 71.60  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H C   1 
ATOM   52034 O  O   . PHE H  1 828 ? 245.659 40.755  83.180  1.00 69.60  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H O   1 
ATOM   52035 C  CB  . PHE H  1 828 ? 245.502 43.519  81.559  1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CB  1 
ATOM   52036 C  CG  . PHE H  1 828 ? 245.117 44.970  81.458  1.00 75.69  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CG  1 
ATOM   52037 C  CD1 . PHE H  1 828 ? 243.941 45.350  80.839  1.00 77.41  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CD1 1 
ATOM   52038 C  CD2 . PHE H  1 828 ? 245.942 45.958  81.954  1.00 75.46  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CD2 1 
ATOM   52039 C  CE1 . PHE H  1 828 ? 243.590 46.686  80.731  1.00 78.86  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CE1 1 
ATOM   52040 C  CE2 . PHE H  1 828 ? 245.595 47.297  81.848  1.00 76.91  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CE2 1 
ATOM   52041 C  CZ  . PHE H  1 828 ? 244.424 47.660  81.236  1.00 78.62  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CZ  1 
ATOM   52042 N  N   . SER H  1 829 ? 244.441 40.481  81.270  1.00 72.96  ? ? ? ? ? ? 1072 SER H N   1 
ATOM   52043 C  CA  . SER H  1 829 ? 244.703 39.066  81.180  1.00 72.19  ? ? ? ? ? ? 1072 SER H CA  1 
ATOM   52044 C  C   . SER H  1 829 ? 245.194 38.717  79.785  1.00 74.28  ? ? ? ? ? ? 1072 SER H C   1 
ATOM   52045 O  O   . SER H  1 829 ? 244.719 39.267  78.789  1.00 76.49  ? ? ? ? ? ? 1072 SER H O   1 
ATOM   52046 C  CB  . SER H  1 829 ? 243.429 38.264  81.518  1.00 71.58  ? ? ? ? ? ? 1072 SER H CB  1 
ATOM   52047 O  OG  . SER H  1 829 ? 243.714 36.860  81.577  1.00 70.66  ? ? ? ? ? ? 1072 SER H OG  1 
ATOM   52048 N  N   . LEU H  1 830 ? 246.147 37.796  79.716  1.00 73.66  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H N   1 
ATOM   52049 C  CA  . LEU H  1 830 ? 246.641 37.316  78.448  1.00 75.59  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H CA  1 
ATOM   52050 C  C   . LEU H  1 830 ? 246.158 35.893  78.119  1.00 75.63  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H C   1 
ATOM   52051 O  O   . LEU H  1 830 ? 246.308 35.435  76.974  1.00 77.52  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H O   1 
ATOM   52052 C  CB  . LEU H  1 830 ? 248.165 37.440  78.398  1.00 75.47  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H CB  1 
ATOM   52053 C  CG  . LEU H  1 830 ? 248.606 38.875  78.100  1.00 76.72  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H CG  1 
ATOM   52054 C  CD1 . LEU H  1 830 ? 250.119 39.114  78.269  1.00 76.38  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H CD1 1 
ATOM   52055 C  CD2 . LEU H  1 830 ? 248.147 39.267  76.669  1.00 79.69  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H CD2 1 
ATOM   52056 N  N   . VAL H  1 831 ? 245.567 35.199  79.105  1.00 73.68  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL H N   1 
ATOM   52057 C  CA  . VAL H  1 831 ? 244.951 33.866  78.861  1.00 73.77  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL H CA  1 
ATOM   52058 C  C   . VAL H  1 831 ? 244.110 33.874  77.551  1.00 76.40  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL H C   1 
ATOM   52059 O  O   . VAL H  1 831 ? 243.255 34.732  77.371  1.00 77.32  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL H O   1 
ATOM   52060 C  CB  . VAL H  1 831 ? 244.171 33.306  80.150  1.00 71.52  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL H CB  1 
ATOM   52061 C  CG1 . VAL H  1 831 ? 243.644 34.436  81.049  1.00 70.54  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL H CG1 1 
ATOM   52062 C  CG2 . VAL H  1 831 ? 243.036 32.338  79.774  1.00 72.25  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL H CG2 1 
ATOM   52063 N  N   . SER H  1 832 ? 244.362 32.933  76.645  1.00 77.70  ? ? ? ? ? ? 1075 SER H N   1 
ATOM   52064 C  CA  . SER H  1 832 ? 244.001 33.116  75.229  1.00 80.55  ? ? ? ? ? ? 1075 SER H CA  1 
ATOM   52065 C  C   . SER H  1 832 ? 242.503 33.136  74.858  1.00 81.74  ? ? ? ? ? ? 1075 SER H C   1 
ATOM   52066 O  O   . SER H  1 832 ? 242.102 33.781  73.880  1.00 84.00  ? ? ? ? ? ? 1075 SER H O   1 
ATOM   52067 C  CB  . SER H  1 832 ? 244.722 32.076  74.390  1.00 81.68  ? ? ? ? ? ? 1075 SER H CB  1 
ATOM   52068 O  OG  . SER H  1 832 ? 244.686 30.842  75.083  1.00 80.02  ? ? ? ? ? ? 1075 SER H OG  1 
ATOM   52069 N  N   . ASP H  1 833 ? 241.689 32.386  75.598  1.00 80.37  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H N   1 
ATOM   52070 C  CA  . ASP H  1 833 ? 240.235 32.389  75.374  1.00 81.38  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H CA  1 
ATOM   52071 C  C   . ASP H  1 833 ? 239.629 33.662  75.981  1.00 80.90  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H C   1 
ATOM   52072 O  O   . ASP H  1 833 ? 238.516 34.052  75.666  1.00 82.15  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H O   1 
ATOM   52073 C  CB  . ASP H  1 833 ? 239.576 31.136  76.019  1.00 80.11  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H CB  1 
ATOM   52074 C  CG  . ASP H  1 833 ? 239.416 31.262  77.585  1.00 77.33  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H CG  1 
ATOM   52075 O  OD1 . ASP H  1 833 ? 240.323 30.766  78.323  1.00 75.47  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H OD1 1 
ATOM   52076 O  OD2 . ASP H  1 833 ? 238.402 31.863  78.074  1.00 77.10  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H OD2 1 
ATOM   52077 N  N   . ASN H  1 834 ? 240.380 34.299  76.871  1.00 79.15  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H N   1 
ATOM   52078 C  CA  . ASN H  1 834 ? 239.832 35.305  77.779  1.00 78.13  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H CA  1 
ATOM   52079 C  C   . ASN H  1 834 ? 240.777 36.509  77.843  1.00 78.13  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H C   1 
ATOM   52080 O  O   . ASN H  1 834 ? 241.193 36.946  78.927  1.00 76.22  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H O   1 
ATOM   52081 C  CB  . ASN H  1 834 ? 239.639 34.688  79.194  1.00 75.45  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H CB  1 
ATOM   52082 C  CG  . ASN H  1 834 ? 238.559 35.416  80.024  1.00 74.83  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H CG  1 
ATOM   52083 O  OD1 . ASN H  1 834 ? 237.677 36.110  79.469  1.00 76.55  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H OD1 1 
ATOM   52084 N  ND2 . ASN H  1 834 ? 238.631 35.258  81.352  1.00 72.48  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H ND2 1 
ATOM   52085 N  N   . THR H  1 835 ? 241.144 37.024  76.683  1.00 80.35  ? ? ? ? ? ? 1078 THR H N   1 
ATOM   52086 C  CA  . THR H  1 835 ? 242.109 38.095  76.642  1.00 80.61  ? ? ? ? ? ? 1078 THR H CA  1 
ATOM   52087 C  C   . THR H  1 835 ? 241.465 39.409  77.029  1.00 80.86  ? ? ? ? ? ? 1078 THR H C   1 
ATOM   52088 O  O   . THR H  1 835 ? 240.288 39.632  76.757  1.00 81.97  ? ? ? ? ? ? 1078 THR H O   1 
ATOM   52089 C  CB  . THR H  1 835 ? 242.729 38.156  75.258  1.00 83.04  ? ? ? ? ? ? 1078 THR H CB  1 
ATOM   52090 O  OG1 . THR H  1 835 ? 243.831 37.242  75.248  1.00 82.25  ? ? ? ? ? ? 1078 THR H OG1 1 
ATOM   52091 C  CG2 . THR H  1 835 ? 243.211 39.566  74.915  1.00 84.34  ? ? ? ? ? ? 1078 THR H CG2 1 
ATOM   52092 N  N   . PHE H  1 836 ? 242.232 40.271  77.696  1.00 79.87  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H N   1 
ATOM   52093 C  CA  . PHE H  1 836 ? 241.724 41.599  78.032  1.00 80.31  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CA  1 
ATOM   52094 C  C   . PHE H  1 836 ? 242.873 42.586  78.189  1.00 80.30  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H C   1 
ATOM   52095 O  O   . PHE H  1 836 ? 243.632 42.520  79.151  1.00 78.27  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H O   1 
ATOM   52096 C  CB  . PHE H  1 836 ? 240.893 41.567  79.309  1.00 78.35  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CB  1 
ATOM   52097 C  CG  . PHE H  1 836 ? 240.560 42.927  79.836  1.00 78.53  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CG  1 
ATOM   52098 C  CD1 . PHE H  1 836 ? 239.949 43.858  79.015  1.00 80.93  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CD1 1 
ATOM   52099 C  CD2 . PHE H  1 836 ? 240.861 43.281  81.162  1.00 76.39  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CD2 1 
ATOM   52100 C  CE1 . PHE H  1 836 ? 239.636 45.123  79.488  1.00 81.25  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CE1 1 
ATOM   52101 C  CE2 . PHE H  1 836 ? 240.548 44.558  81.641  1.00 76.72  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CE2 1 
ATOM   52102 C  CZ  . PHE H  1 836 ? 239.929 45.482  80.793  1.00 79.17  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CZ  1 
ATOM   52103 N  N   . LEU H  1 837 ? 242.995 43.507  77.247  1.00 82.65  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H N   1 
ATOM   52104 C  CA  . LEU H  1 837 ? 244.160 44.373  77.181  1.00 83.08  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H CA  1 
ATOM   52105 C  C   . LEU H  1 837 ? 243.718 45.818  77.267  1.00 84.23  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H C   1 
ATOM   52106 O  O   . LEU H  1 837 ? 242.589 46.128  76.918  1.00 85.51  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H O   1 
ATOM   52107 C  CB  . LEU H  1 837 ? 244.862 44.131  75.851  1.00 85.20  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H CB  1 
ATOM   52108 C  CG  . LEU H  1 837 ? 245.482 42.720  75.829  1.00 84.03  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H CG  1 
ATOM   52109 C  CD1 . LEU H  1 837 ? 245.491 42.120  74.445  1.00 86.29  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H CD1 1 
ATOM   52110 C  CD2 . LEU H  1 837 ? 246.888 42.785  76.385  1.00 82.72  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H CD2 1 
ATOM   52111 N  N   . PRO H  1 838 ? 244.604 46.719  77.728  1.00 83.91  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO H N   1 
ATOM   52112 C  CA  . PRO H  1 838 ? 244.310 48.167  77.746  1.00 85.29  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO H CA  1 
ATOM   52113 C  C   . PRO H  1 838 ? 243.755 48.629  76.413  1.00 88.36  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO H C   1 
ATOM   52114 O  O   . PRO H  1 838 ? 244.301 48.276  75.358  1.00 89.87  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO H O   1 
ATOM   52115 C  CB  . PRO H  1 838 ? 245.675 48.821  77.969  1.00 85.15  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO H CB  1 
ATOM   52116 C  CG  . PRO H  1 838 ? 246.691 47.728  77.827  1.00 84.15  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO H CG  1 
ATOM   52117 C  CD  . PRO H  1 838 ? 245.957 46.406  78.277  1.00 82.29  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO H CD  1 
ATOM   52118 N  N   . LYS H  1 839 ? 242.687 49.424  76.461  1.00 89.39  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H N   1 
ATOM   52119 C  CA  . LYS H  1 839 ? 241.949 49.745  75.253  1.00 92.24  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H CA  1 
ATOM   52120 C  C   . LYS H  1 839 ? 242.840 50.367  74.105  1.00 94.80  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H C   1 
ATOM   52121 O  O   . LYS H  1 839 ? 242.677 50.031  72.902  1.00 96.88  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H O   1 
ATOM   52122 C  CB  . LYS H  1 839 ? 240.685 50.578  75.613  1.00 92.90  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H CB  1 
ATOM   52123 C  CG  . LYS H  1 839 ? 239.785 50.973  74.372  1.00 96.05  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H CG  1 
ATOM   52124 C  CD  . LYS H  1 839 ? 238.604 51.966  74.699  1.00 97.03  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H CD  1 
ATOM   52125 C  CE  . LYS H  1 839 ? 238.673 53.330  73.879  1.00 100.11 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H CE  1 
ATOM   52126 N  NZ  . LYS H  1 839 ? 237.995 53.309  72.503  1.00 103.11 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H NZ  1 
ATOM   52127 N  N   . SER H  1 840 ? 243.788 51.238  74.482  1.00 94.69  ? ? ? ? ? ? 1083 SER H N   1 
ATOM   52128 C  CA  . SER H  1 840 ? 244.610 51.967  73.514  1.00 97.17  ? ? ? ? ? ? 1083 SER H CA  1 
ATOM   52129 C  C   . SER H  1 840 ? 245.644 51.109  72.770  1.00 97.50  ? ? ? ? ? ? 1083 SER H C   1 
ATOM   52130 O  O   . SER H  1 840 ? 246.035 51.449  71.658  1.00 100.06 ? ? ? ? ? ? 1083 SER H O   1 
ATOM   52131 C  CB  . SER H  1 840 ? 245.288 53.151  74.186  1.00 97.01  ? ? ? ? ? ? 1083 SER H CB  1 
ATOM   52132 O  OG  . SER H  1 840 ? 245.917 52.737  75.373  1.00 94.09  ? ? ? ? ? ? 1083 SER H OG  1 
ATOM   52133 N  N   . LEU H  1 841 ? 246.078 49.997  73.355  1.00 95.08  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H N   1 
ATOM   52134 C  CA  . LEU H  1 841 ? 246.997 49.078  72.661  1.00 95.40  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H CA  1 
ATOM   52135 C  C   . LEU H  1 841 ? 246.342 48.160  71.621  1.00 96.76  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H C   1 
ATOM   52136 O  O   . LEU H  1 841 ? 246.995 47.692  70.666  1.00 98.21  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H O   1 
ATOM   52137 C  CB  . LEU H  1 841 ? 247.715 48.192  73.674  1.00 92.39  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H CB  1 
ATOM   52138 C  CG  . LEU H  1 841 ? 248.778 48.957  74.423  1.00 91.51  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H CG  1 
ATOM   52139 C  CD1 . LEU H  1 841 ? 249.871 47.992  74.835  1.00 89.67  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H CD1 1 
ATOM   52140 C  CD2 . LEU H  1 841 ? 249.288 50.063  73.495  1.00 94.42  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H CD2 1 
ATOM   52141 N  N   . VAL H  1 842 ? 245.056 47.880  71.825  1.00 96.33  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL H N   1 
ATOM   52142 C  CA  . VAL H  1 842 ? 244.390 46.793  71.121  1.00 96.95  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL H CA  1 
ATOM   52143 C  C   . VAL H  1 842 ? 243.520 47.365  70.061  1.00 99.91  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL H C   1 
ATOM   52144 O  O   . VAL H  1 842 ? 243.712 47.096  68.867  1.00 102.16 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL H O   1 
ATOM   52145 C  CB  . VAL H  1 842 ? 243.473 45.997  72.061  1.00 94.57  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL H CB  1 
ATOM   52146 C  CG1 . VAL H  1 842 ? 244.289 45.306  73.158  1.00 91.55  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL H CG1 1 
ATOM   52147 C  CG2 . VAL H  1 842 ? 242.430 46.921  72.686  1.00 94.42  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL H CG2 1 
ATOM   52148 N  N   . ASN H  1 843 ? 242.537 48.150  70.496  1.00 100.00 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H N   1 
ATOM   52149 C  CA  . ASN H  1 843 ? 241.726 48.843  69.519  1.00 102.98 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H CA  1 
ATOM   52150 C  C   . ASN H  1 843 ? 241.809 50.394  69.608  1.00 104.31 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H C   1 
ATOM   52151 O  O   . ASN H  1 843 ? 241.111 51.018  70.446  1.00 103.45 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H O   1 
ATOM   52152 C  CB  . ASN H  1 843 ? 240.285 48.316  69.471  1.00 103.08 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H CB  1 
ATOM   52153 C  CG  . ASN H  1 843 ? 239.595 48.729  68.182  1.00 106.50 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H CG  1 
ATOM   52154 O  OD1 . ASN H  1 843 ? 240.258 48.931  67.150  1.00 108.69 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H OD1 1 
ATOM   52155 N  ND2 . ASN H  1 843 ? 238.278 48.899  68.229  1.00 107.12 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H ND2 1 
ATOM   52156 N  N   . PRO H  1 844 ? 242.665 51.025  68.728  1.00 106.59 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H N   1 
ATOM   52157 C  CA  . PRO H  1 844 ? 242.883 52.474  68.792  1.00 107.97 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H CA  1 
ATOM   52158 C  C   . PRO H  1 844 ? 242.232 53.177  67.597  1.00 111.55 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H C   1 
ATOM   52159 O  O   . PRO H  1 844 ? 241.939 54.383  67.603  1.00 113.04 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H O   1 
ATOM   52160 C  CB  . PRO H  1 844 ? 244.416 52.584  68.690  1.00 107.92 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H CB  1 
ATOM   52161 C  CG  . PRO H  1 844 ? 244.826 51.311  67.938  1.00 108.08 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H CG  1 
ATOM   52162 C  CD  . PRO H  1 844 ? 243.541 50.388  67.776  1.00 107.76 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H CD  1 
ATOM   52163 O  OXT . PRO H  1 844 ? 241.984 52.553  66.555  1.00 113.22 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H OXT 1 
HETATM 52164 O  O1  . MES I  2 .   ? 172.709 45.994  199.644 1.00 32.78  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A O1  1 
HETATM 52165 C  C2  . MES I  2 .   ? 172.149 45.298  200.785 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A C2  1 
HETATM 52166 C  C3  . MES I  2 .   ? 173.212 44.627  201.669 1.00 33.54  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A C3  1 
HETATM 52167 N  N4  . MES I  2 .   ? 174.244 44.023  200.822 1.00 32.38  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A N4  1 
HETATM 52168 C  C5  . MES I  2 .   ? 174.838 44.758  199.717 1.00 31.44  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A C5  1 
HETATM 52169 C  C6  . MES I  2 .   ? 173.637 45.189  198.885 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A C6  1 
HETATM 52170 C  C7  . MES I  2 .   ? 174.703 42.669  201.147 1.00 32.29  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A C7  1 
HETATM 52171 C  C8  . MES I  2 .   ? 175.182 41.886  199.868 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A C8  1 
HETATM 52172 S  S   . MES I  2 .   ? 176.872 41.385  199.796 1.00 30.32  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A S   1 
HETATM 52173 O  O1S . MES I  2 .   ? 176.585 40.279  200.780 1.00 31.09  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A O1S 1 
HETATM 52174 O  O2S . MES I  2 .   ? 176.928 42.894  200.164 1.00 30.48  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A O2S 1 
HETATM 52175 O  O3S . MES I  2 .   ? 176.925 41.045  198.309 1.00 29.53  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A O3S 1 
HETATM 52176 CA CA  . CA  J  3 .   ? 184.242 53.480  193.959 1.00 28.21  ? ? ? ? ? ? 4001 CA  A CA  1 
HETATM 52177 C  C1A . ACR K  4 .   ? 194.371 48.666  194.761 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C1A 1 
HETATM 52178 C  C2A . ACR K  4 .   ? 195.838 48.834  194.554 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C2A 1 
HETATM 52179 C  C3A . ACR K  4 .   ? 196.520 49.029  195.875 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C3A 1 
HETATM 52180 C  C4A . ACR K  4 .   ? 196.192 50.392  196.405 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C4A 1 
HETATM 52181 C  C5A . ACR K  4 .   ? 194.801 50.708  195.999 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C5A 1 
HETATM 52182 C  C6A . ACR K  4 .   ? 194.316 52.109  195.887 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C6A 1 
HETATM 52183 C  C7A . ACR K  4 .   ? 193.958 49.741  195.705 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C7A 1 
HETATM 52184 O  O2A . ACR K  4 .   ? 196.300 47.645  193.984 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O2A 1 
HETATM 52185 O  O3A . ACR K  4 .   ? 197.931 48.878  195.786 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O3A 1 
HETATM 52186 O  O4A . ACR K  4 .   ? 196.243 50.297  197.806 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O4A 1 
HETATM 52187 O  O6A . ACR K  4 .   ? 193.413 52.149  194.799 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O6A 1 
HETATM 52188 C  C1B . ACR K  4 .   ? 190.470 46.001  197.001 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C1B 1 
HETATM 52189 C  C2B . ACR K  4 .   ? 190.490 46.743  195.695 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C2B 1 
HETATM 52190 C  C3B . ACR K  4 .   ? 191.819 47.070  195.035 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C3B 1 
HETATM 52191 C  C4B . ACR K  4 .   ? 192.865 47.264  196.075 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C4B 1 
HETATM 52192 C  C5B . ACR K  4 .   ? 192.829 46.100  197.015 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C5B 1 
HETATM 52193 C  C6B . ACR K  4 .   ? 193.960 46.237  197.990 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C6B 1 
HETATM 52194 N  N4B . ACR K  4 .   ? 194.107 47.399  195.375 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A N4B 1 
HETATM 52195 O  O2B . ACR K  4 .   ? 189.548 46.163  194.826 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O2B 1 
HETATM 52196 O  O3B . ACR K  4 .   ? 191.825 48.301  194.351 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O3B 1 
HETATM 52197 O  O5B . ACR K  4 .   ? 191.637 46.125  197.754 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O5B 1 
HETATM 52198 C  C1C . ACR K  4 .   ? 189.710 41.524  199.366 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C1C 1 
HETATM 52199 C  C2C . ACR K  4 .   ? 188.513 41.990  198.643 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C2C 1 
HETATM 52200 C  C3C . ACR K  4 .   ? 188.933 42.823  197.447 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C3C 1 
HETATM 52201 C  C4C . ACR K  4 .   ? 189.711 44.010  197.888 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C4C 1 
HETATM 52202 C  C5C . ACR K  4 .   ? 190.861 43.583  198.736 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C5C 1 
HETATM 52203 C  C6C . ACR K  4 .   ? 191.177 44.799  199.573 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C6C 1 
HETATM 52204 O  O2C . ACR K  4 .   ? 188.070 40.736  198.195 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O2C 1 
HETATM 52205 O  O3C . ACR K  4 .   ? 187.802 43.429  196.845 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O3C 1 
HETATM 52206 O  O4C . ACR K  4 .   ? 190.203 44.659  196.751 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O4C 1 
HETATM 52207 O  O5C . ACR K  4 .   ? 190.488 42.636  199.716 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O5C 1 
HETATM 52208 O  O6C . ACR K  4 .   ? 190.609 44.615  200.877 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O6C 1 
HETATM 52209 C  C1D . ACR K  4 .   ? 191.770 36.957  199.261 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C1D 1 
HETATM 52210 C  C2D . ACR K  4 .   ? 190.396 37.080  198.652 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C2D 1 
HETATM 52211 C  C3D . ACR K  4 .   ? 190.055 38.398  198.000 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C3D 1 
HETATM 52212 C  C4D . ACR K  4 .   ? 190.658 39.478  198.847 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C4D 1 
HETATM 52213 C  C5D . ACR K  4 .   ? 192.126 39.200  198.702 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C5D 1 
HETATM 52214 C  C6D . ACR K  4 .   ? 192.956 40.392  199.106 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A C6D 1 
HETATM 52215 O  O1D . ACR K  4 .   ? 192.574 36.404  198.250 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O1D 1 
HETATM 52216 O  O2D . ACR K  4 .   ? 190.379 36.101  197.638 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O2D 1 
HETATM 52217 O  O3D . ACR K  4 .   ? 188.641 38.525  197.969 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O3D 1 
HETATM 52218 O  O4D . ACR K  4 .   ? 190.360 40.777  198.392 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O4D 1 
HETATM 52219 O  O5D . ACR K  4 .   ? 192.374 38.175  199.633 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O5D 1 
HETATM 52220 O  O6D . ACR K  4 .   ? 193.389 40.135  200.438 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR A O6D 1 
HETATM 52221 O  O1  . MES L  2 .   ? 243.683 -23.632 176.545 1.00 43.66  ? ? ? ? ? ? 5001 MES B O1  1 
HETATM 52222 C  C2  . MES L  2 .   ? 244.825 -24.513 176.601 1.00 44.65  ? ? ? ? ? ? 5001 MES B C2  1 
HETATM 52223 C  C3  . MES L  2 .   ? 245.985 -23.981 177.481 1.00 43.58  ? ? ? ? ? ? 5001 MES B C3  1 
HETATM 52224 N  N4  . MES L  2 .   ? 246.139 -22.579 177.042 1.00 42.19  ? ? ? ? ? ? 5001 MES B N4  1 
HETATM 52225 C  C5  . MES L  2 .   ? 244.969 -21.687 177.026 1.00 41.22  ? ? ? ? ? ? 5001 MES B C5  1 
HETATM 52226 C  C6  . MES L  2 .   ? 244.006 -22.344 176.039 1.00 42.47  ? ? ? ? ? ? 5001 MES B C6  1 
HETATM 52227 C  C7  . MES L  2 .   ? 247.458 -22.106 176.574 1.00 42.01  ? ? ? ? ? ? 5001 MES B C7  1 
HETATM 52228 C  C8  . MES L  2 .   ? 247.137 -20.894 175.650 1.00 41.24  ? ? ? ? ? ? 5001 MES B C8  1 
HETATM 52229 S  S   . MES L  2 .   ? 248.154 -19.529 175.924 1.00 39.89  ? ? ? ? ? ? 5001 MES B S   1 
HETATM 52230 O  O1S . MES L  2 .   ? 249.180 -20.491 175.369 1.00 41.25  ? ? ? ? ? ? 5001 MES B O1S 1 
HETATM 52231 O  O2S . MES L  2 .   ? 247.708 -19.594 177.392 1.00 39.15  ? ? ? ? ? ? 5001 MES B O2S 1 
HETATM 52232 O  O3S . MES L  2 .   ? 247.363 -18.643 174.939 1.00 39.61  ? ? ? ? ? ? 5001 MES B O3S 1 
HETATM 52233 CA CA  . CA  M  3 .   ? 239.595 -14.212 187.798 1.00 33.61  ? ? ? ? ? ? 4001 CA  B CA  1 
HETATM 52234 C  C1A . ACR N  4 .   ? 247.813 -7.152  190.896 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C1A 1 
HETATM 52235 C  C2A . ACR N  4 .   ? 248.143 -6.097  191.913 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C2A 1 
HETATM 52236 C  C3A . ACR N  4 .   ? 249.110 -6.632  192.927 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C3A 1 
HETATM 52237 C  C4A . ACR N  4 .   ? 248.416 -7.619  193.819 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C4A 1 
HETATM 52238 C  C5A . ACR N  4 .   ? 247.368 -8.292  193.007 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C5A 1 
HETATM 52239 C  C6A . ACR N  4 .   ? 246.166 -8.894  193.643 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C6A 1 
HETATM 52240 C  C7A . ACR N  4 .   ? 247.470 -8.366  191.690 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C7A 1 
HETATM 52241 O  O2A . ACR N  4 .   ? 248.755 -5.014  191.274 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O2A 1 
HETATM 52242 O  O3A . ACR N  4 .   ? 249.719 -5.609  193.702 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O3A 1 
HETATM 52243 O  O4A . ACR N  4 .   ? 249.396 -8.570  194.162 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O4A 1 
HETATM 52244 O  O6A . ACR N  4 .   ? 245.069 -8.619  192.795 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O6A 1 
HETATM 52245 C  C1B . ACR N  4 .   ? 249.294 -10.609 187.285 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C1B 1 
HETATM 52246 C  C2B . ACR N  4 .   ? 248.001 -9.891  187.530 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C2B 1 
HETATM 52247 C  C3B . ACR N  4 .   ? 248.335 -8.518  188.011 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C3B 1 
HETATM 52248 C  C4B . ACR N  4 .   ? 248.952 -8.712  189.341 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C4B 1 
HETATM 52249 C  C5B . ACR N  4 .   ? 250.310 -9.193  188.935 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C5B 1 
HETATM 52250 C  C6B . ACR N  4 .   ? 251.217 -9.284  190.125 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C6B 1 
HETATM 52251 N  N4B . ACR N  4 .   ? 248.930 -7.453  190.033 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B N4B 1 
HETATM 52252 O  O2B . ACR N  4 .   ? 247.308 -9.800  186.308 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O2B 1 
HETATM 52253 O  O3B . ACR N  4 .   ? 247.293 -7.554  188.039 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O3B 1 
HETATM 52254 O  O5B . ACR N  4 .   ? 250.189 -10.472 188.354 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O5B 1 
HETATM 52255 C  C1C . ACR N  4 .   ? 253.046 -11.668 183.942 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C1C 1 
HETATM 52256 C  C2C . ACR N  4 .   ? 251.692 -11.762 183.321 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C2C 1 
HETATM 52257 C  C3C . ACR N  4 .   ? 250.600 -10.991 184.062 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C3C 1 
HETATM 52258 C  C4C . ACR N  4 .   ? 250.735 -11.044 185.545 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C4C 1 
HETATM 52259 C  C5C . ACR N  4 .   ? 252.151 -10.797 185.933 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C5C 1 
HETATM 52260 C  C6C . ACR N  4 .   ? 252.157 -11.170 187.391 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C6C 1 
HETATM 52261 O  O2C . ACR N  4 .   ? 251.937 -11.109 182.090 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O2C 1 
HETATM 52262 O  O3C . ACR N  4 .   ? 249.328 -11.587 183.846 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O3C 1 
HETATM 52263 O  O4C . ACR N  4 .   ? 249.903 -10.089 186.146 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O4C 1 
HETATM 52264 O  O5C . ACR N  4 .   ? 252.926 -11.803 185.324 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O5C 1 
HETATM 52265 O  O6C . ACR N  4 .   ? 252.566 -12.541 187.469 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O6C 1 
HETATM 52266 C  C1D . ACR N  4 .   ? 256.834 -9.497  182.294 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C1D 1 
HETATM 52267 C  C2D . ACR N  4 .   ? 255.786 -9.347  181.222 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C2D 1 
HETATM 52268 C  C3D . ACR N  4 .   ? 254.403 -9.722  181.686 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C3D 1 
HETATM 52269 C  C4D . ACR N  4 .   ? 254.578 -10.145 183.112 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C4D 1 
HETATM 52270 C  C5D . ACR N  4 .   ? 255.122 -8.903  183.756 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C5D 1 
HETATM 52271 C  C6D . ACR N  4 .   ? 254.962 -8.991  185.250 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B C6D 1 
HETATM 52272 O  O1D . ACR N  4 .   ? 257.971 -8.830  181.787 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O1D 1 
HETATM 52273 O  O2D . ACR N  4 .   ? 255.794 -7.969  180.978 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O2D 1 
HETATM 52274 O  O3D . ACR N  4 .   ? 253.868 -10.770 180.888 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O3D 1 
HETATM 52275 O  O4D . ACR N  4 .   ? 253.342 -10.339 183.738 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O4D 1 
HETATM 52276 O  O5D . ACR N  4 .   ? 256.481 -8.733  183.421 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O5D 1 
HETATM 52277 O  O6D . ACR N  4 .   ? 256.258 -8.783  185.778 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR B O6D 1 
HETATM 52278 O  O1  . MES O  2 .   ? 270.731 51.089  131.340 1.00 32.35  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C O1  1 
HETATM 52279 C  C2  . MES O  2 .   ? 270.750 50.589  130.008 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C C2  1 
HETATM 52280 C  C3  . MES O  2 .   ? 269.379 49.989  129.652 1.00 32.07  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C C3  1 
HETATM 52281 N  N4  . MES O  2 .   ? 268.877 49.166  130.761 1.00 31.48  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C N4  1 
HETATM 52282 C  C5  . MES O  2 .   ? 269.170 49.453  132.162 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C C5  1 
HETATM 52283 C  C6  . MES O  2 .   ? 270.606 50.004  132.251 1.00 31.99  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C C6  1 
HETATM 52284 C  C7  . MES O  2 .   ? 268.059 48.020  130.443 1.00 31.14  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C C7  1 
HETATM 52285 C  C8  . MES O  2 .   ? 267.896 47.190  131.749 1.00 30.67  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C C8  1 
HETATM 52286 S  S   . MES O  2 .   ? 266.447 46.206  131.780 1.00 30.03  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C S   1 
HETATM 52287 O  O1S . MES O  2 .   ? 266.453 46.399  130.282 1.00 30.46  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C O1S 1 
HETATM 52288 O  O2S . MES O  2 .   ? 265.813 47.208  132.741 1.00 29.61  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C O2S 1 
HETATM 52289 O  O3S . MES O  2 .   ? 267.129 44.908  132.336 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C O3S 1 
HETATM 52290 CA CA  . CA  P  3 .   ? 259.817 58.959  137.454 1.00 29.59  ? ? ? ? ? ? 4001 CA  C CA  1 
HETATM 52291 C  C1A . ACR Q  4 .   ? 249.302 54.365  136.512 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C1A 1 
HETATM 52292 C  C2A . ACR Q  4 .   ? 247.847 54.638  136.763 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C2A 1 
HETATM 52293 C  C3A . ACR Q  4 .   ? 247.131 54.898  135.471 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C3A 1 
HETATM 52294 C  C4A . ACR Q  4 .   ? 247.536 56.236  134.927 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C4A 1 
HETATM 52295 C  C5A . ACR Q  4 .   ? 248.946 56.475  135.338 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C5A 1 
HETATM 52296 C  C6A . ACR Q  4 .   ? 249.489 57.853  135.465 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C6A 1 
HETATM 52297 C  C7A . ACR Q  4 .   ? 249.754 55.466  135.613 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C7A 1 
HETATM 52298 O  O2A . ACR Q  4 .   ? 247.261 53.513  137.353 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O2A 1 
HETATM 52299 O  O3A . ACR Q  4 .   ? 245.718 54.823  135.598 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O3A 1 
HETATM 52300 O  O4A . ACR Q  4 .   ? 247.496 56.100  133.526 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O4A 1 
HETATM 52301 O  O6A . ACR Q  4 .   ? 250.329 57.862  136.602 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O6A 1 
HETATM 52302 C  C1B . ACR Q  4 .   ? 253.080 51.643  134.167 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C1B 1 
HETATM 52303 C  C2B . ACR Q  4 .   ? 253.052 52.465  135.420 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C2B 1 
HETATM 52304 C  C3B . ACR Q  4 .   ? 251.718 52.263  136.059 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C3B 1 
HETATM 52305 C  C4B . ACR Q  4 .   ? 250.748 52.893  135.137 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C4B 1 
HETATM 52306 C  C5B . ACR Q  4 .   ? 250.691 51.852  134.063 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C5B 1 
HETATM 52307 C  C6B . ACR Q  4 .   ? 249.609 52.169  133.076 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C6B 1 
HETATM 52308 N  N4B . ACR Q  4 .   ? 249.519 53.100  135.853 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C N4B 1 
HETATM 52309 O  O2B . ACR Q  4 .   ? 254.058 51.989  136.284 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O2B 1 
HETATM 52310 O  O3B . ACR Q  4 .   ? 251.551 52.707  137.397 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O3B 1 
HETATM 52311 O  O5B . ACR Q  4 .   ? 251.929 51.822  133.388 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O5B 1 
HETATM 52312 C  C1C . ACR Q  4 .   ? 254.114 47.077  132.055 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C1C 1 
HETATM 52313 C  C2C . ACR Q  4 .   ? 255.169 47.507  133.018 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C2C 1 
HETATM 52314 C  C3C . ACR Q  4 .   ? 254.711 48.551  134.035 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C3C 1 
HETATM 52315 C  C4C . ACR Q  4 .   ? 253.775 49.563  133.471 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C4C 1 
HETATM 52316 C  C5C . ACR Q  4 .   ? 252.735 48.886  132.649 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C5C 1 
HETATM 52317 C  C6C . ACR Q  4 .   ? 252.079 50.041  131.941 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C6C 1 
HETATM 52318 O  O2C . ACR Q  4 .   ? 255.391 46.289  133.703 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O2C 1 
HETATM 52319 O  O3C . ACR Q  4 .   ? 255.807 49.349  134.465 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O3C 1 
HETATM 52320 O  O4C . ACR Q  4 .   ? 253.166 50.294  134.502 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O4C 1 
HETATM 52321 O  O5C . ACR Q  4 .   ? 253.406 48.197  131.620 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O5C 1 
HETATM 52322 O  O6C . ACR Q  4 .   ? 252.731 50.178  130.674 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O6C 1 
HETATM 52323 C  C1D . ACR Q  4 .   ? 252.003 42.926  131.744 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C1D 1 
HETATM 52324 C  C2D . ACR Q  4 .   ? 253.039 42.772  132.827 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C2D 1 
HETATM 52325 C  C3D . ACR Q  4 .   ? 253.624 44.082  133.283 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C3D 1 
HETATM 52326 C  C4D . ACR Q  4 .   ? 252.943 45.119  132.444 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C4D 1 
HETATM 52327 C  C5D . ACR Q  4 .   ? 251.498 44.936  132.808 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C5D 1 
HETATM 52328 C  C6D . ACR Q  4 .   ? 250.711 46.152  132.399 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C C6D 1 
HETATM 52329 O  O1D . ACR Q  4 .   ? 251.367 41.667  131.667 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O1D 1 
HETATM 52330 O  O2D . ACR Q  4 .   ? 252.294 42.246  133.890 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O2D 1 
HETATM 52331 O  O3D . ACR Q  4 .   ? 255.033 44.099  133.099 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O3D 1 
HETATM 52332 O  O4D . ACR Q  4 .   ? 253.245 46.410  132.889 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O4D 1 
HETATM 52333 O  O5D . ACR Q  4 .   ? 250.978 43.785  132.181 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O5D 1 
HETATM 52334 O  O6D . ACR Q  4 .   ? 249.664 45.663  131.582 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR C O6D 1 
HETATM 52335 O  O1  . MES R  2 .   ? 200.756 -17.532 153.732 1.00 35.07  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D O1  1 
HETATM 52336 C  C2  . MES R  2 .   ? 199.758 -18.579 153.750 1.00 35.71  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D C2  1 
HETATM 52337 C  C3  . MES R  2 .   ? 198.314 -18.143 153.366 1.00 35.29  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D C3  1 
HETATM 52338 N  N4  . MES R  2 .   ? 198.018 -16.857 154.042 1.00 34.41  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D N4  1 
HETATM 52339 C  C5  . MES R  2 .   ? 198.992 -16.364 155.022 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D C5  1 
HETATM 52340 C  C6  . MES R  2 .   ? 200.333 -16.257 154.268 1.00 34.20  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D C6  1 
HETATM 52341 C  C7  . MES R  2 .   ? 196.785 -16.088 153.723 1.00 33.83  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D C7  1 
HETATM 52342 C  C8  . MES R  2 .   ? 196.895 -14.534 154.013 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D C8  1 
HETATM 52343 S  S   . MES R  2 .   ? 195.566 -13.815 154.891 1.00 32.45  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D S   1 
HETATM 52344 O  O1S . MES R  2 .   ? 194.805 -13.631 153.599 1.00 32.28  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D O1S 1 
HETATM 52345 O  O2S . MES R  2 .   ? 196.293 -12.622 155.438 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D O2S 1 
HETATM 52346 O  O3S . MES R  2 .   ? 195.668 -15.142 155.622 1.00 33.35  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D O3S 1 
HETATM 52347 CA CA  . CA  S  3 .   ? 203.731 -8.344  143.041 1.00 32.36  ? ? ? ? ? ? 4001 CA  D CA  1 
HETATM 52348 C  C1A . ACR T  4 .   ? 194.956 -1.489  139.613 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C1A 1 
HETATM 52349 C  C2A . ACR T  4 .   ? 194.561 -0.456  138.597 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C2A 1 
HETATM 52350 C  C3A . ACR T  4 .   ? 193.606 -1.040  137.599 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C3A 1 
HETATM 52351 C  C4A . ACR T  4 .   ? 194.333 -1.997  136.701 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C4A 1 
HETATM 52352 C  C5A . ACR T  4 .   ? 195.424 -2.616  137.499 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C5A 1 
HETATM 52353 C  C6A . ACR T  4 .   ? 196.643 -3.163  136.847 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C6A 1 
HETATM 52354 C  C7A . ACR T  4 .   ? 195.345 -2.689  138.817 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C7A 1 
HETATM 52355 O  O2A . ACR T  4 .   ? 193.908 0.599   139.241 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O2A 1 
HETATM 52356 O  O3A . ACR T  4 .   ? 192.937 -0.051  136.830 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O3A 1 
HETATM 52357 O  O4A . ACR T  4 .   ? 193.394 -2.996  136.376 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O4A 1 
HETATM 52358 O  O6A . ACR T  4 .   ? 197.739 -2.832  137.677 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O6A 1 
HETATM 52359 C  C1B . ACR T  4 .   ? 193.696 -4.998  143.258 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C1B 1 
HETATM 52360 C  C2B . ACR T  4 .   ? 194.949 -4.220  142.990 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C2B 1 
HETATM 52361 C  C3B . ACR T  4 .   ? 194.543 -2.866  142.510 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C3B 1 
HETATM 52362 C  C4B . ACR T  4 .   ? 193.917 -3.096  141.190 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C4B 1 
HETATM 52363 C  C5B . ACR T  4 .   ? 192.590 -3.639  141.618 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C5B 1 
HETATM 52364 C  C6B . ACR T  4 .   ? 191.670 -3.778  140.443 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C6B 1 
HETATM 52365 N  N4B . ACR T  4 .   ? 193.868 -1.840  140.493 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D N4B 1 
HETATM 52366 O  O2B . ACR T  4 .   ? 195.656 -4.091  144.202 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O2B 1 
HETATM 52367 O  O3B . ACR T  4 .   ? 195.537 -1.855  142.463 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O3B 1 
HETATM 52368 O  O5B . ACR T  4 .   ? 192.780 -4.908  142.201 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O5B 1 
HETATM 52369 C  C1C . ACR T  4 .   ? 190.050 -6.220  146.661 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C1C 1 
HETATM 52370 C  C2C . ACR T  4 .   ? 191.415 -6.247  147.262 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C2C 1 
HETATM 52371 C  C3C . ACR T  4 .   ? 192.458 -5.428  146.501 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C3C 1 
HETATM 52372 C  C4C . ACR T  4 .   ? 192.304 -5.494  145.021 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C4C 1 
HETATM 52373 C  C5C . ACR T  4 .   ? 190.872 -5.316  144.653 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C5C 1 
HETATM 52374 C  C6C . ACR T  4 .   ? 190.862 -5.695  143.197 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C6C 1 
HETATM 52375 O  O2C . ACR T  4 .   ? 191.158 -5.601  148.494 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O2C 1 
HETATM 52376 O  O3C . ACR T  4 .   ? 193.761 -5.962  146.701 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O3C 1 
HETATM 52377 O  O4C . ACR T  4 .   ? 193.081 -4.502  144.404 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O4C 1 
HETATM 52378 O  O5C . ACR T  4 .   ? 190.155 -6.355  145.277 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O5C 1 
HETATM 52379 O  O6C . ACR T  4 .   ? 190.518 -7.084  143.130 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O6C 1 
HETATM 52380 C  C1D . ACR T  4 .   ? 186.187 -4.225  148.358 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C1D 1 
HETATM 52381 C  C2D . ACR T  4 .   ? 187.243 -4.021  149.413 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C2D 1 
HETATM 52382 C  C3D . ACR T  4 .   ? 188.635 -4.331  148.930 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C3D 1 
HETATM 52383 C  C4D . ACR T  4 .   ? 188.459 -4.768  147.508 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C4D 1 
HETATM 52384 C  C5D . ACR T  4 .   ? 187.847 -3.556  146.869 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C5D 1 
HETATM 52385 C  C6D . ACR T  4 .   ? 187.989 -3.643  145.373 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D C6D 1 
HETATM 52386 O  O1D . ACR T  4 .   ? 185.027 -3.611  148.880 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O1D 1 
HETATM 52387 O  O2D . ACR T  4 .   ? 187.173 -2.644  149.653 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O2D 1 
HETATM 52388 O  O3D . ACR T  4 .   ? 189.231 -5.349  149.723 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O3D 1 
HETATM 52389 O  O4D . ACR T  4 .   ? 189.693 -4.906  146.865 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O4D 1 
HETATM 52390 O  O5D . ACR T  4 .   ? 186.486 -3.450  147.224 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O5D 1 
HETATM 52391 O  O6D . ACR T  4 .   ? 186.676 -3.499  144.863 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR D O6D 1 
HETATM 52392 O  O1  . MES U  2 .   ? 197.000 29.182  214.751 1.00 35.95  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E O1  1 
HETATM 52393 C  C2  . MES U  2 .   ? 197.674 29.975  213.788 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E C2  1 
HETATM 52394 C  C3  . MES U  2 .   ? 196.606 30.860  213.166 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E C3  1 
HETATM 52395 N  N4  . MES U  2 .   ? 195.649 29.921  212.590 1.00 34.52  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E N4  1 
HETATM 52396 C  C5  . MES U  2 .   ? 195.672 28.479  212.854 1.00 34.09  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E C5  1 
HETATM 52397 C  C6  . MES U  2 .   ? 196.298 28.099  214.197 1.00 34.84  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E C6  1 
HETATM 52398 C  C7  . MES U  2 .   ? 194.628 30.415  211.667 1.00 33.72  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E C7  1 
HETATM 52399 C  C8  . MES U  2 .   ? 193.886 29.178  211.081 1.00 32.56  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E C8  1 
HETATM 52400 S  S   . MES U  2 .   ? 192.926 29.425  209.660 1.00 31.68  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E S   1 
HETATM 52401 O  O1S . MES U  2 .   ? 194.183 29.941  209.013 1.00 32.69  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E O1S 1 
HETATM 52402 O  O2S . MES U  2 .   ? 192.052 30.260  210.558 1.00 31.58  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E O2S 1 
HETATM 52403 O  O3S . MES U  2 .   ? 192.678 27.908  209.474 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E O3S 1 
HETATM 52404 CA CA  . CA  V  3 .   ? 186.145 23.296  222.431 1.00 32.13  ? ? ? ? ? ? 4001 CA  E CA  1 
HETATM 52405 C  C1A . ACR W  4 .   ? 175.462 25.082  217.872 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C1A 1 
HETATM 52406 C  C2A . ACR W  4 .   ? 174.001 24.866  218.141 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C2A 1 
HETATM 52407 C  C3A . ACR W  4 .   ? 173.332 26.165  218.478 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C3A 1 
HETATM 52408 C  C4A . ACR W  4 .   ? 173.764 26.621  219.840 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C4A 1 
HETATM 52409 C  C5A . ACR W  4 .   ? 175.159 26.149  220.045 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C5A 1 
HETATM 52410 C  C6A . ACR W  4 .   ? 175.706 25.928  221.410 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C6A 1 
HETATM 52411 C  C7A . ACR W  4 .   ? 175.952 25.902  219.016 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C7A 1 
HETATM 52412 O  O2A . ACR W  4 .   ? 173.388 24.359  216.991 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O2A 1 
HETATM 52413 O  O3A . ACR W  4 .   ? 171.915 26.091  218.407 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O3A 1 
HETATM 52414 O  O4A . ACR W  4 .   ? 173.771 28.028  219.782 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O4A 1 
HETATM 52415 O  O6A . ACR W  4 .   ? 176.507 24.764  221.350 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O6A 1 
HETATM 52416 C  C1B . ACR W  4 .   ? 179.303 27.443  215.252 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C1B 1 
HETATM 52417 C  C2B . ACR W  4 .   ? 179.236 26.148  216.005 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C2B 1 
HETATM 52418 C  C3B . ACR W  4 .   ? 177.880 25.567  215.779 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C3B 1 
HETATM 52419 C  C4B . ACR W  4 .   ? 176.946 26.485  216.466 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C4B 1 
HETATM 52420 C  C5B . ACR W  4 .   ? 176.921 27.617  215.486 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C5B 1 
HETATM 52421 C  C6B . ACR W  4 .   ? 175.874 28.621  215.865 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C6B 1 
HETATM 52422 N  N4B . ACR W  4 .   ? 175.695 25.801  216.643 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E N4B 1 
HETATM 52423 O  O2B . ACR W  4 .   ? 180.209 25.278  215.475 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O2B 1 
HETATM 52424 O  O3B . ACR W  4 .   ? 177.669 24.213  216.150 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O3B 1 
HETATM 52425 O  O5B . ACR W  4 .   ? 178.181 28.249  215.483 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O5B 1 
HETATM 52426 C  C1C . ACR W  4 .   ? 180.382 29.767  210.802 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C1C 1 
HETATM 52427 C  C2C . ACR W  4 .   ? 181.406 28.746  211.169 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C2C 1 
HETATM 52428 C  C3C . ACR W  4 .   ? 180.920 27.688  212.160 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C3C 1 
HETATM 52429 C  C4C . ACR W  4 .   ? 180.009 28.228  213.208 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C4C 1 
HETATM 52430 C  C5C . ACR W  4 .   ? 178.994 29.121  212.586 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C5C 1 
HETATM 52431 C  C6C . ACR W  4 .   ? 178.369 29.786  213.783 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C6C 1 
HETATM 52432 O  O2C . ACR W  4 .   ? 181.598 28.122  209.914 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O2C 1 
HETATM 52433 O  O3C . ACR W  4 .   ? 182.005 27.179  212.925 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O3C 1 
HETATM 52434 O  O4C . ACR W  4 .   ? 179.370 27.180  213.887 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O4C 1 
HETATM 52435 O  O5C . ACR W  4 .   ? 179.696 30.163  211.949 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O5C 1 
HETATM 52436 O  O6C . ACR W  4 .   ? 179.066 31.021  213.984 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O6C 1 
HETATM 52437 C  C1D . ACR W  4 .   ? 178.258 30.376  206.690 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C1D 1 
HETATM 52438 C  C2D . ACR W  4 .   ? 179.256 29.269  206.469 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C2D 1 
HETATM 52439 C  C3D . ACR W  4 .   ? 179.833 28.722  207.748 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C3D 1 
HETATM 52440 C  C4D . ACR W  4 .   ? 179.187 29.526  208.834 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C4D 1 
HETATM 52441 C  C5D . ACR W  4 .   ? 177.730 29.222  208.642 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C5D 1 
HETATM 52442 C  C6D . ACR W  4 .   ? 176.964 29.590  209.885 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E C6D 1 
HETATM 52443 O  O1D . ACR W  4 .   ? 177.618 30.545  205.443 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O1D 1 
HETATM 52444 O  O2D . ACR W  4 .   ? 178.472 28.263  205.891 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O2D 1 
HETATM 52445 O  O3D . ACR W  4 .   ? 181.247 28.857  207.764 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O3D 1 
HETATM 52446 O  O4D . ACR W  4 .   ? 179.481 29.000  210.096 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O4D 1 
HETATM 52447 O  O5D . ACR W  4 .   ? 177.224 29.928  207.532 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O5D 1 
HETATM 52448 O  O6D . ACR W  4 .   ? 175.943 30.468  209.450 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR E O6D 1 
HETATM 52449 O  O1  . MES X  2 .   ? 273.420 -14.676 185.022 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F O1  1 
HETATM 52450 C  C2  . MES X  2 .   ? 272.347 -14.019 185.745 1.00 37.74  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F C2  1 
HETATM 52451 C  C3  . MES X  2 .   ? 270.993 -14.779 185.602 1.00 37.52  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F C3  1 
HETATM 52452 N  N4  . MES X  2 .   ? 270.732 -14.638 184.175 1.00 37.29  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F N4  1 
HETATM 52453 C  C5  . MES X  2 .   ? 271.814 -14.154 183.310 1.00 37.30  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F C5  1 
HETATM 52454 C  C6  . MES X  2 .   ? 273.000 -15.064 183.698 1.00 37.36  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F C6  1 
HETATM 52455 C  C7  . MES X  2 .   ? 269.457 -14.947 183.536 1.00 37.14  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F C7  1 
HETATM 52456 C  C8  . MES X  2 .   ? 269.906 -14.560 182.091 1.00 37.03  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F C8  1 
HETATM 52457 S  S   . MES X  2 .   ? 268.687 -14.140 180.962 1.00 36.98  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F S   1 
HETATM 52458 O  O1S . MES X  2 .   ? 269.435 -12.851 180.622 1.00 37.10  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F O1S 1 
HETATM 52459 O  O2S . MES X  2 .   ? 267.745 -14.250 182.155 1.00 37.08  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F O2S 1 
HETATM 52460 O  O3S . MES X  2 .   ? 269.133 -15.381 180.182 1.00 36.85  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F O3S 1 
HETATM 52461 CA CA  . CA  Y  3 .   ? 277.246 -25.673 175.964 1.00 38.37  ? ? ? ? ? ? 4001 CA  F CA  1 
HETATM 52462 C  C1A . ACR Z  4 .   ? 268.895 -29.439 168.865 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C1A 1 
HETATM 52463 C  C2A . ACR Z  4 .   ? 268.568 -30.489 167.842 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C2A 1 
HETATM 52464 C  C3A . ACR Z  4 .   ? 267.624 -31.503 168.415 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C3A 1 
HETATM 52465 C  C4A . ACR Z  4 .   ? 268.342 -32.357 169.417 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C4A 1 
HETATM 52466 C  C5A . ACR Z  4 .   ? 269.385 -31.511 170.057 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C5A 1 
HETATM 52467 C  C6A . ACR Z  4 .   ? 270.603 -32.113 170.661 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C6A 1 
HETATM 52468 C  C7A . ACR Z  4 .   ? 269.263 -30.195 170.096 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C7A 1 
HETATM 52469 O  O2A . ACR Z  4 .   ? 267.935 -29.889 166.749 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O2A 1 
HETATM 52470 O  O3A . ACR Z  4 .   ? 267.015 -32.314 167.420 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O3A 1 
HETATM 52471 O  O4A . ACR Z  4 .   ? 267.378 -32.688 170.389 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O4A 1 
HETATM 52472 O  O6A . ACR Z  4 .   ? 271.684 -31.256 170.351 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O6A 1 
HETATM 52473 C  C1B . ACR Z  4 .   ? 267.397 -25.758 172.241 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C1B 1 
HETATM 52474 C  C2B . ACR Z  4 .   ? 268.686 -26.003 171.514 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C2B 1 
HETATM 52475 C  C3B . ACR Z  4 .   ? 268.344 -26.526 170.158 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C3B 1 
HETATM 52476 C  C4B . ACR Z  4 .   ? 267.750 -27.859 170.396 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C4B 1 
HETATM 52477 C  C5B . ACR Z  4 .   ? 266.391 -27.461 170.881 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C5B 1 
HETATM 52478 C  C6B . ACR Z  4 .   ? 265.504 -28.661 171.015 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C6B 1 
HETATM 52479 N  N4B . ACR Z  4 .   ? 267.768 -28.585 169.156 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F N4B 1 
HETATM 52480 O  O2B . ACR Z  4 .   ? 269.360 -24.773 171.382 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O2B 1 
HETATM 52481 O  O3B . ACR Z  4 .   ? 269.375 -26.565 169.184 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O3B 1 
HETATM 52482 O  O5B . ACR Z  4 .   ? 266.517 -26.844 172.143 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O5B 1 
HETATM 52483 C  C1C . ACR Z  4 .   ? 263.607 -22.444 173.252 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C1C 1 
HETATM 52484 C  C2C . ACR Z  4 .   ? 264.952 -21.801 173.314 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C2C 1 
HETATM 52485 C  C3C . ACR Z  4 .   ? 266.046 -22.546 172.550 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C3C 1 
HETATM 52486 C  C4C . ACR Z  4 .   ? 265.935 -24.029 172.645 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C4C 1 
HETATM 52487 C  C5C . ACR Z  4 .   ? 264.523 -24.445 172.425 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C5C 1 
HETATM 52488 C  C6C . ACR Z  4 .   ? 264.543 -25.892 172.837 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C6C 1 
HETATM 52489 O  O2C . ACR Z  4 .   ? 264.681 -20.591 172.630 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O2C 1 
HETATM 52490 O  O3C . ACR Z  4 .   ? 267.322 -22.294 173.126 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O3C 1 
HETATM 52491 O  O4C . ACR Z  4 .   ? 266.766 -24.643 171.696 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O4C 1 
HETATM 52492 O  O5C . ACR Z  4 .   ? 263.749 -23.820 173.422 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O5C 1 
HETATM 52493 O  O6C . ACR Z  4 .   ? 264.150 -25.939 174.214 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O6C 1 
HETATM 52494 C  C1D . ACR Z  4 .   ? 259.769 -20.913 171.081 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C1D 1 
HETATM 52495 C  C2D . ACR Z  4 .   ? 260.800 -19.830 170.891 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C2D 1 
HETATM 52496 C  C3D . ACR Z  4 .   ? 262.194 -20.263 171.261 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C3D 1 
HETATM 52497 C  C4D . ACR Z  4 .   ? 262.046 -21.679 171.725 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C4D 1 
HETATM 52498 C  C5D . ACR Z  4 .   ? 261.497 -22.364 170.507 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C5D 1 
HETATM 52499 C  C6D . ACR Z  4 .   ? 261.681 -23.853 170.634 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F C6D 1 
HETATM 52500 O  O1D . ACR Z  4 .   ? 258.617 -20.441 170.414 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O1D 1 
HETATM 52501 O  O2D . ACR Z  4 .   ? 260.773 -19.623 169.506 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O2D 1 
HETATM 52502 O  O3D . ACR Z  4 .   ? 262.728 -19.429 172.281 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O3D 1 
HETATM 52503 O  O4D . ACR Z  4 .   ? 263.293 -22.281 171.921 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O4D 1 
HETATM 52504 O  O5D . ACR Z  4 .   ? 260.132 -22.054 170.344 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O5D 1 
HETATM 52505 O  O6D . ACR Z  4 .   ? 260.391 -24.406 170.454 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR F O6D 1 
HETATM 52506 O  O1  . MES AA 2 .   ? 170.047 -10.651 146.445 1.00 32.65  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G O1  1 
HETATM 52507 C  C2  . MES AA 2 .   ? 170.884 -9.988  145.522 1.00 33.45  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G C2  1 
HETATM 52508 C  C3  . MES AA 2 .   ? 172.338 -10.505 145.706 1.00 33.34  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G C3  1 
HETATM 52509 N  N4  . MES AA 2 .   ? 172.819 -9.890  146.963 1.00 32.60  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G N4  1 
HETATM 52510 C  C5  . MES AA 2 .   ? 171.740 -9.499  147.892 1.00 31.93  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G C5  1 
HETATM 52511 C  C6  . MES AA 2 .   ? 170.680 -10.622 147.741 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G C6  1 
HETATM 52512 C  C7  . MES AA 2 .   ? 174.274 -9.730  147.238 1.00 32.61  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G C7  1 
HETATM 52513 C  C8  . MES AA 2 .   ? 174.389 -10.437 148.616 1.00 31.59  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G C8  1 
HETATM 52514 S  S   . MES AA 2 .   ? 174.687 -9.443  150.009 1.00 30.89  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G S   1 
HETATM 52515 O  O1S . MES AA 2 .   ? 176.166 -9.769  149.843 1.00 31.19  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G O1S 1 
HETATM 52516 O  O2S . MES AA 2 .   ? 173.958 -10.394 150.894 1.00 30.12  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G O2S 1 
HETATM 52517 O  O3S . MES AA 2 .   ? 173.895 -8.405  149.196 1.00 31.47  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G O3S 1 
HETATM 52518 CA CA  . CA  BA 3 .   ? 166.781 -21.463 155.453 1.00 28.06  ? ? ? ? ? ? 4001 CA  G CA  1 
HETATM 52519 C  C1A . ACR CA 4 .   ? 175.296 -24.673 162.120 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C1A 1 
HETATM 52520 C  C2A . ACR CA 4 .   ? 175.694 -25.719 163.121 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C2A 1 
HETATM 52521 C  C3A . ACR CA 4 .   ? 176.660 -26.690 162.511 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C3A 1 
HETATM 52522 C  C4A . ACR CA 4 .   ? 175.946 -27.562 161.521 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C4A 1 
HETATM 52523 C  C5A . ACR CA 4 .   ? 174.852 -26.752 160.921 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C5A 1 
HETATM 52524 C  C6A . ACR CA 4 .   ? 173.641 -27.396 160.347 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C6A 1 
HETATM 52525 C  C7A . ACR CA 4 .   ? 174.921 -25.432 160.892 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C7A 1 
HETATM 52526 O  O2A . ACR CA 4 .   ? 176.336 -25.105 164.201 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O2A 1 
HETATM 52527 O  O3A . ACR CA 4 .   ? 177.329 -27.485 163.479 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O3A 1 
HETATM 52528 O  O4A . ACR CA 4 .   ? 176.893 -27.847 160.518 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O4A 1 
HETATM 52529 O  O6A . ACR CA 4 .   ? 172.537 -26.586 160.698 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O6A 1 
HETATM 52530 C  C1B . ACR CA 4 .   ? 176.547 -20.906 158.739 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C1B 1 
HETATM 52531 C  C2B . ACR CA 4 .   ? 175.292 -21.208 159.500 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C2B 1 
HETATM 52532 C  C3B . ACR CA 4 .   ? 175.694 -21.729 160.840 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C3B 1 
HETATM 52533 C  C4B . ACR CA 4 .   ? 176.332 -23.036 160.572 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C4B 1 
HETATM 52534 C  C5B . ACR CA 4 .   ? 177.659 -22.580 160.051 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C5B 1 
HETATM 52535 C  C6B . ACR CA 4 .   ? 178.588 -23.744 159.879 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C6B 1 
HETATM 52536 N  N4B . ACR CA 4 .   ? 176.380 -23.774 161.804 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G N4B 1 
HETATM 52537 O  O2B . ACR CA 4 .   ? 174.574 -20.007 159.665 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O2B 1 
HETATM 52538 O  O3B . ACR CA 4 .   ? 174.694 -21.818 161.844 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O3B 1 
HETATM 52539 O  O5B . ACR CA 4 .   ? 177.471 -21.957 158.800 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O5B 1 
HETATM 52540 C  C1C . ACR CA 4 .   ? 180.173 -17.436 157.650 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C1C 1 
HETATM 52541 C  C2C . ACR CA 4 .   ? 178.803 -16.846 157.635 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C2C 1 
HETATM 52542 C  C3C . ACR CA 4 .   ? 177.762 -17.640 158.422 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C3C 1 
HETATM 52543 C  C4C . ACR CA 4 .   ? 177.928 -19.117 158.309 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C4C 1 
HETATM 52544 C  C5C . ACR CA 4 .   ? 179.362 -19.479 158.483 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C5C 1 
HETATM 52545 C  C6C . ACR CA 4 .   ? 179.386 -20.922 158.057 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C6C 1 
HETATM 52546 O  O2C . ACR CA 4 .   ? 179.047 -15.633 158.322 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O2C 1 
HETATM 52547 O  O3C . ACR CA 4 .   ? 176.461 -17.434 157.887 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O3C 1 
HETATM 52548 O  O4C . ACR CA 4 .   ? 177.151 -19.772 159.276 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O4C 1 
HETATM 52549 O  O5C . ACR CA 4 .   ? 180.080 -18.816 157.470 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O5C 1 
HETATM 52550 O  O6C . ACR CA 4 .   ? 179.738 -20.941 156.669 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O6C 1 
HETATM 52551 C  C1D . ACR CA 4 .   ? 184.011 -15.775 159.723 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C1D 1 
HETATM 52552 C  C2D . ACR CA 4 .   ? 182.945 -14.735 159.955 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C2D 1 
HETATM 52553 C  C3D . ACR CA 4 .   ? 181.559 -15.219 159.621 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C3D 1 
HETATM 52554 C  C4D . ACR CA 4 .   ? 181.748 -16.624 159.139 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C4D 1 
HETATM 52555 C  C5D . ACR CA 4 .   ? 182.359 -17.298 160.333 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C5D 1 
HETATM 52556 C  C6D . ACR CA 4 .   ? 182.230 -18.792 160.196 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G C6D 1 
HETATM 52557 O  O1D . ACR CA 4 .   ? 185.163 -15.264 160.361 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O1D 1 
HETATM 52558 O  O2D . ACR CA 4 .   ? 183.005 -14.540 161.340 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O2D 1 
HETATM 52559 O  O3D . ACR CA 4 .   ? 180.962 -14.398 158.626 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O3D 1 
HETATM 52560 O  O4D . ACR CA 4 .   ? 180.520 -17.273 158.973 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O4D 1 
HETATM 52561 O  O5D . ACR CA 4 .   ? 183.716 -16.936 160.459 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O5D 1 
HETATM 52562 O  O6D . ACR CA 4 .   ? 183.546 -19.295 160.332 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR G O6D 1 
HETATM 52563 O  O1  . MES DA 2 .   ? 245.796 35.237  116.512 1.00 32.59  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H O1  1 
HETATM 52564 C  C2  . MES DA 2 .   ? 245.537 36.305  117.426 1.00 32.85  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H C2  1 
HETATM 52565 C  C3  . MES DA 2 .   ? 246.828 37.058  117.755 1.00 32.50  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H C3  1 
HETATM 52566 N  N4  . MES DA 2 .   ? 247.655 36.072  118.434 1.00 31.42  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H N4  1 
HETATM 52567 C  C5  . MES DA 2 .   ? 247.549 34.685  118.040 1.00 31.00  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H C5  1 
HETATM 52568 C  C6  . MES DA 2 .   ? 247.157 34.830  116.573 1.00 31.78  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H C6  1 
HETATM 52569 C  C7  . MES DA 2 .   ? 248.587 36.472  119.469 1.00 30.90  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H C7  1 
HETATM 52570 C  C8  . MES DA 2 .   ? 249.417 35.238  119.893 1.00 29.89  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H C8  1 
HETATM 52571 S  S   . MES DA 2 .   ? 250.325 35.443  121.366 1.00 29.26  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H S   1 
HETATM 52572 O  O1S . MES DA 2 .   ? 250.519 36.858  120.902 1.00 29.98  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H O1S 1 
HETATM 52573 O  O2S . MES DA 2 .   ? 251.224 34.344  120.946 1.00 28.61  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H O2S 1 
HETATM 52574 O  O3S . MES DA 2 .   ? 249.090 35.116  122.169 1.00 29.39  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H O3S 1 
HETATM 52575 CA CA  . CA  EA 3 .   ? 257.029 29.302  108.853 1.00 32.40  ? ? ? ? ? ? 4001 CA  H CA  1 
HETATM 52576 C  C1A . ACR FA 4 .   ? 267.317 30.477  113.462 1.00 52.08  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C1A 1 
HETATM 52577 C  C2A . ACR FA 4 .   ? 268.773 30.233  113.186 1.00 52.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C2A 1 
HETATM 52578 C  C3A . ACR FA 4 .   ? 269.471 31.522  112.874 1.00 52.99  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C3A 1 
HETATM 52579 C  C4A . ACR FA 4 .   ? 269.048 32.015  111.522 1.00 53.12  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C4A 1 
HETATM 52580 C  C5A . ACR FA 4 .   ? 267.642 31.580  111.310 1.00 53.15  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C5A 1 
HETATM 52581 C  C6A . ACR FA 4 .   ? 267.089 31.399  109.941 1.00 53.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C6A 1 
HETATM 52582 C  C7A . ACR FA 4 .   ? 266.845 31.331  112.335 1.00 52.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C7A 1 
HETATM 52583 O  O2A . ACR FA 4 .   ? 269.375 29.689  114.325 1.00 52.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O2A 1 
HETATM 52584 O  O3A . ACR FA 4 .   ? 270.886 31.415  112.942 1.00 53.21  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O3A 1 
HETATM 52585 O  O4A . ACR FA 4 .   ? 269.073 33.421  111.609 1.00 53.44  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O4A 1 
HETATM 52586 O  O6A . ACR FA 4 .   ? 266.262 30.253  109.979 1.00 53.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O6A 1 
HETATM 52587 C  C1B . ACR FA 4 .   ? 263.534 32.872  116.134 1.00 48.51  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C1B 1 
HETATM 52588 C  C2B . ACR FA 4 .   ? 263.570 31.591  115.355 1.00 48.68  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C2B 1 
HETATM 52589 C  C3B . ACR FA 4 .   ? 264.913 30.975  115.568 1.00 49.13  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C3B 1 
HETATM 52590 C  C4B . ACR FA 4 .   ? 265.867 31.885  114.898 1.00 49.69  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C4B 1 
HETATM 52591 C  C5B . ACR FA 4 .   ? 265.919 32.995  115.900 1.00 49.36  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C5B 1 
HETATM 52592 C  C6B . ACR FA 4 .   ? 266.988 33.983  115.540 1.00 49.34  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C6B 1 
HETATM 52593 N  N4B . ACR FA 4 .   ? 267.102 31.176  114.705 1.00 50.85  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H N4B 1 
HETATM 52594 O  O2B . ACR FA 4 .   ? 262.578 30.733  115.870 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O2B 1 
HETATM 52595 O  O3B . ACR FA 4 .   ? 265.092 29.624  115.169 1.00 35.47  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O3B 1 
HETATM 52596 O  O5B . ACR FA 4 .   ? 264.674 33.657  115.918 1.00 48.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O5B 1 
HETATM 52597 C  C1C . ACR FA 4 .   ? 262.513 35.129  120.632 1.00 47.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C1C 1 
HETATM 52598 C  C2C . ACR FA 4 .   ? 261.466 34.140  120.245 1.00 47.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C2C 1 
HETATM 52599 C  C3C . ACR FA 4 .   ? 261.927 33.092  119.233 1.00 47.35  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C3C 1 
HETATM 52600 C  C4C . ACR FA 4 .   ? 262.848 33.631  118.194 1.00 47.57  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C4C 1 
HETATM 52601 C  C5C . ACR FA 4 .   ? 263.884 34.488  118.833 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C5C 1 
HETATM 52602 C  C6C . ACR FA 4 .   ? 264.523 35.163  117.649 1.00 47.54  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C6C 1 
HETATM 52603 O  O2C . ACR FA 4 .   ? 261.261 33.495  121.488 1.00 47.02  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O2C 1 
HETATM 52604 O  O3C . ACR FA 4 .   ? 260.830 32.623  118.460 1.00 46.91  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O3C 1 
HETATM 52605 O  O4C . ACR FA 4 .   ? 263.463 32.583  117.494 1.00 47.83  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O4C 1 
HETATM 52606 O  O5C . ACR FA 4 .   ? 263.207 35.533  119.492 1.00 47.53  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O5C 1 
HETATM 52607 O  O6C . ACR FA 4 .   ? 263.855 36.417  117.473 1.00 47.90  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O6C 1 
HETATM 52608 C  C1D . ACR FA 4 .   ? 264.655 35.608  124.752 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C1D 1 
HETATM 52609 C  C2D . ACR FA 4 .   ? 263.632 34.519  124.952 1.00 49.52  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C2D 1 
HETATM 52610 C  C3D . ACR FA 4 .   ? 263.042 34.012  123.663 1.00 49.32  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C3D 1 
HETATM 52611 C  C4D . ACR FA 4 .   ? 263.705 34.822  122.592 1.00 49.09  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C4D 1 
HETATM 52612 C  C5D . ACR FA 4 .   ? 265.155 34.481  122.776 1.00 49.39  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C5D 1 
HETATM 52613 C  C6D . ACR FA 4 .   ? 265.927 34.856  121.540 1.00 49.61  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H C6D 1 
HETATM 52614 O  O1D . ACR FA 4 .   ? 265.300 35.736  126.001 1.00 49.73  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O1D 1 
HETATM 52615 O  O2D . ACR FA 4 .   ? 264.393 33.484  125.508 1.00 49.67  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O2D 1 
HETATM 52616 O  O3D . ACR FA 4 .   ? 261.631 34.179  123.653 1.00 49.46  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O3D 1 
HETATM 52617 O  O4D . ACR FA 4 .   ? 263.397 34.328  121.321 1.00 48.24  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O4D 1 
HETATM 52618 O  O5D . ACR FA 4 .   ? 265.678 35.153  123.900 1.00 49.50  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O5D 1 
HETATM 52619 O  O6D . ACR FA 4 .   ? 266.968 35.701  121.991 1.00 50.10  ? ? ? ? ? ? 5044 ACR H O6D 1 
HETATM 52620 O  O   . HOH GA 5 .   ? 185.441 46.118  177.050 1.00 26.99  ? ? ? ? ? ? 1    HOH A O   1 
HETATM 52621 O  O   . HOH GA 5 .   ? 186.792 41.289  177.563 1.00 25.41  ? ? ? ? ? ? 3    HOH A O   1 
HETATM 52622 O  O   . HOH GA 5 .   ? 204.271 24.098  185.893 1.00 26.22  ? ? ? ? ? ? 6    HOH A O   1 
HETATM 52623 O  O   . HOH GA 5 .   ? 220.223 22.246  176.936 1.00 38.54  ? ? ? ? ? ? 8    HOH A O   1 
HETATM 52624 O  O   . HOH GA 5 .   ? 188.684 44.712  192.783 1.00 24.59  ? ? ? ? ? ? 26   HOH A O   1 
HETATM 52625 O  O   . HOH GA 5 .   ? 205.617 6.827   189.063 1.00 35.75  ? ? ? ? ? ? 38   HOH A O   1 
HETATM 52626 O  O   . HOH GA 5 .   ? 193.525 42.665  161.061 1.00 38.48  ? ? ? ? ? ? 45   HOH A O   1 
HETATM 52627 O  O   . HOH GA 5 .   ? 176.122 35.485  177.820 1.00 29.44  ? ? ? ? ? ? 52   HOH A O   1 
HETATM 52628 O  O   . HOH GA 5 .   ? 173.245 50.461  191.749 1.00 30.49  ? ? ? ? ? ? 61   HOH A O   1 
HETATM 52629 O  O   . HOH GA 5 .   ? 179.778 39.103  180.401 1.00 26.35  ? ? ? ? ? ? 62   HOH A O   1 
HETATM 52630 O  O   . HOH GA 5 .   ? 184.634 79.848  213.900 1.00 62.97  ? ? ? ? ? ? 68   HOH A O   1 
HETATM 52631 O  O   . HOH GA 5 .   ? 217.896 32.204  174.590 1.00 37.95  ? ? ? ? ? ? 73   HOH A O   1 
HETATM 52632 O  O   . HOH GA 5 .   ? 171.802 75.191  196.069 1.00 47.63  ? ? ? ? ? ? 78   HOH A O   1 
HETATM 52633 O  O   . HOH GA 5 .   ? 202.582 39.141  159.574 1.00 41.49  ? ? ? ? ? ? 85   HOH A O   1 
HETATM 52634 O  O   . HOH GA 5 .   ? 193.203 15.466  187.787 1.00 28.99  ? ? ? ? ? ? 94   HOH A O   1 
HETATM 52635 O  O   . HOH GA 5 .   ? 218.660 36.491  215.764 1.00 56.65  ? ? ? ? ? ? 105  HOH A O   1 
HETATM 52636 O  O   . HOH GA 5 .   ? 188.560 76.012  200.454 1.00 49.54  ? ? ? ? ? ? 117  HOH A O   1 
HETATM 52637 O  O   . HOH GA 5 .   ? 191.053 75.529  204.249 1.00 51.87  ? ? ? ? ? ? 130  HOH A O   1 
HETATM 52638 O  O   . HOH GA 5 .   ? 194.728 31.458  181.436 1.00 23.42  ? ? ? ? ? ? 154  HOH A O   1 
HETATM 52639 O  O   . HOH GA 5 .   ? 193.435 16.976  177.597 1.00 28.88  ? ? ? ? ? ? 159  HOH A O   1 
HETATM 52640 O  O   . HOH GA 5 .   ? 176.475 30.780  182.558 1.00 28.93  ? ? ? ? ? ? 164  HOH A O   1 
HETATM 52641 O  O   . HOH GA 5 .   ? 171.631 49.235  179.896 1.00 32.39  ? ? ? ? ? ? 169  HOH A O   1 
HETATM 52642 O  O   . HOH GA 5 .   ? 225.952 26.487  190.159 1.00 44.24  ? ? ? ? ? ? 171  HOH A O   1 
HETATM 52643 O  O   . HOH GA 5 .   ? 206.208 28.365  171.706 1.00 30.54  ? ? ? ? ? ? 178  HOH A O   1 
HETATM 52644 O  O   . HOH GA 5 .   ? 180.279 43.251  204.221 1.00 31.66  ? ? ? ? ? ? 184  HOH A O   1 
HETATM 52645 O  O   . HOH GA 5 .   ? 165.867 81.090  199.284 1.00 57.57  ? ? ? ? ? ? 187  HOH A O   1 
HETATM 52646 O  O   . HOH GA 5 .   ? 171.382 64.157  184.000 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 194  HOH A O   1 
HETATM 52647 O  O   . HOH GA 5 .   ? 189.225 98.573  205.024 1.00 87.06  ? ? ? ? ? ? 201  HOH A O   1 
HETATM 52648 O  O   . HOH GA 5 .   ? 167.783 38.525  186.392 1.00 33.76  ? ? ? ? ? ? 217  HOH A O   1 
HETATM 52649 O  O   . HOH GA 5 .   ? 194.133 92.679  212.182 1.00 84.70  ? ? ? ? ? ? 222  HOH A O   1 
HETATM 52650 O  O   . HOH GA 5 .   ? 172.760 62.191  180.169 1.00 37.58  ? ? ? ? ? ? 233  HOH A O   1 
HETATM 52651 O  O   . HOH GA 5 .   ? 215.128 16.103  158.783 1.00 48.42  ? ? ? ? ? ? 234  HOH A O   1 
HETATM 52652 O  O   . HOH GA 5 .   ? 181.439 40.629  197.642 1.00 27.21  ? ? ? ? ? ? 1088 HOH A O   1 
HETATM 52653 O  O   . HOH HA 5 .   ? 246.455 -7.712  183.618 1.00 31.10  ? ? ? ? ? ? 4    HOH B O   1 
HETATM 52654 O  O   . HOH HA 5 .   ? 254.104 31.961  170.817 1.00 83.74  ? ? ? ? ? ? 5    HOH B O   1 
HETATM 52655 O  O   . HOH HA 5 .   ? 238.217 -21.008 199.529 1.00 44.92  ? ? ? ? ? ? 23   HOH B O   1 
HETATM 52656 O  O   . HOH HA 5 .   ? 230.105 9.513   207.728 1.00 55.85  ? ? ? ? ? ? 27   HOH B O   1 
HETATM 52657 O  O   . HOH HA 5 .   ? 234.958 1.679   178.405 1.00 35.61  ? ? ? ? ? ? 31   HOH B O   1 
HETATM 52658 O  O   . HOH HA 5 .   ? 226.322 -10.294 180.564 1.00 38.49  ? ? ? ? ? ? 34   HOH B O   1 
HETATM 52659 O  O   . HOH HA 5 .   ? 247.693 -16.528 177.910 1.00 36.43  ? ? ? ? ? ? 98   HOH B O   1 
HETATM 52660 O  O   . HOH HA 5 .   ? 221.091 -23.854 181.242 1.00 52.68  ? ? ? ? ? ? 104  HOH B O   1 
HETATM 52661 O  O   . HOH HA 5 .   ? 256.195 1.772   181.375 1.00 35.82  ? ? ? ? ? ? 106  HOH B O   1 
HETATM 52662 O  O   . HOH HA 5 .   ? 224.667 9.233   202.808 1.00 52.55  ? ? ? ? ? ? 137  HOH B O   1 
HETATM 52663 O  O   . HOH HA 5 .   ? 233.271 -32.139 184.573 1.00 55.76  ? ? ? ? ? ? 150  HOH B O   1 
HETATM 52664 O  O   . HOH HA 5 .   ? 229.375 -18.534 211.393 1.00 59.25  ? ? ? ? ? ? 152  HOH B O   1 
HETATM 52665 O  O   . HOH HA 5 .   ? 223.277 -56.899 208.824 1.00 138.16 ? ? ? ? ? ? 153  HOH B O   1 
HETATM 52666 O  O   . HOH HA 5 .   ? 243.337 17.018  171.650 1.00 52.75  ? ? ? ? ? ? 168  HOH B O   1 
HETATM 52667 O  O   . HOH HA 5 .   ? 221.836 -15.235 196.254 1.00 45.38  ? ? ? ? ? ? 179  HOH B O   1 
HETATM 52668 O  O   . HOH HA 5 .   ? 269.979 8.391   166.286 1.00 58.80  ? ? ? ? ? ? 186  HOH B O   1 
HETATM 52669 O  O   . HOH HA 5 .   ? 265.175 31.141  184.476 1.00 83.77  ? ? ? ? ? ? 195  HOH B O   1 
HETATM 52670 O  O   . HOH HA 5 .   ? 236.410 14.433  188.446 1.00 44.84  ? ? ? ? ? ? 197  HOH B O   1 
HETATM 52671 O  O   . HOH HA 5 .   ? 221.679 -18.780 192.407 1.00 46.48  ? ? ? ? ? ? 204  HOH B O   1 
HETATM 52672 O  O   . HOH HA 5 .   ? 274.921 1.006   174.971 1.00 52.88  ? ? ? ? ? ? 214  HOH B O   1 
HETATM 52673 O  O   . HOH IA 5 .   ? 267.048 61.484  150.594 1.00 34.71  ? ? ? ? ? ? 2    HOH C O   1 
HETATM 52674 O  O   . HOH IA 5 .   ? 235.233 39.520  164.880 1.00 31.75  ? ? ? ? ? ? 9    HOH C O   1 
HETATM 52675 O  O   . HOH IA 5 .   ? 234.745 33.701  117.135 1.00 39.99  ? ? ? ? ? ? 18   HOH C O   1 
HETATM 52676 O  O   . HOH IA 5 .   ? 233.768 45.933  115.156 1.00 42.24  ? ? ? ? ? ? 29   HOH C O   1 
HETATM 52677 O  O   . HOH IA 5 .   ? 248.879 24.452  149.480 1.00 24.52  ? ? ? ? ? ? 35   HOH C O   1 
HETATM 52678 O  O   . HOH IA 5 .   ? 269.107 48.074  144.895 1.00 30.55  ? ? ? ? ? ? 42   HOH C O   1 
HETATM 52679 O  O   . HOH IA 5 .   ? 245.247 98.187  106.732 1.00 66.40  ? ? ? ? ? ? 64   HOH C O   1 
HETATM 52680 O  O   . HOH IA 5 .   ? 263.327 77.063  145.146 1.00 39.81  ? ? ? ? ? ? 71   HOH C O   1 
HETATM 52681 O  O   . HOH IA 5 .   ? 265.098 46.429  151.123 1.00 29.72  ? ? ? ? ? ? 80   HOH C O   1 
HETATM 52682 O  O   . HOH IA 5 .   ? 261.581 58.636  156.508 1.00 34.21  ? ? ? ? ? ? 83   HOH C O   1 
HETATM 52683 O  O   . HOH IA 5 .   ? 264.257 47.912  127.760 1.00 30.63  ? ? ? ? ? ? 90   HOH C O   1 
HETATM 52684 O  O   . HOH IA 5 .   ? 230.710 54.647  134.812 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 92   HOH C O   1 
HETATM 52685 O  O   . HOH IA 5 .   ? 267.638 79.344  116.037 1.00 44.83  ? ? ? ? ? ? 101  HOH C O   1 
HETATM 52686 O  O   . HOH IA 5 .   ? 230.008 7.816   145.798 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 114  HOH C O   1 
HETATM 52687 O  O   . HOH IA 5 .   ? 284.915 74.832  134.528 1.00 47.19  ? ? ? ? ? ? 123  HOH C O   1 
HETATM 52688 O  O   . HOH IA 5 .   ? 261.520 45.653  133.621 1.00 27.93  ? ? ? ? ? ? 135  HOH C O   1 
HETATM 52689 O  O   . HOH IA 5 .   ? 236.167 101.710 117.050 1.00 69.39  ? ? ? ? ? ? 157  HOH C O   1 
HETATM 52690 O  O   . HOH IA 5 .   ? 249.292 77.186  154.526 1.00 43.26  ? ? ? ? ? ? 160  HOH C O   1 
HETATM 52691 O  O   . HOH IA 5 .   ? 254.036 37.585  158.753 1.00 27.51  ? ? ? ? ? ? 161  HOH C O   1 
HETATM 52692 O  O   . HOH IA 5 .   ? 231.582 61.059  136.278 1.00 36.89  ? ? ? ? ? ? 170  HOH C O   1 
HETATM 52693 O  O   . HOH IA 5 .   ? 248.649 37.259  149.284 1.00 24.46  ? ? ? ? ? ? 176  HOH C O   1 
HETATM 52694 O  O   . HOH IA 5 .   ? 252.379 43.219  149.929 1.00 25.58  ? ? ? ? ? ? 181  HOH C O   1 
HETATM 52695 O  O   . HOH IA 5 .   ? 252.319 75.497  129.956 1.00 37.66  ? ? ? ? ? ? 200  HOH C O   1 
HETATM 52696 O  O   . HOH IA 5 .   ? 226.777 35.583  161.814 1.00 32.80  ? ? ? ? ? ? 215  HOH C O   1 
HETATM 52697 O  O   . HOH IA 5 .   ? 236.607 75.406  163.817 1.00 51.26  ? ? ? ? ? ? 221  HOH C O   1 
HETATM 52698 O  O   . HOH IA 5 .   ? 278.434 73.333  139.911 1.00 42.71  ? ? ? ? ? ? 224  HOH C O   1 
HETATM 52699 O  O   . HOH IA 5 .   ? 224.492 19.083  126.701 1.00 40.21  ? ? ? ? ? ? 225  HOH C O   1 
HETATM 52700 O  O   . HOH IA 5 .   ? 251.040 61.257  166.330 1.00 40.00  ? ? ? ? ? ? 230  HOH C O   1 
HETATM 52701 O  O   . HOH IA 5 .   ? 276.720 61.465  127.034 1.00 38.17  ? ? ? ? ? ? 232  HOH C O   1 
HETATM 52702 O  O   . HOH IA 5 .   ? 280.406 87.062  127.931 1.00 50.47  ? ? ? ? ? ? 237  HOH C O   1 
HETATM 52703 O  O   . HOH IA 5 .   ? 271.598 84.429  93.318  1.00 65.90  ? ? ? ? ? ? 242  HOH C O   1 
HETATM 52704 O  O   . HOH IA 5 .   ? 261.272 42.065  158.810 1.00 30.29  ? ? ? ? ? ? 1088 HOH C O   1 
HETATM 52705 O  O   . HOH JA 5 .   ? 175.740 23.265  163.221 1.00 32.73  ? ? ? ? ? ? 13   HOH D O   1 
HETATM 52706 O  O   . HOH JA 5 .   ? 208.260 7.328   152.324 1.00 30.35  ? ? ? ? ? ? 36   HOH D O   1 
HETATM 52707 O  O   . HOH JA 5 .   ? 194.369 10.957  131.873 1.00 34.99  ? ? ? ? ? ? 39   HOH D O   1 
HETATM 52708 O  O   . HOH JA 5 .   ? 181.540 38.097  148.015 1.00 41.87  ? ? ? ? ? ? 40   HOH D O   1 
HETATM 52709 O  O   . HOH JA 5 .   ? 221.461 -6.006  145.081 1.00 40.65  ? ? ? ? ? ? 44   HOH D O   1 
HETATM 52710 O  O   . HOH JA 5 .   ? 201.479 -10.186 139.553 1.00 33.74  ? ? ? ? ? ? 46   HOH D O   1 
HETATM 52711 O  O   . HOH JA 5 .   ? 216.517 -3.215  149.748 1.00 35.53  ? ? ? ? ? ? 47   HOH D O   1 
HETATM 52712 O  O   . HOH JA 5 .   ? 194.279 19.877  121.124 1.00 47.95  ? ? ? ? ? ? 48   HOH D O   1 
HETATM 52713 O  O   . HOH JA 5 .   ? 166.051 12.364  164.954 1.00 36.61  ? ? ? ? ? ? 53   HOH D O   1 
HETATM 52714 O  O   . HOH JA 5 .   ? 189.921 -5.194  164.032 1.00 30.19  ? ? ? ? ? ? 57   HOH D O   1 
HETATM 52715 O  O   . HOH JA 5 .   ? 208.337 -7.775  145.436 1.00 33.09  ? ? ? ? ? ? 67   HOH D O   1 
HETATM 52716 O  O   . HOH JA 5 .   ? 180.063 13.176  154.816 1.00 28.13  ? ? ? ? ? ? 69   HOH D O   1 
HETATM 52717 O  O   . HOH JA 5 .   ? 206.144 -6.061  159.095 1.00 30.96  ? ? ? ? ? ? 79   HOH D O   1 
HETATM 52718 O  O   . HOH JA 5 .   ? 167.693 5.226   156.103 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 82   HOH D O   1 
HETATM 52719 O  O   . HOH JA 5 .   ? 196.566 -11.214 152.825 1.00 30.93  ? ? ? ? ? ? 96   HOH D O   1 
HETATM 52720 O  O   . HOH JA 5 .   ? 180.334 11.565  167.291 1.00 30.06  ? ? ? ? ? ? 99   HOH D O   1 
HETATM 52721 O  O   . HOH JA 5 .   ? 204.355 2.889   159.828 1.00 28.68  ? ? ? ? ? ? 107  HOH D O   1 
HETATM 52722 O  O   . HOH JA 5 .   ? 214.163 -9.633  156.331 1.00 35.43  ? ? ? ? ? ? 108  HOH D O   1 
HETATM 52723 O  O   . HOH JA 5 .   ? 200.380 16.524  160.624 1.00 29.19  ? ? ? ? ? ? 109  HOH D O   1 
HETATM 52724 O  O   . HOH JA 5 .   ? 199.541 22.091  159.301 1.00 31.08  ? ? ? ? ? ? 111  HOH D O   1 
HETATM 52725 O  O   . HOH JA 5 .   ? 181.346 16.269  168.489 1.00 30.62  ? ? ? ? ? ? 118  HOH D O   1 
HETATM 52726 O  O   . HOH JA 5 .   ? 217.770 16.643  128.063 1.00 52.14  ? ? ? ? ? ? 121  HOH D O   1 
HETATM 52727 O  O   . HOH JA 5 .   ? 207.904 -42.335 118.494 1.00 75.12  ? ? ? ? ? ? 131  HOH D O   1 
HETATM 52728 O  O   . HOH JA 5 .   ? 168.403 16.506  135.138 1.00 39.48  ? ? ? ? ? ? 133  HOH D O   1 
HETATM 52729 O  O   . HOH JA 5 .   ? 191.486 25.857  139.576 1.00 36.31  ? ? ? ? ? ? 139  HOH D O   1 
HETATM 52730 O  O   . HOH JA 5 .   ? 163.622 19.741  164.743 1.00 38.82  ? ? ? ? ? ? 140  HOH D O   1 
HETATM 52731 O  O   . HOH JA 5 .   ? 178.726 -4.809  141.847 1.00 33.05  ? ? ? ? ? ? 148  HOH D O   1 
HETATM 52732 O  O   . HOH JA 5 .   ? 169.274 22.181  135.899 1.00 40.41  ? ? ? ? ? ? 156  HOH D O   1 
HETATM 52733 O  O   . HOH JA 5 .   ? 215.924 -31.489 94.800  1.00 97.54  ? ? ? ? ? ? 165  HOH D O   1 
HETATM 52734 O  O   . HOH JA 5 .   ? 216.898 -2.126  157.552 1.00 35.21  ? ? ? ? ? ? 167  HOH D O   1 
HETATM 52735 O  O   . HOH JA 5 .   ? 209.048 22.063  144.392 1.00 38.27  ? ? ? ? ? ? 172  HOH D O   1 
HETATM 52736 O  O   . HOH JA 5 .   ? 170.474 32.450  133.769 1.00 47.13  ? ? ? ? ? ? 173  HOH D O   1 
HETATM 52737 O  O   . HOH JA 5 .   ? 222.381 9.362   131.309 1.00 50.23  ? ? ? ? ? ? 177  HOH D O   1 
HETATM 52738 O  O   . HOH JA 5 .   ? 217.844 11.154  123.384 1.00 53.90  ? ? ? ? ? ? 182  HOH D O   1 
HETATM 52739 O  O   . HOH JA 5 .   ? 218.973 2.486   157.127 1.00 36.37  ? ? ? ? ? ? 188  HOH D O   1 
HETATM 52740 O  O   . HOH JA 5 .   ? 221.104 -8.154  138.893 1.00 43.16  ? ? ? ? ? ? 193  HOH D O   1 
HETATM 52741 O  O   . HOH JA 5 .   ? 198.915 -3.995  153.868 1.00 28.25  ? ? ? ? ? ? 207  HOH D O   1 
HETATM 52742 O  O   . HOH JA 5 .   ? 193.852 25.373  158.035 1.00 31.41  ? ? ? ? ? ? 216  HOH D O   1 
HETATM 52743 O  O   . HOH JA 5 .   ? 191.778 31.573  131.345 1.00 46.13  ? ? ? ? ? ? 226  HOH D O   1 
HETATM 52744 O  O   . HOH JA 5 .   ? 212.064 -30.464 144.954 1.00 49.20  ? ? ? ? ? ? 239  HOH D O   1 
HETATM 52745 O  O   . HOH KA 5 .   ? 169.633 33.123  183.421 1.00 29.71  ? ? ? ? ? ? 7    HOH E O   1 
HETATM 52746 O  O   . HOH KA 5 .   ? 163.673 26.182  222.528 1.00 33.41  ? ? ? ? ? ? 15   HOH E O   1 
HETATM 52747 O  O   . HOH KA 5 .   ? 187.736 36.929  274.817 1.00 123.23 ? ? ? ? ? ? 19   HOH E O   1 
HETATM 52748 O  O   . HOH KA 5 .   ? 163.576 29.544  201.117 1.00 24.15  ? ? ? ? ? ? 20   HOH E O   1 
HETATM 52749 O  O   . HOH KA 5 .   ? 171.521 15.257  180.835 1.00 28.69  ? ? ? ? ? ? 24   HOH E O   1 
HETATM 52750 O  O   . HOH KA 5 .   ? 183.575 9.569   234.273 1.00 44.64  ? ? ? ? ? ? 25   HOH E O   1 
HETATM 52751 O  O   . HOH KA 5 .   ? 142.602 11.571  194.565 1.00 36.63  ? ? ? ? ? ? 32   HOH E O   1 
HETATM 52752 O  O   . HOH KA 5 .   ? 164.250 0.576   190.290 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 33   HOH E O   1 
HETATM 52753 O  O   . HOH KA 5 .   ? 180.902 22.383  213.539 1.00 25.52  ? ? ? ? ? ? 41   HOH E O   1 
HETATM 52754 O  O   . HOH KA 5 .   ? 164.973 28.653  216.089 1.00 28.77  ? ? ? ? ? ? 51   HOH E O   1 
HETATM 52755 O  O   . HOH KA 5 .   ? 150.864 27.582  188.089 1.00 30.33  ? ? ? ? ? ? 54   HOH E O   1 
HETATM 52756 O  O   . HOH KA 5 .   ? 192.879 19.920  204.968 1.00 29.47  ? ? ? ? ? ? 56   HOH E O   1 
HETATM 52757 O  O   . HOH KA 5 .   ? 179.203 3.178   200.804 1.00 28.43  ? ? ? ? ? ? 72   HOH E O   1 
HETATM 52758 O  O   . HOH KA 5 .   ? 198.141 13.935  216.420 1.00 36.62  ? ? ? ? ? ? 75   HOH E O   1 
HETATM 52759 O  O   . HOH KA 5 .   ? 158.508 44.552  209.436 1.00 38.15  ? ? ? ? ? ? 76   HOH E O   1 
HETATM 52760 O  O   . HOH KA 5 .   ? 184.205 0.423   199.132 1.00 32.42  ? ? ? ? ? ? 91   HOH E O   1 
HETATM 52761 O  O   . HOH KA 5 .   ? 150.782 26.455  201.622 1.00 29.58  ? ? ? ? ? ? 93   HOH E O   1 
HETATM 52762 O  O   . HOH KA 5 .   ? 200.706 16.249  206.280 1.00 36.51  ? ? ? ? ? ? 100  HOH E O   1 
HETATM 52763 O  O   . HOH KA 5 .   ? 163.637 27.840  176.244 1.00 32.53  ? ? ? ? ? ? 102  HOH E O   1 
HETATM 52764 O  O   . HOH KA 5 .   ? 188.903 10.814  206.950 1.00 28.75  ? ? ? ? ? ? 103  HOH E O   1 
HETATM 52765 O  O   . HOH KA 5 .   ? 204.772 19.300  231.055 1.00 50.92  ? ? ? ? ? ? 112  HOH E O   1 
HETATM 52766 O  O   . HOH KA 5 .   ? 171.202 28.710  218.866 1.00 29.16  ? ? ? ? ? ? 113  HOH E O   1 
HETATM 52767 O  O   . HOH KA 5 .   ? 160.907 29.424  205.545 1.00 25.78  ? ? ? ? ? ? 115  HOH E O   1 
HETATM 52768 O  O   . HOH KA 5 .   ? 151.847 37.888  187.445 1.00 35.03  ? ? ? ? ? ? 116  HOH E O   1 
HETATM 52769 O  O   . HOH KA 5 .   ? 161.758 22.740  176.727 1.00 31.29  ? ? ? ? ? ? 119  HOH E O   1 
HETATM 52770 O  O   . HOH KA 5 .   ? 156.581 32.514  202.917 1.00 28.41  ? ? ? ? ? ? 120  HOH E O   1 
HETATM 52771 O  O   . HOH KA 5 .   ? 179.405 18.812  201.229 1.00 22.67  ? ? ? ? ? ? 122  HOH E O   1 
HETATM 52772 O  O   . HOH KA 5 .   ? 179.983 -2.097  237.369 1.00 56.05  ? ? ? ? ? ? 124  HOH E O   1 
HETATM 52773 O  O   . HOH KA 5 .   ? 172.744 23.881  213.468 1.00 24.81  ? ? ? ? ? ? 126  HOH E O   1 
HETATM 52774 O  O   . HOH KA 5 .   ? 171.135 -0.817  197.895 1.00 30.50  ? ? ? ? ? ? 129  HOH E O   1 
HETATM 52775 O  O   . HOH KA 5 .   ? 158.604 9.601   237.763 1.00 56.19  ? ? ? ? ? ? 136  HOH E O   1 
HETATM 52776 O  O   . HOH KA 5 .   ? 174.437 13.138  183.146 1.00 28.24  ? ? ? ? ? ? 138  HOH E O   1 
HETATM 52777 O  O   . HOH KA 5 .   ? 196.293 6.676   217.234 1.00 38.39  ? ? ? ? ? ? 142  HOH E O   1 
HETATM 52778 O  O   . HOH KA 5 .   ? 166.020 46.476  191.461 1.00 36.66  ? ? ? ? ? ? 143  HOH E O   1 
HETATM 52779 O  O   . HOH KA 5 .   ? 174.339 13.212  200.110 1.00 22.64  ? ? ? ? ? ? 145  HOH E O   1 
HETATM 52780 O  O   . HOH KA 5 .   ? 162.015 21.062  241.150 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 151  HOH E O   1 
HETATM 52781 O  O   . HOH KA 5 .   ? 148.084 30.659  200.656 1.00 32.77  ? ? ? ? ? ? 155  HOH E O   1 
HETATM 52782 O  O   . HOH KA 5 .   ? 203.151 29.100  236.595 1.00 56.36  ? ? ? ? ? ? 162  HOH E O   1 
HETATM 52783 O  O   . HOH KA 5 .   ? 144.714 25.073  212.547 1.00 39.28  ? ? ? ? ? ? 180  HOH E O   1 
HETATM 52784 O  O   . HOH KA 5 .   ? 188.625 19.752  222.197 1.00 32.82  ? ? ? ? ? ? 183  HOH E O   1 
HETATM 52785 O  O   . HOH KA 5 .   ? 168.483 26.729  177.742 1.00 31.05  ? ? ? ? ? ? 185  HOH E O   1 
HETATM 52786 O  O   . HOH KA 5 .   ? 178.355 27.304  245.308 1.00 57.85  ? ? ? ? ? ? 212  HOH E O   1 
HETATM 52787 O  O   . HOH KA 5 .   ? 151.542 5.602   170.104 1.00 44.18  ? ? ? ? ? ? 213  HOH E O   1 
HETATM 52788 O  O   . HOH KA 5 .   ? 150.200 7.009   201.259 1.00 33.01  ? ? ? ? ? ? 223  HOH E O   1 
HETATM 52789 O  O   . HOH KA 5 .   ? 175.168 39.574  254.028 1.00 79.81  ? ? ? ? ? ? 229  HOH E O   1 
HETATM 52790 O  O   . HOH KA 5 .   ? 197.827 29.764  230.125 1.00 46.09  ? ? ? ? ? ? 241  HOH E O   1 
HETATM 52791 O  O   . HOH KA 5 .   ? 145.147 21.123  221.692 1.00 45.98  ? ? ? ? ? ? 243  HOH E O   1 
HETATM 52792 O  O   . HOH KA 5 .   ? 184.058 25.071  210.374 1.00 25.80  ? ? ? ? ? ? 1088 HOH E O   1 
HETATM 52793 O  O   . HOH LA 5 .   ? 235.149 -6.842  145.796 1.00 69.16  ? ? ? ? ? ? 55   HOH F O   1 
HETATM 52794 O  O   . HOH LA 5 .   ? 278.991 -72.206 199.188 1.00 72.40  ? ? ? ? ? ? 59   HOH F O   1 
HETATM 52795 O  O   . HOH LA 5 .   ? 289.817 -19.988 185.733 1.00 43.24  ? ? ? ? ? ? 63   HOH F O   1 
HETATM 52796 O  O   . HOH LA 5 .   ? 276.902 -4.615  154.547 1.00 47.37  ? ? ? ? ? ? 84   HOH F O   1 
HETATM 52797 O  O   . HOH LA 5 .   ? 291.341 -51.818 216.771 1.00 67.83  ? ? ? ? ? ? 95   HOH F O   1 
HETATM 52798 O  O   . HOH LA 5 .   ? 274.046 -7.344  151.720 1.00 48.09  ? ? ? ? ? ? 128  HOH F O   1 
HETATM 52799 O  O   . HOH LA 5 .   ? 264.674 -30.420 184.884 1.00 39.63  ? ? ? ? ? ? 149  HOH F O   1 
HETATM 52800 O  O   . HOH LA 5 .   ? 257.348 -5.791  161.107 1.00 43.88  ? ? ? ? ? ? 166  HOH F O   1 
HETATM 52801 O  O   . HOH LA 5 .   ? 263.282 -0.866  138.856 1.00 60.39  ? ? ? ? ? ? 202  HOH F O   1 
HETATM 52802 O  O   . HOH LA 5 .   ? 289.194 -44.737 182.748 1.00 48.29  ? ? ? ? ? ? 205  HOH F O   1 
HETATM 52803 O  O   . HOH LA 5 .   ? 284.198 -66.092 192.112 1.00 64.31  ? ? ? ? ? ? 206  HOH F O   1 
HETATM 52804 O  O   . HOH LA 5 .   ? 238.606 -45.035 168.863 1.00 68.97  ? ? ? ? ? ? 211  HOH F O   1 
HETATM 52805 O  O   . HOH LA 5 .   ? 289.236 -55.840 189.648 1.00 55.95  ? ? ? ? ? ? 219  HOH F O   1 
HETATM 52806 O  O   . HOH LA 5 .   ? 256.516 -34.769 187.865 1.00 44.66  ? ? ? ? ? ? 228  HOH F O   1 
HETATM 52807 O  O   . HOH LA 5 .   ? 272.239 -50.117 222.576 1.00 68.86  ? ? ? ? ? ? 240  HOH F O   1 
HETATM 52808 O  O   . HOH MA 5 .   ? 153.584 -29.963 149.021 1.00 36.24  ? ? ? ? ? ? 10   HOH G O   1 
HETATM 52809 O  O   . HOH MA 5 .   ? 152.095 -29.595 176.734 1.00 34.55  ? ? ? ? ? ? 12   HOH G O   1 
HETATM 52810 O  O   . HOH MA 5 .   ? 167.241 -16.227 177.396 1.00 24.68  ? ? ? ? ? ? 14   HOH G O   1 
HETATM 52811 O  O   . HOH MA 5 .   ? 153.641 -40.239 144.275 1.00 43.11  ? ? ? ? ? ? 16   HOH G O   1 
HETATM 52812 O  O   . HOH MA 5 .   ? 165.895 -9.948  172.395 1.00 23.86  ? ? ? ? ? ? 21   HOH G O   1 
HETATM 52813 O  O   . HOH MA 5 .   ? 162.887 -3.985  175.116 1.00 24.89  ? ? ? ? ? ? 30   HOH G O   1 
HETATM 52814 O  O   . HOH MA 5 .   ? 166.641 -9.542  189.215 1.00 27.28  ? ? ? ? ? ? 37   HOH G O   1 
HETATM 52815 O  O   . HOH MA 5 .   ? 149.426 -20.365 151.813 1.00 34.82  ? ? ? ? ? ? 43   HOH G O   1 
HETATM 52816 O  O   . HOH MA 5 .   ? 155.423 -22.107 152.156 1.00 32.14  ? ? ? ? ? ? 49   HOH G O   1 
HETATM 52817 O  O   . HOH MA 5 .   ? 170.996 -29.493 193.030 1.00 36.04  ? ? ? ? ? ? 50   HOH G O   1 
HETATM 52818 O  O   . HOH MA 5 .   ? 178.328 -7.781  168.603 1.00 24.37  ? ? ? ? ? ? 58   HOH G O   1 
HETATM 52819 O  O   . HOH MA 5 .   ? 178.354 -14.942 150.623 1.00 30.78  ? ? ? ? ? ? 60   HOH G O   1 
HETATM 52820 O  O   . HOH MA 5 .   ? 178.687 -18.037 198.102 1.00 33.71  ? ? ? ? ? ? 66   HOH G O   1 
HETATM 52821 O  O   . HOH MA 5 .   ? 178.631 -2.399  178.773 1.00 24.51  ? ? ? ? ? ? 70   HOH G O   1 
HETATM 52822 O  O   . HOH MA 5 .   ? 155.906 -8.726  165.557 1.00 27.38  ? ? ? ? ? ? 81   HOH G O   1 
HETATM 52823 O  O   . HOH MA 5 .   ? 181.070 -9.696  187.433 1.00 26.61  ? ? ? ? ? ? 86   HOH G O   1 
HETATM 52824 O  O   . HOH MA 5 .   ? 206.807 -22.957 187.536 1.00 44.44  ? ? ? ? ? ? 87   HOH G O   1 
HETATM 52825 O  O   . HOH MA 5 .   ? 173.815 -17.956 162.162 1.00 25.42  ? ? ? ? ? ? 88   HOH G O   1 
HETATM 52826 O  O   . HOH MA 5 .   ? 167.882 -1.098  173.105 1.00 24.44  ? ? ? ? ? ? 97   HOH G O   1 
HETATM 52827 O  O   . HOH MA 5 .   ? 201.633 -8.301  204.437 1.00 44.61  ? ? ? ? ? ? 127  HOH G O   1 
HETATM 52828 O  O   . HOH MA 5 .   ? 183.144 -0.589  179.269 1.00 25.81  ? ? ? ? ? ? 132  HOH G O   1 
HETATM 52829 O  O   . HOH MA 5 .   ? 171.004 -6.007  189.866 1.00 26.70  ? ? ? ? ? ? 134  HOH G O   1 
HETATM 52830 O  O   . HOH MA 5 .   ? 169.679 -43.950 158.935 1.00 37.49  ? ? ? ? ? ? 141  HOH G O   1 
HETATM 52831 O  O   . HOH MA 5 .   ? 178.738 -25.351 189.416 1.00 31.79  ? ? ? ? ? ? 146  HOH G O   1 
HETATM 52832 O  O   . HOH MA 5 .   ? 173.834 -31.655 146.793 1.00 35.11  ? ? ? ? ? ? 147  HOH G O   1 
HETATM 52833 O  O   . HOH MA 5 .   ? 175.121 -12.089 153.839 1.00 28.49  ? ? ? ? ? ? 175  HOH G O   1 
HETATM 52834 O  O   . HOH MA 5 .   ? 180.074 -10.408 159.472 1.00 27.09  ? ? ? ? ? ? 189  HOH G O   1 
HETATM 52835 O  O   . HOH MA 5 .   ? 163.165 -19.380 155.682 1.00 28.14  ? ? ? ? ? ? 190  HOH G O   1 
HETATM 52836 O  O   . HOH MA 5 .   ? 149.161 -20.682 156.481 1.00 33.33  ? ? ? ? ? ? 208  HOH G O   1 
HETATM 52837 O  O   . HOH MA 5 .   ? 184.107 -20.373 161.894 1.00 28.23  ? ? ? ? ? ? 218  HOH G O   1 
HETATM 52838 O  O   . HOH MA 5 .   ? 142.358 -59.093 132.423 1.00 70.20  ? ? ? ? ? ? 227  HOH G O   1 
HETATM 52839 O  O   . HOH MA 5 .   ? 157.914 -7.329  183.823 1.00 27.88  ? ? ? ? ? ? 231  HOH G O   1 
HETATM 52840 O  O   . HOH MA 5 .   ? 159.416 -43.157 158.990 1.00 38.44  ? ? ? ? ? ? 236  HOH G O   1 
HETATM 52841 O  O   . HOH MA 5 .   ? 176.534 -58.500 131.838 1.00 63.24  ? ? ? ? ? ? 238  HOH G O   1 
HETATM 52842 O  O   . HOH NA 5 .   ? 266.111 11.056  129.970 1.00 28.09  ? ? ? ? ? ? 11   HOH H O   1 
HETATM 52843 O  O   . HOH NA 5 .   ? 282.529 30.582  100.687 1.00 52.58  ? ? ? ? ? ? 17   HOH H O   1 
HETATM 52844 O  O   . HOH NA 5 .   ? 261.856 28.341  117.818 1.00 26.98  ? ? ? ? ? ? 22   HOH H O   1 
HETATM 52845 O  O   . HOH NA 5 .   ? 252.238 17.262  130.601 1.00 26.56  ? ? ? ? ? ? 28   HOH H O   1 
HETATM 52846 O  O   . HOH NA 5 .   ? 243.759 21.831  112.325 1.00 33.55  ? ? ? ? ? ? 65   HOH H O   1 
HETATM 52847 O  O   . HOH NA 5 .   ? 286.780 30.741  107.289 1.00 49.56  ? ? ? ? ? ? 74   HOH H O   1 
HETATM 52848 O  O   . HOH NA 5 .   ? 280.765 2.052   129.657 1.00 41.20  ? ? ? ? ? ? 77   HOH H O   1 
HETATM 52849 O  O   . HOH NA 5 .   ? 258.250 -3.173  104.863 1.00 51.57  ? ? ? ? ? ? 89   HOH H O   1 
HETATM 52850 O  O   . HOH NA 5 .   ? 274.469 50.993  136.519 1.00 41.80  ? ? ? ? ? ? 110  HOH H O   1 
HETATM 52851 O  O   . HOH NA 5 .   ? 278.840 22.773  138.052 1.00 29.85  ? ? ? ? ? ? 125  HOH H O   1 
HETATM 52852 O  O   . HOH NA 5 .   ? 275.428 4.868   144.350 1.00 37.94  ? ? ? ? ? ? 144  HOH H O   1 
HETATM 52853 O  O   . HOH NA 5 .   ? 287.674 53.044  123.278 1.00 55.10  ? ? ? ? ? ? 158  HOH H O   1 
HETATM 52854 O  O   . HOH NA 5 .   ? 254.342 19.849  92.153  1.00 50.36  ? ? ? ? ? ? 163  HOH H O   1 
HETATM 52855 O  O   . HOH NA 5 .   ? 257.393 30.439  133.152 1.00 25.17  ? ? ? ? ? ? 174  HOH H O   1 
HETATM 52856 O  O   . HOH NA 5 .   ? 279.369 34.268  129.574 1.00 31.80  ? ? ? ? ? ? 191  HOH H O   1 
HETATM 52857 O  O   . HOH NA 5 .   ? 244.367 27.507  105.969 1.00 37.45  ? ? ? ? ? ? 192  HOH H O   1 
HETATM 52858 O  O   . HOH NA 5 .   ? 258.837 12.538  117.249 1.00 29.91  ? ? ? ? ? ? 196  HOH H O   1 
HETATM 52859 O  O   . HOH NA 5 .   ? 252.813 10.712  107.428 1.00 37.63  ? ? ? ? ? ? 198  HOH H O   1 
HETATM 52860 O  O   . HOH NA 5 .   ? 273.230 -0.889  131.269 1.00 39.73  ? ? ? ? ? ? 199  HOH H O   1 
HETATM 52861 O  O   . HOH NA 5 .   ? 273.926 15.848  146.397 1.00 32.01  ? ? ? ? ? ? 203  HOH H O   1 
HETATM 52862 O  O   . HOH NA 5 .   ? 281.977 13.337  131.736 1.00 34.02  ? ? ? ? ? ? 209  HOH H O   1 
HETATM 52863 O  O   . HOH NA 5 .   ? 293.142 -0.404  148.562 1.00 57.52  ? ? ? ? ? ? 210  HOH H O   1 
HETATM 52864 O  O   . HOH NA 5 .   ? 269.208 35.299  112.710 1.00 33.73  ? ? ? ? ? ? 220  HOH H O   1 
HETATM 52865 O  O   . HOH NA 5 .   ? 279.214 48.956  137.736 1.00 42.34  ? ? ? ? ? ? 235  HOH H O   1 
# 
loop_
_atom_site_anisotrop.id 
_atom_site_anisotrop.type_symbol 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_label_seq_id 
_atom_site_anisotrop.U[1][1] 
_atom_site_anisotrop.U[2][2] 
_atom_site_anisotrop.U[3][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][2] 
_atom_site_anisotrop.U[1][3] 
_atom_site_anisotrop.U[2][3] 
_atom_site_anisotrop.U[1][1]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[3][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][2]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[1][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.U[2][3]_esd 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id 
_atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id 
1     N  N   . ALA A  3   1.4964 0.8291 1.1707 0.2733  -0.1438 -0.6484 ? ? ? ? ? ? 246  ALA A N   
2     C  CA  . ALA A  3   1.4679 0.8031 1.1627 0.2739  -0.1279 -0.6243 ? ? ? ? ? ? 246  ALA A CA  
3     C  C   . ALA A  3   1.4559 0.7684 1.1861 0.2529  -0.1350 -0.6149 ? ? ? ? ? ? 246  ALA A C   
4     O  O   . ALA A  3   1.4312 0.7516 1.1771 0.2326  -0.1414 -0.6051 ? ? ? ? ? ? 246  ALA A O   
5     C  CB  . ALA A  3   1.4977 0.8193 1.1802 0.2976  -0.1183 -0.6341 ? ? ? ? ? ? 246  ALA A CB  
6     N  N   . GLN A  4   1.4764 0.7601 1.2176 0.2592  -0.1332 -0.6184 ? ? ? ? ? ? 247  GLN A N   
7     C  CA  . GLN A  4   1.4746 0.7295 1.2469 0.2433  -0.1380 -0.6102 ? ? ? ? ? ? 247  GLN A CA  
8     C  C   . GLN A  4   1.4573 0.7080 1.2524 0.2162  -0.1487 -0.6031 ? ? ? ? ? ? 247  GLN A C   
9     O  O   . GLN A  4   1.4244 0.6804 1.2402 0.2034  -0.1430 -0.5791 ? ? ? ? ? ? 247  GLN A O   
10    C  CB  . GLN A  4   1.5244 0.7385 1.2960 0.2520  -0.1458 -0.6332 ? ? ? ? ? ? 247  GLN A CB  
11    C  CG  . GLN A  4   1.5468 0.7565 1.3018 0.2784  -0.1355 -0.6407 ? ? ? ? ? ? 247  GLN A CG  
12    C  CD  . GLN A  4   1.5948 0.7607 1.3535 0.2842  -0.1443 -0.6618 ? ? ? ? ? ? 247  GLN A CD  
13    O  OE1 . GLN A  4   1.6225 0.7665 1.3827 0.2745  -0.1597 -0.6814 ? ? ? ? ? ? 247  GLN A OE1 
14    N  NE2 . GLN A  4   1.6059 0.7582 1.3676 0.2997  -0.1350 -0.6583 ? ? ? ? ? ? 247  GLN A NE2 
15    N  N   . TYR A  5   1.4817 0.7204 1.2756 0.2072  -0.1645 -0.6242 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A N   
16    C  CA  . TYR A  5   1.4672 0.6994 1.2882 0.1808  -0.1736 -0.6172 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CA  
17    C  C   . TYR A  5   1.4177 0.6858 1.2437 0.1699  -0.1667 -0.5929 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A C   
18    O  O   . TYR A  5   1.3939 0.6590 1.2447 0.1520  -0.1649 -0.5742 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A O   
19    C  CB  . TYR A  5   1.4973 0.7179 1.3175 0.1726  -0.1920 -0.6438 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CB  
20    C  CG  . TYR A  5   1.5489 0.7399 1.3554 0.1880  -0.1994 -0.6720 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CG  
21    C  CD1 . TYR A  5   1.5778 0.7278 1.4040 0.1827  -0.2040 -0.6791 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CD1 
22    C  CD2 . TYR A  5   1.5707 0.7740 1.3429 0.2086  -0.2012 -0.6912 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CD2 
23    C  CE1 . TYR A  5   1.6260 0.7482 1.4397 0.1970  -0.2112 -0.7056 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CE1 
24    C  CE2 . TYR A  5   1.6193 0.7959 1.3770 0.2236  -0.2081 -0.7179 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CE2 
25    C  CZ  . TYR A  5   1.6464 0.7825 1.4257 0.2177  -0.2134 -0.7255 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A CZ  
26    O  OH  . TYR A  5   1.6965 0.8046 1.4613 0.2332  -0.2205 -0.7528 ? ? ? ? ? ? 248  TYR A OH  
27    N  N   . ASN A  6   1.4054 0.7057 1.2065 0.1819  -0.1622 -0.5936 ? ? ? ? ? ? 249  ASN A N   
28    C  CA  . ASN A  6   1.3603 0.6987 1.1599 0.1757  -0.1548 -0.5724 ? ? ? ? ? ? 249  ASN A CA  
29    C  C   . ASN A  6   1.3229 0.6714 1.1371 0.1732  -0.1399 -0.5430 ? ? ? ? ? ? 249  ASN A C   
30    O  O   . ASN A  6   1.2854 0.6544 1.1117 0.1592  -0.1370 -0.5234 ? ? ? ? ? ? 249  ASN A O   
31    C  CB  . ASN A  6   1.3630 0.7288 1.1293 0.1933  -0.1511 -0.5801 ? ? ? ? ? ? 249  ASN A CB  
32    C  CG  . ASN A  6   1.3705 0.7481 1.1263 0.1864  -0.1653 -0.5949 ? ? ? ? ? ? 249  ASN A CG  
33    O  OD1 . ASN A  6   1.3713 0.7391 1.1474 0.1676  -0.1782 -0.5999 ? ? ? ? ? ? 249  ASN A OD1 
34    N  ND2 . ASN A  6   1.3771 0.7762 1.1015 0.2021  -0.1629 -0.6019 ? ? ? ? ? ? 249  ASN A ND2 
35    N  N   . GLN A  7   1.3338 0.6686 1.1471 0.1876  -0.1310 -0.5403 ? ? ? ? ? ? 250  GLN A N   
36    C  CA  . GLN A  7   1.3022 0.6444 1.1303 0.1864  -0.1187 -0.5142 ? ? ? ? ? ? 250  GLN A CA  
37    C  C   . GLN A  7   1.2873 0.6147 1.1427 0.1646  -0.1227 -0.4995 ? ? ? ? ? ? 250  GLN A C   
38    O  O   . GLN A  7   1.3058 0.6117 1.1722 0.1506  -0.1341 -0.5103 ? ? ? ? ? ? 250  GLN A O   
39    C  CB  . GLN A  7   1.3209 0.6466 1.1469 0.2049  -0.1107 -0.5157 ? ? ? ? ? ? 250  GLN A CB  
40    C  CG  . GLN A  7   1.3325 0.6228 1.1813 0.1968  -0.1137 -0.5097 ? ? ? ? ? ? 250  GLN A CG  
41    C  CD  . GLN A  7   1.3767 0.6341 1.2207 0.2128  -0.1156 -0.5277 ? ? ? ? ? ? 250  GLN A CD  
42    O  OE1 . GLN A  7   1.3939 0.6578 1.2188 0.2327  -0.1113 -0.5409 ? ? ? ? ? ? 250  GLN A OE1 
43    N  NE2 . GLN A  7   1.3965 0.6177 1.2576 0.2043  -0.1214 -0.5281 ? ? ? ? ? ? 250  GLN A NE2 
44    N  N   . VAL A  8   1.2560 0.5943 1.1223 0.1630  -0.1124 -0.4751 ? ? ? ? ? ? 251  VAL A N   
45    C  CA  . VAL A  8   1.2330 0.5668 1.1212 0.1438  -0.1126 -0.4553 ? ? ? ? ? ? 251  VAL A CA  
46    C  C   . VAL A  8   1.2603 0.5526 1.1645 0.1380  -0.1169 -0.4570 ? ? ? ? ? ? 251  VAL A C   
47    O  O   . VAL A  8   1.2823 0.5544 1.1841 0.1522  -0.1140 -0.4608 ? ? ? ? ? ? 251  VAL A O   
48    C  CB  . VAL A  8   1.1947 0.5522 1.0868 0.1472  -0.1005 -0.4298 ? ? ? ? ? ? 251  VAL A CB  
49    C  CG1 . VAL A  8   1.2056 0.5444 1.1029 0.1600  -0.0945 -0.4233 ? ? ? ? ? ? 251  VAL A CG1 
50    C  CG2 . VAL A  8   1.1659 0.5304 1.0740 0.1272  -0.1011 -0.4111 ? ? ? ? ? ? 251  VAL A CG2 
51    N  N   . TYR A  9   1.2600 0.5393 1.1812 0.1172  -0.1233 -0.4537 ? ? ? ? ? ? 252  TYR A N   
52    C  CA  . TYR A  9   1.2909 0.5276 1.2280 0.1096  -0.1277 -0.4566 ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CA  
53    C  C   . TYR A  9   1.2904 0.5115 1.2315 0.1188  -0.1189 -0.4392 ? ? ? ? ? ? 252  TYR A C   
54    O  O   . TYR A  9   1.3243 0.5103 1.2686 0.1251  -0.1207 -0.4463 ? ? ? ? ? ? 252  TYR A O   
55    C  CB  . TYR A  9   1.2843 0.5141 1.2421 0.0842  -0.1326 -0.4503 ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CB  
56    C  CG  . TYR A  9   1.3102 0.4977 1.2866 0.0743  -0.1332 -0.4453 ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CG  
57    C  CD1 . TYR A  9   1.3554 0.5062 1.3352 0.0766  -0.1407 -0.4660 ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CD1 
58    C  CD2 . TYR A  9   1.2915 0.4746 1.2814 0.0627  -0.1260 -0.4197 ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CD2 
59    C  CE1 . TYR A  9   1.3807 0.4913 1.3777 0.0675  -0.1403 -0.4600 ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CE1 
60    C  CE2 . TYR A  9   1.3174 0.4608 1.3225 0.0543  -0.1252 -0.4135 ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CE2 
61    C  CZ  . TYR A  9   1.3612 0.4688 1.3703 0.0564  -0.1320 -0.4331 ? ? ? ? ? ? 252  TYR A CZ  
62    O  OH  . TYR A  9   1.3866 0.4547 1.4108 0.0476  -0.1300 -0.4248 ? ? ? ? ? ? 252  TYR A OH  
63    N  N   . SER A  10  1.2525 0.5004 1.1934 0.1198  -0.1103 -0.4172 ? ? ? ? ? ? 253  SER A N   
64    C  CA  . SER A  10  1.2434 0.4850 1.1885 0.1275  -0.1024 -0.3972 ? ? ? ? ? ? 253  SER A CA  
65    C  C   . SER A  10  1.1977 0.4780 1.1417 0.1251  -0.0956 -0.3778 ? ? ? ? ? ? 253  SER A C   
66    O  O   . SER A  10  1.1756 0.4767 1.1215 0.1112  -0.0972 -0.3750 ? ? ? ? ? ? 253  SER A O   
67    C  CB  . SER A  10  1.2594 0.4653 1.2200 0.1151  -0.1036 -0.3860 ? ? ? ? ? ? 253  SER A CB  
68    O  OG  . SER A  10  1.2312 0.4475 1.1968 0.1116  -0.0969 -0.3602 ? ? ? ? ? ? 253  SER A OG  
69    N  N   . THR A  11  1.1840 0.4740 1.1263 0.1387  -0.0884 -0.3649 ? ? ? ? ? ? 254  THR A N   
70    C  CA  . THR A  11  1.1420 0.4707 1.0827 0.1394  -0.0817 -0.3490 ? ? ? ? ? ? 254  THR A CA  
71    C  C   . THR A  11  1.1185 0.4483 1.0701 0.1279  -0.0791 -0.3246 ? ? ? ? ? ? 254  THR A C   
72    O  O   . THR A  11  1.0943 0.4433 1.0468 0.1349  -0.0736 -0.3098 ? ? ? ? ? ? 254  THR A O   
73    C  CB  . THR A  11  1.1366 0.4819 1.0711 0.1609  -0.0749 -0.3490 ? ? ? ? ? ? 254  THR A CB  
74    O  OG1 . THR A  11  1.1435 0.4704 1.0860 0.1686  -0.0730 -0.3370 ? ? ? ? ? ? 254  THR A OG1 
75    C  CG2 . THR A  11  1.1657 0.5050 1.0883 0.1748  -0.0763 -0.3727 ? ? ? ? ? ? 254  THR A CG2 
76    N  N   . ASP A  12  1.1272 0.4365 1.0871 0.1104  -0.0831 -0.3210 ? ? ? ? ? ? 255  ASP A N   
77    C  CA  . ASP A  12  1.1071 0.4175 1.0753 0.0982  -0.0802 -0.2988 ? ? ? ? ? ? 255  ASP A CA  
78    C  C   . ASP A  12  1.0741 0.4170 1.0430 0.0854  -0.0796 -0.2942 ? ? ? ? ? ? 255  ASP A C   
79    O  O   . ASP A  12  1.0744 0.4299 1.0396 0.0814  -0.0834 -0.3096 ? ? ? ? ? ? 255  ASP A O   
80    C  CB  . ASP A  12  1.1336 0.4068 1.1115 0.0842  -0.0832 -0.2969 ? ? ? ? ? ? 255  ASP A CB  
81    C  CG  . ASP A  12  1.1696 0.4052 1.1475 0.0954  -0.0839 -0.2994 ? ? ? ? ? ? 255  ASP A CG  
82    O  OD1 . ASP A  12  1.1647 0.4057 1.1374 0.1121  -0.0808 -0.2929 ? ? ? ? ? ? 255  ASP A OD1 
83    O  OD2 . ASP A  12  1.2028 0.4042 1.1869 0.0879  -0.0877 -0.3080 ? ? ? ? ? ? 255  ASP A OD2 
84    N  N   . ALA A  13  1.0484 0.4028 1.0214 0.0789  -0.0754 -0.2735 ? ? ? ? ? ? 256  ALA A N   
85    C  CA  . ALA A  13  1.0165 0.4007 0.9912 0.0661  -0.0745 -0.2671 ? ? ? ? ? ? 256  ALA A CA  
86    C  C   . ALA A  13  1.0287 0.4031 1.0107 0.0488  -0.0798 -0.2774 ? ? ? ? ? ? 256  ALA A C   
87    O  O   . ALA A  13  1.0130 0.4116 0.9939 0.0418  -0.0823 -0.2846 ? ? ? ? ? ? 256  ALA A O   
88    C  CB  . ALA A  13  0.9940 0.3843 0.9727 0.0609  -0.0698 -0.2436 ? ? ? ? ? ? 256  ALA A CB  
89    N  N   . ALA A  14  1.0581 0.3963 1.0484 0.0421  -0.0815 -0.2779 ? ? ? ? ? ? 257  ALA A N   
90    C  CA  . ALA A  14  1.0729 0.3981 1.0748 0.0246  -0.0862 -0.2870 ? ? ? ? ? ? 257  ALA A CA  
91    C  C   . ALA A  14  1.0826 0.4175 1.0805 0.0265  -0.0939 -0.3116 ? ? ? ? ? ? 257  ALA A C   
92    O  O   . ALA A  14  1.0840 0.4228 1.0908 0.0123  -0.0991 -0.3203 ? ? ? ? ? ? 257  ALA A O   
93    C  CB  . ALA A  14  1.1079 0.3899 1.1188 0.0199  -0.0861 -0.2850 ? ? ? ? ? ? 257  ALA A CB  
94    N  N   . ASN A  15  1.0902 0.4297 1.0744 0.0446  -0.0947 -0.3232 ? ? ? ? ? ? 258  ASN A N   
95    C  CA  . ASN A  15  1.1060 0.4505 1.0828 0.0487  -0.1022 -0.3477 ? ? ? ? ? ? 258  ASN A CA  
96    C  C   . ASN A  15  1.0809 0.4636 1.0479 0.0495  -0.1035 -0.3526 ? ? ? ? ? ? 258  ASN A C   
97    O  O   . ASN A  15  1.0970 0.4832 1.0551 0.0539  -0.1104 -0.3735 ? ? ? ? ? ? 258  ASN A O   
98    C  CB  . ASN A  15  1.1326 0.4614 1.0980 0.0681  -0.1026 -0.3610 ? ? ? ? ? ? 258  ASN A CB  
99    C  CG  . ASN A  15  1.1734 0.4670 1.1447 0.0648  -0.1101 -0.3788 ? ? ? ? ? ? 258  ASN A CG  
100   O  OD1 . ASN A  15  1.1906 0.4533 1.1750 0.0564  -0.1097 -0.3719 ? ? ? ? ? ? 258  ASN A OD1 
101   N  ND2 . ASN A  15  1.1915 0.4880 1.1533 0.0706  -0.1173 -0.4023 ? ? ? ? ? ? 258  ASN A ND2 
102   N  N   . PHE A  16  1.0443 0.4537 1.0118 0.0461  -0.0973 -0.3336 ? ? ? ? ? ? 259  PHE A N   
103   C  CA  . PHE A  16  1.0172 0.4642 0.9746 0.0480  -0.0966 -0.3340 ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CA  
104   C  C   . PHE A  16  0.9852 0.4534 0.9519 0.0324  -0.0951 -0.3187 ? ? ? ? ? ? 259  PHE A C   
105   O  O   . PHE A  16  0.9731 0.4351 0.9501 0.0249  -0.0902 -0.3005 ? ? ? ? ? ? 259  PHE A O   
106   C  CB  . PHE A  16  1.0024 0.4672 0.9469 0.0659  -0.0885 -0.3270 ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CB  
107   C  CG  . PHE A  16  1.0305 0.4783 0.9662 0.0830  -0.0881 -0.3400 ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CG  
108   C  CD1 . PHE A  16  1.0406 0.5011 0.9595 0.0962  -0.0888 -0.3563 ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CD1 
109   C  CD2 . PHE A  16  1.0486 0.4674 0.9913 0.0871  -0.0866 -0.3357 ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CD2 
110   C  CE1 . PHE A  16  1.0676 0.5129 0.9780 0.1127  -0.0876 -0.3686 ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CE1 
111   C  CE2 . PHE A  16  1.0755 0.4784 1.0106 0.1038  -0.0862 -0.3481 ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CE2 
112   C  CZ  . PHE A  16  1.0846 0.5012 1.0040 0.1165  -0.0865 -0.3648 ? ? ? ? ? ? 259  PHE A CZ  
113   N  N   . GLU A  17  0.9726 0.4660 0.9342 0.0289  -0.0991 -0.3257 ? ? ? ? ? ? 260  GLU A N   
114   C  CA  . GLU A  17  0.9385 0.4573 0.9053 0.0191  -0.0958 -0.3099 ? ? ? ? ? ? 260  GLU A CA  
115   C  C   . GLU A  17  0.9150 0.4570 0.8690 0.0327  -0.0876 -0.2990 ? ? ? ? ? ? 260  GLU A C   
116   O  O   . GLU A  17  0.9136 0.4737 0.8527 0.0431  -0.0877 -0.3079 ? ? ? ? ? ? 260  GLU A O   
117   C  CB  . GLU A  17  0.9351 0.4707 0.9032 0.0097  -0.1037 -0.3209 ? ? ? ? ? ? 260  GLU A CB  
118   C  CG  . GLU A  17  0.9624 0.4744 0.9454 -0.0025 -0.1127 -0.3351 ? ? ? ? ? ? 260  GLU A CG  
119   C  CD  . GLU A  17  0.9681 0.4954 0.9485 -0.0060 -0.1235 -0.3532 ? ? ? ? ? ? 260  GLU A CD  
120   O  OE1 . GLU A  17  0.9517 0.5065 0.9159 0.0024  -0.1229 -0.3533 ? ? ? ? ? ? 260  GLU A OE1 
121   O  OE2 . GLU A  17  0.9900 0.5018 0.9847 -0.0169 -0.1326 -0.3673 ? ? ? ? ? ? 260  GLU A OE2 
122   N  N   . HIS A  18  0.8995 0.4394 0.8593 0.0330  -0.0804 -0.2802 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A N   
123   C  CA  . HIS A  18  0.8768 0.4373 0.8295 0.0444  -0.0727 -0.2686 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A CA  
124   C  C   . HIS A  18  0.8457 0.4221 0.8063 0.0339  -0.0691 -0.2493 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A C   
125   O  O   . HIS A  18  0.8448 0.4131 0.8160 0.0191  -0.0716 -0.2446 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A O   
126   C  CB  . HIS A  18  0.8896 0.4308 0.8432 0.0559  -0.0689 -0.2645 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A CB  
127   C  CG  . HIS A  18  0.8907 0.4113 0.8560 0.0474  -0.0680 -0.2501 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A CG  
128   N  ND1 . HIS A  18  0.9148 0.4063 0.8883 0.0370  -0.0723 -0.2544 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A ND1 
129   C  CD2 . HIS A  18  0.8726 0.3970 0.8420 0.0480  -0.0631 -0.2313 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A CD2 
130   C  CE1 . HIS A  18  0.9121 0.3899 0.8928 0.0319  -0.0691 -0.2378 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A CE1 
131   N  NE2 . HIS A  18  0.8870 0.3843 0.8643 0.0388  -0.0641 -0.2240 ? ? ? ? ? ? 261  HIS A NE2 
132   N  N   . VAL A  19  0.8213 0.4202 0.7776 0.0417  -0.0628 -0.2382 ? ? ? ? ? ? 262  VAL A N   
133   C  CA  . VAL A  19  0.7915 0.4070 0.7537 0.0341  -0.0592 -0.2202 ? ? ? ? ? ? 262  VAL A CA  
134   C  C   . VAL A  19  0.7826 0.4002 0.7453 0.0455  -0.0535 -0.2092 ? ? ? ? ? ? 262  VAL A C   
135   O  O   . VAL A  19  0.7792 0.4102 0.7361 0.0582  -0.0498 -0.2127 ? ? ? ? ? ? 262  VAL A O   
136   C  CB  . VAL A  19  0.7687 0.4153 0.7256 0.0315  -0.0586 -0.2200 ? ? ? ? ? ? 262  VAL A CB  
137   C  CG1 . VAL A  19  0.7391 0.4019 0.7019 0.0252  -0.0546 -0.2018 ? ? ? ? ? ? 262  VAL A CG1 
138   C  CG2 . VAL A  19  0.7789 0.4246 0.7361 0.0213  -0.0658 -0.2324 ? ? ? ? ? ? 262  VAL A CG2 
139   N  N   . ASP A  20  0.7815 0.3847 0.7515 0.0414  -0.0528 -0.1963 ? ? ? ? ? ? 263  ASP A N   
140   C  CA  . ASP A  20  0.7760 0.3787 0.7476 0.0524  -0.0493 -0.1862 ? ? ? ? ? ? 263  ASP A CA  
141   C  C   . ASP A  20  0.7959 0.3898 0.7639 0.0679  -0.0487 -0.1976 ? ? ? ? ? ? 263  ASP A C   
142   O  O   . ASP A  20  0.7869 0.3931 0.7561 0.0801  -0.0449 -0.1940 ? ? ? ? ? ? 263  ASP A O   
143   C  CB  . ASP A  20  0.7434 0.3770 0.7158 0.0537  -0.0452 -0.1753 ? ? ? ? ? ? 263  ASP A CB  
144   C  CG  . ASP A  20  0.7250 0.3645 0.7013 0.0397  -0.0455 -0.1622 ? ? ? ? ? ? 263  ASP A CG  
145   O  OD1 . ASP A  20  0.7244 0.3527 0.7039 0.0388  -0.0453 -0.1499 ? ? ? ? ? ? 263  ASP A OD1 
146   O  OD2 . ASP A  20  0.7127 0.3676 0.6880 0.0303  -0.0460 -0.1642 ? ? ? ? ? ? 263  ASP A OD2 
147   N  N   . HIS A  21  0.8237 0.3964 0.7889 0.0671  -0.0526 -0.2118 ? ? ? ? ? ? 264  HIS A N   
148   C  CA  . HIS A  21  0.8491 0.4078 0.8100 0.0810  -0.0529 -0.2251 ? ? ? ? ? ? 264  HIS A CA  
149   C  C   . HIS A  21  0.8432 0.4257 0.7963 0.0925  -0.0489 -0.2345 ? ? ? ? ? ? 264  HIS A C   
150   O  O   . HIS A  21  0.8523 0.4340 0.8043 0.1074  -0.0455 -0.2386 ? ? ? ? ? ? 264  HIS A O   
151   C  CB  . HIS A  21  0.8585 0.4004 0.8244 0.0911  -0.0517 -0.2174 ? ? ? ? ? ? 264  HIS A CB  
152   C  CG  . HIS A  21  0.8759 0.3863 0.8461 0.0829  -0.0552 -0.2104 ? ? ? ? ? ? 264  HIS A CG  
153   N  ND1 . HIS A  21  0.8654 0.3723 0.8396 0.0804  -0.0542 -0.1927 ? ? ? ? ? ? 264  HIS A ND1 
154   C  CD2 . HIS A  21  0.9054 0.3852 0.8763 0.0773  -0.0591 -0.2186 ? ? ? ? ? ? 264  HIS A CD2 
155   C  CE1 . HIS A  21  0.8882 0.3635 0.8640 0.0738  -0.0564 -0.1893 ? ? ? ? ? ? 264  HIS A CE1 
156   N  NE2 . HIS A  21  0.9123 0.3706 0.8874 0.0713  -0.0592 -0.2047 ? ? ? ? ? ? 264  HIS A NE2 
157   N  N   . TYR A  22  0.8296 0.4328 0.7768 0.0861  -0.0489 -0.2376 ? ? ? ? ? ? 265  TYR A N   
158   C  CA  . TYR A  22  0.8281 0.4521 0.7645 0.0962  -0.0448 -0.2467 ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CA  
159   C  C   . TYR A  22  0.8448 0.4645 0.7712 0.0908  -0.0509 -0.2624 ? ? ? ? ? ? 265  TYR A C   
160   O  O   . TYR A  22  0.8483 0.4564 0.7798 0.0769  -0.0576 -0.2632 ? ? ? ? ? ? 265  TYR A O   
161   C  CB  . TYR A  22  0.7951 0.4508 0.7325 0.0947  -0.0389 -0.2341 ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CB  
162   C  CG  . TYR A  22  0.7800 0.4446 0.7270 0.1032  -0.0327 -0.2219 ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CG  
163   C  CD1 . TYR A  22  0.7863 0.4589 0.7319 0.1189  -0.0260 -0.2269 ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CD1 
164   C  CD2 . TYR A  22  0.7614 0.4261 0.7196 0.0960  -0.0337 -0.2060 ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CD2 
165   C  CE1 . TYR A  22  0.7734 0.4550 0.7310 0.1267  -0.0212 -0.2170 ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CE1 
166   C  CE2 . TYR A  22  0.7497 0.4222 0.7176 0.1045  -0.0298 -0.1964 ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CE2 
167   C  CZ  . TYR A  22  0.7552 0.4368 0.7241 0.1195  -0.0238 -0.2022 ? ? ? ? ? ? 265  TYR A CZ  
168   O  OH  . TYR A  22  0.7439 0.4352 0.7255 0.1283  -0.0203 -0.1939 ? ? ? ? ? ? 265  TYR A OH  
169   N  N   . LEU A  23  0.8562 0.4856 0.7686 0.1019  -0.0487 -0.2750 ? ? ? ? ? ? 266  LEU A N   
170   C  CA  . LEU A  23  0.8746 0.5007 0.7753 0.0986  -0.0559 -0.2915 ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CA  
171   C  C   . LEU A  23  0.8594 0.5136 0.7480 0.0984  -0.0540 -0.2909 ? ? ? ? ? ? 266  LEU A C   
172   O  O   . LEU A  23  0.8484 0.5222 0.7300 0.1087  -0.0449 -0.2856 ? ? ? ? ? ? 266  LEU A O   
173   C  CB  . LEU A  23  0.9094 0.5184 0.7991 0.1120  -0.0572 -0.3102 ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CB  
174   C  CG  . LEU A  23  0.9332 0.5100 0.8317 0.1132  -0.0608 -0.3153 ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CG  
175   C  CD1 . LEU A  23  0.9640 0.5319 0.8481 0.1284  -0.0608 -0.3340 ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CD1 
176   C  CD2 . LEU A  23  0.9427 0.4994 0.8507 0.0968  -0.0707 -0.3188 ? ? ? ? ? ? 266  LEU A CD2 
177   N  N   . THR A  24  0.8602 0.5161 0.7472 0.0869  -0.0625 -0.2965 ? ? ? ? ? ? 267  THR A N   
178   C  CA  . THR A  24  0.8482 0.5286 0.7232 0.0864  -0.0624 -0.2963 ? ? ? ? ? ? 267  THR A CA  
179   C  C   . THR A  24  0.8776 0.5532 0.7352 0.0920  -0.0701 -0.3173 ? ? ? ? ? ? 267  THR A C   
180   O  O   . THR A  24  0.9030 0.5560 0.7631 0.0895  -0.0787 -0.3317 ? ? ? ? ? ? 267  THR A O   
181   C  CB  . THR A  24  0.8263 0.5149 0.7133 0.0694  -0.0673 -0.2868 ? ? ? ? ? ? 267  THR A CB  
182   O  OG1 . THR A  24  0.8454 0.5196 0.7359 0.0600  -0.0792 -0.3009 ? ? ? ? ? ? 267  THR A OG1 
183   C  CG2 . THR A  24  0.8063 0.4895 0.7120 0.0615  -0.0633 -0.2695 ? ? ? ? ? ? 267  THR A CG2 
184   N  N   . ALA A  25  0.8759 0.5719 0.7150 0.0998  -0.0673 -0.3192 ? ? ? ? ? ? 268  ALA A N   
185   C  CA  . ALA A  25  0.9045 0.5982 0.7230 0.1066  -0.0751 -0.3388 ? ? ? ? ? ? 268  ALA A CA  
186   C  C   . ALA A  25  0.9148 0.5974 0.7423 0.0927  -0.0906 -0.3504 ? ? ? ? ? ? 268  ALA A C   
187   O  O   . ALA A  25  0.9425 0.6200 0.7550 0.0976  -0.1000 -0.3697 ? ? ? ? ? ? 268  ALA A O   
188   C  CB  . ALA A  25  0.8973 0.6161 0.6956 0.1143  -0.0702 -0.3350 ? ? ? ? ? ? 268  ALA A CB  
189   N  N   . GLU A  26  0.8950 0.5738 0.7465 0.0759  -0.0932 -0.3397 ? ? ? ? ? ? 269  GLU A N   
190   C  CA  . GLU A  26  0.9038 0.5730 0.7685 0.0610  -0.1068 -0.3499 ? ? ? ? ? ? 269  GLU A CA  
191   C  C   . GLU A  26  0.9178 0.5578 0.8023 0.0521  -0.1103 -0.3535 ? ? ? ? ? ? 269  GLU A C   
192   O  O   . GLU A  26  0.9277 0.5570 0.8268 0.0390  -0.1205 -0.3622 ? ? ? ? ? ? 269  GLU A O   
193   C  CB  . GLU A  26  0.8754 0.5655 0.7502 0.0479  -0.1089 -0.3383 ? ? ? ? ? ? 269  GLU A CB  
194   C  CG  . GLU A  26  0.8831 0.5907 0.7408 0.0519  -0.1172 -0.3497 ? ? ? ? ? ? 269  GLU A CG  
195   C  CD  . GLU A  26  0.8552 0.5845 0.7219 0.0411  -0.1186 -0.3378 ? ? ? ? ? ? 269  GLU A CD  
196   O  OE1 . GLU A  26  0.8260 0.5622 0.7055 0.0346  -0.1094 -0.3178 ? ? ? ? ? ? 269  GLU A OE1 
197   O  OE2 . GLU A  26  0.8640 0.6034 0.7242 0.0400  -0.1295 -0.3492 ? ? ? ? ? ? 269  GLU A OE2 
198   N  N   . SER A  27  0.9211 0.5481 0.8060 0.0603  -0.1017 -0.3477 ? ? ? ? ? ? 270  SER A N   
199   C  CA  . SER A  27  0.9404 0.5365 0.8389 0.0566  -0.1037 -0.3517 ? ? ? ? ? ? 270  SER A CA  
200   C  C   . SER A  27  0.9796 0.5533 0.8745 0.0584  -0.1149 -0.3764 ? ? ? ? ? ? 270  SER A C   
201   O  O   . SER A  27  1.0027 0.5750 0.8775 0.0734  -0.1166 -0.3921 ? ? ? ? ? ? 270  SER A O   
202   C  CB  . SER A  27  0.9393 0.5291 0.8345 0.0695  -0.0930 -0.3431 ? ? ? ? ? ? 270  SER A CB  
203   O  OG  . SER A  27  0.9055 0.5160 0.8042 0.0689  -0.0837 -0.3224 ? ? ? ? ? ? 270  SER A OG  
204   N  N   . TRP A  28  0.9887 0.5439 0.9037 0.0430  -0.1223 -0.3800 ? ? ? ? ? ? 271  TRP A N   
205   C  CA  . TRP A  28  1.0265 0.5546 0.9438 0.0431  -0.1319 -0.4013 ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CA  
206   C  C   . TRP A  28  1.0383 0.5377 0.9641 0.0460  -0.1255 -0.3949 ? ? ? ? ? ? 271  TRP A C   
207   O  O   . TRP A  28  1.0154 0.5168 0.9499 0.0430  -0.1161 -0.3737 ? ? ? ? ? ? 271  TRP A O   
208   C  CB  . TRP A  28  1.0314 0.5551 0.9688 0.0240  -0.1432 -0.4090 ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CB  
209   C  CG  . TRP A  28  1.0253 0.5745 0.9556 0.0218  -0.1522 -0.4184 ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CG  
210   C  CD1 . TRP A  28  1.0007 0.5806 0.9157 0.0280  -0.1481 -0.4094 ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CD1 
211   C  CD2 . TRP A  28  1.0455 0.5908 0.9854 0.0124  -0.1675 -0.4385 ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CD2 
212   N  NE1 . TRP A  28  1.0050 0.6001 0.9174 0.0241  -0.1600 -0.4224 ? ? ? ? ? ? 271  TRP A NE1 
213   C  CE2 . TRP A  28  1.0318 0.6071 0.9600 0.0145  -0.1725 -0.4407 ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CE2 
214   C  CE3 . TRP A  28  1.0755 0.5944 1.0337 0.0027  -0.1778 -0.4555 ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CE3 
215   C  CZ2 . TRP A  28  1.0467 0.6276 0.9806 0.0079  -0.1884 -0.4597 ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CZ2 
216   C  CZ3 . TRP A  28  1.0896 0.6143 1.0555 -0.0048 -0.1933 -0.4747 ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CZ3 
217   C  CH2 . TRP A  28  1.0750 0.6311 1.0287 -0.0018 -0.1990 -0.4769 ? ? ? ? ? ? 271  TRP A CH2 
218   N  N   . TYR A  29  1.0748 0.5474 0.9975 0.0526  -0.1309 -0.4131 ? ? ? ? ? ? 272  TYR A N   
219   C  CA  . TYR A  29  1.0906 0.5327 1.0222 0.0552  -0.1264 -0.4086 ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CA  
220   C  C   . TYR A  29  1.1315 0.5405 1.0703 0.0518  -0.1366 -0.4297 ? ? ? ? ? ? 272  TYR A C   
221   O  O   . TYR A  29  1.1495 0.5598 1.0846 0.0497  -0.1478 -0.4501 ? ? ? ? ? ? 272  TYR A O   
222   C  CB  . TYR A  29  1.0932 0.5373 1.0077 0.0762  -0.1175 -0.4064 ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CB  
223   C  CG  . TYR A  29  1.1239 0.5643 1.0180 0.0918  -0.1224 -0.4304 ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CG  
224   C  CD1 . TYR A  29  1.1599 0.5698 1.0522 0.1009  -0.1250 -0.4448 ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CD1 
225   C  CD2 . TYR A  29  1.1192 0.5856 0.9945 0.0979  -0.1248 -0.4389 ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CD2 
226   C  CE1 . TYR A  29  1.1901 0.5964 1.0619 0.1160  -0.1296 -0.4677 ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CE1 
227   C  CE2 . TYR A  29  1.1492 0.6124 1.0030 0.1129  -0.1291 -0.4605 ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CE2 
228   C  CZ  . TYR A  29  1.1849 0.6184 1.0365 0.1222  -0.1315 -0.4755 ? ? ? ? ? ? 272  TYR A CZ  
229   O  OH  . TYR A  29  1.2167 0.6473 1.0444 0.1384  -0.1356 -0.4978 ? ? ? ? ? ? 272  TYR A OH  
230   N  N   . ARG A  30  1.1487 0.5270 1.0970 0.0525  -0.1333 -0.4257 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A N   
231   C  CA  . ARG A  30  1.1891 0.5329 1.1461 0.0488  -0.1424 -0.4449 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A CA  
232   C  C   . ARG A  30  1.2220 0.5477 1.1619 0.0689  -0.1435 -0.4621 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A C   
233   O  O   . ARG A  30  1.2268 0.5381 1.1648 0.0793  -0.1357 -0.4534 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A O   
234   C  CB  . ARG A  30  1.1941 0.5100 1.1749 0.0339  -0.1395 -0.4313 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A CB  
235   C  CG  . ARG A  30  1.2391 0.5139 1.2285 0.0329  -0.1464 -0.4489 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A CG  
236   C  CD  . ARG A  30  1.2437 0.4949 1.2595 0.0130  -0.1447 -0.4367 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A CD  
237   N  NE  . ARG A  30  1.2865 0.4941 1.3121 0.0121  -0.1485 -0.4482 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A NE  
238   C  CZ  . ARG A  30  1.2971 0.4754 1.3396 0.0021  -0.1427 -0.4335 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A CZ  
239   N  NH1 . ARG A  30  1.2682 0.4572 1.3179 -0.0070 -0.1331 -0.4073 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A NH1 
240   N  NH2 . ARG A  30  1.3380 0.4756 1.3889 0.0018  -0.1461 -0.4445 ? ? ? ? ? ? 273  ARG A NH2 
241   N  N   . PRO A  31  1.2463 0.5728 1.1735 0.0751  -0.1535 -0.4872 ? ? ? ? ? ? 274  PRO A N   
242   C  CA  . PRO A  31  1.2801 0.5889 1.1901 0.0949  -0.1543 -0.5047 ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CA  
243   C  C   . PRO A  31  1.3156 0.5802 1.2412 0.0910  -0.1583 -0.5125 ? ? ? ? ? ? 274  PRO A C   
244   O  O   . PRO A  31  1.3164 0.5652 1.2656 0.0719  -0.1615 -0.5069 ? ? ? ? ? ? 274  PRO A O   
245   C  CB  . PRO A  31  1.2974 0.6192 1.1889 0.1009  -0.1653 -0.5294 ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CB  
246   C  CG  . PRO A  31  1.2835 0.6172 1.1914 0.0801  -0.1744 -0.5296 ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CG  
247   C  CD  . PRO A  31  1.2478 0.5881 1.1773 0.0642  -0.1656 -0.5016 ? ? ? ? ? ? 274  PRO A CD  
248   N  N   . LYS A  32  1.3452 0.5893 1.2590 0.1087  -0.1571 -0.5242 ? ? ? ? ? ? 275  LYS A N   
249   C  CA  . LYS A  32  1.3816 0.5821 1.3096 0.1054  -0.1614 -0.5325 ? ? ? ? ? ? 275  LYS A CA  
250   C  C   . LYS A  32  1.4123 0.5934 1.3517 0.0921  -0.1765 -0.5558 ? ? ? ? ? ? 275  LYS A C   
251   O  O   . LYS A  32  1.4216 0.5787 1.3860 0.0743  -0.1795 -0.5520 ? ? ? ? ? ? 275  LYS A O   
252   C  CB  . LYS A  32  1.4094 0.5926 1.3214 0.1285  -0.1578 -0.5427 ? ? ? ? ? ? 275  LYS A CB  
253   C  CG  . LYS A  32  1.3897 0.5761 1.3017 0.1385  -0.1443 -0.5197 ? ? ? ? ? ? 275  LYS A CG  
254   C  CD  . LYS A  32  1.4264 0.5774 1.3370 0.1535  -0.1431 -0.5278 ? ? ? ? ? ? 275  LYS A CD  
255   C  CE  . LYS A  32  1.4044 0.5639 1.3148 0.1654  -0.1301 -0.5049 ? ? ? ? ? ? 275  LYS A CE  
256   N  NZ  . LYS A  32  1.4370 0.5586 1.3522 0.1760  -0.1291 -0.5069 ? ? ? ? ? ? 275  LYS A NZ  
257   N  N   . TYR A  33  1.4311 0.6212 1.3523 0.1017  -0.1859 -0.5805 ? ? ? ? ? ? 276  TYR A N   
258   C  CA  . TYR A  33  1.4563 0.6355 1.3879 0.0892  -0.2022 -0.6038 ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CA  
259   C  C   . TYR A  33  1.4339 0.6518 1.3545 0.0865  -0.2078 -0.6078 ? ? ? ? ? ? 276  TYR A C   
260   O  O   . TYR A  33  1.4112 0.6587 1.3091 0.0999  -0.2000 -0.5994 ? ? ? ? ? ? 276  TYR A O   
261   C  CB  . TYR A  33  1.5076 0.6583 1.4269 0.1029  -0.2123 -0.6346 ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CB  
262   C  CG  . TYR A  33  1.5320 0.6460 1.4560 0.1112  -0.2060 -0.6319 ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CG  
263   C  CD1 . TYR A  33  1.5719 0.6449 1.5136 0.1034  -0.2150 -0.6475 ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CD1 
264   C  CD2 . TYR A  33  1.5142 0.6349 1.4268 0.1263  -0.1908 -0.6124 ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CD2 
265   C  CE1 . TYR A  33  1.5958 0.6336 1.5414 0.1114  -0.2092 -0.6443 ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CE1 
266   C  CE2 . TYR A  33  1.5363 0.6246 1.4532 0.1349  -0.1856 -0.6094 ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CE2 
267   C  CZ  . TYR A  33  1.5784 0.6237 1.5105 0.1284  -0.1944 -0.6251 ? ? ? ? ? ? 276  TYR A CZ  
268   O  OH  . TYR A  33  1.6025 0.6134 1.5383 0.1379  -0.1891 -0.6215 ? ? ? ? ? ? 276  TYR A OH  
269   N  N   . ILE A  34  1.4415 0.6584 1.3799 0.0690  -0.2213 -0.6204 ? ? ? ? ? ? 277  ILE A N   
270   C  CA  . ILE A  34  1.4313 0.6797 1.3599 0.0671  -0.2313 -0.6312 ? ? ? ? ? ? 277  ILE A CA  
271   C  C   . ILE A  34  1.4787 0.7113 1.3945 0.0763  -0.2484 -0.6670 ? ? ? ? ? ? 277  ILE A C   
272   O  O   . ILE A  34  1.5125 0.7104 1.4461 0.0697  -0.2562 -0.6819 ? ? ? ? ? ? 277  ILE A O   
273   C  CB  . ILE A  34  1.4095 0.6669 1.3709 0.0407  -0.2359 -0.6220 ? ? ? ? ? ? 277  ILE A CB  
274   C  CG1 . ILE A  34  1.3784 0.6325 1.3595 0.0293  -0.2199 -0.5897 ? ? ? ? ? ? 277  ILE A CG1 
275   C  CG2 . ILE A  34  1.3877 0.6843 1.3389 0.0394  -0.2429 -0.6251 ? ? ? ? ? ? 277  ILE A CG2 
276   C  CD1 . ILE A  34  1.3367 0.6222 1.2998 0.0387  -0.2055 -0.5648 ? ? ? ? ? ? 277  ILE A CD1 
277   N  N   . LEU A  35  1.4842 0.7398 1.3684 0.0922  -0.2539 -0.6809 ? ? ? ? ? ? 278  LEU A N   
278   C  CA  . LEU A  35  1.5303 0.7734 1.4008 0.1004  -0.2726 -0.7165 ? ? ? ? ? ? 278  LEU A CA  
279   C  C   . LEU A  35  1.5357 0.7834 1.4305 0.0805  -0.2915 -0.7316 ? ? ? ? ? ? 278  LEU A C   
280   O  O   . LEU A  35  1.5286 0.8048 1.4097 0.0827  -0.3008 -0.7393 ? ? ? ? ? ? 278  LEU A O   
281   C  CB  . LEU A  35  1.5397 0.8034 1.3648 0.1262  -0.2716 -0.7266 ? ? ? ? ? ? 278  LEU A CB  
282   C  CG  . LEU A  35  1.5799 0.8436 1.3856 0.1342  -0.2931 -0.7618 ? ? ? ? ? ? 278  LEU A CG  
283   C  CD1 . LEU A  35  1.6301 0.8524 1.4464 0.1340  -0.3061 -0.7895 ? ? ? ? ? ? 278  LEU A CD1 
284   C  CD2 . LEU A  35  1.5863 0.8709 1.3441 0.1609  -0.2872 -0.7655 ? ? ? ? ? ? 278  LEU A CD2 
285   N  N   . LYS A  36  1.5483 0.7678 1.4810 0.0608  -0.2965 -0.7346 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A N   
286   C  CA  . LYS A  36  1.5414 0.7683 1.5081 0.0369  -0.3090 -0.7395 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A CA  
287   C  C   . LYS A  36  1.5643 0.8053 1.5186 0.0416  -0.3305 -0.7694 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A C   
288   O  O   . LYS A  36  1.6090 0.8270 1.5574 0.0488  -0.3446 -0.7985 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A O   
289   C  CB  . LYS A  36  1.5622 0.7514 1.5694 0.0175  -0.3114 -0.7427 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A CB  
290   C  CG  . LYS A  36  1.5257 0.7184 1.5673 -0.0050 -0.2983 -0.7122 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A CG  
291   C  CD  . LYS A  36  1.5480 0.7154 1.6338 -0.0288 -0.3079 -0.7234 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A CD  
292   C  CE  . LYS A  36  1.5660 0.7486 1.6586 -0.0336 -0.3316 -0.7543 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A CE  
293   N  NZ  . LYS A  36  1.6022 0.7536 1.7331 -0.0512 -0.3442 -0.7747 ? ? ? ? ? ? 279  LYS A NZ  
294   N  N   . ASP A  37  1.5358 0.8141 1.4856 0.0384  -0.3340 -0.7632 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A N   
295   C  CA  . ASP A  37  1.5606 0.8523 1.4932 0.0464  -0.3550 -0.7919 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A CA  
296   C  C   . ASP A  37  1.5901 0.8773 1.4722 0.0766  -0.3548 -0.8068 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A C   
297   O  O   . ASP A  37  1.6357 0.9081 1.5039 0.0866  -0.3725 -0.8392 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A O   
298   C  CB  . ASP A  37  1.5976 0.8647 1.5640 0.0310  -0.3758 -0.8204 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A CB  
299   C  CG  . ASP A  37  1.5821 0.8740 1.5781 0.0118  -0.3900 -0.8250 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A CG  
300   O  OD1 . ASP A  37  1.5399 0.8648 1.5346 0.0079  -0.3817 -0.8025 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A OD1 
301   O  OD2 . ASP A  37  1.6136 0.8917 1.6351 0.0010  -0.4101 -0.8520 ? ? ? ? ? ? 280  ASP A OD2 
302   N  N   . GLY A  38  1.5665 0.8667 1.4203 0.0920  -0.3348 -0.7842 ? ? ? ? ? ? 281  GLY A N   
303   C  CA  . GLY A  38  1.5941 0.8902 1.4023 0.1203  -0.3316 -0.7964 ? ? ? ? ? ? 281  GLY A CA  
304   C  C   . GLY A  38  1.6504 0.9127 1.4535 0.1282  -0.3472 -0.8305 ? ? ? ? ? ? 281  GLY A C   
305   O  O   . GLY A  38  1.6835 0.9474 1.4495 0.1489  -0.3560 -0.8527 ? ? ? ? ? ? 281  GLY A O   
306   N  N   . LYS A  39  1.6632 0.8937 1.5030 0.1120  -0.3502 -0.8346 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A N   
307   C  CA  . LYS A  39  1.7180 0.9123 1.5593 0.1167  -0.3656 -0.8674 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A CA  
308   C  C   . LYS A  39  1.7331 0.8900 1.5843 0.1190  -0.3534 -0.8619 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A C   
309   O  O   . LYS A  39  1.7725 0.9079 1.5985 0.1389  -0.3554 -0.8811 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A O   
310   C  CB  . LYS A  39  1.7344 0.9214 1.6124 0.0949  -0.3882 -0.8884 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A CB  
311   C  CG  . LYS A  39  1.7577 0.9647 1.6111 0.1051  -0.4105 -0.9166 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A CG  
312   C  CD  . LYS A  39  1.7634 0.9721 1.6580 0.0817  -0.4317 -0.9327 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A CD  
313   C  CE  . LYS A  39  1.7523 0.9999 1.6296 0.0858  -0.4450 -0.9391 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A CE  
314   N  NZ  . LYS A  39  1.8013 1.0359 1.6878 0.0840  -0.4755 -0.9806 ? ? ? ? ? ? 282  LYS A NZ  
315   N  N   . THR A  40  1.7038 0.8527 1.5908 0.0995  -0.3412 -0.8362 ? ? ? ? ? ? 283  THR A N   
316   C  CA  . THR A  40  1.7117 0.8273 1.6094 0.1008  -0.3273 -0.8245 ? ? ? ? ? ? 283  THR A CA  
317   C  C   . THR A  40  1.6607 0.7897 1.5745 0.0902  -0.3063 -0.7845 ? ? ? ? ? ? 283  THR A C   
318   O  O   . THR A  40  1.6223 0.7799 1.5496 0.0755  -0.3043 -0.7676 ? ? ? ? ? ? 283  THR A O   
319   C  CB  . THR A  40  1.7534 0.8245 1.6841 0.0870  -0.3397 -0.8448 ? ? ? ? ? ? 283  THR A CB  
320   O  OG1 . THR A  40  1.7471 0.8244 1.7139 0.0615  -0.3531 -0.8503 ? ? ? ? ? ? 283  THR A OG1 
321   C  CG2 . THR A  40  1.8123 0.8572 1.7184 0.1068  -0.3542 -0.8823 ? ? ? ? ? ? 283  THR A CG2 
322   N  N   . TRP A  41  1.6629 0.7702 1.5748 0.0985  -0.2914 -0.7706 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A N   
323   C  CA  . TRP A  41  1.6197 0.7412 1.5326 0.0986  -0.2703 -0.7348 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CA  
324   C  C   . TRP A  41  1.6102 0.7071 1.5598 0.0789  -0.2624 -0.7143 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A C   
325   O  O   . TRP A  41  1.6295 0.6956 1.5814 0.0855  -0.2557 -0.7112 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A O   
326   C  CB  . TRP A  41  1.6307 0.7464 1.5128 0.1254  -0.2584 -0.7334 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CB  
327   C  CG  . TRP A  41  1.6257 0.7732 1.4683 0.1467  -0.2566 -0.7399 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CG  
328   C  CD1 . TRP A  41  1.6659 0.8074 1.4772 0.1678  -0.2648 -0.7683 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CD1 
329   C  CD2 . TRP A  41  1.5794 0.7692 1.4102 0.1478  -0.2462 -0.7175 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CD2 
330   N  NE1 . TRP A  41  1.6481 0.8252 1.4277 0.1826  -0.2587 -0.7636 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A NE1 
331   C  CE2 . TRP A  41  1.5948 0.8017 1.3859 0.1711  -0.2468 -0.7323 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CE2 
332   C  CE3 . TRP A  41  1.5281 0.7420 1.3777 0.1317  -0.2360 -0.6864 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CE3 
333   C  CZ2 . TRP A  41  1.5604 0.8070 1.3312 0.1779  -0.2372 -0.7162 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CZ2 
334   C  CZ3 . TRP A  41  1.4942 0.7468 1.3229 0.1400  -0.2267 -0.6713 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CZ3 
335   C  CH2 . TRP A  41  1.5102 0.7787 1.3020 0.1611  -0.2281 -0.6864 ? ? ? ? ? ? 284  TRP A CH2 
336   N  N   . THR A  42  1.5817 0.6917 1.5589 0.0558  -0.2624 -0.6993 ? ? ? ? ? ? 285  THR A N   
337   C  CA  . THR A  42  1.5739 0.6607 1.5838 0.0374  -0.2534 -0.6780 ? ? ? ? ? ? 285  THR A CA  
338   C  C   . THR A  42  1.5418 0.6361 1.5428 0.0451  -0.2336 -0.6459 ? ? ? ? ? ? 285  THR A C   
339   O  O   . THR A  42  1.5143 0.6406 1.4900 0.0592  -0.2265 -0.6365 ? ? ? ? ? ? 285  THR A O   
340   C  CB  . THR A  42  1.5535 0.6536 1.5963 0.0103  -0.2582 -0.6714 ? ? ? ? ? ? 285  THR A CB  
341   O  OG1 . THR A  42  1.5904 0.6721 1.6521 -0.0001 -0.2763 -0.7007 ? ? ? ? ? ? 285  THR A OG1 
342   C  CG2 . THR A  42  1.5349 0.6207 1.6055 -0.0070 -0.2440 -0.6416 ? ? ? ? ? ? 285  THR A CG2 
343   N  N   . GLN A  43  1.5472 0.6114 1.5691 0.0359  -0.2251 -0.6295 ? ? ? ? ? ? 286  GLN A N   
344   C  CA  . GLN A  43  1.5141 0.5852 1.5356 0.0370  -0.2078 -0.5961 ? ? ? ? ? ? 286  GLN A CA  
345   C  C   . GLN A  43  1.4671 0.5737 1.4988 0.0214  -0.2026 -0.5744 ? ? ? ? ? ? 286  GLN A C   
346   O  O   . GLN A  43  1.4645 0.5721 1.5215 0.0001  -0.2083 -0.5759 ? ? ? ? ? ? 286  GLN A O   
347   C  CB  . GLN A  43  1.5369 0.5641 1.5781 0.0302  -0.2015 -0.5850 ? ? ? ? ? ? 286  GLN A CB  
348   C  CG  . GLN A  43  1.5451 0.5563 1.5682 0.0516  -0.1915 -0.5754 ? ? ? ? ? ? 286  GLN A CG  
349   C  CD  . GLN A  43  1.5973 0.5587 1.6259 0.0573  -0.1960 -0.5916 ? ? ? ? ? ? 286  GLN A CD  
350   O  OE1 . GLN A  43  1.6286 0.5638 1.6770 0.0435  -0.2060 -0.6085 ? ? ? ? ? ? 286  GLN A OE1 
351   N  NE2 . GLN A  43  1.6073 0.5559 1.6195 0.0780  -0.1888 -0.5868 ? ? ? ? ? ? 286  GLN A NE2 
352   N  N   . SER A  44  1.4305 0.5670 1.4441 0.0320  -0.1917 -0.5549 ? ? ? ? ? ? 287  SER A N   
353   C  CA  . SER A  44  1.3877 0.5545 1.4106 0.0183  -0.1859 -0.5333 ? ? ? ? ? ? 287  SER A CA  
354   C  C   . SER A  44  1.3877 0.5298 1.4383 0.0000  -0.1788 -0.5137 ? ? ? ? ? ? 287  SER A C   
355   O  O   . SER A  44  1.3987 0.5148 1.4484 0.0065  -0.1702 -0.5012 ? ? ? ? ? ? 287  SER A O   
356   C  CB  . SER A  44  1.3523 0.5487 1.3531 0.0333  -0.1742 -0.5143 ? ? ? ? ? ? 287  SER A CB  
357   O  OG  . SER A  44  1.3467 0.5258 1.3527 0.0350  -0.1623 -0.4917 ? ? ? ? ? ? 287  SER A OG  
358   N  N   . THR A  45  1.3792 0.5279 1.4545 -0.0220 -0.1827 -0.5124 ? ? ? ? ? ? 288  THR A N   
359   C  CA  . THR A  45  1.3665 0.5053 1.4660 -0.0408 -0.1728 -0.4879 ? ? ? ? ? ? 288  THR A CA  
360   C  C   . THR A  45  1.3172 0.4969 1.4071 -0.0405 -0.1643 -0.4657 ? ? ? ? ? ? 288  THR A C   
361   O  O   . THR A  45  1.2985 0.5098 1.3679 -0.0286 -0.1677 -0.4724 ? ? ? ? ? ? 288  THR A O   
362   C  CB  . THR A  45  1.3822 0.5091 1.5169 -0.0661 -0.1801 -0.4975 ? ? ? ? ? ? 288  THR A CB  
363   O  OG1 . THR A  45  1.3536 0.5197 1.4941 -0.0755 -0.1859 -0.5007 ? ? ? ? ? ? 288  THR A OG1 
364   C  CG2 . THR A  45  1.4312 0.5246 1.5759 -0.0669 -0.1931 -0.5271 ? ? ? ? ? ? 288  THR A CG2 
365   N  N   . GLU A  46  1.2987 0.4765 1.4022 -0.0527 -0.1531 -0.4398 ? ? ? ? ? ? 289  GLU A N   
366   C  CA  . GLU A  46  1.2534 0.4659 1.3477 -0.0517 -0.1439 -0.4164 ? ? ? ? ? ? 289  GLU A CA  
367   C  C   . GLU A  46  1.2281 0.4779 1.3283 -0.0615 -0.1503 -0.4228 ? ? ? ? ? ? 289  GLU A C   
368   O  O   . GLU A  46  1.1914 0.4735 1.2820 -0.0593 -0.1450 -0.4081 ? ? ? ? ? ? 289  GLU A O   
369   C  CB  . GLU A  46  1.2446 0.4430 1.3513 -0.0623 -0.1308 -0.3881 ? ? ? ? ? ? 289  GLU A CB  
370   C  CG  . GLU A  46  1.2726 0.4311 1.3741 -0.0528 -0.1246 -0.3800 ? ? ? ? ? ? 289  GLU A CG  
371   C  CD  . GLU A  46  1.2642 0.4099 1.3704 -0.0588 -0.1111 -0.3500 ? ? ? ? ? ? 289  GLU A CD  
372   O  OE1 . GLU A  46  1.2280 0.4027 1.3304 -0.0616 -0.1049 -0.3322 ? ? ? ? ? ? 289  GLU A OE1 
373   O  OE2 . GLU A  46  1.2964 0.4015 1.4084 -0.0594 -0.1071 -0.3446 ? ? ? ? ? ? 289  GLU A OE2 
374   N  N   . LYS A  47  1.2500 0.4939 1.3669 -0.0722 -0.1626 -0.4454 ? ? ? ? ? ? 290  LYS A N   
375   C  CA  . LYS A  47  1.2342 0.5115 1.3564 -0.0794 -0.1729 -0.4583 ? ? ? ? ? ? 290  LYS A CA  
376   C  C   . LYS A  47  1.2275 0.5307 1.3182 -0.0592 -0.1802 -0.4730 ? ? ? ? ? ? 290  LYS A C   
377   O  O   . LYS A  47  1.2051 0.5420 1.2913 -0.0605 -0.1851 -0.4758 ? ? ? ? ? ? 290  LYS A O   
378   C  CB  . LYS A  47  1.2645 0.5256 1.4161 -0.0962 -0.1857 -0.4809 ? ? ? ? ? ? 290  LYS A CB  
379   C  CG  . LYS A  47  1.2918 0.5134 1.4762 -0.1146 -0.1811 -0.4762 ? ? ? ? ? ? 290  LYS A CG  
380   C  CD  . LYS A  47  1.3382 0.5324 1.5375 -0.1183 -0.1968 -0.5086 ? ? ? ? ? ? 290  LYS A CD  
381   C  CE  . LYS A  47  1.3671 0.5262 1.6061 -0.1406 -0.1950 -0.5088 ? ? ? ? ? ? 290  LYS A CE  
382   N  NZ  . LYS A  47  1.3392 0.5293 1.6103 -0.1638 -0.1945 -0.5015 ? ? ? ? ? ? 290  LYS A NZ  
383   N  N   . ASP A  48  1.2474 0.5345 1.3159 -0.0403 -0.1797 -0.4809 ? ? ? ? ? ? 291  ASP A N   
384   C  CA  . ASP A  48  1.2580 0.5583 1.2996 -0.0219 -0.1884 -0.5021 ? ? ? ? ? ? 291  ASP A CA  
385   C  C   . ASP A  48  1.2289 0.5628 1.2410 -0.0050 -0.1822 -0.4930 ? ? ? ? ? ? 291  ASP A C   
386   O  O   . ASP A  48  1.2433 0.5764 1.2305 0.0144  -0.1829 -0.5043 ? ? ? ? ? ? 291  ASP A O   
387   C  CB  . ASP A  48  1.2977 0.5630 1.3304 -0.0091 -0.1906 -0.5169 ? ? ? ? ? ? 291  ASP A CB  
388   C  CG  . ASP A  48  1.3368 0.5745 1.3895 -0.0200 -0.2039 -0.5408 ? ? ? ? ? ? 291  ASP A CG  
389   O  OD1 . ASP A  48  1.3332 0.5815 1.4065 -0.0368 -0.2124 -0.5477 ? ? ? ? ? ? 291  ASP A OD1 
390   O  OD2 . ASP A  48  1.3723 0.5776 1.4210 -0.0113 -0.2062 -0.5535 ? ? ? ? ? ? 291  ASP A OD2 
391   N  N   . PHE A  49  1.1899 0.5535 1.2050 -0.0120 -0.1760 -0.4738 ? ? ? ? ? ? 292  PHE A N   
392   C  CA  . PHE A  49  1.1604 0.5536 1.1511 0.0025  -0.1676 -0.4610 ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CA  
393   C  C   . PHE A  49  1.1599 0.5802 1.1275 0.0137  -0.1755 -0.4768 ? ? ? ? ? ? 292  PHE A C   
394   O  O   . PHE A  49  1.1539 0.5912 1.1287 0.0040  -0.1847 -0.4841 ? ? ? ? ? ? 292  PHE A O   
395   C  CB  . PHE A  49  1.1202 0.5331 1.1226 -0.0090 -0.1578 -0.4340 ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CB  
396   C  CG  . PHE A  49  1.1097 0.5093 1.1137 -0.0060 -0.1444 -0.4114 ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CG  
397   C  CD1 . PHE A  49  1.0776 0.5006 1.0686 0.0026  -0.1342 -0.3925 ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CD1 
398   C  CD2 . PHE A  49  1.1336 0.4967 1.1522 -0.0116 -0.1424 -0.4093 ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CD2 
399   C  CE1 . PHE A  49  1.0693 0.4808 1.0617 0.0061  -0.1235 -0.3730 ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CE1 
400   C  CE2 . PHE A  49  1.1259 0.4766 1.1439 -0.0073 -0.1310 -0.3884 ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CE2 
401   C  CZ  . PHE A  49  1.0935 0.4692 1.0985 0.0017  -0.1222 -0.3708 ? ? ? ? ? ? 292  PHE A CZ  
402   N  N   . ARG A  50  1.1659 0.5910 1.1060 0.0347  -0.1712 -0.4808 ? ? ? ? ? ? 293  ARG A N   
403   C  CA  . ARG A  50  1.1672 0.6171 1.0809 0.0478  -0.1761 -0.4932 ? ? ? ? ? ? 293  ARG A CA  
404   C  C   . ARG A  50  1.1343 0.6143 1.0295 0.0587  -0.1635 -0.4744 ? ? ? ? ? ? 293  ARG A C   
405   O  O   . ARG A  50  1.1162 0.5954 1.0138 0.0621  -0.1506 -0.4552 ? ? ? ? ? ? 293  ARG A O   
406   C  CB  . ARG A  50  1.2082 0.6385 1.1032 0.0640  -0.1821 -0.5171 ? ? ? ? ? ? 293  ARG A CB  
407   C  CG  . ARG A  50  1.2400 0.6398 1.1557 0.0523  -0.1942 -0.5348 ? ? ? ? ? ? 293  ARG A CG  
408   C  CD  . ARG A  50  1.2332 0.6458 1.1677 0.0340  -0.2065 -0.5411 ? ? ? ? ? ? 293  ARG A CD  
409   N  NE  . ARG A  50  1.2721 0.6606 1.2195 0.0273  -0.2225 -0.5676 ? ? ? ? ? ? 293  ARG A NE  
410   C  CZ  . ARG A  50  1.2779 0.6479 1.2595 0.0070  -0.2267 -0.5676 ? ? ? ? ? ? 293  ARG A CZ  
411   N  NH1 . ARG A  50  1.2477 0.6214 1.2503 -0.0072 -0.2155 -0.5421 ? ? ? ? ? ? 293  ARG A NH1 
412   N  NH2 . ARG A  50  1.3145 0.6626 1.3093 0.0011  -0.2414 -0.5927 ? ? ? ? ? ? 293  ARG A NH2 
413   N  N   . PRO A  51  1.1273 0.6342 1.0044 0.0642  -0.1676 -0.4797 ? ? ? ? ? ? 294  PRO A N   
414   C  CA  . PRO A  51  1.0978 0.6320 0.9587 0.0740  -0.1550 -0.4617 ? ? ? ? ? ? 294  PRO A CA  
415   C  C   . PRO A  51  1.1108 0.6418 0.9482 0.0957  -0.1451 -0.4637 ? ? ? ? ? ? 294  PRO A C   
416   O  O   . PRO A  51  1.1445 0.6653 0.9635 0.1084  -0.1509 -0.4846 ? ? ? ? ? ? 294  PRO A O   
417   C  CB  . PRO A  51  1.0934 0.6534 0.9407 0.0743  -0.1634 -0.4691 ? ? ? ? ? ? 294  PRO A CB  
418   C  CG  . PRO A  51  1.1028 0.6546 0.9723 0.0569  -0.1782 -0.4809 ? ? ? ? ? ? 294  PRO A CG  
419   C  CD  . PRO A  51  1.1366 0.6532 1.0156 0.0564  -0.1831 -0.4961 ? ? ? ? ? ? 294  PRO A CD  
420   N  N   . LEU A  52  1.0842 0.6250 0.9234 0.0999  -0.1303 -0.4421 ? ? ? ? ? ? 295  LEU A N   
421   C  CA  . LEU A  52  1.0898 0.6333 0.9109 0.1199  -0.1184 -0.4401 ? ? ? ? ? ? 295  LEU A CA  
422   C  C   . LEU A  52  1.1059 0.6648 0.8957 0.1367  -0.1179 -0.4526 ? ? ? ? ? ? 295  LEU A C   
423   O  O   . LEU A  52  1.1308 0.6814 0.9034 0.1540  -0.1134 -0.4632 ? ? ? ? ? ? 295  LEU A O   
424   C  CB  . LEU A  52  1.0514 0.6142 0.8800 0.1192  -0.1043 -0.4141 ? ? ? ? ? ? 295  LEU A CB  
425   C  CG  . LEU A  52  1.0454 0.5940 0.8883 0.1217  -0.0955 -0.4017 ? ? ? ? ? ? 295  LEU A CG  
426   C  CD1 . LEU A  52  1.0053 0.5784 0.8547 0.1207  -0.0833 -0.3769 ? ? ? ? ? ? 295  LEU A CD1 
427   C  CD2 . LEU A  52  1.0745 0.6108 0.9029 0.1409  -0.0914 -0.4148 ? ? ? ? ? ? 295  LEU A CD2 
428   N  N   . LEU A  53  1.0914 0.6737 0.8729 0.1325  -0.1213 -0.4498 ? ? ? ? ? ? 296  LEU A N   
429   C  CA  . LEU A  53  1.1058 0.7041 0.8554 0.1486  -0.1198 -0.4587 ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CA  
430   C  C   . LEU A  53  1.1502 0.7310 0.8833 0.1559  -0.1339 -0.4873 ? ? ? ? ? ? 296  LEU A C   
431   O  O   . LEU A  53  1.1734 0.7607 0.8753 0.1729  -0.1331 -0.4988 ? ? ? ? ? ? 296  LEU A O   
432   C  CB  . LEU A  53  1.0798 0.7055 0.8262 0.1414  -0.1211 -0.4477 ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CB  
433   C  CG  . LEU A  53  1.0456 0.6940 0.7916 0.1446  -0.1042 -0.4233 ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CG  
434   C  CD1 . LEU A  53  1.0147 0.6847 0.7691 0.1313  -0.1070 -0.4099 ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CD1 
435   C  CD2 . LEU A  53  1.0640 0.7219 0.7780 0.1665  -0.0940 -0.4276 ? ? ? ? ? ? 296  LEU A CD2 
436   N  N   . MET A  54  1.1635 0.7214 0.9175 0.1430  -0.1465 -0.4986 ? ? ? ? ? ? 297  MET A N   
437   C  CA  . MET A  54  1.2076 0.7448 0.9509 0.1482  -0.1614 -0.5274 ? ? ? ? ? ? 297  MET A CA  
438   C  C   . MET A  54  1.2385 0.7611 0.9604 0.1693  -0.1544 -0.5386 ? ? ? ? ? ? 297  MET A C   
439   O  O   . MET A  54  1.2768 0.7910 0.9750 0.1817  -0.1634 -0.5622 ? ? ? ? ? ? 297  MET A O   
440   C  CB  . MET A  54  1.2159 0.7282 0.9907 0.1297  -0.1736 -0.5353 ? ? ? ? ? ? 297  MET A CB  
441   C  CG  . MET A  54  1.2636 0.7487 1.0309 0.1364  -0.1865 -0.5644 ? ? ? ? ? ? 297  MET A CG  
442   S  SD  . MET A  54  1.2772 0.7367 1.0813 0.1129  -0.2038 -0.5773 ? ? ? ? ? ? 297  MET A SD  
443   C  CE  . MET A  54  1.2702 0.7010 1.1025 0.1048  -0.1924 -0.5615 ? ? ? ? ? ? 297  MET A CE  
444   N  N   . THR A  55  1.2219 0.7424 0.9524 0.1736  -0.1386 -0.5217 ? ? ? ? ? ? 298  THR A N   
445   C  CA  . THR A  55  1.2466 0.7519 0.9651 0.1921  -0.1297 -0.5289 ? ? ? ? ? ? 298  THR A CA  
446   C  C   . THR A  55  1.2244 0.7466 0.9386 0.2041  -0.1091 -0.5091 ? ? ? ? ? ? 298  THR A C   
447   O  O   . THR A  55  1.2462 0.7611 0.9466 0.2219  -0.1010 -0.5162 ? ? ? ? ? ? 298  THR A O   
448   C  CB  . THR A  55  1.2631 0.7346 1.0046 0.1853  -0.1352 -0.5358 ? ? ? ? ? ? 298  THR A CB  
449   O  OG1 . THR A  55  1.2349 0.7056 0.9979 0.1809  -0.1228 -0.5131 ? ? ? ? ? ? 298  THR A OG1 
450   C  CG2 . THR A  55  1.2671 0.7263 1.0282 0.1649  -0.1522 -0.5445 ? ? ? ? ? ? 298  THR A CG2 
451   N  N   . TRP A  56  1.1825 0.7269 0.9098 0.1947  -0.1007 -0.4850 ? ? ? ? ? ? 299  TRP A N   
452   C  CA  . TRP A  56  1.1632 0.7257 0.8868 0.2062  -0.0821 -0.4680 ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CA  
453   C  C   . TRP A  56  1.1431 0.7366 0.8512 0.2075  -0.0762 -0.4575 ? ? ? ? ? ? 299  TRP A C   
454   O  O   . TRP A  56  1.1289 0.7309 0.8412 0.1937  -0.0858 -0.4549 ? ? ? ? ? ? 299  TRP A O   
455   C  CB  . TRP A  56  1.1320 0.6920 0.8864 0.1959  -0.0757 -0.4474 ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CB  
456   C  CG  . TRP A  56  1.1090 0.6901 0.8642 0.2058  -0.0578 -0.4296 ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CG  
457   C  CD1 . TRP A  56  1.1210 0.6987 0.8738 0.2224  -0.0465 -0.4308 ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CD1 
458   C  CD2 . TRP A  56  1.0710 0.6807 0.8312 0.1999  -0.0494 -0.4087 ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CD2 
459   N  NE1 . TRP A  56  1.0927 0.6958 0.8503 0.2267  -0.0315 -0.4122 ? ? ? ? ? ? 299  TRP A NE1 
460   C  CE2 . TRP A  56  1.0621 0.6845 0.8239 0.2131  -0.0330 -0.3984 ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CE2 
461   C  CE3 . TRP A  56  1.0443 0.6702 0.8090 0.1849  -0.0540 -0.3980 ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CE3 
462   C  CZ2 . TRP A  56  1.0279 0.6775 0.7962 0.2111  -0.0214 -0.3780 ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CZ2 
463   C  CZ3 . TRP A  56  1.0110 0.6633 0.7799 0.1837  -0.0425 -0.3779 ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CZ3 
464   C  CH2 . TRP A  56  1.0032 0.6667 0.7743 0.1964  -0.0265 -0.3681 ? ? ? ? ? ? 299  TRP A CH2 
465   N  N   . TRP A  57  1.1427 0.7530 0.8339 0.2238  -0.0605 -0.4512 ? ? ? ? ? ? 300  TRP A N   
466   C  CA  . TRP A  57  1.1180 0.7579 0.7994 0.2233  -0.0523 -0.4357 ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CA  
467   C  C   . TRP A  57  1.0920 0.7504 0.7826 0.2295  -0.0321 -0.4149 ? ? ? ? ? ? 300  TRP A C   
468   O  O   . TRP A  57  1.1054 0.7576 0.7960 0.2428  -0.0222 -0.4178 ? ? ? ? ? ? 300  TRP A O   
469   C  CB  . TRP A  57  1.1474 0.7934 0.7923 0.2352  -0.0561 -0.4504 ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CB  
470   C  CG  . TRP A  57  1.1705 0.7993 0.8120 0.2274  -0.0777 -0.4711 ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CG  
471   C  CD1 . TRP A  57  1.1612 0.7977 0.8041 0.2143  -0.0915 -0.4723 ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CD1 
472   C  CD2 . TRP A  57  1.2062 0.8068 0.8466 0.2311  -0.0886 -0.4937 ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CD2 
473   N  NE1 . TRP A  57  1.1893 0.8050 0.8331 0.2095  -0.1103 -0.4948 ? ? ? ? ? ? 300  TRP A NE1 
474   C  CE2 . TRP A  57  1.2173 0.8101 0.8593 0.2194  -0.1089 -0.5081 ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CE2 
475   C  CE3 . TRP A  57  1.2305 0.8117 0.8701 0.2433  -0.0834 -0.5035 ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CE3 
476   C  CZ2 . TRP A  57  1.2520 0.8179 0.8952 0.2191  -0.1237 -0.5319 ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CZ2 
477   C  CZ3 . TRP A  57  1.2648 0.8187 0.9037 0.2435  -0.0979 -0.5265 ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CZ3 
478   C  CH2 . TRP A  57  1.2756 0.8216 0.9165 0.2312  -0.1178 -0.5406 ? ? ? ? ? ? 300  TRP A CH2 
479   N  N   . PRO A  58  1.0554 0.7364 0.7556 0.2200  -0.0265 -0.3945 ? ? ? ? ? ? 301  PRO A N   
480   C  CA  . PRO A  58  1.0288 0.7272 0.7429 0.2235  -0.0091 -0.3749 ? ? ? ? ? ? 301  PRO A CA  
481   C  C   . PRO A  58  1.0526 0.7585 0.7434 0.2445  0.0057  -0.3800 ? ? ? ? ? ? 301  PRO A C   
482   O  O   . PRO A  58  1.0575 0.7604 0.7572 0.2545  0.0161  -0.3793 ? ? ? ? ? ? 301  PRO A O   
483   C  CB  . PRO A  58  0.9967 0.7176 0.7139 0.2122  -0.0077 -0.3580 ? ? ? ? ? ? 301  PRO A CB  
484   C  CG  . PRO A  58  1.0185 0.7406 0.7075 0.2154  -0.0159 -0.3702 ? ? ? ? ? ? 301  PRO A CG  
485   C  CD  . PRO A  58  1.0463 0.7419 0.7344 0.2124  -0.0331 -0.3918 ? ? ? ? ? ? 301  PRO A CD  
486   N  N   . ASP A  59  1.0693 0.7848 0.7300 0.2523  0.0071  -0.3850 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A N   
487   C  CA  . ASP A  59  1.1030 0.8192 0.7362 0.2740  0.0196  -0.3945 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A CA  
488   C  C   . ASP A  59  1.1457 0.8466 0.7460 0.2826  0.0069  -0.4183 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A C   
489   O  O   . ASP A  59  1.1486 0.8376 0.7514 0.2708  -0.0124 -0.4283 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A O   
490   C  CB  . ASP A  59  1.0921 0.8337 0.7148 0.2817  0.0388  -0.3783 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A CB  
491   C  CG  . ASP A  59  1.0811 0.8357 0.6899 0.2738  0.0332  -0.3711 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A CG  
492   O  OD1 . ASP A  59  1.1112 0.8664 0.6845 0.2854  0.0328  -0.3807 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A OD1 
493   O  OD2 . ASP A  59  1.0442 0.8083 0.6762 0.2571  0.0294  -0.3562 ? ? ? ? ? ? 302  ASP A OD2 
494   N  N   . GLN A  60  1.1803 0.8813 0.7507 0.3035  0.0177  -0.4278 ? ? ? ? ? ? 303  GLN A N   
495   C  CA  . GLN A  60  1.2266 0.9129 0.7606 0.3151  0.0062  -0.4520 ? ? ? ? ? ? 303  GLN A CA  
496   C  C   . GLN A  60  1.2254 0.9257 0.7363 0.3122  0.0003  -0.4484 ? ? ? ? ? ? 303  GLN A C   
497   O  O   . GLN A  60  1.2401 0.9311 0.7400 0.3068  -0.0197 -0.4631 ? ? ? ? ? ? 303  GLN A O   
498   C  CB  . GLN A  60  1.2663 0.9474 0.7742 0.3397  0.0206  -0.4634 ? ? ? ? ? ? 303  GLN A CB  
499   C  CG  . GLN A  60  1.3156 0.9850 0.7801 0.3542  0.0107  -0.4866 ? ? ? ? ? ? 303  GLN A CG  
500   C  CD  . GLN A  60  1.3586 1.0200 0.7965 0.3793  0.0246  -0.4997 ? ? ? ? ? ? 303  GLN A CD  
501   O  OE1 . GLN A  60  1.3642 1.0130 0.8192 0.3833  0.0282  -0.5058 ? ? ? ? ? ? 303  GLN A OE1 
502   N  NE2 . GLN A  60  1.3916 1.0592 0.7862 0.3968  0.0318  -0.5047 ? ? ? ? ? ? 303  GLN A NE2 
503   N  N   . GLU A  61  1.2066 0.9292 0.7136 0.3150  0.0176  -0.4282 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A N   
504   C  CA  . GLU A  61  1.2009 0.9384 0.6892 0.3122  0.0146  -0.4203 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A CA  
505   C  C   . GLU A  61  1.1783 0.9143 0.6838 0.2911  -0.0077 -0.4213 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A C   
506   O  O   . GLU A  61  1.1917 0.9304 0.6749 0.2915  -0.0200 -0.4281 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A O   
507   C  CB  . GLU A  61  1.1746 0.9353 0.6691 0.3136  0.0375  -0.3947 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A CB  
508   C  CG  . GLU A  61  1.1607 0.9372 0.6432 0.3075  0.0350  -0.3823 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A CG  
509   C  CD  . GLU A  61  1.1998 0.9691 0.6410 0.3170  0.0200  -0.4001 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A CD  
510   O  OE1 . GLU A  61  1.2419 0.9956 0.6577 0.3315  0.0152  -0.4213 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A OE1 
511   O  OE2 . GLU A  61  1.1891 0.9683 0.6233 0.3102  0.0121  -0.3934 ? ? ? ? ? ? 304  GLU A OE2 
512   N  N   . THR A  62  1.1454 0.8774 0.6905 0.2735  -0.0128 -0.4143 ? ? ? ? ? ? 305  THR A N   
513   C  CA  . THR A  62  1.1267 0.8554 0.6907 0.2539  -0.0326 -0.4162 ? ? ? ? ? ? 305  THR A CA  
514   C  C   . THR A  62  1.1576 0.8622 0.7186 0.2529  -0.0523 -0.4421 ? ? ? ? ? ? 305  THR A C   
515   O  O   . THR A  62  1.1656 0.8678 0.7212 0.2457  -0.0704 -0.4529 ? ? ? ? ? ? 305  THR A O   
516   C  CB  . THR A  62  1.0810 0.8156 0.6856 0.2365  -0.0282 -0.3966 ? ? ? ? ? ? 305  THR A CB  
517   O  OG1 . THR A  62  1.0547 0.8125 0.6591 0.2357  -0.0148 -0.3753 ? ? ? ? ? ? 305  THR A OG1 
518   C  CG2 . THR A  62  1.0653 0.7928 0.6917 0.2167  -0.0471 -0.3998 ? ? ? ? ? ? 305  THR A CG2 
519   N  N   . GLN A  63  1.1773 0.8642 0.7416 0.2607  -0.0492 -0.4529 ? ? ? ? ? ? 306  GLN A N   
520   C  CA  . GLN A  63  1.2125 0.8753 0.7703 0.2623  -0.0669 -0.4790 ? ? ? ? ? ? 306  GLN A CA  
521   C  C   . GLN A  63  1.2517 0.9147 0.7687 0.2757  -0.0765 -0.4973 ? ? ? ? ? ? 306  GLN A C   
522   O  O   . GLN A  63  1.2831 0.9281 0.7920 0.2767  -0.0943 -0.5209 ? ? ? ? ? ? 306  GLN A O   
523   C  CB  . GLN A  63  1.2337 0.8776 0.7946 0.2733  -0.0599 -0.4884 ? ? ? ? ? ? 306  GLN A CB  
524   C  CG  . GLN A  63  1.2617 0.8779 0.8280 0.2693  -0.0789 -0.5122 ? ? ? ? ? ? 306  GLN A CG  
525   C  CD  . GLN A  63  1.3060 0.9051 0.8492 0.2899  -0.0754 -0.5317 ? ? ? ? ? ? 306  GLN A CD  
526   O  OE1 . GLN A  63  1.3098 0.9166 0.8420 0.3053  -0.0567 -0.5246 ? ? ? ? ? ? 306  GLN A OE1 
527   N  NE2 . GLN A  63  1.3410 0.9172 0.8772 0.2908  -0.0933 -0.5569 ? ? ? ? ? ? 306  GLN A NE2 
528   N  N   . ARG A  64  1.2514 0.9340 0.7426 0.2862  -0.0651 -0.4865 ? ? ? ? ? ? 307  ARG A N   
529   C  CA  . ARG A  64  1.2901 0.9738 0.7385 0.3011  -0.0726 -0.5015 ? ? ? ? ? ? 307  ARG A CA  
530   C  C   . ARG A  64  1.2793 0.9727 0.7282 0.2888  -0.0908 -0.5020 ? ? ? ? ? ? 307  ARG A C   
531   O  O   . ARG A  64  1.3067 0.9897 0.7444 0.2890  -0.1118 -0.5240 ? ? ? ? ? ? 307  ARG A O   
532   C  CB  . ARG A  64  1.3009 0.9989 0.7183 0.3205  -0.0500 -0.4896 ? ? ? ? ? ? 307  ARG A CB  
533   C  CG  . ARG A  64  1.3364 1.0385 0.7084 0.3351  -0.0565 -0.4997 ? ? ? ? ? ? 307  ARG A CG  
534   C  CD  . ARG A  64  1.3666 1.0725 0.7009 0.3594  -0.0352 -0.4969 ? ? ? ? ? ? 307  ARG A CD  
535   N  NE  . ARG A  64  1.3750 1.0956 0.6774 0.3667  -0.0335 -0.4887 ? ? ? ? ? ? 307  ARG A NE  
536   C  CZ  . ARG A  64  1.3355 1.0741 0.6558 0.3531  -0.0302 -0.4670 ? ? ? ? ? ? 307  ARG A CZ  
537   N  NH1 . ARG A  64  1.2881 1.0313 0.6555 0.3326  -0.0286 -0.4532 ? ? ? ? ? ? 307  ARG A NH1 
538   N  NH2 . ARG A  64  1.3449 1.0955 0.6355 0.3604  -0.0288 -0.4592 ? ? ? ? ? ? 307  ARG A NH2 
539   N  N   . GLN A  65  1.2405 0.9543 0.7028 0.2787  -0.0828 -0.4785 ? ? ? ? ? ? 308  GLN A N   
540   C  CA  . GLN A  65  1.2283 0.9529 0.6926 0.2677  -0.0983 -0.4773 ? ? ? ? ? ? 308  GLN A CA  
541   C  C   . GLN A  65  1.2288 0.9383 0.7194 0.2523  -0.1195 -0.4937 ? ? ? ? ? ? 308  GLN A C   
542   O  O   . GLN A  65  1.2361 0.9477 0.7248 0.2462  -0.1389 -0.5050 ? ? ? ? ? ? 308  GLN A O   
543   C  CB  . GLN A  65  1.1779 0.9212 0.6699 0.2524  -0.0886 -0.4501 ? ? ? ? ? ? 308  GLN A CB  
544   C  CG  . GLN A  65  1.1632 0.9170 0.6527 0.2605  -0.0629 -0.4295 ? ? ? ? ? ? 308  GLN A CG  
545   C  CD  . GLN A  65  1.1799 0.9477 0.6312 0.2765  -0.0530 -0.4225 ? ? ? ? ? ? 308  GLN A CD  
546   O  OE1 . GLN A  65  1.2159 0.9788 0.6340 0.2968  -0.0432 -0.4300 ? ? ? ? ? ? 308  GLN A OE1 
547   N  NE2 . GLN A  65  1.1557 0.9401 0.6104 0.2681  -0.0548 -0.4077 ? ? ? ? ? ? 308  GLN A NE2 
548   N  N   . TYR A  66  1.2200 0.9146 0.7376 0.2454  -0.1153 -0.4941 ? ? ? ? ? ? 309  TYR A N   
549   C  CA  . TYR A  66  1.2143 0.8936 0.7645 0.2273  -0.1323 -0.5049 ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CA  
550   C  C   . TYR A  66  1.2595 0.9212 0.7936 0.2332  -0.1532 -0.5358 ? ? ? ? ? ? 309  TYR A C   
551   O  O   . TYR A  66  1.2599 0.9199 0.8083 0.2202  -0.1726 -0.5466 ? ? ? ? ? ? 309  TYR A O   
552   C  CB  . TYR A  66  1.1954 0.8616 0.7774 0.2191  -0.1226 -0.4963 ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CB  
553   C  CG  . TYR A  66  1.2094 0.8517 0.8137 0.2075  -0.1395 -0.5143 ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CG  
554   C  CD1 . TYR A  66  1.1791 0.8167 0.8234 0.1857  -0.1433 -0.5043 ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CD1 
555   C  CD2 . TYR A  66  1.2555 0.8794 0.8398 0.2186  -0.1520 -0.5417 ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CD2 
556   C  CE1 . TYR A  66  1.1950 0.8094 0.8597 0.1750  -0.1578 -0.5205 ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CE1 
557   C  CE2 . TYR A  66  1.2709 0.8720 0.8760 0.2080  -0.1674 -0.5589 ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CE2 
558   C  CZ  . TYR A  66  1.2409 0.8369 0.8867 0.1859  -0.1699 -0.5481 ? ? ? ? ? ? 309  TYR A CZ  
559   O  OH  . TYR A  66  1.2608 0.8321 0.9266 0.1760  -0.1846 -0.5659 ? ? ? ? ? ? 309  TYR A OH  
560   N  N   . VAL A  67  1.2992 0.9480 0.8039 0.2530  -0.1497 -0.5513 ? ? ? ? ? ? 310  VAL A N   
561   C  CA  . VAL A  67  1.3444 0.9797 0.8278 0.2608  -0.1704 -0.5809 ? ? ? ? ? ? 310  VAL A CA  
562   C  C   . VAL A  67  1.3527 1.0059 0.8108 0.2652  -0.1816 -0.5839 ? ? ? ? ? ? 310  VAL A C   
563   O  O   . VAL A  67  1.3557 1.0085 0.8262 0.2539  -0.2030 -0.5967 ? ? ? ? ? ? 310  VAL A O   
564   C  CB  . VAL A  67  1.3891 1.0074 0.8416 0.2831  -0.1649 -0.5981 ? ? ? ? ? ? 310  VAL A CB  
565   C  CG1 . VAL A  67  1.4388 1.0474 0.8599 0.2947  -0.1863 -0.6281 ? ? ? ? ? ? 310  VAL A CG1 
566   C  CG2 . VAL A  67  1.3871 0.9832 0.8684 0.2768  -0.1614 -0.6016 ? ? ? ? ? ? 310  VAL A CG2 
567   N  N   . ASN A  68  1.3571 1.0259 0.7810 0.2815  -0.1673 -0.5720 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A N   
568   C  CA  . ASN A  68  1.3671 1.0512 0.7658 0.2866  -0.1785 -0.5744 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A CA  
569   C  C   . ASN A  68  1.3372 1.0308 0.7699 0.2641  -0.1954 -0.5717 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A C   
570   O  O   . ASN A  68  1.3584 1.0466 0.7919 0.2607  -0.2188 -0.5933 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A O   
571   C  CB  . ASN A  68  1.3589 1.0616 0.7300 0.2997  -0.1574 -0.5521 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A CB  
572   C  CG  . ASN A  68  1.3999 1.0941 0.7295 0.3250  -0.1442 -0.5596 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A CG  
573   O  OD1 . ASN A  68  1.4074 1.1132 0.7058 0.3400  -0.1278 -0.5464 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A OD1 
574   N  ND2 . ASN A  68  1.4299 1.1024 0.7579 0.3304  -0.1511 -0.5817 ? ? ? ? ? ? 311  ASN A ND2 
575   N  N   . TYR A  69  1.2888 0.9968 0.7505 0.2488  -0.1838 -0.5460 ? ? ? ? ? ? 312  TYR A N   
576   C  CA  . TYR A  69  1.2596 0.9757 0.7568 0.2267  -0.1982 -0.5431 ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CA  
577   C  C   . TYR A  69  1.2730 0.9703 0.7981 0.2134  -0.2188 -0.5661 ? ? ? ? ? ? 312  TYR A C   
578   O  O   . TYR A  69  1.2824 0.9835 0.8133 0.2070  -0.2398 -0.5806 ? ? ? ? ? ? 312  TYR A O   
579   C  CB  . TYR A  69  1.2065 0.9361 0.7346 0.2115  -0.1815 -0.5130 ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CB  
580   C  CG  . TYR A  69  1.1735 0.9102 0.7424 0.1875  -0.1931 -0.5078 ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CG  
581   C  CD1 . TYR A  69  1.1458 0.9050 0.7189 0.1811  -0.1929 -0.4917 ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CD1 
582   C  CD2 . TYR A  69  1.1711 0.8912 0.7749 0.1713  -0.2032 -0.5184 ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CD2 
583   C  CE1 . TYR A  69  1.1152 0.8815 0.7273 0.1590  -0.2023 -0.4865 ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CE1 
584   C  CE2 . TYR A  69  1.1419 0.8681 0.7843 0.1489  -0.2119 -0.5128 ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CE2 
585   C  CZ  . TYR A  69  1.1140 0.8638 0.7604 0.1431  -0.2113 -0.4972 ? ? ? ? ? ? 312  TYR A CZ  
586   O  OH  . TYR A  69  1.0872 0.8430 0.7716 0.1219  -0.2191 -0.4923 ? ? ? ? ? ? 312  TYR A OH  
587   N  N   . MET A  70  1.2758 0.9527 0.8189 0.2095  -0.2134 -0.5702 ? ? ? ? ? ? 313  MET A N   
588   C  CA  . MET A  70  1.2907 0.9473 0.8616 0.1962  -0.2321 -0.5917 ? ? ? ? ? ? 313  MET A CA  
589   C  C   . MET A  70  1.3438 0.9870 0.8893 0.2089  -0.2528 -0.6249 ? ? ? ? ? ? 313  MET A C   
590   O  O   . MET A  70  1.3573 0.9878 0.9262 0.1970  -0.2721 -0.6445 ? ? ? ? ? ? 313  MET A O   
591   C  CB  . MET A  70  1.2837 0.9189 0.8794 0.1896  -0.2214 -0.5878 ? ? ? ? ? ? 313  MET A CB  
592   C  CG  . MET A  70  1.2344 0.8772 0.8649 0.1722  -0.2074 -0.5602 ? ? ? ? ? ? 313  MET A CG  
593   S  SD  . MET A  70  1.2042 0.8538 0.8799 0.1437  -0.2215 -0.5558 ? ? ? ? ? ? 313  MET A SD  
594   C  CE  . MET A  70  1.2245 0.8412 0.9316 0.1310  -0.2318 -0.5739 ? ? ? ? ? ? 313  MET A CE  
595   N  N   . ASN A  71  1.3759 1.0205 0.8742 0.2333  -0.2482 -0.6317 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A N   
596   C  CA  . ASN A  71  1.4282 1.0619 0.8966 0.2480  -0.2678 -0.6627 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A CA  
597   C  C   . ASN A  71  1.4276 1.0781 0.8983 0.2414  -0.2893 -0.6702 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A C   
598   O  O   . ASN A  71  1.4544 1.0960 0.9326 0.2375  -0.3136 -0.6965 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A O   
599   C  CB  . ASN A  71  1.4622 1.0942 0.8772 0.2767  -0.2546 -0.6650 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A CB  
600   C  CG  . ASN A  71  1.4849 1.0916 0.8972 0.2856  -0.2445 -0.6747 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A CG  
601   O  OD1 . ASN A  71  1.4787 1.0671 0.9269 0.2710  -0.2493 -0.6812 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A OD1 
602   N  ND2 . ASN A  71  1.5139 1.1187 0.8828 0.3102  -0.2307 -0.6760 ? ? ? ? ? ? 314  ASN A ND2 
603   N  N   . ALA A  72  1.3961 1.0711 0.8637 0.2392  -0.2806 -0.6472 ? ? ? ? ? ? 315  ALA A N   
604   C  CA  . ALA A  72  1.3862 1.0786 0.8659 0.2294  -0.2992 -0.6502 ? ? ? ? ? ? 315  ALA A CA  
605   C  C   . ALA A  72  1.3768 1.0599 0.9066 0.2056  -0.3162 -0.6633 ? ? ? ? ? ? 315  ALA A C   
606   O  O   . ALA A  72  1.4125 1.0838 0.9416 0.2072  -0.3381 -0.6919 ? ? ? ? ? ? 315  ALA A O   
607   C  CB  . ALA A  72  1.3413 1.0583 0.8279 0.2229  -0.2845 -0.6192 ? ? ? ? ? ? 315  ALA A CB  
608   N  N   . GLN A  73  1.3308 1.0181 0.9033 0.1840  -0.3054 -0.6423 ? ? ? ? ? ? 316  GLN A N   
609   C  CA  . GLN A  73  1.3147 0.9976 0.9387 0.1587  -0.3187 -0.6486 ? ? ? ? ? ? 316  GLN A CA  
610   C  C   . GLN A  73  1.3541 1.0154 0.9879 0.1565  -0.3396 -0.6807 ? ? ? ? ? ? 316  GLN A C   
611   O  O   . GLN A  73  1.3646 1.0317 1.0145 0.1485  -0.3616 -0.6980 ? ? ? ? ? ? 316  GLN A O   
612   C  CB  . GLN A  73  1.2759 0.9513 0.9376 0.1406  -0.3006 -0.6266 ? ? ? ? ? ? 316  GLN A CB  
613   C  CG  . GLN A  73  1.2317 0.9258 0.8937 0.1386  -0.2787 -0.5933 ? ? ? ? ? ? 316  GLN A CG  
614   C  CD  . GLN A  73  1.2140 0.9357 0.8714 0.1374  -0.2842 -0.5846 ? ? ? ? ? ? 316  GLN A CD  
615   O  OE1 . GLN A  73  1.2372 0.9685 0.8566 0.1553  -0.2902 -0.5921 ? ? ? ? ? ? 316  GLN A OE1 
616   N  NE2 . GLN A  73  1.1739 0.9080 0.8683 0.1173  -0.2815 -0.5677 ? ? ? ? ? ? 316  GLN A NE2 
617   N  N   . LEU A  74  1.3748 1.0107 1.0032 0.1624  -0.3328 -0.6886 ? ? ? ? ? ? 317  LEU A N   
618   C  CA  . LEU A  74  1.4083 1.0196 1.0548 0.1563  -0.3506 -0.7171 ? ? ? ? ? ? 317  LEU A CA  
619   C  C   . LEU A  74  1.4601 1.0683 1.0716 0.1746  -0.3729 -0.7489 ? ? ? ? ? ? 317  LEU A C   
620   O  O   . LEU A  74  1.4975 1.0825 1.1123 0.1761  -0.3870 -0.7756 ? ? ? ? ? ? 317  LEU A O   
621   C  CB  . LEU A  74  1.4154 0.9994 1.0661 0.1581  -0.3359 -0.7150 ? ? ? ? ? ? 317  LEU A CB  
622   C  CG  . LEU A  74  1.3715 0.9554 1.0451 0.1470  -0.3114 -0.6836 ? ? ? ? ? ? 317  LEU A CG  
623   C  CD1 . LEU A  74  1.3893 0.9439 1.0643 0.1515  -0.3022 -0.6883 ? ? ? ? ? ? 317  LEU A CD1 
624   C  CD2 . LEU A  74  1.3322 0.9246 1.0551 0.1197  -0.3127 -0.6691 ? ? ? ? ? ? 317  LEU A CD2 
625   N  N   . GLY A  75  1.4640 1.0946 1.0410 0.1891  -0.3763 -0.7460 ? ? ? ? ? ? 318  GLY A N   
626   C  CA  . GLY A  75  1.5153 1.1438 1.0492 0.2110  -0.3950 -0.7734 ? ? ? ? ? ? 318  GLY A CA  
627   C  C   . GLY A  75  1.5593 1.1636 1.0544 0.2329  -0.3895 -0.7887 ? ? ? ? ? ? 318  GLY A C   
628   O  O   . GLY A  75  1.6070 1.1948 1.0897 0.2414  -0.4103 -0.8212 ? ? ? ? ? ? 318  GLY A O   
629   N  N   . ILE A  76  1.5457 1.1476 1.0219 0.2428  -0.3621 -0.7670 ? ? ? ? ? ? 319  ILE A N   
630   C  CA  . ILE A  76  1.5908 1.1765 1.0187 0.2695  -0.3558 -0.7803 ? ? ? ? ? ? 319  ILE A CA  
631   C  C   . ILE A  76  1.5944 1.2011 0.9731 0.2906  -0.3447 -0.7661 ? ? ? ? ? ? 319  ILE A C   
632   O  O   . ILE A  76  1.5544 1.1838 0.9407 0.2835  -0.3336 -0.7398 ? ? ? ? ? ? 319  ILE A O   
633   C  CB  . ILE A  76  1.5885 1.1517 1.0257 0.2703  -0.3358 -0.7742 ? ? ? ? ? ? 319  ILE A CB  
634   C  CG1 . ILE A  76  1.5806 1.1229 1.0710 0.2466  -0.3457 -0.7840 ? ? ? ? ? ? 319  ILE A CG1 
635   C  CG2 . ILE A  76  1.6342 1.1858 1.0178 0.3001  -0.3275 -0.7859 ? ? ? ? ? ? 319  ILE A CG2 
636   C  CD1 . ILE A  76  1.5547 1.0833 1.0677 0.2398  -0.3219 -0.7641 ? ? ? ? ? ? 319  ILE A CD1 
637   N  N   . HIS A  77  1.6467 1.2449 0.9737 0.3168  -0.3499 -0.7856 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A N   
638   C  CA  . HIS A  77  1.6629 1.2794 0.9430 0.3360  -0.3505 -0.7812 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A CA  
639   C  C   . HIS A  77  1.6885 1.2991 0.9188 0.3622  -0.3275 -0.7745 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A C   
640   O  O   . HIS A  77  1.7372 1.3458 0.9134 0.3876  -0.3334 -0.7890 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A O   
641   C  CB  . HIS A  77  1.7038 1.3201 0.9694 0.3417  -0.3845 -0.8127 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A CB  
642   C  CG  . HIS A  77  1.6694 1.3067 0.9727 0.3207  -0.4004 -0.8068 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A CG  
643   N  ND1 . HIS A  77  1.6905 1.3220 1.0200 0.3098  -0.4339 -0.8382 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A ND1 
644   C  CD2 . HIS A  77  1.6175 1.2809 0.9381 0.3088  -0.3877 -0.7747 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A CD2 
645   C  CE1 . HIS A  77  1.6533 1.3069 1.0154 0.2921  -0.4411 -0.8261 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A CE1 
646   N  NE2 . HIS A  77  1.6057 1.2809 0.9598 0.2921  -0.4115 -0.7843 ? ? ? ? ? ? 320  HIS A NE2 
647   N  N   . GLN A  78  1.6563 1.2644 0.9058 0.3561  -0.3011 -0.7522 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A N   
648   C  CA  . GLN A  78  1.6726 1.2768 0.8852 0.3776  -0.2755 -0.7423 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A CA  
649   C  C   . GLN A  78  1.6162 1.2412 0.8492 0.3666  -0.2502 -0.7041 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A C   
650   O  O   . GLN A  78  1.5703 1.2049 0.8488 0.3422  -0.2541 -0.6911 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A O   
651   C  CB  . GLN A  78  1.6926 1.2698 0.9159 0.3798  -0.2720 -0.7582 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A CB  
652   C  CG  . GLN A  78  1.7299 1.2950 0.9104 0.4069  -0.2513 -0.7614 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A CG  
653   C  CD  . GLN A  78  1.7593 1.3381 0.8797 0.4327  -0.2425 -0.7562 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A CD  
654   O  OE1 . GLN A  78  1.7423 1.3407 0.8586 0.4281  -0.2482 -0.7445 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A OE1 
655   N  NE2 . GLN A  78  1.8029 1.3714 0.8769 0.4603  -0.2261 -0.7625 ? ? ? ? ? ? 321  GLN A NE2 
656   N  N   . THR A  79  1.6216 1.2545 0.8200 0.3849  -0.2254 -0.6868 ? ? ? ? ? ? 322  THR A N   
657   C  CA  . THR A  79  1.5726 1.2203 0.7920 0.3765  -0.1976 -0.6526 ? ? ? ? ? ? 322  THR A CA  
658   C  C   . THR A  79  1.5949 1.2406 0.7781 0.3997  -0.1709 -0.6445 ? ? ? ? ? ? 322  THR A C   
659   O  O   . THR A  79  1.6467 1.2848 0.7806 0.4237  -0.1726 -0.6605 ? ? ? ? ? ? 322  THR A O   
660   C  CB  . THR A  79  1.5378 1.2111 0.7605 0.3685  -0.1942 -0.6284 ? ? ? ? ? ? 322  THR A CB  
661   O  OG1 . THR A  79  1.5717 1.2526 0.7393 0.3926  -0.1874 -0.6260 ? ? ? ? ? ? 322  THR A OG1 
662   C  CG2 . THR A  79  1.5165 1.1964 0.7721 0.3471  -0.2205 -0.6353 ? ? ? ? ? ? 322  THR A CG2 
663   N  N   . TYR A  80  1.5564 1.2096 0.7643 0.3928  -0.1460 -0.6194 ? ? ? ? ? ? 323  TYR A N   
664   C  CA  . TYR A  80  1.5718 1.2247 0.7546 0.4121  -0.1183 -0.6096 ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CA  
665   C  C   . TYR A  80  1.5379 1.2140 0.7215 0.4109  -0.0947 -0.5770 ? ? ? ? ? ? 323  TYR A C   
666   O  O   . TYR A  80  1.4893 1.1788 0.7091 0.3901  -0.0953 -0.5585 ? ? ? ? ? ? 323  TYR A O   
667   C  CB  . TYR A  80  1.5594 1.1989 0.7747 0.4063  -0.1088 -0.6110 ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CB  
668   C  CG  . TYR A  80  1.5756 1.1921 0.8102 0.3977  -0.1329 -0.6381 ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CG  
669   C  CD1 . TYR A  80  1.6274 1.2217 0.8360 0.4160  -0.1373 -0.6646 ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CD1 
670   C  CD2 . TYR A  80  1.5398 1.1562 0.8202 0.3711  -0.1502 -0.6370 ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CD2 
671   C  CE1 . TYR A  80  1.6430 1.2149 0.8715 0.4073  -0.1595 -0.6897 ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CE1 
672   C  CE2 . TYR A  80  1.5554 1.1497 0.8560 0.3622  -0.1707 -0.6608 ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CE2 
673   C  CZ  . TYR A  80  1.6065 1.1783 0.8820 0.3800  -0.1754 -0.6870 ? ? ? ? ? ? 323  TYR A CZ  
674   O  OH  . TYR A  80  1.6229 1.1717 0.9199 0.3706  -0.1960 -0.7108 ? ? ? ? ? ? 323  TYR A OH  
675   N  N   . ASN A  81  1.5651 1.2453 0.7086 0.4332  -0.0735 -0.5698 ? ? ? ? ? ? 324  ASN A N   
676   C  CA  . ASN A  81  1.5365 1.2372 0.6808 0.4329  -0.0491 -0.5388 ? ? ? ? ? ? 324  ASN A CA  
677   C  C   . ASN A  81  1.5134 1.2149 0.6861 0.4307  -0.0246 -0.5254 ? ? ? ? ? ? 324  ASN A C   
678   O  O   . ASN A  81  1.5179 1.2037 0.7103 0.4283  -0.0291 -0.5401 ? ? ? ? ? ? 324  ASN A O   
679   C  CB  . ASN A  81  1.5805 1.2854 0.6658 0.4584  -0.0377 -0.5366 ? ? ? ? ? ? 324  ASN A CB  
680   C  CG  . ASN A  81  1.6422 1.3283 0.6845 0.4834  -0.0379 -0.5616 ? ? ? ? ? ? 324  ASN A CG  
681   O  OD1 . ASN A  81  1.6479 1.3208 0.7062 0.4843  -0.0353 -0.5736 ? ? ? ? ? ? 324  ASN A OD1 
682   N  ND2 . ASN A  81  1.6907 1.3749 0.6770 0.5048  -0.0417 -0.5700 ? ? ? ? ? ? 324  ASN A ND2 
683   N  N   . THR A  82  1.4906 1.2099 0.6658 0.4321  0.0009  -0.4980 ? ? ? ? ? ? 325  THR A N   
684   C  CA  . THR A  82  1.4685 1.1923 0.6707 0.4314  0.0260  -0.4834 ? ? ? ? ? ? 325  THR A CA  
685   C  C   . THR A  82  1.5105 1.2200 0.6919 0.4521  0.0374  -0.4992 ? ? ? ? ? ? 325  THR A C   
686   O  O   . THR A  82  1.4939 1.1992 0.7075 0.4475  0.0451  -0.4986 ? ? ? ? ? ? 325  THR A O   
687   C  CB  . THR A  82  1.4465 1.1914 0.6482 0.4325  0.0515  -0.4537 ? ? ? ? ? ? 325  THR A CB  
688   O  OG1 . THR A  82  1.4869 1.2337 0.6355 0.4511  0.0546  -0.4546 ? ? ? ? ? ? 325  THR A OG1 
689   C  CG2 . THR A  82  1.3893 1.1488 0.6319 0.4070  0.0449  -0.4342 ? ? ? ? ? ? 325  THR A CG2 
690   N  N   . ALA A  83  1.5657 1.2678 0.6929 0.4758  0.0385  -0.5131 ? ? ? ? ? ? 326  ALA A N   
691   C  CA  . ALA A  83  1.6146 1.3003 0.7148 0.4980  0.0457  -0.5331 ? ? ? ? ? ? 326  ALA A CA  
692   C  C   . ALA A  83  1.6101 1.2780 0.7436 0.4906  0.0344  -0.5514 ? ? ? ? ? ? 326  ALA A C   
693   O  O   . ALA A  83  1.6073 1.2737 0.7571 0.4961  0.0526  -0.5481 ? ? ? ? ? ? 326  ALA A O   
694   C  CB  . ALA A  83  1.6782 1.3514 0.7160 0.5199  0.0318  -0.5561 ? ? ? ? ? ? 326  ALA A CB  
695   N  N   . THR A  84  1.6026 1.2580 0.7542 0.4746  0.0038  -0.5682 ? ? ? ? ? ? 327  THR A N   
696   C  CA  . THR A  84  1.6103 1.2432 0.7852 0.4687  -0.0128 -0.5909 ? ? ? ? ? ? 327  THR A CA  
697   C  C   . THR A  84  1.5926 1.2204 0.8023 0.4663  0.0016  -0.5861 ? ? ? ? ? ? 327  THR A C   
698   O  O   . THR A  84  1.5546 1.1983 0.7912 0.4593  0.0208  -0.5622 ? ? ? ? ? ? 327  THR A O   
699   C  CB  . THR A  84  1.5867 1.2145 0.7896 0.4449  -0.0425 -0.5984 ? ? ? ? ? ? 327  THR A CB  
700   O  OG1 . THR A  84  1.6159 1.2448 0.7808 0.4511  -0.0614 -0.6110 ? ? ? ? ? ? 327  THR A OG1 
701   C  CG2 . THR A  84  1.5962 1.1993 0.8238 0.4382  -0.0586 -0.6204 ? ? ? ? ? ? 327  THR A CG2 
702   N  N   . SER A  85  1.6268 1.2296 0.8331 0.4737  -0.0101 -0.6127 ? ? ? ? ? ? 328  SER A N   
703   C  CA  . SER A  85  1.6108 1.2064 0.8523 0.4710  0.0009  -0.6095 ? ? ? ? ? ? 328  SER A CA  
704   C  C   . SER A  85  1.5665 1.1581 0.8581 0.4437  -0.0144 -0.6036 ? ? ? ? ? ? 328  SER A C   
705   O  O   . SER A  85  1.5642 1.1491 0.8599 0.4301  -0.0382 -0.6134 ? ? ? ? ? ? 328  SER A O   
706   C  CB  . SER A  85  1.6595 1.2288 0.8841 0.4863  -0.0069 -0.6384 ? ? ? ? ? ? 328  SER A CB  
707   O  OG  . SER A  85  1.6486 1.1995 0.9043 0.4675  -0.0316 -0.6512 ? ? ? ? ? ? 328  SER A OG  
708   N  N   . PRO A  86  1.5323 1.1282 0.8625 0.4360  -0.0006 -0.5876 ? ? ? ? ? ? 329  PRO A N   
709   C  CA  . PRO A  86  1.5011 1.0858 0.8770 0.4146  -0.0138 -0.5860 ? ? ? ? ? ? 329  PRO A CA  
710   C  C   . PRO A  86  1.5341 1.0897 0.9061 0.4119  -0.0397 -0.6151 ? ? ? ? ? ? 329  PRO A C   
711   O  O   . PRO A  86  1.5164 1.0669 0.9086 0.3919  -0.0595 -0.6171 ? ? ? ? ? ? 329  PRO A O   
712   C  CB  . PRO A  86  1.4894 1.0744 0.8895 0.4208  0.0060  -0.5763 ? ? ? ? ? ? 329  PRO A CB  
713   C  CG  . PRO A  86  1.5038 1.1080 0.8756 0.4422  0.0327  -0.5669 ? ? ? ? ? ? 329  PRO A CG  
714   C  CD  . PRO A  86  1.5159 1.1315 0.8511 0.4453  0.0288  -0.5662 ? ? ? ? ? ? 329  PRO A CD  
715   N  N   . LEU A  87  1.5824 1.1194 0.9295 0.4318  -0.0396 -0.6376 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A N   
716   C  CA  . LEU A  87  1.6142 1.1212 0.9627 0.4292  -0.0632 -0.6657 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CA  
717   C  C   . LEU A  87  1.6163 1.1203 0.9614 0.4147  -0.0891 -0.6766 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A C   
718   O  O   . LEU A  87  1.6094 1.0967 0.9831 0.3973  -0.1075 -0.6853 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A O   
719   C  CB  . LEU A  87  1.6740 1.1633 0.9840 0.4559  -0.0610 -0.6912 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CB  
720   C  CG  . LEU A  87  1.7081 1.1650 1.0214 0.4526  -0.0863 -0.7212 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CG  
721   C  CD1 . LEU A  87  1.6711 1.1169 1.0373 0.4275  -0.0952 -0.7129 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CD1 
722   C  CD2 . LEU A  87  1.7610 1.1968 1.0486 0.4773  -0.0817 -0.7443 ? ? ? ? ? ? 330  LEU A CD2 
723   N  N   . GLN A  88  1.6288 1.1485 0.9385 0.4230  -0.0902 -0.6768 ? ? ? ? ? ? 331  GLN A N   
724   C  CA  . GLN A  88  1.6341 1.1542 0.9368 0.4124  -0.1147 -0.6880 ? ? ? ? ? ? 331  GLN A CA  
725   C  C   . GLN A  88  1.5796 1.1126 0.9240 0.3846  -0.1208 -0.6680 ? ? ? ? ? ? 331  GLN A C   
726   O  O   . GLN A  88  1.5773 1.1028 0.9377 0.3687  -0.1434 -0.6790 ? ? ? ? ? ? 331  GLN A O   
727   C  CB  . GLN A  88  1.6576 1.1942 0.9113 0.4295  -0.1112 -0.6882 ? ? ? ? ? ? 331  GLN A CB  
728   C  CG  . GLN A  88  1.7213 1.2405 0.9302 0.4488  -0.1283 -0.7212 ? ? ? ? ? ? 331  GLN A CG  
729   C  CD  . GLN A  88  1.7495 1.2832 0.9050 0.4718  -0.1165 -0.7180 ? ? ? ? ? ? 331  GLN A CD  
730   O  OE1 . GLN A  88  1.7328 1.2833 0.8821 0.4796  -0.0893 -0.6946 ? ? ? ? ? ? 331  GLN A OE1 
731   N  NE2 . GLN A  88  1.7940 1.3210 0.9105 0.4832  -0.1366 -0.7412 ? ? ? ? ? ? 331  GLN A NE2 
732   N  N   . LEU A  89  1.5365 1.0899 0.8985 0.3790  -0.1003 -0.6387 ? ? ? ? ? ? 332  LEU A N   
733   C  CA  . LEU A  89  1.4850 1.0526 0.8829 0.3545  -0.1040 -0.6181 ? ? ? ? ? ? 332  LEU A CA  
734   C  C   . LEU A  89  1.4741 1.0205 0.9127 0.3363  -0.1171 -0.6250 ? ? ? ? ? ? 332  LEU A C   
735   O  O   . LEU A  89  1.4556 1.0012 0.9175 0.3162  -0.1337 -0.6253 ? ? ? ? ? ? 332  LEU A O   
736   C  CB  . LEU A  89  1.4445 1.0356 0.8539 0.3537  -0.0786 -0.5870 ? ? ? ? ? ? 332  LEU A CB  
737   C  CG  . LEU A  89  1.4435 1.0589 0.8211 0.3633  -0.0685 -0.5745 ? ? ? ? ? ? 332  LEU A CG  
738   C  CD1 . LEU A  89  1.4107 1.0475 0.7979 0.3654  -0.0415 -0.5460 ? ? ? ? ? ? 332  LEU A CD1 
739   C  CD2 . LEU A  89  1.4248 1.0503 0.8080 0.3470  -0.0863 -0.5717 ? ? ? ? ? ? 332  LEU A CD2 
740   N  N   . ASN A  90  1.4897 1.0179 0.9350 0.3448  -0.1094 -0.6316 ? ? ? ? ? ? 333  ASN A N   
741   C  CA  . ASN A  90  1.4848 0.9888 0.9667 0.3307  -0.1188 -0.6375 ? ? ? ? ? ? 333  ASN A CA  
742   C  C   . ASN A  90  1.5185 0.9967 1.0023 0.3244  -0.1447 -0.6660 ? ? ? ? ? ? 333  ASN A C   
743   O  O   . ASN A  90  1.5037 0.9679 1.0227 0.3049  -0.1551 -0.6656 ? ? ? ? ? ? 333  ASN A O   
744   C  CB  . ASN A  90  1.4930 0.9851 0.9811 0.3435  -0.1024 -0.6355 ? ? ? ? ? ? 333  ASN A CB  
745   C  CG  . ASN A  90  1.4531 0.9690 0.9537 0.3445  -0.0785 -0.6062 ? ? ? ? ? ? 333  ASN A CG  
746   O  OD1 . ASN A  90  1.4086 0.9380 0.9371 0.3265  -0.0767 -0.5848 ? ? ? ? ? ? 333  ASN A OD1 
747   N  ND2 . ASN A  90  1.4704 0.9915 0.9511 0.3660  -0.0600 -0.6057 ? ? ? ? ? ? 333  ASN A ND2 
748   N  N   . LEU A  91  1.5659 1.0362 1.0127 0.3409  -0.1547 -0.6912 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A N   
749   C  CA  . LEU A  91  1.5935 1.0446 1.0440 0.3322  -0.1815 -0.7173 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CA  
750   C  C   . LEU A  91  1.5694 1.0402 1.0271 0.3158  -0.1948 -0.7112 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A C   
751   O  O   . LEU A  91  1.5575 1.0204 1.0472 0.2948  -0.2108 -0.7152 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A O   
752   C  CB  . LEU A  91  1.6547 1.0898 1.0635 0.3554  -0.1905 -0.7485 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CB  
753   C  CG  . LEU A  91  1.6799 1.0988 1.0772 0.3748  -0.1751 -0.7540 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CG  
754   C  CD1 . LEU A  91  1.7430 1.1458 1.0963 0.3982  -0.1848 -0.7861 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CD1 
755   C  CD2 . LEU A  91  1.6670 1.0625 1.1074 0.3607  -0.1756 -0.7517 ? ? ? ? ? ? 334  LEU A CD2 
756   N  N   . ALA A  92  1.5630 1.0593 0.9918 0.3254  -0.1876 -0.7008 ? ? ? ? ? ? 335  ALA A N   
757   C  CA  . ALA A  92  1.5436 1.0585 0.9767 0.3122  -0.2006 -0.6961 ? ? ? ? ? ? 335  ALA A CA  
758   C  C   . ALA A  92  1.5005 1.0143 0.9860 0.2834  -0.2057 -0.6826 ? ? ? ? ? ? 335  ALA A C   
759   O  O   . ALA A  92  1.4981 1.0117 1.0009 0.2678  -0.2257 -0.6920 ? ? ? ? ? ? 335  ALA A O   
760   C  CB  . ALA A  92  1.5236 1.0678 0.9321 0.3216  -0.1837 -0.6738 ? ? ? ? ? ? 335  ALA A CB  
761   N  N   . ALA A  93  1.4692 0.9820 0.9794 0.2775  -0.1876 -0.6613 ? ? ? ? ? ? 336  ALA A N   
762   C  CA  . ALA A  93  1.4246 0.9386 0.9814 0.2523  -0.1869 -0.6424 ? ? ? ? ? ? 336  ALA A CA  
763   C  C   . ALA A  93  1.4379 0.9227 1.0261 0.2375  -0.2020 -0.6579 ? ? ? ? ? ? 336  ALA A C   
764   O  O   . ALA A  93  1.4173 0.9022 1.0370 0.2157  -0.2126 -0.6541 ? ? ? ? ? ? 336  ALA A O   
765   C  CB  . ALA A  93  1.3894 0.9133 0.9580 0.2536  -0.1625 -0.6145 ? ? ? ? ? ? 336  ALA A CB  
766   N  N   . GLN A  94  1.4736 0.9329 1.0537 0.2498  -0.2019 -0.6749 ? ? ? ? ? ? 337  GLN A N   
767   C  CA  . GLN A  94  1.4994 0.9276 1.1017 0.2394  -0.2188 -0.6959 ? ? ? ? ? ? 337  GLN A CA  
768   C  C   . GLN A  94  1.5276 0.9532 1.1240 0.2343  -0.2448 -0.7224 ? ? ? ? ? ? 337  GLN A C   
769   O  O   . GLN A  94  1.5168 0.9372 1.1465 0.2125  -0.2583 -0.7248 ? ? ? ? ? ? 337  GLN A O   
770   C  CB  . GLN A  94  1.5327 0.9342 1.1256 0.2558  -0.2119 -0.7080 ? ? ? ? ? ? 337  GLN A CB  
771   C  CG  . GLN A  94  1.4999 0.9054 1.1072 0.2577  -0.1879 -0.6802 ? ? ? ? ? ? 337  GLN A CG  
772   C  CD  . GLN A  94  1.5327 0.9221 1.1199 0.2806  -0.1778 -0.6909 ? ? ? ? ? ? 337  GLN A CD  
773   O  OE1 . GLN A  94  1.5707 0.9590 1.1213 0.3008  -0.1799 -0.7104 ? ? ? ? ? ? 337  GLN A OE1 
774   N  NE2 . GLN A  94  1.5202 0.8965 1.1303 0.2786  -0.1668 -0.6785 ? ? ? ? ? ? 337  GLN A NE2 
775   N  N   . THR A  95  1.5638 0.9940 1.1188 0.2542  -0.2518 -0.7419 ? ? ? ? ? ? 338  THR A N   
776   C  CA  . THR A  95  1.5814 1.0188 1.1289 0.2501  -0.2749 -0.7612 ? ? ? ? ? ? 338  THR A CA  
777   C  C   . THR A  95  1.5365 0.9945 1.1168 0.2260  -0.2793 -0.7432 ? ? ? ? ? ? 338  THR A C   
778   O  O   . THR A  95  1.5423 0.9966 1.1451 0.2106  -0.2996 -0.7575 ? ? ? ? ? ? 338  THR A O   
779   C  CB  . THR A  95  1.6037 1.0590 1.0998 0.2737  -0.2738 -0.7674 ? ? ? ? ? ? 338  THR A CB  
780   O  OG1 . THR A  95  1.6575 1.0914 1.1209 0.2958  -0.2777 -0.7935 ? ? ? ? ? ? 338  THR A OG1 
781   C  CG2 . THR A  95  1.6047 1.0769 1.0974 0.2669  -0.2938 -0.7763 ? ? ? ? ? ? 338  THR A CG2 
782   N  N   . ILE A  96  1.4924 0.9729 1.0761 0.2232  -0.2601 -0.7124 ? ? ? ? ? ? 339  ILE A N   
783   C  CA  . ILE A  96  1.4493 0.9518 1.0595 0.2029  -0.2620 -0.6936 ? ? ? ? ? ? 339  ILE A CA  
784   C  C   . ILE A  96  1.4281 0.9154 1.0886 0.1777  -0.2647 -0.6872 ? ? ? ? ? ? 339  ILE A C   
785   O  O   . ILE A  96  1.4053 0.9028 1.0947 0.1575  -0.2740 -0.6822 ? ? ? ? ? ? 339  ILE A O   
786   C  CB  . ILE A  96  1.4089 0.9390 1.0084 0.2073  -0.2403 -0.6623 ? ? ? ? ? ? 339  ILE A CB  
787   C  CG1 . ILE A  96  1.4304 0.9773 0.9805 0.2305  -0.2381 -0.6674 ? ? ? ? ? ? 339  ILE A CG1 
788   C  CG2 . ILE A  96  1.3614 0.9108 0.9946 0.1841  -0.2408 -0.6413 ? ? ? ? ? ? 339  ILE A CG2 
789   C  CD1 . ILE A  96  1.3976 0.9681 0.9351 0.2372  -0.2151 -0.6384 ? ? ? ? ? ? 339  ILE A CD1 
790   N  N   . GLN A  97  1.4377 0.8997 1.1083 0.1794  -0.2562 -0.6872 ? ? ? ? ? ? 340  GLN A N   
791   C  CA  . GLN A  97  1.4179 0.8635 1.1330 0.1575  -0.2546 -0.6767 ? ? ? ? ? ? 340  GLN A CA  
792   C  C   . GLN A  97  1.4482 0.8710 1.1857 0.1448  -0.2762 -0.7025 ? ? ? ? ? ? 340  GLN A C   
793   O  O   . GLN A  97  1.4293 0.8511 1.2043 0.1219  -0.2820 -0.6965 ? ? ? ? ? ? 340  GLN A O   
794   C  CB  . GLN A  97  1.4161 0.8439 1.1336 0.1649  -0.2370 -0.6651 ? ? ? ? ? ? 340  GLN A CB  
795   C  CG  . GLN A  97  1.3993 0.8075 1.1582 0.1450  -0.2337 -0.6526 ? ? ? ? ? ? 340  GLN A CG  
796   C  CD  . GLN A  97  1.3924 0.7893 1.1493 0.1554  -0.2145 -0.6370 ? ? ? ? ? ? 340  GLN A CD  
797   O  OE1 . GLN A  97  1.3880 0.8002 1.1179 0.1736  -0.2020 -0.6302 ? ? ? ? ? ? 340  GLN A OE1 
798   N  NE2 . GLN A  97  1.3946 0.7646 1.1793 0.1450  -0.2125 -0.6324 ? ? ? ? ? ? 340  GLN A NE2 
799   N  N   . THR A  98  1.4963 0.9011 1.2115 0.1596  -0.2880 -0.7315 ? ? ? ? ? ? 341  THR A N   
800   C  CA  . THR A  98  1.5278 0.9119 1.2636 0.1483  -0.3101 -0.7583 ? ? ? ? ? ? 341  THR A CA  
801   C  C   . THR A  98  1.5061 0.9154 1.2587 0.1324  -0.3225 -0.7563 ? ? ? ? ? ? 341  THR A C   
802   O  O   . THR A  98  1.4836 0.8911 1.2783 0.1085  -0.3246 -0.7470 ? ? ? ? ? ? 341  THR A O   
803   C  CB  . THR A  98  1.5844 0.9510 1.2871 0.1691  -0.3236 -0.7921 ? ? ? ? ? ? 341  THR A CB  
804   O  OG1 . THR A  98  1.6005 0.9469 1.2869 0.1853  -0.3090 -0.7907 ? ? ? ? ? ? 341  THR A OG1 
805   C  CG2 . THR A  98  1.6188 0.9619 1.3477 0.1559  -0.3480 -0.8218 ? ? ? ? ? ? 341  THR A CG2 
806   N  N   . LYS A  99  1.5121 0.9457 1.2309 0.1465  -0.3290 -0.7630 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A N   
807   C  CA  . LYS A  99  1.4951 0.9537 1.2263 0.1344  -0.3422 -0.7632 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CA  
808   C  C   . LYS A  99  1.4436 0.9151 1.2164 0.1100  -0.3319 -0.7345 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A C   
809   O  O   . LYS A  99  1.4312 0.9157 1.2309 0.0931  -0.3444 -0.7369 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A O   
810   C  CB  . LYS A  99  1.4971 0.9828 1.1826 0.1547  -0.3416 -0.7619 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CB  
811   C  CG  . LYS A  99  1.5164 1.0161 1.1965 0.1544  -0.3666 -0.7837 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CG  
812   C  CD  . LYS A  99  1.4903 0.9985 1.2222 0.1260  -0.3777 -0.7806 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CD  
813   C  CE  . LYS A  99  1.5114 1.0352 1.2383 0.1273  -0.4041 -0.8041 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A CE  
814   N  NZ  . LYS A  99  1.5714 1.0783 1.2575 0.1508  -0.4201 -0.8381 ? ? ? ? ? ? 342  LYS A NZ  
815   N  N   . ILE A  100 1.4151 0.8834 1.1931 0.1087  -0.3095 -0.7080 ? ? ? ? ? ? 343  ILE A N   
816   C  CA  . ILE A  100 1.3684 0.8468 1.1820 0.0877  -0.2981 -0.6799 ? ? ? ? ? ? 343  ILE A CA  
817   C  C   . ILE A  100 1.3735 0.8266 1.2325 0.0653  -0.3036 -0.6842 ? ? ? ? ? ? 343  ILE A C   
818   O  O   . ILE A  100 1.3484 0.8115 1.2409 0.0446  -0.3056 -0.6739 ? ? ? ? ? ? 343  ILE A O   
819   C  CB  . ILE A  100 1.3375 0.8223 1.1395 0.0954  -0.2731 -0.6505 ? ? ? ? ? ? 343  ILE A CB  
820   C  CG1 . ILE A  100 1.3329 0.8433 1.0919 0.1164  -0.2663 -0.6452 ? ? ? ? ? ? 343  ILE A CG1 
821   C  CG2 . ILE A  100 1.2919 0.7854 1.1291 0.0742  -0.2620 -0.6221 ? ? ? ? ? ? 343  ILE A CG2 
822   C  CD1 . ILE A  100 1.3023 0.8224 1.0518 0.1238  -0.2425 -0.6173 ? ? ? ? ? ? 343  ILE A CD1 
823   N  N   . GLU A  101 1.4078 0.8278 1.2679 0.0698  -0.3058 -0.6996 ? ? ? ? ? ? 344  GLU A N   
824   C  CA  . GLU A  101 1.4217 0.8135 1.3230 0.0499  -0.3126 -0.7075 ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CA  
825   C  C   . GLU A  101 1.4451 0.8380 1.3646 0.0391  -0.3368 -0.7345 ? ? ? ? ? ? 344  GLU A C   
826   O  O   . GLU A  101 1.4298 0.8263 1.3888 0.0165  -0.3411 -0.7299 ? ? ? ? ? ? 344  GLU A O   
827   C  CB  . GLU A  101 1.4559 0.8103 1.3513 0.0594  -0.3091 -0.7181 ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CB  
828   C  CG  . GLU A  101 1.4394 0.7911 1.3146 0.0737  -0.2866 -0.6954 ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CG  
829   C  CD  . GLU A  101 1.3941 0.7535 1.2937 0.0588  -0.2695 -0.6613 ? ? ? ? ? ? 344  GLU A CD  
830   O  OE1 . GLU A  101 1.3714 0.7442 1.2980 0.0392  -0.2733 -0.6532 ? ? ? ? ? ? 344  GLU A OE1 
831   O  OE2 . GLU A  101 1.3820 0.7351 1.2734 0.0674  -0.2526 -0.6432 ? ? ? ? ? ? 344  GLU A OE2 
832   N  N   . GLU A  102 1.4838 0.8737 1.3750 0.0558  -0.3526 -0.7632 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A N   
833   C  CA  . GLU A  102 1.5093 0.9028 1.4134 0.0489  -0.3781 -0.7918 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A CA  
834   C  C   . GLU A  102 1.4731 0.9010 1.3964 0.0347  -0.3817 -0.7794 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A C   
835   O  O   . GLU A  102 1.4822 0.9141 1.4361 0.0195  -0.4002 -0.7960 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A O   
836   C  CB  . GLU A  102 1.5502 0.9450 1.4086 0.0741  -0.3928 -0.8198 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A CB  
837   C  CG  . GLU A  102 1.5930 0.9527 1.4321 0.0894  -0.3921 -0.8376 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A CG  
838   C  CD  . GLU A  102 1.6289 0.9936 1.4156 0.1173  -0.4014 -0.8595 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A CD  
839   O  OE1 . GLU A  102 1.6101 1.0031 1.3647 0.1304  -0.3940 -0.8463 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A OE1 
840   O  OE2 . GLU A  102 1.6776 1.0174 1.4543 0.1265  -0.4160 -0.8899 ? ? ? ? ? ? 345  GLU A OE2 
841   N  N   . LYS A  103 1.4327 0.8858 1.3394 0.0397  -0.3643 -0.7506 ? ? ? ? ? ? 346  LYS A N   
842   C  CA  . LYS A  103 1.3971 0.8833 1.3197 0.0277  -0.3663 -0.7371 ? ? ? ? ? ? 346  LYS A CA  
843   C  C   . LYS A  103 1.3594 0.8445 1.3258 0.0034  -0.3519 -0.7108 ? ? ? ? ? ? 346  LYS A C   
844   O  O   . LYS A  103 1.3352 0.8413 1.3304 -0.0132 -0.3562 -0.7039 ? ? ? ? ? ? 346  LYS A O   
845   C  CB  . LYS A  103 1.3775 0.8933 1.2578 0.0464  -0.3582 -0.7231 ? ? ? ? ? ? 346  LYS A CB  
846   C  CG  . LYS A  103 1.3784 0.9233 1.2529 0.0478  -0.3767 -0.7351 ? ? ? ? ? ? 346  LYS A CG  
847   C  CD  . LYS A  103 1.3541 0.9281 1.1917 0.0632  -0.3659 -0.7159 ? ? ? ? ? ? 346  LYS A CD  
848   C  CE  . LYS A  103 1.3027 0.9000 1.1673 0.0463  -0.3540 -0.6866 ? ? ? ? ? ? 346  LYS A CE  
849   N  NZ  . LYS A  103 1.2986 0.9142 1.1926 0.0317  -0.3728 -0.6973 ? ? ? ? ? ? 346  LYS A NZ  
850   N  N   . ILE A  104 1.3570 0.8171 1.3278 0.0023  -0.3353 -0.6968 ? ? ? ? ? ? 347  ILE A N   
851   C  CA  . ILE A  104 1.3310 0.7814 1.3410 -0.0192 -0.3216 -0.6739 ? ? ? ? ? ? 347  ILE A CA  
852   C  C   . ILE A  104 1.3558 0.7814 1.4091 -0.0394 -0.3331 -0.6905 ? ? ? ? ? ? 347  ILE A C   
853   O  O   . ILE A  104 1.3349 0.7644 1.4268 -0.0612 -0.3289 -0.6774 ? ? ? ? ? ? 347  ILE A O   
854   C  CB  . ILE A  104 1.3226 0.7541 1.3199 -0.0113 -0.3005 -0.6532 ? ? ? ? ? ? 347  ILE A CB  
855   C  CG1 . ILE A  104 1.2825 0.7429 1.2553 -0.0013 -0.2845 -0.6265 ? ? ? ? ? ? 347  ILE A CG1 
856   C  CG2 . ILE A  104 1.3170 0.7239 1.3542 -0.0321 -0.2913 -0.6394 ? ? ? ? ? ? 347  ILE A CG2 
857   C  CD1 . ILE A  104 1.2779 0.7254 1.2290 0.0129  -0.2663 -0.6108 ? ? ? ? ? ? 347  ILE A CD1 
858   N  N   . THR A  105 1.4011 0.8010 1.4484 -0.0322 -0.3467 -0.7191 ? ? ? ? ? ? 348  THR A N   
859   C  CA  . THR A  105 1.4287 0.8054 1.5170 -0.0506 -0.3597 -0.7383 ? ? ? ? ? ? 348  THR A CA  
860   C  C   . THR A  105 1.4234 0.8266 1.5350 -0.0629 -0.3772 -0.7512 ? ? ? ? ? ? 348  THR A C   
861   O  O   . THR A  105 1.4083 0.8146 1.5642 -0.0862 -0.3759 -0.7432 ? ? ? ? ? ? 348  THR A O   
862   C  CB  . THR A  105 1.4801 0.8275 1.5533 -0.0381 -0.3737 -0.7697 ? ? ? ? ? ? 348  THR A CB  
863   O  OG1 . THR A  105 1.4898 0.8050 1.5560 -0.0325 -0.3582 -0.7593 ? ? ? ? ? ? 348  THR A OG1 
864   C  CG2 . THR A  105 1.5115 0.8454 1.6253 -0.0557 -0.3951 -0.7980 ? ? ? ? ? ? 348  THR A CG2 
865   N  N   . ALA A  106 1.4369 0.8596 1.5179 -0.0464 -0.3933 -0.7707 ? ? ? ? ? ? 349  ALA A N   
866   C  CA  . ALA A  106 1.4348 0.8847 1.5341 -0.0548 -0.4126 -0.7854 ? ? ? ? ? ? 349  ALA A CA  
867   C  C   . ALA A  106 1.3847 0.8678 1.5016 -0.0673 -0.4016 -0.7575 ? ? ? ? ? ? 349  ALA A C   
868   O  O   . ALA A  106 1.3785 0.8809 1.5261 -0.0811 -0.4143 -0.7654 ? ? ? ? ? ? 349  ALA A O   
869   C  CB  . ALA A  106 1.4623 0.9253 1.5185 -0.0313 -0.4317 -0.8110 ? ? ? ? ? ? 349  ALA A CB  
870   N  N   . GLU A  107 1.3497 0.8398 1.4496 -0.0628 -0.3785 -0.7258 ? ? ? ? ? ? 350  GLU A N   
871   C  CA  . GLU A  107 1.3039 0.8231 1.4225 -0.0755 -0.3680 -0.6998 ? ? ? ? ? ? 350  GLU A CA  
872   C  C   . GLU A  107 1.2841 0.7886 1.4443 -0.0984 -0.3512 -0.6776 ? ? ? ? ? ? 350  GLU A C   
873   O  O   . GLU A  107 1.2462 0.7716 1.4209 -0.1086 -0.3395 -0.6537 ? ? ? ? ? ? 350  GLU A O   
874   C  CB  . GLU A  107 1.2728 0.8153 1.3495 -0.0580 -0.3537 -0.6768 ? ? ? ? ? ? 350  GLU A CB  
875   C  CG  . GLU A  107 1.2901 0.8472 1.3195 -0.0334 -0.3652 -0.6925 ? ? ? ? ? ? 350  GLU A CG  
876   C  CD  . GLU A  107 1.3052 0.8824 1.3437 -0.0354 -0.3902 -0.7169 ? ? ? ? ? ? 350  GLU A CD  
877   O  OE1 . GLU A  107 1.2759 0.8807 1.3347 -0.0463 -0.3912 -0.7059 ? ? ? ? ? ? 350  GLU A OE1 
878   O  OE2 . GLU A  107 1.3473 0.9126 1.3717 -0.0250 -0.4091 -0.7473 ? ? ? ? ? ? 350  GLU A OE2 
879   N  N   . LYS A  108 1.3109 0.7788 1.4886 -0.1055 -0.3493 -0.6848 ? ? ? ? ? ? 351  LYS A N   
880   C  CA  . LYS A  108 1.2965 0.7448 1.5046 -0.1232 -0.3302 -0.6609 ? ? ? ? ? ? 351  LYS A CA  
881   C  C   . LYS A  108 1.2504 0.7159 1.4508 -0.1242 -0.3078 -0.6241 ? ? ? ? ? ? 351  LYS A C   
882   O  O   . LYS A  108 1.2289 0.6991 1.4621 -0.1430 -0.2980 -0.6063 ? ? ? ? ? ? 351  LYS A O   
883   C  CB  . LYS A  108 1.3096 0.7483 1.5727 -0.1488 -0.3379 -0.6713 ? ? ? ? ? ? 351  LYS A CB  
884   C  CG  . LYS A  108 1.3539 0.7503 1.6308 -0.1525 -0.3437 -0.6905 ? ? ? ? ? ? 351  LYS A CG  
885   C  CD  . LYS A  108 1.3792 0.7720 1.7011 -0.1708 -0.3624 -0.7164 ? ? ? ? ? ? 351  LYS A CD  
886   C  CE  . LYS A  108 1.4260 0.7748 1.7542 -0.1706 -0.3685 -0.7367 ? ? ? ? ? ? 351  LYS A CE  
887   N  NZ  . LYS A  108 1.4611 0.8103 1.8078 -0.1739 -0.3959 -0.7749 ? ? ? ? ? ? 351  LYS A NZ  
888   N  N   . ASN A  109 1.2371 0.7122 1.3942 -0.1035 -0.2999 -0.6137 ? ? ? ? ? ? 352  ASN A N   
889   C  CA  . ASN A  109 1.1994 0.6842 1.3453 -0.1015 -0.2787 -0.5806 ? ? ? ? ? ? 352  ASN A CA  
890   C  C   . ASN A  109 1.1991 0.6872 1.2970 -0.0762 -0.2738 -0.5784 ? ? ? ? ? ? 352  ASN A C   
891   O  O   . ASN A  109 1.2322 0.7009 1.3112 -0.0632 -0.2810 -0.5977 ? ? ? ? ? ? 352  ASN A O   
892   C  CB  . ASN A  109 1.1604 0.6804 1.3215 -0.1124 -0.2752 -0.5640 ? ? ? ? ? ? 352  ASN A CB  
893   C  CG  . ASN A  109 1.1505 0.7048 1.2847 -0.0985 -0.2862 -0.5725 ? ? ? ? ? ? 352  ASN A CG  
894   O  OD1 . ASN A  109 1.1167 0.6963 1.2361 -0.0936 -0.2766 -0.5524 ? ? ? ? ? ? 352  ASN A OD1 
895   N  ND2 . ASN A  109 1.1820 0.7362 1.3092 -0.0916 -0.3068 -0.6026 ? ? ? ? ? ? 352  ASN A ND2 
896   N  N   . THR A  110 1.1633 0.6757 1.2426 -0.0694 -0.2614 -0.5555 ? ? ? ? ? ? 353  THR A N   
897   C  CA  . THR A  110 1.1602 0.6794 1.1966 -0.0463 -0.2552 -0.5515 ? ? ? ? ? ? 353  THR A CA  
898   C  C   . THR A  110 1.1176 0.6701 1.1443 -0.0448 -0.2449 -0.5278 ? ? ? ? ? ? 353  THR A C   
899   O  O   . THR A  110 1.1008 0.6604 1.1017 -0.0312 -0.2319 -0.5119 ? ? ? ? ? ? 353  THR A O   
900   C  CB  . THR A  110 1.1699 0.6598 1.1966 -0.0385 -0.2416 -0.5424 ? ? ? ? ? ? 353  THR A CB  
901   O  OG1 . THR A  110 1.1340 0.6319 1.1626 -0.0413 -0.2233 -0.5118 ? ? ? ? ? ? 353  THR A OG1 
902   C  CG2 . THR A  110 1.2002 0.6538 1.2547 -0.0507 -0.2457 -0.5535 ? ? ? ? ? ? 353  THR A CG2 
903   N  N   . ASN A  111 1.1003 0.6735 1.1504 -0.0593 -0.2507 -0.5257 ? ? ? ? ? ? 354  ASN A N   
904   C  CA  . ASN A  111 1.0615 0.6663 1.1048 -0.0588 -0.2426 -0.5049 ? ? ? ? ? ? 354  ASN A CA  
905   C  C   . ASN A  111 1.0643 0.6932 1.0747 -0.0416 -0.2519 -0.5154 ? ? ? ? ? ? 354  ASN A C   
906   O  O   . ASN A  111 1.0408 0.6888 1.0280 -0.0311 -0.2422 -0.4992 ? ? ? ? ? ? 354  ASN A O   
907   C  CB  . ASN A  111 1.0428 0.6604 1.1247 -0.0805 -0.2445 -0.4982 ? ? ? ? ? ? 354  ASN A CB  
908   C  CG  . ASN A  111 1.0341 0.6313 1.1440 -0.0964 -0.2306 -0.4804 ? ? ? ? ? ? 354  ASN A CG  
909   O  OD1 . ASN A  111 1.0062 0.6085 1.1114 -0.0964 -0.2146 -0.4551 ? ? ? ? ? ? 354  ASN A OD1 
910   N  ND2 . ASN A  111 1.0602 0.6331 1.1992 -0.1098 -0.2367 -0.4936 ? ? ? ? ? ? 354  ASN A ND2 
911   N  N   . TRP A  112 1.0957 0.7223 1.1044 -0.0386 -0.2710 -0.5431 ? ? ? ? ? ? 355  TRP A N   
912   C  CA  . TRP A  112 1.1078 0.7526 1.0825 -0.0208 -0.2819 -0.5567 ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CA  
913   C  C   . TRP A  112 1.1113 0.7526 1.0434 0.0013  -0.2700 -0.5498 ? ? ? ? ? ? 355  TRP A C   
914   O  O   . TRP A  112 1.1106 0.7710 1.0102 0.0171  -0.2711 -0.5499 ? ? ? ? ? ? 355  TRP A O   
915   C  CB  . TRP A  112 1.1495 0.7825 1.1274 -0.0194 -0.3037 -0.5898 ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CB  
916   C  CG  . TRP A  112 1.1814 0.7827 1.1460 -0.0103 -0.3023 -0.6020 ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CG  
917   C  CD1 . TRP A  112 1.2019 0.7724 1.1938 -0.0222 -0.3042 -0.6113 ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CD1 
918   C  CD2 . TRP A  112 1.1985 0.7944 1.1193 0.0131  -0.2977 -0.6059 ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CD2 
919   N  NE1 . TRP A  112 1.2325 0.7785 1.1985 -0.0061 -0.3028 -0.6230 ? ? ? ? ? ? 355  TRP A NE1 
920   C  CE2 . TRP A  112 1.2294 0.7911 1.1529 0.0151  -0.2979 -0.6190 ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CE2 
921   C  CE3 . TRP A  112 1.1926 0.8086 1.0722 0.0330  -0.2927 -0.5998 ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CE3 
922   C  CZ2 . TRP A  112 1.2536 0.8022 1.1401 0.0368  -0.2935 -0.6266 ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CZ2 
923   C  CZ3 . TRP A  112 1.2171 0.8199 1.0604 0.0540  -0.2875 -0.6068 ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CZ3 
924   C  CH2 . TRP A  112 1.2467 0.8169 1.0939 0.0559  -0.2880 -0.6203 ? ? ? ? ? ? 355  TRP A CH2 
925   N  N   . LEU A  113 1.1170 0.7332 1.0503 0.0024  -0.2584 -0.5438 ? ? ? ? ? ? 356  LEU A N   
926   C  CA  . LEU A  113 1.1180 0.7303 1.0175 0.0217  -0.2448 -0.5352 ? ? ? ? ? ? 356  LEU A CA  
927   C  C   . LEU A  113 1.0776 0.7024 0.9772 0.0205  -0.2248 -0.5040 ? ? ? ? ? ? 356  LEU A C   
928   O  O   . LEU A  113 1.0680 0.7069 0.9387 0.0360  -0.2155 -0.4945 ? ? ? ? ? ? 356  LEU A O   
929   C  CB  . LEU A  113 1.1468 0.7251 1.0470 0.0256  -0.2428 -0.5456 ? ? ? ? ? ? 356  LEU A CB  
930   C  CG  . LEU A  113 1.1494 0.7215 1.0198 0.0449  -0.2280 -0.5373 ? ? ? ? ? ? 356  LEU A CG  
931   C  CD1 . LEU A  113 1.1675 0.7535 0.9972 0.0664  -0.2322 -0.5497 ? ? ? ? ? ? 356  LEU A CD1 
932   C  CD2 . LEU A  113 1.1761 0.7137 1.0534 0.0464  -0.2264 -0.5463 ? ? ? ? ? ? 356  LEU A CD2 
933   N  N   . ARG A  114 1.0565 0.6748 0.9885 0.0024  -0.2180 -0.4886 ? ? ? ? ? ? 357  ARG A N   
934   C  CA  . ARG A  114 1.0174 0.6488 0.9539 -0.0012 -0.2014 -0.4597 ? ? ? ? ? ? 357  ARG A CA  
935   C  C   . ARG A  114 1.0051 0.6657 0.9157 0.0104  -0.2021 -0.4570 ? ? ? ? ? ? 357  ARG A C   
936   O  O   . ARG A  114 0.9882 0.6589 0.8797 0.0213  -0.1892 -0.4415 ? ? ? ? ? ? 357  ARG A O   
937   C  CB  . ARG A  114 0.9977 0.6312 0.9712 -0.0237 -0.2015 -0.4494 ? ? ? ? ? ? 357  ARG A CB  
938   C  CG  . ARG A  114 1.0028 0.6079 1.0001 -0.0352 -0.1945 -0.4424 ? ? ? ? ? ? 357  ARG A CG  
939   C  CD  . ARG A  114 0.9771 0.5816 0.9686 -0.0316 -0.1763 -0.4162 ? ? ? ? ? ? 357  ARG A CD  
940   N  NE  . ARG A  114 0.9953 0.5678 0.9914 -0.0304 -0.1705 -0.4153 ? ? ? ? ? ? 357  ARG A NE  
941   C  CZ  . ARG A  114 0.9799 0.5460 0.9727 -0.0266 -0.1564 -0.3951 ? ? ? ? ? ? 357  ARG A CZ  
942   N  NH1 . ARG A  114 0.9454 0.5350 0.9316 -0.0244 -0.1465 -0.3745 ? ? ? ? ? ? 357  ARG A NH1 
943   N  NH2 . ARG A  114 1.0000 0.5360 0.9967 -0.0247 -0.1527 -0.3959 ? ? ? ? ? ? 357  ARG A NH2 
944   N  N   . GLN A  115 1.0146 0.6888 0.9260 0.0081  -0.2176 -0.4722 ? ? ? ? ? ? 358  GLN A N   
945   C  CA  . GLN A  115 0.9998 0.7030 0.8919 0.0160  -0.2188 -0.4668 ? ? ? ? ? ? 358  GLN A CA  
946   C  C   . GLN A  115 1.0217 0.7329 0.8720 0.0382  -0.2227 -0.4783 ? ? ? ? ? ? 358  GLN A C   
947   O  O   . GLN A  115 1.0054 0.7364 0.8347 0.0478  -0.2149 -0.4652 ? ? ? ? ? ? 358  GLN A O   
948   C  CB  . GLN A  115 0.9957 0.7107 0.9151 0.0001  -0.2333 -0.4747 ? ? ? ? ? ? 358  GLN A CB  
949   C  CG  . GLN A  115 0.9751 0.7213 0.8852 0.0030  -0.2356 -0.4668 ? ? ? ? ? ? 358  GLN A CG  
950   C  CD  . GLN A  115 0.9673 0.7263 0.9098 -0.0138 -0.2482 -0.4723 ? ? ? ? ? ? 358  GLN A CD  
951   O  OE1 . GLN A  115 0.9751 0.7199 0.9497 -0.0293 -0.2534 -0.4803 ? ? ? ? ? ? 358  GLN A OE1 
952   N  NE2 . GLN A  115 0.9530 0.7387 0.8882 -0.0107 -0.2526 -0.4680 ? ? ? ? ? ? 358  GLN A NE2 
953   N  N   . THR A  116 1.0605 0.7549 0.8973 0.0473  -0.2335 -0.5022 ? ? ? ? ? ? 359  THR A N   
954   C  CA  . THR A  116 1.0803 0.7799 0.8742 0.0702  -0.2317 -0.5085 ? ? ? ? ? ? 359  THR A CA  
955   C  C   . THR A  116 1.0677 0.7644 0.8457 0.0810  -0.2106 -0.4902 ? ? ? ? ? ? 359  THR A C   
956   O  O   . THR A  116 1.0695 0.7785 0.8153 0.0978  -0.2024 -0.4845 ? ? ? ? ? ? 359  THR A O   
957   C  CB  . THR A  116 1.1280 0.8109 0.9052 0.0806  -0.2479 -0.5392 ? ? ? ? ? ? 359  THR A CB  
958   O  OG1 . THR A  116 1.1414 0.7984 0.9467 0.0685  -0.2528 -0.5501 ? ? ? ? ? ? 359  THR A OG1 
959   C  CG2 . THR A  116 1.1419 0.8407 0.9144 0.0808  -0.2684 -0.5560 ? ? ? ? ? ? 359  THR A CG2 
960   N  N   . ILE A  117 1.0555 0.7359 0.8566 0.0715  -0.2011 -0.4803 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A N   
961   C  CA  . ILE A  117 1.0400 0.7195 0.8315 0.0803  -0.1815 -0.4617 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A CA  
962   C  C   . ILE A  117 1.0017 0.7077 0.7921 0.0783  -0.1705 -0.4374 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A C   
963   O  O   . ILE A  117 0.9999 0.7198 0.7635 0.0930  -0.1619 -0.4307 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A O   
964   C  CB  . ILE A  117 1.0352 0.6913 0.8525 0.0706  -0.1747 -0.4553 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A CB  
965   C  CG1 . ILE A  117 1.0759 0.7039 0.8905 0.0755  -0.1836 -0.4790 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A CG1 
966   C  CG2 . ILE A  117 1.0141 0.6732 0.8261 0.0781  -0.1554 -0.4342 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A CG2 
967   C  CD1 . ILE A  117 1.1000 0.7230 0.8818 0.0979  -0.1775 -0.4871 ? ? ? ? ? ? 360  ILE A CD1 
968   N  N   . SER A  118 0.9731 0.6858 0.7928 0.0601  -0.1710 -0.4247 ? ? ? ? ? ? 361  SER A N   
969   C  CA  . SER A  118 0.9368 0.6724 0.7588 0.0567  -0.1612 -0.4021 ? ? ? ? ? ? 361  SER A CA  
970   C  C   . SER A  118 0.9397 0.6970 0.7332 0.0694  -0.1630 -0.4031 ? ? ? ? ? ? 361  SER A C   
971   O  O   . SER A  118 0.9198 0.6922 0.7013 0.0760  -0.1502 -0.3856 ? ? ? ? ? ? 361  SER A O   
972   C  CB  . SER A  118 0.9141 0.6555 0.7687 0.0360  -0.1666 -0.3950 ? ? ? ? ? ? 361  SER A CB  
973   O  OG  . SER A  118 0.9123 0.6329 0.7927 0.0238  -0.1637 -0.3920 ? ? ? ? ? ? 361  SER A OG  
974   N  N   . ALA A  119 0.9645 0.7237 0.7484 0.0721  -0.1794 -0.4230 ? ? ? ? ? ? 362  ALA A N   
975   C  CA  . ALA A  119 0.9684 0.7477 0.7256 0.0835  -0.1825 -0.4233 ? ? ? ? ? ? 362  ALA A CA  
976   C  C   . ALA A  119 0.9807 0.7590 0.7044 0.1035  -0.1689 -0.4192 ? ? ? ? ? ? 362  ALA A C   
977   O  O   . ALA A  119 0.9693 0.7645 0.6749 0.1118  -0.1599 -0.4057 ? ? ? ? ? ? 362  ALA A O   
978   C  CB  . ALA A  119 0.9994 0.7780 0.7488 0.0860  -0.2036 -0.4482 ? ? ? ? ? ? 362  ALA A CB  
979   N  N   . PHE A  120 1.0048 0.7627 0.7217 0.1109  -0.1667 -0.4305 ? ? ? ? ? ? 363  PHE A N   
980   C  CA  . PHE A  120 1.0224 0.7783 0.7071 0.1312  -0.1542 -0.4298 ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CA  
981   C  C   . PHE A  120 0.9933 0.7551 0.6845 0.1320  -0.1330 -0.4059 ? ? ? ? ? ? 363  PHE A C   
982   O  O   . PHE A  120 0.9909 0.7654 0.6600 0.1446  -0.1206 -0.3953 ? ? ? ? ? ? 363  PHE A O   
983   C  CB  . PHE A  120 1.0589 0.7912 0.7341 0.1402  -0.1582 -0.4503 ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CB  
984   C  CG  . PHE A  120 1.0741 0.8047 0.7204 0.1604  -0.1421 -0.4473 ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CG  
985   C  CD1 . PHE A  120 1.0921 0.8352 0.7009 0.1778  -0.1389 -0.4487 ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CD1 
986   C  CD2 . PHE A  120 1.0704 0.7878 0.7273 0.1624  -0.1293 -0.4417 ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CD2 
987   C  CE1 . PHE A  120 1.1071 0.8493 0.6902 0.1963  -0.1224 -0.4452 ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CE1 
988   C  CE2 . PHE A  120 1.0840 0.8018 0.7170 0.1809  -0.1138 -0.4390 ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CE2 
989   C  CZ  . PHE A  120 1.1023 0.8327 0.6988 0.1975  -0.1097 -0.4406 ? ? ? ? ? ? 363  PHE A CZ  
990   N  N   . VAL A  121 0.9740 0.7253 0.6950 0.1195  -0.1287 -0.3979 ? ? ? ? ? ? 364  VAL A N   
991   C  CA  . VAL A  121 0.9437 0.7023 0.6747 0.1186  -0.1109 -0.3750 ? ? ? ? ? ? 364  VAL A CA  
992   C  C   . VAL A  121 0.9205 0.7040 0.6432 0.1194  -0.1046 -0.3585 ? ? ? ? ? ? 364  VAL A C   
993   O  O   . VAL A  121 0.9084 0.7018 0.6230 0.1275  -0.0890 -0.3438 ? ? ? ? ? ? 364  VAL A O   
994   C  CB  . VAL A  121 0.9194 0.6686 0.6864 0.1006  -0.1109 -0.3655 ? ? ? ? ? ? 364  VAL A CB  
995   C  CG1 . VAL A  121 0.8822 0.6453 0.6612 0.0967  -0.0962 -0.3403 ? ? ? ? ? ? 364  VAL A CG1 
996   C  CG2 . VAL A  121 0.9402 0.6637 0.7144 0.1026  -0.1115 -0.3764 ? ? ? ? ? ? 364  VAL A CG2 
997   N  N   . LYS A  122 0.9158 0.7093 0.6417 0.1111  -0.1172 -0.3617 ? ? ? ? ? ? 365  LYS A N   
998   C  CA  . LYS A  122 0.8920 0.7080 0.6144 0.1095  -0.1130 -0.3457 ? ? ? ? ? ? 365  LYS A CA  
999   C  C   . LYS A  122 0.9113 0.7376 0.5961 0.1287  -0.1072 -0.3462 ? ? ? ? ? ? 365  LYS A C   
1000  O  O   . LYS A  122 0.8935 0.7359 0.5712 0.1318  -0.0965 -0.3290 ? ? ? ? ? ? 365  LYS A O   
1001  C  CB  . LYS A  122 0.8811 0.7045 0.6216 0.0945  -0.1286 -0.3492 ? ? ? ? ? ? 365  LYS A CB  
1002  C  CG  . LYS A  122 0.8417 0.6721 0.6131 0.0778  -0.1228 -0.3300 ? ? ? ? ? ? 365  LYS A CG  
1003  C  CD  . LYS A  122 0.8212 0.6630 0.5837 0.0854  -0.1043 -0.3090 ? ? ? ? ? ? 365  LYS A CD  
1004  C  CE  . LYS A  122 0.7811 0.6350 0.5674 0.0723  -0.0975 -0.2875 ? ? ? ? ? ? 365  LYS A CE  
1005  N  NZ  . LYS A  122 0.7675 0.6074 0.5808 0.0607  -0.0945 -0.2826 ? ? ? ? ? ? 365  LYS A NZ  
1006  N  N   . THR A  123 0.9499 0.7650 0.6102 0.1418  -0.1134 -0.3658 ? ? ? ? ? ? 366  THR A N   
1007  C  CA  . THR A  123 0.9763 0.7980 0.5974 0.1609  -0.1103 -0.3696 ? ? ? ? ? ? 366  THR A CA  
1008  C  C   . THR A  123 0.9738 0.7972 0.5834 0.1728  -0.0878 -0.3559 ? ? ? ? ? ? 366  THR A C   
1009  O  O   . THR A  123 0.9910 0.8215 0.5696 0.1883  -0.0794 -0.3530 ? ? ? ? ? ? 366  THR A O   
1010  C  CB  . THR A  123 1.0223 0.8306 0.6198 0.1715  -0.1265 -0.3977 ? ? ? ? ? ? 366  THR A CB  
1011  O  OG1 . THR A  123 1.0372 0.8248 0.6435 0.1718  -0.1265 -0.4099 ? ? ? ? ? ? 366  THR A OG1 
1012  C  CG2 . THR A  123 1.0255 0.8365 0.6342 0.1606  -0.1495 -0.4112 ? ? ? ? ? ? 366  THR A CG2 
1013  N  N   . GLN A  124 0.9526 0.7701 0.5879 0.1655  -0.0778 -0.3467 ? ? ? ? ? ? 367  GLN A N   
1014  C  CA  . GLN A  124 0.9534 0.7706 0.5826 0.1769  -0.0576 -0.3373 ? ? ? ? ? ? 367  GLN A CA  
1015  C  C   . GLN A  124 0.9160 0.7485 0.5625 0.1714  -0.0414 -0.3120 ? ? ? ? ? ? 367  GLN A C   
1016  O  O   . GLN A  124 0.8845 0.7182 0.5621 0.1556  -0.0433 -0.3022 ? ? ? ? ? ? 367  GLN A O   
1017  C  CB  . GLN A  124 0.9588 0.7573 0.6055 0.1746  -0.0579 -0.3458 ? ? ? ? ? ? 367  GLN A CB  
1018  C  CG  . GLN A  124 0.9961 0.7768 0.6290 0.1804  -0.0715 -0.3706 ? ? ? ? ? ? 367  GLN A CG  
1019  C  CD  . GLN A  124 1.0333 0.8123 0.6283 0.2026  -0.0642 -0.3803 ? ? ? ? ? ? 367  GLN A CD  
1020  O  OE1 . GLN A  124 1.0570 0.8399 0.6235 0.2112  -0.0720 -0.3898 ? ? ? ? ? ? 367  GLN A OE1 
1021  N  NE2 . GLN A  124 1.0403 0.8135 0.6340 0.2129  -0.0491 -0.3782 ? ? ? ? ? ? 367  GLN A NE2 
1022  N  N   . SER A  125 0.9214 0.7643 0.5487 0.1846  -0.0248 -0.3019 ? ? ? ? ? ? 368  SER A N   
1023  C  CA  . SER A  125 0.8891 0.7468 0.5326 0.1807  -0.0084 -0.2786 ? ? ? ? ? ? 368  SER A CA  
1024  C  C   . SER A  125 0.8570 0.7130 0.5376 0.1683  -0.0042 -0.2684 ? ? ? ? ? ? 368  SER A C   
1025  O  O   . SER A  125 0.8251 0.6900 0.5268 0.1554  -0.0050 -0.2548 ? ? ? ? ? ? 368  SER A O   
1026  C  CB  . SER A  125 0.9060 0.7696 0.5279 0.1979  0.0111  -0.2725 ? ? ? ? ? ? 368  SER A CB  
1027  O  OG  . SER A  125 0.8975 0.7763 0.5083 0.1992  0.0179  -0.2581 ? ? ? ? ? ? 368  SER A OG  
1028  N  N   . ALA A  126 0.8667 0.7112 0.5543 0.1734  0.0006  -0.2746 ? ? ? ? ? ? 369  ALA A N   
1029  C  CA  . ALA A  126 0.8395 0.6813 0.5605 0.1634  0.0036  -0.2655 ? ? ? ? ? ? 369  ALA A CA  
1030  C  C   . ALA A  126 0.8244 0.6572 0.5661 0.1462  -0.0125 -0.2683 ? ? ? ? ? ? 369  ALA A C   
1031  O  O   . ALA A  126 0.8049 0.6328 0.5721 0.1376  -0.0118 -0.2614 ? ? ? ? ? ? 369  ALA A O   
1032  C  CB  . ALA A  126 0.8561 0.6867 0.5796 0.1739  0.0115  -0.2726 ? ? ? ? ? ? 369  ALA A CB  
1033  N  N   . TRP A  127 0.8344 0.6653 0.5656 0.1414  -0.0268 -0.2781 ? ? ? ? ? ? 370  TRP A N   
1034  C  CA  . TRP A  127 0.8227 0.6452 0.5747 0.1248  -0.0415 -0.2816 ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CA  
1035  C  C   . TRP A  127 0.8064 0.6422 0.5602 0.1145  -0.0497 -0.2761 ? ? ? ? ? ? 370  TRP A C   
1036  O  O   . TRP A  127 0.8105 0.6401 0.5715 0.1047  -0.0643 -0.2859 ? ? ? ? ? ? 370  TRP A O   
1037  C  CB  . TRP A  127 0.8542 0.6569 0.5996 0.1267  -0.0541 -0.3036 ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CB  
1038  C  CG  . TRP A  127 0.8672 0.6538 0.6176 0.1336  -0.0480 -0.3088 ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CG  
1039  C  CD1 . TRP A  127 0.8482 0.6344 0.6172 0.1328  -0.0369 -0.2958 ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CD1 
1040  C  CD2 . TRP A  127 0.9031 0.6710 0.6406 0.1428  -0.0536 -0.3291 ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CD2 
1041  N  NE1 . TRP A  127 0.8695 0.6385 0.6383 0.1411  -0.0351 -0.3061 ? ? ? ? ? ? 370  TRP A NE1 
1042  C  CE2 . TRP A  127 0.9034 0.6606 0.6527 0.1474  -0.0448 -0.3266 ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CE2 
1043  C  CE3 . TRP A  127 0.9363 0.6956 0.6534 0.1483  -0.0660 -0.3500 ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CE3 
1044  C  CZ2 . TRP A  127 0.9355 0.6733 0.6765 0.1573  -0.0470 -0.3436 ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CZ2 
1045  C  CZ3 . TRP A  127 0.9684 0.7079 0.6772 0.1576  -0.0687 -0.3674 ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CZ3 
1046  C  CH2 . TRP A  127 0.9677 0.6965 0.6882 0.1621  -0.0588 -0.3639 ? ? ? ? ? ? 370  TRP A CH2 
1047  N  N   . ASN A  128 0.7869 0.6408 0.5378 0.1159  -0.0401 -0.2599 ? ? ? ? ? ? 371  ASN A N   
1048  C  CA  . ASN A  128 0.7859 0.6533 0.5232 0.1153  -0.0458 -0.2582 ? ? ? ? ? ? 371  ASN A CA  
1049  C  C   . ASN A  128 0.7606 0.6453 0.5007 0.1157  -0.0321 -0.2371 ? ? ? ? ? ? 371  ASN A C   
1050  O  O   . ASN A  128 0.7513 0.6373 0.4989 0.1196  -0.0181 -0.2273 ? ? ? ? ? ? 371  ASN A O   
1051  C  CB  . ASN A  128 0.8254 0.6878 0.5300 0.1302  -0.0509 -0.2758 ? ? ? ? ? ? 371  ASN A CB  
1052  C  CG  . ASN A  128 0.8338 0.7101 0.5117 0.1411  -0.0457 -0.2700 ? ? ? ? ? ? 371  ASN A CG  
1053  O  OD1 . ASN A  128 0.8124 0.7022 0.4958 0.1350  -0.0448 -0.2570 ? ? ? ? ? ? 371  ASN A OD1 
1054  N  ND2 . ASN A  128 0.8679 0.7401 0.5146 0.1580  -0.0425 -0.2801 ? ? ? ? ? ? 371  ASN A ND2 
1055  N  N   . SER A  129 0.7483 0.6461 0.4860 0.1110  -0.0362 -0.2300 ? ? ? ? ? ? 372  SER A N   
1056  C  CA  . SER A  129 0.7222 0.6343 0.4675 0.1090  -0.0243 -0.2099 ? ? ? ? ? ? 372  SER A CA  
1057  C  C   . SER A  129 0.7318 0.6488 0.4614 0.1228  -0.0074 -0.2026 ? ? ? ? ? ? 372  SER A C   
1058  O  O   . SER A  129 0.7105 0.6363 0.4528 0.1209  0.0047  -0.1866 ? ? ? ? ? ? 372  SER A O   
1059  C  CB  . SER A  129 0.7145 0.6387 0.4543 0.1050  -0.0313 -0.2053 ? ? ? ? ? ? 372  SER A CB  
1060  O  OG  . SER A  129 0.7045 0.6250 0.4629 0.0914  -0.0454 -0.2117 ? ? ? ? ? ? 372  SER A OG  
1061  N  N   . ASP A  130 0.7652 0.6766 0.4675 0.1369  -0.0064 -0.2145 ? ? ? ? ? ? 373  ASP A N   
1062  C  CA  . ASP A  130 0.7793 0.6953 0.4633 0.1514  0.0109  -0.2078 ? ? ? ? ? ? 373  ASP A CA  
1063  C  C   . ASP A  130 0.7634 0.6806 0.4687 0.1513  0.0266  -0.1976 ? ? ? ? ? ? 373  ASP A C   
1064  O  O   . ASP A  130 0.7581 0.6855 0.4621 0.1566  0.0425  -0.1839 ? ? ? ? ? ? 373  ASP A O   
1065  C  CB  . ASP A  130 0.8211 0.7286 0.4713 0.1673  0.0089  -0.2240 ? ? ? ? ? ? 373  ASP A CB  
1066  C  CG  . ASP A  130 0.8389 0.7503 0.4624 0.1719  -0.0017 -0.2293 ? ? ? ? ? ? 373  ASP A CG  
1067  O  OD1 . ASP A  130 0.8177 0.7399 0.4490 0.1638  -0.0046 -0.2180 ? ? ? ? ? ? 373  ASP A OD1 
1068  O  OD2 . ASP A  130 0.8746 0.7782 0.4696 0.1840  -0.0077 -0.2450 ? ? ? ? ? ? 373  ASP A OD2 
1069  N  N   . SER A  131 0.7569 0.6639 0.4826 0.1456  0.0222  -0.2039 ? ? ? ? ? ? 374  SER A N   
1070  C  CA  . SER A  131 0.7423 0.6510 0.4895 0.1460  0.0352  -0.1951 ? ? ? ? ? ? 374  SER A CA  
1071  C  C   . SER A  131 0.7048 0.6227 0.4802 0.1324  0.0359  -0.1791 ? ? ? ? ? ? 374  SER A C   
1072  O  O   . SER A  131 0.6882 0.6099 0.4851 0.1311  0.0452  -0.1701 ? ? ? ? ? ? 374  SER A O   
1073  C  CB  . SER A  131 0.7528 0.6459 0.5090 0.1472  0.0308  -0.2075 ? ? ? ? ? ? 374  SER A CB  
1074  O  OG  . SER A  131 0.7592 0.6403 0.5145 0.1394  0.0131  -0.2201 ? ? ? ? ? ? 374  SER A OG  
1075  N  N   . GLU A  132 0.6922 0.6145 0.4677 0.1228  0.0258  -0.1759 ? ? ? ? ? ? 375  GLU A N   
1076  C  CA  . GLU A  132 0.6589 0.5886 0.4593 0.1103  0.0254  -0.1622 ? ? ? ? ? ? 375  GLU A CA  
1077  C  C   . GLU A  132 0.6488 0.5935 0.4454 0.1125  0.0362  -0.1475 ? ? ? ? ? ? 375  GLU A C   
1078  O  O   . GLU A  132 0.6225 0.5747 0.4397 0.1044  0.0392  -0.1350 ? ? ? ? ? ? 375  GLU A O   
1079  C  CB  . GLU A  132 0.6485 0.5734 0.4572 0.0971  0.0089  -0.1665 ? ? ? ? ? ? 375  GLU A CB  
1080  C  CG  . GLU A  132 0.6592 0.5672 0.4749 0.0941  -0.0001 -0.1799 ? ? ? ? ? ? 375  GLU A CG  
1081  C  CD  . GLU A  132 0.6445 0.5471 0.4769 0.0791  -0.0128 -0.1805 ? ? ? ? ? ? 375  GLU A CD  
1082  O  OE1 . GLU A  132 0.6288 0.5415 0.4643 0.0718  -0.0164 -0.1733 ? ? ? ? ? ? 375  GLU A OE1 
1083  O  OE2 . GLU A  132 0.6495 0.5376 0.4923 0.0748  -0.0187 -0.1878 ? ? ? ? ? ? 375  GLU A OE2 
1084  N  N   . LYS A  133 0.6712 0.6196 0.4413 0.1240  0.0426  -0.1488 ? ? ? ? ? ? 376  LYS A N   
1085  C  CA  . LYS A  133 0.6649 0.6257 0.4311 0.1271  0.0551  -0.1338 ? ? ? ? ? ? 376  LYS A CA  
1086  C  C   . LYS A  133 0.6585 0.6247 0.4402 0.1314  0.0729  -0.1243 ? ? ? ? ? ? 376  LYS A C   
1087  O  O   . LYS A  133 0.6624 0.6229 0.4543 0.1343  0.0760  -0.1303 ? ? ? ? ? ? 376  LYS A O   
1088  C  CB  . LYS A  133 0.6948 0.6560 0.4257 0.1395  0.0574  -0.1375 ? ? ? ? ? ? 376  LYS A CB  
1089  C  CG  . LYS A  133 0.7090 0.6634 0.4237 0.1383  0.0389  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 376  LYS A CG  
1090  C  CD  . LYS A  133 0.7364 0.6932 0.4158 0.1502  0.0392  -0.1538 ? ? ? ? ? ? 376  LYS A CD  
1091  C  CE  . LYS A  133 0.7487 0.7011 0.4150 0.1482  0.0187  -0.1685 ? ? ? ? ? ? 376  LYS A CE  
1092  N  NZ  . LYS A  133 0.7600 0.7196 0.4024 0.1543  0.0164  -0.1635 ? ? ? ? ? ? 376  LYS A NZ  
1093  N  N   . PRO A  134 0.6489 0.6260 0.4343 0.1315  0.0847  -0.1094 ? ? ? ? ? ? 377  PRO A N   
1094  C  CA  . PRO A  134 0.6427 0.6252 0.4182 0.1273  0.0794  -0.1022 ? ? ? ? ? ? 377  PRO A CA  
1095  C  C   . PRO A  134 0.6124 0.5963 0.4106 0.1118  0.0659  -0.0994 ? ? ? ? ? ? 377  PRO A C   
1096  O  O   . PRO A  134 0.5903 0.5748 0.4164 0.1040  0.0662  -0.0957 ? ? ? ? ? ? 377  PRO A O   
1097  C  CB  . PRO A  134 0.6419 0.6338 0.4185 0.1319  0.0979  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 377  PRO A CB  
1098  C  CG  . PRO A  134 0.6370 0.6313 0.4357 0.1341  0.1113  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 377  PRO A CG  
1099  C  CD  . PRO A  134 0.6482 0.6326 0.4453 0.1372  0.1043  -0.0995 ? ? ? ? ? ? 377  PRO A CD  
1100  N  N   . PHE A  135 0.6129 0.5975 0.3988 0.1082  0.0540  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 378  PHE A N   
1101  C  CA  . PHE A  135 0.5857 0.5735 0.3909 0.0946  0.0436  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CA  
1102  C  C   . PHE A  135 0.5651 0.5625 0.3859 0.0909  0.0537  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 378  PHE A C   
1103  O  O   . PHE A  135 0.5725 0.5739 0.3901 0.0983  0.0690  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 378  PHE A O   
1104  C  CB  . PHE A  135 0.5924 0.5806 0.3820 0.0927  0.0296  -0.1028 ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CB  
1105  C  CG  . PHE A  135 0.6168 0.5963 0.3891 0.0976  0.0197  -0.1199 ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CG  
1106  C  CD1 . PHE A  135 0.6403 0.6205 0.3850 0.1055  0.0131  -0.1269 ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CD1 
1107  C  CD2 . PHE A  135 0.6185 0.5882 0.4016 0.0952  0.0165  -0.1296 ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CD2 
1108  C  CE1 . PHE A  135 0.6648 0.6366 0.3940 0.1106  0.0031  -0.1442 ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CE1 
1109  C  CE2 . PHE A  135 0.6426 0.6029 0.4109 0.0997  0.0073  -0.1462 ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CE2 
1110  C  CZ  . PHE A  135 0.6657 0.6272 0.4074 0.1072  0.0004  -0.1540 ? ? ? ? ? ? 378  PHE A CZ  
1111  N  N   . ASP A  136 0.5406 0.5410 0.3792 0.0793  0.0456  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 379  ASP A N   
1112  C  CA  . ASP A  136 0.5195 0.5277 0.3751 0.0740  0.0520  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 379  ASP A CA  
1113  C  C   . ASP A  136 0.5051 0.5164 0.3634 0.0654  0.0404  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 379  ASP A C   
1114  O  O   . ASP A  136 0.5130 0.5218 0.3595 0.0643  0.0286  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 379  ASP A O   
1115  C  CB  . ASP A  136 0.5018 0.5098 0.3851 0.0692  0.0565  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 379  ASP A CB  
1116  C  CG  . ASP A  136 0.4915 0.4921 0.3874 0.0611  0.0441  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 379  ASP A CG  
1117  O  OD1 . ASP A  136 0.5013 0.4945 0.3979 0.0645  0.0440  -0.0739 ? ? ? ? ? ? 379  ASP A OD1 
1118  O  OD2 . ASP A  136 0.4745 0.4759 0.3800 0.0517  0.0354  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 379  ASP A OD2 
1119  N  N   . ASP A  137 0.4850 0.5022 0.3593 0.0595  0.0433  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 380  ASP A N   
1120  C  CA  . ASP A  137 0.4742 0.4952 0.3485 0.0532  0.0339  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 380  ASP A CA  
1121  C  C   . ASP A  137 0.4564 0.4748 0.3476 0.0420  0.0224  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 380  ASP A C   
1122  O  O   . ASP A  137 0.4437 0.4661 0.3404 0.0358  0.0165  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 380  ASP A O   
1123  C  CB  . ASP A  137 0.4661 0.4938 0.3441 0.0536  0.0420  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 380  ASP A CB  
1124  C  CG  . ASP A  137 0.4466 0.4759 0.3503 0.0480  0.0481  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 380  ASP A CG  
1125  O  OD1 . ASP A  137 0.4397 0.4653 0.3579 0.0449  0.0469  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 380  ASP A OD1 
1126  O  OD2 . ASP A  137 0.4389 0.4728 0.3486 0.0470  0.0533  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 380  ASP A OD2 
1127  N  N   . HIS A  138 0.4572 0.4680 0.3560 0.0400  0.0199  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 381  HIS A N   
1128  C  CA  . HIS A  138 0.4470 0.4530 0.3569 0.0305  0.0092  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 381  HIS A CA  
1129  C  C   . HIS A  138 0.4532 0.4614 0.3523 0.0281  -0.0011 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 381  HIS A C   
1130  O  O   . HIS A  138 0.4711 0.4808 0.3517 0.0351  -0.0022 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 381  HIS A O   
1131  C  CB  . HIS A  138 0.4555 0.4511 0.3686 0.0314  0.0081  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 381  HIS A CB  
1132  C  CG  . HIS A  138 0.4480 0.4359 0.3727 0.0221  -0.0010 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 381  HIS A CG  
1133  N  ND1 . HIS A  138 0.4528 0.4389 0.3732 0.0169  -0.0107 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 381  HIS A ND1 
1134  C  CD2 . HIS A  138 0.4383 0.4192 0.3785 0.0175  -0.0015 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 381  HIS A CD2 
1135  C  CE1 . HIS A  138 0.4463 0.4242 0.3794 0.0089  -0.0155 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 381  HIS A CE1 
1136  N  NE2 . HIS A  138 0.4381 0.4122 0.3817 0.0096  -0.0102 -0.0765 ? ? ? ? ? ? 381  HIS A NE2 
1137  N  N   . LEU A  139 0.4400 0.4488 0.3505 0.0186  -0.0088 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 382  LEU A N   
1138  C  CA  . LEU A  139 0.4453 0.4589 0.3486 0.0165  -0.0182 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 382  LEU A CA  
1139  C  C   . LEU A  139 0.4657 0.4733 0.3587 0.0187  -0.0255 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 382  LEU A C   
1140  O  O   . LEU A  139 0.4763 0.4889 0.3589 0.0207  -0.0329 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 382  LEU A O   
1141  C  CB  . LEU A  139 0.4287 0.4444 0.3478 0.0058  -0.0242 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 382  LEU A CB  
1142  C  CG  . LEU A  139 0.4121 0.4369 0.3374 0.0035  -0.0218 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 382  LEU A CG  
1143  C  CD1 . LEU A  139 0.3999 0.4251 0.3398 -0.0067 -0.0279 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 382  LEU A CD1 
1144  C  CD2 . LEU A  139 0.4203 0.4542 0.3313 0.0098  -0.0235 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 382  LEU A CD2 
1145  N  N   . GLN A  140 0.4722 0.4690 0.3686 0.0186  -0.0245 -0.0931 ? ? ? ? ? ? 383  GLN A N   
1146  C  CA  . GLN A  140 0.4935 0.4829 0.3802 0.0211  -0.0313 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 383  GLN A CA  
1147  C  C   . GLN A  140 0.5105 0.4946 0.3832 0.0323  -0.0237 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 383  GLN A C   
1148  O  O   . GLN A  140 0.5260 0.4996 0.3953 0.0345  -0.0263 -0.1216 ? ? ? ? ? ? 383  GLN A O   
1149  C  CB  . GLN A  140 0.4909 0.4696 0.3932 0.0115  -0.0369 -0.1132 ? ? ? ? ? ? 383  GLN A CB  
1150  C  CG  . GLN A  140 0.4754 0.4586 0.3927 0.0005  -0.0422 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 383  GLN A CG  
1151  C  CD  . GLN A  140 0.4717 0.4425 0.4053 -0.0088 -0.0440 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 383  GLN A CD  
1152  O  OE1 . GLN A  140 0.4644 0.4281 0.4043 -0.0089 -0.0379 -0.1041 ? ? ? ? ? ? 383  GLN A OE1 
1153  N  NE2 . GLN A  140 0.4778 0.4459 0.4188 -0.0166 -0.0523 -0.1190 ? ? ? ? ? ? 383  GLN A NE2 
1154  N  N   . LYS A  141 0.5080 0.4990 0.3736 0.0395  -0.0135 -0.1010 ? ? ? ? ? ? 384  LYS A N   
1155  C  CA  . LYS A  141 0.5273 0.5166 0.3756 0.0518  -0.0048 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 384  LYS A CA  
1156  C  C   . LYS A  141 0.5241 0.5082 0.3826 0.0541  0.0048  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 384  LYS A C   
1157  O  O   . LYS A  141 0.5327 0.5194 0.3829 0.0631  0.0159  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 384  LYS A O   
1158  C  CB  . LYS A  141 0.5540 0.5381 0.3826 0.0580  -0.0128 -0.1181 ? ? ? ? ? ? 384  LYS A CB  
1159  C  CG  . LYS A  141 0.5595 0.5522 0.3747 0.0599  -0.0197 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 384  LYS A CG  
1160  C  CD  . LYS A  141 0.5883 0.5779 0.3798 0.0691  -0.0260 -0.1316 ? ? ? ? ? ? 384  LYS A CD  
1161  C  CE  . LYS A  141 0.5985 0.5973 0.3681 0.0787  -0.0233 -0.1250 ? ? ? ? ? ? 384  LYS A CE  
1162  N  NZ  . LYS A  141 0.6335 0.6301 0.3716 0.0916  -0.0303 -0.1380 ? ? ? ? ? ? 384  LYS A NZ  
1163  N  N   . GLY A  142 0.5127 0.4896 0.3896 0.0463  0.0013  -0.1013 ? ? ? ? ? ? 385  GLY A N   
1164  C  CA  . GLY A  142 0.5075 0.4809 0.3969 0.0486  0.0098  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 385  GLY A CA  
1165  C  C   . GLY A  142 0.4962 0.4604 0.4043 0.0403  0.0044  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 385  GLY A C   
1166  O  O   . GLY A  142 0.4962 0.4544 0.4064 0.0327  -0.0053 -0.1035 ? ? ? ? ? ? 385  GLY A O   
1167  N  N   . ALA A  143 0.4882 0.4512 0.4101 0.0420  0.0109  -0.0929 ? ? ? ? ? ? 386  ALA A N   
1168  C  CA  . ALA A  143 0.4810 0.4340 0.4183 0.0364  0.0063  -0.0932 ? ? ? ? ? ? 386  ALA A CA  
1169  C  C   . ALA A  143 0.4926 0.4375 0.4336 0.0441  0.0108  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 386  ALA A C   
1170  O  O   . ALA A  143 0.4995 0.4503 0.4372 0.0531  0.0201  -0.0981 ? ? ? ? ? ? 386  ALA A O   
1171  C  CB  . ALA A  143 0.4582 0.4173 0.4113 0.0304  0.0071  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 386  ALA A CB  
1172  N  N   . LEU A  144 0.4963 0.4273 0.4441 0.0408  0.0045  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 387  LEU A N   
1173  C  CA  . LEU A  144 0.5044 0.4269 0.4592 0.0473  0.0074  -0.1062 ? ? ? ? ? ? 387  LEU A CA  
1174  C  C   . LEU A  144 0.4888 0.4090 0.4616 0.0433  0.0055  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 387  LEU A C   
1175  O  O   . LEU A  144 0.4824 0.3957 0.4582 0.0346  -0.0016 -0.0953 ? ? ? ? ? ? 387  LEU A O   
1176  C  CB  . LEU A  144 0.5242 0.4296 0.4718 0.0472  0.0006  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 387  LEU A CB  
1177  C  CG  . LEU A  144 0.5434 0.4487 0.4720 0.0516  0.0000  -0.1287 ? ? ? ? ? ? 387  LEU A CG  
1178  C  CD1 . LEU A  144 0.5599 0.4472 0.4859 0.0483  -0.0087 -0.1397 ? ? ? ? ? ? 387  LEU A CD1 
1179  C  CD2 . LEU A  144 0.5558 0.4666 0.4765 0.0644  0.0099  -0.1318 ? ? ? ? ? ? 387  LEU A CD2 
1180  N  N   . LEU A  145 0.4843 0.4101 0.4692 0.0499  0.0118  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 388  LEU A N   
1181  C  CA  . LEU A  145 0.4719 0.3956 0.4736 0.0479  0.0089  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CA  
1182  C  C   . LEU A  145 0.4859 0.3947 0.4915 0.0533  0.0061  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 388  LEU A C   
1183  O  O   . LEU A  145 0.4980 0.4072 0.5030 0.0622  0.0116  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 388  LEU A O   
1184  C  CB  . LEU A  145 0.4585 0.3985 0.4744 0.0517  0.0164  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CB  
1185  C  CG  . LEU A  145 0.4495 0.3876 0.4838 0.0524  0.0125  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CG  
1186  C  CD1 . LEU A  145 0.4377 0.3716 0.4724 0.0435  0.0044  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CD1 
1187  C  CD2 . LEU A  145 0.4400 0.3943 0.4921 0.0575  0.0203  -0.0716 ? ? ? ? ? ? 388  LEU A CD2 
1188  N  N   . TYR A  146 0.4862 0.3810 0.4949 0.0487  -0.0016 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 389  TYR A N   
1189  C  CA  . TYR A  146 0.5018 0.3796 0.5131 0.0541  -0.0050 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CA  
1190  C  C   . TYR A  146 0.4980 0.3796 0.5256 0.0623  -0.0036 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 389  TYR A C   
1191  O  O   . TYR A  146 0.4843 0.3706 0.5217 0.0600  -0.0065 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 389  TYR A O   
1192  C  CB  . TYR A  146 0.5066 0.3662 0.5137 0.0462  -0.0132 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CB  
1193  C  CG  . TYR A  146 0.5123 0.3667 0.5071 0.0375  -0.0157 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CG  
1194  C  CD1 . TYR A  146 0.5188 0.3803 0.5040 0.0390  -0.0127 -0.1072 ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CD1 
1195  C  CD2 . TYR A  146 0.5129 0.3553 0.5061 0.0281  -0.0212 -0.0956 ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CD2 
1196  C  CE1 . TYR A  146 0.5245 0.3824 0.5003 0.0313  -0.0167 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CE1 
1197  C  CE2 . TYR A  146 0.5181 0.3571 0.5039 0.0196  -0.0238 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CE2 
1198  C  CZ  . TYR A  146 0.5235 0.3706 0.5014 0.0213  -0.0223 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 389  TYR A CZ  
1199  O  OH  . TYR A  146 0.5287 0.3734 0.5013 0.0130  -0.0264 -0.1137 ? ? ? ? ? ? 389  TYR A OH  
1200  N  N   . SER A  147 0.5109 0.3906 0.5421 0.0724  0.0002  -0.1008 ? ? ? ? ? ? 390  SER A N   
1201  C  CA  . SER A  147 0.5099 0.3920 0.5586 0.0810  0.0003  -0.0994 ? ? ? ? ? ? 390  SER A CA  
1202  C  C   . SER A  147 0.5102 0.3788 0.5643 0.0802  -0.0092 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 390  SER A C   
1203  O  O   . SER A  147 0.5241 0.3719 0.5681 0.0780  -0.0151 -0.0966 ? ? ? ? ? ? 390  SER A O   
1204  C  CB  . SER A  147 0.5291 0.4048 0.5779 0.0918  0.0040  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 390  SER A CB  
1205  O  OG  . SER A  147 0.5279 0.4206 0.5780 0.0966  0.0149  -0.1115 ? ? ? ? ? ? 390  SER A OG  
1206  N  N   . ASN A  148 0.4974 0.3770 0.5678 0.0829  -0.0108 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 391  ASN A N   
1207  C  CA  . ASN A  148 0.5003 0.3675 0.5748 0.0846  -0.0204 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 391  ASN A CA  
1208  C  C   . ASN A  148 0.5194 0.3716 0.5978 0.0953  -0.0242 -0.0896 ? ? ? ? ? ? 391  ASN A C   
1209  O  O   . ASN A  148 0.5280 0.3642 0.6039 0.0972  -0.0327 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 391  ASN A O   
1210  C  CB  . ASN A  148 0.4820 0.3665 0.5733 0.0850  -0.0221 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 391  ASN A CB  
1211  C  CG  . ASN A  148 0.4681 0.3559 0.5519 0.0744  -0.0244 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 391  ASN A CG  
1212  O  OD1 . ASN A  148 0.4686 0.3516 0.5370 0.0663  -0.0224 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 391  ASN A OD1 
1213  N  ND2 . ASN A  148 0.4571 0.3524 0.5517 0.0746  -0.0294 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 391  ASN A ND2 
1214  N  N   . ASN A  149 0.5276 0.3847 0.6112 0.1032  -0.0176 -0.0974 ? ? ? ? ? ? 392  ASN A N   
1215  C  CA  . ASN A  149 0.5437 0.3912 0.6354 0.1150  -0.0202 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 392  ASN A CA  
1216  C  C   . ASN A  149 0.5593 0.4028 0.6444 0.1201  -0.0129 -0.1124 ? ? ? ? ? ? 392  ASN A C   
1217  O  O   . ASN A  149 0.5556 0.4167 0.6513 0.1260  -0.0041 -0.1161 ? ? ? ? ? ? 392  ASN A O   
1218  C  CB  . ASN A  149 0.5326 0.4004 0.6502 0.1234  -0.0194 -0.1014 ? ? ? ? ? ? 392  ASN A CB  
1219  C  CG  . ASN A  149 0.5262 0.3919 0.6514 0.1236  -0.0304 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 392  ASN A CG  
1220  O  OD1 . ASN A  149 0.5076 0.3888 0.6411 0.1182  -0.0312 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 392  ASN A OD1 
1221  N  ND2 . ASN A  149 0.5437 0.3893 0.6653 0.1308  -0.0393 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 392  ASN A ND2 
1222  N  N   . SER A  150 0.5783 0.3987 0.6464 0.1184  -0.0159 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 393  SER A N   
1223  C  CA  . SER A  150 0.5958 0.4113 0.6570 0.1245  -0.0099 -0.1281 ? ? ? ? ? ? 393  SER A CA  
1224  C  C   . SER A  150 0.6203 0.4086 0.6763 0.1302  -0.0162 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 393  SER A C   
1225  O  O   . SER A  150 0.6272 0.3957 0.6729 0.1231  -0.0232 -0.1296 ? ? ? ? ? ? 393  SER A O   
1226  C  CB  . SER A  150 0.5953 0.4113 0.6390 0.1149  -0.0066 -0.1309 ? ? ? ? ? ? 393  SER A CB  
1227  O  OG  . SER A  150 0.6098 0.4273 0.6470 0.1219  0.0004  -0.1415 ? ? ? ? ? ? 393  SER A OG  
1228  N  N   . LYS A  151 0.6343 0.4214 0.6982 0.1433  -0.0134 -0.1406 ? ? ? ? ? ? 394  LYS A N   
1229  C  CA  . LYS A  151 0.6604 0.4201 0.7195 0.1502  -0.0192 -0.1459 ? ? ? ? ? ? 394  LYS A CA  
1230  C  C   . LYS A  151 0.6774 0.4171 0.7166 0.1431  -0.0198 -0.1528 ? ? ? ? ? ? 394  LYS A C   
1231  O  O   . LYS A  151 0.6958 0.4084 0.7270 0.1412  -0.0264 -0.1534 ? ? ? ? ? ? 394  LYS A O   
1232  C  CB  . LYS A  151 0.6733 0.4372 0.7439 0.1661  -0.0144 -0.1547 ? ? ? ? ? ? 394  LYS A CB  
1233  C  CG  . LYS A  151 0.6750 0.4386 0.7637 0.1771  -0.0200 -0.1512 ? ? ? ? ? ? 394  LYS A CG  
1234  C  CD  . LYS A  151 0.6680 0.4580 0.7784 0.1889  -0.0114 -0.1556 ? ? ? ? ? ? 394  LYS A CD  
1235  C  CE  . LYS A  151 0.6489 0.4570 0.7822 0.1912  -0.0159 -0.1472 ? ? ? ? ? ? 394  LYS A CE  
1236  N  NZ  . LYS A  151 0.6297 0.4714 0.7838 0.1931  -0.0051 -0.1473 ? ? ? ? ? ? 394  LYS A NZ  
1237  N  N   . LEU A  152 0.6726 0.4259 0.7042 0.1396  -0.0129 -0.1582 ? ? ? ? ? ? 395  LEU A N   
1238  C  CA  . LEU A  152 0.6889 0.4273 0.7031 0.1340  -0.0137 -0.1670 ? ? ? ? ? ? 395  LEU A CA  
1239  C  C   . LEU A  152 0.6839 0.4105 0.6907 0.1193  -0.0205 -0.1603 ? ? ? ? ? ? 395  LEU A C   
1240  O  O   . LEU A  152 0.7027 0.4064 0.7007 0.1150  -0.0250 -0.1655 ? ? ? ? ? ? 395  LEU A O   
1241  C  CB  . LEU A  152 0.6837 0.4424 0.6908 0.1347  -0.0051 -0.1729 ? ? ? ? ? ? 395  LEU A CB  
1242  C  CG  . LEU A  152 0.6914 0.4622 0.7049 0.1499  0.0039  -0.1797 ? ? ? ? ? ? 395  LEU A CG  
1243  C  CD1 . LEU A  152 0.6827 0.4767 0.6894 0.1499  0.0139  -0.1811 ? ? ? ? ? ? 395  LEU A CD1 
1244  C  CD2 . LEU A  152 0.7227 0.4706 0.7292 0.1595  0.0022  -0.1929 ? ? ? ? ? ? 395  LEU A CD2 
1245  N  N   . THR A  153 0.6594 0.4014 0.6712 0.1116  -0.0208 -0.1489 ? ? ? ? ? ? 396  THR A N   
1246  C  CA  . THR A  153 0.6534 0.3864 0.6590 0.0976  -0.0261 -0.1415 ? ? ? ? ? ? 396  THR A CA  
1247  C  C   . THR A  153 0.6407 0.3739 0.6539 0.0957  -0.0301 -0.1284 ? ? ? ? ? ? 396  THR A C   
1248  O  O   . THR A  153 0.6211 0.3671 0.6348 0.0873  -0.0302 -0.1203 ? ? ? ? ? ? 396  THR A O   
1249  C  CB  . THR A  153 0.6378 0.3879 0.6366 0.0873  -0.0232 -0.1413 ? ? ? ? ? ? 396  THR A CB  
1250  O  OG1 . THR A  153 0.6174 0.3950 0.6232 0.0912  -0.0169 -0.1376 ? ? ? ? ? ? 396  THR A OG1 
1251  C  CG2 . THR A  153 0.6554 0.3985 0.6426 0.0868  -0.0225 -0.1543 ? ? ? ? ? ? 396  THR A CG2 
1252  N  N   . SER A  154 0.6541 0.3719 0.6720 0.1042  -0.0341 -0.1268 ? ? ? ? ? ? 397  SER A N   
1253  C  CA  . SER A  154 0.6453 0.3632 0.6690 0.1052  -0.0389 -0.1153 ? ? ? ? ? ? 397  SER A CA  
1254  C  C   . SER A  154 0.6443 0.3492 0.6585 0.0930  -0.0427 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 397  SER A C   
1255  O  O   . SER A  154 0.6301 0.3433 0.6469 0.0911  -0.0451 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 397  SER A O   
1256  C  CB  . SER A  154 0.6624 0.3668 0.6927 0.1191  -0.0430 -0.1162 ? ? ? ? ? ? 397  SER A CB  
1257  O  OG  . SER A  154 0.6843 0.3579 0.7044 0.1172  -0.0484 -0.1126 ? ? ? ? ? ? 397  SER A OG  
1258  N  N   . GLN A  155 0.6601 0.3449 0.6640 0.0849  -0.0431 -0.1088 ? ? ? ? ? ? 398  GLN A N   
1259  C  CA  . GLN A  155 0.6587 0.3333 0.6555 0.0729  -0.0450 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 398  GLN A CA  
1260  C  C   . GLN A  155 0.6313 0.3314 0.6292 0.0633  -0.0422 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 398  GLN A C   
1261  O  O   . GLN A  155 0.6252 0.3230 0.6190 0.0542  -0.0430 -0.0867 ? ? ? ? ? ? 398  GLN A O   
1262  C  CB  . GLN A  155 0.6812 0.3305 0.6704 0.0648  -0.0452 -0.1040 ? ? ? ? ? ? 398  GLN A CB  
1263  C  CG  . GLN A  155 0.6721 0.3326 0.6593 0.0522  -0.0425 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 398  GLN A CG  
1264  C  CD  . GLN A  155 0.6643 0.3457 0.6530 0.0570  -0.0396 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 398  GLN A CD  
1265  O  OE1 . GLN A  155 0.6658 0.3536 0.6585 0.0697  -0.0381 -0.1267 ? ? ? ? ? ? 398  GLN A OE1 
1266  N  NE2 . GLN A  155 0.6579 0.3493 0.6432 0.0475  -0.0385 -0.1277 ? ? ? ? ? ? 398  GLN A NE2 
1267  N  N   . ALA A  156 0.6168 0.3403 0.6194 0.0656  -0.0383 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 399  ALA A N   
1268  C  CA  . ALA A  156 0.5919 0.3398 0.5957 0.0581  -0.0354 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 399  ALA A CA  
1269  C  C   . ALA A  156 0.5715 0.3418 0.5860 0.0645  -0.0342 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 399  ALA A C   
1270  O  O   . ALA A  156 0.5514 0.3425 0.5683 0.0599  -0.0313 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 399  ALA A O   
1271  C  CB  . ALA A  156 0.5913 0.3491 0.5910 0.0550  -0.0315 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 399  ALA A CB  
1272  N  N   . ASN A  157 0.5777 0.3433 0.5997 0.0752  -0.0370 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 400  ASN A N   
1273  C  CA  . ASN A  157 0.5606 0.3449 0.5952 0.0806  -0.0378 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 400  ASN A CA  
1274  C  C   . ASN A  157 0.5484 0.3348 0.5805 0.0739  -0.0419 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 400  ASN A C   
1275  O  O   . ASN A  157 0.5568 0.3264 0.5773 0.0671  -0.0444 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 400  ASN A O   
1276  C  CB  . ASN A  157 0.5731 0.3498 0.6166 0.0938  -0.0418 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 400  ASN A CB  
1277  C  CG  . ASN A  157 0.5818 0.3622 0.6314 0.1024  -0.0367 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 400  ASN A CG  
1278  O  OD1 . ASN A  157 0.5788 0.3681 0.6246 0.0989  -0.0301 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 400  ASN A OD1 
1279  N  ND2 . ASN A  157 0.5943 0.3679 0.6524 0.1146  -0.0399 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 400  ASN A ND2 
1280  N  N   . SER A  158 0.5297 0.3368 0.5737 0.0762  -0.0421 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 401  SER A N   
1281  C  CA  . SER A  158 0.5172 0.3289 0.5591 0.0707  -0.0459 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 401  SER A CA  
1282  C  C   . SER A  158 0.5042 0.3343 0.5636 0.0780  -0.0482 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 401  SER A C   
1283  O  O   . SER A  158 0.4988 0.3437 0.5722 0.0833  -0.0438 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 401  SER A O   
1284  C  CB  . SER A  158 0.5024 0.3254 0.5384 0.0588  -0.0408 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 401  SER A CB  
1285  O  OG  . SER A  158 0.4893 0.3188 0.5241 0.0536  -0.0435 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 401  SER A OG  
1286  N  N   . ASN A  159 0.5015 0.3297 0.5605 0.0788  -0.0554 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 402  ASN A N   
1287  C  CA  . ASN A  159 0.4882 0.3349 0.5652 0.0843  -0.0591 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 402  ASN A CA  
1288  C  C   . ASN A  159 0.4677 0.3308 0.5465 0.0756  -0.0570 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 402  ASN A C   
1289  O  O   . ASN A  159 0.4570 0.3335 0.5491 0.0781  -0.0608 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 402  ASN A O   
1290  C  CB  . ASN A  159 0.5004 0.3350 0.5759 0.0928  -0.0702 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 402  ASN A CB  
1291  C  CG  . ASN A  159 0.5217 0.3400 0.5967 0.1031  -0.0733 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 402  ASN A CG  
1292  O  OD1 . ASN A  159 0.5213 0.3485 0.6106 0.1086  -0.0692 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 402  ASN A OD1 
1293  N  ND2 . ASN A  159 0.5423 0.3358 0.6004 0.1062  -0.0797 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 402  ASN A ND2 
1294  N  N   . TYR A  160 0.4630 0.3252 0.5294 0.0654  -0.0511 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 403  TYR A N   
1295  C  CA  . TYR A  160 0.4450 0.3215 0.5122 0.0576  -0.0490 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CA  
1296  C  C   . TYR A  160 0.4338 0.3251 0.5035 0.0520  -0.0393 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 403  TYR A C   
1297  O  O   . TYR A  160 0.4289 0.3338 0.5124 0.0563  -0.0342 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 403  TYR A O   
1298  C  CB  . TYR A  160 0.4501 0.3121 0.4990 0.0512  -0.0526 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CB  
1299  C  CG  . TYR A  160 0.4614 0.3115 0.5077 0.0586  -0.0620 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CG  
1300  C  CD1 . TYR A  160 0.4520 0.3129 0.5067 0.0615  -0.0679 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CD1 
1301  C  CD2 . TYR A  160 0.4835 0.3112 0.5195 0.0639  -0.0655 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CD2 
1302  C  CE1 . TYR A  160 0.4644 0.3148 0.5157 0.0698  -0.0777 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CE1 
1303  C  CE2 . TYR A  160 0.4969 0.3127 0.5286 0.0725  -0.0747 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CE2 
1304  C  CZ  . TYR A  160 0.4873 0.3150 0.5262 0.0757  -0.0811 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 403  TYR A CZ  
1305  O  OH  . TYR A  160 0.5026 0.3184 0.5351 0.0851  -0.0913 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 403  TYR A OH  
1306  N  N   . ARG A  161 0.4312 0.3199 0.4873 0.0429  -0.0365 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 404  ARG A N   
1307  C  CA  . ARG A  161 0.4228 0.3244 0.4786 0.0385  -0.0287 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 404  ARG A CA  
1308  C  C   . ARG A  161 0.4070 0.3286 0.4791 0.0404  -0.0260 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 404  ARG A C   
1309  O  O   . ARG A  161 0.4045 0.3378 0.4852 0.0437  -0.0190 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 404  ARG A O   
1310  C  CB  . ARG A  161 0.4348 0.3328 0.4895 0.0432  -0.0242 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 404  ARG A CB  
1311  C  CG  . ARG A  161 0.4519 0.3296 0.4923 0.0407  -0.0265 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 404  ARG A CG  
1312  C  CD  . ARG A  161 0.4627 0.3393 0.4995 0.0438  -0.0213 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 404  ARG A CD  
1313  N  NE  . ARG A  161 0.4792 0.3362 0.5034 0.0398  -0.0239 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 404  ARG A NE  
1314  C  CZ  . ARG A  161 0.4978 0.3386 0.5202 0.0453  -0.0255 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 404  ARG A CZ  
1315  N  NH1 . ARG A  161 0.5018 0.3449 0.5340 0.0558  -0.0246 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 404  ARG A NH1 
1316  N  NH2 . ARG A  161 0.5132 0.3356 0.5255 0.0404  -0.0278 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 404  ARG A NH2 
1317  N  N   . ILE A  162 0.3982 0.3229 0.4744 0.0388  -0.0314 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 405  ILE A N   
1318  C  CA  . ILE A  162 0.3824 0.3253 0.4738 0.0381  -0.0293 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 405  ILE A CA  
1319  C  C   . ILE A  162 0.3730 0.3235 0.4558 0.0301  -0.0236 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 405  ILE A C   
1320  O  O   . ILE A  162 0.3722 0.3161 0.4420 0.0242  -0.0266 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 405  ILE A O   
1321  C  CB  . ILE A  162 0.3794 0.3204 0.4760 0.0396  -0.0387 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 405  ILE A CB  
1322  C  CG1 . ILE A  162 0.3930 0.3225 0.4924 0.0482  -0.0460 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 405  ILE A CG1 
1323  C  CG2 . ILE A  162 0.3653 0.3242 0.4824 0.0400  -0.0381 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 405  ILE A CG2 
1324  C  CD1 . ILE A  162 0.3948 0.3200 0.4957 0.0515  -0.0566 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 405  ILE A CD1 
1325  N  N   . LEU A  163 0.3677 0.3315 0.4569 0.0303  -0.0149 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 406  LEU A N   
1326  C  CA  . LEU A  163 0.3620 0.3315 0.4404 0.0240  -0.0099 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 406  LEU A CA  
1327  C  C   . LEU A  163 0.3478 0.3287 0.4337 0.0202  -0.0092 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 406  LEU A C   
1328  O  O   . LEU A  163 0.3414 0.3294 0.4444 0.0225  -0.0103 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 406  LEU A O   
1329  C  CB  . LEU A  163 0.3675 0.3430 0.4429 0.0266  -0.0006 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 406  LEU A CB  
1330  C  CG  . LEU A  163 0.3825 0.3483 0.4532 0.0319  -0.0002 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 406  LEU A CG  
1331  C  CD1 . LEU A  163 0.3887 0.3618 0.4559 0.0356  0.0095  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 406  LEU A CD1 
1332  C  CD2 . LEU A  163 0.3906 0.3413 0.4446 0.0273  -0.0061 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 406  LEU A CD2 
1333  N  N   . ASN A  164 0.3438 0.3261 0.4175 0.0143  -0.0079 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 407  ASN A N   
1334  C  CA  . ASN A  164 0.3323 0.3259 0.4118 0.0114  -0.0050 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 407  ASN A CA  
1335  C  C   . ASN A  164 0.3240 0.3185 0.4131 0.0101  -0.0114 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 407  ASN A C   
1336  O  O   . ASN A  164 0.3156 0.3196 0.4149 0.0089  -0.0087 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 407  ASN A O   
1337  C  CB  . ASN A  164 0.3313 0.3366 0.4224 0.0149  0.0046  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 407  ASN A CB  
1338  C  CG  . ASN A  164 0.3404 0.3463 0.4167 0.0162  0.0119  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 407  ASN A CG  
1339  O  OD1 . ASN A  164 0.3466 0.3570 0.4278 0.0214  0.0195  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 407  ASN A OD1 
1340  N  ND2 . ASN A  164 0.3422 0.3441 0.4008 0.0120  0.0094  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 407  ASN A ND2 
1341  N  N   . ARG A  165 0.3283 0.3119 0.4128 0.0106  -0.0198 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 408  ARG A N   
1342  C  CA  . ARG A  165 0.3235 0.3064 0.4138 0.0105  -0.0271 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 408  ARG A CA  
1343  C  C   . ARG A  165 0.3187 0.3006 0.3969 0.0048  -0.0284 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 408  ARG A C   
1344  O  O   . ARG A  165 0.3230 0.2954 0.3910 0.0040  -0.0342 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 408  ARG A O   
1345  C  CB  . ARG A  165 0.3333 0.3039 0.4214 0.0150  -0.0356 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 408  ARG A CB  
1346  C  CG  . ARG A  165 0.3377 0.3103 0.4410 0.0218  -0.0359 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 408  ARG A CG  
1347  C  CD  . ARG A  165 0.3283 0.3151 0.4539 0.0233  -0.0346 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 408  ARG A CD  
1348  N  NE  . ARG A  165 0.3323 0.3231 0.4753 0.0298  -0.0340 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 408  ARG A NE  
1349  C  CZ  . ARG A  165 0.3377 0.3249 0.4901 0.0360  -0.0432 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 408  ARG A CZ  
1350  N  NH1 . ARG A  165 0.3415 0.3195 0.4848 0.0368  -0.0535 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 408  ARG A NH1 
1351  N  NH2 . ARG A  165 0.3407 0.3334 0.5110 0.0420  -0.0422 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 408  ARG A NH2 
1352  N  N   . THR A  166 0.3114 0.3029 0.3900 0.0015  -0.0222 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 409  THR A N   
1353  C  CA  . THR A  166 0.3059 0.2989 0.3764 -0.0030 -0.0230 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 409  THR A CA  
1354  C  C   . THR A  166 0.3017 0.2948 0.3794 -0.0022 -0.0292 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 409  THR A C   
1355  O  O   . THR A  166 0.3023 0.2958 0.3933 0.0017  -0.0332 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 409  THR A O   
1356  C  CB  . THR A  166 0.3004 0.3040 0.3723 -0.0048 -0.0153 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 409  THR A CB  
1357  O  OG1 . THR A  166 0.2962 0.3079 0.3862 -0.0022 -0.0118 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 409  THR A OG1 
1358  C  CG2 . THR A  166 0.3068 0.3103 0.3693 -0.0046 -0.0101 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 409  THR A CG2 
1359  N  N   . PRO A  167 0.2982 0.2914 0.3679 -0.0054 -0.0304 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 410  PRO A N   
1360  C  CA  . PRO A  167 0.2959 0.2887 0.3718 -0.0039 -0.0367 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 410  PRO A CA  
1361  C  C   . PRO A  167 0.2902 0.2918 0.3879 -0.0019 -0.0361 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 410  PRO A C   
1362  O  O   . PRO A  167 0.2917 0.2918 0.3993 0.0011  -0.0433 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 410  PRO A O   
1363  C  CB  . PRO A  167 0.2922 0.2864 0.3576 -0.0078 -0.0354 0.0026  ? ? ? ? ? ? 410  PRO A CB  
1364  C  CG  . PRO A  167 0.2966 0.2864 0.3476 -0.0105 -0.0329 0.0031  ? ? ? ? ? ? 410  PRO A CG  
1365  C  CD  . PRO A  167 0.2984 0.2903 0.3530 -0.0099 -0.0281 0.0008  ? ? ? ? ? ? 410  PRO A CD  
1366  N  N   . THR A  168 0.2850 0.2955 0.3901 -0.0038 -0.0277 0.0000  ? ? ? ? ? ? 411  THR A N   
1367  C  CA  . THR A  168 0.2805 0.2995 0.4072 -0.0031 -0.0244 0.0001  ? ? ? ? ? ? 411  THR A CA  
1368  C  C   . THR A  168 0.2835 0.3041 0.4254 0.0007  -0.0251 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 411  THR A C   
1369  O  O   . THR A  168 0.2812 0.3071 0.4445 0.0021  -0.0271 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 411  THR A O   
1370  C  CB  . THR A  168 0.2787 0.3044 0.4037 -0.0050 -0.0132 0.0040  ? ? ? ? ? ? 411  THR A CB  
1371  O  OG1 . THR A  168 0.2761 0.3017 0.3892 -0.0080 -0.0125 0.0077  ? ? ? ? ? ? 411  THR A OG1 
1372  C  CG2 . THR A  168 0.2769 0.3108 0.4237 -0.0043 -0.0064 0.0052  ? ? ? ? ? ? 411  THR A CG2 
1373  N  N   . ASN A  169 0.2892 0.3056 0.4215 0.0026  -0.0236 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 412  ASN A N   
1374  C  CA  . ASN A  169 0.2926 0.3118 0.4393 0.0069  -0.0219 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 412  ASN A CA  
1375  C  C   . ASN A  169 0.3004 0.3094 0.4410 0.0110  -0.0313 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 412  ASN A C   
1376  O  O   . ASN A  169 0.3059 0.3138 0.4512 0.0151  -0.0304 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 412  ASN A O   
1377  C  CB  . ASN A  169 0.2951 0.3184 0.4373 0.0069  -0.0104 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 412  ASN A CB  
1378  C  CG  . ASN A  169 0.2989 0.3268 0.4574 0.0117  -0.0064 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 412  ASN A CG  
1379  O  OD1 . ASN A  169 0.2958 0.3312 0.4784 0.0134  -0.0065 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 412  ASN A OD1 
1380  N  ND2 . ASN A  169 0.3065 0.3302 0.4529 0.0140  -0.0027 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 412  ASN A ND2 
1381  N  N   . GLN A  170 0.3027 0.3032 0.4315 0.0107  -0.0400 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 413  GLN A N   
1382  C  CA  . GLN A  170 0.3132 0.3012 0.4301 0.0145  -0.0473 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 413  GLN A CA  
1383  C  C   . GLN A  170 0.3180 0.3069 0.4515 0.0212  -0.0525 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 413  GLN A C   
1384  O  O   . GLN A  170 0.3280 0.3075 0.4540 0.0253  -0.0555 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 413  GLN A O   
1385  C  CB  . GLN A  170 0.3168 0.2962 0.4197 0.0141  -0.0553 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 413  GLN A CB  
1386  C  CG  . GLN A  170 0.3302 0.2945 0.4160 0.0174  -0.0607 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 413  GLN A CG  
1387  C  CD  . GLN A  170 0.3352 0.2911 0.4043 0.0169  -0.0659 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 413  GLN A CD  
1388  O  OE1 . GLN A  170 0.3293 0.2909 0.4034 0.0161  -0.0684 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 413  GLN A OE1 
1389  N  NE2 . GLN A  170 0.3475 0.2892 0.3969 0.0175  -0.0668 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 413  GLN A NE2 
1390  N  N   . THR A  171 0.3116 0.3119 0.4694 0.0225  -0.0536 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 414  THR A N   
1391  C  CA  . THR A  171 0.3166 0.3188 0.4923 0.0294  -0.0602 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 414  THR A CA  
1392  C  C   . THR A  171 0.3145 0.3266 0.5079 0.0309  -0.0506 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 414  THR A C   
1393  O  O   . THR A  171 0.3168 0.3342 0.5305 0.0363  -0.0541 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 414  THR A O   
1394  C  CB  . THR A  171 0.3133 0.3223 0.5093 0.0311  -0.0693 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 414  THR A CB  
1395  O  OG1 . THR A  171 0.3023 0.3251 0.5190 0.0261  -0.0606 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 414  THR A OG1 
1396  C  CG2 . THR A  171 0.3171 0.3164 0.4944 0.0306  -0.0783 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 414  THR A CG2 
1397  N  N   . GLY A  172 0.3115 0.3263 0.4970 0.0268  -0.0386 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 415  GLY A N   
1398  C  CA  . GLY A  172 0.3110 0.3357 0.5118 0.0285  -0.0277 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 415  GLY A CA  
1399  C  C   . GLY A  172 0.3024 0.3422 0.5291 0.0260  -0.0208 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 415  GLY A C   
1400  O  O   . GLY A  172 0.3028 0.3523 0.5472 0.0281  -0.0115 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 415  GLY A O   
1401  N  N   . LYS A  173 0.2958 0.3373 0.5257 0.0217  -0.0247 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 416  LYS A N   
1402  C  CA  . LYS A  173 0.2888 0.3424 0.5426 0.0182  -0.0180 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 416  LYS A CA  
1403  C  C   . LYS A  173 0.2843 0.3337 0.5227 0.0125  -0.0187 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 416  LYS A C   
1404  O  O   . LYS A  173 0.2855 0.3255 0.5065 0.0123  -0.0287 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 416  LYS A O   
1405  C  CB  . LYS A  173 0.2873 0.3476 0.5713 0.0208  -0.0274 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 416  LYS A CB  
1406  C  CG  . LYS A  173 0.2806 0.3501 0.5884 0.0158  -0.0244 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 416  LYS A CG  
1407  C  CD  . LYS A  173 0.2800 0.3590 0.6241 0.0185  -0.0325 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 416  LYS A CD  
1408  C  CE  . LYS A  173 0.2769 0.3714 0.6572 0.0161  -0.0191 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 416  LYS A CE  
1409  N  NZ  . LYS A  173 0.2722 0.3703 0.6669 0.0091  -0.0150 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 416  LYS A NZ  
1410  N  N   . LYS A  174 0.2806 0.3362 0.5240 0.0083  -0.0076 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 417  LYS A N   
1411  C  CA  . LYS A  174 0.2770 0.3289 0.5073 0.0037  -0.0083 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 417  LYS A CA  
1412  C  C   . LYS A  174 0.2739 0.3242 0.5149 0.0027  -0.0206 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 417  LYS A C   
1413  O  O   . LYS A  174 0.2723 0.3293 0.5416 0.0030  -0.0237 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 417  LYS A O   
1414  C  CB  . LYS A  174 0.2762 0.3348 0.5126 0.0008  0.0062  0.0000  ? ? ? ? ? ? 417  LYS A CB  
1415  C  CG  . LYS A  174 0.2737 0.3293 0.4978 -0.0033 0.0077  0.0053  ? ? ? ? ? ? 417  LYS A CG  
1416  C  CD  . LYS A  174 0.2770 0.3378 0.5041 -0.0044 0.0235  0.0121  ? ? ? ? ? ? 417  LYS A CD  
1417  C  CE  . LYS A  174 0.2756 0.3340 0.4971 -0.0079 0.0254  0.0178  ? ? ? ? ? ? 417  LYS A CE  
1418  N  NZ  . LYS A  174 0.2748 0.3264 0.4669 -0.0083 0.0195  0.0185  ? ? ? ? ? ? 417  LYS A NZ  
1419  N  N   . ASP A  175 0.2741 0.3157 0.4932 0.0017  -0.0279 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 418  ASP A N   
1420  C  CA  . ASP A  175 0.2741 0.3127 0.4993 0.0022  -0.0402 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 418  ASP A CA  
1421  C  C   . ASP A  175 0.2698 0.3147 0.5160 -0.0016 -0.0365 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 418  ASP A C   
1422  O  O   . ASP A  175 0.2675 0.3127 0.5056 -0.0052 -0.0275 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 418  ASP A O   
1423  C  CB  . ASP A  175 0.2766 0.3046 0.4721 0.0019  -0.0462 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 418  ASP A CB  
1424  C  CG  . ASP A  175 0.2814 0.3033 0.4758 0.0053  -0.0606 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 418  ASP A CG  
1425  O  OD1 . ASP A  175 0.2803 0.3062 0.4949 0.0052  -0.0658 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 418  ASP A OD1 
1426  O  OD2 . ASP A  175 0.2880 0.3005 0.4608 0.0083  -0.0667 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 418  ASP A OD2 
1427  N  N   . PRO A  176 0.2699 0.3192 0.5431 -0.0008 -0.0441 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 419  PRO A N   
1428  C  CA  . PRO A  176 0.2672 0.3213 0.5630 -0.0051 -0.0408 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 419  PRO A CA  
1429  C  C   . PRO A  176 0.2675 0.3140 0.5477 -0.0070 -0.0455 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 419  PRO A C   
1430  O  O   . PRO A  176 0.2663 0.3142 0.5593 -0.0109 -0.0412 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 419  PRO A O   
1431  C  CB  . PRO A  176 0.2688 0.3284 0.5956 -0.0029 -0.0515 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 419  PRO A CB  
1432  C  CG  . PRO A  176 0.2737 0.3279 0.5858 0.0034  -0.0640 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 419  PRO A CG  
1433  C  CD  . PRO A  176 0.2739 0.3240 0.5597 0.0044  -0.0559 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 419  PRO A CD  
1434  N  N   . ARG A  177 0.2704 0.3082 0.5230 -0.0042 -0.0538 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 420  ARG A N   
1435  C  CA  . ARG A  177 0.2724 0.3032 0.5120 -0.0046 -0.0603 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 420  ARG A CA  
1436  C  C   . ARG A  177 0.2693 0.2986 0.4929 -0.0082 -0.0501 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 420  ARG A C   
1437  O  O   . ARG A  177 0.2703 0.2957 0.4888 -0.0091 -0.0528 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 420  ARG A O   
1438  C  CB  . ARG A  177 0.2788 0.3005 0.4932 0.0003  -0.0715 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 420  ARG A CB  
1439  C  CG  . ARG A  177 0.2856 0.3058 0.5124 0.0053  -0.0864 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 420  ARG A CG  
1440  C  CD  . ARG A  177 0.2953 0.3046 0.4942 0.0110  -0.0964 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 420  ARG A CD  
1441  N  NE  . ARG A  177 0.2956 0.3030 0.4805 0.0120  -0.0912 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 420  ARG A NE  
1442  C  CZ  . ARG A  177 0.3039 0.3012 0.4618 0.0157  -0.0948 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 420  ARG A CZ  
1443  N  NH1 . ARG A  177 0.3130 0.3014 0.4529 0.0192  -0.1031 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 420  ARG A NH1 
1444  N  NH2 . ARG A  177 0.3042 0.2998 0.4532 0.0158  -0.0893 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 420  ARG A NH2 
1445  N  N   . TYR A  178 0.2668 0.2989 0.4808 -0.0095 -0.0391 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 421  TYR A N   
1446  C  CA  . TYR A  178 0.2656 0.2955 0.4573 -0.0112 -0.0321 0.0042  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CA  
1447  C  C   . TYR A  178 0.2644 0.3004 0.4664 -0.0134 -0.0190 0.0097  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A C   
1448  O  O   . TYR A  178 0.2648 0.3049 0.4722 -0.0125 -0.0139 0.0097  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A O   
1449  C  CB  . TYR A  178 0.2670 0.2931 0.4331 -0.0096 -0.0330 0.0045  ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CB  
1450  C  CG  . TYR A  178 0.2713 0.2903 0.4277 -0.0065 -0.0451 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CG  
1451  C  CD1 . TYR A  178 0.2737 0.2879 0.4253 -0.0056 -0.0526 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CD1 
1452  C  CD2 . TYR A  178 0.2752 0.2912 0.4268 -0.0034 -0.0493 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CD2 
1453  C  CE1 . TYR A  178 0.2807 0.2874 0.4208 -0.0016 -0.0631 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CE1 
1454  C  CE2 . TYR A  178 0.2824 0.2900 0.4225 0.0004  -0.0602 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CE2 
1455  C  CZ  . TYR A  178 0.2854 0.2886 0.4194 0.0013  -0.0668 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 421  TYR A CZ  
1456  O  OH  . TYR A  178 0.2951 0.2894 0.4155 0.0061  -0.0768 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 421  TYR A OH  
1457  N  N   . THR A  179 0.2646 0.3006 0.4686 -0.0156 -0.0130 0.0147  ? ? ? ? ? ? 422  THR A N   
1458  C  CA  . THR A  179 0.2665 0.3074 0.4816 -0.0169 0.0004  0.0207  ? ? ? ? ? ? 422  THR A CA  
1459  C  C   . THR A  179 0.2694 0.3090 0.4644 -0.0169 0.0096  0.0286  ? ? ? ? ? ? 422  THR A C   
1460  O  O   . THR A  179 0.2737 0.3162 0.4721 -0.0168 0.0213  0.0343  ? ? ? ? ? ? 422  THR A O   
1461  C  CB  . THR A  179 0.2674 0.3105 0.5144 -0.0195 0.0017  0.0199  ? ? ? ? ? ? 422  THR A CB  
1462  O  OG1 . THR A  179 0.2698 0.3084 0.5153 -0.0213 0.0043  0.0245  ? ? ? ? ? ? 422  THR A OG1 
1463  C  CG2 . THR A  179 0.2656 0.3076 0.5269 -0.0188 -0.0127 0.0107  ? ? ? ? ? ? 422  THR A CG2 
1464  N  N   . ALA A  180 0.2683 0.3041 0.4417 -0.0163 0.0044  0.0289  ? ? ? ? ? ? 423  ALA A N   
1465  C  CA  . ALA A  180 0.2717 0.3071 0.4278 -0.0155 0.0114  0.0356  ? ? ? ? ? ? 423  ALA A CA  
1466  C  C   . ALA A  180 0.2753 0.3140 0.4176 -0.0136 0.0189  0.0380  ? ? ? ? ? ? 423  ALA A C   
1467  O  O   . ALA A  180 0.2812 0.3205 0.4140 -0.0120 0.0269  0.0442  ? ? ? ? ? ? 423  ALA A O   
1468  C  CB  . ALA A  180 0.2696 0.3018 0.4073 -0.0150 0.0037  0.0342  ? ? ? ? ? ? 423  ALA A CB  
1469  N  N   . ASP A  181 0.2734 0.3134 0.4127 -0.0130 0.0157  0.0330  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A N   
1470  C  CA  . ASP A  181 0.2782 0.3209 0.4068 -0.0109 0.0225  0.0340  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A CA  
1471  C  C   . ASP A  181 0.2796 0.3256 0.4276 -0.0103 0.0277  0.0325  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A C   
1472  O  O   . ASP A  181 0.2756 0.3216 0.4349 -0.0106 0.0210  0.0268  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A O   
1473  C  CB  . ASP A  181 0.2765 0.3173 0.3868 -0.0107 0.0152  0.0292  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A CB  
1474  C  CG  . ASP A  181 0.2825 0.3249 0.3821 -0.0084 0.0203  0.0279  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A CG  
1475  O  OD1 . ASP A  181 0.2884 0.3337 0.3933 -0.0062 0.0301  0.0311  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A OD1 
1476  O  OD2 . ASP A  181 0.2827 0.3227 0.3690 -0.0086 0.0148  0.0235  ? ? ? ? ? ? 424  ASP A OD2 
1477  N  N   . ARG A  182 0.2866 0.3356 0.4389 -0.0088 0.0400  0.0377  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A N   
1478  C  CA  . ARG A  182 0.2882 0.3415 0.4625 -0.0083 0.0463  0.0367  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A CA  
1479  C  C   . ARG A  182 0.2922 0.3475 0.4583 -0.0049 0.0491  0.0333  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A C   
1480  O  O   . ARG A  182 0.2943 0.3541 0.4776 -0.0036 0.0550  0.0320  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A O   
1481  C  CB  . ARG A  182 0.2956 0.3510 0.4823 -0.0084 0.0603  0.0447  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A CB  
1482  C  CG  . ARG A  182 0.3051 0.3577 0.4674 -0.0057 0.0678  0.0518  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A CG  
1483  C  CD  . ARG A  182 0.3158 0.3683 0.4885 -0.0052 0.0830  0.0612  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A CD  
1484  N  NE  . ARG A  182 0.3299 0.3821 0.4786 0.0005  0.0937  0.0660  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A NE  
1485  C  CZ  . ARG A  182 0.3392 0.3871 0.4623 0.0040  0.0958  0.0716  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A CZ  
1486  N  NH1 . ARG A  182 0.3346 0.3785 0.4554 0.0018  0.0887  0.0736  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A NH1 
1487  N  NH2 . ARG A  182 0.3545 0.4020 0.4549 0.0104  0.1047  0.0750  ? ? ? ? ? ? 425  ARG A NH2 
1488  N  N   . THR A  183 0.2937 0.3459 0.4348 -0.0035 0.0447  0.0310  ? ? ? ? ? ? 426  THR A N   
1489  C  CA  . THR A  183 0.2980 0.3503 0.4312 -0.0004 0.0451  0.0260  ? ? ? ? ? ? 426  THR A CA  
1490  C  C   . THR A  183 0.2911 0.3406 0.4310 -0.0014 0.0331  0.0188  ? ? ? ? ? ? 426  THR A C   
1491  O  O   . THR A  183 0.2841 0.3326 0.4363 -0.0039 0.0254  0.0176  ? ? ? ? ? ? 426  THR A O   
1492  C  CB  . THR A  183 0.3040 0.3534 0.4093 0.0012  0.0445  0.0257  ? ? ? ? ? ? 426  THR A CB  
1493  O  OG1 . THR A  183 0.2968 0.3423 0.3939 -0.0018 0.0328  0.0229  ? ? ? ? ? ? 426  THR A OG1 
1494  C  CG2 . THR A  183 0.3112 0.3617 0.4060 0.0028  0.0528  0.0330  ? ? ? ? ? ? 426  THR A CG2 
1495  N  N   . ILE A  184 0.2952 0.3424 0.4263 0.0010  0.0314  0.0139  ? ? ? ? ? ? 427  ILE A N   
1496  C  CA  . ILE A  184 0.2916 0.3342 0.4266 0.0009  0.0204  0.0079  ? ? ? ? ? ? 427  ILE A CA  
1497  C  C   . ILE A  184 0.2908 0.3263 0.4045 -0.0013 0.0122  0.0067  ? ? ? ? ? ? 427  ILE A C   
1498  O  O   . ILE A  184 0.2913 0.3207 0.4012 -0.0012 0.0044  0.0028  ? ? ? ? ? ? 427  ILE A O   
1499  C  CB  . ILE A  184 0.2978 0.3398 0.4354 0.0051  0.0221  0.0030  ? ? ? ? ? ? 427  ILE A CB  
1500  C  CG1 . ILE A  184 0.3069 0.3460 0.4219 0.0070  0.0268  0.0019  ? ? ? ? ? ? 427  ILE A CG1 
1501  C  CG2 . ILE A  184 0.2985 0.3485 0.4604 0.0075  0.0299  0.0034  ? ? ? ? ? ? 427  ILE A CG2 
1502  C  CD1 . ILE A  184 0.3144 0.3496 0.4273 0.0111  0.0261  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 427  ILE A CD1 
1503  N  N   . GLY A  185 0.2908 0.3271 0.3909 -0.0032 0.0145  0.0104  ? ? ? ? ? ? 428  GLY A N   
1504  C  CA  . GLY A  185 0.2880 0.3197 0.3742 -0.0062 0.0068  0.0100  ? ? ? ? ? ? 428  GLY A CA  
1505  C  C   . GLY A  185 0.2930 0.3195 0.3620 -0.0068 0.0034  0.0062  ? ? ? ? ? ? 428  GLY A C   
1506  O  O   . GLY A  185 0.2910 0.3127 0.3535 -0.0095 -0.0032 0.0053  ? ? ? ? ? ? 428  GLY A O   
1507  N  N   . GLY A  186 0.3008 0.3280 0.3624 -0.0044 0.0086  0.0041  ? ? ? ? ? ? 429  GLY A N   
1508  C  CA  . GLY A  186 0.3080 0.3301 0.3543 -0.0049 0.0059  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 429  GLY A CA  
1509  C  C   . GLY A  186 0.3173 0.3382 0.3636 -0.0004 0.0106  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 429  GLY A C   
1510  O  O   . GLY A  186 0.3184 0.3443 0.3746 0.0031  0.0177  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 429  GLY A O   
1511  N  N   . TYR A  187 0.3250 0.3391 0.3612 -0.0006 0.0072  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 430  TYR A N   
1512  C  CA  . TYR A  187 0.3351 0.3461 0.3705 0.0039  0.0105  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CA  
1513  C  C   . TYR A  187 0.3414 0.3419 0.3682 0.0014  0.0037  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 430  TYR A C   
1514  O  O   . TYR A  187 0.3391 0.3369 0.3592 -0.0037 -0.0013 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 430  TYR A O   
1515  C  CB  . TYR A  187 0.3447 0.3606 0.3694 0.0080  0.0179  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CB  
1516  C  CG  . TYR A  187 0.3472 0.3643 0.3560 0.0053  0.0147  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CG  
1517  C  CD1 . TYR A  187 0.3547 0.3655 0.3527 0.0032  0.0088  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CD1 
1518  C  CD2 . TYR A  187 0.3426 0.3669 0.3489 0.0048  0.0172  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CD2 
1519  C  CE1 . TYR A  187 0.3564 0.3702 0.3434 0.0007  0.0052  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CE1 
1520  C  CE2 . TYR A  187 0.3447 0.3711 0.3387 0.0031  0.0136  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CE2 
1521  C  CZ  . TYR A  187 0.3510 0.3731 0.3361 0.0010  0.0075  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 430  TYR A CZ  
1522  O  OH  . TYR A  187 0.3526 0.3789 0.3281 -0.0005 0.0035  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 430  TYR A OH  
1523  N  N   . GLU A  188 0.3504 0.3445 0.3785 0.0052  0.0041  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 431  GLU A N   
1524  C  CA  . GLU A  188 0.3569 0.3381 0.3813 0.0031  -0.0023 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 431  GLU A CA  
1525  C  C   . GLU A  188 0.3676 0.3433 0.3783 0.0008  -0.0043 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 431  GLU A C   
1526  O  O   . GLU A  188 0.3699 0.3370 0.3772 -0.0042 -0.0096 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 431  GLU A O   
1527  C  CB  . GLU A  188 0.3630 0.3379 0.3960 0.0085  -0.0023 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 431  GLU A CB  
1528  C  CG  . GLU A  188 0.3716 0.3311 0.3998 0.0067  -0.0088 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 431  GLU A CG  
1529  C  CD  . GLU A  188 0.3650 0.3196 0.3958 0.0028  -0.0147 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 431  GLU A CD  
1530  O  OE1 . GLU A  188 0.3583 0.3165 0.4000 0.0058  -0.0159 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 431  GLU A OE1 
1531  O  OE2 . GLU A  188 0.3678 0.3148 0.3902 -0.0027 -0.0180 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 431  GLU A OE2 
1532  N  N   . PHE A  189 0.3761 0.3559 0.3791 0.0048  0.0000  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 432  PHE A N   
1533  C  CA  . PHE A  189 0.3885 0.3627 0.3793 0.0033  -0.0031 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CA  
1534  C  C   . PHE A  189 0.3856 0.3679 0.3681 -0.0002 -0.0048 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 432  PHE A C   
1535  O  O   . PHE A  189 0.3839 0.3762 0.3622 0.0032  -0.0002 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 432  PHE A O   
1536  C  CB  . PHE A  189 0.4029 0.3757 0.3876 0.0109  0.0014  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CB  
1537  C  CG  . PHE A  189 0.4091 0.3721 0.4011 0.0146  0.0015  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CG  
1538  C  CD1 . PHE A  189 0.4206 0.3694 0.4091 0.0127  -0.0039 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CD1 
1539  C  CD2 . PHE A  189 0.4041 0.3717 0.4080 0.0199  0.0067  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CD2 
1540  C  CE1 . PHE A  189 0.4276 0.3661 0.4222 0.0167  -0.0043 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CE1 
1541  C  CE2 . PHE A  189 0.4105 0.3694 0.4219 0.0240  0.0059  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CE2 
1542  C  CZ  . PHE A  189 0.4226 0.3665 0.4282 0.0228  0.0003  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 432  PHE A CZ  
1543  N  N   . LEU A  190 0.3862 0.3643 0.3669 -0.0071 -0.0110 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 433  LEU A N   
1544  C  CA  . LEU A  190 0.3833 0.3702 0.3585 -0.0104 -0.0136 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 433  LEU A CA  
1545  C  C   . LEU A  190 0.3973 0.3819 0.3639 -0.0117 -0.0186 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 433  LEU A C   
1546  O  O   . LEU A  190 0.4048 0.3963 0.3608 -0.0070 -0.0184 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 433  LEU A O   
1547  C  CB  . LEU A  190 0.3706 0.3589 0.3533 -0.0176 -0.0164 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 433  LEU A CB  
1548  C  CG  . LEU A  190 0.3663 0.3645 0.3464 -0.0212 -0.0193 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 433  LEU A CG  
1549  C  CD1 . LEU A  190 0.3609 0.3706 0.3368 -0.0162 -0.0156 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 433  LEU A CD1 
1550  C  CD2 . LEU A  190 0.3575 0.3532 0.3457 -0.0284 -0.0214 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 433  LEU A CD2 
1551  N  N   . LEU A  191 0.4025 0.3768 0.3735 -0.0177 -0.0232 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 434  LEU A N   
1552  C  CA  . LEU A  191 0.4175 0.3876 0.3839 -0.0199 -0.0289 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 434  LEU A CA  
1553  C  C   . LEU A  191 0.4275 0.3807 0.3986 -0.0225 -0.0302 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 434  LEU A C   
1554  O  O   . LEU A  191 0.4211 0.3670 0.3994 -0.0246 -0.0282 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 434  LEU A O   
1555  C  CB  . LEU A  191 0.4129 0.3891 0.3843 -0.0280 -0.0340 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 434  LEU A CB  
1556  C  CG  . LEU A  191 0.4050 0.3973 0.3721 -0.0260 -0.0345 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 434  LEU A CG  
1557  C  CD1 . LEU A  191 0.3930 0.3907 0.3708 -0.0343 -0.0364 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 434  LEU A CD1 
1558  C  CD2 . LEU A  191 0.4199 0.4171 0.3758 -0.0216 -0.0395 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 434  LEU A CD2 
1559  N  N   . ALA A  192 0.4447 0.3910 0.4109 -0.0217 -0.0341 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 435  ALA A N   
1560  C  CA  . ALA A  192 0.4571 0.3859 0.4285 -0.0257 -0.0366 -0.0957 ? ? ? ? ? ? 435  ALA A CA  
1561  C  C   . ALA A  192 0.4575 0.3743 0.4319 -0.0219 -0.0324 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 435  ALA A C   
1562  O  O   . ALA A  192 0.4548 0.3755 0.4257 -0.0138 -0.0279 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 435  ALA A O   
1563  C  CB  . ALA A  192 0.4551 0.3806 0.4370 -0.0371 -0.0402 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 435  ALA A CB  
1564  N  N   . ASN A  193 0.4624 0.3641 0.4437 -0.0275 -0.0336 -0.0896 ? ? ? ? ? ? 436  ASN A N   
1565  C  CA  . ASN A  193 0.4669 0.3552 0.4501 -0.0230 -0.0312 -0.0865 ? ? ? ? ? ? 436  ASN A CA  
1566  C  C   . ASN A  193 0.4510 0.3437 0.4385 -0.0228 -0.0283 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 436  ASN A C   
1567  O  O   . ASN A  193 0.4457 0.3364 0.4371 -0.0300 -0.0290 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 436  ASN A O   
1568  C  CB  . ASN A  193 0.4819 0.3500 0.4693 -0.0290 -0.0337 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 436  ASN A CB  
1569  C  CG  . ASN A  193 0.5020 0.3606 0.4864 -0.0286 -0.0373 -0.1026 ? ? ? ? ? ? 436  ASN A CG  
1570  O  OD1 . ASN A  193 0.5125 0.3650 0.4920 -0.0203 -0.0367 -0.1083 ? ? ? ? ? ? 436  ASN A OD1 
1571  N  ND2 . ASN A  193 0.5083 0.3655 0.4968 -0.0374 -0.0413 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 436  ASN A ND2 
1572  N  N   . ASP A  194 0.4445 0.3431 0.4321 -0.0146 -0.0250 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 437  ASP A N   
1573  C  CA  . ASP A  194 0.4283 0.3344 0.4209 -0.0142 -0.0233 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 437  ASP A CA  
1574  C  C   . ASP A  194 0.4324 0.3236 0.4284 -0.0139 -0.0248 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 437  ASP A C   
1575  O  O   . ASP A  194 0.4394 0.3230 0.4373 -0.0072 -0.0247 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 437  ASP A O   
1576  C  CB  . ASP A  194 0.4194 0.3391 0.4136 -0.0064 -0.0191 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 437  ASP A CB  
1577  C  CG  . ASP A  194 0.4015 0.3335 0.4004 -0.0080 -0.0178 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 437  ASP A CG  
1578  O  OD1 . ASP A  194 0.3957 0.3348 0.3916 -0.0137 -0.0188 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 437  ASP A OD1 
1579  O  OD2 . ASP A  194 0.3943 0.3287 0.4006 -0.0038 -0.0166 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 437  ASP A OD2 
1580  N  N   . VAL A  195 0.4293 0.3164 0.4257 -0.0203 -0.0260 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 438  VAL A N   
1581  C  CA  . VAL A  195 0.4356 0.3078 0.4322 -0.0186 -0.0274 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 438  VAL A CA  
1582  C  C   . VAL A  195 0.4264 0.3051 0.4271 -0.0105 -0.0277 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 438  VAL A C   
1583  O  O   . VAL A  195 0.4113 0.3054 0.4151 -0.0104 -0.0265 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 438  VAL A O   
1584  C  CB  . VAL A  195 0.4333 0.3023 0.4280 -0.0260 -0.0273 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 438  VAL A CB  
1585  C  CG1 . VAL A  195 0.4448 0.2958 0.4360 -0.0233 -0.0285 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 438  VAL A CG1 
1586  C  CG2 . VAL A  195 0.4391 0.3066 0.4340 -0.0350 -0.0266 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 438  VAL A CG2 
1587  N  N   . ASP A  196 0.4362 0.3031 0.4383 -0.0037 -0.0296 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 439  ASP A N   
1588  C  CA  . ASP A  196 0.4287 0.3023 0.4376 0.0040  -0.0310 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 439  ASP A CA  
1589  C  C   . ASP A  196 0.4276 0.2957 0.4336 0.0033  -0.0344 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 439  ASP A C   
1590  O  O   . ASP A  196 0.4412 0.2931 0.4432 0.0070  -0.0376 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 439  ASP A O   
1591  C  CB  . ASP A  196 0.4414 0.3049 0.4537 0.0126  -0.0326 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 439  ASP A CB  
1592  C  CG  . ASP A  196 0.4354 0.3049 0.4572 0.0206  -0.0356 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 439  ASP A CG  
1593  O  OD1 . ASP A  196 0.4210 0.3030 0.4469 0.0191  -0.0360 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 439  ASP A OD1 
1594  O  OD2 . ASP A  196 0.4459 0.3073 0.4719 0.0286  -0.0379 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 439  ASP A OD2 
1595  N  N   . ASN A  197 0.4133 0.2939 0.4201 -0.0003 -0.0338 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 440  ASN A N   
1596  C  CA  . ASN A  197 0.4126 0.2891 0.4154 0.0000  -0.0371 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 440  ASN A CA  
1597  C  C   . ASN A  197 0.4091 0.2895 0.4193 0.0085  -0.0418 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 440  ASN A C   
1598  O  O   . ASN A  197 0.4058 0.2873 0.4138 0.0095  -0.0451 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 440  ASN A O   
1599  C  CB  . ASN A  197 0.3998 0.2880 0.4010 -0.0067 -0.0348 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 440  ASN A CB  
1600  C  CG  . ASN A  197 0.4055 0.2884 0.4002 -0.0154 -0.0314 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 440  ASN A CG  
1601  O  OD1 . ASN A  197 0.3977 0.2919 0.3951 -0.0199 -0.0287 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 440  ASN A OD1 
1602  N  ND2 . ASN A  197 0.4205 0.2860 0.4072 -0.0175 -0.0315 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 440  ASN A ND2 
1603  N  N   . SER A  198 0.4107 0.2936 0.4305 0.0151  -0.0424 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 441  SER A N   
1604  C  CA  . SER A  198 0.4107 0.2954 0.4395 0.0237  -0.0482 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 441  SER A CA  
1605  C  C   . SER A  198 0.4309 0.2956 0.4534 0.0304  -0.0530 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 441  SER A C   
1606  O  O   . SER A  198 0.4356 0.2985 0.4642 0.0391  -0.0596 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 441  SER A O   
1607  C  CB  . SER A  198 0.3992 0.3014 0.4457 0.0273  -0.0454 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 441  SER A CB  
1608  O  OG  . SER A  198 0.4080 0.3061 0.4571 0.0310  -0.0426 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 441  SER A OG  
1609  N  N   . ASN A  199 0.4444 0.2933 0.4551 0.0265  -0.0504 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 442  ASN A N   
1610  C  CA  . ASN A  199 0.4660 0.2934 0.4693 0.0322  -0.0539 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 442  ASN A CA  
1611  C  C   . ASN A  199 0.4780 0.2900 0.4661 0.0319  -0.0571 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 442  ASN A C   
1612  O  O   . ASN A  199 0.4786 0.2867 0.4577 0.0234  -0.0527 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 442  ASN A O   
1613  C  CB  . ASN A  199 0.4767 0.2933 0.4758 0.0279  -0.0491 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 442  ASN A CB  
1614  C  CG  . ASN A  199 0.5007 0.2936 0.4933 0.0341  -0.0521 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 442  ASN A CG  
1615  O  OD1 . ASN A  199 0.5149 0.2917 0.4968 0.0371  -0.0558 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 442  ASN A OD1 
1616  N  ND2 . ASN A  199 0.5076 0.2969 0.5049 0.0365  -0.0503 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 442  ASN A ND2 
1617  N  N   . PRO A  200 0.4891 0.2925 0.4742 0.0418  -0.0647 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 443  PRO A N   
1618  C  CA  . PRO A  200 0.5029 0.2919 0.4712 0.0439  -0.0682 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 443  PRO A CA  
1619  C  C   . PRO A  200 0.5228 0.2891 0.4742 0.0385  -0.0629 0.0029  ? ? ? ? ? ? 443  PRO A C   
1620  O  O   . PRO A  200 0.5307 0.2886 0.4678 0.0361  -0.0614 0.0102  ? ? ? ? ? ? 443  PRO A O   
1621  C  CB  . PRO A  200 0.5156 0.2976 0.4849 0.0574  -0.0780 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 443  PRO A CB  
1622  C  CG  . PRO A  200 0.4977 0.3008 0.4896 0.0604  -0.0797 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 443  PRO A CG  
1623  C  CD  . PRO A  200 0.4892 0.2981 0.4877 0.0525  -0.0707 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 443  PRO A CD  
1624  N  N   . VAL A  201 0.5326 0.2882 0.4859 0.0367  -0.0594 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 444  VAL A N   
1625  C  CA  . VAL A  201 0.5523 0.2860 0.4929 0.0307  -0.0539 0.0045  ? ? ? ? ? ? 444  VAL A CA  
1626  C  C   . VAL A  201 0.5382 0.2833 0.4816 0.0171  -0.0463 0.0045  ? ? ? ? ? ? 444  VAL A C   
1627  O  O   . VAL A  201 0.5484 0.2824 0.4818 0.0106  -0.0412 0.0110  ? ? ? ? ? ? 444  VAL A O   
1628  C  CB  . VAL A  201 0.5700 0.2866 0.5125 0.0338  -0.0537 0.0002  ? ? ? ? ? ? 444  VAL A CB  
1629  C  CG1 . VAL A  201 0.5921 0.2845 0.5237 0.0265  -0.0474 0.0052  ? ? ? ? ? ? 444  VAL A CG1 
1630  C  CG2 . VAL A  201 0.5832 0.2908 0.5241 0.0487  -0.0622 0.0002  ? ? ? ? ? ? 444  VAL A CG2 
1631  N  N   . VAL A  202 0.5158 0.2832 0.4730 0.0136  -0.0453 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 445  VAL A N   
1632  C  CA  . VAL A  202 0.5023 0.2823 0.4634 0.0022  -0.0395 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 445  VAL A CA  
1633  C  C   . VAL A  202 0.4919 0.2815 0.4483 -0.0003 -0.0389 0.0022  ? ? ? ? ? ? 445  VAL A C   
1634  O  O   . VAL A  202 0.4906 0.2812 0.4443 -0.0093 -0.0336 0.0051  ? ? ? ? ? ? 445  VAL A O   
1635  C  CB  . VAL A  202 0.4844 0.2843 0.4588 0.0013  -0.0390 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 445  VAL A CB  
1636  C  CG1 . VAL A  202 0.4704 0.2851 0.4481 -0.0093 -0.0343 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 445  VAL A CG1 
1637  C  CG2 . VAL A  202 0.4974 0.2864 0.4747 0.0047  -0.0394 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 445  VAL A CG2 
1638  N  N   . GLN A  203 0.4858 0.2822 0.4420 0.0078  -0.0446 0.0039  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A N   
1639  C  CA  . GLN A  203 0.4766 0.2821 0.4282 0.0067  -0.0450 0.0087  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A CA  
1640  C  C   . GLN A  203 0.4968 0.2829 0.4316 0.0052  -0.0419 0.0170  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A C   
1641  O  O   . GLN A  203 0.4932 0.2831 0.4245 -0.0022 -0.0363 0.0207  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A O   
1642  C  CB  . GLN A  203 0.4704 0.2840 0.4257 0.0166  -0.0531 0.0077  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A CB  
1643  C  CG  . GLN A  203 0.4489 0.2842 0.4223 0.0166  -0.0539 0.0009  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A CG  
1644  C  CD  . GLN A  203 0.4439 0.2871 0.4257 0.0257  -0.0617 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 446  GLN A CD  
1645  O  OE1 . GLN A  203 0.4577 0.2896 0.4311 0.0336  -0.0686 0.0017  ? ? ? ? ? ? 446  GLN A OE1 
1646  N  NE2 . GLN A  203 0.4255 0.2881 0.4245 0.0251  -0.0609 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 446  GLN A NE2 
1647  N  N   . ALA A  204 0.5196 0.2844 0.4441 0.0126  -0.0449 0.0202  ? ? ? ? ? ? 447  ALA A N   
1648  C  CA  . ALA A  204 0.5438 0.2865 0.4505 0.0120  -0.0406 0.0292  ? ? ? ? ? ? 447  ALA A CA  
1649  C  C   . ALA A  204 0.5441 0.2853 0.4539 -0.0010 -0.0307 0.0304  ? ? ? ? ? ? 447  ALA A C   
1650  O  O   . ALA A  204 0.5467 0.2875 0.4492 -0.0059 -0.0250 0.0366  ? ? ? ? ? ? 447  ALA A O   
1651  C  CB  . ALA A  204 0.5706 0.2885 0.4670 0.0211  -0.0442 0.0319  ? ? ? ? ? ? 447  ALA A CB  
1652  N  N   . GLU A  205 0.5419 0.2832 0.4634 -0.0064 -0.0288 0.0239  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A N   
1653  C  CA  . GLU A  205 0.5416 0.2834 0.4699 -0.0193 -0.0209 0.0228  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A CA  
1654  C  C   . GLU A  205 0.5196 0.2845 0.4555 -0.0276 -0.0174 0.0218  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A C   
1655  O  O   . GLU A  205 0.5239 0.2871 0.4608 -0.0369 -0.0102 0.0251  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A O   
1656  C  CB  . GLU A  205 0.5421 0.2823 0.4819 -0.0221 -0.0217 0.0137  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A CB  
1657  C  CG  . GLU A  205 0.5414 0.2841 0.4905 -0.0351 -0.0155 0.0104  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A CG  
1658  C  CD  . GLU A  205 0.5637 0.2861 0.5062 -0.0414 -0.0079 0.0191  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A CD  
1659  O  OE1 . GLU A  205 0.5851 0.2858 0.5134 -0.0343 -0.0077 0.0271  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A OE1 
1660  O  OE2 . GLU A  205 0.5612 0.2892 0.5130 -0.0529 -0.0021 0.0179  ? ? ? ? ? ? 448  GLU A OE2 
1661  N  N   . GLN A  206 0.4970 0.2834 0.4395 -0.0245 -0.0220 0.0173  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A N   
1662  C  CA  . GLN A  206 0.4785 0.2848 0.4257 -0.0304 -0.0193 0.0176  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A CA  
1663  C  C   . GLN A  206 0.4864 0.2871 0.4212 -0.0297 -0.0159 0.0267  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A C   
1664  O  O   . GLN A  206 0.4819 0.2900 0.4189 -0.0372 -0.0101 0.0290  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A O   
1665  C  CB  . GLN A  206 0.4558 0.2834 0.4112 -0.0261 -0.0246 0.0122  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A CB  
1666  C  CG  . GLN A  206 0.4506 0.2830 0.4160 -0.0250 -0.0269 0.0037  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A CG  
1667  C  CD  . GLN A  206 0.4450 0.2859 0.4187 -0.0341 -0.0234 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 449  GLN A CD  
1668  O  OE1 . GLN A  206 0.4491 0.2882 0.4232 -0.0425 -0.0189 0.0000  ? ? ? ? ? ? 449  GLN A OE1 
1669  N  NE2 . GLN A  206 0.4366 0.2875 0.4174 -0.0321 -0.0254 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 449  GLN A NE2 
1670  N  N   . LEU A  207 0.4995 0.2872 0.4209 -0.0199 -0.0200 0.0315  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A N   
1671  C  CA  . LEU A  207 0.5138 0.2915 0.4185 -0.0170 -0.0169 0.0406  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A CA  
1672  C  C   . LEU A  207 0.5350 0.2952 0.4333 -0.0241 -0.0068 0.0475  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A C   
1673  O  O   . LEU A  207 0.5351 0.2996 0.4312 -0.0295 0.0004  0.0521  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A O   
1674  C  CB  . LEU A  207 0.5282 0.2927 0.4190 -0.0040 -0.0246 0.0433  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A CB  
1675  C  CG  . LEU A  207 0.5473 0.2991 0.4170 0.0007  -0.0220 0.0525  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A CG  
1676  C  CD1 . LEU A  207 0.5316 0.3011 0.4037 -0.0041 -0.0181 0.0529  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A CD1 
1677  C  CD2 . LEU A  207 0.5559 0.3014 0.4149 0.0147  -0.0331 0.0521  ? ? ? ? ? ? 450  LEU A CD2 
1678  N  N   . ASN A  208 0.5536 0.2942 0.4503 -0.0240 -0.0058 0.0482  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A N   
1679  C  CA  . ASN A  208 0.5731 0.2974 0.4693 -0.0329 0.0044  0.0534  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A CA  
1680  C  C   . ASN A  208 0.5571 0.2996 0.4695 -0.0458 0.0111  0.0503  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A C   
1681  O  O   . ASN A  208 0.5666 0.3056 0.4766 -0.0519 0.0207  0.0571  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A O   
1682  C  CB  . ASN A  208 0.5872 0.2944 0.4886 -0.0339 0.0033  0.0498  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A CB  
1683  C  CG  . ASN A  208 0.6168 0.2984 0.5123 -0.0398 0.0136  0.0581  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A CG  
1684  O  OD1 . ASN A  208 0.6422 0.3019 0.5182 -0.0329 0.0164  0.0683  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A OD1 
1685  N  ND2 . ASN A  208 0.6152 0.2989 0.5277 -0.0521 0.0189  0.0537  ? ? ? ? ? ? 451  ASN A ND2 
1686  N  N   . TRP A  209 0.5340 0.2963 0.4630 -0.0494 0.0061  0.0400  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A N   
1687  C  CA  . TRP A  209 0.5197 0.2995 0.4654 -0.0610 0.0103  0.0352  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CA  
1688  C  C   . TRP A  209 0.5076 0.3034 0.4513 -0.0617 0.0135  0.0393  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A C   
1689  O  O   . TRP A  209 0.5096 0.3096 0.4598 -0.0702 0.0216  0.0420  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A O   
1690  C  CB  . TRP A  209 0.5007 0.2966 0.4597 -0.0617 0.0033  0.0238  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CB  
1691  C  CG  . TRP A  209 0.4885 0.3014 0.4643 -0.0723 0.0054  0.0172  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CG  
1692  C  CD1 . TRP A  209 0.4972 0.3075 0.4825 -0.0829 0.0124  0.0181  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CD1 
1693  C  CD2 . TRP A  209 0.4670 0.3020 0.4526 -0.0725 -0.0001 0.0080  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CD2 
1694  N  NE1 . TRP A  209 0.4819 0.3123 0.4830 -0.0895 0.0102  0.0093  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A NE1 
1695  C  CE2 . TRP A  209 0.4641 0.3091 0.4638 -0.0828 0.0025  0.0033  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CE2 
1696  C  CE3 . TRP A  209 0.4514 0.2984 0.4356 -0.0647 -0.0068 0.0036  ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CE3 
1697  C  CZ2 . TRP A  209 0.4472 0.3131 0.4567 -0.0845 -0.0020 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CZ2 
1698  C  CZ3 . TRP A  209 0.4356 0.3019 0.4289 -0.0669 -0.0097 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CZ3 
1699  C  CH2 . TRP A  209 0.4339 0.3093 0.4384 -0.0762 -0.0078 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 452  TRP A CH2 
1700  N  N   . LEU A  210 0.4961 0.3005 0.4318 -0.0526 0.0073  0.0394  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A N   
1701  C  CA  . LEU A  210 0.4861 0.3040 0.4183 -0.0517 0.0095  0.0429  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A CA  
1702  C  C   . LEU A  210 0.5072 0.3110 0.4272 -0.0530 0.0192  0.0530  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A C   
1703  O  O   . LEU A  210 0.5033 0.3172 0.4296 -0.0596 0.0265  0.0549  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A O   
1704  C  CB  . LEU A  210 0.4769 0.3003 0.4007 -0.0408 0.0010  0.0421  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A CB  
1705  C  CG  . LEU A  210 0.4714 0.3040 0.3875 -0.0374 0.0019  0.0458  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A CG  
1706  C  CD1 . LEU A  210 0.4534 0.3069 0.3838 -0.0457 0.0061  0.0428  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A CD1 
1707  C  CD2 . LEU A  210 0.4616 0.3000 0.3742 -0.0275 -0.0082 0.0426  ? ? ? ? ? ? 453  LEU A CD2 
1708  N  N   . HIS A  211 0.5311 0.3114 0.4337 -0.0462 0.0196  0.0596  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A N   
1709  C  CA  . HIS A  211 0.5563 0.3196 0.4432 -0.0457 0.0297  0.0706  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A CA  
1710  C  C   . HIS A  211 0.5640 0.3249 0.4642 -0.0586 0.0414  0.0727  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A C   
1711  O  O   . HIS A  211 0.5691 0.3332 0.4684 -0.0627 0.0512  0.0784  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A O   
1712  C  CB  . HIS A  211 0.5828 0.3194 0.4497 -0.0361 0.0272  0.0765  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A CB  
1713  C  CG  . HIS A  211 0.6144 0.3287 0.4639 -0.0358 0.0390  0.0887  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A CG  
1714  N  ND1 . HIS A  211 0.6271 0.3371 0.4552 -0.0280 0.0422  0.0963  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A ND1 
1715  C  CD2 . HIS A  211 0.6388 0.3318 0.4877 -0.0415 0.0486  0.0950  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A CD2 
1716  C  CE1 . HIS A  211 0.6582 0.3457 0.4722 -0.0287 0.0542  0.1075  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A CE1 
1717  N  NE2 . HIS A  211 0.6657 0.3424 0.4928 -0.0372 0.0584  0.1072  ? ? ? ? ? ? 454  HIS A NE2 
1718  N  N   . PHE A  212 0.5652 0.3210 0.4793 -0.0652 0.0404  0.0676  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A N   
1719  C  CA  . PHE A  212 0.5735 0.3265 0.5040 -0.0784 0.0504  0.0681  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CA  
1720  C  C   . PHE A  212 0.5529 0.3324 0.5012 -0.0868 0.0541  0.0642  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A C   
1721  O  O   . PHE A  212 0.5630 0.3418 0.5165 -0.0939 0.0658  0.0700  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A O   
1722  C  CB  . PHE A  212 0.5738 0.3207 0.5175 -0.0827 0.0450  0.0596  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CB  
1723  C  CG  . PHE A  212 0.5753 0.3261 0.5423 -0.0972 0.0512  0.0552  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CG  
1724  C  CD1 . PHE A  212 0.6027 0.3299 0.5718 -0.1036 0.0604  0.0609  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CD1 
1725  C  CD2 . PHE A  212 0.5510 0.3280 0.5383 -0.1039 0.0471  0.0448  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CD2 
1726  C  CE1 . PHE A  212 0.6044 0.3355 0.5976 -0.1172 0.0651  0.0557  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CE1 
1727  C  CE2 . PHE A  212 0.5532 0.3347 0.5632 -0.1167 0.0511  0.0395  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CE2 
1728  C  CZ  . PHE A  212 0.5791 0.3384 0.5933 -0.1237 0.0599  0.0444  ? ? ? ? ? ? 455  PHE A CZ  
1729  N  N   . LEU A  213 0.5254 0.3280 0.4831 -0.0855 0.0445  0.0547  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A N   
1730  C  CA  . LEU A  213 0.5052 0.3337 0.4790 -0.0917 0.0460  0.0503  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A CA  
1731  C  C   . LEU A  213 0.5090 0.3411 0.4733 -0.0893 0.0541  0.0588  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A C   
1732  O  O   . LEU A  213 0.5067 0.3507 0.4841 -0.0969 0.0623  0.0597  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A O   
1733  C  CB  . LEU A  213 0.4788 0.3277 0.4570 -0.0872 0.0344  0.0412  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A CB  
1734  C  CG  . LEU A  213 0.4719 0.3243 0.4635 -0.0911 0.0275  0.0308  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A CG  
1735  C  CD1 . LEU A  213 0.4506 0.3182 0.4419 -0.0843 0.0170  0.0236  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A CD1 
1736  C  CD2 . LEU A  213 0.4704 0.3334 0.4842 -0.1035 0.0315  0.0255  ? ? ? ? ? ? 456  LEU A CD2 
1737  N  N   . MET A  214 0.5155 0.3379 0.4571 -0.0779 0.0513  0.0642  ? ? ? ? ? ? 457  MET A N   
1738  C  CA  . MET A  214 0.5203 0.3449 0.4484 -0.0729 0.0571  0.0712  ? ? ? ? ? ? 457  MET A CA  
1739  C  C   . MET A  214 0.5501 0.3549 0.4681 -0.0752 0.0714  0.0825  ? ? ? ? ? ? 457  MET A C   
1740  O  O   . MET A  214 0.5593 0.3636 0.4648 -0.0713 0.0788  0.0894  ? ? ? ? ? ? 457  MET A O   
1741  C  CB  . MET A  214 0.5193 0.3389 0.4269 -0.0594 0.0474  0.0717  ? ? ? ? ? ? 457  MET A CB  
1742  C  CG  . MET A  214 0.5135 0.3440 0.4116 -0.0534 0.0480  0.0737  ? ? ? ? ? ? 457  MET A CG  
1743  S  SD  . MET A  214 0.4801 0.3349 0.3908 -0.0508 0.0347  0.0628  ? ? ? ? ? ? 457  MET A SD  
1744  C  CE  . MET A  214 0.4879 0.3286 0.3777 -0.0368 0.0234  0.0632  ? ? ? ? ? ? 457  MET A CE  
1745  N  N   . ASN A  215 0.5668 0.3547 0.4901 -0.0814 0.0759  0.0846  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A N   
1746  C  CA  . ASN A  215 0.5971 0.3647 0.5119 -0.0843 0.0908  0.0960  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A CA  
1747  C  C   . ASN A  215 0.5987 0.3684 0.5408 -0.0993 0.0978  0.0931  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A C   
1748  O  O   . ASN A  215 0.6248 0.3742 0.5665 -0.1045 0.1091  0.1009  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A O   
1749  C  CB  . ASN A  215 0.6231 0.3606 0.5143 -0.0756 0.0886  0.1026  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A CB  
1750  C  CG  . ASN A  215 0.6329 0.3626 0.4941 -0.0607 0.0851  0.1084  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A CG  
1751  O  OD1 . ASN A  215 0.6492 0.3740 0.4958 -0.0578 0.0956  0.1173  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A OD1 
1752  N  ND2 . ASN A  215 0.6254 0.3530 0.4767 -0.0507 0.0703  0.1033  ? ? ? ? ? ? 458  ASN A ND2 
1753  N  N   . PHE A  216 0.5723 0.3654 0.5385 -0.1060 0.0906  0.0815  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A N   
1754  C  CA  . PHE A  216 0.5735 0.3690 0.5665 -0.1196 0.0940  0.0761  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CA  
1755  C  C   . PHE A  216 0.5960 0.3828 0.5988 -0.1293 0.1119  0.0851  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A C   
1756  O  O   . PHE A  216 0.6179 0.3840 0.6257 -0.1357 0.1181  0.0883  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A O   
1757  C  CB  . PHE A  216 0.5434 0.3692 0.5599 -0.1248 0.0854  0.0633  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CB  
1758  C  CG  . PHE A  216 0.5445 0.3739 0.5892 -0.1379 0.0860  0.0554  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CG  
1759  C  CD1 . PHE A  216 0.5525 0.3663 0.5990 -0.1395 0.0794  0.0498  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CD1 
1760  C  CD2 . PHE A  216 0.5396 0.3872 0.6097 -0.1485 0.0931  0.0530  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CD2 
1761  C  CE1 . PHE A  216 0.5554 0.3715 0.6278 -0.1514 0.0790  0.0413  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CE1 
1762  C  CE2 . PHE A  216 0.5412 0.3928 0.6390 -0.1606 0.0921  0.0443  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CE2 
1763  C  CZ  . PHE A  216 0.5497 0.3849 0.6482 -0.1622 0.0848  0.0382  ? ? ? ? ? ? 459  PHE A CZ  
1764  N  N   . GLY A  217 0.5911 0.3939 0.5980 -0.1306 0.1206  0.0889  ? ? ? ? ? ? 460  GLY A N   
1765  C  CA  . GLY A  217 0.6136 0.4089 0.6269 -0.1379 0.1395  0.0991  ? ? ? ? ? ? 460  GLY A CA  
1766  C  C   . GLY A  217 0.6504 0.4104 0.6444 -0.1362 0.1503  0.1120  ? ? ? ? ? ? 460  GLY A C   
1767  O  O   . GLY A  217 0.6680 0.4170 0.6794 -0.1475 0.1608  0.1149  ? ? ? ? ? ? 460  GLY A O   
1768  N  N   . ASN A  218 0.6637 0.4056 0.6222 -0.1219 0.1477  0.1197  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A N   
1769  C  CA  . ASN A  218 0.7015 0.4081 0.6363 -0.1174 0.1570  0.1330  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A CA  
1770  C  C   . ASN A  218 0.7114 0.3993 0.6555 -0.1229 0.1524  0.1296  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A C   
1771  O  O   . ASN A  218 0.7411 0.4059 0.6880 -0.1296 0.1657  0.1384  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A O   
1772  C  CB  . ASN A  218 0.7108 0.4036 0.6060 -0.0992 0.1496  0.1386  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A CB  
1773  C  CG  . ASN A  218 0.7073 0.4135 0.5880 -0.0918 0.1545  0.1427  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A CG  
1774  O  OD1 . ASN A  218 0.7220 0.4287 0.6058 -0.0967 0.1718  0.1511  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A OD1 
1775  N  ND2 . ASN A  218 0.6877 0.4059 0.5547 -0.0805 0.1398  0.1364  ? ? ? ? ? ? 461  ASN A ND2 
1776  N  N   . ILE A  219 0.6885 0.3851 0.6363 -0.1195 0.1343  0.1173  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A N   
1777  C  CA  . ILE A  219 0.6966 0.3757 0.6504 -0.1222 0.1274  0.1123  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A CA  
1778  C  C   . ILE A  219 0.6972 0.3807 0.6861 -0.1395 0.1334  0.1064  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A C   
1779  O  O   . ILE A  219 0.7243 0.3826 0.7165 -0.1452 0.1412  0.1116  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A O   
1780  C  CB  . ILE A  219 0.6716 0.3614 0.6223 -0.1142 0.1076  0.1000  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A CB  
1781  C  CG1 . ILE A  219 0.6769 0.3567 0.5941 -0.0970 0.1008  0.1059  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A CG1 
1782  C  CG2 . ILE A  219 0.6790 0.3542 0.6407 -0.1187 0.1018  0.0933  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A CG2 
1783  C  CD1 . ILE A  219 0.6462 0.3466 0.5636 -0.0897 0.0842  0.0947  ? ? ? ? ? ? 462  ILE A CD1 
1784  N  N   . TYR A  220 0.6693 0.3840 0.6846 -0.1476 0.1297  0.0955  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A N   
1785  C  CA  . TYR A  220 0.6676 0.3890 0.7185 -0.1635 0.1313  0.0865  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CA  
1786  C  C   . TYR A  220 0.6833 0.4054 0.7549 -0.1762 0.1498  0.0937  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A C   
1787  O  O   . TYR A  220 0.7011 0.4094 0.7925 -0.1876 0.1559  0.0930  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A O   
1788  C  CB  . TYR A  220 0.6334 0.3859 0.7048 -0.1662 0.1163  0.0694  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CB  
1789  C  CG  . TYR A  220 0.6321 0.3950 0.7411 -0.1822 0.1175  0.0593  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CG  
1790  C  CD1 . TYR A  220 0.6428 0.3908 0.7636 -0.1881 0.1116  0.0510  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CD1 
1791  C  CD2 . TYR A  220 0.6207 0.4087 0.7544 -0.1909 0.1236  0.0570  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CD2 
1792  C  CE1 . TYR A  220 0.6424 0.4003 0.7985 -0.2025 0.1110  0.0401  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CE1 
1793  C  CE2 . TYR A  220 0.6197 0.4187 0.7897 -0.2052 0.1232  0.0465  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CE2 
1794  C  CZ  . TYR A  220 0.6309 0.4145 0.8120 -0.2112 0.1166  0.0379  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A CZ  
1795  O  OH  . TYR A  220 0.6315 0.4262 0.8501 -0.2256 0.1155  0.0265  ? ? ? ? ? ? 463  TYR A OH  
1796  N  N   . ALA A  221 0.6776 0.4155 0.7465 -0.1745 0.1590  0.1002  ? ? ? ? ? ? 464  ALA A N   
1797  C  CA  . ALA A  221 0.6912 0.4336 0.7832 -0.1869 0.1780  0.1068  ? ? ? ? ? ? 464  ALA A CA  
1798  C  C   . ALA A  221 0.7231 0.4427 0.7894 -0.1815 0.1972  0.1263  ? ? ? ? ? ? 464  ALA A C   
1799  O  O   . ALA A  221 0.7373 0.4591 0.8180 -0.1897 0.2155  0.1342  ? ? ? ? ? ? 464  ALA A O   
1800  C  CB  . ALA A  221 0.6622 0.4426 0.7760 -0.1904 0.1760  0.0988  ? ? ? ? ? ? 464  ALA A CB  
1801  N  N   . ASN A  222 0.7349 0.4331 0.7625 -0.1667 0.1925  0.1335  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A N   
1802  C  CA  . ASN A  222 0.7640 0.4418 0.7600 -0.1576 0.2071  0.1508  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A CA  
1803  C  C   . ASN A  222 0.7555 0.4554 0.7504 -0.1554 0.2166  0.1547  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A C   
1804  O  O   . ASN A  222 0.7828 0.4701 0.7650 -0.1541 0.2356  0.1690  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A O   
1805  C  CB  . ASN A  222 0.8013 0.4513 0.8038 -0.1669 0.2254  0.1624  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A CB  
1806  C  CG  . ASN A  222 0.8361 0.4488 0.7980 -0.1542 0.2291  0.1764  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A CG  
1807  O  OD1 . ASN A  222 0.8380 0.4345 0.7877 -0.1481 0.2153  0.1724  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A OD1 
1808  N  ND2 . ASN A  222 0.8654 0.4638 0.8041 -0.1486 0.2473  0.1930  ? ? ? ? ? ? 465  ASN A ND2 
1809  N  N   . ASP A  223 0.7191 0.4511 0.7257 -0.1540 0.2038  0.1423  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A N   
1810  C  CA  . ASP A  223 0.7083 0.4642 0.7199 -0.1532 0.2118  0.1438  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A CA  
1811  C  C   . ASP A  223 0.6865 0.4549 0.6736 -0.1381 0.1968  0.1389  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A C   
1812  O  O   . ASP A  223 0.6549 0.4440 0.6541 -0.1379 0.1798  0.1255  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A O   
1813  C  CB  . ASP A  223 0.6862 0.4715 0.7445 -0.1687 0.2123  0.1325  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A CB  
1814  C  CG  . ASP A  223 0.6723 0.4855 0.7400 -0.1679 0.2194  0.1323  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A CG  
1815  O  OD1 . ASP A  223 0.6788 0.4881 0.7145 -0.1546 0.2229  0.1402  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A OD1 
1816  O  OD2 . ASP A  223 0.6558 0.4945 0.7625 -0.1799 0.2204  0.1236  ? ? ? ? ? ? 466  ASP A OD2 
1817  N  N   . PRO A  224 0.7057 0.4599 0.6569 -0.1249 0.2029  0.1500  ? ? ? ? ? ? 467  PRO A N   
1818  C  CA  . PRO A  224 0.6918 0.4519 0.6152 -0.1091 0.1888  0.1467  ? ? ? ? ? ? 467  PRO A CA  
1819  C  C   . PRO A  224 0.6587 0.4537 0.5999 -0.1100 0.1830  0.1367  ? ? ? ? ? ? 467  PRO A C   
1820  O  O   . PRO A  224 0.6408 0.4454 0.5675 -0.0994 0.1694  0.1310  ? ? ? ? ? ? 467  PRO A O   
1821  C  CB  . PRO A  224 0.7260 0.4650 0.6128 -0.0976 0.2023  0.1617  ? ? ? ? ? ? 467  PRO A CB  
1822  C  CG  . PRO A  224 0.7490 0.4832 0.6518 -0.1089 0.2260  0.1717  ? ? ? ? ? ? 467  PRO A CG  
1823  C  CD  . PRO A  224 0.7446 0.4765 0.6802 -0.1244 0.2249  0.1665  ? ? ? ? ? ? 467  PRO A CD  
1824  N  N   . ASP A  225 0.6521 0.4656 0.6262 -0.1228 0.1937  0.1348  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A N   
1825  C  CA  . ASP A  225 0.6252 0.4711 0.6177 -0.1239 0.1910  0.1268  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A CA  
1826  C  C   . ASP A  225 0.5910 0.4594 0.6111 -0.1302 0.1733  0.1111  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A C   
1827  O  O   . ASP A  225 0.5674 0.4635 0.6057 -0.1317 0.1690  0.1033  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A O   
1828  C  CB  . ASP A  225 0.6378 0.4931 0.6511 -0.1328 0.2122  0.1332  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A CB  
1829  C  CG  . ASP A  225 0.6136 0.5019 0.6443 -0.1323 0.2112  0.1262  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A CG  
1830  O  OD1 . ASP A  225 0.6086 0.5160 0.6752 -0.1443 0.2207  0.1236  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A OD1 
1831  O  OD2 . ASP A  225 0.5997 0.4953 0.6101 -0.1200 0.2004  0.1228  ? ? ? ? ? ? 468  ASP A OD2 
1832  N  N   . ALA A  226 0.5904 0.4456 0.6111 -0.1327 0.1628  0.1067  ? ? ? ? ? ? 469  ALA A N   
1833  C  CA  . ALA A  226 0.5641 0.4370 0.6106 -0.1396 0.1479  0.0923  ? ? ? ? ? ? 469  ALA A CA  
1834  C  C   . ALA A  226 0.5524 0.4185 0.5810 -0.1307 0.1302  0.0865  ? ? ? ? ? ? 469  ALA A C   
1835  O  O   . ALA A  226 0.5427 0.4106 0.5859 -0.1361 0.1201  0.0773  ? ? ? ? ? ? 469  ALA A O   
1836  C  CB  . ALA A  226 0.5749 0.4412 0.6482 -0.1540 0.1531  0.0900  ? ? ? ? ? ? 469  ALA A CB  
1837  N  N   . ASN A  227 0.5550 0.4127 0.5528 -0.1172 0.1265  0.0914  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A N   
1838  C  CA  . ASN A  227 0.5436 0.3963 0.5266 -0.1086 0.1100  0.0858  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A CA  
1839  C  C   . ASN A  227 0.5127 0.3914 0.5042 -0.1055 0.0979  0.0758  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A C   
1840  O  O   . ASN A  227 0.5022 0.4003 0.5034 -0.1066 0.1017  0.0748  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A O   
1841  C  CB  . ASN A  227 0.5618 0.3929 0.5099 -0.0955 0.1099  0.0945  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A CB  
1842  C  CG  . ASN A  227 0.5952 0.3972 0.5310 -0.0967 0.1208  0.1051  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A CG  
1843  O  OD1 . ASN A  227 0.6177 0.4007 0.5246 -0.0867 0.1252  0.1147  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A OD1 
1844  N  ND2 . ASN A  227 0.6008 0.3983 0.5582 -0.1088 0.1254  0.1035  ? ? ? ? ? ? 470  ASN A ND2 
1845  N  N   . PHE A  228 0.4989 0.3782 0.4879 -0.1017 0.0836  0.0685  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A N   
1846  C  CA  . PHE A  228 0.4731 0.3729 0.4641 -0.0964 0.0724  0.0610  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CA  
1847  C  C   . PHE A  228 0.4782 0.3704 0.4429 -0.0839 0.0712  0.0668  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A C   
1848  O  O   . PHE A  228 0.4969 0.3667 0.4407 -0.0776 0.0714  0.0727  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A O   
1849  C  CB  . PHE A  228 0.4599 0.3611 0.4559 -0.0959 0.0593  0.0521  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CB  
1850  C  CG  . PHE A  228 0.4523 0.3648 0.4733 -0.1065 0.0576  0.0438  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CG  
1851  C  CD1 . PHE A  228 0.4339 0.3714 0.4725 -0.1099 0.0549  0.0373  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CD1 
1852  C  CD2 . PHE A  228 0.4648 0.3627 0.4919 -0.1125 0.0578  0.0419  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CD2 
1853  C  CE1 . PHE A  228 0.4286 0.3770 0.4901 -0.1189 0.0518  0.0285  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CE1 
1854  C  CE2 . PHE A  228 0.4591 0.3675 0.5100 -0.1221 0.0548  0.0325  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CE2 
1855  C  CZ  . PHE A  228 0.4414 0.3752 0.5090 -0.1251 0.0516  0.0258  ? ? ? ? ? ? 471  PHE A CZ  
1856  N  N   . ASP A  229 0.4637 0.3737 0.4292 -0.0799 0.0696  0.0649  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A N   
1857  C  CA  . ASP A  229 0.4665 0.3723 0.4093 -0.0679 0.0667  0.0681  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A CA  
1858  C  C   . ASP A  229 0.4520 0.3591 0.3885 -0.0605 0.0520  0.0623  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A C   
1859  O  O   . ASP A  229 0.4612 0.3555 0.3776 -0.0510 0.0474  0.0648  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A O   
1860  C  CB  . ASP A  229 0.4578 0.3821 0.4066 -0.0673 0.0715  0.0678  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A CB  
1861  C  CG  . ASP A  229 0.4699 0.3965 0.4295 -0.0752 0.0865  0.0728  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A CG  
1862  O  OD1 . ASP A  229 0.4948 0.4035 0.4375 -0.0726 0.0967  0.0818  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A OD1 
1863  O  OD2 . ASP A  229 0.4561 0.4020 0.4414 -0.0838 0.0880  0.0677  ? ? ? ? ? ? 472  ASP A OD2 
1864  N  N   . SER A  230 0.4308 0.3534 0.3852 -0.0648 0.0446  0.0543  ? ? ? ? ? ? 473  SER A N   
1865  C  CA  . SER A  230 0.4162 0.3428 0.3680 -0.0585 0.0325  0.0490  ? ? ? ? ? ? 473  SER A CA  
1866  C  C   . SER A  230 0.4054 0.3360 0.3712 -0.0636 0.0263  0.0422  ? ? ? ? ? ? 473  SER A C   
1867  O  O   . SER A  230 0.4085 0.3398 0.3864 -0.0719 0.0302  0.0407  ? ? ? ? ? ? 473  SER A O   
1868  C  CB  . SER A  230 0.3996 0.3454 0.3571 -0.0561 0.0304  0.0461  ? ? ? ? ? ? 473  SER A CB  
1869  O  OG  . SER A  230 0.3918 0.3534 0.3681 -0.0645 0.0354  0.0437  ? ? ? ? ? ? 473  SER A OG  
1870  N  N   . ILE A  231 0.3935 0.3273 0.3583 -0.0584 0.0168  0.0378  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A N   
1871  C  CA  . ILE A  231 0.3846 0.3226 0.3602 -0.0616 0.0114  0.0314  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A CA  
1872  C  C   . ILE A  231 0.3646 0.3199 0.3470 -0.0587 0.0049  0.0263  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A C   
1873  O  O   . ILE A  231 0.3583 0.3192 0.3360 -0.0532 0.0032  0.0278  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A O   
1874  C  CB  . ILE A  231 0.3940 0.3150 0.3607 -0.0572 0.0071  0.0317  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A CB  
1875  C  CG1 . ILE A  231 0.3892 0.3096 0.3464 -0.0476 0.0006  0.0322  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A CG1 
1876  C  CG2 . ILE A  231 0.4168 0.3177 0.3731 -0.0582 0.0135  0.0382  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A CG2 
1877  C  CD1 . ILE A  231 0.3940 0.3030 0.3467 -0.0425 -0.0052 0.0307  ? ? ? ? ? ? 474  ILE A CD1 
1878  N  N   . ARG A  232 0.3570 0.3194 0.3497 -0.0621 0.0015  0.0203  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A N   
1879  C  CA  . ARG A  232 0.3420 0.3168 0.3389 -0.0586 -0.0043 0.0159  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A CA  
1880  C  C   . ARG A  232 0.3443 0.3106 0.3396 -0.0562 -0.0086 0.0127  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A C   
1881  O  O   . ARG A  232 0.3524 0.3118 0.3504 -0.0604 -0.0078 0.0100  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A O   
1882  C  CB  . ARG A  232 0.3333 0.3251 0.3422 -0.0634 -0.0044 0.0113  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A CB  
1883  C  CG  . ARG A  232 0.3225 0.3243 0.3340 -0.0600 -0.0099 0.0066  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A CG  
1884  C  CD  . ARG A  232 0.3180 0.3351 0.3393 -0.0640 -0.0109 0.0018  ? ? ? ? ? ? 475  ARG A CD  
1885  N  NE  . ARG A  232 0.3108 0.3378 0.3326 -0.0603 -0.0154 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 475  ARG A NE  
1886  C  CZ  . ARG A  232 0.3146 0.3394 0.3356 -0.0600 -0.0183 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 475  ARG A CZ  
1887  N  NH1 . ARG A  232 0.3246 0.3373 0.3457 -0.0635 -0.0178 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 475  ARG A NH1 
1888  N  NH2 . ARG A  232 0.3102 0.3439 0.3293 -0.0557 -0.0212 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 475  ARG A NH2 
1889  N  N   . VAL A  233 0.3382 0.3047 0.3304 -0.0495 -0.0127 0.0128  ? ? ? ? ? ? 476  VAL A N   
1890  C  CA  . VAL A  233 0.3399 0.3004 0.3326 -0.0468 -0.0160 0.0095  ? ? ? ? ? ? 476  VAL A CA  
1891  C  C   . VAL A  233 0.3303 0.3040 0.3300 -0.0474 -0.0174 0.0043  ? ? ? ? ? ? 476  VAL A C   
1892  O  O   . VAL A  233 0.3196 0.3046 0.3217 -0.0445 -0.0184 0.0046  ? ? ? ? ? ? 476  VAL A O   
1893  C  CB  . VAL A  233 0.3391 0.2944 0.3278 -0.0394 -0.0197 0.0114  ? ? ? ? ? ? 476  VAL A CB  
1894  C  CG1 . VAL A  233 0.3435 0.2913 0.3336 -0.0365 -0.0223 0.0082  ? ? ? ? ? ? 476  VAL A CG1 
1895  C  CG2 . VAL A  233 0.3492 0.2935 0.3284 -0.0374 -0.0190 0.0164  ? ? ? ? ? ? 476  VAL A CG2 
1896  N  N   . ASP A  234 0.3361 0.3073 0.3382 -0.0507 -0.0175 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 477  ASP A N   
1897  C  CA  . ASP A  234 0.3310 0.3136 0.3370 -0.0509 -0.0188 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 477  ASP A CA  
1898  C  C   . ASP A  234 0.3299 0.3110 0.3346 -0.0449 -0.0203 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 477  ASP A C   
1899  O  O   . ASP A  234 0.3369 0.3063 0.3400 -0.0428 -0.0208 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 477  ASP A O   
1900  C  CB  . ASP A  234 0.3402 0.3200 0.3494 -0.0571 -0.0188 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 477  ASP A CB  
1901  C  CG  . ASP A  234 0.3412 0.3275 0.3512 -0.0558 -0.0216 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 477  ASP A CG  
1902  O  OD1 . ASP A  234 0.3365 0.3363 0.3488 -0.0567 -0.0231 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 477  ASP A OD1 
1903  O  OD2 . ASP A  234 0.3488 0.3260 0.3563 -0.0535 -0.0225 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 477  ASP A OD2 
1904  N  N   . ALA A  235 0.3223 0.3152 0.3281 -0.0417 -0.0204 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 478  ALA A N   
1905  C  CA  . ALA A  235 0.3233 0.3160 0.3287 -0.0364 -0.0200 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 478  ALA A CA  
1906  C  C   . ALA A  235 0.3223 0.3078 0.3301 -0.0323 -0.0202 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 478  ALA A C   
1907  O  O   . ALA A  235 0.3282 0.3069 0.3367 -0.0294 -0.0203 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 478  ALA A O   
1908  C  CB  . ALA A  235 0.3337 0.3207 0.3370 -0.0374 -0.0207 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 478  ALA A CB  
1909  N  N   . VAL A  236 0.3152 0.3032 0.3247 -0.0315 -0.0207 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 479  VAL A N   
1910  C  CA  . VAL A  236 0.3136 0.2971 0.3267 -0.0272 -0.0223 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 479  VAL A CA  
1911  C  C   . VAL A  236 0.3113 0.2988 0.3311 -0.0226 -0.0209 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 479  VAL A C   
1912  O  O   . VAL A  236 0.3150 0.2960 0.3387 -0.0191 -0.0226 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 479  VAL A O   
1913  C  CB  . VAL A  236 0.3063 0.2945 0.3207 -0.0268 -0.0231 0.0031  ? ? ? ? ? ? 479  VAL A CB  
1914  C  CG1 . VAL A  236 0.3048 0.2901 0.3252 -0.0220 -0.0259 0.0041  ? ? ? ? ? ? 479  VAL A CG1 
1915  C  CG2 . VAL A  236 0.3107 0.2936 0.3183 -0.0305 -0.0236 0.0052  ? ? ? ? ? ? 479  VAL A CG2 
1916  N  N   . ASP A  237 0.3064 0.3045 0.3279 -0.0219 -0.0175 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 480  ASP A N   
1917  C  CA  . ASP A  237 0.3052 0.3078 0.3338 -0.0173 -0.0141 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 480  ASP A CA  
1918  C  C   . ASP A  237 0.3141 0.3131 0.3403 -0.0151 -0.0121 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 480  ASP A C   
1919  O  O   . ASP A  237 0.3150 0.3186 0.3459 -0.0111 -0.0076 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 480  ASP A O   
1920  C  CB  . ASP A  237 0.3002 0.3135 0.3296 -0.0165 -0.0099 0.0000  ? ? ? ? ? ? 480  ASP A CB  
1921  C  CG  . ASP A  237 0.2920 0.3086 0.3265 -0.0173 -0.0112 0.0045  ? ? ? ? ? ? 480  ASP A CG  
1922  O  OD1 . ASP A  237 0.2897 0.3017 0.3296 -0.0171 -0.0150 0.0052  ? ? ? ? ? ? 480  ASP A OD1 
1923  O  OD2 . ASP A  237 0.2893 0.3130 0.3217 -0.0173 -0.0086 0.0071  ? ? ? ? ? ? 480  ASP A OD2 
1924  N  N   . ASN A  238 0.3218 0.3122 0.3414 -0.0177 -0.0148 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 481  ASN A N   
1925  C  CA  . ASN A  238 0.3321 0.3170 0.3491 -0.0154 -0.0138 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 481  ASN A CA  
1926  C  C   . ASN A  238 0.3400 0.3110 0.3576 -0.0150 -0.0173 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 481  ASN A C   
1927  O  O   . ASN A  238 0.3503 0.3143 0.3652 -0.0136 -0.0171 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 481  ASN A O   
1928  C  CB  . ASN A  238 0.3381 0.3244 0.3460 -0.0184 -0.0139 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 481  ASN A CB  
1929  C  CG  . ASN A  238 0.3330 0.3315 0.3379 -0.0179 -0.0115 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 481  ASN A CG  
1930  O  OD1 . ASN A  238 0.3350 0.3392 0.3387 -0.0131 -0.0072 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 481  ASN A OD1 
1931  N  ND2 . ASN A  238 0.3277 0.3303 0.3311 -0.0223 -0.0138 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 481  ASN A ND2 
1932  N  N   . VAL A  239 0.3369 0.3033 0.3571 -0.0155 -0.0206 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 482  VAL A N   
1933  C  CA  . VAL A  239 0.3464 0.2986 0.3656 -0.0136 -0.0241 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 482  VAL A CA  
1934  C  C   . VAL A  239 0.3429 0.2950 0.3702 -0.0084 -0.0273 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 482  VAL A C   
1935  O  O   . VAL A  239 0.3326 0.2948 0.3668 -0.0077 -0.0270 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 482  VAL A O   
1936  C  CB  . VAL A  239 0.3530 0.2949 0.3634 -0.0191 -0.0260 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 482  VAL A CB  
1937  C  CG1 . VAL A  239 0.3563 0.2999 0.3626 -0.0245 -0.0238 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 482  VAL A CG1 
1938  C  CG2 . VAL A  239 0.3457 0.2913 0.3548 -0.0209 -0.0271 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 482  VAL A CG2 
1939  N  N   . ASP A  240 0.3528 0.2930 0.3798 -0.0045 -0.0309 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 483  ASP A N   
1940  C  CA  . ASP A  240 0.3518 0.2912 0.3861 0.0010  -0.0359 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 483  ASP A CA  
1941  C  C   . ASP A  240 0.3496 0.2870 0.3774 -0.0010 -0.0394 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 483  ASP A C   
1942  O  O   . ASP A  240 0.3585 0.2846 0.3741 -0.0032 -0.0404 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 483  ASP A O   
1943  C  CB  . ASP A  240 0.3658 0.2914 0.3990 0.0067  -0.0399 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 483  ASP A CB  
1944  C  CG  . ASP A  240 0.3667 0.2918 0.4080 0.0135  -0.0466 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 483  ASP A CG  
1945  O  OD1 . ASP A  240 0.3623 0.2897 0.4023 0.0131  -0.0502 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 483  ASP A OD1 
1946  O  OD2 . ASP A  240 0.3728 0.2951 0.4219 0.0199  -0.0489 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 483  ASP A OD2 
1947  N  N   . ALA A  241 0.3390 0.2871 0.3754 -0.0001 -0.0406 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 484  ALA A N   
1948  C  CA  . ALA A  241 0.3375 0.2843 0.3678 -0.0011 -0.0440 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 484  ALA A CA  
1949  C  C   . ALA A  241 0.3510 0.2833 0.3714 0.0033  -0.0506 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 484  ALA A C   
1950  O  O   . ALA A  241 0.3535 0.2822 0.3638 0.0022  -0.0519 0.0022  ? ? ? ? ? ? 484  ALA A O   
1951  C  CB  . ALA A  241 0.3257 0.2850 0.3688 -0.0001 -0.0450 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 484  ALA A CB  
1952  N  N   . ASP A  242 0.3612 0.2847 0.3831 0.0091  -0.0547 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 485  ASP A N   
1953  C  CA  . ASP A  242 0.3781 0.2851 0.3862 0.0141  -0.0607 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 485  ASP A CA  
1954  C  C   . ASP A  242 0.3862 0.2832 0.3756 0.0089  -0.0565 0.0046  ? ? ? ? ? ? 485  ASP A C   
1955  O  O   . ASP A  242 0.3964 0.2846 0.3729 0.0119  -0.0599 0.0082  ? ? ? ? ? ? 485  ASP A O   
1956  C  CB  . ASP A  242 0.3912 0.2868 0.3992 0.0195  -0.0631 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 485  ASP A CB  
1957  C  CG  . ASP A  242 0.3860 0.2907 0.4129 0.0259  -0.0679 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 485  ASP A CG  
1958  O  OD1 . ASP A  242 0.3729 0.2918 0.4128 0.0255  -0.0691 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 485  ASP A OD1 
1959  O  OD2 . ASP A  242 0.3955 0.2933 0.4257 0.0316  -0.0704 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 485  ASP A OD2 
1960  N  N   . LEU A  243 0.3824 0.2817 0.3713 0.0014  -0.0491 0.0047  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A N   
1961  C  CA  . LEU A  243 0.3895 0.2814 0.3660 -0.0045 -0.0440 0.0088  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A CA  
1962  C  C   . LEU A  243 0.3842 0.2820 0.3558 -0.0058 -0.0438 0.0121  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A C   
1963  O  O   . LEU A  243 0.3925 0.2833 0.3530 -0.0090 -0.0400 0.0164  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A O   
1964  C  CB  . LEU A  243 0.3832 0.2814 0.3648 -0.0123 -0.0377 0.0063  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A CB  
1965  C  CG  . LEU A  243 0.3903 0.2819 0.3750 -0.0124 -0.0366 0.0021  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A CG  
1966  C  CD1 . LEU A  243 0.3875 0.2837 0.3734 -0.0207 -0.0313 0.0001  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A CD1 
1967  C  CD2 . LEU A  243 0.4104 0.2813 0.3854 -0.0094 -0.0382 0.0046  ? ? ? ? ? ? 486  LEU A CD2 
1968  N  N   . LEU A  244 0.3714 0.2818 0.3521 -0.0033 -0.0471 0.0102  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A N   
1969  C  CA  . LEU A  244 0.3674 0.2828 0.3433 -0.0039 -0.0472 0.0126  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A CA  
1970  C  C   . LEU A  244 0.3826 0.2855 0.3454 0.0034  -0.0534 0.0148  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A C   
1971  O  O   . LEU A  244 0.3897 0.2881 0.3395 0.0031  -0.0513 0.0187  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A O   
1972  C  CB  . LEU A  244 0.3495 0.2819 0.3401 -0.0046 -0.0480 0.0098  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A CB  
1973  C  CG  . LEU A  244 0.3366 0.2814 0.3368 -0.0106 -0.0418 0.0084  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A CG  
1974  C  CD1 . LEU A  244 0.3225 0.2814 0.3352 -0.0104 -0.0420 0.0071  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A CD1 
1975  C  CD2 . LEU A  244 0.3379 0.2828 0.3298 -0.0169 -0.0362 0.0109  ? ? ? ? ? ? 487  LEU A CD2 
1976  N  N   . GLN A  245 0.3888 0.2866 0.3547 0.0108  -0.0612 0.0122  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A N   
1977  C  CA  . GLN A  245 0.4068 0.2913 0.3577 0.0192  -0.0682 0.0139  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A CA  
1978  C  C   . GLN A  245 0.4269 0.2930 0.3585 0.0188  -0.0634 0.0198  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A C   
1979  O  O   . GLN A  245 0.4433 0.2979 0.3557 0.0223  -0.0632 0.0244  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A O   
1980  C  CB  . GLN A  245 0.4106 0.2939 0.3703 0.0277  -0.0786 0.0092  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A CB  
1981  C  CG  . GLN A  245 0.3956 0.2945 0.3742 0.0292  -0.0844 0.0036  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A CG  
1982  C  CD  . GLN A  245 0.3745 0.2900 0.3748 0.0223  -0.0782 0.0011  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A CD  
1983  O  OE1 . GLN A  245 0.3717 0.2899 0.3840 0.0230  -0.0777 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 488  GLN A OE1 
1984  N  NE2 . GLN A  245 0.3615 0.2877 0.3661 0.0166  -0.0734 0.0019  ? ? ? ? ? ? 488  GLN A NE2 
1985  N  N   . ILE A  246 0.4275 0.2900 0.3637 0.0147  -0.0589 0.0197  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A N   
1986  C  CA  . ILE A  246 0.4471 0.2914 0.3681 0.0136  -0.0538 0.0252  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A CA  
1987  C  C   . ILE A  246 0.4497 0.2933 0.3607 0.0070  -0.0451 0.0306  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A C   
1988  O  O   . ILE A  246 0.4696 0.2984 0.3620 0.0100  -0.0429 0.0366  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A O   
1989  C  CB  . ILE A  246 0.4445 0.2876 0.3757 0.0089  -0.0503 0.0225  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A CB  
1990  C  CG1 . ILE A  246 0.4484 0.2880 0.3861 0.0174  -0.0584 0.0184  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A CG1 
1991  C  CG2 . ILE A  246 0.4605 0.2882 0.3810 0.0033  -0.0423 0.0277  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A CG2 
1992  C  CD1 . ILE A  246 0.4460 0.2853 0.3942 0.0143  -0.0555 0.0146  ? ? ? ? ? ? 489  ILE A CD1 
1993  N  N   . ALA A  247 0.4306 0.2908 0.3539 -0.0014 -0.0399 0.0284  ? ? ? ? ? ? 490  ALA A N   
1994  C  CA  . ALA A  247 0.4308 0.2936 0.3492 -0.0081 -0.0314 0.0325  ? ? ? ? ? ? 490  ALA A CA  
1995  C  C   . ALA A  247 0.4338 0.2980 0.3414 -0.0031 -0.0331 0.0349  ? ? ? ? ? ? 490  ALA A C   
1996  O  O   . ALA A  247 0.4470 0.3037 0.3410 -0.0037 -0.0270 0.0405  ? ? ? ? ? ? 490  ALA A O   
1997  C  CB  . ALA A  247 0.4106 0.2911 0.3455 -0.0169 -0.0273 0.0287  ? ? ? ? ? ? 490  ALA A CB  
1998  N  N   . GLY A  248 0.4228 0.2965 0.3369 0.0020  -0.0412 0.0304  ? ? ? ? ? ? 491  GLY A N   
1999  C  CA  . GLY A  248 0.4281 0.3014 0.3314 0.0083  -0.0450 0.0311  ? ? ? ? ? ? 491  GLY A CA  
2000  C  C   . GLY A  248 0.4552 0.3083 0.3357 0.0172  -0.0481 0.0354  ? ? ? ? ? ? 491  GLY A C   
2001  O  O   . GLY A  248 0.4688 0.3153 0.3322 0.0195  -0.0441 0.0398  ? ? ? ? ? ? 491  GLY A O   
2002  N  N   . ASP A  249 0.4647 0.3076 0.3440 0.0229  -0.0548 0.0341  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A N   
2003  C  CA  . ASP A  249 0.4932 0.3152 0.3495 0.0325  -0.0583 0.0385  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A CA  
2004  C  C   . ASP A  249 0.5127 0.3198 0.3508 0.0290  -0.0463 0.0477  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A C   
2005  O  O   . ASP A  249 0.5368 0.3291 0.3510 0.0361  -0.0452 0.0532  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A O   
2006  C  CB  . ASP A  249 0.4991 0.3132 0.3603 0.0376  -0.0656 0.0361  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A CB  
2007  C  CG  . ASP A  249 0.4909 0.3140 0.3637 0.0450  -0.0788 0.0284  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A CG  
2008  O  OD1 . ASP A  249 0.4794 0.3147 0.3575 0.0448  -0.0816 0.0250  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A OD1 
2009  O  OD2 . ASP A  249 0.4961 0.3145 0.3743 0.0509  -0.0863 0.0255  ? ? ? ? ? ? 492  ASP A OD2 
2010  N  N   . TYR A  250 0.5034 0.3145 0.3535 0.0181  -0.0369 0.0490  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A N   
2011  C  CA  . TYR A  250 0.5210 0.3189 0.3596 0.0132  -0.0251 0.0570  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CA  
2012  C  C   . TYR A  250 0.5219 0.3257 0.3530 0.0106  -0.0168 0.0608  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A C   
2013  O  O   . TYR A  250 0.5454 0.3344 0.3573 0.0129  -0.0093 0.0687  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A O   
2014  C  CB  . TYR A  250 0.5113 0.3124 0.3675 0.0021  -0.0187 0.0557  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CB  
2015  C  CG  . TYR A  250 0.5294 0.3177 0.3776 -0.0042 -0.0059 0.0637  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CG  
2016  C  CD1 . TYR A  250 0.5589 0.3223 0.3889 0.0004  -0.0031 0.0710  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CD1 
2017  C  CD2 . TYR A  250 0.5184 0.3196 0.3776 -0.0147 0.0036  0.0643  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CD2 
2018  C  CE1 . TYR A  250 0.5770 0.3282 0.4010 -0.0059 0.0100  0.0791  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CE1 
2019  C  CE2 . TYR A  250 0.5352 0.3259 0.3903 -0.0211 0.0161  0.0714  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CE2 
2020  C  CZ  . TYR A  250 0.5647 0.3301 0.4024 -0.0171 0.0198  0.0791  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A CZ  
2021  O  OH  . TYR A  250 0.5836 0.3373 0.4182 -0.0240 0.0337  0.0871  ? ? ? ? ? ? 493  TYR A OH  
2022  N  N   . LEU A  251 0.4977 0.3226 0.3439 0.0062  -0.0174 0.0557  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A N   
2023  C  CA  . LEU A  251 0.4980 0.3295 0.3387 0.0043  -0.0099 0.0586  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A CA  
2024  C  C   . LEU A  251 0.5178 0.3385 0.3344 0.0165  -0.0144 0.0608  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A C   
2025  O  O   . LEU A  251 0.5342 0.3486 0.3347 0.0182  -0.0058 0.0667  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A O   
2026  C  CB  . LEU A  251 0.4689 0.3244 0.3302 -0.0009 -0.0117 0.0521  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A CB  
2027  C  CG  . LEU A  251 0.4514 0.3189 0.3341 -0.0125 -0.0065 0.0498  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A CG  
2028  C  CD1 . LEU A  251 0.4253 0.3143 0.3257 -0.0156 -0.0101 0.0436  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A CD1 
2029  C  CD2 . LEU A  251 0.4617 0.3263 0.3423 -0.0197 0.0064  0.0558  ? ? ? ? ? ? 494  LEU A CD2 
2030  N  N   . LYS A  252 0.5175 0.3364 0.3319 0.0254  -0.0279 0.0555  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A N   
2031  C  CA  . LYS A  252 0.5376 0.3463 0.3292 0.0379  -0.0345 0.0559  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A CA  
2032  C  C   . LYS A  252 0.5714 0.3556 0.3363 0.0447  -0.0307 0.0643  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A C   
2033  O  O   . LYS A  252 0.5931 0.3675 0.3348 0.0503  -0.0253 0.0696  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A O   
2034  C  CB  . LYS A  252 0.5300 0.3433 0.3286 0.0455  -0.0507 0.0474  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A CB  
2035  C  CG  . LYS A  252 0.5065 0.3393 0.3219 0.0425  -0.0539 0.0407  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A CG  
2036  C  CD  . LYS A  252 0.5012 0.3378 0.3253 0.0494  -0.0690 0.0325  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A CD  
2037  C  CE  . LYS A  252 0.4808 0.3270 0.3302 0.0433  -0.0714 0.0289  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A CE  
2038  N  NZ  . LYS A  252 0.4779 0.3278 0.3369 0.0507  -0.0858 0.0210  ? ? ? ? ? ? 495  LYS A NZ  
2039  N  N   . ALA A  253 0.5784 0.3515 0.3449 0.0449  -0.0331 0.0658  ? ? ? ? ? ? 496  ALA A N   
2040  C  CA  . ALA A  253 0.6141 0.3609 0.3534 0.0526  -0.0300 0.0746  ? ? ? ? ? ? 496  ALA A CA  
2041  C  C   . ALA A  253 0.6305 0.3674 0.3591 0.0459  -0.0116 0.0853  ? ? ? ? ? ? 496  ALA A C   
2042  O  O   . ALA A  253 0.6613 0.3803 0.3618 0.0536  -0.0064 0.0932  ? ? ? ? ? ? 496  ALA A O   
2043  C  CB  . ALA A  253 0.6184 0.3550 0.3631 0.0548  -0.0370 0.0736  ? ? ? ? ? ? 496  ALA A CB  
2044  N  N   . ALA A  254 0.6111 0.3597 0.3626 0.0316  -0.0018 0.0852  ? ? ? ? ? ? 497  ALA A N   
2045  C  CA  . ALA A  254 0.6246 0.3658 0.3728 0.0233  0.0155  0.0943  ? ? ? ? ? ? 497  ALA A CA  
2046  C  C   . ALA A  254 0.6186 0.3732 0.3675 0.0195  0.0253  0.0957  ? ? ? ? ? ? 497  ALA A C   
2047  O  O   . ALA A  254 0.6381 0.3835 0.3767 0.0169  0.0396  0.1045  ? ? ? ? ? ? 497  ALA A O   
2048  C  CB  . ALA A  254 0.6099 0.3560 0.3828 0.0103  0.0202  0.0928  ? ? ? ? ? ? 497  ALA A CB  
2049  N  N   . LYS A  255 0.5929 0.3690 0.3549 0.0189  0.0186  0.0875  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A N   
2050  C  CA  . LYS A  255 0.5880 0.3768 0.3515 0.0157  0.0282  0.0887  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A CA  
2051  C  C   . LYS A  255 0.5900 0.3831 0.3390 0.0266  0.0209  0.0848  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A C   
2052  O  O   . LYS A  255 0.5893 0.3911 0.3363 0.0260  0.0286  0.0858  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A O   
2053  C  CB  . LYS A  255 0.5557 0.3685 0.3511 0.0027  0.0311  0.0831  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A CB  
2054  C  CG  . LYS A  255 0.5513 0.3628 0.3645 -0.0088 0.0371  0.0846  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A CG  
2055  C  CD  . LYS A  255 0.5746 0.3738 0.3808 -0.0137 0.0534  0.0944  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A CD  
2056  C  CE  . LYS A  255 0.5723 0.3683 0.3974 -0.0255 0.0583  0.0949  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A CE  
2057  N  NZ  . LYS A  255 0.5960 0.3811 0.4160 -0.0306 0.0758  0.1049  ? ? ? ? ? ? 498  LYS A NZ  
2058  N  N   . GLY A  256 0.5922 0.3798 0.3331 0.0364  0.0056  0.0796  ? ? ? ? ? ? 499  GLY A N   
2059  C  CA  . GLY A  256 0.5989 0.3871 0.3242 0.0482  -0.0036 0.0750  ? ? ? ? ? ? 499  GLY A CA  
2060  C  C   . GLY A  256 0.5707 0.3818 0.3158 0.0442  -0.0068 0.0669  ? ? ? ? ? ? 499  GLY A C   
2061  O  O   . GLY A  256 0.5782 0.3911 0.3109 0.0504  -0.0064 0.0656  ? ? ? ? ? ? 499  GLY A O   
2062  N  N   . ILE A  257 0.5403 0.3680 0.3147 0.0347  -0.0101 0.0615  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A N   
2063  C  CA  . ILE A  257 0.5159 0.3642 0.3083 0.0302  -0.0105 0.0559  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A CA  
2064  C  C   . ILE A  257 0.5148 0.3649 0.3028 0.0398  -0.0242 0.0482  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A C   
2065  O  O   . ILE A  257 0.5049 0.3665 0.2981 0.0403  -0.0246 0.0442  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A O   
2066  C  CB  . ILE A  257 0.4856 0.3510 0.3087 0.0182  -0.0101 0.0523  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A CB  
2067  C  CG1 . ILE A  257 0.4756 0.3406 0.3093 0.0197  -0.0225 0.0469  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A CG1 
2068  C  CG2 . ILE A  257 0.4870 0.3513 0.3169 0.0080  0.0025  0.0584  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A CG2 
2069  C  CD1 . ILE A  257 0.4497 0.3298 0.3101 0.0087  -0.0207 0.0441  ? ? ? ? ? ? 500  ILE A CD1 
2070  N  N   . HIS A  258 0.5263 0.3649 0.3052 0.0480  -0.0360 0.0457  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A N   
2071  C  CA  . HIS A  258 0.5254 0.3661 0.3039 0.0567  -0.0506 0.0371  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A CA  
2072  C  C   . HIS A  258 0.5508 0.3814 0.3015 0.0679  -0.0514 0.0372  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A C   
2073  O  O   . HIS A  258 0.5507 0.3839 0.3015 0.0748  -0.0632 0.0291  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A O   
2074  C  CB  . HIS A  258 0.5294 0.3628 0.3103 0.0621  -0.0641 0.0332  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A CB  
2075  C  CG  . HIS A  258 0.5612 0.3727 0.3144 0.0710  -0.0646 0.0391  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A CG  
2076  N  ND1 . HIS A  258 0.5738 0.3747 0.3161 0.0668  -0.0512 0.0491  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A ND1 
2077  C  CD2 . HIS A  258 0.5847 0.3822 0.3189 0.0842  -0.0772 0.0365  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A CD2 
2078  C  CE1 . HIS A  258 0.6044 0.3846 0.3208 0.0772  -0.0546 0.0533  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A CE1 
2079  N  NE2 . HIS A  258 0.6120 0.3898 0.3219 0.0885  -0.0708 0.0457  ? ? ? ? ? ? 501  HIS A NE2 
2080  N  N   . LYS A  259 0.5731 0.3926 0.3011 0.0697  -0.0387 0.0460  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A N   
2081  C  CA  . LYS A  259 0.6031 0.4101 0.2993 0.0823  -0.0386 0.0469  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A CA  
2082  C  C   . LYS A  259 0.5971 0.4152 0.2947 0.0819  -0.0330 0.0441  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A C   
2083  O  O   . LYS A  259 0.6130 0.4260 0.2931 0.0931  -0.0404 0.0388  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A O   
2084  C  CB  . LYS A  259 0.6338 0.4223 0.3027 0.0856  -0.0259 0.0584  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A CB  
2085  C  CG  . LYS A  259 0.6390 0.4165 0.3087 0.0835  -0.0273 0.0630  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A CG  
2086  C  CD  . LYS A  259 0.6806 0.4325 0.3125 0.0971  -0.0281 0.0694  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A CD  
2087  C  CE  . LYS A  259 0.6891 0.4355 0.3124 0.1103  -0.0500 0.0599  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A CE  
2088  N  NZ  . LYS A  259 0.7131 0.4390 0.3199 0.1167  -0.0536 0.0659  ? ? ? ? ? ? 502  LYS A NZ  
2089  N  N   . ASN A  260 0.5766 0.4093 0.2940 0.0700  -0.0201 0.0476  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A N   
2090  C  CA  . ASN A  260 0.5672 0.4131 0.2908 0.0690  -0.0151 0.0445  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A CA  
2091  C  C   . ASN A  260 0.5391 0.4030 0.2916 0.0548  -0.0055 0.0466  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A C   
2092  O  O   . ASN A  260 0.5330 0.3963 0.2951 0.0468  -0.0010 0.0513  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A O   
2093  C  CB  . ASN A  260 0.5968 0.4326 0.2913 0.0771  -0.0036 0.0500  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A CB  
2094  C  CG  . ASN A  260 0.6120 0.4393 0.2973 0.0724  0.0129  0.0619  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A CG  
2095  O  OD1 . ASN A  260 0.5957 0.4355 0.3014 0.0606  0.0252  0.0660  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A OD1 
2096  N  ND2 . ASN A  260 0.6456 0.4509 0.2997 0.0821  0.0133  0.0676  ? ? ? ? ? ? 503  ASN A ND2 
2097  N  N   . ASP A  261 0.5240 0.4032 0.2893 0.0527  -0.0031 0.0427  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A N   
2098  C  CA  . ASP A  261 0.4964 0.3947 0.2902 0.0407  0.0032  0.0430  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A CA  
2099  C  C   . ASP A  261 0.5020 0.4020 0.2965 0.0336  0.0198  0.0514  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A C   
2100  O  O   . ASP A  261 0.4841 0.3946 0.3001 0.0227  0.0240  0.0530  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A O   
2101  C  CB  . ASP A  261 0.4845 0.3960 0.2877 0.0425  0.0015  0.0373  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A CB  
2102  C  CG  . ASP A  261 0.4697 0.3845 0.2851 0.0444  -0.0138 0.0288  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A CG  
2103  O  OD1 . ASP A  261 0.4562 0.3725 0.2855 0.0391  -0.0198 0.0279  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A OD1 
2104  O  OD2 . ASP A  261 0.4724 0.3882 0.2846 0.0512  -0.0194 0.0228  ? ? ? ? ? ? 504  ASP A OD2 
2105  N  N   . LYS A  262 0.5283 0.4180 0.2997 0.0399  0.0296  0.0568  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A N   
2106  C  CA  . LYS A  262 0.5338 0.4259 0.3094 0.0323  0.0463  0.0649  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A CA  
2107  C  C   . LYS A  262 0.5321 0.4171 0.3148 0.0244  0.0469  0.0692  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A C   
2108  O  O   . LYS A  262 0.5185 0.4144 0.3228 0.0130  0.0548  0.0713  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A O   
2109  C  CB  . LYS A  262 0.5661 0.4457 0.3141 0.0405  0.0584  0.0715  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A CB  
2110  C  CG  . LYS A  262 0.5788 0.4528 0.3275 0.0329  0.0747  0.0817  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A CG  
2111  C  CD  . LYS A  262 0.5950 0.4727 0.3379 0.0337  0.0935  0.0877  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A CD  
2112  C  CE  . LYS A  262 0.6119 0.4802 0.3550 0.0258  0.1099  0.0988  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A CE  
2113  N  NZ  . LYS A  262 0.5826 0.4695 0.3648 0.0095  0.1120  0.0970  ? ? ? ? ? ? 505  LYS A NZ  
2114  N  N   . ALA A  263 0.5470 0.4140 0.3120 0.0309  0.0383  0.0698  ? ? ? ? ? ? 506  ALA A N   
2115  C  CA  . ALA A  263 0.5474 0.4056 0.3175 0.0249  0.0376  0.0734  ? ? ? ? ? ? 506  ALA A CA  
2116  C  C   . ALA A  263 0.5145 0.3883 0.3150 0.0155  0.0292  0.0668  ? ? ? ? ? ? 506  ALA A C   
2117  O  O   . ALA A  263 0.5059 0.3829 0.3224 0.0054  0.0341  0.0689  ? ? ? ? ? ? 506  ALA A O   
2118  C  CB  . ALA A  263 0.5700 0.4073 0.3151 0.0357  0.0287  0.0744  ? ? ? ? ? ? 506  ALA A CB  
2119  N  N   . ALA A  264 0.4980 0.3809 0.3059 0.0192  0.0169  0.0587  ? ? ? ? ? ? 507  ALA A N   
2120  C  CA  . ALA A  264 0.4697 0.3666 0.3032 0.0122  0.0093  0.0528  ? ? ? ? ? ? 507  ALA A CA  
2121  C  C   . ALA A  264 0.4511 0.3660 0.3069 0.0013  0.0181  0.0532  ? ? ? ? ? ? 507  ALA A C   
2122  O  O   . ALA A  264 0.4374 0.3581 0.3103 -0.0069 0.0177  0.0522  ? ? ? ? ? ? 507  ALA A O   
2123  C  CB  . ALA A  264 0.4598 0.3622 0.2959 0.0184  -0.0026 0.0455  ? ? ? ? ? ? 507  ALA A CB  
2124  N  N   . ASN A  265 0.4520 0.3759 0.3076 0.0021  0.0255  0.0539  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A N   
2125  C  CA  . ASN A  265 0.4339 0.3774 0.3120 -0.0065 0.0320  0.0529  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A CA  
2126  C  C   . ASN A  265 0.4401 0.3837 0.3256 -0.0156 0.0443  0.0585  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A C   
2127  O  O   . ASN A  265 0.4255 0.3844 0.3325 -0.0242 0.0480  0.0569  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A O   
2128  C  CB  . ASN A  265 0.4341 0.3869 0.3099 -0.0014 0.0354  0.0514  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A CB  
2129  C  CG  . ASN A  265 0.4247 0.3801 0.2997 0.0055  0.0231  0.0448  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A CG  
2130  O  OD1 . ASN A  265 0.4217 0.3702 0.2947 0.0081  0.0124  0.0417  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A OD1 
2131  N  ND2 . ASN A  265 0.4211 0.3865 0.2990 0.0088  0.0251  0.0425  ? ? ? ? ? ? 508  ASN A ND2 
2132  N  N   . ASP A  266 0.4636 0.3890 0.3315 -0.0137 0.0502  0.0648  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A N   
2133  C  CA  . ASP A  266 0.4719 0.3951 0.3476 -0.0227 0.0624  0.0704  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A CA  
2134  C  C   . ASP A  266 0.4632 0.3836 0.3519 -0.0303 0.0574  0.0686  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A C   
2135  O  O   . ASP A  266 0.4713 0.3875 0.3674 -0.0384 0.0662  0.0725  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A O   
2136  C  CB  . ASP A  266 0.5041 0.4064 0.3543 -0.0172 0.0721  0.0792  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A CB  
2137  C  CG  . ASP A  266 0.5157 0.4228 0.3585 -0.0136 0.0838  0.0827  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A CG  
2138  O  OD1 . ASP A  266 0.4964 0.4249 0.3596 -0.0177 0.0851  0.0782  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A OD1 
2139  O  OD2 . ASP A  266 0.5443 0.4346 0.3612 -0.0061 0.0915  0.0896  ? ? ? ? ? ? 509  ASP A OD2 
2140  N  N   . HIS A  267 0.4496 0.3705 0.3401 -0.0274 0.0439  0.0628  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A N   
2141  C  CA  . HIS A  267 0.4440 0.3599 0.3430 -0.0323 0.0383  0.0608  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A CA  
2142  C  C   . HIS A  267 0.4205 0.3492 0.3311 -0.0310 0.0264  0.0530  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A C   
2143  O  O   . HIS A  267 0.4183 0.3399 0.3276 -0.0289 0.0180  0.0506  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A O   
2144  C  CB  . HIS A  267 0.4648 0.3574 0.3434 -0.0260 0.0354  0.0647  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A CB  
2145  C  CG  . HIS A  267 0.4928 0.3690 0.3546 -0.0250 0.0474  0.0738  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A CG  
2146  N  ND1 . HIS A  267 0.5016 0.3735 0.3722 -0.0344 0.0584  0.0784  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A ND1 
2147  C  CD2 . HIS A  267 0.5159 0.3789 0.3523 -0.0155 0.0510  0.0793  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A CD2 
2148  C  CE1 . HIS A  267 0.5288 0.3851 0.3808 -0.0312 0.0694  0.0873  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A CE1 
2149  N  NE2 . HIS A  267 0.5384 0.3891 0.3680 -0.0192 0.0651  0.0881  ? ? ? ? ? ? 510  HIS A NE2 
2150  N  N   . LEU A  268 0.4044 0.3515 0.3267 -0.0321 0.0261  0.0496  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A N   
2151  C  CA  . LEU A  268 0.3850 0.3431 0.3162 -0.0299 0.0162  0.0435  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A CA  
2152  C  C   . LEU A  268 0.3720 0.3352 0.3179 -0.0358 0.0118  0.0397  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A C   
2153  O  O   . LEU A  268 0.3654 0.3387 0.3250 -0.0432 0.0156  0.0383  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A O   
2154  C  CB  . LEU A  268 0.3742 0.3492 0.3141 -0.0299 0.0186  0.0418  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A CB  
2155  C  CG  . LEU A  268 0.3549 0.3422 0.3057 -0.0283 0.0102  0.0365  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A CG  
2156  C  CD1 . LEU A  268 0.3559 0.3347 0.2973 -0.0202 0.0012  0.0345  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A CD1 
2157  C  CD2 . LEU A  268 0.3464 0.3503 0.3066 -0.0288 0.0138  0.0354  ? ? ? ? ? ? 511  LEU A CD2 
2158  N  N   . SER A  269 0.3694 0.3259 0.3130 -0.0323 0.0037  0.0373  ? ? ? ? ? ? 512  SER A N   
2159  C  CA  . SER A  269 0.3605 0.3203 0.3160 -0.0375 0.0009  0.0338  ? ? ? ? ? ? 512  SER A CA  
2160  C  C   . SER A  269 0.3434 0.3143 0.3083 -0.0355 -0.0060 0.0291  ? ? ? ? ? ? 512  SER A C   
2161  O  O   . SER A  269 0.3402 0.3117 0.3018 -0.0295 -0.0106 0.0285  ? ? ? ? ? ? 512  SER A O   
2162  C  CB  . SER A  269 0.3733 0.3160 0.3211 -0.0365 -0.0006 0.0352  ? ? ? ? ? ? 512  SER A CB  
2163  O  OG  . SER A  269 0.3925 0.3221 0.3292 -0.0373 0.0065  0.0409  ? ? ? ? ? ? 512  SER A OG  
2164  N  N   . ILE A  270 0.3343 0.3131 0.3106 -0.0404 -0.0067 0.0257  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A N   
2165  C  CA  . ILE A  270 0.3201 0.3097 0.3046 -0.0386 -0.0114 0.0223  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A CA  
2166  C  C   . ILE A  270 0.3186 0.3047 0.3067 -0.0390 -0.0146 0.0193  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A C   
2167  O  O   . ILE A  270 0.3272 0.3046 0.3136 -0.0420 -0.0132 0.0189  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A O   
2168  C  CB  . ILE A  270 0.3109 0.3165 0.3048 -0.0424 -0.0092 0.0206  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A CB  
2169  C  CG1 . ILE A  270 0.3136 0.3208 0.3136 -0.0491 -0.0071 0.0181  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A CG1 
2170  C  CG2 . ILE A  270 0.3122 0.3229 0.3046 -0.0418 -0.0053 0.0232  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A CG2 
2171  C  CD1 . ILE A  270 0.3065 0.3295 0.3162 -0.0523 -0.0065 0.0155  ? ? ? ? ? ? 513  ILE A CD1 
2172  N  N   . LEU A  271 0.3092 0.3011 0.3024 -0.0356 -0.0184 0.0173  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A N   
2173  C  CA  . LEU A  271 0.3062 0.2990 0.3047 -0.0358 -0.0200 0.0141  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A CA  
2174  C  C   . LEU A  271 0.2983 0.3044 0.3027 -0.0379 -0.0189 0.0119  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A C   
2175  O  O   . LEU A  271 0.2920 0.3074 0.2984 -0.0371 -0.0184 0.0131  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A O   
2176  C  CB  . LEU A  271 0.3022 0.2939 0.3039 -0.0304 -0.0236 0.0137  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A CB  
2177  C  CG  . LEU A  271 0.3085 0.2898 0.3057 -0.0259 -0.0273 0.0150  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A CG  
2178  C  CD1 . LEU A  271 0.3045 0.2865 0.3102 -0.0221 -0.0306 0.0128  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A CD1 
2179  C  CD2 . LEU A  271 0.3214 0.2899 0.3098 -0.0268 -0.0267 0.0161  ? ? ? ? ? ? 514  LEU A CD2 
2180  N  N   . GLU A  272 0.3002 0.3064 0.3064 -0.0395 -0.0189 0.0084  ? ? ? ? ? ? 515  GLU A N   
2181  C  CA  . GLU A  272 0.2946 0.3118 0.3040 -0.0385 -0.0189 0.0062  ? ? ? ? ? ? 515  GLU A CA  
2182  C  C   . GLU A  272 0.2925 0.3086 0.3038 -0.0339 -0.0192 0.0061  ? ? ? ? ? ? 515  GLU A C   
2183  O  O   . GLU A  272 0.2969 0.3097 0.3079 -0.0334 -0.0190 0.0029  ? ? ? ? ? ? 515  GLU A O   
2184  C  CB  . GLU A  272 0.2994 0.3193 0.3089 -0.0422 -0.0190 0.0014  ? ? ? ? ? ? 515  GLU A CB  
2185  C  CG  . GLU A  272 0.2966 0.3263 0.3058 -0.0391 -0.0194 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 515  GLU A CG  
2186  C  CD  . GLU A  272 0.3038 0.3343 0.3116 -0.0410 -0.0208 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 515  GLU A CD  
2187  O  OE1 . GLU A  272 0.3105 0.3318 0.3186 -0.0442 -0.0211 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 515  GLU A OE1 
2188  O  OE2 . GLU A  272 0.3047 0.3441 0.3102 -0.0388 -0.0220 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 515  GLU A OE2 
2189  N  N   . ALA A  273 0.2866 0.3055 0.3010 -0.0305 -0.0193 0.0092  ? ? ? ? ? ? 516  ALA A N   
2190  C  CA  . ALA A  273 0.2849 0.3026 0.3046 -0.0267 -0.0189 0.0095  ? ? ? ? ? ? 516  ALA A CA  
2191  C  C   . ALA A  273 0.2800 0.3067 0.3027 -0.0244 -0.0164 0.0118  ? ? ? ? ? ? 516  ALA A C   
2192  O  O   . ALA A  273 0.2759 0.3058 0.3002 -0.0238 -0.0168 0.0146  ? ? ? ? ? ? 516  ALA A O   
2193  C  CB  . ALA A  273 0.2851 0.2952 0.3079 -0.0246 -0.0220 0.0107  ? ? ? ? ? ? 516  ALA A CB  
2194  N  N   . TRP A  274 0.2824 0.3125 0.3046 -0.0227 -0.0134 0.0108  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A N   
2195  C  CA  . TRP A  274 0.2810 0.3184 0.3033 -0.0200 -0.0101 0.0140  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CA  
2196  C  C   . TRP A  274 0.2783 0.3158 0.3103 -0.0172 -0.0069 0.0178  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A C   
2197  O  O   . TRP A  274 0.2771 0.3185 0.3099 -0.0156 -0.0047 0.0217  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A O   
2198  C  CB  . TRP A  274 0.2877 0.3289 0.3023 -0.0185 -0.0078 0.0118  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CB  
2199  C  CG  . TRP A  274 0.2902 0.3341 0.2980 -0.0213 -0.0113 0.0082  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CG  
2200  C  CD1 . TRP A  274 0.2948 0.3347 0.3003 -0.0243 -0.0137 0.0029  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CD1 
2201  C  CD2 . TRP A  274 0.2892 0.3411 0.2936 -0.0214 -0.0131 0.0090  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CD2 
2202  N  NE1 . TRP A  274 0.2966 0.3418 0.2988 -0.0271 -0.0167 0.0001  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A NE1 
2203  C  CE2 . TRP A  274 0.2928 0.3462 0.2946 -0.0251 -0.0167 0.0036  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CE2 
2204  C  CE3 . TRP A  274 0.2867 0.3442 0.2909 -0.0185 -0.0122 0.0136  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CE3 
2205  C  CZ2 . TRP A  274 0.2930 0.3550 0.2936 -0.0261 -0.0196 0.0022  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CZ2 
2206  C  CZ3 . TRP A  274 0.2873 0.3526 0.2883 -0.0186 -0.0153 0.0126  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CZ3 
2207  C  CH2 . TRP A  274 0.2900 0.3584 0.2900 -0.0224 -0.0191 0.0067  ? ? ? ? ? ? 517  TRP A CH2 
2208  N  N   . SER A  275 0.2782 0.3113 0.3188 -0.0165 -0.0067 0.0165  ? ? ? ? ? ? 518  SER A N   
2209  C  CA  . SER A  275 0.2757 0.3093 0.3299 -0.0147 -0.0041 0.0192  ? ? ? ? ? ? 518  SER A CA  
2210  C  C   . SER A  275 0.2710 0.3036 0.3315 -0.0153 -0.0075 0.0212  ? ? ? ? ? ? 518  SER A C   
2211  O  O   . SER A  275 0.2695 0.2981 0.3273 -0.0164 -0.0135 0.0193  ? ? ? ? ? ? 518  SER A O   
2212  C  CB  . SER A  275 0.2764 0.3060 0.3400 -0.0139 -0.0056 0.0160  ? ? ? ? ? ? 518  SER A CB  
2213  O  OG  . SER A  275 0.2743 0.3060 0.3540 -0.0126 -0.0029 0.0179  ? ? ? ? ? ? 518  SER A OG  
2214  N  N   . TYR A  276 0.2703 0.3056 0.3390 -0.0141 -0.0034 0.0252  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A N   
2215  C  CA  . TYR A  276 0.2672 0.3007 0.3424 -0.0145 -0.0070 0.0263  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CA  
2216  C  C   . TYR A  276 0.2657 0.2947 0.3510 -0.0146 -0.0131 0.0223  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A C   
2217  O  O   . TYR A  276 0.2648 0.2908 0.3523 -0.0145 -0.0183 0.0212  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A O   
2218  C  CB  . TYR A  276 0.2685 0.3036 0.3539 -0.0135 -0.0014 0.0311  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CB  
2219  C  CG  . TYR A  276 0.2722 0.3105 0.3462 -0.0119 0.0035  0.0360  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CG  
2220  C  CD1 . TYR A  276 0.2716 0.3118 0.3312 -0.0118 0.0000  0.0352  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CD1 
2221  C  CD2 . TYR A  276 0.2779 0.3172 0.3558 -0.0100 0.0120  0.0416  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CD2 
2222  C  CE1 . TYR A  276 0.2758 0.3195 0.3260 -0.0094 0.0030  0.0390  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CE1 
2223  C  CE2 . TYR A  276 0.2837 0.3248 0.3494 -0.0072 0.0157  0.0462  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CE2 
2224  C  CZ  . TYR A  276 0.2823 0.3259 0.3343 -0.0068 0.0104  0.0445  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A CZ  
2225  O  OH  . TYR A  276 0.2892 0.3353 0.3294 -0.0031 0.0131  0.0487  ? ? ? ? ? ? 519  TYR A OH  
2226  N  N   . ASN A  277 0.2668 0.2952 0.3581 -0.0141 -0.0129 0.0196  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A N   
2227  C  CA  . ASN A  277 0.2669 0.2913 0.3686 -0.0131 -0.0197 0.0154  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A CA  
2228  C  C   . ASN A  277 0.2696 0.2874 0.3580 -0.0127 -0.0272 0.0124  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A C   
2229  O  O   . ASN A  277 0.2719 0.2850 0.3643 -0.0108 -0.0344 0.0092  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A O   
2230  C  CB  . ASN A  277 0.2681 0.2946 0.3819 -0.0119 -0.0169 0.0135  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A CB  
2231  C  CG  . ASN A  277 0.2674 0.2999 0.3976 -0.0121 -0.0085 0.0168  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A CG  
2232  O  OD1 . ASN A  277 0.2662 0.2998 0.4039 -0.0132 -0.0066 0.0198  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A OD1 
2233  N  ND2 . ASN A  277 0.2696 0.3053 0.4057 -0.0109 -0.0027 0.0164  ? ? ? ? ? ? 520  ASN A ND2 
2234  N  N   . ASP A  278 0.2709 0.2881 0.3434 -0.0142 -0.0252 0.0134  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A N   
2235  C  CA  . ASP A  278 0.2756 0.2857 0.3352 -0.0143 -0.0298 0.0116  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A CA  
2236  C  C   . ASP A  278 0.2769 0.2837 0.3303 -0.0137 -0.0343 0.0120  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A C   
2237  O  O   . ASP A  278 0.2832 0.2823 0.3285 -0.0122 -0.0389 0.0106  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A O   
2238  C  CB  . ASP A  278 0.2776 0.2883 0.3249 -0.0169 -0.0260 0.0121  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A CB  
2239  C  CG  . ASP A  278 0.2790 0.2917 0.3296 -0.0166 -0.0220 0.0106  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A CG  
2240  O  OD1 . ASP A  278 0.2794 0.2915 0.3410 -0.0142 -0.0223 0.0091  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A OD1 
2241  O  OD2 . ASP A  278 0.2808 0.2958 0.3231 -0.0185 -0.0187 0.0103  ? ? ? ? ? ? 521  ASP A OD2 
2242  N  N   . THR A  279 0.2732 0.2843 0.3289 -0.0140 -0.0328 0.0139  ? ? ? ? ? ? 522  THR A N   
2243  C  CA  . THR A  279 0.2762 0.2835 0.3241 -0.0127 -0.0368 0.0137  ? ? ? ? ? ? 522  THR A CA  
2244  C  C   . THR A  279 0.2801 0.2818 0.3348 -0.0091 -0.0442 0.0102  ? ? ? ? ? ? 522  THR A C   
2245  O  O   . THR A  279 0.2880 0.2820 0.3328 -0.0064 -0.0495 0.0083  ? ? ? ? ? ? 522  THR A O   
2246  C  CB  . THR A  279 0.2726 0.2854 0.3195 -0.0133 -0.0336 0.0163  ? ? ? ? ? ? 522  THR A CB  
2247  O  OG1 . THR A  279 0.2711 0.2889 0.3094 -0.0160 -0.0289 0.0183  ? ? ? ? ? ? 522  THR A OG1 
2248  C  CG2 . THR A  279 0.2771 0.2854 0.3171 -0.0110 -0.0378 0.0151  ? ? ? ? ? ? 522  THR A CG2 
2249  N  N   . PRO A  280 0.2764 0.2814 0.3484 -0.0088 -0.0446 0.0093  ? ? ? ? ? ? 523  PRO A N   
2250  C  CA  . PRO A  280 0.2806 0.2813 0.3627 -0.0056 -0.0528 0.0046  ? ? ? ? ? ? 523  PRO A CA  
2251  C  C   . PRO A  280 0.2868 0.2819 0.3648 -0.0029 -0.0583 0.0016  ? ? ? ? ? ? 523  PRO A C   
2252  O  O   . PRO A  280 0.2950 0.2833 0.3690 0.0012  -0.0669 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 523  PRO A O   
2253  C  CB  . PRO A  280 0.2750 0.2819 0.3800 -0.0073 -0.0497 0.0048  ? ? ? ? ? ? 523  PRO A CB  
2254  C  CG  . PRO A  280 0.2701 0.2827 0.3731 -0.0103 -0.0399 0.0097  ? ? ? ? ? ? 523  PRO A CG  
2255  C  CD  . PRO A  280 0.2703 0.2826 0.3541 -0.0111 -0.0376 0.0124  ? ? ? ? ? ? 523  PRO A CD  
2256  N  N   . TYR A  281 0.2846 0.2817 0.3625 -0.0047 -0.0534 0.0031  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A N   
2257  C  CA  . TYR A  281 0.2911 0.2824 0.3653 -0.0020 -0.0575 0.0009  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CA  
2258  C  C   . TYR A  281 0.3014 0.2825 0.3538 0.0002  -0.0614 0.0014  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A C   
2259  O  O   . TYR A  281 0.3114 0.2845 0.3591 0.0054  -0.0696 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 524  TYR A O   
2260  C  CB  . TYR A  281 0.2878 0.2824 0.3624 -0.0046 -0.0501 0.0027  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CB  
2261  C  CG  . TYR A  281 0.2960 0.2828 0.3638 -0.0019 -0.0535 0.0010  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CG  
2262  C  CD1 . TYR A  281 0.2971 0.2850 0.3791 0.0011  -0.0562 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CD1 
2263  C  CD2 . TYR A  281 0.3040 0.2819 0.3523 -0.0021 -0.0539 0.0027  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CD2 
2264  C  CE1 . TYR A  281 0.3062 0.2857 0.3816 0.0045  -0.0599 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CE1 
2265  C  CE2 . TYR A  281 0.3140 0.2823 0.3552 0.0007  -0.0569 0.0018  ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CE2 
2266  C  CZ  . TYR A  281 0.3153 0.2840 0.3692 0.0044  -0.0604 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 524  TYR A CZ  
2267  O  OH  . TYR A  281 0.3269 0.2849 0.3726 0.0080  -0.0637 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 524  TYR A OH  
2268  N  N   . LEU A  282 0.3002 0.2818 0.3396 -0.0032 -0.0551 0.0052  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A N   
2269  C  CA  . LEU A  282 0.3102 0.2831 0.3299 -0.0021 -0.0557 0.0070  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A CA  
2270  C  C   . LEU A  282 0.3176 0.2857 0.3305 0.0025  -0.0619 0.0053  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A C   
2271  O  O   . LEU A  282 0.3313 0.2888 0.3284 0.0067  -0.0657 0.0054  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A O   
2272  C  CB  . LEU A  282 0.3056 0.2834 0.3184 -0.0074 -0.0475 0.0107  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A CB  
2273  C  CG  . LEU A  282 0.3155 0.2857 0.3114 -0.0084 -0.0448 0.0133  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A CG  
2274  C  CD1 . LEU A  282 0.3239 0.2849 0.3158 -0.0076 -0.0460 0.0131  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A CD1 
2275  C  CD2 . LEU A  282 0.3088 0.2874 0.3043 -0.0141 -0.0374 0.0156  ? ? ? ? ? ? 525  LEU A CD2 
2276  N  N   . HIS A  283 0.3107 0.2852 0.3339 0.0021  -0.0626 0.0039  ? ? ? ? ? ? 526  HIS A N   
2277  C  CA  . HIS A  283 0.3182 0.2882 0.3368 0.0069  -0.0693 0.0010  ? ? ? ? ? ? 526  HIS A CA  
2278  C  C   . HIS A  283 0.3285 0.2911 0.3490 0.0132  -0.0802 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 526  HIS A C   
2279  O  O   . HIS A  283 0.3430 0.2958 0.3465 0.0188  -0.0855 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 526  HIS A O   
2280  C  CB  . HIS A  283 0.3093 0.2869 0.3416 0.0051  -0.0681 0.0001  ? ? ? ? ? ? 526  HIS A CB  
2281  C  CG  . HIS A  283 0.3181 0.2904 0.3461 0.0102  -0.0753 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 526  HIS A CG  
2282  N  ND1 . HIS A  283 0.3256 0.2940 0.3355 0.0125  -0.0737 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 526  HIS A ND1 
2283  C  CD2 . HIS A  283 0.3224 0.2922 0.3618 0.0139  -0.0848 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 526  HIS A CD2 
2284  C  CE1 . HIS A  283 0.3348 0.2978 0.3430 0.0180  -0.0817 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 526  HIS A CE1 
2285  N  NE2 . HIS A  283 0.3331 0.2968 0.3593 0.0187  -0.0891 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 526  HIS A NE2 
2286  N  N   . ASP A  284 0.3223 0.2899 0.3635 0.0127  -0.0834 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 527  ASP A N   
2287  C  CA  . ASP A  284 0.3314 0.2941 0.3778 0.0187  -0.0945 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 527  ASP A CA  
2288  C  C   . ASP A  284 0.3442 0.2965 0.3715 0.0228  -0.0965 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 527  ASP A C   
2289  O  O   . ASP A  284 0.3584 0.3023 0.3775 0.0301  -0.1063 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 527  ASP A O   
2290  C  CB  . ASP A  284 0.3213 0.2930 0.3953 0.0164  -0.0946 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 527  ASP A CB  
2291  C  CG  . ASP A  284 0.3132 0.2927 0.4092 0.0136  -0.0950 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 527  ASP A CG  
2292  O  OD1 . ASP A  284 0.3160 0.2930 0.4052 0.0143  -0.0966 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 527  ASP A OD1 
2293  O  OD2 . ASP A  284 0.3053 0.2928 0.4259 0.0110  -0.0931 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 527  ASP A OD2 
2294  N  N   . ASP A  285 0.3411 0.2930 0.3607 0.0186  -0.0875 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 528  ASP A N   
2295  C  CA  . ASP A  285 0.3549 0.2950 0.3557 0.0218  -0.0878 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 528  ASP A CA  
2296  C  C   . ASP A  285 0.3705 0.2996 0.3451 0.0253  -0.0877 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 528  ASP A C   
2297  O  O   . ASP A  285 0.3860 0.3029 0.3433 0.0292  -0.0885 0.0022  ? ? ? ? ? ? 528  ASP A O   
2298  C  CB  . ASP A  285 0.3474 0.2903 0.3487 0.0151  -0.0775 0.0011  ? ? ? ? ? ? 528  ASP A CB  
2299  C  CG  . ASP A  285 0.3620 0.2918 0.3467 0.0174  -0.0769 0.0041  ? ? ? ? ? ? 528  ASP A CG  
2300  O  OD1 . ASP A  285 0.3687 0.2934 0.3571 0.0222  -0.0830 0.0016  ? ? ? ? ? ? 528  ASP A OD1 
2301  O  OD2 . ASP A  285 0.3676 0.2920 0.3366 0.0143  -0.0700 0.0089  ? ? ? ? ? ? 528  ASP A OD2 
2302  N  N   . GLY A  286 0.3681 0.3006 0.3389 0.0244  -0.0857 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 529  GLY A N   
2303  C  CA  . GLY A  286 0.3855 0.3074 0.3319 0.0296  -0.0864 0.0015  ? ? ? ? ? ? 529  GLY A CA  
2304  C  C   . GLY A  286 0.3822 0.3071 0.3195 0.0243  -0.0750 0.0069  ? ? ? ? ? ? 529  GLY A C   
2305  O  O   . GLY A  286 0.3976 0.3139 0.3139 0.0280  -0.0725 0.0097  ? ? ? ? ? ? 529  GLY A O   
2306  N  N   . ASP A  287 0.3634 0.3010 0.3165 0.0163  -0.0679 0.0083  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A N   
2307  C  CA  . ASP A  287 0.3588 0.3018 0.3071 0.0112  -0.0580 0.0125  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A CA  
2308  C  C   . ASP A  287 0.3720 0.3058 0.3030 0.0105  -0.0517 0.0177  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A C   
2309  O  O   . ASP A  287 0.3817 0.3123 0.2987 0.0121  -0.0472 0.0203  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A O   
2310  C  CB  . ASP A  287 0.3628 0.3065 0.3051 0.0151  -0.0596 0.0108  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A CB  
2311  C  CG  . ASP A  287 0.3486 0.3023 0.3097 0.0137  -0.0627 0.0070  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A CG  
2312  O  OD1 . ASP A  287 0.3344 0.2965 0.3117 0.0083  -0.0601 0.0076  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A OD1 
2313  O  OD2 . ASP A  287 0.3530 0.3057 0.3122 0.0182  -0.0671 0.0035  ? ? ? ? ? ? 530  ASP A OD2 
2314  N  N   . ASN A  288 0.3737 0.3029 0.3061 0.0082  -0.0508 0.0192  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A N   
2315  C  CA  . ASN A  288 0.3879 0.3065 0.3055 0.0068  -0.0443 0.0245  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A CA  
2316  C  C   . ASN A  288 0.3781 0.3049 0.3036 -0.0024 -0.0346 0.0272  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A C   
2317  O  O   . ASN A  288 0.3890 0.3090 0.3053 -0.0052 -0.0275 0.0317  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A O   
2318  C  CB  . ASN A  288 0.3993 0.3055 0.3122 0.0106  -0.0493 0.0245  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A CB  
2319  C  CG  . ASN A  288 0.4156 0.3109 0.3153 0.0209  -0.0586 0.0227  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A CG  
2320  O  OD1 . ASN A  288 0.4140 0.3092 0.3219 0.0253  -0.0681 0.0180  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A OD1 
2321  N  ND2 . ASN A  288 0.4324 0.3190 0.3119 0.0252  -0.0561 0.0260  ? ? ? ? ? ? 531  ASN A ND2 
2322  N  N   . MET A  289 0.3592 0.3003 0.3020 -0.0071 -0.0343 0.0243  ? ? ? ? ? ? 532  MET A N   
2323  C  CA  . MET A  289 0.3494 0.3019 0.2993 -0.0144 -0.0266 0.0257  ? ? ? ? ? ? 532  MET A CA  
2324  C  C   . MET A  289 0.3332 0.3000 0.2957 -0.0148 -0.0283 0.0229  ? ? ? ? ? ? 532  MET A C   
2325  O  O   . MET A  289 0.3299 0.2970 0.2966 -0.0105 -0.0344 0.0203  ? ? ? ? ? ? 532  MET A O   
2326  C  CB  . MET A  289 0.3483 0.3003 0.3036 -0.0209 -0.0225 0.0261  ? ? ? ? ? ? 532  MET A CB  
2327  C  CG  . MET A  289 0.3472 0.2945 0.3080 -0.0198 -0.0273 0.0234  ? ? ? ? ? ? 532  MET A CG  
2328  S  SD  . MET A  289 0.3683 0.2947 0.3148 -0.0148 -0.0301 0.0256  ? ? ? ? ? ? 532  MET A SD  
2329  C  CE  . MET A  289 0.3621 0.2889 0.3201 -0.0111 -0.0377 0.0207  ? ? ? ? ? ? 532  MET A CE  
2330  N  N   . ILE A  290 0.3244 0.3027 0.2934 -0.0197 -0.0231 0.0235  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A N   
2331  C  CA  . ILE A  290 0.3115 0.3014 0.2908 -0.0191 -0.0248 0.0217  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A CA  
2332  C  C   . ILE A  290 0.3011 0.3003 0.2911 -0.0235 -0.0232 0.0206  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A C   
2333  O  O   . ILE A  290 0.3027 0.3028 0.2928 -0.0281 -0.0199 0.0207  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A O   
2334  C  CB  . ILE A  290 0.3105 0.3074 0.2882 -0.0188 -0.0213 0.0229  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A CB  
2335  C  CG1 . ILE A  290 0.3091 0.3134 0.2895 -0.0247 -0.0149 0.0242  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A CG1 
2336  C  CG2 . ILE A  290 0.3233 0.3105 0.2878 -0.0134 -0.0223 0.0237  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A CG2 
2337  C  CD1 . ILE A  290 0.3094 0.3213 0.2892 -0.0242 -0.0108 0.0254  ? ? ? ? ? ? 533  ILE A CD1 
2338  N  N   . ASN A  291 0.2923 0.2976 0.2910 -0.0219 -0.0255 0.0194  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A N   
2339  C  CA  . ASN A  291 0.2845 0.2982 0.2913 -0.0243 -0.0239 0.0186  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A CA  
2340  C  C   . ASN A  291 0.2781 0.3034 0.2884 -0.0248 -0.0217 0.0195  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A C   
2341  O  O   . ASN A  291 0.2781 0.3056 0.2869 -0.0229 -0.0215 0.0206  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A O   
2342  C  CB  . ASN A  291 0.2814 0.2933 0.2956 -0.0217 -0.0266 0.0176  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A CB  
2343  C  CG  . ASN A  291 0.2777 0.2949 0.2968 -0.0234 -0.0242 0.0169  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A CG  
2344  O  OD1 . ASN A  291 0.2792 0.2986 0.2950 -0.0265 -0.0221 0.0160  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A OD1 
2345  N  ND2 . ASN A  291 0.2743 0.2931 0.3017 -0.0212 -0.0243 0.0170  ? ? ? ? ? ? 534  ASN A ND2 
2346  N  N   . MET A  292 0.2743 0.3068 0.2883 -0.0263 -0.0202 0.0190  ? ? ? ? ? ? 535  MET A N   
2347  C  CA  . MET A  292 0.2705 0.3137 0.2863 -0.0257 -0.0190 0.0199  ? ? ? ? ? ? 535  MET A CA  
2348  C  C   . MET A  292 0.2676 0.3106 0.2873 -0.0216 -0.0197 0.0220  ? ? ? ? ? ? 535  MET A C   
2349  O  O   . MET A  292 0.2675 0.3046 0.2909 -0.0203 -0.0207 0.0220  ? ? ? ? ? ? 535  MET A O   
2350  C  CB  . MET A  292 0.2702 0.3198 0.2866 -0.0272 -0.0182 0.0183  ? ? ? ? ? ? 535  MET A CB  
2351  C  CG  . MET A  292 0.2703 0.3160 0.2884 -0.0253 -0.0178 0.0184  ? ? ? ? ? ? 535  MET A CG  
2352  S  SD  . MET A  292 0.2736 0.3249 0.2887 -0.0252 -0.0165 0.0162  ? ? ? ? ? ? 535  MET A SD  
2353  C  CE  . MET A  292 0.2778 0.3290 0.2906 -0.0307 -0.0181 0.0112  ? ? ? ? ? ? 535  MET A CE  
2354  N  N   . ASP A  293 0.2658 0.3154 0.2864 -0.0194 -0.0191 0.0236  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A N   
2355  C  CA  . ASP A  293 0.2646 0.3135 0.2897 -0.0158 -0.0190 0.0261  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A CA  
2356  C  C   . ASP A  293 0.2648 0.3188 0.2903 -0.0148 -0.0166 0.0279  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A C   
2357  O  O   . ASP A  293 0.2657 0.3271 0.2885 -0.0130 -0.0162 0.0291  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A O   
2358  C  CB  . ASP A  293 0.2648 0.3163 0.2900 -0.0127 -0.0194 0.0273  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A CB  
2359  C  CG  . ASP A  293 0.2653 0.3131 0.2964 -0.0093 -0.0194 0.0298  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A CG  
2360  O  OD1 . ASP A  293 0.2655 0.3122 0.3005 -0.0092 -0.0174 0.0319  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A OD1 
2361  O  OD2 . ASP A  293 0.2669 0.3121 0.2988 -0.0068 -0.0210 0.0295  ? ? ? ? ? ? 536  ASP A OD2 
2362  N  N   . ASN A  294 0.2655 0.3157 0.2938 -0.0151 -0.0151 0.0282  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A N   
2363  C  CA  . ASN A  294 0.2685 0.3231 0.2937 -0.0135 -0.0122 0.0298  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A CA  
2364  C  C   . ASN A  294 0.2714 0.3279 0.2969 -0.0093 -0.0096 0.0347  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A C   
2365  O  O   . ASN A  294 0.2758 0.3378 0.2944 -0.0067 -0.0087 0.0359  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A O   
2366  C  CB  . ASN A  294 0.2705 0.3218 0.2970 -0.0143 -0.0099 0.0286  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A CB  
2367  C  CG  . ASN A  294 0.2766 0.3331 0.2950 -0.0120 -0.0071 0.0291  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A CG  
2368  O  OD1 . ASN A  294 0.2787 0.3416 0.2902 -0.0113 -0.0093 0.0278  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A OD1 
2369  N  ND2 . ASN A  294 0.2809 0.3350 0.3004 -0.0101 -0.0024 0.0307  ? ? ? ? ? ? 537  ASN A ND2 
2370  N  N   . ARG A  295 0.2706 0.3219 0.3039 -0.0082 -0.0089 0.0372  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A N   
2371  C  CA  . ARG A  295 0.2751 0.3258 0.3097 -0.0042 -0.0058 0.0426  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A CA  
2372  C  C   . ARG A  295 0.2764 0.3327 0.3045 -0.0014 -0.0082 0.0432  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A C   
2373  O  O   . ARG A  295 0.2826 0.3415 0.3053 0.0027  -0.0061 0.0471  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A O   
2374  C  CB  . ARG A  295 0.2744 0.3177 0.3209 -0.0044 -0.0057 0.0438  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A CB  
2375  C  CG  . ARG A  295 0.2761 0.3149 0.3333 -0.0055 -0.0013 0.0458  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A CG  
2376  C  CD  . ARG A  295 0.2747 0.3068 0.3461 -0.0067 -0.0039 0.0443  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A CD  
2377  N  NE  . ARG A  295 0.2733 0.3032 0.3576 -0.0092 -0.0026 0.0425  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A NE  
2378  C  CZ  . ARG A  295 0.2691 0.2981 0.3562 -0.0111 -0.0080 0.0368  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A CZ  
2379  N  NH1 . ARG A  295 0.2668 0.2960 0.3431 -0.0111 -0.0137 0.0331  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A NH1 
2380  N  NH2 . ARG A  295 0.2684 0.2964 0.3691 -0.0126 -0.0071 0.0351  ? ? ? ? ? ? 538  ARG A NH2 
2381  N  N   . LEU A  296 0.2719 0.3301 0.3003 -0.0029 -0.0122 0.0395  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A N   
2382  C  CA  . LEU A  296 0.2731 0.3380 0.2979 0.0001  -0.0140 0.0398  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A CA  
2383  C  C   . LEU A  296 0.2749 0.3493 0.2929 0.0005  -0.0149 0.0384  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A C   
2384  O  O   . LEU A  296 0.2792 0.3596 0.2935 0.0050  -0.0159 0.0401  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A O   
2385  C  CB  . LEU A  296 0.2695 0.3348 0.2960 -0.0011 -0.0166 0.0363  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A CB  
2386  C  CG  . LEU A  296 0.2702 0.3443 0.2951 0.0017  -0.0180 0.0358  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A CG  
2387  C  CD1 . LEU A  296 0.2750 0.3473 0.3005 0.0075  -0.0174 0.0399  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A CD1 
2388  C  CD2 . LEU A  296 0.2682 0.3409 0.2941 0.0001  -0.0188 0.0325  ? ? ? ? ? ? 539  LEU A CD2 
2389  N  N   . ARG A  297 0.2730 0.3486 0.2894 -0.0037 -0.0154 0.0347  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A N   
2390  C  CA  . ARG A  297 0.2764 0.3603 0.2871 -0.0033 -0.0171 0.0322  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A CA  
2391  C  C   . ARG A  297 0.2849 0.3687 0.2886 0.0025  -0.0152 0.0365  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A C   
2392  O  O   . ARG A  297 0.2904 0.3817 0.2886 0.0067  -0.0178 0.0364  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A O   
2393  C  CB  . ARG A  297 0.2751 0.3574 0.2853 -0.0085 -0.0174 0.0278  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A CB  
2394  C  CG  . ARG A  297 0.2798 0.3699 0.2850 -0.0086 -0.0201 0.0236  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A CG  
2395  C  CD  . ARG A  297 0.2812 0.3663 0.2847 -0.0123 -0.0194 0.0202  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A CD  
2396  N  NE  . ARG A  297 0.2900 0.3778 0.2849 -0.0087 -0.0200 0.0186  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A NE  
2397  C  CZ  . ARG A  297 0.2953 0.3774 0.2848 -0.0055 -0.0159 0.0213  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A CZ  
2398  N  NH1 . ARG A  297 0.2913 0.3656 0.2863 -0.0063 -0.0114 0.0253  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A NH1 
2399  N  NH2 . ARG A  297 0.3059 0.3906 0.2848 -0.0012 -0.0165 0.0196  ? ? ? ? ? ? 540  ARG A NH2 
2400  N  N   . LEU A  298 0.2876 0.3631 0.2916 0.0033  -0.0105 0.0406  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A N   
2401  C  CA  . LEU A  298 0.2986 0.3729 0.2940 0.0091  -0.0068 0.0454  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A CA  
2402  C  C   . LEU A  298 0.3045 0.3790 0.2973 0.0150  -0.0068 0.0507  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A C   
2403  O  O   . LEU A  298 0.3156 0.3925 0.2974 0.0212  -0.0065 0.0535  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A O   
2404  C  CB  . LEU A  298 0.3010 0.3668 0.2997 0.0084  -0.0001 0.0492  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A CB  
2405  C  CG  . LEU A  298 0.3022 0.3683 0.2973 0.0061  0.0009  0.0450  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A CG  
2406  C  CD1 . LEU A  298 0.3008 0.3599 0.3048 0.0040  0.0068  0.0470  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A CD1 
2407  C  CD2 . LEU A  298 0.3149 0.3845 0.2948 0.0116  0.0016  0.0452  ? ? ? ? ? ? 541  LEU A CD2 
2408  N  N   . SER A  299 0.2987 0.3701 0.3007 0.0139  -0.0073 0.0519  ? ? ? ? ? ? 542  SER A N   
2409  C  CA  . SER A  299 0.3043 0.3743 0.3055 0.0196  -0.0073 0.0566  ? ? ? ? ? ? 542  SER A CA  
2410  C  C   . SER A  299 0.3064 0.3873 0.3020 0.0237  -0.0130 0.0541  ? ? ? ? ? ? 542  SER A C   
2411  O  O   . SER A  299 0.3166 0.3983 0.3051 0.0309  -0.0133 0.0583  ? ? ? ? ? ? 542  SER A O   
2412  C  CB  . SER A  299 0.2975 0.3618 0.3101 0.0170  -0.0076 0.0561  ? ? ? ? ? ? 542  SER A CB  
2413  O  OG  . SER A  299 0.2964 0.3513 0.3168 0.0136  -0.0034 0.0578  ? ? ? ? ? ? 542  SER A OG  
2414  N  N   . LEU A  300 0.2976 0.3869 0.2975 0.0192  -0.0173 0.0472  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A N   
2415  C  CA  . LEU A  300 0.2990 0.4009 0.2972 0.0221  -0.0228 0.0436  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A CA  
2416  C  C   . LEU A  300 0.3092 0.4157 0.2961 0.0263  -0.0249 0.0432  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A C   
2417  O  O   . LEU A  300 0.3179 0.4301 0.2990 0.0335  -0.0285 0.0444  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A O   
2418  C  CB  . LEU A  300 0.2890 0.3984 0.2954 0.0152  -0.0253 0.0365  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A CB  
2419  C  CG  . LEU A  300 0.2817 0.3883 0.2965 0.0126  -0.0239 0.0361  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A CG  
2420  C  CD1 . LEU A  300 0.2746 0.3832 0.2943 0.0049  -0.0238 0.0309  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A CD1 
2421  C  CD2 . LEU A  300 0.2837 0.3979 0.3016 0.0183  -0.0261 0.0364  ? ? ? ? ? ? 543  LEU A CD2 
2422  N  N   . LEU A  301 0.3096 0.4130 0.2927 0.0225  -0.0231 0.0411  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A N   
2423  C  CA  . LEU A  301 0.3211 0.4275 0.2915 0.0266  -0.0251 0.0396  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A CA  
2424  C  C   . LEU A  301 0.3366 0.4383 0.2939 0.0364  -0.0227 0.0472  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A C   
2425  O  O   . LEU A  301 0.3478 0.4560 0.2949 0.0433  -0.0279 0.0459  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A O   
2426  C  CB  . LEU A  301 0.3202 0.4209 0.2886 0.0218  -0.0217 0.0373  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A CB  
2427  C  CG  . LEU A  301 0.3330 0.4364 0.2875 0.0258  -0.0239 0.0339  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A CG  
2428  C  CD1 . LEU A  301 0.3333 0.4492 0.2893 0.0254  -0.0332 0.0255  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A CD1 
2429  C  CD2 . LEU A  301 0.3321 0.4291 0.2857 0.0212  -0.0197 0.0314  ? ? ? ? ? ? 544  LEU A CD2 
2430  N  N   . TYR A  302 0.3388 0.4287 0.2967 0.0372  -0.0149 0.0551  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A N   
2431  C  CA  . TYR A  302 0.3558 0.4384 0.3013 0.0462  -0.0104 0.0642  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CA  
2432  C  C   . TYR A  302 0.3612 0.4427 0.3069 0.0527  -0.0119 0.0695  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A C   
2433  O  O   . TYR A  302 0.3784 0.4550 0.3109 0.0617  -0.0099 0.0765  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A O   
2434  C  CB  . TYR A  302 0.3587 0.4289 0.3058 0.0441  -0.0001 0.0707  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CB  
2435  C  CG  . TYR A  302 0.3631 0.4338 0.3021 0.0431  0.0022  0.0678  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CG  
2436  C  CD1 . TYR A  302 0.3826 0.4487 0.3041 0.0509  0.0074  0.0733  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CD1 
2437  C  CD2 . TYR A  302 0.3500 0.4248 0.2973 0.0351  -0.0004 0.0595  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CD2 
2438  C  CE1 . TYR A  302 0.3884 0.4547 0.3012 0.0508  0.0097  0.0699  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CE1 
2439  C  CE2 . TYR A  302 0.3553 0.4298 0.2950 0.0347  0.0015  0.0563  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CE2 
2440  C  CZ  . TYR A  302 0.3742 0.4449 0.2968 0.0427  0.0065  0.0611  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A CZ  
2441  O  OH  . TYR A  302 0.3810 0.4512 0.2949 0.0432  0.0086  0.0572  ? ? ? ? ? ? 545  TYR A OH  
2442  N  N   . SER A  303 0.3486 0.4335 0.3080 0.0491  -0.0151 0.0666  ? ? ? ? ? ? 546  SER A N   
2443  C  CA  . SER A  303 0.3542 0.4370 0.3146 0.0556  -0.0162 0.0713  ? ? ? ? ? ? 546  SER A CA  
2444  C  C   . SER A  303 0.3552 0.4525 0.3137 0.0604  -0.0253 0.0659  ? ? ? ? ? ? 546  SER A C   
2445  O  O   . SER A  303 0.3645 0.4623 0.3194 0.0687  -0.0279 0.0694  ? ? ? ? ? ? 546  SER A O   
2446  C  CB  . SER A  303 0.3419 0.4195 0.3181 0.0499  -0.0142 0.0708  ? ? ? ? ? ? 546  SER A CB  
2447  O  OG  . SER A  303 0.3440 0.4078 0.3237 0.0471  -0.0064 0.0765  ? ? ? ? ? ? 546  SER A OG  
2448  N  N   . LEU A  304 0.3461 0.4551 0.3087 0.0549  -0.0304 0.0569  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A N   
2449  C  CA  . LEU A  304 0.3444 0.4692 0.3114 0.0574  -0.0390 0.0503  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A CA  
2450  C  C   . LEU A  304 0.3520 0.4870 0.3104 0.0596  -0.0459 0.0440  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A C   
2451  O  O   . LEU A  304 0.3626 0.5063 0.3155 0.0681  -0.0530 0.0426  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A O   
2452  C  CB  . LEU A  304 0.3268 0.4582 0.3117 0.0489  -0.0393 0.0445  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A CB  
2453  C  CG  . LEU A  304 0.3222 0.4465 0.3150 0.0494  -0.0355 0.0484  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A CG  
2454  C  CD1 . LEU A  304 0.3087 0.4398 0.3157 0.0430  -0.0357 0.0427  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A CD1 
2455  C  CD2 . LEU A  304 0.3335 0.4590 0.3223 0.0603  -0.0383 0.0527  ? ? ? ? ? ? 547  LEU A CD2 
2456  N  N   . ALA A  305 0.3483 0.4815 0.3051 0.0527  -0.0442 0.0400  ? ? ? ? ? ? 548  ALA A N   
2457  C  CA  . ALA A  305 0.3523 0.4958 0.3058 0.0519  -0.0514 0.0311  ? ? ? ? ? ? 548  ALA A CA  
2458  C  C   . ALA A  305 0.3718 0.5107 0.3039 0.0604  -0.0524 0.0331  ? ? ? ? ? ? 548  ALA A C   
2459  O  O   . ALA A  305 0.3812 0.5294 0.3071 0.0644  -0.0610 0.0261  ? ? ? ? ? ? 548  ALA A O   
2460  C  CB  . ALA A  305 0.3391 0.4828 0.3029 0.0401  -0.0495 0.0248  ? ? ? ? ? ? 548  ALA A CB  
2461  N  N   . LYS A  306 0.3796 0.5040 0.3004 0.0636  -0.0435 0.0425  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A N   
2462  C  CA  . LYS A  306 0.4007 0.5191 0.2989 0.0722  -0.0423 0.0455  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A CA  
2463  C  C   . LYS A  306 0.4209 0.5424 0.3033 0.0859  -0.0486 0.0485  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A C   
2464  O  O   . LYS A  306 0.4195 0.5437 0.3080 0.0897  -0.0511 0.0518  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A O   
2465  C  CB  . LYS A  306 0.4048 0.5070 0.2973 0.0718  -0.0293 0.0559  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A CB  
2466  C  CG  . LYS A  306 0.3910 0.4894 0.2937 0.0611  -0.0236 0.0527  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A CG  
2467  C  CD  . LYS A  306 0.4003 0.5009 0.2907 0.0622  -0.0260 0.0461  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A CD  
2468  C  CE  . LYS A  306 0.3855 0.4851 0.2882 0.0515  -0.0235 0.0404  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A CE  
2469  N  NZ  . LYS A  306 0.3986 0.4957 0.2866 0.0543  -0.0224 0.0366  ? ? ? ? ? ? 549  LYS A NZ  
2470  N  N   . PRO A  307 0.4419 0.5623 0.3023 0.0944  -0.0516 0.0471  ? ? ? ? ? ? 550  PRO A N   
2471  C  CA  . PRO A  307 0.4659 0.5862 0.3063 0.1093  -0.0569 0.0512  ? ? ? ? ? ? 550  PRO A CA  
2472  C  C   . PRO A  307 0.4706 0.5801 0.3099 0.1145  -0.0495 0.0645  ? ? ? ? ? ? 550  PRO A C   
2473  O  O   . PRO A  307 0.4632 0.5609 0.3090 0.1086  -0.0376 0.0724  ? ? ? ? ? ? 550  PRO A O   
2474  C  CB  . PRO A  307 0.4888 0.6006 0.3027 0.1163  -0.0535 0.0527  ? ? ? ? ? ? 550  PRO A CB  
2475  C  CG  . PRO A  307 0.4762 0.5937 0.2993 0.1062  -0.0556 0.0416  ? ? ? ? ? ? 550  PRO A CG  
2476  C  CD  . PRO A  307 0.4458 0.5653 0.2982 0.0912  -0.0513 0.0404  ? ? ? ? ? ? 550  PRO A CD  
2477  N  N   . LEU A  308 0.4837 0.5974 0.3160 0.1257  -0.0572 0.0666  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A N   
2478  C  CA  . LEU A  308 0.4906 0.5932 0.3215 0.1317  -0.0511 0.0789  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A CA  
2479  C  C   . LEU A  308 0.5077 0.5894 0.3218 0.1352  -0.0362 0.0928  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A C   
2480  O  O   . LEU A  308 0.5029 0.5729 0.3263 0.1317  -0.0264 0.1018  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A O   
2481  C  CB  . LEU A  308 0.5072 0.6171 0.3288 0.1456  -0.0626 0.0786  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A CB  
2482  C  CG  . LEU A  308 0.5179 0.6164 0.3368 0.1540  -0.0583 0.0908  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A CG  
2483  C  CD1 . LEU A  308 0.4963 0.5887 0.3391 0.1435  -0.0496 0.0946  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A CD1 
2484  C  CD2 . LEU A  308 0.5268 0.6378 0.3445 0.1652  -0.0721 0.0865  ? ? ? ? ? ? 551  LEU A CD2 
2485  N  N   . ASN A  309 0.5282 0.6049 0.3186 0.1416  -0.0340 0.0942  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A N   
2486  C  CA  . ASN A  309 0.5455 0.6033 0.3214 0.1449  -0.0185 0.1078  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A CA  
2487  C  C   . ASN A  309 0.5291 0.5807 0.3195 0.1317  -0.0058 0.1090  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A C   
2488  O  O   . ASN A  309 0.5423 0.5791 0.3248 0.1332  0.0083  0.1202  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A O   
2489  C  CB  . ASN A  309 0.5790 0.6321 0.3204 0.1594  -0.0195 0.1107  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A CB  
2490  C  CG  . ASN A  309 0.6043 0.6543 0.3268 0.1756  -0.0262 0.1172  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A CG  
2491  O  OD1 . ASN A  309 0.6003 0.6468 0.3340 0.1767  -0.0259 0.1234  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A OD1 
2492  N  ND2 . ASN A  309 0.6324 0.6830 0.3251 0.1892  -0.0327 0.1155  ? ? ? ? ? ? 552  ASN A ND2 
2493  N  N   . GLN A  310 0.5019 0.5648 0.3137 0.1192  -0.0107 0.0976  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A N   
2494  C  CA  . GLN A  310 0.4868 0.5453 0.3121 0.1076  -0.0009 0.0971  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A CA  
2495  C  C   . GLN A  310 0.4590 0.5200 0.3133 0.0955  -0.0009 0.0945  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A C   
2496  O  O   . GLN A  310 0.4440 0.5023 0.3130 0.0853  0.0054  0.0932  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A O   
2497  C  CB  . GLN A  310 0.4833 0.5506 0.3042 0.1042  -0.0061 0.0856  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A CB  
2498  C  CG  . GLN A  310 0.5126 0.5771 0.3027 0.1166  -0.0064 0.0865  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A CG  
2499  C  CD  . GLN A  310 0.5082 0.5822 0.2964 0.1130  -0.0141 0.0727  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A CD  
2500  O  OE1 . GLN A  310 0.4890 0.5647 0.2939 0.1015  -0.0110 0.0674  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A OE1 
2501  N  NE2 . GLN A  310 0.5262 0.6065 0.2952 0.1227  -0.0250 0.0662  ? ? ? ? ? ? 553  GLN A NE2 
2502  N  N   . ARG A  311 0.4551 0.5207 0.3160 0.0982  -0.0081 0.0942  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A N   
2503  C  CA  . ARG A  311 0.4330 0.5013 0.3180 0.0898  -0.0096 0.0917  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A CA  
2504  C  C   . ARG A  311 0.4347 0.4874 0.3273 0.0877  0.0017  0.1023  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A C   
2505  O  O   . ARG A  311 0.4561 0.4967 0.3354 0.0961  0.0086  0.1133  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A O   
2506  C  CB  . ARG A  311 0.4341 0.5118 0.3202 0.0962  -0.0201 0.0888  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A CB  
2507  C  CG  . ARG A  311 0.4100 0.5004 0.3175 0.0872  -0.0268 0.0788  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A CG  
2508  C  CD  . ARG A  311 0.4109 0.5150 0.3210 0.0935  -0.0379 0.0737  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A CD  
2509  N  NE  . ARG A  311 0.4165 0.5344 0.3187 0.0967  -0.0477 0.0651  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A NE  
2510  C  CZ  . ARG A  311 0.4229 0.5536 0.3243 0.1046  -0.0584 0.0606  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A CZ  
2511  N  NH1 . ARG A  311 0.4242 0.5556 0.3315 0.1103  -0.0602 0.0642  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A NH1 
2512  N  NH2 . ARG A  311 0.4286 0.5715 0.3245 0.1069  -0.0679 0.0517  ? ? ? ? ? ? 554  ARG A NH2 
2513  N  N   . SER A  312 0.4141 0.4661 0.3281 0.0768  0.0039  0.0990  ? ? ? ? ? ? 555  SER A N   
2514  C  CA  . SER A  312 0.4148 0.4525 0.3399 0.0737  0.0136  0.1072  ? ? ? ? ? ? 555  SER A CA  
2515  C  C   . SER A  312 0.4093 0.4458 0.3456 0.0744  0.0095  0.1072  ? ? ? ? ? ? 555  SER A C   
2516  O  O   . SER A  312 0.4045 0.4521 0.3400 0.0773  0.0001  0.1013  ? ? ? ? ? ? 555  SER A O   
2517  C  CB  . SER A  312 0.3983 0.4348 0.3399 0.0623  0.0181  0.1032  ? ? ? ? ? ? 555  SER A CB  
2518  O  OG  . SER A  312 0.3786 0.4254 0.3318 0.0561  0.0095  0.0931  ? ? ? ? ? ? 555  SER A OG  
2519  N  N   . GLY A  313 0.4110 0.4343 0.3586 0.0720  0.0166  0.1135  ? ? ? ? ? ? 556  GLY A N   
2520  C  CA  . GLY A  313 0.4060 0.4262 0.3658 0.0721  0.0131  0.1127  ? ? ? ? ? ? 556  GLY A CA  
2521  C  C   . GLY A  313 0.3833 0.4145 0.3571 0.0645  0.0056  0.1012  ? ? ? ? ? ? 556  GLY A C   
2522  O  O   . GLY A  313 0.3709 0.4090 0.3479 0.0574  0.0047  0.0950  ? ? ? ? ? ? 556  GLY A O   
2523  N  N   . MET A  314 0.3799 0.4116 0.3610 0.0666  0.0010  0.0989  ? ? ? ? ? ? 557  MET A N   
2524  C  CA  . MET A  314 0.3617 0.4041 0.3531 0.0611  -0.0054 0.0886  ? ? ? ? ? ? 557  MET A CA  
2525  C  C   . MET A  314 0.3494 0.3856 0.3562 0.0521  -0.0036 0.0845  ? ? ? ? ? ? 557  MET A C   
2526  O  O   . MET A  314 0.3358 0.3798 0.3483 0.0470  -0.0077 0.0765  ? ? ? ? ? ? 557  MET A O   
2527  C  CB  . MET A  314 0.3642 0.4121 0.3558 0.0682  -0.0112 0.0868  ? ? ? ? ? ? 557  MET A CB  
2528  C  CG  . MET A  314 0.3733 0.4320 0.3518 0.0766  -0.0160 0.0877  ? ? ? ? ? ? 557  MET A CG  
2529  S  SD  . MET A  314 0.3722 0.4431 0.3551 0.0838  -0.0240 0.0828  ? ? ? ? ? ? 557  MET A SD  
2530  C  CE  . MET A  314 0.3502 0.4387 0.3444 0.0740  -0.0281 0.0707  ? ? ? ? ? ? 557  MET A CE  
2531  N  N   . ASN A  315 0.3562 0.3778 0.3696 0.0505  0.0025  0.0901  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A N   
2532  C  CA  . ASN A  315 0.3480 0.3629 0.3765 0.0439  0.0025  0.0858  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A CA  
2533  C  C   . ASN A  315 0.3332 0.3557 0.3652 0.0359  0.0007  0.0787  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A C   
2534  O  O   . ASN A  315 0.3235 0.3466 0.3635 0.0317  -0.0032 0.0716  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A O   
2535  C  CB  . ASN A  315 0.3586 0.3575 0.3964 0.0427  0.0097  0.0928  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A CB  
2536  C  CG  . ASN A  315 0.3553 0.3456 0.4088 0.0394  0.0069  0.0878  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A CG  
2537  O  OD1 . ASN A  315 0.3587 0.3468 0.4119 0.0440  0.0030  0.0860  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A OD1 
2538  N  ND2 . ASN A  315 0.3487 0.3353 0.4157 0.0318  0.0078  0.0842  ? ? ? ? ? ? 558  ASN A ND2 
2539  N  N   . PRO A  316 0.3332 0.3603 0.3583 0.0344  0.0036  0.0804  ? ? ? ? ? ? 559  PRO A N   
2540  C  CA  . PRO A  316 0.3207 0.3532 0.3499 0.0273  0.0020  0.0740  ? ? ? ? ? ? 559  PRO A CA  
2541  C  C   . PRO A  316 0.3100 0.3524 0.3379 0.0256  -0.0048 0.0660  ? ? ? ? ? ? 559  PRO A C   
2542  O  O   . PRO A  316 0.3008 0.3440 0.3340 0.0199  -0.0066 0.0606  ? ? ? ? ? ? 559  PRO A O   
2543  C  CB  . PRO A  316 0.3253 0.3619 0.3440 0.0281  0.0057  0.0770  ? ? ? ? ? ? 559  PRO A CB  
2544  C  CG  . PRO A  316 0.3402 0.3680 0.3557 0.0330  0.0123  0.0862  ? ? ? ? ? ? 559  PRO A CG  
2545  C  CD  . PRO A  316 0.3465 0.3705 0.3617 0.0386  0.0099  0.0887  ? ? ? ? ? ? 559  PRO A CD  
2546  N  N   . LEU A  317 0.3121 0.3618 0.3339 0.0307  -0.0083 0.0653  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A N   
2547  C  CA  . LEU A  317 0.3029 0.3619 0.3261 0.0288  -0.0132 0.0582  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A CA  
2548  C  C   . LEU A  317 0.2990 0.3512 0.3304 0.0266  -0.0145 0.0545  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A C   
2549  O  O   . LEU A  317 0.2921 0.3495 0.3242 0.0239  -0.0170 0.0488  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A O   
2550  C  CB  . LEU A  317 0.3064 0.3755 0.3249 0.0351  -0.0165 0.0579  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A CB  
2551  C  CG  . LEU A  317 0.3122 0.3894 0.3211 0.0386  -0.0175 0.0599  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A CG  
2552  C  CD1 . LEU A  317 0.3187 0.4037 0.3248 0.0468  -0.0213 0.0606  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A CD1 
2553  C  CD2 . LEU A  317 0.3042 0.3914 0.3122 0.0328  -0.0196 0.0541  ? ? ? ? ? ? 560  LEU A CD2 
2554  N  N   . ILE A  318 0.3049 0.3449 0.3425 0.0280  -0.0127 0.0575  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A N   
2555  C  CA  . ILE A  318 0.3039 0.3365 0.3486 0.0270  -0.0152 0.0530  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A CA  
2556  C  C   . ILE A  318 0.3005 0.3257 0.3531 0.0209  -0.0149 0.0508  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A C   
2557  O  O   . ILE A  318 0.2967 0.3198 0.3517 0.0185  -0.0186 0.0447  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A O   
2558  C  CB  . ILE A  318 0.3143 0.3369 0.3632 0.0324  -0.0147 0.0562  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A CB  
2559  C  CG1 . ILE A  318 0.3185 0.3480 0.3610 0.0396  -0.0160 0.0573  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A CG1 
2560  C  CG2 . ILE A  318 0.3151 0.3292 0.3711 0.0317  -0.0180 0.0504  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A CG2 
2561  C  CD1 . ILE A  318 0.3296 0.3479 0.3760 0.0451  -0.0156 0.0601  ? ? ? ? ? ? 561  ILE A CD1 
2562  N  N   . THR A  319 0.3032 0.3242 0.3599 0.0190  -0.0105 0.0558  ? ? ? ? ? ? 562  THR A N   
2563  C  CA  . THR A  319 0.3013 0.3151 0.3698 0.0140  -0.0104 0.0536  ? ? ? ? ? ? 562  THR A CA  
2564  C  C   . THR A  319 0.2954 0.3138 0.3640 0.0094  -0.0082 0.0535  ? ? ? ? ? ? 562  THR A C   
2565  O  O   . THR A  319 0.2922 0.3069 0.3704 0.0055  -0.0098 0.0498  ? ? ? ? ? ? 562  THR A O   
2566  C  CB  . THR A  319 0.3104 0.3135 0.3901 0.0146  -0.0062 0.0588  ? ? ? ? ? ? 562  THR A CB  
2567  O  OG1 . THR A  319 0.3163 0.3212 0.3896 0.0168  0.0006  0.0672  ? ? ? ? ? ? 562  THR A OG1 
2568  C  CG2 . THR A  319 0.3177 0.3137 0.3994 0.0191  -0.0088 0.0582  ? ? ? ? ? ? 562  THR A CG2 
2569  N  N   . ASN A  320 0.2953 0.3211 0.3537 0.0103  -0.0049 0.0569  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A N   
2570  C  CA  . ASN A  320 0.2905 0.3200 0.3484 0.0062  -0.0031 0.0556  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A CA  
2571  C  C   . ASN A  320 0.2826 0.3189 0.3340 0.0039  -0.0081 0.0494  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A C   
2572  O  O   . ASN A  320 0.2816 0.3258 0.3231 0.0045  -0.0083 0.0491  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A O   
2573  C  CB  . ASN A  320 0.2968 0.3287 0.3477 0.0082  0.0031  0.0618  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A CB  
2574  C  CG  . ASN A  320 0.3078 0.3309 0.3648 0.0108  0.0098  0.0697  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A CG  
2575  O  OD1 . ASN A  320 0.3094 0.3246 0.3789 0.0100  0.0092  0.0697  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A OD1 
2576  N  ND2 . ASN A  320 0.3175 0.3410 0.3653 0.0143  0.0164  0.0765  ? ? ? ? ? ? 563  ASN A ND2 
2577  N  N   . SER A  321 0.2788 0.3111 0.3360 0.0015  -0.0123 0.0442  ? ? ? ? ? ? 564  SER A N   
2578  C  CA  . SER A  321 0.2740 0.3103 0.3245 -0.0002 -0.0162 0.0392  ? ? ? ? ? ? 564  SER A CA  
2579  C  C   . SER A  321 0.2727 0.3022 0.3300 -0.0024 -0.0200 0.0346  ? ? ? ? ? ? 564  SER A C   
2580  O  O   . SER A  321 0.2750 0.2982 0.3438 -0.0025 -0.0201 0.0349  ? ? ? ? ? ? 564  SER A O   
2581  C  CB  . SER A  321 0.2751 0.3147 0.3197 0.0029  -0.0183 0.0381  ? ? ? ? ? ? 564  SER A CB  
2582  O  OG  . SER A  321 0.2725 0.3139 0.3120 0.0012  -0.0210 0.0335  ? ? ? ? ? ? 564  SER A OG  
2583  N  N   . LEU A  322 0.2706 0.3008 0.3214 -0.0040 -0.0231 0.0306  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A N   
2584  C  CA  . LEU A  322 0.2721 0.2953 0.3262 -0.0044 -0.0280 0.0260  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A CA  
2585  C  C   . LEU A  322 0.2771 0.2948 0.3323 -0.0009 -0.0319 0.0235  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A C   
2586  O  O   . LEU A  322 0.2806 0.2912 0.3417 -0.0001 -0.0370 0.0193  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A O   
2587  C  CB  . LEU A  322 0.2719 0.2956 0.3158 -0.0057 -0.0296 0.0234  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A CB  
2588  C  CG  . LEU A  322 0.2691 0.2940 0.3141 -0.0089 -0.0282 0.0236  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A CG  
2589  C  CD1 . LEU A  322 0.2711 0.2947 0.3052 -0.0104 -0.0294 0.0215  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A CD1 
2590  C  CD2 . LEU A  322 0.2695 0.2893 0.3268 -0.0090 -0.0306 0.0220  ? ? ? ? ? ? 565  LEU A CD2 
2591  N  N   . VAL A  323 0.2786 0.2996 0.3277 0.0017  -0.0302 0.0250  ? ? ? ? ? ? 566  VAL A N   
2592  C  CA  . VAL A  323 0.2846 0.3006 0.3325 0.0059  -0.0335 0.0221  ? ? ? ? ? ? 566  VAL A CA  
2593  C  C   . VAL A  323 0.2861 0.3027 0.3399 0.0080  -0.0305 0.0262  ? ? ? ? ? ? 566  VAL A C   
2594  O  O   . VAL A  323 0.2834 0.3076 0.3339 0.0082  -0.0263 0.0307  ? ? ? ? ? ? 566  VAL A O   
2595  C  CB  . VAL A  323 0.2867 0.3067 0.3213 0.0080  -0.0331 0.0205  ? ? ? ? ? ? 566  VAL A CB  
2596  C  CG1 . VAL A  323 0.2940 0.3100 0.3265 0.0135  -0.0350 0.0180  ? ? ? ? ? ? 566  VAL A CG1 
2597  C  CG2 . VAL A  323 0.2888 0.3056 0.3152 0.0066  -0.0353 0.0174  ? ? ? ? ? ? 566  VAL A CG2 
2598  N  N   . ASN A  324 0.2917 0.2998 0.3546 0.0100  -0.0331 0.0246  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A N   
2599  C  CA  . ASN A  324 0.2960 0.3021 0.3634 0.0129  -0.0304 0.0286  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A CA  
2600  C  C   . ASN A  324 0.3004 0.3076 0.3589 0.0182  -0.0318 0.0265  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A C   
2601  O  O   . ASN A  324 0.3062 0.3069 0.3638 0.0209  -0.0365 0.0207  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A O   
2602  C  CB  . ASN A  324 0.3017 0.2972 0.3842 0.0122  -0.0324 0.0272  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A CB  
2603  C  CG  . ASN A  324 0.3083 0.2993 0.3962 0.0150  -0.0287 0.0325  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A CG  
2604  O  OD1 . ASN A  324 0.3122 0.3039 0.3927 0.0199  -0.0286 0.0332  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A OD1 
2605  N  ND2 . ASN A  324 0.3107 0.2968 0.4119 0.0122  -0.0249 0.0367  ? ? ? ? ? ? 567  ASN A ND2 
2606  N  N   . ARG A  325 0.2987 0.3147 0.3510 0.0205  -0.0281 0.0305  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A N   
2607  C  CA  . ARG A  325 0.3021 0.3219 0.3471 0.0257  -0.0287 0.0283  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A CA  
2608  C  C   . ARG A  325 0.3105 0.3242 0.3596 0.0314  -0.0290 0.0295  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A C   
2609  O  O   . ARG A  325 0.3132 0.3322 0.3579 0.0366  -0.0282 0.0296  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A O   
2610  C  CB  . ARG A  325 0.2963 0.3305 0.3345 0.0253  -0.0256 0.0305  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A CB  
2611  C  CG  . ARG A  325 0.2907 0.3293 0.3241 0.0204  -0.0254 0.0282  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A CG  
2612  C  CD  . ARG A  325 0.2857 0.3378 0.3151 0.0188  -0.0227 0.0292  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A CD  
2613  N  NE  . ARG A  325 0.2829 0.3350 0.3080 0.0138  -0.0225 0.0268  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A NE  
2614  C  CZ  . ARG A  325 0.2790 0.3287 0.3051 0.0089  -0.0228 0.0275  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A CZ  
2615  N  NH1 . ARG A  325 0.2772 0.3256 0.3084 0.0082  -0.0225 0.0306  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A NH1 
2616  N  NH2 . ARG A  325 0.2786 0.3265 0.3001 0.0054  -0.0229 0.0253  ? ? ? ? ? ? 568  ARG A NH2 
2617  N  N   . THR A  326 0.3156 0.3180 0.3745 0.0307  -0.0298 0.0306  ? ? ? ? ? ? 569  THR A N   
2618  C  CA  . THR A  326 0.3256 0.3198 0.3886 0.0362  -0.0303 0.0312  ? ? ? ? ? ? 569  THR A CA  
2619  C  C   . THR A  326 0.3314 0.3227 0.3888 0.0410  -0.0346 0.0234  ? ? ? ? ? ? 569  THR A C   
2620  O  O   . THR A  326 0.3354 0.3306 0.3875 0.0472  -0.0336 0.0234  ? ? ? ? ? ? 569  THR A O   
2621  C  CB  . THR A  326 0.3315 0.3125 0.4085 0.0336  -0.0306 0.0324  ? ? ? ? ? ? 569  THR A CB  
2622  O  OG1 . THR A  326 0.3289 0.3121 0.4095 0.0304  -0.0248 0.0407  ? ? ? ? ? ? 569  THR A OG1 
2623  C  CG2 . THR A  326 0.3437 0.3138 0.4252 0.0391  -0.0317 0.0319  ? ? ? ? ? ? 569  THR A CG2 
2624  N  N   . ASP A  327 0.3334 0.3180 0.3915 0.0392  -0.0395 0.0164  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A N   
2625  C  CA  . ASP A  327 0.3401 0.3228 0.3883 0.0441  -0.0432 0.0087  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A CA  
2626  C  C   . ASP A  327 0.3364 0.3207 0.3781 0.0404  -0.0457 0.0050  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A C   
2627  O  O   . ASP A  327 0.3384 0.3148 0.3863 0.0378  -0.0506 0.0013  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A O   
2628  C  CB  . ASP A  327 0.3537 0.3221 0.4065 0.0489  -0.0486 0.0023  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A CB  
2629  C  CG  . ASP A  327 0.3595 0.3238 0.4190 0.0529  -0.0461 0.0064  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A CG  
2630  O  OD1 . ASP A  327 0.3627 0.3321 0.4150 0.0592  -0.0436 0.0073  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A OD1 
2631  O  OD2 . ASP A  327 0.3618 0.3177 0.4346 0.0498  -0.0461 0.0094  ? ? ? ? ? ? 570  ASP A OD2 
2632  N  N   . ASP A  328 0.3316 0.3264 0.3619 0.0402  -0.0421 0.0063  ? ? ? ? ? ? 571  ASP A N   
2633  C  CA  . ASP A  328 0.3307 0.3259 0.3523 0.0378  -0.0435 0.0036  ? ? ? ? ? ? 571  ASP A CA  
2634  C  C   . ASP A  328 0.3423 0.3347 0.3495 0.0444  -0.0444 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 571  ASP A C   
2635  O  O   . ASP A  328 0.3428 0.3438 0.3429 0.0472  -0.0388 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 571  ASP A O   
2636  C  CB  . ASP A  328 0.3193 0.3269 0.3389 0.0325  -0.0379 0.0092  ? ? ? ? ? ? 571  ASP A CB  
2637  C  CG  . ASP A  328 0.3199 0.3274 0.3291 0.0302  -0.0382 0.0074  ? ? ? ? ? ? 571  ASP A CG  
2638  O  OD1 . ASP A  328 0.3286 0.3260 0.3323 0.0324  -0.0436 0.0022  ? ? ? ? ? ? 571  ASP A OD1 
2639  O  OD2 . ASP A  328 0.3132 0.3301 0.3194 0.0264  -0.0334 0.0110  ? ? ? ? ? ? 571  ASP A OD2 
2640  N  N   . ASN A  329 0.3530 0.3335 0.3564 0.0473  -0.0514 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 572  ASN A N   
2641  C  CA  . ASN A  329 0.3681 0.3431 0.3562 0.0552  -0.0530 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 572  ASN A CA  
2642  C  C   . ASN A  329 0.3768 0.3456 0.3507 0.0565  -0.0570 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 572  ASN A C   
2643  O  O   . ASN A  329 0.3933 0.3541 0.3524 0.0640  -0.0601 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 572  ASN A O   
2644  C  CB  . ASN A  329 0.3795 0.3431 0.3729 0.0607  -0.0594 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 572  ASN A CB  
2645  C  CG  . ASN A  329 0.3746 0.3415 0.3804 0.0608  -0.0558 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 572  ASN A CG  
2646  O  OD1 . ASN A  329 0.3718 0.3482 0.3740 0.0632  -0.0492 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 572  ASN A OD1 
2647  N  ND2 . ASN A  329 0.3747 0.3337 0.3961 0.0585  -0.0601 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 572  ASN A ND2 
2648  N  N   . ALA A  330 0.3673 0.3389 0.3450 0.0498  -0.0571 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 573  ALA A N   
2649  C  CA  . ALA A  330 0.3747 0.3395 0.3417 0.0504  -0.0621 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 573  ALA A CA  
2650  C  C   . ALA A  330 0.3813 0.3491 0.3286 0.0527  -0.0550 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 573  ALA A C   
2651  O  O   . ALA A  330 0.3710 0.3501 0.3207 0.0484  -0.0460 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 573  ALA A O   
2652  C  CB  . ALA A  330 0.3610 0.3293 0.3409 0.0422  -0.0630 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 573  ALA A CB  
2653  N  N   . GLU A  331 0.3996 0.3574 0.3278 0.0596  -0.0588 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 574  GLU A N   
2654  C  CA  . GLU A  331 0.4074 0.3668 0.3170 0.0612  -0.0506 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 574  GLU A CA  
2655  C  C   . GLU A  331 0.3976 0.3605 0.3096 0.0534  -0.0479 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 574  GLU A C   
2656  O  O   . GLU A  331 0.3970 0.3654 0.3022 0.0507  -0.0384 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 574  GLU A O   
2657  C  CB  . GLU A  331 0.4318 0.3785 0.3176 0.0710  -0.0547 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 574  GLU A CB  
2658  C  CG  . GLU A  331 0.4386 0.3781 0.3128 0.0704  -0.0578 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 574  GLU A CG  
2659  C  CD  . GLU A  331 0.4634 0.3939 0.3081 0.0791  -0.0539 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 574  GLU A CD  
2660  O  OE1 . GLU A  331 0.4833 0.4045 0.3132 0.0896  -0.0592 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 574  GLU A OE1 
2661  O  OE2 . GLU A  331 0.4641 0.3966 0.3006 0.0756  -0.0448 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 574  GLU A OE2 
2662  N  N   . THR A  332 0.3912 0.3505 0.3137 0.0500  -0.0561 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 575  THR A N   
2663  C  CA  . THR A  332 0.3819 0.3439 0.3084 0.0431  -0.0543 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 575  THR A CA  
2664  C  C   . THR A  332 0.3653 0.3319 0.3152 0.0370  -0.0587 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 575  THR A C   
2665  O  O   . THR A  332 0.3676 0.3287 0.3264 0.0392  -0.0675 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 575  THR A O   
2666  C  CB  . THR A  332 0.3973 0.3472 0.3077 0.0473  -0.0604 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 575  THR A CB  
2667  O  OG1 . THR A  332 0.4175 0.3604 0.3031 0.0546  -0.0566 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 575  THR A OG1 
2668  C  CG2 . THR A  332 0.3890 0.3416 0.3026 0.0406  -0.0569 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 575  THR A CG2 
2669  N  N   . ALA A  333 0.3502 0.3266 0.3100 0.0296  -0.0521 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 576  ALA A N   
2670  C  CA  . ALA A  333 0.3358 0.3174 0.3156 0.0242  -0.0535 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 576  ALA A CA  
2671  C  C   . ALA A  333 0.3358 0.3118 0.3211 0.0228  -0.0603 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 576  ALA A C   
2672  O  O   . ALA A  333 0.3437 0.3142 0.3171 0.0243  -0.0622 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 576  ALA A O   
2673  C  CB  . ALA A  333 0.3235 0.3163 0.3082 0.0183  -0.0451 0.0056  ? ? ? ? ? ? 576  ALA A CB  
2674  N  N   . ALA A  334 0.3278 0.3053 0.3319 0.0200  -0.0635 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 577  ALA A N   
2675  C  CA  . ALA A  334 0.3272 0.3013 0.3402 0.0187  -0.0697 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 577  ALA A CA  
2676  C  C   . ALA A  334 0.3222 0.2993 0.3310 0.0148  -0.0656 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 577  ALA A C   
2677  O  O   . ALA A  334 0.3267 0.2989 0.3350 0.0161  -0.0712 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 577  ALA A O   
2678  C  CB  . ALA A  334 0.3190 0.2959 0.3548 0.0154  -0.0710 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 577  ALA A CB  
2679  N  N   . VAL A  335 0.3138 0.2988 0.3205 0.0105  -0.0567 0.0034  ? ? ? ? ? ? 578  VAL A N   
2680  C  CA  . VAL A  335 0.3095 0.2968 0.3144 0.0064  -0.0531 0.0066  ? ? ? ? ? ? 578  VAL A CA  
2681  C  C   . VAL A  335 0.3063 0.3002 0.3034 0.0034  -0.0448 0.0112  ? ? ? ? ? ? 578  VAL A C   
2682  O  O   . VAL A  335 0.3005 0.3018 0.3019 0.0023  -0.0408 0.0130  ? ? ? ? ? ? 578  VAL A O   
2683  C  CB  . VAL A  335 0.2987 0.2912 0.3211 0.0022  -0.0522 0.0076  ? ? ? ? ? ? 578  VAL A CB  
2684  C  CG1 . VAL A  335 0.2952 0.2900 0.3149 -0.0015 -0.0483 0.0103  ? ? ? ? ? ? 578  VAL A CG1 
2685  C  CG2 . VAL A  335 0.3015 0.2891 0.3360 0.0044  -0.0601 0.0027  ? ? ? ? ? ? 578  VAL A CG2 
2686  N  N   . PRO A  336 0.3113 0.3022 0.2977 0.0021  -0.0423 0.0129  ? ? ? ? ? ? 579  PRO A N   
2687  C  CA  . PRO A  336 0.3099 0.3072 0.2909 -0.0009 -0.0346 0.0164  ? ? ? ? ? ? 579  PRO A CA  
2688  C  C   . PRO A  336 0.2985 0.3046 0.2895 -0.0070 -0.0309 0.0185  ? ? ? ? ? ? 579  PRO A C   
2689  O  O   . PRO A  336 0.2949 0.2993 0.2926 -0.0082 -0.0334 0.0177  ? ? ? ? ? ? 579  PRO A O   
2690  C  CB  . PRO A  336 0.3231 0.3112 0.2886 0.0002  -0.0333 0.0176  ? ? ? ? ? ? 579  PRO A CB  
2691  C  CG  . PRO A  336 0.3281 0.3064 0.2928 0.0026  -0.0406 0.0152  ? ? ? ? ? ? 579  PRO A CG  
2692  C  CD  . PRO A  336 0.3214 0.3018 0.2994 0.0045  -0.0469 0.0114  ? ? ? ? ? ? 579  PRO A CD  
2693  N  N   . SER A  337 0.2943 0.3098 0.2864 -0.0102 -0.0252 0.0206  ? ? ? ? ? ? 580  SER A N   
2694  C  CA  . SER A  337 0.2860 0.3095 0.2857 -0.0150 -0.0228 0.0215  ? ? ? ? ? ? 580  SER A CA  
2695  C  C   . SER A  337 0.2844 0.3178 0.2846 -0.0181 -0.0179 0.0226  ? ? ? ? ? ? 580  SER A C   
2696  O  O   . SER A  337 0.2884 0.3238 0.2849 -0.0165 -0.0153 0.0231  ? ? ? ? ? ? 580  SER A O   
2697  C  CB  . SER A  337 0.2783 0.3066 0.2878 -0.0137 -0.0245 0.0216  ? ? ? ? ? ? 580  SER A CB  
2698  O  OG  . SER A  337 0.2768 0.3111 0.2879 -0.0113 -0.0234 0.0224  ? ? ? ? ? ? 580  SER A OG  
2699  N  N   . TYR A  338 0.2794 0.3198 0.2849 -0.0222 -0.0166 0.0223  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A N   
2700  C  CA  . TYR A  338 0.2775 0.3294 0.2867 -0.0246 -0.0135 0.0222  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CA  
2701  C  C   . TYR A  338 0.2710 0.3319 0.2861 -0.0235 -0.0152 0.0219  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A C   
2702  O  O   . TYR A  338 0.2690 0.3264 0.2849 -0.0228 -0.0171 0.0220  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A O   
2703  C  CB  . TYR A  338 0.2813 0.3332 0.2907 -0.0305 -0.0106 0.0214  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CB  
2704  C  CG  . TYR A  338 0.2803 0.3292 0.2912 -0.0335 -0.0125 0.0196  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CG  
2705  C  CD1 . TYR A  338 0.2769 0.3354 0.2934 -0.0360 -0.0134 0.0172  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CD1 
2706  C  CD2 . TYR A  338 0.2844 0.3210 0.2904 -0.0333 -0.0138 0.0199  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CD2 
2707  C  CE1 . TYR A  338 0.2779 0.3331 0.2944 -0.0380 -0.0149 0.0149  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CE1 
2708  C  CE2 . TYR A  338 0.2845 0.3182 0.2919 -0.0354 -0.0151 0.0180  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CE2 
2709  C  CZ  . TYR A  338 0.2814 0.3241 0.2936 -0.0378 -0.0153 0.0154  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A CZ  
2710  O  OH  . TYR A  338 0.2833 0.3221 0.2955 -0.0391 -0.0165 0.0129  ? ? ? ? ? ? 581  TYR A OH  
2711  N  N   . SER A  339 0.2690 0.3415 0.2882 -0.0227 -0.0144 0.0218  ? ? ? ? ? ? 582  SER A N   
2712  C  CA  . SER A  339 0.2656 0.3460 0.2879 -0.0201 -0.0164 0.0220  ? ? ? ? ? ? 582  SER A CA  
2713  C  C   . SER A  339 0.2655 0.3576 0.2921 -0.0229 -0.0168 0.0194  ? ? ? ? ? ? 582  SER A C   
2714  O  O   . SER A  339 0.2668 0.3639 0.2973 -0.0261 -0.0147 0.0179  ? ? ? ? ? ? 582  SER A O   
2715  C  CB  . SER A  339 0.2652 0.3488 0.2886 -0.0145 -0.0167 0.0239  ? ? ? ? ? ? 582  SER A CB  
2716  O  OG  . SER A  339 0.2662 0.3388 0.2873 -0.0120 -0.0173 0.0254  ? ? ? ? ? ? 582  SER A OG  
2717  N  N   . PHE A  340 0.2656 0.3619 0.2915 -0.0215 -0.0193 0.0186  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A N   
2718  C  CA  . PHE A  340 0.2670 0.3752 0.2968 -0.0230 -0.0217 0.0149  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CA  
2719  C  C   . PHE A  340 0.2697 0.3824 0.2951 -0.0173 -0.0249 0.0154  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A C   
2720  O  O   . PHE A  340 0.2708 0.3757 0.2903 -0.0140 -0.0238 0.0189  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A O   
2721  C  CB  . PHE A  340 0.2692 0.3745 0.3005 -0.0298 -0.0215 0.0109  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CB  
2722  C  CG  . PHE A  340 0.2713 0.3674 0.2961 -0.0297 -0.0221 0.0106  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CG  
2723  C  CD1 . PHE A  340 0.2754 0.3756 0.2974 -0.0286 -0.0252 0.0072  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CD1 
2724  C  CD2 . PHE A  340 0.2706 0.3543 0.2920 -0.0302 -0.0199 0.0131  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CD2 
2725  C  CE1 . PHE A  340 0.2785 0.3706 0.2943 -0.0279 -0.0248 0.0068  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CE1 
2726  C  CE2 . PHE A  340 0.2726 0.3493 0.2900 -0.0298 -0.0201 0.0125  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CE2 
2727  C  CZ  . PHE A  340 0.2765 0.3575 0.2911 -0.0287 -0.0219 0.0096  ? ? ? ? ? ? 583  PHE A CZ  
2728  N  N   . ILE A  341 0.2724 0.3975 0.3007 -0.0160 -0.0287 0.0120  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A N   
2729  C  CA  . ILE A  341 0.2787 0.4069 0.2993 -0.0100 -0.0322 0.0122  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A CA  
2730  C  C   . ILE A  341 0.2845 0.4151 0.3023 -0.0124 -0.0359 0.0060  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A C   
2731  O  O   . ILE A  341 0.2914 0.4187 0.2988 -0.0081 -0.0368 0.0065  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A O   
2732  C  CB  . ILE A  341 0.2808 0.4204 0.3037 -0.0037 -0.0356 0.0128  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A CB  
2733  C  CG1 . ILE A  341 0.2905 0.4329 0.3032 0.0031  -0.0398 0.0127  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A CG1 
2734  C  CG2 . ILE A  341 0.2780 0.4311 0.3141 -0.0075 -0.0379 0.0074  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A CG2 
2735  C  CD1 . ILE A  341 0.2943 0.4244 0.2962 0.0077  -0.0355 0.0197  ? ? ? ? ? ? 584  ILE A CD1 
2736  N  N   . ARG A  342 0.2832 0.4188 0.3102 -0.0192 -0.0374 0.0001  ? ? ? ? ? ? 585  ARG A N   
2737  C  CA  . ARG A  342 0.2893 0.4253 0.3153 -0.0225 -0.0409 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 585  ARG A CA  
2738  C  C   . ARG A  342 0.2866 0.4162 0.3203 -0.0317 -0.0377 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 585  ARG A C   
2739  O  O   . ARG A  342 0.2812 0.4098 0.3223 -0.0356 -0.0335 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 585  ARG A O   
2740  C  CB  . ARG A  342 0.2944 0.4457 0.3261 -0.0208 -0.0483 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 585  ARG A CB  
2741  C  CG  . ARG A  342 0.3005 0.4567 0.3221 -0.0107 -0.0521 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 585  ARG A CG  
2742  C  CD  . ARG A  342 0.3050 0.4775 0.3352 -0.0093 -0.0603 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 585  ARG A CD  
2743  N  NE  . ARG A  342 0.3164 0.4914 0.3406 -0.0078 -0.0676 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 585  ARG A NE  
2744  C  CZ  . ARG A  342 0.3201 0.5071 0.3568 -0.0115 -0.0750 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 585  ARG A CZ  
2745  N  NH1 . ARG A  342 0.3123 0.5098 0.3697 -0.0177 -0.0745 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 585  ARG A NH1 
2746  N  NH2 . ARG A  342 0.3326 0.5205 0.3617 -0.0091 -0.0826 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 585  ARG A NH2 
2747  N  N   . ALA A  343 0.2925 0.4165 0.3230 -0.0345 -0.0394 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 586  ALA A N   
2748  C  CA  . ALA A  343 0.2928 0.4086 0.3295 -0.0428 -0.0366 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 586  ALA A CA  
2749  C  C   . ALA A  343 0.3013 0.4209 0.3415 -0.0459 -0.0422 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 586  ALA A C   
2750  O  O   . ALA A  343 0.3064 0.4351 0.3432 -0.0409 -0.0484 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 586  ALA A O   
2751  C  CB  . ALA A  343 0.2922 0.3927 0.3201 -0.0422 -0.0324 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 586  ALA A CB  
2752  N  N   . HIS A  344 0.3048 0.4164 0.3508 -0.0534 -0.0406 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 587  HIS A N   
2753  C  CA  . HIS A  344 0.3142 0.4284 0.3653 -0.0570 -0.0464 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 587  HIS A CA  
2754  C  C   . HIS A  344 0.3221 0.4324 0.3578 -0.0500 -0.0507 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 587  HIS A C   
2755  O  O   . HIS A  344 0.3312 0.4490 0.3660 -0.0479 -0.0584 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 587  HIS A O   
2756  C  CB  . HIS A  344 0.3180 0.4215 0.3778 -0.0663 -0.0428 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 587  HIS A CB  
2757  C  CG  . HIS A  344 0.3197 0.4058 0.3682 -0.0652 -0.0387 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 587  HIS A CG  
2758  N  ND1 . HIS A  344 0.3136 0.3908 0.3581 -0.0646 -0.0322 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 587  HIS A ND1 
2759  C  CD2 . HIS A  344 0.3277 0.4040 0.3681 -0.0637 -0.0407 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 587  HIS A CD2 
2760  C  CE1 . HIS A  344 0.3172 0.3805 0.3531 -0.0631 -0.0307 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 587  HIS A CE1 
2761  N  NE2 . HIS A  344 0.3254 0.3880 0.3589 -0.0625 -0.0353 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 587  HIS A NE2 
2762  N  N   . ASP A  345 0.3200 0.4192 0.3436 -0.0459 -0.0458 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 588  ASP A N   
2763  C  CA  . ASP A  345 0.3277 0.4236 0.3363 -0.0384 -0.0474 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 588  ASP A CA  
2764  C  C   . ASP A  345 0.3250 0.4260 0.3239 -0.0298 -0.0461 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 588  ASP A C   
2765  O  O   . ASP A  345 0.3339 0.4412 0.3235 -0.0232 -0.0507 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 588  ASP A O   
2766  C  CB  . ASP A  345 0.3300 0.4109 0.3328 -0.0389 -0.0429 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 588  ASP A CB  
2767  C  CG  . ASP A  345 0.3197 0.3930 0.3264 -0.0412 -0.0364 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 588  ASP A CG  
2768  O  OD1 . ASP A  345 0.3113 0.3905 0.3234 -0.0421 -0.0350 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 588  ASP A OD1 
2769  O  OD2 . ASP A  345 0.3212 0.3826 0.3252 -0.0416 -0.0332 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 588  ASP A OD2 
2770  N  N   . SER A  346 0.3152 0.4124 0.3149 -0.0290 -0.0401 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 589  SER A N   
2771  C  CA  . SER A  346 0.3143 0.4144 0.3055 -0.0211 -0.0382 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 589  SER A CA  
2772  C  C   . SER A  346 0.3167 0.4301 0.3081 -0.0169 -0.0436 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 589  SER A C   
2773  O  O   . SER A  346 0.3100 0.4309 0.3130 -0.0206 -0.0451 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 589  SER A O   
2774  C  CB  . SER A  346 0.3035 0.3981 0.2992 -0.0220 -0.0323 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 589  SER A CB  
2775  O  OG  . SER A  346 0.3033 0.4003 0.2934 -0.0151 -0.0303 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 589  SER A OG  
2776  N  N   . GLU A  347 0.3277 0.4436 0.3055 -0.0085 -0.0460 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 590  GLU A N   
2777  C  CA  . GLU A  347 0.3341 0.4614 0.3077 -0.0018 -0.0520 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 590  GLU A CA  
2778  C  C   . GLU A  347 0.3383 0.4775 0.3206 -0.0046 -0.0616 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 590  GLU A C   
2779  O  O   . GLU A  347 0.3388 0.4899 0.3259 -0.0016 -0.0670 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 590  GLU A O   
2780  C  CB  . GLU A  347 0.3252 0.4552 0.3037 0.0002  -0.0488 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 590  GLU A CB  
2781  C  CG  . GLU A  347 0.3245 0.4442 0.2948 0.0043  -0.0409 0.0004  ? ? ? ? ? ? 590  GLU A CG  
2782  C  CD  . GLU A  347 0.3403 0.4576 0.2919 0.0143  -0.0404 0.0031  ? ? ? ? ? ? 590  GLU A CD  
2783  O  OE1 . GLU A  347 0.3444 0.4522 0.2883 0.0161  -0.0338 0.0070  ? ? ? ? ? ? 590  GLU A OE1 
2784  O  OE2 . GLU A  347 0.3503 0.4751 0.2943 0.0213  -0.0462 0.0018  ? ? ? ? ? ? 590  GLU A OE2 
2785  N  N   . VAL A  348 0.3419 0.4778 0.3279 -0.0105 -0.0638 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 591  VAL A N   
2786  C  CA  . VAL A  348 0.3483 0.4942 0.3439 -0.0138 -0.0732 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 591  VAL A CA  
2787  C  C   . VAL A  348 0.3640 0.5038 0.3456 -0.0103 -0.0773 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 591  VAL A C   
2788  O  O   . VAL A  348 0.3783 0.5237 0.3473 -0.0017 -0.0847 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 591  VAL A O   
2789  C  CB  . VAL A  348 0.3384 0.4854 0.3561 -0.0262 -0.0715 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 591  VAL A CB  
2790  C  CG1 . VAL A  348 0.3454 0.5039 0.3765 -0.0301 -0.0810 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 591  VAL A CG1 
2791  C  CG2 . VAL A  348 0.3254 0.4774 0.3531 -0.0279 -0.0666 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 591  VAL A CG2 
2792  N  N   . GLN A  349 0.3632 0.4904 0.3448 -0.0156 -0.0722 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 592  GLN A N   
2793  C  CA  . GLN A  349 0.3790 0.4999 0.3484 -0.0126 -0.0759 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 592  GLN A CA  
2794  C  C   . GLN A  349 0.3904 0.5078 0.3354 0.0000  -0.0734 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 592  GLN A C   
2795  O  O   . GLN A  349 0.4085 0.5259 0.3383 0.0070  -0.0791 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 592  GLN A O   
2796  C  CB  . GLN A  349 0.3764 0.4844 0.3523 -0.0205 -0.0712 -0.0667 ? ? ? ? ? ? 592  GLN A CB  
2797  C  CG  . GLN A  349 0.3685 0.4653 0.3390 -0.0197 -0.0607 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 592  GLN A CG  
2798  C  CD  . GLN A  349 0.3668 0.4515 0.3453 -0.0274 -0.0575 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 592  GLN A CD  
2799  O  OE1 . GLN A  349 0.3650 0.4502 0.3584 -0.0362 -0.0603 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 592  GLN A OE1 
2800  N  NE2 . GLN A  349 0.3683 0.4419 0.3381 -0.0242 -0.0511 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 592  GLN A NE2 
2801  N  N   . ASP A  350 0.3815 0.4956 0.3227 0.0028  -0.0646 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 593  ASP A N   
2802  C  CA  . ASP A  350 0.3926 0.5043 0.3131 0.0143  -0.0608 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 593  ASP A CA  
2803  C  C   . ASP A  350 0.4079 0.5296 0.3168 0.0233  -0.0705 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 593  ASP A C   
2804  O  O   . ASP A  350 0.4266 0.5455 0.3143 0.0332  -0.0715 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 593  ASP A O   
2805  C  CB  . ASP A  350 0.3800 0.4903 0.3039 0.0151  -0.0523 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 593  ASP A CB  
2806  C  CG  . ASP A  350 0.3646 0.4663 0.3009 0.0072  -0.0441 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 593  ASP A CG  
2807  O  OD1 . ASP A  350 0.3683 0.4605 0.2982 0.0087  -0.0374 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 593  ASP A OD1 
2808  O  OD2 . ASP A  350 0.3497 0.4542 0.3022 0.0000  -0.0442 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 593  ASP A OD2 
2809  N  N   . LEU A  351 0.4007 0.5342 0.3230 0.0207  -0.0773 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 594  LEU A N   
2810  C  CA  . LEU A  351 0.4135 0.5566 0.3252 0.0307  -0.0855 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 594  LEU A CA  
2811  C  C   . LEU A  351 0.4301 0.5776 0.3371 0.0326  -0.0973 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 594  LEU A C   
2812  O  O   . LEU A  351 0.4507 0.5997 0.3370 0.0441  -0.1035 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 594  LEU A O   
2813  C  CB  . LEU A  351 0.4003 0.5555 0.3299 0.0278  -0.0888 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 594  LEU A CB  
2814  C  CG  . LEU A  351 0.3810 0.5324 0.3219 0.0227  -0.0784 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 594  LEU A CG  
2815  C  CD1 . LEU A  351 0.3726 0.5366 0.3274 0.0227  -0.0823 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 594  LEU A CD1 
2816  C  CD2 . LEU A  351 0.3858 0.5264 0.3092 0.0303  -0.0691 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 594  LEU A CD2 
2817  N  N   . ILE A  352 0.4233 0.5716 0.3485 0.0215  -0.1005 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 595  ILE A N   
2818  C  CA  . ILE A  352 0.4405 0.5907 0.3622 0.0225  -0.1117 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 595  ILE A CA  
2819  C  C   . ILE A  352 0.4603 0.5980 0.3539 0.0319  -0.1088 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 595  ILE A C   
2820  O  O   . ILE A  352 0.4823 0.6227 0.3572 0.0424  -0.1176 -0.0964 ? ? ? ? ? ? 595  ILE A O   
2821  C  CB  . ILE A  352 0.4314 0.5809 0.3776 0.0083  -0.1134 -0.0968 ? ? ? ? ? ? 595  ILE A CB  
2822  C  CG1 . ILE A  352 0.4166 0.5798 0.3901 -0.0001 -0.1167 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 595  ILE A CG1 
2823  C  CG2 . ILE A  352 0.4508 0.5997 0.3922 0.0097  -0.1243 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 595  ILE A CG2 
2824  C  CD1 . ILE A  352 0.4247 0.6035 0.3973 0.0076  -0.1279 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 595  ILE A CD1 
2825  N  N   . ARG A  353 0.4539 0.5784 0.3445 0.0287  -0.0966 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 596  ARG A N   
2826  C  CA  . ARG A  353 0.4716 0.5851 0.3368 0.0382  -0.0911 -0.0817 ? ? ? ? ? ? 596  ARG A CA  
2827  C  C   . ARG A  353 0.4880 0.6036 0.3279 0.0529  -0.0906 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 596  ARG A C   
2828  O  O   . ARG A  353 0.5131 0.6255 0.3284 0.0640  -0.0944 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 596  ARG A O   
2829  C  CB  . ARG A  353 0.4595 0.5609 0.3285 0.0332  -0.0770 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 596  ARG A CB  
2830  C  CG  . ARG A  353 0.4756 0.5672 0.3210 0.0432  -0.0684 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 596  ARG A CG  
2831  C  CD  . ARG A  353 0.4600 0.5443 0.3123 0.0399  -0.0537 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 596  ARG A CD  
2832  N  NE  . ARG A  353 0.4759 0.5534 0.3064 0.0507  -0.0436 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 596  ARG A NE  
2833  C  CZ  . ARG A  353 0.4952 0.5658 0.3093 0.0571  -0.0418 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 596  ARG A CZ  
2834  N  NH1 . ARG A  353 0.5013 0.5699 0.3182 0.0535  -0.0504 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 596  ARG A NH1 
2835  N  NH2 . ARG A  353 0.5104 0.5754 0.3048 0.0674  -0.0306 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 596  ARG A NH2 
2836  N  N   . ASP A  354 0.4771 0.5971 0.3209 0.0542  -0.0864 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 597  ASP A N   
2837  C  CA  . ASP A  354 0.4955 0.6160 0.3147 0.0687  -0.0862 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 597  ASP A CA  
2838  C  C   . ASP A  354 0.5180 0.6470 0.3239 0.0777  -0.1024 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 597  ASP A C   
2839  O  O   . ASP A  354 0.5441 0.6693 0.3210 0.0917  -0.1038 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 597  ASP A O   
2840  C  CB  . ASP A  354 0.4808 0.6057 0.3094 0.0682  -0.0818 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 597  ASP A CB  
2841  C  CG  . ASP A  354 0.4639 0.5793 0.3007 0.0625  -0.0660 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 597  ASP A CG  
2842  O  OD1 . ASP A  354 0.4702 0.5752 0.2971 0.0639  -0.0567 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 597  ASP A OD1 
2843  O  OD2 . ASP A  354 0.4452 0.5640 0.2990 0.0569  -0.0633 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 597  ASP A OD2 
2844  N  N   . ILE A  355 0.5090 0.6498 0.3369 0.0700  -0.1146 -0.0792 ? ? ? ? ? ? 598  ILE A N   
2845  C  CA  . ILE A  355 0.5286 0.6797 0.3486 0.0781  -0.1314 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 598  ILE A CA  
2846  C  C   . ILE A  355 0.5515 0.6962 0.3544 0.0826  -0.1374 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 598  ILE A C   
2847  O  O   . ILE A  355 0.5792 0.7234 0.3549 0.0969  -0.1449 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 598  ILE A O   
2848  C  CB  . ILE A  355 0.5127 0.6801 0.3644 0.0685  -0.1424 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 598  ILE A CB  
2849  C  CG1 . ILE A  355 0.4978 0.6718 0.3582 0.0694  -0.1378 -0.0862 ? ? ? ? ? ? 598  ILE A CG1 
2850  C  CG2 . ILE A  355 0.5334 0.7122 0.3820 0.0750  -0.1617 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 598  ILE A CG2 
2851  C  CD1 . ILE A  355 0.4747 0.6615 0.3702 0.0568  -0.1409 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 598  ILE A CD1 
2852  N  N   . ILE A  356 0.5425 0.6809 0.3591 0.0716  -0.1341 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 599  ILE A N   
2853  C  CA  . ILE A  356 0.5655 0.6966 0.3657 0.0763  -0.1397 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 599  ILE A CA  
2854  C  C   . ILE A  356 0.5892 0.7088 0.3515 0.0918  -0.1310 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 599  ILE A C   
2855  O  O   . ILE A  356 0.6191 0.7378 0.3551 0.1048  -0.1401 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 599  ILE A O   
2856  C  CB  . ILE A  356 0.5514 0.6747 0.3723 0.0620  -0.1349 -0.1294 ? ? ? ? ? ? 599  ILE A CB  
2857  C  CG1 . ILE A  356 0.5384 0.6725 0.3925 0.0487  -0.1460 -0.1404 ? ? ? ? ? ? 599  ILE A CG1 
2858  C  CG2 . ILE A  356 0.5748 0.6851 0.3741 0.0682  -0.1344 -0.1388 ? ? ? ? ? ? 599  ILE A CG2 
2859  C  CD1 . ILE A  356 0.5202 0.6458 0.3969 0.0337  -0.1379 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 599  ILE A CD1 
2860  N  N   . LYS A  357 0.5769 0.6877 0.3373 0.0903  -0.1133 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 600  LYS A N   
2861  C  CA  . LYS A  357 0.5972 0.6964 0.3263 0.1029  -0.1012 -0.0928 ? ? ? ? ? ? 600  LYS A CA  
2862  C  C   . LYS A  357 0.6220 0.7239 0.3228 0.1191  -0.1060 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 600  LYS A C   
2863  O  O   . LYS A  357 0.6517 0.7461 0.3202 0.1329  -0.1041 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 600  LYS A O   
2864  C  CB  . LYS A  357 0.5773 0.6696 0.3150 0.0977  -0.0821 -0.0754 ? ? ? ? ? ? 600  LYS A CB  
2865  C  CG  . LYS A  357 0.5858 0.6656 0.3119 0.1000  -0.0690 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 600  LYS A CG  
2866  C  CD  . LYS A  357 0.5715 0.6450 0.3035 0.0976  -0.0499 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 600  LYS A CD  
2867  C  CE  . LYS A  357 0.5977 0.6608 0.3017 0.1097  -0.0380 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 600  LYS A CE  
2868  N  NZ  . LYS A  357 0.6010 0.6595 0.2957 0.1158  -0.0213 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 600  LYS A NZ  
2869  N  N   . ALA A  358 0.6109 0.7230 0.3233 0.1180  -0.1118 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 601  ALA A N   
2870  C  CA  . ALA A  358 0.6336 0.7483 0.3207 0.1337  -0.1167 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 601  ALA A CA  
2871  C  C   . ALA A  358 0.6579 0.7811 0.3328 0.1427  -0.1378 -0.0957 ? ? ? ? ? ? 601  ALA A C   
2872  O  O   . ALA A  358 0.6896 0.8089 0.3306 0.1594  -0.1413 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 601  ALA A O   
2873  C  CB  . ALA A  358 0.6134 0.7348 0.3171 0.1303  -0.1139 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 601  ALA A CB  
2874  N  N   . GLU A  359 0.6451 0.7798 0.3473 0.1321  -0.1521 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 602  GLU A N   
2875  C  CA  . GLU A  359 0.6681 0.8128 0.3623 0.1407  -0.1737 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 602  GLU A CA  
2876  C  C   . GLU A  359 0.6739 0.8204 0.3795 0.1338  -0.1864 -0.1491 ? ? ? ? ? ? 602  GLU A C   
2877  O  O   . GLU A  359 0.6904 0.8472 0.3964 0.1386  -0.2063 -0.1652 ? ? ? ? ? ? 602  GLU A O   
2878  C  CB  . GLU A  359 0.6534 0.8147 0.3706 0.1377  -0.1838 -0.1270 ? ? ? ? ? ? 602  GLU A CB  
2879  C  CG  . GLU A  359 0.6449 0.8041 0.3565 0.1421  -0.1719 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 602  GLU A CG  
2880  C  CD  . GLU A  359 0.6393 0.8154 0.3670 0.1440  -0.1851 -0.1089 ? ? ? ? ? ? 602  GLU A CD  
2881  O  OE1 . GLU A  359 0.6258 0.8031 0.3596 0.1442  -0.1772 -0.0942 ? ? ? ? ? ? 602  GLU A OE1 
2882  O  OE2 . GLU A  359 0.6493 0.8380 0.3852 0.1453  -0.2043 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 602  GLU A OE2 
2883  N  N   . ILE A  360 0.6622 0.7983 0.3772 0.1232  -0.1755 -0.1498 ? ? ? ? ? ? 603  ILE A N   
2884  C  CA  . ILE A  360 0.6683 0.8035 0.3947 0.1162  -0.1860 -0.1693 ? ? ? ? ? ? 603  ILE A CA  
2885  C  C   . ILE A  360 0.6825 0.8006 0.3890 0.1191  -0.1763 -0.1718 ? ? ? ? ? ? 603  ILE A C   
2886  O  O   . ILE A  360 0.7139 0.8272 0.3940 0.1309  -0.1847 -0.1836 ? ? ? ? ? ? 603  ILE A O   
2887  C  CB  . ILE A  360 0.6365 0.7806 0.4083 0.0962  -0.1883 -0.1730 ? ? ? ? ? ? 603  ILE A CB  
2888  C  CG1 . ILE A  360 0.6279 0.7907 0.4174 0.0959  -0.1997 -0.1731 ? ? ? ? ? ? 603  ILE A CG1 
2889  C  CG2 . ILE A  360 0.6453 0.7871 0.4292 0.0892  -0.1990 -0.1927 ? ? ? ? ? ? 603  ILE A CG2 
2890  C  CD1 . ILE A  360 0.5969 0.7695 0.4300 0.0774  -0.1993 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 603  ILE A CD1 
2891  N  N   . ASN A  361 0.6614 0.7703 0.3795 0.1094  -0.1591 -0.1614 ? ? ? ? ? ? 604  ASN A N   
2892  C  CA  . ASN A  361 0.6778 0.7714 0.3736 0.1153  -0.1490 -0.1622 ? ? ? ? ? ? 604  ASN A CA  
2893  C  C   . ASN A  361 0.6704 0.7564 0.3537 0.1195  -0.1277 -0.1412 ? ? ? ? ? ? 604  ASN A C   
2894  O  O   . ASN A  361 0.6403 0.7260 0.3478 0.1074  -0.1162 -0.1296 ? ? ? ? ? ? 604  ASN A O   
2895  C  CB  . ASN A  361 0.6678 0.7545 0.3861 0.1018  -0.1491 -0.1734 ? ? ? ? ? ? 604  ASN A CB  
2896  C  CG  . ASN A  361 0.6617 0.7338 0.3744 0.1006  -0.1290 -0.1633 ? ? ? ? ? ? 604  ASN A CG  
2897  O  OD1 . ASN A  361 0.6852 0.7483 0.3669 0.1140  -0.1212 -0.1613 ? ? ? ? ? ? 604  ASN A OD1 
2898  N  ND2 . ASN A  361 0.6314 0.7017 0.3750 0.0849  -0.1211 -0.1574 ? ? ? ? ? ? 604  ASN A ND2 
2899  N  N   . PRO A  362 0.6995 0.7795 0.3450 0.1369  -0.1228 -0.1361 ? ? ? ? ? ? 605  PRO A N   
2900  C  CA  . PRO A  362 0.7000 0.7710 0.3304 0.1425  -0.1015 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 605  PRO A CA  
2901  C  C   . PRO A  362 0.6815 0.7437 0.3280 0.1326  -0.0854 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 605  PRO A C   
2902  O  O   . PRO A  362 0.6594 0.7206 0.3196 0.1266  -0.0705 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 605  PRO A O   
2903  C  CB  . PRO A  362 0.7422 0.8067 0.3283 0.1628  -0.1024 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 605  PRO A CB  
2904  C  CG  . PRO A  362 0.7537 0.8301 0.3354 0.1685  -0.1246 -0.1298 ? ? ? ? ? ? 605  PRO A CG  
2905  C  CD  . PRO A  362 0.7296 0.8153 0.3493 0.1518  -0.1385 -0.1440 ? ? ? ? ? ? 605  PRO A CD  
2906  N  N   . ASN A  363 0.6897 0.7456 0.3370 0.1304  -0.0889 -0.1271 ? ? ? ? ? ? 606  ASN A N   
2907  C  CA  . ASN A  363 0.6747 0.7218 0.3367 0.1223  -0.0745 -0.1237 ? ? ? ? ? ? 606  ASN A CA  
2908  C  C   . ASN A  363 0.6420 0.6912 0.3430 0.1036  -0.0773 -0.1263 ? ? ? ? ? ? 606  ASN A C   
2909  O  O   . ASN A  363 0.6336 0.6751 0.3457 0.0978  -0.0692 -0.1269 ? ? ? ? ? ? 606  ASN A O   
2910  C  CB  . ASN A  363 0.7035 0.7401 0.3435 0.1314  -0.0741 -0.1363 ? ? ? ? ? ? 606  ASN A CB  
2911  C  CG  . ASN A  363 0.7417 0.7752 0.3388 0.1515  -0.0726 -0.1357 ? ? ? ? ? ? 606  ASN A CG  
2912  O  OD1 . ASN A  363 0.7459 0.7771 0.3287 0.1589  -0.0565 -0.1192 ? ? ? ? ? ? 606  ASN A OD1 
2913  N  ND2 . ASN A  363 0.7707 0.8044 0.3472 0.1605  -0.0898 -0.1531 ? ? ? ? ? ? 606  ASN A ND2 
2914  N  N   . VAL A  364 0.6254 0.6846 0.3467 0.0947  -0.0884 -0.1282 ? ? ? ? ? ? 607  VAL A N   
2915  C  CA  . VAL A  364 0.5991 0.6592 0.3543 0.0780  -0.0907 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 607  VAL A CA  
2916  C  C   . VAL A  364 0.5786 0.6323 0.3453 0.0726  -0.0731 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 607  VAL A C   
2917  O  O   . VAL A  364 0.5750 0.6293 0.3334 0.0779  -0.0613 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 607  VAL A O   
2918  C  CB  . VAL A  364 0.5811 0.6541 0.3569 0.0700  -0.1000 -0.1294 ? ? ? ? ? ? 607  VAL A CB  
2919  C  CG1 . VAL A  364 0.5731 0.6518 0.3418 0.0755  -0.0918 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 607  VAL A CG1 
2920  C  CG2 . VAL A  364 0.5538 0.6264 0.3641 0.0526  -0.0991 -0.1297 ? ? ? ? ? ? 607  VAL A CG2 
2921  N  N   . VAL A  365 0.5669 0.6137 0.3527 0.0624  -0.0714 -0.1213 ? ? ? ? ? ? 608  VAL A N   
2922  C  CA  . VAL A  365 0.5486 0.5896 0.3463 0.0578  -0.0564 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 608  VAL A CA  
2923  C  C   . VAL A  365 0.5182 0.5633 0.3457 0.0435  -0.0565 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 608  VAL A C   
2924  O  O   . VAL A  365 0.5120 0.5603 0.3553 0.0345  -0.0672 -0.1104 ? ? ? ? ? ? 608  VAL A O   
2925  C  CB  . VAL A  365 0.5586 0.5873 0.3544 0.0587  -0.0518 -0.1168 ? ? ? ? ? ? 608  VAL A CB  
2926  C  CG1 . VAL A  365 0.5371 0.5607 0.3509 0.0526  -0.0381 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 608  VAL A CG1 
2927  C  CG2 . VAL A  365 0.5921 0.6162 0.3551 0.0746  -0.0505 -0.1239 ? ? ? ? ? ? 608  VAL A CG2 
2928  N  N   . GLY A  366 0.5014 0.5458 0.3363 0.0419  -0.0441 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 609  GLY A N   
2929  C  CA  . GLY A  366 0.4744 0.5219 0.3337 0.0306  -0.0425 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 609  GLY A CA  
2930  C  C   . GLY A  366 0.4693 0.5256 0.3384 0.0244  -0.0547 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 609  GLY A C   
2931  O  O   . GLY A  366 0.4764 0.5416 0.3351 0.0303  -0.0599 -0.0848 ? ? ? ? ? ? 609  GLY A O   
2932  N  N   . TYR A  367 0.4584 0.5124 0.3478 0.0130  -0.0591 -0.0901 ? ? ? ? ? ? 610  TYR A N   
2933  C  CA  . TYR A  367 0.4550 0.5179 0.3568 0.0064  -0.0700 -0.0964 ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CA  
2934  C  C   . TYR A  367 0.4676 0.5250 0.3744 0.0019  -0.0785 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 610  TYR A C   
2935  O  O   . TYR A  367 0.4611 0.5215 0.3871 -0.0080 -0.0844 -0.1161 ? ? ? ? ? ? 610  TYR A O   
2936  C  CB  . TYR A  367 0.4315 0.4980 0.3552 -0.0039 -0.0670 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CB  
2937  C  CG  . TYR A  367 0.4191 0.4891 0.3400 -0.0003 -0.0588 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CG  
2938  C  CD1 . TYR A  367 0.4115 0.4733 0.3324 0.0001  -0.0483 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CD1 
2939  C  CD2 . TYR A  367 0.4162 0.4979 0.3352 0.0029  -0.0620 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CD2 
2940  C  CE1 . TYR A  367 0.4010 0.4655 0.3213 0.0029  -0.0410 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CE1 
2941  C  CE2 . TYR A  367 0.4062 0.4897 0.3228 0.0063  -0.0542 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CE2 
2942  C  CZ  . TYR A  367 0.3987 0.4733 0.3165 0.0059  -0.0437 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 610  TYR A CZ  
2943  O  OH  . TYR A  367 0.3890 0.4643 0.3075 0.0082  -0.0359 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 610  TYR A OH  
2944  N  N   . SER A  368 0.4865 0.5352 0.3772 0.0091  -0.0784 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 611  SER A N   
2945  C  CA  . SER A  368 0.5019 0.5441 0.3966 0.0055  -0.0877 -0.1349 ? ? ? ? ? ? 611  SER A CA  
2946  C  C   . SER A  368 0.5166 0.5692 0.4060 0.0090  -0.1014 -0.1464 ? ? ? ? ? ? 611  SER A C   
2947  O  O   . SER A  368 0.5396 0.5904 0.4074 0.0197  -0.1063 -0.1552 ? ? ? ? ? ? 611  SER A O   
2948  C  CB  . SER A  368 0.5200 0.5493 0.3976 0.0133  -0.0837 -0.1405 ? ? ? ? ? ? 611  SER A CB  
2949  O  OG  . SER A  368 0.5065 0.5281 0.3889 0.0118  -0.0709 -0.1292 ? ? ? ? ? ? 611  SER A OG  
2950  N  N   . PHE A  369 0.5046 0.5687 0.4130 0.0011  -0.1076 -0.1463 ? ? ? ? ? ? 612  PHE A N   
2951  C  CA  . PHE A  369 0.5179 0.5946 0.4239 0.0050  -0.1221 -0.1574 ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CA  
2952  C  C   . PHE A  369 0.5282 0.6019 0.4507 -0.0034 -0.1328 -0.1739 ? ? ? ? ? ? 612  PHE A C   
2953  O  O   . PHE A  369 0.5207 0.5841 0.4605 -0.0143 -0.1281 -0.1740 ? ? ? ? ? ? 612  PHE A O   
2954  C  CB  . PHE A  369 0.5018 0.5948 0.4218 0.0016  -0.1247 -0.1506 ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CB  
2955  C  CG  . PHE A  369 0.4864 0.5814 0.3988 0.0058  -0.1130 -0.1328 ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CG  
2956  C  CD1 . PHE A  369 0.4648 0.5685 0.3964 -0.0015 -0.1099 -0.1236 ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CD1 
2957  C  CD2 . PHE A  369 0.4944 0.5821 0.3818 0.0169  -0.1046 -0.1256 ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CD2 
2958  C  CE1 . PHE A  369 0.4515 0.5560 0.3774 0.0020  -0.0998 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CE1 
2959  C  CE2 . PHE A  369 0.4808 0.5695 0.3640 0.0198  -0.0936 -0.1095 ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CE2 
2960  C  CZ  . PHE A  369 0.4592 0.5560 0.3616 0.0123  -0.0917 -0.1010 ? ? ? ? ? ? 612  PHE A CZ  
2961  N  N   . THR A  370 0.5465 0.6289 0.4642 0.0016  -0.1475 -0.1879 ? ? ? ? ? ? 613  THR A N   
2962  C  CA  . THR A  370 0.5544 0.6386 0.4946 -0.0079 -0.1598 -0.2042 ? ? ? ? ? ? 613  THR A CA  
2963  C  C   . THR A  370 0.5413 0.6438 0.5075 -0.0157 -0.1666 -0.2043 ? ? ? ? ? ? 613  THR A C   
2964  O  O   . THR A  370 0.5344 0.6499 0.4940 -0.0093 -0.1670 -0.1965 ? ? ? ? ? ? 613  THR A O   
2965  C  CB  . THR A  370 0.5857 0.6681 0.5091 0.0013  -0.1746 -0.2235 ? ? ? ? ? ? 613  THR A CB  
2966  O  OG1 . THR A  370 0.5935 0.6932 0.5124 0.0086  -0.1874 -0.2289 ? ? ? ? ? ? 613  THR A OG1 
2967  C  CG2 . THR A  370 0.6023 0.6709 0.4913 0.0147  -0.1679 -0.2220 ? ? ? ? ? ? 613  THR A CG2 
2968  N  N   . MET A  371 0.5396 0.6423 0.5360 -0.0296 -0.1715 -0.2136 ? ? ? ? ? ? 614  MET A N   
2969  C  CA  . MET A  371 0.5283 0.6481 0.5553 -0.0391 -0.1771 -0.2155 ? ? ? ? ? ? 614  MET A CA  
2970  C  C   . MET A  371 0.5403 0.6776 0.5579 -0.0281 -0.1918 -0.2239 ? ? ? ? ? ? 614  MET A C   
2971  O  O   . MET A  371 0.5299 0.6849 0.5638 -0.0300 -0.1956 -0.2216 ? ? ? ? ? ? 614  MET A O   
2972  C  CB  . MET A  371 0.5348 0.6502 0.5920 -0.0535 -0.1826 -0.2288 ? ? ? ? ? ? 614  MET A CB  
2973  C  CG  . MET A  371 0.5187 0.6486 0.6135 -0.0672 -0.1819 -0.2266 ? ? ? ? ? ? 614  MET A CG  
2974  S  SD  . MET A  371 0.4881 0.6197 0.5861 -0.0709 -0.1626 -0.2017 ? ? ? ? ? ? 614  MET A SD  
2975  C  CE  . MET A  371 0.4801 0.6014 0.6125 -0.0908 -0.1524 -0.1988 ? ? ? ? ? ? 614  MET A CE  
2976  N  N   . GLU A  372 0.5644 0.6958 0.5539 -0.0154 -0.2000 -0.2337 ? ? ? ? ? ? 615  GLU A N   
2977  C  CA  . GLU A  372 0.5838 0.7289 0.5596 -0.0028 -0.2167 -0.2449 ? ? ? ? ? ? 615  GLU A CA  
2978  C  C   . GLU A  372 0.5758 0.7302 0.5331 0.0082  -0.2121 -0.2303 ? ? ? ? ? ? 615  GLU A C   
2979  O  O   . GLU A  372 0.5706 0.7431 0.5395 0.0096  -0.2197 -0.2303 ? ? ? ? ? ? 615  GLU A O   
2980  C  CB  . GLU A  372 0.6136 0.7452 0.5544 0.0106  -0.2222 -0.2555 ? ? ? ? ? ? 615  GLU A CB  
2981  C  CG  . GLU A  372 0.6280 0.7487 0.5833 0.0020  -0.2295 -0.2732 ? ? ? ? ? ? 615  GLU A CG  
2982  C  CD  . GLU A  372 0.6134 0.7464 0.6154 -0.0157 -0.2350 -0.2788 ? ? ? ? ? ? 615  GLU A CD  
2983  O  OE1 . GLU A  372 0.6109 0.7649 0.6266 -0.0145 -0.2460 -0.2825 ? ? ? ? ? ? 615  GLU A OE1 
2984  O  OE2 . GLU A  372 0.6042 0.7256 0.6289 -0.0303 -0.2267 -0.2777 ? ? ? ? ? ? 615  GLU A OE2 
2985  N  N   . GLU A  373 0.5786 0.7190 0.5053 0.0172  -0.2000 -0.2192 ? ? ? ? ? ? 616  GLU A N   
2986  C  CA  . GLU A  373 0.5736 0.7161 0.4774 0.0283  -0.1915 -0.2032 ? ? ? ? ? ? 616  GLU A CA  
2987  C  C   . GLU A  373 0.5456 0.7008 0.4764 0.0190  -0.1863 -0.1916 ? ? ? ? ? ? 616  GLU A C   
2988  O  O   . GLU A  373 0.5459 0.7145 0.4726 0.0266  -0.1917 -0.1882 ? ? ? ? ? ? 616  GLU A O   
2989  C  CB  . GLU A  373 0.5724 0.6968 0.4548 0.0318  -0.1750 -0.1920 ? ? ? ? ? ? 616  GLU A CB  
2990  C  CG  . GLU A  373 0.5992 0.7099 0.4585 0.0395  -0.1783 -0.2040 ? ? ? ? ? ? 616  GLU A CG  
2991  C  CD  . GLU A  373 0.5958 0.6899 0.4377 0.0425  -0.1602 -0.1918 ? ? ? ? ? ? 616  GLU A CD  
2992  O  OE1 . GLU A  373 0.5714 0.6600 0.4325 0.0310  -0.1477 -0.1811 ? ? ? ? ? ? 616  GLU A OE1 
2993  O  OE2 . GLU A  373 0.6191 0.7058 0.4279 0.0571  -0.1584 -0.1933 ? ? ? ? ? ? 616  GLU A OE2 
2994  N  N   . ILE A  374 0.5240 0.6746 0.4813 0.0034  -0.1764 -0.1863 ? ? ? ? ? ? 617  ILE A N   
2995  C  CA  . ILE A  374 0.4979 0.6584 0.4784 -0.0050 -0.1689 -0.1740 ? ? ? ? ? ? 617  ILE A CA  
2996  C  C   . ILE A  374 0.4967 0.6789 0.4967 -0.0054 -0.1814 -0.1805 ? ? ? ? ? ? 617  ILE A C   
2997  O  O   . ILE A  374 0.4869 0.6791 0.4854 -0.0005 -0.1791 -0.1705 ? ? ? ? ? ? 617  ILE A O   
2998  C  CB  . ILE A  374 0.4801 0.6320 0.4859 -0.0215 -0.1582 -0.1697 ? ? ? ? ? ? 617  ILE A CB  
2999  C  CG1 . ILE A  374 0.4745 0.6082 0.4623 -0.0197 -0.1434 -0.1577 ? ? ? ? ? ? 617  ILE A CG1 
3000  C  CG2 . ILE A  374 0.4583 0.6237 0.4925 -0.0308 -0.1542 -0.1620 ? ? ? ? ? ? 617  ILE A CG2 
3001  C  CD1 . ILE A  374 0.4642 0.5860 0.4712 -0.0334 -0.1350 -0.1557 ? ? ? ? ? ? 617  ILE A CD1 
3002  N  N   . LYS A  375 0.5076 0.6972 0.5271 -0.0110 -0.1949 -0.1978 ? ? ? ? ? ? 618  LYS A N   
3003  C  CA  . LYS A  375 0.5049 0.7166 0.5492 -0.0130 -0.2064 -0.2046 ? ? ? ? ? ? 618  LYS A CA  
3004  C  C   . LYS A  375 0.5212 0.7434 0.5418 0.0044  -0.2187 -0.2075 ? ? ? ? ? ? 618  LYS A C   
3005  O  O   . LYS A  375 0.5150 0.7546 0.5462 0.0077  -0.2237 -0.2052 ? ? ? ? ? ? 618  LYS A O   
3006  C  CB  . LYS A  375 0.5147 0.7308 0.5874 -0.0238 -0.2182 -0.2236 ? ? ? ? ? ? 618  LYS A CB  
3007  C  CG  . LYS A  375 0.5024 0.7055 0.5988 -0.0415 -0.2059 -0.2210 ? ? ? ? ? ? 618  LYS A CG  
3008  C  CD  . LYS A  375 0.5158 0.7236 0.6409 -0.0514 -0.2189 -0.2410 ? ? ? ? ? ? 618  LYS A CD  
3009  C  CE  . LYS A  375 0.5062 0.7041 0.6622 -0.0704 -0.2084 -0.2398 ? ? ? ? ? ? 618  LYS A CE  
3010  N  NZ  . LYS A  375 0.5280 0.7249 0.7013 -0.0761 -0.2235 -0.2621 ? ? ? ? ? ? 618  LYS A NZ  
3011  N  N   . LYS A  376 0.5445 0.7557 0.5323 0.0163  -0.2238 -0.2134 ? ? ? ? ? ? 619  LYS A N   
3012  C  CA  . LYS A  376 0.5648 0.7796 0.5191 0.0356  -0.2323 -0.2132 ? ? ? ? ? ? 619  LYS A CA  
3013  C  C   . LYS A  376 0.5483 0.7633 0.4912 0.0410  -0.2184 -0.1916 ? ? ? ? ? ? 619  LYS A C   
3014  O  O   . LYS A  376 0.5492 0.7778 0.4908 0.0493  -0.2246 -0.1884 ? ? ? ? ? ? 619  LYS A O   
3015  C  CB  . LYS A  376 0.5895 0.7862 0.5085 0.0453  -0.2324 -0.2186 ? ? ? ? ? ? 619  LYS A CB  
3016  C  CG  . LYS A  376 0.6175 0.8143 0.4969 0.0663  -0.2409 -0.2200 ? ? ? ? ? ? 619  LYS A CG  
3017  C  CD  . LYS A  376 0.6334 0.8492 0.5214 0.0725  -0.2635 -0.2357 ? ? ? ? ? ? 619  LYS A CD  
3018  C  CE  . LYS A  376 0.6503 0.8701 0.5039 0.0930  -0.2673 -0.2272 ? ? ? ? ? ? 619  LYS A CE  
3019  N  NZ  . LYS A  376 0.6886 0.9114 0.5182 0.1087  -0.2888 -0.2458 ? ? ? ? ? ? 619  LYS A NZ  
3020  N  N   . ALA A  377 0.5336 0.7333 0.4704 0.0358  -0.2002 -0.1777 ? ? ? ? ? ? 620  ALA A N   
3021  C  CA  . ALA A  377 0.5180 0.7153 0.4460 0.0392  -0.1862 -0.1581 ? ? ? ? ? ? 620  ALA A CA  
3022  C  C   . ALA A  377 0.4973 0.7109 0.4544 0.0324  -0.1864 -0.1533 ? ? ? ? ? ? 620  ALA A C   
3023  O  O   . ALA A  377 0.4944 0.7131 0.4421 0.0410  -0.1842 -0.1426 ? ? ? ? ? ? 620  ALA A O   
3024  C  CB  . ALA A  377 0.5043 0.6835 0.4281 0.0322  -0.1679 -0.1464 ? ? ? ? ? ? 620  ALA A CB  
3025  N  N   . PHE A  378 0.4843 0.7054 0.4764 0.0175  -0.1884 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 621  PHE A N   
3026  C  CA  . PHE A  378 0.4633 0.6990 0.4841 0.0101  -0.1852 -0.1546 ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CA  
3027  C  C   . PHE A  378 0.4714 0.7277 0.4984 0.0190  -0.2000 -0.1611 ? ? ? ? ? ? 621  PHE A C   
3028  O  O   . PHE A  378 0.4567 0.7246 0.4995 0.0178  -0.1967 -0.1537 ? ? ? ? ? ? 621  PHE A O   
3029  C  CB  . PHE A  378 0.4480 0.6855 0.5050 -0.0084 -0.1806 -0.1588 ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CB  
3030  C  CG  . PHE A  378 0.4271 0.6527 0.4881 -0.0170 -0.1620 -0.1434 ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CG  
3031  C  CD1 . PHE A  378 0.4089 0.6430 0.4838 -0.0196 -0.1543 -0.1325 ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CD1 
3032  C  CD2 . PHE A  378 0.4269 0.6325 0.4771 -0.0217 -0.1527 -0.1403 ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CD2 
3033  C  CE1 . PHE A  378 0.3918 0.6142 0.4684 -0.0266 -0.1382 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CE1 
3034  C  CE2 . PHE A  378 0.4094 0.6039 0.4624 -0.0286 -0.1369 -0.1267 ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CE2 
3035  C  CZ  . PHE A  378 0.3924 0.5953 0.4580 -0.0310 -0.1302 -0.1165 ? ? ? ? ? ? 621  PHE A CZ  
3036  N  N   . GLU A  379 0.4957 0.7569 0.5104 0.0285  -0.2167 -0.1753 ? ? ? ? ? ? 622  GLU A N   
3037  C  CA  . GLU A  379 0.5052 0.7865 0.5248 0.0386  -0.2321 -0.1816 ? ? ? ? ? ? 622  GLU A CA  
3038  C  C   . GLU A  379 0.5080 0.7855 0.4982 0.0537  -0.2267 -0.1659 ? ? ? ? ? ? 622  GLU A C   
3039  O  O   . GLU A  379 0.5004 0.7916 0.5017 0.0575  -0.2287 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 622  GLU A O   
3040  C  CB  . GLU A  379 0.5343 0.8216 0.5442 0.0477  -0.2533 -0.2010 ? ? ? ? ? ? 622  GLU A CB  
3041  C  CG  . GLU A  379 0.5438 0.8216 0.5595 0.0385  -0.2572 -0.2158 ? ? ? ? ? ? 622  GLU A CG  
3042  C  CD  . GLU A  379 0.5776 0.8582 0.5730 0.0519  -0.2784 -0.2340 ? ? ? ? ? ? 622  GLU A CD  
3043  O  OE1 . GLU A  379 0.5936 0.8806 0.5655 0.0692  -0.2876 -0.2325 ? ? ? ? ? ? 622  GLU A OE1 
3044  O  OE2 . GLU A  379 0.5901 0.8657 0.5920 0.0461  -0.2863 -0.2500 ? ? ? ? ? ? 622  GLU A OE2 
3045  N  N   . ILE A  380 0.5206 0.7792 0.4739 0.0626  -0.2197 -0.1585 ? ? ? ? ? ? 623  ILE A N   
3046  C  CA  . ILE A  380 0.5252 0.7761 0.4491 0.0761  -0.2117 -0.1423 ? ? ? ? ? ? 623  ILE A CA  
3047  C  C   . ILE A  380 0.4965 0.7476 0.4385 0.0675  -0.1963 -0.1265 ? ? ? ? ? ? 623  ILE A C   
3048  O  O   . ILE A  380 0.4936 0.7521 0.4353 0.0748  -0.1965 -0.1183 ? ? ? ? ? ? 623  ILE A O   
3049  C  CB  . ILE A  380 0.5423 0.7720 0.4282 0.0840  -0.2038 -0.1372 ? ? ? ? ? ? 623  ILE A CB  
3050  C  CG1 . ILE A  380 0.5753 0.8057 0.4384 0.0963  -0.2205 -0.1527 ? ? ? ? ? ? 623  ILE A CG1 
3051  C  CG2 . ILE A  380 0.5445 0.7645 0.4050 0.0948  -0.1921 -0.1187 ? ? ? ? ? ? 623  ILE A CG2 
3052  C  CD1 . ILE A  380 0.5942 0.8047 0.4221 0.1034  -0.2130 -0.1505 ? ? ? ? ? ? 623  ILE A CD1 
3053  N  N   . TYR A  381 0.4768 0.7197 0.4351 0.0525  -0.1839 -0.1232 ? ? ? ? ? ? 624  TYR A N   
3054  C  CA  . TYR A  381 0.4516 0.6924 0.4250 0.0441  -0.1692 -0.1095 ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CA  
3055  C  C   . TYR A  381 0.4372 0.6972 0.4415 0.0394  -0.1729 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 624  TYR A C   
3056  O  O   . TYR A  381 0.4276 0.6892 0.4320 0.0429  -0.1664 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 624  TYR A O   
3057  C  CB  . TYR A  381 0.4387 0.6676 0.4228 0.0298  -0.1587 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CB  
3058  C  CG  . TYR A  381 0.4144 0.6388 0.4140 0.0196  -0.1439 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CG  
3059  C  CD1 . TYR A  381 0.4084 0.6159 0.3914 0.0204  -0.1301 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CD1 
3060  C  CD2 . TYR A  381 0.3985 0.6350 0.4304 0.0085  -0.1431 -0.0996 ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CD2 
3061  C  CE1 . TYR A  381 0.3881 0.5904 0.3843 0.0113  -0.1177 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CE1 
3062  C  CE2 . TYR A  381 0.3788 0.6091 0.4219 -0.0003 -0.1292 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CE2 
3063  C  CZ  . TYR A  381 0.3744 0.5875 0.3985 0.0016  -0.1176 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 624  TYR A CZ  
3064  O  OH  . TYR A  381 0.3577 0.5648 0.3911 -0.0057 -0.1058 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 624  TYR A OH  
3065  N  N   . ASN A  382 0.4362 0.7105 0.4681 0.0312  -0.1826 -0.1247 ? ? ? ? ? ? 625  ASN A N   
3066  C  CA  . ASN A  382 0.4227 0.7163 0.4866 0.0262  -0.1847 -0.1260 ? ? ? ? ? ? 625  ASN A CA  
3067  C  C   . ASN A  382 0.4330 0.7395 0.4889 0.0412  -0.1951 -0.1254 ? ? ? ? ? ? 625  ASN A C   
3068  O  O   . ASN A  382 0.4222 0.7433 0.4990 0.0407  -0.1949 -0.1230 ? ? ? ? ? ? 625  ASN A O   
3069  C  CB  . ASN A  382 0.4231 0.7309 0.5194 0.0152  -0.1942 -0.1422 ? ? ? ? ? ? 625  ASN A CB  
3070  C  CG  . ASN A  382 0.4100 0.7075 0.5226 -0.0014 -0.1823 -0.1413 ? ? ? ? ? ? 625  ASN A CG  
3071  O  OD1 . ASN A  382 0.3928 0.6833 0.5096 -0.0076 -0.1673 -0.1288 ? ? ? ? ? ? 625  ASN A OD1 
3072  N  ND2 . ASN A  382 0.4197 0.7143 0.5396 -0.0083 -0.1889 -0.1543 ? ? ? ? ? ? 625  ASN A ND2 
3073  N  N   . LYS A  383 0.4563 0.7575 0.4815 0.0554  -0.2046 -0.1283 ? ? ? ? ? ? 626  LYS A N   
3074  C  CA  . LYS A  383 0.4710 0.7842 0.4866 0.0715  -0.2170 -0.1291 ? ? ? ? ? ? 626  LYS A CA  
3075  C  C   . LYS A  383 0.4673 0.7687 0.4613 0.0800  -0.2047 -0.1103 ? ? ? ? ? ? 626  LYS A C   
3076  O  O   . LYS A  383 0.4613 0.7730 0.4653 0.0848  -0.2052 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 626  LYS A O   
3077  C  CB  . LYS A  383 0.5012 0.8127 0.4901 0.0846  -0.2327 -0.1399 ? ? ? ? ? ? 626  LYS A CB  
3078  C  CG  . LYS A  383 0.5193 0.8464 0.5031 0.1005  -0.2497 -0.1452 ? ? ? ? ? ? 626  LYS A CG  
3079  C  CD  . LYS A  383 0.5525 0.8702 0.4967 0.1165  -0.2608 -0.1506 ? ? ? ? ? ? 626  LYS A CD  
3080  C  CE  . LYS A  383 0.5732 0.8994 0.4998 0.1366  -0.2734 -0.1486 ? ? ? ? ? ? 626  LYS A CE  
3081  N  NZ  . LYS A  383 0.6081 0.9340 0.5076 0.1509  -0.2918 -0.1621 ? ? ? ? ? ? 626  LYS A NZ  
3082  N  N   . ASP A  384 0.4715 0.7511 0.4374 0.0816  -0.1934 -0.1009 ? ? ? ? ? ? 627  ASP A N   
3083  C  CA  . ASP A  384 0.4664 0.7315 0.4145 0.0864  -0.1789 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 627  ASP A CA  
3084  C  C   . ASP A  384 0.4393 0.7085 0.4144 0.0757  -0.1680 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 627  ASP A C   
3085  O  O   . ASP A  384 0.4365 0.7031 0.4061 0.0822  -0.1624 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 627  ASP A O   
3086  C  CB  . ASP A  384 0.4701 0.7137 0.3950 0.0845  -0.1673 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 627  ASP A CB  
3087  C  CG  . ASP A  384 0.4731 0.7013 0.3750 0.0926  -0.1550 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 627  ASP A CG  
3088  O  OD1 . ASP A  384 0.4971 0.7211 0.3710 0.1083  -0.1596 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 627  ASP A OD1 
3089  O  OD2 . ASP A  384 0.4531 0.6730 0.3648 0.0834  -0.1408 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 627  ASP A OD2 
3090  N  N   . LEU A  385 0.4214 0.6958 0.4245 0.0598  -0.1644 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 628  LEU A N   
3091  C  CA  . LEU A  385 0.3989 0.6789 0.4273 0.0507  -0.1551 -0.0751 ? ? ? ? ? ? 628  LEU A CA  
3092  C  C   . LEU A  385 0.3987 0.6961 0.4399 0.0585  -0.1618 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 628  LEU A C   
3093  O  O   . LEU A  385 0.3870 0.6829 0.4334 0.0585  -0.1529 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 628  LEU A O   
3094  C  CB  . LEU A  385 0.3849 0.6711 0.4427 0.0340  -0.1527 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 628  LEU A CB  
3095  C  CG  . LEU A  385 0.3766 0.6446 0.4298 0.0230  -0.1407 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 628  LEU A CG  
3096  C  CD1 . LEU A  385 0.3620 0.6367 0.4468 0.0073  -0.1363 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 628  LEU A CD1 
3097  C  CD2 . LEU A  385 0.3688 0.6195 0.4044 0.0254  -0.1268 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 628  LEU A CD2 
3098  N  N   . LEU A  386 0.4123 0.7264 0.4593 0.0656  -0.1781 -0.0864 ? ? ? ? ? ? 629  LEU A N   
3099  C  CA  . LEU A  386 0.4131 0.7453 0.4740 0.0740  -0.1856 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 629  LEU A CA  
3100  C  C   . LEU A  386 0.4323 0.7593 0.4636 0.0934  -0.1911 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 629  LEU A C   
3101  O  O   . LEU A  386 0.4331 0.7725 0.4738 0.1015  -0.1960 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 629  LEU A O   
3102  C  CB  . LEU A  386 0.4168 0.7737 0.5065 0.0714  -0.2012 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 629  LEU A CB  
3103  C  CG  . LEU A  386 0.4036 0.7669 0.5243 0.0526  -0.1984 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 629  LEU A CG  
3104  C  CD1 . LEU A  386 0.4163 0.7982 0.5545 0.0528  -0.2168 -0.1328 ? ? ? ? ? ? 629  LEU A CD1 
3105  C  CD2 . LEU A  386 0.3812 0.7535 0.5339 0.0411  -0.1864 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 629  LEU A CD2 
3106  N  N   . ALA A  387 0.4491 0.7577 0.4452 0.1012  -0.1899 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 630  ALA A N   
3107  C  CA  . ALA A  387 0.4708 0.7704 0.4348 0.1197  -0.1929 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 630  ALA A CA  
3108  C  C   . ALA A  387 0.4604 0.7489 0.4211 0.1213  -0.1787 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 630  ALA A C   
3109  O  O   . ALA A  387 0.4397 0.7208 0.4123 0.1088  -0.1650 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 630  ALA A O   
3110  C  CB  . ALA A  387 0.4913 0.7728 0.4196 0.1258  -0.1921 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 630  ALA A CB  
3111  N  N   . THR A  388 0.4762 0.7627 0.4207 0.1371  -0.1825 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 631  THR A N   
3112  C  CA  . THR A  388 0.4699 0.7428 0.4088 0.1395  -0.1692 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 631  THR A CA  
3113  C  C   . THR A  388 0.4803 0.7279 0.3882 0.1418  -0.1576 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 631  THR A C   
3114  O  O   . THR A  388 0.4673 0.7006 0.3760 0.1347  -0.1426 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 631  THR A O   
3115  C  CB  . THR A  388 0.4848 0.7628 0.4178 0.1561  -0.1768 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 631  THR A CB  
3116  O  OG1 . THR A  388 0.4678 0.7666 0.4351 0.1516  -0.1808 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 631  THR A OG1 
3117  C  CG2 . THR A  388 0.4902 0.7460 0.4034 0.1623  -0.1636 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 631  THR A CG2 
3118  N  N   . GLU A  389 0.5055 0.7480 0.3860 0.1522  -0.1648 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 632  GLU A N   
3119  C  CA  . GLU A  389 0.5170 0.7378 0.3693 0.1537  -0.1538 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 632  GLU A CA  
3120  C  C   . GLU A  389 0.5066 0.7268 0.3650 0.1403  -0.1514 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 632  GLU A C   
3121  O  O   . GLU A  389 0.5203 0.7471 0.3711 0.1433  -0.1628 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 632  GLU A O   
3122  C  CB  . GLU A  389 0.5522 0.7676 0.3698 0.1723  -0.1625 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 632  GLU A CB  
3123  C  CG  . GLU A  389 0.5683 0.7595 0.3553 0.1786  -0.1482 0.0092  ? ? ? ? ? ? 632  GLU A CG  
3124  C  CD  . GLU A  389 0.5861 0.7700 0.3582 0.1937  -0.1477 0.0218  ? ? ? ? ? ? 632  GLU A CD  
3125  O  OE1 . GLU A  389 0.6003 0.7969 0.3705 0.2059  -0.1633 0.0162  ? ? ? ? ? ? 632  GLU A OE1 
3126  O  OE2 . GLU A  389 0.5874 0.7525 0.3500 0.1937  -0.1321 0.0371  ? ? ? ? ? ? 632  GLU A OE2 
3127  N  N   . LYS A  390 0.4847 0.6962 0.3555 0.1264  -0.1373 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 633  LYS A N   
3128  C  CA  . LYS A  390 0.4764 0.6865 0.3527 0.1148  -0.1353 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 633  LYS A CA  
3129  C  C   . LYS A  390 0.4935 0.6854 0.3398 0.1198  -0.1275 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 633  LYS A C   
3130  O  O   . LYS A  390 0.4987 0.6752 0.3299 0.1242  -0.1156 0.0002  ? ? ? ? ? ? 633  LYS A O   
3131  C  CB  . LYS A  390 0.4463 0.6579 0.3514 0.0978  -0.1262 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 633  LYS A CB  
3132  C  CG  . LYS A  390 0.4335 0.6634 0.3658 0.0946  -0.1331 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 633  LYS A CG  
3133  C  CD  . LYS A  390 0.4099 0.6369 0.3616 0.0839  -0.1215 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 633  LYS A CD  
3134  C  CE  . LYS A  390 0.3937 0.6382 0.3766 0.0731  -0.1259 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 633  LYS A CE  
3135  N  NZ  . LYS A  390 0.4020 0.6635 0.3918 0.0828  -0.1378 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 633  LYS A NZ  
3136  N  N   . LYS A  391 0.5040 0.6978 0.3424 0.1193  -0.1344 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 634  LYS A N   
3137  C  CA  . LYS A  391 0.5212 0.6992 0.3320 0.1241  -0.1272 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 634  LYS A CA  
3138  C  C   . LYS A  391 0.5026 0.6742 0.3264 0.1091  -0.1174 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 634  LYS A C   
3139  O  O   . LYS A  391 0.5103 0.6673 0.3167 0.1107  -0.1065 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 634  LYS A O   
3140  C  CB  . LYS A  391 0.5502 0.7324 0.3385 0.1363  -0.1415 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 634  LYS A CB  
3141  C  CG  . LYS A  391 0.5789 0.7443 0.3285 0.1489  -0.1347 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 634  LYS A CG  
3142  C  CD  . LYS A  391 0.6083 0.7794 0.3366 0.1607  -0.1514 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 634  LYS A CD  
3143  C  CE  . LYS A  391 0.6253 0.7824 0.3289 0.1629  -0.1443 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 634  LYS A CE  
3144  N  NZ  . LYS A  391 0.6610 0.8048 0.3223 0.1821  -0.1399 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 634  LYS A NZ  
3145  N  N   . TYR A  392 0.4793 0.6610 0.3334 0.0950  -0.1203 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 635  TYR A N   
3146  C  CA  . TYR A  392 0.4640 0.6388 0.3294 0.0815  -0.1121 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CA  
3147  C  C   . TYR A  392 0.4352 0.6120 0.3291 0.0678  -0.1047 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 635  TYR A C   
3148  O  O   . TYR A  392 0.4229 0.5887 0.3208 0.0597  -0.0931 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 635  TYR A O   
3149  C  CB  . TYR A  392 0.4707 0.6512 0.3397 0.0774  -0.1225 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CB  
3150  C  CG  . TYR A  392 0.5007 0.6751 0.3382 0.0903  -0.1279 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CG  
3151  C  CD1 . TYR A  392 0.5098 0.6683 0.3266 0.0930  -0.1165 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CD1 
3152  C  CD2 . TYR A  392 0.5213 0.7065 0.3495 0.1005  -0.1444 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CD2 
3153  C  CE1 . TYR A  392 0.5387 0.6914 0.3254 0.1054  -0.1202 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CE1 
3154  C  CE2 . TYR A  392 0.5505 0.7295 0.3479 0.1132  -0.1494 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CE2 
3155  C  CZ  . TYR A  392 0.5599 0.7222 0.3353 0.1159  -0.1368 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 635  TYR A CZ  
3156  O  OH  . TYR A  392 0.5921 0.7474 0.3338 0.1297  -0.1407 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 635  TYR A OH  
3157  N  N   . THR A  393 0.4254 0.6164 0.3390 0.0656  -0.1112 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 636  THR A N   
3158  C  CA  . THR A  393 0.4006 0.5949 0.3412 0.0525  -0.1053 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 636  THR A CA  
3159  C  C   . THR A  393 0.3916 0.5814 0.3336 0.0550  -0.0967 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 636  THR A C   
3160  O  O   . THR A  393 0.4047 0.5899 0.3290 0.0665  -0.0962 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 636  THR A O   
3161  C  CB  . THR A  393 0.3950 0.6075 0.3592 0.0471  -0.1157 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 636  THR A CB  
3162  O  OG1 . THR A  393 0.4055 0.6297 0.3666 0.0585  -0.1252 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 636  THR A OG1 
3163  C  CG2 . THR A  393 0.4043 0.6194 0.3689 0.0436  -0.1240 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 636  THR A CG2 
3164  N  N   . HIS A  394 0.3714 0.5612 0.3331 0.0446  -0.0899 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 637  HIS A N   
3165  C  CA  . HIS A  394 0.3633 0.5465 0.3262 0.0462  -0.0814 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 637  HIS A CA  
3166  C  C   . HIS A  394 0.3663 0.5600 0.3334 0.0542  -0.0869 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 637  HIS A C   
3167  O  O   . HIS A  394 0.3654 0.5756 0.3465 0.0538  -0.0959 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 637  HIS A O   
3168  C  CB  . HIS A  394 0.3434 0.5244 0.3250 0.0340  -0.0741 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 637  HIS A CB  
3169  C  CG  . HIS A  394 0.3391 0.5058 0.3157 0.0275  -0.0660 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 637  HIS A CG  
3170  N  ND1 . HIS A  394 0.3241 0.4850 0.3128 0.0181  -0.0589 0.0001  ? ? ? ? ? ? 637  HIS A ND1 
3171  C  CD2 . HIS A  394 0.3492 0.5063 0.3098 0.0299  -0.0641 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 637  HIS A CD2 
3172  C  CE1 . HIS A  394 0.3245 0.4735 0.3061 0.0149  -0.0538 0.0013  ? ? ? ? ? ? 637  HIS A CE1 
3173  N  NE2 . HIS A  394 0.3391 0.4858 0.3044 0.0217  -0.0563 0.0003  ? ? ? ? ? ? 637  HIS A NE2 
3174  N  N   . TYR A  395 0.3700 0.5541 0.3272 0.0612  -0.0811 0.0074  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A N   
3175  C  CA  . TYR A  395 0.3692 0.5605 0.3337 0.0674  -0.0836 0.0106  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CA  
3176  C  C   . TYR A  395 0.3500 0.5416 0.3341 0.0590  -0.0767 0.0127  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A C   
3177  O  O   . TYR A  395 0.3392 0.5211 0.3268 0.0501  -0.0687 0.0148  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A O   
3178  C  CB  . TYR A  395 0.3847 0.5639 0.3292 0.0794  -0.0805 0.0215  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CB  
3179  C  CG  . TYR A  395 0.4084 0.5885 0.3311 0.0917  -0.0882 0.0207  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CG  
3180  C  CD1 . TYR A  395 0.4202 0.6122 0.3414 0.1026  -0.0991 0.0180  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CD1 
3181  C  CD2 . TYR A  395 0.4214 0.5897 0.3233 0.0938  -0.0845 0.0230  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CD2 
3182  C  CE1 . TYR A  395 0.4449 0.6364 0.3430 0.1154  -0.1069 0.0174  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CE1 
3183  C  CE2 . TYR A  395 0.4463 0.6140 0.3247 0.1065  -0.0910 0.0226  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CE2 
3184  C  CZ  . TYR A  395 0.4582 0.6370 0.3342 0.1173  -0.1025 0.0199  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A CZ  
3185  O  OH  . TYR A  395 0.4849 0.6624 0.3358 0.1308  -0.1098 0.0194  ? ? ? ? ? ? 638  TYR A OH  
3186  N  N   . ASN A  396 0.3474 0.5500 0.3433 0.0629  -0.0802 0.0120  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A N   
3187  C  CA  . ASN A  396 0.3345 0.5346 0.3433 0.0588  -0.0731 0.0158  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A CA  
3188  C  C   . ASN A  396 0.3185 0.5194 0.3420 0.0457  -0.0677 0.0119  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A C   
3189  O  O   . ASN A  396 0.3102 0.5018 0.3369 0.0419  -0.0599 0.0165  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A O   
3190  C  CB  . ASN A  396 0.3384 0.5197 0.3344 0.0629  -0.0654 0.0267  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A CB  
3191  C  CG  . ASN A  396 0.3551 0.5340 0.3381 0.0766  -0.0690 0.0326  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A CG  
3192  O  OD1 . ASN A  396 0.3677 0.5329 0.3327 0.0818  -0.0659 0.0397  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A OD1 
3193  N  ND2 . ASN A  396 0.3570 0.5491 0.3490 0.0831  -0.0753 0.0299  ? ? ? ? ? ? 639  ASN A ND2 
3194  N  N   . THR A  397 0.3158 0.5272 0.3483 0.0389  -0.0719 0.0031  ? ? ? ? ? ? 640  THR A N   
3195  C  CA  . THR A  397 0.3030 0.5138 0.3488 0.0267  -0.0660 0.0001  ? ? ? ? ? ? 640  THR A CA  
3196  C  C   . THR A  397 0.2943 0.5083 0.3527 0.0256  -0.0606 0.0027  ? ? ? ? ? ? 640  THR A C   
3197  O  O   . THR A  397 0.2874 0.4901 0.3451 0.0206  -0.0528 0.0066  ? ? ? ? ? ? 640  THR A O   
3198  C  CB  . THR A  397 0.3023 0.5260 0.3610 0.0196  -0.0714 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 640  THR A CB  
3199  O  OG1 . THR A  397 0.3114 0.5293 0.3562 0.0205  -0.0758 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 640  THR A OG1 
3200  C  CG2 . THR A  397 0.2912 0.5127 0.3634 0.0074  -0.0639 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 640  THR A CG2 
3201  N  N   . ALA A  398 0.2958 0.5251 0.3654 0.0312  -0.0649 0.0002  ? ? ? ? ? ? 641  ALA A N   
3202  C  CA  . ALA A  398 0.2888 0.5210 0.3699 0.0306  -0.0588 0.0021  ? ? ? ? ? ? 641  ALA A CA  
3203  C  C   . ALA A  398 0.2888 0.5033 0.3574 0.0346  -0.0527 0.0106  ? ? ? ? ? ? 641  ALA A C   
3204  O  O   . ALA A  398 0.2829 0.4930 0.3563 0.0314  -0.0459 0.0122  ? ? ? ? ? ? 641  ALA A O   
3205  C  CB  . ALA A  398 0.2909 0.5430 0.3872 0.0368  -0.0640 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 641  ALA A CB  
3206  N  N   . LEU A  399 0.2970 0.5002 0.3495 0.0416  -0.0546 0.0161  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A N   
3207  C  CA  . LEU A  399 0.2976 0.4841 0.3418 0.0445  -0.0488 0.0236  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A CA  
3208  C  C   . LEU A  399 0.2904 0.4631 0.3316 0.0353  -0.0422 0.0249  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A C   
3209  O  O   . LEU A  399 0.2864 0.4505 0.3292 0.0337  -0.0371 0.0271  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A O   
3210  C  CB  . LEU A  399 0.3099 0.4869 0.3390 0.0540  -0.0510 0.0300  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A CB  
3211  C  CG  . LEU A  399 0.3184 0.5021 0.3488 0.0653  -0.0554 0.0317  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A CG  
3212  C  CD1 . LEU A  399 0.3210 0.5248 0.3585 0.0679  -0.0639 0.0246  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A CD1 
3213  C  CD2 . LEU A  399 0.3318 0.5012 0.3458 0.0735  -0.0550 0.0398  ? ? ? ? ? ? 642  LEU A CD2 
3214  N  N   . SER A  400 0.2902 0.4606 0.3264 0.0300  -0.0431 0.0230  ? ? ? ? ? ? 643  SER A N   
3215  C  CA  . SER A  400 0.2839 0.4430 0.3185 0.0216  -0.0379 0.0235  ? ? ? ? ? ? 643  SER A CA  
3216  C  C   . SER A  400 0.2761 0.4396 0.3220 0.0148  -0.0344 0.0199  ? ? ? ? ? ? 643  SER A C   
3217  O  O   . SER A  400 0.2729 0.4259 0.3175 0.0125  -0.0297 0.0222  ? ? ? ? ? ? 643  SER A O   
3218  C  CB  . SER A  400 0.2859 0.4439 0.3149 0.0176  -0.0399 0.0208  ? ? ? ? ? ? 643  SER A CB  
3219  O  OG  . SER A  400 0.2953 0.4481 0.3119 0.0245  -0.0416 0.0248  ? ? ? ? ? ? 643  SER A OG  
3220  N  N   . TYR A  401 0.2743 0.4530 0.3317 0.0117  -0.0365 0.0142  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A N   
3221  C  CA  . TYR A  401 0.2692 0.4511 0.3368 0.0056  -0.0312 0.0122  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CA  
3222  C  C   . TYR A  401 0.2691 0.4497 0.3382 0.0108  -0.0274 0.0150  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A C   
3223  O  O   . TYR A  401 0.2675 0.4411 0.3361 0.0077  -0.0217 0.0160  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A O   
3224  C  CB  . TYR A  401 0.2682 0.4670 0.3510 0.0004  -0.0330 0.0058  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CB  
3225  C  CG  . TYR A  401 0.2680 0.4624 0.3496 -0.0078 -0.0335 0.0027  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CG  
3226  C  CD1 . TYR A  401 0.2657 0.4527 0.3497 -0.0161 -0.0270 0.0029  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CD1 
3227  C  CD2 . TYR A  401 0.2722 0.4679 0.3483 -0.0065 -0.0404 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CD2 
3228  C  CE1 . TYR A  401 0.2668 0.4482 0.3497 -0.0234 -0.0274 0.0002  ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CE1 
3229  C  CE2 . TYR A  401 0.2732 0.4636 0.3478 -0.0137 -0.0409 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CE2 
3230  C  CZ  . TYR A  401 0.2700 0.4533 0.3489 -0.0223 -0.0344 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 644  TYR A CZ  
3231  O  OH  . TYR A  401 0.2720 0.4487 0.3496 -0.0290 -0.0347 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 644  TYR A OH  
3232  N  N   . ALA A  402 0.2729 0.4582 0.3418 0.0197  -0.0308 0.0165  ? ? ? ? ? ? 645  ALA A N   
3233  C  CA  . ALA A  402 0.2741 0.4565 0.3439 0.0251  -0.0273 0.0186  ? ? ? ? ? ? 645  ALA A CA  
3234  C  C   . ALA A  402 0.2744 0.4367 0.3332 0.0243  -0.0236 0.0225  ? ? ? ? ? ? 645  ALA A C   
3235  O  O   . ALA A  402 0.2746 0.4325 0.3336 0.0240  -0.0192 0.0222  ? ? ? ? ? ? 645  ALA A O   
3236  C  CB  . ALA A  402 0.2798 0.4690 0.3509 0.0358  -0.0320 0.0199  ? ? ? ? ? ? 645  ALA A CB  
3237  N  N   . LEU A  403 0.2758 0.4263 0.3254 0.0244  -0.0254 0.0258  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A N   
3238  C  CA  . LEU A  403 0.2758 0.4087 0.3182 0.0226  -0.0227 0.0284  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A CA  
3239  C  C   . LEU A  403 0.2714 0.4010 0.3137 0.0141  -0.0196 0.0260  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A C   
3240  O  O   . LEU A  403 0.2723 0.3940 0.3122 0.0136  -0.0167 0.0257  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A O   
3241  C  CB  . LEU A  403 0.2788 0.4010 0.3141 0.0243  -0.0242 0.0327  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A CB  
3242  C  CG  . LEU A  403 0.2863 0.4086 0.3192 0.0330  -0.0266 0.0367  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A CG  
3243  C  CD1 . LEU A  403 0.2910 0.4024 0.3166 0.0339  -0.0261 0.0417  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A CD1 
3244  C  CD2 . LEU A  403 0.2897 0.4059 0.3245 0.0382  -0.0255 0.0378  ? ? ? ? ? ? 646  LEU A CD2 
3245  N  N   . LEU A  404 0.2687 0.4031 0.3123 0.0081  -0.0203 0.0240  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A N   
3246  C  CA  . LEU A  404 0.2667 0.3954 0.3091 0.0009  -0.0172 0.0226  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A CA  
3247  C  C   . LEU A  404 0.2680 0.4007 0.3144 0.0001  -0.0127 0.0212  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A C   
3248  O  O   . LEU A  404 0.2700 0.3927 0.3110 -0.0021 -0.0094 0.0216  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A O   
3249  C  CB  . LEU A  404 0.2651 0.3999 0.3107 -0.0051 -0.0184 0.0198  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A CB  
3250  C  CG  . LEU A  404 0.2655 0.3951 0.3051 -0.0054 -0.0216 0.0206  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A CG  
3251  C  CD1 . LEU A  404 0.2660 0.4073 0.3110 -0.0093 -0.0246 0.0159  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A CD1 
3252  C  CD2 . LEU A  404 0.2648 0.3784 0.2977 -0.0083 -0.0197 0.0225  ? ? ? ? ? ? 647  LEU A CD2 
3253  N  N   . LEU A  405 0.2682 0.4157 0.3238 0.0023  -0.0121 0.0193  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A N   
3254  C  CA  . LEU A  405 0.2706 0.4221 0.3305 0.0008  -0.0057 0.0183  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A CA  
3255  C  C   . LEU A  405 0.2753 0.4208 0.3298 0.0079  -0.0033 0.0195  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A C   
3256  O  O   . LEU A  405 0.2796 0.4267 0.3347 0.0079  0.0026  0.0189  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A O   
3257  C  CB  . LEU A  405 0.2694 0.4403 0.3448 -0.0017 -0.0044 0.0151  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A CB  
3258  C  CG  . LEU A  405 0.2669 0.4418 0.3478 -0.0099 -0.0064 0.0126  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A CG  
3259  C  CD1 . LEU A  405 0.2661 0.4614 0.3657 -0.0128 -0.0067 0.0081  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A CD1 
3260  C  CD2 . LEU A  405 0.2692 0.4306 0.3432 -0.0168 -0.0014 0.0141  ? ? ? ? ? ? 648  LEU A CD2 
3261  N  N   . THR A  406 0.2762 0.4141 0.3253 0.0141  -0.0074 0.0211  ? ? ? ? ? ? 649  THR A N   
3262  C  CA  . THR A  406 0.2821 0.4128 0.3264 0.0210  -0.0059 0.0212  ? ? ? ? ? ? 649  THR A CA  
3263  C  C   . THR A  406 0.2848 0.3963 0.3185 0.0217  -0.0084 0.0223  ? ? ? ? ? ? 649  THR A C   
3264  O  O   . THR A  406 0.2914 0.3939 0.3195 0.0267  -0.0078 0.0213  ? ? ? ? ? ? 649  THR A O   
3265  C  CB  . THR A  406 0.2839 0.4217 0.3334 0.0294  -0.0087 0.0214  ? ? ? ? ? ? 649  THR A CB  
3266  O  OG1 . THR A  406 0.2822 0.4157 0.3301 0.0307  -0.0140 0.0239  ? ? ? ? ? ? 649  THR A OG1 
3267  C  CG2 . THR A  406 0.2821 0.4402 0.3443 0.0303  -0.0074 0.0193  ? ? ? ? ? ? 649  THR A CG2 
3268  N  N   . ASN A  407 0.2805 0.3861 0.3124 0.0171  -0.0113 0.0238  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A N   
3269  C  CA  . ASN A  407 0.2823 0.3716 0.3080 0.0171  -0.0139 0.0246  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A CA  
3270  C  C   . ASN A  407 0.2877 0.3674 0.3056 0.0163  -0.0122 0.0225  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A C   
3271  O  O   . ASN A  407 0.2888 0.3722 0.3045 0.0128  -0.0083 0.0220  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A O   
3272  C  CB  . ASN A  407 0.2771 0.3641 0.3033 0.0118  -0.0158 0.0262  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A CB  
3273  C  CG  . ASN A  407 0.2768 0.3620 0.3054 0.0149  -0.0184 0.0293  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A CG  
3274  O  OD1 . ASN A  407 0.2805 0.3655 0.3107 0.0208  -0.0191 0.0304  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A OD1 
3275  N  ND2 . ASN A  407 0.2740 0.3569 0.3023 0.0113  -0.0191 0.0309  ? ? ? ? ? ? 650  ASN A ND2 
3276  N  N   . LYS A  408 0.2928 0.3596 0.3064 0.0198  -0.0153 0.0213  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A N   
3277  C  CA  . LYS A  408 0.3004 0.3569 0.3042 0.0202  -0.0151 0.0189  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A CA  
3278  C  C   . LYS A  408 0.2976 0.3458 0.3001 0.0152  -0.0183 0.0192  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A C   
3279  O  O   . LYS A  408 0.2907 0.3396 0.3004 0.0127  -0.0204 0.0210  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A O   
3280  C  CB  . LYS A  408 0.3096 0.3562 0.3093 0.0274  -0.0182 0.0157  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A CB  
3281  C  CG  . LYS A  408 0.3196 0.3533 0.3079 0.0292  -0.0207 0.0124  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A CG  
3282  C  CD  . LYS A  408 0.3309 0.3573 0.3142 0.0372  -0.0230 0.0081  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A CD  
3283  C  CE  . LYS A  408 0.3438 0.3573 0.3131 0.0404  -0.0264 0.0040  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A CE  
3284  N  NZ  . LYS A  408 0.3433 0.3459 0.3167 0.0388  -0.0349 0.0013  ? ? ? ? ? ? 651  LYS A NZ  
3285  N  N   . SER A  409 0.3042 0.3445 0.2971 0.0144  -0.0181 0.0179  ? ? ? ? ? ? 652  SER A N   
3286  C  CA  . SER A  409 0.3035 0.3344 0.2953 0.0115  -0.0225 0.0173  ? ? ? ? ? ? 652  SER A CA  
3287  C  C   . SER A  409 0.2951 0.3306 0.2918 0.0047  -0.0211 0.0198  ? ? ? ? ? ? 652  SER A C   
3288  O  O   . SER A  409 0.2918 0.3224 0.2927 0.0029  -0.0247 0.0196  ? ? ? ? ? ? 652  SER A O   
3289  C  CB  . SER A  409 0.3026 0.3265 0.3015 0.0138  -0.0286 0.0155  ? ? ? ? ? ? 652  SER A CB  
3290  O  OG  . SER A  409 0.3132 0.3284 0.3063 0.0201  -0.0321 0.0114  ? ? ? ? ? ? 652  SER A OG  
3291  N  N   . SER A  410 0.2924 0.3376 0.2900 0.0012  -0.0160 0.0215  ? ? ? ? ? ? 653  SER A N   
3292  C  CA  . SER A  410 0.2865 0.3357 0.2879 -0.0052 -0.0148 0.0228  ? ? ? ? ? ? 653  SER A CA  
3293  C  C   . SER A  410 0.2880 0.3455 0.2896 -0.0090 -0.0090 0.0235  ? ? ? ? ? ? 653  SER A C   
3294  O  O   . SER A  410 0.2889 0.3549 0.2930 -0.0070 -0.0058 0.0235  ? ? ? ? ? ? 653  SER A O   
3295  C  CB  . SER A  410 0.2780 0.3336 0.2883 -0.0061 -0.0167 0.0237  ? ? ? ? ? ? 653  SER A CB  
3296  O  OG  . SER A  410 0.2749 0.3289 0.2865 -0.0107 -0.0173 0.0239  ? ? ? ? ? ? 653  SER A OG  
3297  N  N   . VAL A  411 0.2894 0.3440 0.2895 -0.0143 -0.0074 0.0240  ? ? ? ? ? ? 654  VAL A N   
3298  C  CA  . VAL A  411 0.2918 0.3534 0.2947 -0.0189 -0.0016 0.0246  ? ? ? ? ? ? 654  VAL A CA  
3299  C  C   . VAL A  411 0.2830 0.3570 0.2972 -0.0223 -0.0031 0.0232  ? ? ? ? ? ? 654  VAL A C   
3300  O  O   . VAL A  411 0.2794 0.3507 0.2945 -0.0245 -0.0064 0.0225  ? ? ? ? ? ? 654  VAL A O   
3301  C  CB  . VAL A  411 0.2983 0.3504 0.2958 -0.0232 0.0004  0.0256  ? ? ? ? ? ? 654  VAL A CB  
3302  C  CG1 . VAL A  411 0.3015 0.3610 0.3050 -0.0289 0.0071  0.0263  ? ? ? ? ? ? 654  VAL A CG1 
3303  C  CG2 . VAL A  411 0.3099 0.3477 0.2931 -0.0187 0.0008  0.0269  ? ? ? ? ? ? 654  VAL A CG2 
3304  N  N   . PRO A  412 0.2806 0.3686 0.3031 -0.0220 -0.0011 0.0224  ? ? ? ? ? ? 655  PRO A N   
3305  C  CA  . PRO A  412 0.2742 0.3744 0.3064 -0.0241 -0.0040 0.0204  ? ? ? ? ? ? 655  PRO A CA  
3306  C  C   . PRO A  412 0.2755 0.3794 0.3140 -0.0318 -0.0021 0.0184  ? ? ? ? ? ? 655  PRO A C   
3307  O  O   . PRO A  412 0.2809 0.3853 0.3221 -0.0356 0.0037  0.0190  ? ? ? ? ? ? 655  PRO A O   
3308  C  CB  . PRO A  412 0.2728 0.3863 0.3121 -0.0199 -0.0031 0.0199  ? ? ? ? ? ? 655  PRO A CB  
3309  C  CG  . PRO A  412 0.2789 0.3899 0.3153 -0.0189 0.0027  0.0211  ? ? ? ? ? ? 655  PRO A CG  
3310  C  CD  . PRO A  412 0.2846 0.3781 0.3079 -0.0184 0.0033  0.0229  ? ? ? ? ? ? 655  PRO A CD  
3311  N  N   . ARG A  413 0.2725 0.3777 0.3129 -0.0341 -0.0065 0.0162  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A N   
3312  C  CA  . ARG A  413 0.2748 0.3835 0.3225 -0.0414 -0.0059 0.0130  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A CA  
3313  C  C   . ARG A  413 0.2718 0.3970 0.3302 -0.0415 -0.0102 0.0086  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A C   
3314  O  O   . ARG A  413 0.2694 0.3966 0.3240 -0.0373 -0.0156 0.0077  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A O   
3315  C  CB  . ARG A  413 0.2767 0.3731 0.3180 -0.0440 -0.0079 0.0123  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A CB  
3316  C  CG  . ARG A  413 0.2811 0.3790 0.3298 -0.0515 -0.0070 0.0088  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A CG  
3317  C  CD  . ARG A  413 0.2844 0.3694 0.3267 -0.0536 -0.0087 0.0078  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A CD  
3318  N  NE  . ARG A  413 0.2807 0.3684 0.3198 -0.0498 -0.0144 0.0054  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A NE  
3319  C  CZ  . ARG A  413 0.2829 0.3607 0.3160 -0.0498 -0.0160 0.0045  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A CZ  
3320  N  NH1 . ARG A  413 0.2883 0.3533 0.3186 -0.0531 -0.0135 0.0054  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A NH1 
3321  N  NH2 . ARG A  413 0.2813 0.3616 0.3107 -0.0458 -0.0197 0.0028  ? ? ? ? ? ? 656  ARG A NH2 
3322  N  N   . VAL A  414 0.2733 0.4104 0.3451 -0.0457 -0.0078 0.0060  ? ? ? ? ? ? 657  VAL A N   
3323  C  CA  . VAL A  414 0.2716 0.4261 0.3556 -0.0456 -0.0132 0.0006  ? ? ? ? ? ? 657  VAL A CA  
3324  C  C   . VAL A  414 0.2751 0.4301 0.3645 -0.0520 -0.0172 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 657  VAL A C   
3325  O  O   . VAL A  414 0.2794 0.4275 0.3728 -0.0594 -0.0131 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 657  VAL A O   
3326  C  CB  . VAL A  414 0.2717 0.4412 0.3716 -0.0470 -0.0092 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 657  VAL A CB  
3327  C  CG1 . VAL A  414 0.2711 0.4596 0.3864 -0.0475 -0.0164 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 657  VAL A CG1 
3328  C  CG2 . VAL A  414 0.2696 0.4395 0.3642 -0.0396 -0.0061 0.0041  ? ? ? ? ? ? 657  VAL A CG2 
3329  N  N   . TYR A  415 0.2752 0.4376 0.3640 -0.0486 -0.0252 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 658  TYR A N   
3330  C  CA  . TYR A  415 0.2802 0.4422 0.3722 -0.0534 -0.0298 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CA  
3331  C  C   . TYR A  415 0.2826 0.4617 0.3953 -0.0583 -0.0329 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 658  TYR A C   
3332  O  O   . TYR A  415 0.2808 0.4763 0.4018 -0.0538 -0.0372 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 658  TYR A O   
3333  C  CB  . TYR A  415 0.2821 0.4417 0.3602 -0.0465 -0.0367 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CB  
3334  C  CG  . TYR A  415 0.2893 0.4514 0.3699 -0.0493 -0.0434 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CG  
3335  C  CD1 . TYR A  415 0.2934 0.4470 0.3790 -0.0578 -0.0412 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CD1 
3336  C  CD2 . TYR A  415 0.2943 0.4663 0.3709 -0.0427 -0.0522 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CD2 
3337  C  CE1 . TYR A  415 0.3016 0.4565 0.3897 -0.0602 -0.0479 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CE1 
3338  C  CE2 . TYR A  415 0.3032 0.4771 0.3807 -0.0445 -0.0593 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CE2 
3339  C  CZ  . TYR A  415 0.3064 0.4718 0.3903 -0.0536 -0.0572 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 658  TYR A CZ  
3340  O  OH  . TYR A  415 0.3164 0.4823 0.4016 -0.0555 -0.0644 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 658  TYR A OH  
3341  N  N   . TYR A  416 0.2875 0.4629 0.4102 -0.0676 -0.0308 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 659  TYR A N   
3342  C  CA  . TYR A  416 0.2910 0.4817 0.4368 -0.0740 -0.0338 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CA  
3343  C  C   . TYR A  416 0.2926 0.4991 0.4418 -0.0682 -0.0460 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 659  TYR A C   
3344  O  O   . TYR A  416 0.2921 0.5172 0.4597 -0.0684 -0.0495 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 659  TYR A O   
3345  C  CB  . TYR A  416 0.2987 0.4793 0.4513 -0.0840 -0.0322 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CB  
3346  C  CG  . TYR A  416 0.3039 0.4998 0.4806 -0.0904 -0.0383 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CG  
3347  C  CD1 . TYR A  416 0.3047 0.5118 0.5070 -0.0984 -0.0323 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CD1 
3348  C  CD2 . TYR A  416 0.3096 0.5088 0.4843 -0.0884 -0.0501 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CD2 
3349  C  CE1 . TYR A  416 0.3099 0.5318 0.5378 -0.1050 -0.0386 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CE1 
3350  C  CE2 . TYR A  416 0.3159 0.5293 0.5139 -0.0942 -0.0575 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CE2 
3351  C  CZ  . TYR A  416 0.3153 0.5402 0.5408 -0.1027 -0.0520 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 659  TYR A CZ  
3352  O  OH  . TYR A  416 0.3217 0.5611 0.5717 -0.1082 -0.0604 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 659  TYR A OH  
3353  N  N   . GLY A  417 0.2959 0.4948 0.4267 -0.0622 -0.0525 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 660  GLY A N   
3354  C  CA  . GLY A  417 0.3014 0.5121 0.4302 -0.0555 -0.0644 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 660  GLY A CA  
3355  C  C   . GLY A  417 0.2985 0.5208 0.4229 -0.0449 -0.0680 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 660  GLY A C   
3356  O  O   . GLY A  417 0.3052 0.5383 0.4280 -0.0383 -0.0785 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 660  GLY A O   
3357  N  N   . ASP A  418 0.2904 0.5098 0.4118 -0.0424 -0.0599 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 661  ASP A N   
3358  C  CA  . ASP A  418 0.2884 0.5172 0.4064 -0.0323 -0.0625 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 661  ASP A CA  
3359  C  C   . ASP A  418 0.2851 0.5322 0.4268 -0.0348 -0.0618 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 661  ASP A C   
3360  O  O   . ASP A  418 0.2852 0.5452 0.4304 -0.0267 -0.0663 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 661  ASP A O   
3361  C  CB  . ASP A  418 0.2832 0.4984 0.3855 -0.0278 -0.0550 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 661  ASP A CB  
3362  C  CG  . ASP A  418 0.2871 0.4873 0.3672 -0.0231 -0.0562 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 661  ASP A CG  
3363  O  OD1 . ASP A  418 0.2952 0.4986 0.3667 -0.0172 -0.0640 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 661  ASP A OD1 
3364  O  OD2 . ASP A  418 0.2833 0.4682 0.3543 -0.0249 -0.0491 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 661  ASP A OD2 
3365  N  N   . MET A  419 0.2836 0.5319 0.4426 -0.0458 -0.0559 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 662  MET A N   
3366  C  CA  . MET A  419 0.2817 0.5491 0.4678 -0.0498 -0.0542 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 662  MET A CA  
3367  C  C   . MET A  419 0.2874 0.5698 0.4961 -0.0560 -0.0625 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 662  MET A C   
3368  O  O   . MET A  419 0.2873 0.5909 0.5179 -0.0549 -0.0668 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 662  MET A O   
3369  C  CB  . MET A  419 0.2781 0.5380 0.4701 -0.0572 -0.0401 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 662  MET A CB  
3370  C  CG  . MET A  419 0.2734 0.5246 0.4481 -0.0493 -0.0343 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 662  MET A CG  
3371  S  SD  . MET A  419 0.2721 0.5189 0.4539 -0.0549 -0.0186 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 662  MET A SD  
3372  C  CE  . MET A  419 0.2703 0.5443 0.4787 -0.0522 -0.0178 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 662  MET A CE  
3373  N  N   . PHE A  420 0.2929 0.5646 0.4978 -0.0623 -0.0650 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 663  PHE A N   
3374  C  CA  . PHE A  420 0.3001 0.5836 0.5252 -0.0681 -0.0741 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CA  
3375  C  C   . PHE A  420 0.3089 0.5848 0.5140 -0.0626 -0.0858 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 663  PHE A C   
3376  O  O   . PHE A  420 0.3088 0.5675 0.4863 -0.0570 -0.0836 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 663  PHE A O   
3377  C  CB  . PHE A  420 0.3018 0.5786 0.5442 -0.0824 -0.0651 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CB  
3378  C  CG  . PHE A  420 0.2963 0.5790 0.5567 -0.0880 -0.0517 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CG  
3379  C  CD1 . PHE A  420 0.2963 0.6019 0.5896 -0.0924 -0.0523 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CD1 
3380  C  CD2 . PHE A  420 0.2928 0.5586 0.5383 -0.0889 -0.0385 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CD2 
3381  C  CE1 . PHE A  420 0.2930 0.6043 0.6031 -0.0973 -0.0384 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CE1 
3382  C  CE2 . PHE A  420 0.2908 0.5615 0.5511 -0.0934 -0.0255 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CE2 
3383  C  CZ  . PHE A  420 0.2910 0.5845 0.5834 -0.0976 -0.0249 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 663  PHE A CZ  
3384  N  N   . THR A  421 0.3176 0.6063 0.5370 -0.0638 -0.0982 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 664  THR A N   
3385  C  CA  . THR A  421 0.3289 0.6117 0.5281 -0.0570 -0.1101 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 664  THR A CA  
3386  C  C   . THR A  421 0.3326 0.5927 0.5165 -0.0624 -0.1052 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 664  THR A C   
3387  O  O   . THR A  421 0.3317 0.5852 0.5307 -0.0744 -0.0981 -0.0996 ? ? ? ? ? ? 664  THR A O   
3388  C  CB  . THR A  421 0.3394 0.6407 0.5572 -0.0567 -0.1256 -0.1156 ? ? ? ? ? ? 664  THR A CB  
3389  O  OG1 . THR A  421 0.3387 0.6467 0.5898 -0.0711 -0.1226 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 664  THR A OG1 
3390  C  CG2 . THR A  421 0.3386 0.6605 0.5615 -0.0458 -0.1334 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 664  THR A CG2 
3391  N  N   . ASP A  422 0.3382 0.5863 0.4922 -0.0529 -0.1084 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 665  ASP A N   
3392  C  CA  . ASP A  422 0.3405 0.5667 0.4774 -0.0559 -0.1024 -0.0931 ? ? ? ? ? ? 665  ASP A CA  
3393  C  C   . ASP A  422 0.3516 0.5750 0.4984 -0.0632 -0.1087 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 665  ASP A C   
3394  O  O   . ASP A  422 0.3523 0.5594 0.4972 -0.0704 -0.1018 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 665  ASP A O   
3395  C  CB  . ASP A  422 0.3454 0.5614 0.4503 -0.0437 -0.1040 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 665  ASP A CB  
3396  C  CG  . ASP A  422 0.3341 0.5449 0.4275 -0.0387 -0.0943 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 665  ASP A CG  
3397  O  OD1 . ASP A  422 0.3259 0.5244 0.4194 -0.0447 -0.0836 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 665  ASP A OD1 
3398  O  OD2 . ASP A  422 0.3348 0.5528 0.4189 -0.0285 -0.0976 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 665  ASP A OD2 
3399  N  N   . ASP A  423 0.3618 0.6003 0.5188 -0.0609 -0.1224 -0.1183 ? ? ? ? ? ? 666  ASP A N   
3400  C  CA  . ASP A  423 0.3733 0.6115 0.5462 -0.0693 -0.1298 -0.1323 ? ? ? ? ? ? 666  ASP A CA  
3401  C  C   . ASP A  423 0.3695 0.6261 0.5805 -0.0793 -0.1311 -0.1383 ? ? ? ? ? ? 666  ASP A C   
3402  O  O   . ASP A  423 0.3603 0.6320 0.5816 -0.0766 -0.1293 -0.1335 ? ? ? ? ? ? 666  ASP A O   
3403  C  CB  . ASP A  423 0.3905 0.6323 0.5478 -0.0592 -0.1457 -0.1443 ? ? ? ? ? ? 666  ASP A CB  
3404  C  CG  . ASP A  423 0.3934 0.6580 0.5566 -0.0500 -0.1578 -0.1494 ? ? ? ? ? ? 666  ASP A CG  
3405  O  OD1 . ASP A  423 0.3809 0.6581 0.5570 -0.0496 -0.1532 -0.1422 ? ? ? ? ? ? 666  ASP A OD1 
3406  O  OD2 . ASP A  423 0.4102 0.6797 0.5638 -0.0420 -0.1727 -0.1613 ? ? ? ? ? ? 666  ASP A OD2 
3407  N  N   . GLY A  424 0.3769 0.6330 0.6112 -0.0909 -0.1335 -0.1487 ? ? ? ? ? ? 667  GLY A N   
3408  C  CA  . GLY A  424 0.3728 0.6479 0.6458 -0.1005 -0.1329 -0.1532 ? ? ? ? ? ? 667  GLY A CA  
3409  C  C   . GLY A  424 0.3648 0.6308 0.6548 -0.1138 -0.1154 -0.1436 ? ? ? ? ? ? 667  GLY A C   
3410  O  O   . GLY A  424 0.3585 0.6062 0.6277 -0.1131 -0.1031 -0.1306 ? ? ? ? ? ? 667  GLY A O   
3411  N  N   . GLN A  425 0.3665 0.6459 0.6948 -0.1255 -0.1145 -0.1504 ? ? ? ? ? ? 668  GLN A N   
3412  C  CA  . GLN A  425 0.3653 0.6354 0.7139 -0.1400 -0.0988 -0.1442 ? ? ? ? ? ? 668  GLN A CA  
3413  C  C   . GLN A  425 0.3519 0.6190 0.6918 -0.1382 -0.0822 -0.1267 ? ? ? ? ? ? 668  GLN A C   
3414  O  O   . GLN A  425 0.3426 0.6234 0.6758 -0.1285 -0.0837 -0.1224 ? ? ? ? ? ? 668  GLN A O   
3415  C  CB  . GLN A  425 0.3711 0.6601 0.7647 -0.1516 -0.1026 -0.1562 ? ? ? ? ? ? 668  GLN A CB  
3416  C  CG  . GLN A  425 0.3871 0.6750 0.7905 -0.1552 -0.1186 -0.1744 ? ? ? ? ? ? 668  GLN A CG  
3417  C  CD  . GLN A  425 0.3976 0.6568 0.7927 -0.1640 -0.1121 -0.1736 ? ? ? ? ? ? 668  GLN A CD  
3418  O  OE1 . GLN A  425 0.3933 0.6340 0.7771 -0.1678 -0.0957 -0.1592 ? ? ? ? ? ? 668  GLN A OE1 
3419  N  NE2 . GLN A  425 0.4129 0.6682 0.8137 -0.1666 -0.1257 -0.1895 ? ? ? ? ? ? 668  GLN A NE2 
3420  N  N   . TYR A  426 0.3527 0.6004 0.6900 -0.1464 -0.0666 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 669  TYR A N   
3421  C  CA  . TYR A  426 0.3425 0.5827 0.6626 -0.1422 -0.0523 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CA  
3422  C  C   . TYR A  426 0.3333 0.5957 0.6709 -0.1402 -0.0474 -0.0964 ? ? ? ? ? ? 669  TYR A C   
3423  O  O   . TYR A  426 0.3355 0.6095 0.7050 -0.1498 -0.0404 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 669  TYR A O   
3424  C  CB  . TYR A  426 0.3480 0.5653 0.6654 -0.1514 -0.0366 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CB  
3425  C  CG  . TYR A  426 0.3406 0.5443 0.6306 -0.1447 -0.0251 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CG  
3426  C  CD1 . TYR A  426 0.3381 0.5255 0.5944 -0.1356 -0.0287 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CD1 
3427  C  CD2 . TYR A  426 0.3376 0.5447 0.6357 -0.1472 -0.0108 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CD2 
3428  C  CE1 . TYR A  426 0.3320 0.5076 0.5653 -0.1295 -0.0197 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CE1 
3429  C  CE2 . TYR A  426 0.3328 0.5272 0.6051 -0.1403 -0.0018 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CE2 
3430  C  CZ  . TYR A  426 0.3298 0.5084 0.5704 -0.1317 -0.0069 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 669  TYR A CZ  
3431  O  OH  . TYR A  426 0.3257 0.4920 0.5426 -0.1251 0.0004  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 669  TYR A OH  
3432  N  N   . MET A  427 0.3239 0.5918 0.6414 -0.1277 -0.0500 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 670  MET A N   
3433  C  CA  . MET A  427 0.3160 0.6045 0.6492 -0.1245 -0.0457 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 670  MET A CA  
3434  C  C   . MET A  427 0.3177 0.6344 0.6862 -0.1270 -0.0557 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 670  MET A C   
3435  O  O   . MET A  427 0.3128 0.6482 0.7027 -0.1271 -0.0504 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 670  MET A O   
3436  C  CB  . MET A  427 0.3157 0.5978 0.6580 -0.1322 -0.0268 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 670  MET A CB  
3437  C  CG  . MET A  427 0.3101 0.5763 0.6217 -0.1248 -0.0171 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 670  MET A CG  
3438  S  SD  . MET A  427 0.3167 0.5717 0.6387 -0.1354 0.0051  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 670  MET A SD  
3439  C  CE  . MET A  427 0.3110 0.5525 0.5995 -0.1245 0.0145  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 670  MET A CE  
3440  N  N   . ALA A  428 0.3257 0.6456 0.7000 -0.1282 -0.0705 -0.1139 ? ? ? ? ? ? 671  ALA A N   
3441  C  CA  . ALA A  428 0.3286 0.6756 0.7334 -0.1283 -0.0838 -0.1278 ? ? ? ? ? ? 671  ALA A CA  
3442  C  C   . ALA A  428 0.3227 0.6877 0.7185 -0.1131 -0.0941 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 671  ALA A C   
3443  O  O   . ALA A  428 0.3210 0.7109 0.7453 -0.1126 -0.0983 -0.1345 ? ? ? ? ? ? 671  ALA A O   
3444  C  CB  . ALA A  428 0.3413 0.6851 0.7508 -0.1322 -0.0988 -0.1429 ? ? ? ? ? ? 671  ALA A CB  
3445  N  N   . HIS A  429 0.3208 0.6736 0.6783 -0.1004 -0.0984 -0.1226 ? ? ? ? ? ? 672  HIS A N   
3446  C  CA  . HIS A  429 0.3190 0.6869 0.6673 -0.0856 -0.1094 -0.1239 ? ? ? ? ? ? 672  HIS A CA  
3447  C  C   . HIS A  429 0.3104 0.6663 0.6282 -0.0757 -0.1005 -0.1089 ? ? ? ? ? ? 672  HIS A C   
3448  O  O   . HIS A  429 0.3105 0.6436 0.5978 -0.0734 -0.0965 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 672  HIS A O   
3449  C  CB  . HIS A  429 0.3307 0.6981 0.6624 -0.0774 -0.1283 -0.1348 ? ? ? ? ? ? 672  HIS A CB  
3450  C  CG  . HIS A  429 0.3415 0.7198 0.7006 -0.0856 -0.1400 -0.1516 ? ? ? ? ? ? 672  HIS A CG  
3451  N  ND1 . HIS A  429 0.3431 0.7490 0.7396 -0.0878 -0.1485 -0.1626 ? ? ? ? ? ? 672  HIS A ND1 
3452  C  CD2 . HIS A  429 0.3523 0.7176 0.7077 -0.0918 -0.1455 -0.1601 ? ? ? ? ? ? 672  HIS A CD2 
3453  C  CE1 . HIS A  429 0.3543 0.7637 0.7701 -0.0958 -0.1589 -0.1775 ? ? ? ? ? ? 672  HIS A CE1 
3454  N  NE2 . HIS A  429 0.3604 0.7447 0.7513 -0.0984 -0.1571 -0.1762 ? ? ? ? ? ? 672  HIS A NE2 
3455  N  N   . LYS A  430 0.3037 0.6750 0.6306 -0.0694 -0.0978 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 673  LYS A N   
3456  C  CA  . LYS A  430 0.2971 0.6582 0.5974 -0.0594 -0.0909 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 673  LYS A CA  
3457  C  C   . LYS A  430 0.3020 0.6607 0.5751 -0.0445 -0.1034 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 673  LYS A C   
3458  O  O   . LYS A  430 0.3094 0.6834 0.5898 -0.0386 -0.1179 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 673  LYS A O   
3459  C  CB  . LYS A  430 0.2902 0.6680 0.6104 -0.0576 -0.0836 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 673  LYS A CB  
3460  C  CG  . LYS A  430 0.2884 0.6723 0.6382 -0.0712 -0.0720 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 673  LYS A CG  
3461  C  CD  . LYS A  430 0.2825 0.6814 0.6481 -0.0678 -0.0633 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 673  LYS A CD  
3462  C  CE  . LYS A  430 0.2819 0.6816 0.6711 -0.0813 -0.0466 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 673  LYS A CE  
3463  N  NZ  . LYS A  430 0.2784 0.7003 0.6939 -0.0794 -0.0393 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 673  LYS A NZ  
3464  N  N   . THR A  431 0.2994 0.6383 0.5409 -0.0382 -0.0976 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 674  THR A N   
3465  C  CA  . THR A  431 0.3056 0.6385 0.5184 -0.0242 -0.1066 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 674  THR A CA  
3466  C  C   . THR A  431 0.3035 0.6508 0.5213 -0.0138 -0.1087 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 674  THR A C   
3467  O  O   . THR A  431 0.2959 0.6542 0.5356 -0.0178 -0.1012 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 674  THR A O   
3468  C  CB  . THR A  431 0.3032 0.6103 0.4849 -0.0223 -0.0980 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 674  THR A CB  
3469  O  OG1 . THR A  431 0.2932 0.5945 0.4745 -0.0231 -0.0852 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 674  THR A OG1 
3470  C  CG2 . THR A  431 0.3051 0.5974 0.4831 -0.0326 -0.0948 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 674  THR A CG2 
3471  N  N   . ILE A  432 0.3118 0.6590 0.5097 0.0000  -0.1184 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 675  ILE A N   
3472  C  CA  . ILE A  432 0.3114 0.6717 0.5146 0.0107  -0.1209 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 675  ILE A CA  
3473  C  C   . ILE A  432 0.3015 0.6501 0.4970 0.0112  -0.1065 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 675  ILE A C   
3474  O  O   . ILE A  432 0.2990 0.6579 0.5035 0.0176  -0.1051 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 675  ILE A O   
3475  C  CB  . ILE A  432 0.3256 0.6877 0.5082 0.0269  -0.1347 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 675  ILE A CB  
3476  C  CG1 . ILE A  432 0.3309 0.6681 0.4765 0.0332  -0.1309 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 675  ILE A CG1 
3477  C  CG2 . ILE A  432 0.3374 0.7129 0.5282 0.0277  -0.1505 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 675  ILE A CG2 
3478  C  CD1 . ILE A  432 0.3487 0.6860 0.4718 0.0496  -0.1434 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 675  ILE A CD1 
3479  N  N   . ASN A  433 0.2967 0.6239 0.4766 0.0046  -0.0961 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 676  ASN A N   
3480  C  CA  . ASN A  433 0.2890 0.6034 0.4600 0.0052  -0.0836 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 676  ASN A CA  
3481  C  C   . ASN A  433 0.2801 0.5961 0.4692 -0.0056 -0.0714 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 676  ASN A C   
3482  O  O   . ASN A  433 0.2754 0.5802 0.4563 -0.0051 -0.0613 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 676  ASN A O   
3483  C  CB  . ASN A  433 0.2902 0.5804 0.4334 0.0056  -0.0799 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 676  ASN A CB  
3484  C  CG  . ASN A  433 0.2997 0.5851 0.4220 0.0179  -0.0876 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 676  ASN A CG  
3485  O  OD1 . ASN A  433 0.3021 0.5918 0.4222 0.0279  -0.0893 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 676  ASN A OD1 
3486  N  ND2 . ASN A  433 0.3073 0.5835 0.4133 0.0184  -0.0923 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 676  ASN A ND2 
3487  N  N   . TYR A  434 0.2797 0.6080 0.4923 -0.0155 -0.0720 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 677  TYR A N   
3488  C  CA  . TYR A  434 0.2743 0.6019 0.5028 -0.0267 -0.0589 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CA  
3489  C  C   . TYR A  434 0.2703 0.6069 0.5078 -0.0217 -0.0513 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 677  TYR A C   
3490  O  O   . TYR A  434 0.2673 0.5921 0.4978 -0.0240 -0.0393 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 677  TYR A O   
3491  C  CB  . TYR A  434 0.2766 0.6181 0.5325 -0.0375 -0.0615 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CB  
3492  C  CG  . TYR A  434 0.2739 0.6186 0.5519 -0.0492 -0.0478 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CG  
3493  C  CD1 . TYR A  434 0.2761 0.6064 0.5536 -0.0611 -0.0411 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CD1 
3494  C  CD2 . TYR A  434 0.2713 0.6342 0.5721 -0.0482 -0.0414 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CD2 
3495  C  CE1 . TYR A  434 0.2767 0.6087 0.5738 -0.0716 -0.0276 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CE1 
3496  C  CE2 . TYR A  434 0.2714 0.6373 0.5923 -0.0588 -0.0275 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CE2 
3497  C  CZ  . TYR A  434 0.2746 0.6245 0.5929 -0.0705 -0.0205 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 677  TYR A CZ  
3498  O  OH  . TYR A  434 0.2773 0.6289 0.6141 -0.0803 -0.0058 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 677  TYR A OH  
3499  N  N   . GLU A  435 0.2717 0.6281 0.5227 -0.0134 -0.0588 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 678  GLU A N   
3500  C  CA  . GLU A  435 0.2688 0.6337 0.5288 -0.0081 -0.0512 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 678  GLU A CA  
3501  C  C   . GLU A  435 0.2677 0.6120 0.5004 -0.0011 -0.0446 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 678  GLU A C   
3502  O  O   . GLU A  435 0.2654 0.6034 0.4977 -0.0035 -0.0323 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 678  GLU A O   
3503  C  CB  . GLU A  435 0.2715 0.6596 0.5478 0.0015  -0.0615 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 678  GLU A CB  
3504  C  CG  . GLU A  435 0.2687 0.6689 0.5612 0.0050  -0.0520 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 678  GLU A CG  
3505  C  CD  . GLU A  435 0.2714 0.6988 0.5870 0.0141  -0.0619 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 678  GLU A CD  
3506  O  OE1 . GLU A  435 0.2769 0.7095 0.5871 0.0217  -0.0776 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 678  GLU A OE1 
3507  O  OE2 . GLU A  435 0.2692 0.7130 0.6083 0.0143  -0.0540 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 678  GLU A OE2 
3508  N  N   . ALA A  436 0.2709 0.6044 0.4811 0.0080  -0.0526 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 679  ALA A N   
3509  C  CA  . ALA A  436 0.2705 0.5849 0.4584 0.0140  -0.0469 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 679  ALA A CA  
3510  C  C   . ALA A  436 0.2672 0.5622 0.4438 0.0048  -0.0367 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 679  ALA A C   
3511  O  O   . ALA A  436 0.2662 0.5510 0.4354 0.0063  -0.0279 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 679  ALA A O   
3512  C  CB  . ALA A  436 0.2758 0.5797 0.4423 0.0232  -0.0556 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 679  ALA A CB  
3513  N  N   . ILE A  437 0.2671 0.5554 0.4404 -0.0036 -0.0384 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 680  ILE A N   
3514  C  CA  . ILE A  437 0.2652 0.5344 0.4269 -0.0111 -0.0295 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 680  ILE A CA  
3515  C  C   . ILE A  437 0.2644 0.5379 0.4399 -0.0173 -0.0179 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 680  ILE A C   
3516  O  O   . ILE A  437 0.2648 0.5253 0.4289 -0.0163 -0.0096 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 680  ILE A O   
3517  C  CB  . ILE A  437 0.2663 0.5271 0.4225 -0.0184 -0.0331 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 680  ILE A CB  
3518  C  CG1 . ILE A  437 0.2689 0.5204 0.4053 -0.0111 -0.0413 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 680  ILE A CG1 
3519  C  CG2 . ILE A  437 0.2654 0.5087 0.4133 -0.0261 -0.0236 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 680  ILE A CG2 
3520  C  CD1 . ILE A  437 0.2721 0.5214 0.4062 -0.0161 -0.0473 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 680  ILE A CD1 
3521  N  N   . GLU A  438 0.2646 0.5568 0.4653 -0.0232 -0.0172 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 681  GLU A N   
3522  C  CA  . GLU A  438 0.2659 0.5633 0.4813 -0.0290 -0.0042 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 681  GLU A CA  
3523  C  C   . GLU A  438 0.2666 0.5657 0.4786 -0.0201 0.0025  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 681  GLU A C   
3524  O  O   . GLU A  438 0.2697 0.5592 0.4747 -0.0213 0.0137  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 681  GLU A O   
3525  C  CB  . GLU A  438 0.2664 0.5861 0.5137 -0.0364 -0.0047 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 681  GLU A CB  
3526  C  CG  . GLU A  438 0.2695 0.5920 0.5304 -0.0430 0.0105  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 681  GLU A CG  
3527  C  CD  . GLU A  438 0.2707 0.6157 0.5667 -0.0511 0.0121  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 681  GLU A CD  
3528  O  OE1 . GLU A  438 0.2683 0.6356 0.5836 -0.0459 0.0047  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 681  GLU A OE1 
3529  O  OE2 . GLU A  438 0.2750 0.6154 0.5808 -0.0626 0.0209  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 681  GLU A OE2 
3530  N  N   . THR A  439 0.2654 0.5765 0.4813 -0.0101 -0.0048 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 682  THR A N   
3531  C  CA  . THR A  439 0.2671 0.5788 0.4790 -0.0006 0.0000  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 682  THR A CA  
3532  C  C   . THR A  439 0.2691 0.5548 0.4527 0.0020  0.0045  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 682  THR A C   
3533  O  O   . THR A  439 0.2730 0.5530 0.4514 0.0044  0.0140  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 682  THR A O   
3534  C  CB  . THR A  439 0.2669 0.5909 0.4826 0.0104  -0.0115 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 682  THR A CB  
3535  O  OG1 . THR A  439 0.2660 0.6157 0.5102 0.0081  -0.0160 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 682  THR A OG1 
3536  C  CG2 . THR A  439 0.2698 0.5916 0.4789 0.0217  -0.0080 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 682  THR A CG2 
3537  N  N   . LEU A  440 0.2676 0.5376 0.4331 0.0019  -0.0026 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 683  LEU A N   
3538  C  CA  . LEU A  440 0.2692 0.5162 0.4108 0.0050  -0.0006 0.0029  ? ? ? ? ? ? 683  LEU A CA  
3539  C  C   . LEU A  440 0.2718 0.5080 0.4087 -0.0028 0.0091  0.0052  ? ? ? ? ? ? 683  LEU A C   
3540  O  O   . LEU A  440 0.2762 0.5004 0.4008 0.0004  0.0151  0.0086  ? ? ? ? ? ? 683  LEU A O   
3541  C  CB  . LEU A  440 0.2673 0.5020 0.3945 0.0051  -0.0093 0.0041  ? ? ? ? ? ? 683  LEU A CB  
3542  C  CG  . LEU A  440 0.2683 0.5081 0.3935 0.0149  -0.0184 0.0039  ? ? ? ? ? ? 683  LEU A CG  
3543  C  CD1 . LEU A  440 0.2683 0.5010 0.3831 0.0140  -0.0263 0.0042  ? ? ? ? ? ? 683  LEU A CD1 
3544  C  CD2 . LEU A  440 0.2716 0.5002 0.3853 0.0240  -0.0168 0.0082  ? ? ? ? ? ? 683  LEU A CD2 
3545  N  N   . LEU A  441 0.2707 0.5106 0.4169 -0.0127 0.0102  0.0031  ? ? ? ? ? ? 684  LEU A N   
3546  C  CA  . LEU A  441 0.2753 0.5025 0.4154 -0.0202 0.0194  0.0061  ? ? ? ? ? ? 684  LEU A CA  
3547  C  C   . LEU A  441 0.2819 0.5129 0.4259 -0.0184 0.0313  0.0082  ? ? ? ? ? ? 684  LEU A C   
3548  O  O   . LEU A  441 0.2889 0.5035 0.4160 -0.0174 0.0383  0.0126  ? ? ? ? ? ? 684  LEU A O   
3549  C  CB  . LEU A  441 0.2747 0.5065 0.4277 -0.0312 0.0192  0.0031  ? ? ? ? ? ? 684  LEU A CB  
3550  C  CG  . LEU A  441 0.2720 0.4907 0.4122 -0.0338 0.0108  0.0026  ? ? ? ? ? ? 684  LEU A CG  
3551  C  CD1 . LEU A  441 0.2718 0.4989 0.4275 -0.0426 0.0078  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 684  LEU A CD1 
3552  C  CD2 . LEU A  441 0.2756 0.4708 0.3948 -0.0353 0.0147  0.0077  ? ? ? ? ? ? 684  LEU A CD2 
3553  N  N   . LYS A  442 0.2810 0.5338 0.4469 -0.0170 0.0335  0.0049  ? ? ? ? ? ? 685  LYS A N   
3554  C  CA  . LYS A  442 0.2881 0.5474 0.4608 -0.0153 0.0461  0.0066  ? ? ? ? ? ? 685  LYS A CA  
3555  C  C   . LYS A  442 0.2921 0.5427 0.4474 -0.0035 0.0469  0.0088  ? ? ? ? ? ? 685  LYS A C   
3556  O  O   . LYS A  442 0.3019 0.5418 0.4446 -0.0014 0.0571  0.0124  ? ? ? ? ? ? 685  LYS A O   
3557  C  CB  . LYS A  442 0.2858 0.5725 0.4901 -0.0174 0.0479  0.0017  ? ? ? ? ? ? 685  LYS A CB  
3558  C  CG  . LYS A  442 0.2872 0.5807 0.5104 -0.0301 0.0532  0.0002  ? ? ? ? ? ? 685  LYS A CG  
3559  C  CD  . LYS A  442 0.2816 0.6027 0.5373 -0.0322 0.0472  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 685  LYS A CD  
3560  C  CE  . LYS A  442 0.2840 0.6262 0.5603 -0.0268 0.0553  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 685  LYS A CE  
3561  N  NZ  . LYS A  442 0.2924 0.6367 0.5814 -0.0355 0.0722  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 685  LYS A NZ  
3562  N  N   . ALA A  443 0.2868 0.5401 0.4398 0.0046  0.0363  0.0069  ? ? ? ? ? ? 686  ALA A N   
3563  C  CA  . ALA A  443 0.2912 0.5338 0.4279 0.0157  0.0356  0.0085  ? ? ? ? ? ? 686  ALA A CA  
3564  C  C   . ALA A  443 0.2960 0.5127 0.4068 0.0156  0.0363  0.0122  ? ? ? ? ? ? 686  ALA A C   
3565  O  O   . ALA A  443 0.3042 0.5106 0.4016 0.0224  0.0403  0.0134  ? ? ? ? ? ? 686  ALA A O   
3566  C  CB  . ALA A  443 0.2860 0.5335 0.4246 0.0236  0.0238  0.0067  ? ? ? ? ? ? 686  ALA A CB  
3567  N  N   . ARG A  444 0.2917 0.4981 0.3958 0.0084  0.0315  0.0134  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A N   
3568  C  CA  . ARG A  444 0.2957 0.4794 0.3782 0.0083  0.0309  0.0162  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A CA  
3569  C  C   . ARG A  444 0.3077 0.4840 0.3811 0.0085  0.0421  0.0184  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A C   
3570  O  O   . ARG A  444 0.3155 0.4778 0.3718 0.0150  0.0426  0.0192  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A O   
3571  C  CB  . ARG A  444 0.2902 0.4673 0.3709 -0.0003 0.0263  0.0168  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A CB  
3572  C  CG  . ARG A  444 0.2920 0.4472 0.3527 0.0009  0.0221  0.0190  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A CG  
3573  C  CD  . ARG A  444 0.2880 0.4364 0.3468 -0.0069 0.0187  0.0195  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A CD  
3574  N  NE  . ARG A  444 0.2888 0.4188 0.3318 -0.0047 0.0139  0.0210  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A NE  
3575  C  CZ  . ARG A  444 0.2960 0.4105 0.3257 -0.0060 0.0165  0.0227  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A CZ  
3576  N  NH1 . ARG A  444 0.3042 0.4177 0.3322 -0.0093 0.0247  0.0242  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A NH1 
3577  N  NH2 . ARG A  444 0.2962 0.3962 0.3149 -0.0040 0.0110  0.0231  ? ? ? ? ? ? 687  ARG A NH2 
3578  N  N   . ILE A  445 0.3109 0.4963 0.3956 0.0016  0.0513  0.0192  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A N   
3579  C  CA  . ILE A  445 0.3255 0.5027 0.3997 0.0018  0.0639  0.0226  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A CA  
3580  C  C   . ILE A  445 0.3344 0.5131 0.4023 0.0125  0.0688  0.0218  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A C   
3581  O  O   . ILE A  445 0.3476 0.5110 0.3949 0.0178  0.0732  0.0236  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A O   
3582  C  CB  . ILE A  445 0.3285 0.5190 0.4216 -0.0070 0.0749  0.0238  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A CB  
3583  C  CG1 . ILE A  445 0.3248 0.5088 0.4203 -0.0180 0.0721  0.0248  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A CG1 
3584  C  CG2 . ILE A  445 0.3463 0.5313 0.4294 -0.0041 0.0901  0.0278  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A CG2 
3585  C  CD1 . ILE A  445 0.3237 0.5235 0.4447 -0.0281 0.0786  0.0239  ? ? ? ? ? ? 688  ILE A CD1 
3586  N  N   . LYS A  446 0.3282 0.5257 0.4141 0.0165  0.0673  0.0186  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A N   
3587  C  CA  . LYS A  446 0.3372 0.5400 0.4218 0.0265  0.0738  0.0174  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A CA  
3588  C  C   . LYS A  446 0.3389 0.5281 0.4066 0.0369  0.0647  0.0155  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A C   
3589  O  O   . LYS A  446 0.3520 0.5322 0.4049 0.0453  0.0695  0.0150  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A O   
3590  C  CB  . LYS A  446 0.3309 0.5608 0.4444 0.0267  0.0763  0.0144  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A CB  
3591  C  CG  . LYS A  446 0.3400 0.5781 0.4557 0.0372  0.0838  0.0128  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A CG  
3592  C  CD  . LYS A  446 0.3336 0.6003 0.4809 0.0368  0.0862  0.0097  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A CD  
3593  C  CE  . LYS A  446 0.3326 0.6106 0.4983 0.0244  0.0951  0.0112  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A CE  
3594  N  NZ  . LYS A  446 0.3327 0.6381 0.5284 0.0256  0.1030  0.0083  ? ? ? ? ? ? 689  LYS A NZ  
3595  N  N   . TYR A  447 0.3276 0.5139 0.3967 0.0364  0.0521  0.0144  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A N   
3596  C  CA  . TYR A  447 0.3292 0.5061 0.3887 0.0462  0.0441  0.0124  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CA  
3597  C  C   . TYR A  447 0.3289 0.4836 0.3706 0.0456  0.0356  0.0133  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A C   
3598  O  O   . TYR A  447 0.3353 0.4773 0.3657 0.0532  0.0314  0.0116  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A O   
3599  C  CB  . TYR A  447 0.3197 0.5119 0.3965 0.0497  0.0368  0.0105  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CB  
3600  C  CG  . TYR A  447 0.3200 0.5356 0.4170 0.0529  0.0429  0.0084  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CG  
3601  C  CD1 . TYR A  447 0.3124 0.5470 0.4298 0.0450  0.0448  0.0079  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CD1 
3602  C  CD2 . TYR A  447 0.3286 0.5477 0.4260 0.0640  0.0462  0.0061  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CD2 
3603  C  CE1 . TYR A  447 0.3127 0.5702 0.4517 0.0476  0.0501  0.0054  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CE1 
3604  C  CE2 . TYR A  447 0.3287 0.5709 0.4470 0.0673  0.0518  0.0039  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CE2 
3605  C  CZ  . TYR A  447 0.3204 0.5818 0.4598 0.0588  0.0536  0.0036  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A CZ  
3606  O  OH  . TYR A  447 0.3202 0.6058 0.4834 0.0612  0.0588  0.0009  ? ? ? ? ? ? 690  TYR A OH  
3607  N  N   . VAL A  448 0.3218 0.4721 0.3628 0.0365  0.0325  0.0153  ? ? ? ? ? ? 691  VAL A N   
3608  C  CA  . VAL A  448 0.3188 0.4522 0.3488 0.0357  0.0234  0.0158  ? ? ? ? ? ? 691  VAL A CA  
3609  C  C   . VAL A  448 0.3299 0.4442 0.3405 0.0370  0.0248  0.0159  ? ? ? ? ? ? 691  VAL A C   
3610  O  O   . VAL A  448 0.3331 0.4429 0.3377 0.0313  0.0290  0.0179  ? ? ? ? ? ? 691  VAL A O   
3611  C  CB  . VAL A  448 0.3079 0.4437 0.3442 0.0265  0.0194  0.0175  ? ? ? ? ? ? 691  VAL A CB  
3612  C  CG1 . VAL A  448 0.3051 0.4260 0.3329 0.0267  0.0112  0.0180  ? ? ? ? ? ? 691  VAL A CG1 
3613  C  CG2 . VAL A  448 0.2990 0.4538 0.3531 0.0252  0.0173  0.0168  ? ? ? ? ? ? 691  VAL A CG2 
3614  N  N   . SER A  449 0.3374 0.4398 0.3378 0.0449  0.0206  0.0134  ? ? ? ? ? ? 692  SER A N   
3615  C  CA  . SER A  449 0.3503 0.4342 0.3314 0.0477  0.0199  0.0122  ? ? ? ? ? ? 692  SER A CA  
3616  C  C   . SER A  449 0.3556 0.4273 0.3310 0.0555  0.0119  0.0081  ? ? ? ? ? ? 692  SER A C   
3617  O  O   . SER A  449 0.3548 0.4322 0.3379 0.0610  0.0109  0.0065  ? ? ? ? ? ? 692  SER A O   
3618  C  CB  . SER A  449 0.3649 0.4504 0.3365 0.0511  0.0308  0.0125  ? ? ? ? ? ? 692  SER A CB  
3619  O  OG  . SER A  449 0.3800 0.4475 0.3303 0.0548  0.0299  0.0113  ? ? ? ? ? ? 692  SER A OG  
3620  N  N   . GLY A  450 0.3620 0.4166 0.3251 0.0562  0.0058  0.0062  ? ? ? ? ? ? 693  GLY A N   
3621  C  CA  . GLY A  450 0.3688 0.4109 0.3284 0.0632  -0.0021 0.0013  ? ? ? ? ? ? 693  GLY A CA  
3622  C  C   . GLY A  450 0.3582 0.3946 0.3277 0.0589  -0.0109 0.0018  ? ? ? ? ? ? 693  GLY A C   
3623  O  O   . GLY A  450 0.3455 0.3873 0.3228 0.0510  -0.0112 0.0058  ? ? ? ? ? ? 693  GLY A O   
3624  N  N   . GLY A  451 0.3645 0.3896 0.3342 0.0641  -0.0178 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 694  GLY A N   
3625  C  CA  . GLY A  451 0.3566 0.3753 0.3371 0.0600  -0.0249 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 694  GLY A CA  
3626  C  C   . GLY A  451 0.3437 0.3742 0.3382 0.0568  -0.0227 0.0039  ? ? ? ? ? ? 694  GLY A C   
3627  O  O   . GLY A  451 0.3416 0.3850 0.3391 0.0591  -0.0174 0.0057  ? ? ? ? ? ? 694  GLY A O   
3628  N  N   . GLN A  452 0.3362 0.3627 0.3396 0.0521  -0.0267 0.0065  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A N   
3629  C  CA  . GLN A  452 0.3274 0.3626 0.3410 0.0503  -0.0251 0.0118  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A CA  
3630  C  C   . GLN A  452 0.3300 0.3554 0.3517 0.0520  -0.0290 0.0130  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A C   
3631  O  O   . GLN A  452 0.3330 0.3459 0.3570 0.0500  -0.0332 0.0109  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A O   
3632  C  CB  . GLN A  452 0.3162 0.3578 0.3323 0.0422  -0.0239 0.0158  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A CB  
3633  C  CG  . GLN A  452 0.3094 0.3607 0.3331 0.0414  -0.0226 0.0208  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A CG  
3634  C  CD  . GLN A  452 0.2999 0.3587 0.3245 0.0340  -0.0212 0.0236  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A CD  
3635  O  OE1 . GLN A  452 0.2979 0.3552 0.3181 0.0293  -0.0206 0.0219  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A OE1 
3636  N  NE2 . GLN A  452 0.2957 0.3620 0.3250 0.0337  -0.0209 0.0276  ? ? ? ? ? ? 695  GLN A NE2 
3637  N  N   . ALA A  453 0.3299 0.3607 0.3569 0.0557  -0.0274 0.0167  ? ? ? ? ? ? 696  ALA A N   
3638  C  CA  . ALA A  453 0.3330 0.3543 0.3677 0.0565  -0.0294 0.0202  ? ? ? ? ? ? 696  ALA A CA  
3639  C  C   . ALA A  453 0.3273 0.3591 0.3650 0.0561  -0.0268 0.0272  ? ? ? ? ? ? 696  ALA A C   
3640  O  O   . ALA A  453 0.3247 0.3704 0.3608 0.0589  -0.0249 0.0278  ? ? ? ? ? ? 696  ALA A O   
3641  C  CB  . ALA A  453 0.3455 0.3565 0.3817 0.0642  -0.0315 0.0171  ? ? ? ? ? ? 696  ALA A CB  
3642  N  N   . MET A  454 0.3264 0.3519 0.3686 0.0527  -0.0267 0.0322  ? ? ? ? ? ? 697  MET A N   
3643  C  CA  . MET A  454 0.3250 0.3571 0.3675 0.0535  -0.0246 0.0392  ? ? ? ? ? ? 697  MET A CA  
3644  C  C   . MET A  454 0.3349 0.3535 0.3820 0.0565  -0.0240 0.0444  ? ? ? ? ? ? 697  MET A C   
3645  O  O   . MET A  454 0.3379 0.3436 0.3910 0.0531  -0.0244 0.0438  ? ? ? ? ? ? 697  MET A O   
3646  C  CB  . MET A  454 0.3159 0.3536 0.3572 0.0461  -0.0233 0.0413  ? ? ? ? ? ? 697  MET A CB  
3647  C  CG  . MET A  454 0.3071 0.3555 0.3446 0.0418  -0.0233 0.0367  ? ? ? ? ? ? 697  MET A CG  
3648  S  SD  . MET A  454 0.2985 0.3550 0.3343 0.0350  -0.0218 0.0399  ? ? ? ? ? ? 697  MET A SD  
3649  C  CE  . MET A  454 0.3014 0.3699 0.3350 0.0405  -0.0217 0.0444  ? ? ? ? ? ? 697  MET A CE  
3650  N  N   . ARG A  455 0.3413 0.3628 0.3864 0.0630  -0.0232 0.0495  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A N   
3651  C  CA  . ARG A  455 0.3539 0.3613 0.4021 0.0670  -0.0216 0.0558  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A CA  
3652  C  C   . ARG A  455 0.3566 0.3692 0.3990 0.0690  -0.0191 0.0642  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A C   
3653  O  O   . ARG A  455 0.3515 0.3795 0.3880 0.0709  -0.0205 0.0637  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A O   
3654  C  CB  . ARG A  455 0.3646 0.3671 0.4136 0.0760  -0.0235 0.0540  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A CB  
3655  C  CG  . ARG A  455 0.3656 0.3620 0.4179 0.0761  -0.0263 0.0451  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A CG  
3656  C  CD  . ARG A  455 0.3722 0.3504 0.4326 0.0723  -0.0267 0.0446  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A CD  
3657  N  NE  . ARG A  455 0.3740 0.3459 0.4362 0.0720  -0.0308 0.0349  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A NE  
3658  C  CZ  . ARG A  455 0.3653 0.3410 0.4260 0.0660  -0.0327 0.0292  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A CZ  
3659  N  NH1 . ARG A  455 0.3532 0.3393 0.4116 0.0596  -0.0306 0.0322  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A NH1 
3660  N  NH2 . ARG A  455 0.3702 0.3389 0.4301 0.0671  -0.0371 0.0201  ? ? ? ? ? ? 698  ARG A NH2 
3661  N  N   . ASN A  456 0.3660 0.3654 0.4102 0.0686  -0.0153 0.0715  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A N   
3662  C  CA  . ASN A  456 0.3733 0.3746 0.4091 0.0723  -0.0124 0.0802  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A CA  
3663  C  C   . ASN A  456 0.3920 0.3792 0.4271 0.0810  -0.0108 0.0871  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A C   
3664  O  O   . ASN A  456 0.4000 0.3703 0.4437 0.0790  -0.0078 0.0893  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A O   
3665  C  CB  . ASN A  456 0.3713 0.3680 0.4083 0.0649  -0.0073 0.0844  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A CB  
3666  C  CG  . ASN A  456 0.3817 0.3791 0.4069 0.0692  -0.0032 0.0938  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A CG  
3667  O  OD1 . ASN A  456 0.3863 0.3928 0.4007 0.0767  -0.0062 0.0954  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A OD1 
3668  N  ND2 . ASN A  456 0.3866 0.3747 0.4139 0.0650  0.0034  0.0998  ? ? ? ? ? ? 699  ASN A ND2 
3669  N  N   . GLN A  457 0.4000 0.3937 0.4262 0.0907  -0.0131 0.0902  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A N   
3670  C  CA  . GLN A  457 0.4199 0.3990 0.4443 0.1002  -0.0118 0.0974  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A CA  
3671  C  C   . GLN A  457 0.4352 0.4127 0.4457 0.1077  -0.0093 0.1082  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A C   
3672  O  O   . GLN A  457 0.4316 0.4254 0.4322 0.1111  -0.0129 0.1074  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A O   
3673  C  CB  . GLN A  457 0.4209 0.4057 0.4473 0.1081  -0.0173 0.0914  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A CB  
3674  C  CG  . GLN A  457 0.4420 0.4115 0.4668 0.1187  -0.0168 0.0978  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A CG  
3675  C  CD  . GLN A  457 0.4430 0.4202 0.4700 0.1276  -0.0223 0.0912  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A CD  
3676  O  OE1 . GLN A  457 0.4288 0.4176 0.4616 0.1240  -0.0250 0.0811  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A OE1 
3677  N  NE2 . GLN A  457 0.4615 0.4316 0.4836 0.1398  -0.0234 0.0973  ? ? ? ? ? ? 700  GLN A NE2 
3678  N  N   . GLN A  458 0.4543 0.4116 0.4635 0.1107  -0.0032 0.1184  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A N   
3679  C  CA  . GLN A  458 0.4735 0.4268 0.4660 0.1197  -0.0003 0.1298  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A CA  
3680  C  C   . GLN A  458 0.4874 0.4409 0.4731 0.1336  -0.0058 0.1316  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A C   
3681  O  O   . GLN A  458 0.4972 0.4367 0.4900 0.1373  -0.0054 0.1326  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A O   
3682  C  CB  . GLN A  458 0.4909 0.4222 0.4833 0.1175  0.0102  0.1416  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A CB  
3683  C  CG  . GLN A  458 0.4785 0.4074 0.4832 0.1039  0.0161  0.1395  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A CG  
3684  C  CD  . GLN A  458 0.4648 0.4108 0.4616 0.0993  0.0155  0.1365  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A CD  
3685  O  OE1 . GLN A  458 0.4757 0.4248 0.4552 0.1055  0.0172  0.1430  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A OE1 
3686  N  NE2 . GLN A  458 0.4424 0.3988 0.4506 0.0890  0.0126  0.1261  ? ? ? ? ? ? 701  GLN A NE2 
3687  N  N   . VAL A  459 0.4885 0.4583 0.4620 0.1416  -0.0120 0.1307  ? ? ? ? ? ? 702  VAL A N   
3688  C  CA  . VAL A  459 0.5030 0.4727 0.4717 0.1555  -0.0175 0.1325  ? ? ? ? ? ? 702  VAL A CA  
3689  C  C   . VAL A  459 0.5213 0.4933 0.4699 0.1665  -0.0194 0.1407  ? ? ? ? ? ? 702  VAL A C   
3690  O  O   . VAL A  459 0.5157 0.4985 0.4557 0.1631  -0.0197 0.1401  ? ? ? ? ? ? 702  VAL A O   
3691  C  CB  . VAL A  459 0.4863 0.4773 0.4644 0.1569  -0.0260 0.1201  ? ? ? ? ? ? 702  VAL A CB  
3692  C  CG1 . VAL A  459 0.4792 0.4621 0.4729 0.1523  -0.0248 0.1138  ? ? ? ? ? ? 702  VAL A CG1 
3693  C  CG2 . VAL A  459 0.4654 0.4788 0.4443 0.1487  -0.0292 0.1122  ? ? ? ? ? ? 702  VAL A CG2 
3694  N  N   . GLY A  460 0.5446 0.5061 0.4846 0.1805  -0.0211 0.1480  ? ? ? ? ? ? 703  GLY A N   
3695  C  CA  . GLY A  460 0.5642 0.5292 0.4831 0.1934  -0.0250 0.1548  ? ? ? ? ? ? 703  GLY A CA  
3696  C  C   . GLY A  460 0.5723 0.5274 0.4782 0.1884  -0.0164 0.1634  ? ? ? ? ? ? 703  GLY A C   
3697  O  O   . GLY A  460 0.5767 0.5125 0.4877 0.1812  -0.0058 0.1701  ? ? ? ? ? ? 703  GLY A O   
3698  N  N   . ASN A  461 0.5736 0.5431 0.4644 0.1917  -0.0210 0.1622  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A N   
3699  C  CA  . ASN A  461 0.5858 0.5466 0.4597 0.1900  -0.0130 0.1708  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A CA  
3700  C  C   . ASN A  461 0.5590 0.5331 0.4431 0.1745  -0.0112 0.1617  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A C   
3701  O  O   . ASN A  461 0.5649 0.5383 0.4356 0.1730  -0.0069 0.1652  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A O   
3702  C  CB  . ASN A  461 0.6057 0.5747 0.4545 0.2045  -0.0206 0.1734  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A CB  
3703  C  CG  . ASN A  461 0.5858 0.5843 0.4417 0.2046  -0.0349 0.1583  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A CG  
3704  O  OD1 . ASN A  461 0.5606 0.5715 0.4390 0.1960  -0.0383 0.1478  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A OD1 
3705  N  ND2 . ASN A  461 0.5977 0.6075 0.4353 0.2138  -0.0430 0.1569  ? ? ? ? ? ? 704  ASN A ND2 
3706  N  N   . SER A  462 0.5315 0.5172 0.4374 0.1639  -0.0146 0.1501  ? ? ? ? ? ? 705  SER A N   
3707  C  CA  . SER A  462 0.5081 0.5055 0.4224 0.1501  -0.0133 0.1420  ? ? ? ? ? ? 705  SER A CA  
3708  C  C   . SER A  462 0.4863 0.4820 0.4242 0.1377  -0.0108 0.1351  ? ? ? ? ? ? 705  SER A C   
3709  O  O   . SER A  462 0.4933 0.4713 0.4392 0.1369  -0.0052 0.1401  ? ? ? ? ? ? 705  SER A O   
3710  C  CB  . SER A  462 0.4969 0.5194 0.4079 0.1518  -0.0243 0.1315  ? ? ? ? ? ? 705  SER A CB  
3711  O  OG  . SER A  462 0.4826 0.5130 0.3943 0.1412  -0.0223 0.1265  ? ? ? ? ? ? 705  SER A OG  
3712  N  N   . GLU A  463 0.4620 0.4752 0.4103 0.1285  -0.0153 0.1235  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A N   
3713  C  CA  . GLU A  463 0.4435 0.4555 0.4111 0.1182  -0.0139 0.1166  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A CA  
3714  C  C   . GLU A  463 0.4228 0.4568 0.3986 0.1142  -0.0216 0.1041  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A C   
3715  O  O   . GLU A  463 0.4199 0.4694 0.3889 0.1157  -0.0264 0.1008  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A O   
3716  C  CB  . GLU A  463 0.4370 0.4405 0.4091 0.1069  -0.0060 0.1183  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A CB  
3717  C  CG  . GLU A  463 0.4312 0.4465 0.3940 0.1034  -0.0065 0.1163  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A CG  
3718  C  CD  . GLU A  463 0.4209 0.4314 0.3914 0.0918  0.0001  0.1155  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A CD  
3719  O  OE1 . GLU A  463 0.4169 0.4161 0.4016 0.0858  0.0041  0.1156  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A OE1 
3720  O  OE2 . GLU A  463 0.4174 0.4357 0.3803 0.0889  0.0006  0.1140  ? ? ? ? ? ? 706  GLU A OE2 
3721  N  N   . ILE A  464 0.4104 0.4454 0.4004 0.1095  -0.0225 0.0973  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A N   
3722  C  CA  . ILE A  464 0.3910 0.4451 0.3894 0.1039  -0.0271 0.0863  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A CA  
3723  C  C   . ILE A  464 0.3774 0.4258 0.3865 0.0930  -0.0237 0.0813  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A C   
3724  O  O   . ILE A  464 0.3830 0.4140 0.3956 0.0910  -0.0194 0.0850  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A O   
3725  C  CB  . ILE A  464 0.3914 0.4574 0.3949 0.1120  -0.0328 0.0814  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A CB  
3726  C  CG1 . ILE A  464 0.4012 0.4518 0.4092 0.1173  -0.0310 0.0838  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A CG1 
3727  C  CG2 . ILE A  464 0.4038 0.4785 0.3976 0.1227  -0.0380 0.0847  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A CG2 
3728  C  CD1 . ILE A  464 0.3896 0.4386 0.4088 0.1108  -0.0297 0.0764  ? ? ? ? ? ? 707  ILE A CD1 
3729  N  N   . ILE A  465 0.3610 0.4234 0.3754 0.0859  -0.0258 0.0730  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A N   
3730  C  CA  . ILE A  465 0.3504 0.4078 0.3734 0.0778  -0.0239 0.0674  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A CA  
3731  C  C   . ILE A  465 0.3438 0.4133 0.3724 0.0795  -0.0268 0.0600  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A C   
3732  O  O   . ILE A  465 0.3423 0.4278 0.3708 0.0833  -0.0299 0.0578  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A O   
3733  C  CB  . ILE A  465 0.3383 0.3987 0.3618 0.0673  -0.0223 0.0646  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A CB  
3734  C  CG1 . ILE A  465 0.3297 0.4091 0.3517 0.0655  -0.0254 0.0598  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A CG1 
3735  C  CG2 . ILE A  465 0.3437 0.3940 0.3626 0.0648  -0.0183 0.0714  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A CG2 
3736  C  CD1 . ILE A  465 0.3176 0.3993 0.3423 0.0557  -0.0242 0.0552  ? ? ? ? ? ? 708  ILE A CD1 
3737  N  N   . THR A  466 0.3413 0.4033 0.3751 0.0770  -0.0257 0.0556  ? ? ? ? ? ? 709  THR A N   
3738  C  CA  . THR A  466 0.3361 0.4097 0.3739 0.0785  -0.0268 0.0486  ? ? ? ? ? ? 709  THR A CA  
3739  C  C   . THR A  466 0.3263 0.3987 0.3651 0.0694  -0.0252 0.0434  ? ? ? ? ? ? 709  THR A C   
3740  O  O   . THR A  466 0.3270 0.3853 0.3656 0.0650  -0.0244 0.0440  ? ? ? ? ? ? 709  THR A O   
3741  C  CB  . THR A  466 0.3466 0.4134 0.3870 0.0876  -0.0275 0.0474  ? ? ? ? ? ? 709  THR A CB  
3742  O  OG1 . THR A  466 0.3520 0.3993 0.3933 0.0858  -0.0265 0.0470  ? ? ? ? ? ? 709  THR A OG1 
3743  C  CG2 . THR A  466 0.3581 0.4239 0.3964 0.0970  -0.0293 0.0533  ? ? ? ? ? ? 709  THR A CG2 
3744  N  N   . SER A  467 0.3183 0.4052 0.3586 0.0665  -0.0246 0.0386  ? ? ? ? ? ? 710  SER A N   
3745  C  CA  . SER A  467 0.3121 0.3961 0.3512 0.0592  -0.0229 0.0344  ? ? ? ? ? ? 710  SER A CA  
3746  C  C   . SER A  467 0.3136 0.4042 0.3540 0.0625  -0.0210 0.0291  ? ? ? ? ? ? 710  SER A C   
3747  O  O   . SER A  467 0.3122 0.4185 0.3570 0.0655  -0.0203 0.0280  ? ? ? ? ? ? 710  SER A O   
3748  C  CB  . SER A  467 0.3028 0.3968 0.3415 0.0516  -0.0223 0.0344  ? ? ? ? ? ? 710  SER A CB  
3749  O  OG  . SER A  467 0.2991 0.3846 0.3351 0.0448  -0.0212 0.0326  ? ? ? ? ? ? 710  SER A OG  
3750  N  N   . VAL A  468 0.3180 0.3971 0.3547 0.0627  -0.0204 0.0256  ? ? ? ? ? ? 711  VAL A N   
3751  C  CA  . VAL A  468 0.3231 0.4064 0.3585 0.0677  -0.0178 0.0207  ? ? ? ? ? ? 711  VAL A CA  
3752  C  C   . VAL A  468 0.3230 0.4014 0.3513 0.0628  -0.0157 0.0172  ? ? ? ? ? ? 711  VAL A C   
3753  O  O   . VAL A  468 0.3227 0.3883 0.3474 0.0586  -0.0183 0.0171  ? ? ? ? ? ? 711  VAL A O   
3754  C  CB  . VAL A  468 0.3348 0.4056 0.3692 0.0760  -0.0197 0.0189  ? ? ? ? ? ? 711  VAL A CB  
3755  C  CG1 . VAL A  468 0.3423 0.4136 0.3717 0.0808  -0.0167 0.0128  ? ? ? ? ? ? 711  VAL A CG1 
3756  C  CG2 . VAL A  468 0.3382 0.4136 0.3784 0.0830  -0.0213 0.0227  ? ? ? ? ? ? 711  VAL A CG2 
3757  N  N   . ARG A  469 0.3242 0.4128 0.3511 0.0637  -0.0107 0.0145  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A N   
3758  C  CA  . ARG A  469 0.3287 0.4107 0.3456 0.0613  -0.0080 0.0116  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A CA  
3759  C  C   . ARG A  469 0.3412 0.4207 0.3528 0.0702  -0.0053 0.0073  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A C   
3760  O  O   . ARG A  469 0.3423 0.4350 0.3599 0.0748  -0.0012 0.0070  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A O   
3761  C  CB  . ARG A  469 0.3223 0.4176 0.3411 0.0546  -0.0024 0.0130  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A CB  
3762  C  CG  . ARG A  469 0.3116 0.4082 0.3336 0.0456  -0.0048 0.0161  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A CG  
3763  C  CD  . ARG A  469 0.3124 0.3916 0.3271 0.0426  -0.0095 0.0161  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A CD  
3764  N  NE  . ARG A  469 0.3199 0.3899 0.3230 0.0419  -0.0077 0.0137  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A NE  
3765  C  CZ  . ARG A  469 0.3180 0.3896 0.3174 0.0357  -0.0044 0.0150  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A CZ  
3766  N  NH1 . ARG A  469 0.3081 0.3902 0.3155 0.0289  -0.0029 0.0177  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A NH1 
3767  N  NH2 . ARG A  469 0.3279 0.3896 0.3146 0.0368  -0.0030 0.0133  ? ? ? ? ? ? 712  ARG A NH2 
3768  N  N   . TYR A  470 0.3520 0.4153 0.3525 0.0734  -0.0078 0.0033  ? ? ? ? ? ? 713  TYR A N   
3769  C  CA  . TYR A  470 0.3664 0.4260 0.3606 0.0834  -0.0058 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CA  
3770  C  C   . TYR A  470 0.3729 0.4438 0.3622 0.0868  0.0036  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 713  TYR A C   
3771  O  O   . TYR A  470 0.3817 0.4558 0.3714 0.0955  0.0064  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 713  TYR A O   
3772  C  CB  . TYR A  470 0.3787 0.4179 0.3618 0.0868  -0.0118 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CB  
3773  C  CG  . TYR A  470 0.3753 0.4036 0.3666 0.0850  -0.0198 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CG  
3774  C  CD1 . TYR A  470 0.3730 0.4044 0.3757 0.0884  -0.0208 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CD1 
3775  C  CD2 . TYR A  470 0.3753 0.3903 0.3642 0.0801  -0.0260 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CD2 
3776  C  CE1 . TYR A  470 0.3721 0.3921 0.3823 0.0865  -0.0266 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CE1 
3777  C  CE2 . TYR A  470 0.3727 0.3783 0.3718 0.0777  -0.0318 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CE2 
3778  C  CZ  . TYR A  470 0.3716 0.3792 0.3807 0.0807  -0.0315 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 713  TYR A CZ  
3779  O  OH  . TYR A  470 0.3714 0.3684 0.3900 0.0783  -0.0357 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 713  TYR A OH  
3780  N  N   . GLY A  471 0.3706 0.4463 0.3552 0.0805  0.0091  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 714  GLY A N   
3781  C  CA  . GLY A  471 0.3781 0.4641 0.3591 0.0827  0.0199  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 714  GLY A CA  
3782  C  C   . GLY A  471 0.3896 0.4623 0.3514 0.0817  0.0220  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 714  GLY A C   
3783  O  O   . GLY A  471 0.3940 0.4500 0.3460 0.0824  0.0138  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 714  GLY A O   
3784  N  N   . LYS A  472 0.3963 0.4753 0.3526 0.0803  0.0327  0.0012  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A N   
3785  C  CA  . LYS A  472 0.4097 0.4738 0.3450 0.0799  0.0343  0.0016  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A CA  
3786  C  C   . LYS A  472 0.4285 0.4737 0.3435 0.0901  0.0285  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 715  LYS A C   
3787  O  O   . LYS A  472 0.4409 0.4863 0.3509 0.0998  0.0317  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 715  LYS A O   
3788  C  CB  . LYS A  472 0.4193 0.4910 0.3497 0.0789  0.0487  0.0054  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A CB  
3789  C  CG  . LYS A  472 0.4322 0.4896 0.3422 0.0767  0.0513  0.0082  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A CG  
3790  C  CD  . LYS A  472 0.4377 0.5064 0.3508 0.0734  0.0669  0.0136  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A CD  
3791  C  CE  . LYS A  472 0.4443 0.5042 0.3465 0.0666  0.0717  0.0193  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A CE  
3792  N  NZ  . LYS A  472 0.4708 0.5126 0.3428 0.0754  0.0750  0.0192  ? ? ? ? ? ? 715  LYS A NZ  
3793  N  N   . GLY A  473 0.4313 0.4606 0.3354 0.0882  0.0195  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 716  GLY A N   
3794  C  CA  . GLY A  473 0.4517 0.4619 0.3348 0.0975  0.0127  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 716  GLY A CA  
3795  C  C   . GLY A  473 0.4526 0.4569 0.3421 0.1036  0.0032  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 716  GLY A C   
3796  O  O   . GLY A  473 0.4724 0.4663 0.3473 0.1144  0.0012  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 716  GLY A O   
3797  N  N   . ALA A  474 0.4331 0.4436 0.3438 0.0973  -0.0019 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 717  ALA A N   
3798  C  CA  . ALA A  474 0.4327 0.4343 0.3516 0.1005  -0.0121 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 717  ALA A CA  
3799  C  C   . ALA A  474 0.4160 0.4155 0.3482 0.0906  -0.0196 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 717  ALA A C   
3800  O  O   . ALA A  474 0.3986 0.4099 0.3467 0.0839  -0.0173 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 717  ALA A O   
3801  C  CB  . ALA A  474 0.4294 0.4409 0.3611 0.1051  -0.0087 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 717  ALA A CB  
3802  N  N   . LEU A  475 0.4222 0.4073 0.3479 0.0901  -0.0285 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 718  LEU A N   
3803  C  CA  . LEU A  475 0.4080 0.3911 0.3472 0.0814  -0.0349 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 718  LEU A CA  
3804  C  C   . LEU A  475 0.4031 0.3826 0.3590 0.0814  -0.0404 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 718  LEU A C   
3805  O  O   . LEU A  475 0.3889 0.3713 0.3593 0.0739  -0.0419 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 718  LEU A O   
3806  C  CB  . LEU A  475 0.4167 0.3866 0.3460 0.0813  -0.0430 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 718  LEU A CB  
3807  C  CG  . LEU A  475 0.4159 0.3892 0.3337 0.0775  -0.0381 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 718  LEU A CG  
3808  C  CD1 . LEU A  475 0.4248 0.3848 0.3349 0.0784  -0.0479 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 718  LEU A CD1 
3809  C  CD2 . LEU A  475 0.3946 0.3807 0.3276 0.0672  -0.0332 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 718  LEU A CD2 
3810  N  N   . LYS A  476 0.4168 0.3889 0.3698 0.0900  -0.0428 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 719  LYS A N   
3811  C  CA  . LYS A  476 0.4166 0.3820 0.3846 0.0911  -0.0479 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 719  LYS A CA  
3812  C  C   . LYS A  476 0.4175 0.3893 0.3908 0.0967  -0.0428 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 719  LYS A C   
3813  O  O   . LYS A  476 0.4213 0.4024 0.3864 0.1019  -0.0358 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 719  LYS A O   
3814  C  CB  . LYS A  476 0.4336 0.3810 0.3973 0.0960  -0.0581 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 719  LYS A CB  
3815  C  CG  . LYS A  476 0.4289 0.3704 0.3976 0.0889  -0.0653 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 719  LYS A CG  
3816  C  CD  . LYS A  476 0.4446 0.3695 0.4136 0.0927  -0.0772 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 719  LYS A CD  
3817  C  CE  . LYS A  476 0.4634 0.3827 0.4077 0.1015  -0.0794 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 719  LYS A CE  
3818  N  NZ  . LYS A  476 0.4824 0.3848 0.4248 0.1068  -0.0929 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 719  LYS A NZ  
3819  N  N   . ALA A  477 0.4152 0.3818 0.4033 0.0960  -0.0460 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 720  ALA A N   
3820  C  CA  . ALA A  477 0.4165 0.3887 0.4104 0.1019  -0.0418 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 720  ALA A CA  
3821  C  C   . ALA A  477 0.4358 0.4004 0.4190 0.1132  -0.0427 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 720  ALA A C   
3822  O  O   . ALA A  477 0.4391 0.4119 0.4216 0.1201  -0.0373 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 720  ALA A O   
3823  C  CB  . ALA A  477 0.4137 0.3788 0.4234 0.0995  -0.0449 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 720  ALA A CB  
3824  N  N   . THR A  478 0.4497 0.3989 0.4247 0.1156  -0.0500 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 721  THR A N   
3825  C  CA  . THR A  478 0.4716 0.4106 0.4347 0.1272  -0.0523 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 721  THR A CA  
3826  C  C   . THR A  478 0.4814 0.4257 0.4225 0.1329  -0.0470 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 721  THR A C   
3827  O  O   . THR A  478 0.5002 0.4394 0.4288 0.1440  -0.0459 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 721  THR A O   
3828  C  CB  . THR A  478 0.4862 0.4041 0.4510 0.1287  -0.0643 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 721  THR A CB  
3829  O  OG1 . THR A  478 0.4860 0.4009 0.4426 0.1241  -0.0691 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 721  THR A OG1 
3830  C  CG2 . THR A  478 0.4796 0.3903 0.4663 0.1227  -0.0684 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 721  THR A CG2 
3831  N  N   . ASP A  479 0.4710 0.4243 0.4065 0.1260  -0.0432 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 722  ASP A N   
3832  C  CA  . ASP A  479 0.4808 0.4390 0.3959 0.1306  -0.0361 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 722  ASP A CA  
3833  C  C   . ASP A  479 0.4810 0.4541 0.3966 0.1362  -0.0245 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 722  ASP A C   
3834  O  O   . ASP A  479 0.4638 0.4510 0.3962 0.1312  -0.0202 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 722  ASP A O   
3835  C  CB  . ASP A  479 0.4675 0.4329 0.3811 0.1208  -0.0335 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 722  ASP A CB  
3836  C  CG  . ASP A  479 0.4733 0.4242 0.3805 0.1183  -0.0440 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 722  ASP A CG  
3837  O  OD1 . ASP A  479 0.4919 0.4279 0.3903 0.1259  -0.0523 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 722  ASP A OD1 
3838  O  OD2 . ASP A  479 0.4603 0.4146 0.3719 0.1094  -0.0448 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 722  ASP A OD2 
3839  N  N   . THR A  480 0.5010 0.4719 0.3989 0.1468  -0.0195 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 723  THR A N   
3840  C  CA  . THR A  480 0.5020 0.4880 0.4031 0.1528  -0.0082 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 723  THR A CA  
3841  C  C   . THR A  480 0.5022 0.5016 0.3937 0.1511  0.0045  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 723  THR A C   
3842  O  O   . THR A  480 0.4987 0.5150 0.3981 0.1533  0.0151  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 723  THR A O   
3843  C  CB  . THR A  480 0.5252 0.5014 0.4173 0.1674  -0.0092 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 723  THR A CB  
3844  O  OG1 . THR A  480 0.5490 0.5139 0.4145 0.1753  -0.0085 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 723  THR A OG1 
3845  C  CG2 . THR A  480 0.5284 0.4883 0.4299 0.1689  -0.0220 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 723  THR A CG2 
3846  N  N   . GLY A  481 0.5081 0.4999 0.3832 0.1478  0.0039  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 724  GLY A N   
3847  C  CA  . GLY A  481 0.5078 0.5112 0.3753 0.1443  0.0169  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 724  GLY A CA  
3848  C  C   . GLY A  481 0.5232 0.5359 0.3822 0.1535  0.0312  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 724  GLY A C   
3849  O  O   . GLY A  481 0.5458 0.5474 0.3880 0.1656  0.0303  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 724  GLY A O   
3850  N  N   . ASP A  482 0.5125 0.5452 0.3837 0.1481  0.0442  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 725  ASP A N   
3851  C  CA  . ASP A  482 0.5284 0.5709 0.3924 0.1560  0.0601  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 725  ASP A CA  
3852  C  C   . ASP A  482 0.5116 0.5809 0.4027 0.1512  0.0711  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 725  ASP A C   
3853  O  O   . ASP A  482 0.4894 0.5686 0.4034 0.1441  0.0647  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 725  ASP A O   
3854  C  CB  . ASP A  482 0.5478 0.5812 0.3856 0.1571  0.0684  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 725  ASP A CB  
3855  C  CG  . ASP A  482 0.5322 0.5736 0.3786 0.1430  0.0732  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 725  ASP A CG  
3856  O  OD1 . ASP A  482 0.5063 0.5638 0.3805 0.1329  0.0719  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 725  ASP A OD1 
3857  O  OD2 . ASP A  482 0.5477 0.5786 0.3723 0.1428  0.0783  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 725  ASP A OD2 
3858  N  N   . ARG A  483 0.5230 0.6043 0.4123 0.1552  0.0875  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 726  ARG A N   
3859  C  CA  . ARG A  483 0.5066 0.6146 0.4252 0.1500  0.0966  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 726  ARG A CA  
3860  C  C   . ARG A  483 0.4800 0.5969 0.4191 0.1352  0.0903  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 726  ARG A C   
3861  O  O   . ARG A  483 0.4623 0.5958 0.4267 0.1322  0.0872  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 726  ARG A O   
3862  C  CB  . ARG A  483 0.5178 0.6371 0.4342 0.1489  0.1160  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 726  ARG A CB  
3863  C  CG  . ARG A  483 0.5350 0.6649 0.4517 0.1606  0.1300  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 726  ARG A CG  
3864  C  CD  . ARG A  483 0.5642 0.6800 0.4488 0.1661  0.1426  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 726  ARG A CD  
3865  N  NE  . ARG A  483 0.5817 0.6720 0.4370 0.1770  0.1303  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 726  ARG A NE  
3866  C  CZ  . ARG A  483 0.5999 0.6855 0.4448 0.1919  0.1307  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 726  ARG A CZ  
3867  N  NH1 . ARG A  483 0.6036 0.7088 0.4638 0.1981  0.1446  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 726  ARG A NH1 
3868  N  NH2 . ARG A  483 0.6148 0.6765 0.4356 0.2004  0.1172  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 726  ARG A NH2 
3869  N  N   . ILE A  484 0.4791 0.5861 0.4069 0.1266  0.0895  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 727  ILE A N   
3870  C  CA  . ILE A  484 0.4571 0.5747 0.4037 0.1123  0.0878  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 727  ILE A CA  
3871  C  C   . ILE A  484 0.4396 0.5522 0.3951 0.1091  0.0710  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 727  ILE A C   
3872  O  O   . ILE A  484 0.4199 0.5471 0.3980 0.1018  0.0676  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 727  ILE A O   
3873  C  CB  . ILE A  484 0.4637 0.5720 0.3956 0.1048  0.0935  0.0033  ? ? ? ? ? ? 727  ILE A CB  
3874  C  CG1 . ILE A  484 0.4674 0.5926 0.4104 0.1006  0.1112  0.0087  ? ? ? ? ? ? 727  ILE A CG1 
3875  C  CG2 . ILE A  484 0.4437 0.5530 0.3871 0.0923  0.0854  0.0068  ? ? ? ? ? ? 727  ILE A CG2 
3876  C  CD1 . ILE A  484 0.4924 0.6190 0.4226 0.1128  0.1260  0.0073  ? ? ? ? ? ? 727  ILE A CD1 
3877  N  N   . THR A  485 0.4485 0.5406 0.3869 0.1152  0.0606  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 728  THR A N   
3878  C  CA  . THR A  485 0.4349 0.5211 0.3824 0.1130  0.0462  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 728  THR A CA  
3879  C  C   . THR A  485 0.4254 0.5279 0.3944 0.1165  0.0459  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 728  THR A C   
3880  O  O   . THR A  485 0.4075 0.5202 0.3946 0.1100  0.0412  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 728  THR A O   
3881  C  CB  . THR A  485 0.4491 0.5131 0.3791 0.1209  0.0366  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 728  THR A CB  
3882  O  OG1 . THR A  485 0.4643 0.5140 0.3710 0.1216  0.0381  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 728  THR A OG1 
3883  C  CG2 . THR A  485 0.4358 0.4916 0.3741 0.1155  0.0236  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 728  THR A CG2 
3884  N  N   . ARG A  486 0.4394 0.5441 0.4054 0.1278  0.0510  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 729  ARG A N   
3885  C  CA  . ARG A  486 0.4328 0.5525 0.4185 0.1326  0.0506  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 729  ARG A CA  
3886  C  C   . ARG A  486 0.4144 0.5580 0.4239 0.1242  0.0543  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 729  ARG A C   
3887  O  O   . ARG A  486 0.4039 0.5566 0.4297 0.1251  0.0482  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 729  ARG A O   
3888  C  CB  . ARG A  486 0.4505 0.5742 0.4322 0.1456  0.0590  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 729  ARG A CB  
3889  C  CG  . ARG A  486 0.4442 0.5821 0.4464 0.1515  0.0569  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 729  ARG A CG  
3890  C  CD  . ARG A  486 0.4604 0.5836 0.4528 0.1646  0.0522  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 729  ARG A CD  
3891  N  NE  . ARG A  486 0.4594 0.5974 0.4699 0.1730  0.0531  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 729  ARG A NE  
3892  C  CZ  . ARG A  486 0.4590 0.5886 0.4748 0.1784  0.0428  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 729  ARG A CZ  
3893  N  NH1 . ARG A  486 0.4591 0.5666 0.4649 0.1750  0.0319  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 729  ARG A NH1 
3894  N  NH2 . ARG A  486 0.4596 0.6022 0.4912 0.1871  0.0432  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 729  ARG A NH2 
3895  N  N   . THR A  487 0.4122 0.5658 0.4239 0.1165  0.0641  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 730  THR A N   
3896  C  CA  . THR A  487 0.3962 0.5736 0.4330 0.1088  0.0671  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 730  THR A CA  
3897  C  C   . THR A  487 0.3819 0.5570 0.4211 0.0957  0.0618  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 730  THR A C   
3898  O  O   . THR A  487 0.3736 0.5643 0.4276 0.0873  0.0671  0.0023  ? ? ? ? ? ? 730  THR A O   
3899  C  CB  . THR A  487 0.4026 0.5984 0.4492 0.1087  0.0830  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 730  THR A CB  
3900  O  OG1 . THR A  487 0.4141 0.5979 0.4418 0.1049  0.0915  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 730  THR A OG1 
3901  C  CG2 . THR A  487 0.4165 0.6171 0.4630 0.1223  0.0890  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 730  THR A CG2 
3902  N  N   . SER A  488 0.3801 0.5357 0.4058 0.0940  0.0515  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 731  SER A N   
3903  C  CA  . SER A  488 0.3671 0.5195 0.3945 0.0825  0.0460  0.0032  ? ? ? ? ? ? 731  SER A CA  
3904  C  C   . SER A  488 0.3606 0.5004 0.3856 0.0832  0.0328  0.0028  ? ? ? ? ? ? 731  SER A C   
3905  O  O   . SER A  488 0.3662 0.5004 0.3899 0.0922  0.0284  0.0000  ? ? ? ? ? ? 731  SER A O   
3906  C  CB  . SER A  488 0.3746 0.5145 0.3852 0.0771  0.0510  0.0053  ? ? ? ? ? ? 731  SER A CB  
3907  O  OG  . SER A  488 0.3884 0.5066 0.3766 0.0836  0.0472  0.0025  ? ? ? ? ? ? 731  SER A OG  
3908  N  N   . GLY A  489 0.3498 0.4853 0.3754 0.0740  0.0273  0.0057  ? ? ? ? ? ? 732  GLY A N   
3909  C  CA  . GLY A  489 0.3423 0.4705 0.3704 0.0737  0.0167  0.0066  ? ? ? ? ? ? 732  GLY A CA  
3910  C  C   . GLY A  489 0.3305 0.4771 0.3766 0.0714  0.0144  0.0086  ? ? ? ? ? ? 732  GLY A C   
3911  O  O   . GLY A  489 0.3276 0.4927 0.3857 0.0697  0.0203  0.0083  ? ? ? ? ? ? 732  GLY A O   
3912  N  N   . VAL A  490 0.3251 0.4668 0.3735 0.0717  0.0061  0.0105  ? ? ? ? ? ? 733  VAL A N   
3913  C  CA  . VAL A  490 0.3167 0.4735 0.3784 0.0708  0.0023  0.0123  ? ? ? ? ? ? 733  VAL A CA  
3914  C  C   . VAL A  490 0.3171 0.4607 0.3743 0.0734  -0.0053 0.0151  ? ? ? ? ? ? 733  VAL A C   
3915  O  O   . VAL A  490 0.3204 0.4452 0.3674 0.0722  -0.0073 0.0155  ? ? ? ? ? ? 733  VAL A O   
3916  C  CB  . VAL A  490 0.3068 0.4732 0.3740 0.0601  0.0032  0.0136  ? ? ? ? ? ? 733  VAL A CB  
3917  C  CG1 . VAL A  490 0.3040 0.4539 0.3600 0.0533  0.0004  0.0157  ? ? ? ? ? ? 733  VAL A CG1 
3918  C  CG2 . VAL A  490 0.3006 0.4823 0.3800 0.0603  -0.0018 0.0142  ? ? ? ? ? ? 733  VAL A CG2 
3919  N  N   . VAL A  491 0.3149 0.4683 0.3803 0.0770  -0.0097 0.0170  ? ? ? ? ? ? 734  VAL A N   
3920  C  CA  . VAL A  491 0.3168 0.4585 0.3778 0.0792  -0.0158 0.0210  ? ? ? ? ? ? 734  VAL A CA  
3921  C  C   . VAL A  491 0.3104 0.4653 0.3769 0.0762  -0.0195 0.0233  ? ? ? ? ? ? 734  VAL A C   
3922  O  O   . VAL A  491 0.3083 0.4826 0.3855 0.0783  -0.0198 0.0210  ? ? ? ? ? ? 734  VAL A O   
3923  C  CB  . VAL A  491 0.3275 0.4631 0.3888 0.0907  -0.0180 0.0214  ? ? ? ? ? ? 734  VAL A CB  
3924  C  CG1 . VAL A  491 0.3285 0.4834 0.4004 0.0972  -0.0176 0.0194  ? ? ? ? ? ? 734  VAL A CG1 
3925  C  CG2 . VAL A  491 0.3315 0.4551 0.3888 0.0930  -0.0230 0.0271  ? ? ? ? ? ? 734  VAL A CG2 
3926  N  N   . VAL A  492 0.3084 0.4529 0.3682 0.0717  -0.0224 0.0271  ? ? ? ? ? ? 735  VAL A N   
3927  C  CA  . VAL A  492 0.3056 0.4586 0.3663 0.0701  -0.0267 0.0294  ? ? ? ? ? ? 735  VAL A CA  
3928  C  C   . VAL A  492 0.3143 0.4547 0.3677 0.0765  -0.0301 0.0352  ? ? ? ? ? ? 735  VAL A C   
3929  O  O   . VAL A  492 0.3182 0.4401 0.3656 0.0760  -0.0287 0.0381  ? ? ? ? ? ? 735  VAL A O   
3930  C  CB  . VAL A  492 0.2983 0.4477 0.3549 0.0596  -0.0259 0.0297  ? ? ? ? ? ? 735  VAL A CB  
3931  C  CG1 . VAL A  492 0.2994 0.4528 0.3535 0.0604  -0.0303 0.0322  ? ? ? ? ? ? 735  VAL A CG1 
3932  C  CG2 . VAL A  492 0.2908 0.4531 0.3545 0.0522  -0.0227 0.0250  ? ? ? ? ? ? 735  VAL A CG2 
3933  N  N   . ILE A  493 0.3190 0.4688 0.3730 0.0826  -0.0348 0.0371  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A N   
3934  C  CA  . ILE A  493 0.3304 0.4673 0.3757 0.0896  -0.0371 0.0439  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A CA  
3935  C  C   . ILE A  493 0.3312 0.4750 0.3712 0.0886  -0.0408 0.0457  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A C   
3936  O  O   . ILE A  493 0.3279 0.4904 0.3740 0.0889  -0.0448 0.0413  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A O   
3937  C  CB  . ILE A  493 0.3408 0.4813 0.3888 0.1018  -0.0400 0.0448  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A CB  
3938  C  CG1 . ILE A  493 0.3418 0.4759 0.3946 0.1041  -0.0365 0.0419  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A CG1 
3939  C  CG2 . ILE A  493 0.3554 0.4810 0.3931 0.1096  -0.0417 0.0530  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A CG2 
3940  C  CD1 . ILE A  493 0.3535 0.4888 0.4090 0.1169  -0.0390 0.0428  ? ? ? ? ? ? 736  ILE A CD1 
3941  N  N   . GLU A  494 0.3369 0.4657 0.3663 0.0876  -0.0395 0.0519  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A N   
3942  C  CA  . GLU A  494 0.3392 0.4723 0.3607 0.0865  -0.0422 0.0534  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A CA  
3943  C  C   . GLU A  494 0.3551 0.4736 0.3633 0.0937  -0.0417 0.0625  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A C   
3944  O  O   . GLU A  494 0.3603 0.4607 0.3662 0.0938  -0.0367 0.0680  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A O   
3945  C  CB  . GLU A  494 0.3276 0.4592 0.3496 0.0744  -0.0390 0.0507  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A CB  
3946  C  CG  . GLU A  494 0.3157 0.4641 0.3482 0.0679  -0.0403 0.0426  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A CG  
3947  C  CD  . GLU A  494 0.3071 0.4540 0.3383 0.0571  -0.0382 0.0402  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A CD  
3948  O  OE1 . GLU A  494 0.3109 0.4467 0.3325 0.0558  -0.0368 0.0444  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A OE1 
3949  O  OE2 . GLU A  494 0.2977 0.4540 0.3375 0.0501  -0.0372 0.0345  ? ? ? ? ? ? 737  GLU A OE2 
3950  N  N   . GLY A  495 0.3646 0.4905 0.3639 0.1000  -0.0467 0.0639  ? ? ? ? ? ? 738  GLY A N   
3951  C  CA  . GLY A  495 0.3820 0.4943 0.3648 0.1065  -0.0453 0.0730  ? ? ? ? ? ? 738  GLY A CA  
3952  C  C   . GLY A  495 0.3823 0.5017 0.3562 0.1036  -0.0476 0.0708  ? ? ? ? ? ? 738  GLY A C   
3953  O  O   . GLY A  495 0.3744 0.5117 0.3543 0.1010  -0.0537 0.0625  ? ? ? ? ? ? 738  GLY A O   
3954  N  N   . ASN A  496 0.3926 0.4978 0.3528 0.1038  -0.0425 0.0781  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A N   
3955  C  CA  . ASN A  496 0.3949 0.5046 0.3447 0.1014  -0.0439 0.0759  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A CA  
3956  C  C   . ASN A  496 0.4184 0.5233 0.3476 0.1134  -0.0459 0.0825  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A C   
3957  O  O   . ASN A  496 0.4259 0.5279 0.3419 0.1131  -0.0441 0.0838  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A O   
3958  C  CB  . ASN A  496 0.3861 0.4859 0.3372 0.0905  -0.0357 0.0770  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A CB  
3959  C  CG  . ASN A  496 0.4002 0.4798 0.3411 0.0931  -0.0264 0.0884  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A CG  
3960  O  OD1 . ASN A  496 0.4140 0.4833 0.3504 0.1010  -0.0242 0.0962  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A OD1 
3961  N  ND2 . ASN A  496 0.3964 0.4703 0.3359 0.0858  -0.0203 0.0890  ? ? ? ? ? ? 739  ASN A ND2 
3962  N  N   . ASN A  497 0.4317 0.5356 0.3572 0.1250  -0.0497 0.0867  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A N   
3963  C  CA  . ASN A  497 0.4580 0.5559 0.3611 0.1386  -0.0520 0.0940  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A CA  
3964  C  C   . ASN A  497 0.4685 0.5805 0.3691 0.1512  -0.0643 0.0903  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A C   
3965  O  O   . ASN A  497 0.4715 0.5820 0.3788 0.1575  -0.0657 0.0927  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A O   
3966  C  CB  . ASN A  497 0.4746 0.5487 0.3683 0.1432  -0.0418 0.1078  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A CB  
3967  C  CG  . ASN A  497 0.5040 0.5694 0.3716 0.1567  -0.0420 0.1166  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A CG  
3968  O  OD1 . ASN A  497 0.5194 0.5657 0.3750 0.1584  -0.0316 0.1278  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A OD1 
3969  N  ND2 . ASN A  497 0.5137 0.5932 0.3717 0.1666  -0.0540 0.1114  ? ? ? ? ? ? 740  ASN A ND2 
3970  N  N   . PRO A  498 0.4764 0.6013 0.3668 0.1560  -0.0736 0.0842  ? ? ? ? ? ? 741  PRO A N   
3971  C  CA  . PRO A  498 0.4847 0.6255 0.3767 0.1674  -0.0865 0.0789  ? ? ? ? ? ? 741  PRO A CA  
3972  C  C   . PRO A  498 0.5066 0.6351 0.3873 0.1823  -0.0865 0.0895  ? ? ? ? ? ? 741  PRO A C   
3973  O  O   . PRO A  498 0.5079 0.6485 0.3980 0.1901  -0.0952 0.0856  ? ? ? ? ? ? 741  PRO A O   
3974  C  CB  . PRO A  498 0.4987 0.6482 0.3739 0.1730  -0.0955 0.0737  ? ? ? ? ? ? 741  PRO A CB  
3975  C  CG  . PRO A  498 0.4936 0.6344 0.3618 0.1629  -0.0873 0.0744  ? ? ? ? ? ? 741  PRO A CG  
3976  C  CD  . PRO A  498 0.4833 0.6065 0.3577 0.1539  -0.0727 0.0830  ? ? ? ? ? ? 741  PRO A CD  
3977  N  N   . SER A  499 0.5250 0.6298 0.3870 0.1869  -0.0768 0.1029  ? ? ? ? ? ? 742  SER A N   
3978  C  CA  . SER A  499 0.5501 0.6426 0.3994 0.2027  -0.0778 0.1132  ? ? ? ? ? ? 742  SER A CA  
3979  C  C   . SER A  499 0.5442 0.6227 0.4076 0.1999  -0.0694 0.1194  ? ? ? ? ? ? 742  SER A C   
3980  O  O   . SER A  499 0.5661 0.6264 0.4181 0.2102  -0.0655 0.1308  ? ? ? ? ? ? 742  SER A O   
3981  C  CB  . SER A  499 0.5819 0.6561 0.3989 0.2134  -0.0734 0.1252  ? ? ? ? ? ? 742  SER A CB  
3982  O  OG  . SER A  499 0.5769 0.6358 0.3919 0.2023  -0.0592 0.1313  ? ? ? ? ? ? 742  SER A OG  
3983  N  N   . LEU A  500 0.5160 0.6020 0.4038 0.1860  -0.0665 0.1117  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A N   
3984  C  CA  . LEU A  500 0.5087 0.5853 0.4123 0.1834  -0.0611 0.1140  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A CA  
3985  C  C   . LEU A  500 0.5221 0.6014 0.4270 0.1981  -0.0685 0.1151  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A C   
3986  O  O   . LEU A  500 0.5189 0.6197 0.4299 0.2038  -0.0796 0.1065  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A O   
3987  C  CB  . LEU A  500 0.4777 0.5678 0.4053 0.1686  -0.0603 0.1027  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A CB  
3988  C  CG  . LEU A  500 0.4686 0.5510 0.4127 0.1651  -0.0556 0.1024  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A CG  
3989  C  CD1 . LEU A  500 0.4782 0.5338 0.4167 0.1623  -0.0447 0.1130  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A CD1 
3990  C  CD2 . LEU A  500 0.4411 0.5379 0.4042 0.1515  -0.0552 0.0913  ? ? ? ? ? ? 743  LEU A CD2 
3991  N  N   . ARG A  501 0.5371 0.5946 0.4384 0.2038  -0.0621 0.1252  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A N   
3992  C  CA  . ARG A  501 0.5520 0.6081 0.4542 0.2182  -0.0679 0.1273  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A CA  
3993  C  C   . ARG A  501 0.5490 0.5884 0.4643 0.2148  -0.0602 0.1303  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A C   
3994  O  O   . ARG A  501 0.5596 0.5744 0.4683 0.2115  -0.0499 0.1405  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A O   
3995  C  CB  . ARG A  501 0.5871 0.6243 0.4627 0.2334  -0.0672 0.1411  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A CB  
3996  C  CG  . ARG A  501 0.6059 0.6470 0.4776 0.2516  -0.0771 0.1422  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A CG  
3997  C  CD  . ARG A  501 0.5882 0.6640 0.4732 0.2520  -0.0910 0.1267  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A CD  
3998  N  NE  . ARG A  501 0.5780 0.6679 0.4576 0.2437  -0.0938 0.1205  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A NE  
3999  C  CZ  . ARG A  501 0.5658 0.6842 0.4555 0.2432  -0.1056 0.1075  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A CZ  
4000  N  NH1 . ARG A  501 0.5619 0.6988 0.4683 0.2506  -0.1152 0.0998  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A NH1 
4001  N  NH2 . ARG A  501 0.5586 0.6874 0.4431 0.2358  -0.1081 0.1016  ? ? ? ? ? ? 744  ARG A NH2 
4002  N  N   . LEU A  502 0.5372 0.5877 0.4710 0.2159  -0.0644 0.1220  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A N   
4003  C  CA  . LEU A  502 0.5394 0.5703 0.4827 0.2145  -0.0574 0.1251  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A CA  
4004  C  C   . LEU A  502 0.5687 0.5839 0.5014 0.2316  -0.0594 0.1345  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A C   
4005  O  O   . LEU A  502 0.5794 0.6074 0.5062 0.2449  -0.0688 0.1335  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A O   
4006  C  CB  . LEU A  502 0.5165 0.5618 0.4822 0.2080  -0.0589 0.1128  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A CB  
4007  C  CG  . LEU A  502 0.4922 0.5399 0.4688 0.1903  -0.0530 0.1065  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A CG  
4008  C  CD1 . LEU A  502 0.4800 0.5450 0.4523 0.1831  -0.0555 0.1028  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A CD1 
4009  C  CD2 . LEU A  502 0.4760 0.5354 0.4711 0.1872  -0.0541 0.0957  ? ? ? ? ? ? 745  LEU A CD2 
4010  N  N   . LYS A  503 0.5834 0.5703 0.5139 0.2317  -0.0508 0.1438  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A N   
4011  C  CA  . LYS A  503 0.6112 0.5817 0.5343 0.2478  -0.0523 0.1520  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A CA  
4012  C  C   . LYS A  503 0.6008 0.5851 0.5420 0.2524  -0.0589 0.1411  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A C   
4013  O  O   . LYS A  503 0.5748 0.5740 0.5336 0.2416  -0.0588 0.1295  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A O   
4014  C  CB  . LYS A  503 0.6293 0.5657 0.5499 0.2458  -0.0412 0.1635  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A CB  
4015  C  CG  . LYS A  503 0.6496 0.5670 0.5506 0.2457  -0.0329 0.1778  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A CG  
4016  C  CD  . LYS A  503 0.6570 0.5449 0.5666 0.2368  -0.0204 0.1851  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A CD  
4017  C  CE  . LYS A  503 0.6801 0.5454 0.5728 0.2357  -0.0086 0.2014  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A CE  
4018  N  NZ  . LYS A  503 0.6597 0.5365 0.5532 0.2211  -0.0039 0.1982  ? ? ? ? ? ? 746  LYS A NZ  
4019  N  N   . ALA A  504 0.6230 0.6015 0.5592 0.2694  -0.0639 0.1452  ? ? ? ? ? ? 747  ALA A N   
4020  C  CA  . ALA A  504 0.6164 0.6069 0.5694 0.2756  -0.0693 0.1356  ? ? ? ? ? ? 747  ALA A CA  
4021  C  C   . ALA A  504 0.6044 0.5828 0.5733 0.2650  -0.0620 0.1304  ? ? ? ? ? ? 747  ALA A C   
4022  O  O   . ALA A  504 0.5855 0.5813 0.5708 0.2615  -0.0642 0.1184  ? ? ? ? ? ? 747  ALA A O   
4023  C  CB  . ALA A  504 0.6459 0.6251 0.5899 0.2952  -0.0741 0.1428  ? ? ? ? ? ? 747  ALA A CB  
4024  N  N   . SER A  505 0.6167 0.5653 0.5814 0.2600  -0.0533 0.1391  ? ? ? ? ? ? 748  SER A N   
4025  C  CA  . SER A  505 0.6083 0.5444 0.5882 0.2512  -0.0480 0.1331  ? ? ? ? ? ? 748  SER A CA  
4026  C  C   . SER A  505 0.5794 0.5260 0.5691 0.2323  -0.0442 0.1247  ? ? ? ? ? ? 748  SER A C   
4027  O  O   . SER A  505 0.5696 0.5109 0.5719 0.2248  -0.0416 0.1170  ? ? ? ? ? ? 748  SER A O   
4028  C  CB  . SER A  505 0.6342 0.5340 0.6094 0.2533  -0.0408 0.1446  ? ? ? ? ? ? 748  SER A CB  
4029  O  OG  . SER A  505 0.6488 0.5372 0.6073 0.2532  -0.0363 0.1580  ? ? ? ? ? ? 748  SER A OG  
4030  N  N   . ASP A  506 0.5671 0.5280 0.5503 0.2251  -0.0443 0.1256  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A N   
4031  C  CA  . ASP A  506 0.5434 0.5095 0.5342 0.2075  -0.0399 0.1196  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A CA  
4032  C  C   . ASP A  506 0.5195 0.5066 0.5252 0.2019  -0.0430 0.1049  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A C   
4033  O  O   . ASP A  506 0.5141 0.5233 0.5233 0.2090  -0.0491 0.0989  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A O   
4034  C  CB  . ASP A  506 0.5369 0.5141 0.5166 0.2021  -0.0397 0.1234  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A CB  
4035  C  CG  . ASP A  506 0.5558 0.5093 0.5226 0.2012  -0.0322 0.1372  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A CG  
4036  O  OD1 . ASP A  506 0.5678 0.4968 0.5389 0.1996  -0.0259 0.1424  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A OD1 
4037  O  OD2 . ASP A  506 0.5601 0.5191 0.5129 0.2023  -0.0323 0.1427  ? ? ? ? ? ? 749  ASP A OD2 
4038  N  N   . ARG A  507 0.5062 0.4873 0.5209 0.1895  -0.0387 0.0991  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A N   
4039  C  CA  . ARG A  507 0.4854 0.4857 0.5109 0.1841  -0.0405 0.0862  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A CA  
4040  C  C   . ARG A  507 0.4670 0.4686 0.4957 0.1682  -0.0368 0.0821  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A C   
4041  O  O   . ARG A  507 0.4705 0.4525 0.4998 0.1611  -0.0326 0.0854  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A O   
4042  C  CB  . ARG A  507 0.4929 0.4844 0.5261 0.1904  -0.0409 0.0803  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A CB  
4043  C  CG  . ARG A  507 0.5173 0.4961 0.5454 0.2053  -0.0429 0.0880  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A CG  
4044  C  CD  . ARG A  507 0.5258 0.4995 0.5613 0.2142  -0.0443 0.0814  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A CD  
4045  N  NE  . ARG A  507 0.5158 0.4825 0.5583 0.2039  -0.0412 0.0729  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A NE  
4046  C  CZ  . ARG A  507 0.5176 0.4844 0.5665 0.2086  -0.0420 0.0634  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A CZ  
4047  N  NH1 . ARG A  507 0.5272 0.5020 0.5780 0.2227  -0.0450 0.0616  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A NH1 
4048  N  NH2 . ARG A  507 0.5116 0.4704 0.5643 0.2002  -0.0400 0.0556  ? ? ? ? ? ? 750  ARG A NH2 
4049  N  N   . VAL A  508 0.4481 0.4732 0.4798 0.1627  -0.0386 0.0751  ? ? ? ? ? ? 751  VAL A N   
4050  C  CA  . VAL A  508 0.4309 0.4589 0.4651 0.1486  -0.0357 0.0709  ? ? ? ? ? ? 751  VAL A CA  
4051  C  C   . VAL A  508 0.4249 0.4559 0.4669 0.1480  -0.0354 0.0609  ? ? ? ? ? ? 751  VAL A C   
4052  O  O   . VAL A  508 0.4182 0.4687 0.4646 0.1515  -0.0371 0.0548  ? ? ? ? ? ? 751  VAL A O   
4053  C  CB  . VAL A  508 0.4162 0.4673 0.4485 0.1436  -0.0376 0.0693  ? ? ? ? ? ? 751  VAL A CB  
4054  C  CG1 . VAL A  508 0.3992 0.4533 0.4341 0.1299  -0.0347 0.0645  ? ? ? ? ? ? 751  VAL A CG1 
4055  C  CG2 . VAL A  508 0.4253 0.4725 0.4473 0.1460  -0.0381 0.0785  ? ? ? ? ? ? 751  VAL A CG2 
4056  N  N   . VAL A  509 0.4293 0.4410 0.4736 0.1443  -0.0334 0.0589  ? ? ? ? ? ? 752  VAL A N   
4057  C  CA  . VAL A  509 0.4275 0.4394 0.4763 0.1452  -0.0334 0.0490  ? ? ? ? ? ? 752  VAL A CA  
4058  C  C   . VAL A  509 0.4120 0.4287 0.4611 0.1332  -0.0318 0.0431  ? ? ? ? ? ? 752  VAL A C   
4059  O  O   . VAL A  509 0.4126 0.4138 0.4622 0.1261  -0.0311 0.0435  ? ? ? ? ? ? 752  VAL A O   
4060  C  CB  . VAL A  509 0.4448 0.4314 0.4958 0.1498  -0.0336 0.0485  ? ? ? ? ? ? 752  VAL A CB  
4061  C  CG1 . VAL A  509 0.4435 0.4281 0.4966 0.1491  -0.0339 0.0374  ? ? ? ? ? ? 752  VAL A CG1 
4062  C  CG2 . VAL A  509 0.4615 0.4439 0.5119 0.1633  -0.0352 0.0531  ? ? ? ? ? ? 752  VAL A CG2 
4063  N  N   . VAL A  510 0.3996 0.4371 0.4494 0.1312  -0.0311 0.0376  ? ? ? ? ? ? 753  VAL A N   
4064  C  CA  . VAL A  510 0.3866 0.4285 0.4350 0.1205  -0.0292 0.0326  ? ? ? ? ? ? 753  VAL A CA  
4065  C  C   . VAL A  510 0.3901 0.4276 0.4372 0.1220  -0.0282 0.0237  ? ? ? ? ? ? 753  VAL A C   
4066  O  O   . VAL A  510 0.3939 0.4406 0.4421 0.1295  -0.0270 0.0193  ? ? ? ? ? ? 753  VAL A O   
4067  C  CB  . VAL A  510 0.3728 0.4390 0.4226 0.1167  -0.0280 0.0318  ? ? ? ? ? ? 753  VAL A CB  
4068  C  CG1 . VAL A  510 0.3615 0.4311 0.4089 0.1064  -0.0255 0.0273  ? ? ? ? ? ? 753  VAL A CG1 
4069  C  CG2 . VAL A  510 0.3711 0.4436 0.4205 0.1168  -0.0300 0.0393  ? ? ? ? ? ? 753  VAL A CG2 
4070  N  N   . ASN A  511 0.3897 0.4138 0.4341 0.1153  -0.0288 0.0207  ? ? ? ? ? ? 754  ASN A N   
4071  C  CA  . ASN A  511 0.3953 0.4149 0.4354 0.1177  -0.0286 0.0120  ? ? ? ? ? ? 754  ASN A CA  
4072  C  C   . ASN A  511 0.3843 0.4195 0.4198 0.1122  -0.0251 0.0088  ? ? ? ? ? ? 754  ASN A C   
4073  O  O   . ASN A  511 0.3744 0.4104 0.4083 0.1026  -0.0251 0.0105  ? ? ? ? ? ? 754  ASN A O   
4074  C  CB  . ASN A  511 0.4031 0.4002 0.4430 0.1145  -0.0323 0.0092  ? ? ? ? ? ? 754  ASN A CB  
4075  C  CG  . ASN A  511 0.4111 0.4014 0.4441 0.1170  -0.0336 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 754  ASN A CG  
4076  O  OD1 . ASN A  511 0.4139 0.4140 0.4413 0.1229  -0.0306 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 754  ASN A OD1 
4077  N  ND2 . ASN A  511 0.4161 0.3896 0.4493 0.1129  -0.0379 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 754  ASN A ND2 
4078  N  N   . MET A  512 0.3867 0.4345 0.4207 0.1181  -0.0213 0.0046  ? ? ? ? ? ? 755  MET A N   
4079  C  CA  . MET A  512 0.3782 0.4411 0.4091 0.1130  -0.0163 0.0029  ? ? ? ? ? ? 755  MET A CA  
4080  C  C   . MET A  512 0.3857 0.4388 0.4046 0.1124  -0.0148 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 755  MET A C   
4081  O  O   . MET A  512 0.3814 0.4441 0.3958 0.1082  -0.0098 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 755  MET A O   
4082  C  CB  . MET A  512 0.3770 0.4608 0.4144 0.1187  -0.0114 0.0024  ? ? ? ? ? ? 755  MET A CB  
4083  C  CG  . MET A  512 0.3721 0.4666 0.4198 0.1210  -0.0139 0.0075  ? ? ? ? ? ? 755  MET A CG  
4084  S  SD  . MET A  512 0.3552 0.4622 0.4071 0.1094  -0.0148 0.0132  ? ? ? ? ? ? 755  MET A SD  
4085  C  CE  . MET A  512 0.3479 0.4752 0.4032 0.1045  -0.0075 0.0098  ? ? ? ? ? ? 755  MET A CE  
4086  N  N   . GLY A  513 0.3986 0.4321 0.4122 0.1168  -0.0193 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 756  GLY A N   
4087  C  CA  . GLY A  513 0.4083 0.4313 0.4089 0.1175  -0.0198 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 756  GLY A CA  
4088  C  C   . GLY A  513 0.4249 0.4460 0.4179 0.1291  -0.0170 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 756  GLY A C   
4089  O  O   . GLY A  513 0.4254 0.4600 0.4237 0.1352  -0.0119 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 756  GLY A O   
4090  N  N   . ALA A  514 0.4395 0.4443 0.4200 0.1325  -0.0206 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 757  ALA A N   
4091  C  CA  . ALA A  514 0.4592 0.4575 0.4298 0.1445  -0.0194 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 757  ALA A CA  
4092  C  C   . ALA A  514 0.4619 0.4777 0.4272 0.1498  -0.0085 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 757  ALA A C   
4093  O  O   . ALA A  514 0.4769 0.4915 0.4380 0.1611  -0.0057 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 757  ALA A O   
4094  C  CB  . ALA A  514 0.4741 0.4535 0.4300 0.1461  -0.0257 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 757  ALA A CB  
4095  N  N   . ALA A  515 0.4494 0.4809 0.4154 0.1423  -0.0016 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 758  ALA A N   
4096  C  CA  . ALA A  515 0.4553 0.5015 0.4161 0.1470  0.0098  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 758  ALA A CA  
4097  C  C   . ALA A  515 0.4470 0.5128 0.4262 0.1501  0.0143  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 758  ALA A C   
4098  O  O   . ALA A  515 0.4517 0.5323 0.4328 0.1554  0.0241  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 758  ALA A O   
4099  C  CB  . ALA A  515 0.4490 0.5022 0.4031 0.1381  0.0160  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 758  ALA A CB  
4100  N  N   . HIS A  516 0.4370 0.5016 0.4295 0.1479  0.0070  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 759  HIS A N   
4101  C  CA  . HIS A  516 0.4275 0.5107 0.4374 0.1495  0.0091  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 759  HIS A CA  
4102  C  C   . HIS A  516 0.4360 0.5146 0.4528 0.1603  0.0049  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 759  HIS A C   
4103  O  O   . HIS A  516 0.4273 0.5140 0.4574 0.1600  0.0017  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 759  HIS A O   
4104  C  CB  . HIS A  516 0.4082 0.4994 0.4280 0.1379  0.0059  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 759  HIS A CB  
4105  C  CG  . HIS A  516 0.3999 0.4989 0.4158 0.1280  0.0113  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 759  HIS A CG  
4106  N  ND1 . HIS A  516 0.3983 0.4831 0.4032 0.1204  0.0079  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 759  HIS A ND1 
4107  C  CD2 . HIS A  516 0.3944 0.5131 0.4164 0.1247  0.0201  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 759  HIS A CD2 
4108  C  CE1 . HIS A  516 0.3926 0.4869 0.3955 0.1131  0.0142  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 759  HIS A CE1 
4109  N  NE2 . HIS A  516 0.3901 0.5047 0.4037 0.1150  0.0220  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 759  HIS A NE2 
4110  N  N   . LYS A  517 0.4548 0.5208 0.4622 0.1709  0.0050  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 760  LYS A N   
4111  C  CA  . LYS A  517 0.4644 0.5266 0.4793 0.1822  0.0018  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 760  LYS A CA  
4112  C  C   . LYS A  517 0.4642 0.5494 0.4906 0.1902  0.0090  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 760  LYS A C   
4113  O  O   . LYS A  517 0.4657 0.5650 0.4901 0.1913  0.0184  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 760  LYS A O   
4114  C  CB  . LYS A  517 0.4858 0.5245 0.4879 0.1908  -0.0019 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 760  LYS A CB  
4115  C  CG  . LYS A  517 0.4858 0.5030 0.4818 0.1831  -0.0104 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 760  LYS A CG  
4116  C  CD  . LYS A  517 0.5070 0.5030 0.4887 0.1900  -0.0142 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 760  LYS A CD  
4117  C  CE  . LYS A  517 0.5062 0.4822 0.4874 0.1821  -0.0238 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 760  LYS A CE  
4118  N  NZ  . LYS A  517 0.5223 0.4803 0.4878 0.1840  -0.0287 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 760  LYS A NZ  
4119  N  N   . ASN A  518 0.4632 0.5527 0.5025 0.1960  0.0049  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 761  ASN A N   
4120  C  CA  . ASN A  518 0.4650 0.5761 0.5172 0.2057  0.0103  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 761  ASN A CA  
4121  C  C   . ASN A  518 0.4523 0.5900 0.5130 0.1993  0.0191  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 761  ASN A C   
4122  O  O   . ASN A  518 0.4594 0.6092 0.5215 0.2054  0.0284  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 761  ASN A O   
4123  C  CB  . ASN A  518 0.4866 0.5891 0.5317 0.2200  0.0137  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 761  ASN A CB  
4124  C  CG  . ASN A  518 0.5018 0.5735 0.5368 0.2248  0.0048  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 761  ASN A CG  
4125  O  OD1 . ASN A  518 0.5053 0.5694 0.5478 0.2298  -0.0015 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 761  ASN A OD1 
4126  N  ND2 . ASN A  518 0.5118 0.5649 0.5299 0.2228  0.0041  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 761  ASN A ND2 
4127  N  N   . GLN A  519 0.4345 0.5812 0.5017 0.1872  0.0166  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 762  GLN A N   
4128  C  CA  . GLN A  519 0.4219 0.5924 0.4987 0.1790  0.0244  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 762  GLN A CA  
4129  C  C   . GLN A  519 0.4069 0.5995 0.5037 0.1753  0.0208  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 762  GLN A C   
4130  O  O   . GLN A  519 0.4015 0.5882 0.4999 0.1736  0.0112  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 762  GLN A O   
4131  C  CB  . GLN A  519 0.4161 0.5764 0.4795 0.1663  0.0259  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 762  GLN A CB  
4132  C  CG  . GLN A  519 0.4076 0.5876 0.4777 0.1579  0.0356  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 762  GLN A CG  
4133  C  CD  . GLN A  519 0.4051 0.5712 0.4593 0.1471  0.0364  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 762  GLN A CD  
4134  O  OE1 . GLN A  519 0.4086 0.5524 0.4488 0.1460  0.0291  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 762  GLN A OE1 
4135  N  NE2 . GLN A  519 0.4002 0.5789 0.4575 0.1393  0.0452  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 762  GLN A NE2 
4136  N  N   . ALA A  520 0.4014 0.6199 0.5138 0.1740  0.0285  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 763  ALA A N   
4137  C  CA  . ALA A  520 0.3886 0.6287 0.5208 0.1709  0.0238  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 763  ALA A CA  
4138  C  C   . ALA A  520 0.3746 0.6130 0.5036 0.1555  0.0214  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 763  ALA A C   
4139  O  O   . ALA A  520 0.3734 0.6085 0.4947 0.1474  0.0290  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 763  ALA A O   
4140  C  CB  . ALA A  520 0.3875 0.6578 0.5421 0.1743  0.0325  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 763  ALA A CB  
4141  N  N   . TYR A  521 0.3662 0.6062 0.4995 0.1524  0.0114  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 764  TYR A N   
4142  C  CA  . TYR A  521 0.3528 0.5969 0.4873 0.1388  0.0090  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CA  
4143  C  C   . TYR A  521 0.3444 0.6132 0.4991 0.1379  0.0042  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 764  TYR A C   
4144  O  O   . TYR A  521 0.3489 0.6261 0.5123 0.1483  -0.0015 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 764  TYR A O   
4145  C  CB  . TYR A  521 0.3521 0.5729 0.4704 0.1356  0.0010  0.0005  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CB  
4146  C  CG  . TYR A  521 0.3559 0.5541 0.4561 0.1309  0.0046  0.0005  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CG  
4147  C  CD1 . TYR A  521 0.3474 0.5403 0.4408 0.1184  0.0057  0.0025  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CD1 
4148  C  CD2 . TYR A  521 0.3692 0.5515 0.4592 0.1395  0.0063  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CD2 
4149  C  CE1 . TYR A  521 0.3519 0.5249 0.4291 0.1149  0.0079  0.0020  ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CE1 
4150  C  CE2 . TYR A  521 0.3743 0.5362 0.4476 0.1358  0.0081  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CE2 
4151  C  CZ  . TYR A  521 0.3655 0.5232 0.4326 0.1237  0.0087  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 764  TYR A CZ  
4152  O  OH  . TYR A  521 0.3716 0.5093 0.4223 0.1210  0.0093  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 764  TYR A OH  
4153  N  N   . ARG A  522 0.3335 0.6130 0.4950 0.1259  0.0053  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 765  ARG A N   
4154  C  CA  . ARG A  522 0.3264 0.6293 0.5075 0.1245  -0.0008 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 765  ARG A CA  
4155  C  C   . ARG A  522 0.3177 0.6164 0.4934 0.1138  -0.0074 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 765  ARG A C   
4156  O  O   . ARG A  522 0.3142 0.5980 0.4768 0.1043  -0.0038 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 765  ARG A O   
4157  C  CB  . ARG A  522 0.3233 0.6523 0.5279 0.1216  0.0081  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 765  ARG A CB  
4158  C  CG  . ARG A  522 0.3198 0.6459 0.5216 0.1091  0.0196  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 765  ARG A CG  
4159  C  CD  . ARG A  522 0.3092 0.6439 0.5197 0.0963  0.0159  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 765  ARG A CD  
4160  N  NE  . ARG A  522 0.3070 0.6479 0.5251 0.0853  0.0280  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 765  ARG A NE  
4161  C  CZ  . ARG A  522 0.2994 0.6449 0.5243 0.0727  0.0272  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 765  ARG A CZ  
4162  N  NH1 . ARG A  522 0.2932 0.6383 0.5173 0.0700  0.0146  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 765  ARG A NH1 
4163  N  NH2 . ARG A  522 0.3000 0.6489 0.5312 0.0633  0.0394  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 765  ARG A NH2 
4164  N  N   . PRO A  523 0.3155 0.6272 0.5006 0.1160  -0.0174 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 766  PRO A N   
4165  C  CA  . PRO A  523 0.3091 0.6155 0.4869 0.1066  -0.0233 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 766  PRO A CA  
4166  C  C   . PRO A  523 0.2998 0.6149 0.4867 0.0920  -0.0169 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 766  PRO A C   
4167  O  O   . PRO A  523 0.2978 0.6312 0.5039 0.0894  -0.0098 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 766  PRO A O   
4168  C  CB  . PRO A  523 0.3114 0.6339 0.4993 0.1136  -0.0353 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 766  PRO A CB  
4169  C  CG  . PRO A  523 0.3135 0.6596 0.5246 0.1212  -0.0332 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 766  PRO A CG  
4170  C  CD  . PRO A  523 0.3191 0.6526 0.5227 0.1266  -0.0236 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 766  PRO A CD  
4171  N  N   . LEU A  524 0.2954 0.5966 0.4689 0.0828  -0.0189 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 767  LEU A N   
4172  C  CA  . LEU A  524 0.2880 0.5949 0.4686 0.0690  -0.0148 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 767  LEU A CA  
4173  C  C   . LEU A  524 0.2848 0.6006 0.4704 0.0658  -0.0255 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 767  LEU A C   
4174  O  O   . LEU A  524 0.2810 0.6163 0.4868 0.0597  -0.0261 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 767  LEU A O   
4175  C  CB  . LEU A  524 0.2868 0.5698 0.4475 0.0613  -0.0090 0.0010  ? ? ? ? ? ? 767  LEU A CB  
4176  C  CG  . LEU A  524 0.2814 0.5663 0.4469 0.0477  -0.0032 0.0000  ? ? ? ? ? ? 767  LEU A CG  
4177  C  CD1 . LEU A  524 0.2821 0.5843 0.4671 0.0446  0.0069  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 767  LEU A CD1 
4178  C  CD2 . LEU A  524 0.2822 0.5429 0.4267 0.0428  0.0011  0.0041  ? ? ? ? ? ? 767  LEU A CD2 
4179  N  N   . LEU A  525 0.2880 0.5885 0.4550 0.0699  -0.0334 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 768  LEU A N   
4180  C  CA  . LEU A  525 0.2897 0.5969 0.4564 0.0714  -0.0449 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 768  LEU A CA  
4181  C  C   . LEU A  525 0.2995 0.6005 0.4547 0.0853  -0.0527 0.0005  ? ? ? ? ? ? 768  LEU A C   
4182  O  O   . LEU A  525 0.3036 0.5847 0.4428 0.0896  -0.0495 0.0064  ? ? ? ? ? ? 768  LEU A O   
4183  C  CB  . LEU A  525 0.2871 0.5781 0.4377 0.0628  -0.0457 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 768  LEU A CB  
4184  C  CG  . LEU A  525 0.2796 0.5708 0.4366 0.0492  -0.0384 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 768  LEU A CG  
4185  C  CD1 . LEU A  525 0.2788 0.5543 0.4193 0.0433  -0.0412 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 768  LEU A CD1 
4186  C  CD2 . LEU A  525 0.2767 0.5931 0.4595 0.0445  -0.0398 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 768  LEU A CD2 
4187  N  N   . LEU A  526 0.3048 0.6216 0.4675 0.0924  -0.0633 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 769  LEU A N   
4188  C  CA  . LEU A  526 0.3173 0.6261 0.4653 0.1060  -0.0717 0.0016  ? ? ? ? ? ? 769  LEU A CA  
4189  C  C   . LEU A  526 0.3233 0.6371 0.4650 0.1076  -0.0830 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 769  LEU A C   
4190  O  O   . LEU A  526 0.3192 0.6521 0.4767 0.1023  -0.0877 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 769  LEU A O   
4191  C  CB  . LEU A  526 0.3236 0.6463 0.4845 0.1188  -0.0747 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 769  LEU A CB  
4192  C  CG  . LEU A  526 0.3217 0.6395 0.4871 0.1207  -0.0646 0.0011  ? ? ? ? ? ? 769  LEU A CG  
4193  C  CD1 . LEU A  526 0.3290 0.6629 0.5085 0.1341  -0.0691 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 769  LEU A CD1 
4194  C  CD2 . LEU A  526 0.3268 0.6154 0.4688 0.1225  -0.0608 0.0091  ? ? ? ? ? ? 769  LEU A CD2 
4195  N  N   . THR A  527 0.3344 0.6302 0.4527 0.1147  -0.0867 0.0067  ? ? ? ? ? ? 770  THR A N   
4196  C  CA  . THR A  527 0.3440 0.6421 0.4515 0.1184  -0.0971 0.0056  ? ? ? ? ? ? 770  THR A CA  
4197  C  C   . THR A  527 0.3559 0.6713 0.4707 0.1327  -0.1087 0.0022  ? ? ? ? ? ? 770  THR A C   
4198  O  O   . THR A  527 0.3620 0.6763 0.4784 0.1432  -0.1083 0.0055  ? ? ? ? ? ? 770  THR A O   
4199  C  CB  . THR A  527 0.3542 0.6262 0.4335 0.1220  -0.0952 0.0154  ? ? ? ? ? ? 770  THR A CB  
4200  O  OG1 . THR A  527 0.3431 0.6006 0.4179 0.1092  -0.0853 0.0178  ? ? ? ? ? ? 770  THR A OG1 
4201  C  CG2 . THR A  527 0.3675 0.6402 0.4315 0.1272  -0.1052 0.0148  ? ? ? ? ? ? 770  THR A CG2 
4202  N  N   . THR A  528 0.3602 0.6918 0.4801 0.1336  -0.1199 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 771  THR A N   
4203  C  CA  . THR A  528 0.3723 0.7223 0.5004 0.1475  -0.1327 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 771  THR A CA  
4204  C  C   . THR A  528 0.3886 0.7337 0.4948 0.1539  -0.1440 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 771  THR A C   
4205  O  O   . THR A  528 0.3870 0.7189 0.4782 0.1455  -0.1407 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 771  THR A O   
4206  C  CB  . THR A  528 0.3615 0.7428 0.5254 0.1420  -0.1365 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 771  THR A CB  
4207  O  OG1 . THR A  528 0.3561 0.7449 0.5259 0.1302  -0.1400 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 771  THR A OG1 
4208  C  CG2 . THR A  528 0.3460 0.7302 0.5288 0.1337  -0.1226 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 771  THR A CG2 
4209  N  N   . ASP A  529 0.4056 0.7614 0.5094 0.1694  -0.1575 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 772  ASP A N   
4210  C  CA  . ASP A  529 0.4243 0.7768 0.5060 0.1772  -0.1693 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 772  ASP A CA  
4211  C  C   . ASP A  529 0.4167 0.7778 0.5047 0.1641  -0.1727 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 772  ASP A C   
4212  O  O   . ASP A  529 0.4263 0.7726 0.4895 0.1637  -0.1736 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 772  ASP A O   
4213  C  CB  . ASP A  529 0.4429 0.8115 0.5270 0.1953  -0.1855 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 772  ASP A CB  
4214  C  CG  . ASP A  529 0.4543 0.8110 0.5285 0.2099  -0.1827 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 772  ASP A CG  
4215  O  OD1 . ASP A  529 0.4586 0.7879 0.5102 0.2105  -0.1717 0.0059  ? ? ? ? ? ? 772  ASP A OD1 
4216  O  OD2 . ASP A  529 0.4603 0.8355 0.5506 0.2213  -0.1922 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 772  ASP A OD2 
4217  N  N   . ASN A  530 0.4006 0.7845 0.5216 0.1532  -0.1735 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 773  ASN A N   
4218  C  CA  . ASN A  530 0.3961 0.7864 0.5230 0.1412  -0.1774 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 773  ASN A CA  
4219  C  C   . ASN A  530 0.3786 0.7567 0.5074 0.1231  -0.1631 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 773  ASN A C   
4220  O  O   . ASN A  530 0.3795 0.7526 0.5008 0.1155  -0.1649 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 773  ASN A O   
4221  C  CB  . ASN A  530 0.3930 0.8149 0.5542 0.1395  -0.1889 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 773  ASN A CB  
4222  C  CG  . ASN A  530 0.4117 0.8456 0.5697 0.1579  -0.2047 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 773  ASN A CG  
4223  O  OD1 . ASN A  530 0.4085 0.8637 0.5932 0.1624  -0.2088 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 773  ASN A OD1 
4224  N  ND2 . ASN A  530 0.4338 0.8523 0.5564 0.1704  -0.2129 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 773  ASN A ND2 
4225  N  N   . GLY A  531 0.3643 0.7367 0.5022 0.1170  -0.1493 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 774  GLY A N   
4226  C  CA  . GLY A  531 0.3500 0.7096 0.4875 0.1015  -0.1365 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 774  GLY A CA  
4227  C  C   . GLY A  531 0.3401 0.6904 0.4803 0.1000  -0.1231 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 774  GLY A C   
4228  O  O   . GLY A  531 0.3478 0.6844 0.4712 0.1104  -0.1211 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 774  GLY A O   
4229  N  N   . ILE A  532 0.3249 0.6822 0.4865 0.0873  -0.1139 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 775  ILE A N   
4230  C  CA  . ILE A  532 0.3160 0.6633 0.4787 0.0841  -0.1006 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 775  ILE A CA  
4231  C  C   . ILE A  532 0.3070 0.6772 0.5022 0.0789  -0.0969 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 775  ILE A C   
4232  O  O   . ILE A  532 0.3021 0.6865 0.5160 0.0693  -0.0985 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 775  ILE A O   
4233  C  CB  . ILE A  532 0.3079 0.6356 0.4588 0.0717  -0.0904 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 775  ILE A CB  
4234  C  CG1 . ILE A  532 0.3162 0.6213 0.4371 0.0759  -0.0919 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 775  ILE A CG1 
4235  C  CG2 . ILE A  532 0.2995 0.6189 0.4534 0.0678  -0.0776 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 775  ILE A CG2 
4236  C  CD1 . ILE A  532 0.3084 0.5977 0.4212 0.0638  -0.0836 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 775  ILE A CD1 
4237  N  N   . LYS A  533 0.3059 0.6788 0.5079 0.0852  -0.0911 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 776  LYS A N   
4238  C  CA  . LYS A  533 0.2997 0.6953 0.5325 0.0827  -0.0867 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 776  LYS A CA  
4239  C  C   . LYS A  533 0.2907 0.6766 0.5251 0.0736  -0.0702 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 776  LYS A C   
4240  O  O   . LYS A  533 0.2923 0.6600 0.5095 0.0783  -0.0637 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 776  LYS A O   
4241  C  CB  . LYS A  533 0.3074 0.7140 0.5463 0.0985  -0.0922 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 776  LYS A CB  
4242  C  CG  . LYS A  533 0.3020 0.7276 0.5686 0.0984  -0.0842 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 776  LYS A CG  
4243  C  CD  . LYS A  533 0.2983 0.7533 0.5980 0.0925  -0.0891 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 776  LYS A CD  
4244  C  CE  . LYS A  533 0.2947 0.7701 0.6232 0.0939  -0.0807 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 776  LYS A CE  
4245  N  NZ  . LYS A  533 0.2919 0.7980 0.6569 0.0882  -0.0861 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 776  LYS A NZ  
4246  N  N   . ALA A  534 0.2833 0.6806 0.5381 0.0609  -0.0636 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 777  ALA A N   
4247  C  CA  . ALA A  534 0.2775 0.6655 0.5325 0.0519  -0.0479 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 777  ALA A CA  
4248  C  C   . ALA A  534 0.2767 0.6824 0.5550 0.0547  -0.0388 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 777  ALA A C   
4249  O  O   . ALA A  534 0.2761 0.7078 0.5835 0.0544  -0.0417 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 777  ALA A O   
4250  C  CB  . ALA A  534 0.2726 0.6596 0.5341 0.0366  -0.0444 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 777  ALA A CB  
4251  N  N   . TYR A  535 0.2779 0.6692 0.5433 0.0575  -0.0278 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 778  TYR A N   
4252  C  CA  . TYR A  535 0.2793 0.6833 0.5614 0.0612  -0.0171 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CA  
4253  C  C   . TYR A  535 0.2777 0.6766 0.5622 0.0501  -0.0006 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 778  TYR A C   
4254  O  O   . TYR A  535 0.2800 0.6558 0.5409 0.0493  0.0069  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 778  TYR A O   
4255  C  CB  . TYR A  535 0.2856 0.6785 0.5517 0.0755  -0.0176 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CB  
4256  C  CG  . TYR A  535 0.2902 0.6910 0.5575 0.0879  -0.0324 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CG  
4257  C  CD1 . TYR A  535 0.2916 0.7205 0.5865 0.0944  -0.0372 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CD1 
4258  C  CD2 . TYR A  535 0.2946 0.6749 0.5359 0.0934  -0.0412 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CD2 
4259  C  CE1 . TYR A  535 0.2980 0.7337 0.5927 0.1069  -0.0513 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CE1 
4260  C  CE2 . TYR A  535 0.3018 0.6878 0.5419 0.1056  -0.0540 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CE2 
4261  C  CZ  . TYR A  535 0.3040 0.7176 0.5700 0.1129  -0.0596 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 778  TYR A CZ  
4262  O  OH  . TYR A  535 0.3134 0.7331 0.5777 0.1266  -0.0732 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 778  TYR A OH  
4263  N  N   . HIS A  536 0.2754 0.6959 0.5891 0.0418  0.0047  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 779  HIS A N   
4264  C  CA  . HIS A  536 0.2757 0.6912 0.5925 0.0298  0.0198  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 779  HIS A CA  
4265  C  C   . HIS A  536 0.2821 0.6960 0.5972 0.0343  0.0356  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 779  HIS A C   
4266  O  O   . HIS A  536 0.2858 0.6912 0.5969 0.0264  0.0493  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 779  HIS A O   
4267  C  CB  . HIS A  536 0.2725 0.7093 0.6215 0.0181  0.0202  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 779  HIS A CB  
4268  C  CG  . HIS A  536 0.2685 0.7040 0.6156 0.0135  0.0049  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 779  HIS A CG  
4269  N  ND1 . HIS A  536 0.2675 0.6802 0.5923 0.0055  0.0040  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 779  HIS A ND1 
4270  C  CD2 . HIS A  536 0.2671 0.7202 0.6295 0.0172  -0.0106 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 779  HIS A CD2 
4271  C  CE1 . HIS A  536 0.2656 0.6822 0.5924 0.0041  -0.0105 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 779  HIS A CE1 
4272  N  NE2 . HIS A  536 0.2659 0.7065 0.6143 0.0113  -0.0199 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 779  HIS A NE2 
4273  N  N   . SER A  537 0.2856 0.7054 0.6009 0.0478  0.0341  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 780  SER A N   
4274  C  CA  . SER A  537 0.2938 0.7100 0.6040 0.0533  0.0492  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 780  SER A CA  
4275  C  C   . SER A  537 0.2986 0.7119 0.5989 0.0698  0.0441  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 780  SER A C   
4276  O  O   . SER A  537 0.2958 0.7152 0.5996 0.0769  0.0300  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 780  SER A O   
4277  C  CB  . SER A  537 0.2952 0.7381 0.6397 0.0488  0.0612  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 780  SER A CB  
4278  O  OG  . SER A  537 0.2921 0.7610 0.6630 0.0565  0.0518  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 780  SER A OG  
4279  N  N   . ASP A  538 0.3079 0.7113 0.5952 0.0766  0.0554  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 781  ASP A N   
4280  C  CA  . ASP A  538 0.3141 0.7179 0.5975 0.0927  0.0517  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 781  ASP A CA  
4281  C  C   . ASP A  538 0.3108 0.7455 0.6270 0.0986  0.0453  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 781  ASP A C   
4282  O  O   . ASP A  538 0.3101 0.7462 0.6253 0.1079  0.0310  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 781  ASP A O   
4283  C  CB  . ASP A  538 0.3263 0.7230 0.5996 0.0990  0.0671  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 781  ASP A CB  
4284  C  CG  . ASP A  538 0.3323 0.6965 0.5700 0.0969  0.0701  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 781  ASP A CG  
4285  O  OD1 . ASP A  538 0.3256 0.6744 0.5490 0.0910  0.0601  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 781  ASP A OD1 
4286  O  OD2 . ASP A  538 0.3442 0.6983 0.5677 0.1014  0.0817  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 781  ASP A OD2 
4287  N  N   . GLN A  539 0.3102 0.7694 0.6559 0.0932  0.0563  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 782  GLN A N   
4288  C  CA  . GLN A  539 0.3078 0.8008 0.6912 0.0979  0.0530  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 782  GLN A CA  
4289  C  C   . GLN A  539 0.3011 0.8019 0.6912 0.1002  0.0320  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 782  GLN A C   
4290  O  O   . GLN A  539 0.3042 0.8120 0.6975 0.1139  0.0213  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 782  GLN A O   
4291  C  CB  . GLN A  539 0.3060 0.8204 0.7201 0.0851  0.0674  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 782  GLN A CB  
4292  C  CG  . GLN A  539 0.3022 0.8550 0.7627 0.0857  0.0650  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 782  GLN A CG  
4293  C  CD  . GLN A  539 0.3073 0.8725 0.7754 0.1036  0.0608  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 782  GLN A CD  
4294  O  OE1 . GLN A  539 0.3048 0.9000 0.8072 0.1086  0.0531  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 782  GLN A OE1 
4295  N  NE2 . GLN A  539 0.3156 0.8570 0.7515 0.1142  0.0645  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 782  GLN A NE2 
4296  N  N   . GLU A  540 0.2939 0.7917 0.6839 0.0872  0.0266  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 783  GLU A N   
4297  C  CA  . GLU A  540 0.2893 0.7934 0.6837 0.0875  0.0080  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 783  GLU A CA  
4298  C  C   . GLU A  540 0.2942 0.7797 0.6604 0.1015  -0.0047 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 783  GLU A C   
4299  O  O   . GLU A  540 0.2947 0.7871 0.6636 0.1075  -0.0206 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 783  GLU A O   
4300  C  CB  . GLU A  540 0.2834 0.7763 0.6701 0.0715  0.0072  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 783  GLU A CB  
4301  C  CG  . GLU A  540 0.2787 0.7891 0.6854 0.0661  -0.0069 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 783  GLU A CG  
4302  C  CD  . GLU A  540 0.2742 0.7736 0.6759 0.0495  -0.0046 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 783  GLU A CD  
4303  O  OE1 . GLU A  540 0.2732 0.7782 0.6913 0.0379  0.0096  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 783  GLU A OE1 
4304  O  OE2 . GLU A  540 0.2731 0.7578 0.6544 0.0484  -0.0166 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 783  GLU A OE2 
4305  N  N   . ALA A  541 0.2995 0.7605 0.6385 0.1068  0.0020  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 784  ALA A N   
4306  C  CA  . ALA A  541 0.3052 0.7458 0.6181 0.1185  -0.0088 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 784  ALA A CA  
4307  C  C   . ALA A  541 0.3146 0.7542 0.6261 0.1335  -0.0049 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 784  ALA A C   
4308  O  O   . ALA A  541 0.3216 0.7370 0.6077 0.1415  -0.0074 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 784  ALA A O   
4309  C  CB  . ALA A  541 0.3044 0.7123 0.5839 0.1118  -0.0075 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 784  ALA A CB  
4310  N  N   . ALA A  542 0.3158 0.7812 0.6555 0.1375  0.0017  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 785  ALA A N   
4311  C  CA  . ALA A  542 0.3259 0.7908 0.6648 0.1524  0.0065  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 785  ALA A CA  
4312  C  C   . ALA A  542 0.3337 0.7917 0.6630 0.1682  -0.0086 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 785  ALA A C   
4313  O  O   . ALA A  542 0.3436 0.7822 0.6543 0.1787  -0.0069 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 785  ALA A O   
4314  C  CB  . ALA A  542 0.3260 0.8231 0.7005 0.1540  0.0167  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 785  ALA A CB  
4315  N  N   . GLY A  543 0.3312 0.8041 0.6726 0.1701  -0.0234 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 786  GLY A N   
4316  C  CA  . GLY A  543 0.3408 0.8079 0.6726 0.1853  -0.0385 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 786  GLY A CA  
4317  C  C   . GLY A  543 0.3474 0.7774 0.6418 0.1877  -0.0419 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 786  GLY A C   
4318  O  O   . GLY A  543 0.3594 0.7772 0.6420 0.2018  -0.0483 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 786  GLY A O   
4319  N  N   . LEU A  544 0.3407 0.7519 0.6171 0.1742  -0.0370 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 787  LEU A N   
4320  C  CA  . LEU A  544 0.3456 0.7256 0.5911 0.1747  -0.0420 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 787  LEU A CA  
4321  C  C   . LEU A  544 0.3480 0.7013 0.5732 0.1718  -0.0314 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 787  LEU A C   
4322  O  O   . LEU A  544 0.3484 0.6772 0.5513 0.1670  -0.0330 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 787  LEU A O   
4323  C  CB  . LEU A  544 0.3374 0.7156 0.5767 0.1626  -0.0479 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 787  LEU A CB  
4324  C  CG  . LEU A  544 0.3351 0.7414 0.5960 0.1637  -0.0587 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 787  LEU A CG  
4325  C  CD1 . LEU A  544 0.3254 0.7334 0.5853 0.1486  -0.0609 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 787  LEU A CD1 
4326  C  CD2 . LEU A  544 0.3485 0.7521 0.6012 0.1798  -0.0726 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 787  LEU A CD2 
4327  N  N   . VAL A  545 0.3507 0.7086 0.5834 0.1750  -0.0207 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 788  VAL A N   
4328  C  CA  . VAL A  545 0.3556 0.6871 0.5671 0.1735  -0.0123 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 788  VAL A CA  
4329  C  C   . VAL A  545 0.3677 0.6718 0.5584 0.1836  -0.0192 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 788  VAL A C   
4330  O  O   . VAL A  545 0.3763 0.6844 0.5717 0.1963  -0.0269 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 788  VAL A O   
4331  C  CB  . VAL A  545 0.3606 0.7015 0.5818 0.1780  0.0007  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 788  VAL A CB  
4332  C  CG1 . VAL A  545 0.3701 0.6828 0.5678 0.1803  0.0069  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 788  VAL A CG1 
4333  C  CG2 . VAL A  545 0.3507 0.7141 0.5904 0.1663  0.0109  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 788  VAL A CG2 
4334  N  N   . ARG A  546 0.3697 0.6460 0.5386 0.1783  -0.0166 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 789  ARG A N   
4335  C  CA  . ARG A  546 0.3830 0.6318 0.5347 0.1871  -0.0206 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 789  ARG A CA  
4336  C  C   . ARG A  546 0.3876 0.6167 0.5259 0.1845  -0.0128 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 789  ARG A C   
4337  O  O   . ARG A  546 0.3799 0.6141 0.5181 0.1747  -0.0054 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 789  ARG A O   
4338  C  CB  . ARG A  546 0.3816 0.6131 0.5192 0.1818  -0.0280 0.0061  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A CB  
4339  C  CG  . ARG A  546 0.3737 0.5894 0.4982 0.1677  -0.0237 0.0077  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A CG  
4340  C  CD  . ARG A  546 0.3690 0.5777 0.4857 0.1611  -0.0303 0.0136  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A CD  
4341  N  NE  . ARG A  546 0.3816 0.5708 0.4876 0.1693  -0.0364 0.0196  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A NE  
4342  C  CZ  . ARG A  546 0.3861 0.5807 0.4923 0.1750  -0.0440 0.0237  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A CZ  
4343  N  NH1 . ARG A  546 0.3784 0.5980 0.4961 0.1736  -0.0476 0.0210  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A NH1 
4344  N  NH2 . ARG A  546 0.3996 0.5740 0.4942 0.1820  -0.0481 0.0305  ? ? ? ? ? ? 789  ARG A NH2 
4345  N  N   . TYR A  547 0.4016 0.6072 0.5279 0.1930  -0.0146 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 790  TYR A N   
4346  C  CA  . TYR A  547 0.4086 0.5955 0.5221 0.1920  -0.0082 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CA  
4347  C  C   . TYR A  547 0.4127 0.5688 0.5086 0.1868  -0.0121 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 790  TYR A C   
4348  O  O   . TYR A  547 0.4163 0.5598 0.5090 0.1886  -0.0191 0.0034  ? ? ? ? ? ? 790  TYR A O   
4349  C  CB  . TYR A  547 0.4236 0.6107 0.5399 0.2062  -0.0043 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CB  
4350  C  CG  . TYR A  547 0.4197 0.6378 0.5548 0.2102  0.0019  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CG  
4351  C  CD1 . TYR A  547 0.4206 0.6478 0.5567 0.2085  0.0134  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CD1 
4352  C  CD2 . TYR A  547 0.4162 0.6553 0.5688 0.2158  -0.0035 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CD2 
4353  C  CE1 . TYR A  547 0.4172 0.6739 0.5736 0.2114  0.0203  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CE1 
4354  C  CE2 . TYR A  547 0.4121 0.6809 0.5854 0.2188  0.0014  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CE2 
4355  C  CZ  . TYR A  547 0.4120 0.6903 0.5888 0.2162  0.0138  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 790  TYR A CZ  
4356  O  OH  . TYR A  547 0.4081 0.7188 0.6103 0.2194  0.0189  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 790  TYR A OH  
4357  N  N   . THR A  548 0.4132 0.5572 0.4982 0.1805  -0.0075 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 791  THR A N   
4358  C  CA  . THR A  548 0.4208 0.5358 0.4924 0.1785  -0.0115 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 791  THR A CA  
4359  C  C   . THR A  548 0.4395 0.5402 0.5081 0.1914  -0.0122 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 791  THR A C   
4360  O  O   . THR A  548 0.4461 0.5590 0.5202 0.2012  -0.0080 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 791  THR A O   
4361  C  CB  . THR A  548 0.4176 0.5232 0.4780 0.1689  -0.0082 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 791  THR A CB  
4362  O  OG1 . THR A  548 0.4222 0.5378 0.4809 0.1725  -0.0002 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 791  THR A OG1 
4363  C  CG2 . THR A  548 0.4006 0.5143 0.4623 0.1554  -0.0086 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 791  THR A CG2 
4364  N  N   . ASN A  549 0.4490 0.5235 0.5100 0.1917  -0.0173 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 792  ASN A N   
4365  C  CA  . ASN A  549 0.4689 0.5258 0.5271 0.2037  -0.0190 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 792  ASN A CA  
4366  C  C   . ASN A  549 0.4783 0.5192 0.5246 0.2027  -0.0174 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 792  ASN A C   
4367  O  O   . ASN A  549 0.4707 0.5184 0.5107 0.1953  -0.0133 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 792  ASN A O   
4368  C  CB  . ASN A  549 0.4774 0.5136 0.5363 0.2056  -0.0257 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 792  ASN A CB  
4369  C  CG  . ASN A  549 0.4723 0.4911 0.5258 0.1930  -0.0284 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 792  ASN A CG  
4370  O  OD1 . ASN A  549 0.4663 0.4836 0.5138 0.1849  -0.0267 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 792  ASN A OD1 
4371  N  ND2 . ASN A  549 0.4761 0.4816 0.5316 0.1919  -0.0321 0.0044  ? ? ? ? ? ? 792  ASN A ND2 
4372  N  N   . ASP A  550 0.4968 0.5149 0.5393 0.2106  -0.0212 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 793  ASP A N   
4373  C  CA  . ASP A  550 0.5104 0.5126 0.5412 0.2128  -0.0212 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 793  ASP A CA  
4374  C  C   . ASP A  550 0.5038 0.4953 0.5272 0.2004  -0.0239 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 793  ASP A C   
4375  O  O   . ASP A  550 0.5132 0.4956 0.5251 0.2013  -0.0238 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 793  ASP A O   
4376  C  CB  . ASP A  550 0.5305 0.5061 0.5612 0.2205  -0.0274 -0.0386 ? ? ? ? ? ? 793  ASP A CB  
4377  C  CG  . ASP A  550 0.5474 0.5241 0.5793 0.2365  -0.0254 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 793  ASP A CG  
4378  O  OD1 . ASP A  550 0.5454 0.5432 0.5770 0.2424  -0.0184 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 793  ASP A OD1 
4379  O  OD2 . ASP A  550 0.5643 0.5193 0.5980 0.2432  -0.0305 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 793  ASP A OD2 
4380  N  N   . ARG A  551 0.4909 0.4805 0.5201 0.1900  -0.0270 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 794  ARG A N   
4381  C  CA  . ARG A  551 0.4861 0.4632 0.5105 0.1787  -0.0305 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 794  ARG A CA  
4382  C  C   . ARG A  551 0.4658 0.4614 0.4898 0.1679  -0.0269 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 794  ARG A C   
4383  O  O   . ARG A  551 0.4583 0.4470 0.4809 0.1576  -0.0296 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 794  ARG A O   
4384  C  CB  . ARG A  551 0.4898 0.4468 0.5216 0.1746  -0.0365 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 794  ARG A CB  
4385  C  CG  . ARG A  551 0.5132 0.4454 0.5450 0.1833  -0.0413 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 794  ARG A CG  
4386  C  CD  . ARG A  551 0.5190 0.4282 0.5598 0.1774  -0.0466 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 794  ARG A CD  
4387  N  NE  . ARG A  551 0.5140 0.4266 0.5630 0.1769  -0.0446 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 794  ARG A NE  
4388  C  CZ  . ARG A  551 0.5265 0.4351 0.5789 0.1879  -0.0442 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 794  ARG A CZ  
4389  N  NH1 . ARG A  551 0.5437 0.4447 0.5936 0.1996  -0.0454 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 794  ARG A NH1 
4390  N  NH2 . ARG A  551 0.5236 0.4352 0.5808 0.1880  -0.0428 0.0006  ? ? ? ? ? ? 794  ARG A NH2 
4391  N  N   . GLY A  552 0.4576 0.4766 0.4841 0.1701  -0.0207 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 795  GLY A N   
4392  C  CA  . GLY A  552 0.4386 0.4753 0.4673 0.1596  -0.0175 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 795  GLY A CA  
4393  C  C   . GLY A  552 0.4263 0.4652 0.4632 0.1524  -0.0209 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 795  GLY A C   
4394  O  O   . GLY A  552 0.4140 0.4555 0.4495 0.1416  -0.0210 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 795  GLY A O   
4395  N  N   . GLU A  553 0.4311 0.4686 0.4750 0.1589  -0.0235 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 796  GLU A N   
4396  C  CA  . GLU A  553 0.4221 0.4625 0.4708 0.1535  -0.0258 0.0070  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A CA  
4397  C  C   . GLU A  553 0.4164 0.4797 0.4725 0.1583  -0.0247 0.0102  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A C   
4398  O  O   . GLU A  553 0.4254 0.4940 0.4855 0.1694  -0.0242 0.0078  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A O   
4399  C  CB  . GLU A  553 0.4348 0.4531 0.4846 0.1572  -0.0300 0.0110  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A CB  
4400  C  CG  . GLU A  553 0.4409 0.4363 0.4874 0.1517  -0.0323 0.0077  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A CG  
4401  C  CD  . GLU A  553 0.4576 0.4299 0.5078 0.1569  -0.0354 0.0104  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A CD  
4402  O  OE1 . GLU A  553 0.4680 0.4400 0.5206 0.1674  -0.0357 0.0128  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A OE1 
4403  O  OE2 . GLU A  553 0.4616 0.4153 0.5135 0.1506  -0.0376 0.0102  ? ? ? ? ? ? 796  GLU A OE2 
4404  N  N   . LEU A  554 0.4022 0.4794 0.4606 0.1502  -0.0247 0.0149  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A N   
4405  C  CA  . LEU A  554 0.3974 0.4952 0.4636 0.1540  -0.0260 0.0185  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A CA  
4406  C  C   . LEU A  554 0.4056 0.4900 0.4694 0.1577  -0.0308 0.0262  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A C   
4407  O  O   . LEU A  554 0.4071 0.4730 0.4652 0.1516  -0.0315 0.0298  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A O   
4408  C  CB  . LEU A  554 0.3808 0.4963 0.4495 0.1432  -0.0247 0.0194  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A CB  
4409  C  CG  . LEU A  554 0.3731 0.5082 0.4477 0.1405  -0.0191 0.0136  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A CG  
4410  C  CD1 . LEU A  554 0.3588 0.5106 0.4383 0.1308  -0.0193 0.0155  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A CD1 
4411  C  CD2 . LEU A  554 0.3799 0.5298 0.4646 0.1525  -0.0181 0.0103  ? ? ? ? ? ? 797  LEU A CD2 
4412  N  N   . ILE A  555 0.4125 0.5054 0.4805 0.1680  -0.0340 0.0292  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A N   
4413  C  CA  . ILE A  555 0.4232 0.5022 0.4862 0.1723  -0.0379 0.0378  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A CA  
4414  C  C   . ILE A  555 0.4200 0.5183 0.4852 0.1756  -0.0419 0.0415  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A C   
4415  O  O   . ILE A  555 0.4163 0.5366 0.4905 0.1807  -0.0430 0.0369  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A O   
4416  C  CB  . ILE A  555 0.4422 0.5044 0.5046 0.1842  -0.0391 0.0387  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A CB  
4417  C  CG1 . ILE A  555 0.4469 0.4868 0.5066 0.1798  -0.0366 0.0348  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A CG1 
4418  C  CG2 . ILE A  555 0.4556 0.5039 0.5121 0.1896  -0.0422 0.0490  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A CG2 
4419  C  CD1 . ILE A  555 0.4681 0.4853 0.5270 0.1901  -0.0380 0.0362  ? ? ? ? ? ? 798  ILE A CD1 
4420  N  N   . PHE A  556 0.4219 0.5129 0.4792 0.1724  -0.0439 0.0493  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A N   
4421  C  CA  . PHE A  556 0.4197 0.5287 0.4771 0.1752  -0.0486 0.0518  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CA  
4422  C  C   . PHE A  556 0.4386 0.5326 0.4853 0.1846  -0.0521 0.0616  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A C   
4423  O  O   . PHE A  556 0.4495 0.5182 0.4889 0.1841  -0.0491 0.0678  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A O   
4424  C  CB  . PHE A  556 0.4043 0.5206 0.4594 0.1617  -0.0473 0.0514  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CB  
4425  C  CG  . PHE A  556 0.3877 0.5194 0.4520 0.1527  -0.0439 0.0430  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CG  
4426  C  CD1 . PHE A  556 0.3786 0.5370 0.4533 0.1523  -0.0460 0.0378  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CD1 
4427  C  CD2 . PHE A  556 0.3823 0.5016 0.4449 0.1444  -0.0386 0.0403  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CD2 
4428  C  CE1 . PHE A  556 0.3648 0.5363 0.4479 0.1433  -0.0414 0.0312  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CE1 
4429  C  CE2 . PHE A  556 0.3693 0.5017 0.4378 0.1366  -0.0348 0.0335  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CE2 
4430  C  CZ  . PHE A  556 0.3609 0.5189 0.4397 0.1360  -0.0354 0.0295  ? ? ? ? ? ? 799  PHE A CZ  
4431  N  N   . THR A  557 0.4430 0.5531 0.4891 0.1927  -0.0584 0.0631  ? ? ? ? ? ? 800  THR A N   
4432  C  CA  . THR A  557 0.4646 0.5636 0.5000 0.2056  -0.0627 0.0718  ? ? ? ? ? ? 800  THR A CA  
4433  C  C   . THR A  557 0.4661 0.5780 0.4934 0.2071  -0.0686 0.0749  ? ? ? ? ? ? 800  THR A C   
4434  O  O   . THR A  557 0.4495 0.5821 0.4830 0.1988  -0.0704 0.0685  ? ? ? ? ? ? 800  THR A O   
4435  C  CB  . THR A  557 0.4745 0.5816 0.5184 0.2202  -0.0668 0.0684  ? ? ? ? ? ? 800  THR A CB  
4436  O  OG1 . THR A  557 0.4816 0.5683 0.5273 0.2219  -0.0618 0.0683  ? ? ? ? ? ? 800  THR A OG1 
4437  C  CG2 . THR A  557 0.4961 0.6020 0.5306 0.2362  -0.0744 0.0757  ? ? ? ? ? ? 800  THR A CG2 
4438  N  N   . ALA A  558 0.4883 0.5870 0.5009 0.2184  -0.0719 0.0844  ? ? ? ? ? ? 801  ALA A N   
4439  C  CA  . ALA A  558 0.4944 0.6060 0.4975 0.2235  -0.0793 0.0863  ? ? ? ? ? ? 801  ALA A CA  
4440  C  C   . ALA A  558 0.4818 0.6271 0.5016 0.2259  -0.0873 0.0749  ? ? ? ? ? ? 801  ALA A C   
4441  O  O   . ALA A  558 0.4750 0.6380 0.4950 0.2225  -0.0927 0.0709  ? ? ? ? ? ? 801  ALA A O   
4442  C  CB  . ALA A  558 0.5228 0.6183 0.5096 0.2392  -0.0826 0.0968  ? ? ? ? ? ? 801  ALA A CB  
4443  N  N   . ALA A  559 0.4791 0.6335 0.5146 0.2314  -0.0878 0.0690  ? ? ? ? ? ? 802  ALA A N   
4444  C  CA  . ALA A  559 0.4678 0.6544 0.5223 0.2333  -0.0940 0.0584  ? ? ? ? ? ? 802  ALA A CA  
4445  C  C   . ALA A  559 0.4438 0.6472 0.5090 0.2165  -0.0908 0.0507  ? ? ? ? ? ? 802  ALA A C   
4446  O  O   . ALA A  559 0.4364 0.6653 0.5133 0.2158  -0.0971 0.0437  ? ? ? ? ? ? 802  ALA A O   
4447  C  CB  . ALA A  559 0.4685 0.6599 0.5381 0.2407  -0.0921 0.0537  ? ? ? ? ? ? 802  ALA A CB  
4448  N  N   . ASP A  560 0.4325 0.6216 0.4947 0.2031  -0.0815 0.0518  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A N   
4449  C  CA  . ASP A  560 0.4116 0.6138 0.4817 0.1872  -0.0782 0.0455  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A CA  
4450  C  C   . ASP A  560 0.4101 0.6044 0.4656 0.1788  -0.0787 0.0496  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A C   
4451  O  O   . ASP A  560 0.3986 0.6100 0.4603 0.1709  -0.0812 0.0439  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A O   
4452  C  CB  . ASP A  560 0.3996 0.5928 0.4749 0.1771  -0.0683 0.0429  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A CB  
4453  C  CG  . ASP A  560 0.4054 0.5967 0.4888 0.1858  -0.0658 0.0406  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A CG  
4454  O  OD1 . ASP A  560 0.3957 0.6077 0.4958 0.1845  -0.0642 0.0327  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A OD1 
4455  O  OD2 . ASP A  560 0.4204 0.5896 0.4944 0.1939  -0.0649 0.0465  ? ? ? ? ? ? 803  ASP A OD2 
4456  N  N   . ILE A  561 0.4219 0.5901 0.4592 0.1800  -0.0754 0.0593  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A N   
4457  C  CA  . ILE A  561 0.4198 0.5785 0.4438 0.1709  -0.0732 0.0634  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A CA  
4458  C  C   . ILE A  561 0.4399 0.5915 0.4450 0.1809  -0.0785 0.0711  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A C   
4459  O  O   . ILE A  561 0.4591 0.5931 0.4531 0.1913  -0.0778 0.0798  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A O   
4460  C  CB  . ILE A  561 0.4172 0.5511 0.4358 0.1622  -0.0634 0.0686  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A CB  
4461  C  CG1 . ILE A  561 0.4015 0.5390 0.4349 0.1543  -0.0584 0.0614  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A CG1 
4462  C  CG2 . ILE A  561 0.4126 0.5400 0.4211 0.1520  -0.0604 0.0715  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A CG2 
4463  C  CD1 . ILE A  561 0.4067 0.5199 0.4376 0.1532  -0.0520 0.0654  ? ? ? ? ? ? 804  ILE A CD1 
4464  N  N   . LYS A  562 0.4376 0.6012 0.4377 0.1778  -0.0834 0.0682  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A N   
4465  C  CA  . LYS A  562 0.4582 0.6131 0.4365 0.1866  -0.0874 0.0756  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A CA  
4466  C  C   . LYS A  562 0.4494 0.6140 0.4241 0.1772  -0.0893 0.0707  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A C   
4467  O  O   . LYS A  562 0.4287 0.6092 0.4203 0.1660  -0.0892 0.0613  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A O   
4468  C  CB  . LYS A  562 0.4757 0.6413 0.4517 0.2038  -0.0984 0.0752  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A CB  
4469  C  CG  . LYS A  562 0.4649 0.6623 0.4582 0.2037  -0.1088 0.0625  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A CG  
4470  C  CD  . LYS A  562 0.4873 0.6935 0.4723 0.2221  -0.1218 0.0629  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A CD  
4471  C  CE  . LYS A  562 0.4813 0.7170 0.4785 0.2217  -0.1339 0.0506  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A CE  
4472  N  NZ  . LYS A  562 0.5060 0.7485 0.4931 0.2412  -0.1476 0.0513  ? ? ? ? ? ? 805  LYS A NZ  
4473  N  N   . GLY A  563 0.4660 0.6199 0.4185 0.1816  -0.0900 0.0773  ? ? ? ? ? ? 806  GLY A N   
4474  C  CA  . GLY A  563 0.4589 0.6194 0.4066 0.1727  -0.0910 0.0726  ? ? ? ? ? ? 806  GLY A CA  
4475  C  C   . GLY A  563 0.4610 0.6459 0.4127 0.1778  -0.1044 0.0626  ? ? ? ? ? ? 806  GLY A C   
4476  O  O   . GLY A  563 0.4762 0.6684 0.4252 0.1920  -0.1135 0.0626  ? ? ? ? ? ? 806  GLY A O   
4477  N  N   . TYR A  564 0.4464 0.6442 0.4060 0.1664  -0.1062 0.0535  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A N   
4478  C  CA  . TYR A  564 0.4486 0.6694 0.4137 0.1694  -0.1194 0.0426  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CA  
4479  C  C   . TYR A  564 0.4523 0.6693 0.4023 0.1641  -0.1200 0.0406  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A C   
4480  O  O   . TYR A  564 0.4465 0.6470 0.3888 0.1551  -0.1090 0.0461  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A O   
4481  C  CB  . TYR A  564 0.4255 0.6693 0.4221 0.1592  -0.1213 0.0307  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CB  
4482  C  CG  . TYR A  564 0.4222 0.6742 0.4359 0.1651  -0.1217 0.0304  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CG  
4483  C  CD1 . TYR A  564 0.4299 0.7026 0.4544 0.1760  -0.1338 0.0240  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CD1 
4484  C  CD2 . TYR A  564 0.4122 0.6519 0.4318 0.1603  -0.1103 0.0357  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CD2 
4485  C  CE1 . TYR A  564 0.4273 0.7078 0.4681 0.1821  -0.1335 0.0235  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CE1 
4486  C  CE2 . TYR A  564 0.4108 0.6566 0.4444 0.1663  -0.1101 0.0351  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CE2 
4487  C  CZ  . TYR A  564 0.4180 0.6843 0.4624 0.1773  -0.1211 0.0293  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A CZ  
4488  O  OH  . TYR A  564 0.4175 0.6894 0.4759 0.1842  -0.1202 0.0289  ? ? ? ? ? ? 807  TYR A OH  
4489  N  N   . ALA A  565 0.4627 0.6952 0.4092 0.1700  -0.1332 0.0320  ? ? ? ? ? ? 808  ALA A N   
4490  C  CA  . ALA A  565 0.4638 0.6980 0.4017 0.1636  -0.1359 0.0258  ? ? ? ? ? ? 808  ALA A CA  
4491  C  C   . ALA A  565 0.4578 0.7186 0.4157 0.1609  -0.1493 0.0101  ? ? ? ? ? ? 808  ALA A C   
4492  O  O   . ALA A  565 0.4747 0.7475 0.4279 0.1732  -0.1632 0.0049  ? ? ? ? ? ? 808  ALA A O   
4493  C  CB  . ALA A  565 0.4912 0.7103 0.3953 0.1757  -0.1376 0.0329  ? ? ? ? ? ? 808  ALA A CB  
4494  N  N   . ASN A  566 0.4346 0.7047 0.4160 0.1447  -0.1451 0.0025  ? ? ? ? ? ? 809  ASN A N   
4495  C  CA  . ASN A  566 0.4290 0.7228 0.4314 0.1399  -0.1563 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 809  ASN A CA  
4496  C  C   . ASN A  566 0.4144 0.7044 0.4227 0.1231  -0.1496 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 809  ASN A C   
4497  O  O   . ASN A  566 0.4093 0.6796 0.4050 0.1171  -0.1373 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 809  ASN A O   
4498  C  CB  . ASN A  566 0.4149 0.7279 0.4488 0.1378  -0.1574 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 809  ASN A CB  
4499  C  CG  . ASN A  566 0.3925 0.6994 0.4414 0.1240  -0.1424 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 809  ASN A CG  
4500  O  OD1 . ASN A  566 0.3818 0.6812 0.4308 0.1108  -0.1353 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 809  ASN A OD1 
4501  N  ND2 . ASN A  566 0.3865 0.6957 0.4469 0.1273  -0.1376 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 809  ASN A ND2 
4502  N  N   . PRO A  567 0.4089 0.7175 0.4372 0.1157  -0.1580 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 810  PRO A N   
4503  C  CA  . PRO A  567 0.4000 0.7031 0.4302 0.1016  -0.1532 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 810  PRO A CA  
4504  C  C   . PRO A  567 0.3792 0.6705 0.4180 0.0883  -0.1367 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 810  PRO A C   
4505  O  O   . PRO A  567 0.3735 0.6538 0.4073 0.0783  -0.1303 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 810  PRO A O   
4506  C  CB  . PRO A  567 0.3958 0.7232 0.4544 0.0954  -0.1643 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 810  PRO A CB  
4507  C  CG  . PRO A  567 0.4117 0.7541 0.4702 0.1106  -0.1790 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 810  PRO A CG  
4508  C  CD  . PRO A  567 0.4123 0.7472 0.4628 0.1201  -0.1726 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 810  PRO A CD  
4509  N  N   . GLN A  568 0.3694 0.6626 0.4200 0.0890  -0.1303 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 811  GLN A N   
4510  C  CA  . GLN A  568 0.3510 0.6354 0.4114 0.0768  -0.1163 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 811  GLN A CA  
4511  C  C   . GLN A  568 0.3504 0.6137 0.3942 0.0796  -0.1057 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 811  GLN A C   
4512  O  O   . GLN A  568 0.3390 0.5904 0.3835 0.0698  -0.0954 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 811  GLN A O   
4513  C  CB  . GLN A  568 0.3384 0.6402 0.4279 0.0722  -0.1145 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 811  GLN A CB  
4514  C  CG  . GLN A  568 0.3289 0.6426 0.4400 0.0588  -0.1146 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 811  GLN A CG  
4515  C  CD  . GLN A  568 0.3198 0.6533 0.4608 0.0557  -0.1133 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 811  GLN A CD  
4516  O  OE1 . GLN A  568 0.3256 0.6747 0.4757 0.0656  -0.1212 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 811  GLN A OE1 
4517  N  NE2 . GLN A  568 0.3069 0.6399 0.4629 0.0428  -0.1027 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 811  GLN A NE2 
4518  N  N   . VAL A  569 0.3637 0.6223 0.3939 0.0931  -0.1087 0.0012  ? ? ? ? ? ? 812  VAL A N   
4519  C  CA  . VAL A  569 0.3646 0.6045 0.3832 0.0966  -0.0994 0.0128  ? ? ? ? ? ? 812  VAL A CA  
4520  C  C   . VAL A  569 0.3859 0.6130 0.3775 0.1089  -0.1024 0.0200  ? ? ? ? ? ? 812  VAL A C   
4521  O  O   . VAL A  569 0.4011 0.6378 0.3864 0.1198  -0.1133 0.0168  ? ? ? ? ? ? 812  VAL A O   
4522  C  CB  . VAL A  569 0.3605 0.6082 0.3941 0.1017  -0.0986 0.0140  ? ? ? ? ? ? 812  VAL A CB  
4523  C  CG1 . VAL A  569 0.3670 0.5947 0.3870 0.1084  -0.0916 0.0256  ? ? ? ? ? ? 812  VAL A CG1 
4524  C  CG2 . VAL A  569 0.3413 0.6005 0.4001 0.0897  -0.0935 0.0079  ? ? ? ? ? ? 812  VAL A CG2 
4525  N  N   . SER A  570 0.3885 0.5942 0.3643 0.1074  -0.0927 0.0295  ? ? ? ? ? ? 813  SER A N   
4526  C  CA  . SER A  570 0.4104 0.6009 0.3600 0.1189  -0.0921 0.0388  ? ? ? ? ? ? 813  SER A CA  
4527  C  C   . SER A  570 0.4076 0.5806 0.3567 0.1183  -0.0813 0.0492  ? ? ? ? ? ? 813  SER A C   
4528  O  O   . SER A  570 0.4013 0.5603 0.3476 0.1102  -0.0717 0.0536  ? ? ? ? ? ? 813  SER A O   
4529  C  CB  . SER A  570 0.4172 0.5989 0.3498 0.1156  -0.0898 0.0388  ? ? ? ? ? ? 813  SER A CB  
4530  O  OG  . SER A  570 0.4412 0.6084 0.3470 0.1275  -0.0882 0.0483  ? ? ? ? ? ? 813  SER A OG  
4531  N  N   . GLY A  571 0.4123 0.5871 0.3661 0.1268  -0.0835 0.0523  ? ? ? ? ? ? 814  GLY A N   
4532  C  CA  . GLY A  571 0.4073 0.5685 0.3670 0.1255  -0.0747 0.0593  ? ? ? ? ? ? 814  GLY A CA  
4533  C  C   . GLY A  571 0.3967 0.5717 0.3771 0.1262  -0.0777 0.0539  ? ? ? ? ? ? 814  GLY A C   
4534  O  O   . GLY A  571 0.4043 0.5930 0.3882 0.1359  -0.0865 0.0506  ? ? ? ? ? ? 814  GLY A O   
4535  N  N   . TYR A  572 0.3804 0.5520 0.3743 0.1166  -0.0705 0.0527  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A N   
4536  C  CA  . TYR A  572 0.3723 0.5548 0.3838 0.1177  -0.0713 0.0482  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CA  
4537  C  C   . TYR A  572 0.3531 0.5373 0.3785 0.1045  -0.0648 0.0434  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A C   
4538  O  O   . TYR A  572 0.3487 0.5172 0.3692 0.0976  -0.0577 0.0470  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A O   
4539  C  CB  . TYR A  572 0.3835 0.5523 0.3911 0.1276  -0.0688 0.0556  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CB  
4540  C  CG  . TYR A  572 0.3755 0.5559 0.4012 0.1290  -0.0691 0.0502  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CG  
4541  C  CD1 . TYR A  572 0.3796 0.5798 0.4146 0.1380  -0.0773 0.0452  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CD1 
4542  C  CD2 . TYR A  572 0.3645 0.5374 0.3985 0.1218  -0.0613 0.0492  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CD2 
4543  C  CE1 . TYR A  572 0.3725 0.5851 0.4255 0.1393  -0.0765 0.0399  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CE1 
4544  C  CE2 . TYR A  572 0.3590 0.5428 0.4082 0.1238  -0.0607 0.0440  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CE2 
4545  C  CZ  . TYR A  572 0.3627 0.5668 0.4219 0.1325  -0.0677 0.0395  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A CZ  
4546  O  OH  . TYR A  572 0.3581 0.5751 0.4337 0.1353  -0.0664 0.0342  ? ? ? ? ? ? 815  TYR A OH  
4547  N  N   . LEU A  573 0.3433 0.5471 0.3863 0.1017  -0.0672 0.0352  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A N   
4548  C  CA  . LEU A  573 0.3281 0.5352 0.3845 0.0913  -0.0607 0.0308  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A CA  
4549  C  C   . LEU A  573 0.3269 0.5457 0.3979 0.0968  -0.0604 0.0276  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A C   
4550  O  O   . LEU A  573 0.3307 0.5678 0.4114 0.1037  -0.0671 0.0236  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A O   
4551  C  CB  . LEU A  573 0.3184 0.5395 0.3837 0.0811  -0.0621 0.0235  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A CB  
4552  C  CG  . LEU A  573 0.3055 0.5325 0.3853 0.0714  -0.0555 0.0190  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A CG  
4553  C  CD1 . LEU A  573 0.3016 0.5077 0.3722 0.0658  -0.0474 0.0237  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A CD1 
4554  C  CD2 . LEU A  573 0.2989 0.5389 0.3881 0.0621  -0.0574 0.0125  ? ? ? ? ? ? 816  LEU A CD2 
4555  N  N   . GLY A  574 0.3229 0.5318 0.3958 0.0946  -0.0531 0.0288  ? ? ? ? ? ? 817  GLY A N   
4556  C  CA  . GLY A  574 0.3208 0.5418 0.4084 0.0984  -0.0509 0.0246  ? ? ? ? ? ? 817  GLY A CA  
4557  C  C   . GLY A  574 0.3121 0.5262 0.4018 0.0893  -0.0421 0.0230  ? ? ? ? ? ? 817  GLY A C   
4558  O  O   . GLY A  574 0.3123 0.5066 0.3902 0.0857  -0.0388 0.0270  ? ? ? ? ? ? 817  GLY A O   
4559  N  N   . VAL A  575 0.3058 0.5355 0.4101 0.0858  -0.0381 0.0175  ? ? ? ? ? ? 818  VAL A N   
4560  C  CA  . VAL A  575 0.3016 0.5224 0.4042 0.0794  -0.0294 0.0168  ? ? ? ? ? ? 818  VAL A CA  
4561  C  C   . VAL A  575 0.3042 0.5357 0.4180 0.0853  -0.0249 0.0134  ? ? ? ? ? ? 818  VAL A C   
4562  O  O   . VAL A  575 0.3027 0.5563 0.4331 0.0874  -0.0262 0.0094  ? ? ? ? ? ? 818  VAL A O   
4563  C  CB  . VAL A  575 0.2926 0.5189 0.3993 0.0668  -0.0261 0.0142  ? ? ? ? ? ? 818  VAL A CB  
4564  C  CG1 . VAL A  575 0.2910 0.5052 0.3918 0.0611  -0.0179 0.0145  ? ? ? ? ? ? 818  VAL A CG1 
4565  C  CG2 . VAL A  575 0.2908 0.5098 0.3883 0.0620  -0.0311 0.0165  ? ? ? ? ? ? 818  VAL A CG2 
4566  N  N   . TRP A  576 0.3091 0.5259 0.4150 0.0886  -0.0198 0.0143  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A N   
4567  C  CA  . TRP A  576 0.3134 0.5390 0.4279 0.0948  -0.0139 0.0107  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CA  
4568  C  C   . TRP A  576 0.3134 0.5327 0.4232 0.0893  -0.0043 0.0090  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A C   
4569  O  O   . TRP A  576 0.3132 0.5144 0.4092 0.0840  -0.0034 0.0108  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A O   
4570  C  CB  . TRP A  576 0.3242 0.5405 0.4344 0.1077  -0.0166 0.0118  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CB  
4571  C  CG  . TRP A  576 0.3281 0.5574 0.4471 0.1171  -0.0242 0.0123  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CG  
4572  C  CD1 . TRP A  576 0.3320 0.5799 0.4661 0.1265  -0.0245 0.0087  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CD1 
4573  C  CD2 . TRP A  576 0.3303 0.5549 0.4430 0.1191  -0.0326 0.0166  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CD2 
4574  N  NE1 . TRP A  576 0.3368 0.5909 0.4735 0.1345  -0.0338 0.0104  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A NE1 
4575  C  CE2 . TRP A  576 0.3366 0.5761 0.4591 0.1302  -0.0386 0.0155  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CE2 
4576  C  CE3 . TRP A  576 0.3291 0.5381 0.4283 0.1132  -0.0353 0.0214  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CE3 
4577  C  CZ2 . TRP A  576 0.3430 0.5811 0.4596 0.1360  -0.0475 0.0194  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CZ2 
4578  C  CZ3 . TRP A  576 0.3352 0.5428 0.4290 0.1185  -0.0428 0.0254  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CZ3 
4579  C  CH2 . TRP A  576 0.3429 0.5645 0.4441 0.1301  -0.0490 0.0246  ? ? ? ? ? ? 819  TRP A CH2 
4580  N  N   . VAL A  577 0.3152 0.5495 0.4364 0.0912  0.0028  0.0054  ? ? ? ? ? ? 820  VAL A N   
4581  C  CA  . VAL A  577 0.3186 0.5470 0.4333 0.0872  0.0130  0.0043  ? ? ? ? ? ? 820  VAL A CA  
4582  C  C   . VAL A  577 0.3288 0.5616 0.4463 0.0976  0.0193  0.0013  ? ? ? ? ? ? 820  VAL A C   
4583  O  O   . VAL A  577 0.3296 0.5790 0.4621 0.1048  0.0180  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 820  VAL A O   
4584  C  CB  . VAL A  577 0.3120 0.5556 0.4384 0.0762  0.0197  0.0036  ? ? ? ? ? ? 820  VAL A CB  
4585  C  CG1 . VAL A  577 0.3033 0.5414 0.4259 0.0659  0.0142  0.0058  ? ? ? ? ? ? 820  VAL A CG1 
4586  C  CG2 . VAL A  577 0.3094 0.5812 0.4611 0.0783  0.0216  0.0003  ? ? ? ? ? ? 820  VAL A CG2 
4587  N  N   . PRO A  578 0.3379 0.5564 0.4408 0.0992  0.0260  0.0005  ? ? ? ? ? ? 821  PRO A N   
4588  C  CA  . PRO A  578 0.3498 0.5713 0.4534 0.1103  0.0321  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 821  PRO A CA  
4589  C  C   . PRO A  578 0.3490 0.5962 0.4723 0.1102  0.0416  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 821  PRO A C   
4590  O  O   . PRO A  578 0.3424 0.5994 0.4735 0.1000  0.0465  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 821  PRO A O   
4591  C  CB  . PRO A  578 0.3609 0.5612 0.4422 0.1106  0.0374  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 821  PRO A CB  
4592  C  CG  . PRO A  578 0.3535 0.5461 0.4273 0.0980  0.0370  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 821  PRO A CG  
4593  C  CD  . PRO A  578 0.3395 0.5379 0.4237 0.0922  0.0274  0.0022  ? ? ? ? ? ? 821  PRO A CD  
4594  N  N   . VAL A  579 0.3565 0.6144 0.4890 0.1215  0.0447  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 822  VAL A N   
4595  C  CA  . VAL A  579 0.3563 0.6404 0.5107 0.1216  0.0549  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 822  VAL A CA  
4596  C  C   . VAL A  579 0.3676 0.6484 0.5127 0.1205  0.0704  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 822  VAL A C   
4597  O  O   . VAL A  579 0.3804 0.6406 0.5024 0.1264  0.0728  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 822  VAL A O   
4598  C  CB  . VAL A  579 0.3599 0.6609 0.5317 0.1344  0.0527  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 822  VAL A CB  
4599  C  CG1 . VAL A  579 0.3603 0.6894 0.5569 0.1338  0.0650  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 822  VAL A CG1 
4600  C  CG2 . VAL A  579 0.3508 0.6573 0.5321 0.1356  0.0381  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 822  VAL A CG2 
4601  N  N   . GLY A  580 0.3643 0.6646 0.5272 0.1129  0.0808  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 823  GLY A N   
4602  C  CA  . GLY A  580 0.3783 0.6790 0.5353 0.1146  0.0975  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 823  GLY A CA  
4603  C  C   . GLY A  580 0.3826 0.6673 0.5208 0.1048  0.1044  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 823  GLY A C   
4604  O  O   . GLY A  580 0.3990 0.6719 0.5182 0.1092  0.1149  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 823  GLY A O   
4605  N  N   . ALA A  581 0.3698 0.6533 0.5121 0.0923  0.0984  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 824  ALA A N   
4606  C  CA  . ALA A  581 0.3746 0.6430 0.5001 0.0832  0.1048  0.0022  ? ? ? ? ? ? 824  ALA A CA  
4607  C  C   . ALA A  581 0.3767 0.6642 0.5226 0.0757  0.1200  0.0042  ? ? ? ? ? ? 824  ALA A C   
4608  O  O   . ALA A  581 0.3657 0.6774 0.5422 0.0712  0.1190  0.0023  ? ? ? ? ? ? 824  ALA A O   
4609  C  CB  . ALA A  581 0.3614 0.6184 0.4814 0.0735  0.0920  0.0041  ? ? ? ? ? ? 824  ALA A CB  
4610  N  N   . ALA A  582 0.3927 0.6684 0.5211 0.0747  0.1337  0.0080  ? ? ? ? ? ? 825  ALA A N   
4611  C  CA  . ALA A  582 0.3991 0.6881 0.5429 0.0672  0.1510  0.0115  ? ? ? ? ? ? 825  ALA A CA  
4612  C  C   . ALA A  582 0.3835 0.6834 0.5504 0.0519  0.1471  0.0129  ? ? ? ? ? ? 825  ALA A C   
4613  O  O   . ALA A  582 0.3728 0.6607 0.5311 0.0464  0.1336  0.0131  ? ? ? ? ? ? 825  ALA A O   
4614  C  CB  . ALA A  582 0.4202 0.6874 0.5334 0.0686  0.1632  0.0166  ? ? ? ? ? ? 825  ALA A CB  
4615  N  N   . ALA A  583 0.3834 0.7060 0.5803 0.0450  0.1593  0.0135  ? ? ? ? ? ? 826  ALA A N   
4616  C  CA  . ALA A  583 0.3690 0.7047 0.5925 0.0310  0.1543  0.0128  ? ? ? ? ? ? 826  ALA A CA  
4617  C  C   . ALA A  583 0.3720 0.6823 0.5712 0.0226  0.1529  0.0180  ? ? ? ? ? ? 826  ALA A C   
4618  O  O   . ALA A  583 0.3591 0.6655 0.5610 0.0145  0.1402  0.0170  ? ? ? ? ? ? 826  ALA A O   
4619  C  CB  . ALA A  583 0.3727 0.7326 0.6300 0.0242  0.1701  0.0132  ? ? ? ? ? ? 826  ALA A CB  
4620  N  N   . ASP A  584 0.3910 0.6825 0.5634 0.0260  0.1655  0.0235  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A N   
4621  C  CA  . ASP A  584 0.3980 0.6663 0.5488 0.0183  0.1673  0.0293  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A CA  
4622  C  C   . ASP A  584 0.4033 0.6432 0.5148 0.0261  0.1573  0.0300  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A C   
4623  O  O   . ASP A  584 0.4125 0.6317 0.5023 0.0223  0.1592  0.0348  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A O   
4624  C  CB  . ASP A  584 0.4189 0.6853 0.5687 0.0146  0.1901  0.0362  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A CB  
4625  C  CG  . ASP A  584 0.4414 0.6968 0.5636 0.0286  0.2017  0.0385  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A CG  
4626  O  OD1 . ASP A  584 0.4394 0.6915 0.5482 0.0408  0.1919  0.0335  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A OD1 
4627  O  OD2 . ASP A  584 0.4630 0.7120 0.5761 0.0277  0.2209  0.0453  ? ? ? ? ? ? 827  ASP A OD2 
4628  N  N   . GLN A  585 0.3986 0.6377 0.5025 0.0370  0.1466  0.0251  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A N   
4629  C  CA  . GLN A  585 0.4007 0.6153 0.4738 0.0431  0.1345  0.0243  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A CA  
4630  C  C   . GLN A  585 0.3896 0.5923 0.4583 0.0330  0.1236  0.0260  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A C   
4631  O  O   . GLN A  585 0.3721 0.5873 0.4625 0.0250  0.1155  0.0242  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A O   
4632  C  CB  . GLN A  585 0.3927 0.6112 0.4673 0.0535  0.1222  0.0183  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A CB  
4633  C  CG  . GLN A  585 0.3983 0.5911 0.4422 0.0609  0.1112  0.0169  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A CG  
4634  C  CD  . GLN A  585 0.3897 0.5850 0.4380 0.0693  0.0985  0.0116  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A CD  
4635  O  OE1 . GLN A  585 0.3981 0.5981 0.4463 0.0798  0.1020  0.0084  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A OE1 
4636  N  NE2 . GLN A  585 0.3743 0.5660 0.4263 0.0648  0.0843  0.0109  ? ? ? ? ? ? 828  GLN A NE2 
4637  N  N   . ASP A  586 0.4012 0.5794 0.4406 0.0345  0.1227  0.0290  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A N   
4638  C  CA  . ASP A  586 0.3930 0.5575 0.4250 0.0267  0.1125  0.0305  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A CA  
4639  C  C   . ASP A  586 0.4000 0.5405 0.4020 0.0345  0.1027  0.0293  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A C   
4640  O  O   . ASP A  586 0.4194 0.5441 0.3974 0.0399  0.1088  0.0316  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A O   
4641  C  CB  . ASP A  586 0.4026 0.5626 0.4345 0.0172  0.1243  0.0366  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A CB  
4642  C  CG  . ASP A  586 0.3967 0.5415 0.4203 0.0094  0.1152  0.0383  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A CG  
4643  O  OD1 . ASP A  586 0.3892 0.5228 0.4006 0.0129  0.1009  0.0355  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A OD1 
4644  O  OD2 . ASP A  586 0.4007 0.5446 0.4312 -0.0002 0.1229  0.0426  ? ? ? ? ? ? 829  ASP A OD2 
4645  N  N   . VAL A  587 0.3860 0.5235 0.3891 0.0357  0.0876  0.0256  ? ? ? ? ? ? 830  VAL A N   
4646  C  CA  . VAL A  587 0.3935 0.5091 0.3715 0.0427  0.0785  0.0238  ? ? ? ? ? ? 830  VAL A CA  
4647  C  C   . VAL A  587 0.3937 0.4921 0.3585 0.0368  0.0727  0.0263  ? ? ? ? ? ? 830  VAL A C   
4648  O  O   . VAL A  587 0.3967 0.4792 0.3458 0.0414  0.0629  0.0239  ? ? ? ? ? ? 830  VAL A O   
4649  C  CB  . VAL A  587 0.3827 0.4989 0.3652 0.0484  0.0655  0.0187  ? ? ? ? ? ? 830  VAL A CB  
4650  C  CG1 . VAL A  587 0.3868 0.5147 0.3764 0.0571  0.0698  0.0156  ? ? ? ? ? ? 830  VAL A CG1 
4651  C  CG2 . VAL A  587 0.3622 0.4874 0.3631 0.0403  0.0569  0.0188  ? ? ? ? ? ? 830  VAL A CG2 
4652  N  N   . ARG A  588 0.3912 0.4923 0.3634 0.0267  0.0781  0.0305  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A N   
4653  C  CA  . ARG A  588 0.3914 0.4763 0.3520 0.0219  0.0720  0.0325  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A CA  
4654  C  C   . ARG A  588 0.4145 0.4805 0.3473 0.0287  0.0766  0.0348  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A C   
4655  O  O   . ARG A  588 0.4301 0.4968 0.3539 0.0359  0.0860  0.0353  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A O   
4656  C  CB  . ARG A  588 0.3849 0.4764 0.3603 0.0101  0.0766  0.0360  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A CB  
4657  C  CG  . ARG A  588 0.3632 0.4698 0.3617 0.0041  0.0684  0.0328  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A CG  
4658  C  CD  . ARG A  588 0.3587 0.4718 0.3725 -0.0073 0.0727  0.0350  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A CD  
4659  N  NE  . ARG A  588 0.3683 0.4920 0.3921 -0.0095 0.0872  0.0376  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A NE  
4660  C  CZ  . ARG A  588 0.3682 0.4993 0.4086 -0.0196 0.0943  0.0395  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A CZ  
4661  N  NH1 . ARG A  588 0.3590 0.4879 0.4067 -0.0279 0.0873  0.0385  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A NH1 
4662  N  NH2 . ARG A  588 0.3779 0.5189 0.4288 -0.0212 0.1085  0.0420  ? ? ? ? ? ? 831  ARG A NH2 
4663  N  N   . VAL A  589 0.4184 0.4673 0.3367 0.0274  0.0698  0.0359  ? ? ? ? ? ? 832  VAL A N   
4664  C  CA  . VAL A  589 0.4423 0.4709 0.3307 0.0360  0.0706  0.0370  ? ? ? ? ? ? 832  VAL A CA  
4665  C  C   . VAL A  589 0.4499 0.4639 0.3273 0.0311  0.0704  0.0417  ? ? ? ? ? ? 832  VAL A C   
4666  O  O   . VAL A  589 0.4339 0.4493 0.3237 0.0233  0.0631  0.0414  ? ? ? ? ? ? 832  VAL A O   
4667  C  CB  . VAL A  589 0.4437 0.4628 0.3203 0.0456  0.0572  0.0301  ? ? ? ? ? ? 832  VAL A CB  
4668  C  CG1 . VAL A  589 0.4517 0.4515 0.3105 0.0477  0.0472  0.0294  ? ? ? ? ? ? 832  VAL A CG1 
4669  C  CG2 . VAL A  589 0.4622 0.4795 0.3242 0.0571  0.0630  0.0277  ? ? ? ? ? ? 832  VAL A CG2 
4670  N  N   . ALA A  590 0.4760 0.4754 0.3292 0.0365  0.0788  0.0463  ? ? ? ? ? ? 833  ALA A N   
4671  C  CA  . ALA A  590 0.4860 0.4711 0.3289 0.0320  0.0805  0.0521  ? ? ? ? ? ? 833  ALA A CA  
4672  C  C   . ALA A  590 0.4935 0.4597 0.3160 0.0385  0.0663  0.0491  ? ? ? ? ? ? 833  ALA A C   
4673  O  O   . ALA A  590 0.5044 0.4632 0.3101 0.0492  0.0601  0.0445  ? ? ? ? ? ? 833  ALA A O   
4674  C  CB  . ALA A  590 0.5118 0.4899 0.3398 0.0336  0.0976  0.0599  ? ? ? ? ? ? 833  ALA A CB  
4675  N  N   . ALA A  591 0.4878 0.4470 0.3133 0.0323  0.0607  0.0510  ? ? ? ? ? ? 834  ALA A N   
4676  C  CA  . ALA A  591 0.4964 0.4380 0.3041 0.0385  0.0476  0.0485  ? ? ? ? ? ? 834  ALA A CA  
4677  C  C   . ALA A  591 0.5308 0.4525 0.3035 0.0502  0.0510  0.0516  ? ? ? ? ? ? 834  ALA A C   
4678  O  O   . ALA A  591 0.5504 0.4656 0.3109 0.0501  0.0650  0.0595  ? ? ? ? ? ? 834  ALA A O   
4679  C  CB  . ALA A  591 0.4878 0.4259 0.3047 0.0298  0.0448  0.0514  ? ? ? ? ? ? 834  ALA A CB  
4680  N  N   . SER A  592 0.5404 0.4513 0.2964 0.0606  0.0380  0.0454  ? ? ? ? ? ? 835  SER A N   
4681  C  CA  . SER A  592 0.5756 0.4677 0.2960 0.0734  0.0402  0.0474  ? ? ? ? ? ? 835  SER A CA  
4682  C  C   . SER A  592 0.5903 0.4644 0.2945 0.0754  0.0345  0.0509  ? ? ? ? ? ? 835  SER A C   
4683  O  O   . SER A  592 0.5725 0.4481 0.2923 0.0693  0.0243  0.0487  ? ? ? ? ? ? 835  SER A O   
4684  C  CB  . SER A  592 0.5841 0.4726 0.2915 0.0857  0.0288  0.0377  ? ? ? ? ? ? 835  SER A CB  
4685  O  OG  . SER A  592 0.5949 0.4685 0.2873 0.0936  0.0119  0.0320  ? ? ? ? ? ? 835  SER A OG  
4686  N  N   . THR A  593 0.6248 0.4810 0.2964 0.0849  0.0408  0.0565  ? ? ? ? ? ? 836  THR A N   
4687  C  CA  . THR A  593 0.6425 0.4796 0.2959 0.0886  0.0347  0.0602  ? ? ? ? ? ? 836  THR A CA  
4688  C  C   . THR A  593 0.6577 0.4815 0.2903 0.1021  0.0158  0.0520  ? ? ? ? ? ? 836  THR A C   
4689  O  O   . THR A  593 0.6770 0.4838 0.2907 0.1079  0.0096  0.0545  ? ? ? ? ? ? 836  THR A O   
4690  C  CB  . THR A  593 0.6752 0.4971 0.3030 0.0917  0.0520  0.0724  ? ? ? ? ? ? 836  THR A CB  
4691  O  OG1 . THR A  593 0.7010 0.5182 0.3033 0.1033  0.0596  0.0726  ? ? ? ? ? ? 836  THR A OG1 
4692  C  CG2 . THR A  593 0.6585 0.4932 0.3127 0.0760  0.0689  0.0802  ? ? ? ? ? ? 836  THR A CG2 
4693  N  N   . ALA A  594 0.6505 0.4817 0.2872 0.1072  0.0065  0.0419  ? ? ? ? ? ? 837  ALA A N   
4694  C  CA  . ALA A  594 0.6611 0.4828 0.2851 0.1184  -0.0129 0.0319  ? ? ? ? ? ? 837  ALA A CA  
4695  C  C   . ALA A  594 0.6451 0.4659 0.2857 0.1133  -0.0267 0.0294  ? ? ? ? ? ? 837  ALA A C   
4696  O  O   . ALA A  594 0.6135 0.4487 0.2858 0.1005  -0.0261 0.0296  ? ? ? ? ? ? 837  ALA A O   
4697  C  CB  . ALA A  594 0.6454 0.4796 0.2846 0.1192  -0.0195 0.0217  ? ? ? ? ? ? 837  ALA A CB  
4698  N  N   . PRO A  595 0.6683 0.4722 0.2871 0.1238  -0.0391 0.0273  ? ? ? ? ? ? 838  PRO A N   
4699  C  CA  . PRO A  595 0.6551 0.4583 0.2897 0.1199  -0.0516 0.0251  ? ? ? ? ? ? 838  PRO A CA  
4700  C  C   . PRO A  595 0.6226 0.4420 0.2915 0.1133  -0.0639 0.0148  ? ? ? ? ? ? 838  PRO A C   
4701  O  O   . PRO A  595 0.6239 0.4463 0.2927 0.1188  -0.0714 0.0061  ? ? ? ? ? ? 838  PRO A O   
4702  C  CB  . PRO A  595 0.6897 0.4730 0.2924 0.1363  -0.0655 0.0213  ? ? ? ? ? ? 838  PRO A CB  
4703  C  CG  . PRO A  595 0.7247 0.4940 0.2900 0.1457  -0.0525 0.0289  ? ? ? ? ? ? 838  PRO A CG  
4704  C  CD  . PRO A  595 0.7118 0.4949 0.2872 0.1392  -0.0372 0.0306  ? ? ? ? ? ? 838  PRO A CD  
4705  N  N   . SER A  596 0.5960 0.4247 0.2930 0.1021  -0.0655 0.0159  ? ? ? ? ? ? 839  SER A N   
4706  C  CA  . SER A  596 0.5632 0.4082 0.2961 0.0939  -0.0743 0.0082  ? ? ? ? ? ? 839  SER A CA  
4707  C  C   . SER A  596 0.5703 0.4088 0.3041 0.1016  -0.0937 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 839  SER A C   
4708  O  O   . SER A  596 0.5879 0.4139 0.3066 0.1075  -0.0987 0.0016  ? ? ? ? ? ? 839  SER A O   
4709  C  CB  . SER A  596 0.5369 0.3923 0.2954 0.0803  -0.0676 0.0136  ? ? ? ? ? ? 839  SER A CB  
4710  O  OG  . SER A  596 0.5313 0.3920 0.2909 0.0722  -0.0505 0.0223  ? ? ? ? ? ? 839  SER A OG  
4711  N  N   . THR A  597 0.5573 0.4043 0.3105 0.1016  -0.1049 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 840  THR A N   
4712  C  CA  . THR A  597 0.5685 0.4090 0.3217 0.1104  -0.1241 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 840  THR A CA  
4713  C  C   . THR A  597 0.5411 0.3950 0.3323 0.1024  -0.1328 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 840  THR A C   
4714  O  O   . THR A  597 0.5470 0.3984 0.3454 0.1081  -0.1489 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 840  THR A O   
4715  C  CB  . THR A  597 0.5921 0.4244 0.3257 0.1228  -0.1338 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 840  THR A CB  
4716  O  OG1 . THR A  597 0.5742 0.4182 0.3268 0.1172  -0.1311 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 840  THR A OG1 
4717  C  CG2 . THR A  597 0.6257 0.4426 0.3166 0.1334  -0.1255 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 840  THR A CG2 
4718  N  N   . ASP A  598 0.5127 0.3807 0.3284 0.0897  -0.1222 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 841  ASP A N   
4719  C  CA  . ASP A  598 0.4882 0.3686 0.3395 0.0824  -0.1286 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 841  ASP A CA  
4720  C  C   . ASP A  598 0.4760 0.3599 0.3422 0.0767  -0.1282 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 841  ASP A C   
4721  O  O   . ASP A  598 0.4554 0.3503 0.3517 0.0699  -0.1310 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 841  ASP A O   
4722  C  CB  . ASP A  598 0.4660 0.3595 0.3368 0.0734  -0.1198 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 841  ASP A CB  
4723  C  CG  . ASP A  598 0.4521 0.3527 0.3232 0.0644  -0.1028 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 841  ASP A CG  
4724  O  OD1 . ASP A  598 0.4610 0.3554 0.3162 0.0647  -0.0967 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 841  ASP A OD1 
4725  O  OD2 . ASP A  598 0.4331 0.3453 0.3210 0.0569  -0.0955 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 841  ASP A OD2 
4726  N  N   . GLY A  599 0.4908 0.3644 0.3355 0.0800  -0.1243 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 842  GLY A N   
4727  C  CA  . GLY A  599 0.4817 0.3569 0.3381 0.0753  -0.1232 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 842  GLY A CA  
4728  C  C   . GLY A  599 0.4570 0.3440 0.3310 0.0624  -0.1093 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 842  GLY A C   
4729  O  O   . GLY A  599 0.4471 0.3371 0.3342 0.0578  -0.1083 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 842  GLY A O   
4730  N  N   . LYS A  600 0.4482 0.3419 0.3222 0.0571  -0.0989 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 843  LYS A N   
4731  C  CA  . LYS A  600 0.4293 0.3329 0.3148 0.0461  -0.0857 0.0017  ? ? ? ? ? ? 843  LYS A CA  
4732  C  C   . LYS A  600 0.4418 0.3387 0.3055 0.0454  -0.0736 0.0098  ? ? ? ? ? ? 843  LYS A C   
4733  O  O   . LYS A  600 0.4625 0.3497 0.3030 0.0530  -0.0732 0.0106  ? ? ? ? ? ? 843  LYS A O   
4734  C  CB  . LYS A  600 0.4110 0.3280 0.3141 0.0409  -0.0827 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 843  LYS A CB  
4735  C  CG  . LYS A  600 0.4032 0.3248 0.3262 0.0422  -0.0936 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 843  LYS A CG  
4736  C  CD  . LYS A  600 0.3923 0.3179 0.3340 0.0384  -0.0966 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 843  LYS A CD  
4737  C  CE  . LYS A  600 0.3823 0.3150 0.3486 0.0378  -0.1046 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 843  LYS A CE  
4738  N  NZ  . LYS A  600 0.3752 0.3111 0.3575 0.0356  -0.1071 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 843  LYS A NZ  
4739  N  N   . SER A  601 0.4307 0.3328 0.3019 0.0365  -0.0633 0.0157  ? ? ? ? ? ? 844  SER A N   
4740  C  CA  . SER A  601 0.4419 0.3389 0.2970 0.0345  -0.0510 0.0232  ? ? ? ? ? ? 844  SER A CA  
4741  C  C   . SER A  601 0.4309 0.3402 0.2923 0.0291  -0.0413 0.0248  ? ? ? ? ? ? 844  SER A C   
4742  O  O   . SER A  601 0.4450 0.3504 0.2901 0.0327  -0.0352 0.0275  ? ? ? ? ? ? 844  SER A O   
4743  C  CB  . SER A  601 0.4407 0.3343 0.2990 0.0284  -0.0456 0.0281  ? ? ? ? ? ? 844  SER A CB  
4744  O  OG  . SER A  601 0.4542 0.3351 0.3042 0.0352  -0.0546 0.0269  ? ? ? ? ? ? 844  SER A OG  
4745  N  N   . VAL A  602 0.4072 0.3314 0.2916 0.0211  -0.0397 0.0233  ? ? ? ? ? ? 845  VAL A N   
4746  C  CA  . VAL A  602 0.3956 0.3329 0.2884 0.0160  -0.0315 0.0246  ? ? ? ? ? ? 845  VAL A CA  
4747  C  C   . VAL A  602 0.3901 0.3324 0.2885 0.0204  -0.0381 0.0190  ? ? ? ? ? ? 845  VAL A C   
4748  O  O   . VAL A  602 0.3830 0.3259 0.2923 0.0216  -0.0472 0.0144  ? ? ? ? ? ? 845  VAL A O   
4749  C  CB  . VAL A  602 0.3754 0.3249 0.2885 0.0064  -0.0278 0.0255  ? ? ? ? ? ? 845  VAL A CB  
4750  C  CG1 . VAL A  602 0.3636 0.3275 0.2866 0.0021  -0.0212 0.0261  ? ? ? ? ? ? 845  VAL A CG1 
4751  C  CG2 . VAL A  602 0.3817 0.3250 0.2910 0.0018  -0.0224 0.0298  ? ? ? ? ? ? 845  VAL A CG2 
4752  N  N   . HIS A  603 0.3943 0.3401 0.2865 0.0229  -0.0332 0.0193  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A N   
4753  C  CA  . HIS A  603 0.3897 0.3400 0.2880 0.0268  -0.0386 0.0140  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A CA  
4754  C  C   . HIS A  603 0.3752 0.3401 0.2866 0.0221  -0.0315 0.0153  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A C   
4755  O  O   . HIS A  603 0.3786 0.3479 0.2850 0.0208  -0.0221 0.0190  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A O   
4756  C  CB  . HIS A  603 0.4116 0.3506 0.2888 0.0371  -0.0421 0.0111  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A CB  
4757  C  CG  . HIS A  603 0.4285 0.3528 0.2910 0.0432  -0.0503 0.0095  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A CG  
4758  N  ND1 . HIS A  603 0.4246 0.3464 0.2972 0.0450  -0.0628 0.0037  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A ND1 
4759  C  CD2 . HIS A  603 0.4505 0.3618 0.2894 0.0483  -0.0478 0.0132  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A CD2 
4760  C  CE1 . HIS A  603 0.4426 0.3514 0.2991 0.0512  -0.0688 0.0032  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A CE1 
4761  N  NE2 . HIS A  603 0.4593 0.3606 0.2938 0.0536  -0.0598 0.0094  ? ? ? ? ? ? 846  HIS A NE2 
4762  N  N   . GLN A  604 0.3599 0.3326 0.2890 0.0198  -0.0356 0.0126  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A N   
4763  C  CA  . GLN A  604 0.3487 0.3345 0.2880 0.0167  -0.0294 0.0142  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A CA  
4764  C  C   . GLN A  604 0.3580 0.3430 0.2896 0.0236  -0.0286 0.0117  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A C   
4765  O  O   . GLN A  604 0.3544 0.3403 0.2937 0.0264  -0.0336 0.0081  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A O   
4766  C  CB  . GLN A  604 0.3318 0.3252 0.2903 0.0124  -0.0325 0.0135  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A CB  
4767  C  CG  . GLN A  604 0.3216 0.3279 0.2895 0.0096  -0.0269 0.0157  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A CG  
4768  C  CD  . GLN A  604 0.3160 0.3304 0.2865 0.0031  -0.0202 0.0194  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A CD  
4769  O  OE1 . GLN A  604 0.3137 0.3254 0.2854 -0.0008 -0.0210 0.0203  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A OE1 
4770  N  NE2 . GLN A  604 0.3143 0.3389 0.2870 0.0022  -0.0140 0.0210  ? ? ? ? ? ? 847  GLN A NE2 
4771  N  N   . ASN A  605 0.3720 0.3540 0.2879 0.0269  -0.0221 0.0137  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A N   
4772  C  CA  . ASN A  605 0.3827 0.3640 0.2898 0.0342  -0.0202 0.0112  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A CA  
4773  C  C   . ASN A  605 0.3791 0.3732 0.2905 0.0316  -0.0087 0.0151  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A C   
4774  O  O   . ASN A  605 0.3663 0.3708 0.2903 0.0238  -0.0040 0.0187  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A O   
4775  C  CB  . ASN A  605 0.4066 0.3730 0.2893 0.0426  -0.0219 0.0096  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A CB  
4776  C  CG  . ASN A  605 0.4174 0.3786 0.2867 0.0405  -0.0142 0.0157  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A CG  
4777  O  OD1 . ASN A  605 0.4114 0.3817 0.2872 0.0341  -0.0038 0.0210  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A OD1 
4778  N  ND2 . ASN A  605 0.4346 0.3808 0.2860 0.0460  -0.0195 0.0148  ? ? ? ? ? ? 848  ASN A ND2 
4779  N  N   . ALA A  606 0.3915 0.3854 0.2929 0.0386  -0.0043 0.0138  ? ? ? ? ? ? 849  ALA A N   
4780  C  CA  . ALA A  606 0.3870 0.3953 0.2966 0.0368  0.0058  0.0164  ? ? ? ? ? ? 849  ALA A CA  
4781  C  C   . ALA A  606 0.3890 0.4011 0.2980 0.0304  0.0158  0.0223  ? ? ? ? ? ? 849  ALA A C   
4782  O  O   . ALA A  606 0.3777 0.4045 0.3024 0.0244  0.0219  0.0246  ? ? ? ? ? ? 849  ALA A O   
4783  C  CB  . ALA A  606 0.4022 0.4081 0.2999 0.0462  0.0091  0.0137  ? ? ? ? ? ? 849  ALA A CB  
4784  N  N   . ALA A  607 0.4049 0.4033 0.2960 0.0321  0.0173  0.0246  ? ? ? ? ? ? 850  ALA A N   
4785  C  CA  . ALA A  607 0.4088 0.4079 0.2994 0.0254  0.0270  0.0307  ? ? ? ? ? ? 850  ALA A CA  
4786  C  C   . ALA A  607 0.3900 0.3959 0.2990 0.0150  0.0241  0.0319  ? ? ? ? ? ? 850  ALA A C   
4787  O  O   . ALA A  607 0.3848 0.4003 0.3055 0.0075  0.0319  0.0351  ? ? ? ? ? ? 850  ALA A O   
4788  C  CB  . ALA A  607 0.4320 0.4124 0.2977 0.0302  0.0283  0.0335  ? ? ? ? ? ? 850  ALA A CB  
4789  N  N   . LEU A  608 0.3809 0.3820 0.2932 0.0146  0.0130  0.0289  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A N   
4790  C  CA  . LEU A  608 0.3652 0.3726 0.2931 0.0059  0.0110  0.0297  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A CA  
4791  C  C   . LEU A  608 0.3480 0.3734 0.2956 0.0022  0.0118  0.0283  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A C   
4792  O  O   . LEU A  608 0.3392 0.3740 0.2993 -0.0051 0.0149  0.0297  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A O   
4793  C  CB  . LEU A  608 0.3611 0.3593 0.2882 0.0065  0.0004  0.0273  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A CB  
4794  C  CG  . LEU A  608 0.3541 0.3522 0.2887 -0.0012 0.0005  0.0292  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A CG  
4795  C  CD1 . LEU A  608 0.3698 0.3570 0.2918 -0.0026 0.0065  0.0335  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A CD1 
4796  C  CD2 . LEU A  608 0.3465 0.3399 0.2856 -0.0007 -0.0094 0.0263  ? ? ? ? ? ? 851  LEU A CD2 
4797  N  N   . ASP A  609 0.3449 0.3746 0.2949 0.0079  0.0085  0.0254  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A N   
4798  C  CA  . ASP A  609 0.3318 0.3774 0.2980 0.0062  0.0090  0.0244  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A CA  
4799  C  C   . ASP A  609 0.3340 0.3918 0.3063 0.0034  0.0191  0.0265  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A C   
4800  O  O   . ASP A  609 0.3231 0.3959 0.3112 0.0000  0.0198  0.0260  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A O   
4801  C  CB  . ASP A  609 0.3317 0.3770 0.2978 0.0138  0.0043  0.0212  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A CB  
4802  C  CG  . ASP A  609 0.3281 0.3632 0.2939 0.0154  -0.0056 0.0188  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A CG  
4803  O  OD1 . ASP A  609 0.3224 0.3540 0.2910 0.0107  -0.0090 0.0197  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A OD1 
4804  O  OD2 . ASP A  609 0.3316 0.3620 0.2958 0.0216  -0.0101 0.0158  ? ? ? ? ? ? 852  ASP A OD2 
4805  N  N   . SER A  610 0.3492 0.4009 0.3099 0.0048  0.0271  0.0289  ? ? ? ? ? ? 853  SER A N   
4806  C  CA  . SER A  610 0.3519 0.4162 0.3215 0.0015  0.0382  0.0311  ? ? ? ? ? ? 853  SER A CA  
4807  C  C   . SER A  610 0.3459 0.4160 0.3282 -0.0087 0.0412  0.0331  ? ? ? ? ? ? 853  SER A C   
4808  O  O   . SER A  610 0.3483 0.4289 0.3411 -0.0128 0.0502  0.0346  ? ? ? ? ? ? 853  SER A O   
4809  C  CB  . SER A  610 0.3725 0.4285 0.3258 0.0061  0.0482  0.0341  ? ? ? ? ? ? 853  SER A CB  
4810  O  OG  . SER A  610 0.3824 0.4299 0.3200 0.0165  0.0451  0.0316  ? ? ? ? ? ? 853  SER A OG  
4811  N  N   . ARG A  611 0.3395 0.4026 0.3216 -0.0128 0.0341  0.0326  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A N   
4812  C  CA  . ARG A  611 0.3357 0.4019 0.3284 -0.0223 0.0361  0.0336  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A CA  
4813  C  C   . ARG A  611 0.3190 0.4003 0.3302 -0.0266 0.0301  0.0299  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A C   
4814  O  O   . ARG A  611 0.3099 0.3941 0.3221 -0.0224 0.0225  0.0276  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A O   
4815  C  CB  . ARG A  611 0.3407 0.3893 0.3210 -0.0234 0.0319  0.0350  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A CB  
4816  C  CG  . ARG A  611 0.3593 0.3915 0.3197 -0.0190 0.0364  0.0386  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A CG  
4817  C  CD  . ARG A  611 0.3664 0.3844 0.3202 -0.0233 0.0359  0.0411  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A CD  
4818  N  NE  . ARG A  611 0.3874 0.3939 0.3275 -0.0225 0.0460  0.0467  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A NE  
4819  C  CZ  . ARG A  611 0.3937 0.3996 0.3407 -0.0304 0.0546  0.0503  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A CZ  
4820  N  NH1 . ARG A  611 0.3803 0.3962 0.3472 -0.0391 0.0526  0.0476  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A NH1 
4821  N  NH2 . ARG A  611 0.4151 0.4095 0.3489 -0.0294 0.0654  0.0565  ? ? ? ? ? ? 854  ARG A NH2 
4822  N  N   . VAL A  612 0.3168 0.4069 0.3422 -0.0347 0.0335  0.0294  ? ? ? ? ? ? 855  VAL A N   
4823  C  CA  . VAL A  612 0.3041 0.4070 0.3445 -0.0383 0.0269  0.0253  ? ? ? ? ? ? 855  VAL A CA  
4824  C  C   . VAL A  612 0.3056 0.4045 0.3511 -0.0468 0.0270  0.0245  ? ? ? ? ? ? 855  VAL A C   
4825  O  O   . VAL A  612 0.3147 0.4113 0.3639 -0.0523 0.0350  0.0266  ? ? ? ? ? ? 855  VAL A O   
4826  C  CB  . VAL A  612 0.2995 0.4230 0.3574 -0.0386 0.0292  0.0229  ? ? ? ? ? ? 855  VAL A CB  
4827  C  CG1 . VAL A  612 0.2903 0.4261 0.3630 -0.0430 0.0223  0.0182  ? ? ? ? ? ? 855  VAL A CG1 
4828  C  CG2 . VAL A  612 0.2970 0.4242 0.3505 -0.0295 0.0271  0.0228  ? ? ? ? ? ? 855  VAL A CG2 
4829  N  N   . MET A  613 0.2983 0.3955 0.3439 -0.0478 0.0187  0.0217  ? ? ? ? ? ? 856  MET A N   
4830  C  CA  . MET A  613 0.3009 0.3922 0.3496 -0.0550 0.0178  0.0202  ? ? ? ? ? ? 856  MET A CA  
4831  C  C   . MET A  613 0.2943 0.4013 0.3596 -0.0592 0.0135  0.0146  ? ? ? ? ? ? 856  MET A C   
4832  O  O   . MET A  613 0.2862 0.4032 0.3538 -0.0547 0.0072  0.0120  ? ? ? ? ? ? 856  MET A O   
4833  C  CB  . MET A  613 0.2987 0.3773 0.3355 -0.0521 0.0115  0.0203  ? ? ? ? ? ? 856  MET A CB  
4834  C  CG  . MET A  613 0.3074 0.3708 0.3382 -0.0563 0.0133  0.0216  ? ? ? ? ? ? 856  MET A CG  
4835  S  SD  . MET A  613 0.3039 0.3545 0.3217 -0.0504 0.0057  0.0217  ? ? ? ? ? ? 856  MET A SD  
4836  C  CE  . MET A  613 0.3152 0.3489 0.3158 -0.0449 0.0086  0.0268  ? ? ? ? ? ? 856  MET A CE  
4837  N  N   . PHE A  614 0.2994 0.4080 0.3759 -0.0674 0.0164  0.0124  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A N   
4838  C  CA  . PHE A  614 0.2950 0.4194 0.3888 -0.0714 0.0111  0.0055  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CA  
4839  C  C   . PHE A  614 0.2981 0.4140 0.3913 -0.0764 0.0064  0.0015  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A C   
4840  O  O   . PHE A  614 0.3072 0.4119 0.4019 -0.0830 0.0117  0.0028  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A O   
4841  C  CB  . PHE A  614 0.2991 0.4359 0.4121 -0.0775 0.0183  0.0047  ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CB  
4842  C  CG  . PHE A  614 0.2958 0.4508 0.4296 -0.0816 0.0123  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CG  
4843  C  CD1 . PHE A  614 0.2878 0.4602 0.4275 -0.0755 0.0054  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CD1 
4844  C  CD2 . PHE A  614 0.3023 0.4566 0.4501 -0.0912 0.0131  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CD2 
4845  C  CE1 . PHE A  614 0.2865 0.4758 0.4443 -0.0781 -0.0015 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CE1 
4846  C  CE2 . PHE A  614 0.3005 0.4716 0.4679 -0.0947 0.0061  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CE2 
4847  C  CZ  . PHE A  614 0.2926 0.4819 0.4649 -0.0878 -0.0016 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 857  PHE A CZ  
4848  N  N   . GLU A  615 0.2929 0.4119 0.3823 -0.0728 -0.0025 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 858  GLU A N   
4849  C  CA  . GLU A  615 0.2974 0.4091 0.3863 -0.0769 -0.0069 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 858  GLU A CA  
4850  C  C   . GLU A  615 0.3006 0.4256 0.4095 -0.0838 -0.0097 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 858  GLU A C   
4851  O  O   . GLU A  615 0.2969 0.4375 0.4126 -0.0809 -0.0169 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 858  GLU A O   
4852  C  CB  . GLU A  615 0.2932 0.4027 0.3697 -0.0701 -0.0143 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 858  GLU A CB  
4853  C  CG  . GLU A  615 0.2989 0.3998 0.3721 -0.0726 -0.0184 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 858  GLU A CG  
4854  C  CD  . GLU A  615 0.2963 0.3967 0.3572 -0.0650 -0.0244 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 858  GLU A CD  
4855  O  OE1 . GLU A  615 0.2917 0.4035 0.3514 -0.0593 -0.0278 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 858  GLU A OE1 
4856  O  OE2 . GLU A  615 0.3000 0.3884 0.3521 -0.0643 -0.0253 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 858  GLU A OE2 
4857  N  N   . GLY A  616 0.3091 0.4278 0.4281 -0.0927 -0.0041 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 859  GLY A N   
4858  C  CA  . GLY A  616 0.3124 0.4456 0.4557 -0.1004 -0.0040 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 859  GLY A CA  
4859  C  C   . GLY A  616 0.3183 0.4519 0.4703 -0.1054 -0.0120 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 859  GLY A C   
4860  O  O   . GLY A  616 0.3263 0.4606 0.4968 -0.1149 -0.0094 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 859  GLY A O   
4861  N  N   . PHE A  617 0.3160 0.4488 0.4551 -0.0989 -0.0214 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 860  PHE A N   
4862  C  CA  . PHE A  617 0.3229 0.4585 0.4694 -0.1020 -0.0303 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CA  
4863  C  C   . PHE A  617 0.3205 0.4620 0.4534 -0.0925 -0.0405 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 860  PHE A C   
4864  O  O   . PHE A  617 0.3132 0.4551 0.4315 -0.0841 -0.0400 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 860  PHE A O   
4865  C  CB  . PHE A  617 0.3328 0.4480 0.4744 -0.1074 -0.0278 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CB  
4866  C  CG  . PHE A  617 0.3315 0.4309 0.4485 -0.1000 -0.0281 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CG  
4867  C  CD1 . PHE A  617 0.3366 0.4311 0.4441 -0.0965 -0.0359 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CD1 
4868  C  CD2 . PHE A  617 0.3267 0.4161 0.4310 -0.0965 -0.0206 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CD2 
4869  C  CE1 . PHE A  617 0.3360 0.4166 0.4232 -0.0899 -0.0351 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CE1 
4870  C  CE2 . PHE A  617 0.3258 0.4017 0.4111 -0.0902 -0.0212 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CE2 
4871  C  CZ  . PHE A  617 0.3298 0.4019 0.4075 -0.0871 -0.0280 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 860  PHE A CZ  
4872  N  N   . SER A  618 0.3286 0.4736 0.4662 -0.0938 -0.0497 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 861  SER A N   
4873  C  CA  . SER A  618 0.3305 0.4808 0.4541 -0.0843 -0.0596 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 861  SER A CA  
4874  C  C   . SER A  618 0.3425 0.4810 0.4597 -0.0859 -0.0647 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 861  SER A C   
4875  O  O   . SER A  618 0.3508 0.4860 0.4835 -0.0949 -0.0657 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 861  SER A O   
4876  C  CB  . SER A  618 0.3304 0.5032 0.4672 -0.0818 -0.0683 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 861  SER A CB  
4877  O  OG  . SER A  618 0.3372 0.5136 0.4593 -0.0726 -0.0788 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 861  SER A OG  
4878  N  N   . ASN A  619 0.3447 0.4756 0.4396 -0.0771 -0.0670 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 862  ASN A N   
4879  C  CA  . ASN A  619 0.3573 0.4775 0.4449 -0.0772 -0.0717 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 862  ASN A CA  
4880  C  C   . ASN A  619 0.3681 0.5002 0.4692 -0.0797 -0.0830 -0.0976 ? ? ? ? ? ? 862  ASN A C   
4881  O  O   . ASN A  619 0.3797 0.5040 0.4864 -0.0849 -0.0867 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 862  ASN A O   
4882  C  CB  . ASN A  619 0.3594 0.4737 0.4217 -0.0658 -0.0727 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 862  ASN A CB  
4883  C  CG  . ASN A  619 0.3574 0.4535 0.4091 -0.0659 -0.0645 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 862  ASN A CG  
4884  O  OD1 . ASN A  619 0.3553 0.4420 0.4163 -0.0737 -0.0585 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 862  ASN A OD1 
4885  N  ND2 . ASN A  619 0.3594 0.4503 0.3917 -0.0568 -0.0637 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 862  ASN A ND2 
4886  N  N   . PHE A  620 0.3654 0.5162 0.4720 -0.0755 -0.0894 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 863  PHE A N   
4887  C  CA  . PHE A  620 0.3776 0.5403 0.4906 -0.0737 -0.1028 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CA  
4888  C  C   . PHE A  620 0.3768 0.5548 0.5223 -0.0835 -0.1063 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 863  PHE A C   
4889  O  O   . PHE A  620 0.3841 0.5779 0.5389 -0.0810 -0.1185 -0.1323 ? ? ? ? ? ? 863  PHE A O   
4890  C  CB  . PHE A  620 0.3796 0.5523 0.4734 -0.0598 -0.1097 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CB  
4891  C  CG  . PHE A  620 0.3849 0.5434 0.4487 -0.0503 -0.1070 -0.1088 ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CG  
4892  C  CD1 . PHE A  620 0.3747 0.5293 0.4238 -0.0441 -0.0985 -0.0953 ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CD1 
4893  C  CD2 . PHE A  620 0.4011 0.5502 0.4528 -0.0477 -0.1127 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CD2 
4894  C  CE1 . PHE A  620 0.3799 0.5224 0.4045 -0.0359 -0.0950 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CE1 
4895  C  CE2 . PHE A  620 0.4069 0.5438 0.4322 -0.0388 -0.1090 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CE2 
4896  C  CZ  . PHE A  620 0.3959 0.5299 0.4085 -0.0332 -0.0997 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 863  PHE A CZ  
4897  N  N   . GLN A  621 0.3694 0.5428 0.5324 -0.0944 -0.0954 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 864  GLN A N   
4898  C  CA  . GLN A  621 0.3699 0.5559 0.5665 -0.1055 -0.0957 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 864  GLN A CA  
4899  C  C   . GLN A  621 0.3856 0.5710 0.5961 -0.1114 -0.1061 -0.1367 ? ? ? ? ? ? 864  GLN A C   
4900  O  O   . GLN A  621 0.3955 0.5630 0.5925 -0.1116 -0.1071 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 864  GLN A O   
4901  C  CB  . GLN A  621 0.3641 0.5389 0.5710 -0.1155 -0.0803 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 864  GLN A CB  
4902  C  CG  . GLN A  621 0.3504 0.5253 0.5457 -0.1104 -0.0705 -0.0957 ? ? ? ? ? ? 864  GLN A CG  
4903  C  CD  . GLN A  621 0.3481 0.5112 0.5506 -0.1191 -0.0560 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 864  GLN A CD  
4904  O  OE1 . GLN A  621 0.3551 0.5163 0.5794 -0.1302 -0.0521 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 864  GLN A OE1 
4905  N  NE2 . GLN A  621 0.3399 0.4939 0.5238 -0.1137 -0.0477 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 864  GLN A NE2 
4906  N  N   . ALA A  622 0.3885 0.5938 0.6269 -0.1160 -0.1142 -0.1470 ? ? ? ? ? ? 865  ALA A N   
4907  C  CA  . ALA A  622 0.4040 0.6110 0.6630 -0.1237 -0.1247 -0.1638 ? ? ? ? ? ? 865  ALA A CA  
4908  C  C   . ALA A  622 0.4080 0.5957 0.6797 -0.1373 -0.1130 -0.1605 ? ? ? ? ? ? 865  ALA A C   
4909  O  O   . ALA A  622 0.3983 0.5770 0.6678 -0.1410 -0.0975 -0.1457 ? ? ? ? ? ? 865  ALA A O   
4910  C  CB  . ALA A  622 0.4040 0.6373 0.6961 -0.1274 -0.1333 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 865  ALA A CB  
4911  N  N   . PHE A  623 0.4241 0.6035 0.7066 -0.1438 -0.1202 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 866  PHE A N   
4912  C  CA  . PHE A  623 0.4304 0.5908 0.7270 -0.1571 -0.1091 -0.1705 ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CA  
4913  C  C   . PHE A  623 0.4303 0.6062 0.7698 -0.1706 -0.1059 -0.1740 ? ? ? ? ? ? 866  PHE A C   
4914  O  O   . PHE A  623 0.4302 0.6296 0.7892 -0.1698 -0.1173 -0.1849 ? ? ? ? ? ? 866  PHE A O   
4915  C  CB  . PHE A  623 0.4490 0.5920 0.7392 -0.1583 -0.1175 -0.1831 ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CB  
4916  C  CG  . PHE A  623 0.4505 0.5738 0.7022 -0.1478 -0.1156 -0.1774 ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CG  
4917  C  CD1 . PHE A  623 0.4518 0.5508 0.6942 -0.1518 -0.1029 -0.1670 ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CD1 
4918  C  CD2 . PHE A  623 0.4531 0.5817 0.6789 -0.1337 -0.1269 -0.1833 ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CD2 
4919  C  CE1 . PHE A  623 0.4536 0.5359 0.6638 -0.1420 -0.1017 -0.1630 ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CE1 
4920  C  CE2 . PHE A  623 0.4555 0.5670 0.6488 -0.1244 -0.1242 -0.1785 ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CE2 
4921  C  CZ  . PHE A  623 0.4549 0.5440 0.6416 -0.1287 -0.1118 -0.1687 ? ? ? ? ? ? 866  PHE A CZ  
4922  N  N   . ALA A  624 0.4311 0.5948 0.7857 -0.1824 -0.0902 -0.1645 ? ? ? ? ? ? 867  ALA A N   
4923  C  CA  . ALA A  624 0.4306 0.6107 0.8268 -0.1949 -0.0847 -0.1661 ? ? ? ? ? ? 867  ALA A CA  
4924  C  C   . ALA A  624 0.4472 0.6313 0.8751 -0.2050 -0.0964 -0.1851 ? ? ? ? ? ? 867  ALA A C   
4925  O  O   . ALA A  624 0.4621 0.6249 0.8846 -0.2088 -0.0991 -0.1913 ? ? ? ? ? ? 867  ALA A O   
4926  C  CB  . ALA A  624 0.4293 0.5950 0.8316 -0.2041 -0.0629 -0.1494 ? ? ? ? ? ? 867  ALA A CB  
4927  N  N   . THR A  625 0.4459 0.6569 0.9077 -0.2091 -0.1041 -0.1955 ? ? ? ? ? ? 868  THR A N   
4928  C  CA  . THR A  625 0.4623 0.6779 0.9581 -0.2197 -0.1155 -0.2144 ? ? ? ? ? ? 868  THR A CA  
4929  C  C   . THR A  625 0.4683 0.6796 1.0030 -0.2380 -0.0999 -0.2100 ? ? ? ? ? ? 868  THR A C   
4930  O  O   . THR A  625 0.4824 0.6967 1.0524 -0.2498 -0.1061 -0.2242 ? ? ? ? ? ? 868  THR A O   
4931  C  CB  . THR A  625 0.4610 0.7087 0.9783 -0.2154 -0.1342 -0.2306 ? ? ? ? ? ? 868  THR A CB  
4932  O  OG1 . THR A  625 0.4449 0.7150 0.9780 -0.2150 -0.1255 -0.2210 ? ? ? ? ? ? 868  THR A OG1 
4933  C  CG2 . THR A  625 0.4617 0.7108 0.9399 -0.1972 -0.1514 -0.2372 ? ? ? ? ? ? 868  THR A CG2 
4934  N  N   . LYS A  626 0.4594 0.6630 0.9878 -0.2403 -0.0792 -0.1903 ? ? ? ? ? ? 869  LYS A N   
4935  C  CA  . LYS A  626 0.4660 0.6683 1.0318 -0.2568 -0.0626 -0.1847 ? ? ? ? ? ? 869  LYS A CA  
4936  C  C   . LYS A  626 0.4567 0.6499 1.0057 -0.2554 -0.0402 -0.1617 ? ? ? ? ? ? 869  LYS A C   
4937  O  O   . LYS A  626 0.4408 0.6412 0.9623 -0.2426 -0.0391 -0.1524 ? ? ? ? ? ? 869  LYS A O   
4938  C  CB  . LYS A  626 0.4643 0.6999 1.0788 -0.2642 -0.0692 -0.1971 ? ? ? ? ? ? 869  LYS A CB  
4939  C  CG  . LYS A  626 0.4451 0.7066 1.0587 -0.2557 -0.0656 -0.1892 ? ? ? ? ? ? 869  LYS A CG  
4940  C  CD  . LYS A  626 0.4430 0.7400 1.1003 -0.2590 -0.0778 -0.2046 ? ? ? ? ? ? 869  LYS A CD  
4941  C  CE  . LYS A  626 0.4252 0.7471 1.0860 -0.2517 -0.0708 -0.1951 ? ? ? ? ? ? 869  LYS A CE  
4942  N  NZ  . LYS A  626 0.4223 0.7792 1.1155 -0.2493 -0.0887 -0.2120 ? ? ? ? ? ? 869  LYS A NZ  
4943  N  N   . LYS A  627 0.4692 0.6457 1.0357 -0.2687 -0.0226 -0.1532 ? ? ? ? ? ? 870  LYS A N   
4944  C  CA  . LYS A  627 0.4675 0.6284 1.0161 -0.2684 -0.0005 -0.1316 ? ? ? ? ? ? 870  LYS A CA  
4945  C  C   . LYS A  627 0.4480 0.6301 0.9856 -0.2580 0.0033  -0.1227 ? ? ? ? ? ? 870  LYS A C   
4946  O  O   . LYS A  627 0.4406 0.6104 0.9410 -0.2478 0.0100  -0.1091 ? ? ? ? ? ? 870  LYS A O   
4947  C  CB  . LYS A  627 0.4839 0.6364 1.0675 -0.2857 0.0185  -0.1253 ? ? ? ? ? ? 870  LYS A CB  
4948  C  CG  . LYS A  627 0.4935 0.6131 1.0471 -0.2851 0.0375  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 870  LYS A CG  
4949  C  CD  . LYS A  627 0.5095 0.6190 1.0868 -0.2985 0.0622  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 870  LYS A CD  
4950  C  CE  . LYS A  627 0.5115 0.5968 1.0454 -0.2896 0.0789  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 870  LYS A CE  
4951  N  NZ  . LYS A  627 0.5046 0.5717 0.9895 -0.2748 0.0666  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 870  LYS A NZ  
4952  N  N   . GLU A  628 0.4406 0.6547 1.0125 -0.2606 -0.0013 -0.1312 ? ? ? ? ? ? 871  GLU A N   
4953  C  CA  . GLU A  628 0.4243 0.6605 0.9940 -0.2526 0.0044  -0.1231 ? ? ? ? ? ? 871  GLU A CA  
4954  C  C   . GLU A  628 0.4094 0.6457 0.9356 -0.2345 -0.0061 -0.1203 ? ? ? ? ? ? 871  GLU A C   
4955  O  O   . GLU A  628 0.3967 0.6442 0.9117 -0.2261 0.0002  -0.1107 ? ? ? ? ? ? 871  GLU A O   
4956  C  CB  . GLU A  628 0.4195 0.6922 1.0353 -0.2572 -0.0031 -0.1361 ? ? ? ? ? ? 871  GLU A CB  
4957  C  CG  . GLU A  628 0.4323 0.7115 1.0992 -0.2756 0.0097  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 871  GLU A CG  
4958  C  CD  . GLU A  628 0.4510 0.7131 1.1362 -0.2884 0.0035  -0.1496 ? ? ? ? ? ? 871  GLU A CD  
4959  O  OE1 . GLU A  628 0.4525 0.7119 1.1254 -0.2832 -0.0174 -0.1638 ? ? ? ? ? ? 871  GLU A OE1 
4960  O  OE2 . GLU A  628 0.4661 0.7167 1.1777 -0.3035 0.0199  -0.1445 ? ? ? ? ? ? 871  GLU A OE2 
4961  N  N   . GLU A  629 0.4120 0.6361 0.9148 -0.2286 -0.0215 -0.1286 ? ? ? ? ? ? 872  GLU A N   
4962  C  CA  . GLU A  629 0.3996 0.6281 0.8677 -0.2121 -0.0341 -0.1292 ? ? ? ? ? ? 872  GLU A CA  
4963  C  C   . GLU A  629 0.3989 0.5998 0.8244 -0.2048 -0.0283 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 872  GLU A C   
4964  O  O   . GLU A  629 0.3890 0.5901 0.7843 -0.1918 -0.0346 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 872  GLU A O   
4965  C  CB  . GLU A  629 0.4037 0.6422 0.8756 -0.2084 -0.0567 -0.1481 ? ? ? ? ? ? 872  GLU A CB  
4966  C  CG  . GLU A  629 0.3986 0.6716 0.9028 -0.2078 -0.0677 -0.1599 ? ? ? ? ? ? 872  GLU A CG  
4967  C  CD  . GLU A  629 0.4080 0.6904 0.9213 -0.2061 -0.0907 -0.1808 ? ? ? ? ? ? 872  GLU A CD  
4968  O  OE1 . GLU A  629 0.4204 0.6814 0.9209 -0.2084 -0.0958 -0.1866 ? ? ? ? ? ? 872  GLU A OE1 
4969  O  OE2 . GLU A  629 0.4045 0.7146 0.9360 -0.2015 -0.1040 -0.1916 ? ? ? ? ? ? 872  GLU A OE2 
4970  N  N   . TYR A  630 0.4110 0.5873 0.8349 -0.2134 -0.0160 -0.1102 ? ? ? ? ? ? 873  TYR A N   
4971  C  CA  . TYR A  630 0.4121 0.5611 0.7977 -0.2069 -0.0098 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CA  
4972  C  C   . TYR A  630 0.3985 0.5520 0.7634 -0.1975 -0.0009 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 873  TYR A C   
4973  O  O   . TYR A  630 0.3963 0.5607 0.7781 -0.2015 0.0111  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 873  TYR A O   
4974  C  CB  . TYR A  630 0.4290 0.5524 0.8198 -0.2179 0.0046  -0.0909 ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CB  
4975  C  CG  . TYR A  630 0.4445 0.5500 0.8386 -0.2237 -0.0033 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CG  
4976  C  CD1 . TYR A  630 0.4430 0.5418 0.8123 -0.2143 -0.0181 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CD1 
4977  C  CD2 . TYR A  630 0.4626 0.5562 0.8840 -0.2384 0.0050  -0.1026 ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CD2 
4978  C  CE1 . TYR A  630 0.4589 0.5400 0.8296 -0.2187 -0.0253 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CE1 
4979  C  CE2 . TYR A  630 0.4787 0.5534 0.9024 -0.2435 -0.0023 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CE2 
4980  C  CZ  . TYR A  630 0.4766 0.5452 0.8740 -0.2331 -0.0178 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 873  TYR A CZ  
4981  O  OH  . TYR A  630 0.4936 0.5430 0.8919 -0.2371 -0.0250 -0.1314 ? ? ? ? ? ? 873  TYR A OH  
4982  N  N   . THR A  631 0.3905 0.5353 0.7197 -0.1849 -0.0066 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 874  THR A N   
4983  C  CA  . THR A  631 0.3777 0.5257 0.6850 -0.1747 -0.0008 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 874  THR A CA  
4984  C  C   . THR A  631 0.3831 0.5188 0.6887 -0.1789 0.0181  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 874  THR A C   
4985  O  O   . THR A  631 0.3768 0.5259 0.6888 -0.1772 0.0262  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 874  THR A O   
4986  C  CB  . THR A  631 0.3725 0.5064 0.6430 -0.1630 -0.0074 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 874  THR A CB  
4987  O  OG1 . THR A  631 0.3668 0.5148 0.6344 -0.1561 -0.0234 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 874  THR A OG1 
4988  C  CG2 . THR A  631 0.3622 0.4945 0.6108 -0.1539 0.0001  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 874  THR A CG2 
4989  N  N   . ASN A  632 0.3965 0.5060 0.6919 -0.1834 0.0254  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 875  ASN A N   
4990  C  CA  . ASN A  632 0.4044 0.4992 0.6912 -0.1849 0.0429  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 875  ASN A CA  
4991  C  C   . ASN A  632 0.4114 0.5191 0.7324 -0.1961 0.0554  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 875  ASN A C   
4992  O  O   . ASN A  632 0.4147 0.5210 0.7326 -0.1956 0.0702  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 875  ASN A O   
4993  C  CB  . ASN A  632 0.4192 0.4823 0.6863 -0.1860 0.0467  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 875  ASN A CB  
4994  C  CG  . ASN A  632 0.4111 0.4635 0.6447 -0.1738 0.0366  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 875  ASN A CG  
4995  O  OD1 . ASN A  632 0.3954 0.4602 0.6151 -0.1637 0.0303  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 875  ASN A OD1 
4996  N  ND2 . ASN A  632 0.4231 0.4517 0.6446 -0.1747 0.0356  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 875  ASN A ND2 
4997  N  N   . VAL A  633 0.4142 0.5358 0.7687 -0.2057 0.0489  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 876  VAL A N   
4998  C  CA  . VAL A  633 0.4190 0.5574 0.8112 -0.2164 0.0593  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 876  VAL A CA  
4999  C  C   . VAL A  633 0.4022 0.5688 0.7998 -0.2089 0.0573  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 876  VAL A C   
5000  O  O   . VAL A  633 0.4036 0.5782 0.8116 -0.2106 0.0722  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 876  VAL A O   
5001  C  CB  . VAL A  633 0.4262 0.5748 0.8574 -0.2289 0.0509  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 876  VAL A CB  
5002  C  CG1 . VAL A  633 0.4261 0.5998 0.8987 -0.2377 0.0589  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 876  VAL A CG1 
5003  C  CG2 . VAL A  633 0.4466 0.5666 0.8791 -0.2388 0.0567  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 876  VAL A CG2 
5004  N  N   . VAL A  634 0.3881 0.5692 0.7783 -0.2000 0.0396  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 877  VAL A N   
5005  C  CA  . VAL A  634 0.3734 0.5799 0.7677 -0.1919 0.0367  -0.0562 ? ? ? ? ? ? 877  VAL A CA  
5006  C  C   . VAL A  634 0.3687 0.5661 0.7331 -0.1822 0.0479  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 877  VAL A C   
5007  O  O   . VAL A  634 0.3637 0.5774 0.7378 -0.1797 0.0555  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 877  VAL A O   
5008  C  CB  . VAL A  634 0.3624 0.5834 0.7514 -0.1833 0.0155  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 877  VAL A CB  
5009  C  CG1 . VAL A  634 0.3479 0.5906 0.7332 -0.1722 0.0121  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 877  VAL A CG1 
5010  C  CG2 . VAL A  634 0.3684 0.6029 0.7915 -0.1926 0.0053  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 877  VAL A CG2 
5011  N  N   . ILE A  635 0.3714 0.5432 0.7007 -0.1766 0.0485  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 878  ILE A N   
5012  C  CA  . ILE A  635 0.3676 0.5306 0.6678 -0.1667 0.0564  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 878  ILE A CA  
5013  C  C   . ILE A  635 0.3787 0.5381 0.6859 -0.1712 0.0765  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 878  ILE A C   
5014  O  O   . ILE A  635 0.3734 0.5444 0.6781 -0.1650 0.0831  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 878  ILE A O   
5015  C  CB  . ILE A  635 0.3707 0.5069 0.6359 -0.1609 0.0539  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 878  ILE A CB  
5016  C  CG1 . ILE A  635 0.3577 0.4987 0.6079 -0.1519 0.0366  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 878  ILE A CG1 
5017  C  CG2 . ILE A  635 0.3727 0.4972 0.6123 -0.1531 0.0651  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 878  ILE A CG2 
5018  C  CD1 . ILE A  635 0.3617 0.4773 0.5836 -0.1480 0.0326  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 878  ILE A CD1 
5019  N  N   . ALA A  636 0.3959 0.5384 0.7110 -0.1815 0.0869  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 879  ALA A N   
5020  C  CA  . ALA A  636 0.4099 0.5491 0.7338 -0.1866 0.1076  0.0038  ? ? ? ? ? ? 879  ALA A CA  
5021  C  C   . ALA A  636 0.4030 0.5732 0.7594 -0.1891 0.1126  0.0002  ? ? ? ? ? ? 879  ALA A C   
5022  O  O   . ALA A  636 0.4049 0.5797 0.7557 -0.1843 0.1251  0.0087  ? ? ? ? ? ? 879  ALA A O   
5023  C  CB  . ALA A  636 0.4302 0.5504 0.7664 -0.1992 0.1172  0.0065  ? ? ? ? ? ? 879  ALA A CB  
5024  N  N   . LYS A  637 0.3957 0.5878 0.7857 -0.1956 0.1020  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 880  LYS A N   
5025  C  CA  . LYS A  637 0.3906 0.6133 0.8170 -0.1990 0.1062  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 880  LYS A CA  
5026  C  C   . LYS A  637 0.3747 0.6151 0.7883 -0.1851 0.1014  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 880  LYS A C   
5027  O  O   . LYS A  637 0.3733 0.6333 0.8065 -0.1847 0.1107  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 880  LYS A O   
5028  C  CB  . LYS A  637 0.3876 0.6288 0.8523 -0.2084 0.0925  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 880  LYS A CB  
5029  C  CG  . LYS A  637 0.3968 0.6554 0.9106 -0.2225 0.1045  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 880  LYS A CG  
5030  C  CD  . LYS A  637 0.3916 0.6713 0.9410 -0.2291 0.0858  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 880  LYS A CD  
5031  C  CE  . LYS A  637 0.3817 0.7005 0.9705 -0.2287 0.0833  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 880  LYS A CE  
5032  N  NZ  . LYS A  637 0.3682 0.7061 0.9594 -0.2210 0.0567  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 880  LYS A NZ  
5033  N  N   . ASN A  638 0.3639 0.5968 0.7451 -0.1735 0.0878  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 881  ASN A N   
5034  C  CA  . ASN A  638 0.3501 0.5974 0.7183 -0.1602 0.0827  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 881  ASN A CA  
5035  C  C   . ASN A  638 0.3518 0.5789 0.6801 -0.1498 0.0898  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 881  ASN A C   
5036  O  O   . ASN A  638 0.3407 0.5717 0.6495 -0.1378 0.0820  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 881  ASN A O   
5037  C  CB  . ASN A  638 0.3361 0.5943 0.7005 -0.1535 0.0607  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 881  ASN A CB  
5038  C  CG  . ASN A  638 0.3346 0.6153 0.7370 -0.1611 0.0506  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 881  ASN A CG  
5039  O  OD1 . ASN A  638 0.3307 0.6370 0.7612 -0.1614 0.0520  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 881  ASN A OD1 
5040  N  ND2 . ASN A  638 0.3386 0.6105 0.7429 -0.1670 0.0399  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 881  ASN A ND2 
5041  N  N   . VAL A  639 0.3675 0.5720 0.6832 -0.1542 0.1042  0.0046  ? ? ? ? ? ? 882  VAL A N   
5042  C  CA  . VAL A  639 0.3725 0.5567 0.6506 -0.1445 0.1106  0.0155  ? ? ? ? ? ? 882  VAL A CA  
5043  C  C   . VAL A  639 0.3655 0.5652 0.6393 -0.1340 0.1141  0.0178  ? ? ? ? ? ? 882  VAL A C   
5044  O  O   . VAL A  639 0.3626 0.5522 0.6068 -0.1232 0.1112  0.0219  ? ? ? ? ? ? 882  VAL A O   
5045  C  CB  . VAL A  639 0.3944 0.5559 0.6651 -0.1509 0.1281  0.0262  ? ? ? ? ? ? 882  VAL A CB  
5046  C  CG1 . VAL A  639 0.4045 0.5738 0.6827 -0.1503 0.1468  0.0337  ? ? ? ? ? ? 882  VAL A CG1 
5047  C  CG2 . VAL A  639 0.4010 0.5335 0.6319 -0.1440 0.1261  0.0332  ? ? ? ? ? ? 882  VAL A CG2 
5048  N  N   . ASP A  640 0.3629 0.5881 0.6684 -0.1371 0.1196  0.0141  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A N   
5049  C  CA  . ASP A  640 0.3583 0.5986 0.6617 -0.1269 0.1243  0.0162  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A CA  
5050  C  C   . ASP A  640 0.3405 0.5906 0.6327 -0.1153 0.1064  0.0099  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A C   
5051  O  O   . ASP A  640 0.3386 0.5867 0.6106 -0.1041 0.1078  0.0138  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A O   
5052  C  CB  . ASP A  640 0.3604 0.6274 0.7041 -0.1330 0.1350  0.0134  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A CB  
5053  C  CG  . ASP A  640 0.3812 0.6390 0.7299 -0.1398 0.1591  0.0238  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A CG  
5054  O  OD1 . ASP A  640 0.3957 0.6260 0.7138 -0.1382 0.1681  0.0338  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A OD1 
5055  O  OD2 . ASP A  640 0.3847 0.6634 0.7694 -0.1466 0.1698  0.0220  ? ? ? ? ? ? 883  ASP A OD2 
5056  N  N   . LYS A  641 0.3294 0.5902 0.6351 -0.1178 0.0900  0.0000  ? ? ? ? ? ? 884  LYS A N   
5057  C  CA  . LYS A  641 0.3156 0.5833 0.6090 -0.1069 0.0740  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 884  LYS A CA  
5058  C  C   . LYS A  641 0.3162 0.5589 0.5698 -0.0987 0.0724  0.0021  ? ? ? ? ? ? 884  LYS A C   
5059  O  O   . LYS A  641 0.3112 0.5546 0.5490 -0.0878 0.0700  0.0041  ? ? ? ? ? ? 884  LYS A O   
5060  C  CB  . LYS A  641 0.3084 0.5833 0.6132 -0.1105 0.0571  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 884  LYS A CB  
5061  C  CG  . LYS A  641 0.3026 0.6073 0.6411 -0.1114 0.0501  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 884  LYS A CG  
5062  C  CD  . LYS A  641 0.2939 0.6106 0.6242 -0.0980 0.0443  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 884  LYS A CD  
5063  C  CE  . LYS A  641 0.2913 0.6396 0.6587 -0.0983 0.0445  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 884  LYS A CE  
5064  N  NZ  . LYS A  641 0.2850 0.6429 0.6428 -0.0841 0.0411  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 884  LYS A NZ  
5065  N  N   . PHE A  642 0.3230 0.5433 0.5613 -0.1038 0.0734  0.0053  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A N   
5066  C  CA  . PHE A  642 0.3224 0.5210 0.5261 -0.0961 0.0691  0.0102  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CA  
5067  C  C   . PHE A  642 0.3297 0.5205 0.5154 -0.0886 0.0803  0.0184  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A C   
5068  O  O   . PHE A  642 0.3251 0.5097 0.4896 -0.0785 0.0749  0.0199  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A O   
5069  C  CB  . PHE A  642 0.3298 0.5064 0.5220 -0.1024 0.0685  0.0121  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CB  
5070  C  CG  . PHE A  642 0.3268 0.5100 0.5381 -0.1106 0.0599  0.0037  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CG  
5071  C  CD1 . PHE A  642 0.3149 0.5096 0.5288 -0.1066 0.0447  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CD1 
5072  C  CD2 . PHE A  642 0.3379 0.5153 0.5642 -0.1221 0.0669  0.0036  ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CD2 
5073  C  CE1 . PHE A  642 0.3144 0.5150 0.5447 -0.1135 0.0356  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CE1 
5074  C  CE2 . PHE A  642 0.3365 0.5198 0.5815 -0.1298 0.0579  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CE2 
5075  C  CZ  . PHE A  642 0.3250 0.5199 0.5713 -0.1252 0.0420  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 885  PHE A CZ  
5076  N  N   . ALA A  643 0.3428 0.5332 0.5371 -0.0934 0.0962  0.0235  ? ? ? ? ? ? 886  ALA A N   
5077  C  CA  . ALA A  643 0.3523 0.5374 0.5303 -0.0855 0.1077  0.0306  ? ? ? ? ? ? 886  ALA A CA  
5078  C  C   . ALA A  643 0.3409 0.5441 0.5225 -0.0756 0.1019  0.0265  ? ? ? ? ? ? 886  ALA A C   
5079  O  O   . ALA A  643 0.3418 0.5362 0.4999 -0.0650 0.1005  0.0292  ? ? ? ? ? ? 886  ALA A O   
5080  C  CB  . ALA A  643 0.3688 0.5559 0.5605 -0.0921 0.1271  0.0362  ? ? ? ? ? ? 886  ALA A CB  
5081  N  N   . GLU A  644 0.3311 0.5591 0.5428 -0.0787 0.0976  0.0195  ? ? ? ? ? ? 887  GLU A N   
5082  C  CA  . GLU A  644 0.3228 0.5700 0.5426 -0.0698 0.0939  0.0159  ? ? ? ? ? ? 887  GLU A CA  
5083  C  C   . GLU A  644 0.3115 0.5538 0.5130 -0.0606 0.0780  0.0131  ? ? ? ? ? ? 887  GLU A C   
5084  O  O   . GLU A  644 0.3077 0.5572 0.5051 -0.0506 0.0753  0.0123  ? ? ? ? ? ? 887  GLU A O   
5085  C  CB  . GLU A  644 0.3166 0.5916 0.5750 -0.0758 0.0920  0.0085  ? ? ? ? ? ? 887  GLU A CB  
5086  C  CG  . GLU A  644 0.3108 0.6083 0.5830 -0.0671 0.0907  0.0050  ? ? ? ? ? ? 887  GLU A CG  
5087  C  CD  . GLU A  644 0.3022 0.6262 0.6096 -0.0716 0.0817  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 887  GLU A CD  
5088  O  OE1 . GLU A  644 0.3040 0.6320 0.6320 -0.0836 0.0820  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 887  GLU A OE1 
5089  O  OE2 . GLU A  644 0.2946 0.6347 0.6084 -0.0624 0.0732  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 887  GLU A OE2 
5090  N  N   . TRP A  645 0.3075 0.5368 0.4981 -0.0639 0.0680  0.0118  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A N   
5091  C  CA  . TRP A  645 0.2983 0.5216 0.4718 -0.0561 0.0543  0.0100  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CA  
5092  C  C   . TRP A  645 0.3034 0.5038 0.4464 -0.0498 0.0562  0.0160  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A C   
5093  O  O   . TRP A  645 0.2972 0.4912 0.4258 -0.0430 0.0466  0.0154  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A O   
5094  C  CB  . TRP A  645 0.2927 0.5134 0.4687 -0.0619 0.0432  0.0055  ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CB  
5095  C  CG  . TRP A  645 0.2877 0.5314 0.4922 -0.0662 0.0371  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CG  
5096  C  CD1 . TRP A  645 0.2849 0.5517 0.5108 -0.0632 0.0377  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CD1 
5097  C  CD2 . TRP A  645 0.2857 0.5322 0.5003 -0.0731 0.0280  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CD2 
5098  N  NE1 . TRP A  645 0.2815 0.5657 0.5310 -0.0681 0.0292  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 888  TRP A NE1 
5099  C  CE2 . TRP A  645 0.2825 0.5542 0.5250 -0.0742 0.0231  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CE2 
5100  C  CE3 . TRP A  645 0.2875 0.5177 0.4904 -0.0778 0.0233  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CE3 
5101  C  CZ2 . TRP A  645 0.2818 0.5624 0.5400 -0.0800 0.0129  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CZ2 
5102  C  CZ3 . TRP A  645 0.2868 0.5251 0.5044 -0.0834 0.0142  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CZ3 
5103  C  CH2 . TRP A  645 0.2843 0.5475 0.5288 -0.0844 0.0086  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 888  TRP A CH2 
5104  N  N   . GLY A  646 0.3161 0.5035 0.4491 -0.0520 0.0682  0.0218  ? ? ? ? ? ? 889  GLY A N   
5105  C  CA  . GLY A  646 0.3235 0.4874 0.4269 -0.0466 0.0688  0.0268  ? ? ? ? ? ? 889  GLY A CA  
5106  C  C   . GLY A  646 0.3230 0.4692 0.4139 -0.0508 0.0621  0.0275  ? ? ? ? ? ? 889  GLY A C   
5107  O  O   . GLY A  646 0.3258 0.4547 0.3943 -0.0452 0.0584  0.0299  ? ? ? ? ? ? 889  GLY A O   
5108  N  N   . VAL A  647 0.3202 0.4708 0.4266 -0.0602 0.0603  0.0247  ? ? ? ? ? ? 890  VAL A N   
5109  C  CA  . VAL A  647 0.3215 0.4555 0.4175 -0.0644 0.0552  0.0251  ? ? ? ? ? ? 890  VAL A CA  
5110  C  C   . VAL A  647 0.3377 0.4507 0.4158 -0.0648 0.0646  0.0321  ? ? ? ? ? ? 890  VAL A C   
5111  O  O   . VAL A  647 0.3496 0.4625 0.4351 -0.0703 0.0767  0.0357  ? ? ? ? ? ? 890  VAL A O   
5112  C  CB  . VAL A  647 0.3187 0.4609 0.4354 -0.0745 0.0525  0.0202  ? ? ? ? ? ? 890  VAL A CB  
5113  C  CG1 . VAL A  647 0.3229 0.4458 0.4274 -0.0780 0.0491  0.0211  ? ? ? ? ? ? 890  VAL A CG1 
5114  C  CG2 . VAL A  647 0.3052 0.4665 0.4361 -0.0727 0.0414  0.0128  ? ? ? ? ? ? 890  VAL A CG2 
5115  N  N   . THR A  648 0.3399 0.4351 0.3948 -0.0589 0.0594  0.0344  ? ? ? ? ? ? 891  THR A N   
5116  C  CA  . THR A  648 0.3572 0.4310 0.3916 -0.0573 0.0663  0.0409  ? ? ? ? ? ? 891  THR A CA  
5117  C  C   . THR A  648 0.3598 0.4182 0.3885 -0.0619 0.0616  0.0411  ? ? ? ? ? ? 891  THR A C   
5118  O  O   . THR A  648 0.3759 0.4174 0.3932 -0.0634 0.0681  0.0464  ? ? ? ? ? ? 891  THR A O   
5119  C  CB  . THR A  648 0.3618 0.4252 0.3731 -0.0461 0.0638  0.0428  ? ? ? ? ? ? 891  THR A CB  
5120  O  OG1 . THR A  648 0.3486 0.4109 0.3560 -0.0421 0.0507  0.0387  ? ? ? ? ? ? 891  THR A OG1 
5121  C  CG2 . THR A  648 0.3628 0.4384 0.3770 -0.0407 0.0695  0.0428  ? ? ? ? ? ? 891  THR A CG2 
5122  N  N   . ASP A  649 0.3457 0.4095 0.3819 -0.0635 0.0507  0.0355  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A N   
5123  C  CA  . ASP A  649 0.3479 0.3987 0.3807 -0.0676 0.0463  0.0348  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A CA  
5124  C  C   . ASP A  649 0.3385 0.4017 0.3914 -0.0751 0.0414  0.0283  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A C   
5125  O  O   . ASP A  649 0.3250 0.4006 0.3837 -0.0726 0.0330  0.0234  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A O   
5126  C  CB  . ASP A  649 0.3432 0.3837 0.3595 -0.0602 0.0369  0.0343  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A CB  
5127  C  CG  . ASP A  649 0.3542 0.3818 0.3504 -0.0523 0.0397  0.0391  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A CG  
5128  O  OD1 . ASP A  649 0.3688 0.3783 0.3516 -0.0520 0.0425  0.0433  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A OD1 
5129  O  OD2 . ASP A  649 0.3501 0.3853 0.3438 -0.0461 0.0392  0.0387  ? ? ? ? ? ? 892  ASP A OD2 
5130  N  N   . PHE A  650 0.3473 0.4063 0.4101 -0.0838 0.0463  0.0283  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A N   
5131  C  CA  . PHE A  650 0.3405 0.4112 0.4230 -0.0908 0.0409  0.0208  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CA  
5132  C  C   . PHE A  650 0.3412 0.3986 0.4162 -0.0917 0.0333  0.0180  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A C   
5133  O  O   . PHE A  650 0.3537 0.3943 0.4240 -0.0956 0.0373  0.0208  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A O   
5134  C  CB  . PHE A  650 0.3498 0.4261 0.4524 -0.1006 0.0504  0.0210  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CB  
5135  C  CG  . PHE A  650 0.3433 0.4360 0.4705 -0.1077 0.0442  0.0117  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CG  
5136  C  CD1 . PHE A  650 0.3365 0.4524 0.4844 -0.1092 0.0446  0.0078  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CD1 
5137  C  CD2 . PHE A  650 0.3456 0.4305 0.4750 -0.1123 0.0375  0.0064  ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CD2 
5138  C  CE1 . PHE A  650 0.3319 0.4636 0.5024 -0.1149 0.0373  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CE1 
5139  C  CE2 . PHE A  650 0.3418 0.4413 0.4925 -0.1181 0.0306  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CE2 
5140  C  CZ  . PHE A  650 0.3351 0.4582 0.5065 -0.1194 0.0300  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 893  PHE A CZ  
5141  N  N   . GLU A  651 0.3295 0.3930 0.4023 -0.0875 0.0230  0.0129  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A N   
5142  C  CA  . GLU A  651 0.3316 0.3833 0.3984 -0.0882 0.0172  0.0099  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A CA  
5143  C  C   . GLU A  651 0.3350 0.3922 0.4194 -0.0969 0.0150  0.0026  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A C   
5144  O  O   . GLU A  651 0.3273 0.4012 0.4231 -0.0972 0.0088  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 894  GLU A O   
5145  C  CB  . GLU A  651 0.3202 0.3754 0.3778 -0.0804 0.0084  0.0076  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A CB  
5146  C  CG  . GLU A  651 0.3215 0.3694 0.3764 -0.0810 0.0023  0.0028  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A CG  
5147  C  CD  . GLU A  651 0.3117 0.3644 0.3594 -0.0738 -0.0047 0.0007  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A CD  
5148  O  OE1 . GLU A  651 0.3041 0.3623 0.3470 -0.0678 -0.0052 0.0040  ? ? ? ? ? ? 894  GLU A OE1 
5149  O  OE2 . GLU A  651 0.3130 0.3634 0.3600 -0.0740 -0.0094 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 894  GLU A OE2 
5150  N  N   . MET A  652 0.3482 0.3909 0.4349 -0.1034 0.0196  0.0036  ? ? ? ? ? ? 895  MET A N   
5151  C  CA  . MET A  652 0.3531 0.3986 0.4564 -0.1116 0.0166  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 895  MET A CA  
5152  C  C   . MET A  652 0.3505 0.3914 0.4459 -0.1081 0.0067  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 895  MET A C   
5153  O  O   . MET A  652 0.3482 0.3789 0.4261 -0.1010 0.0048  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 895  MET A O   
5154  C  CB  . MET A  652 0.3700 0.3992 0.4782 -0.1197 0.0252  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 895  MET A CB  
5155  C  CG  . MET A  652 0.3738 0.4104 0.4936 -0.1241 0.0355  0.0040  ? ? ? ? ? ? 895  MET A CG  
5156  S  SD  . MET A  652 0.3953 0.4168 0.5278 -0.1358 0.0477  0.0078  ? ? ? ? ? ? 895  MET A SD  
5157  C  CE  . MET A  652 0.3935 0.4316 0.5585 -0.1465 0.0408  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 895  MET A CE  
5158  N  N   . ALA A  653 0.3513 0.4010 0.4602 -0.1124 0.0002  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 896  ALA A N   
5159  C  CA  . ALA A  653 0.3535 0.3966 0.4549 -0.1098 -0.0078 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 896  ALA A CA  
5160  C  C   . ALA A  653 0.3669 0.3859 0.4611 -0.1125 -0.0036 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 896  ALA A C   
5161  O  O   . ALA A  653 0.3767 0.3855 0.4755 -0.1183 0.0049  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 896  ALA A O   
5162  C  CB  . ALA A  653 0.3558 0.4113 0.4732 -0.1144 -0.0148 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 896  ALA A CB  
5163  N  N   . PRO A  654 0.3689 0.3779 0.4511 -0.1076 -0.0090 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 897  PRO A N   
5164  C  CA  . PRO A  654 0.3833 0.3700 0.4611 -0.1101 -0.0062 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 897  PRO A CA  
5165  C  C   . PRO A  654 0.3966 0.3793 0.4925 -0.1211 -0.0041 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 897  PRO A C   
5166  O  O   . PRO A  654 0.3959 0.3917 0.5061 -0.1253 -0.0099 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 897  PRO A O   
5167  C  CB  . PRO A  654 0.3826 0.3652 0.4496 -0.1034 -0.0136 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 897  PRO A CB  
5168  C  CG  . PRO A  654 0.3705 0.3729 0.4377 -0.0989 -0.0199 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 897  PRO A CG  
5169  C  CD  . PRO A  654 0.3599 0.3764 0.4318 -0.0991 -0.0165 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 897  PRO A CD  
5170  N  N   . GLN A  655 0.4104 0.3747 0.5061 -0.1257 0.0041  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 898  GLN A N   
5171  C  CA  . GLN A  655 0.4251 0.3837 0.5402 -0.1374 0.0081  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 898  GLN A CA  
5172  C  C   . GLN A  655 0.4411 0.3805 0.5566 -0.1402 0.0049  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 898  GLN A C   
5173  O  O   . GLN A  655 0.4552 0.3871 0.5871 -0.1500 0.0082  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 898  GLN A O   
5174  C  CB  . GLN A  655 0.4341 0.3842 0.5513 -0.1420 0.0212  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 898  GLN A CB  
5175  C  CG  . GLN A  655 0.4205 0.3894 0.5388 -0.1395 0.0250  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 898  GLN A CG  
5176  C  CD  . GLN A  655 0.4119 0.4053 0.5541 -0.1454 0.0214  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 898  GLN A CD  
5177  O  OE1 . GLN A  655 0.4216 0.4162 0.5856 -0.1559 0.0252  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 898  GLN A OE1 
5178  N  NE2 . GLN A  655 0.3948 0.4076 0.5340 -0.1387 0.0138  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 898  GLN A NE2 
5179  N  N   . TYR A  656 0.4396 0.3710 0.5383 -0.1315 -0.0010 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 899  TYR A N   
5180  C  CA  . TYR A  656 0.4549 0.3684 0.5529 -0.1326 -0.0046 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CA  
5181  C  C   . TYR A  656 0.4579 0.3819 0.5731 -0.1387 -0.0123 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 899  TYR A C   
5182  O  O   . TYR A  656 0.4450 0.3914 0.5654 -0.1373 -0.0182 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 899  TYR A O   
5183  C  CB  . TYR A  656 0.4512 0.3572 0.5284 -0.1209 -0.0091 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CB  
5184  C  CG  . TYR A  656 0.4421 0.3487 0.5065 -0.1149 -0.0039 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CG  
5185  C  CD1 . TYR A  656 0.4538 0.3434 0.5134 -0.1166 0.0044  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CD1 
5186  C  CD2 . TYR A  656 0.4237 0.3480 0.4818 -0.1082 -0.0070 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CD2 
5187  C  CE1 . TYR A  656 0.4475 0.3376 0.4944 -0.1106 0.0084  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CE1 
5188  C  CE2 . TYR A  656 0.4163 0.3413 0.4640 -0.1031 -0.0028 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CE2 
5189  C  CZ  . TYR A  656 0.4281 0.3366 0.4702 -0.1042 0.0043  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 899  TYR A CZ  
5190  O  OH  . TYR A  656 0.4221 0.3316 0.4526 -0.0981 0.0072  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 899  TYR A OH  
5191  N  N   . VAL A  657 0.4767 0.3838 0.6008 -0.1453 -0.0124 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 900  VAL A N   
5192  C  CA  . VAL A  657 0.4838 0.3975 0.6249 -0.1513 -0.0207 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 900  VAL A CA  
5193  C  C   . VAL A  657 0.4789 0.3983 0.6049 -0.1408 -0.0316 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 900  VAL A C   
5194  O  O   . VAL A  657 0.4833 0.3879 0.5919 -0.1330 -0.0319 -0.0864 ? ? ? ? ? ? 900  VAL A O   
5195  C  CB  . VAL A  657 0.5075 0.3977 0.6609 -0.1607 -0.0173 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 900  VAL A CB  
5196  C  CG1 . VAL A  657 0.5172 0.4098 0.6827 -0.1640 -0.0282 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 900  VAL A CG1 
5197  C  CG2 . VAL A  657 0.5135 0.4027 0.6869 -0.1725 -0.0067 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 900  VAL A CG2 
5198  N  N   . SER A  658 0.4710 0.4120 0.6028 -0.1397 -0.0402 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 901  SER A N   
5199  C  CA  . SER A  658 0.4662 0.4144 0.5806 -0.1283 -0.0486 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 901  SER A CA  
5200  C  C   . SER A  658 0.4843 0.4183 0.5955 -0.1270 -0.0552 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 901  SER A C   
5201  O  O   . SER A  658 0.4981 0.4280 0.6264 -0.1356 -0.0590 -0.1270 ? ? ? ? ? ? 901  SER A O   
5202  C  CB  . SER A  658 0.4567 0.4306 0.5773 -0.1271 -0.0564 -0.1118 ? ? ? ? ? ? 901  SER A CB  
5203  O  OG  . SER A  658 0.4528 0.4342 0.5541 -0.1152 -0.0630 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 901  SER A OG  
5204  N  N   . SER A  659 0.4851 0.4127 0.5760 -0.1162 -0.0570 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 902  SER A N   
5205  C  CA  . SER A  659 0.5020 0.4216 0.5881 -0.1127 -0.0651 -0.1326 ? ? ? ? ? ? 902  SER A CA  
5206  C  C   . SER A  659 0.5024 0.4418 0.5904 -0.1105 -0.0760 -0.1456 ? ? ? ? ? ? 902  SER A C   
5207  O  O   . SER A  659 0.4878 0.4472 0.5762 -0.1088 -0.0770 -0.1420 ? ? ? ? ? ? 902  SER A O   
5208  C  CB  . SER A  659 0.5020 0.4132 0.5657 -0.1004 -0.0636 -0.1301 ? ? ? ? ? ? 902  SER A CB  
5209  O  OG  . SER A  659 0.4914 0.4212 0.5421 -0.0910 -0.0673 -0.1316 ? ? ? ? ? ? 902  SER A OG  
5210  N  N   . THR A  660 0.5207 0.4542 0.6082 -0.1094 -0.0847 -0.1611 ? ? ? ? ? ? 903  THR A N   
5211  C  CA  . THR A  660 0.5242 0.4761 0.6143 -0.1075 -0.0964 -0.1744 ? ? ? ? ? ? 903  THR A CA  
5212  C  C   . THR A  660 0.5392 0.4876 0.6081 -0.0957 -0.1043 -0.1868 ? ? ? ? ? ? 903  THR A C   
5213  O  O   . THR A  660 0.5502 0.5084 0.6198 -0.0936 -0.1159 -0.2012 ? ? ? ? ? ? 903  THR A O   
5214  C  CB  . THR A  660 0.5355 0.4889 0.6538 -0.1206 -0.1027 -0.1857 ? ? ? ? ? ? 903  THR A CB  
5215  O  OG1 . THR A  660 0.5538 0.4829 0.6779 -0.1260 -0.1011 -0.1905 ? ? ? ? ? ? 903  THR A OG1 
5216  C  CG2 . THR A  660 0.5212 0.4847 0.6621 -0.1317 -0.0957 -0.1752 ? ? ? ? ? ? 903  THR A CG2 
5217  N  N   . ASP A  661 0.5408 0.4757 0.5911 -0.0872 -0.0981 -0.1814 ? ? ? ? ? ? 904  ASP A N   
5218  C  CA  . ASP A  661 0.5542 0.4864 0.5816 -0.0742 -0.1028 -0.1907 ? ? ? ? ? ? 904  ASP A CA  
5219  C  C   . ASP A  661 0.5499 0.5029 0.5620 -0.0643 -0.1081 -0.1929 ? ? ? ? ? ? 904  ASP A C   
5220  O  O   . ASP A  661 0.5654 0.5177 0.5591 -0.0540 -0.1135 -0.2030 ? ? ? ? ? ? 904  ASP A O   
5221  C  CB  . ASP A  661 0.5498 0.4700 0.5623 -0.0665 -0.0927 -0.1803 ? ? ? ? ? ? 904  ASP A CB  
5222  C  CG  . ASP A  661 0.5257 0.4557 0.5368 -0.0658 -0.0838 -0.1627 ? ? ? ? ? ? 904  ASP A CG  
5223  O  OD1 . ASP A  661 0.5167 0.4407 0.5417 -0.0746 -0.0779 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 904  ASP A OD1 
5224  O  OD2 . ASP A  661 0.5173 0.4607 0.5136 -0.0564 -0.0828 -0.1588 ? ? ? ? ? ? 904  ASP A OD2 
5225  N  N   . GLY A  662 0.5310 0.5013 0.5485 -0.0664 -0.1062 -0.1833 ? ? ? ? ? ? 905  GLY A N   
5226  C  CA  . GLY A  662 0.5293 0.5180 0.5318 -0.0566 -0.1116 -0.1850 ? ? ? ? ? ? 905  GLY A CA  
5227  C  C   . GLY A  662 0.5263 0.5144 0.5029 -0.0432 -0.1043 -0.1767 ? ? ? ? ? ? 905  GLY A C   
5228  O  O   . GLY A  662 0.5300 0.5296 0.4897 -0.0331 -0.1077 -0.1782 ? ? ? ? ? ? 905  GLY A O   
5229  N  N   . SER A  663 0.5203 0.4952 0.4944 -0.0426 -0.0940 -0.1675 ? ? ? ? ? ? 906  SER A N   
5230  C  CA  . SER A  663 0.5205 0.4937 0.4731 -0.0302 -0.0868 -0.1616 ? ? ? ? ? ? 906  SER A CA  
5231  C  C   . SER A  663 0.5008 0.4876 0.4487 -0.0266 -0.0802 -0.1469 ? ? ? ? ? ? 906  SER A C   
5232  O  O   . SER A  663 0.4998 0.4873 0.4322 -0.0168 -0.0734 -0.1407 ? ? ? ? ? ? 906  SER A O   
5233  C  CB  . SER A  663 0.5234 0.4781 0.4765 -0.0299 -0.0794 -0.1588 ? ? ? ? ? ? 906  SER A CB  
5234  O  OG  . SER A  663 0.5062 0.4563 0.4742 -0.0382 -0.0725 -0.1463 ? ? ? ? ? ? 906  SER A OG  
5235  N  N   . PHE A  664 0.4860 0.4833 0.4488 -0.0347 -0.0817 -0.1415 ? ? ? ? ? ? 907  PHE A N   
5236  C  CA  . PHE A  664 0.4679 0.4781 0.4285 -0.0322 -0.0767 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CA  
5237  C  C   . PHE A  664 0.4593 0.4827 0.4356 -0.0400 -0.0824 -0.1288 ? ? ? ? ? ? 907  PHE A C   
5238  O  O   . PHE A  664 0.4647 0.4866 0.4571 -0.0490 -0.0882 -0.1371 ? ? ? ? ? ? 907  PHE A O   
5239  C  CB  . PHE A  664 0.4521 0.4553 0.4168 -0.0339 -0.0658 -0.1148 ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CB  
5240  C  CG  . PHE A  664 0.4351 0.4497 0.3969 -0.0307 -0.0604 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CG  
5241  C  CD1 . PHE A  664 0.4378 0.4583 0.3827 -0.0199 -0.0575 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CD1 
5242  C  CD2 . PHE A  664 0.4181 0.4364 0.3939 -0.0382 -0.0575 -0.0928 ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CD2 
5243  C  CE1 . PHE A  664 0.4234 0.4526 0.3670 -0.0173 -0.0521 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CE1 
5244  C  CE2 . PHE A  664 0.4037 0.4313 0.3771 -0.0350 -0.0529 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CE2 
5245  C  CZ  . PHE A  664 0.4062 0.4390 0.3643 -0.0248 -0.0504 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 907  PHE A CZ  
5246  N  N   . LEU A  665 0.4465 0.4830 0.4198 -0.0367 -0.0802 -0.1197 ? ? ? ? ? ? 908  LEU A N   
5247  C  CA  . LEU A  665 0.4393 0.4901 0.4265 -0.0421 -0.0857 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 908  LEU A CA  
5248  C  C   . LEU A  665 0.4304 0.4766 0.4405 -0.0552 -0.0826 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 908  LEU A C   
5249  O  O   . LEU A  665 0.4330 0.4856 0.4600 -0.0628 -0.0886 -0.1248 ? ? ? ? ? ? 908  LEU A O   
5250  C  CB  . LEU A  665 0.4261 0.4885 0.4062 -0.0362 -0.0817 -0.1088 ? ? ? ? ? ? 908  LEU A CB  
5251  C  CG  . LEU A  665 0.4146 0.4915 0.4108 -0.0417 -0.0846 -0.1062 ? ? ? ? ? ? 908  LEU A CG  
5252  C  CD1 . LEU A  665 0.4279 0.5151 0.4282 -0.0413 -0.0972 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 908  LEU A CD1 
5253  C  CD2 . LEU A  665 0.4030 0.4881 0.3904 -0.0348 -0.0798 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 908  LEU A CD2 
5254  N  N   . ASP A  666 0.4211 0.4562 0.4318 -0.0574 -0.0731 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 909  ASP A N   
5255  C  CA  . ASP A  666 0.4142 0.4429 0.4423 -0.0682 -0.0683 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 909  ASP A CA  
5256  C  C   . ASP A  666 0.4274 0.4483 0.4702 -0.0774 -0.0726 -0.1127 ? ? ? ? ? ? 909  ASP A C   
5257  O  O   . ASP A  666 0.4241 0.4468 0.4855 -0.0873 -0.0710 -0.1112 ? ? ? ? ? ? 909  ASP A O   
5258  C  CB  . ASP A  666 0.4094 0.4237 0.4308 -0.0664 -0.0596 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 909  ASP A CB  
5259  C  CG  . ASP A  666 0.3936 0.4150 0.4086 -0.0614 -0.0540 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 909  ASP A CG  
5260  O  OD1 . ASP A  666 0.3864 0.4227 0.4047 -0.0612 -0.0563 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 909  ASP A OD1 
5261  O  OD2 . ASP A  666 0.3892 0.4015 0.3975 -0.0578 -0.0479 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 909  ASP A OD2 
5262  N  N   . SER A  667 0.4437 0.4550 0.4786 -0.0741 -0.0772 -0.1232 ? ? ? ? ? ? 910  SER A N   
5263  C  CA  . SER A  667 0.4588 0.4600 0.5076 -0.0825 -0.0816 -0.1340 ? ? ? ? ? ? 910  SER A CA  
5264  C  C   . SER A  667 0.4705 0.4835 0.5234 -0.0820 -0.0939 -0.1491 ? ? ? ? ? ? 910  SER A C   
5265  O  O   . SER A  667 0.4853 0.4914 0.5500 -0.0883 -0.0997 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 910  SER A O   
5266  C  CB  . SER A  667 0.4718 0.4521 0.5110 -0.0796 -0.0794 -0.1371 ? ? ? ? ? ? 910  SER A CB  
5267  O  OG  . SER A  667 0.4802 0.4621 0.4991 -0.0678 -0.0832 -0.1433 ? ? ? ? ? ? 910  SER A OG  
5268  N  N   . VAL A  668 0.4661 0.4958 0.5087 -0.0739 -0.0986 -0.1495 ? ? ? ? ? ? 911  VAL A N   
5269  C  CA  . VAL A  668 0.4761 0.5197 0.5263 -0.0742 -0.1113 -0.1632 ? ? ? ? ? ? 911  VAL A CA  
5270  C  C   . VAL A  668 0.4640 0.5216 0.5406 -0.0847 -0.1113 -0.1602 ? ? ? ? ? ? 911  VAL A C   
5271  O  O   . VAL A  668 0.4722 0.5329 0.5702 -0.0935 -0.1178 -0.1707 ? ? ? ? ? ? 911  VAL A O   
5272  C  CB  . VAL A  668 0.4799 0.5354 0.5076 -0.0605 -0.1172 -0.1652 ? ? ? ? ? ? 911  VAL A CB  
5273  C  CG1 . VAL A  668 0.4876 0.5601 0.5253 -0.0607 -0.1307 -0.1774 ? ? ? ? ? ? 911  VAL A CG1 
5274  C  CG2 . VAL A  668 0.4958 0.5389 0.4993 -0.0503 -0.1177 -0.1705 ? ? ? ? ? ? 911  VAL A CG2 
5275  N  N   . ILE A  669 0.4452 0.5112 0.5216 -0.0838 -0.1035 -0.1461 ? ? ? ? ? ? 912  ILE A N   
5276  C  CA  . ILE A  669 0.4342 0.5148 0.5343 -0.0922 -0.1027 -0.1431 ? ? ? ? ? ? 912  ILE A CA  
5277  C  C   . ILE A  669 0.4265 0.4964 0.5410 -0.1028 -0.0908 -0.1329 ? ? ? ? ? ? 912  ILE A C   
5278  O  O   . ILE A  669 0.4168 0.4969 0.5486 -0.1091 -0.0867 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 912  ILE A O   
5279  C  CB  . ILE A  669 0.4195 0.5167 0.5118 -0.0846 -0.1015 -0.1339 ? ? ? ? ? ? 912  ILE A CB  
5280  C  CG1 . ILE A  669 0.4146 0.5036 0.4801 -0.0740 -0.0953 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 912  ILE A CG1 
5281  C  CG2 . ILE A  669 0.4270 0.5415 0.5172 -0.0777 -0.1145 -0.1444 ? ? ? ? ? ? 912  ILE A CG2 
5282  C  CD1 . ILE A  669 0.3973 0.4879 0.4640 -0.0749 -0.0854 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 912  ILE A CD1 
5283  N  N   . GLN A  670 0.4320 0.4809 0.5375 -0.1036 -0.0847 -0.1297 ? ? ? ? ? ? 913  GLN A N   
5284  C  CA  . GLN A  670 0.4309 0.4650 0.5480 -0.1133 -0.0741 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 913  GLN A CA  
5285  C  C   . GLN A  670 0.4149 0.4540 0.5356 -0.1153 -0.0641 -0.1065 ? ? ? ? ? ? 913  GLN A C   
5286  O  O   . GLN A  670 0.4153 0.4536 0.5553 -0.1255 -0.0582 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 913  GLN A O   
5287  C  CB  . GLN A  670 0.4440 0.4749 0.5865 -0.1257 -0.0769 -0.1309 ? ? ? ? ? ? 913  GLN A CB  
5288  C  CG  . GLN A  670 0.4614 0.4864 0.5998 -0.1232 -0.0877 -0.1466 ? ? ? ? ? ? 913  GLN A CG  
5289  C  CD  . GLN A  670 0.4762 0.4973 0.6413 -0.1357 -0.0917 -0.1580 ? ? ? ? ? ? 913  GLN A CD  
5290  O  OE1 . GLN A  670 0.4749 0.4931 0.6610 -0.1469 -0.0837 -0.1521 ? ? ? ? ? ? 913  GLN A OE1 
5291  N  NE2 . GLN A  670 0.4924 0.5124 0.6567 -0.1335 -0.1039 -0.1746 ? ? ? ? ? ? 913  GLN A NE2 
5292  N  N   . ASN A  671 0.4028 0.4459 0.5051 -0.1057 -0.0615 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 914  ASN A N   
5293  C  CA  . ASN A  671 0.3884 0.4367 0.4923 -0.1063 -0.0531 -0.0848 ? ? ? ? ? ? 914  ASN A CA  
5294  C  C   . ASN A  671 0.3900 0.4195 0.4921 -0.1103 -0.0430 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 914  ASN A C   
5295  O  O   . ASN A  671 0.3836 0.4151 0.4919 -0.1138 -0.0355 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 914  ASN A O   
5296  C  CB  . ASN A  671 0.3760 0.4342 0.4632 -0.0953 -0.0538 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 914  ASN A CB  
5297  C  CG  . ASN A  671 0.3790 0.4261 0.4457 -0.0868 -0.0543 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 914  ASN A CG  
5298  O  OD1 . ASN A  671 0.3874 0.4179 0.4508 -0.0884 -0.0521 -0.0793 ? ? ? ? ? ? 914  ASN A OD1 
5299  N  ND2 . ASN A  671 0.3731 0.4292 0.4266 -0.0775 -0.0565 -0.0765 ? ? ? ? ? ? 914  ASN A ND2 
5300  N  N   . GLY A  672 0.4003 0.4116 0.4935 -0.1091 -0.0429 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 915  GLY A N   
5301  C  CA  . GLY A  672 0.4053 0.3967 0.4954 -0.1119 -0.0344 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 915  GLY A CA  
5302  C  C   . GLY A  672 0.4004 0.3822 0.4705 -0.1023 -0.0320 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 915  GLY A C   
5303  O  O   . GLY A  672 0.4041 0.3701 0.4694 -0.1028 -0.0257 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 915  GLY A O   
5304  N  N   . TYR A  673 0.3939 0.3844 0.4523 -0.0934 -0.0369 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 916  TYR A N   
5305  C  CA  . TYR A  673 0.3908 0.3729 0.4337 -0.0848 -0.0349 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CA  
5306  C  C   . TYR A  673 0.4044 0.3728 0.4416 -0.0822 -0.0377 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 916  TYR A C   
5307  O  O   . TYR A  673 0.4052 0.3632 0.4327 -0.0762 -0.0353 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 916  TYR A O   
5308  C  CB  . TYR A  673 0.3781 0.3752 0.4120 -0.0765 -0.0366 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CB  
5309  C  CG  . TYR A  673 0.3647 0.3714 0.4012 -0.0770 -0.0328 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CG  
5310  C  CD1 . TYR A  673 0.3590 0.3578 0.3903 -0.0747 -0.0274 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CD1 
5311  C  CD2 . TYR A  673 0.3589 0.3824 0.4035 -0.0792 -0.0352 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CD2 
5312  C  CE1 . TYR A  673 0.3486 0.3553 0.3815 -0.0746 -0.0243 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CE1 
5313  C  CE2 . TYR A  673 0.3478 0.3796 0.3947 -0.0790 -0.0315 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CE2 
5314  C  CZ  . TYR A  673 0.3430 0.3661 0.3836 -0.0768 -0.0260 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 916  TYR A CZ  
5315  O  OH  . TYR A  673 0.3339 0.3645 0.3760 -0.0762 -0.0228 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 916  TYR A OH  
5316  N  N   . ALA A  674 0.4160 0.3846 0.4602 -0.0865 -0.0431 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 917  ALA A N   
5317  C  CA  . ALA A  674 0.4319 0.3859 0.4719 -0.0847 -0.0459 -0.0860 ? ? ? ? ? ? 917  ALA A CA  
5318  C  C   . ALA A  674 0.4461 0.3834 0.4986 -0.0945 -0.0442 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 917  ALA A C   
5319  O  O   . ALA A  674 0.4509 0.3932 0.5182 -0.1030 -0.0468 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 917  ALA A O   
5320  C  CB  . ALA A  674 0.4384 0.4022 0.4751 -0.0812 -0.0540 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 917  ALA A CB  
5321  N  N   . PHE A  675 0.4541 0.3716 0.5019 -0.0934 -0.0399 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 918  PHE A N   
5322  C  CA  . PHE A  675 0.4684 0.3681 0.5267 -0.1024 -0.0363 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CA  
5323  C  C   . PHE A  675 0.4832 0.3598 0.5337 -0.0984 -0.0352 -0.0824 ? ? ? ? ? ? 918  PHE A C   
5324  O  O   . PHE A  675 0.4788 0.3535 0.5164 -0.0888 -0.0350 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 918  PHE A O   
5325  C  CB  . PHE A  675 0.4610 0.3604 0.5227 -0.1067 -0.0283 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CB  
5326  C  CG  . PHE A  675 0.4492 0.3491 0.4965 -0.0978 -0.0251 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CG  
5327  C  CD1 . PHE A  675 0.4575 0.3385 0.4951 -0.0927 -0.0227 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CD1 
5328  C  CD2 . PHE A  675 0.4308 0.3501 0.4751 -0.0942 -0.0252 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CD2 
5329  C  CE1 . PHE A  675 0.4473 0.3297 0.4738 -0.0845 -0.0209 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CE1 
5330  C  CE2 . PHE A  675 0.4210 0.3406 0.4543 -0.0866 -0.0229 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CE2 
5331  C  CZ  . PHE A  675 0.4289 0.3306 0.4538 -0.0819 -0.0210 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 918  PHE A CZ  
5332  N  N   . THR A  676 0.5018 0.3605 0.5615 -0.1058 -0.0343 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 919  THR A N   
5333  C  CA  . THR A  676 0.5181 0.3529 0.5705 -0.1015 -0.0334 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 919  THR A CA  
5334  C  C   . THR A  676 0.5254 0.3415 0.5760 -0.1036 -0.0254 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 919  THR A C   
5335  O  O   . THR A  676 0.5351 0.3333 0.5759 -0.0970 -0.0242 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 919  THR A O   
5336  C  CB  . THR A  676 0.5380 0.3616 0.5995 -0.1067 -0.0382 -0.0996 ? ? ? ? ? ? 919  THR A CB  
5337  O  OG1 . THR A  676 0.5325 0.3747 0.5939 -0.1042 -0.0461 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 919  THR A OG1 
5338  C  CG2 . THR A  676 0.5540 0.3556 0.6062 -0.0998 -0.0387 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 919  THR A CG2 
5339  N  N   . ASP A  677 0.5219 0.3426 0.5817 -0.1121 -0.0201 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 920  ASP A N   
5340  C  CA  . ASP A  677 0.5325 0.3351 0.5901 -0.1148 -0.0117 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 920  ASP A CA  
5341  C  C   . ASP A  677 0.5162 0.3323 0.5689 -0.1134 -0.0069 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 920  ASP A C   
5342  O  O   . ASP A  677 0.5104 0.3393 0.5750 -0.1213 -0.0039 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 920  ASP A O   
5343  C  CB  . ASP A  677 0.5499 0.3414 0.6250 -0.1280 -0.0072 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 920  ASP A CB  
5344  C  CG  . ASP A  677 0.5710 0.3344 0.6411 -0.1296 0.0014  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 920  ASP A CG  
5345  O  OD1 . ASP A  677 0.5711 0.3253 0.6236 -0.1203 0.0035  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 920  ASP A OD1 
5346  O  OD2 . ASP A  677 0.5896 0.3391 0.6738 -0.1401 0.0061  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 920  ASP A OD2 
5347  N  N   . ARG A  678 0.5103 0.3232 0.5469 -0.1033 -0.0062 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 921  ARG A N   
5348  C  CA  . ARG A  678 0.4976 0.3205 0.5279 -0.1010 -0.0020 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 921  ARG A CA  
5349  C  C   . ARG A  678 0.5073 0.3236 0.5427 -0.1094 0.0073  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 921  ARG A C   
5350  O  O   . ARG A  678 0.4947 0.3270 0.5325 -0.1112 0.0103  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 921  ARG A O   
5351  C  CB  . ARG A  678 0.4958 0.3111 0.5091 -0.0891 -0.0035 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 921  ARG A CB  
5352  C  CG  . ARG A  678 0.4811 0.3099 0.4916 -0.0810 -0.0106 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 921  ARG A CG  
5353  C  CD  . ARG A  678 0.4879 0.3028 0.4874 -0.0707 -0.0129 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 921  ARG A CD  
5354  N  NE  . ARG A  678 0.4811 0.2974 0.4708 -0.0638 -0.0123 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 921  ARG A NE  
5355  C  CZ  . ARG A  678 0.4959 0.2936 0.4760 -0.0606 -0.0098 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 921  ARG A CZ  
5356  N  NH1 . ARG A  678 0.5181 0.2940 0.4976 -0.0642 -0.0067 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 921  ARG A NH1 
5357  N  NH2 . ARG A  678 0.4904 0.2905 0.4611 -0.0535 -0.0107 0.0041  ? ? ? ? ? ? 921  ARG A NH2 
5358  N  N   . TYR A  679 0.5307 0.3234 0.5677 -0.1142 0.0127  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 922  TYR A N   
5359  C  CA  . TYR A  679 0.5430 0.3275 0.5836 -0.1215 0.0236  0.0006  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CA  
5360  C  C   . TYR A  679 0.5451 0.3386 0.6098 -0.1354 0.0271  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 922  TYR A C   
5361  O  O   . TYR A  679 0.5541 0.3442 0.6254 -0.1424 0.0372  0.0029  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A O   
5362  C  CB  . TYR A  679 0.5703 0.3229 0.5994 -0.1194 0.0293  0.0095  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CB  
5363  C  CG  . TYR A  679 0.5696 0.3144 0.5759 -0.1057 0.0261  0.0162  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CG  
5364  C  CD1 . TYR A  679 0.5701 0.3142 0.5619 -0.1006 0.0312  0.0280  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CD1 
5365  C  CD2 . TYR A  679 0.5683 0.3081 0.5682 -0.0972 0.0174  0.0099  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CD2 
5366  C  CE1 . TYR A  679 0.5697 0.3078 0.5417 -0.0874 0.0264  0.0327  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CE1 
5367  C  CE2 . TYR A  679 0.5670 0.3017 0.5492 -0.0845 0.0135  0.0149  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CE2 
5368  C  CZ  . TYR A  679 0.5675 0.3016 0.5362 -0.0797 0.0174  0.0260  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A CZ  
5369  O  OH  . TYR A  679 0.5667 0.2967 0.5195 -0.0668 0.0118  0.0295  ? ? ? ? ? ? 922  TYR A OH  
5370  N  N   . ASP A  680 0.5383 0.3436 0.6170 -0.1391 0.0188  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 923  ASP A N   
5371  C  CA  . ASP A  680 0.5436 0.3559 0.6483 -0.1526 0.0204  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 923  ASP A CA  
5372  C  C   . ASP A  680 0.5235 0.3653 0.6403 -0.1561 0.0201  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 923  ASP A C   
5373  O  O   . ASP A  680 0.5102 0.3717 0.6349 -0.1558 0.0107  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 923  ASP A O   
5374  C  CB  . ASP A  680 0.5486 0.3595 0.6626 -0.1545 0.0103  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 923  ASP A CB  
5375  C  CG  . ASP A  680 0.5595 0.3725 0.7015 -0.1688 0.0112  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 923  ASP A CG  
5376  O  OD1 . ASP A  680 0.5591 0.3800 0.7163 -0.1775 0.0195  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 923  ASP A OD1 
5377  O  OD2 . ASP A  680 0.5695 0.3761 0.7190 -0.1709 0.0034  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 923  ASP A OD2 
5378  N  N   . LEU A  681 0.5230 0.3672 0.6395 -0.1582 0.0305  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 924  LEU A N   
5379  C  CA  . LEU A  681 0.5041 0.3761 0.6309 -0.1601 0.0309  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 924  LEU A CA  
5380  C  C   . LEU A  681 0.5103 0.3913 0.6674 -0.1740 0.0349  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 924  LEU A C   
5381  O  O   . LEU A  681 0.5145 0.3980 0.6806 -0.1797 0.0462  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 924  LEU A O   
5382  C  CB  . LEU A  681 0.4992 0.3721 0.6097 -0.1540 0.0395  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 924  LEU A CB  
5383  C  CG  . LEU A  681 0.4868 0.3603 0.5716 -0.1402 0.0344  0.0013  ? ? ? ? ? ? 924  LEU A CG  
5384  C  CD1 . LEU A  681 0.5014 0.3488 0.5680 -0.1337 0.0332  0.0048  ? ? ? ? ? ? 924  LEU A CD1 
5385  C  CD2 . LEU A  681 0.4814 0.3619 0.5579 -0.1368 0.0422  0.0121  ? ? ? ? ? ? 924  LEU A CD2 
5386  N  N   . GLY A  682 0.5118 0.3982 0.6854 -0.1791 0.0255  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 925  GLY A N   
5387  C  CA  . GLY A  682 0.5177 0.4143 0.7234 -0.1924 0.0271  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 925  GLY A CA  
5388  C  C   . GLY A  682 0.5435 0.4147 0.7597 -0.2024 0.0384  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 925  GLY A C   
5389  O  O   . GLY A  682 0.5510 0.4270 0.7926 -0.2140 0.0468  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 925  GLY A O   
5390  N  N   . ILE A  683 0.5581 0.4019 0.7551 -0.1975 0.0389  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 926  ILE A N   
5391  C  CA  . ILE A  683 0.5853 0.4006 0.7871 -0.2049 0.0496  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 926  ILE A CA  
5392  C  C   . ILE A  683 0.5993 0.4061 0.8216 -0.2134 0.0422  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 926  ILE A C   
5393  O  O   . ILE A  683 0.6120 0.4180 0.8632 -0.2271 0.0475  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 926  ILE A O   
5394  C  CB  . ILE A  683 0.5953 0.3851 0.7654 -0.1940 0.0533  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 926  ILE A CB  
5395  C  CG1 . ILE A  683 0.5878 0.3830 0.7411 -0.1879 0.0629  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 926  ILE A CG1 
5396  C  CG2 . ILE A  683 0.6266 0.3830 0.7991 -0.2000 0.0614  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 926  ILE A CG2 
5397  C  CD1 . ILE A  683 0.5923 0.3688 0.7115 -0.1740 0.0630  0.0102  ? ? ? ? ? ? 926  ILE A CD1 
5398  N  N   . SER A  684 0.5978 0.3991 0.8069 -0.2055 0.0297  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 927  SER A N   
5399  C  CA  . SER A  684 0.6145 0.4046 0.8406 -0.2126 0.0221  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 927  SER A CA  
5400  C  C   . SER A  684 0.6059 0.4224 0.8614 -0.2212 0.0129  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 927  SER A C   
5401  O  O   . SER A  684 0.6224 0.4313 0.9008 -0.2313 0.0097  -0.0944 ? ? ? ? ? ? 927  SER A O   
5402  C  CB  . SER A  684 0.6159 0.3945 0.8196 -0.2008 0.0112  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 927  SER A CB  
5403  O  OG  . SER A  684 0.5951 0.4001 0.7962 -0.1947 -0.0014 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 927  SER A OG  
5404  N  N   . LYS A  685 0.5814 0.4281 0.8358 -0.2166 0.0077  -0.0857 ? ? ? ? ? ? 928  LYS A N   
5405  C  CA  . LYS A  685 0.5726 0.4472 0.8554 -0.2240 -0.0001 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 928  LYS A CA  
5406  C  C   . LYS A  685 0.5479 0.4487 0.8233 -0.2177 0.0011  -0.0923 ? ? ? ? ? ? 928  LYS A C   
5407  O  O   . LYS A  685 0.5377 0.4351 0.7854 -0.2069 0.0046  -0.0810 ? ? ? ? ? ? 928  LYS A O   
5408  C  CB  . LYS A  685 0.5727 0.4541 0.8549 -0.2198 -0.0181 -0.1187 ? ? ? ? ? ? 928  LYS A CB  
5409  C  CG  . LYS A  685 0.5687 0.4395 0.8157 -0.2048 -0.0235 -0.1176 ? ? ? ? ? ? 928  LYS A CG  
5410  C  CD  . LYS A  685 0.5666 0.4489 0.8087 -0.1980 -0.0406 -0.1361 ? ? ? ? ? ? 928  LYS A CD  
5411  C  CE  . LYS A  685 0.5502 0.4658 0.8057 -0.1986 -0.0484 -0.1436 ? ? ? ? ? ? 928  LYS A CE  
5412  N  NZ  . LYS A  685 0.5408 0.4696 0.7749 -0.1852 -0.0613 -0.1527 ? ? ? ? ? ? 928  LYS A NZ  
5413  N  N   . PRO A  686 0.5386 0.4661 0.8394 -0.2239 -0.0023 -0.0996 ? ? ? ? ? ? 929  PRO A N   
5414  C  CA  . PRO A  686 0.5160 0.4679 0.8105 -0.2177 -0.0001 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 929  PRO A CA  
5415  C  C   . PRO A  686 0.5013 0.4600 0.7668 -0.2028 -0.0115 -0.0957 ? ? ? ? ? ? 929  PRO A C   
5416  O  O   . PRO A  686 0.5069 0.4610 0.7665 -0.1993 -0.0232 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 929  PRO A O   
5417  C  CB  . PRO A  686 0.5107 0.4906 0.8394 -0.2259 -0.0063 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 929  PRO A CB  
5418  C  CG  . PRO A  686 0.5292 0.5009 0.8807 -0.2355 -0.0143 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 929  PRO A CG  
5419  C  CD  . PRO A  686 0.5461 0.4848 0.8772 -0.2329 -0.0134 -0.1183 ? ? ? ? ? ? 929  PRO A CD  
5420  N  N   . ASN A  687 0.4841 0.4527 0.7317 -0.1941 -0.0074 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 930  ASN A N   
5421  C  CA  . ASN A  687 0.4687 0.4471 0.6918 -0.1804 -0.0171 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 930  ASN A CA  
5422  C  C   . ASN A  687 0.4547 0.4637 0.6915 -0.1796 -0.0250 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 930  ASN A C   
5423  O  O   . ASN A  687 0.4573 0.4784 0.7226 -0.1895 -0.0230 -0.0984 ? ? ? ? ? ? 930  ASN A O   
5424  C  CB  . ASN A  687 0.4602 0.4299 0.6571 -0.1715 -0.0087 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 930  ASN A CB  
5425  C  CG  . ASN A  687 0.4493 0.4328 0.6516 -0.1727 0.0007  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 930  ASN A CG  
5426  O  OD1 . ASN A  687 0.4440 0.4480 0.6684 -0.1784 0.0002  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 930  ASN A OD1 
5427  N  ND2 . ASN A  687 0.4464 0.4191 0.6274 -0.1662 0.0087  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 930  ASN A ND2 
5428  N  N   . LYS A  688 0.4414 0.4636 0.6606 -0.1681 -0.0339 -0.0976 ? ? ? ? ? ? 931  LYS A N   
5429  C  CA  . LYS A  688 0.4316 0.4818 0.6645 -0.1670 -0.0426 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 931  LYS A CA  
5430  C  C   . LYS A  688 0.4239 0.4897 0.6781 -0.1736 -0.0334 -0.0987 ? ? ? ? ? ? 931  LYS A C   
5431  O  O   . LYS A  688 0.4200 0.5086 0.6967 -0.1767 -0.0393 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 931  LYS A O   
5432  C  CB  . LYS A  688 0.4187 0.4783 0.6261 -0.1529 -0.0497 -0.1051 ? ? ? ? ? ? 931  LYS A CB  
5433  C  CG  . LYS A  688 0.4124 0.4978 0.6295 -0.1496 -0.0607 -0.1147 ? ? ? ? ? ? 931  LYS A CG  
5434  C  CD  . LYS A  688 0.4057 0.4955 0.5956 -0.1355 -0.0682 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 931  LYS A CD  
5435  C  CE  . LYS A  688 0.4008 0.5152 0.5978 -0.1310 -0.0785 -0.1227 ? ? ? ? ? ? 931  LYS A CE  
5436  N  NZ  . LYS A  688 0.3969 0.5111 0.5651 -0.1175 -0.0831 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 931  LYS A NZ  
5437  N  N   . TYR A  689 0.4228 0.4765 0.6695 -0.1748 -0.0190 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 932  TYR A N   
5438  C  CA  . TYR A  689 0.4142 0.4823 0.6726 -0.1772 -0.0094 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CA  
5439  C  C   . TYR A  689 0.4272 0.4892 0.7116 -0.1909 0.0036  -0.0707 ? ? ? ? ? ? 932  TYR A C   
5440  O  O   . TYR A  689 0.4227 0.4964 0.7191 -0.1937 0.0137  -0.0634 ? ? ? ? ? ? 932  TYR A O   
5441  C  CB  . TYR A  689 0.4030 0.4661 0.6329 -0.1665 -0.0031 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CB  
5442  C  CG  . TYR A  689 0.3931 0.4582 0.5982 -0.1540 -0.0142 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CG  
5443  C  CD1 . TYR A  689 0.3807 0.4684 0.5862 -0.1473 -0.0234 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CD1 
5444  C  CD2 . TYR A  689 0.3977 0.4419 0.5795 -0.1486 -0.0151 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CD2 
5445  C  CE1 . TYR A  689 0.3745 0.4624 0.5572 -0.1361 -0.0320 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CE1 
5446  C  CE2 . TYR A  689 0.3897 0.4360 0.5504 -0.1375 -0.0236 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CE2 
5447  C  CZ  . TYR A  689 0.3788 0.4464 0.5400 -0.1316 -0.0315 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 932  TYR A CZ  
5448  O  OH  . TYR A  689 0.3736 0.4418 0.5141 -0.1210 -0.0382 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 932  TYR A OH  
5449  N  N   . GLY A  690 0.4446 0.4884 0.7383 -0.1993 0.0042  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 933  GLY A N   
5450  C  CA  . GLY A  690 0.4598 0.4951 0.7782 -0.2128 0.0176  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 933  GLY A CA  
5451  C  C   . GLY A  690 0.4780 0.4798 0.7816 -0.2150 0.0255  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 933  GLY A C   
5452  O  O   . GLY A  690 0.4781 0.4649 0.7549 -0.2064 0.0192  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 933  GLY A O   
5453  N  N   . THR A  691 0.4948 0.4845 0.8167 -0.2265 0.0397  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 934  THR A N   
5454  C  CA  . THR A  691 0.5158 0.4713 0.8241 -0.2287 0.0484  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 934  THR A CA  
5455  C  C   . THR A  691 0.5162 0.4569 0.7924 -0.2196 0.0602  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 934  THR A C   
5456  O  O   . THR A  691 0.5015 0.4586 0.7703 -0.2136 0.0638  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 934  THR A O   
5457  C  CB  . THR A  691 0.5374 0.4827 0.8767 -0.2445 0.0605  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 934  THR A CB  
5458  O  OG1 . THR A  691 0.5338 0.4949 0.8888 -0.2490 0.0743  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 934  THR A OG1 
5459  C  CG2 . THR A  691 0.5420 0.4966 0.9136 -0.2543 0.0482  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 934  THR A CG2 
5460  N  N   . ALA A  692 0.5343 0.4438 0.7917 -0.2179 0.0656  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 935  ALA A N   
5461  C  CA  . ALA A  692 0.5385 0.4326 0.7660 -0.2092 0.0762  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 935  ALA A CA  
5462  C  C   . ALA A  692 0.5426 0.4453 0.7829 -0.2149 0.0928  0.0058  ? ? ? ? ? ? 935  ALA A C   
5463  O  O   . ALA A  692 0.5324 0.4436 0.7553 -0.2064 0.0972  0.0144  ? ? ? ? ? ? 935  ALA A O   
5464  C  CB  . ALA A  692 0.5611 0.4204 0.7702 -0.2074 0.0802  0.0019  ? ? ? ? ? ? 935  ALA A CB  
5465  N  N   . ASP A  693 0.5570 0.4597 0.8292 -0.2292 0.1020  0.0044  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A N   
5466  C  CA  . ASP A  693 0.5588 0.4741 0.8452 -0.2341 0.1178  0.0135  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A CA  
5467  C  C   . ASP A  693 0.5323 0.4835 0.8284 -0.2301 0.1117  0.0076  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A C   
5468  O  O   . ASP A  693 0.5285 0.4876 0.8155 -0.2252 0.1220  0.0178  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A O   
5469  C  CB  . ASP A  693 0.5806 0.4890 0.9006 -0.2503 0.1313  0.0150  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A CB  
5470  C  CG  . ASP A  693 0.6099 0.4798 0.9145 -0.2521 0.1412  0.0256  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A CG  
5471  O  OD1 . ASP A  693 0.6132 0.4638 0.8785 -0.2394 0.1399  0.0345  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A OD1 
5472  O  OD2 . ASP A  693 0.6307 0.4891 0.9627 -0.2660 0.1496  0.0248  ? ? ? ? ? ? 936  ASP A OD2 
5473  N  N   . ASP A  694 0.5154 0.4875 0.8271 -0.2308 0.0948  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 937  ASP A N   
5474  C  CA  . ASP A  694 0.4928 0.4962 0.8107 -0.2256 0.0895  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 937  ASP A CA  
5475  C  C   . ASP A  694 0.4809 0.4815 0.7607 -0.2103 0.0882  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 937  ASP A C   
5476  O  O   . ASP A  694 0.4699 0.4876 0.7479 -0.2054 0.0930  0.0009  ? ? ? ? ? ? 937  ASP A O   
5477  C  CB  . ASP A  694 0.4791 0.5029 0.8144 -0.2266 0.0705  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 937  ASP A CB  
5478  C  CG  . ASP A  694 0.4918 0.5185 0.8663 -0.2417 0.0699  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 937  ASP A CG  
5479  O  OD1 . ASP A  694 0.4981 0.5353 0.9030 -0.2521 0.0821  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 937  ASP A OD1 
5480  O  OD2 . ASP A  694 0.4966 0.5148 0.8720 -0.2432 0.0571  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 937  ASP A OD2 
5481  N  N   . LEU A  695 0.4841 0.4630 0.7348 -0.2027 0.0817  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 938  LEU A N   
5482  C  CA  . LEU A  695 0.4747 0.4486 0.6902 -0.1885 0.0797  0.0056  ? ? ? ? ? ? 938  LEU A CA  
5483  C  C   . LEU A  695 0.4865 0.4502 0.6892 -0.1864 0.0968  0.0213  ? ? ? ? ? ? 938  LEU A C   
5484  O  O   . LEU A  695 0.4754 0.4542 0.6721 -0.1803 0.0998  0.0254  ? ? ? ? ? ? 938  LEU A O   
5485  C  CB  . LEU A  695 0.4789 0.4307 0.6697 -0.1818 0.0711  0.0046  ? ? ? ? ? ? 938  LEU A CB  
5486  C  CG  . LEU A  695 0.4692 0.4163 0.6264 -0.1673 0.0676  0.0113  ? ? ? ? ? ? 938  LEU A CG  
5487  C  CD1 . LEU A  695 0.4460 0.4202 0.6037 -0.1610 0.0615  0.0079  ? ? ? ? ? ? 938  LEU A CD1 
5488  C  CD2 . LEU A  695 0.4702 0.4015 0.6099 -0.1612 0.0569  0.0071  ? ? ? ? ? ? 938  LEU A CD2 
5489  N  N   . VAL A  696 0.5110 0.4487 0.7092 -0.1912 0.1083  0.0301  ? ? ? ? ? ? 939  VAL A N   
5490  C  CA  . VAL A  696 0.5267 0.4524 0.7097 -0.1884 0.1253  0.0456  ? ? ? ? ? ? 939  VAL A CA  
5491  C  C   . VAL A  696 0.5184 0.4694 0.7181 -0.1904 0.1347  0.0477  ? ? ? ? ? ? 939  VAL A C   
5492  O  O   . VAL A  696 0.5158 0.4695 0.6947 -0.1807 0.1399  0.0558  ? ? ? ? ? ? 939  VAL A O   
5493  C  CB  . VAL A  696 0.5566 0.4552 0.7433 -0.1969 0.1387  0.0538  ? ? ? ? ? ? 939  VAL A CB  
5494  C  CG1 . VAL A  696 0.5752 0.4640 0.7496 -0.1949 0.1580  0.0696  ? ? ? ? ? ? 939  VAL A CG1 
5495  C  CG2 . VAL A  696 0.5668 0.4382 0.7294 -0.1911 0.1313  0.0549  ? ? ? ? ? ? 939  VAL A CG2 
5496  N  N   . LYS A  697 0.5150 0.4850 0.7528 -0.2024 0.1362  0.0397  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A N   
5497  C  CA  . LYS A  697 0.5091 0.5033 0.7669 -0.2050 0.1460  0.0413  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A CA  
5498  C  C   . LYS A  697 0.4839 0.5009 0.7311 -0.1936 0.1352  0.0368  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A C   
5499  O  O   . LYS A  697 0.4820 0.5095 0.7253 -0.1889 0.1445  0.0433  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A O   
5500  C  CB  . LYS A  697 0.5092 0.5215 0.8138 -0.2201 0.1472  0.0316  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A CB  
5501  C  CG  . LYS A  697 0.5360 0.5345 0.8591 -0.2323 0.1681  0.0409  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A CG  
5502  C  CD  . LYS A  697 0.5390 0.5473 0.9075 -0.2484 0.1647  0.0286  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A CD  
5503  C  CE  . LYS A  697 0.5696 0.5477 0.9438 -0.2590 0.1789  0.0368  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A CE  
5504  N  NZ  . LYS A  697 0.5770 0.5666 1.0013 -0.2764 0.1829  0.0283  ? ? ? ? ? ? 940  LYS A NZ  
5505  N  N   . ALA A  698 0.4660 0.4900 0.7082 -0.1889 0.1162  0.0259  ? ? ? ? ? ? 941  ALA A N   
5506  C  CA  . ALA A  698 0.4440 0.4873 0.6750 -0.1778 0.1064  0.0225  ? ? ? ? ? ? 941  ALA A CA  
5507  C  C   . ALA A  698 0.4461 0.4741 0.6388 -0.1650 0.1097  0.0334  ? ? ? ? ? ? 941  ALA A C   
5508  O  O   . ALA A  698 0.4367 0.4778 0.6223 -0.1575 0.1112  0.0359  ? ? ? ? ? ? 941  ALA A O   
5509  C  CB  . ALA A  698 0.4274 0.4808 0.6614 -0.1756 0.0868  0.0093  ? ? ? ? ? ? 941  ALA A CB  
5510  N  N   . ILE A  699 0.4595 0.4598 0.6281 -0.1621 0.1101  0.0393  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A N   
5511  C  CA  . ILE A  699 0.4648 0.4502 0.5989 -0.1503 0.1133  0.0492  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A CA  
5512  C  C   . ILE A  699 0.4800 0.4644 0.6125 -0.1504 0.1317  0.0602  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A C   
5513  O  O   . ILE A  699 0.4763 0.4655 0.5914 -0.1406 0.1339  0.0646  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A O   
5514  C  CB  . ILE A  699 0.4797 0.4354 0.5901 -0.1470 0.1113  0.0539  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A CB  
5515  C  CG1 . ILE A  699 0.4654 0.4226 0.5769 -0.1460 0.0942  0.0431  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A CG1 
5516  C  CG2 . ILE A  699 0.4875 0.4288 0.5632 -0.1343 0.1144  0.0639  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A CG2 
5517  C  CD1 . ILE A  699 0.4776 0.4076 0.5663 -0.1412 0.0902  0.0463  ? ? ? ? ? ? 942  ILE A CD1 
5518  N  N   . LYS A  700 0.4986 0.4764 0.6493 -0.1614 0.1456  0.0645  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A N   
5519  C  CA  . LYS A  700 0.5155 0.4924 0.6661 -0.1621 0.1652  0.0754  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A CA  
5520  C  C   . LYS A  700 0.4994 0.5069 0.6674 -0.1607 0.1674  0.0716  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A C   
5521  O  O   . LYS A  700 0.5071 0.5155 0.6611 -0.1538 0.1786  0.0797  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A O   
5522  C  CB  . LYS A  700 0.5373 0.5040 0.7108 -0.1760 0.1797  0.0797  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A CB  
5523  C  CG  . LYS A  700 0.5659 0.4965 0.7117 -0.1737 0.1881  0.0917  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A CG  
5524  C  CD  . LYS A  700 0.5883 0.5065 0.7576 -0.1879 0.2017  0.0957  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A CD  
5525  C  CE  . LYS A  700 0.5993 0.5295 0.7883 -0.1940 0.2221  0.1026  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A CE  
5526  N  NZ  . LYS A  700 0.6268 0.5321 0.7785 -0.1844 0.2376  0.1194  ? ? ? ? ? ? 943  LYS A NZ  
5527  N  N   . ALA A  701 0.4790 0.5112 0.6775 -0.1668 0.1566  0.0590  ? ? ? ? ? ? 944  ALA A N   
5528  C  CA  . ALA A  701 0.4635 0.5261 0.6823 -0.1657 0.1570  0.0541  ? ? ? ? ? ? 944  ALA A CA  
5529  C  C   . ALA A  701 0.4500 0.5167 0.6406 -0.1506 0.1488  0.0547  ? ? ? ? ? ? 944  ALA A C   
5530  O  O   . ALA A  701 0.4487 0.5275 0.6377 -0.1449 0.1562  0.0579  ? ? ? ? ? ? 944  ALA A O   
5531  C  CB  . ALA A  701 0.4457 0.5324 0.7006 -0.1741 0.1436  0.0392  ? ? ? ? ? ? 944  ALA A CB  
5532  N  N   . LEU A  702 0.4410 0.4971 0.6103 -0.1442 0.1338  0.0513  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A N   
5533  C  CA  . LEU A  702 0.4270 0.4889 0.5758 -0.1317 0.1249  0.0502  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A CA  
5534  C  C   . LEU A  702 0.4438 0.4883 0.5622 -0.1227 0.1360  0.0617  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A C   
5535  O  O   . LEU A  702 0.4388 0.4925 0.5475 -0.1137 0.1372  0.0629  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A O   
5536  C  CB  . LEU A  702 0.4143 0.4695 0.5500 -0.1276 0.1071  0.0438  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A CB  
5537  C  CG  . LEU A  702 0.3951 0.4712 0.5536 -0.1313 0.0933  0.0314  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A CG  
5538  C  CD1 . LEU A  702 0.3928 0.4551 0.5413 -0.1314 0.0813  0.0270  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A CD1 
5539  C  CD2 . LEU A  702 0.3771 0.4731 0.5341 -0.1223 0.0857  0.0276  ? ? ? ? ? ? 945  LEU A CD2 
5540  N  N   . HIS A  703 0.4654 0.4838 0.5676 -0.1243 0.1437  0.0698  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A N   
5541  C  CA  . HIS A  703 0.4861 0.4852 0.5566 -0.1151 0.1541  0.0810  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A CA  
5542  C  C   . HIS A  703 0.4976 0.5068 0.5756 -0.1154 0.1720  0.0871  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A C   
5543  O  O   . HIS A  703 0.5067 0.5112 0.5608 -0.1047 0.1774  0.0926  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A O   
5544  C  CB  . HIS A  703 0.5101 0.4796 0.5648 -0.1176 0.1598  0.0889  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A CB  
5545  C  CG  . HIS A  703 0.5042 0.4588 0.5401 -0.1123 0.1438  0.0856  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A CG  
5546  N  ND1 . HIS A  703 0.5205 0.4510 0.5478 -0.1153 0.1442  0.0894  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A ND1 
5547  C  CD2 . HIS A  703 0.4848 0.4452 0.5097 -0.1039 0.1277  0.0790  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A CD2 
5548  C  CE1 . HIS A  703 0.5107 0.4339 0.5229 -0.1086 0.1288  0.0849  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A CE1 
5549  N  NE2 . HIS A  703 0.4890 0.4302 0.5000 -0.1020 0.1189  0.0787  ? ? ? ? ? ? 946  HIS A NE2 
5550  N  N   . SER A  704 0.4985 0.5217 0.6107 -0.1276 0.1815  0.0856  ? ? ? ? ? ? 947  SER A N   
5551  C  CA  . SER A  704 0.5087 0.5442 0.6331 -0.1288 0.1994  0.0908  ? ? ? ? ? ? 947  SER A CA  
5552  C  C   . SER A  704 0.4912 0.5484 0.6138 -0.1188 0.1938  0.0857  ? ? ? ? ? ? 947  SER A C   
5553  O  O   . SER A  704 0.5023 0.5638 0.6190 -0.1134 0.2074  0.0914  ? ? ? ? ? ? 947  SER A O   
5554  C  CB  . SER A  704 0.5076 0.5590 0.6756 -0.1443 0.2069  0.0872  ? ? ? ? ? ? 947  SER A CB  
5555  O  OG  . SER A  704 0.4805 0.5614 0.6750 -0.1458 0.1939  0.0747  ? ? ? ? ? ? 947  SER A OG  
5556  N  N   . LYS A  705 0.4659 0.5354 0.5921 -0.1157 0.1744  0.0755  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A N   
5557  C  CA  . LYS A  705 0.4510 0.5374 0.5726 -0.1054 0.1682  0.0711  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A CA  
5558  C  C   . LYS A  705 0.4533 0.5219 0.5358 -0.0919 0.1602  0.0737  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A C   
5559  O  O   . LYS A  705 0.4426 0.5210 0.5178 -0.0827 0.1539  0.0702  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A O   
5560  C  CB  . LYS A  705 0.4241 0.5342 0.5710 -0.1083 0.1521  0.0591  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A CB  
5561  C  CG  . LYS A  705 0.4205 0.5543 0.6077 -0.1187 0.1587  0.0548  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A CG  
5562  C  CD  . LYS A  705 0.4278 0.5736 0.6189 -0.1138 0.1733  0.0591  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A CD  
5563  C  CE  . LYS A  705 0.4340 0.5972 0.6641 -0.1257 0.1873  0.0589  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A CE  
5564  N  NZ  . LYS A  705 0.4299 0.6169 0.6734 -0.1196 0.1945  0.0576  ? ? ? ? ? ? 948  LYS A NZ  
5565  N  N   . GLY A  706 0.4677 0.5100 0.5261 -0.0907 0.1596  0.0792  ? ? ? ? ? ? 949  GLY A N   
5566  C  CA  . GLY A  706 0.4707 0.4965 0.4944 -0.0784 0.1509  0.0807  ? ? ? ? ? ? 949  GLY A CA  
5567  C  C   . GLY A  706 0.4480 0.4771 0.4731 -0.0773 0.1310  0.0722  ? ? ? ? ? ? 949  GLY A C   
5568  O  O   . GLY A  706 0.4466 0.4650 0.4484 -0.0679 0.1216  0.0716  ? ? ? ? ? ? 949  GLY A O   
5569  N  N   . ILE A  707 0.4312 0.4750 0.4838 -0.0865 0.1243  0.0651  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A N   
5570  C  CA  . ILE A  707 0.4110 0.4583 0.4638 -0.0847 0.1062  0.0572  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A CA  
5571  C  C   . ILE A  707 0.4179 0.4427 0.4557 -0.0857 0.1004  0.0588  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A C   
5572  O  O   . ILE A  707 0.4331 0.4458 0.4741 -0.0928 0.1086  0.0630  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A O   
5573  C  CB  . ILE A  707 0.3932 0.4639 0.4781 -0.0927 0.1004  0.0485  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A CB  
5574  C  CG1 . ILE A  707 0.3858 0.4791 0.4842 -0.0895 0.1043  0.0466  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A CG1 
5575  C  CG2 . ILE A  707 0.3758 0.4487 0.4590 -0.0907 0.0833  0.0412  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A CG2 
5576  C  CD1 . ILE A  707 0.3744 0.4925 0.5078 -0.0977 0.1026  0.0392  ? ? ? ? ? ? 950  ILE A CD1 
5577  N  N   . LYS A  708 0.4082 0.4269 0.4309 -0.0787 0.0872  0.0556  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A N   
5578  C  CA  . LYS A  708 0.4150 0.4129 0.4240 -0.0786 0.0814  0.0568  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A CA  
5579  C  C   . LYS A  708 0.4016 0.4062 0.4287 -0.0860 0.0724  0.0492  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A C   
5580  O  O   . LYS A  708 0.3834 0.4075 0.4260 -0.0871 0.0653  0.0422  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A O   
5581  C  CB  . LYS A  708 0.4131 0.4002 0.3982 -0.0675 0.0717  0.0569  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A CB  
5582  C  CG  . LYS A  708 0.4263 0.4055 0.3894 -0.0577 0.0766  0.0622  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A CG  
5583  C  CD  . LYS A  708 0.4531 0.4148 0.4028 -0.0582 0.0897  0.0712  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A CD  
5584  C  CE  . LYS A  708 0.4647 0.4279 0.4009 -0.0505 0.0983  0.0753  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A CE  
5585  N  NZ  . LYS A  708 0.4955 0.4379 0.4116 -0.0484 0.1114  0.0853  ? ? ? ? ? ? 951  LYS A NZ  
5586  N  N   . VAL A  709 0.4117 0.3995 0.4353 -0.0899 0.0719  0.0504  ? ? ? ? ? ? 952  VAL A N   
5587  C  CA  . VAL A  709 0.4019 0.3954 0.4425 -0.0969 0.0641  0.0426  ? ? ? ? ? ? 952  VAL A CA  
5588  C  C   . VAL A  709 0.4003 0.3800 0.4273 -0.0925 0.0540  0.0405  ? ? ? ? ? ? 952  VAL A C   
5589  O  O   . VAL A  709 0.4150 0.3741 0.4253 -0.0893 0.0560  0.0459  ? ? ? ? ? ? 952  VAL A O   
5590  C  CB  . VAL A  709 0.4146 0.4047 0.4728 -0.1083 0.0728  0.0433  ? ? ? ? ? ? 952  VAL A CB  
5591  C  CG1 . VAL A  709 0.4029 0.4051 0.4823 -0.1152 0.0639  0.0329  ? ? ? ? ? ? 952  VAL A CG1 
5592  C  CG2 . VAL A  709 0.4208 0.4219 0.4909 -0.1121 0.0861  0.0476  ? ? ? ? ? ? 952  VAL A CG2 
5593  N  N   . MET A  710 0.3835 0.3746 0.4176 -0.0917 0.0432  0.0327  ? ? ? ? ? ? 953  MET A N   
5594  C  CA  . MET A  710 0.3800 0.3611 0.4014 -0.0858 0.0342  0.0308  ? ? ? ? ? ? 953  MET A CA  
5595  C  C   . MET A  710 0.3821 0.3575 0.4114 -0.0912 0.0297  0.0251  ? ? ? ? ? ? 953  MET A C   
5596  O  O   . MET A  710 0.3777 0.3647 0.4244 -0.0980 0.0282  0.0189  ? ? ? ? ? ? 953  MET A O   
5597  C  CB  . MET A  710 0.3619 0.3577 0.3827 -0.0795 0.0262  0.0270  ? ? ? ? ? ? 953  MET A CB  
5598  C  CG  . MET A  710 0.3574 0.3454 0.3671 -0.0731 0.0180  0.0255  ? ? ? ? ? ? 953  MET A CG  
5599  S  SD  . MET A  710 0.3368 0.3448 0.3515 -0.0681 0.0106  0.0209  ? ? ? ? ? ? 953  MET A SD  
5600  C  CE  . MET A  710 0.3367 0.3360 0.3347 -0.0582 0.0081  0.0253  ? ? ? ? ? ? 953  MET A CE  
5601  N  N   . ALA A  711 0.3903 0.3476 0.4068 -0.0875 0.0269  0.0267  ? ? ? ? ? ? 954  ALA A N   
5602  C  CA  . ALA A  711 0.3957 0.3446 0.4177 -0.0918 0.0235  0.0217  ? ? ? ? ? ? 954  ALA A CA  
5603  C  C   . ALA A  711 0.3831 0.3367 0.4017 -0.0859 0.0134  0.0157  ? ? ? ? ? ? 954  ALA A C   
5604  O  O   . ALA A  711 0.3803 0.3286 0.3862 -0.0778 0.0100  0.0183  ? ? ? ? ? ? 954  ALA A O   
5605  C  CB  . ALA A  711 0.4168 0.3403 0.4271 -0.0914 0.0282  0.0280  ? ? ? ? ? ? 954  ALA A CB  
5606  N  N   . ASP A  712 0.3770 0.3402 0.4072 -0.0896 0.0086  0.0074  ? ? ? ? ? ? 955  ASP A N   
5607  C  CA  . ASP A  712 0.3681 0.3343 0.3937 -0.0836 0.0007  0.0025  ? ? ? ? ? ? 955  ASP A CA  
5608  C  C   . ASP A  712 0.3784 0.3260 0.3958 -0.0807 -0.0011 0.0021  ? ? ? ? ? ? 955  ASP A C   
5609  O  O   . ASP A  712 0.3872 0.3280 0.4100 -0.0850 -0.0021 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 955  ASP A O   
5610  C  CB  . ASP A  712 0.3611 0.3427 0.3982 -0.0867 -0.0041 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 955  ASP A CB  
5611  C  CG  . ASP A  712 0.3469 0.3413 0.3795 -0.0794 -0.0095 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 955  ASP A CG  
5612  O  OD1 . ASP A  712 0.3387 0.3502 0.3782 -0.0801 -0.0115 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 955  ASP A OD1 
5613  O  OD2 . ASP A  712 0.3451 0.3323 0.3678 -0.0728 -0.0113 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 955  ASP A OD2 
5614  N  N   . TRP A  713 0.3783 0.3177 0.3836 -0.0731 -0.0023 0.0069  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A N   
5615  C  CA  . TRP A  713 0.3880 0.3109 0.3863 -0.0691 -0.0047 0.0065  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CA  
5616  C  C   . TRP A  713 0.3800 0.3097 0.3814 -0.0658 -0.0105 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 956  TRP A C   
5617  O  O   . TRP A  713 0.3669 0.3083 0.3677 -0.0607 -0.0133 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 956  TRP A O   
5618  C  CB  . TRP A  713 0.3894 0.3049 0.3758 -0.0613 -0.0054 0.0129  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CB  
5619  C  CG  . TRP A  713 0.4035 0.2997 0.3813 -0.0568 -0.0069 0.0149  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CG  
5620  C  CD1 . TRP A  713 0.4219 0.3002 0.3975 -0.0600 -0.0039 0.0163  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CD1 
5621  C  CD2 . TRP A  713 0.4025 0.2943 0.3727 -0.0475 -0.0118 0.0165  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CD2 
5622  N  NE1 . TRP A  713 0.4328 0.2952 0.3983 -0.0524 -0.0070 0.0187  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A NE1 
5623  C  CE2 . TRP A  713 0.4207 0.2920 0.3835 -0.0446 -0.0123 0.0185  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CE2 
5624  C  CE3 . TRP A  713 0.3889 0.2918 0.3593 -0.0415 -0.0162 0.0160  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CE3 
5625  C  CZ2 . TRP A  713 0.4249 0.2882 0.3807 -0.0352 -0.0179 0.0195  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CZ2 
5626  C  CZ3 . TRP A  713 0.3927 0.2879 0.3580 -0.0332 -0.0214 0.0166  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CZ3 
5627  C  CH2 . TRP A  713 0.4102 0.2865 0.3684 -0.0298 -0.0226 0.0182  ? ? ? ? ? ? 956  TRP A CH2 
5628  N  N   . VAL A  714 0.3892 0.3111 0.3938 -0.0683 -0.0118 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 957  VAL A N   
5629  C  CA  . VAL A  714 0.3834 0.3131 0.3901 -0.0651 -0.0162 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 957  VAL A CA  
5630  C  C   . VAL A  714 0.3929 0.3078 0.3947 -0.0599 -0.0180 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 957  VAL A C   
5631  O  O   . VAL A  714 0.4051 0.3098 0.4088 -0.0625 -0.0185 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 957  VAL A O   
5632  C  CB  . VAL A  714 0.3862 0.3230 0.4015 -0.0717 -0.0176 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 957  VAL A CB  
5633  C  CG1 . VAL A  714 0.3828 0.3276 0.3968 -0.0671 -0.0220 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 957  VAL A CG1 
5634  C  CG2 . VAL A  714 0.3776 0.3296 0.3996 -0.0765 -0.0162 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 957  VAL A CG2 
5635  N  N   . PRO A  715 0.3881 0.3019 0.3850 -0.0524 -0.0193 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 958  PRO A N   
5636  C  CA  . PRO A  715 0.3987 0.2980 0.3924 -0.0472 -0.0210 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 958  PRO A CA  
5637  C  C   . PRO A  715 0.3949 0.3006 0.3911 -0.0423 -0.0231 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 958  PRO A C   
5638  O  O   . PRO A  715 0.4027 0.2982 0.3975 -0.0368 -0.0245 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 958  PRO A O   
5639  C  CB  . PRO A  715 0.3969 0.2921 0.3852 -0.0410 -0.0221 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 958  PRO A CB  
5640  C  CG  . PRO A  715 0.3806 0.2929 0.3712 -0.0408 -0.0220 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 958  PRO A CG  
5641  C  CD  . PRO A  715 0.3771 0.2986 0.3715 -0.0488 -0.0192 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 958  PRO A CD  
5642  N  N   . ASP A  716 0.3848 0.3067 0.3839 -0.0433 -0.0232 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 959  ASP A N   
5643  C  CA  . ASP A  716 0.3830 0.3111 0.3825 -0.0375 -0.0238 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 959  ASP A CA  
5644  C  C   . ASP A  716 0.3971 0.3164 0.3954 -0.0372 -0.0248 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 959  ASP A C   
5645  O  O   . ASP A  716 0.4020 0.3167 0.3996 -0.0308 -0.0248 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 959  ASP A O   
5646  C  CB  . ASP A  716 0.3705 0.3172 0.3707 -0.0366 -0.0231 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 959  ASP A CB  
5647  C  CG  . ASP A  716 0.3708 0.3229 0.3698 -0.0298 -0.0219 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 959  ASP A CG  
5648  O  OD1 . ASP A  716 0.3702 0.3192 0.3717 -0.0240 -0.0208 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 959  ASP A OD1 
5649  O  OD2 . ASP A  716 0.3729 0.3326 0.3686 -0.0298 -0.0220 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 959  ASP A OD2 
5650  N  N   . GLN A  717 0.4041 0.3216 0.4034 -0.0441 -0.0259 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 960  GLN A N   
5651  C  CA  . GLN A  717 0.4182 0.3284 0.4164 -0.0439 -0.0278 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 960  GLN A CA  
5652  C  C   . GLN A  717 0.4309 0.3303 0.4335 -0.0527 -0.0290 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 960  GLN A C   
5653  O  O   . GLN A  717 0.4284 0.3279 0.4354 -0.0597 -0.0276 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 960  GLN A O   
5654  C  CB  . GLN A  717 0.4153 0.3402 0.4101 -0.0403 -0.0290 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 960  GLN A CB  
5655  C  CG  . GLN A  717 0.4114 0.3495 0.4077 -0.0458 -0.0314 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 960  GLN A CG  
5656  C  CD  . GLN A  717 0.3951 0.3455 0.3942 -0.0481 -0.0297 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 960  GLN A CD  
5657  O  OE1 . GLN A  717 0.3843 0.3401 0.3816 -0.0431 -0.0271 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 960  GLN A OE1 
5658  N  NE2 . GLN A  717 0.3939 0.3491 0.3990 -0.0556 -0.0313 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 960  GLN A NE2 
5659  N  N   . MET A  718 0.4461 0.3356 0.4479 -0.0520 -0.0313 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 961  MET A N   
5660  C  CA  . MET A  718 0.4603 0.3399 0.4682 -0.0603 -0.0332 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 961  MET A CA  
5661  C  C   . MET A  718 0.4697 0.3528 0.4760 -0.0587 -0.0380 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 961  MET A C   
5662  O  O   . MET A  718 0.4719 0.3561 0.4703 -0.0499 -0.0383 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 961  MET A O   
5663  C  CB  . MET A  718 0.4759 0.3319 0.4839 -0.0607 -0.0315 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 961  MET A CB  
5664  C  CG  . MET A  718 0.4706 0.3212 0.4767 -0.0602 -0.0276 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 961  MET A CG  
5665  S  SD  . MET A  718 0.4940 0.3144 0.4997 -0.0625 -0.0254 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 961  MET A SD  
5666  C  CE  . MET A  718 0.5012 0.3202 0.5185 -0.0769 -0.0234 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 961  MET A CE  
5667  N  N   . TYR A  719 0.4765 0.3614 0.4907 -0.0670 -0.0415 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 962  TYR A N   
5668  C  CA  . TYR A  719 0.4885 0.3759 0.5014 -0.0661 -0.0477 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CA  
5669  C  C   . TYR A  719 0.5104 0.3780 0.5294 -0.0710 -0.0504 -0.1154 ? ? ? ? ? ? 962  TYR A C   
5670  O  O   . TYR A  719 0.5168 0.3705 0.5452 -0.0788 -0.0476 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 962  TYR A O   
5671  C  CB  . TYR A  719 0.4822 0.3874 0.5018 -0.0717 -0.0520 -0.1103 ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CB  
5672  C  CG  . TYR A  719 0.4653 0.3911 0.4769 -0.0655 -0.0515 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CG  
5673  C  CD1 . TYR A  719 0.4483 0.3793 0.4587 -0.0640 -0.0456 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CD1 
5674  C  CD2 . TYR A  719 0.4683 0.4076 0.4729 -0.0607 -0.0574 -0.1147 ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CD2 
5675  C  CE1 . TYR A  719 0.4344 0.3824 0.4388 -0.0588 -0.0450 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CE1 
5676  C  CE2 . TYR A  719 0.4549 0.4111 0.4516 -0.0548 -0.0562 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CE2 
5677  C  CZ  . TYR A  719 0.4378 0.3978 0.4354 -0.0543 -0.0498 -0.0958 ? ? ? ? ? ? 962  TYR A CZ  
5678  O  OH  . TYR A  719 0.4256 0.4009 0.4168 -0.0489 -0.0484 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 962  TYR A OH  
5679  N  N   . ALA A  720 0.5239 0.3899 0.5370 -0.0660 -0.0558 -0.1287 ? ? ? ? ? ? 963  ALA A N   
5680  C  CA  . ALA A  720 0.5461 0.3971 0.5664 -0.0714 -0.0610 -0.1413 ? ? ? ? ? ? 963  ALA A CA  
5681  C  C   . ALA A  720 0.5588 0.3850 0.5847 -0.0752 -0.0571 -0.1373 ? ? ? ? ? ? 963  ALA A C   
5682  O  O   . ALA A  720 0.5690 0.3851 0.6087 -0.0858 -0.0576 -0.1392 ? ? ? ? ? ? 963  ALA A O   
5683  C  CB  . ALA A  720 0.5463 0.4069 0.5812 -0.0822 -0.0659 -0.1468 ? ? ? ? ? ? 963  ALA A CB  
5684  N  N   . LEU A  721 0.5597 0.3756 0.5760 -0.0664 -0.0529 -0.1316 ? ? ? ? ? ? 964  LEU A N   
5685  C  CA  . LEU A  721 0.5753 0.3652 0.5952 -0.0686 -0.0498 -0.1278 ? ? ? ? ? ? 964  LEU A CA  
5686  C  C   . LEU A  721 0.6013 0.3736 0.6251 -0.0706 -0.0550 -0.1428 ? ? ? ? ? ? 964  LEU A C   
5687  O  O   . LEU A  721 0.6090 0.3842 0.6245 -0.0629 -0.0597 -0.1549 ? ? ? ? ? ? 964  LEU A O   
5688  C  CB  . LEU A  721 0.5705 0.3546 0.5803 -0.0577 -0.0453 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 964  LEU A CB  
5689  C  CG  . LEU A  721 0.5473 0.3462 0.5548 -0.0562 -0.0408 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 964  LEU A CG  
5690  C  CD1 . LEU A  721 0.5427 0.3388 0.5421 -0.0446 -0.0381 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 964  LEU A CD1 
5691  C  CD2 . LEU A  721 0.5472 0.3392 0.5628 -0.0665 -0.0376 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 964  LEU A CD2 
5692  N  N   . PRO A  722 0.6166 0.3698 0.6528 -0.0809 -0.0540 -0.1422 ? ? ? ? ? ? 965  PRO A N   
5693  C  CA  . PRO A  722 0.6415 0.3787 0.6842 -0.0843 -0.0597 -0.1574 ? ? ? ? ? ? 965  PRO A CA  
5694  C  C   . PRO A  722 0.6590 0.3779 0.6911 -0.0736 -0.0607 -0.1638 ? ? ? ? ? ? 965  PRO A C   
5695  O  O   . PRO A  722 0.6760 0.3893 0.7084 -0.0727 -0.0672 -0.1794 ? ? ? ? ? ? 965  PRO A O   
5696  C  CB  . PRO A  722 0.6538 0.3729 0.7131 -0.0978 -0.0558 -0.1520 ? ? ? ? ? ? 965  PRO A CB  
5697  C  CG  . PRO A  722 0.6353 0.3621 0.6946 -0.1007 -0.0478 -0.1336 ? ? ? ? ? ? 965  PRO A CG  
5698  C  CD  . PRO A  722 0.6153 0.3575 0.6583 -0.0881 -0.0468 -0.1273 ? ? ? ? ? ? 965  PRO A CD  
5699  N  N   . GLU A  723 0.6569 0.3662 0.6801 -0.0651 -0.0553 -0.1531 ? ? ? ? ? ? 966  GLU A N   
5700  C  CA  . GLU A  723 0.6763 0.3664 0.6918 -0.0548 -0.0564 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 966  GLU A CA  
5701  C  C   . GLU A  723 0.6669 0.3709 0.6685 -0.0401 -0.0562 -0.1622 ? ? ? ? ? ? 966  GLU A C   
5702  O  O   . GLU A  723 0.6454 0.3657 0.6425 -0.0356 -0.0523 -0.1515 ? ? ? ? ? ? 966  GLU A O   
5703  C  CB  . GLU A  723 0.6868 0.3527 0.7024 -0.0533 -0.0513 -0.1481 ? ? ? ? ? ? 966  GLU A CB  
5704  C  CG  . GLU A  723 0.7015 0.3470 0.7289 -0.0660 -0.0487 -0.1428 ? ? ? ? ? ? 966  GLU A CG  
5705  C  CD  . GLU A  723 0.7210 0.3571 0.7603 -0.0755 -0.0539 -0.1579 ? ? ? ? ? ? 966  GLU A CD  
5706  O  OE1 . GLU A  723 0.7369 0.3651 0.7720 -0.0688 -0.0592 -0.1724 ? ? ? ? ? ? 966  GLU A OE1 
5707  O  OE2 . GLU A  723 0.7211 0.3584 0.7751 -0.0895 -0.0527 -0.1559 ? ? ? ? ? ? 966  GLU A OE2 
5708  N  N   . LYS A  724 0.6853 0.3807 0.6807 -0.0322 -0.0597 -0.1761 ? ? ? ? ? ? 967  LYS A N   
5709  C  CA  . LYS A  724 0.6810 0.3872 0.6640 -0.0175 -0.0580 -0.1792 ? ? ? ? ? ? 967  LYS A CA  
5710  C  C   . LYS A  724 0.6811 0.3772 0.6617 -0.0078 -0.0530 -0.1700 ? ? ? ? ? ? 967  LYS A C   
5711  O  O   . LYS A  724 0.6953 0.3680 0.6808 -0.0098 -0.0526 -0.1661 ? ? ? ? ? ? 967  LYS A O   
5712  C  CB  . LYS A  724 0.7035 0.4036 0.6797 -0.0120 -0.0634 -0.1981 ? ? ? ? ? ? 967  LYS A CB  
5713  C  CG  . LYS A  724 0.6994 0.4164 0.6750 -0.0180 -0.0689 -0.2065 ? ? ? ? ? ? 967  LYS A CG  
5714  C  CD  . LYS A  724 0.7217 0.4347 0.6880 -0.0114 -0.0749 -0.2253 ? ? ? ? ? ? 967  LYS A CD  
5715  C  CE  . LYS A  724 0.7209 0.4481 0.6889 -0.0188 -0.0825 -0.2344 ? ? ? ? ? ? 967  LYS A CE  
5716  N  NZ  . LYS A  724 0.7486 0.4682 0.7081 -0.0136 -0.0909 -0.2557 ? ? ? ? ? ? 967  LYS A NZ  
5717  N  N   . GLU A  725 0.6663 0.3801 0.6401 0.0029  -0.0492 -0.1666 ? ? ? ? ? ? 968  GLU A N   
5718  C  CA  . GLU A  725 0.6656 0.3738 0.6391 0.0133  -0.0453 -0.1597 ? ? ? ? ? ? 968  GLU A CA  
5719  C  C   . GLU A  725 0.6613 0.3862 0.6275 0.0260  -0.0421 -0.1652 ? ? ? ? ? ? 968  GLU A C   
5720  O  O   . GLU A  725 0.6522 0.3962 0.6127 0.0258  -0.0416 -0.1688 ? ? ? ? ? ? 968  GLU A O   
5721  C  CB  . GLU A  725 0.6448 0.3604 0.6232 0.0096  -0.0425 -0.1431 ? ? ? ? ? ? 968  GLU A CB  
5722  C  CG  . GLU A  725 0.6463 0.3536 0.6263 0.0191  -0.0404 -0.1357 ? ? ? ? ? ? 968  GLU A CG  
5723  C  CD  . GLU A  725 0.6304 0.3408 0.6140 0.0150  -0.0392 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 968  GLU A CD  
5724  O  OE1 . GLU A  725 0.6210 0.3365 0.6060 0.0035  -0.0393 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 968  GLU A OE1 
5725  O  OE2 . GLU A  725 0.6285 0.3364 0.6136 0.0239  -0.0384 -0.1132 ? ? ? ? ? ? 968  GLU A OE2 
5726  N  N   . VAL A  726 0.6698 0.3871 0.6363 0.0377  -0.0396 -0.1659 ? ? ? ? ? ? 969  VAL A N   
5727  C  CA  . VAL A  726 0.6669 0.4001 0.6284 0.0504  -0.0346 -0.1703 ? ? ? ? ? ? 969  VAL A CA  
5728  C  C   . VAL A  726 0.6449 0.3930 0.6139 0.0547  -0.0298 -0.1570 ? ? ? ? ? ? 969  VAL A C   
5729  O  O   . VAL A  726 0.6442 0.3814 0.6205 0.0551  -0.0310 -0.1490 ? ? ? ? ? ? 969  VAL A O   
5730  C  CB  . VAL A  726 0.6926 0.4091 0.6509 0.0616  -0.0345 -0.1818 ? ? ? ? ? ? 969  VAL A CB  
5731  C  CG1 . VAL A  726 0.6891 0.4223 0.6448 0.0753  -0.0274 -0.1840 ? ? ? ? ? ? 969  VAL A CG1 
5732  C  CG2 . VAL A  726 0.7148 0.4189 0.6651 0.0582  -0.0397 -0.1968 ? ? ? ? ? ? 969  VAL A CG2 
5733  N  N   . VAL A  727 0.6284 0.4007 0.5957 0.0579  -0.0246 -0.1545 ? ? ? ? ? ? 970  VAL A N   
5734  C  CA  . VAL A  727 0.6073 0.3948 0.5841 0.0612  -0.0204 -0.1427 ? ? ? ? ? ? 970  VAL A CA  
5735  C  C   . VAL A  727 0.6065 0.4095 0.5840 0.0733  -0.0126 -0.1460 ? ? ? ? ? ? 970  VAL A C   
5736  O  O   . VAL A  727 0.6205 0.4247 0.5874 0.0783  -0.0101 -0.1565 ? ? ? ? ? ? 970  VAL A O   
5737  C  CB  . VAL A  727 0.5838 0.3873 0.5619 0.0510  -0.0205 -0.1328 ? ? ? ? ? ? 970  VAL A CB  
5738  C  CG1 . VAL A  727 0.5852 0.3741 0.5640 0.0393  -0.0267 -0.1288 ? ? ? ? ? ? 970  VAL A CG1 
5739  C  CG2 . VAL A  727 0.5804 0.4000 0.5488 0.0500  -0.0178 -0.1376 ? ? ? ? ? ? 970  VAL A CG2 
5740  N  N   . THR A  728 0.5921 0.4069 0.5823 0.0786  -0.0087 -0.1377 ? ? ? ? ? ? 971  THR A N   
5741  C  CA  . THR A  728 0.5878 0.4216 0.5814 0.0881  0.0004  -0.1389 ? ? ? ? ? ? 971  THR A CA  
5742  C  C   . THR A  728 0.5665 0.4214 0.5596 0.0819  0.0044  -0.1308 ? ? ? ? ? ? 971  THR A C   
5743  O  O   . THR A  728 0.5480 0.4094 0.5513 0.0766  0.0024  -0.1208 ? ? ? ? ? ? 971  THR A O   
5744  C  CB  . THR A  728 0.5848 0.4221 0.5958 0.0977  0.0031  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 971  THR A CB  
5745  O  OG1 . THR A  728 0.6049 0.4208 0.6162 0.1034  -0.0015 -0.1419 ? ? ? ? ? ? 971  THR A OG1 
5746  C  CG2 . THR A  728 0.5839 0.4405 0.5997 0.1077  0.0146  -0.1379 ? ? ? ? ? ? 971  THR A CG2 
5747  N  N   . ALA A  729 0.5711 0.4357 0.5515 0.0836  0.0096  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 972  ALA A N   
5748  C  CA  . ALA A  729 0.5549 0.4358 0.5310 0.0770  0.0120  -0.1286 ? ? ? ? ? ? 972  ALA A CA  
5749  C  C   . ALA A  729 0.5513 0.4512 0.5273 0.0844  0.0236  -0.1260 ? ? ? ? ? ? 972  ALA A C   
5750  O  O   . ALA A  729 0.5669 0.4670 0.5393 0.0948  0.0305  -0.1327 ? ? ? ? ? ? 972  ALA A O   
5751  C  CB  . ALA A  729 0.5643 0.4390 0.5232 0.0708  0.0063  -0.1351 ? ? ? ? ? ? 972  ALA A CB  
5752  N  N   . THR A  730 0.5327 0.4476 0.5120 0.0790  0.0264  -0.1163 ? ? ? ? ? ? 973  THR A N   
5753  C  CA  . THR A  730 0.5299 0.4622 0.5082 0.0845  0.0384  -0.1121 ? ? ? ? ? ? 973  THR A CA  
5754  C  C   . THR A  730 0.5221 0.4630 0.4883 0.0780  0.0380  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 973  THR A C   
5755  O  O   . THR A  730 0.5075 0.4477 0.4773 0.0683  0.0305  -0.1018 ? ? ? ? ? ? 973  THR A O   
5756  C  CB  . THR A  730 0.5134 0.4574 0.5156 0.0859  0.0439  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 973  THR A CB  
5757  O  OG1 . THR A  730 0.5200 0.4560 0.5348 0.0919  0.0422  -0.1079 ? ? ? ? ? ? 973  THR A OG1 
5758  C  CG2 . THR A  730 0.5136 0.4741 0.5171 0.0917  0.0580  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 973  THR A CG2 
5759  N  N   . ARG A  731 0.5331 0.4816 0.4841 0.0840  0.0463  -0.1084 ? ? ? ? ? ? 974  ARG A N   
5760  C  CA  . ARG A  731 0.5272 0.4834 0.4664 0.0791  0.0455  -0.1032 ? ? ? ? ? ? 974  ARG A CA  
5761  C  C   . ARG A  731 0.5055 0.4754 0.4610 0.0752  0.0513  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 974  ARG A C   
5762  O  O   . ARG A  731 0.5036 0.4820 0.4712 0.0807  0.0622  -0.0855 ? ? ? ? ? ? 974  ARG A O   
5763  C  CB  . ARG A  731 0.5486 0.5076 0.4637 0.0879  0.0523  -0.1080 ? ? ? ? ? ? 974  ARG A CB  
5764  C  CG  . ARG A  731 0.5673 0.5148 0.4618 0.0881  0.0421  -0.1206 ? ? ? ? ? ? 974  ARG A CG  
5765  C  CD  . ARG A  731 0.5573 0.5051 0.4475 0.0777  0.0308  -0.1191 ? ? ? ? ? ? 974  ARG A CD  
5766  N  NE  . ARG A  731 0.5617 0.5196 0.4349 0.0807  0.0345  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 974  ARG A NE  
5767  C  CZ  . ARG A  731 0.5441 0.5133 0.4237 0.0766  0.0382  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 974  ARG A CZ  
5768  N  NH1 . ARG A  731 0.5202 0.4924 0.4230 0.0686  0.0379  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 974  ARG A NH1 
5769  N  NH2 . ARG A  731 0.5525 0.5289 0.4140 0.0811  0.0419  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 974  ARG A NH2 
5770  N  N   . VAL A  732 0.4902 0.4624 0.4469 0.0658  0.0444  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 975  VAL A N   
5771  C  CA  . VAL A  732 0.4699 0.4529 0.4429 0.0614  0.0480  -0.0726 ? ? ? ? ? ? 975  VAL A CA  
5772  C  C   . VAL A  732 0.4633 0.4517 0.4255 0.0558  0.0452  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 975  VAL A C   
5773  O  O   . VAL A  732 0.4684 0.4512 0.4166 0.0522  0.0366  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 975  VAL A O   
5774  C  CB  . VAL A  732 0.4539 0.4324 0.4472 0.0551  0.0401  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 975  VAL A CB  
5775  C  CG1 . VAL A  732 0.4590 0.4339 0.4660 0.0614  0.0426  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 975  VAL A CG1 
5776  C  CG2 . VAL A  732 0.4538 0.4205 0.4395 0.0477  0.0277  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 975  VAL A CG2 
5777  N  N   . ASP A  733 0.4530 0.4524 0.4227 0.0553  0.0528  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 976  ASP A N   
5778  C  CA  . ASP A  733 0.4442 0.4486 0.4076 0.0498  0.0498  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 976  ASP A CA  
5779  C  C   . ASP A  733 0.4249 0.4268 0.4025 0.0401  0.0396  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 976  ASP A C   
5780  O  O   . ASP A  733 0.4208 0.4163 0.4105 0.0384  0.0351  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 976  ASP A O   
5781  C  CB  . ASP A  733 0.4412 0.4563 0.4098 0.0528  0.0620  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 976  ASP A CB  
5782  C  CG  . ASP A  733 0.4259 0.4460 0.4224 0.0505  0.0661  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 976  ASP A CG  
5783  O  OD1 . ASP A  733 0.4137 0.4298 0.4241 0.0453  0.0571  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 976  ASP A OD1 
5784  O  OD2 . ASP A  733 0.4273 0.4554 0.4320 0.0541  0.0783  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 976  ASP A OD2 
5785  N  N   . LYS A  734 0.4148 0.4214 0.3900 0.0347  0.0365  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 977  LYS A N   
5786  C  CA  . LYS A  734 0.3997 0.4034 0.3840 0.0260  0.0270  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 977  LYS A CA  
5787  C  C   . LYS A  734 0.3860 0.3904 0.3914 0.0239  0.0270  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 977  LYS A C   
5788  O  O   . LYS A  734 0.3777 0.3767 0.3889 0.0183  0.0190  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 977  LYS A O   
5789  C  CB  . LYS A  734 0.3921 0.4013 0.3705 0.0214  0.0240  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 977  LYS A CB  
5790  C  CG  . LYS A  734 0.3970 0.4145 0.3674 0.0263  0.0325  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 977  LYS A CG  
5791  C  CD  . LYS A  734 0.3860 0.4084 0.3562 0.0213  0.0288  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 977  LYS A CD  
5792  C  CE  . LYS A  734 0.3825 0.4121 0.3588 0.0239  0.0387  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 977  LYS A CE  
5793  N  NZ  . LYS A  734 0.3943 0.4275 0.3517 0.0286  0.0421  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 977  LYS A NZ  
5794  N  N   . TYR A  735 0.3844 0.3957 0.4020 0.0283  0.0359  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 978  TYR A N   
5795  C  CA  . TYR A  735 0.3731 0.3851 0.4123 0.0269  0.0341  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CA  
5796  C  C   . TYR A  735 0.3805 0.3858 0.4258 0.0312  0.0326  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 978  TYR A C   
5797  O  O   . TYR A  735 0.3735 0.3797 0.4367 0.0317  0.0307  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 978  TYR A O   
5798  C  CB  . TYR A  735 0.3670 0.3900 0.4223 0.0287  0.0434  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CB  
5799  C  CG  . TYR A  735 0.3620 0.3904 0.4111 0.0254  0.0459  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CG  
5800  C  CD1 . TYR A  735 0.3487 0.3771 0.4026 0.0190  0.0384  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CD1 
5801  C  CD2 . TYR A  735 0.3725 0.4053 0.4093 0.0296  0.0557  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CD2 
5802  C  CE1 . TYR A  735 0.3451 0.3778 0.3936 0.0167  0.0405  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CE1 
5803  C  CE2 . TYR A  735 0.3697 0.4062 0.4000 0.0274  0.0575  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CE2 
5804  C  CZ  . TYR A  735 0.3555 0.3921 0.3925 0.0209  0.0497  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 978  TYR A CZ  
5805  O  OH  . TYR A  735 0.3541 0.3940 0.3842 0.0196  0.0516  0.0033  ? ? ? ? ? ? 978  TYR A OH  
5806  N  N   . GLY A  736 0.3956 0.3941 0.4269 0.0351  0.0331  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 979  GLY A N   
5807  C  CA  . GLY A  736 0.4037 0.3958 0.4420 0.0403  0.0326  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 979  GLY A CA  
5808  C  C   . GLY A  736 0.4092 0.4099 0.4586 0.0483  0.0441  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 979  GLY A C   
5809  O  O   . GLY A  736 0.4140 0.4118 0.4741 0.0534  0.0443  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 979  GLY A O   
5810  N  N   . THR A  737 0.4101 0.4211 0.4574 0.0502  0.0545  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 980  THR A N   
5811  C  CA  . THR A  737 0.4189 0.4377 0.4748 0.0582  0.0678  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 980  THR A CA  
5812  C  C   . THR A  737 0.4410 0.4544 0.4758 0.0661  0.0730  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 980  THR A C   
5813  O  O   . THR A  737 0.4501 0.4599 0.4614 0.0659  0.0719  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 980  THR A O   
5814  C  CB  . THR A  737 0.4147 0.4454 0.4758 0.0576  0.0790  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 980  THR A CB  
5815  O  OG1 . THR A  737 0.3962 0.4304 0.4712 0.0497  0.0730  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 980  THR A OG1 
5816  C  CG2 . THR A  737 0.4199 0.4598 0.4994 0.0641  0.0927  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 980  THR A CG2 
5817  N  N   . PRO A  738 0.4510 0.4639 0.4941 0.0738  0.0783  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 981  PRO A N   
5818  C  CA  . PRO A  738 0.4735 0.4805 0.4949 0.0817  0.0829  -0.0654 ? ? ? ? ? ? 981  PRO A CA  
5819  C  C   . PRO A  738 0.4842 0.4971 0.4864 0.0849  0.0934  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 981  PRO A C   
5820  O  O   . PRO A  738 0.4784 0.5023 0.4921 0.0850  0.1042  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 981  PRO A O   
5821  C  CB  . PRO A  738 0.4803 0.4908 0.5189 0.0901  0.0911  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 981  PRO A CB  
5822  C  CG  . PRO A  738 0.4649 0.4738 0.5257 0.0857  0.0815  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 981  PRO A CG  
5823  C  CD  . PRO A  738 0.4449 0.4600 0.5143 0.0762  0.0775  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 981  PRO A CD  
5824  N  N   . VAL A  739 0.5007 0.5056 0.4743 0.0875  0.0897  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 982  VAL A N   
5825  C  CA  . VAL A  739 0.5168 0.5250 0.4662 0.0930  0.0983  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 982  VAL A CA  
5826  C  C   . VAL A  739 0.5374 0.5492 0.4817 0.1050  0.1146  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 982  VAL A C   
5827  O  O   . VAL A  739 0.5496 0.5557 0.4932 0.1113  0.1149  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 982  VAL A O   
5828  C  CB  . VAL A  739 0.5308 0.5291 0.4519 0.0932  0.0872  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 982  VAL A CB  
5829  C  CG1 . VAL A  739 0.5507 0.5520 0.4451 0.1010  0.0956  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 982  VAL A CG1 
5830  C  CG2 . VAL A  739 0.5125 0.5079 0.4374 0.0814  0.0723  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 982  VAL A CG2 
5831  N  N   . ALA A  740 0.5434 0.5637 0.4834 0.1088  0.1289  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 983  ALA A N   
5832  C  CA  . ALA A  740 0.5635 0.5879 0.5005 0.1202  0.1467  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 983  ALA A CA  
5833  C  C   . ALA A  740 0.5936 0.6090 0.4948 0.1307  0.1468  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 983  ALA A C   
5834  O  O   . ALA A  740 0.6024 0.6119 0.4769 0.1304  0.1381  -0.0701 ? ? ? ? ? ? 983  ALA A O   
5835  C  CB  . ALA A  740 0.5634 0.5986 0.5072 0.1211  0.1637  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 983  ALA A CB  
5836  N  N   . GLY A  741 0.6104 0.6247 0.5117 0.1406  0.1558  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 984  GLY A N   
5837  C  CA  . GLY A  741 0.6415 0.6462 0.5088 0.1517  0.1556  -0.0855 ? ? ? ? ? ? 984  GLY A CA  
5838  C  C   . GLY A  741 0.6460 0.6369 0.4984 0.1491  0.1355  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 984  GLY A C   
5839  O  O   . GLY A  741 0.6732 0.6557 0.4967 0.1582  0.1337  -0.1103 ? ? ? ? ? ? 984  GLY A O   
5840  N  N   . SER A  742 0.6216 0.6095 0.4931 0.1371  0.1204  -0.1003 ? ? ? ? ? ? 985  SER A N   
5841  C  CA  . SER A  742 0.6272 0.6013 0.4888 0.1343  0.1032  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 985  SER A CA  
5842  C  C   . SER A  742 0.6411 0.6073 0.5074 0.1419  0.1048  -0.1245 ? ? ? ? ? ? 985  SER A C   
5843  O  O   . SER A  742 0.6380 0.6112 0.5231 0.1466  0.1169  -0.1205 ? ? ? ? ? ? 985  SER A O   
5844  C  CB  . SER A  742 0.5999 0.5718 0.4809 0.1199  0.0885  -0.1108 ? ? ? ? ? ? 985  SER A CB  
5845  O  OG  . SER A  742 0.6025 0.5622 0.4912 0.1189  0.0791  -0.1211 ? ? ? ? ? ? 985  SER A OG  
5846  N  N   . GLN A  743 0.6565 0.6081 0.5076 0.1429  0.0922  -0.1385 ? ? ? ? ? ? 986  GLN A N   
5847  C  CA  . GLN A  743 0.6737 0.6145 0.5260 0.1508  0.0919  -0.1508 ? ? ? ? ? ? 986  GLN A CA  
5848  C  C   . GLN A  743 0.6572 0.5888 0.5330 0.1419  0.0798  -0.1531 ? ? ? ? ? ? 986  GLN A C   
5849  O  O   . GLN A  743 0.6652 0.5896 0.5504 0.1475  0.0808  -0.1597 ? ? ? ? ? ? 986  GLN A O   
5850  C  CB  . GLN A  743 0.7050 0.6331 0.5256 0.1582  0.0853  -0.1662 ? ? ? ? ? ? 986  GLN A CB  
5851  C  CG  . GLN A  743 0.7205 0.6535 0.5107 0.1628  0.0878  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 986  GLN A CG  
5852  C  CD  . GLN A  743 0.7577 0.6787 0.5147 0.1741  0.0830  -0.1821 ? ? ? ? ? ? 986  GLN A CD  
5853  O  OE1 . GLN A  743 0.7746 0.6841 0.5304 0.1803  0.0810  -0.1947 ? ? ? ? ? ? 986  GLN A OE1 
5854  N  NE2 . GLN A  743 0.7719 0.6952 0.5014 0.1774  0.0805  -0.1829 ? ? ? ? ? ? 986  GLN A NE2 
5855  N  N   . ILE A  744 0.6358 0.5673 0.5199 0.1288  0.0688  -0.1474 ? ? ? ? ? ? 987  ILE A N   
5856  C  CA  . ILE A  744 0.6223 0.5433 0.5244 0.1197  0.0566  -0.1486 ? ? ? ? ? ? 987  ILE A CA  
5857  C  C   . ILE A  744 0.5979 0.5286 0.5285 0.1161  0.0611  -0.1368 ? ? ? ? ? ? 987  ILE A C   
5858  O  O   . ILE A  744 0.5759 0.5149 0.5164 0.1072  0.0592  -0.1263 ? ? ? ? ? ? 987  ILE A O   
5859  C  CB  . ILE A  744 0.6142 0.5297 0.5099 0.1075  0.0426  -0.1489 ? ? ? ? ? ? 987  ILE A CB  
5860  C  CG1 . ILE A  744 0.6404 0.5453 0.5108 0.1111  0.0358  -0.1631 ? ? ? ? ? ? 987  ILE A CG1 
5861  C  CG2 . ILE A  744 0.6004 0.5057 0.5147 0.0981  0.0326  -0.1474 ? ? ? ? ? ? 987  ILE A CG2 
5862  C  CD1 . ILE A  744 0.6355 0.5382 0.4989 0.1005  0.0234  -0.1646 ? ? ? ? ? ? 987  ILE A CD1 
5863  N  N   . LYS A  745 0.6033 0.5329 0.5473 0.1240  0.0669  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 988  LYS A N   
5864  C  CA  . LYS A  745 0.5829 0.5230 0.5549 0.1224  0.0711  -0.1298 ? ? ? ? ? ? 988  LYS A CA  
5865  C  C   . LYS A  745 0.5863 0.5150 0.5736 0.1257  0.0652  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 988  LYS A C   
5866  O  O   . LYS A  745 0.6040 0.5294 0.5911 0.1366  0.0710  -0.1431 ? ? ? ? ? ? 988  LYS A O   
5867  C  CB  . LYS A  745 0.5835 0.5413 0.5620 0.1300  0.0883  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 988  LYS A CB  
5868  C  CG  . LYS A  745 0.5620 0.5309 0.5718 0.1271  0.0906  -0.1151 ? ? ? ? ? ? 988  LYS A CG  
5869  C  CD  . LYS A  745 0.5627 0.5485 0.5875 0.1345  0.1078  -0.1102 ? ? ? ? ? ? 988  LYS A CD  
5870  C  CE  . LYS A  745 0.5353 0.5338 0.5892 0.1262  0.1066  -0.0990 ? ? ? ? ? ? 988  LYS A CE  
5871  N  NZ  . LYS A  745 0.5327 0.5460 0.6170 0.1331  0.1186  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 988  LYS A NZ  
5872  N  N   . ASN A  746 0.5707 0.4930 0.5700 0.1167  0.0538  -0.1309 ? ? ? ? ? ? 989  ASN A N   
5873  C  CA  . ASN A  746 0.5758 0.4833 0.5855 0.1187  0.0458  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 989  ASN A CA  
5874  C  C   . ASN A  746 0.6019 0.4911 0.5940 0.1238  0.0422  -0.1483 ? ? ? ? ? ? 989  ASN A C   
5875  O  O   . ASN A  746 0.6163 0.4996 0.6139 0.1339  0.0449  -0.1549 ? ? ? ? ? ? 989  ASN A O   
5876  C  CB  . ASN A  746 0.5731 0.4904 0.6061 0.1279  0.0529  -0.1337 ? ? ? ? ? ? 989  ASN A CB  
5877  C  CG  . ASN A  746 0.5479 0.4790 0.6041 0.1224  0.0520  -0.1223 ? ? ? ? ? ? 989  ASN A CG  
5878  O  OD1 . ASN A  746 0.5361 0.4604 0.5952 0.1140  0.0411  -0.1174 ? ? ? ? ? ? 989  ASN A OD1 
5879  N  ND2 . ASN A  746 0.5411 0.4915 0.6144 0.1274  0.0637  -0.1182 ? ? ? ? ? ? 989  ASN A ND2 
5880  N  N   . THR A  747 0.6093 0.4901 0.5812 0.1176  0.0363  -0.1527 ? ? ? ? ? ? 990  THR A N   
5881  C  CA  . THR A  747 0.6367 0.5005 0.5911 0.1227  0.0328  -0.1669 ? ? ? ? ? ? 990  THR A CA  
5882  C  C   . THR A  747 0.6388 0.4846 0.5875 0.1115  0.0191  -0.1697 ? ? ? ? ? ? 990  THR A C   
5883  O  O   . THR A  747 0.6213 0.4715 0.5722 0.1003  0.0144  -0.1618 ? ? ? ? ? ? 990  THR A O   
5884  C  CB  . THR A  747 0.6528 0.5243 0.5858 0.1300  0.0410  -0.1734 ? ? ? ? ? ? 990  THR A CB  
5885  O  OG1 . THR A  747 0.6488 0.5221 0.5672 0.1211  0.0352  -0.1725 ? ? ? ? ? ? 990  THR A OG1 
5886  C  CG2 . THR A  747 0.6455 0.5380 0.5856 0.1376  0.0563  -0.1658 ? ? ? ? ? ? 990  THR A CG2 
5887  N  N   . LEU A  748 0.6604 0.4855 0.6042 0.1142  0.0132  -0.1806 ? ? ? ? ? ? 991  LEU A N   
5888  C  CA  . LEU A  748 0.6628 0.4702 0.6057 0.1031  0.0015  -0.1822 ? ? ? ? ? ? 991  LEU A CA  
5889  C  C   . LEU A  748 0.6628 0.4743 0.5911 0.0948  -0.0026 -0.1854 ? ? ? ? ? ? 991  LEU A C   
5890  O  O   . LEU A  748 0.6745 0.4928 0.5871 0.1005  0.0005  -0.1928 ? ? ? ? ? ? 991  LEU A O   
5891  C  CB  . LEU A  748 0.6888 0.4715 0.6300 0.1081  -0.0034 -0.1937 ? ? ? ? ? ? 991  LEU A CB  
5892  C  CG  . LEU A  748 0.6912 0.4699 0.6465 0.1182  0.0003  -0.1914 ? ? ? ? ? ? 991  LEU A CG  
5893  C  CD1 . LEU A  748 0.7179 0.4698 0.6713 0.1228  -0.0052 -0.2020 ? ? ? ? ? ? 991  LEU A CD1 
5894  C  CD2 . LEU A  748 0.6677 0.4517 0.6399 0.1124  -0.0014 -0.1768 ? ? ? ? ? ? 991  LEU A CD2 
5895  N  N   . TYR A  749 0.6508 0.4582 0.5842 0.0817  -0.0101 -0.1797 ? ? ? ? ? ? 992  TYR A N   
5896  C  CA  . TYR A  749 0.6502 0.4616 0.5734 0.0731  -0.0155 -0.1828 ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CA  
5897  C  C   . TYR A  749 0.6516 0.4457 0.5823 0.0606  -0.0250 -0.1829 ? ? ? ? ? ? 992  TYR A C   
5898  O  O   . TYR A  749 0.6435 0.4292 0.5868 0.0567  -0.0258 -0.1742 ? ? ? ? ? ? 992  TYR A O   
5899  C  CB  . TYR A  749 0.6260 0.4607 0.5497 0.0701  -0.0105 -0.1711 ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CB  
5900  C  CG  . TYR A  749 0.6260 0.4701 0.5367 0.0652  -0.0143 -0.1743 ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CG  
5901  C  CD1 . TYR A  749 0.6339 0.4906 0.5283 0.0741  -0.0087 -0.1779 ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CD1 
5902  C  CD2 . TYR A  749 0.6187 0.4596 0.5336 0.0522  -0.0229 -0.1730 ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CD2 
5903  C  CE1 . TYR A  749 0.6354 0.5004 0.5171 0.0709  -0.0129 -0.1806 ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CE1 
5904  C  CE2 . TYR A  749 0.6185 0.4694 0.5234 0.0484  -0.0270 -0.1761 ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CE2 
5905  C  CZ  . TYR A  749 0.6270 0.4896 0.5149 0.0581  -0.0226 -0.1800 ? ? ? ? ? ? 992  TYR A CZ  
5906  O  OH  . TYR A  749 0.6289 0.5007 0.5056 0.0556  -0.0278 -0.1833 ? ? ? ? ? ? 992  TYR A OH  
5907  N  N   . VAL A  750 0.6647 0.4528 0.5876 0.0548  -0.0322 -0.1932 ? ? ? ? ? ? 993  VAL A N   
5908  C  CA  . VAL A  750 0.6674 0.4404 0.5990 0.0420  -0.0402 -0.1936 ? ? ? ? ? ? 993  VAL A CA  
5909  C  C   . VAL A  750 0.6454 0.4337 0.5811 0.0307  -0.0419 -0.1845 ? ? ? ? ? ? 993  VAL A C   
5910  O  O   . VAL A  750 0.6446 0.4462 0.5713 0.0302  -0.0440 -0.1892 ? ? ? ? ? ? 993  VAL A O   
5911  C  CB  . VAL A  750 0.6948 0.4530 0.6193 0.0413  -0.0478 -0.2112 ? ? ? ? ? ? 993  VAL A CB  
5912  C  CG1 . VAL A  750 0.6969 0.4421 0.6329 0.0266  -0.0550 -0.2112 ? ? ? ? ? ? 993  VAL A CG1 
5913  C  CG2 . VAL A  750 0.7181 0.4588 0.6391 0.0525  -0.0461 -0.2203 ? ? ? ? ? ? 993  VAL A CG2 
5914  N  N   . VAL A  751 0.6291 0.4156 0.5769 0.0228  -0.0411 -0.1716 ? ? ? ? ? ? 994  VAL A N   
5915  C  CA  . VAL A  751 0.6094 0.4101 0.5611 0.0128  -0.0424 -0.1634 ? ? ? ? ? ? 994  VAL A CA  
5916  C  C   . VAL A  751 0.6161 0.4027 0.5769 -0.0001 -0.0483 -0.1649 ? ? ? ? ? ? 994  VAL A C   
5917  O  O   . VAL A  751 0.6335 0.3983 0.5984 -0.0012 -0.0502 -0.1690 ? ? ? ? ? ? 994  VAL A O   
5918  C  CB  . VAL A  751 0.5848 0.3969 0.5431 0.0129  -0.0367 -0.1471 ? ? ? ? ? ? 994  VAL A CB  
5919  C  CG1 . VAL A  751 0.5776 0.4048 0.5307 0.0245  -0.0299 -0.1449 ? ? ? ? ? ? 994  VAL A CG1 
5920  C  CG2 . VAL A  751 0.5872 0.3817 0.5546 0.0111  -0.0366 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 994  VAL A CG2 
5921  N  N   . ASP A  752 0.6031 0.4019 0.5679 -0.0098 -0.0506 -0.1613 ? ? ? ? ? ? 995  ASP A N   
5922  C  CA  . ASP A  752 0.6050 0.3930 0.5820 -0.0231 -0.0537 -0.1587 ? ? ? ? ? ? 995  ASP A CA  
5923  C  C   . ASP A  752 0.5878 0.3758 0.5713 -0.0264 -0.0484 -0.1416 ? ? ? ? ? ? 995  ASP A C   
5924  O  O   . ASP A  752 0.5696 0.3724 0.5565 -0.0323 -0.0473 -0.1336 ? ? ? ? ? ? 995  ASP A O   
5925  C  CB  . ASP A  752 0.6011 0.4028 0.5811 -0.0314 -0.0589 -0.1642 ? ? ? ? ? ? 995  ASP A CB  
5926  C  CG  . ASP A  752 0.6228 0.4209 0.5972 -0.0291 -0.0663 -0.1825 ? ? ? ? ? ? 995  ASP A CG  
5927  O  OD1 . ASP A  752 0.6428 0.4246 0.6123 -0.0227 -0.0672 -0.1914 ? ? ? ? ? ? 995  ASP A OD1 
5928  O  OD2 . ASP A  752 0.6214 0.4328 0.5962 -0.0332 -0.0720 -0.1890 ? ? ? ? ? ? 995  ASP A OD2 
5929  N  N   . GLY A  753 0.5951 0.3663 0.5794 -0.0218 -0.0457 -0.1368 ? ? ? ? ? ? 996  GLY A N   
5930  C  CA  . GLY A  753 0.5808 0.3529 0.5674 -0.0208 -0.0414 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 996  GLY A CA  
5931  C  C   . GLY A  753 0.5896 0.3410 0.5817 -0.0272 -0.0405 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 996  GLY A C   
5932  O  O   . GLY A  753 0.5816 0.3315 0.5731 -0.0239 -0.0378 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 996  GLY A O   
5933  N  N   . LYS A  754 0.6072 0.3424 0.6047 -0.0361 -0.0427 -0.1190 ? ? ? ? ? ? 997  LYS A N   
5934  C  CA  . LYS A  754 0.6196 0.3325 0.6217 -0.0424 -0.0403 -0.1103 ? ? ? ? ? ? 997  LYS A CA  
5935  C  C   . LYS A  754 0.6208 0.3326 0.6327 -0.0572 -0.0394 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 997  LYS A C   
5936  O  O   . LYS A  754 0.6285 0.3419 0.6475 -0.0641 -0.0431 -0.1197 ? ? ? ? ? ? 997  LYS A O   
5937  C  CB  . LYS A  754 0.6470 0.3329 0.6485 -0.0387 -0.0419 -0.1173 ? ? ? ? ? ? 997  LYS A CB  
5938  C  CG  . LYS A  754 0.6495 0.3290 0.6438 -0.0249 -0.0411 -0.1137 ? ? ? ? ? ? 997  LYS A CG  
5939  C  CD  . LYS A  754 0.6775 0.3257 0.6720 -0.0231 -0.0415 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 997  LYS A CD  
5940  C  CE  . LYS A  754 0.6813 0.3248 0.6700 -0.0081 -0.0418 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 997  LYS A CE  
5941  N  NZ  . LYS A  754 0.7100 0.3291 0.6989 -0.0050 -0.0441 -0.1254 ? ? ? ? ? ? 997  LYS A NZ  
5942  N  N   . SER A  755 0.6154 0.3238 0.6282 -0.0616 -0.0345 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 998  SER A N   
5943  C  CA  . SER A  755 0.6200 0.3243 0.6437 -0.0757 -0.0315 -0.0901 ? ? ? ? ? ? 998  SER A CA  
5944  C  C   . SER A  755 0.6495 0.3235 0.6797 -0.0820 -0.0299 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 998  SER A C   
5945  O  O   . SER A  755 0.6674 0.3203 0.6916 -0.0747 -0.0308 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 998  SER A O   
5946  C  CB  . SER A  755 0.6062 0.3176 0.6278 -0.0784 -0.0257 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 998  SER A CB  
5947  O  OG  . SER A  755 0.6219 0.3093 0.6363 -0.0749 -0.0215 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 998  SER A OG  
5948  N  N   . SER A  756 0.6555 0.3272 0.6994 -0.0957 -0.0273 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 999  SER A N   
5949  C  CA  . SER A  756 0.6838 0.3294 0.7378 -0.1031 -0.0269 -0.0976 ? ? ? ? ? ? 999  SER A CA  
5950  C  C   . SER A  756 0.7048 0.3202 0.7524 -0.1011 -0.0203 -0.0848 ? ? ? ? ? ? 999  SER A C   
5951  O  O   . SER A  756 0.7310 0.3210 0.7857 -0.1063 -0.0190 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 999  SER A O   
5952  C  CB  . SER A  756 0.6855 0.3375 0.7595 -0.1190 -0.0256 -0.1015 ? ? ? ? ? ? 999  SER A CB  
5953  O  OG  . SER A  756 0.6824 0.3328 0.7585 -0.1251 -0.0163 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 999  SER A OG  
5954  N  N   . GLY A  757 0.6958 0.3123 0.7297 -0.0934 -0.0163 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 1000 GLY A N   
5955  C  CA  . GLY A  757 0.7186 0.3057 0.7450 -0.0916 -0.0099 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 1000 GLY A CA  
5956  C  C   . GLY A  757 0.7330 0.3074 0.7697 -0.1057 -0.0007 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 1000 GLY A C   
5957  O  O   . GLY A  757 0.7541 0.3033 0.7829 -0.1045 0.0060  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 1000 GLY A O   
5958  N  N   . LYS A  758 0.7231 0.3148 0.7774 -0.1186 0.0000  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A N   
5959  C  CA  . LYS A  758 0.7372 0.3180 0.8042 -0.1322 0.0099  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A CA  
5960  C  C   . LYS A  758 0.7156 0.3249 0.7960 -0.1420 0.0124  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A C   
5961  O  O   . LYS A  758 0.7254 0.3321 0.8258 -0.1559 0.0176  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A O   
5962  C  CB  . LYS A  758 0.7643 0.3227 0.8486 -0.1422 0.0101  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A CB  
5963  C  CG  . LYS A  758 0.7620 0.3280 0.8541 -0.1409 -0.0018 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A CG  
5964  C  CD  . LYS A  758 0.7963 0.3286 0.8966 -0.1450 -0.0015 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A CD  
5965  C  CE  . LYS A  758 0.7991 0.3390 0.9174 -0.1518 -0.0110 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A CE  
5966  N  NZ  . LYS A  758 0.8181 0.3373 0.9280 -0.1422 -0.0179 -0.1137 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS A NZ  
5967  N  N   . ASP A  759 0.6871 0.3234 0.7580 -0.1349 0.0088  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A N   
5968  C  CA  . ASP A  759 0.6652 0.3297 0.7464 -0.1420 0.0111  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A CA  
5969  C  C   . ASP A  759 0.6625 0.3253 0.7309 -0.1393 0.0206  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A C   
5970  O  O   . ASP A  759 0.6799 0.3188 0.7324 -0.1327 0.0250  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A O   
5971  C  CB  . ASP A  759 0.6371 0.3314 0.7145 -0.1351 0.0013  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A CB  
5972  C  CG  . ASP A  759 0.6308 0.3226 0.6866 -0.1193 -0.0033 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A CG  
5973  O  OD1 . ASP A  759 0.6453 0.3150 0.6881 -0.1128 0.0002  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A OD1 
5974  O  OD2 . ASP A  759 0.6124 0.3245 0.6650 -0.1131 -0.0107 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP A OD2 
5975  N  N   . GLN A  760 0.6422 0.3299 0.7162 -0.1432 0.0231  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A N   
5976  C  CA  . GLN A  760 0.6396 0.3270 0.6997 -0.1393 0.0314  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A CA  
5977  C  C   . GLN A  760 0.6369 0.3172 0.6716 -0.1236 0.0273  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A C   
5978  O  O   . GLN A  760 0.6488 0.3142 0.6674 -0.1183 0.0337  0.0134  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A O   
5979  C  CB  . GLN A  760 0.6146 0.3329 0.6823 -0.1428 0.0322  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A CB  
5980  C  CG  . GLN A  760 0.6171 0.3445 0.7114 -0.1578 0.0369  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A CG  
5981  C  CD  . GLN A  760 0.6469 0.3475 0.7490 -0.1670 0.0486  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A CD  
5982  O  OE1 . GLN A  760 0.6616 0.3515 0.7808 -0.1754 0.0473  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A OE1 
5983  N  NE2 . GLN A  760 0.6575 0.3468 0.7470 -0.1652 0.0604  0.0136  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN A NE2 
5984  N  N   . GLN A  761 0.6219 0.3138 0.6532 -0.1157 0.0167  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A N   
5985  C  CA  . GLN A  761 0.6173 0.3060 0.6291 -0.1012 0.0120  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A CA  
5986  C  C   . GLN A  761 0.6463 0.3017 0.6467 -0.0961 0.0149  0.0004  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A C   
5987  O  O   . GLN A  761 0.6511 0.2974 0.6337 -0.0859 0.0153  0.0103  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A O   
5988  C  CB  . GLN A  761 0.6010 0.3051 0.6142 -0.0947 0.0017  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A CB  
5989  C  CG  . GLN A  761 0.5960 0.2984 0.5931 -0.0799 -0.0030 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A CG  
5990  C  CD  . GLN A  761 0.5742 0.2965 0.5639 -0.0748 -0.0031 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A CD  
5991  O  OE1 . GLN A  761 0.5533 0.3000 0.5504 -0.0789 -0.0041 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A OE1 
5992  N  NE2 . GLN A  761 0.5805 0.2919 0.5553 -0.0654 -0.0028 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN A NE2 
5993  N  N   . ALA A  762 0.6671 0.3038 0.6778 -0.1029 0.0160  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA A N   
5994  C  CA  . ALA A  762 0.6971 0.3002 0.6983 -0.0983 0.0183  0.0005  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA A CA  
5995  C  C   . ALA A  762 0.7144 0.3015 0.7062 -0.1006 0.0295  0.0175  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA A C   
5996  O  O   . ALA A  762 0.7318 0.2983 0.7044 -0.0905 0.0310  0.0281  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA A O   
5997  C  CB  . ALA A  762 0.7153 0.3031 0.7319 -0.1066 0.0176  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA A CB  
5998  N  N   . LYS A  763 0.7102 0.3078 0.7150 -0.1130 0.0374  0.0202  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A N   
5999  C  CA  . LYS A  763 0.7267 0.3113 0.7226 -0.1153 0.0497  0.0365  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A CA  
6000  C  C   . LYS A  763 0.7162 0.3095 0.6897 -0.1037 0.0496  0.0470  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A C   
6001  O  O   . LYS A  763 0.7385 0.3098 0.6924 -0.0968 0.0551  0.0601  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A O   
6002  C  CB  . LYS A  763 0.7237 0.3202 0.7416 -0.1313 0.0587  0.0363  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A CB  
6003  C  CG  . LYS A  763 0.7359 0.3253 0.7428 -0.1321 0.0720  0.0532  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A CG  
6004  C  CD  . LYS A  763 0.7386 0.3357 0.7701 -0.1485 0.0829  0.0537  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A CD  
6005  C  CE  . LYS A  763 0.7707 0.3418 0.7935 -0.1514 0.0996  0.0712  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A CE  
6006  N  NZ  . LYS A  763 0.7706 0.3532 0.8227 -0.1684 0.1100  0.0699  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS A NZ  
6007  N  N   . TYR A  764 0.6843 0.3086 0.6599 -0.1011 0.0433  0.0412  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A N   
6008  C  CA  . TYR A  764 0.6754 0.3081 0.6321 -0.0915 0.0435  0.0504  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CA  
6009  C  C   . TYR A  764 0.6642 0.3013 0.6066 -0.0766 0.0320  0.0475  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A C   
6010  O  O   . TYR A  764 0.6608 0.3013 0.5867 -0.0675 0.0310  0.0548  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A O   
6011  C  CB  . TYR A  764 0.6495 0.3126 0.6169 -0.0979 0.0456  0.0484  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CB  
6012  C  CG  . TYR A  764 0.6587 0.3215 0.6419 -0.1122 0.0577  0.0520  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CG  
6013  C  CD1 . TYR A  764 0.6805 0.3274 0.6526 -0.1130 0.0704  0.0666  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CD1 
6014  C  CD2 . TYR A  764 0.6467 0.3257 0.6565 -0.1245 0.0566  0.0406  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CD2 
6015  C  CE1 . TYR A  764 0.6896 0.3371 0.6788 -0.1265 0.0831  0.0704  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CE1 
6016  C  CE2 . TYR A  764 0.6544 0.3356 0.6825 -0.1380 0.0675  0.0434  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CE2 
6017  C  CZ  . TYR A  764 0.6757 0.3411 0.6944 -0.1393 0.0815  0.0586  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A CZ  
6018  O  OH  . TYR A  764 0.6843 0.3522 0.7231 -0.1528 0.0938  0.0618  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR A OH  
6019  N  N   . GLY A  765 0.6575 0.2969 0.6074 -0.0740 0.0232  0.0361  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY A N   
6020  C  CA  . GLY A  765 0.6442 0.2919 0.5848 -0.0604 0.0128  0.0323  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY A CA  
6021  C  C   . GLY A  765 0.6631 0.2914 0.5811 -0.0480 0.0124  0.0439  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY A C   
6022  O  O   . GLY A  765 0.6929 0.2925 0.6021 -0.0464 0.0166  0.0508  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY A O   
6023  N  N   . GLY A  766 0.6480 0.2908 0.5562 -0.0388 0.0071  0.0461  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY A N   
6024  C  CA  . GLY A  766 0.6658 0.2920 0.5523 -0.0252 0.0039  0.0551  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY A CA  
6025  C  C   . GLY A  766 0.6960 0.2978 0.5654 -0.0259 0.0140  0.0693  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY A C   
6026  O  O   . GLY A  766 0.7173 0.3009 0.5653 -0.0139 0.0117  0.0778  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY A O   
6027  N  N   . ALA A  767 0.6991 0.3010 0.5775 -0.0394 0.0251  0.0722  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA A N   
6028  C  CA  . ALA A  767 0.7304 0.3079 0.5951 -0.0418 0.0373  0.0861  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA A CA  
6029  C  C   . ALA A  767 0.7386 0.3146 0.5796 -0.0331 0.0401  0.0973  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA A C   
6030  O  O   . ALA A  767 0.7710 0.3213 0.5925 -0.0292 0.0479  0.1100  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA A O   
6031  C  CB  . ALA A  767 0.7297 0.3110 0.6142 -0.0589 0.0486  0.0853  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA A CB  
6032  N  N   . PHE A  768 0.7120 0.3139 0.5531 -0.0294 0.0339  0.0931  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A N   
6033  C  CA  . PHE A  768 0.7216 0.3216 0.5400 -0.0212 0.0364  0.1027  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CA  
6034  C  C   . PHE A  768 0.7178 0.3204 0.5216 -0.0053 0.0224  0.1003  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A C   
6035  O  O   . PHE A  768 0.7208 0.3266 0.5073 0.0024  0.0212  0.1050  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A O   
6036  C  CB  . PHE A  768 0.6966 0.3236 0.5265 -0.0296 0.0409  0.1001  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CB  
6037  C  CG  . PHE A  768 0.6901 0.3240 0.5437 -0.0463 0.0509  0.0974  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CG  
6038  C  CD1 . PHE A  768 0.7172 0.3318 0.5680 -0.0535 0.0657  0.1078  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CD1 
6039  C  CD2 . PHE A  768 0.6594 0.3179 0.5385 -0.0546 0.0454  0.0846  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CD2 
6040  C  CE1 . PHE A  768 0.7122 0.3337 0.5876 -0.0692 0.0744  0.1047  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CE1 
6041  C  CE2 . PHE A  768 0.6551 0.3202 0.5564 -0.0694 0.0532  0.0812  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CE2 
6042  C  CZ  . PHE A  768 0.6808 0.3280 0.5818 -0.0771 0.0673  0.0908  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE A CZ  
6043  N  N   . LEU A  769 0.7112 0.3136 0.5232 -0.0004 0.0118  0.0921  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A N   
6044  C  CA  . LEU A  769 0.7040 0.3128 0.5087 0.0139  -0.0025 0.0877  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A CA  
6045  C  C   . LEU A  769 0.7377 0.3222 0.5114 0.0280  -0.0041 0.0986  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A C   
6046  O  O   . LEU A  769 0.7367 0.3266 0.4978 0.0400  -0.0138 0.0980  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A O   
6047  C  CB  . LEU A  769 0.6973 0.3060 0.5162 0.0166  -0.0111 0.0784  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A CB  
6048  C  CG  . LEU A  769 0.6613 0.2990 0.5068 0.0065  -0.0125 0.0664  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A CG  
6049  C  CD1 . LEU A  769 0.6559 0.2939 0.5148 0.0097  -0.0198 0.0568  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A CD1 
6050  C  CD2 . LEU A  769 0.6348 0.2990 0.4837 0.0088  -0.0179 0.0625  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU A CD2 
6051  N  N   . GLU A  770 0.7702 0.3266 0.5312 0.0264  0.0059  0.1089  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A N   
6052  C  CA  . GLU A  770 0.8072 0.3363 0.5375 0.0407  0.0044  0.1196  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A CA  
6053  C  C   . GLU A  770 0.8177 0.3469 0.5265 0.0439  0.0105  0.1284  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A C   
6054  O  O   . GLU A  770 0.8360 0.3560 0.5192 0.0593  0.0029  0.1325  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A O   
6055  C  CB  . GLU A  770 0.8394 0.3377 0.5642 0.0367  0.0151  0.1284  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A CB  
6056  C  CG  . GLU A  770 0.8767 0.3456 0.5735 0.0532  0.0100  0.1369  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A CG  
6057  C  CD  . GLU A  770 0.9041 0.3435 0.6022 0.0501  0.0166  0.1418  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A CD  
6058  O  OE1 . GLU A  770 0.9369 0.3508 0.6198 0.0466  0.0313  0.1555  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A OE1 
6059  O  OE2 . GLU A  770 0.8920 0.3348 0.6083 0.0504  0.0078  0.1315  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU A OE2 
6060  N  N   . GLU A  771 0.8083 0.3473 0.5270 0.0298  0.0243  0.1310  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A N   
6061  C  CA  . GLU A  771 0.8164 0.3580 0.5171 0.0317  0.0318  0.1386  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A CA  
6062  C  C   . GLU A  771 0.7863 0.3559 0.4912 0.0374  0.0187  0.1286  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A C   
6063  O  O   . GLU A  771 0.7983 0.3659 0.4798 0.0485  0.0156  0.1324  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A O   
6064  C  CB  . GLU A  771 0.8128 0.3595 0.5278 0.0148  0.0498  0.1429  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A CB  
6065  C  CG  . GLU A  771 0.8132 0.3700 0.5168 0.0144  0.0588  0.1484  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A CG  
6066  C  CD  . GLU A  771 0.7914 0.3682 0.5234 -0.0042 0.0717  0.1460  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A CD  
6067  O  OE1 . GLU A  771 0.7852 0.3612 0.5414 -0.0168 0.0757  0.1425  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A OE1 
6068  O  OE2 . GLU A  771 0.7811 0.3746 0.5118 -0.0059 0.0770  0.1467  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU A OE2 
6069  N  N   . LEU A  772 0.7497 0.3439 0.4834 0.0309  0.0106  0.1156  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A N   
6070  C  CA  . LEU A  772 0.7202 0.3414 0.4616 0.0346  -0.0004 0.1062  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A CA  
6071  C  C   . LEU A  772 0.7308 0.3458 0.4557 0.0522  -0.0161 0.1041  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A C   
6072  O  O   . LEU A  772 0.7284 0.3519 0.4422 0.0600  -0.0224 0.1027  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A O   
6073  C  CB  . LEU A  772 0.6816 0.3290 0.4563 0.0238  -0.0039 0.0940  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A CB  
6074  C  CG  . LEU A  772 0.6640 0.3263 0.4574 0.0074  0.0080  0.0931  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A CG  
6075  C  CD1 . LEU A  772 0.6315 0.3159 0.4532 0.0000  0.0024  0.0810  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A CD1 
6076  C  CD2 . LEU A  772 0.6574 0.3328 0.4443 0.0065  0.0130  0.0959  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU A CD2 
6077  N  N   . GLN A  773 0.7433 0.3437 0.4676 0.0589  -0.0233 0.1030  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A N   
6078  C  CA  . GLN A  773 0.7557 0.3501 0.4656 0.0763  -0.0390 0.1007  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A CA  
6079  C  C   . GLN A  773 0.7936 0.3653 0.4665 0.0890  -0.0380 0.1116  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A C   
6080  O  O   . GLN A  773 0.8002 0.3735 0.4596 0.1028  -0.0512 0.1086  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A O   
6081  C  CB  . GLN A  773 0.7668 0.3470 0.4812 0.0822  -0.0459 0.0987  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A CB  
6082  C  CG  . GLN A  773 0.7334 0.3362 0.4795 0.0777  -0.0535 0.0858  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A CG  
6083  C  CD  . GLN A  773 0.7478 0.3333 0.4984 0.0811  -0.0557 0.0851  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A CD  
6084  O  OE1 . GLN A  773 0.7542 0.3280 0.5105 0.0711  -0.0449 0.0882  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A OE1 
6085  N  NE2 . GLN A  773 0.7548 0.3379 0.5034 0.0958  -0.0703 0.0807  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN A NE2 
6086  N  N   . ALA A  774 0.8212 0.3704 0.4775 0.0848  -0.0225 0.1241  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA A N   
6087  C  CA  . ALA A  774 0.8607 0.3868 0.4791 0.0961  -0.0180 0.1362  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA A CA  
6088  C  C   . ALA A  774 0.8498 0.3936 0.4603 0.0973  -0.0178 0.1344  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA A C   
6089  O  O   . ALA A  774 0.8667 0.4056 0.4530 0.1128  -0.0284 0.1343  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA A O   
6090  C  CB  . ALA A  774 0.8878 0.3900 0.4966 0.0881  0.0014  0.1497  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA A CB  
6091  N  N   . LYS A  775 0.8231 0.3873 0.4534 0.0820  -0.0068 0.1323  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A N   
6092  C  CA  . LYS A  775 0.8161 0.3946 0.4377 0.0837  -0.0055 0.1312  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A CA  
6093  C  C   . LYS A  775 0.7827 0.3888 0.4210 0.0863  -0.0215 0.1172  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A C   
6094  O  O   . LYS A  775 0.7842 0.3973 0.4095 0.0920  -0.0237 0.1161  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A O   
6095  C  CB  . LYS A  775 0.8014 0.3922 0.4378 0.0673  0.0122  0.1343  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A CB  
6096  C  CG  . LYS A  775 0.8246 0.3952 0.4577 0.0587  0.0304  0.1462  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A CG  
6097  C  CD  . LYS A  775 0.8010 0.3920 0.4578 0.0414  0.0448  0.1453  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A CD  
6098  C  CE  . LYS A  775 0.8289 0.4006 0.4791 0.0336  0.0657  0.1587  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A CE  
6099  N  NZ  . LYS A  775 0.8074 0.4022 0.4766 0.0208  0.0774  0.1571  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS A NZ  
6100  N  N   . TYR A  776 0.7529 0.3753 0.4207 0.0816  -0.0311 0.1067  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A N   
6101  C  CA  . TYR A  776 0.7191 0.3694 0.4071 0.0814  -0.0432 0.0941  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CA  
6102  C  C   . TYR A  776 0.7111 0.3647 0.4119 0.0884  -0.0591 0.0856  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A C   
6103  O  O   . TYR A  776 0.6793 0.3530 0.4102 0.0805  -0.0624 0.0768  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A O   
6104  C  CB  . TYR A  776 0.6827 0.3570 0.4014 0.0645  -0.0353 0.0890  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CB  
6105  C  CG  . TYR A  776 0.6881 0.3608 0.4012 0.0551  -0.0182 0.0969  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CG  
6106  C  CD1 . TYR A  776 0.7040 0.3731 0.3942 0.0612  -0.0143 0.1018  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CD1 
6107  C  CD2 . TYR A  776 0.6784 0.3537 0.4099 0.0404  -0.0058 0.0989  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CD2 
6108  C  CE1 . TYR A  776 0.7092 0.3783 0.3961 0.0527  0.0026  0.1091  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CE1 
6109  C  CE2 . TYR A  776 0.6829 0.3589 0.4128 0.0313  0.0101  0.1057  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CE2 
6110  C  CZ  . TYR A  776 0.6982 0.3712 0.4060 0.0377  0.0146  0.1111  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A CZ  
6111  O  OH  . TYR A  776 0.7033 0.3781 0.4102 0.0297  0.0307  0.1177  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR A OH  
6112  N  N   . PRO A  777 0.7413 0.3754 0.4191 0.1041  -0.0689 0.0883  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO A N   
6113  C  CA  . PRO A  777 0.7390 0.3733 0.4283 0.1121  -0.0836 0.0813  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO A CA  
6114  C  C   . PRO A  777 0.7032 0.3668 0.4215 0.1100  -0.0949 0.0679  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO A C   
6115  O  O   . PRO A  777 0.6876 0.3599 0.4290 0.1092  -0.1012 0.0610  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO A O   
6116  C  CB  . PRO A  777 0.7780 0.3902 0.4339 0.1315  -0.0944 0.0854  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO A CB  
6117  C  CG  . PRO A  777 0.7954 0.4011 0.4239 0.1338  -0.0870 0.0923  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO A CG  
6118  C  CD  . PRO A  777 0.7791 0.3922 0.4184 0.1164  -0.0678 0.0972  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO A CD  
6119  N  N   . GLU A  778 0.6906 0.3692 0.4092 0.1090  -0.0966 0.0642  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A N   
6120  C  CA  . GLU A  778 0.6592 0.3639 0.4060 0.1074  -0.1075 0.0518  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A CA  
6121  C  C   . GLU A  778 0.6227 0.3480 0.4041 0.0919  -0.1000 0.0471  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A C   
6122  O  O   . GLU A  778 0.6026 0.3436 0.4091 0.0921  -0.1086 0.0382  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A O   
6123  C  CB  . GLU A  778 0.6567 0.3710 0.3956 0.1110  -0.1123 0.0483  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A CB  
6124  C  CG  . GLU A  778 0.6440 0.3661 0.3823 0.0984  -0.0963 0.0530  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A CG  
6125  C  CD  . GLU A  778 0.6758 0.3749 0.3810 0.0996  -0.0826 0.0660  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A CD  
6126  O  OE1 . GLU A  778 0.7077 0.3829 0.3901 0.1086  -0.0832 0.0731  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A OE1 
6127  O  OE2 . GLU A  778 0.6696 0.3746 0.3724 0.0916  -0.0705 0.0696  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU A OE2 
6128  N  N   . LEU A  779 0.6158 0.3412 0.3988 0.0792  -0.0845 0.0527  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A N   
6129  C  CA  . LEU A  779 0.5873 0.3287 0.3989 0.0666  -0.0787 0.0482  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A CA  
6130  C  C   . LEU A  779 0.5867 0.3255 0.4119 0.0703  -0.0853 0.0437  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A C   
6131  O  O   . LEU A  779 0.5613 0.3183 0.4126 0.0650  -0.0867 0.0363  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A O   
6132  C  CB  . LEU A  779 0.5894 0.3245 0.3985 0.0547  -0.0629 0.0551  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A CB  
6133  C  CG  . LEU A  779 0.5968 0.3297 0.3901 0.0511  -0.0533 0.0617  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A CG  
6134  C  CD1 . LEU A  779 0.5932 0.3248 0.3940 0.0375  -0.0387 0.0661  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A CD1 
6135  C  CD2 . LEU A  779 0.5728 0.3284 0.3773 0.0494  -0.0572 0.0554  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU A CD2 
6136  N  N   . PHE A  780 0.6161 0.3318 0.4232 0.0800  -0.0886 0.0486  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A N   
6137  C  CA  . PHE A  780 0.6180 0.3297 0.4372 0.0843  -0.0945 0.0445  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CA  
6138  C  C   . PHE A  780 0.6204 0.3371 0.4450 0.0979  -0.1112 0.0376  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A C   
6139  O  O   . PHE A  780 0.6192 0.3366 0.4577 0.1024  -0.1170 0.0328  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A O   
6140  C  CB  . PHE A  780 0.6467 0.3310 0.4486 0.0858  -0.0880 0.0529  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CB  
6141  C  CG  . PHE A  780 0.6449 0.3249 0.4456 0.0717  -0.0718 0.0589  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CG  
6142  C  CD1 . PHE A  780 0.6305 0.3157 0.4510 0.0612  -0.0653 0.0553  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CD1 
6143  C  CD2 . PHE A  780 0.6590 0.3299 0.4393 0.0693  -0.0632 0.0676  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CD2 
6144  C  CE1 . PHE A  780 0.6297 0.3116 0.4513 0.0481  -0.0517 0.0596  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CE1 
6145  C  CE2 . PHE A  780 0.6578 0.3259 0.4401 0.0560  -0.0483 0.0728  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CE2 
6146  C  CZ  . PHE A  780 0.6427 0.3166 0.4468 0.0452  -0.0432 0.0684  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE A CZ  
6147  N  N   . ALA A  781 0.6226 0.3446 0.4386 0.1042  -0.1191 0.0359  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA A N   
6148  C  CA  . ALA A  781 0.6237 0.3530 0.4482 0.1164  -0.1361 0.0278  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA A CA  
6149  C  C   . ALA A  781 0.5883 0.3467 0.4482 0.1096  -0.1388 0.0176  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA A C   
6150  O  O   . ALA A  781 0.5826 0.3504 0.4623 0.1160  -0.1495 0.0098  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA A O   
6151  C  CB  . ALA A  781 0.6446 0.3657 0.4440 0.1271  -0.1447 0.0294  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA A CB  
6152  N  N   . ARG A  782 0.5660 0.3383 0.4340 0.0970  -0.1288 0.0179  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A N   
6153  C  CA  . ARG A  782 0.5351 0.3332 0.4330 0.0905  -0.1300 0.0098  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A CA  
6154  C  C   . ARG A  782 0.5201 0.3284 0.4442 0.0878  -0.1288 0.0048  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A C   
6155  O  O   . ARG A  782 0.5208 0.3223 0.4435 0.0821  -0.1192 0.0083  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A O   
6156  C  CB  . ARG A  782 0.5175 0.3250 0.4162 0.0776  -0.1176 0.0128  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A CB  
6157  C  CG  . ARG A  782 0.4875 0.3164 0.4151 0.0675  -0.1119 0.0078  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A CG  
6158  C  CD  . ARG A  782 0.4714 0.3109 0.3993 0.0570  -0.1027 0.0099  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A CD  
6159  N  NE  . ARG A  782 0.4569 0.3125 0.3991 0.0577  -0.1090 0.0042  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A NE  
6160  C  CZ  . ARG A  782 0.4575 0.3144 0.3896 0.0572  -0.1091 0.0053  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A CZ  
6161  N  NH1 . ARG A  782 0.4710 0.3157 0.3793 0.0560  -0.1026 0.0122  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A NH1 
6162  N  NH2 . ARG A  782 0.4458 0.3159 0.3923 0.0580  -0.1153 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG A NH2 
6163  N  N   . LYS A  783 0.5075 0.3323 0.4564 0.0918  -0.1382 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A N   
6164  C  CA  . LYS A  783 0.4899 0.3285 0.4665 0.0880  -0.1346 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A CA  
6165  C  C   . LYS A  783 0.4624 0.3198 0.4559 0.0750  -0.1236 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A C   
6166  O  O   . LYS A  783 0.4478 0.3208 0.4565 0.0731  -0.1265 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A O   
6167  C  CB  . LYS A  783 0.4881 0.3376 0.4868 0.0970  -0.1474 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A CB  
6168  C  CG  . LYS A  783 0.5147 0.3481 0.4953 0.1104  -0.1603 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A CG  
6169  C  CD  . LYS A  783 0.5137 0.3590 0.5188 0.1199  -0.1744 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A CD  
6170  C  CE  . LYS A  783 0.5447 0.3697 0.5296 0.1347  -0.1859 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A CE  
6171  N  NZ  . LYS A  783 0.5495 0.3837 0.5550 0.1467  -0.2028 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS A NZ  
6172  N  N   . GLN A  784 0.4571 0.3121 0.4479 0.0666  -0.1115 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A N   
6173  C  CA  . GLN A  784 0.4349 0.3053 0.4372 0.0552  -0.1013 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A CA  
6174  C  C   . GLN A  784 0.4157 0.3073 0.4476 0.0548  -0.1026 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A C   
6175  O  O   . GLN A  784 0.4184 0.3129 0.4653 0.0616  -0.1080 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A O   
6176  C  CB  . GLN A  784 0.4369 0.3000 0.4332 0.0491  -0.0911 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A CB  
6177  C  CG  . GLN A  784 0.4560 0.2988 0.4262 0.0484  -0.0885 0.0028  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A CG  
6178  C  CD  . GLN A  784 0.4520 0.2973 0.4109 0.0433  -0.0856 0.0070  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A CD  
6179  O  OE1 . GLN A  784 0.4331 0.2956 0.4040 0.0388  -0.0843 0.0045  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A OE1 
6180  N  NE2 . GLN A  784 0.4709 0.2988 0.4068 0.0442  -0.0837 0.0135  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN A NE2 
6181  N  N   . ILE A  785 0.3977 0.3040 0.4390 0.0474  -0.0975 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A N   
6182  C  CA  . ILE A  785 0.3815 0.3070 0.4513 0.0468  -0.0981 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A CA  
6183  C  C   . ILE A  785 0.3742 0.3088 0.4629 0.0462  -0.0915 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A C   
6184  O  O   . ILE A  785 0.3706 0.3153 0.4821 0.0507  -0.0953 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A O   
6185  C  CB  . ILE A  785 0.3662 0.3030 0.4395 0.0389  -0.0928 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A CB  
6186  C  CG1 . ILE A  785 0.3719 0.3048 0.4366 0.0420  -0.1017 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A CG1 
6187  C  CG2 . ILE A  785 0.3509 0.3055 0.4520 0.0367  -0.0898 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A CG2 
6188  C  CD1 . ILE A  785 0.3623 0.3001 0.4212 0.0349  -0.0960 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE A CD1 
6189  N  N   . SER A  786 0.3726 0.3044 0.4528 0.0407  -0.0815 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 1029 SER A N   
6190  C  CA  . SER A  786 0.3658 0.3073 0.4619 0.0400  -0.0741 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 1029 SER A CA  
6191  C  C   . SER A  786 0.3789 0.3120 0.4776 0.0481  -0.0784 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 1029 SER A C   
6192  O  O   . SER A  786 0.3753 0.3183 0.4937 0.0514  -0.0760 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 1029 SER A O   
6193  C  CB  . SER A  786 0.3620 0.3027 0.4466 0.0323  -0.0633 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 1029 SER A CB  
6194  O  OG  . SER A  786 0.3764 0.2996 0.4416 0.0325  -0.0636 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 1029 SER A OG  
6195  N  N   . THR A  787 0.3958 0.3100 0.4743 0.0518  -0.0839 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 1030 THR A N   
6196  C  CA  . THR A  787 0.4114 0.3145 0.4897 0.0604  -0.0885 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 1030 THR A CA  
6197  C  C   . THR A  787 0.4201 0.3218 0.5055 0.0706  -0.1015 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 1030 THR A C   
6198  O  O   . THR A  787 0.4293 0.3279 0.5227 0.0787  -0.1057 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 1030 THR A O   
6199  C  CB  . THR A  787 0.4291 0.3097 0.4820 0.0598  -0.0871 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 1030 THR A CB  
6200  O  OG1 . THR A  787 0.4361 0.3065 0.4694 0.0583  -0.0906 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 1030 THR A OG1 
6201  C  CG2 . THR A  787 0.4236 0.3049 0.4722 0.0511  -0.0757 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 1030 THR A CG2 
6202  N  N   . GLY A  788 0.4189 0.3224 0.5010 0.0712  -0.1088 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 1031 GLY A N   
6203  C  CA  . GLY A  788 0.4299 0.3313 0.5169 0.0819  -0.1231 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 1031 GLY A CA  
6204  C  C   . GLY A  788 0.4558 0.3329 0.5153 0.0900  -0.1303 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 1031 GLY A C   
6205  O  O   . GLY A  788 0.4696 0.3418 0.5273 0.1006  -0.1437 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 1031 GLY A O   
6206  N  N   . VAL A  789 0.4644 0.3256 0.5023 0.0854  -0.1217 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL A N   
6207  C  CA  . VAL A  789 0.4914 0.3273 0.5036 0.0926  -0.1260 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL A CA  
6208  C  C   . VAL A  789 0.4977 0.3200 0.4837 0.0848  -0.1183 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL A C   
6209  O  O   . VAL A  789 0.4806 0.3131 0.4700 0.0738  -0.1090 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL A O   
6210  C  CB  . VAL A  789 0.5011 0.3279 0.5168 0.0963  -0.1231 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL A CB  
6211  C  CG1 . VAL A  789 0.4925 0.3360 0.5377 0.1030  -0.1284 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL A CG1 
6212  C  CG2 . VAL A  789 0.4929 0.3187 0.5062 0.0849  -0.1089 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL A CG2 
6213  N  N   . PRO A  790 0.5237 0.3228 0.4835 0.0909  -0.1215 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO A N   
6214  C  CA  . PRO A  790 0.5314 0.3177 0.4675 0.0836  -0.1131 0.0066  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO A CA  
6215  C  C   . PRO A  790 0.5293 0.3096 0.4648 0.0735  -0.1004 0.0090  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO A C   
6216  O  O   . PRO A  790 0.5243 0.3084 0.4748 0.0736  -0.0990 0.0041  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO A O   
6217  C  CB  . PRO A  790 0.5643 0.3253 0.4735 0.0948  -0.1198 0.0127  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO A CB  
6218  C  CG  . PRO A  790 0.5707 0.3347 0.4906 0.1082  -0.1340 0.0066  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO A CG  
6219  C  CD  . PRO A  790 0.5493 0.3314 0.4995 0.1047  -0.1318 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO A CD  
6220  N  N   . MET A  791 0.5346 0.3056 0.4536 0.0653  -0.0915 0.0158  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A N   
6221  C  CA  . MET A  791 0.5398 0.3001 0.4562 0.0570  -0.0812 0.0181  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A CA  
6222  C  C   . MET A  791 0.5680 0.3033 0.4725 0.0654  -0.0839 0.0211  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A C   
6223  O  O   . MET A  791 0.5877 0.3104 0.4787 0.0771  -0.0924 0.0242  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A O   
6224  C  CB  . MET A  791 0.5426 0.2973 0.4454 0.0472  -0.0715 0.0250  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A CB  
6225  C  CG  . MET A  791 0.5167 0.2941 0.4303 0.0387  -0.0680 0.0224  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A CG  
6226  S  SD  . MET A  791 0.5205 0.2937 0.4190 0.0292  -0.0578 0.0303  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A SD  
6227  C  CE  . MET A  791 0.5381 0.3016 0.4143 0.0397  -0.0641 0.0363  ? ? ? ? ? ? 1034 MET A CE  
6228  N  N   . ASP A  792 0.5717 0.2991 0.4804 0.0597  -0.0771 0.0200  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A N   
6229  C  CA  . ASP A  792 0.5992 0.3012 0.4977 0.0663  -0.0781 0.0228  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A CA  
6230  C  C   . ASP A  792 0.6149 0.2976 0.5007 0.0567  -0.0673 0.0296  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A C   
6231  O  O   . ASP A  792 0.6088 0.2930 0.5050 0.0478  -0.0607 0.0257  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A O   
6232  C  CB  . ASP A  792 0.5924 0.3004 0.5097 0.0687  -0.0798 0.0139  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A CB  
6233  C  CG  . ASP A  792 0.6218 0.3032 0.5298 0.0774  -0.0823 0.0160  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A CG  
6234  O  OD1 . ASP A  792 0.6490 0.3064 0.5351 0.0826  -0.0834 0.0250  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A OD1 
6235  O  OD2 . ASP A  792 0.6187 0.3032 0.5410 0.0797  -0.0830 0.0086  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP A OD2 
6236  N  N   . PRO A  793 0.6370 0.3013 0.5005 0.0589  -0.0652 0.0397  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO A N   
6237  C  CA  . PRO A  793 0.6551 0.2997 0.5074 0.0499  -0.0538 0.0474  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO A CA  
6238  C  C   . PRO A  793 0.6854 0.3010 0.5294 0.0554  -0.0535 0.0506  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO A C   
6239  O  O   . PRO A  793 0.7059 0.3007 0.5403 0.0491  -0.0442 0.0578  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO A O   
6240  C  CB  . PRO A  793 0.6688 0.3057 0.4989 0.0528  -0.0519 0.0574  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO A CB  
6241  C  CG  . PRO A  793 0.6741 0.3122 0.4962 0.0681  -0.0649 0.0563  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO A CG  
6242  C  CD  . PRO A  793 0.6484 0.3089 0.4958 0.0706  -0.0735 0.0442  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO A CD  
6243  N  N   . SER A  794 0.6892 0.3032 0.5379 0.0671  -0.0633 0.0454  ? ? ? ? ? ? 1037 SER A N   
6244  C  CA  . SER A  794 0.7208 0.3057 0.5591 0.0750  -0.0645 0.0491  ? ? ? ? ? ? 1037 SER A CA  
6245  C  C   . SER A  794 0.7226 0.2995 0.5731 0.0650  -0.0568 0.0448  ? ? ? ? ? ? 1037 SER A C   
6246  O  O   . SER A  794 0.7506 0.3006 0.5933 0.0691  -0.0556 0.0481  ? ? ? ? ? ? 1037 SER A O   
6247  C  CB  . SER A  794 0.7232 0.3111 0.5658 0.0909  -0.0778 0.0436  ? ? ? ? ? ? 1037 SER A CB  
6248  O  OG  . SER A  794 0.7143 0.3075 0.5766 0.0897  -0.0781 0.0340  ? ? ? ? ? ? 1037 SER A OG  
6249  N  N   . VAL A  795 0.6948 0.2940 0.5640 0.0527  -0.0522 0.0369  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL A N   
6250  C  CA  . VAL A  795 0.6987 0.2897 0.5779 0.0426  -0.0452 0.0323  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL A CA  
6251  C  C   . VAL A  795 0.6821 0.2867 0.5679 0.0269  -0.0365 0.0323  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL A C   
6252  O  O   . VAL A  795 0.6583 0.2865 0.5481 0.0247  -0.0377 0.0311  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL A O   
6253  C  CB  . VAL A  795 0.6864 0.2885 0.5842 0.0455  -0.0497 0.0191  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL A CB  
6254  C  CG1 . VAL A  795 0.6735 0.2922 0.5775 0.0587  -0.0598 0.0143  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL A CG1 
6255  C  CG2 . VAL A  795 0.6643 0.2850 0.5777 0.0319  -0.0441 0.0107  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL A CG2 
6256  N  N   . LYS A  796 0.6955 0.2851 0.5835 0.0162  -0.0283 0.0333  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A N   
6257  C  CA  . LYS A  796 0.6818 0.2839 0.5783 0.0009  -0.0202 0.0329  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A CA  
6258  C  C   . LYS A  796 0.6646 0.2819 0.5805 -0.0074 -0.0203 0.0199  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A C   
6259  O  O   . LYS A  796 0.6764 0.2814 0.5976 -0.0056 -0.0220 0.0133  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A O   
6260  C  CB  . LYS A  796 0.7096 0.2857 0.5981 -0.0066 -0.0104 0.0424  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A CB  
6261  C  CG  . LYS A  796 0.7307 0.2897 0.5969 0.0020  -0.0092 0.0558  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A CG  
6262  C  CD  . LYS A  796 0.7600 0.2927 0.6181 -0.0051 0.0020  0.0663  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A CD  
6263  C  CE  . LYS A  796 0.7843 0.2984 0.6160 0.0068  0.0020  0.0795  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A CE  
6264  N  NZ  . LYS A  796 0.8184 0.3025 0.6408 0.0004  0.0149  0.0913  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS A NZ  
6265  N  N   . ILE A  797 0.6388 0.2818 0.5648 -0.0160 -0.0184 0.0159  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A N   
6266  C  CA  . ILE A  797 0.6275 0.2819 0.5690 -0.0231 -0.0187 0.0039  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A CA  
6267  C  C   . ILE A  797 0.6400 0.2836 0.5879 -0.0368 -0.0114 0.0041  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A C   
6268  O  O   . ILE A  797 0.6309 0.2854 0.5829 -0.0465 -0.0061 0.0073  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A O   
6269  C  CB  . ILE A  797 0.5962 0.2824 0.5462 -0.0242 -0.0214 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A CB  
6270  C  CG1 . ILE A  797 0.5855 0.2818 0.5337 -0.0112 -0.0283 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A CG1 
6271  C  CG2 . ILE A  797 0.5888 0.2848 0.5518 -0.0306 -0.0218 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A CG2 
6272  C  CD1 . ILE A  797 0.5555 0.2826 0.5124 -0.0123 -0.0300 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE A CD1 
6273  N  N   . LYS A  798 0.6625 0.2836 0.6125 -0.0372 -0.0112 0.0004  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A N   
6274  C  CA  . LYS A  798 0.6791 0.2857 0.6376 -0.0500 -0.0048 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A CA  
6275  C  C   . LYS A  798 0.6664 0.2886 0.6408 -0.0563 -0.0085 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A C   
6276  O  O   . LYS A  798 0.6640 0.2925 0.6510 -0.0690 -0.0052 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A O   
6277  C  CB  . LYS A  798 0.7133 0.2846 0.6646 -0.0459 -0.0032 0.0037  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A CB  
6278  C  CG  . LYS A  798 0.7337 0.2843 0.6676 -0.0412 0.0018  0.0201  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A CG  
6279  C  CD  . LYS A  798 0.7346 0.2876 0.6719 -0.0541 0.0119  0.0280  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A CD  
6280  C  CE  . LYS A  798 0.7608 0.2898 0.6788 -0.0502 0.0195  0.0454  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A CE  
6281  N  NZ  . LYS A  798 0.7504 0.2941 0.6715 -0.0605 0.0284  0.0520  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS A NZ  
6282  N  N   . GLN A  799 0.6594 0.2882 0.6333 -0.0467 -0.0154 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A N   
6283  C  CA  . GLN A  799 0.6489 0.2927 0.6339 -0.0503 -0.0191 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A CA  
6284  C  C   . GLN A  799 0.6245 0.2936 0.6078 -0.0409 -0.0241 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A C   
6285  O  O   . GLN A  799 0.6269 0.2917 0.6040 -0.0288 -0.0271 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A O   
6286  C  CB  . GLN A  799 0.6729 0.2942 0.6605 -0.0486 -0.0211 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A CB  
6287  C  CG  . GLN A  799 0.6672 0.3009 0.6643 -0.0521 -0.0252 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A CG  
6288  C  CD  . GLN A  799 0.6925 0.3030 0.6911 -0.0489 -0.0278 -0.0738 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A CD  
6289  O  OE1 . GLN A  799 0.7026 0.3004 0.6935 -0.0371 -0.0296 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A OE1 
6290  N  NE2 . GLN A  799 0.7033 0.3086 0.7124 -0.0588 -0.0287 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN A NE2 
6291  N  N   . TRP A  800 0.6024 0.2976 0.5920 -0.0462 -0.0247 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A N   
6292  C  CA  . TRP A  800 0.5816 0.3000 0.5705 -0.0383 -0.0282 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CA  
6293  C  C   . TRP A  800 0.5923 0.3047 0.5819 -0.0314 -0.0316 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A C   
6294  O  O   . TRP A  800 0.6096 0.3083 0.6029 -0.0362 -0.0323 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A O   
6295  C  CB  . TRP A  800 0.5604 0.3048 0.5547 -0.0452 -0.0280 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CB  
6296  C  CG  . TRP A  800 0.5479 0.3011 0.5414 -0.0500 -0.0247 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CG  
6297  C  CD1 . TRP A  800 0.5501 0.3024 0.5488 -0.0612 -0.0211 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CD1 
6298  C  CD2 . TRP A  800 0.5327 0.2966 0.5205 -0.0435 -0.0246 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CD2 
6299  N  NE1 . TRP A  800 0.5376 0.2992 0.5326 -0.0615 -0.0182 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A NE1 
6300  C  CE2 . TRP A  800 0.5272 0.2953 0.5149 -0.0507 -0.0208 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CE2 
6301  C  CE3 . TRP A  800 0.5241 0.2946 0.5083 -0.0322 -0.0274 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CE3 
6302  C  CZ2 . TRP A  800 0.5140 0.2918 0.4960 -0.0466 -0.0203 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CZ2 
6303  C  CZ3 . TRP A  800 0.5105 0.2910 0.4912 -0.0289 -0.0274 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CZ3 
6304  C  CH2 . TRP A  800 0.5057 0.2895 0.4844 -0.0358 -0.0242 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP A CH2 
6305  N  N   . SER A  801 0.5829 0.3055 0.5698 -0.0200 -0.0333 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 1044 SER A N   
6306  C  CA  . SER A  801 0.5918 0.3117 0.5790 -0.0120 -0.0354 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 1044 SER A CA  
6307  C  C   . SER A  801 0.5716 0.3150 0.5591 -0.0030 -0.0353 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 1044 SER A C   
6308  O  O   . SER A  801 0.5557 0.3103 0.5435 -0.0016 -0.0346 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 1044 SER A O   
6309  C  CB  . SER A  801 0.6153 0.3084 0.5998 -0.0052 -0.0365 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 1044 SER A CB  
6310  O  OG  . SER A  801 0.6089 0.3077 0.5922 0.0072  -0.0377 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 1044 SER A OG  
6311  N  N   . ALA A  802 0.5732 0.3241 0.5609 0.0030  -0.0354 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA A N   
6312  C  CA  . ALA A  802 0.5551 0.3289 0.5444 0.0105  -0.0335 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA A CA  
6313  C  C   . ALA A  802 0.5449 0.3227 0.5379 0.0173  -0.0335 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA A C   
6314  O  O   . ALA A  802 0.5260 0.3241 0.5228 0.0198  -0.0317 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA A O   
6315  C  CB  . ALA A  802 0.5648 0.3398 0.5527 0.0189  -0.0325 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA A CB  
6316  N  N   . LYS A  803 0.5587 0.3169 0.5509 0.0209  -0.0359 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A N   
6317  C  CA  . LYS A  803 0.5508 0.3139 0.5468 0.0289  -0.0376 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A CA  
6318  C  C   . LYS A  803 0.5331 0.3079 0.5286 0.0233  -0.0377 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A C   
6319  O  O   . LYS A  803 0.5236 0.3067 0.5232 0.0291  -0.0397 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A O   
6320  C  CB  . LYS A  803 0.5719 0.3108 0.5653 0.0357  -0.0411 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A CB  
6321  C  CG  . LYS A  803 0.5863 0.3037 0.5714 0.0280  -0.0416 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A CG  
6322  C  CD  . LYS A  803 0.6043 0.3011 0.5852 0.0369  -0.0454 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A CD  
6323  C  CE  . LYS A  803 0.6259 0.2959 0.5975 0.0302  -0.0443 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A CE  
6324  N  NZ  . LYS A  803 0.6477 0.2956 0.6138 0.0409  -0.0480 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS A NZ  
6325  N  N   . TYR A  804 0.5291 0.3053 0.5207 0.0123  -0.0360 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A N   
6326  C  CA  . TYR A  804 0.5131 0.3005 0.5039 0.0073  -0.0357 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CA  
6327  C  C   . TYR A  804 0.4927 0.3045 0.4873 0.0033  -0.0332 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A C   
6328  O  O   . TYR A  804 0.4788 0.3014 0.4731 -0.0015 -0.0325 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A O   
6329  C  CB  . TYR A  804 0.5230 0.2956 0.5075 -0.0018 -0.0348 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CB  
6330  C  CG  . TYR A  804 0.5439 0.2918 0.5223 0.0027  -0.0367 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CG  
6331  C  CD1 . TYR A  804 0.5441 0.2910 0.5216 0.0134  -0.0405 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CD1 
6332  C  CD2 . TYR A  804 0.5654 0.2902 0.5392 -0.0032 -0.0348 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CD2 
6333  C  CE1 . TYR A  804 0.5661 0.2890 0.5357 0.0192  -0.0431 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CE1 
6334  C  CE2 . TYR A  804 0.5876 0.2875 0.5538 0.0020  -0.0361 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CE2 
6335  C  CZ  . TYR A  804 0.5880 0.2872 0.5510 0.0138  -0.0404 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A CZ  
6336  O  OH  . TYR A  804 0.6114 0.2861 0.5651 0.0207  -0.0426 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR A OH  
6337  N  N   . PHE A  805 0.4930 0.3124 0.4898 0.0061  -0.0315 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A N   
6338  C  CA  . PHE A  805 0.4772 0.3181 0.4754 0.0039  -0.0287 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CA  
6339  C  C   . PHE A  805 0.4684 0.3241 0.4727 0.0130  -0.0261 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A C   
6340  O  O   . PHE A  805 0.4768 0.3265 0.4851 0.0214  -0.0264 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A O   
6341  C  CB  . PHE A  805 0.4866 0.3252 0.4802 -0.0011 -0.0285 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CB  
6342  C  CG  . PHE A  805 0.4914 0.3210 0.4832 -0.0118 -0.0301 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CG  
6343  C  CD1 . PHE A  805 0.4793 0.3232 0.4713 -0.0194 -0.0296 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CD1 
6344  C  CD2 . PHE A  805 0.5089 0.3158 0.4999 -0.0142 -0.0315 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CD2 
6345  C  CE1 . PHE A  805 0.4835 0.3208 0.4768 -0.0296 -0.0304 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CE1 
6346  C  CE2 . PHE A  805 0.5144 0.3130 0.5058 -0.0250 -0.0314 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CE2 
6347  C  CZ  . PHE A  805 0.5008 0.3159 0.4944 -0.0328 -0.0307 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE A CZ  
6348  N  N   . ASN A  806 0.4522 0.3274 0.4581 0.0112  -0.0232 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A N   
6349  C  CA  . ASN A  806 0.4440 0.3353 0.4560 0.0182  -0.0185 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A CA  
6350  C  C   . ASN A  806 0.4544 0.3475 0.4600 0.0212  -0.0150 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A C   
6351  O  O   . ASN A  806 0.4589 0.3562 0.4678 0.0295  -0.0107 -0.0763 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A O   
6352  C  CB  . ASN A  806 0.4251 0.3338 0.4402 0.0147  -0.0165 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A CB  
6353  C  CG  . ASN A  806 0.4149 0.3244 0.4382 0.0148  -0.0197 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A CG  
6354  O  OD1 . ASN A  806 0.4190 0.3231 0.4496 0.0211  -0.0219 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A OD1 
6355  N  ND2 . ASN A  806 0.4029 0.3193 0.4249 0.0088  -0.0205 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN A ND2 
6356  N  N   . GLY A  807 0.4600 0.3497 0.4563 0.0147  -0.0169 -0.0765 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY A N   
6357  C  CA  . GLY A  807 0.4729 0.3629 0.4607 0.0179  -0.0152 -0.0863 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY A CA  
6358  C  C   . GLY A  807 0.4734 0.3665 0.4532 0.0102  -0.0181 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY A C   
6359  O  O   . GLY A  807 0.4667 0.3576 0.4490 0.0016  -0.0216 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY A O   
6360  N  N   . THR A  808 0.4823 0.3812 0.4527 0.0139  -0.0166 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 1051 THR A N   
6361  C  CA  . THR A  808 0.4873 0.3881 0.4499 0.0079  -0.0213 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 1051 THR A CA  
6362  C  C   . THR A  808 0.4887 0.4042 0.4399 0.0128  -0.0188 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 1051 THR A C   
6363  O  O   . THR A  808 0.4911 0.4127 0.4381 0.0217  -0.0122 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 1051 THR A O   
6364  C  CB  . THR A  808 0.5083 0.3920 0.4679 0.0061  -0.0267 -0.1142 ? ? ? ? ? ? 1051 THR A CB  
6365  O  OG1 . THR A  808 0.5124 0.4000 0.4674 0.0000  -0.0321 -0.1203 ? ? ? ? ? ? 1051 THR A OG1 
6366  C  CG2 . THR A  808 0.5256 0.4041 0.4776 0.0166  -0.0241 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 1051 THR A CG2 
6367  N  N   . ASN A  809 0.4887 0.4099 0.4348 0.0074  -0.0237 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A N   
6368  C  CA  . ASN A  809 0.4962 0.4281 0.4281 0.0136  -0.0227 -0.1131 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A CA  
6369  C  C   . ASN A  809 0.5212 0.4437 0.4411 0.0208  -0.0243 -0.1267 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A C   
6370  O  O   . ASN A  809 0.5331 0.4410 0.4566 0.0174  -0.0298 -0.1350 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A O   
6371  C  CB  . ASN A  809 0.4918 0.4320 0.4218 0.0068  -0.0291 -0.1138 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A CB  
6372  C  CG  . ASN A  809 0.5003 0.4300 0.4365 -0.0018 -0.0378 -0.1222 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A CG  
6373  O  OD1 . ASN A  809 0.5120 0.4438 0.4421 -0.0028 -0.0447 -0.1320 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A OD1 
6374  N  ND2 . ASN A  809 0.4963 0.4141 0.4449 -0.0078 -0.0376 -0.1187 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN A ND2 
6375  N  N   . ILE A  810 0.5313 0.4610 0.4364 0.0312  -0.0192 -0.1293 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A N   
6376  C  CA  . ILE A  810 0.5567 0.4776 0.4484 0.0393  -0.0204 -0.1426 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A CA  
6377  C  C   . ILE A  810 0.5698 0.4836 0.4583 0.0333  -0.0326 -0.1549 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A C   
6378  O  O   . ILE A  810 0.5616 0.4831 0.4525 0.0263  -0.0384 -0.1534 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A O   
6379  C  CB  . ILE A  810 0.5682 0.4982 0.4413 0.0517  -0.0127 -0.1431 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A CB  
6380  C  CG1 . ILE A  810 0.5683 0.5102 0.4287 0.0515  -0.0164 -0.1420 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A CG1 
6381  C  CG2 . ILE A  810 0.5548 0.4921 0.4360 0.0561  -0.0003 -0.1309 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A CG2 
6382  C  CD1 . ILE A  810 0.5769 0.5287 0.4192 0.0636  -0.0060 -0.1372 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE A CD1 
6383  N  N   . LEU A  811 0.5905 0.4894 0.4759 0.0358  -0.0365 -0.1675 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A N   
6384  C  CA  . LEU A  811 0.6052 0.4952 0.4912 0.0295  -0.0483 -0.1808 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A CA  
6385  C  C   . LEU A  811 0.6337 0.5207 0.4991 0.0396  -0.0527 -0.1967 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A C   
6386  O  O   . LEU A  811 0.6493 0.5287 0.5148 0.0355  -0.0634 -0.2100 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A O   
6387  C  CB  . LEU A  811 0.6087 0.4799 0.5102 0.0223  -0.0510 -0.1834 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A CB  
6388  C  CG  . LEU A  811 0.5859 0.4559 0.5058 0.0132  -0.0475 -0.1690 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A CG  
6389  C  CD1 . LEU A  811 0.5959 0.4447 0.5273 0.0074  -0.0505 -0.1728 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A CD1 
6390  C  CD2 . LEU A  811 0.5683 0.4513 0.4953 0.0033  -0.0508 -0.1622 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU A CD2 
6391  N  N   . GLY A  812 0.6426 0.5348 0.4907 0.0528  -0.0445 -0.1960 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY A N   
6392  C  CA  . GLY A  812 0.6710 0.5616 0.4958 0.0633  -0.0487 -0.2104 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY A CA  
6393  C  C   . GLY A  812 0.6946 0.5663 0.5179 0.0668  -0.0523 -0.2251 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY A C   
6394  O  O   . GLY A  812 0.7216 0.5880 0.5281 0.0733  -0.0598 -0.2410 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY A O   
6395  N  N   . ARG A  813 0.6861 0.5472 0.5261 0.0634  -0.0474 -0.2201 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A N   
6396  C  CA  . ARG A  813 0.7081 0.5498 0.5480 0.0675  -0.0493 -0.2324 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A CA  
6397  C  C   . ARG A  813 0.7251 0.5653 0.5491 0.0837  -0.0394 -0.2360 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A C   
6398  O  O   . ARG A  813 0.7512 0.5765 0.5672 0.0905  -0.0425 -0.2505 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A O   
6399  C  CB  . ARG A  813 0.6962 0.5248 0.5595 0.0576  -0.0497 -0.2267 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A CB  
6400  C  CG  . ARG A  813 0.6993 0.5191 0.5739 0.0442  -0.0617 -0.2335 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A CG  
6401  C  CD  . ARG A  813 0.6904 0.4955 0.5863 0.0339  -0.0617 -0.2268 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A CD  
6402  N  NE  . ARG A  813 0.6890 0.4905 0.5977 0.0195  -0.0711 -0.2299 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A NE  
6403  C  CZ  . ARG A  813 0.6729 0.4705 0.5997 0.0077  -0.0701 -0.2187 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A CZ  
6404  N  NH1 . ARG A  813 0.6580 0.4542 0.5905 0.0094  -0.0618 -0.2048 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A NH1 
6405  N  NH2 . ARG A  813 0.6729 0.4682 0.6124 -0.0051 -0.0772 -0.2216 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG A NH2 
6406  N  N   . GLY A  814 0.7120 0.5673 0.5319 0.0902  -0.0273 -0.2234 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY A N   
6407  C  CA  . GLY A  814 0.7282 0.5845 0.5338 0.1057  -0.0159 -0.2257 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY A CA  
6408  C  C   . GLY A  814 0.7186 0.5723 0.5405 0.1091  -0.0053 -0.2180 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY A C   
6409  O  O   . GLY A  814 0.7088 0.5519 0.5505 0.1016  -0.0090 -0.2159 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY A O   
6410  N  N   . ALA A  815 0.7243 0.5875 0.5367 0.1215  0.0080  -0.2142 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA A N   
6411  C  CA  . ALA A  815 0.7191 0.5830 0.5454 0.1278  0.0194  -0.2085 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA A CA  
6412  C  C   . ALA A  815 0.7391 0.5838 0.5684 0.1330  0.0160  -0.2213 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA A C   
6413  O  O   . ALA A  815 0.7297 0.5707 0.5785 0.1331  0.0195  -0.2166 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA A O   
6414  C  CB  . ALA A  815 0.7265 0.6045 0.5398 0.1404  0.0348  -0.2038 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA A CB  
6415  N  N   . GLY A  816 0.7681 0.6005 0.5782 0.1381  0.0089  -0.2380 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY A N   
6416  C  CA  . GLY A  816 0.7898 0.6031 0.6013 0.1442  0.0062  -0.2508 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY A CA  
6417  C  C   . GLY A  816 0.7975 0.5915 0.6142 0.1337  -0.0095 -0.2609 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY A C   
6418  O  O   . GLY A  816 0.8239 0.6008 0.6335 0.1393  -0.0143 -0.2759 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY A O   
6419  N  N   . TYR A  817 0.7757 0.5718 0.6057 0.1183  -0.0172 -0.2529 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A N   
6420  C  CA  . TYR A  817 0.7843 0.5627 0.6204 0.1070  -0.0316 -0.2624 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CA  
6421  C  C   . TYR A  817 0.7917 0.5486 0.6430 0.1059  -0.0334 -0.2650 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A C   
6422  O  O   . TYR A  817 0.8115 0.5488 0.6635 0.1019  -0.0432 -0.2777 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A O   
6423  C  CB  . TYR A  817 0.7592 0.5460 0.6072 0.0909  -0.0378 -0.2522 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CB  
6424  C  CG  . TYR A  817 0.7683 0.5396 0.6242 0.0785  -0.0515 -0.2617 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CG  
6425  C  CD1 . TYR A  817 0.7912 0.5587 0.6334 0.0793  -0.0614 -0.2784 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CD1 
6426  C  CD2 . TYR A  817 0.7548 0.5157 0.6322 0.0658  -0.0543 -0.2536 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CD2 
6427  C  CE1 . TYR A  817 0.8000 0.5541 0.6530 0.0673  -0.0737 -0.2876 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CE1 
6428  C  CE2 . TYR A  817 0.7637 0.5107 0.6503 0.0537  -0.0650 -0.2611 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CE2 
6429  C  CZ  . TYR A  817 0.7856 0.5297 0.6617 0.0540  -0.0746 -0.2783 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A CZ  
6430  O  OH  . TYR A  817 0.7958 0.5264 0.6842 0.0416  -0.0853 -0.2870 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR A OH  
6431  N  N   . VAL A  818 0.7769 0.5371 0.6411 0.1095  -0.0245 -0.2532 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL A N   
6432  C  CA  . VAL A  818 0.7862 0.5264 0.6627 0.1113  -0.0255 -0.2552 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL A CA  
6433  C  C   . VAL A  818 0.8101 0.5459 0.6760 0.1284  -0.0189 -0.2660 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL A C   
6434  O  O   . VAL A  818 0.8044 0.5572 0.6662 0.1386  -0.0077 -0.2610 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL A O   
6435  C  CB  . VAL A  818 0.7602 0.5057 0.6563 0.1073  -0.0209 -0.2380 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL A CB  
6436  C  CG1 . VAL A  818 0.7733 0.4972 0.6799 0.1113  -0.0224 -0.2405 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL A CG1 
6437  C  CG2 . VAL A  818 0.7381 0.4875 0.6434 0.0910  -0.0267 -0.2275 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL A CG2 
6438  N  N   . LEU A  819 0.8382 0.5505 0.7005 0.1313  -0.0256 -0.2808 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A N   
6439  C  CA  . LEU A  819 0.8681 0.5732 0.7157 0.1478  -0.0216 -0.2956 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A CA  
6440  C  C   . LEU A  819 0.8692 0.5736 0.7264 0.1603  -0.0114 -0.2916 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A C   
6441  O  O   . LEU A  819 0.8619 0.5554 0.7375 0.1573  -0.0129 -0.2848 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A O   
6442  C  CB  . LEU A  819 0.8996 0.5790 0.7400 0.1463  -0.0335 -0.3144 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A CB  
6443  C  CG  . LEU A  819 0.9028 0.5863 0.7320 0.1370  -0.0433 -0.3216 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A CG  
6444  C  CD1 . LEU A  819 0.9287 0.5853 0.7604 0.1309  -0.0565 -0.3377 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A CD1 
6445  C  CD2 . LEU A  819 0.9151 0.6150 0.7183 0.1497  -0.0384 -0.3289 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU A CD2 
6446  N  N   . LYS A  820 0.8812 0.5972 0.7246 0.1753  -0.0011 -0.2967 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A N   
6447  C  CA  . LYS A  820 0.8769 0.6032 0.7295 0.1879  0.0120  -0.2907 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A CA  
6448  C  C   . LYS A  820 0.9125 0.6293 0.7488 0.2053  0.0167  -0.3077 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A C   
6449  O  O   . LYS A  820 0.9331 0.6506 0.7448 0.2106  0.0163  -0.3191 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A O   
6450  C  CB  . LYS A  820 0.8559 0.6109 0.7056 0.1887  0.0231  -0.2786 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A CB  
6451  C  CG  . LYS A  820 0.8369 0.6084 0.7058 0.1942  0.0354  -0.2658 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A CG  
6452  C  CD  . LYS A  820 0.8130 0.6110 0.6815 0.1903  0.0443  -0.2521 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A CD  
6453  C  CE  . LYS A  820 0.7944 0.6096 0.6864 0.1956  0.0567  -0.2400 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A CE  
6454  N  NZ  . LYS A  820 0.7655 0.6031 0.6654 0.1875  0.0624  -0.2242 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS A NZ  
6455  N  N   . ASP A  821 0.9223 0.6296 0.7707 0.2153  0.0206  -0.3103 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A N   
6456  C  CA  . ASP A  821 0.9541 0.6567 0.7879 0.2337  0.0281  -0.3248 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A CA  
6457  C  C   . ASP A  821 0.9465 0.6768 0.7757 0.2440  0.0458  -0.3174 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A C   
6458  O  O   . ASP A  821 0.9218 0.6688 0.7728 0.2438  0.0544  -0.3031 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A O   
6459  C  CB  . ASP A  821 0.9674 0.6531 0.8162 0.2427  0.0282  -0.3295 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A CB  
6460  C  CG  . ASP A  821 1.0008 0.6833 0.8343 0.2628  0.0372  -0.3447 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A CG  
6461  O  OD1 . ASP A  821 0.9962 0.6945 0.8402 0.2746  0.0512  -0.3394 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A OD1 
6462  O  OD2 . ASP A  821 1.0325 0.6979 0.8433 0.2671  0.0308  -0.3624 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP A OD2 
6463  N  N   . GLN A  822 0.9693 0.7041 0.7706 0.2535  0.0512  -0.3272 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A N   
6464  C  CA  . GLN A  822 0.9617 0.7228 0.7561 0.2608  0.0684  -0.3178 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A CA  
6465  C  C   . GLN A  822 0.9732 0.7408 0.7762 0.2779  0.0842  -0.3193 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A C   
6466  O  O   . GLN A  822 0.9557 0.7460 0.7718 0.2808  0.0992  -0.3062 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A O   
6467  C  CB  . GLN A  822 0.9854 0.7480 0.7437 0.2661  0.0687  -0.3271 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A CB  
6468  C  CG  . GLN A  822 1.0303 0.7718 0.7649 0.2807  0.0652  -0.3500 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A CG  
6469  C  CD  . GLN A  822 1.0571 0.8021 0.7534 0.2894  0.0674  -0.3591 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A CD  
6470  O  OE1 . GLN A  822 1.0429 0.8068 0.7308 0.2862  0.0739  -0.3471 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A OE1 
6471  N  NE2 . GLN A  822 1.0982 0.8236 0.7697 0.3009  0.0610  -0.3808 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN A NE2 
6472  N  N   . ALA A  823 1.0040 0.7518 0.8004 0.2893  0.0814  -0.3357 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA A N   
6473  C  CA  . ALA A  823 1.0151 0.7686 0.8233 0.3061  0.0962  -0.3376 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA A CA  
6474  C  C   . ALA A  823 0.9788 0.7484 0.8255 0.3000  0.1009  -0.3200 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA A C   
6475  O  O   . ALA A  823 0.9615 0.7566 0.8191 0.3020  0.1159  -0.3076 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA A O   
6476  C  CB  . ALA A  823 1.0485 0.7749 0.8516 0.3167  0.0888  -0.3565 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA A CB  
6477  N  N   . THR A  824 0.9687 0.7226 0.8353 0.2923  0.0874  -0.3189 ? ? ? ? ? ? 1067 THR A N   
6478  C  CA  . THR A  824 0.9368 0.7019 0.8382 0.2862  0.0876  -0.3036 ? ? ? ? ? ? 1067 THR A CA  
6479  C  C   . THR A  824 0.9001 0.6843 0.8108 0.2702  0.0870  -0.2860 ? ? ? ? ? ? 1067 THR A C   
6480  O  O   . THR A  824 0.8737 0.6725 0.8117 0.2666  0.0897  -0.2731 ? ? ? ? ? ? 1067 THR A O   
6481  C  CB  . THR A  824 0.9395 0.6785 0.8541 0.2816  0.0715  -0.3068 ? ? ? ? ? ? 1067 THR A CB  
6482  O  OG1 . THR A  824 0.9318 0.6565 0.8373 0.2645  0.0564  -0.3051 ? ? ? ? ? ? 1067 THR A OG1 
6483  C  CG2 . THR A  824 0.9778 0.6936 0.8814 0.2959  0.0697  -0.3252 ? ? ? ? ? ? 1067 THR A CG2 
6484  N  N   . ASN A  825 0.8990 0.6827 0.7876 0.2608  0.0823  -0.2861 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A N   
6485  C  CA  . ASN A  825 0.8656 0.6628 0.7626 0.2445  0.0787  -0.2705 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A CA  
6486  C  C   . ASN A  825 0.8443 0.6317 0.7631 0.2321  0.0654  -0.2627 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A C   
6487  O  O   . ASN A  825 0.8168 0.6199 0.7581 0.2271  0.0683  -0.2488 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A O   
6488  C  CB  . ASN A  825 0.8447 0.6715 0.7559 0.2468  0.0950  -0.2568 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A CB  
6489  C  CG  . ASN A  825 0.8206 0.6602 0.7275 0.2328  0.0932  -0.2446 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A CG  
6490  O  OD1 . ASN A  825 0.7911 0.6413 0.7199 0.2229  0.0912  -0.2313 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A OD1 
6491  N  ND2 . ASN A  825 0.8348 0.6722 0.7124 0.2323  0.0925  -0.2499 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN A ND2 
6492  N  N   . THR A  826 0.8582 0.6194 0.7696 0.2268  0.0510  -0.2713 ? ? ? ? ? ? 1069 THR A N   
6493  C  CA  . THR A  826 0.8436 0.5917 0.7734 0.2165  0.0391  -0.2640 ? ? ? ? ? ? 1069 THR A CA  
6494  C  C   . THR A  826 0.8450 0.5752 0.7635 0.2014  0.0250  -0.2662 ? ? ? ? ? ? 1069 THR A C   
6495  O  O   . THR A  826 0.8674 0.5857 0.7656 0.2020  0.0209  -0.2793 ? ? ? ? ? ? 1069 THR A O   
6496  C  CB  . THR A  826 0.8627 0.5926 0.8034 0.2276  0.0370  -0.2713 ? ? ? ? ? ? 1069 THR A CB  
6497  O  OG1 . THR A  826 0.8628 0.6111 0.8152 0.2422  0.0507  -0.2705 ? ? ? ? ? ? 1069 THR A OG1 
6498  C  CG2 . THR A  826 0.8496 0.5660 0.8087 0.2191  0.0260  -0.2619 ? ? ? ? ? ? 1069 THR A CG2 
6499  N  N   . TYR A  827 0.8222 0.5509 0.7539 0.1880  0.0176  -0.2540 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A N   
6500  C  CA  . TYR A  827 0.8262 0.5378 0.7488 0.1743  0.0056  -0.2569 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CA  
6501  C  C   . TYR A  827 0.8552 0.5355 0.7762 0.1775  -0.0023 -0.2688 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A C   
6502  O  O   . TYR A  827 0.8634 0.5350 0.7954 0.1872  -0.0007 -0.2690 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A O   
6503  C  CB  . TYR A  827 0.7964 0.5145 0.7316 0.1594  0.0010  -0.2408 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CB  
6504  C  CG  . TYR A  827 0.7728 0.5188 0.7052 0.1553  0.0076  -0.2321 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CG  
6505  C  CD1 . TYR A  827 0.7758 0.5261 0.6904 0.1491  0.0053  -0.2370 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CD1 
6506  C  CD2 . TYR A  827 0.7499 0.5178 0.6972 0.1584  0.0161  -0.2199 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CD2 
6507  C  CE1 . TYR A  827 0.7566 0.5309 0.6671 0.1461  0.0115  -0.2288 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CE1 
6508  C  CE2 . TYR A  827 0.7303 0.5222 0.6749 0.1545  0.0228  -0.2118 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CE2 
6509  C  CZ  . TYR A  827 0.7343 0.5284 0.6596 0.1487  0.0206  -0.2160 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A CZ  
6510  O  OH  . TYR A  827 0.7174 0.5331 0.6388 0.1456  0.0269  -0.2078 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR A OH  
6511  N  N   . PHE A  828 0.8727 0.5359 0.7807 0.1704  -0.0111 -0.2796 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A N   
6512  C  CA  . PHE A  828 0.8989 0.5304 0.8086 0.1709  -0.0193 -0.2890 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CA  
6513  C  C   . PHE A  828 0.8837 0.5043 0.8080 0.1574  -0.0258 -0.2756 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A C   
6514  O  O   . PHE A  828 0.8606 0.4929 0.7872 0.1439  -0.0278 -0.2654 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A O   
6515  C  CB  . PHE A  828 0.9255 0.5410 0.8185 0.1675  -0.0271 -0.3066 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CB  
6516  C  CG  . PHE A  828 0.9453 0.5691 0.8191 0.1814  -0.0216 -0.3212 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CG  
6517  C  CD1 . PHE A  828 0.9671 0.5836 0.8387 0.1986  -0.0157 -0.3300 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CD1 
6518  C  CD2 . PHE A  828 0.9444 0.5824 0.8011 0.1781  -0.0225 -0.3262 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CD2 
6519  C  CE1 . PHE A  828 0.9880 0.6115 0.8399 0.2124  -0.0096 -0.3434 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CE1 
6520  C  CE2 . PHE A  828 0.9657 0.6103 0.8015 0.1921  -0.0171 -0.3391 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CE2 
6521  C  CZ  . PHE A  828 0.9880 0.6251 0.8208 0.2092  -0.0103 -0.3478 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE A CZ  
6522  N  N   . SER A  829 0.8984 0.4958 0.8317 0.1616  -0.0290 -0.2754 ? ? ? ? ? ? 1072 SER A N   
6523  C  CA  . SER A  829 0.8887 0.4728 0.8335 0.1505  -0.0345 -0.2621 ? ? ? ? ? ? 1072 SER A CA  
6524  C  C   . SER A  829 0.9182 0.4654 0.8640 0.1484  -0.0419 -0.2685 ? ? ? ? ? ? 1072 SER A C   
6525  O  O   . SER A  829 0.9453 0.4752 0.8886 0.1605  -0.0421 -0.2801 ? ? ? ? ? ? 1072 SER A O   
6526  C  CB  . SER A  829 0.8679 0.4653 0.8266 0.1567  -0.0300 -0.2471 ? ? ? ? ? ? 1072 SER A CB  
6527  O  OG  . SER A  829 0.8666 0.4457 0.8333 0.1493  -0.0358 -0.2356 ? ? ? ? ? ? 1072 SER A OG  
6528  N  N   . LEU A  830 0.9135 0.4484 0.8634 0.1329  -0.0473 -0.2602 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A N   
6529  C  CA  . LEU A  830 0.9411 0.4401 0.8931 0.1278  -0.0537 -0.2643 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A CA  
6530  C  C   . LEU A  830 0.9384 0.4218 0.8997 0.1255  -0.0546 -0.2476 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A C   
6531  O  O   . LEU A  830 0.9548 0.4111 0.9185 0.1158  -0.0588 -0.2453 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A O   
6532  C  CB  . LEU A  830 0.9452 0.4380 0.8946 0.1109  -0.0591 -0.2702 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A CB  
6533  C  CG  . LEU A  830 0.9623 0.4580 0.9005 0.1146  -0.0615 -0.2909 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A CG  
6534  C  CD1 . LEU A  830 0.9600 0.4565 0.8985 0.0972  -0.0676 -0.2951 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A CD1 
6535  C  CD2 . LEU A  830 1.0003 0.4657 0.9361 0.1251  -0.0644 -0.3057 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU A CD2 
6536  N  N   . VAL A  831 0.9190 0.4193 0.8857 0.1340  -0.0507 -0.2358 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL A N   
6537  C  CA  . VAL A  831 0.9208 0.4051 0.8939 0.1351  -0.0526 -0.2210 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL A CA  
6538  C  C   . VAL A  831 0.9527 0.4107 0.9266 0.1502  -0.0543 -0.2285 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL A C   
6539  O  O   . VAL A  831 0.9573 0.4256 0.9311 0.1642  -0.0513 -0.2388 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL A O   
6540  C  CB  . VAL A  831 0.8884 0.4008 0.8680 0.1380  -0.0496 -0.2059 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL A CB  
6541  C  CG1 . VAL A  831 0.8653 0.4137 0.8452 0.1421  -0.0439 -0.2108 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL A CG1 
6542  C  CG2 . VAL A  831 0.8983 0.4001 0.8841 0.1527  -0.0510 -0.2000 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL A CG2 
6543  N  N   . SER A  832 0.9759 0.3997 0.9502 0.1477  -0.0584 -0.2230 ? ? ? ? ? ? 1075 SER A N   
6544  C  CA  . SER A  832 1.0146 0.4049 0.9874 0.1579  -0.0611 -0.2340 ? ? ? ? ? ? 1075 SER A CA  
6545  C  C   . SER A  832 1.0234 0.4143 1.0002 0.1794  -0.0602 -0.2358 ? ? ? ? ? ? 1075 SER A C   
6546  O  O   . SER A  832 1.0514 0.4252 1.0264 0.1907  -0.0608 -0.2502 ? ? ? ? ? ? 1075 SER A O   
6547  C  CB  . SER A  832 1.0411 0.3912 1.0131 0.1483  -0.0649 -0.2277 ? ? ? ? ? ? 1075 SER A CB  
6548  O  OG  . SER A  832 1.0299 0.3783 1.0033 0.1459  -0.0650 -0.2075 ? ? ? ? ? ? 1075 SER A OG  
6549  N  N   . ASP A  833 1.0009 0.4112 0.9840 0.1852  -0.0592 -0.2223 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A N   
6550  C  CA  . ASP A  833 1.0050 0.4224 0.9956 0.2056  -0.0583 -0.2242 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A CA  
6551  C  C   . ASP A  833 0.9929 0.4405 0.9854 0.2129  -0.0519 -0.2375 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A C   
6552  O  O   . ASP A  833 1.0090 0.4553 1.0046 0.2291  -0.0497 -0.2483 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A O   
6553  C  CB  . ASP A  833 0.9843 0.4162 0.9828 0.2097  -0.0601 -0.2074 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A CB  
6554  C  CG  . ASP A  833 0.9442 0.4178 0.9481 0.2037  -0.0557 -0.2022 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A CG  
6555  O  OD1 . ASP A  833 0.9273 0.4072 0.9261 0.1871  -0.0553 -0.1955 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A OD1 
6556  O  OD2 . ASP A  833 0.9302 0.4303 0.9448 0.2156  -0.0521 -0.2048 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP A OD2 
6557  N  N   . ASN A  834 0.9672 0.4401 0.9566 0.2007  -0.0484 -0.2367 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A N   
6558  C  CA  . ASN A  834 0.9512 0.4566 0.9414 0.2063  -0.0410 -0.2448 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A CA  
6559  C  C   . ASN A  834 0.9559 0.4645 0.9334 0.1984  -0.0391 -0.2576 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A C   
6560  O  O   . ASN A  834 0.9317 0.4678 0.9069 0.1919  -0.0349 -0.2555 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A O   
6561  C  CB  . ASN A  834 0.9134 0.4520 0.9114 0.2010  -0.0379 -0.2311 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A CB  
6562  C  CG  . ASN A  834 0.9006 0.4691 0.9082 0.2143  -0.0301 -0.2342 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A CG  
6563  O  OD1 . ASN A  834 0.9203 0.4828 0.9316 0.2299  -0.0279 -0.2437 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A OD1 
6564  N  ND2 . ASN A  834 0.8691 0.4699 0.8815 0.2087  -0.0251 -0.2268 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN A ND2 
6565  N  N   . THR A  835 0.9876 0.4683 0.9568 0.1991  -0.0428 -0.2711 ? ? ? ? ? ? 1078 THR A N   
6566  C  CA  . THR A  835 0.9928 0.4753 0.9500 0.1902  -0.0433 -0.2832 ? ? ? ? ? ? 1078 THR A CA  
6567  C  C   . THR A  835 0.9933 0.4987 0.9433 0.2024  -0.0360 -0.2956 ? ? ? ? ? ? 1078 THR A C   
6568  O  O   . THR A  835 1.0106 0.5118 0.9620 0.2189  -0.0326 -0.3036 ? ? ? ? ? ? 1078 THR A O   
6569  C  CB  . THR A  835 1.0282 0.4725 0.9804 0.1867  -0.0504 -0.2943 ? ? ? ? ? ? 1078 THR A CB  
6570  O  OG1 . THR A  835 1.0250 0.4517 0.9823 0.1717  -0.0555 -0.2815 ? ? ? ? ? ? 1078 THR A OG1 
6571  C  CG2 . THR A  835 1.0415 0.4859 0.9810 0.1820  -0.0522 -0.3122 ? ? ? ? ? ? 1078 THR A CG2 
6572  N  N   . PHE A  836 0.9762 0.5054 0.9179 0.1954  -0.0329 -0.2971 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A N   
6573  C  CA  . PHE A  836 0.9833 0.5300 0.9141 0.2076  -0.0255 -0.3097 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CA  
6574  C  C   . PHE A  836 0.9915 0.5392 0.9048 0.1993  -0.0288 -0.3216 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A C   
6575  O  O   . PHE A  836 0.9685 0.5318 0.8803 0.1857  -0.0302 -0.3137 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A O   
6576  C  CB  . PHE A  836 0.9545 0.5364 0.8931 0.2139  -0.0150 -0.2989 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CB  
6577  C  CG  . PHE A  836 0.9611 0.5625 0.8876 0.2255  -0.0052 -0.3093 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CG  
6578  C  CD1 . PHE A  836 0.9932 0.5818 0.9114 0.2409  -0.0027 -0.3256 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CD1 
6579  C  CD2 . PHE A  836 0.9365 0.5688 0.8592 0.2217  0.0021  -0.3022 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CD2 
6580  C  CE1 . PHE A  836 1.0020 0.6082 0.9068 0.2528  0.0076  -0.3348 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CE1 
6581  C  CE2 . PHE A  836 0.9448 0.5943 0.8546 0.2330  0.0126  -0.3103 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CE2 
6582  C  CZ  . PHE A  836 0.9778 0.6148 0.8781 0.2488  0.0157  -0.3265 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE A CZ  
6583  N  N   . LEU A  837 1.0254 0.5563 0.9257 0.2080  -0.0309 -0.3410 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A N   
6584  C  CA  . LEU A  837 1.0410 0.5659 0.9250 0.2009  -0.0375 -0.3554 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A CA  
6585  C  C   . LEU A  837 1.0595 0.5955 0.9236 0.2156  -0.0318 -0.3711 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A C   
6586  O  O   . LEU A  837 1.0716 0.6095 0.9345 0.2326  -0.0238 -0.3755 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A O   
6587  C  CB  . LEU A  837 1.0687 0.5565 0.9556 0.1936  -0.0489 -0.3651 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A CB  
6588  C  CG  . LEU A  837 1.0485 0.5292 0.9510 0.1752  -0.0540 -0.3485 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A CG  
6589  C  CD1 . LEU A  837 1.0741 0.5160 0.9848 0.1683  -0.0625 -0.3522 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A CD1 
6590  C  CD2 . LEU A  837 1.0264 0.5269 0.9249 0.1596  -0.0568 -0.3447 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU A CD2 
6591  N  N   . PRO A  838 1.0623 0.6068 0.9100 0.2098  -0.0357 -0.3793 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO A N   
6592  C  CA  . PRO A  838 1.0826 0.6372 0.9070 0.2242  -0.0305 -0.3940 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO A CA  
6593  C  C   . PRO A  838 1.1224 0.6515 0.9401 0.2387  -0.0321 -0.4125 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO A C   
6594  O  O   . PRO A  838 1.1450 0.6454 0.9645 0.2328  -0.0438 -0.4239 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO A O   
6595  C  CB  . PRO A  838 1.0878 0.6429 0.8979 0.2128  -0.0409 -0.4030 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO A CB  
6596  C  CG  . PRO A  838 1.0541 0.6168 0.8813 0.1933  -0.0450 -0.3856 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO A CG  
6597  C  CD  . PRO A  838 1.0460 0.5927 0.8964 0.1899  -0.0447 -0.3741 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO A CD  
6598  N  N   . LYS A  839 1.1321 0.6713 0.9430 0.2576  -0.0200 -0.4158 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A N   
6599  C  CA  . LYS A  839 1.1689 0.6857 0.9748 0.2736  -0.0197 -0.4323 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A CA  
6600  C  C   . LYS A  839 1.2082 0.6942 0.9996 0.2721  -0.0337 -0.4555 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A C   
6601  O  O   . LYS A  839 1.2316 0.6873 1.0312 0.2738  -0.0405 -0.4641 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A O   
6602  C  CB  . LYS A  839 1.1764 0.7146 0.9688 0.2936  -0.0041 -0.4357 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A CB  
6603  C  CG  . LYS A  839 1.2163 0.7350 1.0001 0.3128  -0.0017 -0.4541 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A CG  
6604  C  CD  . LYS A  839 1.2250 0.7670 0.9929 0.3323  0.0153  -0.4573 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A CD  
6605  C  CE  . LYS A  839 1.2740 0.7968 1.0177 0.3505  0.0150  -0.4823 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A CE  
6606  N  NZ  . LYS A  839 1.2982 0.7942 1.0549 0.3612  0.0127  -0.4916 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS A NZ  
6607  N  N   . SER A  840 1.2167 0.7107 0.9866 0.2695  -0.0383 -0.4658 ? ? ? ? ? ? 1083 SER A N   
6608  C  CA  . SER A  840 1.2537 0.7225 1.0094 0.2684  -0.0522 -0.4890 ? ? ? ? ? ? 1083 SER A CA  
6609  C  C   . SER A  840 1.2540 0.6960 1.0302 0.2494  -0.0665 -0.4887 ? ? ? ? ? ? 1083 SER A C   
6610  O  O   . SER A  840 1.2879 0.6986 1.0645 0.2516  -0.0753 -0.5054 ? ? ? ? ? ? 1083 SER A O   
6611  C  CB  . SER A  840 1.2589 0.7446 0.9889 0.2681  -0.0556 -0.4978 ? ? ? ? ? ? 1083 SER A CB  
6612  O  OG  . SER A  840 1.2239 0.7274 0.9630 0.2497  -0.0592 -0.4825 ? ? ? ? ? ? 1083 SER A OG  
6613  N  N   . LEU A  841 1.2182 0.6712 1.0116 0.2311  -0.0682 -0.4698 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A N   
6614  C  CA  . LEU A  841 1.2187 0.6486 1.0302 0.2119  -0.0806 -0.4688 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A CA  
6615  C  C   . LEU A  841 1.2308 0.6307 1.0607 0.2124  -0.0813 -0.4654 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A C   
6616  O  O   . LEU A  841 1.2485 0.6198 1.0887 0.2010  -0.0918 -0.4719 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A O   
6617  C  CB  . LEU A  841 1.1780 0.6286 1.0019 0.1931  -0.0810 -0.4490 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A CB  
6618  C  CG  . LEU A  841 1.1752 0.6425 0.9852 0.1858  -0.0880 -0.4570 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A CG  
6619  C  CD1 . LEU A  841 1.1421 0.6195 0.9698 0.1642  -0.0918 -0.4404 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A CD1 
6620  C  CD2 . LEU A  841 1.2183 0.6609 1.0176 0.1872  -0.1017 -0.4845 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU A CD2 
6621  N  N   . VAL A  842 1.2218 0.6283 1.0568 0.2255  -0.0700 -0.4546 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL A N   
6622  C  CA  . VAL A  842 1.2316 0.6116 1.0836 0.2279  -0.0702 -0.4489 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL A CA  
6623  C  C   . VAL A  842 1.2686 0.6304 1.1118 0.2482  -0.0681 -0.4660 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL A C   
6624  O  O   . VAL A  842 1.2977 0.6246 1.1472 0.2484  -0.0751 -0.4748 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL A O   
6625  C  CB  . VAL A  842 1.1986 0.5957 1.0660 0.2305  -0.0603 -0.4250 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL A CB  
6626  C  CG1 . VAL A  842 1.1616 0.5746 1.0396 0.2113  -0.0616 -0.4058 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL A CG1 
6627  C  CG2 . VAL A  842 1.1905 0.6161 1.0497 0.2495  -0.0472 -0.4246 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL A CG2 
6628  N  N   . ASN A  843 1.2683 0.6532 1.0978 0.2658  -0.0576 -0.4701 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A N   
6629  C  CA  . ASN A  843 1.3052 0.6745 1.1250 0.2868  -0.0544 -0.4876 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A CA  
6630  C  C   . ASN A  843 1.3353 0.7085 1.1260 0.2989  -0.0547 -0.5113 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A C   
6631  O  O   . ASN A  843 1.3320 0.7303 1.1095 0.3140  -0.0423 -0.5116 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A O   
6632  C  CB  . ASN A  843 1.2920 0.6742 1.1242 0.3020  -0.0416 -0.4748 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A CB  
6633  C  CG  . ASN A  843 1.3287 0.6801 1.1645 0.3179  -0.0426 -0.4869 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A CG  
6634  O  OD1 . ASN A  843 1.3617 0.6783 1.1944 0.3149  -0.0535 -0.5018 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A OD1 
6635  N  ND2 . ASN A  843 1.3240 0.6886 1.1676 0.3351  -0.0311 -0.4812 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN A ND2 
6636  N  N   . PRO A  844 1.3659 0.7144 1.1466 0.2922  -0.0689 -0.5312 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A N   
6637  C  CA  . PRO A  844 1.3938 0.7465 1.1454 0.3019  -0.0717 -0.5534 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A CA  
6638  C  C   . PRO A  844 1.4453 0.7702 1.1817 0.3202  -0.0749 -0.5796 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A C   
6639  O  O   . PRO A  844 1.4577 0.7911 1.1827 0.3416  -0.0626 -0.5836 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A O   
6640  C  CB  . PRO A  844 1.3894 0.7386 1.1413 0.2805  -0.0868 -0.5577 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A CB  
6641  C  CG  . PRO A  844 1.3702 0.7023 1.1528 0.2606  -0.0925 -0.5419 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A CG  
6642  C  CD  . PRO A  844 1.3701 0.6915 1.1665 0.2719  -0.0831 -0.5316 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A CD  
6643  O  OXT . PRO A  844 1.4775 0.7715 1.2126 0.3150  -0.0894 -0.5983 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO A OXT 
6644  N  N   . TYR B  5   1.3607 1.5752 2.0541 -0.0933 0.3168  1.3816  ? ? ? ? ? ? 248  TYR B N   
6645  C  CA  . TYR B  5   1.3372 1.6056 1.9632 -0.0899 0.3133  1.3604  ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CA  
6646  C  C   . TYR B  5   1.2835 1.5507 1.8797 -0.0813 0.2945  1.2992  ? ? ? ? ? ? 248  TYR B C   
6647  O  O   . TYR B  5   1.2547 1.5589 1.8036 -0.0818 0.2928  1.2668  ? ? ? ? ? ? 248  TYR B O   
6648  C  CB  . TYR B  5   1.3640 1.6848 1.9279 -0.0761 0.3100  1.3990  ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CB  
6649  C  CG  . TYR B  5   1.4220 1.7446 2.0078 -0.0780 0.3237  1.4672  ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CG  
6650  C  CD1 . TYR B  5   1.4492 1.8051 2.0276 -0.0908 0.3445  1.4968  ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CD1 
6651  C  CD2 . TYR B  5   1.4517 1.7434 2.0674 -0.0665 0.3164  1.5041  ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CD2 
6652  C  CE1 . TYR B  5   1.5050 1.8633 2.1035 -0.0926 0.3579  1.5623  ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CE1 
6653  C  CE2 . TYR B  5   1.5075 1.8008 2.1444 -0.0674 0.3292  1.5698  ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CE2 
6654  C  CZ  . TYR B  5   1.5340 1.8604 2.1617 -0.0809 0.3500  1.5988  ? ? ? ? ? ? 248  TYR B CZ  
6655  O  OH  . TYR B  5   1.5917 1.9204 2.2409 -0.0827 0.3642  1.6663  ? ? ? ? ? ? 248  TYR B OH  
6656  N  N   . ASN B  6   1.2751 1.4998 1.9004 -0.0723 0.2810  1.2883  ? ? ? ? ? ? 249  ASN B N   
6657  C  CA  . ASN B  6   1.2273 1.4407 1.8345 -0.0627 0.2617  1.2333  ? ? ? ? ? ? 249  ASN B CA  
6658  C  C   . ASN B  6   1.1879 1.3864 1.8142 -0.0771 0.2656  1.1798  ? ? ? ? ? ? 249  ASN B C   
6659  O  O   . ASN B  6   1.1491 1.3529 1.7481 -0.0712 0.2533  1.1361  ? ? ? ? ? ? 249  ASN B O   
6660  C  CB  . ASN B  6   1.2345 1.4066 1.8745 -0.0507 0.2497  1.2407  ? ? ? ? ? ? 249  ASN B CB  
6661  C  CG  . ASN B  6   1.2468 1.4463 1.8394 -0.0275 0.2321  1.2660  ? ? ? ? ? ? 249  ASN B CG  
6662  O  OD1 . ASN B  6   1.2470 1.4995 1.7757 -0.0213 0.2281  1.2721  ? ? ? ? ? ? 249  ASN B OD1 
6663  N  ND2 . ASN B  6   1.2589 1.4230 1.8854 -0.0155 0.2222  1.2798  ? ? ? ? ? ? 249  ASN B ND2 
6664  N  N   . GLN B  7   1.2021 1.3841 1.8757 -0.0957 0.2830  1.1876  ? ? ? ? ? ? 250  GLN B N   
6665  C  CA  . GLN B  7   1.1709 1.3558 1.8546 -0.1114 0.2897  1.1446  ? ? ? ? ? ? 250  GLN B CA  
6666  C  C   . GLN B  7   1.1370 1.3666 1.7568 -0.1050 0.2828  1.1130  ? ? ? ? ? ? 250  GLN B C   
6667  O  O   . GLN B  7   1.1491 1.4194 1.7172 -0.0952 0.2815  1.1349  ? ? ? ? ? ? 250  GLN B O   
6668  C  CB  . GLN B  7   1.2002 1.4038 1.9030 -0.1289 0.3120  1.1761  ? ? ? ? ? ? 250  GLN B CB  
6669  C  CG  . GLN B  7   1.2312 1.3944 2.0094 -0.1464 0.3273  1.1984  ? ? ? ? ? ? 250  GLN B CG  
6670  C  CD  . GLN B  7   1.2415 1.4390 2.0211 -0.1643 0.3473  1.2099  ? ? ? ? ? ? 250  GLN B CD  
6671  O  OE1 . GLN B  7   1.2425 1.4204 2.0739 -0.1835 0.3586  1.1982  ? ? ? ? ? ? 250  GLN B OE1 
6672  N  NE2 . GLN B  7   1.2492 1.5030 1.9571 -0.1512 0.3466  1.2336  ? ? ? ? ? ? 250  GLN B NE2 
6673  N  N   . VAL B  8   1.0981 1.3230 1.7232 -0.1123 0.2805  1.0628  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B N   
6674  C  CA  . VAL B  8   1.0664 1.3312 1.6375 -0.1078 0.2761  1.0310  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B CA  
6675  C  C   . VAL B  8   1.0854 1.3932 1.6402 -0.1171 0.2940  1.0544  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B C   
6676  O  O   . VAL B  8   1.1096 1.4108 1.7058 -0.1325 0.3102  1.0780  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B O   
6677  C  CB  . VAL B  8   1.0219 1.2710 1.6068 -0.1134 0.2699  0.9734  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B CB  
6678  C  CG1 . VAL B  8   1.0237 1.2736 1.6492 -0.1342 0.2861  0.9675  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B CG1 
6679  C  CG2 . VAL B  8   0.9865 1.2676 1.5126 -0.1022 0.2593  0.9377  ? ? ? ? ? ? 251  VAL B CG2 
6680  N  N   . TYR B  9   1.0759 1.4277 1.5707 -0.1078 0.2913  1.0471  ? ? ? ? ? ? 252  TYR B N   
6681  C  CA  . TYR B  9   1.0906 1.4869 1.5645 -0.1151 0.3080  1.0628  ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CA  
6682  C  C   . TYR B  9   1.0705 1.4651 1.5783 -0.1317 0.3188  1.0351  ? ? ? ? ? ? 252  TYR B C   
6683  O  O   . TYR B  9   1.0909 1.5073 1.6128 -0.1442 0.3370  1.0569  ? ? ? ? ? ? 252  TYR B O   
6684  C  CB  . TYR B  9   1.0788 1.5202 1.4824 -0.1016 0.3018  1.0485  ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CB  
6685  C  CG  . TYR B  9   1.0874 1.5759 1.4699 -0.1091 0.3197  1.0537  ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CG  
6686  C  CD1 . TYR B  9   1.1312 1.6482 1.5054 -0.1128 0.3352  1.1029  ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CD1 
6687  C  CD2 . TYR B  9   1.0530 1.5582 1.4251 -0.1120 0.3216  1.0101  ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CD2 
6688  C  CE1 . TYR B  9   1.1398 1.7011 1.4956 -0.1194 0.3525  1.1071  ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CE1 
6689  C  CE2 . TYR B  9   1.0614 1.6099 1.4170 -0.1180 0.3385  1.0143  ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CE2 
6690  C  CZ  . TYR B  9   1.1043 1.6808 1.4518 -0.1219 0.3541  1.0618  ? ? ? ? ? ? 252  TYR B CZ  
6691  O  OH  . TYR B  9   1.1119 1.7332 1.4428 -0.1275 0.3716  1.0638  ? ? ? ? ? ? 252  TYR B OH  
6692  N  N   . SER B  10  1.0310 1.4025 1.5514 -0.1315 0.3072  0.9874  ? ? ? ? ? ? 253  SER B N   
6693  C  CA  . SER B  10  1.0048 1.3804 1.5496 -0.1447 0.3135  0.9524  ? ? ? ? ? ? 253  SER B CA  
6694  C  C   . SER B  10  0.9634 1.3104 1.5170 -0.1410 0.2970  0.9017  ? ? ? ? ? ? 253  SER B C   
6695  O  O   . SER B  10  0.9425 1.2883 1.4580 -0.1253 0.2814  0.8810  ? ? ? ? ? ? 253  SER B O   
6696  C  CB  . SER B  10  0.9978 1.4260 1.5019 -0.1438 0.3230  0.9450  ? ? ? ? ? ? 253  SER B CB  
6697  O  OG  . SER B  10  0.9621 1.3949 1.4777 -0.1498 0.3220  0.9007  ? ? ? ? ? ? 253  SER B OG  
6698  N  N   . THR B  11  0.9526 1.2783 1.5562 -0.1558 0.3004  0.8814  ? ? ? ? ? ? 254  THR B N   
6699  C  CA  . THR B  11  0.9199 1.2152 1.5363 -0.1529 0.2852  0.8382  ? ? ? ? ? ? 254  THR B CA  
6700  C  C   . THR B  11  0.8791 1.1978 1.4592 -0.1455 0.2767  0.7937  ? ? ? ? ? ? 254  THR B C   
6701  O  O   . THR B  11  0.8516 1.1496 1.4438 -0.1449 0.2657  0.7567  ? ? ? ? ? ? 254  THR B O   
6702  C  CB  . THR B  11  0.9253 1.1849 1.6088 -0.1705 0.2894  0.8299  ? ? ? ? ? ? 254  THR B CB  
6703  O  OG1 . THR B  11  0.9018 1.1780 1.5998 -0.1820 0.2927  0.7969  ? ? ? ? ? ? 254  THR B OG1 
6704  C  CG2 . THR B  11  0.9688 1.2194 1.6899 -0.1825 0.3050  0.8765  ? ? ? ? ? ? 254  THR B CG2 
6705  N  N   . ASP B  12  0.8767 1.2378 1.4123 -0.1390 0.2817  0.7972  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B N   
6706  C  CA  . ASP B  12  0.8405 1.2215 1.3410 -0.1298 0.2735  0.7566  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B CA  
6707  C  C   . ASP B  12  0.8209 1.1838 1.2901 -0.1133 0.2549  0.7364  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B C   
6708  O  O   . ASP B  12  0.8380 1.1855 1.2970 -0.1053 0.2490  0.7590  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B O   
6709  C  CB  . ASP B  12  0.8455 1.2749 1.3051 -0.1255 0.2837  0.7643  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B CB  
6710  C  CG  . ASP B  12  0.8622 1.3140 1.3516 -0.1414 0.3026  0.7815  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B CG  
6711  O  OD1 . ASP B  12  0.8591 1.2897 1.3994 -0.1557 0.3047  0.7740  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B OD1 
6712  O  OD2 . ASP B  12  0.8799 1.3697 1.3443 -0.1406 0.3155  0.8020  ? ? ? ? ? ? 255  ASP B OD2 
6713  N  N   . ALA B  13  0.7860 1.1520 1.2414 -0.1081 0.2460  0.6949  ? ? ? ? ? ? 256  ALA B N   
6714  C  CA  . ALA B  13  0.7658 1.1257 1.1819 -0.0916 0.2305  0.6738  ? ? ? ? ? ? 256  ALA B CA  
6715  C  C   . ALA B  13  0.7868 1.1718 1.1576 -0.0813 0.2326  0.7005  ? ? ? ? ? ? 256  ALA B C   
6716  O  O   . ALA B  13  0.7976 1.1688 1.1534 -0.0721 0.2234  0.7154  ? ? ? ? ? ? 256  ALA B O   
6717  C  CB  . ALA B  13  0.7316 1.1064 1.1301 -0.0871 0.2258  0.6326  ? ? ? ? ? ? 256  ALA B CB  
6718  N  N   . ALA B  14  0.7941 1.2186 1.1442 -0.0830 0.2451  0.7066  ? ? ? ? ? ? 257  ALA B N   
6719  C  CA  . ALA B  14  0.8175 1.2718 1.1233 -0.0746 0.2491  0.7312  ? ? ? ? ? ? 257  ALA B CA  
6720  C  C   . ALA B  14  0.8432 1.2801 1.1464 -0.0698 0.2426  0.7644  ? ? ? ? ? ? 257  ALA B C   
6721  O  O   . ALA B  14  0.8487 1.2964 1.1100 -0.0571 0.2340  0.7682  ? ? ? ? ? ? 257  ALA B O   
6722  C  CB  . ALA B  14  0.8405 1.3345 1.1466 -0.0839 0.2702  0.7540  ? ? ? ? ? ? 257  ALA B CB  
6723  N  N   . ASN B  15  0.8602 1.2700 1.2095 -0.0798 0.2466  0.7881  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B N   
6724  C  CA  . ASN B  15  0.8913 1.2905 1.2408 -0.0756 0.2441  0.8272  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B CA  
6725  C  C   . ASN B  15  0.8809 1.2501 1.2257 -0.0637 0.2253  0.8180  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B C   
6726  O  O   . ASN B  15  0.9067 1.2687 1.2504 -0.0581 0.2215  0.8509  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B O   
6727  C  CB  . ASN B  15  0.9217 1.3073 1.3205 -0.0900 0.2579  0.8636  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B CB  
6728  C  CG  . ASN B  15  0.9524 1.3776 1.3357 -0.0953 0.2753  0.8975  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B CG  
6729  O  OD1 . ASN B  15  0.9435 1.3967 1.3207 -0.1015 0.2861  0.8840  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B OD1 
6730  N  ND2 . ASN B  15  0.9898 1.4197 1.3665 -0.0921 0.2783  0.9428  ? ? ? ? ? ? 258  ASN B ND2 
6731  N  N   . PHE B  16  0.8447 1.1987 1.1861 -0.0592 0.2138  0.7754  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B N   
6732  C  CA  . PHE B  16  0.8336 1.1610 1.1707 -0.0480 0.1966  0.7649  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CA  
6733  C  C   . PHE B  16  0.8034 1.1406 1.0997 -0.0365 0.1842  0.7281  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B C   
6734  O  O   . PHE B  16  0.7852 1.1424 1.0630 -0.0376 0.1879  0.7031  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B O   
6735  C  CB  . PHE B  16  0.8233 1.1067 1.2122 -0.0543 0.1931  0.7523  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CB  
6736  C  CG  . PHE B  16  0.8489 1.1172 1.2868 -0.0684 0.2063  0.7794  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CG  
6737  C  CD1 . PHE B  16  0.8676 1.1006 1.3433 -0.0689 0.2040  0.7995  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CD1 
6738  C  CD2 . PHE B  16  0.8547 1.1438 1.3037 -0.0814 0.2216  0.7839  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CD2 
6739  C  CE1 . PHE B  16  0.8922 1.1086 1.4155 -0.0823 0.2164  0.8228  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CE1 
6740  C  CE2 . PHE B  16  0.8791 1.1540 1.3761 -0.0958 0.2342  0.8082  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CE2 
6741  C  CZ  . PHE B  16  0.8983 1.1354 1.4328 -0.0965 0.2317  0.8275  ? ? ? ? ? ? 259  PHE B CZ  
6742  N  N   . GLU B  17  0.7993 1.1217 1.0841 -0.0255 0.1696  0.7252  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B N   
6743  C  CA  . GLU B  17  0.7679 1.0884 1.0260 -0.0161 0.1566  0.6869  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CA  
6744  C  C   . GLU B  17  0.7454 1.0277 1.0413 -0.0190 0.1508  0.6625  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B C   
6745  O  O   . GLU B  17  0.7508 1.0064 1.0678 -0.0154 0.1432  0.6711  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B O   
6746  C  CB  . GLU B  17  0.7762 1.1034 1.0028 -0.0032 0.1438  0.6963  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CB  
6747  C  CG  . GLU B  17  0.8114 1.1671 1.0166 -0.0015 0.1488  0.7353  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CG  
6748  C  CD  . GLU B  17  0.8216 1.1832 1.0018 0.0105  0.1346  0.7465  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B CD  
6749  O  OE1 . GLU B  17  0.8139 1.1468 1.0159 0.0155  0.1236  0.7435  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B OE1 
6750  O  OE2 . GLU B  17  0.8387 1.2362 0.9775 0.0150  0.1347  0.7581  ? ? ? ? ? ? 260  GLU B OE2 
6751  N  N   . HIS B  18  0.7223 1.0035 1.0277 -0.0253 0.1547  0.6329  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B N   
6752  C  CA  . HIS B  18  0.7036 0.9522 1.0451 -0.0295 0.1503  0.6095  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B CA  
6753  C  C   . HIS B  18  0.6716 0.9200 0.9890 -0.0216 0.1402  0.5712  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B C   
6754  O  O   . HIS B  18  0.6649 0.9373 0.9416 -0.0141 0.1378  0.5631  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B O   
6755  C  CB  . HIS B  18  0.7042 0.9509 1.0813 -0.0442 0.1621  0.6061  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B CB  
6756  C  CG  . HIS B  18  0.6934 0.9725 1.0496 -0.0470 0.1696  0.5931  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B CG  
6757  N  ND1 . HIS B  18  0.7104 1.0228 1.0387 -0.0458 0.1782  0.6141  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B ND1 
6758  C  CD2 . HIS B  18  0.6689 0.9537 1.0298 -0.0506 0.1703  0.5617  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B CD2 
6759  C  CE1 . HIS B  18  0.6964 1.0325 1.0141 -0.0482 0.1844  0.5954  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B CE1 
6760  N  NE2 . HIS B  18  0.6710 0.9909 1.0087 -0.0510 0.1794  0.5643  ? ? ? ? ? ? 261  HIS B NE2 
6761  N  N   . VAL B  19  0.6535 0.8749 0.9963 -0.0233 0.1345  0.5472  ? ? ? ? ? ? 262  VAL B N   
6762  C  CA  . VAL B  19  0.6235 0.8454 0.9476 -0.0175 0.1268  0.5108  ? ? ? ? ? ? 262  VAL B CA  
6763  C  C   . VAL B  19  0.6096 0.8229 0.9644 -0.0277 0.1309  0.4889  ? ? ? ? ? ? 262  VAL B C   
6764  O  O   . VAL B  19  0.6146 0.8022 1.0082 -0.0346 0.1310  0.4885  ? ? ? ? ? ? 262  VAL B O   
6765  C  CB  . VAL B  19  0.6146 0.8168 0.9314 -0.0072 0.1138  0.5015  ? ? ? ? ? ? 262  VAL B CB  
6766  C  CG1 . VAL B  19  0.5845 0.7771 0.8978 -0.0042 0.1069  0.4631  ? ? ? ? ? ? 262  VAL B CG1 
6767  C  CG2 . VAL B  19  0.6229 0.8448 0.8994 0.0028  0.1090  0.5147  ? ? ? ? ? ? 262  VAL B CG2 
6768  N  N   . ASP B  20  0.5945 0.8304 0.9331 -0.0285 0.1343  0.4710  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B N   
6769  C  CA  . ASP B  20  0.5830 0.8188 0.9490 -0.0385 0.1384  0.4521  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B CA  
6770  C  C   . ASP B  20  0.6043 0.8267 1.0151 -0.0523 0.1464  0.4715  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B C   
6771  O  O   . ASP B  20  0.6009 0.8015 1.0461 -0.0596 0.1444  0.4576  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B O   
6772  C  CB  . ASP B  20  0.5598 0.7770 0.9305 -0.0349 0.1282  0.4201  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B CB  
6773  C  CG  . ASP B  20  0.5388 0.7690 0.8701 -0.0229 0.1217  0.3994  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B CG  
6774  O  OD1 . ASP B  20  0.5263 0.7753 0.8519 -0.0239 0.1247  0.3840  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B OD1 
6775  O  OD2 . ASP B  20  0.5351 0.7565 0.8438 -0.0126 0.1136  0.3978  ? ? ? ? ? ? 263  ASP B OD2 
6776  N  N   . HIS B  21  0.6284 0.8635 1.0389 -0.0558 0.1557  0.5037  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B N   
6777  C  CA  . HIS B  21  0.6513 0.8748 1.1049 -0.0695 0.1649  0.5248  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B CA  
6778  C  C   . HIS B  21  0.6642 0.8493 1.1508 -0.0711 0.1606  0.5324  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B C   
6779  O  O   . HIS B  21  0.6798 0.8485 1.2101 -0.0838 0.1674  0.5401  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B O   
6780  C  CB  . HIS B  21  0.6429 0.8772 1.1234 -0.0828 0.1717  0.5076  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B CB  
6781  C  CG  . HIS B  21  0.6432 0.9160 1.1046 -0.0845 0.1814  0.5143  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B CG  
6782  N  ND1 . HIS B  21  0.6194 0.9145 1.0628 -0.0809 0.1796  0.4876  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B ND1 
6783  C  CD2 . HIS B  21  0.6659 0.9597 1.1239 -0.0887 0.1936  0.5449  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B CD2 
6784  C  CE1 . HIS B  21  0.6268 0.9545 1.0579 -0.0827 0.1905  0.5001  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B CE1 
6785  N  NE2 . HIS B  21  0.6549 0.9832 1.0936 -0.0878 0.1993  0.5346  ? ? ? ? ? ? 264  HIS B NE2 
6786  N  N   . TYR B  22  0.6601 0.8314 1.1278 -0.0583 0.1503  0.5316  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B N   
6787  C  CA  . TYR B  22  0.6744 0.8113 1.1722 -0.0575 0.1467  0.5415  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CA  
6788  C  C   . TYR B  22  0.6954 0.8338 1.1763 -0.0477 0.1448  0.5759  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B C   
6789  O  O   . TYR B  22  0.6930 0.8579 1.1320 -0.0396 0.1428  0.5835  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B O   
6790  C  CB  . TYR B  22  0.6510 0.7684 1.1488 -0.0511 0.1354  0.5076  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CB  
6791  C  CG  . TYR B  22  0.6379 0.7467 1.1636 -0.0620 0.1367  0.4768  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CG  
6792  C  CD1 . TYR B  22  0.6537 0.7352 1.2281 -0.0727 0.1409  0.4767  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CD1 
6793  C  CD2 . TYR B  22  0.6114 0.7399 1.1156 -0.0612 0.1335  0.4473  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CD2 
6794  C  CE1 . TYR B  22  0.6438 0.7198 1.2431 -0.0832 0.1413  0.4469  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CE1 
6795  C  CE2 . TYR B  22  0.6010 0.7251 1.1301 -0.0710 0.1337  0.4198  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CE2 
6796  C  CZ  . TYR B  22  0.6174 0.7163 1.1936 -0.0825 0.1374  0.4192  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B CZ  
6797  O  OH  . TYR B  22  0.6098 0.7056 1.2113 -0.0931 0.1369  0.3906  ? ? ? ? ? ? 265  TYR B OH  
6798  N  N   . LEU B  23  0.7178 0.8294 1.2307 -0.0480 0.1454  0.5971  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B N   
6799  C  CA  . LEU B  23  0.7378 0.8545 1.2331 -0.0374 0.1422  0.6305  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B CA  
6800  C  C   . LEU B  23  0.7310 0.8271 1.2251 -0.0247 0.1296  0.6226  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B C   
6801  O  O   . LEU B  23  0.7273 0.7927 1.2554 -0.0262 0.1274  0.6067  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B O   
6802  C  CB  . LEU B  23  0.7750 0.8846 1.3011 -0.0445 0.1530  0.6721  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B CB  
6803  C  CG  . LEU B  23  0.7880 0.9190 1.3193 -0.0579 0.1675  0.6873  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B CG  
6804  C  CD1 . LEU B  23  0.8241 0.9334 1.4041 -0.0677 0.1785  0.7218  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B CD1 
6805  C  CD2 . LEU B  23  0.7913 0.9649 1.2726 -0.0526 0.1697  0.7034  ? ? ? ? ? ? 266  LEU B CD2 
6806  N  N   . THR B  24  0.7303 0.8454 1.1854 -0.0122 0.1214  0.6329  ? ? ? ? ? ? 267  THR B N   
6807  C  CA  . THR B  24  0.7240 0.8255 1.1751 0.0005  0.1089  0.6275  ? ? ? ? ? ? 267  THR B CA  
6808  C  C   . THR B  24  0.7546 0.8546 1.2125 0.0080  0.1070  0.6684  ? ? ? ? ? ? 267  THR B C   
6809  O  O   . THR B  24  0.7788 0.8978 1.2277 0.0057  0.1134  0.7016  ? ? ? ? ? ? 267  THR B O   
6810  C  CB  . THR B  24  0.7022 0.8286 1.1038 0.0097  0.0994  0.6093  ? ? ? ? ? ? 267  THR B CB  
6811  O  OG1 . THR B  24  0.7220 0.8756 1.0933 0.0158  0.0978  0.6400  ? ? ? ? ? ? 267  THR B OG1 
6812  C  CG2 . THR B  24  0.6801 0.8227 1.0624 0.0031  0.1038  0.5817  ? ? ? ? ? ? 267  THR B CG2 
6813  N  N   . ALA B  25  0.7540 0.8342 1.2262 0.0178  0.0979  0.6667  ? ? ? ? ? ? 268  ALA B N   
6814  C  CA  . ALA B  25  0.7838 0.8604 1.2686 0.0261  0.0953  0.7059  ? ? ? ? ? ? 268  ALA B CA  
6815  C  C   . ALA B  25  0.7950 0.9107 1.2338 0.0326  0.0909  0.7303  ? ? ? ? ? ? 268  ALA B C   
6816  O  O   . ALA B  25  0.8239 0.9452 1.2673 0.0385  0.0898  0.7684  ? ? ? ? ? ? 268  ALA B O   
6817  C  CB  . ALA B  25  0.7781 0.8318 1.2822 0.0371  0.0853  0.6965  ? ? ? ? ? ? 268  ALA B CB  
6818  N  N   . GLU B  26  0.7739 0.9173 1.1687 0.0317  0.0886  0.7081  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B N   
6819  C  CA  . GLU B  26  0.7852 0.9677 1.1335 0.0374  0.0847  0.7263  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B CA  
6820  C  C   . GLU B  26  0.7949 1.0021 1.1244 0.0282  0.0966  0.7363  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B C   
6821  O  O   . GLU B  26  0.8043 1.0463 1.0926 0.0318  0.0950  0.7473  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B O   
6822  C  CB  . GLU B  26  0.7598 0.9584 1.0691 0.0454  0.0722  0.6967  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B CB  
6823  C  CG  . GLU B  26  0.7651 0.9581 1.0798 0.0577  0.0588  0.7064  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B CG  
6824  C  CD  . GLU B  26  0.7385 0.9418 1.0233 0.0646  0.0464  0.6741  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B CD  
6825  O  OE1 . GLU B  26  0.7089 0.8993 0.9937 0.0613  0.0469  0.6366  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B OE1 
6826  O  OE2 . GLU B  26  0.7496 0.9746 1.0123 0.0733  0.0360  0.6884  ? ? ? ? ? ? 269  GLU B OE2 
6827  N  N   . SER B  27  0.7941 0.9849 1.1546 0.0162  0.1088  0.7321  ? ? ? ? ? ? 270  SER B N   
6828  C  CA  . SER B  27  0.8056 1.0199 1.1551 0.0063  0.1222  0.7443  ? ? ? ? ? ? 270  SER B CA  
6829  C  C   . SER B  27  0.8455 1.0810 1.1868 0.0078  0.1276  0.7939  ? ? ? ? ? ? 270  SER B C   
6830  O  O   . SER B  27  0.8678 1.0908 1.2274 0.0141  0.1232  0.8229  ? ? ? ? ? ? 270  SER B O   
6831  C  CB  . SER B  27  0.7990 0.9903 1.1902 -0.0074 0.1335  0.7315  ? ? ? ? ? ? 270  SER B CB  
6832  O  OG  . SER B  27  0.7634 0.9434 1.1536 -0.0080 0.1282  0.6864  ? ? ? ? ? ? 270  SER B OG  
6833  N  N   . TRP B  28  0.8545 1.1247 1.1653 0.0033  0.1365  0.8026  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B N   
6834  C  CA  . TRP B  28  0.8934 1.1899 1.1906 0.0037  0.1432  0.8487  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CA  
6835  C  C   . TRP B  28  0.8995 1.2086 1.2042 -0.0097 0.1609  0.8530  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B C   
6836  O  O   . TRP B  28  0.8720 1.1779 1.1803 -0.0166 0.1648  0.8181  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B O   
6837  C  CB  . TRP B  28  0.8978 1.2367 1.1347 0.0139  0.1349  0.8497  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CB  
6838  C  CG  . TRP B  28  0.9092 1.2527 1.1314 0.0273  0.1191  0.8650  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CG  
6839  C  CD1 . TRP B  28  0.8915 1.2094 1.1289 0.0352  0.1051  0.8483  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CD1 
6840  C  CD2 . TRP B  28  0.9433 1.3246 1.1305 0.0344  0.1159  0.9011  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CD2 
6841  N  NE1 . TRP B  28  0.9101 1.2456 1.1280 0.0467  0.0929  0.8706  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B NE1 
6842  C  CE2 . TRP B  28  0.9428 1.3179 1.1288 0.0464  0.0987  0.9037  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CE2 
6843  C  CE3 . TRP B  28  0.9730 1.3984 1.1237 0.0320  0.1255  0.9275  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CE3 
6844  C  CZ2 . TRP B  28  0.9739 1.3836 1.1289 0.0559  0.0901  0.9365  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CZ2 
6845  C  CZ3 . TRP B  28  0.9998 1.4651 1.1068 0.0419  0.1161  0.9506  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CZ3 
6846  C  CH2 . TRP B  28  1.0012 1.4572 1.1135 0.0534  0.0982  0.9572  ? ? ? ? ? ? 271  TRP B CH2 
6847  N  N   . TYR B  29  0.9358 1.2632 1.2404 -0.0133 0.1716  0.8955  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B N   
6848  C  CA  . TYR B  29  0.9417 1.2835 1.2546 -0.0267 0.1893  0.8996  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CA  
6849  C  C   . TYR B  29  0.9830 1.3562 1.2818 -0.0289 0.2011  0.9467  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B C   
6850  O  O   . TYR B  29  1.0079 1.3999 1.2793 -0.0187 0.1946  0.9758  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B O   
6851  C  CB  . TYR B  29  0.9384 1.2406 1.3126 -0.0391 0.1970  0.8962  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CB  
6852  C  CG  . TYR B  29  0.9765 1.2588 1.3871 -0.0405 0.2016  0.9426  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CG  
6853  C  CD1 . TYR B  29  1.0081 1.2985 1.4405 -0.0524 0.2193  0.9782  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CD1 
6854  C  CD2 . TYR B  29  0.9833 1.2412 1.4058 -0.0293 0.1889  0.9534  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CD2 
6855  C  CE1 . TYR B  29  1.0462 1.3176 1.5132 -0.0536 0.2246  1.0235  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CE1 
6856  C  CE2 . TYR B  29  1.0206 1.2600 1.4780 -0.0293 0.1935  0.9979  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CE2 
6857  C  CZ  . TYR B  29  1.0529 1.2982 1.5326 -0.0415 0.2116  1.0338  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B CZ  
6858  O  OH  . TYR B  29  1.0930 1.3188 1.6095 -0.0417 0.2173  1.0807  ? ? ? ? ? ? 272  TYR B OH  
6859  N  N   . ARG B  30  0.9908 1.3691 1.3117 -0.0430 0.2187  0.9540  ? ? ? ? ? ? 273  ARG B N   
6860  C  CA  . ARG B  30  1.0281 1.4384 1.3396 -0.0488 0.2347  0.9954  ? ? ? ? ? ? 273  ARG B CA  
6861  C  C   . ARG B  30  1.0560 1.4415 1.4242 -0.0615 0.2485  1.0307  ? ? ? ? ? ? 273  ARG B C   
6862  O  O   . ARG B  30  1.0468 1.4198 1.4510 -0.0756 0.2597  1.0181  ? ? ? ? ? ? 273  ARG B O   
6863  C  CB  . ARG B  30  1.0158 1.4635 1.2988 -0.0546 0.2460  0.9742  ? ? ? ? ? ? 273  ARG B CB  
6864  C  CG  . ARG B  30  1.0549 1.5413 1.3259 -0.0613 0.2650  1.0156  ? ? ? ? ? ? 273  ARG B CG  
6865  C  CD  . ARG B  30  1.0493 1.5856 1.2573 -0.0542 0.2661  0.9970  ? ? ? ? ? ? 273  ARG B CD  
6866  N  NE  . ARG B  30  1.0788 1.6541 1.2757 -0.0619 0.2862  1.0247  ? ? ? ? ? ? 273  ARG B NE  
6867  C  CZ  . ARG B  30  1.0654 1.6585 1.2666 -0.0707 0.2999  1.0047  ? ? ? ? ? ? 273  ARG B CZ  
6868  N  NH1 . ARG B  30  1.0240 1.5998 1.2395 -0.0727 0.2951  0.9582  ? ? ? ? ? ? 273  ARG B NH1 
6869  N  NH2 . ARG B  30  1.0946 1.7249 1.2857 -0.0772 0.3187  1.0321  ? ? ? ? ? ? 273  ARG B NH2 
6870  N  N   . PRO B  31  1.0922 1.4717 1.4694 -0.0565 0.2477  1.0761  ? ? ? ? ? ? 274  PRO B N   
6871  C  CA  . PRO B  31  1.1291 1.4888 1.5561 -0.0670 0.2620  1.1200  ? ? ? ? ? ? 274  PRO B CA  
6872  C  C   . PRO B  31  1.1699 1.5710 1.5792 -0.0731 0.2802  1.1658  ? ? ? ? ? ? 274  PRO B C   
6873  O  O   . PRO B  31  1.1595 1.5971 1.5402 -0.0787 0.2897  1.1494  ? ? ? ? ? ? 274  PRO B O   
6874  C  CB  . PRO B  31  1.1466 1.4766 1.5913 -0.0550 0.2492  1.1444  ? ? ? ? ? ? 274  PRO B CB  
6875  C  CG  . PRO B  31  1.1351 1.4931 1.5215 -0.0378 0.2317  1.1331  ? ? ? ? ? ? 274  PRO B CG  
6876  C  CD  . PRO B  31  1.0941 1.4734 1.4442 -0.0392 0.2291  1.0812  ? ? ? ? ? ? 274  PRO B CD  
6877  N  N   . SER B  125 0.7828 0.7205 1.4517 0.1150  0.0397  0.6756  ? ? ? ? ? ? 368  SER B N   
6878  C  CA  . SER B  125 0.7586 0.6770 1.4406 0.1143  0.0407  0.6321  ? ? ? ? ? ? 368  SER B CA  
6879  C  C   . SER B  125 0.7377 0.6492 1.4079 0.0989  0.0485  0.5967  ? ? ? ? ? ? 368  SER B C   
6880  O  O   . SER B  125 0.7087 0.6291 1.3542 0.0976  0.0446  0.5631  ? ? ? ? ? ? 368  SER B O   
6881  C  CB  . SER B  125 0.7774 0.6603 1.5169 0.1218  0.0454  0.6343  ? ? ? ? ? ? 368  SER B CB  
6882  O  OG  . SER B  125 0.7543 0.6286 1.4992 0.1260  0.0429  0.5959  ? ? ? ? ? ? 368  SER B OG  
6883  N  N   . ALA B  126 0.7533 0.6489 1.4435 0.0872  0.0595  0.6039  ? ? ? ? ? ? 369  ALA B N   
6884  C  CA  . ALA B  126 0.7338 0.6303 1.4087 0.0726  0.0654  0.5734  ? ? ? ? ? ? 369  ALA B CA  
6885  C  C   . ALA B  126 0.7155 0.6497 1.3346 0.0695  0.0604  0.5738  ? ? ? ? ? ? 369  ALA B C   
6886  O  O   . ALA B  126 0.6967 0.6379 1.2967 0.0591  0.0638  0.5492  ? ? ? ? ? ? 369  ALA B O   
6887  C  CB  . ALA B  126 0.7560 0.6293 1.4672 0.0597  0.0783  0.5816  ? ? ? ? ? ? 369  ALA B CB  
6888  N  N   . TRP B  127 0.7220 0.6812 1.3154 0.0789  0.0520  0.6005  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B N   
6889  C  CA  . TRP B  127 0.7064 0.7017 1.2460 0.0773  0.0467  0.5983  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CA  
6890  C  C   . TRP B  127 0.6878 0.7023 1.1985 0.0881  0.0338  0.5861  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B C   
6891  O  O   . TRP B  127 0.6874 0.7324 1.1604 0.0914  0.0269  0.5978  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B O   
6892  C  CB  . TRP B  127 0.7321 0.7465 1.2595 0.0759  0.0492  0.6386  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CB  
6893  C  CG  . TRP B  127 0.7502 0.7449 1.3093 0.0645  0.0624  0.6497  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CG  
6894  C  CD1 . TRP B  127 0.7377 0.7158 1.3116 0.0522  0.0709  0.6216  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CD1 
6895  C  CD2 . TRP B  127 0.7859 0.7754 1.3687 0.0636  0.0689  0.6922  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CD2 
6896  N  NE1 . TRP B  127 0.7631 0.7258 1.3695 0.0428  0.0825  0.6427  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B NE1 
6897  C  CE2 . TRP B  127 0.7934 0.7614 1.4064 0.0495  0.0821  0.6869  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CE2 
6898  C  CE3 . TRP B  127 0.8140 0.8161 1.3960 0.0731  0.0649  0.7353  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CE3 
6899  C  CZ2 . TRP B  127 0.8280 0.7849 1.4713 0.0441  0.0921  0.7234  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CZ2 
6900  C  CZ3 . TRP B  127 0.8490 0.8404 1.4598 0.0687  0.0749  0.7732  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CZ3 
6901  C  CH2 . TRP B  127 0.8555 0.8236 1.4969 0.0541  0.0887  0.7670  ? ? ? ? ? ? 370  TRP B CH2 
6902  N  N   . ASN B  128 0.6719 0.6689 1.1998 0.0922  0.0315  0.5588  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B N   
6903  C  CA  . ASN B  128 0.6634 0.6691 1.1857 0.1044  0.0205  0.5546  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B CA  
6904  C  C   . ASN B  128 0.6351 0.6311 1.1555 0.1030  0.0204  0.5128  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B C   
6905  O  O   . ASN B  128 0.6283 0.6048 1.1631 0.0944  0.0290  0.4908  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B O   
6906  C  CB  . ASN B  128 0.6859 0.6700 1.2551 0.1138  0.0207  0.5746  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B CB  
6907  C  CG  . ASN B  128 0.7016 0.7073 1.2644 0.1259  0.0101  0.6068  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B CG  
6908  O  OD1 . ASN B  128 0.6937 0.7312 1.2162 0.1276  0.0013  0.6098  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B OD1 
6909  N  ND2 . ASN B  128 0.7260 0.7149 1.3301 0.1346  0.0109  0.6313  ? ? ? ? ? ? 371  ASN B ND2 
6910  N  N   . SER B  129 0.6205 0.6305 1.1248 0.1113  0.0108  0.5020  ? ? ? ? ? ? 372  SER B N   
6911  C  CA  . SER B  129 0.5967 0.5973 1.1030 0.1118  0.0107  0.4656  ? ? ? ? ? ? 372  SER B CA  
6912  C  C   . SER B  129 0.6061 0.5754 1.1612 0.1151  0.0168  0.4589  ? ? ? ? ? ? 372  SER B C   
6913  O  O   . SER B  129 0.5913 0.5467 1.1549 0.1125  0.0210  0.4273  ? ? ? ? ? ? 372  SER B O   
6914  C  CB  . SER B  129 0.5831 0.6061 1.0661 0.1198  -0.0004 0.4601  ? ? ? ? ? ? 372  SER B CB  
6915  O  OG  . SER B  129 0.5772 0.6267 1.0166 0.1156  -0.0046 0.4637  ? ? ? ? ? ? 372  SER B OG  
6916  N  N   . ASP B  130 0.6331 0.5908 1.2213 0.1207  0.0180  0.4887  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B N   
6917  C  CA  . ASP B  130 0.6458 0.5708 1.2836 0.1233  0.0255  0.4818  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B CA  
6918  C  C   . ASP B  130 0.6406 0.5441 1.2897 0.1110  0.0362  0.4542  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B C   
6919  O  O   . ASP B  130 0.6307 0.5199 1.2944 0.1112  0.0395  0.4241  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B O   
6920  C  CB  . ASP B  130 0.6788 0.5925 1.3510 0.1296  0.0270  0.5202  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B CB  
6921  C  CG  . ASP B  130 0.6846 0.6158 1.3570 0.1442  0.0162  0.5417  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B CG  
6922  O  OD1 . ASP B  130 0.6616 0.6125 1.3089 0.1481  0.0081  0.5233  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B OD1 
6923  O  OD2 . ASP B  130 0.7124 0.6386 1.4107 0.1513  0.0158  0.5767  ? ? ? ? ? ? 373  ASP B OD2 
6924  N  N   . SER B  131 0.6477 0.5513 1.2896 0.0999  0.0416  0.4634  ? ? ? ? ? ? 374  SER B N   
6925  C  CA  . SER B  131 0.6437 0.5295 1.2982 0.0876  0.0509  0.4368  ? ? ? ? ? ? 374  SER B CA  
6926  C  C   . SER B  131 0.6129 0.5089 1.2383 0.0834  0.0493  0.3975  ? ? ? ? ? ? 374  SER B C   
6927  O  O   . SER B  131 0.6094 0.4909 1.2488 0.0753  0.0558  0.3708  ? ? ? ? ? ? 374  SER B O   
6928  C  CB  . SER B  131 0.6564 0.5445 1.3082 0.0759  0.0569  0.4551  ? ? ? ? ? ? 374  SER B CB  
6929  O  OG  . SER B  131 0.6537 0.5713 1.2675 0.0781  0.0508  0.4788  ? ? ? ? ? ? 374  SER B OG  
6930  N  N   . GLU B  132 0.5926 0.5138 1.1789 0.0886  0.0408  0.3940  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B N   
6931  C  CA  . GLU B  132 0.5650 0.4974 1.1212 0.0848  0.0394  0.3609  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B CA  
6932  C  C   . GLU B  132 0.5540 0.4785 1.1207 0.0916  0.0383  0.3352  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B C   
6933  O  O   . GLU B  132 0.5331 0.4655 1.0776 0.0894  0.0376  0.3082  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B O   
6934  C  CB  . GLU B  132 0.5502 0.5125 1.0595 0.0860  0.0320  0.3681  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B CB  
6935  C  CG  . GLU B  132 0.5584 0.5325 1.0514 0.0781  0.0345  0.3877  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B CG  
6936  C  CD  . GLU B  132 0.5478 0.5519 0.9947 0.0798  0.0278  0.3950  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B CD  
6937  O  OE1 . GLU B  132 0.5334 0.5490 0.9608 0.0864  0.0205  0.3844  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B OE1 
6938  O  OE2 . GLU B  132 0.5551 0.5716 0.9867 0.0740  0.0305  0.4104  ? ? ? ? ? ? 375  GLU B OE2 
6939  N  N   . LYS B  133 0.5693 0.4792 1.1701 0.1007  0.0384  0.3451  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B N   
6940  C  CA  . LYS B  133 0.5614 0.4650 1.1752 0.1081  0.0383  0.3228  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B CA  
6941  C  C   . LYS B  133 0.5668 0.4472 1.2076 0.1019  0.0479  0.2954  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B C   
6942  O  O   . LYS B  133 0.5779 0.4466 1.2303 0.0921  0.0537  0.2960  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B O   
6943  C  CB  . LYS B  133 0.5771 0.4758 1.2197 0.1211  0.0349  0.3443  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B CB  
6944  C  CG  . LYS B  133 0.5730 0.4977 1.1915 0.1286  0.0239  0.3690  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B CG  
6945  C  CD  . LYS B  133 0.5876 0.5091 1.2385 0.1428  0.0201  0.3866  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B CD  
6946  C  CE  . LYS B  133 0.5932 0.5401 1.2258 0.1487  0.0091  0.4197  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B CE  
6947  N  NZ  . LYS B  133 0.6063 0.5551 1.2688 0.1631  0.0038  0.4375  ? ? ? ? ? ? 376  LYS B NZ  
6948  N  N   . PRO B  134 0.5598 0.4352 1.2098 0.1070  0.0497  0.2698  ? ? ? ? ? ? 377  PRO B N   
6949  C  CA  . PRO B  134 0.5438 0.4357 1.1778 0.1167  0.0437  0.2647  ? ? ? ? ? ? 377  PRO B CA  
6950  C  C   . PRO B  134 0.5192 0.4359 1.1048 0.1124  0.0379  0.2577  ? ? ? ? ? ? 377  PRO B C   
6951  O  O   . PRO B  134 0.5102 0.4291 1.0770 0.1028  0.0409  0.2415  ? ? ? ? ? ? 377  PRO B O   
6952  C  CB  . PRO B  134 0.5432 0.4225 1.1976 0.1189  0.0506  0.2327  ? ? ? ? ? ? 377  PRO B CB  
6953  C  CG  . PRO B  134 0.5555 0.4152 1.2281 0.1085  0.0591  0.2164  ? ? ? ? ? ? 377  PRO B CG  
6954  C  CD  . PRO B  134 0.5727 0.4238 1.2575 0.1040  0.0591  0.2459  ? ? ? ? ? ? 377  PRO B CD  
6955  N  N   . PHE B  135 0.5093 0.4451 1.0761 0.1195  0.0298  0.2688  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B N   
6956  C  CA  . PHE B  135 0.4873 0.4447 1.0103 0.1160  0.0250  0.2597  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CA  
6957  C  C   . PHE B  135 0.4724 0.4292 0.9882 0.1146  0.0293  0.2272  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B C   
6958  O  O   . PHE B  135 0.4796 0.4213 1.0227 0.1162  0.0358  0.2118  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B O   
6959  C  CB  . PHE B  135 0.4829 0.4604 0.9914 0.1233  0.0152  0.2772  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CB  
6960  C  CG  . PHE B  135 0.4983 0.4821 1.0071 0.1249  0.0099  0.3104  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CG  
6961  C  CD1 . PHE B  135 0.5079 0.5008 1.0296 0.1346  0.0026  0.3319  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CD1 
6962  C  CD2 . PHE B  135 0.5043 0.4873 1.0008 0.1168  0.0123  0.3207  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CD2 
6963  C  CE1 . PHE B  135 0.5241 0.5256 1.0438 0.1362  -0.0025 0.3636  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CE1 
6964  C  CE2 . PHE B  135 0.5202 0.5112 1.0151 0.1181  0.0082  0.3522  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CE2 
6965  C  CZ  . PHE B  135 0.5306 0.5311 1.0359 0.1278  0.0006  0.3739  ? ? ? ? ? ? 378  PHE B CZ  
6966  N  N   . ASP B  136 0.4537 0.4270 0.9334 0.1116  0.0265  0.2166  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B N   
6967  C  CA  . ASP B  136 0.4404 0.4164 0.9109 0.1114  0.0302  0.1893  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B CA  
6968  C  C   . ASP B  136 0.4240 0.4195 0.8629 0.1130  0.0243  0.1890  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B C   
6969  O  O   . ASP B  136 0.4238 0.4305 0.8503 0.1146  0.0172  0.2079  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B O   
6970  C  CB  . ASP B  136 0.4379 0.4082 0.9011 0.1028  0.0364  0.1688  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B CB  
6971  C  CG  . ASP B  136 0.4331 0.4116 0.8703 0.0952  0.0342  0.1770  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B CG  
6972  O  OD1 . ASP B  136 0.4458 0.4159 0.8969 0.0911  0.0355  0.1902  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B OD1 
6973  O  OD2 . ASP B  136 0.4180 0.4107 0.8227 0.0935  0.0320  0.1701  ? ? ? ? ? ? 379  ASP B OD2 
6974  N  N   . ASP B  137 0.4120 0.4123 0.8380 0.1125  0.0275  0.1679  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B N   
6975  C  CA  . ASP B  137 0.3990 0.4154 0.8015 0.1144  0.0227  0.1680  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B CA  
6976  C  C   . ASP B  137 0.3891 0.4154 0.7553 0.1085  0.0202  0.1681  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B C   
6977  O  O   . ASP B  137 0.3788 0.4156 0.7248 0.1088  0.0183  0.1628  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B O   
6978  C  CB  . ASP B  137 0.3922 0.4104 0.7978 0.1169  0.0277  0.1480  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B CB  
6979  C  CG  . ASP B  137 0.3874 0.4031 0.7785 0.1115  0.0342  0.1277  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B CG  
6980  O  OD1 . ASP B  137 0.3886 0.4012 0.7691 0.1056  0.0346  0.1282  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B OD1 
6981  O  OD2 . ASP B  137 0.3830 0.4021 0.7731 0.1132  0.0390  0.1117  ? ? ? ? ? ? 380  ASP B OD2 
6982  N  N   . HIS B  138 0.3931 0.4158 0.7527 0.1032  0.0211  0.1733  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B N   
6983  C  CA  . HIS B  138 0.3870 0.4206 0.7155 0.0992  0.0179  0.1792  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B CA  
6984  C  C   . HIS B  138 0.3869 0.4328 0.7048 0.1027  0.0102  0.1936  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B C   
6985  O  O   . HIS B  138 0.3952 0.4410 0.7325 0.1074  0.0063  0.2063  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B O   
6986  C  CB  . HIS B  138 0.3954 0.4250 0.7259 0.0941  0.0195  0.1892  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B CB  
6987  C  CG  . HIS B  138 0.3907 0.4322 0.6913 0.0904  0.0176  0.1944  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B CG  
6988  N  ND1 . HIS B  138 0.3931 0.4462 0.6777 0.0921  0.0118  0.2096  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B ND1 
6989  C  CD2 . HIS B  138 0.3853 0.4301 0.6700 0.0855  0.0211  0.1860  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B CD2 
6990  C  CE1 . HIS B  138 0.3895 0.4512 0.6496 0.0886  0.0125  0.2091  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B CE1 
6991  N  NE2 . HIS B  138 0.3843 0.4412 0.6448 0.0849  0.0181  0.1957  ? ? ? ? ? ? 381  HIS B NE2 
6992  N  N   . LEU B  139 0.3792 0.4361 0.6678 0.1007  0.0077  0.1912  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B N   
6993  C  CA  . LEU B  139 0.3801 0.4503 0.6571 0.1028  0.0001  0.2009  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B CA  
6994  C  C   . LEU B  139 0.3931 0.4701 0.6727 0.1038  -0.0057 0.2232  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B C   
6995  O  O   . LEU B  139 0.3969 0.4861 0.6740 0.1064  -0.0130 0.2322  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B O   
6996  C  CB  . LEU B  139 0.3722 0.4507 0.6177 0.0997  -0.0001 0.1922  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B CB  
6997  C  CG  . LEU B  139 0.3624 0.4420 0.6027 0.1004  0.0011  0.1770  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B CG  
6998  C  CD1 . LEU B  139 0.3570 0.4401 0.5692 0.0974  0.0029  0.1686  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B CD1 
6999  C  CD2 . LEU B  139 0.3647 0.4534 0.6145 0.1033  -0.0055 0.1824  ? ? ? ? ? ? 382  LEU B CD2 
7000  N  N   . GLN B  140 0.4007 0.4717 0.6847 0.1011  -0.0024 0.2321  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B N   
7001  C  CA  . GLN B  140 0.4155 0.4923 0.7029 0.1018  -0.0063 0.2555  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B CA  
7002  C  C   . GLN B  140 0.4270 0.4887 0.7471 0.1029  -0.0026 0.2657  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B C   
7003  O  O   . GLN B  140 0.4405 0.5030 0.7649 0.1016  -0.0026 0.2850  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B O   
7004  C  CB  . GLN B  140 0.4174 0.5029 0.6788 0.0968  -0.0050 0.2599  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B CB  
7005  C  CG  . GLN B  140 0.4126 0.5137 0.6445 0.0966  -0.0096 0.2547  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B CG  
7006  C  CD  . GLN B  140 0.4107 0.5174 0.6172 0.0921  -0.0055 0.2504  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B CD  
7007  O  OE1 . GLN B  140 0.4043 0.5022 0.6128 0.0891  0.0012  0.2409  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B OE1 
7008  N  NE2 . GLN B  140 0.4173 0.5405 0.6000 0.0918  -0.0096 0.2567  ? ? ? ? ? ? 383  GLN B NE2 
7009  N  N   . LYS B  141 0.4229 0.4708 0.7658 0.1049  0.0014  0.2517  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B N   
7010  C  CA  . LYS B  141 0.4352 0.4674 0.8159 0.1085  0.0043  0.2583  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B CA  
7011  C  C   . LYS B  141 0.4378 0.4534 0.8319 0.1027  0.0129  0.2475  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B C   
7012  O  O   . LYS B  141 0.4459 0.4455 0.8711 0.1045  0.0174  0.2428  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B O   
7013  C  CB  . LYS B  141 0.4528 0.4891 0.8467 0.1128  -0.0010 0.2874  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B CB  
7014  C  CG  . LYS B  141 0.4510 0.5077 0.8306 0.1178  -0.0108 0.2965  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B CG  
7015  C  CD  . LYS B  141 0.4692 0.5303 0.8704 0.1248  -0.0167 0.3236  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B CD  
7016  C  CE  . LYS B  141 0.4663 0.5273 0.8915 0.1330  -0.0196 0.3178  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B CE  
7017  N  NZ  . LYS B  141 0.4824 0.5530 0.9284 0.1419  -0.0276 0.3436  ? ? ? ? ? ? 384  LYS B NZ  
7018  N  N   . GLY B  142 0.4318 0.4523 0.8031 0.0958  0.0152  0.2421  ? ? ? ? ? ? 385  GLY B N   
7019  C  CA  . GLY B  142 0.4349 0.4435 0.8179 0.0891  0.0224  0.2324  ? ? ? ? ? ? 385  GLY B CA  
7020  C  C   . GLY B  142 0.4301 0.4488 0.7884 0.0822  0.0237  0.2328  ? ? ? ? ? ? 385  GLY B C   
7021  O  O   . GLY B  142 0.4301 0.4627 0.7661 0.0826  0.0199  0.2468  ? ? ? ? ? ? 385  GLY B O   
7022  N  N   . ALA B  143 0.4272 0.4403 0.7900 0.0760  0.0293  0.2166  ? ? ? ? ? ? 386  ALA B N   
7023  C  CA  . ALA B  143 0.4243 0.4471 0.7697 0.0694  0.0313  0.2175  ? ? ? ? ? ? 386  ALA B CA  
7024  C  C   . ALA B  143 0.4361 0.4493 0.8060 0.0613  0.0370  0.2189  ? ? ? ? ? ? 386  ALA B C   
7025  O  O   . ALA B  143 0.4457 0.4424 0.8459 0.0599  0.0401  0.2126  ? ? ? ? ? ? 386  ALA B O   
7026  C  CB  . ALA B  143 0.4079 0.4402 0.7288 0.0690  0.0315  0.1973  ? ? ? ? ? ? 386  ALA B CB  
7027  N  N   . LEU B  144 0.4366 0.4608 0.7940 0.0557  0.0387  0.2268  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B N   
7028  C  CA  . LEU B  144 0.4452 0.4651 0.8218 0.0462  0.0443  0.2255  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B CA  
7029  C  C   . LEU B  144 0.4318 0.4638 0.7927 0.0418  0.0456  0.2048  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B C   
7030  O  O   . LEU B  144 0.4194 0.4672 0.7501 0.0450  0.0434  0.2031  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B O   
7031  C  CB  . LEU B  144 0.4573 0.4837 0.8335 0.0430  0.0460  0.2518  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B CB  
7032  C  CG  . LEU B  144 0.4730 0.4905 0.8638 0.0479  0.0442  0.2760  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B CG  
7033  C  CD1 . LEU B  144 0.4840 0.5142 0.8642 0.0457  0.0454  0.3024  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B CD1 
7034  C  CD2 . LEU B  144 0.4875 0.4813 0.9199 0.0454  0.0480  0.2739  ? ? ? ? ? ? 387  LEU B CD2 
7035  N  N   . LEU B  145 0.4356 0.4611 0.8176 0.0346  0.0490  0.1888  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B N   
7036  C  CA  . LEU B  145 0.4257 0.4660 0.7960 0.0295  0.0499  0.1718  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B CA  
7037  C  C   . LEU B  145 0.4345 0.4808 0.8191 0.0193  0.0540  0.1800  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B C   
7038  O  O   . LEU B  145 0.4512 0.4829 0.8681 0.0124  0.0578  0.1861  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B O   
7039  C  CB  . LEU B  145 0.4241 0.4588 0.8054 0.0279  0.0500  0.1456  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B CB  
7040  C  CG  . LEU B  145 0.4174 0.4680 0.7917 0.0222  0.0501  0.1272  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B CG  
7041  C  CD1 . LEU B  145 0.4007 0.4679 0.7396 0.0296  0.0469  0.1244  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B CD1 
7042  C  CD2 . LEU B  145 0.4238 0.4662 0.8174 0.0185  0.0511  0.1026  ? ? ? ? ? ? 388  LEU B CD2 
7043  N  N   . TYR B  146 0.4250 0.4920 0.7880 0.0183  0.0541  0.1807  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B N   
7044  C  CA  . TYR B  146 0.4322 0.5090 0.8078 0.0085  0.0586  0.1880  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CA  
7045  C  C   . TYR B  146 0.4327 0.5134 0.8267 -0.0004 0.0595  0.1663  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B C   
7046  O  O   . TYR B  146 0.4213 0.5105 0.8021 0.0023  0.0560  0.1458  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B O   
7047  C  CB  . TYR B  146 0.4245 0.5230 0.7732 0.0111  0.0593  0.1986  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CB  
7048  C  CG  . TYR B  146 0.4248 0.5230 0.7518 0.0198  0.0577  0.2167  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CG  
7049  C  CD1 . TYR B  146 0.4368 0.5187 0.7759 0.0218  0.0570  0.2322  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CD1 
7050  C  CD2 . TYR B  146 0.4147 0.5298 0.7100 0.0261  0.0566  0.2179  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CD2 
7051  C  CE1 . TYR B  146 0.4380 0.5234 0.7568 0.0293  0.0543  0.2479  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CE1 
7052  C  CE2 . TYR B  146 0.4167 0.5331 0.6918 0.0329  0.0547  0.2317  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CE2 
7053  C  CZ  . TYR B  146 0.4280 0.5310 0.7143 0.0342  0.0531  0.2464  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B CZ  
7054  O  OH  . TYR B  146 0.4304 0.5387 0.6952 0.0408  0.0501  0.2590  ? ? ? ? ? ? 389  TYR B OH  
7055  N  N   . SER B  147 0.4479 0.5225 0.8734 -0.0116 0.0641  0.1716  ? ? ? ? ? ? 390  SER B N   
7056  C  CA  . SER B  147 0.4530 0.5310 0.9025 -0.0229 0.0652  0.1517  ? ? ? ? ? ? 390  SER B CA  
7057  C  C   . SER B  147 0.4414 0.5480 0.8758 -0.0254 0.0641  0.1447  ? ? ? ? ? ? 390  SER B C   
7058  O  O   . SER B  147 0.4387 0.5592 0.8615 -0.0247 0.0667  0.1620  ? ? ? ? ? ? 390  SER B O   
7059  C  CB  . SER B  147 0.4737 0.5385 0.9614 -0.0349 0.0712  0.1623  ? ? ? ? ? ? 390  SER B CB  
7060  O  OG  . SER B  147 0.4865 0.5252 0.9991 -0.0357 0.0718  0.1539  ? ? ? ? ? ? 390  SER B OG  
7061  N  N   . ASN B  148 0.4359 0.5529 0.8704 -0.0279 0.0605  0.1196  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B N   
7062  C  CA  . ASN B  148 0.4251 0.5714 0.8463 -0.0290 0.0586  0.1128  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B CA  
7063  C  C   . ASN B  148 0.4349 0.5928 0.8835 -0.0429 0.0627  0.1163  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B C   
7064  O  O   . ASN B  148 0.4277 0.6096 0.8670 -0.0430 0.0636  0.1224  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B O   
7065  C  CB  . ASN B  148 0.4179 0.5746 0.8293 -0.0267 0.0528  0.0865  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B CB  
7066  C  CG  . ASN B  148 0.4022 0.5651 0.7764 -0.0120 0.0492  0.0871  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B CG  
7067  O  OD1 . ASN B  148 0.3975 0.5521 0.7547 -0.0036 0.0505  0.1042  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B OD1 
7068  N  ND2 . ASN B  148 0.3956 0.5743 0.7574 -0.0092 0.0445  0.0686  ? ? ? ? ? ? 391  ASN B ND2 
7069  N  N   . ASN B  149 0.4523 0.5929 0.9365 -0.0546 0.0658  0.1123  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B N   
7070  C  CA  . ASN B  149 0.4650 0.6135 0.9820 -0.0703 0.0705  0.1154  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B CA  
7071  C  C   . ASN B  149 0.4852 0.6080 1.0327 -0.0778 0.0777  0.1339  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B C   
7072  O  O   . ASN B  149 0.5009 0.6028 1.0787 -0.0858 0.0789  0.1220  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B O   
7073  C  CB  . ASN B  149 0.4702 0.6296 1.0089 -0.0819 0.0670  0.0861  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B CB  
7074  C  CG  . ASN B  149 0.4531 0.6450 0.9663 -0.0765 0.0603  0.0713  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B CG  
7075  O  OD1 . ASN B  149 0.4543 0.6706 0.9811 -0.0861 0.0584  0.0595  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B OD1 
7076  N  ND2 . ASN B  149 0.4380 0.6312 0.9148 -0.0609 0.0565  0.0730  ? ? ? ? ? ? 392  ASN B ND2 
7077  N  N   . SER B  150 0.4869 0.6118 1.0270 -0.0751 0.0828  0.1627  ? ? ? ? ? ? 393  SER B N   
7078  C  CA  . SER B  150 0.5084 0.6141 1.0791 -0.0836 0.0904  0.1840  ? ? ? ? ? ? 393  SER B CA  
7079  C  C   . SER B  150 0.5142 0.6404 1.0972 -0.0939 0.0972  0.2000  ? ? ? ? ? ? 393  SER B C   
7080  O  O   . SER B  150 0.5027 0.6513 1.0582 -0.0873 0.0981  0.2125  ? ? ? ? ? ? 393  SER B O   
7081  C  CB  . SER B  150 0.5116 0.5989 1.0668 -0.0717 0.0913  0.2079  ? ? ? ? ? ? 393  SER B CB  
7082  O  OG  . SER B  150 0.5356 0.5986 1.1260 -0.0793 0.0976  0.2243  ? ? ? ? ? ? 393  SER B OG  
7083  N  N   . LYS B  151 0.5330 0.6519 1.1584 -0.1104 0.1026  0.1983  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B N   
7084  C  CA  . LYS B  151 0.5451 0.6770 1.1900 -0.1217 0.1117  0.2204  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B CA  
7085  C  C   . LYS B  151 0.5516 0.6792 1.1803 -0.1139 0.1176  0.2566  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B C   
7086  O  O   . LYS B  151 0.5486 0.7008 1.1649 -0.1143 0.1224  0.2725  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B O   
7087  C  CB  . LYS B  151 0.5697 0.6850 1.2673 -0.1407 0.1176  0.2166  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B CB  
7088  C  CG  . LYS B  151 0.5677 0.7107 1.2867 -0.1560 0.1175  0.1966  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B CG  
7089  C  CD  . LYS B  151 0.5577 0.7061 1.2753 -0.1569 0.1073  0.1569  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B CD  
7090  C  CE  . LYS B  151 0.5811 0.7037 1.3451 -0.1723 0.1087  0.1370  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B CE  
7091  N  NZ  . LYS B  151 0.5747 0.6843 1.3243 -0.1636 0.1000  0.1080  ? ? ? ? ? ? 394  LYS B NZ  
7092  N  N   . LEU B  152 0.5611 0.6598 1.1893 -0.1063 0.1170  0.2688  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B N   
7093  C  CA  . LEU B  152 0.5696 0.6644 1.1813 -0.0980 0.1211  0.3034  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B CA  
7094  C  C   . LEU B  152 0.5503 0.6697 1.1124 -0.0840 0.1177  0.3099  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B C   
7095  O  O   . LEU B  152 0.5575 0.6886 1.1050 -0.0812 0.1231  0.3369  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B O   
7096  C  CB  . LEU B  152 0.5820 0.6426 1.2032 -0.0910 0.1190  0.3112  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B CB  
7097  C  CG  . LEU B  152 0.6062 0.6376 1.2785 -0.1034 0.1239  0.3089  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B CG  
7098  C  CD1 . LEU B  152 0.6109 0.6122 1.2879 -0.0935 0.1193  0.3044  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B CD1 
7099  C  CD2 . LEU B  152 0.6318 0.6594 1.3290 -0.1124 0.1346  0.3435  ? ? ? ? ? ? 395  LEU B CD2 
7100  N  N   . THR B  153 0.5281 0.6547 1.0646 -0.0751 0.1093  0.2852  ? ? ? ? ? ? 396  THR B N   
7101  C  CA  . THR B  153 0.5109 0.6574 1.0025 -0.0617 0.1060  0.2881  ? ? ? ? ? ? 396  THR B CA  
7102  C  C   . THR B  153 0.4897 0.6586 0.9655 -0.0596 0.1014  0.2623  ? ? ? ? ? ? 396  THR B C   
7103  O  O   . THR B  153 0.4737 0.6423 0.9226 -0.0482 0.0942  0.2479  ? ? ? ? ? ? 396  THR B O   
7104  C  CB  . THR B  153 0.5054 0.6350 0.9729 -0.0476 0.0991  0.2892  ? ? ? ? ? ? 396  THR B CB  
7105  O  OG1 . THR B  153 0.5043 0.6114 0.9899 -0.0483 0.0941  0.2685  ? ? ? ? ? ? 396  THR B OG1 
7106  C  CG2 . THR B  153 0.5233 0.6429 0.9903 -0.0445 0.1027  0.3209  ? ? ? ? ? ? 396  THR B CG2 
7107  N  N   . SER B  154 0.4905 0.6802 0.9838 -0.0703 0.1057  0.2577  ? ? ? ? ? ? 397  SER B N   
7108  C  CA  . SER B  154 0.4726 0.6856 0.9562 -0.0689 0.1010  0.2339  ? ? ? ? ? ? 397  SER B CA  
7109  C  C   . SER B  154 0.4565 0.6892 0.8990 -0.0545 0.0993  0.2356  ? ? ? ? ? ? 397  SER B C   
7110  O  O   . SER B  154 0.4408 0.6831 0.8677 -0.0478 0.0929  0.2161  ? ? ? ? ? ? 397  SER B O   
7111  C  CB  . SER B  154 0.4783 0.7112 0.9938 -0.0842 0.1055  0.2286  ? ? ? ? ? ? 397  SER B CB  
7112  O  OG  . SER B  154 0.4838 0.7371 0.9977 -0.0867 0.1144  0.2503  ? ? ? ? ? ? 397  SER B OG  
7113  N  N   . GLN B  155 0.4621 0.7009 0.8874 -0.0498 0.1051  0.2585  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B N   
7114  C  CA  . GLN B  155 0.4495 0.7056 0.8369 -0.0364 0.1042  0.2584  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B CA  
7115  C  C   . GLN B  155 0.4381 0.6766 0.8006 -0.0241 0.0952  0.2463  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B C   
7116  O  O   . GLN B  155 0.4263 0.6739 0.7588 -0.0125 0.0926  0.2402  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B O   
7117  C  CB  . GLN B  155 0.4609 0.7283 0.8337 -0.0343 0.1126  0.2840  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B CB  
7118  C  CG  . GLN B  155 0.4665 0.7171 0.8143 -0.0248 0.1101  0.2976  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B CG  
7119  C  CD  . GLN B  155 0.4807 0.7021 0.8512 -0.0303 0.1085  0.3089  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B CD  
7120  O  OE1 . GLN B  155 0.4910 0.7046 0.8974 -0.0427 0.1119  0.3109  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B OE1 
7121  N  NE2 . GLN B  155 0.4827 0.6884 0.8341 -0.0210 0.1034  0.3162  ? ? ? ? ? ? 398  GLN B NE2 
7122  N  N   . ALA B  156 0.4427 0.6554 0.8199 -0.0267 0.0911  0.2422  ? ? ? ? ? ? 399  ALA B N   
7123  C  CA  . ALA B  156 0.4337 0.6302 0.7904 -0.0159 0.0837  0.2330  ? ? ? ? ? ? 399  ALA B CA  
7124  C  C   . ALA B  156 0.4243 0.6160 0.7901 -0.0171 0.0776  0.2074  ? ? ? ? ? ? 399  ALA B C   
7125  O  O   . ALA B  156 0.4175 0.5956 0.7703 -0.0094 0.0720  0.1977  ? ? ? ? ? ? 399  ALA B O   
7126  C  CB  . ALA B  156 0.4466 0.6188 0.8103 -0.0155 0.0836  0.2485  ? ? ? ? ? ? 399  ALA B CB  
7127  N  N   . ASN B  157 0.4253 0.6299 0.8136 -0.0272 0.0788  0.1966  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B N   
7128  C  CA  . ASN B  157 0.4190 0.6240 0.8163 -0.0296 0.0729  0.1714  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B CA  
7129  C  C   . ASN B  157 0.4019 0.6205 0.7682 -0.0174 0.0673  0.1584  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B C   
7130  O  O   . ASN B  157 0.3950 0.6244 0.7364 -0.0082 0.0689  0.1676  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B O   
7131  C  CB  . ASN B  157 0.4256 0.6457 0.8542 -0.0440 0.0751  0.1636  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B CB  
7132  C  CG  . ASN B  157 0.4443 0.6426 0.9097 -0.0571 0.0786  0.1667  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B CG  
7133  O  OD1 . ASN B  157 0.4522 0.6237 0.9200 -0.0543 0.0791  0.1749  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B OD1 
7134  N  ND2 . ASN B  157 0.4526 0.6627 0.9493 -0.0717 0.0810  0.1597  ? ? ? ? ? ? 400  ASN B ND2 
7135  N  N   . SER B  158 0.3970 0.6143 0.7647 -0.0169 0.0613  0.1371  ? ? ? ? ? ? 401  SER B N   
7136  C  CA  . SER B  158 0.3831 0.6117 0.7231 -0.0053 0.0562  0.1258  ? ? ? ? ? ? 401  SER B CA  
7137  C  C   . SER B  158 0.3829 0.6195 0.7342 -0.0102 0.0507  0.1029  ? ? ? ? ? ? 401  SER B C   
7138  O  O   . SER B  158 0.3933 0.6175 0.7689 -0.0201 0.0506  0.0939  ? ? ? ? ? ? 401  SER B O   
7139  C  CB  . SER B  158 0.3787 0.5869 0.6956 0.0056  0.0543  0.1291  ? ? ? ? ? ? 401  SER B CB  
7140  O  OG  . SER B  158 0.3674 0.5846 0.6595 0.0162  0.0503  0.1197  ? ? ? ? ? ? 401  SER B OG  
7141  N  N   . ASN B  159 0.3732 0.6309 0.7073 -0.0030 0.0465  0.0933  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B N   
7142  C  CA  . ASN B  159 0.3737 0.6406 0.7110 -0.0052 0.0402  0.0712  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B CA  
7143  C  C   . ASN B  159 0.3679 0.6239 0.6800 0.0062  0.0369  0.0653  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B C   
7144  O  O   . ASN B  159 0.3679 0.6344 0.6754 0.0072  0.0320  0.0490  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B O   
7145  C  CB  . ASN B  159 0.3698 0.6717 0.7089 -0.0060 0.0368  0.0643  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B CB  
7146  C  CG  . ASN B  159 0.3766 0.6922 0.7451 -0.0194 0.0399  0.0675  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B CG  
7147  O  OD1 . ASN B  159 0.3880 0.6907 0.7827 -0.0323 0.0417  0.0628  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B OD1 
7148  N  ND2 . ASN B  159 0.3709 0.7120 0.7370 -0.0164 0.0415  0.0760  ? ? ? ? ? ? 402  ASN B ND2 
7149  N  N   . TYR B  160 0.3644 0.6005 0.6613 0.0140  0.0398  0.0788  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B N   
7150  C  CA  . TYR B  160 0.3585 0.5841 0.6318 0.0249  0.0379  0.0765  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CA  
7151  C  C   . TYR B  160 0.3625 0.5592 0.6383 0.0255  0.0392  0.0787  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B C   
7152  O  O   . TYR B  160 0.3708 0.5569 0.6657 0.0184  0.0389  0.0679  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B O   
7153  C  CB  . TYR B  160 0.3499 0.5838 0.5996 0.0358  0.0392  0.0885  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CB  
7154  C  CG  . TYR B  160 0.3468 0.6097 0.5953 0.0372  0.0368  0.0829  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CG  
7155  C  CD1 . TYR B  160 0.3455 0.6207 0.5856 0.0410  0.0318  0.0697  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CD1 
7156  C  CD2 . TYR B  160 0.3467 0.6275 0.6046 0.0341  0.0395  0.0908  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CD2 
7157  C  CE1 . TYR B  160 0.3440 0.6484 0.5840 0.0428  0.0287  0.0656  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CE1 
7158  C  CE2 . TYR B  160 0.3441 0.6542 0.6033 0.0359  0.0369  0.0857  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CE2 
7159  C  CZ  . TYR B  160 0.3428 0.6641 0.5932 0.0405  0.0310  0.0735  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B CZ  
7160  O  OH  . TYR B  160 0.3414 0.6934 0.5938 0.0429  0.0275  0.0697  ? ? ? ? ? ? 403  TYR B OH  
7161  N  N   . ARG B  161 0.3576 0.5425 0.6155 0.0340  0.0407  0.0913  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B N   
7162  C  CA  . ARG B  161 0.3607 0.5219 0.6209 0.0357  0.0411  0.0935  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B CA  
7163  C  C   . ARG B  161 0.3621 0.5189 0.6239 0.0363  0.0388  0.0755  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B C   
7164  O  O   . ARG B  161 0.3692 0.5095 0.6470 0.0330  0.0397  0.0710  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B O   
7165  C  CB  . ARG B  161 0.3712 0.5192 0.6569 0.0271  0.0438  0.1020  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B CB  
7166  C  CG  . ARG B  161 0.3724 0.5244 0.6554 0.0265  0.0470  0.1218  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B CG  
7167  C  CD  . ARG B  161 0.3850 0.5218 0.6925 0.0191  0.0500  0.1334  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B CD  
7168  N  NE  . ARG B  161 0.3877 0.5300 0.6889 0.0194  0.0533  0.1540  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B NE  
7169  C  CZ  . ARG B  161 0.3964 0.5454 0.7154 0.0106  0.0576  0.1638  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B CZ  
7170  N  NH1 . ARG B  161 0.4032 0.5527 0.7500 0.0000  0.0586  0.1538  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B NH1 
7171  N  NH2 . ARG B  161 0.3999 0.5560 0.7095 0.0118  0.0612  0.1831  ? ? ? ? ? ? 404  ARG B NH2 
7172  N  N   . ILE B  162 0.3568 0.5294 0.6023 0.0411  0.0363  0.0656  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B N   
7173  C  CA  . ILE B  162 0.3584 0.5297 0.5984 0.0437  0.0348  0.0502  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B CA  
7174  C  C   . ILE B  162 0.3546 0.5078 0.5829 0.0514  0.0363  0.0576  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B C   
7175  O  O   . ILE B  162 0.3473 0.5017 0.5559 0.0590  0.0364  0.0681  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B O   
7176  C  CB  . ILE B  162 0.3544 0.5497 0.5759 0.0487  0.0318  0.0431  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B CB  
7177  C  CG1 . ILE B  162 0.3567 0.5737 0.5904 0.0415  0.0298  0.0394  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B CG1 
7178  C  CG2 . ILE B  162 0.3584 0.5569 0.5725 0.0509  0.0306  0.0275  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B CG2 
7179  C  CD1 . ILE B  162 0.3545 0.5991 0.5738 0.0462  0.0259  0.0338  ? ? ? ? ? ? 405  ILE B CD1 
7180  N  N   . LEU B  163 0.3607 0.4971 0.6033 0.0493  0.0376  0.0519  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B N   
7181  C  CA  . LEU B  163 0.3579 0.4784 0.5937 0.0559  0.0387  0.0587  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B CA  
7182  C  C   . LEU B  163 0.3557 0.4800 0.5763 0.0620  0.0390  0.0480  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B C   
7183  O  O   . LEU B  163 0.3596 0.4962 0.5789 0.0601  0.0385  0.0331  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B O   
7184  C  CB  . LEU B  163 0.3664 0.4678 0.6271 0.0521  0.0404  0.0596  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B CB  
7185  C  CG  . LEU B  163 0.3718 0.4699 0.6501 0.0451  0.0410  0.0705  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B CG  
7186  C  CD1 . LEU B  163 0.3828 0.4607 0.6881 0.0421  0.0430  0.0725  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B CD1 
7187  C  CD2 . LEU B  163 0.3648 0.4668 0.6261 0.0492  0.0403  0.0896  ? ? ? ? ? ? 406  LEU B CD2 
7188  N  N   . ASN B  164 0.3505 0.4661 0.5592 0.0688  0.0397  0.0563  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B N   
7189  C  CA  . ASN B  164 0.3502 0.4645 0.5503 0.0739  0.0415  0.0484  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B CA  
7190  C  C   . ASN B  164 0.3486 0.4796 0.5279 0.0778  0.0416  0.0423  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B C   
7191  O  O   . ASN B  164 0.3527 0.4875 0.5280 0.0797  0.0436  0.0316  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B O   
7192  C  CB  . ASN B  164 0.3590 0.4649 0.5796 0.0707  0.0437  0.0351  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B CB  
7193  C  CG  . ASN B  164 0.3620 0.4500 0.6039 0.0690  0.0440  0.0439  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B CG  
7194  O  OD1 . ASN B  164 0.3709 0.4518 0.6354 0.0637  0.0450  0.0376  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B OD1 
7195  N  ND2 . ASN B  164 0.3561 0.4371 0.5914 0.0734  0.0429  0.0591  ? ? ? ? ? ? 407  ASN B ND2 
7196  N  N   . ARG B  165 0.3443 0.4862 0.5111 0.0795  0.0397  0.0498  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B N   
7197  C  CA  . ARG B  165 0.3446 0.5039 0.4937 0.0838  0.0392  0.0465  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B CA  
7198  C  C   . ARG B  165 0.3407 0.4945 0.4722 0.0917  0.0414  0.0560  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B C   
7199  O  O   . ARG B  165 0.3380 0.4974 0.4568 0.0964  0.0411  0.0644  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B O   
7200  C  CB  . ARG B  165 0.3432 0.5178 0.4917 0.0821  0.0364  0.0496  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B CB  
7201  C  CG  . ARG B  165 0.3488 0.5308 0.5164 0.0730  0.0345  0.0383  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B CG  
7202  C  CD  . ARG B  165 0.3571 0.5466 0.5258 0.0711  0.0345  0.0207  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B CD  
7203  N  NE  . ARG B  165 0.3654 0.5622 0.5532 0.0614  0.0326  0.0059  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B NE  
7204  C  CZ  . ARG B  165 0.3694 0.5903 0.5559 0.0583  0.0287  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 408  ARG B CZ  
7205  N  NH1 . ARG B  165 0.3659 0.6060 0.5329 0.0652  0.0264  0.0038  ? ? ? ? ? ? 408  ARG B NH1 
7206  N  NH2 . ARG B  165 0.3782 0.6045 0.5844 0.0483  0.0271  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 408  ARG B NH2 
7207  N  N   . THR B  166 0.3414 0.4837 0.4746 0.0930  0.0440  0.0542  ? ? ? ? ? ? 409  THR B N   
7208  C  CA  . THR B  166 0.3392 0.4752 0.4592 0.0990  0.0466  0.0619  ? ? ? ? ? ? 409  THR B CA  
7209  C  C   . THR B  166 0.3435 0.4937 0.4466 0.1040  0.0483  0.0606  ? ? ? ? ? ? 409  THR B C   
7210  O  O   . THR B  166 0.3485 0.5143 0.4505 0.1026  0.0471  0.0518  ? ? ? ? ? ? 409  THR B O   
7211  C  CB  . THR B  166 0.3406 0.4658 0.4698 0.0983  0.0493  0.0576  ? ? ? ? ? ? 409  THR B CB  
7212  O  OG1 . THR B  166 0.3475 0.4819 0.4800 0.0968  0.0513  0.0437  ? ? ? ? ? ? 409  THR B OG1 
7213  C  CG2 . THR B  166 0.3387 0.4512 0.4862 0.0942  0.0473  0.0599  ? ? ? ? ? ? 409  THR B CG2 
7214  N  N   . PRO B  167 0.3434 0.4891 0.4339 0.1096  0.0512  0.0695  ? ? ? ? ? ? 410  PRO B N   
7215  C  CA  . PRO B  167 0.3502 0.5100 0.4262 0.1145  0.0534  0.0697  ? ? ? ? ? ? 410  PRO B CA  
7216  C  C   . PRO B  167 0.3572 0.5290 0.4345 0.1122  0.0546  0.0566  ? ? ? ? ? ? 410  PRO B C   
7217  O  O   . PRO B  167 0.3637 0.5549 0.4323 0.1136  0.0532  0.0525  ? ? ? ? ? ? 410  PRO B O   
7218  C  CB  . PRO B  167 0.3512 0.4990 0.4197 0.1189  0.0579  0.0791  ? ? ? ? ? ? 410  PRO B CB  
7219  C  CG  . PRO B  167 0.3443 0.4760 0.4189 0.1175  0.0563  0.0853  ? ? ? ? ? ? 410  PRO B CG  
7220  C  CD  . PRO B  167 0.3394 0.4701 0.4277 0.1116  0.0522  0.0798  ? ? ? ? ? ? 410  PRO B CD  
7221  N  N   . THR B  168 0.3571 0.5191 0.4455 0.1089  0.0572  0.0496  ? ? ? ? ? ? 411  THR B N   
7222  C  CA  . THR B  168 0.3656 0.5378 0.4562 0.1069  0.0597  0.0352  ? ? ? ? ? ? 411  THR B CA  
7223  C  C   . THR B  168 0.3699 0.5554 0.4668 0.1020  0.0556  0.0219  ? ? ? ? ? ? 411  THR B C   
7224  O  O   . THR B  168 0.3798 0.5835 0.4689 0.1019  0.0562  0.0113  ? ? ? ? ? ? 411  THR B O   
7225  C  CB  . THR B  168 0.3645 0.5222 0.4710 0.1046  0.0633  0.0298  ? ? ? ? ? ? 411  THR B CB  
7226  O  OG1 . THR B  168 0.3608 0.5083 0.4630 0.1081  0.0668  0.0415  ? ? ? ? ? ? 411  THR B OG1 
7227  C  CG2 . THR B  168 0.3752 0.5436 0.4844 0.1033  0.0676  0.0132  ? ? ? ? ? ? 411  THR B CG2 
7228  N  N   . ASN B  169 0.3641 0.5416 0.4752 0.0975  0.0514  0.0223  ? ? ? ? ? ? 412  ASN B N   
7229  C  CA  . ASN B  169 0.3691 0.5545 0.4933 0.0906  0.0482  0.0083  ? ? ? ? ? ? 412  ASN B CA  
7230  C  C   . ASN B  169 0.3652 0.5610 0.4872 0.0895  0.0430  0.0144  ? ? ? ? ? ? 412  ASN B C   
7231  O  O   . ASN B  169 0.3664 0.5645 0.5034 0.0827  0.0399  0.0077  ? ? ? ? ? ? 412  ASN B O   
7232  C  CB  . ASN B  169 0.3674 0.5324 0.5155 0.0857  0.0490  0.0051  ? ? ? ? ? ? 412  ASN B CB  
7233  C  CG  . ASN B  169 0.3764 0.5445 0.5433 0.0777  0.0478  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 412  ASN B CG  
7234  O  OD1 . ASN B  169 0.3871 0.5691 0.5520 0.0758  0.0487  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 412  ASN B OD1 
7235  N  ND2 . ASN B  169 0.3738 0.5282 0.5602 0.0729  0.0461  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 412  ASN B ND2 
7236  N  N   . GLN B  170 0.3615 0.5635 0.4667 0.0962  0.0425  0.0276  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B N   
7237  C  CA  . GLN B  170 0.3568 0.5668 0.4614 0.0966  0.0386  0.0357  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B CA  
7238  C  C   . GLN B  170 0.3621 0.5932 0.4738 0.0909  0.0339  0.0240  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B C   
7239  O  O   . GLN B  170 0.3582 0.5920 0.4808 0.0869  0.0311  0.0265  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B O   
7240  C  CB  . GLN B  170 0.3558 0.5716 0.4419 0.1059  0.0394  0.0493  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B CB  
7241  C  CG  . GLN B  170 0.3515 0.5752 0.4384 0.1076  0.0365  0.0575  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B CG  
7242  C  CD  . GLN B  170 0.3523 0.5780 0.4237 0.1177  0.0383  0.0711  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B CD  
7243  O  OE1 . GLN B  170 0.3587 0.5886 0.4174 0.1232  0.0405  0.0736  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B OE1 
7244  N  NE2 . GLN B  170 0.3474 0.5700 0.4205 0.1206  0.0382  0.0804  ? ? ? ? ? ? 413  GLN B NE2 
7245  N  N   . THR B  171 0.3720 0.6203 0.4779 0.0900  0.0331  0.0109  ? ? ? ? ? ? 414  THR B N   
7246  C  CA  . THR B  171 0.3790 0.6495 0.4926 0.0833  0.0280  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 414  THR B CA  
7247  C  C   . THR B  171 0.3842 0.6446 0.5203 0.0728  0.0286  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 414  THR B C   
7248  O  O   . THR B  171 0.3930 0.6707 0.5366 0.0660  0.0250  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 414  THR B O   
7249  C  CB  . THR B  171 0.3904 0.6890 0.4861 0.0869  0.0259  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 414  THR B CB  
7250  O  OG1 . THR B  171 0.4000 0.6959 0.4956 0.0840  0.0294  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 414  THR B OG1 
7251  C  CG2 . THR B  171 0.3885 0.6909 0.4628 0.0984  0.0276  0.0075  ? ? ? ? ? ? 414  THR B CG2 
7252  N  N   . GLY B  172 0.3804 0.6134 0.5283 0.0715  0.0330  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 415  GLY B N   
7253  C  CA  . GLY B  172 0.3879 0.6082 0.5593 0.0630  0.0347  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 415  GLY B CA  
7254  C  C   . GLY B  172 0.4005 0.6253 0.5701 0.0625  0.0379  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 415  GLY B C   
7255  O  O   . GLY B  172 0.4099 0.6262 0.5996 0.0557  0.0397  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 415  GLY B O   
7256  N  N   . LYS B  173 0.4023 0.6410 0.5480 0.0698  0.0392  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 416  LYS B N   
7257  C  CA  . LYS B  173 0.4146 0.6609 0.5528 0.0711  0.0435  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 416  LYS B CA  
7258  C  C   . LYS B  173 0.4091 0.6487 0.5298 0.0806  0.0486  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 416  LYS B C   
7259  O  O   . LYS B  173 0.4013 0.6449 0.5062 0.0867  0.0471  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 416  LYS B O   
7260  C  CB  . LYS B  173 0.4275 0.7077 0.5506 0.0696  0.0393  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 416  LYS B CB  
7261  C  CG  . LYS B  173 0.4404 0.7374 0.5427 0.0745  0.0439  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 416  LYS B CG  
7262  C  CD  . LYS B  173 0.4574 0.7900 0.5485 0.0707  0.0389  -0.1071 ? ? ? ? ? ? 416  LYS B CD  
7263  C  CE  . LYS B  173 0.4750 0.8083 0.5816 0.0620  0.0418  -0.1389 ? ? ? ? ? ? 416  LYS B CE  
7264  N  NZ  . LYS B  173 0.4888 0.8300 0.5803 0.0666  0.0499  -0.1497 ? ? ? ? ? ? 416  LYS B NZ  
7265  N  N   . LYS B  174 0.4140 0.6434 0.5394 0.0818  0.0552  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 417  LYS B N   
7266  C  CA  . LYS B  174 0.4095 0.6332 0.5217 0.0894  0.0605  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 417  LYS B CA  
7267  C  C   . LYS B  174 0.4162 0.6654 0.5006 0.0946  0.0601  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 417  LYS B C   
7268  O  O   . LYS B  174 0.4300 0.7024 0.5054 0.0930  0.0595  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 417  LYS B O   
7269  C  CB  . LYS B  174 0.4161 0.6299 0.5398 0.0895  0.0680  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 417  LYS B CB  
7270  C  CG  . LYS B  174 0.4103 0.6141 0.5287 0.0957  0.0740  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 417  LYS B CG  
7271  C  CD  . LYS B  174 0.4174 0.6134 0.5525 0.0952  0.0811  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 417  LYS B CD  
7272  C  CE  . LYS B  174 0.4187 0.6184 0.5426 0.1008  0.0887  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 417  LYS B CE  
7273  N  NZ  . LYS B  174 0.4056 0.5972 0.5197 0.1039  0.0858  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 417  LYS B NZ  
7274  N  N   . ASP B  175 0.4082 0.6539 0.4795 0.1009  0.0603  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 418  ASP B N   
7275  C  CA  . ASP B  175 0.4157 0.6830 0.4625 0.1070  0.0605  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 418  ASP B CA  
7276  C  C   . ASP B  175 0.4289 0.7079 0.4628 0.1099  0.0680  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 418  ASP B C   
7277  O  O   . ASP B  175 0.4260 0.6893 0.4642 0.1116  0.0750  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 418  ASP B O   
7278  C  CB  . ASP B  175 0.4058 0.6613 0.4457 0.1132  0.0606  0.0135  ? ? ? ? ? ? 418  ASP B CB  
7279  C  CG  . ASP B  175 0.4132 0.6908 0.4322 0.1199  0.0585  0.0250  ? ? ? ? ? ? 418  ASP B CG  
7280  O  OD1 . ASP B  175 0.4274 0.7258 0.4305 0.1226  0.0612  0.0222  ? ? ? ? ? ? 418  ASP B OD1 
7281  O  OD2 . ASP B  175 0.4061 0.6807 0.4249 0.1229  0.0544  0.0376  ? ? ? ? ? ? 418  ASP B OD2 
7282  N  N   . PRO B  176 0.4446 0.7536 0.4624 0.1102  0.0666  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 419  PRO B N   
7283  C  CA  . PRO B  176 0.4605 0.7856 0.4634 0.1127  0.0742  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 419  PRO B CA  
7284  C  C   . PRO B  176 0.4614 0.7853 0.4482 0.1205  0.0801  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 419  PRO B C   
7285  O  O   . PRO B  176 0.4736 0.8078 0.4491 0.1229  0.0881  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 419  PRO B O   
7286  C  CB  . PRO B  176 0.4771 0.8379 0.4643 0.1114  0.0688  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 419  PRO B CB  
7287  C  CG  . PRO B  176 0.4693 0.8349 0.4576 0.1114  0.0592  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 419  PRO B CG  
7288  C  CD  . PRO B  176 0.4494 0.7819 0.4615 0.1083  0.0576  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 419  PRO B CD  
7289  N  N   . ARG B  177 0.4501 0.7607 0.4370 0.1243  0.0771  0.0121  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B N   
7290  C  CA  . ARG B  177 0.4532 0.7607 0.4271 0.1314  0.0829  0.0345  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B CA  
7291  C  C   . ARG B  177 0.4450 0.7261 0.4311 0.1307  0.0907  0.0408  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B C   
7292  O  O   . ARG B  177 0.4526 0.7346 0.4295 0.1345  0.0983  0.0531  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B O   
7293  C  CB  . ARG B  177 0.4477 0.7529 0.4169 0.1367  0.0773  0.0533  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B CB  
7294  C  CG  . ARG B  177 0.4634 0.7997 0.4113 0.1427  0.0745  0.0607  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B CG  
7295  C  CD  . ARG B  177 0.4575 0.7913 0.4054 0.1481  0.0685  0.0767  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B CD  
7296  N  NE  . ARG B  177 0.4406 0.7588 0.4073 0.1427  0.0624  0.0682  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B NE  
7297  C  CZ  . ARG B  177 0.4325 0.7431 0.4037 0.1464  0.0584  0.0802  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B CZ  
7298  N  NH1 . ARG B  177 0.4399 0.7551 0.4001 0.1558  0.0598  0.1000  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B NH1 
7299  N  NH2 . ARG B  177 0.4186 0.7169 0.4061 0.1412  0.0538  0.0730  ? ? ? ? ? ? 420  ARG B NH2 
7300  N  N   . TYR B  178 0.4306 0.6892 0.4379 0.1259  0.0885  0.0337  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B N   
7301  C  CA  . TYR B  178 0.4219 0.6567 0.4418 0.1254  0.0939  0.0415  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CA  
7302  C  C   . TYR B  178 0.4212 0.6507 0.4575 0.1211  0.0977  0.0248  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B C   
7303  O  O   . TYR B  178 0.4181 0.6457 0.4671 0.1169  0.0931  0.0097  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B O   
7304  C  CB  . TYR B  178 0.4070 0.6210 0.4372 0.1247  0.0878  0.0505  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CB  
7305  C  CG  . TYR B  178 0.4090 0.6311 0.4253 0.1294  0.0833  0.0628  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CG  
7306  C  CD1 . TYR B  178 0.4198 0.6502 0.4198 0.1356  0.0879  0.0778  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CD1 
7307  C  CD2 . TYR B  178 0.4015 0.6240 0.4222 0.1281  0.0750  0.0605  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CD2 
7308  C  CE1 . TYR B  178 0.4231 0.6612 0.4123 0.1413  0.0840  0.0903  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CE1 
7309  C  CE2 . TYR B  178 0.4036 0.6352 0.4136 0.1334  0.0712  0.0719  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CE2 
7310  C  CZ  . TYR B  178 0.4146 0.6539 0.4091 0.1405  0.0756  0.0868  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B CZ  
7311  O  OH  . TYR B  178 0.4183 0.6666 0.4040 0.1472  0.0721  0.0995  ? ? ? ? ? ? 421  TYR B OH  
7312  N  N   . THR B  179 0.4252 0.6524 0.4633 0.1221  0.1066  0.0279  ? ? ? ? ? ? 422  THR B N   
7313  C  CA  . THR B  179 0.4316 0.6646 0.4796 0.1200  0.1125  0.0105  ? ? ? ? ? ? 422  THR B CA  
7314  C  C   . THR B  179 0.4224 0.6362 0.4912 0.1189  0.1168  0.0139  ? ? ? ? ? ? 422  THR B C   
7315  O  O   . THR B  179 0.4232 0.6346 0.5093 0.1173  0.1200  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 422  THR B O   
7316  C  CB  . THR B  179 0.4503 0.7090 0.4782 0.1228  0.1207  0.0083  ? ? ? ? ? ? 422  THR B CB  
7317  O  OG1 . THR B  179 0.4610 0.7356 0.4888 0.1205  0.1208  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 422  THR B OG1 
7318  C  CG2 . THR B  179 0.4544 0.7112 0.4856 0.1242  0.1325  0.0161  ? ? ? ? ? ? 422  THR B CG2 
7319  N  N   . ALA B  180 0.4148 0.6154 0.4835 0.1199  0.1169  0.0323  ? ? ? ? ? ? 423  ALA B N   
7320  C  CA  . ALA B  180 0.4082 0.5952 0.4949 0.1186  0.1211  0.0367  ? ? ? ? ? ? 423  ALA B CA  
7321  C  C   . ALA B  180 0.3965 0.5685 0.5066 0.1160  0.1148  0.0284  ? ? ? ? ? ? 423  ALA B C   
7322  O  O   . ALA B  180 0.3942 0.5614 0.5233 0.1153  0.1182  0.0240  ? ? ? ? ? ? 423  ALA B O   
7323  C  CB  . ALA B  180 0.4044 0.5804 0.4864 0.1192  0.1213  0.0560  ? ? ? ? ? ? 423  ALA B CB  
7324  N  N   . ASP B  181 0.3902 0.5558 0.5001 0.1147  0.1058  0.0272  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B N   
7325  C  CA  . ASP B  181 0.3822 0.5348 0.5140 0.1123  0.1004  0.0205  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B CA  
7326  C  C   . ASP B  181 0.3895 0.5502 0.5241 0.1108  0.0992  0.0029  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B C   
7327  O  O   . ASP B  181 0.3925 0.5620 0.5126 0.1102  0.0952  0.0013  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B O   
7328  C  CB  . ASP B  181 0.3711 0.5101 0.5028 0.1111  0.0918  0.0322  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B CB  
7329  C  CG  . ASP B  181 0.3650 0.4924 0.5171 0.1086  0.0858  0.0277  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B CG  
7330  O  OD1 . ASP B  181 0.3703 0.4993 0.5369 0.1080  0.0881  0.0143  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B OD1 
7331  O  OD2 . ASP B  181 0.3568 0.4735 0.5106 0.1075  0.0792  0.0376  ? ? ? ? ? ? 424  ASP B OD2 
7332  N  N   . ARG B  182 0.3937 0.5524 0.5481 0.1103  0.1026  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 425  ARG B N   
7333  C  CA  . ARG B  182 0.4046 0.5716 0.5619 0.1083  0.1030  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 425  ARG B CA  
7334  C  C   . ARG B  182 0.4001 0.5536 0.5743 0.1046  0.0952  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 425  ARG B C   
7335  O  O   . ARG B  182 0.4090 0.5680 0.5859 0.1014  0.0939  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 425  ARG B O   
7336  C  CB  . ARG B  182 0.4152 0.5874 0.5857 0.1100  0.1123  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 425  ARG B CB  
7337  C  CG  . ARG B  182 0.4069 0.5650 0.6000 0.1121  0.1144  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 425  ARG B CG  
7338  C  CD  . ARG B  182 0.4176 0.5825 0.6250 0.1148  0.1246  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 425  ARG B CD  
7339  N  NE  . ARG B  182 0.4149 0.5639 0.6555 0.1162  0.1238  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 425  ARG B NE  
7340  C  CZ  . ARG B  182 0.4085 0.5530 0.6661 0.1191  0.1263  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 425  ARG B CZ  
7341  N  NH1 . ARG B  182 0.4040 0.5570 0.6481 0.1196  0.1297  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 425  ARG B NH1 
7342  N  NH2 . ARG B  182 0.4079 0.5401 0.6971 0.1215  0.1254  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 425  ARG B NH2 
7343  N  N   . THR B  183 0.3879 0.5246 0.5734 0.1044  0.0902  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 426  THR B N   
7344  C  CA  . THR B  183 0.3841 0.5086 0.5834 0.1009  0.0831  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 426  THR B CA  
7345  C  C   . THR B  183 0.3812 0.5129 0.5618 0.0985  0.0772  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 426  THR B C   
7346  O  O   . THR B  183 0.3840 0.5309 0.5426 0.1000  0.0784  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 426  THR B O   
7347  C  CB  . THR B  183 0.3736 0.4820 0.5865 0.1019  0.0793  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 426  THR B CB  
7348  O  OG1 . THR B  183 0.3646 0.4743 0.5585 0.1031  0.0766  0.0126  ? ? ? ? ? ? 426  THR B OG1 
7349  C  CG2 . THR B  183 0.3756 0.4799 0.6069 0.1051  0.0845  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 426  THR B CG2 
7350  N  N   . ILE B  184 0.3765 0.4989 0.5667 0.0951  0.0711  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 427  ILE B N   
7351  C  CA  . ILE B  184 0.3738 0.5051 0.5484 0.0932  0.0661  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 427  ILE B CA  
7352  C  C   . ILE B  184 0.3627 0.4875 0.5271 0.0959  0.0632  0.0146  ? ? ? ? ? ? 427  ILE B C   
7353  O  O   . ILE B  184 0.3585 0.4858 0.5152 0.0948  0.0588  0.0216  ? ? ? ? ? ? 427  ILE B O   
7354  C  CB  . ILE B  184 0.3758 0.5025 0.5660 0.0873  0.0617  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 427  ILE B CB  
7355  C  CG1 . ILE B  184 0.3684 0.4766 0.5741 0.0869  0.0589  0.0045  ? ? ? ? ? ? 427  ILE B CG1 
7356  C  CG2 . ILE B  184 0.3893 0.5186 0.5951 0.0835  0.0647  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 427  ILE B CG2 
7357  C  CD1 . ILE B  184 0.3691 0.4729 0.5867 0.0813  0.0548  0.0064  ? ? ? ? ? ? 427  ILE B CD1 
7358  N  N   . GLY B  185 0.3587 0.4758 0.5245 0.0990  0.0657  0.0224  ? ? ? ? ? ? 428  GLY B N   
7359  C  CA  . GLY B  185 0.3512 0.4650 0.5035 0.1015  0.0640  0.0378  ? ? ? ? ? ? 428  GLY B CA  
7360  C  C   . GLY B  185 0.3440 0.4476 0.5005 0.1000  0.0583  0.0493  ? ? ? ? ? ? 428  GLY B C   
7361  O  O   . GLY B  185 0.3401 0.4436 0.4826 0.1017  0.0567  0.0591  ? ? ? ? ? ? 428  GLY B O   
7362  N  N   . GLY B  186 0.3441 0.4390 0.5200 0.0973  0.0558  0.0485  ? ? ? ? ? ? 429  GLY B N   
7363  C  CA  . GLY B  186 0.3392 0.4257 0.5190 0.0961  0.0510  0.0609  ? ? ? ? ? ? 429  GLY B CA  
7364  C  C   . GLY B  186 0.3428 0.4240 0.5412 0.0922  0.0486  0.0595  ? ? ? ? ? ? 429  GLY B C   
7365  O  O   . GLY B  186 0.3493 0.4302 0.5618 0.0904  0.0510  0.0475  ? ? ? ? ? ? 429  GLY B O   
7366  N  N   . TYR B  187 0.3403 0.4174 0.5393 0.0907  0.0446  0.0715  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B N   
7367  C  CA  . TYR B  187 0.3448 0.4169 0.5609 0.0864  0.0427  0.0741  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CA  
7368  C  C   . TYR B  187 0.3421 0.4160 0.5493 0.0849  0.0393  0.0877  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B C   
7369  O  O   . TYR B  187 0.3373 0.4138 0.5273 0.0877  0.0378  0.0957  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B O   
7370  C  CB  . TYR B  187 0.3496 0.4104 0.5889 0.0871  0.0427  0.0767  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CB  
7371  C  CG  . TYR B  187 0.3454 0.4040 0.5807 0.0910  0.0400  0.0884  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CG  
7372  C  CD1 . TYR B  187 0.3441 0.4028 0.5729 0.0904  0.0356  0.1031  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CD1 
7373  C  CD2 . TYR B  187 0.3440 0.4024 0.5823 0.0946  0.0420  0.0841  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CD2 
7374  C  CE1 . TYR B  187 0.3421 0.4010 0.5670 0.0931  0.0323  0.1122  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CE1 
7375  C  CE2 . TYR B  187 0.3409 0.3992 0.5775 0.0971  0.0389  0.0939  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CE2 
7376  C  CZ  . TYR B  187 0.3402 0.3990 0.5696 0.0962  0.0335  0.1074  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B CZ  
7377  O  OH  . TYR B  187 0.3388 0.3998 0.5658 0.0979  0.0295  0.1157  ? ? ? ? ? ? 430  TYR B OH  
7378  N  N   . GLU B  188 0.3468 0.4198 0.5668 0.0800  0.0388  0.0892  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B N   
7379  C  CA  . GLU B  188 0.3456 0.4245 0.5570 0.0777  0.0373  0.0991  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B CA  
7380  C  C   . GLU B  188 0.3472 0.4215 0.5592 0.0784  0.0348  0.1159  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B C   
7381  O  O   . GLU B  188 0.3442 0.4245 0.5384 0.0801  0.0336  0.1233  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B O   
7382  C  CB  . GLU B  188 0.3508 0.4333 0.5761 0.0712  0.0383  0.0940  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B CB  
7383  C  CG  . GLU B  188 0.3490 0.4425 0.5653 0.0687  0.0378  0.1013  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B CG  
7384  C  CD  . GLU B  188 0.3416 0.4469 0.5335 0.0736  0.0377  0.0992  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B CD  
7385  O  OE1 . GLU B  188 0.3404 0.4553 0.5279 0.0738  0.0382  0.0877  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B OE1 
7386  O  OE2 . GLU B  188 0.3387 0.4443 0.5162 0.0773  0.0372  0.1092  ? ? ? ? ? ? 431  GLU B OE2 
7387  N  N   . PHE B  189 0.3537 0.4180 0.5858 0.0777  0.0339  0.1218  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B N   
7388  C  CA  . PHE B  189 0.3579 0.4205 0.5911 0.0783  0.0309  0.1393  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CA  
7389  C  C   . PHE B  189 0.3556 0.4174 0.5820 0.0835  0.0276  0.1441  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B C   
7390  O  O   . PHE B  189 0.3567 0.4121 0.5975 0.0860  0.0273  0.1409  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B O   
7391  C  CB  . PHE B  189 0.3688 0.4222 0.6291 0.0749  0.0316  0.1468  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CB  
7392  C  CG  . PHE B  189 0.3732 0.4286 0.6413 0.0682  0.0345  0.1457  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CG  
7393  C  CD1 . PHE B  189 0.3768 0.4388 0.6391 0.0653  0.0344  0.1602  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CD1 
7394  C  CD2 . PHE B  189 0.3751 0.4275 0.6573 0.0642  0.0374  0.1297  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CD2 
7395  C  CE1 . PHE B  189 0.3813 0.4465 0.6536 0.0584  0.0375  0.1598  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CE1 
7396  C  CE2 . PHE B  189 0.3799 0.4359 0.6714 0.0569  0.0396  0.1280  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CE2 
7397  C  CZ  . PHE B  189 0.3824 0.4446 0.6699 0.0539  0.0398  0.1436  ? ? ? ? ? ? 432  PHE B CZ  
7398  N  N   . LEU B  190 0.3534 0.4228 0.5592 0.0848  0.0251  0.1510  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B N   
7399  C  CA  . LEU B  190 0.3518 0.4225 0.5504 0.0884  0.0215  0.1533  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B CA  
7400  C  C   . LEU B  190 0.3594 0.4349 0.5560 0.0887  0.0165  0.1694  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B C   
7401  O  O   . LEU B  190 0.3642 0.4375 0.5759 0.0905  0.0130  0.1770  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B O   
7402  C  CB  . LEU B  190 0.3453 0.4209 0.5210 0.0899  0.0227  0.1452  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B CB  
7403  C  CG  . LEU B  190 0.3442 0.4212 0.5125 0.0922  0.0196  0.1449  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B CG  
7404  C  CD1 . LEU B  190 0.3401 0.4121 0.5207 0.0939  0.0215  0.1359  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B CD1 
7405  C  CD2 . LEU B  190 0.3427 0.4239 0.4875 0.0927  0.0208  0.1411  ? ? ? ? ? ? 433  LEU B CD2 
7406  N  N   . LEU B  191 0.3617 0.4456 0.5395 0.0873  0.0163  0.1748  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B N   
7407  C  CA  . LEU B  191 0.3716 0.4635 0.5443 0.0870  0.0120  0.1907  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B CA  
7408  C  C   . LEU B  191 0.3774 0.4747 0.5454 0.0838  0.0153  0.1992  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B C   
7409  O  O   . LEU B  191 0.3720 0.4698 0.5349 0.0821  0.0201  0.1908  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B O   
7410  C  CB  . LEU B  191 0.3720 0.4729 0.5225 0.0885  0.0085  0.1884  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B CB  
7411  C  CG  . LEU B  191 0.3691 0.4676 0.5270 0.0908  0.0043  0.1839  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B CG  
7412  C  CD1 . LEU B  191 0.3670 0.4701 0.5054 0.0910  0.0030  0.1743  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B CD1 
7413  C  CD2 . LEU B  191 0.3780 0.4810 0.5502 0.0922  -0.0021 0.1987  ? ? ? ? ? ? 434  LEU B CD2 
7414  N  N   . ALA B  192 0.3892 0.4924 0.5597 0.0832  0.0125  0.2167  ? ? ? ? ? ? 435  ALA B N   
7415  C  CA  . ALA B  192 0.3977 0.5117 0.5568 0.0805  0.0151  0.2277  ? ? ? ? ? ? 435  ALA B CA  
7416  C  C   . ALA B  192 0.3942 0.5042 0.5630 0.0765  0.0217  0.2234  ? ? ? ? ? ? 435  ALA B C   
7417  O  O   . ALA B  192 0.3920 0.4901 0.5837 0.0749  0.0232  0.2196  ? ? ? ? ? ? 435  ALA B O   
7418  C  CB  . ALA B  192 0.3981 0.5250 0.5275 0.0818  0.0146  0.2225  ? ? ? ? ? ? 435  ALA B CB  
7419  N  N   . ASN B  193 0.3946 0.5158 0.5472 0.0749  0.0258  0.2227  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B N   
7420  C  CA  . ASN B  193 0.3922 0.5146 0.5533 0.0707  0.0319  0.2195  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B CA  
7421  C  C   . ASN B  193 0.3790 0.4986 0.5363 0.0722  0.0335  0.2003  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B C   
7422  O  O   . ASN B  193 0.3743 0.4995 0.5116 0.0760  0.0337  0.1925  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B O   
7423  C  CB  . ASN B  193 0.3991 0.5374 0.5444 0.0694  0.0358  0.2277  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B CB  
7424  C  CG  . ASN B  193 0.4146 0.5586 0.5642 0.0669  0.0356  0.2491  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B CG  
7425  O  OD1 . ASN B  193 0.4207 0.5581 0.5933 0.0626  0.0375  0.2591  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B OD1 
7426  N  ND2 . ASN B  193 0.4233 0.5802 0.5506 0.0695  0.0337  0.2565  ? ? ? ? ? ? 436  ASN B ND2 
7427  N  N   . ASP B  194 0.3748 0.4861 0.5518 0.0694  0.0347  0.1926  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B N   
7428  C  CA  . ASP B  194 0.3639 0.4738 0.5374 0.0713  0.0355  0.1751  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B CA  
7429  C  C   . ASP B  194 0.3609 0.4828 0.5304 0.0694  0.0394  0.1703  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B C   
7430  O  O   . ASP B  194 0.3633 0.4870 0.5503 0.0635  0.0416  0.1699  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B O   
7431  C  CB  . ASP B  194 0.3626 0.4605 0.5575 0.0695  0.0348  0.1666  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B CB  
7432  C  CG  . ASP B  194 0.3534 0.4494 0.5401 0.0735  0.0343  0.1510  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B CG  
7433  O  OD1 . ASP B  194 0.3510 0.4439 0.5263 0.0782  0.0320  0.1511  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B OD1 
7434  O  OD2 . ASP B  194 0.3500 0.4489 0.5413 0.0718  0.0360  0.1391  ? ? ? ? ? ? 437  ASP B OD2 
7435  N  N   . VAL B  195 0.3568 0.4870 0.5051 0.0742  0.0405  0.1662  ? ? ? ? ? ? 438  VAL B N   
7436  C  CA  . VAL B  195 0.3532 0.4964 0.4964 0.0748  0.0440  0.1609  ? ? ? ? ? ? 438  VAL B CA  
7437  C  C   . VAL B  195 0.3473 0.4908 0.5025 0.0731  0.0435  0.1488  ? ? ? ? ? ? 438  VAL B C   
7438  O  O   . VAL B  195 0.3433 0.4784 0.4970 0.0758  0.0413  0.1404  ? ? ? ? ? ? 438  VAL B O   
7439  C  CB  . VAL B  195 0.3501 0.4966 0.4711 0.0823  0.0447  0.1556  ? ? ? ? ? ? 438  VAL B CB  
7440  C  CG1 . VAL B  195 0.3479 0.5083 0.4657 0.0842  0.0484  0.1519  ? ? ? ? ? ? 438  VAL B CG1 
7441  C  CG2 . VAL B  195 0.3573 0.5043 0.4638 0.0841  0.0446  0.1635  ? ? ? ? ? ? 438  VAL B CG2 
7442  N  N   . ASP B  196 0.3478 0.5028 0.5143 0.0685  0.0456  0.1474  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B N   
7443  C  CA  . ASP B  196 0.3440 0.5035 0.5214 0.0661  0.0443  0.1343  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B CA  
7444  C  C   . ASP B  196 0.3379 0.5096 0.5006 0.0729  0.0442  0.1264  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B C   
7445  O  O   . ASP B  196 0.3372 0.5255 0.5018 0.0725  0.0457  0.1260  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B O   
7446  C  CB  . ASP B  196 0.3487 0.5163 0.5484 0.0567  0.0457  0.1346  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B CB  
7447  C  CG  . ASP B  196 0.3464 0.5226 0.5557 0.0539  0.0436  0.1191  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B CG  
7448  O  OD1 . ASP B  196 0.3417 0.5171 0.5389 0.0598  0.0413  0.1098  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B OD1 
7449  O  OD2 . ASP B  196 0.3506 0.5353 0.5793 0.0454  0.0442  0.1161  ? ? ? ? ? ? 439  ASP B OD2 
7450  N  N   . ASN B  197 0.3345 0.4986 0.4840 0.0793  0.0428  0.1212  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B N   
7451  C  CA  . ASN B  197 0.3312 0.5049 0.4666 0.0869  0.0434  0.1173  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B CA  
7452  C  C   . ASN B  197 0.3299 0.5174 0.4721 0.0857  0.0415  0.1079  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B C   
7453  O  O   . ASN B  197 0.3285 0.5235 0.4598 0.0926  0.0412  0.1051  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B O   
7454  C  CB  . ASN B  197 0.3300 0.4908 0.4510 0.0933  0.0431  0.1158  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B CB  
7455  C  CG  . ASN B  197 0.3322 0.4846 0.4426 0.0960  0.0446  0.1233  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B CG  
7456  O  OD1 . ASN B  197 0.3332 0.4727 0.4430 0.0949  0.0431  0.1249  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B OD1 
7457  N  ND2 . ASN B  197 0.3343 0.4955 0.4368 0.0994  0.0475  0.1273  ? ? ? ? ? ? 440  ASN B ND2 
7458  N  N   . SER B  198 0.3322 0.5231 0.4928 0.0770  0.0400  0.1028  ? ? ? ? ? ? 441  SER B N   
7459  C  CA  . SER B  198 0.3327 0.5414 0.4998 0.0748  0.0374  0.0921  ? ? ? ? ? ? 441  SER B CA  
7460  C  C   . SER B  198 0.3331 0.5614 0.5102 0.0712  0.0381  0.0956  ? ? ? ? ? ? 441  SER B C   
7461  O  O   . SER B  198 0.3336 0.5819 0.5166 0.0697  0.0355  0.0883  ? ? ? ? ? ? 441  SER B O   
7462  C  CB  . SER B  198 0.3370 0.5401 0.5190 0.0672  0.0352  0.0800  ? ? ? ? ? ? 441  SER B CB  
7463  O  OG  . SER B  198 0.3417 0.5370 0.5449 0.0575  0.0363  0.0818  ? ? ? ? ? ? 441  SER B OG  
7464  N  N   . ASN B  199 0.3338 0.5586 0.5125 0.0700  0.0418  0.1069  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B N   
7465  C  CA  . ASN B  199 0.3345 0.5787 0.5224 0.0672  0.0439  0.1114  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B CA  
7466  C  C   . ASN B  199 0.3313 0.5901 0.5046 0.0779  0.0451  0.1136  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B C   
7467  O  O   . ASN B  199 0.3310 0.5802 0.4880 0.0856  0.0480  0.1200  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B O   
7468  C  CB  . ASN B  199 0.3382 0.5750 0.5291 0.0637  0.0485  0.1241  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B CB  
7469  C  CG  . ASN B  199 0.3401 0.5980 0.5420 0.0599  0.0522  0.1297  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B CG  
7470  O  OD1 . ASN B  199 0.3374 0.6128 0.5329 0.0664  0.0535  0.1295  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B OD1 
7471  N  ND2 . ASN B  199 0.3460 0.6022 0.5660 0.0496  0.0545  0.1354  ? ? ? ? ? ? 442  ASN B ND2 
7472  N  N   . PRO B  200 0.3303 0.6134 0.5109 0.0784  0.0428  0.1083  ? ? ? ? ? ? 443  PRO B N   
7473  C  CA  . PRO B  200 0.3286 0.6270 0.4979 0.0901  0.0438  0.1113  ? ? ? ? ? ? 443  PRO B CA  
7474  C  C   . PRO B  200 0.3298 0.6282 0.4927 0.0956  0.0507  0.1217  ? ? ? ? ? ? 443  PRO B C   
7475  O  O   . PRO B  200 0.3303 0.6281 0.4794 0.1070  0.0530  0.1244  ? ? ? ? ? ? 443  PRO B O   
7476  C  CB  . PRO B  200 0.3287 0.6565 0.5134 0.0866  0.0398  0.1051  ? ? ? ? ? ? 443  PRO B CB  
7477  C  CG  . PRO B  200 0.3309 0.6548 0.5289 0.0745  0.0355  0.0947  ? ? ? ? ? ? 443  PRO B CG  
7478  C  CD  . PRO B  200 0.3324 0.6314 0.5342 0.0677  0.0392  0.0996  ? ? ? ? ? ? 443  PRO B CD  
7479  N  N   . VAL B  201 0.3321 0.6312 0.5054 0.0874  0.0544  0.1273  ? ? ? ? ? ? 444  VAL B N   
7480  C  CA  . VAL B  201 0.3354 0.6359 0.5012 0.0916  0.0613  0.1362  ? ? ? ? ? ? 444  VAL B CA  
7481  C  C   . VAL B  201 0.3376 0.6135 0.4835 0.0966  0.0627  0.1389  ? ? ? ? ? ? 444  VAL B C   
7482  O  O   . VAL B  201 0.3409 0.6161 0.4731 0.1051  0.0672  0.1415  ? ? ? ? ? ? 444  VAL B O   
7483  C  CB  . VAL B  201 0.3394 0.6473 0.5211 0.0805  0.0651  0.1430  ? ? ? ? ? ? 444  VAL B CB  
7484  C  CG1 . VAL B  201 0.3451 0.6551 0.5159 0.0846  0.0729  0.1524  ? ? ? ? ? ? 444  VAL B CG1 
7485  C  CG2 . VAL B  201 0.3379 0.6717 0.5419 0.0744  0.0638  0.1394  ? ? ? ? ? ? 444  VAL B CG2 
7486  N  N   . VAL B  202 0.3369 0.5936 0.4827 0.0910  0.0589  0.1372  ? ? ? ? ? ? 445  VAL B N   
7487  C  CA  . VAL B  202 0.3389 0.5741 0.4689 0.0943  0.0591  0.1395  ? ? ? ? ? ? 445  VAL B CA  
7488  C  C   . VAL B  202 0.3371 0.5663 0.4524 0.1048  0.0582  0.1341  ? ? ? ? ? ? 445  VAL B C   
7489  O  O   . VAL B  202 0.3407 0.5608 0.4413 0.1111  0.0609  0.1355  ? ? ? ? ? ? 445  VAL B O   
7490  C  CB  . VAL B  202 0.3387 0.5568 0.4759 0.0864  0.0550  0.1390  ? ? ? ? ? ? 445  VAL B CB  
7491  C  CG1 . VAL B  202 0.3406 0.5395 0.4629 0.0899  0.0544  0.1412  ? ? ? ? ? ? 445  VAL B CG1 
7492  C  CG2 . VAL B  202 0.3431 0.5652 0.4975 0.0761  0.0566  0.1461  ? ? ? ? ? ? 445  VAL B CG2 
7493  N  N   . GLN B  203 0.3331 0.5685 0.4533 0.1062  0.0545  0.1279  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B N   
7494  C  CA  . GLN B  203 0.3330 0.5635 0.4410 0.1160  0.0538  0.1249  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B CA  
7495  C  C   . GLN B  203 0.3371 0.5748 0.4375 0.1261  0.0590  0.1283  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B C   
7496  O  O   . GLN B  203 0.3412 0.5648 0.4286 0.1334  0.0615  0.1285  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B O   
7497  C  CB  . GLN B  203 0.3304 0.5726 0.4446 0.1159  0.0491  0.1190  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B CB  
7498  C  CG  . GLN B  203 0.3286 0.5622 0.4500 0.1068  0.0451  0.1130  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B CG  
7499  C  CD  . GLN B  203 0.3284 0.5761 0.4538 0.1064  0.0405  0.1051  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B CD  
7500  O  OE1 . GLN B  203 0.3291 0.5979 0.4558 0.1110  0.0393  0.1052  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B OE1 
7501  N  NE2 . GLN B  203 0.3288 0.5668 0.4565 0.1012  0.0379  0.0979  ? ? ? ? ? ? 446  GLN B NE2 
7502  N  N   . ALA B  204 0.3372 0.5965 0.4475 0.1261  0.0611  0.1304  ? ? ? ? ? ? 447  ALA B N   
7503  C  CA  . ALA B  204 0.3421 0.6109 0.4485 0.1360  0.0670  0.1331  ? ? ? ? ? ? 447  ALA B CA  
7504  C  C   . ALA B  204 0.3485 0.6019 0.4421 0.1373  0.0722  0.1346  ? ? ? ? ? ? 447  ALA B C   
7505  O  O   . ALA B  204 0.3549 0.6003 0.4381 0.1467  0.0763  0.1333  ? ? ? ? ? ? 447  ALA B O   
7506  C  CB  . ALA B  204 0.3411 0.6372 0.4631 0.1335  0.0689  0.1354  ? ? ? ? ? ? 447  ALA B CB  
7507  N  N   . GLU B  205 0.3487 0.5981 0.4434 0.1275  0.0721  0.1374  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B N   
7508  C  CA  . GLU B  205 0.3562 0.5949 0.4377 0.1278  0.0759  0.1389  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B CA  
7509  C  C   . GLU B  205 0.3579 0.5733 0.4264 0.1309  0.0735  0.1347  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B C   
7510  O  O   . GLU B  205 0.3664 0.5733 0.4219 0.1351  0.0771  0.1324  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B O   
7511  C  CB  . GLU B  205 0.3575 0.5984 0.4436 0.1169  0.0756  0.1453  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B CB  
7512  C  CG  . GLU B  205 0.3662 0.5970 0.4369 0.1164  0.0775  0.1473  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B CG  
7513  C  CD  . GLU B  205 0.3762 0.6143 0.4346 0.1244  0.0849  0.1445  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B CD  
7514  O  OE1 . GLU B  205 0.3765 0.6308 0.4414 0.1300  0.0899  0.1436  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B OE1 
7515  O  OE2 . GLU B  205 0.3848 0.6135 0.4279 0.1250  0.0856  0.1427  ? ? ? ? ? ? 448  GLU B OE2 
7516  N  N   . GLN B  206 0.3514 0.5569 0.4234 0.1284  0.0678  0.1327  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B N   
7517  C  CA  . GLN B  206 0.3534 0.5386 0.4149 0.1312  0.0664  0.1292  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B CA  
7518  C  C   . GLN B  206 0.3589 0.5413 0.4142 0.1424  0.0703  0.1264  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B C   
7519  O  O   . GLN B  206 0.3659 0.5330 0.4114 0.1458  0.0724  0.1233  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B O   
7520  C  CB  . GLN B  206 0.3464 0.5230 0.4133 0.1265  0.0607  0.1277  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B CB  
7521  C  CG  . GLN B  206 0.3432 0.5198 0.4191 0.1161  0.0574  0.1306  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B CG  
7522  C  CD  . GLN B  206 0.3478 0.5127 0.4168 0.1125  0.0566  0.1335  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B CD  
7523  O  OE1 . GLN B  206 0.3547 0.5166 0.4115 0.1163  0.0594  0.1330  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B OE1 
7524  N  NE2 . GLN B  206 0.3454 0.5048 0.4232 0.1054  0.0528  0.1362  ? ? ? ? ? ? 449  GLN B NE2 
7525  N  N   . LEU B  207 0.3571 0.5548 0.4197 0.1480  0.0713  0.1277  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B N   
7526  C  CA  . LEU B  207 0.3639 0.5598 0.4235 0.1601  0.0754  0.1273  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B CA  
7527  C  C   . LEU B  207 0.3744 0.5692 0.4282 0.1653  0.0826  0.1251  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B C   
7528  O  O   . LEU B  207 0.3841 0.5638 0.4311 0.1720  0.0865  0.1217  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B O   
7529  C  CB  . LEU B  207 0.3604 0.5771 0.4304 0.1655  0.0738  0.1304  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B CB  
7530  C  CG  . LEU B  207 0.3692 0.5877 0.4392 0.1797  0.0784  0.1327  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B CG  
7531  C  CD1 . LEU B  207 0.3759 0.5688 0.4365 0.1833  0.0795  0.1320  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B CD1 
7532  C  CD2 . LEU B  207 0.3670 0.6090 0.4470 0.1861  0.0754  0.1374  ? ? ? ? ? ? 450  LEU B CD2 
7533  N  N   . ASN B  208 0.3738 0.5850 0.4312 0.1616  0.0848  0.1265  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B N   
7534  C  CA  . ASN B  208 0.3848 0.5982 0.4354 0.1652  0.0921  0.1236  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B CA  
7535  C  C   . ASN B  208 0.3929 0.5852 0.4295 0.1629  0.0924  0.1181  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B C   
7536  O  O   . ASN B  208 0.4048 0.5868 0.4351 0.1702  0.0976  0.1120  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B O   
7537  C  CB  . ASN B  208 0.3829 0.6150 0.4373 0.1576  0.0935  0.1276  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B CB  
7538  C  CG  . ASN B  208 0.3942 0.6391 0.4457 0.1639  0.1028  0.1254  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B CG  
7539  O  OD1 . ASN B  208 0.3953 0.6547 0.4563 0.1724  0.1070  0.1258  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B OD1 
7540  N  ND2 . ASN B  208 0.4036 0.6458 0.4423 0.1600  0.1059  0.1232  ? ? ? ? ? ? 451  ASN B ND2 
7541  N  N   . TRP B  209 0.3875 0.5741 0.4211 0.1526  0.0867  0.1201  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B N   
7542  C  CA  . TRP B  209 0.3944 0.5642 0.4159 0.1490  0.0851  0.1154  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CA  
7543  C  C   . TRP B  209 0.3996 0.5495 0.4182 0.1549  0.0859  0.1094  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B C   
7544  O  O   . TRP B  209 0.4122 0.5516 0.4219 0.1568  0.0891  0.1018  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B O   
7545  C  CB  . TRP B  209 0.3859 0.5527 0.4094 0.1384  0.0777  0.1203  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CB  
7546  C  CG  . TRP B  209 0.3933 0.5494 0.4055 0.1336  0.0750  0.1173  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CG  
7547  C  CD1 . TRP B  209 0.4073 0.5631 0.4066 0.1352  0.0785  0.1111  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CD1 
7548  C  CD2 . TRP B  209 0.3878 0.5349 0.4018 0.1265  0.0679  0.1199  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CD2 
7549  N  NE1 . TRP B  209 0.4108 0.5591 0.4032 0.1291  0.0731  0.1098  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B NE1 
7550  C  CE2 . TRP B  209 0.3984 0.5412 0.4006 0.1241  0.0666  0.1159  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CE2 
7551  C  CE3 . TRP B  209 0.3760 0.5191 0.4014 0.1222  0.0626  0.1243  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CE3 
7552  C  CZ2 . TRP B  209 0.3965 0.5325 0.3991 0.1179  0.0598  0.1178  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CZ2 
7553  C  CZ3 . TRP B  209 0.3746 0.5092 0.4007 0.1166  0.0570  0.1256  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CZ3 
7554  C  CH2 . TRP B  209 0.3842 0.5159 0.3996 0.1147  0.0553  0.1232  ? ? ? ? ? ? 452  TRP B CH2 
7555  N  N   . LEU B  210 0.3916 0.5371 0.4180 0.1572  0.0832  0.1126  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B N   
7556  C  CA  . LEU B  210 0.3969 0.5238 0.4225 0.1625  0.0843  0.1098  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B CA  
7557  C  C   . LEU B  210 0.4115 0.5340 0.4358 0.1730  0.0923  0.1053  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B C   
7558  O  O   . LEU B  210 0.4235 0.5283 0.4434 0.1747  0.0955  0.0987  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B O   
7559  C  CB  . LEU B  210 0.3877 0.5170 0.4211 0.1646  0.0810  0.1159  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B CB  
7560  C  CG  . LEU B  210 0.3939 0.5077 0.4278 0.1710  0.0830  0.1169  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B CG  
7561  C  CD1 . LEU B  210 0.4007 0.4924 0.4294 0.1666  0.0833  0.1115  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B CD1 
7562  C  CD2 . LEU B  210 0.3845 0.5055 0.4231 0.1704  0.0785  0.1228  ? ? ? ? ? ? 453  LEU B CD2 
7563  N  N   . HIS B  211 0.4113 0.5508 0.4414 0.1797  0.0959  0.1084  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B N   
7564  C  CA  . HIS B  211 0.4252 0.5629 0.4574 0.1912  0.1041  0.1049  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B CA  
7565  C  C   . HIS B  211 0.4394 0.5707 0.4618 0.1898  0.1093  0.0941  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B C   
7566  O  O   . HIS B  211 0.4549 0.5698 0.4760 0.1957  0.1149  0.0865  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B O   
7567  C  CB  . HIS B  211 0.4207 0.5830 0.4623 0.1974  0.1062  0.1105  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B CB  
7568  C  CG  . HIS B  211 0.4354 0.5999 0.4811 0.2099  0.1155  0.1068  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B CG  
7569  N  ND1 . HIS B  211 0.4429 0.6015 0.4977 0.2226  0.1188  0.1106  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B ND1 
7570  C  CD2 . HIS B  211 0.4457 0.6181 0.4883 0.2123  0.1228  0.0997  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B CD2 
7571  C  CE1 . HIS B  211 0.4570 0.6184 0.5159 0.2328  0.1279  0.1056  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B CE1 
7572  N  NE2 . HIS B  211 0.4589 0.6291 0.5101 0.2267  0.1307  0.0980  ? ? ? ? ? ? 454  HIS B NE2 
7573  N  N   . PHE B  212 0.4358 0.5805 0.4514 0.1816  0.1074  0.0935  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B N   
7574  C  CA  . PHE B  212 0.4503 0.5945 0.4536 0.1792  0.1115  0.0835  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CA  
7575  C  C   . PHE B  212 0.4603 0.5815 0.4558 0.1754  0.1097  0.0741  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B C   
7576  O  O   . PHE B  212 0.4785 0.5909 0.4685 0.1789  0.1156  0.0620  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B O   
7577  C  CB  . PHE B  212 0.4434 0.6063 0.4409 0.1695  0.1079  0.0887  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CB  
7578  C  CG  . PHE B  212 0.4576 0.6219 0.4393 0.1646  0.1093  0.0806  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CG  
7579  C  CD1 . PHE B  212 0.4706 0.6514 0.4455 0.1680  0.1174  0.0759  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CD1 
7580  C  CD2 . PHE B  212 0.4587 0.6112 0.4321 0.1563  0.1024  0.0778  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CD2 
7581  C  CE1 . PHE B  212 0.4859 0.6715 0.4435 0.1631  0.1184  0.0682  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CE1 
7582  C  CE2 . PHE B  212 0.4733 0.6310 0.4309 0.1514  0.1024  0.0705  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CE2 
7583  C  CZ  . PHE B  212 0.4875 0.6619 0.4361 0.1548  0.1104  0.0655  ? ? ? ? ? ? 455  PHE B CZ  
7584  N  N   . LEU B  213 0.4491 0.5614 0.4456 0.1678  0.1016  0.0788  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B N   
7585  C  CA  . LEU B  213 0.4565 0.5497 0.4482 0.1627  0.0988  0.0711  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B CA  
7586  C  C   . LEU B  213 0.4696 0.5434 0.4674 0.1711  0.1054  0.0651  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B C   
7587  O  O   . LEU B  213 0.4866 0.5468 0.4806 0.1707  0.1088  0.0528  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B O   
7588  C  CB  . LEU B  213 0.4407 0.5292 0.4370 0.1554  0.0903  0.0791  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B CB  
7589  C  CG  . LEU B  213 0.4320 0.5340 0.4233 0.1459  0.0834  0.0839  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B CG  
7590  C  CD1 . LEU B  213 0.4154 0.5153 0.4155 0.1414  0.0768  0.0926  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B CD1 
7591  C  CD2 . LEU B  213 0.4446 0.5429 0.4248 0.1398  0.0811  0.0747  ? ? ? ? ? ? 456  LEU B CD2 
7592  N  N   . MET B  214 0.4625 0.5358 0.4710 0.1786  0.1069  0.0743  ? ? ? ? ? ? 457  MET B N   
7593  C  CA  . MET B  214 0.4733 0.5277 0.4900 0.1867  0.1122  0.0738  ? ? ? ? ? ? 457  MET B CA  
7594  C  C   . MET B  214 0.4929 0.5445 0.5114 0.1969  0.1222  0.0649  ? ? ? ? ? ? 457  MET B C   
7595  O  O   . MET B  214 0.5081 0.5405 0.5344 0.2043  0.1284  0.0620  ? ? ? ? ? ? 457  MET B O   
7596  C  CB  . MET B  214 0.4604 0.5216 0.4860 0.1919  0.1100  0.0880  ? ? ? ? ? ? 457  MET B CB  
7597  C  CG  . MET B  214 0.4695 0.5111 0.5028 0.1980  0.1134  0.0918  ? ? ? ? ? ? 457  MET B CG  
7598  S  SD  . MET B  214 0.4566 0.4914 0.4894 0.1884  0.1059  0.0985  ? ? ? ? ? ? 457  MET B SD  
7599  C  CE  . MET B  214 0.4412 0.4990 0.4785 0.1942  0.1022  0.1127  ? ? ? ? ? ? 457  MET B CE  
7600  N  N   . ASN B  215 0.4941 0.5647 0.5064 0.1974  0.1245  0.0607  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B N   
7601  C  CA  . ASN B  215 0.5131 0.5846 0.5268 0.2071  0.1348  0.0509  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B CA  
7602  C  C   . ASN B  215 0.5247 0.6031 0.5238 0.2006  0.1364  0.0367  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B C   
7603  O  O   . ASN B  215 0.5407 0.6253 0.5383 0.2076  0.1454  0.0269  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B O   
7604  C  CB  . ASN B  215 0.5051 0.6002 0.5262 0.2157  0.1378  0.0599  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B CB  
7605  C  CG  . ASN B  215 0.5006 0.5922 0.5367 0.2260  0.1383  0.0721  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B CG  
7606  O  OD1 . ASN B  215 0.5169 0.5940 0.5621 0.2372  0.1457  0.0695  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B OD1 
7607  N  ND2 . ASN B  215 0.4804 0.5857 0.5196 0.2227  0.1305  0.0853  ? ? ? ? ? ? 458  ASN B ND2 
7608  N  N   . PHE B  216 0.5172 0.5971 0.5055 0.1877  0.1278  0.0363  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B N   
7609  C  CA  . PHE B  216 0.5272 0.6176 0.4992 0.1800  0.1268  0.0257  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CA  
7610  C  C   . PHE B  216 0.5541 0.6391 0.5216 0.1858  0.1368  0.0069  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B C   
7611  O  O   . PHE B  216 0.5626 0.6667 0.5215 0.1882  0.1423  0.0020  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B O   
7612  C  CB  . PHE B  216 0.5235 0.6049 0.4891 0.1678  0.1171  0.0240  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CB  
7613  C  CG  . PHE B  216 0.5340 0.6289 0.4822 0.1595  0.1141  0.0151  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CG  
7614  C  CD1 . PHE B  216 0.5264 0.6465 0.4657 0.1562  0.1118  0.0243  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CD1 
7615  C  CD2 . PHE B  216 0.5533 0.6373 0.4943 0.1547  0.1137  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CD2 
7616  C  CE1 . PHE B  216 0.5384 0.6737 0.4601 0.1493  0.1092  0.0182  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CE1 
7617  C  CE2 . PHE B  216 0.5651 0.6654 0.4881 0.1474  0.1102  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CE2 
7618  C  CZ  . PHE B  216 0.5579 0.6845 0.4704 0.1451  0.1080  0.0006  ? ? ? ? ? ? 459  PHE B CZ  
7619  N  N   . GLY B  217 0.5691 0.6279 0.5432 0.1878  0.1399  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 460  GLY B N   
7620  C  CA  . GLY B  217 0.5975 0.6457 0.5722 0.1947  0.1508  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 460  GLY B CA  
7621  C  C   . GLY B  217 0.6071 0.6702 0.5840 0.2070  0.1620  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 460  GLY B C   
7622  O  O   . GLY B  217 0.6257 0.6999 0.5899 0.2064  0.1675  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 460  GLY B O   
7623  N  N   . ASN B  218 0.5962 0.6618 0.5889 0.2183  0.1655  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 461  ASN B N   
7624  C  CA  . ASN B  218 0.6042 0.6870 0.6026 0.2311  0.1764  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 461  ASN B CA  
7625  C  C   . ASN B  218 0.5934 0.7095 0.5789 0.2257  0.1745  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 461  ASN B C   
7626  O  O   . ASN B  218 0.6073 0.7399 0.5882 0.2309  0.1837  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 461  ASN B O   
7627  C  CB  . ASN B  218 0.5946 0.6777 0.6143 0.2447  0.1794  0.0021  ? ? ? ? ? ? 461  ASN B CB  
7628  C  CG  . ASN B  218 0.5997 0.6519 0.6332 0.2492  0.1789  0.0058  ? ? ? ? ? ? 461  ASN B CG  
7629  O  OD1 . ASN B  218 0.6245 0.6535 0.6655 0.2558  0.1875  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 461  ASN B OD1 
7630  N  ND2 . ASN B  218 0.5781 0.6293 0.6156 0.2454  0.1695  0.0234  ? ? ? ? ? ? 461  ASN B ND2 
7631  N  N   . ILE B  219 0.5694 0.6953 0.5508 0.2157  0.1633  0.0068  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B N   
7632  C  CA  . ILE B  219 0.5574 0.7135 0.5310 0.2103  0.1612  0.0162  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B CA  
7633  C  C   . ILE B  219 0.5718 0.7390 0.5237 0.2017  0.1616  0.0048  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B C   
7634  O  O   . ILE B  219 0.5781 0.7699 0.5228 0.2029  0.1679  0.0041  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B O   
7635  C  CB  . ILE B  219 0.5311 0.6920 0.5077 0.2016  0.1496  0.0341  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B CB  
7636  C  CG1 . ILE B  219 0.5167 0.6766 0.5127 0.2099  0.1491  0.0466  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B CG1 
7637  C  CG2 . ILE B  219 0.5236 0.7125 0.4918 0.1944  0.1481  0.0423  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B CG2 
7638  C  CD1 . ILE B  219 0.4935 0.6564 0.4926 0.2012  0.1381  0.0611  ? ? ? ? ? ? 462  ILE B CD1 
7639  N  N   . TYR B  220 0.5780 0.7296 0.5194 0.1929  0.1549  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 463  TYR B N   
7640  C  CA  . TYR B  220 0.5917 0.7577 0.5109 0.1839  0.1531  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CA  
7641  C  C   . TYR B  220 0.6224 0.7829 0.5329 0.1880  0.1623  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 463  TYR B C   
7642  O  O   . TYR B  220 0.6377 0.8197 0.5321 0.1870  0.1673  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 463  TYR B O   
7643  C  CB  . TYR B  220 0.5834 0.7420 0.4947 0.1711  0.1398  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CB  
7644  C  CG  . TYR B  220 0.6015 0.7754 0.4895 0.1626  0.1372  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CG  
7645  C  CD1 . TYR B  220 0.6001 0.8038 0.4740 0.1581  0.1360  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CD1 
7646  C  CD2 . TYR B  220 0.6222 0.7822 0.5022 0.1588  0.1358  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CD2 
7647  C  CE1 . TYR B  220 0.6191 0.8398 0.4695 0.1506  0.1330  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CE1 
7648  C  CE2 . TYR B  220 0.6409 0.8185 0.4981 0.1508  0.1323  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CE2 
7649  C  CZ  . TYR B  220 0.6392 0.8476 0.4808 0.1473  0.1307  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 463  TYR B CZ  
7650  O  OH  . TYR B  220 0.6595 0.8874 0.4775 0.1402  0.1271  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 463  TYR B OH  
7651  N  N   . ALA B  221 0.6330 0.7645 0.5544 0.1922  0.1647  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 464  ALA B N   
7652  C  CA  . ALA B  221 0.6648 0.7861 0.5786 0.1932  0.1718  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 464  ALA B CA  
7653  C  C   . ALA B  221 0.6802 0.7846 0.6122 0.2082  0.1853  -0.0857 ? ? ? ? ? ? 464  ALA B C   
7654  O  O   . ALA B  221 0.7090 0.7981 0.6411 0.2112  0.1932  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 464  ALA B O   
7655  C  CB  . ALA B  221 0.6702 0.7706 0.5812 0.1826  0.1627  -0.0854 ? ? ? ? ? ? 464  ALA B CB  
7656  N  N   . ASN B  222 0.6621 0.7707 0.6106 0.2178  0.1879  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 465  ASN B N   
7657  C  CA  . ASN B  222 0.6745 0.7722 0.6423 0.2340  0.2004  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 465  ASN B CA  
7658  C  C   . ASN B  222 0.6931 0.7538 0.6739 0.2372  0.2036  -0.0848 ? ? ? ? ? ? 465  ASN B C   
7659  O  O   . ASN B  222 0.7176 0.7658 0.7096 0.2488  0.2161  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 465  ASN B O   
7660  C  CB  . ASN B  222 0.6962 0.8136 0.6569 0.2411  0.2132  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 465  ASN B CB  
7661  C  CG  . ASN B  222 0.6905 0.8190 0.6704 0.2566  0.2222  -0.0764 ? ? ? ? ? ? 465  ASN B CG  
7662  O  OD1 . ASN B  222 0.6688 0.8237 0.6487 0.2556  0.2190  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 465  ASN B OD1 
7663  N  ND2 . ASN B  222 0.7092 0.8171 0.7086 0.2709  0.2328  -0.0855 ? ? ? ? ? ? 465  ASN B ND2 
7664  N  N   . ASP B  223 0.6822 0.7259 0.6624 0.2266  0.1926  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 466  ASP B N   
7665  C  CA  . ASP B  223 0.6983 0.7071 0.6897 0.2253  0.1937  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 466  ASP B CA  
7666  C  C   . ASP B  223 0.6735 0.6699 0.6785 0.2249  0.1857  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 466  ASP B C   
7667  O  O   . ASP B  223 0.6530 0.6546 0.6499 0.2129  0.1737  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 466  ASP B O   
7668  C  CB  . ASP B  223 0.7121 0.7182 0.6860 0.2099  0.1877  -0.1093 ? ? ? ? ? ? 466  ASP B CB  
7669  C  CG  . ASP B  223 0.7362 0.7074 0.7229 0.2083  0.1916  -0.1265 ? ? ? ? ? ? 466  ASP B CG  
7670  O  OD1 . ASP B  223 0.7398 0.6871 0.7489 0.2186  0.1980  -0.1193 ? ? ? ? ? ? 466  ASP B OD1 
7671  O  OD2 . ASP B  223 0.7530 0.7211 0.7284 0.1966  0.1881  -0.1466 ? ? ? ? ? ? 466  ASP B OD2 
7672  N  N   . PRO B  224 0.6758 0.6582 0.7018 0.2389  0.1927  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 467  PRO B N   
7673  C  CA  . PRO B  224 0.6564 0.6284 0.6954 0.2406  0.1867  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 467  PRO B CA  
7674  C  C   . PRO B  224 0.6612 0.6067 0.7023 0.2297  0.1817  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 467  PRO B C   
7675  O  O   . PRO B  224 0.6427 0.5843 0.6874 0.2257  0.1742  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 467  PRO B O   
7676  C  CB  . PRO B  224 0.6706 0.6293 0.7317 0.2590  0.1977  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 467  PRO B CB  
7677  C  CG  . PRO B  224 0.7045 0.6503 0.7677 0.2636  0.2099  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 467  PRO B CG  
7678  C  CD  . PRO B  224 0.7015 0.6753 0.7411 0.2544  0.2073  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 467  PRO B CD  
7679  N  N   . ASP B  225 0.6875 0.6157 0.7270 0.2248  0.1863  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 468  ASP B N   
7680  C  CA  . ASP B  225 0.6941 0.5983 0.7373 0.2131  0.1819  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 468  ASP B CA  
7681  C  C   . ASP B  225 0.6712 0.5916 0.6981 0.1963  0.1673  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 468  ASP B C   
7682  O  O   . ASP B  225 0.6722 0.5768 0.7031 0.1858  0.1622  -0.0634 ? ? ? ? ? ? 468  ASP B O   
7683  C  CB  . ASP B  225 0.7308 0.6133 0.7784 0.2114  0.1907  -0.0949 ? ? ? ? ? ? 468  ASP B CB  
7684  C  CG  . ASP B  225 0.7402 0.5970 0.7957 0.1986  0.1869  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 468  ASP B CG  
7685  O  OD1 . ASP B  225 0.7544 0.6116 0.8001 0.1858  0.1835  -0.1241 ? ? ? ? ? ? 468  ASP B OD1 
7686  O  OD2 . ASP B  225 0.7326 0.5717 0.8039 0.2008  0.1867  -0.0838 ? ? ? ? ? ? 468  ASP B OD2 
7687  N  N   . ALA B  226 0.6517 0.6032 0.6623 0.1941  0.1611  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 469  ALA B N   
7688  C  CA  . ALA B  226 0.6355 0.6030 0.6308 0.1793  0.1485  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 469  ALA B CA  
7689  C  C   . ALA B  226 0.6030 0.5880 0.5969 0.1788  0.1403  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 469  ALA B C   
7690  O  O   . ALA B  226 0.5890 0.5957 0.5693 0.1708  0.1320  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 469  ALA B O   
7691  C  CB  . ALA B  226 0.6481 0.6373 0.6226 0.1739  0.1478  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 469  ALA B CB  
7692  N  N   . ASN B  227 0.5929 0.5692 0.6013 0.1877  0.1428  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 470  ASN B N   
7693  C  CA  . ASN B  227 0.5642 0.5564 0.5724 0.1867  0.1351  0.0088  ? ? ? ? ? ? 470  ASN B CA  
7694  C  C   . ASN B  227 0.5515 0.5345 0.5625 0.1770  0.1268  0.0162  ? ? ? ? ? ? 470  ASN B C   
7695  O  O   . ASN B  227 0.5641 0.5248 0.5822 0.1736  0.1285  0.0097  ? ? ? ? ? ? 470  ASN B O   
7696  C  CB  . ASN B  227 0.5584 0.5507 0.5796 0.2001  0.1401  0.0235  ? ? ? ? ? ? 470  ASN B CB  
7697  C  CG  . ASN B  227 0.5655 0.5728 0.5868 0.2107  0.1477  0.0203  ? ? ? ? ? ? 470  ASN B CG  
7698  O  OD1 . ASN B  227 0.5710 0.5740 0.6052 0.2236  0.1543  0.0266  ? ? ? ? ? ? 470  ASN B OD1 
7699  N  ND2 . ASN B  227 0.5670 0.5932 0.5744 0.2060  0.1472  0.0112  ? ? ? ? ? ? 470  ASN B ND2 
7700  N  N   . PHE B  228 0.5277 0.5276 0.5346 0.1726  0.1186  0.0297  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B N   
7701  C  CA  . PHE B  228 0.5150 0.5075 0.5266 0.1652  0.1118  0.0379  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CA  
7702  C  C   . PHE B  228 0.5133 0.4943 0.5377 0.1743  0.1163  0.0504  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B C   
7703  O  O   . PHE B  228 0.5091 0.5004 0.5361 0.1842  0.1194  0.0586  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B O   
7704  C  CB  . PHE B  228 0.4929 0.5059 0.4977 0.1582  0.1024  0.0470  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CB  
7705  C  CG  . PHE B  228 0.4956 0.5171 0.4893 0.1479  0.0964  0.0380  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CG  
7706  C  CD1 . PHE B  228 0.4980 0.5099 0.4934 0.1386  0.0912  0.0328  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CD1 
7707  C  CD2 . PHE B  228 0.4967 0.5381 0.4789 0.1476  0.0959  0.0357  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CD2 
7708  C  CE1 . PHE B  228 0.5015 0.5243 0.4869 0.1296  0.0845  0.0253  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CE1 
7709  C  CE2 . PHE B  228 0.5011 0.5526 0.4720 0.1388  0.0899  0.0294  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CE2 
7710  C  CZ  . PHE B  228 0.5037 0.5466 0.4759 0.1300  0.0837  0.0240  ? ? ? ? ? ? 471  PHE B CZ  
7711  N  N   . ASP B  229 0.5183 0.4797 0.5512 0.1713  0.1170  0.0522  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B N   
7712  C  CA  . ASP B  229 0.5205 0.4708 0.5647 0.1799  0.1218  0.0654  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B CA  
7713  C  C   . ASP B  229 0.4985 0.4624 0.5417 0.1779  0.1152  0.0806  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B C   
7714  O  O   . ASP B  229 0.4961 0.4628 0.5443 0.1866  0.1174  0.0936  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B O   
7715  C  CB  . ASP B  229 0.5382 0.4612 0.5929 0.1766  0.1266  0.0614  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B CB  
7716  C  CG  . ASP B  229 0.5629 0.4699 0.6200 0.1766  0.1330  0.0430  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B CG  
7717  O  OD1 . ASP B  229 0.5771 0.4789 0.6391 0.1882  0.1411  0.0412  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B OD1 
7718  O  OD2 . ASP B  229 0.5697 0.4699 0.6251 0.1651  0.1302  0.0293  ? ? ? ? ? ? 472  ASP B OD2 
7719  N  N   . SER B  230 0.4842 0.4569 0.5215 0.1667  0.1072  0.0787  ? ? ? ? ? ? 473  SER B N   
7720  C  CA  . SER B  230 0.4665 0.4484 0.5047 0.1638  0.1018  0.0904  ? ? ? ? ? ? 473  SER B CA  
7721  C  C   . SER B  230 0.4499 0.4490 0.4811 0.1551  0.0932  0.0880  ? ? ? ? ? ? 473  SER B C   
7722  O  O   . SER B  230 0.4531 0.4563 0.4780 0.1505  0.0910  0.0785  ? ? ? ? ? ? 473  SER B O   
7723  C  CB  . SER B  230 0.4716 0.4368 0.5171 0.1588  0.1032  0.0926  ? ? ? ? ? ? 473  SER B CB  
7724  O  OG  . SER B  230 0.4801 0.4351 0.5262 0.1495  0.1020  0.0795  ? ? ? ? ? ? 473  SER B OG  
7725  N  N   . ILE B  231 0.4341 0.4433 0.4665 0.1527  0.0885  0.0966  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B N   
7726  C  CA  . ILE B  231 0.4197 0.4433 0.4486 0.1450  0.0808  0.0957  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B CA  
7727  C  C   . ILE B  231 0.4107 0.4324 0.4444 0.1380  0.0766  0.0984  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B C   
7728  O  O   . ILE B  231 0.4125 0.4267 0.4510 0.1399  0.0797  0.1032  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B O   
7729  C  CB  . ILE B  231 0.4087 0.4507 0.4362 0.1490  0.0791  0.1020  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B CB  
7730  C  CG1 . ILE B  231 0.4015 0.4469 0.4337 0.1519  0.0789  0.1106  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B CG1 
7731  C  CG2 . ILE B  231 0.4174 0.4635 0.4428 0.1576  0.0844  0.1009  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B CG2 
7732  C  CD1 . ILE B  231 0.3900 0.4554 0.4228 0.1535  0.0757  0.1152  ? ? ? ? ? ? 474  ILE B CD1 
7733  N  N   . ARG B  232 0.4025 0.4318 0.4355 0.1303  0.0700  0.0959  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B N   
7734  C  CA  . ARG B  232 0.3916 0.4237 0.4310 0.1246  0.0656  0.0990  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B CA  
7735  C  C   . ARG B  232 0.3786 0.4261 0.4185 0.1243  0.0614  0.1037  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B C   
7736  O  O   . ARG B  232 0.3773 0.4333 0.4135 0.1229  0.0587  0.1032  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B O   
7737  C  CB  . ARG B  232 0.3938 0.4232 0.4354 0.1165  0.0609  0.0933  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B CB  
7738  C  CG  . ARG B  232 0.3823 0.4180 0.4317 0.1114  0.0556  0.0965  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B CG  
7739  C  CD  . ARG B  232 0.3860 0.4210 0.4390 0.1043  0.0505  0.0916  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B CD  
7740  N  NE  . ARG B  232 0.3762 0.4161 0.4403 0.1004  0.0463  0.0948  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B NE  
7741  C  CZ  . ARG B  232 0.3686 0.4190 0.4359 0.0987  0.0404  0.0987  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B CZ  
7742  N  NH1 . ARG B  232 0.3696 0.4274 0.4288 0.0997  0.0380  0.1007  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B NH1 
7743  N  NH2 . ARG B  232 0.3616 0.4149 0.4412 0.0963  0.0376  0.1010  ? ? ? ? ? ? 475  ARG B NH2 
7744  N  N   . VAL B  233 0.3709 0.4227 0.4154 0.1255  0.0615  0.1079  ? ? ? ? ? ? 476  VAL B N   
7745  C  CA  . VAL B  233 0.3604 0.4251 0.4083 0.1236  0.0576  0.1102  ? ? ? ? ? ? 476  VAL B CA  
7746  C  C   . VAL B  233 0.3543 0.4192 0.4100 0.1167  0.0526  0.1093  ? ? ? ? ? ? 476  VAL B C   
7747  O  O   . VAL B  233 0.3514 0.4136 0.4136 0.1150  0.0528  0.1087  ? ? ? ? ? ? 476  VAL B O   
7748  C  CB  . VAL B  233 0.3571 0.4289 0.4060 0.1278  0.0595  0.1130  ? ? ? ? ? ? 476  VAL B CB  
7749  C  CG1 . VAL B  233 0.3487 0.4338 0.4023 0.1252  0.0557  0.1132  ? ? ? ? ? ? 476  VAL B CG1 
7750  C  CG2 . VAL B  233 0.3645 0.4363 0.4076 0.1355  0.0640  0.1155  ? ? ? ? ? ? 476  VAL B CG2 
7751  N  N   . ASP B  234 0.3535 0.4230 0.4092 0.1132  0.0484  0.1100  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B N   
7752  C  CA  . ASP B  234 0.3504 0.4202 0.4142 0.1077  0.0432  0.1108  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B CA  
7753  C  C   . ASP B  234 0.3425 0.4178 0.4171 0.1061  0.0414  0.1131  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B C   
7754  O  O   . ASP B  234 0.3404 0.4223 0.4146 0.1071  0.0421  0.1147  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B O   
7755  C  CB  . ASP B  234 0.3556 0.4299 0.4139 0.1053  0.0397  0.1125  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B CB  
7756  C  CG  . ASP B  234 0.3530 0.4313 0.4206 0.1009  0.0336  0.1169  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B CG  
7757  O  OD1 . ASP B  234 0.3550 0.4305 0.4269 0.0983  0.0303  0.1153  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B OD1 
7758  O  OD2 . ASP B  234 0.3500 0.4347 0.4224 0.1000  0.0323  0.1224  ? ? ? ? ? ? 477  ASP B OD2 
7759  N  N   . ALA B  235 0.3393 0.4121 0.4251 0.1035  0.0393  0.1125  ? ? ? ? ? ? 478  ALA B N   
7760  C  CA  . ALA B  235 0.3343 0.4108 0.4328 0.1018  0.0379  0.1132  ? ? ? ? ? ? 478  ALA B CA  
7761  C  C   . ALA B  235 0.3317 0.4129 0.4298 0.1037  0.0412  0.1098  ? ? ? ? ? ? 478  ALA B C   
7762  O  O   . ALA B  235 0.3300 0.4164 0.4350 0.1019  0.0401  0.1101  ? ? ? ? ? ? 478  ALA B O   
7763  C  CB  . ALA B  235 0.3356 0.4161 0.4383 0.0991  0.0338  0.1195  ? ? ? ? ? ? 478  ALA B CB  
7764  N  N   . VAL B  236 0.3327 0.4131 0.4240 0.1070  0.0452  0.1068  ? ? ? ? ? ? 479  VAL B N   
7765  C  CA  . VAL B  236 0.3321 0.4201 0.4211 0.1094  0.0477  0.1037  ? ? ? ? ? ? 479  VAL B CA  
7766  C  C   . VAL B  236 0.3297 0.4222 0.4312 0.1062  0.0464  0.0987  ? ? ? ? ? ? 479  VAL B C   
7767  O  O   . VAL B  236 0.3293 0.4304 0.4325 0.1054  0.0457  0.0962  ? ? ? ? ? ? 479  VAL B O   
7768  C  CB  . VAL B  236 0.3358 0.4221 0.4174 0.1133  0.0523  0.1030  ? ? ? ? ? ? 479  VAL B CB  
7769  C  CG1 . VAL B  236 0.3367 0.4340 0.4158 0.1155  0.0539  0.1000  ? ? ? ? ? ? 479  VAL B CG1 
7770  C  CG2 . VAL B  236 0.3408 0.4220 0.4117 0.1173  0.0545  0.1073  ? ? ? ? ? ? 479  VAL B CG2 
7771  N  N   . ASP B  237 0.3291 0.4164 0.4411 0.1042  0.0462  0.0962  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B N   
7772  C  CA  . ASP B  237 0.3292 0.4191 0.4547 0.1018  0.0464  0.0894  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B CA  
7773  C  C   . ASP B  237 0.3289 0.4172 0.4671 0.0980  0.0428  0.0916  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B C   
7774  O  O   . ASP B  237 0.3308 0.4177 0.4848 0.0954  0.0427  0.0863  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B O   
7775  C  CB  . ASP B  237 0.3298 0.4146 0.4646 0.1019  0.0482  0.0864  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B CB  
7776  C  CG  . ASP B  237 0.3320 0.4197 0.4569 0.1048  0.0532  0.0841  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B CG  
7777  O  OD1 . ASP B  237 0.3343 0.4290 0.4460 0.1073  0.0552  0.0837  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B OD1 
7778  O  OD2 . ASP B  237 0.3325 0.4167 0.4636 0.1048  0.0554  0.0836  ? ? ? ? ? ? 480  ASP B OD2 
7779  N  N   . ASN B  238 0.3283 0.4167 0.4609 0.0975  0.0404  0.0994  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B N   
7780  C  CA  . ASN B  238 0.3298 0.4176 0.4747 0.0936  0.0380  0.1033  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B CA  
7781  C  C   . ASN B  238 0.3300 0.4263 0.4701 0.0922  0.0380  0.1053  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B C   
7782  O  O   . ASN B  238 0.3323 0.4289 0.4807 0.0886  0.0366  0.1113  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B O   
7783  C  CB  . ASN B  238 0.3312 0.4134 0.4780 0.0933  0.0349  0.1126  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B CB  
7784  C  CG  . ASN B  238 0.3310 0.4073 0.4865 0.0944  0.0344  0.1109  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B CG  
7785  O  OD1 . ASN B  238 0.3322 0.4055 0.5039 0.0935  0.0352  0.1064  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B OD1 
7786  N  ND2 . ASN B  238 0.3305 0.4056 0.4770 0.0961  0.0333  0.1134  ? ? ? ? ? ? 481  ASN B ND2 
7787  N  N   . VAL B  239 0.3286 0.4329 0.4563 0.0952  0.0399  0.1015  ? ? ? ? ? ? 482  VAL B N   
7788  C  CA  . VAL B  239 0.3286 0.4434 0.4522 0.0948  0.0400  0.1036  ? ? ? ? ? ? 482  VAL B CA  
7789  C  C   . VAL B  239 0.3286 0.4548 0.4500 0.0960  0.0408  0.0955  ? ? ? ? ? ? 482  VAL B C   
7790  O  O   . VAL B  239 0.3292 0.4548 0.4461 0.0987  0.0420  0.0901  ? ? ? ? ? ? 482  VAL B O   
7791  C  CB  . VAL B  239 0.3289 0.4447 0.4366 0.0994  0.0411  0.1102  ? ? ? ? ? ? 482  VAL B CB  
7792  C  CG1 . VAL B  239 0.3311 0.4393 0.4382 0.0978  0.0396  0.1178  ? ? ? ? ? ? 482  VAL B CG1 
7793  C  CG2 . VAL B  239 0.3291 0.4436 0.4241 0.1055  0.0434  0.1075  ? ? ? ? ? ? 482  VAL B CG2 
7794  N  N   . ASP B  240 0.3289 0.4676 0.4537 0.0939  0.0401  0.0949  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B N   
7795  C  CA  . ASP B  240 0.3299 0.4839 0.4523 0.0951  0.0397  0.0875  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B CA  
7796  C  C   . ASP B  240 0.3300 0.4876 0.4346 0.1038  0.0413  0.0910  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B C   
7797  O  O   . ASP B  240 0.3294 0.4860 0.4263 0.1079  0.0427  0.0985  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B O   
7798  C  CB  . ASP B  240 0.3302 0.4986 0.4612 0.0911  0.0383  0.0875  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B CB  
7799  C  CG  . ASP B  240 0.3319 0.5207 0.4604 0.0925  0.0366  0.0803  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B CG  
7800  O  OD1 . ASP B  240 0.3328 0.5264 0.4471 0.0997  0.0370  0.0805  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B OD1 
7801  O  OD2 . ASP B  240 0.3336 0.5347 0.4751 0.0861  0.0346  0.0750  ? ? ? ? ? ? 483  ASP B OD2 
7802  N  N   . ALA B  241 0.3326 0.4945 0.4314 0.1065  0.0419  0.0855  ? ? ? ? ? ? 484  ALA B N   
7803  C  CA  . ALA B  241 0.3353 0.4972 0.4188 0.1145  0.0444  0.0902  ? ? ? ? ? ? 484  ALA B CA  
7804  C  C   . ALA B  241 0.3374 0.5151 0.4137 0.1207  0.0440  0.0947  ? ? ? ? ? ? 484  ALA B C   
7805  O  O   . ALA B  241 0.3412 0.5171 0.4066 0.1283  0.0466  0.1012  ? ? ? ? ? ? 484  ALA B O   
7806  C  CB  . ALA B  241 0.3394 0.5037 0.4195 0.1150  0.0456  0.0839  ? ? ? ? ? ? 484  ALA B CB  
7807  N  N   . ASP B  242 0.3361 0.5295 0.4203 0.1175  0.0410  0.0918  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B N   
7808  C  CA  . ASP B  242 0.3371 0.5458 0.4182 0.1233  0.0406  0.0975  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B CA  
7809  C  C   . ASP B  242 0.3377 0.5344 0.4112 0.1305  0.0447  0.1071  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B C   
7810  O  O   . ASP B  242 0.3420 0.5453 0.4087 0.1394  0.0463  0.1129  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B O   
7811  C  CB  . ASP B  242 0.3342 0.5564 0.4293 0.1164  0.0378  0.0940  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B CB  
7812  C  CG  . ASP B  242 0.3369 0.5778 0.4390 0.1111  0.0334  0.0834  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B CG  
7813  O  OD1 . ASP B  242 0.3414 0.5866 0.4353 0.1136  0.0326  0.0789  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B OD1 
7814  O  OD2 . ASP B  242 0.3360 0.5887 0.4519 0.1041  0.0310  0.0789  ? ? ? ? ? ? 485  ASP B OD2 
7815  N  N   . LEU B  243 0.3351 0.5147 0.4104 0.1267  0.0463  0.1084  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B N   
7816  C  CA  . LEU B  243 0.3376 0.5047 0.4056 0.1318  0.0500  0.1143  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B CA  
7817  C  C   . LEU B  243 0.3436 0.5017 0.4015 0.1395  0.0532  0.1175  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B C   
7818  O  O   . LEU B  243 0.3486 0.5001 0.4015 0.1457  0.0568  0.1217  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B O   
7819  C  CB  . LEU B  243 0.3355 0.4868 0.4057 0.1255  0.0499  0.1138  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B CB  
7820  C  CG  . LEU B  243 0.3330 0.4891 0.4116 0.1191  0.0487  0.1151  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B CG  
7821  C  CD1 . LEU B  243 0.3345 0.4763 0.4104 0.1161  0.0490  0.1178  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B CD1 
7822  C  CD2 . LEU B  243 0.3343 0.5060 0.4133 0.1226  0.0507  0.1182  ? ? ? ? ? ? 486  LEU B CD2 
7823  N  N   . LEU B  244 0.3447 0.5019 0.4006 0.1390  0.0526  0.1155  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B N   
7824  C  CA  . LEU B  244 0.3521 0.5020 0.3996 0.1460  0.0564  0.1205  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B CA  
7825  C  C   . LEU B  244 0.3587 0.5240 0.4019 0.1555  0.0571  0.1268  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B C   
7826  O  O   . LEU B  244 0.3671 0.5244 0.4056 0.1636  0.0614  0.1341  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B O   
7827  C  CB  . LEU B  244 0.3525 0.4991 0.3989 0.1423  0.0564  0.1170  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B CB  
7828  C  CG  . LEU B  244 0.3473 0.4791 0.3997 0.1346  0.0559  0.1122  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B CG  
7829  C  CD1 . LEU B  244 0.3488 0.4800 0.4014 0.1323  0.0572  0.1085  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B CD1 
7830  C  CD2 . LEU B  244 0.3498 0.4643 0.3999 0.1359  0.0587  0.1158  ? ? ? ? ? ? 487  LEU B CD2 
7831  N  N   . GLN B  245 0.3564 0.5442 0.4028 0.1546  0.0527  0.1242  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B N   
7832  C  CA  . GLN B  245 0.3623 0.5681 0.4068 0.1639  0.0523  0.1308  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B CA  
7833  C  C   . GLN B  245 0.3625 0.5651 0.4109 0.1688  0.0550  0.1348  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B C   
7834  O  O   . GLN B  245 0.3709 0.5720 0.4169 0.1794  0.0586  0.1429  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B O   
7835  C  CB  . GLN B  245 0.3602 0.5939 0.4088 0.1607  0.0461  0.1255  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B CB  
7836  C  CG  . GLN B  245 0.3657 0.6092 0.4069 0.1602  0.0442  0.1233  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B CG  
7837  C  CD  . GLN B  245 0.3612 0.5908 0.4041 0.1504  0.0446  0.1137  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B CD  
7838  O  OE1 . GLN B  245 0.3546 0.5861 0.4073 0.1416  0.0416  0.1043  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B OE1 
7839  N  NE2 . GLN B  245 0.3656 0.5803 0.4010 0.1519  0.0489  0.1165  ? ? ? ? ? ? 488  GLN B NE2 
7840  N  N   . ILE B  246 0.3550 0.5564 0.4101 0.1617  0.0540  0.1295  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B N   
7841  C  CA  . ILE B  246 0.3562 0.5566 0.4142 0.1658  0.0575  0.1320  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B CA  
7842  C  C   . ILE B  246 0.3646 0.5428 0.4163 0.1725  0.0637  0.1355  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B C   
7843  O  O   . ILE B  246 0.3726 0.5530 0.4246 0.1828  0.0675  0.1406  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B O   
7844  C  CB  . ILE B  246 0.3486 0.5510 0.4135 0.1560  0.0560  0.1270  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B CB  
7845  C  CG1 . ILE B  246 0.3436 0.5702 0.4181 0.1511  0.0508  0.1239  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B CG1 
7846  C  CG2 . ILE B  246 0.3515 0.5516 0.4167 0.1594  0.0607  0.1289  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B CG2 
7847  C  CD1 . ILE B  246 0.3374 0.5661 0.4218 0.1396  0.0490  0.1195  ? ? ? ? ? ? 489  ILE B CD1 
7848  N  N   . ALA B  247 0.3642 0.5216 0.4118 0.1668  0.0648  0.1322  ? ? ? ? ? ? 490  ALA B N   
7849  C  CA  . ALA B  247 0.3737 0.5097 0.4166 0.1713  0.0702  0.1335  ? ? ? ? ? ? 490  ALA B CA  
7850  C  C   . ALA B  247 0.3846 0.5164 0.4254 0.1813  0.0738  0.1412  ? ? ? ? ? ? 490  ALA B C   
7851  O  O   . ALA B  247 0.3959 0.5171 0.4371 0.1896  0.0795  0.1443  ? ? ? ? ? ? 490  ALA B O   
7852  C  CB  . ALA B  247 0.3711 0.4899 0.4116 0.1625  0.0694  0.1287  ? ? ? ? ? ? 490  ALA B CB  
7853  N  N   . GLY B  248 0.3833 0.5230 0.4221 0.1807  0.0711  0.1444  ? ? ? ? ? ? 491  GLY B N   
7854  C  CA  . GLY B  248 0.3950 0.5329 0.4309 0.1898  0.0745  0.1542  ? ? ? ? ? ? 491  GLY B CA  
7855  C  C   . GLY B  248 0.4020 0.5550 0.4411 0.2017  0.0753  0.1620  ? ? ? ? ? ? 491  GLY B C   
7856  O  O   . GLY B  248 0.4156 0.5589 0.4556 0.2118  0.0807  0.1706  ? ? ? ? ? ? 491  GLY B O   
7857  N  N   . ASP B  249 0.3936 0.5707 0.4365 0.2005  0.0702  0.1591  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B N   
7858  C  CA  . ASP B  249 0.3983 0.5949 0.4468 0.2112  0.0700  0.1656  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B CA  
7859  C  C   . ASP B  249 0.4055 0.5878 0.4587 0.2182  0.0768  0.1659  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B C   
7860  O  O   . ASP B  249 0.4165 0.6028 0.4747 0.2311  0.0803  0.1743  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B O   
7861  C  CB  . ASP B  249 0.3867 0.6102 0.4409 0.2052  0.0635  0.1596  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B CB  
7862  C  CG  . ASP B  249 0.3848 0.6314 0.4365 0.2026  0.0565  0.1598  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B CG  
7863  O  OD1 . ASP B  249 0.3911 0.6326 0.4344 0.2040  0.0567  0.1640  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B OD1 
7864  O  OD2 . ASP B  249 0.3783 0.6496 0.4367 0.1986  0.0510  0.1552  ? ? ? ? ? ? 492  ASP B OD2 
7865  N  N   . TYR B  250 0.4005 0.5673 0.4527 0.2099  0.0787  0.1565  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B N   
7866  C  CA  . TYR B  250 0.4080 0.5634 0.4631 0.2148  0.0852  0.1533  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CA  
7867  C  C   . TYR B  250 0.4236 0.5523 0.4776 0.2212  0.0921  0.1561  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B C   
7868  O  O   . TYR B  250 0.4364 0.5606 0.4962 0.2325  0.0982  0.1591  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B O   
7869  C  CB  . TYR B  250 0.4002 0.5499 0.4525 0.2037  0.0847  0.1430  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CB  
7870  C  CG  . TYR B  250 0.4104 0.5498 0.4633 0.2085  0.0917  0.1381  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CG  
7871  C  CD1 . TYR B  250 0.4124 0.5694 0.4719 0.2156  0.0947  0.1386  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CD1 
7872  C  CD2 . TYR B  250 0.4192 0.5332 0.4669 0.2057  0.0957  0.1317  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CD2 
7873  C  CE1 . TYR B  250 0.4235 0.5727 0.4832 0.2204  0.1022  0.1324  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CE1 
7874  C  CE2 . TYR B  250 0.4310 0.5371 0.4785 0.2098  0.1024  0.1246  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CE2 
7875  C  CZ  . TYR B  250 0.4332 0.5571 0.4863 0.2175  0.1060  0.1250  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B CZ  
7876  O  OH  . TYR B  250 0.4459 0.5647 0.4987 0.2221  0.1134  0.1169  ? ? ? ? ? ? 493  TYR B OH  
7877  N  N   . LEU B  251 0.4238 0.5343 0.4723 0.2140  0.0918  0.1546  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B N   
7878  C  CA  . LEU B  251 0.4399 0.5251 0.4896 0.2188  0.0985  0.1580  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B CA  
7879  C  C   . LEU B  251 0.4533 0.5433 0.5084 0.2334  0.1018  0.1723  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B C   
7880  O  O   . LEU B  251 0.4705 0.5438 0.5322 0.2429  0.1094  0.1756  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B O   
7881  C  CB  . LEU B  251 0.4372 0.5083 0.4822 0.2089  0.0971  0.1567  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B CB  
7882  C  CG  . LEU B  251 0.4295 0.4907 0.4713 0.1966  0.0950  0.1439  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B CG  
7883  C  CD1 . LEU B  251 0.4277 0.4770 0.4678 0.1883  0.0940  0.1435  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B CD1 
7884  C  CD2 . LEU B  251 0.4421 0.4861 0.4861 0.1989  0.1009  0.1365  ? ? ? ? ? ? 494  LEU B CD2 
7885  N  N   . LYS B  252 0.4474 0.5607 0.5003 0.2355  0.0963  0.1808  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B N   
7886  C  CA  . LYS B  252 0.4611 0.5824 0.5181 0.2496  0.0983  0.1963  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B CA  
7887  C  C   . LYS B  252 0.4664 0.5998 0.5333 0.2618  0.1005  0.1986  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B C   
7888  O  O   . LYS B  252 0.4843 0.6049 0.5596 0.2744  0.1076  0.2066  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B O   
7889  C  CB  . LYS B  252 0.4555 0.6022 0.5060 0.2486  0.0912  0.2039  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B CB  
7890  C  CG  . LYS B  252 0.4590 0.5928 0.5016 0.2424  0.0924  0.2075  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B CG  
7891  C  CD  . LYS B  252 0.4562 0.6180 0.4907 0.2421  0.0858  0.2137  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B CD  
7892  C  CE  . LYS B  252 0.4373 0.6206 0.4701 0.2322  0.0775  0.2003  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B CE  
7893  N  NZ  . LYS B  252 0.4366 0.6490 0.4624 0.2317  0.0709  0.2034  ? ? ? ? ? ? 495  LYS B NZ  
7894  N  N   . ALA B  253 0.4521 0.6104 0.5204 0.2583  0.0950  0.1921  ? ? ? ? ? ? 496  ALA B N   
7895  C  CA  . ALA B  253 0.4561 0.6295 0.5354 0.2695  0.0973  0.1938  ? ? ? ? ? ? 496  ALA B CA  
7896  C  C   . ALA B  253 0.4701 0.6172 0.5554 0.2756  0.1075  0.1884  ? ? ? ? ? ? 496  ALA B C   
7897  O  O   . ALA B  253 0.4861 0.6298 0.5817 0.2904  0.1134  0.1964  ? ? ? ? ? ? 496  ALA B O   
7898  C  CB  . ALA B  253 0.4385 0.6387 0.5190 0.2613  0.0912  0.1851  ? ? ? ? ? ? 496  ALA B CB  
7899  N  N   . ALA B  254 0.4657 0.5942 0.5449 0.2641  0.1096  0.1745  ? ? ? ? ? ? 497  ALA B N   
7900  C  CA  . ALA B  254 0.4781 0.5862 0.5609 0.2671  0.1184  0.1643  ? ? ? ? ? ? 497  ALA B CA  
7901  C  C   . ALA B  254 0.4983 0.5725 0.5840 0.2715  0.1260  0.1657  ? ? ? ? ? ? 497  ALA B C   
7902  O  O   . ALA B  254 0.5158 0.5765 0.6106 0.2814  0.1346  0.1626  ? ? ? ? ? ? 497  ALA B O   
7903  C  CB  . ALA B  254 0.4669 0.5733 0.5409 0.2528  0.1166  0.1490  ? ? ? ? ? ? 497  ALA B CB  
7904  N  N   . LYS B  255 0.4973 0.5572 0.5769 0.2638  0.1237  0.1693  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B N   
7905  C  CA  . LYS B  255 0.5170 0.5436 0.6011 0.2654  0.1313  0.1697  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B CA  
7906  C  C   . LYS B  255 0.5284 0.5506 0.6171 0.2737  0.1329  0.1888  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B C   
7907  O  O   . LYS B  255 0.5469 0.5414 0.6419 0.2758  0.1401  0.1920  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B O   
7908  C  CB  . LYS B  255 0.5112 0.5209 0.5870 0.2492  0.1294  0.1578  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B CB  
7909  C  CG  . LYS B  255 0.5017 0.5169 0.5711 0.2406  0.1272  0.1411  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B CG  
7910  C  CD  . LYS B  255 0.5165 0.5276 0.5928 0.2503  0.1350  0.1335  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B CD  
7911  C  CE  . LYS B  255 0.5115 0.5246 0.5787 0.2397  0.1338  0.1155  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B CE  
7912  N  NZ  . LYS B  255 0.5316 0.5342 0.6039 0.2471  0.1433  0.1032  ? ? ? ? ? ? 498  LYS B NZ  
7913  N  N   . GLY B  256 0.5189 0.5693 0.6045 0.2780  0.1263  0.2013  ? ? ? ? ? ? 499  GLY B N   
7914  C  CA  . GLY B  256 0.5301 0.5831 0.6170 0.2862  0.1267  0.2213  ? ? ? ? ? ? 499  GLY B CA  
7915  C  C   . GLY B  256 0.5333 0.5674 0.6141 0.2765  0.1281  0.2243  ? ? ? ? ? ? 499  GLY B C   
7916  O  O   . GLY B  256 0.5523 0.5711 0.6385 0.2831  0.1341  0.2386  ? ? ? ? ? ? 499  GLY B O   
7917  N  N   . ILE B  257 0.5157 0.5508 0.5866 0.2608  0.1230  0.2116  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B N   
7918  C  CA  . ILE B  257 0.5193 0.5357 0.5870 0.2513  0.1253  0.2128  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B CA  
7919  C  C   . ILE B  257 0.5250 0.5541 0.5882 0.2559  0.1245  0.2312  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B C   
7920  O  O   . ILE B  257 0.5364 0.5491 0.6005 0.2532  0.1297  0.2390  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B O   
7921  C  CB  . ILE B  257 0.4996 0.5172 0.5591 0.2344  0.1196  0.1970  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B CB  
7922  C  CG1 . ILE B  257 0.4794 0.5286 0.5298 0.2307  0.1101  0.1956  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B CG1 
7923  C  CG2 . ILE B  257 0.4979 0.5010 0.5604 0.2288  0.1211  0.1798  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B CG2 
7924  C  CD1 . ILE B  257 0.4639 0.5124 0.5084 0.2157  0.1056  0.1844  ? ? ? ? ? ? 500  ILE B CD1 
7925  N  N   . HIS B  258 0.5182 0.5785 0.5766 0.2625  0.1181  0.2382  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B N   
7926  C  CA  . HIS B  258 0.5248 0.6029 0.5760 0.2671  0.1162  0.2552  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B CA  
7927  C  C   . HIS B  258 0.5516 0.6206 0.6110 0.2828  0.1237  0.2775  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B C   
7928  O  O   . HIS B  258 0.5617 0.6434 0.6146 0.2871  0.1236  0.2946  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B O   
7929  C  CB  . HIS B  258 0.5102 0.6274 0.5533 0.2677  0.1058  0.2539  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B CB  
7930  C  CG  . HIS B  258 0.5119 0.6456 0.5634 0.2799  0.1037  0.2571  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B CG  
7931  N  ND1 . HIS B  258 0.5159 0.6314 0.5794 0.2847  0.1091  0.2508  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B ND1 
7932  C  CD2 . HIS B  258 0.5108 0.6795 0.5613 0.2882  0.0968  0.2650  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B CD2 
7933  C  CE1 . HIS B  258 0.5169 0.6549 0.5874 0.2961  0.1064  0.2557  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B CE1 
7934  N  NE2 . HIS B  258 0.5137 0.6844 0.5771 0.2984  0.0985  0.2648  ? ? ? ? ? ? 501  HIS B NE2 
7935  N  N   . LYS B  259 0.5656 0.6127 0.6396 0.2916  0.1308  0.2783  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B N   
7936  C  CA  . LYS B  259 0.5930 0.6327 0.6771 0.3082  0.1378  0.3018  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B CA  
7937  C  C   . LYS B  259 0.6137 0.6201 0.7038 0.3058  0.1481  0.3114  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B C   
7938  O  O   . LYS B  259 0.6337 0.6413 0.7254 0.3152  0.1521  0.3348  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B O   
7939  C  CB  . LYS B  259 0.6032 0.6374 0.7032 0.3224  0.1416  0.3017  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B CB  
7940  C  CG  . LYS B  259 0.5812 0.6412 0.6787 0.3209  0.1336  0.2860  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B CG  
7941  C  CD  . LYS B  259 0.5909 0.6701 0.6992 0.3391  0.1331  0.2985  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B CD  
7942  C  CE  . LYS B  259 0.5842 0.7059 0.6827 0.3433  0.1227  0.3122  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B CE  
7943  N  NZ  . LYS B  259 0.5882 0.7332 0.6999 0.3595  0.1208  0.3185  ? ? ? ? ? ? 502  LYS B NZ  
7944  N  N   . ASN B  260 0.6103 0.5883 0.7043 0.2930  0.1523  0.2940  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B N   
7945  C  CA  . ASN B  260 0.6288 0.5761 0.7301 0.2878  0.1618  0.3010  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B CA  
7946  C  C   . ASN B  260 0.6176 0.5448 0.7193 0.2701  0.1624  0.2782  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B C   
7947  O  O   . ASN B  260 0.5979 0.5327 0.6944 0.2633  0.1561  0.2581  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B O   
7948  C  CB  . ASN B  260 0.6591 0.5791 0.7803 0.3014  0.1726  0.3133  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B CB  
7949  C  CG  . ASN B  260 0.6592 0.5641 0.7914 0.3040  0.1746  0.2938  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B CG  
7950  O  OD1 . ASN B  260 0.6594 0.5393 0.7968 0.2926  0.1782  0.2743  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B OD1 
7951  N  ND2 . ASN B  260 0.6600 0.5823 0.7960 0.3189  0.1724  0.2983  ? ? ? ? ? ? 503  ASN B ND2 
7952  N  N   . ASP B  261 0.6315 0.5343 0.7402 0.2626  0.1700  0.2823  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B N   
7953  C  CA  . ASP B  261 0.6199 0.5093 0.7284 0.2447  0.1691  0.2621  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B CA  
7954  C  C   . ASP B  261 0.6253 0.4895 0.7454 0.2411  0.1720  0.2412  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B C   
7955  O  O   . ASP B  261 0.6105 0.4730 0.7269 0.2278  0.1675  0.2206  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B O   
7956  C  CB  . ASP B  261 0.6335 0.5081 0.7473 0.2373  0.1765  0.2735  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B CB  
7957  C  CG  . ASP B  261 0.6244 0.5273 0.7230 0.2366  0.1728  0.2877  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B CG  
7958  O  OD1 . ASP B  261 0.5988 0.5267 0.6831 0.2307  0.1629  0.2758  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B OD1 
7959  O  OD2 . ASP B  261 0.6445 0.5444 0.7457 0.2418  0.1801  0.3104  ? ? ? ? ? ? 504  ASP B OD2 
7960  N  N   . LYS B  262 0.6483 0.4940 0.7825 0.2536  0.1797  0.2465  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B N   
7961  C  CA  . LYS B  262 0.6577 0.4800 0.8029 0.2516  0.1837  0.2257  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B CA  
7962  C  C   . LYS B  262 0.6341 0.4787 0.7668 0.2502  0.1745  0.2068  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B C   
7963  O  O   . LYS B  262 0.6310 0.4661 0.7636 0.2408  0.1735  0.1842  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B O   
7964  C  CB  . LYS B  262 0.6892 0.4883 0.8535 0.2673  0.1946  0.2369  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B CB  
7965  C  CG  . LYS B  262 0.6970 0.4850 0.8693 0.2727  0.1975  0.2177  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B CG  
7966  C  CD  . LYS B  262 0.7242 0.4718 0.9155 0.2669  0.2079  0.2044  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B CD  
7967  C  CE  . LYS B  262 0.7291 0.4698 0.9235 0.2688  0.2095  0.1780  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B CE  
7968  N  NZ  . LYS B  262 0.7055 0.4601 0.8830 0.2519  0.2002  0.1520  ? ? ? ? ? ? 505  LYS B NZ  
7969  N  N   . ALA B  263 0.6196 0.4950 0.7422 0.2594  0.1680  0.2172  ? ? ? ? ? ? 506  ALA B N   
7970  C  CA  . ALA B  263 0.5967 0.4977 0.7080 0.2584  0.1594  0.2042  ? ? ? ? ? ? 506  ALA B CA  
7971  C  C   . ALA B  263 0.5718 0.4864 0.6693 0.2420  0.1505  0.1934  ? ? ? ? ? ? 506  ALA B C   
7972  O  O   . ALA B  263 0.5605 0.4767 0.6532 0.2335  0.1467  0.1745  ? ? ? ? ? ? 506  ALA B O   
7973  C  CB  . ALA B  263 0.5904 0.5208 0.6980 0.2718  0.1551  0.2194  ? ? ? ? ? ? 506  ALA B CB  
7974  N  N   . ALA B  264 0.5651 0.4902 0.6563 0.2383  0.1477  0.2059  ? ? ? ? ? ? 507  ALA B N   
7975  C  CA  . ALA B  264 0.5421 0.4825 0.6217 0.2248  0.1396  0.1977  ? ? ? ? ? ? 507  ALA B CA  
7976  C  C   . ALA B  264 0.5428 0.4626 0.6262 0.2114  0.1409  0.1817  ? ? ? ? ? ? 507  ALA B C   
7977  O  O   . ALA B  264 0.5256 0.4546 0.6022 0.2023  0.1341  0.1667  ? ? ? ? ? ? 507  ALA B O   
7978  C  CB  . ALA B  264 0.5404 0.4923 0.6144 0.2239  0.1388  0.2128  ? ? ? ? ? ? 507  ALA B CB  
7979  N  N   . ASN B  265 0.5639 0.4569 0.6594 0.2101  0.1496  0.1853  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B N   
7980  C  CA  . ASN B  265 0.5671 0.4410 0.6686 0.1962  0.1508  0.1700  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B CA  
7981  C  C   . ASN B  265 0.5697 0.4354 0.6724 0.1939  0.1498  0.1493  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B C   
7982  O  O   . ASN B  265 0.5663 0.4264 0.6692 0.1814  0.1469  0.1338  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B O   
7983  C  CB  . ASN B  265 0.5906 0.4379 0.7070 0.1940  0.1607  0.1786  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B CB  
7984  C  CG  . ASN B  265 0.5870 0.4445 0.7004 0.1920  0.1616  0.1965  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B CG  
7985  O  OD1 . ASN B  265 0.5691 0.4532 0.6691 0.1944  0.1551  0.2026  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B OD1 
7986  N  ND2 . ASN B  265 0.6057 0.4424 0.7323 0.1872  0.1703  0.2043  ? ? ? ? ? ? 508  ASN B ND2 
7987  N  N   . ASP B  266 0.5761 0.4440 0.6793 0.2061  0.1520  0.1490  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B N   
7988  C  CA  . ASP B  266 0.5803 0.4436 0.6828 0.2050  0.1521  0.1289  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B CA  
7989  C  C   . ASP B  266 0.5555 0.4445 0.6428 0.1984  0.1419  0.1185  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B C   
7990  O  O   . ASP B  266 0.5571 0.4459 0.6405 0.1942  0.1406  0.1012  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B O   
7991  C  CB  . ASP B  266 0.5979 0.4547 0.7085 0.2211  0.1596  0.1322  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B CB  
7992  C  CG  . ASP B  266 0.6298 0.4515 0.7588 0.2242  0.1711  0.1304  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B CG  
7993  O  OD1 . ASP B  266 0.6363 0.4409 0.7700 0.2112  0.1721  0.1219  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B OD1 
7994  O  OD2 . ASP B  266 0.6490 0.4604 0.7893 0.2390  0.1791  0.1369  ? ? ? ? ? ? 509  ASP B OD2 
7995  N  N   . HIS B  267 0.5346 0.4456 0.6136 0.1972  0.1350  0.1292  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B N   
7996  C  CA  . HIS B  267 0.5121 0.4477 0.5791 0.1925  0.1260  0.1232  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B CA  
7997  C  C   . HIS B  267 0.4945 0.4410 0.5567 0.1830  0.1193  0.1276  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B C   
7998  O  O   . HIS B  267 0.4769 0.4455 0.5321 0.1831  0.1130  0.1314  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B O   
7999  C  CB  . HIS B  267 0.5056 0.4617 0.5698 0.2041  0.1249  0.1314  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B CB  
8000  C  CG  . HIS B  267 0.5227 0.4711 0.5933 0.2155  0.1321  0.1279  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B CG  
8001  N  ND1 . HIS B  267 0.5252 0.4746 0.5927 0.2137  0.1328  0.1121  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B ND1 
8002  C  CD2 . HIS B  267 0.5395 0.4800 0.6201 0.2294  0.1393  0.1385  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B CD2 
8003  C  CE1 . HIS B  267 0.5425 0.4847 0.6181 0.2259  0.1407  0.1116  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B CE1 
8004  N  NE2 . HIS B  267 0.5513 0.4874 0.6360 0.2360  0.1446  0.1279  ? ? ? ? ? ? 510  HIS B NE2 
8005  N  N   . LEU B  268 0.5002 0.4316 0.5678 0.1747  0.1211  0.1261  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B N   
8006  C  CA  . LEU B  268 0.4865 0.4271 0.5520 0.1672  0.1167  0.1313  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B CA  
8007  C  C   . LEU B  268 0.4660 0.4243 0.5240 0.1591  0.1073  0.1223  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B C   
8008  O  O   . LEU B  268 0.4663 0.4207 0.5237 0.1520  0.1044  0.1098  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B O   
8009  C  CB  . LEU B  268 0.4983 0.4193 0.5737 0.1593  0.1212  0.1298  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B CB  
8010  C  CG  . LEU B  268 0.4868 0.4160 0.5626 0.1513  0.1185  0.1343  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B CG  
8011  C  CD1 . LEU B  268 0.4859 0.4260 0.5579 0.1596  0.1211  0.1513  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B CD1 
8012  C  CD2 . LEU B  268 0.4997 0.4097 0.5878 0.1424  0.1231  0.1302  ? ? ? ? ? ? 511  LEU B CD2 
8013  N  N   . SER B  269 0.4504 0.4282 0.5029 0.1600  0.1025  0.1288  ? ? ? ? ? ? 512  SER B N   
8014  C  CA  . SER B  269 0.4326 0.4268 0.4800 0.1539  0.0943  0.1224  ? ? ? ? ? ? 512  SER B CA  
8015  C  C   . SER B  269 0.4212 0.4223 0.4701 0.1468  0.0907  0.1242  ? ? ? ? ? ? 512  SER B C   
8016  O  O   . SER B  269 0.4235 0.4258 0.4735 0.1493  0.0939  0.1326  ? ? ? ? ? ? 512  SER B O   
8017  C  CB  . SER B  269 0.4248 0.4372 0.4669 0.1608  0.0917  0.1256  ? ? ? ? ? ? 512  SER B CB  
8018  O  OG  . SER B  269 0.4345 0.4429 0.4760 0.1671  0.0951  0.1223  ? ? ? ? ? ? 512  SER B OG  
8019  N  N   . ILE B  270 0.4101 0.4171 0.4593 0.1387  0.0843  0.1168  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B N   
8020  C  CA  . ILE B  270 0.4002 0.4132 0.4535 0.1324  0.0813  0.1172  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B CA  
8021  C  C   . ILE B  270 0.3853 0.4146 0.4370 0.1302  0.0746  0.1155  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B C   
8022  O  O   . ILE B  270 0.3818 0.4174 0.4298 0.1311  0.0713  0.1132  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B O   
8023  C  CB  . ILE B  270 0.4030 0.4064 0.4634 0.1241  0.0802  0.1111  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B CB  
8024  C  CG1 . ILE B  270 0.4020 0.4069 0.4595 0.1204  0.0747  0.1028  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B CG1 
8025  C  CG2 . ILE B  270 0.4189 0.4053 0.4838 0.1249  0.0876  0.1127  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B CG2 
8026  C  CD1 . ILE B  270 0.4026 0.4046 0.4671 0.1115  0.0709  0.0966  ? ? ? ? ? ? 513  ILE B CD1 
8027  N  N   . LEU B  271 0.3780 0.4141 0.4338 0.1273  0.0734  0.1166  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B N   
8028  C  CA  . LEU B  271 0.3661 0.4139 0.4245 0.1238  0.0676  0.1136  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B CA  
8029  C  C   . LEU B  271 0.3626 0.4067 0.4299 0.1167  0.0645  0.1097  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B C   
8030  O  O   . LEU B  271 0.3675 0.4042 0.4395 0.1144  0.0677  0.1097  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B O   
8031  C  CB  . LEU B  271 0.3622 0.4214 0.4206 0.1258  0.0686  0.1154  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B CB  
8032  C  CG  . LEU B  271 0.3651 0.4336 0.4157 0.1328  0.0700  0.1196  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B CG  
8033  C  CD1 . LEU B  271 0.3597 0.4432 0.4109 0.1322  0.0679  0.1173  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B CD1 
8034  C  CD2 . LEU B  271 0.3641 0.4343 0.4120 0.1349  0.0676  0.1192  ? ? ? ? ? ? 514  LEU B CD2 
8035  N  N   . GLU B  272 0.3553 0.4053 0.4263 0.1132  0.0584  0.1074  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B N   
8036  C  CA  . GLU B  272 0.3508 0.4018 0.4328 0.1082  0.0555  0.1055  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B CA  
8037  C  C   . GLU B  272 0.3438 0.4034 0.4320 0.1085  0.0551  0.1048  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B C   
8038  O  O   . GLU B  272 0.3387 0.4033 0.4319 0.1069  0.0507  0.1043  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B O   
8039  C  CB  . GLU B  272 0.3503 0.4019 0.4346 0.1042  0.0491  0.1045  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B CB  
8040  C  CG  . GLU B  272 0.3464 0.4003 0.4448 0.1000  0.0456  0.1037  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B CG  
8041  C  CD  . GLU B  272 0.3439 0.4038 0.4469 0.0977  0.0383  0.1061  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B CD  
8042  O  OE1 . GLU B  272 0.3426 0.4061 0.4399 0.0992  0.0370  0.1086  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B OE1 
8043  O  OE2 . GLU B  272 0.3444 0.4065 0.4571 0.0944  0.0339  0.1063  ? ? ? ? ? ? 515  GLU B OE2 
8044  N  N   . ALA B  273 0.3455 0.4070 0.4336 0.1105  0.0603  0.1045  ? ? ? ? ? ? 516  ALA B N   
8045  C  CA  . ALA B  273 0.3418 0.4127 0.4340 0.1109  0.0608  0.1012  ? ? ? ? ? ? 516  ALA B CA  
8046  C  C   . ALA B  273 0.3417 0.4130 0.4447 0.1088  0.0636  0.0983  ? ? ? ? ? ? 516  ALA B C   
8047  O  O   . ALA B  273 0.3471 0.4168 0.4474 0.1097  0.0693  0.1003  ? ? ? ? ? ? 516  ALA B O   
8048  C  CB  . ALA B  273 0.3460 0.4239 0.4269 0.1157  0.0646  0.1027  ? ? ? ? ? ? 516  ALA B CB  
8049  N  N   . TRP B  274 0.3371 0.4108 0.4533 0.1064  0.0606  0.0943  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B N   
8050  C  CA  . TRP B  274 0.3369 0.4114 0.4671 0.1047  0.0630  0.0913  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CA  
8051  C  C   . TRP B  274 0.3397 0.4225 0.4721 0.1063  0.0690  0.0851  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B C   
8052  O  O   . TRP B  274 0.3414 0.4264 0.4830 0.1057  0.0733  0.0830  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B O   
8053  C  CB  . TRP B  274 0.3326 0.4052 0.4788 0.1022  0.0568  0.0914  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CB  
8054  C  CG  . TRP B  274 0.3326 0.4004 0.4772 0.1000  0.0515  0.0967  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CG  
8055  C  CD1 . TRP B  274 0.3322 0.3984 0.4699 0.0995  0.0460  0.1003  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CD1 
8056  C  CD2 . TRP B  274 0.3348 0.4007 0.4848 0.0973  0.0513  0.0978  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CD2 
8057  N  NE1 . TRP B  274 0.3349 0.3988 0.4711 0.0970  0.0423  0.1026  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B NE1 
8058  C  CE2 . TRP B  274 0.3364 0.4000 0.4810 0.0953  0.0449  0.1007  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CE2 
8059  C  CE3 . TRP B  274 0.3366 0.4041 0.4958 0.0959  0.0561  0.0962  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CE3 
8060  C  CZ2 . TRP B  274 0.3401 0.4029 0.4882 0.0916  0.0425  0.1006  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CZ2 
8061  C  CZ3 . TRP B  274 0.3393 0.4054 0.5041 0.0919  0.0539  0.0972  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CZ3 
8062  C  CH2 . TRP B  274 0.3413 0.4050 0.5003 0.0896  0.0468  0.0986  ? ? ? ? ? ? 517  TRP B CH2 
8063  N  N   . SER B  275 0.3412 0.4305 0.4654 0.1081  0.0693  0.0815  ? ? ? ? ? ? 518  SER B N   
8064  C  CA  . SER B  275 0.3459 0.4451 0.4707 0.1092  0.0744  0.0737  ? ? ? ? ? ? 518  SER B CA  
8065  C  C   . SER B  275 0.3532 0.4579 0.4646 0.1117  0.0813  0.0778  ? ? ? ? ? ? 518  SER B C   
8066  O  O   . SER B  275 0.3557 0.4590 0.4535 0.1139  0.0814  0.0855  ? ? ? ? ? ? 518  SER B O   
8067  C  CB  . SER B  275 0.3467 0.4531 0.4673 0.1094  0.0716  0.0674  ? ? ? ? ? ? 518  SER B CB  
8068  O  OG  . SER B  275 0.3542 0.4732 0.4689 0.1108  0.0767  0.0598  ? ? ? ? ? ? 518  SER B OG  
8069  N  N   . TYR B  276 0.3582 0.4697 0.4742 0.1118  0.0880  0.0734  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B N   
8070  C  CA  . TYR B  276 0.3674 0.4860 0.4707 0.1141  0.0956  0.0787  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CA  
8071  C  C   . TYR B  276 0.3735 0.5025 0.4579 0.1176  0.0951  0.0801  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B C   
8072  O  O   . TYR B  276 0.3824 0.5163 0.4539 0.1205  0.1003  0.0887  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B O   
8073  C  CB  . TYR B  276 0.3733 0.5024 0.4830 0.1139  0.1031  0.0713  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CB  
8074  C  CG  . TYR B  276 0.3699 0.4928 0.4980 0.1113  0.1059  0.0723  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CG  
8075  C  CD1 . TYR B  276 0.3660 0.4768 0.4983 0.1090  0.1035  0.0818  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CD1 
8076  C  CD2 . TYR B  276 0.3720 0.5027 0.5142 0.1111  0.1110  0.0629  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CD2 
8077  C  CE1 . TYR B  276 0.3635 0.4715 0.5140 0.1060  0.1052  0.0823  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CE1 
8078  C  CE2 . TYR B  276 0.3690 0.4968 0.5303 0.1091  0.1133  0.0643  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CE2 
8079  C  CZ  . TYR B  276 0.3644 0.4816 0.5300 0.1062  0.1100  0.0743  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B CZ  
8080  O  OH  . TYR B  276 0.3617 0.4789 0.5479 0.1035  0.1114  0.0751  ? ? ? ? ? ? 519  TYR B OH  
8081  N  N   . ASN B  277 0.3703 0.5045 0.4546 0.1172  0.0892  0.0719  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B N   
8082  C  CA  . ASN B  277 0.3764 0.5249 0.4446 0.1201  0.0875  0.0713  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B CA  
8083  C  C   . ASN B  277 0.3744 0.5170 0.4336 0.1230  0.0841  0.0834  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B C   
8084  O  O   . ASN B  277 0.3818 0.5358 0.4262 0.1275  0.0845  0.0891  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B O   
8085  C  CB  . ASN B  277 0.3742 0.5300 0.4484 0.1174  0.0822  0.0577  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B CB  
8086  C  CG  . ASN B  277 0.3808 0.5457 0.4616 0.1156  0.0865  0.0430  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B CG  
8087  O  OD1 . ASN B  277 0.3870 0.5561 0.4660 0.1169  0.0940  0.0434  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B OD1 
8088  N  ND2 . ASN B  277 0.3808 0.5491 0.4707 0.1124  0.0826  0.0295  ? ? ? ? ? ? 520  ASN B ND2 
8089  N  N   . ASP B  278 0.3659 0.4920 0.4341 0.1210  0.0808  0.0873  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B N   
8090  C  CA  . ASP B  278 0.3639 0.4839 0.4258 0.1235  0.0772  0.0956  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B CA  
8091  C  C   . ASP B  278 0.3731 0.4910 0.4238 0.1286  0.0823  0.1075  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B C   
8092  O  O   . ASP B  278 0.3759 0.4971 0.4181 0.1331  0.0807  0.1134  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B O   
8093  C  CB  . ASP B  278 0.3553 0.4602 0.4277 0.1201  0.0730  0.0960  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B CB  
8094  C  CG  . ASP B  278 0.3481 0.4549 0.4315 0.1161  0.0676  0.0877  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B CG  
8095  O  OD1 . ASP B  278 0.3495 0.4680 0.4320 0.1159  0.0664  0.0810  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B OD1 
8096  O  OD2 . ASP B  278 0.3427 0.4396 0.4364 0.1130  0.0645  0.0881  ? ? ? ? ? ? 521  ASP B OD2 
8097  N  N   . THR B  279 0.3791 0.4922 0.4311 0.1281  0.0890  0.1119  ? ? ? ? ? ? 522  THR B N   
8098  C  CA  . THR B  279 0.3906 0.4997 0.4336 0.1330  0.0946  0.1250  ? ? ? ? ? ? 522  THR B CA  
8099  C  C   . THR B  279 0.4011 0.5289 0.4293 0.1392  0.0965  0.1305  ? ? ? ? ? ? 522  THR B C   
8100  O  O   . THR B  279 0.4068 0.5358 0.4270 0.1452  0.0956  0.1396  ? ? ? ? ? ? 522  THR B O   
8101  C  CB  . THR B  279 0.3960 0.4951 0.4462 0.1300  0.1018  0.1294  ? ? ? ? ? ? 522  THR B CB  
8102  O  OG1 . THR B  279 0.3883 0.4708 0.4508 0.1251  0.0986  0.1263  ? ? ? ? ? ? 522  THR B OG1 
8103  C  CG2 . THR B  279 0.4109 0.5072 0.4532 0.1347  0.1090  0.1437  ? ? ? ? ? ? 522  THR B CG2 
8104  N  N   . PRO B  280 0.4052 0.5491 0.4296 0.1381  0.0992  0.1247  ? ? ? ? ? ? 523  PRO B N   
8105  C  CA  . PRO B  280 0.4173 0.5822 0.4257 0.1438  0.1004  0.1297  ? ? ? ? ? ? 523  PRO B CA  
8106  C  C   . PRO B  280 0.4128 0.5865 0.4171 0.1465  0.0919  0.1272  ? ? ? ? ? ? 523  PRO B C   
8107  O  O   . PRO B  280 0.4219 0.6064 0.4152 0.1534  0.0914  0.1375  ? ? ? ? ? ? 523  PRO B O   
8108  C  CB  . PRO B  280 0.4205 0.6024 0.4271 0.1405  0.1029  0.1175  ? ? ? ? ? ? 523  PRO B CB  
8109  C  CG  . PRO B  280 0.4091 0.5779 0.4328 0.1340  0.1027  0.1065  ? ? ? ? ? ? 523  PRO B CG  
8110  C  CD  . PRO B  280 0.4018 0.5469 0.4358 0.1325  0.1021  0.1142  ? ? ? ? ? ? 523  PRO B CD  
8111  N  N   . TYR B  281 0.3996 0.5695 0.4142 0.1414  0.0856  0.1146  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B N   
8112  C  CA  . TYR B  281 0.3945 0.5725 0.4083 0.1428  0.0780  0.1119  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CA  
8113  C  C   . TYR B  281 0.3968 0.5671 0.4071 0.1495  0.0778  0.1260  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B C   
8114  O  O   . TYR B  281 0.4026 0.5881 0.4050 0.1556  0.0752  0.1320  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B O   
8115  C  CB  . TYR B  281 0.3810 0.5498 0.4093 0.1357  0.0730  0.0999  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CB  
8116  C  CG  . TYR B  281 0.3750 0.5489 0.4056 0.1360  0.0662  0.0987  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CG  
8117  C  CD1 . TYR B  281 0.3747 0.5665 0.4069 0.1332  0.0613  0.0882  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CD1 
8118  C  CD2 . TYR B  281 0.3709 0.5326 0.4033 0.1386  0.0653  0.1070  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CD2 
8119  C  CE1 . TYR B  281 0.3697 0.5683 0.4060 0.1326  0.0556  0.0873  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CE1 
8120  C  CE2 . TYR B  281 0.3659 0.5344 0.4013 0.1389  0.0601  0.1060  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CE2 
8121  C  CZ  . TYR B  281 0.3649 0.5525 0.4028 0.1357  0.0552  0.0967  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B CZ  
8122  O  OH  . TYR B  281 0.3604 0.5570 0.4034 0.1349  0.0504  0.0956  ? ? ? ? ? ? 524  TYR B OH  
8123  N  N   . LEU B  282 0.3932 0.5405 0.4109 0.1482  0.0805  0.1301  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B N   
8124  C  CA  . LEU B  282 0.3960 0.5310 0.4136 0.1534  0.0814  0.1401  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B CA  
8125  C  C   . LEU B  282 0.4116 0.5520 0.4197 0.1617  0.0865  0.1545  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B C   
8126  O  O   . LEU B  282 0.4174 0.5583 0.4230 0.1692  0.0862  0.1635  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B O   
8127  C  CB  . LEU B  282 0.3933 0.5043 0.4197 0.1490  0.0844  0.1398  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B CB  
8128  C  CG  . LEU B  282 0.3942 0.4897 0.4235 0.1517  0.0844  0.1436  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B CG  
8129  C  CD1 . LEU B  282 0.3851 0.4909 0.4148 0.1520  0.0777  0.1381  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B CD1 
8130  C  CD2 . LEU B  282 0.3907 0.4668 0.4291 0.1449  0.0855  0.1390  ? ? ? ? ? ? 525  LEU B CD2 
8131  N  N   . HIS B  283 0.4201 0.5648 0.4235 0.1609  0.0920  0.1578  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B N   
8132  C  CA  . HIS B  283 0.4377 0.5870 0.4321 0.1688  0.0979  0.1744  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B CA  
8133  C  C   . HIS B  283 0.4441 0.6209 0.4268 0.1759  0.0932  0.1785  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B C   
8134  O  O   . HIS B  283 0.4532 0.6319 0.4331 0.1849  0.0934  0.1917  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B O   
8135  C  CB  . HIS B  283 0.4467 0.5963 0.4388 0.1658  0.1060  0.1780  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B CB  
8136  C  CG  . HIS B  283 0.4672 0.6213 0.4503 0.1738  0.1129  0.1978  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B CG  
8137  N  ND1 . HIS B  283 0.4778 0.6096 0.4674 0.1773  0.1194  0.2121  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B ND1 
8138  C  CD2 . HIS B  283 0.4812 0.6604 0.4493 0.1793  0.1144  0.2064  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B CD2 
8139  C  CE1 . HIS B  283 0.4973 0.6388 0.4778 0.1849  0.1250  0.2303  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B CE1 
8140  N  NE2 . HIS B  283 0.4997 0.6713 0.4658 0.1865  0.1217  0.2278  ? ? ? ? ? ? 526  HIS B NE2 
8141  N  N   . ASP B  284 0.4407 0.6398 0.4178 0.1720  0.0891  0.1667  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B N   
8142  C  CA  . ASP B  284 0.4450 0.6731 0.4127 0.1766  0.0824  0.1660  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B CA  
8143  C  C   . ASP B  284 0.4377 0.6646 0.4120 0.1806  0.0763  0.1676  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B C   
8144  O  O   . ASP B  284 0.4457 0.6911 0.4143 0.1888  0.0730  0.1767  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B O   
8145  C  CB  . ASP B  284 0.4392 0.6853 0.4056 0.1688  0.0779  0.1466  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B CB  
8146  C  CG  . ASP B  284 0.4502 0.7058 0.4074 0.1668  0.0842  0.1449  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B CG  
8147  O  OD1 . ASP B  284 0.4616 0.7099 0.4137 0.1712  0.0920  0.1606  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B OD1 
8148  O  OD2 . ASP B  284 0.4491 0.7189 0.4050 0.1608  0.0823  0.1279  ? ? ? ? ? ? 527  ASP B OD2 
8149  N  N   . ASP B  285 0.4234 0.6301 0.4102 0.1751  0.0749  0.1593  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B N   
8150  C  CA  . ASP B  285 0.4167 0.6220 0.4102 0.1782  0.0704  0.1598  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B CA  
8151  C  C   . ASP B  285 0.4274 0.6218 0.4209 0.1889  0.0749  0.1768  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B C   
8152  O  O   . ASP B  285 0.4258 0.6233 0.4238 0.1942  0.0722  0.1795  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B O   
8153  C  CB  . ASP B  285 0.4012 0.5882 0.4064 0.1695  0.0688  0.1478  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B CB  
8154  C  CG  . ASP B  285 0.3946 0.5832 0.4063 0.1717  0.0648  0.1471  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B CG  
8155  O  OD1 . ASP B  285 0.3890 0.5973 0.4031 0.1690  0.0585  0.1396  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B OD1 
8156  O  OD2 . ASP B  285 0.3966 0.5672 0.4115 0.1757  0.0684  0.1535  ? ? ? ? ? ? 528  ASP B OD2 
8157  N  N   . GLY B  286 0.4399 0.6210 0.4300 0.1922  0.0825  0.1883  ? ? ? ? ? ? 529  GLY B N   
8158  C  CA  . GLY B  286 0.4533 0.6227 0.4457 0.2027  0.0875  0.2048  ? ? ? ? ? ? 529  GLY B CA  
8159  C  C   . GLY B  286 0.4540 0.5892 0.4562 0.2001  0.0940  0.2048  ? ? ? ? ? ? 529  GLY B C   
8160  O  O   . GLY B  286 0.4641 0.5856 0.4717 0.2079  0.0980  0.2142  ? ? ? ? ? ? 529  GLY B O   
8161  N  N   . ASP B  287 0.4447 0.5669 0.4504 0.1893  0.0950  0.1937  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B N   
8162  C  CA  . ASP B  287 0.4472 0.5401 0.4619 0.1855  0.1007  0.1929  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B CA  
8163  C  C   . ASP B  287 0.4471 0.5261 0.4687 0.1894  0.1002  0.1909  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B C   
8164  O  O   . ASP B  287 0.4609 0.5194 0.4884 0.1938  0.1069  0.1982  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B O   
8165  C  CB  . ASP B  287 0.4657 0.5479 0.4803 0.1888  0.1098  0.2077  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B CB  
8166  C  CG  . ASP B  287 0.4655 0.5575 0.4749 0.1825  0.1120  0.2069  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B CG  
8167  O  OD1 . ASP B  287 0.4503 0.5510 0.4595 0.1747  0.1069  0.1924  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B OD1 
8168  O  OD2 . ASP B  287 0.4815 0.5730 0.4880 0.1854  0.1195  0.2208  ? ? ? ? ? ? 530  ASP B OD2 
8169  N  N   . ASN B  288 0.4333 0.5230 0.4554 0.1876  0.0934  0.1807  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B N   
8170  C  CA  . ASN B  288 0.4328 0.5124 0.4605 0.1906  0.0933  0.1770  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B CA  
8171  C  C   . ASN B  288 0.4265 0.4872 0.4591 0.1813  0.0934  0.1652  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B C   
8172  O  O   . ASN B  288 0.4297 0.4790 0.4661 0.1830  0.0950  0.1612  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B O   
8173  C  CB  . ASN B  288 0.4237 0.5258 0.4502 0.1937  0.0869  0.1739  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B CB  
8174  C  CG  . ASN B  288 0.4331 0.5543 0.4564 0.2049  0.0866  0.1864  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B CG  
8175  O  OD1 . ASN B  288 0.4275 0.5738 0.4462 0.2043  0.0808  0.1854  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B OD1 
8176  N  ND2 . ASN B  288 0.4497 0.5592 0.4758 0.2151  0.0929  0.1986  ? ? ? ? ? ? 531  ASN B ND2 
8177  N  N   . MET B  289 0.4186 0.4776 0.4514 0.1717  0.0917  0.1592  ? ? ? ? ? ? 532  MET B N   
8178  C  CA  . MET B  289 0.4178 0.4576 0.4563 0.1637  0.0929  0.1513  ? ? ? ? ? ? 532  MET B CA  
8179  C  C   . MET B  289 0.4184 0.4549 0.4590 0.1578  0.0953  0.1527  ? ? ? ? ? ? 532  MET B C   
8180  O  O   . MET B  289 0.4201 0.4693 0.4561 0.1604  0.0965  0.1592  ? ? ? ? ? ? 532  MET B O   
8181  C  CB  . MET B  289 0.4042 0.4483 0.4435 0.1572  0.0864  0.1400  ? ? ? ? ? ? 532  MET B CB  
8182  C  CG  . MET B  289 0.3914 0.4570 0.4282 0.1561  0.0803  0.1378  ? ? ? ? ? ? 532  MET B CG  
8183  S  SD  . MET B  289 0.3899 0.4693 0.4247 0.1632  0.0780  0.1387  ? ? ? ? ? ? 532  MET B SD  
8184  C  CE  . MET B  289 0.3773 0.4813 0.4121 0.1595  0.0712  0.1355  ? ? ? ? ? ? 532  MET B CE  
8185  N  N   . ILE B  290 0.4184 0.4404 0.4657 0.1500  0.0962  0.1466  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B N   
8186  C  CA  . ILE B  290 0.4179 0.4397 0.4694 0.1440  0.0987  0.1474  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B CA  
8187  C  C   . ILE B  290 0.4037 0.4300 0.4600 0.1352  0.0926  0.1367  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B C   
8188  O  O   . ILE B  290 0.3981 0.4209 0.4562 0.1321  0.0877  0.1293  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B O   
8189  C  CB  . ILE B  290 0.4320 0.4346 0.4912 0.1419  0.1058  0.1511  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B CB  
8190  C  CG1 . ILE B  290 0.4329 0.4209 0.4978 0.1370  0.1033  0.1409  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B CG1 
8191  C  CG2 . ILE B  290 0.4480 0.4448 0.5045 0.1512  0.1123  0.1635  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B CG2 
8192  C  CD1 . ILE B  290 0.4477 0.4158 0.5233 0.1324  0.1097  0.1410  ? ? ? ? ? ? 533  ILE B CD1 
8193  N  N   . ASN B  291 0.3993 0.4344 0.4579 0.1319  0.0934  0.1364  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B N   
8194  C  CA  . ASN B  291 0.3875 0.4265 0.4542 0.1244  0.0886  0.1275  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B CA  
8195  C  C   . ASN B  291 0.3909 0.4211 0.4690 0.1178  0.0919  0.1263  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B C   
8196  O  O   . ASN B  291 0.4024 0.4236 0.4830 0.1177  0.0987  0.1321  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B O   
8197  C  CB  . ASN B  291 0.3804 0.4365 0.4450 0.1249  0.0872  0.1251  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B CB  
8198  C  CG  . ASN B  291 0.3681 0.4284 0.4418 0.1193  0.0808  0.1160  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B CG  
8199  O  OD1 . ASN B  291 0.3636 0.4178 0.4412 0.1164  0.0757  0.1129  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B OD1 
8200  N  ND2 . ASN B  291 0.3647 0.4362 0.4413 0.1184  0.0814  0.1119  ? ? ? ? ? ? 534  ASN B ND2 
8201  N  N   . MET B  292 0.3814 0.4151 0.4684 0.1120  0.0869  0.1191  ? ? ? ? ? ? 535  MET B N   
8202  C  CA  . MET B  292 0.3834 0.4133 0.4835 0.1057  0.0892  0.1175  ? ? ? ? ? ? 535  MET B CA  
8203  C  C   . MET B  292 0.3856 0.4244 0.4887 0.1061  0.0964  0.1210  ? ? ? ? ? ? 535  MET B C   
8204  O  O   . MET B  292 0.3816 0.4326 0.4789 0.1096  0.0965  0.1203  ? ? ? ? ? ? 535  MET B O   
8205  C  CB  . MET B  292 0.3731 0.4070 0.4829 0.1006  0.0810  0.1101  ? ? ? ? ? ? 535  MET B CB  
8206  C  CG  . MET B  292 0.3633 0.4099 0.4744 0.1025  0.0784  0.1076  ? ? ? ? ? ? 535  MET B CG  
8207  S  SD  . MET B  292 0.3531 0.4046 0.4770 0.0985  0.0691  0.1021  ? ? ? ? ? ? 535  MET B SD  
8208  C  CE  . MET B  292 0.3540 0.3996 0.4676 0.0986  0.0623  0.1023  ? ? ? ? ? ? 535  MET B CE  
8209  N  N   . ASP B  293 0.3935 0.4271 0.5059 0.1021  0.1027  0.1242  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B N   
8210  C  CA  . ASP B  293 0.3944 0.4386 0.5128 0.1009  0.1090  0.1255  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B CA  
8211  C  C   . ASP B  293 0.3826 0.4350 0.5152 0.0967  0.1036  0.1165  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B C   
8212  O  O   . ASP B  293 0.3825 0.4326 0.5306 0.0906  0.1032  0.1144  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B O   
8213  C  CB  . ASP B  293 0.4076 0.4438 0.5342 0.0970  0.1182  0.1326  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B CB  
8214  C  CG  . ASP B  293 0.4124 0.4614 0.5413 0.0973  0.1275  0.1370  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B CG  
8215  O  OD1 . ASP B  293 0.4043 0.4683 0.5328 0.0989  0.1262  0.1310  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B OD1 
8216  O  OD2 . ASP B  293 0.4262 0.4702 0.5574 0.0959  0.1369  0.1466  ? ? ? ? ? ? 536  ASP B OD2 
8217  N  N   . ASN B  294 0.3738 0.4363 0.5036 0.0998  0.0994  0.1112  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B N   
8218  C  CA  . ASN B  294 0.3651 0.4336 0.5112 0.0967  0.0950  0.1043  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B CA  
8219  C  C   . ASN B  294 0.3675 0.4446 0.5286 0.0942  0.1024  0.1033  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B C   
8220  O  O   . ASN B  294 0.3631 0.4425 0.5422 0.0904  0.0994  0.1001  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B O   
8221  C  CB  . ASN B  294 0.3565 0.4308 0.5012 0.0997  0.0886  0.0984  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B CB  
8222  C  CG  . ASN B  294 0.3489 0.4266 0.5139 0.0971  0.0829  0.0935  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B CG  
8223  O  OD1 . ASN B  294 0.3482 0.4226 0.5232 0.0930  0.0792  0.0949  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B OD1 
8224  N  ND2 . ASN B  294 0.3452 0.4299 0.5172 0.0995  0.0824  0.0877  ? ? ? ? ? ? 537  ASN B ND2 
8225  N  N   . ARG B  295 0.3757 0.4593 0.5297 0.0964  0.1121  0.1067  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B N   
8226  C  CA  . ARG B  295 0.3799 0.4728 0.5477 0.0939  0.1209  0.1066  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B CA  
8227  C  C   . ARG B  295 0.3835 0.4702 0.5665 0.0872  0.1230  0.1107  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B C   
8228  O  O   . ARG B  295 0.3805 0.4747 0.5834 0.0836  0.1240  0.1072  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B O   
8229  C  CB  . ARG B  295 0.3915 0.4933 0.5455 0.0973  0.1318  0.1117  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B CB  
8230  C  CG  . ARG B  295 0.3897 0.5049 0.5359 0.1022  0.1318  0.1033  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B CG  
8231  C  CD  . ARG B  295 0.4032 0.5305 0.5330 0.1057  0.1418  0.1083  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B CD  
8232  N  NE  . ARG B  295 0.4038 0.5431 0.5198 0.1104  0.1397  0.0998  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B NE  
8233  C  CZ  . ARG B  295 0.4030 0.5403 0.5029 0.1137  0.1331  0.1011  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B CZ  
8234  N  NH1 . ARG B  295 0.4011 0.5238 0.4966 0.1137  0.1284  0.1104  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B NH1 
8235  N  NH2 . ARG B  295 0.4050 0.5556 0.4944 0.1168  0.1314  0.0919  ? ? ? ? ? ? 538  ARG B NH2 
8236  N  N   . LEU B  296 0.3915 0.4650 0.5666 0.0855  0.1242  0.1178  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B N   
8237  C  CA  . LEU B  296 0.3974 0.4634 0.5878 0.0779  0.1264  0.1203  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B CA  
8238  C  C   . LEU B  296 0.3876 0.4533 0.5925 0.0734  0.1151  0.1121  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B C   
8239  O  O   . LEU B  296 0.3886 0.4580 0.6134 0.0666  0.1154  0.1103  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B O   
8240  C  CB  . LEU B  296 0.4095 0.4582 0.5901 0.0773  0.1291  0.1277  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B CB  
8241  C  CG  . LEU B  296 0.4169 0.4572 0.6166 0.0678  0.1308  0.1274  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B CG  
8242  C  CD1 . LEU B  296 0.4207 0.4734 0.6364 0.0638  0.1408  0.1307  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B CD1 
8243  C  CD2 . LEU B  296 0.4320 0.4528 0.6257 0.0671  0.1351  0.1340  ? ? ? ? ? ? 539  LEU B CD2 
8244  N  N   . ARG B  297 0.3794 0.4423 0.5745 0.0768  0.1049  0.1080  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B N   
8245  C  CA  . ARG B  297 0.3725 0.4362 0.5780 0.0732  0.0937  0.1022  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B CA  
8246  C  C   . ARG B  297 0.3657 0.4447 0.5927 0.0719  0.0928  0.0988  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B C   
8247  O  O   . ARG B  297 0.3660 0.4501 0.6115 0.0659  0.0898  0.0968  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B O   
8248  C  CB  . ARG B  297 0.3661 0.4264 0.5565 0.0780  0.0850  0.1004  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B CB  
8249  C  CG  . ARG B  297 0.3614 0.4237 0.5588 0.0748  0.0732  0.0964  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B CG  
8250  C  CD  . ARG B  297 0.3541 0.4175 0.5411 0.0797  0.0655  0.0959  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B CD  
8251  N  NE  . ARG B  297 0.3473 0.4214 0.5503 0.0796  0.0583  0.0945  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B NE  
8252  C  CZ  . ARG B  297 0.3417 0.4229 0.5538 0.0837  0.0601  0.0940  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B CZ  
8253  N  NH1 . ARG B  297 0.3420 0.4224 0.5466 0.0877  0.0682  0.0932  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B NH1 
8254  N  NH2 . ARG B  297 0.3374 0.4272 0.5667 0.0843  0.0537  0.0940  ? ? ? ? ? ? 540  ARG B NH2 
8255  N  N   . LEU B  298 0.3610 0.4482 0.5868 0.0777  0.0959  0.0975  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B N   
8256  C  CA  . LEU B  298 0.3566 0.4577 0.6038 0.0780  0.0971  0.0940  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B CA  
8257  C  C   . LEU B  298 0.3626 0.4708 0.6270 0.0725  0.1059  0.0958  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B C   
8258  O  O   . LEU B  298 0.3595 0.4780 0.6466 0.0696  0.1033  0.0935  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B O   
8259  C  CB  . LEU B  298 0.3546 0.4618 0.5963 0.0850  0.1018  0.0905  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B CB  
8260  C  CG  . LEU B  298 0.3479 0.4503 0.5813 0.0892  0.0923  0.0879  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B CG  
8261  C  CD1 . LEU B  298 0.3491 0.4541 0.5709 0.0947  0.0969  0.0837  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B CD1 
8262  C  CD2 . LEU B  298 0.3416 0.4500 0.5967 0.0897  0.0846  0.0855  ? ? ? ? ? ? 541  LEU B CD2 
8263  N  N   . SER B  299 0.3725 0.4760 0.6265 0.0712  0.1165  0.1011  ? ? ? ? ? ? 542  SER B N   
8264  C  CA  . SER B  299 0.3803 0.4909 0.6498 0.0659  0.1271  0.1044  ? ? ? ? ? ? 542  SER B CA  
8265  C  C   . SER B  299 0.3808 0.4895 0.6690 0.0571  0.1211  0.1032  ? ? ? ? ? ? 542  SER B C   
8266  O  O   . SER B  299 0.3785 0.5007 0.6914 0.0531  0.1213  0.1007  ? ? ? ? ? ? 542  SER B O   
8267  C  CB  . SER B  299 0.3934 0.4966 0.6462 0.0661  0.1388  0.1132  ? ? ? ? ? ? 542  SER B CB  
8268  O  OG  . SER B  299 0.3955 0.5081 0.6347 0.0733  0.1464  0.1138  ? ? ? ? ? ? 542  SER B OG  
8269  N  N   . LEU B  300 0.3847 0.4777 0.6615 0.0541  0.1153  0.1040  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B N   
8270  C  CA  . LEU B  300 0.3866 0.4771 0.6771 0.0455  0.1069  0.0999  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B CA  
8271  C  C   . LEU B  300 0.3759 0.4819 0.6836 0.0452  0.0951  0.0939  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B C   
8272  O  O   . LEU B  300 0.3768 0.4948 0.7089 0.0383  0.0936  0.0916  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B O   
8273  C  CB  . LEU B  300 0.3911 0.4636 0.6620 0.0455  0.1009  0.0989  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B CB  
8274  C  CG  . LEU B  300 0.4055 0.4609 0.6661 0.0441  0.1114  0.1052  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B CG  
8275  C  CD1 . LEU B  300 0.4096 0.4485 0.6521 0.0460  0.1056  0.1031  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B CD1 
8276  C  CD2 . LEU B  300 0.4163 0.4710 0.6990 0.0334  0.1169  0.1051  ? ? ? ? ? ? 543  LEU B CD2 
8277  N  N   . LEU B  301 0.3669 0.4733 0.6631 0.0525  0.0866  0.0924  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B N   
8278  C  CA  . LEU B  301 0.3583 0.4785 0.6695 0.0542  0.0755  0.0896  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B CA  
8279  C  C   . LEU B  301 0.3550 0.4938 0.6942 0.0546  0.0800  0.0891  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B C   
8280  O  O   . LEU B  301 0.3531 0.5057 0.7141 0.0509  0.0723  0.0874  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B O   
8281  C  CB  . LEU B  301 0.3512 0.4675 0.6468 0.0629  0.0701  0.0902  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B CB  
8282  C  CG  . LEU B  301 0.3443 0.4724 0.6541 0.0660  0.0587  0.0899  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B CG  
8283  C  CD1 . LEU B  301 0.3477 0.4749 0.6528 0.0605  0.0475  0.0892  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B CD1 
8284  C  CD2 . LEU B  301 0.3392 0.4621 0.6371 0.0744  0.0574  0.0911  ? ? ? ? ? ? 544  LEU B CD2 
8285  N  N   . TYR B  302 0.3555 0.4970 0.6948 0.0590  0.0925  0.0902  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B N   
8286  C  CA  . TYR B  302 0.3526 0.5123 0.7176 0.0612  0.0972  0.0885  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CA  
8287  C  C   . TYR B  302 0.3589 0.5291 0.7443 0.0534  0.1067  0.0897  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B C   
8288  O  O   . TYR B  302 0.3562 0.5446 0.7697 0.0528  0.1066  0.0880  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B O   
8289  C  CB  . TYR B  302 0.3512 0.5116 0.7077 0.0702  0.1055  0.0866  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CB  
8290  C  CG  . TYR B  302 0.3439 0.5031 0.7002 0.0777  0.0957  0.0841  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CG  
8291  C  CD1 . TYR B  302 0.3396 0.5126 0.7230 0.0819  0.0921  0.0821  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CD1 
8292  C  CD2 . TYR B  302 0.3423 0.4870 0.6737 0.0807  0.0904  0.0847  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CD2 
8293  C  CE1 . TYR B  302 0.3353 0.5055 0.7208 0.0889  0.0838  0.0815  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CE1 
8294  C  CE2 . TYR B  302 0.3372 0.4803 0.6704 0.0866  0.0822  0.0835  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CE2 
8295  C  CZ  . TYR B  302 0.3344 0.4894 0.6948 0.0906  0.0792  0.0823  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B CZ  
8296  O  OH  . TYR B  302 0.3316 0.4835 0.6962 0.0966  0.0718  0.0828  ? ? ? ? ? ? 545  TYR B OH  
8297  N  N   . SER B  303 0.3684 0.5274 0.7413 0.0479  0.1156  0.0934  ? ? ? ? ? ? 546  SER B N   
8298  C  CA  . SER B  303 0.3770 0.5434 0.7686 0.0393  0.1261  0.0962  ? ? ? ? ? ? 546  SER B CA  
8299  C  C   . SER B  303 0.3793 0.5473 0.7884 0.0286  0.1167  0.0936  ? ? ? ? ? ? 546  SER B C   
8300  O  O   . SER B  303 0.3841 0.5638 0.8179 0.0206  0.1220  0.0939  ? ? ? ? ? ? 546  SER B O   
8301  C  CB  . SER B  303 0.3892 0.5414 0.7613 0.0375  0.1392  0.1032  ? ? ? ? ? ? 546  SER B CB  
8302  O  OG  . SER B  303 0.3902 0.5474 0.7494 0.0459  0.1498  0.1054  ? ? ? ? ? ? 546  SER B OG  
8303  N  N   . LEU B  304 0.3772 0.5345 0.7732 0.0279  0.1032  0.0905  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B N   
8304  C  CA  . LEU B  304 0.3830 0.5396 0.7895 0.0170  0.0941  0.0861  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B CA  
8305  C  C   . LEU B  304 0.3756 0.5436 0.7873 0.0181  0.0758  0.0809  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B C   
8306  O  O   . LEU B  304 0.3772 0.5616 0.8128 0.0105  0.0686  0.0770  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B O   
8307  C  CB  . LEU B  304 0.3943 0.5262 0.7794 0.0127  0.0967  0.0865  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B CB  
8308  C  CG  . LEU B  304 0.4060 0.5253 0.7869 0.0104  0.1140  0.0938  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B CG  
8309  C  CD1 . LEU B  304 0.4190 0.5141 0.7852 0.0057  0.1145  0.0935  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B CD1 
8310  C  CD2 . LEU B  304 0.4118 0.5450 0.8226 0.0017  0.1232  0.0955  ? ? ? ? ? ? 547  LEU B CD2 
8311  N  N   . ALA B  305 0.3687 0.5302 0.7596 0.0271  0.0680  0.0817  ? ? ? ? ? ? 548  ALA B N   
8312  C  CA  . ALA B  305 0.3657 0.5357 0.7568 0.0273  0.0510  0.0788  ? ? ? ? ? ? 548  ALA B CA  
8313  C  C   . ALA B  305 0.3565 0.5481 0.7681 0.0340  0.0436  0.0813  ? ? ? ? ? ? 548  ALA B C   
8314  O  O   . ALA B  305 0.3564 0.5628 0.7782 0.0322  0.0298  0.0803  ? ? ? ? ? ? 548  ALA B O   
8315  C  CB  . ALA B  305 0.3658 0.5186 0.7256 0.0318  0.0458  0.0791  ? ? ? ? ? ? 548  ALA B CB  
8316  N  N   . LYS B  306 0.3504 0.5445 0.7682 0.0425  0.0524  0.0845  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B N   
8317  C  CA  . LYS B  306 0.3434 0.5547 0.7813 0.0505  0.0461  0.0869  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B CA  
8318  C  C   . LYS B  306 0.3441 0.5802 0.8164 0.0455  0.0423  0.0860  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B C   
8319  O  O   . LYS B  306 0.3493 0.5902 0.8333 0.0355  0.0481  0.0829  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B O   
8320  C  CB  . LYS B  306 0.3395 0.5482 0.7793 0.0597  0.0586  0.0877  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B CB  
8321  C  CG  . LYS B  306 0.3382 0.5276 0.7492 0.0656  0.0606  0.0883  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B CG  
8322  C  CD  . LYS B  306 0.3344 0.5247 0.7441 0.0716  0.0475  0.0914  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B CD  
8323  C  CE  . LYS B  306 0.3330 0.5050 0.7160 0.0770  0.0487  0.0920  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B CE  
8324  N  NZ  . LYS B  306 0.3302 0.5048 0.7198 0.0844  0.0391  0.0963  ? ? ? ? ? ? 549  LYS B NZ  
8325  N  N   . PRO B  307 0.3396 0.5927 0.8312 0.0526  0.0329  0.0894  ? ? ? ? ? ? 550  PRO B N   
8326  C  CA  . PRO B  307 0.3390 0.6199 0.8681 0.0510  0.0295  0.0897  ? ? ? ? ? ? 550  PRO B CA  
8327  C  C   . PRO B  307 0.3394 0.6264 0.8875 0.0487  0.0466  0.0870  ? ? ? ? ? ? 550  PRO B C   
8328  O  O   . PRO B  307 0.3388 0.6119 0.8740 0.0535  0.0607  0.0863  ? ? ? ? ? ? 550  PRO B O   
8329  C  CB  . PRO B  307 0.3344 0.6246 0.8769 0.0641  0.0224  0.0958  ? ? ? ? ? ? 550  PRO B CB  
8330  C  CG  . PRO B  307 0.3343 0.6043 0.8448 0.0686  0.0157  0.0990  ? ? ? ? ? ? 550  PRO B CG  
8331  C  CD  . PRO B  307 0.3364 0.5830 0.8149 0.0622  0.0238  0.0943  ? ? ? ? ? ? 550  PRO B CD  
8332  N  N   . LEU B  308 0.3415 0.6516 0.9201 0.0413  0.0452  0.0854  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B N   
8333  C  CA  . LEU B  308 0.3441 0.6617 0.9410 0.0359  0.0616  0.0833  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B CA  
8334  C  C   . LEU B  308 0.3403 0.6623 0.9481 0.0479  0.0750  0.0843  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B C   
8335  O  O   . LEU B  308 0.3436 0.6618 0.9492 0.0468  0.0924  0.0830  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B O   
8336  C  CB  . LEU B  308 0.3467 0.6921 0.9790 0.0260  0.0554  0.0815  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B CB  
8337  C  CG  . LEU B  308 0.3506 0.7050 1.0039 0.0194  0.0736  0.0803  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B CG  
8338  C  CD1 . LEU B  308 0.3563 0.6830 0.9795 0.0166  0.0905  0.0810  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B CD1 
8339  C  CD2 . LEU B  308 0.3559 0.7318 1.0382 0.0046  0.0675  0.0770  ? ? ? ? ? ? 551  LEU B CD2 
8340  N  N   . ASN B  309 0.3353 0.6650 0.9541 0.0597  0.0670  0.0865  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B N   
8341  C  CA  . ASN B  309 0.3336 0.6677 0.9659 0.0716  0.0786  0.0854  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B CA  
8342  C  C   . ASN B  309 0.3335 0.6426 0.9348 0.0795  0.0853  0.0836  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B C   
8343  O  O   . ASN B  309 0.3339 0.6445 0.9440 0.0897  0.0947  0.0804  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B O   
8344  C  CB  . ASN B  309 0.3305 0.6863 0.9970 0.0813  0.0684  0.0887  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B CB  
8345  C  CG  . ASN B  309 0.3311 0.7185 1.0371 0.0756  0.0682  0.0888  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B CG  
8346  O  OD1 . ASN B  309 0.3340 0.7265 1.0442 0.0652  0.0792  0.0856  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B OD1 
8347  N  ND2 . ASN B  309 0.3293 0.7390 1.0659 0.0825  0.0560  0.0933  ? ? ? ? ? ? 552  ASN B ND2 
8348  N  N   . GLN B  310 0.3341 0.6211 0.9003 0.0749  0.0807  0.0845  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B N   
8349  C  CA  . GLN B  310 0.3343 0.5995 0.8714 0.0815  0.0867  0.0826  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B CA  
8350  C  C   . GLN B  310 0.3386 0.5873 0.8455 0.0746  0.0963  0.0815  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B C   
8351  O  O   . GLN B  310 0.3394 0.5714 0.8200 0.0791  0.1005  0.0800  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B O   
8352  C  CB  . GLN B  310 0.3313 0.5842 0.8534 0.0859  0.0717  0.0862  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B CB  
8353  C  CG  . GLN B  310 0.3292 0.5956 0.8796 0.0951  0.0629  0.0896  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B CG  
8354  C  CD  . GLN B  310 0.3282 0.5840 0.8636 0.0981  0.0481  0.0957  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B CD  
8355  O  OE1 . GLN B  310 0.3282 0.5634 0.8327 0.0976  0.0486  0.0950  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B OE1 
8356  N  NE2 . GLN B  310 0.3282 0.5999 0.8852 0.1011  0.0344  0.1027  ? ? ? ? ? ? 553  GLN B NE2 
8357  N  N   . ARG B  311 0.3425 0.5969 0.8554 0.0637  0.0995  0.0827  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B N   
8358  C  CA  . ARG B  311 0.3491 0.5882 0.8379 0.0560  0.1079  0.0840  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B CA  
8359  C  C   . ARG B  311 0.3544 0.5949 0.8383 0.0592  0.1266  0.0834  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B C   
8360  O  O   . ARG B  311 0.3547 0.6134 0.8622 0.0625  0.1348  0.0811  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B O   
8361  C  CB  . ARG B  311 0.3537 0.6007 0.8591 0.0430  0.1057  0.0851  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B CB  
8362  C  CG  . ARG B  311 0.3588 0.5863 0.8411 0.0349  0.1003  0.0859  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B CG  
8363  C  CD  . ARG B  311 0.3640 0.6013 0.8677 0.0222  0.0958  0.0843  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B CD  
8364  N  NE  . ARG B  311 0.3606 0.6052 0.8697 0.0204  0.0768  0.0812  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B NE  
8365  C  CZ  . ARG B  311 0.3654 0.6232 0.8952 0.0090  0.0692  0.0776  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B CZ  
8366  N  NH1 . ARG B  311 0.3729 0.6363 0.9220 -0.0013 0.0800  0.0769  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B NH1 
8367  N  NH2 . ARG B  311 0.3642 0.6311 0.8960 0.0076  0.0511  0.0747  ? ? ? ? ? ? 554  ARG B NH2 
8368  N  N   . SER B  312 0.3599 0.5833 0.8131 0.0587  0.1337  0.0854  ? ? ? ? ? ? 555  SER B N   
8369  C  CA  . SER B  312 0.3668 0.5944 0.8121 0.0625  0.1509  0.0851  ? ? ? ? ? ? 555  SER B CA  
8370  C  C   . SER B  312 0.3775 0.6039 0.8201 0.0531  0.1625  0.0919  ? ? ? ? ? ? 555  SER B C   
8371  O  O   . SER B  312 0.3796 0.5973 0.8238 0.0441  0.1565  0.0954  ? ? ? ? ? ? 555  SER B O   
8372  C  CB  . SER B  312 0.3673 0.5801 0.7800 0.0700  0.1514  0.0833  ? ? ? ? ? ? 555  SER B CB  
8373  O  OG  . SER B  312 0.3694 0.5630 0.7576 0.0654  0.1461  0.0886  ? ? ? ? ? ? 555  SER B OG  
8374  N  N   . GLY B  313 0.3865 0.6215 0.8249 0.0550  0.1794  0.0937  ? ? ? ? ? ? 556  GLY B N   
8375  C  CA  . GLY B  313 0.3993 0.6322 0.8341 0.0465  0.1918  0.1029  ? ? ? ? ? ? 556  GLY B CA  
8376  C  C   . GLY B  313 0.4033 0.6111 0.8141 0.0419  0.1855  0.1090  ? ? ? ? ? ? 556  GLY B C   
8377  O  O   . GLY B  313 0.3962 0.5897 0.7884 0.0465  0.1733  0.1059  ? ? ? ? ? ? 556  GLY B O   
8378  N  N   . MET B  314 0.4162 0.6184 0.8290 0.0330  0.1949  0.1182  ? ? ? ? ? ? 557  MET B N   
8379  C  CA  . MET B  314 0.4234 0.6011 0.8176 0.0286  0.1913  0.1244  ? ? ? ? ? ? 557  MET B CA  
8380  C  C   . MET B  314 0.4341 0.6014 0.7956 0.0349  0.2007  0.1334  ? ? ? ? ? ? 557  MET B C   
8381  O  O   . MET B  314 0.4388 0.5853 0.7819 0.0346  0.1965  0.1380  ? ? ? ? ? ? 557  MET B O   
8382  C  CB  . MET B  314 0.4339 0.6085 0.8511 0.0150  0.1956  0.1293  ? ? ? ? ? ? 557  MET B CB  
8383  C  CG  . MET B  314 0.4244 0.6117 0.8733 0.0083  0.1844  0.1200  ? ? ? ? ? ? 557  MET B CG  
8384  S  SD  . MET B  314 0.4373 0.6182 0.9131 -0.0098 0.1852  0.1217  ? ? ? ? ? ? 557  MET B SD  
8385  C  CE  . MET B  314 0.4420 0.5904 0.8920 -0.0111 0.1739  0.1199  ? ? ? ? ? ? 557  MET B CE  
8386  N  N   . ASN B  315 0.4388 0.6222 0.7932 0.0410  0.2130  0.1353  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B N   
8387  C  CA  . ASN B  315 0.4509 0.6290 0.7743 0.0468  0.2216  0.1445  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B CA  
8388  C  C   . ASN B  315 0.4455 0.6069 0.7398 0.0541  0.2101  0.1426  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B C   
8389  O  O   . ASN B  315 0.4566 0.6043 0.7306 0.0552  0.2129  0.1533  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B O   
8390  C  CB  . ASN B  315 0.4568 0.6579 0.7741 0.0530  0.2347  0.1435  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B CB  
8391  C  CG  . ASN B  315 0.4770 0.6783 0.7715 0.0543  0.2486  0.1588  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B CG  
8392  O  OD1 . ASN B  315 0.4911 0.6912 0.7966 0.0467  0.2598  0.1720  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B OD1 
8393  N  ND2 . ASN B  315 0.4800 0.6825 0.7433 0.0635  0.2475  0.1584  ? ? ? ? ? ? 558  ASN B ND2 
8394  N  N   . PRO B  316 0.4296 0.5928 0.7233 0.0594  0.1976  0.1299  ? ? ? ? ? ? 559  PRO B N   
8395  C  CA  . PRO B  316 0.4223 0.5710 0.6941 0.0650  0.1853  0.1265  ? ? ? ? ? ? 559  PRO B CA  
8396  C  C   . PRO B  316 0.4268 0.5530 0.6913 0.0606  0.1799  0.1337  ? ? ? ? ? ? 559  PRO B C   
8397  O  O   . PRO B  316 0.4273 0.5422 0.6686 0.0659  0.1752  0.1358  ? ? ? ? ? ? 559  PRO B O   
8398  C  CB  . PRO B  316 0.4055 0.5579 0.6929 0.0664  0.1723  0.1139  ? ? ? ? ? ? 559  PRO B CB  
8399  C  CG  . PRO B  316 0.4048 0.5780 0.7131 0.0671  0.1802  0.1087  ? ? ? ? ? ? 559  PRO B CG  
8400  C  CD  . PRO B  316 0.4190 0.5995 0.7357 0.0607  0.1956  0.1186  ? ? ? ? ? ? 559  PRO B CD  
8401  N  N   . LEU B  317 0.4306 0.5509 0.7160 0.0510  0.1803  0.1360  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B N   
8402  C  CA  . LEU B  317 0.4369 0.5348 0.7173 0.0467  0.1756  0.1400  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B CA  
8403  C  C   . LEU B  317 0.4548 0.5421 0.7174 0.0490  0.1871  0.1547  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B C   
8404  O  O   . LEU B  317 0.4614 0.5286 0.7135 0.0494  0.1839  0.1588  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B O   
8405  C  CB  . LEU B  317 0.4395 0.5346 0.7481 0.0347  0.1737  0.1372  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B CB  
8406  C  CG  . LEU B  317 0.4244 0.5326 0.7536 0.0319  0.1619  0.1249  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B CG  
8407  C  CD1 . LEU B  317 0.4303 0.5435 0.7901 0.0195  0.1641  0.1238  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B CD1 
8408  C  CD2 . LEU B  317 0.4141 0.5127 0.7319 0.0347  0.1452  0.1169  ? ? ? ? ? ? 560  LEU B CD2 
8409  N  N   . ILE B  318 0.4645 0.5659 0.7242 0.0511  0.2009  0.1632  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B N   
8410  C  CA  . ILE B  318 0.4831 0.5779 0.7250 0.0545  0.2118  0.1794  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B CA  
8411  C  C   . ILE B  318 0.4812 0.5845 0.6934 0.0661  0.2100  0.1799  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B C   
8412  O  O   . ILE B  318 0.4891 0.5811 0.6818 0.0716  0.2090  0.1886  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B O   
8413  C  CB  . ILE B  318 0.4990 0.6059 0.7527 0.0496  0.2289  0.1910  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B CB  
8414  C  CG1 . ILE B  318 0.5046 0.6014 0.7893 0.0366  0.2316  0.1921  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B CG1 
8415  C  CG2 . ILE B  318 0.5200 0.6251 0.7511 0.0555  0.2405  0.2102  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B CG2 
8416  C  CD1 . ILE B  318 0.5149 0.6290 0.8192 0.0300  0.2470  0.1991  ? ? ? ? ? ? 561  ILE B CD1 
8417  N  N   . THR B  319 0.4713 0.5949 0.6816 0.0700  0.2093  0.1696  ? ? ? ? ? ? 562  THR B N   
8418  C  CA  . THR B  319 0.4725 0.6077 0.6564 0.0796  0.2092  0.1686  ? ? ? ? ? ? 562  THR B CA  
8419  C  C   . THR B  319 0.4557 0.5903 0.6295 0.0853  0.1950  0.1542  ? ? ? ? ? ? 562  THR B C   
8420  O  O   . THR B  319 0.4591 0.5988 0.6097 0.0924  0.1936  0.1553  ? ? ? ? ? ? 562  THR B O   
8421  C  CB  . THR B  319 0.4799 0.6404 0.6628 0.0813  0.2214  0.1676  ? ? ? ? ? ? 562  THR B CB  
8422  O  OG1 . THR B  319 0.4665 0.6361 0.6733 0.0781  0.2190  0.1534  ? ? ? ? ? ? 562  THR B OG1 
8423  C  CG2 . THR B  319 0.5008 0.6648 0.6874 0.0771  0.2376  0.1856  ? ? ? ? ? ? 562  THR B CG2 
8424  N  N   . ASN B  320 0.4390 0.5697 0.6296 0.0826  0.1845  0.1415  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B N   
8425  C  CA  . ASN B  320 0.4259 0.5554 0.6060 0.0881  0.1723  0.1304  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B CA  
8426  C  C   . ASN B  320 0.4219 0.5315 0.5953 0.0877  0.1622  0.1333  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B C   
8427  O  O   . ASN B  320 0.4139 0.5133 0.6019 0.0829  0.1545  0.1294  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B O   
8428  C  CB  . ASN B  320 0.4124 0.5508 0.6109 0.0878  0.1670  0.1162  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B CB  
8429  C  CG  . ASN B  320 0.4186 0.5775 0.6273 0.0882  0.1793  0.1127  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B CG  
8430  O  OD1 . ASN B  320 0.4325 0.6018 0.6269 0.0903  0.1906  0.1190  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B OD1 
8431  N  ND2 . ASN B  320 0.4098 0.5763 0.6439 0.0866  0.1777  0.1036  ? ? ? ? ? ? 563  ASN B ND2 
8432  N  N   . SER B  321 0.4293 0.5351 0.5804 0.0931  0.1627  0.1406  ? ? ? ? ? ? 564  SER B N   
8433  C  CA  . SER B  321 0.4296 0.5167 0.5736 0.0937  0.1560  0.1453  ? ? ? ? ? ? 564  SER B CA  
8434  C  C   . SER B  321 0.4378 0.5290 0.5576 0.1016  0.1575  0.1526  ? ? ? ? ? ? 564  SER B C   
8435  O  O   . SER B  321 0.4459 0.5537 0.5555 0.1050  0.1648  0.1556  ? ? ? ? ? ? 564  SER B O   
8436  C  CB  . SER B  321 0.4408 0.5130 0.5969 0.0874  0.1618  0.1547  ? ? ? ? ? ? 564  SER B CB  
8437  O  OG  . SER B  321 0.4454 0.4991 0.5939 0.0891  0.1577  0.1594  ? ? ? ? ? ? 564  SER B OG  
8438  N  N   . LEU B  322 0.4365 0.5148 0.5472 0.1047  0.1506  0.1550  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B N   
8439  C  CA  . LEU B  322 0.4452 0.5279 0.5349 0.1128  0.1514  0.1636  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B CA  
8440  C  C   . LEU B  322 0.4659 0.5483 0.5506 0.1146  0.1634  0.1812  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B C   
8441  O  O   . LEU B  322 0.4761 0.5712 0.5432 0.1215  0.1664  0.1897  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B O   
8442  C  CB  . LEU B  322 0.4411 0.5090 0.5261 0.1157  0.1429  0.1635  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B CB  
8443  C  CG  . LEU B  322 0.4256 0.5006 0.5045 0.1180  0.1319  0.1513  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B CG  
8444  C  CD1 . LEU B  322 0.4231 0.4857 0.4968 0.1213  0.1248  0.1523  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B CD1 
8445  C  CD2 . LEU B  322 0.4275 0.5244 0.4918 0.1230  0.1326  0.1495  ? ? ? ? ? ? 565  LEU B CD2 
8446  N  N   . VAL B  323 0.4733 0.5422 0.5744 0.1082  0.1700  0.1870  ? ? ? ? ? ? 566  VAL B N   
8447  C  CA  . VAL B  323 0.4951 0.5592 0.5953 0.1091  0.1820  0.2057  ? ? ? ? ? ? 566  VAL B CA  
8448  C  C   . VAL B  323 0.4998 0.5705 0.6158 0.1013  0.1920  0.2069  ? ? ? ? ? ? 566  VAL B C   
8449  O  O   . VAL B  323 0.4893 0.5542 0.6254 0.0931  0.1891  0.1961  ? ? ? ? ? ? 566  VAL B O   
8450  C  CB  . VAL B  323 0.5030 0.5397 0.6134 0.1071  0.1818  0.2116  ? ? ? ? ? ? 566  VAL B CB  
8451  C  CG1 . VAL B  323 0.5262 0.5542 0.6447 0.1047  0.1957  0.2299  ? ? ? ? ? ? 566  VAL B CG1 
8452  C  CG2 . VAL B  323 0.5023 0.5327 0.5977 0.1161  0.1743  0.2135  ? ? ? ? ? ? 566  VAL B CG2 
8453  N  N   . ASN B  324 0.5162 0.6011 0.6244 0.1035  0.2039  0.2203  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B N   
8454  C  CA  . ASN B  324 0.5204 0.6141 0.6452 0.0957  0.2143  0.2208  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B CA  
8455  C  C   . ASN B  324 0.5371 0.6119 0.6791 0.0892  0.2238  0.2353  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B C   
8456  O  O   . ASN B  324 0.5581 0.6300 0.6917 0.0929  0.2331  0.2548  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B O   
8457  C  CB  . ASN B  324 0.5307 0.6521 0.6401 0.1001  0.2238  0.2262  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B CB  
8458  C  CG  . ASN B  324 0.5361 0.6681 0.6630 0.0927  0.2358  0.2272  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B CG  
8459  O  OD1 . ASN B  324 0.5428 0.6606 0.6905 0.0848  0.2418  0.2346  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B OD1 
8460  N  ND2 . ASN B  324 0.5338 0.6912 0.6545 0.0946  0.2396  0.2186  ? ? ? ? ? ? 567  ASN B ND2 
8461  N  N   . ARG B  325 0.5302 0.5919 0.6971 0.0794  0.2216  0.2266  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B N   
8462  C  CA  . ARG B  325 0.5483 0.5880 0.7325 0.0725  0.2297  0.2389  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B CA  
8463  C  C   . ARG B  325 0.5625 0.6112 0.7638 0.0646  0.2451  0.2493  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B C   
8464  O  O   . ARG B  325 0.5702 0.6043 0.7967 0.0540  0.2496  0.2508  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B O   
8465  C  CB  . ARG B  325 0.5385 0.5572 0.7410 0.0651  0.2195  0.2248  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B CB  
8466  C  CG  . ARG B  325 0.5244 0.5359 0.7110 0.0724  0.2049  0.2141  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B CG  
8467  C  CD  . ARG B  325 0.5165 0.5103 0.7187 0.0650  0.1949  0.1993  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B CD  
8468  N  NE  . ARG B  325 0.5099 0.4945 0.6953 0.0730  0.1846  0.1942  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B NE  
8469  C  CZ  . ARG B  325 0.4918 0.4899 0.6617 0.0794  0.1746  0.1853  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B CZ  
8470  N  NH1 . ARG B  325 0.4785 0.4980 0.6478 0.0792  0.1729  0.1790  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B NH1 
8471  N  NH2 . ARG B  325 0.4880 0.4776 0.6447 0.0858  0.1667  0.1821  ? ? ? ? ? ? 568  ARG B NH2 
8472  N  N   . THR B  326 0.5670 0.6411 0.7551 0.0691  0.2534  0.2556  ? ? ? ? ? ? 569  THR B N   
8473  C  CA  . THR B  326 0.5847 0.6695 0.7848 0.0631  0.2702  0.2694  ? ? ? ? ? ? 569  THR B CA  
8474  C  C   . THR B  326 0.6104 0.6734 0.8123 0.0629  0.2792  0.2920  ? ? ? ? ? ? 569  THR B C   
8475  O  O   . THR B  326 0.6213 0.6677 0.8495 0.0523  0.2861  0.2972  ? ? ? ? ? ? 569  THR B O   
8476  C  CB  . THR B  326 0.5901 0.7061 0.7686 0.0704  0.2781  0.2742  ? ? ? ? ? ? 569  THR B CB  
8477  O  OG1 . THR B  326 0.5678 0.7022 0.7486 0.0705  0.2707  0.2519  ? ? ? ? ? ? 569  THR B OG1 
8478  C  CG2 . THR B  326 0.6128 0.7399 0.8007 0.0651  0.2973  0.2924  ? ? ? ? ? ? 569  THR B CG2 
8479  N  N   . ASP B  327 0.6209 0.6840 0.7962 0.0747  0.2786  0.3052  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B N   
8480  C  CA  . ASP B  327 0.6460 0.6863 0.8212 0.0778  0.2853  0.3278  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B CA  
8481  C  C   . ASP B  327 0.6420 0.6744 0.7954 0.0900  0.2738  0.3276  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B C   
8482  O  O   . ASP B  327 0.6453 0.6982 0.7718 0.1008  0.2729  0.3351  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B O   
8483  C  CB  . ASP B  327 0.6740 0.7287 0.8406 0.0805  0.3026  0.3549  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B CB  
8484  C  CG  . ASP B  327 0.6792 0.7453 0.8671 0.0688  0.3156  0.3564  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B CG  
8485  O  OD1 . ASP B  327 0.6864 0.7300 0.9043 0.0574  0.3205  0.3580  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B OD1 
8486  O  OD2 . ASP B  327 0.6760 0.7738 0.8520 0.0705  0.3205  0.3537  ? ? ? ? ? ? 570  ASP B OD2 
8487  N  N   . ASP B  328 0.6361 0.6405 0.8019 0.0878  0.2653  0.3184  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B N   
8488  C  CA  . ASP B  328 0.6295 0.6254 0.7792 0.0982  0.2537  0.3147  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B CA  
8489  C  C   . ASP B  328 0.6561 0.6267 0.8115 0.1025  0.2612  0.3356  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B C   
8490  O  O   . ASP B  328 0.6636 0.6057 0.8423 0.0950  0.2632  0.3325  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B O   
8491  C  CB  . ASP B  328 0.6062 0.5892 0.7659 0.0932  0.2397  0.2893  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B CB  
8492  C  CG  . ASP B  328 0.5999 0.5747 0.7442 0.1037  0.2287  0.2854  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B CG  
8493  O  OD1 . ASP B  328 0.6091 0.5938 0.7331 0.1155  0.2297  0.2999  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B OD1 
8494  O  OD2 . ASP B  328 0.5866 0.5471 0.7389 0.1003  0.2188  0.2681  ? ? ? ? ? ? 571  ASP B OD2 
8495  N  N   . ASN B  329 0.6718 0.6540 0.8063 0.1149  0.2651  0.3565  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B N   
8496  C  CA  . ASN B  329 0.7020 0.6637 0.8413 0.1211  0.2745  0.3824  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B CA  
8497  C  C   . ASN B  329 0.7035 0.6630 0.8254 0.1363  0.2659  0.3878  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B C   
8498  O  O   . ASN B  329 0.7273 0.6652 0.8565 0.1430  0.2717  0.4068  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B O   
8499  C  CB  . ASN B  329 0.7272 0.7058 0.8601 0.1227  0.2897  0.4096  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B CB  
8500  C  CG  . ASN B  329 0.7302 0.7094 0.8845 0.1076  0.3009  0.4077  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B CG  
8501  O  OD1 . ASN B  329 0.7360 0.6876 0.9195 0.0967  0.3052  0.4039  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B OD1 
8502  N  ND2 . ASN B  329 0.7268 0.7392 0.8677 0.1065  0.3056  0.4088  ? ? ? ? ? ? 572  ASN B ND2 
8503  N  N   . ALA B  330 0.6793 0.6612 0.7806 0.1416  0.2526  0.3715  ? ? ? ? ? ? 573  ALA B N   
8504  C  CA  . ALA B  330 0.6750 0.6582 0.7613 0.1548  0.2420  0.3714  ? ? ? ? ? ? 573  ALA B CA  
8505  C  C   . ALA B  330 0.6851 0.6327 0.7885 0.1582  0.2416  0.3733  ? ? ? ? ? ? 573  ALA B C   
8506  O  O   . ALA B  330 0.6789 0.6016 0.8030 0.1481  0.2408  0.3572  ? ? ? ? ? ? 573  ALA B O   
8507  C  CB  . ALA B  330 0.6428 0.6449 0.7160 0.1543  0.2270  0.3450  ? ? ? ? ? ? 573  ALA B CB  
8508  N  N   . GLU B  331 0.7015 0.6480 0.7964 0.1726  0.2418  0.3919  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B N   
8509  C  CA  . GLU B  331 0.7104 0.6252 0.8208 0.1774  0.2410  0.3913  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B CA  
8510  C  C   . GLU B  331 0.6815 0.6016 0.7842 0.1787  0.2257  0.3649  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B C   
8511  O  O   . GLU B  331 0.6763 0.5720 0.7938 0.1746  0.2228  0.3486  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B O   
8512  C  CB  . GLU B  331 0.7399 0.6511 0.8476 0.1931  0.2474  0.4218  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B CB  
8513  C  CG  . GLU B  331 0.7329 0.6561 0.8266 0.2082  0.2366  0.4213  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B CG  
8514  C  CD  . GLU B  331 0.7591 0.6529 0.8696 0.2198  0.2423  0.4377  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B CD  
8515  O  OE1 . GLU B  331 0.7906 0.6788 0.9057 0.2275  0.2533  0.4685  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B OE1 
8516  O  OE2 . GLU B  331 0.7493 0.6251 0.8692 0.2212  0.2364  0.4193  ? ? ? ? ? ? 574  GLU B OE2 
8517  N  N   . THR B  332 0.6637 0.6173 0.7435 0.1834  0.2165  0.3599  ? ? ? ? ? ? 575  THR B N   
8518  C  CA  . THR B  332 0.6346 0.5977 0.7069 0.1823  0.2025  0.3347  ? ? ? ? ? ? 575  THR B CA  
8519  C  C   . THR B  332 0.6144 0.6047 0.6746 0.1743  0.1981  0.3215  ? ? ? ? ? ? 575  THR B C   
8520  O  O   . THR B  332 0.6223 0.6367 0.6685 0.1771  0.2020  0.3341  ? ? ? ? ? ? 575  THR B O   
8521  C  CB  . THR B  332 0.6342 0.6125 0.6920 0.1971  0.1949  0.3410  ? ? ? ? ? ? 575  THR B CB  
8522  O  OG1 . THR B  332 0.6555 0.6087 0.7263 0.2059  0.2004  0.3546  ? ? ? ? ? ? 575  THR B OG1 
8523  C  CG2 . THR B  332 0.6065 0.5937 0.6585 0.1956  0.1817  0.3168  ? ? ? ? ? ? 575  THR B CG2 
8524  N  N   . ALA B  333 0.5907 0.5784 0.6567 0.1645  0.1907  0.2970  ? ? ? ? ? ? 576  ALA B N   
8525  C  CA  . ALA B  333 0.5750 0.5860 0.6336 0.1573  0.1884  0.2860  ? ? ? ? ? ? 576  ALA B CA  
8526  C  C   . ALA B  333 0.5616 0.6000 0.5996 0.1648  0.1781  0.2797  ? ? ? ? ? ? 576  ALA B C   
8527  O  O   . ALA B  333 0.5622 0.6004 0.5942 0.1739  0.1724  0.2826  ? ? ? ? ? ? 576  ALA B O   
8528  C  CB  . ALA B  333 0.5576 0.5574 0.6316 0.1446  0.1851  0.2652  ? ? ? ? ? ? 576  ALA B CB  
8529  N  N   . ALA B  334 0.5517 0.6144 0.5801 0.1610  0.1765  0.2712  ? ? ? ? ? ? 577  ALA B N   
8530  C  CA  . ALA B  334 0.5435 0.6343 0.5529 0.1669  0.1682  0.2655  ? ? ? ? ? ? 577  ALA B CA  
8531  C  C   . ALA B  334 0.5210 0.6086 0.5326 0.1659  0.1557  0.2462  ? ? ? ? ? ? 577  ALA B C   
8532  O  O   . ALA B  334 0.5158 0.6213 0.5151 0.1720  0.1478  0.2431  ? ? ? ? ? ? 577  ALA B O   
8533  C  CB  . ALA B  334 0.5413 0.6571 0.5421 0.1624  0.1711  0.2591  ? ? ? ? ? ? 577  ALA B CB  
8534  N  N   . VAL B  335 0.5084 0.5754 0.5359 0.1577  0.1537  0.2333  ? ? ? ? ? ? 578  VAL B N   
8535  C  CA  . VAL B  335 0.4884 0.5543 0.5173 0.1562  0.1426  0.2162  ? ? ? ? ? ? 578  VAL B CA  
8536  C  C   . VAL B  335 0.4821 0.5227 0.5272 0.1495  0.1414  0.2076  ? ? ? ? ? ? 578  VAL B C   
8537  O  O   . VAL B  335 0.4813 0.5133 0.5384 0.1410  0.1454  0.2037  ? ? ? ? ? ? 578  VAL B O   
8538  C  CB  . VAL B  335 0.4726 0.5590 0.4967 0.1517  0.1370  0.2008  ? ? ? ? ? ? 578  VAL B CB  
8539  C  CG1 . VAL B  335 0.4541 0.5361 0.4827 0.1491  0.1268  0.1855  ? ? ? ? ? ? 578  VAL B CG1 
8540  C  CG2 . VAL B  335 0.4790 0.5925 0.4852 0.1587  0.1357  0.2055  ? ? ? ? ? ? 578  VAL B CG2 
8541  N  N   . PRO B  336 0.4784 0.5090 0.5240 0.1534  0.1357  0.2041  ? ? ? ? ? ? 579  PRO B N   
8542  C  CA  . PRO B  336 0.4769 0.4840 0.5361 0.1477  0.1352  0.1961  ? ? ? ? ? ? 579  PRO B CA  
8543  C  C   . PRO B  336 0.4573 0.4670 0.5225 0.1382  0.1277  0.1781  ? ? ? ? ? ? 579  PRO B C   
8544  O  O   . PRO B  336 0.4435 0.4706 0.5023 0.1379  0.1216  0.1710  ? ? ? ? ? ? 579  PRO B O   
8545  C  CB  . PRO B  336 0.4810 0.4811 0.5369 0.1563  0.1324  0.1984  ? ? ? ? ? ? 579  PRO B CB  
8546  C  CG  . PRO B  336 0.4752 0.4998 0.5166 0.1642  0.1272  0.2017  ? ? ? ? ? ? 579  PRO B CG  
8547  C  CD  . PRO B  336 0.4747 0.5185 0.5090 0.1623  0.1292  0.2049  ? ? ? ? ? ? 579  PRO B CD  
8548  N  N   . SER B  337 0.4578 0.4508 0.5360 0.1304  0.1279  0.1710  ? ? ? ? ? ? 580  SER B N   
8549  C  CA  . SER B  337 0.4411 0.4379 0.5244 0.1231  0.1198  0.1561  ? ? ? ? ? ? 580  SER B CA  
8550  C  C   . SER B  337 0.4446 0.4239 0.5400 0.1158  0.1186  0.1481  ? ? ? ? ? ? 580  SER B C   
8551  O  O   . SER B  337 0.4605 0.4228 0.5622 0.1155  0.1248  0.1523  ? ? ? ? ? ? 580  SER B O   
8552  C  CB  . SER B  337 0.4325 0.4440 0.5196 0.1182  0.1202  0.1534  ? ? ? ? ? ? 580  SER B CB  
8553  O  OG  . SER B  337 0.4407 0.4444 0.5413 0.1113  0.1269  0.1557  ? ? ? ? ? ? 580  SER B OG  
8554  N  N   . TYR B  338 0.4312 0.4157 0.5303 0.1099  0.1103  0.1362  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B N   
8555  C  CA  . TYR B  338 0.4342 0.4081 0.5449 0.1015  0.1079  0.1272  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CA  
8556  C  C   . TYR B  338 0.4233 0.4088 0.5450 0.0939  0.1044  0.1221  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B C   
8557  O  O   . TYR B  338 0.4111 0.4113 0.5296 0.0960  0.1014  0.1220  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B O   
8558  C  CB  . TYR B  338 0.4318 0.4022 0.5358 0.1028  0.1006  0.1186  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CB  
8559  C  CG  . TYR B  338 0.4146 0.4008 0.5118 0.1038  0.0915  0.1139  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CG  
8560  C  CD1 . TYR B  338 0.4062 0.3991 0.5103 0.0968  0.0842  0.1062  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CD1 
8561  C  CD2 . TYR B  338 0.4085 0.4032 0.4940 0.1114  0.0901  0.1178  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CD2 
8562  C  CE1 . TYR B  338 0.3931 0.3985 0.4929 0.0978  0.0766  0.1038  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CE1 
8563  C  CE2 . TYR B  338 0.3947 0.4022 0.4765 0.1112  0.0825  0.1138  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CE2 
8564  C  CZ  . TYR B  338 0.3875 0.3992 0.4767 0.1046  0.0762  0.1074  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B CZ  
8565  O  OH  . TYR B  338 0.3758 0.3989 0.4636 0.1044  0.0691  0.1052  ? ? ? ? ? ? 581  TYR B OH  
8566  N  N   . SER B  339 0.4291 0.4083 0.5655 0.0852  0.1050  0.1174  ? ? ? ? ? ? 582  SER B N   
8567  C  CA  . SER B  339 0.4214 0.4122 0.5716 0.0787  0.1035  0.1145  ? ? ? ? ? ? 582  SER B CA  
8568  C  C   . SER B  339 0.4198 0.4104 0.5788 0.0712  0.0948  0.1036  ? ? ? ? ? ? 582  SER B C   
8569  O  O   . SER B  339 0.4313 0.4088 0.5900 0.0686  0.0948  0.0991  ? ? ? ? ? ? 582  SER B O   
8570  C  CB  . SER B  339 0.4339 0.4188 0.5963 0.0744  0.1141  0.1210  ? ? ? ? ? ? 582  SER B CB  
8571  O  OG  . SER B  339 0.4373 0.4253 0.5897 0.0817  0.1220  0.1323  ? ? ? ? ? ? 582  SER B OG  
8572  N  N   . PHE B  340 0.4077 0.4132 0.5751 0.0679  0.0875  0.0990  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B N   
8573  C  CA  . PHE B  340 0.4076 0.4167 0.5830 0.0609  0.0780  0.0896  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CA  
8574  C  C   . PHE B  340 0.3972 0.4235 0.5886 0.0574  0.0732  0.0883  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B C   
8575  O  O   . PHE B  340 0.3885 0.4231 0.5816 0.0619  0.0763  0.0932  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B O   
8576  C  CB  . PHE B  340 0.4035 0.4136 0.5630 0.0651  0.0695  0.0859  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CB  
8577  C  CG  . PHE B  340 0.3889 0.4107 0.5417 0.0715  0.0655  0.0899  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CG  
8578  C  CD1 . PHE B  340 0.3799 0.4153 0.5397 0.0698  0.0563  0.0879  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CD1 
8579  C  CD2 . PHE B  340 0.3858 0.4053 0.5263 0.0792  0.0706  0.0958  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CD2 
8580  C  CE1 . PHE B  340 0.3687 0.4123 0.5250 0.0754  0.0533  0.0915  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CE1 
8581  C  CE2 . PHE B  340 0.3740 0.4036 0.5102 0.0840  0.0669  0.0977  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CE2 
8582  C  CZ  . PHE B  340 0.3658 0.4060 0.5106 0.0819  0.0587  0.0954  ? ? ? ? ? ? 583  PHE B CZ  
8583  N  N   . ILE B  341 0.3991 0.4323 0.6032 0.0498  0.0657  0.0814  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B N   
8584  C  CA  . ILE B  341 0.3890 0.4406 0.6101 0.0482  0.0606  0.0816  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B CA  
8585  C  C   . ILE B  341 0.3815 0.4441 0.5975 0.0507  0.0477  0.0797  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B C   
8586  O  O   . ILE B  341 0.3711 0.4456 0.5941 0.0548  0.0442  0.0832  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B O   
8587  C  CB  . ILE B  341 0.3956 0.4534 0.6399 0.0381  0.0608  0.0773  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B CB  
8588  C  CG1 . ILE B  341 0.3853 0.4645 0.6489 0.0376  0.0545  0.0777  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B CG1 
8589  C  CG2 . ILE B  341 0.4081 0.4604 0.6510 0.0301  0.0544  0.0677  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B CG2 
8590  C  CD1 . ILE B  341 0.3763 0.4606 0.6440 0.0444  0.0623  0.0841  ? ? ? ? ? ? 584  ILE B CD1 
8591  N  N   . ARG B  342 0.3887 0.4472 0.5929 0.0484  0.0413  0.0743  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B N   
8592  C  CA  . ARG B  342 0.3845 0.4544 0.5818 0.0505  0.0297  0.0741  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B CA  
8593  C  C   . ARG B  342 0.3880 0.4475 0.5619 0.0549  0.0301  0.0736  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B C   
8594  O  O   . ARG B  342 0.3950 0.4391 0.5605 0.0557  0.0383  0.0720  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B O   
8595  C  CB  . ARG B  342 0.3918 0.4748 0.5985 0.0425  0.0192  0.0672  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B CB  
8596  C  CG  . ARG B  342 0.3866 0.4863 0.6194 0.0390  0.0160  0.0688  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B CG  
8597  C  CD  . ARG B  342 0.3960 0.5100 0.6377 0.0301  0.0054  0.0608  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B CD  
8598  N  NE  . ARG B  342 0.3933 0.5265 0.6332 0.0330  -0.0079 0.0646  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B NE  
8599  C  CZ  . ARG B  342 0.4036 0.5501 0.6372 0.0281  -0.0196 0.0588  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B CZ  
8600  N  NH1 . ARG B  342 0.4181 0.5598 0.6458 0.0195  -0.0200 0.0459  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B NH1 
8601  N  NH2 . ARG B  342 0.4013 0.5665 0.6338 0.0322  -0.0309 0.0661  ? ? ? ? ? ? 585  ARG B NH2 
8602  N  N   . ALA B  343 0.3836 0.4523 0.5487 0.0584  0.0220  0.0764  ? ? ? ? ? ? 586  ALA B N   
8603  C  CA  . ALA B  343 0.3866 0.4493 0.5303 0.0626  0.0219  0.0764  ? ? ? ? ? ? 586  ALA B CA  
8604  C  C   . ALA B  343 0.3874 0.4655 0.5264 0.0622  0.0106  0.0780  ? ? ? ? ? ? 586  ALA B C   
8605  O  O   . ALA B  343 0.3850 0.4771 0.5377 0.0598  0.0031  0.0803  ? ? ? ? ? ? 586  ALA B O   
8606  C  CB  . ALA B  343 0.3773 0.4337 0.5144 0.0703  0.0284  0.0835  ? ? ? ? ? ? 586  ALA B CB  
8607  N  N   . HIS B  344 0.3918 0.4687 0.5122 0.0649  0.0095  0.0778  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B N   
8608  C  CA  . HIS B  344 0.3964 0.4889 0.5096 0.0640  -0.0004 0.0797  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B CA  
8609  C  C   . HIS B  344 0.3863 0.4904 0.5109 0.0673  -0.0060 0.0917  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B C   
8610  O  O   . HIS B  344 0.3904 0.5108 0.5186 0.0655  -0.0158 0.0952  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B O   
8611  C  CB  . HIS B  344 0.4029 0.4924 0.4943 0.0670  0.0016  0.0784  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B CB  
8612  C  CG  . HIS B  344 0.3927 0.4773 0.4795 0.0739  0.0066  0.0874  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B CG  
8613  N  ND1 . HIS B  344 0.3882 0.4583 0.4734 0.0777  0.0161  0.0866  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B ND1 
8614  C  CD2 . HIS B  344 0.3877 0.4808 0.4722 0.0772  0.0032  0.0975  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B CD2 
8615  C  CE1 . HIS B  344 0.3801 0.4516 0.4621 0.0826  0.0178  0.0943  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B CE1 
8616  N  NE2 . HIS B  344 0.3798 0.4637 0.4621 0.0820  0.0105  0.1008  ? ? ? ? ? ? 587  HIS B NE2 
8617  N  N   . ASP B  345 0.3750 0.4713 0.5056 0.0724  0.0000  0.0978  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B N   
8618  C  CA  . ASP B  345 0.3670 0.4705 0.5118 0.0758  -0.0034 0.1074  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B CA  
8619  C  C   . ASP B  345 0.3604 0.4641 0.5274 0.0753  -0.0009 0.1064  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B C   
8620  O  O   . ASP B  345 0.3609 0.4773 0.5442 0.0740  -0.0078 0.1092  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B O   
8621  C  CB  . ASP B  345 0.3607 0.4577 0.5000 0.0811  0.0010  0.1136  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B CB  
8622  C  CG  . ASP B  345 0.3577 0.4411 0.4876 0.0829  0.0110  0.1082  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B CG  
8623  O  OD1 . ASP B  345 0.3602 0.4367 0.4893 0.0809  0.0158  0.1014  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B OD1 
8624  O  OD2 . ASP B  345 0.3539 0.4341 0.4780 0.0865  0.0140  0.1118  ? ? ? ? ? ? 588  ASP B OD2 
8625  N  N   . SER B  346 0.3554 0.4471 0.5230 0.0769  0.0090  0.1031  ? ? ? ? ? ? 589  SER B N   
8626  C  CA  . SER B  346 0.3503 0.4422 0.5364 0.0768  0.0141  0.1016  ? ? ? ? ? ? 589  SER B CA  
8627  C  C   . SER B  346 0.3546 0.4545 0.5547 0.0708  0.0109  0.0975  ? ? ? ? ? ? 589  SER B C   
8628  O  O   . SER B  346 0.3620 0.4574 0.5559 0.0656  0.0124  0.0911  ? ? ? ? ? ? 589  SER B O   
8629  C  CB  . SER B  346 0.3492 0.4286 0.5271 0.0782  0.0249  0.0984  ? ? ? ? ? ? 589  SER B CB  
8630  O  OG  . SER B  346 0.3469 0.4284 0.5411 0.0772  0.0303  0.0968  ? ? ? ? ? ? 589  SER B OG  
8631  N  N   . GLU B  347 0.3509 0.4630 0.5722 0.0717  0.0067  0.1009  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B N   
8632  C  CA  . GLU B  347 0.3542 0.4786 0.5933 0.0661  0.0024  0.0978  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B CA  
8633  C  C   . GLU B  347 0.3635 0.4982 0.5957 0.0607  -0.0085 0.0954  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B C   
8634  O  O   . GLU B  347 0.3695 0.5110 0.6102 0.0536  -0.0110 0.0889  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B O   
8635  C  CB  . GLU B  347 0.3557 0.4723 0.5995 0.0616  0.0125  0.0915  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B CB  
8636  C  CG  . GLU B  347 0.3485 0.4615 0.6020 0.0663  0.0229  0.0934  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B CG  
8637  C  CD  . GLU B  347 0.3431 0.4705 0.6202 0.0700  0.0191  0.0972  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B CD  
8638  O  OE1 . GLU B  347 0.3379 0.4626 0.6171 0.0768  0.0223  0.1001  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B OE1 
8639  O  OE2 . GLU B  347 0.3450 0.4869 0.6398 0.0664  0.0125  0.0970  ? ? ? ? ? ? 590  GLU B OE2 
8640  N  N   . VAL B  348 0.3663 0.5031 0.5828 0.0637  -0.0149 0.1002  ? ? ? ? ? ? 591  VAL B N   
8641  C  CA  . VAL B  348 0.3761 0.5289 0.5875 0.0598  -0.0269 0.0997  ? ? ? ? ? ? 591  VAL B CA  
8642  C  C   . VAL B  348 0.3744 0.5385 0.5898 0.0662  -0.0345 0.1131  ? ? ? ? ? ? 591  VAL B C   
8643  O  O   . VAL B  348 0.3735 0.5530 0.6097 0.0677  -0.0413 0.1191  ? ? ? ? ? ? 591  VAL B O   
8644  C  CB  . VAL B  348 0.3862 0.5320 0.5719 0.0562  -0.0265 0.0921  ? ? ? ? ? ? 591  VAL B CB  
8645  C  CG1 . VAL B  348 0.3980 0.5630 0.5770 0.0525  -0.0389 0.0911  ? ? ? ? ? ? 591  VAL B CG1 
8646  C  CG2 . VAL B  348 0.3904 0.5237 0.5766 0.0501  -0.0189 0.0801  ? ? ? ? ? ? 591  VAL B CG2 
8647  N  N   . GLN B  349 0.3744 0.5307 0.5726 0.0704  -0.0328 0.1187  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B N   
8648  C  CA  . GLN B  349 0.3755 0.5413 0.5780 0.0759  -0.0395 0.1329  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B CA  
8649  C  C   . GLN B  349 0.3675 0.5344 0.5986 0.0812  -0.0381 0.1396  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B C   
8650  O  O   . GLN B  349 0.3706 0.5493 0.6147 0.0855  -0.0456 0.1517  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B O   
8651  C  CB  . GLN B  349 0.3760 0.5314 0.5589 0.0791  -0.0355 0.1379  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B CB  
8652  C  CG  . GLN B  349 0.3654 0.5023 0.5522 0.0831  -0.0245 0.1376  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B CG  
8653  C  CD  . GLN B  349 0.3665 0.4946 0.5323 0.0843  -0.0200 0.1391  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B CD  
8654  O  OE1 . GLN B  349 0.3740 0.5050 0.5195 0.0816  -0.0216 0.1357  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B OE1 
8655  N  NE2 . GLN B  349 0.3601 0.4782 0.5317 0.0881  -0.0142 0.1429  ? ? ? ? ? ? 592  GLN B NE2 
8656  N  N   . ASP B  350 0.3589 0.5144 0.6002 0.0813  -0.0283 0.1320  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B N   
8657  C  CA  . ASP B  350 0.3528 0.5104 0.6218 0.0860  -0.0256 0.1352  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B CA  
8658  C  C   . ASP B  350 0.3564 0.5350 0.6463 0.0850  -0.0351 0.1384  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B C   
8659  O  O   . ASP B  350 0.3556 0.5425 0.6695 0.0909  -0.0380 0.1465  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B O   
8660  C  CB  . ASP B  350 0.3460 0.4925 0.6192 0.0845  -0.0136 0.1248  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B CB  
8661  C  CG  . ASP B  350 0.3426 0.4711 0.5972 0.0860  -0.0044 0.1215  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B CG  
8662  O  OD1 . ASP B  350 0.3396 0.4619 0.5994 0.0914  -0.0012 0.1253  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B OD1 
8663  O  OD2 . ASP B  350 0.3442 0.4649 0.5800 0.0819  -0.0003 0.1149  ? ? ? ? ? ? 593  ASP B OD2 
8664  N  N   . LEU B  351 0.3613 0.5485 0.6437 0.0774  -0.0394 0.1307  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B N   
8665  C  CA  . LEU B  351 0.3642 0.5723 0.6677 0.0746  -0.0472 0.1303  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B CA  
8666  C  C   . LEU B  351 0.3728 0.5989 0.6747 0.0774  -0.0610 0.1421  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B C   
8667  O  O   . LEU B  351 0.3739 0.6170 0.6992 0.0817  -0.0680 0.1508  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B O   
8668  C  CB  . LEU B  351 0.3686 0.5788 0.6659 0.0642  -0.0468 0.1167  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B CB  
8669  C  CG  . LEU B  351 0.3628 0.5540 0.6597 0.0610  -0.0322 0.1069  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B CG  
8670  C  CD1 . LEU B  351 0.3697 0.5647 0.6680 0.0503  -0.0325 0.0953  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B CD1 
8671  C  CD2 . LEU B  351 0.3534 0.5430 0.6745 0.0662  -0.0232 0.1092  ? ? ? ? ? ? 594  LEU B CD2 
8672  N  N   . ILE B  352 0.3799 0.6031 0.6542 0.0760  -0.0643 0.1438  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B N   
8673  C  CA  . ILE B  352 0.3906 0.6327 0.6603 0.0790  -0.0771 0.1573  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B CA  
8674  C  C   . ILE B  352 0.3883 0.6284 0.6756 0.0892  -0.0770 0.1745  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B C   
8675  O  O   . ILE B  352 0.3944 0.6540 0.6986 0.0935  -0.0870 0.1869  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B O   
8676  C  CB  . ILE B  352 0.4003 0.6413 0.6362 0.0758  -0.0794 0.1561  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B CB  
8677  C  CG1 . ILE B  352 0.4074 0.6532 0.6281 0.0657  -0.0813 0.1386  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B CG1 
8678  C  CG2 . ILE B  352 0.4121 0.6736 0.6445 0.0798  -0.0912 0.1727  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B CG2 
8679  C  CD1 . ILE B  352 0.4136 0.6838 0.6498 0.0605  -0.0920 0.1341  ? ? ? ? ? ? 595  ILE B CD1 
8680  N  N   . ARG B  353 0.3808 0.5979 0.6662 0.0931  -0.0659 0.1752  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B N   
8681  C  CA  . ARG B  353 0.3794 0.5915 0.6871 0.1020  -0.0641 0.1881  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B CA  
8682  C  C   . ARG B  353 0.3768 0.6010 0.7193 0.1062  -0.0664 0.1898  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B C   
8683  O  O   . ARG B  353 0.3836 0.6208 0.7451 0.1128  -0.0742 0.2047  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B O   
8684  C  CB  . ARG B  353 0.3715 0.5575 0.6755 0.1041  -0.0508 0.1835  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B CB  
8685  C  CG  . ARG B  353 0.3703 0.5487 0.7022 0.1123  -0.0468 0.1912  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B CG  
8686  C  CD  . ARG B  353 0.3644 0.5189 0.6924 0.1133  -0.0343 0.1845  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B CD  
8687  N  NE  . ARG B  353 0.3644 0.5118 0.7236 0.1206  -0.0293 0.1868  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B NE  
8688  C  CZ  . ARG B  353 0.3731 0.5176 0.7502 0.1270  -0.0319 0.2013  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B CZ  
8689  N  NH1 . ARG B  353 0.3827 0.5318 0.7496 0.1272  -0.0395 0.2175  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B NH1 
8690  N  NH2 . ARG B  353 0.3740 0.5108 0.7809 0.1334  -0.0260 0.1998  ? ? ? ? ? ? 596  ARG B NH2 
8691  N  N   . ASP B  354 0.3683 0.5900 0.7207 0.1028  -0.0596 0.1758  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B N   
8692  C  CA  . ASP B  354 0.3660 0.6014 0.7534 0.1069  -0.0608 0.1770  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B CA  
8693  C  C   . ASP B  354 0.3753 0.6398 0.7753 0.1083  -0.0766 0.1885  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B C   
8694  O  O   . ASP B  354 0.3784 0.6526 0.8064 0.1172  -0.0805 0.2008  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B O   
8695  C  CB  . ASP B  354 0.3582 0.5932 0.7515 0.1005  -0.0529 0.1609  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B CB  
8696  C  CG  . ASP B  354 0.3501 0.5600 0.7338 0.1002  -0.0371 0.1505  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B CG  
8697  O  OD1 . ASP B  354 0.3490 0.5434 0.7314 0.1062  -0.0315 0.1543  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B OD1 
8698  O  OD2 . ASP B  354 0.3462 0.5530 0.7247 0.0935  -0.0303 0.1386  ? ? ? ? ? ? 597  ASP B OD2 
8699  N  N   . ILE B  355 0.3813 0.6599 0.7609 0.0998  -0.0855 0.1839  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B N   
8700  C  CA  . ILE B  355 0.3921 0.7021 0.7783 0.0993  -0.1017 0.1924  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B CA  
8701  C  C   . ILE B  355 0.4030 0.7209 0.7885 0.1082  -0.1105 0.2145  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B C   
8702  O  O   . ILE B  355 0.4105 0.7520 0.8176 0.1142  -0.1214 0.2283  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B O   
8703  C  CB  . ILE B  355 0.3990 0.7192 0.7581 0.0878  -0.1083 0.1807  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B CB  
8704  C  CG1 . ILE B  355 0.3921 0.7105 0.7592 0.0785  -0.1022 0.1615  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B CG1 
8705  C  CG2 . ILE B  355 0.4137 0.7683 0.7730 0.0879  -0.1265 0.1911  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B CG2 
8706  C  CD1 . ILE B  355 0.3992 0.7174 0.7392 0.0665  -0.1042 0.1459  ? ? ? ? ? ? 598  ILE B CD1 
8707  N  N   . ILE B  356 0.4052 0.7045 0.7672 0.1093  -0.1057 0.2193  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B N   
8708  C  CA  . ILE B  356 0.4168 0.7215 0.7799 0.1172  -0.1121 0.2416  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B CA  
8709  C  C   . ILE B  356 0.4147 0.7109 0.8139 0.1285  -0.1077 0.2536  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B C   
8710  O  O   . ILE B  356 0.4248 0.7394 0.8446 0.1362  -0.1173 0.2717  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B O   
8711  C  CB  . ILE B  356 0.4196 0.7063 0.7524 0.1152  -0.1065 0.2437  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B CB  
8712  C  CG1 . ILE B  356 0.4270 0.7274 0.7252 0.1059  -0.1130 0.2349  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B CG1 
8713  C  CG2 . ILE B  356 0.4311 0.7171 0.7721 0.1244  -0.1094 0.2688  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B CG2 
8714  C  CD1 . ILE B  356 0.4280 0.7102 0.6947 0.1028  -0.1053 0.2323  ? ? ? ? ? ? 599  ILE B CD1 
8715  N  N   . LYS B  357 0.4034 0.6726 0.8111 0.1299  -0.0931 0.2437  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B N   
8716  C  CA  . LYS B  357 0.4032 0.6626 0.8460 0.1404  -0.0875 0.2517  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B CA  
8717  C  C   . LYS B  357 0.4046 0.6879 0.8820 0.1460  -0.0946 0.2559  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B C   
8718  O  O   . LYS B  357 0.4127 0.7013 0.9200 0.1569  -0.0979 0.2721  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B O   
8719  C  CB  . LYS B  357 0.3910 0.6235 0.8360 0.1391  -0.0713 0.2345  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B CB  
8720  C  CG  . LYS B  357 0.3954 0.6055 0.8501 0.1458  -0.0639 0.2426  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B CG  
8721  C  CD  . LYS B  357 0.3860 0.5724 0.8498 0.1462  -0.0482 0.2254  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B CD  
8722  C  CE  . LYS B  357 0.3938 0.5731 0.8983 0.1579  -0.0445 0.2339  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B CE  
8723  N  NZ  . LYS B  357 0.3876 0.5507 0.9083 0.1600  -0.0301 0.2161  ? ? ? ? ? ? 600  LYS B NZ  
8724  N  N   . ALA B  358 0.3976 0.6956 0.8726 0.1385  -0.0967 0.2413  ? ? ? ? ? ? 601  ALA B N   
8725  C  CA  . ALA B  358 0.3971 0.7192 0.9055 0.1422  -0.1022 0.2423  ? ? ? ? ? ? 601  ALA B CA  
8726  C  C   . ALA B  358 0.4110 0.7660 0.9259 0.1458  -0.1207 0.2609  ? ? ? ? ? ? 601  ALA B C   
8727  O  O   . ALA B  358 0.4166 0.7864 0.9656 0.1562  -0.1258 0.2747  ? ? ? ? ? ? 601  ALA B O   
8728  C  CB  . ALA B  358 0.3867 0.7145 0.8915 0.1316  -0.0981 0.2212  ? ? ? ? ? ? 601  ALA B CB  
8729  N  N   . GLU B  359 0.4182 0.7868 0.9012 0.1377  -0.1310 0.2614  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B N   
8730  C  CA  . GLU B  359 0.4315 0.8383 0.9208 0.1392  -0.1496 0.2749  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B CA  
8731  C  C   . GLU B  359 0.4483 0.8647 0.9109 0.1408  -0.1601 0.2933  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B C   
8732  O  O   . GLU B  359 0.4616 0.9126 0.9215 0.1405  -0.1764 0.3032  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B O   
8733  C  CB  . GLU B  359 0.4287 0.8575 0.9106 0.1268  -0.1561 0.2564  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B CB  
8734  C  CG  . GLU B  359 0.4133 0.8323 0.9150 0.1226  -0.1444 0.2374  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B CG  
8735  C  CD  . GLU B  359 0.4145 0.8620 0.9193 0.1115  -0.1536 0.2240  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B CD  
8736  O  OE1 . GLU B  359 0.4040 0.8428 0.9136 0.1030  -0.1439 0.2049  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B OE1 
8737  O  OE2 . GLU B  359 0.4279 0.9082 0.9303 0.1110  -0.1711 0.2333  ? ? ? ? ? ? 602  GLU B OE2 
8738  N  N   . ILE B  360 0.4489 0.8370 0.8918 0.1421  -0.1508 0.2980  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B N   
8739  C  CA  . ILE B  360 0.4650 0.8605 0.8782 0.1419  -0.1583 0.3141  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B CA  
8740  C  C   . ILE B  360 0.4709 0.8432 0.8905 0.1511  -0.1510 0.3338  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B C   
8741  O  O   . ILE B  360 0.4863 0.8729 0.9190 0.1601  -0.1593 0.3589  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B O   
8742  C  CB  . ILE B  360 0.4634 0.8528 0.8335 0.1294  -0.1557 0.2965  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B CB  
8743  C  CG1 . ILE B  360 0.4666 0.8861 0.8272 0.1199  -0.1672 0.2817  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B CG1 
8744  C  CG2 . ILE B  360 0.4782 0.8674 0.8208 0.1308  -0.1579 0.3132  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B CG2 
8745  C  CD1 . ILE B  360 0.4608 0.8668 0.7891 0.1072  -0.1604 0.2568  ? ? ? ? ? ? 603  ILE B CD1 
8746  N  N   . ASN B  361 0.4605 0.7979 0.8723 0.1489  -0.1357 0.3238  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B N   
8747  C  CA  . ASN B  361 0.4667 0.7820 0.8952 0.1579  -0.1284 0.3415  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B CA  
8748  C  C   . ASN B  361 0.4524 0.7365 0.9050 0.1606  -0.1129 0.3275  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B C   
8749  O  O   . ASN B  361 0.4413 0.7022 0.8761 0.1539  -0.1015 0.3104  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B O   
8750  C  CB  . ASN B  361 0.4768 0.7832 0.8732 0.1545  -0.1266 0.3522  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B CB  
8751  C  CG  . ASN B  361 0.4731 0.7422 0.8784 0.1567  -0.1113 0.3532  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B CG  
8752  O  OD1 . ASN B  361 0.4746 0.7294 0.9149 0.1652  -0.1062 0.3603  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B OD1 
8753  N  ND2 . ASN B  361 0.4697 0.7244 0.8442 0.1490  -0.1042 0.3450  ? ? ? ? ? ? 604  ASN B ND2 
8754  N  N   . PRO B  362 0.4541 0.7392 0.9474 0.1707  -0.1124 0.3344  ? ? ? ? ? ? 605  PRO B N   
8755  C  CA  . PRO B  362 0.4450 0.7029 0.9650 0.1751  -0.0978 0.3225  ? ? ? ? ? ? 605  PRO B CA  
8756  C  C   . PRO B  362 0.4442 0.6675 0.9548 0.1731  -0.0846 0.3187  ? ? ? ? ? ? 605  PRO B C   
8757  O  O   . PRO B  362 0.4320 0.6350 0.9460 0.1705  -0.0719 0.2980  ? ? ? ? ? ? 605  PRO B O   
8758  C  CB  . PRO B  362 0.4561 0.7231 1.0203 0.1888  -0.1019 0.3406  ? ? ? ? ? ? 605  PRO B CB  
8759  C  CG  . PRO B  362 0.4618 0.7688 1.0244 0.1891  -0.1192 0.3509  ? ? ? ? ? ? 605  PRO B CG  
8760  C  CD  . PRO B  362 0.4628 0.7812 0.9784 0.1774  -0.1265 0.3482  ? ? ? ? ? ? 605  PRO B CD  
8761  N  N   . ASN B  363 0.4577 0.6761 0.9571 0.1740  -0.0871 0.3380  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B N   
8762  C  CA  . ASN B  363 0.4584 0.6456 0.9533 0.1717  -0.0750 0.3353  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B CA  
8763  C  C   . ASN B  363 0.4496 0.6308 0.9025 0.1601  -0.0714 0.3221  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B C   
8764  O  O   . ASN B  363 0.4505 0.6098 0.8967 0.1571  -0.0626 0.3206  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B O   
8765  C  CB  . ASN B  363 0.4790 0.6600 0.9872 0.1782  -0.0770 0.3636  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B CB  
8766  C  CG  . ASN B  363 0.4922 0.6810 1.0426 0.1914  -0.0821 0.3824  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B CG  
8767  O  OD1 . ASN B  363 0.4876 0.6668 1.0710 0.1977  -0.0757 0.3717  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B OD1 
8768  N  ND2 . ASN B  363 0.5105 0.7183 1.0606 0.1965  -0.0934 0.4115  ? ? ? ? ? ? 606  ASN B ND2 
8769  N  N   . VAL B  364 0.4422 0.6429 0.8685 0.1534  -0.0780 0.3122  ? ? ? ? ? ? 607  VAL B N   
8770  C  CA  . VAL B  364 0.4371 0.6345 0.8240 0.1436  -0.0756 0.3024  ? ? ? ? ? ? 607  VAL B CA  
8771  C  C   . VAL B  364 0.4268 0.5953 0.8112 0.1402  -0.0614 0.2865  ? ? ? ? ? ? 607  VAL B C   
8772  O  O   . VAL B  364 0.4167 0.5741 0.8179 0.1414  -0.0539 0.2711  ? ? ? ? ? ? 607  VAL B O   
8773  C  CB  . VAL B  364 0.4296 0.6463 0.7946 0.1368  -0.0818 0.2877  ? ? ? ? ? ? 607  VAL B CB  
8774  C  CG1 . VAL B  364 0.4152 0.6279 0.7982 0.1365  -0.0765 0.2682  ? ? ? ? ? ? 607  VAL B CG1 
8775  C  CG2 . VAL B  364 0.4267 0.6384 0.7527 0.1279  -0.0785 0.2778  ? ? ? ? ? ? 607  VAL B CG2 
8776  N  N   . VAL B  365 0.4305 0.5893 0.7949 0.1360  -0.0576 0.2907  ? ? ? ? ? ? 608  VAL B N   
8777  C  CA  . VAL B  365 0.4218 0.5564 0.7823 0.1321  -0.0452 0.2759  ? ? ? ? ? ? 608  VAL B CA  
8778  C  C   . VAL B  365 0.4084 0.5434 0.7368 0.1240  -0.0418 0.2554  ? ? ? ? ? ? 608  VAL B C   
8779  O  O   . VAL B  365 0.4107 0.5594 0.7115 0.1198  -0.0472 0.2572  ? ? ? ? ? ? 608  VAL B O   
8780  C  CB  . VAL B  365 0.4333 0.5571 0.7917 0.1312  -0.0419 0.2912  ? ? ? ? ? ? 608  VAL B CB  
8781  C  CG1 . VAL B  365 0.4239 0.5294 0.7692 0.1247  -0.0311 0.2745  ? ? ? ? ? ? 608  VAL B CG1 
8782  C  CG2 . VAL B  365 0.4476 0.5629 0.8426 0.1390  -0.0418 0.3096  ? ? ? ? ? ? 608  VAL B CG2 
8783  N  N   . GLY B  366 0.3965 0.5166 0.7289 0.1224  -0.0324 0.2363  ? ? ? ? ? ? 609  GLY B N   
8784  C  CA  . GLY B  366 0.3855 0.5017 0.6901 0.1158  -0.0272 0.2187  ? ? ? ? ? ? 609  GLY B CA  
8785  C  C   . GLY B  366 0.3849 0.5185 0.6668 0.1121  -0.0345 0.2165  ? ? ? ? ? ? 609  GLY B C   
8786  O  O   . GLY B  366 0.3851 0.5314 0.6773 0.1137  -0.0406 0.2165  ? ? ? ? ? ? 609  GLY B O   
8787  N  N   . TYR B  367 0.3855 0.5205 0.6382 0.1072  -0.0340 0.2139  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B N   
8788  C  CA  . TYR B  367 0.3893 0.5413 0.6208 0.1035  -0.0414 0.2118  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CA  
8789  C  C   . TYR B  367 0.4031 0.5690 0.6186 0.1031  -0.0483 0.2269  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B C   
8790  O  O   . TYR B  367 0.4075 0.5844 0.5984 0.0989  -0.0517 0.2217  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B O   
8791  C  CB  . TYR B  367 0.3815 0.5276 0.5910 0.0984  -0.0359 0.1936  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CB  
8792  C  CG  . TYR B  367 0.3704 0.5072 0.5934 0.0985  -0.0298 0.1801  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CG  
8793  C  CD1 . TYR B  367 0.3628 0.4833 0.5917 0.0998  -0.0202 0.1739  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CD1 
8794  C  CD2 . TYR B  367 0.3689 0.5150 0.5993 0.0969  -0.0335 0.1735  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CD2 
8795  C  CE1 . TYR B  367 0.3546 0.4685 0.5938 0.1002  -0.0140 0.1619  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CE1 
8796  C  CE2 . TYR B  367 0.3598 0.4985 0.6032 0.0969  -0.0267 0.1622  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CE2 
8797  C  CZ  . TYR B  367 0.3531 0.4759 0.5996 0.0989  -0.0167 0.1569  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B CZ  
8798  O  OH  . TYR B  367 0.3461 0.4634 0.6029 0.0991  -0.0092 0.1462  ? ? ? ? ? ? 610  TYR B OH  
8799  N  N   . SER B  368 0.4118 0.5778 0.6422 0.1074  -0.0501 0.2457  ? ? ? ? ? ? 611  SER B N   
8800  C  CA  . SER B  368 0.4278 0.6086 0.6445 0.1076  -0.0562 0.2643  ? ? ? ? ? ? 611  SER B CA  
8801  C  C   . SER B  368 0.4390 0.6449 0.6562 0.1095  -0.0690 0.2744  ? ? ? ? ? ? 611  SER B C   
8802  O  O   . SER B  368 0.4506 0.6648 0.6841 0.1149  -0.0747 0.2954  ? ? ? ? ? ? 611  SER B O   
8803  C  CB  . SER B  368 0.4350 0.6050 0.6704 0.1113  -0.0525 0.2824  ? ? ? ? ? ? 611  SER B CB  
8804  O  OG  . SER B  368 0.4248 0.5735 0.6615 0.1088  -0.0413 0.2709  ? ? ? ? ? ? 611  SER B OG  
8805  N  N   . PHE B  369 0.4370 0.6557 0.6379 0.1051  -0.0738 0.2598  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B N   
8806  C  CA  . PHE B  369 0.4492 0.6960 0.6480 0.1056  -0.0873 0.2672  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CA  
8807  C  C   . PHE B  369 0.4669 0.7335 0.6361 0.1034  -0.0928 0.2772  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B C   
8808  O  O   . PHE B  369 0.4680 0.7278 0.6138 0.0999  -0.0859 0.2720  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B O   
8809  C  CB  . PHE B  369 0.4422 0.6968 0.6403 0.1009  -0.0910 0.2469  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CB  
8810  C  CG  . PHE B  369 0.4240 0.6567 0.6392 0.1004  -0.0814 0.2309  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CG  
8811  C  CD1 . PHE B  369 0.4168 0.6470 0.6235 0.0942  -0.0790 0.2098  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CD1 
8812  C  CD2 . PHE B  369 0.4163 0.6308 0.6559 0.1060  -0.0741 0.2368  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CD2 
8813  C  CE1 . PHE B  369 0.4021 0.6140 0.6232 0.0940  -0.0696 0.1973  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CE1 
8814  C  CE2 . PHE B  369 0.4018 0.5992 0.6545 0.1056  -0.0652 0.2218  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CE2 
8815  C  CZ  . PHE B  369 0.3947 0.5917 0.6375 0.0998  -0.0630 0.2031  ? ? ? ? ? ? 612  PHE B CZ  
8816  N  N   . THR B  370 0.4820 0.7752 0.6532 0.1060  -0.1053 0.2923  ? ? ? ? ? ? 613  THR B N   
8817  C  CA  . THR B  370 0.5014 0.8201 0.6430 0.1036  -0.1125 0.2998  ? ? ? ? ? ? 613  THR B CA  
8818  C  C   . THR B  370 0.5035 0.8404 0.6290 0.0970  -0.1200 0.2784  ? ? ? ? ? ? 613  THR B C   
8819  O  O   . THR B  370 0.4954 0.8351 0.6403 0.0964  -0.1248 0.2689  ? ? ? ? ? ? 613  THR B O   
8820  C  CB  . THR B  370 0.5206 0.8625 0.6719 0.1104  -0.1233 0.3302  ? ? ? ? ? ? 613  THR B CB  
8821  O  OG1 . THR B  370 0.5252 0.8923 0.6872 0.1115  -0.1371 0.3294  ? ? ? ? ? ? 613  THR B OG1 
8822  C  CG2 . THR B  370 0.5172 0.8379 0.6998 0.1179  -0.1169 0.3500  ? ? ? ? ? ? 613  THR B CG2 
8823  N  N   . MET B  371 0.5158 0.8651 0.6072 0.0917  -0.1205 0.2702  ? ? ? ? ? ? 614  MET B N   
8824  C  CA  . MET B  371 0.5225 0.8899 0.5972 0.0846  -0.1277 0.2489  ? ? ? ? ? ? 614  MET B CA  
8825  C  C   . MET B  371 0.5275 0.9196 0.6207 0.0853  -0.1423 0.2528  ? ? ? ? ? ? 614  MET B C   
8826  O  O   . MET B  371 0.5263 0.9264 0.6202 0.0789  -0.1473 0.2322  ? ? ? ? ? ? 614  MET B O   
8827  C  CB  . MET B  371 0.5444 0.9338 0.5820 0.0813  -0.1304 0.2488  ? ? ? ? ? ? 614  MET B CB  
8828  C  CG  . MET B  371 0.5525 0.9537 0.5693 0.0726  -0.1340 0.2204  ? ? ? ? ? ? 614  MET B CG  
8829  S  SD  . MET B  371 0.5319 0.8936 0.5501 0.0682  -0.1178 0.1924  ? ? ? ? ? ? 614  MET B SD  
8830  C  CE  . MET B  371 0.5523 0.9261 0.5312 0.0608  -0.1161 0.1686  ? ? ? ? ? ? 614  MET B CE  
8831  N  N   . GLU B  372 0.5345 0.9391 0.6444 0.0931  -0.1492 0.2800  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B N   
8832  C  CA  . GLU B  372 0.5442 0.9806 0.6697 0.0953  -0.1654 0.2888  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B CA  
8833  C  C   . GLU B  372 0.5256 0.9507 0.6839 0.0952  -0.1647 0.2769  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B C   
8834  O  O   . GLU B  372 0.5263 0.9693 0.6901 0.0898  -0.1734 0.2619  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B O   
8835  C  CB  . GLU B  372 0.5547 1.0008 0.6968 0.1060  -0.1705 0.3236  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B CB  
8836  C  CG  . GLU B  372 0.5740 1.0296 0.6876 0.1073  -0.1692 0.3419  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B CG  
8837  C  CD  . GLU B  372 0.5897 1.0703 0.6630 0.0988  -0.1745 0.3249  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B CD  
8838  O  OE1 . GLU B  372 0.5968 1.1051 0.6680 0.0944  -0.1877 0.3122  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B OE1 
8839  O  OE2 . GLU B  372 0.5948 1.0664 0.6413 0.0964  -0.1647 0.3234  ? ? ? ? ? ? 615  GLU B OE2 
8840  N  N   . GLU B  373 0.5113 0.9082 0.6932 0.1018  -0.1544 0.2863  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B N   
8841  C  CA  . GLU B  373 0.4913 0.8680 0.7033 0.1029  -0.1479 0.2755  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B CA  
8842  C  C   . GLU B  373 0.4808 0.8481 0.6815 0.0926  -0.1427 0.2447  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B C   
8843  O  O   . GLU B  373 0.4736 0.8468 0.6937 0.0897  -0.1458 0.2329  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B O   
8844  C  CB  . GLU B  373 0.4807 0.8244 0.7057 0.1090  -0.1342 0.2849  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B CB  
8845  C  CG  . GLU B  373 0.4936 0.8422 0.7319 0.1186  -0.1376 0.3161  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B CG  
8846  C  CD  . GLU B  373 0.4831 0.7972 0.7413 0.1237  -0.1237 0.3218  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B CD  
8847  O  OE1 . GLU B  373 0.4725 0.7627 0.7162 0.1189  -0.1117 0.3075  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B OE1 
8848  O  OE2 . GLU B  373 0.4867 0.7978 0.7760 0.1326  -0.1248 0.3397  ? ? ? ? ? ? 616  GLU B OE2 
8849  N  N   . ILE B  374 0.4814 0.8350 0.6524 0.0871  -0.1347 0.2322  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B N   
8850  C  CA  . ILE B  374 0.4739 0.8164 0.6364 0.0783  -0.1291 0.2050  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B CA  
8851  C  C   . ILE B  374 0.4849 0.8552 0.6445 0.0706  -0.1414 0.1913  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B C   
8852  O  O   . ILE B  374 0.4762 0.8395 0.6487 0.0648  -0.1388 0.1734  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B O   
8853  C  CB  . ILE B  374 0.4737 0.7965 0.6069 0.0749  -0.1179 0.1940  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B CB  
8854  C  CG1 . ILE B  374 0.4561 0.7462 0.6006 0.0796  -0.1037 0.1971  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B CG1 
8855  C  CG2 . ILE B  374 0.4755 0.7963 0.5963 0.0654  -0.1164 0.1674  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B CG2 
8856  C  CD1 . ILE B  374 0.4586 0.7366 0.5807 0.0807  -0.0954 0.2008  ? ? ? ? ? ? 617  ILE B CD1 
8857  N  N   . LYS B  375 0.5051 0.9078 0.6488 0.0699  -0.1548 0.1992  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B N   
8858  C  CA  . LYS B  375 0.5183 0.9480 0.6548 0.0606  -0.1663 0.1818  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B CA  
8859  C  C   . LYS B  375 0.5131 0.9594 0.6836 0.0616  -0.1755 0.1854  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B C   
8860  O  O   . LYS B  375 0.5118 0.9651 0.6931 0.0532  -0.1787 0.1664  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B O   
8861  C  CB  . LYS B  375 0.5436 1.0086 0.6538 0.0604  -0.1794 0.1910  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B CB  
8862  C  CG  . LYS B  375 0.5513 1.0059 0.6294 0.0622  -0.1710 0.1955  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B CG  
8863  C  CD  . LYS B  375 0.5795 1.0708 0.6254 0.0589  -0.1826 0.1961  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B CD  
8864  C  CE  . LYS B  375 0.5853 1.0599 0.5969 0.0563  -0.1698 0.1846  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B CE  
8865  N  NZ  . LYS B  375 0.6131 1.1227 0.5927 0.0573  -0.1782 0.1968  ? ? ? ? ? ? 618  LYS B NZ  
8866  N  N   . LYS B  376 0.5126 0.9676 0.7006 0.0722  -0.1801 0.2115  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B N   
8867  C  CA  . LYS B  376 0.5090 0.9824 0.7326 0.0767  -0.1892 0.2214  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B CA  
8868  C  C   . LYS B  376 0.4869 0.9345 0.7379 0.0744  -0.1775 0.2063  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B C   
8869  O  O   . LYS B  376 0.4844 0.9480 0.7576 0.0699  -0.1835 0.1966  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B O   
8870  C  CB  . LYS B  376 0.5137 0.9924 0.7496 0.0901  -0.1925 0.2538  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B CB  
8871  C  CG  . LYS B  376 0.5103 1.0051 0.7877 0.0985  -0.2003 0.2689  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B CG  
8872  C  CD  . LYS B  376 0.5253 1.0670 0.8081 0.0952  -0.2200 0.2689  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B CD  
8873  C  CE  . LYS B  376 0.5124 1.0622 0.8389 0.0964  -0.2223 0.2637  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B CE  
8874  N  NZ  . LYS B  376 0.5280 1.1270 0.8694 0.0985  -0.2431 0.2748  ? ? ? ? ? ? 619  LYS B NZ  
8875  N  N   . ALA B  377 0.4726 0.8827 0.7203 0.0767  -0.1610 0.2035  ? ? ? ? ? ? 620  ALA B N   
8876  C  CA  . ALA B  377 0.4536 0.8387 0.7226 0.0750  -0.1485 0.1903  ? ? ? ? ? ? 620  ALA B CA  
8877  C  C   . ALA B  377 0.4543 0.8405 0.7161 0.0622  -0.1476 0.1646  ? ? ? ? ? ? 620  ALA B C   
8878  O  O   . ALA B  377 0.4443 0.8266 0.7298 0.0586  -0.1435 0.1542  ? ? ? ? ? ? 620  ALA B O   
8879  C  CB  . ALA B  377 0.4412 0.7890 0.7029 0.0795  -0.1319 0.1919  ? ? ? ? ? ? 620  ALA B CB  
8880  N  N   . PHE B  378 0.4681 0.8602 0.6983 0.0552  -0.1512 0.1543  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B N   
8881  C  CA  . PHE B  378 0.4707 0.8565 0.6925 0.0432  -0.1477 0.1289  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CA  
8882  C  C   . PHE B  378 0.4801 0.8964 0.7172 0.0347  -0.1607 0.1186  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B C   
8883  O  O   . PHE B  378 0.4794 0.8883 0.7230 0.0245  -0.1565 0.0984  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B O   
8884  C  CB  . PHE B  378 0.4823 0.8583 0.6663 0.0391  -0.1439 0.1185  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CB  
8885  C  CG  . PHE B  378 0.4701 0.8076 0.6468 0.0390  -0.1263 0.1096  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CG  
8886  C  CD1 . PHE B  378 0.4663 0.7878 0.6508 0.0308  -0.1185 0.0900  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CD1 
8887  C  CD2 . PHE B  378 0.4626 0.7806 0.6278 0.0474  -0.1174 0.1222  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CD2 
8888  C  CE1 . PHE B  378 0.4561 0.7443 0.6349 0.0320  -0.1028 0.0844  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CE1 
8889  C  CE2 . PHE B  378 0.4515 0.7372 0.6113 0.0479  -0.1021 0.1148  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CE2 
8890  C  CZ  . PHE B  378 0.4484 0.7199 0.6143 0.0408  -0.0951 0.0967  ? ? ? ? ? ? 621  PHE B CZ  
8891  N  N   . GLU B  379 0.4899 0.9414 0.7347 0.0386  -0.1766 0.1328  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B N   
8892  C  CA  . GLU B  379 0.4980 0.9824 0.7619 0.0306  -0.1900 0.1236  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B CA  
8893  C  C   . GLU B  379 0.4796 0.9540 0.7824 0.0316  -0.1826 0.1229  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B C   
8894  O  O   . GLU B  379 0.4796 0.9571 0.7962 0.0206  -0.1819 0.1044  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B O   
8895  C  CB  . GLU B  379 0.5123 1.0385 0.7783 0.0363  -0.2089 0.1418  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B CB  
8896  C  CG  . GLU B  379 0.5259 1.0559 0.7572 0.0421  -0.2119 0.1554  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B CG  
8897  C  CD  . GLU B  379 0.5385 1.1064 0.7763 0.0514  -0.2285 0.1816  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B CD  
8898  O  OE1 . GLU B  379 0.5379 1.1324 0.8068 0.0526  -0.2394 0.1866  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B OE1 
8899  O  OE2 . GLU B  379 0.5501 1.1220 0.7631 0.0578  -0.2304 0.1984  ? ? ? ? ? ? 622  GLU B OE2 
8900  N  N   . ILE B  380 0.4654 0.9267 0.7861 0.0443  -0.1759 0.1420  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B N   
8901  C  CA  . ILE B  380 0.4482 0.8998 0.8057 0.0469  -0.1670 0.1420  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B CA  
8902  C  C   . ILE B  380 0.4388 0.8584 0.7922 0.0382  -0.1505 0.1221  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B C   
8903  O  O   . ILE B  380 0.4342 0.8568 0.8108 0.0308  -0.1471 0.1104  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B O   
8904  C  CB  . ILE B  380 0.4373 0.8752 0.8098 0.0621  -0.1605 0.1632  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B CB  
8905  C  CG1 . ILE B  380 0.4471 0.9179 0.8343 0.0716  -0.1764 0.1851  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B CG1 
8906  C  CG2 . ILE B  380 0.4205 0.8429 0.8246 0.0643  -0.1475 0.1591  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B CG2 
8907  C  CD1 . ILE B  380 0.4413 0.8964 0.8409 0.0870  -0.1704 0.2073  ? ? ? ? ? ? 623  ILE B CD1 
8908  N  N   . TYR B  381 0.4375 0.8277 0.7614 0.0391  -0.1403 0.1193  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B N   
8909  C  CA  . TYR B  381 0.4294 0.7869 0.7470 0.0334  -0.1238 0.1044  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CA  
8910  C  C   . TYR B  381 0.4396 0.8024 0.7561 0.0187  -0.1257 0.0829  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B C   
8911  O  O   . TYR B  381 0.4335 0.7867 0.7694 0.0126  -0.1169 0.0733  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B O   
8912  C  CB  . TYR B  381 0.4293 0.7615 0.7146 0.0377  -0.1159 0.1067  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CB  
8913  C  CG  . TYR B  381 0.4232 0.7218 0.6971 0.0339  -0.0997 0.0942  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CG  
8914  C  CD1 . TYR B  381 0.4087 0.6824 0.6856 0.0416  -0.0863 0.1012  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CD1 
8915  C  CD2 . TYR B  381 0.4340 0.7258 0.6925 0.0233  -0.0978 0.0758  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CD2 
8916  C  CE1 . TYR B  381 0.4044 0.6500 0.6696 0.0394  -0.0723 0.0920  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CE1 
8917  C  CE2 . TYR B  381 0.4299 0.6903 0.6785 0.0214  -0.0827 0.0669  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CE2 
8918  C  CZ  . TYR B  381 0.4147 0.6535 0.6663 0.0299  -0.0705 0.0763  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B CZ  
8919  O  OH  . TYR B  381 0.4113 0.6221 0.6526 0.0293  -0.0564 0.0699  ? ? ? ? ? ? 624  TYR B OH  
8920  N  N   . ASN B  382 0.4571 0.8362 0.7516 0.0126  -0.1369 0.0751  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B N   
8921  C  CA  . ASN B  382 0.4704 0.8526 0.7621 -0.0022 -0.1385 0.0519  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B CA  
8922  C  C   . ASN B  382 0.4702 0.8754 0.7978 -0.0103 -0.1447 0.0458  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B C   
8923  O  O   . ASN B  382 0.4725 0.8664 0.8118 -0.0216 -0.1374 0.0292  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B O   
8924  C  CB  . ASN B  382 0.4916 0.8909 0.7527 -0.0067 -0.1501 0.0436  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B CB  
8925  C  CG  . ASN B  382 0.4932 0.8663 0.7200 -0.0016 -0.1406 0.0444  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B CG  
8926  O  OD1 . ASN B  382 0.4879 0.8282 0.7091 -0.0032 -0.1258 0.0356  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B OD1 
8927  N  ND2 . ASN B  382 0.5012 0.8901 0.7059 0.0049  -0.1490 0.0562  ? ? ? ? ? ? 625  ASN B ND2 
8928  N  N   . LYS B  383 0.4683 0.9054 0.8151 -0.0043 -0.1575 0.0602  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B N   
8929  C  CA  . LYS B  383 0.4664 0.9292 0.8511 -0.0100 -0.1636 0.0572  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B CA  
8930  C  C   . LYS B  383 0.4487 0.8869 0.8587 -0.0089 -0.1459 0.0577  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B C   
8931  O  O   . LYS B  383 0.4501 0.8873 0.8796 -0.0206 -0.1409 0.0436  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B O   
8932  C  CB  . LYS B  383 0.4667 0.9662 0.8675 -0.0001 -0.1794 0.0766  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B CB  
8933  C  CG  . LYS B  383 0.4789 1.0222 0.9007 -0.0093 -0.1968 0.0692  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B CG  
8934  C  CD  . LYS B  383 0.4762 1.0528 0.9212 0.0032  -0.2096 0.0920  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B CD  
8935  C  CE  . LYS B  383 0.4800 1.0967 0.9628 -0.0048 -0.2216 0.0856  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B CE  
8936  N  NZ  . LYS B  383 0.4798 1.1306 0.9841 0.0089  -0.2352 0.1092  ? ? ? ? ? ? 626  LYS B NZ  
8937  N  N   . ASP B  384 0.4340 0.8523 0.8429 0.0046  -0.1359 0.0734  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B N   
8938  C  CA  . ASP B  384 0.4187 0.8156 0.8480 0.0072  -0.1189 0.0747  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B CA  
8939  C  C   . ASP B  384 0.4204 0.7885 0.8411 -0.0036 -0.1044 0.0583  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B C   
8940  O  O   . ASP B  384 0.4138 0.7749 0.8573 -0.0075 -0.0930 0.0548  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B O   
8941  C  CB  . ASP B  384 0.4065 0.7836 0.8280 0.0224  -0.1106 0.0907  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B CB  
8942  C  CG  . ASP B  384 0.3921 0.7569 0.8390 0.0272  -0.0957 0.0938  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B CG  
8943  O  OD1 . ASP B  384 0.3870 0.7725 0.8646 0.0339  -0.0994 0.1031  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B OD1 
8944  O  OD2 . ASP B  384 0.3874 0.7233 0.8235 0.0245  -0.0801 0.0869  ? ? ? ? ? ? 627  ASP B OD2 
8945  N  N   . LEU B  385 0.4307 0.7830 0.8189 -0.0080 -0.1044 0.0493  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B N   
8946  C  CA  . LEU B  385 0.4364 0.7605 0.8141 -0.0175 -0.0918 0.0343  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B CA  
8947  C  C   . LEU B  385 0.4452 0.7806 0.8482 -0.0325 -0.0926 0.0198  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B C   
8948  O  O   . LEU B  385 0.4459 0.7582 0.8546 -0.0389 -0.0786 0.0126  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B O   
8949  C  CB  . LEU B  385 0.4499 0.7635 0.7914 -0.0196 -0.0953 0.0256  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B CB  
8950  C  CG  . LEU B  385 0.4418 0.7291 0.7558 -0.0078 -0.0863 0.0357  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B CG  
8951  C  CD1 . LEU B  385 0.4560 0.7287 0.7381 -0.0116 -0.0853 0.0239  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B CD1 
8952  C  CD2 . LEU B  385 0.4276 0.6877 0.7513 -0.0036 -0.0684 0.0405  ? ? ? ? ? ? 628  LEU B CD2 
8953  N  N   . LEU B  386 0.4531 0.8252 0.8719 -0.0382 -0.1093 0.0163  ? ? ? ? ? ? 629  LEU B N   
8954  C  CA  . LEU B  386 0.4649 0.8528 0.9083 -0.0548 -0.1131 0.0000  ? ? ? ? ? ? 629  LEU B CA  
8955  C  C   . LEU B  386 0.4556 0.8680 0.9407 -0.0559 -0.1141 0.0061  ? ? ? ? ? ? 629  LEU B C   
8956  O  O   . LEU B  386 0.4631 0.8855 0.9731 -0.0698 -0.1138 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 629  LEU B O   
8957  C  CB  . LEU B  386 0.4845 0.9005 0.9170 -0.0635 -0.1321 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 629  LEU B CB  
8958  C  CG  . LEU B  386 0.4971 0.8970 0.8875 -0.0624 -0.1337 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 629  LEU B CG  
8959  C  CD1 . LEU B  386 0.5151 0.9545 0.8972 -0.0679 -0.1553 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 629  LEU B CD1 
8960  C  CD2 . LEU B  386 0.5076 0.8700 0.8857 -0.0718 -0.1190 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 629  LEU B CD2 
8961  N  N   . ALA B  387 0.4407 0.8634 0.9351 -0.0413 -0.1153 0.0246  ? ? ? ? ? ? 630  ALA B N   
8962  C  CA  . ALA B  387 0.4302 0.8730 0.9650 -0.0394 -0.1130 0.0319  ? ? ? ? ? ? 630  ALA B CA  
8963  C  C   . ALA B  387 0.4230 0.8407 0.9730 -0.0435 -0.0916 0.0292  ? ? ? ? ? ? 630  ALA B C   
8964  O  O   . ALA B  387 0.4201 0.8016 0.9469 -0.0405 -0.0772 0.0296  ? ? ? ? ? ? 630  ALA B O   
8965  C  CB  . ALA B  387 0.4176 0.8688 0.9555 -0.0213 -0.1160 0.0515  ? ? ? ? ? ? 630  ALA B CB  
8966  N  N   . THR B  388 0.4208 0.8595 1.0100 -0.0500 -0.0893 0.0276  ? ? ? ? ? ? 631  THR B N   
8967  C  CA  . THR B  388 0.4141 0.8335 1.0194 -0.0523 -0.0683 0.0285  ? ? ? ? ? ? 631  THR B CA  
8968  C  C   . THR B  388 0.3975 0.8077 1.0037 -0.0348 -0.0574 0.0442  ? ? ? ? ? ? 631  THR B C   
8969  O  O   . THR B  388 0.3926 0.7731 0.9860 -0.0312 -0.0399 0.0469  ? ? ? ? ? ? 631  THR B O   
8970  C  CB  . THR B  388 0.4167 0.8633 1.0653 -0.0639 -0.0679 0.0232  ? ? ? ? ? ? 631  THR B CB  
8971  O  OG1 . THR B  388 0.4340 0.8838 1.0840 -0.0824 -0.0745 0.0061  ? ? ? ? ? ? 631  THR B OG1 
8972  C  CG2 . THR B  388 0.4104 0.8380 1.0729 -0.0644 -0.0450 0.0271  ? ? ? ? ? ? 631  THR B CG2 
8973  N  N   . GLU B  389 0.3905 0.8279 1.0136 -0.0239 -0.0679 0.0543  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B N   
8974  C  CA  . GLU B  389 0.3777 0.8063 0.9992 -0.0063 -0.0605 0.0679  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B CA  
8975  C  C   . GLU B  389 0.3778 0.7879 0.9613 0.0032  -0.0668 0.0737  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B C   
8976  O  O   . GLU B  389 0.3818 0.8117 0.9622 0.0073  -0.0839 0.0789  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B O   
8977  C  CB  . GLU B  389 0.3735 0.8383 1.0291 0.0020  -0.0710 0.0768  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B CB  
8978  C  CG  . GLU B  389 0.3623 0.8239 1.0375 0.0147  -0.0570 0.0853  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B CG  
8979  C  CD  . GLU B  389 0.3610 0.8479 1.0792 0.0082  -0.0506 0.0817  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B CD  
8980  O  OE1 . GLU B  389 0.3674 0.8857 1.1081 -0.0019 -0.0638 0.0770  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B OE1 
8981  O  OE2 . GLU B  389 0.3544 0.8319 1.0843 0.0130  -0.0322 0.0832  ? ? ? ? ? ? 632  GLU B OE2 
8982  N  N   . LYS B  390 0.3743 0.7495 0.9296 0.0069  -0.0538 0.0740  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B N   
8983  C  CA  . LYS B  390 0.3744 0.7350 0.8968 0.0157  -0.0599 0.0800  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B CA  
8984  C  C   . LYS B  390 0.3645 0.7237 0.8934 0.0322  -0.0573 0.0935  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B C   
8985  O  O   . LYS B  390 0.3566 0.7084 0.9004 0.0374  -0.0432 0.0952  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B O   
8986  C  CB  . LYS B  390 0.3769 0.7027 0.8654 0.0119  -0.0493 0.0736  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B CB  
8987  C  CG  . LYS B  390 0.3883 0.7114 0.8753 -0.0039 -0.0488 0.0598  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B CG  
8988  C  CD  . LYS B  390 0.3901 0.6777 0.8509 -0.0057 -0.0347 0.0556  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B CD  
8989  C  CE  . LYS B  390 0.4053 0.6868 0.8497 -0.0176 -0.0407 0.0427  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B CE  
8990  N  NZ  . LYS B  390 0.4142 0.7222 0.8870 -0.0307 -0.0492 0.0333  ? ? ? ? ? ? 633  LYS B NZ  
8991  N  N   . LYS B  391 0.3670 0.7339 0.8853 0.0402  -0.0705 0.1029  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B N   
8992  C  CA  . LYS B  391 0.3606 0.7252 0.8870 0.0557  -0.0691 0.1162  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B CA  
8993  C  C   . LYS B  391 0.3582 0.6915 0.8517 0.0618  -0.0624 0.1195  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B C   
8994  O  O   . LYS B  391 0.3524 0.6747 0.8519 0.0729  -0.0552 0.1265  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B O   
8995  C  CB  . LYS B  391 0.3661 0.7612 0.9089 0.0620  -0.0872 0.1280  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B CB  
8996  C  CG  . LYS B  391 0.3612 0.7582 0.9268 0.0780  -0.0848 0.1418  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B CG  
8997  C  CD  . LYS B  391 0.3695 0.7960 0.9485 0.0850  -0.1037 0.1565  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B CD  
8998  C  CE  . LYS B  391 0.3689 0.7864 0.9581 0.1018  -0.1019 0.1728  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B CE  
8999  N  NZ  . LYS B  391 0.3689 0.8150 1.0044 0.1102  -0.1061 0.1806  ? ? ? ? ? ? 634  LYS B NZ  
9000  N  N   . TYR B  392 0.3636 0.6827 0.8242 0.0544  -0.0639 0.1131  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B N   
9001  C  CA  . TYR B  392 0.3624 0.6557 0.7917 0.0596  -0.0594 0.1165  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CA  
9002  C  C   . TYR B  392 0.3632 0.6320 0.7665 0.0517  -0.0490 0.1052  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B C   
9003  O  O   . TYR B  392 0.3582 0.6039 0.7453 0.0563  -0.0387 0.1061  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B O   
9004  C  CB  . TYR B  392 0.3710 0.6748 0.7830 0.0621  -0.0746 0.1251  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CB  
9005  C  CG  . TYR B  392 0.3721 0.6960 0.8063 0.0728  -0.0845 0.1409  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CG  
9006  C  CD1 . TYR B  392 0.3673 0.6769 0.8062 0.0846  -0.0785 0.1517  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CD1 
9007  C  CD2 . TYR B  392 0.3796 0.7373 0.8318 0.0710  -0.0999 0.1450  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CD2 
9008  C  CE1 . TYR B  392 0.3705 0.6957 0.8321 0.0950  -0.0865 0.1672  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CE1 
9009  C  CE2 . TYR B  392 0.3822 0.7587 0.8565 0.0821  -0.1089 0.1617  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CE2 
9010  C  CZ  . TYR B  392 0.3779 0.7364 0.8572 0.0944  -0.1017 0.1732  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B CZ  
9011  O  OH  . TYR B  392 0.3823 0.7559 0.8860 0.1063  -0.1093 0.1908  ? ? ? ? ? ? 635  TYR B OH  
9012  N  N   . THR B  393 0.3708 0.6448 0.7711 0.0398  -0.0519 0.0944  ? ? ? ? ? ? 636  THR B N   
9013  C  CA  . THR B  393 0.3754 0.6258 0.7495 0.0330  -0.0441 0.0847  ? ? ? ? ? ? 636  THR B CA  
9014  C  C   . THR B  393 0.3720 0.6086 0.7569 0.0285  -0.0283 0.0788  ? ? ? ? ? ? 636  THR B C   
9015  O  O   . THR B  393 0.3666 0.6151 0.7794 0.0294  -0.0242 0.0809  ? ? ? ? ? ? 636  THR B O   
9016  C  CB  . THR B  393 0.3891 0.6501 0.7522 0.0227  -0.0554 0.0752  ? ? ? ? ? ? 636  THR B CB  
9017  O  OG1 . THR B  393 0.3934 0.6757 0.7839 0.0135  -0.0601 0.0686  ? ? ? ? ? ? 636  THR B OG1 
9018  C  CG2 . THR B  393 0.3937 0.6707 0.7444 0.0281  -0.0701 0.0831  ? ? ? ? ? ? 636  THR B CG2 
9019  N  N   . HIS B  394 0.3761 0.5889 0.7403 0.0244  -0.0189 0.0725  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B N   
9020  C  CA  . HIS B  394 0.3745 0.5739 0.7468 0.0215  -0.0032 0.0702  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B CA  
9021  C  C   . HIS B  394 0.3812 0.5924 0.7778 0.0099  -0.0025 0.0633  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B C   
9022  O  O   . HIS B  394 0.3909 0.6123 0.7894 0.0011  -0.0129 0.0556  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B O   
9023  C  CB  . HIS B  394 0.3795 0.5519 0.7252 0.0205  0.0055  0.0670  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B CB  
9024  C  CG  . HIS B  394 0.3712 0.5296 0.6979 0.0316  0.0110  0.0742  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B CG  
9025  N  ND1 . HIS B  394 0.3732 0.5087 0.6792 0.0334  0.0216  0.0740  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B ND1 
9026  C  CD2 . HIS B  394 0.3621 0.5266 0.6890 0.0414  0.0073  0.0817  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B CD2 
9027  C  CE1 . HIS B  394 0.3650 0.4950 0.6587 0.0432  0.0235  0.0801  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B CE1 
9028  N  NE2 . HIS B  394 0.3586 0.5046 0.6647 0.0477  0.0152  0.0844  ? ? ? ? ? ? 637  HIS B NE2 
9029  N  N   . TYR B  395 0.3776 0.5879 0.7925 0.0092  0.0102  0.0654  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B N   
9030  C  CA  . TYR B  395 0.3856 0.6015 0.8229 -0.0031 0.0154  0.0592  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CA  
9031  C  C   . TYR B  395 0.3950 0.5830 0.8163 -0.0084 0.0282  0.0563  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B C   
9032  O  O   . TYR B  395 0.3928 0.5606 0.7888 -0.0009 0.0343  0.0603  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B O   
9033  C  CB  . TYR B  395 0.3783 0.6084 0.8442 -0.0007 0.0249  0.0645  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CB  
9034  C  CG  . TYR B  395 0.3715 0.6322 0.8637 0.0031  0.0139  0.0671  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CG  
9035  C  CD1 . TYR B  395 0.3766 0.6617 0.8976 -0.0070 0.0066  0.0621  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CD1 
9036  C  CD2 . TYR B  395 0.3614 0.6267 0.8518 0.0170  0.0111  0.0749  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CD2 
9037  C  CE1 . TYR B  395 0.3711 0.6863 0.9178 -0.0025 -0.0039 0.0657  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CE1 
9038  C  CE2 . TYR B  395 0.3569 0.6489 0.8734 0.0218  0.0017  0.0787  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CE2 
9039  C  CZ  . TYR B  395 0.3614 0.6796 0.9062 0.0126  -0.0061 0.0748  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B CZ  
9040  O  OH  . TYR B  395 0.3576 0.7056 0.9309 0.0183  -0.0164 0.0799  ? ? ? ? ? ? 638  TYR B OH  
9041  N  N   . ASN B  396 0.4065 0.5937 0.8446 -0.0213 0.0327  0.0500  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B N   
9042  C  CA  . ASN B  396 0.4164 0.5782 0.8478 -0.0256 0.0486  0.0511  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B CA  
9043  C  C   . ASN B  396 0.4227 0.5571 0.8217 -0.0218 0.0504  0.0499  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B C   
9044  O  O   . ASN B  396 0.4280 0.5411 0.8172 -0.0200 0.0642  0.0553  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B O   
9045  C  CB  . ASN B  396 0.4095 0.5704 0.8474 -0.0192 0.0643  0.0618  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B CB  
9046  C  CG  . ASN B  396 0.4089 0.5925 0.8826 -0.0260 0.0684  0.0623  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B CG  
9047  O  OD1 . ASN B  396 0.3986 0.5965 0.8829 -0.0185 0.0732  0.0683  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B OD1 
9048  N  ND2 . ASN B  396 0.4207 0.6090 0.9151 -0.0405 0.0666  0.0549  ? ? ? ? ? ? 639  ASN B ND2 
9049  N  N   . THR B  397 0.4235 0.5595 0.8060 -0.0203 0.0369  0.0436  ? ? ? ? ? ? 640  THR B N   
9050  C  CA  . THR B  397 0.4300 0.5414 0.7832 -0.0164 0.0392  0.0420  ? ? ? ? ? ? 640  THR B CA  
9051  C  C   . THR B  397 0.4460 0.5334 0.8014 -0.0235 0.0523  0.0398  ? ? ? ? ? ? 640  THR B C   
9052  O  O   . THR B  397 0.4472 0.5142 0.7868 -0.0167 0.0632  0.0471  ? ? ? ? ? ? 640  THR B O   
9053  C  CB  . THR B  397 0.4359 0.5528 0.7753 -0.0185 0.0245  0.0319  ? ? ? ? ? ? 640  THR B CB  
9054  O  OG1 . THR B  397 0.4220 0.5571 0.7550 -0.0094 0.0139  0.0380  ? ? ? ? ? ? 640  THR B OG1 
9055  C  CG2 . THR B  397 0.4446 0.5363 0.7571 -0.0151 0.0288  0.0290  ? ? ? ? ? ? 640  THR B CG2 
9056  N  N   . ALA B  398 0.4598 0.5500 0.8363 -0.0374 0.0512  0.0299  ? ? ? ? ? ? 641  ALA B N   
9057  C  CA  . ALA B  398 0.4785 0.5434 0.8606 -0.0451 0.0640  0.0278  ? ? ? ? ? ? 641  ALA B CA  
9058  C  C   . ALA B  398 0.4763 0.5295 0.8613 -0.0399 0.0818  0.0437  ? ? ? ? ? ? 641  ALA B C   
9059  O  O   . ALA B  398 0.4873 0.5148 0.8607 -0.0371 0.0929  0.0489  ? ? ? ? ? ? 641  ALA B O   
9060  C  CB  . ALA B  398 0.4943 0.5666 0.9048 -0.0627 0.0605  0.0142  ? ? ? ? ? ? 641  ALA B CB  
9061  N  N   . LEU B  399 0.4634 0.5368 0.8635 -0.0379 0.0845  0.0517  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B N   
9062  C  CA  . LEU B  399 0.4627 0.5301 0.8648 -0.0333 0.1012  0.0660  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B CA  
9063  C  C   . LEU B  399 0.4585 0.5094 0.8287 -0.0194 0.1057  0.0745  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B C   
9064  O  O   . LEU B  399 0.4690 0.5017 0.8322 -0.0173 0.1189  0.0837  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B O   
9065  C  CB  . LEU B  399 0.4488 0.5431 0.8692 -0.0312 0.1026  0.0712  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B CB  
9066  C  CG  . LEU B  399 0.4566 0.5651 0.9132 -0.0454 0.1059  0.0678  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B CG  
9067  C  CD1 . LEU B  399 0.4579 0.5795 0.9263 -0.0542 0.0887  0.0532  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B CD1 
9068  C  CD2 . LEU B  399 0.4459 0.5784 0.9217 -0.0423 0.1131  0.0755  ? ? ? ? ? ? 642  LEU B CD2 
9069  N  N   . SER B  400 0.4444 0.5026 0.7962 -0.0102 0.0945  0.0721  ? ? ? ? ? ? 643  SER B N   
9070  C  CA  . SER B  400 0.4394 0.4852 0.7626 0.0022  0.0972  0.0789  ? ? ? ? ? ? 643  SER B CA  
9071  C  C   . SER B  400 0.4550 0.4747 0.7639 0.0017  0.1012  0.0777  ? ? ? ? ? ? 643  SER B C   
9072  O  O   . SER B  400 0.4610 0.4661 0.7584 0.0077  0.1121  0.0876  ? ? ? ? ? ? 643  SER B O   
9073  C  CB  . SER B  400 0.4239 0.4822 0.7343 0.0098  0.0836  0.0752  ? ? ? ? ? ? 643  SER B CB  
9074  O  OG  . SER B  400 0.4108 0.4907 0.7353 0.0125  0.0820  0.0781  ? ? ? ? ? ? 643  SER B OG  
9075  N  N   . TYR B  401 0.4632 0.4785 0.7737 -0.0051 0.0922  0.0652  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B N   
9076  C  CA  . TYR B  401 0.4794 0.4700 0.7778 -0.0051 0.0955  0.0614  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CA  
9077  C  C   . TYR B  401 0.4979 0.4691 0.8098 -0.0104 0.1108  0.0682  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B C   
9078  O  O   . TYR B  401 0.5104 0.4588 0.8107 -0.0054 0.1184  0.0727  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B O   
9079  C  CB  . TYR B  401 0.4872 0.4794 0.7857 -0.0126 0.0831  0.0439  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CB  
9080  C  CG  . TYR B  401 0.4751 0.4754 0.7492 -0.0033 0.0719  0.0415  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CG  
9081  C  CD1 . TYR B  401 0.4761 0.4606 0.7272 0.0069  0.0759  0.0457  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CD1 
9082  C  CD2 . TYR B  401 0.4629 0.4878 0.7382 -0.0041 0.0581  0.0370  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CD2 
9083  C  CE1 . TYR B  401 0.4653 0.4578 0.6951 0.0151  0.0669  0.0448  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CE1 
9084  C  CE2 . TYR B  401 0.4530 0.4848 0.7059 0.0047  0.0491  0.0375  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CE2 
9085  C  CZ  . TYR B  401 0.4542 0.4693 0.6847 0.0138  0.0541  0.0411  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B CZ  
9086  O  OH  . TYR B  401 0.4460 0.4670 0.6559 0.0218  0.0469  0.0421  ? ? ? ? ? ? 644  TYR B OH  
9087  N  N   . ALA B  402 0.5008 0.4816 0.8386 -0.0200 0.1159  0.0701  ? ? ? ? ? ? 645  ALA B N   
9088  C  CA  . ALA B  402 0.5202 0.4835 0.8737 -0.0261 0.1317  0.0788  ? ? ? ? ? ? 645  ALA B CA  
9089  C  C   . ALA B  402 0.5180 0.4755 0.8554 -0.0138 0.1438  0.0979  ? ? ? ? ? ? 645  ALA B C   
9090  O  O   . ALA B  402 0.5350 0.4702 0.8686 -0.0115 0.1544  0.1067  ? ? ? ? ? ? 645  ALA B O   
9091  C  CB  . ALA B  402 0.5230 0.5012 0.9085 -0.0394 0.1346  0.0771  ? ? ? ? ? ? 645  ALA B CB  
9092  N  N   . LEU B  403 0.4986 0.4764 0.8261 -0.0054 0.1417  0.1038  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B N   
9093  C  CA  . LEU B  403 0.4969 0.4721 0.8051 0.0065  0.1509  0.1192  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B CA  
9094  C  C   . LEU B  403 0.4961 0.4575 0.7769 0.0178  0.1468  0.1198  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B C   
9095  O  O   . LEU B  403 0.5061 0.4556 0.7754 0.0250  0.1563  0.1327  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B O   
9096  C  CB  . LEU B  403 0.4779 0.4786 0.7833 0.0121  0.1493  0.1219  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B CB  
9097  C  CG  . LEU B  403 0.4774 0.4954 0.8106 0.0026  0.1539  0.1216  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B CG  
9098  C  CD1 . LEU B  403 0.4598 0.5023 0.7901 0.0100  0.1532  0.1233  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B CD1 
9099  C  CD2 . LEU B  403 0.4981 0.5058 0.8452 -0.0038 0.1707  0.1339  ? ? ? ? ? ? 646  LEU B CD2 
9100  N  N   . LEU B  404 0.4847 0.4500 0.7554 0.0199  0.1330  0.1075  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B N   
9101  C  CA  . LEU B  404 0.4825 0.4382 0.7279 0.0307  0.1292  0.1080  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B CA  
9102  C  C   . LEU B  404 0.5042 0.4334 0.7488 0.0306  0.1361  0.1096  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B C   
9103  O  O   . LEU B  404 0.5089 0.4278 0.7376 0.0409  0.1409  0.1188  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B O   
9104  C  CB  . LEU B  404 0.4697 0.4345 0.7069 0.0312  0.1140  0.0945  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B CB  
9105  C  CG  . LEU B  404 0.4477 0.4349 0.6783 0.0365  0.1058  0.0945  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B CG  
9106  C  CD1 . LEU B  404 0.4391 0.4378 0.6702 0.0332  0.0908  0.0822  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B CD1 
9107  C  CD2 . LEU B  404 0.4410 0.4272 0.6495 0.0488  0.1080  0.1028  ? ? ? ? ? ? 647  LEU B CD2 
9108  N  N   . LEU B  405 0.5186 0.4373 0.7823 0.0188  0.1362  0.0996  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B N   
9109  C  CA  . LEU B  405 0.5422 0.4332 0.8092 0.0172  0.1422  0.0971  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B CA  
9110  C  C   . LEU B  405 0.5628 0.4365 0.8439 0.0154  0.1585  0.1125  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B C   
9111  O  O   . LEU B  405 0.5846 0.4330 0.8707 0.0153  0.1651  0.1126  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B O   
9112  C  CB  . LEU B  405 0.5512 0.4383 0.8312 0.0050  0.1341  0.0761  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B CB  
9113  C  CG  . LEU B  405 0.5379 0.4382 0.8012 0.0076  0.1188  0.0615  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B CG  
9114  C  CD1 . LEU B  405 0.5493 0.4500 0.8242 -0.0051 0.1104  0.0402  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B CD1 
9115  C  CD2 . LEU B  405 0.5398 0.4277 0.7805 0.0204  0.1201  0.0644  ? ? ? ? ? ? 648  LEU B CD2 
9116  N  N   . THR B  406 0.5576 0.4452 0.8461 0.0140  0.1655  0.1255  ? ? ? ? ? ? 649  THR B N   
9117  C  CA  . THR B  406 0.5775 0.4527 0.8771 0.0133  0.1823  0.1446  ? ? ? ? ? ? 649  THR B CA  
9118  C  C   . THR B  406 0.5721 0.4570 0.8511 0.0270  0.1888  0.1646  ? ? ? ? ? ? 649  THR B C   
9119  O  O   . THR B  406 0.5909 0.4637 0.8709 0.0308  0.2017  0.1829  ? ? ? ? ? ? 649  THR B O   
9120  C  CB  . THR B  406 0.5833 0.4663 0.9119 -0.0014 0.1886  0.1450  ? ? ? ? ? ? 649  THR B CB  
9121  O  OG1 . THR B  406 0.5613 0.4745 0.8878 -0.0007 0.1848  0.1457  ? ? ? ? ? ? 649  THR B OG1 
9122  C  CG2 . THR B  406 0.5909 0.4666 0.9411 -0.0159 0.1819  0.1250  ? ? ? ? ? ? 649  THR B CG2 
9123  N  N   . ASN B  407 0.5480 0.4553 0.8089 0.0341  0.1795  0.1607  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B N   
9124  C  CA  . ASN B  407 0.5405 0.4622 0.7806 0.0462  0.1829  0.1746  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B CA  
9125  C  C   . ASN B  407 0.5541 0.4603 0.7787 0.0575  0.1876  0.1871  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B C   
9126  O  O   . ASN B  407 0.5582 0.4480 0.7796 0.0600  0.1826  0.1796  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B O   
9127  C  CB  . ASN B  407 0.5143 0.4565 0.7386 0.0516  0.1698  0.1636  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B CB  
9128  C  CG  . ASN B  407 0.4998 0.4665 0.7327 0.0472  0.1690  0.1603  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B CG  
9129  O  OD1 . ASN B  407 0.5076 0.4783 0.7588 0.0394  0.1776  0.1650  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B OD1 
9130  N  ND2 . ASN B  407 0.4797 0.4629 0.7010 0.0525  0.1593  0.1526  ? ? ? ? ? ? 650  ASN B ND2 
9131  N  N   . LYS B  408 0.5617 0.4751 0.7761 0.0650  0.1969  0.2059  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B N   
9132  C  CA  . LYS B  408 0.5743 0.4772 0.7732 0.0776  0.2003  0.2197  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B CA  
9133  C  C   . LYS B  408 0.5547 0.4767 0.7289 0.0882  0.1904  0.2158  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B C   
9134  O  O   . LYS B  408 0.5354 0.4788 0.7053 0.0859  0.1847  0.2070  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B O   
9135  C  CB  . LYS B  408 0.5943 0.4990 0.7930 0.0808  0.2147  0.2436  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B CB  
9136  C  CG  . LYS B  408 0.6069 0.5082 0.7875 0.0957  0.2176  0.2611  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B CG  
9137  C  CD  . LYS B  408 0.6394 0.5233 0.8321 0.0962  0.2336  0.2854  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B CD  
9138  C  CE  . LYS B  408 0.6541 0.5360 0.8303 0.1122  0.2361  0.3052  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B CE  
9139  N  NZ  . LYS B  408 0.6449 0.5608 0.7966 0.1198  0.2347  0.3140  ? ? ? ? ? ? 651  LYS B NZ  
9140  N  N   . SER B  409 0.5597 0.4748 0.7200 0.0995  0.1884  0.2216  ? ? ? ? ? ? 652  SER B N   
9141  C  CA  . SER B  409 0.5439 0.4796 0.6809 0.1100  0.1804  0.2209  ? ? ? ? ? ? 652  SER B CA  
9142  C  C   . SER B  409 0.5189 0.4654 0.6499 0.1083  0.1669  0.2012  ? ? ? ? ? ? 652  SER B C   
9143  O  O   . SER B  409 0.5045 0.4723 0.6224 0.1121  0.1619  0.1988  ? ? ? ? ? ? 652  SER B O   
9144  C  CB  . SER B  409 0.5436 0.5032 0.6701 0.1128  0.1857  0.2322  ? ? ? ? ? ? 652  SER B CB  
9145  O  OG  . SER B  409 0.5688 0.5211 0.6974 0.1162  0.1984  0.2540  ? ? ? ? ? ? 652  SER B OG  
9146  N  N   . SER B  410 0.5157 0.4480 0.6565 0.1024  0.1612  0.1870  ? ? ? ? ? ? 653  SER B N   
9147  C  CA  . SER B  410 0.4949 0.4362 0.6295 0.1014  0.1484  0.1704  ? ? ? ? ? ? 653  SER B CA  
9148  C  C   . SER B  410 0.5001 0.4227 0.6418 0.0977  0.1443  0.1584  ? ? ? ? ? ? 653  SER B C   
9149  O  O   . SER B  410 0.5150 0.4206 0.6725 0.0904  0.1495  0.1565  ? ? ? ? ? ? 653  SER B O   
9150  C  CB  . SER B  410 0.4787 0.4368 0.6198 0.0935  0.1441  0.1616  ? ? ? ? ? ? 653  SER B CB  
9151  O  OG  . SER B  410 0.4595 0.4309 0.5901 0.0964  0.1331  0.1518  ? ? ? ? ? ? 653  SER B OG  
9152  N  N   . VAL B  411 0.4900 0.4159 0.6206 0.1022  0.1356  0.1498  ? ? ? ? ? ? 654  VAL B N   
9153  C  CA  . VAL B  411 0.4957 0.4075 0.6321 0.0977  0.1319  0.1365  ? ? ? ? ? ? 654  VAL B CA  
9154  C  C   . VAL B  411 0.4822 0.4046 0.6250 0.0873  0.1230  0.1226  ? ? ? ? ? ? 654  VAL B C   
9155  O  O   . VAL B  411 0.4642 0.4038 0.5988 0.0887  0.1150  0.1191  ? ? ? ? ? ? 654  VAL B O   
9156  C  CB  . VAL B  411 0.4946 0.4046 0.6176 0.1069  0.1279  0.1334  ? ? ? ? ? ? 654  VAL B CB  
9157  C  CG1 . VAL B  411 0.5041 0.3998 0.6327 0.1017  0.1253  0.1181  ? ? ? ? ? ? 654  VAL B CG1 
9158  C  CG2 . VAL B  411 0.5076 0.4105 0.6258 0.1184  0.1359  0.1487  ? ? ? ? ? ? 654  VAL B CG2 
9159  N  N   . PRO B  412 0.4922 0.4051 0.6515 0.0768  0.1244  0.1152  ? ? ? ? ? ? 655  PRO B N   
9160  C  CA  . PRO B  412 0.4810 0.4064 0.6475 0.0674  0.1152  0.1030  ? ? ? ? ? ? 655  PRO B CA  
9161  C  C   . PRO B  412 0.4761 0.4047 0.6320 0.0681  0.1049  0.0902  ? ? ? ? ? ? 655  PRO B C   
9162  O  O   . PRO B  412 0.4895 0.4036 0.6415 0.0701  0.1066  0.0847  ? ? ? ? ? ? 655  PRO B O   
9163  C  CB  . PRO B  412 0.4980 0.4103 0.6854 0.0560  0.1200  0.0978  ? ? ? ? ? ? 655  PRO B CB  
9164  C  CG  . PRO B  412 0.5194 0.4074 0.7068 0.0598  0.1284  0.1002  ? ? ? ? ? ? 655  PRO B CG  
9165  C  CD  . PRO B  412 0.5161 0.4060 0.6897 0.0727  0.1340  0.1170  ? ? ? ? ? ? 655  PRO B CD  
9166  N  N   . ARG B  413 0.4588 0.4063 0.6109 0.0667  0.0950  0.0859  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B N   
9167  C  CA  . ARG B  413 0.4564 0.4093 0.6002 0.0655  0.0852  0.0745  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B CA  
9168  C  C   . ARG B  413 0.4567 0.4190 0.6129 0.0543  0.0773  0.0640  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B C   
9169  O  O   . ARG B  413 0.4443 0.4216 0.6093 0.0515  0.0734  0.0671  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B O   
9170  C  CB  . ARG B  413 0.4391 0.4069 0.5683 0.0729  0.0789  0.0786  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B CB  
9171  C  CG  . ARG B  413 0.4397 0.4124 0.5580 0.0728  0.0707  0.0695  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B CG  
9172  C  CD  . ARG B  413 0.4258 0.4102 0.5308 0.0801  0.0666  0.0748  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B CD  
9173  N  NE  . ARG B  413 0.4105 0.4103 0.5215 0.0784  0.0608  0.0788  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B NE  
9174  C  CZ  . ARG B  413 0.3979 0.4082 0.5020 0.0834  0.0573  0.0838  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B CZ  
9175  N  NH1 . ARG B  413 0.3979 0.4070 0.4885 0.0897  0.0584  0.0856  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B NH1 
9176  N  NH2 . ARG B  413 0.3865 0.4084 0.4990 0.0819  0.0530  0.0868  ? ? ? ? ? ? 656  ARG B NH2 
9177  N  N   . VAL B  414 0.4720 0.4267 0.6298 0.0482  0.0748  0.0509  ? ? ? ? ? ? 657  VAL B N   
9178  C  CA  . VAL B  414 0.4751 0.4413 0.6439 0.0370  0.0660  0.0392  ? ? ? ? ? ? 657  VAL B CA  
9179  C  C   . VAL B  414 0.4659 0.4511 0.6211 0.0387  0.0536  0.0349  ? ? ? ? ? ? 657  VAL B C   
9180  O  O   . VAL B  414 0.4684 0.4511 0.6061 0.0447  0.0527  0.0326  ? ? ? ? ? ? 657  VAL B O   
9181  C  CB  . VAL B  414 0.4986 0.4499 0.6744 0.0288  0.0683  0.0245  ? ? ? ? ? ? 657  VAL B CB  
9182  C  CG1 . VAL B  414 0.5011 0.4695 0.6852 0.0179  0.0571  0.0119  ? ? ? ? ? ? 657  VAL B CG1 
9183  C  CG2 . VAL B  414 0.5119 0.4430 0.7055 0.0251  0.0807  0.0287  ? ? ? ? ? ? 657  VAL B CG2 
9184  N  N   . TYR B  415 0.4564 0.4616 0.6204 0.0338  0.0443  0.0347  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B N   
9185  C  CA  . TYR B  415 0.4496 0.4736 0.6017 0.0357  0.0326  0.0335  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CA  
9186  C  C   . TYR B  415 0.4652 0.4979 0.6160 0.0268  0.0238  0.0181  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B C   
9187  O  O   . TYR B  415 0.4702 0.5115 0.6378 0.0174  0.0192  0.0117  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B O   
9188  C  CB  . TYR B  415 0.4317 0.4739 0.5931 0.0375  0.0267  0.0437  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CB  
9189  C  CG  . TYR B  415 0.4287 0.4918 0.5829 0.0376  0.0136  0.0433  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CG  
9190  C  CD1 . TYR B  415 0.4283 0.4931 0.5616 0.0438  0.0111  0.0455  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CD1 
9191  C  CD2 . TYR B  415 0.4277 0.5107 0.5970 0.0316  0.0036  0.0419  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CD2 
9192  C  CE1 . TYR B  415 0.4279 0.5125 0.5544 0.0439  -0.0002 0.0475  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CE1 
9193  C  CE2 . TYR B  415 0.4274 0.5309 0.5896 0.0325  -0.0087 0.0440  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CE2 
9194  C  CZ  . TYR B  415 0.4280 0.5313 0.5684 0.0385  -0.0100 0.0472  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B CZ  
9195  O  OH  . TYR B  415 0.4295 0.5533 0.5632 0.0394  -0.0213 0.0515  ? ? ? ? ? ? 658  TYR B OH  
9196  N  N   . TYR B  416 0.4740 0.5063 0.6050 0.0297  0.0216  0.0116  ? ? ? ? ? ? 659  TYR B N   
9197  C  CA  . TYR B  416 0.4909 0.5342 0.6164 0.0220  0.0131  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CA  
9198  C  C   . TYR B  416 0.4879 0.5553 0.6271 0.0140  0.0009  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 659  TYR B C   
9199  O  O   . TYR B  416 0.5029 0.5754 0.6516 0.0035  -0.0034 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 659  TYR B O   
9200  C  CB  . TYR B  416 0.4933 0.5453 0.5937 0.0284  0.0093  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CB  
9201  C  CG  . TYR B  416 0.5079 0.5812 0.5991 0.0216  -0.0023 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CG  
9202  C  CD1 . TYR B  416 0.5315 0.5988 0.6149 0.0163  -0.0006 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CD1 
9203  C  CD2 . TYR B  416 0.5000 0.6006 0.5904 0.0208  -0.0150 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CD2 
9204  C  CE1 . TYR B  416 0.5471 0.6368 0.6200 0.0097  -0.0116 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CE1 
9205  C  CE2 . TYR B  416 0.5151 0.6385 0.5955 0.0149  -0.0263 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CE2 
9206  C  CZ  . TYR B  416 0.5386 0.6573 0.6093 0.0091  -0.0247 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 659  TYR B CZ  
9207  O  OH  . TYR B  416 0.5559 0.6994 0.6143 0.0031  -0.0359 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 659  TYR B OH  
9208  N  N   . GLY B  417 0.4696 0.5520 0.6115 0.0193  -0.0043 0.0095  ? ? ? ? ? ? 660  GLY B N   
9209  C  CA  . GLY B  417 0.4656 0.5734 0.6206 0.0145  -0.0164 0.0117  ? ? ? ? ? ? 660  GLY B CA  
9210  C  C   . GLY B  417 0.4642 0.5743 0.6472 0.0066  -0.0156 0.0093  ? ? ? ? ? ? 660  GLY B C   
9211  O  O   . GLY B  417 0.4633 0.5966 0.6596 0.0018  -0.0263 0.0092  ? ? ? ? ? ? 660  GLY B O   
9212  N  N   . ASP B  418 0.4647 0.5525 0.6576 0.0054  -0.0028 0.0089  ? ? ? ? ? ? 661  ASP B N   
9213  C  CA  . ASP B  418 0.4663 0.5555 0.6862 -0.0033 -0.0002 0.0061  ? ? ? ? ? ? 661  ASP B CA  
9214  C  C   . ASP B  418 0.4886 0.5707 0.7139 -0.0152 -0.0001 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 661  ASP B C   
9215  O  O   . ASP B  418 0.4940 0.5796 0.7431 -0.0252 0.0005  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 661  ASP B O   
9216  C  CB  . ASP B  418 0.4578 0.5283 0.6865 0.0009  0.0141  0.0165  ? ? ? ? ? ? 661  ASP B CB  
9217  C  CG  . ASP B  418 0.4375 0.5158 0.6647 0.0111  0.0144  0.0319  ? ? ? ? ? ? 661  ASP B CG  
9218  O  OD1 . ASP B  418 0.4288 0.5290 0.6636 0.0120  0.0045  0.0358  ? ? ? ? ? ? 661  ASP B OD1 
9219  O  OD2 . ASP B  418 0.4314 0.4943 0.6505 0.0186  0.0245  0.0401  ? ? ? ? ? ? 661  ASP B OD2 
9220  N  N   . MET B  419 0.5027 0.5753 0.7075 -0.0144 -0.0001 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 662  MET B N   
9221  C  CA  . MET B  419 0.5271 0.5929 0.7365 -0.0259 -0.0003 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 662  MET B CA  
9222  C  C   . MET B  419 0.5388 0.6302 0.7380 -0.0318 -0.0155 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 662  MET B C   
9223  O  O   . MET B  419 0.5551 0.6548 0.7679 -0.0446 -0.0209 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 662  MET B O   
9224  C  CB  . MET B  419 0.5401 0.5754 0.7372 -0.0218 0.0119  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 662  MET B CB  
9225  C  CG  . MET B  419 0.5325 0.5448 0.7409 -0.0171 0.0263  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 662  MET B CG  
9226  S  SD  . MET B  419 0.5546 0.5306 0.7577 -0.0149 0.0408  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 662  MET B SD  
9227  C  CE  . MET B  419 0.5810 0.5488 0.8114 -0.0333 0.0420  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 662  MET B CE  
9228  N  N   . PHE B  420 0.5317 0.6369 0.7072 -0.0227 -0.0223 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 663  PHE B N   
9229  C  CA  . PHE B  420 0.5424 0.6767 0.7037 -0.0262 -0.0374 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CA  
9230  C  C   . PHE B  420 0.5240 0.6848 0.6840 -0.0192 -0.0481 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 663  PHE B C   
9231  O  O   . PHE B  420 0.5042 0.6567 0.6654 -0.0094 -0.0423 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 663  PHE B O   
9232  C  CB  . PHE B  420 0.5553 0.6820 0.6871 -0.0210 -0.0345 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CB  
9233  C  CG  . PHE B  420 0.5751 0.6736 0.7078 -0.0254 -0.0230 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CG  
9234  C  CD1 . PHE B  420 0.6016 0.7054 0.7367 -0.0379 -0.0277 -0.1097 ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CD1 
9235  C  CD2 . PHE B  420 0.5695 0.6366 0.7014 -0.0171 -0.0077 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CD2 
9236  C  CE1 . PHE B  420 0.6232 0.6985 0.7618 -0.0421 -0.0164 -0.1278 ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CE1 
9237  C  CE2 . PHE B  420 0.5902 0.6297 0.7253 -0.0202 0.0034  -0.0926 ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CE2 
9238  C  CZ  . PHE B  420 0.6176 0.6598 0.7569 -0.0328 -0.0005 -0.1184 ? ? ? ? ? ? 663  PHE B CZ  
9239  N  N   . THR B  421 0.5320 0.7250 0.6898 -0.0240 -0.0635 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 664  THR B N   
9240  C  CA  . THR B  421 0.5171 0.7347 0.6763 -0.0167 -0.0736 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 664  THR B CA  
9241  C  C   . THR B  421 0.5048 0.7138 0.6434 -0.0032 -0.0688 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 664  THR B C   
9242  O  O   . THR B  421 0.5143 0.7178 0.6279 -0.0002 -0.0661 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 664  THR B O   
9243  C  CB  . THR B  421 0.5317 0.7866 0.6862 -0.0226 -0.0915 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 664  THR B CB  
9244  O  OG1 . THR B  421 0.5507 0.8096 0.6745 -0.0229 -0.0936 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 664  THR B OG1 
9245  C  CG2 . THR B  421 0.5428 0.8076 0.7209 -0.0366 -0.0965 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 664  THR B CG2 
9246  N  N   . ASP B  422 0.4843 0.6927 0.6353 0.0046  -0.0671 0.0118  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B N   
9247  C  CA  . ASP B  422 0.4735 0.6752 0.6088 0.0161  -0.0633 0.0275  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B CA  
9248  C  C   . ASP B  422 0.4846 0.7086 0.5968 0.0187  -0.0735 0.0317  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B C   
9249  O  O   . ASP B  422 0.4814 0.6988 0.5758 0.0263  -0.0691 0.0409  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B O   
9250  C  CB  . ASP B  422 0.4529 0.6551 0.6084 0.0231  -0.0621 0.0457  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B CB  
9251  C  CG  . ASP B  422 0.4418 0.6212 0.6152 0.0225  -0.0493 0.0439  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B CG  
9252  O  OD1 . ASP B  422 0.4379 0.5934 0.6005 0.0267  -0.0375 0.0439  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B OD1 
9253  O  OD2 . ASP B  422 0.4380 0.6252 0.6364 0.0180  -0.0510 0.0430  ? ? ? ? ? ? 665  ASP B OD2 
9254  N  N   . ASP B  423 0.4989 0.7511 0.6110 0.0122  -0.0872 0.0256  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B N   
9255  C  CA  . ASP B  423 0.5103 0.7873 0.6005 0.0154  -0.0973 0.0332  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B CA  
9256  C  C   . ASP B  423 0.5359 0.8307 0.6069 0.0069  -0.1046 0.0138  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B C   
9257  O  O   . ASP B  423 0.5473 0.8747 0.6148 0.0046  -0.1190 0.0167  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B O   
9258  C  CB  . ASP B  423 0.5045 0.8085 0.6102 0.0193  -0.1101 0.0522  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B CB  
9259  C  CG  . ASP B  423 0.5136 0.8437 0.6375 0.0101  -0.1230 0.0425  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B CG  
9260  O  OD1 . ASP B  423 0.5146 0.8338 0.6528 0.0013  -0.1188 0.0252  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B OD1 
9261  O  OD2 . ASP B  423 0.5206 0.8831 0.6458 0.0117  -0.1374 0.0535  ? ? ? ? ? ? 666  ASP B OD2 
9262  N  N   . GLY B  424 0.5471 0.8227 0.6060 0.0025  -0.0955 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 667  GLY B N   
9263  C  CA  . GLY B  424 0.5742 0.8685 0.6156 -0.0060 -0.1028 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 667  GLY B CA  
9264  C  C   . GLY B  424 0.5867 0.8720 0.5979 -0.0021 -0.0946 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 667  GLY B C   
9265  O  O   . GLY B  424 0.5731 0.8403 0.5778 0.0072  -0.0844 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 667  GLY B O   
9266  N  N   . GLN B  425 0.6137 0.9133 0.6070 -0.0096 -0.0989 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 668  GLN B N   
9267  C  CA  . GLN B  425 0.6286 0.9130 0.5986 -0.0076 -0.0876 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 668  GLN B CA  
9268  C  C   . GLN B  425 0.6205 0.8640 0.6089 -0.0083 -0.0727 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 668  GLN B C   
9269  O  O   . GLN B  425 0.6152 0.8501 0.6292 -0.0151 -0.0738 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 668  GLN B O   
9270  C  CB  . GLN B  425 0.6621 0.9699 0.6121 -0.0166 -0.0949 -0.0974 ? ? ? ? ? ? 668  GLN B CB  
9271  C  CG  . GLN B  425 0.6749 1.0245 0.5991 -0.0144 -0.1077 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 668  GLN B CG  
9272  C  CD  . GLN B  425 0.6649 1.0115 0.5702 -0.0019 -0.1000 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 668  GLN B CD  
9273  O  OE1 . GLN B  425 0.6552 0.9713 0.5603 0.0040  -0.0849 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 668  GLN B OE1 
9274  N  NE2 . GLN B  425 0.6686 1.0477 0.5592 0.0019  -0.1104 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 668  GLN B NE2 
9275  N  N   . TYR B  426 0.6203 0.8399 0.5971 -0.0012 -0.0587 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 669  TYR B N   
9276  C  CA  . TYR B  426 0.6088 0.7903 0.6037 0.0011  -0.0445 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CA  
9277  C  C   . TYR B  426 0.6254 0.7898 0.6370 -0.0094 -0.0409 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 669  TYR B C   
9278  O  O   . TYR B  426 0.6518 0.8180 0.6522 -0.0150 -0.0402 -0.1317 ? ? ? ? ? ? 669  TYR B O   
9279  C  CB  . TYR B  426 0.6090 0.7732 0.5872 0.0111  -0.0314 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CB  
9280  C  CG  . TYR B  426 0.5944 0.7236 0.5885 0.0167  -0.0176 -0.0758 ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CG  
9281  C  CD1 . TYR B  426 0.5674 0.6907 0.5718 0.0236  -0.0158 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CD1 
9282  C  CD2 . TYR B  426 0.6097 0.7123 0.6083 0.0158  -0.0060 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CD2 
9283  C  CE1 . TYR B  426 0.5558 0.6507 0.5722 0.0291  -0.0037 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CE1 
9284  C  CE2 . TYR B  426 0.5980 0.6706 0.6100 0.0221  0.0063  -0.0854 ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CE2 
9285  C  CZ  . TYR B  426 0.5710 0.6416 0.5906 0.0286  0.0070  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 669  TYR B CZ  
9286  O  OH  . TYR B  426 0.5606 0.6053 0.5917 0.0349  0.0185  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 669  TYR B OH  
9287  N  N   . MET B  427 0.6118 0.7586 0.6508 -0.0123 -0.0374 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 670  MET B N   
9288  C  CA  . MET B  427 0.6277 0.7595 0.6875 -0.0241 -0.0346 -0.1231 ? ? ? ? ? ? 670  MET B CA  
9289  C  C   . MET B  427 0.6485 0.8083 0.7098 -0.0375 -0.0486 -0.1427 ? ? ? ? ? ? 670  MET B C   
9290  O  O   . MET B  427 0.6682 0.8167 0.7436 -0.0487 -0.0463 -0.1649 ? ? ? ? ? ? 670  MET B O   
9291  C  CB  . MET B  427 0.6457 0.7460 0.7018 -0.0225 -0.0199 -0.1395 ? ? ? ? ? ? 670  MET B CB  
9292  C  CG  . MET B  427 0.6276 0.6977 0.6893 -0.0110 -0.0054 -0.1219 ? ? ? ? ? ? 670  MET B CG  
9293  S  SD  . MET B  427 0.6514 0.6820 0.7184 -0.0099 0.0118  -0.1404 ? ? ? ? ? ? 670  MET B SD  
9294  C  CE  . MET B  427 0.6270 0.6378 0.6897 0.0073  0.0242  -0.1141 ? ? ? ? ? ? 670  MET B CE  
9295  N  N   . ALA B  428 0.6462 0.8425 0.6934 -0.0366 -0.0632 -0.1345 ? ? ? ? ? ? 671  ALA B N   
9296  C  CA  . ALA B  428 0.6650 0.8941 0.7131 -0.0488 -0.0788 -0.1504 ? ? ? ? ? ? 671  ALA B CA  
9297  C  C   . ALA B  428 0.6588 0.8873 0.7421 -0.0593 -0.0827 -0.1525 ? ? ? ? ? ? 671  ALA B C   
9298  O  O   . ALA B  428 0.6802 0.9094 0.7752 -0.0726 -0.0850 -0.1770 ? ? ? ? ? ? 671  ALA B O   
9299  C  CB  . ALA B  428 0.6616 0.9312 0.6898 -0.0438 -0.0937 -0.1347 ? ? ? ? ? ? 671  ALA B CB  
9300  N  N   . HIS B  429 0.6309 0.8579 0.7325 -0.0536 -0.0825 -0.1281 ? ? ? ? ? ? 672  HIS B N   
9301  C  CA  . HIS B  429 0.6246 0.8602 0.7591 -0.0630 -0.0881 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 672  HIS B CA  
9302  C  C   . HIS B  429 0.6053 0.8087 0.7654 -0.0606 -0.0737 -0.1162 ? ? ? ? ? ? 672  HIS B C   
9303  O  O   . HIS B  429 0.5825 0.7743 0.7399 -0.0483 -0.0669 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 672  HIS B O   
9304  C  CB  . HIS B  429 0.6132 0.8892 0.7506 -0.0605 -0.1050 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 672  HIS B CB  
9305  C  CG  . HIS B  429 0.6330 0.9447 0.7443 -0.0622 -0.1199 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 672  HIS B CG  
9306  N  ND1 . HIS B  429 0.6606 0.9930 0.7709 -0.0762 -0.1299 -0.1453 ? ? ? ? ? ? 672  HIS B ND1 
9307  C  CD2 . HIS B  429 0.6312 0.9628 0.7161 -0.0520 -0.1263 -0.1034 ? ? ? ? ? ? 672  HIS B CD2 
9308  C  CE1 . HIS B  429 0.6749 1.0402 0.7573 -0.0740 -0.1421 -0.1458 ? ? ? ? ? ? 672  HIS B CE1 
9309  N  NE2 . HIS B  429 0.6576 1.0226 0.7243 -0.0593 -0.1398 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 672  HIS B NE2 
9310  N  N   . LYS B  430 0.6154 0.8058 0.8012 -0.0728 -0.0690 -0.1307 ? ? ? ? ? ? 673  LYS B N   
9311  C  CA  . LYS B  430 0.5997 0.7628 0.8099 -0.0713 -0.0552 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 673  LYS B CA  
9312  C  C   . LYS B  430 0.5773 0.7614 0.8100 -0.0701 -0.0616 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 673  LYS B C   
9313  O  O   . LYS B  430 0.5808 0.7989 0.8225 -0.0769 -0.0768 -0.1041 ? ? ? ? ? ? 673  LYS B O   
9314  C  CB  . LYS B  430 0.6212 0.7620 0.8521 -0.0850 -0.0468 -0.1393 ? ? ? ? ? ? 673  LYS B CB  
9315  C  CG  . LYS B  430 0.6481 0.7743 0.8591 -0.0875 -0.0433 -0.1620 ? ? ? ? ? ? 673  LYS B CG  
9316  C  CD  . LYS B  430 0.6741 0.7816 0.9077 -0.1029 -0.0372 -0.1857 ? ? ? ? ? ? 673  LYS B CD  
9317  C  CE  . LYS B  430 0.6991 0.7823 0.9142 -0.1014 -0.0287 -0.2050 ? ? ? ? ? ? 673  LYS B CE  
9318  N  NZ  . LYS B  430 0.7312 0.8020 0.9667 -0.1185 -0.0262 -0.2341 ? ? ? ? ? ? 673  LYS B NZ  
9319  N  N   . THR B  431 0.5557 0.7218 0.7971 -0.0611 -0.0503 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 674  THR B N   
9320  C  CA  . THR B  431 0.5362 0.7179 0.8031 -0.0602 -0.0528 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 674  THR B CA  
9321  C  C   . THR B  431 0.5453 0.7243 0.8454 -0.0748 -0.0488 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 674  THR B C   
9322  O  O   . THR B  431 0.5643 0.7211 0.8679 -0.0838 -0.0408 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 674  THR B O   
9323  C  CB  . THR B  431 0.5138 0.6764 0.7791 -0.0470 -0.0404 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 674  THR B CB  
9324  O  OG1 . THR B  431 0.5205 0.6475 0.7851 -0.0476 -0.0239 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 674  THR B OG1 
9325  C  CG2 . THR B  431 0.5031 0.6705 0.7407 -0.0332 -0.0445 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 674  THR B CG2 
9326  N  N   . ILE B  432 0.5335 0.7349 0.8603 -0.0777 -0.0538 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 675  ILE B N   
9327  C  CA  . ILE B  432 0.5431 0.7434 0.9033 -0.0926 -0.0495 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 675  ILE B CA  
9328  C  C   . ILE B  432 0.5412 0.7034 0.9090 -0.0912 -0.0284 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 675  ILE B C   
9329  O  O   . ILE B  432 0.5517 0.7047 0.9457 -0.1032 -0.0207 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 675  ILE B O   
9330  C  CB  . ILE B  432 0.5309 0.7653 0.9204 -0.0955 -0.0585 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 675  ILE B CB  
9331  C  CG1 . ILE B  432 0.5055 0.7355 0.8993 -0.0814 -0.0499 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 675  ILE B CG1 
9332  C  CG2 . ILE B  432 0.5340 0.8072 0.9149 -0.0952 -0.0798 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 675  ILE B CG2 
9333  C  CD1 . ILE B  432 0.4918 0.7589 0.9092 -0.0791 -0.0609 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 675  ILE B CD1 
9334  N  N   . ASN B  433 0.5294 0.6705 0.8746 -0.0767 -0.0193 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 676  ASN B N   
9335  C  CA  . ASN B  433 0.5273 0.6368 0.8779 -0.0736 -0.0005 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 676  ASN B CA  
9336  C  C   . ASN B  433 0.5452 0.6220 0.8781 -0.0732 0.0085  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 676  ASN B C   
9337  O  O   . ASN B  433 0.5471 0.5955 0.8812 -0.0695 0.0242  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 676  ASN B O   
9338  C  CB  . ASN B  433 0.5032 0.6121 0.8440 -0.0581 0.0045  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 676  ASN B CB  
9339  C  CG  . ASN B  433 0.4879 0.6204 0.8538 -0.0585 0.0024  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 676  ASN B CG  
9340  O  OD1 . ASN B  433 0.4904 0.6207 0.8825 -0.0662 0.0113  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 676  ASN B OD1 
9341  N  ND2 . ASN B  433 0.4727 0.6281 0.8323 -0.0497 -0.0084 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 676  ASN B ND2 
9342  N  N   . TYR B  434 0.5599 0.6425 0.8766 -0.0766 -0.0013 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 677  TYR B N   
9343  C  CA  . TYR B  434 0.5780 0.6326 0.8761 -0.0746 0.0060  -0.0846 ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CA  
9344  C  C   . TYR B  434 0.5985 0.6237 0.9184 -0.0847 0.0198  -0.0928 ? ? ? ? ? ? 677  TYR B C   
9345  O  O   . TYR B  434 0.6043 0.5980 0.9182 -0.0782 0.0338  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 677  TYR B O   
9346  C  CB  . TYR B  434 0.5935 0.6650 0.8731 -0.0787 -0.0076 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CB  
9347  C  CG  . TYR B  434 0.6156 0.6602 0.8784 -0.0776 0.0000  -0.1193 ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CG  
9348  C  CD1 . TYR B  434 0.6089 0.6432 0.8427 -0.0627 0.0040  -0.1113 ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CD1 
9349  C  CD2 . TYR B  434 0.6446 0.6740 0.9226 -0.0914 0.0039  -0.1423 ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CD2 
9350  C  CE1 . TYR B  434 0.6302 0.6409 0.8501 -0.0607 0.0118  -0.1255 ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CE1 
9351  C  CE2 . TYR B  434 0.6670 0.6706 0.9313 -0.0894 0.0118  -0.1573 ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CE2 
9352  C  CZ  . TYR B  434 0.6592 0.6541 0.8943 -0.0735 0.0158  -0.1483 ? ? ? ? ? ? 677  TYR B CZ  
9353  O  OH  . TYR B  434 0.6807 0.6514 0.9036 -0.0699 0.0244  -0.1621 ? ? ? ? ? ? 677  TYR B OH  
9354  N  N   . GLU B  435 0.6107 0.6470 0.9579 -0.1009 0.0156  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 678  GLU B N   
9355  C  CA  . GLU B  435 0.6316 0.6402 1.0044 -0.1122 0.0292  -0.1123 ? ? ? ? ? ? 678  GLU B CA  
9356  C  C   . GLU B  435 0.6208 0.6083 1.0042 -0.1053 0.0462  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 678  GLU B C   
9357  O  O   . GLU B  435 0.6345 0.5878 1.0176 -0.1024 0.0608  -0.0855 ? ? ? ? ? ? 678  GLU B O   
9358  C  CB  . GLU B  435 0.6430 0.6716 1.0480 -0.1314 0.0218  -0.1270 ? ? ? ? ? ? 678  GLU B CB  
9359  C  CG  . GLU B  435 0.6672 0.6660 1.1015 -0.1446 0.0365  -0.1341 ? ? ? ? ? ? 678  GLU B CG  
9360  C  CD  . GLU B  435 0.6836 0.7022 1.1482 -0.1656 0.0277  -0.1547 ? ? ? ? ? ? 678  GLU B CD  
9361  O  OE1 . GLU B  435 0.6665 0.7216 1.1421 -0.1685 0.0162  -0.1497 ? ? ? ? ? ? 678  GLU B OE1 
9362  O  OE2 . GLU B  435 0.7140 0.7127 1.1921 -0.1788 0.0319  -0.1761 ? ? ? ? ? ? 678  GLU B OE2 
9363  N  N   . ALA B  436 0.5981 0.6072 0.9919 -0.1027 0.0443  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 679  ALA B N   
9364  C  CA  . ALA B  436 0.5898 0.5843 0.9946 -0.0978 0.0601  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 679  ALA B CA  
9365  C  C   . ALA B  436 0.5851 0.5550 0.9623 -0.0812 0.0697  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 679  ALA B C   
9366  O  O   . ALA B  436 0.5946 0.5379 0.9777 -0.0791 0.0855  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 679  ALA B O   
9367  C  CB  . ALA B  436 0.5664 0.5902 0.9820 -0.0955 0.0558  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 679  ALA B CB  
9368  N  N   . ILE B  437 0.5720 0.5519 0.9202 -0.0696 0.0601  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 680  ILE B N   
9369  C  CA  . ILE B  437 0.5657 0.5273 0.8875 -0.0536 0.0673  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 680  ILE B CA  
9370  C  C   . ILE B  437 0.5910 0.5211 0.9068 -0.0539 0.0752  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 680  ILE B C   
9371  O  O   . ILE B  437 0.5953 0.5009 0.9048 -0.0449 0.0879  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 680  ILE B O   
9372  C  CB  . ILE B  437 0.5456 0.5286 0.8413 -0.0426 0.0547  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 680  ILE B CB  
9373  C  CG1 . ILE B  437 0.5228 0.5336 0.8277 -0.0411 0.0484  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 680  ILE B CG1 
9374  C  CG2 . ILE B  437 0.5396 0.5059 0.8096 -0.0271 0.0614  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 680  ILE B CG2 
9375  C  CD1 . ILE B  437 0.5065 0.5397 0.7915 -0.0326 0.0348  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 680  ILE B CD1 
9376  N  N   . GLU B  438 0.6096 0.5412 0.9283 -0.0642 0.0678  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 681  GLU B N   
9377  C  CA  . GLU B  438 0.6354 0.5370 0.9507 -0.0645 0.0760  -0.0717 ? ? ? ? ? ? 681  GLU B CA  
9378  C  C   . GLU B  438 0.6529 0.5265 0.9953 -0.0709 0.0919  -0.0654 ? ? ? ? ? ? 681  GLU B C   
9379  O  O   . GLU B  438 0.6663 0.5098 1.0065 -0.0637 0.1048  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 681  GLU B O   
9380  C  CB  . GLU B  438 0.6551 0.5652 0.9693 -0.0756 0.0652  -0.1003 ? ? ? ? ? ? 681  GLU B CB  
9381  C  CG  . GLU B  438 0.6860 0.5634 1.0000 -0.0767 0.0747  -0.1165 ? ? ? ? ? ? 681  GLU B CG  
9382  C  CD  . GLU B  438 0.7044 0.5937 1.0077 -0.0843 0.0634  -0.1457 ? ? ? ? ? ? 681  GLU B CD  
9383  O  OE1 . GLU B  438 0.7209 0.6191 1.0436 -0.1012 0.0573  -0.1653 ? ? ? ? ? ? 681  GLU B OE1 
9384  O  OE2 . GLU B  438 0.7037 0.5952 0.9792 -0.0736 0.0606  -0.1500 ? ? ? ? ? ? 681  GLU B OE2 
9385  N  N   . THR B  439 0.6542 0.5383 1.0243 -0.0846 0.0916  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 682  THR B N   
9386  C  CA  . THR B  439 0.6728 0.5310 1.0706 -0.0920 0.1075  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 682  THR B CA  
9387  C  C   . THR B  439 0.6619 0.5057 1.0502 -0.0767 0.1210  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 682  THR B C   
9388  O  O   . THR B  439 0.6814 0.4935 1.0771 -0.0739 0.1359  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 682  THR B O   
9389  C  CB  . THR B  439 0.6726 0.5494 1.1024 -0.1088 0.1052  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 682  THR B CB  
9390  O  OG1 . THR B  439 0.6797 0.5773 1.1144 -0.1215 0.0896  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 682  THR B OG1 
9391  C  CG2 . THR B  439 0.6977 0.5456 1.1583 -0.1189 0.1222  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 682  THR B CG2 
9392  N  N   . LEU B  440 0.6326 0.5003 1.0045 -0.0666 0.1155  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 683  LEU B N   
9393  C  CA  . LEU B  440 0.6225 0.4822 0.9850 -0.0534 0.1267  0.0089  ? ? ? ? ? ? 683  LEU B CA  
9394  C  C   . LEU B  440 0.6300 0.4668 0.9698 -0.0393 0.1314  0.0121  ? ? ? ? ? ? 683  LEU B C   
9395  O  O   . LEU B  440 0.6417 0.4556 0.9835 -0.0327 0.1452  0.0275  ? ? ? ? ? ? 683  LEU B O   
9396  C  CB  . LEU B  440 0.5914 0.4817 0.9420 -0.0461 0.1192  0.0201  ? ? ? ? ? ? 683  LEU B CB  
9397  C  CG  . LEU B  440 0.5845 0.4953 0.9607 -0.0570 0.1193  0.0234  ? ? ? ? ? ? 683  LEU B CG  
9398  C  CD1 . LEU B  440 0.5557 0.4979 0.9201 -0.0499 0.1083  0.0278  ? ? ? ? ? ? 683  LEU B CD1 
9399  C  CD2 . LEU B  440 0.5931 0.4906 0.9842 -0.0574 0.1369  0.0426  ? ? ? ? ? ? 683  LEU B CD2 
9400  N  N   . LEU B  441 0.6244 0.4687 0.9427 -0.0342 0.1203  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 684  LEU B N   
9401  C  CA  . LEU B  441 0.6319 0.4564 0.9305 -0.0207 0.1252  0.0006  ? ? ? ? ? ? 684  LEU B CA  
9402  C  C   . LEU B  441 0.6647 0.4535 0.9802 -0.0239 0.1385  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 684  LEU B C   
9403  O  O   . LEU B  441 0.6717 0.4406 0.9827 -0.0123 0.1496  0.0126  ? ? ? ? ? ? 684  LEU B O   
9404  C  CB  . LEU B  441 0.6262 0.4639 0.9023 -0.0173 0.1123  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 684  LEU B CB  
9405  C  CG  . LEU B  441 0.5951 0.4613 0.8510 -0.0087 0.1023  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 684  LEU B CG  
9406  C  CD1 . LEU B  441 0.5902 0.4780 0.8326 -0.0120 0.0870  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 684  LEU B CD1 
9407  C  CD2 . LEU B  441 0.5889 0.4446 0.8261 0.0078  0.1092  0.0090  ? ? ? ? ? ? 684  LEU B CD2 
9408  N  N   . LYS B  442 0.6861 0.4673 1.0217 -0.0395 0.1370  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 685  LYS B N   
9409  C  CA  . LYS B  442 0.7211 0.4660 1.0759 -0.0439 0.1494  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 685  LYS B CA  
9410  C  C   . LYS B  442 0.7310 0.4562 1.1064 -0.0437 0.1655  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 685  LYS B C   
9411  O  O   . LYS B  442 0.7485 0.4454 1.1259 -0.0341 0.1782  0.0042  ? ? ? ? ? ? 685  LYS B O   
9412  C  CB  . LYS B  442 0.7415 0.4863 1.1161 -0.0631 0.1436  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 685  LYS B CB  
9413  C  CG  . LYS B  442 0.7510 0.4977 1.1071 -0.0614 0.1347  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 685  LYS B CG  
9414  C  CD  . LYS B  442 0.7580 0.5259 1.1237 -0.0799 0.1213  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 685  LYS B CD  
9415  C  CE  . LYS B  442 0.7963 0.5374 1.1934 -0.0962 0.1290  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 685  LYS B CE  
9416  N  NZ  . LYS B  442 0.8216 0.5335 1.2099 -0.0880 0.1366  -0.1486 ? ? ? ? ? ? 685  LYS B NZ  
9417  N  N   . ALA B  443 0.7202 0.4628 1.1113 -0.0539 0.1649  0.0001  ? ? ? ? ? ? 686  ALA B N   
9418  C  CA  . ALA B  443 0.7251 0.4578 1.1321 -0.0535 0.1793  0.0256  ? ? ? ? ? ? 686  ALA B CA  
9419  C  C   . ALA B  443 0.7154 0.4434 1.1000 -0.0332 0.1867  0.0522  ? ? ? ? ? ? 686  ALA B C   
9420  O  O   . ALA B  443 0.7342 0.4390 1.1289 -0.0287 0.2017  0.0716  ? ? ? ? ? ? 686  ALA B O   
9421  C  CB  . ALA B  443 0.7074 0.4692 1.1281 -0.0646 0.1753  0.0297  ? ? ? ? ? ? 686  ALA B CB  
9422  N  N   . ARG B  444 0.6875 0.4386 1.0428 -0.0214 0.1761  0.0537  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B N   
9423  C  CA  . ARG B  444 0.6763 0.4288 1.0099 -0.0032 0.1809  0.0769  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B CA  
9424  C  C   . ARG B  444 0.7010 0.4211 1.0330 0.0079  0.1915  0.0837  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B C   
9425  O  O   . ARG B  444 0.7079 0.4187 1.0385 0.0178  0.2024  0.1080  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B O   
9426  C  CB  . ARG B  444 0.6446 0.4258 0.9493 0.0059  0.1669  0.0735  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B CB  
9427  C  CG  . ARG B  444 0.6308 0.4197 0.9158 0.0218  0.1708  0.0962  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B CG  
9428  C  CD  . ARG B  444 0.6034 0.4161 0.8622 0.0306  0.1579  0.0916  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B CD  
9429  N  NE  . ARG B  444 0.5878 0.4150 0.8321 0.0416  0.1606  0.1118  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B NE  
9430  C  CZ  . ARG B  444 0.5871 0.4110 0.8138 0.0562  0.1632  0.1232  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B CZ  
9431  N  NH1 . ARG B  444 0.6000 0.4063 0.8223 0.0622  0.1637  0.1169  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B NH1 
9432  N  NH2 . ARG B  444 0.5747 0.4141 0.7889 0.0647  0.1651  0.1399  ? ? ? ? ? ? 687  ARG B NH2 
9433  N  N   . ILE B  445 0.7155 0.4202 1.0477 0.0069  0.1882  0.0623  ? ? ? ? ? ? 688  ILE B N   
9434  C  CA  . ILE B  445 0.7402 0.4143 1.0738 0.0176  0.1979  0.0657  ? ? ? ? ? ? 688  ILE B CA  
9435  C  C   . ILE B  445 0.7721 0.4156 1.1361 0.0115  0.2141  0.0775  ? ? ? ? ? ? 688  ILE B C   
9436  O  O   . ILE B  445 0.7874 0.4118 1.1535 0.0234  0.2256  0.0984  ? ? ? ? ? ? 688  ILE B O   
9437  C  CB  . ILE B  445 0.7518 0.4172 1.0822 0.0152  0.1916  0.0359  ? ? ? ? ? ? 688  ILE B CB  
9438  C  CG1 . ILE B  445 0.7223 0.4177 1.0218 0.0224  0.1768  0.0273  ? ? ? ? ? ? 688  ILE B CG1 
9439  C  CG2 . ILE B  445 0.7821 0.4126 1.1200 0.0255  0.2035  0.0371  ? ? ? ? ? ? 688  ILE B CG2 
9440  C  CD1 . ILE B  445 0.7303 0.4275 1.0239 0.0167  0.1680  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 688  ILE B CD1 
9441  N  N   . LYS B  446 0.7827 0.4232 1.1715 -0.0074 0.2147  0.0652  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B N   
9442  C  CA  . LYS B  446 0.8151 0.4258 1.2365 -0.0161 0.2302  0.0744  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B CA  
9443  C  C   . LYS B  446 0.8130 0.4280 1.2398 -0.0130 0.2412  0.1080  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B C   
9444  O  O   . LYS B  446 0.8389 0.4269 1.2781 -0.0065 0.2560  0.1284  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B O   
9445  C  CB  . LYS B  446 0.8273 0.4365 1.2757 -0.0391 0.2271  0.0498  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B CB  
9446  C  CG  . LYS B  446 0.8614 0.4405 1.3474 -0.0506 0.2436  0.0594  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B CG  
9447  C  CD  . LYS B  446 0.8828 0.4507 1.3953 -0.0711 0.2406  0.0272  ? ? ? ? ? ? 689  LYS B CD  
9448  C  CE  . LYS B  446 0.8865 0.4502 1.3824 -0.0666 0.2305  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 689  LYS B CE  
9449  N  NZ  . LYS B  446 0.9179 0.4627 1.4404 -0.0851 0.2302  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 689  LYS B NZ  
9450  N  N   . TYR B  447 0.7849 0.4336 1.2038 -0.0176 0.2348  0.1139  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B N   
9451  C  CA  . TYR B  447 0.7854 0.4419 1.2140 -0.0197 0.2458  0.1413  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CA  
9452  C  C   . TYR B  447 0.7618 0.4431 1.1621 -0.0040 0.2451  0.1648  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B C   
9453  O  O   . TYR B  447 0.7701 0.4520 1.1740 -0.0008 0.2571  0.1912  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B O   
9454  C  CB  . TYR B  447 0.7764 0.4530 1.2247 -0.0389 0.2423  0.1310  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CB  
9455  C  CG  . TYR B  447 0.8011 0.4578 1.2820 -0.0579 0.2437  0.1089  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CG  
9456  C  CD1 . TYR B  447 0.7976 0.4569 1.2750 -0.0638 0.2299  0.0770  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CD1 
9457  C  CD2 . TYR B  447 0.8294 0.4662 1.3448 -0.0707 0.2589  0.1194  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CD2 
9458  C  CE1 . TYR B  447 0.8216 0.4650 1.3276 -0.0817 0.2302  0.0541  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CE1 
9459  C  CE2 . TYR B  447 0.8531 0.4721 1.4001 -0.0892 0.2599  0.0972  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CE2 
9460  C  CZ  . TYR B  447 0.8493 0.4720 1.3914 -0.0950 0.2450  0.0632  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B CZ  
9461  O  OH  . TYR B  447 0.8752 0.4818 1.4486 -0.1145 0.2451  0.0376  ? ? ? ? ? ? 690  TYR B OH  
9462  N  N   . VAL B  448 0.7332 0.4370 1.1057 0.0046  0.2309  0.1546  ? ? ? ? ? ? 691  VAL B N   
9463  C  CA  . VAL B  448 0.7072 0.4404 1.0549 0.0154  0.2276  0.1704  ? ? ? ? ? ? 691  VAL B CA  
9464  C  C   . VAL B  448 0.7132 0.4406 1.0419 0.0344  0.2341  0.1939  ? ? ? ? ? ? 691  VAL B C   
9465  O  O   . VAL B  448 0.7107 0.4322 1.0241 0.0454  0.2286  0.1882  ? ? ? ? ? ? 691  VAL B O   
9466  C  CB  . VAL B  448 0.6754 0.4346 1.0026 0.0170  0.2100  0.1508  ? ? ? ? ? ? 691  VAL B CB  
9467  C  CG1 . VAL B  448 0.6492 0.4401 0.9574 0.0241  0.2069  0.1639  ? ? ? ? ? ? 691  VAL B CG1 
9468  C  CG2 . VAL B  448 0.6728 0.4372 1.0185 -0.0005 0.2017  0.1260  ? ? ? ? ? ? 691  VAL B CG2 
9469  N  N   . SER B  449 0.7207 0.4535 1.0491 0.0385  0.2452  0.2204  ? ? ? ? ? ? 692  SER B N   
9470  C  CA  . SER B  449 0.7311 0.4587 1.0435 0.0562  0.2514  0.2439  ? ? ? ? ? ? 692  SER B CA  
9471  C  C   . SER B  449 0.7397 0.4796 1.0508 0.0586  0.2635  0.2732  ? ? ? ? ? ? 692  SER B C   
9472  O  O   . SER B  449 0.7465 0.4889 1.0764 0.0456  0.2712  0.2772  ? ? ? ? ? ? 692  SER B O   
9473  C  CB  . SER B  449 0.7628 0.4516 1.0919 0.0594  0.2591  0.2449  ? ? ? ? ? ? 692  SER B CB  
9474  O  OG  . SER B  449 0.7764 0.4578 1.0938 0.0775  0.2651  0.2681  ? ? ? ? ? ? 692  SER B OG  
9475  N  N   . GLY B  450 0.7405 0.4906 1.0295 0.0750  0.2653  0.2938  ? ? ? ? ? ? 693  GLY B N   
9476  C  CA  . GLY B  450 0.7538 0.5155 1.0400 0.0780  0.2775  0.3226  ? ? ? ? ? ? 693  GLY B CA  
9477  C  C   . GLY B  450 0.7263 0.5264 0.9944 0.0762  0.2716  0.3188  ? ? ? ? ? ? 693  GLY B C   
9478  O  O   . GLY B  450 0.6986 0.5129 0.9585 0.0733  0.2584  0.2957  ? ? ? ? ? ? 693  GLY B O   
9479  N  N   . GLY B  451 0.7355 0.5529 0.9971 0.0787  0.2818  0.3419  ? ? ? ? ? ? 694  GLY B N   
9480  C  CA  . GLY B  451 0.7123 0.5674 0.9548 0.0791  0.2775  0.3388  ? ? ? ? ? ? 694  GLY B CA  
9481  C  C   . GLY B  451 0.6941 0.5596 0.9528 0.0632  0.2742  0.3180  ? ? ? ? ? ? 694  GLY B C   
9482  O  O   . GLY B  451 0.7006 0.5456 0.9860 0.0505  0.2754  0.3068  ? ? ? ? ? ? 694  GLY B O   
9483  N  N   . GLN B  452 0.6729 0.5710 0.9168 0.0640  0.2700  0.3125  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B N   
9484  C  CA  . GLN B  452 0.6531 0.5649 0.9116 0.0513  0.2652  0.2924  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B CA  
9485  C  C   . GLN B  452 0.6517 0.5930 0.9077 0.0491  0.2744  0.3016  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B C   
9486  O  O   . GLN B  452 0.6530 0.6138 0.8846 0.0599  0.2773  0.3139  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B O   
9487  C  CB  . GLN B  452 0.6225 0.5441 0.8678 0.0545  0.2469  0.2677  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B CB  
9488  C  CG  . GLN B  452 0.5992 0.5435 0.8533 0.0459  0.2406  0.2497  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B CG  
9489  C  CD  . GLN B  452 0.5737 0.5204 0.8219 0.0466  0.2226  0.2258  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B CD  
9490  O  OE1 . GLN B  452 0.5672 0.5091 0.7957 0.0566  0.2142  0.2228  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B OE1 
9491  N  NE2 . GLN B  452 0.5602 0.5160 0.8267 0.0361  0.2168  0.2098  ? ? ? ? ? ? 695  GLN B NE2 
9492  N  N   . ALA B  453 0.6500 0.5963 0.9316 0.0351  0.2789  0.2946  ? ? ? ? ? ? 696  ALA B N   
9493  C  CA  . ALA B  453 0.6461 0.6230 0.9281 0.0324  0.2873  0.2991  ? ? ? ? ? ? 696  ALA B CA  
9494  C  C   . ALA B  453 0.6239 0.6137 0.9254 0.0220  0.2795  0.2761  ? ? ? ? ? ? 696  ALA B C   
9495  O  O   . ALA B  453 0.6268 0.6020 0.9564 0.0093  0.2782  0.2673  ? ? ? ? ? ? 696  ALA B O   
9496  C  CB  . ALA B  453 0.6757 0.6495 0.9731 0.0263  0.3073  0.3234  ? ? ? ? ? ? 696  ALA B CB  
9497  N  N   . MET B  454 0.6032 0.6210 0.8909 0.0274  0.2740  0.2663  ? ? ? ? ? ? 697  MET B N   
9498  C  CA  . MET B  454 0.5822 0.6159 0.8885 0.0196  0.2667  0.2463  ? ? ? ? ? ? 697  MET B CA  
9499  C  C   . MET B  454 0.5831 0.6461 0.8963 0.0175  0.2786  0.2509  ? ? ? ? ? ? 697  MET B C   
9500  O  O   . MET B  454 0.5877 0.6682 0.8785 0.0267  0.2858  0.2605  ? ? ? ? ? ? 697  MET B O   
9501  C  CB  . MET B  454 0.5561 0.5970 0.8457 0.0275  0.2492  0.2276  ? ? ? ? ? ? 697  MET B CB  
9502  C  CG  . MET B  454 0.5505 0.5673 0.8374 0.0278  0.2354  0.2173  ? ? ? ? ? ? 697  MET B CG  
9503  S  SD  . MET B  454 0.5193 0.5501 0.7947 0.0337  0.2163  0.1953  ? ? ? ? ? ? 697  MET B SD  
9504  C  CE  . MET B  454 0.5095 0.5426 0.8188 0.0195  0.2081  0.1784  ? ? ? ? ? ? 697  MET B CE  
9505  N  N   . ARG B  455 0.5789 0.6495 0.9236 0.0054  0.2803  0.2427  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B N   
9506  C  CA  . ARG B  455 0.5818 0.6798 0.9386 0.0021  0.2933  0.2472  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B CA  
9507  C  C   . ARG B  455 0.5584 0.6751 0.9353 -0.0018 0.2835  0.2262  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B C   
9508  O  O   . ARG B  455 0.5479 0.6540 0.9419 -0.0086 0.2706  0.2126  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B O   
9509  C  CB  . ARG B  455 0.6071 0.6979 0.9894 -0.0102 0.3104  0.2642  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B CB  
9510  C  CG  . ARG B  455 0.6349 0.7131 0.9995 -0.0054 0.3244  0.2904  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B CG  
9511  C  CD  . ARG B  455 0.6354 0.7374 0.9656 0.0087  0.3296  0.2985  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B CD  
9512  N  NE  . ARG B  455 0.6601 0.7510 0.9676 0.0162  0.3385  0.3229  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B NE  
9513  C  CZ  . ARG B  455 0.6595 0.7341 0.9422 0.0268  0.3287  0.3251  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B CZ  
9514  N  NH1 . ARG B  455 0.6357 0.7021 0.9117 0.0307  0.3102  0.3041  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B NH1 
9515  N  NH2 . ARG B  455 0.6839 0.7515 0.9491 0.0340  0.3377  0.3495  ? ? ? ? ? ? 698  ARG B NH2 
9516  N  N   . ASN B  456 0.5522 0.6979 0.9268 0.0029  0.2899  0.2237  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B N   
9517  C  CA  . ASN B  456 0.5331 0.7008 0.9302 0.0005  0.2839  0.2067  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B CA  
9518  C  C   . ASN B  456 0.5435 0.7344 0.9680 -0.0076 0.3012  0.2134  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B C   
9519  O  O   . ASN B  456 0.5521 0.7630 0.9653 -0.0020 0.3153  0.2208  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B O   
9520  C  CB  . ASN B  456 0.5172 0.6998 0.8910 0.0143  0.2770  0.1955  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B CB  
9521  C  CG  . ASN B  456 0.4972 0.6976 0.8933 0.0142  0.2682  0.1778  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B CG  
9522  O  OD1 . ASN B  456 0.4917 0.6935 0.9189 0.0044  0.2631  0.1721  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B OD1 
9523  N  ND2 . ASN B  456 0.4872 0.7019 0.8683 0.0253  0.2658  0.1686  ? ? ? ? ? ? 699  ASN B ND2 
9524  N  N   . GLN B  457 0.5441 0.7341 1.0047 -0.0212 0.3005  0.2102  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B N   
9525  C  CA  . GLN B  457 0.5535 0.7667 1.0434 -0.0299 0.3167  0.2162  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B CA  
9526  C  C   . GLN B  457 0.5334 0.7723 1.0509 -0.0310 0.3091  0.1987  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B C   
9527  O  O   . GLN B  457 0.5197 0.7528 1.0541 -0.0358 0.2925  0.1855  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B O   
9528  C  CB  . GLN B  457 0.5720 0.7682 1.0881 -0.0461 0.3235  0.2266  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B CB  
9529  C  CG  . GLN B  457 0.5916 0.8060 1.1309 -0.0552 0.3463  0.2419  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B CG  
9530  C  CD  . GLN B  457 0.6109 0.8055 1.1803 -0.0728 0.3521  0.2507  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B CD  
9531  O  OE1 . GLN B  457 0.6245 0.7872 1.1827 -0.0745 0.3506  0.2588  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B OE1 
9532  N  NE2 . GLN B  457 0.6127 0.8267 1.2227 -0.0861 0.3588  0.2482  ? ? ? ? ? ? 700  GLN B NE2 
9533  N  N   . GLN B  458 0.5328 0.8015 1.0551 -0.0259 0.3211  0.1984  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B N   
9534  C  CA  . GLN B  458 0.5167 0.8106 1.0713 -0.0272 0.3159  0.1838  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B CA  
9535  C  C   . GLN B  458 0.5260 0.8271 1.1222 -0.0444 0.3230  0.1888  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B C   
9536  O  O   . GLN B  458 0.5453 0.8529 1.1481 -0.0506 0.3425  0.2036  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B O   
9537  C  CB  . GLN B  458 0.5156 0.8398 1.0662 -0.0166 0.3284  0.1808  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B CB  
9538  C  CG  . GLN B  458 0.5151 0.8347 1.0223 -0.0014 0.3279  0.1791  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B CG  
9539  C  CD  . GLN B  458 0.4969 0.7957 0.9866 0.0056  0.3052  0.1670  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B CD  
9540  O  OE1 . GLN B  458 0.4789 0.7845 0.9863 0.0082  0.2921  0.1526  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B OE1 
9541  N  NE2 . GLN B  458 0.5025 0.7768 0.9584 0.0090  0.3009  0.1740  ? ? ? ? ? ? 701  GLN B NE2 
9542  N  N   . VAL B  459 0.5144 0.8154 1.1392 -0.0528 0.3078  0.1773  ? ? ? ? ? ? 702  VAL B N   
9543  C  CA  . VAL B  459 0.5235 0.8372 1.1916 -0.0696 0.3153  0.1802  ? ? ? ? ? ? 702  VAL B CA  
9544  C  C   . VAL B  459 0.5063 0.8482 1.2119 -0.0722 0.3044  0.1653  ? ? ? ? ? ? 702  VAL B C   
9545  O  O   . VAL B  459 0.4874 0.8305 1.1869 -0.0634 0.2858  0.1521  ? ? ? ? ? ? 702  VAL B O   
9546  C  CB  . VAL B  459 0.5367 0.8213 1.2125 -0.0844 0.3109  0.1842  ? ? ? ? ? ? 702  VAL B CB  
9547  C  CG1 . VAL B  459 0.5618 0.8266 1.2190 -0.0867 0.3297  0.2049  ? ? ? ? ? ? 702  VAL B CG1 
9548  C  CG2 . VAL B  459 0.5240 0.7856 1.1814 -0.0806 0.2878  0.1716  ? ? ? ? ? ? 702  VAL B CG2 
9549  N  N   . GLY B  460 0.5140 0.8792 1.2602 -0.0845 0.3158  0.1686  ? ? ? ? ? ? 703  GLY B N   
9550  C  CA  . GLY B  460 0.4992 0.8968 1.2849 -0.0862 0.3074  0.1562  ? ? ? ? ? ? 703  GLY B CA  
9551  C  C   . GLY B  460 0.4805 0.8920 1.2516 -0.0668 0.2998  0.1465  ? ? ? ? ? ? 703  GLY B C   
9552  O  O   . GLY B  460 0.4835 0.8992 1.2314 -0.0548 0.3128  0.1506  ? ? ? ? ? ? 703  GLY B O   
9553  N  N   . ASN B  461 0.4631 0.8808 1.2468 -0.0638 0.2784  0.1334  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B N   
9554  C  CA  . ASN B  461 0.4466 0.8766 1.2228 -0.0459 0.2704  0.1244  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B CA  
9555  C  C   . ASN B  461 0.4389 0.8396 1.1705 -0.0341 0.2572  0.1210  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B C   
9556  O  O   . ASN B  461 0.4251 0.8316 1.1526 -0.0210 0.2465  0.1127  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B O   
9557  C  CB  . ASN B  461 0.4330 0.8859 1.2471 -0.0480 0.2530  0.1143  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B CB  
9558  C  CG  . ASN B  461 0.4308 0.8652 1.2427 -0.0583 0.2320  0.1098  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B CG  
9559  O  OD1 . ASN B  461 0.4428 0.8509 1.2382 -0.0689 0.2343  0.1145  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B OD1 
9560  N  ND2 . ASN B  461 0.4172 0.8654 1.2453 -0.0547 0.2116  0.1007  ? ? ? ? ? ? 704  ASN B ND2 
9561  N  N   . SER B  462 0.4486 0.8180 1.1495 -0.0388 0.2578  0.1277  ? ? ? ? ? ? 705  SER B N   
9562  C  CA  . SER B  462 0.4417 0.7838 1.1024 -0.0290 0.2446  0.1246  ? ? ? ? ? ? 705  SER B CA  
9563  C  C   . SER B  462 0.4566 0.7724 1.0814 -0.0293 0.2559  0.1360  ? ? ? ? ? ? 705  SER B C   
9564  O  O   . SER B  462 0.4699 0.7931 1.0905 -0.0292 0.2760  0.1460  ? ? ? ? ? ? 705  SER B O   
9565  C  CB  . SER B  462 0.4329 0.7632 1.0982 -0.0346 0.2211  0.1164  ? ? ? ? ? ? 705  SER B CB  
9566  O  OG  . SER B  462 0.4246 0.7326 1.0537 -0.0240 0.2079  0.1128  ? ? ? ? ? ? 705  SER B OG  
9567  N  N   . GLU B  463 0.4555 0.7424 1.0543 -0.0290 0.2434  0.1352  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B N   
9568  C  CA  . GLU B  463 0.4696 0.7321 1.0361 -0.0280 0.2525  0.1464  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B CA  
9569  C  C   . GLU B  463 0.4728 0.7076 1.0337 -0.0360 0.2399  0.1448  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B C   
9570  O  O   . GLU B  463 0.4623 0.6987 1.0374 -0.0398 0.2230  0.1335  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B O   
9571  C  CB  . GLU B  463 0.4632 0.7213 0.9926 -0.0115 0.2517  0.1452  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B CB  
9572  C  CG  . GLU B  463 0.4446 0.6970 0.9656 -0.0039 0.2309  0.1326  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B CG  
9573  C  CD  . GLU B  463 0.4399 0.6846 0.9247 0.0105  0.2294  0.1309  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B CD  
9574  O  OE1 . GLU B  463 0.4517 0.6903 0.9113 0.0143  0.2415  0.1398  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B OE1 
9575  O  OE2 . GLU B  463 0.4251 0.6706 0.9072 0.0180  0.2154  0.1209  ? ? ? ? ? ? 706  GLU B OE2 
9576  N  N   . ILE B  464 0.4891 0.6997 1.0295 -0.0380 0.2484  0.1563  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B N   
9577  C  CA  . ILE B  464 0.4938 0.6744 1.0226 -0.0425 0.2375  0.1542  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B CA  
9578  C  C   . ILE B  464 0.5033 0.6614 0.9940 -0.0332 0.2437  0.1656  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B C   
9579  O  O   . ILE B  464 0.5087 0.6762 0.9847 -0.0257 0.2571  0.1758  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B O   
9580  C  CB  . ILE B  464 0.5103 0.6825 1.0691 -0.0604 0.2420  0.1563  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B CB  
9581  C  CG1 . ILE B  464 0.5300 0.7071 1.0998 -0.0659 0.2655  0.1736  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B CG1 
9582  C  CG2 . ILE B  464 0.4995 0.6920 1.0933 -0.0699 0.2294  0.1416  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B CG2 
9583  C  CD1 . ILE B  464 0.5500 0.6990 1.0953 -0.0637 0.2762  0.1897  ? ? ? ? ? ? 707  ILE B CD1 
9584  N  N   . ILE B  465 0.5063 0.6371 0.9810 -0.0333 0.2339  0.1633  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B N   
9585  C  CA  . ILE B  465 0.5177 0.6269 0.9601 -0.0251 0.2399  0.1755  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B CA  
9586  C  C   . ILE B  465 0.5367 0.6158 0.9842 -0.0340 0.2415  0.1802  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B C   
9587  O  O   . ILE B  465 0.5360 0.6074 1.0024 -0.0441 0.2314  0.1681  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B O   
9588  C  CB  . ILE B  465 0.5021 0.6052 0.9114 -0.0111 0.2262  0.1684  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B CB  
9589  C  CG1 . ILE B  465 0.4887 0.5862 0.9051 -0.0145 0.2068  0.1518  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B CG1 
9590  C  CG2 . ILE B  465 0.4900 0.6163 0.8855 0.0005  0.2288  0.1674  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B CG2 
9591  C  CD1 . ILE B  465 0.4896 0.5631 0.8797 -0.0085 0.1983  0.1504  ? ? ? ? ? ? 708  ILE B CD1 
9592  N  N   . THR B  466 0.5551 0.6178 0.9852 -0.0296 0.2538  0.1975  ? ? ? ? ? ? 709  THR B N   
9593  C  CA  . THR B  466 0.5758 0.6062 1.0088 -0.0353 0.2566  0.2037  ? ? ? ? ? ? 709  THR B CA  
9594  C  C   . THR B  466 0.5788 0.5899 0.9770 -0.0217 0.2535  0.2104  ? ? ? ? ? ? 709  THR B C   
9595  O  O   . THR B  466 0.5789 0.5990 0.9523 -0.0098 0.2596  0.2224  ? ? ? ? ? ? 709  THR B O   
9596  C  CB  . THR B  466 0.6030 0.6270 1.0560 -0.0447 0.2768  0.2226  ? ? ? ? ? ? 709  THR B CB  
9597  O  OG1 . THR B  466 0.6090 0.6484 1.0439 -0.0354 0.2909  0.2411  ? ? ? ? ? ? 709  THR B OG1 
9598  C  CG2 . THR B  466 0.6036 0.6416 1.0967 -0.0612 0.2792  0.2147  ? ? ? ? ? ? 709  THR B CG2 
9599  N  N   . SER B  467 0.5823 0.5685 0.9796 -0.0236 0.2440  0.2015  ? ? ? ? ? ? 710  SER B N   
9600  C  CA  . SER B  467 0.5871 0.5537 0.9564 -0.0116 0.2414  0.2074  ? ? ? ? ? ? 710  SER B CA  
9601  C  C   . SER B  467 0.6146 0.5497 0.9979 -0.0183 0.2497  0.2153  ? ? ? ? ? ? 710  SER B C   
9602  O  O   . SER B  467 0.6204 0.5424 1.0267 -0.0306 0.2451  0.2016  ? ? ? ? ? ? 710  SER B O   
9603  C  CB  . SER B  467 0.5669 0.5320 0.9212 -0.0062 0.2225  0.1885  ? ? ? ? ? ? 710  SER B CB  
9604  O  OG  . SER B  467 0.5639 0.5235 0.8866 0.0086  0.2201  0.1952  ? ? ? ? ? ? 710  SER B OG  
9605  N  N   . VAL B  468 0.6333 0.5570 1.0032 -0.0101 0.2620  0.2373  ? ? ? ? ? ? 711  VAL B N   
9606  C  CA  . VAL B  468 0.6625 0.5534 1.0447 -0.0135 0.2713  0.2481  ? ? ? ? ? ? 711  VAL B CA  
9607  C  C   . VAL B  468 0.6699 0.5430 1.0257 0.0019  0.2699  0.2578  ? ? ? ? ? ? 711  VAL B C   
9608  O  O   . VAL B  468 0.6637 0.5516 0.9921 0.0156  0.2706  0.2700  ? ? ? ? ? ? 711  VAL B O   
9609  C  CB  . VAL B  468 0.6874 0.5773 1.0890 -0.0209 0.2911  0.2704  ? ? ? ? ? ? 711  VAL B CB  
9610  C  CG1 . VAL B  468 0.7199 0.5717 1.1385 -0.0252 0.3006  0.2807  ? ? ? ? ? ? 711  VAL B CG1 
9611  C  CG2 . VAL B  468 0.6797 0.5902 1.1101 -0.0366 0.2930  0.2605  ? ? ? ? ? ? 711  VAL B CG2 
9612  N  N   . ARG B  469 0.6838 0.5262 1.0492 -0.0005 0.2672  0.2503  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B N   
9613  C  CA  . ARG B  469 0.6982 0.5185 1.0475 0.0127  0.2691  0.2616  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B CA  
9614  C  C   . ARG B  469 0.7345 0.5265 1.1082 0.0069  0.2858  0.2797  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B C   
9615  O  O   . ARG B  469 0.7476 0.5245 1.1525 -0.0090 0.2896  0.2702  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B O   
9616  C  CB  . ARG B  469 0.6893 0.4951 1.0328 0.0151  0.2548  0.2390  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B CB  
9617  C  CG  . ARG B  469 0.6558 0.4875 0.9783 0.0198  0.2388  0.2222  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B CG  
9618  C  CD  . ARG B  469 0.6461 0.4968 0.9396 0.0352  0.2397  0.2384  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B CD  
9619  N  NE  . ARG B  469 0.6580 0.4912 0.9362 0.0488  0.2405  0.2482  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B NE  
9620  C  CZ  . ARG B  469 0.6457 0.4754 0.9093 0.0562  0.2285  0.2345  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B CZ  
9621  N  NH1 . ARG B  469 0.6221 0.4643 0.8832 0.0510  0.2151  0.2118  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B NH1 
9622  N  NH2 . ARG B  469 0.6581 0.4731 0.9106 0.0690  0.2304  0.2445  ? ? ? ? ? ? 712  ARG B NH2 
9623  N  N   . TYR B  470 0.7523 0.5379 1.1125 0.0198  0.2958  0.3062  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B N   
9624  C  CA  . TYR B  470 0.7886 0.5513 1.1703 0.0159  0.3139  0.3303  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CA  
9625  C  C   . TYR B  470 0.8137 0.5340 1.2179 0.0125  0.3163  0.3238  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B C   
9626  O  O   . TYR B  470 0.8399 0.5381 1.2763 -0.0004 0.3282  0.3286  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B O   
9627  C  CB  . TYR B  470 0.8006 0.5743 1.1591 0.0318  0.3232  0.3626  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CB  
9628  C  CG  . TYR B  470 0.7836 0.5980 1.1249 0.0326  0.3248  0.3696  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CG  
9629  C  CD1 . TYR B  470 0.7785 0.6077 1.1399 0.0170  0.3299  0.3633  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CD1 
9630  C  CD2 . TYR B  470 0.7744 0.6133 1.0806 0.0489  0.3215  0.3814  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CD2 
9631  C  CE1 . TYR B  470 0.7646 0.6308 1.1116 0.0183  0.3324  0.3682  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CE1 
9632  C  CE2 . TYR B  470 0.7618 0.6374 1.0525 0.0495  0.3237  0.3855  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CE2 
9633  C  CZ  . TYR B  470 0.7569 0.6457 1.0680 0.0346  0.3296  0.3787  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B CZ  
9634  O  OH  . TYR B  470 0.7452 0.6708 1.0419 0.0359  0.3326  0.3810  ? ? ? ? ? ? 713  TYR B OH  
9635  N  N   . GLY B  471 0.8070 0.5158 1.1959 0.0235  0.3057  0.3116  ? ? ? ? ? ? 714  GLY B N   
9636  C  CA  . GLY B  471 0.8333 0.5018 1.2415 0.0228  0.3091  0.3056  ? ? ? ? ? ? 714  GLY B CA  
9637  C  C   . GLY B  471 0.8417 0.5010 1.2289 0.0442  0.3096  0.3222  ? ? ? ? ? ? 714  GLY B C   
9638  O  O   . GLY B  471 0.8369 0.5175 1.2011 0.0570  0.3118  0.3454  ? ? ? ? ? ? 714  GLY B O   
9639  N  N   . LYS B  472 0.8558 0.4850 1.2514 0.0483  0.3077  0.3101  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B N   
9640  C  CA  . LYS B  472 0.8579 0.4823 1.2331 0.0692  0.3046  0.3193  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B CA  
9641  C  C   . LYS B  472 0.8827 0.5029 1.2549 0.0831  0.3178  0.3585  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B C   
9642  O  O   . LYS B  472 0.9169 0.5100 1.3156 0.0786  0.3329  0.3756  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B O   
9643  C  CB  . LYS B  472 0.8752 0.4645 1.2666 0.0698  0.3037  0.2996  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B CB  
9644  C  CG  . LYS B  472 0.8736 0.4608 1.2454 0.0908  0.2988  0.3036  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B CG  
9645  C  CD  . LYS B  472 0.8819 0.4432 1.2656 0.0887  0.2948  0.2744  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B CD  
9646  C  CE  . LYS B  472 0.8705 0.4389 1.2312 0.1079  0.2865  0.2713  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B CE  
9647  N  NZ  . LYS B  472 0.8995 0.4486 1.2668 0.1256  0.2980  0.3003  ? ? ? ? ? ? 715  LYS B NZ  
9648  N  N   . GLY B  473 0.8672 0.5145 1.2077 0.0998  0.3119  0.3726  ? ? ? ? ? ? 716  GLY B N   
9649  C  CA  . GLY B  473 0.8902 0.5403 1.2235 0.1144  0.3226  0.4111  ? ? ? ? ? ? 716  GLY B CA  
9650  C  C   . GLY B  473 0.8957 0.5669 1.2272 0.1078  0.3326  0.4341  ? ? ? ? ? ? 716  GLY B C   
9651  O  O   . GLY B  473 0.9219 0.5921 1.2527 0.1165  0.3443  0.4678  ? ? ? ? ? ? 716  GLY B O   
9652  N  N   . ALA B  474 0.8722 0.5640 1.2031 0.0926  0.3284  0.4165  ? ? ? ? ? ? 717  ALA B N   
9653  C  CA  . ALA B  474 0.8733 0.5916 1.1987 0.0874  0.3370  0.4353  ? ? ? ? ? ? 717  ALA B CA  
9654  C  C   . ALA B  474 0.8347 0.5970 1.1285 0.0898  0.3239  0.4216  ? ? ? ? ? ? 717  ALA B C   
9655  O  O   . ALA B  474 0.8102 0.5841 1.1087 0.0770  0.3166  0.3964  ? ? ? ? ? ? 717  ALA B O   
9656  C  CB  . ALA B  474 0.8855 0.5893 1.2453 0.0659  0.3474  0.4300  ? ? ? ? ? ? 717  ALA B CB  
9657  N  N   . LEU B  475 0.8311 0.6173 1.0942 0.1065  0.3206  0.4378  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B N   
9658  C  CA  . LEU B  475 0.7991 0.6256 1.0327 0.1099  0.3092  0.4262  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B CA  
9659  C  C   . LEU B  475 0.7975 0.6494 1.0309 0.1000  0.3177  0.4325  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B C   
9660  O  O   . LEU B  475 0.7689 0.6444 0.9946 0.0938  0.3095  0.4112  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B O   
9661  C  CB  . LEU B  475 0.7995 0.6458 1.0024 0.1293  0.3040  0.4416  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B CB  
9662  C  CG  . LEU B  475 0.7915 0.6229 0.9897 0.1402  0.2922  0.4297  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B CG  
9663  C  CD1 . LEU B  475 0.7846 0.6448 0.9513 0.1575  0.2841  0.4399  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B CD1 
9664  C  CD2 . LEU B  475 0.7621 0.5876 0.9660 0.1309  0.2794  0.3935  ? ? ? ? ? ? 718  LEU B CD2 
9665  N  N   . LYS B  476 0.8292 0.6763 1.0729 0.0986  0.3349  0.4619  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B N   
9666  C  CA  . LYS B  476 0.8314 0.7043 1.0754 0.0896  0.3454  0.4705  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B CA  
9667  C  C   . LYS B  476 0.8466 0.6987 1.1282 0.0714  0.3580  0.4710  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B C   
9668  O  O   . LYS B  476 0.8671 0.6819 1.1749 0.0671  0.3630  0.4745  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B O   
9669  C  CB  . LYS B  476 0.8553 0.7497 1.0772 0.1017  0.3559  0.5051  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B CB  
9670  C  CG  . LYS B  476 0.8358 0.7673 1.0185 0.1150  0.3442  0.5002  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B CG  
9671  C  CD  . LYS B  476 0.8653 0.8113 1.0270 0.1297  0.3522  0.5362  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B CD  
9672  C  CE  . LYS B  476 0.8920 0.8006 1.0701 0.1371  0.3563  0.5558  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B CE  
9673  N  NZ  . LYS B  476 0.9204 0.8460 1.0775 0.1528  0.3626  0.5918  ? ? ? ? ? ? 719  LYS B NZ  
9674  N  N   . ALA B  477 0.8371 0.7143 1.1227 0.0605  0.3632  0.4662  ? ? ? ? ? ? 720  ALA B N   
9675  C  CA  . ALA B  477 0.8491 0.7125 1.1718 0.0418  0.3747  0.4651  ? ? ? ? ? ? 720  ALA B CA  
9676  C  C   . ALA B  477 0.8927 0.7340 1.2330 0.0410  0.3943  0.5003  ? ? ? ? ? ? 720  ALA B C   
9677  O  O   . ALA B  477 0.9111 0.7225 1.2883 0.0271  0.4029  0.5003  ? ? ? ? ? ? 720  ALA B O   
9678  C  CB  . ALA B  477 0.8322 0.7315 1.1544 0.0329  0.3777  0.4567  ? ? ? ? ? ? 720  ALA B CB  
9679  N  N   . THR B  478 0.9111 0.7672 1.2257 0.0558  0.4013  0.5306  ? ? ? ? ? ? 721  THR B N   
9680  C  CA  . THR B  478 0.9554 0.7927 1.2836 0.0576  0.4203  0.5692  ? ? ? ? ? ? 721  THR B CA  
9681  C  C   . THR B  478 0.9768 0.7707 1.3180 0.0657  0.4191  0.5777  ? ? ? ? ? ? 721  THR B C   
9682  O  O   . THR B  478 1.0143 0.7830 1.3775 0.0639  0.4349  0.6050  ? ? ? ? ? ? 721  THR B O   
9683  C  CB  . THR B  478 0.9720 0.8441 1.2676 0.0708  0.4292  0.6019  ? ? ? ? ? ? 721  THR B CB  
9684  O  OG1 . THR B  478 0.9545 0.8450 1.2126 0.0888  0.4136  0.5962  ? ? ? ? ? ? 721  THR B OG1 
9685  C  CG2 . THR B  478 0.9631 0.8741 1.2530 0.0613  0.4371  0.5997  ? ? ? ? ? ? 721  THR B CG2 
9686  N  N   . ASP B  479 0.9555 0.7405 1.2844 0.0748  0.4018  0.5556  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B N   
9687  C  CA  . ASP B  479 0.9749 0.7169 1.3207 0.0813  0.4010  0.5584  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B CA  
9688  C  C   . ASP B  479 0.9889 0.6911 1.3800 0.0623  0.4080  0.5443  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B C   
9689  O  O   . ASP B  479 0.9694 0.6799 1.3744 0.0449  0.4051  0.5198  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B O   
9690  C  CB  . ASP B  479 0.9450 0.6893 1.2696 0.0927  0.3805  0.5320  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B CB  
9691  C  CG  . ASP B  479 0.9336 0.7141 1.2164 0.1116  0.3726  0.5444  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B CG  
9692  O  OD1 . ASP B  479 0.9566 0.7546 1.2271 0.1187  0.3838  0.5779  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B OD1 
9693  O  OD2 . ASP B  479 0.9035 0.6955 1.1665 0.1185  0.3554  0.5207  ? ? ? ? ? ? 722  ASP B OD2 
9694  N  N   . THR B  480 1.0232 0.6830 1.4384 0.0657  0.4166  0.5584  ? ? ? ? ? ? 723  THR B N   
9695  C  CA  . THR B  480 1.0428 0.6620 1.5032 0.0476  0.4245  0.5458  ? ? ? ? ? ? 723  THR B CA  
9696  C  C   . THR B  480 1.0569 0.6355 1.5297 0.0559  0.4203  0.5363  ? ? ? ? ? ? 723  THR B C   
9697  O  O   . THR B  480 1.0955 0.6355 1.5988 0.0541  0.4339  0.5521  ? ? ? ? ? ? 723  THR B O   
9698  C  CB  . THR B  480 1.0877 0.6885 1.5777 0.0398  0.4482  0.5819  ? ? ? ? ? ? 723  THR B CB  
9699  O  OG1 . THR B  480 1.1233 0.6986 1.6146 0.0569  0.4567  0.6138  ? ? ? ? ? ? 723  THR B OG1 
9700  C  CG2 . THR B  480 1.0853 0.7274 1.5590 0.0372  0.4573  0.6046  ? ? ? ? ? ? 723  THR B CG2 
9701  N  N   . GLY B  481 1.0273 0.6138 1.4779 0.0652  0.4023  0.5104  ? ? ? ? ? ? 724  GLY B N   
9702  C  CA  . GLY B  481 1.0413 0.5950 1.4975 0.0781  0.3989  0.5057  ? ? ? ? ? ? 724  GLY B CA  
9703  C  C   . GLY B  481 1.0826 0.5837 1.5818 0.0714  0.4121  0.5081  ? ? ? ? ? ? 724  GLY B C   
9704  O  O   . GLY B  481 1.1201 0.6017 1.6325 0.0794  0.4272  0.5431  ? ? ? ? ? ? 724  GLY B O   
9705  N  N   . ASP B  482 1.0777 0.5560 1.5989 0.0574  0.4064  0.4709  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B N   
9706  C  CA  . ASP B  482 1.1172 0.5425 1.6794 0.0516  0.4171  0.4653  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B CA  
9707  C  C   . ASP B  482 1.1103 0.5228 1.6979 0.0277  0.4121  0.4239  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B C   
9708  O  O   . ASP B  482 1.0810 0.5239 1.6616 0.0132  0.4042  0.4071  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B O   
9709  C  CB  . ASP B  482 1.1252 0.5292 1.6804 0.0717  0.4121  0.4607  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B CB  
9710  C  CG  . ASP B  482 1.0874 0.5060 1.6221 0.0717  0.3921  0.4183  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B CG  
9711  O  OD1 . ASP B  482 1.0592 0.4976 1.5906 0.0546  0.3821  0.3895  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B OD1 
9712  O  OD2 . ASP B  482 1.0860 0.4985 1.6075 0.0898  0.3861  0.4148  ? ? ? ? ? ? 725  ASP B OD2 
9713  N  N   . ARG B  483 1.1386 0.5069 1.7562 0.0239  0.4164  0.4066  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B N   
9714  C  CA  . ARG B  483 1.1379 0.4930 1.7820 0.0003  0.4120  0.3667  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B CA  
9715  C  C   . ARG B  483 1.0905 0.4808 1.7034 -0.0009 0.3899  0.3315  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B C   
9716  O  O   . ARG B  483 1.0702 0.4812 1.6876 -0.0194 0.3827  0.3100  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B O   
9717  C  CB  . ARG B  483 1.1801 0.4808 1.8620 -0.0033 0.4209  0.3515  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B CB  
9718  C  CG  . ARG B  483 1.1831 0.4667 1.8509 0.0174  0.4148  0.3403  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B CG  
9719  C  CD  . ARG B  483 1.2359 0.4693 1.9364 0.0267  0.4338  0.3640  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B CD  
9720  N  NE  . ARG B  483 1.2540 0.4905 1.9609 0.0297  0.4488  0.4120  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B NE  
9721  C  CZ  . ARG B  483 1.3023 0.4993 2.0493 0.0249  0.4691  0.4363  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B CZ  
9722  N  NH1 . ARG B  483 1.3385 0.4870 2.1254 0.0163  0.4772  0.4155  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B NH1 
9723  N  NH2 . ARG B  483 1.3166 0.5225 2.0646 0.0280  0.4820  0.4814  ? ? ? ? ? ? 726  ARG B NH2 
9724  N  N   . ILE B  484 1.0734 0.4720 1.6556 0.0192  0.3795  0.3275  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B N   
9725  C  CA  . ILE B  484 1.0302 0.4615 1.5824 0.0192  0.3592  0.2971  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B CA  
9726  C  C   . ILE B  484 0.9963 0.4729 1.5279 0.0138  0.3532  0.3057  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B C   
9727  O  O   . ILE B  484 0.9722 0.4692 1.5035 -0.0013 0.3424  0.2793  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B O   
9728  C  CB  . ILE B  484 1.0188 0.4521 1.5429 0.0417  0.3500  0.2927  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B CB  
9729  C  CG1 . ILE B  484 1.0273 0.4365 1.5636 0.0364  0.3441  0.2538  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B CG1 
9730  C  CG2 . ILE B  484 0.9715 0.4529 1.4529 0.0503  0.3337  0.2904  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B CG2 
9731  C  CD1 . ILE B  484 1.0767 0.4343 1.6522 0.0338  0.3598  0.2541  ? ? ? ? ? ? 727  ILE B CD1 
9732  N  N   . THR B  485 0.9972 0.4897 1.5136 0.0258  0.3607  0.3426  ? ? ? ? ? ? 728  THR B N   
9733  C  CA  . THR B  485 0.9690 0.5040 1.4674 0.0210  0.3573  0.3514  ? ? ? ? ? ? 728  THR B CA  
9734  C  C   . THR B  485 0.9691 0.5064 1.4958 -0.0039 0.3598  0.3353  ? ? ? ? ? ? 728  THR B C   
9735  O  O   . THR B  485 0.9371 0.5022 1.4552 -0.0134 0.3467  0.3111  ? ? ? ? ? ? 728  THR B O   
9736  C  CB  . THR B  485 0.9848 0.5289 1.4748 0.0319  0.3708  0.3946  ? ? ? ? ? ? 728  THR B CB  
9737  O  OG1 . THR B  485 0.9888 0.5299 1.4560 0.0552  0.3686  0.4104  ? ? ? ? ? ? 728  THR B OG1 
9738  C  CG2 . THR B  485 0.9548 0.5454 1.4212 0.0297  0.3665  0.4007  ? ? ? ? ? ? 728  THR B CG2 
9739  N  N   . ARG B  486 1.0067 0.5143 1.5696 -0.0148 0.3767  0.3492  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B N   
9740  C  CA  . ARG B  486 1.0095 0.5210 1.6029 -0.0393 0.3807  0.3372  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B CA  
9741  C  C   . ARG B  486 0.9864 0.5069 1.5850 -0.0540 0.3640  0.2931  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B C   
9742  O  O   . ARG B  486 0.9682 0.5154 1.5747 -0.0692 0.3599  0.2823  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B O   
9743  C  CB  . ARG B  486 1.0575 0.5269 1.6948 -0.0505 0.4001  0.3511  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B CB  
9744  C  CG  . ARG B  486 1.0630 0.5392 1.7336 -0.0758 0.4066  0.3448  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B CG  
9745  C  CD  . ARG B  486 1.1019 0.5589 1.7987 -0.0794 0.4298  0.3826  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B CD  
9746  N  NE  . ARG B  486 1.1142 0.5687 1.8523 -0.1062 0.4371  0.3721  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B NE  
9747  C  CZ  . ARG B  486 1.1009 0.5891 1.8439 -0.1179 0.4412  0.3807  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B CZ  
9748  N  NH1 . ARG B  486 1.0795 0.6021 1.7904 -0.1054 0.4406  0.4007  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B NH1 
9749  N  NH2 . ARG B  486 1.1150 0.5984 1.9004 -0.1431 0.4480  0.3697  ? ? ? ? ? ? 729  ARG B NH2 
9750  N  N   . THR B  487 0.9886 0.4888 1.5836 -0.0492 0.3548  0.2682  ? ? ? ? ? ? 730  THR B N   
9751  C  CA  . THR B  487 0.9738 0.4802 1.5758 -0.0641 0.3398  0.2263  ? ? ? ? ? ? 730  THR B CA  
9752  C  C   . THR B  487 0.9310 0.4716 1.4935 -0.0538 0.3196  0.2085  ? ? ? ? ? ? 730  THR B C   
9753  O  O   . THR B  487 0.9214 0.4638 1.4817 -0.0598 0.3061  0.1753  ? ? ? ? ? ? 730  THR B O   
9754  C  CB  . THR B  487 1.0076 0.4703 1.6358 -0.0705 0.3427  0.2031  ? ? ? ? ? ? 730  THR B CB  
9755  O  OG1 . THR B  487 1.0109 0.4577 1.6166 -0.0487 0.3405  0.2053  ? ? ? ? ? ? 730  THR B OG1 
9756  C  CG2 . THR B  487 1.0538 0.4790 1.7267 -0.0824 0.3640  0.2207  ? ? ? ? ? ? 730  THR B CG2 
9757  N  N   . SER B  488 0.9073 0.4757 1.4389 -0.0388 0.3177  0.2308  ? ? ? ? ? ? 731  SER B N   
9758  C  CA  . SER B  488 0.8674 0.4686 1.3628 -0.0289 0.2998  0.2173  ? ? ? ? ? ? 731  SER B CA  
9759  C  C   . SER B  488 0.8409 0.4815 1.3227 -0.0292 0.2985  0.2315  ? ? ? ? ? ? 731  SER B C   
9760  O  O   . SER B  488 0.8524 0.4964 1.3544 -0.0395 0.3102  0.2468  ? ? ? ? ? ? 731  SER B O   
9761  C  CB  . SER B  488 0.8656 0.4589 1.3328 -0.0061 0.2970  0.2257  ? ? ? ? ? ? 731  SER B CB  
9762  O  OG  . SER B  488 0.8729 0.4696 1.3283 0.0081  0.3078  0.2619  ? ? ? ? ? ? 731  SER B OG  
9763  N  N   . GLY B  489 0.8069 0.4771 1.2555 -0.0182 0.2848  0.2258  ? ? ? ? ? ? 732  GLY B N   
9764  C  CA  . GLY B  489 0.7805 0.4888 1.2170 -0.0191 0.2819  0.2330  ? ? ? ? ? ? 732  GLY B CA  
9765  C  C   . GLY B  489 0.7660 0.4910 1.2210 -0.0373 0.2732  0.2085  ? ? ? ? ? ? 732  GLY B C   
9766  O  O   . GLY B  489 0.7797 0.4867 1.2580 -0.0505 0.2708  0.1883  ? ? ? ? ? ? 732  GLY B O   
9767  N  N   . VAL B  490 0.7398 0.5001 1.1854 -0.0380 0.2684  0.2096  ? ? ? ? ? ? 733  VAL B N   
9768  C  CA  . VAL B  490 0.7216 0.5027 1.1806 -0.0518 0.2569  0.1859  ? ? ? ? ? ? 733  VAL B CA  
9769  C  C   . VAL B  490 0.7009 0.5171 1.1553 -0.0512 0.2581  0.1955  ? ? ? ? ? ? 733  VAL B C   
9770  O  O   . VAL B  490 0.6946 0.5218 1.1261 -0.0377 0.2633  0.2146  ? ? ? ? ? ? 733  VAL B O   
9771  C  CB  . VAL B  490 0.6984 0.4882 1.1357 -0.0459 0.2373  0.1620  ? ? ? ? ? ? 733  VAL B CB  
9772  C  CG1 . VAL B  490 0.6776 0.4819 1.0785 -0.0267 0.2327  0.1728  ? ? ? ? ? ? 733  VAL B CG1 
9773  C  CG2 . VAL B  490 0.6783 0.4952 1.1275 -0.0583 0.2245  0.1410  ? ? ? ? ? ? 733  VAL B CG2 
9774  N  N   . VAL B  491 0.6906 0.5261 1.1666 -0.0655 0.2526  0.1804  ? ? ? ? ? ? 734  VAL B N   
9775  C  CA  . VAL B  491 0.6698 0.5409 1.1453 -0.0657 0.2526  0.1852  ? ? ? ? ? ? 734  VAL B CA  
9776  C  C   . VAL B  491 0.6434 0.5404 1.1226 -0.0710 0.2346  0.1609  ? ? ? ? ? ? 734  VAL B C   
9777  O  O   . VAL B  491 0.6482 0.5424 1.1501 -0.0850 0.2271  0.1420  ? ? ? ? ? ? 734  VAL B O   
9778  C  CB  . VAL B  491 0.6886 0.5622 1.1935 -0.0776 0.2702  0.2009  ? ? ? ? ? ? 734  VAL B CB  
9779  C  CG1 . VAL B  491 0.7053 0.5666 1.2497 -0.0986 0.2699  0.1852  ? ? ? ? ? ? 734  VAL B CG1 
9780  C  CG2 . VAL B  491 0.6682 0.5795 1.1709 -0.0757 0.2719  0.2063  ? ? ? ? ? ? 734  VAL B CG2 
9781  N  N   . VAL B  492 0.6171 0.5395 1.0735 -0.0592 0.2272  0.1616  ? ? ? ? ? ? 735  VAL B N   
9782  C  CA  . VAL B  492 0.5926 0.5412 1.0520 -0.0618 0.2112  0.1431  ? ? ? ? ? ? 735  VAL B CA  
9783  C  C   . VAL B  492 0.5801 0.5602 1.0519 -0.0634 0.2163  0.1493  ? ? ? ? ? ? 735  VAL B C   
9784  O  O   . VAL B  492 0.5769 0.5662 1.0342 -0.0536 0.2260  0.1650  ? ? ? ? ? ? 735  VAL B O   
9785  C  CB  . VAL B  492 0.5717 0.5250 0.9977 -0.0470 0.1973  0.1364  ? ? ? ? ? ? 735  VAL B CB  
9786  C  CG1 . VAL B  492 0.5511 0.5280 0.9838 -0.0510 0.1801  0.1175  ? ? ? ? ? ? 735  VAL B CG1 
9787  C  CG2 . VAL B  492 0.5842 0.5074 0.9943 -0.0424 0.1942  0.1324  ? ? ? ? ? ? 735  VAL B CG2 
9788  N  N   . ILE B  493 0.5736 0.5725 1.0726 -0.0756 0.2094  0.1360  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B N   
9789  C  CA  . ILE B  493 0.5602 0.5912 1.0725 -0.0758 0.2131  0.1399  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B CA  
9790  C  C   . ILE B  493 0.5359 0.5927 1.0509 -0.0741 0.1949  0.1233  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B C   
9791  O  O   . ILE B  493 0.5351 0.5937 1.0636 -0.0831 0.1815  0.1070  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B O   
9792  C  CB  . ILE B  493 0.5766 0.6133 1.1269 -0.0922 0.2258  0.1446  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B CB  
9793  C  CG1 . ILE B  493 0.6039 0.6139 1.1541 -0.0943 0.2447  0.1635  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B CG1 
9794  C  CG2 . ILE B  493 0.5639 0.6353 1.1277 -0.0910 0.2321  0.1500  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B CG2 
9795  C  CD1 . ILE B  493 0.6211 0.6383 1.2098 -0.1105 0.2596  0.1711  ? ? ? ? ? ? 736  ILE B CD1 
9796  N  N   . GLU B  494 0.5179 0.5957 1.0204 -0.0622 0.1949  0.1278  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B N   
9797  C  CA  . GLU B  494 0.4957 0.5949 0.9968 -0.0570 0.1785  0.1154  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B CA  
9798  C  C   . GLU B  494 0.4828 0.6137 0.9985 -0.0531 0.1833  0.1187  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B C   
9799  O  O   . GLU B  494 0.4861 0.6221 0.9963 -0.0476 0.1987  0.1311  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B O   
9800  C  CB  . GLU B  494 0.4848 0.5723 0.9488 -0.0424 0.1690  0.1139  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B CB  
9801  C  CG  . GLU B  494 0.4918 0.5561 0.9435 -0.0451 0.1584  0.1046  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B CG  
9802  C  CD  . GLU B  494 0.4796 0.5362 0.8963 -0.0307 0.1488  0.1029  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B CD  
9803  O  OE1 . GLU B  494 0.4644 0.5347 0.8684 -0.0195 0.1481  0.1070  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B OE1 
9804  O  OE2 . GLU B  494 0.4865 0.5234 0.8897 -0.0309 0.1424  0.0968  ? ? ? ? ? ? 737  GLU B OE2 
9805  N  N   . GLY B  495 0.4695 0.6228 1.0040 -0.0555 0.1700  0.1072  ? ? ? ? ? ? 738  GLY B N   
9806  C  CA  . GLY B  495 0.4548 0.6377 1.0014 -0.0485 0.1712  0.1078  ? ? ? ? ? ? 738  GLY B CA  
9807  C  C   . GLY B  495 0.4371 0.6315 0.9794 -0.0413 0.1513  0.0971  ? ? ? ? ? ? 738  GLY B C   
9808  O  O   . GLY B  495 0.4378 0.6280 0.9823 -0.0476 0.1365  0.0877  ? ? ? ? ? ? 738  GLY B O   
9809  N  N   . ASN B  496 0.4233 0.6324 0.9598 -0.0283 0.1513  0.0985  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B N   
9810  C  CA  . ASN B  496 0.4077 0.6263 0.9394 -0.0195 0.1340  0.0914  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B CA  
9811  C  C   . ASN B  496 0.3979 0.6491 0.9631 -0.0182 0.1293  0.0880  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B C   
9812  O  O   . ASN B  496 0.3856 0.6464 0.9481 -0.0066 0.1208  0.0861  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B O   
9813  C  CB  . ASN B  496 0.4003 0.6067 0.8986 -0.0044 0.1349  0.0945  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B CB  
9814  C  CG  . ASN B  496 0.3971 0.6172 0.8984 0.0044  0.1490  0.0989  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B CG  
9815  O  OD1 . ASN B  496 0.4020 0.6386 0.9273 -0.0002 0.1608  0.1015  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B OD1 
9816  N  ND2 . ASN B  496 0.3903 0.6040 0.8671 0.0171  0.1481  0.0988  ? ? ? ? ? ? 739  ASN B ND2 
9817  N  N   . ASN B  497 0.4045 0.6724 1.0030 -0.0299 0.1351  0.0877  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B N   
9818  C  CA  . ASN B  497 0.3965 0.6976 1.0305 -0.0289 0.1314  0.0849  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B CA  
9819  C  C   . ASN B  497 0.4032 0.7191 1.0693 -0.0451 0.1250  0.0797  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B C   
9820  O  O   . ASN B  497 0.4160 0.7266 1.0933 -0.0574 0.1372  0.0821  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B O   
9821  C  CB  . ASN B  497 0.3970 0.7127 1.0441 -0.0239 0.1510  0.0908  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B CB  
9822  C  CG  . ASN B  497 0.3872 0.7365 1.0687 -0.0183 0.1474  0.0878  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B CG  
9823  O  OD1 . ASN B  497 0.3825 0.7409 1.0644 -0.0063 0.1567  0.0892  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B OD1 
9824  N  ND2 . ASN B  497 0.3852 0.7542 1.0962 -0.0265 0.1335  0.0829  ? ? ? ? ? ? 740  ASN B ND2 
9825  N  N   . PRO B  498 0.3961 0.7321 1.0787 -0.0454 0.1061  0.0731  ? ? ? ? ? ? 741  PRO B N   
9826  C  CA  . PRO B  498 0.4026 0.7571 1.1159 -0.0611 0.0960  0.0658  ? ? ? ? ? ? 741  PRO B CA  
9827  C  C   . PRO B  498 0.4040 0.7888 1.1615 -0.0680 0.1060  0.0674  ? ? ? ? ? ? 741  PRO B C   
9828  O  O   . PRO B  498 0.4111 0.8128 1.1981 -0.0830 0.0999  0.0612  ? ? ? ? ? ? 741  PRO B O   
9829  C  CB  . PRO B  498 0.3936 0.7645 1.1069 -0.0550 0.0723  0.0607  ? ? ? ? ? ? 741  PRO B CB  
9830  C  CG  . PRO B  498 0.3816 0.7447 1.0714 -0.0359 0.0720  0.0666  ? ? ? ? ? ? 741  PRO B CG  
9831  C  CD  . PRO B  498 0.3823 0.7275 1.0574 -0.0299 0.0939  0.0733  ? ? ? ? ? ? 741  PRO B CD  
9832  N  N   . SER B  499 0.3984 0.7919 1.1617 -0.0577 0.1213  0.0745  ? ? ? ? ? ? 742  SER B N   
9833  C  CA  . SER B  499 0.4014 0.8235 1.2062 -0.0645 0.1337  0.0766  ? ? ? ? ? ? 742  SER B CA  
9834  C  C   . SER B  499 0.4147 0.8210 1.2146 -0.0720 0.1578  0.0841  ? ? ? ? ? ? 742  SER B C   
9835  O  O   . SER B  499 0.4186 0.8468 1.2490 -0.0767 0.1725  0.0879  ? ? ? ? ? ? 742  SER B O   
9836  C  CB  . SER B  499 0.3889 0.8400 1.2144 -0.0495 0.1348  0.0783  ? ? ? ? ? ? 742  SER B CB  
9837  O  OG  . SER B  499 0.3843 0.8187 1.1798 -0.0336 0.1445  0.0825  ? ? ? ? ? ? 742  SER B OG  
9838  N  N   . LEU B  500 0.4227 0.7928 1.1854 -0.0728 0.1619  0.0872  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B N   
9839  C  CA  . LEU B  500 0.4378 0.7907 1.1926 -0.0790 0.1840  0.0969  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B CA  
9840  C  C   . LEU B  500 0.4513 0.8180 1.2465 -0.0985 0.1922  0.0974  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B C   
9841  O  O   . LEU B  500 0.4533 0.8277 1.2704 -0.1109 0.1778  0.0878  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B O   
9842  C  CB  . LEU B  500 0.4460 0.7589 1.1608 -0.0789 0.1826  0.0990  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B CB  
9843  C  CG  . LEU B  500 0.4667 0.7598 1.1800 -0.0896 0.2019  0.1092  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B CG  
9844  C  CD1 . LEU B  500 0.4700 0.7667 1.1711 -0.0802 0.2233  0.1224  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B CD1 
9845  C  CD2 . LEU B  500 0.4756 0.7314 1.1582 -0.0913 0.1963  0.1086  ? ? ? ? ? ? 743  LEU B CD2 
9846  N  N   . ARG B  501 0.4620 0.8331 1.2669 -0.1017 0.2154  0.1084  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B N   
9847  C  CA  . ARG B  501 0.4754 0.8635 1.3235 -0.1203 0.2264  0.1108  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B CA  
9848  C  C   . ARG B  501 0.4925 0.8756 1.3416 -0.1247 0.2537  0.1263  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B C   
9849  O  O   . ARG B  501 0.4894 0.8912 1.3388 -0.1149 0.2681  0.1330  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B O   
9850  C  CB  . ARG B  501 0.4629 0.8942 1.3513 -0.1195 0.2202  0.1041  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B CB  
9851  C  CG  . ARG B  501 0.4461 0.8813 1.3248 -0.1104 0.1933  0.0922  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B CG  
9852  C  CD  . ARG B  501 0.4476 0.9060 1.3660 -0.1263 0.1776  0.0816  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B CD  
9853  N  NE  . ARG B  501 0.4645 0.9275 1.4133 -0.1444 0.1955  0.0866  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B NE  
9854  C  CZ  . ARG B  501 0.4666 0.9646 1.4649 -0.1572 0.1949  0.0825  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B CZ  
9855  N  NH1 . ARG B  501 0.4523 0.9835 1.4726 -0.1522 0.1764  0.0740  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B NH1 
9856  N  NH2 . ARG B  501 0.4832 0.9849 1.5105 -0.1746 0.2122  0.0878  ? ? ? ? ? ? 744  ARG B NH2 
9857  N  N   . LEU B  502 0.5125 0.8703 1.3621 -0.1391 0.2613  0.1321  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B N   
9858  C  CA  . LEU B  502 0.5307 0.8821 1.3778 -0.1420 0.2870  0.1497  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B CA  
9859  C  C   . LEU B  502 0.5358 0.9227 1.4325 -0.1544 0.2993  0.1520  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B C   
9860  O  O   . LEU B  502 0.5338 0.9364 1.4676 -0.1678 0.2881  0.1409  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B O   
9861  C  CB  . LEU B  502 0.5527 0.8639 1.3872 -0.1529 0.2916  0.1568  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B CB  
9862  C  CG  . LEU B  502 0.5521 0.8279 1.3357 -0.1394 0.2862  0.1599  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B CG  
9863  C  CD1 . LEU B  502 0.5318 0.8055 1.3004 -0.1315 0.2606  0.1424  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B CD1 
9864  C  CD2 . LEU B  502 0.5766 0.8153 1.3560 -0.1506 0.2929  0.1677  ? ? ? ? ? ? 745  LEU B CD2 
9865  N  N   . LYS B  503 0.5429 0.9456 1.4410 -0.1500 0.3222  0.1657  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B N   
9866  C  CA  . LYS B  503 0.5539 0.9851 1.4991 -0.1648 0.3380  0.1712  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B CA  
9867  C  C   . LYS B  503 0.5786 0.9851 1.5424 -0.1870 0.3445  0.1780  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B C   
9868  O  O   . LYS B  503 0.5909 0.9579 1.5240 -0.1867 0.3450  0.1845  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B O   
9869  C  CB  . LYS B  503 0.5619 1.0104 1.4983 -0.1560 0.3641  0.1868  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B CB  
9870  C  CG  . LYS B  503 0.5431 1.0229 1.4734 -0.1366 0.3643  0.1801  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B CG  
9871  C  CD  . LYS B  503 0.5595 1.0550 1.4812 -0.1319 0.3946  0.1970  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B CD  
9872  C  CE  . LYS B  503 0.5461 1.0762 1.4687 -0.1148 0.3997  0.1895  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B CE  
9873  N  NZ  . LYS B  503 0.5325 1.0441 1.4083 -0.0950 0.3867  0.1815  ? ? ? ? ? ? 746  LYS B NZ  
9874  N  N   . ALA B  504 0.5871 1.0165 1.6025 -0.2061 0.3502  0.1765  ? ? ? ? ? ? 747  ALA B N   
9875  C  CA  . ALA B  504 0.6151 1.0231 1.6528 -0.2278 0.3626  0.1858  ? ? ? ? ? ? 747  ALA B CA  
9876  C  C   . ALA B  504 0.6368 1.0169 1.6419 -0.2227 0.3858  0.2101  ? ? ? ? ? ? 747  ALA B C   
9877  O  O   . ALA B  504 0.6566 0.9972 1.6507 -0.2304 0.3881  0.2170  ? ? ? ? ? ? 747  ALA B O   
9878  C  CB  . ALA B  504 0.6227 1.0673 1.7209 -0.2469 0.3731  0.1860  ? ? ? ? ? ? 747  ALA B CB  
9879  N  N   . SER B  505 0.6340 1.0355 1.6228 -0.2086 0.4024  0.2225  ? ? ? ? ? ? 748  SER B N   
9880  C  CA  . SER B  505 0.6547 1.0383 1.6110 -0.2020 0.4246  0.2465  ? ? ? ? ? ? 748  SER B CA  
9881  C  C   . SER B  505 0.6505 1.0014 1.5478 -0.1834 0.4162  0.2491  ? ? ? ? ? ? 748  SER B C   
9882  O  O   . SER B  505 0.6681 1.0054 1.5365 -0.1770 0.4327  0.2692  ? ? ? ? ? ? 748  SER B O   
9883  C  CB  . SER B  505 0.6558 1.0794 1.6179 -0.1950 0.4460  0.2571  ? ? ? ? ? ? 748  SER B CB  
9884  O  OG  . SER B  505 0.6276 1.0849 1.5986 -0.1841 0.4330  0.2380  ? ? ? ? ? ? 748  SER B OG  
9885  N  N   . ASP B  506 0.6286 0.9685 1.5083 -0.1750 0.3910  0.2299  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B N   
9886  C  CA  . ASP B  506 0.6246 0.9351 1.4516 -0.1584 0.3830  0.2319  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B CA  
9887  C  C   . ASP B  506 0.6443 0.9090 1.4596 -0.1660 0.3812  0.2389  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B C   
9888  O  O   . ASP B  506 0.6475 0.8981 1.4885 -0.1808 0.3697  0.2271  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B O   
9889  C  CB  . ASP B  506 0.5945 0.9108 1.4065 -0.1458 0.3575  0.2098  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B CB  
9890  C  CG  . ASP B  506 0.5774 0.9255 1.3778 -0.1291 0.3605  0.2066  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B CG  
9891  O  OD1 . ASP B  506 0.5895 0.9511 1.3821 -0.1248 0.3819  0.2213  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B OD1 
9892  O  OD2 . ASP B  506 0.5540 0.9137 1.3536 -0.1204 0.3419  0.1895  ? ? ? ? ? ? 749  ASP B OD2 
9893  N  N   . ARG B  507 0.6578 0.9003 1.4340 -0.1552 0.3912  0.2566  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B N   
9894  C  CA  . ARG B  507 0.6762 0.8739 1.4384 -0.1587 0.3891  0.2637  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B CA  
9895  C  C   . ARG B  507 0.6685 0.8440 1.3792 -0.1396 0.3790  0.2643  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B C   
9896  O  O   . ARG B  507 0.6702 0.8538 1.3487 -0.1252 0.3888  0.2779  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B O   
9897  C  CB  . ARG B  507 0.7107 0.8960 1.4856 -0.1687 0.4141  0.2904  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B CB  
9898  C  CG  . ARG B  507 0.7196 0.9305 1.5459 -0.1876 0.4270  0.2922  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B CG  
9899  C  CD  . ARG B  507 0.7557 0.9410 1.6065 -0.2043 0.4450  0.3120  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B CD  
9900  N  NE  . ARG B  507 0.7767 0.9293 1.5904 -0.1935 0.4542  0.3346  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B NE  
9901  C  CZ  . ARG B  507 0.8122 0.9404 1.6400 -0.2037 0.4730  0.3586  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B CZ  
9902  N  NH1 . ARG B  507 0.8304 0.9626 1.7095 -0.2261 0.4852  0.3620  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B NH1 
9903  N  NH2 . ARG B  507 0.8305 0.9312 1.6232 -0.1914 0.4799  0.3800  ? ? ? ? ? ? 750  ARG B NH2 
9904  N  N   . VAL B  508 0.6612 0.8104 1.3642 -0.1398 0.3597  0.2492  ? ? ? ? ? ? 751  VAL B N   
9905  C  CA  . VAL B  508 0.6554 0.7820 1.3124 -0.1229 0.3503  0.2500  ? ? ? ? ? ? 751  VAL B CA  
9906  C  C   . VAL B  508 0.6853 0.7732 1.3333 -0.1251 0.3610  0.2688  ? ? ? ? ? ? 751  VAL B C   
9907  O  O   . VAL B  508 0.6996 0.7598 1.3688 -0.1379 0.3575  0.2634  ? ? ? ? ? ? 751  VAL B O   
9908  C  CB  . VAL B  508 0.6301 0.7525 1.2781 -0.1185 0.3239  0.2242  ? ? ? ? ? ? 751  VAL B CB  
9909  C  CG1 . VAL B  508 0.6218 0.7279 1.2226 -0.0999 0.3158  0.2258  ? ? ? ? ? ? 751  VAL B CG1 
9910  C  CG2 . VAL B  508 0.6046 0.7651 1.2687 -0.1175 0.3145  0.2083  ? ? ? ? ? ? 751  VAL B CG2 
9911  N  N   . VAL B  509 0.6967 0.7842 1.3148 -0.1126 0.3746  0.2909  ? ? ? ? ? ? 752  VAL B N   
9912  C  CA  . VAL B  509 0.7280 0.7840 1.3394 -0.1131 0.3879  0.3143  ? ? ? ? ? ? 752  VAL B CA  
9913  C  C   . VAL B  509 0.7255 0.7591 1.2942 -0.0957 0.3786  0.3173  ? ? ? ? ? ? 752  VAL B C   
9914  O  O   . VAL B  509 0.7246 0.7713 1.2599 -0.0808 0.3839  0.3304  ? ? ? ? ? ? 752  VAL B O   
9915  C  CB  . VAL B  509 0.7507 0.8233 1.3634 -0.1134 0.4131  0.3428  ? ? ? ? ? ? 752  VAL B CB  
9916  C  CG1 . VAL B  509 0.7842 0.8236 1.3877 -0.1117 0.4258  0.3694  ? ? ? ? ? ? 752  VAL B CG1 
9917  C  CG2 . VAL B  509 0.7571 0.8501 1.4165 -0.1323 0.4247  0.3422  ? ? ? ? ? ? 752  VAL B CG2 
9918  N  N   . VAL B  510 0.7268 0.7281 1.2985 -0.0986 0.3656  0.3048  ? ? ? ? ? ? 753  VAL B N   
9919  C  CA  . VAL B  510 0.7222 0.7009 1.2584 -0.0833 0.3539  0.3029  ? ? ? ? ? ? 753  VAL B CA  
9920  C  C   . VAL B  510 0.7535 0.6980 1.2822 -0.0794 0.3651  0.3257  ? ? ? ? ? ? 753  VAL B C   
9921  O  O   . VAL B  510 0.7732 0.6868 1.3264 -0.0902 0.3670  0.3242  ? ? ? ? ? ? 753  VAL B O   
9922  C  CB  . VAL B  510 0.7067 0.6697 1.2490 -0.0874 0.3330  0.2748  ? ? ? ? ? ? 753  VAL B CB  
9923  C  CG1 . VAL B  510 0.7035 0.6453 1.2101 -0.0715 0.3233  0.2747  ? ? ? ? ? ? 753  VAL B CG1 
9924  C  CG2 . VAL B  510 0.6750 0.6698 1.2217 -0.0887 0.3187  0.2522  ? ? ? ? ? ? 753  VAL B CG2 
9925  N  N   . ASN B  511 0.7585 0.7088 1.2532 -0.0632 0.3712  0.3457  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B N   
9926  C  CA  . ASN B  511 0.7864 0.7065 1.2705 -0.0561 0.3794  0.3680  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B CA  
9927  C  C   . ASN B  511 0.7814 0.6701 1.2564 -0.0503 0.3634  0.3525  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B C   
9928  O  O   . ASN B  511 0.7570 0.6547 1.2027 -0.0377 0.3482  0.3393  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B O   
9929  C  CB  . ASN B  511 0.7903 0.7305 1.2371 -0.0391 0.3868  0.3907  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B CB  
9930  C  CG  . ASN B  511 0.8226 0.7362 1.2599 -0.0308 0.3972  0.4191  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B CG  
9931  O  OD1 . ASN B  511 0.8423 0.7194 1.3019 -0.0372 0.3993  0.4214  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B OD1 
9932  N  ND2 . ASN B  511 0.8302 0.7624 1.2354 -0.0164 0.4038  0.4410  ? ? ? ? ? ? 754  ASN B ND2 
9933  N  N   . MET B  512 0.8060 0.6582 1.3069 -0.0595 0.3678  0.3539  ? ? ? ? ? ? 755  MET B N   
9934  C  CA  . MET B  512 0.8054 0.6270 1.3013 -0.0551 0.3549  0.3382  ? ? ? ? ? ? 755  MET B CA  
9935  C  C   . MET B  512 0.8240 0.6235 1.2966 -0.0381 0.3592  0.3595  ? ? ? ? ? ? 755  MET B C   
9936  O  O   . MET B  512 0.8200 0.5991 1.2821 -0.0306 0.3478  0.3467  ? ? ? ? ? ? 755  MET B O   
9937  C  CB  . MET B  512 0.8245 0.6171 1.3613 -0.0738 0.3570  0.3252  ? ? ? ? ? ? 755  MET B CB  
9938  C  CG  . MET B  512 0.8065 0.6210 1.3682 -0.0908 0.3500  0.3018  ? ? ? ? ? ? 755  MET B CG  
9939  S  SD  . MET B  512 0.7658 0.5973 1.3024 -0.0833 0.3232  0.2684  ? ? ? ? ? ? 755  MET B SD  
9940  C  CE  . MET B  512 0.7787 0.5696 1.2993 -0.0727 0.3162  0.2628  ? ? ? ? ? ? 755  MET B CE  
9941  N  N   . GLY B  513 0.8457 0.6507 1.3115 -0.0321 0.3760  0.3924  ? ? ? ? ? ? 756  GLY B N   
9942  C  CA  . GLY B  513 0.8666 0.6559 1.3109 -0.0148 0.3817  0.4184  ? ? ? ? ? ? 756  GLY B CA  
9943  C  C   . GLY B  513 0.9104 0.6682 1.3823 -0.0205 0.4011  0.4456  ? ? ? ? ? ? 756  GLY B C   
9944  O  O   . GLY B  513 0.9239 0.6647 1.4341 -0.0390 0.4078  0.4382  ? ? ? ? ? ? 756  GLY B O   
9945  N  N   . ALA B  514 0.9338 0.6837 1.3882 -0.0048 0.4098  0.4768  ? ? ? ? ? ? 757  ALA B N   
9946  C  CA  . ALA B  514 0.9793 0.7020 1.4588 -0.0083 0.4307  0.5099  ? ? ? ? ? ? 757  ALA B CA  
9947  C  C   . ALA B  514 1.0053 0.6762 1.5208 -0.0159 0.4336  0.5026  ? ? ? ? ? ? 757  ALA B C   
9948  O  O   . ALA B  514 1.0396 0.6862 1.5912 -0.0287 0.4506  0.5186  ? ? ? ? ? ? 757  ALA B O   
9949  C  CB  . ALA B  514 0.9988 0.7327 1.4483 0.0113  0.4392  0.5481  ? ? ? ? ? ? 757  ALA B CB  
9950  N  N   . ALA B  515 0.9899 0.6447 1.4966 -0.0090 0.4174  0.4773  ? ? ? ? ? ? 758  ALA B N   
9951  C  CA  . ALA B  515 1.0122 0.6202 1.5499 -0.0153 0.4183  0.4643  ? ? ? ? ? ? 758  ALA B CA  
9952  C  C   . ALA B  515 1.0112 0.6098 1.5871 -0.0407 0.4180  0.4365  ? ? ? ? ? ? 758  ALA B C   
9953  O  O   . ALA B  515 1.0350 0.5946 1.6427 -0.0500 0.4212  0.4247  ? ? ? ? ? ? 758  ALA B O   
9954  C  CB  . ALA B  515 0.9947 0.5939 1.5101 -0.0008 0.4013  0.4436  ? ? ? ? ? ? 758  ALA B CB  
9955  N  N   . HIS B  516 0.9853 0.6204 1.5595 -0.0517 0.4142  0.4258  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B N   
9956  C  CA  . HIS B  516 0.9787 0.6140 1.5868 -0.0752 0.4107  0.3973  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B CA  
9957  C  C   . HIS B  516 0.9945 0.6414 1.6345 -0.0937 0.4278  0.4126  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B C   
9958  O  O   . HIS B  516 0.9701 0.6495 1.6160 -0.1053 0.4225  0.3968  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B O   
9959  C  CB  . HIS B  516 0.9330 0.6001 1.5194 -0.0748 0.3888  0.3638  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B CB  
9960  C  CG  . HIS B  516 0.9167 0.5759 1.4731 -0.0583 0.3727  0.3486  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B CG  
9961  N  ND1 . HIS B  516 0.9084 0.5783 1.4266 -0.0362 0.3704  0.3666  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B ND1 
9962  C  CD2 . HIS B  516 0.9076 0.5519 1.4665 -0.0611 0.3581  0.3166  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B CD2 
9963  C  CE1 . HIS B  516 0.8942 0.5552 1.3946 -0.0263 0.3556  0.3468  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B CE1 
9964  N  NE2 . HIS B  516 0.8936 0.5392 1.4172 -0.0408 0.3482  0.3166  ? ? ? ? ? ? 759  HIS B NE2 
9965  N  N   . LYS B  517 1.0365 0.6567 1.6994 -0.0966 0.4485  0.4435  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B N   
9966  C  CA  . LYS B  517 1.0556 0.6830 1.7538 -0.1160 0.4660  0.4579  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B CA  
9967  C  C   . LYS B  517 1.0759 0.6730 1.8250 -0.1400 0.4689  0.4367  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B C   
9968  O  O   . LYS B  517 1.0888 0.6490 1.8492 -0.1405 0.4630  0.4192  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B O   
9969  C  CB  . LYS B  517 1.0903 0.7129 1.7867 -0.1082 0.4886  0.5058  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B CB  
9970  C  CG  . LYS B  517 1.0696 0.7286 1.7145 -0.0859 0.4845  0.5236  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B CG  
9971  C  CD  . LYS B  517 1.1057 0.7569 1.7413 -0.0733 0.5031  0.5702  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B CD  
9972  C  CE  . LYS B  517 1.0861 0.7683 1.6677 -0.0490 0.4946  0.5822  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B CE  
9973  N  NZ  . LYS B  517 1.1208 0.8122 1.6958 -0.0423 0.5159  0.6299  ? ? ? ? ? ? 760  LYS B NZ  
9974  N  N   . ASN B  518 1.0782 0.6938 1.8580 -0.1601 0.4776  0.4365  ? ? ? ? ? ? 761  ASN B N   
9975  C  CA  . ASN B  518 1.0926 0.6897 1.9227 -0.1862 0.4783  0.4119  ? ? ? ? ? ? 761  ASN B CA  
9976  C  C   . ASN B  518 1.0860 0.6584 1.9197 -0.1887 0.4599  0.3726  ? ? ? ? ? ? 761  ASN B C   
9977  O  O   . ASN B  518 1.1178 0.6511 1.9880 -0.2022 0.4654  0.3628  ? ? ? ? ? ? 761  ASN B O   
9978  C  CB  . ASN B  518 1.1432 0.7067 2.0147 -0.1985 0.5035  0.4409  ? ? ? ? ? ? 761  ASN B CB  
9979  C  CG  . ASN B  518 1.1542 0.7383 2.0108 -0.1891 0.5222  0.4856  ? ? ? ? ? ? 761  ASN B CG  
9980  O  OD1 . ASN B  518 1.1634 0.7667 2.0461 -0.2048 0.5366  0.4988  ? ? ? ? ? ? 761  ASN B OD1 
9981  N  ND2 . ASN B  518 1.1508 0.7367 1.9625 -0.1630 0.5209  0.5079  ? ? ? ? ? ? 761  ASN B ND2 
9982  N  N   . GLN B  519 1.0455 0.6426 1.8422 -0.1767 0.4383  0.3494  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B N   
9983  C  CA  . GLN B  519 1.0371 0.6157 1.8292 -0.1760 0.4200  0.3135  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B CA  
9984  C  C   . GLN B  519 1.0126 0.6165 1.8197 -0.1937 0.4035  0.2754  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B C   
9985  O  O   . GLN B  519 0.9852 0.6316 1.7885 -0.1978 0.3992  0.2742  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B O   
9986  C  CB  . GLN B  519 1.0103 0.5982 1.7506 -0.1501 0.4064  0.3133  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B CB  
9987  C  CG  . GLN B  519 1.0016 0.5728 1.7329 -0.1473 0.3883  0.2783  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B CG  
9988  C  CD  . GLN B  519 0.9976 0.5570 1.6901 -0.1214 0.3846  0.2898  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B CD  
9989  O  OE1 . GLN B  519 0.9911 0.5657 1.6571 -0.1053 0.3905  0.3193  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B OE1 
9990  N  NE2 . GLN B  519 1.0035 0.5369 1.6930 -0.1173 0.3754  0.2667  ? ? ? ? ? ? 762  GLN B NE2 
9991  N  N   . ALA B  520 1.0234 0.6023 1.8470 -0.2032 0.3938  0.2438  ? ? ? ? ? ? 763  ALA B N   
9992  C  CA  . ALA B  520 1.0003 0.6036 1.8320 -0.2172 0.3745  0.2052  ? ? ? ? ? ? 763  ALA B CA  
9993  C  C   . ALA B  520 0.9626 0.5862 1.7470 -0.1986 0.3531  0.1886  ? ? ? ? ? ? 763  ALA B C   
9994  O  O   . ALA B  520 0.9680 0.5669 1.7280 -0.1823 0.3506  0.1892  ? ? ? ? ? ? 763  ALA B O   
9995  C  CB  . ALA B  520 1.0321 0.6017 1.9025 -0.2370 0.3739  0.1773  ? ? ? ? ? ? 763  ALA B CB  
9996  N  N   . TYR B  521 0.9260 0.5945 1.6996 -0.2007 0.3386  0.1753  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B N   
9997  C  CA  . TYR B  521 0.8909 0.5808 1.6261 -0.1873 0.3168  0.1555  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CA  
9998  C  C   . TYR B  521 0.8794 0.5887 1.6309 -0.2038 0.2987  0.1187  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B C   
9999  O  O   . TYR B  521 0.8917 0.6078 1.6827 -0.2252 0.3019  0.1098  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B O   
10000 C  CB  . TYR B  521 0.8572 0.5854 1.5627 -0.1727 0.3147  0.1736  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CB  
10001 C  CG  . TYR B  521 0.8593 0.5752 1.5319 -0.1506 0.3238  0.2020  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CG  
10002 C  CD1 . TYR B  521 0.8360 0.5573 1.4665 -0.1309 0.3104  0.1967  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CD1 
10003 C  CD2 . TYR B  521 0.8857 0.5861 1.5692 -0.1493 0.3455  0.2349  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CD2 
10004 C  CE1 . TYR B  521 0.8378 0.5508 1.4382 -0.1105 0.3173  0.2219  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CE1 
10005 C  CE2 . TYR B  521 0.8889 0.5812 1.5408 -0.1282 0.3528  0.2619  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CE2 
10006 C  CZ  . TYR B  521 0.8644 0.5636 1.4750 -0.1088 0.3381  0.2544  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B CZ  
10007 O  OH  . TYR B  521 0.8674 0.5616 1.4474 -0.0882 0.3439  0.2799  ? ? ? ? ? ? 764  TYR B OH  
10008 N  N   . ARG B  522 0.8566 0.5772 1.5779 -0.1940 0.2793  0.0978  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B N   
10009 C  CA  . ARG B  522 0.8444 0.5894 1.5768 -0.2079 0.2605  0.0648  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B CA  
10010 C  C   . ARG B  522 0.8041 0.5839 1.4981 -0.1932 0.2405  0.0560  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B C   
10011 O  O   . ARG B  522 0.7905 0.5655 1.4475 -0.1726 0.2396  0.0683  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B O   
10012 C  CB  . ARG B  522 0.8754 0.5887 1.6262 -0.2208 0.2572  0.0367  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B CB  
10013 C  CG  . ARG B  522 0.8843 0.5658 1.6052 -0.2043 0.2552  0.0316  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B CG  
10014 C  CD  . ARG B  522 0.8525 0.5606 1.5349 -0.1925 0.2331  0.0131  ? ? ? ? ? ? 765  ARG B CD  
10015 N  NE  . ARG B  522 0.8661 0.5474 1.5295 -0.1842 0.2284  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 765  ARG B NE  
10016 C  CZ  . ARG B  522 0.8482 0.5471 1.4834 -0.1778 0.2101  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 765  ARG B CZ  
10017 N  NH1 . ARG B  522 0.8164 0.5583 1.4397 -0.1784 0.1941  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 765  ARG B NH1 
10018 N  NH2 . ARG B  522 0.8632 0.5376 1.4830 -0.1705 0.2081  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 765  ARG B NH2 
10019 N  N   . PRO B  523 0.7862 0.6019 1.4907 -0.2039 0.2245  0.0358  ? ? ? ? ? ? 766  PRO B N   
10020 C  CA  . PRO B  523 0.7512 0.6003 1.4249 -0.1921 0.2050  0.0267  ? ? ? ? ? ? 766  PRO B CA  
10021 C  C   . PRO B  523 0.7505 0.5861 1.3936 -0.1826 0.1919  0.0085  ? ? ? ? ? ? 766  PRO B C   
10022 O  O   . PRO B  523 0.7747 0.5898 1.4294 -0.1932 0.1891  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 766  PRO B O   
10023 C  CB  . PRO B  523 0.7444 0.6282 1.4467 -0.2102 0.1923  0.0068  ? ? ? ? ? ? 766  PRO B CB  
10024 C  CG  . PRO B  523 0.7793 0.6410 1.5202 -0.2319 0.1993  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 766  PRO B CG  
10025 C  CD  . PRO B  523 0.8023 0.6272 1.5514 -0.2291 0.2235  0.0187  ? ? ? ? ? ? 766  PRO B CD  
10026 N  N   . LEU B  524 0.7237 0.5720 1.3288 -0.1631 0.1842  0.0162  ? ? ? ? ? ? 767  LEU B N   
10027 C  CA  . LEU B  524 0.7183 0.5618 1.2925 -0.1533 0.1705  0.0000  ? ? ? ? ? ? 767  LEU B CA  
10028 C  C   . LEU B  524 0.6925 0.5768 1.2585 -0.1544 0.1499  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 767  LEU B C   
10029 O  O   . LEU B  524 0.6977 0.5881 1.2603 -0.1607 0.1356  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 767  LEU B O   
10030 C  CB  . LEU B  524 0.7074 0.5376 1.2465 -0.1309 0.1764  0.0202  ? ? ? ? ? ? 767  LEU B CB  
10031 C  CG  . LEU B  524 0.6987 0.5248 1.2025 -0.1170 0.1651  0.0097  ? ? ? ? ? ? 767  LEU B CG  
10032 C  CD1 . LEU B  524 0.7281 0.5235 1.2365 -0.1225 0.1661  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 767  LEU B CD1 
10033 C  CD2 . LEU B  524 0.6869 0.5054 1.1637 -0.0970 0.1732  0.0344  ? ? ? ? ? ? 767  LEU B CD2 
10034 N  N   . LEU B  525 0.6665 0.5793 1.2300 -0.1481 0.1490  0.0010  ? ? ? ? ? ? 768  LEU B N   
10035 C  CA  . LEU B  525 0.6424 0.5968 1.2064 -0.1494 0.1317  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 768  LEU B CA  
10036 C  C   . LEU B  525 0.6340 0.6148 1.2290 -0.1580 0.1367  0.0016  ? ? ? ? ? ? 768  LEU B C   
10037 O  O   . LEU B  525 0.6291 0.6077 1.2261 -0.1519 0.1515  0.0235  ? ? ? ? ? ? 768  LEU B O   
10038 C  CB  . LEU B  525 0.6150 0.5819 1.1420 -0.1293 0.1237  0.0009  ? ? ? ? ? ? 768  LEU B CB  
10039 C  CG  . LEU B  525 0.6199 0.5662 1.1153 -0.1195 0.1184  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 768  LEU B CG  
10040 C  CD1 . LEU B  525 0.5957 0.5476 1.0566 -0.0990 0.1163  0.0073  ? ? ? ? ? ? 768  LEU B CD1 
10041 C  CD2 . LEU B  525 0.6253 0.5865 1.1223 -0.1293 0.1005  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 768  LEU B CD2 
10042 N  N   . LEU B  526 0.6330 0.6415 1.2521 -0.1719 0.1242  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 769  LEU B N   
10043 C  CA  . LEU B  526 0.6211 0.6610 1.2684 -0.1779 0.1263  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 769  LEU B CA  
10044 C  C   . LEU B  526 0.5974 0.6770 1.2389 -0.1732 0.1059  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 769  LEU B C   
10045 O  O   . LEU B  526 0.6002 0.6874 1.2332 -0.1765 0.0890  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 769  LEU B O   
10046 C  CB  . LEU B  526 0.6445 0.6844 1.3359 -0.2012 0.1318  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 769  LEU B CB  
10047 C  CG  . LEU B  526 0.6677 0.6736 1.3743 -0.2067 0.1554  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 769  LEU B CG  
10048 C  CD1 . LEU B  526 0.6924 0.6990 1.4471 -0.2319 0.1607  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 769  LEU B CD1 
10049 C  CD2 . LEU B  526 0.6524 0.6637 1.3504 -0.1931 0.1706  0.0266  ? ? ? ? ? ? 769  LEU B CD2 
10050 N  N   . THR B  527 0.5755 0.6810 1.2215 -0.1648 0.1077  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 770  THR B N   
10051 C  CA  . THR B  527 0.5558 0.6999 1.2040 -0.1612 0.0892  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 770  THR B CA  
10052 C  C   . THR B  527 0.5668 0.7354 1.2572 -0.1817 0.0829  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 770  THR B C   
10053 O  O   . THR B  527 0.5841 0.7420 1.3029 -0.1959 0.0968  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 770  THR B O   
10054 C  CB  . THR B  527 0.5316 0.6946 1.1757 -0.1461 0.0944  0.0105  ? ? ? ? ? ? 770  THR B CB  
10055 O  OG1 . THR B  527 0.5272 0.6631 1.1373 -0.1305 0.1050  0.0243  ? ? ? ? ? ? 770  THR B OG1 
10056 C  CG2 . THR B  527 0.5112 0.7085 1.1510 -0.1378 0.0747  0.0058  ? ? ? ? ? ? 770  THR B CG2 
10057 N  N   . THR B  528 0.5587 0.7603 1.2532 -0.1836 0.0618  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 771  THR B N   
10058 C  CA  . THR B  528 0.5662 0.8006 1.3014 -0.2018 0.0522  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 771  THR B CA  
10059 C  C   . THR B  528 0.5450 0.8239 1.2830 -0.1934 0.0336  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 771  THR B C   
10060 O  O   . THR B  528 0.5283 0.8083 1.2353 -0.1754 0.0269  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 771  THR B O   
10061 C  CB  . THR B  528 0.5912 0.8179 1.3300 -0.2188 0.0413  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 771  THR B CB  
10062 O  OG1 . THR B  528 0.5857 0.8182 1.2893 -0.2087 0.0231  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 771  THR B OG1 
10063 C  CG2 . THR B  528 0.6154 0.7942 1.3505 -0.2259 0.0587  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 771  THR B CG2 
10064 N  N   . ASP B  529 0.5469 0.8629 1.3235 -0.2065 0.0247  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 772  ASP B N   
10065 C  CA  . ASP B  529 0.5286 0.8883 1.3111 -0.1977 0.0067  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 772  ASP B CA  
10066 C  C   . ASP B  529 0.5199 0.8797 1.2604 -0.1822 -0.0099 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 772  ASP B C   
10067 O  O   . ASP B  529 0.4994 0.8719 1.2285 -0.1643 -0.0132 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 772  ASP B O   
10068 C  CB  . ASP B  529 0.5378 0.9381 1.3628 -0.2161 -0.0064 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 772  ASP B CB  
10069 C  CG  . ASP B  529 0.5406 0.9498 1.4108 -0.2282 0.0100  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 772  ASP B CG  
10070 O  OD1 . ASP B  529 0.5293 0.9256 1.3977 -0.2176 0.0286  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 772  ASP B OD1 
10071 O  OD2 . ASP B  529 0.5555 0.9846 1.4625 -0.2487 0.0052  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 772  ASP B OD2 
10072 N  N   . ASN B  530 0.5368 0.8814 1.2549 -0.1888 -0.0192 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 773  ASN B N   
10073 C  CA  . ASN B  530 0.5327 0.8843 1.2142 -0.1773 -0.0371 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 773  ASN B CA  
10074 C  C   . ASN B  530 0.5299 0.8428 1.1681 -0.1636 -0.0291 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 773  ASN B C   
10075 O  O   . ASN B  530 0.5234 0.8419 1.1314 -0.1517 -0.0412 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 773  ASN B O   
10076 C  CB  . ASN B  530 0.5547 0.9203 1.2358 -0.1927 -0.0544 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 773  ASN B CB  
10077 C  CG  . ASN B  530 0.5614 0.9664 1.2864 -0.2092 -0.0639 -0.1102 ? ? ? ? ? ? 773  ASN B CG  
10078 O  OD1 . ASN B  530 0.5839 0.9853 1.3282 -0.2295 -0.0637 -0.1296 ? ? ? ? ? ? 773  ASN B OD1 
10079 N  ND2 . ASN B  530 0.5428 0.9858 1.2871 -0.2010 -0.0717 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 773  ASN B ND2 
10080 N  N   . GLY B  531 0.5368 0.8112 1.1716 -0.1654 -0.0092 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 774  GLY B N   
10081 C  CA  . GLY B  531 0.5330 0.7731 1.1282 -0.1511 -0.0015 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 774  GLY B CA  
10082 C  C   . GLY B  531 0.5433 0.7432 1.1391 -0.1538 0.0206  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 774  GLY B C   
10083 O  O   . GLY B  531 0.5388 0.7367 1.1562 -0.1550 0.0353  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 774  GLY B O   
10084 N  N   . ILE B  532 0.5587 0.7270 1.1303 -0.1540 0.0234  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 775  ILE B N   
10085 C  CA  . ILE B  532 0.5707 0.6986 1.1393 -0.1543 0.0435  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 775  ILE B CA  
10086 C  C   . ILE B  532 0.5998 0.7079 1.1734 -0.1692 0.0427  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 775  ILE B C   
10087 O  O   . ILE B  532 0.6071 0.7188 1.1615 -0.1695 0.0292  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 775  ILE B O   
10088 C  CB  . ILE B  532 0.5595 0.6644 1.0895 -0.1349 0.0494  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 775  ILE B CB  
10089 C  CG1 . ILE B  532 0.5313 0.6582 1.0534 -0.1196 0.0469  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 775  ILE B CG1 
10090 C  CG2 . ILE B  532 0.5722 0.6391 1.1020 -0.1343 0.0703  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 775  ILE B CG2 
10091 C  CD1 . ILE B  532 0.5193 0.6309 1.0039 -0.1016 0.0482  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 775  ILE B CD1 
10092 N  N   . LYS B  533 0.6184 0.7060 1.2189 -0.1820 0.0576  -0.0764 ? ? ? ? ? ? 776  LYS B N   
10093 C  CA  . LYS B  533 0.6490 0.7148 1.2587 -0.1970 0.0585  -0.0977 ? ? ? ? ? ? 776  LYS B CA  
10094 C  C   . LYS B  533 0.6623 0.6809 1.2553 -0.1893 0.0759  -0.0895 ? ? ? ? ? ? 776  LYS B C   
10095 O  O   . LYS B  533 0.6595 0.6606 1.2587 -0.1842 0.0935  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 776  LYS B O   
10096 C  CB  . LYS B  533 0.6644 0.7400 1.3206 -0.2186 0.0625  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 776  LYS B CB  
10097 C  CG  . LYS B  533 0.6991 0.7412 1.3704 -0.2340 0.0709  -0.1225 ? ? ? ? ? ? 776  LYS B CG  
10098 C  CD  . LYS B  533 0.7156 0.7651 1.3765 -0.2420 0.0536  -0.1530 ? ? ? ? ? ? 776  LYS B CD  
10099 C  CE  . LYS B  533 0.7468 0.7918 1.4501 -0.2681 0.0561  -0.1744 ? ? ? ? ? ? 776  LYS B CE  
10100 N  NZ  . LYS B  533 0.7665 0.8242 1.4650 -0.2795 0.0386  -0.2078 ? ? ? ? ? ? 776  LYS B NZ  
10101 N  N   . ALA B  534 0.6780 0.6779 1.2496 -0.1880 0.0711  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 777  ALA B N   
10102 C  CA  . ALA B  534 0.6908 0.6476 1.2447 -0.1784 0.0857  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 777  ALA B CA  
10103 C  C   . ALA B  534 0.7280 0.6519 1.3082 -0.1947 0.0967  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 777  ALA B C   
10104 O  O   . ALA B  534 0.7470 0.6786 1.3409 -0.2104 0.0868  -0.1417 ? ? ? ? ? ? 777  ALA B O   
10105 C  CB  . ALA B  534 0.6842 0.6398 1.1971 -0.1640 0.0755  -0.1066 ? ? ? ? ? ? 777  ALA B CB  
10106 N  N   . TYR B  535 0.7403 0.6281 1.3282 -0.1910 0.1170  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 778  TYR B N   
10107 C  CA  . TYR B  535 0.7785 0.6284 1.3924 -0.2045 0.1301  -0.1086 ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CA  
10108 C  C   . TYR B  535 0.7951 0.6057 1.3864 -0.1920 0.1382  -0.1098 ? ? ? ? ? ? 778  TYR B C   
10109 O  O   . TYR B  535 0.7911 0.5799 1.3698 -0.1769 0.1516  -0.0853 ? ? ? ? ? ? 778  TYR B O   
10110 C  CB  . TYR B  535 0.7874 0.6244 1.4349 -0.2125 0.1485  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CB  
10111 C  CG  . TYR B  535 0.7781 0.6515 1.4558 -0.2283 0.1421  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CG  
10112 C  CD1 . TYR B  535 0.8024 0.6787 1.5164 -0.2520 0.1387  -0.1151 ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CD1 
10113 C  CD2 . TYR B  535 0.7454 0.6525 1.4170 -0.2197 0.1389  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CD2 
10114 C  CE1 . TYR B  535 0.7936 0.7071 1.5382 -0.2668 0.1322  -0.1182 ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CE1 
10115 C  CE2 . TYR B  535 0.7366 0.6800 1.4389 -0.2335 0.1331  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CE2 
10116 C  CZ  . TYR B  535 0.7604 0.7074 1.4990 -0.2569 0.1294  -0.0976 ? ? ? ? ? ? 778  TYR B CZ  
10117 O  OH  . TYR B  535 0.7526 0.7372 1.5239 -0.2709 0.1235  -0.1007 ? ? ? ? ? ? 778  TYR B OH  
10118 N  N   . HIS B  536 0.8159 0.6187 1.4032 -0.1986 0.1301  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 779  HIS B N   
10119 C  CA  . HIS B  536 0.8285 0.6014 1.3908 -0.1850 0.1348  -0.1440 ? ? ? ? ? ? 779  HIS B CA  
10120 C  C   . HIS B  536 0.8626 0.5856 1.4471 -0.1870 0.1558  -0.1385 ? ? ? ? ? ? 779  HIS B C   
10121 O  O   . HIS B  536 0.8723 0.5675 1.4385 -0.1726 0.1630  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 779  HIS B O   
10122 C  CB  . HIS B  536 0.8378 0.6248 1.3835 -0.1897 0.1182  -0.1781 ? ? ? ? ? ? 779  HIS B CB  
10123 C  CG  . HIS B  536 0.8056 0.6398 1.3263 -0.1846 0.0982  -0.1790 ? ? ? ? ? ? 779  HIS B CG  
10124 N  ND1 . HIS B  536 0.7808 0.6245 1.2625 -0.1642 0.0931  -0.1662 ? ? ? ? ? ? 779  HIS B ND1 
10125 C  CD2 . HIS B  536 0.7949 0.6696 1.3261 -0.1969 0.0824  -0.1892 ? ? ? ? ? ? 779  HIS B CD2 
10126 C  CE1 . HIS B  536 0.7574 0.6433 1.2267 -0.1641 0.0755  -0.1682 ? ? ? ? ? ? 779  HIS B CE1 
10127 N  NE2 . HIS B  536 0.7652 0.6712 1.2637 -0.1831 0.0685  -0.1816 ? ? ? ? ? ? 779  HIS B NE2 
10128 N  N   . SER B  537 0.8813 0.5932 1.5063 -0.2041 0.1662  -0.1356 ? ? ? ? ? ? 780  SER B N   
10129 C  CA  . SER B  537 0.9179 0.5812 1.5685 -0.2076 0.1864  -0.1304 ? ? ? ? ? ? 780  SER B CA  
10130 C  C   . SER B  537 0.9241 0.5830 1.6116 -0.2194 0.2003  -0.1089 ? ? ? ? ? ? 780  SER B C   
10131 O  O   . SER B  537 0.9058 0.6001 1.6059 -0.2303 0.1927  -0.1079 ? ? ? ? ? ? 780  SER B O   
10132 C  CB  . SER B  537 0.9557 0.5996 1.6264 -0.2243 0.1842  -0.1683 ? ? ? ? ? ? 780  SER B CB  
10133 O  OG  . SER B  537 0.9675 0.6256 1.6768 -0.2495 0.1813  -0.1826 ? ? ? ? ? ? 780  SER B OG  
10134 N  N   . ASP B  538 0.9521 0.5683 1.6587 -0.2176 0.2210  -0.0917 ? ? ? ? ? ? 781  ASP B N   
10135 C  CA  . ASP B  538 0.9680 0.5739 1.7153 -0.2318 0.2371  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 781  ASP B CA  
10136 C  C   . ASP B  538 0.9849 0.6024 1.7709 -0.2598 0.2311  -0.1010 ? ? ? ? ? ? 781  ASP B C   
10137 O  O   . ASP B  538 0.9756 0.6173 1.7856 -0.2727 0.2324  -0.0918 ? ? ? ? ? ? 781  ASP B O   
10138 C  CB  . ASP B  538 1.0043 0.5577 1.7688 -0.2270 0.2595  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 781  ASP B CB  
10139 C  CG  . ASP B  538 0.9884 0.5373 1.7280 -0.2038 0.2701  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 781  ASP B CG  
10140 O  OD1 . ASP B  538 0.9495 0.5341 1.6578 -0.1915 0.2605  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 781  ASP B OD1 
10141 O  OD2 . ASP B  538 1.0167 0.5263 1.7688 -0.1979 0.2882  0.0046  ? ? ? ? ? ? 781  ASP B OD2 
10142 N  N   . GLN B  539 1.0102 0.6121 1.8016 -0.2688 0.2245  -0.1364 ? ? ? ? ? ? 782  GLN B N   
10143 C  CA  . GLN B  539 1.0323 0.6430 1.8595 -0.2964 0.2171  -0.1703 ? ? ? ? ? ? 782  GLN B CA  
10144 C  C   . GLN B  539 1.0006 0.6698 1.8242 -0.3058 0.1963  -0.1817 ? ? ? ? ? ? 782  GLN B C   
10145 O  O   . GLN B  539 1.0069 0.6936 1.8679 -0.3272 0.1955  -0.1880 ? ? ? ? ? ? 782  GLN B O   
10146 C  CB  . GLN B  539 1.0638 0.6493 1.8872 -0.3000 0.2124  -0.2080 ? ? ? ? ? ? 782  GLN B CB  
10147 C  CG  . GLN B  539 1.0819 0.6873 1.9297 -0.3262 0.1983  -0.2501 ? ? ? ? ? ? 782  GLN B CG  
10148 C  CD  . GLN B  539 1.1089 0.7027 2.0133 -0.3521 0.2099  -0.2510 ? ? ? ? ? ? 782  GLN B CD  
10149 O  OE1 . GLN B  539 1.1183 0.7368 2.0476 -0.3752 0.1983  -0.2795 ? ? ? ? ? ? 782  GLN B OE1 
10150 N  NE2 . GLN B  539 1.1225 0.6803 2.0483 -0.3485 0.2328  -0.2189 ? ? ? ? ? ? 782  GLN B NE2 
10151 N  N   . GLU B  540 0.9680 0.6671 1.7480 -0.2894 0.1796  -0.1837 ? ? ? ? ? ? 783  GLU B N   
10152 C  CA  . GLU B  540 0.9399 0.6935 1.7132 -0.2955 0.1584  -0.1953 ? ? ? ? ? ? 783  GLU B CA  
10153 C  C   . GLU B  540 0.9139 0.6940 1.7029 -0.2964 0.1631  -0.1658 ? ? ? ? ? ? 783  GLU B C   
10154 O  O   . GLU B  540 0.8940 0.7191 1.6904 -0.3045 0.1484  -0.1724 ? ? ? ? ? ? 783  GLU B O   
10155 C  CB  . GLU B  540 0.9128 0.6863 1.6346 -0.2748 0.1427  -0.1983 ? ? ? ? ? ? 783  GLU B CB  
10156 C  CG  . GLU B  540 0.8994 0.7203 1.6080 -0.2815 0.1172  -0.2250 ? ? ? ? ? ? 783  GLU B CG  
10157 C  CD  . GLU B  540 0.8815 0.7110 1.5387 -0.2604 0.1056  -0.2279 ? ? ? ? ? ? 783  GLU B CD  
10158 O  OE1 . GLU B  540 0.9041 0.7029 1.5465 -0.2553 0.1100  -0.2427 ? ? ? ? ? ? 783  GLU B OE1 
10159 O  OE2 . GLU B  540 0.8462 0.7116 1.4789 -0.2486 0.0934  -0.2146 ? ? ? ? ? ? 783  GLU B OE2 
10160 N  N   . ALA B  541 0.9153 0.6693 1.7094 -0.2874 0.1836  -0.1330 ? ? ? ? ? ? 784  ALA B N   
10161 C  CA  . ALA B  541 0.8923 0.6702 1.6979 -0.2861 0.1907  -0.1034 ? ? ? ? ? ? 784  ALA B CA  
10162 C  C   . ALA B  541 0.9203 0.6787 1.7748 -0.3047 0.2101  -0.0929 ? ? ? ? ? ? 784  ALA B C   
10163 O  O   . ALA B  541 0.9091 0.6757 1.7727 -0.3016 0.2227  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 784  ALA B O   
10164 C  CB  . ALA B  541 0.8675 0.6405 1.6352 -0.2593 0.1981  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 784  ALA B CB  
10165 N  N   . ALA B  542 0.9580 0.6913 1.8441 -0.3245 0.2129  -0.1179 ? ? ? ? ? ? 785  ALA B N   
10166 C  CA  . ALA B  542 0.9922 0.6959 1.9260 -0.3420 0.2340  -0.1079 ? ? ? ? ? ? 785  ALA B CA  
10167 C  C   . ALA B  542 0.9793 0.7145 1.9439 -0.3534 0.2405  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 785  ALA B C   
10168 O  O   . ALA B  542 0.9858 0.7047 1.9621 -0.3499 0.2614  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 785  ALA B O   
10169 C  CB  . ALA B  542 1.0334 0.7143 2.0008 -0.3655 0.2318  -0.1453 ? ? ? ? ? ? 785  ALA B CB  
10170 N  N   . GLY B  543 0.9624 0.7442 1.9401 -0.3666 0.2229  -0.1081 ? ? ? ? ? ? 786  GLY B N   
10171 C  CA  . GLY B  543 0.9542 0.7690 1.9692 -0.3814 0.2277  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 786  GLY B CA  
10172 C  C   . GLY B  543 0.9205 0.7575 1.9139 -0.3622 0.2348  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 786  GLY B C   
10173 O  O   . GLY B  543 0.9174 0.7736 1.9401 -0.3711 0.2456  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 786  GLY B O   
10174 N  N   . LEU B  544 0.8969 0.7315 1.8397 -0.3363 0.2293  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 787  LEU B N   
10175 C  CA  . LEU B  544 0.8637 0.7217 1.7815 -0.3168 0.2336  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 787  LEU B CA  
10176 C  C   . LEU B  544 0.8720 0.6949 1.7706 -0.3000 0.2550  0.0135  ? ? ? ? ? ? 787  LEU B C   
10177 O  O   . LEU B  544 0.8462 0.6801 1.7085 -0.2786 0.2547  0.0324  ? ? ? ? ? ? 787  LEU B O   
10178 C  CB  . LEU B  544 0.8274 0.7165 1.7034 -0.2996 0.2109  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 787  LEU B CB  
10179 C  CG  . LEU B  544 0.8161 0.7472 1.7066 -0.3129 0.1879  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 787  LEU B CG  
10180 C  CD1 . LEU B  544 0.7868 0.7413 1.6343 -0.2955 0.1662  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 787  LEU B CD1 
10181 C  CD2 . LEU B  544 0.8044 0.7756 1.7311 -0.3247 0.1901  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 787  LEU B CD2 
10182 N  N   . VAL B  545 0.9095 0.6906 1.8327 -0.3093 0.2736  0.0216  ? ? ? ? ? ? 788  VAL B N   
10183 C  CA  . VAL B  545 0.9194 0.6686 1.8232 -0.2921 0.2927  0.0547  ? ? ? ? ? ? 788  VAL B CA  
10184 C  C   . VAL B  545 0.9085 0.6795 1.8177 -0.2885 0.3083  0.0884  ? ? ? ? ? ? 788  VAL B C   
10185 O  O   . VAL B  545 0.9027 0.7047 1.8426 -0.3037 0.3090  0.0863  ? ? ? ? ? ? 788  VAL B O   
10186 C  CB  . VAL B  545 0.9657 0.6617 1.8955 -0.3017 0.3091  0.0561  ? ? ? ? ? ? 788  VAL B CB  
10187 C  CG1 . VAL B  545 0.9781 0.6486 1.8966 -0.2865 0.3313  0.0969  ? ? ? ? ? ? 788  VAL B CG1 
10188 C  CG2 . VAL B  545 0.9772 0.6464 1.8908 -0.2982 0.2964  0.0266  ? ? ? ? ? ? 788  VAL B CG2 
10189 N  N   . ARG B  546 0.9075 0.6637 1.7876 -0.2684 0.3211  0.1191  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B N   
10190 C  CA  . ARG B  546 0.9000 0.6776 1.7815 -0.2640 0.3367  0.1509  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B CA  
10191 C  C   . ARG B  546 0.9165 0.6639 1.7750 -0.2467 0.3540  0.1837  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B C   
10192 O  O   . ARG B  546 0.9240 0.6409 1.7588 -0.2341 0.3502  0.1808  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B O   
10193 C  CB  . ARG B  546 0.8562 0.6819 1.7102 -0.2516 0.3229  0.1487  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B CB  
10194 C  CG  . ARG B  546 0.8385 0.6631 1.6416 -0.2242 0.3236  0.1685  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B CG  
10195 C  CD  . ARG B  546 0.7967 0.6637 1.5725 -0.2120 0.3073  0.1603  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B CD  
10196 N  NE  . ARG B  546 0.7837 0.6875 1.5704 -0.2133 0.3167  0.1760  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B NE  
10197 C  CZ  . ARG B  546 0.7649 0.7069 1.5731 -0.2230 0.3077  0.1616  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B CZ  
10198 N  NH1 . ARG B  546 0.7572 0.7071 1.5780 -0.2330 0.2883  0.1321  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B NH1 
10199 N  NH2 . ARG B  546 0.7547 0.7289 1.5716 -0.2222 0.3181  0.1768  ? ? ? ? ? ? 789  ARG B NH2 
10200 N  N   . TYR B  547 0.9216 0.6809 1.7857 -0.2451 0.3726  0.2153  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B N   
10201 C  CA  . TYR B  547 0.9465 0.6767 1.7979 -0.2327 0.3920  0.2498  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CA  
10202 C  C   . TYR B  547 0.9307 0.6886 1.7510 -0.2154 0.4011  0.2805  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B C   
10203 O  O   . TYR B  547 0.9119 0.7095 1.7380 -0.2197 0.4024  0.2826  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B O   
10204 C  CB  . TYR B  547 0.9893 0.6928 1.8893 -0.2527 0.4132  0.2639  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CB  
10205 C  CG  . TYR B  547 1.0147 0.6849 1.9509 -0.2718 0.4085  0.2357  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CG  
10206 C  CD1 . TYR B  547 1.0500 0.6680 1.9910 -0.2685 0.4169  0.2412  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CD1 
10207 C  CD2 . TYR B  547 1.0060 0.6973 1.9734 -0.2933 0.3961  0.2035  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CD2 
10208 C  CE1 . TYR B  547 1.0767 0.6626 2.0518 -0.2860 0.4140  0.2139  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CE1 
10209 C  CE2 . TYR B  547 1.0322 0.6940 2.0324 -0.3116 0.3918  0.1758  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CE2 
10210 C  CZ  . TYR B  547 1.0680 0.6761 2.0715 -0.3079 0.4013  0.1806  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B CZ  
10211 O  OH  . TYR B  547 1.0971 0.6745 2.1343 -0.3263 0.3985  0.1518  ? ? ? ? ? ? 790  TYR B OH  
10212 N  N   . THR B  548 0.9411 0.6781 1.7299 -0.1959 0.4082  0.3041  ? ? ? ? ? ? 791  THR B N   
10213 C  CA  . THR B  548 0.9362 0.6948 1.6964 -0.1799 0.4202  0.3370  ? ? ? ? ? ? 791  THR B CA  
10214 C  C   . THR B  548 0.9712 0.7239 1.7626 -0.1915 0.4464  0.3685  ? ? ? ? ? ? 791  THR B C   
10215 O  O   . THR B  548 1.0005 0.7260 1.8343 -0.2101 0.4550  0.3658  ? ? ? ? ? ? 791  THR B O   
10216 C  CB  . THR B  548 0.9390 0.6775 1.6565 -0.1555 0.4183  0.3522  ? ? ? ? ? ? 791  THR B CB  
10217 O  OG1 . THR B  548 0.9711 0.6605 1.7049 -0.1579 0.4222  0.3520  ? ? ? ? ? ? 791  THR B OG1 
10218 C  CG2 . THR B  548 0.8996 0.6570 1.5792 -0.1411 0.3953  0.3287  ? ? ? ? ? ? 791  THR B CG2 
10219 N  N   . ASN B  549 0.9700 0.7486 1.7415 -0.1813 0.4594  0.3977  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B N   
10220 C  CA  . ASN B  549 1.0081 0.7782 1.8021 -0.1886 0.4860  0.4339  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B CA  
10221 C  C   . ASN B  549 1.0363 0.7755 1.8066 -0.1710 0.4963  0.4659  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B C   
10222 O  O   . ASN B  549 1.0308 0.7467 1.7791 -0.1579 0.4830  0.4550  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B O   
10223 C  CB  . ASN B  549 0.9963 0.8142 1.7850 -0.1889 0.4968  0.4491  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B CB  
10224 C  CG  . ASN B  549 0.9692 0.8169 1.7032 -0.1647 0.4891  0.4546  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B CG  
10225 O  OD1 . ASN B  549 0.9645 0.7955 1.6634 -0.1467 0.4791  0.4553  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B OD1 
10226 N  ND2 . ASN B  549 0.9524 0.8451 1.6804 -0.1646 0.4942  0.4576  ? ? ? ? ? ? 792  ASN B ND2 
10227 N  N   . ASP B  550 1.0669 0.8074 1.8410 -0.1698 0.5195  0.5057  ? ? ? ? ? ? 793  ASP B N   
10228 C  CA  . ASP B  550 1.0948 0.8098 1.8446 -0.1511 0.5288  0.5393  ? ? ? ? ? ? 793  ASP B CA  
10229 C  C   . ASP B  550 1.0690 0.8110 1.7619 -0.1260 0.5180  0.5441  ? ? ? ? ? ? 793  ASP B C   
10230 O  O   . ASP B  550 1.0889 0.8183 1.7576 -0.1088 0.5241  0.5724  ? ? ? ? ? ? 793  ASP B O   
10231 C  CB  . ASP B  550 1.1342 0.8503 1.8956 -0.1534 0.5560  0.5846  ? ? ? ? ? ? 793  ASP B CB  
10232 C  CG  . ASP B  550 1.1448 0.8719 1.9517 -0.1782 0.5697  0.5840  ? ? ? ? ? ? 793  ASP B CG  
10233 O  OD1 . ASP B  550 1.1764 0.8648 2.0287 -0.1950 0.5790  0.5852  ? ? ? ? ? ? 793  ASP B OD1 
10234 O  OD2 . ASP B  550 1.1226 0.8978 1.9212 -0.1810 0.5719  0.5819  ? ? ? ? ? ? 793  ASP B OD2 
10235 N  N   . ARG B  551 1.0272 0.8084 1.7003 -0.1240 0.5033  0.5190  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B N   
10236 C  CA  . ARG B  551 1.0030 0.8141 1.6243 -0.1021 0.4943  0.5226  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B CA  
10237 C  C   . ARG B  551 0.9701 0.7746 1.5720 -0.0938 0.4690  0.4886  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B C   
10238 O  O   . ARG B  551 0.9484 0.7720 1.5088 -0.0759 0.4582  0.4863  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B O   
10239 C  CB  . ARG B  551 0.9841 0.8459 1.5973 -0.1049 0.4993  0.5227  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B CB  
10240 C  CG  . ARG B  551 1.0171 0.8851 1.6612 -0.1191 0.5252  0.5513  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B CG  
10241 C  CD  . ARG B  551 0.9961 0.9136 1.6446 -0.1267 0.5295  0.5426  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B CD  
10242 N  NE  . ARG B  551 0.9720 0.9262 1.5706 -0.1069 0.5222  0.5413  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B NE  
10243 C  CZ  . ARG B  551 0.9878 0.9697 1.5614 -0.0975 0.5381  0.5701  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B CZ  
10244 N  NH1 . ARG B  551 1.0276 1.0057 1.6210 -0.1058 0.5629  0.6050  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B NH1 
10245 N  NH2 . ARG B  551 0.9656 0.9797 1.4946 -0.0803 0.5295  0.5639  ? ? ? ? ? ? 794  ARG B NH2 
10246 N  N   . GLY B  552 0.9685 0.7463 1.6008 -0.1075 0.4600  0.4620  ? ? ? ? ? ? 795  GLY B N   
10247 C  CA  . GLY B  552 0.9402 0.7103 1.5563 -0.1009 0.4365  0.4291  ? ? ? ? ? ? 795  GLY B CA  
10248 C  C   . GLY B  552 0.8972 0.7087 1.4993 -0.1013 0.4209  0.4029  ? ? ? ? ? ? 795  GLY B C   
10249 O  O   . GLY B  552 0.8685 0.6896 1.4389 -0.0881 0.4031  0.3856  ? ? ? ? ? ? 795  GLY B O   
10250 N  N   . GLU B  553 0.8940 0.7305 1.5217 -0.1164 0.4285  0.4010  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B N   
10251 C  CA  . GLU B  553 0.8568 0.7316 1.4788 -0.1179 0.4155  0.3771  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B CA  
10252 C  C   . GLU B  553 0.8500 0.7176 1.5093 -0.1370 0.4049  0.3474  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B C   
10253 O  O   . GLU B  553 0.8745 0.7279 1.5745 -0.1554 0.4164  0.3511  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B O   
10254 C  CB  . GLU B  553 0.8566 0.7696 1.4817 -0.1204 0.4307  0.3940  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B CB  
10255 C  CG  . GLU B  553 0.8619 0.7901 1.4461 -0.1012 0.4398  0.4207  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B CG  
10256 C  CD  . GLU B  553 0.8795 0.8344 1.4742 -0.1068 0.4623  0.4455  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B CD  
10257 O  OE1 . GLU B  553 0.8984 0.8474 1.5350 -0.1255 0.4750  0.4508  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B OE1 
10258 O  OE2 . GLU B  553 0.8762 0.8591 1.4378 -0.0931 0.4679  0.4597  ? ? ? ? ? ? 796  GLU B OE2 
10259 N  N   . LEU B  554 0.8188 0.6954 1.4637 -0.1326 0.3828  0.3183  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B N   
10260 C  CA  . LEU B  554 0.8046 0.6913 1.4791 -0.1488 0.3702  0.2889  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B CA  
10261 C  C   . LEU B  554 0.7852 0.7174 1.4679 -0.1521 0.3735  0.2892  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B C   
10262 O  O   . LEU B  554 0.7697 0.7255 1.4218 -0.1368 0.3750  0.2992  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B O   
10263 C  CB  . LEU B  554 0.7797 0.6622 1.4317 -0.1407 0.3460  0.2612  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B CB  
10264 C  CG  . LEU B  554 0.7995 0.6401 1.4604 -0.1458 0.3407  0.2488  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B CG  
10265 C  CD1 . LEU B  554 0.7741 0.6189 1.4172 -0.1409 0.3171  0.2195  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B CD1 
10266 C  CD2 . LEU B  554 0.8250 0.6516 1.5357 -0.1700 0.3484  0.2418  ? ? ? ? ? ? 797  LEU B CD2 
10267 N  N   . ILE B  555 0.7875 0.7333 1.5125 -0.1719 0.3753  0.2784  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B N   
10268 C  CA  . ILE B  555 0.7684 0.7591 1.5047 -0.1746 0.3778  0.2768  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B CA  
10269 C  C   . ILE B  555 0.7459 0.7554 1.5046 -0.1850 0.3582  0.2454  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B C   
10270 O  O   . ILE B  555 0.7590 0.7531 1.5498 -0.2023 0.3539  0.2315  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B O   
10271 C  CB  . ILE B  555 0.7941 0.7929 1.5632 -0.1882 0.4023  0.2992  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B CB  
10272 C  CG1 . ILE B  555 0.8034 0.8103 1.5412 -0.1726 0.4200  0.3302  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B CG1 
10273 C  CG2 . ILE B  555 0.7793 0.8185 1.5839 -0.2015 0.4016  0.2866  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B CG2 
10274 C  CD1 . ILE B  555 0.8329 0.8468 1.6005 -0.1854 0.4463  0.3562  ? ? ? ? ? ? 798  ILE B CD1 
10275 N  N   . PHE B  556 0.7138 0.7567 1.4560 -0.1742 0.3461  0.2342  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B N   
10276 C  CA  . PHE B  556 0.6912 0.7544 1.4506 -0.1810 0.3253  0.2059  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CA  
10277 C  C   . PHE B  556 0.6771 0.7849 1.4633 -0.1862 0.3288  0.2040  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B C   
10278 O  O   . PHE B  556 0.6799 0.8052 1.4628 -0.1808 0.3461  0.2227  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B O   
10279 C  CB  . PHE B  556 0.6658 0.7272 1.3864 -0.1640 0.3042  0.1911  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CB  
10280 C  CG  . PHE B  556 0.6781 0.6987 1.3788 -0.1610 0.2974  0.1868  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CG  
10281 C  CD1 . PHE B  556 0.6825 0.6895 1.3996 -0.1731 0.2829  0.1641  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CD1 
10282 C  CD2 . PHE B  556 0.6872 0.6845 1.3536 -0.1462 0.3059  0.2050  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CD2 
10283 C  CE1 . PHE B  556 0.6958 0.6651 1.3956 -0.1701 0.2778  0.1587  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CE1 
10284 C  CE2 . PHE B  556 0.6996 0.6596 1.3502 -0.1427 0.3004  0.2013  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CE2 
10285 C  CZ  . PHE B  556 0.7041 0.6493 1.3716 -0.1545 0.2870  0.1776  ? ? ? ? ? ? 799  PHE B CZ  
10286 N  N   . THR B  557 0.6625 0.7906 1.4743 -0.1958 0.3121  0.1811  ? ? ? ? ? ? 800  THR B N   
10287 C  CA  . THR B  557 0.6547 0.8237 1.5055 -0.2058 0.3156  0.1777  ? ? ? ? ? ? 800  THR B CA  
10288 C  C   . THR B  557 0.6268 0.8271 1.4862 -0.2036 0.2929  0.1550  ? ? ? ? ? ? 800  THR B C   
10289 O  O   . THR B  557 0.6162 0.8056 1.4575 -0.1991 0.2725  0.1387  ? ? ? ? ? ? 800  THR B O   
10290 C  CB  . THR B  557 0.6802 0.8430 1.5792 -0.2311 0.3245  0.1768  ? ? ? ? ? ? 800  THR B CB  
10291 O  OG1 . THR B  557 0.7029 0.8595 1.6094 -0.2344 0.3513  0.2031  ? ? ? ? ? ? 800  THR B OG1 
10292 C  CG2 . THR B  557 0.6677 0.8721 1.6103 -0.2440 0.3161  0.1611  ? ? ? ? ? ? 800  THR B CG2 
10293 N  N   . ALA B  558 0.6165 0.8573 1.5053 -0.2069 0.2970  0.1547  ? ? ? ? ? ? 801  ALA B N   
10294 C  CA  . ALA B  558 0.5946 0.8676 1.5023 -0.2079 0.2760  0.1345  ? ? ? ? ? ? 801  ALA B CA  
10295 C  C   . ALA B  558 0.6030 0.8623 1.5268 -0.2238 0.2583  0.1149  ? ? ? ? ? ? 801  ALA B C   
10296 O  O   . ALA B  558 0.5868 0.8639 1.5131 -0.2222 0.2365  0.0972  ? ? ? ? ? ? 801  ALA B O   
10297 C  CB  . ALA B  558 0.5906 0.9075 1.5419 -0.2154 0.2855  0.1371  ? ? ? ? ? ? 801  ALA B CB  
10298 N  N   . ALA B  559 0.6305 0.8588 1.5662 -0.2392 0.2682  0.1180  ? ? ? ? ? ? 802  ALA B N   
10299 C  CA  . ALA B  559 0.6433 0.8599 1.6000 -0.2572 0.2538  0.0973  ? ? ? ? ? ? 802  ALA B CA  
10300 C  C   . ALA B  559 0.6414 0.8260 1.5571 -0.2473 0.2383  0.0865  ? ? ? ? ? ? 802  ALA B C   
10301 O  O   . ALA B  559 0.6449 0.8277 1.5688 -0.2572 0.2205  0.0647  ? ? ? ? ? ? 802  ALA B O   
10302 C  CB  . ALA B  559 0.6762 0.8723 1.6681 -0.2791 0.2716  0.1036  ? ? ? ? ? ? 802  ALA B CB  
10303 N  N   . ASP B  560 0.6368 0.7986 1.5089 -0.2281 0.2450  0.1011  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B N   
10304 C  CA  . ASP B  560 0.6345 0.7659 1.4651 -0.2165 0.2326  0.0936  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B CA  
10305 C  C   . ASP B  560 0.6034 0.7555 1.4023 -0.1965 0.2169  0.0894  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B C   
10306 O  O   . ASP B  560 0.5942 0.7441 1.3757 -0.1925 0.1969  0.0730  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B O   
10307 C  CB  . ASP B  560 0.6499 0.7436 1.4523 -0.2069 0.2501  0.1140  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B CB  
10308 C  CG  . ASP B  560 0.6832 0.7521 1.5145 -0.2238 0.2690  0.1239  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B CG  
10309 O  OD1 . ASP B  560 0.7012 0.7499 1.5497 -0.2383 0.2627  0.1080  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B OD1 
10310 O  OD2 . ASP B  560 0.6934 0.7625 1.5297 -0.2225 0.2903  0.1475  ? ? ? ? ? ? 803  ASP B OD2 
10311 N  N   . ILE B  561 0.5893 0.7605 1.3796 -0.1836 0.2271  0.1047  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B N   
10312 C  CA  . ILE B  561 0.5624 0.7493 1.3227 -0.1637 0.2153  0.1029  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B CA  
10313 C  C   . ILE B  561 0.5432 0.7747 1.3295 -0.1634 0.2070  0.0961  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B C   
10314 O  O   . ILE B  561 0.5468 0.8018 1.3670 -0.1717 0.2191  0.1020  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B O   
10315 C  CB  . ILE B  561 0.5596 0.7366 1.2868 -0.1465 0.2307  0.1225  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B CB  
10316 C  CG1 . ILE B  561 0.5831 0.7194 1.2924 -0.1478 0.2436  0.1346  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B CG1 
10317 C  CG2 . ILE B  561 0.5350 0.7195 1.2279 -0.1266 0.2172  0.1181  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B CG2 
10318 C  CD1 . ILE B  561 0.5925 0.7267 1.2898 -0.1401 0.2666  0.1587  ? ? ? ? ? ? 804  ILE B CD1 
10319 N  N   . LYS B  562 0.5237 0.7668 1.2944 -0.1530 0.1867  0.0847  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B N   
10320 C  CA  . LYS B  562 0.5035 0.7867 1.2917 -0.1467 0.1780  0.0809  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B CA  
10321 C  C   . LYS B  562 0.4872 0.7701 1.2478 -0.1340 0.1562  0.0712  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B C   
10322 O  O   . LYS B  562 0.4936 0.7523 1.2329 -0.1362 0.1459  0.0633  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B O   
10323 C  CB  . LYS B  562 0.5085 0.8209 1.3456 -0.1648 0.1725  0.0711  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B CB  
10324 C  CG  . LYS B  562 0.5127 0.8225 1.3524 -0.1749 0.1504  0.0525  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B CG  
10325 C  CD  . LYS B  562 0.5152 0.8608 1.4024 -0.1913 0.1414  0.0413  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B CD  
10326 C  CE  . LYS B  562 0.5246 0.8656 1.4117 -0.2031 0.1210  0.0217  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B CE  
10327 N  NZ  . LYS B  562 0.5234 0.9070 1.4542 -0.2159 0.1086  0.0107  ? ? ? ? ? ? 805  LYS B NZ  
10328 N  N   . GLY B  563 0.4676 0.7773 1.2298 -0.1206 0.1500  0.0722  ? ? ? ? ? ? 806  GLY B N   
10329 C  CA  . GLY B  563 0.4523 0.7637 1.1901 -0.1073 0.1306  0.0659  ? ? ? ? ? ? 806  GLY B CA  
10330 C  C   . GLY B  563 0.4526 0.7804 1.2062 -0.1167 0.1084  0.0514  ? ? ? ? ? ? 806  GLY B C   
10331 O  O   . GLY B  563 0.4574 0.8104 1.2497 -0.1300 0.1060  0.0460  ? ? ? ? ? ? 806  GLY B O   
10332 N  N   . TYR B  564 0.4486 0.7641 1.1724 -0.1101 0.0923  0.0452  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B N   
10333 C  CA  . TYR B  564 0.4495 0.7835 1.1823 -0.1169 0.0697  0.0318  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CA  
10334 C  C   . TYR B  564 0.4333 0.7764 1.1441 -0.0997 0.0547  0.0337  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B C   
10335 O  O   . TYR B  564 0.4229 0.7530 1.1103 -0.0840 0.0619  0.0434  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B O   
10336 C  CB  . TYR B  564 0.4668 0.7740 1.1822 -0.1284 0.0641  0.0201  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CB  
10337 C  CG  . TYR B  564 0.4877 0.7831 1.2273 -0.1483 0.0757  0.0151  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CG  
10338 C  CD1 . TYR B  564 0.5000 0.8147 1.2703 -0.1668 0.0647  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CD1 
10339 C  CD2 . TYR B  564 0.4974 0.7620 1.2293 -0.1489 0.0977  0.0258  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CD2 
10340 C  CE1 . TYR B  564 0.5212 0.8227 1.3157 -0.1860 0.0759  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CE1 
10341 C  CE2 . TYR B  564 0.5189 0.7703 1.2746 -0.1671 0.1092  0.0230  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CE2 
10342 C  CZ  . TYR B  564 0.5306 0.7993 1.3182 -0.1858 0.0986  0.0069  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B CZ  
10343 O  OH  . TYR B  564 0.5535 0.8071 1.3667 -0.2045 0.1108  0.0039  ? ? ? ? ? ? 807  TYR B OH  
10344 N  N   . ALA B  565 0.4334 0.7978 1.1500 -0.1030 0.0335  0.0244  ? ? ? ? ? ? 808  ALA B N   
10345 C  CA  . ALA B  565 0.4209 0.7947 1.1180 -0.0874 0.0183  0.0276  ? ? ? ? ? ? 808  ALA B CA  
10346 C  C   . ALA B  565 0.4296 0.8104 1.1149 -0.0940 -0.0028 0.0157  ? ? ? ? ? ? 808  ALA B C   
10347 O  O   . ALA B  565 0.4323 0.8465 1.1427 -0.1010 -0.0173 0.0095  ? ? ? ? ? ? 808  ALA B O   
10348 C  CB  . ALA B  565 0.4076 0.8173 1.1353 -0.0784 0.0152  0.0350  ? ? ? ? ? ? 808  ALA B CB  
10349 N  N   . ASN B  566 0.4353 0.7871 1.0826 -0.0918 -0.0049 0.0120  ? ? ? ? ? ? 809  ASN B N   
10350 C  CA  . ASN B  566 0.4461 0.8050 1.0794 -0.0982 -0.0240 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 809  ASN B CA  
10351 C  C   . ASN B  566 0.4422 0.7810 1.0318 -0.0850 -0.0290 0.0030  ? ? ? ? ? ? 809  ASN B C   
10352 O  O   . ASN B  566 0.4309 0.7502 1.0031 -0.0717 -0.0183 0.0147  ? ? ? ? ? ? 809  ASN B O   
10353 C  CB  . ASN B  566 0.4673 0.8122 1.1069 -0.1179 -0.0209 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 809  ASN B CB  
10354 C  CG  . ASN B  566 0.4736 0.7739 1.0929 -0.1178 -0.0015 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 809  ASN B CG  
10355 O  OD1 . ASN B  566 0.4665 0.7436 1.0522 -0.1041 0.0026  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 809  ASN B OD1 
10356 N  ND2 . ASN B  566 0.4882 0.7768 1.1292 -0.1330 0.0101  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 809  ASN B ND2 
10357 N  N   . PRO B  567 0.4529 0.7977 1.0248 -0.0892 -0.0451 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 810  PRO B N   
10358 C  CA  . PRO B  567 0.4500 0.7775 0.9816 -0.0771 -0.0490 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 810  PRO B CA  
10359 C  C   . PRO B  567 0.4487 0.7343 0.9574 -0.0722 -0.0305 0.0004  ? ? ? ? ? ? 810  PRO B C   
10360 O  O   . PRO B  567 0.4391 0.7106 0.9208 -0.0582 -0.0286 0.0099  ? ? ? ? ? ? 810  PRO B O   
10361 C  CB  . PRO B  567 0.4687 0.8034 0.9860 -0.0876 -0.0640 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 810  PRO B CB  
10362 C  CG  . PRO B  567 0.4756 0.8477 1.0282 -0.1004 -0.0758 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 810  PRO B CG  
10363 C  CD  . PRO B  567 0.4693 0.8387 1.0566 -0.1052 -0.0601 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 810  PRO B CD  
10364 N  N   . GLN B  568 0.4593 0.7259 0.9797 -0.0835 -0.0170 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 811  GLN B N   
10365 C  CA  . GLN B  568 0.4622 0.6893 0.9596 -0.0794 -0.0006 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 811  GLN B CA  
10366 C  C   . GLN B  568 0.4524 0.6685 0.9592 -0.0735 0.0175  0.0119  ? ? ? ? ? ? 811  GLN B C   
10367 O  O   . GLN B  568 0.4476 0.6398 0.9305 -0.0631 0.0276  0.0204  ? ? ? ? ? ? 811  GLN B O   
10368 C  CB  . GLN B  568 0.4845 0.6895 0.9807 -0.0934 0.0038  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 811  GLN B CB  
10369 C  CG  . GLN B  568 0.4956 0.6995 0.9670 -0.0948 -0.0098 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 811  GLN B CG  
10370 C  CD  . GLN B  568 0.5207 0.7056 0.9960 -0.1100 -0.0063 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 811  GLN B CD  
10371 O  OE1 . GLN B  568 0.5337 0.7341 1.0361 -0.1259 -0.0115 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 811  GLN B OE1 
10372 N  NE2 . GLN B  568 0.5291 0.6804 0.9788 -0.1053 0.0023  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 811  GLN B NE2 
10373 N  N   . VAL B  569 0.4507 0.6856 0.9920 -0.0802 0.0222  0.0140  ? ? ? ? ? ? 812  VAL B N   
10374 C  CA  . VAL B  569 0.4453 0.6701 0.9944 -0.0760 0.0413  0.0262  ? ? ? ? ? ? 812  VAL B CA  
10375 C  C   . VAL B  569 0.4302 0.6850 1.0038 -0.0696 0.0413  0.0343  ? ? ? ? ? ? 812  VAL B C   
10376 O  O   . VAL B  569 0.4293 0.7144 1.0305 -0.0758 0.0305  0.0294  ? ? ? ? ? ? 812  VAL B O   
10377 C  CB  . VAL B  569 0.4630 0.6714 1.0292 -0.0908 0.0553  0.0230  ? ? ? ? ? ? 812  VAL B CB  
10378 C  CG1 . VAL B  569 0.4592 0.6610 1.0329 -0.0863 0.0755  0.0374  ? ? ? ? ? ? 812  VAL B CG1 
10379 C  CG2 . VAL B  569 0.4789 0.6539 1.0202 -0.0943 0.0568  0.0157  ? ? ? ? ? ? 812  VAL B CG2 
10380 N  N   . SER B  570 0.4192 0.6665 0.9824 -0.0566 0.0530  0.0461  ? ? ? ? ? ? 813  SER B N   
10381 C  CA  . SER B  570 0.4066 0.6783 0.9921 -0.0489 0.0568  0.0534  ? ? ? ? ? ? 813  SER B CA  
10382 C  C   . SER B  570 0.4089 0.6676 0.9952 -0.0476 0.0793  0.0619  ? ? ? ? ? ? 813  SER B C   
10383 O  O   . SER B  570 0.4032 0.6472 0.9654 -0.0356 0.0873  0.0689  ? ? ? ? ? ? 813  SER B O   
10384 C  CB  . SER B  570 0.3923 0.6690 0.9608 -0.0322 0.0475  0.0582  ? ? ? ? ? ? 813  SER B CB  
10385 O  OG  . SER B  570 0.3823 0.6854 0.9777 -0.0253 0.0484  0.0629  ? ? ? ? ? ? 813  SER B OG  
10386 N  N   . GLY B  571 0.4189 0.6842 1.0327 -0.0605 0.0894  0.0615  ? ? ? ? ? ? 814  GLY B N   
10387 C  CA  . GLY B  571 0.4270 0.6767 1.0386 -0.0621 0.1110  0.0702  ? ? ? ? ? ? 814  GLY B CA  
10388 C  C   . GLY B  571 0.4462 0.6793 1.0661 -0.0791 0.1148  0.0658  ? ? ? ? ? ? 814  GLY B C   
10389 O  O   . GLY B  571 0.4519 0.7010 1.0995 -0.0924 0.1062  0.0565  ? ? ? ? ? ? 814  GLY B O   
10390 N  N   . TYR B  572 0.4578 0.6595 1.0556 -0.0790 0.1270  0.0719  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B N   
10391 C  CA  . TYR B  572 0.4790 0.6609 1.0866 -0.0945 0.1324  0.0684  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CA  
10392 C  C   . TYR B  572 0.4887 0.6344 1.0631 -0.0898 0.1367  0.0716  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B C   
10393 O  O   . TYR B  572 0.4838 0.6187 1.0332 -0.0768 0.1454  0.0830  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B O   
10394 C  CB  . TYR B  572 0.4904 0.6766 1.1251 -0.1037 0.1521  0.0782  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CB  
10395 C  CG  . TYR B  572 0.5153 0.6767 1.1617 -0.1195 0.1605  0.0771  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CG  
10396 C  CD1 . TYR B  572 0.5260 0.6967 1.2053 -0.1376 0.1535  0.0640  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CD1 
10397 C  CD2 . TYR B  572 0.5299 0.6592 1.1565 -0.1163 0.1758  0.0894  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CD2 
10398 C  CE1 . TYR B  572 0.5513 0.6973 1.2446 -0.1531 0.1621  0.0617  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CE1 
10399 C  CE2 . TYR B  572 0.5553 0.6594 1.1957 -0.1304 0.1847  0.0895  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CE2 
10400 C  CZ  . TYR B  572 0.5663 0.6775 1.2407 -0.1491 0.1781  0.0748  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B CZ  
10401 O  OH  . TYR B  572 0.5938 0.6783 1.2852 -0.1641 0.1870  0.0730  ? ? ? ? ? ? 815  TYR B OH  
10402 N  N   . LEU B  573 0.5042 0.6321 1.0802 -0.1006 0.1310  0.0608  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B N   
10403 C  CA  . LEU B  573 0.5187 0.6095 1.0694 -0.0981 0.1368  0.0631  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B CA  
10404 C  C   . LEU B  573 0.5456 0.6154 1.1187 -0.1146 0.1470  0.0605  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B C   
10405 O  O   . LEU B  573 0.5547 0.6345 1.1561 -0.1306 0.1402  0.0465  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B O   
10406 C  CB  . LEU B  573 0.5142 0.5973 1.0388 -0.0924 0.1198  0.0506  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B CB  
10407 C  CG  . LEU B  573 0.5304 0.5769 1.0324 -0.0903 0.1245  0.0498  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B CG  
10408 C  CD1 . LEU B  573 0.5296 0.5584 1.0100 -0.0771 0.1396  0.0689  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B CD1 
10409 C  CD2 . LEU B  573 0.5258 0.5704 1.0040 -0.0854 0.1074  0.0360  ? ? ? ? ? ? 816  LEU B CD2 
10410 N  N   . GLY B  574 0.5599 0.6008 1.1211 -0.1109 0.1629  0.0740  ? ? ? ? ? ? 817  GLY B N   
10411 C  CA  . GLY B  574 0.5886 0.6027 1.1688 -0.1247 0.1739  0.0735  ? ? ? ? ? ? 817  GLY B CA  
10412 C  C   . GLY B  574 0.6021 0.5806 1.1568 -0.1149 0.1842  0.0851  ? ? ? ? ? ? 817  GLY B C   
10413 O  O   . GLY B  574 0.5950 0.5727 1.1291 -0.1011 0.1934  0.1033  ? ? ? ? ? ? 817  GLY B O   
10414 N  N   . VAL B  575 0.6229 0.5730 1.1793 -0.1215 0.1827  0.0740  ? ? ? ? ? ? 818  VAL B N   
10415 C  CA  . VAL B  575 0.6388 0.5538 1.1752 -0.1121 0.1929  0.0850  ? ? ? ? ? ? 818  VAL B CA  
10416 C  C   . VAL B  575 0.6728 0.5570 1.2360 -0.1260 0.2050  0.0841  ? ? ? ? ? ? 818  VAL B C   
10417 O  O   . VAL B  575 0.6854 0.5643 1.2674 -0.1400 0.1975  0.0629  ? ? ? ? ? ? 818  VAL B O   
10418 C  CB  . VAL B  575 0.6306 0.5360 1.1339 -0.1001 0.1793  0.0733  ? ? ? ? ? ? 818  VAL B CB  
10419 C  CG1 . VAL B  575 0.6468 0.5183 1.1317 -0.0891 0.1904  0.0861  ? ? ? ? ? ? 818  VAL B CG1 
10420 C  CG2 . VAL B  575 0.5992 0.5324 1.0779 -0.0869 0.1677  0.0746  ? ? ? ? ? ? 818  VAL B CG2 
10421 N  N   . TRP B  576 0.6894 0.5540 1.2546 -0.1222 0.2238  0.1074  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B N   
10422 C  CA  . TRP B  576 0.7251 0.5555 1.3161 -0.1337 0.2377  0.1107  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CA  
10423 C  C   . TRP B  576 0.7433 0.5373 1.3148 -0.1206 0.2466  0.1234  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B C   
10424 O  O   . TRP B  576 0.7313 0.5288 1.2728 -0.1025 0.2493  0.1414  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B O   
10425 C  CB  . TRP B  576 0.7373 0.5736 1.3569 -0.1436 0.2553  0.1301  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CB  
10426 C  CG  . TRP B  576 0.7338 0.5941 1.3872 -0.1625 0.2500  0.1147  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CG  
10427 C  CD1 . TRP B  576 0.7582 0.6062 1.4505 -0.1838 0.2524  0.1007  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CD1 
10428 C  CD2 . TRP B  576 0.7050 0.6078 1.3596 -0.1623 0.2408  0.1108  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CD2 
10429 N  NE1 . TRP B  576 0.7450 0.6285 1.4624 -0.1971 0.2447  0.0888  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B NE1 
10430 C  CE2 . TRP B  576 0.7123 0.6296 1.4075 -0.1836 0.2376  0.0952  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CE2 
10431 C  CE3 . TRP B  576 0.6749 0.6052 1.3021 -0.1463 0.2352  0.1183  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CE3 
10432 C  CZ2 . TRP B  576 0.6896 0.6491 1.3985 -0.1880 0.2287  0.0885  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CZ2 
10433 C  CZ3 . TRP B  576 0.6531 0.6230 1.2943 -0.1505 0.2270  0.1110  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CZ3 
10434 C  CH2 . TRP B  576 0.6603 0.6449 1.3420 -0.1707 0.2237  0.0970  ? ? ? ? ? ? 819  TRP B CH2 
10435 N  N   . VAL B  577 0.7738 0.5336 1.3644 -0.1297 0.2512  0.1135  ? ? ? ? ? ? 820  VAL B N   
10436 C  CA  . VAL B  577 0.7962 0.5182 1.3751 -0.1179 0.2607  0.1249  ? ? ? ? ? ? 820  VAL B CA  
10437 C  C   . VAL B  577 0.8359 0.5244 1.4518 -0.1311 0.2782  0.1326  ? ? ? ? ? ? 820  VAL B C   
10438 O  O   . VAL B  577 0.8497 0.5363 1.4996 -0.1517 0.2777  0.1151  ? ? ? ? ? ? 820  VAL B O   
10439 C  CB  . VAL B  577 0.7973 0.5042 1.3596 -0.1127 0.2477  0.1003  ? ? ? ? ? ? 820  VAL B CB  
10440 C  CG1 . VAL B  577 0.7607 0.4988 1.2886 -0.1011 0.2299  0.0910  ? ? ? ? ? ? 820  VAL B CG1 
10441 C  CG2 . VAL B  577 0.8183 0.5134 1.4119 -0.1335 0.2433  0.0710  ? ? ? ? ? ? 820  VAL B CG2 
10442 N  N   . PRO B  578 0.8563 0.5180 1.4663 -0.1191 0.2936  0.1591  ? ? ? ? ? ? 821  PRO B N   
10443 C  CA  . PRO B  578 0.8989 0.5215 1.5423 -0.1280 0.3121  0.1709  ? ? ? ? ? ? 821  PRO B CA  
10444 C  C   . PRO B  578 0.9238 0.5172 1.5928 -0.1422 0.3083  0.1401  ? ? ? ? ? ? 821  PRO B C   
10445 O  O   . PRO B  578 0.9226 0.5037 1.5735 -0.1335 0.2986  0.1218  ? ? ? ? ? ? 821  PRO B O   
10446 C  CB  . PRO B  578 0.9104 0.5110 1.5303 -0.1058 0.3216  0.1980  ? ? ? ? ? ? 821  PRO B CB  
10447 C  CG  . PRO B  578 0.8737 0.4988 1.4479 -0.0869 0.3046  0.1906  ? ? ? ? ? ? 821  PRO B CG  
10448 C  CD  . PRO B  578 0.8402 0.5082 1.4103 -0.0952 0.2930  0.1790  ? ? ? ? ? ? 821  PRO B CD  
10449 N  N   . VAL B  579 0.9477 0.5309 1.6595 -0.1644 0.3165  0.1335  ? ? ? ? ? ? 822  VAL B N   
10450 C  CA  . VAL B  579 0.9805 0.5290 1.7203 -0.1780 0.3170  0.1069  ? ? ? ? ? ? 822  VAL B CA  
10451 C  C   . VAL B  579 1.0105 0.5131 1.7462 -0.1633 0.3287  0.1191  ? ? ? ? ? ? 822  VAL B C   
10452 O  O   . VAL B  579 1.0181 0.5105 1.7464 -0.1496 0.3426  0.1546  ? ? ? ? ? ? 822  VAL B O   
10453 C  CB  . VAL B  579 1.0091 0.5473 1.8007 -0.2042 0.3286  0.1041  ? ? ? ? ? ? 822  VAL B CB  
10454 C  CG1 . VAL B  579 1.0428 0.5468 1.8620 -0.2186 0.3275  0.0722  ? ? ? ? ? ? 822  VAL B CG1 
10455 C  CG2 . VAL B  579 0.9812 0.5661 1.7813 -0.2186 0.3180  0.0937  ? ? ? ? ? ? 822  VAL B CG2 
10456 N  N   . GLY B  580 1.0280 0.5055 1.7677 -0.1654 0.3227  0.0893  ? ? ? ? ? ? 823  GLY B N   
10457 C  CA  . GLY B  580 1.0665 0.4940 1.8167 -0.1565 0.3360  0.0952  ? ? ? ? ? ? 823  GLY B CA  
10458 C  C   . GLY B  580 1.0598 0.4769 1.7745 -0.1320 0.3306  0.0940  ? ? ? ? ? ? 823  GLY B C   
10459 O  O   . GLY B  580 1.0932 0.4691 1.8200 -0.1247 0.3416  0.0969  ? ? ? ? ? ? 823  GLY B O   
10460 N  N   . ALA B  581 1.0185 0.4720 1.6915 -0.1189 0.3144  0.0904  ? ? ? ? ? ? 824  ALA B N   
10461 C  CA  . ALA B  581 1.0102 0.4578 1.6496 -0.0962 0.3089  0.0893  ? ? ? ? ? ? 824  ALA B CA  
10462 C  C   . ALA B  581 1.0331 0.4556 1.6818 -0.1012 0.3044  0.0517  ? ? ? ? ? ? 824  ALA B C   
10463 O  O   . ALA B  581 1.0301 0.4659 1.6874 -0.1188 0.2931  0.0186  ? ? ? ? ? ? 824  ALA B O   
10464 C  CB  . ALA B  581 0.9622 0.4556 1.5600 -0.0857 0.2918  0.0888  ? ? ? ? ? ? 824  ALA B CB  
10465 N  N   . ALA B  582 1.0571 0.4455 1.7045 -0.0859 0.3127  0.0551  ? ? ? ? ? ? 825  ALA B N   
10466 C  CA  . ALA B  582 1.0817 0.4463 1.7387 -0.0907 0.3097  0.0171  ? ? ? ? ? ? 825  ALA B CA  
10467 C  C   . ALA B  582 1.0507 0.4500 1.6739 -0.0897 0.2884  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 825  ALA B C   
10468 O  O   . ALA B  582 1.0113 0.4455 1.5984 -0.0770 0.2775  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 825  ALA B O   
10469 C  CB  . ALA B  582 1.1148 0.4360 1.7787 -0.0729 0.3238  0.0271  ? ? ? ? ? ? 825  ALA B CB  
10470 N  N   . ALA B  583 1.0706 0.4607 1.7062 -0.1035 0.2829  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 826  ALA B N   
10471 C  CA  . ALA B  583 1.0468 0.4705 1.6532 -0.1054 0.2631  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 826  ALA B CA  
10472 C  C   . ALA B  583 1.0160 0.4586 1.5795 -0.0807 0.2564  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 826  ALA B C   
10473 O  O   . ALA B  583 0.9795 0.4622 1.5135 -0.0787 0.2407  -0.0752 ? ? ? ? ? ? 826  ALA B O   
10474 C  CB  . ALA B  583 1.0824 0.4833 1.7032 -0.1155 0.2625  -0.1281 ? ? ? ? ? ? 826  ALA B CB  
10475 N  N   . ASP B  584 1.0327 0.4455 1.5952 -0.0619 0.2691  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 827  ASP B N   
10476 C  CA  . ASP B  584 1.0100 0.4360 1.5358 -0.0379 0.2644  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 827  ASP B CA  
10477 C  C   . ASP B  584 0.9933 0.4233 1.5081 -0.0201 0.2715  0.0010  ? ? ? ? ? ? 827  ASP B C   
10478 O  O   . ASP B  584 0.9886 0.4159 1.4842 0.0010  0.2735  0.0136  ? ? ? ? ? ? 827  ASP B O   
10479 C  CB  . ASP B  584 1.0422 0.4354 1.5729 -0.0275 0.2719  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 827  ASP B CB  
10480 C  CG  . ASP B  584 1.0809 0.4271 1.6442 -0.0212 0.2926  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 827  ASP B CG  
10481 O  OD1 . ASP B  584 1.0890 0.4257 1.6762 -0.0308 0.3011  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 827  ASP B OD1 
10482 O  OD2 . ASP B  584 1.1041 0.4237 1.6701 -0.0062 0.3008  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 827  ASP B OD2 
10483 N  N   . GLN B  585 0.9859 0.4241 1.5131 -0.0286 0.2757  0.0242  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B N   
10484 C  CA  . GLN B  585 0.9715 0.4178 1.4866 -0.0131 0.2820  0.0654  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B CA  
10485 C  C   . GLN B  585 0.9268 0.4147 1.3999 -0.0003 0.2672  0.0703  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B C   
10486 O  O   . GLN B  585 0.9002 0.4192 1.3601 -0.0101 0.2529  0.0527  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B O   
10487 C  CB  . GLN B  585 0.9739 0.4238 1.5105 -0.0267 0.2897  0.0861  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B CB  
10488 C  CG  . GLN B  585 0.9526 0.4232 1.4694 -0.0125 0.2928  0.1249  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B CG  
10489 C  CD  . GLN B  585 0.9486 0.4329 1.4811 -0.0264 0.2985  0.1427  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B CD  
10490 O  OE1 . GLN B  585 0.9801 0.4381 1.5433 -0.0332 0.3144  0.1592  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B OE1 
10491 N  NE2 . GLN B  585 0.9108 0.4367 1.4233 -0.0302 0.2861  0.1400  ? ? ? ? ? ? 828  GLN B NE2 
10492 N  N   . ASP B  586 0.9200 0.4090 1.3740 0.0213  0.2706  0.0948  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B N   
10493 C  CA  . ASP B  586 0.8817 0.4063 1.2976 0.0345  0.2574  0.0981  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B CA  
10494 C  C   . ASP B  586 0.8700 0.4061 1.2700 0.0519  0.2621  0.1353  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B C   
10495 O  O   . ASP B  586 0.8818 0.4046 1.2770 0.0696  0.2680  0.1495  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B O   
10496 C  CB  . ASP B  586 0.8837 0.4037 1.2856 0.0441  0.2516  0.0754  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B CB  
10497 C  CG  . ASP B  586 0.8467 0.4016 1.2118 0.0575  0.2390  0.0793  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B CG  
10498 O  OD1 . ASP B  586 0.8199 0.4015 1.1700 0.0601  0.2347  0.0991  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B OD1 
10499 O  OD2 . ASP B  586 0.8456 0.4016 1.1973 0.0653  0.2339  0.0616  ? ? ? ? ? ? 829  ASP B OD2 
10500 N  N   . VAL B  587 0.8469 0.4104 1.2383 0.0471  0.2587  0.1499  ? ? ? ? ? ? 830  VAL B N   
10501 C  CA  . VAL B  587 0.8374 0.4157 1.2138 0.0609  0.2632  0.1840  ? ? ? ? ? ? 830  VAL B CA  
10502 C  C   . VAL B  587 0.8073 0.4142 1.1486 0.0775  0.2521  0.1880  ? ? ? ? ? ? 830  VAL B C   
10503 O  O   . VAL B  587 0.7946 0.4218 1.1198 0.0871  0.2528  0.2124  ? ? ? ? ? ? 830  VAL B O   
10504 C  CB  . VAL B  587 0.8248 0.4239 1.2052 0.0488  0.2643  0.1954  ? ? ? ? ? ? 830  VAL B CB  
10505 C  CG1 . VAL B  587 0.8574 0.4286 1.2741 0.0342  0.2782  0.1998  ? ? ? ? ? ? 830  VAL B CG1 
10506 C  CG2 . VAL B  587 0.7919 0.4214 1.1605 0.0376  0.2485  0.1706  ? ? ? ? ? ? 830  VAL B CG2 
10507 N  N   . ARG B  588 0.7970 0.4072 1.1264 0.0803  0.2421  0.1636  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B N   
10508 C  CA  . ARG B  588 0.7710 0.4064 1.0702 0.0953  0.2324  0.1665  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B CA  
10509 C  C   . ARG B  588 0.7867 0.4109 1.0833 0.1151  0.2407  0.1906  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B C   
10510 O  O   . ARG B  588 0.8188 0.4136 1.1368 0.1179  0.2538  0.2037  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B O   
10511 C  CB  . ARG B  588 0.7580 0.4009 1.0457 0.0931  0.2206  0.1362  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B CB  
10512 C  CG  . ARG B  588 0.7299 0.4007 1.0080 0.0798  0.2082  0.1219  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B CG  
10513 C  CD  . ARG B  588 0.7185 0.3993 0.9835 0.0779  0.1965  0.0946  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B CD  
10514 N  NE  . ARG B  588 0.7471 0.4005 1.0280 0.0729  0.2009  0.0730  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B NE  
10515 C  CZ  . ARG B  588 0.7443 0.4046 1.0172 0.0676  0.1919  0.0455  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B CZ  
10516 N  NH1 . ARG B  588 0.7143 0.4069 0.9649 0.0665  0.1782  0.0385  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B NH1 
10517 N  NH2 . ARG B  588 0.7733 0.4086 1.0611 0.0631  0.1970  0.0253  ? ? ? ? ? ? 831  ARG B NH2 
10518 N  N   . VAL B  589 0.7647 0.4138 1.0360 0.1287  0.2331  0.1978  ? ? ? ? ? ? 832  VAL B N   
10519 C  CA  . VAL B  589 0.7769 0.4224 1.0443 0.1479  0.2391  0.2218  ? ? ? ? ? ? 832  VAL B CA  
10520 C  C   . VAL B  589 0.7548 0.4224 0.9991 0.1604  0.2285  0.2141  ? ? ? ? ? ? 832  VAL B C   
10521 O  O   . VAL B  589 0.7235 0.4204 0.9479 0.1563  0.2166  0.2043  ? ? ? ? ? ? 832  VAL B O   
10522 C  CB  . VAL B  589 0.7773 0.4365 1.0401 0.1515  0.2443  0.2531  ? ? ? ? ? ? 832  VAL B CB  
10523 C  CG1 . VAL B  589 0.7591 0.4483 0.9964 0.1677  0.2376  0.2682  ? ? ? ? ? ? 832  VAL B CG1 
10524 C  CG2 . VAL B  589 0.8153 0.4434 1.1024 0.1548  0.2601  0.2745  ? ? ? ? ? ? 832  VAL B CG2 
10525 N  N   . ALA B  590 0.7730 0.4256 1.0226 0.1755  0.2335  0.2188  ? ? ? ? ? ? 833  ALA B N   
10526 C  CA  . ALA B  590 0.7576 0.4276 0.9905 0.1881  0.2257  0.2116  ? ? ? ? ? ? 833  ALA B CA  
10527 C  C   . ALA B  590 0.7445 0.4424 0.9603 0.2019  0.2225  0.2374  ? ? ? ? ? ? 833  ALA B C   
10528 O  O   . ALA B  590 0.7606 0.4541 0.9824 0.2079  0.2301  0.2639  ? ? ? ? ? ? 833  ALA B O   
10529 C  CB  . ALA B  590 0.7855 0.4274 1.0347 0.1987  0.2339  0.2054  ? ? ? ? ? ? 833  ALA B CB  
10530 N  N   . ALA B  591 0.7167 0.4443 0.9113 0.2062  0.2110  0.2294  ? ? ? ? ? ? 834  ALA B N   
10531 C  CA  . ALA B  591 0.7041 0.4610 0.8824 0.2200  0.2062  0.2489  ? ? ? ? ? ? 834  ALA B CA  
10532 C  C   . ALA B  591 0.7297 0.4746 0.9190 0.2391  0.2142  0.2679  ? ? ? ? ? ? 834  ALA B C   
10533 O  O   . ALA B  591 0.7453 0.4692 0.9478 0.2449  0.2188  0.2567  ? ? ? ? ? ? 834  ALA B O   
10534 C  CB  . ALA B  591 0.6749 0.4586 0.8349 0.2203  0.1940  0.2320  ? ? ? ? ? ? 834  ALA B CB  
10535 N  N   . SER B  592 0.7355 0.4950 0.9196 0.2495  0.2159  0.2963  ? ? ? ? ? ? 835  SER B N   
10536 C  CA  . SER B  592 0.7602 0.5115 0.9555 0.2693  0.2225  0.3166  ? ? ? ? ? ? 835  SER B CA  
10537 C  C   . SER B  592 0.7417 0.5271 0.9212 0.2824  0.2126  0.3187  ? ? ? ? ? ? 835  SER B C   
10538 O  O   . SER B  592 0.7119 0.5292 0.8708 0.2762  0.2014  0.3111  ? ? ? ? ? ? 835  SER B O   
10539 C  CB  . SER B  592 0.7867 0.5301 0.9902 0.2757  0.2321  0.3500  ? ? ? ? ? ? 835  SER B CB  
10540 O  OG  . SER B  592 0.7817 0.5590 0.9695 0.2895  0.2267  0.3733  ? ? ? ? ? ? 835  SER B OG  
10541 N  N   . THR B  593 0.7610 0.5389 0.9531 0.3003  0.2173  0.3289  ? ? ? ? ? ? 836  THR B N   
10542 C  CA  . THR B  593 0.7486 0.5566 0.9321 0.3148  0.2095  0.3316  ? ? ? ? ? ? 836  THR B CA  
10543 C  C   . THR B  593 0.7502 0.5896 0.9234 0.3274  0.2055  0.3615  ? ? ? ? ? ? 836  THR B C   
10544 O  O   . THR B  593 0.7402 0.6084 0.9069 0.3389  0.1982  0.3651  ? ? ? ? ? ? 836  THR B O   
10545 C  CB  . THR B  593 0.7701 0.5567 0.9745 0.3293  0.2170  0.3278  ? ? ? ? ? ? 836  THR B CB  
10546 O  OG1 . THR B  593 0.8070 0.5573 1.0342 0.3350  0.2305  0.3448  ? ? ? ? ? ? 836  THR B OG1 
10547 C  CG2 . THR B  593 0.7603 0.5326 0.9667 0.3188  0.2165  0.2926  ? ? ? ? ? ? 836  THR B CG2 
10548 N  N   . ALA B  594 0.7645 0.5999 0.9366 0.3252  0.2104  0.3830  ? ? ? ? ? ? 837  ALA B N   
10549 C  CA  . ALA B  594 0.7654 0.6351 0.9228 0.3343  0.2056  0.4096  ? ? ? ? ? ? 837  ALA B CA  
10550 C  C   . ALA B  594 0.7313 0.6445 0.8654 0.3309  0.1907  0.3969  ? ? ? ? ? ? 837  ALA B C   
10551 O  O   . ALA B  594 0.7063 0.6239 0.8295 0.3146  0.1852  0.3740  ? ? ? ? ? ? 837  ALA B O   
10552 C  CB  . ALA B  594 0.7762 0.6403 0.9289 0.3248  0.2115  0.4254  ? ? ? ? ? ? 837  ALA B CB  
10553 N  N   . PRO B  595 0.7316 0.6780 0.8592 0.3461  0.1840  0.4124  ? ? ? ? ? ? 838  PRO B N   
10554 C  CA  . PRO B  595 0.7022 0.6916 0.8094 0.3427  0.1699  0.4015  ? ? ? ? ? ? 838  PRO B CA  
10555 C  C   . PRO B  595 0.6850 0.6895 0.7718 0.3259  0.1654  0.3947  ? ? ? ? ? ? 838  PRO B C   
10556 O  O   . PRO B  595 0.7008 0.6993 0.7848 0.3238  0.1716  0.4115  ? ? ? ? ? ? 838  PRO B O   
10557 C  CB  . PRO B  595 0.7162 0.7374 0.8212 0.3620  0.1658  0.4282  ? ? ? ? ? ? 838  PRO B CB  
10558 C  CG  . PRO B  595 0.7464 0.7396 0.8748 0.3776  0.1764  0.4452  ? ? ? ? ? ? 838  PRO B CG  
10559 C  CD  . PRO B  595 0.7613 0.7076 0.9019 0.3674  0.1891  0.4416  ? ? ? ? ? ? 838  PRO B CD  
10560 N  N   . SER B  596 0.6546 0.6779 0.7288 0.3142  0.1555  0.3710  ? ? ? ? ? ? 839  SER B N   
10561 C  CA  . SER B  596 0.6384 0.6800 0.6943 0.3000  0.1506  0.3640  ? ? ? ? ? ? 839  SER B CA  
10562 C  C   . SER B  596 0.6383 0.7235 0.6772 0.3071  0.1425  0.3775  ? ? ? ? ? ? 839  SER B C   
10563 O  O   . SER B  596 0.6322 0.7415 0.6702 0.3158  0.1347  0.3770  ? ? ? ? ? ? 839  SER B O   
10564 C  CB  . SER B  596 0.6080 0.6522 0.6592 0.2856  0.1433  0.3339  ? ? ? ? ? ? 839  SER B CB  
10565 O  OG  . SER B  596 0.6070 0.6155 0.6712 0.2775  0.1492  0.3188  ? ? ? ? ? ? 839  SER B OG  
10566 N  N   . THR B  597 0.6456 0.7440 0.6709 0.3032  0.1441  0.3888  ? ? ? ? ? ? 840  THR B N   
10567 C  CA  . THR B  597 0.6506 0.7929 0.6593 0.3117  0.1363  0.4028  ? ? ? ? ? ? 840  THR B CA  
10568 C  C   . THR B  597 0.6356 0.8073 0.6232 0.2996  0.1297  0.3906  ? ? ? ? ? ? 840  THR B C   
10569 O  O   . THR B  597 0.6396 0.8501 0.6122 0.3051  0.1224  0.3982  ? ? ? ? ? ? 840  THR B O   
10570 C  CB  . THR B  597 0.6850 0.8305 0.6946 0.3272  0.1432  0.4384  ? ? ? ? ? ? 840  THR B CB  
10571 O  OG1 . THR B  597 0.6995 0.8317 0.7040 0.3201  0.1531  0.4497  ? ? ? ? ? ? 840  THR B OG1 
10572 C  CG2 . THR B  597 0.7020 0.8181 0.7353 0.3408  0.1499  0.4502  ? ? ? ? ? ? 840  THR B CG2 
10573 N  N   . ASP B  598 0.6197 0.7745 0.6069 0.2837  0.1321  0.3711  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B N   
10574 C  CA  . ASP B  598 0.6067 0.7868 0.5765 0.2724  0.1272  0.3579  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B CA  
10575 C  C   . ASP B  598 0.5787 0.7726 0.5465 0.2641  0.1162  0.3308  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B C   
10576 O  O   . ASP B  598 0.5653 0.7676 0.5250 0.2523  0.1138  0.3144  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B O   
10577 C  CB  . ASP B  598 0.6071 0.7650 0.5781 0.2599  0.1365  0.3536  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B CB  
10578 C  CG  . ASP B  598 0.5935 0.7136 0.5823 0.2507  0.1397  0.3369  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B CG  
10579 O  OD1 . ASP B  598 0.5819 0.6931 0.5798 0.2527  0.1348  0.3257  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B OD1 
10580 O  OD2 . ASP B  598 0.5957 0.6962 0.5894 0.2412  0.1475  0.3350  ? ? ? ? ? ? 841  ASP B OD2 
10581 N  N   . GLY B  599 0.5711 0.7665 0.5479 0.2704  0.1105  0.3264  ? ? ? ? ? ? 842  GLY B N   
10582 C  CA  . GLY B  599 0.5456 0.7504 0.5239 0.2623  0.1013  0.3020  ? ? ? ? ? ? 842  GLY B CA  
10583 C  C   . GLY B  599 0.5263 0.7050 0.5116 0.2478  0.1029  0.2804  ? ? ? ? ? ? 842  GLY B C   
10584 O  O   . GLY B  599 0.5068 0.6960 0.4916 0.2401  0.0954  0.2617  ? ? ? ? ? ? 842  GLY B O   
10585 N  N   . LYS B  600 0.5325 0.6784 0.5253 0.2438  0.1122  0.2830  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B N   
10586 C  CA  . LYS B  600 0.5158 0.6377 0.5169 0.2315  0.1128  0.2634  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B CA  
10587 C  C   . LYS B  600 0.5210 0.6131 0.5368 0.2354  0.1176  0.2637  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B C   
10588 O  O   . LYS B  600 0.5405 0.6229 0.5624 0.2466  0.1235  0.2804  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B O   
10589 C  CB  . LYS B  600 0.5165 0.6262 0.5163 0.2210  0.1187  0.2608  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B CB  
10590 C  CG  . LYS B  600 0.5205 0.6564 0.5058 0.2194  0.1181  0.2652  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B CG  
10591 C  CD  . LYS B  600 0.5053 0.6704 0.4819 0.2167  0.1077  0.2511  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B CD  
10592 C  CE  . LYS B  600 0.5117 0.7020 0.4738 0.2146  0.1080  0.2527  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B CE  
10593 N  NZ  . LYS B  600 0.4941 0.7037 0.4527 0.2072  0.0990  0.2317  ? ? ? ? ? ? 843  LYS B NZ  
10594 N  N   . SER B  601 0.5053 0.5833 0.5272 0.2264  0.1155  0.2452  ? ? ? ? ? ? 844  SER B N   
10595 C  CA  . SER B  601 0.5102 0.5632 0.5444 0.2295  0.1193  0.2414  ? ? ? ? ? ? 844  SER B CA  
10596 C  C   . SER B  601 0.5181 0.5395 0.5607 0.2217  0.1270  0.2382  ? ? ? ? ? ? 844  SER B C   
10597 O  O   . SER B  601 0.5367 0.5352 0.5898 0.2274  0.1348  0.2458  ? ? ? ? ? ? 844  SER B O   
10598 C  CB  . SER B  601 0.4912 0.5508 0.5262 0.2252  0.1123  0.2237  ? ? ? ? ? ? 844  SER B CB  
10599 O  OG  . SER B  601 0.4837 0.5742 0.5128 0.2305  0.1051  0.2258  ? ? ? ? ? ? 844  SER B OG  
10600 N  N   . VAL B  602 0.5052 0.5259 0.5452 0.2087  0.1249  0.2270  ? ? ? ? ? ? 845  VAL B N   
10601 C  CA  . VAL B  602 0.5121 0.5068 0.5612 0.2001  0.1314  0.2235  ? ? ? ? ? ? 845  VAL B CA  
10602 C  C   . VAL B  602 0.5241 0.5205 0.5714 0.1989  0.1379  0.2382  ? ? ? ? ? ? 845  VAL B C   
10603 O  O   . VAL B  602 0.5173 0.5376 0.5534 0.1982  0.1346  0.2411  ? ? ? ? ? ? 845  VAL B O   
10604 C  CB  . VAL B  602 0.4925 0.4845 0.5429 0.1871  0.1255  0.2027  ? ? ? ? ? ? 845  VAL B CB  
10605 C  CG1 . VAL B  602 0.5003 0.4669 0.5621 0.1778  0.1310  0.1973  ? ? ? ? ? ? 845  VAL B CG1 
10606 C  CG2 . VAL B  602 0.4834 0.4781 0.5333 0.1896  0.1199  0.1917  ? ? ? ? ? ? 845  VAL B CG2 
10607 N  N   . HIS B  603 0.5440 0.5161 0.6025 0.1987  0.1476  0.2476  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B N   
10608 C  CA  . HIS B  603 0.5561 0.5299 0.6138 0.1962  0.1549  0.2619  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B CA  
10609 C  C   . HIS B  603 0.5591 0.5110 0.6303 0.1832  0.1608  0.2548  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B C   
10610 O  O   . HIS B  603 0.5715 0.4957 0.6575 0.1813  0.1659  0.2521  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B O   
10611 C  CB  . HIS B  603 0.5825 0.5517 0.6420 0.2088  0.1629  0.2867  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B CB  
10612 C  CG  . HIS B  603 0.5825 0.5738 0.6317 0.2226  0.1571  0.2951  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B CG  
10613 N  ND1 . HIS B  603 0.5747 0.6002 0.6068 0.2254  0.1509  0.2991  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B ND1 
10614 C  CD2 . HIS B  603 0.5903 0.5760 0.6451 0.2345  0.1564  0.2996  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B CD2 
10615 C  CE1 . HIS B  603 0.5769 0.6183 0.6046 0.2376  0.1459  0.3059  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B CE1 
10616 N  NE2 . HIS B  603 0.5859 0.6038 0.6276 0.2438  0.1493  0.3070  ? ? ? ? ? ? 846  HIS B NE2 
10617 N  N   . GLN B  604 0.5494 0.5136 0.6173 0.1740  0.1606  0.2509  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B N   
10618 C  CA  . GLN B  604 0.5529 0.4986 0.6360 0.1619  0.1660  0.2450  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B CA  
10619 C  C   . GLN B  604 0.5805 0.5081 0.6749 0.1632  0.1790  0.2642  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B C   
10620 O  O   . GLN B  604 0.5885 0.5274 0.6793 0.1625  0.1854  0.2779  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B O   
10621 C  CB  . GLN B  604 0.5362 0.4994 0.6162 0.1521  0.1631  0.2356  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B CB  
10622 C  CG  . GLN B  604 0.5350 0.4819 0.6331 0.1385  0.1657  0.2248  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B CG  
10623 C  CD  . GLN B  604 0.5198 0.4591 0.6225 0.1330  0.1561  0.2039  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B CD  
10624 O  OE1 . GLN B  604 0.5014 0.4556 0.5938 0.1348  0.1467  0.1940  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B OE1 
10625 N  NE2 . GLN B  604 0.5294 0.4463 0.6479 0.1259  0.1588  0.1972  ? ? ? ? ? ? 847  GLN B NE2 
10626 N  N   . ASN B  605 0.5971 0.4965 0.7058 0.1650  0.1838  0.2654  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B N   
10627 C  CA  . ASN B  605 0.6268 0.5058 0.7488 0.1671  0.1969  0.2854  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B CA  
10628 C  C   . ASN B  605 0.6383 0.4846 0.7832 0.1575  0.2017  0.2738  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B C   
10629 O  O   . ASN B  605 0.6227 0.4658 0.7702 0.1495  0.1940  0.2506  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B O   
10630 C  CB  . ASN B  605 0.6443 0.5230 0.7611 0.1840  0.1997  0.3053  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B CB  
10631 C  CG  . ASN B  605 0.6424 0.5083 0.7629 0.1910  0.1947  0.2936  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B CG  
10632 O  OD1 . ASN B  605 0.6507 0.4887 0.7879 0.1854  0.1978  0.2811  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B OD1 
10633 N  ND2 . ASN B  605 0.6321 0.5200 0.7373 0.2025  0.1870  0.2959  ? ? ? ? ? ? 848  ASN B ND2 
10634 N  N   . ALA B  606 0.6673 0.4899 0.8289 0.1579  0.2142  0.2898  ? ? ? ? ? ? 849  ALA B N   
10635 C  CA  . ALA B  606 0.6809 0.4732 0.8667 0.1461  0.2197  0.2782  ? ? ? ? ? ? 849  ALA B CA  
10636 C  C   . ALA B  606 0.6749 0.4542 0.8633 0.1463  0.2124  0.2548  ? ? ? ? ? ? 849  ALA B C   
10637 O  O   . ALA B  606 0.6677 0.4398 0.8653 0.1331  0.2085  0.2328  ? ? ? ? ? ? 849  ALA B O   
10638 C  CB  . ALA B  606 0.7160 0.4822 0.9206 0.1488  0.2346  0.2998  ? ? ? ? ? ? 849  ALA B CB  
10639 N  N   . ALA B  607 0.6782 0.4574 0.8584 0.1614  0.2104  0.2596  ? ? ? ? ? ? 850  ALA B N   
10640 C  CA  . ALA B  607 0.6712 0.4435 0.8502 0.1632  0.2035  0.2377  ? ? ? ? ? ? 850  ALA B CA  
10641 C  C   . ALA B  607 0.6394 0.4341 0.8047 0.1545  0.1903  0.2157  ? ? ? ? ? ? 850  ALA B C   
10642 O  O   . ALA B  607 0.6368 0.4218 0.8084 0.1453  0.1866  0.1940  ? ? ? ? ? ? 850  ALA B O   
10643 C  CB  . ALA B  607 0.6770 0.4525 0.8487 0.1818  0.2032  0.2481  ? ? ? ? ? ? 850  ALA B CB  
10644 N  N   . LEU B  608 0.6171 0.4420 0.7642 0.1571  0.1833  0.2211  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B N   
10645 C  CA  . LEU B  608 0.5888 0.4334 0.7247 0.1500  0.1712  0.2020  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B CA  
10646 C  C   . LEU B  608 0.5828 0.4248 0.7289 0.1335  0.1699  0.1892  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B C   
10647 O  O   . LEU B  608 0.5693 0.4154 0.7139 0.1263  0.1615  0.1699  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B O   
10648 C  CB  . LEU B  608 0.5684 0.4444 0.6851 0.1557  0.1646  0.2092  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B CB  
10649 C  CG  . LEU B  608 0.5435 0.4366 0.6487 0.1542  0.1524  0.1918  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B CG  
10650 C  CD1 . LEU B  608 0.5478 0.4385 0.6484 0.1659  0.1510  0.1914  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B CD1 
10651 C  CD2 . LEU B  608 0.5232 0.4449 0.6146 0.1541  0.1460  0.1941  ? ? ? ? ? ? 851  LEU B CD2 
10652 N  N   . ASP B  609 0.5941 0.4313 0.7506 0.1281  0.1783  0.2013  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B N   
10653 C  CA  . ASP B  609 0.5940 0.4268 0.7658 0.1125  0.1797  0.1924  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B CA  
10654 C  C   . ASP B  609 0.6079 0.4163 0.7970 0.1036  0.1804  0.1753  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B C   
10655 O  O   . ASP B  609 0.6028 0.4129 0.8025 0.0901  0.1770  0.1617  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B O   
10656 C  CB  . ASP B  609 0.6102 0.4393 0.7923 0.1102  0.1918  0.2124  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B CB  
10657 C  CG  . ASP B  609 0.5963 0.4547 0.7621 0.1147  0.1912  0.2256  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B CG  
10658 O  OD1 . ASP B  609 0.5721 0.4529 0.7223 0.1168  0.1807  0.2162  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B OD1 
10659 O  OD2 . ASP B  609 0.6116 0.4708 0.7809 0.1158  0.2018  0.2453  ? ? ? ? ? ? 852  ASP B OD2 
10660 N  N   . SER B  610 0.6271 0.4138 0.8200 0.1114  0.1850  0.1756  ? ? ? ? ? ? 853  SER B N   
10661 C  CA  . SER B  610 0.6438 0.4066 0.8524 0.1038  0.1863  0.1570  ? ? ? ? ? ? 853  SER B CA  
10662 C  C   . SER B  610 0.6287 0.4011 0.8267 0.1011  0.1744  0.1330  ? ? ? ? ? ? 853  SER B C   
10663 O  O   . SER B  610 0.6427 0.3989 0.8513 0.0939  0.1743  0.1144  ? ? ? ? ? ? 853  SER B O   
10664 C  CB  . SER B  610 0.6725 0.4074 0.8908 0.1139  0.1966  0.1651  ? ? ? ? ? ? 853  SER B CB  
10665 O  OG  . SER B  610 0.6861 0.4161 0.9096 0.1201  0.2070  0.1919  ? ? ? ? ? ? 853  SER B OG  
10666 N  N   . ARG B  611 0.6028 0.4012 0.7802 0.1068  0.1648  0.1334  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B N   
10667 C  CA  . ARG B  611 0.5884 0.3987 0.7538 0.1054  0.1538  0.1142  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B CA  
10668 C  C   . ARG B  611 0.5724 0.3984 0.7393 0.0916  0.1446  0.1015  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B C   
10669 O  O   . ARG B  611 0.5637 0.3996 0.7353 0.0866  0.1451  0.1099  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B O   
10670 C  CB  . ARG B  611 0.5692 0.4002 0.7144 0.1175  0.1482  0.1216  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B CB  
10671 C  CG  . ARG B  611 0.5819 0.4038 0.7243 0.1323  0.1549  0.1336  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B CG  
10672 C  CD  . ARG B  611 0.5657 0.4062 0.6907 0.1414  0.1475  0.1304  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B CD  
10673 N  NE  . ARG B  611 0.5838 0.4096 0.7118 0.1528  0.1535  0.1307  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B NE  
10674 C  CZ  . ARG B  611 0.5897 0.4096 0.7166 0.1530  0.1521  0.1133  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B CZ  
10675 N  NH1 . ARG B  611 0.5785 0.4080 0.6994 0.1424  0.1439  0.0956  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B NH1 
10676 N  NH2 . ARG B  611 0.6079 0.4141 0.7396 0.1644  0.1590  0.1140  ? ? ? ? ? ? 854  ARG B NH2 
10677 N  N   . VAL B  612 0.5696 0.3998 0.7327 0.0861  0.1364  0.0819  ? ? ? ? ? ? 855  VAL B N   
10678 C  CA  . VAL B  612 0.5536 0.4028 0.7165 0.0750  0.1260  0.0715  ? ? ? ? ? ? 855  VAL B CA  
10679 C  C   . VAL B  612 0.5412 0.4061 0.6866 0.0779  0.1157  0.0605  ? ? ? ? ? ? 855  VAL B C   
10680 O  O   . VAL B  612 0.5535 0.4097 0.6933 0.0814  0.1164  0.0499  ? ? ? ? ? ? 855  VAL B O   
10681 C  CB  . VAL B  612 0.5690 0.4084 0.7505 0.0602  0.1260  0.0567  ? ? ? ? ? ? 855  VAL B CB  
10682 C  CG1 . VAL B  612 0.5526 0.4155 0.7319 0.0510  0.1132  0.0457  ? ? ? ? ? ? 855  VAL B CG1 
10683 C  CG2 . VAL B  612 0.5794 0.4070 0.7803 0.0551  0.1357  0.0682  ? ? ? ? ? ? 855  VAL B CG2 
10684 N  N   . MET B  613 0.5185 0.4065 0.6562 0.0765  0.1068  0.0631  ? ? ? ? ? ? 856  MET B N   
10685 C  CA  . MET B  613 0.5054 0.4097 0.6262 0.0806  0.0980  0.0582  ? ? ? ? ? ? 856  MET B CA  
10686 C  C   . MET B  613 0.5007 0.4190 0.6233 0.0701  0.0877  0.0457  ? ? ? ? ? ? 856  MET B C   
10687 O  O   . MET B  613 0.4940 0.4200 0.6279 0.0625  0.0846  0.0471  ? ? ? ? ? ? 856  MET B O   
10688 C  CB  . MET B  613 0.4844 0.4044 0.5971 0.0875  0.0961  0.0724  ? ? ? ? ? ? 856  MET B CB  
10689 C  CG  . MET B  613 0.4752 0.4056 0.5712 0.0963  0.0923  0.0735  ? ? ? ? ? ? 856  MET B CG  
10690 S  SD  . MET B  613 0.4538 0.4009 0.5441 0.1030  0.0912  0.0892  ? ? ? ? ? ? 856  MET B SD  
10691 C  CE  . MET B  613 0.4620 0.4013 0.5457 0.1164  0.0996  0.0998  ? ? ? ? ? ? 856  MET B CE  
10692 N  N   . PHE B  614 0.5048 0.4289 0.6160 0.0699  0.0819  0.0338  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B N   
10693 C  CA  . PHE B  614 0.5034 0.4430 0.6153 0.0600  0.0712  0.0225  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CA  
10694 C  C   . PHE B  614 0.4868 0.4489 0.5830 0.0638  0.0618  0.0259  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B C   
10695 O  O   . PHE B  614 0.4887 0.4524 0.5703 0.0705  0.0625  0.0246  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B O   
10696 C  CB  . PHE B  614 0.5280 0.4569 0.6419 0.0535  0.0721  0.0032  ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CB  
10697 C  CG  . PHE B  614 0.5307 0.4768 0.6460 0.0425  0.0609  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CG  
10698 C  CD1 . PHE B  614 0.5313 0.4804 0.6652 0.0319  0.0581  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CD1 
10699 C  CD2 . PHE B  614 0.5331 0.4951 0.6313 0.0429  0.0530  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CD2 
10700 C  CE1 . PHE B  614 0.5341 0.5025 0.6701 0.0221  0.0466  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CE1 
10701 C  CE2 . PHE B  614 0.5371 0.5181 0.6353 0.0333  0.0418  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CE2 
10702 C  CZ  . PHE B  614 0.5373 0.5219 0.6547 0.0230  0.0380  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 857  PHE B CZ  
10703 N  N   . GLU B  615 0.4715 0.4508 0.5719 0.0603  0.0539  0.0315  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B N   
10704 C  CA  . GLU B  615 0.4597 0.4579 0.5469 0.0636  0.0456  0.0353  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B CA  
10705 C  C   . GLU B  615 0.4709 0.4820 0.5518 0.0568  0.0365  0.0225  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B C   
10706 O  O   . GLU B  615 0.4705 0.4938 0.5606 0.0490  0.0286  0.0194  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B O   
10707 C  CB  . GLU B  615 0.4398 0.4504 0.5342 0.0647  0.0416  0.0476  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B CB  
10708 C  CG  . GLU B  615 0.4300 0.4585 0.5139 0.0675  0.0333  0.0526  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B CG  
10709 C  CD  . GLU B  615 0.4123 0.4511 0.5062 0.0690  0.0299  0.0639  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B CD  
10710 O  OE1 . GLU B  615 0.4095 0.4495 0.5196 0.0645  0.0293  0.0642  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B OE1 
10711 O  OE2 . GLU B  615 0.4023 0.4475 0.4895 0.0745  0.0285  0.0721  ? ? ? ? ? ? 858  GLU B OE2 
10712 N  N   . GLY B  616 0.4823 0.4926 0.5474 0.0600  0.0378  0.0150  ? ? ? ? ? ? 859  GLY B N   
10713 C  CA  . GLY B  616 0.5008 0.5184 0.5594 0.0530  0.0325  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 859  GLY B CA  
10714 C  C   . GLY B  616 0.4976 0.5415 0.5440 0.0514  0.0210  0.0002  ? ? ? ? ? ? 859  GLY B C   
10715 O  O   . GLY B  616 0.5120 0.5647 0.5428 0.0507  0.0187  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 859  GLY B O   
10716 N  N   . PHE B  617 0.4804 0.5377 0.5337 0.0513  0.0141  0.0135  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B N   
10717 C  CA  . PHE B  617 0.4807 0.5629 0.5242 0.0497  0.0030  0.0165  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CA  
10718 C  C   . PHE B  617 0.4657 0.5603 0.5244 0.0480  -0.0047 0.0286  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B C   
10719 O  O   . PHE B  617 0.4542 0.5384 0.5289 0.0486  -0.0005 0.0342  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B O   
10720 C  CB  . PHE B  617 0.4776 0.5654 0.5030 0.0575  0.0051  0.0245  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CB  
10721 C  CG  . PHE B  617 0.4570 0.5410 0.4885 0.0643  0.0082  0.0417  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CG  
10722 C  CD1 . PHE B  617 0.4461 0.5459 0.4802 0.0653  0.0007  0.0555  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CD1 
10723 C  CD2 . PHE B  617 0.4501 0.5154 0.4858 0.0697  0.0184  0.0441  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CD2 
10724 C  CE1 . PHE B  617 0.4287 0.5243 0.4701 0.0710  0.0039  0.0693  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CE1 
10725 C  CE2 . PHE B  617 0.4323 0.4963 0.4733 0.0753  0.0207  0.0582  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CE2 
10726 C  CZ  . PHE B  617 0.4218 0.5003 0.4660 0.0755  0.0136  0.0696  ? ? ? ? ? ? 860  PHE B CZ  
10727 N  N   . SER B  618 0.4677 0.5856 0.5215 0.0462  -0.0158 0.0330  ? ? ? ? ? ? 861  SER B N   
10728 C  CA  . SER B  618 0.4553 0.5864 0.5247 0.0460  -0.0235 0.0453  ? ? ? ? ? ? 861  SER B CA  
10729 C  C   . SER B  618 0.4537 0.6017 0.5108 0.0509  -0.0296 0.0586  ? ? ? ? ? ? 861  SER B C   
10730 O  O   . SER B  618 0.4679 0.6281 0.5056 0.0501  -0.0331 0.0545  ? ? ? ? ? ? 861  SER B O   
10731 C  CB  . SER B  618 0.4648 0.6108 0.5454 0.0371  -0.0331 0.0364  ? ? ? ? ? ? 861  SER B CB  
10732 O  OG  . SER B  618 0.4563 0.6216 0.5484 0.0385  -0.0427 0.0497  ? ? ? ? ? ? 861  SER B OG  
10733 N  N   . ASN B  619 0.4379 0.5864 0.5070 0.0560  -0.0300 0.0744  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B N   
10734 C  CA  . ASN B  619 0.4370 0.6004 0.4999 0.0602  -0.0357 0.0897  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B CA  
10735 C  C   . ASN B  619 0.4525 0.6423 0.5071 0.0565  -0.0483 0.0904  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B C   
10736 O  O   . ASN B  619 0.4610 0.6638 0.4990 0.0588  -0.0512 0.0982  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B O   
10737 C  CB  . ASN B  619 0.4210 0.5819 0.5050 0.0645  -0.0360 0.1038  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B CB  
10738 C  CG  . ASN B  619 0.4094 0.5532 0.4927 0.0700  -0.0260 0.1091  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B CG  
10739 O  OD1 . ASN B  619 0.4121 0.5463 0.4803 0.0710  -0.0188 0.1030  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B OD1 
10740 N  ND2 . ASN B  619 0.3974 0.5383 0.4982 0.0738  -0.0254 0.1199  ? ? ? ? ? ? 862  ASN B ND2 
10741 N  N   . PHE B  620 0.4575 0.6567 0.5236 0.0504  -0.0553 0.0818  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B N   
10742 C  CA  . PHE B  620 0.4682 0.6959 0.5355 0.0475  -0.0694 0.0861  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CA  
10743 C  C   . PHE B  620 0.4889 0.7295 0.5404 0.0397  -0.0746 0.0677  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B C   
10744 O  O   . PHE B  620 0.5000 0.7657 0.5539 0.0351  -0.0871 0.0659  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B O   
10745 C  CB  . PHE B  620 0.4581 0.6905 0.5546 0.0464  -0.0745 0.0902  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CB  
10746 C  CG  . PHE B  620 0.4408 0.6643 0.5544 0.0542  -0.0706 0.1076  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CG  
10747 C  CD1 . PHE B  620 0.4258 0.6279 0.5554 0.0556  -0.0606 0.1049  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CD1 
10748 C  CD2 . PHE B  620 0.4420 0.6786 0.5552 0.0602  -0.0766 0.1266  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CD2 
10749 C  CE1 . PHE B  620 0.4124 0.6070 0.5568 0.0624  -0.0569 0.1180  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CE1 
10750 C  CE2 . PHE B  620 0.4285 0.6549 0.5593 0.0671  -0.0725 0.1408  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CE2 
10751 C  CZ  . PHE B  620 0.4137 0.6193 0.5598 0.0680  -0.0627 0.1352  ? ? ? ? ? ? 863  PHE B CZ  
10752 N  N   . GLN B  621 0.4957 0.7199 0.5318 0.0383  -0.0652 0.0531  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B N   
10753 C  CA  . GLN B  621 0.5187 0.7542 0.5377 0.0313  -0.0690 0.0337  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B CA  
10754 C  C   . GLN B  621 0.5327 0.7989 0.5318 0.0326  -0.0792 0.0424  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B C   
10755 O  O   . GLN B  621 0.5250 0.7958 0.5205 0.0398  -0.0792 0.0631  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B O   
10756 C  CB  . GLN B  621 0.5252 0.7386 0.5293 0.0323  -0.0560 0.0198  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B CB  
10757 C  CG  . GLN B  621 0.5117 0.6935 0.5332 0.0333  -0.0443 0.0159  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B CG  
10758 C  CD  . GLN B  621 0.5192 0.6815 0.5264 0.0363  -0.0321 0.0052  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B CD  
10759 O  OE1 . GLN B  621 0.5387 0.7100 0.5263 0.0346  -0.0326 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 864  GLN B OE1 
10760 N  NE2 . GLN B  621 0.5052 0.6424 0.5216 0.0416  -0.0208 0.0102  ? ? ? ? ? ? 864  GLN B NE2 
10761 N  N   . ALA B  622 0.5553 0.8423 0.5414 0.0252  -0.0875 0.0263  ? ? ? ? ? ? 865  ALA B N   
10762 C  CA  . ALA B  622 0.5736 0.8941 0.5373 0.0256  -0.0978 0.0326  ? ? ? ? ? ? 865  ALA B CA  
10763 C  C   . ALA B  622 0.5852 0.9018 0.5200 0.0292  -0.0883 0.0282  ? ? ? ? ? ? 865  ALA B C   
10764 O  O   . ALA B  622 0.5851 0.8767 0.5172 0.0289  -0.0761 0.0126  ? ? ? ? ? ? 865  ALA B O   
10765 C  CB  . ALA B  622 0.5942 0.9400 0.5559 0.0156  -0.1105 0.0146  ? ? ? ? ? ? 865  ALA B CB  
10766 N  N   . PHE B  623 0.5956 0.9364 0.5101 0.0332  -0.0928 0.0433  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B N   
10767 C  CA  . PHE B  623 0.6081 0.9484 0.4956 0.0362  -0.0830 0.0384  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CA  
10768 C  C   . PHE B  623 0.6352 0.9867 0.5037 0.0287  -0.0845 0.0089  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B C   
10769 O  O   . PHE B  623 0.6490 1.0226 0.5182 0.0214  -0.0972 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 866  PHE B O   
10770 C  CB  . PHE B  623 0.6144 0.9790 0.4856 0.0418  -0.0865 0.0633  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CB  
10771 C  CG  . PHE B  623 0.5908 0.9395 0.4791 0.0492  -0.0815 0.0894  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CG  
10772 C  CD1 . PHE B  623 0.5808 0.9086 0.4659 0.0543  -0.0673 0.0930  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CD1 
10773 C  CD2 . PHE B  623 0.5795 0.9345 0.4891 0.0511  -0.0909 0.1096  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CD2 
10774 C  CE1 . PHE B  623 0.5601 0.8733 0.4624 0.0601  -0.0628 0.1152  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CE1 
10775 C  CE2 . PHE B  623 0.5596 0.8983 0.4869 0.0577  -0.0857 0.1316  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CE2 
10776 C  CZ  . PHE B  623 0.5502 0.8679 0.4734 0.0616  -0.0718 0.1338  ? ? ? ? ? ? 866  PHE B CZ  
10777 N  N   . ALA B  624 0.6443 0.9817 0.4977 0.0302  -0.0717 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 867  ALA B N   
10778 C  CA  . ALA B  624 0.6729 1.0195 0.5094 0.0231  -0.0722 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 867  ALA B CA  
10779 C  C   . ALA B  624 0.6978 1.0883 0.5067 0.0211  -0.0835 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 867  ALA B C   
10780 O  O   . ALA B  624 0.6951 1.1011 0.4920 0.0275  -0.0838 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 867  ALA B O   
10781 C  CB  . ALA B  624 0.6790 1.0020 0.5059 0.0269  -0.0552 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 867  ALA B CB  
10782 N  N   . THR B  625 0.7229 1.1348 0.5225 0.0118  -0.0932 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 868  THR B N   
10783 C  CA  . THR B  625 0.7513 1.2078 0.5195 0.0101  -0.1030 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 868  THR B CA  
10784 C  C   . THR B  625 0.7796 1.2381 0.5219 0.0078  -0.0936 -0.0864 ? ? ? ? ? ? 868  THR B C   
10785 O  O   . THR B  625 0.8071 1.3013 0.5194 0.0063  -0.0986 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 868  THR B O   
10786 C  CB  . THR B  625 0.7661 1.2578 0.5360 0.0013  -0.1234 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 868  THR B CB  
10787 O  OG1 . THR B  625 0.7699 1.2461 0.5583 -0.0086 -0.1249 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 868  THR B OG1 
10788 C  CG2 . THR B  625 0.7450 1.2482 0.5340 0.0057  -0.1348 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 868  THR B CG2 
10789 N  N   . LYS B  626 0.7748 1.1958 0.5290 0.0078  -0.0795 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 869  LYS B N   
10790 C  CA  . LYS B  626 0.8027 1.2222 0.5350 0.0070  -0.0685 -0.1359 ? ? ? ? ? ? 869  LYS B CA  
10791 C  C   . LYS B  626 0.7930 1.1660 0.5427 0.0107  -0.0506 -0.1506 ? ? ? ? ? ? 869  LYS B C   
10792 O  O   . LYS B  626 0.7748 1.1170 0.5543 0.0085  -0.0492 -0.1525 ? ? ? ? ? ? 869  LYS B O   
10793 C  CB  . LYS B  626 0.8369 1.2830 0.5562 -0.0047 -0.0797 -0.1670 ? ? ? ? ? ? 869  LYS B CB  
10794 C  CG  . LYS B  626 0.8312 1.2594 0.5805 -0.0144 -0.0862 -0.1828 ? ? ? ? ? ? 869  LYS B CG  
10795 C  CD  . LYS B  626 0.8662 1.3235 0.6033 -0.0270 -0.0980 -0.2140 ? ? ? ? ? ? 869  LYS B CD  
10796 C  CE  . LYS B  626 0.8681 1.2955 0.6349 -0.0370 -0.0962 -0.2411 ? ? ? ? ? ? 869  LYS B CE  
10797 N  NZ  . LYS B  626 0.8928 1.3531 0.6583 -0.0512 -0.1137 -0.2627 ? ? ? ? ? ? 869  LYS B NZ  
10798 N  N   . LYS B  627 0.8066 1.1766 0.5376 0.0170  -0.0367 -0.1597 ? ? ? ? ? ? 870  LYS B N   
10799 C  CA  . LYS B  627 0.8003 1.1299 0.5457 0.0227  -0.0192 -0.1714 ? ? ? ? ? ? 870  LYS B CA  
10800 C  C   . LYS B  627 0.7916 1.0867 0.5689 0.0168  -0.0191 -0.1849 ? ? ? ? ? ? 870  LYS B C   
10801 O  O   . LYS B  627 0.7644 1.0284 0.5651 0.0223  -0.0121 -0.1700 ? ? ? ? ? ? 870  LYS B O   
10802 C  CB  . LYS B  627 0.8331 1.1678 0.5555 0.0247  -0.0072 -0.1992 ? ? ? ? ? ? 870  LYS B CB  
10803 C  CG  . LYS B  627 0.8277 1.1209 0.5673 0.0323  0.0111  -0.2096 ? ? ? ? ? ? 870  LYS B CG  
10804 C  CD  . LYS B  627 0.8497 1.1499 0.5672 0.0404  0.0265  -0.2227 ? ? ? ? ? ? 870  LYS B CD  
10805 C  CE  . LYS B  627 0.8329 1.0963 0.5694 0.0527  0.0447  -0.2168 ? ? ? ? ? ? 870  LYS B CE  
10806 N  NZ  . LYS B  627 0.7922 1.0435 0.5456 0.0600  0.0450  -0.1799 ? ? ? ? ? ? 870  LYS B NZ  
10807 N  N   . GLU B  628 0.8158 1.1180 0.5941 0.0053  -0.0266 -0.2128 ? ? ? ? ? ? 871  GLU B N   
10808 C  CA  . GLU B  628 0.8137 1.0840 0.6228 -0.0020 -0.0255 -0.2290 ? ? ? ? ? ? 871  GLU B CA  
10809 C  C   . GLU B  628 0.7781 1.0320 0.6171 -0.0021 -0.0307 -0.2033 ? ? ? ? ? ? 871  GLU B C   
10810 O  O   . GLU B  628 0.7708 0.9911 0.6374 -0.0049 -0.0247 -0.2100 ? ? ? ? ? ? 871  GLU B O   
10811 C  CB  . GLU B  628 0.8459 1.1347 0.6510 -0.0164 -0.0360 -0.2609 ? ? ? ? ? ? 871  GLU B CB  
10812 C  CG  . GLU B  628 0.8859 1.1908 0.6624 -0.0179 -0.0309 -0.2922 ? ? ? ? ? ? 871  GLU B CG  
10813 C  CD  . GLU B  628 0.8959 1.2476 0.6344 -0.0138 -0.0376 -0.2801 ? ? ? ? ? ? 871  GLU B CD  
10814 O  OE1 . GLU B  628 0.8778 1.2551 0.6128 -0.0133 -0.0508 -0.2513 ? ? ? ? ? ? 871  GLU B OE1 
10815 O  OE2 . GLU B  628 0.9237 1.2867 0.6366 -0.0109 -0.0289 -0.2991 ? ? ? ? ? ? 871  GLU B OE2 
10816 N  N   . GLU B  629 0.7580 1.0354 0.5923 0.0008  -0.0411 -0.1742 ? ? ? ? ? ? 872  GLU B N   
10817 C  CA  . GLU B  629 0.7262 0.9910 0.5879 0.0013  -0.0457 -0.1512 ? ? ? ? ? ? 872  GLU B CA  
10818 C  C   . GLU B  629 0.6974 0.9410 0.5654 0.0136  -0.0350 -0.1250 ? ? ? ? ? ? 872  GLU B C   
10819 O  O   . GLU B  629 0.6712 0.9037 0.5600 0.0154  -0.0370 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 872  GLU B O   
10820 C  CB  . GLU B  629 0.7225 1.0236 0.5820 -0.0032 -0.0641 -0.1364 ? ? ? ? ? ? 872  GLU B CB  
10821 C  CG  . GLU B  629 0.7536 1.0835 0.6025 -0.0151 -0.0762 -0.1620 ? ? ? ? ? ? 872  GLU B CG  
10822 C  CD  . GLU B  629 0.7551 1.1294 0.5927 -0.0166 -0.0943 -0.1444 ? ? ? ? ? ? 872  GLU B CD  
10823 O  OE1 . GLU B  629 0.7440 1.1314 0.5681 -0.0071 -0.0946 -0.1170 ? ? ? ? ? ? 872  GLU B OE1 
10824 O  OE2 . GLU B  629 0.7685 1.1650 0.6123 -0.0272 -0.1083 -0.1574 ? ? ? ? ? ? 872  GLU B OE2 
10825 N  N   . TYR B  630 0.7032 0.9433 0.5535 0.0219  -0.0237 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 873  TYR B N   
10826 C  CA  . TYR B  630 0.6777 0.8980 0.5355 0.0328  -0.0134 -0.1034 ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CA  
10827 C  C   . TYR B  630 0.6633 0.8458 0.5492 0.0333  -0.0055 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 873  TYR B C   
10828 O  O   . TYR B  630 0.6802 0.8427 0.5727 0.0303  0.0016  -0.1290 ? ? ? ? ? ? 873  TYR B O   
10829 C  CB  . TYR B  630 0.6899 0.9104 0.5280 0.0408  -0.0008 -0.1089 ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CB  
10830 C  CG  . TYR B  630 0.6912 0.9432 0.5058 0.0448  -0.0040 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CG  
10831 C  CD1 . TYR B  630 0.6686 0.9319 0.4886 0.0468  -0.0119 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CD1 
10832 C  CD2 . TYR B  630 0.7163 0.9862 0.5046 0.0470  0.0019  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CD2 
10833 C  CE1 . TYR B  630 0.6710 0.9614 0.4721 0.0504  -0.0139 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CE1 
10834 C  CE2 . TYR B  630 0.7187 1.0184 0.4858 0.0505  0.0001  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CE2 
10835 C  CZ  . TYR B  630 0.6958 1.0046 0.4702 0.0520  -0.0079 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 873  TYR B CZ  
10836 O  OH  . TYR B  630 0.6995 1.0358 0.4554 0.0553  -0.0089 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 873  TYR B OH  
10837 N  N   . THR B  631 0.6340 0.8069 0.5365 0.0373  -0.0063 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 874  THR B N   
10838 C  CA  . THR B  631 0.6191 0.7593 0.5471 0.0385  0.0008  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 874  THR B CA  
10839 C  C   . THR B  631 0.6303 0.7435 0.5594 0.0439  0.0161  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 874  THR B C   
10840 O  O   . THR B  631 0.6460 0.7402 0.5865 0.0389  0.0204  -0.1132 ? ? ? ? ? ? 874  THR B O   
10841 C  CB  . THR B  631 0.5879 0.7228 0.5273 0.0452  0.0012  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 874  THR B CB  
10842 O  OG1 . THR B  631 0.5771 0.7283 0.5258 0.0398  -0.0114 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 874  THR B OG1 
10843 C  CG2 . THR B  631 0.5762 0.6784 0.5358 0.0487  0.0118  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 874  THR B CG2 
10844 N  N   . ASN B  632 0.6229 0.7343 0.5426 0.0543  0.0245  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 875  ASN B N   
10845 C  CA  . ASN B  632 0.6330 0.7207 0.5554 0.0613  0.0389  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 875  ASN B CA  
10846 C  C   . ASN B  632 0.6671 0.7523 0.5819 0.0564  0.0423  -0.1247 ? ? ? ? ? ? 875  ASN B C   
10847 O  O   . ASN B  632 0.6798 0.7380 0.6057 0.0596  0.0537  -0.1380 ? ? ? ? ? ? 875  ASN B O   
10848 C  CB  . ASN B  632 0.6231 0.7170 0.5344 0.0725  0.0462  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 875  ASN B CB  
10849 C  CG  . ASN B  632 0.5919 0.6855 0.5130 0.0766  0.0436  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 875  ASN B CG  
10850 O  OD1 . ASN B  632 0.5772 0.6598 0.5157 0.0732  0.0394  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 875  ASN B OD1 
10851 N  ND2 . ASN B  632 0.5826 0.6892 0.4936 0.0837  0.0465  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 875  ASN B ND2 
10852 N  N   . VAL B  633 0.6839 0.7971 0.5808 0.0488  0.0328  -0.1362 ? ? ? ? ? ? 876  VAL B N   
10853 C  CA  . VAL B  633 0.7182 0.8308 0.6073 0.0435  0.0358  -0.1677 ? ? ? ? ? ? 876  VAL B CA  
10854 C  C   . VAL B  633 0.7248 0.8160 0.6376 0.0337  0.0337  -0.1813 ? ? ? ? ? ? 876  VAL B C   
10855 O  O   . VAL B  633 0.7456 0.8123 0.6687 0.0328  0.0433  -0.2024 ? ? ? ? ? ? 876  VAL B O   
10856 C  CB  . VAL B  633 0.7379 0.8890 0.6005 0.0369  0.0252  -0.1784 ? ? ? ? ? ? 876  VAL B CB  
10857 C  CG1 . VAL B  633 0.7742 0.9229 0.6341 0.0279  0.0260  -0.2148 ? ? ? ? ? ? 876  VAL B CG1 
10858 C  CG2 . VAL B  633 0.7394 0.9121 0.5766 0.0460  0.0299  -0.1688 ? ? ? ? ? ? 876  VAL B CG2 
10859 N  N   . VAL B  634 0.7076 0.8081 0.6311 0.0266  0.0217  -0.1685 ? ? ? ? ? ? 877  VAL B N   
10860 C  CA  . VAL B  634 0.7127 0.7975 0.6604 0.0158  0.0186  -0.1796 ? ? ? ? ? ? 877  VAL B CA  
10861 C  C   . VAL B  634 0.7021 0.7474 0.6744 0.0213  0.0316  -0.1720 ? ? ? ? ? ? 877  VAL B C   
10862 O  O   . VAL B  634 0.7198 0.7401 0.7101 0.0158  0.0382  -0.1891 ? ? ? ? ? ? 877  VAL B O   
10863 C  CB  . VAL B  634 0.6966 0.8058 0.6504 0.0076  0.0022  -0.1666 ? ? ? ? ? ? 877  VAL B CB  
10864 C  CG1 . VAL B  634 0.6959 0.7873 0.6792 -0.0023 0.0009  -0.1726 ? ? ? ? ? ? 877  VAL B CG1 
10865 C  CG2 . VAL B  634 0.7158 0.8637 0.6467 0.0007  -0.0108 -0.1788 ? ? ? ? ? ? 877  VAL B CG2 
10866 N  N   . ILE B  635 0.6750 0.7154 0.6484 0.0321  0.0356  -0.1459 ? ? ? ? ? ? 878  ILE B N   
10867 C  CA  . ILE B  635 0.6654 0.6729 0.6589 0.0385  0.0473  -0.1362 ? ? ? ? ? ? 878  ILE B CA  
10868 C  C   . ILE B  635 0.6931 0.6749 0.6912 0.0413  0.0604  -0.1569 ? ? ? ? ? ? 878  ILE B C   
10869 O  O   . ILE B  635 0.7016 0.6556 0.7218 0.0384  0.0673  -0.1619 ? ? ? ? ? ? 878  ILE B O   
10870 C  CB  . ILE B  635 0.6377 0.6461 0.6269 0.0511  0.0510  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 878  ILE B CB  
10871 C  CG1 . ILE B  635 0.6103 0.6341 0.6046 0.0483  0.0404  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 878  ILE B CG1 
10872 C  CG2 . ILE B  635 0.6360 0.6121 0.6414 0.0598  0.0648  -0.1031 ? ? ? ? ? ? 878  ILE B CG2 
10873 C  CD1 . ILE B  635 0.5860 0.6163 0.5738 0.0586  0.0417  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 878  ILE B CD1 
10874 N  N   . ALA B  636 0.7089 0.7005 0.6871 0.0468  0.0645  -0.1690 ? ? ? ? ? ? 879  ALA B N   
10875 C  CA  . ALA B  636 0.7348 0.7015 0.7176 0.0528  0.0789  -0.1871 ? ? ? ? ? ? 879  ALA B CA  
10876 C  C   . ALA B  636 0.7660 0.7184 0.7613 0.0407  0.0795  -0.2162 ? ? ? ? ? ? 879  ALA B C   
10877 O  O   . ALA B  636 0.7832 0.7027 0.7979 0.0426  0.0912  -0.2257 ? ? ? ? ? ? 879  ALA B O   
10878 C  CB  . ALA B  636 0.7448 0.7290 0.7033 0.0615  0.0833  -0.1939 ? ? ? ? ? ? 879  ALA B CB  
10879 N  N   . LYS B  637 0.7740 0.7519 0.7594 0.0280  0.0665  -0.2294 ? ? ? ? ? ? 880  LYS B N   
10880 C  CA  . LYS B  637 0.8044 0.7750 0.8003 0.0141  0.0647  -0.2591 ? ? ? ? ? ? 880  LYS B CA  
10881 C  C   . LYS B  637 0.7980 0.7457 0.8256 0.0053  0.0643  -0.2535 ? ? ? ? ? ? 880  LYS B C   
10882 O  O   . LYS B  637 0.8241 0.7528 0.8694 -0.0043 0.0680  -0.2760 ? ? ? ? ? ? 880  LYS B O   
10883 C  CB  . LYS B  637 0.8131 0.8244 0.7870 0.0037  0.0491  -0.2721 ? ? ? ? ? ? 880  LYS B CB  
10884 C  CG  . LYS B  637 0.8501 0.8620 0.8273 -0.0099 0.0467  -0.3085 ? ? ? ? ? ? 880  LYS B CG  
10885 C  CD  . LYS B  637 0.8562 0.9142 0.8090 -0.0189 0.0295  -0.3165 ? ? ? ? ? ? 880  LYS B CD  
10886 C  CE  . LYS B  637 0.8789 0.9430 0.8458 -0.0377 0.0197  -0.3426 ? ? ? ? ? ? 880  LYS B CE  
10887 N  NZ  . LYS B  637 0.8515 0.9275 0.8348 -0.0448 0.0069  -0.3212 ? ? ? ? ? ? 880  LYS B NZ  
10888 N  N   . ASN B  638 0.7649 0.7142 0.8007 0.0084  0.0607  -0.2240 ? ? ? ? ? ? 881  ASN B N   
10889 C  CA  . ASN B  638 0.7588 0.6892 0.8243 0.0000  0.0611  -0.2172 ? ? ? ? ? ? 881  ASN B CA  
10890 C  C   . ASN B  638 0.7484 0.6448 0.8325 0.0101  0.0750  -0.1974 ? ? ? ? ? ? 881  ASN B C   
10891 O  O   . ASN B  638 0.7410 0.6229 0.8483 0.0048  0.0767  -0.1868 ? ? ? ? ? ? 881  ASN B O   
10892 C  CB  . ASN B  638 0.7326 0.6912 0.7981 -0.0064 0.0462  -0.2008 ? ? ? ? ? ? 881  ASN B CB  
10893 C  CG  . ASN B  638 0.7461 0.7383 0.7993 -0.0188 0.0311  -0.2199 ? ? ? ? ? ? 881  ASN B CG  
10894 O  OD1 . ASN B  638 0.7757 0.7638 0.8366 -0.0305 0.0304  -0.2481 ? ? ? ? ? ? 881  ASN B OD1 
10895 N  ND2 . ASN B  638 0.7261 0.7527 0.7608 -0.0162 0.0186  -0.2047 ? ? ? ? ? ? 881  ASN B ND2 
10896 N  N   . VAL B  639 0.7491 0.6352 0.8226 0.0250  0.0851  -0.1919 ? ? ? ? ? ? 882  VAL B N   
10897 C  CA  . VAL B  639 0.7394 0.5988 0.8263 0.0371  0.0973  -0.1713 ? ? ? ? ? ? 882  VAL B CA  
10898 C  C   . VAL B  639 0.7539 0.5806 0.8724 0.0300  0.1053  -0.1727 ? ? ? ? ? ? 882  VAL B C   
10899 O  O   . VAL B  639 0.7399 0.5511 0.8716 0.0361  0.1116  -0.1494 ? ? ? ? ? ? 882  VAL B O   
10900 C  CB  . VAL B  639 0.7508 0.6016 0.8263 0.0521  0.1082  -0.1751 ? ? ? ? ? ? 882  VAL B CB  
10901 C  CG1 . VAL B  639 0.7843 0.5987 0.8798 0.0536  0.1223  -0.1918 ? ? ? ? ? ? 882  VAL B CG1 
10902 C  CG2 . VAL B  639 0.7230 0.5765 0.7933 0.0669  0.1114  -0.1460 ? ? ? ? ? ? 882  VAL B CG2 
10903 N  N   . ASP B  640 0.7829 0.6004 0.9137 0.0165  0.1051  -0.1994 ? ? ? ? ? ? 883  ASP B N   
10904 C  CA  . ASP B  640 0.7993 0.5848 0.9625 0.0085  0.1136  -0.2007 ? ? ? ? ? ? 883  ASP B CA  
10905 C  C   . ASP B  640 0.7776 0.5705 0.9559 -0.0006 0.1074  -0.1826 ? ? ? ? ? ? 883  ASP B C   
10906 O  O   . ASP B  640 0.7787 0.5468 0.9800 -0.0004 0.1168  -0.1675 ? ? ? ? ? ? 883  ASP B O   
10907 C  CB  . ASP B  640 0.8383 0.6108 1.0134 -0.0043 0.1157  -0.2359 ? ? ? ? ? ? 883  ASP B CB  
10908 C  CG  . ASP B  640 0.8660 0.6152 1.0390 0.0063  0.1287  -0.2511 ? ? ? ? ? ? 883  ASP B CG  
10909 O  OD1 . ASP B  640 0.8525 0.5966 1.0167 0.0239  0.1358  -0.2314 ? ? ? ? ? ? 883  ASP B OD1 
10910 O  OD2 . ASP B  640 0.9015 0.6388 1.0826 -0.0024 0.1320  -0.2830 ? ? ? ? ? ? 883  ASP B OD2 
10911 N  N   . LYS B  641 0.7599 0.5877 0.9257 -0.0084 0.0920  -0.1836 ? ? ? ? ? ? 884  LYS B N   
10912 C  CA  . LYS B  641 0.7373 0.5779 0.9155 -0.0158 0.0850  -0.1668 ? ? ? ? ? ? 884  LYS B CA  
10913 C  C   . LYS B  641 0.7119 0.5435 0.8921 -0.0029 0.0922  -0.1345 ? ? ? ? ? ? 884  LYS B C   
10914 O  O   . LYS B  641 0.7100 0.5263 0.9124 -0.0066 0.0986  -0.1217 ? ? ? ? ? ? 884  LYS B O   
10915 C  CB  . LYS B  641 0.7203 0.6022 0.8804 -0.0210 0.0675  -0.1692 ? ? ? ? ? ? 884  LYS B CB  
10916 C  CG  . LYS B  641 0.7377 0.6330 0.9091 -0.0390 0.0579  -0.1923 ? ? ? ? ? ? 884  LYS B CG  
10917 C  CD  . LYS B  641 0.7354 0.6174 0.9390 -0.0488 0.0617  -0.1842 ? ? ? ? ? ? 884  LYS B CD  
10918 C  CE  . LYS B  641 0.7589 0.6482 0.9801 -0.0683 0.0548  -0.2104 ? ? ? ? ? ? 884  LYS B CE  
10919 N  NZ  . LYS B  641 0.7554 0.6333 1.0093 -0.0779 0.0594  -0.2002 ? ? ? ? ? ? 884  LYS B NZ  
10920 N  N   . PHE B  642 0.6945 0.5366 0.8515 0.0115  0.0916  -0.1219 ? ? ? ? ? ? 885  PHE B N   
10921 C  CA  . PHE B  642 0.6700 0.5089 0.8256 0.0238  0.0966  -0.0928 ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CA  
10922 C  C   . PHE B  642 0.6845 0.4887 0.8595 0.0290  0.1121  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 885  PHE B C   
10923 O  O   . PHE B  642 0.6736 0.4723 0.8614 0.0290  0.1159  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 885  PHE B O   
10924 C  CB  . PHE B  642 0.6541 0.5089 0.7835 0.0375  0.0940  -0.0848 ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CB  
10925 C  CG  . PHE B  642 0.6454 0.5330 0.7551 0.0329  0.0799  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CG  
10926 C  CD1 . PHE B  642 0.6311 0.5405 0.7446 0.0230  0.0681  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CD1 
10927 C  CD2 . PHE B  642 0.6529 0.5508 0.7411 0.0389  0.0787  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CD2 
10928 C  CE1 . PHE B  642 0.6254 0.5657 0.7216 0.0195  0.0549  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CE1 
10929 C  CE2 . PHE B  642 0.6470 0.5765 0.7165 0.0348  0.0661  -0.1105 ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CE2 
10930 C  CZ  . PHE B  642 0.6337 0.5837 0.7071 0.0254  0.0540  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 885  PHE B CZ  
10931 N  N   . ALA B  643 0.7114 0.4925 0.8894 0.0335  0.1215  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 886  ALA B N   
10932 C  CA  . ALA B  643 0.7283 0.4752 0.9257 0.0400  0.1367  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 886  ALA B CA  
10933 C  C   . ALA B  643 0.7398 0.4716 0.9648 0.0261  0.1402  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 886  ALA B C   
10934 O  O   . ALA B  643 0.7402 0.4548 0.9800 0.0301  0.1498  -0.0644 ? ? ? ? ? ? 886  ALA B O   
10935 C  CB  . ALA B  643 0.7587 0.4829 0.9580 0.0465  0.1461  -0.1036 ? ? ? ? ? ? 886  ALA B CB  
10936 N  N   . GLU B  644 0.7499 0.4906 0.9817 0.0095  0.1324  -0.1083 ? ? ? ? ? ? 887  GLU B N   
10937 C  CA  . GLU B  644 0.7609 0.4912 1.0209 -0.0062 0.1347  -0.1102 ? ? ? ? ? ? 887  GLU B CA  
10938 C  C   . GLU B  644 0.7322 0.4785 0.9963 -0.0072 0.1318  -0.0845 ? ? ? ? ? ? 887  GLU B C   
10939 O  O   . GLU B  644 0.7390 0.4707 1.0268 -0.0135 0.1397  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 887  GLU B O   
10940 C  CB  . GLU B  644 0.7754 0.5190 1.0402 -0.0239 0.1244  -0.1407 ? ? ? ? ? ? 887  GLU B CB  
10941 C  CG  . GLU B  644 0.7946 0.5235 1.0935 -0.0418 0.1284  -0.1482 ? ? ? ? ? ? 887  GLU B CG  
10942 C  CD  . GLU B  644 0.7948 0.5528 1.0960 -0.0598 0.1130  -0.1706 ? ? ? ? ? ? 887  GLU B CD  
10943 O  OE1 . GLU B  644 0.7895 0.5729 1.0655 -0.0581 0.1011  -0.1850 ? ? ? ? ? ? 887  GLU B OE1 
10944 O  OE2 . GLU B  644 0.8005 0.5586 1.1285 -0.0754 0.1125  -0.1728 ? ? ? ? ? ? 887  GLU B OE2 
10945 N  N   . TRP B  645 0.7015 0.4780 0.9429 -0.0009 0.1212  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 888  TRP B N   
10946 C  CA  . TRP B  645 0.6743 0.4672 0.9170 0.0001  0.1187  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CA  
10947 C  C   . TRP B  645 0.6665 0.4461 0.9056 0.0152  0.1296  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 888  TRP B C   
10948 O  O   . TRP B  645 0.6491 0.4376 0.8915 0.0167  0.1310  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 888  TRP B O   
10949 C  CB  . TRP B  645 0.6470 0.4758 0.8682 0.0016  0.1034  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CB  
10950 C  CG  . TRP B  645 0.6523 0.5010 0.8761 -0.0128 0.0907  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CG  
10951 C  CD1 . TRP B  645 0.6729 0.5150 0.9196 -0.0286 0.0908  -0.0908 ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CD1 
10952 C  CD2 . TRP B  645 0.6377 0.5183 0.8415 -0.0129 0.0757  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CD2 
10953 N  NE1 . TRP B  645 0.6721 0.5418 0.9135 -0.0385 0.0759  -0.1083 ? ? ? ? ? ? 888  TRP B NE1 
10954 C  CE2 . TRP B  645 0.6511 0.5446 0.8657 -0.0286 0.0665  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CE2 
10955 C  CE3 . TRP B  645 0.6162 0.5161 0.7950 -0.0015 0.0691  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CE3 
10956 C  CZ2 . TRP B  645 0.6440 0.5705 0.8439 -0.0324 0.0507  -0.1110 ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CZ2 
10957 C  CZ3 . TRP B  645 0.6095 0.5396 0.7748 -0.0056 0.0544  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CZ3 
10958 C  CH2 . TRP B  645 0.6235 0.5673 0.7987 -0.0204 0.0452  -0.0987 ? ? ? ? ? ? 888  TRP B CH2 
10959 N  N   . GLY B  646 0.6804 0.4409 0.9126 0.0269  0.1373  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 889  GLY B N   
10960 C  CA  . GLY B  646 0.6727 0.4260 0.8981 0.0428  0.1455  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 889  GLY B CA  
10961 C  C   . GLY B  646 0.6431 0.4229 0.8422 0.0540  0.1371  0.0083  ? ? ? ? ? ? 889  GLY B C   
10962 O  O   . GLY B  646 0.6327 0.4135 0.8255 0.0656  0.1415  0.0288  ? ? ? ? ? ? 889  GLY B O   
10963 N  N   . VAL B  647 0.6309 0.4330 0.8147 0.0507  0.1251  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 890  VAL B N   
10964 C  CA  . VAL B  647 0.6072 0.4307 0.7679 0.0615  0.1186  0.0030  ? ? ? ? ? ? 890  VAL B CA  
10965 C  C   . VAL B  647 0.6147 0.4250 0.7682 0.0769  0.1271  0.0104  ? ? ? ? ? ? 890  VAL B C   
10966 O  O   . VAL B  647 0.6349 0.4319 0.7882 0.0795  0.1312  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 890  VAL B O   
10967 C  CB  . VAL B  647 0.6027 0.4465 0.7479 0.0573  0.1071  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 890  VAL B CB  
10968 C  CG1 . VAL B  647 0.5783 0.4445 0.7020 0.0674  0.1009  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 890  VAL B CG1 
10969 C  CG2 . VAL B  647 0.5997 0.4575 0.7535 0.0421  0.0977  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 890  VAL B CG2 
10970 N  N   . THR B  648 0.5993 0.4153 0.7471 0.0874  0.1296  0.0318  ? ? ? ? ? ? 891  THR B N   
10971 C  CA  . THR B  648 0.6051 0.4132 0.7465 0.1028  0.1364  0.0400  ? ? ? ? ? ? 891  THR B CA  
10972 C  C   . THR B  648 0.5828 0.4160 0.7031 0.1107  0.1287  0.0428  ? ? ? ? ? ? 891  THR B C   
10973 O  O   . THR B  648 0.5877 0.4195 0.7012 0.1221  0.1323  0.0433  ? ? ? ? ? ? 891  THR B O   
10974 C  CB  . THR B  648 0.6093 0.4055 0.7598 0.1112  0.1460  0.0631  ? ? ? ? ? ? 891  THR B CB  
10975 O  OG1 . THR B  648 0.5876 0.4018 0.7345 0.1080  0.1414  0.0766  ? ? ? ? ? ? 891  THR B OG1 
10976 C  CG2 . THR B  648 0.6379 0.4040 0.8110 0.1062  0.1567  0.0619  ? ? ? ? ? ? 891  THR B CG2 
10977 N  N   . ASP B  649 0.5595 0.4156 0.6714 0.1049  0.1188  0.0451  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B N   
10978 C  CA  . ASP B  649 0.5405 0.4193 0.6348 0.1104  0.1115  0.0466  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B CA  
10979 C  C   . ASP B  649 0.5310 0.4270 0.6191 0.0999  0.1006  0.0352  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B C   
10980 O  O   . ASP B  649 0.5192 0.4238 0.6127 0.0921  0.0954  0.0388  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B O   
10981 C  CB  . ASP B  649 0.5207 0.4121 0.6109 0.1170  0.1107  0.0658  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B CB  
10982 C  CG  . ASP B  649 0.5311 0.4088 0.6271 0.1276  0.1206  0.0799  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B CG  
10983 O  OD1 . ASP B  649 0.5318 0.4126 0.6214 0.1391  0.1230  0.0848  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B OD1 
10984 O  OD2 . ASP B  649 0.5397 0.4046 0.6478 0.1245  0.1262  0.0871  ? ? ? ? ? ? 892  ASP B OD2 
10985 N  N   . PHE B  650 0.5375 0.4398 0.6147 0.1002  0.0977  0.0220  ? ? ? ? ? ? 893  PHE B N   
10986 C  CA  . PHE B  650 0.5315 0.4530 0.5998 0.0917  0.0870  0.0120  ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CA  
10987 C  C   . PHE B  650 0.5094 0.4533 0.5647 0.0965  0.0806  0.0226  ? ? ? ? ? ? 893  PHE B C   
10988 O  O   . PHE B  650 0.5093 0.4585 0.5539 0.1044  0.0828  0.0235  ? ? ? ? ? ? 893  PHE B O   
10989 C  CB  . PHE B  650 0.5527 0.4720 0.6138 0.0898  0.0876  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CB  
10990 C  CG  . PHE B  650 0.5537 0.4909 0.6083 0.0789  0.0768  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CG  
10991 C  CD1 . PHE B  650 0.5715 0.5015 0.6357 0.0679  0.0752  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CD1 
10992 C  CD2 . PHE B  650 0.5381 0.5005 0.5782 0.0794  0.0679  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CD2 
10993 C  CE1 . PHE B  650 0.5736 0.5236 0.6316 0.0580  0.0640  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CE1 
10994 C  CE2 . PHE B  650 0.5408 0.5217 0.5747 0.0703  0.0574  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CE2 
10995 C  CZ  . PHE B  650 0.5583 0.5344 0.6006 0.0598  0.0550  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 893  PHE B CZ  
10996 N  N   . GLU B  651 0.4919 0.4489 0.5498 0.0915  0.0733  0.0305  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B N   
10997 C  CA  . GLU B  651 0.4734 0.4504 0.5213 0.0946  0.0670  0.0393  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B CA  
10998 C  C   . GLU B  651 0.4767 0.4708 0.5141 0.0888  0.0581  0.0304  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B C   
10999 O  O   . GLU B  651 0.4778 0.4785 0.5203 0.0799  0.0510  0.0255  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B O   
11000 C  CB  . GLU B  651 0.4547 0.4374 0.5112 0.0934  0.0643  0.0520  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B CB  
11001 C  CG  . GLU B  651 0.4382 0.4399 0.4877 0.0947  0.0573  0.0594  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B CG  
11002 C  CD  . GLU B  651 0.4233 0.4315 0.4829 0.0917  0.0533  0.0674  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B CD  
11003 O  OE1 . GLU B  651 0.4234 0.4225 0.4939 0.0904  0.0577  0.0697  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B OE1 
11004 O  OE2 . GLU B  651 0.4127 0.4355 0.4702 0.0908  0.0465  0.0718  ? ? ? ? ? ? 894  GLU B OE2 
11005 N  N   . MET B  652 0.4797 0.4827 0.5029 0.0938  0.0587  0.0287  ? ? ? ? ? ? 895  MET B N   
11006 C  CA  . MET B  652 0.4844 0.5062 0.4950 0.0894  0.0511  0.0228  ? ? ? ? ? ? 895  MET B CA  
11007 C  C   . MET B  652 0.4661 0.5063 0.4748 0.0888  0.0433  0.0367  ? ? ? ? ? ? 895  MET B C   
11008 O  O   . MET B  652 0.4502 0.4897 0.4642 0.0933  0.0450  0.0491  ? ? ? ? ? ? 895  MET B O   
11009 C  CB  . MET B  652 0.4976 0.5222 0.4941 0.0950  0.0565  0.0154  ? ? ? ? ? ? 895  MET B CB  
11010 C  CG  . MET B  652 0.5197 0.5264 0.5189 0.0951  0.0638  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 895  MET B CG  
11011 S  SD  . MET B  652 0.5413 0.5539 0.5237 0.1001  0.0698  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 895  MET B SD  
11012 C  CE  . MET B  652 0.5497 0.5874 0.5170 0.0896  0.0580  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 895  MET B CE  
11013 N  N   . ALA B  653 0.4699 0.5271 0.4719 0.0832  0.0346  0.0346  ? ? ? ? ? ? 896  ALA B N   
11014 C  CA  . ALA B  653 0.4567 0.5308 0.4561 0.0840  0.0284  0.0488  ? ? ? ? ? ? 896  ALA B CA  
11015 C  C   . ALA B  653 0.4524 0.5296 0.4433 0.0914  0.0345  0.0556  ? ? ? ? ? ? 896  ALA B C   
11016 O  O   . ALA B  653 0.4633 0.5354 0.4462 0.0956  0.0417  0.0476  ? ? ? ? ? ? 896  ALA B O   
11017 C  CB  . ALA B  653 0.4663 0.5604 0.4566 0.0783  0.0188  0.0466  ? ? ? ? ? ? 896  ALA B CB  
11018 N  N   . PRO B  654 0.4375 0.5229 0.4323 0.0931  0.0320  0.0700  ? ? ? ? ? ? 897  PRO B N   
11019 C  CA  . PRO B  654 0.4370 0.5319 0.4227 0.0976  0.0358  0.0759  ? ? ? ? ? ? 897  PRO B CA  
11020 C  C   . PRO B  654 0.4546 0.5635 0.4231 0.0958  0.0345  0.0695  ? ? ? ? ? ? 897  PRO B C   
11021 O  O   . PRO B  654 0.4620 0.5814 0.4261 0.0903  0.0267  0.0681  ? ? ? ? ? ? 897  PRO B O   
11022 C  CB  . PRO B  654 0.4229 0.5264 0.4165 0.0965  0.0309  0.0912  ? ? ? ? ? ? 897  PRO B CB  
11023 C  CG  . PRO B  654 0.4192 0.5215 0.4233 0.0915  0.0232  0.0923  ? ? ? ? ? ? 897  PRO B CG  
11024 C  CD  . PRO B  654 0.4230 0.5101 0.4313 0.0907  0.0263  0.0804  ? ? ? ? ? ? 897  PRO B CD  
11025 N  N   . GLN B  655 0.4621 0.5734 0.4210 0.1008  0.0422  0.0656  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B N   
11026 C  CA  . GLN B  655 0.4814 0.6065 0.4225 0.0998  0.0431  0.0570  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B CA  
11027 C  C   . GLN B  655 0.4822 0.6288 0.4134 0.1003  0.0427  0.0691  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B C   
11028 O  O   . GLN B  655 0.4998 0.6616 0.4138 0.0997  0.0442  0.0633  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B O   
11029 C  CB  . GLN B  655 0.4942 0.6082 0.4314 0.1052  0.0530  0.0420  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B CB  
11030 C  CG  . GLN B  655 0.4965 0.5885 0.4446 0.1042  0.0541  0.0316  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B CG  
11031 C  CD  . GLN B  655 0.5107 0.6060 0.4538 0.0959  0.0470  0.0196  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B CD  
11032 O  OE1 . GLN B  655 0.5283 0.6377 0.4558 0.0938  0.0461  0.0099  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B OE1 
11033 N  NE2 . GLN B  655 0.5038 0.5891 0.4602 0.0909  0.0418  0.0199  ? ? ? ? ? ? 898  GLN B NE2 
11034 N  N   . TYR B  656 0.4654 0.6137 0.4074 0.1010  0.0415  0.0854  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B N   
11035 C  CA  . TYR B  656 0.4664 0.6335 0.4028 0.1006  0.0419  0.0991  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CA  
11036 C  C   . TYR B  656 0.4787 0.6627 0.4039 0.0953  0.0337  0.1041  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B C   
11037 O  O   . TYR B  656 0.4784 0.6590 0.4077 0.0915  0.0254  0.1019  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B O   
11038 C  CB  . TYR B  656 0.4472 0.6098 0.4011 0.1011  0.0417  0.1137  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CB  
11039 C  CG  . TYR B  656 0.4370 0.5823 0.4010 0.1055  0.0465  0.1063  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CG  
11040 C  CD1 . TYR B  656 0.4401 0.5851 0.4010 0.1115  0.0554  0.1003  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CD1 
11041 C  CD2 . TYR B  656 0.4269 0.5575 0.4030 0.1043  0.0426  0.1047  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CD2 
11042 C  CE1 . TYR B  656 0.4333 0.5635 0.4030 0.1164  0.0594  0.0950  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CE1 
11043 C  CE2 . TYR B  656 0.4202 0.5363 0.4038 0.1086  0.0474  0.0991  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CE2 
11044 C  CZ  . TYR B  656 0.4239 0.5401 0.4040 0.1147  0.0553  0.0949  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B CZ  
11045 O  OH  . TYR B  656 0.4191 0.5223 0.4067 0.1195  0.0593  0.0917  ? ? ? ? ? ? 899  TYR B OH  
11046 N  N   . VAL B  657 0.4907 0.6948 0.4019 0.0953  0.0362  0.1109  ? ? ? ? ? ? 900  VAL B N   
11047 C  CA  . VAL B  657 0.5064 0.7305 0.4035 0.0910  0.0287  0.1166  ? ? ? ? ? ? 900  VAL B CA  
11048 C  C   . VAL B  657 0.4953 0.7209 0.4072 0.0886  0.0213  0.1373  ? ? ? ? ? ? 900  VAL B C   
11049 O  O   . VAL B  657 0.4847 0.7082 0.4084 0.0897  0.0252  0.1513  ? ? ? ? ? ? 900  VAL B O   
11050 C  CB  . VAL B  657 0.5246 0.7711 0.4014 0.0921  0.0350  0.1186  ? ? ? ? ? ? 900  VAL B CB  
11051 C  CG1 . VAL B  657 0.5343 0.8031 0.4037 0.0886  0.0284  0.1384  ? ? ? ? ? ? 900  VAL B CG1 
11052 C  CG2 . VAL B  657 0.5445 0.7955 0.4022 0.0928  0.0383  0.0957  ? ? ? ? ? ? 900  VAL B CG2 
11053 N  N   . SER B  658 0.4984 0.7270 0.4120 0.0853  0.0108  0.1383  ? ? ? ? ? ? 901  SER B N   
11054 C  CA  . SER B  658 0.4876 0.7135 0.4196 0.0840  0.0035  0.1555  ? ? ? ? ? ? 901  SER B CA  
11055 C  C   . SER B  658 0.4957 0.7390 0.4255 0.0835  0.0022  0.1783  ? ? ? ? ? ? 901  SER B C   
11056 O  O   . SER B  658 0.5149 0.7795 0.4239 0.0827  0.0020  0.1813  ? ? ? ? ? ? 901  SER B O   
11057 C  CB  . SER B  658 0.4908 0.7189 0.4256 0.0812  -0.0072 0.1504  ? ? ? ? ? ? 901  SER B CB  
11058 O  OG  . SER B  658 0.4782 0.6999 0.4353 0.0812  -0.0129 0.1646  ? ? ? ? ? ? 901  SER B OG  
11059 N  N   . SER B  659 0.4835 0.7180 0.4347 0.0839  0.0015  0.1945  ? ? ? ? ? ? 902  SER B N   
11060 C  CA  . SER B  659 0.4933 0.7420 0.4466 0.0831  -0.0004 0.2185  ? ? ? ? ? ? 902  SER B CA  
11061 C  C   . SER B  659 0.5016 0.7603 0.4562 0.0824  -0.0126 0.2260  ? ? ? ? ? ? 902  SER B C   
11062 O  O   . SER B  659 0.4960 0.7484 0.4542 0.0820  -0.0185 0.2125  ? ? ? ? ? ? 902  SER B O   
11063 C  CB  . SER B  659 0.4796 0.7135 0.4585 0.0832  0.0034  0.2316  ? ? ? ? ? ? 902  SER B CB  
11064 O  OG  . SER B  659 0.4682 0.6879 0.4689 0.0837  -0.0029 0.2330  ? ? ? ? ? ? 902  SER B OG  
11065 N  N   . THR B  660 0.5156 0.7910 0.4689 0.0824  -0.0166 0.2487  ? ? ? ? ? ? 903  THR B N   
11066 C  CA  . THR B  660 0.5251 0.8137 0.4795 0.0826  -0.0293 0.2567  ? ? ? ? ? ? 903  THR B CA  
11067 C  C   . THR B  660 0.5272 0.8157 0.5035 0.0846  -0.0339 0.2835  ? ? ? ? ? ? 903  THR B C   
11068 O  O   . THR B  660 0.5407 0.8471 0.5151 0.0857  -0.0441 0.2962  ? ? ? ? ? ? 903  THR B O   
11069 C  CB  . THR B  660 0.5488 0.8665 0.4725 0.0812  -0.0338 0.2545  ? ? ? ? ? ? 903  THR B CB  
11070 O  OG1 . THR B  660 0.5624 0.8938 0.4714 0.0812  -0.0259 0.2679  ? ? ? ? ? ? 903  THR B OG1 
11071 C  CG2 . THR B  660 0.5475 0.8618 0.4554 0.0793  -0.0317 0.2244  ? ? ? ? ? ? 903  THR B CG2 
11072 N  N   . ASP B  661 0.5150 0.7837 0.5135 0.0851  -0.0266 0.2914  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B N   
11073 C  CA  . ASP B  661 0.5173 0.7806 0.5417 0.0871  -0.0294 0.3153  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B CA  
11074 C  C   . ASP B  661 0.5136 0.7750 0.5556 0.0900  -0.0405 0.3165  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B C   
11075 O  O   . ASP B  661 0.5228 0.7878 0.5821 0.0931  -0.0457 0.3389  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B O   
11076 C  CB  . ASP B  661 0.5036 0.7428 0.5515 0.0861  -0.0195 0.3169  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B CB  
11077 C  CG  . ASP B  661 0.4809 0.6995 0.5352 0.0855  -0.0153 0.2908  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B CG  
11078 O  OD1 . ASP B  661 0.4750 0.6904 0.5192 0.0837  -0.0069 0.2794  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B OD1 
11079 O  OD2 . ASP B  661 0.4696 0.6768 0.5394 0.0873  -0.0201 0.2821  ? ? ? ? ? ? 904  ASP B OD2 
11080 N  N   . GLY B  662 0.5016 0.7578 0.5410 0.0894  -0.0437 0.2934  ? ? ? ? ? ? 905  GLY B N   
11081 C  CA  . GLY B  662 0.4959 0.7496 0.5555 0.0919  -0.0527 0.2928  ? ? ? ? ? ? 905  GLY B CA  
11082 C  C   . GLY B  662 0.4830 0.7134 0.5772 0.0947  -0.0491 0.2993  ? ? ? ? ? ? 905  GLY B C   
11083 O  O   . GLY B  662 0.4813 0.7107 0.5966 0.0980  -0.0557 0.3046  ? ? ? ? ? ? 905  GLY B O   
11084 N  N   . SER B  663 0.4748 0.6874 0.5752 0.0933  -0.0385 0.2975  ? ? ? ? ? ? 906  SER B N   
11085 C  CA  . SER B  663 0.4652 0.6555 0.5973 0.0949  -0.0338 0.3014  ? ? ? ? ? ? 906  SER B CA  
11086 C  C   . SER B  663 0.4472 0.6226 0.5930 0.0958  -0.0335 0.2813  ? ? ? ? ? ? 906  SER B C   
11087 O  O   . SER B  663 0.4419 0.6026 0.6161 0.0984  -0.0322 0.2839  ? ? ? ? ? ? 906  SER B O   
11088 C  CB  . SER B  663 0.4626 0.6410 0.5966 0.0918  -0.0228 0.3026  ? ? ? ? ? ? 906  SER B CB  
11089 O  OG  . SER B  663 0.4457 0.6112 0.5748 0.0895  -0.0159 0.2798  ? ? ? ? ? ? 906  SER B OG  
11090 N  N   . PHE B  664 0.4398 0.6184 0.5661 0.0937  -0.0337 0.2614  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B N   
11091 C  CA  . PHE B  664 0.4251 0.5934 0.5603 0.0939  -0.0336 0.2428  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CA  
11092 C  C   . PHE B  664 0.4279 0.6099 0.5448 0.0920  -0.0398 0.2310  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B C   
11093 O  O   . PHE B  664 0.4400 0.6376 0.5331 0.0900  -0.0425 0.2324  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B O   
11094 C  CB  . PHE B  664 0.4117 0.5628 0.5454 0.0923  -0.0237 0.2277  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CB  
11095 C  CG  . PHE B  664 0.3985 0.5385 0.5428 0.0929  -0.0221 0.2119  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CG  
11096 C  CD1 . PHE B  664 0.3943 0.5276 0.5655 0.0958  -0.0236 0.2146  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CD1 
11097 C  CD2 . PHE B  664 0.3916 0.5279 0.5205 0.0909  -0.0184 0.1946  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CD2 
11098 C  CE1 . PHE B  664 0.3830 0.5078 0.5637 0.0962  -0.0209 0.1999  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CE1 
11099 C  CE2 . PHE B  664 0.3808 0.5073 0.5197 0.0913  -0.0160 0.1815  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CE2 
11100 C  CZ  . PHE B  664 0.3764 0.4981 0.5403 0.0937  -0.0171 0.1842  ? ? ? ? ? ? 907  PHE B CZ  
11101 N  N   . LEU B  665 0.4186 0.5955 0.5472 0.0921  -0.0417 0.2190  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B N   
11102 C  CA  . LEU B  665 0.4211 0.6087 0.5370 0.0889  -0.0469 0.2056  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B CA  
11103 C  C   . LEU B  665 0.4253 0.6137 0.5124 0.0853  -0.0424 0.1927  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B C   
11104 O  O   . LEU B  665 0.4377 0.6421 0.5067 0.0825  -0.0480 0.1878  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B O   
11105 C  CB  . LEU B  665 0.4080 0.5843 0.5412 0.0887  -0.0450 0.1924  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B CB  
11106 C  CG  . LEU B  665 0.4100 0.5916 0.5306 0.0839  -0.0472 0.1756  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B CG  
11107 C  CD1 . LEU B  665 0.4240 0.6301 0.5402 0.0822  -0.0594 0.1807  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B CD1 
11108 C  CD2 . LEU B  665 0.3979 0.5680 0.5357 0.0833  -0.0434 0.1645  ? ? ? ? ? ? 908  LEU B CD2 
11109 N  N   . ASP B  666 0.4163 0.5884 0.5002 0.0857  -0.0323 0.1863  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B N   
11110 C  CA  . ASP B  666 0.4198 0.5906 0.4804 0.0839  -0.0266 0.1746  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B CA  
11111 C  C   . ASP B  666 0.4367 0.6262 0.4756 0.0830  -0.0292 0.1819  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B C   
11112 O  O   . ASP B  666 0.4460 0.6422 0.4647 0.0808  -0.0287 0.1698  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B O   
11113 C  CB  . ASP B  666 0.4087 0.5632 0.4721 0.0856  -0.0162 0.1721  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B CB  
11114 C  CG  . ASP B  666 0.3940 0.5316 0.4733 0.0865  -0.0121 0.1625  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B CG  
11115 O  OD1 . ASP B  666 0.3928 0.5298 0.4768 0.0851  -0.0153 0.1544  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B OD1 
11116 O  OD2 . ASP B  666 0.3849 0.5115 0.4717 0.0881  -0.0055 0.1627  ? ? ? ? ? ? 909  ASP B OD2 
11117 N  N   . SER B  667 0.4424 0.6397 0.4855 0.0846  -0.0307 0.2014  ? ? ? ? ? ? 910  SER B N   
11118 C  CA  . SER B  667 0.4597 0.6759 0.4816 0.0839  -0.0316 0.2107  ? ? ? ? ? ? 910  SER B CA  
11119 C  C   . SER B  667 0.4747 0.7129 0.4921 0.0835  -0.0432 0.2198  ? ? ? ? ? ? 910  SER B C   
11120 O  O   . SER B  667 0.4919 0.7498 0.4920 0.0832  -0.0454 0.2310  ? ? ? ? ? ? 910  SER B O   
11121 C  CB  . SER B  667 0.4610 0.6754 0.4888 0.0852  -0.0258 0.2289  ? ? ? ? ? ? 910  SER B CB  
11122 O  OG  . SER B  667 0.4609 0.6733 0.5120 0.0872  -0.0303 0.2474  ? ? ? ? ? ? 910  SER B OG  
11123 N  N   . VAL B  668 0.4693 0.7066 0.5027 0.0835  -0.0507 0.2163  ? ? ? ? ? ? 911  VAL B N   
11124 C  CA  . VAL B  668 0.4841 0.7460 0.5134 0.0829  -0.0634 0.2226  ? ? ? ? ? ? 911  VAL B CA  
11125 C  C   . VAL B  668 0.4902 0.7595 0.5007 0.0780  -0.0657 0.1995  ? ? ? ? ? ? 911  VAL B C   
11126 O  O   . VAL B  668 0.5090 0.8017 0.4981 0.0756  -0.0719 0.1978  ? ? ? ? ? ? 911  VAL B O   
11127 C  CB  . VAL B  668 0.4770 0.7382 0.5352 0.0854  -0.0711 0.2301  ? ? ? ? ? ? 911  VAL B CB  
11128 C  CG1 . VAL B  668 0.4924 0.7824 0.5449 0.0840  -0.0851 0.2327  ? ? ? ? ? ? 911  VAL B CG1 
11129 C  CG2 . VAL B  668 0.4741 0.7268 0.5539 0.0905  -0.0690 0.2523  ? ? ? ? ? ? 911  VAL B CG2 
11130 N  N   . ILE B  669 0.4759 0.7246 0.4944 0.0764  -0.0598 0.1814  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B N   
11131 C  CA  . ILE B  669 0.4817 0.7319 0.4874 0.0715  -0.0603 0.1588  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B CA  
11132 C  C   . ILE B  669 0.4830 0.7209 0.4706 0.0709  -0.0492 0.1442  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B C   
11133 O  O   . ILE B  669 0.4905 0.7270 0.4675 0.0671  -0.0481 0.1244  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B O   
11134 C  CB  . ILE B  669 0.4673 0.7010 0.4933 0.0701  -0.0590 0.1477  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B CB  
11135 C  CG1 . ILE B  669 0.4636 0.7071 0.5123 0.0712  -0.0685 0.1591  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B CG1 
11136 C  CG2 . ILE B  669 0.4779 0.7175 0.4941 0.0639  -0.0622 0.1269  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B CG2 
11137 C  CD1 . ILE B  669 0.4622 0.7051 0.5196 0.0657  -0.0717 0.1410  ? ? ? ? ? ? 912  ILE B CD1 
11138 N  N   . GLN B  670 0.4757 0.7032 0.4628 0.0747  -0.0404 0.1531  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B N   
11139 C  CA  . GLN B  670 0.4809 0.7040 0.4490 0.0751  -0.0308 0.1428  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B CA  
11140 C  C   . GLN B  670 0.4748 0.6786 0.4451 0.0740  -0.0246 0.1217  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B C   
11141 O  O   . GLN B  670 0.4876 0.6934 0.4419 0.0721  -0.0221 0.1057  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B O   
11142 C  CB  . GLN B  670 0.5046 0.7530 0.4464 0.0730  -0.0348 0.1405  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B CB  
11143 C  CG  . GLN B  670 0.5149 0.7859 0.4525 0.0742  -0.0415 0.1643  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B CG  
11144 C  CD  . GLN B  670 0.5403 0.8389 0.4487 0.0723  -0.0443 0.1622  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B CD  
11145 O  OE1 . GLN B  670 0.5498 0.8487 0.4396 0.0711  -0.0379 0.1442  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B OE1 
11146 N  NE2 . GLN B  670 0.5533 0.8758 0.4574 0.0725  -0.0536 0.1810  ? ? ? ? ? ? 913  GLN B NE2 
11147 N  N   . ASN B  671 0.4571 0.6416 0.4475 0.0754  -0.0215 0.1218  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B N   
11148 C  CA  . ASN B  671 0.4524 0.6183 0.4459 0.0748  -0.0149 0.1050  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B CA  
11149 C  C   . ASN B  671 0.4503 0.6050 0.4350 0.0790  -0.0036 0.1013  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B C   
11150 O  O   . ASN B  671 0.4533 0.5955 0.4348 0.0794  0.0025  0.0871  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B O   
11151 C  CB  . ASN B  671 0.4362 0.5882 0.4531 0.0749  -0.0153 0.1070  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B CB  
11152 C  CG  . ASN B  671 0.4222 0.5708 0.4528 0.0787  -0.0140 0.1231  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B CG  
11153 O  OD1 . ASN B  671 0.4234 0.5770 0.4474 0.0811  -0.0118 0.1331  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B OD1 
11154 N  ND2 . ASN B  671 0.4103 0.5503 0.4608 0.0790  -0.0146 0.1248  ? ? ? ? ? ? 914  ASN B ND2 
11155 N  N   . GLY B  672 0.4460 0.6056 0.4289 0.0822  -0.0008 0.1147  ? ? ? ? ? ? 915  GLY B N   
11156 C  CA  . GLY B  672 0.4436 0.5961 0.4203 0.0862  0.0093  0.1121  ? ? ? ? ? ? 915  GLY B CA  
11157 C  C   . GLY B  672 0.4260 0.5682 0.4186 0.0891  0.0133  0.1217  ? ? ? ? ? ? 915  GLY B C   
11158 O  O   . GLY B  672 0.4223 0.5611 0.4129 0.0925  0.0209  0.1215  ? ? ? ? ? ? 915  GLY B O   
11159 N  N   . TYR B  673 0.4161 0.5548 0.4255 0.0878  0.0082  0.1295  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B N   
11160 C  CA  . TYR B  673 0.4018 0.5312 0.4260 0.0899  0.0120  0.1358  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CA  
11161 C  C   . TYR B  673 0.4024 0.5411 0.4302 0.0896  0.0113  0.1508  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B C   
11162 O  O   . TYR B  673 0.3937 0.5271 0.4311 0.0908  0.0157  0.1548  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B O   
11163 C  CB  . TYR B  673 0.3919 0.5121 0.4338 0.0892  0.0088  0.1352  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CB  
11164 C  CG  . TYR B  673 0.3893 0.4977 0.4313 0.0896  0.0123  0.1222  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CG  
11165 C  CD1 . TYR B  673 0.3839 0.4823 0.4244 0.0930  0.0202  0.1173  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CD1 
11166 C  CD2 . TYR B  673 0.3933 0.5011 0.4385 0.0865  0.0077  0.1159  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CD2 
11167 C  CE1 . TYR B  673 0.3835 0.4702 0.4252 0.0939  0.0240  0.1080  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CE1 
11168 C  CE2 . TYR B  673 0.3925 0.4883 0.4400 0.0862  0.0118  0.1053  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CE2 
11169 C  CZ  . TYR B  673 0.3881 0.4727 0.4336 0.0901  0.0202  0.1022  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B CZ  
11170 O  OH  . TYR B  673 0.3894 0.4616 0.4377 0.0903  0.0249  0.0943  ? ? ? ? ? ? 916  TYR B OH  
11171 N  N   . ALA B  674 0.4143 0.5674 0.4350 0.0878  0.0056  0.1596  ? ? ? ? ? ? 917  ALA B N   
11172 C  CA  . ALA B  674 0.4185 0.5809 0.4420 0.0873  0.0059  0.1762  ? ? ? ? ? ? 917  ALA B CA  
11173 C  C   . ALA B  674 0.4318 0.6087 0.4341 0.0872  0.0099  0.1770  ? ? ? ? ? ? 917  ALA B C   
11174 O  O   . ALA B  674 0.4459 0.6363 0.4320 0.0862  0.0058  0.1754  ? ? ? ? ? ? 917  ALA B O   
11175 C  CB  . ALA B  674 0.4240 0.5935 0.4566 0.0861  -0.0025 0.1896  ? ? ? ? ? ? 917  ALA B CB  
11176 N  N   . PHE B  675 0.4280 0.6042 0.4312 0.0882  0.0179  0.1788  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B N   
11177 C  CA  . PHE B  675 0.4394 0.6294 0.4243 0.0890  0.0241  0.1779  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CA  
11178 C  C   . PHE B  675 0.4377 0.6330 0.4310 0.0880  0.0300  0.1908  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B C   
11179 O  O   . PHE B  675 0.4256 0.6105 0.4387 0.0871  0.0310  0.1950  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B O   
11180 C  CB  . PHE B  675 0.4371 0.6199 0.4132 0.0924  0.0301  0.1593  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CB  
11181 C  CG  . PHE B  675 0.4201 0.5863 0.4123 0.0944  0.0330  0.1541  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CG  
11182 C  CD1 . PHE B  675 0.4132 0.5807 0.4135 0.0955  0.0391  0.1583  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CD1 
11183 C  CD2 . PHE B  675 0.4122 0.5639 0.4119 0.0948  0.0295  0.1460  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CD2 
11184 C  CE1 . PHE B  675 0.3993 0.5551 0.4131 0.0972  0.0408  0.1537  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CE1 
11185 C  CE2 . PHE B  675 0.3988 0.5381 0.4112 0.0967  0.0322  0.1423  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CE2 
11186 C  CZ  . PHE B  675 0.3925 0.5342 0.4113 0.0981  0.0375  0.1459  ? ? ? ? ? ? 918  PHE B CZ  
11187 N  N   . THR B  676 0.4519 0.6648 0.4297 0.0877  0.0342  0.1962  ? ? ? ? ? ? 919  THR B N   
11188 C  CA  . THR B  676 0.4531 0.6749 0.4361 0.0865  0.0421  0.2067  ? ? ? ? ? ? 919  THR B CA  
11189 C  C   . THR B  676 0.4485 0.6712 0.4271 0.0900  0.0511  0.1933  ? ? ? ? ? ? 919  THR B C   
11190 O  O   . THR B  676 0.4395 0.6613 0.4326 0.0895  0.0563  0.1961  ? ? ? ? ? ? 919  THR B O   
11191 C  CB  . THR B  676 0.4729 0.7163 0.4424 0.0842  0.0429  0.2228  ? ? ? ? ? ? 919  THR B CB  
11192 O  OG1 . THR B  676 0.4783 0.7216 0.4516 0.0824  0.0336  0.2349  ? ? ? ? ? ? 919  THR B OG1 
11193 C  CG2 . THR B  676 0.4737 0.7242 0.4556 0.0812  0.0501  0.2378  ? ? ? ? ? ? 919  THR B CG2 
11194 N  N   . ASP B  677 0.4554 0.6799 0.4161 0.0938  0.0528  0.1780  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B N   
11195 C  CA  . ASP B  677 0.4551 0.6831 0.4118 0.0983  0.0620  0.1676  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B CA  
11196 C  C   . ASP B  677 0.4446 0.6545 0.4061 0.1029  0.0620  0.1515  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B C   
11197 O  O   . ASP B  677 0.4515 0.6553 0.4018 0.1046  0.0600  0.1395  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B O   
11198 C  CB  . ASP B  677 0.4754 0.7204 0.4083 0.1000  0.0664  0.1618  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B CB  
11199 C  CG  . ASP B  677 0.4787 0.7335 0.4089 0.1048  0.0779  0.1554  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B CG  
11200 O  OD1 . ASP B  677 0.4643 0.7109 0.4106 0.1078  0.0813  0.1529  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B OD1 
11201 O  OD2 . ASP B  677 0.4968 0.7696 0.4089 0.1058  0.0834  0.1531  ? ? ? ? ? ? 920  ASP B OD2 
11202 N  N   . ARG B  678 0.4301 0.6326 0.4077 0.1049  0.0646  0.1511  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B N   
11203 C  CA  . ARG B  678 0.4223 0.6087 0.4035 0.1098  0.0648  0.1383  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B CA  
11204 C  C   . ARG B  678 0.4341 0.6199 0.4015 0.1159  0.0706  0.1242  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B C   
11205 O  O   . ARG B  678 0.4341 0.6046 0.4006 0.1183  0.0691  0.1138  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B O   
11206 C  CB  . ARG B  678 0.4076 0.5907 0.4061 0.1115  0.0667  0.1403  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B CB  
11207 C  CG  . ARG B  678 0.3959 0.5703 0.4093 0.1065  0.0600  0.1470  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B CG  
11208 C  CD  . ARG B  678 0.3870 0.5683 0.4166 0.1046  0.0621  0.1530  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B CD  
11209 N  NE  . ARG B  678 0.3779 0.5538 0.4139 0.1094  0.0632  0.1451  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B NE  
11210 C  CZ  . ARG B  678 0.3781 0.5633 0.4142 0.1151  0.0689  0.1416  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B CZ  
11211 N  NH1 . ARG B  678 0.3865 0.5868 0.4171 0.1164  0.0749  0.1439  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B NH1 
11212 N  NH2 . ARG B  678 0.3710 0.5518 0.4128 0.1200  0.0688  0.1363  ? ? ? ? ? ? 921  ARG B NH2 
11213 N  N   . TYR B  679 0.4454 0.6474 0.4036 0.1183  0.0779  0.1236  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B N   
11214 C  CA  . TYR B  679 0.4585 0.6603 0.4060 0.1252  0.0853  0.1089  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CA  
11215 C  C   . TYR B  679 0.4783 0.6867 0.4055 0.1229  0.0847  0.1010  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B C   
11216 O  O   . TYR B  679 0.4928 0.7012 0.4102 0.1279  0.0910  0.0868  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B O   
11217 C  CB  . TYR B  679 0.4603 0.6776 0.4115 0.1306  0.0951  0.1103  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CB  
11218 C  CG  . TYR B  679 0.4432 0.6574 0.4140 0.1336  0.0957  0.1155  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CG  
11219 C  CD1 . TYR B  679 0.4413 0.6458 0.4184 0.1423  0.0995  0.1071  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CD1 
11220 C  CD2 . TYR B  679 0.4307 0.6520 0.4144 0.1276  0.0922  0.1290  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CD2 
11221 C  CE1 . TYR B  679 0.4271 0.6323 0.4208 0.1451  0.0989  0.1124  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CE1 
11222 C  CE2 . TYR B  679 0.4165 0.6373 0.4177 0.1295  0.0918  0.1319  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CE2 
11223 C  CZ  . TYR B  679 0.4147 0.6290 0.4197 0.1384  0.0948  0.1237  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B CZ  
11224 O  OH  . TYR B  679 0.4021 0.6193 0.4230 0.1404  0.0935  0.1269  ? ? ? ? ? ? 922  TYR B OH  
11225 N  N   . ASP B  680 0.4811 0.6964 0.4020 0.1158  0.0771  0.1097  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B N   
11226 C  CA  . ASP B  680 0.5022 0.7287 0.4017 0.1134  0.0757  0.1024  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B CA  
11227 C  C   . ASP B  680 0.5076 0.7183 0.4031 0.1123  0.0700  0.0870  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B C   
11228 O  O   . ASP B  680 0.5099 0.7231 0.4015 0.1065  0.0606  0.0907  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B O   
11229 C  CB  . ASP B  680 0.5067 0.7501 0.3999 0.1068  0.0693  0.1192  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B CB  
11230 C  CG  . ASP B  680 0.5320 0.7948 0.3997 0.1049  0.0689  0.1129  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B CG  
11231 O  OD1 . ASP B  680 0.5449 0.8036 0.4015 0.1072  0.0713  0.0925  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B OD1 
11232 O  OD2 . ASP B  680 0.5412 0.8241 0.3998 0.1011  0.0666  0.1282  ? ? ? ? ? ? 923  ASP B OD2 
11233 N  N   . LEU B  681 0.5111 0.7066 0.4090 0.1175  0.0755  0.0705  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B N   
11234 C  CA  . LEU B  681 0.5173 0.6967 0.4143 0.1151  0.0706  0.0562  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B CA  
11235 C  C   . LEU B  681 0.5423 0.7333 0.4190 0.1117  0.0693  0.0415  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B C   
11236 O  O   . LEU B  681 0.5577 0.7401 0.4300 0.1145  0.0750  0.0222  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B O   
11237 C  CB  . LEU B  681 0.5144 0.6711 0.4233 0.1214  0.0769  0.0455  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B CB  
11238 C  CG  . LEU B  681 0.4914 0.6340 0.4196 0.1227  0.0744  0.0569  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B CG  
11239 C  CD1 . LEU B  681 0.4796 0.6349 0.4134 0.1259  0.0781  0.0709  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B CD1 
11240 C  CD2 . LEU B  681 0.4932 0.6139 0.4308 0.1283  0.0796  0.0468  ? ? ? ? ? ? 924  LEU B CD2 
11241 N  N   . GLY B  682 0.5481 0.7591 0.4129 0.1058  0.0618  0.0506  ? ? ? ? ? ? 925  GLY B N   
11242 C  CA  . GLY B  682 0.5733 0.8008 0.4164 0.1016  0.0585  0.0379  ? ? ? ? ? ? 925  GLY B CA  
11243 C  C   . GLY B  682 0.5926 0.8368 0.4187 0.1059  0.0694  0.0295  ? ? ? ? ? ? 925  GLY B C   
11244 O  O   . GLY B  682 0.6164 0.8663 0.4269 0.1054  0.0720  0.0090  ? ? ? ? ? ? 925  GLY B O   
11245 N  N   . ILE B  683 0.5834 0.8359 0.4136 0.1101  0.0764  0.0445  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B N   
11246 C  CA  . ILE B  683 0.5995 0.8673 0.4175 0.1153  0.0886  0.0372  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B CA  
11247 C  C   . ILE B  683 0.6135 0.9119 0.4115 0.1105  0.0857  0.0489  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B C   
11248 O  O   . ILE B  683 0.6387 0.9531 0.4145 0.1087  0.0860  0.0351  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B O   
11249 C  CB  . ILE B  683 0.5831 0.8453 0.4185 0.1225  0.0985  0.0458  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B CB  
11250 C  CG1 . ILE B  683 0.5755 0.8092 0.4276 0.1286  0.1020  0.0322  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B CG1 
11251 C  CG2 . ILE B  683 0.5983 0.8845 0.4220 0.1269  0.1107  0.0449  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B CG2 
11252 C  CD1 . ILE B  683 0.5536 0.7791 0.4268 0.1340  0.1061  0.0444  ? ? ? ? ? ? 926  ILE B CD1 
11253 N  N   . SER B  684 0.5993 0.9059 0.4050 0.1078  0.0821  0.0744  ? ? ? ? ? ? 927  SER B N   
11254 C  CA  . SER B  684 0.6148 0.9519 0.4022 0.1039  0.0806  0.0900  ? ? ? ? ? ? 927  SER B CA  
11255 C  C   . SER B  684 0.6343 0.9841 0.4015 0.0984  0.0696  0.0833  ? ? ? ? ? ? 927  SER B C   
11256 O  O   . SER B  684 0.6573 1.0354 0.4010 0.0966  0.0702  0.0859  ? ? ? ? ? ? 927  SER B O   
11257 C  CB  . SER B  684 0.5970 0.9359 0.4006 0.1012  0.0775  0.1194  ? ? ? ? ? ? 927  SER B CB  
11258 O  OG  . SER B  684 0.5817 0.9043 0.3995 0.0975  0.0649  0.1267  ? ? ? ? ? ? 927  SER B OG  
11259 N  N   . LYS B  685 0.6257 0.9561 0.4025 0.0958  0.0597  0.0745  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B N   
11260 C  CA  . LYS B  685 0.6419 0.9838 0.4041 0.0901  0.0478  0.0670  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B CA  
11261 C  C   . LYS B  685 0.6294 0.9429 0.4087 0.0887  0.0420  0.0518  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B C   
11262 O  O   . LYS B  685 0.6076 0.8959 0.4087 0.0921  0.0461  0.0535  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B O   
11263 C  CB  . LYS B  685 0.6392 0.9978 0.4013 0.0862  0.0372  0.0945  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B CB  
11264 C  CG  . LYS B  685 0.6110 0.9528 0.4003 0.0874  0.0371  0.1182  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B CG  
11265 C  CD  . LYS B  685 0.6073 0.9564 0.4035 0.0836  0.0240  0.1408  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B CD  
11266 C  CE  . LYS B  685 0.6067 0.9483 0.4063 0.0804  0.0117  0.1276  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B CE  
11267 N  NZ  . LYS B  685 0.6056 0.9574 0.4120 0.0778  -0.0008 0.1485  ? ? ? ? ? ? 928  LYS B NZ  
11268 N  N   . PRO B  686 0.6434 0.9622 0.4140 0.0833  0.0322  0.0377  ? ? ? ? ? ? 929  PRO B N   
11269 C  CA  . PRO B  686 0.6317 0.9230 0.4213 0.0812  0.0278  0.0243  ? ? ? ? ? ? 929  PRO B CA  
11270 C  C   . PRO B  686 0.6028 0.8789 0.4172 0.0810  0.0214  0.0453  ? ? ? ? ? ? 929  PRO B C   
11271 O  O   . PRO B  686 0.5973 0.8877 0.4121 0.0802  0.0159  0.0680  ? ? ? ? ? ? 929  PRO B O   
11272 C  CB  . PRO B  686 0.6527 0.9603 0.4287 0.0738  0.0161  0.0102  ? ? ? ? ? ? 929  PRO B CB  
11273 C  CG  . PRO B  686 0.6791 1.0222 0.4251 0.0732  0.0166  0.0113  ? ? ? ? ? ? 929  PRO B CG  
11274 C  CD  . PRO B  686 0.6673 1.0178 0.4145 0.0781  0.0228  0.0383  ? ? ? ? ? ? 929  PRO B CD  
11275 N  N   . ASN B  687 0.5863 0.8341 0.4216 0.0817  0.0226  0.0383  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B N   
11276 C  CA  . ASN B  687 0.5644 0.8013 0.4208 0.0798  0.0143  0.0532  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B CA  
11277 C  C   . ASN B  687 0.5715 0.8108 0.4302 0.0730  0.0029  0.0429  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B C   
11278 O  O   . ASN B  687 0.5938 0.8434 0.4372 0.0694  0.0013  0.0240  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B O   
11279 C  CB  . ASN B  687 0.5420 0.7502 0.4202 0.0841  0.0213  0.0543  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B CB  
11280 C  CG  . ASN B  687 0.5482 0.7355 0.4301 0.0851  0.0277  0.0317  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B CG  
11281 O  OD1 . ASN B  687 0.5671 0.7572 0.4402 0.0809  0.0252  0.0132  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B OD1 
11282 N  ND2 . ASN B  687 0.5334 0.6999 0.4296 0.0907  0.0359  0.0336  ? ? ? ? ? ? 930  ASN B ND2 
11283 N  N   . LYS B  688 0.5539 0.7848 0.4327 0.0711  -0.0046 0.0536  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B N   
11284 C  CA  . LYS B  688 0.5600 0.7960 0.4440 0.0643  -0.0158 0.0447  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B CA  
11285 C  C   . LYS B  688 0.5739 0.7974 0.4564 0.0604  -0.0126 0.0166  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B C   
11286 O  O   . LYS B  688 0.5886 0.8235 0.4679 0.0534  -0.0213 0.0037  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B O   
11287 C  CB  . LYS B  688 0.5373 0.7615 0.4471 0.0640  -0.0213 0.0582  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B CB  
11288 C  CG  . LYS B  688 0.5423 0.7764 0.4603 0.0573  -0.0336 0.0526  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B CG  
11289 C  CD  . LYS B  688 0.5220 0.7518 0.4639 0.0583  -0.0393 0.0701  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B CD  
11290 C  CE  . LYS B  688 0.5260 0.7661 0.4793 0.0520  -0.0508 0.0640  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B CE  
11291 N  NZ  . LYS B  688 0.5037 0.7263 0.4848 0.0534  -0.0498 0.0719  ? ? ? ? ? ? 931  LYS B NZ  
11292 N  N   . TYR B  689 0.5708 0.7712 0.4568 0.0649  0.0000  0.0073  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B N   
11293 C  CA  . TYR B  689 0.5815 0.7623 0.4734 0.0622  0.0048  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CA  
11294 C  C   . TYR B  689 0.6074 0.7918 0.4802 0.0634  0.0127  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 932  TYR B C   
11295 O  O   . TYR B  689 0.6216 0.7903 0.4989 0.0606  0.0168  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 932  TYR B O   
11296 C  CB  . TYR B  689 0.5617 0.7124 0.4745 0.0671  0.0134  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CB  
11297 C  CG  . TYR B  689 0.5371 0.6864 0.4659 0.0675  0.0078  0.0096  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CG  
11298 C  CD1 . TYR B  689 0.5326 0.6841 0.4749 0.0610  -0.0017 0.0103  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CD1 
11299 C  CD2 . TYR B  689 0.5195 0.6672 0.4513 0.0742  0.0120  0.0279  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CD2 
11300 C  CE1 . TYR B  689 0.5112 0.6623 0.4695 0.0621  -0.0062 0.0287  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CE1 
11301 C  CE2 . TYR B  689 0.4987 0.6447 0.4463 0.0744  0.0072  0.0454  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CE2 
11302 C  CZ  . TYR B  689 0.4951 0.6424 0.4556 0.0688  -0.0014 0.0455  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B CZ  
11303 O  OH  . TYR B  689 0.4764 0.6224 0.4532 0.0699  -0.0051 0.0613  ? ? ? ? ? ? 932  TYR B OH  
11304 N  N   . GLY B  690 0.6150 0.8193 0.4678 0.0675  0.0157  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 933  GLY B N   
11305 C  CA  . GLY B  690 0.6412 0.8528 0.4745 0.0692  0.0239  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 933  GLY B CA  
11306 C  C   . GLY B  690 0.6383 0.8577 0.4613 0.0778  0.0340  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 933  GLY B C   
11307 O  O   . GLY B  690 0.6176 0.8405 0.4467 0.0810  0.0331  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 933  GLY B O   
11308 N  N   . THR B  691 0.6602 0.8827 0.4692 0.0812  0.0441  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 934  THR B N   
11309 C  CA  . THR B  691 0.6579 0.8868 0.4604 0.0898  0.0557  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 934  THR B CA  
11310 C  C   . THR B  691 0.6419 0.8407 0.4661 0.0977  0.0661  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 934  THR B C   
11311 O  O   . THR B  691 0.6390 0.8120 0.4796 0.0968  0.0662  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 934  THR B O   
11312 C  CB  . THR B  691 0.6889 0.9348 0.4684 0.0917  0.0641  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 934  THR B CB  
11313 O  OG1 . THR B  691 0.7056 0.9294 0.4915 0.0919  0.0700  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 934  THR B OG1 
11314 C  CG2 . THR B  691 0.7088 0.9890 0.4630 0.0846  0.0545  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 934  THR B CG2 
11315 N  N   . ALA B  692 0.6327 0.8370 0.4573 0.1054  0.0749  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 935  ALA B N   
11316 C  CA  . ALA B  692 0.6223 0.8049 0.4642 0.1145  0.0857  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 935  ALA B CA  
11317 C  C   . ALA B  692 0.6435 0.8062 0.4886 0.1171  0.0932  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 935  ALA B C   
11318 O  O   . ALA B  692 0.6354 0.7706 0.5000 0.1196  0.0952  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 935  ALA B O   
11319 C  CB  . ALA B  692 0.6202 0.8194 0.4571 0.1216  0.0950  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 935  ALA B CB  
11320 N  N   . ASP B  693 0.6725 0.8492 0.4988 0.1162  0.0975  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 936  ASP B N   
11321 C  CA  . ASP B  693 0.6976 0.8551 0.5273 0.1177  0.1050  -0.1110 ? ? ? ? ? ? 936  ASP B CA  
11322 C  C   . ASP B  693 0.6991 0.8336 0.5420 0.1097  0.0973  -0.1212 ? ? ? ? ? ? 936  ASP B C   
11323 O  O   . ASP B  693 0.7031 0.8078 0.5646 0.1135  0.1043  -0.1308 ? ? ? ? ? ? 936  ASP B O   
11324 C  CB  . ASP B  693 0.7308 0.9104 0.5361 0.1169  0.1102  -0.1331 ? ? ? ? ? ? 936  ASP B CB  
11325 C  CG  . ASP B  693 0.7356 0.9276 0.5355 0.1280  0.1242  -0.1308 ? ? ? ? ? ? 936  ASP B CG  
11326 O  OD1 . ASP B  693 0.7184 0.8940 0.5380 0.1373  0.1316  -0.1194 ? ? ? ? ? ? 936  ASP B OD1 
11327 O  OD2 . ASP B  693 0.7567 0.9766 0.5333 0.1277  0.1281  -0.1396 ? ? ? ? ? ? 936  ASP B OD2 
11328 N  N   . ASP B  694 0.6967 0.8452 0.5319 0.0987  0.0833  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 937  ASP B N   
11329 C  CA  . ASP B  694 0.6957 0.8252 0.5459 0.0902  0.0755  -0.1256 ? ? ? ? ? ? 937  ASP B CA  
11330 C  C   . ASP B  694 0.6705 0.7710 0.5470 0.0950  0.0784  -0.1099 ? ? ? ? ? ? 937  ASP B C   
11331 O  O   . ASP B  694 0.6766 0.7498 0.5708 0.0935  0.0815  -0.1209 ? ? ? ? ? ? 937  ASP B O   
11332 C  CB  . ASP B  694 0.6898 0.8424 0.5313 0.0797  0.0592  -0.1171 ? ? ? ? ? ? 937  ASP B CB  
11333 C  CG  . ASP B  694 0.7164 0.9025 0.5294 0.0746  0.0545  -0.1306 ? ? ? ? ? ? 937  ASP B CG  
11334 O  OD1 . ASP B  694 0.7466 0.9315 0.5512 0.0722  0.0593  -0.1594 ? ? ? ? ? ? 937  ASP B OD1 
11335 O  OD2 . ASP B  694 0.7084 0.9224 0.5079 0.0727  0.0459  -0.1119 ? ? ? ? ? ? 937  ASP B OD2 
11336 N  N   . LEU B  695 0.6441 0.7517 0.5232 0.1003  0.0775  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 938  LEU B N   
11337 C  CA  . LEU B  695 0.6201 0.7059 0.5209 0.1050  0.0796  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 938  LEU B CA  
11338 C  C   . LEU B  695 0.6300 0.6906 0.5433 0.1144  0.0931  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 938  LEU B C   
11339 O  O   . LEU B  695 0.6289 0.6637 0.5603 0.1144  0.0952  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 938  LEU B O   
11340 C  CB  . LEU B  695 0.5947 0.6952 0.4944 0.1093  0.0776  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 938  LEU B CB  
11341 C  CG  . LEU B  695 0.5721 0.6548 0.4913 0.1160  0.0814  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 938  LEU B CG  
11342 C  CD1 . LEU B  695 0.5632 0.6277 0.4977 0.1104  0.0757  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 938  LEU B CD1 
11343 C  CD2 . LEU B  695 0.5510 0.6504 0.4687 0.1185  0.0791  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 938  LEU B CD2 
11344 N  N   . VAL B  696 0.6406 0.7098 0.5452 0.1229  0.1027  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 939  VAL B N   
11345 C  CA  . VAL B  696 0.6541 0.7027 0.5703 0.1331  0.1159  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 939  VAL B CA  
11346 C  C   . VAL B  696 0.6789 0.7027 0.6041 0.1286  0.1187  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 939  VAL B C   
11347 O  O   . VAL B  696 0.6835 0.6795 0.6279 0.1349  0.1266  -0.1165 ? ? ? ? ? ? 939  VAL B O   
11348 C  CB  . VAL B  696 0.6679 0.7349 0.5706 0.1413  0.1255  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 939  VAL B CB  
11349 C  CG1 . VAL B  696 0.6936 0.7402 0.6059 0.1504  0.1394  -0.1190 ? ? ? ? ? ? 939  VAL B CG1 
11350 C  CG2 . VAL B  696 0.6430 0.7259 0.5470 0.1480  0.1262  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 939  VAL B CG2 
11351 N  N   . LYS B  697 0.6966 0.7302 0.6092 0.1176  0.1122  -0.1335 ? ? ? ? ? ? 940  LYS B N   
11352 C  CA  . LYS B  697 0.7222 0.7323 0.6454 0.1121  0.1151  -0.1575 ? ? ? ? ? ? 940  LYS B CA  
11353 C  C   . LYS B  697 0.7087 0.6977 0.6521 0.1056  0.1093  -0.1483 ? ? ? ? ? ? 940  LYS B C   
11354 O  O   . LYS B  697 0.7205 0.6794 0.6836 0.1071  0.1167  -0.1554 ? ? ? ? ? ? 940  LYS B O   
11355 C  CB  . LYS B  697 0.7484 0.7770 0.6524 0.1018  0.1099  -0.1826 ? ? ? ? ? ? 940  LYS B CB  
11356 C  CG  . LYS B  697 0.7778 0.8097 0.6713 0.1088  0.1220  -0.2049 ? ? ? ? ? ? 940  LYS B CG  
11357 C  CD  . LYS B  697 0.7926 0.8603 0.6569 0.1023  0.1159  -0.2167 ? ? ? ? ? ? 940  LYS B CD  
11358 C  CE  . LYS B  697 0.8053 0.8879 0.6554 0.1134  0.1281  -0.2220 ? ? ? ? ? ? 940  LYS B CE  
11359 N  NZ  . LYS B  697 0.8303 0.9453 0.6512 0.1061  0.1240  -0.2409 ? ? ? ? ? ? 940  LYS B NZ  
11360 N  N   . ALA B  698 0.6849 0.6897 0.6248 0.0987  0.0969  -0.1312 ? ? ? ? ? ? 941  ALA B N   
11361 C  CA  . ALA B  698 0.6677 0.6551 0.6276 0.0943  0.0926  -0.1182 ? ? ? ? ? ? 941  ALA B CA  
11362 C  C   . ALA B  698 0.6559 0.6192 0.6340 0.1054  0.1022  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 941  ALA B C   
11363 O  O   . ALA B  698 0.6623 0.5996 0.6595 0.1039  0.1064  -0.1041 ? ? ? ? ? ? 941  ALA B O   
11364 C  CB  . ALA B  698 0.6425 0.6525 0.5965 0.0875  0.0787  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 941  ALA B CB  
11365 N  N   . ILE B  699 0.6397 0.6129 0.6125 0.1161  0.1055  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 942  ILE B N   
11366 C  CA  . ILE B  699 0.6297 0.5843 0.6187 0.1268  0.1135  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 942  ILE B CA  
11367 C  C   . ILE B  699 0.6567 0.5835 0.6593 0.1331  0.1260  -0.0848 ? ? ? ? ? ? 942  ILE B C   
11368 O  O   . ILE B  699 0.6570 0.5599 0.6782 0.1370  0.1312  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 942  ILE B O   
11369 C  CB  . ILE B  699 0.6136 0.5851 0.5957 0.1379  0.1163  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 942  ILE B CB  
11370 C  CG1 . ILE B  699 0.5871 0.5822 0.5599 0.1326  0.1052  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 942  ILE B CG1 
11371 C  CG2 . ILE B  699 0.6090 0.5627 0.6080 0.1505  0.1251  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 942  ILE B CG2 
11372 C  CD1 . ILE B  699 0.5700 0.5803 0.5401 0.1414  0.1073  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 942  ILE B CD1 
11373 N  N   . LYS B  700 0.6810 0.6115 0.6743 0.1346  0.1314  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 943  LYS B N   
11374 C  CA  . LYS B  700 0.7102 0.6150 0.7165 0.1412  0.1441  -0.1226 ? ? ? ? ? ? 943  LYS B CA  
11375 C  C   . LYS B  700 0.7259 0.6062 0.7473 0.1301  0.1430  -0.1345 ? ? ? ? ? ? 943  LYS B C   
11376 O  O   . LYS B  700 0.7363 0.5869 0.7793 0.1348  0.1515  -0.1314 ? ? ? ? ? ? 943  LYS B O   
11377 C  CB  . LYS B  700 0.7336 0.6519 0.7243 0.1433  0.1492  -0.1456 ? ? ? ? ? ? 943  LYS B CB  
11378 C  CG  . LYS B  700 0.7224 0.6644 0.7007 0.1545  0.1527  -0.1354 ? ? ? ? ? ? 943  LYS B CG  
11379 C  CD  . LYS B  700 0.7516 0.7041 0.7160 0.1559  0.1597  -0.1617 ? ? ? ? ? ? 943  LYS B CD  
11380 C  CE  . LYS B  700 0.7449 0.7213 0.6992 0.1679  0.1661  -0.1537 ? ? ? ? ? ? 943  LYS B CE  
11381 N  NZ  . LYS B  700 0.7198 0.7298 0.6547 0.1619  0.1552  -0.1370 ? ? ? ? ? ? 943  LYS B NZ  
11382 N  N   . ALA B  701 0.7283 0.6220 0.7397 0.1153  0.1325  -0.1469 ? ? ? ? ? ? 944  ALA B N   
11383 C  CA  . ALA B  701 0.7443 0.6181 0.7713 0.1027  0.1307  -0.1606 ? ? ? ? ? ? 944  ALA B CA  
11384 C  C   . ALA B  701 0.7292 0.5818 0.7779 0.1031  0.1319  -0.1392 ? ? ? ? ? ? 944  ALA B C   
11385 O  O   . ALA B  701 0.7481 0.5707 0.8183 0.1013  0.1395  -0.1451 ? ? ? ? ? ? 944  ALA B O   
11386 C  CB  . ALA B  701 0.7429 0.6418 0.7556 0.0869  0.1163  -0.1719 ? ? ? ? ? ? 944  ALA B CB  
11387 N  N   . LEU B  702 0.6966 0.5655 0.7398 0.1051  0.1247  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 945  LEU B N   
11388 C  CA  . LEU B  702 0.6806 0.5349 0.7408 0.1066  0.1260  -0.0923 ? ? ? ? ? ? 945  LEU B CA  
11389 C  C   . LEU B  702 0.6910 0.5197 0.7663 0.1208  0.1396  -0.0829 ? ? ? ? ? ? 945  LEU B C   
11390 O  O   . LEU B  702 0.7016 0.5043 0.7972 0.1197  0.1457  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 945  LEU B O   
11391 C  CB  . LEU B  702 0.6459 0.5251 0.6952 0.1073  0.1163  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 945  LEU B CB  
11392 C  CG  . LEU B  702 0.6366 0.5376 0.6768 0.0935  0.1029  -0.0757 ? ? ? ? ? ? 945  LEU B CG  
11393 C  CD1 . LEU B  702 0.6082 0.5370 0.6333 0.0963  0.0944  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 945  LEU B CD1 
11394 C  CD2 . LEU B  702 0.6362 0.5251 0.6946 0.0823  0.0999  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 945  LEU B CD2 
11395 N  N   . HIS B  703 0.6893 0.5263 0.7559 0.1342  0.1446  -0.0793 ? ? ? ? ? ? 946  HIS B N   
11396 C  CA  . HIS B  703 0.6994 0.5158 0.7807 0.1493  0.1568  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 946  HIS B CA  
11397 C  C   . HIS B  703 0.7353 0.5190 0.8351 0.1488  0.1675  -0.0870 ? ? ? ? ? ? 946  HIS B C   
11398 O  O   . HIS B  703 0.7456 0.5037 0.8655 0.1556  0.1762  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 946  HIS B O   
11399 C  CB  . HIS B  703 0.6946 0.5278 0.7651 0.1632  0.1604  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 946  HIS B CB  
11400 C  CG  . HIS B  703 0.6610 0.5199 0.7208 0.1667  0.1528  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 946  HIS B CG  
11401 N  ND1 . HIS B  703 0.6508 0.5327 0.6990 0.1757  0.1532  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 946  HIS B ND1 
11402 C  CD2 . HIS B  703 0.6365 0.5023 0.6966 0.1618  0.1449  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 946  HIS B CD2 
11403 C  CE1 . HIS B  703 0.6220 0.5223 0.6647 0.1757  0.1456  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 946  HIS B CE1 
11404 N  NE2 . HIS B  703 0.6132 0.5040 0.6624 0.1677  0.1406  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 946  HIS B NE2 
11405 N  N   . SER B  704 0.7567 0.5412 0.8503 0.1408  0.1673  -0.1155 ? ? ? ? ? ? 947  SER B N   
11406 C  CA  . SER B  704 0.7938 0.5463 0.9065 0.1384  0.1774  -0.1366 ? ? ? ? ? ? 947  SER B CA  
11407 C  C   . SER B  704 0.7967 0.5260 0.9306 0.1283  0.1772  -0.1284 ? ? ? ? ? ? 947  SER B C   
11408 O  O   . SER B  704 0.8241 0.5206 0.9810 0.1291  0.1878  -0.1345 ? ? ? ? ? ? 947  SER B O   
11409 C  CB  . SER B  704 0.8147 0.5771 0.9145 0.1280  0.1745  -0.1700 ? ? ? ? ? ? 947  SER B CB  
11410 O  OG  . SER B  704 0.8112 0.5799 0.9101 0.1096  0.1637  -0.1778 ? ? ? ? ? ? 947  SER B OG  
11411 N  N   . LYS B  705 0.7693 0.5152 0.8972 0.1191  0.1661  -0.1138 ? ? ? ? ? ? 948  LYS B N   
11412 C  CA  . LYS B  705 0.7720 0.4983 0.9207 0.1097  0.1670  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 948  LYS B CA  
11413 C  C   . LYS B  705 0.7540 0.4751 0.9104 0.1201  0.1706  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 948  LYS B C   
11414 O  O   . LYS B  705 0.7521 0.4617 0.9230 0.1135  0.1714  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 948  LYS B O   
11415 C  CB  . LYS B  705 0.7580 0.5042 0.9001 0.0917  0.1536  -0.1119 ? ? ? ? ? ? 948  LYS B CB  
11416 C  CG  . LYS B  705 0.7826 0.5297 0.9233 0.0785  0.1503  -0.1452 ? ? ? ? ? ? 948  LYS B CG  
11417 C  CD  . LYS B  705 0.8170 0.5273 0.9862 0.0718  0.1607  -0.1591 ? ? ? ? ? ? 948  LYS B CD  
11418 C  CE  . LYS B  705 0.8507 0.5573 1.0171 0.0650  0.1622  -0.1969 ? ? ? ? ? ? 948  LYS B CE  
11419 N  NZ  . LYS B  705 0.8826 0.5594 1.0775 0.0513  0.1679  -0.2151 ? ? ? ? ? ? 948  LYS B NZ  
11420 N  N   . GLY B  706 0.7417 0.4733 0.8882 0.1361  0.1728  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 949  GLY B N   
11421 C  CA  . GLY B  706 0.7277 0.4567 0.8804 0.1466  0.1760  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 949  GLY B CA  
11422 C  C   . GLY B  706 0.6941 0.4481 0.8350 0.1399  0.1646  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 949  GLY B C   
11423 O  O   . GLY B  706 0.6831 0.4360 0.8292 0.1447  0.1661  0.0118  ? ? ? ? ? ? 949  GLY B O   
11424 N  N   . ILE B  707 0.6794 0.4568 0.8044 0.1293  0.1534  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 950  ILE B N   
11425 C  CA  . ILE B  707 0.6482 0.4504 0.7625 0.1230  0.1422  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 950  ILE B CA  
11426 C  C   . ILE B  707 0.6257 0.4531 0.7219 0.1332  0.1377  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 950  ILE B C   
11427 O  O   . ILE B  707 0.6316 0.4664 0.7179 0.1388  0.1388  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 950  ILE B O   
11428 C  CB  . ILE B  707 0.6466 0.4608 0.7557 0.1069  0.1323  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 950  ILE B CB  
11429 C  CG1 . ILE B  707 0.6674 0.4582 0.7978 0.0955  0.1365  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 950  ILE B CG1 
11430 C  CG2 . ILE B  707 0.6157 0.4573 0.7133 0.1026  0.1208  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 950  ILE B CG2 
11431 C  CD1 . ILE B  707 0.6716 0.4734 0.8001 0.0795  0.1273  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 950  ILE B CD1 
11432 N  N   . LYS B  708 0.6016 0.4423 0.6946 0.1355  0.1334  0.0190  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B N   
11433 C  CA  . LYS B  708 0.5798 0.4450 0.6580 0.1435  0.1287  0.0291  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B CA  
11434 C  C   . LYS B  708 0.5621 0.4517 0.6259 0.1342  0.1172  0.0225  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B C   
11435 O  O   . LYS B  708 0.5583 0.4494 0.6247 0.1225  0.1113  0.0184  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B O   
11436 C  CB  . LYS B  708 0.5631 0.4339 0.6438 0.1492  0.1285  0.0520  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B CB  
11437 C  CG  . LYS B  708 0.5776 0.4302 0.6706 0.1601  0.1386  0.0651  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B CG  
11438 C  CD  . LYS B  708 0.5970 0.4391 0.6936 0.1713  0.1465  0.0588  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B CD  
11439 C  CE  . LYS B  708 0.6218 0.4345 0.7370 0.1757  0.1572  0.0648  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B CE  
11440 N  NZ  . LYS B  708 0.6371 0.4437 0.7562 0.1899  0.1647  0.0632  ? ? ? ? ? ? 951  LYS B NZ  
11441 N  N   . VAL B  709 0.5514 0.4609 0.6018 0.1395  0.1141  0.0235  ? ? ? ? ? ? 952  VAL B N   
11442 C  CA  . VAL B  709 0.5376 0.4696 0.5751 0.1315  0.1040  0.0193  ? ? ? ? ? ? 952  VAL B CA  
11443 C  C   . VAL B  709 0.5131 0.4649 0.5444 0.1356  0.0993  0.0354  ? ? ? ? ? ? 952  VAL B C   
11444 O  O   . VAL B  709 0.5102 0.4674 0.5397 0.1456  0.1033  0.0421  ? ? ? ? ? ? 952  VAL B O   
11445 C  CB  . VAL B  709 0.5522 0.4912 0.5783 0.1310  0.1045  0.0024  ? ? ? ? ? ? 952  VAL B CB  
11446 C  CG1 . VAL B  709 0.5442 0.5035 0.5586 0.1206  0.0937  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 952  VAL B CG1 
11447 C  CG2 . VAL B  709 0.5799 0.4967 0.6142 0.1290  0.1114  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 952  VAL B CG2 
11448 N  N   . MET B  710 0.4964 0.4594 0.5266 0.1277  0.0908  0.0408  ? ? ? ? ? ? 953  MET B N   
11449 C  CA  . MET B  710 0.4747 0.4530 0.5028 0.1303  0.0867  0.0551  ? ? ? ? ? ? 953  MET B CA  
11450 C  C   . MET B  710 0.4644 0.4638 0.4821 0.1259  0.0790  0.0544  ? ? ? ? ? ? 953  MET B C   
11451 O  O   . MET B  710 0.4677 0.4720 0.4817 0.1176  0.0731  0.0470  ? ? ? ? ? ? 953  MET B O   
11452 C  CB  . MET B  710 0.4646 0.4387 0.5019 0.1258  0.0844  0.0633  ? ? ? ? ? ? 953  MET B CB  
11453 C  CG  . MET B  710 0.4438 0.4330 0.4804 0.1270  0.0799  0.0755  ? ? ? ? ? ? 953  MET B CG  
11454 S  SD  . MET B  710 0.4384 0.4214 0.4861 0.1191  0.0777  0.0786  ? ? ? ? ? ? 953  MET B SD  
11455 C  CE  . MET B  710 0.4360 0.4143 0.4883 0.1273  0.0846  0.0921  ? ? ? ? ? ? 953  MET B CE  
11456 N  N   . ALA B  711 0.4532 0.4660 0.4672 0.1316  0.0790  0.0631  ? ? ? ? ? ? 954  ALA B N   
11457 C  CA  . ALA B  711 0.4466 0.4787 0.4516 0.1293  0.0742  0.0645  ? ? ? ? ? ? 954  ALA B CA  
11458 C  C   . ALA B  711 0.4275 0.4686 0.4375 0.1252  0.0675  0.0753  ? ? ? ? ? ? 954  ALA B C   
11459 O  O   . ALA B  711 0.4180 0.4573 0.4348 0.1288  0.0690  0.0830  ? ? ? ? ? ? 954  ALA B O   
11460 C  CB  . ALA B  711 0.4480 0.4882 0.4497 0.1380  0.0799  0.0669  ? ? ? ? ? ? 954  ALA B CB  
11461 N  N   . ASP B  712 0.4235 0.4746 0.4307 0.1181  0.0603  0.0759  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B N   
11462 C  CA  . ASP B  712 0.4074 0.4652 0.4219 0.1148  0.0547  0.0855  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B CA  
11463 C  C   . ASP B  712 0.3980 0.4692 0.4120 0.1172  0.0545  0.0939  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B C   
11464 O  O   . ASP B  712 0.4003 0.4832 0.4084 0.1150  0.0521  0.0958  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B O   
11465 C  CB  . ASP B  712 0.4078 0.4703 0.4230 0.1070  0.0468  0.0846  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B CB  
11466 C  CG  . ASP B  712 0.3956 0.4555 0.4238 0.1041  0.0432  0.0900  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B CG  
11467 O  OD1 . ASP B  712 0.3986 0.4532 0.4322 0.0997  0.0406  0.0858  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B OD1 
11468 O  OD2 . ASP B  712 0.3841 0.4475 0.4179 0.1062  0.0436  0.0974  ? ? ? ? ? ? 955  ASP B OD2 
11469 N  N   . TRP B  713 0.3888 0.4599 0.4094 0.1212  0.0569  0.0990  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B N   
11470 C  CA  . TRP B  713 0.3809 0.4652 0.4036 0.1229  0.0571  0.1055  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CA  
11471 C  C   . TRP B  713 0.3704 0.4599 0.4014 0.1171  0.0513  0.1113  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B C   
11472 O  O   . TRP B  713 0.3637 0.4478 0.4026 0.1159  0.0498  0.1118  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B O   
11473 C  CB  . TRP B  713 0.3774 0.4607 0.4042 0.1295  0.0613  0.1073  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CB  
11474 C  CG  . TRP B  713 0.3728 0.4706 0.4018 0.1327  0.0628  0.1115  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CG  
11475 C  CD1 . TRP B  713 0.3770 0.4858 0.4021 0.1344  0.0653  0.1118  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CD1 
11476 C  CD2 . TRP B  713 0.3645 0.4696 0.4007 0.1348  0.0622  0.1152  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CD2 
11477 N  NE1 . TRP B  713 0.3709 0.4931 0.4022 0.1370  0.0663  0.1160  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B NE1 
11478 C  CE2 . TRP B  713 0.3634 0.4839 0.4013 0.1372  0.0639  0.1176  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CE2 
11479 C  CE3 . TRP B  713 0.3591 0.4612 0.4002 0.1346  0.0606  0.1160  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CE3 
11480 C  CZ2 . TRP B  713 0.3569 0.4902 0.4021 0.1389  0.0630  0.1203  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CZ2 
11481 C  CZ3 . TRP B  713 0.3537 0.4683 0.3997 0.1365  0.0599  0.1183  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CZ3 
11482 C  CH2 . TRP B  713 0.3525 0.4826 0.4010 0.1384  0.0605  0.1201  ? ? ? ? ? ? 956  TRP B CH2 
11483 N  N   . VAL B  714 0.3704 0.4704 0.4007 0.1136  0.0488  0.1159  ? ? ? ? ? ? 957  VAL B N   
11484 C  CA  . VAL B  714 0.3645 0.4665 0.4041 0.1080  0.0432  0.1218  ? ? ? ? ? ? 957  VAL B CA  
11485 C  C   . VAL B  714 0.3591 0.4711 0.4066 0.1066  0.0437  0.1282  ? ? ? ? ? ? 957  VAL B C   
11486 O  O   . VAL B  714 0.3630 0.4837 0.4099 0.1036  0.0428  0.1347  ? ? ? ? ? ? 957  VAL B O   
11487 C  CB  . VAL B  714 0.3723 0.4777 0.4066 0.1039  0.0386  0.1241  ? ? ? ? ? ? 957  VAL B CB  
11488 C  CG1 . VAL B  714 0.3671 0.4726 0.4139 0.0998  0.0331  0.1308  ? ? ? ? ? ? 957  VAL B CG1 
11489 C  CG2 . VAL B  714 0.3790 0.4765 0.4070 0.1039  0.0377  0.1160  ? ? ? ? ? ? 957  VAL B CG2 
11490 N  N   . PRO B  715 0.3518 0.4638 0.4069 0.1084  0.0454  0.1265  ? ? ? ? ? ? 958  PRO B N   
11491 C  CA  . PRO B  715 0.3480 0.4707 0.4117 0.1065  0.0461  0.1303  ? ? ? ? ? ? 958  PRO B CA  
11492 C  C   . PRO B  715 0.3447 0.4669 0.4232 0.1003  0.0426  0.1347  ? ? ? ? ? ? 958  PRO B C   
11493 O  O   . PRO B  715 0.3430 0.4734 0.4309 0.0975  0.0435  0.1370  ? ? ? ? ? ? 958  PRO B O   
11494 C  CB  . PRO B  715 0.3431 0.4678 0.4091 0.1106  0.0482  0.1254  ? ? ? ? ? ? 958  PRO B CB  
11495 C  CG  . PRO B  715 0.3430 0.4557 0.4053 0.1132  0.0480  0.1210  ? ? ? ? ? ? 958  PRO B CG  
11496 C  CD  . PRO B  715 0.3498 0.4549 0.4032 0.1130  0.0477  0.1208  ? ? ? ? ? ? 958  PRO B CD  
11497 N  N   . ASP B  716 0.3447 0.4579 0.4278 0.0980  0.0389  0.1355  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B N   
11498 C  CA  . ASP B  716 0.3425 0.4531 0.4432 0.0934  0.0364  0.1386  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B CA  
11499 C  C   . ASP B  716 0.3483 0.4629 0.4564 0.0891  0.0350  0.1496  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B C   
11500 O  O   . ASP B  716 0.3481 0.4625 0.4728 0.0850  0.0352  0.1520  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B O   
11501 C  CB  . ASP B  716 0.3405 0.4411 0.4470 0.0937  0.0337  0.1354  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B CB  
11502 C  CG  . ASP B  716 0.3407 0.4373 0.4667 0.0900  0.0316  0.1385  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B CG  
11503 O  OD1 . ASP B  716 0.3384 0.4352 0.4758 0.0881  0.0332  0.1337  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B OD1 
11504 O  OD2 . ASP B  716 0.3445 0.4382 0.4754 0.0892  0.0282  0.1453  ? ? ? ? ? ? 959  ASP B OD2 
11505 N  N   . GLN B  717 0.3554 0.4742 0.4516 0.0895  0.0339  0.1562  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B N   
11506 C  CA  . GLN B  717 0.3638 0.4875 0.4646 0.0860  0.0323  0.1696  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B CA  
11507 C  C   . GLN B  717 0.3739 0.5088 0.4568 0.0866  0.0327  0.1761  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B C   
11508 O  O   . GLN B  717 0.3758 0.5129 0.4421 0.0898  0.0335  0.1691  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B O   
11509 C  CB  . GLN B  717 0.3653 0.4810 0.4781 0.0851  0.0270  0.1744  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B CB  
11510 C  CG  . GLN B  717 0.3695 0.4864 0.4695 0.0873  0.0225  0.1744  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B CG  
11511 C  CD  . GLN B  717 0.3622 0.4710 0.4593 0.0899  0.0220  0.1614  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B CD  
11512 O  OE1 . GLN B  717 0.3546 0.4556 0.4637 0.0903  0.0234  0.1553  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B OE1 
11513 N  NE2 . GLN B  717 0.3662 0.4775 0.4477 0.0913  0.0206  0.1569  ? ? ? ? ? ? 960  GLN B NE2 
11514 N  N   . MET B  718 0.3826 0.5248 0.4698 0.0833  0.0327  0.1900  ? ? ? ? ? ? 961  MET B N   
11515 C  CA  . MET B  718 0.3949 0.5504 0.4642 0.0836  0.0330  0.1973  ? ? ? ? ? ? 961  MET B CA  
11516 C  C   . MET B  718 0.4051 0.5632 0.4815 0.0810  0.0284  0.2141  ? ? ? ? ? ? 961  MET B C   
11517 O  O   . MET B  718 0.4034 0.5532 0.5016 0.0786  0.0274  0.2215  ? ? ? ? ? ? 961  MET B O   
11518 C  CB  . MET B  718 0.3988 0.5672 0.4616 0.0830  0.0402  0.1995  ? ? ? ? ? ? 961  MET B CB  
11519 C  CG  . MET B  718 0.3890 0.5560 0.4502 0.0861  0.0449  0.1856  ? ? ? ? ? ? 961  MET B CG  
11520 S  SD  . MET B  718 0.3939 0.5795 0.4515 0.0857  0.0536  0.1892  ? ? ? ? ? ? 961  MET B SD  
11521 C  CE  . MET B  718 0.4097 0.6081 0.4403 0.0887  0.0556  0.1900  ? ? ? ? ? ? 961  MET B CE  
11522 N  N   . TYR B  719 0.4174 0.5876 0.4756 0.0819  0.0258  0.2196  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B N   
11523 C  CA  . TYR B  719 0.4297 0.6064 0.4906 0.0807  0.0203  0.2367  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CA  
11524 C  C   . TYR B  719 0.4456 0.6404 0.4942 0.0789  0.0238  0.2512  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B C   
11525 O  O   . TYR B  719 0.4497 0.6558 0.4793 0.0796  0.0290  0.2445  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B O   
11526 C  CB  . TYR B  719 0.4340 0.6147 0.4817 0.0829  0.0126  0.2314  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CB  
11527 C  CG  . TYR B  719 0.4225 0.5885 0.4850 0.0843  0.0077  0.2231  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CG  
11528 C  CD1 . TYR B  719 0.4088 0.5627 0.4726 0.0856  0.0106  0.2052  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CD1 
11529 C  CD2 . TYR B  719 0.4266 0.5925 0.5019 0.0849  0.0003  0.2337  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CD2 
11530 C  CE1 . TYR B  719 0.3997 0.5420 0.4761 0.0867  0.0071  0.1980  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CE1 
11531 C  CE2 . TYR B  719 0.4167 0.5712 0.5061 0.0864  -0.0033 0.2256  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CE2 
11532 C  CZ  . TYR B  719 0.4033 0.5462 0.4928 0.0870  0.0003  0.2075  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B CZ  
11533 O  OH  . TYR B  719 0.3948 0.5282 0.4984 0.0883  -0.0024 0.2005  ? ? ? ? ? ? 962  TYR B OH  
11534 N  N   . ALA B  720 0.4563 0.6541 0.5165 0.0772  0.0212  0.2719  ? ? ? ? ? ? 963  ALA B N   
11535 C  CA  . ALA B  720 0.4757 0.6931 0.5233 0.0757  0.0229  0.2905  ? ? ? ? ? ? 963  ALA B CA  
11536 C  C   . ALA B  720 0.4789 0.7071 0.5181 0.0734  0.0333  0.2905  ? ? ? ? ? ? 963  ALA B C   
11537 O  O   . ALA B  720 0.4905 0.7372 0.5050 0.0743  0.0358  0.2896  ? ? ? ? ? ? 963  ALA B O   
11538 C  CB  . ALA B  720 0.4881 0.7218 0.5105 0.0783  0.0159  0.2897  ? ? ? ? ? ? 963  ALA B CB  
11539 N  N   . LEU B  721 0.4702 0.6887 0.5306 0.0701  0.0394  0.2911  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B N   
11540 C  CA  . LEU B  721 0.4745 0.7066 0.5298 0.0675  0.0493  0.2933  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B CA  
11541 C  C   . LEU B  721 0.4962 0.7451 0.5475 0.0646  0.0520  0.3187  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B C   
11542 O  O   . LEU B  721 0.5045 0.7473 0.5720 0.0628  0.0485  0.3375  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B O   
11543 C  CB  . LEU B  721 0.4611 0.6822 0.5411 0.0639  0.0546  0.2874  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B CB  
11544 C  CG  . LEU B  721 0.4414 0.6479 0.5249 0.0670  0.0520  0.2643  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B CG  
11545 C  CD1 . LEU B  721 0.4299 0.6272 0.5391 0.0629  0.0555  0.2585  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B CD1 
11546 C  CD2 . LEU B  721 0.4392 0.6553 0.4976 0.0721  0.0543  0.2489  ? ? ? ? ? ? 964  LEU B CD2 
11547 N  N   . PRO B  722 0.5074 0.7780 0.5376 0.0646  0.0591  0.3204  ? ? ? ? ? ? 965  PRO B N   
11548 C  CA  . PRO B  722 0.5308 0.8214 0.5514 0.0625  0.0619  0.3446  ? ? ? ? ? ? 965  PRO B CA  
11549 C  C   . PRO B  722 0.5383 0.8292 0.5833 0.0559  0.0696  0.3664  ? ? ? ? ? ? 965  PRO B C   
11550 O  O   . PRO B  722 0.5587 0.8609 0.6016 0.0541  0.0704  0.3911  ? ? ? ? ? ? 965  PRO B O   
11551 C  CB  . PRO B  722 0.5402 0.8545 0.5291 0.0650  0.0680  0.3347  ? ? ? ? ? ? 965  PRO B CB  
11552 C  CG  . PRO B  722 0.5219 0.8258 0.5055 0.0692  0.0673  0.3058  ? ? ? ? ? ? 965  PRO B CG  
11553 C  CD  . PRO B  722 0.5010 0.7801 0.5146 0.0675  0.0650  0.3002  ? ? ? ? ? ? 965  PRO B CD  
11554 N  N   . GLU B  723 0.5243 0.8043 0.5927 0.0519  0.0751  0.3585  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B N   
11555 C  CA  . GLU B  723 0.5336 0.8144 0.6269 0.0442  0.0829  0.3785  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B CA  
11556 C  C   . GLU B  723 0.5261 0.7809 0.6551 0.0402  0.0794  0.3811  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B C   
11557 O  O   . GLU B  723 0.5080 0.7453 0.6461 0.0421  0.0742  0.3617  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B O   
11558 C  CB  . GLU B  723 0.5280 0.8213 0.6254 0.0405  0.0936  0.3702  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B CB  
11559 C  CG  . GLU B  723 0.5340 0.8531 0.5996 0.0449  0.0996  0.3628  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B CG  
11560 C  CD  . GLU B  723 0.5590 0.8985 0.6001 0.0461  0.1007  0.3825  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B CD  
11561 O  OE1 . GLU B  723 0.5751 0.9154 0.6286 0.0414  0.1018  0.4091  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B OE1 
11562 O  OE2 . GLU B  723 0.5640 0.9188 0.5736 0.0519  0.1005  0.3709  ? ? ? ? ? ? 966  GLU B OE2 
11563 N  N   . LYS B  724 0.5421 0.7945 0.6926 0.0342  0.0835  0.4054  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B N   
11564 C  CA  . LYS B  724 0.5390 0.7655 0.7263 0.0300  0.0814  0.4081  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B CA  
11565 C  C   . LYS B  724 0.5314 0.7539 0.7448 0.0213  0.0891  0.3994  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B C   
11566 O  O   . LYS B  724 0.5348 0.7765 0.7429 0.0174  0.0976  0.4019  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B O   
11567 C  CB  . LYS B  724 0.5629 0.7855 0.7637 0.0286  0.0812  0.4398  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B CB  
11568 C  CG  . LYS B  724 0.5729 0.8054 0.7470 0.0370  0.0728  0.4503  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B CG  
11569 C  CD  . LYS B  724 0.6009 0.8369 0.7848 0.0362  0.0737  0.4867  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B CD  
11570 C  CE  . LYS B  724 0.6087 0.8529 0.7705 0.0453  0.0623  0.4945  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B CE  
11571 N  NZ  . LYS B  724 0.6386 0.8965 0.7988 0.0459  0.0633  0.5311  ? ? ? ? ? ? 967  LYS B NZ  
11572 N  N   . GLU B  725 0.5223 0.7212 0.7647 0.0183  0.0861  0.3886  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B N   
11573 C  CA  . GLU B  725 0.5139 0.7082 0.7820 0.0099  0.0911  0.3755  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B CA  
11574 C  C   . GLU B  725 0.5183 0.6848 0.8230 0.0054  0.0888  0.3765  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B C   
11575 O  O   . GLU B  725 0.5146 0.6647 0.8192 0.0117  0.0812  0.3718  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B O   
11576 C  CB  . GLU B  725 0.4904 0.6879 0.7437 0.0145  0.0873  0.3456  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B CB  
11577 C  CG  . GLU B  725 0.4812 0.6788 0.7582 0.0066  0.0910  0.3302  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B CG  
11578 C  CD  . GLU B  725 0.4613 0.6711 0.7194 0.0119  0.0891  0.3059  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B CD  
11579 O  OE1 . GLU B  725 0.4536 0.6658 0.6825 0.0217  0.0846  0.2984  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B OE1 
11580 O  OE2 . GLU B  725 0.4550 0.6726 0.7296 0.0058  0.0924  0.2950  ? ? ? ? ? ? 968  GLU B OE2 
11581 N  N   . VAL B  726 0.5276 0.6886 0.8653 -0.0055 0.0956  0.3821  ? ? ? ? ? ? 969  VAL B N   
11582 C  CA  . VAL B  726 0.5337 0.6668 0.9072 -0.0096 0.0939  0.3803  ? ? ? ? ? ? 969  VAL B CA  
11583 C  C   . VAL B  726 0.5143 0.6409 0.8954 -0.0113 0.0905  0.3480  ? ? ? ? ? ? 969  VAL B C   
11584 O  O   . VAL B  726 0.5027 0.6469 0.8754 -0.0142 0.0927  0.3343  ? ? ? ? ? ? 969  VAL B O   
11585 C  CB  . VAL B  726 0.5554 0.6827 0.9639 -0.0214 0.1029  0.4000  ? ? ? ? ? ? 969  VAL B CB  
11586 C  CG1 . VAL B  726 0.5628 0.6594 1.0126 -0.0268 0.1022  0.3932  ? ? ? ? ? ? 969  VAL B CG1 
11587 C  CG2 . VAL B  726 0.5768 0.7119 0.9758 -0.0188 0.1062  0.4346  ? ? ? ? ? ? 969  VAL B CG2 
11588 N  N   . VAL B  727 0.5119 0.6152 0.9088 -0.0091 0.0853  0.3360  ? ? ? ? ? ? 970  VAL B N   
11589 C  CA  . VAL B  727 0.4961 0.5940 0.9007 -0.0110 0.0821  0.3050  ? ? ? ? ? ? 970  VAL B CA  
11590 C  C   . VAL B  727 0.5071 0.5782 0.9504 -0.0166 0.0826  0.2986  ? ? ? ? ? ? 970  VAL B C   
11591 O  O   . VAL B  727 0.5248 0.5788 0.9869 -0.0162 0.0842  0.3179  ? ? ? ? ? ? 970  VAL B O   
11592 C  CB  . VAL B  727 0.4775 0.5777 0.8512 0.0006  0.0744  0.2892  ? ? ? ? ? ? 970  VAL B CB  
11593 C  CG1 . VAL B  727 0.4723 0.5946 0.8094 0.0071  0.0742  0.2988  ? ? ? ? ? ? 970  VAL B CG1 
11594 C  CG2 . VAL B  727 0.4829 0.5624 0.8626 0.0075  0.0696  0.2944  ? ? ? ? ? ? 970  VAL B CG2 
11595 N  N   . THR B  728 0.4986 0.5669 0.9546 -0.0218 0.0814  0.2715  ? ? ? ? ? ? 971  THR B N   
11596 C  CA  . THR B  728 0.5082 0.5513 0.9968 -0.0255 0.0813  0.2597  ? ? ? ? ? ? 971  THR B CA  
11597 C  C   . THR B  728 0.4943 0.5304 0.9658 -0.0146 0.0743  0.2415  ? ? ? ? ? ? 971  THR B C   
11598 O  O   . THR B  728 0.4770 0.5257 0.9295 -0.0124 0.0706  0.2196  ? ? ? ? ? ? 971  THR B O   
11599 C  CB  . THR B  728 0.5110 0.5557 1.0254 -0.0384 0.0842  0.2396  ? ? ? ? ? ? 971  THR B CB  
11600 O  OG1 . THR B  728 0.5245 0.5767 1.0564 -0.0491 0.0914  0.2581  ? ? ? ? ? ? 971  THR B OG1 
11601 C  CG2 . THR B  728 0.5242 0.5415 1.0731 -0.0423 0.0847  0.2257  ? ? ? ? ? ? 971  THR B CG2 
11602 N  N   . ALA B  729 0.5030 0.5201 0.9828 -0.0076 0.0727  0.2522  ? ? ? ? ? ? 972  ALA B N   
11603 C  CA  . ALA B  729 0.4909 0.5034 0.9533 0.0036  0.0666  0.2407  ? ? ? ? ? ? 972  ALA B CA  
11604 C  C   . ALA B  729 0.4989 0.4876 0.9906 0.0037  0.0669  0.2243  ? ? ? ? ? ? 972  ALA B C   
11605 O  O   . ALA B  729 0.5179 0.4887 1.0464 -0.0034 0.0718  0.2270  ? ? ? ? ? ? 972  ALA B O   
11606 C  CB  . ALA B  729 0.4934 0.5081 0.9384 0.0131  0.0637  0.2658  ? ? ? ? ? ? 972  ALA B CB  
11607 N  N   . THR B  730 0.4858 0.4741 0.9622 0.0121  0.0623  0.2074  ? ? ? ? ? ? 973  THR B N   
11608 C  CA  . THR B  730 0.4939 0.4607 0.9944 0.0158  0.0627  0.1952  ? ? ? ? ? ? 973  THR B CA  
11609 C  C   . THR B  730 0.4841 0.4512 0.9661 0.0289  0.0577  0.1981  ? ? ? ? ? ? 973  THR B C   
11610 O  O   . THR B  730 0.4663 0.4507 0.9140 0.0337  0.0534  0.1943  ? ? ? ? ? ? 973  THR B O   
11611 C  CB  . THR B  730 0.4911 0.4573 1.0003 0.0096  0.0640  0.1621  ? ? ? ? ? ? 973  THR B CB  
11612 O  OG1 . THR B  730 0.5031 0.4684 1.0350 -0.0035 0.0685  0.1603  ? ? ? ? ? ? 973  THR B OG1 
11613 C  CG2 . THR B  730 0.5003 0.4460 1.0326 0.0138  0.0654  0.1468  ? ? ? ? ? ? 973  THR B CG2 
11614 N  N   . ARG B  731 0.4969 0.4451 1.0034 0.0346  0.0583  0.2052  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B N   
11615 C  CA  . ARG B  731 0.4882 0.4370 0.9830 0.0465  0.0538  0.2040  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B CA  
11616 C  C   . ARG B  731 0.4750 0.4271 0.9598 0.0482  0.0534  0.1731  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B C   
11617 O  O   . ARG B  731 0.4833 0.4236 0.9910 0.0441  0.0577  0.1526  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B O   
11618 C  CB  . ARG B  731 0.5060 0.4351 1.0332 0.0529  0.0548  0.2185  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B CB  
11619 C  CG  . ARG B  731 0.5131 0.4477 1.0346 0.0578  0.0512  0.2528  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B CG  
11620 C  CD  . ARG B  731 0.4954 0.4510 0.9789 0.0654  0.0437  0.2576  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B CD  
11621 N  NE  . ARG B  731 0.4933 0.4455 0.9831 0.0760  0.0400  0.2558  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B NE  
11622 C  CZ  . ARG B  731 0.4762 0.4362 0.9485 0.0803  0.0374  0.2360  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B CZ  
11623 N  NH1 . ARG B  731 0.4599 0.4309 0.9059 0.0757  0.0378  0.2167  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B NH1 
11624 N  NH2 . ARG B  731 0.4764 0.4340 0.9592 0.0896  0.0346  0.2368  ? ? ? ? ? ? 974  ARG B NH2 
11625 N  N   . VAL B  732 0.4567 0.4250 0.9079 0.0541  0.0488  0.1696  ? ? ? ? ? ? 975  VAL B N   
11626 C  CA  . VAL B  732 0.4444 0.4189 0.8818 0.0557  0.0489  0.1432  ? ? ? ? ? ? 975  VAL B CA  
11627 C  C   . VAL B  732 0.4322 0.4138 0.8498 0.0657  0.0448  0.1446  ? ? ? ? ? ? 975  VAL B C   
11628 O  O   . VAL B  732 0.4274 0.4168 0.8288 0.0697  0.0404  0.1632  ? ? ? ? ? ? 975  VAL B O   
11629 C  CB  . VAL B  732 0.4328 0.4246 0.8454 0.0493  0.0485  0.1312  ? ? ? ? ? ? 975  VAL B CB  
11630 C  CG1 . VAL B  732 0.4438 0.4322 0.8768 0.0381  0.0523  0.1242  ? ? ? ? ? ? 975  VAL B CG1 
11631 C  CG2 . VAL B  732 0.4216 0.4291 0.8037 0.0516  0.0447  0.1485  ? ? ? ? ? ? 975  VAL B CG2 
11632 N  N   . ASP B  733 0.4287 0.4085 0.8486 0.0691  0.0466  0.1243  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B N   
11633 C  CA  . ASP B  733 0.4175 0.4048 0.8211 0.0773  0.0439  0.1232  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B CA  
11634 C  C   . ASP B  733 0.4017 0.4065 0.7684 0.0759  0.0413  0.1204  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B C   
11635 O  O   . ASP B  733 0.4004 0.4112 0.7572 0.0699  0.0413  0.1216  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B O   
11636 C  CB  . ASP B  733 0.4202 0.4020 0.8375 0.0804  0.0484  0.1011  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B CB  
11637 C  CG  . ASP B  733 0.4195 0.4065 0.8294 0.0741  0.0521  0.0764  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B CG  
11638 O  OD1 . ASP B  733 0.4131 0.4106 0.8037 0.0686  0.0503  0.0768  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B OD1 
11639 O  OD2 . ASP B  733 0.4262 0.4088 0.8495 0.0751  0.0568  0.0563  ? ? ? ? ? ? 976  ASP B OD2 
11640 N  N   . LYS B  734 0.3910 0.4038 0.7393 0.0815  0.0395  0.1168  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B N   
11641 C  CA  . LYS B  734 0.3783 0.4053 0.6938 0.0811  0.0373  0.1164  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B CA  
11642 C  C   . LYS B  734 0.3748 0.4087 0.6792 0.0769  0.0403  0.0988  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B C   
11643 O  O   . LYS B  734 0.3666 0.4116 0.6469 0.0763  0.0389  0.1003  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B O   
11644 C  CB  . LYS B  734 0.3694 0.4024 0.6699 0.0871  0.0352  0.1168  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B CB  
11645 C  CG  . LYS B  734 0.3726 0.3995 0.6927 0.0920  0.0372  0.1102  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B CG  
11646 C  CD  . LYS B  734 0.3659 0.3994 0.6732 0.0936  0.0409  0.0931  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B CD  
11647 C  CE  . LYS B  734 0.3593 0.3983 0.6591 0.0984  0.0392  0.0971  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B CE  
11648 N  NZ  . LYS B  734 0.3648 0.3989 0.6895 0.1026  0.0422  0.0916  ? ? ? ? ? ? 977  LYS B NZ  
11649 N  N   . TYR B  735 0.3821 0.4110 0.7037 0.0744  0.0442  0.0820  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B N   
11650 C  CA  . TYR B  735 0.3806 0.4199 0.6914 0.0701  0.0460  0.0647  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CA  
11651 C  C   . TYR B  735 0.3865 0.4267 0.7065 0.0621  0.0459  0.0652  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B C   
11652 O  O   . TYR B  735 0.3863 0.4375 0.6996 0.0577  0.0463  0.0518  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B O   
11653 C  CB  . TYR B  735 0.3874 0.4251 0.7087 0.0706  0.0503  0.0429  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CB  
11654 C  CG  . TYR B  735 0.3824 0.4215 0.6960 0.0779  0.0518  0.0409  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CG  
11655 C  CD1 . TYR B  735 0.3731 0.4259 0.6592 0.0807  0.0518  0.0373  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CD1 
11656 C  CD2 . TYR B  735 0.3878 0.4150 0.7236 0.0823  0.0534  0.0440  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CD2 
11657 C  CE1 . TYR B  735 0.3694 0.4236 0.6501 0.0865  0.0538  0.0366  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CE1 
11658 C  CE2 . TYR B  735 0.3832 0.4135 0.7141 0.0886  0.0550  0.0426  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CE2 
11659 C  CZ  . TYR B  735 0.3740 0.4177 0.6774 0.0901  0.0554  0.0388  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B CZ  
11660 O  OH  . TYR B  735 0.3704 0.4174 0.6710 0.0953  0.0577  0.0379  ? ? ? ? ? ? 978  TYR B OH  
11661 N  N   . GLY B  736 0.3931 0.4231 0.7300 0.0598  0.0453  0.0813  ? ? ? ? ? ? 979  GLY B N   
11662 C  CA  . GLY B  736 0.4020 0.4303 0.7552 0.0511  0.0466  0.0817  ? ? ? ? ? ? 979  GLY B CA  
11663 C  C   . GLY B  736 0.4170 0.4328 0.8012 0.0461  0.0505  0.0653  ? ? ? ? ? ? 979  GLY B C   
11664 O  O   . GLY B  736 0.4251 0.4409 0.8237 0.0374  0.0519  0.0599  ? ? ? ? ? ? 979  GLY B O   
11665 N  N   . THR B  737 0.4224 0.4274 0.8197 0.0509  0.0528  0.0564  ? ? ? ? ? ? 980  THR B N   
11666 C  CA  . THR B  737 0.4403 0.4299 0.8715 0.0461  0.0572  0.0435  ? ? ? ? ? ? 980  THR B CA  
11667 C  C   . THR B  737 0.4527 0.4233 0.9126 0.0455  0.0583  0.0647  ? ? ? ? ? ? 980  THR B C   
11668 O  O   . THR B  737 0.4491 0.4161 0.9059 0.0528  0.0560  0.0854  ? ? ? ? ? ? 980  THR B O   
11669 C  CB  . THR B  737 0.4449 0.4292 0.8837 0.0518  0.0607  0.0251  ? ? ? ? ? ? 980  THR B CB  
11670 O  OG1 . THR B  737 0.4325 0.4358 0.8405 0.0546  0.0595  0.0126  ? ? ? ? ? ? 980  THR B OG1 
11671 C  CG2 . THR B  737 0.4645 0.4371 0.9340 0.0453  0.0658  0.0031  ? ? ? ? ? ? 980  THR B CG2 
11672 N  N   . PRO B  738 0.4691 0.4281 0.9577 0.0366  0.0618  0.0604  ? ? ? ? ? ? 981  PRO B N   
11673 C  CA  . PRO B  738 0.4831 0.4237 0.9995 0.0364  0.0635  0.0832  ? ? ? ? ? ? 981  PRO B CA  
11674 C  C   . PRO B  738 0.4932 0.4156 1.0329 0.0456  0.0658  0.0851  ? ? ? ? ? ? 981  PRO B C   
11675 O  O   . PRO B  738 0.5029 0.4160 1.0608 0.0458  0.0701  0.0626  ? ? ? ? ? ? 981  PRO B O   
11676 C  CB  . PRO B  738 0.5000 0.4317 1.0444 0.0237  0.0677  0.0735  ? ? ? ? ? ? 981  PRO B CB  
11677 C  CG  . PRO B  738 0.4913 0.4427 1.0165 0.0167  0.0662  0.0493  ? ? ? ? ? ? 981  PRO B CG  
11678 C  CD  . PRO B  738 0.4763 0.4404 0.9729 0.0257  0.0638  0.0369  ? ? ? ? ? ? 981  PRO B CD  
11679 N  N   . VAL B  739 0.4921 0.4113 1.0316 0.0534  0.0630  0.1119  ? ? ? ? ? ? 982  VAL B N   
11680 C  CA  . VAL B  739 0.5021 0.4063 1.0662 0.0632  0.0644  0.1178  ? ? ? ? ? ? 982  VAL B CA  
11681 C  C   . VAL B  739 0.5279 0.4062 1.1384 0.0602  0.0713  0.1131  ? ? ? ? ? ? 982  VAL B C   
11682 O  O   . VAL B  739 0.5414 0.4095 1.1700 0.0534  0.0730  0.1281  ? ? ? ? ? ? 982  VAL B O   
11683 C  CB  . VAL B  739 0.5000 0.4073 1.0581 0.0708  0.0591  0.1513  ? ? ? ? ? ? 982  VAL B CB  
11684 C  CG1 . VAL B  739 0.5098 0.4049 1.0944 0.0819  0.0599  0.1572  ? ? ? ? ? ? 982  VAL B CG1 
11685 C  CG2 . VAL B  739 0.4774 0.4085 0.9920 0.0734  0.0526  0.1563  ? ? ? ? ? ? 982  VAL B CG2 
11686 N  N   . ALA B  740 0.5366 0.4036 1.1682 0.0655  0.0758  0.0932  ? ? ? ? ? ? 983  ALA B N   
11687 C  CA  . ALA B  740 0.5641 0.4037 1.2435 0.0634  0.0834  0.0855  ? ? ? ? ? ? 983  ALA B CA  
11688 C  C   . ALA B  740 0.5803 0.4022 1.2894 0.0697  0.0836  0.1186  ? ? ? ? ? ? 983  ALA B C   
11689 O  O   . ALA B  740 0.5734 0.4014 1.2759 0.0811  0.0790  0.1387  ? ? ? ? ? ? 983  ALA B O   
11690 C  CB  . ALA B  740 0.5710 0.4042 1.2653 0.0688  0.0892  0.0543  ? ? ? ? ? ? 983  ALA B CB  
11691 N  N   . GLY B  741 0.6029 0.4042 1.3452 0.0619  0.0886  0.1250  ? ? ? ? ? ? 984  GLY B N   
11692 C  CA  . GLY B  741 0.6232 0.4055 1.3981 0.0677  0.0899  0.1579  ? ? ? ? ? ? 984  GLY B CA  
11693 C  C   . GLY B  741 0.6146 0.4119 1.3659 0.0692  0.0829  0.1957  ? ? ? ? ? ? 984  GLY B C   
11694 O  O   . GLY B  741 0.6281 0.4170 1.3977 0.0770  0.0818  0.2264  ? ? ? ? ? ? 984  GLY B O   
11695 N  N   . SER B  742 0.5932 0.4143 1.3032 0.0626  0.0781  0.1939  ? ? ? ? ? ? 985  SER B N   
11696 C  CA  . SER B  742 0.5897 0.4240 1.2800 0.0611  0.0734  0.2267  ? ? ? ? ? ? 985  SER B CA  
11697 C  C   . SER B  742 0.6088 0.4303 1.3222 0.0487  0.0793  0.2364  ? ? ? ? ? ? 985  SER B C   
11698 O  O   . SER B  742 0.6182 0.4265 1.3536 0.0391  0.0854  0.2121  ? ? ? ? ? ? 985  SER B O   
11699 C  CB  . SER B  742 0.5621 0.4255 1.2024 0.0589  0.0673  0.2210  ? ? ? ? ? ? 985  SER B CB  
11700 O  OG  . SER B  742 0.5640 0.4359 1.1934 0.0502  0.0673  0.2392  ? ? ? ? ? ? 985  SER B OG  
11701 N  N   . GLN B  743 0.6150 0.4428 1.3223 0.0482  0.0776  0.2711  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B N   
11702 C  CA  . GLN B  743 0.6340 0.4524 1.3622 0.0362  0.0836  0.2863  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B CA  
11703 C  C   . GLN B  743 0.6185 0.4610 1.3138 0.0253  0.0824  0.2852  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B C   
11704 O  O   . GLN B  743 0.6288 0.4660 1.3411 0.0119  0.0883  0.2815  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B O   
11705 C  CB  . GLN B  743 0.6541 0.4659 1.3976 0.0428  0.0835  0.3284  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B CB  
11706 C  CG  . GLN B  743 0.6559 0.4632 1.4061 0.0591  0.0789  0.3368  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B CG  
11707 C  CD  . GLN B  743 0.6754 0.4819 1.4359 0.0664  0.0772  0.3805  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B CD  
11708 O  OE1 . GLN B  743 0.6904 0.4964 1.4561 0.0585  0.0810  0.4044  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B OE1 
11709 N  NE2 . GLN B  743 0.6768 0.4850 1.4409 0.0815  0.0715  0.3927  ? ? ? ? ? ? 986  GLN B NE2 
11710 N  N   . ILE B  744 0.5952 0.4641 1.2454 0.0310  0.0751  0.2888  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B N   
11711 C  CA  . ILE B  744 0.5774 0.4709 1.1935 0.0232  0.0737  0.2828  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B CA  
11712 C  C   . ILE B  744 0.5637 0.4607 1.1748 0.0163  0.0745  0.2446  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B C   
11713 O  O   . ILE B  744 0.5437 0.4525 1.1284 0.0220  0.0698  0.2251  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B O   
11714 C  CB  . ILE B  744 0.5584 0.4769 1.1299 0.0318  0.0661  0.2940  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B CB  
11715 C  CG1 . ILE B  744 0.5737 0.4936 1.1469 0.0382  0.0644  0.3322  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B CG1 
11716 C  CG2 . ILE B  744 0.5423 0.4842 1.0822 0.0243  0.0659  0.2865  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B CG2 
11717 C  CD1 . ILE B  744 0.5585 0.5020 1.0908 0.0472  0.0563  0.3417  ? ? ? ? ? ? 987  ILE B CD1 
11718 N  N   . LYS B  745 0.5766 0.4644 1.2143 0.0035  0.0805  0.2352  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B N   
11719 C  CA  . LYS B  745 0.5683 0.4613 1.2051 -0.0046 0.0812  0.2004  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B CA  
11720 C  C   . LYS B  745 0.5716 0.4758 1.2128 -0.0192 0.0847  0.2028  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B C   
11721 O  O   . LYS B  745 0.5936 0.4812 1.2726 -0.0296 0.0910  0.2056  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B O   
11722 C  CB  . LYS B  745 0.5858 0.4526 1.2613 -0.0062 0.0856  0.1785  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B CB  
11723 C  CG  . LYS B  745 0.5876 0.4578 1.2735 -0.0196 0.0880  0.1455  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B CG  
11724 C  CD  . LYS B  745 0.5901 0.4504 1.2859 -0.0166 0.0885  0.1107  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B CD  
11725 C  CE  . LYS B  745 0.5658 0.4546 1.2223 -0.0168 0.0829  0.0839  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B CE  
11726 N  NZ  . LYS B  745 0.5760 0.4634 1.2494 -0.0266 0.0852  0.0460  ? ? ? ? ? ? 988  LYS B NZ  
11727 N  N   . ASN B  746 0.5513 0.4835 1.1563 -0.0201 0.0810  0.2018  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B N   
11728 C  CA  . ASN B  746 0.5536 0.5001 1.1633 -0.0334 0.0845  0.2044  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B CA  
11729 C  C   . ASN B  746 0.5698 0.5131 1.1923 -0.0370 0.0896  0.2396  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B C   
11730 O  O   . ASN B  746 0.5846 0.5249 1.2343 -0.0501 0.0957  0.2431  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B O   
11731 C  CB  . ASN B  746 0.5676 0.5028 1.2133 -0.0468 0.0885  0.1797  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B CB  
11732 C  CG  . ASN B  746 0.5519 0.5020 1.1810 -0.0478 0.0839  0.1454  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B CG  
11733 O  OD1 . ASN B  746 0.5314 0.5081 1.1262 -0.0454 0.0796  0.1421  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B OD1 
11734 N  ND2 . ASN B  746 0.5625 0.4964 1.2146 -0.0504 0.0850  0.1192  ? ? ? ? ? ? 989  ASN B ND2 
11735 N  N   . THR B  747 0.5690 0.5138 1.1732 -0.0259 0.0874  0.2658  ? ? ? ? ? ? 990  THR B N   
11736 C  CA  . THR B  747 0.5889 0.5291 1.2070 -0.0282 0.0924  0.3011  ? ? ? ? ? ? 990  THR B CA  
11737 C  C   . THR B  747 0.5762 0.5443 1.1526 -0.0228 0.0897  0.3200  ? ? ? ? ? ? 990  THR B C   
11738 O  O   . THR B  747 0.5547 0.5382 1.0950 -0.0141 0.0832  0.3091  ? ? ? ? ? ? 990  THR B O   
11739 C  CB  . THR B  747 0.6089 0.5219 1.2531 -0.0202 0.0931  0.3187  ? ? ? ? ? ? 990  THR B CB  
11740 O  OG1 . THR B  747 0.5988 0.5213 1.2120 -0.0055 0.0862  0.3329  ? ? ? ? ? ? 990  THR B OG1 
11741 C  CG2 . THR B  747 0.6135 0.5024 1.2868 -0.0208 0.0937  0.2892  ? ? ? ? ? ? 990  THR B CG2 
11742 N  N   . LEU B  748 0.5911 0.5661 1.1733 -0.0286 0.0955  0.3478  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B N   
11743 C  CA  . LEU B  748 0.5821 0.5855 1.1259 -0.0248 0.0945  0.3641  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B CA  
11744 C  C   . LEU B  748 0.5774 0.5840 1.0929 -0.0097 0.0872  0.3768  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B C   
11745 O  O   . LEU B  748 0.5909 0.5786 1.1240 -0.0037 0.0855  0.3895  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B O   
11746 C  CB  . LEU B  748 0.6032 0.6129 1.1612 -0.0340 0.1034  0.3936  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B CB  
11747 C  CG  . LEU B  748 0.6048 0.6195 1.1859 -0.0498 0.1103  0.3805  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B CG  
11748 C  CD1 . LEU B  748 0.6179 0.6514 1.1956 -0.0560 0.1183  0.4093  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B CD1 
11749 C  CD2 . LEU B  748 0.5774 0.6101 1.1368 -0.0503 0.1055  0.3462  ? ? ? ? ? ? 991  LEU B CD2 
11750 N  N   . TYR B  749 0.5592 0.5901 1.0326 -0.0036 0.0827  0.3725  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B N   
11751 C  CA  . TYR B  749 0.5556 0.5928 1.0016 0.0089  0.0755  0.3833  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CA  
11752 C  C   . TYR B  749 0.5470 0.6140 0.9528 0.0107  0.0752  0.3886  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B C   
11753 O  O   . TYR B  749 0.5336 0.6137 0.9281 0.0060  0.0776  0.3718  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B O   
11754 C  CB  . TYR B  749 0.5376 0.5654 0.9777 0.0164  0.0684  0.3568  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CB  
11755 C  CG  . TYR B  749 0.5367 0.5661 0.9597 0.0287  0.0607  0.3671  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CG  
11756 C  CD1 . TYR B  749 0.5461 0.5547 0.9944 0.0345  0.0581  0.3714  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CD1 
11757 C  CD2 . TYR B  749 0.5274 0.5799 0.9104 0.0345  0.0561  0.3712  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CD2 
11758 C  CE1 . TYR B  749 0.5452 0.5584 0.9793 0.0458  0.0503  0.3810  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CE1 
11759 C  CE2 . TYR B  749 0.5273 0.5836 0.8952 0.0447  0.0483  0.3793  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CE2 
11760 C  CZ  . TYR B  749 0.5355 0.5735 0.9290 0.0503  0.0451  0.3847  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B CZ  
11761 O  OH  . TYR B  749 0.5348 0.5805 0.9134 0.0603  0.0367  0.3925  ? ? ? ? ? ? 992  TYR B OH  
11762 N  N   . VAL B  750 0.5565 0.6351 0.9415 0.0177  0.0724  0.4119  ? ? ? ? ? ? 993  VAL B N   
11763 C  CA  . VAL B  750 0.5524 0.6598 0.8982 0.0200  0.0724  0.4174  ? ? ? ? ? ? 993  VAL B CA  
11764 C  C   . VAL B  750 0.5350 0.6517 0.8461 0.0302  0.0634  0.4016  ? ? ? ? ? ? 993  VAL B C   
11765 O  O   . VAL B  750 0.5395 0.6538 0.8442 0.0381  0.0563  0.4105  ? ? ? ? ? ? 993  VAL B O   
11766 C  CB  . VAL B  750 0.5774 0.6964 0.9188 0.0205  0.0753  0.4533  ? ? ? ? ? ? 993  VAL B CB  
11767 C  CG1 . VAL B  750 0.5753 0.7252 0.8734 0.0241  0.0749  0.4570  ? ? ? ? ? ? 993  VAL B CG1 
11768 C  CG2 . VAL B  750 0.5958 0.7082 0.9696 0.0094  0.0857  0.4704  ? ? ? ? ? ? 993  VAL B CG2 
11769 N  N   . VAL B  751 0.5160 0.6439 0.8065 0.0299  0.0638  0.3785  ? ? ? ? ? ? 994  VAL B N   
11770 C  CA  . VAL B  751 0.4997 0.6332 0.7617 0.0383  0.0564  0.3610  ? ? ? ? ? ? 994  VAL B CA  
11771 C  C   . VAL B  751 0.5022 0.6614 0.7286 0.0407  0.0575  0.3664  ? ? ? ? ? ? 994  VAL B C   
11772 O  O   . VAL B  751 0.5129 0.6861 0.7370 0.0358  0.0648  0.3795  ? ? ? ? ? ? 994  VAL B O   
11773 C  CB  . VAL B  751 0.4781 0.6037 0.7425 0.0377  0.0556  0.3303  ? ? ? ? ? ? 994  VAL B CB  
11774 C  CG1 . VAL B  751 0.4781 0.5799 0.7772 0.0348  0.0552  0.3227  ? ? ? ? ? ? 994  VAL B CG1 
11775 C  CG2 . VAL B  751 0.4725 0.6116 0.7330 0.0318  0.0622  0.3221  ? ? ? ? ? ? 994  VAL B CG2 
11776 N  N   . ASP B  752 0.4948 0.6605 0.6945 0.0482  0.0507  0.3572  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B N   
11777 C  CA  . ASP B  752 0.4951 0.6837 0.6600 0.0508  0.0518  0.3540  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B CA  
11778 C  C   . ASP B  752 0.4743 0.6604 0.6324 0.0517  0.0530  0.3262  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B C   
11779 O  O   . ASP B  752 0.4620 0.6416 0.6093 0.0571  0.0468  0.3094  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B O   
11780 C  CB  . ASP B  752 0.4994 0.6955 0.6406 0.0579  0.0432  0.3561  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B CB  
11781 C  CG  . ASP B  752 0.5209 0.7226 0.6661 0.0588  0.0402  0.3843  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B CG  
11782 O  OD1 . ASP B  752 0.5364 0.7420 0.6937 0.0541  0.0467  0.4055  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B OD1 
11783 O  OD2 . ASP B  752 0.5235 0.7265 0.6605 0.0643  0.0312  0.3864  ? ? ? ? ? ? 995  ASP B OD2 
11784 N  N   . GLY B  753 0.4712 0.6631 0.6372 0.0464  0.0608  0.3223  ? ? ? ? ? ? 996  GLY B N   
11785 C  CA  . GLY B  753 0.4525 0.6416 0.6190 0.0468  0.0618  0.2981  ? ? ? ? ? ? 996  GLY B CA  
11786 C  C   . GLY B  753 0.4494 0.6576 0.6030 0.0463  0.0688  0.2914  ? ? ? ? ? ? 996  GLY B C   
11787 O  O   . GLY B  753 0.4360 0.6428 0.5973 0.0456  0.0701  0.2749  ? ? ? ? ? ? 996  GLY B O   
11788 N  N   . LYS B  754 0.4627 0.6901 0.5967 0.0472  0.0732  0.3037  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B N   
11789 C  CA  . LYS B  754 0.4618 0.7094 0.5807 0.0486  0.0805  0.2970  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B CA  
11790 C  C   . LYS B  754 0.4676 0.7269 0.5524 0.0559  0.0793  0.2925  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B C   
11791 O  O   . LYS B  754 0.4814 0.7445 0.5533 0.0569  0.0761  0.3053  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B O   
11792 C  CB  . LYS B  754 0.4755 0.7389 0.6055 0.0414  0.0897  0.3153  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B CB  
11793 C  CG  . LYS B  754 0.4685 0.7266 0.6313 0.0334  0.0932  0.3128  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B CG  
11794 C  CD  . LYS B  754 0.4845 0.7586 0.6605 0.0251  0.1033  0.3331  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B CD  
11795 C  CE  . LYS B  754 0.4768 0.7518 0.6842 0.0166  0.1075  0.3261  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B CE  
11796 N  NZ  . LYS B  754 0.4952 0.7796 0.7203 0.0071  0.1163  0.3494  ? ? ? ? ? ? 997  LYS B NZ  
11797 N  N   . SER B  755 0.4587 0.7241 0.5299 0.0612  0.0818  0.2740  ? ? ? ? ? ? 998  SER B N   
11798 C  CA  . SER B  755 0.4665 0.7438 0.5065 0.0678  0.0827  0.2664  ? ? ? ? ? ? 998  SER B CA  
11799 C  C   . SER B  755 0.4836 0.7869 0.5114 0.0665  0.0925  0.2774  ? ? ? ? ? ? 998  SER B C   
11800 O  O   . SER B  755 0.4872 0.7994 0.5320 0.0605  0.0992  0.2903  ? ? ? ? ? ? 998  SER B O   
11801 C  CB  . SER B  755 0.4529 0.7238 0.4851 0.0747  0.0822  0.2427  ? ? ? ? ? ? 998  SER B CB  
11802 O  OG  . SER B  755 0.4434 0.7196 0.4900 0.0745  0.0882  0.2366  ? ? ? ? ? ? 998  SER B OG  
11803 N  N   . SER B  756 0.4955 0.8116 0.4945 0.0715  0.0939  0.2716  ? ? ? ? ? ? 999  SER B N   
11804 C  CA  . SER B  756 0.5162 0.8585 0.4998 0.0701  0.1024  0.2841  ? ? ? ? ? ? 999  SER B CA  
11805 C  C   . SER B  756 0.5158 0.8751 0.5028 0.0710  0.1146  0.2789  ? ? ? ? ? ? 999  SER B C   
11806 O  O   . SER B  756 0.5331 0.9165 0.5063 0.0707  0.1234  0.2866  ? ? ? ? ? ? 999  SER B O   
11807 C  CB  . SER B  756 0.5316 0.8839 0.4821 0.0750  0.0997  0.2769  ? ? ? ? ? ? 999  SER B CB  
11808 O  OG  . SER B  756 0.5300 0.8872 0.4666 0.0815  0.1050  0.2547  ? ? ? ? ? ? 999  SER B OG  
11809 N  N   . GLY B  757 0.4968 0.8460 0.5015 0.0728  0.1151  0.2653  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY B N   
11810 C  CA  . GLY B  757 0.4951 0.8615 0.5033 0.0758  0.1257  0.2574  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY B CA  
11811 C  C   . GLY B  757 0.5088 0.8916 0.4894 0.0836  0.1327  0.2456  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY B C   
11812 O  O   . GLY B  757 0.5085 0.9057 0.4922 0.0876  0.1419  0.2381  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY B O   
11813 N  N   . LYS B  758 0.5218 0.9036 0.4765 0.0861  0.1285  0.2423  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B N   
11814 C  CA  . LYS B  758 0.5352 0.9300 0.4653 0.0937  0.1351  0.2260  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B CA  
11815 C  C   . LYS B  758 0.5390 0.9197 0.4490 0.0978  0.1267  0.2104  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B C   
11816 O  O   . LYS B  758 0.5593 0.9540 0.4434 0.0997  0.1290  0.2051  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B O   
11817 C  CB  . LYS B  758 0.5592 0.9842 0.4722 0.0916  0.1448  0.2379  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B CB  
11818 C  CG  . LYS B  758 0.5733 1.0039 0.4772 0.0845  0.1393  0.2602  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B CG  
11819 C  CD  . LYS B  758 0.5873 1.0450 0.4961 0.0792  0.1515  0.2814  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B CD  
11820 C  CE  . LYS B  758 0.6169 1.0989 0.4969 0.0771  0.1536  0.2967  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B CE  
11821 N  NZ  . LYS B  758 0.6218 1.1000 0.5133 0.0691  0.1477  0.3262  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS B NZ  
11822 N  N   . ASP B  759 0.5211 0.8755 0.4430 0.0986  0.1170  0.2030  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B N   
11823 C  CA  . ASP B  759 0.5220 0.8609 0.4300 0.1028  0.1102  0.1852  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B CA  
11824 C  C   . ASP B  759 0.5126 0.8403 0.4272 0.1109  0.1148  0.1653  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B C   
11825 O  O   . ASP B  759 0.5086 0.8458 0.4342 0.1143  0.1237  0.1647  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B O   
11826 C  CB  . ASP B  759 0.5086 0.8262 0.4281 0.0985  0.0975  0.1914  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B CB  
11827 C  CG  . ASP B  759 0.4886 0.7956 0.4377 0.0950  0.0962  0.2021  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B CG  
11828 O  OD1 . ASP B  759 0.4823 0.7967 0.4448 0.0959  0.1039  0.2026  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B OD1 
11829 O  OD2 . ASP B  759 0.4800 0.7720 0.4402 0.0911  0.0872  0.2092  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP B OD2 
11830 N  N   . GLN B  760 0.5097 0.8177 0.4193 0.1141  0.1086  0.1502  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B N   
11831 C  CA  . GLN B  760 0.4998 0.7917 0.4190 0.1215  0.1109  0.1349  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B CA  
11832 C  C   . GLN B  760 0.4779 0.7625 0.4229 0.1215  0.1099  0.1423  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B C   
11833 O  O   . GLN B  760 0.4729 0.7581 0.4275 0.1283  0.1159  0.1356  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B O   
11834 C  CB  . GLN B  760 0.4988 0.7684 0.4126 0.1221  0.1028  0.1224  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B CB  
11835 C  CG  . GLN B  760 0.5207 0.7942 0.4109 0.1226  0.1029  0.1087  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B CG  
11836 C  CD  . GLN B  760 0.5402 0.8331 0.4166 0.1276  0.1149  0.0997  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B CD  
11837 O  OE1 . GLN B  760 0.5508 0.8667 0.4172 0.1246  0.1186  0.1098  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B OE1 
11838 N  NE2 . GLN B  760 0.5471 0.8307 0.4230 0.1354  0.1215  0.0809  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN B NE2 
11839 N  N   . GLN B  761 0.4659 0.7435 0.4230 0.1145  0.1020  0.1551  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B N   
11840 C  CA  . GLN B  761 0.4478 0.7213 0.4287 0.1137  0.1012  0.1602  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B CA  
11841 C  C   . GLN B  761 0.4489 0.7443 0.4395 0.1145  0.1108  0.1656  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B C   
11842 O  O   . GLN B  761 0.4369 0.7332 0.4449 0.1170  0.1120  0.1638  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B O   
11843 C  CB  . GLN B  761 0.4390 0.7049 0.4324 0.1051  0.0932  0.1735  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B CB  
11844 C  CG  . GLN B  761 0.4236 0.6886 0.4410 0.1032  0.0931  0.1767  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B CG  
11845 C  CD  . GLN B  761 0.4109 0.6584 0.4339 0.1081  0.0884  0.1651  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B CD  
11846 O  OE1 . GLN B  761 0.4094 0.6404 0.4262 0.1083  0.0822  0.1608  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B OE1 
11847 N  NE2 . GLN B  761 0.4025 0.6554 0.4378 0.1121  0.0914  0.1609  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN B NE2 
11848 N  N   . ALA B  762 0.4642 0.7796 0.4442 0.1122  0.1174  0.1728  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA B N   
11849 C  CA  . ALA B  762 0.4661 0.8046 0.4571 0.1118  0.1272  0.1794  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA B CA  
11850 C  C   . ALA B  762 0.4700 0.8150 0.4572 0.1228  0.1354  0.1643  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA B C   
11851 O  O   . ALA B  762 0.4639 0.8219 0.4676 0.1259  0.1412  0.1645  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA B O   
11852 C  CB  . ALA B  762 0.4835 0.8430 0.4638 0.1057  0.1328  0.1938  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA B CB  
11853 N  N   . LYS B  763 0.4813 0.8172 0.4484 0.1286  0.1355  0.1507  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B N   
11854 C  CA  . LYS B  763 0.4891 0.8279 0.4523 0.1399  0.1440  0.1350  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B CA  
11855 C  C   . LYS B  763 0.4749 0.7974 0.4540 0.1473  0.1413  0.1273  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B C   
11856 O  O   . LYS B  763 0.4744 0.8074 0.4645 0.1552  0.1486  0.1236  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B O   
11857 C  CB  . LYS B  763 0.5077 0.8393 0.4463 0.1429  0.1448  0.1209  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B CB  
11858 C  CG  . LYS B  763 0.5163 0.8434 0.4542 0.1550  0.1528  0.1027  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B CG  
11859 C  CD  . LYS B  763 0.5391 0.8634 0.4524 0.1562  0.1550  0.0875  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B CD  
11860 C  CE  . LYS B  763 0.5551 0.8829 0.4665 0.1678  0.1672  0.0700  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B CE  
11861 N  NZ  . LYS B  763 0.5807 0.9124 0.4657 0.1663  0.1697  0.0556  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS B NZ  
11862 N  N   . TYR B  764 0.4648 0.7633 0.4450 0.1452  0.1311  0.1255  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B N   
11863 C  CA  . TYR B  764 0.4542 0.7365 0.4461 0.1523  0.1282  0.1190  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CA  
11864 C  C   . TYR B  764 0.4346 0.7152 0.4458 0.1482  0.1213  0.1284  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B C   
11865 O  O   . TYR B  764 0.4265 0.6990 0.4478 0.1544  0.1194  0.1250  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B O   
11866 C  CB  . TYR B  764 0.4576 0.7148 0.4382 0.1528  0.1224  0.1097  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CB  
11867 C  CG  . TYR B  764 0.4785 0.7335 0.4412 0.1574  0.1285  0.0959  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CG  
11868 C  CD1 . TYR B  764 0.4887 0.7446 0.4538 0.1686  0.1379  0.0849  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CD1 
11869 C  CD2 . TYR B  764 0.4895 0.7415 0.4338 0.1507  0.1244  0.0928  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CD2 
11870 C  CE1 . TYR B  764 0.5105 0.7630 0.4602 0.1726  0.1441  0.0693  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CE1 
11871 C  CE2 . TYR B  764 0.5108 0.7615 0.4382 0.1540  0.1294  0.0771  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CE2 
11872 C  CZ  . TYR B  764 0.5218 0.7719 0.4519 0.1648  0.1397  0.0645  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B CZ  
11873 O  OH  . TYR B  764 0.5454 0.7938 0.4602 0.1682  0.1457  0.0465  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR B OH  
11874 N  N   . GLY B  765 0.4285 0.7163 0.4454 0.1377  0.1174  0.1402  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY B N   
11875 C  CA  . GLY B  765 0.4117 0.6964 0.4475 0.1330  0.1106  0.1464  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY B CA  
11876 C  C   . GLY B  765 0.4041 0.7017 0.4570 0.1393  0.1133  0.1448  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY B C   
11877 O  O   . GLY B  765 0.4083 0.7283 0.4680 0.1410  0.1209  0.1474  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY B O   
11878 N  N   . GLY B  766 0.3937 0.6801 0.4543 0.1426  0.1072  0.1414  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY B N   
11879 C  CA  . GLY B  766 0.3882 0.6884 0.4637 0.1500  0.1086  0.1402  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY B CA  
11880 C  C   . GLY B  766 0.3983 0.7130 0.4736 0.1614  0.1185  0.1364  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY B C   
11881 O  O   . GLY B  766 0.3949 0.7301 0.4858 0.1657  0.1210  0.1384  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY B O   
11882 N  N   . ALA B  767 0.4118 0.7170 0.4708 0.1666  0.1244  0.1299  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA B N   
11883 C  CA  . ALA B  767 0.4235 0.7422 0.4834 0.1777  0.1350  0.1248  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA B CA  
11884 C  C   . ALA B  767 0.4236 0.7344 0.4910 0.1909  0.1352  0.1202  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA B C   
11885 O  O   . ALA B  767 0.4302 0.7551 0.5063 0.2016  0.1428  0.1181  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA B O   
11886 C  CB  . ALA B  767 0.4412 0.7537 0.4808 0.1787  0.1419  0.1170  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA B CB  
11887 N  N   . PHE B  768 0.4179 0.7066 0.4827 0.1910  0.1274  0.1195  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B N   
11888 C  CA  . PHE B  768 0.4204 0.7016 0.4924 0.2041  0.1280  0.1177  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CA  
11889 C  C   . PHE B  768 0.4067 0.7003 0.4945 0.2049  0.1207  0.1256  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B C   
11890 O  O   . PHE B  768 0.4082 0.6948 0.5005 0.2146  0.1190  0.1269  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B O   
11891 C  CB  . PHE B  768 0.4270 0.6769 0.4868 0.2058  0.1261  0.1118  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CB  
11892 C  CG  . PHE B  768 0.4387 0.6775 0.4820 0.2012  0.1299  0.1034  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CG  
11893 C  CD1 . PHE B  768 0.4568 0.6914 0.4954 0.2102  0.1395  0.0936  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CD1 
11894 C  CD2 . PHE B  768 0.4333 0.6669 0.4660 0.1880  0.1238  0.1050  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CD2 
11895 C  CE1 . PHE B  768 0.4701 0.6969 0.4915 0.2053  0.1427  0.0839  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CE1 
11896 C  CE2 . PHE B  768 0.4458 0.6722 0.4618 0.1835  0.1262  0.0975  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CE2 
11897 C  CZ  . PHE B  768 0.4645 0.6884 0.4739 0.1919  0.1355  0.0863  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE B CZ  
11898 N  N   . LEU B  769 0.3954 0.7083 0.4919 0.1946  0.1165  0.1310  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B N   
11899 C  CA  . LEU B  769 0.3836 0.7078 0.4929 0.1925  0.1081  0.1359  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B CA  
11900 C  C   . LEU B  769 0.3862 0.7317 0.5103 0.2057  0.1108  0.1384  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B C   
11901 O  O   . LEU B  769 0.3814 0.7331 0.5130 0.2099  0.1042  0.1419  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B O   
11902 C  CB  . LEU B  769 0.3735 0.7129 0.4914 0.1776  0.1038  0.1394  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B CB  
11903 C  CG  . LEU B  769 0.3692 0.6879 0.4769 0.1650  0.0983  0.1390  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B CG  
11904 C  CD1 . LEU B  769 0.3613 0.6959 0.4829 0.1519  0.0946  0.1429  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B CD1 
11905 C  CD2 . LEU B  769 0.3654 0.6659 0.4679 0.1677  0.0913  0.1370  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU B CD2 
11906 N  N   . GLU B  770 0.3953 0.7534 0.5236 0.2134  0.1207  0.1368  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B N   
11907 C  CA  . GLU B  770 0.3986 0.7788 0.5440 0.2275  0.1236  0.1399  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B CA  
11908 C  C   . GLU B  770 0.4095 0.7718 0.5522 0.2435  0.1260  0.1394  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B C   
11909 O  O   . GLU B  770 0.4087 0.7819 0.5628 0.2530  0.1220  0.1454  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B O   
11910 C  CB  . GLU B  770 0.4060 0.8061 0.5585 0.2315  0.1344  0.1381  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B CB  
11911 C  CG  . GLU B  770 0.3989 0.8124 0.5524 0.2157  0.1340  0.1397  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B CG  
11912 C  CD  . GLU B  770 0.3964 0.8479 0.5720 0.2170  0.1378  0.1437  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B CD  
11913 O  OE1 . GLU B  770 0.4064 0.8719 0.5908 0.2317  0.1472  0.1422  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B OE1 
11914 O  OE2 . GLU B  770 0.3853 0.8524 0.5715 0.2034  0.1315  0.1479  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU B OE2 
11915 N  N   . GLU B  771 0.4218 0.7578 0.5504 0.2466  0.1329  0.1323  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B N   
11916 C  CA  . GLU B  771 0.4341 0.7474 0.5609 0.2600  0.1355  0.1315  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B CA  
11917 C  C   . GLU B  771 0.4264 0.7268 0.5500 0.2575  0.1250  0.1380  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B C   
11918 O  O   . GLU B  771 0.4322 0.7313 0.5634 0.2699  0.1241  0.1444  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B O   
11919 C  CB  . GLU B  771 0.4487 0.7346 0.5603 0.2600  0.1435  0.1203  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B CB  
11920 C  CG  . GLU B  771 0.4591 0.7131 0.5660 0.2670  0.1435  0.1192  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B CG  
11921 C  CD  . GLU B  771 0.4723 0.7000 0.5637 0.2629  0.1491  0.1063  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B CD  
11922 O  OE1 . GLU B  771 0.4698 0.7045 0.5502 0.2519  0.1499  0.1003  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B OE1 
11923 O  OE2 . GLU B  771 0.4862 0.6871 0.5767 0.2700  0.1523  0.1029  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU B OE2 
11924 N  N   . LEU B  772 0.4149 0.7073 0.5279 0.2422  0.1175  0.1370  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B N   
11925 C  CA  . LEU B  772 0.4085 0.6911 0.5179 0.2394  0.1085  0.1419  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B CA  
11926 C  C   . LEU B  772 0.4010 0.7122 0.5240 0.2429  0.1015  0.1502  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B C   
11927 O  O   . LEU B  772 0.4037 0.7115 0.5266 0.2496  0.0972  0.1565  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B O   
11928 C  CB  . LEU B  772 0.3982 0.6691 0.4962 0.2226  0.1026  0.1383  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B CB  
11929 C  CG  . LEU B  772 0.4049 0.6467 0.4877 0.2177  0.1061  0.1310  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B CG  
11930 C  CD1 . LEU B  772 0.3933 0.6305 0.4691 0.2016  0.0993  0.1298  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B CD1 
11931 C  CD2 . LEU B  772 0.4157 0.6302 0.4930 0.2254  0.1081  0.1305  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU B CD2 
11932 N  N   . GLN B  773 0.3930 0.7337 0.5274 0.2378  0.1002  0.1503  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B N   
11933 C  CA  . GLN B  773 0.3868 0.7592 0.5357 0.2402  0.0929  0.1564  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B CA  
11934 C  C   . GLN B  773 0.3972 0.7831 0.5579 0.2591  0.0961  0.1634  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B C   
11935 O  O   . GLN B  773 0.3962 0.8014 0.5643 0.2645  0.0890  0.1703  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B O   
11936 C  CB  . GLN B  773 0.3777 0.7786 0.5393 0.2298  0.0921  0.1543  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B CB  
11937 C  CG  . GLN B  773 0.3665 0.7656 0.5246 0.2117  0.0847  0.1507  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B CG  
11938 C  CD  . GLN B  773 0.3603 0.7850 0.5332 0.2010  0.0858  0.1495  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B CD  
11939 O  OE1 . GLN B  773 0.3629 0.7833 0.5336 0.1976  0.0936  0.1481  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B OE1 
11940 N  NE2 . GLN B  773 0.3539 0.8070 0.5422 0.1957  0.0782  0.1501  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN B NE2 
11941 N  N   . ALA B  774 0.4083 0.7860 0.5713 0.2690  0.1072  0.1610  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA B N   
11942 C  CA  . ALA B  774 0.4210 0.8078 0.5975 0.2885  0.1129  0.1667  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA B CA  
11943 C  C   . ALA B  774 0.4324 0.7934 0.6023 0.2992  0.1124  0.1728  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA B C   
11944 O  O   . ALA B  774 0.4384 0.8131 0.6189 0.3123  0.1097  0.1833  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA B O   
11945 C  CB  . ALA B  774 0.4312 0.8121 0.6099 0.2940  0.1258  0.1593  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA B CB  
11946 N  N   . LYS B  775 0.4367 0.7614 0.5903 0.2938  0.1150  0.1673  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B N   
11947 C  CA  . LYS B  775 0.4497 0.7489 0.5992 0.3037  0.1159  0.1741  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B CA  
11948 C  C   . LYS B  775 0.4422 0.7425 0.5838 0.2977  0.1052  0.1816  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B C   
11949 O  O   . LYS B  775 0.4532 0.7466 0.5965 0.3088  0.1048  0.1924  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B O   
11950 C  CB  . LYS B  775 0.4601 0.7193 0.5973 0.3009  0.1234  0.1650  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B CB  
11951 C  CG  . LYS B  775 0.4710 0.7241 0.6118 0.3058  0.1347  0.1547  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B CG  
11952 C  CD  . LYS B  775 0.4838 0.6977 0.6129 0.3031  0.1405  0.1456  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B CD  
11953 C  CE  . LYS B  775 0.4932 0.7046 0.6211 0.3036  0.1505  0.1315  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B CE  
11954 N  NZ  . LYS B  775 0.5122 0.6876 0.6349 0.3064  0.1577  0.1227  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS B NZ  
11955 N  N   . TYR B  776 0.4259 0.7334 0.5590 0.2806  0.0976  0.1762  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B N   
11956 C  CA  . TYR B  776 0.4206 0.7236 0.5435 0.2736  0.0891  0.1800  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CA  
11957 C  C   . TYR B  776 0.4064 0.7412 0.5323 0.2635  0.0786  0.1793  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B C   
11958 O  O   . TYR B  776 0.3968 0.7243 0.5133 0.2492  0.0737  0.1732  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B O   
11959 C  CB  . TYR B  776 0.4178 0.6879 0.5252 0.2612  0.0905  0.1718  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CB  
11960 C  CG  . TYR B  776 0.4316 0.6701 0.5360 0.2671  0.1006  0.1680  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CG  
11961 C  CD1 . TYR B  776 0.4485 0.6720 0.5566 0.2812  0.1057  0.1760  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CD1 
11962 C  CD2 . TYR B  776 0.4300 0.6537 0.5279 0.2582  0.1050  0.1562  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CD2 
11963 C  CE1 . TYR B  776 0.4635 0.6569 0.5709 0.2859  0.1152  0.1706  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CE1 
11964 C  CE2 . TYR B  776 0.4449 0.6410 0.5397 0.2629  0.1138  0.1504  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CE2 
11965 C  CZ  . TYR B  776 0.4617 0.6422 0.5622 0.2766  0.1190  0.1568  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B CZ  
11966 O  OH  . TYR B  776 0.4793 0.6317 0.5798 0.2817  0.1281  0.1502  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR B OH  
11967 N  N   . PRO B  777 0.4062 0.7765 0.5466 0.2710  0.0750  0.1850  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO B N   
11968 C  CA  . PRO B  777 0.3937 0.7962 0.5402 0.2597  0.0655  0.1813  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO B CA  
11969 C  C   . PRO B  777 0.3897 0.7918 0.5244 0.2505  0.0563  0.1802  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO B C   
11970 O  O   . PRO B  777 0.3791 0.7947 0.5157 0.2362  0.0502  0.1720  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO B O   
11971 C  CB  . PRO B  777 0.3983 0.8379 0.5624 0.2726  0.0631  0.1895  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO B CB  
11972 C  CG  . PRO B  777 0.4146 0.8402 0.5794 0.2923  0.0693  0.2008  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO B CG  
11973 C  CD  . PRO B  777 0.4195 0.8014 0.5725 0.2907  0.0789  0.1956  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO B CD  
11974 N  N   . GLU B  778 0.3992 0.7855 0.5227 0.2580  0.0562  0.1879  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B N   
11975 C  CA  . GLU B  778 0.3964 0.7778 0.5061 0.2482  0.0497  0.1852  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B CA  
11976 C  C   . GLU B  778 0.3848 0.7478 0.4878 0.2305  0.0493  0.1723  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B C   
11977 O  O   . GLU B  778 0.3786 0.7541 0.4793 0.2195  0.0420  0.1656  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B O   
11978 C  CB  . GLU B  778 0.4086 0.7641 0.5061 0.2566  0.0537  0.1944  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B CB  
11979 C  CG  . GLU B  778 0.4215 0.7981 0.5206 0.2713  0.0504  0.2091  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B CG  
11980 C  CD  . GLU B  778 0.4167 0.8353 0.5178 0.2662  0.0386  0.2068  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B CD  
11981 O  OE1 . GLU B  778 0.4086 0.8286 0.5015 0.2517  0.0335  0.1959  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B OE1 
11982 O  OE2 . GLU B  778 0.4222 0.8732 0.5344 0.2771  0.0345  0.2152  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU B OE2 
11983 N  N   . LEU B  779 0.3844 0.7166 0.4834 0.2286  0.0571  0.1690  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B N   
11984 C  CA  . LEU B  779 0.3749 0.6890 0.4687 0.2133  0.0572  0.1588  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B CA  
11985 C  C   . LEU B  779 0.3642 0.7028 0.4683 0.2014  0.0514  0.1514  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B C   
11986 O  O   . LEU B  779 0.3578 0.6932 0.4595 0.1889  0.0471  0.1442  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B O   
11987 C  CB  . LEU B  779 0.3769 0.6665 0.4689 0.2140  0.0657  0.1562  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B CB  
11988 C  CG  . LEU B  779 0.3895 0.6527 0.4748 0.2247  0.0727  0.1611  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B CG  
11989 C  CD1 . LEU B  779 0.3901 0.6303 0.4713 0.2199  0.0791  0.1537  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B CD1 
11990 C  CD2 . LEU B  779 0.3928 0.6411 0.4679 0.2237  0.0704  0.1643  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU B CD2 
11991 N  N   . PHE B  780 0.3635 0.7271 0.4811 0.2052  0.0517  0.1531  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B N   
11992 C  CA  . PHE B  780 0.3549 0.7417 0.4850 0.1930  0.0469  0.1464  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CA  
11993 C  C   . PHE B  780 0.3550 0.7728 0.4908 0.1913  0.0372  0.1450  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B C   
11994 O  O   . PHE B  780 0.3493 0.7860 0.4969 0.1798  0.0327  0.1378  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B O   
11995 C  CB  . PHE B  780 0.3536 0.7516 0.4964 0.1944  0.0528  0.1474  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CB  
11996 C  CG  . PHE B  780 0.3564 0.7254 0.4904 0.1963  0.0618  0.1475  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CG  
11997 C  CD1 . PHE B  780 0.3511 0.7043 0.4817 0.1831  0.0635  0.1422  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CD1 
11998 C  CD2 . PHE B  780 0.3662 0.7218 0.4945 0.2110  0.0683  0.1526  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CD2 
11999 C  CE1 . PHE B  780 0.3551 0.6844 0.4758 0.1843  0.0707  0.1416  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CE1 
12000 C  CE2 . PHE B  780 0.3706 0.7001 0.4901 0.2115  0.0760  0.1501  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CE2 
12001 C  CZ  . PHE B  780 0.3647 0.6825 0.4795 0.1980  0.0768  0.1444  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE B CZ  
12002 N  N   . ALA B  781 0.3629 0.7864 0.4903 0.2019  0.0339  0.1516  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA B N   
12003 C  CA  . ALA B  781 0.3651 0.8215 0.4953 0.2001  0.0239  0.1495  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA B CA  
12004 C  C   . ALA B  781 0.3640 0.8096 0.4828 0.1889  0.0197  0.1405  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA B C   
12005 O  O   . ALA B  781 0.3650 0.8362 0.4868 0.1822  0.0114  0.1331  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA B O   
12006 C  CB  . ALA B  781 0.3766 0.8494 0.5029 0.2173  0.0218  0.1625  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA B CB  
12007 N  N   . ARG B  782 0.3633 0.7726 0.4696 0.1873  0.0254  0.1404  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B N   
12008 C  CA  . ARG B  782 0.3642 0.7627 0.4588 0.1794  0.0225  0.1333  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B CA  
12009 C  C   . ARG B  782 0.3564 0.7549 0.4599 0.1622  0.0194  0.1185  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B C   
12010 O  O   . ARG B  782 0.3494 0.7342 0.4616 0.1554  0.0233  0.1160  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B O   
12011 C  CB  . ARG B  782 0.3665 0.7281 0.4472 0.1829  0.0295  0.1381  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B CB  
12012 C  CG  . ARG B  782 0.3614 0.7023 0.4376 0.1699  0.0296  0.1272  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B CG  
12013 C  CD  . ARG B  782 0.3647 0.6753 0.4287 0.1739  0.0356  0.1325  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B CD  
12014 N  NE  . ARG B  782 0.3724 0.6888 0.4249 0.1758  0.0335  0.1332  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B NE  
12015 C  CZ  . ARG B  782 0.3817 0.6869 0.4232 0.1852  0.0377  0.1440  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B CZ  
12016 N  NH1 . ARG B  782 0.3848 0.6708 0.4268 0.1936  0.0440  0.1536  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B NH1 
12017 N  NH2 . ARG B  782 0.3896 0.7032 0.4202 0.1858  0.0362  0.1446  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG B NH2 
12018 N  N   . LYS B  783 0.3599 0.7742 0.4611 0.1555  0.0129  0.1090  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B N   
12019 C  CA  . LYS B  783 0.3557 0.7664 0.4659 0.1395  0.0105  0.0938  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B CA  
12020 C  C   . LYS B  783 0.3550 0.7333 0.4545 0.1361  0.0148  0.0908  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B C   
12021 O  O   . LYS B  783 0.3617 0.7397 0.4473 0.1394  0.0139  0.0899  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B O   
12022 C  CB  . LYS B  783 0.3622 0.8060 0.4757 0.1338  0.0017  0.0824  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B CB  
12023 C  CG  . LYS B  783 0.3634 0.8430 0.4885 0.1377  -0.0033 0.0859  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B CG  
12024 C  CD  . LYS B  783 0.3684 0.8813 0.5036 0.1274  -0.0125 0.0710  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B CD  
12025 C  CE  . LYS B  783 0.3686 0.9177 0.5172 0.1328  -0.0171 0.0772  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B CE  
12026 N  NZ  . LYS B  783 0.3799 0.9721 0.5239 0.1364  -0.0278 0.0738  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS B NZ  
12027 N  N   . GLN B  784 0.3479 0.7007 0.4540 0.1298  0.0196  0.0902  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B N   
12028 C  CA  . GLN B  784 0.3465 0.6685 0.4447 0.1275  0.0238  0.0891  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B CA  
12029 C  C   . GLN B  784 0.3501 0.6761 0.4497 0.1189  0.0203  0.0754  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B C   
12030 O  O   . GLN B  784 0.3516 0.6955 0.4640 0.1100  0.0156  0.0644  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B O   
12031 C  CB  . GLN B  784 0.3396 0.6397 0.4464 0.1217  0.0281  0.0910  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B CB  
12032 C  CG  . GLN B  784 0.3379 0.6352 0.4427 0.1299  0.0323  0.1024  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B CG  
12033 C  CD  . GLN B  784 0.3424 0.6290 0.4317 0.1424  0.0358  0.1110  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B CD  
12034 O  OE1 . GLN B  784 0.3452 0.6192 0.4246 0.1434  0.0363  0.1101  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B OE1 
12035 N  NE2 . GLN B  784 0.3444 0.6355 0.4331 0.1520  0.0389  0.1195  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN B NE2 
12036 N  N   . ILE B  785 0.3530 0.6629 0.4405 0.1213  0.0229  0.0751  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B N   
12037 C  CA  . ILE B  785 0.3588 0.6742 0.4454 0.1148  0.0206  0.0613  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B CA  
12038 C  C   . ILE B  785 0.3569 0.6649 0.4616 0.1016  0.0197  0.0476  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B C   
12039 O  O   . ILE B  785 0.3633 0.6881 0.4743 0.0947  0.0156  0.0332  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B O   
12040 C  CB  . ILE B  785 0.3617 0.6594 0.4347 0.1192  0.0252  0.0640  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B CB  
12041 C  CG1 . ILE B  785 0.3679 0.6764 0.4242 0.1317  0.0260  0.0771  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B CG1 
12042 C  CG2 . ILE B  785 0.3680 0.6698 0.4427 0.1116  0.0241  0.0476  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B CG2 
12043 C  CD1 . ILE B  785 0.3668 0.6510 0.4146 0.1388  0.0324  0.0896  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE B CD1 
12044 N  N   . SER B  786 0.3500 0.6331 0.4636 0.0981  0.0234  0.0518  ? ? ? ? ? ? 1029 SER B N   
12045 C  CA  . SER B  786 0.3509 0.6228 0.4818 0.0867  0.0235  0.0405  ? ? ? ? ? ? 1029 SER B CA  
12046 C  C   . SER B  786 0.3518 0.6397 0.5009 0.0781  0.0201  0.0349  ? ? ? ? ? ? 1029 SER B C   
12047 O  O   . SER B  786 0.3577 0.6486 0.5214 0.0683  0.0182  0.0206  ? ? ? ? ? ? 1029 SER B O   
12048 C  CB  . SER B  786 0.3452 0.5877 0.4801 0.0860  0.0280  0.0485  ? ? ? ? ? ? 1029 SER B CB  
12049 O  OG  . SER B  786 0.3397 0.5804 0.4781 0.0869  0.0290  0.0601  ? ? ? ? ? ? 1029 SER B OG  
12050 N  N   . THR B  787 0.3470 0.6459 0.4966 0.0817  0.0197  0.0456  ? ? ? ? ? ? 1030 THR B N   
12051 C  CA  . THR B  787 0.3474 0.6631 0.5165 0.0732  0.0172  0.0421  ? ? ? ? ? ? 1030 THR B CA  
12052 C  C   . THR B  787 0.3525 0.7032 0.5215 0.0736  0.0109  0.0344  ? ? ? ? ? ? 1030 THR B C   
12053 O  O   . THR B  787 0.3556 0.7237 0.5430 0.0639  0.0075  0.0257  ? ? ? ? ? ? 1030 THR B O   
12054 C  CB  . THR B  787 0.3409 0.6548 0.5126 0.0764  0.0205  0.0568  ? ? ? ? ? ? 1030 THR B CB  
12055 O  OG1 . THR B  787 0.3389 0.6621 0.4933 0.0896  0.0209  0.0665  ? ? ? ? ? ? 1030 THR B OG1 
12056 C  CG2 . THR B  787 0.3377 0.6219 0.5104 0.0749  0.0257  0.0643  ? ? ? ? ? ? 1030 THR B CG2 
12057 N  N   . GLY B  788 0.3545 0.7166 0.5038 0.0847  0.0092  0.0385  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY B N   
12058 C  CA  . GLY B  788 0.3600 0.7581 0.5075 0.0872  0.0026  0.0348  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY B CA  
12059 C  C   . GLY B  788 0.3551 0.7719 0.5106 0.0917  0.0018  0.0458  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY B C   
12060 O  O   . GLY B  788 0.3594 0.8093 0.5155 0.0949  -0.0041 0.0447  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY B O   
12061 N  N   . VAL B  789 0.3475 0.7461 0.5091 0.0923  0.0077  0.0564  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL B N   
12062 C  CA  . VAL B  789 0.3438 0.7607 0.5133 0.0973  0.0084  0.0664  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL B CA  
12063 C  C   . VAL B  789 0.3394 0.7377 0.4968 0.1097  0.0154  0.0824  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL B C   
12064 O  O   . VAL B  789 0.3379 0.7066 0.4840 0.1116  0.0199  0.0854  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL B O   
12065 C  CB  . VAL B  789 0.3419 0.7648 0.5361 0.0838  0.0090  0.0616  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL B CB  
12066 C  CG1 . VAL B  789 0.3487 0.7873 0.5556 0.0710  0.0022  0.0435  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL B CG1 
12067 C  CG2 . VAL B  789 0.3378 0.7265 0.5353 0.0786  0.0164  0.0671  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL B CG2 
12068 N  N   . PRO B  790 0.3385 0.7551 0.4995 0.1182  0.0165  0.0914  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO B N   
12069 C  CA  . PRO B  790 0.3373 0.7369 0.4871 0.1307  0.0235  0.1041  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO B CA  
12070 C  C   . PRO B  790 0.3329 0.7084 0.4860 0.1248  0.0304  0.1066  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO B C   
12071 O  O   . PRO B  790 0.3309 0.7065 0.4978 0.1119  0.0299  0.1012  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO B O   
12072 C  CB  . PRO B  790 0.3387 0.7680 0.4968 0.1400  0.0229  0.1109  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO B CB  
12073 C  CG  . PRO B  790 0.3408 0.8043 0.5110 0.1337  0.0141  0.1026  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO B CG  
12074 C  CD  . PRO B  790 0.3398 0.7944 0.5164 0.1171  0.0114  0.0893  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO B CD  
12075 N  N   . MET B  791 0.3333 0.6888 0.4744 0.1337  0.0367  0.1148  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B N   
12076 C  CA  . MET B  791 0.3313 0.6709 0.4746 0.1291  0.0428  0.1179  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B CA  
12077 C  C   . MET B  791 0.3305 0.6949 0.4901 0.1269  0.0448  0.1202  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B C   
12078 O  O   . MET B  791 0.3314 0.7229 0.4987 0.1325  0.0423  0.1209  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B O   
12079 C  CB  . MET B  791 0.3343 0.6549 0.4629 0.1399  0.0491  0.1244  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B CB  
12080 C  CG  . MET B  791 0.3355 0.6294 0.4492 0.1415  0.0489  0.1235  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B CG  
12081 S  SD  . MET B  791 0.3419 0.6173 0.4418 0.1543  0.0564  0.1296  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B SD  
12082 C  CE  . MET B  791 0.3479 0.6364 0.4454 0.1689  0.0554  0.1343  ? ? ? ? ? ? 1034 MET B CE  
12083 N  N   . ASP B  792 0.3298 0.6867 0.4950 0.1195  0.0498  0.1228  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B N   
12084 C  CA  . ASP B  792 0.3299 0.7100 0.5116 0.1160  0.0531  0.1258  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B CA  
12085 C  C   . ASP B  792 0.3331 0.7048 0.5074 0.1208  0.0622  0.1331  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B C   
12086 O  O   . ASP B  792 0.3344 0.6925 0.5077 0.1127  0.0656  0.1359  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B O   
12087 C  CB  . ASP B  792 0.3290 0.7121 0.5283 0.0993  0.0510  0.1222  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B CB  
12088 C  CG  . ASP B  792 0.3303 0.7342 0.5475 0.0936  0.0563  0.1271  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B CG  
12089 O  OD1 . ASP B  792 0.3311 0.7525 0.5482 0.1033  0.0607  0.1318  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B OD1 
12090 O  OD2 . ASP B  792 0.3318 0.7344 0.5645 0.0794  0.0566  0.1267  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP B OD2 
12091 N  N   . PRO B  793 0.3360 0.7170 0.5055 0.1344  0.0663  0.1362  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO B N   
12092 C  CA  . PRO B  793 0.3417 0.7173 0.5031 0.1410  0.0757  0.1406  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO B CA  
12093 C  C   . PRO B  793 0.3431 0.7429 0.5201 0.1361  0.0818  0.1444  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO B C   
12094 O  O   . PRO B  793 0.3493 0.7507 0.5208 0.1418  0.0904  0.1473  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO B O   
12095 C  CB  . PRO B  793 0.3458 0.7243 0.5011 0.1582  0.0774  0.1412  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO B CB  
12096 C  CG  . PRO B  793 0.3422 0.7438 0.5099 0.1600  0.0702  0.1404  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO B CG  
12097 C  CD  . PRO B  793 0.3362 0.7356 0.5088 0.1451  0.0622  0.1355  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO B CD  
12098 N  N   . SER B  794 0.3390 0.7586 0.5359 0.1252  0.0779  0.1437  ? ? ? ? ? ? 1037 SER B N   
12099 C  CA  . SER B  794 0.3409 0.7885 0.5555 0.1222  0.0841  0.1477  ? ? ? ? ? ? 1037 SER B CA  
12100 C  C   . SER B  794 0.3458 0.7848 0.5581 0.1130  0.0916  0.1536  ? ? ? ? ? ? 1037 SER B C   
12101 O  O   . SER B  794 0.3498 0.8086 0.5717 0.1119  0.0994  0.1585  ? ? ? ? ? ? 1037 SER B O   
12102 C  CB  . SER B  794 0.3364 0.8106 0.5760 0.1123  0.0777  0.1446  ? ? ? ? ? ? 1037 SER B CB  
12103 O  OG  . SER B  794 0.3368 0.8041 0.5872 0.0951  0.0774  0.1451  ? ? ? ? ? ? 1037 SER B OG  
12104 N  N   . VAL B  795 0.3464 0.7575 0.5467 0.1064  0.0893  0.1541  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL B N   
12105 C  CA  . VAL B  795 0.3530 0.7551 0.5488 0.0985  0.0956  0.1618  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL B CA  
12106 C  C   . VAL B  795 0.3573 0.7325 0.5261 0.1055  0.0968  0.1617  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL B C   
12107 O  O   . VAL B  795 0.3533 0.7081 0.5121 0.1084  0.0902  0.1565  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL B O   
12108 C  CB  . VAL B  795 0.3525 0.7507 0.5661 0.0813  0.0921  0.1649  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL B CB  
12109 C  CG1 . VAL B  795 0.3452 0.7468 0.5735 0.0768  0.0826  0.1557  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL B CG1 
12110 C  CG2 . VAL B  795 0.3565 0.7268 0.5570 0.0767  0.0914  0.1695  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL B CG2 
12111 N  N   . LYS B  796 0.3665 0.7440 0.5239 0.1081  0.1053  0.1666  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B N   
12112 C  CA  . LYS B  796 0.3728 0.7280 0.5053 0.1134  0.1063  0.1653  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B CA  
12113 C  C   . LYS B  796 0.3767 0.7166 0.5033 0.1031  0.1043  0.1723  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B C   
12114 O  O   . LYS B  796 0.3809 0.7313 0.5181 0.0936  0.1076  0.1816  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B O   
12115 C  CB  . LYS B  796 0.3840 0.7506 0.5047 0.1218  0.1166  0.1652  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B CB  
12116 C  CG  . LYS B  796 0.3821 0.7626 0.5097 0.1334  0.1193  0.1593  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B CG  
12117 C  CD  . LYS B  796 0.3941 0.7854 0.5124 0.1431  0.1302  0.1569  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B CD  
12118 C  CE  . LYS B  796 0.3904 0.8081 0.5292 0.1503  0.1333  0.1561  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B CE  
12119 N  NZ  . LYS B  796 0.4004 0.8178 0.5300 0.1654  0.1410  0.1493  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS B NZ  
12120 N  N   . ILE B  797 0.3769 0.6928 0.4876 0.1051  0.0993  0.1691  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B N   
12121 C  CA  . ILE B  797 0.3819 0.6862 0.4884 0.0963  0.0973  0.1773  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B CA  
12122 C  C   . ILE B  797 0.3954 0.7029 0.4814 0.0996  0.1035  0.1807  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B C   
12123 O  O   . ILE B  797 0.3987 0.6936 0.4665 0.1062  0.1021  0.1737  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B O   
12124 C  CB  . ILE B  797 0.3752 0.6553 0.4802 0.0944  0.0882  0.1736  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B CB  
12125 C  CG1 . ILE B  797 0.3660 0.6470 0.4941 0.0871  0.0833  0.1723  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B CG1 
12126 C  CG2 . ILE B  797 0.3824 0.6516 0.4806 0.0885  0.0866  0.1823  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B CG2 
12127 C  CD1 . ILE B  797 0.3588 0.6189 0.4867 0.0870  0.0751  0.1653  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE B CD1 
12128 N  N   . LYS B  798 0.4045 0.7309 0.4940 0.0947  0.1107  0.1908  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B N   
12129 C  CA  . LYS B  798 0.4204 0.7546 0.4891 0.0968  0.1173  0.1949  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B CA  
12130 C  C   . LYS B  798 0.4276 0.7513 0.4891 0.0892  0.1128  0.2062  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B C   
12131 O  O   . LYS B  798 0.4403 0.7640 0.4800 0.0912  0.1138  0.2075  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B O   
12132 C  CB  . LYS B  798 0.4286 0.7908 0.5046 0.0948  0.1281  0.2025  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B CB  
12133 C  CG  . LYS B  798 0.4267 0.8044 0.5059 0.1047  0.1347  0.1921  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B CG  
12134 C  CD  . LYS B  798 0.4353 0.8055 0.4901 0.1160  0.1372  0.1797  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B CD  
12135 C  CE  . LYS B  798 0.4332 0.8134 0.4942 0.1281  0.1429  0.1686  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B CE  
12136 N  NZ  . LYS B  798 0.4395 0.8026 0.4820 0.1391  0.1428  0.1545  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS B NZ  
12137 N  N   . GLN B  799 0.4211 0.7371 0.5024 0.0805  0.1080  0.2143  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B N   
12138 C  CA  . GLN B  799 0.4288 0.7353 0.5083 0.0738  0.1041  0.2274  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B CA  
12139 C  C   . GLN B  799 0.4181 0.7042 0.5171 0.0683  0.0955  0.2276  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B C   
12140 O  O   . GLN B  799 0.4117 0.6998 0.5347 0.0622  0.0959  0.2282  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B O   
12141 C  CB  . GLN B  799 0.4425 0.7679 0.5280 0.0666  0.1121  0.2451  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B CB  
12142 C  CG  . GLN B  799 0.4513 0.7666 0.5405 0.0596  0.1080  0.2616  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B CG  
12143 C  CD  . GLN B  799 0.4645 0.7959 0.5658 0.0513  0.1160  0.2811  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B CD  
12144 O  OE1 . GLN B  799 0.4601 0.7990 0.5851 0.0455  0.1204  0.2826  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B OE1 
12145 N  NE2 . GLN B  799 0.4824 0.8205 0.5679 0.0503  0.1178  0.2969  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN B NE2 
12146 N  N   . TRP B  800 0.4174 0.6850 0.5070 0.0701  0.0880  0.2260  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B N   
12147 C  CA  . TRP B  800 0.4085 0.6567 0.5156 0.0661  0.0807  0.2244  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CA  
12148 C  C   . TRP B  800 0.4165 0.6643 0.5446 0.0563  0.0820  0.2410  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B C   
12149 O  O   . TRP B  800 0.4309 0.6895 0.5536 0.0536  0.0865  0.2569  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B O   
12150 C  CB  . TRP B  800 0.4068 0.6374 0.5006 0.0704  0.0730  0.2197  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CB  
12151 C  CG  . TRP B  800 0.3990 0.6251 0.4777 0.0788  0.0716  0.2030  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CG  
12152 C  CD1 . TRP B  800 0.4054 0.6344 0.4608 0.0850  0.0726  0.1975  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CD1 
12153 C  CD2 . TRP B  800 0.3857 0.6039 0.4723 0.0817  0.0692  0.1900  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CD2 
12154 N  NE1 . TRP B  800 0.3970 0.6178 0.4474 0.0916  0.0715  0.1827  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B NE1 
12155 C  CE2 . TRP B  800 0.3847 0.5998 0.4533 0.0900  0.0694  0.1790  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CE2 
12156 C  CE3 . TRP B  800 0.3763 0.5903 0.4834 0.0779  0.0669  0.1862  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CE3 
12157 C  CZ2 . TRP B  800 0.3747 0.5826 0.4454 0.0951  0.0676  0.1673  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CZ2 
12158 C  CZ3 . TRP B  800 0.3663 0.5757 0.4729 0.0830  0.0647  0.1733  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CZ3 
12159 C  CH2 . TRP B  800 0.3656 0.5719 0.4542 0.0917  0.0651  0.1653  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP B CH2 
12160 N  N   . SER B  801 0.4091 0.6455 0.5616 0.0509  0.0788  0.2373  ? ? ? ? ? ? 1044 SER B N   
12161 C  CA  . SER B  801 0.4179 0.6479 0.5949 0.0413  0.0797  0.2513  ? ? ? ? ? ? 1044 SER B CA  
12162 C  C   . SER B  801 0.4094 0.6216 0.6087 0.0377  0.0744  0.2406  ? ? ? ? ? ? 1044 SER B C   
12163 O  O   . SER B  801 0.3967 0.6081 0.5950 0.0408  0.0715  0.2232  ? ? ? ? ? ? 1044 SER B O   
12164 C  CB  . SER B  801 0.4257 0.6743 0.6171 0.0338  0.0883  0.2616  ? ? ? ? ? ? 1044 SER B CB  
12165 O  OG  . SER B  801 0.4168 0.6674 0.6310 0.0285  0.0883  0.2499  ? ? ? ? ? ? 1044 SER B OG  
12166 N  N   . ALA B  802 0.4187 0.6175 0.6385 0.0313  0.0737  0.2517  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA B N   
12167 C  CA  . ALA B  802 0.4151 0.5948 0.6574 0.0277  0.0693  0.2424  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA B CA  
12168 C  C   . ALA B  802 0.4024 0.5853 0.6533 0.0263  0.0677  0.2208  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA B C   
12169 O  O   . ALA B  802 0.3959 0.5653 0.6509 0.0281  0.0627  0.2072  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA B O   
12170 C  CB  . ALA B  802 0.4304 0.6008 0.7019 0.0183  0.0726  0.2579  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA B CB  
12171 N  N   . LYS B  803 0.4000 0.6025 0.6540 0.0231  0.0718  0.2176  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B N   
12172 C  CA  . LYS B  803 0.3897 0.5987 0.6524 0.0217  0.0692  0.1983  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B CA  
12173 C  C   . LYS B  803 0.3771 0.5865 0.6154 0.0328  0.0647  0.1847  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B C   
12174 O  O   . LYS B  803 0.3694 0.5817 0.6114 0.0334  0.0611  0.1691  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B O   
12175 C  CB  . LYS B  803 0.3900 0.6231 0.6624 0.0166  0.0742  0.1988  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B CB  
12176 C  CG  . LYS B  803 0.3866 0.6379 0.6343 0.0254  0.0779  0.2031  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B CG  
12177 C  CD  . LYS B  803 0.3865 0.6640 0.6470 0.0209  0.0830  0.2027  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B CD  
12178 C  CE  . LYS B  803 0.3910 0.6855 0.6340 0.0263  0.0904  0.2140  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B CE  
12179 N  NZ  . LYS B  803 0.3918 0.7122 0.6529 0.0206  0.0960  0.2145  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS B NZ  
12180 N  N   . TYR B  804 0.3766 0.5843 0.5901 0.0412  0.0649  0.1908  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B N   
12181 C  CA  . TYR B  804 0.3669 0.5719 0.5596 0.0511  0.0613  0.1793  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CA  
12182 C  C   . TYR B  804 0.3654 0.5488 0.5541 0.0539  0.0561  0.1760  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B C   
12183 O  O   . TYR B  804 0.3585 0.5375 0.5310 0.0615  0.0533  0.1674  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B O   
12184 C  CB  . TYR B  804 0.3678 0.5841 0.5370 0.0588  0.0649  0.1837  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CB  
12185 C  CG  . TYR B  804 0.3672 0.6062 0.5413 0.0581  0.0700  0.1831  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CG  
12186 C  CD1 . TYR B  804 0.3608 0.6095 0.5506 0.0553  0.0683  0.1730  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CD1 
12187 C  CD2 . TYR B  804 0.3739 0.6271 0.5373 0.0604  0.0763  0.1919  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CD2 
12188 C  CE1 . TYR B  804 0.3600 0.6327 0.5571 0.0548  0.0725  0.1726  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CE1 
12189 C  CE2 . TYR B  804 0.3734 0.6493 0.5436 0.0603  0.0817  0.1913  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CE2 
12190 C  CZ  . TYR B  804 0.3660 0.6518 0.5541 0.0575  0.0795  0.1821  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B CZ  
12191 O  OH  . TYR B  804 0.3656 0.6766 0.5628 0.0575  0.0844  0.1820  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR B OH  
12192 N  N   . PHE B  805 0.3726 0.5431 0.5785 0.0479  0.0552  0.1832  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B N   
12193 C  CA  . PHE B  805 0.3723 0.5242 0.5780 0.0507  0.0508  0.1813  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CA  
12194 C  C   . PHE B  805 0.3738 0.5135 0.6042 0.0451  0.0492  0.1730  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B C   
12195 O  O   . PHE B  805 0.3796 0.5217 0.6317 0.0368  0.0517  0.1734  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B O   
12196 C  CB  . PHE B  805 0.3822 0.5287 0.5848 0.0510  0.0508  0.1989  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CB  
12197 C  CG  . PHE B  805 0.3826 0.5388 0.5582 0.0572  0.0513  0.2040  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CG  
12198 C  CD1 . PHE B  805 0.3791 0.5286 0.5379 0.0639  0.0471  0.1999  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CD1 
12199 C  CD2 . PHE B  805 0.3878 0.5606 0.5559 0.0560  0.0564  0.2119  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CD2 
12200 C  CE1 . PHE B  805 0.3820 0.5403 0.5166 0.0687  0.0477  0.2026  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CE1 
12201 C  CE2 . PHE B  805 0.3905 0.5726 0.5334 0.0617  0.0575  0.2143  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CE2 
12202 C  CZ  . PHE B  805 0.3881 0.5624 0.5143 0.0679  0.0529  0.2090  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE B CZ  
12203 N  N   . ASN B  806 0.3699 0.4967 0.5981 0.0494  0.0456  0.1648  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B N   
12204 C  CA  . ASN B  806 0.3731 0.4870 0.6235 0.0454  0.0447  0.1552  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B CA  
12205 C  C   . ASN B  806 0.3849 0.4843 0.6543 0.0425  0.0453  0.1692  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B C   
12206 O  O   . ASN B  806 0.3937 0.4838 0.6897 0.0359  0.0470  0.1674  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B O   
12207 C  CB  . ASN B  806 0.3654 0.4732 0.6050 0.0520  0.0417  0.1422  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B CB  
12208 C  CG  . ASN B  806 0.3566 0.4777 0.5821 0.0545  0.0412  0.1283  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B CG  
12209 O  OD1 . ASN B  806 0.3573 0.4893 0.5914 0.0494  0.0421  0.1213  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B OD1 
12210 N  ND2 . ASN B  806 0.3496 0.4707 0.5548 0.0622  0.0398  0.1248  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN B ND2 
12211 N  N   . GLY B  807 0.3867 0.4847 0.6430 0.0476  0.0438  0.1836  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY B N   
12212 C  CA  . GLY B  807 0.3986 0.4839 0.6712 0.0470  0.0432  0.1987  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY B CA  
12213 C  C   . GLY B  807 0.3997 0.4888 0.6522 0.0535  0.0400  0.2125  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY B C   
12214 O  O   . GLY B  807 0.3937 0.4956 0.6202 0.0569  0.0395  0.2118  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY B O   
12215 N  N   . THR B  808 0.4089 0.4871 0.6750 0.0554  0.0377  0.2243  ? ? ? ? ? ? 1051 THR B N   
12216 C  CA  . THR B  808 0.4132 0.4962 0.6644 0.0610  0.0334  0.2389  ? ? ? ? ? ? 1051 THR B CA  
12217 C  C   . THR B  808 0.4181 0.4873 0.6879 0.0652  0.0294  0.2430  ? ? ? ? ? ? 1051 THR B C   
12218 O  O   . THR B  808 0.4230 0.4773 0.7210 0.0632  0.0316  0.2395  ? ? ? ? ? ? 1051 THR B O   
12219 C  CB  . THR B  808 0.4269 0.5203 0.6745 0.0580  0.0355  0.2613  ? ? ? ? ? ? 1051 THR B CB  
12220 O  OG1 . THR B  808 0.4318 0.5345 0.6601 0.0633  0.0306  0.2734  ? ? ? ? ? ? 1051 THR B OG1 
12221 C  CG2 . THR B  808 0.4423 0.5236 0.7221 0.0533  0.0385  0.2761  ? ? ? ? ? ? 1051 THR B CG2 
12222 N  N   . ASN B  809 0.4178 0.4927 0.6732 0.0711  0.0238  0.2491  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B N   
12223 C  CA  . ASN B  809 0.4250 0.4918 0.6984 0.0757  0.0197  0.2583  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B CA  
12224 C  C   . ASN B  809 0.4437 0.5086 0.7340 0.0738  0.0208  0.2831  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B C   
12225 O  O   . ASN B  809 0.4508 0.5273 0.7282 0.0705  0.0227  0.2960  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B O   
12226 C  CB  . ASN B  809 0.4223 0.5011 0.6743 0.0811  0.0129  0.2614  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B CB  
12227 C  CG  . ASN B  809 0.4282 0.5248 0.6536 0.0798  0.0118  0.2728  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B CG  
12228 O  OD1 . ASN B  809 0.4380 0.5452 0.6557 0.0827  0.0064  0.2878  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B OD1 
12229 N  ND2 . ASN B  809 0.4234 0.5252 0.6352 0.0757  0.0170  0.2656  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN B ND2 
12230 N  N   . ILE B  810 0.4533 0.5040 0.7734 0.0765  0.0201  0.2906  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B N   
12231 C  CA  . ILE B  810 0.4737 0.5189 0.8157 0.0754  0.0218  0.3157  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B CA  
12232 C  C   . ILE B  810 0.4838 0.5482 0.8048 0.0788  0.0163  0.3395  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B C   
12233 O  O   . ILE B  810 0.4773 0.5535 0.7790 0.0839  0.0096  0.3363  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B O   
12234 C  CB  . ILE B  810 0.4821 0.5075 0.8607 0.0796  0.0219  0.3171  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B CB  
12235 C  CG1 . ILE B  810 0.4761 0.5071 0.8496 0.0886  0.0143  0.3152  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B CG1 
12236 C  CG2 . ILE B  810 0.4748 0.4833 0.8723 0.0755  0.0278  0.2913  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B CG2 
12237 C  CD1 . ILE B  810 0.4868 0.5014 0.8975 0.0947  0.0142  0.3204  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE B CD1 
12238 N  N   . LEU B  811 0.5006 0.5698 0.8244 0.0753  0.0195  0.3624  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B N   
12239 C  CA  . LEU B  811 0.5123 0.6039 0.8116 0.0778  0.0150  0.3844  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B CA  
12240 C  C   . LEU B  811 0.5355 0.6250 0.8556 0.0820  0.0125  0.4152  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B C   
12241 O  O   . LEU B  811 0.5501 0.6594 0.8526 0.0840  0.0090  0.4378  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B O   
12242 C  CB  . LEU B  811 0.5168 0.6212 0.7983 0.0709  0.0215  0.3905  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B CB  
12243 C  CG  . LEU B  811 0.4971 0.6059 0.7584 0.0670  0.0248  0.3640  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B CG  
12244 C  CD1 . LEU B  811 0.5047 0.6290 0.7510 0.0614  0.0312  0.3738  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B CD1 
12245 C  CD2 . LEU B  811 0.4851 0.6053 0.7187 0.0726  0.0175  0.3502  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU B CD2 
12246 N  N   . GLY B  812 0.5410 0.6071 0.8995 0.0834  0.0150  0.4166  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY B N   
12247 C  CA  . GLY B  812 0.5636 0.6247 0.9470 0.0892  0.0124  0.4456  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY B CA  
12248 C  C   . GLY B  812 0.5860 0.6520 0.9720 0.0845  0.0179  0.4747  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY B C   
12249 O  O   . GLY B  812 0.6054 0.6839 0.9889 0.0895  0.0136  0.5039  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY B O   
12250 N  N   . ARG B  813 0.5843 0.6417 0.9764 0.0747  0.0274  0.4670  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B N   
12251 C  CA  . ARG B  813 0.6057 0.6671 1.0035 0.0687  0.0344  0.4938  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B CA  
12252 C  C   . ARG B  813 0.6228 0.6542 1.0699 0.0657  0.0416  0.5036  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B C   
12253 O  O   . ARG B  813 0.6476 0.6771 1.1104 0.0631  0.0467  0.5337  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B O   
12254 C  CB  . ARG B  813 0.5942 0.6689 0.9675 0.0594  0.0406  0.4800  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B CB  
12255 C  CG  . ARG B  813 0.5864 0.6922 0.9119 0.0623  0.0354  0.4779  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B CG  
12256 C  CD  . ARG B  813 0.5882 0.7089 0.8970 0.0539  0.0439  0.4797  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B CD  
12257 N  NE  . ARG B  813 0.5894 0.7406 0.8556 0.0563  0.0411  0.4837  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B NE  
12258 C  CZ  . ARG B  813 0.5711 0.7343 0.8100 0.0549  0.0419  0.4594  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B CZ  
12259 N  NH1 . ARG B  813 0.5503 0.6988 0.7997 0.0515  0.0447  0.4320  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B NH1 
12260 N  NH2 . ARG B  813 0.5753 0.7652 0.7770 0.0571  0.0402  0.4621  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG B NH2 
12261 N  N   . GLY B  814 0.6111 0.6195 1.0823 0.0662  0.0422  0.4777  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY B N   
12262 C  CA  . GLY B  814 0.6277 0.6048 1.1485 0.0654  0.0479  0.4816  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY B CA  
12263 C  C   . GLY B  814 0.6253 0.5871 1.1648 0.0525  0.0576  0.4623  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY B C   
12264 O  O   . GLY B  814 0.6160 0.5934 1.1330 0.0444  0.0606  0.4559  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY B O   
12265 N  N   . ALA B  815 0.6350 0.5677 1.2169 0.0505  0.0627  0.4524  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA B N   
12266 C  CA  . ALA B  815 0.6349 0.5540 1.2371 0.0370  0.0713  0.4320  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA B CA  
12267 C  C   . ALA B  815 0.6593 0.5735 1.2825 0.0268  0.0802  0.4578  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA B C   
12268 O  O   . ALA B  815 0.6606 0.5671 1.3008 0.0141  0.0873  0.4430  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA B O   
12269 C  CB  . ALA B  815 0.6370 0.5275 1.2757 0.0373  0.0739  0.4061  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA B CB  
12270 N  N   . GLY B  816 0.6795 0.6000 1.3018 0.0320  0.0797  0.4966  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY B N   
12271 C  CA  . GLY B  816 0.7061 0.6223 1.3495 0.0229  0.0889  0.5260  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY B CA  
12272 C  C   . GLY B  816 0.7082 0.6568 1.3144 0.0215  0.0889  0.5512  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY B C   
12273 O  O   . GLY B  816 0.7327 0.6817 1.3528 0.0159  0.0962  0.5817  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY B O   
12274 N  N   . TYR B  817 0.6838 0.6596 1.2432 0.0264  0.0813  0.5377  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B N   
12275 C  CA  . TYR B  817 0.6842 0.6935 1.2032 0.0259  0.0810  0.5559  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CA  
12276 C  C   . TYR B  817 0.6890 0.7080 1.2092 0.0119  0.0918  0.5594  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B C   
12277 O  O   . TYR B  817 0.7024 0.7440 1.2030 0.0105  0.0953  0.5857  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B O   
12278 C  CB  . TYR B  817 0.6559 0.6881 1.1287 0.0329  0.0715  0.5329  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CB  
12279 C  CG  . TYR B  817 0.6600 0.7262 1.0904 0.0359  0.0692  0.5521  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CG  
12280 C  CD1 . TYR B  817 0.6791 0.7565 1.1002 0.0449  0.0635  0.5829  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CD1 
12281 C  CD2 . TYR B  817 0.6465 0.7351 1.0462 0.0301  0.0727  0.5390  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CD2 
12282 C  CE1 . TYR B  817 0.6855 0.7962 1.0663 0.0473  0.0613  0.5988  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CE1 
12283 C  CE2 . TYR B  817 0.6526 0.7726 1.0134 0.0329  0.0714  0.5544  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CE2 
12284 C  CZ  . TYR B  817 0.6724 0.8035 1.0231 0.0411  0.0657  0.5835  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B CZ  
12285 O  OH  . TYR B  817 0.6811 0.8453 0.9923 0.0437  0.0643  0.5976  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR B OH  
12286 N  N   . VAL B  818 0.6787 0.6833 1.2210 0.0016  0.0970  0.5323  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL B N   
12287 C  CA  . VAL B  818 0.6828 0.6968 1.2318 -0.0122 0.1070  0.5335  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL B CA  
12288 C  C   . VAL B  818 0.7132 0.7020 1.3125 -0.0209 0.1165  0.5550  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL B C   
12289 O  O   . VAL B  818 0.7181 0.6765 1.3546 -0.0225 0.1169  0.5416  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL B O   
12290 C  CB  . VAL B  818 0.6579 0.6715 1.2075 -0.0195 0.1071  0.4932  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL B CB  
12291 C  CG1 . VAL B  818 0.6630 0.6890 1.2221 -0.0339 0.1171  0.4957  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL B CG1 
12292 C  CG2 . VAL B  818 0.6284 0.6621 1.1325 -0.0104 0.0980  0.4701  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL B CG2 
12293 N  N   . LEU B  819 0.7355 0.7364 1.3374 -0.0269 0.1249  0.5880  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B N   
12294 C  CA  . LEU B  819 0.7697 0.7461 1.4176 -0.0325 0.1335  0.6171  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B CA  
12295 C  C   . LEU B  819 0.7776 0.7336 1.4711 -0.0496 0.1436  0.6030  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B C   
12296 O  O   . LEU B  819 0.7669 0.7400 1.4545 -0.0611 0.1486  0.5892  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B O   
12297 C  CB  . LEU B  819 0.7942 0.7919 1.4270 -0.0311 0.1384  0.6619  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B CB  
12298 C  CG  . LEU B  819 0.7946 0.8079 1.3913 -0.0139 0.1275  0.6796  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B CG  
12299 C  CD1 . LEU B  819 0.8233 0.8609 1.4043 -0.0135 0.1332  0.7259  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B CD1 
12300 C  CD2 . LEU B  819 0.8017 0.7847 1.4261 -0.0032 0.1206  0.6808  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU B CD2 
12301 N  N   . LYS B  820 0.7992 0.7188 1.5405 -0.0510 0.1468  0.6080  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B N   
12302 C  CA  . LYS B  820 0.8059 0.6990 1.5947 -0.0655 0.1537  0.5851  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CA  
12303 C  C   . LYS B  820 0.8475 0.7113 1.6881 -0.0714 0.1643  0.6186  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B C   
12304 O  O   . LYS B  820 0.8661 0.7161 1.7145 -0.0593 0.1622  0.6457  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B O   
12305 C  CB  . LYS B  820 0.7895 0.6614 1.5856 -0.0581 0.1454  0.5486  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CB  
12306 C  CG  . LYS B  820 0.7849 0.6378 1.6142 -0.0711 0.1484  0.5086  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CG  
12307 C  CD  . LYS B  820 0.7711 0.6061 1.6010 -0.0597 0.1398  0.4781  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CD  
12308 C  CE  . LYS B  820 0.7606 0.5852 1.6098 -0.0705 0.1402  0.4316  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B CE  
12309 N  NZ  . LYS B  820 0.7388 0.5604 1.5689 -0.0576 0.1307  0.4017  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS B NZ  
12310 N  N   . ASP B  821 0.8636 0.7181 1.7411 -0.0897 0.1756  0.6181  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B N   
12311 C  CA  . ASP B  821 0.9049 0.7259 1.8384 -0.0967 0.1866  0.6461  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B CA  
12312 C  C   . ASP B  821 0.9106 0.6910 1.8841 -0.0944 0.1844  0.6188  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B C   
12313 O  O   . ASP B  821 0.8970 0.6697 1.8849 -0.1045 0.1840  0.5767  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B O   
12314 C  CB  . ASP B  821 0.9212 0.7446 1.8852 -0.1188 0.1999  0.6516  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B CB  
12315 C  CG  . ASP B  821 0.9655 0.7473 1.9963 -0.1282 0.2121  0.6740  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B CG  
12316 O  OD1 . ASP B  821 0.9714 0.7251 2.0456 -0.1400 0.2154  0.6429  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B OD1 
12317 O  OD2 . ASP B  821 0.9966 0.7732 2.0380 -0.1242 0.2187  0.7223  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP B OD2 
12318 N  N   . GLN B  822 0.9321 0.6881 1.9241 -0.0808 0.1832  0.6425  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B N   
12319 C  CA  . GLN B  822 0.9366 0.6560 1.9628 -0.0753 0.1808  0.6160  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B CA  
12320 C  C   . GLN B  822 0.9627 0.6462 2.0518 -0.0931 0.1924  0.6004  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B C   
12321 O  O   . GLN B  822 0.9545 0.6200 2.0621 -0.0968 0.1906  0.5571  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B O   
12322 C  CB  . GLN B  822 0.9542 0.6584 1.9867 -0.0552 0.1767  0.6472  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B CB  
12323 C  CG  . GLN B  822 0.9939 0.6925 2.0469 -0.0541 0.1851  0.7059  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B CG  
12324 C  CD  . GLN B  822 1.0149 0.6951 2.0832 -0.0338 0.1809  0.7352  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B CD  
12325 O  OE1 . GLN B  822 0.9928 0.6834 2.0325 -0.0171 0.1686  0.7229  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B OE1 
12326 N  NE2 . GLN B  822 1.0592 0.7134 2.1736 -0.0352 0.1913  0.7763  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN B NE2 
12327 N  N   . ALA B  823 0.9956 0.6699 2.1170 -0.1047 0.2045  0.6350  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA B N   
12328 C  CA  . ALA B  823 1.0231 0.6654 2.2059 -0.1248 0.2167  0.6221  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA B CA  
12329 C  C   . ALA B  823 0.9970 0.6475 2.1773 -0.1390 0.2137  0.5653  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA B C   
12330 O  O   . ALA B  823 0.9945 0.6215 2.1952 -0.1378 0.2107  0.5267  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA B O   
12331 C  CB  . ALA B  823 1.0518 0.6996 2.2541 -0.1391 0.2297  0.6643  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA B CB  
12332 N  N   . THR B  824 0.9785 0.6652 2.1322 -0.1513 0.2144  0.5618  ? ? ? ? ? ? 1067 THR B N   
12333 C  CA  . THR B  824 0.9530 0.6573 2.0994 -0.1654 0.2111  0.5138  ? ? ? ? ? ? 1067 THR B CA  
12334 C  C   . THR B  824 0.9122 0.6374 2.0083 -0.1515 0.1968  0.4799  ? ? ? ? ? ? 1067 THR B C   
12335 O  O   . THR B  824 0.8899 0.6304 1.9759 -0.1599 0.1923  0.4392  ? ? ? ? ? ? 1067 THR B O   
12336 C  CB  . THR B  824 0.9438 0.6861 2.0720 -0.1793 0.2157  0.5255  ? ? ? ? ? ? 1067 THR B CB  
12337 O  OG1 . THR B  824 0.9142 0.6954 1.9786 -0.1650 0.2076  0.5385  ? ? ? ? ? ? 1067 THR B OG1 
12338 C  CG2 . THR B  824 0.9840 0.7129 2.1529 -0.1910 0.2306  0.5702  ? ? ? ? ? ? 1067 THR B CG2 
12339 N  N   . ASN B  825 0.9037 0.6307 1.9689 -0.1304 0.1896  0.4979  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B N   
12340 C  CA  . ASN B  825 0.8653 0.6151 1.8788 -0.1164 0.1765  0.4724  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B CA  
12341 C  C   . ASN B  825 0.8345 0.6268 1.8054 -0.1228 0.1727  0.4587  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B C   
12342 O  O   . ASN B  825 0.8147 0.6156 1.7802 -0.1292 0.1684  0.4181  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B O   
12343 C  CB  . ASN B  825 0.8583 0.5869 1.8885 -0.1152 0.1721  0.4260  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B CB  
12344 C  CG  . ASN B  825 0.8210 0.5714 1.7991 -0.0996 0.1592  0.4031  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B CG  
12345 O  OD1 . ASN B  825 0.7939 0.5681 1.7452 -0.1043 0.1539  0.3713  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B OD1 
12346 N  ND2 . ASN B  825 0.8207 0.5640 1.7854 -0.0809 0.1543  0.4210  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN B ND2 
12347 N  N   . THR B  826 0.8312 0.6515 1.7718 -0.1207 0.1742  0.4916  ? ? ? ? ? ? 1069 THR B N   
12348 C  CA  . THR B  826 0.8039 0.6641 1.7079 -0.1266 0.1719  0.4780  ? ? ? ? ? ? 1069 THR B CA  
12349 C  C   . THR B  826 0.7909 0.6833 1.6432 -0.1145 0.1685  0.5057  ? ? ? ? ? ? 1069 THR B C   
12350 O  O   . THR B  826 0.8127 0.7041 1.6665 -0.1105 0.1735  0.5468  ? ? ? ? ? ? 1069 THR B O   
12351 C  CB  . THR B  826 0.8196 0.6847 1.7568 -0.1479 0.1828  0.4814  ? ? ? ? ? ? 1069 THR B CB  
12352 O  OG1 . THR B  826 0.8291 0.6683 1.8112 -0.1604 0.1845  0.4480  ? ? ? ? ? ? 1069 THR B OG1 
12353 C  CG2 . THR B  826 0.7929 0.7010 1.6942 -0.1526 0.1809  0.4705  ? ? ? ? ? ? 1069 THR B CG2 
12354 N  N   . TYR B  827 0.7572 0.6787 1.5637 -0.1084 0.1601  0.4832  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B N   
12355 C  CA  . TYR B  827 0.7450 0.6972 1.5012 -0.0968 0.1567  0.5048  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CA  
12356 C  C   . TYR B  827 0.7609 0.7341 1.5186 -0.1066 0.1674  0.5355  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B C   
12357 O  O   . TYR B  827 0.7645 0.7428 1.5467 -0.1227 0.1747  0.5263  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B O   
12358 C  CB  . TYR B  827 0.7079 0.6861 1.4206 -0.0909 0.1475  0.4723  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CB  
12359 C  CG  . TYR B  827 0.6922 0.6547 1.3947 -0.0786 0.1370  0.4479  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CG  
12360 C  CD1 . TYR B  827 0.6924 0.6516 1.3724 -0.0624 0.1307  0.4650  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CD1 
12361 C  CD2 . TYR B  827 0.6791 0.6317 1.3956 -0.0835 0.1335  0.4082  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CD2 
12362 C  CE1 . TYR B  827 0.6782 0.6248 1.3504 -0.0514 0.1218  0.4434  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CE1 
12363 C  CE2 . TYR B  827 0.6657 0.6055 1.3723 -0.0721 0.1249  0.3863  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CE2 
12364 C  CZ  . TYR B  827 0.6648 0.6012 1.3499 -0.0561 0.1194  0.4041  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B CZ  
12365 O  OH  . TYR B  827 0.6517 0.5769 1.3283 -0.0449 0.1115  0.3830  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR B OH  
12366 N  N   . PHE B  828 0.7718 0.7588 1.5036 -0.0973 0.1684  0.5719  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B N   
12367 C  CA  . PHE B  828 0.7853 0.7989 1.5098 -0.1052 0.1788  0.6007  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CA  
12368 C  C   . PHE B  828 0.7550 0.8073 1.4351 -0.1035 0.1756  0.5802  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B C   
12369 O  O   . PHE B  828 0.7300 0.7919 1.3713 -0.0903 0.1647  0.5613  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B O   
12370 C  CB  . PHE B  828 0.8116 0.8291 1.5237 -0.0961 0.1816  0.6483  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CB  
12371 C  CG  . PHE B  828 0.8443 0.8236 1.6023 -0.0963 0.1852  0.6726  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CG  
12372 C  CD1 . PHE B  828 0.8740 0.8362 1.6823 -0.1126 0.1987  0.6905  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CD1 
12373 C  CD2 . PHE B  828 0.8463 0.8069 1.5996 -0.0802 0.1756  0.6775  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CD2 
12374 C  CE1 . PHE B  828 0.9063 0.8311 1.7592 -0.1123 0.2028  0.7131  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CE1 
12375 C  CE2 . PHE B  828 0.8772 0.8026 1.6746 -0.0791 0.1792  0.6999  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CE2 
12376 C  CZ  . PHE B  828 0.9077 0.8139 1.7549 -0.0947 0.1929  0.7177  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE B CZ  
12377 N  N   . SER B  829 0.7583 0.8323 1.4466 -0.1168 0.1856  0.5837  ? ? ? ? ? ? 1072 SER B N   
12378 C  CA  . SER B  829 0.7311 0.8403 1.3871 -0.1169 0.1841  0.5614  ? ? ? ? ? ? 1072 SER B CA  
12379 C  C   . SER B  829 0.7456 0.8863 1.3911 -0.1224 0.1961  0.5907  ? ? ? ? ? ? 1072 SER B C   
12380 O  O   . SER B  829 0.7751 0.9083 1.4544 -0.1337 0.2076  0.6194  ? ? ? ? ? ? 1072 SER B O   
12381 C  CB  . SER B  829 0.7173 0.8227 1.4032 -0.1300 0.1839  0.5257  ? ? ? ? ? ? 1072 SER B CB  
12382 O  OG  . SER B  829 0.6945 0.8358 1.3548 -0.1307 0.1839  0.5082  ? ? ? ? ? ? 1072 SER B OG  
12383 N  N   . LEU B  830 0.7273 0.9028 1.3279 -0.1147 0.1946  0.5842  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B N   
12384 C  CA  . LEU B  830 0.7407 0.9497 1.3308 -0.1202 0.2073  0.6086  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B CA  
12385 C  C   . LEU B  830 0.7194 0.9588 1.3031 -0.1258 0.2105  0.5839  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B C   
12386 O  O   . LEU B  830 0.7213 0.9945 1.2781 -0.1234 0.2177  0.5958  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B O   
12387 C  CB  . LEU B  830 0.7481 0.9770 1.2898 -0.1058 0.2061  0.6324  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B CB  
12388 C  CG  . LEU B  830 0.7739 0.9773 1.3249 -0.1005 0.2039  0.6634  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B CG  
12389 C  CD1 . LEU B  830 0.7744 0.9919 1.2747 -0.0831 0.1957  0.6758  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B CD1 
12390 C  CD2 . LEU B  830 0.8099 1.0111 1.3964 -0.1136 0.2189  0.7018  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU B CD2 
12391 N  N   . VAL B  831 0.6997 0.9300 1.3058 -0.1321 0.2050  0.5493  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL B N   
12392 C  CA  . VAL B  831 0.6816 0.9433 1.2873 -0.1382 0.2084  0.5278  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL B CA  
12393 C  C   . VAL B  831 0.7049 0.9751 1.3524 -0.1570 0.2232  0.5478  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL B C   
12394 O  O   . VAL B  831 0.7281 0.9700 1.4142 -0.1670 0.2271  0.5635  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL B O   
12395 C  CB  . VAL B  831 0.6523 0.9081 1.2621 -0.1372 0.1964  0.4839  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL B CB  
12396 C  CG1 . VAL B  831 0.6509 0.8663 1.2708 -0.1328 0.1855  0.4716  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL B CG1 
12397 C  CG2 . VAL B  831 0.6497 0.9211 1.2976 -0.1542 0.2018  0.4683  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL B CG2 
12398 N  N   . SER B  832 0.7007 1.0092 1.3418 -0.1613 0.2321  0.5490  ? ? ? ? ? ? 1075 SER B N   
12399 C  CA  . SER B  832 0.7278 1.0525 1.3955 -0.1758 0.2492  0.5801  ? ? ? ? ? ? 1075 SER B CA  
12400 C  C   . SER B  832 0.7397 1.0545 1.4680 -0.1978 0.2558  0.5761  ? ? ? ? ? ? 1075 SER B C   
12401 O  O   . SER B  832 0.7698 1.0794 1.5282 -0.2102 0.2686  0.6072  ? ? ? ? ? ? 1075 SER B O   
12402 C  CB  . SER B  832 0.7224 1.0940 1.3612 -0.1720 0.2583  0.5856  ? ? ? ? ? ? 1075 SER B CB  
12403 O  OG  . SER B  832 0.6912 1.0814 1.3191 -0.1675 0.2508  0.5491  ? ? ? ? ? ? 1075 SER B OG  
12404 N  N   . ASP B  833 0.7180 1.0327 1.4643 -0.2032 0.2475  0.5388  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B N   
12405 C  CA  . ASP B  833 0.7293 1.0315 1.5342 -0.2244 0.2511  0.5293  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B CA  
12406 C  C   . ASP B  833 0.7450 0.9975 1.5725 -0.2257 0.2458  0.5317  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B C   
12407 O  O   . ASP B  833 0.7703 1.0012 1.6465 -0.2421 0.2533  0.5424  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B O   
12408 C  CB  . ASP B  833 0.7015 1.0196 1.5129 -0.2274 0.2413  0.4867  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B CB  
12409 C  CG  . ASP B  833 0.6792 0.9751 1.4654 -0.2130 0.2240  0.4574  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B CG  
12410 O  OD1 . ASP B  833 0.6573 0.9675 1.3949 -0.1947 0.2169  0.4495  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B OD1 
12411 O  OD2 . ASP B  833 0.6858 0.9486 1.5020 -0.2202 0.2183  0.4426  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP B OD2 
12412 N  N   . ASN B  834 0.7314 0.9659 1.5238 -0.2078 0.2337  0.5227  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B N   
12413 C  CA  . ASN B  834 0.7398 0.9291 1.5514 -0.2064 0.2262  0.5158  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B CA  
12414 C  C   . ASN B  834 0.7550 0.9232 1.5436 -0.1921 0.2257  0.5469  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B C   
12415 O  O   . ASN B  834 0.7428 0.8922 1.5088 -0.1777 0.2140  0.5347  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B O   
12416 C  CB  . ASN B  834 0.7098 0.8937 1.5074 -0.1990 0.2106  0.4716  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B CB  
12417 C  CG  . ASN B  834 0.7199 0.8658 1.5608 -0.2088 0.2063  0.4510  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B CG  
12418 O  OD1 . ASN B  834 0.7455 0.8761 1.6355 -0.2262 0.2153  0.4600  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B OD1 
12419 N  ND2 . ASN B  834 0.7016 0.8322 1.5251 -0.1978 0.1933  0.4230  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN B ND2 
12420 N  N   . THR B  835 0.7827 0.9556 1.5778 -0.1959 0.2382  0.5879  ? ? ? ? ? ? 1078 THR B N   
12421 C  CA  . THR B  835 0.8000 0.9577 1.5747 -0.1828 0.2376  0.6203  ? ? ? ? ? ? 1078 THR B CA  
12422 C  C   . THR B  835 0.8240 0.9349 1.6427 -0.1875 0.2376  0.6287  ? ? ? ? ? ? 1078 THR B C   
12423 O  O   . THR B  835 0.8429 0.9376 1.7135 -0.2054 0.2459  0.6293  ? ? ? ? ? ? 1078 THR B O   
12424 C  CB  . THR B  835 0.8240 1.0071 1.5885 -0.1852 0.2517  0.6631  ? ? ? ? ? ? 1078 THR B CB  
12425 O  OG1 . THR B  835 0.8031 1.0271 1.5162 -0.1748 0.2502  0.6572  ? ? ? ? ? ? 1078 THR B OG1 
12426 C  CG2 . THR B  835 0.8522 1.0149 1.6119 -0.1763 0.2530  0.7023  ? ? ? ? ? ? 1078 THR B CG2 
12427 N  N   . PHE B  836 0.8248 0.9138 1.6248 -0.1716 0.2285  0.6350  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B N   
12428 C  CA  . PHE B  836 0.8509 0.8952 1.6919 -0.1732 0.2293  0.6475  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CA  
12429 C  C   . PHE B  836 0.8602 0.8988 1.6704 -0.1542 0.2240  0.6768  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B C   
12430 O  O   . PHE B  836 0.8368 0.8771 1.6106 -0.1383 0.2110  0.6590  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B O   
12431 C  CB  . PHE B  836 0.8352 0.8519 1.7004 -0.1758 0.2201  0.6035  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CB  
12432 C  CG  . PHE B  836 0.8610 0.8305 1.7690 -0.1762 0.2207  0.6108  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CG  
12433 C  CD1 . PHE B  836 0.9003 0.8500 1.8497 -0.1854 0.2333  0.6477  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CD1 
12434 C  CD2 . PHE B  836 0.8469 0.7917 1.7557 -0.1671 0.2093  0.5798  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CD2 
12435 C  CE1 . PHE B  836 0.9258 0.8301 1.9176 -0.1848 0.2344  0.6540  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CE1 
12436 C  CE2 . PHE B  836 0.8714 0.7728 1.8212 -0.1664 0.2105  0.5847  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CE2 
12437 C  CZ  . PHE B  836 0.9110 0.7913 1.9032 -0.1750 0.2229  0.6215  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE B CZ  
12438 N  N   . LEU B  837 0.8955 0.9300 1.7200 -0.1562 0.2343  0.7228  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B N   
12439 C  CA  . LEU B  837 0.9092 0.9460 1.7035 -0.1391 0.2303  0.7571  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B CA  
12440 C  C   . LEU B  837 0.9429 0.9377 1.7804 -0.1375 0.2326  0.7834  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B C   
12441 O  O   . LEU B  837 0.9656 0.9343 1.8576 -0.1525 0.2426  0.7884  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B O   
12442 C  CB  . LEU B  837 0.9234 0.9999 1.6874 -0.1397 0.2400  0.7928  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B CB  
12443 C  CG  . LEU B  837 0.8904 1.0097 1.6012 -0.1346 0.2356  0.7690  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B CG  
12444 C  CD1 . LEU B  837 0.9038 1.0618 1.5990 -0.1416 0.2491  0.7943  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B CD1 
12445 C  CD2 . LEU B  837 0.8750 1.0030 1.5349 -0.1140 0.2214  0.7654  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU B CD2 
12446 N  N   . PRO B  838 0.9475 0.9359 1.7629 -0.1192 0.2234  0.8004  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO B N   
12447 C  CA  . PRO B  838 0.9825 0.9325 1.8405 -0.1159 0.2262  0.8299  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO B CA  
12448 C  C   . PRO B  838 1.0224 0.9677 1.9180 -0.1303 0.2434  0.8702  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO B C   
12449 O  O   . PRO B  838 1.0288 1.0100 1.8990 -0.1347 0.2513  0.8934  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO B O   
12450 C  CB  . PRO B  838 0.9875 0.9517 1.8045 -0.0951 0.2167  0.8580  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO B CB  
12451 C  CG  . PRO B  838 0.9535 0.9609 1.7063 -0.0879 0.2083  0.8381  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO B CG  
12452 C  CD  . PRO B  838 0.9260 0.9457 1.6785 -0.1019 0.2119  0.7988  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO B CD  
12453 N  N   . LYS B  839 1.0508 0.9516 2.0076 -0.1375 0.2500  0.8784  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B N   
12454 C  CA  . LYS B  839 1.0930 0.9815 2.0953 -0.1522 0.2673  0.9173  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B CA  
12455 C  C   . LYS B  839 1.1246 1.0382 2.1042 -0.1458 0.2745  0.9780  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B C   
12456 O  O   . LYS B  839 1.1331 1.0770 2.1034 -0.1574 0.2862  0.9963  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B O   
12457 C  CB  . LYS B  839 1.1199 0.9525 2.1889 -0.1562 0.2710  0.9165  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B CB  
12458 C  CG  . LYS B  839 1.1689 0.9820 2.2892 -0.1693 0.2887  0.9612  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B CG  
12459 C  CD  . LYS B  839 1.1862 0.9482 2.3778 -0.1831 0.2949  0.9386  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B CD  
12460 C  CE  . LYS B  839 1.2426 0.9703 2.4865 -0.1847 0.3083  0.9926  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B CE  
12461 N  NZ  . LYS B  839 1.2695 0.9596 2.5902 -0.2110 0.3237  0.9799  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS B NZ  
12462 N  N   . SER B  840 1.1406 1.0465 2.1077 -0.1267 0.2670  1.0076  ? ? ? ? ? ? 1083 SER B N   
12463 C  CA  . SER B  840 1.1735 1.1038 2.1186 -0.1193 0.2724  1.0660  ? ? ? ? ? ? 1083 SER B CA  
12464 C  C   . SER B  840 1.1591 1.1464 2.0440 -0.1200 0.2741  1.0714  ? ? ? ? ? ? 1083 SER B C   
12465 O  O   . SER B  840 1.1883 1.1981 2.0687 -0.1258 0.2868  1.1129  ? ? ? ? ? ? 1083 SER B O   
12466 C  CB  . SER B  840 1.1810 1.1036 2.1096 -0.0962 0.2590  1.0850  ? ? ? ? ? ? 1083 SER B CB  
12467 O  OG  . SER B  840 1.1393 1.0869 2.0127 -0.0831 0.2423  1.0506  ? ? ? ? ? ? 1083 SER B OG  
12468 N  N   . LEU B  841 1.1152 1.1274 1.9527 -0.1138 0.2620  1.0294  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B N   
12469 C  CA  . LEU B  841 1.1015 1.1676 1.8808 -0.1131 0.2636  1.0312  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B CA  
12470 C  C   . LEU B  841 1.1079 1.1933 1.9020 -0.1335 0.2811  1.0344  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B C   
12471 O  O   . LEU B  841 1.1125 1.2467 1.8610 -0.1328 0.2875  1.0538  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B O   
12472 C  CB  . LEU B  841 1.0528 1.1379 1.7821 -0.1022 0.2471  0.9825  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B CB  
12473 C  CG  . LEU B  841 1.0487 1.1274 1.7530 -0.0810 0.2303  0.9859  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B CG  
12474 C  CD1 . LEU B  841 1.0193 1.1394 1.6550 -0.0693 0.2189  0.9659  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B CD1 
12475 C  CD2 . LEU B  841 1.0952 1.1680 1.8123 -0.0734 0.2338  1.0446  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU B CD2 
12476 N  N   . VAL B  842 1.1033 1.1583 1.9511 -0.1503 0.2873  1.0091  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL B N   
12477 C  CA  . VAL B  842 1.1016 1.1754 1.9660 -0.1705 0.3016  1.0013  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL B CA  
12478 C  C   . VAL B  842 1.1462 1.2018 2.0667 -0.1871 0.3201  1.0409  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL B C   
12479 O  O   . VAL B  842 1.1618 1.2479 2.0792 -0.1982 0.3349  1.0646  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL B O   
12480 C  CB  . VAL B  842 1.0668 1.1276 1.9539 -0.1816 0.2971  0.9447  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL B CB  
12481 C  CG1 . VAL B  842 1.0218 1.0965 1.8588 -0.1662 0.2791  0.9022  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL B CG1 
12482 C  CG2 . VAL B  842 1.0837 1.0901 2.0378 -0.1908 0.2987  0.9369  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL B CG2 
12483 N  N   . ASN B  843 1.1687 1.1744 2.1436 -0.1899 0.3210  1.0481  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B N   
12484 C  CA  . ASN B  843 1.2126 1.2000 2.2443 -0.2076 0.3400  1.0849  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B CA  
12485 C  C   . ASN B  843 1.2600 1.2110 2.3270 -0.2013 0.3447  1.1341  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B C   
12486 O  O   . ASN B  843 1.2825 1.1863 2.4150 -0.2123 0.3512  1.1333  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B O   
12487 C  CB  . ASN B  843 1.2040 1.1698 2.2901 -0.2303 0.3464  1.0473  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B CB  
12488 C  CG  . ASN B  843 1.2384 1.2100 2.3658 -0.2523 0.3678  1.0788  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B CG  
12489 O  OD1 . ASN B  843 1.2411 1.2579 2.3381 -0.2558 0.3772  1.1004  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B OD1 
12490 N  ND2 . ASN B  843 1.2669 1.1930 2.4650 -0.2675 0.3766  1.0820  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN B ND2 
12491 N  N   . PRO B  844 1.2777 1.2514 2.3025 -0.1836 0.3417  1.1775  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B N   
12492 C  CA  . PRO B  844 1.3261 1.2709 2.3815 -0.1758 0.3463  1.2311  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CA  
12493 C  C   . PRO B  844 1.3749 1.3335 2.4530 -0.1905 0.3691  1.2891  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B C   
12494 O  O   . PRO B  844 1.4211 1.3391 2.5548 -0.1928 0.3784  1.3288  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B O   
12495 C  CB  . PRO B  844 1.3161 1.2840 2.3094 -0.1484 0.3285  1.2433  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CB  
12496 C  CG  . PRO B  844 1.2635 1.2793 2.1877 -0.1441 0.3173  1.1981  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CG  
12497 C  CD  . PRO B  844 1.2495 1.2763 2.1919 -0.1670 0.3301  1.1722  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO B CD  
12498 N  N   . SER C  1   1.2380 0.5312 0.6969 -0.0804 0.1034  0.3064  ? ? ? ? ? ? 244  SER C N   
12499 C  CA  . SER C  1   1.2082 0.5178 0.6839 -0.0805 0.1002  0.2926  ? ? ? ? ? ? 244  SER C CA  
12500 C  C   . SER C  1   1.1989 0.5049 0.6928 -0.0758 0.0961  0.2882  ? ? ? ? ? ? 244  SER C C   
12501 O  O   . SER C  1   1.2103 0.5007 0.7116 -0.0768 0.1003  0.2911  ? ? ? ? ? ? 244  SER C O   
12502 C  CB  . SER C  1   1.1966 0.5135 0.6795 -0.0897 0.1091  0.2846  ? ? ? ? ? ? 244  SER C CB  
12503 O  OG  . SER C  1   1.2100 0.5121 0.6988 -0.0953 0.1177  0.2883  ? ? ? ? ? ? 244  SER C OG  
12504 N  N   . PHE C  2   1.1798 0.4999 0.6791 -0.0705 0.0878  0.2815  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C N   
12505 C  CA  . PHE C  2   1.1641 0.4872 0.6799 -0.0666 0.0837  0.2736  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CA  
12506 C  C   . PHE C  2   1.1460 0.4767 0.6741 -0.0745 0.0886  0.2617  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C C   
12507 O  O   . PHE C  2   1.1314 0.4652 0.6732 -0.0737 0.0864  0.2529  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C O   
12508 C  CB  . PHE C  2   1.1496 0.4887 0.6637 -0.0598 0.0740  0.2709  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CB  
12509 C  CG  . PHE C  2   1.1664 0.5027 0.6660 -0.0533 0.0675  0.2831  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CG  
12510 C  CD1 . PHE C  2   1.1927 0.5132 0.6804 -0.0539 0.0708  0.2954  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CD1 
12511 C  CD2 . PHE C  2   1.1566 0.5059 0.6547 -0.0470 0.0577  0.2826  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CD2 
12512 C  CE1 . PHE C  2   1.2093 0.5270 0.6836 -0.0484 0.0639  0.3072  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CE1 
12513 C  CE2 . PHE C  2   1.1726 0.5197 0.6582 -0.0417 0.0506  0.2941  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CE2 
12514 C  CZ  . PHE C  2   1.1993 0.5305 0.6727 -0.0424 0.0534  0.3066  ? ? ? ? ? ? 245  PHE C CZ  
12515 N  N   . ALA C  3   1.1468 0.4813 0.6699 -0.0822 0.0950  0.2615  ? ? ? ? ? ? 246  ALA C N   
12516 C  CA  . ALA C  3   1.1316 0.4728 0.6681 -0.0903 0.0997  0.2519  ? ? ? ? ? ? 246  ALA C CA  
12517 C  C   . ALA C  3   1.1304 0.4615 0.6811 -0.0908 0.0994  0.2473  ? ? ? ? ? ? 246  ALA C C   
12518 O  O   . ALA C  3   1.1126 0.4519 0.6737 -0.0895 0.0948  0.2379  ? ? ? ? ? ? 246  ALA C O   
12519 C  CB  . ALA C  3   1.1429 0.4798 0.6752 -0.0985 0.1093  0.2562  ? ? ? ? ? ? 246  ALA C CB  
12520 N  N   . GLN C  4   1.1509 0.4631 0.7009 -0.0926 0.1043  0.2539  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C N   
12521 C  CA  . GLN C  4   1.1549 0.4537 0.7153 -0.0926 0.1045  0.2505  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C CA  
12522 C  C   . GLN C  4   1.1430 0.4449 0.7101 -0.0857 0.0978  0.2438  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C C   
12523 O  O   . GLN C  4   1.1329 0.4353 0.7104 -0.0897 0.0977  0.2342  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C O   
12524 C  CB  . GLN C  4   1.1815 0.4590 0.7355 -0.0897 0.1078  0.2616  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C CB  
12525 C  CG  . GLN C  4   1.1960 0.4599 0.7528 -0.0991 0.1164  0.2642  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C CG  
12526 C  CD  . GLN C  4   1.1899 0.4658 0.7447 -0.1070 0.1211  0.2640  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C CD  
12527 O  OE1 . GLN C  4   1.2052 0.4765 0.7486 -0.1076 0.1256  0.2734  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C OE1 
12528 N  NE2 . GLN C  4   1.1678 0.4595 0.7334 -0.1125 0.1200  0.2534  ? ? ? ? ? ? 247  GLN C NE2 
12529 N  N   . TYR C  5   1.1471 0.4491 0.7082 -0.0756 0.0925  0.2495  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C N   
12530 C  CA  . TYR C  5   1.1426 0.4422 0.7105 -0.0674 0.0877  0.2461  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CA  
12531 C  C   . TYR C  5   1.1177 0.4374 0.6901 -0.0654 0.0816  0.2368  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C C   
12532 O  O   . TYR C  5   1.1087 0.4289 0.6895 -0.0619 0.0792  0.2297  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C O   
12533 C  CB  . TYR C  5   1.1579 0.4501 0.7199 -0.0570 0.0842  0.2577  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CB  
12534 C  CG  . TYR C  5   1.1845 0.4574 0.7397 -0.0580 0.0896  0.2693  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CG  
12535 C  CD1 . TYR C  5   1.2010 0.4533 0.7620 -0.0556 0.0935  0.2722  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CD1 
12536 C  CD2 . TYR C  5   1.1947 0.4688 0.7370 -0.0616 0.0915  0.2776  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CD2 
12537 C  CE1 . TYR C  5   1.2266 0.4603 0.7815 -0.0566 0.0988  0.2835  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CE1 
12538 C  CE2 . TYR C  5   1.2202 0.4761 0.7555 -0.0628 0.0968  0.2888  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CE2 
12539 C  CZ  . TYR C  5   1.2354 0.4717 0.7777 -0.0602 0.1002  0.2918  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C CZ  
12540 O  OH  . TYR C  5   1.2606 0.4793 0.7959 -0.0616 0.1055  0.3031  ? ? ? ? ? ? 248  TYR C OH  
12541 N  N   . ASN C  6   1.1076 0.4432 0.6738 -0.0676 0.0799  0.2368  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C N   
12542 C  CA  . ASN C  6   1.0832 0.4389 0.6536 -0.0665 0.0745  0.2277  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C CA  
12543 C  C   . ASN C  6   1.0663 0.4283 0.6481 -0.0737 0.0762  0.2155  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C C   
12544 O  O   . ASN C  6   1.0474 0.4231 0.6344 -0.0719 0.0716  0.2077  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C O   
12545 C  CB  . ASN C  6   1.0791 0.4484 0.6388 -0.0673 0.0730  0.2309  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C CB  
12546 C  CG  . ASN C  6   1.0869 0.4577 0.6368 -0.0585 0.0666  0.2394  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C CG  
12547 O  OD1 . ASN C  6   1.0897 0.4557 0.6443 -0.0509 0.0624  0.2415  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C OD1 
12548 N  ND2 . ASN C  6   1.0914 0.4684 0.6278 -0.0596 0.0659  0.2443  ? ? ? ? ? ? 249  ASN C ND2 
12549 N  N   . GLN C  7   1.0741 0.4260 0.6597 -0.0823 0.0823  0.2145  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C N   
12550 C  CA  . GLN C  7   1.0599 0.4184 0.6557 -0.0905 0.0832  0.2044  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C CA  
12551 C  C   . GLN C  7   1.0534 0.4086 0.6560 -0.0876 0.0796  0.1963  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C C   
12552 O  O   . GLN C  7   1.0637 0.4074 0.6645 -0.0803 0.0788  0.1992  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C O   
12553 C  CB  . GLN C  7   1.0725 0.4195 0.6713 -0.1005 0.0900  0.2064  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C CB  
12554 C  CG  . GLN C  7   1.0923 0.4162 0.6918 -0.1009 0.0929  0.2084  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C CG  
12555 C  CD  . GLN C  7   1.1070 0.4189 0.7089 -0.1112 0.0998  0.2118  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C CD  
12556 O  OE1 . GLN C  7   1.1071 0.4258 0.7079 -0.1161 0.1036  0.2162  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C OE1 
12557 N  NE2 . GLN C  7   1.1207 0.4139 0.7258 -0.1145 0.1020  0.2099  ? ? ? ? ? ? 250  GLN C NE2 
12558 N  N   . VAL C  8   1.0368 0.4022 0.6475 -0.0934 0.0779  0.1864  ? ? ? ? ? ? 251  VAL C N   
12559 C  CA  . VAL C  8   1.0278 0.3937 0.6433 -0.0907 0.0741  0.1777  ? ? ? ? ? ? 251  VAL C CA  
12560 C  C   . VAL C  8   1.0458 0.3891 0.6619 -0.0924 0.0774  0.1768  ? ? ? ? ? ? 251  VAL C C   
12561 O  O   . VAL C  8   1.0609 0.3909 0.6767 -0.0994 0.0821  0.1799  ? ? ? ? ? ? 251  VAL C O   
12562 C  CB  . VAL C  8   1.0074 0.3891 0.6304 -0.0974 0.0713  0.1682  ? ? ? ? ? ? 251  VAL C CB  
12563 C  CG1 . VAL C  8   1.0130 0.3883 0.6415 -0.1094 0.0746  0.1660  ? ? ? ? ? ? 251  VAL C CG1 
12564 C  CG2 . VAL C  8   0.9979 0.3812 0.6238 -0.0932 0.0671  0.1596  ? ? ? ? ? ? 251  VAL C CG2 
12565 N  N   . TYR C  9   1.0457 0.3836 0.6626 -0.0857 0.0755  0.1726  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C N   
12566 C  CA  . TYR C  9   1.0653 0.3794 0.6814 -0.0861 0.0796  0.1715  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CA  
12567 C  C   . TYR C  9   1.0686 0.3747 0.6873 -0.0986 0.0812  0.1634  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C C   
12568 O  O   . TYR C  9   1.0881 0.3747 0.7051 -0.1035 0.0858  0.1651  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C O   
12569 C  CB  . TYR C  9   1.0649 0.3751 0.6819 -0.0756 0.0783  0.1689  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CB  
12570 C  CG  . TYR C  9   1.0852 0.3704 0.7012 -0.0759 0.0835  0.1664  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CG  
12571 C  CD1 . TYR C  9   1.1079 0.3739 0.7213 -0.0728 0.0886  0.1752  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CD1 
12572 C  CD2 . TYR C  9   1.0835 0.3630 0.7002 -0.0796 0.0837  0.1554  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CD2 
12573 C  CE1 . TYR C  9   1.1282 0.3695 0.7406 -0.0732 0.0943  0.1727  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CE1 
12574 C  CE2 . TYR C  9   1.1042 0.3591 0.7183 -0.0804 0.0892  0.1524  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CE2 
12575 C  CZ  . TYR C  9   1.1263 0.3621 0.7385 -0.0771 0.0947  0.1609  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C CZ  
12576 O  OH  . TYR C  9   1.1479 0.3579 0.7573 -0.0780 0.1009  0.1573  ? ? ? ? ? ? 252  TYR C OH  
12577 N  N   . SER C  10  1.0502 0.3715 0.6731 -0.1039 0.0770  0.1550  ? ? ? ? ? ? 253  SER C N   
12578 C  CA  . SER C  10  1.0513 0.3691 0.6775 -0.1170 0.0767  0.1483  ? ? ? ? ? ? 253  SER C CA  
12579 C  C   . SER C  10  1.0261 0.3682 0.6579 -0.1191 0.0711  0.1427  ? ? ? ? ? ? 253  SER C C   
12580 O  O   . SER C  10  1.0116 0.3669 0.6432 -0.1105 0.0680  0.1414  ? ? ? ? ? ? 253  SER C O   
12581 C  CB  . SER C  10  1.0656 0.3630 0.6884 -0.1198 0.0780  0.1407  ? ? ? ? ? ? 253  SER C CB  
12582 O  OG  . SER C  10  1.0516 0.3581 0.6756 -0.1215 0.0733  0.1307  ? ? ? ? ? ? 253  SER C OG  
12583 N  N   . THR C  11  1.0209 0.3694 0.6586 -0.1306 0.0697  0.1397  ? ? ? ? ? ? 254  THR C N   
12584 C  CA  . THR C  11  0.9977 0.3689 0.6419 -0.1327 0.0647  0.1350  ? ? ? ? ? ? 254  THR C CA  
12585 C  C   . THR C  11  0.9913 0.3624 0.6348 -0.1337 0.0601  0.1247  ? ? ? ? ? ? 254  THR C C   
12586 O  O   . THR C  11  0.9769 0.3619 0.6264 -0.1398 0.0557  0.1197  ? ? ? ? ? ? 254  THR C O   
12587 C  CB  . THR C  11  0.9930 0.3741 0.6463 -0.1438 0.0651  0.1374  ? ? ? ? ? ? 254  THR C CB  
12588 O  OG1 . THR C  11  1.0031 0.3729 0.6593 -0.1554 0.0637  0.1328  ? ? ? ? ? ? 254  THR C OG1 
12589 C  CG2 . THR C  11  1.0040 0.3806 0.6561 -0.1430 0.0710  0.1474  ? ? ? ? ? ? 254  THR C CG2 
12590 N  N   . ASP C  12  1.0024 0.3579 0.6386 -0.1274 0.0615  0.1219  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C N   
12591 C  CA  . ASP C  12  0.9960 0.3522 0.6300 -0.1265 0.0581  0.1123  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C CA  
12592 C  C   . ASP C  12  0.9731 0.3507 0.6102 -0.1179 0.0543  0.1106  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C C   
12593 O  O   . ASP C  12  0.9689 0.3525 0.6057 -0.1077 0.0554  0.1164  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C O   
12594 C  CB  . ASP C  12  1.0155 0.3480 0.6412 -0.1216 0.0621  0.1095  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C CB  
12595 C  CG  . ASP C  12  1.0385 0.3479 0.6594 -0.1322 0.0648  0.1070  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C CG  
12596 O  OD1 . ASP C  12  1.0368 0.3509 0.6619 -0.1440 0.0620  0.1066  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C OD1 
12597 O  OD2 . ASP C  12  1.0588 0.3452 0.6724 -0.1290 0.0698  0.1057  ? ? ? ? ? ? 255  ASP C OD2 
12598 N  N   . ALA C  13  0.9596 0.3480 0.5991 -0.1219 0.0495  0.1029  ? ? ? ? ? ? 256  ALA C N   
12599 C  CA  . ALA C  13  0.9385 0.3464 0.5811 -0.1140 0.0461  0.1010  ? ? ? ? ? ? 256  ALA C CA  
12600 C  C   . ALA C  13  0.9443 0.3441 0.5822 -0.1014 0.0488  0.1024  ? ? ? ? ? ? 256  ALA C C   
12601 O  O   . ALA C  13  0.9318 0.3455 0.5722 -0.0924 0.0475  0.1059  ? ? ? ? ? ? 256  ALA C O   
12602 C  CB  . ALA C  13  0.9266 0.3433 0.5710 -0.1197 0.0410  0.0920  ? ? ? ? ? ? 256  ALA C CB  
12603 N  N   . ALA C  14  0.9641 0.3412 0.5958 -0.1008 0.0528  0.1001  ? ? ? ? ? ? 257  ALA C N   
12604 C  CA  . ALA C  14  0.9701 0.3395 0.5997 -0.0883 0.0561  0.1019  ? ? ? ? ? ? 257  ALA C CA  
12605 C  C   . ALA C  14  0.9712 0.3445 0.6030 -0.0799 0.0573  0.1128  ? ? ? ? ? ? 257  ALA C C   
12606 O  O   . ALA C  14  0.9691 0.3451 0.6025 -0.0688 0.0576  0.1162  ? ? ? ? ? ? 257  ALA C O   
12607 C  CB  . ALA C  14  0.9945 0.3361 0.6170 -0.0894 0.0618  0.0980  ? ? ? ? ? ? 257  ALA C CB  
12608 N  N   . ASN C  15  0.9752 0.3490 0.6071 -0.0856 0.0579  0.1186  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C N   
12609 C  CA  . ASN C  15  0.9784 0.3550 0.6101 -0.0795 0.0590  0.1291  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C CA  
12610 C  C   . ASN C  15  0.9587 0.3592 0.5931 -0.0744 0.0545  0.1326  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C C   
12611 O  O   . ASN C  15  0.9632 0.3654 0.5953 -0.0699 0.0550  0.1414  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C O   
12612 C  CB  . ASN C  15  0.9910 0.3588 0.6211 -0.0882 0.0621  0.1338  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C CB  
12613 C  CG  . ASN C  15  1.0139 0.3608 0.6400 -0.0843 0.0672  0.1408  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C CG  
12614 O  OD1 . ASN C  15  1.0293 0.3568 0.6531 -0.0840 0.0707  0.1377  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C OD1 
12615 N  ND2 . ASN C  15  1.0179 0.3674 0.6424 -0.0814 0.0682  0.1506  ? ? ? ? ? ? 258  ASN C ND2 
12616 N  N   . PHE C  16  0.9387 0.3565 0.5769 -0.0756 0.0502  0.1258  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C N   
12617 C  CA  . PHE C  16  0.9208 0.3602 0.5610 -0.0721 0.0463  0.1280  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CA  
12618 C  C   . PHE C  16  0.9044 0.3560 0.5482 -0.0670 0.0423  0.1215  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C C   
12619 O  O   . PHE C  16  0.9034 0.3501 0.5484 -0.0696 0.0424  0.1138  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C O   
12620 C  CB  . PHE C  16  0.9104 0.3623 0.5535 -0.0816 0.0456  0.1268  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CB  
12621 C  CG  . PHE C  16  0.9251 0.3664 0.5663 -0.0884 0.0500  0.1324  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CG  
12622 C  CD1 . PHE C  16  0.9283 0.3738 0.5662 -0.0872 0.0519  0.1406  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CD1 
12623 C  CD2 . PHE C  16  0.9373 0.3635 0.5793 -0.0966 0.0523  0.1295  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CD2 
12624 C  CE1 . PHE C  16  0.9427 0.3780 0.5791 -0.0934 0.0566  0.1461  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CE1 
12625 C  CE2 . PHE C  16  0.9514 0.3677 0.5927 -0.1031 0.0565  0.1350  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CE2 
12626 C  CZ  . PHE C  16  0.9536 0.3748 0.5926 -0.1013 0.0589  0.1434  ? ? ? ? ? ? 259  PHE C CZ  
12627 N  N   . GLU C  17  0.8920 0.3596 0.5368 -0.0605 0.0388  0.1243  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C N   
12628 C  CA  . GLU C  17  0.8737 0.3562 0.5228 -0.0573 0.0348  0.1180  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C CA  
12629 C  C   . GLU C  17  0.8568 0.3559 0.5091 -0.0646 0.0326  0.1137  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C C   
12630 O  O   . GLU C  17  0.8479 0.3606 0.4999 -0.0638 0.0309  0.1168  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C O   
12631 C  CB  . GLU C  17  0.8699 0.3608 0.5191 -0.0471 0.0318  0.1234  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C CB  
12632 C  CG  . GLU C  17  0.8855 0.3612 0.5345 -0.0396 0.0339  0.1278  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C CG  
12633 C  CD  . GLU C  17  0.8829 0.3674 0.5330 -0.0304 0.0300  0.1345  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C CD  
12634 O  OE1 . GLU C  17  0.8713 0.3719 0.5197 -0.0311 0.0259  0.1357  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C OE1 
12635 O  OE2 . GLU C  17  0.8933 0.3684 0.5462 -0.0227 0.0310  0.1386  ? ? ? ? ? ? 260  GLU C OE2 
12636 N  N   . HIS C  18  0.8539 0.3512 0.5089 -0.0723 0.0327  0.1068  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C N   
12637 C  CA  . HIS C  18  0.8386 0.3515 0.4986 -0.0793 0.0306  0.1036  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C CA  
12638 C  C   . HIS C  18  0.8220 0.3470 0.4860 -0.0772 0.0267  0.0963  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C C   
12639 O  O   . HIS C  18  0.8229 0.3439 0.4856 -0.0705 0.0261  0.0939  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C O   
12640 C  CB  . HIS C  18  0.8462 0.3506 0.5080 -0.0906 0.0322  0.1016  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C CB  
12641 C  CG  . HIS C  18  0.8533 0.3450 0.5134 -0.0939 0.0316  0.0947  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C CG  
12642 N  ND1 . HIS C  18  0.8717 0.3430 0.5255 -0.0907 0.0348  0.0951  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C ND1 
12643 C  CD2 . HIS C  18  0.8463 0.3418 0.5091 -0.1004 0.0285  0.0875  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C CD2 
12644 C  CE1 . HIS C  18  0.8764 0.3387 0.5280 -0.0952 0.0341  0.0878  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C CE1 
12645 N  NE2 . HIS C  18  0.8613 0.3382 0.5178 -0.1013 0.0299  0.0832  ? ? ? ? ? ? 261  HIS C NE2 
12646 N  N   . VAL C  19  0.8072 0.3470 0.4770 -0.0830 0.0245  0.0931  ? ? ? ? ? ? 262  VAL C N   
12647 C  CA  . VAL C  19  0.7920 0.3429 0.4659 -0.0826 0.0209  0.0862  ? ? ? ? ? ? 262  VAL C CA  
12648 C  C   . VAL C  19  0.7881 0.3424 0.4675 -0.0935 0.0196  0.0829  ? ? ? ? ? ? 262  VAL C C   
12649 O  O   . VAL C  19  0.7824 0.3462 0.4672 -0.0982 0.0202  0.0859  ? ? ? ? ? ? 262  VAL C O   
12650 C  CB  . VAL C  19  0.7759 0.3450 0.4524 -0.0764 0.0187  0.0873  ? ? ? ? ? ? 262  VAL C CB  
12651 C  CG1 . VAL C  19  0.7588 0.3415 0.4412 -0.0778 0.0153  0.0807  ? ? ? ? ? ? 262  VAL C CG1 
12652 C  CG2 . VAL C  19  0.7806 0.3461 0.4527 -0.0660 0.0186  0.0904  ? ? ? ? ? ? 262  VAL C CG2 
12653 N  N   . ASP C  20  0.7931 0.3385 0.4709 -0.0980 0.0180  0.0771  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C N   
12654 C  CA  . ASP C  20  0.7927 0.3394 0.4751 -0.1095 0.0157  0.0747  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C CA  
12655 C  C   . ASP C  20  0.8023 0.3441 0.4875 -0.1162 0.0185  0.0806  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C C   
12656 O  O   . ASP C  20  0.7954 0.3474 0.4896 -0.1238 0.0172  0.0819  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C O   
12657 C  CB  . ASP C  20  0.7719 0.3397 0.4633 -0.1110 0.0119  0.0723  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C CB  
12658 C  CG  . ASP C  20  0.7626 0.3352 0.4519 -0.1058 0.0090  0.0661  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C CG  
12659 O  OD1 . ASP C  20  0.7654 0.3332 0.4528 -0.1114 0.0061  0.0608  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C OD1 
12660 O  OD2 . ASP C  20  0.7530 0.3342 0.4424 -0.0967 0.0095  0.0666  ? ? ? ? ? ? 263  ASP C OD2 
12661 N  N   . HIS C  21  0.8189 0.3447 0.4971 -0.1132 0.0225  0.0845  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C N   
12662 C  CA  . HIS C  21  0.8316 0.3491 0.5107 -0.1188 0.0261  0.0905  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C CA  
12663 C  C   . HIS C  21  0.8226 0.3544 0.5077 -0.1184 0.0283  0.0964  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C C   
12664 O  O   . HIS C  21  0.8271 0.3585 0.5179 -0.1261 0.0303  0.1000  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C O   
12665 C  CB  . HIS C  21  0.8401 0.3500 0.5223 -0.1314 0.0242  0.0882  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C CB  
12666 C  CG  . HIS C  21  0.8560 0.3462 0.5289 -0.1334 0.0235  0.0829  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C CG  
12667 N  ND1 . HIS C  21  0.8529 0.3433 0.5238 -0.1369 0.0190  0.0755  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C ND1 
12668 C  CD2 . HIS C  21  0.8765 0.3450 0.5404 -0.1318 0.0275  0.0839  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C CD2 
12669 C  CE1 . HIS C  21  0.8716 0.3406 0.5319 -0.1378 0.0206  0.0717  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C CE1 
12670 N  NE2 . HIS C  21  0.8860 0.3414 0.5424 -0.1346 0.0259  0.0767  ? ? ? ? ? ? 264  HIS C NE2 
12671 N  N   . TYR C  22  0.8108 0.3547 0.4948 -0.1098 0.0281  0.0972  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C N   
12672 C  CA  . TYR C  22  0.8062 0.3603 0.4918 -0.1078 0.0313  0.1030  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CA  
12673 C  C   . TYR C  22  0.8134 0.3622 0.4889 -0.0982 0.0329  0.1075  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C C   
12674 O  O   . TYR C  22  0.8158 0.3588 0.4862 -0.0913 0.0308  0.1056  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C O   
12675 C  CB  . TYR C  22  0.7862 0.3606 0.4795 -0.1078 0.0293  0.1002  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CB  
12676 C  CG  . TYR C  22  0.7784 0.3612 0.4841 -0.1175 0.0280  0.0982  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CG  
12677 C  CD1 . TYR C  22  0.7790 0.3669 0.4927 -0.1234 0.0322  0.1029  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CD1 
12678 C  CD2 . TYR C  22  0.7705 0.3569 0.4807 -0.1207 0.0226  0.0918  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CD2 
12679 C  CE1 . TYR C  22  0.7713 0.3684 0.4991 -0.1322 0.0306  0.1020  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CE1 
12680 C  CE2 . TYR C  22  0.7636 0.3586 0.4860 -0.1299 0.0203  0.0907  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CE2 
12681 C  CZ  . TYR C  22  0.7637 0.3644 0.4957 -0.1354 0.0241  0.0961  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C CZ  
12682 O  OH  . TYR C  22  0.7566 0.3670 0.5030 -0.1441 0.0214  0.0959  ? ? ? ? ? ? 265  TYR C OH  
12683 N  N   . LEU C  23  0.8182 0.3686 0.4908 -0.0978 0.0368  0.1139  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C N   
12684 C  CA  . LEU C  23  0.8268 0.3723 0.4892 -0.0896 0.0376  0.1192  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C CA  
12685 C  C   . LEU C  23  0.8148 0.3758 0.4752 -0.0850 0.0362  0.1194  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C C   
12686 O  O   . LEU C  23  0.8054 0.3781 0.4706 -0.0891 0.0382  0.1185  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C O   
12687 C  CB  . LEU C  23  0.8444 0.3783 0.5016 -0.0924 0.0429  0.1269  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C CB  
12688 C  CG  . LEU C  23  0.8587 0.3755 0.5170 -0.0971 0.0446  0.1273  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C CG  
12689 C  CD1 . LEU C  23  0.8734 0.3822 0.5280 -0.1003 0.0502  0.1350  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C CD1 
12690 C  CD2 . LEU C  23  0.8676 0.3717 0.5204 -0.0902 0.0425  0.1268  ? ? ? ? ? ? 266  LEU C CD2 
12691 N  N   . THR C  24  0.8162 0.3768 0.4697 -0.0765 0.0331  0.1209  ? ? ? ? ? ? 267  THR C N   
12692 C  CA  . THR C  24  0.8063 0.3805 0.4567 -0.0722 0.0309  0.1208  ? ? ? ? ? ? 267  THR C CA  
12693 C  C   . THR C  24  0.8209 0.3890 0.4589 -0.0676 0.0313  0.1287  ? ? ? ? ? ? 267  THR C C   
12694 O  O   . THR C  24  0.8357 0.3902 0.4693 -0.0650 0.0316  0.1336  ? ? ? ? ? ? 267  THR C O   
12695 C  CB  . THR C  24  0.7951 0.3759 0.4481 -0.0658 0.0252  0.1160  ? ? ? ? ? ? 267  THR C CB  
12696 O  OG1 . THR C  24  0.8073 0.3782 0.4542 -0.0587 0.0231  0.1209  ? ? ? ? ? ? 267  THR C OG1 
12697 C  CG2 . THR C  24  0.7851 0.3671 0.4479 -0.0691 0.0238  0.1083  ? ? ? ? ? ? 267  THR C CG2 
12698 N  N   . ALA C  25  0.8174 0.3951 0.4494 -0.0665 0.0310  0.1300  ? ? ? ? ? ? 268  ALA C N   
12699 C  CA  . ALA C  25  0.8314 0.4045 0.4498 -0.0624 0.0299  0.1373  ? ? ? ? ? ? 268  ALA C CA  
12700 C  C   . ALA C  25  0.8389 0.4048 0.4551 -0.0548 0.0245  0.1410  ? ? ? ? ? ? 268  ALA C C   
12701 O  O   . ALA C  25  0.8537 0.4132 0.4593 -0.0517 0.0233  0.1486  ? ? ? ? ? ? 268  ALA C O   
12702 C  CB  . ALA C  25  0.8240 0.4096 0.4369 -0.0615 0.0284  0.1357  ? ? ? ? ? ? 268  ALA C CB  
12703 N  N   . GLU C  26  0.8302 0.3967 0.4561 -0.0516 0.0216  0.1362  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C N   
12704 C  CA  . GLU C  26  0.8371 0.3976 0.4628 -0.0436 0.0171  0.1401  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C CA  
12705 C  C   . GLU C  26  0.8461 0.3917 0.4769 -0.0427 0.0197  0.1404  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C C   
12706 O  O   . GLU C  26  0.8523 0.3918 0.4851 -0.0358 0.0173  0.1434  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C O   
12707 C  CB  . GLU C  26  0.8211 0.3947 0.4532 -0.0384 0.0115  0.1351  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C CB  
12708 C  CG  . GLU C  26  0.8201 0.4037 0.4447 -0.0356 0.0066  0.1384  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C CG  
12709 C  CD  . GLU C  26  0.8038 0.4011 0.4356 -0.0311 0.0010  0.1333  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C CD  
12710 O  OE1 . GLU C  26  0.7882 0.3927 0.4285 -0.0335 0.0023  0.1250  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C OE1 
12711 O  OE2 . GLU C  26  0.8074 0.4083 0.4365 -0.0255 -0.0049 0.1381  ? ? ? ? ? ? 269  GLU C OE2 
12712 N  N   . SER C  27  0.8474 0.3871 0.4808 -0.0500 0.0246  0.1373  ? ? ? ? ? ? 270  SER C N   
12713 C  CA  . SER C  27  0.8594 0.3825 0.4951 -0.0511 0.0279  0.1376  ? ? ? ? ? ? 270  SER C CA  
12714 C  C   . SER C  27  0.8801 0.3888 0.5090 -0.0472 0.0293  0.1474  ? ? ? ? ? ? 270  SER C C   
12715 O  O   . SER C  27  0.8893 0.3968 0.5100 -0.0486 0.0304  0.1540  ? ? ? ? ? ? 270  SER C O   
12716 C  CB  . SER C  27  0.8593 0.3793 0.4978 -0.0610 0.0325  0.1342  ? ? ? ? ? ? 270  SER C CB  
12717 O  OG  . SER C  27  0.8407 0.3763 0.4850 -0.0653 0.0311  0.1274  ? ? ? ? ? ? 270  SER C OG  
12718 N  N   . TRP C  28  0.8890 0.3857 0.5209 -0.0424 0.0297  0.1484  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C N   
12719 C  CA  . TRP C  28  0.9100 0.3906 0.5369 -0.0401 0.0322  0.1573  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CA  
12720 C  C   . TRP C  28  0.9193 0.3841 0.5486 -0.0460 0.0379  0.1540  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C C   
12721 O  O   . TRP C  28  0.9090 0.3768 0.5433 -0.0511 0.0385  0.1451  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C O   
12722 C  CB  . TRP C  28  0.9151 0.3922 0.5452 -0.0299 0.0291  0.1615  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CB  
12723 C  CG  . TRP C  28  0.9094 0.4000 0.5373 -0.0243 0.0227  0.1662  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CG  
12724 C  CD1 . TRP C  28  0.8951 0.4028 0.5201 -0.0265 0.0189  0.1632  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CD1 
12725 C  CD2 . TRP C  28  0.9189 0.4068 0.5479 -0.0154 0.0188  0.1748  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CD2 
12726 N  NE1 . TRP C  28  0.8960 0.4113 0.5187 -0.0199 0.0125  0.1694  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C NE1 
12727 C  CE2 . TRP C  28  0.9102 0.4142 0.5361 -0.0130 0.0119  0.1769  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CE2 
12728 C  CE3 . TRP C  28  0.9346 0.4077 0.5678 -0.0091 0.0206  0.1812  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CE3 
12729 C  CZ2 . TRP C  28  0.9165 0.4230 0.5436 -0.0051 0.0057  0.1855  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CZ2 
12730 C  CZ3 . TRP C  28  0.9403 0.4162 0.5760 -0.0007 0.0151  0.1900  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CZ3 
12731 C  CH2 . TRP C  28  0.9311 0.4242 0.5639 0.0010  0.0071  0.1924  ? ? ? ? ? ? 271  TRP C CH2 
12732 N  N   . TYR C  29  0.9395 0.3871 0.5650 -0.0455 0.0416  0.1610  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C N   
12733 C  CA  . TYR C  29  0.9509 0.3820 0.5775 -0.0521 0.0471  0.1584  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CA  
12734 C  C   . TYR C  29  0.9737 0.3847 0.5975 -0.0479 0.0506  0.1664  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C C   
12735 O  O   . TYR C  29  0.9803 0.3909 0.6021 -0.0399 0.0485  0.1746  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C O   
12736 C  CB  . TYR C  29  0.9506 0.3842 0.5748 -0.0622 0.0499  0.1585  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CB  
12737 C  CG  . TYR C  29  0.9659 0.3936 0.5821 -0.0620 0.0523  0.1693  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CG  
12738 C  CD1 . TYR C  29  0.9852 0.3949 0.5990 -0.0662 0.0578  0.1740  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CD1 
12739 C  CD2 . TYR C  29  0.9624 0.4017 0.5723 -0.0581 0.0492  0.1747  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CD2 
12740 C  CE1 . TYR C  29  0.9998 0.4039 0.6055 -0.0661 0.0602  0.1841  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CE1 
12741 C  CE2 . TYR C  29  0.9779 0.4111 0.5783 -0.0584 0.0514  0.1845  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CE2 
12742 C  CZ  . TYR C  29  0.9961 0.4123 0.5946 -0.0621 0.0569  0.1894  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C CZ  
12743 O  OH  . TYR C  29  1.0116 0.4225 0.5996 -0.0623 0.0591  0.1994  ? ? ? ? ? ? 272  TYR C OH  
12744 N  N   . ARG C  30  0.9868 0.3808 0.6106 -0.0538 0.0559  0.1646  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C N   
12745 C  CA  . ARG C  30  1.0091 0.3829 0.6308 -0.0500 0.0599  0.1719  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C CA  
12746 C  C   . ARG C  30  1.0238 0.3877 0.6401 -0.0569 0.0640  0.1782  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C C   
12747 O  O   . ARG C  30  1.0263 0.3842 0.6434 -0.0666 0.0673  0.1735  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C O   
12748 C  CB  . ARG C  30  1.0175 0.3749 0.6427 -0.0498 0.0636  0.1655  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C CB  
12749 C  CG  . ARG C  30  1.0429 0.3767 0.6661 -0.0475 0.0693  0.1726  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C CG  
12750 C  CD  . ARG C  30  1.0508 0.3704 0.6777 -0.0424 0.0726  0.1677  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C CD  
12751 N  NE  . ARG C  30  1.0760 0.3699 0.7009 -0.0428 0.0795  0.1714  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C NE  
12752 C  CZ  . ARG C  30  1.0870 0.3631 0.7117 -0.0453 0.0847  0.1637  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C CZ  
12753 N  NH1 . ARG C  30  1.0747 0.3569 0.7002 -0.0479 0.0832  0.1527  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C NH1 
12754 N  NH2 . ARG C  30  1.1109 0.3627 0.7334 -0.0460 0.0914  0.1668  ? ? ? ? ? ? 273  ARG C NH2 
12755 N  N   . PRO C  31  1.0345 0.3966 0.6453 -0.0522 0.0637  0.1893  ? ? ? ? ? ? 274  PRO C N   
12756 C  CA  . PRO C  31  1.0510 0.4025 0.6557 -0.0577 0.0683  0.1969  ? ? ? ? ? ? 274  PRO C CA  
12757 C  C   . PRO C  31  1.0733 0.4003 0.6787 -0.0572 0.0738  0.2001  ? ? ? ? ? ? 274  PRO C C   
12758 O  O   . PRO C  31  1.0759 0.3952 0.6859 -0.0515 0.0739  0.1972  ? ? ? ? ? ? 274  PRO C O   
12759 C  CB  . PRO C  31  1.0546 0.4133 0.6519 -0.0515 0.0648  0.2073  ? ? ? ? ? ? 274  PRO C CB  
12760 C  CG  . PRO C  31  1.0497 0.4127 0.6515 -0.0403 0.0595  0.2080  ? ? ? ? ? ? 274  PRO C CG  
12761 C  CD  . PRO C  31  1.0319 0.4025 0.6420 -0.0415 0.0584  0.1956  ? ? ? ? ? ? 274  PRO C CD  
12762 N  N   . LYS C  32  1.0901 0.4041 0.6914 -0.0628 0.0788  0.2060  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C N   
12763 C  CA  . LYS C  32  1.1122 0.4018 0.7143 -0.0622 0.0843  0.2088  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C CA  
12764 C  C   . LYS C  32  1.1248 0.4068 0.7260 -0.0505 0.0834  0.2187  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C C   
12765 O  O   . LYS C  32  1.1367 0.4027 0.7420 -0.0458 0.0865  0.2185  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C O   
12766 C  CB  . LYS C  32  1.1283 0.4052 0.7268 -0.0710 0.0901  0.2135  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C CB  
12767 C  CG  . LYS C  32  1.1167 0.4037 0.7170 -0.0826 0.0907  0.2070  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C CG  
12768 C  CD  . LYS C  32  1.1283 0.3989 0.7320 -0.0929 0.0956  0.2024  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C CD  
12769 C  CE  . LYS C  32  1.1088 0.3934 0.7186 -0.1013 0.0926  0.1909  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C CE  
12770 N  NZ  . LYS C  32  1.1128 0.3949 0.7262 -0.1140 0.0957  0.1900  ? ? ? ? ? ? 275  LYS C NZ  
12771 N  N   . TYR C  33  1.1234 0.4164 0.7192 -0.0459 0.0792  0.2277  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C N   
12772 C  CA  . TYR C  33  1.1375 0.4238 0.7322 -0.0355 0.0774  0.2395  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CA  
12773 C  C   . TYR C  33  1.1248 0.4304 0.7183 -0.0280 0.0689  0.2431  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C C   
12774 O  O   . TYR C  33  1.1083 0.4317 0.6980 -0.0319 0.0652  0.2386  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C O   
12775 C  CB  . TYR C  33  1.1583 0.4328 0.7442 -0.0382 0.0808  0.2509  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CB  
12776 C  CG  . TYR C  33  1.1771 0.4284 0.7648 -0.0429 0.0890  0.2511  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CG  
12777 C  CD1 . TYR C  33  1.1952 0.4282 0.7872 -0.0356 0.0919  0.2570  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CD1 
12778 C  CD2 . TYR C  33  1.1779 0.4254 0.7638 -0.0547 0.0939  0.2460  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CD2 
12779 C  CE1 . TYR C  33  1.2144 0.4245 0.8072 -0.0399 0.0996  0.2573  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CE1 
12780 C  CE2 . TYR C  33  1.1964 0.4221 0.7838 -0.0597 0.1010  0.2463  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CE2 
12781 C  CZ  . TYR C  33  1.2150 0.4215 0.8050 -0.0522 0.1039  0.2518  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C CZ  
12782 O  OH  . TYR C  33  1.2351 0.4184 0.8260 -0.0568 0.1112  0.2521  ? ? ? ? ? ? 276  TYR C OH  
12783 N  N   . ILE C  34  1.1331 0.4352 0.7307 -0.0174 0.0658  0.2513  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C N   
12784 C  CA  . ILE C  34  1.1247 0.4439 0.7210 -0.0104 0.0568  0.2569  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C CA  
12785 C  C   . ILE C  34  1.1452 0.4579 0.7334 -0.0066 0.0543  0.2728  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C C   
12786 O  O   . ILE C  34  1.1658 0.4596 0.7551 -0.0045 0.0590  0.2805  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C O   
12787 C  CB  . ILE C  34  1.1152 0.4399 0.7248 -0.0009 0.0534  0.2541  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C CB  
12788 C  CG1 . ILE C  34  1.0977 0.4265 0.7138 -0.0049 0.0564  0.2387  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C CG1 
12789 C  CG2 . ILE C  34  1.1034 0.4484 0.7119 0.0040  0.0434  0.2580  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C CG2 
12790 C  CD1 . ILE C  34  1.0777 0.4254 0.6881 -0.0120 0.0528  0.2309  ? ? ? ? ? ? 277  ILE C CD1 
12791 N  N   . LEU C  35  1.1415 0.4686 0.7203 -0.0061 0.0468  0.2782  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C N   
12792 C  CA  . LEU C  35  1.1623 0.4832 0.7333 -0.0015 0.0428  0.2941  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C CA  
12793 C  C   . LEU C  35  1.1618 0.4867 0.7454 0.0099  0.0361  0.3000  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C C   
12794 O  O   . LEU C  35  1.1513 0.4934 0.7343 0.0133  0.0268  0.3014  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C O   
12795 C  CB  . LEU C  35  1.1642 0.4955 0.7171 -0.0063 0.0379  0.2988  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C CB  
12796 C  CG  . LEU C  35  1.1907 0.5106 0.7311 -0.0049 0.0362  0.3148  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C CG  
12797 C  CD1 . LEU C  35  1.2067 0.5068 0.7453 -0.0098 0.0466  0.3166  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C CD1 
12798 C  CD2 . LEU C  35  1.1929 0.5231 0.7141 -0.0095 0.0311  0.3182  ? ? ? ? ? ? 278  LEU C CD2 
12799 N  N   . LYS C  36  1.1734 0.4825 0.7692 0.0159  0.0410  0.3034  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C N   
12800 C  CA  . LYS C  36  1.1712 0.4838 0.7830 0.0271  0.0366  0.3075  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C CA  
12801 C  C   . LYS C  36  1.1791 0.5009 0.7880 0.0331  0.0255  0.3222  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C C   
12802 O  O   . LYS C  36  1.2008 0.5122 0.8030 0.0345  0.0243  0.3359  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C O   
12803 C  CB  . LYS C  36  1.1852 0.4772 0.8102 0.0326  0.0451  0.3093  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C CB  
12804 C  CG  . LYS C  36  1.1745 0.4718 0.8187 0.0420  0.0445  0.3054  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C CG  
12805 C  CD  . LYS C  36  1.1924 0.4674 0.8493 0.0485  0.0536  0.3090  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C CD  
12806 C  CE  . LYS C  36  1.1890 0.4707 0.8655 0.0610  0.0502  0.3141  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C CE  
12807 N  NZ  . LYS C  36  1.2052 0.4650 0.8952 0.0677  0.0608  0.3155  ? ? ? ? ? ? 279  LYS C NZ  
12808 N  N   . ASP C  37  1.1614 0.5032 0.7750 0.0361  0.0170  0.3191  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C N   
12809 C  CA  . ASP C  37  1.1661 0.5198 0.7757 0.0401  0.0048  0.3311  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C CA  
12810 C  C   . ASP C  37  1.1829 0.5312 0.7696 0.0329  0.0033  0.3389  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C C   
12811 O  O   . ASP C  37  1.2038 0.5454 0.7855 0.0362  -0.0015 0.3542  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C O   
12812 C  CB  . ASP C  37  1.1788 0.5270 0.8060 0.0517  0.0017  0.3443  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C CB  
12813 C  CG  . ASP C  37  1.1844 0.5461 0.8098 0.0562  -0.0129 0.3582  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C CG  
12814 O  OD1 . ASP C  37  1.1707 0.5505 0.7885 0.0528  -0.0213 0.3540  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C OD1 
12815 O  OD2 . ASP C  37  1.2038 0.5575 0.8356 0.0629  -0.0163 0.3738  ? ? ? ? ? ? 280  ASP C OD2 
12816 N  N   . GLY C  38  1.1745 0.5253 0.7474 0.0231  0.0079  0.3286  ? ? ? ? ? ? 281  GLY C N   
12817 C  CA  . GLY C  38  1.1904 0.5349 0.7411 0.0154  0.0090  0.3343  ? ? ? ? ? ? 281  GLY C CA  
12818 C  C   . GLY C  38  1.2188 0.5445 0.7642 0.0173  0.0110  0.3493  ? ? ? ? ? ? 281  GLY C C   
12819 O  O   . GLY C  38  1.2356 0.5606 0.7649 0.0161  0.0048  0.3609  ? ? ? ? ? ? 281  GLY C O   
12820 N  N   . LYS C  39  1.2258 0.5353 0.7835 0.0200  0.0197  0.3492  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C N   
12821 C  CA  . LYS C  39  1.2534 0.5437 0.8069 0.0218  0.0226  0.3633  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C CA  
12822 C  C   . LYS C  39  1.2610 0.5319 0.8171 0.0173  0.0359  0.3583  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C C   
12823 O  O   . LYS C  39  1.2808 0.5380 0.8248 0.0130  0.0403  0.3660  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C O   
12824 C  CB  . LYS C  39  1.2639 0.5514 0.8326 0.0335  0.0166  0.3762  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C CB  
12825 C  CG  . LYS C  39  1.2720 0.5709 0.8328 0.0369  0.0026  0.3897  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C CG  
12826 C  CD  . LYS C  39  1.2840 0.5788 0.8631 0.0486  -0.0025 0.4038  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C CD  
12827 C  CE  . LYS C  39  1.2862 0.5971 0.8624 0.0523  -0.0184 0.4150  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C CE  
12828 N  NZ  . LYS C  39  1.2717 0.5939 0.8741 0.0622  -0.0228 0.4143  ? ? ? ? ? ? 282  LYS C NZ  
12829 N  N   . THR C  40  1.2471 0.5158 0.8188 0.0184  0.0423  0.3461  ? ? ? ? ? ? 283  THR C N   
12830 C  CA  . THR C  40  1.2548 0.5043 0.8294 0.0135  0.0545  0.3403  ? ? ? ? ? ? 283  THR C CA  
12831 C  C   . THR C  40  1.2329 0.4880 0.8142 0.0082  0.0595  0.3221  ? ? ? ? ? ? 283  THR C C   
12832 O  O   . THR C  40  1.2152 0.4818 0.8073 0.0127  0.0562  0.3145  ? ? ? ? ? ? 283  THR C O   
12833 C  CB  . THR C  40  1.2744 0.5035 0.8618 0.0214  0.0595  0.3487  ? ? ? ? ? ? 283  THR C CB  
12834 O  OG1 . THR C  40  1.2739 0.5107 0.8730 0.0328  0.0515  0.3572  ? ? ? ? ? ? 283  THR C OG1 
12835 C  CG2 . THR C  40  1.3023 0.5127 0.8789 0.0188  0.0636  0.3619  ? ? ? ? ? ? 283  THR C CG2 
12836 N  N   . TRP C  41  1.2352 0.4821 0.8096 -0.0017 0.0672  0.3158  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C N   
12837 C  CA  . TRP C  41  1.2161 0.4688 0.7944 -0.0086 0.0710  0.2997  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CA  
12838 C  C   . TRP C  41  1.2192 0.4577 0.8113 -0.0050 0.0769  0.2940  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C C   
12839 O  O   . TRP C  41  1.2398 0.4578 0.8337 -0.0038 0.0830  0.2999  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C O   
12840 C  CB  . TRP C  41  1.2211 0.4677 0.7895 -0.0204 0.0776  0.2969  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CB  
12841 C  CG  . TRP C  41  1.2154 0.4768 0.7700 -0.0254 0.0738  0.2990  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CG  
12842 C  CD1 . TRP C  41  1.2326 0.4884 0.7734 -0.0285 0.0750  0.3095  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CD1 
12843 C  CD2 . TRP C  41  1.1921 0.4750 0.7449 -0.0280 0.0690  0.2901  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CD2 
12844 N  NE1 . TRP C  41  1.2225 0.4943 0.7521 -0.0329 0.0718  0.3076  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C NE1 
12845 C  CE2 . TRP C  41  1.1973 0.4860 0.7345 -0.0327 0.0680  0.2956  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CE2 
12846 C  CE3 . TRP C  41  1.1683 0.4654 0.7306 -0.0270 0.0659  0.2779  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CE3 
12847 C  CZ2 . TRP C  41  1.1797 0.4876 0.7111 -0.0361 0.0644  0.2892  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CZ2 
12848 C  CZ3 . TRP C  41  1.1501 0.4669 0.7072 -0.0303 0.0617  0.2721  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CZ3 
12849 C  CH2 . TRP C  41  1.1559 0.4777 0.6980 -0.0348 0.0611  0.2776  ? ? ? ? ? ? 284  TRP C CH2 
12850 N  N   . THR C  42  1.2005 0.4484 0.8016 -0.0031 0.0755  0.2826  ? ? ? ? ? ? 285  THR C N   
12851 C  CA  . THR C  42  1.2044 0.4367 0.8154 -0.0024 0.0829  0.2744  ? ? ? ? ? ? 285  THR C CA  
12852 C  C   . THR C  42  1.1868 0.4252 0.7975 -0.0118 0.0851  0.2580  ? ? ? ? ? ? 285  THR C C   
12853 O  O   . THR C  42  1.1684 0.4261 0.7743 -0.0167 0.0802  0.2532  ? ? ? ? ? ? 285  THR C O   
12854 C  CB  . THR C  42  1.2039 0.4358 0.8282 0.0097  0.0815  0.2764  ? ? ? ? ? ? 285  THR C CB  
12855 O  OG1 . THR C  42  1.2057 0.4487 0.8308 0.0180  0.0732  0.2897  ? ? ? ? ? ? 285  THR C OG1 
12856 C  CG2 . THR C  42  1.2267 0.4313 0.8577 0.0129  0.0912  0.2785  ? ? ? ? ? ? 285  THR C CG2 
12857 N  N   . GLN C  43  1.1937 0.4153 0.8086 -0.0149 0.0924  0.2497  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C N   
12858 C  CA  . GLN C  43  1.1770 0.4055 0.7920 -0.0232 0.0930  0.2345  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C CA  
12859 C  C   . GLN C  43  1.1563 0.4033 0.7776 -0.0165 0.0871  0.2293  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C C   
12860 O  O   . GLN C  43  1.1584 0.4077 0.7859 -0.0055 0.0846  0.2364  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C O   
12861 C  CB  . GLN C  43  1.1901 0.3962 0.8065 -0.0287 0.1012  0.2261  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C CB  
12862 C  CG  . GLN C  43  1.1955 0.3949 0.8052 -0.0423 0.1044  0.2227  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C CG  
12863 C  CD  . GLN C  43  1.2236 0.3950 0.8319 -0.0443 0.1126  0.2277  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C CD  
12864 O  OE1 . GLN C  43  1.2389 0.3956 0.8511 -0.0352 0.1161  0.2333  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C OE1 
12865 N  NE2 . GLN C  43  1.2308 0.3946 0.8346 -0.0561 0.1158  0.2259  ? ? ? ? ? ? 286  GLN C NE2 
12866 N  N   . SER C  44  1.1363 0.3974 0.7567 -0.0231 0.0846  0.2178  ? ? ? ? ? ? 287  SER C N   
12867 C  CA  . SER C  44  1.1173 0.3950 0.7437 -0.0171 0.0796  0.2125  ? ? ? ? ? ? 287  SER C CA  
12868 C  C   . SER C  44  1.1233 0.3862 0.7560 -0.0141 0.0854  0.2046  ? ? ? ? ? ? 287  SER C C   
12869 O  O   . SER C  44  1.1378 0.3810 0.7678 -0.0202 0.0922  0.2000  ? ? ? ? ? ? 287  SER C O   
12870 C  CB  . SER C  44  1.0942 0.3924 0.7175 -0.0249 0.0750  0.2035  ? ? ? ? ? ? 287  SER C CB  
12871 O  OG  . SER C  44  1.0962 0.3862 0.7161 -0.0366 0.0792  0.1952  ? ? ? ? ? ? 287  SER C OG  
12872 N  N   . THR C  45  1.1143 0.3852 0.7553 -0.0049 0.0833  0.2033  ? ? ? ? ? ? 288  THR C N   
12873 C  CA  . THR C  45  1.1134 0.3759 0.7578 -0.0050 0.0882  0.1918  ? ? ? ? ? ? 288  THR C CA  
12874 C  C   . THR C  45  1.0893 0.3717 0.7311 -0.0118 0.0828  0.1813  ? ? ? ? ? ? 288  THR C C   
12875 O  O   . THR C  45  1.0744 0.3763 0.7137 -0.0142 0.0760  0.1838  ? ? ? ? ? ? 288  THR C O   
12876 C  CB  . THR C  45  1.1136 0.3763 0.7697 0.0081  0.0894  0.1941  ? ? ? ? ? ? 288  THR C CB  
12877 O  OG1 . THR C  45  1.0922 0.3810 0.7536 0.0135  0.0804  0.1968  ? ? ? ? ? ? 288  THR C OG1 
12878 C  CG2 . THR C  45  1.1380 0.3809 0.8002 0.0171  0.0952  0.2057  ? ? ? ? ? ? 288  THR C CG2 
12879 N  N   . GLU C  46  1.0869 0.3635 0.7288 -0.0148 0.0862  0.1695  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C N   
12880 C  CA  . GLU C  46  1.0643 0.3595 0.7062 -0.0184 0.0814  0.1599  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C CA  
12881 C  C   . GLU C  46  1.0455 0.3642 0.6945 -0.0095 0.0743  0.1644  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C C   
12882 O  O   . GLU C  46  1.0246 0.3633 0.6732 -0.0127 0.0685  0.1591  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C O   
12883 C  CB  . GLU C  46  1.0698 0.3519 0.7120 -0.0184 0.0870  0.1495  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C CB  
12884 C  CG  . GLU C  46  1.0548 0.3462 0.6923 -0.0280 0.0842  0.1371  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C CG  
12885 C  CD  . GLU C  46  1.0700 0.3395 0.7031 -0.0305 0.0916  0.1272  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C CD  
12886 O  OE1 . GLU C  46  1.0839 0.3393 0.7215 -0.0208 0.0981  0.1299  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C OE1 
12887 O  OE2 . GLU C  46  1.0700 0.3352 0.6953 -0.0418 0.0913  0.1172  ? ? ? ? ? ? 289  GLU C OE2 
12888 N  N   . LYS C  47  1.0537 0.3698 0.7098 0.0015  0.0745  0.1744  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C N   
12889 C  CA  . LYS C  47  1.0380 0.3748 0.7024 0.0105  0.0678  0.1786  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C CA  
12890 C  C   . LYS C  47  1.0281 0.3835 0.6885 0.0092  0.0591  0.1862  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C C   
12891 O  O   . LYS C  47  1.0144 0.3884 0.6797 0.0147  0.0523  0.1892  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C O   
12892 C  CB  . LYS C  47  1.0514 0.3789 0.7269 0.0229  0.0709  0.1874  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C CB  
12893 C  CG  . LYS C  47  1.0563 0.3711 0.7383 0.0269  0.0790  0.1790  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C CG  
12894 C  CD  . LYS C  47  1.0843 0.3720 0.7720 0.0342  0.0889  0.1857  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C CD  
12895 C  CE  . LYS C  47  1.0901 0.3642 0.7825 0.0376  0.0984  0.1758  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C CE  
12896 N  NZ  . LYS C  47  1.0658 0.3608 0.7607 0.0374  0.0937  0.1668  ? ? ? ? ? ? 290  LYS C NZ  
12897 N  N   . ASP C  48  1.0363 0.3857 0.6872 0.0015  0.0600  0.1892  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C N   
12898 C  CA  . ASP C  48  1.0351 0.3956 0.6799 0.0006  0.0540  0.1986  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C CA  
12899 C  C   . ASP C  48  1.0184 0.3953 0.6557 -0.0085 0.0502  0.1928  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C C   
12900 O  O   . ASP C  48  1.0250 0.4003 0.6539 -0.0140 0.0505  0.1977  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C O   
12901 C  CB  . ASP C  48  1.0582 0.3998 0.6973 -0.0014 0.0586  0.2073  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C CB  
12902 C  CG  . ASP C  48  1.0763 0.4035 0.7229 0.0087  0.0613  0.2168  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C CG  
12903 O  OD1 . ASP C  48  1.0697 0.4061 0.7257 0.0179  0.0575  0.2193  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C OD1 
12904 O  OD2 . ASP C  48  1.0971 0.4044 0.7412 0.0077  0.0671  0.2222  ? ? ? ? ? ? 291  ASP C OD2 
12905 N  N   . PHE C  49  0.9980 0.3898 0.6385 -0.0101 0.0475  0.1830  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C N   
12906 C  CA  . PHE C  49  0.9819 0.3906 0.6169 -0.0176 0.0437  0.1787  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CA  
12907 C  C   . PHE C  49  0.9798 0.4018 0.6097 -0.0143 0.0373  0.1878  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C C   
12908 O  O   . PHE C  49  0.9823 0.4078 0.6159 -0.0056 0.0330  0.1947  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C O   
12909 C  CB  . PHE C  49  0.9607 0.3831 0.6009 -0.0191 0.0416  0.1671  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CB  
12910 C  CG  . PHE C  49  0.9611 0.3735 0.6019 -0.0265 0.0467  0.1570  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CG  
12911 C  CD1 . PHE C  49  0.9465 0.3696 0.5860 -0.0354 0.0455  0.1488  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CD1 
12912 C  CD2 . PHE C  49  0.9774 0.3690 0.6199 -0.0248 0.0527  0.1557  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CD2 
12913 C  CE1 . PHE C  49  0.9481 0.3620 0.5877 -0.0431 0.0489  0.1397  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CE1 
12914 C  CE2 . PHE C  49  0.9802 0.3610 0.6210 -0.0328 0.0568  0.1458  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CE2 
12915 C  CZ  . PHE C  49  0.9656 0.3579 0.6049 -0.0422 0.0544  0.1381  ? ? ? ? ? ? 292  PHE C CZ  
12916 N  N   . ARG C  50  0.9762 0.4052 0.5976 -0.0218 0.0369  0.1878  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C N   
12917 C  CA  . ARG C  50  0.9761 0.4162 0.5891 -0.0208 0.0317  0.1952  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C CA  
12918 C  C   . ARG C  50  0.9596 0.4145 0.5689 -0.0284 0.0312  0.1877  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C C   
12919 O  O   . ARG C  50  0.9521 0.4064 0.5650 -0.0352 0.0353  0.1793  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C O   
12920 C  CB  . ARG C  50  0.9979 0.4246 0.6013 -0.0225 0.0344  0.2058  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C CB  
12921 C  CG  . ARG C  50  1.0155 0.4272 0.6226 -0.0152 0.0352  0.2143  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C CG  
12922 C  CD  . ARG C  50  1.0160 0.4368 0.6236 -0.0066 0.0270  0.2224  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C CD  
12923 N  NE  . ARG C  50  1.0336 0.4410 0.6467 0.0013  0.0272  0.2324  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C NE  
12924 C  CZ  . ARG C  50  1.0355 0.4332 0.6609 0.0063  0.0313  0.2295  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C CZ  
12925 N  NH1 . ARG C  50  1.0213 0.4211 0.6530 0.0035  0.0349  0.2167  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C NH1 
12926 N  NH2 . ARG C  50  1.0529 0.4378 0.6841 0.0139  0.0322  0.2395  ? ? ? ? ? ? 293  ARG C NH2 
12927 N  N   . PRO C  51  0.9548 0.4229 0.5569 -0.0277 0.0263  0.1908  ? ? ? ? ? ? 294  PRO C N   
12928 C  CA  . PRO C  51  0.9375 0.4204 0.5382 -0.0341 0.0264  0.1826  ? ? ? ? ? ? 294  PRO C CA  
12929 C  C   . PRO C  51  0.9440 0.4220 0.5382 -0.0430 0.0328  0.1832  ? ? ? ? ? ? 294  PRO C C   
12930 O  O   . PRO C  51  0.9624 0.4295 0.5477 -0.0437 0.0352  0.1918  ? ? ? ? ? ? 294  PRO C O   
12931 C  CB  . PRO C  51  0.9332 0.4297 0.5271 -0.0303 0.0193  0.1860  ? ? ? ? ? ? 294  PRO C CB  
12932 C  CG  . PRO C  51  0.9468 0.4370 0.5405 -0.0217 0.0142  0.1960  ? ? ? ? ? ? 294  PRO C CG  
12933 C  CD  . PRO C  51  0.9642 0.4348 0.5597 -0.0215 0.0199  0.2009  ? ? ? ? ? ? 294  PRO C CD  
12934 N  N   . LEU C  52  0.9297 0.4156 0.5289 -0.0496 0.0356  0.1745  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C N   
12935 C  CA  . LEU C  52  0.9342 0.4181 0.5294 -0.0579 0.0418  0.1753  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C CA  
12936 C  C   . LEU C  52  0.9437 0.4299 0.5251 -0.0574 0.0414  0.1824  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C C   
12937 O  O   . LEU C  52  0.9596 0.4361 0.5331 -0.0609 0.0464  0.1888  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C O   
12938 C  CB  . LEU C  52  0.9148 0.4127 0.5172 -0.0637 0.0429  0.1662  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C CB  
12939 C  CG  . LEU C  52  0.9079 0.4026 0.5223 -0.0685 0.0449  0.1590  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C CG  
12940 C  CD1 . LEU C  52  0.8908 0.3995 0.5127 -0.0755 0.0465  0.1520  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C CD1 
12941 C  CD2 . LEU C  52  0.9274 0.4035 0.5401 -0.0721 0.0502  0.1643  ? ? ? ? ? ? 295  LEU C CD2 
12942 N  N   . LEU C  53  0.9342 0.4334 0.5120 -0.0537 0.0358  0.1810  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C N   
12943 C  CA  . LEU C  53  0.9433 0.4454 0.5056 -0.0547 0.0356  0.1863  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C CA  
12944 C  C   . LEU C  53  0.9671 0.4556 0.5173 -0.0516 0.0344  0.1980  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C C   
12945 O  O   . LEU C  53  0.9801 0.4671 0.5145 -0.0530 0.0346  0.2038  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C O   
12946 C  CB  . LEU C  53  0.9303 0.4478 0.4902 -0.0516 0.0291  0.1825  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C CB  
12947 C  CG  . LEU C  53  0.9089 0.4395 0.4788 -0.0559 0.0317  0.1720  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C CG  
12948 C  CD1 . LEU C  53  0.8971 0.4417 0.4647 -0.0529 0.0255  0.1683  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C CD1 
12949 C  CD2 . LEU C  53  0.9150 0.4431 0.4795 -0.0635 0.0404  0.1726  ? ? ? ? ? ? 296  LEU C CD2 
12950 N  N   . MET C  54  0.9743 0.4518 0.5313 -0.0476 0.0337  0.2014  ? ? ? ? ? ? 297  MET C N   
12951 C  CA  . MET C  54  0.9972 0.4616 0.5443 -0.0444 0.0325  0.2131  ? ? ? ? ? ? 297  MET C CA  
12952 C  C   . MET C  54  1.0138 0.4657 0.5525 -0.0509 0.0409  0.2179  ? ? ? ? ? ? 297  MET C C   
12953 O  O   . MET C  54  1.0343 0.4774 0.5588 -0.0503 0.0408  0.2280  ? ? ? ? ? ? 297  MET C O   
12954 C  CB  . MET C  54  1.0015 0.4571 0.5590 -0.0374 0.0297  0.2161  ? ? ? ? ? ? 297  MET C CB  
12955 C  CG  . MET C  54  1.0252 0.4685 0.5733 -0.0331 0.0274  0.2294  ? ? ? ? ? ? 297  MET C CG  
12956 S  SD  . MET C  54  1.0348 0.4636 0.5959 -0.0254 0.0273  0.2343  ? ? ? ? ? ? 297  MET C SD  
12957 C  CE  . MET C  54  1.0327 0.4501 0.6026 -0.0321 0.0375  0.2262  ? ? ? ? ? ? 297  MET C CE  
12958 N  N   . THR C  55  1.0057 0.4571 0.5533 -0.0574 0.0480  0.2111  ? ? ? ? ? ? 298  THR C N   
12959 C  CA  . THR C  55  1.0211 0.4596 0.5649 -0.0637 0.0566  0.2156  ? ? ? ? ? ? 298  THR C CA  
12960 C  C   . THR C  55  1.0130 0.4582 0.5591 -0.0724 0.0640  0.2101  ? ? ? ? ? ? 298  THR C C   
12961 O  O   . THR C  55  1.0262 0.4623 0.5685 -0.0780 0.0715  0.2145  ? ? ? ? ? ? 298  THR C O   
12962 C  CB  . THR C  55  1.0266 0.4514 0.5814 -0.0636 0.0591  0.2156  ? ? ? ? ? ? 298  THR C CB  
12963 O  OG1 . THR C  55  1.0070 0.4390 0.5769 -0.0655 0.0586  0.2046  ? ? ? ? ? ? 298  THR C OG1 
12964 C  CG2 . THR C  55  1.0386 0.4542 0.5918 -0.0548 0.0537  0.2229  ? ? ? ? ? ? 298  THR C CG2 
12965 N  N   . TRP C  56  0.9913 0.4526 0.5450 -0.0733 0.0618  0.2009  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C N   
12966 C  CA  . TRP C  56  0.9798 0.4501 0.5399 -0.0807 0.0680  0.1949  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CA  
12967 C  C   . TRP C  56  0.9682 0.4538 0.5225 -0.0795 0.0655  0.1909  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C C   
12968 O  O   . TRP C  56  0.9584 0.4518 0.5129 -0.0737 0.0576  0.1881  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C O   
12969 C  CB  . TRP C  56  0.9632 0.4374 0.5422 -0.0835 0.0674  0.1864  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CB  
12970 C  CG  . TRP C  56  0.9499 0.4351 0.5384 -0.0907 0.0723  0.1806  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CG  
12971 C  CD1 . TRP C  56  0.9552 0.4363 0.5498 -0.0985 0.0800  0.1821  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CD1 
12972 C  CD2 . TRP C  56  0.9295 0.4321 0.5238 -0.0908 0.0700  0.1731  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CD2 
12973 N  NE1 . TRP C  56  0.9391 0.4344 0.5441 -0.1033 0.0826  0.1764  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C NE1 
12974 C  CE2 . TRP C  56  0.9233 0.4317 0.5279 -0.0986 0.0767  0.1708  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CE2 
12975 C  CE3 . TRP C  56  0.9160 0.4300 0.5089 -0.0850 0.0630  0.1685  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CE3 
12976 C  CZ2 . TRP C  56  0.9050 0.4294 0.5180 -0.1005 0.0769  0.1644  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CZ2 
12977 C  CZ3 . TRP C  56  0.8978 0.4272 0.4981 -0.0872 0.0632  0.1617  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CZ3 
12978 C  CH2 . TRP C  56  0.8924 0.4269 0.5027 -0.0947 0.0701  0.1597  ? ? ? ? ? ? 299  TRP C CH2 
12979 N  N   . TRP C  57  0.9696 0.4593 0.5195 -0.0849 0.0727  0.1907  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C N   
12980 C  CA  . TRP C  57  0.9562 0.4608 0.5037 -0.0847 0.0716  0.1849  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CA  
12981 C  C   . TRP C  57  0.9441 0.4579 0.5032 -0.0914 0.0796  0.1794  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C C   
12982 O  O   . TRP C  57  0.9522 0.4597 0.5153 -0.0970 0.0879  0.1824  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C O   
12983 C  CB  . TRP C  57  0.9725 0.4738 0.4974 -0.0826 0.0707  0.1906  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CB  
12984 C  CG  . TRP C  57  0.9837 0.4775 0.5000 -0.0762 0.0621  0.1968  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CG  
12985 C  CD1 . TRP C  57  0.9766 0.4775 0.4912 -0.0700 0.0520  0.1955  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CD1 
12986 C  CD2 . TRP C  57  1.0036 0.4815 0.5144 -0.0750 0.0627  0.2059  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CD2 
12987 N  NE1 . TRP C  57  0.9910 0.4819 0.5000 -0.0649 0.0461  0.2036  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C NE1 
12988 C  CE2 . TRP C  57  1.0077 0.4842 0.5141 -0.0678 0.0526  0.2101  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CE2 
12989 C  CE3 . TRP C  57  1.0187 0.4835 0.5287 -0.0794 0.0709  0.2113  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CE3 
12990 C  CZ2 . TRP C  57  1.0266 0.4889 0.5277 -0.0645 0.0507  0.2196  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CZ2 
12991 C  CZ3 . TRP C  57  1.0378 0.4879 0.5412 -0.0764 0.0689  0.2205  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CZ3 
12992 C  CH2 . TRP C  57  1.0417 0.4906 0.5407 -0.0689 0.0589  0.2246  ? ? ? ? ? ? 300  TRP C CH2 
12993 N  N   . PRO C  58  0.9247 0.4536 0.4908 -0.0907 0.0771  0.1717  ? ? ? ? ? ? 301  PRO C N   
12994 C  CA  . PRO C  58  0.9126 0.4510 0.4922 -0.0966 0.0842  0.1670  ? ? ? ? ? ? 301  PRO C CA  
12995 C  C   . PRO C  58  0.9282 0.4616 0.4977 -0.1009 0.0953  0.1717  ? ? ? ? ? ? 301  PRO C C   
12996 O  O   . PRO C  58  0.9248 0.4611 0.5068 -0.1066 0.1035  0.1711  ? ? ? ? ? ? 301  PRO C O   
12997 C  CB  . PRO C  58  0.8930 0.4469 0.4767 -0.0937 0.0791  0.1593  ? ? ? ? ? ? 301  PRO C CB  
12998 C  CG  . PRO C  58  0.8999 0.4513 0.4674 -0.0875 0.0716  0.1612  ? ? ? ? ? ? 301  PRO C CG  
12999 C  CD  . PRO C  58  0.9125 0.4509 0.4766 -0.0848 0.0678  0.1671  ? ? ? ? ? ? 301  PRO C CD  
13000 N  N   . ASP C  59  0.9465 0.4719 0.4934 -0.0986 0.0957  0.1768  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C N   
13001 C  CA  . ASP C  59  0.9648 0.4833 0.4988 -0.1028 0.1072  0.1815  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C CA  
13002 C  C   . ASP C  59  0.9878 0.4949 0.4944 -0.0999 0.1046  0.1879  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C C   
13003 O  O   . ASP C  59  0.9866 0.4946 0.4857 -0.0945 0.0936  0.1880  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C O   
13004 C  CB  . ASP C  59  0.9547 0.4847 0.4921 -0.1051 0.1136  0.1756  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C CB  
13005 C  CG  . ASP C  59  0.9428 0.4826 0.4750 -0.1005 0.1049  0.1697  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C CG  
13006 O  OD1 . ASP C  59  0.9571 0.4914 0.4670 -0.0980 0.1017  0.1721  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C OD1 
13007 O  OD2 . ASP C  59  0.9197 0.4726 0.4701 -0.0996 0.1005  0.1628  ? ? ? ? ? ? 302  ASP C OD2 
13008 N  N   . GLN C  60  1.0094 0.5059 0.5012 -0.1037 0.1147  0.1936  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C N   
13009 C  CA  . GLN C  60  1.0358 0.5189 0.4994 -0.1020 0.1128  0.2013  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C CA  
13010 C  C   . GLN C  60  1.0356 0.5240 0.4829 -0.0985 0.1044  0.1983  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C C   
13011 O  O   . GLN C  60  1.0521 0.5326 0.4800 -0.0955 0.0966  0.2042  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C O   
13012 C  CB  . GLN C  60  1.0593 0.5307 0.5086 -0.1076 0.1270  0.2067  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C CB  
13013 C  CG  . GLN C  60  1.0887 0.5461 0.5059 -0.1071 0.1262  0.2141  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C CG  
13014 C  CD  . GLN C  60  1.1123 0.5545 0.5210 -0.1117 0.1384  0.2221  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C CD  
13015 O  OE1 . GLN C  60  1.1055 0.5475 0.5343 -0.1140 0.1437  0.2231  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C OE1 
13016 N  NE2 . GLN C  60  1.1412 0.5703 0.5198 -0.1137 0.1432  0.2279  ? ? ? ? ? ? 303  GLN C NE2 
13017 N  N   . GLU C  61  1.0180 0.5195 0.4734 -0.0991 0.1059  0.1897  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C N   
13018 C  CA  . GLU C  61  1.0197 0.5255 0.4589 -0.0972 0.1001  0.1865  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C CA  
13019 C  C   . GLU C  61  1.0060 0.5191 0.4518 -0.0909 0.0844  0.1852  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C C   
13020 O  O   . GLU C  61  1.0167 0.5272 0.4451 -0.0882 0.0755  0.1880  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C O   
13021 C  CB  . GLU C  61  1.0059 0.5226 0.4532 -0.0999 0.1081  0.1779  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C CB  
13022 C  CG  . GLU C  61  1.0009 0.5251 0.4378 -0.0979 0.1015  0.1721  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C CG  
13023 C  CD  . GLU C  61  1.0263 0.5396 0.4322 -0.0973 0.0952  0.1776  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C CD  
13024 O  OE1 . GLU C  61  1.0520 0.5502 0.4397 -0.0995 0.0994  0.1857  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C OE1 
13025 O  OE2 . GLU C  61  1.0218 0.5412 0.4207 -0.0949 0.0855  0.1742  ? ? ? ? ? ? 304  GLU C OE2 
13026 N  N   . THR C  62  0.9841 0.5053 0.4550 -0.0889 0.0811  0.1816  ? ? ? ? ? ? 305  THR C N   
13027 C  CA  . THR C  62  0.9711 0.4985 0.4504 -0.0829 0.0680  0.1802  ? ? ? ? ? ? 305  THR C CA  
13028 C  C   . THR C  62  0.9889 0.5036 0.4594 -0.0797 0.0624  0.1897  ? ? ? ? ? ? 305  THR C C   
13029 O  O   . THR C  62  0.9892 0.5053 0.4564 -0.0744 0.0513  0.1920  ? ? ? ? ? ? 305  THR C O   
13030 C  CB  . THR C  62  0.9468 0.4835 0.4529 -0.0826 0.0681  0.1739  ? ? ? ? ? ? 305  THR C CB  
13031 O  OG1 . THR C  62  0.9311 0.4798 0.4454 -0.0853 0.0728  0.1660  ? ? ? ? ? ? 305  THR C OG1 
13032 C  CG2 . THR C  62  0.9344 0.4762 0.4496 -0.0764 0.0563  0.1723  ? ? ? ? ? ? 305  THR C CG2 
13033 N  N   . GLN C  63  1.0041 0.5065 0.4719 -0.0829 0.0702  0.1957  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C N   
13034 C  CA  . GLN C  63  1.0224 0.5119 0.4818 -0.0802 0.0660  0.2052  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C CA  
13035 C  C   . GLN C  63  1.0440 0.5276 0.4768 -0.0792 0.0611  0.2115  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C C   
13036 O  O   . GLN C  63  1.0549 0.5329 0.4809 -0.0748 0.0521  0.2186  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C O   
13037 C  CB  . GLN C  63  1.0355 0.5125 0.4968 -0.0844 0.0761  0.2105  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C CB  
13038 C  CG  . GLN C  63  1.0492 0.5140 0.5087 -0.0806 0.0708  0.2192  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C CG  
13039 C  CD  . GLN C  63  1.0703 0.5196 0.5233 -0.0848 0.0803  0.2269  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C CD  
13040 O  OE1 . GLN C  63  1.0653 0.5150 0.5289 -0.0901 0.0901  0.2238  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C OE1 
13041 N  NE2 . GLN C  63  1.0942 0.5303 0.5306 -0.0827 0.0774  0.2373  ? ? ? ? ? ? 306  GLN C NE2 
13042 N  N   . ARG C  64  1.0518 0.5359 0.4689 -0.0835 0.0669  0.2092  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C N   
13043 C  CA  . ARG C  64  1.0752 0.5522 0.4639 -0.0837 0.0618  0.2150  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C CA  
13044 C  C   . ARG C  64  1.0645 0.5525 0.4534 -0.0790 0.0477  0.2122  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C C   
13045 O  O   . ARG C  64  1.0786 0.5622 0.4552 -0.0759 0.0372  0.2197  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C O   
13046 C  CB  . ARG C  64  1.0888 0.5615 0.4589 -0.0900 0.0729  0.2127  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C CB  
13047 C  CG  . ARG C  64  1.1074 0.5765 0.4500 -0.0906 0.0660  0.2151  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C CG  
13048 C  CD  . ARG C  64  1.1280 0.5882 0.4470 -0.0970 0.0777  0.2143  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C CD  
13049 N  NE  . ARG C  64  1.1317 0.5961 0.4340 -0.0976 0.0704  0.2103  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C NE  
13050 C  CZ  . ARG C  64  1.1124 0.5890 0.4243 -0.0982 0.0729  0.1999  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C CZ  
13051 N  NH1 . ARG C  64  1.0891 0.5747 0.4268 -0.0983 0.0823  0.1932  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C NH1 
13052 N  NH2 . ARG C  64  1.1172 0.5967 0.4131 -0.0989 0.0658  0.1964  ? ? ? ? ? ? 307  ARG C NH2 
13053 N  N   . GLN C  65  1.0398 0.5425 0.4435 -0.0785 0.0474  0.2019  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C N   
13054 C  CA  . GLN C  65  1.0266 0.5410 0.4346 -0.0739 0.0346  0.1986  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C CA  
13055 C  C   . GLN C  65  1.0208 0.5361 0.4427 -0.0673 0.0244  0.2035  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C C   
13056 O  O   . GLN C  65  1.0204 0.5408 0.4403 -0.0630 0.0123  0.2059  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C O   
13057 C  CB  . GLN C  65  0.9977 0.5274 0.4259 -0.0739 0.0372  0.1870  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C CB  
13058 C  CG  . GLN C  65  0.9985 0.5283 0.4217 -0.0798 0.0497  0.1815  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C CG  
13059 C  CD  . GLN C  65  0.9993 0.5349 0.4089 -0.0814 0.0474  0.1762  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C CD  
13060 O  OE1 . GLN C  65  1.0202 0.5471 0.4067 -0.0859 0.0534  0.1776  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C OE1 
13061 N  NE2 . GLN C  65  0.9775 0.5271 0.4010 -0.0779 0.0393  0.1699  ? ? ? ? ? ? 308  GLN C NE2 
13062 N  N   . TYR C  66  1.0148 0.5261 0.4530 -0.0664 0.0295  0.2044  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C N   
13063 C  CA  . TYR C  66  1.0087 0.5199 0.4620 -0.0600 0.0219  0.2079  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CA  
13064 C  C   . TYR C  66  1.0347 0.5341 0.4715 -0.0577 0.0156  0.2204  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C C   
13065 O  O   . TYR C  66  1.0353 0.5384 0.4731 -0.0525 0.0043  0.2245  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C O   
13066 C  CB  . TYR C  66  0.9985 0.5065 0.4710 -0.0606 0.0293  0.2053  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CB  
13067 C  CG  . TYR C  66  1.0015 0.5029 0.4843 -0.0548 0.0242  0.2111  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CG  
13068 C  CD1 . TYR C  66  0.9820 0.4914 0.4846 -0.0497 0.0191  0.2059  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CD1 
13069 C  CD2 . TYR C  66  1.0252 0.5115 0.4975 -0.0544 0.0251  0.2219  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CD2 
13070 C  CE1 . TYR C  66  0.9862 0.4883 0.4981 -0.0444 0.0159  0.2110  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CE1 
13071 C  CE2 . TYR C  66  1.0292 0.5085 0.5111 -0.0490 0.0214  0.2275  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CE2 
13072 C  CZ  . TYR C  66  1.0098 0.4968 0.5118 -0.0439 0.0171  0.2219  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C CZ  
13073 O  OH  . TYR C  66  1.0164 0.4945 0.5275 -0.0384 0.0147  0.2278  ? ? ? ? ? ? 309  TYR C OH  
13074 N  N   . VAL C  67  1.0569 0.5422 0.4785 -0.0618 0.0229  0.2271  ? ? ? ? ? ? 310  VAL C N   
13075 C  CA  . VAL C  67  1.0842 0.5573 0.4875 -0.0605 0.0173  0.2397  ? ? ? ? ? ? 310  VAL C CA  
13076 C  C   . VAL C  67  1.0941 0.5716 0.4797 -0.0597 0.0058  0.2428  ? ? ? ? ? ? 310  VAL C C   
13077 O  O   . VAL C  67  1.1056 0.5806 0.4875 -0.0554 -0.0051 0.2520  ? ? ? ? ? ? 310  VAL C O   
13078 C  CB  . VAL C  67  1.1076 0.5657 0.4927 -0.0667 0.0284  0.2449  ? ? ? ? ? ? 310  VAL C CB  
13079 C  CG1 . VAL C  67  1.1370 0.5813 0.5034 -0.0654 0.0229  0.2586  ? ? ? ? ? ? 310  VAL C CG1 
13080 C  CG2 . VAL C  67  1.0981 0.5525 0.5011 -0.0685 0.0396  0.2417  ? ? ? ? ? ? 310  VAL C CG2 
13081 N  N   . ASN C  68  1.0910 0.5746 0.4654 -0.0643 0.0082  0.2354  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C N   
13082 C  CA  . ASN C  68  1.1020 0.5888 0.4576 -0.0651 -0.0021 0.2375  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C CA  
13083 C  C   . ASN C  68  1.0839 0.5845 0.4575 -0.0583 -0.0157 0.2365  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C C   
13084 O  O   . ASN C  68  1.0968 0.5963 0.4639 -0.0553 -0.0280 0.2456  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C O   
13085 C  CB  . ASN C  68  1.1020 0.5915 0.4429 -0.0717 0.0052  0.2284  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C CB  
13086 C  CG  . ASN C  68  1.1320 0.6050 0.4444 -0.0785 0.0149  0.2332  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C CG  
13087 O  OD1 . ASN C  68  1.1357 0.6076 0.4356 -0.0840 0.0239  0.2267  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C OD1 
13088 N  ND2 . ASN C  68  1.1545 0.6141 0.4566 -0.0779 0.0135  0.2449  ? ? ? ? ? ? 311  ASN C ND2 
13089 N  N   . TYR C  69  1.0545 0.5679 0.4516 -0.0560 -0.0133 0.2261  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C N   
13090 C  CA  . TYR C  69  1.0351 0.5621 0.4513 -0.0497 -0.0241 0.2238  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CA  
13091 C  C   . TYR C  69  1.0378 0.5618 0.4677 -0.0425 -0.0311 0.2329  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C C   
13092 O  O   . TYR C  69  1.0336 0.5655 0.4712 -0.0375 -0.0426 0.2360  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C O   
13093 C  CB  . TYR C  69  1.0053 0.5435 0.4440 -0.0490 -0.0177 0.2114  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CB  
13094 C  CG  . TYR C  69  0.9838 0.5362 0.4427 -0.0429 -0.0267 0.2075  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CG  
13095 C  CD1 . TYR C  69  0.9681 0.5336 0.4291 -0.0442 -0.0291 0.1985  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CD1 
13096 C  CD2 . TYR C  69  0.9794 0.5315 0.4558 -0.0358 -0.0317 0.2125  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CD2 
13097 C  CE1 . TYR C  69  0.9480 0.5267 0.4282 -0.0389 -0.0365 0.1947  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CE1 
13098 C  CE2 . TYR C  69  0.9600 0.5248 0.4557 -0.0301 -0.0386 0.2087  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CE2 
13099 C  CZ  . TYR C  69  0.9440 0.5224 0.4416 -0.0318 -0.0411 0.1998  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C CZ  
13100 O  OH  . TYR C  69  0.9248 0.5160 0.4413 -0.0264 -0.0475 0.1959  ? ? ? ? ? ? 312  TYR C OH  
13101 N  N   . MET C  70  1.0444 0.5570 0.4790 -0.0418 -0.0239 0.2371  ? ? ? ? ? ? 313  MET C N   
13102 C  CA  . MET C  70  1.0484 0.5562 0.4963 -0.0349 -0.0288 0.2457  ? ? ? ? ? ? 313  MET C CA  
13103 C  C   . MET C  70  1.0763 0.5750 0.5070 -0.0339 -0.0373 0.2600  ? ? ? ? ? ? 313  MET C C   
13104 O  O   . MET C  70  1.0797 0.5776 0.5220 -0.0273 -0.0447 0.2683  ? ? ? ? ? ? 313  MET C O   
13105 C  CB  . MET C  70  1.0481 0.5451 0.5055 -0.0353 -0.0176 0.2452  ? ? ? ? ? ? 313  MET C CB  
13106 C  CG  . MET C  70  1.0222 0.5271 0.4983 -0.0360 -0.0105 0.2326  ? ? ? ? ? ? 313  MET C CG  
13107 S  SD  . MET C  70  1.0011 0.5191 0.5007 -0.0275 -0.0199 0.2294  ? ? ? ? ? ? 313  MET C SD  
13108 C  CE  . MET C  70  1.0143 0.5183 0.5248 -0.0210 -0.0200 0.2399  ? ? ? ? ? ? 313  MET C CE  
13109 N  N   . ASN C  71  1.0979 0.5885 0.5013 -0.0406 -0.0354 0.2635  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C N   
13110 C  CA  . ASN C  71  1.1269 0.6086 0.5105 -0.0407 -0.0446 0.2774  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C CA  
13111 C  C   . ASN C  71  1.1241 0.6183 0.5073 -0.0385 -0.0597 0.2790  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C C   
13112 O  O   . ASN C  71  1.1390 0.6319 0.5201 -0.0350 -0.0718 0.2910  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C O   
13113 C  CB  . ASN C  71  1.1518 0.6205 0.5044 -0.0491 -0.0375 0.2796  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C CB  
13114 C  CG  . ASN C  71  1.1623 0.6161 0.5145 -0.0504 -0.0255 0.2835  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C CG  
13115 O  OD1 . ASN C  71  1.1528 0.6051 0.5265 -0.0452 -0.0233 0.2851  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C OD1 
13116 N  ND2 . ASN C  71  1.1833 0.6254 0.5107 -0.0575 -0.0173 0.2853  ? ? ? ? ? ? 314  ASN C ND2 
13117 N  N   . ALA C  72  1.1040 0.6111 0.4916 -0.0405 -0.0592 0.2669  ? ? ? ? ? ? 315  ALA C N   
13118 C  CA  . ALA C  72  1.0975 0.6179 0.4886 -0.0384 -0.0727 0.2668  ? ? ? ? ? ? 315  ALA C CA  
13119 C  C   . ALA C  72  1.0834 0.6111 0.5040 -0.0289 -0.0794 0.2712  ? ? ? ? ? ? 315  ALA C C   
13120 O  O   . ALA C  72  1.0994 0.6236 0.5201 -0.0250 -0.0890 0.2842  ? ? ? ? ? ? 315  ALA C O   
13121 C  CB  . ALA C  72  1.0771 0.6095 0.4696 -0.0420 -0.0694 0.2523  ? ? ? ? ? ? 315  ALA C CB  
13122 N  N   . GLN C  73  1.0551 0.5921 0.5005 -0.0251 -0.0736 0.2608  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C N   
13123 C  CA  . GLN C  73  1.0420 0.5846 0.5153 -0.0161 -0.0776 0.2637  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C CA  
13124 C  C   . GLN C  73  1.0610 0.5928 0.5376 -0.0110 -0.0812 0.2783  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C C   
13125 O  O   . GLN C  73  1.0561 0.5938 0.5521 -0.0035 -0.0885 0.2838  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C O   
13126 C  CB  . GLN C  73  1.0189 0.5631 0.5119 -0.0142 -0.0660 0.2527  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C CB  
13127 C  CG  . GLN C  73  1.0006 0.5540 0.4917 -0.0192 -0.0609 0.2389  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C CG  
13128 C  CD  . GLN C  73  0.9852 0.5551 0.4858 -0.0168 -0.0703 0.2348  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C CD  
13129 O  OE1 . GLN C  73  0.9865 0.5622 0.4725 -0.0220 -0.0736 0.2309  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C OE1 
13130 N  NE2 . GLN C  73  0.9713 0.5484 0.4966 -0.0090 -0.0741 0.2355  ? ? ? ? ? ? 316  GLN C NE2 
13131 N  N   . LEU C  74  1.0824 0.5984 0.5422 -0.0144 -0.0756 0.2847  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C N   
13132 C  CA  . LEU C  74  1.0986 0.6038 0.5647 -0.0089 -0.0776 0.2980  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C CA  
13133 C  C   . LEU C  74  1.1279 0.6266 0.5713 -0.0115 -0.0877 0.3118  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C C   
13134 O  O   . LEU C  74  1.1478 0.6337 0.5875 -0.0095 -0.0875 0.3235  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C O   
13135 C  CB  . LEU C  74  1.1037 0.5937 0.5688 -0.0105 -0.0637 0.2969  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C CB  
13136 C  CG  . LEU C  74  1.0825 0.5720 0.5636 -0.0106 -0.0506 0.2843  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C CG  
13137 C  CD1 . LEU C  74  1.0978 0.5697 0.5784 -0.0103 -0.0423 0.2906  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C CD1 
13138 C  CD2 . LEU C  74  1.0588 0.5595 0.5673 -0.0036 -0.0526 0.2781  ? ? ? ? ? ? 317  LEU C CD2 
13139 N  N   . GLY C  75  1.1332 0.6389 0.5587 -0.0167 -0.0960 0.3106  ? ? ? ? ? ? 318  GLY C N   
13140 C  CA  . GLY C  75  1.1643 0.6626 0.5648 -0.0203 -0.1065 0.3241  ? ? ? ? ? ? 318  GLY C CA  
13141 C  C   . GLY C  75  1.1922 0.6717 0.5638 -0.0268 -0.0993 0.3297  ? ? ? ? ? ? 318  GLY C C   
13142 O  O   . GLY C  75  1.2197 0.6928 0.5659 -0.0312 -0.1083 0.3398  ? ? ? ? ? ? 318  GLY C O   
13143 N  N   . ILE C  76  1.1879 0.6577 0.5611 -0.0282 -0.0836 0.3239  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C N   
13144 C  CA  . ILE C  76  1.2136 0.6667 0.5576 -0.0357 -0.0756 0.3276  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C CA  
13145 C  C   . ILE C  76  1.2232 0.6762 0.5373 -0.0451 -0.0744 0.3209  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C C   
13146 O  O   . ILE C  76  1.2022 0.6645 0.5211 -0.0477 -0.0683 0.3069  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C O   
13147 C  CB  . ILE C  76  1.2052 0.6497 0.5586 -0.0360 -0.0588 0.3216  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C CB  
13148 C  CG1 . ILE C  76  1.2051 0.6439 0.5807 -0.0280 -0.0590 0.3301  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C CG1 
13149 C  CG2 . ILE C  76  1.2288 0.6580 0.5529 -0.0445 -0.0489 0.3232  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C CG2 
13150 C  CD1 . ILE C  76  1.1889 0.6233 0.5823 -0.0272 -0.0443 0.3216  ? ? ? ? ? ? 319  ILE C CD1 
13151 N  N   . HIS C  77  1.2559 0.6979 0.5390 -0.0504 -0.0803 0.3310  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C N   
13152 C  CA  . HIS C  77  1.2712 0.7075 0.5217 -0.0602 -0.0755 0.3251  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C CA  
13153 C  C   . HIS C  77  1.2839 0.7042 0.5196 -0.0654 -0.0579 0.3234  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C C   
13154 O  O   . HIS C  77  1.2984 0.7062 0.5339 -0.0636 -0.0539 0.3332  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C O   
13155 C  CB  . HIS C  77  1.3051 0.7345 0.5227 -0.0656 -0.0889 0.3358  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C CB  
13156 C  CG  . HIS C  77  1.3019 0.7443 0.5299 -0.0615 -0.1087 0.3422  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C CG  
13157 N  ND1 . HIS C  77  1.3254 0.7628 0.5482 -0.0591 -0.1229 0.3595  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C ND1 
13158 C  CD2 . HIS C  77  1.2800 0.7399 0.5225 -0.0598 -0.1170 0.3345  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C CD2 
13159 C  CE1 . HIS C  77  1.3173 0.7694 0.5526 -0.0560 -0.1392 0.3623  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C CE1 
13160 N  NE2 . HIS C  77  1.2898 0.7555 0.5370 -0.0565 -0.1358 0.3471  ? ? ? ? ? ? 320  HIS C NE2 
13161 N  N   . GLN C  78  1.2815 0.7018 0.5026 -0.0722 -0.0480 0.3119  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C N   
13162 C  CA  . GLN C  78  1.2851 0.6951 0.4980 -0.0773 -0.0292 0.3061  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C CA  
13163 C  C   . GLN C  78  1.2535 0.6779 0.4836 -0.0776 -0.0223 0.2899  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C C   
13164 O  O   . GLN C  78  1.2233 0.6619 0.4845 -0.0713 -0.0256 0.2845  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C O   
13165 C  CB  . GLN C  78  1.2846 0.6858 0.5130 -0.0738 -0.0203 0.3117  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C CB  
13166 C  CG  . GLN C  78  1.3228 0.7036 0.5219 -0.0783 -0.0170 0.3241  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C CG  
13167 C  CD  . GLN C  78  1.3499 0.7227 0.5098 -0.0870 -0.0169 0.3236  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C CD  
13168 O  OE1 . GLN C  78  1.3440 0.7181 0.4963 -0.0923 -0.0054 0.3119  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C OE1 
13169 N  NE2 . GLN C  78  1.3810 0.7449 0.5156 -0.0886 -0.0298 0.3364  ? ? ? ? ? ? 321  GLN C NE2 
13170 N  N   . THR C  79  1.2630 0.6835 0.4706 -0.0850 -0.0141 0.2827  ? ? ? ? ? ? 322  THR C N   
13171 C  CA  . THR C  79  1.2387 0.6682 0.4591 -0.0869 -0.0023 0.2682  ? ? ? ? ? ? 322  THR C CA  
13172 C  C   . THR C  79  1.2523 0.6684 0.4605 -0.0925 0.0160  0.2669  ? ? ? ? ? ? 322  THR C C   
13173 O  O   . THR C  79  1.2854 0.6850 0.4634 -0.0976 0.0196  0.2742  ? ? ? ? ? ? 322  THR C O   
13174 C  CB  . THR C  79  1.2399 0.6755 0.4445 -0.0909 -0.0071 0.2608  ? ? ? ? ? ? 322  THR C CB  
13175 O  OG1 . THR C  79  1.2256 0.6748 0.4448 -0.0855 -0.0240 0.2621  ? ? ? ? ? ? 322  THR C OG1 
13176 C  CG2 . THR C  79  1.2168 0.6609 0.4331 -0.0932 0.0061  0.2459  ? ? ? ? ? ? 322  THR C CG2 
13177 N  N   . TYR C  80  1.2267 0.6502 0.4592 -0.0917 0.0277  0.2577  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C N   
13178 C  CA  . TYR C  80  1.2353 0.6487 0.4627 -0.0966 0.0456  0.2562  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CA  
13179 C  C   . TYR C  80  1.2241 0.6443 0.4505 -0.1006 0.0551  0.2439  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C C   
13180 O  O   . TYR C  80  1.1938 0.6305 0.4434 -0.0976 0.0519  0.2345  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C O   
13181 C  CB  . TYR C  80  1.2154 0.6319 0.4736 -0.0927 0.0510  0.2563  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CB  
13182 C  CG  . TYR C  80  1.2273 0.6359 0.4873 -0.0883 0.0425  0.2685  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CG  
13183 C  CD1 . TYR C  80  1.2576 0.6482 0.4978 -0.0914 0.0480  0.2791  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CD1 
13184 C  CD2 . TYR C  80  1.2093 0.6277 0.4909 -0.0811 0.0298  0.2698  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CD2 
13185 C  CE1 . TYR C  80  1.2689 0.6519 0.5114 -0.0873 0.0409  0.2905  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CE1 
13186 C  CE2 . TYR C  80  1.2207 0.6315 0.5053 -0.0767 0.0231  0.2812  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CE2 
13187 C  CZ  . TYR C  80  1.2503 0.6434 0.5155 -0.0799 0.0285  0.2916  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C CZ  
13188 O  OH  . TYR C  80  1.2629 0.6475 0.5311 -0.0755 0.0224  0.3034  ? ? ? ? ? ? 323  TYR C OH  
13189 N  N   . ASN C  81  1.2492 0.6566 0.4485 -0.1074 0.0666  0.2438  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C N   
13190 C  CA  . ASN C  81  1.2398 0.6529 0.4387 -0.1110 0.0768  0.2321  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C CA  
13191 C  C   . ASN C  81  1.2227 0.6390 0.4455 -0.1118 0.0934  0.2272  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C C   
13192 O  O   . ASN C  81  1.2221 0.6341 0.4574 -0.1105 0.0974  0.2330  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C O   
13193 C  CB  . ASN C  81  1.2738 0.6722 0.4330 -0.1180 0.0822  0.2325  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C CB  
13194 C  CG  . ASN C  81  1.3096 0.6876 0.4425 -0.1217 0.0878  0.2435  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C CG  
13195 O  OD1 . ASN C  81  1.3088 0.6822 0.4543 -0.1207 0.0957  0.2484  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C OD1 
13196 N  ND2 . ASN C  81  1.3429 0.7076 0.4380 -0.1264 0.0836  0.2475  ? ? ? ? ? ? 324  ASN C ND2 
13197 N  N   . THR C  82  1.2093 0.6332 0.4389 -0.1140 0.1029  0.2167  ? ? ? ? ? ? 325  THR C N   
13198 C  CA  . THR C  82  1.1897 0.6198 0.4461 -0.1146 0.1173  0.2117  ? ? ? ? ? ? 325  THR C CA  
13199 C  C   . THR C  82  1.2128 0.6269 0.4602 -0.1182 0.1303  0.2198  ? ? ? ? ? ? 325  THR C C   
13200 O  O   . THR C  82  1.1993 0.6164 0.4713 -0.1173 0.1357  0.2212  ? ? ? ? ? ? 325  THR C O   
13201 C  CB  . THR C  82  1.1777 0.6160 0.4389 -0.1172 0.1276  0.2003  ? ? ? ? ? ? 325  THR C CB  
13202 O  OG1 . THR C  82  1.2094 0.6327 0.4365 -0.1228 0.1369  0.2006  ? ? ? ? ? ? 325  THR C OG1 
13203 C  CG2 . THR C  82  1.1543 0.6085 0.4258 -0.1136 0.1146  0.1927  ? ? ? ? ? ? 325  THR C CG2 
13204 N  N   . ALA C  83  1.2489 0.6454 0.4603 -0.1226 0.1344  0.2253  ? ? ? ? ? ? 326  ALA C N   
13205 C  CA  . ALA C  83  1.2747 0.6543 0.4736 -0.1262 0.1468  0.2337  ? ? ? ? ? ? 326  ALA C CA  
13206 C  C   . ALA C  83  1.2728 0.6496 0.4853 -0.1229 0.1407  0.2430  ? ? ? ? ? ? 326  ALA C C   
13207 O  O   . ALA C  83  1.2706 0.6444 0.4981 -0.1244 0.1523  0.2452  ? ? ? ? ? ? 326  ALA C O   
13208 C  CB  . ALA C  83  1.3153 0.6759 0.4702 -0.1312 0.1494  0.2386  ? ? ? ? ? ? 326  ALA C CB  
13209 N  N   . THR C  84  1.2752 0.6521 0.4827 -0.1187 0.1232  0.2490  ? ? ? ? ? ? 327  THR C N   
13210 C  CA  . THR C  84  1.2704 0.6458 0.4945 -0.1146 0.1169  0.2570  ? ? ? ? ? ? 327  THR C CA  
13211 C  C   . THR C  84  1.2554 0.6326 0.5079 -0.1152 0.1289  0.2561  ? ? ? ? ? ? 327  THR C C   
13212 O  O   . THR C  84  1.2267 0.6181 0.5061 -0.1147 0.1330  0.2469  ? ? ? ? ? ? 327  THR C O   
13213 C  CB  . THR C  84  1.2442 0.6349 0.4883 -0.1078 0.0993  0.2543  ? ? ? ? ? ? 327  THR C CB  
13214 O  OG1 . THR C  84  1.2577 0.6476 0.4784 -0.1070 0.0858  0.2566  ? ? ? ? ? ? 327  THR C OG1 
13215 C  CG2 . THR C  84  1.2365 0.6262 0.5012 -0.1031 0.0938  0.2610  ? ? ? ? ? ? 327  THR C CG2 
13216 N  N   . SER C  85  1.2747 0.6379 0.5220 -0.1164 0.1335  0.2660  ? ? ? ? ? ? 328  SER C N   
13217 C  CA  . SER C  85  1.2630 0.6266 0.5368 -0.1175 0.1440  0.2662  ? ? ? ? ? ? 328  SER C CA  
13218 C  C   . SER C  85  1.2312 0.6082 0.5390 -0.1126 0.1350  0.2622  ? ? ? ? ? ? 328  SER C C   
13219 O  O   . SER C  85  1.2206 0.6045 0.5315 -0.1072 0.1200  0.2615  ? ? ? ? ? ? 328  SER C O   
13220 C  CB  . SER C  85  1.2919 0.6366 0.5521 -0.1198 0.1503  0.2781  ? ? ? ? ? ? 328  SER C CB  
13221 O  OG  . SER C  85  1.2938 0.6350 0.5573 -0.1148 0.1371  0.2855  ? ? ? ? ? ? 328  SER C OG  
13222 N  N   . PRO C  86  1.2165 0.5970 0.5501 -0.1147 0.1443  0.2595  ? ? ? ? ? ? 329  PRO C N   
13223 C  CA  . PRO C  86  1.1896 0.5807 0.5521 -0.1107 0.1356  0.2555  ? ? ? ? ? ? 329  PRO C CA  
13224 C  C   . PRO C  86  1.2014 0.5820 0.5608 -0.1066 0.1265  0.2647  ? ? ? ? ? ? 329  PRO C C   
13225 O  O   . PRO C  86  1.1853 0.5729 0.5581 -0.1010 0.1145  0.2627  ? ? ? ? ? ? 329  PRO C O   
13226 C  CB  . PRO C  86  1.1773 0.5717 0.5644 -0.1155 0.1482  0.2521  ? ? ? ? ? ? 329  PRO C CB  
13227 C  CG  . PRO C  86  1.1832 0.5790 0.5614 -0.1201 0.1606  0.2489  ? ? ? ? ? ? 329  PRO C CG  
13228 C  CD  . PRO C  86  1.2181 0.5973 0.5593 -0.1209 0.1619  0.2574  ? ? ? ? ? ? 329  PRO C CD  
13229 N  N   . LEU C  87  1.2302 0.5937 0.5722 -0.1091 0.1327  0.2750  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C N   
13230 C  CA  . LEU C  87  1.2418 0.5945 0.5837 -0.1054 0.1257  0.2843  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C CA  
13231 C  C   . LEU C  87  1.2424 0.5984 0.5745 -0.0990 0.1096  0.2866  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C C   
13232 O  O   . LEU C  87  1.2334 0.5909 0.5795 -0.0935 0.1001  0.2884  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C O   
13233 C  CB  . LEU C  87  1.2761 0.6094 0.5957 -0.1090 0.1339  0.2958  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C CB  
13234 C  CG  . LEU C  87  1.2922 0.6127 0.6084 -0.1048 0.1262  0.3071  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C CG  
13235 C  CD1 . LEU C  87  1.2710 0.5956 0.6184 -0.1019 0.1235  0.3039  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C CD1 
13236 C  CD2 . LEU C  87  1.3255 0.6266 0.6216 -0.1089 0.1356  0.3184  ? ? ? ? ? ? 330  LEU C CD2 
13237 N  N   . GLN C  88  1.2549 0.6111 0.5623 -0.1001 0.1070  0.2870  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C N   
13238 C  CA  . GLN C  88  1.2584 0.6178 0.5541 -0.0950 0.0911  0.2901  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C CA  
13239 C  C   . GLN C  88  1.2265 0.6029 0.5473 -0.0891 0.0804  0.2821  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C C   
13240 O  O   . GLN C  88  1.2261 0.6029 0.5512 -0.0831 0.0684  0.2872  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C O   
13241 C  CB  . GLN C  88  1.2768 0.6339 0.5415 -0.0985 0.0905  0.2903  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C CB  
13242 C  CG  . GLN C  88  1.3157 0.6539 0.5487 -0.1005 0.0895  0.3037  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C CG  
13243 C  CD  . GLN C  88  1.3371 0.6714 0.5361 -0.1046 0.0875  0.3039  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C CD  
13244 O  OE1 . GLN C  88  1.3320 0.6705 0.5263 -0.1090 0.0968  0.2947  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C OE1 
13245 N  NE2 . GLN C  88  1.3620 0.6878 0.5374 -0.1036 0.0755  0.3143  ? ? ? ? ? ? 331  GLN C NE2 
13246 N  N   . LEU C  89  1.2006 0.5907 0.5386 -0.0907 0.0851  0.2701  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C N   
13247 C  CA  . LEU C  89  1.1710 0.5775 0.5304 -0.0856 0.0755  0.2618  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C CA  
13248 C  C   . LEU C  89  1.1610 0.5657 0.5431 -0.0815 0.0727  0.2636  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C C   
13249 O  O   . LEU C  89  1.1479 0.5596 0.5419 -0.0753 0.0620  0.2624  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C O   
13250 C  CB  . LEU C  89  1.1467 0.5667 0.5211 -0.0889 0.0828  0.2493  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C CB  
13251 C  CG  . LEU C  89  1.1517 0.5755 0.5077 -0.0926 0.0864  0.2448  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C CG  
13252 C  CD1 . LEU C  89  1.1270 0.5639 0.5021 -0.0956 0.0951  0.2331  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C CD1 
13253 C  CD2 . LEU C  89  1.1516 0.5815 0.4964 -0.0885 0.0721  0.2449  ? ? ? ? ? ? 332  LEU C CD2 
13254 N  N   . ASN C  90  1.1679 0.5627 0.5562 -0.0852 0.0832  0.2662  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C N   
13255 C  CA  . ASN C  90  1.1594 0.5509 0.5691 -0.0826 0.0825  0.2667  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C CA  
13256 C  C   . ASN C  90  1.1763 0.5576 0.5790 -0.0766 0.0735  0.2775  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C C   
13257 O  O   . ASN C  90  1.1649 0.5486 0.5839 -0.0711 0.0668  0.2765  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C O   
13258 C  CB  . ASN C  90  1.1651 0.5477 0.5822 -0.0888 0.0956  0.2676  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C CB  
13259 C  CG  . ASN C  90  1.1454 0.5397 0.5762 -0.0942 0.1040  0.2571  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C CG  
13260 O  OD1 . ASN C  90  1.1217 0.5315 0.5636 -0.0927 0.0994  0.2476  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C OD1 
13261 N  ND2 . ASN C  90  1.1553 0.5424 0.5866 -0.1007 0.1164  0.2594  ? ? ? ? ? ? 333  ASN C ND2 
13262 N  N   . LEU C  91  1.2045 0.5738 0.5831 -0.0777 0.0736  0.2882  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C N   
13263 C  CA  . LEU C  91  1.2194 0.5814 0.5920 -0.0714 0.0631  0.2989  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C CA  
13264 C  C   . LEU C  91  1.2056 0.5815 0.5810 -0.0655 0.0493  0.2960  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C C   
13265 O  O   . LEU C  91  1.1999 0.5776 0.5882 -0.0588 0.0407  0.2987  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C O   
13266 C  CB  . LEU C  91  1.2535 0.6003 0.5980 -0.0742 0.0648  0.3114  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C CB  
13267 C  CG  . LEU C  91  1.2714 0.6035 0.6089 -0.0805 0.0790  0.3156  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C CG  
13268 C  CD1 . LEU C  91  1.3023 0.6237 0.6073 -0.0836 0.0792  0.3251  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C CD1 
13269 C  CD2 . LEU C  91  1.2787 0.5982 0.6293 -0.0784 0.0817  0.3224  ? ? ? ? ? ? 334  LEU C CD2 
13270 N  N   . ALA C  92  1.2002 0.5862 0.5644 -0.0680 0.0472  0.2903  ? ? ? ? ? ? 335  ALA C N   
13271 C  CA  . ALA C  92  1.1901 0.5881 0.5565 -0.0625 0.0335  0.2891  ? ? ? ? ? ? 335  ALA C CA  
13272 C  C   . ALA C  92  1.1618 0.5705 0.5579 -0.0569 0.0299  0.2816  ? ? ? ? ? ? 335  ALA C C   
13273 O  O   . ALA C  92  1.1556 0.5707 0.5597 -0.0503 0.0187  0.2837  ? ? ? ? ? ? 335  ALA C O   
13274 C  CB  . ALA C  92  1.1868 0.5943 0.5377 -0.0667 0.0325  0.2823  ? ? ? ? ? ? 335  ALA C CB  
13275 N  N   . ALA C  93  1.1451 0.5560 0.5576 -0.0598 0.0396  0.2727  ? ? ? ? ? ? 336  ALA C N   
13276 C  CA  . ALA C  93  1.1193 0.5401 0.5569 -0.0557 0.0370  0.2643  ? ? ? ? ? ? 336  ALA C CA  
13277 C  C   . ALA C  93  1.1268 0.5372 0.5754 -0.0499 0.0340  0.2717  ? ? ? ? ? ? 336  ALA C C   
13278 O  O   . ALA C  93  1.1131 0.5296 0.5780 -0.0436 0.0276  0.2692  ? ? ? ? ? ? 336  ALA C O   
13279 C  CB  . ALA C  93  1.1024 0.5273 0.5530 -0.0612 0.0473  0.2538  ? ? ? ? ? ? 336  ALA C CB  
13280 N  N   . GLN C  94  1.1494 0.5438 0.5892 -0.0517 0.0392  0.2810  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C N   
13281 C  CA  . GLN C  94  1.1589 0.5415 0.6087 -0.0463 0.0376  0.2886  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C CA  
13282 C  C   . GLN C  94  1.1722 0.5539 0.6154 -0.0391 0.0257  0.2998  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C C   
13283 O  O   . GLN C  94  1.1676 0.5495 0.6262 -0.0317 0.0202  0.3021  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C O   
13284 C  CB  . GLN C  94  1.1779 0.5433 0.6224 -0.0512 0.0481  0.2944  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C CB  
13285 C  CG  . GLN C  94  1.1656 0.5342 0.6155 -0.0593 0.0591  0.2842  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C CG  
13286 C  CD  . GLN C  94  1.1819 0.5349 0.6299 -0.0648 0.0699  0.2888  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C CD  
13287 O  OE1 . GLN C  94  1.2054 0.5478 0.6350 -0.0673 0.0733  0.2982  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C OE1 
13288 N  NE2 . GLN C  94  1.1704 0.5214 0.6368 -0.0672 0.0755  0.2821  ? ? ? ? ? ? 337  GLN C NE2 
13289 N  N   . THR C  95  1.1897 0.5703 0.6098 -0.0415 0.0217  0.3069  ? ? ? ? ? ? 338  THR C N   
13290 C  CA  . THR C  95  1.1999 0.5835 0.6134 -0.0358 0.0085  0.3165  ? ? ? ? ? ? 338  THR C CA  
13291 C  C   . THR C  95  1.1744 0.5750 0.6064 -0.0301 0.0002  0.3087  ? ? ? ? ? ? 338  THR C C   
13292 O  O   . THR C  95  1.1760 0.5782 0.6182 -0.0226 -0.0087 0.3156  ? ? ? ? ? ? 338  THR C O   
13293 C  CB  . THR C  95  1.2188 0.6016 0.6031 -0.0410 0.0050  0.3215  ? ? ? ? ? ? 338  THR C CB  
13294 O  OG1 . THR C  95  1.2460 0.6111 0.6138 -0.0448 0.0117  0.3313  ? ? ? ? ? ? 338  THR C OG1 
13295 C  CG2 . THR C  95  1.2262 0.6156 0.6044 -0.0361 -0.0106 0.3297  ? ? ? ? ? ? 338  THR C CG2 
13296 N  N   . ILE C  96  1.1515 0.5646 0.5890 -0.0335 0.0036  0.2951  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C N   
13297 C  CA  . ILE C  96  1.1269 0.5558 0.5819 -0.0287 -0.0028 0.2870  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C CA  
13298 C  C   . ILE C  96  1.1129 0.5401 0.5932 -0.0235 0.0003  0.2829  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C C   
13299 O  O   . ILE C  96  1.1040 0.5376 0.5992 -0.0162 -0.0067 0.2836  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C O   
13300 C  CB  . ILE C  96  1.1070 0.5485 0.5608 -0.0343 0.0011  0.2734  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C CB  
13301 C  CG1 . ILE C  96  1.1147 0.5631 0.5478 -0.0370 -0.0059 0.2752  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C CG1 
13302 C  CG2 . ILE C  96  1.0782 0.5322 0.5562 -0.0304 0.0001  0.2624  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C CG2 
13303 C  CD1 . ILE C  96  1.1088 0.5613 0.5308 -0.0449 0.0021  0.2657  ? ? ? ? ? ? 339  ILE C CD1 
13304 N  N   . GLN C  97  1.1106 0.5293 0.5964 -0.0276 0.0114  0.2778  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C N   
13305 C  CA  . GLN C  97  1.1009 0.5154 0.6081 -0.0235 0.0147  0.2739  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C CA  
13306 C  C   . GLN C  97  1.1174 0.5229 0.6287 -0.0152 0.0088  0.2867  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C C   
13307 O  O   . GLN C  97  1.1083 0.5177 0.6361 -0.0081 0.0047  0.2857  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C O   
13308 C  CB  . GLN C  97  1.1018 0.5055 0.6122 -0.0299 0.0268  0.2689  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C CB  
13309 C  CG  . GLN C  97  1.0947 0.4915 0.6249 -0.0266 0.0304  0.2642  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C CG  
13310 C  CD  . GLN C  97  1.0958 0.4822 0.6296 -0.0340 0.0412  0.2588  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C CD  
13311 O  OE1 . GLN C  97  1.0973 0.4844 0.6222 -0.0417 0.0466  0.2570  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C OE1 
13312 N  NE2 . GLN C  97  1.0963 0.4723 0.6436 -0.0318 0.0447  0.2564  ? ? ? ? ? ? 340  GLN C NE2 
13313 N  N   . THR C  98  1.1425 0.5363 0.6390 -0.0159 0.0081  0.2992  ? ? ? ? ? ? 341  THR C N   
13314 C  CA  . THR C  98  1.1582 0.5444 0.6600 -0.0078 0.0019  0.3123  ? ? ? ? ? ? 341  THR C CA  
13315 C  C   . THR C  98  1.1495 0.5500 0.6594 -0.0007 -0.0103 0.3147  ? ? ? ? ? ? 341  THR C C   
13316 O  O   . THR C  98  1.1443 0.5451 0.6734 0.0070  -0.0124 0.3162  ? ? ? ? ? ? 341  THR C O   
13317 C  CB  . THR C  98  1.1869 0.5609 0.6690 -0.0098 0.0006  0.3264  ? ? ? ? ? ? 341  THR C CB  
13318 O  OG1 . THR C  98  1.1962 0.5558 0.6737 -0.0156 0.0124  0.3253  ? ? ? ? ? ? 341  THR C OG1 
13319 C  CG2 . THR C  98  1.2019 0.5691 0.6922 -0.0011 -0.0060 0.3400  ? ? ? ? ? ? 341  THR C CG2 
13320 N  N   . LYS C  99  1.1496 0.5612 0.6445 -0.0036 -0.0181 0.3156  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C N   
13321 C  CA  . LYS C  99  1.1433 0.5688 0.6447 0.0021  -0.0307 0.3189  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C CA  
13322 C  C   . LYS C  99  1.1158 0.5529 0.6402 0.0062  -0.0295 0.3069  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C C   
13323 O  O   . LYS C  99  1.1096 0.5557 0.6479 0.0133  -0.0378 0.3101  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C O   
13324 C  CB  . LYS C  99  1.1477 0.5828 0.6273 -0.0032 -0.0388 0.3196  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C CB  
13325 C  CG  . LYS C  99  1.1762 0.6048 0.6388 -0.0026 -0.0487 0.3364  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C CG  
13326 C  CD  . LYS C  99  1.2014 0.6097 0.6497 -0.0059 -0.0405 0.3450  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C CD  
13327 C  CE  . LYS C  99  1.2263 0.6242 0.6754 0.0000  -0.0479 0.3635  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C CE  
13328 N  NZ  . LYS C  99  1.2304 0.6403 0.6778 0.0034  -0.0644 0.3718  ? ? ? ? ? ? 342  LYS C NZ  
13329 N  N   . ILE C  100 1.1000 0.5370 0.6289 0.0017  -0.0194 0.2936  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C N   
13330 C  CA  . ILE C  100 1.0756 0.5225 0.6247 0.0052  -0.0181 0.2823  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C CA  
13331 C  C   . ILE C  100 1.0797 0.5162 0.6474 0.0128  -0.0149 0.2861  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C C   
13332 O  O   . ILE C  100 1.0716 0.5150 0.6558 0.0204  -0.0197 0.2870  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C O   
13333 C  CB  . ILE C  100 1.0591 0.5076 0.6088 -0.0017 -0.0084 0.2677  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C CB  
13334 C  CG1 . ILE C  100 1.0568 0.5131 0.5880 -0.0098 -0.0087 0.2637  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C CG1 
13335 C  CG2 . ILE C  100 1.0349 0.4939 0.6039 0.0017  -0.0082 0.2564  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C CG2 
13336 C  CD1 . ILE C  100 1.0340 0.4990 0.5716 -0.0148 -0.0025 0.2487  ? ? ? ? ? ? 343  ILE C CD1 
13337 N  N   . GLU C  101 1.0928 0.5120 0.6580 0.0104  -0.0060 0.2881  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C N   
13338 C  CA  . GLU C  101 1.1006 0.5061 0.6810 0.0166  -0.0011 0.2917  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C CA  
13339 C  C   . GLU C  101 1.1112 0.5176 0.7011 0.0265  -0.0097 0.3051  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C C   
13340 O  O   . GLU C  101 1.1026 0.5118 0.7118 0.0340  -0.0099 0.3033  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C O   
13341 C  CB  . GLU C  101 1.1182 0.5043 0.6904 0.0117  0.0082  0.2947  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C CB  
13342 C  CG  . GLU C  101 1.1056 0.4905 0.6760 0.0028  0.0175  0.2806  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C CG  
13343 C  CD  . GLU C  101 1.0890 0.4744 0.6769 0.0049  0.0221  0.2686  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C CD  
13344 O  OE1 . GLU C  101 1.0940 0.4722 0.6952 0.0127  0.0226  0.2720  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C OE1 
13345 O  OE2 . GLU C  101 1.0721 0.4644 0.6606 -0.0012 0.0256  0.2560  ? ? ? ? ? ? 344  GLU C OE2 
13346 N  N   . GLU C  102 1.1303 0.5344 0.7071 0.0266  -0.0166 0.3187  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C N   
13347 C  CA  . GLU C  102 1.1387 0.5482 0.7238 0.0350  -0.0277 0.3320  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C CA  
13348 C  C   . GLU C  102 1.1183 0.5467 0.7190 0.0402  -0.0351 0.3272  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C C   
13349 O  O   . GLU C  102 1.1179 0.5470 0.7389 0.0492  -0.0371 0.3324  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C O   
13350 C  CB  . GLU C  102 1.1584 0.5677 0.7220 0.0315  -0.0364 0.3444  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C CB  
13351 C  CG  . GLU C  102 1.1807 0.5705 0.7313 0.0278  -0.0291 0.3513  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C CG  
13352 C  CD  . GLU C  102 1.2040 0.5912 0.7330 0.0250  -0.0376 0.3652  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C CD  
13353 O  OE1 . GLU C  102 1.2003 0.6012 0.7187 0.0226  -0.0475 0.3653  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C OE1 
13354 O  OE2 . GLU C  102 1.2270 0.5977 0.7485 0.0248  -0.0344 0.3760  ? ? ? ? ? ? 345  GLU C OE2 
13355 N  N   . LYS C  103 1.1017 0.5452 0.6941 0.0347  -0.0387 0.3175  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C N   
13356 C  CA  . LYS C  103 1.0826 0.5441 0.6901 0.0394  -0.0457 0.3131  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C CA  
13357 C  C   . LYS C  103 1.0684 0.5279 0.6992 0.0454  -0.0376 0.3048  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C C   
13358 O  O   . LYS C  103 1.0616 0.5296 0.7114 0.0533  -0.0422 0.3075  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C O   
13359 C  CB  . LYS C  103 1.0663 0.5436 0.6611 0.0321  -0.0497 0.3026  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C CB  
13360 C  CG  . LYS C  103 1.0543 0.5506 0.6598 0.0365  -0.0615 0.3037  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C CG  
13361 C  CD  . LYS C  103 1.0520 0.5604 0.6375 0.0291  -0.0697 0.3011  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C CD  
13362 C  CE  . LYS C  103 1.0251 0.5501 0.6183 0.0277  -0.0698 0.2868  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C CE  
13363 N  NZ  . LYS C  103 1.0165 0.5567 0.6266 0.0341  -0.0806 0.2905  ? ? ? ? ? ? 346  LYS C NZ  
13364 N  N   . ILE C  104 1.0651 0.5131 0.6944 0.0413  -0.0255 0.2949  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C N   
13365 C  CA  . ILE C  104 1.0540 0.4971 0.7014 0.0453  -0.0164 0.2853  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C CA  
13366 C  C   . ILE C  104 1.0676 0.4990 0.7327 0.0553  -0.0139 0.2950  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C C   
13367 O  O   . ILE C  104 1.0584 0.4937 0.7424 0.0623  -0.0124 0.2920  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C O   
13368 C  CB  . ILE C  104 1.0529 0.4835 0.6926 0.0377  -0.0049 0.2746  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C CB  
13369 C  CG1 . ILE C  104 1.0297 0.4735 0.6658 0.0310  -0.0038 0.2593  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C CG1 
13370 C  CG2 . ILE C  104 1.0597 0.4739 0.7136 0.0428  0.0044  0.2733  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C CG2 
13371 C  CD1 . ILE C  104 1.0297 0.4641 0.6553 0.0216  0.0050  0.2508  ? ? ? ? ? ? 347  ILE C CD1 
13372 N  N   . THR C  105 1.0901 0.5064 0.7491 0.0559  -0.0124 0.3064  ? ? ? ? ? ? 348  THR C N   
13373 C  CA  . THR C  105 1.1062 0.5131 0.7809 0.0659  -0.0127 0.3196  ? ? ? ? ? ? 348  THR C CA  
13374 C  C   . THR C  105 1.1033 0.5267 0.7909 0.0736  -0.0251 0.3298  ? ? ? ? ? ? 348  THR C C   
13375 O  O   . THR C  105 1.1038 0.5267 0.8136 0.0831  -0.0238 0.3342  ? ? ? ? ? ? 348  THR C O   
13376 C  CB  . THR C  105 1.1308 0.5230 0.7934 0.0643  -0.0127 0.3323  ? ? ? ? ? ? 348  THR C CB  
13377 O  OG1 . THR C  105 1.1385 0.5108 0.7985 0.0610  0.0003  0.3264  ? ? ? ? ? ? 348  THR C OG1 
13378 C  CG2 . THR C  105 1.1467 0.5373 0.8237 0.0746  -0.0193 0.3501  ? ? ? ? ? ? 348  THR C CG2 
13379 N  N   . ALA C  106 1.1016 0.5391 0.7754 0.0691  -0.0368 0.3338  ? ? ? ? ? ? 349  ALA C N   
13380 C  CA  . ALA C  106 1.0984 0.5530 0.7828 0.0747  -0.0501 0.3427  ? ? ? ? ? ? 349  ALA C CA  
13381 C  C   . ALA C  106 1.0767 0.5445 0.7833 0.0803  -0.0493 0.3342  ? ? ? ? ? ? 349  ALA C C   
13382 O  O   . ALA C  106 1.0787 0.5518 0.8064 0.0895  -0.0538 0.3435  ? ? ? ? ? ? 349  ALA C O   
13383 C  CB  . ALA C  106 1.0987 0.5654 0.7611 0.0668  -0.0615 0.3444  ? ? ? ? ? ? 349  ALA C CB  
13384 N  N   . GLU C  107 1.0565 0.5301 0.7591 0.0751  -0.0438 0.3173  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C N   
13385 C  CA  . GLU C  107 1.0362 0.5227 0.7581 0.0800  -0.0432 0.3092  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C CA  
13386 C  C   . GLU C  107 1.0313 0.5048 0.7634 0.0822  -0.0285 0.2983  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C C   
13387 O  O   . GLU C  107 1.0137 0.4953 0.7566 0.0839  -0.0252 0.2877  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C O   
13388 C  CB  . GLU C  107 1.0164 0.5192 0.7266 0.0723  -0.0477 0.2973  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C CB  
13389 C  CG  . GLU C  107 1.0244 0.5314 0.7108 0.0645  -0.0566 0.3020  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C CG  
13390 C  CD  . GLU C  107 1.0197 0.5460 0.7080 0.0653  -0.0712 0.3078  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C CD  
13391 O  OE1 . GLU C  107 0.9993 0.5402 0.6987 0.0665  -0.0728 0.2990  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C OE1 
13392 O  OE2 . GLU C  107 1.0379 0.5636 0.7155 0.0644  -0.0812 0.3214  ? ? ? ? ? ? 350  GLU C OE2 
13393 N  N   . LYS C  108 1.0479 0.5007 0.7747 0.0814  -0.0196 0.3005  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C N   
13394 C  CA  . LYS C  108 1.0481 0.4842 0.7797 0.0816  -0.0050 0.2900  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C CA  
13395 C  C   . LYS C  108 1.0258 0.4698 0.7580 0.0776  -0.0004 0.2724  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C C   
13396 O  O   . LYS C  108 1.0249 0.4576 0.7642 0.0791  0.0103  0.2636  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C O   
13397 C  CB  . LYS C  108 1.0626 0.4855 0.8150 0.0926  0.0010  0.2987  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C CB  
13398 C  CG  . LYS C  108 1.0590 0.4975 0.8324 0.1024  -0.0077 0.3092  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C CG  
13399 C  CD  . LYS C  108 1.0808 0.5077 0.8696 0.1121  -0.0068 0.3260  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C CD  
13400 C  CE  . LYS C  108 1.0741 0.5165 0.8892 0.1224  -0.0129 0.3338  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C CE  
13401 N  NZ  . LYS C  108 1.0941 0.5325 0.9232 0.1309  -0.0180 0.3540  ? ? ? ? ? ? 351  LYS C NZ  
13402 N  N   . ASN C  109 1.0095 0.4723 0.7333 0.0724  -0.0087 0.2675  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C N   
13403 C  CA  . ASN C  109 0.9909 0.4593 0.7073 0.0649  -0.0048 0.2511  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C CA  
13404 C  C   . ASN C  109 0.9883 0.4624 0.6826 0.0545  -0.0094 0.2489  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C C   
13405 O  O   . ASN C  109 1.0037 0.4729 0.6869 0.0527  -0.0132 0.2592  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C O   
13406 C  CB  . ASN C  109 0.9707 0.4561 0.7009 0.0688  -0.0075 0.2443  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C CB  
13407 C  CG  . ASN C  109 0.9578 0.4652 0.6819 0.0656  -0.0199 0.2454  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C CG  
13408 O  OD1 . ASN C  109 0.9402 0.4584 0.6582 0.0598  -0.0204 0.2339  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C OD1 
13409 N  ND2 . ASN C  109 0.9683 0.4814 0.6930 0.0690  -0.0301 0.2596  ? ? ? ? ? ? 352  ASN C ND2 
13410 N  N   . THR C  110 0.9695 0.4539 0.6582 0.0481  -0.0087 0.2359  ? ? ? ? ? ? 353  THR C N   
13411 C  CA  . THR C  110 0.9663 0.4514 0.6366 0.0376  -0.0077 0.2299  ? ? ? ? ? ? 353  THR C CA  
13412 C  C   . THR C  110 0.9433 0.4474 0.6126 0.0339  -0.0116 0.2193  ? ? ? ? ? ? 353  THR C C   
13413 O  O   . THR C  110 0.9346 0.4421 0.5930 0.0254  -0.0094 0.2108  ? ? ? ? ? ? 353  THR C O   
13414 C  CB  . THR C  110 0.9729 0.4395 0.6395 0.0327  0.0037  0.2231  ? ? ? ? ? ? 353  THR C CB  
13415 O  OG1 . THR C  110 0.9555 0.4268 0.6244 0.0284  0.0081  0.2087  ? ? ? ? ? ? 353  THR C OG1 
13416 C  CG2 . THR C  110 0.9898 0.4379 0.6676 0.0400  0.0100  0.2291  ? ? ? ? ? ? 353  THR C CG2 
13417 N  N   . ASN C  111 0.9337 0.4507 0.6158 0.0403  -0.0174 0.2205  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C N   
13418 C  CA  . ASN C  111 0.9120 0.4461 0.5959 0.0378  -0.0204 0.2104  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C CA  
13419 C  C   . ASN C  111 0.9088 0.4564 0.5799 0.0332  -0.0295 0.2129  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C C   
13420 O  O   . ASN C  111 0.8933 0.4524 0.5595 0.0280  -0.0305 0.2038  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C O   
13421 C  CB  . ASN C  111 0.9027 0.4445 0.6067 0.0464  -0.0217 0.2097  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C CB  
13422 C  CG  . ASN C  111 0.9042 0.4317 0.6189 0.0496  -0.0103 0.2033  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C CG  
13423 O  OD1 . ASN C  111 0.8948 0.4196 0.6053 0.0440  -0.0039 0.1909  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C OD1 
13424 N  ND2 . ASN C  111 0.9176 0.4353 0.6456 0.0585  -0.0078 0.2119  ? ? ? ? ? ? 354  ASN C ND2 
13425 N  N   . TRP C  112 0.9253 0.4706 0.5901 0.0349  -0.0360 0.2256  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C N   
13426 C  CA  . TRP C  112 0.9274 0.4821 0.5761 0.0297  -0.0443 0.2287  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CA  
13427 C  C   . TRP C  112 0.9289 0.4771 0.5597 0.0203  -0.0377 0.2224  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C C   
13428 O  O   . TRP C  112 0.9187 0.4769 0.5397 0.0141  -0.0391 0.2155  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C O   
13429 C  CB  . TRP C  112 0.9484 0.4986 0.5926 0.0330  -0.0520 0.2443  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CB  
13430 C  CG  . TRP C  112 0.9671 0.4986 0.6055 0.0327  -0.0456 0.2506  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CG  
13431 C  CD1 . TRP C  112 0.9743 0.4932 0.6264 0.0388  -0.0394 0.2540  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CD1 
13432 C  CD2 . TRP C  112 0.9827 0.5048 0.5999 0.0259  -0.0442 0.2546  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CD2 
13433 N  NE1 . TRP C  112 0.9934 0.4957 0.6345 0.0363  -0.0347 0.2603  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C NE1 
13434 C  CE2 . TRP C  112 0.9987 0.5028 0.6183 0.0283  -0.0375 0.2609  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CE2 
13435 C  CE3 . TRP C  112 0.9861 0.5124 0.5820 0.0180  -0.0472 0.2536  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CE3 
13436 C  CZ2 . TRP C  112 1.0171 0.5080 0.6192 0.0229  -0.0340 0.2664  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CZ2 
13437 C  CZ3 . TRP C  112 1.0047 0.5176 0.5828 0.0128  -0.0432 0.2589  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CZ3 
13438 C  CH2 . TRP C  112 1.0197 0.5154 0.6012 0.0152  -0.0368 0.2653  ? ? ? ? ? ? 355  TRP C CH2 
13439 N  N   . LEU C  113 0.9417 0.4732 0.5697 0.0192  -0.0301 0.2248  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C N   
13440 C  CA  . LEU C  113 0.9431 0.4679 0.5577 0.0105  -0.0227 0.2191  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C CA  
13441 C  C   . LEU C  113 0.9209 0.4557 0.5388 0.0058  -0.0189 0.2047  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C C   
13442 O  O   . LEU C  113 0.9166 0.4560 0.5230 -0.0012 -0.0175 0.2001  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C O   
13443 C  CB  . LEU C  113 0.9575 0.4631 0.5730 0.0104  -0.0144 0.2222  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C CB  
13444 C  CG  . LEU C  113 0.9627 0.4601 0.5647 0.0013  -0.0070 0.2188  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C CG  
13445 C  CD1 . LEU C  113 0.9667 0.4709 0.5509 -0.0040 -0.0109 0.2214  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C CD1 
13446 C  CD2 . LEU C  113 0.9828 0.4609 0.5831 0.0018  -0.0015 0.2262  ? ? ? ? ? ? 356  LEU C CD2 
13447 N  N   . ARG C  114 0.9077 0.4456 0.5414 0.0099  -0.0170 0.1981  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C N   
13448 C  CA  . ARG C  114 0.8867 0.4347 0.5243 0.0058  -0.0143 0.1850  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C CA  
13449 C  C   . ARG C  114 0.8752 0.4399 0.5067 0.0030  -0.0204 0.1821  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C C   
13450 O  O   . ARG C  114 0.8660 0.4354 0.4913 -0.0037 -0.0173 0.1745  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C O   
13451 C  CB  . ARG C  114 0.8756 0.4254 0.5300 0.0114  -0.0126 0.1792  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C CB  
13452 C  CG  . ARG C  114 0.8847 0.4171 0.5443 0.0123  -0.0043 0.1779  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C CG  
13453 C  CD  . ARG C  114 0.8775 0.4064 0.5326 0.0036  0.0023  0.1674  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C CD  
13454 N  NE  . ARG C  114 0.8898 0.3999 0.5474 0.0033  0.0098  0.1667  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C NE  
13455 C  CZ  . ARG C  114 0.8879 0.3910 0.5433 -0.0038 0.0157  0.1586  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C CZ  
13456 N  NH1 . ARG C  114 0.8733 0.3876 0.5255 -0.0109 0.0151  0.1512  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C NH1 
13457 N  NH2 . ARG C  114 0.9017 0.3862 0.5583 -0.0041 0.0221  0.1585  ? ? ? ? ? ? 357  ARG C NH2 
13458 N  N   . GLN C  115 0.8761 0.4497 0.5099 0.0081  -0.0293 0.1881  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C N   
13459 C  CA  . GLN C  115 0.8647 0.4542 0.4935 0.0054  -0.0353 0.1843  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C CA  
13460 C  C   . GLN C  115 0.8778 0.4660 0.4857 -0.0004 -0.0379 0.1891  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C C   
13461 O  O   . GLN C  115 0.8705 0.4651 0.4690 -0.0068 -0.0362 0.1824  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C O   
13462 C  CB  . GLN C  115 0.8577 0.4589 0.4996 0.0125  -0.0437 0.1870  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C CB  
13463 C  CG  . GLN C  115 0.8484 0.4659 0.4846 0.0098  -0.0516 0.1842  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C CG  
13464 C  CD  . GLN C  115 0.8641 0.4837 0.4936 0.0120  -0.0625 0.1963  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C CD  
13465 O  OE1 . GLN C  115 0.8763 0.4899 0.5134 0.0182  -0.0656 0.2066  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C OE1 
13466 N  NE2 . GLN C  115 0.8652 0.4929 0.4805 0.0069  -0.0685 0.1955  ? ? ? ? ? ? 358  GLN C NE2 
13467 N  N   . THR C  116 0.8984 0.4775 0.4987 0.0015  -0.0414 0.2008  ? ? ? ? ? ? 359  THR C N   
13468 C  CA  . THR C  116 0.9145 0.4883 0.4932 -0.0045 -0.0418 0.2056  ? ? ? ? ? ? 359  THR C CA  
13469 C  C   . THR C  116 0.9096 0.4794 0.4808 -0.0123 -0.0312 0.1970  ? ? ? ? ? ? 359  THR C C   
13470 O  O   . THR C  116 0.9052 0.4816 0.4657 -0.0180 -0.0305 0.1918  ? ? ? ? ? ? 359  THR C O   
13471 C  CB  . THR C  116 0.9386 0.4990 0.5113 -0.0016 -0.0441 0.2192  ? ? ? ? ? ? 359  THR C CB  
13472 O  OG1 . THR C  116 0.9561 0.5107 0.5059 -0.0078 -0.0444 0.2241  ? ? ? ? ? ? 359  THR C OG1 
13473 C  CG2 . THR C  116 0.9418 0.4889 0.5229 -0.0002 -0.0352 0.2191  ? ? ? ? ? ? 359  THR C CG2 
13474 N  N   . ILE C  117 0.9107 0.4697 0.4885 -0.0128 -0.0229 0.1954  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C N   
13475 C  CA  . ILE C  117 0.9048 0.4611 0.4797 -0.0200 -0.0135 0.1877  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C CA  
13476 C  C   . ILE C  117 0.8830 0.4539 0.4629 -0.0229 -0.0129 0.1764  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C C   
13477 O  O   . ILE C  117 0.8805 0.4540 0.4523 -0.0293 -0.0084 0.1721  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C O   
13478 C  CB  . ILE C  117 0.9046 0.4497 0.4905 -0.0198 -0.0061 0.1855  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C CB  
13479 C  CG1 . ILE C  117 0.9276 0.4557 0.5050 -0.0206 -0.0027 0.1951  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C CG1 
13480 C  CG2 . ILE C  117 0.8903 0.4389 0.4802 -0.0265 0.0009  0.1749  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C CG2 
13481 C  CD1 . ILE C  117 0.9396 0.4640 0.4993 -0.0275 0.0009  0.1982  ? ? ? ? ? ? 360  ILE C CD1 
13482 N  N   . SER C  118 0.8675 0.4478 0.4617 -0.0180 -0.0170 0.1718  ? ? ? ? ? ? 361  SER C N   
13483 C  CA  . SER C  118 0.8457 0.4396 0.4468 -0.0203 -0.0163 0.1608  ? ? ? ? ? ? 361  SER C CA  
13484 C  C   . SER C  118 0.8435 0.4481 0.4341 -0.0227 -0.0209 0.1599  ? ? ? ? ? ? 361  SER C C   
13485 O  O   . SER C  118 0.8321 0.4441 0.4214 -0.0276 -0.0173 0.1522  ? ? ? ? ? ? 361  SER C O   
13486 C  CB  . SER C  118 0.8315 0.4318 0.4498 -0.0142 -0.0193 0.1567  ? ? ? ? ? ? 361  SER C CB  
13487 O  OG  . SER C  118 0.8323 0.4223 0.4593 -0.0134 -0.0135 0.1548  ? ? ? ? ? ? 361  SER C OG  
13488 N  N   . ALA C  119 0.8551 0.4603 0.4390 -0.0191 -0.0292 0.1680  ? ? ? ? ? ? 362  ALA C N   
13489 C  CA  . ALA C  119 0.8620 0.4724 0.4301 -0.0223 -0.0341 0.1698  ? ? ? ? ? ? 362  ALA C CA  
13490 C  C   . ALA C  119 0.8716 0.4749 0.4235 -0.0298 -0.0261 0.1686  ? ? ? ? ? ? 362  ALA C C   
13491 O  O   . ALA C  119 0.8630 0.4733 0.4107 -0.0345 -0.0229 0.1614  ? ? ? ? ? ? 362  ALA C O   
13492 C  CB  . ALA C  119 0.8803 0.4867 0.4413 -0.0185 -0.0432 0.1814  ? ? ? ? ? ? 362  ALA C CB  
13493 N  N   . PHE C  120 0.8898 0.4791 0.4336 -0.0309 -0.0223 0.1760  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C N   
13494 C  CA  . PHE C  120 0.9013 0.4828 0.4299 -0.0379 -0.0140 0.1762  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CA  
13495 C  C   . PHE C  120 0.8840 0.4719 0.4201 -0.0427 -0.0054 0.1656  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C C   
13496 O  O   . PHE C  120 0.8858 0.4762 0.4110 -0.0476 -0.0016 0.1625  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C O   
13497 C  CB  . PHE C  120 0.9199 0.4854 0.4430 -0.0387 -0.0090 0.1841  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CB  
13498 C  CG  . PHE C  120 0.9276 0.4866 0.4397 -0.0462 0.0016  0.1825  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CG  
13499 C  CD1 . PHE C  120 0.9400 0.4982 0.4319 -0.0508 0.0028  0.1836  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CD1 
13500 C  CD2 . PHE C  120 0.9219 0.4763 0.4446 -0.0490 0.0106  0.1793  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CD2 
13501 C  CE1 . PHE C  120 0.9469 0.4995 0.4300 -0.0573 0.0137  0.1819  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CE1 
13502 C  CE2 . PHE C  120 0.9279 0.4780 0.4431 -0.0558 0.0205  0.1781  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CE2 
13503 C  CZ  . PHE C  120 0.9402 0.4894 0.4361 -0.0596 0.0226  0.1795  ? ? ? ? ? ? 363  PHE C CZ  
13504 N  N   . VAL C  121 0.8692 0.4586 0.4233 -0.0415 -0.0021 0.1607  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C N   
13505 C  CA  . VAL C  121 0.8533 0.4491 0.4158 -0.0462 0.0050  0.1517  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C CA  
13506 C  C   . VAL C  121 0.8399 0.4495 0.4016 -0.0476 0.0034  0.1446  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C C   
13507 O  O   . VAL C  121 0.8343 0.4472 0.3959 -0.0528 0.0105  0.1396  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C O   
13508 C  CB  . VAL C  121 0.8388 0.4358 0.4202 -0.0443 0.0060  0.1469  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C CB  
13509 C  CG1 . VAL C  121 0.8250 0.4272 0.4152 -0.0501 0.0132  0.1392  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C CG1 
13510 C  CG2 . VAL C  121 0.8532 0.4357 0.4351 -0.0422 0.0070  0.1538  ? ? ? ? ? ? 364  VAL C CG2 
13511 N  N   . LYS C  122 0.8349 0.4524 0.3972 -0.0432 -0.0054 0.1443  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C N   
13512 C  CA  . LYS C  122 0.8223 0.4525 0.3844 -0.0445 -0.0073 0.1374  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C CA  
13513 C  C   . LYS C  122 0.8367 0.4650 0.3779 -0.0490 -0.0060 0.1387  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C C   
13514 O  O   . LYS C  122 0.8283 0.4648 0.3679 -0.0516 -0.0045 0.1323  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C O   
13515 C  CB  . LYS C  122 0.8117 0.4514 0.3831 -0.0385 -0.0171 0.1364  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C CB  
13516 C  CG  . LYS C  122 0.7895 0.4371 0.3815 -0.0363 -0.0159 0.1290  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C CG  
13517 C  CD  . LYS C  122 0.7762 0.4292 0.3732 -0.0418 -0.0079 0.1207  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C CD  
13518 C  CE  . LYS C  122 0.7573 0.4155 0.3737 -0.0402 -0.0068 0.1145  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C CE  
13519 N  NZ  . LYS C  122 0.7647 0.4116 0.3859 -0.0379 -0.0059 0.1185  ? ? ? ? ? ? 365  LYS C NZ  
13520 N  N   . THR C  123 0.8600 0.4763 0.3842 -0.0500 -0.0064 0.1472  ? ? ? ? ? ? 366  THR C N   
13521 C  CA  . THR C  123 0.8782 0.4884 0.3800 -0.0553 -0.0028 0.1490  ? ? ? ? ? ? 366  THR C CA  
13522 C  C   . THR C  123 0.8778 0.4843 0.3793 -0.0610 0.0107  0.1451  ? ? ? ? ? ? 366  THR C C   
13523 O  O   . THR C  123 0.8898 0.4925 0.3752 -0.0656 0.0162  0.1444  ? ? ? ? ? ? 366  THR C O   
13524 C  CB  . THR C  123 0.9046 0.5021 0.3884 -0.0548 -0.0072 0.1601  ? ? ? ? ? ? 366  THR C CB  
13525 O  OG1 . THR C  123 0.9141 0.5002 0.3972 -0.0566 0.0011  0.1642  ? ? ? ? ? ? 366  THR C OG1 
13526 C  CG2 . THR C  123 0.9029 0.5030 0.3957 -0.0480 -0.0190 0.1657  ? ? ? ? ? ? 366  THR C CG2 
13527 N  N   . GLN C  124 0.8653 0.4726 0.3845 -0.0611 0.0164  0.1428  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C N   
13528 C  CA  . GLN C  124 0.8667 0.4704 0.3871 -0.0666 0.0288  0.1409  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C CA  
13529 C  C   . GLN C  124 0.8452 0.4614 0.3807 -0.0688 0.0340  0.1315  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C C   
13530 O  O   . GLN C  124 0.8246 0.4497 0.3800 -0.0669 0.0316  0.1267  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C O   
13531 C  CB  . GLN C  124 0.8698 0.4652 0.3993 -0.0670 0.0327  0.1451  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C CB  
13532 C  CG  . GLN C  124 0.8927 0.4742 0.4079 -0.0655 0.0301  0.1549  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C CG  
13533 C  CD  . GLN C  124 0.9158 0.4878 0.4080 -0.0699 0.0360  0.1595  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C CD  
13534 O  OE1 . GLN C  124 0.9303 0.4991 0.4043 -0.0690 0.0299  0.1633  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C OE1 
13535 N  NE2 . GLN C  124 0.9206 0.4876 0.4131 -0.0751 0.0478  0.1593  ? ? ? ? ? ? 367  GLN C NE2 
13536 N  N   . SER C  125 0.8514 0.4672 0.3773 -0.0731 0.0419  0.1293  ? ? ? ? ? ? 368  SER C N   
13537 C  CA  . SER C  125 0.8336 0.4600 0.3740 -0.0755 0.0484  0.1217  ? ? ? ? ? ? 368  SER C CA  
13538 C  C   . SER C  125 0.8126 0.4467 0.3787 -0.0754 0.0495  0.1184  ? ? ? ? ? ? 368  SER C C   
13539 O  O   . SER C  125 0.7928 0.4388 0.3726 -0.0737 0.0457  0.1123  ? ? ? ? ? ? 368  SER C O   
13540 C  CB  . SER C  125 0.8470 0.4673 0.3777 -0.0808 0.0611  0.1223  ? ? ? ? ? ? 368  SER C CB  
13541 O  OG  . SER C  125 0.8483 0.4724 0.3685 -0.0814 0.0614  0.1177  ? ? ? ? ? ? 368  SER C OG  
13542 N  N   . ALA C  126 0.8176 0.4447 0.3898 -0.0779 0.0547  0.1223  ? ? ? ? ? ? 369  ALA C N   
13543 C  CA  . ALA C  126 0.7994 0.4334 0.3946 -0.0790 0.0554  0.1189  ? ? ? ? ? ? 369  ALA C CA  
13544 C  C   . ALA C  126 0.7887 0.4253 0.3922 -0.0742 0.0448  0.1175  ? ? ? ? ? ? 369  ALA C C   
13545 O  O   . ALA C  126 0.7745 0.4160 0.3951 -0.0750 0.0437  0.1142  ? ? ? ? ? ? 369  ALA C O   
13546 C  CB  . ALA C  126 0.8073 0.4339 0.4086 -0.0840 0.0641  0.1231  ? ? ? ? ? ? 369  ALA C CB  
13547 N  N   . TRP C  127 0.7963 0.4295 0.3878 -0.0694 0.0370  0.1201  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C N   
13548 C  CA  . TRP C  127 0.7868 0.4226 0.3866 -0.0642 0.0280  0.1188  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CA  
13549 C  C   . TRP C  127 0.7788 0.4240 0.3760 -0.0598 0.0202  0.1156  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C C   
13550 O  O   . TRP C  127 0.7809 0.4248 0.3766 -0.0546 0.0124  0.1181  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C O   
13551 C  CB  . TRP C  127 0.8026 0.4254 0.3962 -0.0617 0.0255  0.1261  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CB  
13552 C  CG  . TRP C  127 0.8110 0.4241 0.4076 -0.0663 0.0329  0.1293  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CG  
13553 C  CD1 . TRP C  127 0.8007 0.4169 0.4117 -0.0710 0.0382  0.1255  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CD1 
13554 C  CD2 . TRP C  127 0.8319 0.4305 0.4178 -0.0668 0.0352  0.1374  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CD2 
13555 N  NE1 . TRP C  127 0.8139 0.4187 0.4240 -0.0747 0.0437  0.1305  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C NE1 
13556 C  CE2 . TRP C  127 0.8331 0.4267 0.4276 -0.0720 0.0424  0.1377  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CE2 
13557 C  CE3 . TRP C  127 0.8505 0.4400 0.4204 -0.0636 0.0316  0.1448  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CE3 
13558 C  CZ2 . TRP C  127 0.8516 0.4313 0.4393 -0.0739 0.0466  0.1448  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CZ2 
13559 C  CZ3 . TRP C  127 0.8691 0.4447 0.4319 -0.0653 0.0358  0.1521  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CZ3 
13560 C  CH2 . TRP C  127 0.8695 0.4400 0.4410 -0.0703 0.0435  0.1519  ? ? ? ? ? ? 370  TRP C CH2 
13561 N  N   . ASN C  128 0.7693 0.4240 0.3677 -0.0619 0.0228  0.1102  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C N   
13562 C  CA  . ASN C  128 0.7669 0.4288 0.3577 -0.0598 0.0177  0.1076  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C CA  
13563 C  C   . ASN C  128 0.7479 0.4223 0.3507 -0.0610 0.0196  0.0998  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C C   
13564 O  O   . ASN C  128 0.7403 0.4173 0.3537 -0.0646 0.0267  0.0973  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C O   
13565 C  CB  . ASN C  128 0.7853 0.4410 0.3559 -0.0632 0.0223  0.1102  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C CB  
13566 C  CG  . ASN C  128 0.8033 0.4516 0.3565 -0.0608 0.0150  0.1165  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C CG  
13567 O  OD1 . ASN C  128 0.7981 0.4502 0.3560 -0.0560 0.0056  0.1175  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C OD1 
13568 N  ND2 . ASN C  128 0.8258 0.4631 0.3589 -0.0642 0.0193  0.1216  ? ? ? ? ? ? 371  ASN C ND2 
13569 N  N   . SER C  129 0.7415 0.4238 0.3423 -0.0584 0.0136  0.0965  ? ? ? ? ? ? 372  SER C N   
13570 C  CA  . SER C  129 0.7256 0.4193 0.3354 -0.0599 0.0162  0.0893  ? ? ? ? ? ? 372  SER C CA  
13571 C  C   . SER C  129 0.7338 0.4246 0.3363 -0.0650 0.0264  0.0887  ? ? ? ? ? ? 372  SER C C   
13572 O  O   . SER C  129 0.7215 0.4198 0.3356 -0.0673 0.0322  0.0839  ? ? ? ? ? ? 372  SER C O   
13573 C  CB  . SER C  129 0.7229 0.4230 0.3273 -0.0570 0.0085  0.0870  ? ? ? ? ? ? 372  SER C CB  
13574 O  OG  . SER C  129 0.7249 0.4234 0.3299 -0.0521 -0.0004 0.0908  ? ? ? ? ? ? 372  SER C OG  
13575 N  N   . ASP C  130 0.7558 0.4352 0.3391 -0.0668 0.0289  0.0939  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C N   
13576 C  CA  . ASP C  130 0.7682 0.4421 0.3410 -0.0715 0.0396  0.0939  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C CA  
13577 C  C   . ASP C  130 0.7580 0.4354 0.3482 -0.0747 0.0496  0.0922  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C C   
13578 O  O   . ASP C  130 0.7570 0.4373 0.3485 -0.0775 0.0581  0.0889  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C O   
13579 C  CB  . ASP C  130 0.7945 0.4537 0.3453 -0.0731 0.0411  0.1011  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C CB  
13580 C  CG  . ASP C  130 0.8095 0.4650 0.3381 -0.0727 0.0348  0.1018  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C CG  
13581 O  OD1 . ASP C  130 0.7980 0.4629 0.3304 -0.0711 0.0294  0.0966  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C OD1 
13582 O  OD2 . ASP C  130 0.8334 0.4766 0.3405 -0.0745 0.0352  0.1076  ? ? ? ? ? ? 373  ASP C OD2 
13583 N  N   . SER C  131 0.7517 0.4285 0.3553 -0.0745 0.0486  0.0946  ? ? ? ? ? ? 374  SER C N   
13584 C  CA  . SER C  131 0.7430 0.4233 0.3644 -0.0782 0.0567  0.0940  ? ? ? ? ? ? 374  SER C CA  
13585 C  C   . SER C  131 0.7194 0.4138 0.3610 -0.0774 0.0541  0.0880  ? ? ? ? ? ? 374  SER C C   
13586 O  O   . SER C  131 0.7101 0.4101 0.3683 -0.0807 0.0599  0.0870  ? ? ? ? ? ? 374  SER C O   
13587 C  CB  . SER C  131 0.7479 0.4207 0.3744 -0.0793 0.0566  0.0991  ? ? ? ? ? ? 374  SER C CB  
13588 O  OG  . SER C  131 0.7528 0.4201 0.3717 -0.0753 0.0474  0.1016  ? ? ? ? ? ? 374  SER C OG  
13589 N  N   . GLU C  132 0.7102 0.4107 0.3508 -0.0734 0.0452  0.0843  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C N   
13590 C  CA  . GLU C  132 0.6888 0.4020 0.3470 -0.0723 0.0420  0.0788  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C CA  
13591 C  C   . GLU C  132 0.6826 0.4038 0.3419 -0.0730 0.0461  0.0741  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C C   
13592 O  O   . GLU C  132 0.6650 0.3972 0.3402 -0.0728 0.0453  0.0698  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C O   
13593 C  CB  . GLU C  132 0.6811 0.3965 0.3411 -0.0676 0.0310  0.0776  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C CB  
13594 C  CG  . GLU C  132 0.6852 0.3930 0.3485 -0.0675 0.0286  0.0814  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C CG  
13595 C  CD  . GLU C  132 0.6802 0.3881 0.3451 -0.0624 0.0194  0.0805  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C CD  
13596 O  OE1 . GLU C  132 0.6711 0.3868 0.3370 -0.0590 0.0142  0.0769  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C OE1 
13597 O  OE2 . GLU C  132 0.6860 0.3858 0.3516 -0.0619 0.0178  0.0836  ? ? ? ? ? ? 375  GLU C OE2 
13598 N  N   . LYS C  133 0.6981 0.4130 0.3399 -0.0739 0.0508  0.0748  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C N   
13599 C  CA  . LYS C  133 0.6946 0.4150 0.3370 -0.0750 0.0563  0.0701  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C CA  
13600 C  C   . LYS C  133 0.6896 0.4135 0.3475 -0.0786 0.0673  0.0702  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C C   
13601 O  O   . LYS C  133 0.6885 0.4111 0.3570 -0.0805 0.0696  0.0740  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C O   
13602 C  CB  . LYS C  133 0.7152 0.4261 0.3331 -0.0759 0.0589  0.0707  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C CB  
13603 C  CG  . LYS C  133 0.7222 0.4293 0.3259 -0.0729 0.0475  0.0726  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C CG  
13604 C  CD  . LYS C  133 0.7423 0.4413 0.3210 -0.0744 0.0480  0.0724  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C CD  
13605 C  CE  . LYS C  133 0.7533 0.4469 0.3176 -0.0720 0.0367  0.0769  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C CE  
13606 N  NZ  . LYS C  133 0.7674 0.4572 0.3113 -0.0734 0.0339  0.0751  ? ? ? ? ? ? 376  LYS C NZ  
13607 N  N   . PRO C  134 0.6856 0.4148 0.3473 -0.0794 0.0738  0.0662  ? ? ? ? ? ? 377  PRO C N   
13608 C  CA  . PRO C  134 0.6821 0.4152 0.3361 -0.0771 0.0689  0.0609  ? ? ? ? ? ? 377  PRO C CA  
13609 C  C   . PRO C  134 0.6623 0.4060 0.3287 -0.0735 0.0571  0.0581  ? ? ? ? ? ? 377  PRO C C   
13610 O  O   . PRO C  134 0.6469 0.3983 0.3330 -0.0736 0.0559  0.0582  ? ? ? ? ? ? 377  PRO C O   
13611 C  CB  . PRO C  134 0.6778 0.4159 0.3414 -0.0789 0.0796  0.0574  ? ? ? ? ? ? 377  PRO C CB  
13612 C  CG  . PRO C  134 0.6721 0.4132 0.3554 -0.0813 0.0873  0.0609  ? ? ? ? ? ? 377  PRO C CG  
13613 C  CD  . PRO C  134 0.6857 0.4166 0.3593 -0.0826 0.0868  0.0666  ? ? ? ? ? ? 377  PRO C CD  
13614 N  N   . PHE C  135 0.6633 0.4075 0.3187 -0.0707 0.0486  0.0558  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C N   
13615 C  CA  . PHE C  135 0.6443 0.3993 0.3124 -0.0674 0.0395  0.0524  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CA  
13616 C  C   . PHE C  135 0.6278 0.3941 0.3123 -0.0677 0.0430  0.0474  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C C   
13617 O  O   . PHE C  135 0.6312 0.3971 0.3176 -0.0703 0.0529  0.0464  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C O   
13618 C  CB  . PHE C  135 0.6500 0.4034 0.3038 -0.0646 0.0303  0.0516  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CB  
13619 C  CG  . PHE C  135 0.6653 0.4088 0.3049 -0.0637 0.0258  0.0572  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CG  
13620 C  CD1 . PHE C  135 0.6841 0.4196 0.3020 -0.0643 0.0235  0.0590  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CD1 
13621 C  CD2 . PHE C  135 0.6620 0.4036 0.3097 -0.0625 0.0234  0.0607  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CD2 
13622 C  CE1 . PHE C  135 0.6982 0.4249 0.3042 -0.0633 0.0187  0.0649  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CE1 
13623 C  CE2 . PHE C  135 0.6761 0.4084 0.3120 -0.0613 0.0195  0.0662  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CE2 
13624 C  CZ  . PHE C  135 0.6937 0.4189 0.3095 -0.0615 0.0170  0.0686  ? ? ? ? ? ? 378  PHE C CZ  
13625 N  N   . ASP C  136 0.6107 0.3865 0.3076 -0.0650 0.0354  0.0447  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C N   
13626 C  CA  . ASP C  136 0.5953 0.3818 0.3069 -0.0649 0.0373  0.0403  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C CA  
13627 C  C   . ASP C  136 0.5853 0.3783 0.2978 -0.0613 0.0279  0.0367  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C C   
13628 O  O   . ASP C  136 0.5911 0.3804 0.2930 -0.0589 0.0205  0.0379  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C O   
13629 C  CB  . ASP C  136 0.5826 0.3757 0.3153 -0.0667 0.0405  0.0416  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C CB  
13630 C  CG  . ASP C  136 0.5748 0.3692 0.3148 -0.0656 0.0325  0.0433  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C CG  
13631 O  OD1 . ASP C  136 0.5829 0.3704 0.3209 -0.0675 0.0338  0.0475  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C OD1 
13632 O  OD2 . ASP C  136 0.5618 0.3634 0.3092 -0.0632 0.0257  0.0403  ? ? ? ? ? ? 379  ASP C OD2 
13633 N  N   . ASP C  137 0.5709 0.3738 0.2964 -0.0608 0.0283  0.0328  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C N   
13634 C  CA  . ASP C  137 0.5628 0.3716 0.2882 -0.0575 0.0203  0.0292  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C CA  
13635 C  C   . ASP C  137 0.5508 0.3644 0.2858 -0.0546 0.0121  0.0295  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C C   
13636 O  O   . ASP C  137 0.5432 0.3624 0.2806 -0.0518 0.0062  0.0269  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C O   
13637 C  CB  . ASP C  137 0.5548 0.3708 0.2872 -0.0580 0.0240  0.0246  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C CB  
13638 C  CG  . ASP C  137 0.5402 0.3643 0.2930 -0.0590 0.0279  0.0244  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C CG  
13639 O  OD1 . ASP C  137 0.5370 0.3610 0.2979 -0.0600 0.0276  0.0278  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C OD1 
13640 O  OD2 . ASP C  137 0.5326 0.3630 0.2935 -0.0590 0.0310  0.0211  ? ? ? ? ? ? 380  ASP C OD2 
13641 N  N   . HIS C  138 0.5503 0.3610 0.2905 -0.0554 0.0122  0.0327  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C N   
13642 C  CA  . HIS C  138 0.5455 0.3562 0.2888 -0.0526 0.0049  0.0333  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C CA  
13643 C  C   . HIS C  138 0.5511 0.3599 0.2837 -0.0487 -0.0014 0.0332  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C C   
13644 O  O   . HIS C  138 0.5632 0.3673 0.2826 -0.0491 -0.0011 0.0344  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C O   
13645 C  CB  . HIS C  138 0.5519 0.3551 0.2951 -0.0545 0.0060  0.0374  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C CB  
13646 C  CG  . HIS C  138 0.5487 0.3499 0.2948 -0.0522 0.0000  0.0377  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C CG  
13647 N  ND1 . HIS C  138 0.5547 0.3514 0.2927 -0.0480 -0.0051 0.0388  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C ND1 
13648 C  CD2 . HIS C  138 0.5419 0.3441 0.2977 -0.0537 -0.0010 0.0373  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C CD2 
13649 C  CE1 . HIS C  138 0.5515 0.3461 0.2945 -0.0466 -0.0081 0.0386  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C CE1 
13650 N  NE2 . HIS C  138 0.5443 0.3417 0.2968 -0.0503 -0.0059 0.0374  ? ? ? ? ? ? 381  HIS C NE2 
13651 N  N   . LEU C  139 0.5429 0.3555 0.2814 -0.0453 -0.0073 0.0320  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C N   
13652 C  CA  . LEU C  139 0.5458 0.3592 0.2787 -0.0414 -0.0137 0.0321  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C CA  
13653 C  C   . LEU C  139 0.5610 0.3649 0.2821 -0.0401 -0.0163 0.0371  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C C   
13654 O  O   . LEU C  139 0.5675 0.3710 0.2817 -0.0377 -0.0215 0.0387  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C O   
13655 C  CB  . LEU C  139 0.5340 0.3527 0.2779 -0.0379 -0.0179 0.0302  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C CB  
13656 C  CG  . LEU C  139 0.5210 0.3502 0.2737 -0.0371 -0.0188 0.0256  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C CG  
13657 C  CD1 . LEU C  139 0.5139 0.3457 0.2743 -0.0330 -0.0230 0.0249  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C CD1 
13658 C  CD2 . LEU C  139 0.5266 0.3576 0.2714 -0.0368 -0.0211 0.0251  ? ? ? ? ? ? 382  LEU C CD2 
13659 N  N   . GLN C  140 0.5666 0.3632 0.2865 -0.0418 -0.0131 0.0400  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C N   
13660 C  CA  . GLN C  140 0.5814 0.3680 0.2909 -0.0408 -0.0146 0.0452  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C CA  
13661 C  C   . GLN C  140 0.5928 0.3721 0.2938 -0.0453 -0.0082 0.0478  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C C   
13662 O  O   . GLN C  140 0.6036 0.3737 0.2990 -0.0456 -0.0074 0.0522  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C O   
13663 C  CB  . GLN C  140 0.5795 0.3621 0.2955 -0.0385 -0.0163 0.0466  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C CB  
13664 C  CG  . GLN C  140 0.5714 0.3592 0.2947 -0.0338 -0.0214 0.0448  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C CG  
13665 C  CD  . GLN C  140 0.5701 0.3527 0.2994 -0.0323 -0.0213 0.0450  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C CD  
13666 O  OE1 . GLN C  140 0.5647 0.3469 0.2994 -0.0356 -0.0180 0.0428  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C OE1 
13667 N  NE2 . GLN C  140 0.5761 0.3543 0.3046 -0.0274 -0.0248 0.0480  ? ? ? ? ? ? 383  GLN C NE2 
13668 N  N   . LYS C  141 0.5905 0.3736 0.2913 -0.0486 -0.0030 0.0450  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C N   
13669 C  CA  . LYS C  141 0.6029 0.3795 0.2942 -0.0525 0.0039  0.0471  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C CA  
13670 C  C   . LYS C  141 0.5998 0.3755 0.3004 -0.0560 0.0109  0.0479  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C C   
13671 O  O   . LYS C  141 0.6057 0.3792 0.3037 -0.0595 0.0186  0.0484  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C O   
13672 C  CB  . LYS C  141 0.6216 0.3880 0.2958 -0.0520 0.0016  0.0520  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C CB  
13673 C  CG  . LYS C  141 0.6253 0.3943 0.2906 -0.0503 -0.0041 0.0507  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C CG  
13674 C  CD  . LYS C  141 0.6457 0.4048 0.2924 -0.0506 -0.0068 0.0560  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C CD  
13675 C  CE  . LYS C  141 0.6554 0.4141 0.2879 -0.0532 -0.0067 0.0537  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C CE  
13676 N  NZ  . LYS C  141 0.6759 0.4261 0.2894 -0.0532 -0.0132 0.0593  ? ? ? ? ? ? 384  LYS C NZ  
13677 N  N   . GLY C  142 0.5912 0.3683 0.3030 -0.0555 0.0085  0.0481  ? ? ? ? ? ? 385  GLY C N   
13678 C  CA  . GLY C  142 0.5886 0.3654 0.3102 -0.0596 0.0140  0.0493  ? ? ? ? ? ? 385  GLY C CA  
13679 C  C   . GLY C  142 0.5830 0.3588 0.3132 -0.0595 0.0100  0.0497  ? ? ? ? ? ? 385  GLY C C   
13680 O  O   . GLY C  142 0.5841 0.3566 0.3110 -0.0559 0.0043  0.0498  ? ? ? ? ? ? 385  GLY C O   
13681 N  N   . ALA C  143 0.5780 0.3561 0.3196 -0.0637 0.0133  0.0502  ? ? ? ? ? ? 386  ALA C N   
13682 C  CA  . ALA C  143 0.5742 0.3505 0.3229 -0.0650 0.0096  0.0501  ? ? ? ? ? ? 386  ALA C CA  
13683 C  C   . ALA C  143 0.5817 0.3522 0.3338 -0.0703 0.0137  0.0541  ? ? ? ? ? ? 386  ALA C C   
13684 O  O   . ALA C  143 0.5852 0.3568 0.3390 -0.0731 0.0203  0.0564  ? ? ? ? ? ? 386  ALA C O   
13685 C  CB  . ALA C  143 0.5588 0.3456 0.3202 -0.0656 0.0072  0.0463  ? ? ? ? ? ? 386  ALA C CB  
13686 N  N   . LEU C  144 0.5853 0.3490 0.3380 -0.0717 0.0104  0.0551  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C N   
13687 C  CA  . LEU C  144 0.5911 0.3501 0.3492 -0.0776 0.0130  0.0585  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C CA  
13688 C  C   . LEU C  144 0.5819 0.3460 0.3526 -0.0817 0.0094  0.0566  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C C   
13689 O  O   . LEU C  144 0.5777 0.3414 0.3469 -0.0797 0.0040  0.0531  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C O   
13690 C  CB  . LEU C  144 0.6059 0.3509 0.3534 -0.0771 0.0124  0.0615  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C CB  
13691 C  CG  . LEU C  144 0.6175 0.3566 0.3518 -0.0739 0.0158  0.0646  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C CG  
13692 C  CD1 . LEU C  144 0.6313 0.3569 0.3542 -0.0713 0.0135  0.0674  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C CD1 
13693 C  CD2 . LEU C  144 0.6225 0.3626 0.3586 -0.0779 0.0237  0.0680  ? ? ? ? ? ? 387  LEU C CD2 
13694 N  N   . LEU C  145 0.5797 0.3484 0.3627 -0.0876 0.0122  0.0592  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C N   
13695 C  CA  . LEU C  145 0.5742 0.3464 0.3687 -0.0930 0.0079  0.0588  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C CA  
13696 C  C   . LEU C  145 0.5852 0.3479 0.3802 -0.0991 0.0069  0.0620  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C C   
13697 O  O   . LEU C  145 0.5911 0.3524 0.3908 -0.1027 0.0118  0.0665  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C O   
13698 C  CB  . LEU C  145 0.5634 0.3490 0.3748 -0.0961 0.0105  0.0602  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C CB  
13699 C  CG  . LEU C  145 0.5582 0.3488 0.3828 -0.1025 0.0051  0.0609  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C CG  
13700 C  CD1 . LEU C  145 0.5521 0.3436 0.3715 -0.0997 -0.0013 0.0559  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C CD1 
13701 C  CD2 . LEU C  145 0.5486 0.3526 0.3917 -0.1049 0.0088  0.0638  ? ? ? ? ? ? 388  LEU C CD2 
13702 N  N   . TYR C  146 0.5888 0.3443 0.3788 -0.1005 0.0010  0.0595  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C N   
13703 C  CA  . TYR C  146 0.6007 0.3452 0.3891 -0.1067 -0.0009 0.0615  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CA  
13704 C  C   . TYR C  146 0.5975 0.3491 0.4019 -0.1153 -0.0026 0.0645  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C C   
13705 O  O   . TYR C  146 0.5875 0.3488 0.4010 -0.1174 -0.0067 0.0631  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C O   
13706 C  CB  . TYR C  146 0.6062 0.3405 0.3838 -0.1056 -0.0062 0.0572  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CB  
13707 C  CG  . TYR C  146 0.6095 0.3372 0.3737 -0.0969 -0.0050 0.0548  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CG  
13708 C  CD1 . TYR C  146 0.6105 0.3392 0.3705 -0.0915 -0.0005 0.0571  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CD1 
13709 C  CD2 . TYR C  146 0.6135 0.3329 0.3689 -0.0943 -0.0084 0.0506  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CD2 
13710 C  CE1 . TYR C  146 0.6143 0.3374 0.3632 -0.0839 -0.0007 0.0559  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CE1 
13711 C  CE2 . TYR C  146 0.6166 0.3307 0.3625 -0.0861 -0.0073 0.0493  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CE2 
13712 C  CZ  . TYR C  146 0.6167 0.3332 0.3599 -0.0810 -0.0040 0.0523  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C CZ  
13713 O  OH  . TYR C  146 0.6199 0.3321 0.3551 -0.0733 -0.0042 0.0518  ? ? ? ? ? ? 389  TYR C OH  
13714 N  N   . SER C  147 0.6065 0.3535 0.4150 -0.1203 0.0006  0.0694  ? ? ? ? ? ? 390  SER C N   
13715 C  CA  . SER C  147 0.6066 0.3587 0.4314 -0.1294 -0.0008 0.0737  ? ? ? ? ? ? 390  SER C CA  
13716 C  C   . SER C  147 0.6114 0.3587 0.4364 -0.1367 -0.0094 0.0724  ? ? ? ? ? ? 390  SER C C   
13717 O  O   . SER C  147 0.6245 0.3567 0.4363 -0.1382 -0.0116 0.0705  ? ? ? ? ? ? 390  SER C O   
13718 C  CB  . SER C  147 0.6185 0.3631 0.4442 -0.1327 0.0046  0.0789  ? ? ? ? ? ? 390  SER C CB  
13719 O  OG  . SER C  147 0.6128 0.3679 0.4515 -0.1323 0.0118  0.0832  ? ? ? ? ? ? 390  SER C OG  
13720 N  N   . ASN C  148 0.6028 0.3619 0.4430 -0.1421 -0.0141 0.0739  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C N   
13721 C  CA  . ASN C  148 0.6078 0.3633 0.4476 -0.1501 -0.0236 0.0726  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C CA  
13722 C  C   . ASN C  148 0.6224 0.3685 0.4642 -0.1601 -0.0267 0.0762  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C C   
13723 O  O   . ASN C  148 0.6325 0.3691 0.4662 -0.1666 -0.0342 0.0738  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C O   
13724 C  CB  . ASN C  148 0.5947 0.3666 0.4512 -0.1531 -0.0281 0.0744  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C CB  
13725 C  CG  . ASN C  148 0.5852 0.3612 0.4343 -0.1466 -0.0301 0.0688  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C CG  
13726 O  OD1 . ASN C  148 0.5863 0.3548 0.4197 -0.1387 -0.0270 0.0639  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C OD1 
13727 N  ND2 . ASN C  148 0.5760 0.3640 0.4373 -0.1499 -0.0355 0.0700  ? ? ? ? ? ? 391  ASN C ND2 
13728 N  N   . ASN C  149 0.6242 0.3729 0.4771 -0.1619 -0.0208 0.0819  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C N   
13729 C  CA  . ASN C  149 0.6380 0.3785 0.4949 -0.1714 -0.0226 0.0862  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C CA  
13730 C  C   . ASN C  149 0.6450 0.3789 0.4994 -0.1683 -0.0133 0.0893  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C C   
13731 O  O   . ASN C  149 0.6382 0.3825 0.5066 -0.1666 -0.0062 0.0940  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C O   
13732 C  CB  . ASN C  149 0.6330 0.3874 0.5144 -0.1807 -0.0272 0.0926  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C CB  
13733 C  CG  . ASN C  149 0.6289 0.3886 0.5118 -0.1853 -0.0379 0.0904  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C CG  
13734 O  OD1 . ASN C  149 0.6143 0.3887 0.5077 -0.1820 -0.0386 0.0907  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C OD1 
13735 N  ND2 . ASN C  149 0.6432 0.3896 0.5137 -0.1927 -0.0459 0.0878  ? ? ? ? ? ? 392  ASN C ND2 
13736 N  N   . SER C  150 0.6597 0.3755 0.4961 -0.1676 -0.0127 0.0868  ? ? ? ? ? ? 393  SER C N   
13737 C  CA  . SER C  150 0.6684 0.3764 0.5009 -0.1651 -0.0044 0.0901  ? ? ? ? ? ? 393  SER C CA  
13738 C  C   . SER C  150 0.6873 0.3768 0.5096 -0.1713 -0.0070 0.0900  ? ? ? ? ? ? 393  SER C C   
13739 O  O   . SER C  150 0.6957 0.3715 0.5002 -0.1690 -0.0100 0.0846  ? ? ? ? ? ? 393  SER C O   
13740 C  CB  . SER C  150 0.6654 0.3704 0.4829 -0.1534 0.0010  0.0867  ? ? ? ? ? ? 393  SER C CB  
13741 O  OG  . SER C  150 0.6735 0.3724 0.4873 -0.1507 0.0092  0.0907  ? ? ? ? ? ? 393  SER C OG  
13742 N  N   . LYS C  151 0.6951 0.3833 0.5287 -0.1790 -0.0052 0.0959  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C N   
13743 C  CA  . LYS C  151 0.7147 0.3836 0.5374 -0.1842 -0.0060 0.0960  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C CA  
13744 C  C   . LYS C  151 0.7234 0.3769 0.5246 -0.1753 -0.0014 0.0925  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C C   
13745 O  O   . LYS C  151 0.7376 0.3740 0.5245 -0.1772 -0.0044 0.0890  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C O   
13746 C  CB  . LYS C  151 0.7220 0.3909 0.5582 -0.1908 -0.0014 0.1035  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C CB  
13747 C  CG  . LYS C  151 0.7247 0.3986 0.5777 -0.2038 -0.0090 0.1069  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C CG  
13748 C  CD  . LYS C  151 0.7109 0.4061 0.5913 -0.2059 -0.0057 0.1140  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C CD  
13749 C  CE  . LYS C  151 0.6981 0.4094 0.5933 -0.2106 -0.0152 0.1138  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C CE  
13750 N  NZ  . LYS C  151 0.6866 0.4176 0.6111 -0.2132 -0.0115 0.1218  ? ? ? ? ? ? 394  LYS C NZ  
13751 N  N   . LEU C  152 0.7161 0.3752 0.5150 -0.1658 0.0058  0.0938  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C N   
13752 C  CA  . LEU C  152 0.7258 0.3714 0.5074 -0.1579 0.0109  0.0931  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C CA  
13753 C  C   . LEU C  152 0.7254 0.3642 0.4914 -0.1509 0.0074  0.0865  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C C   
13754 O  O   . LEU C  152 0.7362 0.3612 0.4881 -0.1455 0.0100  0.0859  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C O   
13755 C  CB  . LEU C  152 0.7196 0.3735 0.5031 -0.1510 0.0191  0.0969  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C CB  
13756 C  CG  . LEU C  152 0.7221 0.3809 0.5189 -0.1557 0.0259  0.1040  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C CG  
13757 C  CD1 . LEU C  152 0.7117 0.3826 0.5109 -0.1489 0.0327  0.1055  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C CD1 
13758 C  CD2 . LEU C  152 0.7411 0.3827 0.5290 -0.1575 0.0301  0.1078  ? ? ? ? ? ? 395  LEU C CD2 
13759 N  N   . THR C  153 0.7129 0.3620 0.4827 -0.1507 0.0020  0.0822  ? ? ? ? ? ? 396  THR C N   
13760 C  CA  . THR C  153 0.7111 0.3556 0.4682 -0.1444 -0.0011 0.0758  ? ? ? ? ? ? 396  THR C CA  
13761 C  C   . THR C  153 0.7068 0.3553 0.4674 -0.1506 -0.0088 0.0717  ? ? ? ? ? ? 396  THR C C   
13762 O  O   . THR C  153 0.6943 0.3525 0.4555 -0.1464 -0.0113 0.0681  ? ? ? ? ? ? 396  THR C O   
13763 C  CB  . THR C  153 0.6970 0.3530 0.4530 -0.1341 0.0015  0.0747  ? ? ? ? ? ? 396  THR C CB  
13764 O  OG1 . THR C  153 0.6830 0.3568 0.4543 -0.1358 0.0028  0.0775  ? ? ? ? ? ? 396  THR C OG1 
13765 C  CG2 . THR C  153 0.7045 0.3528 0.4508 -0.1268 0.0075  0.0775  ? ? ? ? ? ? 396  THR C CG2 
13766 N  N   . SER C  154 0.7182 0.3589 0.4809 -0.1612 -0.0129 0.0724  ? ? ? ? ? ? 397  SER C N   
13767 C  CA  . SER C  154 0.7159 0.3608 0.4823 -0.1687 -0.0211 0.0697  ? ? ? ? ? ? 397  SER C CA  
13768 C  C   . SER C  154 0.7186 0.3551 0.4692 -0.1648 -0.0242 0.0622  ? ? ? ? ? ? 397  SER C C   
13769 O  O   . SER C  154 0.7102 0.3554 0.4635 -0.1667 -0.0297 0.0595  ? ? ? ? ? ? 397  SER C O   
13770 C  CB  . SER C  154 0.7303 0.3671 0.5009 -0.1815 -0.0252 0.0725  ? ? ? ? ? ? 397  SER C CB  
13771 O  OG  . SER C  154 0.7499 0.3644 0.5024 -0.1834 -0.0258 0.0683  ? ? ? ? ? ? 397  SER C OG  
13772 N  N   . GLN C  155 0.7304 0.3503 0.4652 -0.1590 -0.0203 0.0591  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C N   
13773 C  CA  . GLN C  155 0.7334 0.3452 0.4545 -0.1542 -0.0214 0.0525  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C CA  
13774 C  C   . GLN C  155 0.7130 0.3421 0.4393 -0.1454 -0.0211 0.0510  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C C   
13775 O  O   . GLN C  155 0.7119 0.3384 0.4299 -0.1413 -0.0222 0.0459  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C O   
13776 C  CB  . GLN C  155 0.7484 0.3411 0.4552 -0.1478 -0.0157 0.0510  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C CB  
13777 C  CG  . GLN C  155 0.7375 0.3368 0.4437 -0.1343 -0.0105 0.0516  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C CG  
13778 C  CD  . GLN C  155 0.7281 0.3394 0.4444 -0.1308 -0.0067 0.0582  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C CD  
13779 O  OE1 . GLN C  155 0.7291 0.3441 0.4543 -0.1379 -0.0066 0.0627  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C OE1 
13780 N  NE2 . GLN C  155 0.7202 0.3370 0.4346 -0.1201 -0.0033 0.0589  ? ? ? ? ? ? 398  GLN C NE2 
13781 N  N   . ALA C  156 0.6978 0.3439 0.4374 -0.1423 -0.0188 0.0555  ? ? ? ? ? ? 399  ALA C N   
13782 C  CA  . ALA C  156 0.6793 0.3413 0.4238 -0.1343 -0.0181 0.0542  ? ? ? ? ? ? 399  ALA C CA  
13783 C  C   . ALA C  156 0.6653 0.3450 0.4252 -0.1396 -0.0223 0.0558  ? ? ? ? ? ? 399  ALA C C   
13784 O  O   . ALA C  156 0.6498 0.3437 0.4159 -0.1345 -0.0219 0.0551  ? ? ? ? ? ? 399  ALA C O   
13785 C  CB  . ALA C  156 0.6742 0.3408 0.4201 -0.1261 -0.0119 0.0575  ? ? ? ? ? ? 399  ALA C CB  
13786 N  N   . ASN C  157 0.6712 0.3503 0.4381 -0.1503 -0.0265 0.0584  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C N   
13787 C  CA  . ASN C  157 0.6592 0.3549 0.4424 -0.1559 -0.0311 0.0609  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C CA  
13788 C  C   . ASN C  157 0.6514 0.3528 0.4319 -0.1547 -0.0362 0.0564  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C C   
13789 O  O   . ASN C  157 0.6583 0.3484 0.4231 -0.1514 -0.0368 0.0508  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C O   
13790 C  CB  . ASN C  157 0.6704 0.3619 0.4601 -0.1686 -0.0363 0.0644  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C CB  
13791 C  CG  . ASN C  157 0.6725 0.3660 0.4733 -0.1708 -0.0312 0.0709  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C CG  
13792 O  OD1 . ASN C  157 0.6666 0.3637 0.4685 -0.1627 -0.0235 0.0725  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C OD1 
13793 N  ND2 . ASN C  157 0.6817 0.3727 0.4905 -0.1818 -0.0354 0.0747  ? ? ? ? ? ? 400  ASN C ND2 
13794 N  N   . SER C  158 0.6378 0.3563 0.4339 -0.1572 -0.0394 0.0590  ? ? ? ? ? ? 401  SER C N   
13795 C  CA  . SER C  158 0.6323 0.3554 0.4258 -0.1576 -0.0452 0.0552  ? ? ? ? ? ? 401  SER C CA  
13796 C  C   . SER C  158 0.6224 0.3622 0.4355 -0.1643 -0.0505 0.0602  ? ? ? ? ? ? 401  SER C C   
13797 O  O   . SER C  158 0.6162 0.3663 0.4465 -0.1658 -0.0476 0.0662  ? ? ? ? ? ? 401  SER C O   
13798 C  CB  . SER C  158 0.6204 0.3488 0.4091 -0.1461 -0.0409 0.0512  ? ? ? ? ? ? 401  SER C CB  
13799 O  OG  . SER C  158 0.6095 0.3494 0.4039 -0.1466 -0.0455 0.0500  ? ? ? ? ? ? 401  SER C OG  
13800 N  N   . ASN C  159 0.6221 0.3641 0.4331 -0.1685 -0.0581 0.0583  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C N   
13801 C  CA  . ASN C  159 0.6116 0.3709 0.4426 -0.1740 -0.0635 0.0636  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C CA  
13802 C  C   . ASN C  159 0.5948 0.3673 0.4307 -0.1663 -0.0621 0.0619  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C C   
13803 O  O   . ASN C  159 0.5864 0.3722 0.4365 -0.1699 -0.0671 0.0654  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C O   
13804 C  CB  . ASN C  159 0.6238 0.3780 0.4513 -0.1858 -0.0745 0.0644  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C CB  
13805 C  CG  . ASN C  159 0.6399 0.3840 0.4674 -0.1959 -0.0776 0.0676  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C CG  
13806 O  OD1 . ASN C  159 0.6365 0.3869 0.4796 -0.1969 -0.0739 0.0732  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C OD1 
13807 N  ND2 . ASN C  159 0.6588 0.3863 0.4684 -0.2038 -0.0842 0.0640  ? ? ? ? ? ? 402  ASN C ND2 
13808 N  N   . TYR C  160 0.5904 0.3593 0.4151 -0.1560 -0.0556 0.0567  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C N   
13809 C  CA  . TYR C  160 0.5759 0.3557 0.4034 -0.1489 -0.0545 0.0543  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CA  
13810 C  C   . TYR C  160 0.5642 0.3518 0.3980 -0.1396 -0.0457 0.0547  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C C   
13811 O  O   . TYR C  160 0.5581 0.3557 0.4084 -0.1409 -0.0426 0.0601  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C O   
13812 C  CB  . TYR C  160 0.5824 0.3511 0.3902 -0.1464 -0.0568 0.0475  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CB  
13813 C  CG  . TYR C  160 0.5935 0.3570 0.3970 -0.1569 -0.0660 0.0479  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CG  
13814 C  CD1 . TYR C  160 0.5851 0.3620 0.4007 -0.1608 -0.0720 0.0511  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CD1 
13815 C  CD2 . TYR C  160 0.6138 0.3589 0.4019 -0.1638 -0.0689 0.0460  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CD2 
13816 C  CE1 . TYR C  160 0.5966 0.3691 0.4082 -0.1715 -0.0816 0.0524  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CE1 
13817 C  CE2 . TYR C  160 0.6267 0.3661 0.4095 -0.1751 -0.0784 0.0467  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CE2 
13818 C  CZ  . TYR C  160 0.6179 0.3715 0.4125 -0.1790 -0.0852 0.0501  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C CZ  
13819 O  OH  . TYR C  160 0.6312 0.3796 0.4199 -0.1904 -0.0953 0.0513  ? ? ? ? ? ? 403  TYR C OH  
13820 N  N   . ARG C  161 0.5622 0.3451 0.3833 -0.1307 -0.0416 0.0495  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C N   
13821 C  CA  . ARG C  161 0.5526 0.3423 0.3777 -0.1223 -0.0339 0.0497  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C CA  
13822 C  C   . ARG C  161 0.5376 0.3450 0.3814 -0.1219 -0.0329 0.0529  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C C   
13823 O  O   . ARG C  161 0.5328 0.3469 0.3867 -0.1201 -0.0268 0.0563  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C O   
13824 C  CB  . ARG C  161 0.5601 0.3438 0.3848 -0.1225 -0.0287 0.0529  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C CB  
13825 C  CG  . ARG C  161 0.5741 0.3405 0.3807 -0.1207 -0.0280 0.0499  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C CG  
13826 C  CD  . ARG C  161 0.5799 0.3412 0.3843 -0.1183 -0.0219 0.0526  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C CD  
13827 N  NE  . ARG C  161 0.5938 0.3381 0.3816 -0.1164 -0.0217 0.0500  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C NE  
13828 C  CZ  . ARG C  161 0.6081 0.3401 0.3914 -0.1215 -0.0216 0.0521  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C CZ  
13829 N  NH1 . ARG C  161 0.6099 0.3455 0.4048 -0.1292 -0.0220 0.0570  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C NH1 
13830 N  NH2 . ARG C  161 0.6208 0.3369 0.3890 -0.1188 -0.0207 0.0495  ? ? ? ? ? ? 404  ARG C NH2 
13831 N  N   . ILE C  162 0.5318 0.3457 0.3797 -0.1241 -0.0385 0.0521  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C N   
13832 C  CA  . ILE C  162 0.5171 0.3473 0.3816 -0.1225 -0.0377 0.0543  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C CA  
13833 C  C   . ILE C  162 0.5080 0.3416 0.3675 -0.1128 -0.0325 0.0499  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C C   
13834 O  O   . ILE C  162 0.5081 0.3374 0.3558 -0.1093 -0.0345 0.0450  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C O   
13835 C  CB  . ILE C  162 0.5159 0.3504 0.3846 -0.1282 -0.0461 0.0552  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C CB  
13836 C  CG1 . ILE C  162 0.5297 0.3561 0.3963 -0.1384 -0.0530 0.0582  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C CG1 
13837 C  CG2 . ILE C  162 0.5017 0.3537 0.3917 -0.1277 -0.0452 0.0594  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C CG2 
13838 C  CD1 . ILE C  162 0.5308 0.3616 0.4024 -0.1459 -0.0623 0.0605  ? ? ? ? ? ? 405  ILE C CD1 
13839 N  N   . LEU C  163 0.5015 0.3422 0.3695 -0.1089 -0.0254 0.0516  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C N   
13840 C  CA  . LEU C  163 0.4955 0.3378 0.3571 -0.1005 -0.0204 0.0476  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C CA  
13841 C  C   . LEU C  163 0.4822 0.3371 0.3542 -0.0977 -0.0200 0.0466  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C C   
13842 O  O   . LEU C  163 0.4764 0.3410 0.3648 -0.1015 -0.0210 0.0507  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C O   
13843 C  CB  . LEU C  163 0.4982 0.3395 0.3604 -0.0980 -0.0124 0.0495  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C CB  
13844 C  CG  . LEU C  163 0.5105 0.3419 0.3681 -0.1021 -0.0118 0.0523  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C CG  
13845 C  CD1 . LEU C  163 0.5120 0.3437 0.3697 -0.0988 -0.0034 0.0538  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C CD1 
13846 C  CD2 . LEU C  163 0.5197 0.3378 0.3590 -0.1003 -0.0154 0.0485  ? ? ? ? ? ? 406  LEU C CD2 
13847 N  N   . ASN C  164 0.4779 0.3327 0.3411 -0.0910 -0.0187 0.0417  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C N   
13848 C  CA  . ASN C  164 0.4660 0.3318 0.3380 -0.0873 -0.0164 0.0405  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C CA  
13849 C  C   . ASN C  164 0.4588 0.3326 0.3410 -0.0902 -0.0214 0.0416  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C C   
13850 O  O   . ASN C  164 0.4498 0.3342 0.3458 -0.0894 -0.0189 0.0433  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C O   
13851 C  CB  . ASN C  164 0.4628 0.3352 0.3466 -0.0868 -0.0089 0.0436  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C CB  
13852 C  CG  . ASN C  164 0.4705 0.3354 0.3430 -0.0836 -0.0030 0.0425  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C CG  
13853 O  OD1 . ASN C  164 0.4741 0.3392 0.3526 -0.0855 0.0026  0.0460  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C OD1 
13854 N  ND2 . ASN C  164 0.4738 0.3318 0.3302 -0.0788 -0.0041 0.0381  ? ? ? ? ? ? 407  ASN C ND2 
13855 N  N   . ARG C  165 0.4643 0.3323 0.3392 -0.0938 -0.0283 0.0408  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C N   
13856 C  CA  . ARG C  165 0.4601 0.3338 0.3411 -0.0971 -0.0343 0.0418  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C CA  
13857 C  C   . ARG C  165 0.4550 0.3291 0.3280 -0.0915 -0.0346 0.0366  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C C   
13858 O  O   . ARG C  165 0.4599 0.3282 0.3232 -0.0931 -0.0395 0.0343  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C O   
13859 C  CB  . ARG C  165 0.4715 0.3368 0.3459 -0.1047 -0.0416 0.0434  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C CB  
13860 C  CG  . ARG C  165 0.4761 0.3424 0.3608 -0.1112 -0.0426 0.0492  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C CG  
13861 C  CD  . ARG C  165 0.4653 0.3467 0.3728 -0.1121 -0.0406 0.0548  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C CD  
13862 N  NE  . ARG C  165 0.4694 0.3530 0.3897 -0.1184 -0.0411 0.0612  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C NE  
13863 C  CZ  . ARG C  165 0.4738 0.3595 0.4019 -0.1268 -0.0491 0.0662  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C CZ  
13864 N  NH1 . ARG C  165 0.4755 0.3608 0.3985 -0.1300 -0.0571 0.0655  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C NH1 
13865 N  NH2 . ARG C  165 0.4774 0.3656 0.4185 -0.1323 -0.0492 0.0723  ? ? ? ? ? ? 408  ARG C NH2 
13866 N  N   . THR C  166 0.4468 0.3266 0.3230 -0.0852 -0.0290 0.0344  ? ? ? ? ? ? 409  THR C N   
13867 C  CA  . THR C  166 0.4404 0.3228 0.3128 -0.0799 -0.0286 0.0301  ? ? ? ? ? ? 409  THR C CA  
13868 C  C   . THR C  166 0.4349 0.3243 0.3155 -0.0826 -0.0329 0.0316  ? ? ? ? ? ? 409  THR C C   
13869 O  O   . THR C  166 0.4348 0.3289 0.3262 -0.0883 -0.0361 0.0367  ? ? ? ? ? ? 409  THR C O   
13870 C  CB  . THR C  166 0.4327 0.3219 0.3111 -0.0748 -0.0222 0.0289  ? ? ? ? ? ? 409  THR C CB  
13871 O  OG1 . THR C  166 0.4264 0.3253 0.3220 -0.0772 -0.0198 0.0332  ? ? ? ? ? ? 409  THR C OG1 
13872 C  CG2 . THR C  166 0.4392 0.3217 0.3091 -0.0726 -0.0181 0.0281  ? ? ? ? ? ? 409  THR C CG2 
13873 N  N   . PRO C  167 0.4305 0.3213 0.3070 -0.0787 -0.0333 0.0280  ? ? ? ? ? ? 410  PRO C N   
13874 C  CA  . PRO C  167 0.4263 0.3237 0.3110 -0.0819 -0.0375 0.0304  ? ? ? ? ? ? 410  PRO C CA  
13875 C  C   . PRO C  167 0.4176 0.3272 0.3224 -0.0834 -0.0356 0.0355  ? ? ? ? ? ? 410  PRO C C   
13876 O  O   . PRO C  167 0.4172 0.3315 0.3308 -0.0883 -0.0403 0.0401  ? ? ? ? ? ? 410  PRO C O   
13877 C  CB  . PRO C  167 0.4217 0.3199 0.3009 -0.0766 -0.0364 0.0258  ? ? ? ? ? ? 410  PRO C CB  
13878 C  CG  . PRO C  167 0.4275 0.3163 0.2923 -0.0725 -0.0342 0.0212  ? ? ? ? ? ? 410  PRO C CG  
13879 C  CD  . PRO C  167 0.4312 0.3169 0.2957 -0.0727 -0.0314 0.0225  ? ? ? ? ? ? 410  PRO C CD  
13880 N  N   . THR C  168 0.4119 0.3261 0.3238 -0.0794 -0.0287 0.0350  ? ? ? ? ? ? 411  THR C N   
13881 C  CA  . THR C  168 0.4045 0.3293 0.3359 -0.0800 -0.0250 0.0395  ? ? ? ? ? ? 411  THR C CA  
13882 C  C   . THR C  168 0.4089 0.3348 0.3501 -0.0861 -0.0270 0.0459  ? ? ? ? ? ? 411  THR C C   
13883 O  O   . THR C  168 0.4050 0.3398 0.3640 -0.0896 -0.0287 0.0520  ? ? ? ? ? ? 411  THR C O   
13884 C  CB  . THR C  168 0.4019 0.3272 0.3333 -0.0747 -0.0162 0.0364  ? ? ? ? ? ? 411  THR C CB  
13885 O  OG1 . THR C  168 0.3982 0.3229 0.3215 -0.0696 -0.0151 0.0308  ? ? ? ? ? ? 411  THR C OG1 
13886 C  CG2 . THR C  168 0.3967 0.3305 0.3469 -0.0746 -0.0094 0.0403  ? ? ? ? ? ? 411  THR C CG2 
13887 N  N   . ASN C  169 0.4175 0.3345 0.3480 -0.0875 -0.0269 0.0449  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C N   
13888 C  CA  . ASN C  169 0.4224 0.3395 0.3616 -0.0926 -0.0267 0.0504  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C CA  
13889 C  C   . ASN C  169 0.4326 0.3418 0.3624 -0.0992 -0.0353 0.0518  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C C   
13890 O  O   . ASN C  169 0.4395 0.3450 0.3708 -0.1036 -0.0360 0.0549  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C O   
13891 C  CB  . ASN C  169 0.4254 0.3382 0.3605 -0.0893 -0.0183 0.0487  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C CB  
13892 C  CG  . ASN C  169 0.4296 0.3437 0.3767 -0.0939 -0.0158 0.0548  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C CG  
13893 O  OD1 . ASN C  169 0.4252 0.3487 0.3925 -0.0965 -0.0145 0.0608  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C OD1 
13894 N  ND2 . ASN C  169 0.4385 0.3431 0.3737 -0.0945 -0.0145 0.0537  ? ? ? ? ? ? 412  ASN C ND2 
13895 N  N   . GLN C  170 0.4345 0.3406 0.3548 -0.1003 -0.0417 0.0495  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C N   
13896 C  CA  . GLN C  170 0.4468 0.3425 0.3541 -0.1063 -0.0489 0.0494  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C CA  
13897 C  C   . GLN C  170 0.4523 0.3503 0.3709 -0.1151 -0.0543 0.0565  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C C   
13898 O  O   . GLN C  170 0.4641 0.3521 0.3724 -0.1202 -0.0580 0.0565  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C O   
13899 C  CB  . GLN C  170 0.4491 0.3416 0.3456 -0.1069 -0.0543 0.0465  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C CB  
13900 C  CG  . GLN C  170 0.4641 0.3428 0.3429 -0.1122 -0.0600 0.0446  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C CG  
13901 C  CD  . GLN C  170 0.4683 0.3415 0.3333 -0.1118 -0.0634 0.0408  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C CD  
13902 O  OE1 . GLN C  170 0.4592 0.3408 0.3307 -0.1087 -0.0628 0.0408  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C OE1 
13903 N  NE2 . GLN C  170 0.4834 0.3416 0.3289 -0.1151 -0.0663 0.0374  ? ? ? ? ? ? 413  GLN C NE2 
13904 N  N   . THR C  171 0.4443 0.3556 0.3850 -0.1170 -0.0547 0.0630  ? ? ? ? ? ? 414  THR C N   
13905 C  CA  . THR C  171 0.4494 0.3641 0.4033 -0.1256 -0.0603 0.0707  ? ? ? ? ? ? 414  THR C CA  
13906 C  C   . THR C  171 0.4477 0.3661 0.4156 -0.1253 -0.0534 0.0745  ? ? ? ? ? ? 414  THR C C   
13907 O  O   . THR C  171 0.4497 0.3738 0.4337 -0.1317 -0.0568 0.0818  ? ? ? ? ? ? 414  THR C O   
13908 C  CB  . THR C  171 0.4440 0.3712 0.4163 -0.1295 -0.0664 0.0777  ? ? ? ? ? ? 414  THR C CB  
13909 O  OG1 . THR C  171 0.4313 0.3709 0.4245 -0.1241 -0.0584 0.0806  ? ? ? ? ? ? 414  THR C OG1 
13910 C  CG2 . THR C  171 0.4458 0.3695 0.4042 -0.1294 -0.0721 0.0741  ? ? ? ? ? ? 414  THR C CG2 
13911 N  N   . GLY C  172 0.4449 0.3601 0.4068 -0.1182 -0.0439 0.0699  ? ? ? ? ? ? 415  GLY C N   
13912 C  CA  . GLY C  172 0.4432 0.3623 0.4188 -0.1172 -0.0354 0.0735  ? ? ? ? ? ? 415  GLY C CA  
13913 C  C   . GLY C  172 0.4324 0.3654 0.4321 -0.1144 -0.0289 0.0781  ? ? ? ? ? ? 415  GLY C C   
13914 O  O   . GLY C  172 0.4320 0.3689 0.4460 -0.1144 -0.0215 0.0822  ? ? ? ? ? ? 415  GLY C O   
13915 N  N   . LYS C  173 0.4246 0.3644 0.4290 -0.1122 -0.0311 0.0776  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C N   
13916 C  CA  . LYS C  173 0.4149 0.3666 0.4407 -0.1090 -0.0248 0.0813  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C CA  
13917 C  C   . LYS C  173 0.4088 0.3598 0.4236 -0.1027 -0.0234 0.0746  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C C   
13918 O  O   . LYS C  173 0.4108 0.3570 0.4106 -0.1035 -0.0309 0.0710  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C O   
13919 C  CB  . LYS C  173 0.4123 0.3752 0.4608 -0.1149 -0.0320 0.0906  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C CB  
13920 C  CG  . LYS C  173 0.4022 0.3772 0.4727 -0.1111 -0.0262 0.0944  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C CG  
13921 C  CD  . LYS C  173 0.4006 0.3873 0.4972 -0.1171 -0.0324 0.1053  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C CD  
13922 C  CE  . LYS C  173 0.3957 0.3922 0.5208 -0.1148 -0.0214 0.1119  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C CE  
13923 N  NZ  . LYS C  173 0.3865 0.3908 0.5245 -0.1089 -0.0155 0.1123  ? ? ? ? ? ? 416  LYS C NZ  
13924 N  N   . LYS C  174 0.4026 0.3573 0.4237 -0.0965 -0.0134 0.0725  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C N   
13925 C  CA  . LYS C  174 0.3972 0.3514 0.4089 -0.0909 -0.0117 0.0663  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C CA  
13926 C  C   . LYS C  174 0.3917 0.3538 0.4135 -0.0929 -0.0190 0.0699  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C C   
13927 O  O   . LYS C  174 0.3876 0.3597 0.4322 -0.0950 -0.0189 0.0773  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C O   
13928 C  CB  . LYS C  174 0.3935 0.3503 0.4128 -0.0855 0.0003  0.0646  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C CB  
13929 C  CG  . LYS C  174 0.3886 0.3447 0.3990 -0.0798 0.0029  0.0580  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C CG  
13930 C  CD  . LYS C  174 0.3884 0.3447 0.4040 -0.0757 0.0151  0.0562  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C CD  
13931 C  CE  . LYS C  174 0.3824 0.3412 0.3973 -0.0712 0.0178  0.0518  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C CE  
13932 N  NZ  . LYS C  174 0.3824 0.3356 0.3767 -0.0694 0.0114  0.0452  ? ? ? ? ? ? 417  LYS C NZ  
13933 N  N   . ASP C  175 0.3923 0.3498 0.3979 -0.0923 -0.0253 0.0652  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C N   
13934 C  CA  . ASP C  175 0.3889 0.3525 0.4011 -0.0946 -0.0326 0.0685  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C CA  
13935 C  C   . ASP C  175 0.3790 0.3529 0.4094 -0.0905 -0.0271 0.0707  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C C   
13936 O  O   . ASP C  175 0.3747 0.3474 0.3998 -0.0845 -0.0204 0.0648  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C O   
13937 C  CB  . ASP C  175 0.3925 0.3475 0.3816 -0.0936 -0.0378 0.0619  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C CB  
13938 C  CG  . ASP C  175 0.3934 0.3513 0.3835 -0.0976 -0.0468 0.0652  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C CG  
13939 O  OD1 . ASP C  175 0.3875 0.3557 0.3962 -0.0984 -0.0478 0.0712  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C OD1 
13940 O  OD2 . ASP C  175 0.4012 0.3503 0.3727 -0.1000 -0.0529 0.0620  ? ? ? ? ? ? 418  ASP C OD2 
13941 N  N   . PRO C  176 0.3760 0.3600 0.4284 -0.0939 -0.0301 0.0794  ? ? ? ? ? ? 419  PRO C N   
13942 C  CA  . PRO C  176 0.3675 0.3611 0.4398 -0.0901 -0.0241 0.0825  ? ? ? ? ? ? 419  PRO C CA  
13943 C  C   . PRO C  176 0.3630 0.3565 0.4273 -0.0864 -0.0252 0.0780  ? ? ? ? ? ? 419  PRO C C   
13944 O  O   . PRO C  176 0.3564 0.3555 0.4333 -0.0821 -0.0187 0.0784  ? ? ? ? ? ? 419  PRO C O   
13945 C  CB  . PRO C  176 0.3670 0.3709 0.4628 -0.0957 -0.0306 0.0939  ? ? ? ? ? ? 419  PRO C CB  
13946 C  CG  . PRO C  176 0.3755 0.3743 0.4583 -0.1029 -0.0427 0.0953  ? ? ? ? ? ? 419  PRO C CG  
13947 C  CD  . PRO C  176 0.3814 0.3682 0.4421 -0.1018 -0.0396 0.0874  ? ? ? ? ? ? 419  PRO C CD  
13948 N  N   . ARG C  177 0.3672 0.3538 0.4109 -0.0879 -0.0328 0.0738  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C N   
13949 C  CA  . ARG C  177 0.3637 0.3508 0.4013 -0.0853 -0.0348 0.0708  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C CA  
13950 C  C   . ARG C  177 0.3602 0.3427 0.3862 -0.0786 -0.0270 0.0618  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C C   
13951 O  O   . ARG C  177 0.3557 0.3404 0.3819 -0.0756 -0.0262 0.0598  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C O   
13952 C  CB  . ARG C  177 0.3712 0.3515 0.3902 -0.0896 -0.0450 0.0695  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C CB  
13953 C  CG  . ARG C  177 0.3763 0.3606 0.4038 -0.0972 -0.0549 0.0783  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C CG  
13954 C  CD  . ARG C  177 0.3862 0.3609 0.3909 -0.1011 -0.0632 0.0753  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C CD  
13955 N  NE  . ARG C  177 0.3937 0.3581 0.3825 -0.1025 -0.0630 0.0706  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C NE  
13956 C  CZ  . ARG C  177 0.4050 0.3581 0.3719 -0.1061 -0.0688 0.0671  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C CZ  
13957 N  NH1 . ARG C  177 0.4110 0.3608 0.3676 -0.1091 -0.0752 0.0674  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C NH1 
13958 N  NH2 . ARG C  177 0.4113 0.3555 0.3662 -0.1068 -0.0676 0.0633  ? ? ? ? ? ? 420  ARG C NH2 
13959 N  N   . TYR C  178 0.3631 0.3389 0.3781 -0.0765 -0.0221 0.0564  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C N   
13960 C  CA  . TYR C  178 0.3618 0.3323 0.3629 -0.0710 -0.0169 0.0479  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CA  
13961 C  C   . TYR C  178 0.3603 0.3320 0.3694 -0.0680 -0.0070 0.0470  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C C   
13962 O  O   . TYR C  178 0.3637 0.3348 0.3778 -0.0700 -0.0044 0.0499  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C O   
13963 C  CB  . TYR C  178 0.3689 0.3291 0.3478 -0.0714 -0.0206 0.0428  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CB  
13964 C  CG  . TYR C  178 0.3737 0.3311 0.3447 -0.0758 -0.0301 0.0448  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CG  
13965 C  CD1 . TYR C  178 0.3706 0.3316 0.3435 -0.0757 -0.0335 0.0456  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CD1 
13966 C  CD2 . TYR C  178 0.3827 0.3334 0.3443 -0.0807 -0.0355 0.0461  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CD2 
13967 C  CE1 . TYR C  178 0.3772 0.3344 0.3412 -0.0802 -0.0418 0.0474  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CE1 
13968 C  CE2 . TYR C  178 0.3895 0.3360 0.3420 -0.0853 -0.0438 0.0475  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CE2 
13969 C  CZ  . TYR C  178 0.3870 0.3367 0.3404 -0.0851 -0.0468 0.0481  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C CZ  
13970 O  OH  . TYR C  178 0.3954 0.3400 0.3380 -0.0898 -0.0544 0.0493  ? ? ? ? ? ? 421  TYR C OH  
13971 N  N   . THR C  179 0.3562 0.3290 0.3662 -0.0635 -0.0008 0.0427  ? ? ? ? ? ? 422  THR C N   
13972 C  CA  . THR C  179 0.3554 0.3303 0.3773 -0.0614 0.0093  0.0432  ? ? ? ? ? ? 422  THR C CA  
13973 C  C   . THR C  179 0.3576 0.3261 0.3651 -0.0572 0.0155  0.0347  ? ? ? ? ? ? 422  THR C C   
13974 O  O   . THR C  179 0.3616 0.3272 0.3700 -0.0559 0.0241  0.0331  ? ? ? ? ? ? 422  THR C O   
13975 C  CB  . THR C  179 0.3488 0.3332 0.3930 -0.0611 0.0111  0.0488  ? ? ? ? ? ? 422  THR C CB  
13976 O  OG1 . THR C  179 0.3494 0.3383 0.4128 -0.0624 0.0166  0.0553  ? ? ? ? ? ? 422  THR C OG1 
13977 C  CG2 . THR C  179 0.3453 0.3299 0.3901 -0.0567 0.0173  0.0439  ? ? ? ? ? ? 422  THR C CG2 
13978 N  N   . ALA C  180 0.3565 0.3221 0.3499 -0.0554 0.0108  0.0295  ? ? ? ? ? ? 423  ALA C N   
13979 C  CA  . ALA C  180 0.3588 0.3194 0.3398 -0.0521 0.0150  0.0222  ? ? ? ? ? ? 423  ALA C CA  
13980 C  C   . ALA C  180 0.3670 0.3201 0.3354 -0.0523 0.0176  0.0198  ? ? ? ? ? ? 423  ALA C C   
13981 O  O   . ALA C  180 0.3713 0.3205 0.3337 -0.0506 0.0236  0.0157  ? ? ? ? ? ? 423  ALA C O   
13982 C  CB  . ALA C  180 0.3565 0.3159 0.3265 -0.0504 0.0091  0.0181  ? ? ? ? ? ? 423  ALA C CB  
13983 N  N   . ASP C  181 0.3708 0.3208 0.3333 -0.0546 0.0131  0.0222  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C N   
13984 C  CA  . ASP C  181 0.3793 0.3218 0.3298 -0.0548 0.0158  0.0204  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C CA  
13985 C  C   . ASP C  181 0.3818 0.3259 0.3443 -0.0576 0.0202  0.0261  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C C   
13986 O  O   . ASP C  181 0.3797 0.3273 0.3508 -0.0607 0.0153  0.0314  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C O   
13987 C  CB  . ASP C  181 0.3827 0.3198 0.3182 -0.0552 0.0083  0.0190  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C CB  
13988 C  CG  . ASP C  181 0.3924 0.3213 0.3152 -0.0555 0.0103  0.0181  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C CG  
13989 O  OD1 . ASP C  181 0.3973 0.3244 0.3223 -0.0560 0.0178  0.0188  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C OD1 
13990 O  OD2 . ASP C  181 0.3961 0.3196 0.3064 -0.0553 0.0047  0.0168  ? ? ? ? ? ? 424  ASP C OD2 
13991 N  N   . ARG C  182 0.3872 0.3284 0.3509 -0.0570 0.0294  0.0254  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C N   
13992 C  CA  . ARG C  182 0.3887 0.3327 0.3678 -0.0594 0.0345  0.0316  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C CA  
13993 C  C   . ARG C  182 0.3968 0.3346 0.3672 -0.0617 0.0343  0.0331  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C C   
13994 O  O   . ARG C  182 0.3990 0.3387 0.3820 -0.0640 0.0385  0.0386  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C O   
13995 C  CB  . ARG C  182 0.3907 0.3354 0.3801 -0.0578 0.0464  0.0314  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C CB  
13996 C  CG  . ARG C  182 0.3968 0.3339 0.3689 -0.0552 0.0508  0.0236  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C CG  
13997 C  CD  . ARG C  182 0.4035 0.3373 0.3807 -0.0542 0.0641  0.0223  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C CD  
13998 N  NE  . ARG C  182 0.4174 0.3397 0.3735 -0.0544 0.0692  0.0177  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C NE  
13999 C  CZ  . ARG C  182 0.4241 0.3394 0.3623 -0.0533 0.0700  0.0107  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C CZ  
14000 N  NH1 . ARG C  182 0.4176 0.3364 0.3569 -0.0516 0.0667  0.0072  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C NH1 
14001 N  NH2 . ARG C  182 0.4383 0.3430 0.3577 -0.0541 0.0742  0.0077  ? ? ? ? ? ? 425  ARG C NH2 
14002 N  N   . THR C  183 0.4016 0.3321 0.3519 -0.0610 0.0295  0.0289  ? ? ? ? ? ? 426  THR C N   
14003 C  CA  . THR C  183 0.4098 0.3338 0.3511 -0.0631 0.0286  0.0306  ? ? ? ? ? ? 426  THR C CA  
14004 C  C   . THR C  183 0.4071 0.3333 0.3528 -0.0665 0.0197  0.0348  ? ? ? ? ? ? 426  THR C C   
14005 O  O   . THR C  183 0.3993 0.3329 0.3570 -0.0676 0.0153  0.0372  ? ? ? ? ? ? 426  THR C O   
14006 C  CB  . THR C  183 0.4170 0.3320 0.3359 -0.0610 0.0267  0.0253  ? ? ? ? ? ? 426  THR C CB  
14007 O  OG1 . THR C  183 0.4120 0.3278 0.3245 -0.0597 0.0179  0.0228  ? ? ? ? ? ? 426  THR C OG1 
14008 C  CG2 . THR C  183 0.4212 0.3333 0.3335 -0.0585 0.0339  0.0208  ? ? ? ? ? ? 426  THR C CG2 
14009 N  N   . ILE C  184 0.4144 0.3338 0.3502 -0.0686 0.0169  0.0357  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C N   
14010 C  CA  . ILE C  184 0.4140 0.3334 0.3503 -0.0723 0.0078  0.0386  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C CA  
14011 C  C   . ILE C  184 0.4145 0.3288 0.3345 -0.0704 0.0007  0.0339  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C C   
14012 O  O   . ILE C  184 0.4175 0.3282 0.3326 -0.0731 -0.0058 0.0349  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C O   
14013 C  CB  . ILE C  184 0.4221 0.3365 0.3576 -0.0763 0.0076  0.0426  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C CB  
14014 C  CG1 . ILE C  184 0.4315 0.3350 0.3473 -0.0742 0.0095  0.0389  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C CG1 
14015 C  CG2 . ILE C  184 0.4220 0.3417 0.3755 -0.0786 0.0144  0.0481  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C CG2 
14016 C  CD1 . ILE C  184 0.4399 0.3370 0.3520 -0.0782 0.0074  0.0421  ? ? ? ? ? ? 427  ILE C CD1 
14017 N  N   . GLY C  185 0.4127 0.3260 0.3242 -0.0658 0.0025  0.0287  ? ? ? ? ? ? 428  GLY C N   
14018 C  CA  . GLY C  185 0.4109 0.3222 0.3125 -0.0636 -0.0033 0.0249  ? ? ? ? ? ? 428  GLY C CA  
14019 C  C   . GLY C  185 0.4191 0.3207 0.3042 -0.0627 -0.0066 0.0229  ? ? ? ? ? ? 428  GLY C C   
14020 O  O   . GLY C  185 0.4193 0.3182 0.2982 -0.0622 -0.0118 0.0213  ? ? ? ? ? ? 428  GLY C O   
14021 N  N   . GLY C  186 0.4268 0.3224 0.3043 -0.0623 -0.0030 0.0230  ? ? ? ? ? ? 429  GLY C N   
14022 C  CA  . GLY C  186 0.4352 0.3214 0.2970 -0.0605 -0.0053 0.0213  ? ? ? ? ? ? 429  GLY C CA  
14023 C  C   . GLY C  186 0.4441 0.3244 0.3034 -0.0633 -0.0025 0.0246  ? ? ? ? ? ? 429  GLY C C   
14024 O  O   . GLY C  186 0.4433 0.3274 0.3127 -0.0657 0.0023  0.0275  ? ? ? ? ? ? 429  GLY C O   
14025 N  N   . TYR C  187 0.4530 0.3240 0.3001 -0.0629 -0.0048 0.0246  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C N   
14026 C  CA  . TYR C  187 0.4623 0.3269 0.3067 -0.0659 -0.0024 0.0281  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CA  
14027 C  C   . TYR C  187 0.4708 0.3252 0.3038 -0.0660 -0.0067 0.0280  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C C   
14028 O  O   . TYR C  187 0.4709 0.3225 0.2960 -0.0623 -0.0101 0.0250  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C O   
14029 C  CB  . TYR C  187 0.4678 0.3302 0.3064 -0.0640 0.0035  0.0279  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CB  
14030 C  CG  . TYR C  187 0.4699 0.3294 0.2960 -0.0591 0.0016  0.0243  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CG  
14031 C  CD1 . TYR C  187 0.4772 0.3286 0.2915 -0.0571 -0.0022 0.0241  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CD1 
14032 C  CD2 . TYR C  187 0.4652 0.3300 0.2921 -0.0566 0.0036  0.0213  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CD2 
14033 C  CE1 . TYR C  187 0.4789 0.3289 0.2843 -0.0526 -0.0044 0.0216  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CE1 
14034 C  CE2 . TYR C  187 0.4675 0.3304 0.2843 -0.0528 0.0010  0.0185  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CE2 
14035 C  CZ  . TYR C  187 0.4739 0.3301 0.2809 -0.0507 -0.0031 0.0189  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C CZ  
14036 O  OH  . TYR C  187 0.4759 0.3316 0.2752 -0.0470 -0.0060 0.0169  ? ? ? ? ? ? 430  TYR C OH  
14037 N  N   . GLU C  188 0.4785 0.3272 0.3114 -0.0701 -0.0062 0.0315  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C N   
14038 C  CA  . GLU C  188 0.4866 0.3256 0.3112 -0.0716 -0.0105 0.0317  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C CA  
14039 C  C   . GLU C  188 0.4955 0.3248 0.3057 -0.0673 -0.0105 0.0304  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C C   
14040 O  O   . GLU C  188 0.4993 0.3221 0.3028 -0.0661 -0.0140 0.0287  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C O   
14041 C  CB  . GLU C  188 0.4923 0.3282 0.3223 -0.0782 -0.0106 0.0359  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C CB  
14042 C  CG  . GLU C  188 0.5017 0.3266 0.3227 -0.0806 -0.0153 0.0354  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C CG  
14043 C  CD  . GLU C  188 0.4979 0.3239 0.3186 -0.0814 -0.0207 0.0325  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C CD  
14044 O  OE1 . GLU C  188 0.4919 0.3256 0.3234 -0.0858 -0.0232 0.0341  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C OE1 
14045 O  OE2 . GLU C  188 0.5019 0.3208 0.3117 -0.0777 -0.0222 0.0291  ? ? ? ? ? ? 431  GLU C OE2 
14046 N  N   . PHE C  189 0.5000 0.3277 0.3054 -0.0653 -0.0064 0.0316  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C N   
14047 C  CA  . PHE C  189 0.5101 0.3286 0.3024 -0.0617 -0.0067 0.0319  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CA  
14048 C  C   . PHE C  189 0.5070 0.3287 0.2944 -0.0560 -0.0079 0.0292  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C C   
14049 O  O   . PHE C  189 0.5047 0.3315 0.2924 -0.0551 -0.0051 0.0286  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C O   
14050 C  CB  . PHE C  189 0.5197 0.3331 0.3078 -0.0636 -0.0021 0.0355  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CB  
14051 C  CG  . PHE C  189 0.5262 0.3334 0.3166 -0.0687 -0.0018 0.0387  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CG  
14052 C  CD1 . PHE C  189 0.5359 0.3321 0.3178 -0.0684 -0.0044 0.0394  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CD1 
14053 C  CD2 . PHE C  189 0.5229 0.3354 0.3250 -0.0739 0.0008  0.0411  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CD2 
14054 C  CE1 . PHE C  189 0.5425 0.3325 0.3263 -0.0736 -0.0045 0.0419  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CE1 
14055 C  CE2 . PHE C  189 0.5288 0.3363 0.3342 -0.0791 0.0003  0.0442  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CE2 
14056 C  CZ  . PHE C  189 0.5388 0.3349 0.3345 -0.0793 -0.0024 0.0444  ? ? ? ? ? ? 432  PHE C CZ  
14057 N  N   . LEU C  190 0.5083 0.3263 0.2910 -0.0523 -0.0117 0.0276  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C N   
14058 C  CA  . LEU C  190 0.5053 0.3272 0.2853 -0.0471 -0.0134 0.0256  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C CA  
14059 C  C   . LEU C  190 0.5161 0.3304 0.2860 -0.0435 -0.0147 0.0278  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C C   
14060 O  O   . LEU C  190 0.5198 0.3352 0.2845 -0.0425 -0.0139 0.0288  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C O   
14061 C  CB  . LEU C  190 0.4967 0.3230 0.2820 -0.0449 -0.0163 0.0223  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C CB  
14062 C  CG  . LEU C  190 0.4935 0.3241 0.2778 -0.0395 -0.0184 0.0206  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C CG  
14063 C  CD1 . LEU C  190 0.4864 0.3264 0.2745 -0.0400 -0.0170 0.0190  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C CD1 
14064 C  CD2 . LEU C  190 0.4888 0.3199 0.2770 -0.0374 -0.0204 0.0181  ? ? ? ? ? ? 433  LEU C CD2 
14065 N  N   . LEU C  191 0.5224 0.3284 0.2890 -0.0417 -0.0165 0.0287  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C N   
14066 C  CA  . LEU C  191 0.5336 0.3316 0.2921 -0.0378 -0.0179 0.0317  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C CA  
14067 C  C   . LEU C  191 0.5431 0.3292 0.2983 -0.0389 -0.0172 0.0334  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C C   
14068 O  O   . LEU C  191 0.5405 0.3248 0.2992 -0.0414 -0.0170 0.0311  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C O   
14069 C  CB  . LEU C  191 0.5305 0.3320 0.2908 -0.0319 -0.0213 0.0306  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C CB  
14070 C  CG  . LEU C  191 0.5229 0.3351 0.2859 -0.0297 -0.0234 0.0290  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C CG  
14071 C  CD1 . LEU C  191 0.5162 0.3330 0.2860 -0.0249 -0.0260 0.0268  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C CD1 
14072 C  CD2 . LEU C  191 0.5318 0.3426 0.2865 -0.0287 -0.0250 0.0323  ? ? ? ? ? ? 434  LEU C CD2 
14073 N  N   . ALA C  192 0.5554 0.3328 0.3031 -0.0373 -0.0171 0.0374  ? ? ? ? ? ? 435  ALA C N   
14074 C  CA  . ALA C  192 0.5667 0.3311 0.3104 -0.0368 -0.0164 0.0393  ? ? ? ? ? ? 435  ALA C CA  
14075 C  C   . ALA C  192 0.5686 0.3280 0.3132 -0.0433 -0.0143 0.0386  ? ? ? ? ? ? 435  ALA C C   
14076 O  O   . ALA C  192 0.5650 0.3293 0.3121 -0.0480 -0.0126 0.0390  ? ? ? ? ? ? 435  ALA C O   
14077 C  CB  . ALA C  192 0.5666 0.3284 0.3126 -0.0316 -0.0179 0.0376  ? ? ? ? ? ? 435  ALA C CB  
14078 N  N   . ASN C  193 0.5752 0.3246 0.3181 -0.0439 -0.0140 0.0375  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C N   
14079 C  CA  . ASN C  193 0.5797 0.3228 0.3224 -0.0509 -0.0129 0.0372  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C CA  
14080 C  C   . ASN C  193 0.5690 0.3200 0.3180 -0.0542 -0.0144 0.0333  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C C   
14081 O  O   . ASN C  193 0.5664 0.3173 0.3155 -0.0512 -0.0154 0.0301  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C O   
14082 C  CB  . ASN C  193 0.5929 0.3208 0.3295 -0.0502 -0.0122 0.0370  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C CB  
14083 C  CG  . ASN C  193 0.6054 0.3237 0.3360 -0.0471 -0.0107 0.0417  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C CG  
14084 O  OD1 . ASN C  193 0.6115 0.3263 0.3397 -0.0510 -0.0092 0.0450  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C OD1 
14085 N  ND2 . ASN C  193 0.6101 0.3239 0.3388 -0.0401 -0.0107 0.0424  ? ? ? ? ? ? 436  ASN C ND2 
14086 N  N   . ASP C  194 0.5632 0.3210 0.3180 -0.0600 -0.0142 0.0339  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C N   
14087 C  CA  . ASP C  194 0.5521 0.3193 0.3145 -0.0633 -0.0161 0.0310  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C CA  
14088 C  C   . ASP C  194 0.5584 0.3178 0.3193 -0.0694 -0.0182 0.0296  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C C   
14089 O  O   . ASP C  194 0.5632 0.3198 0.3261 -0.0761 -0.0184 0.0320  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C O   
14090 C  CB  . ASP C  194 0.5433 0.3219 0.3147 -0.0667 -0.0148 0.0329  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C CB  
14091 C  CG  . ASP C  194 0.5293 0.3206 0.3098 -0.0671 -0.0164 0.0303  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C CG  
14092 O  OD1 . ASP C  194 0.5229 0.3195 0.3030 -0.0615 -0.0166 0.0281  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C OD1 
14093 O  OD2 . ASP C  194 0.5248 0.3212 0.3134 -0.0728 -0.0177 0.0309  ? ? ? ? ? ? 437  ASP C OD2 
14094 N  N   . VAL C  195 0.5596 0.3150 0.3166 -0.0676 -0.0196 0.0259  ? ? ? ? ? ? 438  VAL C N   
14095 C  CA  . VAL C  195 0.5680 0.3143 0.3204 -0.0738 -0.0217 0.0239  ? ? ? ? ? ? 438  VAL C CA  
14096 C  C   . VAL C  195 0.5611 0.3165 0.3221 -0.0815 -0.0249 0.0251  ? ? ? ? ? ? 438  VAL C C   
14097 O  O   . VAL C  195 0.5473 0.3168 0.3175 -0.0801 -0.0254 0.0252  ? ? ? ? ? ? 438  VAL C O   
14098 C  CB  . VAL C  195 0.5684 0.3115 0.3160 -0.0701 -0.0219 0.0195  ? ? ? ? ? ? 438  VAL C CB  
14099 C  CG1 . VAL C  195 0.5792 0.3118 0.3193 -0.0772 -0.0241 0.0169  ? ? ? ? ? ? 438  VAL C CG1 
14100 C  CG2 . VAL C  195 0.5747 0.3101 0.3168 -0.0621 -0.0185 0.0191  ? ? ? ? ? ? 438  VAL C CG2 
14101 N  N   . ASP C  196 0.5709 0.3187 0.3298 -0.0896 -0.0273 0.0263  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C N   
14102 C  CA  . ASP C  196 0.5647 0.3222 0.3340 -0.0972 -0.0311 0.0286  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C CA  
14103 C  C   . ASP C  196 0.5649 0.3225 0.3317 -0.1010 -0.0357 0.0258  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C C   
14104 O  O   . ASP C  196 0.5780 0.3247 0.3372 -0.1084 -0.0394 0.0250  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C O   
14105 C  CB  . ASP C  196 0.5732 0.3263 0.3456 -0.1052 -0.0323 0.0327  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C CB  
14106 C  CG  . ASP C  196 0.5671 0.3309 0.3522 -0.1133 -0.0372 0.0357  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C CG  
14107 O  OD1 . ASP C  196 0.5545 0.3306 0.3472 -0.1113 -0.0384 0.0351  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C OD1 
14108 O  OD2 . ASP C  196 0.5748 0.3354 0.3634 -0.1216 -0.0400 0.0390  ? ? ? ? ? ? 439  ASP C OD2 
14109 N  N   . ASN C  197 0.5517 0.3209 0.3242 -0.0965 -0.0356 0.0243  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C N   
14110 C  CA  . ASN C  197 0.5508 0.3212 0.3210 -0.0989 -0.0393 0.0218  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C CA  
14111 C  C   . ASN C  197 0.5494 0.3264 0.3279 -0.1081 -0.0453 0.0251  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C C   
14112 O  O   . ASN C  197 0.5490 0.3278 0.3258 -0.1108 -0.0491 0.0238  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C O   
14113 C  CB  . ASN C  197 0.5379 0.3178 0.3115 -0.0908 -0.0369 0.0193  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C CB  
14114 C  CG  . ASN C  197 0.5440 0.3140 0.3068 -0.0833 -0.0328 0.0156  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C CG  
14115 O  OD1 . ASN C  197 0.5382 0.3122 0.3039 -0.0764 -0.0293 0.0159  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C OD1 
14116 N  ND2 . ASN C  197 0.5577 0.3135 0.3076 -0.0851 -0.0330 0.0123  ? ? ? ? ? ? 440  ASN C ND2 
14117 N  N   . SER C  198 0.5500 0.3302 0.3375 -0.1133 -0.0463 0.0298  ? ? ? ? ? ? 441  SER C N   
14118 C  CA  . SER C  198 0.5503 0.3364 0.3473 -0.1227 -0.0526 0.0340  ? ? ? ? ? ? 441  SER C CA  
14119 C  C   . SER C  198 0.5692 0.3400 0.3554 -0.1314 -0.0567 0.0342  ? ? ? ? ? ? 441  SER C C   
14120 O  O   . SER C  198 0.5737 0.3465 0.3658 -0.1408 -0.0631 0.0380  ? ? ? ? ? ? 441  SER C O   
14121 C  CB  . SER C  198 0.5381 0.3393 0.3552 -0.1232 -0.0509 0.0397  ? ? ? ? ? ? 441  SER C CB  
14122 O  OG  . SER C  198 0.5445 0.3406 0.3628 -0.1248 -0.0479 0.0424  ? ? ? ? ? ? 441  SER C OG  
14123 N  N   . ASN C  199 0.5812 0.3362 0.3519 -0.1284 -0.0531 0.0304  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C N   
14124 C  CA  . ASN C  199 0.6016 0.3391 0.3591 -0.1363 -0.0561 0.0294  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C CA  
14125 C  C   . ASN C  199 0.6145 0.3399 0.3551 -0.1398 -0.0597 0.0246  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C C   
14126 O  O   . ASN C  199 0.6154 0.3350 0.3459 -0.1327 -0.0554 0.0197  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C O   
14127 C  CB  . ASN C  199 0.6103 0.3352 0.3596 -0.1317 -0.0499 0.0281  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C CB  
14128 C  CG  . ASN C  199 0.6325 0.3381 0.3685 -0.1400 -0.0523 0.0271  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C CG  
14129 O  OD1 . ASN C  199 0.6455 0.3408 0.3695 -0.1465 -0.0568 0.0243  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C OD1 
14130 N  ND2 . ASN C  199 0.6383 0.3379 0.3751 -0.1402 -0.0491 0.0294  ? ? ? ? ? ? 442  ASN C ND2 
14131 N  N   . PRO C  200 0.6253 0.3470 0.3631 -0.1511 -0.0676 0.0262  ? ? ? ? ? ? 443  PRO C N   
14132 C  CA  . PRO C  200 0.6379 0.3491 0.3593 -0.1552 -0.0713 0.0221  ? ? ? ? ? ? 443  PRO C CA  
14133 C  C   . PRO C  200 0.6565 0.3452 0.3555 -0.1526 -0.0659 0.0155  ? ? ? ? ? ? 443  PRO C C   
14134 O  O   . PRO C  200 0.6643 0.3444 0.3492 -0.1514 -0.0648 0.0107  ? ? ? ? ? ? 443  PRO C O   
14135 C  CB  . PRO C  200 0.6484 0.3587 0.3712 -0.1689 -0.0813 0.0261  ? ? ? ? ? ? 443  PRO C CB  
14136 C  CG  . PRO C  200 0.6304 0.3611 0.3785 -0.1691 -0.0830 0.0333  ? ? ? ? ? ? 443  PRO C CG  
14137 C  CD  . PRO C  200 0.6238 0.3543 0.3762 -0.1604 -0.0741 0.0328  ? ? ? ? ? ? 443  PRO C CD  
14138 N  N   . VAL C  201 0.6639 0.3428 0.3602 -0.1512 -0.0616 0.0153  ? ? ? ? ? ? 444  VAL C N   
14139 C  CA  . VAL C  201 0.6818 0.3390 0.3587 -0.1479 -0.0555 0.0096  ? ? ? ? ? ? 444  VAL C CA  
14140 C  C   . VAL C  201 0.6697 0.3316 0.3491 -0.1343 -0.0475 0.0072  ? ? ? ? ? ? 444  VAL C C   
14141 O  O   . VAL C  201 0.6793 0.3293 0.3452 -0.1305 -0.0431 0.0021  ? ? ? ? ? ? 444  VAL C O   
14142 C  CB  . VAL C  201 0.6955 0.3394 0.3685 -0.1514 -0.0538 0.0107  ? ? ? ? ? ? 444  VAL C CB  
14143 C  CG1 . VAL C  201 0.7149 0.3356 0.3686 -0.1473 -0.0465 0.0049  ? ? ? ? ? ? 444  VAL C CG1 
14144 C  CG2 . VAL C  201 0.7068 0.3480 0.3797 -0.1659 -0.0629 0.0138  ? ? ? ? ? ? 444  VAL C CG2 
14145 N  N   . VAL C  202 0.6494 0.3289 0.3462 -0.1275 -0.0455 0.0110  ? ? ? ? ? ? 445  VAL C N   
14146 C  CA  . VAL C  202 0.6363 0.3232 0.3375 -0.1154 -0.0395 0.0095  ? ? ? ? ? ? 445  VAL C CA  
14147 C  C   . VAL C  202 0.6287 0.3228 0.3295 -0.1133 -0.0405 0.0068  ? ? ? ? ? ? 445  VAL C C   
14148 O  O   . VAL C  202 0.6272 0.3190 0.3241 -0.1051 -0.0353 0.0036  ? ? ? ? ? ? 445  VAL C O   
14149 C  CB  . VAL C  202 0.6173 0.3218 0.3361 -0.1102 -0.0382 0.0141  ? ? ? ? ? ? 445  VAL C CB  
14150 C  CG1 . VAL C  202 0.6052 0.3172 0.3277 -0.0989 -0.0333 0.0125  ? ? ? ? ? ? 445  VAL C CG1 
14151 C  CG2 . VAL C  202 0.6251 0.3221 0.3438 -0.1112 -0.0361 0.0169  ? ? ? ? ? ? 445  VAL C CG2 
14152 N  N   . GLN C  203 0.6243 0.3274 0.3301 -0.1207 -0.0474 0.0089  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C N   
14153 C  CA  . GLN C  203 0.6174 0.3280 0.3235 -0.1198 -0.0492 0.0072  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C CA  
14154 C  C   . GLN C  203 0.6363 0.3281 0.3220 -0.1208 -0.0468 0.0017  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C C   
14155 O  O   . GLN C  203 0.6328 0.3246 0.3159 -0.1131 -0.0417 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 446  GLN C O   
14156 C  CB  . GLN C  203 0.6116 0.3341 0.3270 -0.1285 -0.0575 0.0115  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C CB  
14157 C  CG  . GLN C  203 0.5891 0.3333 0.3270 -0.1248 -0.0576 0.0165  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C CG  
14158 C  CD  . GLN C  203 0.5826 0.3398 0.3332 -0.1327 -0.0653 0.0217  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C CD  
14159 O  OE1 . GLN C  203 0.5958 0.3458 0.3379 -0.1420 -0.0720 0.0221  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C OE1 
14160 N  NE2 . GLN C  203 0.5634 0.3393 0.3345 -0.1293 -0.0644 0.0259  ? ? ? ? ? ? 446  GLN C NE2 
14161 N  N   . ALA C  204 0.6577 0.3327 0.3286 -0.1304 -0.0501 0.0005  ? ? ? ? ? ? 447  ALA C N   
14162 C  CA  . ALA C  204 0.6803 0.3331 0.3289 -0.1318 -0.0464 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 447  ALA C CA  
14163 C  C   . ALA C  204 0.6814 0.3265 0.3274 -0.1204 -0.0361 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 447  ALA C C   
14164 O  O   . ALA C  204 0.6898 0.3253 0.3248 -0.1166 -0.0309 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 447  ALA C O   
14165 C  CB  . ALA C  204 0.7040 0.3385 0.3376 -0.1432 -0.0504 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 447  ALA C CB  
14166 N  N   . GLU C  205 0.6736 0.3228 0.3299 -0.1147 -0.0331 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 448  GLU C N   
14167 C  CA  . GLU C  205 0.6765 0.3177 0.3306 -0.1043 -0.0241 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 448  GLU C CA  
14168 C  C   . GLU C  205 0.6588 0.3144 0.3231 -0.0943 -0.0208 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 448  GLU C C   
14169 O  O   . GLU C  205 0.6649 0.3120 0.3240 -0.0870 -0.0137 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 448  GLU C O   
14170 C  CB  . GLU C  205 0.6744 0.3157 0.3358 -0.1012 -0.0223 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 448  GLU C CB  
14171 C  CG  . GLU C  205 0.6747 0.3112 0.3376 -0.0895 -0.0140 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 448  GLU C CG  
14172 C  CD  . GLU C  205 0.6958 0.3105 0.3427 -0.0873 -0.0068 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 448  GLU C CD  
14173 O  OE1 . GLU C  205 0.7170 0.3135 0.3470 -0.0959 -0.0074 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 448  GLU C OE1 
14174 O  OE2 . GLU C  205 0.6918 0.3076 0.3434 -0.0768 -0.0004 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 448  GLU C OE2 
14175 N  N   . GLN C  206 0.6377 0.3146 0.3171 -0.0939 -0.0255 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 449  GLN C N   
14176 C  CA  . GLN C  206 0.6201 0.3120 0.3101 -0.0854 -0.0232 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 449  GLN C CA  
14177 C  C   . GLN C  206 0.6273 0.3131 0.3072 -0.0861 -0.0216 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 449  GLN C C   
14178 O  O   . GLN C  206 0.6235 0.3107 0.3051 -0.0781 -0.0161 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 449  GLN C O   
14179 C  CB  . GLN C  206 0.5984 0.3125 0.3056 -0.0860 -0.0283 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 449  GLN C CB  
14180 C  CG  . GLN C  206 0.5926 0.3119 0.3087 -0.0852 -0.0287 0.0025  ? ? ? ? ? ? 449  GLN C CG  
14181 C  CD  . GLN C  206 0.5859 0.3085 0.3075 -0.0748 -0.0236 0.0030  ? ? ? ? ? ? 449  GLN C CD  
14182 O  OE1 . GLN C  206 0.5908 0.3065 0.3078 -0.0684 -0.0189 0.0004  ? ? ? ? ? ? 449  GLN C OE1 
14183 N  NE2 . GLN C  206 0.5757 0.3085 0.3074 -0.0734 -0.0244 0.0067  ? ? ? ? ? ? 449  GLN C NE2 
14184 N  N   . LEU C  207 0.6391 0.3177 0.3081 -0.0963 -0.0267 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 450  LEU C N   
14185 C  CA  . LEU C  207 0.6526 0.3202 0.3066 -0.0992 -0.0253 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 450  LEU C CA  
14186 C  C   . LEU C  207 0.6724 0.3186 0.3111 -0.0946 -0.0158 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 450  LEU C C   
14187 O  O   . LEU C  207 0.6723 0.3173 0.3093 -0.0885 -0.0099 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 450  LEU C O   
14188 C  CB  . LEU C  207 0.6664 0.3269 0.3089 -0.1124 -0.0334 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 450  LEU C CB  
14189 C  CG  . LEU C  207 0.6830 0.3310 0.3072 -0.1167 -0.0327 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 450  LEU C CG  
14190 C  CD1 . LEU C  207 0.6669 0.3281 0.3005 -0.1083 -0.0289 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 450  LEU C CD1 
14191 C  CD2 . LEU C  207 0.6899 0.3385 0.3085 -0.1294 -0.0431 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 450  LEU C CD2 
14192 N  N   . ASN C  208 0.6897 0.3189 0.3183 -0.0977 -0.0141 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 451  ASN C N   
14193 C  CA  . ASN C  208 0.7080 0.3169 0.3254 -0.0925 -0.0043 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 451  ASN C CA  
14194 C  C   . ASN C  208 0.6950 0.3123 0.3255 -0.0791 0.0032  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 451  ASN C C   
14195 O  O   . ASN C  208 0.7053 0.3120 0.3288 -0.0741 0.0114  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 451  ASN C O   
14196 C  CB  . ASN C  208 0.7199 0.3165 0.3335 -0.0952 -0.0040 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 451  ASN C CB  
14197 C  CG  . ASN C  208 0.7477 0.3166 0.3428 -0.0944 0.0051  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 451  ASN C CG  
14198 O  OD1 . ASN C  208 0.7712 0.3208 0.3453 -0.1028 0.0055  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 451  ASN C OD1 
14199 N  ND2 . ASN C  208 0.7466 0.3126 0.3491 -0.0844 0.0126  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 451  ASN C ND2 
14200 N  N   . TRP C  209 0.6738 0.3095 0.3233 -0.0736 0.0005  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 452  TRP C N   
14201 C  CA  . TRP C  209 0.6612 0.3064 0.3243 -0.0617 0.0058  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CA  
14202 C  C   . TRP C  209 0.6515 0.3065 0.3189 -0.0582 0.0074  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 452  TRP C C   
14203 O  O   . TRP C  209 0.6545 0.3056 0.3235 -0.0505 0.0149  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 452  TRP C O   
14204 C  CB  . TRP C  209 0.6419 0.3048 0.3216 -0.0589 0.0011  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CB  
14205 C  CG  . TRP C  209 0.6303 0.3028 0.3238 -0.0477 0.0049  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CG  
14206 C  CD1 . TRP C  209 0.6387 0.3021 0.3322 -0.0395 0.0127  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CD1 
14207 C  CD2 . TRP C  209 0.6096 0.3021 0.3191 -0.0437 0.0008  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CD2 
14208 N  NE1 . TRP C  209 0.6237 0.3016 0.3332 -0.0309 0.0126  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 452  TRP C NE1 
14209 C  CE2 . TRP C  209 0.6066 0.3016 0.3246 -0.0336 0.0053  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CE2 
14210 C  CE3 . TRP C  209 0.5944 0.3026 0.3119 -0.0478 -0.0058 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CE3 
14211 C  CZ2 . TRP C  209 0.5900 0.3020 0.3221 -0.0283 0.0024  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CZ2 
14212 C  CZ3 . TRP C  209 0.5783 0.3023 0.3092 -0.0422 -0.0073 0.0000  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CZ3 
14213 C  CH2 . TRP C  209 0.5767 0.3022 0.3138 -0.0329 -0.0037 0.0012  ? ? ? ? ? ? 452  TRP C CH2 
14214 N  N   . LEU C  210 0.6405 0.3081 0.3106 -0.0640 0.0004  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 453  LEU C N   
14215 C  CA  . LEU C  210 0.6287 0.3081 0.3050 -0.0608 0.0010  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 453  LEU C CA  
14216 C  C   . LEU C  210 0.6483 0.3098 0.3090 -0.0605 0.0084  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 453  LEU C C   
14217 O  O   . LEU C  210 0.6444 0.3089 0.3104 -0.0531 0.0146  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 453  LEU C O   
14218 C  CB  . LEU C  210 0.6176 0.3103 0.2974 -0.0684 -0.0076 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 453  LEU C CB  
14219 C  CG  . LEU C  210 0.6106 0.3117 0.2919 -0.0684 -0.0080 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 453  LEU C CG  
14220 C  CD1 . LEU C  210 0.5966 0.3087 0.2914 -0.0578 -0.0027 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 453  LEU C CD1 
14221 C  CD2 . LEU C  210 0.5975 0.3138 0.2865 -0.0750 -0.0170 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 453  LEU C CD2 
14222 N  N   . HIS C  211 0.6710 0.3127 0.3120 -0.0690 0.0082  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 454  HIS C N   
14223 C  CA  . HIS C  211 0.6946 0.3152 0.3164 -0.0703 0.0158  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 454  HIS C CA  
14224 C  C   . HIS C  211 0.7034 0.3128 0.3265 -0.0605 0.0272  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 454  HIS C C   
14225 O  O   . HIS C  211 0.7108 0.3135 0.3302 -0.0558 0.0355  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 454  HIS C O   
14226 C  CB  . HIS C  211 0.7193 0.3196 0.3184 -0.0823 0.0124  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 454  HIS C CB  
14227 C  CG  . HIS C  211 0.7484 0.3227 0.3243 -0.0843 0.0213  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 454  HIS C CG  
14228 N  ND1 . HIS C  211 0.7583 0.3271 0.3203 -0.0891 0.0216  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 454  HIS C ND1 
14229 C  CD2 . HIS C  211 0.7715 0.3224 0.3345 -0.0824 0.0307  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 454  HIS C CD2 
14230 C  CE1 . HIS C  211 0.7868 0.3296 0.3275 -0.0901 0.0311  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 454  HIS C CE1 
14231 N  NE2 . HIS C  211 0.7954 0.3267 0.3366 -0.0861 0.0370  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 454  HIS C NE2 
14232 N  N   . PHE C  212 0.7033 0.3104 0.3323 -0.0574 0.0278  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 455  PHE C N   
14233 C  CA  . PHE C  212 0.7107 0.3086 0.3440 -0.0475 0.0381  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CA  
14234 C  C   . PHE C  212 0.6912 0.3071 0.3446 -0.0366 0.0413  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 455  PHE C C   
14235 O  O   . PHE C  212 0.7002 0.3076 0.3539 -0.0298 0.0514  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 455  PHE C O   
14236 C  CB  . PHE C  212 0.7102 0.3067 0.3492 -0.0461 0.0362  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CB  
14237 C  CG  . PHE C  212 0.7109 0.3050 0.3612 -0.0346 0.0444  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CG  
14238 C  CD1 . PHE C  212 0.7347 0.3054 0.3744 -0.0330 0.0533  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CD1 
14239 C  CD2 . PHE C  212 0.6888 0.3038 0.3606 -0.0258 0.0430  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CD2 
14240 C  CE1 . PHE C  212 0.7353 0.3046 0.3873 -0.0223 0.0605  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CE1 
14241 C  CE2 . PHE C  212 0.6901 0.3036 0.3734 -0.0157 0.0494  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CE2 
14242 C  CZ  . PHE C  212 0.7126 0.3041 0.3869 -0.0137 0.0581  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 455  PHE C CZ  
14243 N  N   . LEU C  213 0.6656 0.3057 0.3359 -0.0353 0.0332  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 456  LEU C N   
14244 C  CA  . LEU C  213 0.6472 0.3050 0.3361 -0.0264 0.0348  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 456  LEU C CA  
14245 C  C   . LEU C  213 0.6509 0.3066 0.3351 -0.0261 0.0398  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 456  LEU C C   
14246 O  O   . LEU C  213 0.6513 0.3071 0.3435 -0.0179 0.0477  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 456  LEU C O   
14247 C  CB  . LEU C  213 0.6223 0.3038 0.3259 -0.0272 0.0251  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 456  LEU C CB  
14248 C  CG  . LEU C  213 0.6153 0.3026 0.3282 -0.0245 0.0216  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 456  LEU C CG  
14249 C  CD1 . LEU C  213 0.5941 0.3021 0.3178 -0.0271 0.0126  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 456  LEU C CD1 
14250 C  CD2 . LEU C  213 0.6143 0.3029 0.3393 -0.0138 0.0272  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 456  LEU C CD2 
14251 N  N   . MET C  214 0.6541 0.3082 0.3260 -0.0350 0.0352  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 457  MET C N   
14252 C  CA  . MET C  214 0.6600 0.3105 0.3246 -0.0358 0.0397  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 457  MET C CA  
14253 C  C   . MET C  214 0.6885 0.3129 0.3350 -0.0351 0.0516  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 457  MET C C   
14254 O  O   . MET C  214 0.6961 0.3153 0.3353 -0.0353 0.0570  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 457  MET C O   
14255 C  CB  . MET C  214 0.6585 0.3127 0.3133 -0.0464 0.0308  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 457  MET C CB  
14256 C  CG  . MET C  214 0.6477 0.3140 0.3075 -0.0458 0.0304  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 457  MET C CG  
14257 S  SD  . MET C  214 0.6149 0.3115 0.2978 -0.0453 0.0193  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 457  MET C SD  
14258 C  CE  . MET C  214 0.6212 0.3147 0.2907 -0.0587 0.0088  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 457  MET C CE  
14259 N  N   . ASN C  215 0.7054 0.3124 0.3442 -0.0344 0.0564  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 458  ASN C N   
14260 C  CA  . ASN C  215 0.7343 0.3148 0.3549 -0.0342 0.0684  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 458  ASN C CA  
14261 C  C   . ASN C  215 0.7389 0.3131 0.3701 -0.0243 0.0772  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 458  ASN C C   
14262 O  O   . ASN C  215 0.7645 0.3146 0.3819 -0.0236 0.0876  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 458  ASN C O   
14263 C  CB  . ASN C  215 0.7576 0.3171 0.3527 -0.0457 0.0653  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 458  ASN C CB  
14264 C  CG  . ASN C  215 0.7640 0.3213 0.3422 -0.0560 0.0598  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 458  ASN C CG  
14265 O  OD1 . ASN C  215 0.7793 0.3245 0.3447 -0.0562 0.0677  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 458  ASN C OD1 
14266 N  ND2 . ASN C  215 0.7527 0.3219 0.3315 -0.0646 0.0464  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 458  ASN C ND2 
14267 N  N   . PHE C  216 0.7146 0.3106 0.3703 -0.0169 0.0727  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 459  PHE C N   
14268 C  CA  . PHE C  216 0.7157 0.3095 0.3844 -0.0080 0.0779  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CA  
14269 C  C   . PHE C  216 0.7357 0.3117 0.4018 -0.0011 0.0933  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 459  PHE C C   
14270 O  O   . PHE C  216 0.7548 0.3119 0.4151 0.0012  0.1010  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 459  PHE C O   
14271 C  CB  . PHE C  216 0.6873 0.3083 0.3824 -0.0010 0.0713  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CB  
14272 C  CG  . PHE C  216 0.6876 0.3084 0.3971 0.0078  0.0749  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CG  
14273 C  CD1 . PHE C  216 0.6944 0.3071 0.3991 0.0056  0.0718  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CD1 
14274 C  CD2 . PHE C  216 0.6818 0.3104 0.4105 0.0183  0.0812  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CD2 
14275 C  CE1 . PHE C  216 0.6959 0.3078 0.4137 0.0138  0.0748  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CE1 
14276 C  CE2 . PHE C  216 0.6828 0.3116 0.4259 0.0266  0.0837  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CE2 
14277 C  CZ  . PHE C  216 0.6902 0.3103 0.4272 0.0243  0.0805  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 459  PHE C CZ  
14278 N  N   . GLY C  217 0.7323 0.3135 0.4025 0.0019  0.0985  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 460  GLY C N   
14279 C  CA  . GLY C  217 0.7518 0.3161 0.4196 0.0082  0.1141  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 460  GLY C CA  
14280 C  C   . GLY C  217 0.7855 0.3175 0.4260 0.0027  0.1227  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 460  GLY C C   
14281 O  O   . GLY C  217 0.8009 0.3179 0.4436 0.0089  0.1330  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 460  GLY C O   
14282 N  N   . ASN C  218 0.7980 0.3187 0.4130 -0.0089 0.1185  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 461  ASN C N   
14283 C  CA  . ASN C  218 0.8336 0.3211 0.4195 -0.0153 0.1270  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 461  ASN C CA  
14284 C  C   . ASN C  218 0.8418 0.3190 0.4252 -0.0165 0.1250  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 461  ASN C C   
14285 O  O   . ASN C  218 0.8669 0.3200 0.4410 -0.0139 0.1370  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 461  ASN C O   
14286 C  CB  . ASN C  218 0.8468 0.3243 0.4046 -0.0291 0.1207  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 461  ASN C CB  
14287 C  CG  . ASN C  218 0.8405 0.3269 0.3980 -0.0292 0.1221  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 461  ASN C CG  
14288 O  OD1 . ASN C  218 0.8537 0.3293 0.4097 -0.0231 0.1363  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 461  ASN C OD1 
14289 N  ND2 . ASN C  218 0.8206 0.3268 0.3805 -0.0357 0.1080  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 461  ASN C ND2 
14290 N  N   . ILE C  219 0.8218 0.3163 0.4132 -0.0206 0.1105  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 462  ILE C N   
14291 C  CA  . ILE C  219 0.8299 0.3146 0.4168 -0.0236 0.1073  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 462  ILE C CA  
14292 C  C   . ILE C  219 0.8285 0.3129 0.4344 -0.0115 0.1151  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 462  ILE C C   
14293 O  O   . ILE C  219 0.8500 0.3130 0.4468 -0.0114 0.1220  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 462  ILE C O   
14294 C  CB  . ILE C  219 0.8073 0.3126 0.4010 -0.0299 0.0908  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 462  ILE C CB  
14295 C  CG1 . ILE C  219 0.8123 0.3152 0.3862 -0.0430 0.0824  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 462  ILE C CG1 
14296 C  CG2 . ILE C  219 0.8118 0.3106 0.4066 -0.0307 0.0881  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 462  ILE C CG2 
14297 C  CD1 . ILE C  219 0.7872 0.3137 0.3716 -0.0486 0.0666  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 462  ILE C CD1 
14298 N  N   . TYR C  220 0.8040 0.3120 0.4369 -0.0016 0.1139  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 463  TYR C N   
14299 C  CA  . TYR C  220 0.8018 0.3115 0.4541 0.0092  0.1191  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CA  
14300 C  C   . TYR C  220 0.8181 0.3141 0.4755 0.0187  0.1359  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 463  TYR C C   
14301 O  O   . TYR C  220 0.8377 0.3146 0.4930 0.0228  0.1453  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 463  TYR C O   
14302 C  CB  . TYR C  220 0.7698 0.3103 0.4489 0.0148  0.1082  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CB  
14303 C  CG  . TYR C  220 0.7684 0.3116 0.4690 0.0267  0.1137  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CG  
14304 C  CD1 . TYR C  220 0.7754 0.3108 0.4768 0.0277  0.1123  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CD1 
14305 C  CD2 . TYR C  220 0.7611 0.3143 0.4819 0.0369  0.1204  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CD2 
14306 C  CE1 . TYR C  220 0.7748 0.3129 0.4967 0.0388  0.1168  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CE1 
14307 C  CE2 . TYR C  220 0.7601 0.3167 0.5027 0.0479  0.1248  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CE2 
14308 C  CZ  . TYR C  220 0.7670 0.3161 0.5100 0.0489  0.1227  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 463  TYR C CZ  
14309 O  OH  . TYR C  220 0.7662 0.3196 0.5320 0.0600  0.1268  0.0032  ? ? ? ? ? ? 463  TYR C OH  
14310 N  N   . ALA C  221 0.8108 0.3160 0.4758 0.0226  0.1403  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 464  ALA C N   
14311 C  CA  . ALA C  221 0.8238 0.3190 0.4986 0.0328  0.1566  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 464  ALA C CA  
14312 C  C   . ALA C  221 0.8521 0.3214 0.5012 0.0281  0.1691  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 464  ALA C C   
14313 O  O   . ALA C  221 0.8657 0.3244 0.5198 0.0356  0.1844  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 464  ALA C O   
14314 C  CB  . ALA C  221 0.7988 0.3206 0.5019 0.0415  0.1549  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 464  ALA C CB  
14315 N  N   . ASN C  222 0.8616 0.3209 0.4833 0.0153  0.1627  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 465  ASN C N   
14316 C  CA  . ASN C  222 0.8894 0.3243 0.4829 0.0088  0.1725  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 465  ASN C CA  
14317 C  C   . ASN C  222 0.8813 0.3268 0.4823 0.0127  0.1776  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 465  ASN C C   
14318 O  O   . ASN C  222 0.9053 0.3305 0.4921 0.0132  0.1919  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 465  ASN C O   
14319 C  CB  . ASN C  222 0.9223 0.3263 0.5056 0.0130  0.1903  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 465  ASN C CB  
14320 C  CG  . ASN C  222 0.9556 0.3286 0.5010 0.0010  0.1939  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 465  ASN C CG  
14321 O  OD1 . ASN C  222 0.9652 0.3272 0.4967 -0.0064 0.1875  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 465  ASN C OD1 
14322 N  ND2 . ASN C  222 0.9748 0.3330 0.5014 -0.0018 0.2037  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 465  ASN C ND2 
14323 N  N   . ASP C  223 0.8483 0.3252 0.4718 0.0155  0.1667  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 466  ASP C N   
14324 C  CA  . ASP C  223 0.8382 0.3275 0.4743 0.0209  0.1719  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 466  ASP C CA  
14325 C  C   . ASP C  223 0.8171 0.3265 0.4505 0.0131  0.1573  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 466  ASP C C   
14326 O  O   . ASP C  223 0.7885 0.3236 0.4409 0.0142  0.1442  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 466  ASP C O   
14327 C  CB  . ASP C  223 0.8181 0.3275 0.4910 0.0345  0.1747  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 466  ASP C CB  
14328 C  CG  . ASP C  223 0.8075 0.3305 0.4969 0.0408  0.1808  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 466  ASP C CG  
14329 O  OD1 . ASP C  223 0.8097 0.3316 0.4835 0.0340  0.1798  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 466  ASP C OD1 
14330 O  OD2 . ASP C  223 0.7974 0.3323 0.5156 0.0521  0.1863  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 466  ASP C OD2 
14331 N  N   . PRO C  224 0.8328 0.3294 0.4416 0.0049  0.1596  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 467  PRO C N   
14332 C  CA  . PRO C  224 0.8170 0.3294 0.4200 -0.0035 0.1464  -0.0558 ? ? ? ? ? ? 467  PRO C CA  
14333 C  C   . PRO C  224 0.7853 0.3282 0.4178 0.0036  0.1421  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 467  PRO C C   
14334 O  O   . PRO C  224 0.7651 0.3270 0.4014 -0.0011 0.1296  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 467  PRO C O   
14335 C  CB  . PRO C  224 0.8443 0.3347 0.4195 -0.0095 0.1558  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 467  PRO C CB  
14336 C  CG  . PRO C  224 0.8645 0.3370 0.4433 0.0001  0.1759  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 467  PRO C CG  
14337 C  CD  . PRO C  224 0.8672 0.3339 0.4545 0.0046  0.1770  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 467  PRO C CD  
14338 N  N   . ASP C  225 0.7814 0.3289 0.4359 0.0153  0.1524  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 468  ASP C N   
14339 C  CA  . ASP C  225 0.7548 0.3290 0.4367 0.0220  0.1497  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 468  ASP C CA  
14340 C  C   . ASP C  225 0.7248 0.3256 0.4335 0.0263  0.1368  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 468  ASP C C   
14341 O  O   . ASP C  225 0.7014 0.3258 0.4340 0.0315  0.1328  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 468  ASP C O   
14342 C  CB  . ASP C  225 0.7664 0.3328 0.4596 0.0319  0.1671  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 468  ASP C CB  
14343 C  CG  . ASP C  225 0.7421 0.3340 0.4632 0.0386  0.1659  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 468  ASP C CG  
14344 O  OD1 . ASP C  225 0.7383 0.3362 0.4843 0.0493  0.1739  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 468  ASP C OD1 
14345 O  OD2 . ASP C  225 0.7266 0.3332 0.4458 0.0330  0.1563  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 468  ASP C OD2 
14346 N  N   . ALA C  226 0.7271 0.3229 0.4306 0.0237  0.1306  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 469  ALA C N   
14347 C  CA  . ALA C  226 0.7037 0.3205 0.4291 0.0275  0.1196  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 469  ALA C CA  
14348 C  C   . ALA C  226 0.6934 0.3171 0.4087 0.0181  0.1048  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 469  ALA C C   
14349 O  O   . ALA C  226 0.6857 0.3152 0.4084 0.0190  0.0979  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 469  ALA C O   
14350 C  CB  . ALA C  226 0.7138 0.3210 0.4482 0.0350  0.1262  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 469  ALA C CB  
14351 N  N   . ASN C  227 0.6942 0.3170 0.3930 0.0090  0.0999  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 470  ASN C N   
14352 C  CA  . ASN C  227 0.6821 0.3145 0.3758 0.0007  0.0856  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 470  ASN C CA  
14353 C  C   . ASN C  227 0.6525 0.3131 0.3658 0.0020  0.0754  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 470  ASN C C   
14354 O  O   . ASN C  227 0.6418 0.3143 0.3684 0.0068  0.0781  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 470  ASN C O   
14355 C  CB  . ASN C  227 0.6968 0.3158 0.3645 -0.0105 0.0831  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 470  ASN C CB  
14356 C  CG  . ASN C  227 0.7284 0.3178 0.3729 -0.0136 0.0924  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 470  ASN C CG  
14357 O  OD1 . ASN C  227 0.7462 0.3210 0.3697 -0.0200 0.0958  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 470  ASN C OD1 
14358 N  ND2 . ASN C  227 0.7376 0.3166 0.3846 -0.0093 0.0969  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 470  ASN C ND2 
14359 N  N   . PHE C  228 0.6405 0.3108 0.3551 -0.0026 0.0641  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 471  PHE C N   
14360 C  CA  . PHE C  228 0.6152 0.3096 0.3443 -0.0032 0.0544  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CA  
14361 C  C   . PHE C  228 0.6166 0.3104 0.3329 -0.0112 0.0515  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 471  PHE C C   
14362 O  O   . PHE C  228 0.6330 0.3114 0.3286 -0.0195 0.0504  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 471  PHE C O   
14363 C  CB  . PHE C  228 0.6055 0.3074 0.3379 -0.0061 0.0448  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CB  
14364 C  CG  . PHE C  228 0.5993 0.3073 0.3474 0.0017  0.0452  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CG  
14365 C  CD1 . PHE C  228 0.5816 0.3084 0.3505 0.0085  0.0437  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CD1 
14366 C  CD2 . PHE C  228 0.6118 0.3068 0.3541 0.0021  0.0467  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CD2 
14367 C  CE1 . PHE C  228 0.5769 0.3097 0.3603 0.0154  0.0430  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CE1 
14368 C  CE2 . PHE C  228 0.6066 0.3076 0.3636 0.0094  0.0465  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CE2 
14369 C  CZ  . PHE C  228 0.5892 0.3094 0.3667 0.0160  0.0443  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 471  PHE C CZ  
14370 N  N   . ASP C  229 0.6003 0.3108 0.3290 -0.0091 0.0499  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 472  ASP C N   
14371 C  CA  . ASP C  229 0.5995 0.3121 0.3190 -0.0159 0.0468  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 472  ASP C CA  
14372 C  C   . ASP C  229 0.5849 0.3106 0.3065 -0.0226 0.0347  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 472  ASP C C   
14373 O  O   . ASP C  229 0.5915 0.3121 0.2995 -0.0308 0.0305  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 472  ASP C O   
14374 C  CB  . ASP C  229 0.5889 0.3132 0.3218 -0.0105 0.0509  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 472  ASP C CB  
14375 C  CG  . ASP C  229 0.6017 0.3152 0.3372 -0.0027 0.0637  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 472  ASP C CG  
14376 O  OD1 . ASP C  229 0.6240 0.3176 0.3412 -0.0050 0.0720  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 472  ASP C OD1 
14377 O  OD2 . ASP C  229 0.5904 0.3150 0.3465 0.0056  0.0658  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 472  ASP C OD2 
14378 N  N   . SER C  230 0.5663 0.3082 0.3049 -0.0193 0.0291  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 473  SER C N   
14379 C  CA  . SER C  230 0.5521 0.3072 0.2947 -0.0248 0.0193  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 473  SER C CA  
14380 C  C   . SER C  230 0.5440 0.3052 0.2949 -0.0230 0.0149  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 473  SER C C   
14381 O  O   . SER C  230 0.5489 0.3049 0.3030 -0.0174 0.0189  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 473  SER C O   
14382 C  CB  . SER C  230 0.5339 0.3070 0.2913 -0.0221 0.0177  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 473  SER C CB  
14383 O  OG  . SER C  230 0.5267 0.3068 0.2989 -0.0134 0.0218  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 473  SER C OG  
14384 N  N   . ILE C  231 0.5320 0.3044 0.2872 -0.0277 0.0069  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 474  ILE C N   
14385 C  CA  . ILE C  231 0.5256 0.3031 0.2870 -0.0270 0.0029  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 474  ILE C CA  
14386 C  C   . ILE C  231 0.5051 0.3024 0.2813 -0.0265 -0.0024 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 474  ILE C C   
14387 O  O   . ILE C  231 0.4967 0.3027 0.2767 -0.0285 -0.0040 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 474  ILE C O   
14388 C  CB  . ILE C  231 0.5355 0.3034 0.2848 -0.0349 -0.0010 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 474  ILE C CB  
14389 C  CG1 . ILE C  231 0.5265 0.3042 0.2775 -0.0418 -0.0073 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 474  ILE C CG1 
14390 C  CG2 . ILE C  231 0.5585 0.3047 0.2897 -0.0375 0.0039  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 474  ILE C CG2 
14391 C  CD1 . ILE C  231 0.5333 0.3054 0.2767 -0.0498 -0.0123 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 474  ILE C CD1 
14392 N  N   . ARG C  232 0.4988 0.3019 0.2820 -0.0240 -0.0047 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 475  ARG C N   
14393 C  CA  . ARG C  232 0.4829 0.3018 0.2770 -0.0246 -0.0096 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 475  ARG C CA  
14394 C  C   . ARG C  232 0.4862 0.3016 0.2753 -0.0298 -0.0131 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 475  ARG C C   
14395 O  O   . ARG C  232 0.4959 0.3016 0.2794 -0.0287 -0.0119 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 475  ARG C O   
14396 C  CB  . ARG C  232 0.4758 0.3027 0.2805 -0.0176 -0.0091 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 475  ARG C CB  
14397 C  CG  . ARG C  232 0.4643 0.3034 0.2766 -0.0183 -0.0136 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 475  ARG C CG  
14398 C  CD  . ARG C  232 0.4606 0.3058 0.2812 -0.0120 -0.0138 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 475  ARG C CD  
14399 N  NE  . ARG C  232 0.4520 0.3073 0.2774 -0.0130 -0.0177 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 475  ARG C NE  
14400 C  CZ  . ARG C  232 0.4557 0.3086 0.2772 -0.0142 -0.0196 0.0016  ? ? ? ? ? ? 475  ARG C CZ  
14401 N  NH1 . ARG C  232 0.4672 0.3081 0.2807 -0.0144 -0.0185 0.0028  ? ? ? ? ? ? 475  ARG C NH1 
14402 N  NH2 . ARG C  232 0.4493 0.3106 0.2740 -0.0153 -0.0223 0.0025  ? ? ? ? ? ? 475  ARG C NH2 
14403 N  N   . VAL C  233 0.4790 0.3017 0.2707 -0.0354 -0.0171 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 476  VAL C N   
14404 C  CA  . VAL C  233 0.4815 0.3021 0.2709 -0.0399 -0.0199 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 476  VAL C CA  
14405 C  C   . VAL C  233 0.4725 0.3025 0.2703 -0.0368 -0.0207 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 476  VAL C C   
14406 O  O   . VAL C  233 0.4606 0.3028 0.2673 -0.0369 -0.0220 0.0002  ? ? ? ? ? ? 476  VAL C O   
14407 C  CB  . VAL C  233 0.4786 0.3031 0.2690 -0.0471 -0.0235 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 476  VAL C CB  
14408 C  CG1 . VAL C  233 0.4832 0.3041 0.2716 -0.0519 -0.0258 0.0013  ? ? ? ? ? ? 476  VAL C CG1 
14409 C  CG2 . VAL C  233 0.4885 0.3040 0.2693 -0.0508 -0.0235 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 476  VAL C CG2 
14410 N  N   . ASP C  234 0.4795 0.3029 0.2735 -0.0344 -0.0199 0.0010  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C N   
14411 C  CA  . ASP C  234 0.4739 0.3044 0.2732 -0.0315 -0.0207 0.0031  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C CA  
14412 C  C   . ASP C  234 0.4719 0.3052 0.2720 -0.0367 -0.0223 0.0052  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C C   
14413 O  O   . ASP C  234 0.4789 0.3050 0.2740 -0.0417 -0.0229 0.0059  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C O   
14414 C  CB  . ASP C  234 0.4835 0.3055 0.2785 -0.0267 -0.0193 0.0045  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C CB  
14415 C  CG  . ASP C  234 0.4824 0.3083 0.2788 -0.0253 -0.0209 0.0075  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C CG  
14416 O  OD1 . ASP C  234 0.4766 0.3106 0.2785 -0.0212 -0.0219 0.0080  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C OD1 
14417 O  OD2 . ASP C  234 0.4892 0.3089 0.2803 -0.0282 -0.0211 0.0095  ? ? ? ? ? ? 477  ASP C OD2 
14418 N  N   . ALA C  235 0.4635 0.3068 0.2698 -0.0358 -0.0228 0.0062  ? ? ? ? ? ? 478  ALA C N   
14419 C  CA  . ALA C  235 0.4625 0.3082 0.2702 -0.0399 -0.0228 0.0084  ? ? ? ? ? ? 478  ALA C CA  
14420 C  C   . ALA C  235 0.4611 0.3076 0.2717 -0.0463 -0.0237 0.0091  ? ? ? ? ? ? 478  ALA C C   
14421 O  O   . ALA C  235 0.4667 0.3087 0.2752 -0.0504 -0.0239 0.0113  ? ? ? ? ? ? 478  ALA C O   
14422 C  CB  . ALA C  235 0.4726 0.3098 0.2734 -0.0397 -0.0224 0.0107  ? ? ? ? ? ? 478  ALA C CB  
14423 N  N   . VAL C  236 0.4540 0.3066 0.2698 -0.0472 -0.0245 0.0077  ? ? ? ? ? ? 479  VAL C N   
14424 C  CA  . VAL C  236 0.4520 0.3072 0.2723 -0.0533 -0.0263 0.0091  ? ? ? ? ? ? 479  VAL C CA  
14425 C  C   . VAL C  236 0.4485 0.3094 0.2764 -0.0568 -0.0256 0.0123  ? ? ? ? ? ? 479  VAL C C   
14426 O  O   . VAL C  236 0.4524 0.3110 0.2815 -0.0624 -0.0273 0.0149  ? ? ? ? ? ? 479  VAL C O   
14427 C  CB  . VAL C  236 0.4434 0.3064 0.2699 -0.0529 -0.0270 0.0077  ? ? ? ? ? ? 479  VAL C CB  
14428 C  CG1 . VAL C  236 0.4400 0.3083 0.2739 -0.0590 -0.0293 0.0104  ? ? ? ? ? ? 479  VAL C CG1 
14429 C  CG2 . VAL C  236 0.4494 0.3050 0.2677 -0.0509 -0.0272 0.0050  ? ? ? ? ? ? 479  VAL C CG2 
14430 N  N   . ASP C  237 0.4423 0.3101 0.2753 -0.0540 -0.0228 0.0123  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C N   
14431 C  CA  . ASP C  237 0.4395 0.3126 0.2806 -0.0572 -0.0206 0.0153  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C CA  
14432 C  C   . ASP C  237 0.4489 0.3144 0.2843 -0.0590 -0.0192 0.0176  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C C   
14433 O  O   . ASP C  237 0.4485 0.3169 0.2892 -0.0609 -0.0161 0.0200  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C O   
14434 C  CB  . ASP C  237 0.4325 0.3133 0.2787 -0.0540 -0.0170 0.0140  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C CB  
14435 C  CG  . ASP C  237 0.4222 0.3121 0.2774 -0.0530 -0.0173 0.0124  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C CG  
14436 O  OD1 . ASP C  237 0.4194 0.3115 0.2795 -0.0557 -0.0198 0.0135  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C OD1 
14437 O  OD2 . ASP C  237 0.4180 0.3123 0.2746 -0.0497 -0.0150 0.0103  ? ? ? ? ? ? 480  ASP C OD2 
14438 N  N   . ASN C  238 0.4581 0.3135 0.2831 -0.0583 -0.0209 0.0171  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C N   
14439 C  CA  . ASN C  238 0.4676 0.3153 0.2869 -0.0598 -0.0195 0.0195  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C CA  
14440 C  C   . ASN C  238 0.4770 0.3150 0.2913 -0.0643 -0.0222 0.0207  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C C   
14441 O  O   . ASN C  238 0.4864 0.3160 0.2944 -0.0651 -0.0213 0.0223  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C O   
14442 C  CB  . ASN C  238 0.4727 0.3152 0.2827 -0.0543 -0.0186 0.0183  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C CB  
14443 C  CG  . ASN C  238 0.4656 0.3163 0.2784 -0.0504 -0.0170 0.0167  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C CG  
14444 O  OD1 . ASN C  238 0.4638 0.3188 0.2802 -0.0517 -0.0139 0.0178  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C OD1 
14445 N  ND2 . ASN C  238 0.4625 0.3148 0.2739 -0.0460 -0.0188 0.0141  ? ? ? ? ? ? 481  ASN C ND2 
14446 N  N   . VAL C  239 0.4757 0.3141 0.2916 -0.0673 -0.0255 0.0198  ? ? ? ? ? ? 482  VAL C N   
14447 C  CA  . VAL C  239 0.4863 0.3146 0.2956 -0.0724 -0.0285 0.0203  ? ? ? ? ? ? 482  VAL C CA  
14448 C  C   . VAL C  239 0.4830 0.3171 0.3008 -0.0790 -0.0321 0.0225  ? ? ? ? ? ? 482  VAL C C   
14449 O  O   . VAL C  239 0.4722 0.3176 0.3003 -0.0784 -0.0320 0.0231  ? ? ? ? ? ? 482  VAL C O   
14450 C  CB  . VAL C  239 0.4932 0.3119 0.2912 -0.0696 -0.0294 0.0165  ? ? ? ? ? ? 482  VAL C CB  
14451 C  CG1 . VAL C  239 0.4967 0.3103 0.2885 -0.0631 -0.0265 0.0153  ? ? ? ? ? ? 482  VAL C CG1 
14452 C  CG2 . VAL C  239 0.4853 0.3107 0.2864 -0.0680 -0.0305 0.0141  ? ? ? ? ? ? 482  VAL C CG2 
14453 N  N   . ASP C  240 0.4934 0.3193 0.3067 -0.0857 -0.0357 0.0240  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C N   
14454 C  CA  . ASP C  240 0.4926 0.3233 0.3136 -0.0931 -0.0406 0.0270  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C CA  
14455 C  C   . ASP C  240 0.4907 0.3225 0.3080 -0.0927 -0.0434 0.0242  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C C   
14456 O  O   . ASP C  240 0.5008 0.3209 0.3037 -0.0923 -0.0442 0.0206  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C O   
14457 C  CB  . ASP C  240 0.5067 0.3267 0.3219 -0.1009 -0.0442 0.0291  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C CB  
14458 C  CG  . ASP C  240 0.5080 0.3327 0.3309 -0.1099 -0.0509 0.0330  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C CG  
14459 O  OD1 . ASP C  240 0.5044 0.3334 0.3279 -0.1105 -0.0541 0.0322  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C OD1 
14460 O  OD2 . ASP C  240 0.5133 0.3373 0.3419 -0.1166 -0.0535 0.0373  ? ? ? ? ? ? 483  ASP C OD2 
14461 N  N   . ALA C  241 0.4786 0.3237 0.3088 -0.0925 -0.0443 0.0261  ? ? ? ? ? ? 484  ALA C N   
14462 C  CA  . ALA C  241 0.4758 0.3232 0.3037 -0.0917 -0.0465 0.0240  ? ? ? ? ? ? 484  ALA C CA  
14463 C  C   . ALA C  241 0.4893 0.3266 0.3057 -0.0988 -0.0524 0.0238  ? ? ? ? ? ? 484  ALA C C   
14464 O  O   . ALA C  241 0.4914 0.3260 0.3004 -0.0979 -0.0533 0.0211  ? ? ? ? ? ? 484  ALA C O   
14465 C  CB  . ALA C  241 0.4616 0.3247 0.3066 -0.0911 -0.0465 0.0270  ? ? ? ? ? ? 484  ALA C CB  
14466 N  N   . ASP C  242 0.5002 0.3307 0.3134 -0.1062 -0.0564 0.0264  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C N   
14467 C  CA  . ASP C  242 0.5159 0.3341 0.3141 -0.1129 -0.0616 0.0250  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C CA  
14468 C  C   . ASP C  242 0.5238 0.3297 0.3044 -0.1078 -0.0579 0.0185  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C C   
14469 O  O   . ASP C  242 0.5318 0.3318 0.3020 -0.1106 -0.0604 0.0167  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C O   
14470 C  CB  . ASP C  242 0.5299 0.3379 0.3226 -0.1205 -0.0650 0.0269  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C CB  
14471 C  CG  . ASP C  242 0.5232 0.3433 0.3347 -0.1260 -0.0688 0.0340  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C CG  
14472 O  OD1 . ASP C  242 0.5087 0.3442 0.3364 -0.1239 -0.0688 0.0371  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C OD1 
14473 O  OD2 . ASP C  242 0.5326 0.3470 0.3436 -0.1323 -0.0714 0.0365  ? ? ? ? ? ? 485  ASP C OD2 
14474 N  N   . LEU C  243 0.5226 0.3244 0.3000 -0.1005 -0.0516 0.0155  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C N   
14475 C  CA  . LEU C  243 0.5293 0.3205 0.2935 -0.0947 -0.0470 0.0102  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C CA  
14476 C  C   . LEU C  243 0.5227 0.3197 0.2876 -0.0914 -0.0463 0.0082  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C C   
14477 O  O   . LEU C  243 0.5303 0.3178 0.2840 -0.0879 -0.0427 0.0041  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C O   
14478 C  CB  . LEU C  243 0.5236 0.3158 0.2909 -0.0863 -0.0411 0.0091  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C CB  
14479 C  CG  . LEU C  243 0.5320 0.3155 0.2956 -0.0871 -0.0398 0.0101  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C CG  
14480 C  CD1 . LEU C  243 0.5282 0.3115 0.2922 -0.0779 -0.0342 0.0086  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C CD1 
14481 C  CD2 . LEU C  243 0.5527 0.3175 0.2997 -0.0932 -0.0413 0.0082  ? ? ? ? ? ? 486  LEU C CD2 
14482 N  N   . LEU C  244 0.5089 0.3212 0.2878 -0.0920 -0.0488 0.0113  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C N   
14483 C  CA  . LEU C  244 0.5027 0.3204 0.2826 -0.0887 -0.0478 0.0096  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C CA  
14484 C  C   . LEU C  244 0.5138 0.3259 0.2847 -0.0966 -0.0533 0.0104  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C C   
14485 O  O   . LEU C  244 0.5182 0.3259 0.2805 -0.0951 -0.0518 0.0077  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C O   
14486 C  CB  . LEU C  244 0.4828 0.3191 0.2818 -0.0846 -0.0469 0.0119  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C CB  
14487 C  CG  . LEU C  244 0.4720 0.3153 0.2804 -0.0781 -0.0423 0.0117  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C CG  
14488 C  CD1 . LEU C  244 0.4556 0.3151 0.2810 -0.0758 -0.0415 0.0139  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C CD1 
14489 C  CD2 . LEU C  244 0.4748 0.3113 0.2750 -0.0709 -0.0374 0.0073  ? ? ? ? ? ? 487  LEU C CD2 
14490 N  N   . GLN C  245 0.5194 0.3313 0.2918 -0.1052 -0.0598 0.0146  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C N   
14491 C  CA  . GLN C  245 0.5348 0.3376 0.2940 -0.1135 -0.0656 0.0150  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C CA  
14492 C  C   . GLN C  245 0.5560 0.3372 0.2917 -0.1150 -0.0630 0.0096  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C C   
14493 O  O   . GLN C  245 0.5693 0.3399 0.2894 -0.1176 -0.0633 0.0070  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C O   
14494 C  CB  . GLN C  245 0.5376 0.3449 0.3039 -0.1232 -0.0743 0.0212  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C CB  
14495 C  CG  . GLN C  245 0.5203 0.3470 0.3080 -0.1227 -0.0770 0.0268  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C CG  
14496 C  CD  . GLN C  245 0.5021 0.3421 0.3092 -0.1160 -0.0719 0.0283  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C CD  
14497 O  OE1 . GLN C  245 0.5011 0.3435 0.3164 -0.1186 -0.0728 0.0314  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C OE1 
14498 N  NE2 . GLN C  245 0.4884 0.3372 0.3030 -0.1080 -0.0666 0.0264  ? ? ? ? ? ? 488  GLN C NE2 
14499 N  N   . ILE C  246 0.5604 0.3342 0.2933 -0.1133 -0.0598 0.0081  ? ? ? ? ? ? 489  ILE C N   
14500 C  CA  . ILE C  246 0.5811 0.3335 0.2930 -0.1140 -0.0562 0.0031  ? ? ? ? ? ? 489  ILE C CA  
14501 C  C   . ILE C  246 0.5818 0.3293 0.2866 -0.1058 -0.0485 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 489  ILE C C   
14502 O  O   . ILE C  246 0.5992 0.3316 0.2860 -0.1083 -0.0468 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 489  ILE C O   
14503 C  CB  . ILE C  246 0.5837 0.3306 0.2966 -0.1126 -0.0537 0.0030  ? ? ? ? ? ? 489  ILE C CB  
14504 C  CG1 . ILE C  246 0.5853 0.3361 0.3047 -0.1220 -0.0615 0.0082  ? ? ? ? ? ? 489  ILE C CG1 
14505 C  CG2 . ILE C  246 0.6043 0.3291 0.2969 -0.1116 -0.0482 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 489  ILE C CG2 
14506 C  CD1 . ILE C  246 0.5887 0.3343 0.3095 -0.1220 -0.0596 0.0090  ? ? ? ? ? ? 489  ILE C CD1 
14507 N  N   . ALA C  247 0.5637 0.3239 0.2826 -0.0963 -0.0438 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 490  ALA C N   
14508 C  CA  . ALA C  247 0.5650 0.3207 0.2788 -0.0887 -0.0366 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 490  ALA C CA  
14509 C  C   . ALA C  247 0.5658 0.3238 0.2758 -0.0909 -0.0380 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 490  ALA C C   
14510 O  O   . ALA C  247 0.5791 0.3246 0.2750 -0.0899 -0.0334 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 490  ALA C O   
14511 C  CB  . ALA C  247 0.5464 0.3153 0.2764 -0.0789 -0.0323 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 490  ALA C CB  
14512 N  N   . GLY C  248 0.5519 0.3259 0.2752 -0.0935 -0.0437 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 491  GLY C N   
14513 C  CA  . GLY C  248 0.5527 0.3296 0.2732 -0.0962 -0.0459 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 491  GLY C CA  
14514 C  C   . GLY C  248 0.5776 0.3363 0.2753 -0.1055 -0.0492 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 491  GLY C C   
14515 O  O   . GLY C  248 0.5890 0.3380 0.2729 -0.1052 -0.0457 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 491  GLY C O   
14516 N  N   . ASP C  249 0.5878 0.3408 0.2803 -0.1142 -0.0559 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 492  ASP C N   
14517 C  CA  . ASP C  249 0.6139 0.3478 0.2828 -0.1238 -0.0595 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 492  ASP C CA  
14518 C  C   . ASP C  249 0.6321 0.3454 0.2808 -0.1202 -0.0502 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 492  ASP C C   
14519 O  O   . ASP C  249 0.6499 0.3498 0.2797 -0.1237 -0.0487 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 492  ASP C O   
14520 C  CB  . ASP C  249 0.6226 0.3519 0.2896 -0.1326 -0.0667 0.0004  ? ? ? ? ? ? 492  ASP C CB  
14521 C  CG  . ASP C  249 0.6115 0.3576 0.2950 -0.1391 -0.0769 0.0079  ? ? ? ? ? ? 492  ASP C CG  
14522 O  OD1 . ASP C  249 0.5951 0.3573 0.2931 -0.1358 -0.0779 0.0110  ? ? ? ? ? ? 492  ASP C OD1 
14523 O  OD2 . ASP C  249 0.6193 0.3626 0.3024 -0.1475 -0.0838 0.0110  ? ? ? ? ? ? 492  ASP C OD2 
14524 N  N   . TYR C  250 0.6286 0.3390 0.2813 -0.1131 -0.0435 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 493  TYR C N   
14525 C  CA  . TYR C  250 0.6472 0.3373 0.2823 -0.1097 -0.0344 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CA  
14526 C  C   . TYR C  250 0.6457 0.3358 0.2789 -0.1028 -0.0268 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 493  TYR C C   
14527 O  O   . TYR C  250 0.6673 0.3390 0.2801 -0.1050 -0.0220 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 493  TYR C O   
14528 C  CB  . TYR C  250 0.6439 0.3312 0.2853 -0.1031 -0.0289 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CB  
14529 C  CG  . TYR C  250 0.6613 0.3293 0.2882 -0.0978 -0.0182 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CG  
14530 C  CD1 . TYR C  250 0.6897 0.3332 0.2928 -0.1046 -0.0163 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CD1 
14531 C  CD2 . TYR C  250 0.6503 0.3243 0.2877 -0.0862 -0.0096 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CD2 
14532 C  CE1 . TYR C  250 0.7070 0.3319 0.2971 -0.0998 -0.0055 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CE1 
14533 C  CE2 . TYR C  250 0.6664 0.3233 0.2928 -0.0813 0.0006  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CE2 
14534 C  CZ  . TYR C  250 0.6949 0.3270 0.2975 -0.0879 0.0031  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 493  TYR C CZ  
14535 O  OH  . TYR C  250 0.7130 0.3264 0.3043 -0.0829 0.0147  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 493  TYR C OH  
14536 N  N   . LEU C  251 0.6213 0.3314 0.2754 -0.0947 -0.0253 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 494  LEU C N   
14537 C  CA  . LEU C  251 0.6181 0.3304 0.2731 -0.0883 -0.0185 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 494  LEU C CA  
14538 C  C   . LEU C  251 0.6304 0.3373 0.2712 -0.0958 -0.0219 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 494  LEU C C   
14539 O  O   . LEU C  251 0.6433 0.3390 0.2713 -0.0941 -0.0149 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 494  LEU C O   
14540 C  CB  . LEU C  251 0.5896 0.3255 0.2701 -0.0800 -0.0182 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 494  LEU C CB  
14541 C  CG  . LEU C  251 0.5771 0.3194 0.2718 -0.0709 -0.0136 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 494  LEU C CG  
14542 C  CD1 . LEU C  251 0.5516 0.3162 0.2687 -0.0653 -0.0152 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 494  LEU C CD1 
14543 C  CD2 . LEU C  251 0.5888 0.3181 0.2757 -0.0645 -0.0035 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 494  LEU C CD2 
14544 N  N   . LYS C  252 0.6272 0.3419 0.2706 -0.1043 -0.0326 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 495  LYS C N   
14545 C  CA  . LYS C  252 0.6408 0.3499 0.2699 -0.1126 -0.0376 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 495  LYS C CA  
14546 C  C   . LYS C  252 0.6738 0.3563 0.2724 -0.1209 -0.0368 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 495  LYS C C   
14547 O  O   . LYS C  252 0.6903 0.3598 0.2715 -0.1217 -0.0316 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 495  LYS C O   
14548 C  CB  . LYS C  252 0.6295 0.3542 0.2711 -0.1195 -0.0496 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 495  LYS C CB  
14549 C  CG  . LYS C  252 0.6048 0.3514 0.2688 -0.1138 -0.0502 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 495  LYS C CG  
14550 C  CD  . LYS C  252 0.5993 0.3574 0.2724 -0.1216 -0.0616 0.0028  ? ? ? ? ? ? 495  LYS C CD  
14551 C  CE  . LYS C  252 0.5905 0.3554 0.2765 -0.1229 -0.0656 0.0053  ? ? ? ? ? ? 495  LYS C CE  
14552 N  NZ  . LYS C  252 0.5853 0.3623 0.2819 -0.1302 -0.0761 0.0126  ? ? ? ? ? ? 495  LYS C NZ  
14553 N  N   . ALA C  253 0.6849 0.3584 0.2761 -0.1277 -0.0417 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 496  ALA C N   
14554 C  CA  . ALA C  253 0.7179 0.3643 0.2792 -0.1358 -0.0404 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 496  ALA C CA  
14555 C  C   . ALA C  253 0.7336 0.3608 0.2801 -0.1287 -0.0260 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 496  ALA C C   
14556 O  O   . ALA C  253 0.7610 0.3668 0.2813 -0.1341 -0.0225 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 496  ALA C O   
14557 C  CB  . ALA C  253 0.7236 0.3653 0.2840 -0.1421 -0.0466 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 496  ALA C CB  
14558 N  N   . ALA C  254 0.7184 0.3520 0.2809 -0.1170 -0.0173 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 497  ALA C N   
14559 C  CA  . ALA C  254 0.7353 0.3495 0.2852 -0.1109 -0.0039 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 497  ALA C CA  
14560 C  C   . ALA C  254 0.7296 0.3477 0.2842 -0.1024 0.0053  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 497  ALA C C   
14561 O  O   . ALA C  254 0.7500 0.3488 0.2888 -0.0999 0.0164  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 497  ALA C O   
14562 C  CB  . ALA C  254 0.7256 0.3423 0.2892 -0.1034 0.0002  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 497  ALA C CB  
14563 N  N   . LYS C  255 0.7024 0.3450 0.2795 -0.0975 0.0019  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 498  LYS C N   
14564 C  CA  . LYS C  255 0.6937 0.3427 0.2794 -0.0884 0.0110  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 498  LYS C CA  
14565 C  C   . LYS C  255 0.6887 0.3472 0.2744 -0.0922 0.0062  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 498  LYS C C   
14566 O  O   . LYS C  255 0.6817 0.3460 0.2745 -0.0858 0.0128  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 498  LYS C O   
14567 C  CB  . LYS C  255 0.6656 0.3349 0.2800 -0.0772 0.0135  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 498  LYS C CB  
14568 C  CG  . LYS C  255 0.6688 0.3308 0.2857 -0.0725 0.0181  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 498  LYS C CG  
14569 C  CD  . LYS C  255 0.6925 0.3320 0.2937 -0.0689 0.0311  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 498  LYS C CD  
14570 C  CE  . LYS C  255 0.6954 0.3278 0.3013 -0.0632 0.0362  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 498  LYS C CE  
14571 N  NZ  . LYS C  255 0.7172 0.3287 0.3120 -0.0579 0.0506  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 498  LYS C NZ  
14572 N  N   . GLY C  256 0.6927 0.3527 0.2714 -0.1027 -0.0054 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 499  GLY C N   
14573 C  CA  . GLY C  256 0.6914 0.3585 0.2678 -0.1078 -0.0113 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 499  GLY C CA  
14574 C  C   . GLY C  256 0.6604 0.3535 0.2651 -0.1000 -0.0121 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 499  GLY C C   
14575 O  O   . GLY C  256 0.6598 0.3562 0.2636 -0.0995 -0.0104 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 499  GLY C O   
14576 N  N   . ILE C  257 0.6359 0.3467 0.2647 -0.0944 -0.0145 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 500  ILE C N   
14577 C  CA  . ILE C  257 0.6092 0.3420 0.2628 -0.0867 -0.0135 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 500  ILE C CA  
14578 C  C   . ILE C  257 0.6004 0.3464 0.2606 -0.0920 -0.0222 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 500  ILE C C   
14579 O  O   . ILE C  257 0.5820 0.3438 0.2595 -0.0865 -0.0208 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 500  ILE C O   
14580 C  CB  . ILE C  257 0.5867 0.3344 0.2631 -0.0793 -0.0133 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 500  ILE C CB  
14581 C  CG1 . ILE C  257 0.5786 0.3349 0.2627 -0.0852 -0.0237 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 500  ILE C CG1 
14582 C  CG2 . ILE C  257 0.5958 0.3307 0.2668 -0.0733 -0.0042 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 500  ILE C CG2 
14583 C  CD1 . ILE C  257 0.5534 0.3287 0.2621 -0.0785 -0.0243 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 500  ILE C CD1 
14584 N  N   . HIS C  258 0.6140 0.3535 0.2613 -0.1026 -0.0314 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 501  HIS C N   
14585 C  CA  . HIS C  258 0.6038 0.3578 0.2615 -0.1074 -0.0407 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 501  HIS C CA  
14586 C  C   . HIS C  258 0.6204 0.3652 0.2609 -0.1119 -0.0404 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 501  HIS C C   
14587 O  O   . HIS C  258 0.6167 0.3706 0.2620 -0.1167 -0.0482 0.0026  ? ? ? ? ? ? 501  HIS C O   
14588 C  CB  . HIS C  258 0.6084 0.3627 0.2648 -0.1167 -0.0519 0.0006  ? ? ? ? ? ? 501  HIS C CB  
14589 C  CG  . HIS C  258 0.6393 0.3703 0.2663 -0.1265 -0.0546 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 501  HIS C CG  
14590 N  ND1 . HIS C  258 0.6562 0.3679 0.2659 -0.1248 -0.0465 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 501  HIS C ND1 
14591 C  CD2 . HIS C  258 0.6578 0.3810 0.2692 -0.1384 -0.0645 0.0018  ? ? ? ? ? ? 501  HIS C CD2 
14592 C  CE1 . HIS C  258 0.6846 0.3764 0.2678 -0.1354 -0.0508 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 501  HIS C CE1 
14593 N  NE2 . HIS C  258 0.6863 0.3848 0.2696 -0.1441 -0.0622 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 501  HIS C NE2 
14594 N  N   . LYS C  259 0.6399 0.3660 0.2600 -0.1103 -0.0310 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 502  LYS C N   
14595 C  CA  . LYS C  259 0.6599 0.3743 0.2596 -0.1155 -0.0301 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 502  LYS C CA  
14596 C  C   . LYS C  259 0.6475 0.3716 0.2586 -0.1077 -0.0226 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 502  LYS C C   
14597 O  O   . LYS C  259 0.6540 0.3781 0.2583 -0.1118 -0.0253 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 502  LYS C O   
14598 C  CB  . LYS C  259 0.6926 0.3788 0.2604 -0.1196 -0.0236 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 502  LYS C CB  
14599 C  CG  . LYS C  259 0.7021 0.3788 0.2621 -0.1247 -0.0280 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 502  LYS C CG  
14600 C  CD  . LYS C  259 0.7392 0.3885 0.2635 -0.1353 -0.0287 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 502  LYS C CD  
14601 C  CE  . LYS C  259 0.7480 0.3988 0.2647 -0.1488 -0.0451 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 502  LYS C CE  
14602 N  NZ  . LYS C  259 0.7868 0.4081 0.2668 -0.1601 -0.0465 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 502  LYS C NZ  
14603 N  N   . ASN C  260 0.6304 0.3627 0.2588 -0.0968 -0.0136 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 503  ASN C N   
14604 C  CA  . ASN C  260 0.6174 0.3600 0.2592 -0.0893 -0.0067 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 503  ASN C CA  
14605 C  C   . ASN C  260 0.5994 0.3509 0.2607 -0.0785 0.0008  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 503  ASN C C   
14606 O  O   . ASN C  260 0.6032 0.3476 0.2619 -0.0766 0.0032  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 503  ASN C O   
14607 C  CB  . ASN C  260 0.6415 0.3656 0.2605 -0.0904 0.0020  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 503  ASN C CB  
14608 C  CG  . ASN C  260 0.6612 0.3646 0.2633 -0.0881 0.0122  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 503  ASN C CG  
14609 O  OD1 . ASN C  260 0.6509 0.3579 0.2667 -0.0785 0.0212  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 503  ASN C OD1 
14610 N  ND2 . ASN C  260 0.6907 0.3720 0.2632 -0.0971 0.0107  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 503  ASN C ND2 
14611 N  N   . ASP C  261 0.5810 0.3476 0.2615 -0.0717 0.0045  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 504  ASP C N   
14612 C  CA  . ASP C  261 0.5591 0.3397 0.2632 -0.0623 0.0083  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 504  ASP C CA  
14613 C  C   . ASP C  261 0.5685 0.3376 0.2678 -0.0560 0.0192  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 504  ASP C C   
14614 O  O   . ASP C  261 0.5567 0.3323 0.2699 -0.0499 0.0208  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 504  ASP C O   
14615 C  CB  . ASP C  261 0.5394 0.3378 0.2639 -0.0577 0.0091  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 504  ASP C CB  
14616 C  CG  . ASP C  261 0.5237 0.3377 0.2612 -0.0615 -0.0011 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 504  ASP C CG  
14617 O  OD1 . ASP C  261 0.5170 0.3353 0.2599 -0.0631 -0.0070 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 504  ASP C OD1 
14618 O  OD2 . ASP C  261 0.5187 0.3402 0.2616 -0.0628 -0.0028 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 504  ASP C OD2 
14619 N  N   . LYS C  262 0.5911 0.3425 0.2705 -0.0575 0.0269  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 505  LYS C N   
14620 C  CA  . LYS C  262 0.6020 0.3412 0.2772 -0.0514 0.0385  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 505  LYS C CA  
14621 C  C   . LYS C  262 0.6112 0.3394 0.2780 -0.0526 0.0374  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 505  LYS C C   
14622 O  O   . LYS C  262 0.6056 0.3352 0.2836 -0.0451 0.0432  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 505  LYS C O   
14623 C  CB  . LYS C  262 0.6262 0.3472 0.2810 -0.0529 0.0481  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 505  LYS C CB  
14624 C  CG  . LYS C  262 0.6460 0.3474 0.2880 -0.0499 0.0585  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 505  LYS C CG  
14625 C  CD  . LYS C  262 0.6561 0.3496 0.2976 -0.0434 0.0734  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 505  LYS C CD  
14626 C  CE  . LYS C  262 0.6770 0.3498 0.3068 -0.0401 0.0846  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 505  LYS C CE  
14627 N  NZ  . LYS C  262 0.6574 0.3431 0.3125 -0.0314 0.0849  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 505  LYS C NZ  
14628 N  N   . ALA C  263 0.6251 0.3429 0.2734 -0.0620 0.0297  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 506  ALA C N   
14629 C  CA  . ALA C  263 0.6306 0.3408 0.2737 -0.0639 0.0267  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 506  ALA C CA  
14630 C  C   . ALA C  263 0.6033 0.3343 0.2718 -0.0597 0.0201  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 506  ALA C C   
14631 O  O   . ALA C  263 0.5998 0.3302 0.2750 -0.0549 0.0226  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 506  ALA C O   
14632 C  CB  . ALA C  263 0.6479 0.3467 0.2698 -0.0755 0.0181  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 506  ALA C CB  
14633 N  N   . ALA C  264 0.5849 0.3340 0.2671 -0.0618 0.0118  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 507  ALA C N   
14634 C  CA  . ALA C  264 0.5623 0.3292 0.2650 -0.0596 0.0052  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 507  ALA C CA  
14635 C  C   . ALA C  264 0.5467 0.3237 0.2685 -0.0492 0.0114  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 507  ALA C C   
14636 O  O   . ALA C  264 0.5371 0.3199 0.2691 -0.0461 0.0096  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 507  ALA C O   
14637 C  CB  . ALA C  264 0.5482 0.3306 0.2615 -0.0632 -0.0025 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 507  ALA C CB  
14638 N  N   . ASN C  265 0.5455 0.3243 0.2718 -0.0442 0.0187  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 508  ASN C N   
14639 C  CA  . ASN C  265 0.5305 0.3206 0.2767 -0.0348 0.0239  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 508  ASN C CA  
14640 C  C   . ASN C  265 0.5418 0.3198 0.2844 -0.0293 0.0320  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 508  ASN C C   
14641 O  O   . ASN C  265 0.5297 0.3171 0.2894 -0.0221 0.0340  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 508  ASN C O   
14642 C  CB  . ASN C  265 0.5236 0.3219 0.2789 -0.0316 0.0282  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 508  ASN C CB  
14643 C  CG  . ASN C  265 0.5060 0.3213 0.2733 -0.0345 0.0204  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 508  ASN C CG  
14644 O  OD1 . ASN C  265 0.5006 0.3207 0.2682 -0.0394 0.0121  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 508  ASN C OD1 
14645 N  ND2 . ASN C  265 0.4976 0.3218 0.2758 -0.0312 0.0237  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 508  ASN C ND2 
14646 N  N   . ASP C  266 0.5658 0.3226 0.2863 -0.0330 0.0361  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 509  ASP C N   
14647 C  CA  . ASP C  266 0.5786 0.3219 0.2949 -0.0282 0.0441  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 509  ASP C CA  
14648 C  C   . ASP C  266 0.5762 0.3187 0.2945 -0.0283 0.0392  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 509  ASP C C   
14649 O  O   . ASP C  266 0.5875 0.3183 0.3025 -0.0243 0.0456  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 509  ASP C O   
14650 C  CB  . ASP C  266 0.6074 0.3264 0.2982 -0.0321 0.0517  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 509  ASP C CB  
14651 C  CG  . ASP C  266 0.6130 0.3293 0.3041 -0.0282 0.0616  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 509  ASP C CG  
14652 O  OD1 . ASP C  266 0.5936 0.3273 0.3074 -0.0214 0.0629  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 509  ASP C OD1 
14653 O  OD2 . ASP C  266 0.6375 0.3340 0.3061 -0.0321 0.0683  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 509  ASP C OD2 
14654 N  N   . HIS C  267 0.5623 0.3170 0.2864 -0.0326 0.0287  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 510  HIS C N   
14655 C  CA  . HIS C  267 0.5624 0.3150 0.2847 -0.0351 0.0233  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 510  HIS C CA  
14656 C  C   . HIS C  267 0.5394 0.3128 0.2782 -0.0360 0.0142  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 510  HIS C C   
14657 O  O   . HIS C  267 0.5379 0.3126 0.2740 -0.0417 0.0070  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 510  HIS C O   
14658 C  CB  . HIS C  267 0.5833 0.3182 0.2820 -0.0447 0.0203  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 510  HIS C CB  
14659 C  CG  . HIS C  267 0.6096 0.3214 0.2879 -0.0454 0.0295  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 510  HIS C CG  
14660 N  ND1 . HIS C  267 0.6219 0.3203 0.2966 -0.0404 0.0377  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 510  HIS C ND1 
14661 C  CD2 . HIS C  267 0.6272 0.3263 0.2871 -0.0504 0.0326  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 510  HIS C CD2 
14662 C  CE1 . HIS C  267 0.6462 0.3241 0.3013 -0.0421 0.0462  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 510  HIS C CE1 
14663 N  NE2 . HIS C  267 0.6505 0.3279 0.2952 -0.0485 0.0432  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 510  HIS C NE2 
14664 N  N   . LEU C  268 0.5223 0.3115 0.2786 -0.0306 0.0151  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 511  LEU C N   
14665 C  CA  . LEU C  268 0.5015 0.3095 0.2737 -0.0308 0.0080  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 511  LEU C CA  
14666 C  C   . LEU C  268 0.4952 0.3071 0.2737 -0.0293 0.0045  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 511  LEU C C   
14667 O  O   . LEU C  268 0.4941 0.3061 0.2792 -0.0229 0.0081  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 511  LEU C O   
14668 C  CB  . LEU C  268 0.4871 0.3089 0.2760 -0.0247 0.0108  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 511  LEU C CB  
14669 C  CG  . LEU C  268 0.4675 0.3073 0.2714 -0.0253 0.0044  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 511  LEU C CG  
14670 C  CD1 . LEU C  268 0.4667 0.3086 0.2660 -0.0324 -0.0003 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 511  LEU C CD1 
14671 C  CD2 . LEU C  268 0.4566 0.3073 0.2756 -0.0191 0.0079  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 511  LEU C CD2 
14672 N  N   . SER C  269 0.4914 0.3067 0.2689 -0.0351 -0.0024 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 512  SER C N   
14673 C  CA  . SER C  269 0.4885 0.3050 0.2692 -0.0345 -0.0052 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 512  SER C CA  
14674 C  C   . SER C  269 0.4709 0.3039 0.2654 -0.0352 -0.0104 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 512  SER C C   
14675 O  O   . SER C  269 0.4641 0.3047 0.2624 -0.0390 -0.0136 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 512  SER C O   
14676 C  CB  . SER C  269 0.5036 0.3061 0.2693 -0.0409 -0.0074 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 512  SER C CB  
14677 O  OG  . SER C  269 0.5225 0.3077 0.2728 -0.0414 -0.0020 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 512  SER C OG  
14678 N  N   . ILE C  270 0.4647 0.3026 0.2664 -0.0318 -0.0112 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 513  ILE C N   
14679 C  CA  . ILE C  270 0.4499 0.3020 0.2635 -0.0321 -0.0148 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 513  ILE C CA  
14680 C  C   . ILE C  270 0.4511 0.3019 0.2630 -0.0351 -0.0180 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 513  ILE C C   
14681 O  O   . ILE C  270 0.4621 0.3018 0.2653 -0.0355 -0.0172 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 513  ILE C O   
14682 C  CB  . ILE C  270 0.4403 0.3018 0.2653 -0.0254 -0.0130 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 513  ILE C CB  
14683 C  CG1 . ILE C  270 0.4457 0.3021 0.2691 -0.0215 -0.0122 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 513  ILE C CG1 
14684 C  CG2 . ILE C  270 0.4407 0.3024 0.2680 -0.0218 -0.0090 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 513  ILE C CG2 
14685 C  CD1 . ILE C  270 0.4377 0.3034 0.2721 -0.0157 -0.0120 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 513  ILE C CD1 
14686 N  N   . LEU C  271 0.4402 0.3019 0.2610 -0.0374 -0.0208 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 514  LEU C N   
14687 C  CA  . LEU C  271 0.4391 0.3021 0.2613 -0.0393 -0.0227 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 514  LEU C CA  
14688 C  C   . LEU C  271 0.4310 0.3022 0.2608 -0.0345 -0.0219 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 514  LEU C C   
14689 O  O   . LEU C  271 0.4223 0.3022 0.2599 -0.0317 -0.0212 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 514  LEU C O   
14690 C  CB  . LEU C  271 0.4333 0.3031 0.2613 -0.0449 -0.0255 0.0000  ? ? ? ? ? ? 514  LEU C CB  
14691 C  CG  . LEU C  271 0.4399 0.3048 0.2625 -0.0511 -0.0282 0.0011  ? ? ? ? ? ? 514  LEU C CG  
14692 C  CD1 . LEU C  271 0.4364 0.3067 0.2658 -0.0566 -0.0313 0.0048  ? ? ? ? ? ? 514  LEU C CD1 
14693 C  CD2 . LEU C  271 0.4556 0.3051 0.2635 -0.0527 -0.0279 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 514  LEU C CD2 
14694 N  N   . GLU C  272 0.4349 0.3028 0.2619 -0.0340 -0.0223 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 515  GLU C N   
14695 C  CA  . GLU C  272 0.4289 0.3041 0.2613 -0.0320 -0.0224 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 515  GLU C CA  
14696 C  C   . GLU C  272 0.4259 0.3048 0.2612 -0.0367 -0.0229 0.0014  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C C   
14697 O  O   . GLU C  272 0.4311 0.3059 0.2626 -0.0381 -0.0229 0.0031  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C O   
14698 C  CB  . GLU C  272 0.4360 0.3055 0.2633 -0.0284 -0.0223 0.0003  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C CB  
14699 C  CG  . GLU C  272 0.4311 0.3081 0.2625 -0.0266 -0.0230 0.0007  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C CG  
14700 C  CD  . GLU C  272 0.4392 0.3107 0.2645 -0.0252 -0.0238 0.0028  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C CD  
14701 O  OE1 . GLU C  272 0.4467 0.3099 0.2658 -0.0275 -0.0234 0.0042  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C OE1 
14702 O  OE2 . GLU C  272 0.4387 0.3140 0.2653 -0.0222 -0.0251 0.0032  ? ? ? ? ? ? 515  GLU C OE2 
14703 N  N   . ALA C  273 0.4177 0.3045 0.2609 -0.0389 -0.0229 0.0015  ? ? ? ? ? ? 516  ALA C N   
14704 C  CA  . ALA C  273 0.4144 0.3056 0.2634 -0.0432 -0.0226 0.0037  ? ? ? ? ? ? 516  ALA C CA  
14705 C  C   . ALA C  273 0.4062 0.3065 0.2632 -0.0415 -0.0203 0.0029  ? ? ? ? ? ? 516  ALA C C   
14706 O  O   . ALA C  273 0.3990 0.3058 0.2627 -0.0405 -0.0199 0.0017  ? ? ? ? ? ? 516  ALA C O   
14707 C  CB  . ALA C  273 0.4129 0.3055 0.2656 -0.0476 -0.0244 0.0053  ? ? ? ? ? ? 516  ALA C CB  
14708 N  N   . TRP C  274 0.4087 0.3084 0.2641 -0.0416 -0.0185 0.0036  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C N   
14709 C  CA  . TRP C  274 0.4042 0.3100 0.2642 -0.0404 -0.0159 0.0022  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CA  
14710 C  C   . TRP C  274 0.3986 0.3107 0.2691 -0.0433 -0.0126 0.0035  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C C   
14711 O  O   . TRP C  274 0.3954 0.3118 0.2696 -0.0423 -0.0098 0.0018  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C O   
14712 C  CB  . TRP C  274 0.4117 0.3129 0.2632 -0.0392 -0.0151 0.0021  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CB  
14713 C  CG  . TRP C  274 0.4160 0.3135 0.2603 -0.0354 -0.0181 0.0010  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CG  
14714 C  CD1 . TRP C  274 0.4239 0.3136 0.2605 -0.0344 -0.0198 0.0025  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CD1 
14715 C  CD2 . TRP C  274 0.4131 0.3148 0.2587 -0.0320 -0.0196 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CD2 
14716 N  NE1 . TRP C  274 0.4259 0.3149 0.2598 -0.0302 -0.0221 0.0016  ? ? ? ? ? ? 517  TRP C NE1 
14717 C  CE2 . TRP C  274 0.4192 0.3159 0.2589 -0.0288 -0.0223 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CE2 
14718 C  CE3 . TRP C  274 0.4065 0.3155 0.2584 -0.0314 -0.0188 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CE3 
14719 C  CZ2 . TRP C  274 0.4184 0.3182 0.2596 -0.0251 -0.0246 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CZ2 
14720 C  CZ3 . TRP C  274 0.4060 0.3176 0.2582 -0.0282 -0.0214 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CZ3 
14721 C  CH2 . TRP C  274 0.4118 0.3192 0.2592 -0.0251 -0.0244 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 517  TRP C CH2 
14722 N  N   . SER C  275 0.3983 0.3106 0.2740 -0.0470 -0.0128 0.0068  ? ? ? ? ? ? 518  SER C N   
14723 C  CA  . SER C  275 0.3933 0.3120 0.2815 -0.0495 -0.0094 0.0092  ? ? ? ? ? ? 518  SER C CA  
14724 C  C   . SER C  275 0.3851 0.3106 0.2822 -0.0489 -0.0103 0.0087  ? ? ? ? ? ? 518  SER C C   
14725 O  O   . SER C  275 0.3843 0.3091 0.2793 -0.0490 -0.0143 0.0087  ? ? ? ? ? ? 518  SER C O   
14726 C  CB  . SER C  275 0.3960 0.3134 0.2884 -0.0539 -0.0106 0.0138  ? ? ? ? ? ? 518  SER C CB  
14727 O  OG  . SER C  275 0.3906 0.3153 0.2978 -0.0561 -0.0078 0.0169  ? ? ? ? ? ? 518  SER C OG  
14728 N  N   . TYR C  276 0.3799 0.3114 0.2867 -0.0485 -0.0061 0.0085  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C N   
14729 C  CA  . TYR C  276 0.3722 0.3103 0.2888 -0.0482 -0.0068 0.0089  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CA  
14730 C  C   . TYR C  276 0.3710 0.3112 0.2941 -0.0518 -0.0105 0.0136  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C C   
14731 O  O   . TYR C  276 0.3667 0.3107 0.2944 -0.0519 -0.0129 0.0144  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C O   
14732 C  CB  . TYR C  276 0.3682 0.3116 0.2958 -0.0477 -0.0007 0.0088  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CB  
14733 C  CG  . TYR C  276 0.3697 0.3115 0.2912 -0.0448 0.0024  0.0036  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CG  
14734 C  CD1 . TYR C  276 0.3700 0.3101 0.2825 -0.0423 -0.0011 0.0001  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CD1 
14735 C  CD2 . TYR C  276 0.3716 0.3136 0.2969 -0.0449 0.0091  0.0026  ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CD2 
14736 C  CE1 . TYR C  276 0.3719 0.3112 0.2796 -0.0405 0.0005  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CE1 
14737 C  CE2 . TYR C  276 0.3746 0.3144 0.2932 -0.0433 0.0113  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CE2 
14738 C  CZ  . TYR C  276 0.3744 0.3134 0.2845 -0.0413 0.0063  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 519  TYR C CZ  
14739 O  OH  . TYR C  276 0.3784 0.3154 0.2818 -0.0403 0.0073  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 519  TYR C OH  
14740 N  N   . ASN C  277 0.3756 0.3133 0.2992 -0.0551 -0.0113 0.0172  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C N   
14741 C  CA  . ASN C  277 0.3760 0.3156 0.3059 -0.0596 -0.0159 0.0223  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C CA  
14742 C  C   . ASN C  277 0.3812 0.3147 0.2990 -0.0611 -0.0222 0.0214  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C C   
14743 O  O   . ASN C  277 0.3828 0.3171 0.3032 -0.0651 -0.0270 0.0250  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C O   
14744 C  CB  . ASN C  277 0.3797 0.3189 0.3154 -0.0632 -0.0148 0.0267  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C CB  
14745 C  CG  . ASN C  277 0.3758 0.3206 0.3248 -0.0620 -0.0075 0.0282  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C CG  
14746 O  OD1 . ASN C  277 0.3698 0.3198 0.3263 -0.0595 -0.0042 0.0270  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C OD1 
14747 N  ND2 . ASN C  277 0.3801 0.3233 0.3322 -0.0639 -0.0042 0.0309  ? ? ? ? ? ? 520  ASN C ND2 
14748 N  N   . ASP C  278 0.3850 0.3118 0.2893 -0.0579 -0.0221 0.0168  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C N   
14749 C  CA  . ASP C  278 0.3927 0.3113 0.2845 -0.0593 -0.0264 0.0158  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C CA  
14750 C  C   . ASP C  278 0.3905 0.3106 0.2815 -0.0586 -0.0284 0.0147  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C C   
14751 O  O   . ASP C  278 0.3971 0.3119 0.2810 -0.0618 -0.0324 0.0157  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C O   
14752 C  CB  . ASP C  278 0.3983 0.3090 0.2775 -0.0557 -0.0250 0.0120  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C CB  
14753 C  CG  . ASP C  278 0.4030 0.3102 0.2803 -0.0569 -0.0233 0.0134  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C CG  
14754 O  OD1 . ASP C  278 0.4037 0.3129 0.2880 -0.0612 -0.0237 0.0175  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C OD1 
14755 O  OD2 . ASP C  278 0.4067 0.3092 0.2759 -0.0535 -0.0216 0.0110  ? ? ? ? ? ? 521  ASP C OD2 
14756 N  N   . THR C  279 0.3826 0.3090 0.2798 -0.0548 -0.0255 0.0127  ? ? ? ? ? ? 522  THR C N   
14757 C  CA  . THR C  279 0.3813 0.3088 0.2777 -0.0544 -0.0272 0.0121  ? ? ? ? ? ? 522  THR C CA  
14758 C  C   . THR C  279 0.3811 0.3123 0.2844 -0.0594 -0.0309 0.0172  ? ? ? ? ? ? 522  THR C C   
14759 O  O   . THR C  279 0.3878 0.3139 0.2829 -0.0621 -0.0347 0.0178  ? ? ? ? ? ? 522  THR C O   
14760 C  CB  . THR C  279 0.3735 0.3067 0.2753 -0.0497 -0.0236 0.0091  ? ? ? ? ? ? 522  THR C CB  
14761 O  OG1 . THR C  279 0.3757 0.3048 0.2696 -0.0457 -0.0218 0.0050  ? ? ? ? ? ? 522  THR C OG1 
14762 C  CG2 . THR C  279 0.3731 0.3068 0.2739 -0.0495 -0.0250 0.0089  ? ? ? ? ? ? 522  THR C CG2 
14763 N  N   . PRO C  280 0.3746 0.3141 0.2929 -0.0606 -0.0297 0.0209  ? ? ? ? ? ? 523  PRO C N   
14764 C  CA  . PRO C  280 0.3750 0.3186 0.3013 -0.0655 -0.0340 0.0268  ? ? ? ? ? ? 523  PRO C CA  
14765 C  C   . PRO C  280 0.3857 0.3221 0.3031 -0.0714 -0.0400 0.0296  ? ? ? ? ? ? 523  PRO C C   
14766 O  O   . PRO C  280 0.3915 0.3260 0.3051 -0.0759 -0.0457 0.0325  ? ? ? ? ? ? 523  PRO C O   
14767 C  CB  . PRO C  280 0.3672 0.3201 0.3123 -0.0652 -0.0303 0.0305  ? ? ? ? ? ? 523  PRO C CB  
14768 C  CG  . PRO C  280 0.3648 0.3167 0.3084 -0.0610 -0.0243 0.0262  ? ? ? ? ? ? 523  PRO C CG  
14769 C  CD  . PRO C  280 0.3672 0.3128 0.2960 -0.0574 -0.0240 0.0200  ? ? ? ? ? ? 523  PRO C CD  
14770 N  N   . TYR C  281 0.3893 0.3214 0.3029 -0.0719 -0.0390 0.0288  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C N   
14771 C  CA  . TYR C  281 0.4000 0.3246 0.3051 -0.0776 -0.0442 0.0309  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CA  
14772 C  C   . TYR C  281 0.4105 0.3246 0.2973 -0.0792 -0.0477 0.0279  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C C   
14773 O  O   . TYR C  281 0.4194 0.3295 0.3008 -0.0854 -0.0539 0.0310  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C O   
14774 C  CB  . TYR C  281 0.4028 0.3226 0.3038 -0.0765 -0.0411 0.0291  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CB  
14775 C  CG  . TYR C  281 0.4153 0.3252 0.3050 -0.0820 -0.0459 0.0302  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CG  
14776 C  CD1 . TYR C  281 0.4179 0.3296 0.3157 -0.0873 -0.0482 0.0353  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CD1 
14777 C  CD2 . TYR C  281 0.4258 0.3236 0.2968 -0.0822 -0.0476 0.0260  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CD2 
14778 C  CE1 . TYR C  281 0.4303 0.3322 0.3174 -0.0929 -0.0528 0.0361  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CE1 
14779 C  CE2 . TYR C  281 0.4392 0.3261 0.2984 -0.0877 -0.0516 0.0266  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CE2 
14780 C  CZ  . TYR C  281 0.4412 0.3303 0.3083 -0.0932 -0.0545 0.0315  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C CZ  
14781 O  OH  . TYR C  281 0.4551 0.3329 0.3105 -0.0989 -0.0585 0.0317  ? ? ? ? ? ? 524  TYR C OH  
14782 N  N   . LEU C  282 0.4107 0.3197 0.2877 -0.0736 -0.0436 0.0221  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C N   
14783 C  CA  . LEU C  282 0.4210 0.3191 0.2810 -0.0736 -0.0445 0.0185  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C CA  
14784 C  C   . LEU C  282 0.4215 0.3218 0.2813 -0.0753 -0.0468 0.0199  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C C   
14785 O  O   . LEU C  282 0.4341 0.3244 0.2794 -0.0790 -0.0497 0.0193  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C O   
14786 C  CB  . LEU C  282 0.4183 0.3140 0.2736 -0.0663 -0.0389 0.0130  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C CB  
14787 C  CG  . LEU C  282 0.4300 0.3128 0.2684 -0.0650 -0.0378 0.0090  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C CG  
14788 C  CD1 . LEU C  282 0.4426 0.3150 0.2707 -0.0703 -0.0409 0.0100  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C CD1 
14789 C  CD2 . LEU C  282 0.4260 0.3086 0.2642 -0.0576 -0.0326 0.0050  ? ? ? ? ? ? 525  LEU C CD2 
14790 N  N   . HIS C  283 0.4096 0.3213 0.2838 -0.0728 -0.0451 0.0216  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C N   
14791 C  CA  . HIS C  283 0.4105 0.3243 0.2851 -0.0746 -0.0475 0.0237  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C CA  
14792 C  C   . HIS C  283 0.4179 0.3317 0.2933 -0.0830 -0.0553 0.0302  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C C   
14793 O  O   . HIS C  283 0.4289 0.3359 0.2923 -0.0872 -0.0593 0.0310  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C O   
14794 C  CB  . HIS C  283 0.3965 0.3222 0.2870 -0.0700 -0.0437 0.0241  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C CB  
14795 C  CG  . HIS C  283 0.3972 0.3258 0.2897 -0.0720 -0.0462 0.0273  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C CG  
14796 N  ND1 . HIS C  283 0.4025 0.3252 0.2835 -0.0703 -0.0446 0.0241  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C ND1 
14797 C  CD2 . HIS C  283 0.3946 0.3308 0.2990 -0.0758 -0.0502 0.0339  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C CD2 
14798 C  CE1 . HIS C  283 0.4033 0.3295 0.2879 -0.0731 -0.0476 0.0284  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C CE1 
14799 N  NE2 . HIS C  283 0.3985 0.3331 0.2975 -0.0764 -0.0514 0.0345  ? ? ? ? ? ? 526  HIS C NE2 
14800 N  N   . ASP C  284 0.4131 0.3343 0.3026 -0.0857 -0.0575 0.0351  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C N   
14801 C  CA  . ASP C  284 0.4207 0.3423 0.3123 -0.0940 -0.0657 0.0419  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C CA  
14802 C  C   . ASP C  284 0.4379 0.3450 0.3088 -0.0997 -0.0703 0.0401  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C C   
14803 O  O   . ASP C  284 0.4491 0.3524 0.3137 -0.1073 -0.0779 0.0442  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C O   
14804 C  CB  . ASP C  284 0.4127 0.3442 0.3241 -0.0952 -0.0659 0.0472  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C CB  
14805 C  CG  . ASP C  284 0.3992 0.3444 0.3322 -0.0918 -0.0629 0.0510  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C CG  
14806 O  OD1 . ASP C  284 0.3966 0.3440 0.3296 -0.0898 -0.0624 0.0507  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C OD1 
14807 O  OD2 . ASP C  284 0.3919 0.3452 0.3423 -0.0913 -0.0604 0.0546  ? ? ? ? ? ? 527  ASP C OD2 
14808 N  N   . ASP C  285 0.4411 0.3396 0.3011 -0.0964 -0.0658 0.0342  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C N   
14809 C  CA  . ASP C  285 0.4581 0.3413 0.2980 -0.1010 -0.0685 0.0316  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C CA  
14810 C  C   . ASP C  285 0.4714 0.3428 0.2913 -0.1022 -0.0689 0.0282  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C C   
14811 O  O   . ASP C  285 0.4888 0.3459 0.2902 -0.1075 -0.0717 0.0264  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C O   
14812 C  CB  . ASP C  285 0.4571 0.3349 0.2928 -0.0959 -0.0626 0.0266  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C CB  
14813 C  CG  . ASP C  285 0.4752 0.3363 0.2910 -0.1004 -0.0645 0.0239  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C CG  
14814 O  OD1 . ASP C  285 0.4812 0.3403 0.2979 -0.1066 -0.0692 0.0272  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C OD1 
14815 O  OD2 . ASP C  285 0.4845 0.3339 0.2840 -0.0979 -0.0611 0.0187  ? ? ? ? ? ? 528  ASP C OD2 
14816 N  N   . GLY C  286 0.4645 0.3408 0.2874 -0.0975 -0.0655 0.0269  ? ? ? ? ? ? 529  GLY C N   
14817 C  CA  . GLY C  286 0.4775 0.3434 0.2827 -0.0991 -0.0655 0.0246  ? ? ? ? ? ? 529  GLY C CA  
14818 C  C   . GLY C  286 0.4753 0.3367 0.2744 -0.0909 -0.0567 0.0179  ? ? ? ? ? ? 529  GLY C C   
14819 O  O   . GLY C  286 0.4881 0.3382 0.2706 -0.0912 -0.0545 0.0148  ? ? ? ? ? ? 529  GLY C O   
14820 N  N   . ASP C  287 0.4602 0.3302 0.2726 -0.0835 -0.0514 0.0159  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C N   
14821 C  CA  . ASP C  287 0.4571 0.3249 0.2668 -0.0758 -0.0439 0.0105  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C CA  
14822 C  C   . ASP C  287 0.4743 0.3247 0.2636 -0.0759 -0.0409 0.0059  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C C   
14823 O  O   . ASP C  287 0.4815 0.3250 0.2613 -0.0738 -0.0368 0.0031  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C O   
14824 C  CB  . ASP C  287 0.4517 0.3254 0.2660 -0.0734 -0.0419 0.0109  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C CB  
14825 C  CG  . ASP C  287 0.4330 0.3235 0.2690 -0.0703 -0.0416 0.0136  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C CG  
14826 O  OD1 . ASP C  287 0.4240 0.3205 0.2701 -0.0682 -0.0408 0.0136  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C OD1 
14827 O  OD2 . ASP C  287 0.4285 0.3252 0.2707 -0.0702 -0.0418 0.0158  ? ? ? ? ? ? 530  ASP C OD2 
14828 N  N   . ASN C  288 0.4814 0.3244 0.2646 -0.0781 -0.0422 0.0053  ? ? ? ? ? ? 531  ASN C N   
14829 C  CA  . ASN C  288 0.4981 0.3238 0.2629 -0.0775 -0.0383 0.0008  ? ? ? ? ? ? 531  ASN C CA  
14830 C  C   . ASN C  288 0.4922 0.3179 0.2612 -0.0687 -0.0313 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 531  ASN C C   
14831 O  O   . ASN C  288 0.5048 0.3171 0.2614 -0.0664 -0.0264 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 531  ASN C O   
14832 C  CB  . ASN C  288 0.5125 0.3273 0.2659 -0.0851 -0.0432 0.0018  ? ? ? ? ? ? 531  ASN C CB  
14833 C  CG  . ASN C  288 0.5227 0.3346 0.2685 -0.0943 -0.0504 0.0052  ? ? ? ? ? ? 531  ASN C CG  
14834 O  OD1 . ASN C  288 0.5177 0.3380 0.2731 -0.0995 -0.0573 0.0102  ? ? ? ? ? ? 531  ASN C OD1 
14835 N  ND2 . ASN C  288 0.5377 0.3379 0.2667 -0.0964 -0.0488 0.0029  ? ? ? ? ? ? 531  ASN C ND2 
14836 N  N   . MET C  289 0.4743 0.3144 0.2608 -0.0639 -0.0308 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 532  MET C N   
14837 C  CA  . MET C  289 0.4671 0.3102 0.2598 -0.0555 -0.0251 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 532  MET C CA  
14838 C  C   . MET C  289 0.4483 0.3085 0.2590 -0.0522 -0.0254 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 532  MET C C   
14839 O  O   . MET C  289 0.4420 0.3103 0.2599 -0.0562 -0.0293 0.0003  ? ? ? ? ? ? 532  MET C O   
14840 C  CB  . MET C  289 0.4718 0.3082 0.2610 -0.0536 -0.0239 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 532  MET C CB  
14841 C  CG  . MET C  289 0.4723 0.3092 0.2625 -0.0590 -0.0288 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 532  MET C CG  
14842 S  SD  . MET C  289 0.4946 0.3127 0.2652 -0.0671 -0.0316 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 532  MET C SD  
14843 C  CE  . MET C  289 0.4912 0.3149 0.2689 -0.0739 -0.0381 0.0018  ? ? ? ? ? ? 532  MET C CE  
14844 N  N   . ILE C  290 0.4402 0.3058 0.2585 -0.0453 -0.0215 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 533  ILE C N   
14845 C  CA  . ILE C  290 0.4245 0.3046 0.2582 -0.0427 -0.0216 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 533  ILE C CA  
14846 C  C   . ILE C  290 0.4179 0.3030 0.2582 -0.0397 -0.0215 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 533  ILE C C   
14847 O  O   . ILE C  290 0.4229 0.3022 0.2587 -0.0363 -0.0196 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 533  ILE C O   
14848 C  CB  . ILE C  290 0.4199 0.3041 0.2584 -0.0379 -0.0178 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 533  ILE C CB  
14849 C  CG1 . ILE C  290 0.4250 0.3033 0.2601 -0.0324 -0.0138 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 533  ILE C CG1 
14850 C  CG2 . ILE C  290 0.4265 0.3062 0.2585 -0.0406 -0.0172 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 533  ILE C CG2 
14851 C  CD1 . ILE C  290 0.4203 0.3034 0.2622 -0.0278 -0.0101 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 533  ILE C CD1 
14852 N  N   . ASN C  291 0.4078 0.3029 0.2586 -0.0410 -0.0230 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 534  ASN C N   
14853 C  CA  . ASN C  291 0.4016 0.3022 0.2586 -0.0383 -0.0223 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 534  ASN C CA  
14854 C  C   . ASN C  291 0.3931 0.3017 0.2583 -0.0334 -0.0202 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 534  ASN C C   
14855 O  O   . ASN C  291 0.3894 0.3016 0.2587 -0.0318 -0.0190 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 534  ASN C O   
14856 C  CB  . ASN C  291 0.3966 0.3030 0.2607 -0.0423 -0.0238 0.0004  ? ? ? ? ? ? 534  ASN C CB  
14857 C  CG  . ASN C  291 0.3972 0.3031 0.2610 -0.0416 -0.0232 0.0007  ? ? ? ? ? ? 534  ASN C CG  
14858 O  OD1 . ASN C  291 0.4023 0.3028 0.2595 -0.0387 -0.0227 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 534  ASN C OD1 
14859 N  ND2 . ASN C  291 0.3930 0.3042 0.2641 -0.0442 -0.0229 0.0029  ? ? ? ? ? ? 534  ASN C ND2 
14860 N  N   . MET C  292 0.3909 0.3021 0.2583 -0.0315 -0.0200 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 535  MET C N   
14861 C  CA  . MET C  292 0.3846 0.3028 0.2588 -0.0278 -0.0190 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 535  MET C CA  
14862 C  C   . MET C  292 0.3761 0.3028 0.2596 -0.0299 -0.0182 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 535  MET C C   
14863 O  O   . MET C  292 0.3754 0.3027 0.2606 -0.0335 -0.0184 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 535  MET C O   
14864 C  CB  . MET C  292 0.3875 0.3046 0.2588 -0.0260 -0.0198 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 535  MET C CB  
14865 C  CG  . MET C  292 0.3875 0.3051 0.2584 -0.0295 -0.0197 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 535  MET C CG  
14866 S  SD  . MET C  292 0.3938 0.3080 0.2582 -0.0286 -0.0203 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 535  MET C SD  
14867 C  CE  . MET C  292 0.4032 0.3078 0.2587 -0.0264 -0.0218 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 535  MET C CE  
14868 N  N   . ASP C  293 0.3701 0.3032 0.2607 -0.0277 -0.0171 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 536  ASP C N   
14869 C  CA  . ASP C  293 0.3633 0.3034 0.2625 -0.0293 -0.0156 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 536  ASP C CA  
14870 C  C   . ASP C  293 0.3646 0.3054 0.2627 -0.0291 -0.0152 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 536  ASP C C   
14871 O  O   . ASP C  293 0.3642 0.3073 0.2631 -0.0270 -0.0156 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 536  ASP C O   
14872 C  CB  . ASP C  293 0.3574 0.3032 0.2644 -0.0277 -0.0144 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 536  ASP C CB  
14873 C  CG  . ASP C  293 0.3513 0.3033 0.2674 -0.0293 -0.0123 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 536  ASP C CG  
14874 O  OD1 . ASP C  293 0.3521 0.3040 0.2685 -0.0310 -0.0111 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 536  ASP C OD1 
14875 O  OD2 . ASP C  293 0.3465 0.3028 0.2696 -0.0288 -0.0112 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 536  ASP C OD2 
14876 N  N   . ASN C  294 0.3674 0.3057 0.2631 -0.0317 -0.0144 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 537  ASN C N   
14877 C  CA  . ASN C  294 0.3713 0.3083 0.2630 -0.0318 -0.0135 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 537  ASN C CA  
14878 C  C   . ASN C  294 0.3679 0.3097 0.2656 -0.0322 -0.0108 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 537  ASN C C   
14879 O  O   . ASN C  294 0.3718 0.3128 0.2650 -0.0315 -0.0113 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 537  ASN C O   
14880 C  CB  . ASN C  294 0.3769 0.3090 0.2635 -0.0342 -0.0126 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 537  ASN C CB  
14881 C  CG  . ASN C  294 0.3838 0.3126 0.2627 -0.0339 -0.0119 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 537  ASN C CG  
14882 O  OD1 . ASN C  294 0.3863 0.3149 0.2610 -0.0318 -0.0144 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 537  ASN C OD1 
14883 N  ND2 . ASN C  294 0.3877 0.3140 0.2650 -0.0364 -0.0087 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 537  ASN C ND2 
14884 N  N   . ARG C  295 0.3618 0.3081 0.2691 -0.0334 -0.0081 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 538  ARG C N   
14885 C  CA  . ARG C  295 0.3595 0.3094 0.2726 -0.0338 -0.0048 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 538  ARG C CA  
14886 C  C   . ARG C  295 0.3586 0.3108 0.2713 -0.0317 -0.0070 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 538  ARG C C   
14887 O  O   . ARG C  295 0.3623 0.3139 0.2723 -0.0323 -0.0063 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 538  ARG C O   
14888 C  CB  . ARG C  295 0.3529 0.3075 0.2780 -0.0349 -0.0018 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 538  ARG C CB  
14889 C  CG  . ARG C  295 0.3544 0.3080 0.2831 -0.0371 0.0018  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 538  ARG C CG  
14890 C  CD  . ARG C  295 0.3480 0.3067 0.2895 -0.0380 0.0032  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 538  ARG C CD  
14891 N  NE  . ARG C  295 0.3490 0.3077 0.2960 -0.0403 0.0051  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 538  ARG C NE  
14892 C  CZ  . ARG C  295 0.3489 0.3074 0.2957 -0.0420 0.0010  0.0031  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C CZ  
14893 N  NH1 . ARG C  295 0.3491 0.3060 0.2887 -0.0413 -0.0041 0.0026  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C NH1 
14894 N  NH2 . ARG C  295 0.3498 0.3092 0.3035 -0.0445 0.0022  0.0077  ? ? ? ? ? ? 538  ARG C NH2 
14895 N  N   . LEU C  296 0.3546 0.3091 0.2702 -0.0297 -0.0095 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 539  LEU C N   
14896 C  CA  . LEU C  296 0.3532 0.3109 0.2712 -0.0277 -0.0113 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 539  LEU C CA  
14897 C  C   . LEU C  296 0.3599 0.3149 0.2699 -0.0268 -0.0147 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 539  LEU C C   
14898 O  O   . LEU C  296 0.3615 0.3186 0.2723 -0.0269 -0.0161 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 539  LEU C O   
14899 C  CB  . LEU C  296 0.3494 0.3088 0.2710 -0.0255 -0.0123 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 539  LEU C CB  
14900 C  CG  . LEU C  296 0.3475 0.3110 0.2742 -0.0233 -0.0136 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 539  LEU C CG  
14901 C  CD1 . LEU C  296 0.3447 0.3127 0.2781 -0.0247 -0.0121 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 539  LEU C CD1 
14902 C  CD2 . LEU C  296 0.3448 0.3091 0.2750 -0.0211 -0.0130 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 539  LEU C CD2 
14903 N  N   . ARG C  297 0.3646 0.3147 0.2671 -0.0261 -0.0164 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 540  ARG C N   
14904 C  CA  . ARG C  297 0.3717 0.3189 0.2667 -0.0251 -0.0200 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 540  ARG C CA  
14905 C  C   . ARG C  297 0.3774 0.3231 0.2671 -0.0278 -0.0195 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 540  ARG C C   
14906 O  O   . ARG C  297 0.3825 0.3284 0.2687 -0.0277 -0.0230 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 540  ARG C O   
14907 C  CB  . ARG C  297 0.3766 0.3177 0.2640 -0.0245 -0.0208 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 540  ARG C CB  
14908 C  CG  . ARG C  297 0.3850 0.3225 0.2645 -0.0234 -0.0245 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 540  ARG C CG  
14909 C  CD  . ARG C  297 0.3917 0.3217 0.2621 -0.0238 -0.0245 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 540  ARG C CD  
14910 N  NE  . ARG C  297 0.4001 0.3268 0.2618 -0.0255 -0.0257 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 540  ARG C NE  
14911 C  CZ  . ARG C  297 0.4034 0.3272 0.2603 -0.0288 -0.0224 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 540  ARG C CZ  
14912 N  NH1 . ARG C  297 0.3982 0.3226 0.2599 -0.0304 -0.0182 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 540  ARG C NH1 
14913 N  NH2 . ARG C  297 0.4131 0.3329 0.2602 -0.0305 -0.0232 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 540  ARG C NH2 
14914 N  N   . LEU C  298 0.3778 0.3216 0.2667 -0.0304 -0.0151 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 541  LEU C N   
14915 C  CA  . LEU C  298 0.3855 0.3259 0.2676 -0.0332 -0.0133 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 541  LEU C CA  
14916 C  C   . LEU C  298 0.3845 0.3284 0.2710 -0.0343 -0.0128 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 541  LEU C C   
14917 O  O   . LEU C  298 0.3932 0.3342 0.2720 -0.0363 -0.0143 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 541  LEU C O   
14918 C  CB  . LEU C  298 0.3865 0.3238 0.2684 -0.0353 -0.0075 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 541  LEU C CB  
14919 C  CG  . LEU C  298 0.3934 0.3246 0.2663 -0.0359 -0.0074 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 541  LEU C CG  
14920 C  CD1 . LEU C  298 0.3933 0.3229 0.2697 -0.0380 -0.0010 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 541  LEU C CD1 
14921 C  CD2 . LEU C  298 0.4052 0.3309 0.2649 -0.0370 -0.0095 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 541  LEU C CD2 
14922 N  N   . SER C  299 0.3750 0.3244 0.2733 -0.0333 -0.0110 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 542  SER C N   
14923 C  CA  . SER C  299 0.3732 0.3260 0.2774 -0.0344 -0.0099 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 542  SER C CA  
14924 C  C   . SER C  299 0.3759 0.3310 0.2787 -0.0337 -0.0160 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 542  SER C C   
14925 O  O   . SER C  299 0.3820 0.3362 0.2817 -0.0363 -0.0171 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 542  SER C O   
14926 C  CB  . SER C  299 0.3625 0.3208 0.2796 -0.0330 -0.0073 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 542  SER C CB  
14927 O  OG  . SER C  299 0.3603 0.3174 0.2807 -0.0339 -0.0023 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 542  SER C OG  
14928 N  N   . LEU C  300 0.3721 0.3300 0.2779 -0.0304 -0.0199 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 543  LEU C N   
14929 C  CA  . LEU C  300 0.3750 0.3358 0.2813 -0.0293 -0.0261 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 543  LEU C CA  
14930 C  C   . LEU C  300 0.3874 0.3431 0.2810 -0.0318 -0.0301 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 543  LEU C C   
14931 O  O   . LEU C  300 0.3930 0.3499 0.2851 -0.0342 -0.0338 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 543  LEU C O   
14932 C  CB  . LEU C  300 0.3711 0.3337 0.2816 -0.0249 -0.0282 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 543  LEU C CB  
14933 C  CG  . LEU C  300 0.3614 0.3278 0.2823 -0.0227 -0.0246 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 543  LEU C CG  
14934 C  CD1 . LEU C  300 0.3607 0.3248 0.2808 -0.0193 -0.0245 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 543  LEU C CD1 
14935 C  CD2 . LEU C  300 0.3575 0.3306 0.2891 -0.0222 -0.0257 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 543  LEU C CD2 
14936 N  N   . LEU C  301 0.3927 0.3424 0.2765 -0.0318 -0.0294 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 544  LEU C N   
14937 C  CA  . LEU C  301 0.4053 0.3497 0.2761 -0.0341 -0.0331 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 544  LEU C CA  
14938 C  C   . LEU C  301 0.4141 0.3549 0.2774 -0.0390 -0.0316 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 544  LEU C C   
14939 O  O   . LEU C  301 0.4238 0.3635 0.2804 -0.0415 -0.0373 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 544  LEU C O   
14940 C  CB  . LEU C  301 0.4089 0.3471 0.2713 -0.0334 -0.0310 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 544  LEU C CB  
14941 C  CG  . LEU C  301 0.4234 0.3540 0.2699 -0.0358 -0.0335 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 544  LEU C CG  
14942 C  CD1 . LEU C  301 0.4279 0.3600 0.2731 -0.0337 -0.0416 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 544  LEU C CD1 
14943 C  CD2 . LEU C  301 0.4259 0.3503 0.2659 -0.0360 -0.0288 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 544  LEU C CD2 
14944 N  N   . TYR C  302 0.4120 0.3506 0.2765 -0.0408 -0.0241 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 545  TYR C N   
14945 C  CA  . TYR C  302 0.4224 0.3554 0.2785 -0.0454 -0.0211 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CA  
14946 C  C   . TYR C  302 0.4210 0.3577 0.2838 -0.0474 -0.0219 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 545  TYR C C   
14947 O  O   . TYR C  302 0.4332 0.3643 0.2862 -0.0519 -0.0218 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 545  TYR C O   
14948 C  CB  . TYR C  302 0.4224 0.3506 0.2776 -0.0463 -0.0117 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CB  
14949 C  CG  . TYR C  302 0.4314 0.3527 0.2741 -0.0468 -0.0111 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CG  
14950 C  CD1 . TYR C  302 0.4484 0.3600 0.2744 -0.0510 -0.0092 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CD1 
14951 C  CD2 . TYR C  302 0.4248 0.3480 0.2707 -0.0435 -0.0124 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CD2 
14952 C  CE1 . TYR C  302 0.4580 0.3626 0.2714 -0.0516 -0.0085 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CE1 
14953 C  CE2 . TYR C  302 0.4339 0.3502 0.2680 -0.0441 -0.0119 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CE2 
14954 C  CZ  . TYR C  302 0.4500 0.3575 0.2684 -0.0481 -0.0100 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 545  TYR C CZ  
14955 O  OH  . TYR C  302 0.4595 0.3600 0.2663 -0.0487 -0.0091 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 545  TYR C OH  
14956 N  N   . SER C  303 0.4077 0.3528 0.2860 -0.0445 -0.0223 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 546  SER C N   
14957 C  CA  . SER C  303 0.4059 0.3547 0.2919 -0.0463 -0.0225 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 546  SER C CA  
14958 C  C   . SER C  303 0.4077 0.3616 0.2962 -0.0464 -0.0317 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 546  SER C C   
14959 O  O   . SER C  303 0.4098 0.3661 0.3023 -0.0492 -0.0339 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 546  SER C O   
14960 C  CB  . SER C  303 0.3913 0.3463 0.2933 -0.0433 -0.0175 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 546  SER C CB  
14961 O  OG  . SER C  303 0.3906 0.3415 0.2928 -0.0441 -0.0092 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 546  SER C OG  
14962 N  N   . LEU C  304 0.4074 0.3631 0.2945 -0.0435 -0.0370 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 547  LEU C N   
14963 C  CA  . LEU C  304 0.4070 0.3693 0.3008 -0.0424 -0.0451 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 547  LEU C CA  
14964 C  C   . LEU C  304 0.4181 0.3776 0.3013 -0.0430 -0.0527 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 547  LEU C C   
14965 O  O   . LEU C  304 0.4263 0.3875 0.3080 -0.0459 -0.0603 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 547  LEU C O   
14966 C  CB  . LEU C  304 0.3925 0.3626 0.3025 -0.0367 -0.0436 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 547  LEU C CB  
14967 C  CG  . LEU C  304 0.3809 0.3555 0.3039 -0.0356 -0.0376 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 547  LEU C CG  
14968 C  CD1 . LEU C  304 0.3712 0.3509 0.3049 -0.0303 -0.0369 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 547  LEU C CD1 
14969 C  CD2 . LEU C  304 0.3826 0.3612 0.3121 -0.0389 -0.0401 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 547  LEU C CD2 
14970 N  N   . ALA C  305 0.4194 0.3743 0.2952 -0.0406 -0.0511 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 548  ALA C N   
14971 C  CA  . ALA C  305 0.4285 0.3815 0.2967 -0.0399 -0.0583 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 548  ALA C CA  
14972 C  C   . ALA C  305 0.4455 0.3894 0.2941 -0.0451 -0.0605 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 548  ALA C C   
14973 O  O   . ALA C  305 0.4556 0.3987 0.2979 -0.0462 -0.0684 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 548  ALA C O   
14974 C  CB  . ALA C  305 0.4223 0.3748 0.2931 -0.0347 -0.0559 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 548  ALA C CB  
14975 N  N   . LYS C  306 0.4500 0.3866 0.2888 -0.0484 -0.0534 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 549  LYS C N   
14976 C  CA  . LYS C  306 0.4684 0.3946 0.2866 -0.0536 -0.0542 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 549  LYS C CA  
14977 C  C   . LYS C  306 0.4825 0.4070 0.2923 -0.0595 -0.0615 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 549  LYS C C   
14978 O  O   . LYS C  306 0.4770 0.4082 0.2982 -0.0602 -0.0642 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 549  LYS C O   
14979 C  CB  . LYS C  306 0.4700 0.3888 0.2818 -0.0555 -0.0433 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 549  LYS C CB  
14980 C  CG  . LYS C  306 0.4622 0.3799 0.2765 -0.0515 -0.0373 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 549  LYS C CG  
14981 C  CD  . LYS C  306 0.4750 0.3854 0.2738 -0.0523 -0.0402 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 549  LYS C CD  
14982 C  CE  . LYS C  306 0.4672 0.3777 0.2700 -0.0481 -0.0367 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 549  LYS C CE  
14983 N  NZ  . LYS C  306 0.4819 0.3837 0.2679 -0.0497 -0.0383 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 549  LYS C NZ  
14984 N  N   . PRO C  307 0.5021 0.4168 0.2911 -0.0642 -0.0648 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 550  PRO C N   
14985 C  CA  . PRO C  307 0.5193 0.4297 0.2961 -0.0714 -0.0713 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 550  PRO C CA  
14986 C  C   . PRO C  307 0.5193 0.4273 0.2977 -0.0752 -0.0647 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 550  PRO C C   
14987 O  O   . PRO C  307 0.5129 0.4176 0.2935 -0.0737 -0.0533 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 550  PRO C O   
14988 C  CB  . PRO C  307 0.5407 0.4376 0.2919 -0.0757 -0.0713 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 550  PRO C CB  
14989 C  CG  . PRO C  307 0.5339 0.4323 0.2879 -0.0701 -0.0705 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 550  PRO C CG  
14990 C  CD  . PRO C  307 0.5105 0.4173 0.2856 -0.0635 -0.0630 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 550  PRO C CD  
14991 N  N   . LEU C  308 0.5272 0.4369 0.3051 -0.0803 -0.0722 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 551  LEU C N   
14992 C  CA  . LEU C  308 0.5280 0.4357 0.3087 -0.0842 -0.0672 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 551  LEU C CA  
14993 C  C   . LEU C  308 0.5391 0.4328 0.3042 -0.0877 -0.0548 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 551  LEU C C   
14994 O  O   . LEU C  308 0.5307 0.4245 0.3052 -0.0867 -0.0454 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 551  LEU C O   
14995 C  CB  . LEU C  308 0.5414 0.4499 0.3178 -0.0912 -0.0785 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 551  LEU C CB  
14996 C  CG  . LEU C  308 0.5423 0.4491 0.3230 -0.0954 -0.0741 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 551  LEU C CG  
14997 C  CD1 . LEU C  308 0.5197 0.4332 0.3214 -0.0892 -0.0629 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 551  LEU C CD1 
14998 C  CD2 . LEU C  308 0.5459 0.4602 0.3340 -0.0996 -0.0867 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 551  LEU C CD2 
14999 N  N   . ASN C  309 0.5590 0.4402 0.3007 -0.0917 -0.0542 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 552  ASN C N   
15000 C  CA  . ASN C  309 0.5705 0.4381 0.2984 -0.0946 -0.0416 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 552  ASN C CA  
15001 C  C   . ASN C  309 0.5582 0.4260 0.2931 -0.0886 -0.0304 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 552  ASN C C   
15002 O  O   . ASN C  309 0.5670 0.4241 0.2930 -0.0903 -0.0188 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 552  ASN C O   
15003 C  CB  . ASN C  309 0.5995 0.4518 0.2977 -0.1021 -0.0442 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 552  ASN C CB  
15004 C  CG  . ASN C  309 0.6158 0.4647 0.3043 -0.1100 -0.0533 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 552  ASN C CG  
15005 O  OD1 . ASN C  309 0.6105 0.4624 0.3097 -0.1115 -0.0514 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 552  ASN C OD1 
15006 N  ND2 . ASN C  309 0.6365 0.4792 0.3048 -0.1156 -0.0639 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 552  ASN C ND2 
15007 N  N   . GLN C  310 0.5390 0.4183 0.2899 -0.0817 -0.0334 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 553  GLN C N   
15008 C  CA  . GLN C  310 0.5273 0.4072 0.2857 -0.0765 -0.0237 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 553  GLN C CA  
15009 C  C   . GLN C  310 0.5025 0.3954 0.2865 -0.0705 -0.0215 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 553  GLN C C   
15010 O  O   . GLN C  310 0.4904 0.3860 0.2838 -0.0660 -0.0151 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 553  GLN C O   
15011 C  CB  . GLN C  310 0.5295 0.4088 0.2809 -0.0742 -0.0279 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 553  GLN C CB  
15012 C  CG  . GLN C  310 0.5548 0.4215 0.2802 -0.0801 -0.0312 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 553  GLN C CG  
15013 C  CD  . GLN C  310 0.5563 0.4234 0.2765 -0.0775 -0.0366 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 553  GLN C CD  
15014 O  OE1 . GLN C  310 0.5418 0.4138 0.2734 -0.0719 -0.0328 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 553  GLN C OE1 
15015 N  NE2 . GLN C  310 0.5743 0.4363 0.2774 -0.0817 -0.0462 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 553  GLN C NE2 
15016 N  N   . ARG C  311 0.4963 0.3966 0.2911 -0.0711 -0.0268 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 554  ARG C N   
15017 C  CA  . ARG C  311 0.4749 0.3868 0.2926 -0.0660 -0.0254 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 554  ARG C CA  
15018 C  C   . ARG C  311 0.4698 0.3796 0.2948 -0.0659 -0.0139 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 554  ARG C C   
15019 O  O   . ARG C  311 0.4832 0.3836 0.2983 -0.0706 -0.0084 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 554  ARG C O   
15020 C  CB  . ARG C  311 0.4717 0.3917 0.2982 -0.0670 -0.0344 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 554  ARG C CB  
15021 C  CG  . ARG C  311 0.4545 0.3868 0.2982 -0.0610 -0.0394 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 554  ARG C CG  
15022 C  CD  . ARG C  311 0.4537 0.3935 0.3057 -0.0621 -0.0485 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 554  ARG C CD  
15023 N  NE  . ARG C  311 0.4644 0.4038 0.3073 -0.0635 -0.0588 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 554  ARG C NE  
15024 C  CZ  . ARG C  311 0.4694 0.4138 0.3158 -0.0662 -0.0686 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 554  ARG C CZ  
15025 N  NH1 . ARG C  311 0.4640 0.4139 0.3226 -0.0678 -0.0688 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 554  ARG C NH1 
15026 N  NH2 . ARG C  311 0.4799 0.4241 0.3187 -0.0676 -0.0785 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 554  ARG C NH2 
15027 N  N   . SER C  312 0.4518 0.3694 0.2938 -0.0607 -0.0100 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 555  SER C N   
15028 C  CA  . SER C  312 0.4471 0.3633 0.2979 -0.0604 0.0003  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 555  SER C CA  
15029 C  C   . SER C  312 0.4357 0.3602 0.3026 -0.0593 -0.0009 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 555  SER C C   
15030 O  O   . SER C  312 0.4293 0.3615 0.3023 -0.0579 -0.0089 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 555  SER C O   
15031 C  CB  . SER C  312 0.4372 0.3551 0.2954 -0.0564 0.0066  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 555  SER C CB  
15032 O  OG  . SER C  312 0.4225 0.3502 0.2916 -0.0519 0.0008  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 555  SER C OG  
15033 N  N   . GLY C  313 0.4341 0.3565 0.3082 -0.0599 0.0076  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 556  GLY C N   
15034 C  CA  . GLY C  313 0.4223 0.3526 0.3131 -0.0585 0.0076  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 556  GLY C CA  
15035 C  C   . GLY C  313 0.4044 0.3459 0.3095 -0.0530 0.0041  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 556  GLY C C   
15036 O  O   . GLY C  313 0.4004 0.3429 0.3037 -0.0502 0.0033  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 556  GLY C O   
15037 N  N   . MET C  314 0.3949 0.3437 0.3136 -0.0517 0.0027  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 557  MET C N   
15038 C  CA  . MET C  314 0.3815 0.3400 0.3111 -0.0474 -0.0020 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 557  MET C CA  
15039 C  C   . MET C  314 0.3692 0.3317 0.3103 -0.0437 0.0030  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 557  MET C C   
15040 O  O   . MET C  314 0.3604 0.3286 0.3070 -0.0403 -0.0001 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 557  MET C O   
15041 C  CB  . MET C  314 0.3792 0.3432 0.3171 -0.0484 -0.0061 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 557  MET C CB  
15042 C  CG  . MET C  314 0.3908 0.3527 0.3189 -0.0522 -0.0136 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 557  MET C CG  
15043 S  SD  . MET C  314 0.3856 0.3573 0.3262 -0.0518 -0.0213 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 557  MET C SD  
15044 C  CE  . MET C  314 0.3747 0.3538 0.3216 -0.0454 -0.0252 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 557  MET C CE  
15045 N  N   . ASN C  315 0.3698 0.3289 0.3146 -0.0446 0.0109  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 558  ASN C N   
15046 C  CA  . ASN C  315 0.3590 0.3223 0.3160 -0.0416 0.0151  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 558  ASN C CA  
15047 C  C   . ASN C  315 0.3534 0.3190 0.3091 -0.0389 0.0126  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 558  ASN C C   
15048 O  O   . ASN C  315 0.3442 0.3152 0.3081 -0.0364 0.0115  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 558  ASN C O   
15049 C  CB  . ASN C  315 0.3618 0.3208 0.3239 -0.0429 0.0243  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 558  ASN C CB  
15050 C  CG  . ASN C  315 0.3506 0.3158 0.3293 -0.0404 0.0275  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 558  ASN C CG  
15051 O  OD1 . ASN C  315 0.3463 0.3154 0.3327 -0.0402 0.0265  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 558  ASN C OD1 
15052 N  ND2 . ASN C  315 0.3461 0.3126 0.3304 -0.0388 0.0304  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 558  ASN C ND2 
15053 N  N   . PRO C  316 0.3603 0.3210 0.3047 -0.0397 0.0118  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 559  PRO C N   
15054 C  CA  . PRO C  316 0.3564 0.3182 0.2989 -0.0376 0.0095  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 559  PRO C CA  
15055 C  C   . PRO C  316 0.3500 0.3169 0.2946 -0.0350 0.0033  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 559  PRO C C   
15056 O  O   . PRO C  316 0.3460 0.3139 0.2911 -0.0333 0.0021  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 559  PRO C O   
15057 C  CB  . PRO C  316 0.3669 0.3221 0.2951 -0.0392 0.0084  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 559  PRO C CB  
15058 C  CG  . PRO C  316 0.3763 0.3257 0.3003 -0.0423 0.0136  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 559  PRO C CG  
15059 C  CD  . PRO C  316 0.3735 0.3261 0.3054 -0.0429 0.0139  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 559  PRO C CD  
15060 N  N   . LEU C  317 0.3501 0.3197 0.2959 -0.0348 -0.0002 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 560  LEU C N   
15061 C  CA  . LEU C  317 0.3449 0.3190 0.2938 -0.0319 -0.0047 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 560  LEU C CA  
15062 C  C   . LEU C  317 0.3363 0.3143 0.2956 -0.0304 -0.0019 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 560  LEU C C   
15063 O  O   . LEU C  317 0.3328 0.3128 0.2934 -0.0280 -0.0040 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 560  LEU C O   
15064 C  CB  . LEU C  317 0.3472 0.3240 0.2973 -0.0322 -0.0090 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 560  LEU C CB  
15065 C  CG  . LEU C  317 0.3573 0.3303 0.2963 -0.0341 -0.0134 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 560  LEU C CG  
15066 C  CD1 . LEU C  317 0.3597 0.3361 0.3026 -0.0357 -0.0172 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 560  LEU C CD1 
15067 C  CD2 . LEU C  317 0.3592 0.3311 0.2918 -0.0318 -0.0177 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 560  LEU C CD2 
15068 N  N   . ILE C  318 0.3339 0.3126 0.3003 -0.0317 0.0029  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 561  ILE C N   
15069 C  CA  . ILE C  318 0.3267 0.3091 0.3031 -0.0305 0.0052  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 561  ILE C CA  
15070 C  C   . ILE C  318 0.3253 0.3063 0.3019 -0.0307 0.0069  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 561  ILE C C   
15071 O  O   . ILE C  318 0.3220 0.3044 0.2999 -0.0298 0.0054  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 561  ILE C O   
15072 C  CB  . ILE C  318 0.3250 0.3093 0.3110 -0.0317 0.0092  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 561  ILE C CB  
15073 C  CG1 . ILE C  318 0.3243 0.3119 0.3135 -0.0313 0.0067  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 561  ILE C CG1 
15074 C  CG2 . ILE C  318 0.3192 0.3062 0.3149 -0.0310 0.0123  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 561  ILE C CG2 
15075 C  CD1 . ILE C  318 0.3266 0.3138 0.3212 -0.0336 0.0097  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 561  ILE C CD1 
15076 N  N   . THR C  319 0.3290 0.3068 0.3038 -0.0324 0.0100  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 562  THR C N   
15077 C  CA  . THR C  319 0.3271 0.3050 0.3068 -0.0329 0.0125  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 562  THR C CA  
15078 C  C   . THR C  319 0.3310 0.3054 0.3026 -0.0335 0.0112  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 562  THR C C   
15079 O  O   . THR C  319 0.3290 0.3044 0.3048 -0.0341 0.0114  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 562  THR C O   
15080 C  CB  . THR C  319 0.3281 0.3055 0.3163 -0.0340 0.0191  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 562  THR C CB  
15081 O  OG1 . THR C  319 0.3361 0.3081 0.3162 -0.0354 0.0215  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 562  THR C OG1 
15082 C  CG2 . THR C  319 0.3247 0.3051 0.3214 -0.0336 0.0208  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 562  THR C CG2 
15083 N  N   . ASN C  320 0.3372 0.3075 0.2976 -0.0338 0.0095  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 563  ASN C N   
15084 C  CA  . ASN C  320 0.3416 0.3079 0.2935 -0.0344 0.0081  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 563  ASN C CA  
15085 C  C   . ASN C  320 0.3408 0.3068 0.2865 -0.0330 0.0023  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 563  ASN C C   
15086 O  O   . ASN C  320 0.3447 0.3084 0.2818 -0.0320 -0.0009 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 563  ASN C O   
15087 C  CB  . ASN C  320 0.3506 0.3112 0.2933 -0.0359 0.0105  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 563  ASN C CB  
15088 C  CG  . ASN C  320 0.3532 0.3124 0.3021 -0.0374 0.0180  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 563  ASN C CG  
15089 O  OD1 . ASN C  320 0.3470 0.3103 0.3087 -0.0370 0.0210  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 563  ASN C OD1 
15090 N  ND2 . ASN C  320 0.3633 0.3161 0.3029 -0.0392 0.0212  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 563  ASN C ND2 
15091 N  N   . SER C  321 0.3366 0.3047 0.2869 -0.0330 0.0012  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 564  SER C N   
15092 C  CA  . SER C  321 0.3373 0.3038 0.2814 -0.0318 -0.0030 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 564  SER C CA  
15093 C  C   . SER C  321 0.3355 0.3027 0.2832 -0.0335 -0.0039 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 564  SER C C   
15094 O  O   . SER C  321 0.3325 0.3028 0.2895 -0.0349 -0.0015 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 564  SER C O   
15095 C  CB  . SER C  321 0.3348 0.3039 0.2807 -0.0297 -0.0041 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 564  SER C CB  
15096 O  OG  . SER C  321 0.3354 0.3029 0.2777 -0.0287 -0.0065 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 564  SER C OG  
15097 N  N   . LEU C  322 0.3386 0.3022 0.2788 -0.0335 -0.0074 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 565  LEU C N   
15098 C  CA  . LEU C  322 0.3387 0.3024 0.2809 -0.0360 -0.0091 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 565  LEU C CA  
15099 C  C   . LEU C  322 0.3343 0.3024 0.2843 -0.0357 -0.0084 0.0003  ? ? ? ? ? ? 565  LEU C C   
15100 O  O   . LEU C  322 0.3335 0.3036 0.2889 -0.0381 -0.0094 0.0046  ? ? ? ? ? ? 565  LEU C O   
15101 C  CB  . LEU C  322 0.3451 0.3023 0.2755 -0.0364 -0.0127 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 565  LEU C CB  
15102 C  CG  . LEU C  322 0.3507 0.3026 0.2732 -0.0377 -0.0143 0.0000  ? ? ? ? ? ? 565  LEU C CG  
15103 C  CD1 . LEU C  322 0.3578 0.3026 0.2690 -0.0380 -0.0170 0.0000  ? ? ? ? ? ? 565  LEU C CD1 
15104 C  CD2 . LEU C  322 0.3497 0.3040 0.2790 -0.0412 -0.0143 0.0040  ? ? ? ? ? ? 565  LEU C CD2 
15105 N  N   . VAL C  323 0.3323 0.3018 0.2828 -0.0330 -0.0070 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 566  VAL C N   
15106 C  CA  . VAL C  323 0.3289 0.3019 0.2860 -0.0326 -0.0059 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 566  VAL C CA  
15107 C  C   . VAL C  323 0.3238 0.3016 0.2907 -0.0313 -0.0022 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 566  VAL C C   
15108 O  O   . VAL C  323 0.3243 0.3017 0.2888 -0.0297 -0.0016 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 566  VAL C O   
15109 C  CB  . VAL C  323 0.3321 0.3020 0.2819 -0.0306 -0.0067 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 566  VAL C CB  
15110 C  CG1 . VAL C  323 0.3290 0.3024 0.2857 -0.0300 -0.0047 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 566  VAL C CG1 
15111 C  CG2 . VAL C  323 0.3394 0.3026 0.2780 -0.0324 -0.0096 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 566  VAL C CG2 
15112 N  N   . ASN C  324 0.3200 0.3018 0.2978 -0.0323 0.0000  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 567  ASN C N   
15113 C  CA  . ASN C  324 0.3166 0.3016 0.3030 -0.0314 0.0040  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 567  ASN C CA  
15114 C  C   . ASN C  324 0.3149 0.3016 0.3026 -0.0297 0.0041  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 567  ASN C C   
15115 O  O   . ASN C  324 0.3140 0.3019 0.3045 -0.0299 0.0039  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 567  ASN C O   
15116 C  CB  . ASN C  324 0.3137 0.3019 0.3125 -0.0326 0.0072  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 567  ASN C CB  
15117 C  CG  . ASN C  324 0.3118 0.3017 0.3189 -0.0319 0.0121  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 567  ASN C CG  
15118 O  OD1 . ASN C  324 0.3112 0.3017 0.3170 -0.0308 0.0120  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 567  ASN C OD1 
15119 N  ND2 . ASN C  324 0.3117 0.3021 0.3274 -0.0326 0.0166  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 567  ASN C ND2 
15120 N  N   . ARG C  325 0.3154 0.3021 0.3010 -0.0283 0.0043  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 568  ARG C N   
15121 C  CA  . ARG C  325 0.3142 0.3027 0.3017 -0.0266 0.0043  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 568  ARG C CA  
15122 C  C   . ARG C  325 0.3108 0.3031 0.3090 -0.0267 0.0076  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 568  ARG C C   
15123 O  O   . ARG C  325 0.3100 0.3043 0.3109 -0.0255 0.0077  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 568  ARG C O   
15124 C  CB  . ARG C  325 0.3170 0.3041 0.2977 -0.0248 0.0019  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 568  ARG C CB  
15125 C  CG  . ARG C  325 0.3212 0.3035 0.2914 -0.0244 -0.0006 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 568  ARG C CG  
15126 C  CD  . ARG C  325 0.3242 0.3052 0.2897 -0.0219 -0.0024 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 568  ARG C CD  
15127 N  NE  . ARG C  325 0.3292 0.3045 0.2848 -0.0214 -0.0039 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 568  ARG C NE  
15128 C  CZ  . ARG C  325 0.3323 0.3037 0.2806 -0.0227 -0.0057 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 568  ARG C CZ  
15129 N  NH1 . ARG C  325 0.3310 0.3037 0.2808 -0.0244 -0.0059 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 568  ARG C NH1 
15130 N  NH2 . ARG C  325 0.3378 0.3032 0.2770 -0.0225 -0.0069 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 568  ARG C NH2 
15131 N  N   . THR C  326 0.3093 0.3025 0.3145 -0.0282 0.0105  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 569  THR C N   
15132 C  CA  . THR C  326 0.3068 0.3027 0.3227 -0.0284 0.0141  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 569  THR C CA  
15133 C  C   . THR C  326 0.3047 0.3029 0.3239 -0.0273 0.0141  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 569  THR C C   
15134 O  O   . THR C  326 0.3040 0.3039 0.3263 -0.0265 0.0148  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 569  THR C O   
15135 C  CB  . THR C  326 0.3060 0.3020 0.3301 -0.0296 0.0180  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 569  THR C CB  
15136 O  OG1 . THR C  326 0.3096 0.3025 0.3296 -0.0306 0.0194  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 569  THR C OG1 
15137 C  CG2 . THR C  326 0.3042 0.3022 0.3390 -0.0297 0.0220  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 569  THR C CG2 
15138 N  N   . ASP C  327 0.3050 0.3026 0.3229 -0.0277 0.0130  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 570  ASP C N   
15139 C  CA  . ASP C  327 0.3057 0.3035 0.3231 -0.0272 0.0129  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 570  ASP C CA  
15140 C  C   . ASP C  327 0.3100 0.3041 0.3164 -0.0279 0.0093  0.0003  ? ? ? ? ? ? 570  ASP C C   
15141 O  O   . ASP C  327 0.3110 0.3048 0.3179 -0.0297 0.0078  0.0049  ? ? ? ? ? ? 570  ASP C O   
15142 C  CB  . ASP C  327 0.3036 0.3040 0.3319 -0.0279 0.0156  0.0013  ? ? ? ? ? ? 570  ASP C CB  
15143 C  CG  . ASP C  327 0.3006 0.3037 0.3395 -0.0275 0.0197  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 570  ASP C CG  
15144 O  OD1 . ASP C  327 0.3005 0.3045 0.3398 -0.0264 0.0205  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 570  ASP C OD1 
15145 O  OD2 . ASP C  327 0.2993 0.3029 0.3459 -0.0282 0.0222  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 570  ASP C OD2 
15146 N  N   . ASP C  328 0.3134 0.3044 0.3103 -0.0266 0.0080  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 571  ASP C N   
15147 C  CA  . ASP C  328 0.3197 0.3053 0.3043 -0.0274 0.0053  0.0003  ? ? ? ? ? ? 571  ASP C CA  
15148 C  C   . ASP C  328 0.3246 0.3074 0.3049 -0.0272 0.0067  0.0023  ? ? ? ? ? ? 571  ASP C C   
15149 O  O   . ASP C  328 0.3259 0.3079 0.3053 -0.0249 0.0092  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 571  ASP C O   
15150 C  CB  . ASP C  328 0.3222 0.3046 0.2984 -0.0259 0.0038  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 571  ASP C CB  
15151 C  CG  . ASP C  328 0.3297 0.3052 0.2926 -0.0272 0.0011  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 571  ASP C CG  
15152 O  OD1 . ASP C  328 0.3340 0.3068 0.2927 -0.0297 -0.0001 0.0025  ? ? ? ? ? ? 571  ASP C OD1 
15153 O  OD2 . ASP C  328 0.3324 0.3046 0.2883 -0.0261 0.0000  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 571  ASP C OD2 
15154 N  N   . ASN C  329 0.3284 0.3094 0.3060 -0.0299 0.0051  0.0073  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C N   
15155 C  CA  . ASN C  329 0.3341 0.3121 0.3077 -0.0301 0.0071  0.0095  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C CA  
15156 C  C   . ASN C  329 0.3450 0.3152 0.3032 -0.0331 0.0040  0.0127  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C C   
15157 O  O   . ASN C  329 0.3526 0.3186 0.3042 -0.0343 0.0052  0.0151  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C O   
15158 C  CB  . ASN C  329 0.3300 0.3132 0.3157 -0.0310 0.0086  0.0132  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C CB  
15159 C  CG  . ASN C  329 0.3211 0.3107 0.3212 -0.0286 0.0122  0.0098  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C CG  
15160 O  OD1 . ASN C  329 0.3202 0.3103 0.3217 -0.0263 0.0151  0.0061  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C OD1 
15161 N  ND2 . ASN C  329 0.3155 0.3095 0.3266 -0.0293 0.0122  0.0111  ? ? ? ? ? ? 572  ASN C ND2 
15162 N  N   . ALA C  330 0.3467 0.3145 0.2988 -0.0348 0.0000  0.0126  ? ? ? ? ? ? 573  ALA C N   
15163 C  CA  . ALA C  330 0.3577 0.3179 0.2951 -0.0388 -0.0042 0.0157  ? ? ? ? ? ? 573  ALA C CA  
15164 C  C   . ALA C  330 0.3687 0.3191 0.2901 -0.0381 -0.0020 0.0129  ? ? ? ? ? ? 573  ALA C C   
15165 O  O   . ALA C  330 0.3671 0.3166 0.2882 -0.0344 0.0012  0.0082  ? ? ? ? ? ? 573  ALA C O   
15166 C  CB  . ALA C  330 0.3556 0.3164 0.2927 -0.0403 -0.0083 0.0157  ? ? ? ? ? ? 573  ALA C CB  
15167 N  N   . GLU C  331 0.3817 0.3238 0.2888 -0.0419 -0.0038 0.0158  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C N   
15168 C  CA  . GLU C  331 0.3940 0.3252 0.2852 -0.0410 0.0000  0.0126  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C CA  
15169 C  C   . GLU C  331 0.3997 0.3243 0.2801 -0.0426 -0.0033 0.0108  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C C   
15170 O  O   . GLU C  331 0.4071 0.3237 0.2776 -0.0406 0.0002  0.0069  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C O   
15171 C  CB  . GLU C  331 0.4086 0.3313 0.2861 -0.0446 0.0005  0.0159  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C CB  
15172 C  CG  . GLU C  331 0.4239 0.3364 0.2827 -0.0512 -0.0055 0.0187  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C CG  
15173 C  CD  . GLU C  331 0.4439 0.3414 0.2809 -0.0530 -0.0015 0.0175  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C CD  
15174 O  OE1 . GLU C  331 0.4525 0.3470 0.2834 -0.0560 -0.0015 0.0213  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C OE1 
15175 O  OE2 . GLU C  331 0.4518 0.3400 0.2777 -0.0513 0.0022  0.0127  ? ? ? ? ? ? 574  GLU C OE2 
15176 N  N   . THR C  332 0.3968 0.3246 0.2798 -0.0463 -0.0098 0.0139  ? ? ? ? ? ? 575  THR C N   
15177 C  CA  . THR C  332 0.3997 0.3232 0.2760 -0.0474 -0.0128 0.0121  ? ? ? ? ? ? 575  THR C CA  
15178 C  C   . THR C  332 0.3859 0.3200 0.2779 -0.0469 -0.0158 0.0132  ? ? ? ? ? ? 575  THR C C   
15179 O  O   . THR C  332 0.3814 0.3219 0.2826 -0.0497 -0.0194 0.0181  ? ? ? ? ? ? 575  THR C O   
15180 C  CB  . THR C  332 0.4149 0.3284 0.2744 -0.0541 -0.0183 0.0151  ? ? ? ? ? ? 575  THR C CB  
15181 O  OG1 . THR C  332 0.4305 0.3324 0.2729 -0.0554 -0.0152 0.0142  ? ? ? ? ? ? 575  THR C OG1 
15182 C  CG2 . THR C  332 0.4187 0.3267 0.2709 -0.0550 -0.0204 0.0128  ? ? ? ? ? ? 575  THR C CG2 
15183 N  N   . ALA C  333 0.3802 0.3158 0.2755 -0.0434 -0.0139 0.0092  ? ? ? ? ? ? 576  ALA C N   
15184 C  CA  . ALA C  333 0.3693 0.3133 0.2775 -0.0429 -0.0156 0.0098  ? ? ? ? ? ? 576  ALA C CA  
15185 C  C   . ALA C  333 0.3729 0.3157 0.2787 -0.0481 -0.0214 0.0139  ? ? ? ? ? ? 576  ALA C C   
15186 O  O   . ALA C  333 0.3848 0.3183 0.2760 -0.0517 -0.0245 0.0146  ? ? ? ? ? ? 576  ALA C O   
15187 C  CB  . ALA C  333 0.3646 0.3094 0.2747 -0.0384 -0.0128 0.0048  ? ? ? ? ? ? 576  ALA C CB  
15188 N  N   . ALA C  334 0.3637 0.3152 0.2840 -0.0486 -0.0225 0.0167  ? ? ? ? ? ? 577  ALA C N   
15189 C  CA  . ALA C  334 0.3663 0.3180 0.2874 -0.0531 -0.0275 0.0210  ? ? ? ? ? ? 577  ALA C CA  
15190 C  C   . ALA C  334 0.3729 0.3169 0.2822 -0.0542 -0.0290 0.0185  ? ? ? ? ? ? 577  ALA C C   
15191 O  O   . ALA C  334 0.3818 0.3207 0.2832 -0.0593 -0.0340 0.0216  ? ? ? ? ? ? 577  ALA C O   
15192 C  CB  . ALA C  334 0.3558 0.3175 0.2953 -0.0527 -0.0266 0.0240  ? ? ? ? ? ? 577  ALA C CB  
15193 N  N   . VAL C  335 0.3698 0.3127 0.2776 -0.0498 -0.0253 0.0133  ? ? ? ? ? ? 578  VAL C N   
15194 C  CA  . VAL C  335 0.3763 0.3118 0.2737 -0.0506 -0.0267 0.0114  ? ? ? ? ? ? 578  VAL C CA  
15195 C  C   . VAL C  335 0.3787 0.3088 0.2682 -0.0459 -0.0229 0.0059  ? ? ? ? ? ? 578  VAL C C   
15196 O  O   . VAL C  335 0.3711 0.3065 0.2680 -0.0414 -0.0194 0.0033  ? ? ? ? ? ? 578  VAL C O   
15197 C  CB  . VAL C  335 0.3701 0.3108 0.2768 -0.0509 -0.0269 0.0125  ? ? ? ? ? ? 578  VAL C CB  
15198 C  CG1 . VAL C  335 0.3770 0.3099 0.2730 -0.0514 -0.0279 0.0106  ? ? ? ? ? ? 578  VAL C CG1 
15199 C  CG2 . VAL C  335 0.3688 0.3145 0.2847 -0.0556 -0.0306 0.0187  ? ? ? ? ? ? 578  VAL C CG2 
15200 N  N   . PRO C  336 0.3901 0.3094 0.2649 -0.0469 -0.0236 0.0044  ? ? ? ? ? ? 579  PRO C N   
15201 C  CA  . PRO C  336 0.3918 0.3071 0.2623 -0.0417 -0.0194 0.0001  ? ? ? ? ? ? 579  PRO C CA  
15202 C  C   . PRO C  336 0.3875 0.3047 0.2614 -0.0388 -0.0188 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 579  PRO C C   
15203 O  O   . PRO C  336 0.3869 0.3048 0.2618 -0.0414 -0.0213 0.0000  ? ? ? ? ? ? 579  PRO C O   
15204 C  CB  . PRO C  336 0.4074 0.3091 0.2606 -0.0440 -0.0195 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 579  PRO C CB  
15205 C  CG  . PRO C  336 0.4132 0.3115 0.2612 -0.0505 -0.0250 0.0025  ? ? ? ? ? ? 579  PRO C CG  
15206 C  CD  . PRO C  336 0.4024 0.3124 0.2648 -0.0526 -0.0278 0.0065  ? ? ? ? ? ? 579  PRO C CD  
15207 N  N   . SER C  337 0.3853 0.3033 0.2611 -0.0336 -0.0157 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 580  SER C N   
15208 C  CA  . SER C  337 0.3827 0.3022 0.2606 -0.0311 -0.0159 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 580  SER C CA  
15209 C  C   . SER C  337 0.3837 0.3021 0.2620 -0.0257 -0.0132 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 580  SER C C   
15210 O  O   . SER C  337 0.3843 0.3027 0.2640 -0.0235 -0.0105 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 580  SER C O   
15211 C  CB  . SER C  337 0.3721 0.3018 0.2617 -0.0314 -0.0163 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 580  SER C CB  
15212 O  OG  . SER C  337 0.3658 0.3017 0.2634 -0.0278 -0.0141 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 580  SER C OG  
15213 N  N   . TYR C  338 0.3846 0.3021 0.2621 -0.0235 -0.0140 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 581  TYR C N   
15214 C  CA  . TYR C  338 0.3839 0.3033 0.2655 -0.0184 -0.0126 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CA  
15215 C  C   . TYR C  338 0.3766 0.3044 0.2656 -0.0179 -0.0146 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 581  TYR C C   
15216 O  O   . TYR C  338 0.3743 0.3038 0.2631 -0.0210 -0.0160 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 581  TYR C O   
15217 C  CB  . TYR C  338 0.3941 0.3038 0.2673 -0.0161 -0.0117 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CB  
15218 C  CG  . TYR C  338 0.3983 0.3035 0.2652 -0.0178 -0.0142 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CG  
15219 C  CD1 . TYR C  338 0.3979 0.3052 0.2670 -0.0151 -0.0158 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CD1 
15220 C  CD2 . TYR C  338 0.4041 0.3023 0.2622 -0.0223 -0.0152 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CD2 
15221 C  CE1 . TYR C  338 0.4028 0.3053 0.2654 -0.0166 -0.0176 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CE1 
15222 C  CE2 . TYR C  338 0.4085 0.3022 0.2613 -0.0238 -0.0171 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CE2 
15223 C  CZ  . TYR C  338 0.4078 0.3035 0.2627 -0.0208 -0.0179 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 581  TYR C CZ  
15224 O  OH  . TYR C  338 0.4129 0.3038 0.2621 -0.0222 -0.0193 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 581  TYR C OH  
15225 N  N   . SER C  339 0.3738 0.3066 0.2697 -0.0144 -0.0145 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 582  SER C N   
15226 C  CA  . SER C  339 0.3688 0.3087 0.2705 -0.0145 -0.0166 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 582  SER C CA  
15227 C  C   . SER C  339 0.3725 0.3124 0.2751 -0.0110 -0.0185 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 582  SER C C   
15228 O  O   . SER C  339 0.3752 0.3135 0.2803 -0.0074 -0.0171 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 582  SER C O   
15229 C  CB  . SER C  339 0.3612 0.3092 0.2731 -0.0145 -0.0154 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 582  SER C CB  
15230 O  OG  . SER C  339 0.3574 0.3064 0.2704 -0.0175 -0.0137 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 582  SER C OG  
15231 N  N   . PHE C  340 0.3737 0.3152 0.2744 -0.0120 -0.0216 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 583  PHE C N   
15232 C  CA  . PHE C  340 0.3780 0.3202 0.2797 -0.0092 -0.0248 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CA  
15233 C  C   . PHE C  340 0.3786 0.3240 0.2784 -0.0118 -0.0280 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 583  PHE C C   
15234 O  O   . PHE C  340 0.3765 0.3219 0.2734 -0.0154 -0.0266 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 583  PHE C O   
15235 C  CB  . PHE C  340 0.3863 0.3201 0.2802 -0.0074 -0.0251 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CB  
15236 C  CG  . PHE C  340 0.3902 0.3187 0.2739 -0.0107 -0.0259 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CG  
15237 C  CD1 . PHE C  340 0.3955 0.3229 0.2743 -0.0111 -0.0292 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CD1 
15238 C  CD2 . PHE C  340 0.3894 0.3140 0.2687 -0.0136 -0.0234 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CD2 
15239 C  CE1 . PHE C  340 0.3997 0.3218 0.2694 -0.0141 -0.0289 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CE1 
15240 C  CE2 . PHE C  340 0.3930 0.3132 0.2649 -0.0167 -0.0237 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CE2 
15241 C  CZ  . PHE C  340 0.3979 0.3168 0.2652 -0.0168 -0.0260 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 583  PHE C CZ  
15242 N  N   . ILE C  341 0.3825 0.3303 0.2841 -0.0103 -0.0323 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 584  ILE C N   
15243 C  CA  . ILE C  341 0.3864 0.3358 0.2837 -0.0133 -0.0361 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 584  ILE C CA  
15244 C  C   . ILE C  341 0.3961 0.3396 0.2840 -0.0127 -0.0395 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 584  ILE C C   
15245 O  O   . ILE C  341 0.4019 0.3418 0.2799 -0.0159 -0.0405 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 584  ILE C O   
15246 C  CB  . ILE C  341 0.3843 0.3416 0.2908 -0.0134 -0.0395 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 584  ILE C CB  
15247 C  CG1 . ILE C  341 0.3912 0.3483 0.2904 -0.0174 -0.0437 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 584  ILE C CG1 
15248 C  CG2 . ILE C  341 0.3853 0.3459 0.3007 -0.0090 -0.0423 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 584  ILE C CG2 
15249 C  CD1 . ILE C  341 0.3916 0.3452 0.2831 -0.0215 -0.0400 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 584  ILE C CD1 
15250 N  N   . ARG C  342 0.3988 0.3403 0.2893 -0.0085 -0.0403 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 585  ARG C N   
15251 C  CA  . ARG C  342 0.4083 0.3439 0.2908 -0.0075 -0.0432 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 585  ARG C CA  
15252 C  C   . ARG C  342 0.4103 0.3391 0.2919 -0.0042 -0.0397 0.0004  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C C   
15253 O  O   . ARG C  342 0.4058 0.3354 0.2943 -0.0018 -0.0361 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 585  ARG C O   
15254 C  CB  . ARG C  342 0.4133 0.3532 0.3006 -0.0058 -0.0497 0.0019  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C CB  
15255 C  CG  . ARG C  342 0.4146 0.3595 0.3004 -0.0099 -0.0540 0.0002  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C CG  
15256 C  CD  . ARG C  342 0.4191 0.3693 0.3124 -0.0080 -0.0610 0.0042  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C CD  
15257 N  NE  . ARG C  342 0.4311 0.3766 0.3146 -0.0087 -0.0666 0.0082  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C NE  
15258 C  CZ  . ARG C  342 0.4364 0.3837 0.3264 -0.0050 -0.0717 0.0139  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C CZ  
15259 N  NH1 . ARG C  342 0.4305 0.3836 0.3372 -0.0002 -0.0706 0.0160  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C NH1 
15260 N  NH2 . ARG C  342 0.4481 0.3910 0.3283 -0.0060 -0.0772 0.0179  ? ? ? ? ? ? 585  ARG C NH2 
15261 N  N   . ALA C  343 0.4184 0.3396 0.2906 -0.0042 -0.0405 0.0026  ? ? ? ? ? ? 586  ALA C N   
15262 C  CA  . ALA C  343 0.4223 0.3352 0.2916 -0.0018 -0.0370 0.0039  ? ? ? ? ? ? 586  ALA C CA  
15263 C  C   . ALA C  343 0.4322 0.3405 0.2974 0.0002  -0.0404 0.0082  ? ? ? ? ? ? 586  ALA C C   
15264 O  O   . ALA C  343 0.4359 0.3467 0.2977 -0.0014 -0.0452 0.0097  ? ? ? ? ? ? 586  ALA C O   
15265 C  CB  . ALA C  343 0.4218 0.3291 0.2825 -0.0058 -0.0336 0.0019  ? ? ? ? ? ? 586  ALA C CB  
15266 N  N   . HIS C  344 0.4381 0.3385 0.3020 0.0034  -0.0378 0.0103  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C N   
15267 C  CA  . HIS C  344 0.4481 0.3435 0.3088 0.0057  -0.0408 0.0150  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C CA  
15268 C  C   . HIS C  344 0.4536 0.3465 0.3024 0.0015  -0.0442 0.0159  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C C   
15269 O  O   . HIS C  344 0.4614 0.3539 0.3083 0.0026  -0.0491 0.0202  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C O   
15270 C  CB  . HIS C  344 0.4547 0.3395 0.3131 0.0087  -0.0361 0.0161  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C CB  
15271 C  CG  . HIS C  344 0.4575 0.3336 0.3040 0.0046  -0.0332 0.0140  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C CG  
15272 N  ND1 . HIS C  344 0.4521 0.3271 0.2968 0.0016  -0.0293 0.0099  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C ND1 
15273 C  CD2 . HIS C  344 0.4653 0.3339 0.3017 0.0025  -0.0340 0.0159  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C CD2 
15274 C  CE1 . HIS C  344 0.4563 0.3239 0.2912 -0.0021 -0.0281 0.0095  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C CE1 
15275 N  NE2 . HIS C  344 0.4642 0.3276 0.2939 -0.0016 -0.0305 0.0129  ? ? ? ? ? ? 587  HIS C NE2 
15276 N  N   . ASP C  345 0.4505 0.3416 0.2918 -0.0032 -0.0416 0.0125  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C N   
15277 C  CA  . ASP C  345 0.4560 0.3447 0.2863 -0.0074 -0.0434 0.0130  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C CA  
15278 C  C   . ASP C  345 0.4511 0.3467 0.2808 -0.0114 -0.0443 0.0097  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C C   
15279 O  O   . ASP C  345 0.4577 0.3539 0.2811 -0.0134 -0.0481 0.0109  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C O   
15280 C  CB  . ASP C  345 0.4595 0.3395 0.2812 -0.0102 -0.0393 0.0127  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C CB  
15281 C  CG  . ASP C  345 0.4511 0.3315 0.2764 -0.0120 -0.0347 0.0090  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C CG  
15282 O  OD1 . ASP C  345 0.4431 0.3295 0.2769 -0.0106 -0.0340 0.0068  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C OD1 
15283 O  OD2 . ASP C  345 0.4534 0.3279 0.2731 -0.0151 -0.0320 0.0089  ? ? ? ? ? ? 588  ASP C OD2 
15284 N  N   . SER C  346 0.4411 0.3410 0.2762 -0.0130 -0.0407 0.0058  ? ? ? ? ? ? 589  SER C N   
15285 C  CA  . SER C  346 0.4372 0.3422 0.2718 -0.0167 -0.0402 0.0026  ? ? ? ? ? ? 589  SER C CA  
15286 C  C   . SER C  346 0.4372 0.3490 0.2765 -0.0159 -0.0452 0.0026  ? ? ? ? ? ? 589  SER C C   
15287 O  O   . SER C  346 0.4315 0.3487 0.2817 -0.0126 -0.0462 0.0028  ? ? ? ? ? ? 589  SER C O   
15288 C  CB  . SER C  346 0.4267 0.3349 0.2678 -0.0181 -0.0355 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 589  SER C CB  
15289 O  OG  . SER C  346 0.4219 0.3361 0.2661 -0.0206 -0.0349 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 589  SER C OG  
15290 N  N   . GLU C  347 0.4448 0.3558 0.2755 -0.0192 -0.0479 0.0025  ? ? ? ? ? ? 590  GLU C N   
15291 C  CA  . GLU C  347 0.4471 0.3637 0.2797 -0.0202 -0.0533 0.0021  ? ? ? ? ? ? 590  GLU C CA  
15292 C  C   . GLU C  347 0.4519 0.3704 0.2891 -0.0165 -0.0598 0.0071  ? ? ? ? ? ? 590  GLU C C   
15293 O  O   . GLU C  347 0.4503 0.3759 0.2959 -0.0157 -0.0645 0.0077  ? ? ? ? ? ? 590  GLU C O   
15294 C  CB  . GLU C  347 0.4356 0.3599 0.2796 -0.0203 -0.0511 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 590  GLU C CB  
15295 C  CG  . GLU C  347 0.4325 0.3556 0.2728 -0.0242 -0.0455 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 590  GLU C CG  
15296 C  CD  . GLU C  347 0.4435 0.3628 0.2714 -0.0289 -0.0468 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 590  GLU C CD  
15297 O  OE1 . GLU C  347 0.4479 0.3613 0.2669 -0.0316 -0.0422 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 590  GLU C OE1 
15298 O  OE2 . GLU C  347 0.4495 0.3710 0.2754 -0.0303 -0.0525 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 590  GLU C OE2 
15299 N  N   . VAL C  348 0.4580 0.3701 0.2908 -0.0140 -0.0599 0.0110  ? ? ? ? ? ? 591  VAL C N   
15300 C  CA  . VAL C  348 0.4653 0.3779 0.3013 -0.0105 -0.0662 0.0168  ? ? ? ? ? ? 591  VAL C CA  
15301 C  C   . VAL C  348 0.4787 0.3827 0.2997 -0.0124 -0.0682 0.0202  ? ? ? ? ? ? 591  VAL C C   
15302 O  O   . VAL C  348 0.4891 0.3923 0.3010 -0.0156 -0.0739 0.0219  ? ? ? ? ? ? 591  VAL C O   
15303 C  CB  . VAL C  348 0.4607 0.3729 0.3082 -0.0044 -0.0635 0.0193  ? ? ? ? ? ? 591  VAL C CB  
15304 C  CG1 . VAL C  348 0.4693 0.3814 0.3206 -0.0007 -0.0693 0.0259  ? ? ? ? ? ? 591  VAL C CG1 
15305 C  CG2 . VAL C  348 0.4490 0.3691 0.3109 -0.0024 -0.0611 0.0165  ? ? ? ? ? ? 591  VAL C CG2 
15306 N  N   . GLN C  349 0.4798 0.3762 0.2970 -0.0109 -0.0634 0.0210  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C N   
15307 C  CA  . GLN C  349 0.4927 0.3807 0.2962 -0.0126 -0.0648 0.0244  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C CA  
15308 C  C   . GLN C  349 0.4989 0.3845 0.2882 -0.0189 -0.0643 0.0214  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C C   
15309 O  O   . GLN C  349 0.5127 0.3934 0.2894 -0.0212 -0.0684 0.0245  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C O   
15310 C  CB  . GLN C  349 0.4929 0.3729 0.2948 -0.0106 -0.0592 0.0254  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C CB  
15311 C  CG  . GLN C  349 0.4895 0.3658 0.2850 -0.0146 -0.0527 0.0212  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C CG  
15312 C  CD  . GLN C  349 0.4885 0.3582 0.2852 -0.0129 -0.0481 0.0218  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C CD  
15313 O  OE1 . GLN C  349 0.4877 0.3566 0.2918 -0.0084 -0.0485 0.0238  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C OE1 
15314 N  NE2 . GLN C  349 0.4893 0.3539 0.2792 -0.0166 -0.0433 0.0202  ? ? ? ? ? ? 592  GLN C NE2 
15315 N  N   . ASP C  350 0.4904 0.3788 0.2811 -0.0217 -0.0592 0.0157  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C N   
15316 C  CA  . ASP C  350 0.4976 0.3831 0.2757 -0.0274 -0.0578 0.0127  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C CA  
15317 C  C   . ASP C  350 0.5085 0.3955 0.2797 -0.0299 -0.0657 0.0139  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C C   
15318 O  O   . ASP C  350 0.5227 0.4029 0.2773 -0.0344 -0.0663 0.0139  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C O   
15319 C  CB  . ASP C  350 0.4863 0.3766 0.2709 -0.0293 -0.0523 0.0068  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C CB  
15320 C  CG  . ASP C  350 0.4743 0.3653 0.2681 -0.0273 -0.0459 0.0055  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C CG  
15321 O  OD1 . ASP C  350 0.4757 0.3616 0.2642 -0.0297 -0.0401 0.0046  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C OD1 
15322 O  OD2 . ASP C  350 0.4639 0.3605 0.2705 -0.0237 -0.0465 0.0054  ? ? ? ? ? ? 593  ASP C OD2 
15323 N  N   . LEU C  351 0.5025 0.3983 0.2862 -0.0276 -0.0714 0.0147  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C N   
15324 C  CA  . LEU C  351 0.5117 0.4103 0.2910 -0.0308 -0.0796 0.0155  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C CA  
15325 C  C   . LEU C  351 0.5265 0.4205 0.2972 -0.0303 -0.0868 0.0224  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C C   
15326 O  O   . LEU C  351 0.5422 0.4316 0.2974 -0.0352 -0.0919 0.0234  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C O   
15327 C  CB  . LEU C  351 0.5011 0.4111 0.2984 -0.0283 -0.0838 0.0153  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C CB  
15328 C  CG  . LEU C  351 0.4847 0.4004 0.2943 -0.0274 -0.0769 0.0096  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C CG  
15329 C  CD1 . LEU C  351 0.4765 0.4031 0.3034 -0.0251 -0.0816 0.0101  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C CD1 
15330 C  CD2 . LEU C  351 0.4879 0.3995 0.2860 -0.0331 -0.0721 0.0036  ? ? ? ? ? ? 594  LEU C CD2 
15331 N  N   . ILE C  352 0.5232 0.4174 0.3028 -0.0246 -0.0872 0.0273  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C N   
15332 C  CA  . ILE C  352 0.5379 0.4268 0.3095 -0.0238 -0.0935 0.0347  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C CA  
15333 C  C   . ILE C  352 0.5525 0.4298 0.3017 -0.0286 -0.0907 0.0344  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C C   
15334 O  O   . ILE C  352 0.5689 0.4420 0.3042 -0.0322 -0.0973 0.0377  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C O   
15335 C  CB  . ILE C  352 0.5331 0.4217 0.3167 -0.0169 -0.0920 0.0395  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C CB  
15336 C  CG1 . ILE C  352 0.5235 0.4228 0.3282 -0.0121 -0.0959 0.0416  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C CG1 
15337 C  CG2 . ILE C  352 0.5488 0.4304 0.3225 -0.0165 -0.0970 0.0468  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C CG2 
15338 C  CD1 . ILE C  352 0.5327 0.4375 0.3394 -0.0133 -0.1070 0.0469  ? ? ? ? ? ? 595  ILE C CD1 
15339 N  N   . ARG C  353 0.5472 0.4192 0.2930 -0.0289 -0.0810 0.0306  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C N   
15340 C  CA  . ARG C  353 0.5605 0.4220 0.2866 -0.0336 -0.0771 0.0299  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C CA  
15341 C  C   . ARG C  353 0.5715 0.4313 0.2837 -0.0400 -0.0794 0.0265  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C C   
15342 O  O   . ARG C  353 0.5903 0.4412 0.2832 -0.0441 -0.0816 0.0288  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C O   
15343 C  CB  . ARG C  353 0.5517 0.4098 0.2792 -0.0338 -0.0661 0.0257  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C CB  
15344 C  CG  . ARG C  353 0.5641 0.4127 0.2735 -0.0391 -0.0603 0.0239  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C CG  
15345 C  CD  . ARG C  353 0.5537 0.4007 0.2684 -0.0393 -0.0494 0.0202  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C CD  
15346 N  NE  . ARG C  353 0.5655 0.4048 0.2648 -0.0447 -0.0432 0.0178  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C NE  
15347 C  CZ  . ARG C  353 0.5816 0.4103 0.2651 -0.0470 -0.0407 0.0209  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C CZ  
15348 N  NH1 . ARG C  353 0.5868 0.4114 0.2685 -0.0444 -0.0440 0.0269  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C NH1 
15349 N  NH2 . ARG C  353 0.5936 0.4149 0.2627 -0.0520 -0.0341 0.0182  ? ? ? ? ? ? 596  ARG C NH2 
15350 N  N   . ASP C  354 0.5621 0.4290 0.2821 -0.0414 -0.0788 0.0211  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C N   
15351 C  CA  . ASP C  354 0.5748 0.4381 0.2798 -0.0481 -0.0803 0.0173  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C CA  
15352 C  C   . ASP C  354 0.5932 0.4541 0.2865 -0.0507 -0.0920 0.0228  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C C   
15353 O  O   . ASP C  354 0.6134 0.4642 0.2843 -0.0565 -0.0930 0.0229  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C O   
15354 C  CB  . ASP C  354 0.5626 0.4345 0.2795 -0.0489 -0.0796 0.0115  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C CB  
15355 C  CG  . ASP C  354 0.5466 0.4202 0.2732 -0.0474 -0.0681 0.0060  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C CG  
15356 O  OD1 . ASP C  354 0.5484 0.4151 0.2687 -0.0476 -0.0603 0.0058  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C OD1 
15357 O  OD2 . ASP C  354 0.5323 0.4145 0.2738 -0.0461 -0.0670 0.0025  ? ? ? ? ? ? 597  ASP C OD2 
15358 N  N   . ILE C  355 0.5870 0.4571 0.2958 -0.0465 -0.1008 0.0279  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C N   
15359 C  CA  . ILE C  355 0.6027 0.4733 0.3050 -0.0488 -0.1136 0.0341  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C CA  
15360 C  C   . ILE C  355 0.6203 0.4802 0.3053 -0.0497 -0.1152 0.0400  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C C   
15361 O  O   . ILE C  355 0.6417 0.4942 0.3062 -0.0556 -0.1213 0.0421  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C O   
15362 C  CB  . ILE C  355 0.5907 0.4742 0.3174 -0.0431 -0.1211 0.0391  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C CB  
15363 C  CG1 . ILE C  355 0.5770 0.4701 0.3175 -0.0437 -0.1203 0.0333  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C CG1 
15364 C  CG2 . ILE C  355 0.6063 0.4915 0.3298 -0.0446 -0.1350 0.0474  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C CG2 
15365 C  CD1 . ILE C  355 0.5609 0.4662 0.3280 -0.0370 -0.1228 0.0365  ? ? ? ? ? ? 598  ILE C CD1 
15366 N  N   . ILE C  356 0.6127 0.4707 0.3047 -0.0441 -0.1094 0.0427  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C N   
15367 C  CA  . ILE C  356 0.6289 0.4764 0.3055 -0.0446 -0.1102 0.0485  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C CA  
15368 C  C   . ILE C  356 0.6458 0.4809 0.2961 -0.0519 -0.1047 0.0444  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C C   
15369 O  O   . ILE C  356 0.6678 0.4955 0.2982 -0.0569 -0.1113 0.0479  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C O   
15370 C  CB  . ILE C  356 0.6182 0.4642 0.3055 -0.0383 -0.1031 0.0507  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C CB  
15371 C  CG1 . ILE C  356 0.6099 0.4643 0.3180 -0.0313 -0.1095 0.0570  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C CG1 
15372 C  CG2 . ILE C  356 0.6354 0.4683 0.3035 -0.0402 -0.1006 0.0546  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C CG2 
15373 C  CD1 . ILE C  356 0.5974 0.4505 0.3177 -0.0253 -0.1014 0.0570  ? ? ? ? ? ? 599  ILE C CD1 
15374 N  N   . LYS C  357 0.6368 0.4693 0.2870 -0.0527 -0.0927 0.0373  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C N   
15375 C  CA  . LYS C  357 0.6529 0.4733 0.2800 -0.0590 -0.0856 0.0335  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C CA  
15376 C  C   . LYS C  357 0.6709 0.4873 0.2801 -0.0663 -0.0915 0.0311  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C C   
15377 O  O   . LYS C  357 0.6911 0.4950 0.2765 -0.0721 -0.0877 0.0296  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C O   
15378 C  CB  . LYS C  357 0.6386 0.4594 0.2729 -0.0587 -0.0723 0.0262  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C CB  
15379 C  CG  . LYS C  357 0.6496 0.4584 0.2689 -0.0611 -0.0622 0.0259  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C CG  
15380 C  CD  . LYS C  357 0.6381 0.4474 0.2641 -0.0618 -0.0495 0.0191  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C CD  
15381 C  CE  . LYS C  357 0.6577 0.4530 0.2619 -0.0670 -0.0403 0.0176  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C CE  
15382 N  NZ  . LYS C  357 0.6557 0.4502 0.2596 -0.0703 -0.0313 0.0098  ? ? ? ? ? ? 600  LYS C NZ  
15383 N  N   . ALA C  358 0.6643 0.4907 0.2847 -0.0662 -0.1000 0.0304  ? ? ? ? ? ? 601  ALA C N   
15384 C  CA  . ALA C  358 0.6800 0.5029 0.2848 -0.0738 -0.1050 0.0267  ? ? ? ? ? ? 601  ALA C CA  
15385 C  C   . ALA C  358 0.7006 0.5212 0.2928 -0.0771 -0.1196 0.0342  ? ? ? ? ? ? 601  ALA C C   
15386 O  O   . ALA C  358 0.7239 0.5345 0.2917 -0.0849 -0.1228 0.0329  ? ? ? ? ? ? 601  ALA C O   
15387 C  CB  . ALA C  358 0.6629 0.4975 0.2861 -0.0731 -0.1060 0.0213  ? ? ? ? ? ? 601  ALA C CB  
15388 N  N   . GLU C  359 0.6931 0.5225 0.3018 -0.0714 -0.1283 0.0424  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C N   
15389 C  CA  . GLU C  359 0.7096 0.5407 0.3128 -0.0741 -0.1443 0.0503  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C CA  
15390 C  C   . GLU C  359 0.7155 0.5450 0.3203 -0.0695 -0.1495 0.0608  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C C   
15391 O  O   . GLU C  359 0.7282 0.5604 0.3320 -0.0706 -0.1635 0.0694  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C O   
15392 C  CB  . GLU C  359 0.6953 0.5420 0.3225 -0.0720 -0.1532 0.0511  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C CB  
15393 C  CG  . GLU C  359 0.6940 0.5417 0.3177 -0.0776 -0.1510 0.0422  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C CG  
15394 C  CD  . GLU C  359 0.6911 0.5512 0.3299 -0.0788 -0.1640 0.0447  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C CD  
15395 O  OE1 . GLU C  359 0.6757 0.5432 0.3283 -0.0785 -0.1600 0.0381  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C OE1 
15396 O  OE2 . GLU C  359 0.7040 0.5670 0.3421 -0.0802 -0.1782 0.0537  ? ? ? ? ? ? 602  GLU C OE2 
15397 N  N   . ILE C  360 0.7066 0.5321 0.3151 -0.0644 -0.1388 0.0608  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C N   
15398 C  CA  . ILE C  360 0.7093 0.5341 0.3233 -0.0590 -0.1426 0.0704  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C CA  
15399 C  C   . ILE C  360 0.7208 0.5313 0.3161 -0.0600 -0.1336 0.0710  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C C   
15400 O  O   . ILE C  360 0.7444 0.5453 0.3189 -0.0639 -0.1393 0.0771  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C O   
15401 C  CB  . ILE C  360 0.6846 0.5219 0.3303 -0.0498 -0.1416 0.0724  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C CB  
15402 C  CG1 . ILE C  360 0.6779 0.5288 0.3409 -0.0493 -0.1523 0.0740  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C CG1 
15403 C  CG2 . ILE C  360 0.6894 0.5238 0.3395 -0.0443 -0.1441 0.0821  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C CG2 
15404 C  CD1 . ILE C  360 0.6558 0.5187 0.3499 -0.0404 -0.1511 0.0763  ? ? ? ? ? ? 603  ILE C CD1 
15405 N  N   . ASN C  361 0.7057 0.5147 0.3077 -0.0569 -0.1200 0.0654  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C N   
15406 C  CA  . ASN C  361 0.7174 0.5129 0.3019 -0.0587 -0.1110 0.0658  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C CA  
15407 C  C   . ASN C  361 0.7116 0.5031 0.2906 -0.0618 -0.0975 0.0560  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C C   
15408 O  O   . ASN C  361 0.6901 0.4878 0.2873 -0.0577 -0.0894 0.0516  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C O   
15409 C  CB  . ASN C  361 0.7090 0.5043 0.3066 -0.0516 -0.1081 0.0716  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C CB  
15410 C  CG  . ASN C  361 0.7053 0.4924 0.2984 -0.0517 -0.0935 0.0674  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C CG  
15411 O  OD1 . ASN C  361 0.7192 0.4961 0.2918 -0.0575 -0.0868 0.0641  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C OD1 
15412 N  ND2 . ASN C  361 0.6877 0.4789 0.3000 -0.0456 -0.0884 0.0677  ? ? ? ? ? ? 604  ASN C ND2 
15413 N  N   . PRO C  362 0.7314 0.5127 0.2858 -0.0693 -0.0953 0.0526  ? ? ? ? ? ? 605  PRO C N   
15414 C  CA  . PRO C  362 0.7262 0.5043 0.2774 -0.0722 -0.0823 0.0433  ? ? ? ? ? ? 605  PRO C CA  
15415 C  C   . PRO C  362 0.7134 0.4898 0.2741 -0.0685 -0.0693 0.0419  ? ? ? ? ? ? 605  PRO C C   
15416 O  O   . PRO C  362 0.6984 0.4787 0.2698 -0.0681 -0.0599 0.0351  ? ? ? ? ? ? 605  PRO C O   
15417 C  CB  . PRO C  362 0.7556 0.5190 0.2748 -0.0807 -0.0812 0.0417  ? ? ? ? ? ? 605  PRO C CB  
15418 C  CG  . PRO C  362 0.7703 0.5358 0.2816 -0.0833 -0.0986 0.0477  ? ? ? ? ? ? 605  PRO C CG  
15419 C  CD  . PRO C  362 0.7550 0.5318 0.2896 -0.0755 -0.1072 0.0557  ? ? ? ? ? ? 605  PRO C CD  
15420 N  N   . ASN C  363 0.7189 0.4899 0.2771 -0.0661 -0.0688 0.0484  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C N   
15421 C  CA  . ASN C  363 0.7104 0.4779 0.2747 -0.0641 -0.0561 0.0472  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C CA  
15422 C  C   . ASN C  363 0.6861 0.4637 0.2770 -0.0571 -0.0558 0.0484  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C C   
15423 O  O   . ASN C  363 0.6796 0.4546 0.2766 -0.0555 -0.0472 0.0484  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C O   
15424 C  CB  . ASN C  363 0.7318 0.4854 0.2766 -0.0663 -0.0529 0.0529  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C CB  
15425 C  CG  . ASN C  363 0.7596 0.5005 0.2745 -0.0738 -0.0521 0.0519  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C CG  
15426 O  OD1 . ASN C  363 0.7625 0.4997 0.2701 -0.0779 -0.0430 0.0448  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C OD1 
15427 N  ND2 . ASN C  363 0.7815 0.5152 0.2784 -0.0759 -0.0618 0.0591  ? ? ? ? ? ? 606  ASN C ND2 
15428 N  N   . VAL C  364 0.6744 0.4627 0.2805 -0.0531 -0.0651 0.0497  ? ? ? ? ? ? 607  VAL C N   
15429 C  CA  . VAL C  364 0.6552 0.4510 0.2839 -0.0465 -0.0651 0.0514  ? ? ? ? ? ? 607  VAL C CA  
15430 C  C   . VAL C  364 0.6392 0.4366 0.2788 -0.0460 -0.0534 0.0456  ? ? ? ? ? ? 607  VAL C C   
15431 O  O   . VAL C  364 0.6344 0.4336 0.2734 -0.0492 -0.0472 0.0391  ? ? ? ? ? ? 607  VAL C O   
15432 C  CB  . VAL C  364 0.6426 0.4505 0.2879 -0.0428 -0.0737 0.0513  ? ? ? ? ? ? 607  VAL C CB  
15433 C  CG1 . VAL C  364 0.6387 0.4521 0.2829 -0.0467 -0.0736 0.0443  ? ? ? ? ? ? 607  VAL C CG1 
15434 C  CG2 . VAL C  364 0.6223 0.4366 0.2901 -0.0366 -0.0704 0.0509  ? ? ? ? ? ? 607  VAL C CG2 
15435 N  N   . VAL C  365 0.6320 0.4282 0.2814 -0.0424 -0.0503 0.0482  ? ? ? ? ? ? 608  VAL C N   
15436 C  CA  . VAL C  365 0.6198 0.4167 0.2778 -0.0431 -0.0400 0.0437  ? ? ? ? ? ? 608  VAL C CA  
15437 C  C   . VAL C  365 0.5977 0.4051 0.2775 -0.0390 -0.0403 0.0404  ? ? ? ? ? ? 608  VAL C C   
15438 O  O   . VAL C  365 0.5930 0.4032 0.2822 -0.0343 -0.0458 0.0435  ? ? ? ? ? ? 608  VAL C O   
15439 C  CB  . VAL C  365 0.6282 0.4153 0.2805 -0.0439 -0.0342 0.0476  ? ? ? ? ? ? 608  VAL C CB  
15440 C  CG1 . VAL C  365 0.6117 0.4020 0.2798 -0.0433 -0.0264 0.0444  ? ? ? ? ? ? 608  VAL C CG1 
15441 C  CG2 . VAL C  365 0.6481 0.4249 0.2792 -0.0492 -0.0296 0.0485  ? ? ? ? ? ? 608  VAL C CG2 
15442 N  N   . GLY C  366 0.5856 0.3978 0.2731 -0.0408 -0.0338 0.0346  ? ? ? ? ? ? 609  GLY C N   
15443 C  CA  . GLY C  366 0.5658 0.3873 0.2723 -0.0377 -0.0335 0.0314  ? ? ? ? ? ? 609  GLY C CA  
15444 C  C   . GLY C  366 0.5604 0.3886 0.2750 -0.0334 -0.0419 0.0324  ? ? ? ? ? ? 609  GLY C C   
15445 O  O   . GLY C  366 0.5628 0.3953 0.2746 -0.0342 -0.0468 0.0313  ? ? ? ? ? ? 609  GLY C O   
15446 N  N   . TYR C  367 0.5541 0.3829 0.2791 -0.0291 -0.0433 0.0346  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C N   
15447 C  CA  . TYR C  367 0.5512 0.3850 0.2848 -0.0242 -0.0503 0.0370  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CA  
15448 C  C   . TYR C  367 0.5622 0.3888 0.2927 -0.0210 -0.0536 0.0437  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C C   
15449 O  O   . TYR C  367 0.5587 0.3875 0.2998 -0.0159 -0.0566 0.0462  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C O   
15450 C  CB  . TYR C  367 0.5341 0.3756 0.2846 -0.0210 -0.0488 0.0332  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CB  
15451 C  CG  . TYR C  367 0.5239 0.3726 0.2781 -0.0239 -0.0462 0.0273  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CG  
15452 C  CD1 . TYR C  367 0.5164 0.3647 0.2732 -0.0266 -0.0392 0.0237  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CD1 
15453 C  CD2 . TYR C  367 0.5232 0.3787 0.2779 -0.0246 -0.0508 0.0258  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CD2 
15454 C  CE1 . TYR C  367 0.5077 0.3623 0.2685 -0.0291 -0.0361 0.0189  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CE1 
15455 C  CE2 . TYR C  367 0.5149 0.3760 0.2725 -0.0274 -0.0476 0.0202  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CE2 
15456 C  CZ  . TYR C  367 0.5070 0.3675 0.2680 -0.0294 -0.0399 0.0170  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C CZ  
15457 O  OH  . TYR C  367 0.4991 0.3647 0.2643 -0.0318 -0.0362 0.0122  ? ? ? ? ? ? 610  TYR C OH  
15458 N  N   . SER C  368 0.5763 0.3940 0.2927 -0.0237 -0.0524 0.0470  ? ? ? ? ? ? 611  SER C N   
15459 C  CA  . SER C  368 0.5889 0.3992 0.3010 -0.0210 -0.0559 0.0542  ? ? ? ? ? ? 611  SER C CA  
15460 C  C   . SER C  368 0.5988 0.4117 0.3071 -0.0197 -0.0654 0.0592  ? ? ? ? ? ? 611  SER C C   
15461 O  O   . SER C  368 0.6147 0.4217 0.3077 -0.0226 -0.0683 0.0631  ? ? ? ? ? ? 611  SER C O   
15462 C  CB  . SER C  368 0.6014 0.4006 0.2995 -0.0246 -0.0511 0.0564  ? ? ? ? ? ? 611  SER C CB  
15463 O  OG  . SER C  368 0.5926 0.3900 0.2960 -0.0261 -0.0432 0.0526  ? ? ? ? ? ? 611  SER C OG  
15464 N  N   . PHE C  369 0.5904 0.4123 0.3126 -0.0157 -0.0705 0.0595  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C N   
15465 C  CA  . PHE C  369 0.6005 0.4254 0.3214 -0.0145 -0.0806 0.0656  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CA  
15466 C  C   . PHE C  369 0.6075 0.4283 0.3347 -0.0089 -0.0837 0.0737  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C C   
15467 O  O   . PHE C  369 0.6011 0.4188 0.3380 -0.0048 -0.0781 0.0734  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C O   
15468 C  CB  . PHE C  369 0.5898 0.4272 0.3235 -0.0133 -0.0856 0.0632  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CB  
15469 C  CG  . PHE C  369 0.5771 0.4195 0.3124 -0.0165 -0.0802 0.0545  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CG  
15470 C  CD1 . PHE C  369 0.5611 0.4130 0.3134 -0.0136 -0.0793 0.0507  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CD1 
15471 C  CD2 . PHE C  369 0.5817 0.4186 0.3019 -0.0223 -0.0750 0.0503  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CD2 
15472 C  CE1 . PHE C  369 0.5493 0.4055 0.3036 -0.0165 -0.0740 0.0431  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CE1 
15473 C  CE2 . PHE C  369 0.5700 0.4114 0.2931 -0.0251 -0.0693 0.0427  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CE2 
15474 C  CZ  . PHE C  369 0.5533 0.4046 0.2938 -0.0221 -0.0691 0.0391  ? ? ? ? ? ? 612  PHE C CZ  
15475 N  N   . THR C  370 0.6217 0.4420 0.3433 -0.0088 -0.0926 0.0812  ? ? ? ? ? ? 613  THR C N   
15476 C  CA  . THR C  370 0.6275 0.4465 0.3594 -0.0026 -0.0969 0.0898  ? ? ? ? ? ? 613  THR C CA  
15477 C  C   . THR C  370 0.6194 0.4507 0.3703 0.0014  -0.1034 0.0917  ? ? ? ? ? ? 613  THR C C   
15478 O  O   . THR C  370 0.6152 0.4553 0.3663 -0.0018 -0.1080 0.0886  ? ? ? ? ? ? 613  THR C O   
15479 C  CB  . THR C  370 0.6486 0.4608 0.3662 -0.0043 -0.1042 0.0988  ? ? ? ? ? ? 613  THR C CB  
15480 O  OG1 . THR C  370 0.6541 0.4746 0.3722 -0.0060 -0.1154 0.1025  ? ? ? ? ? ? 613  THR C OG1 
15481 C  CG2 . THR C  370 0.6596 0.4610 0.3536 -0.0110 -0.0993 0.0963  ? ? ? ? ? ? 613  THR C CG2 
15482 N  N   . MET C  371 0.6185 0.4500 0.3855 0.0086  -0.1034 0.0974  ? ? ? ? ? ? 614  MET C N   
15483 C  CA  . MET C  371 0.6118 0.4543 0.3998 0.0137  -0.1083 0.1006  ? ? ? ? ? ? 614  MET C CA  
15484 C  C   . MET C  371 0.6189 0.4702 0.4053 0.0104  -0.1208 0.1053  ? ? ? ? ? ? 614  MET C C   
15485 O  O   . MET C  371 0.6107 0.4738 0.4130 0.0121  -0.1253 0.1054  ? ? ? ? ? ? 614  MET C O   
15486 C  CB  . MET C  371 0.6173 0.4553 0.4183 0.0213  -0.1072 0.1086  ? ? ? ? ? ? 614  MET C CB  
15487 C  CG  . MET C  371 0.6071 0.4544 0.4335 0.0280  -0.1068 0.1101  ? ? ? ? ? ? 614  MET C CG  
15488 S  SD  . MET C  371 0.5860 0.4382 0.4209 0.0282  -0.0966 0.0977  ? ? ? ? ? ? 614  MET C SD  
15489 C  CE  . MET C  371 0.5830 0.4320 0.4399 0.0380  -0.0884 0.1003  ? ? ? ? ? ? 614  MET C CE  
15490 N  N   . GLU C  372 0.6355 0.4805 0.4019 0.0053  -0.1265 0.1091  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C N   
15491 C  CA  . GLU C  372 0.6482 0.4982 0.4069 0.0005  -0.1396 0.1144  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C CA  
15492 C  C   . GLU C  372 0.6427 0.4987 0.3942 -0.0059 -0.1410 0.1062  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C C   
15493 O  O   . GLU C  372 0.6375 0.5051 0.4012 -0.0063 -0.1481 0.1065  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C O   
15494 C  CB  . GLU C  372 0.6687 0.5065 0.4013 -0.0046 -0.1420 0.1181  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C CB  
15495 C  CG  . GLU C  372 0.6751 0.5033 0.4093 0.0004  -0.1377 0.1244  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C CG  
15496 C  CD  . GLU C  372 0.6717 0.5076 0.4317 0.0085  -0.1426 0.1327  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C CD  
15497 O  OE1 . GLU C  372 0.6732 0.5202 0.4424 0.0079  -0.1536 0.1372  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C OE1 
15498 O  OE2 . GLU C  372 0.6682 0.4988 0.4392 0.0151  -0.1352 0.1346  ? ? ? ? ? ? 615  GLU C OE2 
15499 N  N   . GLU C  373 0.6468 0.4937 0.3770 -0.0116 -0.1347 0.0997  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C N   
15500 C  CA  . GLU C  373 0.6392 0.4886 0.3623 -0.0169 -0.1307 0.0899  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C CA  
15501 C  C   . GLU C  373 0.6186 0.4808 0.3658 -0.0129 -0.1293 0.0856  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C C   
15502 O  O   . GLU C  373 0.6169 0.4875 0.3669 -0.0162 -0.1355 0.0836  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C O   
15503 C  CB  . GLU C  373 0.6379 0.4768 0.3474 -0.0191 -0.1188 0.0837  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C CB  
15504 C  CG  . GLU C  373 0.6589 0.4855 0.3463 -0.0227 -0.1202 0.0887  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C CG  
15505 C  CD  . GLU C  373 0.6594 0.4757 0.3330 -0.0256 -0.1084 0.0830  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C CD  
15506 O  OE1 . GLU C  373 0.6432 0.4605 0.3287 -0.0224 -0.0991 0.0781  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C OE1 
15507 O  OE2 . GLU C  373 0.6773 0.4843 0.3278 -0.0315 -0.1086 0.0838  ? ? ? ? ? ? 616  GLU C OE2 
15508 N  N   . ILE C  374 0.6049 0.4681 0.3687 -0.0063 -0.1215 0.0845  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C N   
15509 C  CA  . ILE C  374 0.5866 0.4605 0.3709 -0.0029 -0.1187 0.0800  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C CA  
15510 C  C   . ILE C  374 0.5860 0.4720 0.3866 -0.0011 -0.1288 0.0852  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C C   
15511 O  O   . ILE C  374 0.5789 0.4731 0.3836 -0.0041 -0.1310 0.0806  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C O   
15512 C  CB  . ILE C  374 0.5754 0.4466 0.3729 0.0036  -0.1089 0.0785  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C CB  
15513 C  CG1 . ILE C  374 0.5703 0.4338 0.3556 0.0004  -0.0988 0.0705  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C CG1 
15514 C  CG2 . ILE C  374 0.5600 0.4420 0.3794 0.0079  -0.1072 0.0759  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C CG2 
15515 C  CD1 . ILE C  374 0.5648 0.4223 0.3572 0.0053  -0.0902 0.0697  ? ? ? ? ? ? 617  ILE C CD1 
15516 N  N   . LYS C  375 0.5940 0.4813 0.4046 0.0034  -0.1352 0.0952  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C N   
15517 C  CA  . LYS C  375 0.5929 0.4929 0.4227 0.0054  -0.1449 0.1012  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C CA  
15518 C  C   . LYS C  375 0.6037 0.5078 0.4213 -0.0025 -0.1567 0.1021  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C C   
15519 O  O   . LYS C  375 0.5990 0.5147 0.4299 -0.0036 -0.1634 0.1026  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C O   
15520 C  CB  . LYS C  375 0.6015 0.5009 0.4437 0.0119  -0.1493 0.1128  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C CB  
15521 C  CG  . LYS C  375 0.5972 0.4871 0.4423 0.0181  -0.1373 0.1116  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C CG  
15522 C  CD  . LYS C  375 0.6049 0.4953 0.4666 0.0253  -0.1410 0.1233  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C CD  
15523 C  CE  . LYS C  375 0.5982 0.4822 0.4733 0.0337  -0.1285 0.1226  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C CE  
15524 N  NZ  . LYS C  375 0.6114 0.4934 0.4979 0.0398  -0.1336 0.1357  ? ? ? ? ? ? 618  LYS C NZ  
15525 N  N   . LYS C  376 0.6199 0.5135 0.4117 -0.0084 -0.1593 0.1026  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C N   
15526 C  CA  . LYS C  376 0.6343 0.5278 0.4083 -0.0172 -0.1693 0.1026  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C CA  
15527 C  C   . LYS C  376 0.6232 0.5207 0.3947 -0.0219 -0.1648 0.0913  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C C   
15528 O  O   . LYS C  376 0.6240 0.5302 0.4007 -0.0257 -0.1733 0.0912  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C O   
15529 C  CB  . LYS C  376 0.6538 0.5327 0.3990 -0.0219 -0.1693 0.1042  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C CB  
15530 C  CG  . LYS C  376 0.6734 0.5479 0.3933 -0.0321 -0.1782 0.1034  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C CG  
15531 C  CD  . LYS C  376 0.6835 0.5676 0.4110 -0.0347 -0.1949 0.1115  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C CD  
15532 C  CE  . LYS C  376 0.6961 0.5780 0.4022 -0.0457 -0.2009 0.1055  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C CE  
15533 N  NZ  . LYS C  376 0.7251 0.6007 0.4096 -0.0528 -0.2153 0.1140  ? ? ? ? ? ? 619  LYS C NZ  
15534 N  N   . ALA C  377 0.6128 0.5043 0.3780 -0.0216 -0.1517 0.0824  ? ? ? ? ? ? 620  ALA C N   
15535 C  CA  . ALA C  377 0.5989 0.4941 0.3658 -0.0243 -0.1447 0.0718  ? ? ? ? ? ? 620  ALA C CA  
15536 C  C   . ALA C  377 0.5822 0.4916 0.3759 -0.0203 -0.1461 0.0711  ? ? ? ? ? ? 620  ALA C C   
15537 O  O   . ALA C  377 0.5785 0.4941 0.3738 -0.0246 -0.1486 0.0662  ? ? ? ? ? ? 620  ALA C O   
15538 C  CB  . ALA C  377 0.5899 0.4772 0.3505 -0.0230 -0.1307 0.0648  ? ? ? ? ? ? 620  ALA C CB  
15539 N  N   . PHE C  378 0.5736 0.4877 0.3884 -0.0121 -0.1445 0.0763  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C N   
15540 C  CA  . PHE C  378 0.5592 0.4860 0.3994 -0.0080 -0.1448 0.0761  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CA  
15541 C  C   . PHE C  378 0.5652 0.5022 0.4133 -0.0114 -0.1578 0.0808  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C C   
15542 O  O   . PHE C  378 0.5540 0.5013 0.4184 -0.0110 -0.1581 0.0782  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C O   
15543 C  CB  . PHE C  378 0.5500 0.4784 0.4111 0.0015  -0.1386 0.0802  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CB  
15544 C  CG  . PHE C  378 0.5347 0.4601 0.3984 0.0041  -0.1250 0.0716  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CG  
15545 C  CD1 . PHE C  378 0.5201 0.4544 0.3990 0.0053  -0.1213 0.0667  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CD1 
15546 C  CD2 . PHE C  378 0.5360 0.4495 0.3853 0.0042  -0.1166 0.0683  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CD2 
15547 C  CE1 . PHE C  378 0.5077 0.4388 0.3871 0.0069  -0.1097 0.0591  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CE1 
15548 C  CE2 . PHE C  378 0.5235 0.4343 0.3738 0.0054  -0.1055 0.0607  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CE2 
15549 C  CZ  . PHE C  378 0.5095 0.4290 0.3745 0.0068  -0.1022 0.0562  ? ? ? ? ? ? 621  PHE C CZ  
15550 N  N   . GLU C  379 0.5837 0.5178 0.4200 -0.0152 -0.1689 0.0880  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C N   
15551 C  CA  . GLU C  379 0.5914 0.5352 0.4347 -0.0193 -0.1829 0.0931  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C CA  
15552 C  C   . GLU C  379 0.5906 0.5350 0.4219 -0.0276 -0.1831 0.0837  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C C   
15553 O  O   . GLU C  379 0.5835 0.5389 0.4304 -0.0289 -0.1873 0.0826  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C O   
15554 C  CB  . GLU C  379 0.6144 0.5526 0.4411 -0.0237 -0.1950 0.1017  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C CB  
15555 C  CG  . GLU C  379 0.6202 0.5513 0.4462 -0.0176 -0.1926 0.1091  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C CG  
15556 C  CD  . GLU C  379 0.6444 0.5713 0.4544 -0.0229 -0.2067 0.1184  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C CD  
15557 O  OE1 . GLU C  379 0.6556 0.5837 0.4525 -0.0317 -0.2162 0.1168  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C OE1 
15558 O  OE2 . GLU C  379 0.6532 0.5750 0.4628 -0.0187 -0.2082 0.1270  ? ? ? ? ? ? 622  GLU C OE2 
15559 N  N   . ILE C  380 0.5989 0.5307 0.4028 -0.0330 -0.1779 0.0771  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C N   
15560 C  CA  . ILE C  380 0.6018 0.5304 0.3898 -0.0411 -0.1764 0.0679  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C CA  
15561 C  C   . ILE C  380 0.5796 0.5158 0.3855 -0.0379 -0.1670 0.0603  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C C   
15562 O  O   . ILE C  380 0.5766 0.5198 0.3888 -0.0418 -0.1708 0.0569  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C O   
15563 C  CB  . ILE C  380 0.6124 0.5257 0.3718 -0.0452 -0.1691 0.0628  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C CB  
15564 C  CG1 . ILE C  380 0.6375 0.5427 0.3765 -0.0497 -0.1795 0.0704  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C CG1 
15565 C  CG2 . ILE C  380 0.6126 0.5223 0.3590 -0.0521 -0.1642 0.0524  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C CG2 
15566 C  CD1 . ILE C  380 0.6512 0.5399 0.3604 -0.0539 -0.1720 0.0664  ? ? ? ? ? ? 623  ILE C CD1 
15567 N  N   . TYR C  381 0.5651 0.4997 0.3794 -0.0310 -0.1553 0.0581  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C N   
15568 C  CA  . TYR C  381 0.5446 0.4845 0.3736 -0.0276 -0.1450 0.0509  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CA  
15569 C  C   . TYR C  381 0.5333 0.4873 0.3893 -0.0240 -0.1488 0.0536  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C C   
15570 O  O   . TYR C  381 0.5235 0.4830 0.3866 -0.0259 -0.1459 0.0476  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C O   
15571 C  CB  . TYR C  381 0.5359 0.4704 0.3674 -0.0211 -0.1343 0.0505  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CB  
15572 C  CG  . TYR C  381 0.5172 0.4547 0.3617 -0.0169 -0.1233 0.0446  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CG  
15573 C  CD1 . TYR C  381 0.5122 0.4423 0.3449 -0.0185 -0.1132 0.0374  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CD1 
15574 C  CD2 . TYR C  381 0.5055 0.4523 0.3740 -0.0108 -0.1224 0.0471  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CD2 
15575 C  CE1 . TYR C  381 0.4961 0.4283 0.3397 -0.0149 -0.1036 0.0326  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CE1 
15576 C  CE2 . TYR C  381 0.4897 0.4377 0.3679 -0.0070 -0.1116 0.0416  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CE2 
15577 C  CZ  . TYR C  381 0.4856 0.4261 0.3504 -0.0094 -0.1029 0.0345  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C CZ  
15578 O  OH  . TYR C  381 0.4719 0.4132 0.3450 -0.0064 -0.0934 0.0299  ? ? ? ? ? ? 624  TYR C OH  
15579 N  N   . ASN C  382 0.5355 0.4952 0.4073 -0.0189 -0.1551 0.0630  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C N   
15580 C  CA  . ASN C  382 0.5247 0.4978 0.4247 -0.0146 -0.1572 0.0664  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C CA  
15581 C  C   . ASN C  382 0.5300 0.5111 0.4324 -0.0214 -0.1680 0.0666  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C C   
15582 O  O   . ASN C  382 0.5193 0.5112 0.4425 -0.0200 -0.1680 0.0661  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C O   
15583 C  CB  . ASN C  382 0.5274 0.5043 0.4445 -0.0074 -0.1611 0.0772  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C CB  
15584 C  CG  . ASN C  382 0.5196 0.4897 0.4400 0.0003  -0.1488 0.0763  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C CG  
15585 O  OD1 . ASN C  382 0.5053 0.4760 0.4331 0.0035  -0.1379 0.0700  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C OD1 
15586 N  ND2 . ASN C  382 0.5301 0.4928 0.4433 0.0028  -0.1504 0.0825  ? ? ? ? ? ? 625  ASN C ND2 
15587 N  N   . LYS C  383 0.5483 0.5230 0.4285 -0.0291 -0.1771 0.0676  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C N   
15588 C  CA  . LYS C  383 0.5581 0.5374 0.4342 -0.0377 -0.1883 0.0671  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C CA  
15589 C  C   . LYS C  383 0.5521 0.5285 0.4185 -0.0431 -0.1811 0.0554  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C C   
15590 O  O   . LYS C  383 0.5461 0.5317 0.4263 -0.0455 -0.1841 0.0534  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C O   
15591 C  CB  . LYS C  383 0.5822 0.5529 0.4336 -0.0448 -0.1993 0.0713  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C CB  
15592 C  CG  . LYS C  383 0.5945 0.5732 0.4504 -0.0515 -0.2154 0.0766  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C CG  
15593 C  CD  . LYS C  383 0.6210 0.5882 0.4450 -0.0612 -0.2252 0.0777  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C CD  
15594 C  CE  . LYS C  383 0.6336 0.6062 0.4558 -0.0711 -0.2393 0.0781  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C CE  
15595 N  NZ  . LYS C  383 0.6608 0.6262 0.4610 -0.0783 -0.2533 0.0850  ? ? ? ? ? ? 626  LYS C NZ  
15596 N  N   . ASP C  384 0.5539 0.5177 0.3982 -0.0448 -0.1715 0.0482  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C N   
15597 C  CA  . ASP C  384 0.5468 0.5065 0.3827 -0.0483 -0.1617 0.0372  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C CA  
15598 C  C   . ASP C  384 0.5257 0.4960 0.3868 -0.0430 -0.1552 0.0347  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C C   
15599 O  O   . ASP C  384 0.5217 0.4950 0.3852 -0.0470 -0.1541 0.0288  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C O   
15600 C  CB  . ASP C  384 0.5457 0.4933 0.3646 -0.0468 -0.1499 0.0324  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C CB  
15601 C  CG  . ASP C  384 0.5471 0.4872 0.3498 -0.0528 -0.1421 0.0222  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C CG  
15602 O  OD1 . ASP C  384 0.5648 0.4982 0.3481 -0.0612 -0.1475 0.0199  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C OD1 
15603 O  OD2 . ASP C  384 0.5318 0.4716 0.3404 -0.0493 -0.1303 0.0168  ? ? ? ? ? ? 627  ASP C OD2 
15604 N  N   . LEU C  385 0.5135 0.4885 0.3926 -0.0342 -0.1506 0.0390  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C N   
15605 C  CA  . LEU C  385 0.4947 0.4785 0.3968 -0.0287 -0.1434 0.0369  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C CA  
15606 C  C   . LEU C  385 0.4919 0.4874 0.4110 -0.0314 -0.1502 0.0377  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C C   
15607 O  O   . LEU C  385 0.4794 0.4791 0.4080 -0.0310 -0.1435 0.0321  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C O   
15608 C  CB  . LEU C  385 0.4869 0.4735 0.4058 -0.0193 -0.1393 0.0430  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C CB  
15609 C  CG  . LEU C  385 0.4807 0.4578 0.3911 -0.0149 -0.1273 0.0395  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C CG  
15610 C  CD1 . LEU C  385 0.4744 0.4536 0.4025 -0.0056 -0.1230 0.0453  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C CD1 
15611 C  CD2 . LEU C  385 0.4699 0.4437 0.3740 -0.0168 -0.1167 0.0297  ? ? ? ? ? ? 628  LEU C CD2 
15612 N  N   . LEU C  386 0.5038 0.5048 0.4272 -0.0344 -0.1637 0.0450  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C N   
15613 C  CA  . LEU C  386 0.5017 0.5151 0.4444 -0.0370 -0.1715 0.0472  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C CA  
15614 C  C   . LEU C  386 0.5138 0.5243 0.4401 -0.0479 -0.1786 0.0420  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C C   
15615 O  O   . LEU C  386 0.5136 0.5333 0.4534 -0.0516 -0.1854 0.0429  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C O   
15616 C  CB  . LEU C  386 0.5076 0.5307 0.4687 -0.0344 -0.1832 0.0591  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C CB  
15617 C  CG  . LEU C  386 0.5003 0.5248 0.4765 -0.0238 -0.1774 0.0657  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C CG  
15618 C  CD1 . LEU C  386 0.5155 0.5387 0.4882 -0.0232 -0.1882 0.0760  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C CD1 
15619 C  CD2 . LEU C  386 0.4848 0.5222 0.4942 -0.0169 -0.1728 0.0685  ? ? ? ? ? ? 629  LEU C CD2 
15620 N  N   . ALA C  387 0.5258 0.5227 0.4228 -0.0533 -0.1768 0.0367  ? ? ? ? ? ? 630  ALA C N   
15621 C  CA  . ALA C  387 0.5395 0.5305 0.4175 -0.0638 -0.1814 0.0307  ? ? ? ? ? ? 630  ALA C CA  
15622 C  C   . ALA C  387 0.5268 0.5180 0.4088 -0.0647 -0.1709 0.0211  ? ? ? ? ? ? 630  ALA C C   
15623 O  O   . ALA C  387 0.5095 0.5017 0.4008 -0.0579 -0.1586 0.0180  ? ? ? ? ? ? 630  ALA C O   
15624 C  CB  . ALA C  387 0.5577 0.5331 0.4032 -0.0688 -0.1813 0.0283  ? ? ? ? ? ? 630  ALA C CB  
15625 N  N   . THR C  388 0.5366 0.5267 0.4114 -0.0735 -0.1763 0.0168  ? ? ? ? ? ? 631  THR C N   
15626 C  CA  . THR C  388 0.5279 0.5169 0.4043 -0.0755 -0.1672 0.0079  ? ? ? ? ? ? 631  THR C CA  
15627 C  C   . THR C  388 0.5356 0.5091 0.3851 -0.0781 -0.1582 0.0008  ? ? ? ? ? ? 631  THR C C   
15628 O  O   . THR C  388 0.5238 0.4940 0.3735 -0.0753 -0.1453 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 631  THR C O   
15629 C  CB  . THR C  388 0.5395 0.5307 0.4150 -0.0846 -0.1769 0.0062  ? ? ? ? ? ? 631  THR C CB  
15630 O  OG1 . THR C  388 0.5264 0.5337 0.4329 -0.0809 -0.1813 0.0115  ? ? ? ? ? ? 631  THR C OG1 
15631 C  CG2 . THR C  388 0.5406 0.5235 0.4043 -0.0899 -0.1682 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 631  THR C CG2 
15632 N  N   . GLU C  389 0.5561 0.5201 0.3826 -0.0833 -0.1650 0.0026  ? ? ? ? ? ? 632  GLU C N   
15633 C  CA  . GLU C  389 0.5666 0.5149 0.3662 -0.0866 -0.1565 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 632  GLU C CA  
15634 C  C   . GLU C  389 0.5640 0.5082 0.3583 -0.0804 -0.1519 0.0001  ? ? ? ? ? ? 632  GLU C C   
15635 O  O   . GLU C  389 0.5800 0.5191 0.3602 -0.0826 -0.1597 0.0052  ? ? ? ? ? ? 632  GLU C O   
15636 C  CB  . GLU C  389 0.5948 0.5321 0.3675 -0.0973 -0.1657 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 632  GLU C CB  
15637 C  CG  . GLU C  389 0.6047 0.5272 0.3548 -0.1028 -0.1553 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 632  GLU C CG  
15638 C  CD  . GLU C  389 0.6159 0.5365 0.3617 -0.1120 -0.1599 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 632  GLU C CD  
15639 O  OE1 . GLU C  389 0.6294 0.5539 0.3745 -0.1182 -0.1749 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 632  GLU C OE1 
15640 O  OE2 . GLU C  389 0.6121 0.5270 0.3552 -0.1134 -0.1485 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 632  GLU C OE2 
15641 N  N   . LYS C  390 0.5451 0.4909 0.3498 -0.0730 -0.1396 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 633  LYS C N   
15642 C  CA  . LYS C  390 0.5426 0.4847 0.3436 -0.0672 -0.1356 0.0018  ? ? ? ? ? ? 633  LYS C CA  
15643 C  C   . LYS C  390 0.5571 0.4837 0.3304 -0.0715 -0.1293 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 633  LYS C C   
15644 O  O   . LYS C  390 0.5584 0.4785 0.3228 -0.0751 -0.1210 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 633  LYS C O   
15645 C  CB  . LYS C  390 0.5192 0.4685 0.3411 -0.0583 -0.1261 0.0018  ? ? ? ? ? ? 633  LYS C CB  
15646 C  CG  . LYS C  390 0.5082 0.4714 0.3555 -0.0548 -0.1318 0.0059  ? ? ? ? ? ? 633  LYS C CG  
15647 C  CD  . LYS C  390 0.4867 0.4560 0.3526 -0.0484 -0.1213 0.0032  ? ? ? ? ? ? 633  LYS C CD  
15648 C  CE  . LYS C  390 0.4761 0.4572 0.3667 -0.0418 -0.1246 0.0097  ? ? ? ? ? ? 633  LYS C CE  
15649 N  NZ  . LYS C  390 0.4835 0.4719 0.3813 -0.0467 -0.1360 0.0122  ? ? ? ? ? ? 633  LYS C NZ  
15650 N  N   . LYS C  391 0.5689 0.4896 0.3295 -0.0710 -0.1332 0.0028  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C N   
15651 C  CA  . LYS C  391 0.5837 0.4897 0.3187 -0.0746 -0.1274 0.0001  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C CA  
15652 C  C   . LYS C  391 0.5716 0.4757 0.3107 -0.0675 -0.1174 0.0013  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C C   
15653 O  O   . LYS C  391 0.5786 0.4719 0.3013 -0.0695 -0.1090 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 634  LYS C O   
15654 C  CB  . LYS C  391 0.6079 0.5078 0.3242 -0.0800 -0.1396 0.0057  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C CB  
15655 C  CG  . LYS C  391 0.6317 0.5140 0.3151 -0.0869 -0.1358 0.0023  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C CG  
15656 C  CD  . LYS C  391 0.6551 0.5320 0.3212 -0.0908 -0.1488 0.0102  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C CD  
15657 C  CE  . LYS C  391 0.6705 0.5318 0.3113 -0.0919 -0.1416 0.0104  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C CE  
15658 N  NZ  . LYS C  391 0.6920 0.5370 0.3037 -0.1008 -0.1351 0.0025  ? ? ? ? ? ? 634  LYS C NZ  
15659 N  N   . TYR C  392 0.5549 0.4687 0.3152 -0.0595 -0.1179 0.0063  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C N   
15660 C  CA  . TYR C  392 0.5439 0.4554 0.3083 -0.0531 -0.1086 0.0073  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CA  
15661 C  C   . TYR C  392 0.5205 0.4417 0.3088 -0.0464 -0.1025 0.0061  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C C   
15662 O  O   . TYR C  392 0.5106 0.4290 0.3006 -0.0434 -0.0924 0.0035  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C O   
15663 C  CB  . TYR C  392 0.5515 0.4608 0.3128 -0.0499 -0.1142 0.0154  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CB  
15664 C  CG  . TYR C  392 0.5755 0.4736 0.3113 -0.0561 -0.1193 0.0174  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CG  
15665 C  CD1 . TYR C  392 0.5836 0.4696 0.3009 -0.0579 -0.1108 0.0149  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CD1 
15666 C  CD2 . TYR C  392 0.5915 0.4909 0.3210 -0.0607 -0.1326 0.0218  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CD2 
15667 C  CE1 . TYR C  392 0.6074 0.4818 0.2993 -0.0639 -0.1143 0.0164  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CE1 
15668 C  CE2 . TYR C  392 0.6158 0.5036 0.3192 -0.0670 -0.1373 0.0236  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CE2 
15669 C  CZ  . TYR C  392 0.6239 0.4989 0.3080 -0.0685 -0.1277 0.0207  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C CZ  
15670 O  OH  . TYR C  392 0.6498 0.5119 0.3062 -0.0749 -0.1313 0.0224  ? ? ? ? ? ? 635  TYR C OH  
15671 N  N   . THR C  393 0.5126 0.4448 0.3193 -0.0441 -0.1084 0.0084  ? ? ? ? ? ? 636  THR C N   
15672 C  CA  . THR C  393 0.4928 0.4331 0.3211 -0.0375 -0.1027 0.0082  ? ? ? ? ? ? 636  THR C CA  
15673 C  C   . THR C  393 0.4811 0.4254 0.3172 -0.0389 -0.0964 0.0014  ? ? ? ? ? ? 636  THR C C   
15674 O  O   . THR C  393 0.4881 0.4302 0.3155 -0.0450 -0.0974 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 636  THR C O   
15675 C  CB  . THR C  393 0.4894 0.4396 0.3363 -0.0329 -0.1105 0.0151  ? ? ? ? ? ? 636  THR C CB  
15676 O  OG1 . THR C  393 0.4931 0.4503 0.3457 -0.0372 -0.1187 0.0150  ? ? ? ? ? ? 636  THR C OG1 
15677 C  CG2 . THR C  393 0.5013 0.4472 0.3414 -0.0312 -0.1166 0.0225  ? ? ? ? ? ? 636  THR C CG2 
15678 N  N   . HIS C  394 0.4648 0.4141 0.3164 -0.0335 -0.0898 0.0006  ? ? ? ? ? ? 637  HIS C N   
15679 C  CA  . HIS C  394 0.4529 0.4069 0.3142 -0.0341 -0.0840 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 637  HIS C CA  
15680 C  C   . HIS C  394 0.4520 0.4143 0.3240 -0.0367 -0.0897 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 637  HIS C C   
15681 O  O   . HIS C  394 0.4518 0.4216 0.3361 -0.0347 -0.0968 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 637  HIS C O   
15682 C  CB  . HIS C  394 0.4374 0.3950 0.3129 -0.0277 -0.0769 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 637  HIS C CB  
15683 C  CG  . HIS C  394 0.4352 0.3852 0.3019 -0.0267 -0.0690 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 637  HIS C CG  
15684 N  ND1 . HIS C  394 0.4238 0.3747 0.2991 -0.0223 -0.0625 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 637  HIS C ND1 
15685 C  CD2 . HIS C  394 0.4438 0.3850 0.2939 -0.0300 -0.0667 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 637  HIS C CD2 
15686 C  CE1 . HIS C  394 0.4251 0.3687 0.2903 -0.0232 -0.0573 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 637  HIS C CE1 
15687 N  NE2 . HIS C  394 0.4366 0.3746 0.2874 -0.0275 -0.0593 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 637  HIS C NE2 
15688 N  N   . TYR C  395 0.4509 0.4122 0.3201 -0.0411 -0.0859 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 638  TYR C N   
15689 C  CA  . TYR C  395 0.4467 0.4161 0.3289 -0.0429 -0.0890 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CA  
15690 C  C   . TYR C  395 0.4288 0.4051 0.3295 -0.0377 -0.0818 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 638  TYR C C   
15691 O  O   . TYR C  395 0.4209 0.3943 0.3214 -0.0340 -0.0740 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 638  TYR C O   
15692 C  CB  . TYR C  395 0.4551 0.4190 0.3255 -0.0501 -0.0876 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CB  
15693 C  CG  . TYR C  395 0.4756 0.4325 0.3272 -0.0570 -0.0957 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CG  
15694 C  CD1 . TYR C  395 0.4839 0.4458 0.3389 -0.0612 -0.1064 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CD1 
15695 C  CD2 . TYR C  395 0.4878 0.4329 0.3179 -0.0598 -0.0924 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CD2 
15696 C  CE1 . TYR C  395 0.5049 0.4594 0.3406 -0.0684 -0.1145 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CE1 
15697 C  CE2 . TYR C  395 0.5085 0.4459 0.3194 -0.0666 -0.0993 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CE2 
15698 C  CZ  . TYR C  395 0.5172 0.4592 0.3303 -0.0709 -0.1105 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 638  TYR C CZ  
15699 O  OH  . TYR C  395 0.5395 0.4730 0.3317 -0.0783 -0.1179 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 638  TYR C OH  
15700 N  N   . ASN C  396 0.4237 0.4087 0.3399 -0.0379 -0.0846 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 639  ASN C N   
15701 C  CA  . ASN C  396 0.4088 0.3997 0.3409 -0.0342 -0.0776 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 639  ASN C CA  
15702 C  C   . ASN C  396 0.3992 0.3904 0.3381 -0.0270 -0.0717 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 639  ASN C C   
15703 O  O   . ASN C  396 0.3895 0.3806 0.3328 -0.0248 -0.0638 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 639  ASN C O   
15704 C  CB  . ASN C  396 0.4061 0.3928 0.3326 -0.0377 -0.0704 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 639  ASN C CB  
15705 C  CG  . ASN C  396 0.4156 0.4012 0.3369 -0.0448 -0.0747 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 639  ASN C CG  
15706 O  OD1 . ASN C  396 0.4246 0.4015 0.3300 -0.0493 -0.0723 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 639  ASN C OD1 
15707 N  ND2 . ASN C  396 0.4149 0.4087 0.3495 -0.0461 -0.0806 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 639  ASN C ND2 
15708 N  N   . THR C  397 0.4027 0.3940 0.3426 -0.0233 -0.0755 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 640  THR C N   
15709 C  CA  . THR C  397 0.3946 0.3857 0.3419 -0.0168 -0.0692 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 640  THR C CA  
15710 C  C   . THR C  397 0.3835 0.3812 0.3477 -0.0137 -0.0640 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 640  THR C C   
15711 O  O   . THR C  397 0.3771 0.3718 0.3411 -0.0109 -0.0564 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 640  THR C O   
15712 C  CB  . THR C  397 0.3999 0.3912 0.3504 -0.0125 -0.0736 0.0012  ? ? ? ? ? ? 640  THR C CB  
15713 O  OG1 . THR C  397 0.4116 0.3973 0.3465 -0.0160 -0.0796 0.0023  ? ? ? ? ? ? 640  THR C OG1 
15714 C  CG2 . THR C  397 0.3949 0.3819 0.3472 -0.0066 -0.0661 0.0024  ? ? ? ? ? ? 640  THR C CG2 
15715 N  N   . ALA C  398 0.3822 0.3886 0.3605 -0.0145 -0.0681 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 641  ALA C N   
15716 C  CA  . ALA C  398 0.3723 0.3847 0.3667 -0.0117 -0.0623 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 641  ALA C CA  
15717 C  C   . ALA C  398 0.3660 0.3758 0.3559 -0.0142 -0.0555 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 641  ALA C C   
15718 O  O   . ALA C  398 0.3585 0.3686 0.3547 -0.0110 -0.0483 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 641  ALA C O   
15719 C  CB  . ALA C  398 0.3721 0.3949 0.3844 -0.0123 -0.0679 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 641  ALA C CB  
15720 N  N   . LEU C  399 0.3702 0.3766 0.3488 -0.0199 -0.0576 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 642  LEU C N   
15721 C  CA  . LEU C  399 0.3650 0.3693 0.3410 -0.0222 -0.0513 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 642  LEU C CA  
15722 C  C   . LEU C  399 0.3612 0.3592 0.3293 -0.0198 -0.0445 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 642  LEU C C   
15723 O  O   . LEU C  399 0.3542 0.3525 0.3263 -0.0191 -0.0385 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 642  LEU C O   
15724 C  CB  . LEU C  399 0.3723 0.3732 0.3379 -0.0287 -0.0541 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 642  LEU C CB  
15725 C  CG  . LEU C  399 0.3748 0.3820 0.3496 -0.0326 -0.0593 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 642  LEU C CG  
15726 C  CD1 . LEU C  399 0.3801 0.3932 0.3622 -0.0319 -0.0686 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 642  LEU C CD1 
15727 C  CD2 . LEU C  399 0.3829 0.3842 0.3457 -0.0395 -0.0596 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 642  LEU C CD2 
15728 N  N   . SER C  400 0.3665 0.3587 0.3235 -0.0188 -0.0459 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 643  SER C N   
15729 C  CA  . SER C  400 0.3641 0.3502 0.3142 -0.0165 -0.0405 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 643  SER C CA  
15730 C  C   . SER C  400 0.3590 0.3465 0.3178 -0.0115 -0.0367 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 643  SER C C   
15731 O  O   . SER C  400 0.3541 0.3394 0.3126 -0.0107 -0.0309 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 643  SER C O   
15732 C  CB  . SER C  400 0.3720 0.3521 0.3101 -0.0163 -0.0435 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 643  SER C CB  
15733 O  OG  . SER C  400 0.3776 0.3539 0.3047 -0.0211 -0.0447 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 643  SER C OG  
15734 N  N   . TYR C  401 0.3613 0.3519 0.3277 -0.0080 -0.0396 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 644  TYR C N   
15735 C  CA  . TYR C  401 0.3583 0.3488 0.3325 -0.0031 -0.0345 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CA  
15736 C  C   . TYR C  401 0.3512 0.3465 0.3359 -0.0030 -0.0299 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 644  TYR C C   
15737 O  O   . TYR C  401 0.3493 0.3417 0.3351 -0.0004 -0.0238 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 644  TYR C O   
15738 C  CB  . TYR C  401 0.3629 0.3554 0.3450 0.0011  -0.0374 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CB  
15739 C  CG  . TYR C  401 0.3692 0.3535 0.3398 0.0028  -0.0377 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CG  
15740 C  CD1 . TYR C  401 0.3702 0.3473 0.3365 0.0058  -0.0315 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CD1 
15741 C  CD2 . TYR C  401 0.3753 0.3578 0.3372 0.0004  -0.0440 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CD2 
15742 C  CE1 . TYR C  401 0.3765 0.3453 0.3317 0.0067  -0.0316 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CE1 
15743 C  CE2 . TYR C  401 0.3814 0.3559 0.3323 0.0016  -0.0440 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CE2 
15744 C  CZ  . TYR C  401 0.3816 0.3495 0.3298 0.0048  -0.0378 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 644  TYR C CZ  
15745 O  OH  . TYR C  401 0.3883 0.3477 0.3257 0.0056  -0.0378 0.0005  ? ? ? ? ? ? 644  TYR C OH  
15746 N  N   . ALA C  402 0.3487 0.3505 0.3402 -0.0063 -0.0327 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 645  ALA C N   
15747 C  CA  . ALA C  402 0.3423 0.3485 0.3440 -0.0065 -0.0283 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 645  ALA C CA  
15748 C  C   . ALA C  402 0.3390 0.3401 0.3321 -0.0081 -0.0230 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 645  ALA C C   
15749 O  O   . ALA C  402 0.3355 0.3364 0.3326 -0.0066 -0.0176 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 645  ALA C O   
15750 C  CB  . ALA C  402 0.3415 0.3546 0.3511 -0.0103 -0.0326 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 645  ALA C CB  
15751 N  N   . LEU C  403 0.3409 0.3376 0.3225 -0.0113 -0.0244 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 646  LEU C N   
15752 C  CA  . LEU C  403 0.3378 0.3304 0.3135 -0.0127 -0.0197 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 646  LEU C CA  
15753 C  C   . LEU C  403 0.3395 0.3259 0.3083 -0.0100 -0.0167 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 646  LEU C C   
15754 O  O   . LEU C  403 0.3372 0.3218 0.3064 -0.0094 -0.0122 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 646  LEU C O   
15755 C  CB  . LEU C  403 0.3397 0.3297 0.3072 -0.0168 -0.0210 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 646  LEU C CB  
15756 C  CG  . LEU C  403 0.3399 0.3336 0.3118 -0.0204 -0.0226 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 646  LEU C CG  
15757 C  CD1 . LEU C  403 0.3436 0.3323 0.3054 -0.0239 -0.0219 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 646  LEU C CD1 
15758 C  CD2 . LEU C  403 0.3336 0.3314 0.3160 -0.0208 -0.0186 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 646  LEU C CD2 
15759 N  N   . LEU C  404 0.3449 0.3272 0.3068 -0.0086 -0.0193 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 647  LEU C N   
15760 C  CA  . LEU C  404 0.3483 0.3233 0.3023 -0.0067 -0.0166 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 647  LEU C CA  
15761 C  C   . LEU C  404 0.3482 0.3227 0.3075 -0.0035 -0.0120 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 647  LEU C C   
15762 O  O   . LEU C  404 0.3504 0.3188 0.3029 -0.0035 -0.0087 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 647  LEU C O   
15763 C  CB  . LEU C  404 0.3550 0.3258 0.3027 -0.0049 -0.0198 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 647  LEU C CB  
15764 C  CG  . LEU C  404 0.3578 0.3258 0.2958 -0.0081 -0.0232 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 647  LEU C CG  
15765 C  CD1 . LEU C  404 0.3646 0.3304 0.2994 -0.0060 -0.0272 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 647  LEU C CD1 
15766 C  CD2 . LEU C  404 0.3580 0.3199 0.2869 -0.0101 -0.0204 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 647  LEU C CD2 
15767 N  N   . LEU C  405 0.3468 0.3272 0.3182 -0.0010 -0.0118 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 648  LEU C N   
15768 C  CA  . LEU C  405 0.3490 0.3276 0.3255 0.0028  -0.0063 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 648  LEU C CA  
15769 C  C   . LEU C  405 0.3444 0.3264 0.3276 0.0020  -0.0021 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 648  LEU C C   
15770 O  O   . LEU C  405 0.3466 0.3275 0.3347 0.0049  0.0030  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 648  LEU C O   
15771 C  CB  . LEU C  405 0.3514 0.3340 0.3390 0.0069  -0.0076 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 648  LEU C CB  
15772 C  CG  . LEU C  405 0.3580 0.3354 0.3390 0.0088  -0.0105 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 648  LEU C CG  
15773 C  CD1 . LEU C  405 0.3597 0.3433 0.3537 0.0121  -0.0139 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 648  LEU C CD1 
15774 C  CD2 . LEU C  405 0.3646 0.3312 0.3362 0.0110  -0.0042 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 648  LEU C CD2 
15775 N  N   . THR C  406 0.3388 0.3246 0.3225 -0.0018 -0.0038 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 649  THR C N   
15776 C  CA  . THR C  406 0.3346 0.3230 0.3238 -0.0030 0.0001  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 649  THR C CA  
15777 C  C   . THR C  406 0.3333 0.3179 0.3134 -0.0065 0.0007  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 649  THR C C   
15778 O  O   . THR C  406 0.3314 0.3163 0.3134 -0.0075 0.0042  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 649  THR C O   
15779 C  CB  . THR C  406 0.3292 0.3266 0.3312 -0.0044 -0.0018 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 649  THR C CB  
15780 O  OG1 . THR C  406 0.3277 0.3260 0.3255 -0.0079 -0.0063 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 649  THR C OG1 
15781 C  CG2 . THR C  406 0.3303 0.3330 0.3438 -0.0014 -0.0033 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 649  THR C CG2 
15782 N  N   . ASN C  407 0.3346 0.3159 0.3057 -0.0084 -0.0025 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 650  ASN C N   
15783 C  CA  . ASN C  407 0.3334 0.3119 0.2981 -0.0117 -0.0021 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 650  ASN C CA  
15784 C  C   . ASN C  407 0.3376 0.3099 0.2953 -0.0117 0.0009  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 650  ASN C C   
15785 O  O   . ASN C  407 0.3440 0.3106 0.2956 -0.0095 0.0022  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 650  ASN C O   
15786 C  CB  . ASN C  407 0.3355 0.3108 0.2919 -0.0134 -0.0056 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 650  ASN C CB  
15787 C  CG  . ASN C  407 0.3320 0.3118 0.2923 -0.0157 -0.0076 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 650  ASN C CG  
15788 O  OD1 . ASN C  407 0.3280 0.3129 0.2969 -0.0165 -0.0066 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 650  ASN C OD1 
15789 N  ND2 . ASN C  407 0.3348 0.3116 0.2879 -0.0171 -0.0098 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 650  ASN C ND2 
15790 N  N   . LYS C  408 0.3355 0.3082 0.2934 -0.0143 0.0021  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 651  LYS C N   
15791 C  CA  . LYS C  408 0.3417 0.3074 0.2902 -0.0154 0.0039  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 651  LYS C CA  
15792 C  C   . LYS C  408 0.3449 0.3057 0.2836 -0.0183 0.0006  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 651  LYS C C   
15793 O  O   . LYS C  408 0.3408 0.3047 0.2818 -0.0195 -0.0020 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 651  LYS C O   
15794 C  CB  . LYS C  408 0.3390 0.3075 0.2926 -0.0171 0.0059  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 651  LYS C CB  
15795 C  CG  . LYS C  408 0.3460 0.3079 0.2894 -0.0197 0.0064  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 651  LYS C CG  
15796 C  CD  . LYS C  408 0.3434 0.3090 0.2940 -0.0204 0.0090  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 651  LYS C CD  
15797 C  CE  . LYS C  408 0.3509 0.3106 0.2920 -0.0235 0.0088  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 651  LYS C CE  
15798 N  NZ  . LYS C  408 0.3497 0.3098 0.2888 -0.0269 0.0040  0.0001  ? ? ? ? ? ? 651  LYS C NZ  
15799 N  N   . SER C  409 0.3534 0.3060 0.2806 -0.0197 0.0009  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 652  SER C N   
15800 C  CA  . SER C  409 0.3567 0.3051 0.2757 -0.0234 -0.0025 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 652  SER C CA  
15801 C  C   . SER C  409 0.3581 0.3041 0.2728 -0.0230 -0.0049 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 652  SER C C   
15802 O  O   . SER C  409 0.3562 0.3032 0.2708 -0.0257 -0.0077 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 652  SER C O   
15803 C  CB  . SER C  409 0.3494 0.3045 0.2768 -0.0264 -0.0044 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 652  SER C CB  
15804 O  OG  . SER C  409 0.3490 0.3058 0.2797 -0.0275 -0.0029 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 652  SER C OG  
15805 N  N   . SER C  410 0.3617 0.3045 0.2738 -0.0195 -0.0037 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 653  SER C N   
15806 C  CA  . SER C  410 0.3652 0.3040 0.2714 -0.0190 -0.0060 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 653  SER C CA  
15807 C  C   . SER C  410 0.3711 0.3053 0.2749 -0.0148 -0.0037 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 653  SER C C   
15808 O  O   . SER C  410 0.3676 0.3068 0.2803 -0.0115 -0.0017 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 653  SER C O   
15809 C  CB  . SER C  410 0.3580 0.3037 0.2712 -0.0191 -0.0084 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 653  SER C CB  
15810 O  OG  . SER C  410 0.3623 0.3032 0.2680 -0.0203 -0.0107 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 653  SER C OG  
15811 N  N   . VAL C  411 0.3804 0.3050 0.2733 -0.0148 -0.0038 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 654  VAL C N   
15812 C  CA  . VAL C  411 0.3872 0.3065 0.2786 -0.0103 -0.0008 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 654  VAL C CA  
15813 C  C   . VAL C  411 0.3827 0.3076 0.2810 -0.0077 -0.0036 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 654  VAL C C   
15814 O  O   . VAL C  411 0.3833 0.3067 0.2769 -0.0096 -0.0070 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 654  VAL C O   
15815 C  CB  . VAL C  411 0.4002 0.3060 0.2770 -0.0114 0.0003  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 654  VAL C CB  
15816 C  CG1 . VAL C  411 0.4071 0.3077 0.2846 -0.0062 0.0047  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 654  VAL C CG1 
15817 C  CG2 . VAL C  411 0.4075 0.3060 0.2739 -0.0156 0.0018  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 654  VAL C CG2 
15818 N  N   . PRO C  412 0.3788 0.3103 0.2883 -0.0038 -0.0027 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 655  PRO C N   
15819 C  CA  . PRO C  412 0.3757 0.3130 0.2917 -0.0018 -0.0065 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 655  PRO C CA  
15820 C  C   . PRO C  412 0.3842 0.3144 0.2955 0.0011  -0.0065 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 655  PRO C C   
15821 O  O   . PRO C  412 0.3909 0.3152 0.3018 0.0044  -0.0020 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 655  PRO C O   
15822 C  CB  . PRO C  412 0.3711 0.3165 0.3009 0.0012  -0.0051 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 655  PRO C CB  
15823 C  CG  . PRO C  412 0.3759 0.3159 0.3046 0.0030  0.0010  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 655  PRO C CG  
15824 C  CD  . PRO C  412 0.3787 0.3119 0.2951 -0.0012 0.0020  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 655  PRO C CD  
15825 N  N   . ARG C  413 0.3851 0.3151 0.2927 0.0001  -0.0108 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 656  ARG C N   
15826 C  CA  . ARG C  413 0.3932 0.3172 0.2983 0.0035  -0.0110 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 656  ARG C CA  
15827 C  C   . ARG C  413 0.3910 0.3228 0.3058 0.0061  -0.0152 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 656  ARG C C   
15828 O  O   . ARG C  413 0.3878 0.3243 0.3016 0.0034  -0.0201 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 656  ARG C O   
15829 C  CB  . ARG C  413 0.3989 0.3149 0.2915 0.0009  -0.0129 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 656  ARG C CB  
15830 C  CG  . ARG C  413 0.4078 0.3173 0.2982 0.0046  -0.0129 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 656  ARG C CG  
15831 C  CD  . ARG C  413 0.4148 0.3148 0.2924 0.0019  -0.0138 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 656  ARG C CD  
15832 N  NE  . ARG C  413 0.4107 0.3154 0.2862 -0.0014 -0.0186 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 656  ARG C NE  
15833 C  CZ  . ARG C  413 0.4141 0.3132 0.2801 -0.0051 -0.0196 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 656  ARG C CZ  
15834 N  NH1 . ARG C  413 0.4217 0.3104 0.2790 -0.0063 -0.0172 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 656  ARG C NH1 
15835 N  NH2 . ARG C  413 0.4110 0.3144 0.2759 -0.0078 -0.0227 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 656  ARG C NH2 
15836 N  N   . VAL C  414 0.3940 0.3266 0.3178 0.0111  -0.0132 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 657  VAL C N   
15837 C  CA  . VAL C  414 0.3933 0.3337 0.3280 0.0137  -0.0181 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 657  VAL C CA  
15838 C  C   . VAL C  414 0.4016 0.3360 0.3304 0.0153  -0.0211 0.0024  ? ? ? ? ? ? 657  VAL C C   
15839 O  O   . VAL C  414 0.4093 0.3340 0.3333 0.0179  -0.0168 0.0033  ? ? ? ? ? ? 657  VAL C O   
15840 C  CB  . VAL C  414 0.3936 0.3376 0.3430 0.0188  -0.0144 0.0015  ? ? ? ? ? ? 657  VAL C CB  
15841 C  CG1 . VAL C  414 0.3945 0.3461 0.3560 0.0215  -0.0201 0.0058  ? ? ? ? ? ? 657  VAL C CG1 
15842 C  CG2 . VAL C  414 0.3862 0.3364 0.3423 0.0174  -0.0117 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 657  VAL C CG2 
15843 N  N   . TYR C  415 0.4016 0.3407 0.3299 0.0135  -0.0281 0.0040  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C N   
15844 C  CA  . TYR C  415 0.4100 0.3434 0.3317 0.0145  -0.0313 0.0072  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CA  
15845 C  C   . TYR C  415 0.4141 0.3516 0.3484 0.0195  -0.0342 0.0125  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C C   
15846 O  O   . TYR C  415 0.4104 0.3582 0.3563 0.0197  -0.0387 0.0141  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C O   
15847 C  CB  . TYR C  415 0.4102 0.3449 0.3224 0.0096  -0.0371 0.0065  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CB  
15848 C  CG  . TYR C  415 0.4192 0.3504 0.3267 0.0107  -0.0419 0.0108  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CG  
15849 C  CD1 . TYR C  415 0.4268 0.3479 0.3281 0.0131  -0.0390 0.0127  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CD1 
15850 C  CD2 . TYR C  415 0.4216 0.3586 0.3298 0.0088  -0.0493 0.0129  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CD2 
15851 C  CE1 . TYR C  415 0.4356 0.3529 0.3326 0.0141  -0.0432 0.0170  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CE1 
15852 C  CE2 . TYR C  415 0.4312 0.3645 0.3341 0.0096  -0.0541 0.0174  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CE2 
15853 C  CZ  . TYR C  415 0.4377 0.3614 0.3356 0.0125  -0.0508 0.0196  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C CZ  
15854 O  OH  . TYR C  415 0.4476 0.3675 0.3408 0.0135  -0.0554 0.0245  ? ? ? ? ? ? 658  TYR C OH  
15855 N  N   . TYR C  416 0.4225 0.3516 0.3552 0.0235  -0.0315 0.0155  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C N   
15856 C  CA  . TYR C  416 0.4271 0.3591 0.3739 0.0293  -0.0325 0.0212  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CA  
15857 C  C   . TYR C  416 0.4271 0.3690 0.3803 0.0280  -0.0427 0.0253  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C C   
15858 O  O   . TYR C  416 0.4261 0.3769 0.3959 0.0310  -0.0456 0.0294  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C O   
15859 C  CB  . TYR C  416 0.4378 0.3575 0.3784 0.0328  -0.0289 0.0237  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CB  
15860 C  CG  . TYR C  416 0.4440 0.3666 0.3971 0.0379  -0.0325 0.0309  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CG  
15861 C  CD1 . TYR C  416 0.4456 0.3701 0.4159 0.0442  -0.0274 0.0342  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CD1 
15862 C  CD2 . TYR C  416 0.4493 0.3725 0.3974 0.0364  -0.0408 0.0351  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CD2 
15863 C  CE1 . TYR C  416 0.4516 0.3793 0.4358 0.0493  -0.0307 0.0419  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CE1 
15864 C  CE2 . TYR C  416 0.4558 0.3820 0.4163 0.0411  -0.0449 0.0428  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CE2 
15865 C  CZ  . TYR C  416 0.4565 0.3853 0.4359 0.0477  -0.0399 0.0463  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C CZ  
15866 O  OH  . TYR C  416 0.4629 0.3951 0.4571 0.0528  -0.0435 0.0547  ? ? ? ? ? ? 659  TYR C OH  
15867 N  N   . GLY C  417 0.4293 0.3693 0.3686 0.0232  -0.0481 0.0243  ? ? ? ? ? ? 660  GLY C N   
15868 C  CA  . GLY C  417 0.4329 0.3794 0.3734 0.0211  -0.0579 0.0281  ? ? ? ? ? ? 660  GLY C CA  
15869 C  C   . GLY C  417 0.4266 0.3837 0.3718 0.0168  -0.0629 0.0259  ? ? ? ? ? ? 660  GLY C C   
15870 O  O   . GLY C  417 0.4315 0.3926 0.3742 0.0137  -0.0715 0.0283  ? ? ? ? ? ? 660  GLY C O   
15871 N  N   . ASP C  418 0.4172 0.3782 0.3685 0.0163  -0.0577 0.0214  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C N   
15872 C  CA  . ASP C  418 0.4113 0.3825 0.3702 0.0129  -0.0616 0.0195  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C CA  
15873 C  C   . ASP C  418 0.4083 0.3876 0.3882 0.0175  -0.0609 0.0231  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C C   
15874 O  O   . ASP C  418 0.4051 0.3939 0.3950 0.0154  -0.0656 0.0234  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C O   
15875 C  CB  . ASP C  418 0.4030 0.3735 0.3566 0.0096  -0.0559 0.0128  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C CB  
15876 C  CG  . ASP C  418 0.4051 0.3692 0.3404 0.0045  -0.0564 0.0092  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C CG  
15877 O  OD1 . ASP C  418 0.4120 0.3757 0.3390 0.0011  -0.0631 0.0104  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C OD1 
15878 O  OD2 . ASP C  418 0.4007 0.3599 0.3301 0.0038  -0.0498 0.0054  ? ? ? ? ? ? 661  ASP C OD2 
15879 N  N   . MET C  419 0.4102 0.3852 0.3970 0.0237  -0.0546 0.0258  ? ? ? ? ? ? 662  MET C N   
15880 C  CA  . MET C  419 0.4088 0.3911 0.4177 0.0290  -0.0529 0.0303  ? ? ? ? ? ? 662  MET C CA  
15881 C  C   . MET C  419 0.4167 0.4016 0.4369 0.0332  -0.0584 0.0386  ? ? ? ? ? ? 662  MET C C   
15882 O  O   . MET C  419 0.4156 0.4106 0.4565 0.0359  -0.0611 0.0436  ? ? ? ? ? ? 662  MET C O   
15883 C  CB  . MET C  419 0.4070 0.3829 0.4185 0.0334  -0.0409 0.0280  ? ? ? ? ? ? 662  MET C CB  
15884 C  CG  . MET C  419 0.3992 0.3746 0.4034 0.0294  -0.0364 0.0211  ? ? ? ? ? ? 662  MET C CG  
15885 S  SD  . MET C  419 0.3985 0.3695 0.4106 0.0345  -0.0236 0.0198  ? ? ? ? ? ? 662  MET C SD  
15886 C  CE  . MET C  419 0.3926 0.3785 0.4310 0.0366  -0.0248 0.0232  ? ? ? ? ? ? 662  MET C CE  
15887 N  N   . PHE C  420 0.4249 0.4011 0.4327 0.0339  -0.0600 0.0407  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C N   
15888 C  CA  . PHE C  420 0.4336 0.4107 0.4506 0.0380  -0.0651 0.0492  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CA  
15889 C  C   . PHE C  420 0.4406 0.4141 0.4399 0.0331  -0.0739 0.0500  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C C   
15890 O  O   . PHE C  420 0.4392 0.4065 0.4195 0.0282  -0.0725 0.0439  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C O   
15891 C  CB  . PHE C  420 0.4390 0.4052 0.4572 0.0448  -0.0552 0.0508  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CB  
15892 C  CG  . PHE C  420 0.4352 0.4025 0.4693 0.0501  -0.0450 0.0502  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CG  
15893 C  CD1 . PHE C  420 0.4358 0.4125 0.4954 0.0554  -0.0455 0.0573  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CD1 
15894 C  CD2 . PHE C  420 0.4318 0.3910 0.4558 0.0494  -0.0347 0.0430  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CD2 
15895 C  CE1 . PHE C  420 0.4333 0.4105 0.5079 0.0604  -0.0347 0.0568  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CE1 
15896 C  CE2 . PHE C  420 0.4303 0.3892 0.4672 0.0541  -0.0245 0.0423  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CE2 
15897 C  CZ  . PHE C  420 0.4311 0.3988 0.4933 0.0597  -0.0240 0.0491  ? ? ? ? ? ? 663  PHE C CZ  
15898 N  N   . THR C  421 0.4491 0.4258 0.4541 0.0343  -0.0826 0.0580  ? ? ? ? ? ? 664  THR C N   
15899 C  CA  . THR C  421 0.4577 0.4303 0.4442 0.0291  -0.0911 0.0590  ? ? ? ? ? ? 664  THR C CA  
15900 C  C   . THR C  421 0.4621 0.4204 0.4299 0.0296  -0.0849 0.0563  ? ? ? ? ? ? 664  THR C C   
15901 O  O   . THR C  421 0.4639 0.4151 0.4356 0.0353  -0.0772 0.0577  ? ? ? ? ? ? 664  THR C O   
15902 C  CB  . THR C  421 0.4672 0.4458 0.4629 0.0299  -0.1025 0.0687  ? ? ? ? ? ? 664  THR C CB  
15903 O  OG1 . THR C  421 0.4715 0.4472 0.4803 0.0378  -0.0985 0.0754  ? ? ? ? ? ? 664  THR C OG1 
15904 C  CG2 . THR C  421 0.4627 0.4556 0.4766 0.0284  -0.1090 0.0708  ? ? ? ? ? ? 664  THR C CG2 
15905 N  N   . ASP C  422 0.4645 0.4180 0.4116 0.0231  -0.0876 0.0520  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C N   
15906 C  CA  . ASP C  422 0.4682 0.4091 0.3974 0.0224  -0.0821 0.0491  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C CA  
15907 C  C   . ASP C  422 0.4793 0.4138 0.4083 0.0265  -0.0839 0.0563  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C C   
15908 O  O   . ASP C  422 0.4819 0.4057 0.4037 0.0287  -0.0768 0.0551  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C O   
15909 C  CB  . ASP C  422 0.4709 0.4089 0.3800 0.0147  -0.0857 0.0448  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C CB  
15910 C  CG  . ASP C  422 0.4601 0.4014 0.3669 0.0107  -0.0815 0.0367  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C CG  
15911 O  OD1 . ASP C  422 0.4541 0.3899 0.3574 0.0116  -0.0727 0.0320  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C OD1 
15912 O  OD2 . ASP C  422 0.4589 0.4077 0.3670 0.0065  -0.0873 0.0354  ? ? ? ? ? ? 665  ASP C OD2 
15913 N  N   . ASP C  423 0.4871 0.4275 0.4228 0.0269  -0.0939 0.0641  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C N   
15914 C  CA  . ASP C  423 0.4987 0.4337 0.4364 0.0313  -0.0964 0.0726  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C CA  
15915 C  C   . ASP C  423 0.4976 0.4395 0.4612 0.0387  -0.0958 0.0794  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C C   
15916 O  O   . ASP C  423 0.4900 0.4429 0.4690 0.0390  -0.0973 0.0790  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C O   
15917 C  CB  . ASP C  423 0.5106 0.4464 0.4371 0.0265  -0.1085 0.0779  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C CB  
15918 C  CG  . ASP C  423 0.5104 0.4597 0.4471 0.0233  -0.1195 0.0809  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C CG  
15919 O  OD1 . ASP C  423 0.4994 0.4577 0.4499 0.0236  -0.1175 0.0775  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C OD1 
15920 O  OD2 . ASP C  423 0.5227 0.4728 0.4523 0.0199  -0.1306 0.0870  ? ? ? ? ? ? 666  ASP C OD2 
15921 N  N   . GLY C  424 0.5053 0.4410 0.4755 0.0450  -0.0931 0.0858  ? ? ? ? ? ? 667  GLY C N   
15922 C  CA  . GLY C  424 0.5038 0.4472 0.5012 0.0522  -0.0916 0.0922  ? ? ? ? ? ? 667  GLY C CA  
15923 C  C   . GLY C  424 0.5010 0.4364 0.5064 0.0589  -0.0771 0.0893  ? ? ? ? ? ? 667  GLY C C   
15924 O  O   . GLY C  424 0.4985 0.4235 0.4883 0.0572  -0.0685 0.0812  ? ? ? ? ? ? 667  GLY C O   
15925 N  N   . GLN C  425 0.5029 0.4426 0.5326 0.0665  -0.0742 0.0962  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C N   
15926 C  CA  . GLN C  425 0.5051 0.4339 0.5400 0.0731  -0.0600 0.0944  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C CA  
15927 C  C   . GLN C  425 0.4944 0.4239 0.5274 0.0713  -0.0515 0.0849  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C C   
15928 O  O   . GLN C  425 0.4850 0.4266 0.5222 0.0672  -0.0569 0.0826  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C O   
15929 C  CB  . GLN C  425 0.5104 0.4439 0.5733 0.0818  -0.0582 0.1046  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C CB  
15930 C  CG  . GLN C  425 0.5226 0.4534 0.5871 0.0842  -0.0657 0.1146  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C CG  
15931 C  CD  . GLN C  425 0.5322 0.4441 0.5753 0.0844  -0.0595 0.1119  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C CD  
15932 O  OE1 . GLN C  425 0.5315 0.4312 0.5630 0.0846  -0.0477 0.1036  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C OE1 
15933 N  NE2 . GLN C  425 0.5422 0.4517 0.5801 0.0840  -0.0677 0.1193  ? ? ? ? ? ? 668  GLN C NE2 
15934 N  N   . TYR C  426 0.4969 0.4130 0.5231 0.0740  -0.0385 0.0796  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C N   
15935 C  CA  . TYR C  426 0.4883 0.4029 0.5079 0.0713  -0.0307 0.0701  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CA  
15936 C  C   . TYR C  426 0.4802 0.4081 0.5219 0.0737  -0.0294 0.0714  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C C   
15937 O  O   . TYR C  426 0.4841 0.4143 0.5469 0.0807  -0.0251 0.0775  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C O   
15938 C  CB  . TYR C  426 0.4957 0.3925 0.5051 0.0740  -0.0169 0.0652  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CB  
15939 C  CG  . TYR C  426 0.4892 0.3818 0.4840 0.0691  -0.0109 0.0552  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CG  
15940 C  CD1 . TYR C  426 0.4850 0.3755 0.4590 0.0615  -0.0157 0.0496  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CD1 
15941 C  CD2 . TYR C  426 0.4881 0.3787 0.4905 0.0720  -0.0005 0.0520  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CD2 
15942 C  CE1 . TYR C  426 0.4793 0.3666 0.4415 0.0570  -0.0109 0.0415  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CE1 
15943 C  CE2 . TYR C  426 0.4833 0.3699 0.4718 0.0673  0.0041  0.0436  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CE2 
15944 C  CZ  . TYR C  426 0.4786 0.3640 0.4477 0.0598  -0.0016 0.0387  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C CZ  
15945 O  OH  . TYR C  426 0.4739 0.3562 0.4308 0.0550  0.0022  0.0312  ? ? ? ? ? ? 669  TYR C OH  
15946 N  N   . MET C  427 0.4693 0.4055 0.5071 0.0681  -0.0325 0.0657  ? ? ? ? ? ? 670  MET C N   
15947 C  CA  . MET C  427 0.4615 0.4100 0.5197 0.0699  -0.0310 0.0665  ? ? ? ? ? ? 670  MET C CA  
15948 C  C   . MET C  427 0.4625 0.4247 0.5458 0.0734  -0.0391 0.0766  ? ? ? ? ? ? 670  MET C C   
15949 O  O   . MET C  427 0.4574 0.4299 0.5618 0.0759  -0.0372 0.0788  ? ? ? ? ? ? 670  MET C O   
15950 C  CB  . MET C  427 0.4641 0.4041 0.5282 0.0753  -0.0159 0.0638  ? ? ? ? ? ? 670  MET C CB  
15951 C  CG  . MET C  427 0.4623 0.3910 0.5036 0.0709  -0.0086 0.0538  ? ? ? ? ? ? 670  MET C CG  
15952 S  SD  . MET C  427 0.4627 0.3867 0.5122 0.0750  0.0069  0.0499  ? ? ? ? ? ? 670  MET C SD  
15953 C  CE  . MET C  427 0.4713 0.3737 0.4903 0.0718  0.0151  0.0417  ? ? ? ? ? ? 670  MET C CE  
15954 N  N   . ALA C  428 0.4697 0.4323 0.5515 0.0734  -0.0484 0.0833  ? ? ? ? ? ? 671  ALA C N   
15955 C  CA  . ALA C  428 0.4717 0.4481 0.5779 0.0761  -0.0580 0.0939  ? ? ? ? ? ? 671  ALA C CA  
15956 C  C   . ALA C  428 0.4627 0.4555 0.5770 0.0703  -0.0682 0.0936  ? ? ? ? ? ? 671  ALA C C   
15957 O  O   . ALA C  428 0.4598 0.4647 0.6004 0.0736  -0.0691 0.0992  ? ? ? ? ? ? 671  ALA C O   
15958 C  CB  . ALA C  428 0.4825 0.4560 0.5832 0.0762  -0.0677 0.1017  ? ? ? ? ? ? 671  ALA C CB  
15959 N  N   . HIS C  429 0.4592 0.4519 0.5517 0.0618  -0.0752 0.0871  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C N   
15960 C  CA  . HIS C  429 0.4539 0.4607 0.5515 0.0553  -0.0866 0.0872  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C CA  
15961 C  C   . HIS C  429 0.4441 0.4507 0.5281 0.0492  -0.0833 0.0765  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C C   
15962 O  O   . HIS C  429 0.4440 0.4402 0.5041 0.0456  -0.0802 0.0695  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C O   
15963 C  CB  . HIS C  429 0.4629 0.4710 0.5491 0.0502  -0.1012 0.0920  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C CB  
15964 C  CG  . HIS C  429 0.4733 0.4820 0.5728 0.0559  -0.1058 0.1036  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C CG  
15965 N  ND1 . HIS C  429 0.4745 0.4961 0.6038 0.0600  -0.1110 0.1136  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C ND1 
15966 C  CD2 . HIS C  429 0.4835 0.4816 0.5713 0.0580  -0.1063 0.1072  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C CD2 
15967 C  CE1 . HIS C  429 0.4850 0.5040 0.6206 0.0646  -0.1146 0.1232  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C CE1 
15968 N  NE2 . HIS C  429 0.4907 0.4953 0.6009 0.0635  -0.1117 0.1194  ? ? ? ? ? ? 672  HIS C NE2 
15969 N  N   . LYS C  430 0.4362 0.4540 0.5362 0.0482  -0.0835 0.0756  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C N   
15970 C  CA  . LYS C  430 0.4270 0.4450 0.5158 0.0426  -0.0802 0.0659  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C CA  
15971 C  C   . LYS C  430 0.4287 0.4487 0.5006 0.0337  -0.0916 0.0631  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C C   
15972 O  O   . LYS C  430 0.4362 0.4614 0.5107 0.0314  -0.1035 0.0694  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C O   
15973 C  CB  . LYS C  430 0.4191 0.4484 0.5307 0.0440  -0.0773 0.0664  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C CB  
15974 C  CG  . LYS C  430 0.4205 0.4493 0.5526 0.0530  -0.0676 0.0716  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C CG  
15975 C  CD  . LYS C  430 0.4126 0.4492 0.5640 0.0550  -0.0603 0.0704  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C CD  
15976 C  CE  . LYS C  430 0.4159 0.4451 0.5776 0.0638  -0.0462 0.0724  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C CE  
15977 N  NZ  . LYS C  430 0.4109 0.4496 0.5978 0.0670  -0.0399 0.0745  ? ? ? ? ? ? 673  LYS C NZ  
15978 N  N   . THR C  431 0.4234 0.4384 0.4772 0.0286  -0.0880 0.0540  ? ? ? ? ? ? 674  THR C N   
15979 C  CA  . THR C  431 0.4261 0.4423 0.4643 0.0201  -0.0974 0.0507  ? ? ? ? ? ? 674  THR C CA  
15980 C  C   . THR C  431 0.4200 0.4482 0.4730 0.0168  -0.1010 0.0497  ? ? ? ? ? ? 674  THR C C   
15981 O  O   . THR C  431 0.4124 0.4461 0.4842 0.0212  -0.0941 0.0502  ? ? ? ? ? ? 674  THR C O   
15982 C  CB  . THR C  431 0.4235 0.4293 0.4380 0.0163  -0.0915 0.0420  ? ? ? ? ? ? 674  THR C CB  
15983 O  OG1 . THR C  431 0.4129 0.4193 0.4329 0.0178  -0.0815 0.0365  ? ? ? ? ? ? 674  THR C OG1 
15984 C  CG2 . THR C  431 0.4289 0.4229 0.4302 0.0194  -0.0870 0.0427  ? ? ? ? ? ? 674  THR C CG2 
15985 N  N   . ILE C  432 0.4243 0.4558 0.4687 0.0090  -0.1111 0.0482  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C N   
15986 C  CA  . ILE C  432 0.4190 0.4610 0.4768 0.0052  -0.1142 0.0466  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C CA  
15987 C  C   . ILE C  432 0.4074 0.4481 0.4649 0.0052  -0.1032 0.0386  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C C   
15988 O  O   . ILE C  432 0.4021 0.4513 0.4732 0.0031  -0.1039 0.0376  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C O   
15989 C  CB  . ILE C  432 0.4278 0.4722 0.4749 -0.0041 -0.1269 0.0457  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C CB  
15990 C  CG1 . ILE C  432 0.4288 0.4628 0.4492 -0.0100 -0.1234 0.0364  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C CG1 
15991 C  CG2 . ILE C  432 0.4412 0.4860 0.4853 -0.0051 -0.1388 0.0537  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C CG2 
15992 C  CD1 . ILE C  432 0.4425 0.4741 0.4458 -0.0189 -0.1351 0.0358  ? ? ? ? ? ? 675  ILE C CD1 
15993 N  N   . ASN C  433 0.4041 0.4342 0.4467 0.0072  -0.0934 0.0335  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C N   
15994 C  CA  . ASN C  433 0.3942 0.4222 0.4348 0.0070  -0.0833 0.0265  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C CA  
15995 C  C   . ASN C  433 0.3889 0.4150 0.4404 0.0144  -0.0724 0.0276  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C C   
15996 O  O   . ASN C  433 0.3819 0.4059 0.4323 0.0148  -0.0639 0.0227  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C O   
15997 C  CB  . ASN C  433 0.3950 0.4127 0.4112 0.0029  -0.0806 0.0199  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C CB  
15998 C  CG  . ASN C  433 0.4005 0.4189 0.4054 -0.0049 -0.0889 0.0172  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C CG  
15999 O  OD1 . ASN C  433 0.3970 0.4202 0.4062 -0.0090 -0.0897 0.0137  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C OD1 
16000 N  ND2 . ASN C  433 0.4108 0.4235 0.4005 -0.0074 -0.0950 0.0188  ? ? ? ? ? ? 676  ASN C ND2 
16001 N  N   . TYR C  434 0.3935 0.4200 0.4554 0.0203  -0.0726 0.0342  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C N   
16002 C  CA  . TYR C  434 0.3913 0.4143 0.4627 0.0275  -0.0614 0.0354  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CA  
16003 C  C   . TYR C  434 0.3835 0.4137 0.4710 0.0284  -0.0556 0.0339  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C C   
16004 O  O   . TYR C  434 0.3796 0.4037 0.4612 0.0296  -0.0456 0.0292  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C O   
16005 C  CB  . TYR C  434 0.3981 0.4226 0.4834 0.0337  -0.0630 0.0438  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CB  
16006 C  CG  . TYR C  434 0.3982 0.4186 0.4955 0.0416  -0.0507 0.0456  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CG  
16007 C  CD1 . TYR C  434 0.4048 0.4125 0.4919 0.0460  -0.0440 0.0459  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CD1 
16008 C  CD2 . TYR C  434 0.3933 0.4219 0.5125 0.0445  -0.0453 0.0472  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CD2 
16009 C  CE1 . TYR C  434 0.4075 0.4098 0.5045 0.0530  -0.0320 0.0474  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CE1 
16010 C  CE2 . TYR C  434 0.3955 0.4193 0.5253 0.0518  -0.0329 0.0490  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CE2 
16011 C  CZ  . TYR C  434 0.4031 0.4133 0.5211 0.0560  -0.0261 0.0488  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C CZ  
16012 O  OH  . TYR C  434 0.4075 0.4110 0.5340 0.0628  -0.0130 0.0499  ? ? ? ? ? ? 677  TYR C OH  
16013 N  N   . GLU C  435 0.3820 0.4248 0.4893 0.0274  -0.0619 0.0381  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C N   
16014 C  CA  . GLU C  435 0.3747 0.4247 0.4989 0.0282  -0.0560 0.0369  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C CA  
16015 C  C   . GLU C  435 0.3681 0.4149 0.4796 0.0234  -0.0515 0.0288  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C C   
16016 O  O   . GLU C  435 0.3635 0.4089 0.4798 0.0259  -0.0414 0.0264  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C O   
16017 C  CB  . GLU C  435 0.3743 0.4389 0.5207 0.0261  -0.0652 0.0423  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C CB  
16018 C  CG  . GLU C  435 0.3669 0.4392 0.5325 0.0271  -0.0585 0.0416  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C CG  
16019 C  CD  . GLU C  435 0.3671 0.4543 0.5565 0.0248  -0.0681 0.0476  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C CD  
16020 O  OE1 . GLU C  435 0.3709 0.4614 0.5531 0.0181  -0.0809 0.0477  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C OE1 
16021 O  OE2 . GLU C  435 0.3646 0.4599 0.5795 0.0292  -0.0632 0.0525  ? ? ? ? ? ? 678  GLU C OE2 
16022 N  N   . ALA C  436 0.3685 0.4143 0.4646 0.0165  -0.0589 0.0247  ? ? ? ? ? ? 679  ALA C N   
16023 C  CA  . ALA C  436 0.3627 0.4051 0.4474 0.0124  -0.0544 0.0175  ? ? ? ? ? ? 679  ALA C CA  
16024 C  C   . ALA C  436 0.3616 0.3926 0.4327 0.0156  -0.0440 0.0141  ? ? ? ? ? ? 679  ALA C C   
16025 O  O   . ALA C  436 0.3568 0.3865 0.4307 0.0170  -0.0353 0.0117  ? ? ? ? ? ? 679  ALA C O   
16026 C  CB  . ALA C  436 0.3655 0.4062 0.4343 0.0052  -0.0625 0.0138  ? ? ? ? ? ? 679  ALA C CB  
16027 N  N   . ILE C  437 0.3669 0.3893 0.4226 0.0163  -0.0450 0.0142  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C N   
16028 C  CA  . ILE C  437 0.3673 0.3786 0.4098 0.0187  -0.0361 0.0114  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C CA  
16029 C  C   . ILE C  437 0.3674 0.3768 0.4210 0.0248  -0.0259 0.0131  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C C   
16030 O  O   . ILE C  437 0.3650 0.3691 0.4126 0.0248  -0.0179 0.0095  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C O   
16031 C  CB  . ILE C  437 0.3743 0.3772 0.4016 0.0189  -0.0392 0.0124  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C CB  
16032 C  CG1 . ILE C  437 0.3751 0.3788 0.3900 0.0124  -0.0475 0.0099  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C CG1 
16033 C  CG2 . ILE C  437 0.3759 0.3668 0.3893 0.0207  -0.0307 0.0096  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C CG2 
16034 C  CD1 . ILE C  437 0.3828 0.3793 0.3835 0.0121  -0.0514 0.0115  ? ? ? ? ? ? 680  ILE C CD1 
16035 N  N   . GLU C  438 0.3711 0.3845 0.4411 0.0300  -0.0259 0.0189  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C N   
16036 C  CA  . GLU C  438 0.3730 0.3834 0.4534 0.0359  -0.0150 0.0206  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C CA  
16037 C  C   . GLU C  438 0.3668 0.3822 0.4564 0.0351  -0.0090 0.0182  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C C   
16038 O  O   . GLU C  438 0.3688 0.3771 0.4561 0.0378  0.0019  0.0165  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C O   
16039 C  CB  . GLU C  438 0.3776 0.3933 0.4780 0.0417  -0.0158 0.0279  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C CB  
16040 C  CG  . GLU C  438 0.3809 0.3921 0.4914 0.0479  -0.0026 0.0291  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C CG  
16041 C  CD  . GLU C  438 0.3870 0.4012 0.5175 0.0548  -0.0012 0.0368  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C CD  
16042 O  OE1 . GLU C  438 0.3837 0.4115 0.5373 0.0555  -0.0062 0.0420  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C OE1 
16043 O  OE2 . GLU C  438 0.3957 0.3987 0.5198 0.0594  0.0048  0.0380  ? ? ? ? ? ? 681  GLU C OE2 
16044 N  N   . THR C  439 0.3605 0.3873 0.4600 0.0309  -0.0160 0.0182  ? ? ? ? ? ? 682  THR C N   
16045 C  CA  . THR C  439 0.3546 0.3870 0.4644 0.0297  -0.0113 0.0165  ? ? ? ? ? ? 682  THR C CA  
16046 C  C   . THR C  439 0.3522 0.3762 0.4430 0.0265  -0.0062 0.0103  ? ? ? ? ? ? 682  THR C C   
16047 O  O   . THR C  439 0.3511 0.3728 0.4438 0.0276  0.0024  0.0088  ? ? ? ? ? ? 682  THR C O   
16048 C  CB  . THR C  439 0.3498 0.3949 0.4713 0.0247  -0.0214 0.0173  ? ? ? ? ? ? 682  THR C CB  
16049 O  OG1 . THR C  439 0.3527 0.4067 0.4941 0.0275  -0.0269 0.0241  ? ? ? ? ? ? 682  THR C OG1 
16050 C  CG2 . THR C  439 0.3434 0.3934 0.4729 0.0222  -0.0169 0.0145  ? ? ? ? ? ? 682  THR C CG2 
16051 N  N   . LEU C  440 0.3521 0.3715 0.4249 0.0223  -0.0119 0.0071  ? ? ? ? ? ? 683  LEU C N   
16052 C  CA  . LEU C  440 0.3499 0.3620 0.4053 0.0189  -0.0085 0.0020  ? ? ? ? ? ? 683  LEU C CA  
16053 C  C   . LEU C  440 0.3553 0.3559 0.4005 0.0222  0.0006  0.0014  ? ? ? ? ? ? 683  LEU C C   
16054 O  O   . LEU C  440 0.3544 0.3516 0.3964 0.0217  0.0074  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 683  LEU C O   
16055 C  CB  . LEU C  440 0.3499 0.3594 0.3900 0.0142  -0.0160 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 683  LEU C CB  
16056 C  CG  . LEU C  440 0.3456 0.3639 0.3912 0.0092  -0.0231 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 683  LEU C CG  
16057 C  CD1 . LEU C  440 0.3481 0.3628 0.3788 0.0052  -0.0295 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 683  LEU C CD1 
16058 C  CD2 . LEU C  440 0.3397 0.3593 0.3863 0.0066  -0.0186 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 683  LEU C CD2 
16059 N  N   . LEU C  441 0.3622 0.3562 0.4018 0.0253  0.0006  0.0033  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C N   
16060 C  CA  . LEU C  441 0.3702 0.3513 0.3988 0.0283  0.0093  0.0027  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C CA  
16061 C  C   . LEU C  441 0.3726 0.3525 0.4101 0.0317  0.0194  0.0033  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C C   
16062 O  O   . LEU C  441 0.3763 0.3472 0.4011 0.0305  0.0260  0.0004  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C O   
16063 C  CB  . LEU C  441 0.3782 0.3534 0.4045 0.0322  0.0088  0.0056  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C CB  
16064 C  CG  . LEU C  441 0.3784 0.3499 0.3889 0.0283  0.0014  0.0040  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C CG  
16065 C  CD1 . LEU C  441 0.3844 0.3544 0.3972 0.0316  -0.0025 0.0080  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C CD1 
16066 C  CD2 . LEU C  441 0.3820 0.3416 0.3728 0.0258  0.0057  0.0002  ? ? ? ? ? ? 684  LEU C CD2 
16067 N  N   . LYS C  442 0.3713 0.3602 0.4304 0.0355  0.0204  0.0072  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C N   
16068 C  CA  . LYS C  442 0.3739 0.3625 0.4441 0.0389  0.0309  0.0082  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C CA  
16069 C  C   . LYS C  442 0.3678 0.3597 0.4372 0.0350  0.0330  0.0053  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C C   
16070 O  O   . LYS C  442 0.3730 0.3566 0.4347 0.0355  0.0423  0.0036  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C O   
16071 C  CB  . LYS C  442 0.3734 0.3722 0.4693 0.0437  0.0307  0.0139  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C CB  
16072 C  CG  . LYS C  442 0.3829 0.3746 0.4798 0.0493  0.0339  0.0172  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C CG  
16073 C  CD  . LYS C  442 0.3816 0.3850 0.5034 0.0531  0.0292  0.0239  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C CD  
16074 C  CE  . LYS C  442 0.3811 0.3916 0.5263 0.0569  0.0371  0.0273  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C CE  
16075 N  NZ  . LYS C  442 0.3925 0.3904 0.5361 0.0629  0.0518  0.0278  ? ? ? ? ? ? 685  LYS C NZ  
16076 N  N   . ALA C  443 0.3582 0.3611 0.4341 0.0308  0.0244  0.0047  ? ? ? ? ? ? 686  ALA C N   
16077 C  CA  . ALA C  443 0.3520 0.3580 0.4261 0.0264  0.0248  0.0018  ? ? ? ? ? ? 686  ALA C CA  
16078 C  C   . ALA C  443 0.3546 0.3495 0.4065 0.0235  0.0280  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 686  ALA C C   
16079 O  O   . ALA C  443 0.3546 0.3476 0.4048 0.0223  0.0338  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 686  ALA C O   
16080 C  CB  . ALA C  443 0.3435 0.3603 0.4236 0.0217  0.0141  0.0010  ? ? ? ? ? ? 686  ALA C CB  
16081 N  N   . ARG C  444 0.3569 0.3452 0.3926 0.0218  0.0235  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 687  ARG C N   
16082 C  CA  . ARG C  444 0.3601 0.3381 0.3756 0.0187  0.0254  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 687  ARG C CA  
16083 C  C   . ARG C  444 0.3703 0.3372 0.3779 0.0209  0.0357  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 687  ARG C C   
16084 O  O   . ARG C  444 0.3717 0.3340 0.3693 0.0179  0.0385  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 687  ARG C O   
16085 C  CB  . ARG C  444 0.3625 0.3351 0.3645 0.0173  0.0197  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 687  ARG C CB  
16086 C  CG  . ARG C  444 0.3613 0.3291 0.3477 0.0124  0.0175  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 687  ARG C CG  
16087 C  CD  . ARG C  444 0.3664 0.3264 0.3390 0.0117  0.0144  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 687  ARG C CD  
16088 N  NE  . ARG C  444 0.3653 0.3213 0.3247 0.0068  0.0123  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 687  ARG C NE  
16089 C  CZ  . ARG C  444 0.3734 0.3184 0.3178 0.0053  0.0150  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 687  ARG C CZ  
16090 N  NH1 . ARG C  444 0.3839 0.3195 0.3229 0.0082  0.0206  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 687  ARG C NH1 
16091 N  NH2 . ARG C  444 0.3719 0.3149 0.3071 0.0007  0.0121  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 687  ARG C NH2 
16092 N  N   . ILE C  445 0.3787 0.3407 0.3904 0.0260  0.0419  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 688  ILE C N   
16093 C  CA  . ILE C  445 0.3912 0.3403 0.3929 0.0277  0.0528  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 688  ILE C CA  
16094 C  C   . ILE C  445 0.3893 0.3423 0.3989 0.0273  0.0587  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 688  ILE C C   
16095 O  O   . ILE C  445 0.3975 0.3410 0.3944 0.0258  0.0653  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 688  ILE C O   
16096 C  CB  . ILE C  445 0.4011 0.3446 0.4095 0.0341  0.0600  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 688  ILE C CB  
16097 C  CG1 . ILE C  445 0.4069 0.3423 0.4036 0.0346  0.0565  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 688  ILE C CG1 
16098 C  CG2 . ILE C  445 0.4151 0.3457 0.4151 0.0359  0.0728  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 688  ILE C CG2 
16099 C  CD1 . ILE C  445 0.4106 0.3474 0.4214 0.0407  0.0588  0.0003  ? ? ? ? ? ? 688  ILE C CD1 
16100 N  N   . LYS C  446 0.3794 0.3464 0.4103 0.0284  0.0561  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 689  LYS C N   
16101 C  CA  . LYS C  446 0.3789 0.3494 0.4203 0.0291  0.0630  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 689  LYS C CA  
16102 C  C   . LYS C  446 0.3701 0.3464 0.4100 0.0238  0.0586  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 689  LYS C C   
16103 O  O   . LYS C  446 0.3733 0.3467 0.4112 0.0230  0.0651  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 689  LYS C O   
16104 C  CB  . LYS C  446 0.3750 0.3567 0.4423 0.0335  0.0641  0.0016  ? ? ? ? ? ? 689  LYS C CB  
16105 C  CG  . LYS C  446 0.3717 0.3605 0.4542 0.0336  0.0693  0.0029  ? ? ? ? ? ? 689  LYS C CG  
16106 C  CD  . LYS C  446 0.3689 0.3688 0.4783 0.0381  0.0698  0.0072  ? ? ? ? ? ? 689  LYS C CD  
16107 C  CE  . LYS C  446 0.3806 0.3717 0.4908 0.0443  0.0785  0.0094  ? ? ? ? ? ? 689  LYS C CE  
16108 N  NZ  . LYS C  446 0.3794 0.3806 0.5177 0.0488  0.0829  0.0142  ? ? ? ? ? ? 689  LYS C NZ  
16109 N  N   . TYR C  447 0.3603 0.3439 0.4005 0.0203  0.0483  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 690  TYR C N   
16110 C  CA  . TYR C  447 0.3517 0.3417 0.3941 0.0157  0.0447  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CA  
16111 C  C   . TYR C  447 0.3501 0.3354 0.3751 0.0109  0.0399  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 690  TYR C C   
16112 O  O   . TYR C  447 0.3465 0.3334 0.3703 0.0077  0.0399  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 690  TYR C O   
16113 C  CB  . TYR C  447 0.3416 0.3452 0.4018 0.0148  0.0373  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CB  
16114 C  CG  . TYR C  447 0.3409 0.3527 0.4227 0.0184  0.0402  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CG  
16115 C  CD1 . TYR C  447 0.3428 0.3574 0.4333 0.0219  0.0378  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CD1 
16116 C  CD2 . TYR C  447 0.3385 0.3557 0.4335 0.0181  0.0452  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CD2 
16117 C  CE1 . TYR C  447 0.3423 0.3652 0.4546 0.0252  0.0402  0.0031  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CE1 
16118 C  CE2 . TYR C  447 0.3378 0.3632 0.4547 0.0212  0.0478  0.0015  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CE2 
16119 C  CZ  . TYR C  447 0.3397 0.3680 0.4652 0.0247  0.0451  0.0040  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C CZ  
16120 O  OH  . TYR C  447 0.3392 0.3763 0.4880 0.0278  0.0477  0.0079  ? ? ? ? ? ? 690  TYR C OH  
16121 N  N   . VAL C  448 0.3529 0.3327 0.3658 0.0106  0.0358  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 691  VAL C N   
16122 C  CA  . VAL C  448 0.3497 0.3278 0.3508 0.0062  0.0299  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 691  VAL C CA  
16123 C  C   . VAL C  448 0.3575 0.3247 0.3413 0.0039  0.0333  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 691  VAL C C   
16124 O  O   . VAL C  448 0.3670 0.3243 0.3383 0.0048  0.0355  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 691  VAL C O   
16125 C  CB  . VAL C  448 0.3497 0.3268 0.3457 0.0064  0.0237  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 691  VAL C CB  
16126 C  CG1 . VAL C  448 0.3470 0.3222 0.3320 0.0020  0.0186  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 691  VAL C CG1 
16127 C  CG2 . VAL C  448 0.3438 0.3312 0.3555 0.0079  0.0190  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 691  VAL C CG2 
16128 N  N   . SER C  449 0.3543 0.3233 0.3375 0.0007  0.0334  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 692  SER C N   
16129 C  CA  . SER C  449 0.3621 0.3218 0.3295 -0.0021 0.0352  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 692  SER C CA  
16130 C  C   . SER C  449 0.3551 0.3206 0.3276 -0.0054 0.0335  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 692  SER C C   
16131 O  O   . SER C  449 0.3469 0.3216 0.3346 -0.0048 0.0337  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 692  SER C O   
16132 C  CB  . SER C  449 0.3741 0.3250 0.3356 0.0000  0.0438  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 692  SER C CB  
16133 O  OG  . SER C  449 0.3847 0.3248 0.3279 -0.0034 0.0451  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 692  SER C OG  
16134 N  N   . GLY C  450 0.3588 0.3191 0.3194 -0.0092 0.0315  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 693  GLY C N   
16135 C  CA  . GLY C  450 0.3532 0.3185 0.3193 -0.0121 0.0303  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 693  GLY C CA  
16136 C  C   . GLY C  450 0.3451 0.3153 0.3138 -0.0146 0.0239  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 693  GLY C C   
16137 O  O   . GLY C  450 0.3437 0.3137 0.3097 -0.0143 0.0202  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 693  GLY C O   
16138 N  N   . GLY C  451 0.3405 0.3147 0.3148 -0.0170 0.0229  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 694  GLY C N   
16139 C  CA  . GLY C  451 0.3337 0.3121 0.3116 -0.0191 0.0181  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 694  GLY C CA  
16140 C  C   . GLY C  451 0.3256 0.3110 0.3147 -0.0175 0.0171  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 694  GLY C C   
16141 O  O   . GLY C  451 0.3242 0.3127 0.3206 -0.0152 0.0193  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 694  GLY C O   
16142 N  N   . GLN C  452 0.3211 0.3089 0.3120 -0.0192 0.0136  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 695  GLN C N   
16143 C  CA  . GLN C  452 0.3161 0.3089 0.3146 -0.0184 0.0123  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 695  GLN C CA  
16144 C  C   . GLN C  452 0.3109 0.3077 0.3182 -0.0205 0.0126  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 695  GLN C C   
16145 O  O   . GLN C  452 0.3106 0.3064 0.3172 -0.0223 0.0126  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 695  GLN C O   
16146 C  CB  . GLN C  452 0.3183 0.3081 0.3083 -0.0182 0.0087  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 695  GLN C CB  
16147 C  CG  . GLN C  452 0.3156 0.3089 0.3098 -0.0182 0.0065  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 695  GLN C CG  
16148 C  CD  . GLN C  452 0.3192 0.3088 0.3041 -0.0177 0.0032  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 695  GLN C CD  
16149 O  OE1 . GLN C  452 0.3233 0.3076 0.2989 -0.0175 0.0027  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 695  GLN C OE1 
16150 N  NE2 . GLN C  452 0.3189 0.3108 0.3055 -0.0177 0.0007  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 695  GLN C NE2 
16151 N  N   . ALA C  453 0.3077 0.3089 0.3238 -0.0205 0.0129  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 696  ALA C N   
16152 C  CA  . ALA C  453 0.3049 0.3080 0.3271 -0.0227 0.0135  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 696  ALA C CA  
16153 C  C   . ALA C  453 0.3058 0.3097 0.3273 -0.0233 0.0110  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 696  ALA C C   
16154 O  O   . ALA C  453 0.3065 0.3127 0.3301 -0.0223 0.0094  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 696  ALA C O   
16155 C  CB  . ALA C  453 0.3023 0.3085 0.3358 -0.0233 0.0171  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 696  ALA C CB  
16156 N  N   . MET C  454 0.3069 0.3086 0.3252 -0.0252 0.0105  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 697  MET C N   
16157 C  CA  . MET C  454 0.3101 0.3110 0.3254 -0.0266 0.0084  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 697  MET C CA  
16158 C  C   . MET C  454 0.3109 0.3110 0.3314 -0.0292 0.0117  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 697  MET C C   
16159 O  O   . MET C  454 0.3093 0.3083 0.3331 -0.0296 0.0153  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 697  MET C O   
16160 C  CB  . MET C  454 0.3133 0.3105 0.3176 -0.0266 0.0058  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 697  MET C CB  
16161 C  CG  . MET C  454 0.3145 0.3111 0.3126 -0.0241 0.0025  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 697  MET C CG  
16162 S  SD  . MET C  454 0.3197 0.3116 0.3051 -0.0245 -0.0009 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 697  MET C SD  
16163 C  CE  . MET C  454 0.3242 0.3174 0.3088 -0.0255 -0.0049 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 697  MET C CE  
16164 N  N   . ARG C  455 0.3145 0.3147 0.3358 -0.0312 0.0105  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 698  ARG C N   
16165 C  CA  . ARG C  455 0.3174 0.3152 0.3426 -0.0341 0.0144  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 698  ARG C CA  
16166 C  C   . ARG C  455 0.3258 0.3194 0.3417 -0.0370 0.0118  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 698  ARG C C   
16167 O  O   . ARG C  455 0.3282 0.3233 0.3396 -0.0371 0.0063  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 698  ARG C O   
16168 C  CB  . ARG C  455 0.3153 0.3166 0.3518 -0.0347 0.0160  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 698  ARG C CB  
16169 C  CG  . ARG C  455 0.3089 0.3136 0.3537 -0.0323 0.0187  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 698  ARG C CG  
16170 C  CD  . ARG C  455 0.3078 0.3103 0.3567 -0.0326 0.0238  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 698  ARG C CD  
16171 N  NE  . ARG C  455 0.3029 0.3081 0.3577 -0.0305 0.0254  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 698  ARG C NE  
16172 C  CZ  . ARG C  455 0.3012 0.3063 0.3510 -0.0288 0.0239  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 698  ARG C CZ  
16173 N  NH1 . ARG C  455 0.3030 0.3059 0.3433 -0.0288 0.0211  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 698  ARG C NH1 
16174 N  NH2 . ARG C  455 0.2989 0.3055 0.3523 -0.0277 0.0251  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 698  ARG C NH2 
16175 N  N   . ASN C  456 0.3313 0.3193 0.3445 -0.0394 0.0160  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 699  ASN C N   
16176 C  CA  . ASN C  456 0.3419 0.3242 0.3443 -0.0430 0.0142  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 699  ASN C CA  
16177 C  C   . ASN C  456 0.3478 0.3266 0.3542 -0.0466 0.0180  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 699  ASN C C   
16178 O  O   . ASN C  456 0.3478 0.3235 0.3591 -0.0466 0.0250  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 699  ASN C O   
16179 C  CB  . ASN C  456 0.3461 0.3225 0.3398 -0.0430 0.0176  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 699  ASN C CB  
16180 C  CG  . ASN C  456 0.3594 0.3281 0.3390 -0.0469 0.0165  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 699  ASN C CG  
16181 O  OD1 . ASN C  456 0.3653 0.3339 0.3392 -0.0494 0.0105  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 699  ASN C OD1 
16182 N  ND2 . ASN C  456 0.3652 0.3270 0.3389 -0.0477 0.0222  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 699  ASN C ND2 
16183 N  N   . GLN C  457 0.3536 0.3326 0.3583 -0.0499 0.0136  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 700  GLN C N   
16184 C  CA  . GLN C  457 0.3608 0.3353 0.3685 -0.0540 0.0173  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 700  GLN C CA  
16185 C  C   . GLN C  457 0.3767 0.3424 0.3697 -0.0597 0.0152  -0.0644 ? ? ? ? ? ? 700  GLN C C   
16186 O  O   . GLN C  457 0.3810 0.3481 0.3658 -0.0612 0.0072  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 700  GLN C O   
16187 C  CB  . GLN C  457 0.3557 0.3375 0.3752 -0.0543 0.0137  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 700  GLN C CB  
16188 C  CG  . GLN C  457 0.3619 0.3399 0.3867 -0.0585 0.0173  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 700  GLN C CG  
16189 C  CD  . GLN C  457 0.3563 0.3424 0.3942 -0.0587 0.0138  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 700  GLN C CD  
16190 O  OE1 . GLN C  457 0.3452 0.3395 0.3920 -0.0542 0.0125  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 700  GLN C OE1 
16191 N  NE2 . GLN C  457 0.3654 0.3484 0.4037 -0.0642 0.0123  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 700  GLN C NE2 
16192 N  N   . GLN C  458 0.3870 0.3430 0.3758 -0.0630 0.0223  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 701  GLN C N   
16193 C  CA  . GLN C  458 0.4055 0.3515 0.3781 -0.0696 0.0202  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 701  GLN C CA  
16194 C  C   . GLN C  458 0.4113 0.3579 0.3874 -0.0747 0.0157  -0.0785 ? ? ? ? ? ? 701  GLN C C   
16195 O  O   . GLN C  458 0.4094 0.3555 0.3963 -0.0752 0.0211  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 701  GLN C O   
16196 C  CB  . GLN C  458 0.4177 0.3507 0.3816 -0.0718 0.0303  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 701  GLN C CB  
16197 C  CG  . GLN C  458 0.4106 0.3438 0.3768 -0.0667 0.0368  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 701  GLN C CG  
16198 C  CD  . GLN C  458 0.4104 0.3449 0.3650 -0.0651 0.0313  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 701  GLN C CD  
16199 O  OE1 . GLN C  458 0.4251 0.3515 0.3621 -0.0692 0.0288  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 701  GLN C OE1 
16200 N  NE2 . GLN C  458 0.3950 0.3387 0.3587 -0.0595 0.0297  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 701  GLN C NE2 
16201 N  N   . VAL C  459 0.4185 0.3666 0.3866 -0.0785 0.0055  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 702  VAL C N   
16202 C  CA  . VAL C  459 0.4241 0.3740 0.3971 -0.0838 0.0000  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 702  VAL C CA  
16203 C  C   . VAL C  459 0.4438 0.3854 0.3986 -0.0914 -0.0067 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 702  VAL C C   
16204 O  O   . VAL C  459 0.4490 0.3883 0.3903 -0.0913 -0.0108 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 702  VAL C O   
16205 C  CB  . VAL C  459 0.4106 0.3751 0.3990 -0.0808 -0.0078 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 702  VAL C CB  
16206 C  CG1 . VAL C  459 0.3957 0.3668 0.4032 -0.0761 -0.0011 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 702  VAL C CG1 
16207 C  CG2 . VAL C  459 0.4038 0.3743 0.3885 -0.0761 -0.0133 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 702  VAL C CG2 
16208 N  N   . GLY C  460 0.4559 0.3924 0.4095 -0.0984 -0.0083 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 703  GLY C N   
16209 C  CA  . GLY C  460 0.4787 0.4047 0.4122 -0.1073 -0.0148 -0.0966 ? ? ? ? ? ? 703  GLY C CA  
16210 C  C   . GLY C  460 0.4912 0.4047 0.4032 -0.1080 -0.0100 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 703  GLY C C   
16211 O  O   . GLY C  460 0.4911 0.3972 0.4017 -0.1054 0.0018  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 703  GLY C O   
16212 N  N   . ASN C  461 0.5017 0.4135 0.3980 -0.1110 -0.0193 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 704  ASN C N   
16213 C  CA  . ASN C  461 0.5171 0.4155 0.3903 -0.1128 -0.0153 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 704  ASN C CA  
16214 C  C   . ASN C  461 0.5027 0.4079 0.3785 -0.1047 -0.0142 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 704  ASN C C   
16215 O  O   . ASN C  461 0.5143 0.4107 0.3718 -0.1059 -0.0131 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 704  ASN C O   
16216 C  CB  . ASN C  461 0.5391 0.4309 0.3915 -0.1214 -0.0270 -0.1033 ? ? ? ? ? ? 704  ASN C CB  
16217 C  CG  . ASN C  461 0.5288 0.4359 0.3902 -0.1193 -0.0414 -0.0964 ? ? ? ? ? ? 704  ASN C CG  
16218 O  OD1 . ASN C  461 0.5068 0.4292 0.3912 -0.1127 -0.0428 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 704  ASN C OD1 
16219 N  ND2 . ASN C  461 0.5454 0.4481 0.3889 -0.1247 -0.0515 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 704  ASN C ND2 
16220 N  N   . SER C  462 0.4792 0.3992 0.3762 -0.0970 -0.0146 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 705  SER C N   
16221 C  CA  . SER C  462 0.4671 0.3926 0.3656 -0.0900 -0.0140 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 705  SER C CA  
16222 C  C   . SER C  462 0.4451 0.3803 0.3646 -0.0824 -0.0075 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 705  SER C C   
16223 O  O   . SER C  462 0.4425 0.3753 0.3705 -0.0822 0.0008  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 705  SER C O   
16224 C  CB  . SER C  462 0.4654 0.3992 0.3624 -0.0895 -0.0268 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 705  SER C CB  
16225 O  OG  . SER C  462 0.4596 0.3946 0.3521 -0.0843 -0.0261 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 705  SER C OG  
16226 N  N   . GLU C  463 0.4306 0.3759 0.3577 -0.0763 -0.0113 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 706  GLU C N   
16227 C  CA  . GLU C  463 0.4112 0.3655 0.3564 -0.0695 -0.0064 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 706  GLU C CA  
16228 C  C   . GLU C  463 0.3989 0.3654 0.3541 -0.0651 -0.0143 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 706  GLU C C   
16229 O  O   . GLU C  463 0.4047 0.3722 0.3524 -0.0664 -0.0225 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 706  GLU C O   
16230 C  CB  . GLU C  463 0.4081 0.3582 0.3493 -0.0659 0.0013  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 706  GLU C CB  
16231 C  CG  . GLU C  463 0.4088 0.3594 0.3400 -0.0639 -0.0038 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 706  GLU C CG  
16232 C  CD  . GLU C  463 0.4075 0.3534 0.3343 -0.0612 0.0034  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 706  GLU C CD  
16233 O  OE1 . GLU C  463 0.3964 0.3456 0.3356 -0.0576 0.0100  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 706  GLU C OE1 
16234 O  OE2 . GLU C  463 0.4181 0.3572 0.3294 -0.0629 0.0024  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 706  GLU C OE2 
16235 N  N   . ILE C  464 0.3836 0.3584 0.3551 -0.0602 -0.0115 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 707  ILE C N   
16236 C  CA  . ILE C  464 0.3728 0.3571 0.3524 -0.0552 -0.0164 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 707  ILE C CA  
16237 C  C   . ILE C  464 0.3603 0.3471 0.3469 -0.0496 -0.0100 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 707  ILE C C   
16238 O  O   . ILE C  464 0.3588 0.3419 0.3470 -0.0496 -0.0026 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 707  ILE C O   
16239 C  CB  . ILE C  464 0.3683 0.3613 0.3623 -0.0555 -0.0207 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 707  ILE C CB  
16240 C  CG1 . ILE C  464 0.3634 0.3571 0.3690 -0.0560 -0.0139 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 707  ILE C CG1 
16241 C  CG2 . ILE C  464 0.3803 0.3726 0.3691 -0.0612 -0.0292 -0.0563 ? ? ? ? ? ? 707  ILE C CG2 
16242 C  CD1 . ILE C  464 0.3498 0.3485 0.3663 -0.0502 -0.0084 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 707  ILE C CD1 
16243 N  N   . ILE C  465 0.3525 0.3452 0.3431 -0.0451 -0.0128 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 708  ILE C N   
16244 C  CA  . ILE C  465 0.3418 0.3371 0.3394 -0.0406 -0.0077 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 708  ILE C CA  
16245 C  C   . ILE C  465 0.3344 0.3377 0.3442 -0.0375 -0.0096 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 708  ILE C C   
16246 O  O   . ILE C  465 0.3366 0.3438 0.3485 -0.0376 -0.0155 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 708  ILE C O   
16247 C  CB  . ILE C  465 0.3406 0.3330 0.3292 -0.0377 -0.0073 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 708  ILE C CB  
16248 C  CG1 . ILE C  465 0.3423 0.3369 0.3269 -0.0359 -0.0140 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 708  ILE C CG1 
16249 C  CG2 . ILE C  465 0.3476 0.3323 0.3252 -0.0402 -0.0043 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 708  ILE C CG2 
16250 C  CD1 . ILE C  465 0.3387 0.3322 0.3193 -0.0323 -0.0131 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 708  ILE C CD1 
16251 N  N   . THR C  466 0.3265 0.3321 0.3444 -0.0348 -0.0046 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 709  THR C N   
16252 C  CA  . THR C  466 0.3206 0.3321 0.3478 -0.0314 -0.0048 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 709  THR C CA  
16253 C  C   . THR C  466 0.3165 0.3263 0.3397 -0.0277 -0.0021 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 709  THR C C   
16254 O  O   . THR C  466 0.3155 0.3217 0.3347 -0.0281 0.0011  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 709  THR C O   
16255 C  CB  . THR C  466 0.3171 0.3321 0.3570 -0.0322 -0.0012 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 709  THR C CB  
16256 O  OG1 . THR C  466 0.3141 0.3263 0.3548 -0.0322 0.0047  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 709  THR C OG1 
16257 C  CG2 . THR C  466 0.3228 0.3379 0.3649 -0.0369 -0.0038 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 709  THR C CG2 
16258 N  N   . SER C  467 0.3153 0.3273 0.3396 -0.0243 -0.0036 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 710  SER C N   
16259 C  CA  . SER C  467 0.3134 0.3228 0.3331 -0.0212 -0.0011 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 710  SER C CA  
16260 C  C   . SER C  467 0.3110 0.3237 0.3393 -0.0185 0.0016  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 710  SER C C   
16261 O  O   . SER C  467 0.3119 0.3284 0.3465 -0.0170 -0.0001 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 710  SER C O   
16262 C  CB  . SER C  467 0.3171 0.3236 0.3274 -0.0195 -0.0047 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 710  SER C CB  
16263 O  OG  . SER C  467 0.3172 0.3193 0.3202 -0.0176 -0.0025 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 710  SER C OG  
16264 N  N   . VAL C  468 0.3088 0.3200 0.3378 -0.0180 0.0062  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 711  VAL C N   
16265 C  CA  . VAL C  468 0.3081 0.3211 0.3437 -0.0157 0.0101  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 711  VAL C CA  
16266 C  C   . VAL C  468 0.3111 0.3182 0.3368 -0.0139 0.0127  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 711  VAL C C   
16267 O  O   . VAL C  468 0.3115 0.3146 0.3291 -0.0154 0.0123  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 711  VAL C O   
16268 C  CB  . VAL C  468 0.3049 0.3207 0.3502 -0.0175 0.0137  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 711  VAL C CB  
16269 C  CG1 . VAL C  468 0.3054 0.3219 0.3558 -0.0152 0.0185  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 711  VAL C CG1 
16270 C  CG2 . VAL C  468 0.3038 0.3244 0.3585 -0.0200 0.0113  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 711  VAL C CG2 
16271 N  N   . ARG C  469 0.3142 0.3203 0.3406 -0.0109 0.0154  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 712  ARG C N   
16272 C  CA  . ARG C  469 0.3194 0.3186 0.3359 -0.0098 0.0189  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 712  ARG C CA  
16273 C  C   . ARG C  469 0.3196 0.3206 0.3442 -0.0090 0.0243  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 712  ARG C C   
16274 O  O   . ARG C  469 0.3180 0.3243 0.3545 -0.0073 0.0257  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 712  ARG C O   
16275 C  CB  . ARG C  469 0.3252 0.3200 0.3354 -0.0067 0.0191  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 712  ARG C CB  
16276 C  CG  . ARG C  469 0.3259 0.3186 0.3284 -0.0071 0.0141  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 712  ARG C CG  
16277 C  CD  . ARG C  469 0.3259 0.3147 0.3187 -0.0102 0.0124  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 712  ARG C CD  
16278 N  NE  . ARG C  469 0.3329 0.3138 0.3148 -0.0102 0.0154  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 712  ARG C NE  
16279 C  CZ  . ARG C  469 0.3403 0.3137 0.3110 -0.0090 0.0156  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 712  ARG C CZ  
16280 N  NH1 . ARG C  469 0.3409 0.3141 0.3105 -0.0073 0.0128  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 712  ARG C NH1 
16281 N  NH2 . ARG C  469 0.3484 0.3137 0.3081 -0.0099 0.0184  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 712  ARG C NH2 
16282 N  N   . TYR C  470 0.3221 0.3191 0.3410 -0.0105 0.0272  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 713  TYR C N   
16283 C  CA  . TYR C  470 0.3231 0.3211 0.3485 -0.0103 0.0327  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CA  
16284 C  C   . TYR C  470 0.3299 0.3248 0.3554 -0.0071 0.0388  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 713  TYR C C   
16285 O  O   . TYR C  470 0.3288 0.3276 0.3656 -0.0063 0.0431  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 713  TYR C O   
16286 C  CB  . TYR C  470 0.3253 0.3194 0.3436 -0.0129 0.0333  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CB  
16287 C  CG  . TYR C  470 0.3184 0.3166 0.3418 -0.0155 0.0295  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CG  
16288 C  CD1 . TYR C  470 0.3117 0.3169 0.3490 -0.0159 0.0291  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CD1 
16289 C  CD2 . TYR C  470 0.3195 0.3143 0.3341 -0.0177 0.0263  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CD2 
16290 C  CE1 . TYR C  470 0.3072 0.3146 0.3484 -0.0182 0.0269  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CE1 
16291 C  CE2 . TYR C  470 0.3139 0.3121 0.3344 -0.0197 0.0240  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CE2 
16292 C  CZ  . TYR C  470 0.3081 0.3121 0.3415 -0.0198 0.0249  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 713  TYR C CZ  
16293 O  OH  . TYR C  470 0.3042 0.3103 0.3431 -0.0216 0.0239  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 713  TYR C OH  
16294 N  N   . GLY C  471 0.3375 0.3250 0.3512 -0.0054 0.0398  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 714  GLY C N   
16295 C  CA  . GLY C  471 0.3462 0.3287 0.3586 -0.0023 0.0472  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 714  GLY C CA  
16296 C  C   . GLY C  471 0.3582 0.3283 0.3505 -0.0036 0.0499  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 714  GLY C C   
16297 O  O   . GLY C  471 0.3589 0.3266 0.3430 -0.0072 0.0472  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 714  GLY C O   
16298 N  N   . LYS C  472 0.3687 0.3305 0.3529 -0.0009 0.0550  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 715  LYS C N   
16299 C  CA  . LYS C  472 0.3831 0.3310 0.3454 -0.0028 0.0575  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 715  LYS C CA  
16300 C  C   . LYS C  472 0.3880 0.3325 0.3433 -0.0064 0.0593  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 715  LYS C C   
16301 O  O   . LYS C  472 0.3885 0.3353 0.3520 -0.0053 0.0652  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 715  LYS C O   
16302 C  CB  . LYS C  472 0.3958 0.3345 0.3529 0.0008  0.0661  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 715  LYS C CB  
16303 C  CG  . LYS C  472 0.4130 0.3354 0.3452 -0.0015 0.0684  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 715  LYS C CG  
16304 C  CD  . LYS C  472 0.4254 0.3388 0.3547 0.0027  0.0780  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 715  LYS C CD  
16305 C  CE  . LYS C  472 0.4413 0.3388 0.3483 0.0015  0.0791  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 715  LYS C CE  
16306 N  NZ  . LYS C  472 0.4596 0.3427 0.3457 -0.0019 0.0848  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 715  LYS C NZ  
16307 N  N   . GLY C  473 0.3923 0.3313 0.3328 -0.0108 0.0542  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 716  GLY C N   
16308 C  CA  . GLY C  473 0.3993 0.3341 0.3317 -0.0144 0.0555  0.0026  ? ? ? ? ? ? 716  GLY C CA  
16309 C  C   . GLY C  473 0.3867 0.3324 0.3333 -0.0161 0.0516  0.0048  ? ? ? ? ? ? 716  GLY C C   
16310 O  O   . GLY C  473 0.3913 0.3351 0.3348 -0.0185 0.0531  0.0082  ? ? ? ? ? ? 716  GLY C O   
16311 N  N   . ALA C  474 0.3720 0.3284 0.3334 -0.0150 0.0467  0.0030  ? ? ? ? ? ? 717  ALA C N   
16312 C  CA  . ALA C  474 0.3605 0.3262 0.3344 -0.0169 0.0426  0.0046  ? ? ? ? ? ? 717  ALA C CA  
16313 C  C   . ALA C  474 0.3541 0.3224 0.3268 -0.0186 0.0349  0.0038  ? ? ? ? ? ? 717  ALA C C   
16314 O  O   . ALA C  474 0.3467 0.3200 0.3268 -0.0167 0.0329  0.0006  ? ? ? ? ? ? 717  ALA C O   
16315 C  CB  . ALA C  474 0.3503 0.3258 0.3441 -0.0144 0.0452  0.0029  ? ? ? ? ? ? 717  ALA C CB  
16316 N  N   . LEU C  475 0.3582 0.3228 0.3214 -0.0224 0.0307  0.0072  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C N   
16317 C  CA  . LEU C  475 0.3530 0.3200 0.3161 -0.0242 0.0243  0.0073  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C CA  
16318 C  C   . LEU C  475 0.3407 0.3175 0.3210 -0.0243 0.0230  0.0076  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C C   
16319 O  O   . LEU C  475 0.3336 0.3146 0.3191 -0.0242 0.0197  0.0057  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C O   
16320 C  CB  . LEU C  475 0.3622 0.3226 0.3116 -0.0285 0.0203  0.0116  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C CB  
16321 C  CG  . LEU C  475 0.3737 0.3238 0.3049 -0.0294 0.0193  0.0102  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C CG  
16322 C  CD1 . LEU C  475 0.3822 0.3265 0.3003 -0.0347 0.0131  0.0142  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C CD1 
16323 C  CD2 . LEU C  475 0.3664 0.3197 0.3025 -0.0264 0.0185  0.0057  ? ? ? ? ? ? 718  LEU C CD2 
16324 N  N   . LYS C  476 0.3395 0.3191 0.3279 -0.0244 0.0262  0.0099  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C N   
16325 C  CA  . LYS C  476 0.3302 0.3173 0.3340 -0.0248 0.0259  0.0106  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C CA  
16326 C  C   . LYS C  476 0.3246 0.3170 0.3417 -0.0226 0.0304  0.0076  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C C   
16327 O  O   . LYS C  476 0.3281 0.3190 0.3443 -0.0207 0.0343  0.0064  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C O   
16328 C  CB  . LYS C  476 0.3338 0.3198 0.3374 -0.0274 0.0252  0.0168  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C CB  
16329 C  CG  . LYS C  476 0.3348 0.3199 0.3337 -0.0301 0.0194  0.0202  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C CG  
16330 C  CD  . LYS C  476 0.3374 0.3232 0.3398 -0.0327 0.0178  0.0273  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C CD  
16331 C  CE  . LYS C  476 0.3507 0.3286 0.3371 -0.0350 0.0172  0.0311  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C CE  
16332 N  NZ  . LYS C  476 0.3531 0.3327 0.3446 -0.0377 0.0148  0.0389  ? ? ? ? ? ? 719  LYS C NZ  
16333 N  N   . ALA C  477 0.3167 0.3149 0.3469 -0.0229 0.0301  0.0065  ? ? ? ? ? ? 720  ALA C N   
16334 C  CA  . ALA C  477 0.3121 0.3151 0.3547 -0.0216 0.0334  0.0032  ? ? ? ? ? ? 720  ALA C CA  
16335 C  C   . ALA C  477 0.3153 0.3178 0.3619 -0.0214 0.0382  0.0063  ? ? ? ? ? ? 720  ALA C C   
16336 O  O   . ALA C  477 0.3146 0.3195 0.3680 -0.0200 0.0416  0.0043  ? ? ? ? ? ? 720  ALA C O   
16337 C  CB  . ALA C  477 0.3054 0.3129 0.3591 -0.0226 0.0326  0.0009  ? ? ? ? ? ? 720  ALA C CB  
16338 N  N   . THR C  478 0.3194 0.3190 0.3619 -0.0231 0.0381  0.0116  ? ? ? ? ? ? 721  THR C N   
16339 C  CA  . THR C  478 0.3239 0.3222 0.3689 -0.0234 0.0426  0.0155  ? ? ? ? ? ? 721  THR C CA  
16340 C  C   . THR C  478 0.3346 0.3261 0.3657 -0.0229 0.0454  0.0171  ? ? ? ? ? ? 721  THR C C   
16341 O  O   . THR C  478 0.3394 0.3293 0.3720 -0.0228 0.0503  0.0195  ? ? ? ? ? ? 721  THR C O   
16342 C  CB  . THR C  478 0.3252 0.3231 0.3722 -0.0256 0.0411  0.0217  ? ? ? ? ? ? 721  THR C CB  
16343 O  OG1 . THR C  478 0.3321 0.3249 0.3643 -0.0275 0.0365  0.0254  ? ? ? ? ? ? 721  THR C OG1 
16344 C  CG2 . THR C  478 0.3166 0.3197 0.3773 -0.0259 0.0399  0.0206  ? ? ? ? ? ? 721  THR C CG2 
16345 N  N   . ASP C  479 0.3396 0.3261 0.3568 -0.0227 0.0430  0.0157  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C N   
16346 C  CA  . ASP C  479 0.3516 0.3299 0.3546 -0.0222 0.0467  0.0164  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C CA  
16347 C  C   . ASP C  479 0.3508 0.3313 0.3626 -0.0191 0.0534  0.0136  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C C   
16348 O  O   . ASP C  479 0.3419 0.3291 0.3656 -0.0171 0.0528  0.0096  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C O   
16349 C  CB  . ASP C  479 0.3566 0.3291 0.3449 -0.0223 0.0433  0.0143  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C CB  
16350 C  CG  . ASP C  479 0.3610 0.3297 0.3384 -0.0259 0.0374  0.0180  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C CG  
16351 O  OD1 . ASP C  479 0.3641 0.3324 0.3419 -0.0283 0.0369  0.0231  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C OD1 
16352 O  OD2 . ASP C  479 0.3611 0.3279 0.3311 -0.0266 0.0328  0.0164  ? ? ? ? ? ? 722  ASP C OD2 
16353 N  N   . THR C  480 0.3610 0.3357 0.3668 -0.0188 0.0598  0.0157  ? ? ? ? ? ? 723  THR C N   
16354 C  CA  . THR C  480 0.3597 0.3376 0.3769 -0.0156 0.0667  0.0135  ? ? ? ? ? ? 723  THR C CA  
16355 C  C   . THR C  480 0.3704 0.3404 0.3762 -0.0133 0.0717  0.0119  ? ? ? ? ? ? 723  THR C C   
16356 O  O   . THR C  480 0.3704 0.3427 0.3861 -0.0102 0.0779  0.0106  ? ? ? ? ? ? 723  THR C O   
16357 C  CB  . THR C  480 0.3613 0.3407 0.3873 -0.0163 0.0724  0.0169  ? ? ? ? ? ? 723  THR C CB  
16358 O  OG1 . THR C  480 0.3769 0.3455 0.3859 -0.0175 0.0770  0.0207  ? ? ? ? ? ? 723  THR C OG1 
16359 C  CG2 . THR C  480 0.3536 0.3381 0.3878 -0.0188 0.0677  0.0192  ? ? ? ? ? ? 723  THR C CG2 
16360 N  N   . GLY C  481 0.3807 0.3408 0.3660 -0.0147 0.0696  0.0123  ? ? ? ? ? ? 724  GLY C N   
16361 C  CA  . GLY C  481 0.3911 0.3428 0.3655 -0.0123 0.0743  0.0100  ? ? ? ? ? ? 724  GLY C CA  
16362 C  C   . GLY C  481 0.4010 0.3480 0.3764 -0.0099 0.0853  0.0106  ? ? ? ? ? ? 724  GLY C C   
16363 O  O   . GLY C  481 0.4076 0.3514 0.3797 -0.0116 0.0893  0.0138  ? ? ? ? ? ? 724  GLY C O   
16364 N  N   . ASP C  482 0.4028 0.3492 0.3831 -0.0057 0.0906  0.0081  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C N   
16365 C  CA  . ASP C  482 0.4141 0.3547 0.3951 -0.0030 0.1025  0.0088  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C CA  
16366 C  C   . ASP C  482 0.4054 0.3554 0.4086 0.0020  0.1058  0.0071  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C C   
16367 O  O   . ASP C  482 0.3901 0.3521 0.4089 0.0024  0.0983  0.0057  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C O   
16368 C  CB  . ASP C  482 0.4347 0.3578 0.3894 -0.0037 0.1075  0.0084  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C CB  
16369 C  CG  . ASP C  482 0.4355 0.3548 0.3828 -0.0023 0.1036  0.0051  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C CG  
16370 O  OD1 . ASP C  482 0.4207 0.3509 0.3837 0.0000  0.0978  0.0033  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C OD1 
16371 O  OD2 . ASP C  482 0.4535 0.3572 0.3772 -0.0038 0.1069  0.0045  ? ? ? ? ? ? 725  ASP C OD2 
16372 N  N   . ARG C  483 0.4155 0.3604 0.4211 0.0057  0.1167  0.0074  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C N   
16373 C  CA  . ARG C  483 0.4050 0.3617 0.4360 0.0102  0.1178  0.0067  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C CA  
16374 C  C   . ARG C  483 0.3975 0.3578 0.4292 0.0112  0.1092  0.0043  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C C   
16375 O  O   . ARG C  483 0.3841 0.3574 0.4360 0.0126  0.1039  0.0039  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C O   
16376 C  CB  . ARG C  483 0.4158 0.3676 0.4528 0.0151  0.1304  0.0075  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C CB  
16377 C  CG  . ARG C  483 0.4274 0.3729 0.4623 0.0151  0.1421  0.0099  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C CG  
16378 C  CD  . ARG C  483 0.4514 0.3756 0.4567 0.0149  0.1513  0.0092  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C CD  
16379 N  NE  . ARG C  483 0.4605 0.3783 0.4540 0.0111  0.1555  0.0115  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C NE  
16380 C  CZ  . ARG C  483 0.4595 0.3826 0.4688 0.0121  0.1632  0.0143  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C CZ  
16381 N  NH1 . ARG C  483 0.4508 0.3855 0.4887 0.0167  0.1682  0.0151  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C NH1 
16382 N  NH2 . ARG C  483 0.4681 0.3849 0.4649 0.0082  0.1658  0.0167  ? ? ? ? ? ? 726  ARG C NH2 
16383 N  N   . ILE C  484 0.4077 0.3559 0.4175 0.0107  0.1083  0.0028  ? ? ? ? ? ? 727  ILE C N   
16384 C  CA  . ILE C  484 0.4023 0.3530 0.4136 0.0124  0.1018  0.0008  ? ? ? ? ? ? 727  ILE C CA  
16385 C  C   . ILE C  484 0.3864 0.3481 0.4038 0.0091  0.0895  0.0000  ? ? ? ? ? ? 727  ILE C C   
16386 O  O   . ILE C  484 0.3756 0.3471 0.4069 0.0106  0.0834  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 727  ILE C O   
16387 C  CB  . ILE C  484 0.4161 0.3517 0.4029 0.0117  0.1026  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 727  ILE C CB  
16388 C  CG1 . ILE C  484 0.4327 0.3567 0.4147 0.0157  0.1154  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 727  ILE C CG1 
16389 C  CG2 . ILE C  484 0.4086 0.3482 0.3977 0.0127  0.0945  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 727  ILE C CG2 
16390 C  CD1 . ILE C  484 0.4266 0.3608 0.4358 0.0217  0.1211  0.0007  ? ? ? ? ? ? 727  ILE C CD1 
16391 N  N   . THR C  485 0.3857 0.3455 0.3930 0.0046  0.0857  0.0006  ? ? ? ? ? ? 728  THR C N   
16392 C  CA  . THR C  485 0.3712 0.3413 0.3863 0.0019  0.0756  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 728  THR C CA  
16393 C  C   . THR C  485 0.3589 0.3428 0.3990 0.0035  0.0744  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 728  THR C C   
16394 O  O   . THR C  485 0.3490 0.3411 0.3983 0.0034  0.0671  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 728  THR C O   
16395 C  CB  . THR C  485 0.3712 0.3399 0.3796 -0.0022 0.0738  0.0016  ? ? ? ? ? ? 728  THR C CB  
16396 O  OG1 . THR C  485 0.3861 0.3411 0.3717 -0.0040 0.0765  0.0028  ? ? ? ? ? ? 728  THR C OG1 
16397 C  CG2 . THR C  485 0.3594 0.3351 0.3711 -0.0049 0.0640  0.0007  ? ? ? ? ? ? 728  THR C CG2 
16398 N  N   . ARG C  486 0.3609 0.3469 0.4118 0.0046  0.0818  0.0014  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C N   
16399 C  CA  . ARG C  486 0.3502 0.3492 0.4247 0.0050  0.0804  0.0015  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C CA  
16400 C  C   . ARG C  486 0.3453 0.3515 0.4332 0.0080  0.0770  0.0006  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C C   
16401 O  O   . ARG C  486 0.3352 0.3516 0.4364 0.0065  0.0699  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 729  ARG C O   
16402 C  CB  . ARG C  486 0.3545 0.3539 0.4385 0.0057  0.0899  0.0041  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C CB  
16403 C  CG  . ARG C  486 0.3449 0.3577 0.4558 0.0062  0.0894  0.0046  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C CG  
16404 C  CD  . ARG C  486 0.3397 0.3568 0.4573 0.0026  0.0885  0.0052  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C CD  
16405 N  NE  . ARG C  486 0.3319 0.3610 0.4741 0.0023  0.0875  0.0054  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C NE  
16406 C  CZ  . ARG C  486 0.3247 0.3600 0.4765 -0.0013 0.0836  0.0047  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C CZ  
16407 N  NH1 . ARG C  486 0.3238 0.3547 0.4637 -0.0043 0.0809  0.0041  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C NH1 
16408 N  NH2 . ARG C  486 0.3190 0.3646 0.4925 -0.0022 0.0821  0.0048  ? ? ? ? ? ? 729  ARG C NH2 
16409 N  N   . THR C  487 0.3535 0.3539 0.4375 0.0119  0.0820  0.0011  ? ? ? ? ? ? 730  THR C N   
16410 C  CA  . THR C  487 0.3495 0.3569 0.4472 0.0150  0.0786  0.0012  ? ? ? ? ? ? 730  THR C CA  
16411 C  C   . THR C  487 0.3491 0.3530 0.4342 0.0150  0.0710  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 730  THR C C   
16412 O  O   . THR C  487 0.3504 0.3558 0.4416 0.0184  0.0703  0.0000  ? ? ? ? ? ? 730  THR C O   
16413 C  CB  . THR C  487 0.3579 0.3630 0.4649 0.0203  0.0887  0.0037  ? ? ? ? ? ? 730  THR C CB  
16414 O  OG1 . THR C  487 0.3720 0.3620 0.4588 0.0214  0.0978  0.0035  ? ? ? ? ? ? 730  THR C OG1 
16415 C  CG2 . THR C  487 0.3544 0.3687 0.4837 0.0209  0.0935  0.0061  ? ? ? ? ? ? 730  THR C CG2 
16416 N  N   . SER C  488 0.3475 0.3471 0.4163 0.0111  0.0656  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 731  SER C N   
16417 C  CA  . SER C  488 0.3463 0.3433 0.4037 0.0103  0.0580  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 731  SER C CA  
16418 C  C   . SER C  488 0.3369 0.3394 0.3936 0.0059  0.0494  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 731  SER C C   
16419 O  O   . SER C  488 0.3313 0.3399 0.3977 0.0037  0.0491  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 731  SER C O   
16420 C  CB  . SER C  488 0.3576 0.3405 0.3925 0.0105  0.0613  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 731  SER C CB  
16421 O  OG  . SER C  488 0.3608 0.3383 0.3841 0.0070  0.0631  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 731  SER C OG  
16422 N  N   . GLY C  489 0.3358 0.3358 0.3818 0.0046  0.0429  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 732  GLY C N   
16423 C  CA  . GLY C  489 0.3279 0.3328 0.3741 0.0007  0.0354  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 732  GLY C CA  
16424 C  C   . GLY C  489 0.3230 0.3362 0.3812 0.0012  0.0296  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 732  GLY C C   
16425 O  O   . GLY C  489 0.3245 0.3412 0.3935 0.0044  0.0312  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 732  GLY C O   
16426 N  N   . VAL C  490 0.3183 0.3342 0.3744 -0.0019 0.0228  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 733  VAL C N   
16427 C  CA  . VAL C  490 0.3157 0.3385 0.3806 -0.0025 0.0163  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 733  VAL C CA  
16428 C  C   . VAL C  490 0.3119 0.3366 0.3746 -0.0071 0.0112  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 733  VAL C C   
16429 O  O   . VAL C  490 0.3110 0.3314 0.3647 -0.0091 0.0125  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 733  VAL C O   
16430 C  CB  . VAL C  490 0.3199 0.3396 0.3783 0.0000  0.0132  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 733  VAL C CB  
16431 C  CG1 . VAL C  490 0.3219 0.3338 0.3627 -0.0012 0.0116  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 733  VAL C CG1 
16432 C  CG2 . VAL C  490 0.3184 0.3449 0.3847 -0.0010 0.0059  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 733  VAL C CG2 
16433 N  N   . VAL C  491 0.3107 0.3416 0.3818 -0.0090 0.0056  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 734  VAL C N   
16434 C  CA  . VAL C  491 0.3098 0.3404 0.3761 -0.0136 0.0013  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 734  VAL C CA  
16435 C  C   . VAL C  491 0.3132 0.3449 0.3761 -0.0147 -0.0061 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 734  VAL C C   
16436 O  O   . VAL C  491 0.3146 0.3517 0.3872 -0.0135 -0.0094 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 734  VAL C O   
16437 C  CB  . VAL C  491 0.3074 0.3429 0.3850 -0.0170 0.0016  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 734  VAL C CB  
16438 C  CG1 . VAL C  491 0.3080 0.3512 0.4004 -0.0169 -0.0015 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 734  VAL C CG1 
16439 C  CG2 . VAL C  491 0.3088 0.3414 0.3789 -0.0216 -0.0016 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 734  VAL C CG2 
16440 N  N   . VAL C  492 0.3153 0.3418 0.3650 -0.0170 -0.0087 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 735  VAL C N   
16441 C  CA  . VAL C  492 0.3202 0.3463 0.3638 -0.0186 -0.0157 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 735  VAL C CA  
16442 C  C   . VAL C  492 0.3227 0.3476 0.3624 -0.0240 -0.0181 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 735  VAL C C   
16443 O  O   . VAL C  492 0.3211 0.3420 0.3563 -0.0256 -0.0140 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 735  VAL C O   
16444 C  CB  . VAL C  492 0.3228 0.3424 0.3522 -0.0169 -0.0162 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 735  VAL C CB  
16445 C  CG1 . VAL C  492 0.3286 0.3473 0.3514 -0.0190 -0.0229 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 735  VAL C CG1 
16446 C  CG2 . VAL C  492 0.3229 0.3420 0.3541 -0.0119 -0.0141 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 735  VAL C CG2 
16447 N  N   . ILE C  493 0.3280 0.3555 0.3693 -0.0272 -0.0248 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 736  ILE C N   
16448 C  CA  . ILE C  493 0.3332 0.3575 0.3685 -0.0330 -0.0266 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 736  ILE C CA  
16449 C  C   . ILE C  493 0.3423 0.3632 0.3656 -0.0355 -0.0336 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 736  ILE C C   
16450 O  O   . ILE C  493 0.3454 0.3708 0.3729 -0.0351 -0.0402 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 736  ILE C O   
16451 C  CB  . ILE C  493 0.3340 0.3636 0.3817 -0.0365 -0.0285 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 736  ILE C CB  
16452 C  CG1 . ILE C  493 0.3259 0.3588 0.3860 -0.0341 -0.0214 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 736  ILE C CG1 
16453 C  CG2 . ILE C  493 0.3422 0.3663 0.3814 -0.0430 -0.0300 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 736  ILE C CG2 
16454 C  CD1 . ILE C  493 0.3274 0.3626 0.3966 -0.0387 -0.0215 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 736  ILE C CD1 
16455 N  N   . GLU C  494 0.3474 0.3604 0.3563 -0.0382 -0.0322 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 737  GLU C N   
16456 C  CA  . GLU C  494 0.3573 0.3657 0.3522 -0.0406 -0.0379 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 737  GLU C CA  
16457 C  C   . GLU C  494 0.3671 0.3678 0.3501 -0.0466 -0.0373 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 737  GLU C C   
16458 O  O   . GLU C  494 0.3649 0.3617 0.3472 -0.0475 -0.0301 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 737  GLU C O   
16459 C  CB  . GLU C  494 0.3553 0.3599 0.3416 -0.0365 -0.0359 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 737  GLU C CB  
16460 C  CG  . GLU C  494 0.3497 0.3594 0.3442 -0.0309 -0.0371 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 737  GLU C CG  
16461 C  CD  . GLU C  494 0.3502 0.3546 0.3341 -0.0277 -0.0357 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 737  GLU C CD  
16462 O  OE1 . GLU C  494 0.3547 0.3524 0.3257 -0.0300 -0.0347 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 737  GLU C OE1 
16463 O  OE2 . GLU C  494 0.3468 0.3531 0.3353 -0.0231 -0.0353 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 737  GLU C OE2 
16464 N  N   . GLY C  495 0.3791 0.3774 0.3529 -0.0509 -0.0448 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 738  GLY C N   
16465 C  CA  . GLY C  495 0.3926 0.3814 0.3508 -0.0572 -0.0447 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 738  GLY C CA  
16466 C  C   . GLY C  495 0.4022 0.3857 0.3444 -0.0577 -0.0495 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 738  GLY C C   
16467 O  O   . GLY C  495 0.4010 0.3900 0.3467 -0.0552 -0.0562 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 738  GLY C O   
16468 N  N   . ASN C  496 0.4121 0.3850 0.3374 -0.0608 -0.0456 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 739  ASN C N   
16469 C  CA  . ASN C  496 0.4213 0.3884 0.3307 -0.0610 -0.0489 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 739  ASN C CA  
16470 C  C   . ASN C  496 0.4410 0.3988 0.3320 -0.0683 -0.0528 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 739  ASN C C   
16471 O  O   . ASN C  496 0.4510 0.4004 0.3255 -0.0695 -0.0520 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 739  ASN C O   
16472 C  CB  . ASN C  496 0.4159 0.3785 0.3204 -0.0570 -0.0408 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 739  ASN C CB  
16473 C  CG  . ASN C  496 0.4245 0.3764 0.3173 -0.0606 -0.0324 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 739  ASN C CG  
16474 O  OD1 . ASN C  496 0.4305 0.3785 0.3224 -0.0648 -0.0293 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 739  ASN C OD1 
16475 N  ND2 . ASN C  496 0.4253 0.3721 0.3099 -0.0586 -0.0279 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 739  ASN C ND2 
16476 N  N   . ASN C  497 0.4476 0.4063 0.3411 -0.0735 -0.0571 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 740  ASN C N   
16477 C  CA  . ASN C  497 0.4690 0.4178 0.3437 -0.0818 -0.0616 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 740  ASN C CA  
16478 C  C   . ASN C  497 0.4756 0.4303 0.3554 -0.0865 -0.0734 -0.0582 ? ? ? ? ? ? 740  ASN C C   
16479 O  O   . ASN C  497 0.4695 0.4298 0.3636 -0.0875 -0.0731 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 740  ASN C O   
16480 C  CB  . ASN C  497 0.4757 0.4142 0.3435 -0.0856 -0.0515 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 740  ASN C CB  
16481 C  CG  . ASN C  497 0.5005 0.4259 0.3457 -0.0945 -0.0543 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 740  ASN C CG  
16482 O  OD1 . ASN C  497 0.5113 0.4241 0.3427 -0.0972 -0.0452 -0.0762 ? ? ? ? ? ? 740  ASN C OD1 
16483 N  ND2 . ASN C  497 0.5110 0.4388 0.3520 -0.0994 -0.0668 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 740  ASN C ND2 
16484 N  N   . PRO C  498 0.4893 0.4423 0.3573 -0.0899 -0.0841 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 741  PRO C N   
16485 C  CA  . PRO C  498 0.4961 0.4560 0.3702 -0.0946 -0.0970 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 741  PRO C CA  
16486 C  C   . PRO C  498 0.5069 0.4625 0.3787 -0.1028 -0.0981 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 741  PRO C C   
16487 O  O   . PRO C  498 0.5061 0.4708 0.3914 -0.1053 -0.1069 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 741  PRO C O   
16488 C  CB  . PRO C  498 0.5148 0.4685 0.3690 -0.0987 -0.1068 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 741  PRO C CB  
16489 C  CG  . PRO C  498 0.5138 0.4602 0.3556 -0.0944 -0.0992 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 741  PRO C CG  
16490 C  CD  . PRO C  498 0.5006 0.4446 0.3481 -0.0902 -0.0846 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 741  PRO C CD  
16491 N  N   . SER C  499 0.5173 0.4594 0.3735 -0.1070 -0.0892 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 742  SER C N   
16492 C  CA  . SER C  499 0.5313 0.4675 0.3828 -0.1159 -0.0910 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 742  SER C CA  
16493 C  C   . SER C  499 0.5180 0.4571 0.3866 -0.1138 -0.0811 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 742  SER C C   
16494 O  O   . SER C  499 0.5302 0.4612 0.3930 -0.1208 -0.0791 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 742  SER C O   
16495 C  CB  . SER C  499 0.5578 0.4749 0.3784 -0.1240 -0.0891 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 742  SER C CB  
16496 O  OG  . SER C  499 0.5541 0.4630 0.3670 -0.1193 -0.0755 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 742  SER C OG  
16497 N  N   . LEU C  500 0.4940 0.4443 0.3832 -0.1043 -0.0753 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 743  LEU C N   
16498 C  CA  . LEU C  500 0.4787 0.4341 0.3871 -0.1010 -0.0665 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 743  LEU C CA  
16499 C  C   . LEU C  500 0.4828 0.4425 0.4018 -0.1070 -0.0725 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 743  LEU C C   
16500 O  O   . LEU C  500 0.4856 0.4536 0.4111 -0.1096 -0.0847 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 743  LEU C O   
16501 C  CB  . LEU C  500 0.4549 0.4231 0.3831 -0.0908 -0.0634 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 743  LEU C CB  
16502 C  CG  . LEU C  500 0.4381 0.4128 0.3864 -0.0864 -0.0551 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 743  LEU C CG  
16503 C  CD1 . LEU C  500 0.4401 0.4044 0.3819 -0.0870 -0.0430 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 743  LEU C CD1 
16504 C  CD2 . LEU C  500 0.4193 0.4044 0.3818 -0.0774 -0.0534 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 743  LEU C CD2 
16505 N  N   . ARG C  501 0.4838 0.4377 0.4054 -0.1093 -0.0639 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 744  ARG C N   
16506 C  CA  . ARG C  501 0.4910 0.4458 0.4197 -0.1163 -0.0683 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 744  ARG C CA  
16507 C  C   . ARG C  501 0.4790 0.4349 0.4227 -0.1132 -0.0571 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 744  ARG C C   
16508 O  O   . ARG C  501 0.4848 0.4287 0.4180 -0.1138 -0.0464 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 744  ARG C O   
16509 C  CB  . ARG C  501 0.5166 0.4534 0.4212 -0.1261 -0.0669 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 744  ARG C CB  
16510 C  CG  . ARG C  501 0.5369 0.4710 0.4319 -0.1366 -0.0804 -0.0920 ? ? ? ? ? ? 744  ARG C CG  
16511 C  CD  . ARG C  501 0.5248 0.4770 0.4398 -0.1341 -0.0926 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 744  ARG C CD  
16512 N  NE  . ARG C  501 0.5345 0.4866 0.4353 -0.1352 -0.1032 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 744  ARG C NE  
16513 C  CZ  . ARG C  501 0.5250 0.4919 0.4402 -0.1314 -0.1137 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 744  ARG C CZ  
16514 N  NH1 . ARG C  501 0.5056 0.4887 0.4500 -0.1262 -0.1146 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 744  ARG C NH1 
16515 N  NH2 . ARG C  501 0.5358 0.5010 0.4368 -0.1328 -0.1230 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 744  ARG C NH2 
16516 N  N   . LEU C  502 0.4645 0.4334 0.4319 -0.1105 -0.0587 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 745  LEU C N   
16517 C  CA  . LEU C  502 0.4561 0.4242 0.4359 -0.1087 -0.0480 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 745  LEU C CA  
16518 C  C   . LEU C  502 0.4719 0.4319 0.4487 -0.1181 -0.0486 -0.0896 ? ? ? ? ? ? 745  LEU C C   
16519 O  O   . LEU C  502 0.4829 0.4448 0.4587 -0.1252 -0.0596 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 745  LEU C O   
16520 C  CB  . LEU C  502 0.4338 0.4176 0.4388 -0.1009 -0.0467 -0.0770 ? ? ? ? ? ? 745  LEU C CB  
16521 C  CG  . LEU C  502 0.4188 0.4045 0.4254 -0.0915 -0.0385 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 745  LEU C CG  
16522 C  CD1 . LEU C  502 0.4203 0.4067 0.4153 -0.0891 -0.0443 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 745  LEU C CD1 
16523 C  CD2 . LEU C  502 0.3996 0.3975 0.4292 -0.0848 -0.0348 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 745  LEU C CD2 
16524 N  N   . LYS C  503 0.4744 0.4247 0.4495 -0.1186 -0.0370 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 746  LYS C N   
16525 C  CA  . LYS C  503 0.4883 0.4309 0.4630 -0.1271 -0.0365 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 746  LYS C CA  
16526 C  C   . LYS C  503 0.4750 0.4322 0.4751 -0.1260 -0.0407 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 746  LYS C C   
16527 O  O   . LYS C  503 0.4543 0.4246 0.4718 -0.1174 -0.0389 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 746  LYS C O   
16528 C  CB  . LYS C  503 0.4902 0.4211 0.4629 -0.1258 -0.0214 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 746  LYS C CB  
16529 C  CG  . LYS C  503 0.5091 0.4216 0.4566 -0.1292 -0.0148 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 746  LYS C CG  
16530 C  CD  . LYS C  503 0.5094 0.4119 0.4607 -0.1272 0.0009  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 746  LYS C CD  
16531 C  CE  . LYS C  503 0.5305 0.4134 0.4574 -0.1309 0.0089  -0.1212 ? ? ? ? ? ? 746  LYS C CE  
16532 N  NZ  . LYS C  503 0.5238 0.4099 0.4422 -0.1250 0.0079  -0.1171 ? ? ? ? ? ? 746  LYS C NZ  
16533 N  N   . ALA C  504 0.4870 0.4417 0.4899 -0.1346 -0.0453 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 747  ALA C N   
16534 C  CA  . ALA C  504 0.4731 0.4428 0.5023 -0.1329 -0.0486 -0.0946 ? ? ? ? ? ? 747  ALA C CA  
16535 C  C   . ALA C  504 0.4559 0.4284 0.5010 -0.1251 -0.0352 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 747  ALA C C   
16536 O  O   . ALA C  504 0.4381 0.4242 0.5031 -0.1187 -0.0348 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 747  ALA C O   
16537 C  CB  . ALA C  504 0.4885 0.4559 0.5195 -0.1436 -0.0564 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 747  ALA C CB  
16538 N  N   . SER C  505 0.4611 0.4207 0.4973 -0.1249 -0.0239 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 748  SER C N   
16539 C  CA  . SER C  505 0.4443 0.4079 0.4962 -0.1171 -0.0125 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 748  SER C CA  
16540 C  C   . SER C  505 0.4269 0.3965 0.4810 -0.1065 -0.0073 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 748  SER C C   
16541 O  O   . SER C  505 0.4155 0.3865 0.4802 -0.1008 0.0021  -0.0870 ? ? ? ? ? ? 748  SER C O   
16542 C  CB  . SER C  505 0.4559 0.4039 0.5003 -0.1203 -0.0016 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 748  SER C CB  
16543 O  OG  . SER C  505 0.4698 0.4049 0.4909 -0.1224 0.0000  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 748  SER C OG  
16544 N  N   . ASP C  506 0.4260 0.3980 0.4695 -0.1042 -0.0132 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 749  ASP C N   
16545 C  CA  . ASP C  506 0.4130 0.3877 0.4552 -0.0955 -0.0078 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 749  ASP C CA  
16546 C  C   . ASP C  506 0.3943 0.3842 0.4552 -0.0886 -0.0097 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 749  ASP C C   
16547 O  O   . ASP C  506 0.3931 0.3919 0.4631 -0.0904 -0.0179 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 749  ASP C O   
16548 C  CB  . ASP C  506 0.4206 0.3912 0.4436 -0.0960 -0.0133 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 749  ASP C CB  
16549 C  CG  . ASP C  506 0.4362 0.3903 0.4392 -0.0995 -0.0067 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 749  ASP C CG  
16550 O  OD1 . ASP C  506 0.4339 0.3823 0.4403 -0.0972 0.0043  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 749  ASP C OD1 
16551 O  OD2 . ASP C  506 0.4513 0.3978 0.4352 -0.1043 -0.0120 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 749  ASP C OD2 
16552 N  N   . ARG C  507 0.3808 0.3737 0.4476 -0.0811 -0.0022 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 750  ARG C N   
16553 C  CA  . ARG C  507 0.3655 0.3710 0.4464 -0.0747 -0.0038 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 750  ARG C CA  
16554 C  C   . ARG C  507 0.3568 0.3626 0.4324 -0.0679 -0.0001 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 750  ARG C C   
16555 O  O   . ARG C  507 0.3567 0.3558 0.4271 -0.0664 0.0071  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 750  ARG C O   
16556 C  CB  . ARG C  507 0.3578 0.3678 0.4562 -0.0732 0.0019  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 750  ARG C CB  
16557 C  CG  . ARG C  507 0.3692 0.3740 0.4688 -0.0807 0.0011  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 750  ARG C CG  
16558 C  CD  . ARG C  507 0.3645 0.3732 0.4815 -0.0809 0.0054  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 750  ARG C CD  
16559 N  NE  . ARG C  507 0.3536 0.3630 0.4763 -0.0743 0.0146  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 750  ARG C NE  
16560 C  CZ  . ARG C  507 0.3453 0.3610 0.4840 -0.0717 0.0185  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 750  ARG C CZ  
16561 N  NH1 . ARG C  507 0.3459 0.3685 0.4979 -0.0749 0.0144  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 750  ARG C NH1 
16562 N  NH2 . ARG C  507 0.3373 0.3526 0.4790 -0.0662 0.0262  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 750  ARG C NH2 
16563 N  N   . VAL C  508 0.3497 0.3634 0.4277 -0.0638 -0.0047 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 751  VAL C N   
16564 C  CA  . VAL C  508 0.3420 0.3559 0.4150 -0.0577 -0.0017 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 751  VAL C CA  
16565 C  C   . VAL C  508 0.3305 0.3514 0.4177 -0.0527 0.0026  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 751  VAL C C   
16566 O  O   . VAL C  508 0.3265 0.3552 0.4226 -0.0508 -0.0008 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 751  VAL C O   
16567 C  CB  . VAL C  508 0.3440 0.3599 0.4083 -0.0566 -0.0092 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 751  VAL C CB  
16568 C  CG1 . VAL C  508 0.3362 0.3525 0.3958 -0.0504 -0.0065 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 751  VAL C CG1 
16569 C  CG2 . VAL C  508 0.3573 0.3650 0.4063 -0.0622 -0.0129 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 751  VAL C CG2 
16570 N  N   . VAL C  509 0.3265 0.3443 0.4162 -0.0508 0.0103  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 752  VAL C N   
16571 C  CA  . VAL C  509 0.3175 0.3406 0.4189 -0.0466 0.0149  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 752  VAL C CA  
16572 C  C   . VAL C  509 0.3114 0.3351 0.4069 -0.0411 0.0163  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 752  VAL C C   
16573 O  O   . VAL C  509 0.3105 0.3297 0.4005 -0.0400 0.0200  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 752  VAL C O   
16574 C  CB  . VAL C  509 0.3173 0.3371 0.4262 -0.0478 0.0222  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 752  VAL C CB  
16575 C  CG1 . VAL C  509 0.3097 0.3341 0.4288 -0.0438 0.0268  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 752  VAL C CG1 
16576 C  CG2 . VAL C  509 0.3244 0.3427 0.4385 -0.0535 0.0210  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 752  VAL C CG2 
16577 N  N   . VAL C  510 0.3082 0.3371 0.4054 -0.0380 0.0134  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 753  VAL C N   
16578 C  CA  . VAL C  510 0.3045 0.3327 0.3945 -0.0333 0.0144  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 753  VAL C CA  
16579 C  C   . VAL C  510 0.3000 0.3297 0.3959 -0.0300 0.0200  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 753  VAL C C   
16580 O  O   . VAL C  510 0.2988 0.3332 0.4045 -0.0289 0.0211  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 753  VAL C O   
16581 C  CB  . VAL C  510 0.3053 0.3365 0.3923 -0.0313 0.0091  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 753  VAL C CB  
16582 C  CG1 . VAL C  510 0.3038 0.3319 0.3802 -0.0276 0.0099  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 753  VAL C CG1 
16583 C  CG2 . VAL C  510 0.3109 0.3417 0.3935 -0.0348 0.0026  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 753  VAL C CG2 
16584 N  N   . ASN C  511 0.2986 0.3243 0.3881 -0.0285 0.0232  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 754  ASN C N   
16585 C  CA  . ASN C  511 0.2967 0.3225 0.3882 -0.0259 0.0277  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 754  ASN C CA  
16586 C  C   . ASN C  511 0.2975 0.3231 0.3826 -0.0224 0.0270  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 754  ASN C C   
16587 O  O   . ASN C  511 0.2986 0.3207 0.3723 -0.0214 0.0250  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 754  ASN C O   
16588 C  CB  . ASN C  511 0.2962 0.3178 0.3829 -0.0260 0.0302  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 754  ASN C CB  
16589 C  CG  . ASN C  511 0.2962 0.3170 0.3839 -0.0244 0.0342  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 754  ASN C CG  
16590 O  OD1 . ASN C  511 0.2970 0.3196 0.3880 -0.0228 0.0362  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 754  ASN C OD1 
16591 N  ND2 . ASN C  511 0.2962 0.3142 0.3813 -0.0247 0.0356  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 754  ASN C ND2 
16592 N  N   . MET C  512 0.2979 0.3265 0.3899 -0.0205 0.0295  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 755  MET C N   
16593 C  CA  . MET C  512 0.3003 0.3277 0.3865 -0.0172 0.0297  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 755  MET C CA  
16594 C  C   . MET C  512 0.3037 0.3255 0.3810 -0.0154 0.0343  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 755  MET C C   
16595 O  O   . MET C  512 0.3077 0.3261 0.3770 -0.0128 0.0351  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 755  MET C O   
16596 C  CB  . MET C  512 0.3003 0.3334 0.3990 -0.0158 0.0304  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 755  MET C CB  
16597 C  CG  . MET C  512 0.2990 0.3373 0.4051 -0.0182 0.0244  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 755  MET C CG  
16598 S  SD  . MET C  512 0.3010 0.3379 0.3963 -0.0176 0.0172  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 755  MET C SD  
16599 C  CE  . MET C  512 0.3037 0.3387 0.3959 -0.0121 0.0205  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 755  MET C CE  
16600 N  N   . GLY C  513 0.3033 0.3236 0.3818 -0.0169 0.0373  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 756  GLY C N   
16601 C  CA  . GLY C  513 0.3082 0.3229 0.3777 -0.0161 0.0409  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 756  GLY C CA  
16602 C  C   . GLY C  513 0.3107 0.3260 0.3875 -0.0155 0.0472  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 756  GLY C C   
16603 O  O   . GLY C  513 0.3094 0.3294 0.3980 -0.0146 0.0495  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 756  GLY C O   
16604 N  N   . ALA C  514 0.3152 0.3256 0.3847 -0.0163 0.0498  0.0011  ? ? ? ? ? ? 757  ALA C N   
16605 C  CA  . ALA C  514 0.3190 0.3285 0.3934 -0.0163 0.0560  0.0043  ? ? ? ? ? ? 757  ALA C CA  
16606 C  C   . ALA C  514 0.3242 0.3327 0.3997 -0.0137 0.0615  0.0044  ? ? ? ? ? ? 757  ALA C C   
16607 O  O   . ALA C  514 0.3257 0.3359 0.4105 -0.0133 0.0672  0.0060  ? ? ? ? ? ? 757  ALA C O   
16608 C  CB  . ALA C  514 0.3252 0.3284 0.3881 -0.0179 0.0566  0.0091  ? ? ? ? ? ? 757  ALA C CB  
16609 N  N   . ALA C  515 0.3274 0.3331 0.3945 -0.0116 0.0606  0.0028  ? ? ? ? ? ? 758  ALA C N   
16610 C  CA  . ALA C  515 0.3336 0.3374 0.4020 -0.0087 0.0670  0.0034  ? ? ? ? ? ? 758  ALA C CA  
16611 C  C   . ALA C  515 0.3271 0.3403 0.4155 -0.0072 0.0674  0.0015  ? ? ? ? ? ? 758  ALA C C   
16612 O  O   . ALA C  515 0.3314 0.3447 0.4256 -0.0044 0.0734  0.0024  ? ? ? ? ? ? 758  ALA C O   
16613 C  CB  . ALA C  515 0.3412 0.3372 0.3934 -0.0070 0.0668  0.0028  ? ? ? ? ? ? 758  ALA C CB  
16614 N  N   . HIS C  516 0.3181 0.3386 0.4168 -0.0092 0.0614  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 759  HIS C N   
16615 C  CA  . HIS C  516 0.3130 0.3422 0.4284 -0.0086 0.0592  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 759  HIS C CA  
16616 C  C   . HIS C  516 0.3079 0.3436 0.4389 -0.0115 0.0587  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 759  HIS C C   
16617 O  O   . HIS C  516 0.3031 0.3449 0.4432 -0.0135 0.0530  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 759  HIS C O   
16618 C  CB  . HIS C  516 0.3096 0.3407 0.4212 -0.0088 0.0513  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 759  HIS C CB  
16619 C  CG  . HIS C  516 0.3148 0.3394 0.4117 -0.0061 0.0512  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 759  HIS C CG  
16620 N  ND1 . HIS C  516 0.3169 0.3345 0.3966 -0.0071 0.0487  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 759  HIS C ND1 
16621 C  CD2 . HIS C  516 0.3191 0.3426 0.4166 -0.0025 0.0537  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 759  HIS C CD2 
16622 C  CE1 . HIS C  516 0.3224 0.3346 0.3917 -0.0046 0.0493  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 759  HIS C CE1 
16623 N  NE2 . HIS C  516 0.3241 0.3393 0.4037 -0.0016 0.0527  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 759  HIS C NE2 
16624 N  N   . LYS C  517 0.3100 0.3438 0.4435 -0.0123 0.0645  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 760  LYS C N   
16625 C  CA  . LYS C  517 0.3060 0.3458 0.4562 -0.0150 0.0650  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 760  LYS C CA  
16626 C  C   . LYS C  517 0.3054 0.3526 0.4736 -0.0140 0.0673  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 760  LYS C C   
16627 O  O   . LYS C  517 0.3097 0.3560 0.4787 -0.0106 0.0726  0.0011  ? ? ? ? ? ? 760  LYS C O   
16628 C  CB  . LYS C  517 0.3085 0.3443 0.4571 -0.0163 0.0703  0.0013  ? ? ? ? ? ? 760  LYS C CB  
16629 C  CG  . LYS C  517 0.3075 0.3387 0.4443 -0.0180 0.0666  0.0011  ? ? ? ? ? ? 760  LYS C CG  
16630 C  CD  . LYS C  517 0.3119 0.3381 0.4448 -0.0185 0.0717  0.0056  ? ? ? ? ? ? 760  LYS C CD  
16631 C  CE  . LYS C  517 0.3102 0.3335 0.4364 -0.0204 0.0680  0.0062  ? ? ? ? ? ? 760  LYS C CE  
16632 N  NZ  . LYS C  517 0.3173 0.3338 0.4309 -0.0201 0.0707  0.0117  ? ? ? ? ? ? 760  LYS C NZ  
16633 N  N   . ASN C  518 0.3011 0.3550 0.4836 -0.0172 0.0633  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 761  ASN C N   
16634 C  CA  . ASN C  518 0.3002 0.3625 0.5025 -0.0174 0.0639  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 761  ASN C CA  
16635 C  C   . ASN C  518 0.3020 0.3666 0.5060 -0.0132 0.0643  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 761  ASN C C   
16636 O  O   . ASN C  518 0.3052 0.3710 0.5179 -0.0102 0.0717  0.0022  ? ? ? ? ? ? 761  ASN C O   
16637 C  CB  . ASN C  518 0.3021 0.3653 0.5161 -0.0177 0.0723  0.0004  ? ? ? ? ? ? 761  ASN C CB  
16638 C  CG  . ASN C  518 0.3013 0.3610 0.5131 -0.0213 0.0729  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 761  ASN C CG  
16639 O  OD1 . ASN C  518 0.2988 0.3622 0.5202 -0.0253 0.0689  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 761  ASN C OD1 
16640 N  ND2 . ASN C  518 0.3047 0.3567 0.5034 -0.0200 0.0778  0.0020  ? ? ? ? ? ? 761  ASN C ND2 
16641 N  N   . GLN C  519 0.3006 0.3656 0.4974 -0.0128 0.0568  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 762  GLN C N   
16642 C  CA  . GLN C  519 0.3030 0.3688 0.5000 -0.0084 0.0575  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 762  GLN C CA  
16643 C  C   . GLN C  519 0.3005 0.3744 0.5083 -0.0094 0.0488  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 762  GLN C C   
16644 O  O   . GLN C  519 0.2981 0.3738 0.5032 -0.0135 0.0402  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 762  GLN C O   
16645 C  CB  . GLN C  519 0.3062 0.3625 0.4808 -0.0060 0.0580  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 762  GLN C CB  
16646 C  CG  . GLN C  519 0.3108 0.3652 0.4839 -0.0010 0.0613  0.0000  ? ? ? ? ? ? 762  GLN C CG  
16647 C  CD  . GLN C  519 0.3162 0.3592 0.4662 0.0007  0.0638  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 762  GLN C CD  
16648 O  OE1 . GLN C  519 0.3151 0.3532 0.4511 -0.0019 0.0609  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 762  GLN C OE1 
16649 N  NE2 . GLN C  519 0.3229 0.3612 0.4689 0.0050  0.0693  0.0012  ? ? ? ? ? ? 762  GLN C NE2 
16650 N  N   . ALA C  520 0.3023 0.3808 0.5222 -0.0056 0.0514  0.0010  ? ? ? ? ? ? 763  ALA C N   
16651 C  CA  . ALA C  520 0.3011 0.3875 0.5322 -0.0058 0.0432  0.0017  ? ? ? ? ? ? 763  ALA C CA  
16652 C  C   . ALA C  520 0.3026 0.3838 0.5167 -0.0036 0.0383  0.0004  ? ? ? ? ? ? 763  ALA C C   
16653 O  O   . ALA C  520 0.3065 0.3812 0.5116 0.0013  0.0446  0.0019  ? ? ? ? ? ? 763  ALA C O   
16654 C  CB  . ALA C  520 0.3027 0.3961 0.5552 -0.0020 0.0488  0.0066  ? ? ? ? ? ? 763  ALA C CB  
16655 N  N   . TYR C  521 0.3010 0.3843 0.5104 -0.0074 0.0276  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 764  TYR C N   
16656 C  CA  . TYR C  521 0.3028 0.3824 0.4987 -0.0057 0.0221  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CA  
16657 C  C   . TYR C  521 0.3035 0.3919 0.5130 -0.0063 0.0135  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 764  TYR C C   
16658 O  O   . TYR C  521 0.3024 0.3993 0.5285 -0.0099 0.0095  0.0000  ? ? ? ? ? ? 764  TYR C O   
16659 C  CB  . TYR C  521 0.3020 0.3756 0.4793 -0.0098 0.0169  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CB  
16660 C  CG  . TYR C  521 0.3024 0.3662 0.4627 -0.0083 0.0237  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CG  
16661 C  CD1 . TYR C  521 0.3049 0.3611 0.4479 -0.0056 0.0236  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CD1 
16662 C  CD2 . TYR C  521 0.3011 0.3631 0.4629 -0.0097 0.0299  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CD2 
16663 C  CE1 . TYR C  521 0.3062 0.3538 0.4339 -0.0049 0.0287  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CE1 
16664 C  CE2 . TYR C  521 0.3024 0.3558 0.4490 -0.0087 0.0351  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CE2 
16665 C  CZ  . TYR C  521 0.3051 0.3514 0.4346 -0.0065 0.0342  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 764  TYR C CZ  
16666 O  OH  . TYR C  521 0.3074 0.3454 0.4221 -0.0061 0.0385  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 764  TYR C OH  
16667 N  N   . ARG C  522 0.3060 0.3923 0.5085 -0.0032 0.0101  0.0003  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C N   
16668 C  CA  . ARG C  522 0.3078 0.4019 0.5210 -0.0038 0.0004  0.0031  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C CA  
16669 C  C   . ARG C  522 0.3107 0.3993 0.5057 -0.0037 -0.0065 0.0016  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C C   
16670 O  O   . ARG C  522 0.3115 0.3906 0.4883 -0.0013 -0.0023 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 765  ARG C O   
16671 C  CB  . ARG C  522 0.3089 0.4097 0.5433 0.0017  0.0048  0.0093  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C CB  
16672 C  CG  . ARG C  522 0.3120 0.4048 0.5387 0.0089  0.0144  0.0110  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C CG  
16673 C  CD  . ARG C  522 0.3153 0.4052 0.5324 0.0110  0.0082  0.0119  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C CD  
16674 N  NE  . ARG C  522 0.3199 0.4031 0.5346 0.0180  0.0175  0.0144  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C NE  
16675 C  CZ  . ARG C  522 0.3239 0.4034 0.5320 0.0212  0.0146  0.0160  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C CZ  
16676 N  NH1 . ARG C  522 0.3235 0.4060 0.5266 0.0178  0.0025  0.0156  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C NH1 
16677 N  NH2 . ARG C  522 0.3295 0.4018 0.5358 0.0276  0.0240  0.0181  ? ? ? ? ? ? 765  ARG C NH2 
16678 N  N   . PRO C  523 0.3132 0.4076 0.5128 -0.0068 -0.0176 0.0028  ? ? ? ? ? ? 766  PRO C N   
16679 C  CA  . PRO C  523 0.3170 0.4062 0.4994 -0.0075 -0.0245 0.0016  ? ? ? ? ? ? 766  PRO C CA  
16680 C  C   . PRO C  523 0.3192 0.4047 0.4986 -0.0007 -0.0212 0.0051  ? ? ? ? ? ? 766  PRO C C   
16681 O  O   . PRO C  523 0.3198 0.4111 0.5170 0.0038  -0.0187 0.0103  ? ? ? ? ? ? 766  PRO C O   
16682 C  CB  . PRO C  523 0.3209 0.4185 0.5128 -0.0124 -0.0372 0.0034  ? ? ? ? ? ? 766  PRO C CB  
16683 C  CG  . PRO C  523 0.3189 0.4273 0.5369 -0.0116 -0.0362 0.0079  ? ? ? ? ? ? 766  PRO C CG  
16684 C  CD  . PRO C  523 0.3139 0.4196 0.5336 -0.0110 -0.0252 0.0053  ? ? ? ? ? ? 766  PRO C CD  
16685 N  N   . LEU C  524 0.3210 0.3968 0.4785 -0.0002 -0.0212 0.0022  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C N   
16686 C  CA  . LEU C  524 0.3247 0.3958 0.4764 0.0049  -0.0200 0.0050  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C CA  
16687 C  C   . LEU C  524 0.3293 0.4024 0.4769 0.0025  -0.0318 0.0064  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C C   
16688 O  O   . LEU C  524 0.3326 0.4102 0.4913 0.0059  -0.0352 0.0118  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C O   
16689 C  CB  . LEU C  524 0.3251 0.3839 0.4551 0.0065  -0.0133 0.0015  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C CB  
16690 C  CG  . LEU C  524 0.3300 0.3819 0.4532 0.0122  -0.0100 0.0039  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C CG  
16691 C  CD1 . LEU C  524 0.3317 0.3871 0.4735 0.0181  -0.0031 0.0087  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C CD1 
16692 C  CD2 . LEU C  524 0.3311 0.3708 0.4330 0.0126  -0.0038 0.0003  ? ? ? ? ? ? 767  LEU C CD2 
16693 N  N   . LEU C  525 0.3304 0.4000 0.4623 -0.0034 -0.0376 0.0018  ? ? ? ? ? ? 768  LEU C N   
16694 C  CA  . LEU C  525 0.3366 0.4067 0.4615 -0.0068 -0.0487 0.0026  ? ? ? ? ? ? 768  LEU C CA  
16695 C  C   . LEU C  525 0.3385 0.4113 0.4615 -0.0148 -0.0556 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 768  LEU C C   
16696 O  O   . LEU C  525 0.3354 0.4040 0.4507 -0.0175 -0.0509 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 768  LEU C O   
16697 C  CB  . LEU C  525 0.3393 0.3985 0.4412 -0.0061 -0.0477 0.0000  ? ? ? ? ? ? 768  LEU C CB  
16698 C  CG  . LEU C  525 0.3409 0.3953 0.4400 0.0004  -0.0434 0.0033  ? ? ? ? ? ? 768  LEU C CG  
16699 C  CD1 . LEU C  525 0.3448 0.3893 0.4209 -0.0009 -0.0451 0.0006  ? ? ? ? ? ? 768  LEU C CD1 
16700 C  CD2 . LEU C  525 0.3446 0.4065 0.4610 0.0038  -0.0485 0.0102  ? ? ? ? ? ? 768  LEU C CD2 
16701 N  N   . LEU C  526 0.3446 0.4237 0.4741 -0.0188 -0.0667 0.0016  ? ? ? ? ? ? 769  LEU C N   
16702 C  CA  . LEU C  526 0.3495 0.4292 0.4740 -0.0274 -0.0738 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 769  LEU C CA  
16703 C  C   . LEU C  526 0.3607 0.4379 0.4724 -0.0317 -0.0854 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 769  LEU C C   
16704 O  O   . LEU C  526 0.3638 0.4450 0.4817 -0.0287 -0.0907 0.0045  ? ? ? ? ? ? 769  LEU C O   
16705 C  CB  . LEU C  526 0.3480 0.4385 0.4954 -0.0298 -0.0767 0.0001  ? ? ? ? ? ? 769  LEU C CB  
16706 C  CG  . LEU C  526 0.3393 0.4316 0.4974 -0.0282 -0.0664 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 769  LEU C CG  
16707 C  CD1 . LEU C  526 0.3400 0.4431 0.5199 -0.0322 -0.0716 0.0005  ? ? ? ? ? ? 769  LEU C CD1 
16708 C  CD2 . LEU C  526 0.3385 0.4212 0.4783 -0.0315 -0.0614 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 769  LEU C CD2 
16709 N  N   . THR C  527 0.3678 0.4379 0.4611 -0.0387 -0.0890 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 770  THR C N   
16710 C  CA  . THR C  527 0.3806 0.4469 0.4590 -0.0432 -0.0996 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 770  THR C CA  
16711 C  C   . THR C  527 0.3892 0.4631 0.4777 -0.0499 -0.1116 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 770  THR C C   
16712 O  O   . THR C  527 0.3886 0.4655 0.4847 -0.0546 -0.1116 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 770  THR C O   
16713 C  CB  . THR C  527 0.3876 0.4415 0.4402 -0.0484 -0.0979 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 770  THR C CB  
16714 O  OG1 . THR C  527 0.3795 0.4268 0.4237 -0.0430 -0.0870 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 770  THR C OG1 
16715 C  CG2 . THR C  527 0.4025 0.4516 0.4386 -0.0530 -0.1085 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 770  THR C CG2 
16716 N  N   . THR C  528 0.3980 0.4750 0.4867 -0.0508 -0.1225 0.0021  ? ? ? ? ? ? 771  THR C N   
16717 C  CA  . THR C  528 0.4073 0.4927 0.5072 -0.0574 -0.1358 0.0060  ? ? ? ? ? ? 771  THR C CA  
16718 C  C   . THR C  528 0.4248 0.5027 0.5017 -0.0642 -0.1471 0.0058  ? ? ? ? ? ? 771  THR C C   
16719 O  O   . THR C  528 0.4279 0.4963 0.4851 -0.0620 -0.1443 0.0043  ? ? ? ? ? ? 771  THR C O   
16720 C  CB  . THR C  528 0.4029 0.5018 0.5301 -0.0517 -0.1402 0.0160  ? ? ? ? ? ? 771  THR C CB  
16721 O  OG1 . THR C  528 0.4049 0.5004 0.5246 -0.0461 -0.1407 0.0204  ? ? ? ? ? ? 771  THR C OG1 
16722 C  CG2 . THR C  528 0.3879 0.4938 0.5378 -0.0448 -0.1288 0.0172  ? ? ? ? ? ? 771  THR C CG2 
16723 N  N   . ASP C  529 0.4370 0.5190 0.5167 -0.0728 -0.1600 0.0074  ? ? ? ? ? ? 772  ASP C N   
16724 C  CA  . ASP C  529 0.4563 0.5314 0.5144 -0.0805 -0.1721 0.0077  ? ? ? ? ? ? 772  ASP C CA  
16725 C  C   . ASP C  529 0.4592 0.5316 0.5087 -0.0751 -0.1742 0.0132  ? ? ? ? ? ? 772  ASP C C   
16726 O  O   . ASP C  529 0.4705 0.5306 0.4929 -0.0783 -0.1751 0.0097  ? ? ? ? ? ? 772  ASP C O   
16727 C  CB  . ASP C  529 0.4669 0.5517 0.5384 -0.0881 -0.1875 0.0129  ? ? ? ? ? ? 772  ASP C CB  
16728 C  CG  . ASP C  529 0.4701 0.5537 0.5421 -0.0965 -0.1873 0.0062  ? ? ? ? ? ? 772  ASP C CG  
16729 O  OD1 . ASP C  529 0.4675 0.5404 0.5244 -0.0972 -0.1762 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 772  ASP C OD1 
16730 O  OD2 . ASP C  529 0.4759 0.5688 0.5636 -0.1025 -0.1982 0.0100  ? ? ? ? ? ? 772  ASP C OD2 
16731 N  N   . ASN C  530 0.4498 0.5330 0.5225 -0.0668 -0.1744 0.0218  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C N   
16732 C  CA  . ASN C  530 0.4535 0.5346 0.5204 -0.0615 -0.1772 0.0280  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C CA  
16733 C  C   . ASN C  530 0.4407 0.5164 0.5048 -0.0515 -0.1628 0.0264  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C C   
16734 O  O   . ASN C  530 0.4449 0.5154 0.4987 -0.0479 -0.1634 0.0296  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C O   
16735 C  CB  . ASN C  530 0.4545 0.5497 0.5478 -0.0587 -0.1875 0.0397  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C CB  
16736 C  CG  . ASN C  530 0.4667 0.5690 0.5664 -0.0686 -0.2027 0.0425  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C CG  
16737 O  OD1 . ASN C  530 0.4604 0.5764 0.5890 -0.0680 -0.2056 0.0474  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C OD1 
16738 N  ND2 . ASN C  530 0.4855 0.5779 0.5576 -0.0786 -0.2124 0.0392  ? ? ? ? ? ? 773  ASN C ND2 
16739 N  N   . GLY C  531 0.4261 0.5025 0.4989 -0.0471 -0.1499 0.0218  ? ? ? ? ? ? 774  GLY C N   
16740 C  CA  . GLY C  531 0.4165 0.4861 0.4830 -0.0392 -0.1372 0.0197  ? ? ? ? ? ? 774  GLY C CA  
16741 C  C   . GLY C  531 0.4022 0.4739 0.4798 -0.0358 -0.1249 0.0152  ? ? ? ? ? ? 774  GLY C C   
16742 O  O   . GLY C  531 0.4017 0.4718 0.4752 -0.0413 -0.1232 0.0091  ? ? ? ? ? ? 774  GLY C O   
16743 N  N   . ILE C  532 0.3921 0.4666 0.4836 -0.0269 -0.1163 0.0186  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C N   
16744 C  CA  . ILE C  532 0.3797 0.4544 0.4792 -0.0228 -0.1037 0.0150  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C CA  
16745 C  C   . ILE C  532 0.3736 0.4588 0.5011 -0.0162 -0.1010 0.0219  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C C   
16746 O  O   . ILE C  532 0.3758 0.4626 0.5101 -0.0107 -0.1024 0.0283  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C O   
16747 C  CB  . ILE C  532 0.3757 0.4398 0.4597 -0.0178 -0.0936 0.0119  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C CB  
16748 C  CG1 . ILE C  532 0.3830 0.4364 0.4400 -0.0229 -0.0959 0.0068  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C CG1 
16749 C  CG2 . ILE C  532 0.3648 0.4280 0.4537 -0.0148 -0.0814 0.0080  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C CG2 
16750 C  CD1 . ILE C  532 0.3783 0.4226 0.4229 -0.0184 -0.0861 0.0042  ? ? ? ? ? ? 775  ILE C CD1 
16751 N  N   . LYS C  533 0.3664 0.4582 0.5103 -0.0164 -0.0963 0.0208  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C N   
16752 C  CA  . LYS C  533 0.3611 0.4634 0.5336 -0.0109 -0.0930 0.0271  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C CA  
16753 C  C   . LYS C  533 0.3523 0.4499 0.5264 -0.0040 -0.0774 0.0248  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C C   
16754 O  O   . LYS C  533 0.3475 0.4400 0.5118 -0.0060 -0.0706 0.0183  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C O   
16755 C  CB  . LYS C  533 0.3608 0.4734 0.5497 -0.0171 -0.0989 0.0275  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C CB  
16756 C  CG  . LYS C  533 0.3532 0.4759 0.5714 -0.0125 -0.0919 0.0316  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C CG  
16757 C  CD  . LYS C  533 0.3564 0.4904 0.5991 -0.0092 -0.0987 0.0418  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C CD  
16758 C  CE  . LYS C  533 0.3502 0.4952 0.6236 -0.0057 -0.0926 0.0462  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C CE  
16759 N  NZ  . LYS C  533 0.3523 0.5055 0.6488 0.0007  -0.0943 0.0564  ? ? ? ? ? ? 776  LYS C NZ  
16760 N  N   . ALA C  534 0.3512 0.4497 0.5373 0.0039  -0.0713 0.0301  ? ? ? ? ? ? 777  ALA C N   
16761 C  CA  . ALA C  534 0.3457 0.4375 0.5298 0.0098  -0.0563 0.0275  ? ? ? ? ? ? 777  ALA C CA  
16762 C  C   . ALA C  534 0.3409 0.4411 0.5503 0.0130  -0.0490 0.0305  ? ? ? ? ? ? 777  ALA C C   
16763 O  O   . ALA C  534 0.3421 0.4532 0.5751 0.0142  -0.0536 0.0372  ? ? ? ? ? ? 777  ALA C O   
16764 C  CB  . ALA C  534 0.3492 0.4331 0.5263 0.0165  -0.0513 0.0299  ? ? ? ? ? ? 777  ALA C CB  
16765 N  N   . TYR C  535 0.3360 0.4313 0.5412 0.0142  -0.0377 0.0261  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C N   
16766 C  CA  . TYR C  535 0.3326 0.4345 0.5604 0.0173  -0.0296 0.0289  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CA  
16767 C  C   . TYR C  535 0.3339 0.4275 0.5599 0.0249  -0.0154 0.0295  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C C   
16768 O  O   . TYR C  535 0.3332 0.4159 0.5398 0.0250  -0.0076 0.0240  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C O   
16769 C  CB  . TYR C  535 0.3275 0.4317 0.5553 0.0118  -0.0283 0.0242  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CB  
16770 C  CG  . TYR C  535 0.3284 0.4421 0.5639 0.0044  -0.0418 0.0248  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CG  
16771 C  CD1 . TYR C  535 0.3287 0.4557 0.5921 0.0041  -0.0467 0.0311  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CD1 
16772 C  CD2 . TYR C  535 0.3305 0.4391 0.5447 -0.0024 -0.0499 0.0192  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CD2 
16773 C  CE1 . TYR C  535 0.3315 0.4660 0.5997 -0.0034 -0.0599 0.0317  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CE1 
16774 C  CE2 . TYR C  535 0.3341 0.4491 0.5521 -0.0097 -0.0621 0.0193  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CE2 
16775 C  CZ  . TYR C  535 0.3348 0.4627 0.5792 -0.0104 -0.0675 0.0255  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C CZ  
16776 O  OH  . TYR C  535 0.3401 0.4739 0.5877 -0.0186 -0.0805 0.0257  ? ? ? ? ? ? 778  TYR C OH  
16777 N  N   . HIS C  536 0.3369 0.4350 0.5832 0.0312  -0.0116 0.0362  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C N   
16778 C  CA  . HIS C  536 0.3415 0.4288 0.5824 0.0385  0.0015  0.0366  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C CA  
16779 C  C   . HIS C  536 0.3414 0.4254 0.5883 0.0416  0.0163  0.0356  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C C   
16780 O  O   . HIS C  536 0.3470 0.4190 0.5826 0.0462  0.0275  0.0342  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C O   
16781 C  CB  . HIS C  536 0.3473 0.4364 0.6011 0.0445  0.0005  0.0436  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C CB  
16782 C  CG  . HIS C  536 0.3497 0.4379 0.5910 0.0419  -0.0122 0.0442  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C CG  
16783 N  ND1 . HIS C  536 0.3529 0.4277 0.5665 0.0416  -0.0115 0.0395  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C ND1 
16784 C  CD2 . HIS C  536 0.3505 0.4490 0.6024 0.0390  -0.0263 0.0490  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C CD2 
16785 C  CE1 . HIS C  536 0.3554 0.4323 0.5637 0.0391  -0.0237 0.0416  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C CE1 
16786 N  NE2 . HIS C  536 0.3545 0.4454 0.5848 0.0374  -0.0331 0.0473  ? ? ? ? ? ? 779  HIS C NE2 
16787 N  N   . SER C  537 0.3362 0.4297 0.5987 0.0386  0.0164  0.0359  ? ? ? ? ? ? 780  SER C N   
16788 C  CA  . SER C  537 0.3360 0.4259 0.6011 0.0401  0.0299  0.0341  ? ? ? ? ? ? 780  SER C CA  
16789 C  C   . SER C  537 0.3289 0.4275 0.6011 0.0336  0.0254  0.0320  ? ? ? ? ? ? 780  SER C C   
16790 O  O   . SER C  537 0.3252 0.4332 0.6038 0.0284  0.0125  0.0325  ? ? ? ? ? ? 780  SER C O   
16791 C  CB  . SER C  537 0.3405 0.4340 0.6304 0.0473  0.0403  0.0406  ? ? ? ? ? ? 780  SER C CB  
16792 O  OG  . SER C  537 0.3364 0.4468 0.6560 0.0460  0.0322  0.0467  ? ? ? ? ? ? 780  SER C OG  
16793 N  N   . ASP C  538 0.3284 0.4229 0.5988 0.0336  0.0361  0.0296  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C N   
16794 C  CA  . ASP C  538 0.3224 0.4253 0.6030 0.0281  0.0335  0.0284  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C CA  
16795 C  C   . ASP C  538 0.3200 0.4391 0.6321 0.0273  0.0266  0.0345  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C C   
16796 O  O   . ASP C  538 0.3159 0.4437 0.6347 0.0208  0.0162  0.0337  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C O   
16797 C  CB  . ASP C  538 0.3240 0.4216 0.6050 0.0299  0.0479  0.0274  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C CB  
16798 C  CG  . ASP C  538 0.3262 0.4092 0.5771 0.0287  0.0530  0.0216  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C CG  
16799 O  OD1 . ASP C  538 0.3243 0.4030 0.5556 0.0253  0.0444  0.0176  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C OD1 
16800 O  OD2 . ASP C  538 0.3306 0.4066 0.5780 0.0310  0.0656  0.0213  ? ? ? ? ? ? 781  ASP C OD2 
16801 N  N   . GLN C  539 0.3238 0.4463 0.6554 0.0339  0.0331  0.0408  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C N   
16802 C  CA  . GLN C  539 0.3223 0.4605 0.6875 0.0342  0.0289  0.0480  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C CA  
16803 C  C   . GLN C  539 0.3205 0.4680 0.6894 0.0291  0.0105  0.0497  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C C   
16804 O  O   . GLN C  539 0.3177 0.4776 0.7044 0.0237  0.0012  0.0520  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C O   
16805 C  CB  . GLN C  539 0.3281 0.4661 0.7109 0.0433  0.0395  0.0546  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C CB  
16806 C  CG  . GLN C  539 0.3269 0.4827 0.7500 0.0448  0.0360  0.0640  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C CG  
16807 C  CD  . GLN C  539 0.3212 0.4883 0.7612 0.0385  0.0329  0.0640  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C CD  
16808 O  OE1 . GLN C  539 0.3183 0.5005 0.7806 0.0340  0.0203  0.0686  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C OE1 
16809 N  NE2 . GLN C  539 0.3205 0.4796 0.7488 0.0376  0.0440  0.0589  ? ? ? ? ? ? 782  GLN C NE2 
16810 N  N   . GLU C  540 0.3236 0.4643 0.6749 0.0305  0.0053  0.0487  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C N   
16811 C  CA  . GLU C  540 0.3244 0.4720 0.6764 0.0261  -0.0114 0.0509  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C CA  
16812 C  C   . GLU C  540 0.3217 0.4703 0.6601 0.0164  -0.0224 0.0449  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C C   
16813 O  O   . GLU C  540 0.3237 0.4789 0.6639 0.0109  -0.0371 0.0465  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C O   
16814 C  CB  . GLU C  540 0.3288 0.4656 0.6592 0.0295  -0.0125 0.0497  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C CB  
16815 C  CG  . GLU C  540 0.3324 0.4767 0.6716 0.0289  -0.0260 0.0557  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C CG  
16816 C  CD  . GLU C  540 0.3375 0.4706 0.6594 0.0343  -0.0236 0.0558  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C CD  
16817 O  OE1 . GLU C  540 0.3405 0.4690 0.6706 0.0426  -0.0107 0.0589  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C OE1 
16818 O  OE2 . GLU C  540 0.3395 0.4678 0.6395 0.0300  -0.0338 0.0526  ? ? ? ? ? ? 783  GLU C OE2 
16819 N  N   . ALA C  541 0.3183 0.4598 0.6426 0.0140  -0.0149 0.0382  ? ? ? ? ? ? 784  ALA C N   
16820 C  CA  . ALA C  541 0.3164 0.4566 0.6265 0.0054  -0.0227 0.0320  ? ? ? ? ? ? 784  ALA C CA  
16821 C  C   . ALA C  541 0.3128 0.4599 0.6399 0.0019  -0.0193 0.0317  ? ? ? ? ? ? 784  ALA C C   
16822 O  O   . ALA C  541 0.3106 0.4527 0.6249 -0.0028 -0.0178 0.0256  ? ? ? ? ? ? 784  ALA C O   
16823 C  CB  . ALA C  541 0.3159 0.4417 0.5955 0.0055  -0.0174 0.0249  ? ? ? ? ? ? 784  ALA C CB  
16824 N  N   . ALA C  542 0.3125 0.4713 0.6700 0.0044  -0.0177 0.0387  ? ? ? ? ? ? 785  ALA C N   
16825 C  CA  . ALA C  542 0.3093 0.4741 0.6851 0.0026  -0.0112 0.0393  ? ? ? ? ? ? 785  ALA C CA  
16826 C  C   . ALA C  542 0.3087 0.4776 0.6834 -0.0072 -0.0220 0.0355  ? ? ? ? ? ? 785  ALA C C   
16827 O  O   . ALA C  542 0.3061 0.4714 0.6759 -0.0104 -0.0163 0.0310  ? ? ? ? ? ? 785  ALA C O   
16828 C  CB  . ALA C  542 0.3095 0.4868 0.7204 0.0072  -0.0074 0.0483  ? ? ? ? ? ? 785  ALA C CB  
16829 N  N   . GLY C  543 0.3123 0.4881 0.6910 -0.0124 -0.0376 0.0376  ? ? ? ? ? ? 786  GLY C N   
16830 C  CA  . GLY C  543 0.3147 0.4929 0.6900 -0.0228 -0.0488 0.0337  ? ? ? ? ? ? 786  GLY C CA  
16831 C  C   . GLY C  543 0.3148 0.4797 0.6592 -0.0271 -0.0474 0.0241  ? ? ? ? ? ? 786  GLY C C   
16832 O  O   . GLY C  543 0.3167 0.4817 0.6592 -0.0350 -0.0522 0.0201  ? ? ? ? ? ? 786  GLY C O   
16833 N  N   . LEU C  544 0.3136 0.4666 0.6343 -0.0222 -0.0407 0.0206  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C N   
16834 C  CA  . LEU C  544 0.3152 0.4566 0.6067 -0.0267 -0.0427 0.0125  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C CA  
16835 C  C   . LEU C  544 0.3106 0.4424 0.5892 -0.0241 -0.0298 0.0080  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C C   
16836 O  O   . LEU C  544 0.3110 0.4326 0.5662 -0.0250 -0.0288 0.0028  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C O   
16837 C  CB  . LEU C  544 0.3195 0.4549 0.5911 -0.0258 -0.0496 0.0118  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C CB  
16838 C  CG  . LEU C  544 0.3256 0.4702 0.6089 -0.0286 -0.0635 0.0172  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C CG  
16839 C  CD1 . LEU C  544 0.3295 0.4690 0.5973 -0.0258 -0.0681 0.0183  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C CD1 
16840 C  CD2 . LEU C  544 0.3322 0.4794 0.6142 -0.0390 -0.0756 0.0145  ? ? ? ? ? ? 787  LEU C CD2 
16841 N  N   . VAL C  545 0.3066 0.4416 0.6008 -0.0208 -0.0195 0.0103  ? ? ? ? ? ? 788  VAL C N   
16842 C  CA  . VAL C  545 0.3036 0.4288 0.5838 -0.0182 -0.0077 0.0068  ? ? ? ? ? ? 788  VAL C CA  
16843 C  C   . VAL C  545 0.3038 0.4238 0.5716 -0.0251 -0.0101 0.0005  ? ? ? ? ? ? 788  VAL C C   
16844 O  O   . VAL C  545 0.3063 0.4314 0.5819 -0.0318 -0.0183 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 788  VAL C O   
16845 C  CB  . VAL C  545 0.3012 0.4304 0.6002 -0.0139 0.0037  0.0107  ? ? ? ? ? ? 788  VAL C CB  
16846 C  CG1 . VAL C  545 0.2996 0.4186 0.5834 -0.0123 0.0148  0.0074  ? ? ? ? ? ? 788  VAL C CG1 
16847 C  CG2 . VAL C  545 0.3025 0.4352 0.6128 -0.0067 0.0072  0.0167  ? ? ? ? ? ? 788  VAL C CG2 
16848 N  N   . ARG C  546 0.3022 0.4119 0.5511 -0.0238 -0.0032 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 789  ARG C N   
16849 C  CA  . ARG C  546 0.3022 0.4069 0.5429 -0.0294 -0.0027 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 789  ARG C CA  
16850 C  C   . ARG C  546 0.2991 0.3965 0.5313 -0.0254 0.0089  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 789  ARG C C   
16851 O  O   . ARG C  546 0.2985 0.3934 0.5272 -0.0193 0.0149  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 789  ARG C O   
16852 C  CB  . ARG C  546 0.3057 0.4039 0.5264 -0.0335 -0.0104 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 789  ARG C CB  
16853 C  CG  . ARG C  546 0.3045 0.3936 0.5047 -0.0290 -0.0063 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 789  ARG C CG  
16854 C  CD  . ARG C  546 0.3088 0.3929 0.4918 -0.0323 -0.0143 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 789  ARG C CD  
16855 N  NE  . ARG C  546 0.3121 0.3916 0.4875 -0.0389 -0.0166 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 789  ARG C NE  
16856 C  CZ  . ARG C  546 0.3190 0.3986 0.4908 -0.0450 -0.0258 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 789  ARG C CZ  
16857 N  NH1 . ARG C  546 0.3226 0.4076 0.4983 -0.0454 -0.0344 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 789  ARG C NH1 
16858 N  NH2 . ARG C  546 0.3237 0.3973 0.4874 -0.0510 -0.0264 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 789  ARG C NH2 
16859 N  N   . TYR C  547 0.2985 0.3916 0.5265 -0.0290 0.0121  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 790  TYR C N   
16860 C  CA  . TYR C  547 0.2965 0.3835 0.5188 -0.0256 0.0228  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CA  
16861 C  C   . TYR C  547 0.2964 0.3742 0.5003 -0.0274 0.0241  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 790  TYR C C   
16862 O  O   . TYR C  547 0.2980 0.3737 0.4962 -0.0322 0.0184  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 790  TYR C O   
16863 C  CB  . TYR C  547 0.2957 0.3873 0.5360 -0.0268 0.0287  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CB  
16864 C  CG  . TYR C  547 0.2957 0.3967 0.5571 -0.0243 0.0299  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CG  
16865 C  CD1 . TYR C  547 0.2959 0.3966 0.5634 -0.0188 0.0405  0.0000  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CD1 
16866 C  CD2 . TYR C  547 0.2966 0.4067 0.5722 -0.0276 0.0205  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CD2 
16867 C  CE1 . TYR C  547 0.2964 0.4056 0.5848 -0.0161 0.0428  0.0046  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CE1 
16868 C  CE2 . TYR C  547 0.2964 0.4164 0.5945 -0.0250 0.0216  0.0018  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CE2 
16869 C  CZ  . TYR C  547 0.2960 0.4154 0.6008 -0.0190 0.0332  0.0058  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C CZ  
16870 O  OH  . TYR C  547 0.2963 0.4251 0.6242 -0.0162 0.0352  0.0112  ? ? ? ? ? ? 790  TYR C OH  
16871 N  N   . THR C  548 0.2957 0.3673 0.4903 -0.0237 0.0318  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 791  THR C N   
16872 C  CA  . THR C  548 0.2954 0.3594 0.4765 -0.0254 0.0336  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 791  THR C CA  
16873 C  C   . THR C  548 0.2950 0.3597 0.4865 -0.0277 0.0387  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 791  THR C C   
16874 O  O   . THR C  548 0.2950 0.3648 0.5012 -0.0271 0.0422  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 791  THR C O   
16875 C  CB  . THR C  548 0.2960 0.3530 0.4624 -0.0212 0.0388  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 791  THR C CB  
16876 O  OG1 . THR C  548 0.2976 0.3557 0.4699 -0.0172 0.0455  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 791  THR C OG1 
16877 C  CG2 . THR C  548 0.2966 0.3504 0.4487 -0.0198 0.0337  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 791  THR C CG2 
16878 N  N   . ASN C  549 0.2951 0.3543 0.4798 -0.0302 0.0399  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 792  ASN C N   
16879 C  CA  . ASN C  549 0.2953 0.3544 0.4898 -0.0324 0.0450  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 792  ASN C CA  
16880 C  C   . ASN C  549 0.2955 0.3500 0.4841 -0.0290 0.0525  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 792  ASN C C   
16881 O  O   . ASN C  549 0.2962 0.3485 0.4755 -0.0251 0.0540  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 792  ASN C O   
16882 C  CB  . ASN C  549 0.2968 0.3519 0.4888 -0.0372 0.0427  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 792  ASN C CB  
16883 C  CG  . ASN C  549 0.2968 0.3448 0.4719 -0.0362 0.0420  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 792  ASN C CG  
16884 O  OD1 . ASN C  549 0.2955 0.3405 0.4617 -0.0324 0.0450  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 792  ASN C OD1 
16885 N  ND2 . ASN C  549 0.2993 0.3441 0.4700 -0.0400 0.0383  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 792  ASN C ND2 
16886 N  N   . ASP C  550 0.2961 0.3484 0.4898 -0.0308 0.0571  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 793  ASP C N   
16887 C  CA  . ASP C  550 0.2976 0.3448 0.4856 -0.0287 0.0636  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 793  ASP C CA  
16888 C  C   . ASP C  550 0.2980 0.3394 0.4689 -0.0268 0.0623  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 793  ASP C C   
16889 O  O   . ASP C  550 0.3008 0.3379 0.4642 -0.0248 0.0665  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 793  ASP C O   
16890 C  CB  . ASP C  550 0.2980 0.3426 0.4915 -0.0319 0.0658  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 793  ASP C CB  
16891 C  CG  . ASP C  550 0.2997 0.3462 0.5068 -0.0325 0.0722  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 793  ASP C CG  
16892 O  OD1 . ASP C  550 0.3006 0.3508 0.5132 -0.0303 0.0754  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 793  ASP C OD1 
16893 O  OD2 . ASP C  550 0.3006 0.3446 0.5134 -0.0351 0.0746  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 793  ASP C OD2 
16894 N  N   . ARG C  551 0.2964 0.3366 0.4610 -0.0283 0.0566  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 794  ARG C N   
16895 C  CA  . ARG C  551 0.2965 0.3315 0.4472 -0.0273 0.0554  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 794  ARG C CA  
16896 C  C   . ARG C  551 0.2964 0.3311 0.4360 -0.0252 0.0511  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 794  ARG C C   
16897 O  O   . ARG C  551 0.2966 0.3273 0.4244 -0.0246 0.0489  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 794  ARG C O   
16898 C  CB  . ARG C  551 0.2958 0.3285 0.4472 -0.0302 0.0536  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 794  ARG C CB  
16899 C  CG  . ARG C  551 0.2967 0.3292 0.4597 -0.0321 0.0583  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 794  ARG C CG  
16900 C  CD  . ARG C  551 0.2976 0.3302 0.4660 -0.0359 0.0559  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 794  ARG C CD  
16901 N  NE  . ARG C  551 0.2980 0.3258 0.4571 -0.0361 0.0544  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 794  ARG C NE  
16902 C  CZ  . ARG C  551 0.2984 0.3221 0.4575 -0.0355 0.0583  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 794  ARG C CZ  
16903 N  NH1 . ARG C  551 0.2988 0.3224 0.4659 -0.0349 0.0634  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 794  ARG C NH1 
16904 N  NH2 . ARG C  551 0.2988 0.3187 0.4511 -0.0356 0.0572  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 794  ARG C NH2 
16905 N  N   . GLY C  552 0.2965 0.3354 0.4409 -0.0240 0.0503  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 795  GLY C N   
16906 C  CA  . GLY C  552 0.2971 0.3356 0.4323 -0.0216 0.0468  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 795  GLY C CA  
16907 C  C   . GLY C  552 0.2957 0.3348 0.4270 -0.0236 0.0398  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 795  GLY C C   
16908 O  O   . GLY C  552 0.2963 0.3327 0.4160 -0.0222 0.0367  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 795  GLY C O   
16909 N  N   . GLU C  553 0.2951 0.3367 0.4350 -0.0274 0.0376  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 796  GLU C N   
16910 C  CA  . GLU C  553 0.2962 0.3374 0.4311 -0.0299 0.0312  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 796  GLU C CA  
16911 C  C   . GLU C  553 0.2972 0.3445 0.4398 -0.0309 0.0260  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 796  GLU C C   
16912 O  O   . GLU C  553 0.2971 0.3494 0.4538 -0.0322 0.0270  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 796  GLU C O   
16913 C  CB  . GLU C  553 0.2977 0.3357 0.4339 -0.0340 0.0317  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 796  GLU C CB  
16914 C  CG  . GLU C  553 0.2968 0.3294 0.4263 -0.0329 0.0358  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 796  GLU C CG  
16915 C  CD  . GLU C  553 0.2985 0.3281 0.4343 -0.0361 0.0393  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 796  GLU C CD  
16916 O  OE1 . GLU C  553 0.3007 0.3322 0.4457 -0.0394 0.0388  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 796  GLU C OE1 
16917 O  OE2 . GLU C  553 0.2982 0.3236 0.4307 -0.0354 0.0425  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 796  GLU C OE2 
16918 N  N   . LEU C  554 0.2985 0.3457 0.4326 -0.0302 0.0202  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 797  LEU C N   
16919 C  CA  . LEU C  554 0.3010 0.3533 0.4410 -0.0324 0.0133  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 797  LEU C CA  
16920 C  C   . LEU C  554 0.3054 0.3541 0.4394 -0.0378 0.0090  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 797  LEU C C   
16921 O  O   . LEU C  554 0.3063 0.3486 0.4281 -0.0381 0.0102  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 797  LEU C O   
16922 C  CB  . LEU C  554 0.3017 0.3545 0.4345 -0.0293 0.0091  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 797  LEU C CB  
16923 C  CG  . LEU C  554 0.3000 0.3576 0.4420 -0.0246 0.0118  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 797  LEU C CG  
16924 C  CD1 . LEU C  554 0.3017 0.3588 0.4360 -0.0216 0.0076  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 797  LEU C CD1 
16925 C  CD2 . LEU C  554 0.3000 0.3659 0.4610 -0.0266 0.0103  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 797  LEU C CD2 
16926 N  N   . ILE C  555 0.3094 0.3616 0.4514 -0.0425 0.0042  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 798  ILE C N   
16927 C  CA  . ILE C  555 0.3163 0.3628 0.4504 -0.0484 0.0011  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 798  ILE C CA  
16928 C  C   . ILE C  555 0.3226 0.3722 0.4561 -0.0520 -0.0083 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 798  ILE C C   
16929 O  O   . ILE C  555 0.3213 0.3792 0.4685 -0.0518 -0.0118 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 798  ILE C O   
16930 C  CB  . ILE C  555 0.3179 0.3632 0.4612 -0.0522 0.0051  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 798  ILE C CB  
16931 C  CG1 . ILE C  555 0.3124 0.3541 0.4556 -0.0485 0.0143  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 798  ILE C CG1 
16932 C  CG2 . ILE C  555 0.3283 0.3676 0.4645 -0.0594 0.0008  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 798  ILE C CG2 
16933 C  CD1 . ILE C  555 0.3145 0.3534 0.4655 -0.0519 0.0192  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 798  ILE C CD1 
16934 N  N   . PHE C  556 0.3299 0.3730 0.4481 -0.0553 -0.0125 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 799  PHE C N   
16935 C  CA  . PHE C  556 0.3374 0.3827 0.4522 -0.0588 -0.0226 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CA  
16936 C  C   . PHE C  556 0.3497 0.3878 0.4552 -0.0669 -0.0261 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 799  PHE C C   
16937 O  O   . PHE C  556 0.3527 0.3824 0.4517 -0.0689 -0.0200 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 799  PHE C O   
16938 C  CB  . PHE C  556 0.3370 0.3806 0.4393 -0.0550 -0.0252 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CB  
16939 C  CG  . PHE C  556 0.3273 0.3763 0.4365 -0.0475 -0.0217 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CG  
16940 C  CD1 . PHE C  556 0.3261 0.3832 0.4455 -0.0452 -0.0267 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CD1 
16941 C  CD2 . PHE C  556 0.3207 0.3661 0.4262 -0.0429 -0.0134 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CD2 
16942 C  CE1 . PHE C  556 0.3191 0.3795 0.4442 -0.0382 -0.0222 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CE1 
16943 C  CE2 . PHE C  556 0.3143 0.3629 0.4239 -0.0366 -0.0100 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CE2 
16944 C  CZ  . PHE C  556 0.3139 0.3694 0.4329 -0.0342 -0.0137 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 799  PHE C CZ  
16945 N  N   . THR C  557 0.3583 0.3989 0.4627 -0.0716 -0.0362 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 800  THR C N   
16946 C  CA  . THR C  557 0.3720 0.4069 0.4705 -0.0806 -0.0408 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 800  THR C CA  
16947 C  C   . THR C  557 0.3847 0.4164 0.4685 -0.0853 -0.0512 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 800  THR C C   
16948 O  O   . THR C  557 0.3819 0.4181 0.4639 -0.0814 -0.0560 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 800  THR C O   
16949 C  CB  . THR C  557 0.3716 0.4146 0.4898 -0.0842 -0.0439 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 800  THR C CB  
16950 O  OG1 . THR C  557 0.3663 0.4067 0.4917 -0.0831 -0.0338 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 800  THR C OG1 
16951 C  CG2 . THR C  557 0.3882 0.4284 0.5017 -0.0947 -0.0542 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 800  THR C CG2 
16952 N  N   . ALA C  558 0.4005 0.4235 0.4729 -0.0941 -0.0548 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 801  ALA C N   
16953 C  CA  . ALA C  558 0.4150 0.4346 0.4726 -0.0996 -0.0657 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 801  ALA C CA  
16954 C  C   . ALA C  558 0.4106 0.4444 0.4840 -0.0983 -0.0761 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 801  ALA C C   
16955 O  O   . ALA C  558 0.4144 0.4495 0.4800 -0.0973 -0.0834 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 801  ALA C O   
16956 C  CB  . ALA C  558 0.4338 0.4431 0.4795 -0.1102 -0.0689 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 801  ALA C CB  
16957 N  N   . ALA C  559 0.4028 0.4472 0.4994 -0.0977 -0.0764 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 802  ALA C N   
16958 C  CA  . ALA C  559 0.3991 0.4574 0.5134 -0.0963 -0.0857 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 802  ALA C CA  
16959 C  C   . ALA C  559 0.3874 0.4513 0.5048 -0.0863 -0.0835 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 802  ALA C C   
16960 O  O   . ALA C  559 0.3897 0.4607 0.5120 -0.0858 -0.0927 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 802  ALA C O   
16961 C  CB  . ALA C  559 0.3929 0.4611 0.5321 -0.0972 -0.0848 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 802  ALA C CB  
16962 N  N   . ASP C  560 0.3763 0.4367 0.4903 -0.0789 -0.0718 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 803  ASP C N   
16963 C  CA  . ASP C  560 0.3675 0.4305 0.4804 -0.0703 -0.0692 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 803  ASP C CA  
16964 C  C   . ASP C  560 0.3750 0.4286 0.4640 -0.0706 -0.0718 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 803  ASP C C   
16965 O  O   . ASP C  560 0.3746 0.4314 0.4625 -0.0669 -0.0764 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 803  ASP C O   
16966 C  CB  . ASP C  560 0.3540 0.4166 0.4719 -0.0628 -0.0565 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 803  ASP C CB  
16967 C  CG  . ASP C  560 0.3474 0.4160 0.4848 -0.0626 -0.0513 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 803  ASP C CG  
16968 O  OD1 . ASP C  560 0.3425 0.4216 0.4988 -0.0597 -0.0530 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 803  ASP C OD1 
16969 O  OD2 . ASP C  560 0.3472 0.4100 0.4819 -0.0650 -0.0447 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 803  ASP C OD2 
16970 N  N   . ILE C  561 0.3820 0.4237 0.4526 -0.0745 -0.0678 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 804  ILE C N   
16971 C  CA  . ILE C  561 0.3879 0.4195 0.4360 -0.0739 -0.0669 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 804  ILE C CA  
16972 C  C   . ILE C  561 0.4070 0.4291 0.4358 -0.0828 -0.0740 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 804  ILE C C   
16973 O  O   . ILE C  561 0.4161 0.4326 0.4414 -0.0897 -0.0734 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 804  ILE C O   
16974 C  CB  . ILE C  561 0.3813 0.4053 0.4226 -0.0705 -0.0545 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 804  ILE C CB  
16975 C  CG1 . ILE C  561 0.3650 0.3960 0.4206 -0.0621 -0.0475 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 804  ILE C CG1 
16976 C  CG2 . ILE C  561 0.3882 0.4020 0.4079 -0.0705 -0.0531 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 804  ILE C CG2 
16977 C  CD1 . ILE C  561 0.3589 0.3848 0.4133 -0.0602 -0.0368 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 804  ILE C CD1 
16978 N  N   . LYS C  562 0.4145 0.4337 0.4294 -0.0829 -0.0801 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 805  LYS C N   
16979 C  CA  . LYS C  562 0.4346 0.4429 0.4272 -0.0912 -0.0863 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 805  LYS C CA  
16980 C  C   . LYS C  562 0.4379 0.4444 0.4181 -0.0882 -0.0904 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 805  LYS C C   
16981 O  O   . LYS C  562 0.4264 0.4421 0.4189 -0.0813 -0.0917 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 805  LYS C O   
16982 C  CB  . LYS C  562 0.4469 0.4589 0.4439 -0.0996 -0.0982 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 805  LYS C CB  
16983 C  CG  . LYS C  562 0.4474 0.4698 0.4528 -0.0983 -0.1102 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 805  LYS C CG  
16984 C  CD  . LYS C  562 0.4604 0.4869 0.4709 -0.1073 -0.1230 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 805  LYS C CD  
16985 C  CE  . LYS C  562 0.4589 0.4984 0.4835 -0.1051 -0.1351 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 805  LYS C CE  
16986 N  NZ  . LYS C  562 0.4781 0.5182 0.4978 -0.1152 -0.1510 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 805  LYS C NZ  
16987 N  N   . GLY C  563 0.4543 0.4485 0.4102 -0.0933 -0.0920 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 806  GLY C N   
16988 C  CA  . GLY C  563 0.4573 0.4490 0.4010 -0.0902 -0.0950 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 806  GLY C CA  
16989 C  C   . GLY C  563 0.4626 0.4627 0.4119 -0.0915 -0.1088 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 806  GLY C C   
16990 O  O   . GLY C  563 0.4708 0.4747 0.4258 -0.0979 -0.1177 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 806  GLY C O   
16991 N  N   . TYR C  564 0.4583 0.4614 0.4072 -0.0855 -0.1109 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 807  TYR C N   
16992 C  CA  . TYR C  564 0.4653 0.4750 0.4175 -0.0863 -0.1242 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CA  
16993 C  C   . TYR C  564 0.4755 0.4766 0.4065 -0.0858 -0.1264 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 807  TYR C C   
16994 O  O   . TYR C  564 0.4722 0.4650 0.3913 -0.0824 -0.1165 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 807  TYR C O   
16995 C  CB  . TYR C  564 0.4478 0.4722 0.4271 -0.0777 -0.1244 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CB  
16996 C  CG  . TYR C  564 0.4394 0.4743 0.4421 -0.0783 -0.1247 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CG  
16997 C  CD1 . TYR C  564 0.4438 0.4893 0.4622 -0.0814 -0.1366 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CD1 
16998 C  CD2 . TYR C  564 0.4278 0.4622 0.4376 -0.0761 -0.1134 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CD2 
16999 C  CE1 . TYR C  564 0.4365 0.4918 0.4774 -0.0823 -0.1365 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CE1 
17000 C  CE2 . TYR C  564 0.4211 0.4644 0.4515 -0.0770 -0.1131 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CE2 
17001 C  CZ  . TYR C  564 0.4252 0.4789 0.4714 -0.0801 -0.1244 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 807  TYR C CZ  
17002 O  OH  . TYR C  564 0.4183 0.4810 0.4862 -0.0810 -0.1234 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 807  TYR C OH  
17003 N  N   . ALA C  565 0.4878 0.4911 0.4150 -0.0888 -0.1392 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 808  ALA C N   
17004 C  CA  . ALA C  565 0.4967 0.4929 0.4060 -0.0875 -0.1415 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 808  ALA C CA  
17005 C  C   . ALA C  565 0.4976 0.5040 0.4194 -0.0848 -0.1532 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 808  ALA C C   
17006 O  O   . ALA C  565 0.5131 0.5207 0.4308 -0.0917 -0.1662 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 808  ALA C O   
17007 C  CB  . ALA C  565 0.5200 0.5016 0.3999 -0.0968 -0.1449 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 808  ALA C CB  
17008 N  N   . ASN C  566 0.4821 0.4954 0.4193 -0.0751 -0.1486 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 809  ASN C N   
17009 C  CA  . ASN C  566 0.4826 0.5051 0.4333 -0.0713 -0.1581 0.0024  ? ? ? ? ? ? 809  ASN C CA  
17010 C  C   . ASN C  566 0.4765 0.4946 0.4221 -0.0633 -0.1511 0.0048  ? ? ? ? ? ? 809  ASN C C   
17011 O  O   . ASN C  566 0.4755 0.4835 0.4047 -0.0627 -0.1418 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 809  ASN C O   
17012 C  CB  . ASN C  566 0.4686 0.5061 0.4509 -0.0672 -0.1586 0.0066  ? ? ? ? ? ? 809  ASN C CB  
17013 C  CG  . ASN C  566 0.4494 0.4885 0.4430 -0.0596 -0.1442 0.0034  ? ? ? ? ? ? 809  ASN C CG  
17014 O  OD1 . ASN C  566 0.4435 0.4772 0.4305 -0.0535 -0.1361 0.0032  ? ? ? ? ? ? 809  ASN C OD1 
17015 N  ND2 . ASN C  566 0.4405 0.4862 0.4504 -0.0603 -0.1407 0.0009  ? ? ? ? ? ? 809  ASN C ND2 
17016 N  N   . PRO C  567 0.4734 0.4987 0.4329 -0.0572 -0.1554 0.0134  ? ? ? ? ? ? 810  PRO C N   
17017 C  CA  . PRO C  567 0.4717 0.4900 0.4214 -0.0511 -0.1495 0.0151  ? ? ? ? ? ? 810  PRO C CA  
17018 C  C   . PRO C  567 0.4534 0.4711 0.4110 -0.0432 -0.1346 0.0117  ? ? ? ? ? ? 810  PRO C C   
17019 O  O   . PRO C  567 0.4519 0.4621 0.3990 -0.0393 -0.1283 0.0113  ? ? ? ? ? ? 810  PRO C O   
17020 C  CB  . PRO C  567 0.4753 0.5014 0.4391 -0.0470 -0.1590 0.0259  ? ? ? ? ? ? 810  PRO C CB  
17021 C  CG  . PRO C  567 0.4844 0.5192 0.4575 -0.0539 -0.1725 0.0293  ? ? ? ? ? ? 810  PRO C CG  
17022 C  CD  . PRO C  567 0.4750 0.5131 0.4563 -0.0564 -0.1667 0.0223  ? ? ? ? ? ? 810  PRO C CD  
17023 N  N   . GLN C  568 0.4407 0.4658 0.4161 -0.0414 -0.1294 0.0095  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C N   
17024 C  CA  . GLN C  568 0.4254 0.4495 0.4071 -0.0347 -0.1162 0.0066  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C CA  
17025 C  C   . GLN C  568 0.4209 0.4391 0.3928 -0.0380 -0.1077 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 811  GLN C C   
17026 O  O   . GLN C  568 0.4127 0.4261 0.3806 -0.0341 -0.0978 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 811  GLN C O   
17027 C  CB  . GLN C  568 0.4139 0.4493 0.4228 -0.0289 -0.1139 0.0108  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C CB  
17028 C  CG  . GLN C  568 0.4148 0.4541 0.4350 -0.0226 -0.1168 0.0190  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C CG  
17029 C  CD  . GLN C  568 0.4049 0.4547 0.4522 -0.0170 -0.1134 0.0229  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C CD  
17030 O  OE1 . GLN C  568 0.4058 0.4654 0.4689 -0.0197 -0.1201 0.0257  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C OE1 
17031 N  NE2 . GLN C  568 0.3962 0.4437 0.4491 -0.0095 -0.1025 0.0231  ? ? ? ? ? ? 811  GLN C NE2 
17032 N  N   . VAL C  569 0.4269 0.4456 0.3958 -0.0452 -0.1118 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 812  VAL C N   
17033 C  CA  . VAL C  569 0.4230 0.4371 0.3861 -0.0483 -0.1038 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 812  VAL C CA  
17034 C  C   . VAL C  569 0.4394 0.4438 0.3803 -0.0570 -0.1079 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 812  VAL C C   
17035 O  O   . VAL C  569 0.4529 0.4582 0.3894 -0.0628 -0.1189 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 812  VAL C O   
17036 C  CB  . VAL C  569 0.4140 0.4374 0.3976 -0.0484 -0.1026 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 812  VAL C CB  
17037 C  CG1 . VAL C  569 0.4121 0.4302 0.3892 -0.0523 -0.0952 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 812  VAL C CG1 
17038 C  CG2 . VAL C  569 0.3996 0.4307 0.4030 -0.0399 -0.0969 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 812  VAL C CG2 
17039 N  N   . SER C  570 0.4395 0.4343 0.3661 -0.0581 -0.0989 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 813  SER C N   
17040 C  CA  . SER C  570 0.4554 0.4393 0.3609 -0.0663 -0.0995 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 813  SER C CA  
17041 C  C   . SER C  570 0.4463 0.4281 0.3556 -0.0661 -0.0883 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 813  SER C C   
17042 O  O   . SER C  570 0.4406 0.4171 0.3446 -0.0630 -0.0790 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 813  SER C O   
17043 C  CB  . SER C  570 0.4671 0.4401 0.3501 -0.0672 -0.0991 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 813  SER C CB  
17044 O  OG  . SER C  570 0.4830 0.4439 0.3450 -0.0746 -0.0972 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 813  SER C OG  
17045 N  N   . GLY C  571 0.4444 0.4311 0.3649 -0.0693 -0.0896 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 814  GLY C N   
17046 C  CA  . GLY C  571 0.4322 0.4200 0.3628 -0.0673 -0.0794 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 814  GLY C CA  
17047 C  C   . GLY C  571 0.4206 0.4210 0.3751 -0.0648 -0.0815 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 814  GLY C C   
17048 O  O   . GLY C  571 0.4267 0.4327 0.3878 -0.0685 -0.0909 -0.0367 ? ? ? ? ? ? 814  GLY C O   
17049 N  N   . TYR C  572 0.4048 0.4095 0.3724 -0.0588 -0.0730 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 815  TYR C N   
17050 C  CA  . TYR C  572 0.3940 0.4097 0.3839 -0.0559 -0.0731 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CA  
17051 C  C   . TYR C  572 0.3793 0.3993 0.3798 -0.0474 -0.0661 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 815  TYR C C   
17052 O  O   . TYR C  572 0.3747 0.3889 0.3677 -0.0449 -0.0583 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 815  TYR C O   
17053 C  CB  . TYR C  572 0.3931 0.4083 0.3885 -0.0601 -0.0689 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CB  
17054 C  CG  . TYR C  572 0.3816 0.4078 0.4002 -0.0569 -0.0677 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CG  
17055 C  CD1 . TYR C  572 0.3844 0.4193 0.4161 -0.0589 -0.0765 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CD1 
17056 C  CD2 . TYR C  572 0.3686 0.3966 0.3966 -0.0517 -0.0579 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CD2 
17057 C  CE1 . TYR C  572 0.3743 0.4194 0.4283 -0.0557 -0.0746 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CE1 
17058 C  CE2 . TYR C  572 0.3595 0.3968 0.4078 -0.0488 -0.0562 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CE2 
17059 C  CZ  . TYR C  572 0.3624 0.4081 0.4237 -0.0507 -0.0642 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 815  TYR C CZ  
17060 O  OH  . TYR C  572 0.3544 0.4094 0.4368 -0.0479 -0.0621 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 815  TYR C OH  
17061 N  N   . LEU C  573 0.3732 0.4027 0.3910 -0.0433 -0.0688 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 816  LEU C N   
17062 C  CA  . LEU C  573 0.3611 0.3941 0.3900 -0.0358 -0.0614 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 816  LEU C CA  
17063 C  C   . LEU C  573 0.3542 0.3969 0.4048 -0.0343 -0.0602 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 816  LEU C C   
17064 O  O   . LEU C  573 0.3575 0.4076 0.4199 -0.0358 -0.0675 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 816  LEU C O   
17065 C  CB  . LEU C  573 0.3617 0.3944 0.3883 -0.0305 -0.0633 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 816  LEU C CB  
17066 C  CG  . LEU C  573 0.3524 0.3873 0.3892 -0.0230 -0.0560 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 816  LEU C CG  
17067 C  CD1 . LEU C  573 0.3455 0.3755 0.3774 -0.0217 -0.0464 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 816  LEU C CD1 
17068 C  CD2 . LEU C  573 0.3552 0.3877 0.3875 -0.0185 -0.0575 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 816  LEU C CD2 
17069 N  N   . GLY C  574 0.3454 0.3878 0.4014 -0.0316 -0.0511 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 817  GLY C N   
17070 C  CA  . GLY C  574 0.3386 0.3892 0.4146 -0.0291 -0.0478 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 817  GLY C CA  
17071 C  C   . GLY C  574 0.3307 0.3790 0.4078 -0.0231 -0.0378 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 817  GLY C C   
17072 O  O   . GLY C  574 0.3290 0.3702 0.3939 -0.0232 -0.0327 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 817  GLY C O   
17073 N  N   . VAL C  575 0.3272 0.3808 0.4186 -0.0180 -0.0348 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 818  VAL C N   
17074 C  CA  . VAL C  575 0.3225 0.3724 0.4129 -0.0129 -0.0254 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 818  VAL C CA  
17075 C  C   . VAL C  575 0.3188 0.3754 0.4282 -0.0105 -0.0204 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 818  VAL C C   
17076 O  O   . VAL C  575 0.3199 0.3832 0.4438 -0.0083 -0.0229 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 818  VAL C O   
17077 C  CB  . VAL C  575 0.3253 0.3707 0.4081 -0.0080 -0.0249 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 818  VAL C CB  
17078 C  CG1 . VAL C  575 0.3232 0.3620 0.3999 -0.0039 -0.0156 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 818  VAL C CG1 
17079 C  CG2 . VAL C  575 0.3301 0.3700 0.3963 -0.0105 -0.0308 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 818  VAL C CG2 
17080 N  N   . TRP C  576 0.3148 0.3695 0.4248 -0.0108 -0.0132 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 819  TRP C N   
17081 C  CA  . TRP C  576 0.3119 0.3718 0.4386 -0.0085 -0.0071 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CA  
17082 C  C   . TRP C  576 0.3115 0.3654 0.4337 -0.0037 0.0030  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 819  TRP C C   
17083 O  O   . TRP C  576 0.3117 0.3577 0.4181 -0.0038 0.0057  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 819  TRP C O   
17084 C  CB  . TRP C  576 0.3093 0.3722 0.4424 -0.0134 -0.0068 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CB  
17085 C  CG  . TRP C  576 0.3113 0.3820 0.4561 -0.0179 -0.0153 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CG  
17086 C  CD1 . TRP C  576 0.3107 0.3911 0.4770 -0.0180 -0.0166 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CD1 
17087 C  CD2 . TRP C  576 0.3156 0.3849 0.4511 -0.0234 -0.0238 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CD2 
17088 N  NE1 . TRP C  576 0.3146 0.3998 0.4850 -0.0239 -0.0267 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 819  TRP C NE1 
17089 C  CE2 . TRP C  576 0.3184 0.3960 0.4686 -0.0273 -0.0310 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CE2 
17090 C  CE3 . TRP C  576 0.3186 0.3798 0.4345 -0.0257 -0.0260 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CE3 
17091 C  CZ2 . TRP C  576 0.3253 0.4022 0.4685 -0.0337 -0.0404 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CZ2 
17092 C  CZ3 . TRP C  576 0.3252 0.3856 0.4347 -0.0315 -0.0343 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CZ3 
17093 C  CH2 . TRP C  576 0.3291 0.3967 0.4509 -0.0357 -0.0415 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 819  TRP C CH2 
17094 N  N   . VAL C  577 0.3120 0.3695 0.4483 0.0001  0.0085  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 820  VAL C N   
17095 C  CA  . VAL C  577 0.3143 0.3649 0.4451 0.0042  0.0186  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 820  VAL C CA  
17096 C  C   . VAL C  577 0.3133 0.3677 0.4588 0.0051  0.0262  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 820  VAL C C   
17097 O  O   . VAL C  577 0.3109 0.3748 0.4752 0.0041  0.0240  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 820  VAL C O   
17098 C  CB  . VAL C  577 0.3195 0.3667 0.4492 0.0096  0.0209  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 820  VAL C CB  
17099 C  CG1 . VAL C  577 0.3217 0.3621 0.4328 0.0090  0.0157  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 820  VAL C CG1 
17100 C  CG2 . VAL C  577 0.3195 0.3767 0.4707 0.0116  0.0178  0.0017  ? ? ? ? ? ? 820  VAL C CG2 
17101 N  N   . PRO C  578 0.3161 0.3629 0.4530 0.0068  0.0351  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 821  PRO C N   
17102 C  CA  . PRO C  578 0.3156 0.3660 0.4660 0.0070  0.0422  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 821  PRO C CA  
17103 C  C   . PRO C  578 0.3186 0.3737 0.4868 0.0117  0.0472  0.0026  ? ? ? ? ? ? 821  PRO C C   
17104 O  O   . PRO C  578 0.3236 0.3745 0.4881 0.0159  0.0493  0.0041  ? ? ? ? ? ? 821  PRO C O   
17105 C  CB  . PRO C  578 0.3201 0.3597 0.4539 0.0075  0.0501  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 821  PRO C CB  
17106 C  CG  . PRO C  578 0.3247 0.3552 0.4392 0.0090  0.0487  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 821  PRO C CG  
17107 C  CD  . PRO C  578 0.3203 0.3555 0.4351 0.0073  0.0384  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 821  PRO C CD  
17108 N  N   . VAL C  579 0.3161 0.3796 0.5045 0.0110  0.0497  0.0046  ? ? ? ? ? ? 822  VAL C N   
17109 C  CA  . VAL C  579 0.3189 0.3880 0.5277 0.0155  0.0552  0.0092  ? ? ? ? ? ? 822  VAL C CA  
17110 C  C   . VAL C  579 0.3273 0.3869 0.5306 0.0205  0.0693  0.0109  ? ? ? ? ? ? 822  VAL C C   
17111 O  O   . VAL C  579 0.3299 0.3827 0.5229 0.0192  0.0758  0.0096  ? ? ? ? ? ? 822  VAL C O   
17112 C  CB  . VAL C  579 0.3140 0.3959 0.5485 0.0129  0.0535  0.0113  ? ? ? ? ? ? 822  VAL C CB  
17113 C  CG1 . VAL C  579 0.3172 0.4046 0.5736 0.0179  0.0604  0.0166  ? ? ? ? ? ? 822  VAL C CG1 
17114 C  CG2 . VAL C  579 0.3090 0.3999 0.5503 0.0082  0.0396  0.0103  ? ? ? ? ? ? 822  VAL C CG2 
17115 N  N   . GLY C  580 0.3331 0.3911 0.5426 0.0260  0.0743  0.0139  ? ? ? ? ? ? 823  GLY C N   
17116 C  CA  . GLY C  580 0.3427 0.3925 0.5512 0.0304  0.0891  0.0157  ? ? ? ? ? ? 823  GLY C CA  
17117 C  C   . GLY C  580 0.3533 0.3868 0.5364 0.0329  0.0955  0.0138  ? ? ? ? ? ? 823  GLY C C   
17118 O  O   . GLY C  580 0.3628 0.3861 0.5363 0.0344  0.1068  0.0138  ? ? ? ? ? ? 823  GLY C O   
17119 N  N   . ALA C  581 0.3531 0.3832 0.5240 0.0331  0.0882  0.0122  ? ? ? ? ? ? 824  ALA C N   
17120 C  CA  . ALA C  581 0.3636 0.3777 0.5091 0.0344  0.0933  0.0100  ? ? ? ? ? ? 824  ALA C CA  
17121 C  C   . ALA C  581 0.3729 0.3836 0.5285 0.0409  0.1029  0.0132  ? ? ? ? ? ? 824  ALA C C   
17122 O  O   . ALA C  581 0.3680 0.3895 0.5453 0.0436  0.0988  0.0165  ? ? ? ? ? ? 824  ALA C O   
17123 C  CB  . ALA C  581 0.3598 0.3722 0.4906 0.0320  0.0822  0.0073  ? ? ? ? ? ? 824  ALA C CB  
17124 N  N   . ALA C  582 0.3874 0.3829 0.5281 0.0435  0.1157  0.0125  ? ? ? ? ? ? 825  ALA C N   
17125 C  CA  . ALA C  582 0.3987 0.3884 0.5475 0.0502  0.1267  0.0153  ? ? ? ? ? ? 825  ALA C CA  
17126 C  C   . ALA C  582 0.3967 0.3885 0.5490 0.0529  0.1193  0.0163  ? ? ? ? ? ? 825  ALA C C   
17127 O  O   . ALA C  582 0.3930 0.3825 0.5290 0.0497  0.1091  0.0134  ? ? ? ? ? ? 825  ALA C O   
17128 C  CB  . ALA C  582 0.4174 0.3863 0.5411 0.0513  0.1400  0.0130  ? ? ? ? ? ? 825  ALA C CB  
17129 N  N   . ALA C  583 0.4002 0.3959 0.5739 0.0590  0.1251  0.0207  ? ? ? ? ? ? 826  ALA C N   
17130 C  CA  . ALA C  583 0.4010 0.3966 0.5770 0.0622  0.1197  0.0223  ? ? ? ? ? ? 826  ALA C CA  
17131 C  C   . ALA C  583 0.4102 0.3883 0.5534 0.0607  0.1194  0.0176  ? ? ? ? ? ? 826  ALA C C   
17132 O  O   . ALA C  583 0.4056 0.3850 0.5417 0.0593  0.1086  0.0167  ? ? ? ? ? ? 826  ALA C O   
17133 C  CB  . ALA C  583 0.4090 0.4051 0.6070 0.0699  0.1306  0.0276  ? ? ? ? ? ? 826  ALA C CB  
17134 N  N   . ASP C  584 0.4243 0.3856 0.5466 0.0605  0.1312  0.0146  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C N   
17135 C  CA  . ASP C  584 0.4365 0.3797 0.5294 0.0595  0.1326  0.0107  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C CA  
17136 C  C   . ASP C  584 0.4364 0.3724 0.5018 0.0522  0.1278  0.0060  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C C   
17137 O  O   . ASP C  584 0.4506 0.3689 0.4891 0.0503  0.1324  0.0027  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C O   
17138 C  CB  . ASP C  584 0.4570 0.3833 0.5443 0.0647  0.1503  0.0110  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C CB  
17139 C  CG  . ASP C  584 0.4671 0.3847 0.5447 0.0630  0.1624  0.0095  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C CG  
17140 O  OD1 . ASP C  584 0.4565 0.3833 0.5358 0.0583  0.1569  0.0091  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C OD1 
17141 O  OD2 . ASP C  584 0.4870 0.3875 0.5540 0.0661  0.1777  0.0088  ? ? ? ? ? ? 827  ASP C OD2 
17142 N  N   . GLN C  585 0.4215 0.3708 0.4942 0.0478  0.1186  0.0059  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C N   
17143 C  CA  . GLN C  585 0.4195 0.3644 0.4701 0.0412  0.1125  0.0024  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C CA  
17144 C  C   . GLN C  585 0.4178 0.3587 0.4524 0.0387  0.1024  0.0001  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C C   
17145 O  O   . GLN C  585 0.4089 0.3590 0.4553 0.0402  0.0942  0.0013  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C O   
17146 C  CB  . GLN C  585 0.4038 0.3642 0.4683 0.0377  0.1051  0.0030  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C CB  
17147 C  CG  . GLN C  585 0.4013 0.3582 0.4465 0.0312  0.0994  0.0002  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C CG  
17148 C  CD  . GLN C  585 0.3866 0.3583 0.4472 0.0282  0.0931  0.0009  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C CD  
17149 O  OE1 . GLN C  585 0.3871 0.3616 0.4572 0.0284  0.0996  0.0024  ? ? ? ? ? ? 828  GLN C OE1 
17150 N  NE2 . GLN C  585 0.3747 0.3549 0.4374 0.0252  0.0810  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 828  GLN C NE2 
17151 N  N   . ASP C  586 0.4269 0.3541 0.4347 0.0345  0.1027  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 829  ASP C N   
17152 C  CA  . ASP C  586 0.4279 0.3489 0.4179 0.0316  0.0946  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 829  ASP C CA  
17153 C  C   . ASP C  586 0.4290 0.3448 0.3989 0.0249  0.0907  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 829  ASP C C   
17154 O  O   . ASP C  586 0.4429 0.3459 0.3964 0.0231  0.0981  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 829  ASP C O   
17155 C  CB  . ASP C  586 0.4457 0.3499 0.4224 0.0348  0.1028  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 829  ASP C CB  
17156 C  CG  . ASP C  586 0.4487 0.3449 0.4066 0.0318  0.0952  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 829  ASP C CG  
17157 O  OD1 . ASP C  586 0.4389 0.3406 0.3905 0.0267  0.0846  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 829  ASP C OD1 
17158 O  OD2 . ASP C  586 0.4620 0.3456 0.4115 0.0346  0.1006  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 829  ASP C OD2 
17159 N  N   . VAL C  587 0.4155 0.3408 0.3868 0.0210  0.0793  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 830  VAL C N   
17160 C  CA  . VAL C  587 0.4156 0.3378 0.3719 0.0151  0.0756  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 830  VAL C CA  
17161 C  C   . VAL C  587 0.4221 0.3341 0.3574 0.0115  0.0704  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 830  VAL C C   
17162 O  O   . VAL C  587 0.4204 0.3316 0.3450 0.0062  0.0648  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 830  VAL C O   
17163 C  CB  . VAL C  587 0.3983 0.3358 0.3682 0.0124  0.0675  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 830  VAL C CB  
17164 C  CG1 . VAL C  587 0.3934 0.3397 0.3821 0.0147  0.0726  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 830  VAL C CG1 
17165 C  CG2 . VAL C  587 0.3867 0.3334 0.3651 0.0127  0.0580  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 830  VAL C CG2 
17166 N  N   . ARG C  588 0.4299 0.3342 0.3598 0.0141  0.0721  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 831  ARG C N   
17167 C  CA  . ARG C  588 0.4369 0.3310 0.3467 0.0102  0.0671  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 831  ARG C CA  
17168 C  C   . ARG C  588 0.4544 0.3325 0.3407 0.0060  0.0718  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 831  ARG C C   
17169 O  O   . ARG C  588 0.4630 0.3361 0.3476 0.0069  0.0804  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 831  ARG C O   
17170 C  CB  . ARG C  588 0.4419 0.3308 0.3516 0.0141  0.0680  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 831  ARG C CB  
17171 C  CG  . ARG C  588 0.4266 0.3290 0.3516 0.0156  0.0595  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 831  ARG C CG  
17172 C  CD  . ARG C  588 0.4328 0.3299 0.3586 0.0198  0.0612  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 831  ARG C CD  
17173 N  NE  . ARG C  588 0.4413 0.3344 0.3758 0.0256  0.0718  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 831  ARG C NE  
17174 C  CZ  . ARG C  588 0.4469 0.3364 0.3871 0.0307  0.0750  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 831  ARG C CZ  
17175 N  NH1 . ARG C  588 0.4448 0.3341 0.3816 0.0303  0.0679  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 831  ARG C NH1 
17176 N  NH2 . ARG C  588 0.4548 0.3410 0.4048 0.0362  0.0855  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 831  ARG C NH2 
17177 N  N   . VAL C  589 0.4606 0.3304 0.3286 0.0008  0.0660  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 832  VAL C N   
17178 C  CA  . VAL C  589 0.4783 0.3329 0.3223 -0.0046 0.0683  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 832  VAL C CA  
17179 C  C   . VAL C  589 0.4936 0.3324 0.3162 -0.0078 0.0666  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 832  VAL C C   
17180 O  O   . VAL C  589 0.4864 0.3289 0.3116 -0.0080 0.0597  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 832  VAL C O   
17181 C  CB  . VAL C  589 0.4699 0.3326 0.3143 -0.0098 0.0615  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 832  VAL C CB  
17182 C  CG1 . VAL C  589 0.4772 0.3324 0.3027 -0.0171 0.0537  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 832  VAL C CG1 
17183 C  CG2 . VAL C  589 0.4767 0.3369 0.3200 -0.0097 0.0691  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 832  VAL C CG2 
17184 N  N   . ALA C  590 0.5165 0.3364 0.3170 -0.0103 0.0735  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 833  ALA C N   
17185 C  CA  . ALA C  590 0.5336 0.3367 0.3126 -0.0138 0.0726  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 833  ALA C CA  
17186 C  C   . ALA C  590 0.5367 0.3373 0.3000 -0.0228 0.0623  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 833  ALA C C   
17187 O  O   . ALA C  590 0.5363 0.3399 0.2968 -0.0265 0.0602  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 833  ALA C O   
17188 C  CB  . ALA C  590 0.5587 0.3414 0.3201 -0.0130 0.0850  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 833  ALA C CB  
17189 N  N   . ALA C  591 0.5396 0.3354 0.2942 -0.0261 0.0557  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 834  ALA C N   
17190 C  CA  . ALA C  591 0.5446 0.3371 0.2845 -0.0350 0.0457  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 834  ALA C CA  
17191 C  C   . ALA C  591 0.5718 0.3441 0.2838 -0.0412 0.0496  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 834  ALA C C   
17192 O  O   . ALA C  591 0.5915 0.3466 0.2893 -0.0396 0.0596  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 834  ALA C O   
17193 C  CB  . ALA C  591 0.5445 0.3341 0.2810 -0.0368 0.0397  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 834  ALA C CB  
17194 N  N   . SER C  592 0.5747 0.3480 0.2781 -0.0485 0.0422  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 835  SER C N   
17195 C  CA  . SER C  592 0.6021 0.3559 0.2777 -0.0549 0.0455  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 835  SER C CA  
17196 C  C   . SER C  592 0.6196 0.3592 0.2728 -0.0634 0.0383  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 835  SER C C   
17197 O  O   . SER C  592 0.6065 0.3558 0.2690 -0.0653 0.0285  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 835  SER C O   
17198 C  CB  . SER C  592 0.5996 0.3604 0.2757 -0.0588 0.0416  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 835  SER C CB  
17199 O  OG  . SER C  592 0.6053 0.3647 0.2698 -0.0682 0.0292  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 835  SER C OG  
17200 N  N   . THR C  593 0.6500 0.3665 0.2735 -0.0690 0.0430  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 836  THR C N   
17201 C  CA  . THR C  593 0.6706 0.3712 0.2697 -0.0785 0.0359  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 836  THR C CA  
17202 C  C   . THR C  593 0.6766 0.3785 0.2648 -0.0889 0.0232  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 836  THR C C   
17203 O  O   . THR C  593 0.6952 0.3840 0.2627 -0.0979 0.0163  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 836  THR C O   
17204 C  CB  . THR C  593 0.7039 0.3759 0.2737 -0.0803 0.0470  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 836  THR C CB  
17205 O  OG1 . THR C  593 0.7213 0.3827 0.2760 -0.0815 0.0550  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 836  THR C OG1 
17206 C  CG2 . THR C  593 0.6979 0.3690 0.2807 -0.0699 0.0587  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 836  THR C CG2 
17207 N  N   . ALA C  594 0.6616 0.3792 0.2643 -0.0880 0.0200  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 837  ALA C N   
17208 C  CA  . ALA C  594 0.6623 0.3857 0.2615 -0.0968 0.0067  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 837  ALA C CA  
17209 C  C   . ALA C  594 0.6548 0.3844 0.2595 -0.1016 -0.0054 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 837  ALA C C   
17210 O  O   . ALA C  594 0.6328 0.3757 0.2595 -0.0956 -0.0058 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 837  ALA C O   
17211 C  CB  . ALA C  594 0.6384 0.3829 0.2625 -0.0923 0.0051  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 837  ALA C CB  
17212 N  N   . PRO C  595 0.6736 0.3935 0.2588 -0.1128 -0.0157 0.0004  ? ? ? ? ? ? 838  PRO C N   
17213 C  CA  . PRO C  595 0.6667 0.3931 0.2587 -0.1179 -0.0276 0.0031  ? ? ? ? ? ? 838  PRO C CA  
17214 C  C   . PRO C  595 0.6336 0.3870 0.2599 -0.1136 -0.0342 0.0084  ? ? ? ? ? ? 838  PRO C C   
17215 O  O   . PRO C  595 0.6216 0.3879 0.2612 -0.1118 -0.0355 0.0128  ? ? ? ? ? ? 838  PRO C O   
17216 C  CB  . PRO C  595 0.6920 0.4063 0.2596 -0.1311 -0.0384 0.0073  ? ? ? ? ? ? 838  PRO C CB  
17217 C  CG  . PRO C  595 0.7216 0.4122 0.2586 -0.1331 -0.0288 0.0026  ? ? ? ? ? ? 838  PRO C CG  
17218 C  CD  . PRO C  595 0.7090 0.4044 0.2586 -0.1212 -0.0141 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 838  PRO C CD  
17219 N  N   . SER C  596 0.6206 0.3814 0.2600 -0.1122 -0.0378 0.0079  ? ? ? ? ? ? 839  SER C N   
17220 C  CA  . SER C  596 0.5919 0.3758 0.2618 -0.1083 -0.0427 0.0122  ? ? ? ? ? ? 839  SER C CA  
17221 C  C   . SER C  596 0.5967 0.3847 0.2658 -0.1182 -0.0563 0.0197  ? ? ? ? ? ? 839  SER C C   
17222 O  O   . SER C  596 0.6198 0.3928 0.2665 -0.1274 -0.0621 0.0202  ? ? ? ? ? ? 839  SER C O   
17223 C  CB  . SER C  596 0.5794 0.3672 0.2608 -0.1033 -0.0405 0.0086  ? ? ? ? ? ? 839  SER C CB  
17224 O  OG  . SER C  596 0.5775 0.3602 0.2588 -0.0945 -0.0286 0.0020  ? ? ? ? ? ? 839  SER C OG  
17225 N  N   . THR C  597 0.5765 0.3841 0.2698 -0.1169 -0.0616 0.0261  ? ? ? ? ? ? 840  THR C N   
17226 C  CA  . THR C  597 0.5828 0.3943 0.2762 -0.1264 -0.0745 0.0345  ? ? ? ? ? ? 840  THR C CA  
17227 C  C   . THR C  597 0.5589 0.3915 0.2827 -0.1248 -0.0804 0.0403  ? ? ? ? ? ? 840  THR C C   
17228 O  O   . THR C  597 0.5615 0.4000 0.2905 -0.1319 -0.0911 0.0484  ? ? ? ? ? ? 840  THR C O   
17229 C  CB  . THR C  597 0.5920 0.4025 0.2781 -0.1296 -0.0764 0.0392  ? ? ? ? ? ? 840  THR C CB  
17230 O  OG1 . THR C  597 0.5686 0.3963 0.2796 -0.1212 -0.0715 0.0411  ? ? ? ? ? ? 840  THR C OG1 
17231 C  CG2 . THR C  597 0.6172 0.4059 0.2723 -0.1309 -0.0687 0.0333  ? ? ? ? ? ? 840  THR C CG2 
17232 N  N   . ASP C  598 0.5368 0.3805 0.2806 -0.1156 -0.0734 0.0368  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C N   
17233 C  CA  . ASP C  598 0.5149 0.3775 0.2872 -0.1134 -0.0771 0.0417  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C CA  
17234 C  C   . ASP C  598 0.5144 0.3754 0.2880 -0.1153 -0.0798 0.0404  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C C   
17235 O  O   . ASP C  598 0.4966 0.3715 0.2928 -0.1124 -0.0805 0.0429  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C O   
17236 C  CB  . ASP C  598 0.4918 0.3679 0.2856 -0.1029 -0.0684 0.0394  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C CB  
17237 C  CG  . ASP C  598 0.4880 0.3588 0.2778 -0.0956 -0.0589 0.0308  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C CG  
17238 O  OD1 . ASP C  598 0.5010 0.3588 0.2741 -0.0977 -0.0583 0.0267  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C OD1 
17239 O  OD2 . ASP C  598 0.4725 0.3520 0.2761 -0.0876 -0.0519 0.0281  ? ? ? ? ? ? 841  ASP C OD2 
17240 N  N   . GLY C  599 0.5351 0.3783 0.2841 -0.1203 -0.0806 0.0364  ? ? ? ? ? ? 842  GLY C N   
17241 C  CA  . GLY C  599 0.5363 0.3762 0.2849 -0.1222 -0.0825 0.0347  ? ? ? ? ? ? 842  GLY C CA  
17242 C  C   . GLY C  599 0.5191 0.3648 0.2809 -0.1129 -0.0741 0.0294  ? ? ? ? ? ? 842  GLY C C   
17243 O  O   . GLY C  599 0.5176 0.3631 0.2827 -0.1141 -0.0759 0.0291  ? ? ? ? ? ? 842  GLY C O   
17244 N  N   . LYS C  600 0.5068 0.3578 0.2761 -0.1039 -0.0654 0.0257  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C N   
17245 C  CA  . LYS C  600 0.4958 0.3485 0.2719 -0.0958 -0.0578 0.0202  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C CA  
17246 C  C   . LYS C  600 0.5105 0.3468 0.2661 -0.0933 -0.0507 0.0135  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C C   
17247 O  O   . LYS C  600 0.5251 0.3515 0.2650 -0.0962 -0.0499 0.0129  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C O   
17248 C  CB  . LYS C  600 0.4740 0.3425 0.2717 -0.0877 -0.0528 0.0202  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C CB  
17249 C  CG  . LYS C  600 0.4606 0.3447 0.2789 -0.0895 -0.0580 0.0269  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C CG  
17250 C  CD  . LYS C  600 0.4564 0.3449 0.2839 -0.0923 -0.0623 0.0296  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C CD  
17251 C  CE  . LYS C  600 0.4451 0.3485 0.2937 -0.0943 -0.0669 0.0371  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C CE  
17252 N  NZ  . LYS C  600 0.4421 0.3495 0.3002 -0.0973 -0.0704 0.0402  ? ? ? ? ? ? 843  LYS C NZ  
17253 N  N   . SER C  601 0.5080 0.3406 0.2635 -0.0881 -0.0452 0.0087  ? ? ? ? ? ? 844  SER C N   
17254 C  CA  . SER C  601 0.5222 0.3391 0.2604 -0.0851 -0.0376 0.0028  ? ? ? ? ? ? 844  SER C CA  
17255 C  C   . SER C  601 0.5096 0.3333 0.2588 -0.0754 -0.0289 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 844  SER C C   
17256 O  O   . SER C  601 0.5188 0.3347 0.2582 -0.0735 -0.0232 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 844  SER C O   
17257 C  CB  . SER C  601 0.5304 0.3372 0.2606 -0.0859 -0.0372 0.0000  ? ? ? ? ? ? 844  SER C CB  
17258 O  OG  . SER C  601 0.5412 0.3432 0.2634 -0.0956 -0.0460 0.0034  ? ? ? ? ? ? 844  SER C OG  
17259 N  N   . VAL C  602 0.4899 0.3276 0.2588 -0.0695 -0.0279 0.0000  ? ? ? ? ? ? 845  VAL C N   
17260 C  CA  . VAL C  602 0.4775 0.3228 0.2583 -0.0607 -0.0209 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 845  VAL C CA  
17261 C  C   . VAL C  602 0.4636 0.3232 0.2592 -0.0598 -0.0222 0.0004  ? ? ? ? ? ? 845  VAL C C   
17262 O  O   . VAL C  602 0.4546 0.3240 0.2607 -0.0630 -0.0280 0.0044  ? ? ? ? ? ? 845  VAL C O   
17263 C  CB  . VAL C  602 0.4666 0.3175 0.2582 -0.0555 -0.0195 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 845  VAL C CB  
17264 C  CG1 . VAL C  602 0.4524 0.3139 0.2588 -0.0477 -0.0145 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 845  VAL C CG1 
17265 C  CG2 . VAL C  602 0.4816 0.3172 0.2586 -0.0551 -0.0164 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 845  VAL C CG2 
17266 N  N   . HIS C  603 0.4628 0.3230 0.2596 -0.0558 -0.0164 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 846  HIS C N   
17267 C  CA  . HIS C  603 0.4508 0.3236 0.2611 -0.0551 -0.0172 0.0017  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C CA  
17268 C  C   . HIS C  603 0.4365 0.3192 0.2624 -0.0474 -0.0115 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 846  HIS C C   
17269 O  O   . HIS C  603 0.4413 0.3185 0.2633 -0.0431 -0.0052 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 846  HIS C O   
17270 C  CB  . HIS C  603 0.4642 0.3294 0.2617 -0.0593 -0.0171 0.0034  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C CB  
17271 C  CG  . HIS C  603 0.4796 0.3355 0.2615 -0.0681 -0.0242 0.0064  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C CG  
17272 N  ND1 . HIS C  603 0.4734 0.3378 0.2639 -0.0731 -0.0326 0.0117  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C ND1 
17273 C  CD2 . HIS C  603 0.5020 0.3405 0.2604 -0.0732 -0.0243 0.0051  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C CD2 
17274 C  CE1 . HIS C  603 0.4906 0.3442 0.2644 -0.0811 -0.0385 0.0137  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C CE1 
17275 N  NE2 . HIS C  603 0.5087 0.3459 0.2617 -0.0816 -0.0337 0.0095  ? ? ? ? ? ? 846  HIS C NE2 
17276 N  N   . GLN C  604 0.4197 0.3167 0.2636 -0.0457 -0.0135 0.0011  ? ? ? ? ? ? 847  GLN C N   
17277 C  CA  . GLN C  604 0.4080 0.3132 0.2652 -0.0391 -0.0087 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 847  GLN C CA  
17278 C  C   . GLN C  604 0.4064 0.3148 0.2680 -0.0375 -0.0048 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 847  GLN C C   
17279 O  O   . GLN C  604 0.3952 0.3141 0.2703 -0.0370 -0.0054 0.0007  ? ? ? ? ? ? 847  GLN C O   
17280 C  CB  . GLN C  604 0.3929 0.3103 0.2658 -0.0378 -0.0112 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 847  GLN C CB  
17281 C  CG  . GLN C  604 0.3832 0.3077 0.2676 -0.0318 -0.0073 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 847  GLN C CG  
17282 C  CD  . GLN C  604 0.3867 0.3064 0.2666 -0.0287 -0.0062 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 847  GLN C CD  
17283 O  OE1 . GLN C  604 0.3905 0.3058 0.2642 -0.0307 -0.0091 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 847  GLN C OE1 
17284 N  NE2 . GLN C  604 0.3857 0.3063 0.2698 -0.0237 -0.0020 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 847  GLN C NE2 
17285 N  N   . ASN C  605 0.4186 0.3170 0.2687 -0.0367 -0.0001 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 848  ASN C N   
17286 C  CA  . ASN C  605 0.4182 0.3189 0.2719 -0.0354 0.0038  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 848  ASN C CA  
17287 C  C   . ASN C  605 0.4170 0.3178 0.2761 -0.0290 0.0112  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 848  ASN C C   
17288 O  O   . ASN C  605 0.4134 0.3153 0.2770 -0.0253 0.0122  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 848  ASN C O   
17289 C  CB  . ASN C  605 0.4355 0.3241 0.2707 -0.0406 0.0037  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 848  ASN C CB  
17290 C  CG  . ASN C  605 0.4522 0.3254 0.2690 -0.0415 0.0060  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 848  ASN C CG  
17291 O  OD1 . ASN C  605 0.4515 0.3227 0.2707 -0.0364 0.0107  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 848  ASN C OD1 
17292 N  ND2 . ASN C  605 0.4682 0.3300 0.2667 -0.0481 0.0025  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 848  ASN C ND2 
17293 N  N   . ALA C  606 0.4204 0.3202 0.2800 -0.0279 0.0165  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 849  ALA C N   
17294 C  CA  . ALA C  606 0.4179 0.3199 0.2864 -0.0219 0.0235  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 849  ALA C CA  
17295 C  C   . ALA C  606 0.4286 0.3201 0.2881 -0.0192 0.0275  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 849  ALA C C   
17296 O  O   . ALA C  606 0.4225 0.3188 0.2935 -0.0138 0.0302  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 849  ALA C O   
17297 C  CB  . ALA C  606 0.4241 0.3234 0.2907 -0.0219 0.0292  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 849  ALA C CB  
17298 N  N   . ALA C  607 0.4458 0.3223 0.2846 -0.0230 0.0279  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 850  ALA C N   
17299 C  CA  . ALA C  607 0.4579 0.3225 0.2871 -0.0205 0.0325  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 850  ALA C CA  
17300 C  C   . ALA C  607 0.4487 0.3187 0.2853 -0.0187 0.0275  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 850  ALA C C   
17301 O  O   . ALA C  607 0.4459 0.3177 0.2913 -0.0131 0.0310  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 850  ALA C O   
17302 C  CB  . ALA C  607 0.4798 0.3260 0.2839 -0.0258 0.0336  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 850  ALA C CB  
17303 N  N   . LEU C  608 0.4447 0.3171 0.2782 -0.0235 0.0194  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 851  LEU C N   
17304 C  CA  . LEU C  608 0.4369 0.3140 0.2767 -0.0220 0.0153  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 851  LEU C CA  
17305 C  C   . LEU C  608 0.4208 0.3122 0.2811 -0.0164 0.0159  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 851  LEU C C   
17306 O  O   . LEU C  608 0.4193 0.3112 0.2843 -0.0124 0.0165  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 851  LEU C O   
17307 C  CB  . LEU C  608 0.4335 0.3130 0.2701 -0.0278 0.0072  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 851  LEU C CB  
17308 C  CG  . LEU C  608 0.4339 0.3108 0.2683 -0.0276 0.0041  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 851  LEU C CG  
17309 C  CD1 . LEU C  608 0.4527 0.3123 0.2688 -0.0290 0.0069  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 851  LEU C CD1 
17310 C  CD2 . LEU C  608 0.4267 0.3097 0.2640 -0.0322 -0.0031 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 851  LEU C CD2 
17311 N  N   . ASP C  609 0.4099 0.3123 0.2822 -0.0163 0.0154  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 852  ASP C N   
17312 C  CA  . ASP C  609 0.3965 0.3115 0.2870 -0.0119 0.0154  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 852  ASP C CA  
17313 C  C   . ASP C  609 0.4006 0.3135 0.2962 -0.0061 0.0216  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 852  ASP C C   
17314 O  O   . ASP C  609 0.3921 0.3139 0.3017 -0.0024 0.0207  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 852  ASP C O   
17315 C  CB  . ASP C  609 0.3864 0.3117 0.2882 -0.0129 0.0151  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 852  ASP C CB  
17316 C  CG  . ASP C  609 0.3788 0.3098 0.2825 -0.0172 0.0092  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 852  ASP C CG  
17317 O  OD1 . ASP C  609 0.3805 0.3084 0.2777 -0.0194 0.0051  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 852  ASP C OD1 
17318 O  OD2 . ASP C  609 0.3719 0.3100 0.2839 -0.0184 0.0091  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 852  ASP C OD2 
17319 N  N   . SER C  610 0.4146 0.3155 0.2993 -0.0055 0.0280  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 853  SER C N   
17320 C  CA  . SER C  610 0.4183 0.3180 0.3105 0.0003  0.0349  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 853  SER C CA  
17321 C  C   . SER C  610 0.4218 0.3176 0.3137 0.0034  0.0344  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 853  SER C C   
17322 O  O   . SER C  610 0.4247 0.3201 0.3249 0.0087  0.0396  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 853  SER C O   
17323 C  CB  . SER C  610 0.4342 0.3208 0.3144 0.0003  0.0435  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 853  SER C CB  
17324 O  OG  . SER C  610 0.4337 0.3218 0.3114 -0.0029 0.0442  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 853  SER C OG  
17325 N  N   . ARG C  611 0.4222 0.3151 0.3053 0.0003  0.0284  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 854  ARG C N   
17326 C  CA  . ARG C  611 0.4281 0.3149 0.3083 0.0030  0.0283  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 854  ARG C CA  
17327 C  C   . ARG C  611 0.4160 0.3148 0.3104 0.0055  0.0228  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 854  ARG C C   
17328 O  O   . ARG C  611 0.4041 0.3138 0.3056 0.0033  0.0175  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 854  ARG C O   
17329 C  CB  . ARG C  611 0.4366 0.3127 0.2992 -0.0019 0.0251  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 854  ARG C CB  
17330 C  CG  . ARG C  611 0.4535 0.3141 0.2984 -0.0047 0.0303  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 854  ARG C CG  
17331 C  CD  . ARG C  611 0.4649 0.3130 0.2930 -0.0088 0.0277  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 854  ARG C CD  
17332 N  NE  . ARG C  611 0.4849 0.3154 0.2968 -0.0093 0.0352  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 854  ARG C NE  
17333 C  CZ  . ARG C  611 0.4970 0.3161 0.3045 -0.0055 0.0412  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 854  ARG C CZ  
17334 N  NH1 . ARG C  611 0.4905 0.3147 0.3089 -0.0010 0.0395  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 854  ARG C NH1 
17335 N  NH2 . ARG C  611 0.5171 0.3187 0.3084 -0.0064 0.0491  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 854  ARG C NH2 
17336 N  N   . VAL C  612 0.4203 0.3164 0.3184 0.0100  0.0242  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 855  VAL C N   
17337 C  CA  . VAL C  612 0.4114 0.3176 0.3210 0.0121  0.0181  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 855  VAL C CA  
17338 C  C   . VAL C  612 0.4200 0.3173 0.3221 0.0134  0.0172  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 855  VAL C C   
17339 O  O   . VAL C  612 0.4318 0.3184 0.3297 0.0166  0.0236  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 855  VAL C O   
17340 C  CB  . VAL C  612 0.4065 0.3223 0.3348 0.0173  0.0197  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 855  VAL C CB  
17341 C  CG1 . VAL C  612 0.4019 0.3247 0.3379 0.0189  0.0128  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 855  VAL C CG1 
17342 C  CG2 . VAL C  612 0.3967 0.3229 0.3349 0.0159  0.0197  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 855  VAL C CG2 
17343 N  N   . MET C  613 0.4152 0.3162 0.3154 0.0112  0.0102  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 856  MET C N   
17344 C  CA  . MET C  613 0.4238 0.3154 0.3148 0.0114  0.0090  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 856  MET C CA  
17345 C  C   . MET C  613 0.4205 0.3192 0.3225 0.0153  0.0054  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 856  MET C C   
17346 O  O   . MET C  613 0.4105 0.3211 0.3218 0.0146  0.0004  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 856  MET C O   
17347 C  CB  . MET C  613 0.4211 0.3122 0.3022 0.0056  0.0037  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 856  MET C CB  
17348 C  CG  . MET C  613 0.4325 0.3102 0.2992 0.0036  0.0044  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 856  MET C CG  
17349 S  SD  . MET C  613 0.4269 0.3069 0.2856 -0.0041 -0.0009 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 856  MET C SD  
17350 C  CE  . MET C  613 0.4406 0.3054 0.2823 -0.0087 0.0024  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 856  MET C CE  
17351 N  N   . PHE C  614 0.4299 0.3208 0.3305 0.0190  0.0074  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 857  PHE C N   
17352 C  CA  . PHE C  614 0.4275 0.3259 0.3399 0.0228  0.0030  0.0001  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CA  
17353 C  C   . PHE C  614 0.4340 0.3252 0.3367 0.0219  -0.0003 0.0016  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C C   
17354 O  O   . PHE C  614 0.4450 0.3232 0.3387 0.0229  0.0042  0.0013  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C O   
17355 C  CB  . PHE C  614 0.4325 0.3303 0.3577 0.0295  0.0088  0.0027  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CB  
17356 C  CG  . PHE C  614 0.4314 0.3369 0.3703 0.0336  0.0041  0.0077  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CG  
17357 C  CD1 . PHE C  614 0.4212 0.3415 0.3726 0.0329  -0.0025 0.0093  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CD1 
17358 C  CD2 . PHE C  614 0.4418 0.3393 0.3814 0.0381  0.0061  0.0111  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CD2 
17359 C  CE1 . PHE C  614 0.4218 0.3492 0.3854 0.0360  -0.0082 0.0145  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CE1 
17360 C  CE2 . PHE C  614 0.4416 0.3465 0.3945 0.0418  0.0009  0.0167  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CE2 
17361 C  CZ  . PHE C  614 0.4318 0.3519 0.3964 0.0406  -0.0067 0.0186  ? ? ? ? ? ? 857  PHE C CZ  
17362 N  N   . GLU C  615 0.4287 0.3268 0.3315 0.0196  -0.0078 0.0029  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C N   
17363 C  CA  . GLU C  615 0.4359 0.3267 0.3293 0.0188  -0.0106 0.0046  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C CA  
17364 C  C   . GLU C  615 0.4416 0.3328 0.3444 0.0247  -0.0115 0.0095  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C C   
17365 O  O   . GLU C  615 0.4372 0.3386 0.3492 0.0256  -0.0176 0.0125  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C O   
17366 C  CB  . GLU C  615 0.4301 0.3267 0.3185 0.0139  -0.0173 0.0043  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C CB  
17367 C  CG  . GLU C  615 0.4379 0.3272 0.3167 0.0130  -0.0200 0.0065  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C CG  
17368 C  CD  . GLU C  615 0.4337 0.3265 0.3051 0.0074  -0.0247 0.0054  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C CD  
17369 O  OE1 . GLU C  615 0.4258 0.3288 0.3028 0.0059  -0.0278 0.0045  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C OE1 
17370 O  OE2 . GLU C  615 0.4386 0.3240 0.2992 0.0043  -0.0248 0.0053  ? ? ? ? ? ? 858  GLU C OE2 
17371 N  N   . GLY C  616 0.4525 0.3322 0.3532 0.0285  -0.0057 0.0107  ? ? ? ? ? ? 859  GLY C N   
17372 C  CA  . GLY C  616 0.4572 0.3385 0.3719 0.0353  -0.0045 0.0158  ? ? ? ? ? ? 859  GLY C CA  
17373 C  C   . GLY C  616 0.4635 0.3430 0.3783 0.0372  -0.0095 0.0209  ? ? ? ? ? ? 859  GLY C C   
17374 O  O   . GLY C  616 0.4726 0.3459 0.3933 0.0427  -0.0059 0.0247  ? ? ? ? ? ? 859  GLY C O   
17375 N  N   . PHE C  617 0.4601 0.3439 0.3680 0.0329  -0.0173 0.0213  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C N   
17376 C  CA  . PHE C  617 0.4673 0.3492 0.3748 0.0347  -0.0222 0.0267  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CA  
17377 C  C   . PHE C  617 0.4624 0.3529 0.3659 0.0301  -0.0313 0.0274  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C C   
17378 O  O   . PHE C  617 0.4536 0.3507 0.3547 0.0257  -0.0329 0.0234  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C O   
17379 C  CB  . PHE C  617 0.4780 0.3445 0.3719 0.0341  -0.0182 0.0262  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CB  
17380 C  CG  . PHE C  617 0.4759 0.3386 0.3536 0.0272  -0.0196 0.0220  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CG  
17381 C  CD1 . PHE C  617 0.4789 0.3405 0.3482 0.0242  -0.0251 0.0241  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CD1 
17382 C  CD2 . PHE C  617 0.4719 0.3318 0.3432 0.0235  -0.0153 0.0163  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CD2 
17383 C  CE1 . PHE C  617 0.4773 0.3355 0.3334 0.0180  -0.0256 0.0206  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CE1 
17384 C  CE2 . PHE C  617 0.4702 0.3272 0.3286 0.0170  -0.0168 0.0132  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CE2 
17385 C  CZ  . PHE C  617 0.4724 0.3289 0.3241 0.0144  -0.0216 0.0154  ? ? ? ? ? ? 860  PHE C CZ  
17386 N  N   . SER C  618 0.4694 0.3595 0.3725 0.0313  -0.0369 0.0329  ? ? ? ? ? ? 861  SER C N   
17387 C  CA  . SER C  618 0.4685 0.3644 0.3649 0.0267  -0.0453 0.0339  ? ? ? ? ? ? 861  SER C CA  
17388 C  C   . SER C  618 0.4792 0.3655 0.3640 0.0261  -0.0470 0.0372  ? ? ? ? ? ? 861  SER C C   
17389 O  O   . SER C  618 0.4875 0.3672 0.3762 0.0309  -0.0449 0.0416  ? ? ? ? ? ? 861  SER C O   
17390 C  CB  . SER C  618 0.4672 0.3751 0.3771 0.0284  -0.0527 0.0387  ? ? ? ? ? ? 861  SER C CB  
17391 O  OG  . SER C  618 0.4725 0.3814 0.3724 0.0243  -0.0608 0.0411  ? ? ? ? ? ? 861  SER C OG  
17392 N  N   . ASN C  619 0.4800 0.3646 0.3506 0.0203  -0.0500 0.0353  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C N   
17393 C  CA  . ASN C  619 0.4909 0.3663 0.3498 0.0194  -0.0515 0.0387  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C CA  
17394 C  C   . ASN C  619 0.4994 0.3772 0.3645 0.0230  -0.0580 0.0466  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C C   
17395 O  O   . ASN C  619 0.5098 0.3791 0.3716 0.0255  -0.0578 0.0513  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C O   
17396 C  CB  . ASN C  619 0.4908 0.3662 0.3355 0.0126  -0.0542 0.0361  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C CB  
17397 C  CG  . ASN C  619 0.4890 0.3567 0.3239 0.0091  -0.0480 0.0314  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C CG  
17398 O  OD1 . ASN C  619 0.4887 0.3504 0.3258 0.0112  -0.0424 0.0298  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C OD1 
17399 N  ND2 . ASN C  619 0.4887 0.3562 0.3129 0.0035  -0.0488 0.0292  ? ? ? ? ? ? 862  ASN C ND2 
17400 N  N   . PHE C  620 0.4958 0.3850 0.3702 0.0231  -0.0643 0.0485  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C N   
17401 C  CA  . PHE C  620 0.5049 0.3972 0.3820 0.0243  -0.0728 0.0561  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CA  
17402 C  C   . PHE C  620 0.5056 0.4032 0.4030 0.0313  -0.0739 0.0622  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C C   
17403 O  O   . PHE C  620 0.5099 0.4151 0.4148 0.0318  -0.0826 0.0685  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C O   
17404 C  CB  . PHE C  620 0.5039 0.4043 0.3751 0.0185  -0.0807 0.0550  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CB  
17405 C  CG  . PHE C  620 0.5066 0.4006 0.3573 0.0119  -0.0797 0.0505  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CG  
17406 C  CD1 . PHE C  620 0.4967 0.3924 0.3432 0.0080  -0.0749 0.0427  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CD1 
17407 C  CD2 . PHE C  620 0.5196 0.4058 0.3561 0.0099  -0.0829 0.0545  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CD2 
17408 C  CE1 . PHE C  620 0.4994 0.3895 0.3292 0.0023  -0.0730 0.0390  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CE1 
17409 C  CE2 . PHE C  620 0.5227 0.4028 0.3414 0.0041  -0.0807 0.0506  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CE2 
17410 C  CZ  . PHE C  620 0.5126 0.3948 0.3285 0.0003  -0.0756 0.0429  ? ? ? ? ? ? 863  PHE C CZ  
17411 N  N   . GLN C  621 0.5024 0.3957 0.4087 0.0362  -0.0648 0.0604  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C N   
17412 C  CA  . GLN C  621 0.5042 0.4006 0.4309 0.0437  -0.0631 0.0661  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C CA  
17413 C  C   . GLN C  621 0.5171 0.4087 0.4456 0.0473  -0.0671 0.0751  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C C   
17414 O  O   . GLN C  621 0.5252 0.4055 0.4389 0.0459  -0.0658 0.0753  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C O   
17415 C  CB  . GLN C  621 0.5024 0.3904 0.4325 0.0476  -0.0509 0.0619  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C CB  
17416 C  CG  . GLN C  621 0.4905 0.3841 0.4229 0.0454  -0.0467 0.0546  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C CG  
17417 C  CD  . GLN C  621 0.4912 0.3745 0.4222 0.0479  -0.0350 0.0499  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C CD  
17418 O  OE1 . GLN C  621 0.4993 0.3750 0.4375 0.0539  -0.0290 0.0531  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C OE1 
17419 N  NE2 . GLN C  621 0.4838 0.3662 0.4051 0.0432  -0.0316 0.0422  ? ? ? ? ? ? 864  GLN C NE2 
17420 N  N   . ALA C  622 0.5194 0.4197 0.4671 0.0520  -0.0722 0.0831  ? ? ? ? ? ? 865  ALA C N   
17421 C  CA  . ALA C  622 0.5318 0.4279 0.4869 0.0573  -0.0747 0.0930  ? ? ? ? ? ? 865  ALA C CA  
17422 C  C   . ALA C  622 0.5380 0.4186 0.4914 0.0625  -0.0625 0.0918  ? ? ? ? ? ? 865  ALA C C   
17423 O  O   . ALA C  622 0.5327 0.4089 0.4879 0.0641  -0.0523 0.0853  ? ? ? ? ? ? 865  ALA C O   
17424 C  CB  . ALA C  622 0.5310 0.4405 0.5130 0.0625  -0.0800 0.1015  ? ? ? ? ? ? 865  ALA C CB  
17425 N  N   . PHE C  623 0.5506 0.4217 0.4999 0.0650  -0.0633 0.0981  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C N   
17426 C  CA  . PHE C  623 0.5582 0.4152 0.5110 0.0711  -0.0516 0.0983  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CA  
17427 C  C   . PHE C  623 0.5591 0.4207 0.5384 0.0797  -0.0472 0.1040  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C C   
17428 O  O   . PHE C  623 0.5573 0.4324 0.5537 0.0818  -0.0554 0.1114  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C O   
17429 C  CB  . PHE C  623 0.5717 0.4169 0.5133 0.0713  -0.0532 0.1033  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CB  
17430 C  CG  . PHE C  623 0.5716 0.4102 0.4878 0.0633  -0.0547 0.0971  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CG  
17431 C  CD1 . PHE C  623 0.5719 0.3974 0.4748 0.0611  -0.0449 0.0890  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CD1 
17432 C  CD2 . PHE C  623 0.5718 0.4171 0.4774 0.0574  -0.0655 0.0991  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CD2 
17433 C  CE1 . PHE C  623 0.5717 0.3917 0.4532 0.0536  -0.0460 0.0838  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CE1 
17434 C  CE2 . PHE C  623 0.5723 0.4112 0.4556 0.0503  -0.0655 0.0935  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CE2 
17435 C  CZ  . PHE C  623 0.5716 0.3984 0.4441 0.0486  -0.0558 0.0862  ? ? ? ? ? ? 866  PHE C CZ  
17436 N  N   . ALA C  624 0.5624 0.4130 0.5457 0.0845  -0.0340 0.1007  ? ? ? ? ? ? 867  ALA C N   
17437 C  CA  . ALA C  624 0.5633 0.4188 0.5730 0.0928  -0.0287 0.1061  ? ? ? ? ? ? 867  ALA C CA  
17438 C  C   . ALA C  624 0.5756 0.4298 0.5997 0.0994  -0.0322 0.1186  ? ? ? ? ? ? 867  ALA C C   
17439 O  O   . ALA C  624 0.5863 0.4280 0.5971 0.0989  -0.0321 0.1205  ? ? ? ? ? ? 867  ALA C O   
17440 C  CB  . ALA C  624 0.5658 0.4083 0.5745 0.0961  -0.0125 0.0988  ? ? ? ? ? ? 867  ALA C CB  
17441 N  N   . THR C  625 0.5744 0.4419 0.6259 0.1051  -0.0360 0.1278  ? ? ? ? ? ? 868  THR C N   
17442 C  CA  . THR C  625 0.5865 0.4534 0.6539 0.1116  -0.0396 0.1408  ? ? ? ? ? ? 868  THR C CA  
17443 C  C   . THR C  625 0.5939 0.4518 0.6800 0.1212  -0.0248 0.1431  ? ? ? ? ? ? 868  THR C C   
17444 O  O   . THR C  625 0.6045 0.4605 0.7076 0.1283  -0.0245 0.1539  ? ? ? ? ? ? 868  THR C O   
17445 C  CB  . THR C  625 0.5840 0.4714 0.6733 0.1125  -0.0548 0.1527  ? ? ? ? ? ? 868  THR C CB  
17446 O  OG1 . THR C  625 0.5718 0.4741 0.6788 0.1128  -0.0549 0.1508  ? ? ? ? ? ? 868  THR C OG1 
17447 C  CG2 . THR C  625 0.5856 0.4778 0.6559 0.1042  -0.0712 0.1550  ? ? ? ? ? ? 868  THR C CG2 
17448 N  N   . LYS C  626 0.5896 0.4415 0.6730 0.1217  -0.0121 0.1335  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C N   
17449 C  CA  . LYS C  626 0.5987 0.4408 0.6993 0.1309  0.0031  0.1357  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C CA  
17450 C  C   . LYS C  626 0.5947 0.4288 0.6856 0.1293  0.0164  0.1233  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C C   
17451 O  O   . LYS C  626 0.5813 0.4258 0.6668 0.1236  0.0126  0.1168  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C O   
17452 C  CB  . LYS C  626 0.5975 0.4559 0.7346 0.1385  -0.0002 0.1481  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C CB  
17453 C  CG  . LYS C  626 0.5818 0.4594 0.7301 0.1354  -0.0057 0.1458  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C CG  
17454 C  CD  . LYS C  626 0.5801 0.4751 0.7660 0.1422  -0.0097 0.1583  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C CD  
17455 C  CE  . LYS C  626 0.5674 0.4741 0.7648 0.1412  -0.0060 0.1531  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C CE  
17456 N  NZ  . LYS C  626 0.5610 0.4903 0.7888 0.1429  -0.0173 0.1639  ? ? ? ? ? ? 869  LYS C NZ  
17457 N  N   . LYS C  627 0.6080 0.4224 0.6953 0.1340  0.0322  0.1203  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C N   
17458 C  CA  . LYS C  627 0.6088 0.4116 0.6836 0.1323  0.0458  0.1088  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C CA  
17459 C  C   . LYS C  627 0.5930 0.4116 0.6743 0.1293  0.0438  0.1042  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C C   
17460 O  O   . LYS C  627 0.5869 0.4021 0.6466 0.1221  0.0447  0.0937  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C O   
17461 C  CB  . LYS C  627 0.6260 0.4113 0.7114 0.1412  0.0640  0.1102  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C CB  
17462 C  CG  . LYS C  627 0.6300 0.4013 0.7002 0.1391  0.0786  0.0983  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C CG  
17463 C  CD  . LYS C  627 0.6525 0.3956 0.7119 0.1429  0.0962  0.0945  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C CD  
17464 C  CE  . LYS C  627 0.6565 0.3840 0.6869 0.1358  0.1055  0.0802  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C CE  
17465 N  NZ  . LYS C  627 0.6489 0.3758 0.6500 0.1245  0.0938  0.0732  ? ? ? ? ? ? 870  LYS C NZ  
17466 N  N   . GLU C  628 0.5868 0.4227 0.6982 0.1347  0.0410  0.1125  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C N   
17467 C  CA  . GLU C  628 0.5733 0.4235 0.6943 0.1329  0.0408  0.1090  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C CA  
17468 C  C   . GLU C  628 0.5584 0.4196 0.6609 0.1225  0.0272  0.1028  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C C   
17469 O  O   . GLU C  628 0.5477 0.4165 0.6489 0.1189  0.0279  0.0967  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C O   
17470 C  CB  . GLU C  628 0.5693 0.4380 0.7279 0.1399  0.0377  0.1205  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C CB  
17471 C  CG  . GLU C  628 0.5833 0.4428 0.7656 0.1512  0.0533  0.1271  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C CG  
17472 C  CD  . GLU C  628 0.5989 0.4451 0.7803 0.1560  0.0544  0.1340  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C CD  
17473 O  OE1 . GLU C  628 0.5971 0.4478 0.7690 0.1518  0.0395  0.1380  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C OE1 
17474 O  OE2 . GLU C  628 0.6141 0.4444 0.8038 0.1639  0.0706  0.1356  ? ? ? ? ? ? 871  GLU C OE2 
17475 N  N   . GLU C  629 0.5586 0.4199 0.6465 0.1178  0.0155  0.1044  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C N   
17476 C  CA  . GLU C  629 0.5461 0.4176 0.6179 0.1084  0.0027  0.0996  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C CA  
17477 C  C   . GLU C  629 0.5470 0.4043 0.5866 0.1012  0.0055  0.0890  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C C   
17478 O  O   . GLU C  629 0.5377 0.4012 0.5624 0.0934  -0.0030 0.0842  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C O   
17479 C  CB  . GLU C  629 0.5460 0.4283 0.6221 0.1068  -0.0131 0.1087  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C CB  
17480 C  CG  . GLU C  629 0.5418 0.4432 0.6489 0.1111  -0.0207 0.1191  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C CG  
17481 C  CD  . GLU C  629 0.5465 0.4552 0.6567 0.1101  -0.0359 0.1293  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C CD  
17482 O  OE1 . GLU C  629 0.5543 0.4514 0.6436 0.1074  -0.0382 0.1286  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C OE1 
17483 O  OE2 . GLU C  629 0.5432 0.4688 0.6758 0.1114  -0.0455 0.1380  ? ? ? ? ? ? 872  GLU C OE2 
17484 N  N   . TYR C  630 0.5594 0.3970 0.5882 0.1035  0.0174  0.0854  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C N   
17485 C  CA  . TYR C  630 0.5606 0.3850 0.5610 0.0964  0.0209  0.0752  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CA  
17486 C  C   . TYR C  630 0.5485 0.3798 0.5443 0.0917  0.0223  0.0671  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C C   
17487 O  O   . TYR C  630 0.5472 0.3815 0.5574 0.0959  0.0302  0.0667  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C O   
17488 C  CB  . TYR C  630 0.5775 0.3790 0.5691 0.0998  0.0352  0.0722  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CB  
17489 C  CG  . TYR C  630 0.5901 0.3796 0.5741 0.1009  0.0337  0.0766  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CG  
17490 C  CD1 . TYR C  630 0.5859 0.3793 0.5565 0.0948  0.0218  0.0774  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CD1 
17491 C  CD2 . TYR C  630 0.6070 0.3805 0.5970 0.1080  0.0449  0.0799  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CD2 
17492 C  CE1 . TYR C  630 0.5975 0.3801 0.5607 0.0954  0.0203  0.0817  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CE1 
17493 C  CE2 . TYR C  630 0.6189 0.3810 0.6020 0.1088  0.0435  0.0842  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CE2 
17494 C  CZ  . TYR C  630 0.6137 0.3808 0.5832 0.1024  0.0309  0.0850  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C CZ  
17495 O  OH  . TYR C  630 0.6251 0.3814 0.5867 0.1025  0.0290  0.0893  ? ? ? ? ? ? 873  TYR C OH  
17496 N  N   . THR C  631 0.5405 0.3739 0.5168 0.0832  0.0153  0.0611  ? ? ? ? ? ? 874  THR C N   
17497 C  CA  . THR C  631 0.5283 0.3694 0.4998 0.0781  0.0151  0.0540  ? ? ? ? ? ? 874  THR C CA  
17498 C  C   . THR C  631 0.5348 0.3638 0.5034 0.0801  0.0290  0.0483  ? ? ? ? ? ? 874  THR C C   
17499 O  O   . THR C  631 0.5292 0.3658 0.5105 0.0823  0.0333  0.0476  ? ? ? ? ? ? 874  THR C O   
17500 C  CB  . THR C  631 0.5230 0.3619 0.4714 0.0691  0.0096  0.0474  ? ? ? ? ? ? 874  THR C CB  
17501 O  OG1 . THR C  631 0.5150 0.3668 0.4639 0.0656  -0.0032 0.0508  ? ? ? ? ? ? 874  THR C OG1 
17502 C  CG2 . THR C  631 0.5145 0.3562 0.4577 0.0651  0.0132  0.0399  ? ? ? ? ? ? 874  THR C CG2 
17503 N  N   . ASN C  632 0.5480 0.3574 0.4989 0.0789  0.0364  0.0444  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C N   
17504 C  CA  . ASN C  632 0.5568 0.3519 0.4982 0.0787  0.0492  0.0377  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C CA  
17505 C  C   . ASN C  632 0.5651 0.3573 0.5262 0.0878  0.0607  0.0415  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C C   
17506 O  O   . ASN C  632 0.5682 0.3556 0.5288 0.0886  0.0705  0.0372  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C O   
17507 C  CB  . ASN C  632 0.5704 0.3448 0.4869 0.0742  0.0532  0.0325  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C CB  
17508 C  CG  . ASN C  632 0.5613 0.3389 0.4587 0.0644  0.0440  0.0274  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C CG  
17509 O  OD1 . ASN C  632 0.5459 0.3386 0.4456 0.0605  0.0372  0.0258  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C OD1 
17510 N  ND2 . ASN C  632 0.5717 0.3345 0.4511 0.0603  0.0444  0.0252  ? ? ? ? ? ? 875  ASN C ND2 
17511 N  N   . VAL C  633 0.5687 0.3647 0.5487 0.0949  0.0594  0.0502  ? ? ? ? ? ? 876  VAL C N   
17512 C  CA  . VAL C  633 0.5734 0.3714 0.5774 0.1037  0.0690  0.0551  ? ? ? ? ? ? 876  VAL C CA  
17513 C  C   . VAL C  633 0.5576 0.3755 0.5782 0.1036  0.0652  0.0558  ? ? ? ? ? ? 876  VAL C C   
17514 O  O   . VAL C  633 0.5600 0.3760 0.5881 0.1066  0.0760  0.0537  ? ? ? ? ? ? 876  VAL C O   
17515 C  CB  . VAL C  633 0.5785 0.3801 0.6028 0.1111  0.0662  0.0659  ? ? ? ? ? ? 876  VAL C CB  
17516 C  CG1 . VAL C  633 0.5797 0.3889 0.6347 0.1202  0.0740  0.0725  ? ? ? ? ? ? 876  VAL C CG1 
17517 C  CG2 . VAL C  633 0.5967 0.3762 0.6063 0.1123  0.0725  0.0654  ? ? ? ? ? ? 876  VAL C CG2 
17518 N  N   . VAL C  634 0.5426 0.3790 0.5683 0.0998  0.0502  0.0588  ? ? ? ? ? ? 877  VAL C N   
17519 C  CA  . VAL C  634 0.5278 0.3838 0.5700 0.0992  0.0448  0.0602  ? ? ? ? ? ? 877  VAL C CA  
17520 C  C   . VAL C  634 0.5220 0.3762 0.5502 0.0937  0.0493  0.0509  ? ? ? ? ? ? 877  VAL C C   
17521 O  O   . VAL C  634 0.5168 0.3790 0.5591 0.0957  0.0540  0.0508  ? ? ? ? ? ? 877  VAL C O   
17522 C  CB  . VAL C  634 0.5165 0.3894 0.5634 0.0956  0.0279  0.0649  ? ? ? ? ? ? 877  VAL C CB  
17523 C  CG1 . VAL C  634 0.5015 0.3936 0.5612 0.0930  0.0213  0.0649  ? ? ? ? ? ? 877  VAL C CG1 
17524 C  CG2 . VAL C  634 0.5235 0.3992 0.5888 0.1022  0.0245  0.0755  ? ? ? ? ? ? 877  VAL C CG2 
17525 N  N   . ILE C  635 0.5236 0.3672 0.5249 0.0868  0.0483  0.0436  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C N   
17526 C  CA  . ILE C  635 0.5188 0.3607 0.5067 0.0813  0.0517  0.0355  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C CA  
17527 C  C   . ILE C  635 0.5299 0.3603 0.5205 0.0857  0.0674  0.0332  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C C   
17528 O  O   . ILE C  635 0.5239 0.3607 0.5202 0.0852  0.0710  0.0309  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C O   
17529 C  CB  . ILE C  635 0.5221 0.3520 0.4818 0.0737  0.0496  0.0289  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C CB  
17530 C  CG1 . ILE C  635 0.5085 0.3514 0.4636 0.0677  0.0351  0.0293  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C CG1 
17531 C  CG2 . ILE C  635 0.5233 0.3463 0.4692 0.0695  0.0564  0.0215  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C CG2 
17532 C  CD1 . ILE C  635 0.5145 0.3456 0.4476 0.0625  0.0319  0.0265  ? ? ? ? ? ? 878  ILE C CD1 
17533 N  N   . ALA C  636 0.5476 0.3597 0.5333 0.0899  0.0777  0.0335  ? ? ? ? ? ? 879  ALA C N   
17534 C  CA  . ALA C  636 0.5619 0.3598 0.5475 0.0940  0.0945  0.0308  ? ? ? ? ? ? 879  ALA C CA  
17535 C  C   . ALA C  636 0.5567 0.3682 0.5730 0.1015  0.0990  0.0369  ? ? ? ? ? ? 879  ALA C C   
17536 O  O   . ALA C  636 0.5598 0.3686 0.5783 0.1027  0.1092  0.0340  ? ? ? ? ? ? 879  ALA C O   
17537 C  CB  . ALA C  636 0.5839 0.3582 0.5587 0.0973  0.1051  0.0302  ? ? ? ? ? ? 879  ALA C CB  
17538 N  N   . LYS C  637 0.5494 0.3759 0.5900 0.1063  0.0912  0.0458  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C N   
17539 C  CA  . LYS C  637 0.5443 0.3850 0.6161 0.1130  0.0947  0.0523  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C CA  
17540 C  C   . LYS C  637 0.5272 0.3855 0.6045 0.1084  0.0880  0.0501  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C C   
17541 O  O   . LYS C  637 0.5254 0.3904 0.6212 0.1122  0.0949  0.0521  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C O   
17542 C  CB  . LYS C  637 0.5420 0.3945 0.6388 0.1188  0.0869  0.0631  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C CB  
17543 C  CG  . LYS C  637 0.5411 0.4050 0.6727 0.1270  0.0932  0.0710  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C CG  
17544 C  CD  . LYS C  637 0.5454 0.4151 0.7016 0.1343  0.0892  0.0827  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C CD  
17545 C  CE  . LYS C  637 0.5318 0.4279 0.7222 0.1367  0.0785  0.0924  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C CE  
17546 N  NZ  . LYS C  637 0.5185 0.4296 0.7021 0.1293  0.0574  0.0939  ? ? ? ? ? ? 880  LYS C NZ  
17547 N  N   . ASN C  638 0.5157 0.3804 0.5767 0.1002  0.0757  0.0459  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C N   
17548 C  CA  . ASN C  638 0.4995 0.3809 0.5659 0.0955  0.0688  0.0440  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C CA  
17549 C  C   . ASN C  638 0.4977 0.3723 0.5415 0.0888  0.0722  0.0348  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C C   
17550 O  O   . ASN C  638 0.4838 0.3716 0.5285 0.0839  0.0647  0.0328  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C O   
17551 C  CB  . ASN C  638 0.4863 0.3835 0.5552 0.0912  0.0511  0.0470  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C CB  
17552 C  CG  . ASN C  638 0.4859 0.3943 0.5799 0.0968  0.0453  0.0569  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C CG  
17553 O  OD1 . ASN C  638 0.4812 0.4026 0.6010 0.1007  0.0461  0.0621  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C OD1 
17554 N  ND2 . ASN C  638 0.4921 0.3951 0.5802 0.0975  0.0398  0.0604  ? ? ? ? ? ? 881  ASN C ND2 
17555 N  N   . VAL C  639 0.5127 0.3664 0.5359 0.0883  0.0831  0.0295  ? ? ? ? ? ? 882  VAL C N   
17556 C  CA  . VAL C  639 0.5144 0.3593 0.5150 0.0819  0.0870  0.0214  ? ? ? ? ? ? 882  VAL C CA  
17557 C  C   . VAL C  639 0.5041 0.3614 0.5159 0.0811  0.0888  0.0205  ? ? ? ? ? ? 882  VAL C C   
17558 O  O   . VAL C  639 0.4964 0.3567 0.4951 0.0743  0.0843  0.0157  ? ? ? ? ? ? 882  VAL C O   
17559 C  CB  . VAL C  639 0.5362 0.3562 0.5186 0.0833  0.1012  0.0174  ? ? ? ? ? ? 882  VAL C CB  
17560 C  CG1 . VAL C  639 0.5445 0.3599 0.5358 0.0878  0.1160  0.0169  ? ? ? ? ? ? 882  VAL C CG1 
17561 C  CG2 . VAL C  639 0.5404 0.3482 0.4914 0.0745  0.0983  0.0100  ? ? ? ? ? ? 882  VAL C CG2 
17562 N  N   . ASP C  640 0.5038 0.3690 0.5415 0.0879  0.0953  0.0257  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C N   
17563 C  CA  . ASP C  640 0.4947 0.3717 0.5453 0.0874  0.0975  0.0254  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C CA  
17564 C  C   . ASP C  640 0.4749 0.3717 0.5311 0.0819  0.0823  0.0258  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C C   
17565 O  O   . ASP C  640 0.4679 0.3699 0.5218 0.0781  0.0826  0.0225  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C O   
17566 C  CB  . ASP C  640 0.4974 0.3811 0.5785 0.0960  0.1063  0.0322  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C CB  
17567 C  CG  . ASP C  640 0.5180 0.3813 0.5935 0.1011  0.1257  0.0303  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C CG  
17568 O  OD1 . ASP C  640 0.5310 0.3745 0.5773 0.0974  0.1316  0.0236  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C OD1 
17569 O  OD2 . ASP C  640 0.5224 0.3889 0.6227 0.1085  0.1355  0.0357  ? ? ? ? ? ? 883  ASP C OD2 
17570 N  N   . LYS C  641 0.4671 0.3744 0.5307 0.0815  0.0695  0.0299  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C N   
17571 C  CA  . LYS C  641 0.4507 0.3750 0.5180 0.0760  0.0553  0.0300  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C CA  
17572 C  C   . LYS C  641 0.4472 0.3659 0.4888 0.0682  0.0523  0.0226  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C C   
17573 O  O   . LYS C  641 0.4376 0.3646 0.4799 0.0642  0.0498  0.0200  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C O   
17574 C  CB  . LYS C  641 0.4478 0.3790 0.5200 0.0761  0.0430  0.0349  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C CB  
17575 C  CG  . LYS C  641 0.4413 0.3902 0.5426 0.0795  0.0365  0.0427  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C CG  
17576 C  CD  . LYS C  641 0.4276 0.3920 0.5369 0.0747  0.0300  0.0411  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C CD  
17577 C  CE  . LYS C  641 0.4243 0.4040 0.5665 0.0793  0.0291  0.0488  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C CE  
17578 N  NZ  . LYS C  641 0.4132 0.4054 0.5636 0.0751  0.0260  0.0468  ? ? ? ? ? ? 884  LYS C NZ  
17579 N  N   . PHE C  642 0.4554 0.3599 0.4751 0.0660  0.0523  0.0195  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C N   
17580 C  CA  . PHE C  642 0.4533 0.3518 0.4492 0.0586  0.0493  0.0133  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CA  
17581 C  C   . PHE C  642 0.4552 0.3492 0.4450 0.0568  0.0580  0.0090  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C C   
17582 O  O   . PHE C  642 0.4460 0.3460 0.4297 0.0513  0.0532  0.0060  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C O   
17583 C  CB  . PHE C  642 0.4651 0.3470 0.4406 0.0574  0.0507  0.0112  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CB  
17584 C  CG  . PHE C  642 0.4663 0.3502 0.4480 0.0602  0.0445  0.0160  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CG  
17585 C  CD1 . PHE C  642 0.4544 0.3525 0.4419 0.0575  0.0317  0.0184  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CD1 
17586 C  CD2 . PHE C  642 0.4807 0.3516 0.4621 0.0654  0.0517  0.0183  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CD2 
17587 C  CE1 . PHE C  642 0.4570 0.3565 0.4492 0.0598  0.0255  0.0233  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CE1 
17588 C  CE2 . PHE C  642 0.4824 0.3552 0.4701 0.0682  0.0456  0.0235  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CE2 
17589 C  CZ  . PHE C  642 0.4707 0.3578 0.4635 0.0654  0.0324  0.0262  ? ? ? ? ? ? 885  PHE C CZ  
17590 N  N   . ALA C  643 0.4682 0.3511 0.4596 0.0615  0.0711  0.0091  ? ? ? ? ? ? 886  ALA C N   
17591 C  CA  . ALA C  643 0.4719 0.3502 0.4582 0.0602  0.0802  0.0057  ? ? ? ? ? ? 886  ALA C CA  
17592 C  C   . ALA C  643 0.4559 0.3530 0.4599 0.0590  0.0754  0.0072  ? ? ? ? ? ? 886  ALA C C   
17593 O  O   . ALA C  643 0.4504 0.3496 0.4454 0.0538  0.0736  0.0038  ? ? ? ? ? ? 886  ALA C O   
17594 C  CB  . ALA C  643 0.4885 0.3540 0.4788 0.0665  0.0959  0.0067  ? ? ? ? ? ? 886  ALA C CB  
17595 N  N   . GLU C  644 0.4491 0.3599 0.4788 0.0638  0.0729  0.0127  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C N   
17596 C  CA  . GLU C  644 0.4353 0.3641 0.4846 0.0631  0.0683  0.0147  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C CA  
17597 C  C   . GLU C  644 0.4211 0.3608 0.4648 0.0562  0.0547  0.0126  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C C   
17598 O  O   . GLU C  644 0.4111 0.3625 0.4650 0.0539  0.0521  0.0125  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C O   
17599 C  CB  . GLU C  644 0.4331 0.3734 0.5113 0.0694  0.0675  0.0219  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C CB  
17600 C  CG  . GLU C  644 0.4207 0.3796 0.5220 0.0689  0.0630  0.0248  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C CG  
17601 C  CD  . GLU C  644 0.4163 0.3893 0.5433 0.0726  0.0551  0.0324  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C CD  
17602 O  OE1 . GLU C  644 0.4247 0.3916 0.5539 0.0773  0.0564  0.0360  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C OE1 
17603 O  OE2 . GLU C  644 0.4054 0.3950 0.5498 0.0705  0.0470  0.0349  ? ? ? ? ? ? 887  GLU C OE2 
17604 N  N   . TRP C  645 0.4211 0.3564 0.4491 0.0529  0.0470  0.0111  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C N   
17605 C  CA  . TRP C  645 0.4101 0.3528 0.4300 0.0463  0.0361  0.0085  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CA  
17606 C  C   . TRP C  645 0.4109 0.3451 0.4096 0.0407  0.0382  0.0030  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C C   
17607 O  O   . TRP C  645 0.4017 0.3420 0.3948 0.0353  0.0308  0.0009  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C O   
17608 C  CB  . TRP C  645 0.4100 0.3527 0.4242 0.0453  0.0269  0.0100  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CB  
17609 C  CG  . TRP C  645 0.4080 0.3611 0.4421 0.0492  0.0218  0.0158  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CG  
17610 C  CD1 . TRP C  645 0.4031 0.3686 0.4605 0.0520  0.0219  0.0195  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CD1 
17611 C  CD2 . TRP C  645 0.4111 0.3641 0.4448 0.0504  0.0147  0.0193  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CD2 
17612 N  NE1 . TRP C  645 0.4032 0.3766 0.4752 0.0547  0.0149  0.0254  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C NE1 
17613 C  CE2 . TRP C  645 0.4085 0.3740 0.4658 0.0540  0.0105  0.0255  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CE2 
17614 C  CE3 . TRP C  645 0.4164 0.3599 0.4327 0.0486  0.0115  0.0183  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CE3 
17615 C  CZ2 . TRP C  645 0.4116 0.3803 0.4746 0.0558  0.0026  0.0309  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CZ2 
17616 C  CZ3 . TRP C  645 0.4192 0.3654 0.4406 0.0505  0.0045  0.0232  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CZ3 
17617 C  CH2 . TRP C  645 0.4170 0.3756 0.4611 0.0541  -0.0001 0.0296  ? ? ? ? ? ? 888  TRP C CH2 
17618 N  N   . GLY C  646 0.4230 0.3428 0.4097 0.0418  0.0483  0.0011  ? ? ? ? ? ? 889  GLY C N   
17619 C  CA  . GLY C  646 0.4267 0.3368 0.3918 0.0363  0.0495  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 889  GLY C CA  
17620 C  C   . GLY C  646 0.4312 0.3321 0.3774 0.0327  0.0446  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 889  GLY C C   
17621 O  O   . GLY C  646 0.4309 0.3277 0.3620 0.0270  0.0422  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 889  GLY C O   
17622 N  N   . VAL C  647 0.4357 0.3334 0.3835 0.0358  0.0429  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 890  VAL C N   
17623 C  CA  . VAL C  647 0.4411 0.3294 0.3720 0.0327  0.0390  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 890  VAL C CA  
17624 C  C   . VAL C  647 0.4569 0.3267 0.3680 0.0309  0.0470  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 890  VAL C C   
17625 O  O   . VAL C  647 0.4697 0.3289 0.3806 0.0353  0.0563  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 890  VAL C O   
17626 C  CB  . VAL C  647 0.4446 0.3323 0.3822 0.0371  0.0369  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 890  VAL C CB  
17627 C  CG1 . VAL C  647 0.4493 0.3281 0.3695 0.0333  0.0321  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 890  VAL C CG1 
17628 C  CG2 . VAL C  647 0.4322 0.3371 0.3892 0.0390  0.0292  0.0029  ? ? ? ? ? ? 890  VAL C CG2 
17629 N  N   . THR C  648 0.4572 0.3225 0.3516 0.0242  0.0433  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 891  THR C N   
17630 C  CA  . THR C  648 0.4731 0.3207 0.3464 0.0208  0.0489  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 891  THR C CA  
17631 C  C   . THR C  648 0.4803 0.3179 0.3386 0.0174  0.0447  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 891  THR C C   
17632 O  O   . THR C  648 0.4974 0.3175 0.3388 0.0157  0.0500  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 891  THR C O   
17633 C  CB  . THR C  648 0.4705 0.3194 0.3354 0.0150  0.0478  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 891  THR C CB  
17634 O  OG1 . THR C  648 0.4552 0.3169 0.3239 0.0109  0.0377  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 891  THR C OG1 
17635 C  CG2 . THR C  648 0.4679 0.3224 0.3444 0.0183  0.0541  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 891  THR C CG2 
17636 N  N   . ASP C  649 0.4686 0.3163 0.3323 0.0160  0.0355  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 892  ASP C N   
17637 C  CA  . ASP C  649 0.4746 0.3140 0.3264 0.0132  0.0314  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 892  ASP C CA  
17638 C  C   . ASP C  649 0.4690 0.3154 0.3326 0.0175  0.0273  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 892  ASP C C   
17639 O  O   . ASP C  649 0.4552 0.3159 0.3292 0.0171  0.0205  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 892  ASP C O   
17640 C  CB  . ASP C  649 0.4694 0.3110 0.3111 0.0055  0.0243  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 892  ASP C CB  
17641 C  CG  . ASP C  649 0.4759 0.3108 0.3060 0.0009  0.0272  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 892  ASP C CG  
17642 O  OD1 . ASP C  649 0.4914 0.3106 0.3033 -0.0032 0.0293  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 892  ASP C OD1 
17643 O  OD2 . ASP C  649 0.4669 0.3116 0.3056 0.0012  0.0276  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 892  ASP C OD2 
17644 N  N   . PHE C  650 0.4812 0.3166 0.3425 0.0214  0.0318  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 893  PHE C N   
17645 C  CA  . PHE C  650 0.4783 0.3189 0.3501 0.0256  0.0281  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CA  
17646 C  C   . PHE C  650 0.4822 0.3162 0.3414 0.0216  0.0229  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 893  PHE C C   
17647 O  O   . PHE C  650 0.4966 0.3147 0.3426 0.0205  0.0270  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 893  PHE C O   
17648 C  CB  . PHE C  650 0.4899 0.3224 0.3687 0.0329  0.0366  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CB  
17649 C  CG  . PHE C  650 0.4861 0.3268 0.3807 0.0384  0.0327  0.0028  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CG  
17650 C  CD1 . PHE C  650 0.4804 0.3322 0.3956 0.0441  0.0340  0.0064  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CD1 
17651 C  CD2 . PHE C  650 0.4892 0.3263 0.3783 0.0376  0.0275  0.0048  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CD2 
17652 C  CE1 . PHE C  650 0.4781 0.3375 0.4079 0.0487  0.0295  0.0120  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CE1 
17653 C  CE2 . PHE C  650 0.4876 0.3313 0.3902 0.0424  0.0237  0.0104  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CE2 
17654 C  CZ  . PHE C  650 0.4821 0.3372 0.4050 0.0479  0.0242  0.0141  ? ? ? ? ? ? 893  PHE C CZ  
17655 N  N   . GLU C  651 0.4707 0.3160 0.3333 0.0190  0.0144  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 894  GLU C N   
17656 C  CA  . GLU C  651 0.4743 0.3140 0.3264 0.0154  0.0100  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 894  GLU C CA  
17657 C  C   . GLU C  651 0.4797 0.3173 0.3377 0.0207  0.0096  0.0012  ? ? ? ? ? ? 894  GLU C C   
17658 O  O   . GLU C  651 0.4719 0.3213 0.3429 0.0239  0.0054  0.0045  ? ? ? ? ? ? 894  GLU C O   
17659 C  CB  . GLU C  651 0.4610 0.3132 0.3147 0.0108  0.0022  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 894  GLU C CB  
17660 C  CG  . GLU C  651 0.4646 0.3115 0.3083 0.0069  -0.0017 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 894  GLU C CG  
17661 C  CD  . GLU C  651 0.4530 0.3117 0.2995 0.0033  -0.0083 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 894  GLU C CD  
17662 O  OE1 . GLU C  651 0.4427 0.3113 0.2949 0.0017  -0.0093 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 894  GLU C OE1 
17663 O  OE2 . GLU C  651 0.4555 0.3125 0.2979 0.0021  -0.0117 0.0005  ? ? ? ? ? ? 894  GLU C OE2 
17664 N  N   . MET C  652 0.4940 0.3162 0.3423 0.0213  0.0136  0.0013  ? ? ? ? ? ? 895  MET C N   
17665 C  CA  . MET C  652 0.5005 0.3194 0.3537 0.0262  0.0133  0.0057  ? ? ? ? ? ? 895  MET C CA  
17666 C  C   . MET C  652 0.4987 0.3186 0.3451 0.0222  0.0062  0.0071  ? ? ? ? ? ? 895  MET C C   
17667 O  O   . MET C  652 0.4959 0.3150 0.3320 0.0157  0.0035  0.0043  ? ? ? ? ? ? 895  MET C O   
17668 C  CB  . MET C  652 0.5182 0.3187 0.3644 0.0290  0.0218  0.0051  ? ? ? ? ? ? 895  MET C CB  
17669 C  CG  . MET C  652 0.5224 0.3207 0.3768 0.0342  0.0305  0.0045  ? ? ? ? ? ? 895  MET C CG  
17670 S  SD  . MET C  652 0.5453 0.3212 0.3938 0.0390  0.0423  0.0044  ? ? ? ? ? ? 895  MET C SD  
17671 C  CE  . MET C  652 0.5447 0.3268 0.4108 0.0467  0.0389  0.0125  ? ? ? ? ? ? 895  MET C CE  
17672 N  N   . ALA C  653 0.5005 0.3228 0.3534 0.0260  0.0030  0.0120  ? ? ? ? ? ? 896  ALA C N   
17673 C  CA  . ALA C  653 0.5013 0.3230 0.3470 0.0227  -0.0028 0.0141  ? ? ? ? ? ? 896  ALA C CA  
17674 C  C   . ALA C  653 0.5146 0.3189 0.3458 0.0199  0.0012  0.0123  ? ? ? ? ? ? 896  ALA C C   
17675 O  O   . ALA C  653 0.5251 0.3175 0.3531 0.0220  0.0084  0.0105  ? ? ? ? ? ? 896  ALA C O   
17676 C  CB  . ALA C  653 0.5033 0.3295 0.3587 0.0279  -0.0066 0.0203  ? ? ? ? ? ? 896  ALA C CB  
17677 N  N   . PRO C  654 0.5155 0.3175 0.3375 0.0150  -0.0027 0.0126  ? ? ? ? ? ? 897  PRO C N   
17678 C  CA  . PRO C  654 0.5295 0.3145 0.3385 0.0122  0.0008  0.0114  ? ? ? ? ? ? 897  PRO C CA  
17679 C  C   . PRO C  654 0.5430 0.3168 0.3546 0.0187  0.0057  0.0145  ? ? ? ? ? ? 897  PRO C C   
17680 O  O   . PRO C  654 0.5417 0.3215 0.3633 0.0239  0.0030  0.0198  ? ? ? ? ? ? 897  PRO C O   
17681 C  CB  . PRO C  654 0.5275 0.3143 0.3302 0.0072  -0.0047 0.0129  ? ? ? ? ? ? 897  PRO C CB  
17682 C  CG  . PRO C  654 0.5150 0.3180 0.3270 0.0086  -0.0105 0.0154  ? ? ? ? ? ? 897  PRO C CG  
17683 C  CD  . PRO C  654 0.5054 0.3185 0.3272 0.0110  -0.0097 0.0135  ? ? ? ? ? ? 897  PRO C CD  
17684 N  N   . GLN C  655 0.5571 0.3142 0.3599 0.0183  0.0128  0.0117  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C N   
17685 C  CA  . GLN C  655 0.5709 0.3165 0.3776 0.0252  0.0190  0.0148  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C CA  
17686 C  C   . GLN C  655 0.5848 0.3161 0.3825 0.0241  0.0196  0.0170  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C C   
17687 O  O   . GLN C  655 0.5982 0.3176 0.3981 0.0296  0.0256  0.0193  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C O   
17688 C  CB  . GLN C  655 0.5807 0.3155 0.3860 0.0279  0.0287  0.0111  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C CB  
17689 C  CG  . GLN C  655 0.5684 0.3162 0.3829 0.0293  0.0289  0.0093  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C CG  
17690 C  CD  . GLN C  655 0.5612 0.3216 0.3960 0.0374  0.0283  0.0147  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C CD  
17691 O  OE1 . GLN C  655 0.5713 0.3245 0.4137 0.0441  0.0345  0.0177  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C OE1 
17692 N  NE2 . GLN C  655 0.5445 0.3236 0.3887 0.0366  0.0206  0.0162  ? ? ? ? ? ? 898  GLN C NE2 
17693 N  N   . TYR C  656 0.5822 0.3142 0.3706 0.0173  0.0140  0.0165  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C N   
17694 C  CA  . TYR C  656 0.5950 0.3137 0.3743 0.0153  0.0144  0.0184  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CA  
17695 C  C   . TYR C  656 0.5948 0.3187 0.3844 0.0216  0.0116  0.0255  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C C   
17696 O  O   . TYR C  656 0.5818 0.3223 0.3820 0.0241  0.0062  0.0283  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C O   
17697 C  CB  . TYR C  656 0.5899 0.3113 0.3595 0.0063  0.0088  0.0165  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CB  
17698 C  CG  . TYR C  656 0.5835 0.3083 0.3492 0.0013  0.0090  0.0110  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CG  
17699 C  CD1 . TYR C  656 0.5961 0.3061 0.3519 -0.0009 0.0149  0.0064  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CD1 
17700 C  CD2 . TYR C  656 0.5663 0.3085 0.3383 -0.0005 0.0038  0.0104  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CD2 
17701 C  CE1 . TYR C  656 0.5916 0.3045 0.3434 -0.0053 0.0148  0.0018  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CE1 
17702 C  CE2 . TYR C  656 0.5608 0.3063 0.3304 -0.0044 0.0042  0.0059  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CE2 
17703 C  CZ  . TYR C  656 0.5735 0.3045 0.3329 -0.0068 0.0094  0.0019  ? ? ? ? ? ? 899  TYR C CZ  
17704 O  OH  . TYR C  656 0.5697 0.3033 0.3255 -0.0111 0.0093  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 899  TYR C OH  
17705 N  N   . VAL C  657 0.6103 0.3194 0.3965 0.0240  0.0153  0.0284  ? ? ? ? ? ? 900  VAL C N   
17706 C  CA  . VAL C  657 0.6140 0.3250 0.4097 0.0306  0.0134  0.0362  ? ? ? ? ? ? 900  VAL C CA  
17707 C  C   . VAL C  657 0.6075 0.3272 0.3997 0.0265  0.0050  0.0394  ? ? ? ? ? ? 900  VAL C C   
17708 O  O   . VAL C  657 0.6115 0.3241 0.3917 0.0200  0.0043  0.0376  ? ? ? ? ? ? 900  VAL C O   
17709 C  CB  . VAL C  657 0.6342 0.3247 0.4260 0.0338  0.0206  0.0381  ? ? ? ? ? ? 900  VAL C CB  
17710 C  CG1 . VAL C  657 0.6388 0.3298 0.4348 0.0371  0.0165  0.0462  ? ? ? ? ? ? 900  VAL C CG1 
17711 C  CG2 . VAL C  657 0.6418 0.3255 0.4426 0.0412  0.0297  0.0376  ? ? ? ? ? ? 900  VAL C CG2 
17712 N  N   . SER C  658 0.5982 0.3331 0.4009 0.0300  -0.0011 0.0443  ? ? ? ? ? ? 901  SER C N   
17713 C  CA  . SER C  658 0.5914 0.3359 0.3900 0.0257  -0.0088 0.0466  ? ? ? ? ? ? 901  SER C CA  
17714 C  C   . SER C  658 0.6033 0.3382 0.3942 0.0247  -0.0101 0.0516  ? ? ? ? ? ? 901  SER C C   
17715 O  O   . SER C  658 0.6147 0.3416 0.4099 0.0302  -0.0082 0.0569  ? ? ? ? ? ? 901  SER C O   
17716 C  CB  . SER C  658 0.5821 0.3430 0.3927 0.0297  -0.0151 0.0508  ? ? ? ? ? ? 901  SER C CB  
17717 O  OG  . SER C  658 0.5751 0.3452 0.3797 0.0245  -0.0217 0.0510  ? ? ? ? ? ? 901  SER C OG  
17718 N  N   . SER C  659 0.6010 0.3371 0.3818 0.0179  -0.0132 0.0505  ? ? ? ? ? ? 902  SER C N   
17719 C  CA  . SER C  659 0.6117 0.3410 0.3859 0.0170  -0.0153 0.0563  ? ? ? ? ? ? 902  SER C CA  
17720 C  C   . SER C  659 0.6091 0.3500 0.3882 0.0201  -0.0225 0.0627  ? ? ? ? ? ? 902  SER C C   
17721 O  O   . SER C  659 0.5978 0.3525 0.3834 0.0208  -0.0263 0.0617  ? ? ? ? ? ? 902  SER C O   
17722 C  CB  . SER C  659 0.6117 0.3376 0.3740 0.0087  -0.0154 0.0535  ? ? ? ? ? ? 902  SER C CB  
17723 O  OG  . SER C  659 0.6007 0.3405 0.3626 0.0057  -0.0205 0.0533  ? ? ? ? ? ? 902  SER C OG  
17724 N  N   . THR C  660 0.6208 0.3555 0.3961 0.0214  -0.0245 0.0696  ? ? ? ? ? ? 903  THR C N   
17725 C  CA  . THR C  660 0.6221 0.3658 0.4017 0.0247  -0.0319 0.0769  ? ? ? ? ? ? 903  THR C CA  
17726 C  C   . THR C  660 0.6297 0.3712 0.3968 0.0204  -0.0358 0.0811  ? ? ? ? ? ? 903  THR C C   
17727 O  O   . THR C  660 0.6367 0.3807 0.4044 0.0229  -0.0416 0.0886  ? ? ? ? ? ? 903  THR C O   
17728 C  CB  . THR C  660 0.6312 0.3714 0.4229 0.0333  -0.0318 0.0842  ? ? ? ? ? ? 903  THR C CB  
17729 O  OG1 . THR C  660 0.6446 0.3678 0.4328 0.0347  -0.0255 0.0856  ? ? ? ? ? ? 903  THR C OG1 
17730 C  CG2 . THR C  660 0.6226 0.3695 0.4290 0.0382  -0.0293 0.0814  ? ? ? ? ? ? 903  THR C CG2 
17731 N  N   . ASP C  661 0.6291 0.3658 0.3852 0.0137  -0.0328 0.0768  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C N   
17732 C  CA  . ASP C  661 0.6359 0.3711 0.3797 0.0090  -0.0356 0.0802  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C CA  
17733 C  C   . ASP C  661 0.6303 0.3787 0.3717 0.0073  -0.0423 0.0811  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C C   
17734 O  O   . ASP C  661 0.6371 0.3844 0.3671 0.0034  -0.0444 0.0838  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C O   
17735 C  CB  . ASP C  661 0.6334 0.3637 0.3690 0.0019  -0.0306 0.0746  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C CB  
17736 C  CG  . ASP C  661 0.6174 0.3567 0.3579 -0.0008 -0.0289 0.0663  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C CG  
17737 O  OD1 . ASP C  661 0.6150 0.3498 0.3604 0.0001  -0.0249 0.0623  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C OD1 
17738 O  OD2 . ASP C  661 0.6083 0.3588 0.3475 -0.0037 -0.0317 0.0641  ? ? ? ? ? ? 904  ASP C OD2 
17739 N  N   . GLY C  662 0.6189 0.3791 0.3699 0.0095  -0.0451 0.0784  ? ? ? ? ? ? 905  GLY C N   
17740 C  CA  . GLY C  662 0.6150 0.3863 0.3620 0.0068  -0.0512 0.0785  ? ? ? ? ? ? 905  GLY C CA  
17741 C  C   . GLY C  662 0.6120 0.3842 0.3471 -0.0006 -0.0489 0.0737  ? ? ? ? ? ? 905  GLY C C   
17742 O  O   . GLY C  662 0.6119 0.3908 0.3410 -0.0034 -0.0530 0.0737  ? ? ? ? ? ? 905  GLY C O   
17743 N  N   . SER C  663 0.6098 0.3755 0.3422 -0.0040 -0.0423 0.0696  ? ? ? ? ? ? 906  SER C N   
17744 C  CA  . SER C  663 0.6067 0.3737 0.3308 -0.0107 -0.0393 0.0657  ? ? ? ? ? ? 906  SER C CA  
17745 C  C   . SER C  663 0.5924 0.3716 0.3203 -0.0131 -0.0397 0.0595  ? ? ? ? ? ? 906  SER C C   
17746 O  O   . SER C  663 0.5904 0.3712 0.3123 -0.0184 -0.0369 0.0567  ? ? ? ? ? ? 906  SER C O   
17747 C  CB  . SER C  663 0.6079 0.3658 0.3306 -0.0139 -0.0329 0.0636  ? ? ? ? ? ? 906  SER C CB  
17748 O  OG  . SER C  663 0.5953 0.3571 0.3270 -0.0142 -0.0302 0.0574  ? ? ? ? ? ? 906  SER C OG  
17749 N  N   . PHE C  664 0.5832 0.3708 0.3216 -0.0093 -0.0426 0.0576  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C N   
17750 C  CA  . PHE C  664 0.5699 0.3690 0.3131 -0.0111 -0.0433 0.0521  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CA  
17751 C  C   . PHE C  664 0.5641 0.3709 0.3188 -0.0058 -0.0476 0.0526  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C C   
17752 O  O   . PHE C  664 0.5682 0.3712 0.3291 -0.0007 -0.0482 0.0561  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C O   
17753 C  CB  . PHE C  664 0.5597 0.3591 0.3065 -0.0144 -0.0373 0.0461  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CB  
17754 C  CG  . PHE C  664 0.5462 0.3566 0.2985 -0.0163 -0.0371 0.0406  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CG  
17755 C  CD1 . PHE C  664 0.5461 0.3606 0.2921 -0.0205 -0.0369 0.0392  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CD1 
17756 C  CD2 . PHE C  664 0.5347 0.3503 0.2980 -0.0142 -0.0363 0.0367  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CD2 
17757 C  CE1 . PHE C  664 0.5343 0.3582 0.2857 -0.0222 -0.0361 0.0342  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CE1 
17758 C  CE2 . PHE C  664 0.5225 0.3481 0.2913 -0.0159 -0.0359 0.0320  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CE2 
17759 C  CZ  . PHE C  664 0.5220 0.3519 0.2853 -0.0199 -0.0360 0.0308  ? ? ? ? ? ? 907  PHE C CZ  
17760 N  N   . LEU C  665 0.5554 0.3728 0.3135 -0.0068 -0.0502 0.0493  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C N   
17761 C  CA  . LEU C  665 0.5496 0.3756 0.3200 -0.0022 -0.0545 0.0501  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C CA  
17762 C  C   . LEU C  665 0.5455 0.3691 0.3274 0.0028  -0.0510 0.0497  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C C   
17763 O  O   . LEU C  665 0.5482 0.3733 0.3392 0.0082  -0.0537 0.0539  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C O   
17764 C  CB  . LEU C  665 0.5377 0.3745 0.3117 -0.0049 -0.0551 0.0445  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C CB  
17765 C  CG  . LEU C  665 0.5290 0.3757 0.3171 -0.0010 -0.0582 0.0438  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C CG  
17766 C  CD1 . LEU C  665 0.5375 0.3873 0.3281 0.0017  -0.0662 0.0504  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C CD1 
17767 C  CD2 . LEU C  665 0.5190 0.3740 0.3075 -0.0050 -0.0578 0.0380  ? ? ? ? ? ? 908  LEU C CD2 
17768 N  N   . ASP C  666 0.5399 0.3595 0.3213 0.0007  -0.0448 0.0447  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C N   
17769 C  CA  . ASP C  666 0.5365 0.3528 0.3263 0.0041  -0.0404 0.0426  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C CA  
17770 C  C   . ASP C  666 0.5480 0.3546 0.3400 0.0094  -0.0394 0.0478  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C C   
17771 O  O   . ASP C  666 0.5470 0.3536 0.3493 0.0146  -0.0375 0.0481  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C O   
17772 C  CB  . ASP C  666 0.5326 0.3439 0.3179 -0.0004 -0.0350 0.0374  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C CB  
17773 C  CG  . ASP C  666 0.5189 0.3403 0.3080 -0.0036 -0.0344 0.0317  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C CG  
17774 O  OD1 . ASP C  666 0.5121 0.3431 0.3084 -0.0014 -0.0371 0.0311  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C OD1 
17775 O  OD2 . ASP C  666 0.5153 0.3349 0.3010 -0.0083 -0.0313 0.0283  ? ? ? ? ? ? 909  ASP C OD2 
17776 N  N   . SER C  667 0.5595 0.3573 0.3421 0.0081  -0.0399 0.0519  ? ? ? ? ? ? 910  SER C N   
17777 C  CA  . SER C  667 0.5719 0.3594 0.3558 0.0127  -0.0387 0.0574  ? ? ? ? ? ? 910  SER C CA  
17778 C  C   . SER C  667 0.5777 0.3701 0.3651 0.0164  -0.0454 0.0646  ? ? ? ? ? ? 910  SER C C   
17779 O  O   . SER C  667 0.5880 0.3736 0.3786 0.0209  -0.0455 0.0704  ? ? ? ? ? ? 910  SER C O   
17780 C  CB  . SER C  667 0.5826 0.3568 0.3550 0.0094  -0.0354 0.0585  ? ? ? ? ? ? 910  SER C CB  
17781 O  OG  . SER C  667 0.5866 0.3620 0.3489 0.0052  -0.0388 0.0610  ? ? ? ? ? ? 910  SER C OG  
17782 N  N   . VAL C  668 0.5727 0.3761 0.3590 0.0140  -0.0514 0.0646  ? ? ? ? ? ? 911  VAL C N   
17783 C  CA  . VAL C  668 0.5792 0.3877 0.3696 0.0172  -0.0591 0.0720  ? ? ? ? ? ? 911  VAL C CA  
17784 C  C   . VAL C  668 0.5720 0.3888 0.3804 0.0230  -0.0599 0.0726  ? ? ? ? ? ? 911  VAL C C   
17785 O  O   . VAL C  668 0.5788 0.3947 0.3968 0.0287  -0.0620 0.0793  ? ? ? ? ? ? 911  VAL C O   
17786 C  CB  . VAL C  668 0.5790 0.3953 0.3610 0.0123  -0.0656 0.0719  ? ? ? ? ? ? 911  VAL C CB  
17787 C  CG1 . VAL C  668 0.5845 0.4079 0.3736 0.0155  -0.0745 0.0792  ? ? ? ? ? ? 911  VAL C CG1 
17788 C  CG2 . VAL C  668 0.5886 0.3964 0.3524 0.0067  -0.0646 0.0724  ? ? ? ? ? ? 911  VAL C CG2 
17789 N  N   . ILE C  669 0.5586 0.3834 0.3726 0.0217  -0.0579 0.0660  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C N   
17790 C  CA  . ILE C  669 0.5517 0.3842 0.3836 0.0272  -0.0575 0.0663  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C CA  
17791 C  C   . ILE C  669 0.5481 0.3742 0.3853 0.0300  -0.0483 0.0617  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C C   
17792 O  O   . ILE C  669 0.5426 0.3740 0.3938 0.0343  -0.0462 0.0612  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C O   
17793 C  CB  . ILE C  669 0.5398 0.3859 0.3765 0.0247  -0.0612 0.0624  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C CB  
17794 C  CG1 . ILE C  669 0.5339 0.3799 0.3570 0.0174  -0.0595 0.0554  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C CG1 
17795 C  CG2 . ILE C  669 0.5440 0.3992 0.3856 0.0253  -0.0712 0.0690  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C CG2 
17796 C  CD1 . ILE C  669 0.5220 0.3701 0.3491 0.0165  -0.0533 0.0481  ? ? ? ? ? ? 912  ILE C CD1 
17797 N  N   . GLN C  670 0.5519 0.3664 0.3777 0.0270  -0.0426 0.0582  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C N   
17798 C  CA  . GLN C  670 0.5555 0.3590 0.3835 0.0299  -0.0342 0.0557  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C CA  
17799 C  C   . GLN C  670 0.5452 0.3538 0.3807 0.0306  -0.0300 0.0498  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C C   
17800 O  O   . GLN C  670 0.5478 0.3532 0.3931 0.0360  -0.0249 0.0503  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C O   
17801 C  CB  . GLN C  670 0.5668 0.3641 0.4040 0.0372  -0.0329 0.0628  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C CB  
17802 C  CG  . GLN C  670 0.5795 0.3679 0.4081 0.0368  -0.0352 0.0685  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C CG  
17803 C  CD  . GLN C  670 0.5911 0.3727 0.4300 0.0444  -0.0333 0.0758  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C CD  
17804 O  OE1 . GLN C  670 0.5931 0.3695 0.4413 0.0493  -0.0262 0.0747  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C OE1 
17805 N  NE2 . GLN C  670 0.6004 0.3809 0.4372 0.0453  -0.0391 0.0837  ? ? ? ? ? ? 913  GLN C NE2 
17806 N  N   . ASN C  671 0.5344 0.3503 0.3651 0.0250  -0.0314 0.0444  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C N   
17807 C  CA  . ASN C  671 0.5241 0.3456 0.3608 0.0249  -0.0280 0.0388  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C CA  
17808 C  C   . ASN C  671 0.5279 0.3374 0.3583 0.0235  -0.0202 0.0339  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C C   
17809 O  O   . ASN C  671 0.5246 0.3346 0.3606 0.0254  -0.0157 0.0306  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C O   
17810 C  CB  . ASN C  671 0.5121 0.3449 0.3462 0.0194  -0.0319 0.0350  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C CB  
17811 C  CG  . ASN C  671 0.5138 0.3423 0.3340 0.0130  -0.0328 0.0334  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C CG  
17812 O  OD1 . ASN C  671 0.5217 0.3387 0.3338 0.0115  -0.0295 0.0333  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C OD1 
17813 N  ND2 . ASN C  671 0.5071 0.3447 0.3250 0.0091  -0.0369 0.0322  ? ? ? ? ? ? 914  ASN C ND2 
17814 N  N   . GLY C  672 0.5362 0.3342 0.3544 0.0199  -0.0187 0.0335  ? ? ? ? ? ? 915  GLY C N   
17815 C  CA  . GLY C  672 0.5423 0.3274 0.3524 0.0173  -0.0122 0.0289  ? ? ? ? ? ? 915  GLY C CA  
17816 C  C   . GLY C  672 0.5390 0.3229 0.3380 0.0091  -0.0134 0.0251  ? ? ? ? ? ? 915  GLY C C   
17817 O  O   . GLY C  672 0.5448 0.3182 0.3357 0.0054  -0.0095 0.0216  ? ? ? ? ? ? 915  GLY C O   
17818 N  N   . TYR C  673 0.5308 0.3250 0.3292 0.0058  -0.0185 0.0259  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C N   
17819 C  CA  . TYR C  673 0.5278 0.3214 0.3183 -0.0014 -0.0189 0.0230  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CA  
17820 C  C   . TYR C  673 0.5391 0.3219 0.3206 -0.0039 -0.0187 0.0259  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C C   
17821 O  O   . TYR C  673 0.5407 0.3186 0.3153 -0.0101 -0.0177 0.0240  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C O   
17822 C  CB  . TYR C  673 0.5150 0.3231 0.3088 -0.0040 -0.0229 0.0221  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CB  
17823 C  CG  . TYR C  673 0.5042 0.3210 0.3055 -0.0032 -0.0222 0.0183  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CG  
17824 C  CD1 . TYR C  673 0.5003 0.3160 0.2994 -0.0075 -0.0199 0.0141  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CD1 
17825 C  CD2 . TYR C  673 0.4988 0.3248 0.3097 0.0016  -0.0241 0.0194  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CD2 
17826 C  CE1 . TYR C  673 0.4915 0.3144 0.2968 -0.0068 -0.0191 0.0110  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CE1 
17827 C  CE2 . TYR C  673 0.4894 0.3230 0.3076 0.0023  -0.0230 0.0161  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CE2 
17828 C  CZ  . TYR C  673 0.4859 0.3176 0.3008 -0.0017 -0.0202 0.0119  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C CZ  
17829 O  OH  . TYR C  673 0.4777 0.3161 0.2989 -0.0011 -0.0189 0.0089  ? ? ? ? ? ? 916  TYR C OH  
17830 N  N   . ALA C  674 0.5476 0.3265 0.3296 0.0005  -0.0198 0.0311  ? ? ? ? ? ? 917  ALA C N   
17831 C  CA  . ALA C  674 0.5594 0.3274 0.3330 -0.0014 -0.0193 0.0344  ? ? ? ? ? ? 917  ALA C CA  
17832 C  C   . ALA C  674 0.5730 0.3256 0.3447 0.0017  -0.0146 0.0353  ? ? ? ? ? ? 917  ALA C C   
17833 O  O   . ALA C  674 0.5785 0.3291 0.3560 0.0082  -0.0141 0.0390  ? ? ? ? ? ? 917  ALA C O   
17834 C  CB  . ALA C  674 0.5618 0.3346 0.3348 0.0002  -0.0239 0.0401  ? ? ? ? ? ? 917  ALA C CB  
17835 N  N   . PHE C  675 0.5794 0.3209 0.3434 -0.0030 -0.0111 0.0321  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C N   
17836 C  CA  . PHE C  675 0.5937 0.3190 0.3546 -0.0005 -0.0058 0.0318  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CA  
17837 C  C   . PHE C  675 0.6053 0.3170 0.3556 -0.0063 -0.0042 0.0317  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C C   
17838 O  O   . PHE C  675 0.6010 0.3159 0.3470 -0.0132 -0.0066 0.0305  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C O   
17839 C  CB  . PHE C  675 0.5924 0.3152 0.3541 -0.0003 -0.0018 0.0263  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CB  
17840 C  CG  . PHE C  675 0.5830 0.3120 0.3412 -0.0075 -0.0037 0.0215  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CG  
17841 C  CD1 . PHE C  675 0.5898 0.3095 0.3382 -0.0151 -0.0033 0.0192  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CD1 
17842 C  CD2 . PHE C  675 0.5674 0.3123 0.3330 -0.0070 -0.0065 0.0198  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CD2 
17843 C  CE1 . PHE C  675 0.5812 0.3076 0.3281 -0.0218 -0.0058 0.0159  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CE1 
17844 C  CE2 . PHE C  675 0.5591 0.3098 0.3226 -0.0134 -0.0083 0.0162  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CE2 
17845 C  CZ  . PHE C  675 0.5660 0.3077 0.3205 -0.0208 -0.0081 0.0145  ? ? ? ? ? ? 918  PHE C CZ  
17846 N  N   . THR C  676 0.6208 0.3168 0.3679 -0.0035 0.0001  0.0332  ? ? ? ? ? ? 919  THR C N   
17847 C  CA  . THR C  676 0.6343 0.3150 0.3711 -0.0090 0.0022  0.0330  ? ? ? ? ? ? 919  THR C CA  
17848 C  C   . THR C  676 0.6439 0.3108 0.3732 -0.0126 0.0070  0.0269  ? ? ? ? ? ? 919  THR C C   
17849 O  O   . THR C  676 0.6506 0.3090 0.3709 -0.0203 0.0069  0.0246  ? ? ? ? ? ? 919  THR C O   
17850 C  CB  . THR C  676 0.6477 0.3181 0.3844 -0.0041 0.0040  0.0390  ? ? ? ? ? ? 919  THR C CB  
17851 O  OG1 . THR C  676 0.6400 0.3234 0.3831 -0.0003 -0.0009 0.0448  ? ? ? ? ? ? 919  THR C OG1 
17852 C  CG2 . THR C  676 0.6592 0.3170 0.3860 -0.0106 0.0049  0.0395  ? ? ? ? ? ? 919  THR C CG2 
17853 N  N   . ASP C  677 0.6452 0.3100 0.3777 -0.0075 0.0110  0.0244  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C N   
17854 C  CA  . ASP C  677 0.6574 0.3070 0.3804 -0.0109 0.0162  0.0187  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C CA  
17855 C  C   . ASP C  677 0.6476 0.3055 0.3717 -0.0123 0.0160  0.0137  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C C   
17856 O  O   . ASP C  677 0.6437 0.3063 0.3757 -0.0054 0.0189  0.0137  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C O   
17857 C  CB  . ASP C  677 0.6736 0.3077 0.3971 -0.0037 0.0239  0.0199  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C CB  
17858 C  CG  . ASP C  677 0.6919 0.3052 0.4022 -0.0076 0.0308  0.0137  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C CG  
17859 O  OD1 . ASP C  677 0.6930 0.3034 0.3927 -0.0164 0.0289  0.0085  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C OD1 
17860 O  OD2 . ASP C  677 0.7067 0.3057 0.4172 -0.0016 0.0385  0.0143  ? ? ? ? ? ? 920  ASP C OD2 
17861 N  N   . ARG C  678 0.6445 0.3039 0.3613 -0.0211 0.0128  0.0097  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C N   
17862 C  CA  . ARG C  678 0.6343 0.3030 0.3529 -0.0222 0.0120  0.0058  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C CA  
17863 C  C   . ARG C  678 0.6438 0.3027 0.3600 -0.0177 0.0193  0.0024  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C C   
17864 O  O   . ARG C  678 0.6328 0.3029 0.3566 -0.0140 0.0195  0.0015  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C O   
17865 C  CB  . ARG C  678 0.6333 0.3022 0.3437 -0.0327 0.0078  0.0026  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C CB  
17866 C  CG  . ARG C  678 0.6172 0.3029 0.3350 -0.0361 0.0010  0.0057  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C CG  
17867 C  CD  . ARG C  678 0.6224 0.3034 0.3331 -0.0463 -0.0027 0.0055  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C CD  
17868 N  NE  . ARG C  678 0.6184 0.3036 0.3264 -0.0533 -0.0060 0.0024  ? ? ? ? ? ? 921  ARG C NE  
17869 C  CZ  . ARG C  678 0.6332 0.3040 0.3286 -0.0589 -0.0048 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 921  ARG C CZ  
17870 N  NH1 . ARG C  678 0.6531 0.3038 0.3375 -0.0584 0.0002  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 921  ARG C NH1 
17871 N  NH2 . ARG C  678 0.6298 0.3053 0.3229 -0.0655 -0.0088 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 921  ARG C NH2 
17872 N  N   . TYR C  679 0.6652 0.3023 0.3705 -0.0181 0.0257  0.0004  ? ? ? ? ? ? 922  TYR C N   
17873 C  CA  . TYR C  679 0.6777 0.3023 0.3789 -0.0141 0.0344  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CA  
17874 C  C   . TYR C  679 0.6805 0.3038 0.3938 -0.0026 0.0409  0.0005  ? ? ? ? ? ? 922  TYR C C   
17875 O  O   . TYR C  679 0.6920 0.3042 0.4037 0.0016  0.0496  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 922  TYR C O   
17876 C  CB  . TYR C  679 0.7019 0.3018 0.3835 -0.0210 0.0391  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CB  
17877 C  CG  . TYR C  679 0.7018 0.3018 0.3714 -0.0329 0.0326  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CG  
17878 C  CD1 . TYR C  679 0.7069 0.3026 0.3663 -0.0375 0.0338  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CD1 
17879 C  CD2 . TYR C  679 0.6980 0.3019 0.3667 -0.0397 0.0253  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CD2 
17880 C  CE1 . TYR C  679 0.7076 0.3038 0.3569 -0.0486 0.0269  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CE1 
17881 C  CE2 . TYR C  679 0.6986 0.3028 0.3585 -0.0505 0.0192  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CE2 
17882 C  CZ  . TYR C  679 0.7031 0.3040 0.3537 -0.0549 0.0195  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 922  TYR C CZ  
17883 O  OH  . TYR C  679 0.7038 0.3061 0.3468 -0.0659 0.0122  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 922  TYR C OH  
17884 N  N   . ASP C  680 0.6709 0.3054 0.3966 0.0023  0.0368  0.0069  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C N   
17885 C  CA  . ASP C  680 0.6741 0.3080 0.4128 0.0129  0.0417  0.0117  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C CA  
17886 C  C   . ASP C  680 0.6577 0.3103 0.4126 0.0195  0.0405  0.0135  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C C   
17887 O  O   . ASP C  680 0.6443 0.3131 0.4119 0.0231  0.0343  0.0190  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C O   
17888 C  CB  . ASP C  680 0.6739 0.3101 0.4179 0.0153  0.0375  0.0185  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C CB  
17889 C  CG  . ASP C  680 0.6842 0.3133 0.4388 0.0253  0.0437  0.0238  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C CG  
17890 O  OD1 . ASP C  680 0.6897 0.3142 0.4501 0.0313  0.0515  0.0225  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C OD1 
17891 O  OD2 . ASP C  680 0.6877 0.3155 0.4450 0.0272  0.0410  0.0297  ? ? ? ? ? ? 923  ASP C OD2 
17892 N  N   . LEU C  681 0.6602 0.3096 0.4141 0.0206  0.0466  0.0090  ? ? ? ? ? ? 924  LEU C N   
17893 C  CA  . LEU C  681 0.6454 0.3119 0.4148 0.0263  0.0461  0.0105  ? ? ? ? ? ? 924  LEU C CA  
17894 C  C   . LEU C  681 0.6506 0.3159 0.4357 0.0370  0.0524  0.0155  ? ? ? ? ? ? 924  LEU C C   
17895 O  O   . LEU C  681 0.6552 0.3168 0.4451 0.0415  0.0604  0.0137  ? ? ? ? ? ? 924  LEU C O   
17896 C  CB  . LEU C  681 0.6455 0.3099 0.4073 0.0226  0.0498  0.0039  ? ? ? ? ? ? 924  LEU C CB  
17897 C  CG  . LEU C  681 0.6326 0.3075 0.3868 0.0136  0.0414  0.0007  ? ? ? ? ? ? 924  LEU C CG  
17898 C  CD1 . LEU C  681 0.6436 0.3053 0.3810 0.0050  0.0390  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 924  LEU C CD1 
17899 C  CD2 . LEU C  681 0.6299 0.3070 0.3810 0.0117  0.0444  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 924  LEU C CD2 
17900 N  N   . GLY C  682 0.6501 0.3189 0.4441 0.0412  0.0487  0.0223  ? ? ? ? ? ? 925  GLY C N   
17901 C  CA  . GLY C  682 0.6550 0.3239 0.4664 0.0515  0.0536  0.0286  ? ? ? ? ? ? 925  GLY C CA  
17902 C  C   . GLY C  682 0.6788 0.3229 0.4833 0.0543  0.0653  0.0273  ? ? ? ? ? ? 925  GLY C C   
17903 O  O   . GLY C  682 0.6866 0.3263 0.5039 0.0628  0.0736  0.0304  ? ? ? ? ? ? 925  GLY C O   
17904 N  N   . ILE C  683 0.6910 0.3187 0.4756 0.0469  0.0663  0.0229  ? ? ? ? ? ? 926  ILE C N   
17905 C  CA  . ILE C  683 0.7158 0.3173 0.4897 0.0477  0.0777  0.0200  ? ? ? ? ? ? 926  ILE C CA  
17906 C  C   . ILE C  683 0.7262 0.3195 0.5052 0.0522  0.0783  0.0269  ? ? ? ? ? ? 926  ILE C C   
17907 O  O   . ILE C  683 0.7403 0.3221 0.5278 0.0602  0.0879  0.0299  ? ? ? ? ? ? 926  ILE C O   
17908 C  CB  . ILE C  683 0.7266 0.3124 0.4753 0.0365  0.0784  0.0116  ? ? ? ? ? ? 926  ILE C CB  
17909 C  CG1 . ILE C  683 0.7223 0.3112 0.4650 0.0331  0.0806  0.0050  ? ? ? ? ? ? 926  ILE C CG1 
17910 C  CG2 . ILE C  683 0.7547 0.3114 0.4896 0.0358  0.0888  0.0089  ? ? ? ? ? ? 926  ILE C CG2 
17911 C  CD1 . ILE C  683 0.7248 0.3078 0.4462 0.0208  0.0758  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 926  ILE C CD1 
17912 N  N   . SER C  684 0.7204 0.3190 0.4950 0.0475  0.0689  0.0297  ? ? ? ? ? ? 927  SER C N   
17913 C  CA  . SER C  684 0.7309 0.3218 0.5104 0.0520  0.0694  0.0369  ? ? ? ? ? ? 927  SER C CA  
17914 C  C   . SER C  684 0.7228 0.3287 0.5267 0.0627  0.0672  0.0467  ? ? ? ? ? ? 927  SER C C   
17915 O  O   . SER C  684 0.7356 0.3321 0.5484 0.0698  0.0724  0.0527  ? ? ? ? ? ? 927  SER C O   
17916 C  CB  . SER C  684 0.7270 0.3202 0.4959 0.0442  0.0602  0.0378  ? ? ? ? ? ? 927  SER C CB  
17917 O  OG  . SER C  684 0.7068 0.3237 0.4864 0.0451  0.0492  0.0431  ? ? ? ? ? ? 927  SER C OG  
17918 N  N   . LYS C  685 0.7021 0.3314 0.5173 0.0636  0.0591  0.0485  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C N   
17919 C  CA  . LYS C  685 0.6936 0.3391 0.5317 0.0724  0.0552  0.0576  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C CA  
17920 C  C   . LYS C  685 0.6748 0.3396 0.5201 0.0715  0.0511  0.0547  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C C   
17921 O  O   . LYS C  685 0.6685 0.3340 0.5001 0.0638  0.0500  0.0467  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C O   
17922 C  CB  . LYS C  685 0.6882 0.3434 0.5280 0.0713  0.0440  0.0650  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C CB  
17923 C  CG  . LYS C  685 0.6816 0.3387 0.5028 0.0608  0.0368  0.0602  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C CG  
17924 C  CD  . LYS C  685 0.6747 0.3442 0.4985 0.0600  0.0257  0.0676  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C CD  
17925 C  CE  . LYS C  685 0.6612 0.3517 0.5035 0.0654  0.0192  0.0732  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C CE  
17926 N  NZ  . LYS C  685 0.6502 0.3560 0.4896 0.0611  0.0071  0.0765  ? ? ? ? ? ? 928  LYS C NZ  
17927 N  N   . PRO C  686 0.6659 0.3467 0.5330 0.0788  0.0483  0.0613  ? ? ? ? ? ? 929  PRO C N   
17928 C  CA  . PRO C  686 0.6483 0.3466 0.5211 0.0770  0.0446  0.0578  ? ? ? ? ? ? 929  PRO C CA  
17929 C  C   . PRO C  686 0.6331 0.3454 0.4965 0.0690  0.0321  0.0563  ? ? ? ? ? ? 929  PRO C C   
17930 O  O   . PRO C  686 0.6353 0.3471 0.4930 0.0667  0.0256  0.0603  ? ? ? ? ? ? 929  PRO C O   
17931 C  CB  . PRO C  686 0.6433 0.3558 0.5427 0.0862  0.0432  0.0664  ? ? ? ? ? ? 929  PRO C CB  
17932 C  CG  . PRO C  686 0.6579 0.3611 0.5654 0.0927  0.0449  0.0754  ? ? ? ? ? ? 929  PRO C CG  
17933 C  CD  . PRO C  686 0.6687 0.3555 0.5548 0.0868  0.0450  0.0726  ? ? ? ? ? ? 929  PRO C CD  
17934 N  N   . ASN C  687 0.6193 0.3425 0.4804 0.0646  0.0298  0.0505  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C N   
17935 C  CA  . ASN C  687 0.6034 0.3424 0.4596 0.0581  0.0186  0.0494  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C CA  
17936 C  C   . ASN C  687 0.5909 0.3501 0.4661 0.0625  0.0119  0.0548  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C C   
17937 O  O   . ASN C  687 0.5943 0.3553 0.4867 0.0702  0.0158  0.0596  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C O   
17938 C  CB  . ASN C  687 0.5966 0.3350 0.4389 0.0503  0.0197  0.0402  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C CB  
17939 C  CG  . ASN C  687 0.5915 0.3340 0.4414 0.0527  0.0256  0.0361  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C CG  
17940 O  OD1 . ASN C  687 0.5889 0.3392 0.4566 0.0597  0.0272  0.0402  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C OD1 
17941 N  ND2 . ASN C  687 0.5910 0.3278 0.4274 0.0465  0.0288  0.0284  ? ? ? ? ? ? 930  ASN C ND2 
17942 N  N   . LYS C  688 0.5774 0.3515 0.4505 0.0576  0.0023  0.0544  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C N   
17943 C  CA  . LYS C  688 0.5677 0.3600 0.4574 0.0608  -0.0051 0.0598  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C CA  
17944 C  C   . LYS C  688 0.5636 0.3613 0.4699 0.0661  0.0006  0.0591  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C C   
17945 O  O   . LYS C  688 0.5596 0.3697 0.4846 0.0710  -0.0032 0.0653  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C O   
17946 C  CB  . LYS C  688 0.5545 0.3601 0.4373 0.0538  -0.0144 0.0572  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C CB  
17947 C  CG  . LYS C  688 0.5468 0.3699 0.4437 0.0557  -0.0235 0.0628  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C CG  
17948 C  CD  . LYS C  688 0.5395 0.3705 0.4247 0.0483  -0.0321 0.0608  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C CD  
17949 C  CE  . LYS C  688 0.5323 0.3798 0.4284 0.0484  -0.0412 0.0646  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C CE  
17950 N  NZ  . LYS C  688 0.5256 0.3788 0.4084 0.0407  -0.0470 0.0605  ? ? ? ? ? ? 931  LYS C NZ  
17951 N  N   . TYR C  689 0.5657 0.3537 0.4648 0.0648  0.0100  0.0518  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C N   
17952 C  CA  . TYR C  689 0.5598 0.3541 0.4710 0.0679  0.0153  0.0495  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CA  
17953 C  C   . TYR C  689 0.5734 0.3543 0.4919 0.0749  0.0278  0.0504  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C C   
17954 O  O   . TYR C  689 0.5709 0.3554 0.5008 0.0785  0.0340  0.0492  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C O   
17955 C  CB  . TYR C  689 0.5514 0.3465 0.4493 0.0608  0.0165  0.0405  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CB  
17956 C  CG  . TYR C  689 0.5402 0.3456 0.4293 0.0538  0.0060  0.0392  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CG  
17957 C  CD1 . TYR C  689 0.5280 0.3515 0.4280 0.0536  -0.0028 0.0424  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CD1 
17958 C  CD2 . TYR C  689 0.5433 0.3394 0.4131 0.0471  0.0052  0.0350  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CD2 
17959 C  CE1 . TYR C  689 0.5200 0.3510 0.4106 0.0471  -0.0113 0.0409  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CE1 
17960 C  CE2 . TYR C  689 0.5341 0.3389 0.3965 0.0409  -0.0031 0.0341  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CE2 
17961 C  CZ  . TYR C  689 0.5230 0.3445 0.3953 0.0411  -0.0109 0.0368  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C CZ  
17962 O  OH  . TYR C  689 0.5162 0.3442 0.3800 0.0350  -0.0178 0.0356  ? ? ? ? ? ? 932  TYR C OH  
17963 N  N   . GLY C  690 0.5886 0.3532 0.5005 0.0768  0.0324  0.0522  ? ? ? ? ? ? 933  GLY C N   
17964 C  CA  . GLY C  690 0.6038 0.3537 0.5220 0.0836  0.0453  0.0531  ? ? ? ? ? ? 933  GLY C CA  
17965 C  C   . GLY C  690 0.6209 0.3474 0.5188 0.0808  0.0523  0.0488  ? ? ? ? ? ? 933  GLY C C   
17966 O  O   . GLY C  690 0.6204 0.3437 0.5021 0.0741  0.0460  0.0468  ? ? ? ? ? ? 933  GLY C O   
17967 N  N   . THR C  691 0.6372 0.3470 0.5370 0.0860  0.0657  0.0479  ? ? ? ? ? ? 934  THR C N   
17968 C  CA  . THR C  691 0.6567 0.3411 0.5360 0.0830  0.0746  0.0424  ? ? ? ? ? ? 934  THR C CA  
17969 C  C   . THR C  691 0.6578 0.3346 0.5179 0.0756  0.0790  0.0321  ? ? ? ? ? ? 934  THR C C   
17970 O  O   . THR C  691 0.6448 0.3349 0.5104 0.0748  0.0775  0.0298  ? ? ? ? ? ? 934  THR C O   
17971 C  CB  . THR C  691 0.6769 0.3440 0.5655 0.0919  0.0891  0.0453  ? ? ? ? ? ? 934  THR C CB  
17972 O  OG1 . THR C  691 0.6762 0.3465 0.5778 0.0971  0.0981  0.0442  ? ? ? ? ? ? 934  THR C OG1 
17973 C  CG2 . THR C  691 0.6795 0.3510 0.5867 0.0995  0.0855  0.0565  ? ? ? ? ? ? 934  THR C CG2 
17974 N  N   . ALA C  692 0.6741 0.3294 0.5118 0.0701  0.0840  0.0263  ? ? ? ? ? ? 935  ALA C N   
17975 C  CA  . ALA C  692 0.6799 0.3246 0.4977 0.0629  0.0889  0.0169  ? ? ? ? ? ? 935  ALA C CA  
17976 C  C   . ALA C  692 0.6846 0.3268 0.5105 0.0683  0.1003  0.0149  ? ? ? ? ? ? 935  ALA C C   
17977 O  O   . ALA C  692 0.6780 0.3252 0.4979 0.0641  0.1001  0.0098  ? ? ? ? ? ? 935  ALA C O   
17978 C  CB  . ALA C  692 0.7013 0.3207 0.4959 0.0572  0.0942  0.0118  ? ? ? ? ? ? 935  ALA C CB  
17979 N  N   . ASP C  693 0.6961 0.3310 0.5368 0.0778  0.1105  0.0194  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C N   
17980 C  CA  . ASP C  693 0.7014 0.3338 0.5514 0.0835  0.1226  0.0180  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C CA  
17981 C  C   . ASP C  693 0.6787 0.3373 0.5493 0.0862  0.1163  0.0214  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C C   
17982 O  O   . ASP C  693 0.6781 0.3375 0.5484 0.0861  0.1228  0.0174  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C O   
17983 C  CB  . ASP C  693 0.7201 0.3379 0.5826 0.0933  0.1361  0.0224  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C CB  
17984 C  CG  . ASP C  693 0.7474 0.3340 0.5849 0.0896  0.1463  0.0163  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C CG  
17985 O  OD1 . ASP C  693 0.7540 0.3296 0.5660 0.0804  0.1471  0.0073  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C OD1 
17986 O  OD2 . ASP C  693 0.7626 0.3357 0.6049 0.0950  0.1526  0.0203  ? ? ? ? ? ? 936  ASP C OD2 
17987 N  N   . ASP C  694 0.6613 0.3405 0.5486 0.0883  0.1038  0.0287  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C N   
17988 C  CA  . ASP C  694 0.6404 0.3443 0.5466 0.0900  0.0963  0.0321  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C CA  
17989 C  C   . ASP C  694 0.6302 0.3391 0.5201 0.0811  0.0917  0.0244  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C C   
17990 O  O   . ASP C  694 0.6219 0.3404 0.5196 0.0818  0.0940  0.0229  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C O   
17991 C  CB  . ASP C  694 0.6271 0.3487 0.5473 0.0915  0.0826  0.0403  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C CB  
17992 C  CG  . ASP C  694 0.6359 0.3558 0.5773 0.1014  0.0867  0.0495  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C CG  
17993 O  OD1 . ASP C  694 0.6416 0.3600 0.5995 0.1087  0.0976  0.0515  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C OD1 
17994 O  OD2 . ASP C  694 0.6381 0.3578 0.5803 0.1020  0.0799  0.0551  ? ? ? ? ? ? 937  ASP C OD2 
17995 N  N   . LEU C  695 0.6321 0.3335 0.4997 0.0727  0.0858  0.0200  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C N   
17996 C  CA  . LEU C  695 0.6221 0.3287 0.4742 0.0634  0.0795  0.0137  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C CA  
17997 C  C   . LEU C  695 0.6336 0.3269 0.4736 0.0615  0.0904  0.0070  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C C   
17998 O  O   . LEU C  695 0.6233 0.3269 0.4655 0.0597  0.0895  0.0046  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C O   
17999 C  CB  . LEU C  695 0.6254 0.3241 0.4573 0.0553  0.0726  0.0111  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C CB  
18000 C  CG  . LEU C  695 0.6200 0.3193 0.4334 0.0451  0.0676  0.0045  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C CG  
18001 C  CD1 . LEU C  695 0.5999 0.3206 0.4258 0.0452  0.0622  0.0050  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C CD1 
18002 C  CD2 . LEU C  695 0.6177 0.3162 0.4186 0.0378  0.0583  0.0042  ? ? ? ? ? ? 938  LEU C CD2 
18003 N  N   . VAL C  696 0.6568 0.3259 0.4829 0.0618  0.1011  0.0039  ? ? ? ? ? ? 939  VAL C N   
18004 C  CA  . VAL C  696 0.6732 0.3252 0.4848 0.0600  0.1131  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 939  VAL C CA  
18005 C  C   . VAL C  696 0.6671 0.3293 0.4971 0.0666  0.1202  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 939  VAL C C   
18006 O  O   . VAL C  696 0.6661 0.3286 0.4876 0.0627  0.1226  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 939  VAL C O   
18007 C  CB  . VAL C  696 0.7015 0.3251 0.4996 0.0615  0.1255  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 939  VAL C CB  
18008 C  CG1 . VAL C  696 0.7213 0.3266 0.5086 0.0622  0.1410  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 939  VAL C CG1 
18009 C  CG2 . VAL C  696 0.7098 0.3208 0.4843 0.0522  0.1192  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 939  VAL C CG2 
18010 N  N   . LYS C  697 0.6631 0.3343 0.5192 0.0765  0.1231  0.0063  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C N   
18011 C  CA  . LYS C  697 0.6569 0.3391 0.5339 0.0831  0.1297  0.0088  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C CA  
18012 C  C   . LYS C  697 0.6328 0.3388 0.5172 0.0794  0.1184  0.0089  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C C   
18013 O  O   . LYS C  697 0.6308 0.3402 0.5184 0.0798  0.1242  0.0066  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C O   
18014 C  CB  . LYS C  697 0.6562 0.3457 0.5628 0.0942  0.1332  0.0179  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C CB  
18015 C  CG  . LYS C  697 0.6812 0.3482 0.5885 0.1010  0.1516  0.0176  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C CG  
18016 C  CD  . LYS C  697 0.6862 0.3520 0.6107 0.1087  0.1520  0.0257  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C CD  
18017 C  CE  . LYS C  697 0.7149 0.3502 0.6228 0.1100  0.1666  0.0220  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C CE  
18018 N  NZ  . LYS C  697 0.7229 0.3563 0.6558 0.1210  0.1736  0.0309  ? ? ? ? ? ? 940  LYS C NZ  
18019 N  N   . ALA C  698 0.6158 0.3374 0.5027 0.0758  0.1032  0.0115  ? ? ? ? ? ? 941  ALA C N   
18020 C  CA  . ALA C  698 0.5937 0.3371 0.4868 0.0719  0.0924  0.0114  ? ? ? ? ? ? 941  ALA C CA  
18021 C  C   . ALA C  698 0.5955 0.3323 0.4668 0.0637  0.0936  0.0036  ? ? ? ? ? ? 941  ALA C C   
18022 O  O   . ALA C  698 0.5868 0.3333 0.4642 0.0633  0.0947  0.0023  ? ? ? ? ? ? 941  ALA C O   
18023 C  CB  . ALA C  698 0.5792 0.3365 0.4751 0.0689  0.0775  0.0149  ? ? ? ? ? ? 941  ALA C CB  
18024 N  N   . ILE C  699 0.6073 0.3276 0.4538 0.0568  0.0932  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 942  ILE C N   
18025 C  CA  . ILE C  699 0.6110 0.3243 0.4364 0.0486  0.0936  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 942  ILE C CA  
18026 C  C   . ILE C  699 0.6248 0.3268 0.4474 0.0513  0.1077  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 942  ILE C C   
18027 O  O   . ILE C  699 0.6197 0.3267 0.4383 0.0478  0.1077  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 942  ILE C O   
18028 C  CB  . ILE C  699 0.6252 0.3206 0.4252 0.0410  0.0919  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 942  ILE C CB  
18029 C  CG1 . ILE C  699 0.6136 0.3186 0.4167 0.0388  0.0798  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 942  ILE C CG1 
18030 C  CG2 . ILE C  699 0.6288 0.3185 0.4078 0.0317  0.0905  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 942  ILE C CG2 
18031 C  CD1 . ILE C  699 0.6272 0.3154 0.4077 0.0314  0.0779  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 942  ILE C CD1 
18032 N  N   . LYS C  700 0.6432 0.3294 0.4681 0.0577  0.1202  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 943  LYS C N   
18033 C  CA  . LYS C  700 0.6582 0.3326 0.4816 0.0611  0.1354  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 943  LYS C CA  
18034 C  C   . LYS C  700 0.6422 0.3366 0.4912 0.0670  0.1368  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 943  LYS C C   
18035 O  O   . LYS C  700 0.6465 0.3380 0.4907 0.0659  0.1440  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 943  LYS C O   
18036 C  CB  . LYS C  700 0.6811 0.3351 0.5052 0.0678  0.1494  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 943  LYS C CB  
18037 C  CG  . LYS C  700 0.7084 0.3327 0.5002 0.0615  0.1562  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 943  LYS C CG  
18038 C  CD  . LYS C  700 0.7298 0.3349 0.5246 0.0686  0.1692  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 943  LYS C CD  
18039 C  CE  . LYS C  700 0.7389 0.3402 0.5490 0.0775  0.1856  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 943  LYS C CE  
18040 N  NZ  . LYS C  700 0.7653 0.3407 0.5464 0.0723  0.1983  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 943  LYS C NZ  
18041 N  N   . ALA C  701 0.6254 0.3392 0.5014 0.0732  0.1301  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 944  ALA C N   
18042 C  CA  . ALA C  701 0.6087 0.3435 0.5099 0.0777  0.1290  0.0023  ? ? ? ? ? ? 944  ALA C CA  
18043 C  C   . ALA C  701 0.5929 0.3406 0.4870 0.0702  0.1200  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 944  ALA C C   
18044 O  O   . ALA C  701 0.5900 0.3428 0.4900 0.0709  0.1253  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 944  ALA C O   
18045 C  CB  . ALA C  701 0.5940 0.3472 0.5212 0.0832  0.1202  0.0103  ? ? ? ? ? ? 944  ALA C CB  
18046 N  N   . LEU C  702 0.5826 0.3361 0.4655 0.0633  0.1067  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 945  LEU C N   
18047 C  CA  . LEU C  702 0.5672 0.3336 0.4455 0.0566  0.0978  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 945  LEU C CA  
18048 C  C   . LEU C  702 0.5807 0.3323 0.4382 0.0518  0.1061  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 945  LEU C C   
18049 O  O   . LEU C  702 0.5731 0.3334 0.4354 0.0509  0.1071  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 945  LEU C O   
18050 C  CB  . LEU C  702 0.5557 0.3294 0.4260 0.0503  0.0834  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 945  LEU C CB  
18051 C  CG  . LEU C  702 0.5380 0.3318 0.4300 0.0538  0.0731  0.0011  ? ? ? ? ? ? 945  LEU C CG  
18052 C  CD1 . LEU C  702 0.5345 0.3287 0.4169 0.0494  0.0628  0.0015  ? ? ? ? ? ? 945  LEU C CD1 
18053 C  CD2 . LEU C  702 0.5188 0.3337 0.4264 0.0534  0.0671  0.0024  ? ? ? ? ? ? 945  LEU C CD2 
18054 N  N   . HIS C  703 0.6023 0.3306 0.4363 0.0486  0.1124  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 946  HIS C N   
18055 C  CA  . HIS C  703 0.6182 0.3307 0.4296 0.0432  0.1199  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 946  HIS C CA  
18056 C  C   . HIS C  703 0.6254 0.3353 0.4458 0.0488  0.1335  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 946  HIS C C   
18057 O  O   . HIS C  703 0.6264 0.3361 0.4382 0.0448  0.1355  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 946  HIS C O   
18058 C  CB  . HIS C  703 0.6434 0.3294 0.4277 0.0387  0.1250  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 946  HIS C CB  
18059 C  CG  . HIS C  703 0.6387 0.3253 0.4089 0.0306  0.1122  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 946  HIS C CG  
18060 N  ND1 . HIS C  703 0.6562 0.3239 0.4083 0.0271  0.1130  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 946  HIS C ND1 
18061 C  CD2 . HIS C  703 0.6187 0.3226 0.3914 0.0252  0.0984  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 946  HIS C CD2 
18062 C  CE1 . HIS C  703 0.6465 0.3206 0.3914 0.0200  0.1001  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 946  HIS C CE1 
18063 N  NE2 . HIS C  703 0.6239 0.3198 0.3811 0.0188  0.0914  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 946  HIS C NE2 
18064 N  N   . SER C  704 0.6314 0.3389 0.4693 0.0579  0.1434  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 947  SER C N   
18065 C  CA  . SER C  704 0.6380 0.3440 0.4877 0.0639  0.1572  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 947  SER C CA  
18066 C  C   . SER C  704 0.6151 0.3453 0.4837 0.0641  0.1510  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 947  SER C C   
18067 O  O   . SER C  704 0.6189 0.3490 0.4936 0.0666  0.1607  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 947  SER C O   
18068 C  CB  . SER C  704 0.6443 0.3483 0.5160 0.0744  0.1670  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 947  SER C CB  
18069 O  OG  . SER C  704 0.6207 0.3508 0.5245 0.0797  0.1590  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 947  SER C OG  
18070 N  N   . LYS C  705 0.5924 0.3425 0.4693 0.0610  0.1352  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 948  LYS C N   
18071 C  CA  . LYS C  705 0.5738 0.3434 0.4641 0.0598  0.1299  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 948  LYS C CA  
18072 C  C   . LYS C  705 0.5707 0.3393 0.4393 0.0503  0.1226  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 948  LYS C C   
18073 O  O   . LYS C  705 0.5537 0.3391 0.4322 0.0484  0.1161  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 948  LYS C O   
18074 C  CB  . LYS C  705 0.5502 0.3442 0.4665 0.0627  0.1174  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 948  LYS C CB  
18075 C  CG  . LYS C  705 0.5504 0.3502 0.4936 0.0723  0.1231  0.0014  ? ? ? ? ? ? 948  LYS C CG  
18076 C  CD  . LYS C  705 0.5475 0.3553 0.5090 0.0764  0.1314  0.0033  ? ? ? ? ? ? 948  LYS C CD  
18077 C  CE  . LYS C  705 0.5575 0.3620 0.5404 0.0861  0.1436  0.0082  ? ? ? ? ? ? 948  LYS C CE  
18078 N  NZ  . LYS C  705 0.5530 0.3677 0.5567 0.0900  0.1514  0.0107  ? ? ? ? ? ? 948  LYS C NZ  
18079 N  N   . GLY C  706 0.5868 0.3365 0.4272 0.0441  0.1230  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 949  GLY C N   
18080 C  CA  . GLY C  706 0.5840 0.3335 0.4050 0.0346  0.1148  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 949  GLY C CA  
18081 C  C   . GLY C  706 0.5629 0.3294 0.3896 0.0307  0.0987  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 949  GLY C C   
18082 O  O   . GLY C  706 0.5569 0.3273 0.3732 0.0236  0.0910  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 949  GLY C O   
18083 N  N   . ILE C  707 0.5529 0.3289 0.3959 0.0353  0.0938  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 950  ILE C N   
18084 C  CA  . ILE C  707 0.5358 0.3255 0.3829 0.0320  0.0797  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 950  ILE C CA  
18085 C  C   . ILE C  707 0.5461 0.3221 0.3715 0.0260  0.0754  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 950  ILE C C   
18086 O  O   . ILE C  707 0.5639 0.3226 0.3792 0.0275  0.0822  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 950  ILE C O   
18087 C  CB  . ILE C  707 0.5237 0.3277 0.3955 0.0391  0.0764  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 950  ILE C CB  
18088 C  CG1 . ILE C  707 0.5148 0.3320 0.4085 0.0443  0.0806  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 950  ILE C CG1 
18089 C  CG2 . ILE C  707 0.5074 0.3252 0.3828 0.0357  0.0629  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 950  ILE C CG2 
18090 C  CD1 . ILE C  707 0.5021 0.3356 0.4207 0.0499  0.0755  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 950  ILE C CD1 
18091 N  N   . LYS C  708 0.5360 0.3190 0.3546 0.0192  0.0646  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 951  LYS C N   
18092 C  CA  . LYS C  708 0.5453 0.3164 0.3455 0.0133  0.0602  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 951  LYS C CA  
18093 C  C   . LYS C  708 0.5365 0.3151 0.3470 0.0159  0.0537  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 951  LYS C C   
18094 O  O   . LYS C  708 0.5192 0.3156 0.3481 0.0192  0.0485  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 951  LYS C O   
18095 C  CB  . LYS C  708 0.5395 0.3145 0.3286 0.0045  0.0518  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 951  LYS C CB  
18096 C  CG  . LYS C  708 0.5494 0.3163 0.3247 0.0000  0.0558  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 951  LYS C CG  
18097 C  CD  . LYS C  708 0.5741 0.3190 0.3343 0.0012  0.0674  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 951  LYS C CD  
18098 C  CE  . LYS C  708 0.5800 0.3221 0.3362 0.0010  0.0743  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 951  LYS C CE  
18099 N  NZ  . LYS C  708 0.6088 0.3253 0.3402 -0.0020 0.0840  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 951  LYS C NZ  
18100 N  N   . VAL C  709 0.5490 0.3138 0.3467 0.0138  0.0536  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 952  VAL C N   
18101 C  CA  . VAL C  709 0.5426 0.3130 0.3486 0.0162  0.0480  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 952  VAL C CA  
18102 C  C   . VAL C  709 0.5420 0.3101 0.3355 0.0087  0.0399  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 952  VAL C C   
18103 O  O   . VAL C  709 0.5569 0.3094 0.3316 0.0031  0.0416  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 952  VAL C O   
18104 C  CB  . VAL C  709 0.5586 0.3144 0.3635 0.0216  0.0558  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 952  VAL C CB  
18105 C  CG1 . VAL C  709 0.5502 0.3150 0.3681 0.0255  0.0499  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 952  VAL C CG1 
18106 C  CG2 . VAL C  709 0.5646 0.3178 0.3789 0.0284  0.0667  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 952  VAL C CG2 
18107 N  N   . MET C  710 0.5264 0.3093 0.3299 0.0084  0.0312  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 953  MET C N   
18108 C  CA  . MET C  710 0.5233 0.3069 0.3179 0.0013  0.0235  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 953  MET C CA  
18109 C  C   . MET C  710 0.5287 0.3065 0.3210 0.0020  0.0213  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 953  MET C C   
18110 O  O   . MET C  710 0.5254 0.3081 0.3290 0.0080  0.0213  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 953  MET C O   
18111 C  CB  . MET C  710 0.5034 0.3065 0.3094 0.0000  0.0163  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 953  MET C CB  
18112 C  CG  . MET C  710 0.4985 0.3046 0.2979 -0.0075 0.0093  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 953  MET C CG  
18113 S  SD  . MET C  710 0.4761 0.3047 0.2915 -0.0072 0.0030  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 953  MET C SD  
18114 C  CE  . MET C  710 0.4734 0.3036 0.2825 -0.0144 0.0013  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 953  MET C CE  
18115 N  N   . ALA C  711 0.5376 0.3049 0.3155 -0.0045 0.0191  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 954  ALA C N   
18116 C  CA  . ALA C  711 0.5440 0.3045 0.3183 -0.0047 0.0173  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 954  ALA C CA  
18117 C  C   . ALA C  711 0.5310 0.3036 0.3086 -0.0091 0.0088  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 954  ALA C C   
18118 O  O   . ALA C  711 0.5265 0.3026 0.2996 -0.0156 0.0049  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 954  ALA C O   
18119 C  CB  . ALA C  711 0.5640 0.3038 0.3198 -0.0098 0.0207  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 954  ALA C CB  
18120 N  N   . ASP C  712 0.5260 0.3045 0.3113 -0.0056 0.0059  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 955  ASP C N   
18121 C  CA  . ASP C  712 0.5155 0.3041 0.3030 -0.0096 -0.0008 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 955  ASP C CA  
18122 C  C   . ASP C  712 0.5255 0.3029 0.3010 -0.0160 -0.0023 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 955  ASP C C   
18123 O  O   . ASP C  712 0.5356 0.3033 0.3071 -0.0145 -0.0009 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 955  ASP C O   
18124 C  CB  . ASP C  712 0.5083 0.3066 0.3067 -0.0042 -0.0033 0.0011  ? ? ? ? ? ? 955  ASP C CB  
18125 C  CG  . ASP C  712 0.4937 0.3072 0.2980 -0.0069 -0.0091 0.0020  ? ? ? ? ? ? 955  ASP C CG  
18126 O  OD1 . ASP C  712 0.4850 0.3097 0.2995 -0.0029 -0.0109 0.0035  ? ? ? ? ? ? 955  ASP C OD1 
18127 O  OD2 . ASP C  712 0.4916 0.3057 0.2909 -0.0131 -0.0117 0.0015  ? ? ? ? ? ? 955  ASP C OD2 
18128 N  N   . TRP C  713 0.5232 0.3020 0.2936 -0.0232 -0.0054 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 956  TRP C N   
18129 C  CA  . TRP C  713 0.5328 0.3017 0.2932 -0.0299 -0.0073 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CA  
18130 C  C   . TRP C  713 0.5244 0.3022 0.2907 -0.0311 -0.0116 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 956  TRP C C   
18131 O  O   . TRP C  713 0.5109 0.3024 0.2851 -0.0323 -0.0147 0.0004  ? ? ? ? ? ? 956  TRP C O   
18132 C  CB  . TRP C  713 0.5340 0.3018 0.2882 -0.0376 -0.0096 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CB  
18133 C  CG  . TRP C  713 0.5484 0.3026 0.2897 -0.0456 -0.0113 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CG  
18134 C  CD1 . TRP C  713 0.5667 0.3027 0.2962 -0.0465 -0.0081 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CD1 
18135 C  CD2 . TRP C  713 0.5468 0.3042 0.2861 -0.0543 -0.0166 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CD2 
18136 N  NE1 . TRP C  713 0.5768 0.3044 0.2961 -0.0559 -0.0116 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 956  TRP C NE1 
18137 C  CE2 . TRP C  713 0.5646 0.3057 0.2903 -0.0607 -0.0172 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CE2 
18138 C  CE3 . TRP C  713 0.5327 0.3050 0.2809 -0.0573 -0.0210 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CE3 
18139 C  CZ2 . TRP C  713 0.5684 0.3086 0.2899 -0.0706 -0.0230 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CZ2 
18140 C  CZ3 . TRP C  713 0.5359 0.3078 0.2811 -0.0664 -0.0262 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CZ3 
18141 C  CH2 . TRP C  713 0.5535 0.3098 0.2856 -0.0731 -0.0277 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 956  TRP C CH2 
18142 N  N   . VAL C  714 0.5335 0.3026 0.2953 -0.0311 -0.0111 0.0015  ? ? ? ? ? ? 957  VAL C N   
18143 C  CA  . VAL C  714 0.5269 0.3037 0.2936 -0.0316 -0.0142 0.0049  ? ? ? ? ? ? 957  VAL C CA  
18144 C  C   . VAL C  714 0.5354 0.3039 0.2950 -0.0385 -0.0156 0.0061  ? ? ? ? ? ? 957  VAL C C   
18145 O  O   . VAL C  714 0.5455 0.3044 0.3005 -0.0376 -0.0143 0.0080  ? ? ? ? ? ? 957  VAL C O   
18146 C  CB  . VAL C  714 0.5293 0.3053 0.2991 -0.0243 -0.0128 0.0075  ? ? ? ? ? ? 957  VAL C CB  
18147 C  CG1 . VAL C  714 0.5243 0.3075 0.2970 -0.0249 -0.0157 0.0110  ? ? ? ? ? ? 957  VAL C CG1 
18148 C  CG2 . VAL C  714 0.5216 0.3060 0.2996 -0.0181 -0.0117 0.0067  ? ? ? ? ? ? 957  VAL C CG2 
18149 N  N   . PRO C  715 0.5318 0.3040 0.2915 -0.0455 -0.0184 0.0056  ? ? ? ? ? ? 958  PRO C N   
18150 C  CA  . PRO C  715 0.5414 0.3049 0.2951 -0.0526 -0.0199 0.0068  ? ? ? ? ? ? 958  PRO C CA  
18151 C  C   . PRO C  715 0.5359 0.3064 0.2954 -0.0545 -0.0215 0.0106  ? ? ? ? ? ? 958  PRO C C   
18152 O  O   . PRO C  715 0.5422 0.3077 0.2991 -0.0610 -0.0230 0.0122  ? ? ? ? ? ? 958  PRO C O   
18153 C  CB  . PRO C  715 0.5405 0.3056 0.2929 -0.0597 -0.0230 0.0053  ? ? ? ? ? ? 958  PRO C CB  
18154 C  CG  . PRO C  715 0.5250 0.3051 0.2869 -0.0567 -0.0236 0.0047  ? ? ? ? ? ? 958  PRO C CG  
18155 C  CD  . PRO C  715 0.5223 0.3037 0.2863 -0.0476 -0.0201 0.0037  ? ? ? ? ? ? 958  PRO C CD  
18156 N  N   . ASP C  716 0.5256 0.3070 0.2923 -0.0495 -0.0210 0.0121  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C N   
18157 C  CA  . ASP C  716 0.5214 0.3090 0.2926 -0.0519 -0.0216 0.0154  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C CA  
18158 C  C   . ASP C  716 0.5320 0.3105 0.2978 -0.0517 -0.0202 0.0184  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C C   
18159 O  O   . ASP C  716 0.5342 0.3122 0.3009 -0.0569 -0.0204 0.0209  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C O   
18160 C  CB  . ASP C  716 0.5087 0.3100 0.2876 -0.0480 -0.0215 0.0157  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C CB  
18161 C  CG  . ASP C  716 0.5071 0.3127 0.2887 -0.0501 -0.0207 0.0188  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C CG  
18162 O  OD1 . ASP C  716 0.5058 0.3135 0.2913 -0.0560 -0.0209 0.0202  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C OD1 
18163 O  OD2 . ASP C  716 0.5081 0.3147 0.2879 -0.0460 -0.0198 0.0201  ? ? ? ? ? ? 959  ASP C OD2 
18164 N  N   . GLN C  717 0.5389 0.3104 0.3000 -0.0456 -0.0187 0.0187  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C N   
18165 C  CA  . GLN C  717 0.5490 0.3125 0.3053 -0.0441 -0.0175 0.0222  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C CA  
18166 C  C   . GLN C  717 0.5603 0.3120 0.3112 -0.0386 -0.0157 0.0225  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C C   
18167 O  O   . GLN C  717 0.5586 0.3107 0.3111 -0.0339 -0.0149 0.0203  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C O   
18168 C  CB  . GLN C  717 0.5422 0.3157 0.3021 -0.0411 -0.0179 0.0248  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C CB  
18169 C  CG  . GLN C  717 0.5392 0.3168 0.3010 -0.0336 -0.0187 0.0246  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C CG  
18170 C  CD  . GLN C  717 0.5259 0.3155 0.2949 -0.0320 -0.0198 0.0213  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C CD  
18171 O  OE1 . GLN C  717 0.5170 0.3147 0.2902 -0.0360 -0.0202 0.0198  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C OE1 
18172 N  NE2 . GLN C  717 0.5249 0.3159 0.2963 -0.0260 -0.0201 0.0207  ? ? ? ? ? ? 960  GLN C NE2 
18173 N  N   . MET C  718 0.5724 0.3135 0.3178 -0.0389 -0.0144 0.0258  ? ? ? ? ? ? 961  MET C N   
18174 C  CA  . MET C  718 0.5837 0.3141 0.3257 -0.0326 -0.0124 0.0276  ? ? ? ? ? ? 961  MET C CA  
18175 C  C   . MET C  718 0.5886 0.3183 0.3293 -0.0298 -0.0129 0.0331  ? ? ? ? ? ? 961  MET C C   
18176 O  O   . MET C  718 0.5881 0.3203 0.3274 -0.0339 -0.0135 0.0353  ? ? ? ? ? ? 961  MET C O   
18177 C  CB  . MET C  718 0.5985 0.3117 0.3331 -0.0350 -0.0095 0.0258  ? ? ? ? ? ? 961  MET C CB  
18178 C  CG  . MET C  718 0.5971 0.3090 0.3295 -0.0407 -0.0098 0.0210  ? ? ? ? ? ? 961  MET C CG  
18179 S  SD  . MET C  718 0.6182 0.3075 0.3385 -0.0461 -0.0070 0.0189  ? ? ? ? ? ? 961  MET C SD  
18180 C  CE  . MET C  718 0.6282 0.3068 0.3471 -0.0363 -0.0016 0.0185  ? ? ? ? ? ? 961  MET C CE  
18181 N  N   . TYR C  719 0.5936 0.3203 0.3355 -0.0226 -0.0125 0.0356  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C N   
18182 C  CA  . TYR C  719 0.5991 0.3256 0.3395 -0.0193 -0.0138 0.0414  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CA  
18183 C  C   . TYR C  719 0.6159 0.3260 0.3516 -0.0171 -0.0111 0.0447  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C C   
18184 O  O   . TYR C  719 0.6229 0.3228 0.3584 -0.0153 -0.0077 0.0424  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C O   
18185 C  CB  . TYR C  719 0.5933 0.3294 0.3402 -0.0124 -0.0166 0.0433  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CB  
18186 C  CG  . TYR C  719 0.5792 0.3311 0.3300 -0.0135 -0.0198 0.0416  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CG  
18187 C  CD1 . TYR C  719 0.5675 0.3268 0.3227 -0.0158 -0.0194 0.0362  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CD1 
18188 C  CD2 . TYR C  719 0.5789 0.3376 0.3284 -0.0123 -0.0234 0.0455  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CD2 
18189 C  CE1 . TYR C  719 0.5549 0.3283 0.3142 -0.0167 -0.0219 0.0345  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CE1 
18190 C  CE2 . TYR C  719 0.5673 0.3395 0.3196 -0.0136 -0.0260 0.0434  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CE2 
18191 C  CZ  . TYR C  719 0.5549 0.3344 0.3128 -0.0156 -0.0250 0.0379  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C CZ  
18192 O  OH  . TYR C  719 0.5443 0.3360 0.3053 -0.0167 -0.0269 0.0358  ? ? ? ? ? ? 962  TYR C OH  
18193 N  N   . ALA C  720 0.6232 0.3306 0.3549 -0.0172 -0.0121 0.0502  ? ? ? ? ? ? 963  ALA C N   
18194 C  CA  . ALA C  720 0.6387 0.3332 0.3676 -0.0131 -0.0105 0.0555  ? ? ? ? ? ? 963  ALA C CA  
18195 C  C   . ALA C  720 0.6508 0.3285 0.3753 -0.0156 -0.0057 0.0533  ? ? ? ? ? ? 963  ALA C C   
18196 O  O   . ALA C  720 0.6611 0.3282 0.3866 -0.0104 -0.0028 0.0546  ? ? ? ? ? ? 963  ALA C O   
18197 C  CB  . ALA C  720 0.6390 0.3370 0.3749 -0.0044 -0.0121 0.0588  ? ? ? ? ? ? 963  ALA C CB  
18198 N  N   . LEU C  721 0.6505 0.3253 0.3705 -0.0237 -0.0048 0.0500  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C N   
18199 C  CA  . LEU C  721 0.6640 0.3218 0.3782 -0.0275 -0.0010 0.0478  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C CA  
18200 C  C   . LEU C  721 0.6805 0.3246 0.3905 -0.0251 0.0011  0.0536  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C C   
18201 O  O   . LEU C  721 0.6817 0.3286 0.3900 -0.0264 -0.0004 0.0585  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C O   
18202 C  CB  . LEU C  721 0.6607 0.3197 0.3722 -0.0373 -0.0019 0.0446  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C CB  
18203 C  CG  . LEU C  721 0.6473 0.3169 0.3623 -0.0403 -0.0038 0.0389  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C CG  
18204 C  CD1 . LEU C  721 0.6446 0.3164 0.3589 -0.0501 -0.0053 0.0373  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C CD1 
18205 C  CD2 . LEU C  721 0.6538 0.3137 0.3664 -0.0376 -0.0010 0.0345  ? ? ? ? ? ? 964  LEU C CD2 
18206 N  N   . PRO C  722 0.6945 0.3227 0.4024 -0.0220 0.0054  0.0532  ? ? ? ? ? ? 965  PRO C N   
18207 C  CA  . PRO C  722 0.7103 0.3257 0.4159 -0.0183 0.0078  0.0594  ? ? ? ? ? ? 965  PRO C CA  
18208 C  C   . PRO C  722 0.7213 0.3263 0.4195 -0.0252 0.0088  0.0618  ? ? ? ? ? ? 965  PRO C C   
18209 O  O   . PRO C  722 0.7299 0.3304 0.4269 -0.0226 0.0090  0.0683  ? ? ? ? ? ? 965  PRO C O   
18210 C  CB  . PRO C  722 0.7228 0.3229 0.4282 -0.0138 0.0134  0.0571  ? ? ? ? ? ? 965  PRO C CB  
18211 C  CG  . PRO C  722 0.7144 0.3188 0.4206 -0.0155 0.0140  0.0496  ? ? ? ? ? ? 965  PRO C CG  
18212 C  CD  . PRO C  722 0.6991 0.3181 0.4046 -0.0230 0.0090  0.0468  ? ? ? ? ? ? 965  PRO C CD  
18213 N  N   . GLU C  723 0.7221 0.3231 0.4158 -0.0342 0.0093  0.0570  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C N   
18214 C  CA  . GLU C  723 0.7349 0.3239 0.4229 -0.0405 0.0109  0.0595  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C CA  
18215 C  C   . GLU C  723 0.7256 0.3266 0.4148 -0.0465 0.0080  0.0615  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C C   
18216 O  O   . GLU C  723 0.7112 0.3255 0.4041 -0.0499 0.0052  0.0580  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C O   
18217 C  CB  . GLU C  723 0.7460 0.3199 0.4277 -0.0479 0.0134  0.0536  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C CB  
18218 C  CG  . GLU C  723 0.7626 0.3173 0.4395 -0.0441 0.0187  0.0509  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C CG  
18219 C  CD  . GLU C  723 0.7720 0.3197 0.4514 -0.0345 0.0219  0.0573  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C CD  
18220 O  OE1 . GLU C  723 0.7787 0.3231 0.4574 -0.0344 0.0218  0.0638  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C OE1 
18221 O  OE2 . GLU C  723 0.7734 0.3188 0.4561 -0.0268 0.0247  0.0562  ? ? ? ? ? ? 966  GLU C OE2 
18222 N  N   . LYS C  724 0.7348 0.3300 0.4210 -0.0484 0.0091  0.0671  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C N   
18223 C  CA  . LYS C  724 0.7274 0.3329 0.4151 -0.0544 0.0077  0.0690  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C CA  
18224 C  C   . LYS C  724 0.7286 0.3311 0.4167 -0.0648 0.0080  0.0658  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C C   
18225 O  O   . LYS C  724 0.7402 0.3284 0.4245 -0.0684 0.0094  0.0631  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C O   
18226 C  CB  . LYS C  724 0.7368 0.3385 0.4208 -0.0524 0.0091  0.0768  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C CB  
18227 C  CG  . LYS C  724 0.7332 0.3422 0.4177 -0.0432 0.0069  0.0805  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C CG  
18228 C  CD  . LYS C  724 0.7408 0.3493 0.4204 -0.0420 0.0071  0.0881  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C CD  
18229 C  CE  . LYS C  724 0.7420 0.3536 0.4217 -0.0328 0.0041  0.0924  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C CE  
18230 N  NZ  . LYS C  724 0.7580 0.3601 0.4313 -0.0307 0.0049  0.1010  ? ? ? ? ? ? 967  LYS C NZ  
18231 N  N   . GLU C  725 0.7171 0.3330 0.4102 -0.0697 0.0065  0.0661  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C N   
18232 C  CA  . GLU C  725 0.7179 0.3327 0.4139 -0.0799 0.0061  0.0642  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C CA  
18233 C  C   . GLU C  725 0.7096 0.3370 0.4117 -0.0836 0.0067  0.0679  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C C   
18234 O  O   . GLU C  725 0.6997 0.3390 0.4034 -0.0787 0.0067  0.0693  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C O   
18235 C  CB  . GLU C  725 0.7100 0.3289 0.4085 -0.0829 0.0029  0.0576  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C CB  
18236 C  CG  . GLU C  725 0.7101 0.3298 0.4127 -0.0938 0.0009  0.0562  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C CG  
18237 C  CD  . GLU C  725 0.7046 0.3269 0.4075 -0.0969 -0.0028 0.0499  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C CD  
18238 O  OE1 . GLU C  725 0.6989 0.3239 0.3997 -0.0901 -0.0031 0.0464  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C OE1 
18239 O  OE2 . GLU C  725 0.7066 0.3284 0.4121 -0.1064 -0.0058 0.0486  ? ? ? ? ? ? 968  GLU C OE2 
18240 N  N   . VAL C  726 0.7154 0.3390 0.4206 -0.0922 0.0078  0.0697  ? ? ? ? ? ? 969  VAL C N   
18241 C  CA  . VAL C  726 0.7107 0.3439 0.4222 -0.0958 0.0102  0.0740  ? ? ? ? ? ? 969  VAL C CA  
18242 C  C   . VAL C  726 0.6977 0.3439 0.4204 -0.1022 0.0077  0.0715  ? ? ? ? ? ? 969  VAL C C   
18243 O  O   . VAL C  726 0.7005 0.3424 0.4256 -0.1087 0.0046  0.0688  ? ? ? ? ? ? 969  VAL C O   
18244 C  CB  . VAL C  726 0.7260 0.3473 0.4360 -0.1013 0.0136  0.0789  ? ? ? ? ? ? 969  VAL C CB  
18245 C  CG1 . VAL C  726 0.7208 0.3526 0.4399 -0.1065 0.0167  0.0830  ? ? ? ? ? ? 969  VAL C CG1 
18246 C  CG2 . VAL C  726 0.7397 0.3483 0.4391 -0.0949 0.0163  0.0828  ? ? ? ? ? ? 969  VAL C CG2 
18247 N  N   . VAL C  727 0.6847 0.3462 0.4140 -0.1007 0.0089  0.0724  ? ? ? ? ? ? 970  VAL C N   
18248 C  CA  . VAL C  727 0.6712 0.3466 0.4132 -0.1059 0.0067  0.0706  ? ? ? ? ? ? 970  VAL C CA  
18249 C  C   . VAL C  727 0.6680 0.3522 0.4192 -0.1092 0.0115  0.0753  ? ? ? ? ? ? 970  VAL C C   
18250 O  O   . VAL C  727 0.6744 0.3554 0.4202 -0.1063 0.0164  0.0791  ? ? ? ? ? ? 970  VAL C O   
18251 C  CB  . VAL C  727 0.6560 0.3433 0.3994 -0.1005 0.0038  0.0659  ? ? ? ? ? ? 970  VAL C CB  
18252 C  CG1 . VAL C  727 0.6592 0.3381 0.3948 -0.0976 -0.0001 0.0611  ? ? ? ? ? ? 970  VAL C CG1 
18253 C  CG2 . VAL C  727 0.6512 0.3451 0.3908 -0.0930 0.0070  0.0674  ? ? ? ? ? ? 970  VAL C CG2 
18254 N  N   . THR C  728 0.6593 0.3540 0.4245 -0.1154 0.0103  0.0756  ? ? ? ? ? ? 971  THR C N   
18255 C  CA  . THR C  728 0.6541 0.3591 0.4300 -0.1172 0.0157  0.0796  ? ? ? ? ? ? 971  THR C CA  
18256 C  C   . THR C  728 0.6384 0.3578 0.4187 -0.1125 0.0155  0.0766  ? ? ? ? ? ? 971  THR C C   
18257 O  O   . THR C  728 0.6277 0.3559 0.4171 -0.1148 0.0109  0.0739  ? ? ? ? ? ? 971  THR C O   
18258 C  CB  . THR C  728 0.6534 0.3628 0.4452 -0.1267 0.0147  0.0825  ? ? ? ? ? ? 971  THR C CB  
18259 O  OG1 . THR C  728 0.6687 0.3636 0.4556 -0.1317 0.0137  0.0844  ? ? ? ? ? ? 971  THR C OG1 
18260 C  CG2 . THR C  728 0.6489 0.3690 0.4542 -0.1284 0.0221  0.0875  ? ? ? ? ? ? 971  THR C CG2 
18261 N  N   . ALA C  729 0.6384 0.3594 0.4116 -0.1065 0.0205  0.0773  ? ? ? ? ? ? 972  ALA C N   
18262 C  CA  . ALA C  729 0.6260 0.3581 0.3997 -0.1012 0.0205  0.0740  ? ? ? ? ? ? 972  ALA C CA  
18263 C  C   . ALA C  729 0.6223 0.3634 0.4033 -0.1016 0.0281  0.0766  ? ? ? ? ? ? 972  ALA C C   
18264 O  O   . ALA C  729 0.6309 0.3686 0.4147 -0.1051 0.0343  0.0814  ? ? ? ? ? ? 972  ALA C O   
18265 C  CB  . ALA C  729 0.6302 0.3561 0.3876 -0.0935 0.0190  0.0720  ? ? ? ? ? ? 972  ALA C CB  
18266 N  N   . THR C  730 0.6106 0.3622 0.3944 -0.0980 0.0281  0.0733  ? ? ? ? ? ? 973  THR C N   
18267 C  CA  . THR C  730 0.6074 0.3668 0.3967 -0.0975 0.0358  0.0745  ? ? ? ? ? ? 973  THR C CA  
18268 C  C   . THR C  730 0.6017 0.3653 0.3820 -0.0912 0.0350  0.0701  ? ? ? ? ? ? 973  THR C C   
18269 O  O   . THR C  730 0.5917 0.3602 0.3733 -0.0888 0.0284  0.0660  ? ? ? ? ? ? 973  THR C O   
18270 C  CB  . THR C  730 0.5960 0.3677 0.4070 -0.1023 0.0367  0.0756  ? ? ? ? ? ? 973  THR C CB  
18271 O  OG1 . THR C  730 0.6011 0.3697 0.4218 -0.1090 0.0358  0.0798  ? ? ? ? ? ? 973  THR C OG1 
18272 C  CG2 . THR C  730 0.5943 0.3727 0.4122 -0.1017 0.0462  0.0772  ? ? ? ? ? ? 973  THR C CG2 
18273 N  N   . ARG C  731 0.6088 0.3702 0.3796 -0.0888 0.0415  0.0709  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C N   
18274 C  CA  . ARG C  731 0.6038 0.3698 0.3672 -0.0839 0.0407  0.0667  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C CA  
18275 C  C   . ARG C  731 0.5881 0.3675 0.3674 -0.0845 0.0412  0.0638  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C C   
18276 O  O   . ARG C  731 0.5860 0.3706 0.3786 -0.0878 0.0479  0.0662  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C O   
18277 C  CB  . ARG C  731 0.6169 0.3768 0.3658 -0.0826 0.0478  0.0681  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C CB  
18278 C  CG  . ARG C  731 0.6304 0.3788 0.3600 -0.0797 0.0442  0.0697  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C CG  
18279 C  CD  . ARG C  731 0.6246 0.3751 0.3472 -0.0745 0.0354  0.0658  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C CD  
18280 N  NE  . ARG C  731 0.6255 0.3791 0.3393 -0.0721 0.0369  0.0631  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C NE  
18281 C  CZ  . ARG C  731 0.6123 0.3763 0.3341 -0.0710 0.0361  0.0585  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C CZ  
18282 N  NH1 . ARG C  731 0.5970 0.3697 0.3359 -0.0720 0.0336  0.0566  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C NH1 
18283 N  NH2 . ARG C  731 0.6156 0.3806 0.3276 -0.0693 0.0376  0.0560  ? ? ? ? ? ? 974  ARG C NH2 
18284 N  N   . VAL C  732 0.5776 0.3625 0.3565 -0.0810 0.0345  0.0593  ? ? ? ? ? ? 975  VAL C N   
18285 C  CA  . VAL C  732 0.5627 0.3600 0.3559 -0.0811 0.0342  0.0565  ? ? ? ? ? ? 975  VAL C CA  
18286 C  C   . VAL C  732 0.5570 0.3582 0.3427 -0.0760 0.0315  0.0515  ? ? ? ? ? ? 975  VAL C C   
18287 O  O   . VAL C  732 0.5596 0.3564 0.3332 -0.0723 0.0257  0.0496  ? ? ? ? ? ? 975  VAL C O   
18288 C  CB  . VAL C  732 0.5525 0.3552 0.3597 -0.0841 0.0274  0.0564  ? ? ? ? ? ? 975  VAL C CB  
18289 C  CG1 . VAL C  732 0.5560 0.3579 0.3752 -0.0903 0.0296  0.0615  ? ? ? ? ? ? 975  VAL C CG1 
18290 C  CG2 . VAL C  732 0.5534 0.3502 0.3505 -0.0816 0.0190  0.0539  ? ? ? ? ? ? 975  VAL C CG2 
18291 N  N   . ASP C  733 0.5495 0.3591 0.3436 -0.0758 0.0358  0.0497  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C N   
18292 C  CA  . ASP C  733 0.5424 0.3570 0.3324 -0.0717 0.0327  0.0447  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C CA  
18293 C  C   . ASP C  733 0.5299 0.3504 0.3267 -0.0703 0.0241  0.0422  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C C   
18294 O  O   . ASP C  733 0.5277 0.3476 0.3310 -0.0728 0.0201  0.0440  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C O   
18295 C  CB  . ASP C  733 0.5379 0.3594 0.3365 -0.0721 0.0401  0.0434  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C CB  
18296 C  CG  . ASP C  733 0.5262 0.3573 0.3468 -0.0750 0.0411  0.0453  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C CG  
18297 O  OD1 . ASP C  733 0.5207 0.3536 0.3479 -0.0766 0.0344  0.0465  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C OD1 
18298 O  OD2 . ASP C  733 0.5236 0.3600 0.3548 -0.0758 0.0487  0.0457  ? ? ? ? ? ? 976  ASP C OD2 
18299 N  N   . LYS C  734 0.5227 0.3483 0.3178 -0.0668 0.0212  0.0380  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C N   
18300 C  CA  . LYS C  734 0.5127 0.3425 0.3128 -0.0655 0.0135  0.0358  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C CA  
18301 C  C   . LYS C  734 0.5029 0.3399 0.3199 -0.0691 0.0125  0.0370  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C C   
18302 O  O   . LYS C  734 0.4991 0.3361 0.3179 -0.0696 0.0063  0.0363  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C O   
18303 C  CB  . LYS C  734 0.5060 0.3408 0.3033 -0.0613 0.0106  0.0315  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C CB  
18304 C  CG  . LYS C  734 0.5080 0.3451 0.3031 -0.0609 0.0167  0.0301  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C CG  
18305 C  CD  . LYS C  734 0.4952 0.3422 0.3002 -0.0596 0.0158  0.0266  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C CD  
18306 C  CE  . LYS C  734 0.4972 0.3440 0.2918 -0.0562 0.0142  0.0229  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C CE  
18307 N  NZ  . LYS C  734 0.5001 0.3480 0.2944 -0.0573 0.0215  0.0214  ? ? ? ? ? ? 977  LYS C NZ  
18308 N  N   . TYR C  735 0.5000 0.3427 0.3292 -0.0719 0.0184  0.0391  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C N   
18309 C  CA  . TYR C  735 0.4924 0.3419 0.3387 -0.0761 0.0165  0.0418  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CA  
18310 C  C   . TYR C  735 0.4995 0.3436 0.3481 -0.0809 0.0155  0.0462  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C C   
18311 O  O   . TYR C  735 0.4945 0.3440 0.3568 -0.0851 0.0128  0.0488  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C O   
18312 C  CB  . TYR C  735 0.4861 0.3448 0.3484 -0.0772 0.0232  0.0435  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CB  
18313 C  CG  . TYR C  735 0.4799 0.3434 0.3405 -0.0731 0.0249  0.0391  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CG  
18314 C  CD1 . TYR C  735 0.4689 0.3393 0.3349 -0.0716 0.0192  0.0365  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CD1 
18315 C  CD2 . TYR C  735 0.4867 0.3467 0.3390 -0.0709 0.0324  0.0374  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CD2 
18316 C  CE1 . TYR C  735 0.4640 0.3382 0.3286 -0.0681 0.0208  0.0326  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CE1 
18317 C  CE2 . TYR C  735 0.4828 0.3461 0.3325 -0.0678 0.0339  0.0332  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CE2 
18318 C  CZ  . TYR C  735 0.4711 0.3417 0.3276 -0.0664 0.0281  0.0309  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C CZ  
18319 O  OH  . TYR C  735 0.4684 0.3414 0.3220 -0.0636 0.0299  0.0268  ? ? ? ? ? ? 978  TYR C OH  
18320 N  N   . GLY C  736 0.5116 0.3453 0.3475 -0.0807 0.0172  0.0473  ? ? ? ? ? ? 979  GLY C N   
18321 C  CA  . GLY C  736 0.5195 0.3478 0.3587 -0.0857 0.0178  0.0519  ? ? ? ? ? ? 979  GLY C CA  
18322 C  C   . GLY C  736 0.5214 0.3535 0.3741 -0.0894 0.0258  0.0568  ? ? ? ? ? ? 979  GLY C C   
18323 O  O   . GLY C  736 0.5248 0.3560 0.3862 -0.0945 0.0255  0.0611  ? ? ? ? ? ? 979  GLY C O   
18324 N  N   . THR C  737 0.5200 0.3561 0.3749 -0.0870 0.0335  0.0562  ? ? ? ? ? ? 980  THR C N   
18325 C  CA  . THR C  737 0.5258 0.3622 0.3893 -0.0895 0.0435  0.0605  ? ? ? ? ? ? 980  THR C CA  
18326 C  C   . THR C  737 0.5415 0.3655 0.3878 -0.0889 0.0486  0.0616  ? ? ? ? ? ? 980  THR C C   
18327 O  O   . THR C  737 0.5475 0.3649 0.3748 -0.0848 0.0482  0.0581  ? ? ? ? ? ? 980  THR C O   
18328 C  CB  . THR C  737 0.5220 0.3643 0.3909 -0.0869 0.0516  0.0589  ? ? ? ? ? ? 980  THR C CB  
18329 O  OG1 . THR C  737 0.5079 0.3607 0.3886 -0.0859 0.0468  0.0569  ? ? ? ? ? ? 980  THR C OG1 
18330 C  CG2 . THR C  737 0.5272 0.3710 0.4099 -0.0898 0.0630  0.0641  ? ? ? ? ? ? 980  THR C CG2 
18331 N  N   . PRO C  738 0.5490 0.3701 0.4023 -0.0931 0.0536  0.0669  ? ? ? ? ? ? 981  PRO C N   
18332 C  CA  . PRO C  738 0.5648 0.3734 0.4010 -0.0928 0.0578  0.0684  ? ? ? ? ? ? 981  PRO C CA  
18333 C  C   . PRO C  738 0.5721 0.3773 0.3963 -0.0894 0.0666  0.0662  ? ? ? ? ? ? 981  PRO C C   
18334 O  O   . PRO C  738 0.5697 0.3805 0.4051 -0.0898 0.0750  0.0668  ? ? ? ? ? ? 981  PRO C O   
18335 C  CB  . PRO C  738 0.5699 0.3781 0.4202 -0.0983 0.0629  0.0747  ? ? ? ? ? ? 981  PRO C CB  
18336 C  CG  . PRO C  738 0.5570 0.3762 0.4290 -0.1019 0.0568  0.0765  ? ? ? ? ? ? 981  PRO C CG  
18337 C  CD  . PRO C  738 0.5441 0.3727 0.4207 -0.0985 0.0544  0.0722  ? ? ? ? ? ? 981  PRO C CD  
18338 N  N   . VAL C  739 0.5818 0.3776 0.3834 -0.0863 0.0646  0.0638  ? ? ? ? ? ? 982  VAL C N   
18339 C  CA  . VAL C  739 0.5933 0.3831 0.3795 -0.0843 0.0725  0.0622  ? ? ? ? ? ? 982  VAL C CA  
18340 C  C   . VAL C  739 0.6066 0.3906 0.3941 -0.0874 0.0850  0.0668  ? ? ? ? ? ? 982  VAL C C   
18341 O  O   . VAL C  739 0.6158 0.3928 0.4004 -0.0898 0.0859  0.0711  ? ? ? ? ? ? 982  VAL C O   
18342 C  CB  . VAL C  739 0.6041 0.3839 0.3655 -0.0813 0.0669  0.0605  ? ? ? ? ? ? 982  VAL C CB  
18343 C  CG1 . VAL C  739 0.6178 0.3910 0.3623 -0.0804 0.0744  0.0590  ? ? ? ? ? ? 982  VAL C CG1 
18344 C  CG2 . VAL C  739 0.5925 0.3773 0.3522 -0.0777 0.0554  0.0562  ? ? ? ? ? ? 982  VAL C CG2 
18345 N  N   . ALA C  740 0.6087 0.3948 0.4001 -0.0873 0.0955  0.0657  ? ? ? ? ? ? 983  ALA C N   
18346 C  CA  . ALA C  740 0.6235 0.4031 0.4145 -0.0898 0.1100  0.0694  ? ? ? ? ? ? 983  ALA C CA  
18347 C  C   . ALA C  740 0.6447 0.4089 0.4085 -0.0898 0.1126  0.0703  ? ? ? ? ? ? 983  ALA C C   
18348 O  O   . ALA C  740 0.6512 0.4095 0.3933 -0.0873 0.1079  0.0665  ? ? ? ? ? ? 983  ALA C O   
18349 C  CB  . ALA C  740 0.6235 0.4063 0.4198 -0.0888 0.1207  0.0667  ? ? ? ? ? ? 983  ALA C CB  
18350 N  N   . GLY C  741 0.6560 0.4138 0.4213 -0.0929 0.1198  0.0758  ? ? ? ? ? ? 984  GLY C N   
18351 C  CA  . GLY C  741 0.6777 0.4202 0.4169 -0.0932 0.1227  0.0775  ? ? ? ? ? ? 984  GLY C CA  
18352 C  C   . GLY C  741 0.6801 0.4170 0.4037 -0.0916 0.1098  0.0776  ? ? ? ? ? ? 984  GLY C C   
18353 O  O   . GLY C  741 0.6973 0.4224 0.3964 -0.0909 0.1098  0.0781  ? ? ? ? ? ? 984  GLY C O   
18354 N  N   . SER C  742 0.6644 0.4089 0.4012 -0.0911 0.0988  0.0775  ? ? ? ? ? ? 985  SER C N   
18355 C  CA  . SER C  742 0.6688 0.4064 0.3927 -0.0897 0.0885  0.0786  ? ? ? ? ? ? 985  SER C CA  
18356 C  C   . SER C  742 0.6756 0.4076 0.4053 -0.0933 0.0907  0.0845  ? ? ? ? ? ? 985  SER C C   
18357 O  O   . SER C  742 0.6706 0.4080 0.4201 -0.0970 0.0963  0.0872  ? ? ? ? ? ? 985  SER C O   
18358 C  CB  . SER C  742 0.6517 0.3975 0.3833 -0.0872 0.0760  0.0751  ? ? ? ? ? ? 985  SER C CB  
18359 O  OG  . SER C  742 0.6532 0.3944 0.3865 -0.0884 0.0701  0.0782  ? ? ? ? ? ? 985  SER C OG  
18360 N  N   . GLN C  743 0.6871 0.4085 0.4007 -0.0923 0.0857  0.0867  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C N   
18361 C  CA  . GLN C  743 0.6962 0.4101 0.4128 -0.0957 0.0879  0.0924  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C CA  
18362 C  C   . GLN C  743 0.6836 0.4020 0.4152 -0.0970 0.0786  0.0923  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C C   
18363 O  O   . GLN C  743 0.6854 0.4022 0.4286 -0.1014 0.0804  0.0962  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C O   
18364 C  CB  . GLN C  743 0.7164 0.4156 0.4087 -0.0943 0.0875  0.0957  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C CB  
18365 C  CG  . GLN C  743 0.7296 0.4232 0.4001 -0.0922 0.0918  0.0944  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C CG  
18366 C  CD  . GLN C  743 0.7521 0.4304 0.3986 -0.0917 0.0916  0.0991  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C CD  
18367 O  OE1 . GLN C  743 0.7598 0.4310 0.4078 -0.0937 0.0926  0.1041  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C OE1 
18368 N  NE2 . GLN C  743 0.7636 0.4367 0.3880 -0.0894 0.0899  0.0978  ? ? ? ? ? ? 986  GLN C NE2 
18369 N  N   . ILE C  744 0.6720 0.3955 0.4029 -0.0934 0.0687  0.0876  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C N   
18370 C  CA  . ILE C  744 0.6635 0.3885 0.4035 -0.0943 0.0600  0.0868  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C CA  
18371 C  C   . ILE C  744 0.6480 0.3855 0.4104 -0.0977 0.0599  0.0855  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C C   
18372 O  O   . ILE C  744 0.6350 0.3823 0.4030 -0.0956 0.0571  0.0813  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C O   
18373 C  CB  . ILE C  744 0.6584 0.3833 0.3887 -0.0889 0.0504  0.0826  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C CB  
18374 C  CG1 . ILE C  744 0.6743 0.3876 0.3831 -0.0853 0.0495  0.0849  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C CG1 
18375 C  CG2 . ILE C  744 0.6518 0.3766 0.3906 -0.0902 0.0428  0.0815  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C CG2 
18376 C  CD1 . ILE C  744 0.6714 0.3835 0.3727 -0.0801 0.0403  0.0824  ? ? ? ? ? ? 987  ILE C CD1 
18377 N  N   . LYS C  745 0.6497 0.3871 0.4258 -0.1034 0.0625  0.0896  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C N   
18378 C  CA  . LYS C  745 0.6361 0.3857 0.4355 -0.1076 0.0615  0.0897  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C CA  
18379 C  C   . LYS C  745 0.6385 0.3852 0.4487 -0.1139 0.0575  0.0931  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C C   
18380 O  O   . LYS C  745 0.6480 0.3904 0.4635 -0.1182 0.0637  0.0984  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C O   
18381 C  CB  . LYS C  745 0.6351 0.3917 0.4456 -0.1088 0.0724  0.0920  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C CB  
18382 C  CG  . LYS C  745 0.6316 0.3947 0.4662 -0.1153 0.0750  0.0969  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C CG  
18383 C  CD  . LYS C  745 0.6263 0.3994 0.4757 -0.1152 0.0848  0.0982  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C CD  
18384 C  CE  . LYS C  745 0.6075 0.3949 0.4733 -0.1150 0.0777  0.0953  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C CE  
18385 N  NZ  . LYS C  745 0.6008 0.4002 0.4949 -0.1189 0.0839  0.1002  ? ? ? ? ? ? 988  LYS C NZ  
18386 N  N   . ASN C  746 0.6315 0.3793 0.4439 -0.1149 0.0474  0.0901  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C N   
18387 C  CA  . ASN C  746 0.6374 0.3788 0.4544 -0.1210 0.0425  0.0924  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C CA  
18388 C  C   . ASN C  746 0.6542 0.3800 0.4558 -0.1205 0.0446  0.0948  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C C   
18389 O  O   . ASN C  746 0.6633 0.3842 0.4709 -0.1259 0.0481  0.0996  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C O   
18390 C  CB  . ASN C  746 0.6358 0.3846 0.4750 -0.1284 0.0461  0.0977  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C CB  
18391 C  CG  . ASN C  746 0.6207 0.3836 0.4783 -0.1314 0.0403  0.0965  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C CG  
18392 O  OD1 . ASN C  746 0.6156 0.3786 0.4698 -0.1316 0.0310  0.0925  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C OD1 
18393 N  ND2 . ASN C  746 0.6145 0.3890 0.4918 -0.1338 0.0461  0.1005  ? ? ? ? ? ? 989  ASN C ND2 
18394 N  N   . THR C  747 0.6590 0.3770 0.4418 -0.1141 0.0427  0.0920  ? ? ? ? ? ? 990  THR C N   
18395 C  CA  . THR C  747 0.6757 0.3791 0.4444 -0.1133 0.0453  0.0953  ? ? ? ? ? ? 990  THR C CA  
18396 C  C   . THR C  747 0.6792 0.3732 0.4345 -0.1091 0.0377  0.0919  ? ? ? ? ? ? 990  THR C C   
18397 O  O   . THR C  747 0.6690 0.3686 0.4225 -0.1050 0.0325  0.0871  ? ? ? ? ? ? 990  THR C O   
18398 C  CB  . THR C  747 0.6834 0.3851 0.4420 -0.1097 0.0540  0.0980  ? ? ? ? ? ? 990  THR C CB  
18399 O  OG1 . THR C  747 0.6839 0.3833 0.4261 -0.1026 0.0508  0.0949  ? ? ? ? ? ? 990  THR C OG1 
18400 C  CG2 . THR C  747 0.6746 0.3890 0.4468 -0.1114 0.0609  0.0984  ? ? ? ? ? ? 990  THR C CG2 
18401 N  N   . LEU C  748 0.6936 0.3734 0.4407 -0.1102 0.0374  0.0946  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C N   
18402 C  CA  . LEU C  748 0.6973 0.3678 0.4352 -0.1072 0.0308  0.0915  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C CA  
18403 C  C   . LEU C  748 0.6961 0.3669 0.4216 -0.0985 0.0296  0.0899  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C C   
18404 O  O   . LEU C  748 0.7001 0.3718 0.4191 -0.0959 0.0340  0.0926  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C O   
18405 C  CB  . LEU C  748 0.7147 0.3688 0.4464 -0.1099 0.0320  0.0952  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C CB  
18406 C  CG  . LEU C  748 0.7169 0.3702 0.4616 -0.1195 0.0322  0.0969  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C CG  
18407 C  CD1 . LEU C  748 0.7347 0.3704 0.4727 -0.1225 0.0326  0.0996  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C CD1 
18408 C  CD2 . LEU C  748 0.7039 0.3663 0.4594 -0.1232 0.0256  0.0918  ? ? ? ? ? ? 991  LEU C CD2 
18409 N  N   . TYR C  749 0.6916 0.3614 0.4135 -0.0944 0.0236  0.0855  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C N   
18410 C  CA  . TYR C  749 0.6896 0.3611 0.4018 -0.0861 0.0216  0.0842  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CA  
18411 C  C   . TYR C  749 0.6913 0.3556 0.3998 -0.0824 0.0164  0.0812  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C C   
18412 O  O   . TYR C  749 0.6875 0.3510 0.4019 -0.0859 0.0136  0.0775  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C O   
18413 C  CB  . TYR C  749 0.6739 0.3612 0.3915 -0.0844 0.0213  0.0808  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CB  
18414 C  CG  . TYR C  749 0.6723 0.3628 0.3802 -0.0769 0.0194  0.0800  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CG  
18415 C  CD1 . TYR C  749 0.6747 0.3691 0.3769 -0.0760 0.0234  0.0821  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CD1 
18416 C  CD2 . TYR C  749 0.6691 0.3588 0.3740 -0.0713 0.0138  0.0772  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CD2 
18417 C  CE1 . TYR C  749 0.6748 0.3718 0.3675 -0.0703 0.0209  0.0815  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CE1 
18418 C  CE2 . TYR C  749 0.6677 0.3614 0.3655 -0.0651 0.0114  0.0770  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CE2 
18419 C  CZ  . TYR C  749 0.6708 0.3681 0.3622 -0.0650 0.0144  0.0792  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C CZ  
18420 O  OH  . TYR C  749 0.6711 0.3717 0.3545 -0.0598 0.0111  0.0792  ? ? ? ? ? ? 992  TYR C OH  
18421 N  N   . VAL C  750 0.6986 0.3568 0.3971 -0.0756 0.0153  0.0831  ? ? ? ? ? ? 993  VAL C N   
18422 C  CA  . VAL C  750 0.7027 0.3524 0.3981 -0.0714 0.0119  0.0812  ? ? ? ? ? ? 993  VAL C CA  
18423 C  C   . VAL C  750 0.6907 0.3500 0.3874 -0.0652 0.0079  0.0772  ? ? ? ? ? ? 993  VAL C C   
18424 O  O   . VAL C  750 0.6905 0.3537 0.3824 -0.0597 0.0068  0.0794  ? ? ? ? ? ? 993  VAL C O   
18425 C  CB  . VAL C  750 0.7195 0.3557 0.4054 -0.0673 0.0131  0.0869  ? ? ? ? ? ? 993  VAL C CB  
18426 C  CG1 . VAL C  750 0.7238 0.3515 0.4080 -0.0617 0.0105  0.0851  ? ? ? ? ? ? 993  VAL C CG1 
18427 C  CG2 . VAL C  750 0.7325 0.3578 0.4172 -0.0736 0.0173  0.0907  ? ? ? ? ? ? 993  VAL C CG2 
18428 N  N   . VAL C  751 0.6819 0.3443 0.3847 -0.0666 0.0056  0.0717  ? ? ? ? ? ? 994  VAL C N   
18429 C  CA  . VAL C  751 0.6701 0.3414 0.3754 -0.0614 0.0022  0.0674  ? ? ? ? ? ? 994  VAL C CA  
18430 C  C   . VAL C  751 0.6777 0.3381 0.3798 -0.0564 0.0011  0.0662  ? ? ? ? ? ? 994  VAL C C   
18431 O  O   . VAL C  751 0.6906 0.3367 0.3894 -0.0587 0.0028  0.0670  ? ? ? ? ? ? 994  VAL C O   
18432 C  CB  . VAL C  751 0.6557 0.3378 0.3699 -0.0663 0.0007  0.0620  ? ? ? ? ? ? 994  VAL C CB  
18433 C  CG1 . VAL C  751 0.6508 0.3410 0.3705 -0.0722 0.0030  0.0637  ? ? ? ? ? ? 994  VAL C CG1 
18434 C  CG2 . VAL C  751 0.6609 0.3337 0.3758 -0.0708 -0.0001 0.0590  ? ? ? ? ? ? 994  VAL C CG2 
18435 N  N   . ASP C  752 0.6703 0.3373 0.3739 -0.0498 -0.0013 0.0644  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C N   
18436 C  CA  . ASP C  752 0.6743 0.3336 0.3778 -0.0450 -0.0016 0.0620  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C CA  
18437 C  C   . ASP C  752 0.6646 0.3285 0.3724 -0.0485 -0.0026 0.0552  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C C   
18438 O  O   . ASP C  752 0.6514 0.3275 0.3640 -0.0457 -0.0047 0.0523  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C O   
18439 C  CB  . ASP C  752 0.6711 0.3362 0.3761 -0.0361 -0.0038 0.0640  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C CB  
18440 C  CG  . ASP C  752 0.6802 0.3429 0.3804 -0.0330 -0.0043 0.0712  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C CG  
18441 O  OD1 . ASP C  752 0.6925 0.3446 0.3876 -0.0361 -0.0018 0.0749  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C OD1 
18442 O  OD2 . ASP C  752 0.6760 0.3473 0.3770 -0.0279 -0.0075 0.0735  ? ? ? ? ? ? 995  ASP C OD2 
18443 N  N   . GLY C  753 0.6722 0.3258 0.3779 -0.0549 -0.0013 0.0530  ? ? ? ? ? ? 996  GLY C N   
18444 C  CA  . GLY C  753 0.6644 0.3228 0.3731 -0.0606 -0.0030 0.0476  ? ? ? ? ? ? 996  GLY C CA  
18445 C  C   . GLY C  753 0.6763 0.3195 0.3794 -0.0632 -0.0019 0.0437  ? ? ? ? ? ? 996  GLY C C   
18446 O  O   . GLY C  753 0.6742 0.3181 0.3776 -0.0701 -0.0038 0.0397  ? ? ? ? ? ? 996  GLY C O   
18447 N  N   . LYS C  754 0.6897 0.3189 0.3876 -0.0580 0.0010  0.0448  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C N   
18448 C  CA  . LYS C  754 0.7030 0.3158 0.3941 -0.0594 0.0034  0.0403  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C CA  
18449 C  C   . LYS C  754 0.7062 0.3140 0.3968 -0.0503 0.0064  0.0386  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C C   
18450 O  O   . LYS C  754 0.7076 0.3158 0.4011 -0.0421 0.0078  0.0432  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C O   
18451 C  CB  . LYS C  754 0.7218 0.3165 0.4062 -0.0640 0.0060  0.0423  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C CB  
18452 C  CG  . LYS C  754 0.7234 0.3177 0.4071 -0.0750 0.0035  0.0416  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C CG  
18453 C  CD  . LYS C  754 0.7450 0.3182 0.4209 -0.0789 0.0067  0.0430  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C CD  
18454 C  CE  . LYS C  754 0.7501 0.3199 0.4248 -0.0912 0.0040  0.0419  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C CE  
18455 N  NZ  . LYS C  754 0.7664 0.3216 0.4374 -0.0935 0.0070  0.0461  ? ? ? ? ? ? 997  LYS C NZ  
18456 N  N   . SER C  755 0.7083 0.3112 0.3952 -0.0519 0.0073  0.0326  ? ? ? ? ? ? 998  SER C N   
18457 C  CA  . SER C  755 0.7129 0.3097 0.3998 -0.0437 0.0115  0.0307  ? ? ? ? ? ? 998  SER C CA  
18458 C  C   . SER C  755 0.7361 0.3092 0.4150 -0.0427 0.0175  0.0308  ? ? ? ? ? ? 998  SER C C   
18459 O  O   . SER C  755 0.7485 0.3093 0.4200 -0.0501 0.0178  0.0306  ? ? ? ? ? ? 998  SER C O   
18460 C  CB  . SER C  755 0.7071 0.3076 0.3925 -0.0452 0.0112  0.0242  ? ? ? ? ? ? 998  SER C CB  
18461 O  OG  . SER C  755 0.7213 0.3065 0.3953 -0.0540 0.0122  0.0192  ? ? ? ? ? ? 998  SER C OG  
18462 N  N   . SER C  756 0.7422 0.3089 0.4234 -0.0335 0.0225  0.0314  ? ? ? ? ? ? 999  SER C N   
18463 C  CA  . SER C  756 0.7636 0.3088 0.4398 -0.0304 0.0291  0.0328  ? ? ? ? ? ? 999  SER C CA  
18464 C  C   . SER C  756 0.7833 0.3066 0.4457 -0.0378 0.0336  0.0262  ? ? ? ? ? ? 999  SER C C   
18465 O  O   . SER C  756 0.8033 0.3063 0.4602 -0.0359 0.0400  0.0264  ? ? ? ? ? ? 999  SER C O   
18466 C  CB  . SER C  756 0.7643 0.3096 0.4489 -0.0184 0.0338  0.0350  ? ? ? ? ? ? 999  SER C CB  
18467 O  OG  . SER C  756 0.7664 0.3074 0.4485 -0.0173 0.0380  0.0286  ? ? ? ? ? ? 999  SER C OG  
18468 N  N   . GLY C  757 0.7799 0.3055 0.4357 -0.0463 0.0304  0.0202  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY C N   
18469 C  CA  . GLY C  757 0.8013 0.3045 0.4419 -0.0533 0.0345  0.0137  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY C CA  
18470 C  C   . GLY C  757 0.8173 0.3034 0.4531 -0.0464 0.0440  0.0103  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY C C   
18471 O  O   . GLY C  757 0.8378 0.3030 0.4590 -0.0521 0.0483  0.0045  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY C O   
18472 N  N   . LYS C  758 0.8092 0.3034 0.4572 -0.0344 0.0474  0.0140  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C N   
18473 C  CA  . LYS C  758 0.8240 0.3028 0.4698 -0.0273 0.0574  0.0111  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C CA  
18474 C  C   . LYS C  758 0.8082 0.3033 0.4680 -0.0170 0.0586  0.0129  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C C   
18475 O  O   . LYS C  758 0.8166 0.3041 0.4827 -0.0075 0.0665  0.0148  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C O   
18476 C  CB  . LYS C  758 0.8438 0.3033 0.4895 -0.0221 0.0648  0.0149  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C CB  
18477 C  CG  . LYS C  758 0.8341 0.3053 0.4915 -0.0182 0.0598  0.0242  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C CG  
18478 C  CD  . LYS C  758 0.8501 0.3067 0.5133 -0.0087 0.0675  0.0301  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C CD  
18479 C  CE  . LYS C  758 0.8715 0.3065 0.5242 -0.0146 0.0701  0.0310  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C CE  
18480 N  NZ  . LYS C  758 0.8611 0.3089 0.5208 -0.0150 0.0627  0.0393  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS C NZ  
18481 N  N   . ASP C  759 0.7856 0.3033 0.4513 -0.0189 0.0509  0.0125  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C N   
18482 C  CA  . ASP C  759 0.7688 0.3039 0.4472 -0.0111 0.0508  0.0132  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C CA  
18483 C  C   . ASP C  759 0.7724 0.3026 0.4408 -0.0157 0.0534  0.0053  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C C   
18484 O  O   . ASP C  759 0.7902 0.3018 0.4417 -0.0240 0.0558  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C O   
18485 C  CB  . ASP C  759 0.7431 0.3050 0.4326 -0.0113 0.0407  0.0174  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C CB  
18486 C  CG  . ASP C  759 0.7372 0.3041 0.4185 -0.0231 0.0333  0.0150  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C CG  
18487 O  OD1 . ASP C  759 0.7507 0.3029 0.4180 -0.0316 0.0347  0.0095  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C OD1 
18488 O  OD2 . ASP C  759 0.7200 0.3052 0.4089 -0.0241 0.0262  0.0189  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP C OD2 
18489 N  N   . GLN C  760 0.7564 0.3029 0.4345 -0.0109 0.0525  0.0049  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C N   
18490 C  CA  . GLN C  760 0.7577 0.3022 0.4273 -0.0149 0.0544  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C CA  
18491 C  C   . GLN C  760 0.7553 0.3016 0.4130 -0.0272 0.0469  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C C   
18492 O  O   . GLN C  760 0.7684 0.3018 0.4110 -0.0341 0.0489  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C O   
18493 C  CB  . GLN C  760 0.7367 0.3028 0.4213 -0.0082 0.0525  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C CB  
18494 C  CG  . GLN C  760 0.7387 0.3045 0.4371 0.0039  0.0598  0.0035  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C CG  
18495 C  CD  . GLN C  760 0.7653 0.3045 0.4543 0.0063  0.0721  0.0003  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C CD  
18496 O  OE1 . GLN C  760 0.7784 0.3050 0.4674 0.0090  0.0758  0.0035  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C OE1 
18497 N  NE2 . GLN C  760 0.7748 0.3043 0.4547 0.0051  0.0790  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN C NE2 
18498 N  N   . GLN C  761 0.7390 0.3017 0.4039 -0.0302 0.0380  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C N   
18499 C  CA  . GLN C  761 0.7361 0.3019 0.3927 -0.0417 0.0308  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C CA  
18500 C  C   . GLN C  761 0.7613 0.3024 0.3998 -0.0504 0.0333  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C C   
18501 O  O   . GLN C  761 0.7666 0.3037 0.3939 -0.0607 0.0291  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C O   
18502 C  CB  . GLN C  761 0.7176 0.3023 0.3849 -0.0434 0.0226  0.0013  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C CB  
18503 C  CG  . GLN C  761 0.7173 0.3033 0.3777 -0.0555 0.0158  0.0000  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C CG  
18504 C  CD  . GLN C  761 0.7010 0.3036 0.3651 -0.0589 0.0104  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C CD  
18505 O  OE1 . GLN C  761 0.6833 0.3030 0.3591 -0.0523 0.0096  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C OE1 
18506 N  NE2 . GLN C  761 0.7077 0.3053 0.3620 -0.0695 0.0064  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN C NE2 
18507 N  N   . ALA C  762 0.7777 0.3021 0.4136 -0.0467 0.0395  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA C N   
18508 C  CA  . ALA C  762 0.8029 0.3028 0.4216 -0.0555 0.0416  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA C CA  
18509 C  C   . ALA C  762 0.8232 0.3034 0.4259 -0.0574 0.0490  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA C C   
18510 O  O   . ALA C  762 0.8411 0.3052 0.4260 -0.0681 0.0480  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA C O   
18511 C  CB  . ALA C  762 0.8146 0.3024 0.4359 -0.0506 0.0465  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA C CB  
18512 N  N   . LYS C  763 0.8210 0.3026 0.4304 -0.0471 0.0564  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C N   
18513 C  CA  . LYS C  763 0.8390 0.3035 0.4345 -0.0478 0.0644  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C CA  
18514 C  C   . LYS C  763 0.8312 0.3050 0.4192 -0.0558 0.0580  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C C   
18515 O  O   . LYS C  763 0.8513 0.3073 0.4190 -0.0649 0.0591  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C O   
18516 C  CB  . LYS C  763 0.8372 0.3028 0.4449 -0.0342 0.0742  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C CB  
18517 C  CG  . LYS C  763 0.8513 0.3041 0.4464 -0.0348 0.0823  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C CG  
18518 C  CD  . LYS C  763 0.8566 0.3042 0.4618 -0.0219 0.0949  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C CD  
18519 C  CE  . LYS C  763 0.8891 0.3058 0.4728 -0.0247 0.1073  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C CE  
18520 N  NZ  . LYS C  763 0.8945 0.3064 0.4903 -0.0117 0.1206  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS C NZ  
18521 N  N   . TYR C  764 0.8033 0.3043 0.4069 -0.0528 0.0511  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C N   
18522 C  CA  . TYR C  764 0.7958 0.3059 0.3942 -0.0586 0.0462  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CA  
18523 C  C   . TYR C  764 0.7858 0.3075 0.3824 -0.0699 0.0339  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C C   
18524 O  O   . TYR C  764 0.7829 0.3097 0.3736 -0.0759 0.0295  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C O   
18525 C  CB  . TYR C  764 0.7735 0.3046 0.3892 -0.0489 0.0471  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CB  
18526 C  CG  . TYR C  764 0.7841 0.3043 0.4016 -0.0388 0.0593  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CG  
18527 C  CD1 . TYR C  764 0.8094 0.3061 0.4083 -0.0414 0.0683  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CD1 
18528 C  CD2 . TYR C  764 0.7701 0.3032 0.4080 -0.0269 0.0621  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CD2 
18529 C  CE1 . TYR C  764 0.8198 0.3062 0.4220 -0.0316 0.0810  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CE1 
18530 C  CE2 . TYR C  764 0.7794 0.3037 0.4221 -0.0172 0.0735  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CE2 
18531 C  CZ  . TYR C  764 0.8038 0.3050 0.4293 -0.0193 0.0834  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C CZ  
18532 O  OH  . TYR C  764 0.8134 0.3059 0.4450 -0.0095 0.0957  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR C OH  
18533 N  N   . GLY C  765 0.7808 0.3071 0.3833 -0.0728 0.0285  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY C N   
18534 C  CA  . GLY C  765 0.7679 0.3090 0.3738 -0.0821 0.0173  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY C CA  
18535 C  C   . GLY C  765 0.7859 0.3133 0.3729 -0.0955 0.0129  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY C C   
18536 O  O   . GLY C  765 0.8112 0.3150 0.3818 -0.1012 0.0160  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY C O   
18537 N  N   . GLY C  766 0.7739 0.3157 0.3629 -0.1009 0.0055  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY C N   
18538 C  CA  . GLY C  766 0.7901 0.3213 0.3619 -0.1140 -0.0002 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY C CA  
18539 C  C   . GLY C  766 0.8177 0.3233 0.3664 -0.1157 0.0074  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY C C   
18540 O  O   . GLY C  766 0.8392 0.3290 0.3682 -0.1275 0.0037  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY C O   
18541 N  N   . ALA C  767 0.8194 0.3196 0.3698 -0.1043 0.0184  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA C N   
18542 C  CA  . ALA C  767 0.8500 0.3214 0.3778 -0.1053 0.0284  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA C CA  
18543 C  C   . ALA C  767 0.8588 0.3259 0.3715 -0.1109 0.0275  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA C C   
18544 O  O   . ALA C  767 0.8876 0.3293 0.3772 -0.1154 0.0339  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA C O   
18545 C  CB  . ALA C  767 0.8515 0.3170 0.3868 -0.0912 0.0415  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA C CB  
18546 N  N   . PHE C  768 0.8350 0.3263 0.3602 -0.1107 0.0200  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C N   
18547 C  CA  . PHE C  768 0.8410 0.3306 0.3539 -0.1152 0.0189  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CA  
18548 C  C   . PHE C  768 0.8384 0.3365 0.3472 -0.1282 0.0049  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C C   
18549 O  O   . PHE C  768 0.8408 0.3409 0.3413 -0.1327 0.0017  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C O   
18550 C  CB  . PHE C  768 0.8168 0.3268 0.3479 -0.1037 0.0225  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CB  
18551 C  CG  . PHE C  768 0.8141 0.3216 0.3559 -0.0903 0.0341  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CG  
18552 C  CD1 . PHE C  768 0.8377 0.3222 0.3652 -0.0865 0.0470  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CD1 
18553 C  CD2 . PHE C  768 0.7900 0.3167 0.3558 -0.0819 0.0324  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CD2 
18554 C  CE1 . PHE C  768 0.8353 0.3182 0.3750 -0.0740 0.0575  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CE1 
18555 C  CE2 . PHE C  768 0.7887 0.3131 0.3648 -0.0699 0.0421  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CE2 
18556 C  CZ  . PHE C  768 0.8104 0.3139 0.3749 -0.0658 0.0544  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE C CZ  
18557 N  N   . LEU C  769 0.8341 0.3372 0.3495 -0.1343 -0.0032 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C N   
18558 C  CA  . LEU C  769 0.8269 0.3429 0.3454 -0.1456 -0.0170 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C CA  
18559 C  C   . LEU C  769 0.8577 0.3517 0.3477 -0.1589 -0.0206 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C C   
18560 O  O   . LEU C  769 0.8563 0.3584 0.3438 -0.1681 -0.0312 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C O   
18561 C  CB  . LEU C  769 0.8183 0.3423 0.3499 -0.1491 -0.0236 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C CB  
18562 C  CG  . LEU C  769 0.7853 0.3360 0.3458 -0.1390 -0.0240 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C CG  
18563 C  CD1 . LEU C  769 0.7816 0.3368 0.3515 -0.1442 -0.0299 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C CD1 
18564 C  CD2 . LEU C  769 0.7613 0.3367 0.3365 -0.1375 -0.0299 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU C CD2 
18565 N  N   . GLU C  770 0.8873 0.3523 0.3550 -0.1601 -0.0116 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C N   
18566 C  CA  . GLU C  770 0.9210 0.3614 0.3580 -0.1734 -0.0142 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C CA  
18567 C  C   . GLU C  770 0.9282 0.3647 0.3517 -0.1726 -0.0106 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C C   
18568 O  O   . GLU C  770 0.9378 0.3732 0.3482 -0.1837 -0.0199 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C O   
18569 C  CB  . GLU C  770 0.9520 0.3611 0.3688 -0.1749 -0.0047 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C CB  
18570 C  CG  . GLU C  770 0.9840 0.3716 0.3734 -0.1925 -0.0128 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C CG  
18571 C  CD  . GLU C  770 1.0120 0.3716 0.3858 -0.1965 -0.0069 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C CD  
18572 O  OE1 . GLU C  770 1.0408 0.3720 0.3913 -0.1950 0.0057  -0.0739 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C OE1 
18573 O  OE2 . GLU C  770 1.0050 0.3711 0.3908 -0.2008 -0.0140 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU C OE2 
18574 N  N   . GLU C  771 0.9233 0.3583 0.3513 -0.1594 0.0027  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C N   
18575 C  CA  . GLU C  771 0.9262 0.3606 0.3457 -0.1570 0.0071  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C CA  
18576 C  C   . GLU C  771 0.8989 0.3623 0.3354 -0.1585 -0.0045 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C C   
18577 O  O   . GLU C  771 0.9090 0.3694 0.3310 -0.1656 -0.0089 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C O   
18578 C  CB  . GLU C  771 0.9188 0.3529 0.3486 -0.1412 0.0226  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C CB  
18579 C  CG  . GLU C  771 0.9242 0.3550 0.3451 -0.1373 0.0302  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C CG  
18580 C  CD  . GLU C  771 0.9020 0.3467 0.3469 -0.1203 0.0412  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C CD  
18581 O  OE1 . GLU C  771 0.8920 0.3406 0.3530 -0.1126 0.0447  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C OE1 
18582 O  OE2 . GLU C  771 0.8950 0.3469 0.3432 -0.1149 0.0460  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU C OE2 
18583 N  N   . LEU C  772 0.8656 0.3563 0.3322 -0.1519 -0.0094 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C N   
18584 C  CA  . LEU C  772 0.8383 0.3571 0.3236 -0.1518 -0.0189 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C CA  
18585 C  C   . LEU C  772 0.8475 0.3670 0.3232 -0.1672 -0.0335 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C C   
18586 O  O   . LEU C  772 0.8436 0.3719 0.3180 -0.1707 -0.0391 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C O   
18587 C  CB  . LEU C  772 0.8034 0.3493 0.3214 -0.1423 -0.0207 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C CB  
18588 C  CG  . LEU C  772 0.7890 0.3408 0.3210 -0.1269 -0.0089 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C CG  
18589 C  CD1 . LEU C  772 0.7631 0.3351 0.3204 -0.1206 -0.0115 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C CD1 
18590 C  CD2 . LEU C  772 0.7775 0.3405 0.3145 -0.1215 -0.0063 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU C CD2 
18591 N  N   . GLN C  773 0.8596 0.3705 0.3300 -0.1765 -0.0400 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C N   
18592 C  CA  . GLN C  773 0.8697 0.3812 0.3321 -0.1917 -0.0546 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C CA  
18593 C  C   . GLN C  773 0.9036 0.3908 0.3322 -0.2018 -0.0550 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C C   
18594 O  O   . GLN C  773 0.9077 0.4002 0.3310 -0.2119 -0.0666 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C O   
18595 C  CB  . GLN C  773 0.8796 0.3837 0.3411 -0.2002 -0.0605 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C CB  
18596 C  CG  . GLN C  773 0.8507 0.3807 0.3427 -0.1983 -0.0676 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C CG  
18597 C  CD  . GLN C  773 0.8644 0.3824 0.3526 -0.2054 -0.0703 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C CD  
18598 O  OE1 . GLN C  773 0.8706 0.3758 0.3556 -0.1991 -0.0603 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C OE1 
18599 N  NE2 . GLN C  773 0.8706 0.3920 0.3593 -0.2191 -0.0838 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN C NE2 
18600 N  N   . ALA C  774 0.9294 0.3892 0.3351 -0.1994 -0.0425 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA C N   
18601 C  CA  . ALA C  774 0.9641 0.3978 0.3352 -0.2073 -0.0396 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA C CA  
18602 C  C   . ALA C  774 0.9521 0.3998 0.3266 -0.2043 -0.0407 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA C C   
18603 O  O   . ALA C  774 0.9662 0.4106 0.3253 -0.2159 -0.0508 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA C O   
18604 C  CB  . ALA C  774 0.9864 0.3932 0.3397 -0.2006 -0.0223 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA C CB  
18605 N  N   . LYS C  775 0.9271 0.3901 0.3217 -0.1889 -0.0307 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C N   
18606 C  CA  . LYS C  775 0.9164 0.3912 0.3143 -0.1848 -0.0296 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C CA  
18607 C  C   . LYS C  775 0.8861 0.3922 0.3092 -0.1859 -0.0429 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C C   
18608 O  O   . LYS C  775 0.8876 0.3984 0.3050 -0.1897 -0.0474 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C O   
18609 C  CB  . LYS C  775 0.9009 0.3811 0.3125 -0.1683 -0.0144 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C CB  
18610 C  CG  . LYS C  775 0.9274 0.3792 0.3194 -0.1646 0.0005  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C CG  
18611 C  CD  . LYS C  775 0.9117 0.3713 0.3188 -0.1488 0.0145  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C CD  
18612 C  CE  . LYS C  775 0.9352 0.3685 0.3287 -0.1429 0.0311  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C CE  
18613 N  NZ  . LYS C  775 0.9189 0.3624 0.3294 -0.1281 0.0434  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS C NZ  
18614 N  N   . TYR C  776 0.8587 0.3864 0.3101 -0.1820 -0.0480 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C N   
18615 C  CA  . TYR C  776 0.8265 0.3856 0.3058 -0.1798 -0.0572 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CA  
18616 C  C   . TYR C  776 0.8199 0.3903 0.3111 -0.1892 -0.0711 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C C   
18617 O  O   . TYR C  776 0.7922 0.3843 0.3115 -0.1834 -0.0732 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C O   
18618 C  CB  . TYR C  776 0.7935 0.3737 0.3014 -0.1639 -0.0491 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CB  
18619 C  CG  . TYR C  776 0.7986 0.3684 0.2990 -0.1535 -0.0344 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CG  
18620 C  CD1 . TYR C  776 0.8100 0.3729 0.2955 -0.1542 -0.0309 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CD1 
18621 C  CD2 . TYR C  776 0.7932 0.3598 0.3017 -0.1430 -0.0238 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CD2 
18622 C  CE1 . TYR C  776 0.8148 0.3684 0.2953 -0.1444 -0.0165 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CE1 
18623 C  CE2 . TYR C  776 0.7977 0.3557 0.3021 -0.1331 -0.0102 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CE2 
18624 C  CZ  . TYR C  776 0.8083 0.3599 0.2992 -0.1338 -0.0063 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C CZ  
18625 O  OH  . TYR C  776 0.8121 0.3560 0.3016 -0.1236 0.0079  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR C OH  
18626 N  N   . PRO C  777 0.8460 0.4018 0.3161 -0.2040 -0.0808 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO C N   
18627 C  CA  . PRO C  777 0.8435 0.4077 0.3241 -0.2141 -0.0941 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO C CA  
18628 C  C   . PRO C  777 0.8085 0.4059 0.3238 -0.2102 -0.1015 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO C C   
18629 O  O   . PRO C  777 0.7963 0.4059 0.3306 -0.2127 -0.1076 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO C O   
18630 C  CB  . PRO C  777 0.8753 0.4226 0.3284 -0.2306 -0.1048 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO C CB  
18631 C  CG  . PRO C  777 0.8849 0.4241 0.3202 -0.2272 -0.0983 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO C CG  
18632 C  CD  . PRO C  777 0.8772 0.4112 0.3149 -0.2123 -0.0809 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO C CD  
18633 N  N   . GLU C  778 0.7929 0.4047 0.3173 -0.2043 -0.1004 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C N   
18634 C  CA  . GLU C  778 0.7634 0.4046 0.3191 -0.2023 -0.1079 0.0009  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C CA  
18635 C  C   . GLU C  778 0.7343 0.3928 0.3176 -0.1902 -0.1011 0.0019  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C C   
18636 O  O   . GLU C  778 0.7153 0.3936 0.3231 -0.1911 -0.1076 0.0088  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C O   
18637 C  CB  . GLU C  778 0.7534 0.4066 0.3138 -0.1995 -0.1092 0.0035  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C CB  
18638 C  CG  . GLU C  778 0.7432 0.3961 0.3040 -0.1856 -0.0950 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C CG  
18639 C  CD  . GLU C  778 0.7743 0.3988 0.3003 -0.1878 -0.0875 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C CD  
18640 O  OE1 . GLU C  778 0.8046 0.4064 0.3050 -0.1987 -0.0909 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C OE1 
18641 O  OE2 . GLU C  778 0.7692 0.3939 0.2938 -0.1788 -0.0778 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU C OE2 
18642 N  N   . LEU C  779 0.7307 0.3827 0.3114 -0.1790 -0.0882 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C N   
18643 C  CA  . LEU C  779 0.7062 0.3730 0.3108 -0.1688 -0.0828 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C CA  
18644 C  C   . LEU C  779 0.7082 0.3760 0.3201 -0.1761 -0.0896 0.0009  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C C   
18645 O  O   . LEU C  779 0.6858 0.3728 0.3227 -0.1724 -0.0911 0.0059  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C O   
18646 C  CB  . LEU C  779 0.7103 0.3641 0.3066 -0.1587 -0.0696 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C CB  
18647 C  CG  . LEU C  779 0.7159 0.3623 0.3000 -0.1527 -0.0614 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C CG  
18648 C  CD1 . LEU C  779 0.7152 0.3537 0.2989 -0.1419 -0.0492 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C CD1 
18649 C  CD2 . LEU C  779 0.6906 0.3607 0.2951 -0.1475 -0.0635 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU C CD2 
18650 N  N   . PHE C  780 0.7363 0.3825 0.3259 -0.1867 -0.0932 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C N   
18651 C  CA  . PHE C  780 0.7404 0.3850 0.3356 -0.1935 -0.0985 0.0014  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CA  
18652 C  C   . PHE C  780 0.7387 0.3959 0.3449 -0.2052 -0.1128 0.0094  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C C   
18653 O  O   . PHE C  780 0.7355 0.3983 0.3547 -0.2101 -0.1179 0.0140  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C O   
18654 C  CB  . PHE C  780 0.7705 0.3860 0.3388 -0.1984 -0.0945 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CB  
18655 C  CG  . PHE C  780 0.7707 0.3757 0.3324 -0.1861 -0.0801 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CG  
18656 C  CD1 . PHE C  780 0.7575 0.3672 0.3336 -0.1775 -0.0735 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CD1 
18657 C  CD2 . PHE C  780 0.7832 0.3750 0.3262 -0.1826 -0.0730 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CD2 
18658 C  CE1 . PHE C  780 0.7567 0.3585 0.3293 -0.1658 -0.0609 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CE1 
18659 C  CE2 . PHE C  780 0.7824 0.3663 0.3226 -0.1709 -0.0597 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CE2 
18660 C  CZ  . PHE C  780 0.7686 0.3581 0.3244 -0.1623 -0.0540 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE C CZ  
18661 N  N   . ALA C  781 0.7409 0.4027 0.3431 -0.2093 -0.1190 0.0117  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA C N   
18662 C  CA  . ALA C  781 0.7388 0.4142 0.3529 -0.2199 -0.1332 0.0204  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA C CA  
18663 C  C   . ALA C  781 0.7052 0.4104 0.3558 -0.2127 -0.1339 0.0279  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA C C   
18664 O  O   . ALA C  781 0.6992 0.4177 0.3684 -0.2196 -0.1433 0.0360  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA C O   
18665 C  CB  . ALA C  781 0.7533 0.4227 0.3500 -0.2259 -0.1389 0.0205  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA C CB  
18666 N  N   . ARG C  782 0.6844 0.3995 0.3456 -0.1989 -0.1235 0.0253  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C N   
18667 C  CA  . ARG C  782 0.6550 0.3960 0.3475 -0.1919 -0.1229 0.0313  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C CA  
18668 C  C   . ARG C  782 0.6430 0.3939 0.3565 -0.1913 -0.1225 0.0354  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C C   
18669 O  O   . ARG C  782 0.6471 0.3881 0.3551 -0.1883 -0.1163 0.0313  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C O   
18670 C  CB  . ARG C  782 0.6384 0.3855 0.3345 -0.1783 -0.1121 0.0269  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C CB  
18671 C  CG  . ARG C  782 0.6114 0.3778 0.3345 -0.1686 -0.1065 0.0295  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C CG  
18672 C  CD  . ARG C  782 0.5949 0.3688 0.3230 -0.1560 -0.0972 0.0258  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C CD  
18673 N  NE  . ARG C  782 0.5782 0.3714 0.3254 -0.1550 -0.1008 0.0315  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C NE  
18674 C  CZ  . ARG C  782 0.5739 0.3704 0.3186 -0.1510 -0.0989 0.0302  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C CZ  
18675 N  NH1 . ARG C  782 0.5839 0.3666 0.3090 -0.1472 -0.0929 0.0233  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C NH1 
18676 N  NH2 . ARG C  782 0.5595 0.3732 0.3228 -0.1506 -0.1025 0.0360  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG C NH2 
18677 N  N   . LYS C  783 0.6287 0.3993 0.3671 -0.1941 -0.1290 0.0439  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C N   
18678 C  CA  . LYS C  783 0.6150 0.3975 0.3762 -0.1923 -0.1272 0.0484  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C CA  
18679 C  C   . LYS C  783 0.5900 0.3870 0.3684 -0.1786 -0.1168 0.0473  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C C   
18680 O  O   . LYS C  783 0.5742 0.3874 0.3689 -0.1748 -0.1171 0.0511  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C O   
18681 C  CB  . LYS C  783 0.6121 0.4091 0.3937 -0.2016 -0.1384 0.0586  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C CB  
18682 C  CG  . LYS C  783 0.6380 0.4211 0.4013 -0.2160 -0.1504 0.0600  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C CG  
18683 C  CD  . LYS C  783 0.6377 0.4330 0.4220 -0.2261 -0.1613 0.0703  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C CD  
18684 C  CE  . LYS C  783 0.6665 0.4430 0.4292 -0.2403 -0.1712 0.0697  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C CE  
18685 N  NZ  . LYS C  783 0.6683 0.4581 0.4474 -0.2511 -0.1855 0.0806  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS C NZ  
18686 N  N   . GLN C  784 0.5874 0.3780 0.3617 -0.1712 -0.1075 0.0422  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C N   
18687 C  CA  . GLN C  784 0.5660 0.3688 0.3544 -0.1588 -0.0980 0.0409  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C CA  
18688 C  C   . GLN C  784 0.5485 0.3716 0.3654 -0.1585 -0.0990 0.0486  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C C   
18689 O  O   . GLN C  784 0.5518 0.3780 0.3793 -0.1657 -0.1038 0.0542  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C O   
18690 C  CB  . GLN C  784 0.5686 0.3608 0.3481 -0.1524 -0.0894 0.0355  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C CB  
18691 C  CG  . GLN C  784 0.5879 0.3586 0.3402 -0.1527 -0.0874 0.0283  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C CG  
18692 C  CD  . GLN C  784 0.5868 0.3563 0.3296 -0.1481 -0.0853 0.0242  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C CD  
18693 O  OE1 . GLN C  784 0.5685 0.3531 0.3249 -0.1412 -0.0826 0.0253  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C OE1 
18694 N  NE2 . GLN C  784 0.6075 0.3582 0.3264 -0.1520 -0.0860 0.0194  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN C NE2 
18695 N  N   . ILE C  785 0.5305 0.3672 0.3603 -0.1502 -0.0941 0.0488  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C N   
18696 C  CA  . ILE C  785 0.5140 0.3698 0.3712 -0.1490 -0.0936 0.0558  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C CA  
18697 C  C   . ILE C  785 0.5089 0.3686 0.3793 -0.1476 -0.0885 0.0583  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C C   
18698 O  O   . ILE C  785 0.5066 0.3756 0.3953 -0.1531 -0.0921 0.0657  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C O   
18699 C  CB  . ILE C  785 0.4976 0.3640 0.3631 -0.1396 -0.0874 0.0540  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C CB  
18700 C  CG1 . ILE C  785 0.5010 0.3667 0.3583 -0.1415 -0.0926 0.0534  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C CG1 
18701 C  CG2 . ILE C  785 0.4823 0.3663 0.3752 -0.1378 -0.0850 0.0606  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C CG2 
18702 C  CD1 . ILE C  785 0.4895 0.3595 0.3462 -0.1320 -0.0860 0.0490  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE C CD1 
18703 N  N   . SER C  786 0.5078 0.3607 0.3696 -0.1405 -0.0803 0.0529  ? ? ? ? ? ? 1029 SER C N   
18704 C  CA  . SER C  786 0.5029 0.3598 0.3765 -0.1386 -0.0747 0.0554  ? ? ? ? ? ? 1029 SER C CA  
18705 C  C   . SER C  786 0.5161 0.3660 0.3891 -0.1479 -0.0798 0.0591  ? ? ? ? ? ? 1029 SER C C   
18706 O  O   . SER C  786 0.5121 0.3698 0.4024 -0.1501 -0.0783 0.0647  ? ? ? ? ? ? 1029 SER C O   
18707 C  CB  . SER C  786 0.5006 0.3509 0.3632 -0.1292 -0.0657 0.0491  ? ? ? ? ? ? 1029 SER C CB  
18708 O  OG  . SER C  786 0.5154 0.3485 0.3578 -0.1304 -0.0658 0.0447  ? ? ? ? ? ? 1029 SER C OG  
18709 N  N   . THR C  787 0.5331 0.3677 0.3861 -0.1539 -0.0856 0.0560  ? ? ? ? ? ? 1030 THR C N   
18710 C  CA  . THR C  787 0.5482 0.3731 0.3972 -0.1629 -0.0901 0.0583  ? ? ? ? ? ? 1030 THR C CA  
18711 C  C   . THR C  787 0.5563 0.3840 0.4104 -0.1745 -0.1017 0.0640  ? ? ? ? ? ? 1030 THR C C   
18712 O  O   . THR C  787 0.5631 0.3912 0.4256 -0.1828 -0.1064 0.0693  ? ? ? ? ? ? 1030 THR C O   
18713 C  CB  . THR C  787 0.5652 0.3689 0.3876 -0.1631 -0.0888 0.0511  ? ? ? ? ? ? 1030 THR C CB  
18714 O  OG1 . THR C  787 0.5752 0.3706 0.3809 -0.1664 -0.0942 0.0476  ? ? ? ? ? ? 1030 THR C OG1 
18715 C  CG2 . THR C  787 0.5582 0.3589 0.3746 -0.1515 -0.0783 0.0457  ? ? ? ? ? ? 1030 THR C CG2 
18716 N  N   . GLY C  788 0.5564 0.3861 0.4053 -0.1756 -0.1068 0.0634  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY C N   
18717 C  CA  . GLY C  788 0.5650 0.3979 0.4184 -0.1870 -0.1190 0.0696  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY C CA  
18718 C  C   . GLY C  788 0.5900 0.4026 0.4177 -0.1969 -0.1263 0.0661  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY C C   
18719 O  O   . GLY C  788 0.6014 0.4135 0.4291 -0.2080 -0.1374 0.0709  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY C O   
18720 N  N   . VAL C  789 0.5997 0.3948 0.4049 -0.1928 -0.1199 0.0577  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL C N   
18721 C  CA  . VAL C  789 0.6252 0.3986 0.4045 -0.2015 -0.1248 0.0535  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL C CA  
18722 C  C   . VAL C  789 0.6313 0.3895 0.3865 -0.1937 -0.1170 0.0439  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL C C   
18723 O  O   . VAL C  789 0.6153 0.3801 0.3763 -0.1818 -0.1077 0.0411  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL C O   
18724 C  CB  . VAL C  789 0.6335 0.3987 0.4132 -0.2051 -0.1232 0.0540  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL C CB  
18725 C  CG1 . VAL C  789 0.6238 0.4064 0.4319 -0.2105 -0.1283 0.0639  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL C CG1 
18726 C  CG2 . VAL C  789 0.6250 0.3863 0.4019 -0.1927 -0.1102 0.0485  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL C CG2 
18727 N  N   . PRO C  790 0.6556 0.3928 0.3837 -0.2005 -0.1204 0.0389  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO C N   
18728 C  CA  . PRO C  790 0.6634 0.3857 0.3690 -0.1938 -0.1129 0.0302  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO C CA  
18729 C  C   . PRO C  790 0.6651 0.3764 0.3642 -0.1860 -0.1025 0.0250  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO C C   
18730 O  O   . PRO C  790 0.6639 0.3761 0.3718 -0.1873 -0.1018 0.0275  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO C O   
18731 C  CB  . PRO C  790 0.6926 0.3944 0.3716 -0.2058 -0.1203 0.0275  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO C CB  
18732 C  CG  . PRO C  790 0.6951 0.4066 0.3859 -0.2180 -0.1333 0.0357  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO C CG  
18733 C  CD  . PRO C  790 0.6783 0.4047 0.3954 -0.2157 -0.1318 0.0414  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO C CD  
18734 N  N   . MET C  791 0.6680 0.3694 0.3524 -0.1778 -0.0944 0.0181  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C N   
18735 C  CA  . MET C  791 0.6743 0.3619 0.3492 -0.1711 -0.0851 0.0130  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C CA  
18736 C  C   . MET C  791 0.7012 0.3670 0.3576 -0.1815 -0.0882 0.0110  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C C   
18737 O  O   . MET C  791 0.7190 0.3755 0.3620 -0.1925 -0.0961 0.0109  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C O   
18738 C  CB  . MET C  791 0.6767 0.3559 0.3381 -0.1622 -0.0769 0.0064  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C CB  
18739 C  CG  . MET C  791 0.6518 0.3509 0.3300 -0.1523 -0.0737 0.0079  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C CG  
18740 S  SD  . MET C  791 0.6566 0.3454 0.3195 -0.1431 -0.0646 0.0007  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C SD  
18741 C  CE  . MET C  791 0.6708 0.3541 0.3189 -0.1529 -0.0721 0.0002  ? ? ? ? ? ? 1034 MET C CE  
18742 N  N   . ASP C  792 0.7058 0.3622 0.3601 -0.1780 -0.0820 0.0092  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C N   
18743 C  CA  . ASP C  792 0.7312 0.3665 0.3692 -0.1875 -0.0843 0.0074  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C CA  
18744 C  C   . ASP C  792 0.7447 0.3595 0.3648 -0.1801 -0.0735 0.0002  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C C   
18745 O  O   . ASP C  792 0.7386 0.3532 0.3654 -0.1725 -0.0666 0.0004  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C O   
18746 C  CB  . ASP C  792 0.7249 0.3684 0.3801 -0.1913 -0.0873 0.0134  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C CB  
18747 C  CG  . ASP C  792 0.7509 0.3718 0.3904 -0.2002 -0.0882 0.0113  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C CG  
18748 O  OD1 . ASP C  792 0.7765 0.3759 0.3914 -0.2076 -0.0900 0.0062  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C OD1 
18749 O  OD2 . ASP C  792 0.7464 0.3708 0.3980 -0.2002 -0.0869 0.0150  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP C OD2 
18750 N  N   . PRO C  793 0.7638 0.3612 0.3612 -0.1822 -0.0717 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO C N   
18751 C  CA  . PRO C  793 0.7807 0.3560 0.3597 -0.1763 -0.0610 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO C CA  
18752 C  C   . PRO C  793 0.8065 0.3587 0.3705 -0.1843 -0.0608 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO C C   
18753 O  O   . PRO C  793 0.8212 0.3544 0.3724 -0.1795 -0.0514 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO C O   
18754 C  CB  . PRO C  793 0.7937 0.3591 0.3539 -0.1780 -0.0602 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO C CB  
18755 C  CG  . PRO C  793 0.7959 0.3689 0.3559 -0.1904 -0.0731 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO C CG  
18756 C  CD  . PRO C  793 0.7713 0.3692 0.3594 -0.1908 -0.0798 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO C CD  
18757 N  N   . SER C  794 0.8116 0.3660 0.3791 -0.1963 -0.0707 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 1037 SER C N   
18758 C  CA  . SER C  794 0.8383 0.3696 0.3900 -0.2054 -0.0712 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 1037 SER C CA  
18759 C  C   . SER C  794 0.8380 0.3616 0.3937 -0.1967 -0.0612 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 1037 SER C C   
18760 O  O   . SER C  794 0.8609 0.3633 0.4029 -0.2025 -0.0595 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 1037 SER C O   
18761 C  CB  . SER C  794 0.8390 0.3789 0.3999 -0.2189 -0.0841 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 1037 SER C CB  
18762 O  OG  . SER C  794 0.8248 0.3754 0.4059 -0.2156 -0.0826 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 1037 SER C OG  
18763 N  N   . VAL C  795 0.8130 0.3536 0.3876 -0.1833 -0.0551 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL C N   
18764 C  CA  . VAL C  795 0.8147 0.3471 0.3917 -0.1752 -0.0460 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL C CA  
18765 C  C   . VAL C  795 0.8003 0.3393 0.3824 -0.1600 -0.0368 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL C C   
18766 O  O   . VAL C  795 0.7798 0.3381 0.3731 -0.1552 -0.0387 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL C O   
18767 C  CB  . VAL C  795 0.8013 0.3472 0.3982 -0.1764 -0.0492 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL C CB  
18768 C  CG1 . VAL C  795 0.7888 0.3540 0.4002 -0.1855 -0.0604 0.0013  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL C CG1 
18769 C  CG2 . VAL C  795 0.7804 0.3394 0.3932 -0.1622 -0.0417 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL C CG2 
18770 N  N   . LYS C  796 0.8116 0.3344 0.3862 -0.1524 -0.0269 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C N   
18771 C  CA  . LYS C  796 0.7990 0.3277 0.3804 -0.1377 -0.0181 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C CA  
18772 C  C   . LYS C  796 0.7811 0.3229 0.3811 -0.1283 -0.0152 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C C   
18773 O  O   . LYS C  796 0.7886 0.3232 0.3895 -0.1309 -0.0149 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C O   
18774 C  CB  . LYS C  796 0.8239 0.3261 0.3862 -0.1345 -0.0082 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C CB  
18775 C  CG  . LYS C  796 0.8469 0.3318 0.3874 -0.1454 -0.0108 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C CG  
18776 C  CD  . LYS C  796 0.8698 0.3305 0.3923 -0.1414 0.0000  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C CD  
18777 C  CE  . LYS C  796 0.8928 0.3375 0.3918 -0.1536 -0.0038 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C CE  
18778 N  NZ  . LYS C  796 0.9172 0.3361 0.3978 -0.1491 0.0087  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS C NZ  
18779 N  N   . ILE C  797 0.7591 0.3192 0.3729 -0.1177 -0.0130 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C N   
18780 C  CA  . ILE C  797 0.7469 0.3155 0.3742 -0.1086 -0.0095 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C CA  
18781 C  C   . ILE C  797 0.7587 0.3120 0.3800 -0.0989 0.0002  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C C   
18782 O  O   . ILE C  797 0.7528 0.3099 0.3760 -0.0908 0.0045  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C O   
18783 C  CB  . ILE C  797 0.7183 0.3143 0.3644 -0.1033 -0.0130 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C CB  
18784 C  CG1 . ILE C  797 0.7106 0.3186 0.3625 -0.1137 -0.0219 0.0009  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C CG1 
18785 C  CG2 . ILE C  797 0.7077 0.3119 0.3660 -0.0952 -0.0103 0.0034  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C CG2 
18786 C  CD1 . ILE C  797 0.6849 0.3181 0.3536 -0.1101 -0.0253 0.0041  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE C CD1 
18787 N  N   . LYS C  798 0.7760 0.3118 0.3909 -0.0999 0.0040  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C N   
18788 C  CA  . LYS C  798 0.7874 0.3090 0.3994 -0.0904 0.0135  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C CA  
18789 C  C   . LYS C  798 0.7725 0.3073 0.4002 -0.0822 0.0138  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C C   
18790 O  O   . LYS C  798 0.7696 0.3053 0.4036 -0.0712 0.0194  0.0003  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C O   
18791 C  CB  . LYS C  798 0.8166 0.3102 0.4122 -0.0966 0.0175  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C CB  
18792 C  CG  . LYS C  798 0.8376 0.3132 0.4129 -0.1063 0.0174  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C CG  
18793 C  CD  . LYS C  798 0.8431 0.3115 0.4127 -0.0983 0.0258  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C CD  
18794 C  CE  . LYS C  798 0.8679 0.3151 0.4141 -0.1075 0.0273  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C CE  
18795 N  NZ  . LYS C  798 0.8633 0.3138 0.4098 -0.0993 0.0335  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS C NZ  
18796 N  N   . GLN C  799 0.7640 0.3089 0.3984 -0.0877 0.0077  0.0028  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C N   
18797 C  CA  . GLN C  799 0.7512 0.3081 0.3986 -0.0805 0.0080  0.0091  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C CA  
18798 C  C   . GLN C  799 0.7299 0.3097 0.3894 -0.0838 0.0010  0.0128  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C C   
18799 O  O   . GLN C  799 0.7314 0.3122 0.3903 -0.0937 -0.0037 0.0134  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C O   
18800 C  CB  . GLN C  799 0.7682 0.3086 0.4110 -0.0818 0.0112  0.0117  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C CB  
18801 C  CG  . GLN C  799 0.7569 0.3090 0.4113 -0.0761 0.0107  0.0187  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C CG  
18802 C  CD  . GLN C  799 0.7738 0.3099 0.4237 -0.0783 0.0134  0.0218  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C CD  
18803 O  OE1 . GLN C  799 0.7809 0.3118 0.4272 -0.0881 0.0106  0.0220  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C OE1 
18804 N  NE2 . GLN C  799 0.7808 0.3091 0.4318 -0.0691 0.0189  0.0247  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN C NE2 
18805 N  N   . TRP C  800 0.7109 0.3087 0.3820 -0.0754 0.0007  0.0155  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C N   
18806 C  CA  . TRP C  800 0.6916 0.3102 0.3740 -0.0773 -0.0043 0.0189  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CA  
18807 C  C   . TRP C  800 0.6952 0.3122 0.3801 -0.0799 -0.0045 0.0240  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C C   
18808 O  O   . TRP C  800 0.7055 0.3120 0.3876 -0.0753 -0.0006 0.0266  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C O   
18809 C  CB  . TRP C  800 0.6739 0.3092 0.3660 -0.0677 -0.0040 0.0203  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CB  
18810 C  CG  . TRP C  800 0.6664 0.3077 0.3589 -0.0656 -0.0043 0.0157  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CG  
18811 C  CD1 . TRP C  800 0.6687 0.3060 0.3600 -0.0576 -0.0001 0.0136  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CD1 
18812 C  CD2 . TRP C  800 0.6557 0.3082 0.3508 -0.0714 -0.0089 0.0134  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CD2 
18813 N  NE1 . TRP C  800 0.6608 0.3052 0.3527 -0.0584 -0.0014 0.0097  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C NE1 
18814 C  CE2 . TRP C  800 0.6527 0.3065 0.3466 -0.0667 -0.0070 0.0096  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CE2 
18815 C  CE3 . TRP C  800 0.6488 0.3104 0.3482 -0.0799 -0.0141 0.0147  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CE3 
18816 C  CZ2 . TRP C  800 0.6436 0.3069 0.3390 -0.0706 -0.0105 0.0069  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CZ2 
18817 C  CZ3 . TRP C  800 0.6395 0.3110 0.3416 -0.0835 -0.0178 0.0124  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CZ3 
18818 C  CH2 . TRP C  800 0.6372 0.3092 0.3366 -0.0790 -0.0162 0.0085  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP C CH2 
18819 N  N   . SER C  801 0.6874 0.3146 0.3782 -0.0874 -0.0088 0.0260  ? ? ? ? ? ? 1044 SER C N   
18820 C  CA  . SER C  801 0.6878 0.3171 0.3832 -0.0893 -0.0085 0.0316  ? ? ? ? ? ? 1044 SER C CA  
18821 C  C   . SER C  801 0.6702 0.3196 0.3777 -0.0929 -0.0120 0.0342  ? ? ? ? ? ? 1044 SER C C   
18822 O  O   . SER C  801 0.6595 0.3196 0.3715 -0.0954 -0.0154 0.0318  ? ? ? ? ? ? 1044 SER C O   
18823 C  CB  . SER C  801 0.7078 0.3186 0.3954 -0.0971 -0.0078 0.0319  ? ? ? ? ? ? 1044 SER C CB  
18824 O  OG  . SER C  801 0.7087 0.3212 0.3975 -0.1082 -0.0127 0.0306  ? ? ? ? ? ? 1044 SER C OG  
18825 N  N   . ALA C  802 0.6681 0.3221 0.3809 -0.0930 -0.0106 0.0394  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA C N   
18826 C  CA  . ALA C  802 0.6527 0.3248 0.3773 -0.0955 -0.0122 0.0420  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA C CA  
18827 C  C   . ALA C  802 0.6471 0.3264 0.3782 -0.1043 -0.0169 0.0404  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA C C   
18828 O  O   . ALA C  802 0.6317 0.3276 0.3735 -0.1047 -0.0184 0.0412  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA C O   
18829 C  CB  . ALA C  802 0.6567 0.3283 0.3844 -0.0973 -0.0093 0.0477  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA C CB  
18830 N  N   . LYS C  803 0.6603 0.3271 0.3852 -0.1118 -0.0196 0.0384  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C N   
18831 C  CA  . LYS C  803 0.6563 0.3306 0.3887 -0.1212 -0.0250 0.0388  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C CA  
18832 C  C   . LYS C  803 0.6441 0.3289 0.3785 -0.1186 -0.0277 0.0353  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C C   
18833 O  O   . LYS C  803 0.6365 0.3319 0.3796 -0.1245 -0.0323 0.0361  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C O   
18834 C  CB  . LYS C  803 0.6751 0.3330 0.3988 -0.1308 -0.0282 0.0374  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C CB  
18835 C  CG  . LYS C  803 0.6884 0.3297 0.3959 -0.1290 -0.0275 0.0316  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C CG  
18836 C  CD  . LYS C  803 0.7064 0.3334 0.4057 -0.1404 -0.0317 0.0301  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C CD  
18837 C  CE  . LYS C  803 0.7270 0.3308 0.4076 -0.1395 -0.0286 0.0248  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C CE  
18838 N  NZ  . LYS C  803 0.7457 0.3358 0.4196 -0.1522 -0.0329 0.0246  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS C NZ  
18839 N  N   . TYR C  804 0.6424 0.3245 0.3698 -0.1098 -0.0249 0.0318  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C N   
18840 C  CA  . TYR C  804 0.6325 0.3228 0.3606 -0.1074 -0.0270 0.0281  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CA  
18841 C  C   . TYR C  804 0.6142 0.3213 0.3520 -0.0993 -0.0249 0.0294  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C C   
18842 O  O   . TYR C  804 0.6045 0.3194 0.3439 -0.0954 -0.0257 0.0266  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C O   
18843 C  CB  . TYR C  804 0.6443 0.3196 0.3582 -0.1039 -0.0252 0.0229  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CB  
18844 C  CG  . TYR C  804 0.6647 0.3215 0.3661 -0.1128 -0.0273 0.0203  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CG  
18845 C  CD1 . TYR C  804 0.6667 0.3260 0.3697 -0.1235 -0.0338 0.0207  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CD1 
18846 C  CD2 . TYR C  804 0.6830 0.3194 0.3708 -0.1105 -0.0230 0.0175  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CD2 
18847 C  CE1 . TYR C  804 0.6870 0.3288 0.3771 -0.1324 -0.0364 0.0182  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CE1 
18848 C  CE2 . TYR C  804 0.7033 0.3215 0.3781 -0.1189 -0.0244 0.0146  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CE2 
18849 C  CZ  . TYR C  804 0.7057 0.3263 0.3807 -0.1302 -0.0314 0.0147  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C CZ  
18850 O  OH  . TYR C  804 0.7284 0.3295 0.3886 -0.1396 -0.0335 0.0117  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR C OH  
18851 N  N   . PHE C  805 0.6106 0.3226 0.3541 -0.0970 -0.0221 0.0335  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C N   
18852 C  CA  . PHE C  805 0.5956 0.3220 0.3464 -0.0904 -0.0202 0.0344  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CA  
18853 C  C   . PHE C  805 0.5860 0.3256 0.3496 -0.0942 -0.0199 0.0383  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C C   
18854 O  O   . PHE C  805 0.5923 0.3289 0.3594 -0.1010 -0.0201 0.0416  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C O   
18855 C  CB  . PHE C  805 0.6003 0.3211 0.3451 -0.0827 -0.0163 0.0357  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CB  
18856 C  CG  . PHE C  805 0.6059 0.3179 0.3422 -0.0766 -0.0156 0.0323  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CG  
18857 C  CD1 . PHE C  805 0.5968 0.3166 0.3347 -0.0685 -0.0149 0.0312  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CD1 
18858 C  CD2 . PHE C  805 0.6213 0.3167 0.3483 -0.0792 -0.0154 0.0304  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CD2 
18859 C  CE1 . PHE C  805 0.6021 0.3143 0.3344 -0.0626 -0.0138 0.0288  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CE1 
18860 C  CE2 . PHE C  805 0.6278 0.3140 0.3477 -0.0731 -0.0134 0.0275  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CE2 
18861 C  CZ  . PHE C  805 0.6177 0.3129 0.3412 -0.0645 -0.0125 0.0270  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE C CZ  
18862 N  N   . ASN C  806 0.5717 0.3254 0.3427 -0.0900 -0.0189 0.0381  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C N   
18863 C  CA  . ASN C  806 0.5639 0.3290 0.3467 -0.0924 -0.0167 0.0418  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C CA  
18864 C  C   . ASN C  806 0.5694 0.3311 0.3488 -0.0895 -0.0115 0.0450  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C C   
18865 O  O   . ASN C  806 0.5692 0.3349 0.3562 -0.0931 -0.0086 0.0489  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C O   
18866 C  CB  . ASN C  806 0.5483 0.3283 0.3397 -0.0892 -0.0167 0.0403  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C CB  
18867 C  CG  . ASN C  806 0.5424 0.3279 0.3400 -0.0936 -0.0217 0.0386  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C CG  
18868 O  OD1 . ASN C  806 0.5452 0.3310 0.3492 -0.1011 -0.0245 0.0412  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C OD1 
18869 N  ND2 . ASN C  806 0.5351 0.3248 0.3309 -0.0892 -0.0232 0.0349  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN C ND2 
18870 N  N   . GLY C  807 0.5752 0.3294 0.3435 -0.0831 -0.0103 0.0440  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY C N   
18871 C  CA  . GLY C  807 0.5793 0.3323 0.3433 -0.0794 -0.0061 0.0470  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY C CA  
18872 C  C   . GLY C  807 0.5796 0.3308 0.3351 -0.0713 -0.0068 0.0451  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY C C   
18873 O  O   . GLY C  807 0.5788 0.3273 0.3316 -0.0685 -0.0096 0.0420  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY C O   
18874 N  N   . THR C  808 0.5819 0.3343 0.3331 -0.0678 -0.0041 0.0475  ? ? ? ? ? ? 1051 THR C N   
18875 C  CA  . THR C  808 0.5854 0.3347 0.3284 -0.0608 -0.0055 0.0474  ? ? ? ? ? ? 1051 THR C CA  
18876 C  C   . THR C  808 0.5851 0.3399 0.3250 -0.0589 -0.0031 0.0493  ? ? ? ? ? ? 1051 THR C C   
18877 O  O   . THR C  808 0.5866 0.3432 0.3283 -0.0628 0.0008  0.0515  ? ? ? ? ? ? 1051 THR C O   
18878 C  CB  . THR C  808 0.6009 0.3354 0.3352 -0.0595 -0.0051 0.0505  ? ? ? ? ? ? 1051 THR C CB  
18879 O  OG1 . THR C  808 0.6053 0.3377 0.3329 -0.0527 -0.0065 0.0520  ? ? ? ? ? ? 1051 THR C OG1 
18880 C  CG2 . THR C  808 0.6100 0.3392 0.3425 -0.0642 -0.0014 0.0548  ? ? ? ? ? ? 1051 THR C CG2 
18881 N  N   . ASN C  809 0.5841 0.3413 0.3193 -0.0531 -0.0055 0.0487  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C N   
18882 C  CA  . ASN C  809 0.5873 0.3472 0.3164 -0.0517 -0.0041 0.0505  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C CA  
18883 C  C   . ASN C  809 0.6033 0.3521 0.3228 -0.0528 -0.0016 0.0558  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C C   
18884 O  O   . ASN C  809 0.6120 0.3509 0.3286 -0.0520 -0.0026 0.0581  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C O   
18885 C  CB  . ASN C  809 0.5851 0.3484 0.3112 -0.0458 -0.0086 0.0494  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C CB  
18886 C  CG  . ASN C  809 0.5921 0.3472 0.3155 -0.0416 -0.0117 0.0512  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C CG  
18887 O  OD1 . ASN C  809 0.5990 0.3519 0.3165 -0.0373 -0.0145 0.0542  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C OD1 
18888 N  ND2 . ASN C  809 0.5916 0.3416 0.3194 -0.0429 -0.0113 0.0498  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN C ND2 
18889 N  N   . ILE C  810 0.6085 0.3580 0.3225 -0.0548 0.0021  0.0578  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C N   
18890 C  CA  . ILE C  810 0.6250 0.3640 0.3278 -0.0555 0.0045  0.0632  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C CA  
18891 C  C   . ILE C  810 0.6343 0.3662 0.3288 -0.0501 -0.0006 0.0662  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C C   
18892 O  O   . ILE C  810 0.6295 0.3666 0.3239 -0.0457 -0.0054 0.0646  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C O   
18893 C  CB  . ILE C  810 0.6305 0.3712 0.3260 -0.0576 0.0094  0.0643  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C CB  
18894 C  CG1 . ILE C  810 0.6294 0.3752 0.3179 -0.0542 0.0057  0.0624  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C CG1 
18895 C  CG2 . ILE C  810 0.6209 0.3690 0.3276 -0.0622 0.0151  0.0618  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C CG2 
18896 C  CD1 . ILE C  810 0.6356 0.3820 0.3163 -0.0571 0.0114  0.0623  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE C CD1 
18897 N  N   . LEU C  811 0.6477 0.3678 0.3367 -0.0503 0.0003  0.0709  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C N   
18898 C  CA  . LEU C  811 0.6577 0.3705 0.3403 -0.0450 -0.0041 0.0749  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C CA  
18899 C  C   . LEU C  811 0.6746 0.3800 0.3433 -0.0448 -0.0036 0.0812  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C C   
18900 O  O   . LEU C  811 0.6839 0.3838 0.3475 -0.0404 -0.0077 0.0856  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C O   
18901 C  CB  . LEU C  811 0.6622 0.3652 0.3487 -0.0446 -0.0037 0.0759  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C CB  
18902 C  CG  . LEU C  811 0.6500 0.3566 0.3475 -0.0465 -0.0036 0.0702  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C CG  
18903 C  CD1 . LEU C  811 0.6594 0.3530 0.3570 -0.0472 -0.0025 0.0715  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C CD1 
18904 C  CD2 . LEU C  811 0.6387 0.3541 0.3412 -0.0415 -0.0079 0.0664  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU C CD2 
18905 N  N   . GLY C  812 0.6797 0.3845 0.3424 -0.0495 0.0016  0.0821  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY C N   
18906 C  CA  . GLY C  812 0.6971 0.3948 0.3440 -0.0497 0.0022  0.0877  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY C CA  
18907 C  C   . GLY C  812 0.7112 0.3958 0.3542 -0.0496 0.0034  0.0937  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY C C   
18908 O  O   . GLY C  812 0.7260 0.4031 0.3581 -0.0470 0.0003  0.0997  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY C O   
18909 N  N   . ARG C  813 0.7073 0.3890 0.3595 -0.0528 0.0076  0.0922  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C N   
18910 C  CA  . ARG C  813 0.7210 0.3897 0.3701 -0.0540 0.0100  0.0974  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C CA  
18911 C  C   . ARG C  813 0.7313 0.3952 0.3739 -0.0595 0.0173  0.1005  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C C   
18912 O  O   . ARG C  813 0.7477 0.3999 0.3820 -0.0602 0.0195  0.1066  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C O   
18913 C  CB  . ARG C  813 0.7143 0.3803 0.3754 -0.0550 0.0101  0.0945  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C CB  
18914 C  CG  . ARG C  813 0.7123 0.3769 0.3761 -0.0486 0.0043  0.0938  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C CG  
18915 C  CD  . ARG C  813 0.7117 0.3692 0.3830 -0.0494 0.0049  0.0916  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C CD  
18916 N  NE  . ARG C  813 0.7135 0.3679 0.3858 -0.0424 0.0007  0.0923  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C NE  
18917 C  CZ  . ARG C  813 0.7072 0.3606 0.3870 -0.0409 -0.0001 0.0877  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C CZ  
18918 N  NH1 . ARG C  813 0.6991 0.3545 0.3849 -0.0463 0.0016  0.0822  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C NH1 
18919 N  NH2 . ARG C  813 0.7100 0.3601 0.3915 -0.0341 -0.0027 0.0888  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG C NH2 
18920 N  N   . GLY C  814 0.7221 0.3950 0.3691 -0.0632 0.0216  0.0967  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY C N   
18921 C  CA  . GLY C  814 0.7315 0.4012 0.3729 -0.0681 0.0299  0.0992  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY C CA  
18922 C  C   . GLY C  814 0.7259 0.3966 0.3812 -0.0737 0.0358  0.0983  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY C C   
18923 O  O   . GLY C  814 0.7187 0.3894 0.3848 -0.0742 0.0328  0.0967  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY C O   
18924 N  N   . ALA C  815 0.7303 0.4015 0.3854 -0.0781 0.0443  0.0997  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA C N   
18925 C  CA  . ALA C  815 0.7236 0.3982 0.3949 -0.0836 0.0495  0.0993  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA C CA  
18926 C  C   . ALA C  815 0.7366 0.3995 0.4076 -0.0869 0.0523  0.1047  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA C C   
18927 O  O   . ALA C  815 0.7320 0.3963 0.4171 -0.0917 0.0543  0.1048  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA C O   
18928 C  CB  . ALA C  815 0.7211 0.4025 0.3965 -0.0867 0.0580  0.0984  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA C CB  
18929 N  N   . GLY C  816 0.7537 0.4047 0.4088 -0.0846 0.0520  0.1096  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY C N   
18930 C  CA  . GLY C  816 0.7666 0.4058 0.4214 -0.0876 0.0548  0.1148  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY C CA  
18931 C  C   . GLY C  816 0.7717 0.4019 0.4224 -0.0839 0.0478  0.1161  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY C C   
18932 O  O   . GLY C  816 0.7872 0.4050 0.4314 -0.0847 0.0498  0.1216  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY C O   
18933 N  N   . TYR C  817 0.7597 0.3956 0.4144 -0.0797 0.0402  0.1114  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C N   
18934 C  CA  . TYR C  817 0.7656 0.3926 0.4162 -0.0750 0.0343  0.1128  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CA  
18935 C  C   . TYR C  817 0.7706 0.3878 0.4282 -0.0785 0.0352  0.1136  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C C   
18936 O  O   . TYR C  817 0.7830 0.3880 0.4347 -0.0759 0.0338  0.1172  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C O   
18937 C  CB  . TYR C  817 0.7510 0.3869 0.4063 -0.0701 0.0274  0.1071  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CB  
18938 C  CG  . TYR C  817 0.7570 0.3849 0.4088 -0.0641 0.0220  0.1087  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CG  
18939 C  CD1 . TYR C  817 0.7676 0.3916 0.4079 -0.0588 0.0191  0.1138  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CD1 
18940 C  CD2 . TYR C  817 0.7526 0.3768 0.4128 -0.0638 0.0198  0.1052  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CD2 
18941 C  CE1 . TYR C  817 0.7728 0.3904 0.4124 -0.0527 0.0144  0.1160  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CE1 
18942 C  CE2 . TYR C  817 0.7586 0.3751 0.4166 -0.0577 0.0161  0.1065  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CE2 
18943 C  CZ  . TYR C  817 0.7680 0.3818 0.4170 -0.0519 0.0135  0.1122  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C CZ  
18944 O  OH  . TYR C  817 0.7744 0.3811 0.4233 -0.0455 0.0103  0.1146  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR C OH  
18945 N  N   . VAL C  818 0.7618 0.3840 0.4321 -0.0848 0.0374  0.1104  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL C N   
18946 C  CA  . VAL C  818 0.7678 0.3807 0.4446 -0.0899 0.0383  0.1110  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL C CA  
18947 C  C   . VAL C  818 0.7814 0.3874 0.4558 -0.0947 0.0455  0.1173  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL C C   
18948 O  O   . VAL C  818 0.7773 0.3911 0.4572 -0.0986 0.0505  0.1180  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL C O   
18949 C  CB  . VAL C  818 0.7524 0.3749 0.4443 -0.0951 0.0360  0.1051  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL C CB  
18950 C  CG1 . VAL C  818 0.7596 0.3729 0.4583 -0.1024 0.0365  0.1057  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL C CG1 
18951 C  CG2 . VAL C  818 0.7408 0.3687 0.4333 -0.0901 0.0295  0.0991  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL C CG2 
18952 N  N   . LEU C  819 0.7984 0.3892 0.4649 -0.0940 0.0466  0.1222  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C N   
18953 C  CA  . LEU C  819 0.8140 0.3966 0.4755 -0.0976 0.0538  0.1292  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C CA  
18954 C  C   . LEU C  819 0.8133 0.3970 0.4881 -0.1066 0.0587  0.1298  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C C   
18955 O  O   . LEU C  819 0.8088 0.3915 0.4942 -0.1110 0.0556  0.1266  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C O   
18956 C  CB  . LEU C  819 0.8332 0.3988 0.4830 -0.0944 0.0536  0.1350  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C CB  
18957 C  CG  . LEU C  819 0.8344 0.3994 0.4734 -0.0855 0.0479  0.1354  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C CG  
18958 C  CD1 . LEU C  819 0.8509 0.3994 0.4833 -0.0821 0.0466  0.1403  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C CD1 
18959 C  CD2 . LEU C  819 0.8370 0.4077 0.4647 -0.0830 0.0495  0.1383  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU C CD2 
18960 N  N   . LYS C  820 0.8198 0.4044 0.4931 -0.1093 0.0664  0.1344  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C N   
18961 C  CA  . LYS C  820 0.8176 0.4070 0.5053 -0.1172 0.0724  0.1358  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C CA  
18962 C  C   . LYS C  820 0.8380 0.4150 0.5175 -0.1195 0.0806  0.1437  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C C   
18963 O  O   . LYS C  820 0.8493 0.4201 0.5121 -0.1148 0.0827  0.1472  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C O   
18964 C  CB  . LYS C  820 0.8035 0.4088 0.4972 -0.1168 0.0750  0.1329  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C CB  
18965 C  CG  . LYS C  820 0.7972 0.4115 0.5098 -0.1240 0.0809  0.1339  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C CG  
18966 C  CD  . LYS C  820 0.7813 0.4119 0.5008 -0.1223 0.0826  0.1300  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C CD  
18967 C  CE  . LYS C  820 0.7703 0.4127 0.5146 -0.1295 0.0855  0.1302  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C CE  
18968 N  NZ  . LYS C  820 0.7536 0.4120 0.5078 -0.1279 0.0861  0.1263  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS C NZ  
18969 N  N   . ASP C  821 0.8442 0.4167 0.5346 -0.1268 0.0848  0.1470  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C N   
18970 C  CA  . ASP C  821 0.8631 0.4250 0.5465 -0.1290 0.0938  0.1547  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C CA  
18971 C  C   . ASP C  821 0.8586 0.4314 0.5480 -0.1311 0.1025  0.1558  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C C   
18972 O  O   . ASP C  821 0.8435 0.4295 0.5515 -0.1351 0.1026  0.1527  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C O   
18973 C  CB  . ASP C  821 0.8719 0.4250 0.5660 -0.1365 0.0956  0.1580  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C CB  
18974 C  CG  . ASP C  821 0.8863 0.4343 0.5806 -0.1408 0.1068  0.1654  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C CG  
18975 O  OD1 . ASP C  821 0.8805 0.4379 0.5914 -0.1466 0.1127  0.1665  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C OD1 
18976 O  OD2 . ASP C  821 0.9043 0.4387 0.5819 -0.1380 0.1101  0.1707  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP C OD2 
18977 N  N   . GLN C  822 0.8723 0.4396 0.5462 -0.1287 0.1100  0.1602  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C N   
18978 C  CA  . GLN C  822 0.8666 0.4447 0.5431 -0.1289 0.1176  0.1592  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C CA  
18979 C  C   . GLN C  822 0.8717 0.4510 0.5630 -0.1360 0.1289  0.1639  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C C   
18980 O  O   . GLN C  822 0.8589 0.4517 0.5670 -0.1384 0.1331  0.1618  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C O   
18981 C  CB  . GLN C  822 0.8789 0.4514 0.5309 -0.1236 0.1205  0.1607  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C CB  
18982 C  CG  . GLN C  822 0.9027 0.4573 0.5371 -0.1231 0.1228  0.1680  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C CG  
18983 C  CD  . GLN C  822 0.9199 0.4676 0.5297 -0.1202 0.1285  0.1712  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C CD  
18984 O  OE1 . GLN C  822 0.9134 0.4696 0.5184 -0.1181 0.1298  0.1670  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C OE1 
18985 N  NE2 . GLN C  822 0.9431 0.4749 0.5364 -0.1203 0.1319  0.1787  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN C NE2 
18986 N  N   . ALA C  823 0.8902 0.4558 0.5766 -0.1391 0.1339  0.1706  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA C N   
18987 C  CA  . ALA C  823 0.8949 0.4614 0.5990 -0.1465 0.1440  0.1756  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA C CA  
18988 C  C   . ALA C  823 0.8742 0.4562 0.6071 -0.1516 0.1397  0.1720  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA C C   
18989 O  O   . ALA C  823 0.8645 0.4592 0.6121 -0.1532 0.1458  0.1713  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA C O   
18990 C  CB  . ALA C  823 0.9137 0.4641 0.6132 -0.1500 0.1461  0.1821  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA C CB  
18991 N  N   . THR C  824 0.8683 0.4489 0.6090 -0.1540 0.1292  0.1696  ? ? ? ? ? ? 1067 THR C N   
18992 C  CA  . THR C  824 0.8515 0.4456 0.6180 -0.1598 0.1245  0.1670  ? ? ? ? ? ? 1067 THR C CA  
18993 C  C   . THR C  824 0.8313 0.4401 0.6016 -0.1557 0.1181  0.1599  ? ? ? ? ? ? 1067 THR C C   
18994 O  O   . THR C  824 0.8167 0.4381 0.6081 -0.1601 0.1141  0.1579  ? ? ? ? ? ? 1067 THR C O   
18995 C  CB  . THR C  824 0.8535 0.4403 0.6259 -0.1650 0.1151  0.1661  ? ? ? ? ? ? 1067 THR C CB  
18996 O  OG1 . THR C  824 0.8470 0.4314 0.6071 -0.1596 0.1041  0.1595  ? ? ? ? ? ? 1067 THR C OG1 
18997 C  CG2 . THR C  824 0.8754 0.4446 0.6403 -0.1681 0.1202  0.1727  ? ? ? ? ? ? 1067 THR C CG2 
18998 N  N   . ASN C  825 0.8306 0.4380 0.5812 -0.1477 0.1165  0.1564  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C N   
18999 C  CA  . ASN C  825 0.8118 0.4316 0.5645 -0.1435 0.1089  0.1493  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C CA  
19000 C  C   . ASN C  825 0.8007 0.4233 0.5634 -0.1462 0.0967  0.1448  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C C   
19001 O  O   . ASN C  825 0.7855 0.4215 0.5667 -0.1495 0.0935  0.1422  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C O   
19002 C  CB  . ASN C  825 0.7998 0.4353 0.5697 -0.1452 0.1156  0.1489  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C CB  
19003 C  CG  . ASN C  825 0.7834 0.4302 0.5513 -0.1397 0.1102  0.1421  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C CG  
19004 O  OD1 . ASN C  825 0.7674 0.4284 0.5546 -0.1419 0.1082  0.1398  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C OD1 
19005 N  ND2 . ASN C  825 0.7877 0.4284 0.5327 -0.1327 0.1073  0.1394  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN C ND2 
19006 N  N   . THR C  826 0.8092 0.4188 0.5599 -0.1449 0.0902  0.1439  ? ? ? ? ? ? 1069 THR C N   
19007 C  CA  . THR C  826 0.8024 0.4120 0.5614 -0.1485 0.0801  0.1397  ? ? ? ? ? ? 1069 THR C CA  
19008 C  C   . THR C  826 0.8053 0.4051 0.5467 -0.1421 0.0726  0.1355  ? ? ? ? ? ? 1069 THR C C   
19009 O  O   . THR C  826 0.8198 0.4064 0.5449 -0.1379 0.0749  0.1386  ? ? ? ? ? ? 1069 THR C O   
19010 C  CB  . THR C  826 0.8143 0.4147 0.5821 -0.1571 0.0812  0.1441  ? ? ? ? ? ? 1069 THR C CB  
19011 O  OG1 . THR C  826 0.8107 0.4215 0.5986 -0.1635 0.0877  0.1484  ? ? ? ? ? ? 1069 THR C OG1 
19012 C  CG2 . THR C  826 0.8120 0.4084 0.5835 -0.1613 0.0707  0.1394  ? ? ? ? ? ? 1069 THR C CG2 
19013 N  N   . TYR C  827 0.7929 0.3983 0.5374 -0.1412 0.0639  0.1291  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C N   
19014 C  CA  . TYR C  827 0.7963 0.3925 0.5247 -0.1342 0.0584  0.1256  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CA  
19015 C  C   . TYR C  827 0.8139 0.3914 0.5356 -0.1365 0.0577  0.1279  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C C   
19016 O  O   . TYR C  827 0.8196 0.3928 0.5508 -0.1449 0.0579  0.1294  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C O   
19017 C  CB  . TYR C  827 0.7809 0.3857 0.5123 -0.1320 0.0504  0.1183  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CB  
19018 C  CG  . TYR C  827 0.7649 0.3861 0.4993 -0.1277 0.0509  0.1158  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CG  
19019 C  CD1 . TYR C  827 0.7642 0.3858 0.4849 -0.1189 0.0511  0.1150  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CD1 
19020 C  CD2 . TYR C  827 0.7509 0.3873 0.5027 -0.1325 0.0510  0.1146  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CD2 
19021 C  CE1 . TYR C  827 0.7503 0.3863 0.4732 -0.1154 0.0516  0.1123  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CE1 
19022 C  CE2 . TYR C  827 0.7368 0.3875 0.4918 -0.1285 0.0521  0.1123  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CE2 
19023 C  CZ  . TYR C  827 0.7368 0.3868 0.4767 -0.1201 0.0525  0.1107  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C CZ  
19024 O  OH  . TYR C  827 0.7241 0.3872 0.4666 -0.1168 0.0536  0.1080  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR C OH  
19025 N  N   . PHE C  828 0.8234 0.3897 0.5292 -0.1293 0.0570  0.1286  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C N   
19026 C  CA  . PHE C  828 0.8396 0.3876 0.5390 -0.1305 0.0559  0.1298  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CA  
19027 C  C   . PHE C  828 0.8332 0.3801 0.5349 -0.1312 0.0484  0.1225  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C C   
19028 O  O   . PHE C  828 0.8199 0.3762 0.5204 -0.1259 0.0442  0.1175  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C O   
19029 C  CB  . PHE C  828 0.8528 0.3890 0.5357 -0.1220 0.0576  0.1339  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CB  
19030 C  CG  . PHE C  828 0.8625 0.3973 0.5396 -0.1214 0.0649  0.1414  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CG  
19031 C  CD1 . PHE C  828 0.8760 0.4021 0.5562 -0.1280 0.0708  0.1470  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CD1 
19032 C  CD2 . PHE C  828 0.8590 0.4010 0.5270 -0.1149 0.0659  0.1428  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CD2 
19033 C  CE1 . PHE C  828 0.8861 0.4102 0.5599 -0.1276 0.0783  0.1538  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CE1 
19034 C  CE2 . PHE C  828 0.8697 0.4094 0.5302 -0.1149 0.0727  0.1492  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CE2 
19035 C  CZ  . PHE C  828 0.8836 0.4140 0.5466 -0.1211 0.0793  0.1549  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE C CZ  
19036 N  N   . SER C  829 0.8443 0.3786 0.5480 -0.1379 0.0471  0.1217  ? ? ? ? ? ? 1072 SER C N   
19037 C  CA  . SER C  829 0.8419 0.3726 0.5460 -0.1403 0.0407  0.1146  ? ? ? ? ? ? 1072 SER C CA  
19038 C  C   . SER C  829 0.8620 0.3703 0.5567 -0.1409 0.0413  0.1148  ? ? ? ? ? ? 1072 SER C C   
19039 O  O   . SER C  829 0.8770 0.3740 0.5704 -0.1442 0.0458  0.1202  ? ? ? ? ? ? 1072 SER C O   
19040 C  CB  . SER C  829 0.8347 0.3744 0.5535 -0.1512 0.0375  0.1127  ? ? ? ? ? ? 1072 SER C CB  
19041 O  OG  . SER C  829 0.8392 0.3706 0.5567 -0.1567 0.0316  0.1069  ? ? ? ? ? ? 1072 SER C OG  
19042 N  N   . LEU C  830 0.8633 0.3645 0.5514 -0.1376 0.0376  0.1089  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C N   
19043 C  CA  . LEU C  830 0.8834 0.3622 0.5634 -0.1394 0.0385  0.1080  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C CA  
19044 C  C   . LEU C  830 0.8875 0.3596 0.5685 -0.1484 0.0338  0.1011  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C C   
19045 O  O   . LEU C  830 0.9025 0.3562 0.5743 -0.1482 0.0341  0.0978  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C O   
19046 C  CB  . LEU C  830 0.8880 0.3582 0.5574 -0.1278 0.0395  0.1073  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C CB  
19047 C  CG  . LEU C  830 0.8924 0.3620 0.5574 -0.1199 0.0438  0.1151  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C CG  
19048 C  CD1 . LEU C  830 0.8932 0.3589 0.5509 -0.1084 0.0431  0.1145  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C CD1 
19049 C  CD2 . LEU C  830 0.9130 0.3654 0.5754 -0.1244 0.0486  0.1209  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU C CD2 
19050 N  N   . VAL C  831 0.8755 0.3616 0.5669 -0.1564 0.0294  0.0990  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL C N   
19051 C  CA  . VAL C  831 0.8823 0.3607 0.5731 -0.1662 0.0241  0.0930  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL C CA  
19052 C  C   . VAL C  831 0.9032 0.3644 0.5937 -0.1757 0.0262  0.0963  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL C C   
19053 O  O   . VAL C  831 0.9034 0.3693 0.6021 -0.1780 0.0299  0.1032  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL C O   
19054 C  CB  . VAL C  831 0.8643 0.3629 0.5673 -0.1726 0.0177  0.0906  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL C CB  
19055 C  CG1 . VAL C  831 0.8458 0.3661 0.5611 -0.1689 0.0201  0.0958  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL C CG1 
19056 C  CG2 . VAL C  831 0.8748 0.3676 0.5835 -0.1876 0.0129  0.0901  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL C CG2 
19057 N  N   . SER C  832 0.9218 0.3625 0.6023 -0.1812 0.0245  0.0914  ? ? ? ? ? ? 1075 SER C N   
19058 C  CA  . SER C  832 0.9453 0.3648 0.6218 -0.1871 0.0285  0.0946  ? ? ? ? ? ? 1075 SER C CA  
19059 C  C   . SER C  832 0.9491 0.3721 0.6380 -0.2007 0.0264  0.0988  ? ? ? ? ? ? 1075 SER C C   
19060 O  O   . SER C  832 0.9600 0.3757 0.6519 -0.2029 0.0315  0.1052  ? ? ? ? ? ? 1075 SER C O   
19061 C  CB  . SER C  832 0.9674 0.3607 0.6281 -0.1881 0.0291  0.0884  ? ? ? ? ? ? 1075 SER C CB  
19062 O  OG  . SER C  832 0.9632 0.3590 0.6201 -0.1923 0.0227  0.0804  ? ? ? ? ? ? 1075 SER C OG  
19063 N  N   . ASP C  833 0.9408 0.3751 0.6379 -0.2099 0.0189  0.0958  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C N   
19064 C  CA  . ASP C  833 0.9433 0.3831 0.6551 -0.2227 0.0165  0.1006  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C CA  
19065 C  C   . ASP C  833 0.9283 0.3866 0.6546 -0.2177 0.0223  0.1090  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C C   
19066 O  O   . ASP C  833 0.9337 0.3928 0.6708 -0.2243 0.0250  0.1153  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C O   
19067 C  CB  . ASP C  833 0.9358 0.3868 0.6553 -0.2331 0.0065  0.0968  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C CB  
19068 C  CG  . ASP C  833 0.9084 0.3863 0.6393 -0.2268 0.0044  0.0973  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C CG  
19069 O  OD1 . ASP C  833 0.9002 0.3802 0.6213 -0.2185 0.0031  0.0916  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C OD1 
19070 O  OD2 . ASP C  833 0.8959 0.3922 0.6458 -0.2300 0.0048  0.1036  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP C OD2 
19071 N  N   . ASN C  834 0.9112 0.3829 0.6363 -0.2059 0.0247  0.1088  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C N   
19072 C  CA  . ASN C  834 0.8945 0.3869 0.6335 -0.2025 0.0286  0.1150  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C CA  
19073 C  C   . ASN C  834 0.8919 0.3844 0.6222 -0.1893 0.0361  0.1182  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C C   
19074 O  O   . ASN C  834 0.8745 0.3836 0.6077 -0.1818 0.0370  0.1184  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C O   
19075 C  CB  . ASN C  834 0.8729 0.3869 0.6218 -0.2027 0.0226  0.1117  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C CB  
19076 C  CG  . ASN C  834 0.8602 0.3942 0.6303 -0.2073 0.0244  0.1180  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C CG  
19077 O  OD1 . ASN C  834 0.8698 0.4003 0.6491 -0.2146 0.0276  0.1239  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C OD1 
19078 N  ND2 . ASN C  834 0.8392 0.3939 0.6180 -0.2029 0.0229  0.1170  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN C ND2 
19079 N  N   . THR C  835 0.9100 0.3835 0.6293 -0.1865 0.0410  0.1208  ? ? ? ? ? ? 1078 THR C N   
19080 C  CA  . THR C  835 0.9104 0.3812 0.6188 -0.1738 0.0463  0.1235  ? ? ? ? ? ? 1078 THR C CA  
19081 C  C   . THR C  835 0.9063 0.3873 0.6206 -0.1718 0.0529  0.1314  ? ? ? ? ? ? 1078 THR C C   
19082 O  O   . THR C  835 0.9124 0.3931 0.6362 -0.1797 0.0561  0.1363  ? ? ? ? ? ? 1078 THR C O   
19083 C  CB  . THR C  835 0.9323 0.3782 0.6266 -0.1709 0.0489  0.1238  ? ? ? ? ? ? 1078 THR C CB  
19084 O  OG1 . THR C  835 0.9331 0.3715 0.6184 -0.1674 0.0446  0.1161  ? ? ? ? ? ? 1078 THR C OG1 
19085 C  CG2 . THR C  835 0.9372 0.3797 0.6237 -0.1607 0.0553  0.1305  ? ? ? ? ? ? 1078 THR C CG2 
19086 N  N   . PHE C  836 0.8966 0.3867 0.6053 -0.1615 0.0550  0.1325  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C N   
19087 C  CA  . PHE C  836 0.8947 0.3931 0.6057 -0.1591 0.0619  0.1395  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CA  
19088 C  C   . PHE C  836 0.8950 0.3924 0.5917 -0.1471 0.0639  0.1412  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C C   
19089 O  O   . PHE C  836 0.8807 0.3892 0.5752 -0.1408 0.0602  0.1370  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C O   
19090 C  CB  . PHE C  836 0.8765 0.3965 0.6029 -0.1629 0.0620  0.1391  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CB  
19091 C  CG  . PHE C  836 0.8759 0.4033 0.6032 -0.1602 0.0703  0.1456  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CG  
19092 C  CD1 . PHE C  836 0.8931 0.4088 0.6157 -0.1614 0.0776  0.1528  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CD1 
19093 C  CD2 . PHE C  836 0.8591 0.4047 0.5917 -0.1569 0.0714  0.1443  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CD2 
19094 C  CE1 . PHE C  836 0.8945 0.4158 0.6164 -0.1595 0.0859  0.1585  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CE1 
19095 C  CE2 . PHE C  836 0.8606 0.4116 0.5928 -0.1551 0.0800  0.1497  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CE2 
19096 C  CZ  . PHE C  836 0.8786 0.4173 0.6049 -0.1564 0.0873  0.1568  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE C CZ  
19097 N  N   . LEU C  837 0.9123 0.3960 0.5996 -0.1445 0.0692  0.1479  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C N   
19098 C  CA  . LEU C  837 0.9177 0.3970 0.5902 -0.1339 0.0703  0.1511  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C CA  
19099 C  C   . LEU C  837 0.9257 0.4056 0.5925 -0.1324 0.0775  0.1593  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C C   
19100 O  O   . LEU C  837 0.9328 0.4109 0.6057 -0.1394 0.0834  0.1638  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C O   
19101 C  CB  . LEU C  837 0.9342 0.3934 0.5977 -0.1307 0.0691  0.1518  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C CB  
19102 C  CG  . LEU C  837 0.9274 0.3851 0.5923 -0.1297 0.0627  0.1433  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C CG  
19103 C  CD1 . LEU C  837 0.9456 0.3817 0.6036 -0.1282 0.0630  0.1433  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C CD1 
19104 C  CD2 . LEU C  837 0.9132 0.3830 0.5739 -0.1202 0.0590  0.1405  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU C CD2 
19105 N  N   . PRO C  838 0.9257 0.4078 0.5802 -0.1235 0.0770  0.1614  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO C N   
19106 C  CA  . PRO C  838 0.9362 0.4169 0.5808 -0.1215 0.0833  0.1691  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO C CA  
19107 C  C   . PRO C  838 0.9571 0.4216 0.5996 -0.1262 0.0895  0.1764  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO C C   
19108 O  O   . PRO C  838 0.9708 0.4197 0.6073 -0.1238 0.0882  0.1788  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO C O   
19109 C  CB  . PRO C  838 0.9406 0.4176 0.5701 -0.1112 0.0790  0.1709  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO C CB  
19110 C  CG  . PRO C  838 0.9247 0.4088 0.5594 -0.1074 0.0711  0.1627  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO C CG  
19111 C  CD  . PRO C  838 0.9173 0.4023 0.5663 -0.1151 0.0701  0.1568  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO C CD  
19112 N  N   . LYS C  839 0.9604 0.4281 0.6082 -0.1325 0.0971  0.1802  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C N   
19113 C  CA  . LYS C  839 0.9796 0.4327 0.6278 -0.1382 0.1036  0.1871  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C CA  
19114 C  C   . LYS C  839 1.0009 0.4351 0.6331 -0.1327 0.1041  0.1937  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C C   
19115 O  O   . LYS C  839 1.0156 0.4342 0.6492 -0.1362 0.1058  0.1967  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C O   
19116 C  CB  . LYS C  839 0.9822 0.4414 0.6352 -0.1436 0.1132  0.1918  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C CB  
19117 C  CG  . LYS C  839 1.0033 0.4467 0.6562 -0.1491 0.1202  0.1995  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C CG  
19118 C  CD  . LYS C  839 1.0072 0.4552 0.6687 -0.1560 0.1307  0.2044  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C CD  
19119 C  CE  . LYS C  839 1.0330 0.4624 0.6840 -0.1573 0.1382  0.2139  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C CE  
19120 N  NZ  . LYS C  839 1.0391 0.4670 0.7064 -0.1673 0.1460  0.2178  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS C NZ  
19121 N  N   . SER C  840 1.0033 0.4390 0.6204 -0.1245 0.1026  0.1964  ? ? ? ? ? ? 1083 SER C N   
19122 C  CA  . SER C  840 1.0243 0.4438 0.6261 -0.1193 0.1032  0.2045  ? ? ? ? ? ? 1083 SER C CA  
19123 C  C   . SER C  840 1.0272 0.4365 0.6286 -0.1141 0.0966  0.2026  ? ? ? ? ? ? 1083 SER C C   
19124 O  O   . SER C  840 1.0460 0.4392 0.6397 -0.1114 0.0979  0.2094  ? ? ? ? ? ? 1083 SER C O   
19125 C  CB  . SER C  840 1.0286 0.4522 0.6136 -0.1130 0.1031  0.2089  ? ? ? ? ? ? 1083 SER C CB  
19126 O  OG  . SER C  840 1.0104 0.4480 0.5957 -0.1077 0.0958  0.2023  ? ? ? ? ? ? 1083 SER C OG  
19127 N  N   . LEU C  841 1.0100 0.4276 0.6200 -0.1127 0.0903  0.1938  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C N   
19128 C  CA  . LEU C  841 1.0140 0.4209 0.6237 -0.1077 0.0854  0.1918  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C CA  
19129 C  C   . LEU C  841 1.0199 0.4148 0.6388 -0.1146 0.0868  0.1884  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C C   
19130 O  O   . LEU C  841 1.0286 0.4102 0.6460 -0.1112 0.0849  0.1876  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C O   
19131 C  CB  . LEU C  841 0.9949 0.4148 0.6071 -0.1020 0.0781  0.1842  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C CB  
19132 C  CG  . LEU C  841 0.9884 0.4206 0.5916 -0.0953 0.0754  0.1865  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C CG  
19133 C  CD1 . LEU C  841 0.9704 0.4136 0.5781 -0.0899 0.0682  0.1787  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C CD1 
19134 C  CD2 . LEU C  841 1.0085 0.4286 0.5980 -0.0891 0.0759  0.1967  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU C CD2 
19135 N  N   . VAL C  842 1.0154 0.4150 0.6445 -0.1245 0.0899  0.1861  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL C N   
19136 C  CA  . VAL C  842 1.0232 0.4107 0.6604 -0.1326 0.0906  0.1832  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL C CA  
19137 C  C   . VAL C  842 1.0435 0.4166 0.6796 -0.1380 0.0978  0.1912  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL C C   
19138 O  O   . VAL C  842 1.0613 0.4152 0.6934 -0.1377 0.0991  0.1937  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL C O   
19139 C  CB  . VAL C  842 1.0067 0.4073 0.6578 -0.1410 0.0880  0.1756  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL C CB  
19140 C  CG1 . VAL C  842 0.9878 0.4011 0.6393 -0.1355 0.0810  0.1677  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL C CG1 
19141 C  CG2 . VAL C  842 1.0005 0.4145 0.6589 -0.1467 0.0930  0.1793  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL C CG2 
19142 N  N   . ASN C  843 1.0422 0.4238 0.6818 -0.1429 0.1031  0.1955  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C N   
19143 C  CA  . ASN C  843 1.0631 0.4303 0.7011 -0.1479 0.1108  0.2040  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C CA  
19144 C  C   . ASN C  843 1.0714 0.4407 0.6978 -0.1438 0.1172  0.2133  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C C   
19145 O  O   . ASN C  843 1.0656 0.4468 0.6957 -0.1475 0.1223  0.2150  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C O   
19146 C  CB  . ASN C  843 1.0606 0.4314 0.7150 -0.1603 0.1137  0.2024  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C CB  
19147 C  CG  . ASN C  843 1.0824 0.4376 0.7369 -0.1662 0.1215  0.2107  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C CG  
19148 O  OD1 . ASN C  843 1.0980 0.4429 0.7399 -0.1612 0.1261  0.2186  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C OD1 
19149 N  ND2 . ASN C  843 1.0841 0.4377 0.7532 -0.1774 0.1225  0.2092  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN C ND2 
19150 N  N   . PRO C  844 1.0859 0.4429 0.6973 -0.1355 0.1164  0.2191  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C N   
19151 C  CA  . PRO C  844 1.0947 0.4528 0.6909 -0.1302 0.1198  0.2272  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C CA  
19152 C  C   . PRO C  844 1.1190 0.4599 0.7115 -0.1348 0.1282  0.2367  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C C   
19153 O  O   . PRO C  844 1.1243 0.4681 0.7152 -0.1393 0.1358  0.2414  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C O   
19154 C  CB  . PRO C  844 1.0970 0.4510 0.6820 -0.1192 0.1126  0.2282  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C CB  
19155 C  CG  . PRO C  844 1.0978 0.4404 0.6919 -0.1195 0.1088  0.2228  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C CG  
19156 C  CD  . PRO C  844 1.0897 0.4358 0.6996 -0.1308 0.1111  0.2163  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C CD  
19157 O  OXT . PRO C  844 1.1346 0.4578 0.7260 -0.1345 0.1284  0.2400  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO C OXT 
19158 N  N   . SER D  1   1.2897 1.1087 1.2748 0.1715  0.0383  -0.8435 ? ? ? ? ? ? 244  SER D N   
19159 C  CA  . SER D  1   1.2508 1.0743 1.2467 0.1576  0.0435  -0.8128 ? ? ? ? ? ? 244  SER D CA  
19160 C  C   . SER D  1   1.2322 1.0910 1.2130 0.1580  0.0631  -0.8014 ? ? ? ? ? ? 244  SER D C   
19161 O  O   . SER D  1   1.2450 1.1232 1.2187 0.1711  0.0740  -0.8151 ? ? ? ? ? ? 244  SER D O   
19162 C  CB  . SER D  1   1.2389 1.0409 1.2686 0.1578  0.0381  -0.8033 ? ? ? ? ? ? 244  SER D CB  
19163 O  OG  . SER D  1   1.2019 1.0125 1.2406 0.1467  0.0453  -0.7748 ? ? ? ? ? ? 244  SER D OG  
19164 N  N   . PHE D  2   1.2027 1.0700 1.1790 0.1434  0.0675  -0.7765 ? ? ? ? ? ? 245  PHE D N   
19165 C  CA  . PHE D  2   1.1831 1.0819 1.1451 0.1405  0.0854  -0.7624 ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CA  
19166 C  C   . PHE D  2   1.1561 1.0587 1.1443 0.1402  0.0922  -0.7461 ? ? ? ? ? ? 245  PHE D C   
19167 O  O   . PHE D  2   1.1394 1.0680 1.1234 0.1397  0.1076  -0.7356 ? ? ? ? ? ? 245  PHE D O   
19168 C  CB  . PHE D  2   1.1659 1.0700 1.1094 0.1247  0.0856  -0.7434 ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CB  
19169 C  CG  . PHE D  2   1.1906 1.0944 1.1052 0.1244  0.0796  -0.7570 ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CG  
19170 C  CD1 . PHE D  2   1.2250 1.1335 1.1245 0.1383  0.0799  -0.7838 ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CD1 
19171 C  CD2 . PHE D  2   1.1796 1.0800 1.0812 0.1108  0.0740  -0.7428 ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CD2 
19172 C  CE1 . PHE D  2   1.2488 1.1575 1.1203 0.1386  0.0739  -0.7965 ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CE1 
19173 C  CE2 . PHE D  2   1.2027 1.1035 1.0771 0.1110  0.0678  -0.7551 ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CE2 
19174 C  CZ  . PHE D  2   1.2373 1.1421 1.0964 0.1247  0.0676  -0.7818 ? ? ? ? ? ? 245  PHE D CZ  
19175 N  N   . ALA D  3   1.1520 1.0284 1.1671 0.1398  0.0805  -0.7429 ? ? ? ? ? ? 246  ALA D N   
19176 C  CA  . ALA D  3   1.1255 1.0032 1.1651 0.1385  0.0851  -0.7252 ? ? ? ? ? ? 246  ALA D CA  
19177 C  C   . ALA D  3   1.1226 1.0320 1.1583 0.1483  0.1024  -0.7293 ? ? ? ? ? ? 246  ALA D C   
19178 O  O   . ALA D  3   1.0973 1.0208 1.1447 0.1457  0.1114  -0.7130 ? ? ? ? ? ? 246  ALA D O   
19179 C  CB  . ALA D  3   1.1343 0.9828 1.2009 0.1445  0.0727  -0.7304 ? ? ? ? ? ? 246  ALA D CB  
19180 N  N   . GLN D  4   1.1494 1.0714 1.1677 0.1590  0.1073  -0.7513 ? ? ? ? ? ? 247  GLN D N   
19181 C  CA  . GLN D  4   1.1512 1.1040 1.1660 0.1692  0.1240  -0.7583 ? ? ? ? ? ? 247  GLN D CA  
19182 C  C   . GLN D  4   1.1358 1.1194 1.1291 0.1607  0.1402  -0.7450 ? ? ? ? ? ? 247  GLN D C   
19183 O  O   . GLN D  4   1.1204 1.1278 1.1213 0.1624  0.1541  -0.7376 ? ? ? ? ? ? 247  GLN D O   
19184 C  CB  . GLN D  4   1.1880 1.1427 1.1938 0.1858  0.1235  -0.7884 ? ? ? ? ? ? 247  GLN D CB  
19185 C  CG  . GLN D  4   1.1916 1.1678 1.2098 0.2005  0.1355  -0.7985 ? ? ? ? ? ? 247  GLN D CG  
19186 C  CD  . GLN D  4   1.2065 1.1602 1.2500 0.2139  0.1244  -0.8129 ? ? ? ? ? ? 247  GLN D CD  
19187 O  OE1 . GLN D  4   1.2380 1.1761 1.2766 0.2238  0.1153  -0.8356 ? ? ? ? ? ? 247  GLN D OE1 
19188 N  NE2 . GLN D  4   1.1859 1.1375 1.2561 0.2149  0.1249  -0.8003 ? ? ? ? ? ? 247  GLN D NE2 
19189 N  N   . TYR D  5   1.1415 1.1248 1.1084 0.1519  0.1385  -0.7424 ? ? ? ? ? ? 248  TYR D N   
19190 C  CA  . TYR D  5   1.1328 1.1430 1.0752 0.1444  0.1535  -0.7311 ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CA  
19191 C  C   . TYR D  5   1.0997 1.1065 1.0469 0.1278  0.1527  -0.7030 ? ? ? ? ? ? 248  TYR D C   
19192 O  O   . TYR D  5   1.0851 1.1124 1.0195 0.1200  0.1653  -0.6883 ? ? ? ? ? ? 248  TYR D O   
19193 C  CB  . TYR D  5   1.1600 1.1718 1.0688 0.1453  0.1518  -0.7442 ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CB  
19194 C  CG  . TYR D  5   1.1955 1.2025 1.1000 0.1613  0.1472  -0.7736 ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CG  
19195 C  CD1 . TYR D  5   1.2159 1.2486 1.1027 0.1722  0.1615  -0.7885 ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CD1 
19196 C  CD2 . TYR D  5   1.2099 1.1865 1.1286 0.1657  0.1288  -0.7869 ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CD2 
19197 C  CE1 . TYR D  5   1.2503 1.2796 1.1324 0.1883  0.1574  -0.8170 ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CE1 
19198 C  CE2 . TYR D  5   1.2450 1.2163 1.1597 0.1813  0.1239  -0.8157 ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CE2 
19199 C  CZ  . TYR D  5   1.2649 1.2632 1.1608 0.1930  0.1383  -0.8310 ? ? ? ? ? ? 248  TYR D CZ  
19200 O  OH  . TYR D  5   1.2998 1.2950 1.1906 0.2091  0.1346  -0.8597 ? ? ? ? ? ? 248  TYR D OH  
19201 N  N   . ASN D  6   1.0894 1.0692 1.0554 0.1226  0.1376  -0.6959 ? ? ? ? ? ? 249  ASN D N   
19202 C  CA  . ASN D  6   1.0591 1.0316 1.0322 0.1076  0.1343  -0.6702 ? ? ? ? ? ? 249  ASN D CA  
19203 C  C   . ASN D  6   1.0298 1.0133 1.0248 0.1052  0.1427  -0.6528 ? ? ? ? ? ? 249  ASN D C   
19204 O  O   . ASN D  6   1.0063 0.9978 0.9975 0.0936  0.1475  -0.6324 ? ? ? ? ? ? 249  ASN D O   
19205 C  CB  . ASN D  6   1.0609 1.0010 1.0451 0.1025  0.1154  -0.6692 ? ? ? ? ? ? 249  ASN D CB  
19206 C  CG  . ASN D  6   1.0795 1.0110 1.0390 0.0978  0.1066  -0.6770 ? ? ? ? ? ? 249  ASN D CG  
19207 O  OD1 . ASN D  6   1.0878 1.0368 1.0199 0.0969  0.1147  -0.6791 ? ? ? ? ? ? 249  ASN D OD1 
19208 N  ND2 . ASN D  6   1.0861 0.9903 1.0558 0.0945  0.0901  -0.6803 ? ? ? ? ? ? 249  ASN D ND2 
19209 N  N   . GLN D  7   1.0320 1.0158 1.0496 0.1164  0.1436  -0.6613 ? ? ? ? ? ? 250  GLN D N   
19210 C  CA  . GLN D  7   1.0062 1.0021 1.0451 0.1157  0.1512  -0.6468 ? ? ? ? ? ? 250  GLN D CA  
19211 C  C   . GLN D  7   0.9881 1.0140 1.0153 0.1080  0.1678  -0.6329 ? ? ? ? ? ? 250  GLN D C   
19212 O  O   . GLN D  7   1.0002 1.0425 1.0023 0.1068  0.1771  -0.6381 ? ? ? ? ? ? 250  GLN D O   
19213 C  CB  . GLN D  7   1.0173 1.0171 1.0765 0.1318  0.1531  -0.6625 ? ? ? ? ? ? 250  GLN D CB  
19214 C  CG  . GLN D  7   1.0291 1.0602 1.0780 0.1405  0.1691  -0.6757 ? ? ? ? ? ? 250  GLN D CG  
19215 C  CD  . GLN D  7   1.0507 1.0805 1.1134 0.1582  0.1675  -0.6980 ? ? ? ? ? ? 250  GLN D CD  
19216 O  OE1 . GLN D  7   1.0587 1.0620 1.1372 0.1639  0.1537  -0.7037 ? ? ? ? ? ? 250  GLN D OE1 
19217 N  NE2 . GLN D  7   1.0619 1.1199 1.1188 0.1674  0.1817  -0.7109 ? ? ? ? ? ? 250  GLN D NE2 
19218 N  N   . VAL D  8   0.9606 0.9929 1.0056 0.1029  0.1714  -0.6152 ? ? ? ? ? ? 251  VAL D N   
19219 C  CA  . VAL D  8   0.9433 1.0008 0.9793 0.0943  0.1857  -0.6012 ? ? ? ? ? ? 251  VAL D CA  
19220 C  C   . VAL D  8   0.9576 1.0441 0.9863 0.1028  0.2016  -0.6151 ? ? ? ? ? ? 251  VAL D C   
19221 O  O   . VAL D  8   0.9687 1.0606 1.0123 0.1161  0.2031  -0.6306 ? ? ? ? ? ? 251  VAL D O   
19222 C  CB  . VAL D  8   0.9126 0.9725 0.9712 0.0886  0.1863  -0.5819 ? ? ? ? ? ? 251  VAL D CB  
19223 C  CG1 . VAL D  8   0.9114 0.9845 0.9946 0.1010  0.1913  -0.5904 ? ? ? ? ? ? 251  VAL D CG1 
19224 C  CG2 . VAL D  8   0.8944 0.9730 0.9403 0.0759  0.1976  -0.5644 ? ? ? ? ? ? 251  VAL D CG2 
19225 N  N   . TYR D  9   0.9582 1.0630 0.9637 0.0951  0.2137  -0.6091 ? ? ? ? ? ? 252  TYR D N   
19226 C  CA  . TYR D  9   0.9699 1.1052 0.9663 0.1003  0.2315  -0.6183 ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CA  
19227 C  C   . TYR D  9   0.9541 1.1111 0.9768 0.1043  0.2415  -0.6160 ? ? ? ? ? ? 252  TYR D C   
19228 O  O   . TYR D  9   0.9689 1.1448 0.9960 0.1156  0.2508  -0.6322 ? ? ? ? ? ? 252  TYR D O   
19229 C  CB  . TYR D  9   0.9700 1.1184 0.9377 0.0887  0.2423  -0.6069 ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CB  
19230 C  CG  . TYR D  9   0.9804 1.1610 0.9397 0.0920  0.2622  -0.6130 ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CG  
19231 C  CD1 . TYR D  9   1.0103 1.2007 0.9582 0.1048  0.2675  -0.6355 ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CD1 
19232 C  CD2 . TYR D  9   0.9615 1.1631 0.9251 0.0826  0.2760  -0.5970 ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CD2 
19233 C  CE1 . TYR D  9   1.0210 1.2426 0.9615 0.1080  0.2869  -0.6412 ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CE1 
19234 C  CE2 . TYR D  9   0.9719 1.2041 0.9290 0.0847  0.2953  -0.6022 ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CE2 
19235 C  CZ  . TYR D  9   1.0016 1.2440 0.9470 0.0974  0.3010  -0.6241 ? ? ? ? ? ? 252  TYR D CZ  
19236 O  OH  . TYR D  9   1.0123 1.2860 0.9518 0.0994  0.3209  -0.6288 ? ? ? ? ? ? 252  TYR D OH  
19237 N  N   . SER D  10  0.9250 1.0809 0.9643 0.0953  0.2400  -0.5965 ? ? ? ? ? ? 253  SER D N   
19238 C  CA  . SER D  10  0.9081 1.0775 0.9780 0.1002  0.2437  -0.5944 ? ? ? ? ? ? 253  SER D CA  
19239 C  C   . SER D  10  0.8796 1.0350 0.9643 0.0908  0.2348  -0.5735 ? ? ? ? ? ? 253  SER D C   
19240 O  O   . SER D  10  0.8685 1.0165 0.9389 0.0777  0.2333  -0.5576 ? ? ? ? ? ? 253  SER D O   
19241 C  CB  . SER D  10  0.9056 1.1112 0.9769 0.0994  0.2634  -0.5949 ? ? ? ? ? ? 253  SER D CB  
19242 O  OG  . SER D  10  0.8818 1.0956 0.9530 0.0849  0.2692  -0.5735 ? ? ? ? ? ? 253  SER D OG  
19243 N  N   . THR D  11  0.8687 1.0208 0.9814 0.0979  0.2290  -0.5736 ? ? ? ? ? ? 254  THR D N   
19244 C  CA  . THR D  11  0.8430 0.9817 0.9703 0.0904  0.2202  -0.5544 ? ? ? ? ? ? 254  THR D CA  
19245 C  C   . THR D  11  0.8186 0.9772 0.9479 0.0783  0.2303  -0.5363 ? ? ? ? ? ? 254  THR D C   
19246 O  O   . THR D  11  0.7971 0.9501 0.9427 0.0746  0.2246  -0.5224 ? ? ? ? ? ? 254  THR D O   
19247 C  CB  . THR D  11  0.8398 0.9680 0.9960 0.1025  0.2103  -0.5590 ? ? ? ? ? ? 254  THR D CB  
19248 O  OG1 . THR D  11  0.8276 0.9822 1.0037 0.1067  0.2197  -0.5586 ? ? ? ? ? ? 254  THR D OG1 
19249 C  CG2 . THR D  11  0.8672 0.9826 1.0245 0.1170  0.2039  -0.5806 ? ? ? ? ? ? 254  THR D CG2 
19250 N  N   . ASP D  12  0.8225 1.0030 0.9352 0.0719  0.2449  -0.5357 ? ? ? ? ? ? 255  ASP D N   
19251 C  CA  . ASP D  12  0.8007 0.9959 0.9138 0.0588  0.2534  -0.5173 ? ? ? ? ? ? 255  ASP D CA  
19252 C  C   . ASP D  12  0.7882 0.9643 0.8859 0.0451  0.2461  -0.4986 ? ? ? ? ? ? 255  ASP D C   
19253 O  O   . ASP D  12  0.8010 0.9603 0.8772 0.0427  0.2404  -0.5002 ? ? ? ? ? ? 255  ASP D O   
19254 C  CB  . ASP D  12  0.8099 1.0340 0.9107 0.0554  0.2721  -0.5212 ? ? ? ? ? ? 255  ASP D CB  
19255 C  CG  . ASP D  12  0.8180 1.0667 0.9378 0.0677  0.2812  -0.5377 ? ? ? ? ? ? 255  ASP D CG  
19256 O  OD1 . ASP D  12  0.8083 1.0550 0.9549 0.0761  0.2739  -0.5406 ? ? ? ? ? ? 255  ASP D OD1 
19257 O  OD2 . ASP D  12  0.8350 1.1050 0.9427 0.0693  0.2957  -0.5475 ? ? ? ? ? ? 255  ASP D OD2 
19258 N  N   . ALA D  13  0.7639 0.9432 0.8725 0.0365  0.2461  -0.4815 ? ? ? ? ? ? 256  ALA D N   
19259 C  CA  . ALA D  13  0.7505 0.9136 0.8457 0.0236  0.2398  -0.4629 ? ? ? ? ? ? 256  ALA D CA  
19260 C  C   . ALA D  13  0.7645 0.9289 0.8278 0.0156  0.2467  -0.4613 ? ? ? ? ? ? 256  ALA D C   
19261 O  O   . ALA D  13  0.7659 0.9110 0.8119 0.0096  0.2383  -0.4543 ? ? ? ? ? ? 256  ALA D O   
19262 C  CB  . ALA D  13  0.7243 0.8974 0.8344 0.0154  0.2427  -0.4460 ? ? ? ? ? ? 256  ALA D CB  
19263 N  N   . ALA D  14  0.7756 0.9639 0.8315 0.0158  0.2623  -0.4679 ? ? ? ? ? ? 257  ALA D N   
19264 C  CA  . ALA D  14  0.7940 0.9860 0.8190 0.0108  0.2705  -0.4691 ? ? ? ? ? ? 257  ALA D CA  
19265 C  C   . ALA D  14  0.8120 0.9816 0.8191 0.0154  0.2588  -0.4780 ? ? ? ? ? ? 257  ALA D C   
19266 O  O   . ALA D  14  0.8179 0.9764 0.8004 0.0083  0.2560  -0.4711 ? ? ? ? ? ? 257  ALA D O   
19267 C  CB  . ALA D  14  0.8098 1.0294 0.8341 0.0162  0.2873  -0.4820 ? ? ? ? ? ? 257  ALA D CB  
19268 N  N   . ASN D  15  0.8221 0.9848 0.8417 0.0277  0.2517  -0.4941 ? ? ? ? ? ? 258  ASN D N   
19269 C  CA  . ASN D  15  0.8433 0.9876 0.8458 0.0327  0.2421  -0.5056 ? ? ? ? ? ? 258  ASN D CA  
19270 C  C   . ASN D  15  0.8357 0.9534 0.8303 0.0252  0.2271  -0.4944 ? ? ? ? ? ? 258  ASN D C   
19271 O  O   . ASN D  15  0.8538 0.9585 0.8294 0.0265  0.2205  -0.5021 ? ? ? ? ? ? 258  ASN D O   
19272 C  CB  . ASN D  15  0.8565 0.9963 0.8756 0.0475  0.2364  -0.5252 ? ? ? ? ? ? 258  ASN D CB  
19273 C  CG  . ASN D  15  0.8832 1.0403 0.8899 0.0569  0.2474  -0.5447 ? ? ? ? ? ? 258  ASN D CG  
19274 O  OD1 . ASN D  15  0.8855 1.0678 0.8860 0.0548  0.2635  -0.5440 ? ? ? ? ? ? 258  ASN D OD1 
19275 N  ND2 . ASN D  15  0.9043 1.0480 0.9084 0.0675  0.2387  -0.5625 ? ? ? ? ? ? 258  ASN D ND2 
19276 N  N   . PHE D  16  0.8102 0.9203 0.8196 0.0180  0.2214  -0.4774 ? ? ? ? ? ? 259  PHE D N   
19277 C  CA  . PHE D  16  0.8021 0.8870 0.8088 0.0121  0.2064  -0.4675 ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CA  
19278 C  C   . PHE D  16  0.7833 0.8689 0.7818 -0.0008 0.2080  -0.4467 ? ? ? ? ? ? 259  PHE D C   
19279 O  O   . PHE D  16  0.7728 0.8765 0.7736 -0.0053 0.2196  -0.4387 ? ? ? ? ? ? 259  PHE D O   
19280 C  CB  . PHE D  16  0.7901 0.8600 0.8242 0.0169  0.1948  -0.4665 ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CB  
19281 C  CG  . PHE D  16  0.8064 0.8745 0.8531 0.0303  0.1926  -0.4855 ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CG  
19282 C  CD1 . PHE D  16  0.8206 0.8660 0.8682 0.0354  0.1797  -0.4953 ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CD1 
19283 C  CD2 . PHE D  16  0.8085 0.8980 0.8669 0.0380  0.2036  -0.4942 ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CD2 
19284 C  CE1 . PHE D  16  0.8369 0.8795 0.8961 0.0481  0.1775  -0.5130 ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CE1 
19285 C  CE2 . PHE D  16  0.8248 0.9131 0.8949 0.0515  0.2015  -0.5126 ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CE2 
19286 C  CZ  . PHE D  16  0.8393 0.9034 0.9094 0.0567  0.1884  -0.5220 ? ? ? ? ? ? 259  PHE D CZ  
19287 N  N   . GLU D  17  0.7793 0.8448 0.7699 -0.0067 0.1960  -0.4385 ? ? ? ? ? ? 260  GLU D N   
19288 C  CA  . GLU D  17  0.7592 0.8213 0.7454 -0.0184 0.1944  -0.4179 ? ? ? ? ? ? 260  GLU D CA  
19289 C  C   . GLU D  17  0.7384 0.7888 0.7492 -0.0188 0.1848  -0.4087 ? ? ? ? ? ? 260  GLU D C   
19290 O  O   . GLU D  17  0.7380 0.7687 0.7523 -0.0191 0.1720  -0.4076 ? ? ? ? ? ? 260  GLU D O   
19291 C  CB  . GLU D  17  0.7678 0.8160 0.7306 -0.0242 0.1867  -0.4144 ? ? ? ? ? ? 260  GLU D CB  
19292 C  CG  . GLU D  17  0.7933 0.8493 0.7299 -0.0217 0.1935  -0.4261 ? ? ? ? ? ? 260  GLU D CG  
19293 C  CD  . GLU D  17  0.8052 0.8469 0.7199 -0.0250 0.1839  -0.4262 ? ? ? ? ? ? 260  GLU D CD  
19294 O  OE1 . GLU D  17  0.7973 0.8212 0.7217 -0.0269 0.1703  -0.4228 ? ? ? ? ? ? 260  GLU D OE1 
19295 O  OE2 . GLU D  17  0.8235 0.8722 0.7113 -0.0256 0.1902  -0.4300 ? ? ? ? ? ? 260  GLU D OE2 
19296 N  N   . HIS D  18  0.7220 0.7852 0.7505 -0.0186 0.1911  -0.4023 ? ? ? ? ? ? 261  HIS D N   
19297 C  CA  . HIS D  18  0.7044 0.7586 0.7569 -0.0169 0.1830  -0.3950 ? ? ? ? ? ? 261  HIS D CA  
19298 C  C   . HIS D  18  0.6832 0.7389 0.7334 -0.0275 0.1835  -0.3753 ? ? ? ? ? ? 261  HIS D C   
19299 O  O   . HIS D  18  0.6849 0.7456 0.7148 -0.0353 0.1888  -0.3690 ? ? ? ? ? ? 261  HIS D O   
19300 C  CB  . HIS D  18  0.7026 0.7712 0.7768 -0.0078 0.1890  -0.4033 ? ? ? ? ? ? 261  HIS D CB  
19301 C  CG  . HIS D  18  0.6970 0.7911 0.7703 -0.0110 0.2037  -0.4009 ? ? ? ? ? ? 261  HIS D CG  
19302 N  ND1 . HIS D  18  0.7139 0.8242 0.7730 -0.0098 0.2157  -0.4113 ? ? ? ? ? ? 261  HIS D ND1 
19303 C  CD2 . HIS D  18  0.6773 0.7836 0.7629 -0.0156 0.2084  -0.3892 ? ? ? ? ? ? 261  HIS D CD2 
19304 C  CE1 . HIS D  18  0.7048 0.8362 0.7682 -0.0142 0.2277  -0.4057 ? ? ? ? ? ? 261  HIS D CE1 
19305 N  NE2 . HIS D  18  0.6824 0.8117 0.7623 -0.0178 0.2232  -0.3927 ? ? ? ? ? ? 261  HIS D NE2 
19306 N  N   . VAL D  19  0.6648 0.7151 0.7348 -0.0272 0.1775  -0.3657 ? ? ? ? ? ? 262  VAL D N   
19307 C  CA  . VAL D  19  0.6444 0.6967 0.7149 -0.0359 0.1777  -0.3479 ? ? ? ? ? ? 262  VAL D CA  
19308 C  C   . VAL D  19  0.6302 0.6880 0.7264 -0.0305 0.1769  -0.3455 ? ? ? ? ? ? 262  VAL D C   
19309 O  O   . VAL D  19  0.6289 0.6732 0.7393 -0.0245 0.1675  -0.3466 ? ? ? ? ? ? 262  VAL D O   
19310 C  CB  . VAL D  19  0.6387 0.6710 0.7029 -0.0414 0.1660  -0.3375 ? ? ? ? ? ? 262  VAL D CB  
19311 C  CG1 . VAL D  19  0.6171 0.6510 0.6845 -0.0488 0.1653  -0.3197 ? ? ? ? ? ? 262  VAL D CG1 
19312 C  CG2 . VAL D  19  0.6545 0.6811 0.6933 -0.0457 0.1653  -0.3414 ? ? ? ? ? ? 262  VAL D CG2 
19313 N  N   . ASP D  20  0.6212 0.6988 0.7236 -0.0323 0.1866  -0.3427 ? ? ? ? ? ? 263  ASP D N   
19314 C  CA  . ASP D  20  0.6097 0.6966 0.7371 -0.0258 0.1868  -0.3429 ? ? ? ? ? ? 263  ASP D CA  
19315 C  C   . ASP D  20  0.6220 0.7054 0.7632 -0.0132 0.1834  -0.3578 ? ? ? ? ? ? 263  ASP D C   
19316 O  O   . ASP D  20  0.6151 0.6919 0.7749 -0.0065 0.1761  -0.3560 ? ? ? ? ? ? 263  ASP D O   
19317 C  CB  . ASP D  20  0.5907 0.6671 0.7273 -0.0287 0.1778  -0.3276 ? ? ? ? ? ? 263  ASP D CB  
19318 C  CG  . ASP D  20  0.5782 0.6599 0.7039 -0.0400 0.1815  -0.3137 ? ? ? ? ? ? 263  ASP D CG  
19319 O  OD1 . ASP D  20  0.5700 0.6696 0.7034 -0.0419 0.1894  -0.3119 ? ? ? ? ? ? 263  ASP D OD1 
19320 O  OD2 . ASP D  20  0.5775 0.6463 0.6871 -0.0470 0.1770  -0.3054 ? ? ? ? ? ? 263  ASP D OD2 
19321 N  N   . HIS D  21  0.6416 0.7292 0.7722 -0.0099 0.1888  -0.3722 ? ? ? ? ? ? 264  HIS D N   
19322 C  CA  . HIS D  21  0.6576 0.7449 0.7982 0.0024  0.1879  -0.3893 ? ? ? ? ? ? 264  HIS D CA  
19323 C  C   . HIS D  21  0.6654 0.7269 0.8100 0.0079  0.1745  -0.3922 ? ? ? ? ? ? 264  HIS D C   
19324 O  O   . HIS D  21  0.6742 0.7316 0.8337 0.0191  0.1708  -0.4029 ? ? ? ? ? ? 264  HIS D O   
19325 C  CB  . HIS D  21  0.6507 0.7565 0.8145 0.0102  0.1928  -0.3939 ? ? ? ? ? ? 264  HIS D CB  
19326 C  CG  . HIS D  21  0.6517 0.7849 0.8126 0.0071  0.2079  -0.3981 ? ? ? ? ? ? 264  HIS D CG  
19327 N  ND1 . HIS D  21  0.6346 0.7834 0.8003 -0.0007 0.2142  -0.3868 ? ? ? ? ? ? 264  HIS D ND1 
19328 C  CD2 . HIS D  21  0.6690 0.8166 0.8216 0.0101  0.2182  -0.4121 ? ? ? ? ? ? 264  HIS D CD2 
19329 C  CE1 . HIS D  21  0.6413 0.8128 0.8032 -0.0029 0.2281  -0.3934 ? ? ? ? ? ? 264  HIS D CE1 
19330 N  NE2 . HIS D  21  0.6621 0.8338 0.8155 0.0037  0.2311  -0.4084 ? ? ? ? ? ? 264  HIS D NE2 
19331 N  N   . TYR D  22  0.6632 0.7072 0.7947 0.0000  0.1672  -0.3828 ? ? ? ? ? ? 265  TYR D N   
19332 C  CA  . TYR D  22  0.6697 0.6882 0.8055 0.0028  0.1543  -0.3833 ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CA  
19333 C  C   . TYR D  22  0.6856 0.6950 0.8004 -0.0013 0.1523  -0.3897 ? ? ? ? ? ? 265  TYR D C   
19334 O  O   . TYR D  22  0.6866 0.7071 0.7829 -0.0080 0.1595  -0.3882 ? ? ? ? ? ? 265  TYR D O   
19335 C  CB  . TYR D  22  0.6509 0.6573 0.7934 -0.0029 0.1463  -0.3649 ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CB  
19336 C  CG  . TYR D  22  0.6384 0.6480 0.8027 0.0034  0.1446  -0.3593 ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CG  
19337 C  CD1 . TYR D  22  0.6472 0.6437 0.8274 0.0137  0.1376  -0.3654 ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CD1 
19338 C  CD2 . TYR D  22  0.6193 0.6443 0.7880 -0.0006 0.1496  -0.3481 ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CD2 
19339 C  CE1 . TYR D  22  0.6377 0.6363 0.8364 0.0204  0.1353  -0.3602 ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CE1 
19340 C  CE2 . TYR D  22  0.6087 0.6367 0.7969 0.0056  0.1471  -0.3434 ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CE2 
19341 C  CZ  . TYR D  22  0.6182 0.6331 0.8208 0.0165  0.1399  -0.3494 ? ? ? ? ? ? 265  TYR D CZ  
19342 O  OH  . TYR D  22  0.6098 0.6268 0.8307 0.0240  0.1366  -0.3447 ? ? ? ? ? ? 265  TYR D OH  
19343 N  N   . LEU D  23  0.6994 0.6883 0.8171 0.0027  0.1424  -0.3972 ? ? ? ? ? ? 266  LEU D N   
19344 C  CA  . LEU D  23  0.7179 0.6984 0.8174 0.0006  0.1395  -0.4068 ? ? ? ? ? ? 266  LEU D CA  
19345 C  C   . LEU D  23  0.7130 0.6734 0.8097 -0.0071 0.1285  -0.3962 ? ? ? ? ? ? 266  LEU D C   
19346 O  O   . LEU D  23  0.7077 0.6528 0.8206 -0.0057 0.1203  -0.3903 ? ? ? ? ? ? 266  LEU D O   
19347 C  CB  . LEU D  23  0.7411 0.7143 0.8463 0.0118  0.1367  -0.4268 ? ? ? ? ? ? 266  LEU D CB  
19348 C  CG  . LEU D  23  0.7541 0.7457 0.8596 0.0215  0.1467  -0.4431 ? ? ? ? ? ? 266  LEU D CG  
19349 C  CD1 . LEU D  23  0.7769 0.7532 0.8885 0.0316  0.1395  -0.4606 ? ? ? ? ? ? 266  LEU D CD1 
19350 C  CD2 . LEU D  23  0.7609 0.7704 0.8432 0.0171  0.1572  -0.4471 ? ? ? ? ? ? 266  LEU D CD2 
19351 N  N   . THR D  24  0.7159 0.6767 0.7919 -0.0152 0.1284  -0.3938 ? ? ? ? ? ? 267  THR D N   
19352 C  CA  . THR D  24  0.7110 0.6556 0.7835 -0.0233 0.1183  -0.3839 ? ? ? ? ? ? 267  THR D CA  
19353 C  C   . THR D  24  0.7333 0.6650 0.7951 -0.0229 0.1109  -0.3974 ? ? ? ? ? ? 267  THR D C   
19354 O  O   . THR D  24  0.7516 0.6899 0.8017 -0.0180 0.1150  -0.4128 ? ? ? ? ? ? 267  THR D O   
19355 C  CB  . THR D  24  0.6949 0.6492 0.7527 -0.0335 0.1223  -0.3683 ? ? ? ? ? ? 267  THR D CB  
19356 O  OG1 . THR D  24  0.7088 0.6704 0.7422 -0.0360 0.1264  -0.3755 ? ? ? ? ? ? 267  THR D OG1 
19357 C  CG2 . THR D  24  0.6776 0.6486 0.7420 -0.0335 0.1318  -0.3592 ? ? ? ? ? ? 267  THR D CG2 
19358 N  N   . ALA D  25  0.7321 0.6463 0.7982 -0.0282 0.0999  -0.3919 ? ? ? ? ? ? 268  ALA D N   
19359 C  CA  . ALA D  25  0.7534 0.6547 0.8127 -0.0279 0.0916  -0.4054 ? ? ? ? ? ? 268  ALA D CA  
19360 C  C   . ALA D  25  0.7638 0.6765 0.7961 -0.0306 0.0955  -0.4115 ? ? ? ? ? ? 268  ALA D C   
19361 O  O   . ALA D  25  0.7844 0.6903 0.8071 -0.0290 0.0899  -0.4256 ? ? ? ? ? ? 268  ALA D O   
19362 C  CB  . ALA D  25  0.7490 0.6313 0.8183 -0.0348 0.0797  -0.3968 ? ? ? ? ? ? 268  ALA D CB  
19363 N  N   . GLU D  26  0.7510 0.6802 0.7706 -0.0347 0.1046  -0.4010 ? ? ? ? ? ? 269  GLU D N   
19364 C  CA  . GLU D  26  0.7623 0.7009 0.7548 -0.0373 0.1084  -0.4052 ? ? ? ? ? ? 269  GLU D CA  
19365 C  C   . GLU D  26  0.7723 0.7283 0.7541 -0.0312 0.1211  -0.4144 ? ? ? ? ? ? 269  GLU D C   
19366 O  O   . GLU D  26  0.7851 0.7498 0.7428 -0.0321 0.1258  -0.4189 ? ? ? ? ? ? 269  GLU D O   
19367 C  CB  . GLU D  26  0.7458 0.6884 0.7270 -0.0470 0.1088  -0.3872 ? ? ? ? ? ? 269  GLU D CB  
19368 C  CG  . GLU D  26  0.7496 0.6784 0.7264 -0.0526 0.0961  -0.3857 ? ? ? ? ? ? 269  GLU D CG  
19369 C  CD  . GLU D  26  0.7309 0.6613 0.7017 -0.0618 0.0945  -0.3667 ? ? ? ? ? ? 269  GLU D CD  
19370 O  OE1 . GLU D  26  0.7100 0.6446 0.6918 -0.0643 0.0987  -0.3525 ? ? ? ? ? ? 269  GLU D OE1 
19371 O  OE2 . GLU D  26  0.7378 0.6655 0.6933 -0.0660 0.0883  -0.3667 ? ? ? ? ? ? 269  GLU D OE2 
19372 N  N   . SER D  27  0.7677 0.7294 0.7672 -0.0247 0.1269  -0.4175 ? ? ? ? ? ? 270  SER D N   
19373 C  CA  . SER D  27  0.7763 0.7569 0.7695 -0.0186 0.1399  -0.4267 ? ? ? ? ? ? 270  SER D CA  
19374 C  C   . SER D  27  0.8048 0.7863 0.7821 -0.0118 0.1405  -0.4468 ? ? ? ? ? ? 270  SER D C   
19375 O  O   . SER D  27  0.8189 0.7854 0.8021 -0.0072 0.1306  -0.4590 ? ? ? ? ? ? 270  SER D O   
19376 C  CB  . SER D  27  0.7677 0.7525 0.7859 -0.0115 0.1435  -0.4284 ? ? ? ? ? ? 270  SER D CB  
19377 O  OG  . SER D  27  0.7435 0.7232 0.7779 -0.0167 0.1398  -0.4110 ? ? ? ? ? ? 270  SER D OG  
19378 N  N   . TRP D  28  0.8141 0.8134 0.7712 -0.0114 0.1523  -0.4501 ? ? ? ? ? ? 271  TRP D N   
19379 C  CA  . TRP D  28  0.8420 0.8471 0.7849 -0.0027 0.1561  -0.4704 ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CA  
19380 C  C   . TRP D  28  0.8448 0.8685 0.7966 0.0051  0.1692  -0.4786 ? ? ? ? ? ? 271  TRP D C   
19381 O  O   . TRP D  28  0.8256 0.8613 0.7903 0.0026  0.1773  -0.4675 ? ? ? ? ? ? 271  TRP D O   
19382 C  CB  . TRP D  28  0.8566 0.8687 0.7664 -0.0067 0.1603  -0.4705 ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CB  
19383 C  CG  . TRP D  28  0.8642 0.8592 0.7621 -0.0108 0.1463  -0.4709 ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CG  
19384 C  CD1 . TRP D  28  0.8523 0.8289 0.7664 -0.0150 0.1326  -0.4648 ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CD1 
19385 C  CD2 . TRP D  28  0.8858 0.8815 0.7531 -0.0111 0.1447  -0.4773 ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CD2 
19386 N  NE1 . TRP D  28  0.8644 0.8312 0.7618 -0.0183 0.1225  -0.4678 ? ? ? ? ? ? 271  TRP D NE1 
19387 C  CE2 . TRP D  28  0.8851 0.8631 0.7535 -0.0156 0.1291  -0.4757 ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CE2 
19388 C  CE3 . TRP D  28  0.9063 0.9163 0.7454 -0.0081 0.1551  -0.4839 ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CE3 
19389 C  CZ2 . TRP D  28  0.9036 0.8783 0.7463 -0.0166 0.1230  -0.4810 ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CZ2 
19390 C  CZ3 . TRP D  28  0.9254 0.9310 0.7378 -0.0087 0.1490  -0.4886 ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CZ3 
19391 C  CH2 . TRP D  28  0.9238 0.9121 0.7383 -0.0127 0.1327  -0.4875 ? ? ? ? ? ? 271  TRP D CH2 
19392 N  N   . TYR D  29  0.8697 0.8969 0.8143 0.0148  0.1713  -0.4986 ? ? ? ? ? ? 272  TYR D N   
19393 C  CA  . TYR D  29  0.8748 0.9196 0.8291 0.0236  0.1828  -0.5087 ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CA  
19394 C  C   . TYR D  29  0.9043 0.9594 0.8365 0.0311  0.1895  -0.5271 ? ? ? ? ? ? 272  TYR D C   
19395 O  O   . TYR D  29  0.9220 0.9676 0.8334 0.0307  0.1829  -0.5337 ? ? ? ? ? ? 272  TYR D O   
19396 C  CB  . TYR D  29  0.8722 0.9055 0.8555 0.0321  0.1747  -0.5167 ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CB  
19397 C  CG  . TYR D  29  0.8982 0.9161 0.8789 0.0411  0.1649  -0.5371 ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CG  
19398 C  CD1 . TYR D  29  0.9190 0.9466 0.9008 0.0537  0.1705  -0.5573 ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CD1 
19399 C  CD2 . TYR D  29  0.9025 0.8969 0.8809 0.0371  0.1498  -0.5368 ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CD2 
19400 C  CE1 . TYR D  29  0.9440 0.9569 0.9237 0.0624  0.1611  -0.5769 ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CE1 
19401 C  CE2 . TYR D  29  0.9273 0.9070 0.9047 0.0449  0.1403  -0.5562 ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CE2 
19402 C  CZ  . TYR D  29  0.9480 0.9366 0.9257 0.0577  0.1459  -0.5761 ? ? ? ? ? ? 272  TYR D CZ  
19403 O  OH  . TYR D  29  0.9734 0.9468 0.9503 0.0657  0.1361  -0.5959 ? ? ? ? ? ? 272  TYR D OH  
19404 N  N   . ARG D  30  0.9102 0.9854 0.8478 0.0385  0.2023  -0.5359 ? ? ? ? ? ? 273  ARG D N   
19405 C  CA  . ARG D  30  0.9390 1.0262 0.8577 0.0472  0.2101  -0.5545 ? ? ? ? ? ? 273  ARG D CA  
19406 C  C   . ARG D  30  0.9538 1.0343 0.8893 0.0610  0.2039  -0.5753 ? ? ? ? ? ? 273  ARG D C   
19407 O  O   . ARG D  30  0.9442 1.0318 0.9046 0.0668  0.2074  -0.5774 ? ? ? ? ? ? 273  ARG D O   
19408 C  CB  . ARG D  30  0.9372 1.0533 0.8504 0.0461  0.2299  -0.5505 ? ? ? ? ? ? 273  ARG D CB  
19409 C  CG  . ARG D  30  0.9669 1.0974 0.8532 0.0521  0.2401  -0.5649 ? ? ? ? ? ? 273  ARG D CG  
19410 C  CD  . ARG D  30  0.9644 1.1225 0.8429 0.0478  0.2604  -0.5569 ? ? ? ? ? ? 273  ARG D CD  
19411 N  NE  . ARG D  30  0.9877 1.1659 0.8617 0.0592  0.2725  -0.5758 ? ? ? ? ? ? 273  ARG D NE  
19412 C  CZ  . ARG D  30  0.9868 1.1921 0.8631 0.0584  0.2911  -0.5735 ? ? ? ? ? ? 273  ARG D CZ  
19413 N  NH1 . ARG D  30  0.9641 1.1777 0.8472 0.0465  0.2984  -0.5535 ? ? ? ? ? ? 273  ARG D NH1 
19414 N  NH2 . ARG D  30  1.0085 1.2329 0.8816 0.0694  0.3021  -0.5913 ? ? ? ? ? ? 273  ARG D NH2 
19415 N  N   . PRO D  31  0.9782 1.0442 0.9004 0.0666  0.1940  -0.5911 ? ? ? ? ? ? 274  PRO D N   
19416 C  CA  . PRO D  31  0.9985 1.0578 0.9322 0.0807  0.1886  -0.6137 ? ? ? ? ? ? 274  PRO D CA  
19417 C  C   . PRO D  31  1.0208 1.1043 0.9429 0.0916  0.2032  -0.6309 ? ? ? ? ? ? 274  PRO D C   
19418 O  O   . PRO D  31  1.0245 1.1283 0.9252 0.0876  0.2170  -0.6260 ? ? ? ? ? ? 274  PRO D O   
19419 C  CB  . PRO D  31  1.0164 1.0517 0.9371 0.0803  0.1726  -0.6227 ? ? ? ? ? ? 274  PRO D CB  
19420 C  CG  . PRO D  31  1.0173 1.0584 0.9075 0.0702  0.1760  -0.6118 ? ? ? ? ? ? 274  PRO D CG  
19421 C  CD  . PRO D  31  0.9903 1.0472 0.8838 0.0603  0.1880  -0.5894 ? ? ? ? ? ? 274  PRO D CD  
19422 N  N   . LYS D  32  1.0369 1.1182 0.9725 0.1054  0.2005  -0.6508 ? ? ? ? ? ? 275  LYS D N   
19423 C  CA  . LYS D  32  1.0593 1.1644 0.9841 0.1166  0.2143  -0.6682 ? ? ? ? ? ? 275  LYS D CA  
19424 C  C   . LYS D  32  1.0836 1.1950 0.9699 0.1152  0.2187  -0.6744 ? ? ? ? ? ? 275  LYS D C   
19425 O  O   . LYS D  32  1.0825 1.2153 0.9506 0.1097  0.2338  -0.6654 ? ? ? ? ? ? 275  LYS D O   
19426 C  CB  . LYS D  32  1.0757 1.1743 1.0202 0.1328  0.2085  -0.6905 ? ? ? ? ? ? 275  LYS D CB  
19427 C  CG  . LYS D  32  1.0519 1.1451 1.0330 0.1344  0.2047  -0.6824 ? ? ? ? ? ? 275  LYS D CG  
19428 C  CD  . LYS D  32  1.0632 1.1695 1.0632 0.1507  0.2103  -0.7005 ? ? ? ? ? ? 275  LYS D CD  
19429 C  CE  . LYS D  32  1.0360 1.1562 1.0643 0.1498  0.2169  -0.6878 ? ? ? ? ? ? 275  LYS D CE  
19430 N  NZ  . LYS D  32  1.0497 1.1861 1.0939 0.1666  0.2233  -0.7070 ? ? ? ? ? ? 275  LYS D NZ  
19431 N  N   . TYR D  33  1.1054 1.1967 0.9798 0.1196  0.2048  -0.6884 ? ? ? ? ? ? 276  TYR D N   
19432 C  CA  . TYR D  33  1.1291 1.2217 0.9674 0.1187  0.2049  -0.6945 ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CA  
19433 C  C   . TYR D  33  1.1191 1.1943 0.9440 0.1053  0.1937  -0.6787 ? ? ? ? ? ? 276  TYR D C   
19434 O  O   . TYR D  33  1.0949 1.1538 0.9402 0.0970  0.1838  -0.6648 ? ? ? ? ? ? 276  TYR D O   
19435 C  CB  . TYR D  33  1.1620 1.2449 0.9948 0.1328  0.1960  -0.7221 ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CB  
19436 C  CG  . TYR D  33  1.1790 1.2846 1.0128 0.1466  0.2100  -0.7390 ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CG  
19437 C  CD1 . TYR D  33  1.1979 1.3280 1.0024 0.1495  0.2257  -0.7436 ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CD1 
19438 C  CD2 . TYR D  33  1.1769 1.2803 1.0409 0.1569  0.2079  -0.7500 ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CD2 
19439 C  CE1 . TYR D  33  1.2138 1.3666 1.0191 0.1618  0.2393  -0.7588 ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CE1 
19440 C  CE2 . TYR D  33  1.1926 1.3184 1.0582 0.1700  0.2208  -0.7659 ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CE2 
19441 C  CZ  . TYR D  33  1.2107 1.3620 1.0471 0.1722  0.2368  -0.7704 ? ? ? ? ? ? 276  TYR D CZ  
19442 O  OH  . TYR D  33  1.2276 1.4032 1.0647 0.1853  0.2507  -0.7865 ? ? ? ? ? ? 276  TYR D OH  
19443 N  N   . ILE D  34  1.1384 1.2182 0.9287 0.1036  0.1956  -0.6808 ? ? ? ? ? ? 277  ILE D N   
19444 C  CA  . ILE D  34  1.1353 1.1990 0.9096 0.0933  0.1837  -0.6701 ? ? ? ? ? ? 277  ILE D CA  
19445 C  C   . ILE D  34  1.1684 1.2211 0.9212 0.1008  0.1719  -0.6910 ? ? ? ? ? ? 277  ILE D C   
19446 O  O   . ILE D  34  1.1918 1.2578 0.9124 0.1047  0.1796  -0.6974 ? ? ? ? ? ? 277  ILE D O   
19447 C  CB  . ILE D  34  1.1282 1.2072 0.8769 0.0832  0.1960  -0.6504 ? ? ? ? ? ? 277  ILE D CB  
19448 C  CG1 . ILE D  34  1.0908 1.1662 0.8591 0.0698  0.1963  -0.6245 ? ? ? ? ? ? 277  ILE D CG1 
19449 C  CG2 . ILE D  34  1.1496 1.2209 0.8643 0.0815  0.1877  -0.6534 ? ? ? ? ? ? 277  ILE D CG2 
19450 C  CD1 . ILE D  34  1.0838 1.1603 0.8280 0.0580  0.1984  -0.6048 ? ? ? ? ? ? 277  ILE D CD1 
19451 N  N   . LEU D  35  1.1719 1.2004 0.9415 0.1027  0.1534  -0.7014 ? ? ? ? ? ? 278  LEU D N   
19452 C  CA  . LEU D  35  1.2054 1.2230 0.9568 0.1105  0.1411  -0.7240 ? ? ? ? ? ? 278  LEU D CA  
19453 C  C   . LEU D  35  1.2211 1.2434 0.9336 0.1065  0.1401  -0.7210 ? ? ? ? ? ? 278  LEU D C   
19454 O  O   . LEU D  35  1.2229 1.2277 0.9323 0.1010  0.1239  -0.7207 ? ? ? ? ? ? 278  LEU D O   
19455 C  CB  . LEU D  35  1.2026 1.1913 0.9796 0.1091  0.1205  -0.7306 ? ? ? ? ? ? 278  LEU D CB  
19456 C  CG  . LEU D  35  1.2269 1.1991 0.9891 0.1100  0.1031  -0.7455 ? ? ? ? ? ? 278  LEU D CG  
19457 C  CD1 . LEU D  35  1.2658 1.2473 1.0033 0.1246  0.1058  -0.7717 ? ? ? ? ? ? 278  LEU D CD1 
19458 C  CD2 . LEU D  35  1.2212 1.1655 1.0147 0.1074  0.0851  -0.7499 ? ? ? ? ? ? 278  LEU D CD2 
19459 N  N   . LYS D  36  1.2352 1.2808 0.9188 0.1102  0.1568  -0.7206 ? ? ? ? ? ? 279  LYS D N   
19460 C  CA  . LYS D  36  1.2428 1.2965 0.8896 0.1041  0.1611  -0.7087 ? ? ? ? ? ? 279  LYS D CA  
19461 C  C   . LYS D  36  1.2681 1.3094 0.8901 0.1061  0.1451  -0.7205 ? ? ? ? ? ? 279  LYS D C   
19462 O  O   . LYS D  36  1.3008 1.3419 0.9088 0.1183  0.1406  -0.7450 ? ? ? ? ? ? 279  LYS D O   
19463 C  CB  . LYS D  36  1.2565 1.3376 0.8773 0.1084  0.1837  -0.7065 ? ? ? ? ? ? 279  LYS D CB  
19464 C  CG  . LYS D  36  1.2608 1.3501 0.8450 0.1003  0.1906  -0.6885 ? ? ? ? ? ? 279  LYS D CG  
19465 C  CD  . LYS D  36  1.2291 1.3300 0.8225 0.0879  0.2063  -0.6601 ? ? ? ? ? ? 279  LYS D CD  
19466 C  CE  . LYS D  36  1.2327 1.3388 0.7914 0.0792  0.2127  -0.6403 ? ? ? ? ? ? 279  LYS D CE  
19467 N  NZ  . LYS D  36  1.2719 1.3896 0.7883 0.0879  0.2202  -0.6512 ? ? ? ? ? ? 279  LYS D NZ  
19468 N  N   . ASP D  37  1.2532 1.2848 0.8700 0.0945  0.1363  -0.7034 ? ? ? ? ? ? 280  ASP D N   
19469 C  CA  . ASP D  37  1.2717 1.2899 0.8710 0.0945  0.1183  -0.7124 ? ? ? ? ? ? 280  ASP D CA  
19470 C  C   . ASP D  37  1.2879 1.2883 0.9053 0.1020  0.1007  -0.7378 ? ? ? ? ? ? 280  ASP D C   
19471 O  O   . ASP D  37  1.3216 1.3217 0.9178 0.1120  0.0944  -0.7595 ? ? ? ? ? ? 280  ASP D O   
19472 C  CB  . ASP D  37  1.3031 1.3352 0.8558 0.1004  0.1250  -0.7170 ? ? ? ? ? ? 280  ASP D CB  
19473 C  CG  . ASP D  37  1.3152 1.3359 0.8479 0.0973  0.1078  -0.7182 ? ? ? ? ? ? 280  ASP D CG  
19474 O  OD1 . ASP D  37  1.2932 1.2979 0.8474 0.0874  0.0934  -0.7090 ? ? ? ? ? ? 280  ASP D OD1 
19475 O  OD2 . ASP D  37  1.3478 1.3767 0.8426 0.1051  0.1090  -0.7283 ? ? ? ? ? ? 280  ASP D OD2 
19476 N  N   . GLY D  38  1.2647 1.2498 0.9208 0.0971  0.0930  -0.7344 ? ? ? ? ? ? 281  GLY D N   
19477 C  CA  . GLY D  38  1.2785 1.2469 0.9563 0.1043  0.0796  -0.7567 ? ? ? ? ? ? 281  GLY D CA  
19478 C  C   . GLY D  38  1.3158 1.2913 0.9763 0.1203  0.0823  -0.7842 ? ? ? ? ? ? 281  GLY D C   
19479 O  O   . GLY D  38  1.3335 1.2932 1.0059 0.1265  0.0684  -0.8050 ? ? ? ? ? ? 281  GLY D O   
19480 N  N   . LYS D  39  1.3291 1.3278 0.9622 0.1271  0.0999  -0.7848 ? ? ? ? ? ? 282  LYS D N   
19481 C  CA  . LYS D  39  1.3669 1.3744 0.9817 0.1436  0.1036  -0.8121 ? ? ? ? ? ? 282  LYS D CA  
19482 C  C   . LYS D  39  1.3653 1.3872 0.9949 0.1527  0.1200  -0.8180 ? ? ? ? ? ? 282  LYS D C   
19483 O  O   . LYS D  39  1.3822 1.3965 1.0254 0.1637  0.1140  -0.8402 ? ? ? ? ? ? 282  LYS D O   
19484 C  CB  . LYS D  39  1.3976 1.4190 0.9651 0.1488  0.1073  -0.8182 ? ? ? ? ? ? 282  LYS D CB  
19485 C  CG  . LYS D  39  1.4364 1.4470 0.9875 0.1595  0.0902  -0.8473 ? ? ? ? ? ? 282  LYS D CG  
19486 C  CD  . LYS D  39  1.4677 1.4892 1.0112 0.1773  0.0983  -0.8736 ? ? ? ? ? ? 282  LYS D CD  
19487 C  CE  . LYS D  39  1.5058 1.5098 1.0428 0.1881  0.0762  -0.9067 ? ? ? ? ? ? 282  LYS D CE  
19488 N  NZ  . LYS D  39  1.5163 1.5115 1.0325 0.1828  0.0604  -0.9065 ? ? ? ? ? ? 282  LYS D NZ  
19489 N  N   . THR D  40  1.3461 1.3882 0.9740 0.1484  0.1398  -0.7990 ? ? ? ? ? ? 283  THR D N   
19490 C  CA  . THR D  40  1.3408 1.3974 0.9878 0.1561  0.1548  -0.8033 ? ? ? ? ? ? 283  THR D CA  
19491 C  C   . THR D  40  1.3029 1.3656 0.9797 0.1477  0.1654  -0.7817 ? ? ? ? ? ? 283  THR D C   
19492 O  O   . THR D  40  1.2802 1.3510 0.9520 0.1358  0.1738  -0.7575 ? ? ? ? ? ? 283  THR D O   
19493 C  CB  . THR D  40  1.3657 1.4499 0.9788 0.1647  0.1739  -0.8096 ? ? ? ? ? ? 283  THR D CB  
19494 O  OG1 . THR D  40  1.3548 1.4508 0.9452 0.1538  0.1846  -0.7861 ? ? ? ? ? ? 283  THR D OG1 
19495 C  CG2 . THR D  40  1.4072 1.4884 0.9890 0.1759  0.1651  -0.8336 ? ? ? ? ? ? 283  THR D CG2 
19496 N  N   . TRP D  41  1.2988 1.3578 1.0061 0.1553  0.1647  -0.7923 ? ? ? ? ? ? 284  TRP D N   
19497 C  CA  . TRP D  41  1.2681 1.3347 1.0054 0.1514  0.1746  -0.7775 ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CA  
19498 C  C   . TRP D  41  1.2640 1.3617 0.9874 0.1507  0.1979  -0.7673 ? ? ? ? ? ? 284  TRP D C   
19499 O  O   . TRP D  41  1.2877 1.4042 0.9963 0.1618  0.2097  -0.7823 ? ? ? ? ? ? 284  TRP D O   
19500 C  CB  . TRP D  41  1.2726 1.3306 1.0403 0.1629  0.1694  -0.7950 ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CB  
19501 C  CG  . TRP D  41  1.2661 1.2930 1.0545 0.1589  0.1487  -0.7960 ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CG  
19502 C  CD1 . TRP D  41  1.2906 1.2967 1.0827 0.1671  0.1326  -0.8181 ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CD1 
19503 C  CD2 . TRP D  41  1.2334 1.2456 1.0411 0.1444  0.1412  -0.7729 ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CD2 
19504 N  NE1 . TRP D  41  1.2750 1.2539 1.0892 0.1580  0.1160  -0.8098 ? ? ? ? ? ? 284  TRP D NE1 
19505 C  CE2 . TRP D  41  1.2397 1.2224 1.0633 0.1442  0.1212  -0.7819 ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CE2 
19506 C  CE3 . TRP D  41  1.2001 1.2212 1.0136 0.1315  0.1498  -0.7456 ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CE3 
19507 C  CZ2 . TRP D  41  1.2134 1.1765 1.0583 0.1317  0.1104  -0.7638 ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CZ2 
19508 C  CZ3 . TRP D  41  1.1748 1.1764 1.0081 0.1200  0.1385  -0.7289 ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CZ3 
19509 C  CH2 . TRP D  41  1.1813 1.1548 1.0300 0.1201  0.1194  -0.7376 ? ? ? ? ? ? 284  TRP D CH2 
19510 N  N   . THR D  42  1.2344 1.3379 0.9630 0.1373  0.2051  -0.7416 ? ? ? ? ? ? 285  THR D N   
19511 C  CA  . THR D  42  1.2327 1.3643 0.9448 0.1346  0.2269  -0.7304 ? ? ? ? ? ? 285  THR D CA  
19512 C  C   . THR D  42  1.2005 1.3442 0.9432 0.1291  0.2381  -0.7147 ? ? ? ? ? ? 285  THR D C   
19513 O  O   . THR D  42  1.1772 1.3057 0.9521 0.1263  0.2278  -0.7096 ? ? ? ? ? ? 285  THR D O   
19514 C  CB  . THR D  42  1.2332 1.3641 0.9133 0.1232  0.2277  -0.7134 ? ? ? ? ? ? 285  THR D CB  
19515 O  OG1 . THR D  42  1.2682 1.3942 0.9164 0.1309  0.2206  -0.7305 ? ? ? ? ? ? 285  THR D OG1 
19516 C  CG2 . THR D  42  1.2251 1.3813 0.8918 0.1161  0.2499  -0.6950 ? ? ? ? ? ? 285  THR D CG2 
19517 N  N   . GLN D  43  1.2003 1.3716 0.9332 0.1276  0.2591  -0.7073 ? ? ? ? ? ? 286  GLN D N   
19518 C  CA  . GLN D  43  1.1685 1.3528 0.9263 0.1193  0.2703  -0.6887 ? ? ? ? ? ? 286  GLN D CA  
19519 C  C   . GLN D  43  1.1418 1.3168 0.8967 0.1019  0.2673  -0.6611 ? ? ? ? ? ? 286  GLN D C   
19520 O  O   . GLN D  43  1.1499 1.3280 0.8748 0.0949  0.2722  -0.6509 ? ? ? ? ? ? 286  GLN D O   
19521 C  CB  . GLN D  43  1.1781 1.3958 0.9312 0.1240  0.2937  -0.6922 ? ? ? ? ? ? 286  GLN D CB  
19522 C  CG  . GLN D  43  1.2028 1.4302 0.9627 0.1422  0.2960  -0.7201 ? ? ? ? ? ? 286  GLN D CG  
19523 C  CD  . GLN D  43  1.1970 1.4560 0.9734 0.1456  0.3165  -0.7205 ? ? ? ? ? ? 286  GLN D CD  
19524 O  OE1 . GLN D  43  1.1809 1.4560 0.9568 0.1344  0.3304  -0.7016 ? ? ? ? ? ? 286  GLN D OE1 
19525 N  NE2 . GLN D  43  1.2104 1.4786 1.0026 0.1610  0.3182  -0.7424 ? ? ? ? ? ? 286  GLN D NE2 
19526 N  N   . SER D  44  1.1115 1.2736 0.8969 0.0957  0.2583  -0.6496 ? ? ? ? ? ? 287  SER D N   
19527 C  CA  . SER D  44  1.0877 1.2403 0.8711 0.0807  0.2545  -0.6255 ? ? ? ? ? ? 287  SER D CA  
19528 C  C   . SER D  44  1.0775 1.2549 0.8575 0.0737  0.2747  -0.6107 ? ? ? ? ? ? 287  SER D C   
19529 O  O   . SER D  44  1.0632 1.2553 0.8686 0.0753  0.2837  -0.6098 ? ? ? ? ? ? 287  SER D O   
19530 C  CB  . SER D  44  1.0586 1.1928 0.8761 0.0765  0.2409  -0.6171 ? ? ? ? ? ? 287  SER D CB  
19531 O  OG  . SER D  44  1.0313 1.1790 0.8685 0.0694  0.2514  -0.6004 ? ? ? ? ? ? 287  SER D OG  
19532 N  N   . THR D  45  1.0862 1.2686 0.8352 0.0661  0.2820  -0.5993 ? ? ? ? ? ? 288  THR D N   
19533 C  CA  . THR D  45  1.0729 1.2745 0.8208 0.0562  0.2997  -0.5809 ? ? ? ? ? ? 288  THR D CA  
19534 C  C   . THR D  45  1.0368 1.2271 0.8066 0.0436  0.2929  -0.5592 ? ? ? ? ? ? 288  THR D C   
19535 O  O   . THR D  45  1.0221 1.1909 0.8080 0.0429  0.2754  -0.5582 ? ? ? ? ? ? 288  THR D O   
19536 C  CB  . THR D  45  1.0956 1.3059 0.8023 0.0519  0.3111  -0.5740 ? ? ? ? ? ? 288  THR D CB  
19537 O  OG1 . THR D  45  1.0852 1.2779 0.7779 0.0407  0.3017  -0.5559 ? ? ? ? ? ? 288  THR D OG1 
19538 C  CG2 . THR D  45  1.1328 1.3443 0.8123 0.0642  0.3101  -0.5952 ? ? ? ? ? ? 288  THR D CG2 
19539 N  N   . GLU D  46  1.0237 1.2289 0.7940 0.0338  0.3071  -0.5420 ? ? ? ? ? ? 289  GLU D N   
19540 C  CA  . GLU D  46  0.9910 1.1889 0.7812 0.0223  0.3029  -0.5219 ? ? ? ? ? ? 289  GLU D CA  
19541 C  C   . GLU D  46  0.9838 1.1562 0.7620 0.0154  0.2862  -0.5109 ? ? ? ? ? ? 289  GLU D C   
19542 O  O   . GLU D  46  0.9577 1.1163 0.7571 0.0099  0.2751  -0.5004 ? ? ? ? ? ? 289  GLU D O   
19543 C  CB  . GLU D  46  0.9861 1.2040 0.7706 0.0127  0.3219  -0.5065 ? ? ? ? ? ? 289  GLU D CB  
19544 C  CG  . GLU D  46  0.9520 1.1711 0.7653 0.0030  0.3221  -0.4895 ? ? ? ? ? ? 289  GLU D CG  
19545 C  CD  . GLU D  46  0.9487 1.1945 0.7688 -0.0027 0.3431  -0.4822 ? ? ? ? ? ? 289  GLU D CD  
19546 O  OE1 . GLU D  46  0.9294 1.1749 0.7551 -0.0147 0.3460  -0.4632 ? ? ? ? ? ? 289  GLU D OE1 
19547 O  OE2 . GLU D  46  0.9661 1.2332 0.7861 0.0047  0.3566  -0.4958 ? ? ? ? ? ? 289  GLU D OE2 
19548 N  N   . LYS D  47  1.0081 1.1751 0.7516 0.0161  0.2847  -0.5136 ? ? ? ? ? ? 290  LYS D N   
19549 C  CA  . LYS D  47  1.0047 1.1505 0.7329 0.0096  0.2704  -0.5033 ? ? ? ? ? ? 290  LYS D CA  
19550 C  C   . LYS D  47  0.9997 1.1255 0.7453 0.0151  0.2505  -0.5145 ? ? ? ? ? ? 290  LYS D C   
19551 O  O   . LYS D  47  0.9851 1.0929 0.7348 0.0089  0.2367  -0.5048 ? ? ? ? ? ? 290  LYS D O   
19552 C  CB  . LYS D  47  1.0361 1.1822 0.7215 0.0111  0.2731  -0.5060 ? ? ? ? ? ? 290  LYS D CB  
19553 C  CG  . LYS D  47  1.0416 1.1991 0.7023 0.0023  0.2889  -0.4883 ? ? ? ? ? ? 290  LYS D CG  
19554 C  CD  . LYS D  47  1.0749 1.2522 0.7094 0.0092  0.3064  -0.4989 ? ? ? ? ? ? 290  LYS D CD  
19555 C  CE  . LYS D  47  1.0680 1.2700 0.7174 0.0059  0.3281  -0.4937 ? ? ? ? ? ? 290  LYS D CE  
19556 N  NZ  . LYS D  47  1.0407 1.2425 0.7029 -0.0082 0.3330  -0.4697 ? ? ? ? ? ? 290  LYS D NZ  
19557 N  N   . ASP D  48  1.0126 1.1417 0.7691 0.0267  0.2497  -0.5350 ? ? ? ? ? ? 291  ASP D N   
19558 C  CA  . ASP D  48  1.0197 1.1296 0.7843 0.0336  0.2318  -0.5500 ? ? ? ? ? ? 291  ASP D CA  
19559 C  C   . ASP D  48  0.9923 1.0848 0.7912 0.0305  0.2179  -0.5442 ? ? ? ? ? ? 291  ASP D C   
19560 O  O   . ASP D  48  0.9961 1.0793 0.8136 0.0386  0.2091  -0.5586 ? ? ? ? ? ? 291  ASP D O   
19561 C  CB  . ASP D  48  1.0463 1.1654 0.8089 0.0479  0.2361  -0.5749 ? ? ? ? ? ? 291  ASP D CB  
19562 C  CG  . ASP D  48  1.0786 1.2109 0.8024 0.0520  0.2466  -0.5825 ? ? ? ? ? ? 291  ASP D CG  
19563 O  OD1 . ASP D  48  1.0812 1.2105 0.7799 0.0441  0.2468  -0.5692 ? ? ? ? ? ? 291  ASP D OD1 
19564 O  OD2 . ASP D  48  1.1020 1.2472 0.8199 0.0635  0.2544  -0.6013 ? ? ? ? ? ? 291  ASP D OD2 
19565 N  N   . PHE D  49  0.9663 1.0535 0.7728 0.0192  0.2157  -0.5231 ? ? ? ? ? ? 292  PHE D N   
19566 C  CA  . PHE D  49  0.9425 1.0122 0.7781 0.0161  0.2020  -0.5167 ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CA  
19567 C  C   . PHE D  49  0.9513 0.9979 0.7839 0.0170  0.1832  -0.5240 ? ? ? ? ? ? 292  PHE D C   
19568 O  O   . PHE D  49  0.9680 1.0109 0.7739 0.0156  0.1793  -0.5263 ? ? ? ? ? ? 292  PHE D O   
19569 C  CB  . PHE D  49  0.9133 0.9837 0.7566 0.0041  0.2043  -0.4925 ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CB  
19570 C  CG  . PHE D  49  0.8969 0.9846 0.7595 0.0035  0.2174  -0.4862 ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CG  
19571 C  CD1 . PHE D  49  0.8885 0.9761 0.7812 0.0107  0.2153  -0.4943 ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CD1 
19572 C  CD2 . PHE D  49  0.8914 0.9956 0.7426 -0.0037 0.2319  -0.4730 ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CD2 
19573 C  CE1 . PHE D  49  0.8737 0.9791 0.7856 0.0109  0.2269  -0.4896 ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CE1 
19574 C  CE2 . PHE D  49  0.8767 0.9983 0.7478 -0.0044 0.2440  -0.4683 ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CE2 
19575 C  CZ  . PHE D  49  0.8674 0.9905 0.7692 0.0030  0.2413  -0.4770 ? ? ? ? ? ? 292  PHE D CZ  
19576 N  N   . ARG D  50  0.9409 0.9721 0.8013 0.0192  0.1717  -0.5275 ? ? ? ? ? ? 293  ARG D N   
19577 C  CA  . ARG D  50  0.9471 0.9554 0.8106 0.0187  0.1535  -0.5335 ? ? ? ? ? ? 293  ARG D CA  
19578 C  C   . ARG D  50  0.9235 0.9148 0.8187 0.0147  0.1426  -0.5239 ? ? ? ? ? ? 293  ARG D C   
19579 O  O   . ARG D  50  0.9117 0.9057 0.8303 0.0183  0.1465  -0.5229 ? ? ? ? ? ? 293  ARG D O   
19580 C  CB  . ARG D  50  0.9778 0.9821 0.8349 0.0303  0.1489  -0.5588 ? ? ? ? ? ? 293  ARG D CB  
19581 C  CG  . ARG D  50  1.0034 1.0229 0.8269 0.0346  0.1583  -0.5683 ? ? ? ? ? ? 293  ARG D CG  
19582 C  CD  . ARG D  50  1.0127 1.0256 0.8088 0.0284  0.1507  -0.5638 ? ? ? ? ? ? 293  ARG D CD  
19583 N  NE  . ARG D  50  1.0457 1.0671 0.8102 0.0360  0.1544  -0.5798 ? ? ? ? ? ? 293  ARG D NE  
19584 C  CZ  . ARG D  50  1.0560 1.0962 0.7944 0.0364  0.1695  -0.5759 ? ? ? ? ? ? 293  ARG D CZ  
19585 N  NH1 . ARG D  50  1.0360 1.0885 0.7764 0.0290  0.1824  -0.5568 ? ? ? ? ? ? 293  ARG D NH1 
19586 N  NH2 . ARG D  50  1.0879 1.1344 0.7975 0.0442  0.1719  -0.5911 ? ? ? ? ? ? 293  ARG D NH2 
19587 N  N   . PRO D  51  0.9178 0.8921 0.8134 0.0074  0.1291  -0.5170 ? ? ? ? ? ? 294  PRO D N   
19588 C  CA  . PRO D  51  0.8968 0.8551 0.8198 0.0026  0.1193  -0.5063 ? ? ? ? ? ? 294  PRO D CA  
19589 C  C   . PRO D  51  0.8998 0.8484 0.8497 0.0110  0.1157  -0.5170 ? ? ? ? ? ? 294  PRO D C   
19590 O  O   . PRO D  51  0.9230 0.8627 0.8728 0.0186  0.1093  -0.5362 ? ? ? ? ? ? 294  PRO D O   
19591 C  CB  . PRO D  51  0.9041 0.8456 0.8202 -0.0027 0.1042  -0.5076 ? ? ? ? ? ? 294  PRO D CB  
19592 C  CG  . PRO D  51  0.9333 0.8795 0.8227 0.0026  0.1041  -0.5248 ? ? ? ? ? ? 294  PRO D CG  
19593 C  CD  . PRO D  51  0.9344 0.9030 0.8054 0.0046  0.1211  -0.5214 ? ? ? ? ? ? 294  PRO D CD  
19594 N  N   . LEU D  52  0.8776 0.8271 0.8501 0.0099  0.1188  -0.5049 ? ? ? ? ? ? 295  LEU D N   
19595 C  CA  . LEU D  52  0.8789 0.8146 0.8779 0.0167  0.1125  -0.5115 ? ? ? ? ? ? 295  LEU D CA  
19596 C  C   . LEU D  52  0.8914 0.8034 0.8955 0.0153  0.0971  -0.5186 ? ? ? ? ? ? 295  LEU D C   
19597 O  O   . LEU D  52  0.9090 0.8092 0.9238 0.0234  0.0914  -0.5343 ? ? ? ? ? ? 295  LEU D O   
19598 C  CB  . LEU D  52  0.8517 0.7851 0.8731 0.0127  0.1129  -0.4932 ? ? ? ? ? ? 295  LEU D CB  
19599 C  CG  . LEU D  52  0.8399 0.7907 0.8727 0.0181  0.1248  -0.4899 ? ? ? ? ? ? 295  LEU D CG  
19600 C  CD1 . LEU D  52  0.8146 0.7582 0.8691 0.0138  0.1213  -0.4716 ? ? ? ? ? ? 295  LEU D CD1 
19601 C  CD2 . LEU D  52  0.8595 0.8131 0.9008 0.0319  0.1275  -0.5103 ? ? ? ? ? ? 295  LEU D CD2 
19602 N  N   . LEU D  53  0.8827 0.7869 0.8810 0.0049  0.0898  -0.5072 ? ? ? ? ? ? 296  LEU D N   
19603 C  CA  . LEU D  53  0.8935 0.7751 0.9008 0.0026  0.0748  -0.5133 ? ? ? ? ? ? 296  LEU D CA  
19604 C  C   . LEU D  53  0.9251 0.8025 0.9179 0.0087  0.0693  -0.5368 ? ? ? ? ? ? 296  LEU D C   
19605 O  O   . LEU D  53  0.9400 0.7978 0.9440 0.0099  0.0573  -0.5476 ? ? ? ? ? ? 296  LEU D O   
19606 C  CB  . LEU D  53  0.8756 0.7506 0.8838 -0.0099 0.0680  -0.4953 ? ? ? ? ? ? 296  LEU D CB  
19607 C  CG  . LEU D  53  0.8502 0.7195 0.8817 -0.0139 0.0683  -0.4764 ? ? ? ? ? ? 296  LEU D CG  
19608 C  CD1 . LEU D  53  0.8289 0.7005 0.8563 -0.0254 0.0666  -0.4565 ? ? ? ? ? ? 296  LEU D CD1 
19609 C  CD2 . LEU D  53  0.8577 0.7042 0.9140 -0.0115 0.0582  -0.4813 ? ? ? ? ? ? 296  LEU D CD2 
19610 N  N   . MET D  54  0.9369 0.8324 0.9049 0.0130  0.0784  -0.5449 ? ? ? ? ? ? 297  MET D N   
19611 C  CA  . MET D  54  0.9685 0.8619 0.9208 0.0204  0.0741  -0.5682 ? ? ? ? ? ? 297  MET D CA  
19612 C  C   . MET D  54  0.9870 0.8712 0.9552 0.0322  0.0719  -0.5874 ? ? ? ? ? ? 297  MET D C   
19613 O  O   . MET D  54  1.0145 0.8947 0.9718 0.0389  0.0669  -0.6080 ? ? ? ? ? ? 297  MET D O   
19614 C  CB  . MET D  54  0.9789 0.8945 0.8995 0.0231  0.0856  -0.5721 ? ? ? ? ? ? 297  MET D CB  
19615 C  CG  . MET D  54  1.0135 0.9316 0.9187 0.0349  0.0853  -0.5986 ? ? ? ? ? ? 297  MET D CG  
19616 S  SD  . MET D  54  1.0327 0.9773 0.8987 0.0405  0.1002  -0.6062 ? ? ? ? ? ? 297  MET D SD  
19617 C  CE  . MET D  54  1.0129 0.9807 0.8846 0.0417  0.1206  -0.5934 ? ? ? ? ? ? 297  MET D CE  
19618 N  N   . THR D  55  0.9731 0.8537 0.9660 0.0352  0.0749  -0.5808 ? ? ? ? ? ? 298  THR D N   
19619 C  CA  . THR D  55  0.9886 0.8642 0.9967 0.0482  0.0758  -0.5972 ? ? ? ? ? ? 298  THR D CA  
19620 C  C   . THR D  55  0.9757 0.8372 1.0149 0.0502  0.0726  -0.5891 ? ? ? ? ? ? 298  THR D C   
19621 O  O   . THR D  55  0.9927 0.8434 1.0449 0.0604  0.0691  -0.6038 ? ? ? ? ? ? 298  THR D O   
19622 C  CB  . THR D  55  0.9928 0.8942 0.9893 0.0574  0.0915  -0.6043 ? ? ? ? ? ? 298  THR D CB  
19623 O  OG1 . THR D  55  0.9648 0.8801 0.9712 0.0539  0.1019  -0.5853 ? ? ? ? ? ? 298  THR D OG1 
19624 C  CG2 . THR D  55  1.0050 0.9225 0.9693 0.0559  0.0972  -0.6097 ? ? ? ? ? ? 298  THR D CG2 
19625 N  N   . TRP D  56  0.9474 0.8098 0.9973 0.0416  0.0745  -0.5664 ? ? ? ? ? ? 299  TRP D N   
19626 C  CA  . TRP D  56  0.9353 0.7844 1.0127 0.0434  0.0714  -0.5568 ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CA  
19627 C  C   . TRP D  56  0.9193 0.7530 1.0048 0.0306  0.0627  -0.5387 ? ? ? ? ? ? 299  TRP D C   
19628 O  O   . TRP D  56  0.9041 0.7479 0.9762 0.0207  0.0649  -0.5260 ? ? ? ? ? ? 299  TRP D O   
19629 C  CB  . TRP D  56  0.9141 0.7839 0.9977 0.0466  0.0844  -0.5454 ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CB  
19630 C  CG  . TRP D  56  0.8986 0.7560 1.0091 0.0477  0.0811  -0.5320 ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CG  
19631 C  CD1 . TRP D  56  0.9070 0.7580 1.0361 0.0598  0.0806  -0.5399 ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CD1 
19632 C  CD2 . TRP D  56  0.8749 0.7246 0.9948 0.0373  0.0775  -0.5093 ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CD2 
19633 N  NE1 . TRP D  56  0.8908 0.7302 1.0390 0.0574  0.0768  -0.5232 ? ? ? ? ? ? 299  TRP D NE1 
19634 C  CE2 . TRP D  56  0.8711 0.7096 1.0141 0.0437  0.0751  -0.5045 ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CE2 
19635 C  CE3 . TRP D  56  0.8576 0.7088 0.9682 0.0238  0.0760  -0.4928 ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CE3 
19636 C  CZ2 . TRP D  56  0.8511 0.6804 1.0071 0.0369  0.0716  -0.4836 ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CZ2 
19637 C  CZ3 . TRP D  56  0.8373 0.6796 0.9620 0.0172  0.0725  -0.4729 ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CZ3 
19638 C  CH2 . TRP D  56  0.8344 0.6660 0.9810 0.0236  0.0706  -0.4683 ? ? ? ? ? ? 299  TRP D CH2 
19639 N  N   . TRP D  57  0.9222 0.7322 1.0295 0.0307  0.0532  -0.5362 ? ? ? ? ? ? 300  TRP D N   
19640 C  CA  . TRP D  57  0.9052 0.7028 1.0215 0.0184  0.0464  -0.5170 ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CA  
19641 C  C   . TRP D  57  0.8918 0.6794 1.0312 0.0204  0.0464  -0.5029 ? ? ? ? ? ? 300  TRP D C   
19642 O  O   . TRP D  57  0.9024 0.6853 1.0532 0.0315  0.0475  -0.5118 ? ? ? ? ? ? 300  TRP D O   
19643 C  CB  . TRP D  57  0.9235 0.7016 1.0394 0.0125  0.0335  -0.5261 ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CB  
19644 C  CG  . TRP D  57  0.9365 0.7287 1.0264 0.0127  0.0350  -0.5401 ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CG  
19645 C  CD1 . TRP D  57  0.9253 0.7310 0.9964 0.0037  0.0368  -0.5316 ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CD1 
19646 C  CD2 . TRP D  57  0.9629 0.7596 1.0409 0.0235  0.0364  -0.5641 ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CD2 
19647 N  NE1 . TRP D  57  0.9441 0.7609 0.9921 0.0081  0.0386  -0.5484 ? ? ? ? ? ? 300  TRP D NE1 
19648 C  CE2 . TRP D  57  0.9671 0.7792 1.0186 0.0201  0.0386  -0.5685 ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CE2 
19649 C  CE3 . TRP D  57  0.9844 0.7733 1.0710 0.0363  0.0357  -0.5824 ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CE3 
19650 C  CZ2 . TRP D  57  0.9926 0.8126 1.0255 0.0289  0.0403  -0.5905 ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CZ2 
19651 C  CZ3 . TRP D  57  1.0091 0.8062 1.0781 0.0450  0.0372  -0.6049 ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CZ3 
19652 C  CH2 . TRP D  57  1.0131 0.8256 1.0553 0.0412  0.0396  -0.6086 ? ? ? ? ? ? 300  TRP D CH2 
19653 N  N   . PRO D  58  0.8683 0.6550 1.0136 0.0106  0.0460  -0.4810 ? ? ? ? ? ? 301  PRO D N   
19654 C  CA  . PRO D  58  0.8584 0.6348 1.0245 0.0136  0.0455  -0.4682 ? ? ? ? ? ? 301  PRO D CA  
19655 C  C   . PRO D  58  0.8814 0.6290 1.0645 0.0178  0.0353  -0.4772 ? ? ? ? ? ? 301  PRO D C   
19656 O  O   . PRO D  58  0.8882 0.6279 1.0849 0.0279  0.0356  -0.4798 ? ? ? ? ? ? 301  PRO D O   
19657 C  CB  . PRO D  58  0.8344 0.6111 1.0020 0.0012  0.0444  -0.4452 ? ? ? ? ? ? 301  PRO D CB  
19658 C  CG  . PRO D  58  0.8254 0.6215 0.9716 -0.0054 0.0490  -0.4444 ? ? ? ? ? ? 301  PRO D CG  
19659 C  CD  . PRO D  58  0.8503 0.6461 0.9835 -0.0018 0.0464  -0.4668 ? ? ? ? ? ? 301  PRO D CD  
19660 N  N   . ASP D  59  0.8949 0.6264 1.0776 0.0105  0.0259  -0.4825 ? ? ? ? ? ? 302  ASP D N   
19661 C  CA  . ASP D  59  0.9198 0.6229 1.1185 0.0139  0.0160  -0.4928 ? ? ? ? ? ? 302  ASP D CA  
19662 C  C   . ASP D  59  0.9412 0.6369 1.1314 0.0100  0.0081  -0.5103 ? ? ? ? ? ? 302  ASP D C   
19663 O  O   . ASP D  59  0.9338 0.6448 1.1070 0.0029  0.0093  -0.5104 ? ? ? ? ? ? 302  ASP D O   
19664 C  CB  . ASP D  59  0.9121 0.5951 1.1295 0.0066  0.0107  -0.4736 ? ? ? ? ? ? 302  ASP D CB  
19665 C  CG  . ASP D  59  0.8912 0.5809 1.1036 -0.0083 0.0099  -0.4563 ? ? ? ? ? ? 302  ASP D CG  
19666 O  OD1 . ASP D  59  0.8999 0.5855 1.1071 -0.0163 0.0035  -0.4633 ? ? ? ? ? ? 302  ASP D OD1 
19667 O  OD2 . ASP D  59  0.8670 0.5659 1.0814 -0.0117 0.0152  -0.4363 ? ? ? ? ? ? 302  ASP D OD2 
19668 N  N   . GLN D  60  0.9689 0.6410 1.1707 0.0153  -0.0003 -0.5256 ? ? ? ? ? ? 303  GLN D N   
19669 C  CA  . GLN D  60  0.9925 0.6529 1.1902 0.0115  -0.0101 -0.5433 ? ? ? ? ? ? 303  GLN D CA  
19670 C  C   . GLN D  60  0.9787 0.6416 1.1730 -0.0042 -0.0143 -0.5310 ? ? ? ? ? ? 303  GLN D C   
19671 O  O   . GLN D  60  0.9813 0.6570 1.1583 -0.0077 -0.0155 -0.5398 ? ? ? ? ? ? 303  GLN D O   
19672 C  CB  . GLN D  60  1.0201 0.6486 1.2376 0.0156  -0.0200 -0.5539 ? ? ? ? ? ? 303  GLN D CB  
19673 C  CG  . GLN D  60  1.0469 0.6613 1.2631 0.0122  -0.0311 -0.5737 ? ? ? ? ? ? 303  GLN D CG  
19674 C  CD  . GLN D  60  1.0794 0.6745 1.3038 0.0253  -0.0362 -0.5958 ? ? ? ? ? ? 303  GLN D CD  
19675 O  OE1 . GLN D  60  1.0800 0.6750 1.3095 0.0371  -0.0305 -0.5956 ? ? ? ? ? ? 303  GLN D OE1 
19676 N  NE2 . GLN D  60  1.1071 0.6861 1.3329 0.0237  -0.0471 -0.6153 ? ? ? ? ? ? 303  GLN D NE2 
19677 N  N   . GLU D  61  0.9640 0.6161 1.1741 -0.0131 -0.0161 -0.5103 ? ? ? ? ? ? 304  GLU D N   
19678 C  CA  . GLU D  61  0.9514 0.6047 1.1617 -0.0280 -0.0205 -0.4981 ? ? ? ? ? ? 304  GLU D CA  
19679 C  C   . GLU D  61  0.9357 0.6167 1.1221 -0.0316 -0.0154 -0.4970 ? ? ? ? ? ? 304  GLU D C   
19680 O  O   . GLU D  61  0.9473 0.6321 1.1220 -0.0348 -0.0209 -0.5100 ? ? ? ? ? ? 304  GLU D O   
19681 C  CB  . GLU D  61  0.9309 0.5776 1.1568 -0.0348 -0.0184 -0.4724 ? ? ? ? ? ? 304  GLU D CB  
19682 C  CG  . GLU D  61  0.9124 0.5674 1.1361 -0.0493 -0.0203 -0.4576 ? ? ? ? ? ? 304  GLU D CG  
19683 C  CD  . GLU D  61  0.9302 0.5802 1.1509 -0.0563 -0.0304 -0.4732 ? ? ? ? ? ? 304  GLU D CD  
19684 O  OE1 . GLU D  61  0.9579 0.5898 1.1863 -0.0524 -0.0377 -0.4916 ? ? ? ? ? ? 304  GLU D OE1 
19685 O  OE2 . GLU D  61  0.9179 0.5823 1.1285 -0.0648 -0.0315 -0.4684 ? ? ? ? ? ? 304  GLU D OE2 
19686 N  N   . THR D  62  0.9100 0.6093 1.0894 -0.0310 -0.0053 -0.4807 ? ? ? ? ? ? 305  THR D N   
19687 C  CA  . THR D  62  0.8949 0.6207 1.0510 -0.0326 0.0016  -0.4781 ? ? ? ? ? ? 305  THR D CA  
19688 C  C   . THR D  62  0.9156 0.6505 1.0518 -0.0260 0.0014  -0.5012 ? ? ? ? ? ? 305  THR D C   
19689 O  O   . THR D  62  0.9171 0.6613 1.0372 -0.0315 -0.0013 -0.5049 ? ? ? ? ? ? 305  THR D O   
19690 C  CB  . THR D  62  0.8709 0.6137 1.0238 -0.0282 0.0139  -0.4630 ? ? ? ? ? ? 305  THR D CB  
19691 O  OG1 . THR D  62  0.8592 0.5895 1.0323 -0.0304 0.0133  -0.4460 ? ? ? ? ? ? 305  THR D OG1 
19692 C  CG2 . THR D  62  0.8497 0.6152 0.9837 -0.0348 0.0199  -0.4516 ? ? ? ? ? ? 305  THR D CG2 
19693 N  N   . GLN D  63  0.9325 0.6653 1.0689 -0.0138 0.0042  -0.5169 ? ? ? ? ? ? 306  GLN D N   
19694 C  CA  . GLN D  63  0.9560 0.6954 1.0742 -0.0069 0.0032  -0.5404 ? ? ? ? ? ? 306  GLN D CA  
19695 C  C   . GLN D  63  0.9746 0.7034 1.0890 -0.0137 -0.0094 -0.5527 ? ? ? ? ? ? 306  GLN D C   
19696 O  O   . GLN D  63  0.9802 0.7231 1.0724 -0.0143 -0.0093 -0.5609 ? ? ? ? ? ? 306  GLN D O   
19697 C  CB  . GLN D  63  0.9760 0.7086 1.1008 0.0072  0.0051  -0.5573 ? ? ? ? ? ? 306  GLN D CB  
19698 C  CG  . GLN D  63  0.9985 0.7422 1.1029 0.0164  0.0070  -0.5807 ? ? ? ? ? ? 306  GLN D CG  
19699 C  CD  . GLN D  63  1.0288 0.7540 1.1438 0.0272  0.0006  -0.6028 ? ? ? ? ? ? 306  GLN D CD  
19700 O  OE1 . GLN D  63  1.0318 0.7369 1.1694 0.0292  -0.0034 -0.5995 ? ? ? ? ? ? 306  GLN D OE1 
19701 N  NE2 . GLN D  63  1.0529 0.7841 1.1508 0.0346  -0.0004 -0.6255 ? ? ? ? ? ? 306  GLN D NE2 
19702 N  N   . ARG D  64  0.9849 0.6892 1.1208 -0.0187 -0.0203 -0.5539 ? ? ? ? ? ? 307  ARG D N   
19703 C  CA  . ARG D  64  1.0019 0.6950 1.1394 -0.0260 -0.0330 -0.5649 ? ? ? ? ? ? 307  ARG D CA  
19704 C  C   . ARG D  64  0.9857 0.6932 1.1109 -0.0370 -0.0344 -0.5540 ? ? ? ? ? ? 307  ARG D C   
19705 O  O   . ARG D  64  0.9998 0.7114 1.1116 -0.0390 -0.0414 -0.5673 ? ? ? ? ? ? 307  ARG D O   
19706 C  CB  . ARG D  64  1.0070 0.6732 1.1733 -0.0325 -0.0416 -0.5592 ? ? ? ? ? ? 307  ARG D CB  
19707 C  CG  . ARG D  64  1.0280 0.6797 1.2011 -0.0399 -0.0556 -0.5727 ? ? ? ? ? ? 307  ARG D CG  
19708 C  CD  . ARG D  64  1.0284 0.6558 1.2308 -0.0492 -0.0622 -0.5616 ? ? ? ? ? ? 307  ARG D CD  
19709 N  NE  . ARG D  64  1.0073 0.6416 1.2138 -0.0632 -0.0638 -0.5433 ? ? ? ? ? ? 307  ARG D NE  
19710 C  CZ  . ARG D  64  0.9898 0.6168 1.2140 -0.0707 -0.0614 -0.5212 ? ? ? ? ? ? 307  ARG D CZ  
19711 N  NH1 . ARG D  64  0.9904 0.6027 1.2290 -0.0655 -0.0573 -0.5134 ? ? ? ? ? ? 307  ARG D NH1 
19712 N  NH2 . ARG D  64  0.9721 0.6074 1.1989 -0.0828 -0.0630 -0.5066 ? ? ? ? ? ? 307  ARG D NH2 
19713 N  N   . GLN D  65  0.9571 0.6707 1.0886 -0.0440 -0.0287 -0.5297 ? ? ? ? ? ? 308  GLN D N   
19714 C  CA  . GLN D  65  0.9362 0.6660 1.0558 -0.0532 -0.0273 -0.5149 ? ? ? ? ? ? 308  GLN D CA  
19715 C  C   . GLN D  65  0.9376 0.6894 1.0269 -0.0490 -0.0221 -0.5220 ? ? ? ? ? ? 308  GLN D C   
19716 O  O   . GLN D  65  0.9439 0.7016 1.0202 -0.0534 -0.0284 -0.5276 ? ? ? ? ? ? 308  GLN D O   
19717 C  CB  . GLN D  65  0.9069 0.6432 1.0333 -0.0559 -0.0181 -0.4905 ? ? ? ? ? ? 308  GLN D CB  
19718 C  CG  . GLN D  65  0.9024 0.6188 1.0569 -0.0608 -0.0219 -0.4788 ? ? ? ? ? ? 308  GLN D CG  
19719 C  CD  . GLN D  65  0.8935 0.6072 1.0561 -0.0740 -0.0289 -0.4679 ? ? ? ? ? ? 308  GLN D CD  
19720 O  OE1 . GLN D  65  0.8801 0.5856 1.0606 -0.0804 -0.0289 -0.4505 ? ? ? ? ? ? 308  GLN D OE1 
19721 N  NE2 . GLN D  65  0.9013 0.6232 1.0502 -0.0778 -0.0350 -0.4779 ? ? ? ? ? ? 308  GLN D NE2 
19722 N  N   . TYR D  66  0.9315 0.6960 1.0100 -0.0404 -0.0102 -0.5206 ? ? ? ? ? ? 309  TYR D N   
19723 C  CA  . TYR D  66  0.9371 0.7218 0.9865 -0.0343 -0.0029 -0.5289 ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CA  
19724 C  C   . TYR D  66  0.9669 0.7508 0.9998 -0.0305 -0.0110 -0.5528 ? ? ? ? ? ? 309  TYR D C   
19725 O  O   . TYR D  66  0.9685 0.7653 0.9788 -0.0331 -0.0119 -0.5534 ? ? ? ? ? ? 309  TYR D O   
19726 C  CB  . TYR D  66  0.9345 0.7275 0.9824 -0.0240 0.0093  -0.5300 ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CB  
19727 C  CG  . TYR D  66  0.9496 0.7594 0.9711 -0.0153 0.0164  -0.5446 ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CG  
19728 C  CD1 . TYR D  66  0.9358 0.7674 0.9361 -0.0164 0.0274  -0.5342 ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CD1 
19729 C  CD2 . TYR D  66  0.9792 0.7828 0.9968 -0.0060 0.0124  -0.5690 ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CD2 
19730 C  CE1 . TYR D  66  0.9510 0.7980 0.9266 -0.0089 0.0348  -0.5465 ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CE1 
19731 C  CE2 . TYR D  66  0.9945 0.8143 0.9869 0.0023  0.0195  -0.5824 ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CE2 
19732 C  CZ  . TYR D  66  0.9802 0.8221 0.9516 0.0006  0.0312  -0.5705 ? ? ? ? ? ? 309  TYR D CZ  
19733 O  OH  . TYR D  66  0.9971 0.8551 0.9429 0.0087  0.0392  -0.5831 ? ? ? ? ? ? 309  TYR D OH  
19734 N  N   . VAL D  67  0.9914 0.7598 1.0348 -0.0237 -0.0172 -0.5722 ? ? ? ? ? ? 310  VAL D N   
19735 C  CA  . VAL D  67  1.0214 0.7860 1.0528 -0.0200 -0.0266 -0.5960 ? ? ? ? ? ? 310  VAL D CA  
19736 C  C   . VAL D  67  1.0222 0.7845 1.0518 -0.0307 -0.0386 -0.5946 ? ? ? ? ? ? 310  VAL D C   
19737 O  O   . VAL D  67  1.0281 0.8047 1.0325 -0.0304 -0.0393 -0.5994 ? ? ? ? ? ? 310  VAL D O   
19738 C  CB  . VAL D  67  1.0460 0.7897 1.0952 -0.0131 -0.0336 -0.6149 ? ? ? ? ? ? 310  VAL D CB  
19739 C  CG1 . VAL D  67  1.0770 0.8207 1.1094 -0.0074 -0.0414 -0.6403 ? ? ? ? ? ? 310  VAL D CG1 
19740 C  CG2 . VAL D  67  1.0447 0.7909 1.0975 -0.0023 -0.0226 -0.6159 ? ? ? ? ? ? 310  VAL D CG2 
19741 N  N   . ASN D  68  1.0172 0.7623 1.0731 -0.0401 -0.0479 -0.5880 ? ? ? ? ? ? 311  ASN D N   
19742 C  CA  . ASN D  68  1.0163 0.7613 1.0731 -0.0508 -0.0590 -0.5860 ? ? ? ? ? ? 311  ASN D CA  
19743 C  C   . ASN D  68  0.9983 0.7650 1.0319 -0.0543 -0.0537 -0.5724 ? ? ? ? ? ? 311  ASN D C   
19744 O  O   . ASN D  68  1.0086 0.7834 1.0250 -0.0557 -0.0605 -0.5805 ? ? ? ? ? ? 311  ASN D O   
19745 C  CB  . ASN D  68  1.0025 0.7321 1.0901 -0.0619 -0.0642 -0.5712 ? ? ? ? ? ? 311  ASN D CB  
19746 C  CG  . ASN D  68  1.0203 0.7260 1.1322 -0.0600 -0.0700 -0.5819 ? ? ? ? ? ? 311  ASN D CG  
19747 O  OD1 . ASN D  68  1.0082 0.7019 1.1422 -0.0636 -0.0674 -0.5677 ? ? ? ? ? ? 311  ASN D OD1 
19748 N  ND2 . ASN D  68  1.0516 0.7490 1.1590 -0.0537 -0.0783 -0.6078 ? ? ? ? ? ? 311  ASN D ND2 
19749 N  N   . TYR D  69  0.9717 0.7471 1.0058 -0.0558 -0.0421 -0.5513 ? ? ? ? ? ? 312  TYR D N   
19750 C  CA  . TYR D  69  0.9533 0.7468 0.9685 -0.0599 -0.0370 -0.5362 ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CA  
19751 C  C   . TYR D  69  0.9666 0.7765 0.9480 -0.0513 -0.0309 -0.5466 ? ? ? ? ? ? 312  TYR D C   
19752 O  O   . TYR D  69  0.9683 0.7893 0.9289 -0.0535 -0.0335 -0.5456 ? ? ? ? ? ? 312  TYR D O   
19753 C  CB  . TYR D  69  0.9227 0.7200 0.9487 -0.0636 -0.0267 -0.5119 ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CB  
19754 C  CG  . TYR D  69  0.9042 0.7206 0.9088 -0.0662 -0.0193 -0.4963 ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CG  
19755 C  CD1 . TYR D  69  0.8784 0.6975 0.8925 -0.0749 -0.0183 -0.4748 ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CD1 
19756 C  CD2 . TYR D  69  0.9145 0.7457 0.8888 -0.0597 -0.0133 -0.5036 ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CD2 
19757 C  CE1 . TYR D  69  0.8636 0.6987 0.8579 -0.0767 -0.0120 -0.4616 ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CE1 
19758 C  CE2 . TYR D  69  0.9001 0.7469 0.8543 -0.0621 -0.0065 -0.4893 ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CE2 
19759 C  CZ  . TYR D  69  0.8750 0.7232 0.8394 -0.0704 -0.0062 -0.4689 ? ? ? ? ? ? 312  TYR D CZ  
19760 O  OH  . TYR D  69  0.8631 0.7258 0.8065 -0.0721 0.0001  -0.4559 ? ? ? ? ? ? 312  TYR D OH  
19761 N  N   . MET D  70  0.9781 0.7895 0.9535 -0.0410 -0.0230 -0.5573 ? ? ? ? ? ? 313  MET D N   
19762 C  CA  . MET D  70  0.9975 0.8228 0.9412 -0.0321 -0.0181 -0.5712 ? ? ? ? ? ? 313  MET D CA  
19763 C  C   . MET D  70  1.0300 0.8510 0.9610 -0.0281 -0.0306 -0.5957 ? ? ? ? ? ? 313  MET D C   
19764 O  O   . MET D  70  1.0433 0.8773 0.9445 -0.0238 -0.0291 -0.6024 ? ? ? ? ? ? 313  MET D O   
19765 C  CB  . MET D  70  1.0010 0.8306 0.9436 -0.0220 -0.0057 -0.5763 ? ? ? ? ? ? 313  MET D CB  
19766 C  CG  . MET D  70  0.9721 0.8096 0.9218 -0.0246 0.0067  -0.5544 ? ? ? ? ? ? 313  MET D CG  
19767 S  SD  . MET D  70  0.9607 0.8221 0.8775 -0.0264 0.0182  -0.5405 ? ? ? ? ? ? 313  MET D SD  
19768 C  CE  . MET D  70  0.9808 0.8569 0.8749 -0.0134 0.0316  -0.5556 ? ? ? ? ? ? 313  MET D CE  
19769 N  N   . ASN D  71  1.0445 0.8469 0.9975 -0.0290 -0.0426 -0.6094 ? ? ? ? ? ? 314  ASN D N   
19770 C  CA  . ASN D  71  1.0739 0.8708 1.0191 -0.0266 -0.0562 -0.6321 ? ? ? ? ? ? 314  ASN D CA  
19771 C  C   . ASN D  71  1.0704 0.8738 1.0060 -0.0349 -0.0657 -0.6269 ? ? ? ? ? ? 314  ASN D C   
19772 O  O   . ASN D  71  1.0936 0.9005 1.0113 -0.0316 -0.0747 -0.6436 ? ? ? ? ? ? 314  ASN D O   
19773 C  CB  . ASN D  71  1.0864 0.8599 1.0628 -0.0283 -0.0671 -0.6442 ? ? ? ? ? ? 314  ASN D CB  
19774 C  CG  . ASN D  71  1.1085 0.8746 1.0855 -0.0160 -0.0639 -0.6632 ? ? ? ? ? ? 314  ASN D CG  
19775 O  OD1 . ASN D  71  1.1144 0.8946 1.0688 -0.0060 -0.0531 -0.6681 ? ? ? ? ? ? 314  ASN D OD1 
19776 N  ND2 . ASN D  71  1.1223 0.8661 1.1256 -0.0166 -0.0735 -0.6746 ? ? ? ? ? ? 314  ASN D ND2 
19777 N  N   . ALA D  72  1.0420 0.8468 0.9909 -0.0453 -0.0643 -0.6042 ? ? ? ? ? ? 315  ALA D N   
19778 C  CA  . ALA D  72  1.0350 0.8481 0.9752 -0.0528 -0.0716 -0.5964 ? ? ? ? ? ? 315  ALA D CA  
19779 C  C   . ALA D  72  1.0323 0.8653 0.9363 -0.0479 -0.0618 -0.5893 ? ? ? ? ? ? 315  ALA D C   
19780 O  O   . ALA D  72  1.0497 0.8902 0.9305 -0.0453 -0.0686 -0.5992 ? ? ? ? ? ? 315  ALA D O   
19781 C  CB  . ALA D  72  1.0064 0.8146 0.9731 -0.0649 -0.0728 -0.5747 ? ? ? ? ? ? 315  ALA D CB  
19782 N  N   . GLN D  73  1.0126 0.8538 0.9113 -0.0465 -0.0462 -0.5726 ? ? ? ? ? ? 316  GLN D N   
19783 C  CA  . GLN D  73  1.0116 0.8706 0.8760 -0.0425 -0.0360 -0.5651 ? ? ? ? ? ? 316  GLN D CA  
19784 C  C   . GLN D  73  1.0432 0.9086 0.8783 -0.0315 -0.0351 -0.5857 ? ? ? ? ? ? 316  GLN D C   
19785 O  O   . GLN D  73  1.0508 0.9288 0.8551 -0.0289 -0.0324 -0.5835 ? ? ? ? ? ? 316  GLN D O   
19786 C  CB  . GLN D  73  0.9896 0.8565 0.8531 -0.0418 -0.0188 -0.5473 ? ? ? ? ? ? 316  GLN D CB  
19787 C  CG  . GLN D  73  0.9588 0.8209 0.8487 -0.0504 -0.0164 -0.5268 ? ? ? ? ? ? 316  GLN D CG  
19788 C  CD  . GLN D  73  0.9455 0.8083 0.8386 -0.0598 -0.0251 -0.5144 ? ? ? ? ? ? 316  GLN D CD  
19789 O  OE1 . GLN D  73  0.9431 0.7946 0.8602 -0.0662 -0.0367 -0.5160 ? ? ? ? ? ? 316  GLN D OE1 
19790 N  NE2 . GLN D  73  0.9375 0.8135 0.8070 -0.0608 -0.0197 -0.5018 ? ? ? ? ? ? 316  GLN D NE2 
19791 N  N   . LEU D  74  1.0624 0.9195 0.9055 -0.0243 -0.0364 -0.6050 ? ? ? ? ? ? 317  LEU D N   
19792 C  CA  . LEU D  74  1.0934 0.9578 0.9077 -0.0124 -0.0339 -0.6252 ? ? ? ? ? ? 317  LEU D CA  
19793 C  C   . LEU D  74  1.1226 0.9782 0.9359 -0.0095 -0.0507 -0.6494 ? ? ? ? ? ? 317  LEU D C   
19794 O  O   . LEU D  74  1.1506 1.0092 0.9448 0.0009  -0.0504 -0.6692 ? ? ? ? ? ? 317  LEU D O   
19795 C  CB  . LEU D  74  1.0984 0.9637 0.9163 -0.0035 -0.0214 -0.6323 ? ? ? ? ? ? 317  LEU D CB  
19796 C  CG  . LEU D  74  1.0762 0.9535 0.8912 -0.0032 -0.0026 -0.6137 ? ? ? ? ? ? 317  LEU D CG  
19797 C  CD1 . LEU D  74  1.0843 0.9587 0.9113 0.0056  0.0048  -0.6257 ? ? ? ? ? ? 317  LEU D CD1 
19798 C  CD2 . LEU D  74  1.0800 0.9762 0.8582 -0.0007 0.0083  -0.6061 ? ? ? ? ? ? 317  LEU D CD2 
19799 N  N   . GLY D  75  1.1168 0.9617 0.9518 -0.0186 -0.0653 -0.6484 ? ? ? ? ? ? 318  GLY D N   
19800 C  CA  . GLY D  75  1.1432 0.9812 0.9777 -0.0178 -0.0833 -0.6701 ? ? ? ? ? ? 318  GLY D CA  
19801 C  C   . GLY D  75  1.1650 0.9861 1.0197 -0.0136 -0.0917 -0.6931 ? ? ? ? ? ? 318  GLY D C   
19802 O  O   . GLY D  75  1.1935 1.0113 1.0403 -0.0094 -0.1045 -0.7155 ? ? ? ? ? ? 318  GLY D O   
19803 N  N   . ILE D  76  1.1540 0.9637 1.0345 -0.0141 -0.0854 -0.6891 ? ? ? ? ? ? 319  ILE D N   
19804 C  CA  . ILE D  76  1.1771 0.9689 1.0765 -0.0096 -0.0939 -0.7113 ? ? ? ? ? ? 319  ILE D CA  
19805 C  C   . ILE D  76  1.1736 0.9475 1.1070 -0.0212 -0.1089 -0.7114 ? ? ? ? ? ? 319  ILE D C   
19806 O  O   . ILE D  76  1.1469 0.9148 1.1048 -0.0310 -0.1061 -0.6911 ? ? ? ? ? ? 319  ILE D O   
19807 C  CB  . ILE D  76  1.1751 0.9617 1.0842 -0.0018 -0.0813 -0.7120 ? ? ? ? ? ? 319  ILE D CB  
19808 C  CG1 . ILE D  76  1.1909 0.9942 1.0664 0.0116  -0.0696 -0.7218 ? ? ? ? ? ? 319  ILE D CG1 
19809 C  CG2 . ILE D  76  1.1939 0.9570 1.1308 -0.0003 -0.0918 -0.7301 ? ? ? ? ? ? 319  ILE D CG2 
19810 C  CD1 . ILE D  76  1.1848 0.9888 1.0675 0.0193  -0.0548 -0.7195 ? ? ? ? ? ? 319  ILE D CD1 
19811 N  N   . HIS D  77  1.2013 0.9680 1.1350 -0.0202 -0.1247 -0.7341 ? ? ? ? ? ? 320  HIS D N   
19812 C  CA  . HIS D  77  1.2038 0.9529 1.1704 -0.0310 -0.1399 -0.7383 ? ? ? ? ? ? 320  HIS D CA  
19813 C  C   . HIS D  77  1.1851 0.9169 1.1870 -0.0373 -0.1346 -0.7239 ? ? ? ? ? ? 320  HIS D C   
19814 O  O   . HIS D  77  1.1592 0.8904 1.1791 -0.0490 -0.1338 -0.7028 ? ? ? ? ? ? 320  HIS D O   
19815 C  CB  . HIS D  77  1.2422 0.9801 1.2097 -0.0258 -0.1557 -0.7701 ? ? ? ? ? ? 320  HIS D CB  
19816 C  CG  . HIS D  77  1.2562 1.0037 1.2095 -0.0284 -0.1700 -0.7811 ? ? ? ? ? ? 320  HIS D CG  
19817 N  ND1 . HIS D  77  1.2913 1.0314 1.2426 -0.0239 -0.1858 -0.8102 ? ? ? ? ? ? 320  HIS D ND1 
19818 C  CD2 . HIS D  77  1.2409 1.0049 1.1810 -0.0343 -0.1717 -0.7674 ? ? ? ? ? ? 320  HIS D CD2 
19819 C  CE1 . HIS D  77  1.2967 1.0488 1.2349 -0.0270 -0.1966 -0.8141 ? ? ? ? ? ? 320  HIS D CE1 
19820 N  NE2 . HIS D  77  1.2666 1.0332 1.1977 -0.0331 -0.1883 -0.7883 ? ? ? ? ? ? 320  HIS D NE2 
19821 N  N   . GLN D  78  1.1977 0.9163 1.2082 -0.0291 -0.1303 -0.7342 ? ? ? ? ? ? 321  GLN D N   
19822 C  CA  . GLN D  78  1.1909 0.8866 1.2386 -0.0350 -0.1312 -0.7272 ? ? ? ? ? ? 321  GLN D CA  
19823 C  C   . GLN D  78  1.1546 0.8506 1.2189 -0.0427 -0.1196 -0.6965 ? ? ? ? ? ? 321  GLN D C   
19824 O  O   . GLN D  78  1.1324 0.8467 1.1789 -0.0407 -0.1067 -0.6798 ? ? ? ? ? ? 321  GLN D O   
19825 C  CB  . GLN D  78  1.2142 0.8971 1.2638 -0.0223 -0.1288 -0.7457 ? ? ? ? ? ? 321  GLN D CB  
19826 C  CG  . GLN D  78  1.2529 0.9271 1.2967 -0.0159 -0.1426 -0.7774 ? ? ? ? ? ? 321  GLN D CG  
19827 C  CD  . GLN D  78  1.2681 0.9636 1.2723 -0.0042 -0.1395 -0.7915 ? ? ? ? ? ? 321  GLN D CD  
19828 O  OE1 . GLN D  78  1.2498 0.9662 1.2311 -0.0014 -0.1265 -0.7769 ? ? ? ? ? ? 321  GLN D OE1 
19829 N  NE2 . GLN D  78  1.3030 0.9930 1.2988 0.0027  -0.1514 -0.8200 ? ? ? ? ? ? 321  GLN D NE2 
19830 N  N   . THR D  79  1.1503 0.8257 1.2485 -0.0518 -0.1248 -0.6894 ? ? ? ? ? ? 322  THR D N   
19831 C  CA  . THR D  79  1.1191 0.7919 1.2364 -0.0601 -0.1164 -0.6612 ? ? ? ? ? ? 322  THR D CA  
19832 C  C   . THR D  79  1.1289 0.7747 1.2759 -0.0602 -0.1183 -0.6630 ? ? ? ? ? ? 322  THR D C   
19833 O  O   . THR D  79  1.1547 0.7814 1.3175 -0.0623 -0.1308 -0.6806 ? ? ? ? ? ? 322  THR D O   
19834 C  CB  . THR D  79  1.1037 0.7779 1.2357 -0.0753 -0.1235 -0.6474 ? ? ? ? ? ? 322  THR D CB  
19835 O  OG1 . THR D  79  1.0712 0.7626 1.1944 -0.0788 -0.1125 -0.6224 ? ? ? ? ? ? 322  THR D OG1 
19836 C  CG2 . THR D  79  1.1063 0.7554 1.2758 -0.0848 -0.1295 -0.6423 ? ? ? ? ? ? 322  THR D CG2 
19837 N  N   . TYR D  80  1.1098 0.7532 1.2646 -0.0581 -0.1066 -0.6448 ? ? ? ? ? ? 323  TYR D N   
19838 C  CA  . TYR D  80  1.1203 0.7378 1.3007 -0.0560 -0.1073 -0.6456 ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CA  
19839 C  C   . TYR D  80  1.0945 0.7063 1.2957 -0.0662 -0.1026 -0.6182 ? ? ? ? ? ? 323  TYR D C   
19840 O  O   . TYR D  80  1.0668 0.6975 1.2574 -0.0688 -0.0938 -0.5993 ? ? ? ? ? ? 323  TYR D O   
19841 C  CB  . TYR D  80  1.1254 0.7454 1.2945 -0.0405 -0.0972 -0.6520 ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CB  
19842 C  CG  . TYR D  80  1.1417 0.7784 1.2810 -0.0289 -0.0959 -0.6730 ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CG  
19843 C  CD1 . TYR D  80  1.1760 0.8001 1.3140 -0.0193 -0.1033 -0.7005 ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CD1 
19844 C  CD2 . TYR D  80  1.1235 0.7889 1.2346 -0.0274 -0.0867 -0.6648 ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CD2 
19845 C  CE1 . TYR D  80  1.1920 0.8323 1.3015 -0.0082 -0.1015 -0.7195 ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CE1 
19846 C  CE2 . TYR D  80  1.1402 0.8208 1.2227 -0.0167 -0.0846 -0.6831 ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CE2 
19847 C  CZ  . TYR D  80  1.1748 0.8433 1.2563 -0.0069 -0.0920 -0.7108 ? ? ? ? ? ? 323  TYR D CZ  
19848 O  OH  . TYR D  80  1.1925 0.8766 1.2448 0.0040  -0.0895 -0.7289 ? ? ? ? ? ? 323  TYR D OH  
19849 N  N   . ASN D  81  1.1045 0.6902 1.3343 -0.0716 -0.1081 -0.6155 ? ? ? ? ? ? 324  ASN D N   
19850 C  CA  . ASN D  81  1.0821 0.6612 1.3319 -0.0811 -0.1034 -0.5888 ? ? ? ? ? ? 324  ASN D CA  
19851 C  C   . ASN D  81  1.0829 0.6473 1.3422 -0.0721 -0.0958 -0.5819 ? ? ? ? ? ? 324  ASN D C   
19852 O  O   . ASN D  81  1.0970 0.6614 1.3447 -0.0579 -0.0928 -0.5973 ? ? ? ? ? ? 324  ASN D O   
19853 C  CB  . ASN D  81  1.0935 0.6538 1.3696 -0.0952 -0.1149 -0.5888 ? ? ? ? ? ? 324  ASN D CB  
19854 C  CG  . ASN D  81  1.1319 0.6664 1.4206 -0.0919 -0.1263 -0.6142 ? ? ? ? ? ? 324  ASN D CG  
19855 O  OD1 . ASN D  81  1.1456 0.6551 1.4522 -0.0890 -0.1263 -0.6135 ? ? ? ? ? ? 324  ASN D OD1 
19856 N  ND2 . ASN D  81  1.1503 0.6904 1.4291 -0.0917 -0.1363 -0.6368 ? ? ? ? ? ? 324  ASN D ND2 
19857 N  N   . THR D  82  1.0695 0.6211 1.3502 -0.0798 -0.0928 -0.5590 ? ? ? ? ? ? 325  THR D N   
19858 C  CA  . THR D  82  1.0738 0.6093 1.3638 -0.0699 -0.0868 -0.5534 ? ? ? ? ? ? 325  THR D CA  
19859 C  C   . THR D  82  1.1088 0.6231 1.4030 -0.0589 -0.0930 -0.5780 ? ? ? ? ? ? 325  THR D C   
19860 O  O   . THR D  82  1.1147 0.6195 1.4117 -0.0475 -0.0882 -0.5781 ? ? ? ? ? ? 325  THR D O   
19861 C  CB  . THR D  82  1.0675 0.5831 1.3831 -0.0791 -0.0863 -0.5308 ? ? ? ? ? ? 325  THR D CB  
19862 O  OG1 . THR D  82  1.0775 0.5815 1.4097 -0.0937 -0.0961 -0.5321 ? ? ? ? ? ? 325  THR D OG1 
19863 C  CG2 . THR D  82  1.0324 0.5663 1.3428 -0.0820 -0.0755 -0.5038 ? ? ? ? ? ? 325  THR D CG2 
19864 N  N   . ALA D  83  1.1328 0.6399 1.4280 -0.0620 -0.1043 -0.5996 ? ? ? ? ? ? 326  ALA D N   
19865 C  CA  . ALA D  83  1.1697 0.6515 1.4740 -0.0542 -0.1128 -0.6232 ? ? ? ? ? ? 326  ALA D CA  
19866 C  C   . ALA D  83  1.1843 0.6750 1.4682 -0.0367 -0.1102 -0.6454 ? ? ? ? ? ? 326  ALA D C   
19867 O  O   . ALA D  83  1.2121 0.6815 1.5040 -0.0276 -0.1148 -0.6617 ? ? ? ? ? ? 326  ALA D O   
19868 C  CB  . ALA D  83  1.1918 0.6605 1.5082 -0.0655 -0.1272 -0.6383 ? ? ? ? ? ? 326  ALA D CB  
19869 N  N   . THR D  84  1.1674 0.6892 1.4247 -0.0319 -0.1029 -0.6466 ? ? ? ? ? ? 327  THR D N   
19870 C  CA  . THR D  84  1.1851 0.7172 1.4217 -0.0171 -0.1017 -0.6706 ? ? ? ? ? ? 327  THR D CA  
19871 C  C   . THR D  84  1.1849 0.7145 1.4221 -0.0023 -0.0921 -0.6688 ? ? ? ? ? ? 327  THR D C   
19872 O  O   . THR D  84  1.1609 0.6949 1.4036 -0.0028 -0.0829 -0.6465 ? ? ? ? ? ? 327  THR D O   
19873 C  CB  . THR D  84  1.1689 0.7356 1.3752 -0.0171 -0.0964 -0.6717 ? ? ? ? ? ? 327  THR D CB  
19874 O  OG1 . THR D  84  1.1601 0.7313 1.3683 -0.0321 -0.1034 -0.6650 ? ? ? ? ? ? 327  THR D OG1 
19875 C  CG2 . THR D  84  1.1925 0.7693 1.3762 -0.0049 -0.0981 -0.6990 ? ? ? ? ? ? 327  THR D CG2 
19876 N  N   . SER D  85  1.2129 0.7359 1.4448 0.0114  -0.0948 -0.6934 ? ? ? ? ? ? 328  SER D N   
19877 C  CA  . SER D  85  1.2169 0.7359 1.4518 0.0261  -0.0875 -0.6947 ? ? ? ? ? ? 328  SER D CA  
19878 C  C   . SER D  85  1.1942 0.7479 1.4056 0.0336  -0.0734 -0.6896 ? ? ? ? ? ? 328  SER D C   
19879 O  O   . SER D  85  1.1838 0.7607 1.3746 0.0292  -0.0711 -0.6906 ? ? ? ? ? ? 328  SER D O   
19880 C  CB  . SER D  85  1.2553 0.7573 1.4914 0.0385  -0.0953 -0.7241 ? ? ? ? ? ? 328  SER D CB  
19881 O  OG  . SER D  85  1.2606 0.7873 1.4702 0.0451  -0.0928 -0.7416 ? ? ? ? ? ? 328  SER D OG  
19882 N  N   . PRO D  86  1.1871 0.7442 1.4018 0.0449  -0.0642 -0.6838 ? ? ? ? ? ? 329  PRO D N   
19883 C  CA  . PRO D  86  1.1638 0.7536 1.3595 0.0506  -0.0500 -0.6764 ? ? ? ? ? ? 329  PRO D CA  
19884 C  C   . PRO D  86  1.1772 0.7883 1.3471 0.0586  -0.0474 -0.6983 ? ? ? ? ? ? 329  PRO D C   
19885 O  O   . PRO D  86  1.1576 0.7977 1.3070 0.0572  -0.0375 -0.6912 ? ? ? ? ? ? 329  PRO D O   
19886 C  CB  . PRO D  86  1.1633 0.7472 1.3718 0.0629  -0.0439 -0.6725 ? ? ? ? ? ? 329  PRO D CB  
19887 C  CG  . PRO D  86  1.1696 0.7206 1.4040 0.0567  -0.0526 -0.6619 ? ? ? ? ? ? 329  PRO D CG  
19888 C  CD  . PRO D  86  1.1965 0.7277 1.4342 0.0508  -0.0659 -0.6790 ? ? ? ? ? ? 329  PRO D CD  
19889 N  N   . LEU D  87  1.2118 0.8074 1.3823 0.0665  -0.0564 -0.7244 ? ? ? ? ? ? 330  LEU D N   
19890 C  CA  . LEU D  87  1.2317 0.8438 1.3786 0.0769  -0.0549 -0.7488 ? ? ? ? ? ? 330  LEU D CA  
19891 C  C   . LEU D  87  1.2292 0.8584 1.3533 0.0685  -0.0570 -0.7520 ? ? ? ? ? ? 330  LEU D C   
19892 O  O   . LEU D  87  1.2300 0.8843 1.3290 0.0749  -0.0490 -0.7599 ? ? ? ? ? ? 330  LEU D O   
19893 C  CB  . LEU D  87  1.2711 0.8590 1.4263 0.0871  -0.0658 -0.7761 ? ? ? ? ? ? 330  LEU D CB  
19894 C  CG  . LEU D  87  1.2966 0.8948 1.4284 0.0928  -0.0702 -0.8027 ? ? ? ? ? ? 330  LEU D CG  
19895 C  CD1 . LEU D  87  1.2873 0.9212 1.3918 0.1023  -0.0552 -0.8051 ? ? ? ? ? ? 330  LEU D CD1 
19896 C  CD2 . LEU D  87  1.3382 0.9110 1.4786 0.1037  -0.0820 -0.8317 ? ? ? ? ? ? 330  LEU D CD2 
19897 N  N   . GLN D  88  1.2288 0.8444 1.3613 0.0546  -0.0681 -0.7471 ? ? ? ? ? ? 331  GLN D N   
19898 C  CA  . GLN D  88  1.2241 0.8566 1.3358 0.0463  -0.0705 -0.7477 ? ? ? ? ? ? 331  GLN D CA  
19899 C  C   . GLN D  88  1.1876 0.8442 1.2889 0.0394  -0.0583 -0.7220 ? ? ? ? ? ? 331  GLN D C   
19900 O  O   . GLN D  88  1.1825 0.8631 1.2580 0.0404  -0.0523 -0.7231 ? ? ? ? ? ? 331  GLN D O   
19901 C  CB  . GLN D  88  1.2318 0.8447 1.3580 0.0328  -0.0857 -0.7485 ? ? ? ? ? ? 331  GLN D CB  
19902 C  CG  . GLN D  88  1.2701 0.8593 1.4052 0.0375  -0.0998 -0.7756 ? ? ? ? ? ? 331  GLN D CG  
19903 C  CD  . GLN D  88  1.2727 0.8402 1.4302 0.0223  -0.1130 -0.7707 ? ? ? ? ? ? 331  GLN D CD  
19904 O  OE1 . GLN D  88  1.2646 0.8124 1.4478 0.0158  -0.1140 -0.7556 ? ? ? ? ? ? 331  GLN D OE1 
19905 N  NE2 . GLN D  88  1.2835 0.8556 1.4314 0.0160  -0.1230 -0.7822 ? ? ? ? ? ? 331  GLN D NE2 
19906 N  N   . LEU D  89  1.1634 0.8128 1.2845 0.0324  -0.0550 -0.6986 ? ? ? ? ? ? 332  LEU D N   
19907 C  CA  . LEU D  89  1.1284 0.7998 1.2411 0.0265  -0.0431 -0.6739 ? ? ? ? ? ? 332  LEU D CA  
19908 C  C   . LEU D  89  1.1273 0.8248 1.2165 0.0381  -0.0301 -0.6803 ? ? ? ? ? ? 332  LEU D C   
19909 O  O   . LEU D  89  1.1107 0.8317 1.1793 0.0344  -0.0222 -0.6708 ? ? ? ? ? ? 332  LEU D O   
19910 C  CB  . LEU D  89  1.1072 0.7677 1.2438 0.0230  -0.0393 -0.6517 ? ? ? ? ? ? 332  LEU D CB  
19911 C  CG  . LEU D  89  1.1029 0.7431 1.2594 0.0085  -0.0500 -0.6401 ? ? ? ? ? ? 332  LEU D CG  
19912 C  CD1 . LEU D  89  1.0856 0.7113 1.2665 0.0041  -0.0478 -0.6178 ? ? ? ? ? ? 332  LEU D CD1 
19913 C  CD2 . LEU D  89  1.0865 0.7443 1.2276 -0.0027 -0.0504 -0.6310 ? ? ? ? ? ? 332  LEU D CD2 
19914 N  N   . ASN D  90  1.1472 0.8400 1.2396 0.0523  -0.0279 -0.6973 ? ? ? ? ? ? 333  ASN D N   
19915 C  CA  . ASN D  90  1.1466 0.8651 1.2195 0.0638  -0.0143 -0.7034 ? ? ? ? ? ? 333  ASN D CA  
19916 C  C   . ASN D  90  1.1664 0.9019 1.2091 0.0690  -0.0132 -0.7225 ? ? ? ? ? ? 333  ASN D C   
19917 O  O   . ASN D  90  1.1564 0.9178 1.1782 0.0715  -0.0008 -0.7179 ? ? ? ? ? ? 333  ASN D O   
19918 C  CB  . ASN D  90  1.1537 0.8671 1.2412 0.0775  -0.0090 -0.7099 ? ? ? ? ? ? 333  ASN D CB  
19919 C  CG  . ASN D  90  1.1248 0.8358 1.2328 0.0736  -0.0032 -0.6850 ? ? ? ? ? ? 333  ASN D CG  
19920 O  OD1 . ASN D  90  1.0962 0.8270 1.1973 0.0674  0.0064  -0.6653 ? ? ? ? ? ? 333  ASN D OD1 
19921 N  ND2 . ASN D  90  1.1340 0.8199 1.2664 0.0776  -0.0097 -0.6861 ? ? ? ? ? ? 333  ASN D ND2 
19922 N  N   . LEU D  91  1.1955 0.9164 1.2352 0.0705  -0.0262 -0.7436 ? ? ? ? ? ? 334  LEU D N   
19923 C  CA  . LEU D  91  1.2127 0.9492 1.2222 0.0731  -0.0271 -0.7587 ? ? ? ? ? ? 334  LEU D CA  
19924 C  C   . LEU D  91  1.1924 0.9393 1.1894 0.0588  -0.0283 -0.7410 ? ? ? ? ? ? 334  LEU D C   
19925 O  O   . LEU D  91  1.1863 0.9569 1.1565 0.0591  -0.0194 -0.7367 ? ? ? ? ? ? 334  LEU D O   
19926 C  CB  . LEU D  91  1.2505 0.9686 1.2604 0.0790  -0.0417 -0.7872 ? ? ? ? ? ? 334  LEU D CB  
19927 C  CG  . LEU D  91  1.2715 0.9675 1.3032 0.0894  -0.0466 -0.8029 ? ? ? ? ? ? 334  LEU D CG  
19928 C  CD1 . LEU D  91  1.3100 0.9911 1.3369 0.0948  -0.0610 -0.8322 ? ? ? ? ? ? 334  LEU D CD1 
19929 C  CD2 . LEU D  91  1.2712 0.9831 1.2977 0.1038  -0.0321 -0.8067 ? ? ? ? ? ? 334  LEU D CD2 
19930 N  N   . ALA D  92  1.1826 0.9119 1.1991 0.0463  -0.0391 -0.7303 ? ? ? ? ? ? 335  ALA D N   
19931 C  CA  . ALA D  92  1.1674 0.9057 1.1729 0.0341  -0.0420 -0.7170 ? ? ? ? ? ? 335  ALA D CA  
19932 C  C   . ALA D  92  1.1475 0.9129 1.1313 0.0358  -0.0258 -0.7029 ? ? ? ? ? ? 335  ALA D C   
19933 O  O   . ALA D  92  1.1462 0.9276 1.1051 0.0328  -0.0243 -0.7005 ? ? ? ? ? ? 335  ALA D O   
19934 C  CB  . ALA D  92  1.1456 0.8686 1.1779 0.0206  -0.0477 -0.6970 ? ? ? ? ? ? 335  ALA D CB  
19935 N  N   . ALA D  93  1.1335 0.9036 1.1271 0.0411  -0.0139 -0.6940 ? ? ? ? ? ? 336  ALA D N   
19936 C  CA  . ALA D  93  1.1071 0.9005 1.0885 0.0393  0.0015  -0.6743 ? ? ? ? ? ? 336  ALA D CA  
19937 C  C   . ALA D  93  1.1213 0.9371 1.0745 0.0500  0.0128  -0.6865 ? ? ? ? ? ? 336  ALA D C   
19938 O  O   . ALA D  93  1.1105 0.9469 1.0416 0.0473  0.0224  -0.6761 ? ? ? ? ? ? 336  ALA D O   
19939 C  CB  . ALA D  93  1.0834 0.8731 1.0895 0.0390  0.0088  -0.6575 ? ? ? ? ? ? 336  ALA D CB  
19940 N  N   . GLN D  94  1.1479 0.9590 1.1015 0.0626  0.0116  -0.7093 ? ? ? ? ? ? 337  GLN D N   
19941 C  CA  . GLN D  94  1.1665 0.9983 1.0912 0.0729  0.0209  -0.7236 ? ? ? ? ? ? 337  GLN D CA  
19942 C  C   . GLN D  94  1.1809 1.0172 1.0784 0.0688  0.0136  -0.7299 ? ? ? ? ? ? 337  GLN D C   
19943 O  O   . GLN D  94  1.1724 1.0282 1.0458 0.0656  0.0225  -0.7192 ? ? ? ? ? ? 337  GLN D O   
19944 C  CB  . GLN D  94  1.1925 1.0197 1.1236 0.0884  0.0216  -0.7475 ? ? ? ? ? ? 337  GLN D CB  
19945 C  CG  . GLN D  94  1.1731 1.0035 1.1266 0.0925  0.0324  -0.7367 ? ? ? ? ? ? 337  GLN D CG  
19946 C  CD  . GLN D  94  1.1942 1.0085 1.1668 0.1050  0.0275  -0.7560 ? ? ? ? ? ? 337  GLN D CD  
19947 O  OE1 . GLN D  94  1.2238 1.0240 1.1940 0.1109  0.0164  -0.7782 ? ? ? ? ? ? 337  GLN D OE1 
19948 N  NE2 . GLN D  94  1.1799 0.9966 1.1716 0.1097  0.0354  -0.7481 ? ? ? ? ? ? 337  GLN D NE2 
19949 N  N   . THR D  95  1.2018 1.0198 1.1041 0.0681  -0.0027 -0.7457 ? ? ? ? ? ? 338  THR D N   
19950 C  CA  . THR D  95  1.2103 1.0313 1.0915 0.0621  -0.0115 -0.7479 ? ? ? ? ? ? 338  THR D CA  
19951 C  C   . THR D  95  1.1821 1.0188 1.0504 0.0516  -0.0036 -0.7220 ? ? ? ? ? ? 338  THR D C   
19952 O  O   . THR D  95  1.1897 1.0426 1.0273 0.0528  0.0004  -0.7223 ? ? ? ? ? ? 338  THR D O   
19953 C  CB  . THR D  95  1.2186 1.0153 1.1199 0.0549  -0.0309 -0.7551 ? ? ? ? ? ? 338  THR D CB  
19954 O  OG1 . THR D  95  1.2484 1.0291 1.1602 0.0651  -0.0389 -0.7808 ? ? ? ? ? ? 338  THR D OG1 
19955 C  CG2 . THR D  95  1.2277 1.0299 1.1068 0.0493  -0.0405 -0.7581 ? ? ? ? ? ? 338  THR D CG2 
19956 N  N   . ILE D  96  1.1509 0.9823 1.0419 0.0417  -0.0017 -0.6994 ? ? ? ? ? ? 339  ILE D N   
19957 C  CA  . ILE D  96  1.1237 0.9687 1.0043 0.0318  0.0052  -0.6746 ? ? ? ? ? ? 339  ILE D CA  
19958 C  C   . ILE D  96  1.1179 0.9876 0.9746 0.0367  0.0238  -0.6670 ? ? ? ? ? ? 339  ILE D C   
19959 O  O   . ILE D  96  1.1086 0.9914 0.9443 0.0313  0.0287  -0.6536 ? ? ? ? ? ? 339  ILE D O   
19960 C  CB  . ILE D  96  1.0919 0.9257 1.0032 0.0208  0.0034  -0.6524 ? ? ? ? ? ? 339  ILE D CB  
19961 C  CG1 . ILE D  96  1.0984 0.9091 1.0316 0.0141  -0.0144 -0.6582 ? ? ? ? ? ? 339  ILE D CG1 
19962 C  CG2 . ILE D  96  1.0635 0.9120 0.9644 0.0117  0.0118  -0.6269 ? ? ? ? ? ? 339  ILE D CG2 
19963 C  CD1 . ILE D  96  1.0784 0.8726 1.0463 0.0078  -0.0165 -0.6444 ? ? ? ? ? ? 339  ILE D CD1 
19964 N  N   . GLN D  97  1.1245 1.0003 0.9849 0.0470  0.0342  -0.6756 ? ? ? ? ? ? 340  GLN D N   
19965 C  CA  . GLN D  97  1.1192 1.0189 0.9612 0.0515  0.0532  -0.6689 ? ? ? ? ? ? 340  GLN D CA  
19966 C  C   . GLN D  97  1.1468 1.0619 0.9510 0.0586  0.0577  -0.6824 ? ? ? ? ? ? 340  GLN D C   
19967 O  O   . GLN D  97  1.1414 1.0758 0.9245 0.0579  0.0716  -0.6717 ? ? ? ? ? ? 340  GLN D O   
19968 C  CB  . GLN D  97  1.1166 1.0190 0.9784 0.0604  0.0625  -0.6740 ? ? ? ? ? ? 340  GLN D CB  
19969 C  CG  . GLN D  97  1.0938 1.0184 0.9544 0.0598  0.0823  -0.6566 ? ? ? ? ? ? 340  GLN D CG  
19970 C  CD  . GLN D  97  1.0943 1.0209 0.9767 0.0700  0.0892  -0.6650 ? ? ? ? ? ? 340  GLN D CD  
19971 O  OE1 . GLN D  97  1.0908 0.9989 1.0009 0.0714  0.0803  -0.6678 ? ? ? ? ? ? 340  GLN D OE1 
19972 N  NE2 . GLN D  97  1.1012 1.0497 0.9711 0.0778  0.1046  -0.6701 ? ? ? ? ? ? 340  GLN D NE2 
19973 N  N   . THR D  98  1.1777 1.0839 0.9730 0.0656  0.0462  -0.7059 ? ? ? ? ? ? 341  THR D N   
19974 C  CA  . THR D  98  1.2059 1.1257 0.9637 0.0727  0.0491  -0.7190 ? ? ? ? ? ? 341  THR D CA  
19975 C  C   . THR D  98  1.1990 1.1211 0.9376 0.0628  0.0437  -0.7049 ? ? ? ? ? ? 341  THR D C   
19976 O  O   . THR D  98  1.1991 1.1380 0.9104 0.0623  0.0548  -0.6950 ? ? ? ? ? ? 341  THR D O   
19977 C  CB  . THR D  98  1.2434 1.1538 0.9963 0.0845  0.0380  -0.7503 ? ? ? ? ? ? 341  THR D CB  
19978 O  OG1 . THR D  98  1.2434 1.1404 1.0272 0.0896  0.0352  -0.7602 ? ? ? ? ? ? 341  THR D OG1 
19979 C  CG2 . THR D  98  1.2722 1.2020 0.9907 0.0969  0.0489  -0.7652 ? ? ? ? ? ? 341  THR D CG2 
19980 N  N   . LYS D  99  1.1930 1.0979 0.9468 0.0548  0.0271  -0.7033 ? ? ? ? ? ? 342  LYS D N   
19981 C  CA  . LYS D  99  1.1851 1.0918 0.9238 0.0455  0.0209  -0.6898 ? ? ? ? ? ? 342  LYS D CA  
19982 C  C   . LYS D  99  1.1588 1.0798 0.8895 0.0389  0.0358  -0.6638 ? ? ? ? ? ? 342  LYS D C   
19983 O  O   . LYS D  99  1.1593 1.0893 0.8644 0.0354  0.0375  -0.6536 ? ? ? ? ? ? 342  LYS D O   
19984 C  CB  . LYS D  99  1.1713 1.0587 0.9382 0.0352  0.0039  -0.6855 ? ? ? ? ? ? 342  LYS D CB  
19985 C  CG  . LYS D  99  1.1977 1.0752 0.9576 0.0365  -0.0148 -0.7051 ? ? ? ? ? ? 342  LYS D CG  
19986 C  CD  . LYS D  99  1.2333 1.1100 0.9817 0.0500  -0.0168 -0.7335 ? ? ? ? ? ? 342  LYS D CD  
19987 C  CE  . LYS D  99  1.2594 1.1307 0.9940 0.0513  -0.0339 -0.7509 ? ? ? ? ? ? 342  LYS D CE  
19988 N  NZ  . LYS D  99  1.2914 1.1547 1.0275 0.0628  -0.0401 -0.7799 ? ? ? ? ? ? 342  LYS D NZ  
19989 N  N   . ILE D  100 1.1364 1.0587 0.8900 0.0374  0.0460  -0.6531 ? ? ? ? ? ? 343  ILE D N   
19990 C  CA  . ILE D  100 1.1098 1.0446 0.8604 0.0307  0.0599  -0.6284 ? ? ? ? ? ? 343  ILE D CA  
19991 C  C   . ILE D  100 1.1233 1.0787 0.8439 0.0373  0.0769  -0.6293 ? ? ? ? ? ? 343  ILE D C   
19992 O  O   . ILE D  100 1.1145 1.0807 0.8161 0.0319  0.0851  -0.6125 ? ? ? ? ? ? 343  ILE D O   
19993 C  CB  . ILE D  100 1.0821 1.0132 0.8665 0.0276  0.0659  -0.6169 ? ? ? ? ? ? 343  ILE D CB  
19994 C  CG1 . ILE D  100 1.0709 0.9803 0.8868 0.0217  0.0502  -0.6163 ? ? ? ? ? ? 343  ILE D CG1 
19995 C  CG2 . ILE D  100 1.0557 0.9999 0.8359 0.0202  0.0792  -0.5921 ? ? ? ? ? ? 343  ILE D CG2 
19996 C  CD1 . ILE D  100 1.0433 0.9475 0.8908 0.0178  0.0545  -0.6023 ? ? ? ? ? ? 343  ILE D CD1 
19997 N  N   . GLU D  101 1.1450 1.1059 0.8621 0.0489  0.0825  -0.6487 ? ? ? ? ? ? 344  GLU D N   
19998 C  CA  . GLU D  101 1.1595 1.1413 0.8495 0.0556  0.1000  -0.6505 ? ? ? ? ? ? 344  GLU D CA  
19999 C  C   . GLU D  101 1.1862 1.1725 0.8373 0.0581  0.0963  -0.6566 ? ? ? ? ? ? 344  GLU D C   
20000 O  O   . GLU D  101 1.1859 1.1847 0.8115 0.0549  0.1066  -0.6426 ? ? ? ? ? ? 344  GLU D O   
20001 C  CB  . GLU D  101 1.1764 1.1638 0.8743 0.0682  0.1069  -0.6707 ? ? ? ? ? ? 344  GLU D CB  
20002 C  CG  . GLU D  101 1.1518 1.1370 0.8868 0.0675  0.1121  -0.6649 ? ? ? ? ? ? 344  GLU D CG  
20003 C  CD  . GLU D  101 1.1266 1.1285 0.8638 0.0614  0.1296  -0.6429 ? ? ? ? ? ? 344  GLU D CD  
20004 O  OE1 . GLU D  101 1.1366 1.1565 0.8464 0.0625  0.1430  -0.6392 ? ? ? ? ? ? 344  GLU D OE1 
20005 O  OE2 . GLU D  101 1.0979 1.0951 0.8639 0.0554  0.1300  -0.6292 ? ? ? ? ? ? 344  GLU D OE2 
20006 N  N   . GLU D  102 1.2104 1.1855 0.8572 0.0638  0.0808  -0.6775 ? ? ? ? ? ? 345  GLU D N   
20007 C  CA  . GLU D  102 1.2366 1.2143 0.8477 0.0666  0.0742  -0.6844 ? ? ? ? ? ? 345  GLU D CA  
20008 C  C   . GLU D  102 1.2163 1.1947 0.8188 0.0550  0.0736  -0.6599 ? ? ? ? ? ? 345  GLU D C   
20009 O  O   . GLU D  102 1.2290 1.2178 0.7977 0.0557  0.0794  -0.6535 ? ? ? ? ? ? 345  GLU D O   
20010 C  CB  . GLU D  102 1.2558 1.2171 0.8727 0.0698  0.0529  -0.7054 ? ? ? ? ? ? 345  GLU D CB  
20011 C  CG  . GLU D  102 1.2896 1.2511 0.8989 0.0837  0.0506  -0.7342 ? ? ? ? ? ? 345  GLU D CG  
20012 C  CD  . GLU D  102 1.3033 1.2456 0.9259 0.0841  0.0282  -0.7525 ? ? ? ? ? ? 345  GLU D CD  
20013 O  OE1 . GLU D  102 1.2793 1.2068 0.9322 0.0737  0.0178  -0.7427 ? ? ? ? ? ? 345  GLU D OE1 
20014 O  OE2 . GLU D  102 1.3381 1.2805 0.9411 0.0945  0.0211  -0.7763 ? ? ? ? ? ? 345  GLU D OE2 
20015 N  N   . LYS D  103 1.1859 1.1528 0.8187 0.0446  0.0663  -0.6461 ? ? ? ? ? ? 346  LYS D N   
20016 C  CA  . LYS D  103 1.1681 1.1344 0.7937 0.0343  0.0634  -0.6248 ? ? ? ? ? ? 346  LYS D CA  
20017 C  C   . LYS D  103 1.1513 1.1321 0.7663 0.0300  0.0830  -0.6026 ? ? ? ? ? ? 346  LYS D C   
20018 O  O   . LYS D  103 1.1403 1.1231 0.7423 0.0226  0.0839  -0.5839 ? ? ? ? ? ? 346  LYS D O   
20019 C  CB  . LYS D  103 1.1431 1.0929 0.8033 0.0247  0.0489  -0.6179 ? ? ? ? ? ? 346  LYS D CB  
20020 C  CG  . LYS D  103 1.1281 1.0763 0.7808 0.0149  0.0424  -0.5992 ? ? ? ? ? ? 346  LYS D CG  
20021 C  CD  . LYS D  103 1.1266 1.0597 0.7976 0.0101  0.0216  -0.6057 ? ? ? ? ? ? 346  LYS D CD  
20022 C  CE  . LYS D  103 1.0954 1.0249 0.7806 -0.0021 0.0176  -0.5822 ? ? ? ? ? ? 346  LYS D CE  
20023 N  NZ  . LYS D  103 1.0954 1.0365 0.7484 -0.0037 0.0250  -0.5664 ? ? ? ? ? ? 346  LYS D NZ  
20024 N  N   . ILE D  104 1.1511 1.1423 0.7715 0.0350  0.0985  -0.6054 ? ? ? ? ? ? 347  ILE D N   
20025 C  CA  . ILE D  104 1.1387 1.1453 0.7501 0.0315  0.1183  -0.5871 ? ? ? ? ? ? 347  ILE D CA  
20026 C  C   . ILE D  104 1.1686 1.1895 0.7373 0.0376  0.1291  -0.5903 ? ? ? ? ? ? 347  ILE D C   
20027 O  O   . ILE D  104 1.1662 1.1916 0.7131 0.0319  0.1345  -0.5729 ? ? ? ? ? ? 347  ILE D O   
20028 C  CB  . ILE D  104 1.1234 1.1362 0.7630 0.0336  0.1301  -0.5881 ? ? ? ? ? ? 347  ILE D CB  
20029 C  CG1 . ILE D  104 1.0841 1.0915 0.7541 0.0225  0.1302  -0.5665 ? ? ? ? ? ? 347  ILE D CG1 
20030 C  CG2 . ILE D  104 1.1384 1.1721 0.7574 0.0395  0.1509  -0.5896 ? ? ? ? ? ? 347  ILE D CG2 
20031 C  CD1 . ILE D  104 1.0672 1.0659 0.7775 0.0239  0.1260  -0.5723 ? ? ? ? ? ? 347  ILE D CD1 
20032 N  N   . THR D  105 1.1980 1.2249 0.7544 0.0495  0.1318  -0.6125 ? ? ? ? ? ? 348  THR D N   
20033 C  CA  . THR D  105 1.2336 1.2721 0.7464 0.0574  0.1390  -0.6200 ? ? ? ? ? ? 348  THR D CA  
20034 C  C   . THR D  105 1.2442 1.2751 0.7304 0.0543  0.1262  -0.6143 ? ? ? ? ? ? 348  THR D C   
20035 O  O   . THR D  105 1.2547 1.2938 0.7091 0.0530  0.1353  -0.6018 ? ? ? ? ? ? 348  THR D O   
20036 C  CB  . THR D  105 1.2661 1.3079 0.7717 0.0718  0.1374  -0.6494 ? ? ? ? ? ? 348  THR D CB  
20037 O  OG1 . THR D  105 1.2527 1.2955 0.7922 0.0746  0.1423  -0.6570 ? ? ? ? ? ? 348  THR D OG1 
20038 C  CG2 . THR D  105 1.3001 1.3599 0.7638 0.0807  0.1528  -0.6549 ? ? ? ? ? ? 348  THR D CG2 
20039 N  N   . ALA D  106 1.2419 1.2571 0.7420 0.0530  0.1053  -0.6230 ? ? ? ? ? ? 349  ALA D N   
20040 C  CA  . ALA D  106 1.2447 1.2521 0.7284 0.0484  0.0911  -0.6158 ? ? ? ? ? ? 349  ALA D CA  
20041 C  C   . ALA D  106 1.2230 1.2337 0.6997 0.0382  0.0995  -0.5873 ? ? ? ? ? ? 349  ALA D C   
20042 O  O   . ALA D  106 1.2405 1.2598 0.6817 0.0401  0.1087  -0.5795 ? ? ? ? ? ? 349  ALA D O   
20043 C  CB  . ALA D  106 1.2328 1.2232 0.7462 0.0445  0.0694  -0.6239 ? ? ? ? ? ? 349  ALA D CB  
20044 N  N   . GLU D  107 1.1868 1.1901 0.6958 0.0277  0.0968  -0.5716 ? ? ? ? ? ? 350  GLU D N   
20045 C  CA  . GLU D  107 1.1669 1.1713 0.6693 0.0179  0.1020  -0.5453 ? ? ? ? ? ? 350  GLU D CA  
20046 C  C   . GLU D  107 1.1665 1.1846 0.6546 0.0170  0.1244  -0.5320 ? ? ? ? ? ? 350  GLU D C   
20047 O  O   . GLU D  107 1.1487 1.1676 0.6348 0.0087  0.1306  -0.5100 ? ? ? ? ? ? 350  GLU D O   
20048 C  CB  . GLU D  107 1.1279 1.1226 0.6683 0.0072  0.0952  -0.5310 ? ? ? ? ? ? 350  GLU D CB  
20049 C  CG  . GLU D  107 1.1205 1.1021 0.6912 0.0067  0.0773  -0.5444 ? ? ? ? ? ? 350  GLU D CG  
20050 C  CD  . GLU D  107 1.1393 1.1136 0.6951 0.0086  0.0585  -0.5546 ? ? ? ? ? ? 350  GLU D CD  
20051 O  OE1 . GLU D  107 1.1293 1.1012 0.6782 0.0024  0.0526  -0.5397 ? ? ? ? ? ? 350  GLU D OE1 
20052 O  OE2 . GLU D  107 1.1638 1.1350 0.7162 0.0165  0.0493  -0.5777 ? ? ? ? ? ? 350  GLU D OE2 
20053 N  N   . LYS D  108 1.1859 1.2149 0.6657 0.0254  0.1364  -0.5456 ? ? ? ? ? ? 351  LYS D N   
20054 C  CA  . LYS D  108 1.1828 1.2268 0.6584 0.0243  0.1593  -0.5353 ? ? ? ? ? ? 351  LYS D CA  
20055 C  C   . LYS D  108 1.1446 1.1897 0.6513 0.0137  0.1676  -0.5158 ? ? ? ? ? ? 351  LYS D C   
20056 O  O   . LYS D  108 1.1424 1.2003 0.6451 0.0117  0.1862  -0.5063 ? ? ? ? ? ? 351  LYS D O   
20057 C  CB  . LYS D  108 1.2101 1.2637 0.6408 0.0264  0.1712  -0.5275 ? ? ? ? ? ? 351  LYS D CB  
20058 C  CG  . LYS D  108 1.2398 1.3087 0.6513 0.0367  0.1862  -0.5424 ? ? ? ? ? ? 351  LYS D CG  
20059 C  CD  . LYS D  108 1.2752 1.3499 0.6377 0.0413  0.1926  -0.5397 ? ? ? ? ? ? 351  LYS D CD  
20060 C  CE  . LYS D  108 1.2972 1.3610 0.6393 0.0477  0.1720  -0.5527 ? ? ? ? ? ? 351  LYS D CE  
20061 N  NZ  . LYS D  108 1.3410 1.4135 0.6361 0.0580  0.1786  -0.5611 ? ? ? ? ? ? 351  LYS D NZ  
20062 N  N   . ASN D  109 1.1166 1.1486 0.6534 0.0072  0.1539  -0.5102 ? ? ? ? ? ? 352  ASN D N   
20063 C  CA  . ASN D  109 1.0793 1.1101 0.6514 -0.0014 0.1581  -0.4952 ? ? ? ? ? ? 352  ASN D CA  
20064 C  C   . ASN D  109 1.0609 1.0798 0.6720 -0.0012 0.1442  -0.5050 ? ? ? ? ? ? 352  ASN D C   
20065 O  O   . ASN D  109 1.0776 1.0884 0.6893 0.0050  0.1311  -0.5240 ? ? ? ? ? ? 352  ASN D O   
20066 C  CB  . ASN D  109 1.0603 1.0874 0.6272 -0.0119 0.1582  -0.4706 ? ? ? ? ? ? 352  ASN D CB  
20067 C  CG  . ASN D  109 1.0394 1.0508 0.6264 -0.0177 0.1390  -0.4656 ? ? ? ? ? ? 352  ASN D CG  
20068 O  OD1 . ASN D  109 1.0150 1.0229 0.6118 -0.0264 0.1387  -0.4464 ? ? ? ? ? ? 352  ASN D OD1 
20069 N  ND2 . ASN D  109 1.0496 1.0519 0.6435 -0.0128 0.1234  -0.4831 ? ? ? ? ? ? 352  ASN D ND2 
20070 N  N   . THR D  110 1.0287 1.0462 0.6710 -0.0080 0.1472  -0.4921 ? ? ? ? ? ? 353  THR D N   
20071 C  CA  . THR D  110 1.0083 1.0136 0.6879 -0.0095 0.1356  -0.4960 ? ? ? ? ? ? 353  THR D CA  
20072 C  C   . THR D  110 0.9789 0.9757 0.6732 -0.0202 0.1289  -0.4755 ? ? ? ? ? ? 353  THR D C   
20073 O  O   . THR D  110 0.9581 0.9459 0.6835 -0.0231 0.1217  -0.4734 ? ? ? ? ? ? 353  THR D O   
20074 C  CB  . THR D  110 0.9945 1.0066 0.7010 -0.0072 0.1461  -0.4978 ? ? ? ? ? ? 353  THR D CB  
20075 O  OG1 . THR D  110 0.9742 0.9958 0.6828 -0.0144 0.1589  -0.4777 ? ? ? ? ? ? 353  THR D OG1 
20076 C  CG2 . THR D  110 1.0201 1.0435 0.7165 0.0036  0.1556  -0.5169 ? ? ? ? ? ? 353  THR D CG2 
20077 N  N   . ASN D  111 0.9777 0.9772 0.6499 -0.0257 0.1316  -0.4602 ? ? ? ? ? ? 354  ASN D N   
20078 C  CA  . ASN D  111 0.9510 0.9433 0.6353 -0.0352 0.1255  -0.4408 ? ? ? ? ? ? 354  ASN D CA  
20079 C  C   . ASN D  111 0.9463 0.9243 0.6420 -0.0375 0.1063  -0.4439 ? ? ? ? ? ? 354  ASN D C   
20080 O  O   . ASN D  111 0.9221 0.8937 0.6347 -0.0449 0.1003  -0.4298 ? ? ? ? ? ? 354  ASN D O   
20081 C  CB  . ASN D  111 0.9531 0.9514 0.6100 -0.0399 0.1338  -0.4238 ? ? ? ? ? ? 354  ASN D CB  
20082 C  CG  . ASN D  111 0.9484 0.9601 0.6042 -0.0412 0.1533  -0.4157 ? ? ? ? ? ? 354  ASN D CG  
20083 O  OD1 . ASN D  111 0.9218 0.9346 0.5985 -0.0475 0.1580  -0.4016 ? ? ? ? ? ? 354  ASN D OD1 
20084 N  ND2 . ASN D  111 0.9745 0.9972 0.6077 -0.0349 0.1649  -0.4255 ? ? ? ? ? ? 354  ASN D ND2 
20085 N  N   . TRP D  112 0.9699 0.9433 0.6575 -0.0312 0.0965  -0.4631 ? ? ? ? ? ? 355  TRP D N   
20086 C  CA  . TRP D  112 0.9648 0.9249 0.6712 -0.0334 0.0788  -0.4688 ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CA  
20087 C  C   . TRP D  112 0.9458 0.8992 0.6902 -0.0344 0.0779  -0.4707 ? ? ? ? ? ? 355  TRP D C   
20088 O  O   . TRP D  112 0.9198 0.8669 0.6875 -0.0416 0.0738  -0.4571 ? ? ? ? ? ? 355  TRP D O   
20089 C  CB  . TRP D  112 0.9960 0.9529 0.6856 -0.0264 0.0683  -0.4900 ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CB  
20090 C  CG  . TRP D  112 1.0146 0.9735 0.7068 -0.0173 0.0727  -0.5100 ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CG  
20091 C  CD1 . TRP D  112 1.0346 1.0057 0.7041 -0.0099 0.0861  -0.5174 ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CD1 
20092 C  CD2 . TRP D  112 1.0170 0.9651 0.7361 -0.0143 0.0633  -0.5261 ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CD2 
20093 N  NE1 . TRP D  112 1.0485 1.0178 0.7295 -0.0018 0.0854  -0.5376 ? ? ? ? ? ? 355  TRP D NE1 
20094 C  CE2 . TRP D  112 1.0385 0.9928 0.7496 -0.0043 0.0713  -0.5433 ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CE2 
20095 C  CE3 . TRP D  112 1.0041 0.9374 0.7534 -0.0192 0.0494  -0.5272 ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CE3 
20096 C  CZ2 . TRP D  112 1.0475 0.9929 0.7796 0.0013  0.0649  -0.5619 ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CZ2 
20097 C  CZ3 . TRP D  112 1.0137 0.9374 0.7838 -0.0141 0.0435  -0.5450 ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CZ3 
20098 C  CH2 . TRP D  112 1.0352 0.9644 0.7964 -0.0038 0.0509  -0.5622 ? ? ? ? ? ? 355  TRP D CH2 
20099 N  N   . LEU D  113 0.9599 0.9153 0.7092 -0.0266 0.0824  -0.4872 ? ? ? ? ? ? 356  LEU D N   
20100 C  CA  . LEU D  113 0.9480 0.8966 0.7307 -0.0251 0.0817  -0.4920 ? ? ? ? ? ? 356  LEU D CA  
20101 C  C   . LEU D  113 0.9149 0.8625 0.7205 -0.0327 0.0855  -0.4715 ? ? ? ? ? ? 356  LEU D C   
20102 O  O   . LEU D  113 0.9003 0.8358 0.7314 -0.0368 0.0758  -0.4679 ? ? ? ? ? ? 356  LEU D O   
20103 C  CB  . LEU D  113 0.9625 0.9204 0.7427 -0.0157 0.0936  -0.5055 ? ? ? ? ? ? 356  LEU D CB  
20104 C  CG  . LEU D  113 0.9567 0.9075 0.7684 -0.0115 0.0924  -0.5142 ? ? ? ? ? ? 356  LEU D CG  
20105 C  CD1 . LEU D  113 0.9598 0.8911 0.7909 -0.0127 0.0748  -0.5231 ? ? ? ? ? ? 356  LEU D CD1 
20106 C  CD2 . LEU D  113 0.9800 0.9411 0.7808 -0.0005 0.1020  -0.5322 ? ? ? ? ? ? 356  LEU D CD2 
20107 N  N   . ARG D  114 0.9042 0.8647 0.7008 -0.0347 0.0997  -0.4581 ? ? ? ? ? ? 357  ARG D N   
20108 C  CA  . ARG D  114 0.8732 0.8343 0.6886 -0.0419 0.1037  -0.4379 ? ? ? ? ? ? 357  ARG D CA  
20109 C  C   . ARG D  114 0.8582 0.8055 0.6896 -0.0487 0.0891  -0.4299 ? ? ? ? ? ? 357  ARG D C   
20110 O  O   . ARG D  114 0.8457 0.7837 0.7052 -0.0495 0.0838  -0.4297 ? ? ? ? ? ? 357  ARG D O   
20111 C  CB  . ARG D  114 0.8668 0.8405 0.6616 -0.0463 0.1159  -0.4220 ? ? ? ? ? ? 357  ARG D CB  
20112 C  CG  . ARG D  114 0.8784 0.8677 0.6601 -0.0414 0.1328  -0.4264 ? ? ? ? ? ? 357  ARG D CG  
20113 C  CD  . ARG D  114 0.8714 0.8634 0.6798 -0.0364 0.1377  -0.4342 ? ? ? ? ? ? 357  ARG D CD  
20114 N  NE  . ARG D  114 0.8638 0.8717 0.6742 -0.0364 0.1543  -0.4278 ? ? ? ? ? ? 357  ARG D NE  
20115 C  CZ  . ARG D  114 0.8461 0.8572 0.6840 -0.0354 0.1585  -0.4256 ? ? ? ? ? ? 357  ARG D CZ  
20116 N  NH1 . ARG D  114 0.8349 0.8333 0.6989 -0.0342 0.1479  -0.4280 ? ? ? ? ? ? 357  ARG D NH1 
20117 N  NH2 . ARG D  114 0.8402 0.8671 0.6802 -0.0356 0.1732  -0.4207 ? ? ? ? ? ? 357  ARG D NH2 
20118 N  N   . GLN D  115 0.8615 0.8077 0.6744 -0.0530 0.0828  -0.4239 ? ? ? ? ? ? 358  GLN D N   
20119 C  CA  . GLN D  115 0.8482 0.7842 0.6737 -0.0597 0.0696  -0.4157 ? ? ? ? ? ? 358  GLN D CA  
20120 C  C   . GLN D  115 0.8560 0.7785 0.7018 -0.0584 0.0562  -0.4300 ? ? ? ? ? ? 358  GLN D C   
20121 O  O   . GLN D  115 0.8384 0.7519 0.7104 -0.0631 0.0502  -0.4227 ? ? ? ? ? ? 358  GLN D O   
20122 C  CB  . GLN D  115 0.8543 0.7937 0.6529 -0.0630 0.0659  -0.4085 ? ? ? ? ? ? 358  GLN D CB  
20123 C  CG  . GLN D  115 0.8512 0.7816 0.6565 -0.0678 0.0497  -0.4071 ? ? ? ? ? ? 358  GLN D CG  
20124 C  CD  . GLN D  115 0.8764 0.8086 0.6524 -0.0650 0.0421  -0.4166 ? ? ? ? ? ? 358  GLN D CD  
20125 O  OE1 . GLN D  115 0.8935 0.8338 0.6406 -0.0606 0.0499  -0.4191 ? ? ? ? ? ? 358  GLN D OE1 
20126 N  NE2 . GLN D  115 0.8795 0.8046 0.6632 -0.0676 0.0269  -0.4217 ? ? ? ? ? ? 358  GLN D NE2 
20127 N  N   . THR D  116 0.8829 0.8036 0.7174 -0.0520 0.0518  -0.4499 ? ? ? ? ? ? 359  THR D N   
20128 C  CA  . THR D  116 0.8923 0.7994 0.7466 -0.0509 0.0392  -0.4644 ? ? ? ? ? ? 359  THR D CA  
20129 C  C   . THR D  116 0.8813 0.7798 0.7674 -0.0495 0.0412  -0.4653 ? ? ? ? ? ? 359  THR D C   
20130 O  O   . THR D  116 0.8765 0.7613 0.7869 -0.0531 0.0311  -0.4661 ? ? ? ? ? ? 359  THR D O   
20131 C  CB  . THR D  116 0.9248 0.8318 0.7597 -0.0437 0.0338  -0.4866 ? ? ? ? ? ? 359  THR D CB  
20132 O  OG1 . THR D  116 0.9354 0.8286 0.7921 -0.0413 0.0241  -0.5024 ? ? ? ? ? ? 359  THR D OG1 
20133 C  CG2 . THR D  116 0.9394 0.8591 0.7514 -0.0357 0.0475  -0.4931 ? ? ? ? ? ? 359  THR D CG2 
20134 N  N   . ILE D  117 0.8779 0.7848 0.7637 -0.0444 0.0544  -0.4644 ? ? ? ? ? ? 360  ILE D N   
20135 C  CA  . ILE D  117 0.8638 0.7655 0.7777 -0.0429 0.0582  -0.4610 ? ? ? ? ? ? 360  ILE D CA  
20136 C  C   . ILE D  117 0.8341 0.7333 0.7653 -0.0511 0.0581  -0.4391 ? ? ? ? ? ? 360  ILE D C   
20137 O  O   . ILE D  117 0.8265 0.7125 0.7816 -0.0539 0.0502  -0.4365 ? ? ? ? ? ? 360  ILE D O   
20138 C  CB  . ILE D  117 0.8648 0.7797 0.7734 -0.0361 0.0731  -0.4633 ? ? ? ? ? ? 360  ILE D CB  
20139 C  CG1 . ILE D  117 0.8944 0.8145 0.7834 -0.0273 0.0754  -0.4842 ? ? ? ? ? ? 360  ILE D CG1 
20140 C  CG2 . ILE D  117 0.8544 0.7631 0.7914 -0.0329 0.0748  -0.4628 ? ? ? ? ? ? 360  ILE D CG2 
20141 C  CD1 . ILE D  117 0.9127 0.8190 0.8166 -0.0208 0.0664  -0.5039 ? ? ? ? ? ? 360  ILE D CD1 
20142 N  N   . SER D  118 0.8188 0.7306 0.7377 -0.0545 0.0673  -0.4237 ? ? ? ? ? ? 361  SER D N   
20143 C  CA  . SER D  118 0.7912 0.7029 0.7218 -0.0622 0.0675  -0.4024 ? ? ? ? ? ? 361  SER D CA  
20144 C  C   . SER D  118 0.7867 0.6855 0.7304 -0.0683 0.0539  -0.3989 ? ? ? ? ? ? 361  SER D C   
20145 O  O   . SER D  118 0.7699 0.6610 0.7367 -0.0719 0.0510  -0.3888 ? ? ? ? ? ? 361  SER D O   
20146 C  CB  . SER D  118 0.7846 0.7085 0.6915 -0.0663 0.0738  -0.3899 ? ? ? ? ? ? 361  SER D CB  
20147 O  OG  . SER D  118 0.7841 0.7211 0.6808 -0.0631 0.0878  -0.3881 ? ? ? ? ? ? 361  SER D OG  
20148 N  N   . ALA D  119 0.8023 0.6999 0.7298 -0.0697 0.0458  -0.4068 ? ? ? ? ? ? 362  ALA D N   
20149 C  CA  . ALA D  119 0.8007 0.6882 0.7394 -0.0757 0.0325  -0.4054 ? ? ? ? ? ? 362  ALA D CA  
20150 C  C   . ALA D  119 0.8000 0.6726 0.7688 -0.0759 0.0265  -0.4100 ? ? ? ? ? ? 362  ALA D C   
20151 O  O   . ALA D  119 0.7835 0.6494 0.7721 -0.0821 0.0222  -0.3976 ? ? ? ? ? ? 362  ALA D O   
20152 C  CB  . ALA D  119 0.8245 0.7124 0.7437 -0.0742 0.0241  -0.4202 ? ? ? ? ? ? 362  ALA D CB  
20153 N  N   . PHE D  120 0.8199 0.6872 0.7909 -0.0687 0.0263  -0.4280 ? ? ? ? ? ? 363  PHE D N   
20154 C  CA  . PHE D  120 0.8254 0.6766 0.8227 -0.0673 0.0205  -0.4354 ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CA  
20155 C  C   . PHE D  120 0.8044 0.6512 0.8245 -0.0683 0.0258  -0.4206 ? ? ? ? ? ? 363  PHE D C   
20156 O  O   . PHE D  120 0.7977 0.6317 0.8398 -0.0732 0.0191  -0.4140 ? ? ? ? ? ? 363  PHE D O   
20157 C  CB  . PHE D  120 0.8506 0.6985 0.8438 -0.0577 0.0214  -0.4572 ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CB  
20158 C  CG  . PHE D  120 0.8542 0.6859 0.8744 -0.0547 0.0185  -0.4621 ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CG  
20159 C  CD1 . PHE D  120 0.8562 0.6707 0.8977 -0.0608 0.0070  -0.4616 ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CD1 
20160 C  CD2 . PHE D  120 0.8550 0.6887 0.8806 -0.0463 0.0273  -0.4657 ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CD2 
20161 C  CE1 . PHE D  120 0.8607 0.6585 0.9266 -0.0584 0.0044  -0.4644 ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CE1 
20162 C  CE2 . PHE D  120 0.8592 0.6768 0.9092 -0.0430 0.0241  -0.4693 ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CE2 
20163 C  CZ  . PHE D  120 0.8626 0.6613 0.9321 -0.0491 0.0127  -0.4682 ? ? ? ? ? ? 363  PHE D CZ  
20164 N  N   . VAL D  121 0.7960 0.6536 0.8106 -0.0632 0.0377  -0.4161 ? ? ? ? ? ? 364  VAL D N   
20165 C  CA  . VAL D  121 0.7769 0.6332 0.8099 -0.0628 0.0432  -0.4028 ? ? ? ? ? ? 364  VAL D CA  
20166 C  C   . VAL D  121 0.7561 0.6085 0.8007 -0.0716 0.0391  -0.3839 ? ? ? ? ? ? 364  VAL D C   
20167 O  O   . VAL D  121 0.7447 0.5893 0.8096 -0.0721 0.0392  -0.3743 ? ? ? ? ? ? 364  VAL D O   
20168 C  CB  . VAL D  121 0.7657 0.6393 0.7872 -0.0592 0.0565  -0.3964 ? ? ? ? ? ? 364  VAL D CB  
20169 C  CG1 . VAL D  121 0.7384 0.6143 0.7736 -0.0632 0.0604  -0.3754 ? ? ? ? ? ? 364  VAL D CG1 
20170 C  CG2 . VAL D  121 0.7801 0.6566 0.8025 -0.0490 0.0629  -0.4115 ? ? ? ? ? ? 364  VAL D CG2 
20171 N  N   . LYS D  122 0.7517 0.6100 0.7828 -0.0781 0.0357  -0.3780 ? ? ? ? ? ? 365  LYS D N   
20172 C  CA  . LYS D  122 0.7317 0.5881 0.7732 -0.0862 0.0321  -0.3599 ? ? ? ? ? ? 365  LYS D CA  
20173 C  C   . LYS D  122 0.7381 0.5793 0.7981 -0.0916 0.0203  -0.3623 ? ? ? ? ? ? 365  LYS D C   
20174 O  O   . LYS D  122 0.7232 0.5603 0.7978 -0.0975 0.0178  -0.3480 ? ? ? ? ? ? 365  LYS D O   
20175 C  CB  . LYS D  122 0.7206 0.5907 0.7415 -0.0908 0.0344  -0.3492 ? ? ? ? ? ? 365  LYS D CB  
20176 C  CG  . LYS D  122 0.7044 0.5880 0.7152 -0.0890 0.0465  -0.3373 ? ? ? ? ? ? 365  LYS D CG  
20177 C  CD  . LYS D  122 0.6836 0.5651 0.7149 -0.0893 0.0506  -0.3228 ? ? ? ? ? ? 365  LYS D CD  
20178 C  CE  . LYS D  122 0.6726 0.5676 0.6958 -0.0859 0.0628  -0.3165 ? ? ? ? ? ? 365  LYS D CE  
20179 N  NZ  . LYS D  122 0.6853 0.5833 0.7082 -0.0777 0.0696  -0.3302 ? ? ? ? ? ? 365  LYS D NZ  
20180 N  N   . THR D  123 0.7610 0.5937 0.8212 -0.0898 0.0131  -0.3803 ? ? ? ? ? ? 366  THR D N   
20181 C  CA  . THR D  123 0.7684 0.5853 0.8496 -0.0951 0.0025  -0.3831 ? ? ? ? ? ? 366  THR D CA  
20182 C  C   . THR D  123 0.7662 0.5686 0.8719 -0.0931 0.0039  -0.3787 ? ? ? ? ? ? 366  THR D C   
20183 O  O   . THR D  123 0.7702 0.5586 0.8955 -0.0982 -0.0031 -0.3772 ? ? ? ? ? ? 366  THR D O   
20184 C  CB  . THR D  123 0.7953 0.6061 0.8709 -0.0932 -0.0058 -0.4050 ? ? ? ? ? ? 366  THR D CB  
20185 O  OG1 . THR D  123 0.8109 0.6100 0.8964 -0.0860 -0.0050 -0.4178 ? ? ? ? ? ? 366  THR D OG1 
20186 C  CG2 . THR D  123 0.8026 0.6290 0.8476 -0.0892 -0.0027 -0.4129 ? ? ? ? ? ? 366  THR D CG2 
20187 N  N   . GLN D  124 0.7607 0.5667 0.8654 -0.0857 0.0131  -0.3765 ? ? ? ? ? ? 367  GLN D N   
20188 C  CA  . GLN D  124 0.7630 0.5549 0.8885 -0.0814 0.0142  -0.3751 ? ? ? ? ? ? 367  GLN D CA  
20189 C  C   . GLN D  124 0.7398 0.5331 0.8766 -0.0835 0.0191  -0.3537 ? ? ? ? ? ? 367  GLN D C   
20190 O  O   . GLN D  124 0.7215 0.5303 0.8475 -0.0832 0.0266  -0.3427 ? ? ? ? ? ? 367  GLN D O   
20191 C  CB  . GLN D  124 0.7751 0.5694 0.8947 -0.0704 0.0200  -0.3889 ? ? ? ? ? ? 367  GLN D CB  
20192 C  CG  . GLN D  124 0.8002 0.5920 0.9092 -0.0671 0.0152  -0.4110 ? ? ? ? ? ? 367  GLN D CG  
20193 C  CD  . GLN D  124 0.8200 0.5898 0.9472 -0.0686 0.0044  -0.4215 ? ? ? ? ? ? 367  GLN D CD  
20194 O  OE1 . GLN D  124 0.8266 0.5911 0.9555 -0.0761 -0.0044 -0.4245 ? ? ? ? ? ? 367  GLN D OE1 
20195 N  NE2 . GLN D  124 0.8305 0.5869 0.9721 -0.0615 0.0050  -0.4273 ? ? ? ? ? ? 367  GLN D NE2 
20196 N  N   . SER D  125 0.7426 0.5188 0.9013 -0.0849 0.0151  -0.3483 ? ? ? ? ? ? 368  SER D N   
20197 C  CA  . SER D  125 0.7231 0.4983 0.8934 -0.0885 0.0176  -0.3273 ? ? ? ? ? ? 368  SER D CA  
20198 C  C   . SER D  125 0.7081 0.4928 0.8762 -0.0814 0.0269  -0.3182 ? ? ? ? ? ? 368  SER D C   
20199 O  O   . SER D  125 0.6874 0.4833 0.8514 -0.0844 0.0310  -0.3027 ? ? ? ? ? ? 368  SER D O   
20200 C  CB  . SER D  125 0.7330 0.4864 0.9263 -0.0920 0.0112  -0.3235 ? ? ? ? ? ? 368  SER D CB  
20201 O  OG  . SER D  125 0.7169 0.4725 0.9170 -0.1008 0.0102  -0.3055 ? ? ? ? ? ? 368  SER D OG  
20202 N  N   . ALA D  126 0.7190 0.4995 0.8902 -0.0717 0.0298  -0.3284 ? ? ? ? ? ? 369  ALA D N   
20203 C  CA  . ALA D  126 0.7061 0.4986 0.8746 -0.0641 0.0387  -0.3227 ? ? ? ? ? ? 369  ALA D CA  
20204 C  C   . ALA D  126 0.6941 0.5098 0.8417 -0.0643 0.0461  -0.3231 ? ? ? ? ? ? 369  ALA D C   
20205 O  O   . ALA D  126 0.6818 0.5098 0.8270 -0.0597 0.0537  -0.3178 ? ? ? ? ? ? 369  ALA D O   
20206 C  CB  . ALA D  126 0.7228 0.5066 0.8999 -0.0529 0.0398  -0.3358 ? ? ? ? ? ? 369  ALA D CB  
20207 N  N   . TRP D  127 0.6993 0.5202 0.8321 -0.0697 0.0435  -0.3296 ? ? ? ? ? ? 370  TRP D N   
20208 C  CA  . TRP D  127 0.6924 0.5325 0.8035 -0.0705 0.0498  -0.3304 ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CA  
20209 C  C   . TRP D  127 0.6819 0.5269 0.7836 -0.0800 0.0463  -0.3201 ? ? ? ? ? ? 370  TRP D C   
20210 O  O   . TRP D  127 0.6857 0.5406 0.7678 -0.0821 0.0470  -0.3251 ? ? ? ? ? ? 370  TRP D O   
20211 C  CB  . TRP D  127 0.7135 0.5564 0.8119 -0.0652 0.0507  -0.3508 ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CB  
20212 C  CG  . TRP D  127 0.7251 0.5631 0.8338 -0.0551 0.0535  -0.3620 ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CG  
20213 C  CD1 . TRP D  127 0.7155 0.5535 0.8381 -0.0497 0.0580  -0.3549 ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CD1 
20214 C  CD2 . TRP D  127 0.7491 0.5826 0.8543 -0.0485 0.0520  -0.3827 ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CD2 
20215 N  NE1 . TRP D  127 0.7321 0.5655 0.8608 -0.0400 0.0591  -0.3698 ? ? ? ? ? ? 370  TRP D NE1 
20216 C  CE2 . TRP D  127 0.7528 0.5834 0.8709 -0.0391 0.0557  -0.3871 ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CE2 
20217 C  CE3 . TRP D  127 0.7687 0.6005 0.8609 -0.0490 0.0474  -0.3985 ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CE3 
20218 C  CZ2 . TRP D  127 0.7749 0.6010 0.8936 -0.0303 0.0553  -0.4065 ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CZ2 
20219 C  CZ3 . TRP D  127 0.7908 0.6181 0.8828 -0.0404 0.0470  -0.4177 ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CZ3 
20220 C  CH2 . TRP D  127 0.7938 0.6182 0.8992 -0.0311 0.0510  -0.4218 ? ? ? ? ? ? 370  TRP D CH2 
20221 N  N   . ASN D  128 0.6691 0.5077 0.7843 -0.0852 0.0428  -0.3052 ? ? ? ? ? ? 371  ASN D N   
20222 C  CA  . ASN D  128 0.6630 0.5017 0.7761 -0.0941 0.0369  -0.2972 ? ? ? ? ? ? 371  ASN D CA  
20223 C  C   . ASN D  128 0.6413 0.4841 0.7606 -0.0973 0.0394  -0.2776 ? ? ? ? ? ? 371  ASN D C   
20224 O  O   . ASN D  128 0.6337 0.4760 0.7617 -0.0925 0.0442  -0.2714 ? ? ? ? ? ? 371  ASN D O   
20225 C  CB  . ASN D  128 0.6757 0.4969 0.8064 -0.0976 0.0280  -0.3013 ? ? ? ? ? ? 371  ASN D CB  
20226 C  CG  . ASN D  128 0.6895 0.5098 0.8124 -0.1019 0.0207  -0.3130 ? ? ? ? ? ? 371  ASN D CG  
20227 O  OD1 . ASN D  128 0.6864 0.5195 0.7901 -0.1034 0.0219  -0.3140 ? ? ? ? ? ? 371  ASN D OD1 
20228 N  ND2 . ASN D  128 0.7068 0.5115 0.8437 -0.1038 0.0128  -0.3228 ? ? ? ? ? ? 371  ASN D ND2 
20229 N  N   . SER D  129 0.6324 0.4788 0.7488 -0.1048 0.0355  -0.2684 ? ? ? ? ? ? 372  SER D N   
20230 C  CA  . SER D  129 0.6124 0.4615 0.7366 -0.1083 0.0367  -0.2491 ? ? ? ? ? ? 372  SER D CA  
20231 C  C   . SER D  129 0.6162 0.4500 0.7628 -0.1085 0.0335  -0.2446 ? ? ? ? ? ? 372  SER D C   
20232 O  O   . SER D  129 0.6035 0.4369 0.7588 -0.1075 0.0365  -0.2306 ? ? ? ? ? ? 372  SER D O   
20233 C  CB  . SER D  129 0.6052 0.4600 0.7242 -0.1162 0.0319  -0.2419 ? ? ? ? ? ? 372  SER D CB  
20234 O  OG  . SER D  129 0.6059 0.4723 0.7032 -0.1166 0.0329  -0.2467 ? ? ? ? ? ? 372  SER D OG  
20235 N  N   . ASP D  130 0.6350 0.4559 0.7900 -0.1101 0.0272  -0.2566 ? ? ? ? ? ? 373  ASP D N   
20236 C  CA  . ASP D  130 0.6437 0.4472 0.8199 -0.1110 0.0235  -0.2542 ? ? ? ? ? ? 373  ASP D CA  
20237 C  C   . ASP D  130 0.6395 0.4374 0.8251 -0.1040 0.0287  -0.2466 ? ? ? ? ? ? 373  ASP D C   
20238 O  O   . ASP D  130 0.6331 0.4247 0.8313 -0.1060 0.0285  -0.2324 ? ? ? ? ? ? 373  ASP D O   
20239 C  CB  . ASP D  130 0.6678 0.4584 0.8489 -0.1110 0.0173  -0.2726 ? ? ? ? ? ? 373  ASP D CB  
20240 C  CG  . ASP D  130 0.6737 0.4639 0.8557 -0.1200 0.0094  -0.2765 ? ? ? ? ? ? 373  ASP D CG  
20241 O  OD1 . ASP D  130 0.6582 0.4611 0.8334 -0.1250 0.0098  -0.2661 ? ? ? ? ? ? 373  ASP D OD1 
20242 O  OD2 . ASP D  130 0.6937 0.4714 0.8841 -0.1217 0.0028  -0.2900 ? ? ? ? ? ? 373  ASP D OD2 
20243 N  N   . SER D  131 0.6438 0.4445 0.8234 -0.0953 0.0332  -0.2558 ? ? ? ? ? ? 374  SER D N   
20244 C  CA  . SER D  131 0.6388 0.4368 0.8266 -0.0875 0.0380  -0.2487 ? ? ? ? ? ? 374  SER D CA  
20245 C  C   . SER D  131 0.6159 0.4271 0.7999 -0.0870 0.0434  -0.2319 ? ? ? ? ? ? 374  SER D C   
20246 O  O   . SER D  131 0.6119 0.4199 0.8042 -0.0813 0.0459  -0.2243 ? ? ? ? ? ? 374  SER D O   
20247 C  CB  . SER D  131 0.6490 0.4487 0.8330 -0.0778 0.0416  -0.2633 ? ? ? ? ? ? 374  SER D CB  
20248 O  OG  . SER D  131 0.6555 0.4647 0.8238 -0.0784 0.0424  -0.2776 ? ? ? ? ? ? 374  SER D OG  
20249 N  N   . GLU D  132 0.6022 0.4276 0.7734 -0.0926 0.0446  -0.2263 ? ? ? ? ? ? 375  GLU D N   
20250 C  CA  . GLU D  132 0.5816 0.4195 0.7480 -0.0923 0.0492  -0.2118 ? ? ? ? ? ? 375  GLU D CA  
20251 C  C   . GLU D  132 0.5726 0.4065 0.7479 -0.0977 0.0464  -0.1954 ? ? ? ? ? ? 375  GLU D C   
20252 O  O   . GLU D  132 0.5559 0.3988 0.7287 -0.0972 0.0496  -0.1820 ? ? ? ? ? ? 375  GLU D O   
20253 C  CB  . GLU D  132 0.5738 0.4278 0.7212 -0.0950 0.0521  -0.2147 ? ? ? ? ? ? 375  GLU D CB  
20254 C  CG  . GLU D  132 0.5803 0.4408 0.7190 -0.0888 0.0572  -0.2275 ? ? ? ? ? ? 375  GLU D CG  
20255 C  CD  . GLU D  132 0.5748 0.4507 0.6933 -0.0913 0.0612  -0.2299 ? ? ? ? ? ? 375  GLU D CD  
20256 O  OE1 . GLU D  132 0.5635 0.4456 0.6742 -0.0970 0.0601  -0.2199 ? ? ? ? ? ? 375  GLU D OE1 
20257 O  OE2 . GLU D  132 0.5831 0.4648 0.6932 -0.0871 0.0657  -0.2419 ? ? ? ? ? ? 375  GLU D OE2 
20258 N  N   . LYS D  133 0.5843 0.4049 0.7707 -0.1029 0.0406  -0.1967 ? ? ? ? ? ? 376  LYS D N   
20259 C  CA  . LYS D  133 0.5784 0.3947 0.7751 -0.1086 0.0384  -0.1816 ? ? ? ? ? ? 376  LYS D CA  
20260 C  C   . LYS D  133 0.5785 0.3854 0.7875 -0.1033 0.0405  -0.1709 ? ? ? ? ? ? 376  LYS D C   
20261 O  O   . LYS D  133 0.5855 0.3869 0.7968 -0.0953 0.0424  -0.1765 ? ? ? ? ? ? 376  LYS D O   
20262 C  CB  . LYS D  133 0.5921 0.3981 0.7979 -0.1165 0.0318  -0.1872 ? ? ? ? ? ? 376  LYS D CB  
20263 C  CG  . LYS D  133 0.5889 0.4068 0.7819 -0.1221 0.0291  -0.1938 ? ? ? ? ? ? 376  LYS D CG  
20264 C  CD  . LYS D  133 0.5976 0.4096 0.8006 -0.1311 0.0223  -0.1957 ? ? ? ? ? ? 376  LYS D CD  
20265 C  CE  . LYS D  133 0.6016 0.4228 0.7907 -0.1343 0.0182  -0.2086 ? ? ? ? ? ? 376  LYS D CE  
20266 N  NZ  . LYS D  133 0.6126 0.4275 0.8140 -0.1428 0.0105  -0.2129 ? ? ? ? ? ? 376  LYS D NZ  
20267 N  N   . PRO D  134 0.5712 0.3769 0.7871 -0.1069 0.0404  -0.1551 ? ? ? ? ? ? 377  PRO D N   
20268 C  CA  . PRO D  134 0.5606 0.3756 0.7741 -0.1154 0.0388  -0.1468 ? ? ? ? ? ? 377  PRO D CA  
20269 C  C   . PRO D  134 0.5421 0.3763 0.7390 -0.1142 0.0420  -0.1437 ? ? ? ? ? ? 377  PRO D C   
20270 O  O   . PRO D  134 0.5342 0.3744 0.7250 -0.1071 0.0464  -0.1418 ? ? ? ? ? ? 377  PRO D O   
20271 C  CB  . PRO D  134 0.5583 0.3670 0.7839 -0.1164 0.0399  -0.1295 ? ? ? ? ? ? 377  PRO D CB  
20272 C  CG  . PRO D  134 0.5644 0.3631 0.7948 -0.1072 0.0425  -0.1274 ? ? ? ? ? ? 377  PRO D CG  
20273 C  CD  . PRO D  134 0.5772 0.3696 0.8060 -0.1027 0.0413  -0.1449 ? ? ? ? ? ? 377  PRO D CD  
20274 N  N   . PHE D  135 0.5358 0.3794 0.7262 -0.1210 0.0396  -0.1430 ? ? ? ? ? ? 378  PHE D N   
20275 C  CA  . PHE D  135 0.5194 0.3796 0.6941 -0.1202 0.0424  -0.1387 ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CA  
20276 C  C   . PHE D  135 0.5051 0.3707 0.6826 -0.1188 0.0450  -0.1215 ? ? ? ? ? ? 378  PHE D C   
20277 O  O   . PHE D  135 0.5088 0.3655 0.6998 -0.1190 0.0448  -0.1129 ? ? ? ? ? ? 378  PHE D O   
20278 C  CB  . PHE D  135 0.5190 0.3869 0.6847 -0.1267 0.0385  -0.1438 ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CB  
20279 C  CG  . PHE D  135 0.5328 0.3979 0.6914 -0.1269 0.0362  -0.1611 ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CG  
20280 C  CD1 . PHE D  135 0.5429 0.4058 0.7031 -0.1331 0.0299  -0.1691 ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CD1 
20281 C  CD2 . PHE D  135 0.5366 0.4019 0.6873 -0.1205 0.0402  -0.1700 ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CD2 
20282 C  CE1 . PHE D  135 0.5569 0.4174 0.7095 -0.1324 0.0275  -0.1855 ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CE1 
20283 C  CE2 . PHE D  135 0.5504 0.4139 0.6936 -0.1200 0.0386  -0.1861 ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CE2 
20284 C  CZ  . PHE D  135 0.5610 0.4216 0.7043 -0.1258 0.0321  -0.1939 ? ? ? ? ? ? 378  PHE D CZ  
20285 N  N   . ASP D  136 0.4904 0.3696 0.6549 -0.1172 0.0475  -0.1166 ? ? ? ? ? ? 379  ASP D N   
20286 C  CA  . ASP D  136 0.4768 0.3626 0.6420 -0.1156 0.0496  -0.1011 ? ? ? ? ? ? 379  ASP D CA  
20287 C  C   . ASP D  136 0.4646 0.3643 0.6160 -0.1182 0.0492  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 379  ASP D C   
20288 O  O   . ASP D  136 0.4682 0.3711 0.6102 -0.1215 0.0472  -0.1076 ? ? ? ? ? ? 379  ASP D O   
20289 C  CB  . ASP D  136 0.4724 0.3580 0.6382 -0.1073 0.0537  -0.0970 ? ? ? ? ? ? 379  ASP D CB  
20290 C  CG  . ASP D  136 0.4694 0.3620 0.6236 -0.1034 0.0566  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 379  ASP D CG  
20291 O  OD1 . ASP D  136 0.4797 0.3660 0.6370 -0.1001 0.0575  -0.1169 ? ? ? ? ? ? 379  ASP D OD1 
20292 O  OD2 . ASP D  136 0.4575 0.3620 0.6000 -0.1037 0.0582  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 379  ASP D OD2 
20293 N  N   . ASP D  137 0.4518 0.3592 0.6012 -0.1163 0.0509  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 380  ASP D N   
20294 C  CA  . ASP D  137 0.4421 0.3611 0.5806 -0.1194 0.0494  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 380  ASP D CA  
20295 C  C   . ASP D  137 0.4347 0.3624 0.5560 -0.1167 0.0516  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 380  ASP D C   
20296 O  O   . ASP D  137 0.4273 0.3634 0.5387 -0.1184 0.0504  -0.0810 ? ? ? ? ? ? 380  ASP D O   
20297 C  CB  . ASP D  137 0.4334 0.3572 0.5776 -0.1195 0.0493  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 380  ASP D CB  
20298 C  CG  . ASP D  137 0.4241 0.3515 0.5659 -0.1124 0.0530  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 380  ASP D CG  
20299 O  OD1 . ASP D  137 0.4248 0.3503 0.5634 -0.1077 0.0556  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 380  ASP D OD1 
20300 O  OD2 . ASP D  137 0.4166 0.3495 0.5600 -0.1113 0.0534  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 380  ASP D OD2 
20301 N  N   . HIS D  138 0.4376 0.3631 0.5562 -0.1127 0.0550  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 381  HIS D N   
20302 C  CA  . HIS D  138 0.4355 0.3675 0.5389 -0.1118 0.0577  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 381  HIS D CA  
20303 C  C   . HIS D  138 0.4399 0.3745 0.5314 -0.1172 0.0544  -0.1032 ? ? ? ? ? ? 381  HIS D C   
20304 O  O   . HIS D  138 0.4480 0.3781 0.5446 -0.1210 0.0504  -0.1073 ? ? ? ? ? ? 381  HIS D O   
20305 C  CB  . HIS D  138 0.4436 0.3713 0.5492 -0.1084 0.0610  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 381  HIS D CB  
20306 C  CG  . HIS D  138 0.4428 0.3775 0.5344 -0.1076 0.0651  -0.1149 ? ? ? ? ? ? 381  HIS D CG  
20307 N  ND1 . HIS D  138 0.4489 0.3858 0.5263 -0.1116 0.0646  -0.1216 ? ? ? ? ? ? 381  HIS D ND1 
20308 C  CD2 . HIS D  138 0.4378 0.3779 0.5279 -0.1035 0.0700  -0.1155 ? ? ? ? ? ? 381  HIS D CD2 
20309 C  CE1 . HIS D  138 0.4481 0.3909 0.5152 -0.1103 0.0696  -0.1251 ? ? ? ? ? ? 381  HIS D CE1 
20310 N  NE2 . HIS D  138 0.4409 0.3862 0.5164 -0.1058 0.0730  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 381  HIS D NE2 
20311 N  N   . LEU D  139 0.4354 0.3771 0.5115 -0.1174 0.0558  -0.1026 ? ? ? ? ? ? 382  LEU D N   
20312 C  CA  . LEU D  139 0.4397 0.3839 0.5037 -0.1216 0.0520  -0.1053 ? ? ? ? ? ? 382  LEU D CA  
20313 C  C   . LEU D  139 0.4546 0.3942 0.5142 -0.1237 0.0506  -0.1185 ? ? ? ? ? ? 382  LEU D C   
20314 O  O   . LEU D  139 0.4610 0.4012 0.5142 -0.1271 0.0458  -0.1221 ? ? ? ? ? ? 382  LEU D O   
20315 C  CB  . LEU D  139 0.4346 0.3852 0.4815 -0.1208 0.0544  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 382  LEU D CB  
20316 C  CG  . LEU D  139 0.4230 0.3791 0.4678 -0.1202 0.0526  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 382  LEU D CG  
20317 C  CD1 . LEU D  139 0.4194 0.3796 0.4487 -0.1189 0.0560  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 382  LEU D CD1 
20318 C  CD2 . LEU D  139 0.4251 0.3828 0.4696 -0.1235 0.0461  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 382  LEU D CD2 
20319 N  N   . GLN D  140 0.4607 0.3965 0.5231 -0.1211 0.0547  -0.1263 ? ? ? ? ? ? 383  GLN D N   
20320 C  CA  . GLN D  140 0.4760 0.4076 0.5336 -0.1218 0.0544  -0.1402 ? ? ? ? ? ? 383  GLN D CA  
20321 C  C   . GLN D  140 0.4825 0.4054 0.5577 -0.1205 0.0533  -0.1451 ? ? ? ? ? ? 383  GLN D C   
20322 O  O   . GLN D  140 0.4937 0.4127 0.5684 -0.1187 0.0550  -0.1564 ? ? ? ? ? ? 383  GLN D O   
20323 C  CB  . GLN D  140 0.4791 0.4147 0.5239 -0.1193 0.0610  -0.1460 ? ? ? ? ? ? 383  GLN D CB  
20324 C  CG  . GLN D  140 0.4779 0.4198 0.5027 -0.1211 0.0622  -0.1429 ? ? ? ? ? ? 383  GLN D CG  
20325 C  CD  . GLN D  140 0.4791 0.4256 0.4937 -0.1193 0.0702  -0.1457 ? ? ? ? ? ? 383  GLN D CD  
20326 O  OE1 . GLN D  140 0.4724 0.4209 0.4966 -0.1163 0.0748  -0.1442 ? ? ? ? ? ? 383  GLN D OE1 
20327 N  NE2 . GLN D  140 0.4885 0.4372 0.4834 -0.1210 0.0718  -0.1495 ? ? ? ? ? ? 383  GLN D NE2 
20328 N  N   . LYS D  141 0.4760 0.3956 0.5662 -0.1210 0.0511  -0.1360 ? ? ? ? ? ? 384  LYS D N   
20329 C  CA  . LYS D  141 0.4837 0.3929 0.5919 -0.1212 0.0486  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 384  LYS D CA  
20330 C  C   . LYS D  141 0.4846 0.3882 0.6029 -0.1154 0.0526  -0.1384 ? ? ? ? ? ? 384  LYS D C   
20331 O  O   . LYS D  141 0.4903 0.3842 0.6238 -0.1152 0.0508  -0.1370 ? ? ? ? ? ? 384  LYS D O   
20332 C  CB  . LYS D  141 0.4997 0.4028 0.6080 -0.1246 0.0439  -0.1511 ? ? ? ? ? ? 384  LYS D CB  
20333 C  CG  . LYS D  141 0.5003 0.4086 0.6006 -0.1299 0.0386  -0.1512 ? ? ? ? ? ? 384  LYS D CG  
20334 C  CD  . LYS D  141 0.5170 0.4191 0.6199 -0.1333 0.0328  -0.1644 ? ? ? ? ? ? 384  LYS D CD  
20335 C  CE  . LYS D  141 0.5183 0.4155 0.6402 -0.1386 0.0273  -0.1599 ? ? ? ? ? ? 384  LYS D CE  
20336 N  NZ  . LYS D  141 0.5358 0.4257 0.6640 -0.1426 0.0206  -0.1735 ? ? ? ? ? ? 384  LYS D NZ  
20337 N  N   . GLY D  142 0.4797 0.3894 0.5906 -0.1109 0.0580  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 385  GLY D N   
20338 C  CA  . GLY D  142 0.4806 0.3865 0.6017 -0.1046 0.0613  -0.1405 ? ? ? ? ? ? 385  GLY D CA  
20339 C  C   . GLY D  142 0.4769 0.3913 0.5902 -0.1002 0.0672  -0.1448 ? ? ? ? ? ? 385  GLY D C   
20340 O  O   . GLY D  142 0.4785 0.3995 0.5779 -0.1022 0.0696  -0.1508 ? ? ? ? ? ? 385  GLY D O   
20341 N  N   . ALA D  143 0.4730 0.3874 0.5957 -0.0942 0.0697  -0.1418 ? ? ? ? ? ? 386  ALA D N   
20342 C  CA  . ALA D  143 0.4686 0.3926 0.5868 -0.0902 0.0754  -0.1456 ? ? ? ? ? ? 386  ALA D CA  
20343 C  C   . ALA D  143 0.4767 0.3967 0.6063 -0.0833 0.0771  -0.1535 ? ? ? ? ? ? 386  ALA D C   
20344 O  O   . ALA D  143 0.4833 0.3920 0.6250 -0.0806 0.0738  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 386  ALA D O   
20345 C  CB  . ALA D  143 0.4535 0.3855 0.5710 -0.0889 0.0766  -0.1338 ? ? ? ? ? ? 386  ALA D CB  
20346 N  N   . LEU D  144 0.4776 0.4066 0.6031 -0.0805 0.0825  -0.1619 ? ? ? ? ? ? 387  LEU D N   
20347 C  CA  . LEU D  144 0.4830 0.4119 0.6196 -0.0727 0.0849  -0.1691 ? ? ? ? ? ? 387  LEU D CA  
20348 C  C   . LEU D  144 0.4704 0.4116 0.6097 -0.0688 0.0886  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 387  LEU D C   
20349 O  O   . LEU D  144 0.4623 0.4144 0.5919 -0.0725 0.0921  -0.1621 ? ? ? ? ? ? 387  LEU D O   
20350 C  CB  . LEU D  144 0.4964 0.4267 0.6289 -0.0717 0.0882  -0.1849 ? ? ? ? ? ? 387  LEU D CB  
20351 C  CG  . LEU D  144 0.5102 0.4293 0.6385 -0.0757 0.0840  -0.1918 ? ? ? ? ? ? 387  LEU D CG  
20352 C  CD1 . LEU D  144 0.5225 0.4461 0.6401 -0.0763 0.0878  -0.2066 ? ? ? ? ? ? 387  LEU D CD1 
20353 C  CD2 . LEU D  144 0.5197 0.4231 0.6628 -0.0722 0.0787  -0.1924 ? ? ? ? ? ? 387  LEU D CD2 
20354 N  N   . LEU D  145 0.4699 0.4085 0.6224 -0.0612 0.0872  -0.1615 ? ? ? ? ? ? 388  LEU D N   
20355 C  CA  . LEU D  145 0.4603 0.4107 0.6178 -0.0560 0.0899  -0.1592 ? ? ? ? ? ? 388  LEU D CA  
20356 C  C   . LEU D  145 0.4678 0.4242 0.6331 -0.0494 0.0938  -0.1722 ? ? ? ? ? ? 388  LEU D C   
20357 O  O   . LEU D  145 0.4794 0.4264 0.6539 -0.0435 0.0917  -0.1781 ? ? ? ? ? ? 388  LEU D O   
20358 C  CB  . LEU D  145 0.4551 0.4003 0.6216 -0.0508 0.0854  -0.1475 ? ? ? ? ? ? 388  LEU D CB  
20359 C  CG  . LEU D  145 0.4459 0.4029 0.6185 -0.0443 0.0867  -0.1448 ? ? ? ? ? ? 388  LEU D CG  
20360 C  CD1 . LEU D  145 0.4318 0.4012 0.5954 -0.0496 0.0888  -0.1389 ? ? ? ? ? ? 388  LEU D CD1 
20361 C  CD2 . LEU D  145 0.4474 0.3952 0.6288 -0.0373 0.0817  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 388  LEU D CD2 
20362 N  N   . TYR D  146 0.4621 0.4341 0.6239 -0.0507 0.0996  -0.1767 ? ? ? ? ? ? 389  TYR D N   
20363 C  CA  . TYR D  146 0.4678 0.4495 0.6367 -0.0453 0.1046  -0.1891 ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CA  
20364 C  C   . TYR D  146 0.4644 0.4500 0.6488 -0.0355 0.1026  -0.1878 ? ? ? ? ? ? 389  TYR D C   
20365 O  O   . TYR D  146 0.4525 0.4440 0.6391 -0.0348 0.1010  -0.1786 ? ? ? ? ? ? 389  TYR D O   
20366 C  CB  . TYR D  146 0.4622 0.4600 0.6228 -0.0511 0.1118  -0.1922 ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CB  
20367 C  CG  . TYR D  146 0.4672 0.4626 0.6105 -0.0600 0.1144  -0.1939 ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CG  
20368 C  CD1 . TYR D  146 0.4780 0.4599 0.6157 -0.0617 0.1107  -0.1969 ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CD1 
20369 C  CD2 . TYR D  146 0.4628 0.4698 0.5955 -0.0666 0.1206  -0.1933 ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CD2 
20370 C  CE1 . TYR D  146 0.4838 0.4645 0.6049 -0.0690 0.1126  -0.1993 ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CE1 
20371 C  CE2 . TYR D  146 0.4694 0.4740 0.5846 -0.0739 0.1229  -0.1947 ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CE2 
20372 C  CZ  . TYR D  146 0.4796 0.4716 0.5891 -0.0746 0.1186  -0.1979 ? ? ? ? ? ? 389  TYR D CZ  
20373 O  OH  . TYR D  146 0.4866 0.4770 0.5783 -0.0811 0.1202  -0.1994 ? ? ? ? ? ? 389  TYR D OH  
20374 N  N   . SER D  147 0.4756 0.4585 0.6706 -0.0272 0.1023  -0.1976 ? ? ? ? ? ? 390  SER D N   
20375 C  CA  . SER D  147 0.4749 0.4609 0.6849 -0.0162 0.0998  -0.1974 ? ? ? ? ? ? 390  SER D CA  
20376 C  C   . SER D  147 0.4650 0.4721 0.6805 -0.0147 0.1043  -0.2005 ? ? ? ? ? ? 390  SER D C   
20377 O  O   . SER D  147 0.4651 0.4850 0.6776 -0.0188 0.1112  -0.2092 ? ? ? ? ? ? 390  SER D O   
20378 C  CB  . SER D  147 0.4904 0.4695 0.7104 -0.0072 0.0987  -0.2085 ? ? ? ? ? ? 390  SER D CB  
20379 O  OG  . SER D  147 0.4992 0.4574 0.7216 -0.0041 0.0919  -0.2022 ? ? ? ? ? ? 390  SER D OG  
20380 N  N   . ASN D  148 0.4575 0.4686 0.6813 -0.0085 0.1005  -0.1937 ? ? ? ? ? ? 391  ASN D N   
20381 C  CA  . ASN D  148 0.4480 0.4802 0.6795 -0.0067 0.1039  -0.1971 ? ? ? ? ? ? 391  ASN D CA  
20382 C  C   . ASN D  148 0.4553 0.4990 0.7013 0.0022  0.1066  -0.2110 ? ? ? ? ? ? 391  ASN D C   
20383 O  O   . ASN D  148 0.4497 0.5129 0.7017 0.0012  0.1119  -0.2174 ? ? ? ? ? ? 391  ASN D O   
20384 C  CB  . ASN D  148 0.4377 0.4712 0.6722 -0.0031 0.0981  -0.1853 ? ? ? ? ? ? 391  ASN D CB  
20385 C  CG  . ASN D  148 0.4257 0.4629 0.6489 -0.0131 0.0993  -0.1765 ? ? ? ? ? ? 391  ASN D CG  
20386 O  OD1 . ASN D  148 0.4259 0.4605 0.6373 -0.0229 0.1033  -0.1769 ? ? ? ? ? ? 391  ASN D OD1 
20387 N  ND2 . ASN D  148 0.4161 0.4598 0.6424 -0.0104 0.0958  -0.1693 ? ? ? ? ? ? 391  ASN D ND2 
20388 N  N   . ASN D  149 0.4687 0.4995 0.7204 0.0107  0.1031  -0.2156 ? ? ? ? ? ? 392  ASN D N   
20389 C  CA  . ASN D  149 0.4780 0.5168 0.7441 0.0216  0.1042  -0.2287 ? ? ? ? ? ? 392  ASN D CA  
20390 C  C   . ASN D  149 0.4952 0.5187 0.7603 0.0250  0.1036  -0.2370 ? ? ? ? ? ? 392  ASN D C   
20391 O  O   . ASN D  149 0.5045 0.5093 0.7722 0.0316  0.0969  -0.2326 ? ? ? ? ? ? 392  ASN D O   
20392 C  CB  . ASN D  149 0.4780 0.5170 0.7572 0.0345  0.0972  -0.2251 ? ? ? ? ? ? 392  ASN D CB  
20393 C  CG  . ASN D  149 0.4630 0.5216 0.7474 0.0340  0.0976  -0.2214 ? ? ? ? ? ? 392  ASN D CG  
20394 O  OD1 . ASN D  149 0.4527 0.5084 0.7295 0.0289  0.0947  -0.2089 ? ? ? ? ? ? 392  ASN D OD1 
20395 N  ND2 . ASN D  149 0.4620 0.5414 0.7601 0.0391  0.1010  -0.2329 ? ? ? ? ? ? 392  ASN D ND2 
20396 N  N   . SER D  150 0.5009 0.5319 0.7623 0.0209  0.1107  -0.2489 ? ? ? ? ? ? 393  SER D N   
20397 C  CA  . SER D  150 0.5187 0.5376 0.7809 0.0258  0.1102  -0.2596 ? ? ? ? ? ? 393  SER D CA  
20398 C  C   . SER D  150 0.5243 0.5622 0.7944 0.0304  0.1174  -0.2759 ? ? ? ? ? ? 393  SER D C   
20399 O  O   . SER D  150 0.5178 0.5728 0.7826 0.0225  0.1255  -0.2793 ? ? ? ? ? ? 393  SER D O   
20400 C  CB  . SER D  150 0.5235 0.5291 0.7694 0.0152  0.1111  -0.2582 ? ? ? ? ? ? 393  SER D CB  
20401 O  OG  . SER D  150 0.5418 0.5352 0.7890 0.0203  0.1099  -0.2694 ? ? ? ? ? ? 393  SER D OG  
20402 N  N   . LYS D  151 0.5373 0.5725 0.8198 0.0430  0.1149  -0.2860 ? ? ? ? ? ? 394  LYS D N   
20403 C  CA  . LYS D  151 0.5460 0.5981 0.8349 0.0477  0.1223  -0.3037 ? ? ? ? ? ? 394  LYS D CA  
20404 C  C   . LYS D  151 0.5539 0.6050 0.8280 0.0390  0.1289  -0.3113 ? ? ? ? ? ? 394  LYS D C   
20405 O  O   . LYS D  151 0.5540 0.6255 0.8272 0.0362  0.1384  -0.3209 ? ? ? ? ? ? 394  LYS D O   
20406 C  CB  . LYS D  151 0.5627 0.6065 0.8644 0.0628  0.1176  -0.3140 ? ? ? ? ? ? 394  LYS D CB  
20407 C  CG  . LYS D  151 0.5586 0.6161 0.8786 0.0748  0.1149  -0.3154 ? ? ? ? ? ? 394  LYS D CG  
20408 C  CD  . LYS D  151 0.5611 0.5970 0.8844 0.0822  0.1037  -0.3031 ? ? ? ? ? ? 394  LYS D CD  
20409 C  CE  . LYS D  151 0.5470 0.5976 0.8808 0.0871  0.1006  -0.2951 ? ? ? ? ? ? 394  LYS D CE  
20410 N  NZ  . LYS D  151 0.5539 0.5808 0.8884 0.0953  0.0899  -0.2834 ? ? ? ? ? ? 394  LYS D NZ  
20411 N  N   . LEU D  152 0.5617 0.5892 0.8244 0.0350  0.1238  -0.3069 ? ? ? ? ? ? 395  LEU D N   
20412 C  CA  . LEU D  152 0.5719 0.5949 0.8199 0.0281  0.1278  -0.3143 ? ? ? ? ? ? 395  LEU D CA  
20413 C  C   . LEU D  152 0.5615 0.5986 0.7948 0.0151  0.1358  -0.3104 ? ? ? ? ? ? 395  LEU D C   
20414 O  O   . LEU D  152 0.5706 0.6118 0.7922 0.0108  0.1418  -0.3191 ? ? ? ? ? ? 395  LEU D O   
20415 C  CB  . LEU D  152 0.5802 0.5752 0.8208 0.0256  0.1193  -0.3084 ? ? ? ? ? ? 395  LEU D CB  
20416 C  CG  . LEU D  152 0.5957 0.5732 0.8485 0.0377  0.1120  -0.3137 ? ? ? ? ? ? 395  LEU D CG  
20417 C  CD1 . LEU D  152 0.6010 0.5515 0.8479 0.0329  0.1037  -0.3041 ? ? ? ? ? ? 395  LEU D CD1 
20418 C  CD2 . LEU D  152 0.6135 0.5957 0.8687 0.0450  0.1158  -0.3333 ? ? ? ? ? ? 395  LEU D CD2 
20419 N  N   . THR D  153 0.5439 0.5868 0.7768 0.0091  0.1354  -0.2968 ? ? ? ? ? ? 396  THR D N   
20420 C  CA  . THR D  153 0.5348 0.5871 0.7532 -0.0033 0.1417  -0.2910 ? ? ? ? ? ? 396  THR D CA  
20421 C  C   . THR D  153 0.5183 0.5887 0.7451 -0.0051 0.1448  -0.2843 ? ? ? ? ? ? 396  THR D C   
20422 O  O   . THR D  153 0.5058 0.5739 0.7260 -0.0127 0.1429  -0.2714 ? ? ? ? ? ? 396  THR D O   
20423 C  CB  . THR D  153 0.5312 0.5646 0.7352 -0.0118 0.1356  -0.2784 ? ? ? ? ? ? 396  THR D CB  
20424 O  OG1 . THR D  153 0.5284 0.5460 0.7412 -0.0066 0.1260  -0.2697 ? ? ? ? ? ? 396  THR D OG1 
20425 C  CG2 . THR D  153 0.5465 0.5680 0.7370 -0.0148 0.1355  -0.2858 ? ? ? ? ? ? 396  THR D CG2 
20426 N  N   . SER D  154 0.5183 0.6073 0.7604 0.0017  0.1493  -0.2934 ? ? ? ? ? ? 397  SER D N   
20427 C  CA  . SER D  154 0.5028 0.6062 0.7560 0.0014  0.1493  -0.2866 ? ? ? ? ? ? 397  SER D CA  
20428 C  C   . SER D  154 0.4923 0.6075 0.7352 -0.0116 0.1564  -0.2799 ? ? ? ? ? ? 397  SER D C   
20429 O  O   . SER D  154 0.4785 0.5971 0.7244 -0.0148 0.1537  -0.2697 ? ? ? ? ? ? 397  SER D O   
20430 C  CB  . SER D  154 0.5045 0.6246 0.7791 0.0130  0.1504  -0.2971 ? ? ? ? ? ? 397  SER D CB  
20431 O  OG  . SER D  154 0.5105 0.6503 0.7873 0.0116  0.1613  -0.3096 ? ? ? ? ? ? 397  SER D OG  
20432 N  N   . GLN D  155 0.5001 0.6193 0.7292 -0.0191 0.1649  -0.2850 ? ? ? ? ? ? 398  GLN D N   
20433 C  CA  . GLN D  155 0.4930 0.6202 0.7098 -0.0318 0.1716  -0.2777 ? ? ? ? ? ? 398  GLN D CA  
20434 C  C   . GLN D  155 0.4842 0.5940 0.6876 -0.0388 0.1644  -0.2623 ? ? ? ? ? ? 398  GLN D C   
20435 O  O   . GLN D  155 0.4777 0.5908 0.6707 -0.0487 0.1679  -0.2543 ? ? ? ? ? ? 398  GLN D O   
20436 C  CB  . GLN D  155 0.5062 0.6401 0.7088 -0.0376 0.1824  -0.2859 ? ? ? ? ? ? 398  GLN D CB  
20437 C  CG  . GLN D  155 0.5143 0.6298 0.6928 -0.0440 0.1804  -0.2817 ? ? ? ? ? ? 398  GLN D CG  
20438 C  CD  . GLN D  155 0.5236 0.6183 0.7009 -0.0365 0.1708  -0.2854 ? ? ? ? ? ? 398  GLN D CD  
20439 O  OE1 . GLN D  155 0.5268 0.6204 0.7201 -0.0259 0.1668  -0.2924 ? ? ? ? ? ? 398  GLN D OE1 
20440 N  NE2 . GLN D  155 0.5290 0.6074 0.6876 -0.0422 0.1671  -0.2810 ? ? ? ? ? ? 398  GLN D NE2 
20441 N  N   . ALA D  156 0.4847 0.5760 0.6885 -0.0336 0.1544  -0.2578 ? ? ? ? ? ? 399  ALA D N   
20442 C  CA  . ALA D  156 0.4768 0.5535 0.6693 -0.0397 0.1480  -0.2439 ? ? ? ? ? ? 399  ALA D CA  
20443 C  C   . ALA D  156 0.4656 0.5392 0.6706 -0.0339 0.1399  -0.2352 ? ? ? ? ? ? 399  ALA D C   
20444 O  O   . ALA D  156 0.4584 0.5203 0.6568 -0.0370 0.1338  -0.2232 ? ? ? ? ? ? 399  ALA D O   
20445 C  CB  . ALA D  156 0.4870 0.5446 0.6674 -0.0405 0.1436  -0.2440 ? ? ? ? ? ? 399  ALA D CB  
20446 N  N   . ASN D  157 0.4645 0.5497 0.6875 -0.0251 0.1400  -0.2415 ? ? ? ? ? ? 400  ASN D N   
20447 C  CA  . ASN D  157 0.4544 0.5399 0.6890 -0.0190 0.1329  -0.2339 ? ? ? ? ? ? 400  ASN D CA  
20448 C  C   . ASN D  157 0.4403 0.5323 0.6707 -0.0267 0.1330  -0.2234 ? ? ? ? ? ? 400  ASN D C   
20449 O  O   . ASN D  157 0.4379 0.5390 0.6604 -0.0362 0.1401  -0.2238 ? ? ? ? ? ? 400  ASN D O   
20450 C  CB  . ASN D  157 0.4568 0.5561 0.7113 -0.0080 0.1333  -0.2439 ? ? ? ? ? ? 400  ASN D CB  
20451 C  CG  . ASN D  157 0.4705 0.5574 0.7298 0.0019  0.1294  -0.2509 ? ? ? ? ? ? 400  ASN D CG  
20452 O  OD1 . ASN D  157 0.4778 0.5451 0.7263 0.0001  0.1259  -0.2477 ? ? ? ? ? ? 400  ASN D OD1 
20453 N  ND2 . ASN D  157 0.4750 0.5724 0.7510 0.0127  0.1293  -0.2606 ? ? ? ? ? ? 400  ASN D ND2 
20454 N  N   . SER D  158 0.4322 0.5184 0.6664 -0.0225 0.1249  -0.2136 ? ? ? ? ? ? 401  SER D N   
20455 C  CA  . SER D  158 0.4194 0.5118 0.6505 -0.0285 0.1242  -0.2044 ? ? ? ? ? ? 401  SER D CA  
20456 C  C   . SER D  158 0.4128 0.5065 0.6556 -0.0191 0.1161  -0.1991 ? ? ? ? ? ? 401  SER D C   
20457 O  O   . SER D  158 0.4186 0.5021 0.6664 -0.0097 0.1102  -0.1984 ? ? ? ? ? ? 401  SER D O   
20458 C  CB  . SER D  158 0.4170 0.4955 0.6291 -0.0379 0.1229  -0.1939 ? ? ? ? ? ? 401  SER D CB  
20459 O  OG  . SER D  158 0.4056 0.4892 0.6145 -0.0430 0.1217  -0.1854 ? ? ? ? ? ? 401  SER D OG  
20460 N  N   . ASN D  159 0.4024 0.5082 0.6494 -0.0212 0.1155  -0.1957 ? ? ? ? ? ? 402  ASN D N   
20461 C  CA  . ASN D  159 0.3972 0.5021 0.6516 -0.0122 0.1068  -0.1894 ? ? ? ? ? ? 402  ASN D CA  
20462 C  C   . ASN D  159 0.3903 0.4840 0.6316 -0.0164 0.1020  -0.1756 ? ? ? ? ? ? 402  ASN D C   
20463 O  O   . ASN D  159 0.3849 0.4801 0.6300 -0.0105 0.0955  -0.1696 ? ? ? ? ? ? 402  ASN D O   
20464 C  CB  . ASN D  159 0.3912 0.5172 0.6614 -0.0088 0.1072  -0.1955 ? ? ? ? ? ? 402  ASN D CB  
20465 C  CG  . ASN D  159 0.3981 0.5366 0.6842 -0.0019 0.1106  -0.2091 ? ? ? ? ? ? 402  ASN D CG  
20466 O  OD1 . ASN D  159 0.4068 0.5367 0.6968 0.0076  0.1073  -0.2118 ? ? ? ? ? ? 402  ASN D OD1 
20467 N  ND2 . ASN D  159 0.3953 0.5540 0.6911 -0.0067 0.1176  -0.2180 ? ? ? ? ? ? 402  ASN D ND2 
20468 N  N   . TYR D  160 0.3911 0.4746 0.6169 -0.0261 0.1049  -0.1711 ? ? ? ? ? ? 403  TYR D N   
20469 C  CA  . TYR D  160 0.3841 0.4599 0.5977 -0.0312 0.1014  -0.1592 ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CA  
20470 C  C   . TYR D  160 0.3890 0.4457 0.5906 -0.0329 0.0988  -0.1520 ? ? ? ? ? ? 403  TYR D C   
20471 O  O   . TYR D  160 0.3937 0.4403 0.5992 -0.0250 0.0936  -0.1487 ? ? ? ? ? ? 403  TYR D O   
20472 C  CB  . TYR D  160 0.3784 0.4633 0.5855 -0.0421 0.1068  -0.1595 ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CB  
20473 C  CG  . TYR D  160 0.3727 0.4759 0.5942 -0.0397 0.1074  -0.1648 ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CG  
20474 C  CD1 . TYR D  160 0.3655 0.4715 0.5910 -0.0346 0.1004  -0.1590 ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CD1 
20475 C  CD2 . TYR D  160 0.3757 0.4942 0.6078 -0.0418 0.1147  -0.1764 ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CD2 
20476 C  CE1 . TYR D  160 0.3610 0.4840 0.6007 -0.0322 0.1000  -0.1647 ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CE1 
20477 C  CE2 . TYR D  160 0.3708 0.5072 0.6184 -0.0398 0.1150  -0.1819 ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CE2 
20478 C  CZ  . TYR D  160 0.3634 0.5017 0.6149 -0.0350 0.1071  -0.1762 ? ? ? ? ? ? 403  TYR D CZ  
20479 O  OH  . TYR D  160 0.3588 0.5150 0.6263 -0.0326 0.1061  -0.1821 ? ? ? ? ? ? 403  TYR D OH  
20480 N  N   . ARG D  161 0.3888 0.4404 0.5763 -0.0431 0.1020  -0.1494 ? ? ? ? ? ? 404  ARG D N   
20481 C  CA  . ARG D  161 0.3928 0.4279 0.5697 -0.0454 0.0991  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 404  ARG D CA  
20482 C  C   . ARG D  161 0.3880 0.4165 0.5658 -0.0398 0.0918  -0.1313 ? ? ? ? ? ? 404  ARG D C   
20483 O  O   . ARG D  161 0.3936 0.4100 0.5726 -0.0357 0.0881  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 404  ARG D O   
20484 C  CB  . ARG D  161 0.4047 0.4315 0.5854 -0.0421 0.0999  -0.1501 ? ? ? ? ? ? 404  ARG D CB  
20485 C  CG  . ARG D  161 0.4113 0.4438 0.5889 -0.0472 0.1072  -0.1613 ? ? ? ? ? ? 404  ARG D CG  
20486 C  CD  . ARG D  161 0.4237 0.4456 0.6007 -0.0456 0.1073  -0.1677 ? ? ? ? ? ? 404  ARG D CD  
20487 N  NE  . ARG D  161 0.4302 0.4591 0.6015 -0.0509 0.1148  -0.1781 ? ? ? ? ? ? 404  ARG D NE  
20488 C  CZ  . ARG D  161 0.4380 0.4745 0.6178 -0.0465 0.1193  -0.1903 ? ? ? ? ? ? 404  ARG D CZ  
20489 N  NH1 . ARG D  161 0.4402 0.4777 0.6353 -0.0362 0.1164  -0.1941 ? ? ? ? ? ? 404  ARG D NH1 
20490 N  NH2 . ARG D  161 0.4448 0.4879 0.6173 -0.0517 0.1268  -0.1989 ? ? ? ? ? ? 404  ARG D NH2 
20491 N  N   . ILE D  162 0.3787 0.4150 0.5560 -0.0397 0.0899  -0.1260 ? ? ? ? ? ? 405  ILE D N   
20492 C  CA  . ILE D  162 0.3746 0.4054 0.5501 -0.0347 0.0835  -0.1147 ? ? ? ? ? ? 405  ILE D CA  
20493 C  C   . ILE D  162 0.3729 0.3940 0.5345 -0.0419 0.0826  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 405  ILE D C   
20494 O  O   . ILE D  162 0.3680 0.3926 0.5207 -0.0492 0.0845  -0.1049 ? ? ? ? ? ? 405  ILE D O   
20495 C  CB  . ILE D  162 0.3663 0.4094 0.5461 -0.0311 0.0811  -0.1133 ? ? ? ? ? ? 405  ILE D CB  
20496 C  CG1 . ILE D  162 0.3679 0.4236 0.5623 -0.0257 0.0828  -0.1241 ? ? ? ? ? ? 405  ILE D CG1 
20497 C  CG2 . ILE D  162 0.3648 0.4032 0.5441 -0.0229 0.0743  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 405  ILE D CG2 
20498 C  CD1 . ILE D  162 0.3610 0.4299 0.5624 -0.0213 0.0797  -0.1245 ? ? ? ? ? ? 405  ILE D CD1 
20499 N  N   . LEU D  163 0.3781 0.3866 0.5385 -0.0398 0.0797  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 406  LEU D N   
20500 C  CA  . LEU D  163 0.3780 0.3776 0.5274 -0.0469 0.0790  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 406  LEU D CA  
20501 C  C   . LEU D  163 0.3711 0.3702 0.5147 -0.0458 0.0750  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 406  LEU D C   
20502 O  O   . LEU D  163 0.3690 0.3708 0.5175 -0.0380 0.0718  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 406  LEU D O   
20503 C  CB  . LEU D  163 0.3881 0.3746 0.5406 -0.0461 0.0780  -0.0934 ? ? ? ? ? ? 406  LEU D CB  
20504 C  CG  . LEU D  163 0.3966 0.3830 0.5568 -0.0441 0.0810  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 406  LEU D CG  
20505 C  CD1 . LEU D  163 0.4078 0.3795 0.5706 -0.0440 0.0794  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 406  LEU D CD1 
20506 C  CD2 . LEU D  163 0.3953 0.3895 0.5488 -0.0516 0.0863  -0.1140 ? ? ? ? ? ? 406  LEU D CD2 
20507 N  N   . ASN D  164 0.3684 0.3647 0.5012 -0.0532 0.0751  -0.0770 ? ? ? ? ? ? 407  ASN D N   
20508 C  CA  . ASN D  164 0.3629 0.3582 0.4889 -0.0531 0.0716  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 407  ASN D CA  
20509 C  C   . ASN D  164 0.3551 0.3593 0.4798 -0.0489 0.0695  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 407  ASN D C   
20510 O  O   . ASN D  164 0.3529 0.3561 0.4758 -0.0447 0.0662  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 407  ASN D O   
20511 C  CB  . ASN D  164 0.3676 0.3543 0.4982 -0.0487 0.0689  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 407  ASN D CB  
20512 C  CG  . ASN D  164 0.3763 0.3528 0.5090 -0.0532 0.0701  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 407  ASN D CG  
20513 O  OD1 . ASN D  164 0.3842 0.3534 0.5254 -0.0489 0.0695  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 407  ASN D OD1 
20514 N  ND2 . ASN D  164 0.3763 0.3516 0.5009 -0.0617 0.0713  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 407  ASN D ND2 
20515 N  N   . ARG D  165 0.3519 0.3649 0.4780 -0.0498 0.0714  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 408  ARG D N   
20516 C  CA  . ARG D  165 0.3455 0.3671 0.4717 -0.0457 0.0688  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 408  ARG D CA  
20517 C  C   . ARG D  165 0.3408 0.3627 0.4550 -0.0516 0.0682  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 408  ARG D C   
20518 O  O   . ARG D  165 0.3387 0.3657 0.4500 -0.0563 0.0701  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 408  ARG D O   
20519 C  CB  . ARG D  165 0.3450 0.3760 0.4796 -0.0453 0.0714  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 408  ARG D CB  
20520 C  CG  . ARG D  165 0.3496 0.3814 0.4963 -0.0379 0.0711  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 408  ARG D CG  
20521 C  CD  . ARG D  165 0.3498 0.3793 0.4981 -0.0283 0.0656  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 408  ARG D CD  
20522 N  NE  . ARG D  165 0.3560 0.3848 0.5154 -0.0195 0.0643  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 408  ARG D NE  
20523 C  CZ  . ARG D  165 0.3553 0.3939 0.5239 -0.0120 0.0622  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 408  ARG D CZ  
20524 N  NH1 . ARG D  165 0.3486 0.3989 0.5181 -0.0126 0.0611  -0.0838 ? ? ? ? ? ? 408  ARG D NH1 
20525 N  NH2 . ARG D  165 0.3624 0.3986 0.5398 -0.0037 0.0608  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 408  ARG D NH2 
20526 N  N   . THR D  166 0.3404 0.3564 0.4477 -0.0517 0.0658  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 409  THR D N   
20527 C  CA  . THR D  166 0.3372 0.3525 0.4327 -0.0567 0.0648  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 409  THR D CA  
20528 C  C   . THR D  166 0.3321 0.3539 0.4261 -0.0517 0.0613  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 409  THR D C   
20529 O  O   . THR D  166 0.3312 0.3580 0.4330 -0.0443 0.0594  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 409  THR D O   
20530 C  CB  . THR D  166 0.3383 0.3475 0.4298 -0.0569 0.0630  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 409  THR D CB  
20531 O  OG1 . THR D  166 0.3392 0.3482 0.4377 -0.0488 0.0608  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 409  THR D OG1 
20532 C  CG2 . THR D  166 0.3440 0.3462 0.4354 -0.0631 0.0656  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 409  THR D CG2 
20533 N  N   . PRO D  167 0.3296 0.3514 0.4133 -0.0550 0.0599  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 410  PRO D N   
20534 C  CA  . PRO D  167 0.3258 0.3533 0.4090 -0.0487 0.0557  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 410  PRO D CA  
20535 C  C   . PRO D  167 0.3257 0.3548 0.4132 -0.0388 0.0524  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 410  PRO D C   
20536 O  O   . PRO D  167 0.3249 0.3600 0.4178 -0.0316 0.0499  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 410  PRO D O   
20537 C  CB  . PRO D  167 0.3247 0.3497 0.3953 -0.0525 0.0541  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 410  PRO D CB  
20538 C  CG  . PRO D  167 0.3281 0.3484 0.3940 -0.0621 0.0582  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 410  PRO D CG  
20539 C  CD  . PRO D  167 0.3311 0.3487 0.4039 -0.0634 0.0615  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 410  PRO D CD  
20540 N  N   . THR D  168 0.3275 0.3517 0.4132 -0.0382 0.0526  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 411  THR D N   
20541 C  CA  . THR D  168 0.3290 0.3543 0.4171 -0.0293 0.0502  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 411  THR D CA  
20542 C  C   . THR D  168 0.3325 0.3585 0.4311 -0.0236 0.0504  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 411  THR D C   
20543 O  O   . THR D  168 0.3341 0.3638 0.4348 -0.0142 0.0475  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 411  THR D O   
20544 C  CB  . THR D  168 0.3316 0.3511 0.4180 -0.0313 0.0513  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 411  THR D CB  
20545 O  OG1 . THR D  168 0.3286 0.3481 0.4060 -0.0369 0.0510  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 411  THR D OG1 
20546 C  CG2 . THR D  168 0.3348 0.3554 0.4221 -0.0220 0.0496  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 411  THR D CG2 
20547 N  N   . ASN D  169 0.3349 0.3574 0.4394 -0.0286 0.0538  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 412  ASN D N   
20548 C  CA  . ASN D  169 0.3401 0.3611 0.4548 -0.0231 0.0542  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 412  ASN D CA  
20549 C  C   . ASN D  169 0.3390 0.3665 0.4613 -0.0232 0.0553  -0.0439 ? ? ? ? ? ? 412  ASN D C   
20550 O  O   . ASN D  169 0.3437 0.3700 0.4752 -0.0203 0.0565  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 412  ASN D O   
20551 C  CB  . ASN D  169 0.3458 0.3570 0.4633 -0.0277 0.0572  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 412  ASN D CB  
20552 C  CG  . ASN D  169 0.3534 0.3603 0.4804 -0.0208 0.0570  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 412  ASN D CG  
20553 O  OD1 . ASN D  169 0.3564 0.3641 0.4849 -0.0115 0.0541  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 412  ASN D OD1 
20554 N  ND2 . ASN D  169 0.3582 0.3596 0.4909 -0.0248 0.0598  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 412  ASN D ND2 
20555 N  N   . GLN D  170 0.3336 0.3682 0.4527 -0.0263 0.0548  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 413  GLN D N   
20556 C  CA  . GLN D  170 0.3326 0.3739 0.4589 -0.0291 0.0570  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 413  GLN D CA  
20557 C  C   . GLN D  170 0.3350 0.3827 0.4739 -0.0201 0.0552  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 413  GLN D C   
20558 O  O   . GLN D  170 0.3364 0.3881 0.4841 -0.0220 0.0583  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 413  GLN D O   
20559 C  CB  . GLN D  170 0.3279 0.3748 0.4490 -0.0333 0.0562  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 413  GLN D CB  
20560 C  CG  . GLN D  170 0.3272 0.3823 0.4567 -0.0369 0.0588  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 413  GLN D CG  
20561 C  CD  . GLN D  170 0.3245 0.3822 0.4479 -0.0429 0.0584  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 413  GLN D CD  
20562 O  OE1 . GLN D  170 0.3224 0.3795 0.4389 -0.0397 0.0538  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 413  GLN D OE1 
20563 N  NE2 . GLN D  170 0.3258 0.3860 0.4515 -0.0514 0.0635  -0.0799 ? ? ? ? ? ? 413  GLN D NE2 
20564 N  N   . THR D  171 0.3365 0.3854 0.4762 -0.0097 0.0503  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 414  THR D N   
20565 C  CA  . THR D  171 0.3401 0.3948 0.4911 -0.0003 0.0479  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 414  THR D CA  
20566 C  C   . THR D  171 0.3480 0.3934 0.5028 0.0037  0.0490  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 414  THR D C   
20567 O  O   . THR D  171 0.3531 0.4008 0.5160 0.0130  0.0465  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 414  THR D O   
20568 C  CB  . THR D  171 0.3400 0.4014 0.4901 0.0104  0.0413  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 414  THR D CB  
20569 O  OG1 . THR D  171 0.3447 0.3981 0.4869 0.0163  0.0394  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 414  THR D OG1 
20570 C  CG2 . THR D  171 0.3337 0.4017 0.4784 0.0067  0.0394  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 414  THR D CG2 
20571 N  N   . GLY D  172 0.3501 0.3846 0.4994 -0.0028 0.0523  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 415  GLY D N   
20572 C  CA  . GLY D  172 0.3592 0.3826 0.5116 0.0007  0.0528  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 415  GLY D CA  
20573 C  C   . GLY D  172 0.3644 0.3821 0.5120 0.0089  0.0494  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 415  GLY D C   
20574 O  O   . GLY D  172 0.3739 0.3823 0.5248 0.0136  0.0493  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 415  GLY D O   
20575 N  N   . LYS D  173 0.3592 0.3826 0.4988 0.0106  0.0468  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 416  LYS D N   
20576 C  CA  . LYS D  173 0.3638 0.3835 0.4967 0.0174  0.0444  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 416  LYS D CA  
20577 C  C   . LYS D  173 0.3561 0.3785 0.4790 0.0108  0.0450  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 416  LYS D C   
20578 O  O   . LYS D  173 0.3483 0.3773 0.4694 0.0055  0.0450  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 416  LYS D O   
20579 C  CB  . LYS D  173 0.3667 0.3942 0.5004 0.0303  0.0392  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 416  LYS D CB  
20580 C  CG  . LYS D  173 0.3719 0.3978 0.4961 0.0382  0.0368  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 416  LYS D CG  
20581 C  CD  . LYS D  173 0.3772 0.4102 0.5022 0.0521  0.0312  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 416  LYS D CD  
20582 C  CE  . LYS D  173 0.3915 0.4161 0.5131 0.0628  0.0301  0.0050  ? ? ? ? ? ? 416  LYS D CE  
20583 N  NZ  . LYS D  173 0.3941 0.4167 0.5035 0.0639  0.0312  0.0185  ? ? ? ? ? ? 416  LYS D NZ  
20584 N  N   . LYS D  174 0.3593 0.3761 0.4761 0.0109  0.0457  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 417  LYS D N   
20585 C  CA  . LYS D  174 0.3532 0.3722 0.4610 0.0054  0.0462  0.0000  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D CA  
20586 C  C   . LYS D  174 0.3495 0.3788 0.4517 0.0128  0.0419  0.0000  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D C   
20587 O  O   . LYS D  174 0.3551 0.3867 0.4560 0.0235  0.0390  0.0050  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D O   
20588 C  CB  . LYS D  174 0.3591 0.3712 0.4642 0.0053  0.0481  0.0123  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D CB  
20589 C  CG  . LYS D  174 0.3539 0.3683 0.4513 -0.0003 0.0490  0.0173  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D CG  
20590 C  CD  . LYS D  174 0.3608 0.3695 0.4581 -0.0005 0.0514  0.0293  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D CD  
20591 C  CE  . LYS D  174 0.3558 0.3709 0.4449 -0.0023 0.0514  0.0354  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D CE  
20592 N  NZ  . LYS D  174 0.3470 0.3644 0.4331 -0.0113 0.0512  0.0278  ? ? ? ? ? ? 417  LYS D NZ  
20593 N  N   . ASP D  175 0.3416 0.3764 0.4399 0.0075  0.0411  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 418  ASP D N   
20594 C  CA  . ASP D  175 0.3387 0.3825 0.4315 0.0138  0.0366  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 418  ASP D CA  
20595 C  C   . ASP D  175 0.3421 0.3876 0.4256 0.0216  0.0347  0.0050  ? ? ? ? ? ? 418  ASP D C   
20596 O  O   . ASP D  175 0.3412 0.3841 0.4188 0.0174  0.0369  0.0120  ? ? ? ? ? ? 418  ASP D O   
20597 C  CB  . ASP D  175 0.3315 0.3777 0.4207 0.0052  0.0368  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 418  ASP D CB  
20598 C  CG  . ASP D  175 0.3291 0.3839 0.4176 0.0099  0.0321  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 418  ASP D CG  
20599 O  OD1 . ASP D  175 0.3322 0.3918 0.4173 0.0204  0.0279  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 418  ASP D OD1 
20600 O  OD2 . ASP D  175 0.3254 0.3821 0.4165 0.0034  0.0325  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 418  ASP D OD2 
20601 N  N   . PRO D  176 0.3468 0.3976 0.4288 0.0332  0.0306  0.0068  ? ? ? ? ? ? 419  PRO D N   
20602 C  CA  . PRO D  176 0.3514 0.4045 0.4238 0.0410  0.0295  0.0175  ? ? ? ? ? ? 419  PRO D CA  
20603 C  C   . PRO D  176 0.3457 0.4048 0.4092 0.0399  0.0273  0.0167  ? ? ? ? ? ? 419  PRO D C   
20604 O  O   . PRO D  176 0.3490 0.4111 0.4039 0.0458  0.0267  0.0247  ? ? ? ? ? ? 419  PRO D O   
20605 C  CB  . PRO D  176 0.3590 0.4168 0.4314 0.0546  0.0248  0.0176  ? ? ? ? ? ? 419  PRO D CB  
20606 C  CG  . PRO D  176 0.3548 0.4170 0.4356 0.0537  0.0219  0.0050  ? ? ? ? ? ? 419  PRO D CG  
20607 C  CD  . PRO D  176 0.3482 0.4049 0.4365 0.0402  0.0265  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 419  PRO D CD  
20608 N  N   . ARG D  177 0.3385 0.3991 0.4035 0.0327  0.0262  0.0072  ? ? ? ? ? ? 420  ARG D N   
20609 C  CA  . ARG D  177 0.3349 0.3998 0.3913 0.0324  0.0234  0.0059  ? ? ? ? ? ? 420  ARG D CA  
20610 C  C   . ARG D  177 0.3317 0.3923 0.3835 0.0241  0.0271  0.0107  ? ? ? ? ? ? 420  ARG D C   
20611 O  O   . ARG D  177 0.3311 0.3950 0.3745 0.0264  0.0253  0.0136  ? ? ? ? ? ? 420  ARG D O   
20612 C  CB  . ARG D  177 0.3303 0.3978 0.3902 0.0282  0.0205  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 420  ARG D CB  
20613 C  CG  . ARG D  177 0.3330 0.4084 0.3940 0.0381  0.0144  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 420  ARG D CG  
20614 C  CD  . ARG D  177 0.3290 0.4064 0.3961 0.0318  0.0126  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 420  ARG D CD  
20615 N  NE  . ARG D  177 0.3262 0.3991 0.4028 0.0221  0.0178  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 420  ARG D NE  
20616 C  CZ  . ARG D  177 0.3231 0.3961 0.4058 0.0134  0.0190  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 420  ARG D CZ  
20617 N  NH1 . ARG D  177 0.3223 0.3986 0.4038 0.0123  0.0153  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 420  ARG D NH1 
20618 N  NH2 . ARG D  177 0.3218 0.3912 0.4117 0.0057  0.0242  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 420  ARG D NH2 
20619 N  N   . TYR D  178 0.3302 0.3837 0.3874 0.0146  0.0317  0.0106  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D N   
20620 C  CA  . TYR D  178 0.3275 0.3775 0.3806 0.0063  0.0345  0.0141  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CA  
20621 C  C   . TYR D  178 0.3313 0.3783 0.3866 0.0059  0.0383  0.0239  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D C   
20622 O  O   . TYR D  178 0.3351 0.3770 0.3980 0.0051  0.0408  0.0250  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D O   
20623 C  CB  . TYR D  178 0.3236 0.3685 0.3790 -0.0048 0.0362  0.0058  ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CB  
20624 C  CG  . TYR D  178 0.3217 0.3696 0.3776 -0.0041 0.0332  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CG  
20625 C  CD1 . TYR D  178 0.3208 0.3728 0.3694 -0.0005 0.0290  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CD1 
20626 C  CD2 . TYR D  178 0.3217 0.3692 0.3865 -0.0063 0.0342  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CD2 
20627 C  CE1 . TYR D  178 0.3202 0.3748 0.3706 0.0000  0.0259  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CE1 
20628 C  CE2 . TYR D  178 0.3203 0.3719 0.3874 -0.0061 0.0316  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CE2 
20629 C  CZ  . TYR D  178 0.3198 0.3746 0.3798 -0.0032 0.0273  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 421  TYR D CZ  
20630 O  OH  . TYR D  178 0.3194 0.3780 0.3827 -0.0035 0.0243  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 421  TYR D OH  
20631 N  N   . THR D  179 0.3310 0.3811 0.3802 0.0063  0.0388  0.0308  ? ? ? ? ? ? 422  THR D N   
20632 C  CA  . THR D  179 0.3363 0.3869 0.3865 0.0093  0.0419  0.0420  ? ? ? ? ? ? 422  THR D CA  
20633 C  C   . THR D  179 0.3343 0.3839 0.3852 0.0008  0.0448  0.0457  ? ? ? ? ? ? 422  THR D C   
20634 O  O   . THR D  179 0.3387 0.3870 0.3942 -0.0005 0.0484  0.0538  ? ? ? ? ? ? 422  THR D O   
20635 C  CB  . THR D  179 0.3400 0.3991 0.3822 0.0212  0.0398  0.0482  ? ? ? ? ? ? 422  THR D CB  
20636 O  OG1 . THR D  179 0.3479 0.4054 0.3928 0.0280  0.0411  0.0542  ? ? ? ? ? ? 422  THR D OG1 
20637 C  CG2 . THR D  179 0.3398 0.4050 0.3764 0.0211  0.0415  0.0561  ? ? ? ? ? ? 422  THR D CG2 
20638 N  N   . ALA D  180 0.3287 0.3787 0.3755 -0.0047 0.0430  0.0397  ? ? ? ? ? ? 423  ALA D N   
20639 C  CA  . ALA D  180 0.3272 0.3783 0.3737 -0.0109 0.0445  0.0429  ? ? ? ? ? ? 423  ALA D CA  
20640 C  C   . ALA D  180 0.3288 0.3725 0.3844 -0.0201 0.0477  0.0422  ? ? ? ? ? ? 423  ALA D C   
20641 O  O   . ALA D  180 0.3299 0.3746 0.3890 -0.0245 0.0497  0.0469  ? ? ? ? ? ? 423  ALA D O   
20642 C  CB  . ALA D  180 0.3228 0.3749 0.3618 -0.0137 0.0412  0.0368  ? ? ? ? ? ? 423  ALA D CB  
20643 N  N   . ASP D  181 0.3293 0.3660 0.3891 -0.0230 0.0480  0.0353  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D N   
20644 C  CA  . ASP D  181 0.3321 0.3609 0.4004 -0.0309 0.0508  0.0330  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D CA  
20645 C  C   . ASP D  181 0.3380 0.3630 0.4130 -0.0257 0.0524  0.0365  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D C   
20646 O  O   . ASP D  181 0.3378 0.3632 0.4120 -0.0202 0.0509  0.0325  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D O   
20647 C  CB  . ASP D  181 0.3295 0.3536 0.3963 -0.0374 0.0500  0.0220  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D CB  
20648 C  CG  . ASP D  181 0.3334 0.3494 0.4079 -0.0450 0.0525  0.0181  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D CG  
20649 O  OD1 . ASP D  181 0.3386 0.3508 0.4212 -0.0452 0.0545  0.0229  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D OD1 
20650 O  OD2 . ASP D  181 0.3324 0.3454 0.4044 -0.0509 0.0524  0.0098  ? ? ? ? ? ? 424  ASP D OD2 
20651 N  N   . ARG D  182 0.3441 0.3657 0.4259 -0.0269 0.0553  0.0440  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D N   
20652 C  CA  . ARG D  182 0.3520 0.3683 0.4393 -0.0213 0.0568  0.0483  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D CA  
20653 C  C   . ARG D  182 0.3559 0.3619 0.4516 -0.0259 0.0578  0.0413  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D C   
20654 O  O   . ARG D  182 0.3633 0.3636 0.4639 -0.0211 0.0585  0.0436  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D O   
20655 C  CB  . ARG D  182 0.3593 0.3757 0.4497 -0.0198 0.0600  0.0610  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D CB  
20656 C  CG  . ARG D  182 0.3581 0.3748 0.4530 -0.0296 0.0618  0.0625  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D CG  
20657 C  CD  . ARG D  182 0.3660 0.3833 0.4662 -0.0295 0.0658  0.0751  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D CD  
20658 N  NE  . ARG D  182 0.3698 0.3802 0.4810 -0.0402 0.0678  0.0742  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D NE  
20659 C  CZ  . ARG D  182 0.3669 0.3832 0.4811 -0.0472 0.0683  0.0753  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D CZ  
20660 N  NH1 . ARG D  182 0.3601 0.3891 0.4667 -0.0440 0.0673  0.0777  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D NH1 
20661 N  NH2 . ARG D  182 0.3714 0.3812 0.4967 -0.0568 0.0694  0.0735  ? ? ? ? ? ? 425  ARG D NH2 
20662 N  N   . THR D  183 0.3522 0.3557 0.4491 -0.0347 0.0577  0.0329  ? ? ? ? ? ? 426  THR D N   
20663 C  CA  . THR D  183 0.3563 0.3508 0.4602 -0.0389 0.0587  0.0248  ? ? ? ? ? ? 426  THR D CA  
20664 C  C   . THR D  183 0.3531 0.3498 0.4553 -0.0346 0.0572  0.0162  ? ? ? ? ? ? 426  THR D C   
20665 O  O   . THR D  183 0.3496 0.3533 0.4466 -0.0276 0.0553  0.0178  ? ? ? ? ? ? 426  THR D O   
20666 C  CB  . THR D  183 0.3547 0.3467 0.4590 -0.0494 0.0590  0.0186  ? ? ? ? ? ? 426  THR D CB  
20667 O  OG1 . THR D  183 0.3470 0.3449 0.4422 -0.0513 0.0573  0.0123  ? ? ? ? ? ? 426  THR D OG1 
20668 C  CG2 . THR D  183 0.3563 0.3495 0.4627 -0.0534 0.0597  0.0265  ? ? ? ? ? ? 426  THR D CG2 
20669 N  N   . ILE D  184 0.3550 0.3466 0.4617 -0.0385 0.0582  0.0067  ? ? ? ? ? ? 427  ILE D N   
20670 C  CA  . ILE D  184 0.3517 0.3473 0.4581 -0.0354 0.0574  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 427  ILE D CA  
20671 C  C   . ILE D  184 0.3457 0.3445 0.4454 -0.0427 0.0576  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 427  ILE D C   
20672 O  O   . ILE D  184 0.3432 0.3452 0.4425 -0.0430 0.0579  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 427  ILE D O   
20673 C  CB  . ILE D  184 0.3581 0.3477 0.4736 -0.0339 0.0587  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 427  ILE D CB  
20674 C  CG1 . ILE D  184 0.3606 0.3443 0.4782 -0.0429 0.0609  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 427  ILE D CG1 
20675 C  CG2 . ILE D  184 0.3672 0.3500 0.4892 -0.0276 0.0586  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 427  ILE D CG2 
20676 C  CD1 . ILE D  184 0.3673 0.3458 0.4933 -0.0409 0.0620  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 427  ILE D CD1 
20677 N  N   . GLY D  185 0.3443 0.3423 0.4390 -0.0488 0.0576  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 428  GLY D N   
20678 C  CA  . GLY D  185 0.3390 0.3410 0.4243 -0.0534 0.0569  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 428  GLY D CA  
20679 C  C   . GLY D  185 0.3406 0.3395 0.4236 -0.0609 0.0588  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 428  GLY D C   
20680 O  O   . GLY D  185 0.3378 0.3395 0.4134 -0.0634 0.0587  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 428  GLY D O   
20681 N  N   . GLY D  186 0.3465 0.3390 0.4356 -0.0645 0.0605  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 429  GLY D N   
20682 C  CA  . GLY D  186 0.3505 0.3393 0.4368 -0.0717 0.0624  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 429  GLY D CA  
20683 C  C   . GLY D  186 0.3575 0.3403 0.4537 -0.0714 0.0643  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 429  GLY D C   
20684 O  O   . GLY D  186 0.3602 0.3399 0.4650 -0.0667 0.0638  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 429  GLY D O   
20685 N  N   . TYR D  187 0.3617 0.3425 0.4561 -0.0759 0.0666  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 430  TYR D N   
20686 C  CA  . TYR D  187 0.3696 0.3447 0.4729 -0.0753 0.0684  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CA  
20687 C  C   . TYR D  187 0.3724 0.3497 0.4710 -0.0790 0.0719  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 430  TYR D C   
20688 O  O   . TYR D  187 0.3706 0.3510 0.4578 -0.0838 0.0727  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 430  TYR D O   
20689 C  CB  . TYR D  187 0.3767 0.3433 0.4842 -0.0787 0.0670  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CB  
20690 C  CG  . TYR D  187 0.3768 0.3437 0.4749 -0.0858 0.0657  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CG  
20691 C  CD1 . TYR D  187 0.3826 0.3479 0.4745 -0.0909 0.0671  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CD1 
20692 C  CD2 . TYR D  187 0.3718 0.3416 0.4662 -0.0869 0.0631  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CD2 
20693 C  CE1 . TYR D  187 0.3840 0.3496 0.4657 -0.0967 0.0652  -0.0634 ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CE1 
20694 C  CE2 . TYR D  187 0.3724 0.3432 0.4580 -0.0926 0.0613  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CE2 
20695 C  CZ  . TYR D  187 0.3788 0.3471 0.4579 -0.0973 0.0621  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 430  TYR D CZ  
20696 O  OH  . TYR D  187 0.3806 0.3498 0.4503 -0.1021 0.0597  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 430  TYR D OH  
20697 N  N   . GLU D  188 0.3779 0.3535 0.4847 -0.0763 0.0741  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 431  GLU D N   
20698 C  CA  . GLU D  188 0.3798 0.3604 0.4840 -0.0781 0.0784  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 431  GLU D CA  
20699 C  C   . GLU D  188 0.3875 0.3644 0.4832 -0.0849 0.0801  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 431  GLU D C   
20700 O  O   . GLU D  188 0.3881 0.3695 0.4745 -0.0889 0.0834  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 431  GLU D O   
20701 C  CB  . GLU D  188 0.3828 0.3652 0.4991 -0.0719 0.0802  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 431  GLU D CB  
20702 C  CG  . GLU D  188 0.3843 0.3745 0.4997 -0.0736 0.0854  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 431  GLU D CG  
20703 C  CD  . GLU D  188 0.3760 0.3758 0.4864 -0.0752 0.0867  -0.0963 ? ? ? ? ? ? 431  GLU D CD  
20704 O  OE1 . GLU D  188 0.3694 0.3737 0.4858 -0.0697 0.0842  -0.0916 ? ? ? ? ? ? 431  GLU D OE1 
20705 O  OE2 . GLU D  188 0.3776 0.3798 0.4777 -0.0818 0.0902  -0.0994 ? ? ? ? ? ? 431  GLU D OE2 
20706 N  N   . PHE D  189 0.3944 0.3629 0.4928 -0.0864 0.0778  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 432  PHE D N   
20707 C  CA  . PHE D  189 0.4037 0.3686 0.4948 -0.0917 0.0789  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CA  
20708 C  C   . PHE D  189 0.4042 0.3672 0.4840 -0.0976 0.0759  -0.0944 ? ? ? ? ? ? 432  PHE D C   
20709 O  O   . PHE D  189 0.4040 0.3626 0.4876 -0.0984 0.0718  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 432  PHE D O   
20710 C  CB  . PHE D  189 0.4139 0.3708 0.5149 -0.0899 0.0783  -0.1046 ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CB  
20711 C  CG  . PHE D  189 0.4172 0.3763 0.5268 -0.0845 0.0819  -0.1123 ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CG  
20712 C  CD1 . PHE D  189 0.4248 0.3866 0.5303 -0.0858 0.0861  -0.1238 ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CD1 
20713 C  CD2 . PHE D  189 0.4141 0.3727 0.5358 -0.0777 0.0808  -0.1082 ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CD2 
20714 C  CE1 . PHE D  189 0.4281 0.3933 0.5425 -0.0805 0.0895  -0.1314 ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CE1 
20715 C  CE2 . PHE D  189 0.4177 0.3790 0.5480 -0.0719 0.0835  -0.1158 ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CE2 
20716 C  CZ  . PHE D  189 0.4244 0.3893 0.5518 -0.0734 0.0879  -0.1276 ? ? ? ? ? ? 432  PHE D CZ  
20717 N  N   . LEU D  190 0.4065 0.3728 0.4724 -0.1016 0.0781  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 433  LEU D N   
20718 C  CA  . LEU D  190 0.4068 0.3722 0.4608 -0.1060 0.0748  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 433  LEU D CA  
20719 C  C   . LEU D  190 0.4188 0.3809 0.4628 -0.1102 0.0746  -0.1021 ? ? ? ? ? ? 433  LEU D C   
20720 O  O   . LEU D  190 0.4227 0.3806 0.4673 -0.1123 0.0699  -0.1020 ? ? ? ? ? ? 433  LEU D O   
20721 C  CB  . LEU D  190 0.4004 0.3713 0.4436 -0.1068 0.0762  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 433  LEU D CB  
20722 C  CG  . LEU D  190 0.4003 0.3705 0.4308 -0.1100 0.0723  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 433  LEU D CG  
20723 C  CD1 . LEU D  190 0.3928 0.3631 0.4311 -0.1080 0.0673  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 433  LEU D CD1 
20724 C  CD2 . LEU D  190 0.3980 0.3717 0.4169 -0.1110 0.0748  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 433  LEU D CD2 
20725 N  N   . LEU D  191 0.4252 0.3897 0.4598 -0.1115 0.0797  -0.1092 ? ? ? ? ? ? 434  LEU D N   
20726 C  CA  . LEU D  191 0.4389 0.4008 0.4624 -0.1144 0.0805  -0.1183 ? ? ? ? ? ? 434  LEU D CA  
20727 C  C   . LEU D  191 0.4454 0.4106 0.4682 -0.1134 0.0876  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 434  LEU D C   
20728 O  O   . LEU D  191 0.4389 0.4098 0.4654 -0.1119 0.0922  -0.1254 ? ? ? ? ? ? 434  LEU D O   
20729 C  CB  . LEU D  191 0.4422 0.4050 0.4467 -0.1180 0.0797  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 434  LEU D CB  
20730 C  CG  . LEU D  191 0.4390 0.3997 0.4411 -0.1194 0.0725  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 434  LEU D CG  
20731 C  CD1 . LEU D  191 0.4391 0.4014 0.4240 -0.1212 0.0724  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 434  LEU D CD1 
20732 C  CD2 . LEU D  191 0.4499 0.4064 0.4503 -0.1212 0.0680  -0.1155 ? ? ? ? ? ? 434  LEU D CD2 
20733 N  N   . ALA D  192 0.4588 0.4211 0.4771 -0.1140 0.0883  -0.1376 ? ? ? ? ? ? 435  ALA D N   
20734 C  CA  . ALA D  192 0.4683 0.4348 0.4803 -0.1138 0.0957  -0.1468 ? ? ? ? ? ? 435  ALA D CA  
20735 C  C   . ALA D  192 0.4625 0.4341 0.4900 -0.1097 0.1005  -0.1492 ? ? ? ? ? ? 435  ALA D C   
20736 O  O   . ALA D  192 0.4564 0.4252 0.4998 -0.1060 0.0972  -0.1474 ? ? ? ? ? ? 435  ALA D O   
20737 C  CB  . ALA D  192 0.4722 0.4427 0.4644 -0.1178 0.1003  -0.1440 ? ? ? ? ? ? 435  ALA D CB  
20738 N  N   . ASN D  193 0.4655 0.4447 0.4882 -0.1103 0.1084  -0.1531 ? ? ? ? ? ? 436  ASN D N   
20739 C  CA  . ASN D  193 0.4614 0.4476 0.4989 -0.1062 0.1132  -0.1572 ? ? ? ? ? ? 436  ASN D CA  
20740 C  C   . ASN D  193 0.4468 0.4376 0.4913 -0.1058 0.1128  -0.1476 ? ? ? ? ? ? 436  ASN D C   
20741 O  O   . ASN D  193 0.4445 0.4388 0.4789 -0.1099 0.1155  -0.1426 ? ? ? ? ? ? 436  ASN D O   
20742 C  CB  . ASN D  193 0.4714 0.4656 0.5010 -0.1078 0.1223  -0.1654 ? ? ? ? ? ? 436  ASN D CB  
20743 C  CG  . ASN D  193 0.4876 0.4785 0.5097 -0.1071 0.1234  -0.1766 ? ? ? ? ? ? 436  ASN D CG  
20744 O  OD1 . ASN D  193 0.4918 0.4818 0.5256 -0.1022 0.1230  -0.1850 ? ? ? ? ? ? 436  ASN D OD1 
20745 N  ND2 . ASN D  193 0.4982 0.4872 0.5000 -0.1114 0.1245  -0.1771 ? ? ? ? ? ? 436  ASN D ND2 
20746 N  N   . ASP D  194 0.4383 0.4285 0.4995 -0.1006 0.1093  -0.1451 ? ? ? ? ? ? 437  ASP D N   
20747 C  CA  . ASP D  194 0.4248 0.4186 0.4921 -0.0993 0.1073  -0.1356 ? ? ? ? ? ? 437  ASP D CA  
20748 C  C   . ASP D  194 0.4209 0.4260 0.4961 -0.0978 0.1132  -0.1388 ? ? ? ? ? ? 437  ASP D C   
20749 O  O   . ASP D  194 0.4221 0.4312 0.5107 -0.0926 0.1149  -0.1455 ? ? ? ? ? ? 437  ASP D O   
20750 C  CB  . ASP D  194 0.4185 0.4070 0.4992 -0.0939 0.1010  -0.1306 ? ? ? ? ? ? 437  ASP D CB  
20751 C  CG  . ASP D  194 0.4063 0.3964 0.4879 -0.0933 0.0974  -0.1193 ? ? ? ? ? ? 437  ASP D CG  
20752 O  OD1 . ASP D  194 0.4045 0.3914 0.4748 -0.0974 0.0947  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 437  ASP D OD1 
20753 O  OD2 . ASP D  194 0.3994 0.3942 0.4927 -0.0881 0.0970  -0.1174 ? ? ? ? ? ? 437  ASP D OD2 
20754 N  N   . VAL D  195 0.4170 0.4272 0.4846 -0.1022 0.1160  -0.1343 ? ? ? ? ? ? 438  VAL D N   
20755 C  CA  . VAL D  195 0.4146 0.4364 0.4893 -0.1026 0.1223  -0.1378 ? ? ? ? ? ? 438  VAL D CA  
20756 C  C   . VAL D  195 0.4035 0.4294 0.4954 -0.0960 0.1181  -0.1351 ? ? ? ? ? ? 438  VAL D C   
20757 O  O   . VAL D  195 0.3966 0.4169 0.4886 -0.0939 0.1116  -0.1269 ? ? ? ? ? ? 438  VAL D O   
20758 C  CB  . VAL D  195 0.4139 0.4373 0.4762 -0.1094 0.1250  -0.1322 ? ? ? ? ? ? 438  VAL D CB  
20759 C  CG1 . VAL D  195 0.4096 0.4446 0.4823 -0.1100 0.1299  -0.1343 ? ? ? ? ? ? 438  VAL D CG1 
20760 C  CG2 . VAL D  195 0.4268 0.4470 0.4718 -0.1151 0.1298  -0.1350 ? ? ? ? ? ? 438  VAL D CG2 
20761 N  N   . ASP D  196 0.4026 0.4386 0.5088 -0.0921 0.1216  -0.1420 ? ? ? ? ? ? 439  ASP D N   
20762 C  CA  . ASP D  196 0.3933 0.4331 0.5149 -0.0848 0.1167  -0.1393 ? ? ? ? ? ? 439  ASP D CA  
20763 C  C   . ASP D  196 0.3849 0.4334 0.5099 -0.0863 0.1169  -0.1356 ? ? ? ? ? ? 439  ASP D C   
20764 O  O   . ASP D  196 0.3836 0.4444 0.5203 -0.0851 0.1207  -0.1418 ? ? ? ? ? ? 439  ASP D O   
20765 C  CB  . ASP D  196 0.3962 0.4419 0.5341 -0.0772 0.1179  -0.1483 ? ? ? ? ? ? 439  ASP D CB  
20766 C  CG  . ASP D  196 0.3879 0.4373 0.5400 -0.0689 0.1122  -0.1449 ? ? ? ? ? ? 439  ASP D CG  
20767 O  OD1 . ASP D  196 0.3804 0.4262 0.5292 -0.0684 0.1069  -0.1353 ? ? ? ? ? ? 439  ASP D OD1 
20768 O  OD2 . ASP D  196 0.3898 0.4458 0.5559 -0.0622 0.1129  -0.1520 ? ? ? ? ? ? 439  ASP D OD2 
20769 N  N   . ASN D  197 0.3795 0.4221 0.4953 -0.0886 0.1124  -0.1261 ? ? ? ? ? ? 440  ASN D N   
20770 C  CA  . ASN D  197 0.3726 0.4216 0.4902 -0.0903 0.1117  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 440  ASN D CA  
20771 C  C   . ASN D  197 0.3646 0.4209 0.4980 -0.0821 0.1069  -0.1222 ? ? ? ? ? ? 440  ASN D C   
20772 O  O   . ASN D  197 0.3587 0.4190 0.4933 -0.0823 0.1043  -0.1186 ? ? ? ? ? ? 440  ASN D O   
20773 C  CB  . ASN D  197 0.3704 0.4105 0.4729 -0.0942 0.1078  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 440  ASN D CB  
20774 C  CG  . ASN D  197 0.3791 0.4139 0.4650 -0.1028 0.1127  -0.1130 ? ? ? ? ? ? 440  ASN D CG  
20775 O  OD1 . ASN D  197 0.3817 0.4070 0.4555 -0.1042 0.1098  -0.1083 ? ? ? ? ? ? 440  ASN D OD1 
20776 N  ND2 . ASN D  197 0.3845 0.4258 0.4696 -0.1084 0.1201  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 440  ASN D ND2 
20777 N  N   . SER D  198 0.3656 0.4232 0.5105 -0.0743 0.1052  -0.1262 ? ? ? ? ? ? 441  SER D N   
20778 C  CA  . SER D  198 0.3600 0.4263 0.5200 -0.0659 0.1012  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 441  SER D CA  
20779 C  C   . SER D  198 0.3622 0.4428 0.5359 -0.0657 0.1068  -0.1386 ? ? ? ? ? ? 441  SER D C   
20780 O  O   . SER D  198 0.3583 0.4493 0.5461 -0.0593 0.1042  -0.1418 ? ? ? ? ? ? 441  SER D O   
20781 C  CB  . SER D  198 0.3605 0.4198 0.5257 -0.0561 0.0951  -0.1237 ? ? ? ? ? ? 441  SER D CB  
20782 O  OG  . SER D  198 0.3683 0.4254 0.5390 -0.0535 0.0978  -0.1309 ? ? ? ? ? ? 441  SER D OG  
20783 N  N   . ASN D  199 0.3691 0.4512 0.5385 -0.0724 0.1147  -0.1448 ? ? ? ? ? ? 442  ASN D N   
20784 C  CA  . ASN D  199 0.3721 0.4691 0.5542 -0.0731 0.1215  -0.1556 ? ? ? ? ? ? 442  ASN D CA  
20785 C  C   . ASN D  199 0.3690 0.4761 0.5528 -0.0807 0.1254  -0.1560 ? ? ? ? ? ? 442  ASN D C   
20786 O  O   . ASN D  199 0.3718 0.4733 0.5412 -0.0899 0.1290  -0.1518 ? ? ? ? ? ? 442  ASN D O   
20787 C  CB  . ASN D  199 0.3823 0.4772 0.5581 -0.0770 0.1288  -0.1621 ? ? ? ? ? ? 442  ASN D CB  
20788 C  CG  . ASN D  199 0.3863 0.4974 0.5753 -0.0772 0.1365  -0.1735 ? ? ? ? ? ? 442  ASN D CG  
20789 O  OD1 . ASN D  199 0.3824 0.5068 0.5809 -0.0802 0.1394  -0.1759 ? ? ? ? ? ? 442  ASN D OD1 
20790 N  ND2 . ASN D  199 0.3948 0.5057 0.5851 -0.0743 0.1403  -0.1812 ? ? ? ? ? ? 442  ASN D ND2 
20791 N  N   . PRO D  200 0.3643 0.4860 0.5658 -0.0767 0.1243  -0.1612 ? ? ? ? ? ? 443  PRO D N   
20792 C  CA  . PRO D  200 0.3617 0.4932 0.5675 -0.0840 0.1272  -0.1620 ? ? ? ? ? ? 443  PRO D CA  
20793 C  C   . PRO D  200 0.3699 0.5052 0.5699 -0.0953 0.1386  -0.1659 ? ? ? ? ? ? 443  PRO D C   
20794 O  O   . PRO D  200 0.3708 0.5060 0.5653 -0.1043 0.1416  -0.1626 ? ? ? ? ? ? 443  PRO D O   
20795 C  CB  . PRO D  200 0.3571 0.5056 0.5859 -0.0764 0.1244  -0.1698 ? ? ? ? ? ? 443  PRO D CB  
20796 C  CG  . PRO D  200 0.3557 0.4984 0.5876 -0.0638 0.1168  -0.1685 ? ? ? ? ? ? 443  PRO D CG  
20797 C  CD  . PRO D  200 0.3624 0.4916 0.5810 -0.0650 0.1198  -0.1667 ? ? ? ? ? ? 443  PRO D CD  
20798 N  N   . VAL D  201 0.3772 0.5149 0.5775 -0.0948 0.1449  -0.1725 ? ? ? ? ? ? 444  VAL D N   
20799 C  CA  . VAL D  201 0.3865 0.5284 0.5801 -0.1050 0.1562  -0.1758 ? ? ? ? ? ? 444  VAL D CA  
20800 C  C   . VAL D  201 0.3920 0.5164 0.5603 -0.1119 0.1568  -0.1668 ? ? ? ? ? ? 444  VAL D C   
20801 O  O   . VAL D  201 0.3988 0.5228 0.5572 -0.1220 0.1640  -0.1647 ? ? ? ? ? ? 444  VAL D O   
20802 C  CB  . VAL D  201 0.3943 0.5463 0.5958 -0.1021 0.1639  -0.1870 ? ? ? ? ? ? 444  VAL D CB  
20803 C  CG1 . VAL D  201 0.4063 0.5600 0.5954 -0.1128 0.1760  -0.1887 ? ? ? ? ? ? 444  VAL D CG1 
20804 C  CG2 . VAL D  201 0.3899 0.5617 0.6177 -0.0956 0.1641  -0.1968 ? ? ? ? ? ? 444  VAL D CG2 
20805 N  N   . VAL D  202 0.3901 0.5002 0.5484 -0.1065 0.1494  -0.1615 ? ? ? ? ? ? 445  VAL D N   
20806 C  CA  . VAL D  202 0.3949 0.4893 0.5307 -0.1117 0.1485  -0.1536 ? ? ? ? ? ? 445  VAL D CA  
20807 C  C   . VAL D  202 0.3893 0.4783 0.5188 -0.1156 0.1439  -0.1444 ? ? ? ? ? ? 445  VAL D C   
20808 O  O   . VAL D  202 0.3954 0.4759 0.5078 -0.1232 0.1464  -0.1388 ? ? ? ? ? ? 445  VAL D O   
20809 C  CB  . VAL D  202 0.3946 0.4765 0.5240 -0.1050 0.1417  -0.1512 ? ? ? ? ? ? 445  VAL D CB  
20810 C  CG1 . VAL D  202 0.4014 0.4695 0.5084 -0.1107 0.1417  -0.1451 ? ? ? ? ? ? 445  VAL D CG1 
20811 C  CG2 . VAL D  202 0.4000 0.4863 0.5381 -0.0995 0.1445  -0.1607 ? ? ? ? ? ? 445  VAL D CG2 
20812 N  N   . GLN D  203 0.3789 0.4724 0.5216 -0.1099 0.1369  -0.1430 ? ? ? ? ? ? 446  GLN D N   
20813 C  CA  . GLN D  203 0.3738 0.4632 0.5121 -0.1125 0.1320  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 446  GLN D CA  
20814 C  C   . GLN D  203 0.3799 0.4742 0.5168 -0.1229 0.1397  -0.1368 ? ? ? ? ? ? 446  GLN D C   
20815 O  O   . GLN D  203 0.3845 0.4686 0.5056 -0.1295 0.1401  -0.1300 ? ? ? ? ? ? 446  GLN D O   
20816 C  CB  . GLN D  203 0.3634 0.4593 0.5170 -0.1040 0.1239  -0.1356 ? ? ? ? ? ? 446  GLN D CB  
20817 C  CG  . GLN D  203 0.3590 0.4465 0.5100 -0.0947 0.1160  -0.1310 ? ? ? ? ? ? 446  GLN D CG  
20818 C  CD  . GLN D  203 0.3507 0.4441 0.5149 -0.0851 0.1079  -0.1305 ? ? ? ? ? ? 446  GLN D CD  
20819 O  OE1 . GLN D  203 0.3479 0.4538 0.5259 -0.0845 0.1080  -0.1357 ? ? ? ? ? ? 446  GLN D OE1 
20820 N  NE2 . GLN D  203 0.3476 0.4325 0.5080 -0.0774 0.1010  -0.1243 ? ? ? ? ? ? 446  GLN D NE2 
20821 N  N   . ALA D  204 0.3813 0.4910 0.5346 -0.1247 0.1461  -0.1454 ? ? ? ? ? ? 447  ALA D N   
20822 C  CA  . ALA D  204 0.3881 0.5033 0.5423 -0.1353 0.1543  -0.1466 ? ? ? ? ? ? 447  ALA D CA  
20823 C  C   . ALA D  204 0.4011 0.5058 0.5336 -0.1435 0.1619  -0.1428 ? ? ? ? ? ? 447  ALA D C   
20824 O  O   . ALA D  204 0.4083 0.5078 0.5312 -0.1525 0.1658  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 447  ALA D O   
20825 C  CB  . ALA D  204 0.3883 0.5231 0.5642 -0.1356 0.1608  -0.1572 ? ? ? ? ? ? 447  ALA D CB  
20826 N  N   . GLU D  205 0.4054 0.5064 0.5295 -0.1401 0.1637  -0.1448 ? ? ? ? ? ? 448  GLU D N   
20827 C  CA  . GLU D  205 0.4190 0.5106 0.5214 -0.1468 0.1704  -0.1418 ? ? ? ? ? ? 448  GLU D CA  
20828 C  C   . GLU D  205 0.4200 0.4934 0.5016 -0.1481 0.1636  -0.1312 ? ? ? ? ? ? 448  GLU D C   
20829 O  O   . GLU D  205 0.4316 0.4968 0.4956 -0.1556 0.1683  -0.1264 ? ? ? ? ? ? 448  GLU D O   
20830 C  CB  . GLU D  205 0.4253 0.5190 0.5248 -0.1430 0.1745  -0.1486 ? ? ? ? ? ? 448  GLU D CB  
20831 C  CG  . GLU D  205 0.4397 0.5214 0.5136 -0.1478 0.1788  -0.1452 ? ? ? ? ? ? 448  GLU D CG  
20832 C  CD  . GLU D  205 0.4529 0.5353 0.5162 -0.1584 0.1890  -0.1426 ? ? ? ? ? ? 448  GLU D CD  
20833 O  OE1 . GLU D  205 0.4522 0.5478 0.5311 -0.1625 0.1953  -0.1464 ? ? ? ? ? ? 448  GLU D OE1 
20834 O  OE2 . GLU D  205 0.4647 0.5347 0.5046 -0.1626 0.1906  -0.1368 ? ? ? ? ? ? 448  GLU D OE2 
20835 N  N   . GLN D  206 0.4090 0.4765 0.4923 -0.1407 0.1528  -0.1272 ? ? ? ? ? ? 449  GLN D N   
20836 C  CA  . GLN D  206 0.4093 0.4619 0.4753 -0.1419 0.1464  -0.1174 ? ? ? ? ? ? 449  GLN D CA  
20837 C  C   . GLN D  206 0.4110 0.4616 0.4754 -0.1483 0.1469  -0.1127 ? ? ? ? ? ? 449  GLN D C   
20838 O  O   . GLN D  206 0.4192 0.4579 0.4654 -0.1533 0.1469  -0.1058 ? ? ? ? ? ? 449  GLN D O   
20839 C  CB  . GLN D  206 0.3973 0.4461 0.4676 -0.1327 0.1357  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 449  GLN D CB  
20840 C  CG  . GLN D  206 0.3969 0.4464 0.4703 -0.1269 0.1351  -0.1188 ? ? ? ? ? ? 449  GLN D CG  
20841 C  CD  . GLN D  206 0.4064 0.4447 0.4601 -0.1294 0.1358  -0.1164 ? ? ? ? ? ? 449  GLN D CD  
20842 O  OE1 . GLN D  206 0.4158 0.4482 0.4535 -0.1361 0.1393  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 449  GLN D OE1 
20843 N  NE2 . GLN D  206 0.4052 0.4401 0.4597 -0.1240 0.1320  -0.1182 ? ? ? ? ? ? 449  GLN D NE2 
20844 N  N   . LEU D  207 0.4045 0.4666 0.4882 -0.1482 0.1471  -0.1168 ? ? ? ? ? ? 450  LEU D N   
20845 C  CA  . LEU D  207 0.4079 0.4695 0.4931 -0.1553 0.1486  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 450  LEU D CA  
20846 C  C   . LEU D  207 0.4244 0.4831 0.4983 -0.1664 0.1599  -0.1134 ? ? ? ? ? ? 450  LEU D C   
20847 O  O   . LEU D  207 0.4331 0.4796 0.4924 -0.1723 0.1600  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 450  LEU D O   
20848 C  CB  . LEU D  207 0.3991 0.4763 0.5095 -0.1532 0.1474  -0.1211 ? ? ? ? ? ? 450  LEU D CB  
20849 C  CG  . LEU D  207 0.4019 0.4799 0.5182 -0.1603 0.1479  -0.1201 ? ? ? ? ? ? 450  LEU D CG  
20850 C  CD1 . LEU D  207 0.4033 0.4646 0.5030 -0.1604 0.1404  -0.1109 ? ? ? ? ? ? 450  LEU D CD1 
20851 C  CD2 . LEU D  207 0.3914 0.4854 0.5334 -0.1558 0.1438  -0.1275 ? ? ? ? ? ? 450  LEU D CD2 
20852 N  N   . ASN D  208 0.4300 0.4995 0.5100 -0.1689 0.1696  -0.1204 ? ? ? ? ? ? 451  ASN D N   
20853 C  CA  . ASN D  208 0.4473 0.5149 0.5153 -0.1788 0.1814  -0.1194 ? ? ? ? ? ? 451  ASN D CA  
20854 C  C   . ASN D  208 0.4587 0.5077 0.4980 -0.1808 0.1803  -0.1107 ? ? ? ? ? ? 451  ASN D C   
20855 O  O   . ASN D  208 0.4715 0.5110 0.4973 -0.1886 0.1843  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 451  ASN D O   
20856 C  CB  . ASN D  208 0.4511 0.5321 0.5261 -0.1779 0.1904  -0.1283 ? ? ? ? ? ? 451  ASN D CB  
20857 C  CG  . ASN D  208 0.4686 0.5534 0.5375 -0.1885 0.2046  -0.1289 ? ? ? ? ? ? 451  ASN D CG  
20858 O  OD1 . ASN D  208 0.4702 0.5656 0.5543 -0.1950 0.2108  -0.1316 ? ? ? ? ? ? 451  ASN D OD1 
20859 N  ND2 . ASN D  208 0.4825 0.5597 0.5296 -0.1900 0.2100  -0.1270 ? ? ? ? ? ? 451  ASN D ND2 
20860 N  N   . TRP D  209 0.4550 0.4989 0.4853 -0.1735 0.1748  -0.1106 ? ? ? ? ? ? 452  TRP D N   
20861 C  CA  . TRP D  209 0.4640 0.4915 0.4687 -0.1736 0.1715  -0.1032 ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CA  
20862 C  C   . TRP D  209 0.4623 0.4767 0.4583 -0.1743 0.1634  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 452  TRP D C   
20863 O  O   . TRP D  209 0.4765 0.4784 0.4526 -0.1796 0.1655  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 452  TRP D O   
20864 C  CB  . TRP D  209 0.4576 0.4840 0.4600 -0.1652 0.1655  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CB  
20865 C  CG  . TRP D  209 0.4675 0.4800 0.4454 -0.1650 0.1626  -0.1006 ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CG  
20866 C  CD1 . TRP D  209 0.4852 0.4888 0.4415 -0.1711 0.1680  -0.0960 ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CD1 
20867 C  CD2 . TRP D  209 0.4612 0.4678 0.4341 -0.1580 0.1535  -0.0994 ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CD2 
20868 N  NE1 . TRP D  209 0.4902 0.4830 0.4279 -0.1679 0.1621  -0.0926 ? ? ? ? ? ? 452  TRP D NE1 
20869 C  CE2 . TRP D  209 0.4754 0.4704 0.4238 -0.1602 0.1534  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CE2 
20870 C  CE3 . TRP D  209 0.4461 0.4559 0.4328 -0.1502 0.1455  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CE3 
20871 C  CZ2 . TRP D  209 0.4739 0.4618 0.4129 -0.1553 0.1453  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CZ2 
20872 C  CZ3 . TRP D  209 0.4450 0.4469 0.4224 -0.1460 0.1383  -0.0990 ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CZ3 
20873 C  CH2 . TRP D  209 0.4583 0.4499 0.4128 -0.1486 0.1380  -0.0954 ? ? ? ? ? ? 452  TRP D CH2 
20874 N  N   . LEU D  210 0.4466 0.4637 0.4567 -0.1686 0.1544  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 453  LEU D N   
20875 C  CA  . LEU D  210 0.4452 0.4518 0.4495 -0.1689 0.1471  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 453  LEU D CA  
20876 C  C   . LEU D  210 0.4588 0.4601 0.4583 -0.1788 0.1534  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 453  LEU D C   
20877 O  O   . LEU D  210 0.4703 0.4567 0.4506 -0.1819 0.1521  -0.0757 ? ? ? ? ? ? 453  LEU D O   
20878 C  CB  . LEU D  210 0.4278 0.4416 0.4512 -0.1620 0.1384  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 453  LEU D CB  
20879 C  CG  . LEU D  210 0.4256 0.4309 0.4461 -0.1612 0.1305  -0.0825 ? ? ? ? ? ? 453  LEU D CG  
20880 C  CD1 . LEU D  210 0.4327 0.4215 0.4299 -0.1604 0.1256  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 453  LEU D CD1 
20881 C  CD2 . LEU D  210 0.4090 0.4220 0.4455 -0.1523 0.1216  -0.0846 ? ? ? ? ? ? 453  LEU D CD2 
20882 N  N   . HIS D  211 0.4579 0.4717 0.4760 -0.1835 0.1600  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 454  HIS D N   
20883 C  CA  . HIS D  211 0.4720 0.4830 0.4892 -0.1944 0.1680  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 454  HIS D CA  
20884 C  C   . HIS D  211 0.4927 0.4929 0.4863 -0.2012 0.1766  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 454  HIS D C   
20885 O  O   . HIS D  211 0.5070 0.4939 0.4877 -0.2078 0.1785  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 454  HIS D O   
20886 C  CB  . HIS D  211 0.4683 0.4982 0.5101 -0.1982 0.1754  -0.0960 ? ? ? ? ? ? 454  HIS D CB  
20887 C  CG  . HIS D  211 0.4831 0.5120 0.5271 -0.2104 0.1848  -0.0946 ? ? ? ? ? ? 454  HIS D CG  
20888 N  ND1 . HIS D  211 0.4844 0.5072 0.5343 -0.2146 0.1806  -0.0918 ? ? ? ? ? ? 454  HIS D ND1 
20889 C  CD2 . HIS D  211 0.4981 0.5318 0.5401 -0.2196 0.1985  -0.0957 ? ? ? ? ? ? 454  HIS D CD2 
20890 C  CE1 . HIS D  211 0.4999 0.5227 0.5518 -0.2265 0.1913  -0.0909 ? ? ? ? ? ? 454  HIS D CE1 
20891 N  NE2 . HIS D  211 0.5084 0.5382 0.5555 -0.2298 0.2027  -0.0929 ? ? ? ? ? ? 454  HIS D NE2 
20892 N  N   . PHE D  212 0.4959 0.5008 0.4827 -0.1991 0.1817  -0.0852 ? ? ? ? ? ? 455  PHE D N   
20893 C  CA  . PHE D  212 0.5172 0.5131 0.4804 -0.2048 0.1904  -0.0809 ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CA  
20894 C  C   . PHE D  212 0.5259 0.5015 0.4634 -0.2030 0.1831  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 455  PHE D C   
20895 O  O   . PHE D  212 0.5449 0.5078 0.4646 -0.2095 0.1876  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 455  PHE D O   
20896 C  CB  . PHE D  212 0.5178 0.5238 0.4800 -0.2014 0.1957  -0.0878 ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CB  
20897 C  CG  . PHE D  212 0.5385 0.5344 0.4729 -0.2039 0.2015  -0.0837 ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CG  
20898 C  CD1 . PHE D  212 0.5566 0.5566 0.4850 -0.2118 0.2154  -0.0845 ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CD1 
20899 C  CD2 . PHE D  212 0.5405 0.5237 0.4548 -0.1979 0.1930  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CD2 
20900 C  CE1 . PHE D  212 0.5769 0.5678 0.4781 -0.2131 0.2205  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CE1 
20901 C  CE2 . PHE D  212 0.5604 0.5349 0.4485 -0.1993 0.1974  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CE2 
20902 C  CZ  . PHE D  212 0.5790 0.5568 0.4596 -0.2066 0.2110  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 455  PHE D CZ  
20903 N  N   . LEU D  213 0.5125 0.4854 0.4488 -0.1938 0.1717  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 456  LEU D N   
20904 C  CA  . LEU D  213 0.5190 0.4750 0.4332 -0.1908 0.1638  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 456  LEU D CA  
20905 C  C   . LEU D  213 0.5246 0.4686 0.4352 -0.1945 0.1605  -0.0558 ? ? ? ? ? ? 456  LEU D C   
20906 O  O   . LEU D  213 0.5409 0.4691 0.4298 -0.1967 0.1599  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 456  LEU D O   
20907 C  CB  . LEU D  213 0.5018 0.4593 0.4198 -0.1807 0.1522  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 456  LEU D CB  
20908 C  CG  . LEU D  213 0.4993 0.4644 0.4170 -0.1766 0.1539  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 456  LEU D CG  
20909 C  CD1 . LEU D  213 0.4798 0.4499 0.4103 -0.1679 0.1440  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 456  LEU D CD1 
20910 C  CD2 . LEU D  213 0.5165 0.4702 0.4077 -0.1773 0.1546  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 456  LEU D CD2 
20911 N  N   . MET D  214 0.5117 0.4630 0.4438 -0.1945 0.1577  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 457  MET D N   
20912 C  CA  . MET D  214 0.5158 0.4565 0.4474 -0.1973 0.1535  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 457  MET D CA  
20913 C  C   . MET D  214 0.5358 0.4706 0.4636 -0.2091 0.1641  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 457  MET D C   
20914 O  O   . MET D  214 0.5440 0.4671 0.4693 -0.2130 0.1617  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 457  MET D O   
20915 C  CB  . MET D  214 0.4962 0.4488 0.4532 -0.1933 0.1474  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 457  MET D CB  
20916 C  CG  . MET D  214 0.4943 0.4362 0.4491 -0.1904 0.1376  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 457  MET D CG  
20917 S  SD  . MET D  214 0.4744 0.4201 0.4305 -0.1768 0.1251  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 457  MET D SD  
20918 C  CE  . MET D  214 0.4550 0.4218 0.4424 -0.1738 0.1246  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 457  MET D CE  
20919 N  N   . ASN D  215 0.5445 0.4875 0.4723 -0.2148 0.1761  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 458  ASN D N   
20920 C  CA  . ASN D  215 0.5652 0.5039 0.4888 -0.2266 0.1881  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 458  ASN D CA  
20921 C  C   . ASN D  215 0.5857 0.5180 0.4846 -0.2295 0.1971  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 458  ASN D C   
20922 O  O   . ASN D  215 0.6043 0.5356 0.4989 -0.2393 0.2095  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 458  ASN D O   
20923 C  CB  . ASN D  215 0.5574 0.5160 0.5086 -0.2318 0.1960  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 458  ASN D CB  
20924 C  CG  . ASN D  215 0.5463 0.5078 0.5190 -0.2327 0.1896  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 458  ASN D CG  
20925 O  OD1 . ASN D  215 0.5594 0.5098 0.5303 -0.2405 0.1913  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 458  ASN D OD1 
20926 N  ND2 . ASN D  215 0.5234 0.4988 0.5159 -0.2243 0.1817  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 458  ASN D ND2 
20927 N  N   . PHE D  216 0.5832 0.5113 0.4659 -0.2211 0.1908  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 459  PHE D N   
20928 C  CA  . PHE D  216 0.6012 0.5247 0.4604 -0.2218 0.1974  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CA  
20929 C  C   . PHE D  216 0.6304 0.5402 0.4696 -0.2314 0.2077  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 459  PHE D C   
20930 O  O   . PHE D  216 0.6450 0.5605 0.4779 -0.2367 0.2203  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 459  PHE D O   
20931 C  CB  . PHE D  216 0.5989 0.5127 0.4399 -0.2125 0.1862  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CB  
20932 C  CG  . PHE D  216 0.6150 0.5264 0.4335 -0.2114 0.1911  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CG  
20933 C  CD1 . PHE D  216 0.6121 0.5393 0.4380 -0.2110 0.1986  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CD1 
20934 C  CD2 . PHE D  216 0.6346 0.5282 0.4239 -0.2102 0.1881  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CD2 
20935 C  CE1 . PHE D  216 0.6280 0.5533 0.4326 -0.2095 0.2029  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CE1 
20936 C  CE2 . PHE D  216 0.6505 0.5426 0.4182 -0.2084 0.1921  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CE2 
20937 C  CZ  . PHE D  216 0.6471 0.5552 0.4226 -0.2082 0.1996  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 459  PHE D CZ  
20938 N  N   . GLY D  217 0.6404 0.5316 0.4687 -0.2333 0.2024  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 460  GLY D N   
20939 C  CA  . GLY D  217 0.6699 0.5451 0.4794 -0.2426 0.2114  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 460  GLY D CA  
20940 C  C   . GLY D  217 0.6794 0.5648 0.5028 -0.2547 0.2272  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 460  GLY D C   
20941 O  O   . GLY D  217 0.7007 0.5854 0.5086 -0.2601 0.2396  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 460  GLY D O   
20942 N  N   . ASN D  218 0.6647 0.5603 0.5173 -0.2588 0.2269  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 461  ASN D N   
20943 C  CA  . ASN D  218 0.6729 0.5798 0.5420 -0.2707 0.2414  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 461  ASN D CA  
20944 C  C   . ASN D  218 0.6712 0.5976 0.5434 -0.2701 0.2517  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 461  ASN D C   
20945 O  O   . ASN D  218 0.6909 0.6199 0.5572 -0.2788 0.2663  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 461  ASN D O   
20946 C  CB  . ASN D  218 0.6536 0.5731 0.5575 -0.2736 0.2380  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 461  ASN D CB  
20947 C  CG  . ASN D  218 0.6504 0.5530 0.5551 -0.2718 0.2250  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 461  ASN D CG  
20948 O  OD1 . ASN D  218 0.6722 0.5527 0.5589 -0.2769 0.2254  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 461  ASN D OD1 
20949 N  ND2 . ASN D  218 0.6245 0.5372 0.5499 -0.2641 0.2135  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 461  ASN D ND2 
20950 N  N   . ILE D  219 0.6484 0.5884 0.5304 -0.2598 0.2444  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 462  ILE D N   
20951 C  CA  . ILE D  219 0.6444 0.6043 0.5335 -0.2581 0.2530  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 462  ILE D CA  
20952 C  C   . ILE D  219 0.6656 0.6188 0.5240 -0.2567 0.2596  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 462  ILE D C   
20953 O  O   . ILE D  219 0.6782 0.6421 0.5353 -0.2617 0.2734  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 462  ILE D O   
20954 C  CB  . ILE D  219 0.6157 0.5901 0.5239 -0.2472 0.2427  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 462  ILE D CB  
20955 C  CG1 . ILE D  219 0.5967 0.5838 0.5378 -0.2489 0.2396  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 462  ILE D CG1 
20956 C  CG2 . ILE D  219 0.6148 0.6055 0.5249 -0.2439 0.2502  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 462  ILE D CG2 
20957 C  CD1 . ILE D  219 0.5705 0.5635 0.5256 -0.2376 0.2256  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 462  ILE D CD1 
20958 N  N   . TYR D  220 0.6705 0.6070 0.5040 -0.2497 0.2498  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 463  TYR D N   
20959 C  CA  . TYR D  220 0.6906 0.6222 0.4954 -0.2474 0.2551  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CA  
20960 C  C   . TYR D  220 0.7228 0.6360 0.5011 -0.2555 0.2634  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 463  TYR D C   
20961 O  O   . TYR D  220 0.7434 0.6599 0.5089 -0.2602 0.2767  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 463  TYR D O   
20962 C  CB  . TYR D  220 0.6813 0.6073 0.4728 -0.2354 0.2414  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CB  
20963 C  CG  . TYR D  220 0.7046 0.6230 0.4637 -0.2326 0.2449  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CG  
20964 C  CD1 . TYR D  220 0.7067 0.6394 0.4642 -0.2296 0.2514  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CD1 
20965 C  CD2 . TYR D  220 0.7261 0.6227 0.4552 -0.2324 0.2413  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CD2 
20966 C  CE1 . TYR D  220 0.7299 0.6559 0.4563 -0.2265 0.2543  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CE1 
20967 C  CE2 . TYR D  220 0.7495 0.6391 0.4472 -0.2293 0.2440  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CE2 
20968 C  CZ  . TYR D  220 0.7514 0.6559 0.4476 -0.2264 0.2505  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 463  TYR D CZ  
20969 O  OH  . TYR D  220 0.7757 0.6733 0.4400 -0.2227 0.2525  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 463  TYR D OH  
20970 N  N   . ALA D  221 0.7291 0.6224 0.4983 -0.2569 0.2560  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 464  ALA D N   
20971 C  CA  . ALA D  221 0.7628 0.6356 0.5030 -0.2633 0.2631  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 464  ALA D CA  
20972 C  C   . ALA D  221 0.7749 0.6429 0.5268 -0.2766 0.2729  0.0001  ? ? ? ? ? ? 464  ALA D C   
20973 O  O   . ALA D  221 0.8052 0.6558 0.5352 -0.2837 0.2807  0.0112  ? ? ? ? ? ? 464  ALA D O   
20974 C  CB  . ALA D  221 0.7699 0.6204 0.4851 -0.2557 0.2495  0.0025  ? ? ? ? ? ? 464  ALA D CB  
20975 N  N   . ASN D  222 0.7524 0.6358 0.5390 -0.2800 0.2724  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 465  ASN D N   
20976 C  CA  . ASN D  222 0.7607 0.6407 0.5627 -0.2923 0.2794  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 465  ASN D CA  
20977 C  C   . ASN D  222 0.7708 0.6248 0.5613 -0.2932 0.2700  0.0061  ? ? ? ? ? ? 465  ASN D C   
20978 O  O   . ASN D  222 0.7904 0.6324 0.5805 -0.3041 0.2770  0.0133  ? ? ? ? ? ? 465  ASN D O   
20979 C  CB  . ASN D  222 0.7905 0.6696 0.5798 -0.3032 0.2980  0.0019  ? ? ? ? ? ? 465  ASN D CB  
20980 C  CG  . ASN D  222 0.7861 0.6827 0.6064 -0.3145 0.3093  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 465  ASN D CG  
20981 O  OD1 . ASN D  222 0.7658 0.6879 0.6091 -0.3119 0.3119  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 465  ASN D OD1 
20982 N  ND2 . ASN D  222 0.8042 0.6881 0.6279 -0.3268 0.3153  0.0045  ? ? ? ? ? ? 465  ASN D ND2 
20983 N  N   . ASP D  223 0.7582 0.6036 0.5392 -0.2814 0.2541  0.0063  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D N   
20984 C  CA  . ASP D  223 0.7686 0.5888 0.5344 -0.2795 0.2438  0.0155  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D CA  
20985 C  C   . ASP D  223 0.7381 0.5640 0.5271 -0.2722 0.2286  0.0086  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D C   
20986 O  O   . ASP D  223 0.7174 0.5516 0.5078 -0.2609 0.2185  0.0031  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D O   
20987 C  CB  . ASP D  223 0.7850 0.5897 0.5144 -0.2711 0.2391  0.0226  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D CB  
20988 C  CG  . ASP D  223 0.7985 0.5765 0.5097 -0.2681 0.2285  0.0325  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D CG  
20989 O  OD1 . ASP D  223 0.7917 0.5643 0.5203 -0.2715 0.2236  0.0324  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D OD1 
20990 O  OD2 . ASP D  223 0.8164 0.5792 0.4965 -0.2620 0.2247  0.0396  ? ? ? ? ? ? 466  ASP D OD2 
20991 N  N   . PRO D  224 0.7358 0.5581 0.5440 -0.2787 0.2271  0.0085  ? ? ? ? ? ? 467  PRO D N   
20992 C  CA  . PRO D  224 0.7070 0.5372 0.5383 -0.2715 0.2133  0.0010  ? ? ? ? ? ? 467  PRO D CA  
20993 C  C   . PRO D  224 0.7044 0.5186 0.5171 -0.2600 0.1982  0.0056  ? ? ? ? ? ? 467  PRO D C   
20994 O  O   . PRO D  224 0.6810 0.5021 0.5073 -0.2516 0.1864  0.0000  ? ? ? ? ? ? 467  PRO D O   
20995 C  CB  . PRO D  224 0.7131 0.5382 0.5633 -0.2819 0.2155  0.0014  ? ? ? ? ? ? 467  PRO D CB  
20996 C  CG  . PRO D  224 0.7502 0.5513 0.5753 -0.2915 0.2248  0.0140  ? ? ? ? ? ? 467  PRO D CG  
20997 C  CD  . PRO D  224 0.7620 0.5694 0.5683 -0.2920 0.2364  0.0162  ? ? ? ? ? ? 467  PRO D CD  
20998 N  N   . ASP D  225 0.7291 0.5229 0.5104 -0.2591 0.1987  0.0157  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D N   
20999 C  CA  . ASP D  225 0.7298 0.5073 0.4937 -0.2489 0.1845  0.0205  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D CA  
21000 C  C   . ASP D  225 0.7155 0.5016 0.4690 -0.2366 0.1770  0.0173  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D C   
21001 O  O   . ASP D  225 0.7159 0.4908 0.4543 -0.2274 0.1655  0.0209  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D O   
21002 C  CB  . ASP D  225 0.7653 0.5152 0.5012 -0.2537 0.1879  0.0330  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D CB  
21003 C  CG  . ASP D  225 0.7701 0.5008 0.4875 -0.2435 0.1734  0.0386  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D CG  
21004 O  OD1 . ASP D  225 0.7953 0.5082 0.4816 -0.2412 0.1737  0.0477  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D OD1 
21005 O  OD2 . ASP D  225 0.7495 0.4835 0.4830 -0.2373 0.1617  0.0338  ? ? ? ? ? ? 468  ASP D OD2 
21006 N  N   . ALA D  226 0.7028 0.5094 0.4660 -0.2364 0.1832  0.0099  ? ? ? ? ? ? 469  ALA D N   
21007 C  CA  . ALA D  226 0.6912 0.5061 0.4458 -0.2261 0.1772  0.0063  ? ? ? ? ? ? 469  ALA D CA  
21008 C  C   . ALA D  226 0.6598 0.4986 0.4421 -0.2218 0.1746  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 469  ALA D C   
21009 O  O   . ALA D  226 0.6535 0.5044 0.4344 -0.2182 0.1768  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 469  ALA D O   
21010 C  CB  . ALA D  226 0.7122 0.5260 0.4441 -0.2284 0.1873  0.0088  ? ? ? ? ? ? 469  ALA D CB  
21011 N  N   . ASN D  227 0.6417 0.4868 0.4486 -0.2219 0.1697  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 470  ASN D N   
21012 C  CA  . ASN D  227 0.6127 0.4789 0.4446 -0.2164 0.1657  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 470  ASN D CA  
21013 C  C   . ASN D  227 0.5975 0.4618 0.4271 -0.2051 0.1517  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 470  ASN D C   
21014 O  O   . ASN D  227 0.6065 0.4548 0.4203 -0.2019 0.1443  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 470  ASN D O   
21015 C  CB  . ASN D  227 0.6003 0.4756 0.4600 -0.2207 0.1663  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 470  ASN D CB  
21016 C  CG  . ASN D  227 0.6134 0.4930 0.4805 -0.2326 0.1802  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 470  ASN D CG  
21017 O  OD1 . ASN D  227 0.6149 0.4935 0.4965 -0.2390 0.1816  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 470  ASN D OD1 
21018 N  ND2 . ASN D  227 0.6245 0.5093 0.4816 -0.2360 0.1910  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 470  ASN D ND2 
21019 N  N   . PHE D  228 0.5744 0.4557 0.4211 -0.1991 0.1480  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 471  PHE D N   
21020 C  CA  . PHE D  228 0.5575 0.4402 0.4063 -0.1886 0.1354  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CA  
21021 C  C   . PHE D  228 0.5446 0.4299 0.4129 -0.1877 0.1298  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 471  PHE D C   
21022 O  O   . PHE D  228 0.5402 0.4350 0.4274 -0.1933 0.1357  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 471  PHE D O   
21023 C  CB  . PHE D  228 0.5408 0.4397 0.4000 -0.1834 0.1350  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CB  
21024 C  CG  . PHE D  228 0.5507 0.4465 0.3904 -0.1812 0.1361  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CG  
21025 C  CD1 . PHE D  228 0.5526 0.4394 0.3766 -0.1745 0.1266  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CD1 
21026 C  CD2 . PHE D  228 0.5577 0.4609 0.3957 -0.1852 0.1459  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CD2 
21027 C  CE1 . PHE D  228 0.5619 0.4469 0.3683 -0.1719 0.1264  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CE1 
21028 C  CE2 . PHE D  228 0.5675 0.4682 0.3872 -0.1825 0.1462  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CE2 
21029 C  CZ  . PHE D  228 0.5696 0.4611 0.3736 -0.1759 0.1360  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 471  PHE D CZ  
21030 N  N   . ASP D  229 0.5397 0.4171 0.4032 -0.1805 0.1185  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 472  ASP D N   
21031 C  CA  . ASP D  229 0.5310 0.4082 0.4086 -0.1787 0.1121  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 472  ASP D CA  
21032 C  C   . ASP D  229 0.5060 0.3998 0.4036 -0.1709 0.1061  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 472  ASP D C   
21033 O  O   . ASP D  229 0.4963 0.3980 0.4128 -0.1712 0.1049  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 472  ASP D O   
21034 C  CB  . ASP D  229 0.5414 0.4008 0.4019 -0.1744 0.1035  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 472  ASP D CB  
21035 C  CG  . ASP D  229 0.5693 0.4097 0.4073 -0.1815 0.1090  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 472  ASP D CG  
21036 O  OD1 . ASP D  229 0.5817 0.4161 0.4237 -0.1906 0.1156  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 472  ASP D OD1 
21037 O  OD2 . ASP D  229 0.5803 0.4113 0.3966 -0.1781 0.1069  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 472  ASP D OD2 
21038 N  N   . SER D  230 0.4965 0.3959 0.3902 -0.1640 0.1025  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 473  SER D N   
21039 C  CA  . SER D  230 0.4747 0.3876 0.3846 -0.1558 0.0962  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 473  SER D CA  
21040 C  C   . SER D  230 0.4679 0.3897 0.3780 -0.1533 0.0984  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 473  SER D C   
21041 O  O   . SER D  230 0.4803 0.3972 0.3759 -0.1569 0.1034  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 473  SER D O   
21042 C  CB  . SER D  230 0.4707 0.3772 0.3740 -0.1476 0.0852  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 473  SER D CB  
21043 O  OG  . SER D  230 0.4823 0.3779 0.3643 -0.1464 0.0834  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 473  SER D OG  
21044 N  N   . ILE D  231 0.4498 0.3838 0.3752 -0.1468 0.0943  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 474  ILE D N   
21045 C  CA  . ILE D  231 0.4444 0.3860 0.3719 -0.1449 0.0965  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 474  ILE D CA  
21046 C  C   . ILE D  231 0.4324 0.3767 0.3614 -0.1363 0.0879  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 474  ILE D C   
21047 O  O   . ILE D  231 0.4254 0.3694 0.3582 -0.1314 0.0812  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 474  ILE D O   
21048 C  CB  . ILE D  231 0.4349 0.3903 0.3828 -0.1460 0.1017  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 474  ILE D CB  
21049 C  CG1 . ILE D  231 0.4194 0.3825 0.3843 -0.1396 0.0953  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 474  ILE D CG1 
21050 C  CG2 . ILE D  231 0.4462 0.4019 0.3958 -0.1551 0.1114  -0.0562 ? ? ? ? ? ? 474  ILE D CG2 
21051 C  CD1 . ILE D  231 0.4101 0.3869 0.3947 -0.1390 0.0991  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 474  ILE D CD1 
21052 N  N   . ARG D  232 0.4306 0.3780 0.3574 -0.1346 0.0882  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 475  ARG D N   
21053 C  CA  . ARG D  232 0.4185 0.3706 0.3509 -0.1273 0.0813  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 475  ARG D CA  
21054 C  C   . ARG D  232 0.4090 0.3719 0.3581 -0.1262 0.0846  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 475  ARG D C   
21055 O  O   . ARG D  232 0.4156 0.3795 0.3629 -0.1303 0.0908  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 475  ARG D O   
21056 C  CB  . ARG D  232 0.4264 0.3721 0.3426 -0.1266 0.0782  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 475  ARG D CB  
21057 C  CG  . ARG D  232 0.4156 0.3674 0.3393 -0.1211 0.0730  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 475  ARG D CG  
21058 C  CD  . ARG D  232 0.4237 0.3705 0.3331 -0.1207 0.0695  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 475  ARG D CD  
21059 N  NE  . ARG D  232 0.4136 0.3668 0.3326 -0.1163 0.0648  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 475  ARG D NE  
21060 C  CZ  . ARG D  232 0.4113 0.3691 0.3385 -0.1171 0.0669  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 475  ARG D CZ  
21061 N  NH1 . ARG D  232 0.4177 0.3755 0.3448 -0.1213 0.0736  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 475  ARG D NH1 
21062 N  NH2 . ARG D  232 0.4036 0.3658 0.3395 -0.1136 0.0623  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 475  ARG D NH2 
21063 N  N   . VAL D  233 0.3953 0.3657 0.3595 -0.1203 0.0807  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 476  VAL D N   
21064 C  CA  . VAL D  233 0.3882 0.3673 0.3676 -0.1186 0.0835  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 476  VAL D CA  
21065 C  C   . VAL D  233 0.3853 0.3641 0.3641 -0.1152 0.0800  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 476  VAL D C   
21066 O  O   . VAL D  233 0.3783 0.3576 0.3589 -0.1101 0.0738  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 476  VAL D O   
21067 C  CB  . VAL D  233 0.3767 0.3640 0.3729 -0.1135 0.0813  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 476  VAL D CB  
21068 C  CG1 . VAL D  233 0.3716 0.3660 0.3814 -0.1111 0.0836  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 476  VAL D CG1 
21069 C  CG2 . VAL D  233 0.3794 0.3681 0.3789 -0.1171 0.0843  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 476  VAL D CG2 
21070 N  N   . ASP D  234 0.3915 0.3699 0.3682 -0.1182 0.0841  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 477  ASP D N   
21071 C  CA  . ASP D  234 0.3930 0.3689 0.3655 -0.1170 0.0807  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 477  ASP D CA  
21072 C  C   . ASP D  234 0.3850 0.3664 0.3740 -0.1132 0.0804  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 477  ASP D C   
21073 O  O   . ASP D  234 0.3838 0.3698 0.3827 -0.1133 0.0849  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 477  ASP D O   
21074 C  CB  . ASP D  234 0.4069 0.3783 0.3659 -0.1223 0.0852  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 477  ASP D CB  
21075 C  CG  . ASP D  234 0.4092 0.3805 0.3698 -0.1215 0.0837  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 477  ASP D CG  
21076 O  OD1 . ASP D  234 0.4109 0.3787 0.3642 -0.1204 0.0778  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 477  ASP D OD1 
21077 O  OD2 . ASP D  234 0.4105 0.3854 0.3798 -0.1220 0.0884  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 477  ASP D OD2 
21078 N  N   . ALA D  235 0.3802 0.3613 0.3727 -0.1097 0.0751  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 478  ALA D N   
21079 C  CA  . ALA D  235 0.3749 0.3591 0.3825 -0.1063 0.0747  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 478  ALA D CA  
21080 C  C   . ALA D  235 0.3664 0.3564 0.3877 -0.1017 0.0754  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 478  ALA D C   
21081 O  O   . ALA D  235 0.3660 0.3590 0.3982 -0.1003 0.0784  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 478  ALA D O   
21082 C  CB  . ALA D  235 0.3829 0.3657 0.3914 -0.1093 0.0787  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 478  ALA D CB  
21083 N  N   . VAL D  236 0.3603 0.3522 0.3808 -0.0986 0.0720  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 479  VAL D N   
21084 C  CA  . VAL D  236 0.3531 0.3509 0.3852 -0.0936 0.0716  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 479  VAL D CA  
21085 C  C   . VAL D  236 0.3490 0.3491 0.3945 -0.0881 0.0704  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 479  VAL D C   
21086 O  O   . VAL D  236 0.3472 0.3515 0.4035 -0.0850 0.0722  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 479  VAL D O   
21087 C  CB  . VAL D  236 0.3483 0.3473 0.3761 -0.0903 0.0671  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 479  VAL D CB  
21088 C  CG1 . VAL D  236 0.3415 0.3470 0.3808 -0.0837 0.0654  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 479  VAL D CG1 
21089 C  CG2 . VAL D  236 0.3537 0.3495 0.3706 -0.0953 0.0687  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 479  VAL D CG2 
21090 N  N   . ASP D  237 0.3483 0.3456 0.3937 -0.0867 0.0673  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 480  ASP D N   
21091 C  CA  . ASP D  237 0.3462 0.3440 0.4035 -0.0817 0.0662  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 480  ASP D CA  
21092 C  C   . ASP D  237 0.3517 0.3465 0.4164 -0.0831 0.0692  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 480  ASP D C   
21093 O  O   . ASP D  237 0.3522 0.3451 0.4264 -0.0795 0.0682  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 480  ASP D O   
21094 C  CB  . ASP D  237 0.3447 0.3408 0.4004 -0.0805 0.0624  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 480  ASP D CB  
21095 C  CG  . ASP D  237 0.3392 0.3393 0.3896 -0.0768 0.0591  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 480  ASP D CG  
21096 O  OD1 . ASP D  237 0.3359 0.3400 0.3875 -0.0733 0.0590  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 480  ASP D OD1 
21097 O  OD2 . ASP D  237 0.3386 0.3384 0.3842 -0.0772 0.0564  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 480  ASP D OD2 
21098 N  N   . ASN D  238 0.3571 0.3512 0.4172 -0.0882 0.0731  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 481  ASN D N   
21099 C  CA  . ASN D  238 0.3635 0.3552 0.4301 -0.0891 0.0762  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 481  ASN D CA  
21100 C  C   . ASN D  238 0.3650 0.3617 0.4362 -0.0890 0.0810  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 481  ASN D C   
21101 O  O   . ASN D  238 0.3715 0.3670 0.4460 -0.0901 0.0842  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 481  ASN D O   
21102 C  CB  . ASN D  238 0.3711 0.3576 0.4281 -0.0951 0.0767  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 481  ASN D CB  
21103 C  CG  . ASN D  238 0.3698 0.3530 0.4234 -0.0957 0.0719  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 481  ASN D CG  
21104 O  OD1 . ASN D  238 0.3683 0.3496 0.4313 -0.0928 0.0696  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 481  ASN D OD1 
21105 N  ND2 . ASN D  238 0.3709 0.3535 0.4114 -0.0993 0.0705  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 481  ASN D ND2 
21106 N  N   . VAL D  239 0.3597 0.3625 0.4311 -0.0878 0.0814  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 482  VAL D N   
21107 C  CA  . VAL D  239 0.3606 0.3701 0.4379 -0.0882 0.0860  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 482  VAL D CA  
21108 C  C   . VAL D  239 0.3534 0.3699 0.4423 -0.0813 0.0836  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 482  VAL D C   
21109 O  O   . VAL D  239 0.3480 0.3639 0.4361 -0.0772 0.0787  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 482  VAL D O   
21110 C  CB  . VAL D  239 0.3644 0.3752 0.4303 -0.0955 0.0902  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 482  VAL D CB  
21111 C  CG1 . VAL D  239 0.3730 0.3768 0.4255 -0.1012 0.0919  -0.0853 ? ? ? ? ? ? 482  VAL D CG1 
21112 C  CG2 . VAL D  239 0.3592 0.3708 0.4199 -0.0956 0.0871  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 482  VAL D CG2 
21113 N  N   . ASP D  240 0.3540 0.3777 0.4538 -0.0793 0.0868  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 483  ASP D N   
21114 C  CA  . ASP D  240 0.3481 0.3797 0.4586 -0.0726 0.0840  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 483  ASP D CA  
21115 C  C   . ASP D  240 0.3438 0.3780 0.4476 -0.0754 0.0823  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 483  ASP D C   
21116 O  O   . ASP D  240 0.3467 0.3821 0.4449 -0.0827 0.0866  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 483  ASP D O   
21117 C  CB  . ASP D  240 0.3501 0.3909 0.4733 -0.0714 0.0883  -0.0976 ? ? ? ? ? ? 483  ASP D CB  
21118 C  CG  . ASP D  240 0.3448 0.3949 0.4808 -0.0635 0.0846  -0.0986 ? ? ? ? ? ? 483  ASP D CG  
21119 O  OD1 . ASP D  240 0.3398 0.3917 0.4731 -0.0620 0.0805  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 483  ASP D OD1 
21120 O  OD2 . ASP D  240 0.3466 0.4021 0.4951 -0.0582 0.0854  -0.1047 ? ? ? ? ? ? 483  ASP D OD2 
21121 N  N   . ALA D  241 0.3385 0.3729 0.4422 -0.0695 0.0764  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 484  ALA D N   
21122 C  CA  . ALA D  241 0.3353 0.3710 0.4322 -0.0711 0.0738  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 484  ALA D CA  
21123 C  C   . ALA D  241 0.3340 0.3790 0.4391 -0.0719 0.0749  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 484  ALA D C   
21124 O  O   . ALA D  241 0.3330 0.3782 0.4331 -0.0741 0.0730  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 484  ALA D O   
21125 C  CB  . ALA D  241 0.3310 0.3651 0.4250 -0.0640 0.0673  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 484  ALA D CB  
21126 N  N   . ASP D  242 0.3346 0.3875 0.4529 -0.0702 0.0776  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 485  ASP D N   
21127 C  CA  . ASP D  242 0.3344 0.3966 0.4605 -0.0736 0.0799  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 485  ASP D CA  
21128 C  C   . ASP D  242 0.3392 0.3973 0.4549 -0.0848 0.0849  -0.0947 ? ? ? ? ? ? 485  ASP D C   
21129 O  O   . ASP D  242 0.3393 0.4008 0.4566 -0.0882 0.0846  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 485  ASP D O   
21130 C  CB  . ASP D  242 0.3359 0.4074 0.4770 -0.0719 0.0839  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 485  ASP D CB  
21131 C  CG  . ASP D  242 0.3331 0.4084 0.4848 -0.0603 0.0787  -0.1034 ? ? ? ? ? ? 485  ASP D CG  
21132 O  OD1 . ASP D  242 0.3301 0.4018 0.4777 -0.0537 0.0722  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 485  ASP D OD1 
21133 O  OD2 . ASP D  242 0.3351 0.4170 0.4989 -0.0572 0.0812  -0.1105 ? ? ? ? ? ? 485  ASP D OD2 
21134 N  N   . LEU D  243 0.3446 0.3949 0.4494 -0.0904 0.0894  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 486  LEU D N   
21135 C  CA  . LEU D  243 0.3515 0.3964 0.4442 -0.1002 0.0943  -0.0928 ? ? ? ? ? ? 486  LEU D CA  
21136 C  C   . LEU D  243 0.3505 0.3901 0.4341 -0.1012 0.0895  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 486  LEU D C   
21137 O  O   . LEU D  243 0.3569 0.3923 0.4322 -0.1088 0.0926  -0.0861 ? ? ? ? ? ? 486  LEU D O   
21138 C  CB  . LEU D  243 0.3573 0.3929 0.4366 -0.1033 0.0967  -0.0903 ? ? ? ? ? ? 486  LEU D CB  
21139 C  CG  . LEU D  243 0.3624 0.3997 0.4447 -0.1045 0.1025  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 486  LEU D CG  
21140 C  CD1 . LEU D  243 0.3709 0.3982 0.4357 -0.1100 0.1049  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 486  LEU D CD1 
21141 C  CD2 . LEU D  243 0.3658 0.4138 0.4591 -0.1080 0.1099  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 486  LEU D CD2 
21142 N  N   . LEU D  244 0.3440 0.3827 0.4280 -0.0934 0.0819  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 487  LEU D N   
21143 C  CA  . LEU D  244 0.3434 0.3772 0.4186 -0.0930 0.0767  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 487  LEU D CA  
21144 C  C   . LEU D  244 0.3423 0.3831 0.4272 -0.0930 0.0751  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 487  LEU D C   
21145 O  O   . LEU D  244 0.3464 0.3824 0.4245 -0.0974 0.0742  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 487  LEU D O   
21146 C  CB  . LEU D  244 0.3378 0.3693 0.4097 -0.0844 0.0698  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 487  LEU D CB  
21147 C  CG  . LEU D  244 0.3392 0.3632 0.4011 -0.0850 0.0702  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 487  LEU D CG  
21148 C  CD1 . LEU D  244 0.3341 0.3571 0.3931 -0.0770 0.0634  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 487  LEU D CD1 
21149 C  CD2 . LEU D  244 0.3466 0.3621 0.3940 -0.0932 0.0731  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 487  LEU D CD2 
21150 N  N   . GLN D  245 0.3377 0.3895 0.4386 -0.0879 0.0741  -0.0861 ? ? ? ? ? ? 488  GLN D N   
21151 C  CA  . GLN D  245 0.3375 0.3972 0.4492 -0.0887 0.0726  -0.0916 ? ? ? ? ? ? 488  GLN D CA  
21152 C  C   . GLN D  245 0.3447 0.4052 0.4583 -0.1004 0.0810  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 488  GLN D C   
21153 O  O   . GLN D  245 0.3489 0.4082 0.4627 -0.1061 0.0810  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 488  GLN D O   
21154 C  CB  . GLN D  245 0.3318 0.4044 0.4608 -0.0798 0.0692  -0.0970 ? ? ? ? ? ? 488  GLN D CB  
21155 C  CG  . GLN D  245 0.3268 0.3999 0.4544 -0.0681 0.0600  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 488  GLN D CG  
21156 C  CD  . GLN D  245 0.3251 0.3914 0.4441 -0.0631 0.0594  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 488  GLN D CD  
21157 O  OE1 . GLN D  245 0.3247 0.3930 0.4498 -0.0605 0.0619  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 488  GLN D OE1 
21158 N  NE2 . GLN D  245 0.3251 0.3829 0.4303 -0.0621 0.0561  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 488  GLN D NE2 
21159 N  N   . ILE D  246 0.3475 0.4095 0.4622 -0.1042 0.0883  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 489  ILE D N   
21160 C  CA  . ILE D  246 0.3554 0.4195 0.4719 -0.1147 0.0974  -0.1039 ? ? ? ? ? ? 489  ILE D CA  
21161 C  C   . ILE D  246 0.3646 0.4155 0.4634 -0.1234 0.0997  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 489  ILE D C   
21162 O  O   . ILE D  246 0.3709 0.4221 0.4720 -0.1311 0.1033  -0.1001 ? ? ? ? ? ? 489  ILE D O   
21163 C  CB  . ILE D  246 0.3576 0.4252 0.4762 -0.1156 0.1044  -0.1077 ? ? ? ? ? ? 489  ILE D CB  
21164 C  CG1 . ILE D  246 0.3507 0.4321 0.4890 -0.1076 0.1027  -0.1147 ? ? ? ? ? ? 489  ILE D CG1 
21165 C  CG2 . ILE D  246 0.3679 0.4358 0.4832 -0.1267 0.1147  -0.1107 ? ? ? ? ? ? 489  ILE D CG2 
21166 C  CD1 . ILE D  246 0.3513 0.4328 0.4901 -0.1039 0.1057  -0.1168 ? ? ? ? ? ? 489  ILE D CD1 
21167 N  N   . ALA D  247 0.3663 0.4053 0.4477 -0.1222 0.0975  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 490  ALA D N   
21168 C  CA  . ALA D  247 0.3759 0.4020 0.4400 -0.1290 0.0985  -0.0853 ? ? ? ? ? ? 490  ALA D CA  
21169 C  C   . ALA D  247 0.3751 0.3972 0.4386 -0.1274 0.0914  -0.0827 ? ? ? ? ? ? 490  ALA D C   
21170 O  O   . ALA D  247 0.3845 0.3981 0.4398 -0.1341 0.0929  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 490  ALA D O   
21171 C  CB  . ALA D  247 0.3784 0.3938 0.4245 -0.1275 0.0973  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 490  ALA D CB  
21172 N  N   . GLY D  248 0.3651 0.3927 0.4365 -0.1179 0.0834  -0.0829 ? ? ? ? ? ? 491  GLY D N   
21173 C  CA  . GLY D  248 0.3648 0.3897 0.4360 -0.1153 0.0763  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 491  GLY D CA  
21174 C  C   . GLY D  248 0.3676 0.3999 0.4539 -0.1205 0.0782  -0.0889 ? ? ? ? ? ? 491  GLY D C   
21175 O  O   . GLY D  248 0.3753 0.4006 0.4580 -0.1259 0.0772  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 491  GLY D O   
21176 N  N   . ASP D  249 0.3622 0.4088 0.4661 -0.1190 0.0808  -0.0960 ? ? ? ? ? ? 492  ASP D N   
21177 C  CA  . ASP D  249 0.3655 0.4214 0.4858 -0.1256 0.0845  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 492  ASP D CA  
21178 C  C   . ASP D  249 0.3786 0.4264 0.4923 -0.1392 0.0932  -0.1027 ? ? ? ? ? ? 492  ASP D C   
21179 O  O   . ASP D  249 0.3848 0.4319 0.5047 -0.1455 0.0933  -0.1053 ? ? ? ? ? ? 492  ASP D O   
21180 C  CB  . ASP D  249 0.3592 0.4316 0.4978 -0.1227 0.0879  -0.1113 ? ? ? ? ? ? 492  ASP D CB  
21181 C  CG  . ASP D  249 0.3494 0.4315 0.4992 -0.1104 0.0789  -0.1142 ? ? ? ? ? ? 492  ASP D CG  
21182 O  OD1 . ASP D  249 0.3472 0.4228 0.4885 -0.1042 0.0707  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 492  ASP D OD1 
21183 O  OD2 . ASP D  249 0.3447 0.4408 0.5109 -0.1064 0.0798  -0.1210 ? ? ? ? ? ? 492  ASP D OD2 
21184 N  N   . TYR D  250 0.3839 0.4256 0.4850 -0.1435 0.1005  -0.0990 ? ? ? ? ? ? 493  TYR D N   
21185 C  CA  . TYR D  250 0.3977 0.4324 0.4911 -0.1555 0.1098  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CA  
21186 C  C   . TYR D  250 0.4071 0.4246 0.4842 -0.1588 0.1061  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 493  TYR D C   
21187 O  O   . TYR D  250 0.4175 0.4311 0.4967 -0.1676 0.1098  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 493  TYR D O   
21188 C  CB  . TYR D  250 0.4021 0.4342 0.4838 -0.1578 0.1175  -0.0954 ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CB  
21189 C  CG  . TYR D  250 0.4189 0.4428 0.4894 -0.1698 0.1275  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CG  
21190 C  CD1 . TYR D  250 0.4250 0.4589 0.5089 -0.1785 0.1370  -0.0984 ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CD1 
21191 C  CD2 . TYR D  250 0.4297 0.4362 0.4760 -0.1723 0.1275  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CD2 
21192 C  CE1 . TYR D  250 0.4420 0.4681 0.5149 -0.1896 0.1468  -0.0951 ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CE1 
21193 C  CE2 . TYR D  250 0.4468 0.4449 0.4814 -0.1826 0.1365  -0.0812 ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CE2 
21194 C  CZ  . TYR D  250 0.4532 0.4609 0.5008 -0.1914 0.1464  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 493  TYR D CZ  
21195 O  OH  . TYR D  250 0.4720 0.4714 0.5070 -0.2018 0.1565  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 493  TYR D OH  
21196 N  N   . LEU D  251 0.4045 0.4117 0.4658 -0.1518 0.0991  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 494  LEU D N   
21197 C  CA  . LEU D  251 0.4144 0.4050 0.4602 -0.1540 0.0949  -0.0777 ? ? ? ? ? ? 494  LEU D CA  
21198 C  C   . LEU D  251 0.4151 0.4072 0.4733 -0.1547 0.0897  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 494  LEU D C   
21199 O  O   . LEU D  251 0.4284 0.4086 0.4807 -0.1620 0.0907  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 494  LEU D O   
21200 C  CB  . LEU D  251 0.4099 0.3922 0.4400 -0.1450 0.0871  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 494  LEU D CB  
21201 C  CG  . LEU D  251 0.4122 0.3889 0.4262 -0.1445 0.0902  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 494  LEU D CG  
21202 C  CD1 . LEU D  251 0.4072 0.3776 0.4094 -0.1356 0.0815  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 494  LEU D CD1 
21203 C  CD2 . LEU D  251 0.4292 0.3944 0.4284 -0.1544 0.0980  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 494  LEU D CD2 
21204 N  N   . LYS D  252 0.4024 0.4083 0.4774 -0.1470 0.0838  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 495  LYS D N   
21205 C  CA  . LYS D  252 0.4036 0.4118 0.4907 -0.1472 0.0781  -0.0925 ? ? ? ? ? ? 495  LYS D CA  
21206 C  C   . LYS D  252 0.4120 0.4255 0.5136 -0.1594 0.0864  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 495  LYS D C   
21207 O  O   . LYS D  252 0.4247 0.4278 0.5241 -0.1676 0.0874  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 495  LYS D O   
21208 C  CB  . LYS D  252 0.3894 0.4116 0.4898 -0.1352 0.0696  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 495  LYS D CB  
21209 C  CG  . LYS D  252 0.3848 0.4002 0.4725 -0.1239 0.0594  -0.0923 ? ? ? ? ? ? 495  LYS D CG  
21210 C  CD  . LYS D  252 0.3734 0.4028 0.4740 -0.1124 0.0517  -0.0972 ? ? ? ? ? ? 495  LYS D CD  
21211 C  CE  . LYS D  252 0.3643 0.4048 0.4716 -0.1087 0.0556  -0.0981 ? ? ? ? ? ? 495  LYS D CE  
21212 N  NZ  . LYS D  252 0.3552 0.4073 0.4722 -0.0969 0.0480  -0.1013 ? ? ? ? ? ? 495  LYS D NZ  
21213 N  N   . ALA D  253 0.4059 0.4354 0.5228 -0.1607 0.0925  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 496  ALA D N   
21214 C  CA  . ALA D  253 0.4129 0.4506 0.5464 -0.1718 0.1004  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 496  ALA D CA  
21215 C  C   . ALA D  253 0.4308 0.4536 0.5514 -0.1849 0.1095  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 496  ALA D C   
21216 O  O   . ALA D  253 0.4409 0.4620 0.5705 -0.1944 0.1122  -0.1073 ? ? ? ? ? ? 496  ALA D O   
21217 C  CB  . ALA D  253 0.4049 0.4615 0.5539 -0.1709 0.1069  -0.1168 ? ? ? ? ? ? 496  ALA D CB  
21218 N  N   . ALA D  254 0.4359 0.4480 0.5355 -0.1856 0.1141  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 497  ALA D N   
21219 C  CA  . ALA D  254 0.4541 0.4543 0.5411 -0.1978 0.1245  -0.0919 ? ? ? ? ? ? 497  ALA D CA  
21220 C  C   . ALA D  254 0.4675 0.4448 0.5343 -0.1998 0.1202  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 497  ALA D C   
21221 O  O   . ALA D  254 0.4852 0.4515 0.5446 -0.2107 0.1277  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 497  ALA D O   
21222 C  CB  . ALA D  254 0.4556 0.4567 0.5299 -0.1979 0.1327  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 497  ALA D CB  
21223 N  N   . LYS D  255 0.4606 0.4304 0.5175 -0.1894 0.1088  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 498  LYS D N   
21224 C  CA  . LYS D  255 0.4740 0.4217 0.5098 -0.1900 0.1045  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 498  LYS D CA  
21225 C  C   . LYS D  255 0.4704 0.4150 0.5124 -0.1840 0.0929  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 498  LYS D C   
21226 O  O   . LYS D  255 0.4812 0.4082 0.5090 -0.1834 0.0877  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 498  LYS D O   
21227 C  CB  . LYS D  255 0.4722 0.4118 0.4861 -0.1828 0.1022  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 498  LYS D CB  
21228 C  CG  . LYS D  255 0.4766 0.4186 0.4824 -0.1874 0.1125  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 498  LYS D CG  
21229 C  CD  . LYS D  255 0.4981 0.4288 0.4958 -0.2002 0.1223  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 498  LYS D CD  
21230 C  CE  . LYS D  255 0.5063 0.4360 0.4892 -0.2038 0.1321  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 498  LYS D CE  
21231 N  NZ  . LYS D  255 0.5319 0.4453 0.4999 -0.2154 0.1408  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 498  LYS D NZ  
21232 N  N   . GLY D  256 0.4560 0.4181 0.5193 -0.1788 0.0884  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 499  GLY D N   
21233 C  CA  . GLY D  256 0.4513 0.4134 0.5213 -0.1713 0.0765  -0.0871 ? ? ? ? ? ? 499  GLY D CA  
21234 C  C   . GLY D  256 0.4484 0.4000 0.5004 -0.1599 0.0667  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 499  GLY D C   
21235 O  O   . GLY D  256 0.4544 0.3968 0.5038 -0.1574 0.0589  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 499  GLY D O   
21236 N  N   . ILE D  257 0.4396 0.3933 0.4802 -0.1530 0.0670  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 500  ILE D N   
21237 C  CA  . ILE D  257 0.4366 0.3823 0.4614 -0.1423 0.0581  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 500  ILE D CA  
21238 C  C   . ILE D  257 0.4267 0.3809 0.4616 -0.1316 0.0476  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 500  ILE D C   
21239 O  O   . ILE D  257 0.4269 0.3742 0.4505 -0.1232 0.0397  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 500  ILE D O   
21240 C  CB  . ILE D  257 0.4274 0.3765 0.4418 -0.1363 0.0595  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 500  ILE D CB  
21241 C  CG1 . ILE D  257 0.4111 0.3796 0.4419 -0.1311 0.0603  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 500  ILE D CG1 
21242 C  CG2 . ILE D  257 0.4380 0.3778 0.4387 -0.1445 0.0682  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 500  ILE D CG2 
21243 C  CD1 . ILE D  257 0.4023 0.3736 0.4248 -0.1244 0.0600  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 500  ILE D CD1 
21244 N  N   . HIS D  258 0.4188 0.3887 0.4743 -0.1310 0.0471  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 501  HIS D N   
21245 C  CA  . HIS D  258 0.4096 0.3883 0.4720 -0.1191 0.0369  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 501  HIS D CA  
21246 C  C   . HIS D  258 0.4206 0.3904 0.4847 -0.1205 0.0302  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 501  HIS D C   
21247 O  O   . HIS D  258 0.4172 0.3900 0.4823 -0.1103 0.0206  -0.0951 ? ? ? ? ? ? 501  HIS D O   
21248 C  CB  . HIS D  258 0.3974 0.3965 0.4801 -0.1157 0.0374  -0.0956 ? ? ? ? ? ? 501  HIS D CB  
21249 C  CG  . HIS D  258 0.4023 0.4079 0.5032 -0.1266 0.0430  -0.1032 ? ? ? ? ? ? 501  HIS D CG  
21250 N  ND1 . HIS D  258 0.4124 0.4109 0.5113 -0.1401 0.0533  -0.1011 ? ? ? ? ? ? 501  HIS D ND1 
21251 C  CD2 . HIS D  258 0.3993 0.4187 0.5212 -0.1261 0.0397  -0.1130 ? ? ? ? ? ? 501  HIS D CD2 
21252 C  CE1 . HIS D  258 0.4149 0.4230 0.5337 -0.1478 0.0568  -0.1091 ? ? ? ? ? ? 501  HIS D CE1 
21253 N  NE2 . HIS D  258 0.4069 0.4279 0.5405 -0.1396 0.0483  -0.1168 ? ? ? ? ? ? 501  HIS D NE2 
21254 N  N   . LYS D  259 0.4351 0.3933 0.4990 -0.1331 0.0355  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 502  LYS D N   
21255 C  CA  . LYS D  259 0.4479 0.3964 0.5159 -0.1367 0.0300  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 502  LYS D CA  
21256 C  C   . LYS D  259 0.4570 0.3879 0.5063 -0.1304 0.0221  -0.0919 ? ? ? ? ? ? 502  LYS D C   
21257 O  O   . LYS D  259 0.4601 0.3894 0.5133 -0.1247 0.0126  -0.0973 ? ? ? ? ? ? 502  LYS D O   
21258 C  CB  . LYS D  259 0.4626 0.4024 0.5348 -0.1528 0.0394  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 502  LYS D CB  
21259 C  CG  . LYS D  259 0.4560 0.4143 0.5513 -0.1592 0.0456  -0.1040 ? ? ? ? ? ? 502  LYS D CG  
21260 C  CD  . LYS D  259 0.4572 0.4227 0.5724 -0.1586 0.0377  -0.1149 ? ? ? ? ? ? 502  LYS D CD  
21261 C  CE  . LYS D  259 0.4416 0.4326 0.5791 -0.1538 0.0366  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 502  LYS D CE  
21262 N  NZ  . LYS D  259 0.4473 0.4479 0.6091 -0.1662 0.0418  -0.1328 ? ? ? ? ? ? 502  LYS D NZ  
21263 N  N   . ASN D  260 0.4624 0.3801 0.4915 -0.1311 0.0254  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 503  ASN D N   
21264 C  CA  . ASN D  260 0.4705 0.3726 0.4812 -0.1237 0.0178  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 503  ASN D CA  
21265 C  C   . ASN D  260 0.4705 0.3654 0.4614 -0.1219 0.0214  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 503  ASN D C   
21266 O  O   . ASN D  260 0.4676 0.3664 0.4581 -0.1283 0.0303  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 503  ASN D O   
21267 C  CB  . ASN D  260 0.4914 0.3741 0.4998 -0.1312 0.0155  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 503  ASN D CB  
21268 C  CG  . ASN D  260 0.5054 0.3778 0.5133 -0.1471 0.0266  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 503  ASN D CG  
21269 O  OD1 . ASN D  260 0.5135 0.3739 0.5040 -0.1505 0.0319  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 503  ASN D OD1 
21270 N  ND2 . ASN D  260 0.5092 0.3868 0.5362 -0.1568 0.0300  -0.0825 ? ? ? ? ? ? 503  ASN D ND2 
21271 N  N   . ASP D  261 0.4744 0.3594 0.4493 -0.1129 0.0142  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 504  ASP D N   
21272 C  CA  . ASP D  261 0.4740 0.3537 0.4309 -0.1098 0.0161  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 504  ASP D CA  
21273 C  C   . ASP D  261 0.4910 0.3538 0.4354 -0.1211 0.0235  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 504  ASP D C   
21274 O  O   . ASP D  261 0.4898 0.3524 0.4239 -0.1228 0.0290  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 504  ASP D O   
21275 C  CB  . ASP D  261 0.4742 0.3495 0.4189 -0.0970 0.0064  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 504  ASP D CB  
21276 C  CG  . ASP D  261 0.4565 0.3507 0.4109 -0.0852 0.0009  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 504  ASP D CG  
21277 O  OD1 . ASP D  261 0.4420 0.3511 0.4033 -0.0845 0.0054  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 504  ASP D OD1 
21278 O  OD2 . ASP D  261 0.4580 0.3524 0.4132 -0.0764 -0.0077 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 504  ASP D OD2 
21279 N  N   . LYS D  262 0.5082 0.3565 0.4535 -0.1290 0.0239  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 505  LYS D N   
21280 C  CA  . LYS D  262 0.5261 0.3583 0.4594 -0.1400 0.0317  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 505  LYS D CA  
21281 C  C   . LYS D  262 0.5189 0.3631 0.4584 -0.1479 0.0429  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 505  LYS D C   
21282 O  O   . LYS D  262 0.5246 0.3629 0.4491 -0.1504 0.0482  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 505  LYS D O   
21283 C  CB  . LYS D  262 0.5460 0.3622 0.4827 -0.1494 0.0323  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 505  LYS D CB  
21284 C  CG  . LYS D  262 0.5687 0.3620 0.4842 -0.1555 0.0363  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 505  LYS D CG  
21285 C  CD  . LYS D  262 0.5848 0.3703 0.5056 -0.1717 0.0471  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 505  LYS D CD  
21286 C  CE  . LYS D  262 0.6121 0.3712 0.5090 -0.1776 0.0509  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 505  LYS D CE  
21287 N  NZ  . LYS D  262 0.6086 0.3710 0.4887 -0.1751 0.0559  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 505  LYS D NZ  
21288 N  N   . ALA D  263 0.5074 0.3685 0.4688 -0.1514 0.0460  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 506  ALA D N   
21289 C  CA  . ALA D  263 0.5002 0.3743 0.4694 -0.1581 0.0565  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 506  ALA D CA  
21290 C  C   . ALA D  263 0.4841 0.3696 0.4478 -0.1495 0.0561  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 506  ALA D C   
21291 O  O   . ALA D  263 0.4873 0.3710 0.4405 -0.1533 0.0631  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 506  ALA D O   
21292 C  CB  . ALA D  263 0.4917 0.3822 0.4865 -0.1624 0.0588  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 506  ALA D CB  
21293 N  N   . ALA D  264 0.4680 0.3652 0.4389 -0.1381 0.0480  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 507  ALA D N   
21294 C  CA  . ALA D  264 0.4534 0.3609 0.4207 -0.1299 0.0470  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 507  ALA D CA  
21295 C  C   . ALA D  264 0.4620 0.3569 0.4074 -0.1293 0.0477  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 507  ALA D C   
21296 O  O   . ALA D  264 0.4570 0.3572 0.3985 -0.1299 0.0524  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 507  ALA D O   
21297 C  CB  . ALA D  264 0.4408 0.3573 0.4136 -0.1176 0.0377  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 507  ALA D CB  
21298 N  N   . ASN D  265 0.4759 0.3542 0.4073 -0.1279 0.0426  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 508  ASN D N   
21299 C  CA  . ASN D  265 0.4849 0.3512 0.3951 -0.1256 0.0415  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 508  ASN D CA  
21300 C  C   . ASN D  265 0.5007 0.3561 0.3984 -0.1359 0.0505  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 508  ASN D C   
21301 O  O   . ASN D  265 0.5059 0.3556 0.3873 -0.1341 0.0506  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 508  ASN D O   
21302 C  CB  . ASN D  265 0.4951 0.3475 0.3942 -0.1190 0.0322  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 508  ASN D CB  
21303 C  CG  . ASN D  265 0.4801 0.3436 0.3832 -0.1060 0.0235  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 508  ASN D CG  
21304 O  OD1 . ASN D  265 0.4627 0.3436 0.3793 -0.1021 0.0237  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 508  ASN D OD1 
21305 N  ND2 . ASN D  265 0.4881 0.3413 0.3792 -0.0988 0.0159  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 508  ASN D ND2 
21306 N  N   . ASP D  266 0.5089 0.3624 0.4144 -0.1468 0.0581  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 509  ASP D N   
21307 C  CA  . ASP D  266 0.5237 0.3696 0.4186 -0.1568 0.0682  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 509  ASP D CA  
21308 C  C   . ASP D  266 0.5124 0.3738 0.4128 -0.1586 0.0756  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 509  ASP D C   
21309 O  O   . ASP D  266 0.5244 0.3808 0.4141 -0.1655 0.0837  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 509  ASP D O   
21310 C  CB  . ASP D  266 0.5388 0.3766 0.4399 -0.1684 0.0745  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 509  ASP D CB  
21311 C  CG  . ASP D  266 0.5599 0.3745 0.4463 -0.1693 0.0699  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 509  ASP D CG  
21312 O  OD1 . ASP D  266 0.5610 0.3682 0.4321 -0.1601 0.0622  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 509  ASP D OD1 
21313 O  OD2 . ASP D  266 0.5755 0.3794 0.4657 -0.1785 0.0734  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 509  ASP D OD2 
21314 N  N   . HIS D  267 0.4910 0.3703 0.4072 -0.1521 0.0725  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 510  HIS D N   
21315 C  CA  . HIS D  267 0.4800 0.3740 0.4042 -0.1531 0.0787  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 510  HIS D CA  
21316 C  C   . HIS D  267 0.4612 0.3665 0.3909 -0.1421 0.0715  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 510  HIS D C   
21317 O  O   . HIS D  267 0.4465 0.3674 0.3922 -0.1399 0.0730  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 510  HIS D O   
21318 C  CB  . HIS D  267 0.4745 0.3809 0.4201 -0.1592 0.0847  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 510  HIS D CB  
21319 C  CG  . HIS D  267 0.4924 0.3894 0.4373 -0.1707 0.0919  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 510  HIS D CG  
21320 N  ND1 . HIS D  267 0.5088 0.3976 0.4402 -0.1792 0.1013  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 510  HIS D ND1 
21321 C  CD2 . HIS D  267 0.4976 0.3920 0.4539 -0.1755 0.0911  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 510  HIS D CD2 
21322 C  CE1 . HIS D  267 0.5237 0.4049 0.4580 -0.1891 0.1066  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 510  HIS D CE1 
21323 N  NE2 . HIS D  267 0.5170 0.4014 0.4672 -0.1874 0.1005  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 510  HIS D NE2 
21324 N  N   . LEU D  268 0.4626 0.3602 0.3791 -0.1348 0.0637  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 511  LEU D N   
21325 C  CA  . LEU D  268 0.4466 0.3545 0.3665 -0.1248 0.0576  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 511  LEU D CA  
21326 C  C   . LEU D  268 0.4388 0.3563 0.3609 -0.1252 0.0623  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 511  LEU D C   
21327 O  O   . LEU D  268 0.4478 0.3589 0.3558 -0.1279 0.0651  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 511  LEU D O   
21328 C  CB  . LEU D  268 0.4528 0.3503 0.3565 -0.1184 0.0500  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 511  LEU D CB  
21329 C  CG  . LEU D  268 0.4387 0.3456 0.3448 -0.1079 0.0431  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 511  LEU D CG  
21330 C  CD1 . LEU D  268 0.4262 0.3434 0.3481 -0.1019 0.0389  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 511  LEU D CD1 
21331 C  CD2 . LEU D  268 0.4481 0.3440 0.3369 -0.1028 0.0366  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 511  LEU D CD2 
21332 N  N   . SER D  269 0.4234 0.3556 0.3625 -0.1220 0.0628  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 512  SER D N   
21333 C  CA  . SER D  269 0.4169 0.3572 0.3591 -0.1222 0.0669  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 512  SER D CA  
21334 C  C   . SER D  269 0.4035 0.3518 0.3501 -0.1134 0.0613  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 512  SER D C   
21335 O  O   . SER D  269 0.3953 0.3478 0.3478 -0.1064 0.0553  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 512  SER D O   
21336 C  CB  . SER D  269 0.4125 0.3628 0.3707 -0.1266 0.0738  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 512  SER D CB  
21337 O  OG  . SER D  269 0.4263 0.3697 0.3796 -0.1358 0.0804  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 512  SER D OG  
21338 N  N   . ILE D  270 0.4020 0.3528 0.3461 -0.1137 0.0635  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 513  ILE D N   
21339 C  CA  . ILE D  270 0.3911 0.3483 0.3394 -0.1063 0.0584  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 513  ILE D CA  
21340 C  C   . ILE D  270 0.3830 0.3494 0.3436 -0.1061 0.0620  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 513  ILE D C   
21341 O  O   . ILE D  270 0.3880 0.3544 0.3491 -0.1120 0.0684  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 513  ILE D O   
21342 C  CB  . ILE D  270 0.3971 0.3477 0.3302 -0.1049 0.0546  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 513  ILE D CB  
21343 C  CG1 . ILE D  270 0.4067 0.3532 0.3308 -0.1113 0.0599  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 513  ILE D CG1 
21344 C  CG2 . ILE D  270 0.4051 0.3464 0.3263 -0.1031 0.0497  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 513  ILE D CG2 
21345 C  CD1 . ILE D  270 0.4122 0.3542 0.3231 -0.1094 0.0557  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 513  ILE D CD1 
21346 N  N   . LEU D  271 0.3719 0.3457 0.3418 -0.0993 0.0580  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 514  LEU D N   
21347 C  CA  . LEU D  271 0.3661 0.3458 0.3452 -0.0983 0.0600  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 514  LEU D CA  
21348 C  C   . LEU D  271 0.3671 0.3448 0.3393 -0.0972 0.0572  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 514  LEU D C   
21349 O  O   . LEU D  271 0.3679 0.3431 0.3319 -0.0943 0.0521  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 514  LEU D O   
21350 C  CB  . LEU D  271 0.3550 0.3435 0.3487 -0.0913 0.0576  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 514  LEU D CB  
21351 C  CG  . LEU D  271 0.3518 0.3453 0.3557 -0.0899 0.0585  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 514  LEU D CG  
21352 C  CD1 . LEU D  271 0.3432 0.3447 0.3603 -0.0833 0.0572  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 514  LEU D CD1 
21353 C  CD2 . LEU D  271 0.3578 0.3506 0.3638 -0.0973 0.0650  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 514  LEU D CD2 
21354 N  N   . GLU D  272 0.3674 0.3466 0.3439 -0.0995 0.0602  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 515  GLU D N   
21355 C  CA  . GLU D  272 0.3658 0.3458 0.3424 -0.0978 0.0571  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 515  GLU D CA  
21356 C  C   . GLU D  272 0.3568 0.3434 0.3493 -0.0936 0.0571  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 515  GLU D C   
21357 O  O   . GLU D  272 0.3577 0.3449 0.3570 -0.0954 0.0600  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 515  GLU D O   
21358 C  CB  . GLU D  272 0.3745 0.3505 0.3442 -0.1031 0.0597  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 515  GLU D CB  
21359 C  CG  . GLU D  272 0.3726 0.3502 0.3445 -0.1014 0.0556  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 515  GLU D CG  
21360 C  CD  . GLU D  272 0.3791 0.3548 0.3508 -0.1055 0.0579  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 515  GLU D CD  
21361 O  OE1 . GLU D  272 0.3825 0.3575 0.3560 -0.1082 0.0632  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 515  GLU D OE1 
21362 O  OE2 . GLU D  272 0.3815 0.3570 0.3515 -0.1059 0.0544  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 515  GLU D OE2 
21363 N  N   . ALA D  273 0.3495 0.3406 0.3473 -0.0875 0.0539  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 516  ALA D N   
21364 C  CA  . ALA D  273 0.3424 0.3392 0.3539 -0.0824 0.0536  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 516  ALA D CA  
21365 C  C   . ALA D  273 0.3388 0.3385 0.3516 -0.0784 0.0497  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 516  ALA D C   
21366 O  O   . ALA D  273 0.3368 0.3386 0.3445 -0.0745 0.0461  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 516  ALA D O   
21367 C  CB  . ALA D  273 0.3381 0.3391 0.3552 -0.0780 0.0532  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 516  ALA D CB  
21368 N  N   . TRP D  274 0.3389 0.3388 0.3591 -0.0794 0.0506  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 517  TRP D N   
21369 C  CA  . TRP D  274 0.3373 0.3399 0.3592 -0.0777 0.0478  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CA  
21370 C  C   . TRP D  274 0.3319 0.3401 0.3632 -0.0708 0.0472  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 517  TRP D C   
21371 O  O   . TRP D  274 0.3298 0.3424 0.3609 -0.0678 0.0449  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 517  TRP D O   
21372 C  CB  . TRP D  274 0.3419 0.3414 0.3672 -0.0831 0.0487  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CB  
21373 C  CG  . TRP D  274 0.3485 0.3436 0.3617 -0.0886 0.0480  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CG  
21374 C  CD1 . TRP D  274 0.3548 0.3448 0.3628 -0.0932 0.0511  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CD1 
21375 C  CD2 . TRP D  274 0.3511 0.3467 0.3547 -0.0894 0.0439  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CD2 
21376 N  NE1 . TRP D  274 0.3618 0.3484 0.3564 -0.0968 0.0492  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 517  TRP D NE1 
21377 C  CE2 . TRP D  274 0.3596 0.3494 0.3515 -0.0943 0.0445  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CE2 
21378 C  CE3 . TRP D  274 0.3478 0.3488 0.3511 -0.0859 0.0400  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CE3 
21379 C  CZ2 . TRP D  274 0.3652 0.3535 0.3451 -0.0953 0.0406  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CZ2 
21380 C  CZ3 . TRP D  274 0.3525 0.3530 0.3451 -0.0871 0.0361  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CZ3 
21381 C  CH2 . TRP D  274 0.3613 0.3550 0.3422 -0.0916 0.0362  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 517  TRP D CH2 
21382 N  N   . SER D  275 0.3304 0.3392 0.3694 -0.0678 0.0493  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 518  SER D N   
21383 C  CA  . SER D  275 0.3274 0.3408 0.3731 -0.0608 0.0486  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 518  SER D CA  
21384 C  C   . SER D  275 0.3240 0.3431 0.3630 -0.0545 0.0453  0.0005  ? ? ? ? ? ? 518  SER D C   
21385 O  O   . SER D  275 0.3235 0.3423 0.3557 -0.0541 0.0439  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 518  SER D O   
21386 C  CB  . SER D  275 0.3278 0.3405 0.3823 -0.0578 0.0507  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 518  SER D CB  
21387 O  OG  . SER D  275 0.3267 0.3433 0.3860 -0.0502 0.0499  0.0002  ? ? ? ? ? ? 518  SER D OG  
21388 N  N   . TYR D  276 0.3227 0.3469 0.3635 -0.0496 0.0443  0.0082  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D N   
21389 C  CA  . TYR D  276 0.3204 0.3505 0.3548 -0.0423 0.0412  0.0115  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CA  
21390 C  C   . TYR D  276 0.3194 0.3513 0.3550 -0.0360 0.0403  0.0091  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D C   
21391 O  O   . TYR D  276 0.3185 0.3540 0.3476 -0.0306 0.0371  0.0093  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D O   
21392 C  CB  . TYR D  276 0.3200 0.3568 0.3565 -0.0370 0.0411  0.0204  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CB  
21393 C  CG  . TYR D  276 0.3204 0.3592 0.3566 -0.0413 0.0410  0.0236  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CG  
21394 C  CD1 . TYR D  276 0.3203 0.3586 0.3477 -0.0439 0.0382  0.0207  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CD1 
21395 C  CD2 . TYR D  276 0.3219 0.3632 0.3671 -0.0424 0.0437  0.0299  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CD2 
21396 C  CE1 . TYR D  276 0.3210 0.3624 0.3486 -0.0469 0.0374  0.0232  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CE1 
21397 C  CE2 . TYR D  276 0.3223 0.3669 0.3691 -0.0464 0.0434  0.0323  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CE2 
21398 C  CZ  . TYR D  276 0.3214 0.3667 0.3596 -0.0484 0.0400  0.0285  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D CZ  
21399 O  OH  . TYR D  276 0.3221 0.3720 0.3628 -0.0518 0.0392  0.0305  ? ? ? ? ? ? 519  TYR D OH  
21400 N  N   . ASN D  277 0.3204 0.3502 0.3643 -0.0359 0.0426  0.0067  ? ? ? ? ? ? 520  ASN D N   
21401 C  CA  . ASN D  277 0.3199 0.3517 0.3661 -0.0311 0.0414  0.0023  ? ? ? ? ? ? 520  ASN D CA  
21402 C  C   . ASN D  277 0.3194 0.3487 0.3624 -0.0361 0.0411  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 520  ASN D C   
21403 O  O   . ASN D  277 0.3187 0.3512 0.3631 -0.0324 0.0392  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 520  ASN D O   
21404 C  CB  . ASN D  277 0.3219 0.3525 0.3783 -0.0290 0.0437  0.0018  ? ? ? ? ? ? 520  ASN D CB  
21405 C  CG  . ASN D  277 0.3245 0.3560 0.3841 -0.0244 0.0446  0.0108  ? ? ? ? ? ? 520  ASN D CG  
21406 O  OD1 . ASN D  277 0.3242 0.3600 0.3787 -0.0204 0.0433  0.0175  ? ? ? ? ? ? 520  ASN D OD1 
21407 N  ND2 . ASN D  277 0.3282 0.3554 0.3963 -0.0248 0.0470  0.0113  ? ? ? ? ? ? 520  ASN D ND2 
21408 N  N   . ASP D  278 0.3207 0.3447 0.3596 -0.0445 0.0428  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 521  ASP D N   
21409 C  CA  . ASP D  278 0.3220 0.3434 0.3589 -0.0497 0.0438  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 521  ASP D CA  
21410 C  C   . ASP D  278 0.3222 0.3444 0.3511 -0.0473 0.0400  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 521  ASP D C   
21411 O  O   . ASP D  278 0.3228 0.3458 0.3538 -0.0478 0.0396  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 521  ASP D O   
21412 C  CB  . ASP D  278 0.3256 0.3405 0.3592 -0.0591 0.0472  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 521  ASP D CB  
21413 C  CG  . ASP D  278 0.3266 0.3402 0.3692 -0.0611 0.0507  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 521  ASP D CG  
21414 O  OD1 . ASP D  278 0.3252 0.3420 0.3772 -0.0563 0.0512  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 521  ASP D OD1 
21415 O  OD2 . ASP D  278 0.3298 0.3389 0.3701 -0.0668 0.0526  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 521  ASP D OD2 
21416 N  N   . THR D  279 0.3223 0.3447 0.3431 -0.0447 0.0369  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 522  THR D N   
21417 C  CA  . THR D  279 0.3240 0.3458 0.3369 -0.0422 0.0329  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 522  THR D CA  
21418 C  C   . THR D  279 0.3225 0.3504 0.3395 -0.0342 0.0297  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 522  THR D C   
21419 O  O   . THR D  279 0.3245 0.3509 0.3410 -0.0353 0.0280  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 522  THR D O   
21420 C  CB  . THR D  279 0.3250 0.3466 0.3286 -0.0399 0.0300  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 522  THR D CB  
21421 O  OG1 . THR D  279 0.3279 0.3434 0.3265 -0.0476 0.0320  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 522  THR D OG1 
21422 C  CG2 . THR D  279 0.3279 0.3483 0.3236 -0.0359 0.0253  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 522  THR D CG2 
21423 N  N   . PRO D  280 0.3201 0.3546 0.3412 -0.0261 0.0287  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 523  PRO D N   
21424 C  CA  . PRO D  280 0.3198 0.3604 0.3445 -0.0178 0.0255  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 523  PRO D CA  
21425 C  C   . PRO D  280 0.3196 0.3607 0.3537 -0.0205 0.0268  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 523  PRO D C   
21426 O  O   . PRO D  280 0.3206 0.3646 0.3564 -0.0176 0.0233  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 523  PRO D O   
21427 C  CB  . PRO D  280 0.3189 0.3650 0.3465 -0.0104 0.0262  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 523  PRO D CB  
21428 C  CG  . PRO D  280 0.3183 0.3609 0.3465 -0.0161 0.0301  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 523  PRO D CG  
21429 C  CD  . PRO D  280 0.3188 0.3557 0.3404 -0.0239 0.0303  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 523  PRO D CD  
21430 N  N   . TYR D  281 0.3187 0.3578 0.3598 -0.0257 0.0315  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 524  TYR D N   
21431 C  CA  . TYR D  281 0.3188 0.3590 0.3693 -0.0292 0.0336  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CA  
21432 C  C   . TYR D  281 0.3208 0.3579 0.3687 -0.0364 0.0338  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 524  TYR D C   
21433 O  O   . TYR D  281 0.3213 0.3624 0.3752 -0.0355 0.0321  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 524  TYR D O   
21434 C  CB  . TYR D  281 0.3188 0.3557 0.3748 -0.0346 0.0390  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CB  
21435 C  CG  . TYR D  281 0.3195 0.3577 0.3848 -0.0391 0.0422  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CG  
21436 C  CD1 . TYR D  281 0.3191 0.3619 0.3953 -0.0341 0.0427  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CD1 
21437 C  CD2 . TYR D  281 0.3215 0.3564 0.3846 -0.0484 0.0453  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CD2 
21438 C  CE1 . TYR D  281 0.3198 0.3653 0.4056 -0.0378 0.0458  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CE1 
21439 C  CE2 . TYR D  281 0.3226 0.3601 0.3948 -0.0529 0.0493  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CE2 
21440 C  CZ  . TYR D  281 0.3212 0.3647 0.4053 -0.0474 0.0494  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 524  TYR D CZ  
21441 O  OH  . TYR D  281 0.3223 0.3699 0.4165 -0.0509 0.0533  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 524  TYR D OH  
21442 N  N   . LEU D  282 0.3231 0.3528 0.3621 -0.0436 0.0357  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 525  LEU D N   
21443 C  CA  . LEU D  282 0.3274 0.3519 0.3626 -0.0513 0.0369  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 525  LEU D CA  
21444 C  C   . LEU D  282 0.3291 0.3551 0.3627 -0.0473 0.0315  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 525  LEU D C   
21445 O  O   . LEU D  282 0.3322 0.3574 0.3696 -0.0520 0.0320  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 525  LEU D O   
21446 C  CB  . LEU D  282 0.3312 0.3471 0.3543 -0.0573 0.0384  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 525  LEU D CB  
21447 C  CG  . LEU D  282 0.3379 0.3468 0.3568 -0.0670 0.0419  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 525  LEU D CG  
21448 C  CD1 . LEU D  282 0.3377 0.3501 0.3675 -0.0722 0.0476  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 525  LEU D CD1 
21449 C  CD2 . LEU D  282 0.3431 0.3432 0.3487 -0.0721 0.0432  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 525  LEU D CD2 
21450 N  N   . HIS D  283 0.3279 0.3561 0.3561 -0.0387 0.0265  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 526  HIS D N   
21451 C  CA  . HIS D  283 0.3307 0.3595 0.3552 -0.0337 0.0205  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 526  HIS D CA  
21452 C  C   . HIS D  283 0.3292 0.3665 0.3650 -0.0287 0.0180  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 526  HIS D C   
21453 O  O   . HIS D  283 0.3327 0.3695 0.3710 -0.0303 0.0152  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 526  HIS D O   
21454 C  CB  . HIS D  283 0.3300 0.3604 0.3455 -0.0251 0.0166  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 526  HIS D CB  
21455 C  CG  . HIS D  283 0.3335 0.3654 0.3444 -0.0177 0.0098  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 526  HIS D CG  
21456 N  ND1 . HIS D  283 0.3398 0.3635 0.3434 -0.0212 0.0071  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 526  HIS D ND1 
21457 C  CD2 . HIS D  283 0.3330 0.3730 0.3446 -0.0066 0.0050  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 526  HIS D CD2 
21458 C  CE1 . HIS D  283 0.3426 0.3693 0.3435 -0.0126 0.0007  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 526  HIS D CE1 
21459 N  NE2 . HIS D  283 0.3384 0.3756 0.3437 -0.0035 -0.0006 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 526  HIS D NE2 
21460 N  N   . ASP D  284 0.3252 0.3699 0.3680 -0.0225 0.0185  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 527  ASP D N   
21461 C  CA  . ASP D  284 0.3246 0.3782 0.3777 -0.0163 0.0152  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 527  ASP D CA  
21462 C  C   . ASP D  284 0.3252 0.3793 0.3891 -0.0251 0.0183  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 527  ASP D C   
21463 O  O   . ASP D  284 0.3267 0.3861 0.3982 -0.0236 0.0149  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 527  ASP D O   
21464 C  CB  . ASP D  284 0.3218 0.3814 0.3800 -0.0089 0.0161  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 527  ASP D CB  
21465 C  CG  . ASP D  284 0.3225 0.3846 0.3722 0.0016  0.0127  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 527  ASP D CG  
21466 O  OD1 . ASP D  284 0.3246 0.3853 0.3650 0.0041  0.0089  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 527  ASP D OD1 
21467 O  OD2 . ASP D  284 0.3221 0.3872 0.3744 0.0074  0.0140  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 527  ASP D OD2 
21468 N  N   . ASP D  285 0.3247 0.3740 0.3895 -0.0343 0.0251  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 528  ASP D N   
21469 C  CA  . ASP D  285 0.3261 0.3762 0.4002 -0.0434 0.0298  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 528  ASP D CA  
21470 C  C   . ASP D  285 0.3316 0.3766 0.4029 -0.0505 0.0291  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 528  ASP D C   
21471 O  O   . ASP D  285 0.3338 0.3808 0.4139 -0.0578 0.0325  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 528  ASP D O   
21472 C  CB  . ASP D  285 0.3262 0.3706 0.3975 -0.0511 0.0371  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 528  ASP D CB  
21473 C  CG  . ASP D  285 0.3288 0.3742 0.4082 -0.0609 0.0433  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 528  ASP D CG  
21474 O  OD1 . ASP D  285 0.3266 0.3810 0.4198 -0.0591 0.0447  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 528  ASP D OD1 
21475 O  OD2 . ASP D  285 0.3340 0.3714 0.4056 -0.0701 0.0471  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 528  ASP D OD2 
21476 N  N   . GLY D  286 0.3348 0.3727 0.3939 -0.0490 0.0252  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 529  GLY D N   
21477 C  CA  . GLY D  286 0.3418 0.3737 0.3986 -0.0545 0.0233  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 529  GLY D CA  
21478 C  C   . GLY D  286 0.3484 0.3665 0.3900 -0.0608 0.0248  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 529  GLY D C   
21479 O  O   . GLY D  286 0.3565 0.3669 0.3953 -0.0667 0.0241  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 529  GLY D O   
21480 N  N   . ASP D  287 0.3463 0.3607 0.3782 -0.0598 0.0268  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 530  ASP D N   
21481 C  CA  . ASP D  287 0.3533 0.3553 0.3707 -0.0649 0.0276  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 530  ASP D CA  
21482 C  C   . ASP D  287 0.3618 0.3559 0.3787 -0.0773 0.0336  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 530  ASP D C   
21483 O  O   . ASP D  287 0.3715 0.3549 0.3801 -0.0816 0.0323  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 530  ASP D O   
21484 C  CB  . ASP D  287 0.3574 0.3552 0.3666 -0.0586 0.0201  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 530  ASP D CB  
21485 C  CG  . ASP D  287 0.3515 0.3548 0.3559 -0.0476 0.0159  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 530  ASP D CG  
21486 O  OD1 . ASP D  287 0.3463 0.3523 0.3496 -0.0470 0.0192  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 530  ASP D OD1 
21487 O  OD2 . ASP D  287 0.3530 0.3581 0.3548 -0.0395 0.0093  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 530  ASP D OD2 
21488 N  N   . ASN D  288 0.3594 0.3583 0.3847 -0.0829 0.0404  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 531  ASN D N   
21489 C  CA  . ASN D  288 0.3680 0.3610 0.3926 -0.0946 0.0475  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 531  ASN D CA  
21490 C  C   . ASN D  288 0.3729 0.3569 0.3831 -0.0989 0.0514  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 531  ASN D C   
21491 O  O   . ASN D  288 0.3831 0.3588 0.3863 -0.1077 0.0564  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 531  ASN D O   
21492 C  CB  . ASN D  288 0.3642 0.3680 0.4051 -0.0983 0.0531  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 531  ASN D CB  
21493 C  CG  . ASN D  288 0.3620 0.3743 0.4175 -0.0958 0.0493  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 531  ASN D CG  
21494 O  OD1 . ASN D  288 0.3536 0.3775 0.4206 -0.0883 0.0464  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 531  ASN D OD1 
21495 N  ND2 . ASN D  288 0.3707 0.3766 0.4253 -0.1014 0.0484  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 531  ASN D ND2 
21496 N  N   . MET D  289 0.3665 0.3525 0.3722 -0.0927 0.0491  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 532  MET D N   
21497 C  CA  . MET D  289 0.3718 0.3491 0.3629 -0.0955 0.0507  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 532  MET D CA  
21498 C  C   . MET D  289 0.3664 0.3446 0.3517 -0.0868 0.0445  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 532  MET D C   
21499 O  O   . MET D  289 0.3591 0.3446 0.3513 -0.0788 0.0398  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 532  MET D O   
21500 C  CB  . MET D  289 0.3731 0.3516 0.3650 -0.1017 0.0582  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 532  MET D CB  
21501 C  CG  . MET D  289 0.3637 0.3540 0.3715 -0.0992 0.0607  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 532  MET D CG  
21502 S  SD  . MET D  289 0.3672 0.3631 0.3874 -0.1072 0.0687  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 532  MET D SD  
21503 C  CE  . MET D  289 0.3554 0.3658 0.3951 -0.1004 0.0687  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 532  MET D CE  
21504 N  N   . ILE D  290 0.3710 0.3424 0.3433 -0.0880 0.0442  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 533  ILE D N   
21505 C  CA  . ILE D  290 0.3663 0.3398 0.3344 -0.0801 0.0386  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 533  ILE D CA  
21506 C  C   . ILE D  290 0.3632 0.3391 0.3301 -0.0807 0.0406  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 533  ILE D C   
21507 O  O   . ILE D  290 0.3697 0.3401 0.3304 -0.0874 0.0447  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 533  ILE D O   
21508 C  CB  . ILE D  290 0.3747 0.3389 0.3289 -0.0783 0.0337  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 533  ILE D CB  
21509 C  CG1 . ILE D  290 0.3856 0.3392 0.3258 -0.0849 0.0361  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 533  ILE D CG1 
21510 C  CG2 . ILE D  290 0.3790 0.3398 0.3352 -0.0781 0.0313  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 533  ILE D CG2 
21511 C  CD1 . ILE D  290 0.3948 0.3387 0.3205 -0.0818 0.0306  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 533  ILE D CD1 
21512 N  N   . ASN D  291 0.3545 0.3384 0.3272 -0.0736 0.0377  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 534  ASN D N   
21513 C  CA  . ASN D  291 0.3513 0.3381 0.3254 -0.0739 0.0390  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 534  ASN D CA  
21514 C  C   . ASN D  291 0.3532 0.3384 0.3179 -0.0709 0.0347  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 534  ASN D C   
21515 O  O   . ASN D  291 0.3559 0.3388 0.3136 -0.0670 0.0304  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 534  ASN D O   
21516 C  CB  . ASN D  291 0.3420 0.3383 0.3296 -0.0686 0.0393  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 534  ASN D CB  
21517 C  CG  . ASN D  291 0.3400 0.3381 0.3322 -0.0708 0.0419  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 534  ASN D CG  
21518 O  OD1 . ASN D  291 0.3451 0.3383 0.3327 -0.0771 0.0446  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 534  ASN D OD1 
21519 N  ND2 . ASN D  291 0.3338 0.3386 0.3350 -0.0654 0.0411  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 534  ASN D ND2 
21520 N  N   . MET D  292 0.3519 0.3392 0.3175 -0.0724 0.0355  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 535  MET D N   
21521 C  CA  . MET D  292 0.3537 0.3414 0.3121 -0.0701 0.0315  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 535  MET D CA  
21522 C  C   . MET D  292 0.3462 0.3430 0.3109 -0.0619 0.0283  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 535  MET D C   
21523 O  O   . MET D  292 0.3399 0.3425 0.3146 -0.0586 0.0297  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 535  MET D O   
21524 C  CB  . MET D  292 0.3550 0.3430 0.3148 -0.0748 0.0334  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 535  MET D CB  
21525 C  CG  . MET D  292 0.3473 0.3421 0.3220 -0.0742 0.0363  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 535  MET D CG  
21526 S  SD  . MET D  292 0.3492 0.3446 0.3278 -0.0793 0.0375  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 535  MET D SD  
21527 C  CE  . MET D  292 0.3588 0.3452 0.3286 -0.0870 0.0412  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 535  MET D CE  
21528 N  N   . ASP D  293 0.3477 0.3464 0.3060 -0.0580 0.0240  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 536  ASP D N   
21529 C  CA  . ASP D  293 0.3414 0.3504 0.3056 -0.0503 0.0218  0.0019  ? ? ? ? ? ? 536  ASP D CA  
21530 C  C   . ASP D  293 0.3386 0.3533 0.3098 -0.0526 0.0232  0.0044  ? ? ? ? ? ? 536  ASP D C   
21531 O  O   . ASP D  293 0.3413 0.3576 0.3081 -0.0527 0.0204  0.0059  ? ? ? ? ? ? 536  ASP D O   
21532 C  CB  . ASP D  293 0.3449 0.3544 0.2997 -0.0441 0.0165  0.0041  ? ? ? ? ? ? 536  ASP D CB  
21533 C  CG  . ASP D  293 0.3391 0.3598 0.2996 -0.0355 0.0150  0.0083  ? ? ? ? ? ? 536  ASP D CG  
21534 O  OD1 . ASP D  293 0.3332 0.3616 0.3044 -0.0356 0.0182  0.0112  ? ? ? ? ? ? 536  ASP D OD1 
21535 O  OD2 . ASP D  293 0.3413 0.3631 0.2956 -0.0286 0.0110  0.0089  ? ? ? ? ? ? 536  ASP D OD2 
21536 N  N   . ASN D  294 0.3339 0.3518 0.3167 -0.0544 0.0272  0.0047  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D N   
21537 C  CA  . ASN D  294 0.3325 0.3545 0.3233 -0.0576 0.0286  0.0066  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D CA  
21538 C  C   . ASN D  294 0.3295 0.3618 0.3244 -0.0526 0.0267  0.0127  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D C   
21539 O  O   . ASN D  294 0.3308 0.3662 0.3277 -0.0554 0.0256  0.0135  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D O   
21540 C  CB  . ASN D  294 0.3305 0.3512 0.3325 -0.0613 0.0332  0.0051  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D CB  
21541 C  CG  . ASN D  294 0.3322 0.3535 0.3407 -0.0669 0.0341  0.0049  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D CG  
21542 O  OD1 . ASN D  294 0.3361 0.3568 0.3389 -0.0700 0.0315  0.0034  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D OD1 
21543 N  ND2 . ASN D  294 0.3304 0.3528 0.3510 -0.0679 0.0373  0.0062  ? ? ? ? ? ? 537  ASN D ND2 
21544 N  N   . ARG D  295 0.3263 0.3647 0.3221 -0.0450 0.0261  0.0166  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D N   
21545 C  CA  . ARG D  295 0.3244 0.3736 0.3230 -0.0398 0.0248  0.0223  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CA  
21546 C  C   . ARG D  295 0.3277 0.3784 0.3180 -0.0389 0.0203  0.0216  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D C   
21547 O  O   . ARG D  295 0.3272 0.3860 0.3226 -0.0393 0.0197  0.0244  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D O   
21548 C  CB  . ARG D  295 0.3222 0.3769 0.3200 -0.0308 0.0246  0.0256  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CB  
21549 C  CG  . ARG D  295 0.3195 0.3785 0.3280 -0.0294 0.0289  0.0301  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CG  
21550 C  CD  . ARG D  295 0.3188 0.3850 0.3255 -0.0191 0.0285  0.0342  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CD  
21551 N  NE  . ARG D  295 0.3182 0.3833 0.3317 -0.0179 0.0319  0.0360  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D NE  
21552 C  CZ  . ARG D  295 0.3182 0.3763 0.3306 -0.0183 0.0314  0.0307  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D CZ  
21553 N  NH1 . ARG D  295 0.3190 0.3703 0.3240 -0.0209 0.0285  0.0236  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D NH1 
21554 N  NH2 . ARG D  295 0.3184 0.3764 0.3376 -0.0162 0.0341  0.0325  ? ? ? ? ? ? 538  ARG D NH2 
21555 N  N   . LEU D  296 0.3320 0.3752 0.3099 -0.0373 0.0168  0.0180  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D N   
21556 C  CA  . LEU D  296 0.3368 0.3803 0.3057 -0.0353 0.0119  0.0175  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D CA  
21557 C  C   . LEU D  296 0.3402 0.3811 0.3093 -0.0426 0.0114  0.0152  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D C   
21558 O  O   . LEU D  296 0.3417 0.3893 0.3110 -0.0412 0.0083  0.0163  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D O   
21559 C  CB  . LEU D  296 0.3433 0.3758 0.2982 -0.0331 0.0085  0.0140  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D CB  
21560 C  CG  . LEU D  296 0.3504 0.3814 0.2945 -0.0301 0.0028  0.0136  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D CG  
21561 C  CD1 . LEU D  296 0.3472 0.3919 0.2954 -0.0220 0.0006  0.0174  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D CD1 
21562 C  CD2 . LEU D  296 0.3580 0.3766 0.2892 -0.0280 0.0000  0.0109  ? ? ? ? ? ? 539  LEU D CD2 
21563 N  N   . ARG D  297 0.3422 0.3739 0.3109 -0.0499 0.0142  0.0114  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D N   
21564 C  CA  . ARG D  297 0.3468 0.3755 0.3147 -0.0567 0.0136  0.0083  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D CA  
21565 C  C   . ARG D  297 0.3423 0.3829 0.3243 -0.0578 0.0141  0.0110  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D C   
21566 O  O   . ARG D  297 0.3458 0.3898 0.3271 -0.0594 0.0108  0.0098  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D O   
21567 C  CB  . ARG D  297 0.3494 0.3681 0.3163 -0.0637 0.0175  0.0037  ? ? ? ? ? ? 540  ARG D CB  
21568 C  CG  . ARG D  297 0.3555 0.3708 0.3198 -0.0699 0.0167  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 540  ARG D CG  
21569 C  CD  . ARG D  297 0.3551 0.3656 0.3255 -0.0758 0.0218  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 540  ARG D CD  
21570 N  NE  . ARG D  297 0.3553 0.3698 0.3354 -0.0801 0.0218  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 540  ARG D NE  
21571 C  CZ  . ARG D  297 0.3498 0.3685 0.3453 -0.0815 0.0251  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 540  ARG D CZ  
21572 N  NH1 . ARG D  297 0.3438 0.3633 0.3456 -0.0785 0.0286  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 540  ARG D NH1 
21573 N  NH2 . ARG D  297 0.3516 0.3731 0.3561 -0.0859 0.0245  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 540  ARG D NH2 
21574 N  N   . LEU D  298 0.3357 0.3826 0.3304 -0.0568 0.0182  0.0149  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D N   
21575 C  CA  . LEU D  298 0.3327 0.3900 0.3419 -0.0586 0.0196  0.0183  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D CA  
21576 C  C   . LEU D  298 0.3319 0.4014 0.3417 -0.0532 0.0162  0.0218  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D C   
21577 O  O   . LEU D  298 0.3328 0.4098 0.3500 -0.0562 0.0147  0.0217  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D O   
21578 C  CB  . LEU D  298 0.3280 0.3877 0.3488 -0.0580 0.0249  0.0227  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D CB  
21579 C  CG  . LEU D  298 0.3297 0.3796 0.3546 -0.0648 0.0280  0.0185  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D CG  
21580 C  CD1 . LEU D  298 0.3268 0.3760 0.3605 -0.0632 0.0327  0.0221  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D CD1 
21581 C  CD2 . LEU D  298 0.3327 0.3840 0.3656 -0.0716 0.0273  0.0162  ? ? ? ? ? ? 541  LEU D CD2 
21582 N  N   . SER D  299 0.3307 0.4027 0.3332 -0.0451 0.0148  0.0242  ? ? ? ? ? ? 542  SER D N   
21583 C  CA  . SER D  299 0.3306 0.4144 0.3322 -0.0384 0.0116  0.0270  ? ? ? ? ? ? 542  SER D CA  
21584 C  C   . SER D  299 0.3362 0.4197 0.3311 -0.0394 0.0057  0.0231  ? ? ? ? ? ? 542  SER D C   
21585 O  O   . SER D  299 0.3357 0.4317 0.3377 -0.0381 0.0038  0.0245  ? ? ? ? ? ? 542  SER D O   
21586 C  CB  . SER D  299 0.3306 0.4134 0.3223 -0.0293 0.0102  0.0283  ? ? ? ? ? ? 542  SER D CB  
21587 O  OG  . SER D  299 0.3264 0.4103 0.3232 -0.0270 0.0148  0.0318  ? ? ? ? ? ? 542  SER D OG  
21588 N  N   . LEU D  300 0.3425 0.4120 0.3234 -0.0413 0.0028  0.0183  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D N   
21589 C  CA  . LEU D  300 0.3503 0.4173 0.3219 -0.0417 -0.0031 0.0146  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D CA  
21590 C  C   . LEU D  300 0.3504 0.4226 0.3327 -0.0489 -0.0029 0.0125  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D C   
21591 O  O   . LEU D  300 0.3519 0.4347 0.3388 -0.0478 -0.0070 0.0120  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D O   
21592 C  CB  . LEU D  300 0.3588 0.4082 0.3130 -0.0435 -0.0048 0.0107  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D CB  
21593 C  CG  . LEU D  300 0.3610 0.4037 0.3040 -0.0365 -0.0061 0.0119  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D CG  
21594 C  CD1 . LEU D  300 0.3657 0.3920 0.2983 -0.0401 -0.0040 0.0094  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D CD1 
21595 C  CD2 . LEU D  300 0.3678 0.4127 0.3010 -0.0288 -0.0131 0.0121  ? ? ? ? ? ? 543  LEU D CD2 
21596 N  N   . LEU D  301 0.3493 0.4144 0.3364 -0.0562 0.0013  0.0106  ? ? ? ? ? ? 544  LEU D N   
21597 C  CA  . LEU D  301 0.3507 0.4187 0.3478 -0.0635 0.0013  0.0075  ? ? ? ? ? ? 544  LEU D CA  
21598 C  C   . LEU D  301 0.3460 0.4311 0.3603 -0.0631 0.0011  0.0109  ? ? ? ? ? ? 544  LEU D C   
21599 O  O   . LEU D  301 0.3493 0.4409 0.3682 -0.0656 -0.0028 0.0079  ? ? ? ? ? ? 544  LEU D O   
21600 C  CB  . LEU D  301 0.3494 0.4086 0.3518 -0.0702 0.0068  0.0057  ? ? ? ? ? ? 544  LEU D CB  
21601 C  CG  . LEU D  301 0.3515 0.4116 0.3656 -0.0781 0.0074  0.0019  ? ? ? ? ? ? 544  LEU D CG  
21602 C  CD1 . LEU D  301 0.3612 0.4161 0.3636 -0.0806 0.0020  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 544  LEU D CD1 
21603 C  CD2 . LEU D  301 0.3500 0.4014 0.3691 -0.0824 0.0131  0.0009  ? ? ? ? ? ? 544  LEU D CD2 
21604 N  N   . TYR D  302 0.3390 0.4323 0.3632 -0.0599 0.0056  0.0172  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D N   
21605 C  CA  . TYR D  302 0.3356 0.4445 0.3779 -0.0615 0.0071  0.0208  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CA  
21606 C  C   . TYR D  302 0.3342 0.4582 0.3775 -0.0541 0.0043  0.0238  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D C   
21607 O  O   . TYR D  302 0.3324 0.4711 0.3911 -0.0558 0.0051  0.0260  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D O   
21608 C  CB  . TYR D  302 0.3306 0.4410 0.3848 -0.0628 0.0145  0.0269  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CB  
21609 C  CG  . TYR D  302 0.3322 0.4336 0.3946 -0.0715 0.0176  0.0245  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CG  
21610 C  CD1 . TYR D  302 0.3335 0.4413 0.4134 -0.0787 0.0187  0.0245  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CD1 
21611 C  CD2 . TYR D  302 0.3331 0.4195 0.3869 -0.0727 0.0196  0.0219  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CD2 
21612 C  CE1 . TYR D  302 0.3363 0.4344 0.4237 -0.0862 0.0213  0.0219  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CE1 
21613 C  CE2 . TYR D  302 0.3353 0.4135 0.3970 -0.0800 0.0224  0.0191  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CE2 
21614 C  CZ  . TYR D  302 0.3371 0.4206 0.4149 -0.0862 0.0231  0.0192  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D CZ  
21615 O  OH  . TYR D  302 0.3404 0.4142 0.4246 -0.0924 0.0255  0.0161  ? ? ? ? ? ? 545  TYR D OH  
21616 N  N   . SER D  303 0.3354 0.4563 0.3636 -0.0458 0.0014  0.0240  ? ? ? ? ? ? 546  SER D N   
21617 C  CA  . SER D  303 0.3353 0.4702 0.3632 -0.0376 -0.0019 0.0258  ? ? ? ? ? ? 546  SER D CA  
21618 C  C   . SER D  303 0.3422 0.4765 0.3621 -0.0367 -0.0098 0.0201  ? ? ? ? ? ? 546  SER D C   
21619 O  O   . SER D  303 0.3427 0.4916 0.3673 -0.0320 -0.0133 0.0203  ? ? ? ? ? ? 546  SER D O   
21620 C  CB  . SER D  303 0.3347 0.4665 0.3504 -0.0280 -0.0017 0.0284  ? ? ? ? ? ? 546  SER D CB  
21621 O  OG  . SER D  303 0.3292 0.4645 0.3528 -0.0274 0.0050  0.0341  ? ? ? ? ? ? 546  SER D OG  
21622 N  N   . LEU D  304 0.3483 0.4665 0.3559 -0.0409 -0.0126 0.0151  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D N   
21623 C  CA  . LEU D  304 0.3575 0.4720 0.3524 -0.0384 -0.0205 0.0101  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D CA  
21624 C  C   . LEU D  304 0.3628 0.4736 0.3593 -0.0464 -0.0231 0.0046  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D C   
21625 O  O   . LEU D  304 0.3679 0.4866 0.3652 -0.0450 -0.0295 0.0012  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D O   
21626 C  CB  . LEU D  304 0.3642 0.4616 0.3373 -0.0337 -0.0228 0.0093  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D CB  
21627 C  CG  . LEU D  304 0.3617 0.4621 0.3305 -0.0242 -0.0225 0.0132  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D CG  
21628 C  CD1 . LEU D  304 0.3698 0.4508 0.3180 -0.0214 -0.0247 0.0118  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D CD1 
21629 C  CD2 . LEU D  304 0.3623 0.4799 0.3362 -0.0166 -0.0275 0.0137  ? ? ? ? ? ? 547  LEU D CD2 
21630 N  N   . ALA D  305 0.3625 0.4618 0.3593 -0.0540 -0.0187 0.0030  ? ? ? ? ? ? 548  ALA D N   
21631 C  CA  . ALA D  305 0.3698 0.4626 0.3642 -0.0611 -0.0213 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 548  ALA D CA  
21632 C  C   . ALA D  305 0.3672 0.4706 0.3824 -0.0686 -0.0206 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 548  ALA D C   
21633 O  O   . ALA D  305 0.3745 0.4778 0.3890 -0.0723 -0.0255 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 548  ALA D O   
21634 C  CB  . ALA D  305 0.3731 0.4474 0.3553 -0.0650 -0.0174 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 548  ALA D CB  
21635 N  N   . LYS D  306 0.3583 0.4701 0.3918 -0.0711 -0.0146 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 549  LYS D N   
21636 C  CA  . LYS D  306 0.3573 0.4769 0.4109 -0.0791 -0.0133 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 549  LYS D CA  
21637 C  C   . LYS D  306 0.3588 0.4959 0.4233 -0.0783 -0.0192 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 549  LYS D C   
21638 O  O   . LYS D  306 0.3588 0.5045 0.4172 -0.0703 -0.0232 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 549  LYS D O   
21639 C  CB  . LYS D  306 0.3492 0.4731 0.4185 -0.0810 -0.0053 0.0040  ? ? ? ? ? ? 549  LYS D CB  
21640 C  CG  . LYS D  306 0.3481 0.4564 0.4105 -0.0827 0.0000  0.0051  ? ? ? ? ? ? 549  LYS D CG  
21641 C  CD  . LYS D  306 0.3531 0.4529 0.4206 -0.0912 0.0000  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 549  LYS D CD  
21642 C  CE  . LYS D  306 0.3524 0.4373 0.4130 -0.0923 0.0051  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 549  LYS D CE  
21643 N  NZ  . LYS D  306 0.3560 0.4351 0.4273 -0.1002 0.0069  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 549  LYS D NZ  
21644 N  N   . PRO D  307 0.3608 0.5035 0.4423 -0.0865 -0.0201 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 550  PRO D N   
21645 C  CA  . PRO D  307 0.3621 0.5233 0.4576 -0.0870 -0.0256 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 550  PRO D CA  
21646 C  C   . PRO D  307 0.3539 0.5334 0.4625 -0.0822 -0.0218 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 550  PRO D C   
21647 O  O   . PRO D  307 0.3474 0.5264 0.4609 -0.0817 -0.0137 0.0038  ? ? ? ? ? ? 550  PRO D O   
21648 C  CB  . PRO D  307 0.3652 0.5267 0.4789 -0.0979 -0.0252 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 550  PRO D CB  
21649 C  CG  . PRO D  307 0.3682 0.5092 0.4714 -0.1018 -0.0219 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 550  PRO D CG  
21650 C  CD  . PRO D  307 0.3624 0.4947 0.4519 -0.0956 -0.0161 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 550  PRO D CD  
21651 N  N   . LEU D  308 0.3554 0.5513 0.4683 -0.0779 -0.0279 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 551  LEU D N   
21652 C  CA  . LEU D  308 0.3492 0.5637 0.4721 -0.0719 -0.0253 0.0002  ? ? ? ? ? ? 551  LEU D CA  
21653 C  C   . LEU D  308 0.3427 0.5653 0.4874 -0.0781 -0.0153 0.0078  ? ? ? ? ? ? 551  LEU D C   
21654 O  O   . LEU D  308 0.3372 0.5659 0.4833 -0.0731 -0.0090 0.0159  ? ? ? ? ? ? 551  LEU D O   
21655 C  CB  . LEU D  308 0.3527 0.5861 0.4841 -0.0695 -0.0336 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 551  LEU D CB  
21656 C  CG  . LEU D  308 0.3483 0.6027 0.4869 -0.0610 -0.0330 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 551  LEU D CG  
21657 C  CD1 . LEU D  308 0.3431 0.5919 0.4697 -0.0532 -0.0264 0.0076  ? ? ? ? ? ? 551  LEU D CD1 
21658 C  CD2 . LEU D  308 0.3550 0.6170 0.4850 -0.0533 -0.0443 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 551  LEU D CD2 
21659 N  N   . ASN D  309 0.3446 0.5669 0.5061 -0.0888 -0.0139 0.0052  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D N   
21660 C  CA  . ASN D  309 0.3406 0.5704 0.5225 -0.0944 -0.0048 0.0130  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D CA  
21661 C  C   . ASN D  309 0.3389 0.5506 0.5132 -0.0956 0.0025  0.0186  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D C   
21662 O  O   . ASN D  309 0.3372 0.5519 0.5258 -0.0997 0.0105  0.0259  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D O   
21663 C  CB  . ASN D  309 0.3444 0.5819 0.5509 -0.1060 -0.0055 0.0089  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D CB  
21664 C  CG  . ASN D  309 0.3443 0.6079 0.5678 -0.1053 -0.0100 0.0063  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D CG  
21665 O  OD1 . ASN D  309 0.3407 0.6184 0.5595 -0.0957 -0.0108 0.0094  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D OD1 
21666 N  ND2 . ASN D  309 0.3488 0.6194 0.5929 -0.1153 -0.0132 0.0001  ? ? ? ? ? ? 552  ASN D ND2 
21667 N  N   . GLN D  310 0.3402 0.5331 0.4928 -0.0923 0.0004  0.0155  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D N   
21668 C  CA  . GLN D  310 0.3382 0.5158 0.4855 -0.0931 0.0076  0.0207  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D CA  
21669 C  C   . GLN D  310 0.3347 0.5065 0.4616 -0.0827 0.0085  0.0245  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D C   
21670 O  O   . GLN D  310 0.3331 0.4922 0.4524 -0.0816 0.0132  0.0279  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D O   
21671 C  CB  . GLN D  310 0.3433 0.5025 0.4858 -0.0998 0.0059  0.0138  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D CB  
21672 C  CG  . GLN D  310 0.3477 0.5101 0.5109 -0.1103 0.0056  0.0102  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D CG  
21673 C  CD  . GLN D  310 0.3543 0.5002 0.5095 -0.1152 0.0016  0.0006  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D CD  
21674 O  OE1 . GLN D  310 0.3547 0.4842 0.4977 -0.1144 0.0044  0.0005  ? ? ? ? ? ? 553  GLN D OE1 
21675 N  NE2 . GLN D  310 0.3602 0.5112 0.5215 -0.1198 -0.0054 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 553  GLN D NE2 
21676 N  N   . ARG D  311 0.3342 0.5160 0.4533 -0.0750 0.0034  0.0233  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D N   
21677 C  CA  . ARG D  311 0.3326 0.5095 0.4325 -0.0648 0.0026  0.0254  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D CA  
21678 C  C   . ARG D  311 0.3274 0.5123 0.4321 -0.0597 0.0100  0.0348  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D C   
21679 O  O   . ARG D  311 0.3255 0.5264 0.4471 -0.0611 0.0142  0.0398  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D O   
21680 C  CB  . ARG D  311 0.3355 0.5215 0.4282 -0.0583 -0.0054 0.0210  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D CB  
21681 C  CG  . ARG D  311 0.3397 0.5111 0.4088 -0.0524 -0.0105 0.0174  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D CG  
21682 C  CD  . ARG D  311 0.3442 0.5257 0.4097 -0.0469 -0.0187 0.0132  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D CD  
21683 N  NE  . ARG D  311 0.3514 0.5255 0.4128 -0.0525 -0.0249 0.0055  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D NE  
21684 C  CZ  . ARG D  311 0.3582 0.5374 0.4139 -0.0487 -0.0336 0.0002  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D CZ  
21685 N  NH1 . ARG D  311 0.3583 0.5507 0.4133 -0.0395 -0.0373 0.0014  ? ? ? ? ? ? 554  ARG D NH1 
21686 N  NH2 . ARG D  311 0.3658 0.5371 0.4162 -0.0536 -0.0387 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 554  ARG D NH2 
21687 N  N   . SER D  312 0.3260 0.5002 0.4157 -0.0536 0.0119  0.0372  ? ? ? ? ? ? 555  SER D N   
21688 C  CA  . SER D  312 0.3225 0.5048 0.4146 -0.0474 0.0179  0.0454  ? ? ? ? ? ? 555  SER D CA  
21689 C  C   . SER D  312 0.3223 0.5135 0.4036 -0.0359 0.0143  0.0456  ? ? ? ? ? ? 555  SER D C   
21690 O  O   . SER D  312 0.3252 0.5140 0.3964 -0.0329 0.0069  0.0395  ? ? ? ? ? ? 555  SER D O   
21691 C  CB  . SER D  312 0.3215 0.4882 0.4062 -0.0474 0.0226  0.0482  ? ? ? ? ? ? 555  SER D CB  
21692 O  OG  . SER D  312 0.3227 0.4746 0.3881 -0.0434 0.0181  0.0432  ? ? ? ? ? ? 555  SER D OG  
21693 N  N   . GLY D  313 0.3201 0.5214 0.4032 -0.0290 0.0195  0.0526  ? ? ? ? ? ? 556  GLY D N   
21694 C  CA  . GLY D  313 0.3206 0.5296 0.3925 -0.0167 0.0166  0.0528  ? ? ? ? ? ? 556  GLY D CA  
21695 C  C   . GLY D  313 0.3230 0.5132 0.3738 -0.0121 0.0111  0.0476  ? ? ? ? ? ? 556  GLY D C   
21696 O  O   . GLY D  313 0.3236 0.4970 0.3694 -0.0184 0.0106  0.0447  ? ? ? ? ? ? 556  GLY D O   
21697 N  N   . MET D  314 0.3253 0.5180 0.3640 -0.0012 0.0070  0.0462  ? ? ? ? ? ? 557  MET D N   
21698 C  CA  . MET D  314 0.3296 0.5037 0.3489 0.0020  0.0008  0.0407  ? ? ? ? ? ? 557  MET D CA  
21699 C  C   . MET D  314 0.3293 0.4953 0.3386 0.0081  0.0031  0.0426  ? ? ? ? ? ? 557  MET D C   
21700 O  O   . MET D  314 0.3327 0.4818 0.3278 0.0092  -0.0004 0.0386  ? ? ? ? ? ? 557  MET D O   
21701 C  CB  . MET D  314 0.3352 0.5127 0.3454 0.0098  -0.0070 0.0363  ? ? ? ? ? ? 557  MET D CB  
21702 C  CG  . MET D  314 0.3364 0.5240 0.3560 0.0056  -0.0106 0.0336  ? ? ? ? ? ? 557  MET D CG  
21703 S  SD  . MET D  314 0.3448 0.5342 0.3517 0.0161  -0.0208 0.0283  ? ? ? ? ? ? 557  MET D SD  
21704 C  CE  . MET D  314 0.3529 0.5125 0.3374 0.0138  -0.0261 0.0236  ? ? ? ? ? ? 557  MET D CE  
21705 N  N   . ASN D  315 0.3262 0.5045 0.3429 0.0121  0.0092  0.0488  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D N   
21706 C  CA  . ASN D  315 0.3267 0.4990 0.3339 0.0189  0.0107  0.0502  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D CA  
21707 C  C   . ASN D  315 0.3262 0.4786 0.3275 0.0130  0.0111  0.0477  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D C   
21708 O  O   . ASN D  315 0.3285 0.4714 0.3181 0.0184  0.0087  0.0452  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D O   
21709 C  CB  . ASN D  315 0.3247 0.5122 0.3407 0.0229  0.0179  0.0579  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D CB  
21710 C  CG  . ASN D  315 0.3275 0.5156 0.3318 0.0348  0.0171  0.0582  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D CG  
21711 O  OD1 . ASN D  315 0.3309 0.5261 0.3283 0.0444  0.0129  0.0556  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D OD1 
21712 N  ND2 . ASN D  315 0.3271 0.5074 0.3286 0.0351  0.0203  0.0604  ? ? ? ? ? ? 558  ASN D ND2 
21713 N  N   . PRO D  316 0.3238 0.4706 0.3339 0.0019  0.0140  0.0480  ? ? ? ? ? ? 559  PRO D N   
21714 C  CA  . PRO D  316 0.3236 0.4534 0.3289 -0.0032 0.0147  0.0453  ? ? ? ? ? ? 559  PRO D CA  
21715 C  C   . PRO D  316 0.3280 0.4428 0.3182 -0.0025 0.0085  0.0384  ? ? ? ? ? ? 559  PRO D C   
21716 O  O   . PRO D  316 0.3285 0.4306 0.3127 -0.0040 0.0088  0.0359  ? ? ? ? ? ? 559  PRO D O   
21717 C  CB  . PRO D  316 0.3218 0.4498 0.3394 -0.0146 0.0178  0.0457  ? ? ? ? ? ? 559  PRO D CB  
21718 C  CG  . PRO D  316 0.3200 0.4644 0.3510 -0.0143 0.0218  0.0517  ? ? ? ? ? ? 559  PRO D CG  
21719 C  CD  . PRO D  316 0.3214 0.4784 0.3480 -0.0056 0.0180  0.0515  ? ? ? ? ? ? 559  PRO D CD  
21720 N  N   . LEU D  317 0.3320 0.4483 0.3163 -0.0002 0.0029  0.0354  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D N   
21721 C  CA  . LEU D  317 0.3385 0.4389 0.3078 0.0000  -0.0025 0.0298  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D CA  
21722 C  C   . LEU D  317 0.3411 0.4368 0.3004 0.0085  -0.0044 0.0289  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D C   
21723 O  O   . LEU D  317 0.3465 0.4272 0.2945 0.0079  -0.0076 0.0249  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D O   
21724 C  CB  . LEU D  317 0.3442 0.4468 0.3084 0.0018  -0.0086 0.0273  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D CB  
21725 C  CG  . LEU D  317 0.3435 0.4510 0.3164 -0.0059 -0.0086 0.0266  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D CG  
21726 C  CD1 . LEU D  317 0.3490 0.4630 0.3178 -0.0007 -0.0152 0.0246  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D CD1 
21727 C  CD2 . LEU D  317 0.3463 0.4371 0.3140 -0.0152 -0.0081 0.0230  ? ? ? ? ? ? 560  LEU D CD2 
21728 N  N   . ILE D  318 0.3383 0.4469 0.3016 0.0166  -0.0025 0.0326  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D N   
21729 C  CA  . ILE D  318 0.3415 0.4465 0.2955 0.0256  -0.0049 0.0309  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D CA  
21730 C  C   . ILE D  318 0.3379 0.4390 0.2946 0.0241  -0.0007 0.0320  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D C   
21731 O  O   . ILE D  318 0.3410 0.4302 0.2901 0.0250  -0.0030 0.0279  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D O   
21732 C  CB  . ILE D  318 0.3421 0.4637 0.2970 0.0367  -0.0054 0.0336  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D CB  
21733 C  CG1 . ILE D  318 0.3468 0.4722 0.2979 0.0403  -0.0108 0.0315  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D CG1 
21734 C  CG2 . ILE D  318 0.3461 0.4644 0.2917 0.0462  -0.0080 0.0313  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D CG2 
21735 C  CD1 . ILE D  318 0.3458 0.4920 0.3025 0.0493  -0.0095 0.0349  ? ? ? ? ? ? 561  ILE D CD1 
21736 N  N   . THR D  319 0.3323 0.4434 0.3006 0.0218  0.0054  0.0375  ? ? ? ? ? ? 562  THR D N   
21737 C  CA  . THR D  319 0.3299 0.4406 0.3012 0.0231  0.0092  0.0397  ? ? ? ? ? ? 562  THR D CA  
21738 C  C   . THR D  319 0.3263 0.4288 0.3053 0.0126  0.0134  0.0400  ? ? ? ? ? ? 562  THR D C   
21739 O  O   . THR D  319 0.3257 0.4230 0.3044 0.0132  0.0148  0.0391  ? ? ? ? ? ? 562  THR D O   
21740 C  CB  . THR D  319 0.3287 0.4566 0.3059 0.0304  0.0136  0.0468  ? ? ? ? ? ? 562  THR D CB  
21741 O  OG1 . THR D  319 0.3255 0.4617 0.3152 0.0237  0.0185  0.0521  ? ? ? ? ? ? 562  THR D OG1 
21742 C  CG2 . THR D  319 0.3323 0.4704 0.3032 0.0410  0.0103  0.0465  ? ? ? ? ? ? 562  THR D CG2 
21743 N  N   . ASN D  320 0.3245 0.4263 0.3108 0.0036  0.0153  0.0406  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D N   
21744 C  CA  . ASN D  320 0.3222 0.4156 0.3152 -0.0050 0.0191  0.0401  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D CA  
21745 C  C   . ASN D  320 0.3245 0.4032 0.3097 -0.0101 0.0162  0.0331  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D C   
21746 O  O   . ASN D  320 0.3262 0.4000 0.3105 -0.0169 0.0149  0.0304  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D O   
21747 C  CB  . ASN D  320 0.3201 0.4185 0.3261 -0.0126 0.0233  0.0438  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D CB  
21748 C  CG  . ASN D  320 0.3191 0.4332 0.3339 -0.0076 0.0276  0.0523  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D CG  
21749 O  OD1 . ASN D  320 0.3199 0.4394 0.3303 0.0014  0.0282  0.0552  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D OD1 
21750 N  ND2 . ASN D  320 0.3184 0.4404 0.3453 -0.0133 0.0305  0.0560  ? ? ? ? ? ? 563  ASN D ND2 
21751 N  N   . SER D  321 0.3255 0.3976 0.3050 -0.0067 0.0150  0.0302  ? ? ? ? ? ? 564  SER D N   
21752 C  CA  . SER D  321 0.3289 0.3870 0.3006 -0.0113 0.0127  0.0236  ? ? ? ? ? ? 564  SER D CA  
21753 C  C   . SER D  321 0.3287 0.3836 0.2994 -0.0074 0.0126  0.0213  ? ? ? ? ? ? 564  SER D C   
21754 O  O   . SER D  321 0.3269 0.3903 0.3004 -0.0001 0.0133  0.0246  ? ? ? ? ? ? 564  SER D O   
21755 C  CB  . SER D  321 0.3349 0.3888 0.2950 -0.0088 0.0071  0.0211  ? ? ? ? ? ? 564  SER D CB  
21756 O  OG  . SER D  321 0.3402 0.3802 0.2917 -0.0123 0.0050  0.0157  ? ? ? ? ? ? 564  SER D OG  
21757 N  N   . LEU D  322 0.3312 0.3746 0.2983 -0.0124 0.0120  0.0156  ? ? ? ? ? ? 565  LEU D N   
21758 C  CA  . LEU D  322 0.3314 0.3729 0.2986 -0.0087 0.0111  0.0124  ? ? ? ? ? ? 565  LEU D CA  
21759 C  C   . LEU D  322 0.3352 0.3791 0.2945 0.0008  0.0059  0.0115  ? ? ? ? ? ? 565  LEU D C   
21760 O  O   . LEU D  322 0.3352 0.3826 0.2953 0.0073  0.0045  0.0103  ? ? ? ? ? ? 565  LEU D O   
21761 C  CB  . LEU D  322 0.3344 0.3639 0.2997 -0.0163 0.0115  0.0062  ? ? ? ? ? ? 565  LEU D CB  
21762 C  CG  . LEU D  322 0.3312 0.3584 0.3050 -0.0243 0.0167  0.0050  ? ? ? ? ? ? 565  LEU D CG  
21763 C  CD1 . LEU D  322 0.3359 0.3516 0.3059 -0.0326 0.0176  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 565  LEU D CD1 
21764 C  CD2 . LEU D  322 0.3267 0.3607 0.3096 -0.0198 0.0185  0.0060  ? ? ? ? ? ? 565  LEU D CD2 
21765 N  N   . VAL D  323 0.3397 0.3811 0.2908 0.0019  0.0025  0.0115  ? ? ? ? ? ? 566  VAL D N   
21766 C  CA  . VAL D  323 0.3451 0.3872 0.2877 0.0111  -0.0030 0.0099  ? ? ? ? ? ? 566  VAL D CA  
21767 C  C   . VAL D  323 0.3442 0.3984 0.2861 0.0181  -0.0037 0.0150  ? ? ? ? ? ? 566  VAL D C   
21768 O  O   . VAL D  323 0.3437 0.3994 0.2862 0.0142  -0.0029 0.0173  ? ? ? ? ? ? 566  VAL D O   
21769 C  CB  . VAL D  323 0.3539 0.3813 0.2861 0.0076  -0.0072 0.0054  ? ? ? ? ? ? 566  VAL D CB  
21770 C  CG1 . VAL D  323 0.3605 0.3876 0.2846 0.0175  -0.0133 0.0032  ? ? ? ? ? ? 566  VAL D CG1 
21771 C  CG2 . VAL D  323 0.3558 0.3716 0.2892 -0.0006 -0.0055 0.0007  ? ? ? ? ? ? 566  VAL D CG2 
21772 N  N   . ASN D  324 0.3446 0.4086 0.2855 0.0287  -0.0052 0.0162  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D N   
21773 C  CA  . ASN D  324 0.3445 0.4213 0.2849 0.0357  -0.0055 0.0207  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D CA  
21774 C  C   . ASN D  324 0.3521 0.4239 0.2821 0.0407  -0.0118 0.0169  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D C   
21775 O  O   . ASN D  324 0.3576 0.4276 0.2808 0.0489  -0.0162 0.0133  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D O   
21776 C  CB  . ASN D  324 0.3435 0.4336 0.2857 0.0459  -0.0041 0.0239  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D CB  
21777 C  CG  . ASN D  324 0.3442 0.4488 0.2861 0.0533  -0.0037 0.0284  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D CG  
21778 O  OD1 . ASN D  324 0.3480 0.4518 0.2845 0.0555  -0.0076 0.0263  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D OD1 
21779 N  ND2 . ASN D  324 0.3414 0.4596 0.2892 0.0571  0.0013  0.0348  ? ? ? ? ? ? 567  ASN D ND2 
21780 N  N   . ARG D  325 0.3537 0.4230 0.2819 0.0366  -0.0128 0.0176  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D N   
21781 C  CA  . ARG D  325 0.3629 0.4245 0.2801 0.0411  -0.0194 0.0139  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D CA  
21782 C  C   . ARG D  325 0.3658 0.4402 0.2800 0.0533  -0.0226 0.0149  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D C   
21783 O  O   . ARG D  325 0.3733 0.4433 0.2798 0.0570  -0.0278 0.0127  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D O   
21784 C  CB  . ARG D  325 0.3655 0.4179 0.2802 0.0324  -0.0200 0.0136  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D CB  
21785 C  CG  . ARG D  325 0.3654 0.4035 0.2803 0.0214  -0.0174 0.0114  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D CG  
21786 C  CD  . ARG D  325 0.3716 0.3977 0.2800 0.0137  -0.0187 0.0104  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D CD  
21787 N  NE  . ARG D  325 0.3737 0.3859 0.2806 0.0048  -0.0163 0.0076  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D NE  
21788 C  CZ  . ARG D  325 0.3661 0.3806 0.2822 -0.0026 -0.0105 0.0082  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D CZ  
21789 N  NH1 . ARG D  325 0.3570 0.3853 0.2838 -0.0025 -0.0069 0.0119  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D NH1 
21790 N  NH2 . ARG D  325 0.3685 0.3715 0.2836 -0.0101 -0.0082 0.0051  ? ? ? ? ? ? 568  ARG D NH2 
21791 N  N   . THR D  326 0.3611 0.4515 0.2810 0.0601  -0.0193 0.0184  ? ? ? ? ? ? 569  THR D N   
21792 C  CA  . THR D  326 0.3646 0.4685 0.2816 0.0720  -0.0217 0.0191  ? ? ? ? ? ? 569  THR D CA  
21793 C  C   . THR D  326 0.3754 0.4692 0.2799 0.0809  -0.0295 0.0125  ? ? ? ? ? ? 569  THR D C   
21794 O  O   . THR D  326 0.3819 0.4765 0.2806 0.0871  -0.0342 0.0106  ? ? ? ? ? ? 569  THR D O   
21795 C  CB  . THR D  326 0.3602 0.4816 0.2831 0.0786  -0.0166 0.0239  ? ? ? ? ? ? 569  THR D CB  
21796 O  OG1 . THR D  326 0.3519 0.4823 0.2870 0.0705  -0.0094 0.0306  ? ? ? ? ? ? 569  THR D OG1 
21797 C  CG2 . THR D  326 0.3652 0.5006 0.2839 0.0918  -0.0190 0.0238  ? ? ? ? ? ? 569  THR D CG2 
21798 N  N   . ASP D  327 0.3777 0.4624 0.2790 0.0816  -0.0310 0.0086  ? ? ? ? ? ? 570  ASP D N   
21799 C  CA  . ASP D  327 0.3888 0.4593 0.2795 0.0869  -0.0385 0.0012  ? ? ? ? ? ? 570  ASP D CA  
21800 C  C   . ASP D  327 0.3887 0.4445 0.2803 0.0783  -0.0382 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 570  ASP D C   
21801 O  O   . ASP D  327 0.3861 0.4462 0.2809 0.0808  -0.0370 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 570  ASP D O   
21802 C  CB  . ASP D  327 0.3934 0.4743 0.2799 0.1012  -0.0414 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 570  ASP D CB  
21803 C  CG  . ASP D  327 0.3941 0.4912 0.2801 0.1103  -0.0412 0.0017  ? ? ? ? ? ? 570  ASP D CG  
21804 O  OD1 . ASP D  327 0.4008 0.4920 0.2813 0.1123  -0.0459 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 570  ASP D OD1 
21805 O  OD2 . ASP D  327 0.3888 0.5048 0.2801 0.1155  -0.0361 0.0065  ? ? ? ? ? ? 570  ASP D OD2 
21806 N  N   . ASP D  328 0.3920 0.4315 0.2811 0.0683  -0.0391 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 571  ASP D N   
21807 C  CA  . ASP D  328 0.3933 0.4185 0.2835 0.0596  -0.0386 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 571  ASP D CA  
21808 C  C   . ASP D  328 0.4069 0.4163 0.2877 0.0631  -0.0459 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 571  ASP D C   
21809 O  O   . ASP D  328 0.4164 0.4127 0.2890 0.0612  -0.0493 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 571  ASP D O   
21810 C  CB  . ASP D  328 0.3910 0.4074 0.2829 0.0466  -0.0348 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 571  ASP D CB  
21811 C  CG  . ASP D  328 0.3922 0.3954 0.2862 0.0368  -0.0331 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 571  ASP D CG  
21812 O  OD1 . ASP D  328 0.3950 0.3957 0.2897 0.0400  -0.0356 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 571  ASP D OD1 
21813 O  OD2 . ASP D  328 0.3908 0.3871 0.2861 0.0261  -0.0293 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 571  ASP D OD2 
21814 N  N   . ASN D  329 0.4092 0.4189 0.2909 0.0682  -0.0486 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 572  ASN D N   
21815 C  CA  . ASN D  329 0.4232 0.4178 0.2972 0.0718  -0.0560 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 572  ASN D CA  
21816 C  C   . ASN D  329 0.4248 0.4094 0.3036 0.0643  -0.0561 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 572  ASN D C   
21817 O  O   . ASN D  329 0.4360 0.4093 0.3109 0.0668  -0.0620 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 572  ASN D O   
21818 C  CB  . ASN D  329 0.4279 0.4325 0.2975 0.0874  -0.0613 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 572  ASN D CB  
21819 C  CG  . ASN D  329 0.4262 0.4442 0.2925 0.0960  -0.0609 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 572  ASN D CG  
21820 O  OD1 . ASN D  329 0.4323 0.4427 0.2926 0.0955  -0.0631 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 572  ASN D OD1 
21821 N  ND2 . ASN D  329 0.4188 0.4570 0.2889 0.1041  -0.0579 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 572  ASN D ND2 
21822 N  N   . ALA D  330 0.4141 0.4030 0.3022 0.0549  -0.0495 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 573  ALA D N   
21823 C  CA  . ALA D  330 0.4144 0.3964 0.3094 0.0474  -0.0489 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 573  ALA D CA  
21824 C  C   . ALA D  330 0.4255 0.3864 0.3165 0.0372  -0.0500 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 573  ALA D C   
21825 O  O   . ALA D  330 0.4289 0.3813 0.3139 0.0318  -0.0481 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 573  ALA D O   
21826 C  CB  . ALA D  330 0.4013 0.3928 0.3069 0.0404  -0.0415 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 573  ALA D CB  
21827 N  N   . GLU D  331 0.4325 0.3849 0.3267 0.0348  -0.0533 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 574  GLU D N   
21828 C  CA  . GLU D  331 0.4441 0.3763 0.3356 0.0239  -0.0532 -0.0452 ? ? ? ? ? ? 574  GLU D CA  
21829 C  C   . GLU D  331 0.4357 0.3689 0.3359 0.0107  -0.0449 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 574  GLU D C   
21830 O  O   . GLU D  331 0.4426 0.3620 0.3389 0.0005  -0.0417 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 574  GLU D O   
21831 C  CB  . GLU D  331 0.4552 0.3784 0.3490 0.0251  -0.0594 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 574  GLU D CB  
21832 C  CG  . GLU D  331 0.4512 0.3750 0.3579 0.0150  -0.0557 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 574  GLU D CG  
21833 C  CD  . GLU D  331 0.4677 0.3729 0.3742 0.0091  -0.0599 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 574  GLU D CD  
21834 O  OE1 . GLU D  331 0.4756 0.3795 0.3820 0.0175  -0.0680 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 574  GLU D OE1 
21835 O  OE2 . GLU D  331 0.4744 0.3655 0.3803 -0.0037 -0.0551 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 574  GLU D OE2 
21836 N  N   . THR D  332 0.4222 0.3715 0.3335 0.0117  -0.0416 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 575  THR D N   
21837 C  CA  . THR D  332 0.4127 0.3662 0.3332 0.0013  -0.0337 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 575  THR D CA  
21838 C  C   . THR D  332 0.3987 0.3698 0.3231 0.0070  -0.0304 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 575  THR D C   
21839 O  O   . THR D  332 0.3945 0.3776 0.3217 0.0171  -0.0334 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 575  THR D O   
21840 C  CB  . THR D  332 0.4119 0.3668 0.3447 -0.0033 -0.0334 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 575  THR D CB  
21841 O  OG1 . THR D  332 0.4262 0.3647 0.3565 -0.0088 -0.0366 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 575  THR D OG1 
21842 C  CG2 . THR D  332 0.4036 0.3623 0.3455 -0.0137 -0.0253 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 575  THR D CG2 
21843 N  N   . ALA D  333 0.3927 0.3653 0.3170 0.0010  -0.0244 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 576  ALA D N   
21844 C  CA  . ALA D  333 0.3809 0.3687 0.3099 0.0052  -0.0210 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 576  ALA D CA  
21845 C  C   . ALA D  333 0.3726 0.3687 0.3144 0.0026  -0.0174 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 576  ALA D C   
21846 O  O   . ALA D  333 0.3752 0.3651 0.3224 -0.0046 -0.0163 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 576  ALA D O   
21847 C  CB  . ALA D  333 0.3786 0.3646 0.3040 -0.0004 -0.0167 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 576  ALA D CB  
21848 N  N   . ALA D  334 0.3639 0.3740 0.3106 0.0091  -0.0157 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 577  ALA D N   
21849 C  CA  . ALA D  334 0.3579 0.3757 0.3155 0.0092  -0.0136 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 577  ALA D CA  
21850 C  C   . ALA D  334 0.3538 0.3678 0.3185 -0.0027 -0.0069 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 577  ALA D C   
21851 O  O   . ALA D  334 0.3523 0.3671 0.3260 -0.0065 -0.0055 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 577  ALA D O   
21852 C  CB  . ALA D  334 0.3522 0.3839 0.3115 0.0189  -0.0131 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 577  ALA D CB  
21853 N  N   . VAL D  335 0.3524 0.3629 0.3136 -0.0084 -0.0030 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 578  VAL D N   
21854 C  CA  . VAL D  335 0.3497 0.3568 0.3166 -0.0190 0.0031  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 578  VAL D CA  
21855 C  C   . VAL D  335 0.3555 0.3514 0.3137 -0.0271 0.0049  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 578  VAL D C   
21856 O  O   . VAL D  335 0.3577 0.3523 0.3075 -0.0242 0.0028  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 578  VAL D O   
21857 C  CB  . VAL D  335 0.3410 0.3578 0.3161 -0.0179 0.0075  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 578  VAL D CB  
21858 C  CG1 . VAL D  335 0.3395 0.3520 0.3201 -0.0285 0.0135  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 578  VAL D CG1 
21859 C  CG2 . VAL D  335 0.3373 0.3640 0.3202 -0.0097 0.0057  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 578  VAL D CG2 
21860 N  N   . PRO D  336 0.3590 0.3473 0.3189 -0.0369 0.0087  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 579  PRO D N   
21861 C  CA  . PRO D  336 0.3668 0.3437 0.3165 -0.0440 0.0102  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 579  PRO D CA  
21862 C  C   . PRO D  336 0.3625 0.3419 0.3135 -0.0488 0.0153  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 579  PRO D C   
21863 O  O   . PRO D  336 0.3547 0.3420 0.3161 -0.0494 0.0188  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 579  PRO D O   
21864 C  CB  . PRO D  336 0.3739 0.3421 0.3252 -0.0523 0.0126  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 579  PRO D CB  
21865 C  CG  . PRO D  336 0.3665 0.3444 0.3326 -0.0516 0.0143  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 579  PRO D CG  
21866 C  CD  . PRO D  336 0.3575 0.3475 0.3281 -0.0411 0.0112  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 579  PRO D CD  
21867 N  N   . SER D  337 0.3689 0.3409 0.3091 -0.0521 0.0152  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 580  SER D N   
21868 C  CA  . SER D  337 0.3659 0.3404 0.3070 -0.0562 0.0190  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 580  SER D CA  
21869 C  C   . SER D  337 0.3761 0.3406 0.3033 -0.0603 0.0183  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 580  SER D C   
21870 O  O   . SER D  337 0.3855 0.3411 0.3018 -0.0585 0.0143  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 580  SER D O   
21871 C  CB  . SER D  337 0.3567 0.3430 0.3038 -0.0494 0.0175  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 580  SER D CB  
21872 O  OG  . SER D  337 0.3594 0.3464 0.2985 -0.0431 0.0124  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 580  SER D OG  
21873 N  N   . TYR D  338 0.3757 0.3410 0.3027 -0.0651 0.0216  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 581  TYR D N   
21874 C  CA  . TYR D  338 0.3852 0.3431 0.2989 -0.0671 0.0198  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CA  
21875 C  C   . TYR D  338 0.3788 0.3462 0.2960 -0.0635 0.0177  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 581  TYR D C   
21876 O  O   . TYR D  338 0.3679 0.3461 0.2982 -0.0614 0.0193  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 581  TYR D O   
21877 C  CB  . TYR D  338 0.3941 0.3432 0.3016 -0.0762 0.0249  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CB  
21878 C  CG  . TYR D  338 0.3878 0.3431 0.3053 -0.0811 0.0306  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CG  
21879 C  CD1 . TYR D  338 0.3902 0.3462 0.3042 -0.0838 0.0313  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CD1 
21880 C  CD2 . TYR D  338 0.3808 0.3410 0.3112 -0.0828 0.0349  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CD2 
21881 C  CE1 . TYR D  338 0.3860 0.3465 0.3088 -0.0879 0.0360  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CE1 
21882 C  CE2 . TYR D  338 0.3764 0.3414 0.3156 -0.0865 0.0398  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CE2 
21883 C  CZ  . TYR D  338 0.3792 0.3439 0.3144 -0.0891 0.0403  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 581  TYR D CZ  
21884 O  OH  . TYR D  338 0.3760 0.3446 0.3200 -0.0924 0.0448  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 581  TYR D OH  
21885 N  N   . SER D  339 0.3864 0.3500 0.2925 -0.0624 0.0139  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 582  SER D N   
21886 C  CA  . SER D  339 0.3816 0.3550 0.2912 -0.0587 0.0110  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 582  SER D CA  
21887 C  C   . SER D  339 0.3900 0.3591 0.2909 -0.0631 0.0102  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 582  SER D C   
21888 O  O   . SER D  339 0.4030 0.3605 0.2887 -0.0646 0.0086  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 582  SER D O   
21889 C  CB  . SER D  339 0.3827 0.3589 0.2878 -0.0499 0.0048  0.0013  ? ? ? ? ? ? 582  SER D CB  
21890 O  OG  . SER D  339 0.3753 0.3572 0.2882 -0.0448 0.0049  0.0018  ? ? ? ? ? ? 582  SER D OG  
21891 N  N   . PHE D  340 0.3842 0.3622 0.2940 -0.0649 0.0111  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 583  PHE D N   
21892 C  CA  . PHE D  340 0.3929 0.3680 0.2941 -0.0677 0.0089  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CA  
21893 C  C   . PHE D  340 0.3863 0.3742 0.2981 -0.0660 0.0064  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 583  PHE D C   
21894 O  O   . PHE D  340 0.3750 0.3733 0.3016 -0.0640 0.0079  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 583  PHE D O   
21895 C  CB  . PHE D  340 0.3991 0.3665 0.2963 -0.0758 0.0140  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CB  
21896 C  CG  . PHE D  340 0.3893 0.3626 0.3020 -0.0795 0.0195  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CG  
21897 C  CD1 . PHE D  340 0.3880 0.3662 0.3075 -0.0828 0.0200  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CD1 
21898 C  CD2 . PHE D  340 0.3825 0.3562 0.3033 -0.0796 0.0236  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CD2 
21899 C  CE1 . PHE D  340 0.3805 0.3629 0.3143 -0.0858 0.0247  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CE1 
21900 C  CE2 . PHE D  340 0.3747 0.3534 0.3096 -0.0822 0.0283  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CE2 
21901 C  CZ  . PHE D  340 0.3741 0.3564 0.3151 -0.0853 0.0289  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 583  PHE D CZ  
21902 N  N   . ILE D  341 0.3943 0.3816 0.2989 -0.0671 0.0025  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 584  ILE D N   
21903 C  CA  . ILE D  341 0.3887 0.3882 0.3058 -0.0677 0.0009  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 584  ILE D CA  
21904 C  C   . ILE D  341 0.3931 0.3899 0.3114 -0.0752 0.0031  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 584  ILE D C   
21905 O  O   . ILE D  341 0.3867 0.3918 0.3198 -0.0779 0.0042  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 584  ILE D O   
21906 C  CB  . ILE D  341 0.3923 0.3979 0.3052 -0.0619 -0.0061 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 584  ILE D CB  
21907 C  CG1 . ILE D  341 0.3886 0.4065 0.3145 -0.0640 -0.0080 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 584  ILE D CG1 
21908 C  CG2 . ILE D  341 0.4077 0.4010 0.2995 -0.0606 -0.0102 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 584  ILE D CG2 
21909 C  CD1 . ILE D  341 0.3749 0.4064 0.3212 -0.0631 -0.0049 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 584  ILE D CD1 
21910 N  N   . ARG D  342 0.4051 0.3900 0.3078 -0.0785 0.0040  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 585  ARG D N   
21911 C  CA  . ARG D  342 0.4106 0.3926 0.3127 -0.0849 0.0064  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 585  ARG D CA  
21912 C  C   . ARG D  342 0.4170 0.3875 0.3091 -0.0887 0.0122  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 585  ARG D C   
21913 O  O   . ARG D  342 0.4209 0.3840 0.3029 -0.0867 0.0128  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 585  ARG D O   
21914 C  CB  . ARG D  342 0.4229 0.4039 0.3135 -0.0847 0.0005  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 585  ARG D CB  
21915 C  CG  . ARG D  342 0.4175 0.4114 0.3196 -0.0819 -0.0052 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 585  ARG D CG  
21916 C  CD  . ARG D  342 0.4308 0.4237 0.3196 -0.0802 -0.0122 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 585  ARG D CD  
21917 N  NE  . ARG D  342 0.4363 0.4304 0.3275 -0.0853 -0.0127 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 585  ARG D NE  
21918 C  CZ  . ARG D  342 0.4521 0.4403 0.3263 -0.0855 -0.0166 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 585  ARG D CZ  
21919 N  NH1 . ARG D  342 0.4638 0.4436 0.3177 -0.0809 -0.0198 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 585  ARG D NH1 
21920 N  NH2 . ARG D  342 0.4575 0.4473 0.3343 -0.0898 -0.0175 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 585  ARG D NH2 
21921 N  N   . ALA D  343 0.4188 0.3879 0.3143 -0.0942 0.0167  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 586  ALA D N   
21922 C  CA  . ALA D  343 0.4255 0.3855 0.3128 -0.0984 0.0231  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 586  ALA D CA  
21923 C  C   . ALA D  343 0.4354 0.3935 0.3174 -0.1026 0.0241  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 586  ALA D C   
21924 O  O   . ALA D  343 0.4346 0.3987 0.3228 -0.1025 0.0199  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 586  ALA D O   
21925 C  CB  . ALA D  343 0.4135 0.3765 0.3162 -0.0996 0.0290  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 586  ALA D CB  
21926 N  N   . HIS D  344 0.4454 0.3957 0.3165 -0.1064 0.0297  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 587  HIS D N   
21927 C  CA  . HIS D  344 0.4577 0.4055 0.3201 -0.1097 0.0306  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 587  HIS D CA  
21928 C  C   . HIS D  344 0.4502 0.4060 0.3301 -0.1111 0.0296  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 587  HIS D C   
21929 O  O   . HIS D  344 0.4592 0.4157 0.3343 -0.1119 0.0259  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 587  HIS D O   
21930 C  CB  . HIS D  344 0.4666 0.4073 0.3196 -0.1138 0.0388  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 587  HIS D CB  
21931 C  CG  . HIS D  344 0.4553 0.4001 0.3256 -0.1162 0.0455  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 587  HIS D CG  
21932 N  ND1 . HIS D  344 0.4484 0.3924 0.3239 -0.1164 0.0499  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 587  HIS D ND1 
21933 C  CD2 . HIS D  344 0.4511 0.4006 0.3343 -0.1181 0.0483  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 587  HIS D CD2 
21934 C  CE1 . HIS D  344 0.4402 0.3889 0.3310 -0.1181 0.0550  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 587  HIS D CE1 
21935 N  NE2 . HIS D  344 0.4418 0.3934 0.3373 -0.1190 0.0542  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 587  HIS D NE2 
21936 N  N   . ASP D  345 0.4353 0.3965 0.3348 -0.1111 0.0324  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 588  ASP D N   
21937 C  CA  . ASP D  345 0.4284 0.3956 0.3459 -0.1124 0.0319  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 588  ASP D CA  
21938 C  C   . ASP D  345 0.4169 0.3923 0.3489 -0.1095 0.0269  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 588  ASP D C   
21939 O  O   . ASP D  345 0.4187 0.3986 0.3552 -0.1099 0.0217  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 588  ASP D O   
21940 C  CB  . ASP D  345 0.4228 0.3895 0.3518 -0.1144 0.0392  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 588  ASP D CB  
21941 C  CG  . ASP D  345 0.4118 0.3796 0.3471 -0.1120 0.0425  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 588  ASP D CG  
21942 O  OD1 . ASP D  345 0.4081 0.3770 0.3396 -0.1088 0.0391  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 588  ASP D OD1 
21943 O  OD2 . ASP D  345 0.4072 0.3754 0.3516 -0.1128 0.0480  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 588  ASP D OD2 
21944 N  N   . SER D  346 0.4054 0.3837 0.3458 -0.1066 0.0286  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 589  SER D N   
21945 C  CA  . SER D  346 0.3954 0.3823 0.3496 -0.1038 0.0250  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 589  SER D CA  
21946 C  C   . SER D  346 0.3998 0.3907 0.3469 -0.1016 0.0176  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 589  SER D C   
21947 O  O   . SER D  346 0.4054 0.3926 0.3370 -0.0988 0.0152  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 589  SER D O   
21948 C  CB  . SER D  346 0.3851 0.3741 0.3444 -0.0998 0.0273  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 589  SER D CB  
21949 O  OG  . SER D  346 0.3789 0.3760 0.3441 -0.0959 0.0230  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 589  SER D OG  
21950 N  N   . GLU D  347 0.3982 0.3964 0.3572 -0.1028 0.0140  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 590  GLU D N   
21951 C  CA  . GLU D  347 0.4017 0.4062 0.3572 -0.1006 0.0067  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 590  GLU D CA  
21952 C  C   . GLU D  347 0.4168 0.4155 0.3535 -0.1012 0.0026  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 590  GLU D C   
21953 O  O   . GLU D  347 0.4221 0.4244 0.3513 -0.0981 -0.0039 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 590  GLU D O   
21954 C  CB  . GLU D  347 0.3956 0.4044 0.3485 -0.0945 0.0048  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 590  GLU D CB  
21955 C  CG  . GLU D  347 0.3822 0.4001 0.3534 -0.0925 0.0071  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 590  GLU D CG  
21956 C  CD  . GLU D  347 0.3785 0.4064 0.3691 -0.0956 0.0058  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 590  GLU D CD  
21957 O  OE1 . GLU D  347 0.3721 0.4008 0.3771 -0.0977 0.0106  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 590  GLU D OE1 
21958 O  OE2 . GLU D  347 0.3825 0.4173 0.3748 -0.0959 0.0001  -0.0238 ? ? ? ? ? ? 590  GLU D OE2 
21959 N  N   . VAL D  348 0.4247 0.4149 0.3532 -0.1048 0.0065  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 591  VAL D N   
21960 C  CA  . VAL D  348 0.4402 0.4266 0.3542 -0.1061 0.0026  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 591  VAL D CA  
21961 C  C   . VAL D  348 0.4425 0.4300 0.3679 -0.1110 0.0034  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 591  VAL D C   
21962 O  O   . VAL D  348 0.4445 0.4385 0.3784 -0.1121 -0.0023 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 591  VAL D O   
21963 C  CB  . VAL D  348 0.4530 0.4279 0.3431 -0.1058 0.0057  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 591  VAL D CB  
21964 C  CG1 . VAL D  348 0.4693 0.4414 0.3451 -0.1065 0.0017  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 591  VAL D CG1 
21965 C  CG2 . VAL D  348 0.4543 0.4263 0.3321 -0.1011 0.0036  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 591  VAL D CG2 
21966 N  N   . GLN D  349 0.4424 0.4239 0.3692 -0.1138 0.0105  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 592  GLN D N   
21967 C  CA  . GLN D  349 0.4472 0.4278 0.3821 -0.1177 0.0114  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 592  GLN D CA  
21968 C  C   . GLN D  349 0.4377 0.4253 0.3974 -0.1198 0.0095  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 592  GLN D C   
21969 O  O   . GLN D  349 0.4436 0.4313 0.4113 -0.1230 0.0073  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 592  GLN D O   
21970 C  CB  . GLN D  349 0.4489 0.4226 0.3806 -0.1194 0.0196  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 592  GLN D CB  
21971 C  CG  . GLN D  349 0.4347 0.4097 0.3835 -0.1193 0.0250  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 592  GLN D CG  
21972 C  CD  . GLN D  349 0.4361 0.4055 0.3801 -0.1200 0.0330  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 592  GLN D CD  
21973 O  OE1 . GLN D  349 0.4442 0.4091 0.3705 -0.1199 0.0356  -0.0712 ? ? ? ? ? ? 592  GLN D OE1 
21974 N  NE2 . GLN D  349 0.4289 0.3987 0.3892 -0.1206 0.0371  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 592  GLN D NE2 
21975 N  N   . ASP D  350 0.4246 0.4177 0.3960 -0.1178 0.0102  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 593  ASP D N   
21976 C  CA  . ASP D  350 0.4170 0.4178 0.4108 -0.1196 0.0081  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 593  ASP D CA  
21977 C  C   . ASP D  350 0.4222 0.4306 0.4171 -0.1201 0.0000  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 593  ASP D C   
21978 O  O   . ASP D  350 0.4237 0.4360 0.4341 -0.1239 -0.0027 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 593  ASP D O   
21979 C  CB  . ASP D  350 0.4035 0.4097 0.4058 -0.1162 0.0106  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 593  ASP D CB  
21980 C  CG  . ASP D  350 0.3986 0.3985 0.3967 -0.1143 0.0174  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 593  ASP D CG  
21981 O  OD1 . ASP D  350 0.3955 0.3930 0.4062 -0.1161 0.0216  -0.0477 ? ? ? ? ? ? 593  ASP D OD1 
21982 O  OD2 . ASP D  350 0.3990 0.3959 0.3816 -0.1111 0.0184  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 593  ASP D OD2 
21983 N  N   . LEU D  351 0.4251 0.4359 0.4051 -0.1160 -0.0041 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 594  LEU D N   
21984 C  CA  . LEU D  351 0.4293 0.4491 0.4127 -0.1159 -0.0123 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 594  LEU D CA  
21985 C  C   . LEU D  351 0.4428 0.4590 0.4225 -0.1195 -0.0159 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 594  LEU D C   
21986 O  O   . LEU D  351 0.4454 0.4690 0.4384 -0.1224 -0.0215 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 594  LEU D O   
21987 C  CB  . LEU D  351 0.4322 0.4545 0.3989 -0.1099 -0.0170 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 594  LEU D CB  
21988 C  CG  . LEU D  351 0.4206 0.4448 0.3878 -0.1054 -0.0135 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 594  LEU D CG  
21989 C  CD1 . LEU D  351 0.4251 0.4521 0.3775 -0.0990 -0.0196 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 594  LEU D CD1 
21990 C  CD2 . LEU D  351 0.4073 0.4413 0.3988 -0.1067 -0.0111 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 594  LEU D CD2 
21991 N  N   . ILE D  352 0.4522 0.4576 0.4142 -0.1195 -0.0125 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 595  ILE D N   
21992 C  CA  . ILE D  352 0.4672 0.4690 0.4218 -0.1218 -0.0159 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 595  ILE D CA  
21993 C  C   . ILE D  352 0.4648 0.4668 0.4418 -0.1273 -0.0144 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 595  ILE D C   
21994 O  O   . ILE D  352 0.4723 0.4777 0.4576 -0.1302 -0.0204 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 595  ILE D O   
21995 C  CB  . ILE D  352 0.4787 0.4697 0.4089 -0.1203 -0.0117 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 595  ILE D CB  
21996 C  CG1 . ILE D  352 0.4872 0.4765 0.3933 -0.1154 -0.0152 -0.0887 ? ? ? ? ? ? 595  ILE D CG1 
21997 C  CG2 . ILE D  352 0.4933 0.4806 0.4189 -0.1228 -0.0134 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 595  ILE D CG2 
21998 C  CD1 . ILE D  352 0.4978 0.4929 0.3974 -0.1130 -0.0256 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 595  ILE D CD1 
21999 N  N   . ARG D  353 0.4549 0.4530 0.4428 -0.1285 -0.0067 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 596  ARG D N   
22000 C  CA  . ARG D  353 0.4529 0.4500 0.4626 -0.1331 -0.0052 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 596  ARG D CA  
22001 C  C   . ARG D  353 0.4496 0.4563 0.4798 -0.1362 -0.0109 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 596  ARG D C   
22002 O  O   . ARG D  353 0.4573 0.4635 0.4986 -0.1405 -0.0145 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 596  ARG D O   
22003 C  CB  . ARG D  353 0.4420 0.4350 0.4608 -0.1328 0.0030  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 596  ARG D CB  
22004 C  CG  . ARG D  353 0.4401 0.4322 0.4818 -0.1368 0.0039  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 596  ARG D CG  
22005 C  CD  . ARG D  353 0.4323 0.4186 0.4815 -0.1357 0.0119  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 596  ARG D CD  
22006 N  NE  . ARG D  353 0.4308 0.4167 0.5037 -0.1395 0.0121  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 596  ARG D NE  
22007 C  CZ  . ARG D  353 0.4399 0.4184 0.5231 -0.1432 0.0118  -0.0907 ? ? ? ? ? ? 596  ARG D CZ  
22008 N  NH1 . ARG D  353 0.4506 0.4220 0.5231 -0.1431 0.0118  -0.1014 ? ? ? ? ? ? 596  ARG D NH1 
22009 N  NH2 . ARG D  353 0.4393 0.4171 0.5442 -0.1470 0.0117  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 596  ARG D NH2 
22010 N  N   . ASP D  354 0.4390 0.4548 0.4750 -0.1342 -0.0116 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 597  ASP D N   
22011 C  CA  . ASP D  354 0.4364 0.4637 0.4918 -0.1371 -0.0169 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 597  ASP D CA  
22012 C  C   . ASP D  354 0.4489 0.4808 0.5020 -0.1389 -0.0262 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 597  ASP D C   
22013 O  O   . ASP D  354 0.4517 0.4882 0.5247 -0.1444 -0.0298 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 597  ASP D O   
22014 C  CB  . ASP D  354 0.4257 0.4639 0.4820 -0.1329 -0.0174 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 597  ASP D CB  
22015 C  CG  . ASP D  354 0.4133 0.4495 0.4742 -0.1307 -0.0092 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 597  ASP D CG  
22016 O  OD1 . ASP D  354 0.4118 0.4405 0.4815 -0.1334 -0.0036 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 597  ASP D OD1 
22017 O  OD2 . ASP D  354 0.4057 0.4481 0.4612 -0.1257 -0.0088 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 597  ASP D OD2 
22018 N  N   . ILE D  355 0.4572 0.4880 0.4867 -0.1343 -0.0305 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 598  ILE D N   
22019 C  CA  . ILE D  355 0.4700 0.5061 0.4952 -0.1347 -0.0403 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 598  ILE D CA  
22020 C  C   . ILE D  355 0.4818 0.5112 0.5122 -0.1396 -0.0419 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 598  ILE D C   
22021 O  O   . ILE D  355 0.4880 0.5236 0.5332 -0.1437 -0.0489 -0.1281 ? ? ? ? ? ? 598  ILE D O   
22022 C  CB  . ILE D  355 0.4789 0.5132 0.4753 -0.1280 -0.0442 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 598  ILE D CB  
22023 C  CG1 . ILE D  355 0.4689 0.5117 0.4642 -0.1232 -0.0452 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 598  ILE D CG1 
22024 C  CG2 . ILE D  355 0.4949 0.5328 0.4844 -0.1278 -0.0543 -0.1197 ? ? ? ? ? ? 598  ILE D CG2 
22025 C  CD1 . ILE D  355 0.4772 0.5155 0.4439 -0.1162 -0.0477 -0.0957 ? ? ? ? ? ? 598  ILE D CD1 
22026 N  N   . ILE D  356 0.4851 0.5021 0.5042 -0.1392 -0.0352 -0.1217 ? ? ? ? ? ? 599  ILE D N   
22027 C  CA  . ILE D  356 0.4969 0.5059 0.5186 -0.1427 -0.0356 -0.1334 ? ? ? ? ? ? 599  ILE D CA  
22028 C  C   . ILE D  356 0.4929 0.5037 0.5451 -0.1493 -0.0359 -0.1350 ? ? ? ? ? ? 599  ILE D C   
22029 O  O   . ILE D  356 0.5031 0.5164 0.5656 -0.1533 -0.0431 -0.1454 ? ? ? ? ? ? 599  ILE D O   
22030 C  CB  . ILE D  356 0.4983 0.4953 0.5062 -0.1408 -0.0267 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 599  ILE D CB  
22031 C  CG1 . ILE D  356 0.5093 0.5034 0.4860 -0.1357 -0.0276 -0.1352 ? ? ? ? ? ? 599  ILE D CG1 
22032 C  CG2 . ILE D  356 0.5058 0.4949 0.5252 -0.1448 -0.0250 -0.1429 ? ? ? ? ? ? 599  ILE D CG2 
22033 C  CD1 . ILE D  356 0.5105 0.4950 0.4721 -0.1337 -0.0183 -0.1337 ? ? ? ? ? ? 599  ILE D CD1 
22034 N  N   . LYS D  357 0.4792 0.4885 0.5450 -0.1504 -0.0283 -0.1245 ? ? ? ? ? ? 600  LYS D N   
22035 C  CA  . LYS D  357 0.4755 0.4842 0.5692 -0.1565 -0.0265 -0.1230 ? ? ? ? ? ? 600  LYS D CA  
22036 C  C   . LYS D  357 0.4762 0.4971 0.5888 -0.1610 -0.0338 -0.1247 ? ? ? ? ? ? 600  LYS D C   
22037 O  O   . LYS D  357 0.4818 0.5012 0.6153 -0.1675 -0.0360 -0.1300 ? ? ? ? ? ? 600  LYS D O   
22038 C  CB  . LYS D  357 0.4607 0.4687 0.5620 -0.1552 -0.0180 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 600  LYS D CB  
22039 C  CG  . LYS D  357 0.4620 0.4579 0.5736 -0.1574 -0.0117 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 600  LYS D CG  
22040 C  CD  . LYS D  357 0.4498 0.4453 0.5754 -0.1572 -0.0045 -0.0966 ? ? ? ? ? ? 600  LYS D CD  
22041 C  CE  . LYS D  357 0.4559 0.4456 0.6065 -0.1639 -0.0042 -0.0987 ? ? ? ? ? ? 600  LYS D CE  
22042 N  NZ  . LYS D  357 0.4465 0.4407 0.6149 -0.1655 0.0002  -0.0854 ? ? ? ? ? ? 600  LYS D NZ  
22043 N  N   . ALA D  358 0.4712 0.5042 0.5773 -0.1576 -0.0378 -0.1202 ? ? ? ? ? ? 601  ALA D N   
22044 C  CA  . ALA D  358 0.4701 0.5172 0.5962 -0.1617 -0.0440 -0.1207 ? ? ? ? ? ? 601  ALA D CA  
22045 C  C   . ALA D  358 0.4851 0.5357 0.6071 -0.1628 -0.0548 -0.1352 ? ? ? ? ? ? 601  ALA D C   
22046 O  O   . ALA D  358 0.4898 0.5466 0.6334 -0.1691 -0.0600 -0.1412 ? ? ? ? ? ? 601  ALA D O   
22047 C  CB  . ALA D  358 0.4580 0.5181 0.5817 -0.1571 -0.0436 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 601  ALA D CB  
22048 N  N   . GLU D  359 0.4941 0.5403 0.5884 -0.1569 -0.0580 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 602  GLU D N   
22049 C  CA  . GLU D  359 0.5084 0.5608 0.5960 -0.1561 -0.0694 -0.1533 ? ? ? ? ? ? 602  GLU D CA  
22050 C  C   . GLU D  359 0.5258 0.5669 0.5965 -0.1552 -0.0721 -0.1666 ? ? ? ? ? ? 602  GLU D C   
22051 O  O   . GLU D  359 0.5395 0.5853 0.6012 -0.1535 -0.0819 -0.1773 ? ? ? ? ? ? 602  GLU D O   
22052 C  CB  . GLU D  359 0.5070 0.5690 0.5765 -0.1488 -0.0742 -0.1488 ? ? ? ? ? ? 602  GLU D CB  
22053 C  CG  . GLU D  359 0.4929 0.5695 0.5799 -0.1490 -0.0741 -0.1389 ? ? ? ? ? ? 602  GLU D CG  
22054 C  CD  . GLU D  359 0.4969 0.5854 0.5708 -0.1424 -0.0831 -0.1397 ? ? ? ? ? ? 602  GLU D CD  
22055 O  OE1 . GLU D  359 0.4856 0.5836 0.5617 -0.1386 -0.0817 -0.1296 ? ? ? ? ? ? 602  GLU D OE1 
22056 O  OE2 . GLU D  359 0.5124 0.6007 0.5728 -0.1402 -0.0919 -0.1509 ? ? ? ? ? ? 602  GLU D OE2 
22057 N  N   . ILE D  360 0.5264 0.5535 0.5918 -0.1557 -0.0639 -0.1665 ? ? ? ? ? ? 603  ILE D N   
22058 C  CA  . ILE D  360 0.5428 0.5601 0.5862 -0.1528 -0.0651 -0.1777 ? ? ? ? ? ? 603  ILE D CA  
22059 C  C   . ILE D  360 0.5460 0.5511 0.5994 -0.1566 -0.0594 -0.1827 ? ? ? ? ? ? 603  ILE D C   
22060 O  O   . ILE D  360 0.5609 0.5617 0.6156 -0.1584 -0.0643 -0.1963 ? ? ? ? ? ? 603  ILE D O   
22061 C  CB  . ILE D  360 0.5436 0.5562 0.5552 -0.1454 -0.0603 -0.1719 ? ? ? ? ? ? 603  ILE D CB  
22062 C  CG1 . ILE D  360 0.5510 0.5722 0.5443 -0.1401 -0.0690 -0.1727 ? ? ? ? ? ? 603  ILE D CG1 
22063 C  CG2 . ILE D  360 0.5573 0.5580 0.5514 -0.1438 -0.0568 -0.1807 ? ? ? ? ? ? 603  ILE D CG2 
22064 C  CD1 . ILE D  360 0.5481 0.5660 0.5154 -0.1336 -0.0641 -0.1624 ? ? ? ? ? ? 603  ILE D CD1 
22065 N  N   . ASN D  361 0.5330 0.5323 0.5935 -0.1572 -0.0494 -0.1723 ? ? ? ? ? ? 604  ASN D N   
22066 C  CA  . ASN D  361 0.5367 0.5243 0.6096 -0.1606 -0.0446 -0.1772 ? ? ? ? ? ? 604  ASN D CA  
22067 C  C   . ASN D  361 0.5220 0.5074 0.6172 -0.1640 -0.0373 -0.1655 ? ? ? ? ? ? 604  ASN D C   
22068 O  O   . ASN D  361 0.5114 0.4931 0.6002 -0.1607 -0.0288 -0.1555 ? ? ? ? ? ? 604  ASN D O   
22069 C  CB  . ASN D  361 0.5459 0.5231 0.5961 -0.1560 -0.0396 -0.1833 ? ? ? ? ? ? 604  ASN D CB  
22070 C  CG  . ASN D  361 0.5425 0.5087 0.6044 -0.1574 -0.0313 -0.1819 ? ? ? ? ? ? 604  ASN D CG  
22071 O  OD1 . ASN D  361 0.5399 0.5033 0.6265 -0.1624 -0.0314 -0.1809 ? ? ? ? ? ? 604  ASN D OD1 
22072 N  ND2 . ASN D  361 0.5431 0.5031 0.5878 -0.1530 -0.0239 -0.1813 ? ? ? ? ? ? 604  ASN D ND2 
22073 N  N   . PRO D  362 0.5221 0.5104 0.6439 -0.1706 -0.0409 -0.1663 ? ? ? ? ? ? 605  PRO D N   
22074 C  CA  . PRO D  362 0.5114 0.4979 0.6561 -0.1746 -0.0349 -0.1554 ? ? ? ? ? ? 605  PRO D CA  
22075 C  C   . PRO D  362 0.5085 0.4817 0.6513 -0.1723 -0.0256 -0.1510 ? ? ? ? ? ? 605  PRO D C   
22076 O  O   . PRO D  362 0.4955 0.4694 0.6442 -0.1713 -0.0188 -0.1377 ? ? ? ? ? ? 605  PRO D O   
22077 C  CB  . PRO D  362 0.5212 0.5078 0.6911 -0.1827 -0.0412 -0.1634 ? ? ? ? ? ? 605  PRO D CB  
22078 C  CG  . PRO D  362 0.5268 0.5263 0.6899 -0.1824 -0.0513 -0.1712 ? ? ? ? ? ? 605  PRO D CG  
22079 C  CD  . PRO D  362 0.5311 0.5287 0.6615 -0.1744 -0.0517 -0.1756 ? ? ? ? ? ? 605  PRO D CD  
22080 N  N   . ASN D  363 0.5207 0.4829 0.6546 -0.1708 -0.0253 -0.1623 ? ? ? ? ? ? 606  ASN D N   
22081 C  CA  . ASN D  363 0.5189 0.4692 0.6528 -0.1682 -0.0169 -0.1595 ? ? ? ? ? ? 606  ASN D CA  
22082 C  C   . ASN D  363 0.5141 0.4636 0.6239 -0.1612 -0.0110 -0.1570 ? ? ? ? ? ? 606  ASN D C   
22083 O  O   . ASN D  363 0.5159 0.4561 0.6235 -0.1585 -0.0051 -0.1585 ? ? ? ? ? ? 606  ASN D O   
22084 C  CB  . ASN D  363 0.5349 0.4725 0.6766 -0.1703 -0.0187 -0.1727 ? ? ? ? ? ? 606  ASN D CB  
22085 C  CG  . ASN D  363 0.5440 0.4812 0.7084 -0.1779 -0.0259 -0.1787 ? ? ? ? ? ? 606  ASN D CG  
22086 O  OD1 . ASN D  363 0.5373 0.4768 0.7228 -0.1830 -0.0250 -0.1691 ? ? ? ? ? ? 606  ASN D OD1 
22087 N  ND2 . ASN D  363 0.5604 0.4951 0.7210 -0.1790 -0.0333 -0.1949 ? ? ? ? ? ? 606  ASN D ND2 
22088 N  N   . VAL D  364 0.5086 0.4676 0.6010 -0.1582 -0.0124 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 607  VAL D N   
22089 C  CA  . VAL D  364 0.5058 0.4636 0.5751 -0.1523 -0.0066 -0.1506 ? ? ? ? ? ? 607  VAL D CA  
22090 C  C   . VAL D  364 0.4937 0.4473 0.5689 -0.1502 0.0022  -0.1405 ? ? ? ? ? ? 607  VAL D C   
22091 O  O   . VAL D  364 0.4811 0.4388 0.5673 -0.1507 0.0041  -0.1286 ? ? ? ? ? ? 607  VAL D O   
22092 C  CB  . VAL D  364 0.5003 0.4676 0.5526 -0.1495 -0.0087 -0.1445 ? ? ? ? ? ? 607  VAL D CB  
22093 C  CG1 . VAL D  364 0.4856 0.4610 0.5523 -0.1509 -0.0089 -0.1318 ? ? ? ? ? ? 607  VAL D CG1 
22094 C  CG2 . VAL D  364 0.4985 0.4627 0.5289 -0.1445 -0.0018 -0.1417 ? ? ? ? ? ? 607  VAL D CG2 
22095 N  N   . VAL D  365 0.4982 0.4444 0.5654 -0.1472 0.0076  -0.1453 ? ? ? ? ? ? 608  VAL D N   
22096 C  CA  . VAL D  365 0.4882 0.4306 0.5606 -0.1443 0.0157  -0.1373 ? ? ? ? ? ? 608  VAL D CA  
22097 C  C   . VAL D  365 0.4766 0.4246 0.5336 -0.1402 0.0207  -0.1279 ? ? ? ? ? ? 608  VAL D C   
22098 O  O   . VAL D  365 0.4816 0.4311 0.5182 -0.1382 0.0217  -0.1319 ? ? ? ? ? ? 608  VAL D O   
22099 C  CB  . VAL D  365 0.4984 0.4317 0.5704 -0.1425 0.0192  -0.1475 ? ? ? ? ? ? 608  VAL D CB  
22100 C  CG1 . VAL D  365 0.4886 0.4200 0.5611 -0.1381 0.0276  -0.1404 ? ? ? ? ? ? 608  VAL D CG1 
22101 C  CG2 . VAL D  365 0.5095 0.4346 0.6005 -0.1463 0.0149  -0.1555 ? ? ? ? ? ? 608  VAL D CG2 
22102 N  N   . GLY D  366 0.4627 0.4133 0.5288 -0.1390 0.0239  -0.1156 ? ? ? ? ? ? 609  GLY D N   
22103 C  CA  . GLY D  366 0.4521 0.4072 0.5055 -0.1351 0.0284  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 609  GLY D CA  
22104 C  C   . GLY D  366 0.4555 0.4153 0.4874 -0.1344 0.0258  -0.1084 ? ? ? ? ? ? 609  GLY D C   
22105 O  O   . GLY D  366 0.4563 0.4213 0.4868 -0.1359 0.0198  -0.1073 ? ? ? ? ? ? 609  GLY D O   
22106 N  N   . TYR D  367 0.4583 0.4166 0.4734 -0.1320 0.0304  -0.1106 ? ? ? ? ? ? 610  TYR D N   
22107 C  CA  . TYR D  367 0.4651 0.4259 0.4592 -0.1315 0.0277  -0.1120 ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CA  
22108 C  C   . TYR D  367 0.4806 0.4371 0.4604 -0.1316 0.0292  -0.1233 ? ? ? ? ? ? 610  TYR D C   
22109 O  O   . TYR D  367 0.4858 0.4421 0.4460 -0.1302 0.0322  -0.1230 ? ? ? ? ? ? 610  TYR D O   
22110 C  CB  . TYR D  367 0.4570 0.4202 0.4394 -0.1289 0.0312  -0.1027 ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CB  
22111 C  CG  . TYR D  367 0.4424 0.4105 0.4359 -0.1277 0.0300  -0.0916 ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CG  
22112 C  CD1 . TYR D  367 0.4314 0.3992 0.4356 -0.1259 0.0352  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CD1 
22113 C  CD2 . TYR D  367 0.4404 0.4142 0.4328 -0.1276 0.0236  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CD2 
22114 C  CE1 . TYR D  367 0.4193 0.3920 0.4317 -0.1241 0.0343  -0.0755 ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CE1 
22115 C  CE2 . TYR D  367 0.4278 0.4070 0.4296 -0.1260 0.0230  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CE2 
22116 C  CZ  . TYR D  367 0.4176 0.3960 0.4288 -0.1242 0.0286  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 610  TYR D CZ  
22117 O  OH  . TYR D  367 0.4060 0.3898 0.4256 -0.1218 0.0286  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 610  TYR D OH  
22118 N  N   . SER D  368 0.4893 0.4422 0.4785 -0.1333 0.0273  -0.1331 ? ? ? ? ? ? 611  SER D N   
22119 C  CA  . SER D  368 0.5059 0.4555 0.4811 -0.1328 0.0279  -0.1450 ? ? ? ? ? ? 611  SER D CA  
22120 C  C   . SER D  368 0.5180 0.4696 0.4830 -0.1338 0.0196  -0.1511 ? ? ? ? ? ? 611  SER D C   
22121 O  O   . SER D  368 0.5278 0.4773 0.5001 -0.1355 0.0145  -0.1610 ? ? ? ? ? ? 611  SER D O   
22122 C  CB  . SER D  368 0.5110 0.4552 0.5009 -0.1333 0.0296  -0.1540 ? ? ? ? ? ? 611  SER D CB  
22123 O  OG  . SER D  368 0.5006 0.4436 0.4995 -0.1315 0.0369  -0.1487 ? ? ? ? ? ? 611  SER D OG  
22124 N  N   . PHE D  369 0.5188 0.4740 0.4668 -0.1326 0.0174  -0.1457 ? ? ? ? ? ? 612  PHE D N   
22125 C  CA  . PHE D  369 0.5311 0.4887 0.4695 -0.1327 0.0086  -0.1517 ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CA  
22126 C  C   . PHE D  369 0.5507 0.5046 0.4673 -0.1309 0.0101  -0.1622 ? ? ? ? ? ? 612  PHE D C   
22127 O  O   . PHE D  369 0.5527 0.5036 0.4603 -0.1296 0.0187  -0.1623 ? ? ? ? ? ? 612  PHE D O   
22128 C  CB  . PHE D  369 0.5260 0.4885 0.4544 -0.1311 0.0047  -0.1421 ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CB  
22129 C  CG  . PHE D  369 0.5066 0.4730 0.4524 -0.1318 0.0058  -0.1304 ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CG  
22130 C  CD1 . PHE D  369 0.4993 0.4680 0.4352 -0.1293 0.0068  -0.1200 ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CD1 
22131 C  CD2 . PHE D  369 0.4972 0.4641 0.4686 -0.1345 0.0061  -0.1300 ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CD2 
22132 C  CE1 . PHE D  369 0.4830 0.4555 0.4336 -0.1292 0.0078  -0.1102 ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CE1 
22133 C  CE2 . PHE D  369 0.4810 0.4516 0.4667 -0.1346 0.0077  -0.1190 ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CE2 
22134 C  CZ  . PHE D  369 0.4737 0.4477 0.4489 -0.1318 0.0084  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 612  PHE D CZ  
22135 N  N   . THR D  370 0.5655 0.5207 0.4743 -0.1306 0.0017  -0.1713 ? ? ? ? ? ? 613  THR D N   
22136 C  CA  . THR D  370 0.5857 0.5389 0.4680 -0.1277 0.0019  -0.1791 ? ? ? ? ? ? 613  THR D CA  
22137 C  C   . THR D  370 0.5901 0.5458 0.4516 -0.1252 -0.0020 -0.1721 ? ? ? ? ? ? 613  THR D C   
22138 O  O   . THR D  370 0.5818 0.5422 0.4513 -0.1255 -0.0089 -0.1664 ? ? ? ? ? ? 613  THR D O   
22139 C  CB  . THR D  370 0.6023 0.5553 0.4859 -0.1278 -0.0060 -0.1943 ? ? ? ? ? ? 613  THR D CB  
22140 O  OG1 . THR D  370 0.6022 0.5606 0.4918 -0.1287 -0.0173 -0.1945 ? ? ? ? ? ? 613  THR D OG1 
22141 C  CG2 . THR D  370 0.5993 0.5485 0.5060 -0.1304 -0.0039 -0.2018 ? ? ? ? ? ? 613  THR D CG2 
22142 N  N   . MET D  371 0.6047 0.5571 0.4391 -0.1224 0.0026  -0.1725 ? ? ? ? ? ? 614  MET D N   
22143 C  CA  . MET D  371 0.6149 0.5674 0.4250 -0.1191 -0.0014 -0.1672 ? ? ? ? ? ? 614  MET D CA  
22144 C  C   . MET D  371 0.6186 0.5765 0.4326 -0.1180 -0.0148 -0.1709 ? ? ? ? ? ? 614  MET D C   
22145 O  O   . MET D  371 0.6146 0.5751 0.4235 -0.1161 -0.0195 -0.1624 ? ? ? ? ? ? 614  MET D O   
22146 C  CB  . MET D  371 0.6385 0.5866 0.4185 -0.1162 0.0027  -0.1725 ? ? ? ? ? ? 614  MET D CB  
22147 C  CG  . MET D  371 0.6480 0.5926 0.4004 -0.1132 0.0042  -0.1624 ? ? ? ? ? ? 614  MET D CG  
22148 S  SD  . MET D  371 0.6249 0.5680 0.3873 -0.1153 0.0108  -0.1453 ? ? ? ? ? ? 614  MET D SD  
22149 C  CE  . MET D  371 0.6431 0.5779 0.3707 -0.1135 0.0194  -0.1373 ? ? ? ? ? ? 614  MET D CE  
22150 N  N   . GLU D  372 0.6269 0.5868 0.4503 -0.1190 -0.0210 -0.1841 ? ? ? ? ? ? 615  GLU D N   
22151 C  CA  . GLU D  372 0.6336 0.5997 0.4621 -0.1184 -0.0346 -0.1912 ? ? ? ? ? ? 615  GLU D CA  
22152 C  C   . GLU D  372 0.6148 0.5879 0.4665 -0.1208 -0.0398 -0.1836 ? ? ? ? ? ? 615  GLU D C   
22153 O  O   . GLU D  372 0.6170 0.5959 0.4633 -0.1183 -0.0483 -0.1809 ? ? ? ? ? ? 615  GLU D O   
22154 C  CB  . GLU D  372 0.6408 0.6071 0.4850 -0.1210 -0.0388 -0.2064 ? ? ? ? ? ? 615  GLU D CB  
22155 C  CG  . GLU D  372 0.6583 0.6186 0.4859 -0.1190 -0.0332 -0.2164 ? ? ? ? ? ? 615  GLU D CG  
22156 C  CD  . GLU D  372 0.6758 0.6337 0.4670 -0.1136 -0.0309 -0.2137 ? ? ? ? ? ? 615  GLU D CD  
22157 O  OE1 . GLU D  372 0.6876 0.6488 0.4632 -0.1100 -0.0404 -0.2144 ? ? ? ? ? ? 615  GLU D OE1 
22158 O  OE2 . GLU D  372 0.6778 0.6309 0.4569 -0.1131 -0.0193 -0.2103 ? ? ? ? ? ? 615  GLU D OE2 
22159 N  N   . GLU D  373 0.5982 0.5709 0.4765 -0.1254 -0.0350 -0.1815 ? ? ? ? ? ? 616  GLU D N   
22160 C  CA  . GLU D  373 0.5777 0.5560 0.4799 -0.1282 -0.0358 -0.1720 ? ? ? ? ? ? 616  GLU D CA  
22161 C  C   . GLU D  373 0.5702 0.5500 0.4588 -0.1247 -0.0339 -0.1586 ? ? ? ? ? ? 616  GLU D C   
22162 O  O   . GLU D  373 0.5656 0.5530 0.4586 -0.1235 -0.0411 -0.1544 ? ? ? ? ? ? 616  GLU D O   
22163 C  CB  . GLU D  373 0.5638 0.5382 0.4888 -0.1323 -0.0277 -0.1698 ? ? ? ? ? ? 616  GLU D CB  
22164 C  CG  . GLU D  373 0.5718 0.5437 0.5131 -0.1359 -0.0308 -0.1829 ? ? ? ? ? ? 616  GLU D CG  
22165 C  CD  . GLU D  373 0.5614 0.5273 0.5229 -0.1389 -0.0227 -0.1812 ? ? ? ? ? ? 616  GLU D CD  
22166 O  OE1 . GLU D  373 0.5547 0.5165 0.5098 -0.1372 -0.0133 -0.1748 ? ? ? ? ? ? 616  GLU D OE1 
22167 O  OE2 . GLU D  373 0.5610 0.5260 0.5455 -0.1430 -0.0261 -0.1866 ? ? ? ? ? ? 616  GLU D OE2 
22168 N  N   . ILE D  374 0.5702 0.5433 0.4423 -0.1229 -0.0246 -0.1525 ? ? ? ? ? ? 617  ILE D N   
22169 C  CA  . ILE D  374 0.5645 0.5375 0.4243 -0.1198 -0.0230 -0.1403 ? ? ? ? ? ? 617  ILE D CA  
22170 C  C   . ILE D  374 0.5777 0.5538 0.4192 -0.1153 -0.0327 -0.1408 ? ? ? ? ? ? 617  ILE D C   
22171 O  O   . ILE D  374 0.5694 0.5504 0.4139 -0.1132 -0.0368 -0.1329 ? ? ? ? ? ? 617  ILE D O   
22172 C  CB  . ILE D  374 0.5650 0.5299 0.4092 -0.1191 -0.0119 -0.1343 ? ? ? ? ? ? 617  ILE D CB  
22173 C  CG1 . ILE D  374 0.5465 0.5110 0.4132 -0.1225 -0.0039 -0.1304 ? ? ? ? ? ? 617  ILE D CG1 
22174 C  CG2 . ILE D  374 0.5647 0.5278 0.3919 -0.1155 -0.0120 -0.1230 ? ? ? ? ? ? 617  ILE D CG2 
22175 C  CD1 . ILE D  374 0.5499 0.5080 0.4087 -0.1232 0.0066  -0.1316 ? ? ? ? ? ? 617  ILE D CD1 
22176 N  N   . LYS D  375 0.5988 0.5727 0.4214 -0.1131 -0.0369 -0.1504 ? ? ? ? ? ? 618  LYS D N   
22177 C  CA  . LYS D  375 0.6132 0.5887 0.4146 -0.1077 -0.0456 -0.1497 ? ? ? ? ? ? 618  LYS D CA  
22178 C  C   . LYS D  375 0.6074 0.5942 0.4264 -0.1073 -0.0571 -0.1520 ? ? ? ? ? ? 618  LYS D C   
22179 O  O   . LYS D  375 0.6067 0.5977 0.4199 -0.1032 -0.0630 -0.1457 ? ? ? ? ? ? 618  LYS D O   
22180 C  CB  . LYS D  375 0.6384 0.6096 0.4158 -0.1050 -0.0479 -0.1601 ? ? ? ? ? ? 618  LYS D CB  
22181 C  CG  . LYS D  375 0.6468 0.6076 0.4022 -0.1045 -0.0361 -0.1559 ? ? ? ? ? ? 618  LYS D CG  
22182 C  CD  . LYS D  375 0.6757 0.6319 0.3961 -0.0989 -0.0397 -0.1602 ? ? ? ? ? ? 618  LYS D CD  
22183 C  CE  . LYS D  375 0.6866 0.6322 0.3815 -0.0983 -0.0273 -0.1534 ? ? ? ? ? ? 618  LYS D CE  
22184 N  NZ  . LYS D  375 0.7139 0.6566 0.3843 -0.0954 -0.0274 -0.1641 ? ? ? ? ? ? 618  LYS D NZ  
22185 N  N   . LYS D  376 0.6043 0.5960 0.4456 -0.1119 -0.0601 -0.1617 ? ? ? ? ? ? 619  LYS D N   
22186 C  CA  . LYS D  376 0.6004 0.6035 0.4627 -0.1134 -0.0705 -0.1668 ? ? ? ? ? ? 619  LYS D CA  
22187 C  C   . LYS D  376 0.5777 0.5876 0.4615 -0.1151 -0.0686 -0.1551 ? ? ? ? ? ? 619  LYS D C   
22188 O  O   . LYS D  376 0.5750 0.5955 0.4660 -0.1131 -0.0770 -0.1537 ? ? ? ? ? ? 619  LYS D O   
22189 C  CB  . LYS D  376 0.6034 0.6067 0.4844 -0.1189 -0.0717 -0.1795 ? ? ? ? ? ? 619  LYS D CB  
22190 C  CG  . LYS D  376 0.6049 0.6196 0.5070 -0.1214 -0.0835 -0.1883 ? ? ? ? ? ? 619  LYS D CG  
22191 C  CD  . LYS D  376 0.6192 0.6413 0.5038 -0.1151 -0.0955 -0.1916 ? ? ? ? ? ? 619  LYS D CD  
22192 C  CE  . LYS D  376 0.6073 0.6451 0.5178 -0.1168 -0.1041 -0.1898 ? ? ? ? ? ? 619  LYS D CE  
22193 N  NZ  . LYS D  376 0.6169 0.6644 0.5451 -0.1201 -0.1160 -0.2048 ? ? ? ? ? ? 619  LYS D NZ  
22194 N  N   . ALA D  377 0.5626 0.5671 0.4552 -0.1179 -0.0576 -0.1469 ? ? ? ? ? ? 620  ALA D N   
22195 C  CA  . ALA D  377 0.5418 0.5515 0.4511 -0.1186 -0.0542 -0.1347 ? ? ? ? ? ? 620  ALA D CA  
22196 C  C   . ALA D  377 0.5423 0.5534 0.4337 -0.1121 -0.0567 -0.1256 ? ? ? ? ? ? 620  ALA D C   
22197 O  O   . ALA D  377 0.5321 0.5530 0.4355 -0.1106 -0.0609 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 620  ALA D O   
22198 C  CB  . ALA D  377 0.5290 0.5314 0.4466 -0.1217 -0.0423 -0.1288 ? ? ? ? ? ? 620  ALA D CB  
22199 N  N   . PHE D  378 0.5558 0.5568 0.4181 -0.1082 -0.0541 -0.1243 ? ? ? ? ? ? 621  PHE D N   
22200 C  CA  . PHE D  378 0.5593 0.5584 0.4025 -0.1020 -0.0561 -0.1156 ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CA  
22201 C  C   . PHE D  378 0.5683 0.5764 0.4071 -0.0970 -0.0687 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 621  PHE D C   
22202 O  O   . PHE D  378 0.5688 0.5772 0.3969 -0.0914 -0.0717 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 621  PHE D O   
22203 C  CB  . PHE D  378 0.5725 0.5576 0.3861 -0.0997 -0.0493 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CB  
22204 C  CG  . PHE D  378 0.5585 0.5375 0.3749 -0.1011 -0.0389 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CG  
22205 C  CD1 . PHE D  378 0.5512 0.5306 0.3651 -0.0972 -0.0399 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CD1 
22206 C  CD2 . PHE D  378 0.5523 0.5262 0.3758 -0.1060 -0.0288 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CD2 
22207 C  CE1 . PHE D  378 0.5387 0.5130 0.3562 -0.0984 -0.0310 -0.0827 ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CE1 
22208 C  CE2 . PHE D  378 0.5391 0.5088 0.3670 -0.1072 -0.0199 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CE2 
22209 C  CZ  . PHE D  378 0.5325 0.5022 0.3572 -0.1036 -0.0210 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 621  PHE D CZ  
22210 N  N   . GLU D  379 0.5755 0.5913 0.4236 -0.0987 -0.0768 -0.1299 ? ? ? ? ? ? 622  GLU D N   
22211 C  CA  . GLU D  379 0.5853 0.6105 0.4285 -0.0933 -0.0894 -0.1334 ? ? ? ? ? ? 622  GLU D CA  
22212 C  C   . GLU D  379 0.5660 0.6051 0.4366 -0.0943 -0.0919 -0.1282 ? ? ? ? ? ? 622  GLU D C   
22213 O  O   . GLU D  379 0.5656 0.6107 0.4317 -0.0883 -0.0975 -0.1230 ? ? ? ? ? ? 622  GLU D O   
22214 C  CB  . GLU D  379 0.5995 0.6294 0.4452 -0.0950 -0.0976 -0.1480 ? ? ? ? ? ? 622  GLU D CB  
22215 C  CG  . GLU D  379 0.6154 0.6330 0.4415 -0.0960 -0.0929 -0.1547 ? ? ? ? ? ? 622  GLU D CG  
22216 C  CD  . GLU D  379 0.6333 0.6562 0.4572 -0.0953 -0.1037 -0.1697 ? ? ? ? ? ? 622  GLU D CD  
22217 O  OE1 . GLU D  379 0.6291 0.6659 0.4738 -0.0962 -0.1135 -0.1749 ? ? ? ? ? ? 622  GLU D OE1 
22218 O  OE2 . GLU D  379 0.6521 0.6662 0.4540 -0.0938 -0.1023 -0.1768 ? ? ? ? ? ? 622  GLU D OE2 
22219 N  N   . ILE D  380 0.5508 0.5944 0.4497 -0.1018 -0.0870 -0.1294 ? ? ? ? ? ? 623  ILE D N   
22220 C  CA  . ILE D  380 0.5323 0.5891 0.4599 -0.1043 -0.0871 -0.1243 ? ? ? ? ? ? 623  ILE D CA  
22221 C  C   . ILE D  380 0.5199 0.5739 0.4424 -0.1004 -0.0806 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 623  ILE D C   
22222 O  O   . ILE D  380 0.5121 0.5772 0.4430 -0.0968 -0.0844 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 623  ILE D O   
22223 C  CB  . ILE D  380 0.5216 0.5790 0.4761 -0.1133 -0.0811 -0.1271 ? ? ? ? ? ? 623  ILE D CB  
22224 C  CG1 . ILE D  380 0.5347 0.5944 0.4957 -0.1172 -0.0882 -0.1415 ? ? ? ? ? ? 623  ILE D CG1 
22225 C  CG2 . ILE D  380 0.5035 0.5737 0.4866 -0.1161 -0.0796 -0.1205 ? ? ? ? ? ? 623  ILE D CG2 
22226 C  CD1 . ILE D  380 0.5280 0.5852 0.5130 -0.1257 -0.0828 -0.1450 ? ? ? ? ? ? 623  ILE D CD1 
22227 N  N   . TYR D  381 0.5186 0.5585 0.4279 -0.1011 -0.0710 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 624  TYR D N   
22228 C  CA  . TYR D  381 0.5086 0.5439 0.4117 -0.0977 -0.0646 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CA  
22229 C  C   . TYR D  381 0.5183 0.5531 0.4000 -0.0891 -0.0712 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 624  TYR D C   
22230 O  O   . TYR D  381 0.5085 0.5514 0.3982 -0.0853 -0.0730 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 624  TYR D O   
22231 C  CB  . TYR D  381 0.5096 0.5298 0.4007 -0.1002 -0.0543 -0.0918 ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CB  
22232 C  CG  . TYR D  381 0.5003 0.5133 0.3848 -0.0980 -0.0463 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CG  
22233 C  CD1 . TYR D  381 0.4833 0.4969 0.3861 -0.1017 -0.0381 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CD1 
22234 C  CD2 . TYR D  381 0.5108 0.5147 0.3694 -0.0924 -0.0469 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CD2 
22235 C  CE1 . TYR D  381 0.4764 0.4836 0.3728 -0.0995 -0.0317 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CE1 
22236 C  CE2 . TYR D  381 0.5038 0.5005 0.3571 -0.0910 -0.0401 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CE2 
22237 C  CZ  . TYR D  381 0.4867 0.4856 0.3589 -0.0946 -0.0329 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 624  TYR D CZ  
22238 O  OH  . TYR D  381 0.4810 0.4730 0.3475 -0.0929 -0.0270 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 624  TYR D OH  
22239 N  N   . ASN D  382 0.5387 0.5642 0.3932 -0.0856 -0.0750 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 625  ASN D N   
22240 C  CA  . ASN D  382 0.5518 0.5723 0.3812 -0.0770 -0.0805 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 625  ASN D CA  
22241 C  C   . ASN D  382 0.5515 0.5874 0.3901 -0.0715 -0.0919 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 625  ASN D C   
22242 O  O   . ASN D  382 0.5533 0.5892 0.3822 -0.0641 -0.0955 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 625  ASN D O   
22243 C  CB  . ASN D  382 0.5760 0.5836 0.3745 -0.0747 -0.0819 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 625  ASN D CB  
22244 C  CG  . ASN D  382 0.5783 0.5697 0.3622 -0.0779 -0.0701 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 625  ASN D CG  
22245 O  OD1 . ASN D  382 0.5702 0.5553 0.3520 -0.0772 -0.0637 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 625  ASN D OD1 
22246 N  ND2 . ASN D  382 0.5900 0.5755 0.3642 -0.0812 -0.0672 -0.0957 ? ? ? ? ? ? 625  ASN D ND2 
22247 N  N   . LYS D  383 0.5495 0.5989 0.4080 -0.0753 -0.0977 -0.0999 ? ? ? ? ? ? 626  LYS D N   
22248 C  CA  . LYS D  383 0.5458 0.6136 0.4209 -0.0720 -0.1076 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 626  LYS D CA  
22249 C  C   . LYS D  383 0.5240 0.6022 0.4223 -0.0725 -0.1030 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 626  LYS D C   
22250 O  O   . LYS D  383 0.5229 0.6081 0.4191 -0.0651 -0.1080 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 626  LYS D O   
22251 C  CB  . LYS D  383 0.5485 0.6273 0.4418 -0.0777 -0.1134 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 626  LYS D CB  
22252 C  CG  . LYS D  383 0.5557 0.6504 0.4541 -0.0725 -0.1266 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 626  LYS D CG  
22253 C  CD  . LYS D  383 0.5547 0.6621 0.4787 -0.0800 -0.1314 -0.1321 ? ? ? ? ? ? 626  LYS D CD  
22254 C  CE  . LYS D  383 0.5534 0.6836 0.4968 -0.0771 -0.1431 -0.1368 ? ? ? ? ? ? 626  LYS D CE  
22255 N  NZ  . LYS D  383 0.5617 0.7021 0.5206 -0.0822 -0.1517 -0.1510 ? ? ? ? ? ? 626  LYS D NZ  
22256 N  N   . ASP D  384 0.5084 0.5871 0.4274 -0.0805 -0.0938 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 627  ASP D N   
22257 C  CA  . ASP D  384 0.4885 0.5761 0.4292 -0.0818 -0.0879 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 627  ASP D CA  
22258 C  C   . ASP D  384 0.4860 0.5663 0.4103 -0.0743 -0.0849 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 627  ASP D C   
22259 O  O   . ASP D  384 0.4760 0.5677 0.4116 -0.0704 -0.0858 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 627  ASP D O   
22260 C  CB  . ASP D  384 0.4774 0.5594 0.4330 -0.0905 -0.0775 -0.0826 ? ? ? ? ? ? 627  ASP D CB  
22261 C  CG  . ASP D  384 0.4586 0.5524 0.4410 -0.0931 -0.0722 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 627  ASP D CG  
22262 O  OD1 . ASP D  384 0.4550 0.5649 0.4590 -0.0955 -0.0767 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 627  ASP D OD1 
22263 O  OD2 . ASP D  384 0.4484 0.5358 0.4303 -0.0929 -0.0636 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 627  ASP D OD2 
22264 N  N   . LEU D  385 0.4956 0.5572 0.3940 -0.0727 -0.0810 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 628  LEU D N   
22265 C  CA  . LEU D  385 0.4988 0.5504 0.3772 -0.0654 -0.0797 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 628  LEU D CA  
22266 C  C   . LEU D  385 0.5045 0.5647 0.3776 -0.0559 -0.0896 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 628  LEU D C   
22267 O  O   . LEU D  385 0.4977 0.5586 0.3709 -0.0507 -0.0882 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 628  LEU D O   
22268 C  CB  . LEU D  385 0.5151 0.5463 0.3644 -0.0653 -0.0767 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 628  LEU D CB  
22269 C  CG  . LEU D  385 0.5078 0.5283 0.3591 -0.0724 -0.0650 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 628  LEU D CG  
22270 C  CD1 . LEU D  385 0.5238 0.5253 0.3465 -0.0720 -0.0609 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 628  LEU D CD1 
22271 C  CD2 . LEU D  385 0.4891 0.5131 0.3555 -0.0722 -0.0589 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 628  LEU D CD2 
22272 N  N   . LEU D  386 0.5175 0.5845 0.3862 -0.0529 -0.0999 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 629  LEU D N   
22273 C  CA  . LEU D  386 0.5256 0.6000 0.3870 -0.0428 -0.1101 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 629  LEU D CA  
22274 C  C   . LEU D  386 0.5138 0.6129 0.4039 -0.0424 -0.1154 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 629  LEU D C   
22275 O  O   . LEU D  386 0.5195 0.6280 0.4074 -0.0339 -0.1243 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 629  LEU D O   
22276 C  CB  . LEU D  386 0.5498 0.6169 0.3862 -0.0381 -0.1193 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 629  LEU D CB  
22277 C  CG  . LEU D  386 0.5640 0.6073 0.3718 -0.0399 -0.1132 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 629  LEU D CG  
22278 C  CD1 . LEU D  386 0.5859 0.6243 0.3751 -0.0395 -0.1196 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 629  LEU D CD1 
22279 C  CD2 . LEU D  386 0.5709 0.5978 0.3560 -0.0331 -0.1106 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 629  LEU D CD2 
22280 N  N   . ALA D  387 0.4985 0.6080 0.4158 -0.0514 -0.1098 -0.0731 ? ? ? ? ? ? 630  ALA D N   
22281 C  CA  . ALA D  387 0.4860 0.6195 0.4341 -0.0529 -0.1126 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 630  ALA D CA  
22282 C  C   . ALA D  387 0.4708 0.6123 0.4305 -0.0493 -0.1073 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 630  ALA D C   
22283 O  O   . ALA D  387 0.4615 0.5930 0.4199 -0.0518 -0.0975 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 630  ALA D O   
22284 C  CB  . ALA D  387 0.4778 0.6170 0.4498 -0.0647 -0.1080 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 630  ALA D CB  
22285 N  N   . THR D  388 0.4682 0.6291 0.4403 -0.0434 -0.1137 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 631  THR D N   
22286 C  CA  . THR D  388 0.4528 0.6250 0.4404 -0.0408 -0.1080 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 631  THR D CA  
22287 C  C   . THR D  388 0.4367 0.6146 0.4498 -0.0516 -0.0975 -0.0562 ? ? ? ? ? ? 631  THR D C   
22288 O  O   . THR D  388 0.4268 0.5972 0.4398 -0.0527 -0.0879 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 631  THR D O   
22289 C  CB  . THR D  388 0.4518 0.6476 0.4544 -0.0347 -0.1158 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 631  THR D CB  
22290 O  OG1 . THR D  388 0.4652 0.6545 0.4436 -0.0225 -0.1242 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 631  THR D OG1 
22291 C  CG2 . THR D  388 0.4352 0.6458 0.4590 -0.0346 -0.1084 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 631  THR D CG2 
22292 N  N   . GLU D  389 0.4353 0.6263 0.4704 -0.0594 -0.0996 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 632  GLU D N   
22293 C  CA  . GLU D  389 0.4236 0.6172 0.4815 -0.0701 -0.0903 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 632  GLU D CA  
22294 C  C   . GLU D  389 0.4276 0.5995 0.4734 -0.0767 -0.0853 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 632  GLU D C   
22295 O  O   . GLU D  389 0.4378 0.6054 0.4802 -0.0806 -0.0904 -0.0708 ? ? ? ? ? ? 632  GLU D O   
22296 C  CB  . GLU D  389 0.4239 0.6364 0.5083 -0.0768 -0.0951 -0.0681 ? ? ? ? ? ? 632  GLU D CB  
22297 C  CG  . GLU D  389 0.4103 0.6341 0.5246 -0.0852 -0.0859 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 632  GLU D CG  
22298 C  CD  . GLU D  389 0.4035 0.6546 0.5398 -0.0819 -0.0878 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 632  GLU D CD  
22299 O  OE1 . GLU D  389 0.4109 0.6765 0.5519 -0.0789 -0.0986 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 632  GLU D OE1 
22300 O  OE2 . GLU D  389 0.3919 0.6499 0.5399 -0.0819 -0.0785 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 632  GLU D OE2 
22301 N  N   . LYS D  390 0.4202 0.5791 0.4599 -0.0777 -0.0757 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 633  LYS D N   
22302 C  CA  . LYS D  390 0.4250 0.5638 0.4520 -0.0829 -0.0713 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 633  LYS D CA  
22303 C  C   . LYS D  390 0.4167 0.5572 0.4667 -0.0929 -0.0641 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 633  LYS D C   
22304 O  O   . LYS D  390 0.4048 0.5535 0.4723 -0.0945 -0.0577 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 633  LYS D O   
22305 C  CB  . LYS D  390 0.4244 0.5457 0.4287 -0.0783 -0.0656 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 633  LYS D CB  
22306 C  CG  . LYS D  390 0.4343 0.5511 0.4148 -0.0684 -0.0722 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 633  LYS D CG  
22307 C  CD  . LYS D  390 0.4311 0.5348 0.3961 -0.0637 -0.0662 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 633  LYS D CD  
22308 C  CE  . LYS D  390 0.4476 0.5357 0.3823 -0.0581 -0.0713 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 633  LYS D CE  
22309 N  NZ  . LYS D  390 0.4580 0.5565 0.3890 -0.0517 -0.0828 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 633  LYS D NZ  
22310 N  N   . LYS D  391 0.4248 0.5562 0.4731 -0.0992 -0.0653 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 634  LYS D N   
22311 C  CA  . LYS D  391 0.4205 0.5518 0.4904 -0.1089 -0.0601 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 634  LYS D CA  
22312 C  C   . LYS D  391 0.4195 0.5314 0.4795 -0.1118 -0.0515 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 634  LYS D C   
22313 O  O   . LYS D  391 0.4143 0.5242 0.4913 -0.1184 -0.0455 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 634  LYS D O   
22314 C  CB  . LYS D  391 0.4307 0.5685 0.5106 -0.1140 -0.0684 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 634  LYS D CB  
22315 C  CG  . LYS D  391 0.4280 0.5672 0.5336 -0.1243 -0.0645 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 634  LYS D CG  
22316 C  CD  . LYS D  391 0.4398 0.5853 0.5558 -0.1296 -0.0740 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 634  LYS D CD  
22317 C  CE  . LYS D  391 0.4419 0.5783 0.5753 -0.1402 -0.0695 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 634  LYS D CE  
22318 N  NZ  . LYS D  391 0.4386 0.5890 0.6063 -0.1487 -0.0696 -0.0990 ? ? ? ? ? ? 634  LYS D NZ  
22319 N  N   . TYR D  392 0.4247 0.5227 0.4583 -0.1067 -0.0507 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 635  TYR D N   
22320 C  CA  . TYR D  392 0.4233 0.5050 0.4491 -0.1093 -0.0424 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CA  
22321 C  C   . TYR D  392 0.4210 0.4936 0.4263 -0.1028 -0.0386 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 635  TYR D C   
22322 O  O   . TYR D  392 0.4139 0.4788 0.4198 -0.1038 -0.0306 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 635  TYR D O   
22323 C  CB  . TYR D  392 0.4368 0.5072 0.4509 -0.1127 -0.0446 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CB  
22324 C  CG  . TYR D  392 0.4409 0.5170 0.4745 -0.1198 -0.0482 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CG  
22325 C  CD1 . TYR D  392 0.4355 0.5081 0.4877 -0.1265 -0.0419 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CD1 
22326 C  CD2 . TYR D  392 0.4512 0.5358 0.4849 -0.1195 -0.0584 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CD2 
22327 C  CE1 . TYR D  392 0.4405 0.5166 0.5109 -0.1333 -0.0451 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CE1 
22328 C  CE2 . TYR D  392 0.4557 0.5454 0.5082 -0.1264 -0.0621 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CE2 
22329 C  CZ  . TYR D  392 0.4504 0.5354 0.5220 -0.1337 -0.0553 -0.0966 ? ? ? ? ? ? 635  TYR D CZ  
22330 O  OH  . TYR D  392 0.4561 0.5446 0.5482 -0.1412 -0.0590 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 635  TYR D OH  
22331 N  N   . THR D  393 0.4280 0.5012 0.4154 -0.0959 -0.0448 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 636  THR D N   
22332 C  CA  . THR D  393 0.4295 0.4913 0.3950 -0.0902 -0.0420 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 636  THR D CA  
22333 C  C   . THR D  393 0.4187 0.4886 0.3894 -0.0842 -0.0408 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 636  THR D C   
22334 O  O   . THR D  393 0.4111 0.4971 0.4012 -0.0840 -0.0426 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 636  THR D O   
22335 C  CB  . THR D  393 0.4462 0.4999 0.3863 -0.0861 -0.0484 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 636  THR D CB  
22336 O  OG1 . THR D  393 0.4506 0.5166 0.3923 -0.0813 -0.0579 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 636  THR D OG1 
22337 C  CG2 . THR D  393 0.4563 0.5032 0.3921 -0.0916 -0.0487 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 636  THR D CG2 
22338 N  N   . HIS D  394 0.4186 0.4779 0.3731 -0.0796 -0.0375 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 637  HIS D N   
22339 C  CA  . HIS D  394 0.4086 0.4738 0.3675 -0.0739 -0.0355 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 637  HIS D CA  
22340 C  C   . HIS D  394 0.4115 0.4873 0.3678 -0.0662 -0.0432 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 637  HIS D C   
22341 O  O   . HIS D  394 0.4244 0.4963 0.3649 -0.0628 -0.0504 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 637  HIS D O   
22342 C  CB  . HIS D  394 0.4096 0.4600 0.3520 -0.0713 -0.0309 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 637  HIS D CB  
22343 C  CG  . HIS D  394 0.4017 0.4462 0.3518 -0.0767 -0.0222 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 637  HIS D CG  
22344 N  ND1 . HIS D  394 0.4006 0.4337 0.3404 -0.0754 -0.0172 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 637  HIS D ND1 
22345 C  CD2 . HIS D  394 0.3952 0.4436 0.3631 -0.0830 -0.0180 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 637  HIS D CD2 
22346 C  CE1 . HIS D  394 0.3933 0.4245 0.3442 -0.0803 -0.0104 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 637  HIS D CE1 
22347 N  NE2 . HIS D  394 0.3904 0.4299 0.3578 -0.0848 -0.0107 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 637  HIS D NE2 
22348 N  N   . TYR D  395 0.4004 0.4897 0.3719 -0.0630 -0.0416 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 638  TYR D N   
22349 C  CA  . TYR D  395 0.4014 0.5011 0.3708 -0.0542 -0.0475 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CA  
22350 C  C   . TYR D  395 0.4027 0.4912 0.3549 -0.0470 -0.0461 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 638  TYR D C   
22351 O  O   . TYR D  395 0.3978 0.4763 0.3476 -0.0493 -0.0392 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 638  TYR D O   
22352 C  CB  . TYR D  395 0.3891 0.5094 0.3837 -0.0544 -0.0451 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CB  
22353 C  CG  . TYR D  395 0.3896 0.5246 0.4025 -0.0597 -0.0488 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CG  
22354 C  CD1 . TYR D  395 0.3966 0.5428 0.4087 -0.0550 -0.0581 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CD1 
22355 C  CD2 . TYR D  395 0.3839 0.5220 0.4158 -0.0693 -0.0435 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CD2 
22356 C  CE1 . TYR D  395 0.3974 0.5584 0.4280 -0.0602 -0.0622 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CE1 
22357 C  CE2 . TYR D  395 0.3854 0.5368 0.4355 -0.0748 -0.0474 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CE2 
22358 C  CZ  . TYR D  395 0.3918 0.5551 0.4414 -0.0703 -0.0567 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 638  TYR D CZ  
22359 O  OH  . TYR D  395 0.3939 0.5715 0.4621 -0.0755 -0.0614 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 638  TYR D OH  
22360 N  N   . ASN D  396 0.4101 0.5002 0.3509 -0.0381 -0.0531 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 639  ASN D N   
22361 C  CA  . ASN D  396 0.4102 0.4936 0.3399 -0.0302 -0.0523 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 639  ASN D CA  
22362 C  C   . ASN D  396 0.4151 0.4767 0.3275 -0.0323 -0.0480 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 639  ASN D C   
22363 O  O   . ASN D  396 0.4096 0.4673 0.3211 -0.0296 -0.0439 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 639  ASN D O   
22364 C  CB  . ASN D  396 0.3958 0.4937 0.3436 -0.0283 -0.0472 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 639  ASN D CB  
22365 C  CG  . ASN D  396 0.3926 0.5121 0.3548 -0.0237 -0.0515 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 639  ASN D CG  
22366 O  OD1 . ASN D  396 0.3822 0.5174 0.3654 -0.0273 -0.0473 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 639  ASN D OD1 
22367 N  ND2 . ASN D  396 0.4023 0.5231 0.3537 -0.0157 -0.0598 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 639  ASN D ND2 
22368 N  N   . THR D  397 0.4265 0.4746 0.3247 -0.0368 -0.0492 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 640  THR D N   
22369 C  CA  . THR D  397 0.4324 0.4607 0.3148 -0.0395 -0.0446 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 640  THR D CA  
22370 C  C   . THR D  397 0.4382 0.4577 0.3069 -0.0313 -0.0470 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 640  THR D C   
22371 O  O   . THR D  397 0.4327 0.4461 0.3017 -0.0313 -0.0419 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 640  THR D O   
22372 C  CB  . THR D  397 0.4468 0.4627 0.3136 -0.0443 -0.0458 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 640  THR D CB  
22373 O  OG1 . THR D  397 0.4402 0.4628 0.3213 -0.0523 -0.0424 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 640  THR D OG1 
22374 C  CG2 . THR D  397 0.4546 0.4507 0.3045 -0.0469 -0.0408 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 640  THR D CG2 
22375 N  N   . ALA D  398 0.4501 0.4689 0.3071 -0.0238 -0.0553 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 641  ALA D N   
22376 C  CA  . ALA D  398 0.4571 0.4669 0.3013 -0.0150 -0.0584 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 641  ALA D CA  
22377 C  C   . ALA D  398 0.4428 0.4613 0.3003 -0.0111 -0.0547 0.0010  ? ? ? ? ? ? 641  ALA D C   
22378 O  O   . ALA D  398 0.4461 0.4523 0.2946 -0.0084 -0.0532 0.0033  ? ? ? ? ? ? 641  ALA D O   
22379 C  CB  . ALA D  398 0.4704 0.4823 0.3041 -0.0056 -0.0687 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 641  ALA D CB  
22380 N  N   . LEU D  399 0.4284 0.4679 0.3070 -0.0108 -0.0533 0.0010  ? ? ? ? ? ? 642  LEU D N   
22381 C  CA  . LEU D  399 0.4160 0.4651 0.3064 -0.0068 -0.0495 0.0041  ? ? ? ? ? ? 642  LEU D CA  
22382 C  C   . LEU D  399 0.4094 0.4487 0.3011 -0.0125 -0.0415 0.0058  ? ? ? ? ? ? 642  LEU D C   
22383 O  O   . LEU D  399 0.4063 0.4433 0.2971 -0.0080 -0.0398 0.0080  ? ? ? ? ? ? 642  LEU D O   
22384 C  CB  . LEU D  399 0.4031 0.4767 0.3161 -0.0065 -0.0482 0.0045  ? ? ? ? ? ? 642  LEU D CB  
22385 C  CG  . LEU D  399 0.4072 0.4954 0.3226 0.0019  -0.0559 0.0032  ? ? ? ? ? ? 642  LEU D CG  
22386 C  CD1 . LEU D  399 0.4184 0.5038 0.3267 -0.0005 -0.0625 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 642  LEU D CD1 
22387 C  CD2 . LEU D  399 0.3937 0.5067 0.3324 0.0028  -0.0527 0.0049  ? ? ? ? ? ? 642  LEU D CD2 
22388 N  N   . SER D  400 0.4079 0.4421 0.3020 -0.0222 -0.0371 0.0042  ? ? ? ? ? ? 643  SER D N   
22389 C  CA  . SER D  400 0.4018 0.4284 0.2987 -0.0278 -0.0297 0.0051  ? ? ? ? ? ? 643  SER D CA  
22390 C  C   . SER D  400 0.4131 0.4200 0.2913 -0.0267 -0.0304 0.0052  ? ? ? ? ? ? 643  SER D C   
22391 O  O   . SER D  400 0.4095 0.4112 0.2880 -0.0260 -0.0270 0.0065  ? ? ? ? ? ? 643  SER D O   
22392 C  CB  . SER D  400 0.3996 0.4255 0.3029 -0.0378 -0.0256 0.0024  ? ? ? ? ? ? 643  SER D CB  
22393 O  OG  . SER D  400 0.3884 0.4313 0.3116 -0.0398 -0.0237 0.0029  ? ? ? ? ? ? 643  SER D OG  
22394 N  N   . TYR D  401 0.4281 0.4237 0.2897 -0.0264 -0.0350 0.0039  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D N   
22395 C  CA  . TYR D  401 0.4405 0.4161 0.2848 -0.0269 -0.0346 0.0047  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CA  
22396 C  C   . TYR D  401 0.4443 0.4169 0.2830 -0.0175 -0.0390 0.0066  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D C   
22397 O  O   . TYR D  401 0.4477 0.4082 0.2806 -0.0178 -0.0369 0.0074  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D O   
22398 C  CB  . TYR D  401 0.4579 0.4200 0.2841 -0.0299 -0.0371 0.0035  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CB  
22399 C  CG  . TYR D  401 0.4570 0.4146 0.2843 -0.0403 -0.0303 0.0014  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CG  
22400 C  CD1 . TYR D  401 0.4585 0.4040 0.2821 -0.0456 -0.0239 0.0019  ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CD1 
22401 C  CD2 . TYR D  401 0.4546 0.4212 0.2883 -0.0445 -0.0304 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CD2 
22402 C  CE1 . TYR D  401 0.4577 0.4003 0.2830 -0.0544 -0.0173 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CE1 
22403 C  CE2 . TYR D  401 0.4541 0.4167 0.2892 -0.0533 -0.0241 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CE2 
22404 C  CZ  . TYR D  401 0.4556 0.4064 0.2862 -0.0580 -0.0174 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 644  TYR D CZ  
22405 O  OH  . TYR D  401 0.4557 0.4031 0.2877 -0.0661 -0.0108 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 644  TYR D OH  
22406 N  N   . ALA D  402 0.4438 0.4283 0.2854 -0.0089 -0.0452 0.0069  ? ? ? ? ? ? 645  ALA D N   
22407 C  CA  . ALA D  402 0.4470 0.4303 0.2846 0.0012  -0.0495 0.0081  ? ? ? ? ? ? 645  ALA D CA  
22408 C  C   . ALA D  402 0.4346 0.4219 0.2830 0.0013  -0.0442 0.0088  ? ? ? ? ? ? 645  ALA D C   
22409 O  O   . ALA D  402 0.4408 0.4158 0.2811 0.0041  -0.0449 0.0089  ? ? ? ? ? ? 645  ALA D O   
22410 C  CB  . ALA D  402 0.4459 0.4454 0.2885 0.0104  -0.0559 0.0078  ? ? ? ? ? ? 645  ALA D CB  
22411 N  N   . LEU D  403 0.4185 0.4220 0.2846 -0.0019 -0.0389 0.0093  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D N   
22412 C  CA  . LEU D  403 0.4084 0.4151 0.2833 -0.0016 -0.0341 0.0102  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D CA  
22413 C  C   . LEU D  403 0.4116 0.4016 0.2808 -0.0093 -0.0296 0.0091  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D C   
22414 O  O   . LEU D  403 0.4125 0.3958 0.2794 -0.0068 -0.0292 0.0086  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D O   
22415 C  CB  . LEU D  403 0.3929 0.4183 0.2867 -0.0042 -0.0291 0.0116  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D CB  
22416 C  CG  . LEU D  403 0.3886 0.4332 0.2914 0.0023  -0.0320 0.0130  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D CG  
22417 C  CD1 . LEU D  403 0.3742 0.4363 0.2964 -0.0003 -0.0258 0.0156  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D CD1 
22418 C  CD2 . LEU D  403 0.3932 0.4400 0.2898 0.0143  -0.0369 0.0132  ? ? ? ? ? ? 646  LEU D CD2 
22419 N  N   . LEU D  404 0.4134 0.3976 0.2812 -0.0187 -0.0262 0.0081  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D N   
22420 C  CA  . LEU D  404 0.4144 0.3866 0.2803 -0.0265 -0.0206 0.0069  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D CA  
22421 C  C   . LEU D  404 0.4291 0.3830 0.2791 -0.0249 -0.0235 0.0067  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D C   
22422 O  O   . LEU D  404 0.4290 0.3755 0.2797 -0.0271 -0.0206 0.0057  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D O   
22423 C  CB  . LEU D  404 0.4166 0.3854 0.2815 -0.0359 -0.0170 0.0054  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D CB  
22424 C  CG  . LEU D  404 0.4039 0.3852 0.2848 -0.0412 -0.0122 0.0046  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D CG  
22425 C  CD1 . LEU D  404 0.4115 0.3886 0.2862 -0.0471 -0.0122 0.0025  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D CD1 
22426 C  CD2 . LEU D  404 0.3961 0.3761 0.2856 -0.0460 -0.0055 0.0037  ? ? ? ? ? ? 647  LEU D CD2 
22427 N  N   . LEU D  405 0.4428 0.3893 0.2789 -0.0208 -0.0295 0.0074  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D N   
22428 C  CA  . LEU D  405 0.4603 0.3866 0.2795 -0.0198 -0.0323 0.0079  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D CA  
22429 C  C   . LEU D  405 0.4637 0.3884 0.2804 -0.0095 -0.0380 0.0080  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D C   
22430 O  O   . LEU D  405 0.4804 0.3871 0.2827 -0.0076 -0.0416 0.0085  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D O   
22431 C  CB  . LEU D  405 0.4771 0.3928 0.2796 -0.0205 -0.0360 0.0090  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D CB  
22432 C  CG  . LEU D  405 0.4803 0.3919 0.2792 -0.0307 -0.0307 0.0085  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D CG  
22433 C  CD1 . LEU D  405 0.4994 0.3997 0.2794 -0.0296 -0.0352 0.0098  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D CD1 
22434 C  CD2 . LEU D  405 0.4817 0.3826 0.2803 -0.0398 -0.0230 0.0079  ? ? ? ? ? ? 648  LEU D CD2 
22435 N  N   . THR D  406 0.4498 0.3925 0.2798 -0.0028 -0.0390 0.0076  ? ? ? ? ? ? 649  THR D N   
22436 C  CA  . THR D  406 0.4522 0.3944 0.2809 0.0070  -0.0435 0.0067  ? ? ? ? ? ? 649  THR D CA  
22437 C  C   . THR D  406 0.4380 0.3908 0.2806 0.0080  -0.0396 0.0055  ? ? ? ? ? ? 649  THR D C   
22438 O  O   . THR D  406 0.4408 0.3915 0.2820 0.0151  -0.0428 0.0038  ? ? ? ? ? ? 649  THR D O   
22439 C  CB  . THR D  406 0.4555 0.4068 0.2816 0.0185  -0.0507 0.0071  ? ? ? ? ? ? 649  THR D CB  
22440 O  OG1 . THR D  406 0.4395 0.4144 0.2809 0.0202  -0.0485 0.0080  ? ? ? ? ? ? 649  THR D OG1 
22441 C  CG2 . THR D  406 0.4715 0.4110 0.2826 0.0185  -0.0554 0.0081  ? ? ? ? ? ? 649  THR D CG2 
22442 N  N   . ASN D  407 0.4241 0.3878 0.2794 0.0013  -0.0331 0.0061  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D N   
22443 C  CA  . ASN D  407 0.4123 0.3849 0.2795 0.0022  -0.0294 0.0052  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D CA  
22444 C  C   . ASN D  407 0.4179 0.3769 0.2818 0.0001  -0.0290 0.0023  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D C   
22445 O  O   . ASN D  407 0.4272 0.3705 0.2838 -0.0072 -0.0277 0.0014  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D O   
22446 C  CB  . ASN D  407 0.3999 0.3820 0.2794 -0.0057 -0.0226 0.0064  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D CB  
22447 C  CG  . ASN D  407 0.3895 0.3907 0.2796 -0.0017 -0.0219 0.0090  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D CG  
22448 O  OD1 . ASN D  407 0.3902 0.3999 0.2795 0.0073  -0.0260 0.0100  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D OD1 
22449 N  ND2 . ASN D  407 0.3802 0.3889 0.2811 -0.0083 -0.0165 0.0102  ? ? ? ? ? ? 650  ASN D ND2 
22450 N  N   . LYS D  408 0.4130 0.3787 0.2825 0.0068  -0.0301 0.0006  ? ? ? ? ? ? 651  LYS D N   
22451 C  CA  . LYS D  408 0.4173 0.3725 0.2864 0.0049  -0.0302 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 651  LYS D CA  
22452 C  C   . LYS D  408 0.4051 0.3675 0.2869 -0.0021 -0.0234 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 651  LYS D C   
22453 O  O   . LYS D  408 0.3940 0.3698 0.2842 -0.0032 -0.0196 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 651  LYS D O   
22454 C  CB  . LYS D  408 0.4188 0.3786 0.2876 0.0166  -0.0355 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 651  LYS D CB  
22455 C  CG  . LYS D  408 0.4199 0.3746 0.2923 0.0157  -0.0356 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 651  LYS D CG  
22456 C  CD  . LYS D  408 0.4268 0.3816 0.2943 0.0276  -0.0426 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 651  LYS D CD  
22457 C  CE  . LYS D  408 0.4319 0.3786 0.3013 0.0273  -0.0448 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 651  LYS D CE  
22458 N  NZ  . LYS D  408 0.4185 0.3810 0.2999 0.0288  -0.0414 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 651  LYS D NZ  
22459 N  N   . SER D  409 0.4079 0.3616 0.2917 -0.0071 -0.0219 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 652  SER D N   
22460 C  CA  . SER D  409 0.3972 0.3580 0.2938 -0.0125 -0.0162 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 652  SER D CA  
22461 C  C   . SER D  409 0.3911 0.3543 0.2927 -0.0218 -0.0096 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 652  SER D C   
22462 O  O   . SER D  409 0.3808 0.3538 0.2934 -0.0230 -0.0057 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 652  SER D O   
22463 C  CB  . SER D  409 0.3865 0.3637 0.2923 -0.0039 -0.0167 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 652  SER D CB  
22464 O  OG  . SER D  409 0.3924 0.3691 0.2929 0.0059  -0.0230 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 652  SER D OG  
22465 N  N   . SER D  410 0.3987 0.3524 0.2917 -0.0279 -0.0086 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 653  SER D N   
22466 C  CA  . SER D  410 0.3951 0.3491 0.2924 -0.0374 -0.0022 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 653  SER D CA  
22467 C  C   . SER D  410 0.4090 0.3474 0.2933 -0.0448 -0.0012 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 653  SER D C   
22468 O  O   . SER D  410 0.4198 0.3499 0.2916 -0.0416 -0.0059 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 653  SER D O   
22469 C  CB  . SER D  410 0.3848 0.3525 0.2889 -0.0356 -0.0007 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 653  SER D CB  
22470 O  OG  . SER D  410 0.3806 0.3495 0.2909 -0.0440 0.0052  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 653  SER D OG  
22471 N  N   . VAL D  411 0.4102 0.3444 0.2965 -0.0543 0.0049  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 654  VAL D N   
22472 C  CA  . VAL D  411 0.4247 0.3450 0.2970 -0.0608 0.0063  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 654  VAL D CA  
22473 C  C   . VAL D  411 0.4229 0.3484 0.2924 -0.0615 0.0067  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 654  VAL D C   
22474 O  O   . VAL D  411 0.4134 0.3480 0.2928 -0.0651 0.0112  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 654  VAL D O   
22475 C  CB  . VAL D  411 0.4286 0.3428 0.3031 -0.0707 0.0134  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 654  VAL D CB  
22476 C  CG1 . VAL D  411 0.4464 0.3450 0.3042 -0.0761 0.0145  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 654  VAL D CG1 
22477 C  CG2 . VAL D  411 0.4271 0.3402 0.3099 -0.0710 0.0137  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 654  VAL D CG2 
22478 N  N   . PRO D  412 0.4324 0.3527 0.2891 -0.0575 0.0014  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 655  PRO D N   
22479 C  CA  . PRO D  412 0.4331 0.3578 0.2861 -0.0583 0.0008  0.0002  ? ? ? ? ? ? 655  PRO D CA  
22480 C  C   . PRO D  412 0.4406 0.3582 0.2877 -0.0674 0.0064  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 655  PRO D C   
22481 O  O   . PRO D  412 0.4548 0.3579 0.2900 -0.0716 0.0082  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 655  PRO D O   
22482 C  CB  . PRO D  412 0.4468 0.3629 0.2840 -0.0525 -0.0062 0.0027  ? ? ? ? ? ? 655  PRO D CB  
22483 C  CG  . PRO D  412 0.4578 0.3594 0.2871 -0.0521 -0.0072 0.0030  ? ? ? ? ? ? 655  PRO D CG  
22484 C  CD  . PRO D  412 0.4447 0.3538 0.2895 -0.0519 -0.0045 0.0005  ? ? ? ? ? ? 655  PRO D CD  
22485 N  N   . ARG D  413 0.4331 0.3601 0.2876 -0.0705 0.0092  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 656  ARG D N   
22486 C  CA  . ARG D  413 0.4427 0.3630 0.2890 -0.0782 0.0138  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 656  ARG D CA  
22487 C  C   . ARG D  413 0.4497 0.3708 0.2866 -0.0766 0.0096  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 656  ARG D C   
22488 O  O   . ARG D  413 0.4395 0.3727 0.2871 -0.0753 0.0083  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 656  ARG D O   
22489 C  CB  . ARG D  413 0.4321 0.3602 0.2927 -0.0839 0.0208  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 656  ARG D CB  
22490 C  CG  . ARG D  413 0.4425 0.3649 0.2944 -0.0909 0.0255  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 656  ARG D CG  
22491 C  CD  . ARG D  413 0.4351 0.3629 0.2993 -0.0964 0.0327  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 656  ARG D CD  
22492 N  NE  . ARG D  413 0.4224 0.3624 0.3006 -0.0946 0.0316  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 656  ARG D NE  
22493 C  CZ  . ARG D  413 0.4139 0.3604 0.3059 -0.0977 0.0367  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 656  ARG D CZ  
22494 N  NH1 . ARG D  413 0.4162 0.3596 0.3098 -0.1024 0.0432  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 656  ARG D NH1 
22495 N  NH2 . ARG D  413 0.4040 0.3600 0.3087 -0.0960 0.0354  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 656  ARG D NH2 
22496 N  N   . VAL D  414 0.4677 0.3763 0.2852 -0.0766 0.0071  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 657  VAL D N   
22497 C  CA  . VAL D  414 0.4758 0.3856 0.2836 -0.0743 0.0021  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 657  VAL D CA  
22498 C  C   . VAL D  414 0.4804 0.3905 0.2854 -0.0811 0.0068  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 657  VAL D C   
22499 O  O   . VAL D  414 0.4887 0.3900 0.2869 -0.0874 0.0135  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 657  VAL D O   
22500 C  CB  . VAL D  414 0.4961 0.3908 0.2819 -0.0706 -0.0028 0.0014  ? ? ? ? ? ? 657  VAL D CB  
22501 C  CG1 . VAL D  414 0.5083 0.4023 0.2809 -0.0689 -0.0076 0.0008  ? ? ? ? ? ? 657  VAL D CG1 
22502 C  CG2 . VAL D  414 0.4929 0.3885 0.2809 -0.0626 -0.0089 0.0039  ? ? ? ? ? ? 657  VAL D CG2 
22503 N  N   . TYR D  415 0.4761 0.3967 0.2864 -0.0800 0.0034  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 658  TYR D N   
22504 C  CA  . TYR D  415 0.4782 0.4012 0.2894 -0.0859 0.0074  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CA  
22505 C  C   . TYR D  415 0.4984 0.4128 0.2880 -0.0854 0.0041  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 658  TYR D C   
22506 O  O   . TYR D  415 0.5026 0.4197 0.2871 -0.0798 -0.0038 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 658  TYR D O   
22507 C  CB  . TYR D  415 0.4633 0.4020 0.2937 -0.0853 0.0053  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CB  
22508 C  CG  . TYR D  415 0.4691 0.4097 0.2980 -0.0898 0.0065  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CG  
22509 C  CD1 . TYR D  415 0.4747 0.4094 0.2995 -0.0959 0.0141  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CD1 
22510 C  CD2 . TYR D  415 0.4698 0.4187 0.3017 -0.0878 0.0000  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CD2 
22511 C  CE1 . TYR D  415 0.4811 0.4174 0.3039 -0.0994 0.0150  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CE1 
22512 C  CE2 . TYR D  415 0.4764 0.4265 0.3068 -0.0917 0.0004  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CE2 
22513 C  CZ  . TYR D  415 0.4823 0.4257 0.3074 -0.0972 0.0079  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 658  TYR D CZ  
22514 O  OH  . TYR D  415 0.4899 0.4346 0.3128 -0.1003 0.0081  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 658  TYR D OH  
22515 N  N   . TYR D  416 0.5116 0.4165 0.2884 -0.0909 0.0102  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 659  TYR D N   
22516 C  CA  . TYR D  416 0.5343 0.4294 0.2871 -0.0903 0.0077  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CA  
22517 C  C   . TYR D  416 0.5351 0.4395 0.2882 -0.0859 -0.0009 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 659  TYR D C   
22518 O  O   . TYR D  416 0.5492 0.4488 0.2863 -0.0804 -0.0083 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 659  TYR D O   
22519 C  CB  . TYR D  416 0.5452 0.4342 0.2890 -0.0974 0.0166  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CB  
22520 C  CG  . TYR D  416 0.5665 0.4502 0.2886 -0.0967 0.0142  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CG  
22521 C  CD1 . TYR D  416 0.5908 0.4587 0.2863 -0.0956 0.0142  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CD1 
22522 C  CD2 . TYR D  416 0.5642 0.4579 0.2916 -0.0968 0.0114  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CD2 
22523 C  CE1 . TYR D  416 0.6124 0.4752 0.2858 -0.0940 0.0115  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CE1 
22524 C  CE2 . TYR D  416 0.5850 0.4744 0.2915 -0.0953 0.0082  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CE2 
22525 C  CZ  . TYR D  416 0.6089 0.4832 0.2881 -0.0936 0.0083  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 659  TYR D CZ  
22526 O  OH  . TYR D  416 0.6300 0.5009 0.2881 -0.0913 0.0048  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 659  TYR D OH  
22527 N  N   . GLY D  417 0.5207 0.4384 0.2928 -0.0882 -0.0003 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 660  GLY D N   
22528 C  CA  . GLY D  417 0.5214 0.4486 0.2965 -0.0855 -0.0080 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 660  GLY D CA  
22529 C  C   . GLY D  417 0.5146 0.4504 0.2968 -0.0786 -0.0170 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 660  GLY D C   
22530 O  O   . GLY D  417 0.5155 0.4606 0.3016 -0.0763 -0.0239 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 660  GLY D O   
22531 N  N   . ASP D  418 0.5082 0.4418 0.2930 -0.0750 -0.0172 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 661  ASP D N   
22532 C  CA  . ASP D  418 0.5019 0.4451 0.2940 -0.0678 -0.0253 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 661  ASP D CA  
22533 C  C   . ASP D  418 0.5214 0.4539 0.2904 -0.0615 -0.0319 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 661  ASP D C   
22534 O  O   . ASP D  418 0.5225 0.4622 0.2921 -0.0546 -0.0403 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 661  ASP D O   
22535 C  CB  . ASP D  418 0.4848 0.4332 0.2927 -0.0659 -0.0228 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 661  ASP D CB  
22536 C  CG  . ASP D  418 0.4652 0.4274 0.2981 -0.0700 -0.0186 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 661  ASP D CG  
22537 O  OD1 . ASP D  418 0.4623 0.4349 0.3050 -0.0716 -0.0213 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 661  ASP D OD1 
22538 O  OD2 . ASP D  418 0.4541 0.4162 0.2967 -0.0714 -0.0129 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 661  ASP D OD2 
22539 N  N   . MET D  419 0.5382 0.4535 0.2865 -0.0640 -0.0278 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 662  MET D N   
22540 C  CA  . MET D  419 0.5606 0.4619 0.2839 -0.0584 -0.0332 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 662  MET D CA  
22541 C  C   . MET D  419 0.5801 0.4767 0.2848 -0.0592 -0.0354 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 662  MET D C   
22542 O  O   . MET D  419 0.5965 0.4889 0.2847 -0.0524 -0.0437 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 662  MET D O   
22543 C  CB  . MET D  419 0.5688 0.4529 0.2808 -0.0607 -0.0270 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 662  MET D CB  
22544 C  CG  . MET D  419 0.5528 0.4400 0.2801 -0.0585 -0.0263 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 662  MET D CG  
22545 S  SD  . MET D  419 0.5690 0.4333 0.2790 -0.0588 -0.0230 0.0063  ? ? ? ? ? ? 662  MET D SD  
22546 C  CE  . MET D  419 0.5898 0.4447 0.2790 -0.0477 -0.0348 0.0100  ? ? ? ? ? ? 662  MET D CE  
22547 N  N   . PHE D  420 0.5791 0.4767 0.2860 -0.0667 -0.0283 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 663  PHE D N   
22548 C  CA  . PHE D  420 0.5975 0.4919 0.2873 -0.0674 -0.0298 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CA  
22549 C  C   . PHE D  420 0.5844 0.4945 0.2930 -0.0713 -0.0298 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 663  PHE D C   
22550 O  O   . PHE D  420 0.5636 0.4825 0.2953 -0.0754 -0.0251 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 663  PHE D O   
22551 C  CB  . PHE D  420 0.6136 0.4920 0.2847 -0.0730 -0.0203 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CB  
22552 C  CG  . PHE D  420 0.6284 0.4892 0.2814 -0.0706 -0.0193 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CG  
22553 C  CD1 . PHE D  420 0.6530 0.5023 0.2803 -0.0641 -0.0262 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CD1 
22554 C  CD2 . PHE D  420 0.6189 0.4743 0.2807 -0.0747 -0.0120 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CD2 
22555 C  CE1 . PHE D  420 0.6687 0.4997 0.2790 -0.0618 -0.0256 0.0032  ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CE1 
22556 C  CE2 . PHE D  420 0.6342 0.4721 0.2798 -0.0728 -0.0115 0.0029  ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CE2 
22557 C  CZ  . PHE D  420 0.6596 0.4846 0.2792 -0.0665 -0.0183 0.0070  ? ? ? ? ? ? 663  PHE D CZ  
22558 N  N   . THR D  421 0.5979 0.5107 0.2963 -0.0698 -0.0353 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 664  THR D N   
22559 C  CA  . THR D  421 0.5876 0.5148 0.3042 -0.0731 -0.0369 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 664  THR D CA  
22560 C  C   . THR D  421 0.5800 0.5061 0.3054 -0.0813 -0.0259 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 664  THR D C   
22561 O  O   . THR D  421 0.5924 0.5065 0.3012 -0.0841 -0.0186 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 664  THR D O   
22562 C  CB  . THR D  421 0.6064 0.5356 0.3083 -0.0698 -0.0452 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 664  THR D CB  
22563 O  OG1 . THR D  421 0.6301 0.5444 0.3033 -0.0702 -0.0411 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 664  THR D OG1 
22564 C  CG2 . THR D  421 0.6125 0.5456 0.3090 -0.0613 -0.0568 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 664  THR D CG2 
22565 N  N   . ASP D  422 0.5605 0.4990 0.3124 -0.0850 -0.0247 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 665  ASP D N   
22566 C  CA  . ASP D  422 0.5509 0.4898 0.3153 -0.0919 -0.0149 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 665  ASP D CA  
22567 C  C   . ASP D  422 0.5669 0.5015 0.3181 -0.0951 -0.0117 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 665  ASP D C   
22568 O  O   . ASP D  422 0.5665 0.4965 0.3176 -0.0997 -0.0023 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 665  ASP D O   
22569 C  CB  . ASP D  422 0.5289 0.4817 0.3241 -0.0942 -0.0158 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 665  ASP D CB  
22570 C  CG  . ASP D  422 0.5114 0.4687 0.3212 -0.0919 -0.0158 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 665  ASP D CG  
22571 O  OD1 . ASP D  422 0.5052 0.4566 0.3158 -0.0935 -0.0085 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 665  ASP D OD1 
22572 O  OD2 . ASP D  422 0.5043 0.4719 0.3253 -0.0885 -0.0229 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 665  ASP D OD2 
22573 N  N   . ASP D  423 0.5813 0.5183 0.3219 -0.0922 -0.0198 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 666  ASP D N   
22574 C  CA  . ASP D  423 0.6007 0.5329 0.3238 -0.0936 -0.0178 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 666  ASP D CA  
22575 C  C   . ASP D  423 0.6259 0.5465 0.3158 -0.0887 -0.0204 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 666  ASP D C   
22576 O  O   . ASP D  423 0.6274 0.5445 0.3105 -0.0840 -0.0251 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 666  ASP D O   
22577 C  CB  . ASP D  423 0.6012 0.5441 0.3353 -0.0937 -0.0255 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 666  ASP D CB  
22578 C  CG  . ASP D  423 0.6062 0.5558 0.3379 -0.0875 -0.0388 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 666  ASP D CG  
22579 O  OD1 . ASP D  423 0.6050 0.5526 0.3312 -0.0829 -0.0421 -0.0772 ? ? ? ? ? ? 666  ASP D OD1 
22580 O  OD2 . ASP D  423 0.6117 0.5693 0.3482 -0.0871 -0.0464 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 666  ASP D OD2 
22581 N  N   . GLY D  424 0.6471 0.5610 0.3152 -0.0892 -0.0171 -0.0734 ? ? ? ? ? ? 667  GLY D N   
22582 C  CA  . GLY D  424 0.6728 0.5743 0.3082 -0.0845 -0.0187 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 667  GLY D CA  
22583 C  C   . GLY D  424 0.6796 0.5675 0.3013 -0.0876 -0.0074 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 667  GLY D C   
22584 O  O   . GLY D  424 0.6617 0.5503 0.3009 -0.0928 0.0007  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 667  GLY D O   
22585 N  N   . GLN D  425 0.7070 0.5823 0.2970 -0.0844 -0.0071 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 668  GLN D N   
22586 C  CA  . GLN D  425 0.7202 0.5813 0.2929 -0.0881 0.0042  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 668  GLN D CA  
22587 C  C   . GLN D  425 0.7066 0.5622 0.2898 -0.0894 0.0066  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 668  GLN D C   
22588 O  O   . GLN D  425 0.6974 0.5555 0.2885 -0.0845 -0.0024 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 668  GLN D O   
22589 C  CB  . GLN D  425 0.7549 0.6031 0.2901 -0.0830 0.0018  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 668  GLN D CB  
22590 C  CG  . GLN D  425 0.7720 0.6247 0.2932 -0.0819 0.0013  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 668  GLN D CG  
22591 C  CD  . GLN D  425 0.7631 0.6212 0.2968 -0.0897 0.0137  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 668  GLN D CD  
22592 O  OE1 . GLN D  425 0.7504 0.6061 0.2964 -0.0959 0.0240  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 668  GLN D OE1 
22593 N  NE2 . GLN D  425 0.7698 0.6357 0.3015 -0.0890 0.0123  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 668  GLN D NE2 
22594 N  N   . TYR D  426 0.7062 0.5547 0.2894 -0.0957 0.0187  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 669  TYR D N   
22595 C  CA  . TYR D  426 0.6924 0.5363 0.2879 -0.0975 0.0212  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CA  
22596 C  C   . TYR D  426 0.7052 0.5371 0.2845 -0.0911 0.0134  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 669  TYR D C   
22597 O  O   . TYR D  426 0.7324 0.5500 0.2835 -0.0889 0.0135  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 669  TYR D O   
22598 C  CB  . TYR D  426 0.6950 0.5323 0.2900 -0.1055 0.0353  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CB  
22599 C  CG  . TYR D  426 0.6751 0.5125 0.2905 -0.1085 0.0383  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CG  
22600 C  CD1 . TYR D  426 0.6462 0.4980 0.2921 -0.1102 0.0383  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CD1 
22601 C  CD2 . TYR D  426 0.6865 0.5088 0.2903 -0.1093 0.0407  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CD2 
22602 C  CE1 . TYR D  426 0.6290 0.4812 0.2925 -0.1119 0.0403  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CE1 
22603 C  CE2 . TYR D  426 0.6691 0.4917 0.2917 -0.1116 0.0427  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CE2 
22604 C  CZ  . TYR D  426 0.6406 0.4785 0.2923 -0.1127 0.0425  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 669  TYR D CZ  
22605 O  OH  . TYR D  426 0.6256 0.4635 0.2937 -0.1144 0.0442  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 669  TYR D OH  
22606 N  N   . MET D  427 0.6862 0.5238 0.2836 -0.0877 0.0064  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 670  MET D N   
22607 C  CA  . MET D  427 0.6970 0.5245 0.2813 -0.0804 -0.0021 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 670  MET D CA  
22608 C  C   . MET D  427 0.7192 0.5440 0.2806 -0.0720 -0.0128 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 670  MET D C   
22609 O  O   . MET D  427 0.7297 0.5464 0.2795 -0.0649 -0.0208 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 670  MET D O   
22610 C  CB  . MET D  427 0.7099 0.5188 0.2816 -0.0835 0.0050  0.0026  ? ? ? ? ? ? 670  MET D CB  
22611 C  CG  . MET D  427 0.6860 0.4983 0.2826 -0.0873 0.0092  0.0043  ? ? ? ? ? ? 670  MET D CG  
22612 S  SD  . MET D  427 0.7015 0.4917 0.2855 -0.0900 0.0147  0.0149  ? ? ? ? ? ? 670  MET D SD  
22613 C  CE  . MET D  427 0.6942 0.4866 0.2899 -0.1020 0.0303  0.0130  ? ? ? ? ? ? 670  MET D CE  
22614 N  N   . ALA D  428 0.7255 0.5581 0.2819 -0.0722 -0.0141 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 671  ALA D N   
22615 C  CA  . ALA D  428 0.7460 0.5779 0.2821 -0.0639 -0.0251 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 671  ALA D CA  
22616 C  C   . ALA D  428 0.7359 0.5770 0.2831 -0.0556 -0.0390 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 671  ALA D C   
22617 O  O   . ALA D  428 0.7555 0.5878 0.2824 -0.0475 -0.0472 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 671  ALA D O   
22618 C  CB  . ALA D  428 0.7513 0.5925 0.2848 -0.0656 -0.0248 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 671  ALA D CB  
22619 N  N   . HIS D  429 0.7068 0.5656 0.2858 -0.0571 -0.0415 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 672  HIS D N   
22620 C  CA  . HIS D  429 0.6975 0.5681 0.2885 -0.0494 -0.0542 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 672  HIS D CA  
22621 C  C   . HIS D  429 0.6716 0.5493 0.2883 -0.0494 -0.0541 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 672  HIS D C   
22622 O  O   . HIS D  429 0.6495 0.5345 0.2888 -0.0562 -0.0466 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 672  HIS D O   
22623 C  CB  . HIS D  429 0.6925 0.5804 0.2949 -0.0490 -0.0610 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 672  HIS D CB  
22624 C  CG  . HIS D  429 0.7183 0.6004 0.2955 -0.0482 -0.0619 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 672  HIS D CG  
22625 N  ND1 . HIS D  429 0.7455 0.6200 0.2950 -0.0394 -0.0710 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 672  HIS D ND1 
22626 C  CD2 . HIS D  429 0.7226 0.6053 0.2969 -0.0543 -0.0548 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 672  HIS D CD2 
22627 C  CE1 . HIS D  429 0.7657 0.6363 0.2955 -0.0403 -0.0694 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 672  HIS D CE1 
22628 N  NE2 . HIS D  429 0.7521 0.6278 0.2967 -0.0493 -0.0595 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 672  HIS D NE2 
22629 N  N   . LYS D  430 0.6756 0.5512 0.2879 -0.0411 -0.0625 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 673  LYS D N   
22630 C  CA  . LYS D  430 0.6544 0.5355 0.2874 -0.0400 -0.0622 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 673  LYS D CA  
22631 C  C   . LYS D  430 0.6308 0.5356 0.2931 -0.0391 -0.0677 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 673  LYS D C   
22632 O  O   . LYS D  430 0.6367 0.5515 0.2982 -0.0350 -0.0766 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 673  LYS D O   
22633 C  CB  . LYS D  430 0.6698 0.5389 0.2860 -0.0307 -0.0693 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 673  LYS D CB  
22634 C  CG  . LYS D  430 0.6952 0.5396 0.2826 -0.0318 -0.0640 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 673  LYS D CG  
22635 C  CD  . LYS D  430 0.7091 0.5390 0.2826 -0.0234 -0.0698 0.0070  ? ? ? ? ? ? 673  LYS D CD  
22636 C  CE  . LYS D  430 0.7333 0.5376 0.2813 -0.0269 -0.0624 0.0149  ? ? ? ? ? ? 673  LYS D CE  
22637 N  NZ  . LYS D  430 0.7580 0.5457 0.2831 -0.0169 -0.0708 0.0214  ? ? ? ? ? ? 673  LYS D NZ  
22638 N  N   . THR D  431 0.6057 0.5199 0.2935 -0.0428 -0.0627 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 674  THR D N   
22639 C  CA  . THR D  431 0.5851 0.5213 0.3002 -0.0416 -0.0676 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 674  THR D CA  
22640 C  C   . THR D  431 0.5865 0.5280 0.3017 -0.0314 -0.0773 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 674  THR D C   
22641 O  O   . THR D  431 0.5993 0.5259 0.2967 -0.0261 -0.0785 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 674  THR D O   
22642 C  CB  . THR D  431 0.5596 0.5040 0.3004 -0.0476 -0.0593 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 674  THR D CB  
22643 O  OG1 . THR D  431 0.5536 0.4938 0.2962 -0.0432 -0.0586 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 674  THR D OG1 
22644 C  CG2 . THR D  431 0.5596 0.4953 0.2980 -0.0568 -0.0486 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 674  THR D CG2 
22645 N  N   . ILE D  432 0.5740 0.5362 0.3097 -0.0288 -0.0838 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 675  ILE D N   
22646 C  CA  . ILE D  432 0.5754 0.5444 0.3122 -0.0185 -0.0929 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 675  ILE D CA  
22647 C  C   . ILE D  432 0.5643 0.5299 0.3073 -0.0160 -0.0887 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 675  ILE D C   
22648 O  O   . ILE D  432 0.5680 0.5349 0.3079 -0.0068 -0.0952 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 675  ILE D O   
22649 C  CB  . ILE D  432 0.5639 0.5575 0.3234 -0.0166 -0.1000 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 675  ILE D CB  
22650 C  CG1 . ILE D  432 0.5400 0.5478 0.3285 -0.0258 -0.0924 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 675  ILE D CG1 
22651 C  CG2 . ILE D  432 0.5801 0.5763 0.3292 -0.0153 -0.1079 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 675  ILE D CG2 
22652 C  CD1 . ILE D  432 0.5273 0.5603 0.3419 -0.0245 -0.0982 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 675  ILE D CD1 
22653 N  N   . ASN D  433 0.5517 0.5128 0.3031 -0.0237 -0.0782 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 676  ASN D N   
22654 C  CA  . ASN D  433 0.5413 0.4996 0.2991 -0.0214 -0.0745 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 676  ASN D CA  
22655 C  C   . ASN D  433 0.5562 0.4906 0.2920 -0.0217 -0.0706 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 676  ASN D C   
22656 O  O   . ASN D  433 0.5496 0.4790 0.2891 -0.0206 -0.0672 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 676  ASN D O   
22657 C  CB  . ASN D  433 0.5170 0.4874 0.3004 -0.0284 -0.0662 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 676  ASN D CB  
22658 C  CG  . ASN D  433 0.5026 0.4962 0.3092 -0.0278 -0.0696 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 676  ASN D CG  
22659 O  OD1 . ASN D  433 0.4993 0.5041 0.3127 -0.0202 -0.0755 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 676  ASN D OD1 
22660 N  ND2 . ASN D  433 0.4950 0.4961 0.3144 -0.0357 -0.0661 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 676  ASN D ND2 
22661 N  N   . TYR D  434 0.5772 0.4971 0.2904 -0.0233 -0.0712 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 677  TYR D N   
22662 C  CA  . TYR D  434 0.5934 0.4898 0.2855 -0.0254 -0.0660 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CA  
22663 C  C   . TYR D  434 0.6025 0.4881 0.2850 -0.0166 -0.0711 0.0046  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D C   
22664 O  O   . TYR D  434 0.6006 0.4752 0.2829 -0.0186 -0.0658 0.0085  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D O   
22665 C  CB  . TYR D  434 0.6173 0.5004 0.2848 -0.0276 -0.0660 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CB  
22666 C  CG  . TYR D  434 0.6373 0.4955 0.2818 -0.0299 -0.0606 0.0055  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CG  
22667 C  CD1 . TYR D  434 0.6392 0.4893 0.2801 -0.0399 -0.0496 0.0059  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CD1 
22668 C  CD2 . TYR D  434 0.6560 0.4986 0.2823 -0.0219 -0.0664 0.0113  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CD2 
22669 C  CE1 . TYR D  434 0.6588 0.4867 0.2794 -0.0428 -0.0440 0.0121  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CE1 
22670 C  CE2 . TYR D  434 0.6767 0.4952 0.2818 -0.0244 -0.0615 0.0177  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CE2 
22671 C  CZ  . TYR D  434 0.6779 0.4895 0.2807 -0.0353 -0.0500 0.0183  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D CZ  
22672 O  OH  . TYR D  434 0.6997 0.4876 0.2822 -0.0385 -0.0446 0.0252  ? ? ? ? ? ? 677  TYR D OH  
22673 N  N   . GLU D  435 0.6120 0.5016 0.2879 -0.0066 -0.0817 0.0041  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D N   
22674 C  CA  . GLU D  435 0.6220 0.5003 0.2884 0.0020  -0.0866 0.0087  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D CA  
22675 C  C   . GLU D  435 0.6003 0.4884 0.2881 0.0034  -0.0841 0.0090  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D C   
22676 O  O   . GLU D  435 0.6056 0.4793 0.2873 0.0055  -0.0827 0.0130  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D O   
22677 C  CB  . GLU D  435 0.6347 0.5180 0.2926 0.0135  -0.0989 0.0073  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D CB  
22678 C  CG  . GLU D  435 0.6482 0.5182 0.2943 0.0239  -0.1050 0.0117  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D CG  
22679 C  CD  . GLU D  435 0.6598 0.5371 0.2995 0.0362  -0.1177 0.0098  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D CD  
22680 O  OE1 . GLU D  435 0.6438 0.5467 0.3031 0.0379  -0.1215 0.0040  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D OE1 
22681 O  OE2 . GLU D  435 0.6858 0.5431 0.3013 0.0440  -0.1237 0.0139  ? ? ? ? ? ? 678  GLU D OE2 
22682 N  N   . ALA D  436 0.5772 0.4896 0.2899 0.0025  -0.0837 0.0048  ? ? ? ? ? ? 679  ALA D N   
22683 C  CA  . ALA D  436 0.5587 0.4818 0.2901 0.0052  -0.0819 0.0053  ? ? ? ? ? ? 679  ALA D CA  
22684 C  C   . ALA D  436 0.5526 0.4645 0.2860 -0.0027 -0.0721 0.0076  ? ? ? ? ? ? 679  ALA D C   
22685 O  O   . ALA D  436 0.5531 0.4568 0.2852 0.0008  -0.0717 0.0102  ? ? ? ? ? ? 679  ALA D O   
22686 C  CB  . ALA D  436 0.5373 0.4867 0.2938 0.0040  -0.0817 0.0013  ? ? ? ? ? ? 679  ALA D CB  
22687 N  N   . ILE D  437 0.5473 0.4589 0.2843 -0.0133 -0.0645 0.0062  ? ? ? ? ? ? 680  ILE D N   
22688 C  CA  . ILE D  437 0.5405 0.4436 0.2816 -0.0210 -0.0550 0.0077  ? ? ? ? ? ? 680  ILE D CA  
22689 C  C   . ILE D  437 0.5613 0.4389 0.2809 -0.0211 -0.0541 0.0121  ? ? ? ? ? ? 680  ILE D C   
22690 O  O   . ILE D  437 0.5578 0.4288 0.2810 -0.0212 -0.0512 0.0138  ? ? ? ? ? ? 680  ILE D O   
22691 C  CB  . ILE D  437 0.5323 0.4400 0.2811 -0.0316 -0.0472 0.0049  ? ? ? ? ? ? 680  ILE D CB  
22692 C  CG1 . ILE D  437 0.5120 0.4429 0.2838 -0.0322 -0.0475 0.0012  ? ? ? ? ? ? 680  ILE D CG1 
22693 C  CG2 . ILE D  437 0.5251 0.4264 0.2796 -0.0381 -0.0386 0.0060  ? ? ? ? ? ? 680  ILE D CG2 
22694 C  CD1 . ILE D  437 0.5080 0.4425 0.2851 -0.0411 -0.0420 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 680  ILE D CD1 
22695 N  N   . GLU D  438 0.5845 0.4473 0.2814 -0.0207 -0.0567 0.0139  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D N   
22696 C  CA  . GLU D  438 0.6069 0.4444 0.2829 -0.0203 -0.0563 0.0190  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D CA  
22697 C  C   . GLU D  438 0.6098 0.4424 0.2853 -0.0103 -0.0630 0.0210  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D C   
22698 O  O   . GLU D  438 0.6147 0.4330 0.2876 -0.0119 -0.0601 0.0235  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D O   
22699 C  CB  . GLU D  438 0.6337 0.4561 0.2837 -0.0195 -0.0591 0.0216  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D CB  
22700 C  CG  . GLU D  438 0.6600 0.4546 0.2872 -0.0188 -0.0588 0.0280  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D CG  
22701 C  CD  . GLU D  438 0.6886 0.4675 0.2880 -0.0189 -0.0601 0.0313  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D CD  
22702 O  OE1 . GLU D  438 0.7004 0.4809 0.2885 -0.0098 -0.0696 0.0311  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D OE1 
22703 O  OE2 . GLU D  438 0.7001 0.4659 0.2888 -0.0279 -0.0514 0.0341  ? ? ? ? ? ? 681  GLU D OE2 
22704 N  N   . THR D  439 0.6073 0.4522 0.2863 0.0000  -0.0722 0.0193  ? ? ? ? ? ? 682  THR D N   
22705 C  CA  . THR D  439 0.6122 0.4522 0.2892 0.0101  -0.0787 0.0206  ? ? ? ? ? ? 682  THR D CA  
22706 C  C   . THR D  439 0.5939 0.4391 0.2885 0.0073  -0.0731 0.0195  ? ? ? ? ? ? 682  THR D C   
22707 O  O   . THR D  439 0.6023 0.4335 0.2916 0.0108  -0.0745 0.0213  ? ? ? ? ? ? 682  THR D O   
22708 C  CB  . THR D  439 0.6061 0.4648 0.2908 0.0210  -0.0876 0.0178  ? ? ? ? ? ? 682  THR D CB  
22709 O  OG1 . THR D  439 0.6215 0.4785 0.2919 0.0235  -0.0933 0.0177  ? ? ? ? ? ? 682  THR D OG1 
22710 C  CG2 . THR D  439 0.6145 0.4660 0.2946 0.0324  -0.0945 0.0190  ? ? ? ? ? ? 682  THR D CG2 
22711 N  N   . LEU D  440 0.5697 0.4352 0.2854 0.0016  -0.0674 0.0164  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D N   
22712 C  CA  . LEU D  440 0.5515 0.4251 0.2847 0.0008  -0.0632 0.0152  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D CA  
22713 C  C   . LEU D  440 0.5577 0.4133 0.2855 -0.0081 -0.0559 0.0168  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D C   
22714 O  O   . LEU D  440 0.5557 0.4060 0.2876 -0.0067 -0.0552 0.0167  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D O   
22715 C  CB  . LEU D  440 0.5260 0.4248 0.2825 -0.0024 -0.0590 0.0123  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D CB  
22716 C  CG  . LEU D  440 0.5166 0.4370 0.2839 0.0051  -0.0648 0.0104  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D CG  
22717 C  CD1 . LEU D  440 0.4977 0.4368 0.2836 -0.0020 -0.0593 0.0083  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D CD1 
22718 C  CD2 . LEU D  440 0.5093 0.4384 0.2851 0.0148  -0.0681 0.0102  ? ? ? ? ? ? 683  LEU D CD2 
22719 N  N   . LEU D  441 0.5663 0.4128 0.2849 -0.0172 -0.0506 0.0179  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D N   
22720 C  CA  . LEU D  441 0.5722 0.4034 0.2872 -0.0266 -0.0428 0.0193  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D CA  
22721 C  C   . LEU D  441 0.5935 0.4009 0.2932 -0.0235 -0.0459 0.0226  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D C   
22722 O  O   . LEU D  441 0.5922 0.3921 0.2972 -0.0276 -0.0419 0.0223  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D O   
22723 C  CB  . LEU D  441 0.5799 0.4065 0.2861 -0.0358 -0.0367 0.0198  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D CB  
22724 C  CG  . LEU D  441 0.5575 0.4040 0.2828 -0.0419 -0.0308 0.0157  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D CG  
22725 C  CD1 . LEU D  441 0.5643 0.4113 0.2814 -0.0476 -0.0278 0.0148  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D CD1 
22726 C  CD2 . LEU D  441 0.5454 0.3924 0.2845 -0.0491 -0.0227 0.0144  ? ? ? ? ? ? 684  LEU D CD2 
22727 N  N   . LYS D  442 0.6136 0.4097 0.2950 -0.0161 -0.0535 0.0255  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D N   
22728 C  CA  . LYS D  442 0.6369 0.4092 0.3020 -0.0117 -0.0578 0.0290  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D CA  
22729 C  C   . LYS D  442 0.6286 0.4058 0.3044 -0.0025 -0.0636 0.0264  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D C   
22730 O  O   . LYS D  442 0.6365 0.3989 0.3109 -0.0034 -0.0631 0.0268  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D O   
22731 C  CB  . LYS D  442 0.6607 0.4215 0.3032 -0.0048 -0.0652 0.0326  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D CB  
22732 C  CG  . LYS D  442 0.6782 0.4257 0.3033 -0.0135 -0.0595 0.0364  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D CG  
22733 C  CD  . LYS D  442 0.6935 0.4406 0.3014 -0.0067 -0.0665 0.0379  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D CD  
22734 C  CE  . LYS D  442 0.7237 0.4474 0.3081 0.0026  -0.0750 0.0429  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D CE  
22735 N  NZ  . LYS D  442 0.7479 0.4435 0.3150 -0.0054 -0.0685 0.0492  ? ? ? ? ? ? 685  LYS D NZ  
22736 N  N   . ALA D  443 0.6138 0.4119 0.3001 0.0064  -0.0691 0.0235  ? ? ? ? ? ? 686  ALA D N   
22737 C  CA  . ALA D  443 0.6049 0.4111 0.3017 0.0158  -0.0740 0.0206  ? ? ? ? ? ? 686  ALA D CA  
22738 C  C   . ALA D  443 0.5878 0.3999 0.3017 0.0101  -0.0676 0.0178  ? ? ? ? ? ? 686  ALA D C   
22739 O  O   . ALA D  443 0.5898 0.3968 0.3062 0.0156  -0.0707 0.0160  ? ? ? ? ? ? 686  ALA D O   
22740 C  CB  . ALA D  443 0.5905 0.4214 0.2976 0.0246  -0.0790 0.0182  ? ? ? ? ? ? 686  ALA D CB  
22741 N  N   . ARG D  444 0.5719 0.3947 0.2975 -0.0001 -0.0591 0.0170  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D N   
22742 C  CA  . ARG D  444 0.5566 0.3855 0.2979 -0.0054 -0.0531 0.0143  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D CA  
22743 C  C   . ARG D  444 0.5725 0.3785 0.3063 -0.0097 -0.0518 0.0148  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D C   
22744 O  O   . ARG D  444 0.5675 0.3743 0.3099 -0.0068 -0.0531 0.0118  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D O   
22745 C  CB  . ARG D  444 0.5412 0.3820 0.2935 -0.0161 -0.0443 0.0136  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D CB  
22746 C  CG  . ARG D  444 0.5192 0.3760 0.2921 -0.0178 -0.0399 0.0103  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D CG  
22747 C  CD  . ARG D  444 0.5084 0.3715 0.2903 -0.0288 -0.0311 0.0095  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D CD  
22748 N  NE  . ARG D  444 0.4891 0.3663 0.2899 -0.0298 -0.0273 0.0066  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D NE  
22749 C  CZ  . ARG D  444 0.4875 0.3596 0.2942 -0.0364 -0.0222 0.0047  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D CZ  
22750 N  NH1 . ARG D  444 0.5041 0.3570 0.3001 -0.0437 -0.0195 0.0056  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D NH1 
22751 N  NH2 . ARG D  444 0.4701 0.3566 0.2936 -0.0356 -0.0198 0.0020  ? ? ? ? ? ? 687  ARG D NH2 
22752 N  N   . ILE D  445 0.5924 0.3783 0.3104 -0.0169 -0.0491 0.0186  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D N   
22753 C  CA  . ILE D  445 0.6110 0.3731 0.3212 -0.0218 -0.0477 0.0198  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D CA  
22754 C  C   . ILE D  445 0.6235 0.3742 0.3277 -0.0108 -0.0570 0.0190  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D C   
22755 O  O   . ILE D  445 0.6263 0.3689 0.3358 -0.0115 -0.0575 0.0163  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D O   
22756 C  CB  . ILE D  445 0.6356 0.3757 0.3259 -0.0296 -0.0441 0.0254  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D CB  
22757 C  CG1 . ILE D  445 0.6261 0.3755 0.3211 -0.0410 -0.0342 0.0257  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D CG1 
22758 C  CG2 . ILE D  445 0.6566 0.3714 0.3396 -0.0342 -0.0432 0.0272  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D CG2 
22759 C  CD1 . ILE D  445 0.6477 0.3826 0.3218 -0.0457 -0.0315 0.0311  ? ? ? ? ? ? 688  ILE D CD1 
22760 N  N   . LYS D  446 0.6314 0.3824 0.3250 0.0000  -0.0649 0.0205  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D N   
22761 C  CA  . LYS D  446 0.6481 0.3850 0.3326 0.0108  -0.0741 0.0201  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D CA  
22762 C  C   . LYS D  446 0.6322 0.3860 0.3311 0.0216  -0.0792 0.0144  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D C   
22763 O  O   . LYS D  446 0.6420 0.3839 0.3397 0.0266  -0.0838 0.0118  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D O   
22764 C  CB  . LYS D  446 0.6656 0.3949 0.3319 0.0189  -0.0809 0.0240  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D CB  
22765 C  CG  . LYS D  446 0.6824 0.3992 0.3398 0.0322  -0.0913 0.0231  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D CG  
22766 C  CD  . LYS D  446 0.7055 0.4090 0.3415 0.0386  -0.0976 0.0279  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D CD  
22767 C  CE  . LYS D  446 0.7258 0.4066 0.3456 0.0268  -0.0915 0.0342  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D CE  
22768 N  NZ  . LYS D  446 0.7571 0.4150 0.3524 0.0346  -0.0991 0.0394  ? ? ? ? ? ? 689  LYS D NZ  
22769 N  N   . TYR D  447 0.6090 0.3903 0.3211 0.0252  -0.0784 0.0125  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D N   
22770 C  CA  . TYR D  447 0.5946 0.3942 0.3192 0.0361  -0.0827 0.0079  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CA  
22771 C  C   . TYR D  447 0.5695 0.3896 0.3145 0.0324  -0.0767 0.0043  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D C   
22772 O  O   . TYR D  447 0.5626 0.3925 0.3153 0.0412  -0.0801 0.0005  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D O   
22773 C  CB  . TYR D  447 0.5889 0.4063 0.3137 0.0462  -0.0877 0.0083  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CB  
22774 C  CG  . TYR D  447 0.6123 0.4137 0.3181 0.0529  -0.0952 0.0110  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CG  
22775 C  CD1 . TYR D  447 0.6227 0.4150 0.3166 0.0464  -0.0935 0.0154  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CD1 
22776 C  CD2 . TYR D  447 0.6247 0.4210 0.3241 0.0670  -0.1045 0.0090  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CD2 
22777 C  CE1 . TYR D  447 0.6462 0.4234 0.3211 0.0537  -0.1011 0.0182  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CE1 
22778 C  CE2 . TYR D  447 0.6473 0.4288 0.3291 0.0744  -0.1121 0.0115  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CE2 
22779 C  CZ  . TYR D  447 0.6584 0.4300 0.3275 0.0678  -0.1105 0.0164  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D CZ  
22780 O  OH  . TYR D  447 0.6828 0.4389 0.3327 0.0757  -0.1185 0.0192  ? ? ? ? ? ? 690  TYR D OH  
22781 N  N   . VAL D  448 0.5566 0.3838 0.3100 0.0207  -0.0681 0.0054  ? ? ? ? ? ? 691  VAL D N   
22782 C  CA  . VAL D  448 0.5322 0.3821 0.3048 0.0195  -0.0634 0.0026  ? ? ? ? ? ? 691  VAL D CA  
22783 C  C   . VAL D  448 0.5289 0.3743 0.3097 0.0148  -0.0602 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 691  VAL D C   
22784 O  O   . VAL D  448 0.5308 0.3672 0.3126 0.0032  -0.0541 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 691  VAL D O   
22785 C  CB  . VAL D  448 0.5183 0.3812 0.2981 0.0108  -0.0564 0.0048  ? ? ? ? ? ? 691  VAL D CB  
22786 C  CG1 . VAL D  448 0.4950 0.3793 0.2941 0.0095  -0.0513 0.0026  ? ? ? ? ? ? 691  VAL D CG1 
22787 C  CG2 . VAL D  448 0.5204 0.3907 0.2944 0.0161  -0.0603 0.0071  ? ? ? ? ? ? 691  VAL D CG2 
22788 N  N   . SER D  449 0.5235 0.3773 0.3111 0.0241  -0.0642 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 692  SER D N   
22789 C  CA  . SER D  449 0.5216 0.3722 0.3171 0.0220  -0.0632 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 692  SER D CA  
22790 C  C   . SER D  449 0.5130 0.3794 0.3155 0.0349  -0.0679 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 692  SER D C   
22791 O  O   . SER D  449 0.5140 0.3882 0.3125 0.0457  -0.0727 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 692  SER D O   
22792 C  CB  . SER D  449 0.5450 0.3679 0.3289 0.0191  -0.0667 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 692  SER D CB  
22793 O  OG  . SER D  449 0.5445 0.3631 0.3368 0.0146  -0.0653 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 692  SER D OG  
22794 N  N   . GLY D  450 0.5052 0.3776 0.3179 0.0346  -0.0666 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 693  GLY D N   
22795 C  CA  . GLY D  450 0.4999 0.3866 0.3168 0.0480  -0.0713 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 693  GLY D CA  
22796 C  C   . GLY D  450 0.4785 0.3914 0.3074 0.0498  -0.0661 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 693  GLY D C   
22797 O  O   . GLY D  450 0.4683 0.3873 0.3025 0.0410  -0.0597 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 693  GLY D O   
22798 N  N   . GLY D  451 0.4726 0.4011 0.3056 0.0613  -0.0687 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 694  GLY D N   
22799 C  CA  . GLY D  451 0.4538 0.4059 0.2986 0.0623  -0.0631 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 694  GLY D CA  
22800 C  C   . GLY D  451 0.4467 0.4119 0.2926 0.0634  -0.0607 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 694  GLY D C   
22801 O  O   . GLY D  451 0.4561 0.4129 0.2934 0.0643  -0.0640 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 694  GLY D O   
22802 N  N   . GLN D  452 0.4309 0.4165 0.2878 0.0634  -0.0551 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 695  GLN D N   
22803 C  CA  . GLN D  452 0.4238 0.4227 0.2842 0.0630  -0.0524 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 695  GLN D CA  
22804 C  C   . GLN D  452 0.4144 0.4371 0.2824 0.0726  -0.0506 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 695  GLN D C   
22805 O  O   . GLN D  452 0.4078 0.4394 0.2818 0.0751  -0.0479 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 695  GLN D O   
22806 C  CB  . GLN D  452 0.4150 0.4133 0.2822 0.0496  -0.0456 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 695  GLN D CB  
22807 C  CG  . GLN D  452 0.4089 0.4192 0.2803 0.0476  -0.0434 0.0027  ? ? ? ? ? ? 695  GLN D CG  
22808 C  CD  . GLN D  452 0.4014 0.4101 0.2793 0.0345  -0.0371 0.0050  ? ? ? ? ? ? 695  GLN D CD  
22809 O  OE1 . GLN D  452 0.4005 0.3997 0.2797 0.0269  -0.0339 0.0036  ? ? ? ? ? ? 695  GLN D OE1 
22810 N  NE2 . GLN D  452 0.3966 0.4152 0.2792 0.0320  -0.0354 0.0081  ? ? ? ? ? ? 695  GLN D NE2 
22811 N  N   . ALA D  453 0.4148 0.4482 0.2825 0.0782  -0.0522 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 696  ALA D N   
22812 C  CA  . ALA D  453 0.4053 0.4634 0.2821 0.0850  -0.0487 0.0025  ? ? ? ? ? ? 696  ALA D CA  
22813 C  C   . ALA D  453 0.3984 0.4678 0.2828 0.0795  -0.0454 0.0072  ? ? ? ? ? ? 696  ALA D C   
22814 O  O   . ALA D  453 0.4051 0.4689 0.2842 0.0792  -0.0496 0.0066  ? ? ? ? ? ? 696  ALA D O   
22815 C  CB  . ALA D  453 0.4128 0.4782 0.2840 0.0997  -0.0540 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 696  ALA D CB  
22816 N  N   . MET D  454 0.3860 0.4709 0.2831 0.0752  -0.0381 0.0119  ? ? ? ? ? ? 697  MET D N   
22817 C  CA  . MET D  454 0.3795 0.4776 0.2861 0.0706  -0.0349 0.0160  ? ? ? ? ? ? 697  MET D CA  
22818 C  C   . MET D  454 0.3735 0.4965 0.2898 0.0783  -0.0311 0.0198  ? ? ? ? ? ? 697  MET D C   
22819 O  O   . MET D  454 0.3695 0.5003 0.2892 0.0818  -0.0269 0.0219  ? ? ? ? ? ? 697  MET D O   
22820 C  CB  . MET D  454 0.3718 0.4650 0.2859 0.0569  -0.0291 0.0184  ? ? ? ? ? ? 697  MET D CB  
22821 C  CG  . MET D  454 0.3781 0.4493 0.2835 0.0484  -0.0318 0.0153  ? ? ? ? ? ? 697  MET D CG  
22822 S  SD  . MET D  454 0.3692 0.4383 0.2846 0.0331  -0.0249 0.0178  ? ? ? ? ? ? 697  MET D SD  
22823 C  CE  . MET D  454 0.3702 0.4467 0.2888 0.0301  -0.0269 0.0187  ? ? ? ? ? ? 697  MET D CE  
22824 N  N   . ARG D  455 0.3741 0.5100 0.2945 0.0816  -0.0326 0.0207  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D N   
22825 C  CA  . ARG D  455 0.3695 0.5302 0.2996 0.0887  -0.0284 0.0245  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D CA  
22826 C  C   . ARG D  455 0.3621 0.5364 0.3070 0.0802  -0.0240 0.0286  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D C   
22827 O  O   . ARG D  455 0.3637 0.5304 0.3083 0.0735  -0.0274 0.0267  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D O   
22828 C  CB  . ARG D  455 0.3779 0.5462 0.3014 0.1027  -0.0344 0.0208  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D CB  
22829 C  CG  . ARG D  455 0.3867 0.5425 0.2964 0.1118  -0.0395 0.0160  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D CG  
22830 C  CD  . ARG D  455 0.3828 0.5486 0.2952 0.1162  -0.0341 0.0184  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D CD  
22831 N  NE  . ARG D  455 0.3908 0.5430 0.2909 0.1233  -0.0389 0.0131  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D NE  
22832 C  CZ  . ARG D  455 0.3910 0.5247 0.2868 0.1165  -0.0395 0.0111  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D CZ  
22833 N  NH1 . ARG D  455 0.3842 0.5094 0.2856 0.1029  -0.0358 0.0138  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D NH1 
22834 N  NH2 . ARG D  455 0.3988 0.5225 0.2851 0.1235  -0.0441 0.0057  ? ? ? ? ? ? 698  ARG D NH2 
22835 N  N   . ASN D  456 0.3554 0.5497 0.3131 0.0805  -0.0166 0.0343  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D N   
22836 C  CA  . ASN D  456 0.3494 0.5570 0.3227 0.0722  -0.0126 0.0379  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D CA  
22837 C  C   . ASN D  456 0.3493 0.5829 0.3320 0.0801  -0.0108 0.0400  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D C   
22838 O  O   . ASN D  456 0.3479 0.5955 0.3345 0.0856  -0.0050 0.0444  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D O   
22839 C  CB  . ASN D  456 0.3421 0.5490 0.3255 0.0619  -0.0043 0.0435  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D CB  
22840 C  CG  . ASN D  456 0.3368 0.5552 0.3376 0.0516  -0.0003 0.0468  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D CG  
22841 O  OD1 . ASN D  456 0.3382 0.5603 0.3423 0.0496  -0.0049 0.0435  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D OD1 
22842 N  ND2 . ASN D  456 0.3318 0.5551 0.3438 0.0451  0.0079  0.0532  ? ? ? ? ? ? 699  ASN D ND2 
22843 N  N   . GLN D  457 0.3515 0.5927 0.3380 0.0811  -0.0157 0.0370  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D N   
22844 C  CA  . GLN D  457 0.3525 0.6189 0.3469 0.0906  -0.0148 0.0378  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D CA  
22845 C  C   . GLN D  457 0.3471 0.6326 0.3614 0.0828  -0.0111 0.0405  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D C   
22846 O  O   . GLN D  457 0.3473 0.6269 0.3642 0.0759  -0.0159 0.0372  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D O   
22847 C  CB  . GLN D  457 0.3617 0.6245 0.3440 0.1020  -0.0248 0.0308  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D CB  
22848 C  CG  . GLN D  457 0.3637 0.6533 0.3531 0.1140  -0.0240 0.0307  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D CG  
22849 C  CD  . GLN D  457 0.3741 0.6596 0.3510 0.1269  -0.0342 0.0236  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D CD  
22850 O  OE1 . GLN D  457 0.3815 0.6435 0.3411 0.1302  -0.0406 0.0195  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D OE1 
22851 N  NE2 . GLN D  457 0.3756 0.6837 0.3617 0.1341  -0.0357 0.0220  ? ? ? ? ? ? 700  GLN D NE2 
22852 N  N   . GLN D  458 0.3435 0.6524 0.3719 0.0841  -0.0028 0.0464  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D N   
22853 C  CA  . GLN D  458 0.3393 0.6689 0.3888 0.0769  0.0007  0.0487  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D CA  
22854 C  C   . GLN D  458 0.3433 0.6910 0.3957 0.0871  -0.0051 0.0437  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D C   
22855 O  O   . GLN D  458 0.3470 0.7078 0.3955 0.1000  -0.0044 0.0436  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D O   
22856 C  CB  . GLN D  458 0.3353 0.6830 0.3996 0.0738  0.0128  0.0578  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D CB  
22857 C  CG  . GLN D  458 0.3338 0.6661 0.3913 0.0699  0.0187  0.0632  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D CG  
22858 C  CD  . GLN D  458 0.3301 0.6425 0.3902 0.0554  0.0180  0.0627  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D CD  
22859 O  OE1 . GLN D  458 0.3272 0.6456 0.4031 0.0449  0.0192  0.0632  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D OE1 
22860 N  NE2 . GLN D  458 0.3308 0.6197 0.3758 0.0549  0.0158  0.0612  ? ? ? ? ? ? 701  GLN D NE2 
22861 N  N   . VAL D  459 0.3437 0.6919 0.4023 0.0820  -0.0115 0.0391  ? ? ? ? ? ? 702  VAL D N   
22862 C  CA  . VAL D  459 0.3482 0.7131 0.4100 0.0916  -0.0183 0.0336  ? ? ? ? ? ? 702  VAL D CA  
22863 C  C   . VAL D  459 0.3448 0.7261 0.4275 0.0824  -0.0189 0.0324  ? ? ? ? ? ? 702  VAL D C   
22864 O  O   . VAL D  459 0.3421 0.7112 0.4287 0.0696  -0.0195 0.0321  ? ? ? ? ? ? 702  VAL D O   
22865 C  CB  . VAL D  459 0.3572 0.7010 0.3977 0.0997  -0.0305 0.0261  ? ? ? ? ? ? 702  VAL D CB  
22866 C  CG1 . VAL D  459 0.3626 0.6977 0.3856 0.1124  -0.0312 0.0257  ? ? ? ? ? ? 702  VAL D CG1 
22867 C  CG2 . VAL D  459 0.3575 0.6744 0.3893 0.0884  -0.0341 0.0247  ? ? ? ? ? ? 702  VAL D CG2 
22868 N  N   . GLY D  460 0.3456 0.7548 0.4418 0.0893  -0.0193 0.0308  ? ? ? ? ? ? 703  GLY D N   
22869 C  CA  . GLY D  460 0.3426 0.7709 0.4613 0.0811  -0.0200 0.0289  ? ? ? ? ? ? 703  GLY D CA  
22870 C  C   . GLY D  460 0.3353 0.7653 0.4702 0.0653  -0.0095 0.0361  ? ? ? ? ? ? 703  GLY D C   
22871 O  O   . GLY D  460 0.3325 0.7691 0.4716 0.0648  0.0010  0.0438  ? ? ? ? ? ? 703  GLY D O   
22872 N  N   . ASN D  461 0.3337 0.7557 0.4764 0.0528  -0.0127 0.0334  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D N   
22873 C  CA  . ASN D  461 0.3282 0.7526 0.4894 0.0371  -0.0040 0.0390  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D CA  
22874 C  C   . ASN D  461 0.3275 0.7202 0.4746 0.0286  -0.0038 0.0402  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D C   
22875 O  O   . ASN D  461 0.3245 0.7137 0.4843 0.0153  0.0009  0.0429  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D O   
22876 C  CB  . ASN D  461 0.3281 0.7652 0.5085 0.0287  -0.0092 0.0333  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D CB  
22877 C  CG  . ASN D  461 0.3335 0.7519 0.4972 0.0311  -0.0226 0.0242  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D CG  
22878 O  OD1 . ASN D  461 0.3381 0.7386 0.4774 0.0412  -0.0283 0.0220  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D OD1 
22879 N  ND2 . ASN D  461 0.3342 0.7558 0.5105 0.0219  -0.0277 0.0190  ? ? ? ? ? ? 704  ASN D ND2 
22880 N  N   . SER D  462 0.3310 0.7007 0.4529 0.0358  -0.0092 0.0376  ? ? ? ? ? ? 705  SER D N   
22881 C  CA  . SER D  462 0.3301 0.6726 0.4403 0.0282  -0.0079 0.0390  ? ? ? ? ? ? 705  SER D CA  
22882 C  C   . SER D  462 0.3322 0.6595 0.4206 0.0381  -0.0076 0.0406  ? ? ? ? ? ? 705  SER D C   
22883 O  O   . SER D  462 0.3319 0.6720 0.4204 0.0469  -0.0026 0.0448  ? ? ? ? ? ? 705  SER D O   
22884 C  CB  . SER D  462 0.3338 0.6597 0.4365 0.0228  -0.0174 0.0316  ? ? ? ? ? ? 705  SER D CB  
22885 O  OG  . SER D  462 0.3327 0.6350 0.4282 0.0132  -0.0152 0.0325  ? ? ? ? ? ? 705  SER D OG  
22886 N  N   . GLU D  463 0.3353 0.6359 0.4051 0.0369  -0.0129 0.0371  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D N   
22887 C  CA  . GLU D  463 0.3378 0.6225 0.3881 0.0448  -0.0132 0.0378  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D CA  
22888 C  C   . GLU D  463 0.3447 0.6058 0.3753 0.0464  -0.0228 0.0313  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D C   
22889 O  O   . GLU D  463 0.3464 0.6019 0.3788 0.0393  -0.0271 0.0277  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D O   
22890 C  CB  . GLU D  463 0.3329 0.6083 0.3849 0.0377  -0.0044 0.0439  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D CB  
22891 C  CG  . GLU D  463 0.3316 0.5870 0.3824 0.0251  -0.0049 0.0423  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D CG  
22892 C  CD  . GLU D  463 0.3276 0.5736 0.3798 0.0193  0.0032  0.0480  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D CD  
22893 O  OE1 . GLU D  463 0.3273 0.5751 0.3739 0.0267  0.0072  0.0520  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D OE1 
22894 O  OE2 . GLU D  463 0.3255 0.5623 0.3841 0.0079  0.0053  0.0481  ? ? ? ? ? ? 706  GLU D OE2 
22895 N  N   . ILE D  464 0.3500 0.5976 0.3620 0.0559  -0.0262 0.0297  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D N   
22896 C  CA  . ILE D  464 0.3574 0.5785 0.3499 0.0556  -0.0333 0.0252  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D CA  
22897 C  C   . ILE D  464 0.3576 0.5615 0.3377 0.0570  -0.0304 0.0267  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D C   
22898 O  O   . ILE D  464 0.3533 0.5668 0.3377 0.0612  -0.0245 0.0306  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D O   
22899 C  CB  . ILE D  464 0.3677 0.5876 0.3487 0.0666  -0.0432 0.0200  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D CB  
22900 C  CG1 . ILE D  464 0.3693 0.6027 0.3491 0.0804  -0.0429 0.0205  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D CG1 
22901 C  CG2 . ILE D  464 0.3684 0.6041 0.3610 0.0649  -0.0471 0.0175  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D CG2 
22902 C  CD1 . ILE D  464 0.3766 0.5904 0.3368 0.0884  -0.0460 0.0188  ? ? ? ? ? ? 707  ILE D CD1 
22903 N  N   . ILE D  465 0.3629 0.5423 0.3284 0.0531  -0.0342 0.0238  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D N   
22904 C  CA  . ILE D  465 0.3651 0.5280 0.3178 0.0562  -0.0333 0.0238  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D CA  
22905 C  C   . ILE D  465 0.3775 0.5224 0.3114 0.0628  -0.0419 0.0190  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D C   
22906 O  O   . ILE D  465 0.3845 0.5238 0.3130 0.0619  -0.0478 0.0163  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D O   
22907 C  CB  . ILE D  465 0.3603 0.5086 0.3134 0.0449  -0.0280 0.0253  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D CB  
22908 C  CG1 . ILE D  465 0.3647 0.4986 0.3125 0.0361  -0.0314 0.0223  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D CG1 
22909 C  CG2 . ILE D  465 0.3499 0.5124 0.3198 0.0392  -0.0192 0.0306  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D CG2 
22910 C  CD1 . ILE D  465 0.3679 0.4795 0.3042 0.0314  -0.0310 0.0208  ? ? ? ? ? ? 708  ILE D CD1 
22911 N  N   . THR D  466 0.3814 0.5172 0.3052 0.0697  -0.0427 0.0180  ? ? ? ? ? ? 709  THR D N   
22912 C  CA  . THR D  466 0.3945 0.5103 0.3006 0.0752  -0.0504 0.0138  ? ? ? ? ? ? 709  THR D CA  
22913 C  C   . THR D  466 0.3955 0.4917 0.2939 0.0702  -0.0483 0.0132  ? ? ? ? ? ? 709  THR D C   
22914 O  O   . THR D  466 0.3884 0.4899 0.2923 0.0704  -0.0431 0.0148  ? ? ? ? ? ? 709  THR D O   
22915 C  CB  . THR D  466 0.4019 0.5260 0.3029 0.0908  -0.0558 0.0113  ? ? ? ? ? ? 709  THR D CB  
22916 O  OG1 . THR D  466 0.3981 0.5299 0.3011 0.0974  -0.0522 0.0120  ? ? ? ? ? ? 709  THR D OG1 
22917 C  CG2 . THR D  466 0.3995 0.5461 0.3110 0.0948  -0.0569 0.0119  ? ? ? ? ? ? 709  THR D CG2 
22918 N  N   . SER D  467 0.4054 0.4792 0.2911 0.0656  -0.0523 0.0109  ? ? ? ? ? ? 710  SER D N   
22919 C  CA  . SER D  467 0.4085 0.4622 0.2866 0.0602  -0.0509 0.0096  ? ? ? ? ? ? 710  SER D CA  
22920 C  C   . SER D  467 0.4251 0.4597 0.2864 0.0672  -0.0587 0.0060  ? ? ? ? ? ? 710  SER D C   
22921 O  O   . SER D  467 0.4361 0.4612 0.2880 0.0678  -0.0639 0.0053  ? ? ? ? ? ? 710  SER D O   
22922 C  CB  . SER D  467 0.4064 0.4500 0.2852 0.0466  -0.0473 0.0106  ? ? ? ? ? ? 710  SER D CB  
22923 O  OG  . SER D  467 0.4030 0.4366 0.2824 0.0401  -0.0428 0.0103  ? ? ? ? ? ? 710  SER D OG  
22924 N  N   . VAL D  468 0.4284 0.4571 0.2858 0.0729  -0.0599 0.0036  ? ? ? ? ? ? 711  VAL D N   
22925 C  CA  . VAL D  468 0.4454 0.4555 0.2879 0.0798  -0.0675 0.0000  ? ? ? ? ? ? 711  VAL D CA  
22926 C  C   . VAL D  468 0.4498 0.4401 0.2874 0.0731  -0.0662 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 711  VAL D C   
22927 O  O   . VAL D  468 0.4395 0.4363 0.2856 0.0704  -0.0612 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 711  VAL D O   
22928 C  CB  . VAL D  468 0.4486 0.4703 0.2905 0.0954  -0.0719 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 711  VAL D CB  
22929 C  CG1 . VAL D  468 0.4670 0.4672 0.2943 0.1026  -0.0798 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 711  VAL D CG1 
22930 C  CG2 . VAL D  468 0.4465 0.4871 0.2930 0.1022  -0.0738 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 711  VAL D CG2 
22931 N  N   . ARG D  469 0.4658 0.4323 0.2901 0.0703  -0.0704 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 712  ARG D N   
22932 C  CA  . ARG D  469 0.4733 0.4205 0.2928 0.0656  -0.0704 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 712  ARG D CA  
22933 C  C   . ARG D  469 0.4909 0.4245 0.2989 0.0765  -0.0789 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 712  ARG D C   
22934 O  O   . ARG D  469 0.5043 0.4290 0.3017 0.0814  -0.0846 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 712  ARG D O   
22935 C  CB  . ARG D  469 0.4793 0.4085 0.2930 0.0521  -0.0672 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 712  ARG D CB  
22936 C  CG  . ARG D  469 0.4640 0.4048 0.2882 0.0419  -0.0594 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 712  ARG D CG  
22937 C  CD  . ARG D  469 0.4504 0.4006 0.2870 0.0390  -0.0541 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 712  ARG D CD  
22938 N  NE  . ARG D  469 0.4576 0.3911 0.2912 0.0342  -0.0538 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 712  ARG D NE  
22939 C  CZ  . ARG D  469 0.4594 0.3812 0.2927 0.0220  -0.0491 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 712  ARG D CZ  
22940 N  NH1 . ARG D  469 0.4553 0.3788 0.2895 0.0136  -0.0444 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 712  ARG D NH1 
22941 N  NH2 . ARG D  469 0.4665 0.3748 0.2987 0.0184  -0.0492 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 712  ARG D NH2 
22942 N  N   . TYR D  470 0.4920 0.4235 0.3020 0.0807  -0.0803 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 713  TYR D N   
22943 C  CA  . TYR D  470 0.5075 0.4300 0.3087 0.0933  -0.0888 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CA  
22944 C  C   . TYR D  470 0.5298 0.4220 0.3171 0.0904  -0.0941 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 713  TYR D C   
22945 O  O   . TYR D  470 0.5455 0.4283 0.3232 0.1010  -0.1019 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 713  TYR D O   
22946 C  CB  . TYR D  470 0.5034 0.4333 0.3104 0.0996  -0.0895 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CB  
22947 C  CG  . TYR D  470 0.4852 0.4438 0.3036 0.1047  -0.0849 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CG  
22948 C  CD1 . TYR D  470 0.4818 0.4584 0.3013 0.1144  -0.0859 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CD1 
22949 C  CD2 . TYR D  470 0.4723 0.4402 0.3007 0.0998  -0.0792 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CD2 
22950 C  CE1 . TYR D  470 0.4666 0.4691 0.2967 0.1184  -0.0808 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CE1 
22951 C  CE2 . TYR D  470 0.4578 0.4504 0.2955 0.1044  -0.0746 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CE2 
22952 C  CZ  . TYR D  470 0.4553 0.4649 0.2937 0.1134  -0.0751 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 713  TYR D CZ  
22953 O  OH  . TYR D  470 0.4423 0.4766 0.2901 0.1176  -0.0698 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 713  TYR D OH  
22954 N  N   . GLY D  471 0.5325 0.4091 0.3185 0.0765  -0.0897 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 714  GLY D N   
22955 C  CA  . GLY D  471 0.5551 0.4024 0.3275 0.0724  -0.0935 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 714  GLY D CA  
22956 C  C   . GLY D  471 0.5586 0.3923 0.3347 0.0632  -0.0910 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 714  GLY D C   
22957 O  O   . GLY D  471 0.5455 0.3928 0.3333 0.0641  -0.0890 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 714  GLY D O   
22958 N  N   . LYS D  472 0.5768 0.3844 0.3435 0.0545  -0.0910 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 715  LYS D N   
22959 C  CA  . LYS D  472 0.5798 0.3758 0.3522 0.0442  -0.0878 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 715  LYS D CA  
22960 C  C   . LYS D  472 0.5833 0.3788 0.3608 0.0524  -0.0939 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 715  LYS D C   
22961 O  O   . LYS D  472 0.5992 0.3839 0.3678 0.0632  -0.1023 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 715  LYS D O   
22962 C  CB  . LYS D  472 0.6012 0.3689 0.3620 0.0334  -0.0864 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 715  LYS D CB  
22963 C  CG  . LYS D  472 0.6028 0.3612 0.3719 0.0207  -0.0814 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 715  LYS D CG  
22964 C  CD  . LYS D  472 0.6279 0.3569 0.3843 0.0119  -0.0808 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 715  LYS D CD  
22965 C  CE  . LYS D  472 0.6262 0.3504 0.3911 -0.0045 -0.0720 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 715  LYS D CE  
22966 N  NZ  . LYS D  472 0.6349 0.3485 0.4075 -0.0070 -0.0747 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 715  LYS D NZ  
22967 N  N   . GLY D  473 0.5691 0.3765 0.3605 0.0477  -0.0900 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 716  GLY D N   
22968 C  CA  . GLY D  473 0.5720 0.3801 0.3689 0.0547  -0.0955 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 716  GLY D CA  
22969 C  C   . GLY D  473 0.5631 0.3921 0.3614 0.0713  -0.1002 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 716  GLY D C   
22970 O  O   . GLY D  473 0.5716 0.3982 0.3690 0.0811  -0.1073 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 716  GLY D O   
22971 N  N   . ALA D  474 0.5467 0.3967 0.3475 0.0743  -0.0960 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 717  ALA D N   
22972 C  CA  . ALA D  474 0.5351 0.4092 0.3401 0.0878  -0.0977 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 717  ALA D CA  
22973 C  C   . ALA D  474 0.5114 0.4093 0.3290 0.0829  -0.0892 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 717  ALA D C   
22974 O  O   . ALA D  474 0.5016 0.4091 0.3206 0.0794  -0.0842 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 717  ALA D O   
22975 C  CB  . ALA D  474 0.5407 0.4183 0.3368 0.0987  -0.1018 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 717  ALA D CB  
22976 N  N   . LEU D  475 0.5032 0.4102 0.3300 0.0828  -0.0877 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 718  LEU D N   
22977 C  CA  . LEU D  475 0.4835 0.4103 0.3211 0.0784  -0.0800 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 718  LEU D CA  
22978 C  C   . LEU D  475 0.4740 0.4245 0.3131 0.0912  -0.0798 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 718  LEU D C   
22979 O  O   . LEU D  475 0.4590 0.4263 0.3051 0.0886  -0.0732 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 718  LEU D O   
22980 C  CB  . LEU D  475 0.4797 0.4071 0.3260 0.0741  -0.0790 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 718  LEU D CB  
22981 C  CG  . LEU D  475 0.4822 0.3942 0.3323 0.0586  -0.0753 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 718  LEU D CG  
22982 C  CD1 . LEU D  475 0.4733 0.3945 0.3353 0.0561  -0.0733 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 718  LEU D CD1 
22983 C  CD2 . LEU D  475 0.4725 0.3886 0.3239 0.0499  -0.0678 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 718  LEU D CD2 
22984 N  N   . LYS D  476 0.4840 0.4355 0.3167 0.1051  -0.0870 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 719  LYS D N   
22985 C  CA  . LYS D  476 0.4774 0.4521 0.3109 0.1186  -0.0868 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 719  LYS D CA  
22986 C  C   . LYS D  476 0.4857 0.4608 0.3109 0.1277  -0.0910 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 719  LYS D C   
22987 O  O   . LYS D  476 0.5012 0.4556 0.3175 0.1275  -0.0968 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 719  LYS D O   
22988 C  CB  . LYS D  476 0.4821 0.4619 0.3149 0.1294  -0.0915 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 719  LYS D CB  
22989 C  CG  . LYS D  476 0.4692 0.4609 0.3117 0.1249  -0.0861 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 719  LYS D CG  
22990 C  CD  . LYS D  476 0.4732 0.4732 0.3148 0.1366  -0.0905 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 719  LYS D CD  
22991 C  CE  . LYS D  476 0.4831 0.4651 0.3251 0.1320  -0.0959 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 719  LYS D CE  
22992 N  NZ  . LYS D  476 0.4842 0.4798 0.3263 0.1442  -0.0993 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 719  LYS D NZ  
22993 N  N   . ALA D  477 0.4768 0.4749 0.3050 0.1359  -0.0880 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 720  ALA D N   
22994 C  CA  . ALA D  477 0.4847 0.4848 0.3064 0.1449  -0.0922 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 720  ALA D CA  
22995 C  C   . ALA D  477 0.5026 0.4932 0.3143 0.1587  -0.1017 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 720  ALA D C   
22996 O  O   . ALA D  477 0.5147 0.4967 0.3185 0.1644  -0.1073 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 720  ALA D O   
22997 C  CB  . ALA D  477 0.4725 0.4996 0.3008 0.1503  -0.0870 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 720  ALA D CB  
22998 N  N   . THR D  478 0.5053 0.4973 0.3171 0.1644  -0.1040 -0.0509 ? ? ? ? ? ? 721  THR D N   
22999 C  CA  . THR D  478 0.5232 0.5064 0.3258 0.1780  -0.1135 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 721  THR D CA  
23000 C  C   . THR D  478 0.5401 0.4918 0.3365 0.1719  -0.1202 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 721  THR D C   
23001 O  O   . THR D  478 0.5579 0.4973 0.3455 0.1820  -0.1287 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 721  THR D O   
23002 C  CB  . THR D  478 0.5220 0.5192 0.3260 0.1882  -0.1145 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 721  THR D CB  
23003 O  OG1 . THR D  478 0.5169 0.5073 0.3268 0.1776  -0.1124 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 721  THR D OG1 
23004 C  CG2 . THR D  478 0.5092 0.5367 0.3178 0.1962  -0.1081 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 721  THR D CG2 
23005 N  N   . ASP D  479 0.5354 0.4745 0.3366 0.1556  -0.1162 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 722  ASP D N   
23006 C  CA  . ASP D  479 0.5514 0.4601 0.3479 0.1468  -0.1207 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 722  ASP D CA  
23007 C  C   . ASP D  479 0.5676 0.4584 0.3530 0.1491  -0.1257 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 722  ASP D C   
23008 O  O   . ASP D  479 0.5615 0.4602 0.3457 0.1485  -0.1225 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 722  ASP D O   
23009 C  CB  . ASP D  479 0.5417 0.4437 0.3459 0.1281  -0.1134 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 722  ASP D CB  
23010 C  CG  . ASP D  479 0.5293 0.4438 0.3443 0.1248  -0.1098 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 722  ASP D CG  
23011 O  OD1 . ASP D  479 0.5324 0.4549 0.3473 0.1361  -0.1144 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 722  ASP D OD1 
23012 O  OD2 . ASP D  479 0.5174 0.4338 0.3405 0.1117  -0.1026 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 722  ASP D OD2 
23013 N  N   . THR D  480 0.5894 0.4555 0.3668 0.1518  -0.1338 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 723  THR D N   
23014 C  CA  . THR D  480 0.6092 0.4541 0.3741 0.1550  -0.1397 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 723  THR D CA  
23015 C  C   . THR D  480 0.6222 0.4371 0.3823 0.1396  -0.1389 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 723  THR D C   
23016 O  O   . THR D  480 0.6382 0.4355 0.3873 0.1408  -0.1426 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 723  THR D O   
23017 C  CB  . THR D  480 0.6303 0.4651 0.3864 0.1717  -0.1509 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 723  THR D CB  
23018 O  OG1 . THR D  480 0.6398 0.4606 0.3983 0.1690  -0.1548 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 723  THR D OG1 
23019 C  CG2 . THR D  480 0.6215 0.4850 0.3793 0.1889  -0.1520 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 723  THR D CG2 
23020 N  N   . GLY D  481 0.6168 0.4260 0.3848 0.1255  -0.1340 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 724  GLY D N   
23021 C  CA  . GLY D  481 0.6296 0.4120 0.3937 0.1105  -0.1320 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 724  GLY D CA  
23022 C  C   . GLY D  481 0.6589 0.4110 0.4094 0.1147  -0.1405 -0.0638 ? ? ? ? ? ? 724  GLY D C   
23023 O  O   . GLY D  481 0.6719 0.4164 0.4207 0.1241  -0.1484 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 724  GLY D O   
23024 N  N   . ASP D  482 0.6702 0.4048 0.4108 0.1080  -0.1390 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 725  ASP D N   
23025 C  CA  . ASP D  482 0.7013 0.4021 0.4272 0.1092  -0.1459 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 725  ASP D CA  
23026 C  C   . ASP D  482 0.7077 0.4034 0.4210 0.1106  -0.1456 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 725  ASP D C   
23027 O  O   . ASP D  482 0.6895 0.4096 0.4056 0.1151  -0.1426 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 725  ASP D O   
23028 C  CB  . ASP D  482 0.7155 0.3901 0.4425 0.0929  -0.1432 -0.0552 ? ? ? ? ? ? 725  ASP D CB  
23029 C  CG  . ASP D  482 0.7052 0.3814 0.4345 0.0762  -0.1324 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 725  ASP D CG  
23030 O  OD1 . ASP D  482 0.6931 0.3834 0.4193 0.0769  -0.1283 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 725  ASP D OD1 
23031 O  OD2 . ASP D  482 0.7092 0.3735 0.4446 0.0621  -0.1278 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 725  ASP D OD2 
23032 N  N   . ARG D  483 0.7347 0.3985 0.4342 0.1068  -0.1487 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 726  ARG D N   
23033 C  CA  . ARG D  483 0.7457 0.4018 0.4303 0.1106  -0.1504 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 726  ARG D CA  
23034 C  C   . ARG D  483 0.7295 0.3978 0.4157 0.0987  -0.1407 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 726  ARG D C   
23035 O  O   . ARG D  483 0.7250 0.4051 0.4059 0.1053  -0.1417 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 726  ARG D O   
23036 C  CB  . ARG D  483 0.7813 0.3981 0.4492 0.1093  -0.1560 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 726  ARG D CB  
23037 C  CG  . ARG D  483 0.7919 0.3852 0.4611 0.0893  -0.1491 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 726  ARG D CG  
23038 C  CD  . ARG D  483 0.8270 0.3834 0.4861 0.0919  -0.1573 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 726  ARG D CD  
23039 N  NE  . ARG D  483 0.8296 0.3927 0.4894 0.1109  -0.1680 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 726  ARG D NE  
23040 C  CZ  . ARG D  483 0.8496 0.3929 0.5092 0.1158  -0.1759 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 726  ARG D CZ  
23041 N  NH1 . ARG D  483 0.8684 0.3838 0.5282 0.1018  -0.1739 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 726  ARG D NH1 
23042 N  NH2 . ARG D  483 0.8523 0.4031 0.5115 0.1343  -0.1855 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 726  ARG D NH2 
23043 N  N   . ILE D  484 0.7224 0.3875 0.4160 0.0816  -0.1319 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 727  ILE D N   
23044 C  CA  . ILE D  484 0.7058 0.3842 0.4023 0.0703  -0.1223 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 727  ILE D CA  
23045 C  C   . ILE D  484 0.6760 0.3907 0.3857 0.0771  -0.1203 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 727  ILE D C   
23046 O  O   . ILE D  484 0.6650 0.3947 0.3738 0.0776  -0.1175 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 727  ILE D O   
23047 C  CB  . ILE D  484 0.7014 0.3735 0.4059 0.0514  -0.1125 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 727  ILE D CB  
23048 C  CG1 . ILE D  484 0.7273 0.3686 0.4170 0.0406  -0.1100 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 727  ILE D CG1 
23049 C  CG2 . ILE D  484 0.6765 0.3723 0.3895 0.0436  -0.1034 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 727  ILE D CG2 
23050 C  CD1 . ILE D  484 0.7543 0.3739 0.4241 0.0507  -0.1184 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 727  ILE D CD1 
23051 N  N   . THR D  485 0.6638 0.3929 0.3859 0.0827  -0.1218 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 728  THR D N   
23052 C  CA  . THR D  485 0.6371 0.4005 0.3713 0.0894  -0.1193 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 728  THR D CA  
23053 C  C   . THR D  485 0.6393 0.4117 0.3659 0.1018  -0.1241 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 728  THR D C   
23054 O  O   . THR D  485 0.6234 0.4156 0.3543 0.1008  -0.1199 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 728  THR D O   
23055 C  CB  . THR D  485 0.6293 0.4053 0.3734 0.0978  -0.1223 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 728  THR D CB  
23056 O  OG1 . THR D  485 0.6279 0.3960 0.3799 0.0862  -0.1185 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 728  THR D OG1 
23057 C  CG2 . THR D  485 0.6035 0.4142 0.3590 0.1040  -0.1186 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 728  THR D CG2 
23058 N  N   . ARG D  486 0.6609 0.4174 0.3761 0.1135  -0.1334 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 729  ARG D N   
23059 C  CA  . ARG D  486 0.6638 0.4304 0.3728 0.1272  -0.1391 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 729  ARG D CA  
23060 C  C   . ARG D  486 0.6634 0.4309 0.3660 0.1219  -0.1364 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 729  ARG D C   
23061 O  O   . ARG D  486 0.6514 0.4417 0.3579 0.1287  -0.1366 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 729  ARG D O   
23062 C  CB  . ARG D  486 0.6914 0.4353 0.3871 0.1397  -0.1498 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 729  ARG D CB  
23063 C  CG  . ARG D  486 0.6943 0.4503 0.3850 0.1549  -0.1560 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 729  ARG D CG  
23064 C  CD  . ARG D  486 0.6947 0.4623 0.3891 0.1711  -0.1622 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 729  ARG D CD  
23065 N  NE  . ARG D  486 0.7037 0.4772 0.3909 0.1860  -0.1693 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 729  ARG D NE  
23066 C  CZ  . ARG D  486 0.6910 0.4939 0.3862 0.1994  -0.1707 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 729  ARG D CZ  
23067 N  NH1 . ARG D  486 0.6697 0.4975 0.3790 0.1998  -0.1653 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 729  ARG D NH1 
23068 N  NH2 . ARG D  486 0.7006 0.5084 0.3897 0.2128  -0.1774 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 729  ARG D NH2 
23069 N  N   . THR D  487 0.6783 0.4209 0.3707 0.1102  -0.1340 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 730  THR D N   
23070 C  CA  . THR D  487 0.6807 0.4224 0.3650 0.1055  -0.1320 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 730  THR D CA  
23071 C  C   . THR D  487 0.6600 0.4150 0.3543 0.0902  -0.1211 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 730  THR D C   
23072 O  O   . THR D  487 0.6669 0.4126 0.3524 0.0819  -0.1180 0.0010  ? ? ? ? ? ? 730  THR D O   
23073 C  CB  . THR D  487 0.7133 0.4194 0.3766 0.1037  -0.1363 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 730  THR D CB  
23074 O  OG1 . THR D  487 0.7226 0.4067 0.3848 0.0904  -0.1315 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 730  THR D OG1 
23075 C  CG2 . THR D  487 0.7345 0.4275 0.3878 0.1198  -0.1476 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 730  THR D CG2 
23076 N  N   . SER D  488 0.6363 0.4124 0.3480 0.0869  -0.1156 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 731  SER D N   
23077 C  CA  . SER D  488 0.6152 0.4073 0.3377 0.0745  -0.1059 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 731  SER D CA  
23078 C  C   . SER D  488 0.5893 0.4150 0.3281 0.0804  -0.1038 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 731  SER D C   
23079 O  O   . SER D  488 0.5886 0.4262 0.3287 0.0942  -0.1096 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 731  SER D O   
23080 C  CB  . SER D  488 0.6141 0.3944 0.3414 0.0603  -0.0990 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 731  SER D CB  
23081 O  OG  . SER D  488 0.6084 0.3927 0.3455 0.0635  -0.1001 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 731  SER D OG  
23082 N  N   . GLY D  489 0.5692 0.4102 0.3202 0.0702  -0.0952 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 732  GLY D N   
23083 C  CA  . GLY D  489 0.5459 0.4178 0.3119 0.0740  -0.0921 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 732  GLY D CA  
23084 C  C   . GLY D  489 0.5425 0.4256 0.3073 0.0744  -0.0923 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 732  GLY D C   
23085 O  O   . GLY D  489 0.5589 0.4268 0.3101 0.0743  -0.0961 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 732  GLY D O   
23086 N  N   . VAL D  490 0.5223 0.4321 0.3014 0.0750  -0.0883 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 733  VAL D N   
23087 C  CA  . VAL D  490 0.5192 0.4411 0.2991 0.0757  -0.0892 0.0003  ? ? ? ? ? ? 733  VAL D CA  
23088 C  C   . VAL D  490 0.4987 0.4512 0.2961 0.0799  -0.0861 0.0000  ? ? ? ? ? ? 733  VAL D C   
23089 O  O   . VAL D  490 0.4865 0.4485 0.2942 0.0795  -0.0816 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 733  VAL D O   
23090 C  CB  . VAL D  490 0.5169 0.4326 0.2957 0.0615  -0.0834 0.0035  ? ? ? ? ? ? 733  VAL D CB  
23091 C  CG1 . VAL D  490 0.4998 0.4234 0.2919 0.0521  -0.0749 0.0034  ? ? ? ? ? ? 733  VAL D CG1 
23092 C  CG2 . VAL D  490 0.5116 0.4429 0.2941 0.0618  -0.0843 0.0050  ? ? ? ? ? ? 733  VAL D CG2 
23093 N  N   . VAL D  491 0.4961 0.4639 0.2969 0.0840  -0.0885 0.0009  ? ? ? ? ? ? 734  VAL D N   
23094 C  CA  . VAL D  491 0.4767 0.4733 0.2955 0.0844  -0.0838 0.0017  ? ? ? ? ? ? 734  VAL D CA  
23095 C  C   . VAL D  491 0.4705 0.4758 0.2950 0.0760  -0.0814 0.0039  ? ? ? ? ? ? 734  VAL D C   
23096 O  O   . VAL D  491 0.4827 0.4795 0.2970 0.0767  -0.0867 0.0039  ? ? ? ? ? ? 734  VAL D O   
23097 C  CB  . VAL D  491 0.4763 0.4915 0.2996 0.0988  -0.0883 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 734  VAL D CB  
23098 C  CG1 . VAL D  491 0.4938 0.5002 0.3044 0.1072  -0.0976 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 734  VAL D CG1 
23099 C  CG2 . VAL D  491 0.4584 0.5029 0.3003 0.0970  -0.0830 0.0016  ? ? ? ? ? ? 734  VAL D CG2 
23100 N  N   . VAL D  492 0.4528 0.4742 0.2931 0.0683  -0.0737 0.0056  ? ? ? ? ? ? 735  VAL D N   
23101 C  CA  . VAL D  492 0.4451 0.4781 0.2945 0.0604  -0.0711 0.0069  ? ? ? ? ? ? 735  VAL D CA  
23102 C  C   . VAL D  492 0.4306 0.4927 0.2988 0.0639  -0.0683 0.0078  ? ? ? ? ? ? 735  VAL D C   
23103 O  O   . VAL D  492 0.4203 0.4927 0.2979 0.0655  -0.0632 0.0090  ? ? ? ? ? ? 735  VAL D O   
23104 C  CB  . VAL D  492 0.4376 0.4632 0.2907 0.0464  -0.0636 0.0083  ? ? ? ? ? ? 735  VAL D CB  
23105 C  CG1 . VAL D  492 0.4273 0.4686 0.2938 0.0392  -0.0602 0.0092  ? ? ? ? ? ? 735  VAL D CG1 
23106 C  CG2 . VAL D  492 0.4523 0.4529 0.2884 0.0413  -0.0656 0.0079  ? ? ? ? ? ? 735  VAL D CG2 
23107 N  N   . ILE D  493 0.4307 0.5061 0.3045 0.0650  -0.0715 0.0072  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D N   
23108 C  CA  . ILE D  493 0.4179 0.5216 0.3111 0.0669  -0.0684 0.0082  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D CA  
23109 C  C   . ILE D  493 0.4112 0.5224 0.3155 0.0556  -0.0655 0.0087  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D C   
23110 O  O   . ILE D  493 0.4203 0.5214 0.3158 0.0522  -0.0703 0.0068  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D O   
23111 C  CB  . ILE D  493 0.4245 0.5416 0.3176 0.0799  -0.0756 0.0060  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D CB  
23112 C  CG1 . ILE D  493 0.4340 0.5404 0.3141 0.0917  -0.0795 0.0046  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D CG1 
23113 C  CG2 . ILE D  493 0.4118 0.5595 0.3262 0.0814  -0.0715 0.0073  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D CG2 
23114 C  CD1 . ILE D  493 0.4384 0.5617 0.3209 0.1066  -0.0850 0.0022  ? ? ? ? ? ? 736  ILE D CD1 
23115 N  N   . GLU D  494 0.3968 0.5249 0.3195 0.0499  -0.0579 0.0113  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D N   
23116 C  CA  . GLU D  494 0.3904 0.5252 0.3253 0.0387  -0.0548 0.0115  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D CA  
23117 C  C   . GLU D  494 0.3780 0.5393 0.3357 0.0376  -0.0492 0.0141  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D C   
23118 O  O   . GLU D  494 0.3714 0.5431 0.3358 0.0422  -0.0442 0.0174  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D O   
23119 C  CB  . GLU D  494 0.3876 0.5053 0.3192 0.0275  -0.0492 0.0124  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D CB  
23120 C  CG  . GLU D  494 0.4001 0.4922 0.3108 0.0261  -0.0531 0.0104  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D CG  
23121 C  CD  . GLU D  494 0.3965 0.4755 0.3069 0.0144  -0.0469 0.0108  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D CD  
23122 O  OE1 . GLU D  494 0.3850 0.4742 0.3110 0.0079  -0.0405 0.0124  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D OE1 
23123 O  OE2 . GLU D  494 0.4058 0.4641 0.3007 0.0115  -0.0479 0.0097  ? ? ? ? ? ? 737  GLU D OE2 
23124 N  N   . GLY D  495 0.3762 0.5484 0.3457 0.0314  -0.0503 0.0126  ? ? ? ? ? ? 738  GLY D N   
23125 C  CA  . GLY D  495 0.3660 0.5622 0.3588 0.0277  -0.0450 0.0149  ? ? ? ? ? ? 738  GLY D CA  
23126 C  C   . GLY D  495 0.3647 0.5553 0.3638 0.0147  -0.0439 0.0131  ? ? ? ? ? ? 738  GLY D C   
23127 O  O   . GLY D  495 0.3735 0.5515 0.3607 0.0132  -0.0503 0.0088  ? ? ? ? ? ? 738  GLY D O   
23128 N  N   . ASN D  496 0.3553 0.5544 0.3720 0.0060  -0.0359 0.0165  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D N   
23129 C  CA  . ASN D  496 0.3541 0.5472 0.3781 -0.0064 -0.0341 0.0146  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D CA  
23130 C  C   . ASN D  496 0.3504 0.5648 0.3975 -0.0120 -0.0336 0.0137  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D C   
23131 O  O   . ASN D  496 0.3472 0.5605 0.4063 -0.0226 -0.0295 0.0138  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D O   
23132 C  CB  . ASN D  496 0.3483 0.5293 0.3732 -0.0132 -0.0257 0.0184  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D CB  
23133 C  CG  . ASN D  496 0.3394 0.5362 0.3828 -0.0146 -0.0172 0.0249  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D CG  
23134 O  OD1 . ASN D  496 0.3373 0.5532 0.3902 -0.0090 -0.0166 0.0273  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D OD1 
23135 N  ND2 . ASN D  496 0.3353 0.5236 0.3834 -0.0220 -0.0103 0.0279  ? ? ? ? ? ? 739  ASN D ND2 
23136 N  N   . ASN D  497 0.3517 0.5853 0.4057 -0.0049 -0.0381 0.0123  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D N   
23137 C  CA  . ASN D  497 0.3490 0.6048 0.4265 -0.0101 -0.0382 0.0108  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D CA  
23138 C  C   . ASN D  497 0.3562 0.6222 0.4318 -0.0037 -0.0487 0.0044  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D C   
23139 O  O   . ASN D  497 0.3593 0.6309 0.4267 0.0080  -0.0527 0.0042  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D O   
23140 C  CB  . ASN D  497 0.3410 0.6182 0.4370 -0.0086 -0.0299 0.0174  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D CB  
23141 C  CG  . ASN D  497 0.3383 0.6386 0.4610 -0.0155 -0.0287 0.0165  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D CG  
23142 O  OD1 . ASN D  497 0.3329 0.6420 0.4727 -0.0222 -0.0199 0.0220  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D OD1 
23143 N  ND2 . ASN D  497 0.3433 0.6531 0.4695 -0.0141 -0.0377 0.0094  ? ? ? ? ? ? 740  ASN D ND2 
23144 N  N   . PRO D  498 0.3596 0.6285 0.4433 -0.0109 -0.0536 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 741  PRO D N   
23145 C  CA  . PRO D  498 0.3682 0.6443 0.4478 -0.0048 -0.0646 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 741  PRO D CA  
23146 C  C   . PRO D  498 0.3655 0.6699 0.4617 0.0023  -0.0661 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 741  PRO D C   
23147 O  O   . PRO D  498 0.3731 0.6840 0.4637 0.0108  -0.0758 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 741  PRO D O   
23148 C  CB  . PRO D  498 0.3707 0.6479 0.4613 -0.0159 -0.0678 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 741  PRO D CB  
23149 C  CG  . PRO D  498 0.3650 0.6302 0.4606 -0.0272 -0.0590 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 741  PRO D CG  
23150 C  CD  . PRO D  498 0.3577 0.6182 0.4499 -0.0244 -0.0498 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 741  PRO D CD  
23151 N  N   . SER D  499 0.3558 0.6781 0.4728 -0.0007 -0.0568 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 742  SER D N   
23152 C  CA  . SER D  499 0.3536 0.7061 0.4889 0.0055  -0.0576 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 742  SER D CA  
23153 C  C   . SER D  499 0.3508 0.7096 0.4801 0.0171  -0.0528 0.0026  ? ? ? ? ? ? 742  SER D C   
23154 O  O   . SER D  499 0.3476 0.7324 0.4934 0.0218  -0.0503 0.0039  ? ? ? ? ? ? 742  SER D O   
23155 C  CB  . SER D  499 0.3468 0.7197 0.5131 -0.0063 -0.0509 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 742  SER D CB  
23156 O  OG  . SER D  499 0.3407 0.7027 0.5082 -0.0134 -0.0398 0.0062  ? ? ? ? ? ? 742  SER D OG  
23157 N  N   . LEU D  500 0.3526 0.6883 0.4587 0.0219  -0.0517 0.0055  ? ? ? ? ? ? 743  LEU D N   
23158 C  CA  . LEU D  500 0.3530 0.6918 0.4491 0.0349  -0.0501 0.0087  ? ? ? ? ? ? 743  LEU D CA  
23159 C  C   . LEU D  500 0.3581 0.7174 0.4579 0.0470  -0.0580 0.0038  ? ? ? ? ? ? 743  LEU D C   
23160 O  O   . LEU D  500 0.3653 0.7251 0.4626 0.0487  -0.0682 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 743  LEU D O   
23161 C  CB  . LEU D  500 0.3585 0.6666 0.4261 0.0392  -0.0526 0.0090  ? ? ? ? ? ? 743  LEU D CB  
23162 C  CG  . LEU D  500 0.3622 0.6664 0.4140 0.0534  -0.0536 0.0104  ? ? ? ? ? ? 743  LEU D CG  
23163 C  CD1 . LEU D  500 0.3538 0.6712 0.4163 0.0542  -0.0428 0.0171  ? ? ? ? ? ? 743  LEU D CD1 
23164 C  CD2 . LEU D  500 0.3689 0.6415 0.3948 0.0549  -0.0569 0.0097  ? ? ? ? ? ? 743  LEU D CD2 
23165 N  N   . ARG D  501 0.3555 0.7318 0.4601 0.0565  -0.0534 0.0072  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D N   
23166 C  CA  . ARG D  501 0.3592 0.7592 0.4710 0.0682  -0.0591 0.0030  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D CA  
23167 C  C   . ARG D  501 0.3592 0.7675 0.4652 0.0816  -0.0548 0.0063  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D C   
23168 O  O   . ARG D  501 0.3518 0.7760 0.4717 0.0790  -0.0437 0.0126  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D O   
23169 C  CB  . ARG D  501 0.3526 0.7828 0.4959 0.0597  -0.0547 0.0030  ? ? ? ? ? ? 744  ARG D CB  
23170 C  CG  . ARG D  501 0.3565 0.8133 0.5110 0.0698  -0.0618 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 744  ARG D CG  
23171 C  CD  . ARG D  501 0.3669 0.8067 0.5038 0.0744  -0.0759 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 744  ARG D CD  
23172 N  NE  . ARG D  501 0.3673 0.7857 0.4997 0.0605  -0.0774 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 744  ARG D NE  
23173 C  CZ  . ARG D  501 0.3765 0.7840 0.4990 0.0605  -0.0890 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 744  ARG D CZ  
23174 N  NH1 . ARG D  501 0.3862 0.8014 0.5022 0.0738  -0.1003 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 744  ARG D NH1 
23175 N  NH2 . ARG D  501 0.3772 0.7663 0.4956 0.0482  -0.0896 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 744  ARG D NH2 
23176 N  N   . LEU D  502 0.3687 0.7659 0.4538 0.0958  -0.0632 0.0025  ? ? ? ? ? ? 745  LEU D N   
23177 C  CA  . LEU D  502 0.3698 0.7743 0.4487 0.1091  -0.0595 0.0048  ? ? ? ? ? ? 745  LEU D CA  
23178 C  C   . LEU D  502 0.3698 0.8095 0.4670 0.1185  -0.0601 0.0021  ? ? ? ? ? ? 745  LEU D C   
23179 O  O   . LEU D  502 0.3748 0.8229 0.4764 0.1218  -0.0691 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 745  LEU D O   
23180 C  CB  . LEU D  502 0.3808 0.7586 0.4310 0.1207  -0.0676 0.0018  ? ? ? ? ? ? 745  LEU D CB  
23181 C  CG  . LEU D  502 0.3796 0.7281 0.4133 0.1144  -0.0634 0.0058  ? ? ? ? ? ? 745  LEU D CG  
23182 C  CD1 . LEU D  502 0.3764 0.7091 0.4114 0.0983  -0.0632 0.0065  ? ? ? ? ? ? 745  LEU D CD1 
23183 C  CD2 . LEU D  502 0.3920 0.7173 0.4001 0.1263  -0.0719 0.0022  ? ? ? ? ? ? 745  LEU D CD2 
23184 N  N   . LYS D  503 0.3649 0.8263 0.4730 0.1228  -0.0503 0.0067  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D N   
23185 C  CA  . LYS D  503 0.3663 0.8611 0.4899 0.1333  -0.0509 0.0036  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D CA  
23186 C  C   . LYS D  503 0.3782 0.8630 0.4804 0.1516  -0.0618 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 746  LYS D C   
23187 O  O   . LYS D  503 0.3842 0.8387 0.4615 0.1556  -0.0656 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 746  LYS D O   
23188 C  CB  . LYS D  503 0.3606 0.8792 0.4972 0.1352  -0.0376 0.0102  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D CB  
23189 C  CG  . LYS D  503 0.3508 0.8768 0.5059 0.1184  -0.0248 0.0186  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D CG  
23190 C  CD  . LYS D  503 0.3494 0.8869 0.5037 0.1243  -0.0124 0.0261  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D CD  
23191 C  CE  . LYS D  503 0.3421 0.8992 0.5205 0.1110  0.0019  0.0352  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D CE  
23192 N  NZ  . LYS D  503 0.3380 0.8671 0.5106 0.0962  0.0050  0.0402  ? ? ? ? ? ? 746  LYS D NZ  
23193 N  N   . ALA D  504 0.3823 0.8930 0.4950 0.1631  -0.0666 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 747  ALA D N   
23194 C  CA  . ALA D  504 0.3953 0.8975 0.4892 0.1814  -0.0778 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 747  ALA D CA  
23195 C  C   . ALA D  504 0.3991 0.8883 0.4744 0.1915  -0.0740 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 747  ALA D C   
23196 O  O   . ALA D  504 0.4107 0.8772 0.4632 0.2026  -0.0831 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 747  ALA D O   
23197 C  CB  . ALA D  504 0.3983 0.9346 0.5092 0.1927  -0.0819 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 747  ALA D CB  
23198 N  N   . SER D  505 0.3906 0.8929 0.4748 0.1876  -0.0608 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 748  SER D N   
23199 C  CA  . SER D  505 0.3954 0.8902 0.4631 0.1993  -0.0578 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 748  SER D CA  
23200 C  C   . SER D  505 0.3944 0.8551 0.4435 0.1915  -0.0556 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 748  SER D C   
23201 O  O   . SER D  505 0.3986 0.8504 0.4333 0.2002  -0.0538 0.0000  ? ? ? ? ? ? 748  SER D O   
23202 C  CB  . SER D  505 0.3894 0.9186 0.4751 0.2020  -0.0452 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 748  SER D CB  
23203 O  OG  . SER D  505 0.3782 0.9212 0.4865 0.1845  -0.0368 0.0057  ? ? ? ? ? ? 748  SER D OG  
23204 N  N   . ASP D  506 0.3893 0.8322 0.4391 0.1757  -0.0562 0.0018  ? ? ? ? ? ? 749  ASP D N   
23205 C  CA  . ASP D  506 0.3869 0.7997 0.4224 0.1662  -0.0532 0.0060  ? ? ? ? ? ? 749  ASP D CA  
23206 C  C   . ASP D  506 0.3984 0.7765 0.4067 0.1728  -0.0634 0.0014  ? ? ? ? ? ? 749  ASP D C   
23207 O  O   . ASP D  506 0.4079 0.7779 0.4083 0.1789  -0.0742 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 749  ASP D O   
23208 C  CB  . ASP D  506 0.3782 0.7859 0.4254 0.1474  -0.0501 0.0094  ? ? ? ? ? ? 749  ASP D CB  
23209 C  CG  . ASP D  506 0.3671 0.8003 0.4382 0.1378  -0.0373 0.0163  ? ? ? ? ? ? 749  ASP D CG  
23210 O  OD1 . ASP D  506 0.3653 0.8094 0.4374 0.1427  -0.0286 0.0209  ? ? ? ? ? ? 749  ASP D OD1 
23211 O  OD2 . ASP D  506 0.3614 0.8030 0.4496 0.1254  -0.0358 0.0173  ? ? ? ? ? ? 749  ASP D OD2 
23212 N  N   . ARG D  507 0.3988 0.7563 0.3929 0.1718  -0.0602 0.0039  ? ? ? ? ? ? 750  ARG D N   
23213 C  CA  . ARG D  507 0.4105 0.7350 0.3803 0.1770  -0.0695 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 750  ARG D CA  
23214 C  C   . ARG D  507 0.4070 0.7062 0.3671 0.1664  -0.0655 0.0032  ? ? ? ? ? ? 750  ARG D C   
23215 O  O   . ARG D  507 0.3996 0.7051 0.3641 0.1635  -0.0565 0.0078  ? ? ? ? ? ? 750  ARG D O   
23216 C  CB  . ARG D  507 0.4214 0.7484 0.3801 0.1957  -0.0740 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 750  ARG D CB  
23217 C  CG  . ARG D  507 0.4225 0.7817 0.3953 0.2062  -0.0753 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 750  ARG D CG  
23218 C  CD  . ARG D  507 0.4346 0.7989 0.3976 0.2261  -0.0806 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 750  ARG D CD  
23219 N  NE  . ARG D  507 0.4381 0.7875 0.3866 0.2309  -0.0782 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 750  ARG D NE  
23220 C  CZ  . ARG D  507 0.4530 0.7848 0.3831 0.2447  -0.0869 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 750  ARG D CZ  
23221 N  NH1 . ARG D  507 0.4657 0.7923 0.3896 0.2548  -0.0982 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 750  ARG D NH1 
23222 N  NH2 . ARG D  507 0.4563 0.7750 0.3742 0.2485  -0.0848 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 750  ARG D NH2 
23223 N  N   . VAL D  508 0.4131 0.6839 0.3596 0.1607  -0.0720 0.0013  ? ? ? ? ? ? 751  VAL D N   
23224 C  CA  . VAL D  508 0.4108 0.6584 0.3481 0.1518  -0.0686 0.0038  ? ? ? ? ? ? 751  VAL D CA  
23225 C  C   . VAL D  508 0.4245 0.6495 0.3412 0.1623  -0.0760 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 751  VAL D C   
23226 O  O   . VAL D  508 0.4365 0.6414 0.3400 0.1643  -0.0849 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 751  VAL D O   
23227 C  CB  . VAL D  508 0.4079 0.6416 0.3461 0.1372  -0.0692 0.0053  ? ? ? ? ? ? 751  VAL D CB  
23228 C  CG1 . VAL D  508 0.4034 0.6173 0.3360 0.1267  -0.0641 0.0082  ? ? ? ? ? ? 751  VAL D CG1 
23229 C  CG2 . VAL D  508 0.3969 0.6563 0.3569 0.1298  -0.0636 0.0082  ? ? ? ? ? ? 751  VAL D CG2 
23230 N  N   . VAL D  509 0.4242 0.6531 0.3381 0.1697  -0.0724 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 752  VAL D N   
23231 C  CA  . VAL D  509 0.4372 0.6446 0.3328 0.1790  -0.0789 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 752  VAL D CA  
23232 C  C   . VAL D  509 0.4359 0.6174 0.3230 0.1683  -0.0768 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 752  VAL D C   
23233 O  O   . VAL D  509 0.4277 0.6146 0.3191 0.1655  -0.0696 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 752  VAL D O   
23234 C  CB  . VAL D  509 0.4389 0.6643 0.3354 0.1935  -0.0768 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 752  VAL D CB  
23235 C  CG1 . VAL D  509 0.4538 0.6576 0.3321 0.2041  -0.0845 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 752  VAL D CG1 
23236 C  CG2 . VAL D  509 0.4399 0.6920 0.3459 0.2035  -0.0780 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 752  VAL D CG2 
23237 N  N   . VAL D  510 0.4451 0.5992 0.3200 0.1631  -0.0831 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 753  VAL D N   
23238 C  CA  . VAL D  510 0.4453 0.5749 0.3124 0.1532  -0.0815 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 753  VAL D CA  
23239 C  C   . VAL D  510 0.4591 0.5682 0.3110 0.1616  -0.0874 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 753  VAL D C   
23240 O  O   . VAL D  510 0.4749 0.5686 0.3146 0.1688  -0.0963 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 753  VAL D O   
23241 C  CB  . VAL D  510 0.4496 0.5585 0.3106 0.1416  -0.0842 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 753  VAL D CB  
23242 C  CG1 . VAL D  510 0.4448 0.5362 0.3038 0.1287  -0.0793 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 753  VAL D CG1 
23243 C  CG2 . VAL D  510 0.4419 0.5680 0.3148 0.1360  -0.0825 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 753  VAL D CG2 
23244 N  N   . ASN D  511 0.4545 0.5620 0.3068 0.1606  -0.0832 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 754  ASN D N   
23245 C  CA  . ASN D  511 0.4672 0.5529 0.3065 0.1656  -0.0887 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 754  ASN D CA  
23246 C  C   . ASN D  511 0.4746 0.5297 0.3048 0.1538  -0.0914 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 754  ASN D C   
23247 O  O   . ASN D  511 0.4647 0.5164 0.3003 0.1401  -0.0854 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 754  ASN D O   
23248 C  CB  . ASN D  511 0.4597 0.5547 0.3032 0.1675  -0.0835 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 754  ASN D CB  
23249 C  CG  . ASN D  511 0.4729 0.5479 0.3047 0.1734  -0.0897 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 754  ASN D CG  
23250 O  OD1 . ASN D  511 0.4883 0.5411 0.3089 0.1757  -0.0976 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 754  ASN D OD1 
23251 N  ND2 . ASN D  511 0.4682 0.5497 0.3023 0.1755  -0.0863 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 754  ASN D ND2 
23252 N  N   . MET D  512 0.4929 0.5259 0.3094 0.1588  -0.1000 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 755  MET D N   
23253 C  CA  . MET D  512 0.5013 0.5056 0.3090 0.1471  -0.1015 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 755  MET D CA  
23254 C  C   . MET D  512 0.5086 0.4926 0.3105 0.1446  -0.1027 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 755  MET D C   
23255 O  O   . MET D  512 0.5134 0.4762 0.3107 0.1331  -0.1019 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 755  MET D O   
23256 C  CB  . MET D  512 0.5187 0.5061 0.3142 0.1502  -0.1092 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 755  MET D CB  
23257 C  CG  . MET D  512 0.5137 0.5195 0.3144 0.1524  -0.1095 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 755  MET D CG  
23258 S  SD  . MET D  512 0.4990 0.5095 0.3084 0.1345  -0.1016 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 755  MET D SD  
23259 C  CE  . MET D  512 0.5120 0.4863 0.3073 0.1225  -0.1022 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 755  MET D CE  
23260 N  N   . GLY D  513 0.5103 0.5008 0.3126 0.1552  -0.1047 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 756  GLY D N   
23261 C  CA  . GLY D  513 0.5182 0.4901 0.3160 0.1533  -0.1069 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 756  GLY D CA  
23262 C  C   . GLY D  513 0.5392 0.4954 0.3254 0.1659  -0.1169 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 756  GLY D C   
23263 O  O   . GLY D  513 0.5516 0.5015 0.3299 0.1730  -0.1227 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 756  GLY D O   
23264 N  N   . ALA D  514 0.5445 0.4934 0.3295 0.1689  -0.1193 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 757  ALA D N   
23265 C  CA  . ALA D  514 0.5641 0.5024 0.3394 0.1836  -0.1291 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 757  ALA D CA  
23266 C  C   . ALA D  514 0.5865 0.4940 0.3492 0.1828  -0.1366 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 757  ALA D C   
23267 O  O   . ALA D  514 0.6039 0.5033 0.3580 0.1963  -0.1452 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 757  ALA D O   
23268 C  CB  . ALA D  514 0.5662 0.5026 0.3431 0.1867  -0.1308 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 757  ALA D CB  
23269 N  N   . ALA D  515 0.5870 0.4778 0.3482 0.1674  -0.1333 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 758  ALA D N   
23270 C  CA  . ALA D  515 0.6098 0.4682 0.3583 0.1640  -0.1392 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 758  ALA D CA  
23271 C  C   . ALA D  515 0.6176 0.4760 0.3583 0.1704  -0.1429 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 758  ALA D C   
23272 O  O   . ALA D  515 0.6391 0.4717 0.3670 0.1708  -0.1488 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 758  ALA D O   
23273 C  CB  . ALA D  515 0.6080 0.4497 0.3578 0.1449  -0.1333 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 758  ALA D CB  
23274 N  N   . HIS D  516 0.6008 0.4886 0.3495 0.1756  -0.1394 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 759  HIS D N   
23275 C  CA  . HIS D  516 0.6041 0.4962 0.3486 0.1792  -0.1416 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 759  HIS D CA  
23276 C  C   . HIS D  516 0.6061 0.5180 0.3513 0.1976  -0.1468 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 759  HIS D C   
23277 O  O   . HIS D  516 0.5964 0.5292 0.3472 0.2001  -0.1450 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 759  HIS D O   
23278 C  CB  . HIS D  516 0.5833 0.4923 0.3379 0.1666  -0.1325 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 759  HIS D CB  
23279 C  CG  . HIS D  516 0.5835 0.4729 0.3360 0.1493  -0.1277 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 759  HIS D CG  
23280 N  ND1 . HIS D  516 0.5678 0.4635 0.3306 0.1387  -0.1199 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 759  HIS D ND1 
23281 C  CD2 . HIS D  516 0.5985 0.4625 0.3396 0.1410  -0.1292 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 759  HIS D CD2 
23282 C  CE1 . HIS D  516 0.5720 0.4484 0.3310 0.1245  -0.1167 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 759  HIS D CE1 
23283 N  NE2 . HIS D  516 0.5908 0.4477 0.3362 0.1254  -0.1218 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 759  HIS D NE2 
23284 N  N   . LYS D  517 0.6195 0.5254 0.3595 0.2108  -0.1536 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 760  LYS D N   
23285 C  CA  . LYS D  517 0.6226 0.5477 0.3630 0.2289  -0.1584 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 760  LYS D CA  
23286 C  C   . LYS D  517 0.6425 0.5514 0.3711 0.2354  -0.1668 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 760  LYS D C   
23287 O  O   . LYS D  517 0.6611 0.5375 0.3774 0.2298  -0.1713 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 760  LYS D O   
23288 C  CB  . LYS D  517 0.6305 0.5568 0.3691 0.2420  -0.1628 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 760  LYS D CB  
23289 C  CG  . LYS D  517 0.6112 0.5558 0.3609 0.2369  -0.1548 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 760  LYS D CG  
23290 C  CD  . LYS D  517 0.6217 0.5611 0.3676 0.2473  -0.1597 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 760  LYS D CD  
23291 C  CE  . LYS D  517 0.6021 0.5668 0.3589 0.2459  -0.1518 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 760  LYS D CE  
23292 N  NZ  . LYS D  517 0.6111 0.5668 0.3645 0.2512  -0.1559 -0.0810 ? ? ? ? ? ? 760  LYS D NZ  
23293 N  N   . ASN D  518 0.6391 0.5713 0.3716 0.2469  -0.1688 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 761  ASN D N   
23294 C  CA  . ASN D  518 0.6581 0.5797 0.3802 0.2565  -0.1778 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 761  ASN D CA  
23295 C  C   . ASN D  518 0.6705 0.5623 0.3811 0.2443  -0.1794 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 761  ASN D C   
23296 O  O   . ASN D  518 0.6964 0.5567 0.3916 0.2487  -0.1876 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 761  ASN D O   
23297 C  CB  . ASN D  518 0.6822 0.5887 0.3934 0.2741  -0.1884 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 761  ASN D CB  
23298 C  CG  . ASN D  518 0.6738 0.6027 0.3931 0.2851  -0.1867 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 761  ASN D CG  
23299 O  OD1 . ASN D  518 0.6619 0.6235 0.3910 0.2946  -0.1844 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 761  ASN D OD1 
23300 N  ND2 . ASN D  518 0.6799 0.5927 0.3957 0.2835  -0.1875 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 761  ASN D ND2 
23301 N  N   . GLN D  519 0.6541 0.5545 0.3714 0.2296  -0.1717 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 762  GLN D N   
23302 C  CA  . GLN D  519 0.6652 0.5375 0.3712 0.2164  -0.1716 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 762  GLN D CA  
23303 C  C   . GLN D  519 0.6614 0.5448 0.3679 0.2142  -0.1717 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 762  GLN D C   
23304 O  O   . GLN D  519 0.6431 0.5593 0.3636 0.2175  -0.1687 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 762  GLN D O   
23305 C  CB  . GLN D  519 0.6525 0.5177 0.3637 0.1982  -0.1623 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 762  GLN D CB  
23306 C  CG  . GLN D  519 0.6665 0.5006 0.3651 0.1844  -0.1615 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 762  GLN D CG  
23307 C  CD  . GLN D  519 0.6544 0.4829 0.3596 0.1678  -0.1524 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 762  GLN D CD  
23308 O  OE1 . GLN D  519 0.6385 0.4828 0.3559 0.1677  -0.1482 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 762  GLN D OE1 
23309 N  NE2 . GLN D  519 0.6622 0.4694 0.3594 0.1540  -0.1492 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 762  GLN D NE2 
23310 N  N   . ALA D  520 0.6797 0.5361 0.3710 0.2085  -0.1750 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 763  ALA D N   
23311 C  CA  . ALA D  520 0.6772 0.5433 0.3679 0.2060  -0.1755 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 763  ALA D CA  
23312 C  C   . ALA D  520 0.6592 0.5298 0.3571 0.1868  -0.1651 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 763  ALA D C   
23313 O  O   . ALA D  520 0.6626 0.5118 0.3552 0.1748  -0.1605 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 763  ALA D O   
23314 C  CB  . ALA D  520 0.7072 0.5441 0.3768 0.2111  -0.1847 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 763  ALA D CB  
23315 N  N   . TYR D  521 0.6406 0.5393 0.3513 0.1841  -0.1615 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 764  TYR D N   
23316 C  CA  . TYR D  521 0.6246 0.5284 0.3421 0.1668  -0.1524 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CA  
23317 C  C   . TYR D  521 0.6304 0.5366 0.3425 0.1654  -0.1558 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 764  TYR D C   
23318 O  O   . TYR D  521 0.6369 0.5549 0.3487 0.1784  -0.1636 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 764  TYR D O   
23319 C  CB  . TYR D  521 0.5949 0.5304 0.3352 0.1621  -0.1433 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CB  
23320 C  CG  . TYR D  521 0.5883 0.5154 0.3316 0.1557  -0.1373 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CG  
23321 C  CD1 . TYR D  521 0.5770 0.4991 0.3246 0.1392  -0.1285 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CD1 
23322 C  CD2 . TYR D  521 0.5952 0.5182 0.3366 0.1667  -0.1410 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CD2 
23323 C  CE1 . TYR D  521 0.5715 0.4865 0.3226 0.1337  -0.1235 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CE1 
23324 C  CE2 . TYR D  521 0.5901 0.5056 0.3345 0.1613  -0.1364 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CE2 
23325 C  CZ  . TYR D  521 0.5781 0.4899 0.3276 0.1446  -0.1277 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 764  TYR D CZ  
23326 O  OH  . TYR D  521 0.5735 0.4787 0.3265 0.1394  -0.1236 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 764  TYR D OH  
23327 N  N   . ARG D  522 0.6294 0.5248 0.3369 0.1507  -0.1506 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 765  ARG D N   
23328 C  CA  . ARG D  522 0.6339 0.5332 0.3367 0.1483  -0.1533 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 765  ARG D CA  
23329 C  C   . ARG D  522 0.6147 0.5259 0.3285 0.1324  -0.1439 0.0013  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D C   
23330 O  O   . ARG D  522 0.6046 0.5103 0.3229 0.1212  -0.1355 0.0027  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D O   
23331 C  CB  . ARG D  522 0.6649 0.5311 0.3416 0.1505  -0.1602 0.0024  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D CB  
23332 C  CG  . ARG D  522 0.6754 0.5112 0.3390 0.1371  -0.1543 0.0070  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D CG  
23333 C  CD  . ARG D  522 0.6675 0.5054 0.3316 0.1220  -0.1470 0.0104  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D CD  
23334 N  NE  . ARG D  522 0.6847 0.4909 0.3319 0.1117  -0.1430 0.0153  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D NE  
23335 C  CZ  . ARG D  522 0.6831 0.4843 0.3265 0.0981  -0.1360 0.0186  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D CZ  
23336 N  NH1 . ARG D  522 0.6654 0.4900 0.3204 0.0931  -0.1329 0.0174  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D NH1 
23337 N  NH2 . ARG D  522 0.7009 0.4731 0.3287 0.0895  -0.1321 0.0232  ? ? ? ? ? ? 765  ARG D NH2 
23338 N  N   . PRO D  523 0.6103 0.5382 0.3288 0.1317  -0.1459 0.0010  ? ? ? ? ? ? 766  PRO D N   
23339 C  CA  . PRO D  523 0.5917 0.5340 0.3229 0.1180  -0.1379 0.0020  ? ? ? ? ? ? 766  PRO D CA  
23340 C  C   . PRO D  523 0.6014 0.5189 0.3180 0.1051  -0.1334 0.0059  ? ? ? ? ? ? 766  PRO D C   
23341 O  O   . PRO D  523 0.6261 0.5189 0.3206 0.1076  -0.1388 0.0083  ? ? ? ? ? ? 766  PRO D O   
23342 C  CB  . PRO D  523 0.5909 0.5542 0.3279 0.1233  -0.1441 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 766  PRO D CB  
23343 C  CG  . PRO D  523 0.6160 0.5642 0.3344 0.1362  -0.1551 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 766  PRO D CG  
23344 C  CD  . PRO D  523 0.6221 0.5587 0.3363 0.1447  -0.1564 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 766  PRO D CD  
23345 N  N   . LEU D  524 0.5832 0.5075 0.3118 0.0918  -0.1235 0.0066  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D N   
23346 C  CA  . LEU D  524 0.5893 0.4957 0.3074 0.0788  -0.1180 0.0097  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D CA  
23347 C  C   . LEU D  524 0.5804 0.5031 0.3060 0.0723  -0.1165 0.0086  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D C   
23348 O  O   . LEU D  524 0.5945 0.5042 0.3054 0.0679  -0.1176 0.0101  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D O   
23349 C  CB  . LEU D  524 0.5777 0.4776 0.3027 0.0686  -0.1082 0.0107  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D CB  
23350 C  CG  . LEU D  524 0.5831 0.4657 0.2990 0.0547  -0.1012 0.0134  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D CG  
23351 C  CD1 . LEU D  524 0.6125 0.4641 0.3022 0.0552  -0.1048 0.0171  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D CD1 
23352 C  CD2 . LEU D  524 0.5676 0.4509 0.2957 0.0460  -0.0921 0.0132  ? ? ? ? ? ? 767  LEU D CD2 
23353 N  N   . LEU D  525 0.5579 0.5093 0.3066 0.0716  -0.1139 0.0059  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D N   
23354 C  CA  . LEU D  525 0.5487 0.5183 0.3080 0.0659  -0.1132 0.0038  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D CA  
23355 C  C   . LEU D  525 0.5342 0.5343 0.3144 0.0733  -0.1162 0.0007  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D C   
23356 O  O   . LEU D  525 0.5208 0.5331 0.3146 0.0765  -0.1128 0.0006  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D O   
23357 C  CB  . LEU D  525 0.5333 0.5051 0.3031 0.0512  -0.1027 0.0044  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D CB  
23358 C  CG  . LEU D  525 0.5427 0.4896 0.2974 0.0411  -0.0969 0.0070  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D CG  
23359 C  CD1 . LEU D  525 0.5235 0.4788 0.2941 0.0287  -0.0867 0.0065  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D CD1 
23360 C  CD2 . LEU D  525 0.5644 0.4959 0.2979 0.0402  -0.1015 0.0077  ? ? ? ? ? ? 768  LEU D CD2 
23361 N  N   . LEU D  526 0.5379 0.5513 0.3207 0.0767  -0.1228 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 769  LEU D N   
23362 C  CA  . LEU D  526 0.5242 0.5682 0.3287 0.0825  -0.1249 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 769  LEU D CA  
23363 C  C   . LEU D  526 0.5174 0.5764 0.3335 0.0743  -0.1246 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 769  LEU D C   
23364 O  O   . LEU D  526 0.5312 0.5778 0.3328 0.0715  -0.1285 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 769  LEU D O   
23365 C  CB  . LEU D  526 0.5387 0.5856 0.3355 0.0979  -0.1359 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 769  LEU D CB  
23366 C  CG  . LEU D  526 0.5460 0.5814 0.3339 0.1083  -0.1377 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 769  LEU D CG  
23367 C  CD1 . LEU D  526 0.5610 0.6009 0.3422 0.1235  -0.1492 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 769  LEU D CD1 
23368 C  CD2 . LEU D  526 0.5254 0.5795 0.3335 0.1080  -0.1303 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 769  LEU D CD2 
23369 N  N   . THR D  527 0.4972 0.5826 0.3393 0.0703  -0.1197 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 770  THR D N   
23370 C  CA  . THR D  527 0.4900 0.5916 0.3468 0.0619  -0.1194 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 770  THR D CA  
23371 C  C   . THR D  527 0.4989 0.6160 0.3580 0.0709  -0.1304 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 770  THR D C   
23372 O  O   . THR D  527 0.4960 0.6300 0.3647 0.0808  -0.1338 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 770  THR D O   
23373 C  CB  . THR D  527 0.4663 0.5909 0.3518 0.0541  -0.1100 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 770  THR D CB  
23374 O  OG1 . THR D  527 0.4583 0.5691 0.3419 0.0462  -0.1002 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 770  THR D OG1 
23375 C  CG2 . THR D  527 0.4599 0.6010 0.3624 0.0453  -0.1101 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 770  THR D CG2 
23376 N  N   . THR D  528 0.5103 0.6229 0.3608 0.0683  -0.1363 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 771  THR D N   
23377 C  CA  . THR D  528 0.5184 0.6478 0.3728 0.0771  -0.1473 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 771  THR D CA  
23378 C  C   . THR D  528 0.5086 0.6599 0.3845 0.0682  -0.1473 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 771  THR D C   
23379 O  O   . THR D  528 0.4973 0.6480 0.3829 0.0554  -0.1390 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 771  THR D O   
23380 C  CB  . THR D  528 0.5434 0.6508 0.3691 0.0832  -0.1565 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 771  THR D CB  
23381 O  OG1 . THR D  528 0.5474 0.6428 0.3649 0.0719  -0.1538 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 771  THR D OG1 
23382 C  CG2 . THR D  528 0.5553 0.6363 0.3584 0.0895  -0.1557 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 771  THR D CG2 
23383 N  N   . ASP D  529 0.5145 0.6843 0.3977 0.0752  -0.1573 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 772  ASP D N   
23384 C  CA  . ASP D  529 0.5067 0.6984 0.4118 0.0672  -0.1587 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 772  ASP D CA  
23385 C  C   . ASP D  529 0.5093 0.6863 0.4073 0.0543  -0.1554 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 772  ASP D C   
23386 O  O   . ASP D  529 0.4951 0.6844 0.4146 0.0427  -0.1491 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 772  ASP D O   
23387 C  CB  . ASP D  529 0.5188 0.7268 0.4255 0.0777  -0.1723 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 772  ASP D CB  
23388 C  CG  . ASP D  529 0.5094 0.7448 0.4374 0.0867  -0.1739 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 772  ASP D CG  
23389 O  OD1 . ASP D  529 0.4916 0.7371 0.4371 0.0825  -0.1635 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 772  ASP D OD1 
23390 O  OD2 . ASP D  529 0.5204 0.7678 0.4474 0.0986  -0.1853 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 772  ASP D OD2 
23391 N  N   . ASN D  530 0.5285 0.6789 0.3961 0.0565  -0.1592 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 773  ASN D N   
23392 C  CA  . ASN D  530 0.5335 0.6701 0.3920 0.0455  -0.1564 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 773  ASN D CA  
23393 C  C   . ASN D  530 0.5289 0.6429 0.3772 0.0363  -0.1447 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 773  ASN D C   
23394 O  O   . ASN D  530 0.5294 0.6359 0.3755 0.0263  -0.1407 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 773  ASN D O   
23395 C  CB  . ASN D  530 0.5593 0.6824 0.3907 0.0527  -0.1676 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 773  ASN D CB  
23396 C  CG  . ASN D  530 0.5645 0.7112 0.4070 0.0613  -0.1802 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 773  ASN D CG  
23397 O  OD1 . ASN D  530 0.5831 0.7243 0.4073 0.0741  -0.1906 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 773  ASN D OD1 
23398 N  ND2 . ASN D  530 0.5485 0.7222 0.4222 0.0543  -0.1794 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 773  ASN D ND2 
23399 N  N   . GLY D  531 0.5254 0.6285 0.3674 0.0401  -0.1394 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 774  GLY D N   
23400 C  CA  . GLY D  531 0.5227 0.6044 0.3544 0.0322  -0.1292 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 774  GLY D CA  
23401 C  C   . GLY D  531 0.5228 0.5943 0.3465 0.0396  -0.1270 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 774  GLY D C   
23402 O  O   . GLY D  531 0.5132 0.6015 0.3517 0.0462  -0.1281 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 774  GLY D O   
23403 N  N   . ILE D  532 0.5351 0.5794 0.3352 0.0388  -0.1242 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 775  ILE D N   
23404 C  CA  . ILE D  532 0.5355 0.5674 0.3283 0.0441  -0.1213 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 775  ILE D CA  
23405 C  C   . ILE D  532 0.5613 0.5694 0.3246 0.0525  -0.1283 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 775  ILE D C   
23406 O  O   . ILE D  532 0.5762 0.5663 0.3206 0.0483  -0.1282 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 775  ILE D O   
23407 C  CB  . ILE D  532 0.5253 0.5448 0.3196 0.0332  -0.1094 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 775  ILE D CB  
23408 C  CG1 . ILE D  532 0.5015 0.5423 0.3238 0.0246  -0.1021 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 775  ILE D CG1 
23409 C  CG2 . ILE D  532 0.5262 0.5326 0.3134 0.0380  -0.1067 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 775  ILE D CG2 
23410 C  CD1 . ILE D  532 0.4924 0.5226 0.3169 0.0139  -0.0913 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 775  ILE D CD1 
23411 N  N   . LYS D  533 0.5677 0.5749 0.3266 0.0646  -0.1342 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 776  LYS D N   
23412 C  CA  . LYS D  533 0.5938 0.5758 0.3244 0.0730  -0.1407 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 776  LYS D CA  
23413 C  C   . LYS D  533 0.5972 0.5552 0.3168 0.0702  -0.1338 0.0004  ? ? ? ? ? ? 776  LYS D C   
23414 O  O   . LYS D  533 0.5836 0.5481 0.3159 0.0719  -0.1301 0.0010  ? ? ? ? ? ? 776  LYS D O   
23415 C  CB  . LYS D  533 0.6011 0.5942 0.3326 0.0886  -0.1517 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 776  LYS D CB  
23416 C  CG  . LYS D  533 0.6268 0.5942 0.3322 0.0995  -0.1585 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 776  LYS D CG  
23417 C  CD  . LYS D  533 0.6527 0.6036 0.3332 0.1015  -0.1655 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 776  LYS D CD  
23418 C  CE  . LYS D  533 0.6811 0.6064 0.3353 0.1139  -0.1735 0.0012  ? ? ? ? ? ? 776  LYS D CE  
23419 N  NZ  . LYS D  533 0.7074 0.6130 0.3349 0.1137  -0.1780 0.0035  ? ? ? ? ? ? 776  LYS D NZ  
23420 N  N   . ALA D  534 0.6164 0.5471 0.3122 0.0658  -0.1321 0.0041  ? ? ? ? ? ? 777  ALA D N   
23421 C  CA  . ALA D  534 0.6241 0.5303 0.3078 0.0638  -0.1270 0.0090  ? ? ? ? ? ? 777  ALA D CA  
23422 C  C   . ALA D  534 0.6491 0.5358 0.3120 0.0763  -0.1358 0.0118  ? ? ? ? ? ? 777  ALA D C   
23423 O  O   . ALA D  534 0.6675 0.5505 0.3162 0.0842  -0.1448 0.0115  ? ? ? ? ? ? 777  ALA D O   
23424 C  CB  . ALA D  534 0.6315 0.5194 0.3026 0.0514  -0.1192 0.0118  ? ? ? ? ? ? 777  ALA D CB  
23425 N  N   . TYR D  535 0.6506 0.5241 0.3117 0.0784  -0.1336 0.0141  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D N   
23426 C  CA  . TYR D  535 0.6759 0.5262 0.3169 0.0892  -0.1410 0.0171  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CA  
23427 C  C   . TYR D  535 0.6905 0.5096 0.3155 0.0812  -0.1346 0.0224  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D C   
23428 O  O   . TYR D  535 0.6782 0.4949 0.3136 0.0757  -0.1276 0.0224  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D O   
23429 C  CB  . TYR D  535 0.6665 0.5303 0.3211 0.1010  -0.1456 0.0139  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CB  
23430 C  CG  . TYR D  535 0.6578 0.5501 0.3254 0.1102  -0.1529 0.0092  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CG  
23431 C  CD1 . TYR D  535 0.6793 0.5674 0.3324 0.1231  -0.1647 0.0086  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CD1 
23432 C  CD2 . TYR D  535 0.6293 0.5530 0.3239 0.1059  -0.1481 0.0053  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CD2 
23433 C  CE1 . TYR D  535 0.6714 0.5878 0.3382 0.1317  -0.1718 0.0036  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CE1 
23434 C  CE2 . TYR D  535 0.6216 0.5730 0.3301 0.1135  -0.1545 0.0009  ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CE2 
23435 C  CZ  . TYR D  535 0.6425 0.5907 0.3374 0.1265  -0.1665 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 778  TYR D CZ  
23436 O  OH  . TYR D  535 0.6358 0.6121 0.3454 0.1345  -0.1732 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 778  TYR D OH  
23437 N  N   . HIS D  536 0.7182 0.5132 0.3177 0.0810  -0.1372 0.0270  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D N   
23438 C  CA  . HIS D  536 0.7329 0.4995 0.3178 0.0716  -0.1299 0.0324  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D CA  
23439 C  C   . HIS D  536 0.7509 0.4930 0.3253 0.0775  -0.1330 0.0354  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D C   
23440 O  O   . HIS D  536 0.7650 0.4829 0.3279 0.0694  -0.1272 0.0400  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D O   
23441 C  CB  . HIS D  536 0.7539 0.5057 0.3169 0.0662  -0.1286 0.0366  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D CB  
23442 C  CG  . HIS D  536 0.7351 0.5101 0.3102 0.0587  -0.1244 0.0328  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D CG  
23443 N  ND1 . HIS D  536 0.7123 0.4975 0.3045 0.0454  -0.1131 0.0310  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D ND1 
23444 C  CD2 . HIS D  536 0.7343 0.5261 0.3097 0.0633  -0.1307 0.0293  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D CD2 
23445 C  CE1 . HIS D  536 0.6999 0.5050 0.3008 0.0418  -0.1123 0.0271  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D CE1 
23446 N  NE2 . HIS D  536 0.7127 0.5224 0.3041 0.0521  -0.1229 0.0258  ? ? ? ? ? ? 779  HIS D NE2 
23447 N  N   . SER D  537 0.7507 0.4992 0.3301 0.0911  -0.1416 0.0324  ? ? ? ? ? ? 780  SER D N   
23448 C  CA  . SER D  537 0.7692 0.4932 0.3386 0.0969  -0.1450 0.0344  ? ? ? ? ? ? 780  SER D CA  
23449 C  C   . SER D  537 0.7630 0.5026 0.3425 0.1126  -0.1543 0.0292  ? ? ? ? ? ? 780  SER D C   
23450 O  O   . SER D  537 0.7515 0.5166 0.3402 0.1194  -0.1591 0.0256  ? ? ? ? ? ? 780  SER D O   
23451 C  CB  . SER D  537 0.8070 0.4991 0.3460 0.1005  -0.1503 0.0411  ? ? ? ? ? ? 780  SER D CB  
23452 O  OG  . SER D  537 0.8178 0.5179 0.3487 0.1150  -0.1619 0.0397  ? ? ? ? ? ? 780  SER D OG  
23453 N  N   . ASP D  538 0.7716 0.4965 0.3498 0.1186  -0.1570 0.0285  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D N   
23454 C  CA  . ASP D  538 0.7683 0.5063 0.3548 0.1349  -0.1658 0.0231  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D CA  
23455 C  C   . ASP D  538 0.7873 0.5253 0.3601 0.1486  -0.1773 0.0235  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D C   
23456 O  O   . ASP D  538 0.7751 0.5401 0.3605 0.1595  -0.1831 0.0183  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D O   
23457 C  CB  . ASP D  538 0.7838 0.4978 0.3643 0.1397  -0.1684 0.0227  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D CB  
23458 C  CG  . ASP D  538 0.7623 0.4825 0.3605 0.1298  -0.1593 0.0199  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D CG  
23459 O  OD1 . ASP D  538 0.7323 0.4812 0.3505 0.1234  -0.1525 0.0172  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D OD1 
23460 O  OD2 . ASP D  538 0.7763 0.4725 0.3687 0.1288  -0.1593 0.0201  ? ? ? ? ? ? 781  ASP D OD2 
23461 N  N   . GLN D  539 0.8184 0.5258 0.3652 0.1480  -0.1802 0.0298  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D N   
23462 C  CA  . GLN D  539 0.8431 0.5436 0.3716 0.1610  -0.1916 0.0314  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D CA  
23463 C  C   . GLN D  539 0.8259 0.5598 0.3656 0.1635  -0.1943 0.0276  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D C   
23464 O  O   . GLN D  539 0.8295 0.5780 0.3709 0.1783  -0.2047 0.0237  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D O   
23465 C  CB  . GLN D  539 0.8769 0.5398 0.3757 0.1550  -0.1905 0.0404  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D CB  
23466 C  CG  . GLN D  539 0.9074 0.5582 0.3820 0.1670  -0.2016 0.0439  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D CG  
23467 C  CD  . GLN D  539 0.9179 0.5731 0.3920 0.1881  -0.2155 0.0394  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D CD  
23468 O  OE1 . GLN D  539 0.9406 0.5909 0.3977 0.2001  -0.2260 0.0408  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D OE1 
23469 N  NE2 . GLN D  539 0.9025 0.5676 0.3948 0.1933  -0.2159 0.0336  ? ? ? ? ? ? 782  GLN D NE2 
23470 N  N   . GLU D  540 0.8082 0.5536 0.3558 0.1486  -0.1848 0.0283  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D N   
23471 C  CA  . GLU D  540 0.7940 0.5670 0.3510 0.1474  -0.1860 0.0251  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D CA  
23472 C  C   . GLU D  540 0.7651 0.5750 0.3508 0.1536  -0.1876 0.0176  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D C   
23473 O  O   . GLU D  540 0.7556 0.5907 0.3514 0.1571  -0.1918 0.0136  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D O   
23474 C  CB  . GLU D  540 0.7808 0.5553 0.3415 0.1291  -0.1741 0.0272  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D CB  
23475 C  CG  . GLU D  540 0.7826 0.5687 0.3388 0.1268  -0.1762 0.0263  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D CG  
23476 C  CD  . GLU D  540 0.7811 0.5576 0.3313 0.1099  -0.1652 0.0298  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D CD  
23477 O  OE1 . GLU D  540 0.8036 0.5488 0.3324 0.1049  -0.1613 0.0366  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D OE1 
23478 O  OE2 . GLU D  540 0.7583 0.5588 0.3255 0.1016  -0.1603 0.0258  ? ? ? ? ? ? 783  GLU D OE2 
23479 N  N   . ALA D  541 0.7517 0.5654 0.3510 0.1547  -0.1841 0.0155  ? ? ? ? ? ? 784  ALA D N   
23480 C  CA  . ALA D  541 0.7231 0.5726 0.3503 0.1588  -0.1832 0.0092  ? ? ? ? ? ? 784  ALA D CA  
23481 C  C   . ALA D  541 0.7323 0.5833 0.3595 0.1765  -0.1924 0.0058  ? ? ? ? ? ? 784  ALA D C   
23482 O  O   . ALA D  541 0.7115 0.5885 0.3599 0.1812  -0.1910 0.0010  ? ? ? ? ? ? 784  ALA D O   
23483 C  CB  . ALA D  541 0.6958 0.5548 0.3421 0.1455  -0.1705 0.0088  ? ? ? ? ? ? 784  ALA D CB  
23484 N  N   . ALA D  542 0.7644 0.5872 0.3673 0.1865  -0.2014 0.0085  ? ? ? ? ? ? 785  ALA D N   
23485 C  CA  . ALA D  542 0.7776 0.5979 0.3777 0.2047  -0.2111 0.0051  ? ? ? ? ? ? 785  ALA D CA  
23486 C  C   . ALA D  542 0.7602 0.6197 0.3816 0.2166  -0.2163 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 785  ALA D C   
23487 O  O   . ALA D  542 0.7540 0.6242 0.3861 0.2267  -0.2180 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 785  ALA D O   
23488 C  CB  . ALA D  542 0.8164 0.6037 0.3870 0.2146  -0.2216 0.0092  ? ? ? ? ? ? 785  ALA D CB  
23489 N  N   . GLY D  543 0.7530 0.6344 0.3812 0.2156  -0.2186 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 786  GLY D N   
23490 C  CA  . GLY D  543 0.7386 0.6571 0.3875 0.2264  -0.2236 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 786  GLY D CA  
23491 C  C   . GLY D  543 0.7060 0.6553 0.3837 0.2218  -0.2143 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 786  GLY D C   
23492 O  O   . GLY D  543 0.6966 0.6734 0.3906 0.2329  -0.2176 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 786  GLY D O   
23493 N  N   . LEU D  544 0.6893 0.6347 0.3732 0.2057  -0.2024 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 787  LEU D N   
23494 C  CA  . LEU D  544 0.6580 0.6334 0.3690 0.1994  -0.1927 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 787  LEU D CA  
23495 C  C   . LEU D  544 0.6513 0.6207 0.3660 0.2002  -0.1871 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 787  LEU D C   
23496 O  O   . LEU D  544 0.6272 0.6174 0.3613 0.1934  -0.1782 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 787  LEU D O   
23497 C  CB  . LEU D  544 0.6409 0.6221 0.3602 0.1808  -0.1832 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 787  LEU D CB  
23498 C  CG  . LEU D  544 0.6468 0.6375 0.3644 0.1809  -0.1895 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 787  LEU D CG  
23499 C  CD1 . LEU D  544 0.6359 0.6281 0.3573 0.1637  -0.1821 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 787  LEU D CD1 
23500 C  CD2 . LEU D  544 0.6357 0.6619 0.3739 0.1908  -0.1940 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 787  LEU D CD2 
23501 N  N   . VAL D  545 0.6735 0.6143 0.3697 0.2084  -0.1925 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 788  VAL D N   
23502 C  CA  . VAL D  545 0.6691 0.6013 0.3675 0.2082  -0.1876 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 788  VAL D CA  
23503 C  C   . VAL D  545 0.6483 0.6149 0.3691 0.2160  -0.1848 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 788  VAL D C   
23504 O  O   . VAL D  545 0.6452 0.6370 0.3758 0.2267  -0.1897 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 788  VAL D O   
23505 C  CB  . VAL D  545 0.6994 0.5955 0.3748 0.2178  -0.1956 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 788  VAL D CB  
23506 C  CG1 . VAL D  545 0.6954 0.5875 0.3755 0.2212  -0.1927 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 788  VAL D CG1 
23507 C  CG2 . VAL D  545 0.7190 0.5795 0.3728 0.2070  -0.1951 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 788  VAL D CG2 
23508 N  N   . ARG D  546 0.6345 0.6029 0.3634 0.2104  -0.1767 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 789  ARG D N   
23509 C  CA  . ARG D  546 0.6173 0.6157 0.3647 0.2176  -0.1733 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 789  ARG D CA  
23510 C  C   . ARG D  546 0.6187 0.6021 0.3621 0.2179  -0.1701 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 789  ARG D C   
23511 O  O   . ARG D  546 0.6278 0.5813 0.3586 0.2086  -0.1686 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 789  ARG D O   
23512 C  CB  . ARG D  546 0.5904 0.6181 0.3589 0.2058  -0.1637 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 789  ARG D CB  
23513 C  CG  . ARG D  546 0.5792 0.5949 0.3485 0.1882  -0.1541 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 789  ARG D CG  
23514 C  CD  . ARG D  546 0.5536 0.5980 0.3444 0.1767  -0.1448 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 789  ARG D CD  
23515 N  NE  . ARG D  546 0.5375 0.6167 0.3484 0.1839  -0.1413 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 789  ARG D NE  
23516 C  CZ  . ARG D  546 0.5248 0.6336 0.3534 0.1826  -0.1395 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 789  ARG D CZ  
23517 N  NH1 . ARG D  546 0.5259 0.6337 0.3544 0.1750  -0.1415 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 789  ARG D NH1 
23518 N  NH2 . ARG D  546 0.5120 0.6513 0.3582 0.1887  -0.1355 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 789  ARG D NH2 
23519 N  N   . TYR D  547 0.6107 0.6148 0.3649 0.2286  -0.1692 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 790  TYR D N   
23520 C  CA  . TYR D  547 0.6157 0.6055 0.3646 0.2322  -0.1685 -0.0317 ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CA  
23521 C  C   . TYR D  547 0.5928 0.6045 0.3578 0.2275  -0.1583 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 790  TYR D C   
23522 O  O   . TYR D  547 0.5740 0.6179 0.3560 0.2268  -0.1526 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 790  TYR D O   
23523 C  CB  . TYR D  547 0.6355 0.6209 0.3758 0.2524  -0.1788 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CB  
23524 C  CG  . TYR D  547 0.6623 0.6186 0.3832 0.2570  -0.1891 -0.0370 ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CG  
23525 C  CD1 . TYR D  547 0.6848 0.6021 0.3872 0.2562  -0.1937 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CD1 
23526 C  CD2 . TYR D  547 0.6659 0.6330 0.3872 0.2612  -0.1942 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CD2 
23527 C  CE1 . TYR D  547 0.7115 0.6003 0.3949 0.2601  -0.2027 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CE1 
23528 C  CE2 . TYR D  547 0.6922 0.6320 0.3941 0.2660  -0.2039 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CE2 
23529 C  CZ  . TYR D  547 0.7152 0.6155 0.3978 0.2655  -0.2078 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 790  TYR D CZ  
23530 O  OH  . TYR D  547 0.7429 0.6154 0.4054 0.2700  -0.2170 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 790  TYR D OH  
23531 N  N   . THR D  548 0.5953 0.5896 0.3550 0.2242  -0.1561 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 791  THR D N   
23532 C  CA  . THR D  548 0.5778 0.5915 0.3500 0.2234  -0.1483 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 791  THR D CA  
23533 C  C   . THR D  548 0.5882 0.6098 0.3579 0.2429  -0.1544 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 791  THR D C   
23534 O  O   . THR D  548 0.6099 0.6125 0.3664 0.2533  -0.1641 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 791  THR D O   
23535 C  CB  . THR D  548 0.5772 0.5684 0.3447 0.2114  -0.1441 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 791  THR D CB  
23536 O  OG1 . THR D  548 0.6015 0.5574 0.3514 0.2139  -0.1522 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 791  THR D OG1 
23537 C  CG2 . THR D  548 0.5633 0.5529 0.3364 0.1927  -0.1362 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 791  THR D CG2 
23538 N  N   . ASN D  549 0.5742 0.6232 0.3559 0.2483  -0.1487 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 792  ASN D N   
23539 C  CA  . ASN D  549 0.5838 0.6415 0.3630 0.2669  -0.1535 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 792  ASN D CA  
23540 C  C   . ASN D  549 0.5932 0.6292 0.3630 0.2684  -0.1553 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 792  ASN D C   
23541 O  O   . ASN D  549 0.5961 0.6060 0.3597 0.2555  -0.1547 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 792  ASN D O   
23542 C  CB  . ASN D  549 0.5659 0.6650 0.3619 0.2727  -0.1459 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 792  ASN D CB  
23543 C  CG  . ASN D  549 0.5459 0.6568 0.3522 0.2604  -0.1345 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 792  ASN D CG  
23544 O  OD1 . ASN D  549 0.5471 0.6383 0.3473 0.2534  -0.1334 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 792  ASN D OD1 
23545 N  ND2 . ASN D  549 0.5282 0.6709 0.3506 0.2576  -0.1260 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 792  ASN D ND2 
23546 N  N   . ASP D  550 0.5981 0.6457 0.3674 0.2837  -0.1574 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 793  ASP D N   
23547 C  CA  . ASP D  550 0.6070 0.6372 0.3686 0.2863  -0.1597 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 793  ASP D CA  
23548 C  C   . ASP D  550 0.5913 0.6229 0.3591 0.2725  -0.1511 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 793  ASP D C   
23549 O  O   . ASP D  550 0.5988 0.6147 0.3608 0.2731  -0.1535 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 793  ASP D O   
23550 C  CB  . ASP D  550 0.6068 0.6605 0.3713 0.3028  -0.1594 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 793  ASP D CB  
23551 C  CG  . ASP D  550 0.6236 0.6791 0.3821 0.3208  -0.1681 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 793  ASP D CG  
23552 O  OD1 . ASP D  550 0.6421 0.6690 0.3894 0.3217  -0.1771 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 793  ASP D OD1 
23553 O  OD2 . ASP D  550 0.6192 0.7045 0.3839 0.3341  -0.1656 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 793  ASP D OD2 
23554 N  N   . ARG D  551 0.5697 0.6240 0.3506 0.2625  -0.1413 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 794  ARG D N   
23555 C  CA  . ARG D  551 0.5537 0.6157 0.3420 0.2522  -0.1325 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 794  ARG D CA  
23556 C  C   . ARG D  551 0.5461 0.5920 0.3363 0.2327  -0.1286 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 794  ARG D C   
23557 O  O   . ARG D  551 0.5330 0.5807 0.3294 0.2211  -0.1214 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 794  ARG D O   
23558 C  CB  . ARG D  551 0.5374 0.6374 0.3387 0.2571  -0.1241 -0.0511 ? ? ? ? ? ? 794  ARG D CB  
23559 C  CG  . ARG D  551 0.5488 0.6641 0.3469 0.2780  -0.1294 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 794  ARG D CG  
23560 C  CD  . ARG D  551 0.5365 0.6891 0.3481 0.2830  -0.1229 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 794  ARG D CD  
23561 N  NE  . ARG D  551 0.5181 0.6888 0.3403 0.2738  -0.1114 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 794  ARG D NE  
23562 C  CZ  . ARG D  551 0.5178 0.6956 0.3378 0.2797  -0.1082 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 794  ARG D CZ  
23563 N  NH1 . ARG D  551 0.5344 0.7048 0.3429 0.2952  -0.1159 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 794  ARG D NH1 
23564 N  NH2 . ARG D  551 0.5022 0.6945 0.3310 0.2708  -0.0978 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 794  ARG D NH2 
23565 N  N   . GLY D  552 0.5567 0.5851 0.3401 0.2300  -0.1341 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 795  GLY D N   
23566 C  CA  . GLY D  552 0.5526 0.5645 0.3355 0.2125  -0.1310 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 795  GLY D CA  
23567 C  C   . GLY D  552 0.5322 0.5688 0.3291 0.2039  -0.1225 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 795  GLY D C   
23568 O  O   . GLY D  552 0.5212 0.5537 0.3228 0.1885  -0.1162 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 795  GLY D O   
23569 N  N   . GLU D  553 0.5281 0.5904 0.3320 0.2138  -0.1226 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 796  GLU D N   
23570 C  CA  . GLU D  553 0.5098 0.5967 0.3286 0.2059  -0.1148 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 796  GLU D CA  
23571 C  C   . GLU D  553 0.5144 0.5995 0.3322 0.2040  -0.1191 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 796  GLU D C   
23572 O  O   . GLU D  553 0.5276 0.6125 0.3395 0.2165  -0.1270 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 796  GLU D O   
23573 C  CB  . GLU D  553 0.4995 0.6207 0.3305 0.2157  -0.1098 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 796  GLU D CB  
23574 C  CG  . GLU D  553 0.4899 0.6184 0.3249 0.2138  -0.1025 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 796  GLU D CG  
23575 C  CD  . GLU D  553 0.4859 0.6453 0.3283 0.2273  -0.0988 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 796  GLU D CD  
23576 O  OE1 . GLU D  553 0.4907 0.6652 0.3354 0.2381  -0.1022 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 796  GLU D OE1 
23577 O  OE2 . GLU D  553 0.4788 0.6484 0.3244 0.2277  -0.0925 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 796  GLU D OE2 
23578 N  N   . LEU D  554 0.5047 0.5877 0.3277 0.1888  -0.1143 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 797  LEU D N   
23579 C  CA  . LEU D  554 0.5065 0.5945 0.3314 0.1871  -0.1176 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 797  LEU D CA  
23580 C  C   . LEU D  554 0.4896 0.6145 0.3342 0.1882  -0.1114 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 797  LEU D C   
23581 O  O   . LEU D  554 0.4741 0.6136 0.3304 0.1818  -0.1022 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 797  LEU D O   
23582 C  CB  . LEU D  554 0.5055 0.5745 0.3263 0.1708  -0.1156 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 797  LEU D CB  
23583 C  CG  . LEU D  554 0.5273 0.5629 0.3281 0.1712  -0.1240 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 797  LEU D CG  
23584 C  CD1 . LEU D  554 0.5264 0.5485 0.3239 0.1561  -0.1216 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 797  LEU D CD1 
23585 C  CD2 . LEU D  554 0.5418 0.5808 0.3367 0.1856  -0.1337 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 797  LEU D CD2 
23586 N  N   . ILE D  555 0.4936 0.6339 0.3423 0.1965  -0.1163 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 798  ILE D N   
23587 C  CA  . ILE D  555 0.4791 0.6553 0.3479 0.1976  -0.1105 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 798  ILE D CA  
23588 C  C   . ILE D  555 0.4766 0.6610 0.3529 0.1912  -0.1126 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 798  ILE D C   
23589 O  O   . ILE D  555 0.4902 0.6683 0.3584 0.1991  -0.1220 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 798  ILE D O   
23590 C  CB  . ILE D  555 0.4861 0.6813 0.3568 0.2159  -0.1150 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 798  ILE D CB  
23591 C  CG1 . ILE D  555 0.4911 0.6807 0.3537 0.2255  -0.1143 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 798  ILE D CG1 
23592 C  CG2 . ILE D  555 0.4718 0.7052 0.3647 0.2157  -0.1085 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 798  ILE D CG2 
23593 C  CD1 . ILE D  555 0.4911 0.7101 0.3618 0.2413  -0.1136 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 798  ILE D CD1 
23594 N  N   . PHE D  556 0.4604 0.6597 0.3525 0.1780  -0.1044 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 799  PHE D N   
23595 C  CA  . PHE D  556 0.4576 0.6645 0.3580 0.1703  -0.1063 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CA  
23596 C  C   . PHE D  556 0.4450 0.6898 0.3695 0.1709  -0.1015 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 799  PHE D C   
23597 O  O   . PHE D  556 0.4352 0.6997 0.3715 0.1726  -0.0936 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 799  PHE D O   
23598 C  CB  . PHE D  556 0.4501 0.6419 0.3505 0.1524  -0.1011 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CB  
23599 C  CG  . PHE D  556 0.4620 0.6177 0.3408 0.1489  -0.1047 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CG  
23600 C  CD1 . PHE D  556 0.4749 0.6114 0.3407 0.1464  -0.1121 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CD1 
23601 C  CD2 . PHE D  556 0.4611 0.6025 0.3329 0.1480  -0.1006 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CD2 
23602 C  CE1 . PHE D  556 0.4871 0.5905 0.3333 0.1425  -0.1144 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CE1 
23603 C  CE2 . PHE D  556 0.4724 0.5815 0.3263 0.1440  -0.1035 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CE2 
23604 C  CZ  . PHE D  556 0.4855 0.5754 0.3266 0.1408  -0.1100 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 799  PHE D CZ  
23605 N  N   . THR D  557 0.4456 0.6997 0.3777 0.1678  -0.1058 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 800  THR D N   
23606 C  CA  . THR D  557 0.4378 0.7273 0.3921 0.1703  -0.1041 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 800  THR D CA  
23607 C  C   . THR D  557 0.4317 0.7302 0.3995 0.1579  -0.1042 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 800  THR D C   
23608 O  O   . THR D  557 0.4352 0.7116 0.3931 0.1484  -0.1069 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 800  THR D O   
23609 C  CB  . THR D  557 0.4515 0.7475 0.4000 0.1877  -0.1144 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 800  THR D CB  
23610 O  OG1 . THR D  557 0.4519 0.7562 0.3993 0.1993  -0.1111 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 800  THR D OG1 
23611 C  CG2 . THR D  557 0.4482 0.7758 0.4170 0.1899  -0.1172 -0.0219 ? ? ? ? ? ? 800  THR D CG2 
23612 N  N   . ALA D  558 0.4233 0.7556 0.4146 0.1583  -0.1012 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 801  ALA D N   
23613 C  CA  . ALA D  558 0.4191 0.7642 0.4258 0.1486  -0.1031 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 801  ALA D CA  
23614 C  C   . ALA D  558 0.4344 0.7612 0.4245 0.1527  -0.1163 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 801  ALA D C   
23615 O  O   . ALA D  558 0.4343 0.7547 0.4257 0.1423  -0.1185 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 801  ALA D O   
23616 C  CB  . ALA D  558 0.4115 0.7972 0.4455 0.1519  -0.1001 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 801  ALA D CB  
23617 N  N   . ALA D  559 0.4491 0.7660 0.4223 0.1682  -0.1252 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 802  ALA D N   
23618 C  CA  . ALA D  559 0.4665 0.7611 0.4200 0.1724  -0.1376 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 802  ALA D CA  
23619 C  C   . ALA D  559 0.4713 0.7301 0.4049 0.1611  -0.1368 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 802  ALA D C   
23620 O  O   . ALA D  559 0.4819 0.7273 0.4048 0.1588  -0.1443 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 802  ALA D O   
23621 C  CB  . ALA D  559 0.4835 0.7714 0.4215 0.1917  -0.1474 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 802  ALA D CB  
23622 N  N   . ASP D  560 0.4646 0.7084 0.3928 0.1546  -0.1281 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 803  ASP D N   
23623 C  CA  . ASP D  560 0.4698 0.6805 0.3796 0.1444  -0.1272 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 803  ASP D CA  
23624 C  C   . ASP D  560 0.4542 0.6691 0.3776 0.1266  -0.1178 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 803  ASP D C   
23625 O  O   . ASP D  560 0.4580 0.6538 0.3717 0.1168  -0.1183 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 803  ASP D O   
23626 C  CB  . ASP D  560 0.4741 0.6629 0.3683 0.1483  -0.1246 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 803  ASP D CB  
23627 C  CG  . ASP D  560 0.4864 0.6759 0.3722 0.1662  -0.1317 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 803  ASP D CG  
23628 O  OD1 . ASP D  560 0.5054 0.6724 0.3711 0.1730  -0.1411 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 803  ASP D OD1 
23629 O  OD2 . ASP D  560 0.4785 0.6902 0.3768 0.1738  -0.1279 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 803  ASP D OD2 
23630 N  N   . ILE D  561 0.4378 0.6768 0.3828 0.1228  -0.1087 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 804  ILE D N   
23631 C  CA  . ILE D  561 0.4240 0.6636 0.3806 0.1068  -0.0989 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 804  ILE D CA  
23632 C  C   . ILE D  561 0.4139 0.6819 0.3961 0.0998  -0.0966 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 804  ILE D C   
23633 O  O   . ILE D  561 0.4100 0.7059 0.4088 0.1065  -0.0966 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 804  ILE D O   
23634 C  CB  . ILE D  561 0.4137 0.6538 0.3737 0.1058  -0.0886 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 804  ILE D CB  
23635 C  CG1 . ILE D  561 0.4231 0.6328 0.3591 0.1094  -0.0904 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 804  ILE D CG1 
23636 C  CG2 . ILE D  561 0.3998 0.6442 0.3744 0.0905  -0.0785 0.0018  ? ? ? ? ? ? 804  ILE D CG2 
23637 C  CD1 . ILE D  561 0.4149 0.6263 0.3533 0.1107  -0.0821 0.0018  ? ? ? ? ? ? 804  ILE D CD1 
23638 N  N   . LYS D  562 0.4102 0.6715 0.3965 0.0860  -0.0945 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 805  LYS D N   
23639 C  CA  . LYS D  562 0.4002 0.6863 0.4124 0.0771  -0.0911 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 805  LYS D CA  
23640 C  C   . LYS D  562 0.3994 0.6707 0.4103 0.0627  -0.0900 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 805  LYS D C   
23641 O  O   . LYS D  562 0.4091 0.6539 0.3982 0.0615  -0.0941 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 805  LYS D O   
23642 C  CB  . LYS D  562 0.4061 0.7135 0.4274 0.0849  -0.1004 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 805  LYS D CB  
23643 C  CG  . LYS D  562 0.4186 0.7114 0.4266 0.0834  -0.1108 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 805  LYS D CG  
23644 C  CD  . LYS D  562 0.4234 0.7396 0.4434 0.0900  -0.1199 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 805  LYS D CD  
23645 C  CE  . LYS D  562 0.4364 0.7375 0.4425 0.0877  -0.1298 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 805  LYS D CE  
23646 N  NZ  . LYS D  562 0.4419 0.7665 0.4601 0.0941  -0.1398 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 805  LYS D NZ  
23647 N  N   . GLY D  563 0.3889 0.6776 0.4235 0.0517  -0.0842 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 806  GLY D N   
23648 C  CA  . GLY D  563 0.3868 0.6629 0.4231 0.0373  -0.0815 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 806  GLY D CA  
23649 C  C   . GLY D  563 0.3972 0.6690 0.4278 0.0356  -0.0916 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 806  GLY D C   
23650 O  O   . GLY D  563 0.4014 0.6915 0.4404 0.0415  -0.0991 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 806  GLY D O   
23651 N  N   . TYR D  564 0.4025 0.6503 0.4180 0.0283  -0.0920 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 807  TYR D N   
23652 C  CA  . TYR D  564 0.4144 0.6554 0.4212 0.0262  -0.1014 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CA  
23653 C  C   . TYR D  564 0.4099 0.6446 0.4244 0.0116  -0.0964 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 807  TYR D C   
23654 O  O   . TYR D  564 0.4008 0.6275 0.4188 0.0043  -0.0865 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 807  TYR D O   
23655 C  CB  . TYR D  564 0.4304 0.6444 0.4050 0.0332  -0.1079 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CB  
23656 C  CG  . TYR D  564 0.4395 0.6548 0.4022 0.0487  -0.1151 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CG  
23657 C  CD1 . TYR D  564 0.4547 0.6711 0.4070 0.0574  -0.1273 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CD1 
23658 C  CD2 . TYR D  564 0.4343 0.6486 0.3950 0.0555  -0.1101 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CD2 
23659 C  CE1 . TYR D  564 0.4645 0.6807 0.4054 0.0725  -0.1343 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CE1 
23660 C  CE2 . TYR D  564 0.4435 0.6582 0.3936 0.0700  -0.1168 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CE2 
23661 C  CZ  . TYR D  564 0.4587 0.6739 0.3990 0.0786  -0.1289 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 807  TYR D CZ  
23662 O  OH  . TYR D  564 0.4686 0.6835 0.3985 0.0937  -0.1355 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 807  TYR D OH  
23663 N  N   . ALA D  565 0.4173 0.6555 0.4342 0.0079  -0.1037 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 808  ALA D N   
23664 C  CA  . ALA D  565 0.4172 0.6452 0.4363 -0.0048 -0.1008 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 808  ALA D CA  
23665 C  C   . ALA D  565 0.4339 0.6467 0.4317 -0.0038 -0.1101 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 808  ALA D C   
23666 O  O   . ALA D  565 0.4405 0.6654 0.4446 -0.0030 -0.1186 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 808  ALA D O   
23667 C  CB  . ALA D  565 0.4078 0.6587 0.4583 -0.0138 -0.0983 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 808  ALA D CB  
23668 N  N   . ASN D  566 0.4420 0.6285 0.4143 -0.0036 -0.1086 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 809  ASN D N   
23669 C  CA  . ASN D  566 0.4590 0.6315 0.4111 -0.0035 -0.1162 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 809  ASN D CA  
23670 C  C   . ASN D  566 0.4593 0.6105 0.4013 -0.0137 -0.1085 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 809  ASN D C   
23671 O  O   . ASN D  566 0.4456 0.5967 0.4007 -0.0211 -0.0986 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 809  ASN D O   
23672 C  CB  . ASN D  566 0.4747 0.6363 0.4012 0.0096  -0.1244 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 809  ASN D CB  
23673 C  CG  . ASN D  566 0.4736 0.6169 0.3845 0.0133  -0.1181 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 809  ASN D CG  
23674 O  OD1 . ASN D  566 0.4691 0.5970 0.3752 0.0054  -0.1093 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 809  ASN D OD1 
23675 N  ND2 . ASN D  566 0.4786 0.6231 0.3817 0.0255  -0.1228 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 809  ASN D ND2 
23676 N  N   . PRO D  567 0.4759 0.6095 0.3945 -0.0137 -0.1130 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 810  PRO D N   
23677 C  CA  . PRO D  567 0.4769 0.5907 0.3850 -0.0226 -0.1051 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 810  PRO D CA  
23678 C  C   . PRO D  567 0.4733 0.5690 0.3684 -0.0218 -0.0964 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 810  PRO D C   
23679 O  O   . PRO D  567 0.4712 0.5535 0.3621 -0.0295 -0.0887 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 810  PRO D O   
23680 C  CB  . PRO D  567 0.4984 0.5991 0.3821 -0.0209 -0.1126 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 810  PRO D CB  
23681 C  CG  . PRO D  567 0.5087 0.6219 0.3899 -0.0107 -0.1251 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 810  PRO D CG  
23682 C  CD  . PRO D  567 0.4955 0.6258 0.3944 -0.0048 -0.1249 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 810  PRO D CD  
23683 N  N   . GLN D  568 0.4733 0.5686 0.3624 -0.0126 -0.0980 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 811  GLN D N   
23684 C  CA  . GLN D  568 0.4697 0.5490 0.3491 -0.0125 -0.0902 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 811  GLN D CA  
23685 C  C   . GLN D  568 0.4515 0.5432 0.3505 -0.0118 -0.0840 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 811  GLN D C   
23686 O  O   . GLN D  568 0.4436 0.5266 0.3434 -0.0161 -0.0755 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 811  GLN D O   
23687 C  CB  . GLN D  568 0.4864 0.5482 0.3390 -0.0035 -0.0951 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 811  GLN D CB  
23688 C  CG  . GLN D  568 0.5052 0.5491 0.3346 -0.0056 -0.0979 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 811  GLN D CG  
23689 C  CD  . GLN D  568 0.5248 0.5518 0.3277 0.0038  -0.1039 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 811  GLN D CD  
23690 O  OE1 . GLN D  568 0.5344 0.5678 0.3326 0.0134  -0.1137 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 811  GLN D OE1 
23691 N  NE2 . GLN D  568 0.5317 0.5366 0.3175 0.0014  -0.0981 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 811  GLN D NE2 
23692 N  N   . VAL D  569 0.4458 0.5585 0.3603 -0.0062 -0.0881 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 812  VAL D N   
23693 C  CA  . VAL D  569 0.4311 0.5563 0.3617 -0.0038 -0.0825 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 812  VAL D CA  
23694 C  C   . VAL D  569 0.4184 0.5687 0.3781 -0.0087 -0.0805 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 812  VAL D C   
23695 O  O   . VAL D  569 0.4223 0.5870 0.3901 -0.0073 -0.0875 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 812  VAL D O   
23696 C  CB  . VAL D  569 0.4370 0.5642 0.3582 0.0093  -0.0882 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 812  VAL D CB  
23697 C  CG1 . VAL D  569 0.4225 0.5653 0.3606 0.0127  -0.0826 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 812  VAL D CG1 
23698 C  CG2 . VAL D  569 0.4512 0.5513 0.3439 0.0133  -0.0899 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 812  VAL D CG2 
23699 N  N   . SER D  570 0.4044 0.5597 0.3799 -0.0145 -0.0709 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 813  SER D N   
23700 C  CA  . SER D  570 0.3927 0.5722 0.3962 -0.0179 -0.0676 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 813  SER D CA  
23701 C  C   . SER D  570 0.3832 0.5714 0.3931 -0.0119 -0.0617 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 813  SER D C   
23702 O  O   . SER D  570 0.3750 0.5585 0.3899 -0.0167 -0.0531 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 813  SER D O   
23703 C  CB  . SER D  570 0.3859 0.5638 0.4039 -0.0308 -0.0607 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 813  SER D CB  
23704 O  OG  . SER D  570 0.3779 0.5784 0.4235 -0.0355 -0.0586 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 813  SER D OG  
23705 N  N   . GLY D  571 0.3851 0.5866 0.3952 -0.0011 -0.0665 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 814  GLY D N   
23706 C  CA  . GLY D  571 0.3800 0.5857 0.3888 0.0073  -0.0626 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 814  GLY D CA  
23707 C  C   . GLY D  571 0.3919 0.5876 0.3789 0.0195  -0.0709 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 814  GLY D C   
23708 O  O   . GLY D  571 0.4009 0.6011 0.3842 0.0241  -0.0798 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 814  GLY D O   
23709 N  N   . TYR D  572 0.3935 0.5750 0.3657 0.0253  -0.0688 0.0003  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D N   
23710 C  CA  . TYR D  572 0.4066 0.5778 0.3588 0.0370  -0.0771 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CA  
23711 C  C   . TYR D  572 0.4120 0.5567 0.3440 0.0369  -0.0751 0.0008  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D C   
23712 O  O   . TYR D  572 0.4029 0.5440 0.3395 0.0318  -0.0670 0.0041  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D O   
23713 C  CB  . TYR D  572 0.4041 0.5939 0.3635 0.0490  -0.0784 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CB  
23714 C  CG  . TYR D  572 0.4181 0.5946 0.3566 0.0616  -0.0863 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CG  
23715 C  CD1 . TYR D  572 0.4306 0.6087 0.3618 0.0687  -0.0966 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CD1 
23716 C  CD2 . TYR D  572 0.4203 0.5817 0.3459 0.0665  -0.0840 0.0006  ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CD2 
23717 C  CE1 . TYR D  572 0.4458 0.6093 0.3566 0.0807  -0.1044 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CE1 
23718 C  CE2 . TYR D  572 0.4350 0.5820 0.3413 0.0779  -0.0916 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CE2 
23719 C  CZ  . TYR D  572 0.4481 0.5954 0.3467 0.0849  -0.1017 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 815  TYR D CZ  
23720 O  OH  . TYR D  572 0.4650 0.5960 0.3436 0.0966  -0.1097 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 815  TYR D OH  
23721 N  N   . LEU D  573 0.4279 0.5536 0.3379 0.0421  -0.0824 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 816  LEU D N   
23722 C  CA  . LEU D  573 0.4359 0.5354 0.3258 0.0427  -0.0813 0.0009  ? ? ? ? ? ? 816  LEU D CA  
23723 C  C   . LEU D  573 0.4520 0.5408 0.3238 0.0554  -0.0900 0.0000  ? ? ? ? ? ? 816  LEU D C   
23724 O  O   . LEU D  573 0.4644 0.5526 0.3280 0.0605  -0.0984 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 816  LEU D O   
23725 C  CB  . LEU D  573 0.4419 0.5216 0.3205 0.0320  -0.0795 0.0004  ? ? ? ? ? ? 816  LEU D CB  
23726 C  CG  . LEU D  573 0.4540 0.5052 0.3104 0.0315  -0.0790 0.0021  ? ? ? ? ? ? 816  LEU D CG  
23727 C  CD1 . LEU D  573 0.4440 0.4925 0.3053 0.0304  -0.0719 0.0047  ? ? ? ? ? ? 816  LEU D CD1 
23728 C  CD2 . LEU D  573 0.4616 0.4958 0.3068 0.0214  -0.0770 0.0014  ? ? ? ? ? ? 816  LEU D CD2 
23729 N  N   . GLY D  574 0.4531 0.5329 0.3183 0.0610  -0.0884 0.0018  ? ? ? ? ? ? 817  GLY D N   
23730 C  CA  . GLY D  574 0.4707 0.5354 0.3170 0.0724  -0.0965 0.0010  ? ? ? ? ? ? 817  GLY D CA  
23731 C  C   . GLY D  574 0.4748 0.5175 0.3092 0.0714  -0.0932 0.0029  ? ? ? ? ? ? 817  GLY D C   
23732 O  O   . GLY D  574 0.4617 0.5090 0.3060 0.0671  -0.0857 0.0043  ? ? ? ? ? ? 817  GLY D O   
23733 N  N   . VAL D  575 0.4941 0.5126 0.3074 0.0753  -0.0989 0.0029  ? ? ? ? ? ? 818  VAL D N   
23734 C  CA  . VAL D  575 0.4996 0.4965 0.3024 0.0733  -0.0961 0.0042  ? ? ? ? ? ? 818  VAL D CA  
23735 C  C   . VAL D  575 0.5205 0.4997 0.3052 0.0843  -0.1046 0.0036  ? ? ? ? ? ? 818  VAL D C   
23736 O  O   . VAL D  575 0.5368 0.5050 0.3076 0.0864  -0.1108 0.0039  ? ? ? ? ? ? 818  VAL D O   
23737 C  CB  . VAL D  575 0.5039 0.4815 0.2977 0.0603  -0.0913 0.0061  ? ? ? ? ? ? 818  VAL D CB  
23738 C  CG1 . VAL D  575 0.5099 0.4659 0.2946 0.0579  -0.0883 0.0071  ? ? ? ? ? ? 818  VAL D CG1 
23739 C  CG2 . VAL D  575 0.4848 0.4787 0.2961 0.0492  -0.0834 0.0063  ? ? ? ? ? ? 818  VAL D CG2 
23740 N  N   . TRP D  576 0.5214 0.4970 0.3056 0.0915  -0.1052 0.0026  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D N   
23741 C  CA  . TRP D  576 0.5430 0.4989 0.3099 0.1024  -0.1135 0.0015  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CA  
23742 C  C   . TRP D  576 0.5511 0.4822 0.3084 0.0982  -0.1110 0.0021  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D C   
23743 O  O   . TRP D  576 0.5364 0.4726 0.3044 0.0914  -0.1036 0.0020  ? ? ? ? ? ? 819  TRP D O   
23744 C  CB  . TRP D  576 0.5408 0.5146 0.3148 0.1174  -0.1184 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CB  
23745 C  CG  . TRP D  576 0.5405 0.5342 0.3199 0.1245  -0.1238 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CG  
23746 C  CD1 . TRP D  576 0.5595 0.5470 0.3266 0.1364  -0.1342 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CD1 
23747 C  CD2 . TRP D  576 0.5213 0.5449 0.3207 0.1208  -0.1196 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CD2 
23748 N  NE1 . TRP D  576 0.5519 0.5658 0.3314 0.1402  -0.1368 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 819  TRP D NE1 
23749 C  CE2 . TRP D  576 0.5287 0.5646 0.3283 0.1302  -0.1277 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CE2 
23750 C  CE3 . TRP D  576 0.4995 0.5404 0.3171 0.1105  -0.1098 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CE3 
23751 C  CZ2 . TRP D  576 0.5146 0.5799 0.3330 0.1286  -0.1262 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CZ2 
23752 C  CZ3 . TRP D  576 0.4863 0.5549 0.3219 0.1089  -0.1081 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CZ3 
23753 C  CH2 . TRP D  576 0.4937 0.5747 0.3302 0.1176  -0.1162 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 819  TRP D CH2 
23754 N  N   . VAL D  577 0.5754 0.4799 0.3130 0.1024  -0.1175 0.0028  ? ? ? ? ? ? 820  VAL D N   
23755 C  CA  . VAL D  577 0.5881 0.4664 0.3154 0.0997  -0.1169 0.0030  ? ? ? ? ? ? 820  VAL D CA  
23756 C  C   . VAL D  577 0.6079 0.4730 0.3237 0.1140  -0.1264 0.0007  ? ? ? ? ? ? 820  VAL D C   
23757 O  O   . VAL D  577 0.6185 0.4860 0.3276 0.1241  -0.1339 0.0003  ? ? ? ? ? ? 820  VAL D O   
23758 C  CB  . VAL D  577 0.6027 0.4559 0.3153 0.0882  -0.1143 0.0071  ? ? ? ? ? ? 820  VAL D CB  
23759 C  CG1 . VAL D  577 0.5843 0.4488 0.3079 0.0741  -0.1048 0.0086  ? ? ? ? ? ? 820  VAL D CG1 
23760 C  CG2 . VAL D  577 0.6232 0.4658 0.3190 0.0938  -0.1219 0.0094  ? ? ? ? ? ? 820  VAL D CG2 
23761 N  N   . PRO D  578 0.6138 0.4647 0.3276 0.1153  -0.1266 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 821  PRO D N   
23762 C  CA  . PRO D  578 0.6356 0.4702 0.3372 0.1288  -0.1361 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 821  PRO D CA  
23763 C  C   . PRO D  578 0.6638 0.4705 0.3438 0.1298  -0.1422 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 821  PRO D C   
23764 O  O   . PRO D  578 0.6707 0.4616 0.3422 0.1179  -0.1381 0.0044  ? ? ? ? ? ? 821  PRO D O   
23765 C  CB  . PRO D  578 0.6379 0.4580 0.3408 0.1252  -0.1338 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 821  PRO D CB  
23766 C  CG  . PRO D  578 0.6255 0.4440 0.3345 0.1076  -0.1237 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 821  PRO D CG  
23767 C  CD  . PRO D  578 0.6023 0.4510 0.3249 0.1054  -0.1190 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 821  PRO D CD  
23768 N  N   . VAL D  579 0.6817 0.4818 0.3519 0.1447  -0.1522 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 822  VAL D N   
23769 C  CA  . VAL D  579 0.7114 0.4819 0.3595 0.1464  -0.1584 0.0019  ? ? ? ? ? ? 822  VAL D CA  
23770 C  C   . VAL D  579 0.7331 0.4688 0.3691 0.1425  -0.1589 0.0027  ? ? ? ? ? ? 822  VAL D C   
23771 O  O   . VAL D  579 0.7324 0.4662 0.3741 0.1475  -0.1606 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 822  VAL D O   
23772 C  CB  . VAL D  579 0.7259 0.4998 0.3667 0.1650  -0.1699 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 822  VAL D CB  
23773 C  CG1 . VAL D  579 0.7611 0.4994 0.3768 0.1682  -0.1771 0.0039  ? ? ? ? ? ? 822  VAL D CG1 
23774 C  CG2 . VAL D  579 0.7079 0.5146 0.3601 0.1681  -0.1699 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 822  VAL D CG2 
23775 N  N   . GLY D  580 0.7538 0.4617 0.3730 0.1338  -0.1577 0.0089  ? ? ? ? ? ? 823  GLY D N   
23776 C  CA  . GLY D  580 0.7802 0.4530 0.3864 0.1327  -0.1604 0.0099  ? ? ? ? ? ? 823  GLY D CA  
23777 C  C   . GLY D  580 0.7808 0.4372 0.3874 0.1146  -0.1508 0.0132  ? ? ? ? ? ? 823  GLY D C   
23778 O  O   . GLY D  580 0.8016 0.4300 0.4000 0.1121  -0.1521 0.0138  ? ? ? ? ? ? 823  GLY D O   
23779 N  N   . ALA D  581 0.7591 0.4323 0.3757 0.1017  -0.1411 0.0152  ? ? ? ? ? ? 824  ALA D N   
23780 C  CA  . ALA D  581 0.7597 0.4187 0.3780 0.0851  -0.1319 0.0176  ? ? ? ? ? ? 824  ALA D CA  
23781 C  C   . ALA D  581 0.7916 0.4174 0.3870 0.0792  -0.1318 0.0256  ? ? ? ? ? ? 824  ALA D C   
23782 O  O   . ALA D  581 0.8002 0.4258 0.3829 0.0820  -0.1339 0.0301  ? ? ? ? ? ? 824  ALA D O   
23783 C  CB  . ALA D  581 0.7297 0.4148 0.3642 0.0737  -0.1218 0.0175  ? ? ? ? ? ? 824  ALA D CB  
23784 N  N   . ALA D  582 0.8108 0.4084 0.4002 0.0711  -0.1294 0.0274  ? ? ? ? ? ? 825  ALA D N   
23785 C  CA  . ALA D  582 0.8393 0.4065 0.4088 0.0613  -0.1256 0.0362  ? ? ? ? ? ? 825  ALA D CA  
23786 C  C   . ALA D  582 0.8283 0.4081 0.3961 0.0506  -0.1168 0.0410  ? ? ? ? ? ? 825  ALA D C   
23787 O  O   . ALA D  582 0.7977 0.4053 0.3836 0.0448  -0.1104 0.0374  ? ? ? ? ? ? 825  ALA D O   
23788 C  CB  . ALA D  582 0.8512 0.3956 0.4234 0.0493  -0.1204 0.0364  ? ? ? ? ? ? 825  ALA D CB  
23789 N  N   . ALA D  583 0.8549 0.4133 0.4002 0.0481  -0.1165 0.0492  ? ? ? ? ? ? 826  ALA D N   
23790 C  CA  . ALA D  583 0.8483 0.4173 0.3890 0.0397  -0.1092 0.0534  ? ? ? ? ? ? 826  ALA D CA  
23791 C  C   . ALA D  583 0.8322 0.4075 0.3866 0.0222  -0.0962 0.0529  ? ? ? ? ? ? 826  ALA D C   
23792 O  O   . ALA D  583 0.8137 0.4087 0.3747 0.0156  -0.0896 0.0526  ? ? ? ? ? ? 826  ALA D O   
23793 C  CB  . ALA D  583 0.8838 0.4260 0.3953 0.0406  -0.1112 0.0625  ? ? ? ? ? ? 826  ALA D CB  
23794 N  N   . ASP D  584 0.8391 0.3984 0.3990 0.0149  -0.0927 0.0522  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D N   
23795 C  CA  . ASP D  584 0.8263 0.3907 0.3990 -0.0016 -0.0805 0.0518  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D CA  
23796 C  C   . ASP D  584 0.7991 0.3820 0.3981 -0.0024 -0.0798 0.0429  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D C   
23797 O  O   . ASP D  584 0.7930 0.3751 0.4038 -0.0146 -0.0717 0.0413  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D O   
23798 C  CB  . ASP D  584 0.8583 0.3892 0.4164 -0.0125 -0.0751 0.0589  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D CB  
23799 C  CG  . ASP D  584 0.8812 0.3862 0.4345 -0.0063 -0.0831 0.0582  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D CG  
23800 O  OD1 . ASP D  584 0.8730 0.3864 0.4324 0.0076  -0.0933 0.0522  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D OD1 
23801 O  OD2 . ASP D  584 0.9077 0.3841 0.4521 -0.0155 -0.0791 0.0633  ? ? ? ? ? ? 827  ASP D OD2 
23802 N  N   . GLN D  585 0.7838 0.3838 0.3919 0.0110  -0.0882 0.0369  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D N   
23803 C  CA  . GLN D  585 0.7564 0.3778 0.3885 0.0116  -0.0874 0.0286  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D CA  
23804 C  C   . GLN D  585 0.7291 0.3742 0.3773 0.0008  -0.0773 0.0271  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D C   
23805 O  O   . GLN D  585 0.7186 0.3789 0.3651 0.0009  -0.0751 0.0292  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D O   
23806 C  CB  . GLN D  585 0.7420 0.3836 0.3806 0.0279  -0.0965 0.0234  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D CB  
23807 C  CG  . GLN D  585 0.7159 0.3795 0.3770 0.0296  -0.0956 0.0155  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D CG  
23808 C  CD  . GLN D  585 0.7051 0.3876 0.3707 0.0462  -0.1041 0.0111  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D CD  
23809 O  OE1 . GLN D  585 0.7216 0.3918 0.3791 0.0577  -0.1130 0.0092  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D OE1 
23810 N  NE2 . GLN D  585 0.6784 0.3910 0.3568 0.0475  -0.1011 0.0096  ? ? ? ? ? ? 828  GLN D NE2 
23811 N  N   . ASP D  586 0.7175 0.3667 0.3820 -0.0075 -0.0719 0.0228  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D N   
23812 C  CA  . ASP D  586 0.6930 0.3632 0.3735 -0.0180 -0.0621 0.0211  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D CA  
23813 C  C   . ASP D  586 0.6724 0.3583 0.3742 -0.0166 -0.0625 0.0133  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D C   
23814 O  O   . ASP D  586 0.6808 0.3541 0.3873 -0.0212 -0.0621 0.0106  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D O   
23815 C  CB  . ASP D  586 0.7072 0.3609 0.3822 -0.0338 -0.0524 0.0256  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D CB  
23816 C  CG  . ASP D  586 0.6841 0.3587 0.3737 -0.0443 -0.0420 0.0241  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D CG  
23817 O  OD1 . ASP D  586 0.6565 0.3574 0.3625 -0.0402 -0.0423 0.0192  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D OD1 
23818 O  OD2 . ASP D  586 0.6943 0.3592 0.3792 -0.0567 -0.0332 0.0278  ? ? ? ? ? ? 829  ASP D OD2 
23819 N  N   . VAL D  587 0.6465 0.3598 0.3613 -0.0102 -0.0634 0.0096  ? ? ? ? ? ? 830  VAL D N   
23820 C  CA  . VAL D  587 0.6292 0.3569 0.3622 -0.0074 -0.0643 0.0026  ? ? ? ? ? ? 830  VAL D CA  
23821 C  C   . VAL D  587 0.6095 0.3522 0.3595 -0.0185 -0.0551 0.0003  ? ? ? ? ? ? 830  VAL D C   
23822 O  O   . VAL D  587 0.5909 0.3515 0.3563 -0.0149 -0.0555 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 830  VAL D O   
23823 C  CB  . VAL D  587 0.6133 0.3627 0.3518 0.0068  -0.0705 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 830  VAL D CB  
23824 C  CG1 . VAL D  587 0.6326 0.3687 0.3559 0.0193  -0.0803 0.0007  ? ? ? ? ? ? 830  VAL D CG1 
23825 C  CG2 . VAL D  587 0.5948 0.3656 0.3376 0.0054  -0.0659 0.0026  ? ? ? ? ? ? 830  VAL D CG2 
23826 N  N   . ARG D  588 0.6146 0.3501 0.3613 -0.0314 -0.0467 0.0042  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D N   
23827 C  CA  . ARG D  588 0.5970 0.3467 0.3597 -0.0418 -0.0377 0.0018  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D CA  
23828 C  C   . ARG D  588 0.6017 0.3432 0.3742 -0.0472 -0.0370 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 831  ARG D C   
23829 O  O   . ARG D  588 0.6195 0.3432 0.3853 -0.0437 -0.0431 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 831  ARG D O   
23830 C  CB  . ARG D  588 0.6020 0.3475 0.3578 -0.0529 -0.0291 0.0069  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D CB  
23831 C  CG  . ARG D  588 0.5913 0.3513 0.3430 -0.0480 -0.0296 0.0094  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D CG  
23832 C  CD  . ARG D  588 0.5970 0.3538 0.3404 -0.0574 -0.0219 0.0137  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D CD  
23833 N  NE  . ARG D  588 0.6259 0.3564 0.3499 -0.0617 -0.0215 0.0189  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D NE  
23834 C  CZ  . ARG D  588 0.6383 0.3609 0.3494 -0.0689 -0.0155 0.0237  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D CZ  
23835 N  NH1 . ARG D  588 0.6233 0.3631 0.3395 -0.0723 -0.0102 0.0230  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D NH1 
23836 N  NH2 . ARG D  588 0.6667 0.3640 0.3593 -0.0723 -0.0152 0.0292  ? ? ? ? ? ? 831  ARG D NH2 
23837 N  N   . VAL D  589 0.5863 0.3410 0.3754 -0.0551 -0.0304 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 832  VAL D N   
23838 C  CA  . VAL D  589 0.5898 0.3392 0.3904 -0.0595 -0.0307 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 832  VAL D CA  
23839 C  C   . VAL D  589 0.5810 0.3385 0.3946 -0.0726 -0.0206 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 832  VAL D C   
23840 O  O   . VAL D  589 0.5640 0.3386 0.3831 -0.0742 -0.0153 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 832  VAL D O   
23841 C  CB  . VAL D  589 0.5760 0.3399 0.3875 -0.0479 -0.0381 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 832  VAL D CB  
23842 C  CG1 . VAL D  589 0.5612 0.3393 0.3934 -0.0531 -0.0346 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 832  VAL D CG1 
23843 C  CG2 . VAL D  589 0.5948 0.3410 0.3969 -0.0399 -0.0475 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 832  VAL D CG2 
23844 N  N   . ALA D  590 0.5935 0.3384 0.4126 -0.0823 -0.0177 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 833  ALA D N   
23845 C  CA  . ALA D  590 0.5889 0.3397 0.4189 -0.0958 -0.0072 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 833  ALA D CA  
23846 C  C   . ALA D  590 0.5704 0.3399 0.4234 -0.0957 -0.0075 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 833  ALA D C   
23847 O  O   . ALA D  590 0.5714 0.3398 0.4304 -0.0894 -0.0153 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 833  ALA D O   
23848 C  CB  . ALA D  590 0.6150 0.3418 0.4376 -0.1078 -0.0025 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 833  ALA D CB  
23849 N  N   . ALA D  591 0.5546 0.3412 0.4200 -0.1019 0.0004  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 834  ALA D N   
23850 C  CA  . ALA D  591 0.5393 0.3429 0.4267 -0.1026 0.0005  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 834  ALA D CA  
23851 C  C   . ALA D  591 0.5536 0.3455 0.4499 -0.1096 -0.0008 -0.0406 ? ? ? ? ? ? 834  ALA D C   
23852 O  O   . ALA D  591 0.5727 0.3471 0.4635 -0.1203 0.0039  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 834  ALA D O   
23853 C  CB  . ALA D  591 0.5250 0.3449 0.4232 -0.1098 0.0101  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 834  ALA D CB  
23854 N  N   . SER D  592 0.5457 0.3470 0.4560 -0.1040 -0.0074 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 835  SER D N   
23855 C  CA  . SER D  592 0.5596 0.3507 0.4806 -0.1117 -0.0088 -0.0551 ? ? ? ? ? ? 835  SER D CA  
23856 C  C   . SER D  592 0.5491 0.3561 0.4916 -0.1213 -0.0017 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 835  SER D C   
23857 O  O   . SER D  592 0.5298 0.3567 0.4795 -0.1194 0.0025  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 835  SER D O   
23858 C  CB  . SER D  592 0.5624 0.3514 0.4864 -0.1008 -0.0212 -0.0624 ? ? ? ? ? ? 835  SER D CB  
23859 O  OG  . SER D  592 0.5456 0.3559 0.4888 -0.0967 -0.0241 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 835  SER D OG  
23860 N  N   . THR D  593 0.5625 0.3608 0.5159 -0.1311 -0.0008 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 836  THR D N   
23861 C  CA  . THR D  593 0.5541 0.3680 0.5296 -0.1404 0.0053  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 836  THR D CA  
23862 C  C   . THR D  593 0.5418 0.3725 0.5364 -0.1330 -0.0030 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 836  THR D C   
23863 O  O   . THR D  593 0.5359 0.3800 0.5508 -0.1398 0.0004  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 836  THR D O   
23864 C  CB  . THR D  593 0.5750 0.3733 0.5546 -0.1576 0.0134  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 836  THR D CB  
23865 O  OG1 . THR D  593 0.5970 0.3711 0.5673 -0.1575 0.0066  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 836  THR D OG1 
23866 C  CG2 . THR D  593 0.5820 0.3725 0.5469 -0.1657 0.0248  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 836  THR D CG2 
23867 N  N   . ALA D  594 0.5385 0.3696 0.5265 -0.1187 -0.0140 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 837  ALA D N   
23868 C  CA  . ALA D  594 0.5260 0.3751 0.5288 -0.1092 -0.0222 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 837  ALA D CA  
23869 C  C   . ALA D  594 0.5045 0.3789 0.5214 -0.1086 -0.0169 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 837  ALA D C   
23870 O  O   . ALA D  594 0.4929 0.3744 0.5021 -0.1061 -0.0115 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 837  ALA D O   
23871 C  CB  . ALA D  594 0.5230 0.3719 0.5126 -0.0924 -0.0324 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 837  ALA D CB  
23872 N  N   . PRO D  595 0.4997 0.3878 0.5378 -0.1107 -0.0187 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 838  PRO D N   
23873 C  CA  . PRO D  595 0.4809 0.3924 0.5327 -0.1092 -0.0146 -0.1106 ? ? ? ? ? ? 838  PRO D CA  
23874 C  C   . PRO D  595 0.4652 0.3886 0.5077 -0.0942 -0.0182 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 838  PRO D C   
23875 O  O   . PRO D  595 0.4665 0.3879 0.5009 -0.0825 -0.0273 -0.1081 ? ? ? ? ? ? 838  PRO D O   
23876 C  CB  . PRO D  595 0.4811 0.4035 0.5537 -0.1087 -0.0212 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 838  PRO D CB  
23877 C  CG  . PRO D  595 0.5019 0.4052 0.5768 -0.1196 -0.0221 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 838  PRO D CG  
23878 C  CD  . PRO D  595 0.5147 0.3948 0.5661 -0.1193 -0.0219 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 838  PRO D CD  
23879 N  N   . SER D  596 0.4512 0.3870 0.4953 -0.0943 -0.0109 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 839  SER D N   
23880 C  CA  . SER D  596 0.4366 0.3844 0.4742 -0.0809 -0.0137 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 839  SER D CA  
23881 C  C   . SER D  596 0.4275 0.3939 0.4808 -0.0728 -0.0196 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 839  SER D C   
23882 O  O   . SER D  596 0.4266 0.4014 0.4976 -0.0796 -0.0173 -0.1146 ? ? ? ? ? ? 839  SER D O   
23883 C  CB  . SER D  596 0.4268 0.3803 0.4623 -0.0849 -0.0039 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 839  SER D CB  
23884 O  OG  . SER D  596 0.4345 0.3725 0.4535 -0.0903 0.0008  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 839  SER D OG  
23885 N  N   . THR D  597 0.4209 0.3952 0.4683 -0.0580 -0.0268 -0.1072 ? ? ? ? ? ? 840  THR D N   
23886 C  CA  . THR D  597 0.4149 0.4060 0.4758 -0.0496 -0.0332 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 840  THR D CA  
23887 C  C   . THR D  597 0.4018 0.4072 0.4587 -0.0367 -0.0341 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 840  THR D C   
23888 O  O   . THR D  597 0.3985 0.4168 0.4622 -0.0268 -0.0406 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 840  THR D O   
23889 C  CB  . THR D  597 0.4260 0.4130 0.4874 -0.0433 -0.0448 -0.1245 ? ? ? ? ? ? 840  THR D CB  
23890 O  OG1 . THR D  597 0.4286 0.4097 0.4718 -0.0315 -0.0504 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 840  THR D OG1 
23891 C  CG2 . THR D  597 0.4411 0.4123 0.5073 -0.0564 -0.0442 -0.1290 ? ? ? ? ? ? 840  THR D CG2 
23892 N  N   . ASP D  598 0.3956 0.3986 0.4415 -0.0365 -0.0280 -0.1012 ? ? ? ? ? ? 841  ASP D N   
23893 C  CA  . ASP D  598 0.3850 0.4000 0.4270 -0.0248 -0.0287 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 841  ASP D CA  
23894 C  C   . ASP D  598 0.3746 0.3988 0.4257 -0.0293 -0.0205 -0.0936 ? ? ? ? ? ? 841  ASP D C   
23895 O  O   . ASP D  598 0.3664 0.3982 0.4141 -0.0218 -0.0191 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 841  ASP D O   
23896 C  CB  . ASP D  598 0.3856 0.3939 0.4090 -0.0180 -0.0297 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 841  ASP D CB  
23897 C  CG  . ASP D  598 0.3869 0.3828 0.4014 -0.0281 -0.0220 -0.0796 ? ? ? ? ? ? 841  ASP D CG  
23898 O  OD1 . ASP D  598 0.3869 0.3798 0.4084 -0.0403 -0.0149 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 841  ASP D OD1 
23899 O  OD2 . ASP D  598 0.3886 0.3786 0.3887 -0.0233 -0.0232 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 841  ASP D OD2 
23900 N  N   . GLY D  599 0.3758 0.3996 0.4392 -0.0413 -0.0151 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 842  GLY D N   
23901 C  CA  . GLY D  599 0.3671 0.3997 0.4399 -0.0452 -0.0075 -0.0969 ? ? ? ? ? ? 842  GLY D CA  
23902 C  C   . GLY D  599 0.3644 0.3895 0.4264 -0.0504 0.0004  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 842  GLY D C   
23903 O  O   . GLY D  599 0.3586 0.3890 0.4267 -0.0541 0.0070  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 842  GLY D O   
23904 N  N   . LYS D  600 0.3693 0.3822 0.4151 -0.0501 -0.0005 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 843  LYS D N   
23905 C  CA  . LYS D  600 0.3688 0.3738 0.4044 -0.0561 0.0063  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 843  LYS D CA  
23906 C  C   . LYS D  600 0.3798 0.3704 0.4105 -0.0689 0.0109  -0.0734 ? ? ? ? ? ? 843  LYS D C   
23907 O  O   . LYS D  600 0.3894 0.3722 0.4198 -0.0718 0.0074  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 843  LYS D O   
23908 C  CB  . LYS D  600 0.3670 0.3690 0.3878 -0.0473 0.0029  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 843  LYS D CB  
23909 C  CG  . LYS D  600 0.3602 0.3741 0.3828 -0.0338 -0.0024 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 843  LYS D CG  
23910 C  CD  . LYS D  600 0.3509 0.3763 0.3836 -0.0320 0.0015  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 843  LYS D CD  
23911 C  CE  . LYS D  600 0.3463 0.3815 0.3776 -0.0185 -0.0032 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 843  LYS D CE  
23912 N  NZ  . LYS D  600 0.3396 0.3838 0.3812 -0.0175 0.0005  -0.0615 ? ? ? ? ? ? 843  LYS D NZ  
23913 N  N   . SER D  601 0.3798 0.3663 0.4061 -0.0766 0.0189  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 844  SER D N   
23914 C  CA  . SER D  601 0.3920 0.3645 0.4114 -0.0883 0.0238  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 844  SER D CA  
23915 C  C   . SER D  601 0.3995 0.3578 0.3993 -0.0867 0.0215  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 844  SER D C   
23916 O  O   . SER D  601 0.4116 0.3571 0.4043 -0.0890 0.0183  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 844  SER D O   
23917 C  CB  . SER D  601 0.3910 0.3660 0.4147 -0.0979 0.0339  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 844  SER D CB  
23918 O  OG  . SER D  601 0.3856 0.3737 0.4284 -0.0999 0.0362  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 844  SER D OG  
23919 N  N   . VAL D  602 0.3933 0.3535 0.3850 -0.0829 0.0229  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 845  VAL D N   
23920 C  CA  . VAL D  602 0.3997 0.3486 0.3739 -0.0811 0.0208  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 845  VAL D CA  
23921 C  C   . VAL D  602 0.3968 0.3481 0.3663 -0.0687 0.0119  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 845  VAL D C   
23922 O  O   . VAL D  602 0.3858 0.3502 0.3630 -0.0605 0.0094  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 845  VAL D O   
23923 C  CB  . VAL D  602 0.3949 0.3459 0.3639 -0.0831 0.0263  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 845  VAL D CB  
23924 C  CG1 . VAL D  602 0.3999 0.3422 0.3521 -0.0796 0.0231  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 845  VAL D CG1 
23925 C  CG2 . VAL D  602 0.4004 0.3480 0.3714 -0.0949 0.0351  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 845  VAL D CG2 
23926 N  N   . HIS D  603 0.4074 0.3464 0.3643 -0.0666 0.0071  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 846  HIS D N   
23927 C  CA  . HIS D  603 0.4054 0.3479 0.3586 -0.0544 -0.0010 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 846  HIS D CA  
23928 C  C   . HIS D  603 0.4098 0.3454 0.3475 -0.0501 -0.0035 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 846  HIS D C   
23929 O  O   . HIS D  603 0.4228 0.3432 0.3496 -0.0548 -0.0036 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 846  HIS D O   
23930 C  CB  . HIS D  603 0.4146 0.3511 0.3704 -0.0527 -0.0072 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 846  HIS D CB  
23931 C  CG  . HIS D  603 0.4109 0.3558 0.3835 -0.0559 -0.0063 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 846  HIS D CG  
23932 N  ND1 . HIS D  603 0.4006 0.3610 0.3831 -0.0470 -0.0099 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 846  HIS D ND1 
23933 C  CD2 . HIS D  603 0.4175 0.3575 0.3988 -0.0666 -0.0028 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 846  HIS D CD2 
23934 C  CE1 . HIS D  603 0.4001 0.3656 0.3971 -0.0518 -0.0089 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 846  HIS D CE1 
23935 N  NE2 . HIS D  603 0.4098 0.3637 0.4072 -0.0640 -0.0044 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 846  HIS D NE2 
23936 N  N   . GLN D  604 0.4005 0.3468 0.3368 -0.0409 -0.0056 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 847  GLN D N   
23937 C  CA  . GLN D  604 0.4048 0.3459 0.3276 -0.0370 -0.0080 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 847  GLN D CA  
23938 C  C   . GLN D  604 0.4154 0.3482 0.3289 -0.0295 -0.0158 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 847  GLN D C   
23939 O  O   . GLN D  604 0.4115 0.3526 0.3231 -0.0187 -0.0204 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 847  GLN D O   
23940 C  CB  . GLN D  604 0.3928 0.3478 0.3174 -0.0309 -0.0069 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 847  GLN D CB  
23941 C  CG  . GLN D  604 0.3974 0.3474 0.3098 -0.0302 -0.0078 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 847  GLN D CG  
23942 C  CD  . GLN D  604 0.3999 0.3436 0.3094 -0.0407 -0.0019 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 847  GLN D CD  
23943 O  OE1 . GLN D  604 0.3916 0.3422 0.3102 -0.0456 0.0035  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 847  GLN D OE1 
23944 N  NE2 . GLN D  604 0.4124 0.3427 0.3087 -0.0437 -0.0031 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 847  GLN D NE2 
23945 N  N   . ASN D  605 0.4299 0.3461 0.3374 -0.0353 -0.0169 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 848  ASN D N   
23946 C  CA  . ASN D  605 0.4429 0.3479 0.3411 -0.0288 -0.0247 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 848  ASN D CA  
23947 C  C   . ASN D  605 0.4561 0.3457 0.3386 -0.0309 -0.0254 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 848  ASN D C   
23948 O  O   . ASN D  605 0.4536 0.3438 0.3323 -0.0357 -0.0206 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 848  ASN D O   
23949 C  CB  . ASN D  605 0.4524 0.3483 0.3562 -0.0330 -0.0269 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 848  ASN D CB  
23950 C  CG  . ASN D  605 0.4572 0.3449 0.3655 -0.0476 -0.0195 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 848  ASN D CG  
23951 O  OD1 . ASN D  605 0.4633 0.3420 0.3626 -0.0542 -0.0150 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 848  ASN D OD1 
23952 N  ND2 . ASN D  605 0.4547 0.3469 0.3770 -0.0522 -0.0181 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 848  ASN D ND2 
23953 N  N   . ALA D  606 0.4713 0.3467 0.3446 -0.0268 -0.0319 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 849  ALA D N   
23954 C  CA  . ALA D  606 0.4857 0.3460 0.3427 -0.0260 -0.0342 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 849  ALA D CA  
23955 C  C   . ALA D  606 0.4946 0.3421 0.3470 -0.0391 -0.0275 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 849  ALA D C   
23956 O  O   . ALA D  606 0.4992 0.3422 0.3407 -0.0401 -0.0262 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 849  ALA D O   
23957 C  CB  . ALA D  606 0.5024 0.3478 0.3513 -0.0196 -0.0425 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 849  ALA D CB  
23958 N  N   . ALA D  607 0.4976 0.3403 0.3583 -0.0490 -0.0231 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 850  ALA D N   
23959 C  CA  . ALA D  607 0.5070 0.3385 0.3634 -0.0619 -0.0155 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 850  ALA D CA  
23960 C  C   . ALA D  607 0.4944 0.3383 0.3525 -0.0658 -0.0084 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 850  ALA D C   
23961 O  O   . ALA D  607 0.5036 0.3386 0.3495 -0.0702 -0.0054 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 850  ALA D O   
23962 C  CB  . ALA D  607 0.5113 0.3385 0.3788 -0.0714 -0.0118 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 850  ALA D CB  
23963 N  N   . LEU D  608 0.4749 0.3384 0.3477 -0.0642 -0.0060 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 851  LEU D N   
23964 C  CA  . LEU D  608 0.4636 0.3382 0.3388 -0.0674 0.0000  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 851  LEU D CA  
23965 C  C   . LEU D  608 0.4637 0.3393 0.3272 -0.0605 -0.0035 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 851  LEU D C   
23966 O  O   . LEU D  608 0.4674 0.3400 0.3230 -0.0651 0.0000  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 851  LEU D O   
23967 C  CB  . LEU D  608 0.4440 0.3384 0.3367 -0.0651 0.0020  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 851  LEU D CB  
23968 C  CG  . LEU D  608 0.4357 0.3381 0.3343 -0.0722 0.0101  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 851  LEU D CG  
23969 C  CD1 . LEU D  608 0.4461 0.3387 0.3455 -0.0835 0.0160  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 851  LEU D CD1 
23970 C  CD2 . LEU D  608 0.4178 0.3385 0.3323 -0.0687 0.0115  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 851  LEU D CD2 
23971 N  N   . ASP D  609 0.4605 0.3410 0.3229 -0.0493 -0.0108 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 852  ASP D N   
23972 C  CA  . ASP D  609 0.4613 0.3440 0.3139 -0.0422 -0.0148 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 852  ASP D CA  
23973 C  C   . ASP D  609 0.4796 0.3446 0.3151 -0.0456 -0.0155 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 852  ASP D C   
23974 O  O   . ASP D  609 0.4803 0.3478 0.3082 -0.0422 -0.0174 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 852  ASP D O   
23975 C  CB  . ASP D  609 0.4602 0.3476 0.3118 -0.0294 -0.0229 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 852  ASP D CB  
23976 C  CG  . ASP D  609 0.4415 0.3500 0.3071 -0.0230 -0.0226 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 852  ASP D CG  
23977 O  OD1 . ASP D  609 0.4294 0.3480 0.3058 -0.0286 -0.0165 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 852  ASP D OD1 
23978 O  OD2 . ASP D  609 0.4400 0.3546 0.3057 -0.0122 -0.0283 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 852  ASP D OD2 
23979 N  N   . SER D  610 0.4960 0.3428 0.3249 -0.0517 -0.0147 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 853  SER D N   
23980 C  CA  . SER D  610 0.5170 0.3443 0.3275 -0.0550 -0.0151 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 853  SER D CA  
23981 C  C   . SER D  610 0.5194 0.3454 0.3255 -0.0650 -0.0071 0.0003  ? ? ? ? ? ? 853  SER D C   
23982 O  O   . SER D  610 0.5375 0.3483 0.3266 -0.0679 -0.0067 0.0045  ? ? ? ? ? ? 853  SER D O   
23983 C  CB  . SER D  610 0.5353 0.3427 0.3407 -0.0587 -0.0163 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 853  SER D CB  
23984 O  OG  . SER D  610 0.5341 0.3424 0.3435 -0.0495 -0.0239 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 853  SER D OG  
23985 N  N   . ARG D  611 0.5031 0.3440 0.3234 -0.0701 -0.0008 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 854  ARG D N   
23986 C  CA  . ARG D  611 0.5058 0.3462 0.3220 -0.0787 0.0065  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 854  ARG D CA  
23987 C  C   . ARG D  611 0.4984 0.3492 0.3111 -0.0738 0.0044  0.0013  ? ? ? ? ? ? 854  ARG D C   
23988 O  O   . ARG D  611 0.4863 0.3492 0.3053 -0.0650 -0.0009 0.0008  ? ? ? ? ? ? 854  ARG D O   
23989 C  CB  . ARG D  611 0.4941 0.3445 0.3264 -0.0865 0.0145  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 854  ARG D CB  
23990 C  CG  . ARG D  611 0.5004 0.3431 0.3384 -0.0915 0.0163  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 854  ARG D CG  
23991 C  CD  . ARG D  611 0.4935 0.3441 0.3444 -0.1007 0.0252  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 854  ARG D CD  
23992 N  NE  . ARG D  611 0.5099 0.3460 0.3581 -0.1093 0.0290  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 854  ARG D NE  
23993 C  CZ  . ARG D  611 0.5234 0.3508 0.3630 -0.1188 0.0367  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 854  ARG D CZ  
23994 N  NH1 . ARG D  611 0.5213 0.3539 0.3546 -0.1201 0.0408  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 854  ARG D NH1 
23995 N  NH2 . ARG D  611 0.5396 0.3536 0.3773 -0.1272 0.0408  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 854  ARG D NH2 
23996 N  N   . VAL D  612 0.5071 0.3532 0.3095 -0.0795 0.0086  0.0034  ? ? ? ? ? ? 855  VAL D N   
23997 C  CA  . VAL D  612 0.5016 0.3573 0.3013 -0.0765 0.0070  0.0042  ? ? ? ? ? ? 855  VAL D CA  
23998 C  C   . VAL D  612 0.5016 0.3594 0.3025 -0.0858 0.0155  0.0028  ? ? ? ? ? ? 855  VAL D C   
23999 O  O   . VAL D  612 0.5171 0.3619 0.3080 -0.0931 0.0208  0.0040  ? ? ? ? ? ? 855  VAL D O   
24000 C  CB  . VAL D  612 0.5200 0.3635 0.2989 -0.0723 0.0013  0.0084  ? ? ? ? ? ? 855  VAL D CB  
24001 C  CG1 . VAL D  612 0.5165 0.3695 0.2927 -0.0715 0.0007  0.0083  ? ? ? ? ? ? 855  VAL D CG1 
24002 C  CG2 . VAL D  612 0.5206 0.3631 0.2978 -0.0618 -0.0075 0.0094  ? ? ? ? ? ? 855  VAL D CG2 
24003 N  N   . MET D  613 0.4859 0.3594 0.2987 -0.0858 0.0173  0.0002  ? ? ? ? ? ? 856  MET D N   
24004 C  CA  . MET D  613 0.4867 0.3622 0.3007 -0.0939 0.0252  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 856  MET D CA  
24005 C  C   . MET D  613 0.4937 0.3696 0.2961 -0.0937 0.0240  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 856  MET D C   
24006 O  O   . MET D  613 0.4886 0.3713 0.2914 -0.0873 0.0175  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 856  MET D O   
24007 C  CB  . MET D  613 0.4665 0.3576 0.3019 -0.0946 0.0285  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 856  MET D CB  
24008 C  CG  . MET D  613 0.4665 0.3579 0.3084 -0.1030 0.0373  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 856  MET D CG  
24009 S  SD  . MET D  613 0.4420 0.3521 0.3097 -0.1001 0.0381  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 856  MET D SD  
24010 C  CE  . MET D  613 0.4427 0.3485 0.3175 -0.1015 0.0391  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 856  MET D CE  
24011 N  N   . PHE D  614 0.5060 0.3755 0.2983 -0.1005 0.0300  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 857  PHE D N   
24012 C  CA  . PHE D  614 0.5139 0.3838 0.2944 -0.0994 0.0277  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CA  
24013 C  C   . PHE D  614 0.5083 0.3869 0.2961 -0.1050 0.0343  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 857  PHE D C   
24014 O  O   . PHE D  614 0.5156 0.3895 0.3006 -0.1118 0.0424  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 857  PHE D O   
24015 C  CB  . PHE D  614 0.5397 0.3916 0.2948 -0.1003 0.0271  0.0024  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CB  
24016 C  CG  . PHE D  614 0.5507 0.4023 0.2910 -0.0982 0.0238  0.0022  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CG  
24017 C  CD1 . PHE D  614 0.5467 0.4046 0.2867 -0.0902 0.0143  0.0024  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CD1 
24018 C  CD2 . PHE D  614 0.5660 0.4117 0.2927 -0.1038 0.0299  0.0015  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CD2 
24019 C  CE1 . PHE D  614 0.5575 0.4157 0.2846 -0.0880 0.0104  0.0014  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CE1 
24020 C  CE2 . PHE D  614 0.5774 0.4230 0.2896 -0.1012 0.0261  0.0006  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CE2 
24021 C  CZ  . PHE D  614 0.5728 0.4248 0.2858 -0.0933 0.0159  0.0003  ? ? ? ? ? ? 857  PHE D CZ  
24022 N  N   . GLU D  615 0.4960 0.3874 0.2940 -0.1023 0.0313  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 858  GLU D N   
24023 C  CA  . GLU D  615 0.4934 0.3913 0.2970 -0.1073 0.0371  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 858  GLU D CA  
24024 C  C   . GLU D  615 0.5118 0.4035 0.2956 -0.1083 0.0364  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 858  GLU D C   
24025 O  O   . GLU D  615 0.5130 0.4083 0.2931 -0.1040 0.0294  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 858  GLU D O   
24026 C  CB  . GLU D  615 0.4739 0.3869 0.2980 -0.1049 0.0349  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 858  GLU D CB  
24027 C  CG  . GLU D  615 0.4725 0.3910 0.3026 -0.1096 0.0403  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 858  GLU D CG  
24028 C  CD  . GLU D  615 0.4553 0.3866 0.3057 -0.1076 0.0382  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 858  GLU D CD  
24029 O  OE1 . GLU D  615 0.4478 0.3846 0.3037 -0.1026 0.0314  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 858  GLU D OE1 
24030 O  OE2 . GLU D  615 0.4501 0.3859 0.3113 -0.1111 0.0437  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 858  GLU D OE2 
24031 N  N   . GLY D  616 0.5267 0.4100 0.2982 -0.1141 0.0438  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 859  GLY D N   
24032 C  CA  . GLY D  616 0.5502 0.4229 0.2964 -0.1142 0.0430  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 859  GLY D CA  
24033 C  C   . GLY D  616 0.5566 0.4338 0.2977 -0.1164 0.0456  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 859  GLY D C   
24034 O  O   . GLY D  616 0.5753 0.4448 0.2991 -0.1199 0.0512  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 859  GLY D O   
24035 N  N   . PHE D  617 0.5421 0.4319 0.2983 -0.1143 0.0417  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 860  PHE D N   
24036 C  CA  . PHE D  617 0.5499 0.4432 0.3004 -0.1155 0.0424  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CA  
24037 C  C   . PHE D  617 0.5347 0.4404 0.3023 -0.1123 0.0355  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 860  PHE D C   
24038 O  O   . PHE D  617 0.5180 0.4299 0.3019 -0.1097 0.0317  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 860  PHE D O   
24039 C  CB  . PHE D  617 0.5506 0.4457 0.3057 -0.1217 0.0531  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CB  
24040 C  CG  . PHE D  617 0.5281 0.4344 0.3104 -0.1230 0.0556  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CG  
24041 C  CD1 . PHE D  617 0.5223 0.4372 0.3157 -0.1237 0.0563  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CD1 
24042 C  CD2 . PHE D  617 0.5140 0.4217 0.3103 -0.1230 0.0569  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CD2 
24043 C  CE1 . PHE D  617 0.5032 0.4273 0.3211 -0.1244 0.0585  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CE1 
24044 C  CE2 . PHE D  617 0.4948 0.4125 0.3149 -0.1234 0.0590  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CE2 
24045 C  CZ  . PHE D  617 0.4895 0.4151 0.3203 -0.1240 0.0598  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 860  PHE D CZ  
24046 N  N   . SER D  618 0.5416 0.4509 0.3055 -0.1128 0.0341  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 861  SER D N   
24047 C  CA  . SER D  618 0.5291 0.4495 0.3099 -0.1109 0.0278  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 861  SER D CA  
24048 C  C   . SER D  618 0.5320 0.4560 0.3168 -0.1145 0.0322  -0.0562 ? ? ? ? ? ? 861  SER D C   
24049 O  O   . SER D  618 0.5496 0.4676 0.3165 -0.1163 0.0364  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 861  SER D O   
24050 C  CB  . SER D  618 0.5377 0.4589 0.3081 -0.1058 0.0173  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 861  SER D CB  
24051 O  OG  . SER D  618 0.5329 0.4637 0.3155 -0.1059 0.0129  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 861  SER D OG  
24052 N  N   . ASN D  619 0.5162 0.4493 0.3240 -0.1154 0.0316  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 862  ASN D N   
24053 C  CA  . ASN D  619 0.5197 0.4555 0.3322 -0.1183 0.0351  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 862  ASN D CA  
24054 C  C   . ASN D  619 0.5387 0.4727 0.3336 -0.1170 0.0300  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 862  ASN D C   
24055 O  O   . ASN D  619 0.5507 0.4830 0.3374 -0.1189 0.0342  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 862  ASN D O   
24056 C  CB  . ASN D  619 0.5018 0.4464 0.3413 -0.1188 0.0334  -0.0726 ? ? ? ? ? ? 862  ASN D CB  
24057 C  CG  . ASN D  619 0.4884 0.4344 0.3431 -0.1207 0.0409  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 862  ASN D CG  
24058 O  OD1 . ASN D  619 0.4922 0.4337 0.3388 -0.1222 0.0476  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 862  ASN D OD1 
24059 N  ND2 . ASN D  619 0.4738 0.4260 0.3508 -0.1206 0.0398  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 862  ASN D ND2 
24060 N  N   . PHE D  620 0.5424 0.4775 0.3310 -0.1132 0.0206  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 863  PHE D N   
24061 C  CA  . PHE D  620 0.5573 0.4936 0.3352 -0.1116 0.0141  -0.0803 ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CA  
24062 C  C   . PHE D  620 0.5795 0.5072 0.3271 -0.1085 0.0119  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 863  PHE D C   
24063 O  O   . PHE D  620 0.5910 0.5200 0.3281 -0.1047 0.0029  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 863  PHE D O   
24064 C  CB  . PHE D  620 0.5468 0.4927 0.3421 -0.1098 0.0042  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CB  
24065 C  CG  . PHE D  620 0.5275 0.4809 0.3522 -0.1130 0.0064  -0.0851 ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CG  
24066 C  CD1 . PHE D  620 0.5085 0.4660 0.3509 -0.1128 0.0074  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CD1 
24067 C  CD2 . PHE D  620 0.5302 0.4859 0.3640 -0.1159 0.0070  -0.0948 ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CD2 
24068 C  CE1 . PHE D  620 0.4935 0.4567 0.3608 -0.1154 0.0094  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CE1 
24069 C  CE2 . PHE D  620 0.5151 0.4757 0.3746 -0.1186 0.0088  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CE2 
24070 C  CZ  . PHE D  620 0.4971 0.4612 0.3729 -0.1184 0.0102  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 863  PHE D CZ  
24071 N  N   . GLN D  621 0.5868 0.5053 0.3201 -0.1099 0.0199  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 864  GLN D N   
24072 C  CA  . GLN D  621 0.6106 0.5192 0.3139 -0.1072 0.0189  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 864  GLN D CA  
24073 C  C   . GLN D  621 0.6282 0.5371 0.3182 -0.1074 0.0195  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 864  GLN D C   
24074 O  O   . GLN D  621 0.6230 0.5364 0.3246 -0.1111 0.0253  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 864  GLN D O   
24075 C  CB  . GLN D  621 0.6164 0.5149 0.3087 -0.1103 0.0291  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 864  GLN D CB  
24076 C  CG  . GLN D  621 0.6028 0.4993 0.3044 -0.1093 0.0279  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 864  GLN D CG  
24077 C  CD  . GLN D  621 0.6057 0.4935 0.3022 -0.1135 0.0380  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 864  GLN D CD  
24078 O  OE1 . GLN D  621 0.6265 0.5049 0.3013 -0.1154 0.0441  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 864  GLN D OE1 
24079 N  NE2 . GLN D  621 0.5858 0.4767 0.3022 -0.1148 0.0398  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 864  GLN D NE2 
24080 N  N   . ALA D  622 0.6503 0.5541 0.3153 -0.1029 0.0134  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 865  ALA D N   
24081 C  CA  . ALA D  622 0.6731 0.5746 0.3177 -0.1023 0.0150  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 865  ALA D CA  
24082 C  C   . ALA D  622 0.6834 0.5781 0.3160 -0.1068 0.0290  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 865  ALA D C   
24083 O  O   . ALA D  622 0.6776 0.5668 0.3120 -0.1099 0.0365  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 865  ALA D O   
24084 C  CB  . ALA D  622 0.6956 0.5914 0.3136 -0.0960 0.0063  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 865  ALA D CB  
24085 N  N   . PHE D  623 0.6993 0.5950 0.3201 -0.1071 0.0328  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 866  PHE D N   
24086 C  CA  . PHE D  623 0.7144 0.6038 0.3188 -0.1106 0.0461  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CA  
24087 C  C   . PHE D  623 0.7433 0.6204 0.3122 -0.1074 0.0463  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 866  PHE D C   
24088 O  O   . PHE D  623 0.7583 0.6333 0.3102 -0.1013 0.0358  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 866  PHE D O   
24089 C  CB  . PHE D  623 0.7211 0.6169 0.3265 -0.1118 0.0511  -0.0998 ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CB  
24090 C  CG  . PHE D  623 0.6958 0.6010 0.3342 -0.1154 0.0538  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CG  
24091 C  CD1 . PHE D  623 0.6840 0.5903 0.3355 -0.1205 0.0655  -0.1034 ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CD1 
24092 C  CD2 . PHE D  623 0.6842 0.5973 0.3414 -0.1138 0.0443  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CD2 
24093 C  CE1 . PHE D  623 0.6615 0.5760 0.3433 -0.1230 0.0674  -0.1093 ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CE1 
24094 C  CE2 . PHE D  623 0.6625 0.5827 0.3496 -0.1169 0.0466  -0.1205 ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CE2 
24095 C  CZ  . PHE D  623 0.6515 0.5721 0.3501 -0.1210 0.0580  -0.1173 ? ? ? ? ? ? 866  PHE D CZ  
24096 N  N   . ALA D  624 0.7524 0.6211 0.3099 -0.1115 0.0580  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 867  ALA D N   
24097 C  CA  . ALA D  624 0.7821 0.6371 0.3050 -0.1089 0.0590  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 867  ALA D CA  
24098 C  C   . ALA D  624 0.8094 0.6647 0.3066 -0.1051 0.0589  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 867  ALA D C   
24099 O  O   . ALA D  624 0.8096 0.6724 0.3119 -0.1077 0.0661  -0.0788 ? ? ? ? ? ? 867  ALA D O   
24100 C  CB  . ALA D  624 0.7875 0.6338 0.3052 -0.1152 0.0727  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 867  ALA D CB  
24101 N  N   . THR D  625 0.8334 0.6806 0.3026 -0.0984 0.0505  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 868  THR D N   
24102 C  CA  . THR D  625 0.8629 0.7093 0.3037 -0.0942 0.0507  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 868  THR D CA  
24103 C  C   . THR D  625 0.8921 0.7249 0.3017 -0.0960 0.0629  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 868  THR D C   
24104 O  O   . THR D  625 0.9202 0.7509 0.3025 -0.0930 0.0660  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 868  THR D O   
24105 C  CB  . THR D  625 0.8775 0.7228 0.3016 -0.0849 0.0346  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 868  THR D CB  
24106 O  OG1 . THR D  625 0.8781 0.7134 0.2964 -0.0821 0.0282  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 868  THR D OG1 
24107 C  CG2 . THR D  625 0.8575 0.7178 0.3070 -0.0829 0.0231  -0.0889 ? ? ? ? ? ? 868  THR D CG2 
24108 N  N   . LYS D  626 0.8875 0.7106 0.3000 -0.1009 0.0696  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 869  LYS D N   
24109 C  CA  . LYS D  626 0.9180 0.7259 0.2998 -0.1028 0.0803  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 869  LYS D CA  
24110 C  C   . LYS D  626 0.9058 0.7058 0.3010 -0.1101 0.0881  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 869  LYS D C   
24111 O  O   . LYS D  626 0.8827 0.6831 0.2989 -0.1098 0.0803  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 869  LYS D O   
24112 C  CB  . LYS D  626 0.9484 0.7432 0.2953 -0.0939 0.0701  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 869  LYS D CB  
24113 C  CG  . LYS D  626 0.9350 0.7256 0.2914 -0.0891 0.0558  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 869  LYS D CG  
24114 C  CD  . LYS D  626 0.9650 0.7445 0.2880 -0.0791 0.0446  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 869  LYS D CD  
24115 C  CE  . LYS D  626 0.9603 0.7284 0.2857 -0.0764 0.0369  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 869  LYS D CE  
24116 N  NZ  . LYS D  626 0.9860 0.7453 0.2831 -0.0653 0.0234  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 869  LYS D NZ  
24117 N  N   . LYS D  627 0.9226 0.7156 0.3055 -0.1166 0.1036  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 870  LYS D N   
24118 C  CA  . LYS D  627 0.9131 0.6990 0.3093 -0.1247 0.1123  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 870  LYS D CA  
24119 C  C   . LYS D  627 0.9010 0.6777 0.3053 -0.1217 0.1006  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 870  LYS D C   
24120 O  O   . LYS D  627 0.8721 0.6544 0.3065 -0.1257 0.1002  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 870  LYS D O   
24121 C  CB  . LYS D  627 0.9460 0.7189 0.3150 -0.1299 0.1273  0.0000  ? ? ? ? ? ? 870  LYS D CB  
24122 C  CG  . LYS D  627 0.9415 0.7041 0.3211 -0.1384 0.1354  0.0111  ? ? ? ? ? ? 870  LYS D CG  
24123 C  CD  . LYS D  627 0.9611 0.7198 0.3318 -0.1483 0.1553  0.0172  ? ? ? ? ? ? 870  LYS D CD  
24124 C  CE  . LYS D  627 0.9397 0.6973 0.3397 -0.1580 0.1618  0.0221  ? ? ? ? ? ? 870  LYS D CE  
24125 N  NZ  . LYS D  627 0.8970 0.6744 0.3389 -0.1597 0.1585  0.0105  ? ? ? ? ? ? 870  LYS D NZ  
24126 N  N   . GLU D  628 0.9235 0.6871 0.3011 -0.1140 0.0908  0.0038  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D N   
24127 C  CA  . GLU D  628 0.9175 0.6706 0.2984 -0.1103 0.0803  0.0116  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D CA  
24128 C  C   . GLU D  628 0.8800 0.6477 0.2951 -0.1081 0.0696  0.0038  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D C   
24129 O  O   . GLU D  628 0.8674 0.6300 0.2938 -0.1064 0.0628  0.0090  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D O   
24130 C  CB  . GLU D  628 0.9467 0.6869 0.2945 -0.1001 0.0691  0.0168  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D CB  
24131 C  CG  . GLU D  628 0.9881 0.7093 0.2980 -0.1011 0.0783  0.0279  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D CG  
24132 C  CD  . GLU D  628 1.0035 0.7322 0.3003 -0.1043 0.0901  0.0222  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D CD  
24133 O  OE1 . GLU D  628 0.9894 0.7361 0.2977 -0.1017 0.0861  0.0086  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D OE1 
24134 O  OE2 . GLU D  628 1.0310 0.7474 0.3059 -0.1094 0.1035  0.0313  ? ? ? ? ? ? 871  GLU D OE2 
24135 N  N   . GLU D  629 0.8629 0.6484 0.2945 -0.1077 0.0679  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 872  GLU D N   
24136 C  CA  . GLU D  629 0.8286 0.6282 0.2927 -0.1059 0.0583  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 872  GLU D CA  
24137 C  C   . GLU D  629 0.7987 0.6096 0.2963 -0.1137 0.0666  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 872  GLU D C   
24138 O  O   . GLU D  629 0.7710 0.5927 0.2955 -0.1126 0.0598  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 872  GLU D O   
24139 C  CB  . GLU D  629 0.8282 0.6392 0.2913 -0.0995 0.0479  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 872  GLU D CB  
24140 C  CG  . GLU D  629 0.8560 0.6572 0.2882 -0.0908 0.0379  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 872  GLU D CG  
24141 C  CD  . GLU D  629 0.8567 0.6702 0.2887 -0.0852 0.0282  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 872  GLU D CD  
24142 O  OE1 . GLU D  629 0.8485 0.6733 0.2923 -0.0891 0.0339  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 872  GLU D OE1 
24143 O  OE2 . GLU D  629 0.8651 0.6775 0.2869 -0.0769 0.0147  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 872  GLU D OE2 
24144 N  N   . TYR D  630 0.8047 0.6138 0.3013 -0.1214 0.0813  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 873  TYR D N   
24145 C  CA  . TYR D  630 0.7780 0.5965 0.3055 -0.1283 0.0888  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CA  
24146 C  C   . TYR D  630 0.7585 0.5738 0.3040 -0.1283 0.0834  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 873  TYR D C   
24147 O  O   . TYR D  630 0.7728 0.5728 0.3038 -0.1283 0.0832  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 873  TYR D O   
24148 C  CB  . TYR D  630 0.7906 0.6053 0.3123 -0.1364 0.1050  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CB  
24149 C  CG  . TYR D  630 0.7959 0.6213 0.3159 -0.1380 0.1126  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CG  
24150 C  CD1 . TYR D  630 0.7729 0.6144 0.3167 -0.1366 0.1092  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CD1 
24151 C  CD2 . TYR D  630 0.8256 0.6448 0.3195 -0.1406 0.1237  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CD2 
24152 C  CE1 . TYR D  630 0.7792 0.6300 0.3212 -0.1375 0.1160  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CE1 
24153 C  CE2 . TYR D  630 0.8318 0.6617 0.3234 -0.1414 0.1312  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CE2 
24154 C  CZ  . TYR D  630 0.8085 0.6540 0.3242 -0.1397 0.1271  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 873  TYR D CZ  
24155 O  OH  . TYR D  630 0.8165 0.6716 0.3291 -0.1400 0.1344  -0.0558 ? ? ? ? ? ? 873  TYR D OH  
24156 N  N   . THR D  631 0.7274 0.5563 0.3038 -0.1282 0.0793  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 874  THR D N   
24157 C  CA  . THR D  631 0.7071 0.5352 0.3029 -0.1283 0.0753  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 874  THR D CA  
24158 C  C   . THR D  631 0.7175 0.5324 0.3072 -0.1341 0.0839  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 874  THR D C   
24159 O  O   . THR D  631 0.7264 0.5282 0.3055 -0.1313 0.0785  0.0007  ? ? ? ? ? ? 874  THR D O   
24160 C  CB  . THR D  631 0.6742 0.5187 0.3049 -0.1301 0.0753  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 874  THR D CB  
24161 O  OG1 . THR D  631 0.6623 0.5161 0.3017 -0.1241 0.0641  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 874  THR D OG1 
24162 C  CG2 . THR D  631 0.6571 0.4999 0.3054 -0.1314 0.0745  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 874  THR D CG2 
24163 N  N   . ASN D  632 0.7172 0.5358 0.3142 -0.1419 0.0969  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 875  ASN D N   
24164 C  CA  . ASN D  632 0.7217 0.5313 0.3211 -0.1487 0.1053  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 875  ASN D CA  
24165 C  C   . ASN D  632 0.7551 0.5448 0.3225 -0.1491 0.1075  0.0079  ? ? ? ? ? ? 875  ASN D C   
24166 O  O   . ASN D  632 0.7617 0.5384 0.3270 -0.1520 0.1087  0.0161  ? ? ? ? ? ? 875  ASN D O   
24167 C  CB  . ASN D  632 0.7136 0.5338 0.3299 -0.1569 0.1187  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 875  ASN D CB  
24168 C  CG  . ASN D  632 0.6802 0.5173 0.3301 -0.1562 0.1159  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 875  ASN D CG  
24169 O  OD1 . ASN D  632 0.6627 0.5021 0.3245 -0.1510 0.1053  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 875  ASN D OD1 
24170 N  ND2 . ASN D  632 0.6723 0.5215 0.3371 -0.1611 0.1256  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 875  ASN D ND2 
24171 N  N   . VAL D  633 0.7776 0.5639 0.3193 -0.1458 0.1072  0.0075  ? ? ? ? ? ? 876  VAL D N   
24172 C  CA  . VAL D  633 0.8113 0.5774 0.3199 -0.1443 0.1073  0.0180  ? ? ? ? ? ? 876  VAL D CA  
24173 C  C   . VAL D  633 0.8097 0.5661 0.3142 -0.1364 0.0930  0.0230  ? ? ? ? ? ? 876  VAL D C   
24174 O  O   . VAL D  633 0.8263 0.5649 0.3179 -0.1371 0.0929  0.0328  ? ? ? ? ? ? 876  VAL D O   
24175 C  CB  . VAL D  633 0.8380 0.6023 0.3175 -0.1410 0.1092  0.0166  ? ? ? ? ? ? 876  VAL D CB  
24176 C  CG1 . VAL D  633 0.8718 0.6145 0.3172 -0.1374 0.1064  0.0279  ? ? ? ? ? ? 876  VAL D CG1 
24177 C  CG2 . VAL D  633 0.8454 0.6166 0.3247 -0.1489 0.1249  0.0133  ? ? ? ? ? ? 876  VAL D CG2 
24178 N  N   . VAL D  634 0.7900 0.5582 0.3067 -0.1291 0.0809  0.0162  ? ? ? ? ? ? 877  VAL D N   
24179 C  CA  . VAL D  634 0.7882 0.5496 0.3019 -0.1208 0.0671  0.0202  ? ? ? ? ? ? 877  VAL D CA  
24180 C  C   . VAL D  634 0.7722 0.5295 0.3048 -0.1229 0.0661  0.0243  ? ? ? ? ? ? 877  VAL D C   
24181 O  O   . VAL D  634 0.7859 0.5272 0.3060 -0.1197 0.0612  0.0324  ? ? ? ? ? ? 877  VAL D O   
24182 C  CB  . VAL D  634 0.7712 0.5478 0.2950 -0.1131 0.0549  0.0117  ? ? ? ? ? ? 877  VAL D CB  
24183 C  CG1 . VAL D  634 0.7689 0.5402 0.2914 -0.1046 0.0415  0.0157  ? ? ? ? ? ? 877  VAL D CG1 
24184 C  CG2 . VAL D  634 0.7916 0.5699 0.2931 -0.1100 0.0543  0.0076  ? ? ? ? ? ? 877  VAL D CG2 
24185 N  N   . ILE D  635 0.7444 0.5160 0.3066 -0.1278 0.0704  0.0185  ? ? ? ? ? ? 878  ILE D N   
24186 C  CA  . ILE D  635 0.7293 0.4985 0.3105 -0.1304 0.0706  0.0213  ? ? ? ? ? ? 878  ILE D CA  
24187 C  C   . ILE D  635 0.7538 0.5017 0.3187 -0.1350 0.0763  0.0313  ? ? ? ? ? ? 878  ILE D C   
24188 O  O   . ILE D  635 0.7555 0.4922 0.3201 -0.1319 0.0699  0.0365  ? ? ? ? ? ? 878  ILE D O   
24189 C  CB  . ILE D  635 0.7027 0.4886 0.3141 -0.1368 0.0781  0.0141  ? ? ? ? ? ? 878  ILE D CB  
24190 C  CG1 . ILE D  635 0.6775 0.4825 0.3076 -0.1318 0.0713  0.0052  ? ? ? ? ? ? 878  ILE D CG1 
24191 C  CG2 . ILE D  635 0.6911 0.4734 0.3194 -0.1396 0.0787  0.0170  ? ? ? ? ? ? 878  ILE D CG2 
24192 C  CD1 . ILE D  635 0.6533 0.4741 0.3111 -0.1366 0.0776  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 878  ILE D CD1 
24193 N  N   . ALA D  636 0.7735 0.5156 0.3254 -0.1426 0.0886  0.0338  ? ? ? ? ? ? 879  ALA D N   
24194 C  CA  . ALA D  636 0.7967 0.5191 0.3360 -0.1488 0.0956  0.0433  ? ? ? ? ? ? 879  ALA D CA  
24195 C  C   . ALA D  636 0.8213 0.5232 0.3338 -0.1412 0.0861  0.0520  ? ? ? ? ? ? 879  ALA D C   
24196 O  O   . ALA D  636 0.8299 0.5160 0.3402 -0.1416 0.0839  0.0587  ? ? ? ? ? ? 879  ALA D O   
24197 C  CB  . ALA D  636 0.8159 0.5367 0.3436 -0.1575 0.1104  0.0449  ? ? ? ? ? ? 879  ALA D CB  
24198 N  N   . LYS D  637 0.8320 0.5350 0.3253 -0.1333 0.0795  0.0510  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D N   
24199 C  CA  . LYS D  637 0.8600 0.5437 0.3239 -0.1253 0.0709  0.0592  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D CA  
24200 C  C   . LYS D  637 0.8463 0.5280 0.3204 -0.1168 0.0570  0.0594  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D C   
24201 O  O   . LYS D  637 0.8673 0.5300 0.3230 -0.1115 0.0506  0.0672  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D O   
24202 C  CB  . LYS D  637 0.8744 0.5626 0.3162 -0.1188 0.0670  0.0564  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D CB  
24203 C  CG  . LYS D  637 0.9142 0.5797 0.3179 -0.1133 0.0638  0.0664  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D CG  
24204 C  CD  . LYS D  637 0.9370 0.6045 0.3148 -0.1115 0.0675  0.0650  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D CD  
24205 C  CE  . LYS D  637 0.9585 0.6185 0.3086 -0.0981 0.0531  0.0670  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D CE  
24206 N  NZ  . LYS D  637 0.9282 0.6067 0.3002 -0.0894 0.0379  0.0573  ? ? ? ? ? ? 880  LYS D NZ  
24207 N  N   . ASN D  638 0.8116 0.5131 0.3152 -0.1154 0.0526  0.0509  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D N   
24208 C  CA  . ASN D  638 0.7969 0.5005 0.3110 -0.1063 0.0392  0.0500  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D CA  
24209 C  C   . ASN D  638 0.7772 0.4821 0.3156 -0.1094 0.0399  0.0495  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D C   
24210 O  O   . ASN D  638 0.7583 0.4711 0.3115 -0.1026 0.0304  0.0465  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D O   
24211 C  CB  . ASN D  638 0.7737 0.4996 0.3015 -0.0999 0.0311  0.0409  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D CB  
24212 C  CG  . ASN D  638 0.7938 0.5179 0.2970 -0.0932 0.0252  0.0409  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D CG  
24213 O  OD1 . ASN D  638 0.8102 0.5233 0.2961 -0.0844 0.0153  0.0455  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D OD1 
24214 N  ND2 . ASN D  638 0.7947 0.5290 0.2951 -0.0968 0.0311  0.0354  ? ? ? ? ? ? 881  ASN D ND2 
24215 N  N   . VAL D  639 0.7829 0.4805 0.3251 -0.1198 0.0514  0.0522  ? ? ? ? ? ? 882  VAL D N   
24216 C  CA  . VAL D  639 0.7631 0.4649 0.3306 -0.1242 0.0536  0.0500  ? ? ? ? ? ? 882  VAL D CA  
24217 C  C   . VAL D  639 0.7677 0.4560 0.3330 -0.1173 0.0434  0.0542  ? ? ? ? ? ? 882  VAL D C   
24218 O  O   . VAL D  639 0.7478 0.4426 0.3347 -0.1171 0.0411  0.0508  ? ? ? ? ? ? 882  VAL D O   
24219 C  CB  . VAL D  639 0.7734 0.4686 0.3425 -0.1366 0.0675  0.0525  ? ? ? ? ? ? 882  VAL D CB  
24220 C  CG1 . VAL D  639 0.8007 0.4694 0.3544 -0.1390 0.0681  0.0620  ? ? ? ? ? ? 882  VAL D CG1 
24221 C  CG2 . VAL D  639 0.7431 0.4570 0.3446 -0.1421 0.0722  0.0448  ? ? ? ? ? ? 882  VAL D CG2 
24222 N  N   . ASP D  640 0.7943 0.4642 0.3334 -0.1106 0.0369  0.0611  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D N   
24223 C  CA  . ASP D  640 0.7998 0.4565 0.3363 -0.1025 0.0263  0.0645  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D CA  
24224 C  C   . ASP D  640 0.7756 0.4500 0.3259 -0.0919 0.0147  0.0583  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D C   
24225 O  O   . ASP D  640 0.7673 0.4401 0.3277 -0.0864 0.0076  0.0577  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D O   
24226 C  CB  . ASP D  640 0.8368 0.4682 0.3404 -0.0972 0.0218  0.0738  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D CB  
24227 C  CG  . ASP D  640 0.8658 0.4743 0.3544 -0.1076 0.0328  0.0822  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D CG  
24228 O  OD1 . ASP D  640 0.8562 0.4656 0.3634 -0.1174 0.0409  0.0808  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D OD1 
24229 O  OD2 . ASP D  640 0.8988 0.4888 0.3575 -0.1062 0.0338  0.0902  ? ? ? ? ? ? 883  ASP D OD2 
24230 N  N   . LYS D  641 0.7656 0.4569 0.3161 -0.0887 0.0126  0.0537  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D N   
24231 C  CA  . LYS D  641 0.7415 0.4522 0.3076 -0.0796 0.0026  0.0475  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D CA  
24232 C  C   . LYS D  641 0.7106 0.4368 0.3075 -0.0827 0.0049  0.0420  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D C   
24233 O  O   . LYS D  641 0.6988 0.4286 0.3067 -0.0756 -0.0029 0.0407  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D O   
24234 C  CB  . LYS D  641 0.7360 0.4624 0.2998 -0.0779 0.0013  0.0427  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D CB  
24235 C  CG  . LYS D  641 0.7563 0.4759 0.2972 -0.0676 -0.0090 0.0454  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D CG  
24236 C  CD  . LYS D  641 0.7463 0.4700 0.2960 -0.0568 -0.0211 0.0446  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D CD  
24237 C  CE  . LYS D  641 0.7653 0.4845 0.2944 -0.0455 -0.0326 0.0463  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D CE  
24238 N  NZ  . LYS D  641 0.7564 0.4786 0.2951 -0.0355 -0.0430 0.0458  ? ? ? ? ? ? 884  LYS D NZ  
24239 N  N   . PHE D  642 0.6992 0.4339 0.3091 -0.0928 0.0156  0.0387  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D N   
24240 C  CA  . PHE D  642 0.6711 0.4206 0.3095 -0.0955 0.0180  0.0334  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CA  
24241 C  C   . PHE D  642 0.6735 0.4112 0.3167 -0.0943 0.0153  0.0360  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D C   
24242 O  O   . PHE D  642 0.6554 0.4027 0.3141 -0.0881 0.0089  0.0329  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D O   
24243 C  CB  . PHE D  642 0.6629 0.4211 0.3120 -0.1061 0.0299  0.0299  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CB  
24244 C  CG  . PHE D  642 0.6657 0.4322 0.3065 -0.1070 0.0323  0.0273  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CG  
24245 C  CD1 . PHE D  642 0.6548 0.4344 0.2984 -0.0994 0.0240  0.0236  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CD1 
24246 C  CD2 . PHE D  642 0.6805 0.4419 0.3106 -0.1152 0.0427  0.0282  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CD2 
24247 C  CE1 . PHE D  642 0.6585 0.4454 0.2948 -0.1001 0.0255  0.0202  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CE1 
24248 C  CE2 . PHE D  642 0.6844 0.4535 0.3059 -0.1153 0.0444  0.0250  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CE2 
24249 C  CZ  . PHE D  642 0.6734 0.4548 0.2982 -0.1077 0.0354  0.0207  ? ? ? ? ? ? 885  PHE D CZ  
24250 N  N   . ALA D  643 0.6977 0.4139 0.3266 -0.0999 0.0200  0.0417  ? ? ? ? ? ? 886  ALA D N   
24251 C  CA  . ALA D  643 0.7044 0.4063 0.3356 -0.0985 0.0164  0.0441  ? ? ? ? ? ? 886  ALA D CA  
24252 C  C   . ALA D  643 0.7025 0.4040 0.3306 -0.0851 0.0031  0.0442  ? ? ? ? ? ? 886  ALA D C   
24253 O  O   . ALA D  643 0.6880 0.3949 0.3318 -0.0808 -0.0016 0.0409  ? ? ? ? ? ? 886  ALA D O   
24254 C  CB  . ALA D  643 0.7373 0.4124 0.3481 -0.1050 0.0217  0.0519  ? ? ? ? ? ? 886  ALA D CB  
24255 N  N   . GLU D  644 0.7176 0.4138 0.3256 -0.0781 -0.0027 0.0475  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D N   
24256 C  CA  . GLU D  644 0.7204 0.4149 0.3226 -0.0649 -0.0154 0.0480  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D CA  
24257 C  C   . GLU D  644 0.6887 0.4096 0.3138 -0.0579 -0.0211 0.0410  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D C   
24258 O  O   . GLU D  644 0.6864 0.4084 0.3133 -0.0476 -0.0304 0.0403  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D O   
24259 C  CB  . GLU D  644 0.7446 0.4288 0.3202 -0.0591 -0.0203 0.0527  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D CB  
24260 C  CG  . GLU D  644 0.7528 0.4325 0.3195 -0.0447 -0.0339 0.0539  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D CG  
24261 C  CD  . GLU D  644 0.7630 0.4473 0.3131 -0.0372 -0.0405 0.0545  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D CD  
24262 O  OE1 . GLU D  644 0.7699 0.4558 0.3101 -0.0428 -0.0349 0.0551  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D OE1 
24263 O  OE2 . GLU D  644 0.7639 0.4519 0.3115 -0.0251 -0.0517 0.0535  ? ? ? ? ? ? 887  GLU D OE2 
24264 N  N   . TRP D  645 0.6662 0.4074 0.3080 -0.0636 -0.0151 0.0361  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D N   
24265 C  CA  . TRP D  645 0.6365 0.4027 0.3011 -0.0589 -0.0184 0.0302  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CA  
24266 C  C   . TRP D  645 0.6180 0.3909 0.3041 -0.0619 -0.0150 0.0269  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D C   
24267 O  O   . TRP D  645 0.5949 0.3866 0.2996 -0.0576 -0.0175 0.0228  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D O   
24268 C  CB  . TRP D  645 0.6236 0.4065 0.2953 -0.0639 -0.0134 0.0265  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CB  
24269 C  CG  . TRP D  645 0.6369 0.4189 0.2918 -0.0600 -0.0179 0.0276  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CG  
24270 C  CD1 . TRP D  645 0.6531 0.4267 0.2919 -0.0505 -0.0274 0.0306  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CD1 
24271 C  CD2 . TRP D  645 0.6352 0.4265 0.2884 -0.0645 -0.0140 0.0248  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CD2 
24272 N  NE1 . TRP D  645 0.6624 0.4392 0.2887 -0.0489 -0.0299 0.0301  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D NE1 
24273 C  CE2 . TRP D  645 0.6518 0.4393 0.2865 -0.0575 -0.0218 0.0263  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CE2 
24274 C  CE3 . TRP D  645 0.6225 0.4245 0.2875 -0.0732 -0.0051 0.0207  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CE3 
24275 C  CZ2 . TRP D  645 0.6560 0.4504 0.2838 -0.0591 -0.0212 0.0235  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CZ2 
24276 C  CZ3 . TRP D  645 0.6266 0.4348 0.2850 -0.0748 -0.0042 0.0179  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CZ3 
24277 C  CH2 . TRP D  645 0.6430 0.4476 0.2831 -0.0679 -0.0123 0.0191  ? ? ? ? ? ? 888  TRP D CH2 
24278 N  N   . GLY D  646 0.6290 0.3869 0.3125 -0.0697 -0.0088 0.0288  ? ? ? ? ? ? 889  GLY D N   
24279 C  CA  . GLY D  646 0.6139 0.3774 0.3169 -0.0729 -0.0058 0.0252  ? ? ? ? ? ? 889  GLY D CA  
24280 C  C   . GLY D  646 0.5945 0.3745 0.3151 -0.0813 0.0031  0.0209  ? ? ? ? ? ? 889  GLY D C   
24281 O  O   . GLY D  646 0.5770 0.3673 0.3171 -0.0824 0.0047  0.0168  ? ? ? ? ? ? 889  GLY D O   
24282 N  N   . VAL D  647 0.5982 0.3808 0.3121 -0.0867 0.0087  0.0214  ? ? ? ? ? ? 890  VAL D N   
24283 C  CA  . VAL D  647 0.5823 0.3791 0.3118 -0.0946 0.0175  0.0171  ? ? ? ? ? ? 890  VAL D CA  
24284 C  C   . VAL D  647 0.5861 0.3756 0.3225 -0.1035 0.0251  0.0165  ? ? ? ? ? ? 890  VAL D C   
24285 O  O   . VAL D  647 0.6079 0.3803 0.3302 -0.1097 0.0297  0.0205  ? ? ? ? ? ? 890  VAL D O   
24286 C  CB  . VAL D  647 0.5899 0.3882 0.3086 -0.0990 0.0225  0.0173  ? ? ? ? ? ? 890  VAL D CB  
24287 C  CG1 . VAL D  647 0.5743 0.3867 0.3099 -0.1066 0.0315  0.0122  ? ? ? ? ? ? 890  VAL D CG1 
24288 C  CG2 . VAL D  647 0.5868 0.3931 0.3000 -0.0908 0.0145  0.0169  ? ? ? ? ? ? 890  VAL D CG2 
24289 N  N   . THR D  648 0.5656 0.3685 0.3240 -0.1042 0.0265  0.0117  ? ? ? ? ? ? 891  THR D N   
24290 C  CA  . THR D  648 0.5677 0.3662 0.3353 -0.1122 0.0328  0.0101  ? ? ? ? ? ? 891  THR D CA  
24291 C  C   . THR D  648 0.5549 0.3679 0.3361 -0.1193 0.0418  0.0057  ? ? ? ? ? ? 891  THR D C   
24292 O  O   . THR D  648 0.5613 0.3708 0.3461 -0.1283 0.0499  0.0049  ? ? ? ? ? ? 891  THR D O   
24293 C  CB  . THR D  648 0.5564 0.3586 0.3386 -0.1072 0.0272  0.0071  ? ? ? ? ? ? 891  THR D CB  
24294 O  OG1 . THR D  648 0.5318 0.3548 0.3297 -0.1008 0.0241  0.0031  ? ? ? ? ? ? 891  THR D OG1 
24295 C  CG2 . THR D  648 0.5710 0.3576 0.3396 -0.0999 0.0183  0.0107  ? ? ? ? ? ? 891  THR D CG2 
24296 N  N   . ASP D  649 0.5377 0.3672 0.3271 -0.1155 0.0408  0.0028  ? ? ? ? ? ? 892  ASP D N   
24297 C  CA  . ASP D  649 0.5288 0.3700 0.3289 -0.1220 0.0494  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 892  ASP D CA  
24298 C  C   . ASP D  649 0.5302 0.3760 0.3212 -0.1212 0.0501  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 892  ASP D C   
24299 O  O   . ASP D  649 0.5198 0.3741 0.3131 -0.1142 0.0437  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 892  ASP D O   
24300 C  CB  . ASP D  649 0.5054 0.3634 0.3297 -0.1200 0.0491  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 892  ASP D CB  
24301 C  CG  . ASP D  649 0.5041 0.3585 0.3376 -0.1198 0.0470  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 892  ASP D CG  
24302 O  OD1 . ASP D  649 0.5046 0.3603 0.3482 -0.1272 0.0537  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 892  ASP D OD1 
24303 O  OD2 . ASP D  649 0.5030 0.3540 0.3344 -0.1120 0.0385  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 892  ASP D OD2 
24304 N  N   . PHE D  650 0.5446 0.3848 0.3249 -0.1284 0.0580  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 893  PHE D N   
24305 C  CA  . PHE D  650 0.5496 0.3929 0.3192 -0.1282 0.0591  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CA  
24306 C  C   . PHE D  650 0.5355 0.3941 0.3209 -0.1318 0.0656  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 893  PHE D C   
24307 O  O   . PHE D  650 0.5399 0.3990 0.3285 -0.1391 0.0748  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 893  PHE D O   
24308 C  CB  . PHE D  650 0.5768 0.4039 0.3224 -0.1330 0.0638  0.0029  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CB  
24309 C  CG  . PHE D  650 0.5869 0.4135 0.3158 -0.1304 0.0619  0.0031  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CG  
24310 C  CD1 . PHE D  650 0.6037 0.4179 0.3115 -0.1249 0.0547  0.0084  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CD1 
24311 C  CD2 . PHE D  650 0.5808 0.4190 0.3149 -0.1327 0.0667  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CD2 
24312 C  CE1 . PHE D  650 0.6140 0.4285 0.3059 -0.1219 0.0519  0.0080  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CE1 
24313 C  CE2 . PHE D  650 0.5916 0.4293 0.3096 -0.1301 0.0642  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CE2 
24314 C  CZ  . PHE D  650 0.6080 0.4342 0.3051 -0.1246 0.0565  0.0021  ? ? ? ? ? ? 893  PHE D CZ  
24315 N  N   . GLU D  651 0.5188 0.3901 0.3153 -0.1266 0.0609  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 894  GLU D N   
24316 C  CA  . GLU D  651 0.5062 0.3907 0.3179 -0.1291 0.0661  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 894  GLU D CA  
24317 C  C   . GLU D  651 0.5189 0.4021 0.3168 -0.1315 0.0694  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 894  GLU D C   
24318 O  O   . GLU D  651 0.5210 0.4048 0.3109 -0.1271 0.0633  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 894  GLU D O   
24319 C  CB  . GLU D  651 0.4849 0.3822 0.3143 -0.1229 0.0599  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 894  GLU D CB  
24320 C  CG  . GLU D  651 0.4746 0.3834 0.3176 -0.1247 0.0643  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 894  GLU D CG  
24321 C  CD  . GLU D  651 0.4569 0.3769 0.3151 -0.1189 0.0585  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 894  GLU D CD  
24322 O  OE1 . GLU D  651 0.4487 0.3705 0.3113 -0.1133 0.0520  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 894  GLU D OE1 
24323 O  OE2 . GLU D  651 0.4521 0.3792 0.3181 -0.1200 0.0609  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 894  GLU D OE2 
24324 N  N   . MET D  652 0.5278 0.4102 0.3233 -0.1383 0.0791  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 895  MET D N   
24325 C  CA  . MET D  652 0.5413 0.4229 0.3231 -0.1405 0.0833  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 895  MET D CA  
24326 C  C   . MET D  652 0.5277 0.4230 0.3243 -0.1394 0.0840  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 895  MET D C   
24327 O  O   . MET D  652 0.5101 0.4153 0.3284 -0.1394 0.0854  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 895  MET D O   
24328 C  CB  . MET D  652 0.5581 0.4337 0.3308 -0.1483 0.0944  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 895  MET D CB  
24329 C  CG  . MET D  652 0.5814 0.4397 0.3301 -0.1498 0.0943  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 895  MET D CG  
24330 S  SD  . MET D  652 0.6058 0.4568 0.3400 -0.1594 0.1085  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 895  MET D SD  
24331 C  CE  . MET D  652 0.6261 0.4722 0.3329 -0.1561 0.1069  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 895  MET D CE  
24332 N  N   . ALA D  653 0.5372 0.4326 0.3218 -0.1382 0.0827  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 896  ALA D N   
24333 C  CA  . ALA D  653 0.5303 0.4362 0.3256 -0.1384 0.0850  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 896  ALA D CA  
24334 C  C   . ALA D  653 0.5279 0.4397 0.3345 -0.1435 0.0956  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 896  ALA D C   
24335 O  O   . ALA D  653 0.5374 0.4446 0.3385 -0.1485 0.1031  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 896  ALA D O   
24336 C  CB  . ALA D  653 0.5467 0.4495 0.3234 -0.1374 0.0835  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 896  ALA D CB  
24337 N  N   . PRO D  654 0.5150 0.4374 0.3393 -0.1423 0.0963  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 897  PRO D N   
24338 C  CA  . PRO D  654 0.5152 0.4436 0.3486 -0.1467 0.1066  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 897  PRO D CA  
24339 C  C   . PRO D  654 0.5376 0.4612 0.3498 -0.1501 0.1133  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 897  PRO D C   
24340 O  O   . PRO D  654 0.5473 0.4683 0.3459 -0.1477 0.1093  -0.0638 ? ? ? ? ? ? 897  PRO D O   
24341 C  CB  . PRO D  654 0.5005 0.4393 0.3539 -0.1437 0.1051  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 897  PRO D CB  
24342 C  CG  . PRO D  654 0.4931 0.4308 0.3475 -0.1386 0.0942  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 897  PRO D CG  
24343 C  CD  . PRO D  654 0.4980 0.4274 0.3385 -0.1374 0.0886  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 897  PRO D CD  
24344 N  N   . GLN D  655 0.5468 0.4697 0.3561 -0.1558 0.1233  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 898  GLN D N   
24345 C  CA  . GLN D  655 0.5710 0.4883 0.3574 -0.1594 0.1308  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 898  GLN D CA  
24346 C  C   . GLN D  655 0.5762 0.5027 0.3655 -0.1608 0.1392  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 898  GLN D C   
24347 O  O   . GLN D  655 0.5973 0.5207 0.3678 -0.1640 0.1471  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 898  GLN D O   
24348 C  CB  . GLN D  655 0.5830 0.4921 0.3605 -0.1653 0.1372  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 898  GLN D CB  
24349 C  CG  . GLN D  655 0.5810 0.4797 0.3529 -0.1629 0.1283  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 898  GLN D CG  
24350 C  CD  . GLN D  655 0.5969 0.4853 0.3434 -0.1588 0.1214  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 898  GLN D CD  
24351 O  OE1 . GLN D  655 0.6194 0.5015 0.3440 -0.1610 0.1268  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 898  GLN D OE1 
24352 N  NE2 . GLN D  655 0.5862 0.4732 0.3353 -0.1527 0.1096  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 898  GLN D NE2 
24353 N  N   . TYR D  656 0.5586 0.4960 0.3704 -0.1582 0.1378  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 899  TYR D N   
24354 C  CA  . TYR D  656 0.5626 0.5096 0.3800 -0.1587 0.1458  -0.0870 ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CA  
24355 C  C   . TYR D  656 0.5768 0.5209 0.3766 -0.1556 0.1428  -0.0917 ? ? ? ? ? ? 899  TYR D C   
24356 O  O   . TYR D  656 0.5760 0.5140 0.3682 -0.1519 0.1326  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 899  TYR D O   
24357 C  CB  . TYR D  656 0.5413 0.4995 0.3877 -0.1561 0.1447  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CB  
24358 C  CG  . TYR D  656 0.5263 0.4847 0.3870 -0.1572 0.1424  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CG  
24359 C  CD1 . TYR D  656 0.5284 0.4897 0.3941 -0.1626 0.1509  -0.0853 ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CD1 
24360 C  CD2 . TYR D  656 0.5118 0.4672 0.3796 -0.1529 0.1317  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CD2 
24361 C  CE1 . TYR D  656 0.5161 0.4770 0.3941 -0.1634 0.1479  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CE1 
24362 C  CE2 . TYR D  656 0.4996 0.4550 0.3787 -0.1532 0.1291  -0.0777 ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CE2 
24363 C  CZ  . TYR D  656 0.5020 0.4597 0.3858 -0.1583 0.1368  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 899  TYR D CZ  
24364 O  OH  . TYR D  656 0.4908 0.4481 0.3854 -0.1581 0.1332  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 899  TYR D OH  
24365 N  N   . VAL D  657 0.5911 0.5400 0.3836 -0.1571 0.1520  -0.0985 ? ? ? ? ? ? 900  VAL D N   
24366 C  CA  . VAL D  657 0.6083 0.5552 0.3821 -0.1541 0.1506  -0.1043 ? ? ? ? ? ? 900  VAL D CA  
24367 C  C   . VAL D  657 0.5959 0.5473 0.3849 -0.1488 0.1421  -0.1131 ? ? ? ? ? ? 900  VAL D C   
24368 O  O   . VAL D  657 0.5871 0.5473 0.3949 -0.1477 0.1456  -0.1212 ? ? ? ? ? ? 900  VAL D O   
24369 C  CB  . VAL D  657 0.6277 0.5795 0.3901 -0.1570 0.1638  -0.1093 ? ? ? ? ? ? 900  VAL D CB  
24370 C  CG1 . VAL D  657 0.6373 0.5932 0.3940 -0.1523 0.1626  -0.1210 ? ? ? ? ? ? 900  VAL D CG1 
24371 C  CG2 . VAL D  657 0.6506 0.5926 0.3849 -0.1611 0.1695  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 900  VAL D CG2 
24372 N  N   . SER D  658 0.5957 0.5409 0.3775 -0.1454 0.1309  -0.1113 ? ? ? ? ? ? 901  SER D N   
24373 C  CA  . SER D  658 0.5841 0.5323 0.3815 -0.1412 0.1221  -0.1184 ? ? ? ? ? ? 901  SER D CA  
24374 C  C   . SER D  658 0.5931 0.5468 0.3921 -0.1393 0.1256  -0.1313 ? ? ? ? ? ? 901  SER D C   
24375 O  O   . SER D  658 0.6142 0.5671 0.3926 -0.1393 0.1305  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 901  SER D O   
24376 C  CB  . SER D  658 0.5867 0.5283 0.3732 -0.1385 0.1101  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 901  SER D CB  
24377 O  OG  . SER D  658 0.5736 0.5180 0.3783 -0.1355 0.1014  -0.1202 ? ? ? ? ? ? 901  SER D OG  
24378 N  N   . SER D  659 0.5788 0.5374 0.4012 -0.1370 0.1229  -0.1378 ? ? ? ? ? ? 902  SER D N   
24379 C  CA  . SER D  659 0.5885 0.5498 0.4117 -0.1341 0.1231  -0.1505 ? ? ? ? ? ? 902  SER D CA  
24380 C  C   . SER D  659 0.5981 0.5537 0.4089 -0.1317 0.1124  -0.1536 ? ? ? ? ? ? 902  SER D C   
24381 O  O   . SER D  659 0.5958 0.5463 0.3989 -0.1320 0.1052  -0.1454 ? ? ? ? ? ? 902  SER D O   
24382 C  CB  . SER D  659 0.5728 0.5390 0.4240 -0.1319 0.1222  -0.1567 ? ? ? ? ? ? 902  SER D CB  
24383 O  OG  . SER D  659 0.5628 0.5248 0.4248 -0.1300 0.1108  -0.1560 ? ? ? ? ? ? 902  SER D OG  
24384 N  N   . THR D  660 0.6096 0.5664 0.4187 -0.1289 0.1110  -0.1658 ? ? ? ? ? ? 903  THR D N   
24385 C  CA  . THR D  660 0.6209 0.5731 0.4180 -0.1266 0.1006  -0.1702 ? ? ? ? ? ? 903  THR D CA  
24386 C  C   . THR D  660 0.6205 0.5732 0.4327 -0.1239 0.0944  -0.1824 ? ? ? ? ? ? 903  THR D C   
24387 O  O   . THR D  660 0.6350 0.5853 0.4360 -0.1219 0.0876  -0.1900 ? ? ? ? ? ? 903  THR D O   
24388 C  CB  . THR D  660 0.6471 0.5972 0.4121 -0.1257 0.1033  -0.1723 ? ? ? ? ? ? 903  THR D CB  
24389 O  OG1 . THR D  660 0.6598 0.6148 0.4196 -0.1250 0.1139  -0.1808 ? ? ? ? ? ? 903  THR D OG1 
24390 C  CG2 . THR D  660 0.6500 0.5961 0.3976 -0.1283 0.1062  -0.1588 ? ? ? ? ? ? 903  THR D CG2 
24391 N  N   . ASP D  661 0.6051 0.5604 0.4426 -0.1238 0.0964  -0.1844 ? ? ? ? ? ? 904  ASP D N   
24392 C  CA  . ASP D  661 0.6038 0.5577 0.4586 -0.1215 0.0905  -0.1947 ? ? ? ? ? ? 904  ASP D CA  
24393 C  C   . ASP D  661 0.5986 0.5480 0.4586 -0.1222 0.0778  -0.1919 ? ? ? ? ? ? 904  ASP D C   
24394 O  O   . ASP D  661 0.6031 0.5499 0.4723 -0.1210 0.0708  -0.2012 ? ? ? ? ? ? 904  ASP D O   
24395 C  CB  . ASP D  661 0.5867 0.5430 0.4677 -0.1210 0.0945  -0.1939 ? ? ? ? ? ? 904  ASP D CB  
24396 C  CG  . ASP D  661 0.5664 0.5239 0.4569 -0.1234 0.0954  -0.1794 ? ? ? ? ? ? 904  ASP D CG  
24397 O  OD1 . ASP D  661 0.5644 0.5260 0.4493 -0.1248 0.1040  -0.1742 ? ? ? ? ? ? 904  ASP D OD1 
24398 O  OD2 . ASP D  661 0.5534 0.5080 0.4565 -0.1239 0.0875  -0.1733 ? ? ? ? ? ? 904  ASP D OD2 
24399 N  N   . GLY D  662 0.5897 0.5385 0.4448 -0.1241 0.0747  -0.1797 ? ? ? ? ? ? 905  GLY D N   
24400 C  CA  . GLY D  662 0.5817 0.5283 0.4461 -0.1248 0.0633  -0.1763 ? ? ? ? ? ? 905  GLY D CA  
24401 C  C   . GLY D  662 0.5669 0.5127 0.4604 -0.1252 0.0593  -0.1773 ? ? ? ? ? ? 905  GLY D C   
24402 O  O   . GLY D  662 0.5655 0.5097 0.4678 -0.1260 0.0503  -0.1787 ? ? ? ? ? ? 905  GLY D O   
24403 N  N   . SER D  663 0.5566 0.5035 0.4653 -0.1247 0.0662  -0.1763 ? ? ? ? ? ? 906  SER D N   
24404 C  CA  . SER D  663 0.5438 0.4888 0.4791 -0.1245 0.0634  -0.1758 ? ? ? ? ? ? 906  SER D CA  
24405 C  C   . SER D  663 0.5251 0.4710 0.4718 -0.1260 0.0597  -0.1622 ? ? ? ? ? ? 906  SER D C   
24406 O  O   . SER D  663 0.5141 0.4585 0.4820 -0.1258 0.0579  -0.1594 ? ? ? ? ? ? 906  SER D O   
24407 C  CB  . SER D  663 0.5406 0.4869 0.4866 -0.1223 0.0718  -0.1793 ? ? ? ? ? ? 906  SER D CB  
24408 O  OG  . SER D  663 0.5293 0.4802 0.4735 -0.1227 0.0785  -0.1696 ? ? ? ? ? ? 906  SER D OG  
24409 N  N   . PHE D  664 0.5228 0.4709 0.4547 -0.1270 0.0590  -0.1537 ? ? ? ? ? ? 907  PHE D N   
24410 C  CA  . PHE D  664 0.5072 0.4570 0.4465 -0.1276 0.0555  -0.1415 ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CA  
24411 C  C   . PHE D  664 0.5124 0.4630 0.4299 -0.1281 0.0529  -0.1359 ? ? ? ? ? ? 907  PHE D C   
24412 O  O   . PHE D  664 0.5264 0.4760 0.4233 -0.1279 0.0560  -0.1393 ? ? ? ? ? ? 907  PHE D O   
24413 C  CB  . PHE D  664 0.4924 0.4442 0.4439 -0.1266 0.0619  -0.1346 ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CB  
24414 C  CG  . PHE D  664 0.4768 0.4305 0.4365 -0.1264 0.0587  -0.1226 ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CG  
24415 C  CD1 . PHE D  664 0.4689 0.4223 0.4464 -0.1265 0.0535  -0.1199 ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CD1 
24416 C  CD2 . PHE D  664 0.4713 0.4270 0.4207 -0.1262 0.0612  -0.1140 ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CD2 
24417 C  CE1 . PHE D  664 0.4558 0.4120 0.4399 -0.1259 0.0512  -0.1093 ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CE1 
24418 C  CE2 . PHE D  664 0.4581 0.4160 0.4143 -0.1254 0.0582  -0.1040 ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CE2 
24419 C  CZ  . PHE D  664 0.4501 0.4089 0.4234 -0.1249 0.0533  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 907  PHE D CZ  
24420 N  N   . LEU D  665 0.5027 0.4550 0.4244 -0.1282 0.0472  -0.1274 ? ? ? ? ? ? 908  LEU D N   
24421 C  CA  . LEU D  665 0.5079 0.4603 0.4106 -0.1277 0.0436  -0.1221 ? ? ? ? ? ? 908  LEU D CA  
24422 C  C   . LEU D  665 0.5133 0.4637 0.3972 -0.1275 0.0508  -0.1180 ? ? ? ? ? ? 908  LEU D C   
24423 O  O   . LEU D  665 0.5256 0.4736 0.3882 -0.1270 0.0491  -0.1167 ? ? ? ? ? ? 908  LEU D O   
24424 C  CB  . LEU D  665 0.4931 0.4487 0.4064 -0.1272 0.0384  -0.1121 ? ? ? ? ? ? 908  LEU D CB  
24425 C  CG  . LEU D  665 0.4963 0.4522 0.3928 -0.1257 0.0339  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 908  LEU D CG  
24426 C  CD1 . LEU D  665 0.5121 0.4678 0.3951 -0.1252 0.0267  -0.1119 ? ? ? ? ? ? 908  LEU D CD1 
24427 C  CD2 . LEU D  665 0.4809 0.4412 0.3907 -0.1247 0.0300  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 908  LEU D CD2 
24428 N  N   . ASP D  666 0.5047 0.4559 0.3967 -0.1279 0.0587  -0.1155 ? ? ? ? ? ? 909  ASP D N   
24429 C  CA  . ASP D  666 0.5080 0.4576 0.3858 -0.1287 0.0657  -0.1105 ? ? ? ? ? ? 909  ASP D CA  
24430 C  C   . ASP D  666 0.5274 0.4750 0.3865 -0.1295 0.0707  -0.1177 ? ? ? ? ? ? 909  ASP D C   
24431 O  O   . ASP D  666 0.5391 0.4834 0.3771 -0.1301 0.0730  -0.1140 ? ? ? ? ? ? 909  ASP D O   
24432 C  CB  . ASP D  666 0.4946 0.4471 0.3880 -0.1290 0.0726  -0.1078 ? ? ? ? ? ? 909  ASP D CB  
24433 C  CG  . ASP D  666 0.4766 0.4311 0.3845 -0.1276 0.0688  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 909  ASP D CG  
24434 O  OD1 . ASP D  666 0.4753 0.4287 0.3765 -0.1268 0.0628  -0.0926 ? ? ? ? ? ? 909  ASP D OD1 
24435 O  OD2 . ASP D  666 0.4644 0.4219 0.3902 -0.1267 0.0716  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 909  ASP D OD2 
24436 N  N   . SER D  667 0.5322 0.4813 0.3986 -0.1292 0.0726  -0.1280 ? ? ? ? ? ? 910  SER D N   
24437 C  CA  . SER D  667 0.5514 0.4998 0.4009 -0.1293 0.0778  -0.1363 ? ? ? ? ? ? 910  SER D CA  
24438 C  C   . SER D  667 0.5674 0.5133 0.4016 -0.1280 0.0702  -0.1420 ? ? ? ? ? ? 910  SER D C   
24439 O  O   . SER D  667 0.5860 0.5311 0.4032 -0.1273 0.0733  -0.1493 ? ? ? ? ? ? 910  SER D O   
24440 C  CB  . SER D  667 0.5508 0.5025 0.4143 -0.1288 0.0842  -0.1457 ? ? ? ? ? ? 910  SER D CB  
24441 O  OG  . SER D  667 0.5482 0.4995 0.4277 -0.1273 0.0779  -0.1534 ? ? ? ? ? ? 910  SER D OG  
24442 N  N   . VAL D  668 0.5613 0.5068 0.4014 -0.1273 0.0601  -0.1394 ? ? ? ? ? ? 911  VAL D N   
24443 C  CA  . VAL D  668 0.5772 0.5212 0.4015 -0.1258 0.0521  -0.1444 ? ? ? ? ? ? 911  VAL D CA  
24444 C  C   . VAL D  668 0.5853 0.5263 0.3866 -0.1249 0.0509  -0.1357 ? ? ? ? ? ? 911  VAL D C   
24445 O  O   . VAL D  668 0.6055 0.5438 0.3832 -0.1235 0.0509  -0.1390 ? ? ? ? ? ? 911  VAL D O   
24446 C  CB  . VAL D  668 0.5699 0.5160 0.4110 -0.1256 0.0414  -0.1473 ? ? ? ? ? ? 911  VAL D CB  
24447 C  CG1 . VAL D  668 0.5848 0.5305 0.4081 -0.1237 0.0321  -0.1496 ? ? ? ? ? ? 911  VAL D CG1 
24448 C  CG2 . VAL D  668 0.5698 0.5163 0.4283 -0.1262 0.0418  -0.1580 ? ? ? ? ? ? 911  VAL D CG2 
24449 N  N   . ILE D  669 0.5712 0.5119 0.3783 -0.1253 0.0499  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 912  ILE D N   
24450 C  CA  . ILE D  669 0.5797 0.5158 0.3650 -0.1242 0.0490  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 912  ILE D CA  
24451 C  C   . ILE D  669 0.5797 0.5124 0.3577 -0.1264 0.0598  -0.1086 ? ? ? ? ? ? 912  ILE D C   
24452 O  O   . ILE D  669 0.5858 0.5132 0.3480 -0.1260 0.0598  -0.1002 ? ? ? ? ? ? 912  ILE D O   
24453 C  CB  . ILE D  669 0.5677 0.5051 0.3603 -0.1225 0.0400  -0.1080 ? ? ? ? ? ? 912  ILE D CB  
24454 C  CG1 . ILE D  669 0.5442 0.4868 0.3661 -0.1238 0.0401  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 912  ILE D CG1 
24455 C  CG2 . ILE D  669 0.5766 0.5161 0.3641 -0.1201 0.0292  -0.1132 ? ? ? ? ? ? 912  ILE D CG2 
24456 C  CD1 . ILE D  669 0.5326 0.4737 0.3581 -0.1247 0.0466  -0.0964 ? ? ? ? ? ? 912  ILE D CD1 
24457 N  N   . GLN D  670 0.5732 0.5089 0.3641 -0.1287 0.0684  -0.1123 ? ? ? ? ? ? 913  GLN D N   
24458 C  CA  . GLN D  670 0.5781 0.5122 0.3611 -0.1314 0.0797  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 913  GLN D CA  
24459 C  C   . GLN D  670 0.5706 0.5011 0.3523 -0.1326 0.0811  -0.0973 ? ? ? ? ? ? 913  GLN D C   
24460 O  O   . GLN D  670 0.5850 0.5095 0.3465 -0.1340 0.0856  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 913  GLN D O   
24461 C  CB  . GLN D  670 0.6040 0.5341 0.3592 -0.1313 0.0840  -0.1121 ? ? ? ? ? ? 913  GLN D CB  
24462 C  CG  . GLN D  670 0.6143 0.5482 0.3690 -0.1299 0.0846  -0.1251 ? ? ? ? ? ? 913  GLN D CG  
24463 C  CD  . GLN D  670 0.6421 0.5725 0.3666 -0.1290 0.0884  -0.1282 ? ? ? ? ? ? 913  GLN D CD  
24464 O  OE1 . GLN D  670 0.6537 0.5799 0.3606 -0.1309 0.0958  -0.1213 ? ? ? ? ? ? 913  GLN D OE1 
24465 N  NE2 . GLN D  670 0.6539 0.5857 0.3725 -0.1261 0.0834  -0.1387 ? ? ? ? ? ? 913  GLN D NE2 
24466 N  N   . ASN D  671 0.5498 0.4833 0.3522 -0.1321 0.0776  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 914  ASN D N   
24467 C  CA  . ASN D  671 0.5441 0.4735 0.3436 -0.1322 0.0764  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 914  ASN D CA  
24468 C  C   . ASN D  671 0.5398 0.4695 0.3448 -0.1356 0.0860  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 914  ASN D C   
24469 O  O   . ASN D  671 0.5393 0.4643 0.3392 -0.1366 0.0867  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 914  ASN D O   
24470 C  CB  . ASN D  671 0.5247 0.4580 0.3430 -0.1296 0.0683  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 914  ASN D CB  
24471 C  CG  . ASN D  671 0.5086 0.4495 0.3527 -0.1296 0.0694  -0.0846 ? ? ? ? ? ? 914  ASN D CG  
24472 O  OD1 . ASN D  671 0.5093 0.4526 0.3597 -0.1314 0.0767  -0.0902 ? ? ? ? ? ? 914  ASN D OD1 
24473 N  ND2 . ASN D  671 0.4952 0.4395 0.3541 -0.1273 0.0623  -0.0825 ? ? ? ? ? ? 914  ASN D ND2 
24474 N  N   . GLY D  672 0.5369 0.4725 0.3535 -0.1374 0.0931  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 915  GLY D N   
24475 C  CA  . GLY D  672 0.5339 0.4716 0.3567 -0.1408 0.1027  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 915  GLY D CA  
24476 C  C   . GLY D  672 0.5145 0.4605 0.3644 -0.1399 0.1037  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 915  GLY D C   
24477 O  O   . GLY D  672 0.5111 0.4615 0.3701 -0.1422 0.1115  -0.0896 ? ? ? ? ? ? 915  GLY D O   
24478 N  N   . TYR D  673 0.5029 0.4512 0.3657 -0.1364 0.0958  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 916  TYR D N   
24479 C  CA  . TYR D  673 0.4856 0.4404 0.3731 -0.1347 0.0962  -0.0918 ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CA  
24480 C  C   . TYR D  673 0.4880 0.4475 0.3849 -0.1343 0.1005  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 916  TYR D C   
24481 O  O   . TYR D  673 0.4773 0.4423 0.3927 -0.1332 0.1035  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 916  TYR D O   
24482 C  CB  . TYR D  673 0.4721 0.4273 0.3710 -0.1313 0.0869  -0.0878 ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CB  
24483 C  CG  . TYR D  673 0.4658 0.4185 0.3613 -0.1307 0.0834  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CG  
24484 C  CD1 . TYR D  673 0.4549 0.4103 0.3614 -0.1305 0.0862  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CD1 
24485 C  CD2 . TYR D  673 0.4715 0.4194 0.3531 -0.1296 0.0767  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CD2 
24486 C  CE1 . TYR D  673 0.4502 0.4031 0.3534 -0.1295 0.0826  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CE1 
24487 C  CE2 . TYR D  673 0.4666 0.4120 0.3449 -0.1282 0.0731  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CE2 
24488 C  CZ  . TYR D  673 0.4562 0.4037 0.3451 -0.1282 0.0762  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 916  TYR D CZ  
24489 O  OH  . TYR D  673 0.4519 0.3966 0.3380 -0.1263 0.0723  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 916  TYR D OH  
24490 N  N   . ALA D  674 0.5027 0.4601 0.3872 -0.1344 0.1003  -0.1084 ? ? ? ? ? ? 917  ALA D N   
24491 C  CA  . ALA D  674 0.5059 0.4674 0.3996 -0.1334 0.1041  -0.1189 ? ? ? ? ? ? 917  ALA D CA  
24492 C  C   . ALA D  674 0.5211 0.4842 0.4003 -0.1361 0.1140  -0.1223 ? ? ? ? ? ? 917  ALA D C   
24493 O  O   . ALA D  674 0.5370 0.4955 0.3940 -0.1374 0.1142  -0.1214 ? ? ? ? ? ? 917  ALA D O   
24494 C  CB  . ALA D  674 0.5127 0.4714 0.4040 -0.1314 0.0970  -0.1252 ? ? ? ? ? ? 917  ALA D CB  
24495 N  N   . PHE D  675 0.5173 0.4871 0.4085 -0.1368 0.1223  -0.1258 ? ? ? ? ? ? 918  PHE D N   
24496 C  CA  . PHE D  675 0.5315 0.5045 0.4105 -0.1401 0.1332  -0.1282 ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CA  
24497 C  C   . PHE D  675 0.5297 0.5121 0.4245 -0.1390 0.1408  -0.1373 ? ? ? ? ? ? 918  PHE D C   
24498 O  O   . PHE D  675 0.5151 0.5015 0.4318 -0.1359 0.1383  -0.1396 ? ? ? ? ? ? 918  PHE D O   
24499 C  CB  . PHE D  675 0.5294 0.5011 0.4037 -0.1444 0.1372  -0.1184 ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CB  
24500 C  CG  . PHE D  675 0.5087 0.4840 0.4051 -0.1435 0.1346  -0.1141 ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CG  
24501 C  CD1 . PHE D  675 0.5005 0.4854 0.4163 -0.1432 0.1405  -0.1189 ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CD1 
24502 C  CD2 . PHE D  675 0.4981 0.4681 0.3959 -0.1422 0.1259  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CD2 
24503 C  CE1 . PHE D  675 0.4827 0.4713 0.4179 -0.1415 0.1375  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CE1 
24504 C  CE2 . PHE D  675 0.4805 0.4543 0.3972 -0.1407 0.1235  -0.1021 ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CE2 
24505 C  CZ  . PHE D  675 0.4731 0.4559 0.4081 -0.1402 0.1291  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 918  PHE D CZ  
24506 N  N   . THR D  676 0.5458 0.5320 0.4287 -0.1411 0.1505  -0.1423 ? ? ? ? ? ? 919  THR D N   
24507 C  CA  . THR D  676 0.5463 0.5429 0.4428 -0.1398 0.1585  -0.1518 ? ? ? ? ? ? 919  THR D CA  
24508 C  C   . THR D  676 0.5448 0.5495 0.4468 -0.1443 0.1689  -0.1488 ? ? ? ? ? ? 919  THR D C   
24509 O  O   . THR D  676 0.5381 0.5529 0.4589 -0.1428 0.1738  -0.1548 ? ? ? ? ? ? 919  THR D O   
24510 C  CB  . THR D  676 0.5663 0.5643 0.4477 -0.1387 0.1635  -0.1610 ? ? ? ? ? ? 919  THR D CB  
24511 O  OG1 . THR D  676 0.5715 0.5612 0.4440 -0.1355 0.1537  -0.1639 ? ? ? ? ? ? 919  THR D OG1 
24512 C  CG2 . THR D  676 0.5648 0.5734 0.4634 -0.1358 0.1698  -0.1717 ? ? ? ? ? ? 919  THR D CG2 
24513 N  N   . ASP D  677 0.5523 0.5522 0.4381 -0.1497 0.1721  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 920  ASP D N   
24514 C  CA  . ASP D  677 0.5537 0.5606 0.4438 -0.1553 0.1826  -0.1369 ? ? ? ? ? ? 920  ASP D CA  
24515 C  C   . ASP D  677 0.5431 0.5441 0.4360 -0.1586 0.1783  -0.1255 ? ? ? ? ? ? 920  ASP D C   
24516 O  O   . ASP D  677 0.5508 0.5409 0.4249 -0.1608 0.1749  -0.1173 ? ? ? ? ? ? 920  ASP D O   
24517 C  CB  . ASP D  677 0.5780 0.5849 0.4450 -0.1594 0.1932  -0.1377 ? ? ? ? ? ? 920  ASP D CB  
24518 C  CG  . ASP D  677 0.5821 0.5983 0.4552 -0.1660 0.2062  -0.1362 ? ? ? ? ? ? 920  ASP D CG  
24519 O  OD1 . ASP D  677 0.5664 0.5872 0.4595 -0.1680 0.2057  -0.1332 ? ? ? ? ? ? 920  ASP D OD1 
24520 O  OD2 . ASP D  677 0.6022 0.6213 0.4597 -0.1692 0.2170  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 920  ASP D OD2 
24521 N  N   . ARG D  678 0.5260 0.5343 0.4424 -0.1582 0.1777  -0.1255 ? ? ? ? ? ? 921  ARG D N   
24522 C  CA  . ARG D  678 0.5151 0.5181 0.4354 -0.1600 0.1720  -0.1161 ? ? ? ? ? ? 921  ARG D CA  
24523 C  C   . ARG D  678 0.5285 0.5256 0.4329 -0.1675 0.1782  -0.1083 ? ? ? ? ? ? 921  ARG D C   
24524 O  O   . ARG D  678 0.5260 0.5136 0.4240 -0.1687 0.1723  -0.0996 ? ? ? ? ? ? 921  ARG D O   
24525 C  CB  . ARG D  678 0.4963 0.5093 0.4443 -0.1579 0.1707  -0.1185 ? ? ? ? ? ? 921  ARG D CB  
24526 C  CG  . ARG D  678 0.4815 0.4942 0.4425 -0.1502 0.1607  -0.1208 ? ? ? ? ? ? 921  ARG D CG  
24527 C  CD  . ARG D  678 0.4700 0.4953 0.4563 -0.1462 0.1624  -0.1283 ? ? ? ? ? ? 921  ARG D CD  
24528 N  NE  . ARG D  678 0.4552 0.4838 0.4573 -0.1453 0.1583  -0.1241 ? ? ? ? ? ? 921  ARG D NE  
24529 C  CZ  . ARG D  678 0.4538 0.4913 0.4663 -0.1494 0.1644  -0.1249 ? ? ? ? ? ? 921  ARG D CZ  
24530 N  NH1 . ARG D  678 0.4662 0.5105 0.4754 -0.1549 0.1756  -0.1292 ? ? ? ? ? ? 921  ARG D NH1 
24531 N  NH2 . ARG D  678 0.4410 0.4814 0.4673 -0.1479 0.1596  -0.1217 ? ? ? ? ? ? 921  ARG D NH2 
24532 N  N   . TYR D  679 0.5438 0.5462 0.4418 -0.1726 0.1903  -0.1111 ? ? ? ? ? ? 922  TYR D N   
24533 C  CA  . TYR D  679 0.5563 0.5536 0.4432 -0.1806 0.1972  -0.1032 ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CA  
24534 C  C   . TYR D  679 0.5799 0.5661 0.4356 -0.1826 0.2003  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 922  TYR D C   
24535 O  O   . TYR D  679 0.5953 0.5742 0.4364 -0.1891 0.2063  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 922  TYR D O   
24536 C  CB  . TYR D  679 0.5584 0.5698 0.4608 -0.1862 0.2098  -0.1078 ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CB  
24537 C  CG  . TYR D  679 0.5370 0.5597 0.4700 -0.1847 0.2070  -0.1116 ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CG  
24538 C  CD1 . TYR D  679 0.5322 0.5542 0.4748 -0.1901 0.2073  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CD1 
24539 C  CD2 . TYR D  679 0.5235 0.5575 0.4756 -0.1779 0.2043  -0.1210 ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CD2 
24540 C  CE1 . TYR D  679 0.5140 0.5473 0.4842 -0.1883 0.2044  -0.1103 ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CE1 
24541 C  CE2 . TYR D  679 0.5058 0.5503 0.4847 -0.1757 0.2015  -0.1244 ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CE2 
24542 C  CZ  . TYR D  679 0.5008 0.5457 0.4888 -0.1808 0.2015  -0.1193 ? ? ? ? ? ? 922  TYR D CZ  
24543 O  OH  . TYR D  679 0.4839 0.5400 0.4981 -0.1778 0.1980  -0.1234 ? ? ? ? ? ? 922  TYR D OH  
24544 N  N   . ASP D  680 0.5845 0.5686 0.4291 -0.1769 0.1958  -0.1036 ? ? ? ? ? ? 923  ASP D N   
24545 C  CA  . ASP D  680 0.6081 0.5825 0.4222 -0.1777 0.1980  -0.1003 ? ? ? ? ? ? 923  ASP D CA  
24546 C  C   . ASP D  680 0.6116 0.5698 0.4081 -0.1769 0.1882  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 923  ASP D C   
24547 O  O   . ASP D  680 0.6122 0.5647 0.3984 -0.1713 0.1786  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 923  ASP D O   
24548 C  CB  . ASP D  680 0.6141 0.5925 0.4219 -0.1719 0.1967  -0.1102 ? ? ? ? ? ? 923  ASP D CB  
24549 C  CG  . ASP D  680 0.6423 0.6139 0.4180 -0.1728 0.2017  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 923  ASP D CG  
24550 O  OD1 . ASP D  680 0.6568 0.6171 0.4124 -0.1770 0.2034  -0.0981 ? ? ? ? ? ? 923  ASP D OD1 
24551 O  OD2 . ASP D  680 0.6511 0.6283 0.4214 -0.1689 0.2038  -0.1183 ? ? ? ? ? ? 923  ASP D OD2 
24552 N  N   . LEU D  681 0.6148 0.5657 0.4082 -0.1824 0.1901  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 924  LEU D N   
24553 C  CA  . LEU D  681 0.6194 0.5544 0.3957 -0.1808 0.1805  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 924  LEU D CA  
24554 C  C   . LEU D  681 0.6478 0.5709 0.3900 -0.1814 0.1829  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 924  LEU D C   
24555 O  O   . LEU D  681 0.6631 0.5748 0.3900 -0.1858 0.1861  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 924  LEU D O   
24556 C  CB  . LEU D  681 0.6114 0.5412 0.3977 -0.1849 0.1792  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 924  LEU D CB  
24557 C  CG  . LEU D  681 0.5833 0.5207 0.3976 -0.1813 0.1711  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 924  LEU D CG  
24558 C  CD1 . LEU D  681 0.5709 0.5252 0.4093 -0.1816 0.1773  -0.0757 ? ? ? ? ? ? 924  LEU D CD1 
24559 C  CD2 . LEU D  681 0.5782 0.5087 0.3983 -0.1842 0.1682  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 924  LEU D CD2 
24560 N  N   . GLY D  682 0.6564 0.5812 0.3860 -0.1767 0.1810  -0.0717 ? ? ? ? ? ? 925  GLY D N   
24561 C  CA  . GLY D  682 0.6843 0.5981 0.3807 -0.1763 0.1825  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 925  GLY D CA  
24562 C  C   . GLY D  682 0.7048 0.6223 0.3912 -0.1823 0.1985  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 925  GLY D C   
24563 O  O   . GLY D  682 0.7313 0.6382 0.3897 -0.1844 0.2033  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 925  GLY D O   
24564 N  N   . ILE D  683 0.6936 0.6265 0.4026 -0.1848 0.2069  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 926  ILE D N   
24565 C  CA  . ILE D  683 0.7102 0.6488 0.4152 -0.1918 0.2232  -0.0748 ? ? ? ? ? ? 926  ILE D CA  
24566 C  C   . ILE D  683 0.7286 0.6737 0.4175 -0.1889 0.2301  -0.0827 ? ? ? ? ? ? 926  ILE D C   
24567 O  O   . ILE D  683 0.7569 0.6957 0.4184 -0.1916 0.2386  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 926  ILE D O   
24568 C  CB  . ILE D  683 0.6920 0.6443 0.4289 -0.1970 0.2303  -0.0785 ? ? ? ? ? ? 926  ILE D CB  
24569 C  CG1 . ILE D  683 0.6866 0.6298 0.4306 -0.2030 0.2288  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 926  ILE D CG1 
24570 C  CG2 . ILE D  683 0.7075 0.6717 0.4435 -0.2022 0.2472  -0.0827 ? ? ? ? ? ? 926  ILE D CG2 
24571 C  CD1 . ILE D  683 0.6599 0.6149 0.4390 -0.2044 0.2274  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 926  ILE D CD1 
24572 N  N   . SER D  684 0.7147 0.6717 0.4191 -0.1831 0.2264  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 927  SER D N   
24573 C  CA  . SER D  684 0.7323 0.6954 0.4213 -0.1789 0.2311  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 927  SER D CA  
24574 C  C   . SER D  684 0.7527 0.7028 0.4089 -0.1737 0.2232  -0.1021 ? ? ? ? ? ? 927  SER D C   
24575 O  O   . SER D  684 0.7779 0.7284 0.4104 -0.1727 0.2304  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 927  SER D O   
24576 C  CB  . SER D  684 0.7136 0.6901 0.4271 -0.1735 0.2277  -0.1185 ? ? ? ? ? ? 927  SER D CB  
24577 O  OG  . SER D  684 0.6981 0.6685 0.4173 -0.1676 0.2118  -0.1201 ? ? ? ? ? ? 927  SER D OG  
24578 N  N   . LYS D  685 0.7422 0.6821 0.3973 -0.1699 0.2084  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 928  LYS D N   
24579 C  CA  . LYS D  685 0.7607 0.6882 0.3861 -0.1652 0.1997  -0.0944 ? ? ? ? ? ? 928  LYS D CA  
24580 C  C   . LYS D  685 0.7458 0.6629 0.3771 -0.1649 0.1879  -0.0854 ? ? ? ? ? ? 928  LYS D C   
24581 O  O   . LYS D  685 0.7226 0.6432 0.3798 -0.1677 0.1869  -0.0837 ? ? ? ? ? ? 928  LYS D O   
24582 C  CB  . LYS D  685 0.7594 0.6920 0.3844 -0.1574 0.1911  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 928  LYS D CB  
24583 C  CG  . LYS D  685 0.7301 0.6739 0.3903 -0.1558 0.1868  -0.1166 ? ? ? ? ? ? 928  LYS D CG  
24584 C  CD  . LYS D  685 0.7263 0.6717 0.3888 -0.1484 0.1748  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 928  LYS D CD  
24585 C  CE  . LYS D  685 0.7251 0.6592 0.3771 -0.1455 0.1606  -0.1211 ? ? ? ? ? ? 928  LYS D CE  
24586 N  NZ  . LYS D  685 0.7066 0.6431 0.3773 -0.1410 0.1474  -0.1284 ? ? ? ? ? ? 928  LYS D NZ  
24587 N  N   . PRO D  686 0.7594 0.6642 0.3669 -0.1608 0.1785  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 929  PRO D N   
24588 C  CA  . PRO D  686 0.7456 0.6411 0.3588 -0.1598 0.1670  -0.0716 ? ? ? ? ? ? 929  PRO D CA  
24589 C  C   . PRO D  686 0.7154 0.6193 0.3577 -0.1562 0.1565  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 929  PRO D C   
24590 O  O   . PRO D  686 0.7104 0.6236 0.3613 -0.1529 0.1550  -0.0903 ? ? ? ? ? ? 929  PRO D O   
24591 C  CB  . PRO D  686 0.7675 0.6510 0.3494 -0.1543 0.1581  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 929  PRO D CB  
24592 C  CG  . PRO D  686 0.7966 0.6811 0.3527 -0.1536 0.1672  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 929  PRO D CG  
24593 C  CD  . PRO D  686 0.7863 0.6867 0.3628 -0.1557 0.1765  -0.0827 ? ? ? ? ? ? 929  PRO D CD  
24594 N  N   . ASN D  687 0.6967 0.5969 0.3538 -0.1568 0.1497  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 930  ASN D N   
24595 C  CA  . ASN D  687 0.6717 0.5771 0.3509 -0.1525 0.1380  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 930  ASN D CA  
24596 C  C   . ASN D  687 0.6781 0.5750 0.3412 -0.1469 0.1247  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 930  ASN D C   
24597 O  O   . ASN D  687 0.7023 0.5892 0.3369 -0.1460 0.1249  -0.0681 ? ? ? ? ? ? 930  ASN D O   
24598 C  CB  . ASN D  687 0.6476 0.5559 0.3530 -0.1555 0.1383  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 930  ASN D CB  
24599 C  CG  . ASN D  687 0.6516 0.5479 0.3481 -0.1578 0.1368  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 930  ASN D CG  
24600 O  OD1 . ASN D  687 0.6689 0.5538 0.3416 -0.1558 0.1324  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 930  ASN D OD1 
24601 N  ND2 . ASN D  687 0.6356 0.5347 0.3524 -0.1614 0.1397  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 930  ASN D ND2 
24602 N  N   . LYS D  688 0.6580 0.5591 0.3389 -0.1430 0.1135  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 931  LYS D N   
24603 C  CA  . LYS D  688 0.6622 0.5575 0.3313 -0.1377 0.1008  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 931  LYS D CA  
24604 C  C   . LYS D  688 0.6770 0.5590 0.3244 -0.1377 0.0994  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 931  LYS D C   
24605 O  O   . LYS D  688 0.6936 0.5690 0.3193 -0.1332 0.0921  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 931  LYS D O   
24606 C  CB  . LYS D  688 0.6361 0.5379 0.3310 -0.1350 0.0906  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 931  LYS D CB  
24607 C  CG  . LYS D  688 0.6404 0.5394 0.3256 -0.1295 0.0775  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 931  LYS D CG  
24608 C  CD  . LYS D  688 0.6193 0.5272 0.3289 -0.1271 0.0684  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 931  LYS D CD  
24609 C  CE  . LYS D  688 0.6254 0.5323 0.3257 -0.1220 0.0556  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 931  LYS D CE  
24610 N  NZ  . LYS D  688 0.6026 0.5176 0.3292 -0.1206 0.0476  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 931  LYS D NZ  
24611 N  N   . TYR D  689 0.6719 0.5498 0.3257 -0.1424 0.1062  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 932  TYR D N   
24612 C  CA  . TYR D  689 0.6814 0.5457 0.3210 -0.1425 0.1038  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CA  
24613 C  C   . TYR D  689 0.7092 0.5619 0.3236 -0.1469 0.1141  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 932  TYR D C   
24614 O  O   . TYR D  689 0.7214 0.5605 0.3210 -0.1466 0.1119  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 932  TYR D O   
24615 C  CB  . TYR D  689 0.6582 0.5242 0.3217 -0.1444 0.1026  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CB  
24616 C  CG  . TYR D  689 0.6319 0.5104 0.3214 -0.1413 0.0957  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CG  
24617 C  CD1 . TYR D  689 0.6241 0.5033 0.3157 -0.1353 0.0831  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CD1 
24618 C  CD2 . TYR D  689 0.6160 0.5059 0.3282 -0.1443 0.1020  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CD2 
24619 C  CE1 . TYR D  689 0.6010 0.4918 0.3172 -0.1330 0.0774  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CE1 
24620 C  CE2 . TYR D  689 0.5930 0.4934 0.3293 -0.1413 0.0958  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CE2 
24621 C  CZ  . TYR D  689 0.5859 0.4864 0.3240 -0.1361 0.0840  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 932  TYR D CZ  
24622 O  OH  . TYR D  689 0.5651 0.4756 0.3271 -0.1340 0.0792  -0.0626 ? ? ? ? ? ? 932  TYR D OH  
24623 N  N   . GLY D  690 0.7203 0.5779 0.3297 -0.1507 0.1253  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 933  GLY D N   
24624 C  CA  . GLY D  690 0.7453 0.5936 0.3344 -0.1561 0.1372  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 933  GLY D CA  
24625 C  C   . GLY D  690 0.7426 0.6016 0.3448 -0.1629 0.1517  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 933  GLY D C   
24626 O  O   . GLY D  690 0.7201 0.5930 0.3480 -0.1628 0.1518  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 933  GLY D O   
24627 N  N   . THR D  691 0.7674 0.6200 0.3510 -0.1684 0.1642  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 934  THR D N   
24628 C  CA  . THR D  691 0.7682 0.6308 0.3628 -0.1756 0.1796  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 934  THR D CA  
24629 C  C   . THR D  691 0.7502 0.6131 0.3692 -0.1817 0.1820  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 934  THR D C   
24630 O  O   . THR D  691 0.7442 0.5967 0.3643 -0.1804 0.1732  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 934  THR D O   
24631 C  CB  . THR D  691 0.8033 0.6572 0.3684 -0.1801 0.1923  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 934  THR D CB  
24632 O  OG1 . THR D  691 0.8176 0.6531 0.3678 -0.1827 0.1909  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 934  THR D OG1 
24633 C  CG2 . THR D  691 0.8253 0.6778 0.3623 -0.1736 0.1900  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 934  THR D CG2 
24634 N  N   . ALA D  692 0.7423 0.6174 0.3809 -0.1880 0.1936  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 935  ALA D N   
24635 C  CA  . ALA D  692 0.7298 0.6050 0.3897 -0.1948 0.1973  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 935  ALA D CA  
24636 C  C   . ALA D  692 0.7510 0.6069 0.3924 -0.1999 0.1996  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 935  ALA D C   
24637 O  O   . ALA D  692 0.7395 0.5889 0.3926 -0.2009 0.1934  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 935  ALA D O   
24638 C  CB  . ALA D  692 0.7227 0.6145 0.4041 -0.2010 0.2104  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 935  ALA D CB  
24639 N  N   . ASP D  693 0.7830 0.6288 0.3948 -0.2024 0.2077  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 936  ASP D N   
24640 C  CA  . ASP D  693 0.8054 0.6301 0.3971 -0.2059 0.2082  0.0012  ? ? ? ? ? ? 936  ASP D CA  
24641 C  C   . ASP D  693 0.8008 0.6115 0.3846 -0.1984 0.1916  0.0063  ? ? ? ? ? ? 936  ASP D C   
24642 O  O   . ASP D  693 0.7995 0.5985 0.3880 -0.2010 0.1882  0.0135  ? ? ? ? ? ? 936  ASP D O   
24643 C  CB  . ASP D  693 0.8429 0.6583 0.4016 -0.2090 0.2196  0.0077  ? ? ? ? ? ? 936  ASP D CB  
24644 C  CG  . ASP D  693 0.8514 0.6761 0.4197 -0.2200 0.2384  0.0074  ? ? ? ? ? ? 936  ASP D CG  
24645 O  OD1 . ASP D  693 0.8329 0.6641 0.4302 -0.2265 0.2413  0.0060  ? ? ? ? ? ? 936  ASP D OD1 
24646 O  OD2 . ASP D  693 0.8757 0.7027 0.4245 -0.2221 0.2504  0.0079  ? ? ? ? ? ? 936  ASP D OD2 
24647 N  N   . ASP D  694 0.7989 0.6111 0.3713 -0.1889 0.1811  0.0021  ? ? ? ? ? ? 937  ASP D N   
24648 C  CA  . ASP D  694 0.7918 0.5945 0.3600 -0.1811 0.1651  0.0054  ? ? ? ? ? ? 937  ASP D CA  
24649 C  C   . ASP D  694 0.7612 0.5691 0.3607 -0.1816 0.1586  0.0035  ? ? ? ? ? ? 937  ASP D C   
24650 O  O   . ASP D  694 0.7614 0.5566 0.3583 -0.1795 0.1506  0.0105  ? ? ? ? ? ? 937  ASP D O   
24651 C  CB  . ASP D  694 0.7869 0.5971 0.3483 -0.1717 0.1551  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 937  ASP D CB  
24652 C  CG  . ASP D  694 0.8189 0.6226 0.3463 -0.1692 0.1586  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 937  ASP D CG  
24653 O  OD1 . ASP D  694 0.8467 0.6325 0.3478 -0.1701 0.1606  0.0104  ? ? ? ? ? ? 937  ASP D OD1 
24654 O  OD2 . ASP D  694 0.8177 0.6335 0.3439 -0.1660 0.1591  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 937  ASP D OD2 
24655 N  N   . LEU D  695 0.7362 0.5627 0.3641 -0.1834 0.1618  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 938  LEU D N   
24656 C  CA  . LEU D  695 0.7072 0.5409 0.3652 -0.1833 0.1563  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 938  LEU D CA  
24657 C  C   . LEU D  695 0.7136 0.5368 0.3753 -0.1903 0.1608  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 938  LEU D C   
24658 O  O   . LEU D  695 0.7091 0.5225 0.3723 -0.1877 0.1520  0.0038  ? ? ? ? ? ? 938  LEU D O   
24659 C  CB  . LEU D  695 0.6864 0.5402 0.3711 -0.1855 0.1623  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 938  LEU D CB  
24660 C  CG  . LEU D  695 0.6574 0.5203 0.3738 -0.1855 0.1578  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 938  LEU D CG  
24661 C  CD1 . LEU D  695 0.6447 0.5021 0.3626 -0.1779 0.1431  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 938  LEU D CD1 
24662 C  CD2 . LEU D  695 0.6379 0.5201 0.3767 -0.1843 0.1606  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 938  LEU D CD2 
24663 N  N   . VAL D  696 0.7242 0.5504 0.3889 -0.1995 0.1751  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 939  VAL D N   
24664 C  CA  . VAL D  696 0.7367 0.5515 0.4021 -0.2080 0.1815  0.0068  ? ? ? ? ? ? 939  VAL D CA  
24665 C  C   . VAL D  696 0.7571 0.5482 0.3978 -0.2053 0.1742  0.0179  ? ? ? ? ? ? 939  VAL D C   
24666 O  O   . VAL D  696 0.7532 0.5352 0.4018 -0.2065 0.1693  0.0220  ? ? ? ? ? ? 939  VAL D O   
24667 C  CB  . VAL D  696 0.7571 0.5745 0.4170 -0.2180 0.1990  0.0081  ? ? ? ? ? ? 939  VAL D CB  
24668 C  CG1 . VAL D  696 0.7752 0.5771 0.4319 -0.2273 0.2052  0.0177  ? ? ? ? ? ? 939  VAL D CG1 
24669 C  CG2 . VAL D  696 0.7358 0.5764 0.4244 -0.2209 0.2059  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 939  VAL D CG2 
24670 N  N   . LYS D  697 0.7798 0.5606 0.3902 -0.2011 0.1729  0.0225  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D N   
24671 C  CA  . LYS D  697 0.8011 0.5589 0.3884 -0.1986 0.1665  0.0333  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D CA  
24672 C  C   . LYS D  697 0.7818 0.5370 0.3786 -0.1901 0.1505  0.0326  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D C   
24673 O  O   . LYS D  697 0.7917 0.5296 0.3821 -0.1899 0.1455  0.0402  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D O   
24674 C  CB  . LYS D  697 0.8311 0.5785 0.3827 -0.1948 0.1677  0.0383  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D CB  
24675 C  CG  . LYS D  697 0.8628 0.5976 0.3970 -0.2043 0.1822  0.0472  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D CG  
24676 C  CD  . LYS D  697 0.8917 0.6208 0.3929 -0.2015 0.1865  0.0506  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D CD  
24677 C  CE  . LYS D  697 0.9142 0.6418 0.4092 -0.2129 0.2053  0.0552  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D CE  
24678 N  NZ  . LYS D  697 0.9378 0.6682 0.4057 -0.2106 0.2126  0.0548  ? ? ? ? ? ? 940  LYS D NZ  
24679 N  N   . ALA D  698 0.7552 0.5274 0.3677 -0.1834 0.1427  0.0234  ? ? ? ? ? ? 941  ALA D N   
24680 C  CA  . ALA D  698 0.7359 0.5087 0.3574 -0.1745 0.1277  0.0221  ? ? ? ? ? ? 941  ALA D CA  
24681 C  C   . ALA D  698 0.7168 0.4922 0.3643 -0.1776 0.1264  0.0212  ? ? ? ? ? ? 941  ALA D C   
24682 O  O   . ALA D  698 0.7174 0.4814 0.3635 -0.1740 0.1180  0.0258  ? ? ? ? ? ? 941  ALA D O   
24683 C  CB  . ALA D  698 0.7150 0.5055 0.3464 -0.1676 0.1214  0.0129  ? ? ? ? ? ? 941  ALA D CB  
24684 N  N   . ILE D  699 0.7007 0.4915 0.3718 -0.1836 0.1345  0.0146  ? ? ? ? ? ? 942  ILE D N   
24685 C  CA  . ILE D  699 0.6850 0.4793 0.3807 -0.1874 0.1347  0.0129  ? ? ? ? ? ? 942  ILE D CA  
24686 C  C   . ILE D  699 0.7061 0.4803 0.3921 -0.1930 0.1368  0.0216  ? ? ? ? ? ? 942  ILE D C   
24687 O  O   . ILE D  699 0.6990 0.4667 0.3926 -0.1900 0.1284  0.0232  ? ? ? ? ? ? 942  ILE D O   
24688 C  CB  . ILE D  699 0.6728 0.4845 0.3905 -0.1944 0.1454  0.0056  ? ? ? ? ? ? 942  ILE D CB  
24689 C  CG1 . ILE D  699 0.6523 0.4827 0.3807 -0.1885 0.1428  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 942  ILE D CG1 
24690 C  CG2 . ILE D  699 0.6575 0.4731 0.4005 -0.1978 0.1445  0.0034  ? ? ? ? ? ? 942  ILE D CG2 
24691 C  CD1 . ILE D  699 0.6326 0.4823 0.3896 -0.1924 0.1495  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 942  ILE D CD1 
24692 N  N   . LYS D  700 0.7330 0.4970 0.4024 -0.2010 0.1482  0.0273  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D N   
24693 C  CA  . LYS D  700 0.7589 0.5001 0.4148 -0.2067 0.1506  0.0372  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D CA  
24694 C  C   . LYS D  700 0.7697 0.4920 0.4059 -0.1977 0.1376  0.0439  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D C   
24695 O  O   . LYS D  700 0.7736 0.4826 0.4131 -0.1982 0.1327  0.0477  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D O   
24696 C  CB  . LYS D  700 0.7900 0.5222 0.4246 -0.2150 0.1645  0.0436  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D CB  
24697 C  CG  . LYS D  700 0.7884 0.5317 0.4421 -0.2270 0.1789  0.0404  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D CG  
24698 C  CD  . LYS D  700 0.8183 0.5559 0.4496 -0.2339 0.1930  0.0462  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D CD  
24699 C  CE  . LYS D  700 0.8516 0.5620 0.4613 -0.2390 0.1957  0.0590  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D CE  
24700 N  NZ  . LYS D  700 0.8476 0.5575 0.4822 -0.2498 0.2011  0.0585  ? ? ? ? ? ? 943  LYS D NZ  
24701 N  N   . ALA D  701 0.7755 0.4969 0.3915 -0.1893 0.1319  0.0449  ? ? ? ? ? ? 944  ALA D N   
24702 C  CA  . ALA D  701 0.7867 0.4920 0.3831 -0.1797 0.1193  0.0507  ? ? ? ? ? ? 944  ALA D CA  
24703 C  C   . ALA D  701 0.7630 0.4720 0.3793 -0.1735 0.1074  0.0472  ? ? ? ? ? ? 944  ALA D C   
24704 O  O   . ALA D  701 0.7739 0.4655 0.3834 -0.1707 0.1006  0.0528  ? ? ? ? ? ? 944  ALA D O   
24705 C  CB  . ALA D  701 0.7877 0.4995 0.3679 -0.1711 0.1140  0.0486  ? ? ? ? ? ? 944  ALA D CB  
24706 N  N   . LEU D  702 0.7316 0.4633 0.3718 -0.1708 0.1050  0.0378  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D N   
24707 C  CA  . LEU D  702 0.7071 0.4462 0.3670 -0.1644 0.0946  0.0336  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D CA  
24708 C  C   . LEU D  702 0.7085 0.4396 0.3816 -0.1707 0.0970  0.0350  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D C   
24709 O  O   . LEU D  702 0.7104 0.4306 0.3824 -0.1657 0.0881  0.0376  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D O   
24710 C  CB  . LEU D  702 0.6767 0.4410 0.3590 -0.1620 0.0942  0.0240  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D CB  
24711 C  CG  . LEU D  702 0.6710 0.4428 0.3443 -0.1531 0.0866  0.0218  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D CG  
24712 C  CD1 . LEU D  702 0.6476 0.4416 0.3402 -0.1535 0.0896  0.0129  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D CD1 
24713 C  CD2 . LEU D  702 0.6636 0.4320 0.3367 -0.1430 0.0729  0.0235  ? ? ? ? ? ? 945  LEU D CD2 
24714 N  N   . HIS D  703 0.7095 0.4456 0.3946 -0.1816 0.1090  0.0330  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D N   
24715 C  CA  . HIS D  703 0.7103 0.4410 0.4110 -0.1887 0.1118  0.0330  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D CA  
24716 C  C   . HIS D  703 0.7385 0.4420 0.4208 -0.1902 0.1094  0.0421  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D C   
24717 O  O   . HIS D  703 0.7370 0.4333 0.4304 -0.1910 0.1049  0.0417  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D O   
24718 C  CB  . HIS D  703 0.7115 0.4515 0.4252 -0.2008 0.1261  0.0301  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D CB  
24719 C  CG  . HIS D  703 0.6810 0.4469 0.4219 -0.2001 0.1273  0.0197  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D CG  
24720 N  ND1 . HIS D  703 0.6774 0.4569 0.4330 -0.2090 0.1394  0.0151  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D ND1 
24721 C  CD2 . HIS D  703 0.6537 0.4343 0.4096 -0.1910 0.1179  0.0134  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D CD2 
24722 C  CE1 . HIS D  703 0.6493 0.4501 0.4276 -0.2051 0.1368  0.0061  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D CE1 
24723 N  NE2 . HIS D  703 0.6350 0.4363 0.4134 -0.1944 0.1241  0.0053  ? ? ? ? ? ? 946  HIS D NE2 
24724 N  N   . SER D  704 0.7656 0.4535 0.4192 -0.1902 0.1120  0.0502  ? ? ? ? ? ? 947  SER D N   
24725 C  CA  . SER D  704 0.7968 0.4560 0.4286 -0.1907 0.1096  0.0602  ? ? ? ? ? ? 947  SER D CA  
24726 C  C   . SER D  704 0.7916 0.4425 0.4209 -0.1787 0.0939  0.0606  ? ? ? ? ? ? 947  SER D C   
24727 O  O   . SER D  704 0.8134 0.4412 0.4309 -0.1784 0.0901  0.0671  ? ? ? ? ? ? 947  SER D O   
24728 C  CB  . SER D  704 0.8270 0.4725 0.4261 -0.1909 0.1146  0.0689  ? ? ? ? ? ? 947  SER D CB  
24729 O  OG  . SER D  704 0.8276 0.4704 0.4092 -0.1777 0.1026  0.0701  ? ? ? ? ? ? 947  SER D OG  
24730 N  N   . LYS D  705 0.7641 0.4337 0.4043 -0.1689 0.0852  0.0536  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D N   
24731 C  CA  . LYS D  705 0.7550 0.4218 0.3967 -0.1571 0.0708  0.0525  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D CA  
24732 C  C   . LYS D  705 0.7267 0.4086 0.3982 -0.1560 0.0668  0.0443  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D C   
24733 O  O   . LYS D  705 0.7149 0.3995 0.3908 -0.1459 0.0557  0.0420  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D O   
24734 C  CB  . LYS D  705 0.7460 0.4230 0.3779 -0.1460 0.0629  0.0512  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D CB  
24735 C  CG  . LYS D  705 0.7756 0.4349 0.3758 -0.1430 0.0618  0.0593  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D CG  
24736 C  CD  . LYS D  705 0.8000 0.4330 0.3866 -0.1409 0.0566  0.0665  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D CD  
24737 C  CE  . LYS D  705 0.8335 0.4465 0.3863 -0.1378 0.0558  0.0757  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D CE  
24738 N  NZ  . LYS D  705 0.8485 0.4422 0.3888 -0.1279 0.0436  0.0802  ? ? ? ? ? ? 948  LYS D NZ  
24739 N  N   . GLY D  706 0.7164 0.4090 0.4080 -0.1658 0.0759  0.0397  ? ? ? ? ? ? 949  GLY D N   
24740 C  CA  . GLY D  706 0.6904 0.3984 0.4101 -0.1646 0.0724  0.0315  ? ? ? ? ? ? 949  GLY D CA  
24741 C  C   . GLY D  706 0.6595 0.3923 0.3935 -0.1567 0.0679  0.0245  ? ? ? ? ? ? 949  GLY D C   
24742 O  O   . GLY D  706 0.6384 0.3834 0.3923 -0.1524 0.0626  0.0185  ? ? ? ? ? ? 949  GLY D O   
24743 N  N   . ILE D  707 0.6582 0.3982 0.3815 -0.1545 0.0699  0.0253  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D N   
24744 C  CA  . ILE D  707 0.6317 0.3938 0.3674 -0.1479 0.0664  0.0193  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D CA  
24745 C  C   . ILE D  707 0.6159 0.3961 0.3715 -0.1552 0.0759  0.0130  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D C   
24746 O  O   . ILE D  707 0.6286 0.4064 0.3787 -0.1640 0.0864  0.0141  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D O   
24747 C  CB  . ILE D  707 0.6393 0.4005 0.3549 -0.1426 0.0639  0.0223  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D CB  
24748 C  CG1 . ILE D  707 0.6535 0.3991 0.3507 -0.1338 0.0533  0.0279  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D CG1 
24749 C  CG2 . ILE D  707 0.6140 0.3975 0.3431 -0.1377 0.0616  0.0160  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D CG2 
24750 C  CD1 . ILE D  707 0.6612 0.4068 0.3392 -0.1274 0.0490  0.0302  ? ? ? ? ? ? 950  ILE D CD1 
24751 N  N   . LYS D  708 0.5899 0.3877 0.3682 -0.1513 0.0725  0.0064  ? ? ? ? ? ? 951  LYS D N   
24752 C  CA  . LYS D  708 0.5740 0.3901 0.3712 -0.1562 0.0803  0.0000  ? ? ? ? ? ? 951  LYS D CA  
24753 C  C   . LYS D  708 0.5687 0.3948 0.3605 -0.1540 0.0823  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 951  LYS D C   
24754 O  O   . LYS D  708 0.5687 0.3932 0.3489 -0.1466 0.0752  0.0005  ? ? ? ? ? ? 951  LYS D O   
24755 C  CB  . LYS D  708 0.5496 0.3808 0.3710 -0.1517 0.0756  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 951  LYS D CB  
24756 C  CG  . LYS D  708 0.5524 0.3768 0.3822 -0.1532 0.0729  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 951  LYS D CG  
24757 C  CD  . LYS D  708 0.5740 0.3851 0.3981 -0.1645 0.0815  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 951  LYS D CD  
24758 C  CE  . LYS D  708 0.5872 0.3812 0.4075 -0.1645 0.0759  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 951  LYS D CE  
24759 N  NZ  . LYS D  708 0.6037 0.3894 0.4271 -0.1769 0.0853  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 951  LYS D NZ  
24760 N  N   . VAL D  709 0.5644 0.4015 0.3657 -0.1603 0.0918  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 952  VAL D N   
24761 C  CA  . VAL D  709 0.5618 0.4077 0.3584 -0.1592 0.0947  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 952  VAL D CA  
24762 C  C   . VAL D  709 0.5397 0.4050 0.3604 -0.1591 0.0975  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 952  VAL D C   
24763 O  O   . VAL D  709 0.5357 0.4069 0.3715 -0.1646 0.1036  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 952  VAL D O   
24764 C  CB  . VAL D  709 0.5840 0.4225 0.3637 -0.1667 0.1048  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 952  VAL D CB  
24765 C  CG1 . VAL D  709 0.5834 0.4286 0.3543 -0.1632 0.1046  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 952  VAL D CG1 
24766 C  CG2 . VAL D  709 0.6092 0.4263 0.3662 -0.1684 0.1037  0.0021  ? ? ? ? ? ? 952  VAL D CG2 
24767 N  N   . MET D  710 0.5265 0.4015 0.3508 -0.1528 0.0928  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 953  MET D N   
24768 C  CA  . MET D  710 0.5050 0.3965 0.3517 -0.1504 0.0928  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 953  MET D CA  
24769 C  C   . MET D  710 0.5050 0.4051 0.3531 -0.1528 0.0995  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 953  MET D C   
24770 O  O   . MET D  710 0.5133 0.4102 0.3468 -0.1513 0.0984  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 953  MET D O   
24771 C  CB  . MET D  710 0.4904 0.3863 0.3418 -0.1413 0.0825  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 953  MET D CB  
24772 C  CG  . MET D  710 0.4695 0.3801 0.3444 -0.1384 0.0817  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 953  MET D CG  
24773 S  SD  . MET D  710 0.4567 0.3710 0.3330 -0.1284 0.0707  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 953  MET D SD  
24774 C  CE  . MET D  710 0.4406 0.3620 0.3355 -0.1234 0.0661  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 953  MET D CE  
24775 N  N   . ALA D  711 0.4965 0.4079 0.3623 -0.1560 0.1060  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 954  ALA D N   
24776 C  CA  . ALA D  711 0.4976 0.4172 0.3653 -0.1580 0.1127  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 954  ALA D CA  
24777 C  C   . ALA D  711 0.4779 0.4093 0.3624 -0.1514 0.1076  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 954  ALA D C   
24778 O  O   . ALA D  711 0.4631 0.4020 0.3660 -0.1490 0.1054  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 954  ALA D O   
24779 C  CB  . ALA D  711 0.5014 0.4267 0.3788 -0.1652 0.1232  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 954  ALA D CB  
24780 N  N   . ASP D  712 0.4787 0.4115 0.3572 -0.1486 0.1057  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 955  ASP D N   
24781 C  CA  . ASP D  712 0.4622 0.4044 0.3563 -0.1430 0.1010  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 955  ASP D CA  
24782 C  C   . ASP D  712 0.4551 0.4085 0.3667 -0.1440 0.1073  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 955  ASP D C   
24783 O  O   . ASP D  712 0.4627 0.4181 0.3702 -0.1459 0.1123  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 955  ASP D O   
24784 C  CB  . ASP D  712 0.4674 0.4068 0.3497 -0.1404 0.0968  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 955  ASP D CB  
24785 C  CG  . ASP D  712 0.4526 0.3962 0.3455 -0.1340 0.0881  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 955  ASP D CG  
24786 O  OD1 . ASP D  712 0.4569 0.3954 0.3380 -0.1315 0.0817  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 955  ASP D OD1 
24787 O  OD2 . ASP D  712 0.4379 0.3898 0.3504 -0.1315 0.0878  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 955  ASP D OD2 
24788 N  N   . TRP D  713 0.4413 0.4024 0.3721 -0.1419 0.1066  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 956  TRP D N   
24789 C  CA  . TRP D  713 0.4353 0.4074 0.3835 -0.1423 0.1123  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CA  
24790 C  C   . TRP D  713 0.4269 0.4037 0.3841 -0.1368 0.1088  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 956  TRP D C   
24791 O  O   . TRP D  713 0.4166 0.3934 0.3794 -0.1315 0.1014  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 956  TRP D O   
24792 C  CB  . TRP D  713 0.4242 0.4021 0.3888 -0.1409 0.1108  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CB  
24793 C  CG  . TRP D  713 0.4200 0.4094 0.4024 -0.1420 0.1170  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CG  
24794 C  CD1 . TRP D  713 0.4294 0.4231 0.4120 -0.1477 0.1266  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CD1 
24795 C  CD2 . TRP D  713 0.4061 0.4050 0.4090 -0.1371 0.1139  -0.0793 ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CD2 
24796 N  NE1 . TRP D  713 0.4214 0.4275 0.4248 -0.1467 0.1296  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 956  TRP D NE1 
24797 C  CE2 . TRP D  713 0.4073 0.4165 0.4231 -0.1401 0.1216  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CE2 
24798 C  CE3 . TRP D  713 0.3937 0.3940 0.4047 -0.1301 0.1055  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CE3 
24799 C  CZ2 . TRP D  713 0.3967 0.4170 0.4330 -0.1359 0.1204  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CZ2 
24800 C  CZ3 . TRP D  713 0.3838 0.3946 0.4141 -0.1259 0.1046  -0.0803 ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CZ3 
24801 C  CH2 . TRP D  713 0.3853 0.4059 0.4281 -0.1286 0.1116  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 956  TRP D CH2 
24802 N  N   . VAL D  714 0.4323 0.4129 0.3910 -0.1380 0.1143  -0.0803 ? ? ? ? ? ? 957  VAL D N   
24803 C  CA  . VAL D  714 0.4280 0.4096 0.3918 -0.1335 0.1102  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 957  VAL D CA  
24804 C  C   . VAL D  714 0.4235 0.4141 0.4046 -0.1315 0.1145  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 957  VAL D C   
24805 O  O   . VAL D  714 0.4317 0.4234 0.4103 -0.1324 0.1186  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 957  VAL D O   
24806 C  CB  . VAL D  714 0.4413 0.4164 0.3872 -0.1353 0.1101  -0.0847 ? ? ? ? ? ? 957  VAL D CB  
24807 C  CG1 . VAL D  714 0.4375 0.4139 0.3912 -0.1313 0.1061  -0.0889 ? ? ? ? ? ? 957  VAL D CG1 
24808 C  CG2 . VAL D  714 0.4456 0.4121 0.3751 -0.1358 0.1046  -0.0770 ? ? ? ? ? ? 957  VAL D CG2 
24809 N  N   . PRO D  715 0.4114 0.4084 0.4096 -0.1280 0.1128  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 958  PRO D N   
24810 C  CA  . PRO D  715 0.4073 0.4136 0.4232 -0.1253 0.1166  -0.0985 ? ? ? ? ? ? 958  PRO D CA  
24811 C  C   . PRO D  715 0.4048 0.4110 0.4292 -0.1200 0.1136  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 958  PRO D C   
24812 O  O   . PRO D  715 0.4021 0.4153 0.4412 -0.1168 0.1161  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 958  PRO D O   
24813 C  CB  . PRO D  715 0.3952 0.4071 0.4253 -0.1218 0.1133  -0.0958 ? ? ? ? ? ? 958  PRO D CB  
24814 C  CG  . PRO D  715 0.3907 0.3954 0.4123 -0.1205 0.1059  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 958  PRO D CG  
24815 C  CD  . PRO D  715 0.4021 0.3982 0.4031 -0.1260 0.1072  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 958  PRO D CD  
24816 N  N   . ASP D  716 0.4059 0.4045 0.4230 -0.1188 0.1080  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 959  ASP D N   
24817 C  CA  . ASP D  716 0.4019 0.3998 0.4308 -0.1135 0.1042  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 959  ASP D CA  
24818 C  C   . ASP D  716 0.4115 0.4087 0.4412 -0.1135 0.1075  -0.1106 ? ? ? ? ? ? 959  ASP D C   
24819 O  O   . ASP D  716 0.4092 0.4082 0.4532 -0.1088 0.1069  -0.1149 ? ? ? ? ? ? 959  ASP D O   
24820 C  CB  . ASP D  716 0.3970 0.3887 0.4234 -0.1115 0.0963  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 959  ASP D CB  
24821 C  CG  . ASP D  716 0.3963 0.3853 0.4336 -0.1075 0.0931  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 959  ASP D CG  
24822 O  OD1 . ASP D  716 0.3900 0.3819 0.4421 -0.1024 0.0923  -0.0960 ? ? ? ? ? ? 959  ASP D OD1 
24823 O  OD2 . ASP D  716 0.4033 0.3868 0.4342 -0.1094 0.0912  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 959  ASP D OD2 
24824 N  N   . GLN D  717 0.4235 0.4176 0.4375 -0.1182 0.1107  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 960  GLN D N   
24825 C  CA  . GLN D  717 0.4343 0.4264 0.4462 -0.1178 0.1124  -0.1226 ? ? ? ? ? ? 960  GLN D CA  
24826 C  C   . GLN D  717 0.4491 0.4416 0.4438 -0.1225 0.1189  -0.1275 ? ? ? ? ? ? 960  GLN D C   
24827 O  O   . GLN D  717 0.4531 0.4435 0.4329 -0.1267 0.1202  -0.1222 ? ? ? ? ? ? 960  GLN D O   
24828 C  CB  . GLN D  717 0.4345 0.4185 0.4448 -0.1165 0.1045  -0.1202 ? ? ? ? ? ? 960  GLN D CB  
24829 C  CG  . GLN D  717 0.4416 0.4204 0.4326 -0.1205 0.1019  -0.1166 ? ? ? ? ? ? 960  GLN D CG  
24830 C  CD  . GLN D  717 0.4323 0.4097 0.4201 -0.1210 0.0973  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 960  GLN D CD  
24831 O  OE1 . GLN D  717 0.4204 0.3994 0.4212 -0.1177 0.0941  -0.1010 ? ? ? ? ? ? 960  GLN D OE1 
24832 N  NE2 . GLN D  717 0.4390 0.4129 0.4087 -0.1243 0.0965  -0.1022 ? ? ? ? ? ? 960  GLN D NE2 
24833 N  N   . MET D  718 0.4590 0.4533 0.4546 -0.1214 0.1229  -0.1375 ? ? ? ? ? ? 961  MET D N   
24834 C  CA  . MET D  718 0.4753 0.4689 0.4520 -0.1252 0.1282  -0.1420 ? ? ? ? ? ? 961  MET D CA  
24835 C  C   . MET D  718 0.4859 0.4745 0.4582 -0.1231 0.1249  -0.1499 ? ? ? ? ? ? 961  MET D C   
24836 O  O   . MET D  718 0.4815 0.4680 0.4684 -0.1189 0.1203  -0.1537 ? ? ? ? ? ? 961  MET D O   
24837 C  CB  . MET D  718 0.4811 0.4842 0.4590 -0.1270 0.1390  -0.1475 ? ? ? ? ? ? 961  MET D CB  
24838 C  CG  . MET D  718 0.4706 0.4803 0.4578 -0.1289 0.1424  -0.1418 ? ? ? ? ? ? 961  MET D CG  
24839 S  SD  . MET D  718 0.4766 0.5004 0.4716 -0.1308 0.1553  -0.1501 ? ? ? ? ? ? 961  MET D SD  
24840 C  CE  . MET D  718 0.4967 0.5174 0.4638 -0.1380 0.1632  -0.1485 ? ? ? ? ? ? 961  MET D CE  
24841 N  N   . TYR D  719 0.5012 0.4870 0.4528 -0.1259 0.1268  -0.1523 ? ? ? ? ? ? 962  TYR D N   
24842 C  CA  . TYR D  719 0.5131 0.4938 0.4578 -0.1242 0.1226  -0.1601 ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CA  
24843 C  C   . TYR D  719 0.5305 0.5155 0.4651 -0.1239 0.1307  -0.1709 ? ? ? ? ? ? 962  TYR D C   
24844 O  O   . TYR D  719 0.5368 0.5273 0.4618 -0.1268 0.1396  -0.1700 ? ? ? ? ? ? 962  TYR D O   
24845 C  CB  . TYR D  719 0.5193 0.4928 0.4452 -0.1266 0.1162  -0.1547 ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CB  
24846 C  CG  . TYR D  719 0.5061 0.4747 0.4393 -0.1263 0.1065  -0.1460 ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CG  
24847 C  CD1 . TYR D  719 0.4916 0.4616 0.4310 -0.1271 0.1060  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CD1 
24848 C  CD2 . TYR D  719 0.5094 0.4726 0.4423 -0.1254 0.0978  -0.1485 ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CD2 
24849 C  CE1 . TYR D  719 0.4805 0.4472 0.4257 -0.1264 0.0977  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CE1 
24850 C  CE2 . TYR D  719 0.4978 0.4581 0.4379 -0.1254 0.0896  -0.1403 ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CE2 
24851 C  CZ  . TYR D  719 0.4837 0.4459 0.4292 -0.1257 0.0900  -0.1300 ? ? ? ? ? ? 962  TYR D CZ  
24852 O  OH  . TYR D  719 0.4734 0.4339 0.4250 -0.1252 0.0828  -0.1222 ? ? ? ? ? ? 962  TYR D OH  
24853 N  N   . ALA D  720 0.5398 0.5219 0.4757 -0.1207 0.1274  -0.1812 ? ? ? ? ? ? 963  ALA D N   
24854 C  CA  . ALA D  720 0.5600 0.5442 0.4804 -0.1200 0.1328  -0.1916 ? ? ? ? ? ? 963  ALA D CA  
24855 C  C   . ALA D  720 0.5636 0.5585 0.4852 -0.1204 0.1453  -0.1950 ? ? ? ? ? ? 963  ALA D C   
24856 O  O   . ALA D  720 0.5775 0.5755 0.4798 -0.1232 0.1528  -0.1950 ? ? ? ? ? ? 963  ALA D O   
24857 C  CB  . ALA D  720 0.5733 0.5524 0.4671 -0.1230 0.1304  -0.1880 ? ? ? ? ? ? 963  ALA D CB  
24858 N  N   . LEU D  721 0.5526 0.5535 0.4965 -0.1175 0.1478  -0.1979 ? ? ? ? ? ? 964  LEU D N   
24859 C  CA  . LEU D  721 0.5564 0.5694 0.5041 -0.1176 0.1596  -0.2027 ? ? ? ? ? ? 964  LEU D CA  
24860 C  C   . LEU D  721 0.5761 0.5916 0.5144 -0.1143 0.1638  -0.2164 ? ? ? ? ? ? 964  LEU D C   
24861 O  O   . LEU D  721 0.5807 0.5896 0.5223 -0.1100 0.1567  -0.2240 ? ? ? ? ? ? 964  LEU D O   
24862 C  CB  . LEU D  721 0.5404 0.5600 0.5150 -0.1141 0.1601  -0.2034 ? ? ? ? ? ? 964  LEU D CB  
24863 C  CG  . LEU D  721 0.5213 0.5392 0.5061 -0.1163 0.1555  -0.1909 ? ? ? ? ? ? 964  LEU D CG  
24864 C  CD1 . LEU D  721 0.5071 0.5303 0.5179 -0.1113 0.1541  -0.1923 ? ? ? ? ? ? 964  LEU D CD1 
24865 C  CD2 . LEU D  721 0.5226 0.5452 0.4959 -0.1226 0.1626  -0.1837 ? ? ? ? ? ? 964  LEU D CD2 
24866 N  N   . PRO D  722 0.5892 0.6140 0.5155 -0.1163 0.1755  -0.2197 ? ? ? ? ? ? 965  PRO D N   
24867 C  CA  . PRO D  722 0.6109 0.6374 0.5224 -0.1133 0.1794  -0.2318 ? ? ? ? ? ? 965  PRO D CA  
24868 C  C   . PRO D  722 0.6148 0.6490 0.5419 -0.1067 0.1831  -0.2459 ? ? ? ? ? ? 965  PRO D C   
24869 O  O   . PRO D  722 0.6324 0.6660 0.5484 -0.1031 0.1838  -0.2569 ? ? ? ? ? ? 965  PRO D O   
24870 C  CB  . PRO D  722 0.6241 0.6578 0.5157 -0.1185 0.1915  -0.2279 ? ? ? ? ? ? 965  PRO D CB  
24871 C  CG  . PRO D  722 0.6093 0.6415 0.5036 -0.1249 0.1916  -0.2127 ? ? ? ? ? ? 965  PRO D CG  
24872 C  CD  . PRO D  722 0.5871 0.6197 0.5095 -0.1222 0.1852  -0.2116 ? ? ? ? ? ? 965  PRO D CD  
24873 N  N   . GLU D  723 0.6003 0.6420 0.5517 -0.1046 0.1852  -0.2464 ? ? ? ? ? ? 966  GLU D N   
24874 C  CA  . GLU D  723 0.6053 0.6549 0.5718 -0.0974 0.1888  -0.2604 ? ? ? ? ? ? 966  GLU D CA  
24875 C  C   . GLU D  723 0.5935 0.6350 0.5817 -0.0917 0.1783  -0.2624 ? ? ? ? ? ? 966  GLU D C   
24876 O  O   . GLU D  723 0.5763 0.6136 0.5756 -0.0935 0.1726  -0.2522 ? ? ? ? ? ? 966  GLU D O   
24877 C  CB  . GLU D  723 0.6004 0.6676 0.5804 -0.0978 0.2006  -0.2616 ? ? ? ? ? ? 966  GLU D CB  
24878 C  CG  . GLU D  723 0.6130 0.6918 0.5762 -0.1036 0.2144  -0.2603 ? ? ? ? ? ? 966  GLU D CG  
24879 C  CD  . GLU D  723 0.6377 0.7136 0.5734 -0.1031 0.2177  -0.2671 ? ? ? ? ? ? 966  GLU D CD  
24880 O  OE1 . GLU D  723 0.6493 0.7228 0.5843 -0.0959 0.2145  -0.2803 ? ? ? ? ? ? 966  GLU D OE1 
24881 O  OE2 . GLU D  723 0.6469 0.7224 0.5607 -0.1098 0.2236  -0.2590 ? ? ? ? ? ? 966  GLU D OE2 
24882 N  N   . LYS D  724 0.6037 0.6433 0.5983 -0.0845 0.1762  -0.2758 ? ? ? ? ? ? 967  LYS D N   
24883 C  CA  . LYS D  724 0.5956 0.6256 0.6102 -0.0790 0.1664  -0.2778 ? ? ? ? ? ? 967  LYS D CA  
24884 C  C   . LYS D  724 0.5856 0.6255 0.6239 -0.0738 0.1699  -0.2802 ? ? ? ? ? ? 967  LYS D C   
24885 O  O   . LYS D  724 0.5892 0.6445 0.6299 -0.0727 0.1802  -0.2857 ? ? ? ? ? ? 967  LYS D O   
24886 C  CB  . LYS D  724 0.6130 0.6338 0.6235 -0.0736 0.1611  -0.2912 ? ? ? ? ? ? 967  LYS D CB  
24887 C  CG  . LYS D  724 0.6236 0.6345 0.6113 -0.0782 0.1559  -0.2897 ? ? ? ? ? ? 967  LYS D CG  
24888 C  CD  . LYS D  724 0.6406 0.6411 0.6268 -0.0729 0.1488  -0.3037 ? ? ? ? ? ? 967  LYS D CD  
24889 C  CE  . LYS D  724 0.6524 0.6452 0.6157 -0.0771 0.1435  -0.3035 ? ? ? ? ? ? 967  LYS D CE  
24890 N  NZ  . LYS D  724 0.6762 0.6683 0.6290 -0.0717 0.1439  -0.3207 ? ? ? ? ? ? 967  LYS D NZ  
24891 N  N   . GLU D  725 0.5737 0.6050 0.6297 -0.0704 0.1613  -0.2759 ? ? ? ? ? ? 968  GLU D N   
24892 C  CA  . GLU D  725 0.5639 0.6030 0.6428 -0.0644 0.1626  -0.2772 ? ? ? ? ? ? 968  GLU D CA  
24893 C  C   . GLU D  725 0.5629 0.5866 0.6560 -0.0581 0.1518  -0.2783 ? ? ? ? ? ? 968  GLU D C   
24894 O  O   . GLU D  725 0.5602 0.5695 0.6485 -0.0614 0.1434  -0.2709 ? ? ? ? ? ? 968  GLU D O   
24895 C  CB  . GLU D  725 0.5453 0.5915 0.6297 -0.0694 0.1641  -0.2637 ? ? ? ? ? ? 968  GLU D CB  
24896 C  CG  . GLU D  725 0.5350 0.5932 0.6425 -0.0636 0.1664  -0.2651 ? ? ? ? ? ? 968  GLU D CG  
24897 C  CD  . GLU D  725 0.5183 0.5859 0.6294 -0.0694 0.1691  -0.2531 ? ? ? ? ? ? 968  GLU D CD  
24898 O  OE1 . GLU D  725 0.5160 0.5811 0.6111 -0.0779 0.1703  -0.2442 ? ? ? ? ? ? 968  GLU D OE1 
24899 O  OE2 . GLU D  725 0.5083 0.5858 0.6381 -0.0653 0.1696  -0.2528 ? ? ? ? ? ? 968  GLU D OE2 
24900 N  N   . VAL D  726 0.5664 0.5931 0.6767 -0.0490 0.1520  -0.2874 ? ? ? ? ? ? 969  VAL D N   
24901 C  CA  . VAL D  726 0.5665 0.5781 0.6917 -0.0424 0.1423  -0.2876 ? ? ? ? ? ? 969  VAL D CA  
24902 C  C   . VAL D  726 0.5488 0.5616 0.6895 -0.0407 0.1389  -0.2757 ? ? ? ? ? ? 969  VAL D C   
24903 O  O   . VAL D  726 0.5404 0.5690 0.6898 -0.0389 0.1446  -0.2753 ? ? ? ? ? ? 969  VAL D O   
24904 C  CB  . VAL D  726 0.5813 0.5935 0.7168 -0.0323 0.1434  -0.3034 ? ? ? ? ? ? 969  VAL D CB  
24905 C  CG1 . VAL D  726 0.5818 0.5779 0.7340 -0.0250 0.1337  -0.3020 ? ? ? ? ? ? 969  VAL D CG1 
24906 C  CG2 . VAL D  726 0.6005 0.6089 0.7204 -0.0330 0.1449  -0.3155 ? ? ? ? ? ? 969  VAL D CG2 
24907 N  N   . VAL D  727 0.5439 0.5404 0.6881 -0.0413 0.1297  -0.2663 ? ? ? ? ? ? 970  VAL D N   
24908 C  CA  . VAL D  727 0.5291 0.5255 0.6865 -0.0387 0.1259  -0.2549 ? ? ? ? ? ? 970  VAL D CA  
24909 C  C   . VAL D  727 0.5354 0.5143 0.7050 -0.0317 0.1173  -0.2547 ? ? ? ? ? ? 970  VAL D C   
24910 O  O   . VAL D  727 0.5500 0.5161 0.7172 -0.0305 0.1141  -0.2623 ? ? ? ? ? ? 970  VAL D O   
24911 C  CB  . VAL D  727 0.5148 0.5101 0.6630 -0.0474 0.1238  -0.2397 ? ? ? ? ? ? 970  VAL D CB  
24912 C  CG1 . VAL D  727 0.5101 0.5213 0.6462 -0.0544 0.1324  -0.2393 ? ? ? ? ? ? 970  VAL D CG1 
24913 C  CG2 . VAL D  727 0.5203 0.4984 0.6591 -0.0522 0.1172  -0.2359 ? ? ? ? ? ? 970  VAL D CG2 
24914 N  N   . THR D  728 0.5257 0.5044 0.7082 -0.0267 0.1139  -0.2463 ? ? ? ? ? ? 971  THR D N   
24915 C  CA  . THR D  728 0.5300 0.4911 0.7231 -0.0209 0.1058  -0.2413 ? ? ? ? ? ? 971  THR D CA  
24916 C  C   . THR D  728 0.5186 0.4716 0.7063 -0.0278 0.1010  -0.2248 ? ? ? ? ? ? 971  THR D C   
24917 O  O   . THR D  728 0.5037 0.4659 0.6919 -0.0291 0.1017  -0.2147 ? ? ? ? ? ? 971  THR D O   
24918 C  CB  . THR D  728 0.5277 0.4946 0.7371 -0.0099 0.1051  -0.2419 ? ? ? ? ? ? 971  THR D CB  
24919 O  OG1 . THR D  728 0.5369 0.5147 0.7519 -0.0035 0.1102  -0.2574 ? ? ? ? ? ? 971  THR D OG1 
24920 C  CG2 . THR D  728 0.5355 0.4826 0.7546 -0.0031 0.0970  -0.2366 ? ? ? ? ? ? 971  THR D CG2 
24921 N  N   . ALA D  729 0.5264 0.4627 0.7096 -0.0320 0.0960  -0.2227 ? ? ? ? ? ? 972  ALA D N   
24922 C  CA  . ALA D  729 0.5172 0.4477 0.6929 -0.0402 0.0925  -0.2092 ? ? ? ? ? ? 972  ALA D CA  
24923 C  C   . ALA D  729 0.5202 0.4334 0.7048 -0.0381 0.0855  -0.1995 ? ? ? ? ? ? 972  ALA D C   
24924 O  O   . ALA D  729 0.5340 0.4343 0.7279 -0.0323 0.0824  -0.2048 ? ? ? ? ? ? 972  ALA D O   
24925 C  CB  . ALA D  729 0.5231 0.4511 0.6845 -0.0488 0.0929  -0.2140 ? ? ? ? ? ? 972  ALA D CB  
24926 N  N   . THR D  730 0.5087 0.4208 0.6903 -0.0428 0.0832  -0.1852 ? ? ? ? ? ? 973  THR D N   
24927 C  CA  . THR D  730 0.5136 0.4087 0.7018 -0.0429 0.0773  -0.1758 ? ? ? ? ? ? 973  THR D CA  
24928 C  C   . THR D  730 0.5072 0.4002 0.6867 -0.0530 0.0752  -0.1670 ? ? ? ? ? ? 973  THR D C   
24929 O  O   . THR D  730 0.4946 0.4000 0.6645 -0.0574 0.0778  -0.1631 ? ? ? ? ? ? 973  THR D O   
24930 C  CB  . THR D  730 0.5082 0.4028 0.7052 -0.0355 0.0757  -0.1654 ? ? ? ? ? ? 973  THR D CB  
24931 O  OG1 . THR D  730 0.5151 0.4123 0.7208 -0.0255 0.0771  -0.1746 ? ? ? ? ? ? 973  THR D OG1 
24932 C  CG2 . THR D  730 0.5157 0.3919 0.7188 -0.0359 0.0706  -0.1550 ? ? ? ? ? ? 973  THR D CG2 
24933 N  N   . ARG D  731 0.5169 0.3946 0.7000 -0.0568 0.0707  -0.1650 ? ? ? ? ? ? 974  ARG D N   
24934 C  CA  . ARG D  731 0.5106 0.3877 0.6871 -0.0660 0.0685  -0.1565 ? ? ? ? ? ? 974  ARG D CA  
24935 C  C   . ARG D  731 0.4978 0.3776 0.6763 -0.0654 0.0678  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 974  ARG D C   
24936 O  O   . ARG D  731 0.5020 0.3727 0.6905 -0.0601 0.0661  -0.1328 ? ? ? ? ? ? 974  ARG D O   
24937 C  CB  . ARG D  731 0.5247 0.3857 0.7069 -0.0707 0.0637  -0.1590 ? ? ? ? ? ? 974  ARG D CB  
24938 C  CG  . ARG D  731 0.5340 0.3954 0.7086 -0.0750 0.0632  -0.1733 ? ? ? ? ? ? 974  ARG D CG  
24939 C  CD  . ARG D  731 0.5241 0.3965 0.6849 -0.0827 0.0636  -0.1709 ? ? ? ? ? ? 974  ARG D CD  
24940 N  NE  . ARG D  731 0.5231 0.3894 0.6867 -0.0898 0.0590  -0.1623 ? ? ? ? ? ? 974  ARG D NE  
24941 C  CZ  . ARG D  731 0.5088 0.3821 0.6693 -0.0930 0.0590  -0.1489 ? ? ? ? ? ? 974  ARG D CZ  
24942 N  NH1 . ARG D  731 0.4948 0.3801 0.6489 -0.0899 0.0630  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 974  ARG D NH1 
24943 N  NH2 . ARG D  731 0.5090 0.3777 0.6735 -0.0994 0.0550  -0.1421 ? ? ? ? ? ? 974  ARG D NH2 
24944 N  N   . VAL D  732 0.4838 0.3753 0.6521 -0.0704 0.0691  -0.1335 ? ? ? ? ? ? 975  VAL D N   
24945 C  CA  . VAL D  732 0.4710 0.3675 0.6392 -0.0694 0.0688  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 975  VAL D CA  
24946 C  C   . VAL D  732 0.4628 0.3632 0.6228 -0.0776 0.0673  -0.1111 ? ? ? ? ? ? 975  VAL D C   
24947 O  O   . VAL D  732 0.4624 0.3676 0.6128 -0.0832 0.0677  -0.1177 ? ? ? ? ? ? 975  VAL D O   
24948 C  CB  . VAL D  732 0.4597 0.3706 0.6241 -0.0642 0.0724  -0.1189 ? ? ? ? ? ? 975  VAL D CB  
24949 C  CG1 . VAL D  732 0.4651 0.3741 0.6400 -0.0542 0.0730  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 975  VAL D CG1 
24950 C  CG2 . VAL D  732 0.4571 0.3785 0.6105 -0.0685 0.0760  -0.1289 ? ? ? ? ? ? 975  VAL D CG2 
24951 N  N   . ASP D  733 0.4571 0.3562 0.6203 -0.0777 0.0656  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 976  ASP D N   
24952 C  CA  . ASP D  733 0.4466 0.3530 0.6018 -0.0838 0.0646  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 976  ASP D CA  
24953 C  C   . ASP D  733 0.4329 0.3536 0.5770 -0.0826 0.0670  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 976  ASP D C   
24954 O  O   . ASP D  733 0.4311 0.3569 0.5748 -0.0776 0.0697  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 976  ASP D O   
24955 C  CB  . ASP D  733 0.4448 0.3471 0.6069 -0.0831 0.0629  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 976  ASP D CB  
24956 C  CG  . ASP D  733 0.4405 0.3451 0.6054 -0.0742 0.0643  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 976  ASP D CG  
24957 O  OD1 . ASP D  733 0.4355 0.3477 0.5969 -0.0694 0.0662  -0.0726 ? ? ? ? ? ? 976  ASP D OD1 
24958 O  OD2 . ASP D  733 0.4429 0.3421 0.6138 -0.0720 0.0635  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 976  ASP D OD2 
24959 N  N   . LYS D  734 0.4238 0.3512 0.5600 -0.0867 0.0660  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 977  LYS D N   
24960 C  CA  . LYS D  734 0.4130 0.3523 0.5378 -0.0864 0.0681  -0.0803 ? ? ? ? ? ? 977  LYS D CA  
24961 C  C   . LYS D  734 0.4056 0.3510 0.5333 -0.0790 0.0698  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 977  LYS D C   
24962 O  O   . LYS D  734 0.3989 0.3533 0.5196 -0.0785 0.0720  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 977  LYS D O   
24963 C  CB  . LYS D  734 0.4057 0.3506 0.5207 -0.0915 0.0663  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 977  LYS D CB  
24964 C  CG  . LYS D  734 0.4081 0.3479 0.5291 -0.0946 0.0629  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 977  LYS D CG  
24965 C  CD  . LYS D  734 0.3992 0.3437 0.5214 -0.0918 0.0622  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 977  LYS D CD  
24966 C  CE  . LYS D  734 0.3938 0.3444 0.5075 -0.0965 0.0601  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 977  LYS D CE  
24967 N  NZ  . LYS D  734 0.3961 0.3440 0.5186 -0.0988 0.0581  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 977  LYS D NZ  
24968 N  N   . TYR D  735 0.4079 0.3481 0.5456 -0.0734 0.0686  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 978  TYR D N   
24969 C  CA  . TYR D  735 0.4029 0.3484 0.5436 -0.0654 0.0693  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CA  
24970 C  C   . TYR D  735 0.4095 0.3536 0.5572 -0.0604 0.0710  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 978  TYR D C   
24971 O  O   . TYR D  735 0.4063 0.3558 0.5578 -0.0533 0.0713  -0.0755 ? ? ? ? ? ? 978  TYR D O   
24972 C  CB  . TYR D  735 0.4039 0.3448 0.5505 -0.0605 0.0671  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CB  
24973 C  CG  . TYR D  735 0.3986 0.3415 0.5401 -0.0650 0.0658  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CG  
24974 C  CD1 . TYR D  735 0.3877 0.3409 0.5214 -0.0634 0.0654  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CD1 
24975 C  CD2 . TYR D  735 0.4048 0.3401 0.5494 -0.0710 0.0647  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CD2 
24976 C  CE1 . TYR D  735 0.3831 0.3391 0.5120 -0.0670 0.0642  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CE1 
24977 C  CE2 . TYR D  735 0.3998 0.3387 0.5406 -0.0751 0.0636  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CE2 
24978 C  CZ  . TYR D  735 0.3889 0.3383 0.5217 -0.0726 0.0634  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 978  TYR D CZ  
24979 O  OH  . TYR D  735 0.3842 0.3381 0.5131 -0.0759 0.0622  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 978  TYR D OH  
24980 N  N   . GLY D  736 0.4195 0.3564 0.5698 -0.0633 0.0717  -0.0853 ? ? ? ? ? ? 979  GLY D N   
24981 C  CA  . GLY D  736 0.4273 0.3625 0.5849 -0.0579 0.0733  -0.0954 ? ? ? ? ? ? 979  GLY D CA  
24982 C  C   . GLY D  736 0.4373 0.3611 0.6065 -0.0508 0.0711  -0.0923 ? ? ? ? ? ? 979  GLY D C   
24983 O  O   . GLY D  736 0.4434 0.3665 0.6196 -0.0440 0.0718  -0.0995 ? ? ? ? ? ? 979  GLY D O   
24984 N  N   . THR D  737 0.4402 0.3548 0.6116 -0.0521 0.0685  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 980  THR D N   
24985 C  CA  . THR D  737 0.4536 0.3534 0.6353 -0.0472 0.0665  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 980  THR D CA  
24986 C  C   . THR D  737 0.4677 0.3552 0.6543 -0.0512 0.0659  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 980  THR D C   
24987 O  O   . THR D  737 0.4677 0.3547 0.6498 -0.0599 0.0657  -0.0916 ? ? ? ? ? ? 980  THR D O   
24988 C  CB  . THR D  737 0.4539 0.3477 0.6365 -0.0485 0.0648  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 980  THR D CB  
24989 O  OG1 . THR D  737 0.4406 0.3467 0.6167 -0.0461 0.0651  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 980  THR D OG1 
24990 C  CG2 . THR D  737 0.4679 0.3474 0.6599 -0.0417 0.0633  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 980  THR D CG2 
24991 N  N   . PRO D  738 0.4805 0.3585 0.6758 -0.0442 0.0653  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 981  PRO D N   
24992 C  CA  . PRO D  738 0.4956 0.3608 0.6962 -0.0466 0.0642  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 981  PRO D CA  
24993 C  C   . PRO D  738 0.5023 0.3553 0.7056 -0.0542 0.0619  -0.0973 ? ? ? ? ? ? 981  PRO D C   
24994 O  O   . PRO D  738 0.5057 0.3508 0.7139 -0.0525 0.0607  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 981  PRO D O   
24995 C  CB  . PRO D  738 0.5084 0.3635 0.7189 -0.0358 0.0631  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 981  PRO D CB  
24996 C  CG  . PRO D  738 0.4975 0.3670 0.7061 -0.0280 0.0646  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 981  PRO D CG  
24997 C  CD  . PRO D  738 0.4803 0.3626 0.6799 -0.0331 0.0656  -0.0946 ? ? ? ? ? ? 981  PRO D CD  
24998 N  N   . VAL D  739 0.5049 0.3570 0.7052 -0.0626 0.0612  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 982  VAL D N   
24999 C  CA  . VAL D  739 0.5134 0.3538 0.7188 -0.0706 0.0584  -0.1018 ? ? ? ? ? ? 982  VAL D CA  
25000 C  C   . VAL D  739 0.5328 0.3529 0.7511 -0.0669 0.0563  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 982  VAL D C   
25001 O  O   . VAL D  739 0.5431 0.3572 0.7649 -0.0609 0.0561  -0.1124 ? ? ? ? ? ? 982  VAL D O   
25002 C  CB  . VAL D  739 0.5151 0.3587 0.7146 -0.0787 0.0573  -0.1142 ? ? ? ? ? ? 982  VAL D CB  
25003 C  CG1 . VAL D  739 0.5232 0.3566 0.7292 -0.0876 0.0538  -0.1110 ? ? ? ? ? ? 982  VAL D CG1 
25004 C  CG2 . VAL D  739 0.4984 0.3609 0.6835 -0.0812 0.0598  -0.1155 ? ? ? ? ? ? 982  VAL D CG2 
25005 N  N   . ALA D  740 0.5386 0.3482 0.7640 -0.0703 0.0550  -0.0894 ? ? ? ? ? ? 983  ALA D N   
25006 C  CA  . ALA D  740 0.5590 0.3472 0.7966 -0.0680 0.0531  -0.0877 ? ? ? ? ? ? 983  ALA D CA  
25007 C  C   . ALA D  740 0.5743 0.3503 0.8181 -0.0744 0.0500  -0.1013 ? ? ? ? ? ? 983  ALA D C   
25008 O  O   . ALA D  740 0.5708 0.3515 0.8128 -0.0841 0.0486  -0.1046 ? ? ? ? ? ? 983  ALA D O   
25009 C  CB  . ALA D  740 0.5612 0.3428 0.8040 -0.0712 0.0536  -0.0696 ? ? ? ? ? ? 983  ALA D CB  
25010 N  N   . GLY D  741 0.5921 0.3527 0.8431 -0.0687 0.0483  -0.1099 ? ? ? ? ? ? 984  GLY D N   
25011 C  CA  . GLY D  741 0.6080 0.3562 0.8651 -0.0747 0.0448  -0.1229 ? ? ? ? ? ? 984  GLY D CA  
25012 C  C   . GLY D  741 0.6037 0.3636 0.8518 -0.0760 0.0445  -0.1406 ? ? ? ? ? ? 984  GLY D C   
25013 O  O   . GLY D  741 0.6140 0.3679 0.8644 -0.0823 0.0412  -0.1518 ? ? ? ? ? ? 984  GLY D O   
25014 N  N   . SER D  742 0.5893 0.3663 0.8271 -0.0701 0.0480  -0.1432 ? ? ? ? ? ? 985  SER D N   
25015 C  CA  . SER D  742 0.5867 0.3752 0.8150 -0.0702 0.0490  -0.1593 ? ? ? ? ? ? 985  SER D CA  
25016 C  C   . SER D  742 0.6007 0.3817 0.8333 -0.0604 0.0491  -0.1719 ? ? ? ? ? ? 985  SER D C   
25017 O  O   . SER D  742 0.6037 0.3793 0.8426 -0.0516 0.0498  -0.1664 ? ? ? ? ? ? 985  SER D O   
25018 C  CB  . SER D  742 0.5654 0.3760 0.7807 -0.0697 0.0533  -0.1558 ? ? ? ? ? ? 985  SER D CB  
25019 O  OG  . SER D  742 0.5667 0.3859 0.7756 -0.0651 0.0558  -0.1705 ? ? ? ? ? ? 985  SER D OG  
25020 N  N   . GLN D  743 0.6104 0.3912 0.8395 -0.0613 0.0482  -0.1890 ? ? ? ? ? ? 986  GLN D N   
25021 C  CA  . GLN D  743 0.6233 0.4002 0.8554 -0.0515 0.0488  -0.2032 ? ? ? ? ? ? 986  GLN D CA  
25022 C  C   . GLN D  743 0.6090 0.4070 0.8326 -0.0450 0.0547  -0.2062 ? ? ? ? ? ? 986  GLN D C   
25023 O  O   . GLN D  743 0.6129 0.4107 0.8420 -0.0347 0.0561  -0.2092 ? ? ? ? ? ? 986  GLN D O   
25024 C  CB  . GLN D  743 0.6385 0.4099 0.8682 -0.0549 0.0461  -0.2205 ? ? ? ? ? ? 986  GLN D CB  
25025 C  CG  . GLN D  743 0.6378 0.4064 0.8659 -0.0669 0.0424  -0.2173 ? ? ? ? ? ? 986  GLN D CG  
25026 C  CD  . GLN D  743 0.6571 0.4161 0.8856 -0.0695 0.0380  -0.2349 ? ? ? ? ? ? 986  GLN D CD  
25027 O  OE1 . GLN D  743 0.6709 0.4261 0.8996 -0.0619 0.0381  -0.2500 ? ? ? ? ? ? 986  GLN D OE1 
25028 N  NE2 . GLN D  743 0.6589 0.4148 0.8876 -0.0799 0.0337  -0.2339 ? ? ? ? ? ? 986  GLN D NE2 
25029 N  N   . ILE D  744 0.5935 0.4092 0.8043 -0.0511 0.0578  -0.2054 ? ? ? ? ? ? 987  ILE D N   
25030 C  CA  . ILE D  744 0.5814 0.4171 0.7838 -0.0472 0.0637  -0.2092 ? ? ? ? ? ? 987  ILE D CA  
25031 C  C   . ILE D  744 0.5674 0.4106 0.7734 -0.0420 0.0659  -0.1964 ? ? ? ? ? ? 987  ILE D C   
25032 O  O   . ILE D  744 0.5516 0.4036 0.7523 -0.0466 0.0669  -0.1844 ? ? ? ? ? ? 987  ILE D O   
25033 C  CB  . ILE D  744 0.5706 0.4211 0.7578 -0.0553 0.0664  -0.2104 ? ? ? ? ? ? 987  ILE D CB  
25034 C  CG1 . ILE D  744 0.5856 0.4297 0.7674 -0.0600 0.0637  -0.2240 ? ? ? ? ? ? 987  ILE D CG1 
25035 C  CG2 . ILE D  744 0.5595 0.4297 0.7401 -0.0510 0.0732  -0.2136 ? ? ? ? ? ? 987  ILE D CG2 
25036 C  CD1 . ILE D  744 0.5782 0.4340 0.7440 -0.0680 0.0650  -0.2246 ? ? ? ? ? ? 987  ILE D CD1 
25037 N  N   . LYS D  745 0.5740 0.4145 0.7891 -0.0316 0.0663  -0.2001 ? ? ? ? ? ? 988  LYS D N   
25038 C  CA  . LYS D  745 0.5636 0.4102 0.7831 -0.0252 0.0673  -0.1893 ? ? ? ? ? ? 988  LYS D CA  
25039 C  C   . LYS D  745 0.5664 0.4225 0.7908 -0.0145 0.0702  -0.2002 ? ? ? ? ? ? 988  LYS D C   
25040 O  O   . LYS D  745 0.5824 0.4268 0.8159 -0.0065 0.0679  -0.2074 ? ? ? ? ? ? 988  LYS D O   
25041 C  CB  . LYS D  745 0.5722 0.3995 0.8011 -0.0229 0.0624  -0.1774 ? ? ? ? ? ? 988  LYS D CB  
25042 C  CG  . LYS D  745 0.5802 0.4022 0.8193 -0.0095 0.0613  -0.1768 ? ? ? ? ? ? 988  LYS D CG  
25043 C  CD  . LYS D  745 0.5800 0.3910 0.8231 -0.0080 0.0583  -0.1582 ? ? ? ? ? ? 988  LYS D CD  
25044 C  CE  . LYS D  745 0.5583 0.3884 0.7953 -0.0075 0.0608  -0.1469 ? ? ? ? ? ? 988  LYS D CE  
25045 N  NZ  . LYS D  745 0.5632 0.3843 0.8057 0.0009  0.0580  -0.1336 ? ? ? ? ? ? 988  LYS D NZ  
25046 N  N   . ASN D  746 0.5516 0.4289 0.7707 -0.0144 0.0753  -0.2015 ? ? ? ? ? ? 989  ASN D N   
25047 C  CA  . ASN D  746 0.5540 0.4440 0.7775 -0.0061 0.0792  -0.2141 ? ? ? ? ? ? 989  ASN D CA  
25048 C  C   . ASN D  746 0.5701 0.4560 0.7929 -0.0050 0.0803  -0.2310 ? ? ? ? ? ? 989  ASN D C   
25049 O  O   . ASN D  746 0.5825 0.4644 0.8147 0.0048  0.0796  -0.2403 ? ? ? ? ? ? 989  ASN D O   
25050 C  CB  . ASN D  746 0.5595 0.4445 0.7960 0.0061  0.0763  -0.2118 ? ? ? ? ? ? 989  ASN D CB  
25051 C  CG  . ASN D  746 0.5436 0.4400 0.7813 0.0085  0.0765  -0.1997 ? ? ? ? ? ? 989  ASN D CG  
25052 O  OD1 . ASN D  746 0.5295 0.4459 0.7633 0.0060  0.0811  -0.2011 ? ? ? ? ? ? 989  ASN D OD1 
25053 N  ND2 . ASN D  746 0.5468 0.4303 0.7896 0.0132  0.0715  -0.1876 ? ? ? ? ? ? 989  ASN D ND2 
25054 N  N   . THR D  747 0.5715 0.4576 0.7830 -0.0143 0.0816  -0.2355 ? ? ? ? ? ? 990  THR D N   
25055 C  CA  . THR D  747 0.5871 0.4718 0.7959 -0.0130 0.0831  -0.2527 ? ? ? ? ? ? 990  THR D CA  
25056 C  C   . THR D  747 0.5801 0.4840 0.7748 -0.0190 0.0902  -0.2589 ? ? ? ? ? ? 990  THR D C   
25057 O  O   . THR D  747 0.5654 0.4779 0.7507 -0.0270 0.0921  -0.2491 ? ? ? ? ? ? 990  THR D O   
25058 C  CB  . THR D  747 0.6027 0.4656 0.8118 -0.0168 0.0769  -0.2551 ? ? ? ? ? ? 990  THR D CB  
25059 O  OG1 . THR D  747 0.5963 0.4613 0.7928 -0.0283 0.0766  -0.2509 ? ? ? ? ? ? 990  THR D OG1 
25060 C  CG2 . THR D  747 0.6065 0.4506 0.8273 -0.0140 0.0707  -0.2432 ? ? ? ? ? ? 990  THR D CG2 
25061 N  N   . LEU D  748 0.5917 0.5022 0.7846 -0.0148 0.0943  -0.2751 ? ? ? ? ? ? 991  LEU D N   
25062 C  CA  . LEU D  748 0.5876 0.5164 0.7667 -0.0199 0.1019  -0.2809 ? ? ? ? ? ? 991  LEU D CA  
25063 C  C   . LEU D  748 0.5883 0.5110 0.7519 -0.0306 0.0997  -0.2776 ? ? ? ? ? ? 991  LEU D C   
25064 O  O   . LEU D  748 0.5988 0.5045 0.7631 -0.0324 0.0930  -0.2790 ? ? ? ? ? ? 991  LEU D O   
25065 C  CB  . LEU D  748 0.6026 0.5392 0.7824 -0.0127 0.1069  -0.2995 ? ? ? ? ? ? 991  LEU D CB  
25066 C  CG  . LEU D  748 0.6034 0.5459 0.8001 -0.0010 0.1083  -0.3039 ? ? ? ? ? ? 991  LEU D CG  
25067 C  CD1 . LEU D  748 0.6163 0.5706 0.8135 0.0058  0.1145  -0.3219 ? ? ? ? ? ? 991  LEU D CD1 
25068 C  CD2 . LEU D  748 0.5830 0.5408 0.7844 -0.0018 0.1115  -0.2920 ? ? ? ? ? ? 991  LEU D CD2 
25069 N  N   . TYR D  749 0.5780 0.5144 0.7280 -0.0378 0.1049  -0.2732 ? ? ? ? ? ? 992  TYR D N   
25070 C  CA  . TYR D  749 0.5795 0.5115 0.7142 -0.0468 0.1026  -0.2706 ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CA  
25071 C  C   . TYR D  749 0.5763 0.5265 0.6957 -0.0506 0.1114  -0.2732 ? ? ? ? ? ? 992  TYR D C   
25072 O  O   . TYR D  749 0.5664 0.5309 0.6894 -0.0489 0.1178  -0.2705 ? ? ? ? ? ? 992  TYR D O   
25073 C  CB  . TYR D  749 0.5650 0.4903 0.7022 -0.0523 0.0973  -0.2534 ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CB  
25074 C  CG  . TYR D  749 0.5654 0.4849 0.6899 -0.0612 0.0932  -0.2491 ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CG  
25075 C  CD1 . TYR D  749 0.5711 0.4741 0.7013 -0.0637 0.0851  -0.2464 ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CD1 
25076 C  CD2 . TYR D  749 0.5607 0.4916 0.6680 -0.0673 0.0975  -0.2473 ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CD2 
25077 C  CE1 . TYR D  749 0.5714 0.4710 0.6913 -0.0716 0.0811  -0.2431 ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CE1 
25078 C  CE2 . TYR D  749 0.5618 0.4880 0.6571 -0.0746 0.0933  -0.2437 ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CE2 
25079 C  CZ  . TYR D  749 0.5666 0.4782 0.6687 -0.0766 0.0849  -0.2421 ? ? ? ? ? ? 992  TYR D CZ  
25080 O  OH  . TYR D  749 0.5673 0.4767 0.6581 -0.0838 0.0807  -0.2390 ? ? ? ? ? ? 992  TYR D OH  
25081 N  N   . VAL D  750 0.5861 0.5358 0.6886 -0.0555 0.1119  -0.2788 ? ? ? ? ? ? 993  VAL D N   
25082 C  CA  . VAL D  750 0.5866 0.5520 0.6726 -0.0590 0.1207  -0.2811 ? ? ? ? ? ? 993  VAL D CA  
25083 C  C   . VAL D  750 0.5759 0.5431 0.6477 -0.0681 0.1202  -0.2681 ? ? ? ? ? ? 993  VAL D C   
25084 O  O   . VAL D  750 0.5817 0.5400 0.6429 -0.0725 0.1145  -0.2674 ? ? ? ? ? ? 993  VAL D O   
25085 C  CB  . VAL D  750 0.6074 0.5724 0.6806 -0.0575 0.1224  -0.2966 ? ? ? ? ? ? 993  VAL D CB  
25086 C  CG1 . VAL D  750 0.6098 0.5882 0.6623 -0.0624 0.1308  -0.2964 ? ? ? ? ? ? 993  VAL D CG1 
25087 C  CG2 . VAL D  750 0.6182 0.5856 0.7034 -0.0480 0.1252  -0.3103 ? ? ? ? ? ? 993  VAL D CG2 
25088 N  N   . VAL D  751 0.5612 0.5399 0.6333 -0.0706 0.1256  -0.2584 ? ? ? ? ? ? 994  VAL D N   
25089 C  CA  . VAL D  751 0.5507 0.5306 0.6102 -0.0786 0.1250  -0.2453 ? ? ? ? ? ? 994  VAL D CA  
25090 C  C   . VAL D  751 0.5573 0.5484 0.5977 -0.0827 0.1337  -0.2478 ? ? ? ? ? ? 994  VAL D C   
25091 O  O   . VAL D  751 0.5668 0.5673 0.6062 -0.0795 0.1414  -0.2580 ? ? ? ? ? ? 994  VAL D O   
25092 C  CB  . VAL D  751 0.5305 0.5140 0.6014 -0.0795 0.1244  -0.2315 ? ? ? ? ? ? 994  VAL D CB  
25093 C  CG1 . VAL D  751 0.5256 0.4997 0.6153 -0.0742 0.1175  -0.2290 ? ? ? ? ? ? 994  VAL D CG1 
25094 C  CG2 . VAL D  751 0.5257 0.5247 0.6012 -0.0779 0.1333  -0.2331 ? ? ? ? ? ? 994  VAL D CG2 
25095 N  N   . ASP D  752 0.5535 0.5431 0.5786 -0.0895 0.1324  -0.2382 ? ? ? ? ? ? 995  ASP D N   
25096 C  CA  . ASP D  752 0.5584 0.5572 0.5648 -0.0943 0.1406  -0.2365 ? ? ? ? ? ? 995  ASP D CA  
25097 C  C   . ASP D  752 0.5420 0.5487 0.5551 -0.0971 0.1447  -0.2253 ? ? ? ? ? ? 995  ASP D C   
25098 O  O   . ASP D  752 0.5331 0.5361 0.5393 -0.1020 0.1412  -0.2135 ? ? ? ? ? ? 995  ASP D O   
25099 C  CB  . ASP D  752 0.5643 0.5553 0.5502 -0.0994 0.1356  -0.2316 ? ? ? ? ? ? 995  ASP D CB  
25100 C  CG  . ASP D  752 0.5814 0.5651 0.5598 -0.0970 0.1309  -0.2431 ? ? ? ? ? ? 995  ASP D CG  
25101 O  OD1 . ASP D  752 0.5912 0.5785 0.5753 -0.0919 0.1348  -0.2553 ? ? ? ? ? ? 995  ASP D OD1 
25102 O  OD2 . ASP D  752 0.5856 0.5609 0.5535 -0.0997 0.1233  -0.2409 ? ? ? ? ? ? 995  ASP D OD2 
25103 N  N   . GLY D  753 0.5387 0.5568 0.5653 -0.0938 0.1517  -0.2297 ? ? ? ? ? ? 996  GLY D N   
25104 C  CA  . GLY D  753 0.5224 0.5484 0.5611 -0.0951 0.1541  -0.2210 ? ? ? ? ? ? 996  GLY D CA  
25105 C  C   . GLY D  753 0.5218 0.5632 0.5598 -0.0984 0.1653  -0.2210 ? ? ? ? ? ? 996  GLY D C   
25106 O  O   . GLY D  753 0.5084 0.5568 0.5605 -0.0983 0.1662  -0.2159 ? ? ? ? ? ? 996  GLY D O   
25107 N  N   . LYS D  754 0.5369 0.5837 0.5584 -0.1015 0.1737  -0.2263 ? ? ? ? ? ? 997  LYS D N   
25108 C  CA  . LYS D  754 0.5390 0.6006 0.5593 -0.1056 0.1857  -0.2263 ? ? ? ? ? ? 997  LYS D CA  
25109 C  C   . LYS D  754 0.5503 0.6094 0.5447 -0.1133 0.1907  -0.2205 ? ? ? ? ? ? 997  LYS D C   
25110 O  O   . LYS D  754 0.5647 0.6163 0.5405 -0.1131 0.1890  -0.2240 ? ? ? ? ? ? 997  LYS D O   
25111 C  CB  . LYS D  754 0.5504 0.6241 0.5774 -0.1007 0.1940  -0.2405 ? ? ? ? ? ? 997  LYS D CB  
25112 C  CG  . LYS D  754 0.5415 0.6202 0.5942 -0.0927 0.1910  -0.2469 ? ? ? ? ? ? 997  LYS D CG  
25113 C  CD  . LYS D  754 0.5528 0.6461 0.6112 -0.0886 0.2007  -0.2602 ? ? ? ? ? ? 997  LYS D CD  
25114 C  CE  . LYS D  754 0.5437 0.6447 0.6288 -0.0805 0.1988  -0.2661 ? ? ? ? ? ? 997  LYS D CE  
25115 N  NZ  . LYS D  754 0.5573 0.6735 0.6464 -0.0760 0.2089  -0.2806 ? ? ? ? ? ? 997  LYS D NZ  
25116 N  N   . SER D  755 0.5451 0.6102 0.5381 -0.1199 0.1966  -0.2118 ? ? ? ? ? ? 998  SER D N   
25117 C  CA  . SER D  755 0.5580 0.6204 0.5262 -0.1273 0.2026  -0.2055 ? ? ? ? ? ? 998  SER D CA  
25118 C  C   . SER D  755 0.5758 0.6505 0.5363 -0.1285 0.2163  -0.2138 ? ? ? ? ? ? 998  SER D C   
25119 O  O   . SER D  755 0.5757 0.6633 0.5527 -0.1243 0.2218  -0.2240 ? ? ? ? ? ? 998  SER D O   
25120 C  CB  . SER D  755 0.5475 0.6100 0.5176 -0.1340 0.2036  -0.1932 ? ? ? ? ? ? 998  SER D CB  
25121 O  OG  . SER D  755 0.5401 0.6178 0.5308 -0.1347 0.2109  -0.1962 ? ? ? ? ? ? 998  SER D OG  
25122 N  N   . SER D  756 0.5921 0.6635 0.5273 -0.1341 0.2222  -0.2093 ? ? ? ? ? ? 999  SER D N   
25123 C  CA  . SER D  756 0.6126 0.6943 0.5359 -0.1347 0.2351  -0.2171 ? ? ? ? ? ? 999  SER D CA  
25124 C  C   . SER D  756 0.6114 0.7105 0.5487 -0.1389 0.2483  -0.2180 ? ? ? ? ? ? 999  SER D C   
25125 O  O   . SER D  756 0.6288 0.7377 0.5560 -0.1407 0.2608  -0.2226 ? ? ? ? ? ? 999  SER D O   
25126 C  CB  . SER D  756 0.6323 0.7047 0.5227 -0.1392 0.2377  -0.2108 ? ? ? ? ? ? 999  SER D CB  
25127 O  OG  . SER D  756 0.6336 0.7062 0.5172 -0.1480 0.2446  -0.1989 ? ? ? ? ? ? 999  SER D OG  
25128 N  N   . GLY D  757 0.5921 0.6963 0.5526 -0.1406 0.2464  -0.2138 ? ? ? ? ? ? 1000 GLY D N   
25129 C  CA  . GLY D  757 0.5919 0.7135 0.5660 -0.1457 0.2590  -0.2145 ? ? ? ? ? ? 1000 GLY D CA  
25130 C  C   . GLY D  757 0.6093 0.7315 0.5626 -0.1554 0.2711  -0.2069 ? ? ? ? ? ? 1000 GLY D C   
25131 O  O   . GLY D  757 0.6108 0.7471 0.5749 -0.1611 0.2824  -0.2067 ? ? ? ? ? ? 1000 GLY D O   
25132 N  N   . LYS D  758 0.6234 0.7305 0.5473 -0.1576 0.2688  -0.2002 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D N   
25133 C  CA  . LYS D  758 0.6423 0.7481 0.5446 -0.1664 0.2802  -0.1919 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D CA  
25134 C  C   . LYS D  758 0.6459 0.7314 0.5253 -0.1698 0.2721  -0.1790 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D C   
25135 O  O   . LYS D  758 0.6677 0.7463 0.5191 -0.1729 0.2775  -0.1744 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D O   
25136 C  CB  . LYS D  758 0.6676 0.7797 0.5500 -0.1648 0.2912  -0.1993 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D CB  
25137 C  CG  . LYS D  758 0.6672 0.7917 0.5629 -0.1555 0.2919  -0.2157 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D CG  
25138 C  CD  . LYS D  758 0.6904 0.8092 0.5580 -0.1500 0.2923  -0.2225 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D CD  
25139 C  CE  . LYS D  758 0.7104 0.8480 0.5744 -0.1493 0.3093  -0.2324 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D CE  
25140 N  NZ  . LYS D  758 0.7283 0.8653 0.5759 -0.1399 0.3079  -0.2456 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS D NZ  
25141 N  N   . ASP D  759 0.6260 0.7020 0.5161 -0.1685 0.2590  -0.1734 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D N   
25142 C  CA  . ASP D  759 0.6277 0.6857 0.4990 -0.1718 0.2512  -0.1607 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D CA  
25143 C  C   . ASP D  759 0.6203 0.6786 0.5015 -0.1801 0.2547  -0.1508 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D C   
25144 O  O   . ASP D  759 0.6157 0.6885 0.5166 -0.1837 0.2636  -0.1540 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D O   
25145 C  CB  . ASP D  759 0.6113 0.6588 0.4878 -0.1650 0.2345  -0.1607 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D CB  
25146 C  CG  . ASP D  759 0.5890 0.6461 0.4976 -0.1598 0.2296  -0.1681 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D CG  
25147 O  OD1 . ASP D  759 0.5832 0.6548 0.5117 -0.1616 0.2375  -0.1721 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D OD1 
25148 O  OD2 . ASP D  759 0.5779 0.6284 0.4922 -0.1536 0.2177  -0.1701 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP D OD2 
25149 N  N   . GLN D  760 0.6196 0.6621 0.4879 -0.1828 0.2473  -0.1393 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D N   
25150 C  CA  . GLN D  760 0.6100 0.6504 0.4895 -0.1891 0.2470  -0.1306 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D CA  
25151 C  C   . GLN D  760 0.5849 0.6363 0.4974 -0.1860 0.2419  -0.1359 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D C   
25152 O  O   . GLN D  760 0.5785 0.6369 0.5076 -0.1914 0.2463  -0.1339 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D O   
25153 C  CB  . GLN D  760 0.6086 0.6302 0.4724 -0.1889 0.2357  -0.1198 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D CB  
25154 C  CG  . GLN D  760 0.6334 0.6425 0.4636 -0.1908 0.2385  -0.1138 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D CG  
25155 C  CD  . GLN D  760 0.6539 0.6671 0.4747 -0.1990 0.2542  -0.1109 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D CD  
25156 O  OE1 . GLN D  760 0.6708 0.6895 0.4789 -0.1983 0.2628  -0.1160 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D OE1 
25157 N  NE2 . GLN D  760 0.6532 0.6643 0.4811 -0.2070 0.2585  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN D NE2 
25158 N  N   . GLN D  761 0.5714 0.6232 0.4936 -0.1773 0.2320  -0.1423 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D N   
25159 C  CA  . GLN D  761 0.5496 0.6112 0.5016 -0.1735 0.2271  -0.1468 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D CA  
25160 C  C   . GLN D  761 0.5507 0.6318 0.5217 -0.1760 0.2392  -0.1548 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D C   
25161 O  O   . GLN D  761 0.5369 0.6272 0.5312 -0.1771 0.2387  -0.1557 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D O   
25162 C  CB  . GLN D  761 0.5391 0.5990 0.4982 -0.1638 0.2169  -0.1535 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D CB  
25163 C  CG  . GLN D  761 0.5202 0.5919 0.5097 -0.1588 0.2137  -0.1595 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D CG  
25164 C  CD  . GLN D  761 0.5034 0.5716 0.5048 -0.1596 0.2057  -0.1517 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D CD  
25165 O  OE1 . GLN D  761 0.5008 0.5552 0.4900 -0.1602 0.1976  -0.1428 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D OE1 
25166 N  NE2 . GLN D  761 0.4921 0.5735 0.5179 -0.1588 0.2074  -0.1557 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN D NE2 
25167 N  N   . ALA D  762 0.5678 0.6559 0.5289 -0.1765 0.2497  -0.1613 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA D N   
25168 C  CA  . ALA D  762 0.5705 0.6789 0.5491 -0.1780 0.2619  -0.1702 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA D CA  
25169 C  C   . ALA D  762 0.5777 0.6912 0.5580 -0.1894 0.2729  -0.1634 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA D C   
25170 O  O   . ALA D  762 0.5730 0.7040 0.5763 -0.1922 0.2805  -0.1687 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA D O   
25171 C  CB  . ALA D  762 0.5882 0.7017 0.5532 -0.1748 0.2698  -0.1787 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA D CB  
25172 N  N   . LYS D  763 0.5901 0.6877 0.5465 -0.1959 0.2734  -0.1518 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D N   
25173 C  CA  . LYS D  763 0.5980 0.6954 0.5542 -0.2072 0.2819  -0.1434 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D CA  
25174 C  C   . LYS D  763 0.5783 0.6750 0.5562 -0.2091 0.2737  -0.1396 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D C   
25175 O  O   . LYS D  763 0.5732 0.6842 0.5736 -0.2139 0.2798  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D O   
25176 C  CB  . LYS D  763 0.6185 0.6968 0.5413 -0.2122 0.2835  -0.1319 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D CB  
25177 C  CG  . LYS D  763 0.6282 0.7028 0.5495 -0.2236 0.2913  -0.1225 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D CG  
25178 C  CD  . LYS D  763 0.6539 0.7114 0.5398 -0.2277 0.2956  -0.1124 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D CD  
25179 C  CE  . LYS D  763 0.6739 0.7352 0.5568 -0.2397 0.3120  -0.1069 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D CE  
25180 N  NZ  . LYS D  763 0.7013 0.7442 0.5475 -0.2431 0.3160  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS D NZ  
25181 N  N   . TYR D  764 0.5676 0.6485 0.5391 -0.2049 0.2595  -0.1334 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D N   
25182 C  CA  . TYR D  764 0.5534 0.6310 0.5394 -0.2072 0.2521  -0.1283 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CA  
25183 C  C   . TYR D  764 0.5300 0.6179 0.5428 -0.1991 0.2429  -0.1357 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D C   
25184 O  O   . TYR D  764 0.5172 0.6058 0.5455 -0.2000 0.2369  -0.1334 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D O   
25185 C  CB  . TYR D  764 0.5553 0.6110 0.5198 -0.2065 0.2420  -0.1177 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CB  
25186 C  CG  . TYR D  764 0.5791 0.6221 0.5164 -0.2141 0.2495  -0.1088 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CG  
25187 C  CD1 . TYR D  764 0.5890 0.6304 0.5280 -0.2245 0.2573  -0.1027 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CD1 
25188 C  CD2 . TYR D  764 0.5930 0.6246 0.5026 -0.2109 0.2482  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CD2 
25189 C  CE1 . TYR D  764 0.6137 0.6414 0.5262 -0.2317 0.2647  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CE1 
25190 C  CE2 . TYR D  764 0.6170 0.6358 0.4995 -0.2172 0.2547  -0.0972 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CE2 
25191 C  CZ  . TYR D  764 0.6278 0.6442 0.5114 -0.2276 0.2632  -0.0903 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D CZ  
25192 O  OH  . TYR D  764 0.6539 0.6562 0.5099 -0.2339 0.2702  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR D OH  
25193 N  N   . GLY D  765 0.5250 0.6200 0.5429 -0.1905 0.2410  -0.1446 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY D N   
25194 C  CA  . GLY D  765 0.5039 0.6048 0.5440 -0.1814 0.2304  -0.1500 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY D CA  
25195 C  C   . GLY D  765 0.4936 0.6109 0.5620 -0.1837 0.2330  -0.1542 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY D C   
25196 O  O   . GLY D  765 0.5005 0.6338 0.5797 -0.1878 0.2446  -0.1607 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY D O   
25197 N  N   . GLY D  766 0.4779 0.5924 0.5585 -0.1808 0.2223  -0.1511 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY D N   
25198 C  CA  . GLY D  766 0.4682 0.5979 0.5755 -0.1824 0.2229  -0.1555 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY D CA  
25199 C  C   . GLY D  766 0.4797 0.6160 0.5902 -0.1949 0.2347  -0.1539 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY D C   
25200 O  O   . GLY D  766 0.4741 0.6272 0.6090 -0.1970 0.2378  -0.1600 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY D O   
25201 N  N   . ALA D  767 0.4965 0.6194 0.5829 -0.2032 0.2409  -0.1456 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA D N   
25202 C  CA  . ALA D  767 0.5115 0.6385 0.5980 -0.2160 0.2537  -0.1428 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA D CA  
25203 C  C   . ALA D  767 0.5067 0.6312 0.6056 -0.2226 0.2498  -0.1383 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA D C   
25204 O  O   . ALA D  767 0.5155 0.6481 0.6247 -0.2331 0.2597  -0.1385 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA D O   
25205 C  CB  . ALA D  767 0.5329 0.6445 0.5877 -0.2217 0.2608  -0.1346 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA D CB  
25206 N  N   . PHE D  768 0.4934 0.6072 0.5923 -0.2167 0.2356  -0.1345 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D N   
25207 C  CA  . PHE D  768 0.4905 0.6002 0.5989 -0.2223 0.2312  -0.1306 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CA  
25208 C  C   . PHE D  768 0.4704 0.5942 0.6066 -0.2148 0.2218  -0.1384 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D C   
25209 O  O   . PHE D  768 0.4646 0.5854 0.6098 -0.2163 0.2147  -0.1365 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D O   
25210 C  CB  . PHE D  768 0.4942 0.5792 0.5778 -0.2217 0.2225  -0.1192 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CB  
25211 C  CG  . PHE D  768 0.5121 0.5832 0.5659 -0.2245 0.2287  -0.1125 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CG  
25212 C  CD1 . PHE D  768 0.5330 0.5982 0.5751 -0.2361 0.2402  -0.1069 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CD1 
25213 C  CD2 . PHE D  768 0.5095 0.5742 0.5475 -0.2158 0.2237  -0.1122 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CD2 
25214 C  CE1 . PHE D  768 0.5515 0.6043 0.5651 -0.2384 0.2462  -0.1006 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CE1 
25215 C  CE2 . PHE D  768 0.5271 0.5801 0.5377 -0.2182 0.2290  -0.1068 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CE2 
25216 C  CZ  . PHE D  768 0.5485 0.5957 0.5463 -0.2292 0.2404  -0.1010 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE D CZ  
25217 N  N   . LEU D  769 0.4606 0.5990 0.6097 -0.2061 0.2211  -0.1472 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D N   
25218 C  CA  . LEU D  769 0.4427 0.5919 0.6146 -0.1972 0.2107  -0.1535 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D CA  
25219 C  C   . LEU D  769 0.4409 0.6059 0.6388 -0.2037 0.2135  -0.1590 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D C   
25220 O  O   . LEU D  769 0.4285 0.5992 0.6432 -0.1985 0.2035  -0.1623 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D O   
25221 C  CB  . LEU D  769 0.4348 0.5955 0.6155 -0.1863 0.2095  -0.1618 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D CB  
25222 C  CG  . LEU D  769 0.4310 0.5786 0.5945 -0.1764 0.2022  -0.1588 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D CG  
25223 C  CD1 . LEU D  769 0.4221 0.5848 0.6041 -0.1659 0.2002  -0.1690 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D CD1 
25224 C  CD2 . LEU D  769 0.4222 0.5538 0.5762 -0.1715 0.1888  -0.1506 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU D CD2 
25225 N  N   . GLU D  770 0.4545 0.6268 0.6556 -0.2155 0.2271  -0.1601 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D N   
25226 C  CA  . GLU D  770 0.4538 0.6413 0.6807 -0.2229 0.2300  -0.1655 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D CA  
25227 C  C   . GLU D  770 0.4587 0.6330 0.6828 -0.2316 0.2263  -0.1585 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D C   
25228 O  O   . GLU D  770 0.4501 0.6322 0.6948 -0.2310 0.2190  -0.1630 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D O   
25229 C  CB  . GLU D  770 0.4674 0.6680 0.7002 -0.2332 0.2465  -0.1688 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D CB  
25230 C  CG  . GLU D  770 0.4582 0.6859 0.7214 -0.2291 0.2484  -0.1816 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D CG  
25231 C  CD  . GLU D  770 0.4670 0.7034 0.7241 -0.2287 0.2608  -0.1852 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D CD  
25232 O  OE1 . GLU D  770 0.4844 0.7093 0.7200 -0.2384 0.2714  -0.1774 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D OE1 
25233 O  OE2 . GLU D  770 0.4586 0.7105 0.7284 -0.2184 0.2597  -0.1948 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU D OE2 
25234 N  N   . GLU D  771 0.4746 0.6296 0.6737 -0.2400 0.2320  -0.1481 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D N   
25235 C  CA  . GLU D  771 0.4802 0.6169 0.6707 -0.2459 0.2263  -0.1400 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D CA  
25236 C  C   . GLU D  771 0.4627 0.5946 0.6571 -0.2342 0.2088  -0.1408 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D C   
25237 O  O   . GLU D  771 0.4589 0.5919 0.6677 -0.2362 0.2020  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D O   
25238 C  CB  . GLU D  771 0.4969 0.6094 0.6533 -0.2504 0.2303  -0.1278 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D CB  
25239 C  CG  . GLU D  771 0.5050 0.5958 0.6500 -0.2560 0.2242  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D CG  
25240 C  CD  . GLU D  771 0.5229 0.5901 0.6335 -0.2595 0.2280  -0.1068 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D CD  
25241 O  OE1 . GLU D  771 0.5297 0.5976 0.6251 -0.2582 0.2356  -0.1056 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D OE1 
25242 O  OE2 . GLU D  771 0.5308 0.5784 0.6287 -0.2625 0.2226  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU D OE2 
25243 N  N   . LEU D  772 0.4529 0.5802 0.6351 -0.2219 0.2018  -0.1397 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D N   
25244 C  CA  . LEU D  772 0.4384 0.5596 0.6203 -0.2108 0.1863  -0.1386 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D CA  
25245 C  C   . LEU D  772 0.4243 0.5639 0.6350 -0.2048 0.1789  -0.1483 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D C   
25246 O  O   . LEU D  772 0.4191 0.5538 0.6336 -0.2022 0.1686  -0.1473 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D O   
25247 C  CB  . LEU D  772 0.4324 0.5454 0.5964 -0.2001 0.1815  -0.1352 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D CB  
25248 C  CG  . LEU D  772 0.4441 0.5349 0.5767 -0.2029 0.1830  -0.1245 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D CG  
25249 C  CD1 . LEU D  772 0.4370 0.5261 0.5596 -0.1925 0.1793  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D CD1 
25250 C  CD2 . LEU D  772 0.4463 0.5183 0.5653 -0.2036 0.1742  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU D CD2 
25251 N  N   . GLN D  773 0.4189 0.5797 0.6494 -0.2018 0.1835  -0.1580 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D N   
25252 C  CA  . GLN D  773 0.4074 0.5866 0.6662 -0.1965 0.1764  -0.1676 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D CA  
25253 C  C   . GLN D  773 0.4134 0.6000 0.6901 -0.2077 0.1792  -0.1712 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D C   
25254 O  O   . GLN D  773 0.4050 0.6021 0.7014 -0.2036 0.1703  -0.1777 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D O   
25255 C  CB  . GLN D  773 0.4024 0.6037 0.6799 -0.1916 0.1815  -0.1777 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D CB  
25256 C  CG  . GLN D  773 0.3945 0.5934 0.6637 -0.1787 0.1765  -0.1777 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D CG  
25257 C  CD  . GLN D  773 0.3939 0.6130 0.6793 -0.1758 0.1843  -0.1875 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D CD  
25258 O  OE1 . GLN D  773 0.4035 0.6231 0.6802 -0.1811 0.1961  -0.1873 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D OE1 
25259 N  NE2 . GLN D  773 0.3836 0.6201 0.6924 -0.1666 0.1776  -0.1966 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN D NE2 
25260 N  N   . ALA D  774 0.4288 0.6117 0.7006 -0.2221 0.1920  -0.1678 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA D N   
25261 C  CA  . ALA D  774 0.4364 0.6245 0.7255 -0.2344 0.1951  -0.1706 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA D CA  
25262 C  C   . ALA D  774 0.4377 0.6053 0.7157 -0.2345 0.1836  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA D C   
25263 O  O   . ALA D  774 0.4320 0.6067 0.7287 -0.2332 0.1749  -0.1700 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA D O   
25264 C  CB  . ALA D  774 0.4545 0.6426 0.7401 -0.2499 0.2123  -0.1675 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA D CB  
25265 N  N   . LYS D  775 0.4453 0.5883 0.6933 -0.2351 0.1829  -0.1524 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D N   
25266 C  CA  . LYS D  775 0.4475 0.5711 0.6844 -0.2346 0.1722  -0.1464 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D CA  
25267 C  C   . LYS D  775 0.4307 0.5551 0.6696 -0.2192 0.1560  -0.1488 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D C   
25268 O  O   . LYS D  775 0.4295 0.5494 0.6741 -0.2181 0.1462  -0.1501 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D O   
25269 C  CB  . LYS D  775 0.4598 0.5578 0.6638 -0.2375 0.1750  -0.1337 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D CB  
25270 C  CG  . LYS D  775 0.4784 0.5723 0.6759 -0.2516 0.1899  -0.1295 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D CG  
25271 C  CD  . LYS D  775 0.4925 0.5604 0.6581 -0.2543 0.1912  -0.1171 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D CD  
25272 C  CE  . LYS D  775 0.5127 0.5792 0.6753 -0.2690 0.2072  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D CE  
25273 N  NZ  . LYS D  775 0.5290 0.5699 0.6600 -0.2718 0.2087  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS D NZ  
25274 N  N   . TYR D  776 0.4194 0.5482 0.6522 -0.2074 0.1532  -0.1490 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D N   
25275 C  CA  . TYR D  776 0.4067 0.5305 0.6329 -0.1930 0.1392  -0.1474 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CA  
25276 C  C   . TYR D  776 0.3925 0.5357 0.6357 -0.1814 0.1350  -0.1557 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D C   
25277 O  O   . TYR D  776 0.3858 0.5256 0.6178 -0.1718 0.1323  -0.1526 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D O   
25278 C  CB  . TYR D  776 0.4087 0.5129 0.6050 -0.1890 0.1385  -0.1367 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CB  
25279 C  CG  . TYR D  776 0.4249 0.5091 0.6008 -0.1999 0.1439  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CG  
25280 C  CD1 . TYR D  776 0.4320 0.5050 0.6065 -0.2047 0.1391  -0.1252 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CD1 
25281 C  CD2 . TYR D  776 0.4342 0.5099 0.5915 -0.2043 0.1533  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CD2 
25282 C  CE1 . TYR D  776 0.4482 0.5018 0.6039 -0.2138 0.1436  -0.1168 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CE1 
25283 C  CE2 . TYR D  776 0.4503 0.5073 0.5880 -0.2130 0.1576  -0.1132 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CE2 
25284 C  CZ  . TYR D  776 0.4572 0.5031 0.5945 -0.2177 0.1528  -0.1107 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D CZ  
25285 O  OH  . TYR D  776 0.4750 0.5013 0.5932 -0.2263 0.1570  -0.1020 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR D OH  
25286 N  N   . PRO D  777 0.3889 0.5518 0.6592 -0.1820 0.1342  -0.1661 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO D N   
25287 C  CA  . PRO D  777 0.3781 0.5615 0.6669 -0.1720 0.1320  -0.1750 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO D CA  
25288 C  C   . PRO D  777 0.3672 0.5451 0.6470 -0.1560 0.1193  -0.1721 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO D C   
25289 O  O   . PRO D  777 0.3604 0.5444 0.6411 -0.1463 0.1183  -0.1737 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO D O   
25290 C  CB  . PRO D  777 0.3775 0.5797 0.6955 -0.1758 0.1299  -0.1859 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO D CB  
25291 C  CG  . PRO D  777 0.3849 0.5736 0.6974 -0.1835 0.1263  -0.1821 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO D CG  
25292 C  CD  . PRO D  777 0.3953 0.5615 0.6807 -0.1915 0.1334  -0.1704 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO D CD  
25293 N  N   . GLU D  778 0.3666 0.5332 0.6382 -0.1534 0.1095  -0.1680 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D N   
25294 C  CA  . GLU D  778 0.3597 0.5151 0.6148 -0.1408 0.0995  -0.1614 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D CA  
25295 C  C   . GLU D  778 0.3548 0.5045 0.5955 -0.1324 0.1003  -0.1558 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D C   
25296 O  O   . GLU D  778 0.3468 0.5031 0.5924 -0.1202 0.0940  -0.1577 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D O   
25297 C  CB  . GLU D  778 0.3674 0.5014 0.6021 -0.1470 0.0975  -0.1525 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D CB  
25298 C  CG  . GLU D  778 0.3643 0.4997 0.6055 -0.1408 0.0852  -0.1554 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D CG  
25299 C  CD  . GLU D  778 0.3533 0.5073 0.6106 -0.1275 0.0794  -0.1626 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D CD  
25300 O  OE1 . GLU D  778 0.3523 0.5243 0.6312 -0.1301 0.0840  -0.1718 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D OE1 
25301 O  OE2 . GLU D  778 0.3467 0.4969 0.5942 -0.1150 0.0719  -0.1584 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU D OE2 
25302 N  N   . LEU D  779 0.3611 0.4958 0.5818 -0.1390 0.1070  -0.1479 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D N   
25303 C  CA  . LEU D  779 0.3588 0.4859 0.5648 -0.1335 0.1083  -0.1424 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D CA  
25304 C  C   . LEU D  779 0.3535 0.4960 0.5746 -0.1269 0.1105  -0.1497 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D C   
25305 O  O   . LEU D  779 0.3486 0.4878 0.5636 -0.1175 0.1070  -0.1470 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D O   
25306 C  CB  . LEU D  779 0.3693 0.4845 0.5584 -0.1444 0.1184  -0.1370 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D CB  
25307 C  CG  . LEU D  779 0.3784 0.4794 0.5551 -0.1534 0.1185  -0.1310 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D CG  
25308 C  CD1 . LEU D  779 0.3879 0.4734 0.5411 -0.1593 0.1253  -0.1231 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D CD1 
25309 C  CD2 . LEU D  779 0.3729 0.4658 0.5435 -0.1454 0.1061  -0.1269 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU D CD2 
25310 N  N   . PHE D  780 0.3552 0.5146 0.5968 -0.1318 0.1163  -0.1590 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D N   
25311 C  CA  . PHE D  780 0.3524 0.5270 0.6085 -0.1268 0.1206  -0.1668 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CA  
25312 C  C   . PHE D  780 0.3442 0.5339 0.6201 -0.1151 0.1114  -0.1741 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D C   
25313 O  O   . PHE D  780 0.3414 0.5420 0.6281 -0.1076 0.1122  -0.1798 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D O   
25314 C  CB  . PHE D  780 0.3603 0.5460 0.6265 -0.1384 0.1339  -0.1729 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CB  
25315 C  CG  . PHE D  780 0.3702 0.5419 0.6156 -0.1482 0.1436  -0.1660 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CG  
25316 C  CD1 . PHE D  780 0.3728 0.5421 0.6088 -0.1459 0.1495  -0.1656 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CD1 
25317 C  CD2 . PHE D  780 0.3782 0.5381 0.6123 -0.1590 0.1461  -0.1599 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CD2 
25318 C  CE1 . PHE D  780 0.3832 0.5396 0.5984 -0.1543 0.1577  -0.1594 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CE1 
25319 C  CE2 . PHE D  780 0.3891 0.5353 0.6022 -0.1673 0.1545  -0.1530 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CE2 
25320 C  CZ  . PHE D  780 0.3915 0.5364 0.5948 -0.1648 0.1602  -0.1528 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE D CZ  
25321 N  N   . ALA D  781 0.3414 0.5311 0.6210 -0.1128 0.1023  -0.1740 ? ? ? ? ? ? 1024 ALA D N   
25322 C  CA  . ALA D  781 0.3349 0.5378 0.6308 -0.1008 0.0921  -0.1803 ? ? ? ? ? ? 1024 ALA D CA  
25323 C  C   . ALA D  781 0.3302 0.5219 0.6113 -0.0876 0.0833  -0.1727 ? ? ? ? ? ? 1024 ALA D C   
25324 O  O   . ALA D  781 0.3262 0.5263 0.6161 -0.0753 0.0768  -0.1761 ? ? ? ? ? ? 1024 ALA D O   
25325 C  CB  . ALA D  781 0.3354 0.5437 0.6417 -0.1040 0.0858  -0.1844 ? ? ? ? ? ? 1024 ALA D CB  
25326 N  N   . ARG D  782 0.3317 0.5044 0.5902 -0.0903 0.0832  -0.1622 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D N   
25327 C  CA  . ARG D  782 0.3279 0.4900 0.5724 -0.0791 0.0752  -0.1543 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D CA  
25328 C  C   . ARG D  782 0.3265 0.4899 0.5720 -0.0714 0.0771  -0.1544 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D C   
25329 O  O   . ARG D  782 0.3297 0.4922 0.5740 -0.0775 0.0863  -0.1557 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D O   
25330 C  CB  . ARG D  782 0.3304 0.4730 0.5514 -0.0845 0.0758  -0.1435 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D CB  
25331 C  CG  . ARG D  782 0.3287 0.4589 0.5334 -0.0781 0.0745  -0.1347 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D CG  
25332 C  CD  . ARG D  782 0.3305 0.4448 0.5151 -0.0819 0.0729  -0.1254 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D CD  
25333 N  NE  . ARG D  782 0.3267 0.4384 0.5063 -0.0717 0.0627  -0.1208 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D NE  
25334 C  CZ  . ARG D  782 0.3282 0.4309 0.4959 -0.0732 0.0585  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D CZ  
25335 N  NH1 . ARG D  782 0.3336 0.4286 0.4941 -0.0846 0.0635  -0.1146 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D NH1 
25336 N  NH2 . ARG D  782 0.3254 0.4268 0.4881 -0.0632 0.0496  -0.1118 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG D NH2 
25337 N  N   . LYS D  783 0.3230 0.4880 0.5702 -0.0577 0.0683  -0.1529 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D N   
25338 C  CA  . LYS D  783 0.3229 0.4845 0.5680 -0.0487 0.0681  -0.1505 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D CA  
25339 C  C   . LYS D  783 0.3231 0.4664 0.5468 -0.0483 0.0671  -0.1388 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D C   
25340 O  O   . LYS D  783 0.3214 0.4588 0.5361 -0.0433 0.0600  -0.1323 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D O   
25341 C  CB  . LYS D  783 0.3212 0.4916 0.5764 -0.0341 0.0588  -0.1531 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D CB  
25342 C  CG  . LYS D  783 0.3210 0.5107 0.5984 -0.0335 0.0589  -0.1652 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D CG  
25343 C  CD  . LYS D  783 0.3207 0.5202 0.6087 -0.0186 0.0498  -0.1688 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D CD  
25344 C  CE  . LYS D  783 0.3202 0.5408 0.6318 -0.0206 0.0503  -0.1821 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D CE  
25345 N  NZ  . LYS D  783 0.3202 0.5528 0.6431 -0.0071 0.0394  -0.1871 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS D NZ  
25346 N  N   . GLN D  784 0.3259 0.4607 0.5416 -0.0535 0.0742  -0.1364 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D N   
25347 C  CA  . GLN D  784 0.3264 0.4447 0.5231 -0.0539 0.0734  -0.1259 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D CA  
25348 C  C   . GLN D  784 0.3252 0.4391 0.5196 -0.0414 0.0664  -0.1201 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D C   
25349 O  O   . GLN D  784 0.3261 0.4464 0.5318 -0.0329 0.0646  -0.1241 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D O   
25350 C  CB  . GLN D  784 0.3307 0.4423 0.5204 -0.0621 0.0822  -0.1261 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D CB  
25351 C  CG  . GLN D  784 0.3338 0.4503 0.5254 -0.0742 0.0897  -0.1313 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D CG  
25352 C  CD  . GLN D  784 0.3341 0.4426 0.5132 -0.0807 0.0881  -0.1253 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D CD  
25353 O  OE1 . GLN D  784 0.3320 0.4303 0.4986 -0.0770 0.0824  -0.1169 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D OE1 
25354 N  NE2 . GLN D  784 0.3376 0.4505 0.5199 -0.0907 0.0933  -0.1292 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN D NE2 
25355 N  N   . ILE D  785 0.3241 0.4270 0.5039 -0.0399 0.0626  -0.1102 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D N   
25356 C  CA  . ILE D  785 0.3242 0.4230 0.5012 -0.0283 0.0563  -0.1035 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D CA  
25357 C  C   . ILE D  785 0.3280 0.4221 0.5080 -0.0245 0.0589  -0.1032 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D C   
25358 O  O   . ILE D  785 0.3300 0.4285 0.5190 -0.0145 0.0553  -0.1050 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D O   
25359 C  CB  . ILE D  785 0.3229 0.4113 0.4837 -0.0286 0.0533  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D CB  
25360 C  CG1 . ILE D  785 0.3204 0.4143 0.4800 -0.0277 0.0481  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D CG1 
25361 C  CG2 . ILE D  785 0.3248 0.4075 0.4822 -0.0189 0.0496  -0.0853 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D CG2 
25362 C  CD1 . ILE D  785 0.3197 0.4051 0.4647 -0.0342 0.0482  -0.0878 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE D CD1 
25363 N  N   . SER D  786 0.3302 0.4151 0.5029 -0.0320 0.0646  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 1029 SER D N   
25364 C  CA  . SER D  786 0.3350 0.4129 0.5094 -0.0280 0.0659  -0.1004 ? ? ? ? ? ? 1029 SER D CA  
25365 C  C   . SER D  786 0.3381 0.4248 0.5278 -0.0237 0.0678  -0.1103 ? ? ? ? ? ? 1029 SER D C   
25366 O  O   . SER D  786 0.3423 0.4260 0.5370 -0.0147 0.0651  -0.1093 ? ? ? ? ? ? 1029 SER D O   
25367 C  CB  . SER D  786 0.3377 0.4039 0.5010 -0.0366 0.0708  -0.0973 ? ? ? ? ? ? 1029 SER D CB  
25368 O  OG  . SER D  786 0.3396 0.4094 0.5045 -0.0452 0.0776  -0.1053 ? ? ? ? ? ? 1029 SER D OG  
25369 N  N   . THR D  787 0.3370 0.4345 0.5346 -0.0298 0.0726  -0.1197 ? ? ? ? ? ? 1030 THR D N   
25370 C  CA  . THR D  787 0.3399 0.4482 0.5537 -0.0259 0.0750  -0.1303 ? ? ? ? ? ? 1030 THR D CA  
25371 C  C   . THR D  787 0.3374 0.4599 0.5651 -0.0175 0.0695  -0.1352 ? ? ? ? ? ? 1030 THR D C   
25372 O  O   . THR D  787 0.3403 0.4710 0.5815 -0.0103 0.0690  -0.1423 ? ? ? ? ? ? 1030 THR D O   
25373 C  CB  . THR D  787 0.3410 0.4560 0.5577 -0.0365 0.0837  -0.1384 ? ? ? ? ? ? 1030 THR D CB  
25374 O  OG1 . THR D  787 0.3365 0.4596 0.5543 -0.0428 0.0839  -0.1396 ? ? ? ? ? ? 1030 THR D OG1 
25375 C  CG2 . THR D  787 0.3446 0.4464 0.5466 -0.0446 0.0888  -0.1344 ? ? ? ? ? ? 1030 THR D CG2 
25376 N  N   . GLY D  788 0.3326 0.4585 0.5573 -0.0181 0.0651  -0.1321 ? ? ? ? ? ? 1031 GLY D N   
25377 C  CA  . GLY D  788 0.3307 0.4710 0.5684 -0.0105 0.0591  -0.1376 ? ? ? ? ? ? 1031 GLY D CA  
25378 C  C   . GLY D  788 0.3295 0.4865 0.5837 -0.0166 0.0639  -0.1500 ? ? ? ? ? ? 1031 GLY D C   
25379 O  O   . GLY D  788 0.3285 0.4997 0.5971 -0.0104 0.0594  -0.1569 ? ? ? ? ? ? 1031 GLY D O   
25380 N  N   . VAL D  789 0.3305 0.4863 0.5825 -0.0286 0.0731  -0.1528 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL D N   
25381 C  CA  . VAL D  789 0.3307 0.5024 0.5980 -0.0355 0.0795  -0.1639 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL D CA  
25382 C  C   . VAL D  789 0.3312 0.4981 0.5884 -0.0506 0.0869  -0.1618 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL D C   
25383 O  O   . VAL D  789 0.3318 0.4830 0.5705 -0.0547 0.0873  -0.1527 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL D O   
25384 C  CB  . VAL D  789 0.3353 0.5129 0.6128 -0.0330 0.0854  -0.1719 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL D CB  
25385 C  CG1 . VAL D  789 0.3371 0.5157 0.6220 -0.0177 0.0782  -0.1728 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL D CG1 
25386 C  CG2 . VAL D  789 0.3397 0.5036 0.6025 -0.0406 0.0932  -0.1682 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL D CG2 
25387 N  N   . PRO D  790 0.3319 0.5125 0.6015 -0.0589 0.0929  -0.1700 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO D N   
25388 C  CA  . PRO D  790 0.3345 0.5100 0.5946 -0.0733 0.0999  -0.1675 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO D CA  
25389 C  C   . PRO D  790 0.3405 0.5084 0.5895 -0.0808 0.1099  -0.1665 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO D C   
25390 O  O   . PRO D  790 0.3429 0.5136 0.5965 -0.0760 0.1129  -0.1709 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO D O   
25391 C  CB  . PRO D  790 0.3346 0.5290 0.6149 -0.0790 0.1031  -0.1774 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO D CB  
25392 C  CG  . PRO D  790 0.3303 0.5387 0.6288 -0.0660 0.0946  -0.1839 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO D CG  
25393 C  CD  . PRO D  790 0.3309 0.5325 0.6245 -0.0551 0.0923  -0.1816 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO D CD  
25394 N  N   . MET D  791 0.3443 0.5022 0.5783 -0.0920 0.1148  -0.1610 ? ? ? ? ? ? 1034 MET D N   
25395 C  CA  . MET D  791 0.3520 0.5061 0.5770 -0.0999 0.1253  -0.1619 ? ? ? ? ? ? 1034 MET D CA  
25396 C  C   . MET D  791 0.3553 0.5282 0.5990 -0.1026 0.1337  -0.1732 ? ? ? ? ? ? 1034 MET D C   
25397 O  O   . MET D  791 0.3529 0.5407 0.6144 -0.1037 0.1335  -0.1793 ? ? ? ? ? ? 1034 MET D O   
25398 C  CB  . MET D  791 0.3575 0.5004 0.5653 -0.1118 0.1298  -0.1551 ? ? ? ? ? ? 1034 MET D CB  
25399 C  CG  . MET D  791 0.3563 0.4809 0.5439 -0.1101 0.1237  -0.1446 ? ? ? ? ? ? 1034 MET D CG  
25400 S  SD  . MET D  791 0.3645 0.4784 0.5351 -0.1238 0.1288  -0.1383 ? ? ? ? ? ? 1034 MET D SD  
25401 C  CE  . MET D  791 0.3596 0.4830 0.5465 -0.1245 0.1233  -0.1410 ? ? ? ? ? ? 1034 MET D CE  
25402 N  N   . ASP D  792 0.3616 0.5342 0.6013 -0.1037 0.1413  -0.1765 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D N   
25403 C  CA  . ASP D  792 0.3659 0.5565 0.6217 -0.1064 0.1505  -0.1871 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D CA  
25404 C  C   . ASP D  792 0.3765 0.5643 0.6197 -0.1191 0.1628  -0.1861 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D C   
25405 O  O   . ASP D  792 0.3832 0.5625 0.6123 -0.1192 0.1671  -0.1853 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D O   
25406 C  CB  . ASP D  792 0.3660 0.5616 0.6305 -0.0949 0.1492  -0.1939 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D CB  
25407 C  CG  . ASP D  792 0.3726 0.5856 0.6503 -0.0975 0.1603  -0.2052 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D CG  
25408 O  OD1 . ASP D  792 0.3748 0.6013 0.6622 -0.1067 0.1678  -0.2092 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D OD1 
25409 O  OD2 . ASP D  792 0.3764 0.5893 0.6549 -0.0903 0.1615  -0.2102 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP D OD2 
25410 N  N   . PRO D  793 0.3794 0.5741 0.6277 -0.1298 0.1684  -0.1864 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO D N   
25411 C  CA  . PRO D  793 0.3913 0.5839 0.6282 -0.1423 0.1806  -0.1847 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO D CA  
25412 C  C   . PRO D  793 0.3976 0.6095 0.6490 -0.1440 0.1922  -0.1956 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO D C   
25413 O  O   . PRO D  793 0.4093 0.6220 0.6518 -0.1535 0.2040  -0.1953 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO D O   
25414 C  CB  . PRO D  793 0.3916 0.5845 0.6324 -0.1519 0.1805  -0.1811 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO D CB  
25415 C  CG  . PRO D  793 0.3810 0.5895 0.6472 -0.1451 0.1729  -0.1880 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO D CG  
25416 C  CD  . PRO D  793 0.3730 0.5815 0.6424 -0.1300 0.1643  -0.1906 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO D CD  
25417 N  N   . SER D  794 0.3910 0.6187 0.6639 -0.1342 0.1889  -0.2050 ? ? ? ? ? ? 1037 SER D N   
25418 C  CA  . SER D  794 0.3964 0.6451 0.6860 -0.1355 0.1996  -0.2161 ? ? ? ? ? ? 1037 SER D CA  
25419 C  C   . SER D  794 0.4073 0.6514 0.6816 -0.1357 0.2084  -0.2178 ? ? ? ? ? ? 1037 SER D C   
25420 O  O   . SER D  794 0.4144 0.6748 0.6985 -0.1380 0.2192  -0.2262 ? ? ? ? ? ? 1037 SER D O   
25421 C  CB  . SER D  794 0.3878 0.6538 0.7032 -0.1235 0.1931  -0.2261 ? ? ? ? ? ? 1037 SER D CB  
25422 O  OG  . SER D  794 0.3896 0.6526 0.7015 -0.1128 0.1919  -0.2301 ? ? ? ? ? ? 1037 SER D OG  
25423 N  N   . VAL D  795 0.4094 0.6324 0.6603 -0.1328 0.2039  -0.2105 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL D N   
25424 C  CA  . VAL D  795 0.4217 0.6402 0.6566 -0.1339 0.2124  -0.2126 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL D CA  
25425 C  C   . VAL D  795 0.4289 0.6259 0.6345 -0.1407 0.2128  -0.2016 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL D C   
25426 O  O   . VAL D  795 0.4224 0.6038 0.6181 -0.1384 0.2029  -0.1935 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL D O   
25427 C  CB  . VAL D  795 0.4214 0.6418 0.6617 -0.1207 0.2089  -0.2209 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL D CB  
25428 C  CG1 . VAL D  795 0.4085 0.6306 0.6659 -0.1087 0.1961  -0.2227 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL D CG1 
25429 C  CG2 . VAL D  795 0.4296 0.6308 0.6447 -0.1198 0.2084  -0.2168 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL D CG2 
25430 N  N   . LYS D  796 0.4432 0.6405 0.6350 -0.1489 0.2247  -0.2017 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D N   
25431 C  CA  . LYS D  796 0.4527 0.6301 0.6152 -0.1551 0.2256  -0.1917 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D CA  
25432 C  C   . LYS D  796 0.4578 0.6225 0.6027 -0.1482 0.2222  -0.1924 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D C   
25433 O  O   . LYS D  796 0.4616 0.6346 0.6127 -0.1419 0.2253  -0.2021 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D O   
25434 C  CB  . LYS D  796 0.4685 0.6507 0.6216 -0.1672 0.2401  -0.1903 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D CB  
25435 C  CG  . LYS D  796 0.4660 0.6652 0.6409 -0.1739 0.2460  -0.1931 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D CG  
25436 C  CD  . LYS D  796 0.4796 0.6752 0.6426 -0.1877 0.2563  -0.1859 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D CD  
25437 C  CE  . LYS D  796 0.4730 0.6842 0.6623 -0.1933 0.2580  -0.1887 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D CE  
25438 N  NZ  . LYS D  796 0.4880 0.6987 0.6705 -0.2078 0.2701  -0.1831 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS D NZ  
25439 N  N   . ILE D  797 0.4588 0.6036 0.5823 -0.1494 0.2156  -0.1829 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D N   
25440 C  CA  . ILE D  797 0.4653 0.5989 0.5724 -0.1443 0.2129  -0.1840 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D CA  
25441 C  C   . ILE D  797 0.4835 0.6126 0.5675 -0.1523 0.2228  -0.1818 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D C   
25442 O  O   . ILE D  797 0.4882 0.6044 0.5539 -0.1583 0.2217  -0.1721 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D O   
25443 C  CB  . ILE D  797 0.4554 0.5721 0.5557 -0.1394 0.1992  -0.1764 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D CB  
25444 C  CG1 . ILE D  797 0.4397 0.5628 0.5633 -0.1310 0.1909  -0.1791 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D CG1 
25445 C  CG2 . ILE D  797 0.4621 0.5667 0.5469 -0.1348 0.1955  -0.1776 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D CG2 
25446 C  CD1 . ILE D  797 0.4313 0.5397 0.5501 -0.1247 0.1785  -0.1730 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE D CD1 
25447 N  N   . LYS D  798 0.4950 0.6356 0.5800 -0.1518 0.2330  -0.1911 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D N   
25448 C  CA  . LYS D  798 0.5152 0.6536 0.5774 -0.1581 0.2438  -0.1903 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D CA  
25449 C  C   . LYS D  798 0.5229 0.6493 0.5670 -0.1518 0.2389  -0.1930 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D C   
25450 O  O   . LYS D  798 0.5387 0.6561 0.5576 -0.1557 0.2428  -0.1895 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D O   
25451 C  CB  . LYS D  798 0.5247 0.6839 0.5980 -0.1600 0.2580  -0.2001 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D CB  
25452 C  CG  . LYS D  798 0.5239 0.6957 0.6106 -0.1693 0.2667  -0.1975 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D CG  
25453 C  CD  . LYS D  798 0.5332 0.6909 0.5985 -0.1798 0.2692  -0.1846 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D CD  
25454 C  CE  . LYS D  798 0.5343 0.7037 0.6137 -0.1901 0.2782  -0.1821 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D CE  
25455 N  NZ  . LYS D  798 0.5379 0.6894 0.6009 -0.1982 0.2751  -0.1686 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS D NZ  
25456 N  N   . GLN D  799 0.5126 0.6389 0.5704 -0.1420 0.2301  -0.1994 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D N   
25457 C  CA  . GLN D  799 0.5188 0.6347 0.5650 -0.1352 0.2244  -0.2040 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D CA  
25458 C  C   . GLN D  799 0.5038 0.6114 0.5628 -0.1267 0.2105  -0.2040 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D C   
25459 O  O   . GLN D  799 0.4961 0.6126 0.5766 -0.1198 0.2087  -0.2112 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D O   
25460 C  CB  . GLN D  799 0.5320 0.6599 0.5803 -0.1312 0.2333  -0.2173 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D CB  
25461 C  CG  . GLN D  799 0.5402 0.6560 0.5759 -0.1244 0.2267  -0.2227 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D CG  
25462 C  CD  . GLN D  799 0.5513 0.6777 0.5927 -0.1178 0.2327  -0.2374 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D CD  
25463 O  OE1 . GLN D  799 0.5448 0.6849 0.6092 -0.1129 0.2350  -0.2450 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D OE1 
25464 N  NE2 . GLN D  799 0.5689 0.6891 0.5892 -0.1167 0.2346  -0.2422 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN D NE2 
25465 N  N   . TRP D  800 0.5015 0.5920 0.5465 -0.1269 0.2011  -0.1961 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D N   
25466 C  CA  . TRP D  800 0.4898 0.5712 0.5442 -0.1199 0.1888  -0.1947 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CA  
25467 C  C   . TRP D  800 0.4955 0.5781 0.5576 -0.1116 0.1877  -0.2065 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D C   
25468 O  O   . TRP D  800 0.5106 0.5918 0.5597 -0.1114 0.1918  -0.2133 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D O   
25469 C  CB  . TRP D  800 0.4902 0.5543 0.5259 -0.1222 0.1806  -0.1855 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CB  
25470 C  CG  . TRP D  800 0.4837 0.5442 0.5128 -0.1288 0.1794  -0.1735 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CG  
25471 C  CD1 . TRP D  800 0.4937 0.5494 0.5020 -0.1363 0.1837  -0.1672 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CD1 
25472 C  CD2 . TRP D  800 0.4672 0.5285 0.5105 -0.1278 0.1735  -0.1669 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CD2 
25473 N  NE1 . TRP D  800 0.4841 0.5369 0.4939 -0.1401 0.1806  -0.1573 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D NE1 
25474 C  CE2 . TRP D  800 0.4676 0.5245 0.4989 -0.1349 0.1744  -0.1573 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CE2 
25475 C  CE3 . TRP D  800 0.4535 0.5183 0.5178 -0.1210 0.1672  -0.1681 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CE3 
25476 C  CZ2 . TRP D  800 0.4543 0.5107 0.4944 -0.1354 0.1691  -0.1499 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CZ2 
25477 C  CZ3 . TRP D  800 0.4404 0.5051 0.5125 -0.1213 0.1621  -0.1603 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CZ3 
25478 C  CH2 . TRP D  800 0.4406 0.5014 0.5010 -0.1284 0.1629  -0.1517 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP D CH2 
25479 N  N   . SER D  801 0.4847 0.5691 0.5673 -0.1043 0.1817  -0.2089 ? ? ? ? ? ? 1044 SER D N   
25480 C  CA  . SER D  801 0.4898 0.5709 0.5800 -0.0958 0.1780  -0.2185 ? ? ? ? ? ? 1044 SER D CA  
25481 C  C   . SER D  801 0.4775 0.5495 0.5815 -0.0893 0.1665  -0.2139 ? ? ? ? ? ? 1044 SER D C   
25482 O  O   . SER D  801 0.4642 0.5367 0.5751 -0.0903 0.1626  -0.2050 ? ? ? ? ? ? 1044 SER D O   
25483 C  CB  . SER D  801 0.4956 0.5932 0.5995 -0.0915 0.1865  -0.2309 ? ? ? ? ? ? 1044 SER D CB  
25484 O  OG  . SER D  801 0.4832 0.5892 0.6102 -0.0860 0.1837  -0.2314 ? ? ? ? ? ? 1044 SER D OG  
25485 N  N   . ALA D  802 0.4835 0.5464 0.5909 -0.0827 0.1612  -0.2199 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA D N   
25486 C  CA  . ALA D  802 0.4752 0.5268 0.5929 -0.0772 0.1506  -0.2145 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA D CA  
25487 C  C   . ALA D  802 0.4604 0.5189 0.5951 -0.0736 0.1479  -0.2087 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA D C   
25488 O  O   . ALA D  802 0.4519 0.5015 0.5902 -0.0716 0.1399  -0.1999 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA D O   
25489 C  CB  . ALA D  802 0.4856 0.5301 0.6104 -0.0693 0.1474  -0.2245 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA D CB  
25490 N  N   . LYS D  803 0.4581 0.5332 0.6038 -0.0726 0.1544  -0.2139 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D N   
25491 C  CA  . LYS D  803 0.4459 0.5279 0.6093 -0.0675 0.1506  -0.2106 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D CA  
25492 C  C   . LYS D  803 0.4346 0.5148 0.5920 -0.0736 0.1478  -0.1983 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D C   
25493 O  O   . LYS D  803 0.4243 0.5076 0.5931 -0.0697 0.1429  -0.1936 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D O   
25494 C  CB  . LYS D  803 0.4461 0.5484 0.6253 -0.0647 0.1579  -0.2202 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D CB  
25495 C  CG  . LYS D  803 0.4495 0.5647 0.6213 -0.0743 0.1689  -0.2224 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D CG  
25496 C  CD  . LYS D  803 0.4502 0.5863 0.6402 -0.0710 0.1760  -0.2326 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D CD  
25497 C  CE  . LYS D  803 0.4560 0.6038 0.6382 -0.0810 0.1878  -0.2344 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D CE  
25498 N  NZ  . LYS D  803 0.4518 0.6221 0.6549 -0.0803 0.1939  -0.2409 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS D NZ  
25499 N  N   . TYR D  804 0.4377 0.5129 0.5768 -0.0825 0.1506  -0.1935 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D N   
25500 C  CA  . TYR D  804 0.4286 0.5015 0.5605 -0.0884 0.1482  -0.1823 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CA  
25501 C  C   . TYR D  804 0.4265 0.4828 0.5468 -0.0890 0.1401  -0.1731 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D C   
25502 O  O   . TYR D  804 0.4207 0.4734 0.5321 -0.0939 0.1378  -0.1639 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D O   
25503 C  CB  . TYR D  804 0.4341 0.5128 0.5534 -0.0980 0.1570  -0.1820 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CB  
25504 C  CG  . TYR D  804 0.4336 0.5305 0.5667 -0.0989 0.1650  -0.1888 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CG  
25505 C  CD1 . TYR D  804 0.4230 0.5296 0.5768 -0.0932 0.1616  -0.1899 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CD1 
25506 C  CD2 . TYR D  804 0.4444 0.5498 0.5706 -0.1051 0.1760  -0.1942 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CD2 
25507 C  CE1 . TYR D  804 0.4225 0.5475 0.5913 -0.0940 0.1686  -0.1970 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CE1 
25508 C  CE2 . TYR D  804 0.4441 0.5678 0.5850 -0.1064 0.1840  -0.2005 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CE2 
25509 C  CZ  . TYR D  804 0.4327 0.5663 0.5955 -0.1010 0.1799  -0.2022 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D CZ  
25510 O  OH  . TYR D  804 0.4324 0.5853 0.6114 -0.1024 0.1874  -0.2091 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR D OH  
25511 N  N   . PHE D  805 0.4318 0.4780 0.5528 -0.0842 0.1355  -0.1758 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D N   
25512 C  CA  . PHE D  805 0.4299 0.4612 0.5427 -0.0848 0.1276  -0.1673 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CA  
25513 C  C   . PHE D  805 0.4267 0.4506 0.5523 -0.0768 0.1202  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D C   
25514 O  O   . PHE D  805 0.4309 0.4566 0.5690 -0.0700 0.1204  -0.1724 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D O   
25515 C  CB  . PHE D  805 0.4419 0.4647 0.5397 -0.0887 0.1285  -0.1710 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CB  
25516 C  CG  . PHE D  805 0.4472 0.4741 0.5287 -0.0964 0.1348  -0.1711 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CG  
25517 C  CD1 . PHE D  805 0.4454 0.4653 0.5118 -0.1020 0.1317  -0.1621 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CD1 
25518 C  CD2 . PHE D  805 0.4553 0.4932 0.5361 -0.0979 0.1442  -0.1800 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CD2 
25519 C  CE1 . PHE D  805 0.4525 0.4745 0.5022 -0.1088 0.1374  -0.1614 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CE1 
25520 C  CE2 . PHE D  805 0.4624 0.5031 0.5266 -0.1053 0.1508  -0.1790 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CE2 
25521 C  CZ  . PHE D  805 0.4616 0.4934 0.5094 -0.1107 0.1471  -0.1694 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE D CZ  
25522 N  N   . ASN D  806 0.4206 0.4355 0.5425 -0.0775 0.1137  -0.1547 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D N   
25523 C  CA  . ASN D  806 0.4200 0.4258 0.5515 -0.0711 0.1071  -0.1510 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D CA  
25524 C  C   . ASN D  806 0.4321 0.4267 0.5618 -0.0709 0.1057  -0.1568 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D C   
25525 O  O   . ASN D  806 0.4371 0.4260 0.5780 -0.0644 0.1030  -0.1599 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D O   
25526 C  CB  . ASN D  806 0.4110 0.4115 0.5380 -0.0727 0.1016  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D CB  
25527 C  CG  . ASN D  806 0.4003 0.4104 0.5312 -0.0711 0.1016  -0.1331 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D CG  
25528 O  OD1 . ASN D  806 0.3990 0.4171 0.5420 -0.0654 0.1029  -0.1378 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D OD1 
25529 N  ND2 . ASN D  806 0.3932 0.4034 0.5145 -0.0756 0.0999  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN D ND2 
25530 N  N   . GLY D  807 0.4381 0.4289 0.5536 -0.0776 0.1069  -0.1586 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY D N   
25531 C  CA  . GLY D  807 0.4504 0.4304 0.5643 -0.0777 0.1045  -0.1649 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY D CA  
25532 C  C   . GLY D  807 0.4552 0.4324 0.5516 -0.0853 0.1047  -0.1648 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY D C   
25533 O  O   . GLY D  807 0.4513 0.4357 0.5367 -0.0899 0.1084  -0.1619 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY D O   
25534 N  N   . THR D  808 0.4642 0.4307 0.5583 -0.0865 0.1003  -0.1677 ? ? ? ? ? ? 1051 THR D N   
25535 C  CA  . THR D  808 0.4706 0.4346 0.5482 -0.0928 0.0995  -0.1688 ? ? ? ? ? ? 1051 THR D CA  
25536 C  C   . THR D  808 0.4730 0.4251 0.5530 -0.0945 0.0916  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 1051 THR D C   
25537 O  O   . THR D  808 0.4733 0.4183 0.5674 -0.0909 0.0881  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 1051 THR D O   
25538 C  CB  . THR D  808 0.4855 0.4516 0.5559 -0.0926 0.1042  -0.1826 ? ? ? ? ? ? 1051 THR D CB  
25539 O  OG1 . THR D  808 0.4939 0.4571 0.5470 -0.0979 0.1027  -0.1844 ? ? ? ? ? ? 1051 THR D OG1 
25540 C  CG2 . THR D  808 0.4949 0.4536 0.5775 -0.0874 0.1018  -0.1914 ? ? ? ? ? ? 1051 THR D CG2 
25541 N  N   . ASN D  809 0.4753 0.4256 0.5422 -0.1001 0.0889  -0.1630 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D N   
25542 C  CA  . ASN D  809 0.4809 0.4214 0.5504 -0.1023 0.0818  -0.1630 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D CA  
25543 C  C   . ASN D  809 0.4971 0.4312 0.5695 -0.1005 0.0812  -0.1768 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D C   
25544 O  O   . ASN D  809 0.5063 0.4451 0.5693 -0.0996 0.0860  -0.1869 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D O   
25545 C  CB  . ASN D  809 0.4824 0.4243 0.5354 -0.1079 0.0794  -0.1606 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D CB  
25546 C  CG  . ASN D  809 0.4917 0.4392 0.5275 -0.1091 0.0847  -0.1685 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D CG  
25547 O  OD1 . ASN D  809 0.5021 0.4478 0.5249 -0.1119 0.0824  -0.1734 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D OD1 
25548 N  ND2 . ASN D  809 0.4890 0.4439 0.5246 -0.1068 0.0920  -0.1700 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN D ND2 
25549 N  N   . ILE D  810 0.5020 0.4255 0.5868 -0.1002 0.0754  -0.1774 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D N   
25550 C  CA  . ILE D  810 0.5185 0.4339 0.6078 -0.0982 0.0737  -0.1908 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D CA  
25551 C  C   . ILE D  810 0.5303 0.4485 0.6019 -0.1013 0.0738  -0.2008 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D C   
25552 O  O   . ILE D  810 0.5270 0.4485 0.5866 -0.1062 0.0716  -0.1957 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D O   
25553 C  CB  . ILE D  810 0.5230 0.4253 0.6269 -0.0994 0.0667  -0.1885 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D CB  
25554 C  CG1 . ILE D  810 0.5196 0.4217 0.6182 -0.1064 0.0613  -0.1820 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D CG1 
25555 C  CG2 . ILE D  810 0.5145 0.4131 0.6343 -0.0954 0.0671  -0.1787 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D CG2 
25556 C  CD1 . ILE D  810 0.5260 0.4160 0.6394 -0.1092 0.0547  -0.1809 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE D CD1 
25557 N  N   . LEU D  811 0.5450 0.4620 0.6146 -0.0978 0.0761  -0.2151 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D N   
25558 C  CA  . LEU D  811 0.5583 0.4795 0.6093 -0.0991 0.0779  -0.2258 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D CA  
25559 C  C   . LEU D  811 0.5765 0.4879 0.6291 -0.0987 0.0718  -0.2389 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D C   
25560 O  O   . LEU D  811 0.5904 0.5044 0.6276 -0.0987 0.0724  -0.2496 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D O   
25561 C  CB  . LEU D  811 0.5616 0.4927 0.6060 -0.0949 0.0873  -0.2325 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D CB  
25562 C  CG  . LEU D  811 0.5460 0.4879 0.5892 -0.0952 0.0941  -0.2221 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D CG  
25563 C  CD1 . LEU D  811 0.5525 0.5052 0.5889 -0.0922 0.1037  -0.2306 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D CD1 
25564 C  CD2 . LEU D  811 0.5383 0.4833 0.5676 -0.1011 0.0928  -0.2114 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU D CD2 
25565 N  N   . GLY D  812 0.5781 0.4780 0.6489 -0.0983 0.0660  -0.2387 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY D N   
25566 C  CA  . GLY D  812 0.5956 0.4848 0.6693 -0.0993 0.0588  -0.2505 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY D CA  
25567 C  C   . GLY D  812 0.6133 0.5012 0.6837 -0.0935 0.0615  -0.2676 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY D C   
25568 O  O   . GLY D  812 0.6303 0.5137 0.6944 -0.0939 0.0570  -0.2804 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY D O   
25569 N  N   . ARG D  813 0.6099 0.5026 0.6847 -0.0876 0.0686  -0.2685 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D N   
25570 C  CA  . ARG D  813 0.6260 0.5191 0.6988 -0.0812 0.0720  -0.2846 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D CA  
25571 C  C   . ARG D  813 0.6346 0.5133 0.7277 -0.0765 0.0677  -0.2902 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D C   
25572 O  O   . ARG D  813 0.6527 0.5269 0.7461 -0.0715 0.0671  -0.3060 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D O   
25573 C  CB  . ARG D  813 0.6192 0.5271 0.6858 -0.0772 0.0826  -0.2839 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D CB  
25574 C  CG  . ARG D  813 0.6181 0.5383 0.6623 -0.0811 0.0875  -0.2821 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D CG  
25575 C  CD  . ARG D  813 0.6153 0.5492 0.6558 -0.0773 0.0983  -0.2839 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D CD  
25576 N  NE  . ARG D  813 0.6207 0.5651 0.6380 -0.0804 0.1040  -0.2851 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D NE  
25577 C  CZ  . ARG D  813 0.6107 0.5674 0.6214 -0.0822 0.1125  -0.2773 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D CZ  
25578 N  NH1 . ARG D  813 0.5940 0.5551 0.6199 -0.0812 0.1154  -0.2685 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D NH1 
25579 N  NH2 . ARG D  813 0.6183 0.5827 0.6071 -0.0851 0.1178  -0.2780 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG D NH2 
25580 N  N   . GLY D  814 0.6229 0.4943 0.7320 -0.0777 0.0649  -0.2773 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY D N   
25581 C  CA  . GLY D  814 0.6316 0.4863 0.7604 -0.0745 0.0598  -0.2793 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY D CA  
25582 C  C   . GLY D  814 0.6288 0.4839 0.7691 -0.0659 0.0644  -0.2784 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY D C   
25583 O  O   . GLY D  814 0.6220 0.4915 0.7558 -0.0621 0.0718  -0.2795 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY D O   
25584 N  N   . ALA D  815 0.6354 0.4745 0.7931 -0.0626 0.0600  -0.2767 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA D N   
25585 C  CA  . ALA D  815 0.6327 0.4716 0.8021 -0.0536 0.0634  -0.2743 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA D CA  
25586 C  C   . ALA D  815 0.6495 0.4865 0.8224 -0.0439 0.0652  -0.2914 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA D C   
25587 O  O   . ALA D  815 0.6482 0.4860 0.8308 -0.0357 0.0677  -0.2906 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA D O   
25588 C  CB  . ALA D  815 0.6306 0.4540 0.8162 -0.0536 0.0587  -0.2610 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA D CB  
25589 N  N   . GLY D  816 0.6662 0.5009 0.8314 -0.0442 0.0637  -0.3074 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY D N   
25590 C  CA  . GLY D  816 0.6830 0.5177 0.8498 -0.0345 0.0659  -0.3249 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY D CA  
25591 C  C   . GLY D  816 0.6874 0.5386 0.8357 -0.0348 0.0716  -0.3371 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY D C   
25592 O  O   . GLY D  816 0.7054 0.5554 0.8512 -0.0288 0.0721  -0.3541 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY D O   
25593 N  N   . TYR D  817 0.6722 0.5385 0.8066 -0.0415 0.0761  -0.3284 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D N   
25594 C  CA  . TYR D  817 0.6768 0.5585 0.7914 -0.0425 0.0822  -0.3375 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CA  
25595 C  C   . TYR D  817 0.6797 0.5743 0.7964 -0.0335 0.0908  -0.3464 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D C   
25596 O  O   . TYR D  817 0.6945 0.5960 0.8004 -0.0299 0.0946  -0.3612 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D O   
25597 C  CB  . TYR D  817 0.6590 0.5529 0.7602 -0.0509 0.0856  -0.3236 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CB  
25598 C  CG  . TYR D  817 0.6650 0.5729 0.7439 -0.0530 0.0916  -0.3306 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CG  
25599 C  CD1 . TYR D  817 0.6827 0.5855 0.7489 -0.0545 0.0872  -0.3421 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CD1 
25600 C  CD2 . TYR D  817 0.6537 0.5796 0.7236 -0.0538 0.1015  -0.3249 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CD2 
25601 C  CE1 . TYR D  817 0.6903 0.6056 0.7333 -0.0559 0.0929  -0.3478 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CE1 
25602 C  CE2 . TYR D  817 0.6612 0.5992 0.7090 -0.0560 0.1078  -0.3300 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CE2 
25603 C  CZ  . TYR D  817 0.6798 0.6124 0.7135 -0.0567 0.1036  -0.3413 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D CZ  
25604 O  OH  . TYR D  817 0.6892 0.6330 0.6994 -0.0582 0.1097  -0.3457 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR D OH  
25605 N  N   . VAL D  818 0.6667 0.5654 0.7974 -0.0292 0.0937  -0.3380 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL D N   
25606 C  CA  . VAL D  818 0.6710 0.5814 0.8081 -0.0193 0.1008  -0.3480 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL D CA  
25607 C  C   . VAL D  818 0.6911 0.5868 0.8412 -0.0094 0.0958  -0.3621 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL D C   
25608 O  O   . VAL D  818 0.6921 0.5715 0.8577 -0.0064 0.0891  -0.3570 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL D O   
25609 C  CB  . VAL D  818 0.6514 0.5741 0.7983 -0.0175 0.1057  -0.3362 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL D CB  
25610 C  CG1 . VAL D  818 0.6571 0.5931 0.8114 -0.0074 0.1126  -0.3479 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL D CG1 
25611 C  CG2 . VAL D  818 0.6359 0.5731 0.7693 -0.0262 0.1113  -0.3258 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL D CG2 
25612 N  N   . LEU D  819 0.7086 0.6100 0.8515 -0.0040 0.0993  -0.3799 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D N   
25613 C  CA  . LEU D  819 0.7308 0.6171 0.8826 0.0046  0.0939  -0.3954 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D CA  
25614 C  C   . LEU D  819 0.7319 0.6147 0.9038 0.0157  0.0935  -0.3966 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D C   
25615 O  O   . LEU D  819 0.7222 0.6229 0.8988 0.0208  0.1010  -0.3957 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D O   
25616 C  CB  . LEU D  819 0.7491 0.6447 0.8861 0.0080  0.0983  -0.4142 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D CB  
25617 C  CG  . LEU D  819 0.7494 0.6455 0.8660 -0.0027 0.0967  -0.4115 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D CG  
25618 C  CD1 . LEU D  819 0.7664 0.6747 0.8636 -0.0003 0.1024  -0.4278 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D CD1 
25619 C  CD2 . LEU D  819 0.7563 0.6283 0.8781 -0.0077 0.0844  -0.4094 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU D CD2 
25620 N  N   . LYS D  820 0.7449 0.6039 0.9290 0.0193  0.0843  -0.3988 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D N   
25621 C  CA  . LYS D  820 0.7480 0.5982 0.9510 0.0295  0.0817  -0.3978 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D CA  
25622 C  C   . LYS D  820 0.7764 0.6097 0.9848 0.0386  0.0763  -0.4167 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D C   
25623 O  O   . LYS D  820 0.7910 0.6115 0.9924 0.0340  0.0711  -0.4248 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D O   
25624 C  CB  . LYS D  820 0.7377 0.5708 0.9500 0.0239  0.0748  -0.3786 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D CB  
25625 C  CG  . LYS D  820 0.7316 0.5621 0.9600 0.0324  0.0742  -0.3698 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D CG  
25626 C  CD  . LYS D  820 0.7205 0.5369 0.9535 0.0250  0.0688  -0.3496 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D CD  
25627 C  CE  . LYS D  820 0.7095 0.5292 0.9543 0.0323  0.0695  -0.3377 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D CE  
25628 N  NZ  . LYS D  820 0.6995 0.5060 0.9479 0.0256  0.0647  -0.3172 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS D NZ  
25629 N  N   . ASP D  821 0.7851 0.6188 1.0060 0.0517  0.0773  -0.4249 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D N   
25630 C  CA  . ASP D  821 0.8125 0.6251 1.0412 0.0607  0.0704  -0.4404 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D CA  
25631 C  C   . ASP D  821 0.8164 0.6011 1.0595 0.0603  0.0610  -0.4282 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D C   
25632 O  O   . ASP D  821 0.8086 0.5924 1.0637 0.0665  0.0610  -0.4179 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D O   
25633 C  CB  . ASP D  821 0.8221 0.6457 1.0590 0.0761  0.0748  -0.4545 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D CB  
25634 C  CG  . ASP D  821 0.8493 0.6474 1.0977 0.0866  0.0664  -0.4669 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D CG  
25635 O  OD1 . ASP D  821 0.8519 0.6397 1.1159 0.0957  0.0630  -0.4620 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D OD1 
25636 O  OD2 . ASP D  821 0.8691 0.6557 1.1105 0.0853  0.0624  -0.4810 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP D OD2 
25637 N  N   . GLN D  822 0.8297 0.5917 1.0719 0.0533  0.0530  -0.4294 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D N   
25638 C  CA  . GLN D  822 0.8301 0.5671 1.0838 0.0486  0.0453  -0.4135 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D CA  
25639 C  C   . GLN D  822 0.8491 0.5646 1.1195 0.0613  0.0399  -0.4165 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D C   
25640 O  O   . GLN D  822 0.8436 0.5474 1.1238 0.0615  0.0373  -0.3999 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D O   
25641 C  CB  . GLN D  822 0.8397 0.5602 1.0891 0.0371  0.0385  -0.4150 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D CB  
25642 C  CG  . GLN D  822 0.8661 0.5792 1.1124 0.0427  0.0354  -0.4388 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D CG  
25643 C  CD  . GLN D  822 0.8814 0.5721 1.1288 0.0332  0.0262  -0.4419 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D CD  
25644 O  OE1 . GLN D  822 0.8691 0.5551 1.1169 0.0209  0.0238  -0.4263 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D OE1 
25645 N  NE2 . GLN D  822 0.9091 0.5862 1.1575 0.0389  0.0209  -0.4628 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN D NE2 
25646 N  N   . ALA D  823 0.8727 0.5825 1.1453 0.0719  0.0383  -0.4375 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA D N   
25647 C  CA  . ALA D  823 0.8903 0.5867 1.1772 0.0877  0.0352  -0.4436 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA D CA  
25648 C  C   . ALA D  823 0.8720 0.5807 1.1664 0.0942  0.0392  -0.4288 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA D C   
25649 O  O   . ALA D  823 0.8711 0.5622 1.1743 0.0938  0.0347  -0.4125 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA D O   
25650 C  CB  . ALA D  823 0.9082 0.6140 1.1925 0.0997  0.0377  -0.4687 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA D CB  
25651 N  N   . THR D  824 0.8585 0.5975 1.1491 0.1001  0.0478  -0.4344 ? ? ? ? ? ? 1067 THR D N   
25652 C  CA  . THR D  824 0.8399 0.5946 1.1373 0.1058  0.0517  -0.4221 ? ? ? ? ? ? 1067 THR D CA  
25653 C  C   . THR D  824 0.8129 0.5759 1.1045 0.0924  0.0539  -0.4002 ? ? ? ? ? ? 1067 THR D C   
25654 O  O   . THR D  824 0.7974 0.5695 1.0946 0.0956  0.0556  -0.3871 ? ? ? ? ? ? 1067 THR D O   
25655 C  CB  . THR D  824 0.8317 0.6196 1.1272 0.1138  0.0611  -0.4346 ? ? ? ? ? ? 1067 THR D CB  
25656 O  OG1 . THR D  824 0.8134 0.6242 1.0940 0.1014  0.0687  -0.4330 ? ? ? ? ? ? 1067 THR D OG1 
25657 C  CG2 . THR D  824 0.8575 0.6425 1.1560 0.1264  0.0604  -0.4586 ? ? ? ? ? ? 1067 THR D CG2 
25658 N  N   . ASN D  825 0.8072 0.5684 1.0874 0.0780  0.0539  -0.3968 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D N   
25659 C  CA  . ASN D  825 0.7807 0.5542 1.0541 0.0660  0.0571  -0.3780 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D CA  
25660 C  C   . ASN D  825 0.7592 0.5648 1.0306 0.0694  0.0661  -0.3758 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D C   
25661 O  O   . ASN D  825 0.7458 0.5565 1.0241 0.0725  0.0664  -0.3626 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D O   
25662 C  CB  . ASN D  825 0.7783 0.5310 1.0601 0.0634  0.0510  -0.3584 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D CB  
25663 C  CG  . ASN D  825 0.7537 0.5163 1.0274 0.0501  0.0534  -0.3402 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D CG  
25664 O  OD1 . ASN D  825 0.7359 0.5094 1.0117 0.0512  0.0558  -0.3262 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D OD1 
25665 N  ND2 . ASN D  825 0.7529 0.5129 1.0171 0.0378  0.0525  -0.3411 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN D ND2 
25666 N  N   . THR D  826 0.7574 0.5847 1.0194 0.0687  0.0733  -0.3893 ? ? ? ? ? ? 1069 THR D N   
25667 C  CA  . THR D  826 0.7412 0.5994 1.0023 0.0719  0.0827  -0.3907 ? ? ? ? ? ? 1069 THR D CA  
25668 C  C   . THR D  826 0.7343 0.6120 0.9786 0.0624  0.0904  -0.3965 ? ? ? ? ? ? 1069 THR D C   
25669 O  O   . THR D  826 0.7512 0.6270 0.9876 0.0634  0.0912  -0.4123 ? ? ? ? ? ? 1069 THR D O   
25670 C  CB  . THR D  826 0.7550 0.6204 1.0275 0.0881  0.0845  -0.4068 ? ? ? ? ? ? 1069 THR D CB  
25671 O  OG1 . THR D  826 0.7637 0.6094 1.0509 0.0978  0.0767  -0.4013 ? ? ? ? ? ? 1069 THR D OG1 
25672 C  CG2 . THR D  826 0.7386 0.6372 1.0130 0.0911  0.0943  -0.4086 ? ? ? ? ? ? 1069 THR D CG2 
25673 N  N   . TYR D  827 0.7113 0.6072 0.9491 0.0539  0.0961  -0.3840 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D N   
25674 C  CA  . TYR D  827 0.7051 0.6171 0.9252 0.0438  0.1032  -0.3865 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CA  
25675 C  C   . TYR D  827 0.7160 0.6471 0.9322 0.0504  0.1116  -0.4052 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D C   
25676 O  O   . TYR D  827 0.7167 0.6604 0.9447 0.0607  0.1154  -0.4116 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D O   
25677 C  CB  . TYR D  827 0.6797 0.6076 0.8955 0.0350  0.1079  -0.3700 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CB  
25678 C  CG  . TYR D  827 0.6687 0.5809 0.8827 0.0259  0.1011  -0.3519 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CG  
25679 C  CD1 . TYR D  827 0.6682 0.5740 0.8674 0.0145  0.0994  -0.3482 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CD1 
25680 C  CD2 . TYR D  827 0.6590 0.5642 0.8856 0.0290  0.0966  -0.3384 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CD2 
25681 C  CE1 . TYR D  827 0.6576 0.5512 0.8558 0.0060  0.0937  -0.3317 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CE1 
25682 C  CE2 . TYR D  827 0.6489 0.5413 0.8734 0.0206  0.0913  -0.3213 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CE2 
25683 C  CZ  . TYR D  827 0.6478 0.5349 0.8587 0.0089  0.0900  -0.3181 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D CZ  
25684 O  OH  . TYR D  827 0.6377 0.5141 0.8474 0.0007  0.0851  -0.3017 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR D OH  
25685 N  N   . PHE D  828 0.7259 0.6595 0.9254 0.0452  0.1144  -0.4144 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D N   
25686 C  CA  . PHE D  828 0.7367 0.6901 0.9303 0.0510  0.1236  -0.4313 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CA  
25687 C  C   . PHE D  828 0.7169 0.6986 0.9072 0.0459  0.1349  -0.4235 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D C   
25688 O  O   . PHE D  828 0.7003 0.6842 0.8823 0.0347  0.1357  -0.4085 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D O   
25689 C  CB  . PHE D  828 0.7541 0.7027 0.9286 0.0469  0.1235  -0.4430 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CB  
25690 C  CG  . PHE D  828 0.7768 0.6984 0.9549 0.0520  0.1126  -0.4539 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CG  
25691 C  CD1 . PHE D  828 0.7957 0.7121 0.9857 0.0659  0.1108  -0.4700 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CD1 
25692 C  CD2 . PHE D  828 0.7806 0.6826 0.9501 0.0428  0.1042  -0.4491 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CD2 
25693 C  CE1 . PHE D  828 0.8184 0.7086 1.0116 0.0702  0.1005  -0.4806 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CE1 
25694 C  CE2 . PHE D  828 0.8025 0.6800 0.9763 0.0466  0.0943  -0.4597 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CE2 
25695 C  CZ  . PHE D  828 0.8216 0.6925 1.0071 0.0601  0.0924  -0.4753 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE D CZ  
25696 N  N   . SER D  829 0.7194 0.7225 0.9170 0.0541  0.1435  -0.4340 ? ? ? ? ? ? 1072 SER D N   
25697 C  CA  . SER D  829 0.7020 0.7323 0.9003 0.0499  0.1542  -0.4276 ? ? ? ? ? ? 1072 SER D CA  
25698 C  C   . SER D  829 0.7130 0.7669 0.9049 0.0532  0.1665  -0.4428 ? ? ? ? ? ? 1072 SER D C   
25699 O  O   . SER D  829 0.7311 0.7856 0.9286 0.0646  0.1668  -0.4597 ? ? ? ? ? ? 1072 SER D O   
25700 C  CB  . SER D  829 0.6889 0.7251 0.9100 0.0570  0.1523  -0.4216 ? ? ? ? ? ? 1072 SER D CB  
25701 O  OG  . SER D  829 0.6725 0.7358 0.8973 0.0532  0.1622  -0.4166 ? ? ? ? ? ? 1072 SER D OG  
25702 N  N   . LEU D  830 0.7031 0.7765 0.8835 0.0436  0.1769  -0.4368 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D N   
25703 C  CA  . LEU D  830 0.7129 0.8116 0.8870 0.0455  0.1906  -0.4493 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D CA  
25704 C  C   . LEU D  830 0.6999 0.8274 0.8890 0.0465  0.2012  -0.4479 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D C   
25705 O  O   . LEU D  830 0.7073 0.8576 0.8920 0.0468  0.2139  -0.4568 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D O   
25706 C  CB  . LEU D  830 0.7189 0.8193 0.8658 0.0348  0.1963  -0.4469 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D CB  
25707 C  CG  . LEU D  830 0.7390 0.8176 0.8726 0.0375  0.1879  -0.4565 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D CG  
25708 C  CD1 . LEU D  830 0.7435 0.8204 0.8497 0.0267  0.1906  -0.4517 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D CD1 
25709 C  CD2 . LEU D  830 0.7603 0.8470 0.8984 0.0506  0.1918  -0.4778 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU D CD2 
25710 N  N   . VAL D  831 0.6812 0.8084 0.8882 0.0468  0.1964  -0.4367 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL D N   
25711 C  CA  . VAL D  831 0.6698 0.8239 0.8951 0.0494  0.2045  -0.4373 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL D CA  
25712 C  C   . VAL D  831 0.6866 0.8549 0.9239 0.0636  0.2094  -0.4577 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL D C   
25713 O  O   . VAL D  831 0.7009 0.8524 0.9427 0.0746  0.2009  -0.4675 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL D O   
25714 C  CB  . VAL D  831 0.6487 0.7982 0.8920 0.0495  0.1961  -0.4230 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL D CB  
25715 C  CG1 . VAL D  831 0.6517 0.7704 0.8985 0.0554  0.1808  -0.4187 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL D CG1 
25716 C  CG2 . VAL D  831 0.6420 0.8170 0.9096 0.0577  0.2011  -0.4289 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL D CG2 
25717 N  N   . SER D  832 0.6867 0.8852 0.9289 0.0633  0.2231  -0.4645 ? ? ? ? ? ? 1075 SER D N   
25718 C  CA  . SER D  832 0.7061 0.9187 0.9543 0.0758  0.2293  -0.4852 ? ? ? ? ? ? 1075 SER D CA  
25719 C  C   . SER D  832 0.7071 0.9236 0.9827 0.0918  0.2234  -0.4945 ? ? ? ? ? ? 1075 SER D C   
25720 O  O   . SER D  832 0.7267 0.9416 1.0062 0.1051  0.2223  -0.5118 ? ? ? ? ? ? 1075 SER D O   
25721 C  CB  . SER D  832 0.7115 0.9550 0.9527 0.0707  0.2474  -0.4917 ? ? ? ? ? ? 1075 SER D CB  
25722 O  OG  . SER D  832 0.6917 0.9546 0.9415 0.0607  0.2546  -0.4796 ? ? ? ? ? ? 1075 SER D OG  
25723 N  N   . ASP D  833 0.6877 0.9091 0.9815 0.0914  0.2192  -0.4839 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D N   
25724 C  CA  . ASP D  833 0.6892 0.9134 1.0082 0.1072  0.2125  -0.4917 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D CA  
25725 C  C   . ASP D  833 0.7003 0.8884 1.0166 0.1154  0.1970  -0.4916 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D C   
25726 O  O   . ASP D  833 0.7140 0.8962 1.0432 0.1309  0.1912  -0.5036 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D O   
25727 C  CB  . ASP D  833 0.6669 0.9064 1.0052 0.1051  0.2116  -0.4809 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D CB  
25728 C  CG  . ASP D  833 0.6520 0.8662 0.9860 0.0985  0.1994  -0.4613 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D CG  
25729 O  OD1 . ASP D  833 0.6357 0.8542 0.9613 0.0840  0.2029  -0.4470 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D OD1 
25730 O  OD2 . ASP D  833 0.6576 0.8474 0.9965 0.1080  0.1864  -0.4600 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP D OD2 
25731 N  N   . ASN D  834 0.6962 0.8602 0.9949 0.1046  0.1909  -0.4785 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D N   
25732 C  CA  . ASN D  834 0.7015 0.8319 0.9999 0.1088  0.1763  -0.4732 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D CA  
25733 C  C   . ASN D  834 0.7155 0.8218 0.9916 0.1028  0.1727  -0.4746 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D C   
25734 O  O   . ASN D  834 0.7102 0.7923 0.9788 0.0957  0.1637  -0.4614 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D O   
25735 C  CB  . ASN D  834 0.6794 0.8029 0.9825 0.1017  0.1700  -0.4527 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D CB  
25736 C  CG  . ASN D  834 0.6820 0.7853 1.0001 0.1132  0.1569  -0.4492 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D CG  
25737 O  OD1 . ASN D  834 0.6955 0.8003 1.0278 0.1284  0.1544  -0.4623 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D OD1 
25738 N  ND2 . ASN D  834 0.6706 0.7543 0.9851 0.1067  0.1484  -0.4315 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN D ND2 
25739 N  N   . THR D  835 0.7334 0.8472 0.9991 0.1054  0.1796  -0.4904 ? ? ? ? ? ? 1078 THR D N   
25740 C  CA  . THR D  835 0.7471 0.8409 0.9902 0.0990  0.1766  -0.4927 ? ? ? ? ? ? 1078 THR D CA  
25741 C  C   . THR D  835 0.7622 0.8221 1.0075 0.1058  0.1623  -0.4960 ? ? ? ? ? ? 1078 THR D C   
25742 O  O   . THR D  835 0.7750 0.8291 1.0352 0.1199  0.1576  -0.5070 ? ? ? ? ? ? 1078 THR D O   
25743 C  CB  . THR D  835 0.7645 0.8757 0.9933 0.1002  0.1880  -0.5093 ? ? ? ? ? ? 1078 THR D CB  
25744 O  OG1 . THR D  835 0.7525 0.8830 0.9673 0.0868  0.1994  -0.5003 ? ? ? ? ? ? 1078 THR D OG1 
25745 C  CG2 . THR D  835 0.7855 0.8731 0.9976 0.1008  0.1813  -0.5179 ? ? ? ? ? ? 1078 THR D CG2 
25746 N  N   . PHE D  836 0.7617 0.7989 0.9929 0.0957  0.1552  -0.4865 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D N   
25747 C  CA  . PHE D  836 0.7776 0.7819 1.0107 0.1004  0.1420  -0.4897 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CA  
25748 C  C   . PHE D  836 0.7848 0.7734 0.9969 0.0895  0.1386  -0.4883 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D C   
25749 O  O   . PHE D  836 0.7698 0.7519 0.9739 0.0770  0.1362  -0.4721 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D O   
25750 C  CB  . PHE D  836 0.7667 0.7536 1.0163 0.1025  0.1320  -0.4751 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CB  
25751 C  CG  . PHE D  836 0.7818 0.7331 1.0326 0.1042  0.1189  -0.4745 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CG  
25752 C  CD1 . PHE D  836 0.8081 0.7451 1.0555 0.1111  0.1150  -0.4922 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CD1 
25753 C  CD2 . PHE D  836 0.7706 0.7025 1.0265 0.0987  0.1105  -0.4561 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CD2 
25754 C  CE1 . PHE D  836 0.8231 0.7262 1.0732 0.1117  0.1027  -0.4915 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CE1 
25755 C  CE2 . PHE D  836 0.7853 0.6842 1.0435 0.0991  0.0990  -0.4545 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CE2 
25756 C  CZ  . PHE D  836 0.8116 0.6957 1.0676 0.1053  0.0950  -0.4722 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE D CZ  
25757 N  N   . LEU D  837 0.8088 0.7921 1.0121 0.0949  0.1381  -0.5065 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D N   
25758 C  CA  . LEU D  837 0.8193 0.7922 1.0014 0.0864  0.1358  -0.5095 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D CA  
25759 C  C   . LEU D  837 0.8426 0.7856 1.0275 0.0922  0.1234  -0.5206 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D C   
25760 O  O   . LEU D  837 0.8543 0.7881 1.0557 0.1047  0.1189  -0.5294 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D O   
25761 C  CB  . LEU D  837 0.8302 0.8266 0.9955 0.0875  0.1477  -0.5233 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D CB  
25762 C  CG  . LEU D  837 0.8123 0.8378 0.9695 0.0794  0.1613  -0.5140 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D CG  
25763 C  CD1 . LEU D  837 0.8266 0.8776 0.9756 0.0858  0.1743  -0.5306 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D CD1 
25764 C  CD2 . LEU D  837 0.8045 0.8232 0.9418 0.0648  0.1597  -0.5012 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU D CD2 
25765 N  N   . PRO D  838 0.8512 0.7798 1.0202 0.0836  0.1179  -0.5214 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO D N   
25766 C  CA  . PRO D  838 0.8729 0.7715 1.0441 0.0862  0.1052  -0.5307 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO D CA  
25767 C  C   . PRO D  838 0.8998 0.7968 1.0751 0.1012  0.1049  -0.5544 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO D C   
25768 O  O   . PRO D  838 0.9106 0.8265 1.0725 0.1052  0.1132  -0.5686 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO D O   
25769 C  CB  . PRO D  838 0.8766 0.7722 1.0259 0.0746  0.1034  -0.5305 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO D CB  
25770 C  CG  . PRO D  838 0.8539 0.7734 0.9908 0.0650  0.1138  -0.5164 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO D CG  
25771 C  CD  . PRO D  838 0.8448 0.7882 0.9909 0.0725  0.1248  -0.5173 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO D CD  
25772 N  N   . LYS D  839 0.9115 0.7859 1.1049 0.1100  0.0956  -0.5581 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D N   
25773 C  CA  . LYS D  839 0.9362 0.8085 1.1375 0.1265  0.0950  -0.5797 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D CA  
25774 C  C   . LYS D  839 0.9598 0.8371 1.1426 0.1291  0.0970  -0.6012 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D C   
25775 O  O   . LYS D  839 0.9747 0.8677 1.1563 0.1415  0.1036  -0.6194 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D O   
25776 C  CB  . LYS D  839 0.9499 0.7890 1.1702 0.1332  0.0820  -0.5800 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D CB  
25777 C  CG  . LYS D  839 0.9594 0.8040 1.1984 0.1524  0.0839  -0.5906 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D CG  
25778 C  CD  . LYS D  839 0.9735 0.7816 1.2292 0.1575  0.0704  -0.5875 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D CD  
25779 C  CE  . LYS D  839 1.0077 0.7896 1.2601 0.1621  0.0610  -0.6077 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D CE  
25780 N  NZ  . LYS D  839 1.0314 0.8176 1.2929 0.1829  0.0622  -0.6305 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS D NZ  
25781 N  N   . SER D  840 0.9630 0.8279 1.1313 0.1176  0.0912  -0.5986 ? ? ? ? ? ? 1083 SER D N   
25782 C  CA  . SER D  840 0.9853 0.8515 1.1338 0.1182  0.0908  -0.6167 ? ? ? ? ? ? 1083 SER D CA  
25783 C  C   . SER D  840 0.9805 0.8794 1.1077 0.1161  0.1049  -0.6198 ? ? ? ? ? ? 1083 SER D C   
25784 O  O   . SER D  840 1.0022 0.9066 1.1129 0.1206  0.1066  -0.6377 ? ? ? ? ? ? 1083 SER D O   
25785 C  CB  . SER D  840 0.9905 0.8324 1.1323 0.1066  0.0789  -0.6126 ? ? ? ? ? ? 1083 SER D CB  
25786 O  OG  . SER D  840 0.9633 0.8025 1.1076 0.0925  0.0776  -0.5878 ? ? ? ? ? ? 1083 SER D OG  
25787 N  N   . LEU D  841 0.9539 0.8743 1.0807 0.1096  0.1150  -0.6028 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D N   
25788 C  CA  . LEU D  841 0.9511 0.9008 1.0566 0.1063  0.1287  -0.6045 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D CA  
25789 C  C   . LEU D  841 0.9524 0.9294 1.0642 0.1175  0.1419  -0.6137 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D C   
25790 O  O   . LEU D  841 0.9619 0.9610 1.0565 0.1193  0.1530  -0.6231 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D O   
25791 C  CB  . LEU D  841 0.9251 0.8831 1.0202 0.0904  0.1326  -0.5818 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D CB  
25792 C  CG  . LEU D  841 0.9277 0.8666 1.0087 0.0791  0.1224  -0.5763 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D CG  
25793 C  CD1 . LEU D  841 0.9159 0.8721 0.9741 0.0678  0.1306  -0.5649 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D CD1 
25794 C  CD2 . LEU D  841 0.9592 0.8830 1.0317 0.0858  0.1141  -0.5982 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU D CD2 
25795 N  N   . VAL D  842 0.9439 0.9202 1.0802 0.1251  0.1410  -0.6110 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL D N   
25796 C  CA  . VAL D  842 0.9480 0.9492 1.0937 0.1377  0.1519  -0.6225 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL D CA  
25797 C  C   . VAL D  842 0.9781 0.9686 1.1291 0.1537  0.1465  -0.6467 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL D C   
25798 O  O   . VAL D  842 0.9983 1.0014 1.1347 0.1598  0.1527  -0.6644 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL D O   
25799 C  CB  . VAL D  842 0.9244 0.9340 1.0942 0.1394  0.1540  -0.6089 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL D CB  
25800 C  CG1 . VAL D  842 0.8961 0.9216 1.0595 0.1245  0.1616  -0.5874 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL D CG1 
25801 C  CG2 . VAL D  842 0.9244 0.9023 1.1134 0.1430  0.1388  -0.6031 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL D CG2 
25802 N  N   . ASN D  843 0.9826 0.9481 1.1536 0.1605  0.1345  -0.6471 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D N   
25803 C  CA  . ASN D  843 1.0104 0.9653 1.1907 0.1775  0.1292  -0.6693 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D CA  
25804 C  C   . ASN D  843 1.0356 0.9541 1.2123 0.1787  0.1138  -0.6798 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D C   
25805 O  O   . ASN D  843 1.0399 0.9301 1.2335 0.1817  0.1018  -0.6763 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D O   
25806 C  CB  . ASN D  843 1.0034 0.9611 1.2102 0.1891  0.1289  -0.6673 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D CB  
25807 C  CG  . ASN D  843 1.0283 0.9946 1.2422 0.2083  0.1314  -0.6919 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D CG  
25808 O  OD1 . ASN D  843 1.0439 1.0271 1.2422 0.2121  0.1394  -0.7083 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D OD1 
25809 N  ND2 . ASN D  843 1.0341 0.9880 1.2704 0.2212  0.1246  -0.6951 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN D ND2 
25810 N  N   . PRO D  844 1.0537 0.9728 1.2083 0.1763  0.1140  -0.6930 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D N   
25811 C  CA  . PRO D  844 1.0779 0.9655 1.2271 0.1758  0.0998  -0.7041 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D CA  
25812 C  C   . PRO D  844 1.1128 0.9983 1.2593 0.1926  0.0982  -0.7333 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D C   
25813 O  O   . PRO D  844 1.1359 0.9922 1.2912 0.1993  0.0853  -0.7456 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D O   
25814 C  CB  . PRO D  844 1.0727 0.9674 1.1963 0.1614  0.1021  -0.6982 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D CB  
25815 C  CG  . PRO D  844 1.0657 1.0004 1.1747 0.1635  0.1206  -0.7004 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D CG  
25816 C  CD  . PRO D  844 1.0513 1.0017 1.1831 0.1723  0.1282  -0.6960 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D CD  
25817 O  OXT . PRO D  844 1.1202 1.0335 1.2551 0.1998  0.1101  -0.7459 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO D OXT 
25818 N  N   . PHE E  2   2.0945 1.5923 0.7376 0.0716  -0.4928 -0.6691 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E N   
25819 C  CA  . PHE E  2   2.0239 1.5433 0.7053 0.0704  -0.4640 -0.6344 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CA  
25820 C  C   . PHE E  2   1.9755 1.5020 0.7073 0.0540  -0.4785 -0.6109 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E C   
25821 O  O   . PHE E  2   1.9269 1.4743 0.6796 0.0521  -0.4612 -0.5813 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E O   
25822 C  CB  . PHE E  2   2.0052 1.5110 0.7139 0.0767  -0.4450 -0.6442 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CB  
25823 C  CG  . PHE E  2   2.0563 1.5483 0.7255 0.0920  -0.4367 -0.6749 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CG  
25824 C  CD1 . PHE E  2   2.1238 1.6111 0.7343 0.0980  -0.4519 -0.6977 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CD1 
25825 C  CD2 . PHE E  2   2.0384 1.5230 0.7285 0.1008  -0.4142 -0.6813 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CD2 
25826 C  CE1 . PHE E  2   2.1722 1.6469 0.7467 0.1127  -0.4442 -0.7274 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CE1 
25827 C  CE2 . PHE E  2   2.0878 1.5597 0.7426 0.1163  -0.4068 -0.7119 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CE2 
25828 C  CZ  . PHE E  2   2.1575 1.6251 0.7510 0.1228  -0.4214 -0.7359 ? ? ? ? ? ? 245  PHE E CZ  
25829 N  N   . ALA E  3   1.9893 1.5002 0.7387 0.0430  -0.5080 -0.6233 ? ? ? ? ? ? 246  ALA E N   
25830 C  CA  . ALA E  3   1.9534 1.4737 0.7440 0.0270  -0.5260 -0.6034 ? ? ? ? ? ? 246  ALA E CA  
25831 C  C   . ALA E  3   1.9387 1.4872 0.7111 0.0287  -0.5183 -0.5774 ? ? ? ? ? ? 246  ALA E C   
25832 O  O   . ALA E  3   1.8855 1.4512 0.6899 0.0254  -0.5036 -0.5498 ? ? ? ? ? ? 246  ALA E O   
25833 C  CB  . ALA E  3   1.9925 1.4982 0.7790 0.0174  -0.5615 -0.6226 ? ? ? ? ? ? 246  ALA E CB  
25834 N  N   . GLN E  4   1.9891 1.5407 0.7076 0.0347  -0.5275 -0.5872 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E N   
25835 C  CA  . GLN E  4   1.9884 1.5636 0.6798 0.0372  -0.5235 -0.5654 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E CA  
25836 C  C   . GLN E  4   1.9787 1.5677 0.6454 0.0494  -0.4900 -0.5515 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E C   
25837 O  O   . GLN E  4   1.9480 1.5569 0.6214 0.0478  -0.4810 -0.5233 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E O   
25838 C  CB  . GLN E  4   2.0470 1.6208 0.6911 0.0378  -0.5487 -0.5797 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E CB  
25839 C  CG  . GLN E  4   2.0683 1.6253 0.7293 0.0271  -0.5816 -0.5997 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E CG  
25840 C  CD  . GLN E  4   2.1185 1.6495 0.7526 0.0338  -0.5857 -0.6354 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E CD  
25841 O  OE1 . GLN E  4   2.1723 1.7006 0.7513 0.0429  -0.5892 -0.6518 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E OE1 
25842 N  NE2 . GLN E  4   2.1026 1.6139 0.7746 0.0301  -0.5849 -0.6477 ? ? ? ? ? ? 247  GLN E NE2 
25843 N  N   . TYR E  5   2.0055 1.5842 0.6450 0.0611  -0.4722 -0.5711 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E N   
25844 C  CA  . TYR E  5   1.9962 1.5880 0.6160 0.0721  -0.4388 -0.5597 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CA  
25845 C  C   . TYR E  5   1.9289 1.5316 0.5992 0.0677  -0.4197 -0.5331 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E C   
25846 O  O   . TYR E  5   1.9102 1.5289 0.5723 0.0730  -0.3950 -0.5141 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E O   
25847 C  CB  . TYR E  5   2.0296 1.6074 0.6254 0.0845  -0.4241 -0.5877 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CB  
25848 C  CG  . TYR E  5   2.0957 1.6571 0.6494 0.0885  -0.4454 -0.6197 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CG  
25849 C  CD1 . TYR E  5   2.1470 1.7167 0.6386 0.0975  -0.4428 -0.6266 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CD1 
25850 C  CD2 . TYR E  5   2.1091 1.6464 0.6842 0.0829  -0.4687 -0.6431 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CD2 
25851 C  CE1 . TYR E  5   2.2086 1.7639 0.6601 0.1015  -0.4621 -0.6561 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CE1 
25852 C  CE2 . TYR E  5   2.1715 1.6929 0.7072 0.0866  -0.4888 -0.6730 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CE2 
25853 C  CZ  . TYR E  5   2.2202 1.7514 0.6940 0.0962  -0.4851 -0.6793 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E CZ  
25854 O  OH  . TYR E  5   2.2839 1.8008 0.7153 0.1006  -0.5043 -0.7089 ? ? ? ? ? ? 248  TYR E OH  
25855 N  N   . ASN E  6   1.8949 1.4887 0.6169 0.0573  -0.4326 -0.5321 ? ? ? ? ? ? 249  ASN E N   
25856 C  CA  . ASN E  6   1.8320 1.4325 0.6078 0.0517  -0.4192 -0.5110 ? ? ? ? ? ? 249  ASN E CA  
25857 C  C   . ASN E  6   1.7909 1.4113 0.5913 0.0430  -0.4230 -0.4795 ? ? ? ? ? ? 249  ASN E C   
25858 O  O   . ASN E  6   1.7456 1.3778 0.5716 0.0431  -0.4028 -0.4581 ? ? ? ? ? ? 249  ASN E O   
25859 C  CB  . ASN E  6   1.8189 1.3992 0.6368 0.0450  -0.4302 -0.5260 ? ? ? ? ? ? 249  ASN E CB  
25860 C  CG  . ASN E  6   1.8303 1.3930 0.6477 0.0544  -0.4145 -0.5477 ? ? ? ? ? ? 249  ASN E CG  
25861 O  OD1 . ASN E  6   1.8446 1.4143 0.6300 0.0667  -0.3919 -0.5498 ? ? ? ? ? ? 249  ASN E OD1 
25862 N  ND2 . ASN E  6   1.8241 1.3680 0.6737 0.0489  -0.4252 -0.5600 ? ? ? ? ? ? 249  ASN E ND2 
25863 N  N   . GLN E  7   1.8064 1.4310 0.6005 0.0360  -0.4490 -0.4769 ? ? ? ? ? ? 250  GLN E N   
25864 C  CA  . GLN E  7   1.7706 1.4148 0.5865 0.0293  -0.4532 -0.4479 ? ? ? ? ? ? 250  GLN E CA  
25865 C  C   . GLN E  7   1.7554 1.4147 0.5541 0.0371  -0.4268 -0.4266 ? ? ? ? ? ? 250  GLN E C   
25866 O  O   . GLN E  7   1.7814 1.4392 0.5426 0.0469  -0.4094 -0.4337 ? ? ? ? ? ? 250  GLN E O   
25867 C  CB  . GLN E  7   1.8023 1.4519 0.5964 0.0250  -0.4815 -0.4483 ? ? ? ? ? ? 250  GLN E CB  
25868 C  CG  . GLN E  7   1.8517 1.5054 0.5824 0.0347  -0.4789 -0.4512 ? ? ? ? ? ? 250  GLN E CG  
25869 C  CD  . GLN E  7   1.8993 1.5484 0.6044 0.0309  -0.5119 -0.4666 ? ? ? ? ? ? 250  GLN E CD  
25870 O  OE1 . GLN E  7   1.9040 1.5415 0.6322 0.0230  -0.5325 -0.4827 ? ? ? ? ? ? 250  GLN E OE1 
25871 N  NE2 . GLN E  7   1.9364 1.5943 0.5932 0.0361  -0.5175 -0.4613 ? ? ? ? ? ? 250  GLN E NE2 
25872 N  N   . VAL E  8   1.7108 1.3853 0.5406 0.0323  -0.4231 -0.3996 ? ? ? ? ? ? 251  VAL E N   
25873 C  CA  . VAL E  8   1.6960 1.3837 0.5122 0.0384  -0.3996 -0.3782 ? ? ? ? ? ? 251  VAL E CA  
25874 C  C   . VAL E  8   1.7462 1.4384 0.5019 0.0454  -0.4013 -0.3781 ? ? ? ? ? ? 251  VAL E C   
25875 O  O   . VAL E  8   1.7761 1.4694 0.5117 0.0430  -0.4251 -0.3812 ? ? ? ? ? ? 251  VAL E O   
25876 C  CB  . VAL E  8   1.6425 1.3450 0.5016 0.0322  -0.3979 -0.3496 ? ? ? ? ? ? 251  VAL E CB  
25877 C  CG1 . VAL E  8   1.6520 1.3642 0.5077 0.0274  -0.4235 -0.3390 ? ? ? ? ? ? 251  VAL E CG1 
25878 C  CG2 . VAL E  8   1.6195 1.3317 0.4746 0.0379  -0.3695 -0.3291 ? ? ? ? ? ? 251  VAL E CG2 
25879 N  N   . TYR E  9   1.7569 1.4525 0.4833 0.0538  -0.3762 -0.3746 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E N   
25880 C  CA  . TYR E  9   1.7974 1.5007 0.4696 0.0596  -0.3739 -0.3670 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CA  
25881 C  C   . TYR E  9   1.7875 1.5022 0.4645 0.0545  -0.3905 -0.3426 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E C   
25882 O  O   . TYR E  9   1.8246 1.5389 0.4738 0.0539  -0.4129 -0.3481 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E O   
25883 C  CB  . TYR E  9   1.7931 1.5027 0.4488 0.0667  -0.3411 -0.3584 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CB  
25884 C  CG  . TYR E  9   1.8336 1.5519 0.4334 0.0726  -0.3325 -0.3487 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CG  
25885 C  CD1 . TYR E  9   1.8947 1.6088 0.4396 0.0784  -0.3398 -0.3681 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CD1 
25886 C  CD2 . TYR E  9   1.8132 1.5436 0.4132 0.0723  -0.3164 -0.3199 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CD2 
25887 C  CE1 . TYR E  9   1.9322 1.6552 0.4253 0.0832  -0.3307 -0.3577 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CE1 
25888 C  CE2 . TYR E  9   1.8502 1.5880 0.4003 0.0766  -0.3079 -0.3091 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CE2 
25889 C  CZ  . TYR E  9   1.9083 1.6431 0.4057 0.0819  -0.3143 -0.3272 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E CZ  
25890 O  OH  . TYR E  9   1.9449 1.6881 0.3927 0.0856  -0.3050 -0.3143 ? ? ? ? ? ? 252  TYR E OH  
25891 N  N   . SER E  10  1.7395 1.4641 0.4517 0.0514  -0.3805 -0.3171 ? ? ? ? ? ? 253  SER E N   
25892 C  CA  . SER E  10  1.7252 1.4605 0.4487 0.0475  -0.3953 -0.2934 ? ? ? ? ? ? 253  SER E CA  
25893 C  C   . SER E  10  1.6635 1.4046 0.4492 0.0412  -0.3937 -0.2784 ? ? ? ? ? ? 253  SER E C   
25894 O  O   . SER E  10  1.6280 1.3682 0.4415 0.0412  -0.3728 -0.2758 ? ? ? ? ? ? 253  SER E O   
25895 C  CB  . SER E  10  1.7424 1.4856 0.4286 0.0527  -0.3823 -0.2722 ? ? ? ? ? ? 253  SER E CB  
25896 O  OG  . SER E  10  1.7017 1.4540 0.4197 0.0500  -0.3795 -0.2452 ? ? ? ? ? ? 253  SER E OG  
25897 N  N   . THR E  11  1.6498 1.3984 0.4584 0.0362  -0.4151 -0.2680 ? ? ? ? ? ? 254  THR E N   
25898 C  CA  . THR E  11  1.5934 1.3482 0.4606 0.0304  -0.4132 -0.2565 ? ? ? ? ? ? 254  THR E CA  
25899 C  C   . THR E  11  1.5595 1.3233 0.4404 0.0328  -0.3941 -0.2296 ? ? ? ? ? ? 254  THR E C   
25900 O  O   . THR E  11  1.5158 1.2875 0.4421 0.0287  -0.3958 -0.2168 ? ? ? ? ? ? 254  THR E O   
25901 C  CB  . THR E  11  1.5858 1.3470 0.4817 0.0233  -0.4423 -0.2577 ? ? ? ? ? ? 254  THR E CB  
25902 O  OG1 . THR E  11  1.5989 1.3705 0.4789 0.0255  -0.4554 -0.2402 ? ? ? ? ? ? 254  THR E OG1 
25903 C  CG2 . THR E  11  1.6225 1.3733 0.5036 0.0201  -0.4618 -0.2847 ? ? ? ? ? ? 254  THR E CG2 
25904 N  N   . ASP E  12  1.5801 1.3428 0.4228 0.0391  -0.3759 -0.2215 ? ? ? ? ? ? 255  ASP E N   
25905 C  CA  . ASP E  12  1.5534 1.3227 0.4050 0.0411  -0.3579 -0.1958 ? ? ? ? ? ? 255  ASP E CA  
25906 C  C   . ASP E  12  1.5073 1.2761 0.3978 0.0395  -0.3356 -0.1944 ? ? ? ? ? ? 255  ASP E C   
25907 O  O   . ASP E  12  1.5092 1.2709 0.4003 0.0399  -0.3254 -0.2127 ? ? ? ? ? ? 255  ASP E O   
25908 C  CB  . ASP E  12  1.5910 1.3593 0.3901 0.0470  -0.3440 -0.1873 ? ? ? ? ? ? 255  ASP E CB  
25909 C  CG  . ASP E  12  1.6311 1.4020 0.3931 0.0490  -0.3638 -0.1781 ? ? ? ? ? ? 255  ASP E CG  
25910 O  OD1 . ASP E  12  1.6290 1.4036 0.4066 0.0464  -0.3887 -0.1771 ? ? ? ? ? ? 255  ASP E OD1 
25911 O  OD2 . ASP E  12  1.6670 1.4369 0.3828 0.0532  -0.3545 -0.1714 ? ? ? ? ? ? 255  ASP E OD2 
25912 N  N   . ALA E  13  1.4682 1.2441 0.3898 0.0383  -0.3284 -0.1731 ? ? ? ? ? ? 256  ALA E N   
25913 C  CA  . ALA E  13  1.4213 1.1980 0.3828 0.0365  -0.3084 -0.1692 ? ? ? ? ? ? 256  ALA E CA  
25914 C  C   . ALA E  13  1.4331 1.2045 0.3721 0.0403  -0.2836 -0.1767 ? ? ? ? ? ? 256  ALA E C   
25915 O  O   . ALA E  13  1.4097 1.1779 0.3727 0.0393  -0.2708 -0.1868 ? ? ? ? ? ? 256  ALA E O   
25916 C  CB  . ALA E  13  1.3872 1.1719 0.3737 0.0363  -0.3027 -0.1432 ? ? ? ? ? ? 256  ALA E CB  
25917 N  N   . ALA E  14  1.4707 1.2420 0.3631 0.0446  -0.2772 -0.1706 ? ? ? ? ? ? 257  ALA E N   
25918 C  CA  . ALA E  14  1.4891 1.2584 0.3536 0.0487  -0.2538 -0.1765 ? ? ? ? ? ? 257  ALA E CA  
25919 C  C   . ALA E  14  1.5029 1.2648 0.3639 0.0502  -0.2533 -0.2051 ? ? ? ? ? ? 257  ALA E C   
25920 O  O   . ALA E  14  1.4906 1.2513 0.3604 0.0523  -0.2330 -0.2126 ? ? ? ? ? ? 257  ALA E O   
25921 C  CB  . ALA E  14  1.5368 1.3076 0.3464 0.0523  -0.2529 -0.1675 ? ? ? ? ? ? 257  ALA E CB  
25922 N  N   . ASN E  15  1.5288 1.2855 0.3783 0.0493  -0.2764 -0.2210 ? ? ? ? ? ? 258  ASN E N   
25923 C  CA  . ASN E  15  1.5488 1.2960 0.3913 0.0509  -0.2794 -0.2493 ? ? ? ? ? ? 258  ASN E CA  
25924 C  C   . ASN E  15  1.5099 1.2517 0.4001 0.0479  -0.2745 -0.2601 ? ? ? ? ? ? 258  ASN E C   
25925 O  O   . ASN E  15  1.5269 1.2587 0.4125 0.0497  -0.2762 -0.2835 ? ? ? ? ? ? 258  ASN E O   
25926 C  CB  . ASN E  15  1.5842 1.3266 0.4070 0.0493  -0.3079 -0.2626 ? ? ? ? ? ? 258  ASN E CB  
25927 C  CG  . ASN E  15  1.6436 1.3821 0.4073 0.0557  -0.3078 -0.2774 ? ? ? ? ? ? 258  ASN E CG  
25928 O  OD1 . ASN E  15  1.6672 1.4116 0.3937 0.0596  -0.2975 -0.2651 ? ? ? ? ? ? 258  ASN E OD1 
25929 N  ND2 . ASN E  15  1.6706 1.3985 0.4244 0.0563  -0.3204 -0.3040 ? ? ? ? ? ? 258  ASN E ND2 
25930 N  N   . PHE E  16  1.4602 1.2074 0.3954 0.0434  -0.2699 -0.2441 ? ? ? ? ? ? 259  PHE E N   
25931 C  CA  . PHE E  16  1.4252 1.1675 0.4026 0.0409  -0.2632 -0.2530 ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CA  
25932 C  C   . PHE E  16  1.3826 1.1321 0.3877 0.0410  -0.2406 -0.2353 ? ? ? ? ? ? 259  PHE E C   
25933 O  O   . PHE E  16  1.3753 1.1334 0.3738 0.0415  -0.2337 -0.2146 ? ? ? ? ? ? 259  PHE E O   
25934 C  CB  . PHE E  16  1.4016 1.1424 0.4186 0.0330  -0.2849 -0.2552 ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CB  
25935 C  CG  . PHE E  16  1.4352 1.1730 0.4340 0.0304  -0.3119 -0.2654 ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CG  
25936 C  CD1 . PHE E  16  1.4487 1.1751 0.4551 0.0270  -0.3263 -0.2874 ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CD1 
25937 C  CD2 . PHE E  16  1.4507 1.1968 0.4294 0.0304  -0.3244 -0.2518 ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CD2 
25938 C  CE1 . PHE E  16  1.4784 1.2023 0.4713 0.0236  -0.3523 -0.2969 ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CE1 
25939 C  CE2 . PHE E  16  1.4806 1.2251 0.4451 0.0277  -0.3506 -0.2611 ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CE2 
25940 C  CZ  . PHE E  16  1.4940 1.2279 0.4661 0.0240  -0.3646 -0.2840 ? ? ? ? ? ? 259  PHE E CZ  
25941 N  N   . GLU E  17  1.3557 1.1007 0.3923 0.0403  -0.2304 -0.2436 ? ? ? ? ? ? 260  GLU E N   
25942 C  CA  . GLU E  17  1.3090 1.0603 0.3821 0.0387  -0.2135 -0.2285 ? ? ? ? ? ? 260  GLU E CA  
25943 C  C   . GLU E  17  1.2727 1.0258 0.3902 0.0312  -0.2284 -0.2221 ? ? ? ? ? ? 260  GLU E C   
25944 O  O   . GLU E  17  1.2624 1.0083 0.4047 0.0278  -0.2355 -0.2353 ? ? ? ? ? ? 260  GLU E O   
25945 C  CB  . GLU E  17  1.3001 1.0459 0.3849 0.0423  -0.1958 -0.2416 ? ? ? ? ? ? 260  GLU E CB  
25946 C  CG  . GLU E  17  1.3317 1.0785 0.3781 0.0501  -0.1775 -0.2485 ? ? ? ? ? ? 260  GLU E CG  
25947 C  CD  . GLU E  17  1.3395 1.0774 0.3897 0.0551  -0.1687 -0.2709 ? ? ? ? ? ? 260  GLU E CD  
25948 O  OE1 . GLU E  17  1.3221 1.0508 0.4038 0.0519  -0.1781 -0.2809 ? ? ? ? ? ? 260  GLU E OE1 
25949 O  OE2 . GLU E  17  1.3643 1.1051 0.3856 0.0622  -0.1522 -0.2778 ? ? ? ? ? ? 260  GLU E OE2 
25950 N  N   . HIS E  18  1.2549 1.0179 0.3821 0.0288  -0.2330 -0.2017 ? ? ? ? ? ? 261  HIS E N   
25951 C  CA  . HIS E  18  1.2218 0.9903 0.3892 0.0223  -0.2467 -0.1936 ? ? ? ? ? ? 261  HIS E CA  
25952 C  C   . HIS E  18  1.1797 0.9561 0.3759 0.0220  -0.2300 -0.1753 ? ? ? ? ? ? 261  HIS E C   
25953 O  O   . HIS E  18  1.1790 0.9556 0.3632 0.0261  -0.2100 -0.1700 ? ? ? ? ? ? 261  HIS E O   
25954 C  CB  . HIS E  18  1.2390 1.0136 0.3928 0.0210  -0.2672 -0.1857 ? ? ? ? ? ? 261  HIS E CB  
25955 C  CG  . HIS E  18  1.2466 1.0272 0.3774 0.0252  -0.2599 -0.1668 ? ? ? ? ? ? 261  HIS E CG  
25956 N  ND1 . HIS E  18  1.2851 1.0622 0.3693 0.0306  -0.2523 -0.1681 ? ? ? ? ? ? 261  HIS E ND1 
25957 C  CD2 . HIS E  18  1.2224 1.0119 0.3702 0.0249  -0.2593 -0.1459 ? ? ? ? ? ? 261  HIS E CD2 
25958 C  CE1 . HIS E  18  1.2847 1.0674 0.3581 0.0325  -0.2477 -0.1479 ? ? ? ? ? ? 261  HIS E CE1 
25959 N  NE2 . HIS E  18  1.2471 1.0366 0.3588 0.0295  -0.2522 -0.1346 ? ? ? ? ? ? 261  HIS E NE2 
25960 N  N   . VAL E  19  1.1458 0.9293 0.3802 0.0170  -0.2384 -0.1660 ? ? ? ? ? ? 262  VAL E N   
25961 C  CA  . VAL E  19  1.1064 0.8975 0.3692 0.0166  -0.2252 -0.1492 ? ? ? ? ? ? 262  VAL E CA  
25962 C  C   . VAL E  19  1.0946 0.8959 0.3731 0.0141  -0.2414 -0.1364 ? ? ? ? ? ? 262  VAL E C   
25963 O  O   . VAL E  19  1.0828 0.8879 0.3867 0.0090  -0.2563 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 262  VAL E O   
25964 C  CB  . VAL E  19  1.0732 0.8623 0.3740 0.0130  -0.2173 -0.1554 ? ? ? ? ? ? 262  VAL E CB  
25965 C  CG1 . VAL E  19  1.0299 0.8285 0.3655 0.0115  -0.2079 -0.1386 ? ? ? ? ? ? 262  VAL E CG1 
25966 C  CG2 . VAL E  19  1.0859 0.8655 0.3716 0.0170  -0.2010 -0.1682 ? ? ? ? ? ? 262  VAL E CG2 
25967 N  N   . ASP E  20  1.1004 0.9062 0.3632 0.0178  -0.2393 -0.1205 ? ? ? ? ? ? 263  ASP E N   
25968 C  CA  . ASP E  20  1.0876 0.9036 0.3678 0.0170  -0.2537 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 263  ASP E CA  
25969 C  C   . ASP E  20  1.1127 0.9299 0.3835 0.0146  -0.2776 -0.1176 ? ? ? ? ? ? 263  ASP E C   
25970 O  O   . ASP E  20  1.0984 0.9258 0.3945 0.0118  -0.2930 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 263  ASP E O   
25971 C  CB  . ASP E  20  1.0407 0.8650 0.3699 0.0132  -0.2502 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 263  ASP E CB  
25972 C  CG  . ASP E  20  1.0154 0.8410 0.3551 0.0161  -0.2304 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 263  ASP E CG  
25973 O  OD1 . ASP E  20  1.0093 0.8403 0.3516 0.0188  -0.2325 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 263  ASP E OD1 
25974 O  OD2 . ASP E  20  1.0021 0.8230 0.3482 0.0157  -0.2133 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 263  ASP E OD2 
25975 N  N   . HIS E  21  1.1509 0.9586 0.3856 0.0160  -0.2802 -0.1314 ? ? ? ? ? ? 264  HIS E N   
25976 C  CA  . HIS E  21  1.1831 0.9897 0.4007 0.0141  -0.3029 -0.1431 ? ? ? ? ? ? 264  HIS E CA  
25977 C  C   . HIS E  21  1.1737 0.9795 0.4189 0.0071  -0.3151 -0.1584 ? ? ? ? ? ? 264  HIS E C   
25978 O  O   . HIS E  21  1.1899 0.9991 0.4347 0.0037  -0.3367 -0.1646 ? ? ? ? ? ? 264  HIS E O   
25979 C  CB  . HIS E  21  1.1922 1.0083 0.4045 0.0158  -0.3198 -0.1300 ? ? ? ? ? ? 264  HIS E CB  
25980 C  CG  . HIS E  21  1.2176 1.0307 0.3912 0.0224  -0.3132 -0.1177 ? ? ? ? ? ? 264  HIS E CG  
25981 N  ND1 . HIS E  21  1.1985 1.0159 0.3806 0.0256  -0.3035 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 264  HIS E ND1 
25982 C  CD2 . HIS E  21  1.2624 1.0682 0.3879 0.0260  -0.3149 -0.1224 ? ? ? ? ? ? 264  HIS E CD2 
25983 C  CE1 . HIS E  21  1.2305 1.0426 0.3720 0.0303  -0.2997 -0.0896 ? ? ? ? ? ? 264  HIS E CE1 
25984 N  NE2 . HIS E  21  1.2696 1.0755 0.3756 0.0306  -0.3062 -0.1040 ? ? ? ? ? ? 264  HIS E NE2 
25985 N  N   . TYR E  22  1.1487 0.9500 0.4180 0.0045  -0.3016 -0.1641 ? ? ? ? ? ? 265  TYR E N   
25986 C  CA  . TYR E  22  1.1428 0.9399 0.4361 -0.0025 -0.3110 -0.1790 ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CA  
25987 C  C   . TYR E  22  1.1647 0.9456 0.4362 0.0000  -0.3009 -0.1963 ? ? ? ? ? ? 265  TYR E C   
25988 O  O   . TYR E  22  1.1746 0.9512 0.4208 0.0065  -0.2835 -0.1947 ? ? ? ? ? ? 265  TYR E O   
25989 C  CB  . TYR E  22  1.0955 0.9009 0.4376 -0.0076 -0.3049 -0.1706 ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CB  
25990 C  CG  . TYR E  22  1.0764 0.8990 0.4434 -0.0104 -0.3180 -0.1572 ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CG  
25991 C  CD1 . TYR E  22  1.0801 0.9091 0.4646 -0.0177 -0.3391 -0.1633 ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CD1 
25992 C  CD2 . TYR E  22  1.0573 0.8901 0.4295 -0.0056 -0.3101 -0.1389 ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CD2 
25993 C  CE1 . TYR E  22  1.0636 0.9109 0.4716 -0.0196 -0.3513 -0.1515 ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CE1 
25994 C  CE2 . TYR E  22  1.0419 0.8910 0.4366 -0.0069 -0.3227 -0.1277 ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CE2 
25995 C  CZ  . TYR E  22  1.0446 0.9020 0.4575 -0.0136 -0.3428 -0.1341 ? ? ? ? ? ? 265  TYR E CZ  
25996 O  OH  . TYR E  22  1.0292 0.9052 0.4666 -0.0144 -0.3551 -0.1236 ? ? ? ? ? ? 265  TYR E OH  
25997 N  N   . LEU E  23  1.1738 0.9459 0.4552 -0.0054 -0.3119 -0.2131 ? ? ? ? ? ? 266  LEU E N   
25998 C  CA  . LEU E  23  1.1965 0.9519 0.4589 -0.0023 -0.3038 -0.2317 ? ? ? ? ? ? 266  LEU E CA  
25999 C  C   . LEU E  23  1.1676 0.9171 0.4665 -0.0066 -0.2961 -0.2359 ? ? ? ? ? ? 266  LEU E C   
26000 O  O   . LEU E  23  1.1491 0.9020 0.4813 -0.0151 -0.3084 -0.2347 ? ? ? ? ? ? 266  LEU E O   
26001 C  CB  . LEU E  23  1.2388 0.9840 0.4781 -0.0043 -0.3241 -0.2509 ? ? ? ? ? ? 266  LEU E CB  
26002 C  CG  . LEU E  23  1.2776 1.0253 0.4733 0.0004  -0.3332 -0.2513 ? ? ? ? ? ? 266  LEU E CG  
26003 C  CD1 . LEU E  23  1.3131 1.0522 0.4960 -0.0037 -0.3566 -0.2697 ? ? ? ? ? ? 266  LEU E CD1 
26004 C  CD2 . LEU E  23  1.2994 1.0414 0.4565 0.0099  -0.3138 -0.2541 ? ? ? ? ? ? 266  LEU E CD2 
26005 N  N   . THR E  24  1.1642 0.9059 0.4577 -0.0009 -0.2761 -0.2402 ? ? ? ? ? ? 267  THR E N   
26006 C  CA  . THR E  24  1.1395 0.8742 0.4658 -0.0041 -0.2688 -0.2446 ? ? ? ? ? ? 267  THR E CA  
26007 C  C   . THR E  24  1.1731 0.8881 0.4848 -0.0029 -0.2747 -0.2686 ? ? ? ? ? ? 267  THR E C   
26008 O  O   . THR E  24  1.2110 0.9196 0.4836 0.0035  -0.2749 -0.2803 ? ? ? ? ? ? 267  THR E O   
26009 C  CB  . THR E  24  1.1137 0.8520 0.4470 0.0017  -0.2433 -0.2351 ? ? ? ? ? ? 267  THR E CB  
26010 O  OG1 . THR E  24  1.1435 0.8749 0.4398 0.0107  -0.2309 -0.2450 ? ? ? ? ? ? 267  THR E OG1 
26011 C  CG2 . THR E  24  1.0851 0.8406 0.4281 0.0018  -0.2363 -0.2123 ? ? ? ? ? ? 267  THR E CG2 
26012 N  N   . ALA E  25  1.1616 0.8663 0.5032 -0.0088 -0.2795 -0.2761 ? ? ? ? ? ? 268  ALA E N   
26013 C  CA  . ALA E  25  1.1942 0.8775 0.5230 -0.0065 -0.2840 -0.2996 ? ? ? ? ? ? 268  ALA E CA  
26014 C  C   . ALA E  25  1.2110 0.8878 0.5121 0.0058  -0.2638 -0.3088 ? ? ? ? ? ? 268  ALA E C   
26015 O  O   . ALA E  25  1.2347 0.8944 0.5278 0.0096  -0.2642 -0.3279 ? ? ? ? ? ? 268  ALA E O   
26016 C  CB  . ALA E  25  1.1740 0.8466 0.5443 -0.0149 -0.2895 -0.3026 ? ? ? ? ? ? 268  ALA E CB  
26017 N  N   . GLU E  26  1.1988 0.8893 0.4873 0.0121  -0.2458 -0.2955 ? ? ? ? ? ? 269  GLU E N   
26018 C  CA  . GLU E  26  1.2137 0.9018 0.4774 0.0233  -0.2252 -0.3028 ? ? ? ? ? ? 269  GLU E CA  
26019 C  C   . GLU E  26  1.2394 0.9368 0.4613 0.0287  -0.2213 -0.2990 ? ? ? ? ? ? 269  GLU E C   
26020 O  O   . GLU E  26  1.2491 0.9502 0.4494 0.0371  -0.2027 -0.2998 ? ? ? ? ? ? 269  GLU E O   
26021 C  CB  . GLU E  26  1.1726 0.8693 0.4630 0.0253  -0.2034 -0.2886 ? ? ? ? ? ? 269  GLU E CB  
26022 C  CG  . GLU E  26  1.1591 0.8437 0.4778 0.0257  -0.1986 -0.2978 ? ? ? ? ? ? 269  GLU E CG  
26023 C  CD  . GLU E  26  1.1230 0.8170 0.4633 0.0288  -0.1769 -0.2848 ? ? ? ? ? ? 269  GLU E CD  
26024 O  OE1 . GLU E  26  1.0950 0.8042 0.4459 0.0254  -0.1718 -0.2651 ? ? ? ? ? ? 269  GLU E OE1 
26025 O  OE2 . GLU E  26  1.1223 0.8089 0.4703 0.0346  -0.1656 -0.2941 ? ? ? ? ? ? 269  GLU E OE2 
26026 N  N   . SER E  27  1.2497 0.9522 0.4615 0.0238  -0.2386 -0.2934 ? ? ? ? ? ? 270  SER E N   
26027 C  CA  . SER E  27  1.2795 0.9891 0.4488 0.0286  -0.2380 -0.2901 ? ? ? ? ? ? 270  SER E CA  
26028 C  C   . SER E  27  1.3322 1.0302 0.4590 0.0352  -0.2422 -0.3132 ? ? ? ? ? ? 270  SER E C   
26029 O  O   . SER E  27  1.3533 1.0371 0.4807 0.0330  -0.2583 -0.3321 ? ? ? ? ? ? 270  SER E O   
26030 C  CB  . SER E  27  1.2753 0.9944 0.4473 0.0221  -0.2562 -0.2767 ? ? ? ? ? ? 270  SER E CB  
26031 O  OG  . SER E  27  1.2285 0.9576 0.4416 0.0163  -0.2538 -0.2584 ? ? ? ? ? ? 270  SER E OG  
26032 N  N   . TRP E  28  1.3543 1.0587 0.4440 0.0430  -0.2277 -0.3112 ? ? ? ? ? ? 271  TRP E N   
26033 C  CA  . TRP E  28  1.4071 1.1044 0.4504 0.0499  -0.2306 -0.3308 ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CA  
26034 C  C   . TRP E  28  1.4333 1.1394 0.4396 0.0501  -0.2383 -0.3213 ? ? ? ? ? ? 271  TRP E C   
26035 O  O   . TRP E  28  1.4111 1.1297 0.4240 0.0472  -0.2349 -0.2984 ? ? ? ? ? ? 271  TRP E O   
26036 C  CB  . TRP E  28  1.4179 1.1173 0.4428 0.0598  -0.2053 -0.3372 ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CB  
26037 C  CG  . TRP E  28  1.4085 1.0967 0.4571 0.0632  -0.1979 -0.3531 ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CG  
26038 C  CD1 . TRP E  28  1.3766 1.0572 0.4686 0.0570  -0.2052 -0.3526 ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CD1 
26039 C  CD2 . TRP E  28  1.4305 1.1160 0.4609 0.0739  -0.1802 -0.3695 ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CD2 
26040 N  NE1 . TRP E  28  1.3769 1.0493 0.4783 0.0633  -0.1933 -0.3663 ? ? ? ? ? ? 271  TRP E NE1 
26041 C  CE2 . TRP E  28  1.4092 1.0849 0.4742 0.0741  -0.1779 -0.3774 ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CE2 
26042 C  CE3 . TRP E  28  1.4653 1.1587 0.4528 0.0833  -0.1648 -0.3757 ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CE3 
26043 C  CZ2 . TRP E  28  1.4222 1.0940 0.4820 0.0844  -0.1618 -0.3935 ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CZ2 
26044 C  CZ3 . TRP E  28  1.4783 1.1689 0.4612 0.0934  -0.1483 -0.3928 ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CZ3 
26045 C  CH2 . TRP E  28  1.4569 1.1364 0.4765 0.0943  -0.1474 -0.4022 ? ? ? ? ? ? 271  TRP E CH2 
26046 N  N   . TYR E  29  1.4830 1.1820 0.4486 0.0542  -0.2483 -0.3394 ? ? ? ? ? ? 272  TYR E N   
26047 C  CA  . TYR E  29  1.5141 1.2195 0.4417 0.0543  -0.2593 -0.3328 ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CA  
26048 C  C   . TYR E  29  1.5682 1.2694 0.4440 0.0630  -0.2552 -0.3514 ? ? ? ? ? ? 272  TYR E C   
26049 O  O   . TYR E  29  1.5802 1.2742 0.4512 0.0693  -0.2434 -0.3695 ? ? ? ? ? ? 272  TYR E O   
26050 C  CB  . TYR E  29  1.5176 1.2190 0.4568 0.0462  -0.2890 -0.3349 ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CB  
26051 C  CG  . TYR E  29  1.5511 1.2358 0.4820 0.0457  -0.3074 -0.3629 ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CG  
26052 C  CD1 . TYR E  29  1.5988 1.2800 0.4907 0.0464  -0.3268 -0.3743 ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CD1 
26053 C  CD2 . TYR E  29  1.5366 1.2081 0.4988 0.0440  -0.3070 -0.3774 ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CD2 
26054 C  CE1 . TYR E  29  1.6314 1.2962 0.5157 0.0454  -0.3453 -0.4005 ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CE1 
26055 C  CE2 . TYR E  29  1.5693 1.2234 0.5245 0.0430  -0.3253 -0.4028 ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CE2 
26056 C  CZ  . TYR E  29  1.6168 1.2674 0.5331 0.0435  -0.3446 -0.4147 ? ? ? ? ? ? 272  TYR E CZ  
26057 O  OH  . TYR E  29  1.6511 1.2835 0.5602 0.0421  -0.3638 -0.4404 ? ? ? ? ? ? 272  TYR E OH  
26058 N  N   . ARG E  30  1.6024 1.3085 0.4387 0.0637  -0.2653 -0.3470 ? ? ? ? ? ? 273  ARG E N   
26059 C  CA  . ARG E  30  1.6587 1.3600 0.4441 0.0710  -0.2669 -0.3669 ? ? ? ? ? ? 273  ARG E CA  
26060 C  C   . ARG E  30  1.6861 1.3775 0.4629 0.0665  -0.2983 -0.3807 ? ? ? ? ? ? 273  ARG E C   
26061 O  O   . ARG E  30  1.6742 1.3710 0.4621 0.0594  -0.3160 -0.3656 ? ? ? ? ? ? 273  ARG E O   
26062 C  CB  . ARG E  30  1.6819 1.3969 0.4240 0.0754  -0.2531 -0.3513 ? ? ? ? ? ? 273  ARG E CB  
26063 C  CG  . ARG E  30  1.7442 1.4558 0.4291 0.0845  -0.2503 -0.3741 ? ? ? ? ? ? 273  ARG E CG  
26064 C  CD  . ARG E  30  1.7731 1.4988 0.4107 0.0893  -0.2337 -0.3604 ? ? ? ? ? ? 273  ARG E CD  
26065 N  NE  . ARG E  30  1.7918 1.5220 0.4044 0.0849  -0.2523 -0.3433 ? ? ? ? ? ? 273  ARG E NE  
26066 C  CZ  . ARG E  30  1.7869 1.5295 0.3863 0.0839  -0.2399 -0.3169 ? ? ? ? ? ? 273  ARG E CZ  
26067 N  NH1 . ARG E  30  1.7632 1.5153 0.3729 0.0860  -0.2093 -0.3045 ? ? ? ? ? ? 273  ARG E NH1 
26068 N  NH2 . ARG E  30  1.8036 1.5484 0.3836 0.0804  -0.2591 -0.3020 ? ? ? ? ? ? 273  ARG E NH2 
26069 N  N   . PRO E  31  1.7213 1.3981 0.4822 0.0704  -0.3060 -0.4098 ? ? ? ? ? ? 274  PRO E N   
26070 C  CA  . PRO E  31  1.7679 1.4352 0.5000 0.0691  -0.3336 -0.4279 ? ? ? ? ? ? 274  PRO E CA  
26071 C  C   . PRO E  31  1.8205 1.4947 0.4899 0.0758  -0.3330 -0.4294 ? ? ? ? ? ? 274  PRO E C   
26072 O  O   . PRO E  31  1.8196 1.5069 0.4689 0.0801  -0.3127 -0.4133 ? ? ? ? ? ? 274  PRO E O   
26073 C  CB  . PRO E  31  1.7862 1.4338 0.5242 0.0722  -0.3376 -0.4588 ? ? ? ? ? ? 274  PRO E CB  
26074 C  CG  . PRO E  31  1.7580 1.4066 0.5168 0.0782  -0.3089 -0.4582 ? ? ? ? ? ? 274  PRO E CG  
26075 C  CD  . PRO E  31  1.7124 1.3791 0.4916 0.0755  -0.2909 -0.4269 ? ? ? ? ? ? 274  PRO E CD  
26076 N  N   . LYS E  32  1.8681 1.5341 0.5048 0.0763  -0.3550 -0.4478 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E N   
26077 C  CA  . LYS E  32  1.9193 1.5923 0.4940 0.0840  -0.3500 -0.4498 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E CA  
26078 C  C   . LYS E  32  1.9498 1.6188 0.4953 0.0955  -0.3288 -0.4716 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E C   
26079 O  O   . LYS E  32  1.9752 1.6557 0.4796 0.1026  -0.3105 -0.4665 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E O   
26080 C  CB  . LYS E  32  1.9635 1.6329 0.5058 0.0814  -0.3802 -0.4582 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E CB  
26081 C  CG  . LYS E  32  1.9450 1.6269 0.4957 0.0741  -0.3938 -0.4298 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E CG  
26082 C  CD  . LYS E  32  2.0002 1.6865 0.4939 0.0769  -0.4089 -0.4304 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E CD  
26083 C  CE  . LYS E  32  2.0513 1.7232 0.5171 0.0790  -0.4292 -0.4632 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E CE  
26084 N  NZ  . LYS E  32  2.1002 1.7762 0.5186 0.0795  -0.4503 -0.4627 ? ? ? ? ? ? 275  LYS E NZ  
26085 N  N   . TYR E  33  1.9461 1.5992 0.5154 0.0971  -0.3307 -0.4950 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E N   
26086 C  CA  . TYR E  33  1.9747 1.6221 0.5220 0.1087  -0.3131 -0.5192 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CA  
26087 C  C   . TYR E  33  1.9339 1.5785 0.5237 0.1116  -0.2916 -0.5208 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E C   
26088 O  O   . TYR E  33  1.8877 1.5261 0.5297 0.1037  -0.2974 -0.5128 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E O   
26089 C  CB  . TYR E  33  2.0261 1.6546 0.5484 0.1117  -0.3354 -0.5523 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CB  
26090 C  CG  . TYR E  33  2.0794 1.7146 0.5429 0.1145  -0.3460 -0.5547 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CG  
26091 C  CD1 . TYR E  33  2.0896 1.7446 0.5177 0.1190  -0.3262 -0.5363 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CD1 
26092 C  CD2 . TYR E  33  2.1213 1.7430 0.5637 0.1121  -0.3760 -0.5747 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CD2 
26093 C  CE1 . TYR E  33  2.1398 1.8011 0.5124 0.1214  -0.3356 -0.5368 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CE1 
26094 C  CE2 . TYR E  33  2.1715 1.7998 0.5584 0.1148  -0.3862 -0.5764 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CE2 
26095 C  CZ  . TYR E  33  2.1803 1.8284 0.5322 0.1195  -0.3656 -0.5569 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E CZ  
26096 O  OH  . TYR E  33  2.2317 1.8864 0.5270 0.1221  -0.3755 -0.5572 ? ? ? ? ? ? 276  TYR E OH  
26097 N  N   . ILE E  34  1.9522 1.6034 0.5182 0.1232  -0.2661 -0.5301 ? ? ? ? ? ? 277  ILE E N   
26098 C  CA  . ILE E  34  1.9312 1.5778 0.5260 0.1300  -0.2462 -0.5413 ? ? ? ? ? ? 277  ILE E CA  
26099 C  C   . ILE E  34  1.9868 1.6197 0.5486 0.1424  -0.2477 -0.5788 ? ? ? ? ? ? 277  ILE E C   
26100 O  O   . ILE E  34  2.0362 1.6774 0.5442 0.1511  -0.2407 -0.5893 ? ? ? ? ? ? 277  ILE E O   
26101 C  CB  . ILE E  34  1.9044 1.5733 0.5024 0.1340  -0.2126 -0.5204 ? ? ? ? ? ? 277  ILE E CB  
26102 C  CG1 . ILE E  34  1.8498 1.5298 0.4825 0.1223  -0.2118 -0.4849 ? ? ? ? ? ? 277  ILE E CG1 
26103 C  CG2 . ILE E  34  1.8873 1.5527 0.5129 0.1426  -0.1923 -0.5344 ? ? ? ? ? ? 277  ILE E CG2 
26104 C  CD1 . ILE E  34  1.8126 1.5087 0.4660 0.1245  -0.1815 -0.4668 ? ? ? ? ? ? 277  ILE E CD1 
26105 N  N   . LEU E  35  1.9810 1.5922 0.5741 0.1429  -0.2583 -0.5991 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E N   
26106 C  CA  . LEU E  35  2.0271 1.6216 0.5997 0.1552  -0.2595 -0.6355 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E CA  
26107 C  C   . LEU E  35  2.0298 1.6379 0.5936 0.1694  -0.2261 -0.6413 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E C   
26108 O  O   . LEU E  35  2.0023 1.6040 0.6042 0.1735  -0.2148 -0.6466 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E O   
26109 C  CB  . LEU E  35  2.0075 1.5758 0.6274 0.1498  -0.2776 -0.6480 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E CB  
26110 C  CG  . LEU E  35  2.0570 1.5989 0.6614 0.1567  -0.2945 -0.6851 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E CG  
26111 C  CD1 . LEU E  35  2.1152 1.6560 0.6638 0.1566  -0.3145 -0.6977 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E CD1 
26112 C  CD2 . LEU E  35  2.0398 1.5573 0.6866 0.1477  -0.3162 -0.6915 ? ? ? ? ? ? 278  LEU E CD2 
26113 N  N   . LYS E  36  2.0591 1.6891 0.5748 0.1759  -0.2091 -0.6363 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E N   
26114 C  CA  . LYS E  36  2.0534 1.7039 0.5640 0.1866  -0.1746 -0.6333 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E CA  
26115 C  C   . LYS E  36  2.0730 1.7126 0.5890 0.2012  -0.1650 -0.6648 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E C   
26116 O  O   . LYS E  36  2.1312 1.7651 0.6043 0.2126  -0.1680 -0.6938 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E O   
26117 C  CB  . LYS E  36  2.0916 1.7656 0.5444 0.1910  -0.1603 -0.6260 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E CB  
26118 C  CG  . LYS E  36  2.1438 1.8266 0.5549 0.2091  -0.1397 -0.6540 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E CG  
26119 C  CD  . LYS E  36  2.2159 1.9015 0.5558 0.2148  -0.1486 -0.6704 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E CD  
26120 C  CE  . LYS E  36  2.2234 1.9387 0.5245 0.2102  -0.1325 -0.6399 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E CE  
26121 N  NZ  . LYS E  36  2.1557 1.8891 0.5081 0.2059  -0.1045 -0.6106 ? ? ? ? ? ? 279  LYS E NZ  
26122 N  N   . ASP E  37  2.0270 1.6642 0.5940 0.2017  -0.1537 -0.6597 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E N   
26123 C  CA  . ASP E  37  2.0417 1.6712 0.6175 0.2168  -0.1414 -0.6869 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E CA  
26124 C  C   . ASP E  37  2.0800 1.6756 0.6533 0.2218  -0.1671 -0.7221 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E C   
26125 O  O   . ASP E  37  2.1355 1.7261 0.6707 0.2359  -0.1657 -0.7526 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E O   
26126 C  CB  . ASP E  37  2.0775 1.7326 0.6099 0.2311  -0.1133 -0.6952 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E CB  
26127 C  CG  . ASP E  37  2.0706 1.7309 0.6257 0.2462  -0.0894 -0.7107 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E CG  
26128 O  OD1 . ASP E  37  2.0285 1.6768 0.6357 0.2438  -0.0910 -0.7071 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E OD1 
26129 O  OD2 . ASP E  37  2.1091 1.7875 0.6276 0.2602  -0.0690 -0.7255 ? ? ? ? ? ? 280  ASP E OD2 
26130 N  N   . GLY E  38  2.0515 1.6246 0.6642 0.2094  -0.1909 -0.7166 ? ? ? ? ? ? 281  GLY E N   
26131 C  CA  . GLY E  38  2.0827 1.6221 0.6996 0.2114  -0.2163 -0.7464 ? ? ? ? ? ? 281  GLY E CA  
26132 C  C   . GLY E  38  2.1473 1.6782 0.7092 0.2144  -0.2349 -0.7687 ? ? ? ? ? ? 281  GLY E C   
26133 O  O   . GLY E  38  2.1800 1.6811 0.7399 0.2140  -0.2610 -0.7940 ? ? ? ? ? ? 281  GLY E O   
26134 N  N   . LYS E  39  2.1645 1.7213 0.6829 0.2158  -0.2228 -0.7572 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E N   
26135 C  CA  . LYS E  39  2.2320 1.7901 0.6875 0.2242  -0.2287 -0.7794 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E CA  
26136 C  C   . LYS E  39  2.2540 1.8151 0.6747 0.2132  -0.2502 -0.7693 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E C   
26137 O  O   . LYS E  39  2.2835 1.8214 0.6960 0.2090  -0.2796 -0.7870 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E O   
26138 C  CB  . LYS E  39  2.2555 1.8385 0.6780 0.2408  -0.1957 -0.7867 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E CB  
26139 C  CG  . LYS E  39  2.2458 1.8185 0.7018 0.2536  -0.1823 -0.8062 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E CG  
26140 C  CD  . LYS E  39  2.2885 1.8753 0.7110 0.2749  -0.1572 -0.8312 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E CD  
26141 C  CE  . LYS E  39  2.2932 1.8559 0.7466 0.2870  -0.1590 -0.8594 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E CE  
26142 N  NZ  . LYS E  39  2.2850 1.8686 0.7477 0.3023  -0.1265 -0.8636 ? ? ? ? ? ? 282  LYS E NZ  
26143 N  N   . THR E  40  2.2438 1.8338 0.6413 0.2091  -0.2357 -0.7411 ? ? ? ? ? ? 283  THR E N   
26144 C  CA  . THR E  40  2.2613 1.8507 0.6326 0.1976  -0.2606 -0.7305 ? ? ? ? ? ? 283  THR E CA  
26145 C  C   . THR E  40  2.2109 1.8134 0.6075 0.1819  -0.2644 -0.6915 ? ? ? ? ? ? 283  THR E C   
26146 O  O   . THR E  40  2.1596 1.7762 0.5899 0.1786  -0.2446 -0.6669 ? ? ? ? ? ? 283  THR E O   
26147 C  CB  . THR E  40  2.3256 1.9277 0.6263 0.2071  -0.2562 -0.7432 ? ? ? ? ? ? 283  THR E CB  
26148 O  OG1 . THR E  40  2.3469 1.9456 0.6226 0.1972  -0.2829 -0.7367 ? ? ? ? ? ? 283  THR E OG1 
26149 C  CG2 . THR E  40  2.3140 1.9487 0.5953 0.2097  -0.2251 -0.7179 ? ? ? ? ? ? 283  THR E CG2 
26150 N  N   . TRP E  41  2.2271 1.8235 0.6086 0.1723  -0.2918 -0.6876 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E N   
26151 C  CA  . TRP E  41  2.1929 1.8026 0.5863 0.1590  -0.2987 -0.6532 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CA  
26152 C  C   . TRP E  41  2.2036 1.8401 0.5567 0.1614  -0.2794 -0.6310 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E C   
26153 O  O   . TRP E  41  2.2591 1.9010 0.5550 0.1675  -0.2818 -0.6418 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E O   
26154 C  CB  . TRP E  41  2.2203 1.8144 0.6026 0.1507  -0.3353 -0.6629 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CB  
26155 C  CG  . TRP E  41  2.1934 1.7652 0.6269 0.1425  -0.3552 -0.6714 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CG  
26156 C  CD1 . TRP E  41  2.2277 1.7747 0.6586 0.1415  -0.3815 -0.7001 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CD1 
26157 C  CD2 . TRP E  41  2.1269 1.6985 0.6232 0.1334  -0.3504 -0.6508 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CD2 
26158 N  NE1 . TRP E  41  2.1864 1.7179 0.6753 0.1316  -0.3932 -0.6973 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E NE1 
26159 C  CE2 . TRP E  41  2.1243 1.6712 0.6534 0.1268  -0.3743 -0.6673 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CE2 
26160 C  CE3 . TRP E  41  2.0703 1.6603 0.5980 0.1299  -0.3285 -0.6196 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CE3 
26161 C  CZ2 . TRP E  41  2.0665 1.6078 0.6581 0.1166  -0.3763 -0.6526 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CZ2 
26162 C  CZ3 . TRP E  41  2.0133 1.5972 0.6026 0.1205  -0.3311 -0.6065 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CZ3 
26163 C  CH2 . TRP E  41  2.0122 1.5727 0.6318 0.1141  -0.3543 -0.6227 ? ? ? ? ? ? 284  TRP E CH2 
26164 N  N   . THR E  42  2.1515 1.8043 0.5348 0.1563  -0.2604 -0.6001 ? ? ? ? ? ? 285  THR E N   
26165 C  CA  . THR E  42  2.1522 1.8286 0.5070 0.1545  -0.2459 -0.5718 ? ? ? ? ? ? 285  THR E CA  
26166 C  C   . THR E  42  2.0954 1.7772 0.4917 0.1409  -0.2523 -0.5371 ? ? ? ? ? ? 285  THR E C   
26167 O  O   . THR E  42  2.0526 1.7231 0.5010 0.1342  -0.2622 -0.5352 ? ? ? ? ? ? 285  THR E O   
26168 C  CB  . THR E  42  2.1587 1.8542 0.4951 0.1650  -0.2093 -0.5705 ? ? ? ? ? ? 285  THR E CB  
26169 O  OG1 . THR E  42  2.1103 1.8044 0.4985 0.1662  -0.1926 -0.5693 ? ? ? ? ? ? 285  THR E OG1 
26170 C  CG2 . THR E  42  2.2279 1.9225 0.5083 0.1792  -0.2045 -0.6038 ? ? ? ? ? ? 285  THR E CG2 
26171 N  N   . GLN E  43  2.0979 1.7961 0.4705 0.1370  -0.2481 -0.5104 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E N   
26172 C  CA  . GLN E  43  2.0490 1.7521 0.4574 0.1253  -0.2553 -0.4783 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E CA  
26173 C  C   . GLN E  43  1.9922 1.7040 0.4455 0.1237  -0.2302 -0.4600 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E C   
26174 O  O   . GLN E  43  1.9945 1.7138 0.4427 0.1314  -0.2046 -0.4664 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E O   
26175 C  CB  . GLN E  43  2.0725 1.7886 0.4404 0.1225  -0.2591 -0.4554 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E CB  
26176 C  CG  . GLN E  43  2.0920 1.7999 0.4491 0.1164  -0.2931 -0.4561 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E CG  
26177 C  CD  . GLN E  43  2.1563 1.8699 0.4453 0.1211  -0.2989 -0.4599 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E CD  
26178 O  OE1 . GLN E  43  2.1739 1.9020 0.4291 0.1251  -0.2776 -0.4468 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E OE1 
26179 N  NE2 . GLN E  43  2.1931 1.8959 0.4613 0.1203  -0.3277 -0.4778 ? ? ? ? ? ? 286  GLN E NE2 
26180 N  N   . SER E  44  1.9414 1.6535 0.4393 0.1140  -0.2371 -0.4373 ? ? ? ? ? ? 287  SER E N   
26181 C  CA  . SER E  44  1.8915 1.6133 0.4265 0.1125  -0.2130 -0.4184 ? ? ? ? ? ? 287  SER E CA  
26182 C  C   . SER E  44  1.8942 1.6339 0.4041 0.1108  -0.1986 -0.3894 ? ? ? ? ? ? 287  SER E C   
26183 O  O   . SER E  44  1.9274 1.6695 0.3998 0.1092  -0.2121 -0.3820 ? ? ? ? ? ? 287  SER E O   
26184 C  CB  . SER E  44  1.8357 1.5500 0.4307 0.1031  -0.2262 -0.4077 ? ? ? ? ? ? 287  SER E CB  
26185 O  OG  . SER E  44  1.8504 1.5473 0.4528 0.1009  -0.2533 -0.4299 ? ? ? ? ? ? 287  SER E OG  
26186 N  N   . THR E  45  1.8627 1.6143 0.3916 0.1112  -0.1718 -0.3733 ? ? ? ? ? ? 288  THR E N   
26187 C  CA  . THR E  45  1.8436 1.6080 0.3725 0.1052  -0.1629 -0.3391 ? ? ? ? ? ? 288  THR E CA  
26188 C  C   . THR E  45  1.7785 1.5416 0.3688 0.0982  -0.1610 -0.3223 ? ? ? ? ? ? 288  THR E C   
26189 O  O   . THR E  45  1.7513 1.5032 0.3804 0.0961  -0.1731 -0.3339 ? ? ? ? ? ? 288  THR E O   
26190 C  CB  . THR E  45  1.8622 1.6442 0.3596 0.1093  -0.1325 -0.3279 ? ? ? ? ? ? 288  THR E CB  
26191 O  OG1 . THR E  45  1.9214 1.7061 0.3655 0.1178  -0.1289 -0.3495 ? ? ? ? ? ? 288  THR E OG1 
26192 C  CG2 . THR E  45  1.8600 1.6511 0.3434 0.1025  -0.1312 -0.2934 ? ? ? ? ? ? 288  THR E CG2 
26193 N  N   . GLU E  46  1.7558 1.5304 0.3534 0.0945  -0.1455 -0.2947 ? ? ? ? ? ? 289  GLU E N   
26194 C  CA  . GLU E  46  1.6963 1.4712 0.3484 0.0881  -0.1422 -0.2770 ? ? ? ? ? ? 289  GLU E CA  
26195 C  C   . GLU E  46  1.6656 1.4410 0.3531 0.0914  -0.1234 -0.2890 ? ? ? ? ? ? 289  GLU E C   
26196 O  O   . GLU E  46  1.6149 1.3900 0.3506 0.0868  -0.1199 -0.2776 ? ? ? ? ? ? 289  GLU E O   
26197 C  CB  . GLU E  46  1.6852 1.4710 0.3324 0.0836  -0.1306 -0.2448 ? ? ? ? ? ? 289  GLU E CB  
26198 C  CG  . GLU E  46  1.7202 1.5057 0.3284 0.0813  -0.1478 -0.2314 ? ? ? ? ? ? 289  GLU E CG  
26199 C  CD  . GLU E  46  1.7507 1.5477 0.3169 0.0819  -0.1296 -0.2130 ? ? ? ? ? ? 289  GLU E CD  
26200 O  OE1 . GLU E  46  1.7221 1.5267 0.3085 0.0787  -0.1100 -0.1938 ? ? ? ? ? ? 289  GLU E OE1 
26201 O  OE2 . GLU E  46  1.8040 1.6024 0.3174 0.0849  -0.1355 -0.2174 ? ? ? ? ? ? 289  GLU E OE2 
26202 N  N   . LYS E  47  1.6965 1.4731 0.3608 0.0999  -0.1114 -0.3120 ? ? ? ? ? ? 290  LYS E N   
26203 C  CA  . LYS E  47  1.6697 1.4461 0.3682 0.1042  -0.0952 -0.3251 ? ? ? ? ? ? 290  LYS E CA  
26204 C  C   . LYS E  47  1.6767 1.4362 0.3882 0.1082  -0.1108 -0.3547 ? ? ? ? ? ? 290  LYS E C   
26205 O  O   . LYS E  47  1.6489 1.4044 0.3965 0.1105  -0.1029 -0.3640 ? ? ? ? ? ? 290  LYS E O   
26206 C  CB  . LYS E  47  1.6867 1.4793 0.3641 0.1112  -0.0649 -0.3270 ? ? ? ? ? ? 290  LYS E CB  
26207 C  CG  . LYS E  47  1.6402 1.4456 0.3545 0.1079  -0.0414 -0.3063 ? ? ? ? ? ? 290  LYS E CG  
26208 C  CD  . LYS E  47  1.6552 1.4768 0.3571 0.1162  -0.0115 -0.3154 ? ? ? ? ? ? 290  LYS E CD  
26209 C  CE  . LYS E  47  1.7155 1.5398 0.3676 0.1273  -0.0074 -0.3428 ? ? ? ? ? ? 290  LYS E CE  
26210 N  NZ  . LYS E  47  1.7679 1.5924 0.3632 0.1273  -0.0184 -0.3424 ? ? ? ? ? ? 290  LYS E NZ  
26211 N  N   . ASP E  48  1.7135 1.4623 0.3971 0.1084  -0.1338 -0.3686 ? ? ? ? ? ? 291  ASP E N   
26212 C  CA  . ASP E  48  1.7242 1.4549 0.4187 0.1112  -0.1508 -0.3968 ? ? ? ? ? ? 291  ASP E CA  
26213 C  C   . ASP E  48  1.6868 1.4048 0.4265 0.1016  -0.1741 -0.3919 ? ? ? ? ? ? 291  ASP E C   
26214 O  O   . ASP E  48  1.7078 1.4130 0.4405 0.0991  -0.1989 -0.4055 ? ? ? ? ? ? 291  ASP E O   
26215 C  CB  . ASP E  48  1.7870 1.5122 0.4280 0.1169  -0.1633 -0.4181 ? ? ? ? ? ? 291  ASP E CB  
26216 C  CG  . ASP E  48  1.8254 1.5676 0.4148 0.1229  -0.1442 -0.4127 ? ? ? ? ? ? 291  ASP E CG  
26217 O  OD1 . ASP E  48  1.8019 1.5598 0.3986 0.1210  -0.1229 -0.3898 ? ? ? ? ? ? 291  ASP E OD1 
26218 O  OD2 . ASP E  48  1.8800 1.6198 0.4215 0.1289  -0.1510 -0.4309 ? ? ? ? ? ? 291  ASP E OD2 
26219 N  N   . PHE E  49  1.6328 1.3557 0.4183 0.0960  -0.1654 -0.3727 ? ? ? ? ? ? 292  PHE E N   
26220 C  CA  . PHE E  49  1.5898 1.3043 0.4244 0.0870  -0.1819 -0.3655 ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CA  
26221 C  C   . PHE E  49  1.5776 1.2766 0.4451 0.0884  -0.1861 -0.3866 ? ? ? ? ? ? 292  PHE E C   
26222 O  O   . PHE E  49  1.5620 1.2626 0.4460 0.0936  -0.1668 -0.3909 ? ? ? ? ? ? 292  PHE E O   
26223 C  CB  . PHE E  49  1.5382 1.2652 0.4069 0.0818  -0.1674 -0.3369 ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CB  
26224 C  CG  . PHE E  49  1.5304 1.2655 0.3935 0.0750  -0.1772 -0.3122 ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CG  
26225 C  CD1 . PHE E  49  1.5001 1.2478 0.3760 0.0725  -0.1614 -0.2863 ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CD1 
26226 C  CD2 . PHE E  49  1.5544 1.2841 0.4002 0.0715  -0.2028 -0.3151 ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CD2 
26227 C  CE1 . PHE E  49  1.4943 1.2478 0.3657 0.0672  -0.1709 -0.2638 ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CE1 
26228 C  CE2 . PHE E  49  1.5481 1.2854 0.3897 0.0664  -0.2124 -0.2924 ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CE2 
26229 C  CZ  . PHE E  49  1.5185 1.2671 0.3726 0.0646  -0.1964 -0.2667 ? ? ? ? ? ? 292  PHE E CZ  
26230 N  N   . ARG E  50  1.5829 1.2671 0.4629 0.0830  -0.2115 -0.3982 ? ? ? ? ? ? 293  ARG E N   
26231 C  CA  . ARG E  50  1.5691 1.2368 0.4842 0.0825  -0.2172 -0.4151 ? ? ? ? ? ? 293  ARG E CA  
26232 C  C   . ARG E  50  1.5270 1.1890 0.4918 0.0708  -0.2335 -0.4045 ? ? ? ? ? ? 293  ARG E C   
26233 O  O   . ARG E  50  1.5227 1.1879 0.4903 0.0625  -0.2517 -0.3936 ? ? ? ? ? ? 293  ARG E O   
26234 C  CB  . ARG E  50  1.6201 1.2710 0.5065 0.0883  -0.2301 -0.4457 ? ? ? ? ? ? 293  ARG E CB  
26235 C  CG  . ARG E  50  1.6638 1.3225 0.4991 0.0994  -0.2154 -0.4557 ? ? ? ? ? ? 293  ARG E CG  
26236 C  CD  . ARG E  50  1.6659 1.3237 0.5048 0.1105  -0.1926 -0.4700 ? ? ? ? ? ? 293  ARG E CD  
26237 N  NE  . ARG E  50  1.7188 1.3802 0.5063 0.1220  -0.1833 -0.4881 ? ? ? ? ? ? 293  ARG E NE  
26238 C  CZ  . ARG E  50  1.7247 1.4051 0.4902 0.1289  -0.1579 -0.4806 ? ? ? ? ? ? 293  ARG E CZ  
26239 N  NH1 . ARG E  50  1.6805 1.3761 0.4722 0.1253  -0.1400 -0.4557 ? ? ? ? ? ? 293  ARG E NH1 
26240 N  NH2 . ARG E  50  1.7757 1.4602 0.4931 0.1393  -0.1503 -0.4981 ? ? ? ? ? ? 293  ARG E NH2 
26241 N  N   . PRO E  51  1.4973 1.1515 0.5016 0.0702  -0.2272 -0.4080 ? ? ? ? ? ? 294  PRO E N   
26242 C  CA  . PRO E  51  1.4536 1.1045 0.5078 0.0594  -0.2378 -0.3963 ? ? ? ? ? ? 294  PRO E CA  
26243 C  C   . PRO E  51  1.4690 1.1077 0.5288 0.0504  -0.2679 -0.4052 ? ? ? ? ? ? 294  PRO E C   
26244 O  O   . PRO E  51  1.5051 1.1262 0.5511 0.0526  -0.2803 -0.4291 ? ? ? ? ? ? 294  PRO E O   
26245 C  CB  . PRO E  51  1.4350 1.0765 0.5184 0.0636  -0.2246 -0.4050 ? ? ? ? ? ? 294  PRO E CB  
26246 C  CG  . PRO E  51  1.4823 1.1141 0.5298 0.0759  -0.2184 -0.4310 ? ? ? ? ? ? 294  PRO E CG  
26247 C  CD  . PRO E  51  1.5098 1.1567 0.5108 0.0808  -0.2108 -0.4262 ? ? ? ? ? ? 294  PRO E CD  
26248 N  N   . LEU E  52  1.4413 1.0901 0.5223 0.0404  -0.2789 -0.3857 ? ? ? ? ? ? 295  LEU E N   
26249 C  CA  . LEU E  52  1.4497 1.0929 0.5402 0.0304  -0.3067 -0.3891 ? ? ? ? ? ? 295  LEU E CA  
26250 C  C   . LEU E  52  1.4616 1.0833 0.5707 0.0264  -0.3210 -0.4096 ? ? ? ? ? ? 295  LEU E C   
26251 O  O   . LEU E  52  1.4947 1.1060 0.5901 0.0226  -0.3428 -0.4241 ? ? ? ? ? ? 295  LEU E O   
26252 C  CB  . LEU E  52  1.4033 1.0616 0.5311 0.0205  -0.3109 -0.3639 ? ? ? ? ? ? 295  LEU E CB  
26253 C  CG  . LEU E  52  1.4075 1.0814 0.5195 0.0176  -0.3217 -0.3490 ? ? ? ? ? ? 295  LEU E CG  
26254 C  CD1 . LEU E  52  1.3735 1.0558 0.5276 0.0056  -0.3377 -0.3348 ? ? ? ? ? ? 295  LEU E CD1 
26255 C  CD2 . LEU E  52  1.4621 1.1283 0.5303 0.0204  -0.3381 -0.3668 ? ? ? ? ? ? 295  LEU E CD2 
26256 N  N   . LEU E  53  1.4348 1.0493 0.5761 0.0266  -0.3097 -0.4097 ? ? ? ? ? ? 296  LEU E N   
26257 C  CA  . LEU E  53  1.4427 1.0352 0.6066 0.0220  -0.3228 -0.4263 ? ? ? ? ? ? 296  LEU E CA  
26258 C  C   . LEU E  53  1.4954 1.0666 0.6271 0.0305  -0.3282 -0.4563 ? ? ? ? ? ? 296  LEU E C   
26259 O  O   . LEU E  53  1.5111 1.0607 0.6568 0.0264  -0.3433 -0.4725 ? ? ? ? ? ? 296  LEU E O   
26260 C  CB  . LEU E  53  1.4031 0.9931 0.6067 0.0216  -0.3080 -0.4185 ? ? ? ? ? ? 296  LEU E CB  
26261 C  CG  . LEU E  53  1.3513 0.9549 0.5985 0.0105  -0.3082 -0.3937 ? ? ? ? ? ? 296  LEU E CG  
26262 C  CD1 . LEU E  53  1.3120 0.9216 0.5843 0.0148  -0.2844 -0.3817 ? ? ? ? ? ? 296  LEU E CD1 
26263 C  CD2 . LEU E  53  1.3504 0.9416 0.6274 -0.0027 -0.3314 -0.3978 ? ? ? ? ? ? 296  LEU E CD2 
26264 N  N   . MET E  54  1.5243 1.1013 0.6129 0.0424  -0.3159 -0.4637 ? ? ? ? ? ? 297  MET E N   
26265 C  CA  . MET E  54  1.5777 1.1367 0.6314 0.0518  -0.3203 -0.4931 ? ? ? ? ? ? 297  MET E CA  
26266 C  C   . MET E  54  1.6194 1.1727 0.6441 0.0472  -0.3458 -0.5048 ? ? ? ? ? ? 297  MET E C   
26267 O  O   . MET E  54  1.6693 1.2105 0.6566 0.0553  -0.3510 -0.5288 ? ? ? ? ? ? 297  MET E O   
26268 C  CB  . MET E  54  1.5941 1.1639 0.6118 0.0666  -0.2957 -0.4967 ? ? ? ? ? ? 297  MET E CB  
26269 C  CG  . MET E  54  1.6523 1.2069 0.6290 0.0779  -0.2987 -0.5274 ? ? ? ? ? ? 297  MET E CG  
26270 S  SD  . MET E  54  1.6700 1.2411 0.6072 0.0949  -0.2674 -0.5306 ? ? ? ? ? ? 297  MET E SD  
26271 C  CE  . MET E  54  1.6773 1.2715 0.5788 0.0910  -0.2689 -0.5107 ? ? ? ? ? ? 297  MET E CE  
26272 N  N   . THR E  55  1.5989 1.1622 0.6415 0.0346  -0.3618 -0.4879 ? ? ? ? ? ? 298  THR E N   
26273 C  CA  . THR E  55  1.6335 1.1948 0.6534 0.0289  -0.3873 -0.4957 ? ? ? ? ? ? 298  THR E CA  
26274 C  C   . THR E  55  1.6037 1.1720 0.6615 0.0130  -0.4067 -0.4796 ? ? ? ? ? ? 298  THR E C   
26275 O  O   . THR E  55  1.6290 1.1905 0.6824 0.0054  -0.4318 -0.4892 ? ? ? ? ? ? 298  THR E O   
26276 C  CB  . THR E  55  1.6599 1.2367 0.6313 0.0361  -0.3830 -0.4921 ? ? ? ? ? ? 298  THR E CB  
26277 O  OG1 . THR E  55  1.6258 1.2249 0.6101 0.0296  -0.3826 -0.4641 ? ? ? ? ? ? 298  THR E OG1 
26278 C  CG2 . THR E  55  1.6718 1.2520 0.6139 0.0510  -0.3555 -0.4974 ? ? ? ? ? ? 298  THR E CG2 
26279 N  N   . TRP E  56  1.5508 1.1337 0.6462 0.0080  -0.3951 -0.4555 ? ? ? ? ? ? 299  TRP E N   
26280 C  CA  . TRP E  56  1.5196 1.1106 0.6558 -0.0068 -0.4114 -0.4403 ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CA  
26281 C  C   . TRP E  56  1.4815 1.0654 0.6665 -0.0134 -0.4057 -0.4345 ? ? ? ? ? ? 299  TRP E C   
26282 O  O   . TRP E  56  1.4639 1.0451 0.6555 -0.0059 -0.3841 -0.4326 ? ? ? ? ? ? 299  TRP E O   
26283 C  CB  . TRP E  56  1.4890 1.1072 0.6289 -0.0084 -0.4061 -0.4138 ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CB  
26284 C  CG  . TRP E  56  1.4608 1.0896 0.6406 -0.0227 -0.4236 -0.3999 ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CG  
26285 C  CD1 . TRP E  56  1.4809 1.1128 0.6582 -0.0310 -0.4494 -0.4035 ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CD1 
26286 C  CD2 . TRP E  56  1.4088 1.0479 0.6374 -0.0303 -0.4166 -0.3809 ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CD2 
26287 N  NE1 . TRP E  56  1.4443 1.0892 0.6665 -0.0432 -0.4584 -0.3878 ? ? ? ? ? ? 299  TRP E NE1 
26288 C  CE2 . TRP E  56  1.4003 1.0496 0.6538 -0.0430 -0.4385 -0.3739 ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CE2 
26289 C  CE3 . TRP E  56  1.3697 1.0111 0.6234 -0.0277 -0.3942 -0.3696 ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CE3 
26290 C  CZ2 . TRP E  56  1.3545 1.0171 0.6560 -0.0529 -0.4379 -0.3560 ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CZ2 
26291 C  CZ3 . TRP E  56  1.3243 0.9777 0.6248 -0.0375 -0.3942 -0.3517 ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CZ3 
26292 C  CH2 . TRP E  56  1.3174 0.9814 0.6408 -0.0498 -0.4154 -0.3451 ? ? ? ? ? ? 299  TRP E CH2 
26293 N  N   . TRP E  57  1.4684 1.0512 0.6882 -0.0277 -0.4250 -0.4304 ? ? ? ? ? ? 300  TRP E N   
26294 C  CA  . TRP E  57  1.4297 1.0096 0.6976 -0.0361 -0.4210 -0.4204 ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CA  
26295 C  C   . TRP E  57  1.4054 1.0022 0.7051 -0.0508 -0.4374 -0.4042 ? ? ? ? ? ? 300  TRP E C   
26296 O  O   . TRP E  57  1.4312 1.0306 0.7178 -0.0560 -0.4582 -0.4102 ? ? ? ? ? ? 300  TRP E O   
26297 C  CB  . TRP E  57  1.4560 1.0057 0.7304 -0.0379 -0.4297 -0.4424 ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CB  
26298 C  CG  . TRP E  57  1.4890 1.0220 0.7271 -0.0218 -0.4162 -0.4627 ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CG  
26299 C  CD1 . TRP E  57  1.4765 1.0008 0.7222 -0.0126 -0.3955 -0.4652 ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CD1 
26300 C  CD2 . TRP E  57  1.5395 1.0652 0.7288 -0.0125 -0.4219 -0.4829 ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CD2 
26301 N  NE1 . TRP E  57  1.5157 1.0287 0.7217 0.0017  -0.3879 -0.4859 ? ? ? ? ? ? 300  TRP E NE1 
26302 C  CE2 . TRP E  57  1.5552 1.0687 0.7253 0.0020  -0.4034 -0.4972 ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CE2 
26303 C  CE3 . TRP E  57  1.5740 1.1034 0.7337 -0.0149 -0.4410 -0.4905 ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CE3 
26304 C  CZ2 . TRP E  57  1.6043 1.1095 0.7264 0.0142  -0.4027 -0.5189 ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CZ2 
26305 C  CZ3 . TRP E  57  1.6230 1.1429 0.7341 -0.0032 -0.4410 -0.5117 ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CZ3 
26306 C  CH2 . TRP E  57  1.6379 1.1462 0.7303 0.0112  -0.4215 -0.5258 ? ? ? ? ? ? 300  TRP E CH2 
26307 N  N   . PRO E  58  1.3564 0.9672 0.6969 -0.0571 -0.4280 -0.3833 ? ? ? ? ? ? 301  PRO E N   
26308 C  CA  . PRO E  58  1.3342 0.9642 0.7047 -0.0704 -0.4430 -0.3682 ? ? ? ? ? ? 301  PRO E CA  
26309 C  C   . PRO E  58  1.3506 0.9636 0.7439 -0.0840 -0.4642 -0.3799 ? ? ? ? ? ? 301  PRO E C   
26310 O  O   . PRO E  58  1.3344 0.9605 0.7590 -0.0976 -0.4783 -0.3697 ? ? ? ? ? ? 301  PRO E O   
26311 C  CB  . PRO E  58  1.2803 0.9276 0.6848 -0.0714 -0.4241 -0.3450 ? ? ? ? ? ? 301  PRO E CB  
26312 C  CG  . PRO E  58  1.2757 0.9046 0.6818 -0.0643 -0.4059 -0.3516 ? ? ? ? ? ? 301  PRO E CG  
26313 C  CD  . PRO E  58  1.3252 0.9305 0.6909 -0.0549 -0.4086 -0.3768 ? ? ? ? ? ? 301  PRO E CD  
26314 N  N   . ASP E  59  1.3829 0.9670 0.7610 -0.0799 -0.4654 -0.4011 ? ? ? ? ? ? 302  ASP E N   
26315 C  CA  . ASP E  59  1.4158 0.9759 0.8023 -0.0905 -0.4883 -0.4192 ? ? ? ? ? ? 302  ASP E CA  
26316 C  C   . ASP E  59  1.4430 0.9700 0.8171 -0.0826 -0.4825 -0.4400 ? ? ? ? ? ? 302  ASP E C   
26317 O  O   . ASP E  59  1.4285 0.9541 0.7954 -0.0701 -0.4591 -0.4378 ? ? ? ? ? ? 302  ASP E O   
26318 C  CB  . ASP E  59  1.3873 0.9548 0.8236 -0.1086 -0.4991 -0.4050 ? ? ? ? ? ? 302  ASP E CB  
26319 C  CG  . ASP E  59  1.3483 0.9154 0.8156 -0.1089 -0.4802 -0.3916 ? ? ? ? ? ? 302  ASP E CG  
26320 O  OD1 . ASP E  59  1.3599 0.9016 0.8400 -0.1125 -0.4831 -0.4014 ? ? ? ? ? ? 302  ASP E OD1 
26321 O  OD2 . ASP E  59  1.3086 0.8993 0.7854 -0.1048 -0.4629 -0.3720 ? ? ? ? ? ? 302  ASP E OD2 
26322 N  N   . GLN E  60  1.4827 0.9839 0.8553 -0.0897 -0.5042 -0.4602 ? ? ? ? ? ? 303  GLN E N   
26323 C  CA  . GLN E  60  1.5117 0.9781 0.8791 -0.0845 -0.5039 -0.4811 ? ? ? ? ? ? 303  GLN E CA  
26324 C  C   . GLN E  60  1.4779 0.9373 0.8783 -0.0843 -0.4872 -0.4704 ? ? ? ? ? ? 303  GLN E C   
26325 O  O   . GLN E  60  1.4840 0.9295 0.8714 -0.0704 -0.4708 -0.4795 ? ? ? ? ? ? 303  GLN E O   
26326 C  CB  . GLN E  60  1.5490 0.9916 0.9248 -0.0980 -0.5328 -0.4974 ? ? ? ? ? ? 303  GLN E CB  
26327 C  CG  . GLN E  60  1.5752 1.0272 0.9326 -0.1040 -0.5540 -0.5035 ? ? ? ? ? ? 303  GLN E CG  
26328 C  CD  . GLN E  60  1.6347 1.0629 0.9461 -0.0935 -0.5640 -0.5337 ? ? ? ? ? ? 303  GLN E CD  
26329 O  OE1 . GLN E  60  1.6643 1.0604 0.9699 -0.0888 -0.5660 -0.5538 ? ? ? ? ? ? 303  GLN E OE1 
26330 N  NE2 . GLN E  60  1.6551 1.0986 0.9321 -0.0893 -0.5712 -0.5378 ? ? ? ? ? ? 303  GLN E NE2 
26331 N  N   . GLU E  61  1.4452 0.9136 0.8886 -0.1001 -0.4924 -0.4519 ? ? ? ? ? ? 304  GLU E N   
26332 C  CA  . GLU E  61  1.4121 0.8766 0.8862 -0.1006 -0.4771 -0.4395 ? ? ? ? ? ? 304  GLU E CA  
26333 C  C   . GLU E  61  1.3984 0.8709 0.8498 -0.0813 -0.4502 -0.4382 ? ? ? ? ? ? 304  GLU E C   
26334 O  O   . GLU E  61  1.4160 0.8672 0.8552 -0.0698 -0.4412 -0.4525 ? ? ? ? ? ? 304  GLU E O   
26335 C  CB  . GLU E  61  1.3656 0.8557 0.8813 -0.1158 -0.4772 -0.4125 ? ? ? ? ? ? 304  GLU E CB  
26336 C  CG  . GLU E  61  1.3389 0.8203 0.8919 -0.1219 -0.4691 -0.4009 ? ? ? ? ? ? 304  GLU E CG  
26337 C  CD  . GLU E  61  1.3732 0.8157 0.9188 -0.1161 -0.4718 -0.4212 ? ? ? ? ? ? 304  GLU E CD  
26338 O  OE1 . GLU E  61  1.4179 0.8417 0.9290 -0.1073 -0.4800 -0.4452 ? ? ? ? ? ? 304  GLU E OE1 
26339 O  OE2 . GLU E  61  1.3575 0.7880 0.9304 -0.1196 -0.4661 -0.4138 ? ? ? ? ? ? 304  GLU E OE2 
26340 N  N   . THR E  62  1.3701 0.8732 0.8148 -0.0777 -0.4383 -0.4219 ? ? ? ? ? ? 305  THR E N   
26341 C  CA  . THR E  62  1.3545 0.8682 0.7802 -0.0615 -0.4127 -0.4177 ? ? ? ? ? ? 305  THR E CA  
26342 C  C   . THR E  62  1.3993 0.8947 0.7820 -0.0459 -0.4091 -0.4427 ? ? ? ? ? ? 305  THR E C   
26343 O  O   . THR E  62  1.4013 0.8844 0.7805 -0.0349 -0.3941 -0.4500 ? ? ? ? ? ? 305  THR E O   
26344 C  CB  . THR E  62  1.3243 0.8719 0.7457 -0.0608 -0.4040 -0.3975 ? ? ? ? ? ? 305  THR E CB  
26345 O  OG1 . THR E  62  1.3071 0.8692 0.7566 -0.0769 -0.4204 -0.3841 ? ? ? ? ? ? 305  THR E OG1 
26346 C  CG2 . THR E  62  1.2813 0.8437 0.7160 -0.0536 -0.3778 -0.3799 ? ? ? ? ? ? 305  THR E CG2 
26347 N  N   . GLN E  63  1.4360 0.9304 0.7860 -0.0444 -0.4226 -0.4560 ? ? ? ? ? ? 306  GLN E N   
26348 C  CA  . GLN E  63  1.4815 0.9598 0.7882 -0.0293 -0.4191 -0.4807 ? ? ? ? ? ? 306  GLN E CA  
26349 C  C   . GLN E  63  1.5077 0.9522 0.8196 -0.0247 -0.4215 -0.5018 ? ? ? ? ? ? 306  GLN E C   
26350 O  O   . GLN E  63  1.5155 0.9529 0.8125 -0.0095 -0.4037 -0.5116 ? ? ? ? ? ? 306  GLN E O   
26351 C  CB  . GLN E  63  1.5218 1.0013 0.7944 -0.0308 -0.4383 -0.4932 ? ? ? ? ? ? 306  GLN E CB  
26352 C  CG  . GLN E  63  1.5800 1.0346 0.8133 -0.0201 -0.4450 -0.5244 ? ? ? ? ? ? 306  GLN E CG  
26353 C  CD  . GLN E  63  1.6228 1.0708 0.8338 -0.0270 -0.4725 -0.5390 ? ? ? ? ? ? 306  GLN E CD  
26354 O  OE1 . GLN E  63  1.6099 1.0765 0.8288 -0.0379 -0.4847 -0.5251 ? ? ? ? ? ? 306  GLN E OE1 
26355 N  NE2 . GLN E  63  1.6750 1.0968 0.8582 -0.0200 -0.4823 -0.5679 ? ? ? ? ? ? 306  GLN E NE2 
26356 N  N   . ARG E  64  1.5222 0.9462 0.8561 -0.0379 -0.4436 -0.5085 ? ? ? ? ? ? 307  ARG E N   
26357 C  CA  . ARG E  64  1.5439 0.9348 0.8891 -0.0358 -0.4482 -0.5249 ? ? ? ? ? ? 307  ARG E CA  
26358 C  C   . ARG E  64  1.5218 0.9131 0.8728 -0.0222 -0.4224 -0.5210 ? ? ? ? ? ? 307  ARG E C   
26359 O  O   . ARG E  64  1.5491 0.9278 0.8747 -0.0059 -0.4126 -0.5401 ? ? ? ? ? ? 307  ARG E O   
26360 C  CB  . ARG E  64  1.5264 0.9088 0.9165 -0.0555 -0.4643 -0.5130 ? ? ? ? ? ? 307  ARG E CB  
26361 C  CG  . ARG E  64  1.5514 0.8967 0.9557 -0.0558 -0.4727 -0.5285 ? ? ? ? ? ? 307  ARG E CG  
26362 C  CD  . ARG E  64  1.5410 0.8788 0.9853 -0.0777 -0.4919 -0.5169 ? ? ? ? ? ? 307  ARG E CD  
26363 N  NE  . ARG E  64  1.4922 0.8414 0.9749 -0.0836 -0.4785 -0.4923 ? ? ? ? ? ? 307  ARG E NE  
26364 C  CZ  . ARG E  64  1.4933 0.8187 1.0057 -0.0913 -0.4848 -0.4906 ? ? ? ? ? ? 307  ARG E CZ  
26365 N  NH1 . ARG E  64  1.5407 0.8290 1.0492 -0.0941 -0.5046 -0.5123 ? ? ? ? ? ? 307  ARG E NH1 
26366 N  NH2 . ARG E  64  1.4489 0.7866 0.9942 -0.0964 -0.4720 -0.4674 ? ? ? ? ? ? 307  ARG E NH2 
26367 N  N   . GLN E  65  1.4718 0.8789 0.8588 -0.0296 -0.4122 -0.4960 ? ? ? ? ? ? 308  GLN E N   
26368 C  CA  . GLN E  65  1.4434 0.8539 0.8434 -0.0195 -0.3888 -0.4878 ? ? ? ? ? ? 308  GLN E CA  
26369 C  C   . GLN E  65  1.4452 0.8726 0.8115 -0.0024 -0.3676 -0.4914 ? ? ? ? ? ? 308  GLN E C   
26370 O  O   . GLN E  65  1.4404 0.8648 0.8053 0.0108  -0.3490 -0.4954 ? ? ? ? ? ? 308  GLN E O   
26371 C  CB  . GLN E  65  1.3887 0.8212 0.8259 -0.0306 -0.3814 -0.4583 ? ? ? ? ? ? 308  GLN E CB  
26372 C  CG  . GLN E  65  1.3843 0.8141 0.8486 -0.0506 -0.4034 -0.4499 ? ? ? ? ? ? 308  GLN E CG  
26373 C  CD  . GLN E  65  1.3446 0.7778 0.8511 -0.0598 -0.3980 -0.4298 ? ? ? ? ? ? 308  GLN E CD  
26374 O  OE1 . GLN E  65  1.3235 0.7677 0.8570 -0.0759 -0.4079 -0.4138 ? ? ? ? ? ? 308  GLN E OE1 
26375 N  NE2 . GLN E  65  1.3343 0.7595 0.8469 -0.0491 -0.3815 -0.4301 ? ? ? ? ? ? 308  GLN E NE2 
26376 N  N   . TYR E  66  1.4523 0.8984 0.7918 -0.0029 -0.3703 -0.4890 ? ? ? ? ? ? 309  TYR E N   
26377 C  CA  . TYR E  66  1.4611 0.9221 0.7642 0.0123  -0.3519 -0.4933 ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CA  
26378 C  C   . TYR E  66  1.5084 0.9460 0.7836 0.0272  -0.3502 -0.5226 ? ? ? ? ? ? 309  TYR E C   
26379 O  O   . TYR E  66  1.5067 0.9468 0.7735 0.0416  -0.3294 -0.5273 ? ? ? ? ? ? 309  TYR E O   
26380 C  CB  . TYR E  66  1.4709 0.9506 0.7467 0.0089  -0.3595 -0.4887 ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CB  
26381 C  CG  . TYR E  66  1.4979 0.9855 0.7275 0.0248  -0.3453 -0.4999 ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CG  
26382 C  CD1 . TYR E  66  1.4716 0.9800 0.6958 0.0342  -0.3189 -0.4865 ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CD1 
26383 C  CD2 . TYR E  66  1.5519 1.0261 0.7427 0.0301  -0.3582 -0.5243 ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CD2 
26384 C  CE1 . TYR E  66  1.4979 1.0145 0.6802 0.0478  -0.3053 -0.4961 ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CE1 
26385 C  CE2 . TYR E  66  1.5790 1.0613 0.7262 0.0444  -0.3448 -0.5345 ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CE2 
26386 C  CZ  . TYR E  66  1.5519 1.0559 0.6950 0.0530  -0.3180 -0.5200 ? ? ? ? ? ? 309  TYR E CZ  
26387 O  OH  . TYR E  66  1.5799 1.0934 0.6797 0.0663  -0.3040 -0.5291 ? ? ? ? ? ? 309  TYR E OH  
26388 N  N   . VAL E  67  1.5519 0.9669 0.8140 0.0236  -0.3728 -0.5432 ? ? ? ? ? ? 310  VAL E N   
26389 C  CA  . VAL E  67  1.6028 0.9987 0.8302 0.0387  -0.3726 -0.5728 ? ? ? ? ? ? 310  VAL E CA  
26390 C  C   . VAL E  67  1.6084 0.9801 0.8548 0.0468  -0.3671 -0.5849 ? ? ? ? ? ? 310  VAL E C   
26391 O  O   . VAL E  67  1.6391 1.0015 0.8611 0.0640  -0.3567 -0.6060 ? ? ? ? ? ? 310  VAL E O   
26392 C  CB  . VAL E  67  1.6513 1.0301 0.8552 0.0334  -0.3989 -0.5927 ? ? ? ? ? ? 310  VAL E CB  
26393 C  CG1 . VAL E  67  1.6750 1.0180 0.9001 0.0277  -0.4182 -0.6088 ? ? ? ? ? ? 310  VAL E CG1 
26394 C  CG2 . VAL E  67  1.6944 1.0751 0.8474 0.0493  -0.3921 -0.6136 ? ? ? ? ? ? 310  VAL E CG2 
26395 N  N   . ASN E  68  1.5790 0.9413 0.8695 0.0345  -0.3738 -0.5709 ? ? ? ? ? ? 311  ASN E N   
26396 C  CA  . ASN E  68  1.5815 0.9206 0.8935 0.0412  -0.3695 -0.5792 ? ? ? ? ? ? 311  ASN E CA  
26397 C  C   . ASN E  68  1.5543 0.9131 0.8657 0.0557  -0.3402 -0.5712 ? ? ? ? ? ? 311  ASN E C   
26398 O  O   . ASN E  68  1.5813 0.9328 0.8718 0.0733  -0.3292 -0.5909 ? ? ? ? ? ? 311  ASN E O   
26399 C  CB  . ASN E  68  1.5530 0.8820 0.9112 0.0242  -0.3811 -0.5621 ? ? ? ? ? ? 311  ASN E CB  
26400 C  CG  . ASN E  68  1.5752 0.8889 0.9384 0.0072  -0.4098 -0.5663 ? ? ? ? ? ? 311  ASN E CG  
26401 O  OD1 . ASN E  68  1.5643 0.8640 0.9619 -0.0068 -0.4226 -0.5574 ? ? ? ? ? ? 311  ASN E OD1 
26402 N  ND2 . ASN E  68  1.6075 0.9246 0.9362 0.0078  -0.4204 -0.5796 ? ? ? ? ? ? 311  ASN E ND2 
26403 N  N   . TYR E  69  1.5017 0.8861 0.8369 0.0479  -0.3284 -0.5425 ? ? ? ? ? ? 312  TYR E N   
26404 C  CA  . TYR E  69  1.4678 0.8756 0.8069 0.0581  -0.3010 -0.5294 ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CA  
26405 C  C   . TYR E  69  1.4928 0.9125 0.7908 0.0758  -0.2841 -0.5440 ? ? ? ? ? ? 312  TYR E C   
26406 O  O   . TYR E  69  1.4777 0.9097 0.7771 0.0879  -0.2616 -0.5414 ? ? ? ? ? ? 312  TYR E O   
26407 C  CB  . TYR E  69  1.4162 0.8533 0.7744 0.0457  -0.2947 -0.4981 ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CB  
26408 C  CG  . TYR E  69  1.3787 0.8415 0.7421 0.0541  -0.2674 -0.4820 ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CG  
26409 C  CD1 . TYR E  69  1.3371 0.8046 0.7379 0.0502  -0.2587 -0.4641 ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CD1 
26410 C  CD2 . TYR E  69  1.3873 0.8693 0.7174 0.0653  -0.2509 -0.4848 ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CD2 
26411 C  CE1 . TYR E  69  1.3047 0.7950 0.7103 0.0574  -0.2349 -0.4503 ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CE1 
26412 C  CE2 . TYR E  69  1.3554 0.8602 0.6908 0.0718  -0.2269 -0.4705 ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CE2 
26413 C  CZ  . TYR E  69  1.3139 0.8227 0.6874 0.0679  -0.2192 -0.4536 ? ? ? ? ? ? 312  TYR E CZ  
26414 O  OH  . TYR E  69  1.2834 0.8149 0.6617 0.0741  -0.1959 -0.4397 ? ? ? ? ? ? 312  TYR E OH  
26415 N  N   . MET E  70  1.5320 0.9489 0.7936 0.0770  -0.2950 -0.5592 ? ? ? ? ? ? 313  MET E N   
26416 C  CA  . MET E  70  1.5594 0.9894 0.7779 0.0923  -0.2802 -0.5723 ? ? ? ? ? ? 313  MET E CA  
26417 C  C   . MET E  70  1.6153 1.0199 0.8093 0.1069  -0.2852 -0.6067 ? ? ? ? ? ? 313  MET E C   
26418 O  O   . MET E  70  1.6446 1.0579 0.8015 0.1211  -0.2730 -0.6215 ? ? ? ? ? ? 313  MET E O   
26419 C  CB  . MET E  70  1.5662 1.0140 0.7562 0.0853  -0.2869 -0.5649 ? ? ? ? ? ? 313  MET E CB  
26420 C  CG  . MET E  70  1.5142 0.9897 0.7231 0.0743  -0.2789 -0.5323 ? ? ? ? ? ? 313  MET E CG  
26421 S  SD  . MET E  70  1.4876 0.9969 0.6824 0.0854  -0.2454 -0.5162 ? ? ? ? ? ? 313  MET E SD  
26422 C  CE  . MET E  70  1.5340 1.0530 0.6704 0.0914  -0.2474 -0.5281 ? ? ? ? ? ? 313  MET E CE  
26423 N  N   . ASN E  71  1.6317 1.0045 0.8464 0.1030  -0.3037 -0.6191 ? ? ? ? ? ? 314  ASN E N   
26424 C  CA  . ASN E  71  1.6760 1.0230 0.8786 0.1180  -0.3057 -0.6490 ? ? ? ? ? ? 314  ASN E CA  
26425 C  C   . ASN E  71  1.6518 1.0041 0.8764 0.1298  -0.2841 -0.6448 ? ? ? ? ? ? 314  ASN E C   
26426 O  O   . ASN E  71  1.6718 1.0299 0.8759 0.1481  -0.2672 -0.6605 ? ? ? ? ? ? 314  ASN E O   
26427 C  CB  . ASN E  71  1.6969 1.0073 0.9200 0.1082  -0.3328 -0.6597 ? ? ? ? ? ? 314  ASN E CB  
26428 C  CG  . ASN E  71  1.7481 1.0420 0.9389 0.1047  -0.3560 -0.6811 ? ? ? ? ? ? 314  ASN E CG  
26429 O  OD1 . ASN E  71  1.7652 1.0775 0.9176 0.1099  -0.3505 -0.6861 ? ? ? ? ? ? 314  ASN E OD1 
26430 N  ND2 . ASN E  71  1.7750 1.0336 0.9804 0.0954  -0.3827 -0.6937 ? ? ? ? ? ? 314  ASN E ND2 
26431 N  N   . ALA E  72  1.6100 0.9598 0.8775 0.1187  -0.2860 -0.6237 ? ? ? ? ? ? 315  ALA E N   
26432 C  CA  . ALA E  72  1.5750 0.9344 0.8702 0.1261  -0.2660 -0.6120 ? ? ? ? ? ? 315  ALA E CA  
26433 C  C   . ALA E  72  1.5688 0.9587 0.8409 0.1407  -0.2385 -0.6115 ? ? ? ? ? ? 315  ALA E C   
26434 O  O   . ALA E  72  1.5743 0.9643 0.8497 0.1565  -0.2234 -0.6220 ? ? ? ? ? ? 315  ALA E O   
26435 C  CB  . ALA E  72  1.5195 0.8903 0.8539 0.1092  -0.2663 -0.5801 ? ? ? ? ? ? 315  ALA E CB  
26436 N  N   . GLN E  73  1.5590 0.9750 0.8082 0.1355  -0.2325 -0.5994 ? ? ? ? ? ? 316  GLN E N   
26437 C  CA  . GLN E  73  1.5497 0.9973 0.7778 0.1464  -0.2060 -0.5941 ? ? ? ? ? ? 316  GLN E CA  
26438 C  C   . GLN E  73  1.5998 1.0482 0.7860 0.1648  -0.1970 -0.6218 ? ? ? ? ? ? 316  GLN E C   
26439 O  O   . GLN E  73  1.6036 1.0580 0.7915 0.1802  -0.1788 -0.6311 ? ? ? ? ? ? 316  GLN E O   
26440 C  CB  . GLN E  73  1.5202 0.9949 0.7405 0.1341  -0.2022 -0.5688 ? ? ? ? ? ? 316  GLN E CB  
26441 C  CG  . GLN E  73  1.4744 0.9784 0.7106 0.1356  -0.1774 -0.5456 ? ? ? ? ? ? 316  GLN E CG  
26442 C  CD  . GLN E  73  1.4309 0.9298 0.7151 0.1278  -0.1785 -0.5287 ? ? ? ? ? ? 316  GLN E CD  
26443 O  OE1 . GLN E  73  1.4370 0.9097 0.7420 0.1218  -0.1972 -0.5347 ? ? ? ? ? ? 316  GLN E OE1 
26444 N  NE2 . GLN E  73  1.3883 0.9116 0.6900 0.1275  -0.1588 -0.5073 ? ? ? ? ? ? 316  GLN E NE2 
26445 N  N   . LEU E  74  1.6388 1.0830 0.7872 0.1638  -0.2090 -0.6353 ? ? ? ? ? ? 317  LEU E N   
26446 C  CA  . LEU E  74  1.6912 1.1337 0.7992 0.1820  -0.2017 -0.6644 ? ? ? ? ? ? 317  LEU E CA  
26447 C  C   . LEU E  74  1.7288 1.1363 0.8438 0.1925  -0.2141 -0.6938 ? ? ? ? ? ? 317  LEU E C   
26448 O  O   . LEU E  74  1.7799 1.1779 0.8616 0.2060  -0.2157 -0.7222 ? ? ? ? ? ? 317  LEU E O   
26449 C  CB  . LEU E  74  1.7261 1.1762 0.7863 0.1796  -0.2092 -0.6711 ? ? ? ? ? ? 317  LEU E CB  
26450 C  CG  . LEU E  74  1.6957 1.1786 0.7442 0.1701  -0.1984 -0.6430 ? ? ? ? ? ? 317  LEU E CG  
26451 C  CD1 . LEU E  74  1.7074 1.1847 0.7399 0.1555  -0.2222 -0.6383 ? ? ? ? ? ? 317  LEU E CD1 
26452 C  CD2 . LEU E  74  1.7085 1.2206 0.7220 0.1831  -0.1719 -0.6442 ? ? ? ? ? ? 317  LEU E CD2 
26453 N  N   . GLY E  75  1.7041 1.0925 0.8622 0.1863  -0.2230 -0.6864 ? ? ? ? ? ? 318  GLY E N   
26454 C  CA  . GLY E  75  1.7362 1.0892 0.9063 0.1949  -0.2359 -0.7109 ? ? ? ? ? ? 318  GLY E CA  
26455 C  C   . GLY E  75  1.7929 1.1188 0.9330 0.1948  -0.2596 -0.7375 ? ? ? ? ? ? 318  GLY E C   
26456 O  O   . GLY E  75  1.8413 1.1534 0.9574 0.2119  -0.2592 -0.7678 ? ? ? ? ? ? 318  GLY E O   
26457 N  N   . ILE E  76  1.7883 1.1072 0.9297 0.1758  -0.2806 -0.7269 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E N   
26458 C  CA  . ILE E  76  1.8407 1.1306 0.9594 0.1729  -0.3070 -0.7511 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E CA  
26459 C  C   . ILE E  76  1.8439 1.0958 0.9989 0.1627  -0.3308 -0.7541 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E C   
26460 O  O   . ILE E  76  1.7981 1.0524 0.9923 0.1477  -0.3336 -0.7280 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E O   
26461 C  CB  . ILE E  76  1.8447 1.1500 0.9359 0.1596  -0.3175 -0.7422 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E CB  
26462 C  CG1 . ILE E  76  1.8476 1.1885 0.8994 0.1704  -0.2939 -0.7400 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E CG1 
26463 C  CG2 . ILE E  76  1.9001 1.1737 0.9703 0.1556  -0.3472 -0.7680 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E CG2 
26464 C  CD1 . ILE E  76  1.8713 1.2219 0.8844 0.1631  -0.3056 -0.7410 ? ? ? ? ? ? 319  ILE E CD1 
26465 N  N   . HIS E  77  1.8992 1.1160 1.0409 0.1711  -0.3475 -0.7857 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E N   
26466 C  CA  . HIS E  77  1.9105 1.0870 1.0843 0.1622  -0.3713 -0.7911 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E CA  
26467 C  C   . HIS E  77  1.8918 1.0617 1.0861 0.1355  -0.3948 -0.7717 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E C   
26468 O  O   . HIS E  77  1.8365 1.0320 1.0550 0.1219  -0.3867 -0.7393 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E O   
26469 C  CB  . HIS E  77  1.9772 1.1151 1.1321 0.1774  -0.3853 -0.8304 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E CB  
26470 C  CG  . HIS E  77  1.9834 1.1131 1.1497 0.1988  -0.3693 -0.8433 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E CG  
26471 N  ND1 . HIS E  77  2.0451 1.1387 1.1965 0.2161  -0.3800 -0.8808 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E ND1 
26472 C  CD2 . HIS E  77  1.9391 1.0929 1.1280 0.2069  -0.3434 -0.8257 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E CD2 
26473 C  CE1 . HIS E  77  2.0348 1.1309 1.2033 0.2335  -0.3617 -0.8836 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E CE1 
26474 N  NE2 . HIS E  77  1.9726 1.1057 1.1619 0.2284  -0.3393 -0.8515 ? ? ? ? ? ? 320  HIS E NE2 
26475 N  N   . GLN E  78  1.9377 1.0746 1.1233 0.1282  -0.4233 -0.7914 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E N   
26476 C  CA  . GLN E  78  1.9236 1.0473 1.1381 0.1029  -0.4477 -0.7751 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E CA  
26477 C  C   . GLN E  78  1.8575 1.0131 1.1018 0.0851  -0.4396 -0.7359 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E C   
26478 O  O   . GLN E  78  1.8201 1.0115 1.0593 0.0909  -0.4152 -0.7191 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E O   
26479 C  CB  . GLN E  78  1.9696 1.0784 1.1572 0.0942  -0.4737 -0.7931 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E CB  
26480 C  CG  . GLN E  78  1.9507 1.0533 1.1690 0.0673  -0.4965 -0.7738 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E CG  
26481 C  CD  . GLN E  78  2.0067 1.0750 1.2126 0.0591  -0.5284 -0.7977 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E CD  
26482 O  OE1 . GLN E  78  2.0606 1.1011 1.2422 0.0738  -0.5350 -0.8299 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E OE1 
26483 N  NE2 . GLN E  78  1.9954 1.0659 1.2187 0.0355  -0.5486 -0.7829 ? ? ? ? ? ? 321  GLN E NE2 
26484 N  N   . THR E  79  1.8457 0.9875 1.1213 0.0634  -0.4605 -0.7222 ? ? ? ? ? ? 322  THR E N   
26485 C  CA  . THR E  79  1.7867 0.9542 1.0954 0.0446  -0.4570 -0.6863 ? ? ? ? ? ? 322  THR E CA  
26486 C  C   . THR E  79  1.7957 0.9571 1.1118 0.0220  -0.4842 -0.6814 ? ? ? ? ? ? 322  THR E C   
26487 O  O   . THR E  79  1.8471 0.9790 1.1485 0.0200  -0.5069 -0.7055 ? ? ? ? ? ? 322  THR E O   
26488 C  CB  . THR E  79  1.7542 0.9108 1.1077 0.0405  -0.4519 -0.6695 ? ? ? ? ? ? 322  THR E CB  
26489 O  OG1 . THR E  79  1.7159 0.8990 1.0729 0.0536  -0.4227 -0.6565 ? ? ? ? ? ? 322  THR E OG1 
26490 C  CG2 . THR E  79  1.7188 0.8821 1.1086 0.0152  -0.4644 -0.6420 ? ? ? ? ? ? 322  THR E CG2 
26491 N  N   . TYR E  80  1.7476 0.9368 1.0869 0.0054  -0.4823 -0.6514 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E N   
26492 C  CA  . TYR E  80  1.7509 0.9385 1.1031 -0.0170 -0.5073 -0.6439 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CA  
26493 C  C   . TYR E  80  1.7001 0.9021 1.0977 -0.0364 -0.5077 -0.6121 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E C   
26494 O  O   . TYR E  80  1.6504 0.8805 1.0620 -0.0337 -0.4857 -0.5892 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E O   
26495 C  CB  . TYR E  80  1.7581 0.9713 1.0777 -0.0180 -0.5102 -0.6454 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CB  
26496 C  CG  . TYR E  80  1.8052 1.0120 1.0754 0.0012  -0.5069 -0.6742 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CG  
26497 C  CD1 . TYR E  80  1.8671 1.0425 1.1148 0.0006  -0.5321 -0.7040 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CD1 
26498 C  CD2 . TYR E  80  1.7905 1.0233 1.0350 0.0189  -0.4797 -0.6717 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CD2 
26499 C  CE1 . TYR E  80  1.9118 1.0824 1.1125 0.0186  -0.5287 -0.7309 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CE1 
26500 C  CE2 . TYR E  80  1.8338 1.0633 1.0325 0.0363  -0.4752 -0.6971 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CE2 
26501 C  CZ  . TYR E  80  1.8951 1.0938 1.0709 0.0364  -0.5000 -0.7271 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E CZ  
26502 O  OH  . TYR E  80  1.9403 1.1368 1.0683 0.0540  -0.4954 -0.7530 ? ? ? ? ? ? 323  TYR E OH  
26503 N  N   . ASN E  81  1.7145 0.8983 1.1339 -0.0561 -0.5332 -0.6110 ? ? ? ? ? ? 324  ASN E N   
26504 C  CA  . ASN E  81  1.6742 0.8687 1.1378 -0.0773 -0.5381 -0.5827 ? ? ? ? ? ? 324  ASN E CA  
26505 C  C   . ASN E  81  1.6724 0.8847 1.1401 -0.0965 -0.5568 -0.5744 ? ? ? ? ? ? 324  ASN E C   
26506 O  O   . ASN E  81  1.6958 0.9170 1.1298 -0.0915 -0.5624 -0.5878 ? ? ? ? ? ? 324  ASN E O   
26507 C  CB  . ASN E  81  1.6934 0.8488 1.1855 -0.0855 -0.5520 -0.5867 ? ? ? ? ? ? 324  ASN E CB  
26508 C  CG  . ASN E  81  1.7593 0.8737 1.2322 -0.0844 -0.5763 -0.6184 ? ? ? ? ? ? 324  ASN E CG  
26509 O  OD1 . ASN E  81  1.7862 0.9022 1.2404 -0.0911 -0.5935 -0.6298 ? ? ? ? ? ? 324  ASN E OD1 
26510 N  ND2 . ASN E  81  1.7870 0.8641 1.2643 -0.0756 -0.5786 -0.6332 ? ? ? ? ? ? 324  ASN E ND2 
26511 N  N   . THR E  82  1.6447 0.8645 1.1527 -0.1181 -0.5658 -0.5519 ? ? ? ? ? ? 325  THR E N   
26512 C  CA  . THR E  82  1.6405 0.8812 1.1557 -0.1364 -0.5831 -0.5429 ? ? ? ? ? ? 325  THR E CA  
26513 C  C   . THR E  82  1.6985 0.9166 1.1874 -0.1387 -0.6084 -0.5702 ? ? ? ? ? ? 325  THR E C   
26514 O  O   . THR E  82  1.7037 0.9415 1.1801 -0.1448 -0.6191 -0.5705 ? ? ? ? ? ? 325  THR E O   
26515 C  CB  . THR E  82  1.6150 0.8603 1.1784 -0.1612 -0.5940 -0.5197 ? ? ? ? ? ? 325  THR E CB  
26516 O  OG1 . THR E  82  1.5810 0.8252 1.1699 -0.1588 -0.5761 -0.5029 ? ? ? ? ? ? 325  THR E OG1 
26517 C  CG2 . THR E  82  1.5812 0.8690 1.1568 -0.1743 -0.5962 -0.4991 ? ? ? ? ? ? 325  THR E CG2 
26518 N  N   . ALA E  83  1.7436 0.9196 1.2244 -0.1333 -0.6186 -0.5935 ? ? ? ? ? ? 326  ALA E N   
26519 C  CA  . ALA E  83  1.8023 0.9516 1.2620 -0.1373 -0.6454 -0.6204 ? ? ? ? ? ? 326  ALA E CA  
26520 C  C   . ALA E  83  1.8301 0.9891 1.2398 -0.1211 -0.6436 -0.6409 ? ? ? ? ? ? 326  ALA E C   
26521 O  O   . ALA E  83  1.8810 1.0198 1.2691 -0.1237 -0.6664 -0.6645 ? ? ? ? ? ? 326  ALA E O   
26522 C  CB  . ALA E  83  1.8464 0.9447 1.3110 -0.1351 -0.6577 -0.6411 ? ? ? ? ? ? 326  ALA E CB  
26523 N  N   . THR E  84  1.7991 0.9885 1.1896 -0.1050 -0.6173 -0.6320 ? ? ? ? ? ? 327  THR E N   
26524 C  CA  . THR E  84  1.8303 1.0245 1.1695 -0.0864 -0.6121 -0.6531 ? ? ? ? ? ? 327  THR E CA  
26525 C  C   . THR E  84  1.8348 1.0559 1.1542 -0.0933 -0.6238 -0.6505 ? ? ? ? ? ? 327  THR E C   
26526 O  O   . THR E  84  1.7904 1.0487 1.1199 -0.0981 -0.6135 -0.6257 ? ? ? ? ? ? 327  THR E O   
26527 C  CB  . THR E  84  1.8059 1.0162 1.1271 -0.0639 -0.5791 -0.6494 ? ? ? ? ? ? 327  THR E CB  
26528 O  OG1 . THR E  84  1.7846 0.9800 1.1354 -0.0609 -0.5665 -0.6420 ? ? ? ? ? ? 327  THR E OG1 
26529 C  CG2 . THR E  84  1.8535 1.0543 1.1222 -0.0427 -0.5749 -0.6789 ? ? ? ? ? ? 327  THR E CG2 
26530 N  N   . SER E  85  1.8905 1.0918 1.1814 -0.0934 -0.6461 -0.6768 ? ? ? ? ? ? 328  SER E N   
26531 C  CA  . SER E  85  1.9037 1.1262 1.1720 -0.0988 -0.6601 -0.6781 ? ? ? ? ? ? 328  SER E CA  
26532 C  C   . SER E  85  1.8800 1.1375 1.1184 -0.0834 -0.6363 -0.6680 ? ? ? ? ? ? 328  SER E C   
26533 O  O   . SER E  85  1.8792 1.1345 1.0970 -0.0642 -0.6132 -0.6741 ? ? ? ? ? ? 328  SER E O   
26534 C  CB  . SER E  85  1.9728 1.1652 1.2061 -0.0952 -0.6831 -0.7126 ? ? ? ? ? ? 328  SER E CB  
26535 O  OG  . SER E  85  2.0009 1.1824 1.1924 -0.0710 -0.6671 -0.7340 ? ? ? ? ? ? 328  SER E OG  
26536 N  N   . PRO E  86  1.8612 1.1512 1.0980 -0.0916 -0.6416 -0.6520 ? ? ? ? ? ? 329  PRO E N   
26537 C  CA  . PRO E  86  1.8298 1.1528 1.0460 -0.0778 -0.6155 -0.6366 ? ? ? ? ? ? 329  PRO E CA  
26538 C  C   . PRO E  86  1.8677 1.1917 1.0255 -0.0575 -0.6067 -0.6561 ? ? ? ? ? ? 329  PRO E C   
26539 O  O   . PRO E  86  1.8442 1.1873 0.9867 -0.0436 -0.5802 -0.6459 ? ? ? ? ? ? 329  PRO E O   
26540 C  CB  . PRO E  86  1.7894 1.1477 1.0305 -0.0930 -0.6214 -0.6088 ? ? ? ? ? ? 329  PRO E CB  
26541 C  CG  . PRO E  86  1.7754 1.1242 1.0672 -0.1149 -0.6392 -0.6000 ? ? ? ? ? ? 329  PRO E CG  
26542 C  CD  . PRO E  86  1.8386 1.1426 1.1154 -0.1155 -0.6611 -0.6335 ? ? ? ? ? ? 329  PRO E CD  
26543 N  N   . LEU E  87  1.9259 1.2301 1.0513 -0.0559 -0.6278 -0.6834 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E N   
26544 C  CA  . LEU E  87  1.9668 1.2684 1.0356 -0.0355 -0.6181 -0.7047 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E CA  
26545 C  C   . LEU E  87  1.9570 1.2517 1.0194 -0.0167 -0.5881 -0.7090 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E C   
26546 O  O   . LEU E  87  1.9434 1.2613 0.9795 -0.0021 -0.5631 -0.7013 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E O   
26547 C  CB  . LEU E  87  2.0379 1.3097 1.0750 -0.0352 -0.6457 -0.7395 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E CB  
26548 C  CG  . LEU E  87  2.1004 1.3511 1.0834 -0.0158 -0.6446 -0.7744 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E CG  
26549 C  CD1 . LEU E  87  2.0950 1.3678 1.0400 0.0044  -0.6149 -0.7716 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E CD1 
26550 C  CD2 . LEU E  87  2.1607 1.3989 1.1100 -0.0200 -0.6751 -0.7987 ? ? ? ? ? ? 330  LEU E CD2 
26551 N  N   . GLN E  88  1.9779 1.2374 1.0562 -0.0159 -0.5945 -0.7270 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E N   
26552 C  CA  . GLN E  88  1.9761 1.2225 1.0531 0.0011  -0.5715 -0.7356 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E CA  
26553 C  C   . GLN E  88  1.9210 1.1976 1.0087 0.0087  -0.5394 -0.7098 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E C   
26554 O  O   . GLN E  88  1.9272 1.2067 0.9920 0.0271  -0.5171 -0.7181 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E O   
26555 C  CB  . GLN E  88  1.9783 1.1907 1.0940 -0.0058 -0.5814 -0.7419 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E CB  
26556 C  CG  . GLN E  88  2.0442 1.2147 1.1379 0.0029  -0.5971 -0.7796 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E CG  
26557 C  CD  . GLN E  88  2.0403 1.1786 1.1736 -0.0012 -0.6014 -0.7818 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E CD  
26558 O  OE1 . GLN E  88  1.9902 1.1375 1.1667 -0.0120 -0.5942 -0.7553 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E OE1 
26559 N  NE2 . GLN E  88  2.0949 1.1943 1.2139 0.0073  -0.6138 -0.8135 ? ? ? ? ? ? 331  GLN E NE2 
26560 N  N   . LEU E  89  1.8678 1.1662 0.9922 -0.0056 -0.5371 -0.6792 ? ? ? ? ? ? 332  LEU E N   
26561 C  CA  . LEU E  89  1.8143 1.1407 0.9516 0.0002  -0.5080 -0.6539 ? ? ? ? ? ? 332  LEU E CA  
26562 C  C   . LEU E  89  1.8214 1.1742 0.9149 0.0115  -0.4949 -0.6518 ? ? ? ? ? ? 332  LEU E C   
26563 O  O   . LEU E  89  1.7896 1.1642 0.8799 0.0214  -0.4676 -0.6368 ? ? ? ? ? ? 332  LEU E O   
26564 C  CB  . LEU E  89  1.7579 1.1041 0.9417 -0.0178 -0.5099 -0.6217 ? ? ? ? ? ? 332  LEU E CB  
26565 C  CG  . LEU E  89  1.7385 1.0679 0.9741 -0.0356 -0.5243 -0.6130 ? ? ? ? ? ? 332  LEU E CG  
26566 C  CD1 . LEU E  89  1.7255 1.0665 0.9857 -0.0570 -0.5465 -0.5987 ? ? ? ? ? ? 332  LEU E CD1 
26567 C  CD2 . LEU E  89  1.6906 1.0259 0.9590 -0.0329 -0.5016 -0.5942 ? ? ? ? ? ? 332  LEU E CD2 
26568 N  N   . ASN E  90  1.8650 1.2153 0.9253 0.0088  -0.5160 -0.6667 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E N   
26569 C  CA  . ASN E  90  1.8785 1.2528 0.8945 0.0169  -0.5092 -0.6645 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E CA  
26570 C  C   . ASN E  90  1.9200 1.2863 0.8899 0.0378  -0.4941 -0.6885 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E C   
26571 O  O   . ASN E  90  1.9070 1.2959 0.8571 0.0469  -0.4733 -0.6778 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E O   
26572 C  CB  . ASN E  90  1.8950 1.2768 0.9026 0.0035  -0.5364 -0.6624 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E CB  
26573 C  CG  . ASN E  90  1.8411 1.2423 0.8962 -0.0145 -0.5424 -0.6318 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E CG  
26574 O  OD1 . ASN E  90  1.7904 1.2141 0.8662 -0.0140 -0.5219 -0.6062 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E OD1 
26575 N  ND2 . ASN E  90  1.8536 1.2466 0.9262 -0.0305 -0.5708 -0.6353 ? ? ? ? ? ? 333  ASN E ND2 
26576 N  N   . LEU E  91  1.9618 1.2944 0.9273 0.0429  -0.5049 -0.7178 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E N   
26577 C  CA  . LEU E  91  1.9944 1.3167 0.9286 0.0637  -0.4875 -0.7410 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E CA  
26578 C  C   . LEU E  91  1.9554 1.2875 0.9091 0.0744  -0.4564 -0.7291 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E C   
26579 O  O   . LEU E  91  1.9610 1.3099 0.8846 0.0899  -0.4330 -0.7312 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E O   
26580 C  CB  . LEU E  91  2.0482 1.3311 0.9756 0.0668  -0.5076 -0.7751 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E CB  
26581 C  CG  . LEU E  91  2.0889 1.3599 0.9996 0.0551  -0.5405 -0.7885 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E CG  
26582 C  CD1 . LEU E  91  2.1405 1.3686 1.0514 0.0552  -0.5636 -0.8211 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E CD1 
26583 C  CD2 . LEU E  91  2.1212 1.4118 0.9765 0.0633  -0.5390 -0.7951 ? ? ? ? ? ? 334  LEU E CD2 
26584 N  N   . ALA E  92  1.9174 1.2396 0.9212 0.0657  -0.4565 -0.7164 ? ? ? ? ? ? 335  ALA E N   
26585 C  CA  . ALA E  92  1.8701 1.2052 0.9007 0.0719  -0.4292 -0.6986 ? ? ? ? ? ? 335  ALA E CA  
26586 C  C   . ALA E  92  1.8285 1.2028 0.8529 0.0729  -0.4068 -0.6707 ? ? ? ? ? ? 335  ALA E C   
26587 O  O   . ALA E  92  1.8136 1.2018 0.8320 0.0859  -0.3801 -0.6666 ? ? ? ? ? ? 335  ALA E O   
26588 C  CB  . ALA E  92  1.8344 1.1552 0.9203 0.0580  -0.4377 -0.6850 ? ? ? ? ? ? 335  ALA E CB  
26589 N  N   . ALA E  93  1.8102 1.2017 0.8382 0.0589  -0.4183 -0.6516 ? ? ? ? ? ? 336  ALA E N   
26590 C  CA  . ALA E  93  1.7775 1.2038 0.7961 0.0586  -0.4021 -0.6259 ? ? ? ? ? ? 336  ALA E CA  
26591 C  C   . ALA E  93  1.8105 1.2490 0.7767 0.0748  -0.3863 -0.6370 ? ? ? ? ? ? 336  ALA E C   
26592 O  O   . ALA E  93  1.7891 1.2482 0.7482 0.0835  -0.3603 -0.6245 ? ? ? ? ? ? 336  ALA E O   
26593 C  CB  . ALA E  93  1.7703 1.2070 0.7936 0.0426  -0.4237 -0.6120 ? ? ? ? ? ? 336  ALA E CB  
26594 N  N   . GLN E  94  1.8653 1.2909 0.7941 0.0777  -0.4037 -0.6607 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E N   
26595 C  CA  . GLN E  94  1.9083 1.3406 0.7836 0.0934  -0.3921 -0.6773 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E CA  
26596 C  C   . GLN E  94  1.9128 1.3387 0.7880 0.1099  -0.3687 -0.6910 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E C   
26597 O  O   . GLN E  94  1.8807 1.3291 0.7600 0.1165  -0.3409 -0.6742 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E O   
26598 C  CB  . GLN E  94  1.9690 1.3841 0.8077 0.0928  -0.4184 -0.7032 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E CB  
26599 C  CG  . GLN E  94  1.9703 1.4045 0.7901 0.0825  -0.4327 -0.6875 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E CG  
26600 C  CD  . GLN E  94  1.9903 1.4076 0.8195 0.0680  -0.4678 -0.6961 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E CD  
26601 O  OE1 . GLN E  94  2.0332 1.4228 0.8539 0.0696  -0.4849 -0.7243 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E OE1 
26602 N  NE2 . GLN E  94  1.9612 1.3956 0.8074 0.0540  -0.4789 -0.6723 ? ? ? ? ? ? 337  GLN E NE2 
26603 N  N   . THR E  95  1.9509 1.3463 0.8248 0.1161  -0.3800 -0.7208 ? ? ? ? ? ? 338  THR E N   
26604 C  CA  . THR E  95  1.9583 1.3472 0.8329 0.1331  -0.3591 -0.7359 ? ? ? ? ? ? 338  THR E CA  
26605 C  C   . THR E  95  1.9046 1.3180 0.8037 0.1368  -0.3291 -0.7111 ? ? ? ? ? ? 338  THR E C   
26606 O  O   . THR E  95  1.9125 1.3402 0.7908 0.1517  -0.3051 -0.7162 ? ? ? ? ? ? 338  THR E O   
26607 C  CB  . THR E  95  1.9750 1.3270 0.8761 0.1331  -0.3750 -0.7569 ? ? ? ? ? ? 338  THR E CB  
26608 O  OG1 . THR E  95  2.0420 1.3703 0.9059 0.1394  -0.3944 -0.7910 ? ? ? ? ? ? 338  THR E OG1 
26609 C  CG2 . THR E  95  1.9579 1.3083 0.8796 0.1472  -0.3511 -0.7601 ? ? ? ? ? ? 338  THR E CG2 
26610 N  N   . ILE E  96  1.8508 1.2699 0.7942 0.1230  -0.3303 -0.6844 ? ? ? ? ? ? 339  ILE E N   
26611 C  CA  . ILE E  96  1.8006 1.2439 0.7655 0.1254  -0.3035 -0.6601 ? ? ? ? ? ? 339  ILE E CA  
26612 C  C   . ILE E  96  1.8056 1.2795 0.7309 0.1318  -0.2849 -0.6503 ? ? ? ? ? ? 339  ILE E C   
26613 O  O   . ILE E  96  1.8055 1.2943 0.7182 0.1451  -0.2591 -0.6519 ? ? ? ? ? ? 339  ILE E O   
26614 C  CB  . ILE E  96  1.7433 1.1910 0.7576 0.1079  -0.3099 -0.6310 ? ? ? ? ? ? 339  ILE E CB  
26615 C  CG1 . ILE E  96  1.7346 1.1548 0.7900 0.1047  -0.3195 -0.6387 ? ? ? ? ? ? 339  ILE E CG1 
26616 C  CG2 . ILE E  96  1.6933 1.1717 0.7206 0.1081  -0.2843 -0.6022 ? ? ? ? ? ? 339  ILE E CG2 
26617 C  CD1 . ILE E  96  1.7070 1.1190 0.8004 0.0849  -0.3409 -0.6229 ? ? ? ? ? ? 339  ILE E CD1 
26618 N  N   . GLN E  97  1.8108 1.2938 0.7179 0.1217  -0.2989 -0.6398 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E N   
26619 C  CA  . GLN E  97  1.8176 1.3275 0.6867 0.1246  -0.2864 -0.6277 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E CA  
26620 C  C   . GLN E  97  1.8591 1.3747 0.6854 0.1426  -0.2677 -0.6478 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E C   
26621 O  O   . GLN E  97  1.8507 1.3914 0.6591 0.1485  -0.2442 -0.6348 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E O   
26622 C  CB  . GLN E  97  1.8427 1.3505 0.6882 0.1145  -0.3125 -0.6277 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E CB  
26623 C  CG  . GLN E  97  1.8451 1.3797 0.6561 0.1145  -0.3038 -0.6098 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E CG  
26624 C  CD  . GLN E  97  1.8581 1.3913 0.6589 0.1017  -0.3327 -0.6045 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E CD  
26625 O  OE1 . GLN E  97  1.8391 1.3589 0.6768 0.0898  -0.3525 -0.6024 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E OE1 
26626 N  NE2 . GLN E  97  1.8820 1.4305 0.6412 0.1028  -0.3342 -0.5983 ? ? ? ? ? ? 340  GLN E NE2 
26627 N  N   . THR E  98  1.9063 1.3983 0.7160 0.1510  -0.2790 -0.6799 ? ? ? ? ? ? 341  THR E N   
26628 C  CA  . THR E  98  1.9510 1.4466 0.7201 0.1691  -0.2632 -0.7033 ? ? ? ? ? ? 341  THR E CA  
26629 C  C   . THR E  98  1.9188 1.4276 0.7121 0.1789  -0.2334 -0.6963 ? ? ? ? ? ? 341  THR E C   
26630 O  O   . THR E  98  1.9071 1.4444 0.6848 0.1838  -0.2085 -0.6816 ? ? ? ? ? ? 341  THR E O   
26631 C  CB  . THR E  98  2.0079 1.4718 0.7595 0.1767  -0.2830 -0.7415 ? ? ? ? ? ? 341  THR E CB  
26632 O  OG1 . THR E  98  2.0173 1.4631 0.7739 0.1622  -0.3149 -0.7428 ? ? ? ? ? ? 341  THR E OG1 
26633 C  CG2 . THR E  98  2.0682 1.5388 0.7603 0.1927  -0.2744 -0.7660 ? ? ? ? ? ? 341  THR E CG2 
26634 N  N   . LYS E  99  1.9038 1.3925 0.7362 0.1809  -0.2361 -0.7051 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E N   
26635 C  CA  . LYS E  99  1.8877 1.3852 0.7368 0.1939  -0.2102 -0.7071 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E CA  
26636 C  C   . LYS E  99  1.8372 1.3665 0.7013 0.1894  -0.1867 -0.6746 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E C   
26637 O  O   . LYS E  99  1.8368 1.3868 0.6905 0.2008  -0.1607 -0.6742 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E O   
26638 C  CB  . LYS E  99  1.8775 1.3468 0.7690 0.1953  -0.2194 -0.7188 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E CB  
26639 C  CG  . LYS E  99  1.9394 1.3791 0.8080 0.2076  -0.2339 -0.7583 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E CG  
26640 C  CD  . LYS E  99  1.9346 1.3399 0.8445 0.2057  -0.2502 -0.7692 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E CD  
26641 C  CE  . LYS E  99  1.9941 1.3642 0.8827 0.2077  -0.2781 -0.8019 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E CE  
26642 N  NZ  . LYS E  99  2.0437 1.4087 0.9026 0.2309  -0.2662 -0.8348 ? ? ? ? ? ? 342  LYS E NZ  
26643 N  N   . ILE E  100 1.7963 1.3301 0.6843 0.1726  -0.1964 -0.6475 ? ? ? ? ? ? 343  ILE E N   
26644 C  CA  . ILE E  100 1.7485 1.3106 0.6509 0.1667  -0.1770 -0.6153 ? ? ? ? ? ? 343  ILE E CA  
26645 C  C   . ILE E  100 1.7720 1.3601 0.6288 0.1745  -0.1576 -0.6128 ? ? ? ? ? ? 343  ILE E C   
26646 O  O   . ILE E  100 1.7512 1.3613 0.6129 0.1797  -0.1320 -0.6008 ? ? ? ? ? ? 343  ILE E O   
26647 C  CB  . ILE E  100 1.7127 1.2761 0.6366 0.1480  -0.1940 -0.5894 ? ? ? ? ? ? 343  ILE E CB  
26648 C  CG1 . ILE E  100 1.6897 1.2290 0.6594 0.1390  -0.2128 -0.5906 ? ? ? ? ? ? 343  ILE E CG1 
26649 C  CG2 . ILE E  100 1.6661 1.2576 0.6028 0.1424  -0.1748 -0.5567 ? ? ? ? ? ? 343  ILE E CG2 
26650 C  CD1 . ILE E  100 1.6580 1.1987 0.6498 0.1209  -0.2309 -0.5679 ? ? ? ? ? ? 343  ILE E CD1 
26651 N  N   . GLU E  101 1.8169 1.4022 0.6294 0.1747  -0.1706 -0.6240 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E N   
26652 C  CA  . GLU E  101 1.8461 1.4547 0.6100 0.1812  -0.1547 -0.6220 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E CA  
26653 C  C   . GLU E  101 1.8723 1.4894 0.6194 0.1992  -0.1311 -0.6421 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E C   
26654 O  O   . GLU E  101 1.8629 1.5063 0.6005 0.2035  -0.1054 -0.6293 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E O   
26655 C  CB  . GLU E  101 1.8954 1.4958 0.6140 0.1791  -0.1761 -0.6345 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E CB  
26656 C  CG  . GLU E  101 1.8751 1.4706 0.6054 0.1622  -0.1998 -0.6153 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E CG  
26657 C  CD  . GLU E  101 1.8363 1.4577 0.5716 0.1538  -0.1866 -0.5795 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E CD  
26658 O  OE1 . GLU E  101 1.7965 1.4315 0.5595 0.1549  -0.1646 -0.5637 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E OE1 
26659 O  OE2 . GLU E  101 1.8466 1.4742 0.5587 0.1463  -0.1990 -0.5673 ? ? ? ? ? ? 344  GLU E OE2 
26660 N  N   . GLU E  102 1.9074 1.5021 0.6505 0.2096  -0.1403 -0.6742 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E N   
26661 C  CA  . GLU E  102 1.9319 1.5329 0.6644 0.2279  -0.1194 -0.6959 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E CA  
26662 C  C   . GLU E  102 1.8830 1.5026 0.6540 0.2299  -0.0942 -0.6778 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E C   
26663 O  O   . GLU E  102 1.8956 1.5298 0.6594 0.2441  -0.0716 -0.6890 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E O   
26664 C  CB  . GLU E  102 1.9637 1.5320 0.7032 0.2368  -0.1364 -0.7296 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E CB  
26665 C  CG  . GLU E  102 2.0105 1.5569 0.7162 0.2324  -0.1657 -0.7472 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E CG  
26666 C  CD  . GLU E  102 2.0587 1.5756 0.7557 0.2447  -0.1793 -0.7858 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E CD  
26667 O  OE1 . GLU E  102 2.0407 1.5376 0.7788 0.2469  -0.1834 -0.7927 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E OE1 
26668 O  OE2 . GLU E  102 2.1160 1.6290 0.7643 0.2523  -0.1865 -0.8088 ? ? ? ? ? ? 345  GLU E OE2 
26669 N  N   . LYS E  103 1.8279 1.4480 0.6395 0.2154  -0.0985 -0.6499 ? ? ? ? ? ? 346  LYS E N   
26670 C  CA  . LYS E  103 1.7784 1.4113 0.6330 0.2157  -0.0793 -0.6332 ? ? ? ? ? ? 346  LYS E CA  
26671 C  C   . LYS E  103 1.7389 1.4007 0.5982 0.2058  -0.0627 -0.5984 ? ? ? ? ? ? 346  LYS E C   
26672 O  O   . LYS E  103 1.7040 1.3829 0.5901 0.2076  -0.0418 -0.5847 ? ? ? ? ? ? 346  LYS E O   
26673 C  CB  . LYS E  103 1.7449 1.3527 0.6493 0.2083  -0.0967 -0.6309 ? ? ? ? ? ? 346  LYS E CB  
26674 C  CG  . LYS E  103 1.6961 1.3147 0.6454 0.2092  -0.0788 -0.6157 ? ? ? ? ? ? 346  LYS E CG  
26675 C  CD  . LYS E  103 1.6678 1.2609 0.6630 0.2020  -0.0967 -0.6142 ? ? ? ? ? ? 346  LYS E CD  
26676 C  CE  . LYS E  103 1.6299 1.2320 0.6654 0.2074  -0.0781 -0.6060 ? ? ? ? ? ? 346  LYS E CE  
26677 N  NZ  . LYS E  103 1.5851 1.1727 0.6674 0.1943  -0.0918 -0.5890 ? ? ? ? ? ? 346  LYS E NZ  
26678 N  N   . ILE E  104 1.7446 1.4106 0.5793 0.1951  -0.0735 -0.5839 ? ? ? ? ? ? 347  ILE E N   
26679 C  CA  . ILE E  104 1.7216 1.4146 0.5482 0.1876  -0.0579 -0.5540 ? ? ? ? ? ? 347  ILE E CA  
26680 C  C   . ILE E  104 1.7568 1.4733 0.5422 0.1989  -0.0339 -0.5606 ? ? ? ? ? ? 347  ILE E C   
26681 O  O   . ILE E  104 1.7325 1.4729 0.5279 0.1991  -0.0099 -0.5431 ? ? ? ? ? ? 347  ILE E O   
26682 C  CB  . ILE E  104 1.7239 1.4134 0.5329 0.1745  -0.0778 -0.5385 ? ? ? ? ? ? 347  ILE E CB  
26683 C  CG1 . ILE E  104 1.6674 1.3505 0.5250 0.1601  -0.0891 -0.5148 ? ? ? ? ? ? 347  ILE E CG1 
26684 C  CG2 . ILE E  104 1.7417 1.4565 0.5086 0.1736  -0.0629 -0.5223 ? ? ? ? ? ? 347  ILE E CG2 
26685 C  CD1 . ILE E  104 1.6706 1.3418 0.5219 0.1481  -0.1166 -0.5076 ? ? ? ? ? ? 347  ILE E CD1 
26686 N  N   . THR E  105 1.8147 1.5249 0.5540 0.2075  -0.0411 -0.5856 ? ? ? ? ? ? 348  THR E N   
26687 C  CA  . THR E  105 1.8579 1.5881 0.5556 0.2212  -0.0192 -0.5999 ? ? ? ? ? ? 348  THR E CA  
26688 C  C   . THR E  105 1.8516 1.5899 0.5723 0.2350  0.0022  -0.6144 ? ? ? ? ? ? 348  THR E C   
26689 O  O   . THR E  105 1.8466 1.6134 0.5627 0.2397  0.0296  -0.6052 ? ? ? ? ? ? 348  THR E O   
26690 C  CB  . THR E  105 1.9204 1.6366 0.5723 0.2298  -0.0336 -0.6301 ? ? ? ? ? ? 348  THR E CB  
26691 O  OG1 . THR E  105 1.9435 1.6612 0.5568 0.2214  -0.0466 -0.6205 ? ? ? ? ? ? 348  THR E OG1 
26692 C  CG2 . THR E  105 1.9608 1.6937 0.5842 0.2479  -0.0100 -0.6529 ? ? ? ? ? ? 348  THR E CG2 
26693 N  N   . ALA E  106 1.8543 1.5675 0.5995 0.2418  -0.0106 -0.6374 ? ? ? ? ? ? 349  ALA E N   
26694 C  CA  . ALA E  106 1.8402 1.5566 0.6180 0.2540  0.0054  -0.6492 ? ? ? ? ? ? 349  ALA E CA  
26695 C  C   . ALA E  106 1.7840 1.5231 0.5994 0.2473  0.0257  -0.6194 ? ? ? ? ? ? 349  ALA E C   
26696 O  O   . ALA E  106 1.7850 1.5499 0.5989 0.2563  0.0519  -0.6196 ? ? ? ? ? ? 349  ALA E O   
26697 C  CB  . ALA E  106 1.8381 1.5190 0.6476 0.2569  -0.0164 -0.6693 ? ? ? ? ? ? 349  ALA E CB  
26698 N  N   . GLU E  107 1.7366 1.4676 0.5851 0.2316  0.0138  -0.5943 ? ? ? ? ? ? 350  GLU E N   
26699 C  CA  . GLU E  107 1.6810 1.4299 0.5691 0.2245  0.0299  -0.5665 ? ? ? ? ? ? 350  GLU E CA  
26700 C  C   . GLU E  107 1.6659 1.4411 0.5376 0.2137  0.0434  -0.5359 ? ? ? ? ? ? 350  GLU E C   
26701 O  O   . GLU E  107 1.6184 1.4051 0.5228 0.2049  0.0523  -0.5103 ? ? ? ? ? ? 350  GLU E O   
26702 C  CB  . GLU E  107 1.6365 1.3629 0.5739 0.2148  0.0116  -0.5572 ? ? ? ? ? ? 350  GLU E CB  
26703 C  CG  . GLU E  107 1.6576 1.3517 0.6051 0.2216  -0.0088 -0.5852 ? ? ? ? ? ? 350  GLU E CG  
26704 C  CD  . GLU E  107 1.6138 1.2915 0.6167 0.2174  -0.0168 -0.5790 ? ? ? ? ? ? 350  GLU E CD  
26705 O  OE1 . GLU E  107 1.5644 1.2562 0.6000 0.2095  -0.0064 -0.5534 ? ? ? ? ? ? 350  GLU E OE1 
26706 O  OE2 . GLU E  107 1.6314 1.2810 0.6442 0.2221  -0.0340 -0.6004 ? ? ? ? ? ? 350  GLU E OE2 
26707 N  N   . LYS E  108 1.7091 1.4932 0.5293 0.2150  0.0448  -0.5395 ? ? ? ? ? ? 351  LYS E N   
26708 C  CA  . LYS E  108 1.7074 1.5111 0.5019 0.2045  0.0524  -0.5125 ? ? ? ? ? ? 351  LYS E CA  
26709 C  C   . LYS E  108 1.6706 1.4638 0.4832 0.1872  0.0337  -0.4854 ? ? ? ? ? ? 351  LYS E C   
26710 O  O   . LYS E  108 1.6925 1.4814 0.4726 0.1807  0.0196  -0.4793 ? ? ? ? ? ? 351  LYS E O   
26711 C  CB  . LYS E  108 1.6895 1.5245 0.4930 0.2063  0.0834  -0.4971 ? ? ? ? ? ? 351  LYS E CB  
26712 C  CG  . LYS E  108 1.7296 1.5825 0.5080 0.2223  0.1046  -0.5197 ? ? ? ? ? ? 351  LYS E CG  
26713 C  CD  . LYS E  108 1.7856 1.6463 0.5027 0.2252  0.1053  -0.5271 ? ? ? ? ? ? 351  LYS E CD  
26714 C  CE  . LYS E  108 1.8253 1.7080 0.5170 0.2411  0.1290  -0.5482 ? ? ? ? ? ? 351  LYS E CE  
26715 N  NZ  . LYS E  108 1.8482 1.7128 0.5459 0.2567  0.1209  -0.5844 ? ? ? ? ? ? 351  LYS E NZ  
26716 N  N   . ASN E  109 1.6170 1.4064 0.4805 0.1804  0.0330  -0.4702 ? ? ? ? ? ? 352  ASN E N   
26717 C  CA  . ASN E  109 1.5830 1.3595 0.4684 0.1659  0.0129  -0.4500 ? ? ? ? ? ? 352  ASN E CA  
26718 C  C   . ASN E  109 1.5764 1.3231 0.4854 0.1635  -0.0143 -0.4642 ? ? ? ? ? ? 352  ASN E C   
26719 O  O   . ASN E  109 1.5979 1.3300 0.5087 0.1732  -0.0193 -0.4908 ? ? ? ? ? ? 352  ASN E O   
26720 C  CB  . ASN E  109 1.5297 1.3206 0.4533 0.1580  0.0270  -0.4222 ? ? ? ? ? ? 352  ASN E CB  
26721 C  CG  . ASN E  109 1.5348 1.3511 0.4336 0.1545  0.0465  -0.4009 ? ? ? ? ? ? 352  ASN E CG  
26722 O  OD1 . ASN E  109 1.5723 1.3930 0.4264 0.1541  0.0444  -0.4002 ? ? ? ? ? ? 352  ASN E OD1 
26723 N  ND2 . ASN E  109 1.4987 1.3311 0.4263 0.1516  0.0650  -0.3833 ? ? ? ? ? ? 352  ASN E ND2 
26724 N  N   . THR E  110 1.5485 1.2865 0.4752 0.1504  -0.0320 -0.4462 ? ? ? ? ? ? 353  THR E N   
26725 C  CA  . THR E  110 1.5347 1.2478 0.4902 0.1454  -0.0563 -0.4542 ? ? ? ? ? ? 353  THR E CA  
26726 C  C   . THR E  110 1.4763 1.1909 0.4830 0.1368  -0.0543 -0.4331 ? ? ? ? ? ? 353  THR E C   
26727 O  O   . THR E  110 1.4557 1.1543 0.4897 0.1288  -0.0735 -0.4307 ? ? ? ? ? ? 353  THR E O   
26728 C  CB  . THR E  110 1.5546 1.2554 0.4887 0.1370  -0.0826 -0.4538 ? ? ? ? ? ? 353  THR E CB  
26729 O  OG1 . THR E  110 1.5474 1.2242 0.5087 0.1330  -0.1051 -0.4656 ? ? ? ? ? ? 353  THR E OG1 
26730 C  CG2 . THR E  110 1.5247 1.2384 0.4636 0.1249  -0.0841 -0.4221 ? ? ? ? ? ? 353  THR E CG2 
26731 N  N   . ASN E  111 1.4516 1.1867 0.4699 0.1381  -0.0308 -0.4176 ? ? ? ? ? ? 354  ASN E N   
26732 C  CA  . ASN E  111 1.3991 1.1378 0.4652 0.1329  -0.0243 -0.4009 ? ? ? ? ? ? 354  ASN E CA  
26733 C  C   . ASN E  111 1.3869 1.1040 0.4866 0.1338  -0.0382 -0.4148 ? ? ? ? ? ? 354  ASN E C   
26734 O  O   . ASN E  111 1.3478 1.0589 0.4842 0.1247  -0.0470 -0.4012 ? ? ? ? ? ? 354  ASN E O   
26735 C  CB  . ASN E  111 1.3884 1.1485 0.4608 0.1397  0.0038  -0.3961 ? ? ? ? ? ? 354  ASN E CB  
26736 C  CG  . ASN E  111 1.3740 1.1560 0.4361 0.1327  0.0179  -0.3691 ? ? ? ? ? ? 354  ASN E CG  
26737 O  OD1 . ASN E  111 1.3327 1.1181 0.4232 0.1230  0.0169  -0.3465 ? ? ? ? ? ? 354  ASN E OD1 
26738 N  ND2 . ASN E  111 1.4101 1.2067 0.4309 0.1376  0.0310  -0.3717 ? ? ? ? ? ? 354  ASN E ND2 
26739 N  N   . TRP E  112 1.4225 1.1277 0.5089 0.1448  -0.0402 -0.4422 ? ? ? ? ? ? 355  TRP E N   
26740 C  CA  . TRP E  112 1.4184 1.1005 0.5339 0.1471  -0.0532 -0.4580 ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CA  
26741 C  C   . TRP E  112 1.4120 1.0729 0.5406 0.1354  -0.0811 -0.4561 ? ? ? ? ? ? 355  TRP E C   
26742 O  O   . TRP E  112 1.3860 1.0336 0.5521 0.1309  -0.0900 -0.4540 ? ? ? ? ? ? 355  TRP E O   
26743 C  CB  . TRP E  112 1.4641 1.1375 0.5581 0.1627  -0.0495 -0.4893 ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CB  
26744 C  CG  . TRP E  112 1.5160 1.1763 0.5678 0.1654  -0.0654 -0.5094 ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CG  
26745 C  CD1 . TRP E  112 1.5560 1.2289 0.5610 0.1722  -0.0567 -0.5178 ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CD1 
26746 C  CD2 . TRP E  112 1.5352 1.1671 0.5880 0.1612  -0.0928 -0.5243 ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CD2 
26747 N  NE1 . TRP E  112 1.5990 1.2529 0.5750 0.1730  -0.0775 -0.5377 ? ? ? ? ? ? 355  TRP E NE1 
26748 C  CE2 . TRP E  112 1.5870 1.2155 0.5923 0.1661  -0.1001 -0.5421 ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CE2 
26749 C  CE3 . TRP E  112 1.5144 1.1242 0.6036 0.1530  -0.1120 -0.5236 ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CE3 
26750 C  CZ2 . TRP E  112 1.6183 1.2214 0.6123 0.1631  -0.1265 -0.5599 ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CZ2 
26751 C  CZ3 . TRP E  112 1.5453 1.1303 0.6239 0.1494  -0.1376 -0.5403 ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CZ3 
26752 C  CH2 . TRP E  112 1.5959 1.1781 0.6277 0.1544  -0.1447 -0.5580 ? ? ? ? ? ? 355  TRP E CH2 
26753 N  N   . LEU E  113 1.4363 1.0956 0.5338 0.1303  -0.0945 -0.4561 ? ? ? ? ? ? 356  LEU E N   
26754 C  CA  . LEU E  113 1.4365 1.0783 0.5419 0.1194  -0.1214 -0.4559 ? ? ? ? ? ? 356  LEU E CA  
26755 C  C   . LEU E  113 1.3860 1.0339 0.5270 0.1058  -0.1263 -0.4287 ? ? ? ? ? ? 356  LEU E C   
26756 O  O   . LEU E  113 1.3665 1.0003 0.5400 0.0988  -0.1404 -0.4277 ? ? ? ? ? ? 356  LEU E O   
26757 C  CB  . LEU E  113 1.4765 1.1190 0.5370 0.1184  -0.1328 -0.4617 ? ? ? ? ? ? 356  LEU E CB  
26758 C  CG  . LEU E  113 1.4738 1.1028 0.5436 0.1059  -0.1603 -0.4583 ? ? ? ? ? ? 356  LEU E CG  
26759 C  CD1 . LEU E  113 1.4833 1.0859 0.5748 0.1057  -0.1767 -0.4781 ? ? ? ? ? ? 356  LEU E CD1 
26760 C  CD2 . LEU E  113 1.5143 1.1458 0.5385 0.1058  -0.1707 -0.4638 ? ? ? ? ? ? 356  LEU E CD2 
26761 N  N   . ARG E  114 1.3673 1.0362 0.5010 0.1021  -0.1150 -0.4067 ? ? ? ? ? ? 357  ARG E N   
26762 C  CA  . ARG E  114 1.3208 0.9973 0.4862 0.0905  -0.1183 -0.3811 ? ? ? ? ? ? 357  ARG E CA  
26763 C  C   . ARG E  114 1.2863 0.9536 0.4981 0.0876  -0.1198 -0.3794 ? ? ? ? ? ? 357  ARG E C   
26764 O  O   . ARG E  114 1.2662 0.9256 0.5033 0.0775  -0.1361 -0.3723 ? ? ? ? ? ? 357  ARG E O   
26765 C  CB  . ARG E  114 1.2993 0.9991 0.4607 0.0907  -0.0973 -0.3594 ? ? ? ? ? ? 357  ARG E CB  
26766 C  CG  . ARG E  114 1.3230 1.0341 0.4445 0.0896  -0.0973 -0.3512 ? ? ? ? ? ? 357  ARG E CG  
26767 C  CD  . ARG E  114 1.3107 1.0197 0.4384 0.0784  -0.1178 -0.3372 ? ? ? ? ? ? 357  ARG E CD  
26768 N  NE  . ARG E  114 1.3111 1.0359 0.4171 0.0761  -0.1114 -0.3177 ? ? ? ? ? ? 357  ARG E NE  
26769 C  CZ  . ARG E  114 1.3281 1.0528 0.4128 0.0714  -0.1275 -0.3122 ? ? ? ? ? ? 357  ARG E CZ  
26770 N  NH1 . ARG E  114 1.3486 1.0598 0.4281 0.0686  -0.1507 -0.3259 ? ? ? ? ? ? 357  ARG E NH1 
26771 N  NH2 . ARG E  114 1.3297 1.0676 0.3950 0.0700  -0.1210 -0.2938 ? ? ? ? ? ? 357  ARG E NH2 
26772 N  N   . GLN E  115 1.2794 0.9496 0.5024 0.0963  -0.1018 -0.3848 ? ? ? ? ? ? 358  GLN E N   
26773 C  CA  . GLN E  115 1.2510 0.9123 0.5153 0.0957  -0.1013 -0.3847 ? ? ? ? ? ? 358  GLN E CA  
26774 C  C   . GLN E  115 1.2671 0.9022 0.5425 0.0926  -0.1240 -0.4009 ? ? ? ? ? ? 358  GLN E C   
26775 O  O   . GLN E  115 1.2395 0.8679 0.5469 0.0823  -0.1360 -0.3905 ? ? ? ? ? ? 358  GLN E O   
26776 C  CB  . GLN E  115 1.2545 0.9224 0.5201 0.1084  -0.0798 -0.3937 ? ? ? ? ? ? 358  GLN E CB  
26777 C  CG  . GLN E  115 1.2240 0.8862 0.5316 0.1095  -0.0757 -0.3917 ? ? ? ? ? ? 358  GLN E CG  
26778 C  CD  . GLN E  115 1.2498 0.9066 0.5519 0.1246  -0.0651 -0.4140 ? ? ? ? ? ? 358  GLN E CD  
26779 O  OE1 . GLN E  115 1.2875 0.9482 0.5544 0.1339  -0.0586 -0.4294 ? ? ? ? ? ? 358  GLN E OE1 
26780 N  NE2 . GLN E  115 1.2315 0.8798 0.5673 0.1276  -0.0635 -0.4163 ? ? ? ? ? ? 358  GLN E NE2 
26781 N  N   . THR E  116 1.3128 0.9334 0.5619 0.1008  -0.1303 -0.4260 ? ? ? ? ? ? 359  THR E N   
26782 C  CA  . THR E  116 1.3330 0.9265 0.5907 0.0975  -0.1531 -0.4425 ? ? ? ? ? ? 359  THR E CA  
26783 C  C   . THR E  116 1.3189 0.9092 0.5883 0.0820  -0.1737 -0.4297 ? ? ? ? ? ? 359  THR E C   
26784 O  O   . THR E  116 1.2969 0.8763 0.6006 0.0733  -0.1847 -0.4239 ? ? ? ? ? ? 359  THR E O   
26785 C  CB  . THR E  116 1.3881 0.9676 0.6085 0.1061  -0.1612 -0.4697 ? ? ? ? ? ? 359  THR E CB  
26786 O  OG1 . THR E  116 1.4077 1.0029 0.5974 0.1189  -0.1405 -0.4765 ? ? ? ? ? ? 359  THR E OG1 
26787 C  CG2 . THR E  116 1.4059 0.9580 0.6426 0.1101  -0.1721 -0.4901 ? ? ? ? ? ? 359  THR E CG2 
26788 N  N   . ILE E  117 1.3335 0.9339 0.5738 0.0787  -0.1790 -0.4254 ? ? ? ? ? ? 360  ILE E N   
26789 C  CA  . ILE E  117 1.3202 0.9226 0.5695 0.0647  -0.1976 -0.4119 ? ? ? ? ? ? 360  ILE E CA  
26790 C  C   . ILE E  117 1.2685 0.8779 0.5623 0.0545  -0.1967 -0.3894 ? ? ? ? ? ? 360  ILE E C   
26791 O  O   . ILE E  117 1.2600 0.8556 0.5812 0.0462  -0.2118 -0.3905 ? ? ? ? ? ? 360  ILE E O   
26792 C  CB  . ILE E  117 1.3300 0.9503 0.5464 0.0640  -0.1959 -0.4021 ? ? ? ? ? ? 360  ILE E CB  
26793 C  CG1 . ILE E  117 1.3856 0.9974 0.5561 0.0716  -0.2026 -0.4248 ? ? ? ? ? ? 360  ILE E CG1 
26794 C  CG2 . ILE E  117 1.3049 0.9325 0.5391 0.0503  -0.2112 -0.3832 ? ? ? ? ? ? 360  ILE E CG2 
26795 C  CD1 . ILE E  117 1.4164 1.0024 0.5881 0.0706  -0.2230 -0.4481 ? ? ? ? ? ? 360  ILE E CD1 
26796 N  N   . SER E  118 1.2358 0.8663 0.5363 0.0549  -0.1794 -0.3692 ? ? ? ? ? ? 361  SER E N   
26797 C  CA  . SER E  118 1.1874 0.8264 0.5279 0.0460  -0.1776 -0.3478 ? ? ? ? ? ? 361  SER E CA  
26798 C  C   . SER E  118 1.1777 0.8000 0.5502 0.0446  -0.1818 -0.3546 ? ? ? ? ? ? 361  SER E C   
26799 O  O   . SER E  118 1.1637 0.7788 0.5621 0.0337  -0.1970 -0.3493 ? ? ? ? ? ? 361  SER E O   
26800 C  CB  . SER E  118 1.1578 0.8172 0.5025 0.0501  -0.1546 -0.3307 ? ? ? ? ? ? 361  SER E CB  
26801 O  OG  . SER E  118 1.1806 0.8509 0.4877 0.0569  -0.1445 -0.3320 ? ? ? ? ? ? 361  SER E OG  
26802 N  N   . ALA E  119 1.1860 0.8027 0.5568 0.0556  -0.1679 -0.3660 ? ? ? ? ? ? 362  ALA E N   
26803 C  CA  . ALA E  119 1.1839 0.7818 0.5813 0.0563  -0.1723 -0.3749 ? ? ? ? ? ? 362  ALA E CA  
26804 C  C   . ALA E  119 1.1968 0.7761 0.6042 0.0452  -0.1977 -0.3805 ? ? ? ? ? ? 362  ALA E C   
26805 O  O   . ALA E  119 1.1754 0.7472 0.6160 0.0369  -0.2051 -0.3729 ? ? ? ? ? ? 362  ALA E O   
26806 C  CB  . ALA E  119 1.2162 0.8033 0.5959 0.0709  -0.1635 -0.3971 ? ? ? ? ? ? 362  ALA E CB  
26807 N  N   . PHE E  120 1.2323 0.8052 0.6110 0.0444  -0.2113 -0.3930 ? ? ? ? ? ? 363  PHE E N   
26808 C  CA  . PHE E  120 1.2460 0.8027 0.6338 0.0329  -0.2361 -0.3982 ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CA  
26809 C  C   . PHE E  120 1.2147 0.7859 0.6232 0.0181  -0.2458 -0.3767 ? ? ? ? ? ? 363  PHE E C   
26810 O  O   . PHE E  120 1.2073 0.7689 0.6420 0.0067  -0.2612 -0.3737 ? ? ? ? ? ? 363  PHE E O   
26811 C  CB  . PHE E  120 1.2949 0.8408 0.6457 0.0361  -0.2494 -0.4188 ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CB  
26812 C  CG  . PHE E  120 1.3069 0.8414 0.6661 0.0225  -0.2754 -0.4212 ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CG  
26813 C  CD1 . PHE E  120 1.3058 0.8199 0.6948 0.0146  -0.2886 -0.4249 ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CD1 
26814 C  CD2 . PHE E  120 1.3193 0.8639 0.6581 0.0170  -0.2872 -0.4187 ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CD2 
26815 C  CE1 . PHE E  120 1.3175 0.8218 0.7161 0.0008  -0.3127 -0.4266 ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CE1 
26816 C  CE2 . PHE E  120 1.3303 0.8660 0.6790 0.0040  -0.3117 -0.4210 ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CE2 
26817 C  CZ  . PHE E  120 1.3293 0.8451 0.7083 -0.0044 -0.3242 -0.4250 ? ? ? ? ? ? 363  PHE E CZ  
26818 N  N   . VAL E  121 1.2000 0.7941 0.5954 0.0182  -0.2379 -0.3626 ? ? ? ? ? ? 364  VAL E N   
26819 C  CA  . VAL E  121 1.1722 0.7815 0.5857 0.0060  -0.2467 -0.3432 ? ? ? ? ? ? 364  VAL E CA  
26820 C  C   . VAL E  121 1.1318 0.7436 0.5877 -0.0009 -0.2429 -0.3283 ? ? ? ? ? ? 364  VAL E C   
26821 O  O   . VAL E  121 1.1140 0.7295 0.5950 -0.0132 -0.2554 -0.3178 ? ? ? ? ? ? 364  VAL E O   
26822 C  CB  . VAL E  121 1.1564 0.7897 0.5540 0.0096  -0.2337 -0.3277 ? ? ? ? ? ? 364  VAL E CB  
26823 C  CG1 . VAL E  121 1.1334 0.7816 0.5474 -0.0017 -0.2451 -0.3102 ? ? ? ? ? ? 364  VAL E CG1 
26824 C  CG2 . VAL E  121 1.1967 0.8289 0.5490 0.0184  -0.2327 -0.3411 ? ? ? ? ? ? 364  VAL E CG2 
26825 N  N   . LYS E  122 1.1168 0.7286 0.5810 0.0071  -0.2248 -0.3269 ? ? ? ? ? ? 365  LYS E N   
26826 C  CA  . LYS E  122 1.0768 0.6939 0.5789 0.0012  -0.2193 -0.3109 ? ? ? ? ? ? 365  LYS E CA  
26827 C  C   . LYS E  122 1.0844 0.6790 0.6102 -0.0047 -0.2321 -0.3189 ? ? ? ? ? ? 365  LYS E C   
26828 O  O   . LYS E  122 1.0551 0.6518 0.6132 -0.0116 -0.2311 -0.3060 ? ? ? ? ? ? 365  LYS E O   
26829 C  CB  . LYS E  122 1.0515 0.6823 0.5562 0.0104  -0.1952 -0.3014 ? ? ? ? ? ? 365  LYS E CB  
26830 C  CG  . LYS E  122 1.0238 0.6798 0.5274 0.0075  -0.1879 -0.2813 ? ? ? ? ? ? 365  LYS E CG  
26831 C  CD  . LYS E  122 1.0294 0.6976 0.5052 0.0180  -0.1702 -0.2804 ? ? ? ? ? ? 365  LYS E CD  
26832 C  CE  . LYS E  122 0.9892 0.6786 0.4805 0.0157  -0.1577 -0.2577 ? ? ? ? ? ? 365  LYS E CE  
26833 N  NZ  . LYS E  122 0.9732 0.6683 0.4704 0.0241  -0.1358 -0.2546 ? ? ? ? ? ? 365  LYS E NZ  
26834 N  N   . THR E  123 1.1256 0.6982 0.6350 -0.0029 -0.2454 -0.3398 ? ? ? ? ? ? 366  THR E N   
26835 C  CA  . THR E  123 1.1366 0.6852 0.6677 -0.0093 -0.2591 -0.3474 ? ? ? ? ? ? 366  THR E CA  
26836 C  C   . THR E  123 1.1374 0.6861 0.6814 -0.0254 -0.2802 -0.3417 ? ? ? ? ? ? 366  THR E C   
26837 O  O   . THR E  123 1.1520 0.6804 0.7119 -0.0337 -0.2957 -0.3481 ? ? ? ? ? ? 366  THR E O   
26838 C  CB  . THR E  123 1.1832 0.7046 0.6934 0.0001  -0.2650 -0.3742 ? ? ? ? ? ? 366  THR E CB  
26839 O  OG1 . THR E  123 1.2183 0.7350 0.7003 -0.0014 -0.2796 -0.3875 ? ? ? ? ? ? 366  THR E OG1 
26840 C  CG2 . THR E  123 1.1871 0.7117 0.6804 0.0174  -0.2437 -0.3820 ? ? ? ? ? ? 366  THR E CG2 
26841 N  N   . GLN E  124 1.1228 0.6945 0.6605 -0.0299 -0.2810 -0.3297 ? ? ? ? ? ? 367  GLN E N   
26842 C  CA  . GLN E  124 1.1252 0.7011 0.6733 -0.0445 -0.3013 -0.3249 ? ? ? ? ? ? 367  GLN E CA  
26843 C  C   . GLN E  124 1.0809 0.6820 0.6588 -0.0549 -0.2989 -0.3002 ? ? ? ? ? ? 367  GLN E C   
26844 O  O   . GLN E  124 1.0565 0.6800 0.6295 -0.0504 -0.2860 -0.2871 ? ? ? ? ? ? 367  GLN E O   
26845 C  CB  . GLN E  124 1.1567 0.7353 0.6701 -0.0419 -0.3110 -0.3360 ? ? ? ? ? ? 367  GLN E CB  
26846 C  CG  . GLN E  124 1.2027 0.7574 0.6863 -0.0322 -0.3148 -0.3614 ? ? ? ? ? ? 367  GLN E CG  
26847 C  CD  . GLN E  124 1.2329 0.7629 0.7247 -0.0417 -0.3377 -0.3755 ? ? ? ? ? ? 367  GLN E CD  
26848 O  OE1 . GLN E  124 1.2716 0.7772 0.7451 -0.0350 -0.3431 -0.3975 ? ? ? ? ? ? 367  GLN E OE1 
26849 N  NE2 . GLN E  124 1.2169 0.7534 0.7366 -0.0578 -0.3519 -0.3633 ? ? ? ? ? ? 367  GLN E NE2 
26850 N  N   . SER E  125 1.0733 0.6698 0.6815 -0.0688 -0.3119 -0.2943 ? ? ? ? ? ? 368  SER E N   
26851 C  CA  . SER E  125 1.0336 0.6521 0.6737 -0.0794 -0.3104 -0.2723 ? ? ? ? ? ? 368  SER E CA  
26852 C  C   . SER E  125 1.0127 0.6602 0.6468 -0.0783 -0.3058 -0.2593 ? ? ? ? ? ? 368  SER E C   
26853 O  O   . SER E  125 0.9780 0.6436 0.6239 -0.0756 -0.2909 -0.2437 ? ? ? ? ? ? 368  SER E O   
26854 C  CB  . SER E  125 1.0409 0.6527 0.7059 -0.0963 -0.3305 -0.2710 ? ? ? ? ? ? 368  SER E CB  
26855 O  OG  . SER E  125 1.0243 0.6280 0.7179 -0.1018 -0.3266 -0.2630 ? ? ? ? ? ? 368  SER E OG  
26856 N  N   . ALA E  126 1.0349 0.6863 0.6513 -0.0807 -0.3198 -0.2658 ? ? ? ? ? ? 369  ALA E N   
26857 C  CA  . ALA E  126 1.0192 0.6964 0.6295 -0.0795 -0.3181 -0.2540 ? ? ? ? ? ? 369  ALA E CA  
26858 C  C   . ALA E  126 1.0144 0.6967 0.5992 -0.0646 -0.2987 -0.2529 ? ? ? ? ? ? 369  ALA E C   
26859 O  O   . ALA E  126 0.9997 0.7018 0.5782 -0.0617 -0.2938 -0.2417 ? ? ? ? ? ? 369  ALA E O   
26860 C  CB  . ALA E  126 1.0484 0.7266 0.6432 -0.0845 -0.3384 -0.2627 ? ? ? ? ? ? 369  ALA E CB  
26861 N  N   . TRP E  127 1.0270 0.6919 0.5979 -0.0552 -0.2874 -0.2639 ? ? ? ? ? ? 370  TRP E N   
26862 C  CA  . TRP E  127 1.0230 0.6944 0.5703 -0.0417 -0.2679 -0.2622 ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CA  
26863 C  C   . TRP E  127 0.9989 0.6686 0.5604 -0.0357 -0.2483 -0.2569 ? ? ? ? ? ? 370  TRP E C   
26864 O  O   . TRP E  127 1.0068 0.6732 0.5483 -0.0242 -0.2336 -0.2629 ? ? ? ? ? ? 370  TRP E O   
26865 C  CB  . TRP E  127 1.0656 0.7244 0.5723 -0.0326 -0.2702 -0.2811 ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CB  
26866 C  CG  . TRP E  127 1.0897 0.7529 0.5775 -0.0367 -0.2881 -0.2852 ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CG  
26867 C  CD1 . TRP E  127 1.0741 0.7580 0.5676 -0.0421 -0.2946 -0.2709 ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CD1 
26868 C  CD2 . TRP E  127 1.1353 0.7820 0.5949 -0.0350 -0.3019 -0.3057 ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CD2 
26869 N  NE1 . TRP E  127 1.1067 0.7882 0.5783 -0.0442 -0.3122 -0.2807 ? ? ? ? ? ? 370  TRP E NE1 
26870 C  CE2 . TRP E  127 1.1449 0.8035 0.5947 -0.0402 -0.3171 -0.3022 ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CE2 
26871 C  CE3 . TRP E  127 1.1704 0.7930 0.6121 -0.0290 -0.3036 -0.3275 ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CE3 
26872 C  CZ2 . TRP E  127 1.1884 0.8357 0.6106 -0.0404 -0.3343 -0.3195 ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CZ2 
26873 C  CZ3 . TRP E  127 1.2137 0.8246 0.6276 -0.0287 -0.3199 -0.3452 ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CZ3 
26874 C  CH2 . TRP E  127 1.2226 0.8458 0.6266 -0.0347 -0.3353 -0.3411 ? ? ? ? ? ? 370  TRP E CH2 
26875 N  N   . ASN E  128 0.9675 0.6434 0.5639 -0.0437 -0.2476 -0.2438 ? ? ? ? ? ? 371  ASN E N   
26876 C  CA  . ASN E  128 0.9523 0.6194 0.5685 -0.0422 -0.2375 -0.2422 ? ? ? ? ? ? 371  ASN E CA  
26877 C  C   . ASN E  128 0.9114 0.5956 0.5594 -0.0489 -0.2320 -0.2225 ? ? ? ? ? ? 371  ASN E C   
26878 O  O   . ASN E  128 0.8965 0.5980 0.5544 -0.0561 -0.2384 -0.2112 ? ? ? ? ? ? 371  ASN E O   
26879 C  CB  . ASN E  128 0.9720 0.6181 0.6012 -0.0504 -0.2536 -0.2524 ? ? ? ? ? ? 371  ASN E CB  
26880 C  CG  . ASN E  128 0.9903 0.6143 0.6135 -0.0424 -0.2483 -0.2663 ? ? ? ? ? ? 371  ASN E CG  
26881 O  OD1 . ASN E  128 0.9789 0.6063 0.5976 -0.0321 -0.2308 -0.2648 ? ? ? ? ? ? 371  ASN E OD1 
26882 N  ND2 . ASN E  128 1.0216 0.6220 0.6438 -0.0463 -0.2637 -0.2812 ? ? ? ? ? ? 371  ASN E ND2 
26883 N  N   . SER E  129 0.8946 0.5736 0.5603 -0.0470 -0.2216 -0.2187 ? ? ? ? ? ? 372  SER E N   
26884 C  CA  . SER E  129 0.8571 0.5516 0.5540 -0.0541 -0.2172 -0.2003 ? ? ? ? ? ? 372  SER E CA  
26885 C  C   . SER E  129 0.8578 0.5501 0.5778 -0.0686 -0.2341 -0.1968 ? ? ? ? ? ? 372  SER E C   
26886 O  O   . SER E  129 0.8302 0.5394 0.5740 -0.0763 -0.2336 -0.1816 ? ? ? ? ? ? 372  SER E O   
26887 C  CB  . SER E  129 0.8410 0.5297 0.5514 -0.0491 -0.2034 -0.1972 ? ? ? ? ? ? 372  SER E CB  
26888 O  OG  . SER E  129 0.8467 0.5344 0.5354 -0.0359 -0.1887 -0.2035 ? ? ? ? ? ? 372  SER E OG  
26889 N  N   . ASP E  130 0.8902 0.5616 0.6044 -0.0728 -0.2490 -0.2110 ? ? ? ? ? ? 373  ASP E N   
26890 C  CA  . ASP E  130 0.8918 0.5600 0.6306 -0.0881 -0.2650 -0.2069 ? ? ? ? ? ? 373  ASP E CA  
26891 C  C   . ASP E  130 0.8767 0.5702 0.6245 -0.0967 -0.2722 -0.1954 ? ? ? ? ? ? 373  ASP E C   
26892 O  O   . ASP E  130 0.8575 0.5628 0.6330 -0.1079 -0.2762 -0.1828 ? ? ? ? ? ? 373  ASP E O   
26893 C  CB  . ASP E  130 0.9328 0.5730 0.6623 -0.0916 -0.2816 -0.2250 ? ? ? ? ? ? 373  ASP E CB  
26894 C  CG  . ASP E  130 0.9458 0.5600 0.6765 -0.0856 -0.2770 -0.2342 ? ? ? ? ? ? 373  ASP E CG  
26895 O  OD1 . ASP E  130 0.9199 0.5395 0.6643 -0.0818 -0.2628 -0.2238 ? ? ? ? ? ? 373  ASP E OD1 
26896 O  OD2 . ASP E  130 0.9824 0.5708 0.7008 -0.0844 -0.2880 -0.2519 ? ? ? ? ? ? 373  ASP E OD2 
26897 N  N   . SER E  131 0.8858 0.5889 0.6105 -0.0911 -0.2738 -0.1994 ? ? ? ? ? ? 374  SER E N   
26898 C  CA  . SER E  131 0.8726 0.6003 0.6062 -0.0980 -0.2814 -0.1889 ? ? ? ? ? ? 374  SER E CA  
26899 C  C   . SER E  131 0.8323 0.5865 0.5811 -0.0956 -0.2673 -0.1703 ? ? ? ? ? ? 374  SER E C   
26900 O  O   . SER E  131 0.8185 0.5948 0.5797 -0.1012 -0.2731 -0.1606 ? ? ? ? ? ? 374  SER E O   
26901 C  CB  . SER E  131 0.8985 0.6271 0.6030 -0.0936 -0.2904 -0.1988 ? ? ? ? ? ? 374  SER E CB  
26902 O  OG  . SER E  131 0.9146 0.6309 0.5880 -0.0800 -0.2799 -0.2092 ? ? ? ? ? ? 374  SER E OG  
26903 N  N   . GLU E  132 0.8146 0.5668 0.5636 -0.0873 -0.2496 -0.1660 ? ? ? ? ? ? 375  GLU E N   
26904 C  CA  . GLU E  132 0.7798 0.5541 0.5395 -0.0836 -0.2357 -0.1505 ? ? ? ? ? ? 375  GLU E CA  
26905 C  C   . GLU E  132 0.7542 0.5344 0.5455 -0.0910 -0.2315 -0.1390 ? ? ? ? ? ? 375  GLU E C   
26906 O  O   . GLU E  132 0.7248 0.5241 0.5289 -0.0895 -0.2214 -0.1259 ? ? ? ? ? ? 375  GLU E O   
26907 C  CB  . GLU E  132 0.7776 0.5479 0.5154 -0.0696 -0.2186 -0.1527 ? ? ? ? ? ? 375  GLU E CB  
26908 C  CG  . GLU E  132 0.7988 0.5693 0.5041 -0.0617 -0.2201 -0.1598 ? ? ? ? ? ? 375  GLU E CG  
26909 C  CD  . GLU E  132 0.8014 0.5665 0.4837 -0.0488 -0.2029 -0.1629 ? ? ? ? ? ? 375  GLU E CD  
26910 O  OE1 . GLU E  132 0.7835 0.5471 0.4763 -0.0452 -0.1891 -0.1589 ? ? ? ? ? ? 375  GLU E OE1 
26911 O  OE2 . GLU E  132 0.8220 0.5857 0.4755 -0.0425 -0.2032 -0.1689 ? ? ? ? ? ? 375  GLU E OE2 
26912 N  N   . LYS E  133 0.7671 0.5302 0.5700 -0.0988 -0.2394 -0.1440 ? ? ? ? ? ? 376  LYS E N   
26913 C  CA  . LYS E  133 0.7479 0.5158 0.5808 -0.1084 -0.2386 -0.1326 ? ? ? ? ? ? 376  LYS E CA  
26914 C  C   . LYS E  133 0.7375 0.5273 0.5919 -0.1210 -0.2491 -0.1226 ? ? ? ? ? ? 376  LYS E C   
26915 O  O   . LYS E  133 0.7496 0.5465 0.5954 -0.1227 -0.2595 -0.1268 ? ? ? ? ? ? 376  LYS E O   
26916 C  CB  . LYS E  133 0.7713 0.5119 0.6080 -0.1137 -0.2468 -0.1416 ? ? ? ? ? ? 376  LYS E CB  
26917 C  CG  . LYS E  133 0.7811 0.5012 0.6016 -0.1017 -0.2367 -0.1513 ? ? ? ? ? ? 376  LYS E CG  
26918 C  CD  . LYS E  133 0.7894 0.4884 0.6247 -0.1065 -0.2397 -0.1525 ? ? ? ? ? ? 376  LYS E CD  
26919 C  CE  . LYS E  133 0.8138 0.4872 0.6286 -0.0947 -0.2362 -0.1688 ? ? ? ? ? ? 376  LYS E CE  
26920 N  NZ  . LYS E  133 0.8256 0.4760 0.6551 -0.0992 -0.2415 -0.1706 ? ? ? ? ? ? 376  LYS E NZ  
26921 N  N   . PRO E  134 0.7157 0.5176 0.5980 -0.1299 -0.2465 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 377  PRO E N   
26922 C  CA  . PRO E  134 0.6992 0.4953 0.5923 -0.1277 -0.2338 -0.1023 ? ? ? ? ? ? 377  PRO E CA  
26923 C  C   . PRO E  134 0.6772 0.4836 0.5603 -0.1142 -0.2165 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 377  PRO E C   
26924 O  O   . PRO E  134 0.6647 0.4913 0.5438 -0.1104 -0.2138 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 377  PRO E O   
26925 C  CB  . PRO E  134 0.6810 0.4957 0.6045 -0.1412 -0.2364 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 377  PRO E CB  
26926 C  CG  . PRO E  134 0.6776 0.5159 0.6067 -0.1464 -0.2448 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 377  PRO E CG  
26927 C  CD  . PRO E  134 0.7072 0.5311 0.6133 -0.1434 -0.2564 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 377  PRO E CD  
26928 N  N   . PHE E  135 0.6745 0.4663 0.5537 -0.1071 -0.2058 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 378  PHE E N   
26929 C  CA  . PHE E  135 0.6538 0.4541 0.5256 -0.0951 -0.1888 -0.0960 ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CA  
26930 C  C   . PHE E  135 0.6219 0.4455 0.5158 -0.0988 -0.1814 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 378  PHE E C   
26931 O  O   . PHE E  135 0.6172 0.4478 0.5314 -0.1100 -0.1879 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 378  PHE E O   
26932 C  CB  . PHE E  135 0.6617 0.4404 0.5253 -0.0869 -0.1804 -0.1032 ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CB  
26933 C  CG  . PHE E  135 0.6916 0.4500 0.5305 -0.0799 -0.1839 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CG  
26934 C  CD1 . PHE E  135 0.7120 0.4453 0.5484 -0.0780 -0.1863 -0.1300 ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CD1 
26935 C  CD2 . PHE E  135 0.7013 0.4655 0.5188 -0.0749 -0.1853 -0.1255 ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CD2 
26936 C  CE1 . PHE E  135 0.7415 0.4566 0.5544 -0.0708 -0.1893 -0.1466 ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CE1 
26937 C  CE2 . PHE E  135 0.7310 0.4774 0.5237 -0.0683 -0.1883 -0.1412 ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CE2 
26938 C  CZ  . PHE E  135 0.7509 0.4732 0.5412 -0.0660 -0.1898 -0.1523 ? ? ? ? ? ? 378  PHE E CZ  
26939 N  N   . ASP E  136 0.6013 0.4373 0.4913 -0.0898 -0.1681 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 379  ASP E N   
26940 C  CA  . ASP E  136 0.5730 0.4297 0.4827 -0.0924 -0.1610 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 379  ASP E CA  
26941 C  C   . ASP E  136 0.5595 0.4134 0.4638 -0.0822 -0.1460 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 379  ASP E C   
26942 O  O   . ASP E  136 0.5732 0.4090 0.4619 -0.0750 -0.1423 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 379  ASP E O   
26943 C  CB  . ASP E  136 0.5600 0.4417 0.4733 -0.0927 -0.1624 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 379  ASP E CB  
26944 C  CG  . ASP E  136 0.5611 0.4439 0.4532 -0.0812 -0.1566 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 379  ASP E CG  
26945 O  OD1 . ASP E  136 0.5810 0.4582 0.4575 -0.0804 -0.1653 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 379  ASP E OD1 
26946 O  OD2 . ASP E  136 0.5433 0.4329 0.4344 -0.0737 -0.1442 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 379  ASP E OD2 
26947 N  N   . ASP E  137 0.5339 0.4063 0.4511 -0.0815 -0.1376 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 380  ASP E N   
26948 C  CA  . ASP E  137 0.5207 0.3898 0.4387 -0.0746 -0.1248 -0.0459 ? ? ? ? ? ? 380  ASP E CA  
26949 C  C   . ASP E  137 0.5126 0.3865 0.4161 -0.0636 -0.1142 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 380  ASP E C   
26950 O  O   . ASP E  137 0.4983 0.3747 0.4045 -0.0584 -0.1035 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 380  ASP E O   
26951 C  CB  . ASP E  137 0.5004 0.3834 0.4397 -0.0801 -0.1215 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 380  ASP E CB  
26952 C  CG  . ASP E  137 0.4796 0.3884 0.4259 -0.0791 -0.1175 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 380  ASP E CG  
26953 O  OD1 . ASP E  137 0.4815 0.3968 0.4172 -0.0747 -0.1186 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 380  ASP E OD1 
26954 O  OD2 . ASP E  137 0.4627 0.3854 0.4248 -0.0825 -0.1136 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 380  ASP E OD2 
26955 N  N   . HIS E  138 0.5233 0.3982 0.4112 -0.0604 -0.1177 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 381  HIS E N   
26956 C  CA  . HIS E  138 0.5234 0.3973 0.3936 -0.0505 -0.1088 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 381  HIS E CA  
26957 C  C   . HIS E  138 0.5322 0.3887 0.3933 -0.0448 -0.1011 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 381  HIS E C   
26958 O  O   . HIS E  138 0.5484 0.3896 0.4082 -0.0470 -0.1062 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 381  HIS E O   
26959 C  CB  . HIS E  138 0.5417 0.4144 0.3946 -0.0496 -0.1170 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 381  HIS E CB  
26960 C  CG  . HIS E  138 0.5462 0.4175 0.3783 -0.0404 -0.1093 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 381  HIS E CG  
26961 N  ND1 . HIS E  138 0.5576 0.4149 0.3741 -0.0341 -0.1012 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 381  HIS E ND1 
26962 C  CD2 . HIS E  138 0.5428 0.4248 0.3671 -0.0367 -0.1089 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 381  HIS E CD2 
26963 C  CE1 . HIS E  138 0.5608 0.4208 0.3604 -0.0278 -0.0954 -0.0671 ? ? ? ? ? ? 381  HIS E CE1 
26964 N  NE2 . HIS E  138 0.5526 0.4262 0.3562 -0.0292 -0.1005 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 381  HIS E NE2 
26965 N  N   . LEU E  139 0.5223 0.3815 0.3778 -0.0374 -0.0889 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 382  LEU E N   
26966 C  CA  . LEU E  139 0.5278 0.3744 0.3783 -0.0318 -0.0805 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 382  LEU E CA  
26967 C  C   . LEU E  139 0.5558 0.3852 0.3876 -0.0286 -0.0837 -0.0780 ? ? ? ? ? ? 382  LEU E C   
26968 O  O   . LEU E  139 0.5636 0.3811 0.3952 -0.0251 -0.0798 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 382  LEU E O   
26969 C  CB  . LEU E  139 0.5155 0.3693 0.3609 -0.0248 -0.0675 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 382  LEU E CB  
26970 C  CG  . LEU E  139 0.4902 0.3551 0.3533 -0.0249 -0.0602 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 382  LEU E CG  
26971 C  CD1 . LEU E  139 0.4855 0.3541 0.3389 -0.0183 -0.0491 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 382  LEU E CD1 
26972 C  CD2 . LEU E  139 0.4875 0.3449 0.3636 -0.0257 -0.0585 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 382  LEU E CD2 
26973 N  N   . GLN E  140 0.5717 0.4004 0.3876 -0.0291 -0.0908 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 383  GLN E N   
26974 C  CA  . GLN E  140 0.6008 0.4140 0.3966 -0.0262 -0.0949 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 383  GLN E CA  
26975 C  C   . GLN E  140 0.6150 0.4236 0.4129 -0.0342 -0.1112 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 383  GLN E C   
26976 O  O   . GLN E  140 0.6383 0.4398 0.4177 -0.0334 -0.1184 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 383  GLN E O   
26977 C  CB  . GLN E  140 0.6106 0.4270 0.3825 -0.0198 -0.0892 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 383  GLN E CB  
26978 C  CG  . GLN E  140 0.5971 0.4195 0.3681 -0.0136 -0.0740 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 383  GLN E CG  
26979 C  CD  . GLN E  140 0.6049 0.4325 0.3544 -0.0093 -0.0694 -0.0902 ? ? ? ? ? ? 383  GLN E CD  
26980 O  OE1 . GLN E  140 0.5990 0.4359 0.3479 -0.0117 -0.0746 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 383  GLN E OE1 
26981 N  NE2 . GLN E  140 0.6189 0.4413 0.3509 -0.0028 -0.0594 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 383  GLN E NE2 
26982 N  N   . LYS E  141 0.6010 0.4151 0.4217 -0.0424 -0.1172 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 384  LYS E N   
26983 C  CA  . LYS E  141 0.6145 0.4222 0.4425 -0.0516 -0.1323 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 384  LYS E CA  
26984 C  C   . LYS E  141 0.6149 0.4359 0.4432 -0.0574 -0.1426 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 384  LYS E C   
26985 O  O   . LYS E  141 0.6197 0.4408 0.4607 -0.0670 -0.1544 -0.0907 ? ? ? ? ? ? 384  LYS E O   
26986 C  CB  . LYS E  141 0.6447 0.4294 0.4587 -0.0494 -0.1377 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 384  LYS E CB  
26987 C  CG  . LYS E  141 0.6448 0.4159 0.4676 -0.0468 -0.1323 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 384  LYS E CG  
26988 C  CD  . LYS E  141 0.6763 0.4240 0.4862 -0.0438 -0.1384 -0.1286 ? ? ? ? ? ? 384  LYS E CD  
26989 C  CE  . LYS E  141 0.6799 0.4136 0.5096 -0.0503 -0.1458 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 384  LYS E CE  
26990 N  NZ  . LYS E  141 0.7073 0.4153 0.5292 -0.0443 -0.1481 -0.1429 ? ? ? ? ? ? 384  LYS E NZ  
26991 N  N   . GLY E  142 0.6104 0.4430 0.4262 -0.0520 -0.1386 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 385  GLY E N   
26992 C  CA  . GLY E  142 0.6097 0.4567 0.4274 -0.0564 -0.1485 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 385  GLY E CA  
26993 C  C   . GLY E  142 0.6135 0.4674 0.4116 -0.0491 -0.1460 -0.0834 ? ? ? ? ? ? 385  GLY E C   
26994 O  O   . GLY E  142 0.6237 0.4688 0.4011 -0.0412 -0.1379 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 385  GLY E O   
26995 N  N   . ALA E  143 0.6062 0.4768 0.4113 -0.0519 -0.1530 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 386  ALA E N   
26996 C  CA  . ALA E  143 0.6091 0.4868 0.3978 -0.0450 -0.1516 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 386  ALA E CA  
26997 C  C   . ALA E  143 0.6252 0.5085 0.4077 -0.0481 -0.1669 -0.0765 ? ? ? ? ? ? 386  ALA E C   
26998 O  O   . ALA E  143 0.6286 0.5155 0.4252 -0.0567 -0.1787 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 386  ALA E O   
26999 C  CB  . ALA E  143 0.5828 0.4769 0.3853 -0.0422 -0.1436 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 386  ALA E CB  
27000 N  N   . LEU E  144 0.6360 0.5202 0.3972 -0.0413 -0.1668 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 387  LEU E N   
27001 C  CA  . LEU E  144 0.6530 0.5430 0.4045 -0.0421 -0.1812 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 387  LEU E CA  
27002 C  C   . LEU E  144 0.6394 0.5459 0.3942 -0.0368 -0.1797 -0.0667 ? ? ? ? ? ? 387  LEU E C   
27003 O  O   . LEU E  144 0.6350 0.5387 0.3783 -0.0293 -0.1684 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 387  LEU E O   
27004 C  CB  . LEU E  144 0.6851 0.5583 0.4034 -0.0380 -0.1839 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 387  LEU E CB  
27005 C  CG  . LEU E  144 0.7020 0.5588 0.4176 -0.0429 -0.1882 -0.1004 ? ? ? ? ? ? 387  LEU E CG  
27006 C  CD1 . LEU E  144 0.7318 0.5724 0.4133 -0.0367 -0.1864 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 387  LEU E CD1 
27007 C  CD2 . LEU E  144 0.7081 0.5706 0.4388 -0.0526 -0.2057 -0.1032 ? ? ? ? ? ? 387  LEU E CD2 
27008 N  N   . LEU E  145 0.6334 0.5572 0.4051 -0.0406 -0.1911 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 388  LEU E N   
27009 C  CA  . LEU E  145 0.6232 0.5620 0.3984 -0.0345 -0.1912 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 388  LEU E CA  
27010 C  C   . LEU E  145 0.6479 0.5859 0.4019 -0.0312 -0.2034 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 388  LEU E C   
27011 O  O   . LEU E  145 0.6613 0.6026 0.4176 -0.0370 -0.2175 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 388  LEU E O   
27012 C  CB  . LEU E  145 0.6004 0.5622 0.4086 -0.0392 -0.1953 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 388  LEU E CB  
27013 C  CG  . LEU E  145 0.5900 0.5699 0.4060 -0.0325 -0.1972 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 388  LEU E CG  
27014 C  CD1 . LEU E  145 0.5815 0.5545 0.3875 -0.0235 -0.1834 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 388  LEU E CD1 
27015 C  CD2 . LEU E  145 0.5680 0.5717 0.4176 -0.0376 -0.1997 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 388  LEU E CD2 
27016 N  N   . TYR E  146 0.6551 0.5884 0.3886 -0.0223 -0.1985 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 389  TYR E N   
27017 C  CA  . TYR E  146 0.6796 0.6124 0.3914 -0.0181 -0.2101 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CA  
27018 C  C   . TYR E  146 0.6718 0.6258 0.4021 -0.0169 -0.2221 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 389  TYR E C   
27019 O  O   . TYR E  146 0.6491 0.6156 0.3989 -0.0135 -0.2165 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 389  TYR E O   
27020 C  CB  . TYR E  146 0.6932 0.6132 0.3756 -0.0097 -0.2014 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CB  
27021 C  CG  . TYR E  146 0.7010 0.6031 0.3655 -0.0097 -0.1884 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CG  
27022 C  CD1 . TYR E  146 0.7080 0.6016 0.3725 -0.0156 -0.1895 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CD1 
27023 C  CD2 . TYR E  146 0.7026 0.5964 0.3508 -0.0037 -0.1753 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CD2 
27024 C  CE1 . TYR E  146 0.7155 0.5938 0.3647 -0.0142 -0.1774 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CE1 
27025 C  CE2 . TYR E  146 0.7094 0.5895 0.3429 -0.0033 -0.1628 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CE2 
27026 C  CZ  . TYR E  146 0.7155 0.5884 0.3497 -0.0080 -0.1637 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 389  TYR E CZ  
27027 O  OH  . TYR E  146 0.7217 0.5824 0.3426 -0.0062 -0.1504 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 389  TYR E OH  
27028 N  N   . SER E  147 0.6920 0.6503 0.4159 -0.0193 -0.2389 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 390  SER E N   
27029 C  CA  . SER E  147 0.6888 0.6684 0.4299 -0.0185 -0.2527 -0.0447 ? ? ? ? ? ? 390  SER E CA  
27030 C  C   . SER E  147 0.6961 0.6776 0.4240 -0.0078 -0.2546 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 390  SER E C   
27031 O  O   . SER E  147 0.7199 0.6856 0.4156 -0.0030 -0.2548 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 390  SER E O   
27032 C  CB  . SER E  147 0.7107 0.6927 0.4476 -0.0249 -0.2706 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 390  SER E CB  
27033 O  OG  . SER E  147 0.6955 0.6900 0.4626 -0.0351 -0.2741 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 390  SER E OG  
27034 N  N   . ASN E  148 0.6770 0.6784 0.4301 -0.0041 -0.2566 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 391  ASN E N   
27035 C  CA  . ASN E  148 0.6802 0.6831 0.4258 0.0069  -0.2571 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 391  ASN E CA  
27036 C  C   . ASN E  148 0.7061 0.7120 0.4369 0.0105  -0.2746 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 391  ASN E C   
27037 O  O   . ASN E  148 0.7187 0.7185 0.4329 0.0197  -0.2763 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 391  ASN E O   
27038 C  CB  . ASN E  148 0.6527 0.6763 0.4310 0.0106  -0.2539 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 391  ASN E CB  
27039 C  CG  . ASN E  148 0.6335 0.6485 0.4148 0.0134  -0.2355 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 391  ASN E CG  
27040 O  OD1 . ASN E  148 0.6364 0.6329 0.4013 0.0103  -0.2245 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 391  ASN E OD1 
27041 N  ND2 . ASN E  148 0.6150 0.6436 0.4170 0.0197  -0.2321 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 391  ASN E ND2 
27042 N  N   . ASN E  149 0.7151 0.7297 0.4523 0.0029  -0.2881 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 392  ASN E N   
27043 C  CA  . ASN E  149 0.7400 0.7606 0.4663 0.0052  -0.3074 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 392  ASN E CA  
27044 C  C   . ASN E  149 0.7628 0.7760 0.4742 -0.0033 -0.3181 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 392  ASN E C   
27045 O  O   . ASN E  149 0.7565 0.7837 0.4908 -0.0122 -0.3266 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 392  ASN E O   
27046 C  CB  . ASN E  149 0.7261 0.7765 0.4867 0.0063  -0.3191 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 392  ASN E CB  
27047 C  CG  . ASN E  149 0.7164 0.7742 0.4845 0.0186  -0.3161 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 392  ASN E CG  
27048 O  OD1 . ASN E  149 0.6915 0.7520 0.4760 0.0208  -0.3016 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 392  ASN E OD1 
27049 N  ND2 . ASN E  149 0.7376 0.7977 0.4931 0.0270  -0.3302 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 392  ASN E ND2 
27050 N  N   . SER E  150 0.7918 0.7839 0.4649 -0.0009 -0.3190 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 393  SER E N   
27051 C  CA  . SER E  150 0.8173 0.8018 0.4739 -0.0080 -0.3306 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 393  SER E CA  
27052 C  C   . SER E  150 0.8534 0.8302 0.4752 -0.0023 -0.3436 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 393  SER E C   
27053 O  O   . SER E  150 0.8662 0.8277 0.4592 0.0048  -0.3352 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 393  SER E O   
27054 C  CB  . SER E  150 0.8194 0.7829 0.4612 -0.0128 -0.3166 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 393  SER E CB  
27055 O  OG  . SER E  150 0.8444 0.8000 0.4722 -0.0197 -0.3282 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 393  SER E OG  
27056 N  N   . LYS E  151 0.8714 0.8583 0.4946 -0.0058 -0.3641 -0.0597 ? ? ? ? ? ? 394  LYS E N   
27057 C  CA  . LYS E  151 0.9096 0.8873 0.4955 -0.0007 -0.3770 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 394  LYS E CA  
27058 C  C   . LYS E  151 0.9334 0.8861 0.4825 -0.0029 -0.3693 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 394  LYS E C   
27059 O  O   . LYS E  151 0.9615 0.9006 0.4723 0.0034  -0.3692 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 394  LYS E O   
27060 C  CB  . LYS E  151 0.9269 0.9189 0.5197 -0.0054 -0.4011 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 394  LYS E CB  
27061 C  CG  . LYS E  151 0.8998 0.9196 0.5390 -0.0094 -0.4084 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 394  LYS E CG  
27062 C  CD  . LYS E  151 0.9017 0.9386 0.5477 0.0008  -0.4197 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 394  LYS E CD  
27063 C  CE  . LYS E  151 0.8650 0.9296 0.5597 0.0002  -0.4173 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 394  LYS E CE  
27064 N  NZ  . LYS E  151 0.8657 0.9534 0.5878 -0.0094 -0.4356 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 394  LYS E NZ  
27065 N  N   . LEU E  152 0.9240 0.8712 0.4844 -0.0118 -0.3633 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 395  LEU E N   
27066 C  CA  . LEU E  152 0.9472 0.8718 0.4756 -0.0137 -0.3569 -0.0918 ? ? ? ? ? ? 395  LEU E CA  
27067 C  C   . LEU E  152 0.9441 0.8528 0.4511 -0.0071 -0.3346 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 395  LEU E C   
27068 O  O   . LEU E  152 0.9692 0.8608 0.4431 -0.0060 -0.3295 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 395  LEU E O   
27069 C  CB  . LEU E  152 0.9395 0.8615 0.4877 -0.0246 -0.3580 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 395  LEU E CB  
27070 C  CG  . LEU E  152 0.9424 0.8787 0.5144 -0.0339 -0.3787 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 395  LEU E CG  
27071 C  CD1 . LEU E  152 0.9234 0.8581 0.5239 -0.0446 -0.3739 -0.1175 ? ? ? ? ? ? 395  LEU E CD1 
27072 C  CD2 . LEU E  152 0.9846 0.9118 0.5244 -0.0346 -0.3961 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 395  LEU E CD2 
27073 N  N   . THR E  153 0.9141 0.8293 0.4409 -0.0032 -0.3214 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 396  THR E N   
27074 C  CA  . THR E  153 0.9086 0.8108 0.4195 0.0023  -0.3004 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 396  THR E CA  
27075 C  C   . THR E  153 0.8894 0.8003 0.4134 0.0092  -0.2953 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 396  THR E C   
27076 O  O   . THR E  153 0.8586 0.7721 0.4055 0.0094  -0.2806 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 396  THR E O   
27077 C  CB  . THR E  153 0.8853 0.7808 0.4118 -0.0021 -0.2827 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 396  THR E CB  
27078 O  OG1 . THR E  153 0.8544 0.7646 0.4227 -0.0082 -0.2854 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 396  THR E OG1 
27079 C  CG2 . THR E  153 0.9095 0.7888 0.4121 -0.0055 -0.2813 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 396  THR E CG2 
27080 N  N   . SER E  154 0.9090 0.8235 0.4183 0.0151  -0.3079 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 397  SER E N   
27081 C  CA  . SER E  154 0.8927 0.8172 0.4190 0.0219  -0.3080 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 397  SER E CA  
27082 C  C   . SER E  154 0.8885 0.7996 0.4012 0.0271  -0.2894 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 397  SER E C   
27083 O  O   . SER E  154 0.8641 0.7811 0.3992 0.0307  -0.2826 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 397  SER E O   
27084 C  CB  . SER E  154 0.9151 0.8477 0.4325 0.0271  -0.3284 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 397  SER E CB  
27085 O  OG  . SER E  154 0.9503 0.8666 0.4246 0.0311  -0.3292 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 397  SER E OG  
27086 N  N   . GLN E  155 0.9126 0.8063 0.3893 0.0272  -0.2810 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 398  GLN E N   
27087 C  CA  . GLN E  155 0.9094 0.7910 0.3737 0.0305  -0.2625 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 398  GLN E CA  
27088 C  C   . GLN E  155 0.8735 0.7565 0.3658 0.0270  -0.2450 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 398  GLN E C   
27089 O  O   . GLN E  155 0.8665 0.7414 0.3543 0.0291  -0.2294 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 398  GLN E O   
27090 C  CB  . GLN E  155 0.9435 0.8091 0.3642 0.0306  -0.2564 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 398  GLN E CB  
27091 C  CG  . GLN E  155 0.9361 0.7946 0.3551 0.0257  -0.2405 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 398  GLN E CG  
27092 C  CD  . GLN E  155 0.9318 0.7950 0.3647 0.0195  -0.2487 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 398  GLN E CD  
27093 O  OE1 . GLN E  155 0.9450 0.8147 0.3780 0.0180  -0.2674 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 398  GLN E OE1 
27094 N  NE2 . GLN E  155 0.9152 0.7743 0.3595 0.0156  -0.2349 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 398  GLN E NE2 
27095 N  N   . ALA E  156 0.8517 0.7453 0.3733 0.0214  -0.2481 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 399  ALA E N   
27096 C  CA  . ALA E  156 0.8172 0.7138 0.3675 0.0180  -0.2333 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 399  ALA E CA  
27097 C  C   . ALA E  156 0.7874 0.7025 0.3770 0.0180  -0.2387 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 399  ALA E C   
27098 O  O   . ALA E  156 0.7587 0.6794 0.3749 0.0147  -0.2292 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 399  ALA E O   
27099 C  CB  . ALA E  156 0.8166 0.7082 0.3680 0.0110  -0.2294 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 399  ALA E CB  
27100 N  N   . ASN E  157 0.7951 0.7209 0.3885 0.0221  -0.2542 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 400  ASN E N   
27101 C  CA  . ASN E  157 0.7692 0.7145 0.3987 0.0238  -0.2590 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 400  ASN E CA  
27102 C  C   . ASN E  157 0.7497 0.6933 0.3898 0.0295  -0.2458 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 400  ASN E C   
27103 O  O   . ASN E  157 0.7612 0.6889 0.3785 0.0331  -0.2368 0.0025  ? ? ? ? ? ? 400  ASN E O   
27104 C  CB  . ASN E  157 0.7851 0.7417 0.4141 0.0286  -0.2785 -0.0092 ? ? ? ? ? ? 400  ASN E CB  
27105 C  CG  . ASN E  157 0.7955 0.7612 0.4281 0.0218  -0.2935 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 400  ASN E CG  
27106 O  OD1 . ASN E  157 0.7941 0.7545 0.4262 0.0136  -0.2894 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 400  ASN E OD1 
27107 N  ND2 . ASN E  157 0.8066 0.7857 0.4441 0.0250  -0.3114 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 400  ASN E ND2 
27108 N  N   . SER E  158 0.7215 0.6822 0.3963 0.0299  -0.2451 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 401  SER E N   
27109 C  CA  . SER E  158 0.7009 0.6613 0.3894 0.0351  -0.2329 0.0065  ? ? ? ? ? ? 401  SER E CA  
27110 C  C   . SER E  158 0.6828 0.6655 0.4034 0.0393  -0.2406 0.0092  ? ? ? ? ? ? 401  SER E C   
27111 O  O   . SER E  158 0.6771 0.6778 0.4163 0.0351  -0.2507 0.0041  ? ? ? ? ? ? 401  SER E O   
27112 C  CB  . SER E  158 0.6786 0.6348 0.3777 0.0290  -0.2160 0.0026  ? ? ? ? ? ? 401  SER E CB  
27113 O  OG  . SER E  158 0.6579 0.6146 0.3716 0.0333  -0.2044 0.0089  ? ? ? ? ? ? 401  SER E OG  
27114 N  N   . ASN E  159 0.6746 0.6568 0.4023 0.0474  -0.2359 0.0170  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E N   
27115 C  CA  . ASN E  159 0.6551 0.6594 0.4151 0.0522  -0.2404 0.0185  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E CA  
27116 C  C   . ASN E  159 0.6255 0.6350 0.4078 0.0501  -0.2254 0.0178  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E C   
27117 O  O   . ASN E  159 0.6079 0.6354 0.4166 0.0545  -0.2261 0.0189  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E O   
27118 C  CB  . ASN E  159 0.6681 0.6701 0.4236 0.0644  -0.2481 0.0268  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E CB  
27119 C  CG  . ASN E  159 0.6953 0.6995 0.4361 0.0674  -0.2666 0.0276  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E CG  
27120 O  OD1 . ASN E  159 0.6946 0.7166 0.4479 0.0633  -0.2776 0.0220  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E OD1 
27121 N  ND2 . ASN E  159 0.7210 0.7066 0.4345 0.0741  -0.2703 0.0351  ? ? ? ? ? ? 402  ASN E ND2 
27122 N  N   . TYR E  160 0.6210 0.6156 0.3923 0.0437  -0.2121 0.0155  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E N   
27123 C  CA  . TYR E  160 0.5947 0.5916 0.3839 0.0415  -0.1973 0.0151  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CA  
27124 C  C   . TYR E  160 0.5809 0.5822 0.3802 0.0306  -0.1915 0.0080  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E C   
27125 O  O   . TYR E  160 0.5728 0.5930 0.3920 0.0260  -0.1991 0.0043  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E O   
27126 C  CB  . TYR E  160 0.5993 0.5750 0.3710 0.0456  -0.1856 0.0206  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CB  
27127 C  CG  . TYR E  160 0.6079 0.5830 0.3794 0.0565  -0.1921 0.0279  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CG  
27128 C  CD1 . TYR E  160 0.5890 0.5776 0.3861 0.0625  -0.1906 0.0294  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CD1 
27129 C  CD2 . TYR E  160 0.6371 0.5992 0.3829 0.0613  -0.2014 0.0330  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CD2 
27130 C  CE1 . TYR E  160 0.5986 0.5862 0.3968 0.0736  -0.1978 0.0351  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CE1 
27131 C  CE2 . TYR E  160 0.6472 0.6077 0.3934 0.0719  -0.2090 0.0401  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CE2 
27132 C  CZ  . TYR E  160 0.6275 0.6004 0.4007 0.0782  -0.2072 0.0407  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E CZ  
27133 O  OH  . TYR E  160 0.6374 0.6085 0.4132 0.0894  -0.2149 0.0465  ? ? ? ? ? ? 403  TYR E OH  
27134 N  N   . ARG E  161 0.5803 0.5644 0.3661 0.0265  -0.1791 0.0064  ? ? ? ? ? ? 404  ARG E N   
27135 C  CA  . ARG E  161 0.5679 0.5529 0.3629 0.0172  -0.1726 0.0002  ? ? ? ? ? ? 404  ARG E CA  
27136 C  C   . ARG E  161 0.5424 0.5490 0.3701 0.0153  -0.1716 0.0005  ? ? ? ? ? ? 404  ARG E C   
27137 O  O   . ARG E  161 0.5371 0.5552 0.3789 0.0076  -0.1766 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 404  ARG E O   
27138 C  CB  . ARG E  161 0.5841 0.5670 0.3694 0.0103  -0.1820 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 404  ARG E CB  
27139 C  CG  . ARG E  161 0.6124 0.5760 0.3635 0.0123  -0.1839 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 404  ARG E CG  
27140 C  CD  . ARG E  161 0.6298 0.5890 0.3695 0.0055  -0.1922 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 404  ARG E CD  
27141 N  NE  . ARG E  161 0.6557 0.5951 0.3611 0.0072  -0.1897 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 404  ARG E NE  
27142 C  CZ  . ARG E  161 0.6830 0.6182 0.3662 0.0085  -0.2015 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 404  ARG E CZ  
27143 N  NH1 . ARG E  161 0.6877 0.6368 0.3805 0.0082  -0.2176 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 404  ARG E NH1 
27144 N  NH2 . ARG E  161 0.7066 0.6246 0.3576 0.0101  -0.1973 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 404  ARG E NH2 
27145 N  N   . ILE E  162 0.5284 0.5405 0.3676 0.0220  -0.1656 0.0056  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E N   
27146 C  CA  . ILE E  162 0.5041 0.5365 0.3725 0.0209  -0.1620 0.0060  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E CA  
27147 C  C   . ILE E  162 0.4889 0.5153 0.3623 0.0143  -0.1490 0.0041  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E C   
27148 O  O   . ILE E  162 0.4853 0.4984 0.3506 0.0174  -0.1385 0.0062  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E O   
27149 C  CB  . ILE E  162 0.4972 0.5348 0.3734 0.0314  -0.1597 0.0108  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E CB  
27150 C  CG1 . ILE E  162 0.5163 0.5534 0.3825 0.0399  -0.1718 0.0138  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E CG1 
27151 C  CG2 . ILE E  162 0.4744 0.5374 0.3811 0.0313  -0.1575 0.0105  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E CG2 
27152 C  CD1 . ILE E  162 0.5112 0.5554 0.3885 0.0509  -0.1722 0.0177  ? ? ? ? ? ? 405  ILE E CD1 
27153 N  N   . LEU E  163 0.4806 0.5169 0.3682 0.0051  -0.1503 0.0007  ? ? ? ? ? ? 406  LEU E N   
27154 C  CA  . LEU E  163 0.4704 0.4983 0.3602 -0.0016 -0.1398 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 406  LEU E CA  
27155 C  C   . LEU E  163 0.4469 0.4864 0.3569 -0.0012 -0.1300 0.0016  ? ? ? ? ? ? 406  LEU E C   
27156 O  O   . LEU E  163 0.4365 0.4963 0.3643 0.0021  -0.1323 0.0041  ? ? ? ? ? ? 406  LEU E O   
27157 C  CB  . LEU E  163 0.4758 0.5047 0.3693 -0.0120 -0.1460 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 406  LEU E CB  
27158 C  CG  . LEU E  163 0.5000 0.5191 0.3746 -0.0132 -0.1569 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 406  LEU E CG  
27159 C  CD1 . LEU E  163 0.5037 0.5221 0.3846 -0.0240 -0.1617 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 406  LEU E CD1 
27160 C  CD2 . LEU E  163 0.5153 0.5107 0.3613 -0.0083 -0.1512 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 406  LEU E CD2 
27161 N  N   . ASN E  164 0.4401 0.4670 0.3465 -0.0039 -0.1191 0.0010  ? ? ? ? ? ? 407  ASN E N   
27162 C  CA  . ASN E  164 0.4194 0.4560 0.3436 -0.0053 -0.1102 0.0032  ? ? ? ? ? ? 407  ASN E CA  
27163 C  C   . ASN E  164 0.4079 0.4554 0.3413 0.0030  -0.1061 0.0067  ? ? ? ? ? ? 407  ASN E C   
27164 O  O   . ASN E  164 0.3921 0.4552 0.3434 0.0019  -0.1021 0.0082  ? ? ? ? ? ? 407  ASN E O   
27165 C  CB  . ASN E  164 0.4114 0.4656 0.3554 -0.0142 -0.1144 0.0030  ? ? ? ? ? ? 407  ASN E CB  
27166 C  CG  . ASN E  164 0.4223 0.4643 0.3594 -0.0228 -0.1181 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 407  ASN E CG  
27167 O  OD1 . ASN E  164 0.4304 0.4795 0.3719 -0.0282 -0.1281 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 407  ASN E OD1 
27168 N  ND2 . ASN E  164 0.4246 0.4471 0.3501 -0.0238 -0.1106 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 407  ASN E ND2 
27169 N  N   . ARG E  165 0.4176 0.4564 0.3383 0.0116  -0.1076 0.0081  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E N   
27170 C  CA  . ARG E  165 0.4096 0.4548 0.3377 0.0203  -0.1042 0.0106  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E CA  
27171 C  C   . ARG E  165 0.4011 0.4340 0.3260 0.0208  -0.0923 0.0113  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E C   
27172 O  O   . ARG E  165 0.4081 0.4264 0.3209 0.0264  -0.0893 0.0130  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E O   
27173 C  CB  . ARG E  165 0.4253 0.4641 0.3415 0.0290  -0.1113 0.0124  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E CB  
27174 C  CG  . ARG E  165 0.4331 0.4864 0.3546 0.0291  -0.1239 0.0117  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E CG  
27175 C  CD  . ARG E  165 0.4169 0.4981 0.3647 0.0276  -0.1251 0.0109  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E CD  
27176 N  NE  . ARG E  165 0.4230 0.5224 0.3800 0.0281  -0.1373 0.0104  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E NE  
27177 C  CZ  . ARG E  165 0.4282 0.5382 0.3905 0.0380  -0.1446 0.0114  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E CZ  
27178 N  NH1 . ARG E  165 0.4297 0.5321 0.3879 0.0487  -0.1416 0.0130  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E NH1 
27179 N  NH2 . ARG E  165 0.4328 0.5613 0.4054 0.0374  -0.1557 0.0106  ? ? ? ? ? ? 408  ARG E NH2 
27180 N  N   . THR E  166 0.3874 0.4261 0.3232 0.0145  -0.0861 0.0105  ? ? ? ? ? ? 409  THR E N   
27181 C  CA  . THR E  166 0.3787 0.4081 0.3136 0.0144  -0.0756 0.0109  ? ? ? ? ? ? 409  THR E CA  
27182 C  C   . THR E  166 0.3696 0.4086 0.3146 0.0219  -0.0728 0.0120  ? ? ? ? ? ? 409  THR E C   
27183 O  O   . THR E  166 0.3695 0.4238 0.3234 0.0271  -0.0788 0.0121  ? ? ? ? ? ? 409  THR E O   
27184 C  CB  . THR E  166 0.3676 0.4038 0.3135 0.0059  -0.0720 0.0101  ? ? ? ? ? ? 409  THR E CB  
27185 O  OG1 . THR E  166 0.3581 0.4184 0.3225 0.0047  -0.0757 0.0110  ? ? ? ? ? ? 409  THR E OG1 
27186 C  CG2 . THR E  166 0.3784 0.4041 0.3151 -0.0009 -0.0757 0.0079  ? ? ? ? ? ? 409  THR E CG2 
27187 N  N   . PRO E  167 0.3629 0.3937 0.3071 0.0231  -0.0643 0.0122  ? ? ? ? ? ? 410  PRO E N   
27188 C  CA  . PRO E  167 0.3564 0.3966 0.3100 0.0306  -0.0630 0.0121  ? ? ? ? ? ? 410  PRO E CA  
27189 C  C   . PRO E  167 0.3450 0.4123 0.3177 0.0304  -0.0651 0.0112  ? ? ? ? ? ? 410  PRO E C   
27190 O  O   . PRO E  167 0.3451 0.4247 0.3254 0.0382  -0.0685 0.0103  ? ? ? ? ? ? 410  PRO E O   
27191 C  CB  . PRO E  167 0.3499 0.3795 0.3017 0.0296  -0.0538 0.0120  ? ? ? ? ? ? 410  PRO E CB  
27192 C  CG  . PRO E  167 0.3591 0.3684 0.2954 0.0253  -0.0513 0.0128  ? ? ? ? ? ? 410  PRO E CG  
27193 C  CD  . PRO E  167 0.3644 0.3765 0.2979 0.0198  -0.0567 0.0123  ? ? ? ? ? ? 410  PRO E CD  
27194 N  N   . THR E  168 0.3366 0.4135 0.3173 0.0217  -0.0633 0.0117  ? ? ? ? ? ? 411  THR E N   
27195 C  CA  . THR E  168 0.3262 0.4302 0.3253 0.0200  -0.0641 0.0120  ? ? ? ? ? ? 411  THR E CA  
27196 C  C   . THR E  168 0.3320 0.4506 0.3371 0.0222  -0.0730 0.0118  ? ? ? ? ? ? 411  THR E C   
27197 O  O   . THR E  168 0.3265 0.4685 0.3460 0.0260  -0.0744 0.0113  ? ? ? ? ? ? 411  THR E O   
27198 C  CB  . THR E  168 0.3198 0.4281 0.3246 0.0087  -0.0616 0.0138  ? ? ? ? ? ? 411  THR E CB  
27199 O  OG1 . THR E  168 0.3139 0.4111 0.3151 0.0072  -0.0537 0.0141  ? ? ? ? ? ? 411  THR E OG1 
27200 C  CG2 . THR E  168 0.3116 0.4476 0.3342 0.0052  -0.0625 0.0155  ? ? ? ? ? ? 411  THR E CG2 
27201 N  N   . ASN E  169 0.3441 0.4499 0.3380 0.0200  -0.0793 0.0119  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E N   
27202 C  CA  . ASN E  169 0.3501 0.4703 0.3503 0.0196  -0.0890 0.0118  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E CA  
27203 C  C   . ASN E  169 0.3648 0.4736 0.3525 0.0281  -0.0960 0.0113  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E C   
27204 O  O   . ASN E  169 0.3745 0.4865 0.3603 0.0264  -0.1050 0.0112  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E O   
27205 C  CB  . ASN E  169 0.3539 0.4709 0.3525 0.0078  -0.0926 0.0121  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E CB  
27206 C  CG  . ASN E  169 0.3601 0.4937 0.3672 0.0055  -0.1033 0.0120  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E CG  
27207 O  OD1 . ASN E  169 0.3539 0.5131 0.3783 0.0081  -0.1057 0.0125  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E OD1 
27208 N  ND2 . ASN E  169 0.3729 0.4930 0.3685 0.0003  -0.1098 0.0107  ? ? ? ? ? ? 412  ASN E ND2 
27209 N  N   . GLN E  170 0.3682 0.4632 0.3470 0.0368  -0.0926 0.0114  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E N   
27210 C  CA  . GLN E  170 0.3851 0.4642 0.3487 0.0441  -0.0988 0.0124  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E CA  
27211 C  C   . GLN E  170 0.3926 0.4872 0.3635 0.0508  -0.1098 0.0122  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E C   
27212 O  O   . GLN E  170 0.4087 0.4923 0.3667 0.0540  -0.1175 0.0136  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E O   
27213 C  CB  . GLN E  170 0.3872 0.4510 0.3438 0.0518  -0.0934 0.0130  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E CB  
27214 C  CG  . GLN E  170 0.4064 0.4513 0.3465 0.0588  -0.0992 0.0155  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E CG  
27215 C  CD  . GLN E  170 0.4088 0.4357 0.3419 0.0636  -0.0929 0.0166  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E CD  
27216 O  OE1 . GLN E  170 0.3965 0.4307 0.3413 0.0658  -0.0870 0.0143  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E OE1 
27217 N  NE2 . GLN E  170 0.4258 0.4289 0.3392 0.0645  -0.0939 0.0203  ? ? ? ? ? ? 413  GLN E NE2 
27218 N  N   . THR E  171 0.3818 0.5033 0.3737 0.0533  -0.1107 0.0107  ? ? ? ? ? ? 414  THR E N   
27219 C  CA  . THR E  171 0.3888 0.5267 0.3893 0.0596  -0.1213 0.0103  ? ? ? ? ? ? 414  THR E CA  
27220 C  C   . THR E  171 0.3865 0.5430 0.3973 0.0500  -0.1271 0.0102  ? ? ? ? ? ? 414  THR E C   
27221 O  O   . THR E  171 0.3871 0.5665 0.4126 0.0532  -0.1346 0.0095  ? ? ? ? ? ? 414  THR E O   
27222 C  CB  . THR E  171 0.3801 0.5404 0.3995 0.0692  -0.1197 0.0080  ? ? ? ? ? ? 414  THR E CB  
27223 O  OG1 . THR E  171 0.3632 0.5434 0.3978 0.0615  -0.1121 0.0072  ? ? ? ? ? ? 414  THR E OG1 
27224 C  CG2 . THR E  171 0.3832 0.5261 0.3946 0.0789  -0.1148 0.0072  ? ? ? ? ? ? 414  THR E CG2 
27225 N  N   . GLY E  172 0.3846 0.5318 0.3890 0.0380  -0.1241 0.0106  ? ? ? ? ? ? 415  GLY E N   
27226 C  CA  . GLY E  172 0.3834 0.5469 0.3987 0.0276  -0.1298 0.0105  ? ? ? ? ? ? 415  GLY E CA  
27227 C  C   . GLY E  172 0.3676 0.5623 0.4084 0.0234  -0.1264 0.0109  ? ? ? ? ? ? 415  GLY E C   
27228 O  O   . GLY E  172 0.3672 0.5804 0.4211 0.0155  -0.1323 0.0113  ? ? ? ? ? ? 415  GLY E O   
27229 N  N   . LYS E  173 0.3560 0.5567 0.4032 0.0286  -0.1170 0.0108  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E N   
27230 C  CA  . LYS E  173 0.3412 0.5693 0.4091 0.0243  -0.1109 0.0116  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E CA  
27231 C  C   . LYS E  173 0.3326 0.5474 0.3938 0.0235  -0.0994 0.0120  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E C   
27232 O  O   . LYS E  173 0.3360 0.5315 0.3843 0.0317  -0.0965 0.0105  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E O   
27233 C  CB  . LYS E  173 0.3378 0.5930 0.4222 0.0357  -0.1123 0.0097  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E CB  
27234 C  CG  . LYS E  173 0.3242 0.6102 0.4290 0.0319  -0.1053 0.0105  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E CG  
27235 C  CD  . LYS E  173 0.3231 0.6379 0.4448 0.0434  -0.1078 0.0078  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E CD  
27236 C  CE  . LYS E  173 0.3154 0.6695 0.4616 0.0358  -0.1076 0.0097  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E CE  
27237 N  NZ  . LYS E  173 0.3034 0.6736 0.4580 0.0317  -0.0958 0.0111  ? ? ? ? ? ? 416  LYS E NZ  
27238 N  N   . LYS E  174 0.3228 0.5473 0.3926 0.0133  -0.0933 0.0143  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E N   
27239 C  CA  . LYS E  174 0.3146 0.5291 0.3794 0.0128  -0.0828 0.0148  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E CA  
27240 C  C   . LYS E  174 0.3091 0.5344 0.3787 0.0249  -0.0776 0.0121  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E C   
27241 O  O   . LYS E  174 0.3043 0.5586 0.3902 0.0288  -0.0773 0.0112  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E O   
27242 C  CB  . LYS E  174 0.3066 0.5340 0.3820 0.0000  -0.0786 0.0188  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E CB  
27243 C  CG  . LYS E  174 0.2989 0.5173 0.3698 -0.0023 -0.0689 0.0201  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E CG  
27244 C  CD  . LYS E  174 0.2951 0.5233 0.3750 -0.0158 -0.0672 0.0252  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E CD  
27245 C  CE  . LYS E  174 0.2866 0.5164 0.3666 -0.0164 -0.0578 0.0270  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E CE  
27246 N  NZ  . LYS E  174 0.2868 0.4880 0.3513 -0.0144 -0.0532 0.0256  ? ? ? ? ? ? 417  LYS E NZ  
27247 N  N   . ASP E  175 0.3106 0.5130 0.3665 0.0309  -0.0732 0.0103  ? ? ? ? ? ? 418  ASP E N   
27248 C  CA  . ASP E  175 0.3086 0.5167 0.3673 0.0429  -0.0696 0.0067  ? ? ? ? ? ? 418  ASP E CA  
27249 C  C   . ASP E  175 0.2971 0.5301 0.3692 0.0411  -0.0621 0.0066  ? ? ? ? ? ? 418  ASP E C   
27250 O  O   . ASP E  175 0.2909 0.5201 0.3611 0.0320  -0.0564 0.0094  ? ? ? ? ? ? 418  ASP E O   
27251 C  CB  . ASP E  175 0.3130 0.4902 0.3546 0.0471  -0.0661 0.0055  ? ? ? ? ? ? 418  ASP E CB  
27252 C  CG  . ASP E  175 0.3169 0.4929 0.3585 0.0610  -0.0659 0.0011  ? ? ? ? ? ? 418  ASP E CG  
27253 O  OD1 . ASP E  175 0.3115 0.5100 0.3655 0.0669  -0.0632 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 418  ASP E OD1 
27254 O  OD2 . ASP E  175 0.3271 0.4787 0.3556 0.0661  -0.0685 0.0008  ? ? ? ? ? ? 418  ASP E OD2 
27255 N  N   . PRO E  176 0.2955 0.5543 0.3807 0.0501  -0.0621 0.0033  ? ? ? ? ? ? 419  PRO E N   
27256 C  CA  . PRO E  176 0.2864 0.5712 0.3833 0.0487  -0.0546 0.0031  ? ? ? ? ? ? 419  PRO E CA  
27257 C  C   . PRO E  176 0.2840 0.5554 0.3716 0.0527  -0.0472 0.0004  ? ? ? ? ? ? 419  PRO E C   
27258 O  O   . PRO E  176 0.2774 0.5654 0.3705 0.0499  -0.0405 0.0009  ? ? ? ? ? ? 419  PRO E O   
27259 C  CB  . PRO E  176 0.2881 0.6018 0.3999 0.0599  -0.0572 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 419  PRO E CB  
27260 C  CG  . PRO E  176 0.2981 0.5948 0.4032 0.0701  -0.0648 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 419  PRO E CG  
27261 C  CD  . PRO E  176 0.3032 0.5696 0.3934 0.0623  -0.0692 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 419  PRO E CD  
27262 N  N   . ARG E  177 0.2902 0.5320 0.3638 0.0586  -0.0487 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 420  ARG E N   
27263 C  CA  . ARG E  177 0.2894 0.5187 0.3554 0.0633  -0.0429 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 420  ARG E CA  
27264 C  C   . ARG E  177 0.2836 0.4999 0.3424 0.0527  -0.0374 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 420  ARG E C   
27265 O  O   . ARG E  177 0.2806 0.4975 0.3377 0.0545  -0.0321 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 420  ARG E O   
27266 C  CB  . ARG E  177 0.2998 0.5012 0.3541 0.0726  -0.0468 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 420  ARG E CB  
27267 C  CG  . ARG E  177 0.3057 0.5180 0.3663 0.0870  -0.0491 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 420  ARG E CG  
27268 C  CD  . ARG E  177 0.3187 0.5049 0.3694 0.0957  -0.0551 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 420  ARG E CD  
27269 N  NE  . ARG E  177 0.3233 0.4932 0.3657 0.0892  -0.0601 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 420  ARG E NE  
27270 C  CZ  . ARG E  177 0.3355 0.4777 0.3651 0.0930  -0.0644 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 420  ARG E CZ  
27271 N  NH1 . ARG E  177 0.3436 0.4714 0.3689 0.1023  -0.0645 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 420  ARG E NH1 
27272 N  NH2 . ARG E  177 0.3408 0.4693 0.3613 0.0869  -0.0685 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 420  ARG E NH2 
27273 N  N   . TYR E  178 0.2835 0.4861 0.3370 0.0425  -0.0392 0.0033  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E N   
27274 C  CA  . TYR E  178 0.2795 0.4665 0.3257 0.0338  -0.0346 0.0064  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CA  
27275 C  C   . TYR E  178 0.2746 0.4750 0.3280 0.0217  -0.0341 0.0121  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E C   
27276 O  O   . TYR E  178 0.2771 0.4838 0.3352 0.0175  -0.0391 0.0142  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E O   
27277 C  CB  . TYR E  178 0.2859 0.4429 0.3189 0.0324  -0.0370 0.0070  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CB  
27278 C  CG  . TYR E  178 0.2942 0.4386 0.3208 0.0435  -0.0399 0.0029  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CG  
27279 C  CD1 . TYR E  178 0.2942 0.4361 0.3198 0.0511  -0.0365 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CD1 
27280 C  CD2 . TYR E  178 0.3040 0.4382 0.3250 0.0465  -0.0467 0.0033  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CD2 
27281 C  CE1 . TYR E  178 0.3036 0.4319 0.3237 0.0607  -0.0396 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CE1 
27282 C  CE2 . TYR E  178 0.3134 0.4344 0.3280 0.0563  -0.0496 0.0007  ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CE2 
27283 C  CZ  . TYR E  178 0.3131 0.4309 0.3278 0.0631  -0.0460 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 421  TYR E CZ  
27284 O  OH  . TYR E  178 0.3238 0.4270 0.3329 0.0726  -0.0490 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 421  TYR E OH  
27285 N  N   . THR E  179 0.2691 0.4729 0.3234 0.0155  -0.0287 0.0149  ? ? ? ? ? ? 422  THR E N   
27286 C  CA  . THR E  179 0.2656 0.4911 0.3304 0.0060  -0.0281 0.0204  ? ? ? ? ? ? 422  THR E CA  
27287 C  C   . THR E  179 0.2639 0.4765 0.3245 -0.0045 -0.0255 0.0257  ? ? ? ? ? ? 422  THR E C   
27288 O  O   . THR E  179 0.2639 0.4856 0.3309 -0.0149 -0.0265 0.0317  ? ? ? ? ? ? 422  THR E O   
27289 C  CB  . THR E  179 0.2624 0.5186 0.3373 0.0119  -0.0245 0.0184  ? ? ? ? ? ? 422  THR E CB  
27290 O  OG1 . THR E  179 0.2591 0.5358 0.3422 0.0020  -0.0213 0.0247  ? ? ? ? ? ? 422  THR E OG1 
27291 C  CG2 . THR E  179 0.2614 0.5120 0.3295 0.0206  -0.0195 0.0133  ? ? ? ? ? ? 422  THR E CG2 
27292 N  N   . ALA E  180 0.2642 0.4533 0.3140 -0.0020 -0.0233 0.0237  ? ? ? ? ? ? 423  ALA E N   
27293 C  CA  . ALA E  180 0.2637 0.4376 0.3090 -0.0101 -0.0215 0.0277  ? ? ? ? ? ? 423  ALA E CA  
27294 C  C   . ALA E  180 0.2687 0.4283 0.3124 -0.0184 -0.0262 0.0307  ? ? ? ? ? ? 423  ALA E C   
27295 O  O   . ALA E  180 0.2695 0.4250 0.3146 -0.0272 -0.0261 0.0356  ? ? ? ? ? ? 423  ALA E O   
27296 C  CB  . ALA E  180 0.2633 0.4167 0.2989 -0.0046 -0.0185 0.0240  ? ? ? ? ? ? 423  ALA E CB  
27297 N  N   . ASP E  181 0.2738 0.4244 0.3138 -0.0157 -0.0308 0.0276  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E N   
27298 C  CA  . ASP E  181 0.2804 0.4195 0.3187 -0.0236 -0.0359 0.0295  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E CA  
27299 C  C   . ASP E  181 0.2824 0.4410 0.3302 -0.0262 -0.0412 0.0307  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E C   
27300 O  O   . ASP E  181 0.2832 0.4491 0.3315 -0.0187 -0.0434 0.0273  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E O   
27301 C  CB  . ASP E  181 0.2870 0.4004 0.3121 -0.0195 -0.0374 0.0252  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E CB  
27302 C  CG  . ASP E  181 0.2962 0.3984 0.3179 -0.0260 -0.0434 0.0253  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E CG  
27303 O  OD1 . ASP E  181 0.2969 0.4112 0.3280 -0.0340 -0.0469 0.0289  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E OD1 
27304 O  OD2 . ASP E  181 0.3039 0.3861 0.3137 -0.0235 -0.0448 0.0218  ? ? ? ? ? ? 424  ASP E OD2 
27305 N  N   . ARG E  182 0.2840 0.4517 0.3404 -0.0370 -0.0439 0.0359  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E N   
27306 C  CA  . ARG E  182 0.2851 0.4765 0.3538 -0.0406 -0.0485 0.0377  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E CA  
27307 C  C   . ARG E  182 0.2943 0.4761 0.3609 -0.0440 -0.0571 0.0358  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E C   
27308 O  O   . ARG E  182 0.2963 0.4968 0.3734 -0.0472 -0.0623 0.0369  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E O   
27309 C  CB  . ARG E  182 0.2830 0.4938 0.3640 -0.0513 -0.0469 0.0452  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E CB  
27310 C  CG  . ARG E  182 0.2881 0.4791 0.3651 -0.0610 -0.0479 0.0493  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E CG  
27311 C  CD  . ARG E  182 0.2877 0.4972 0.3760 -0.0720 -0.0461 0.0583  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E CD  
27312 N  NE  . ARG E  182 0.2976 0.4907 0.3866 -0.0842 -0.0517 0.0629  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E NE  
27313 C  CZ  . ARG E  182 0.3012 0.4735 0.3837 -0.0874 -0.0506 0.0655  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E CZ  
27314 N  NH1 . ARG E  182 0.2944 0.4619 0.3698 -0.0798 -0.0438 0.0642  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E NH1 
27315 N  NH2 . ARG E  182 0.3124 0.4696 0.3966 -0.0982 -0.0568 0.0692  ? ? ? ? ? ? 425  ARG E NH2 
27316 N  N   . THR E  183 0.3008 0.4543 0.3536 -0.0433 -0.0585 0.0327  ? ? ? ? ? ? 426  THR E N   
27317 C  CA  . THR E  183 0.3119 0.4523 0.3584 -0.0453 -0.0664 0.0297  ? ? ? ? ? ? 426  THR E CA  
27318 C  C   . THR E  183 0.3139 0.4551 0.3543 -0.0345 -0.0687 0.0251  ? ? ? ? ? ? 426  THR E C   
27319 O  O   . THR E  183 0.3068 0.4608 0.3507 -0.0262 -0.0649 0.0245  ? ? ? ? ? ? 426  THR E O   
27320 C  CB  . THR E  183 0.3193 0.4302 0.3523 -0.0473 -0.0661 0.0274  ? ? ? ? ? ? 426  THR E CB  
27321 O  OG1 . THR E  183 0.3172 0.4142 0.3380 -0.0374 -0.0605 0.0238  ? ? ? ? ? ? 426  THR E OG1 
27322 C  CG2 . THR E  183 0.3177 0.4252 0.3560 -0.0558 -0.0634 0.0319  ? ? ? ? ? ? 426  THR E CG2 
27323 N  N   . ILE E  184 0.3253 0.4529 0.3561 -0.0341 -0.0755 0.0218  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E N   
27324 C  CA  . ILE E  184 0.3290 0.4557 0.3527 -0.0237 -0.0780 0.0186  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E CA  
27325 C  C   . ILE E  184 0.3320 0.4337 0.3384 -0.0175 -0.0728 0.0161  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E C   
27326 O  O   . ILE E  184 0.3381 0.4325 0.3347 -0.0095 -0.0745 0.0141  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E O   
27327 C  CB  . ILE E  184 0.3407 0.4684 0.3624 -0.0254 -0.0883 0.0168  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E CB  
27328 C  CG1 . ILE E  184 0.3528 0.4568 0.3614 -0.0319 -0.0916 0.0145  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E CG1 
27329 C  CG2 . ILE E  184 0.3373 0.4919 0.3785 -0.0324 -0.0932 0.0196  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E CG2 
27330 C  CD1 . ILE E  184 0.3680 0.4650 0.3667 -0.0310 -0.1013 0.0112  ? ? ? ? ? ? 427  ILE E CD1 
27331 N  N   . GLY E  185 0.3287 0.4177 0.3317 -0.0213 -0.0666 0.0168  ? ? ? ? ? ? 428  GLY E N   
27332 C  CA  . GLY E  185 0.3285 0.3994 0.3194 -0.0154 -0.0600 0.0151  ? ? ? ? ? ? 428  GLY E CA  
27333 C  C   . GLY E  185 0.3414 0.3884 0.3146 -0.0146 -0.0610 0.0120  ? ? ? ? ? ? 428  GLY E C   
27334 O  O   . GLY E  185 0.3431 0.3773 0.3060 -0.0088 -0.0562 0.0109  ? ? ? ? ? ? 428  GLY E O   
27335 N  N   . GLY E  186 0.3514 0.3926 0.3212 -0.0207 -0.0671 0.0104  ? ? ? ? ? ? 429  GLY E N   
27336 C  CA  . GLY E  186 0.3647 0.3838 0.3175 -0.0206 -0.0672 0.0066  ? ? ? ? ? ? 429  GLY E CA  
27337 C  C   . GLY E  186 0.3775 0.3966 0.3276 -0.0254 -0.0771 0.0043  ? ? ? ? ? ? 429  GLY E C   
27338 O  O   . GLY E  186 0.3741 0.4085 0.3382 -0.0312 -0.0825 0.0062  ? ? ? ? ? ? 429  GLY E O   
27339 N  N   . TYR E  187 0.3932 0.3957 0.3252 -0.0234 -0.0793 0.0003  ? ? ? ? ? ? 430  TYR E N   
27340 C  CA  . TYR E  187 0.4091 0.4083 0.3342 -0.0271 -0.0894 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CA  
27341 C  C   . TYR E  187 0.4256 0.4075 0.3275 -0.0219 -0.0891 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 430  TYR E C   
27342 O  O   . TYR E  187 0.4257 0.3954 0.3178 -0.0181 -0.0803 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 430  TYR E O   
27343 C  CB  . TYR E  187 0.4137 0.4070 0.3438 -0.0360 -0.0924 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CB  
27344 C  CG  . TYR E  187 0.4153 0.3909 0.3380 -0.0356 -0.0846 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CG  
27345 C  CD1 . TYR E  187 0.4305 0.3878 0.3330 -0.0318 -0.0827 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CD1 
27346 C  CD2 . TYR E  187 0.4026 0.3806 0.3382 -0.0386 -0.0789 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CD2 
27347 C  CE1 . TYR E  187 0.4319 0.3751 0.3293 -0.0307 -0.0750 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CE1 
27348 C  CE2 . TYR E  187 0.4041 0.3668 0.3343 -0.0374 -0.0721 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CE2 
27349 C  CZ  . TYR E  187 0.4183 0.3644 0.3303 -0.0334 -0.0701 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 430  TYR E CZ  
27350 O  OH  . TYR E  187 0.4194 0.3530 0.3285 -0.0319 -0.0632 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 430  TYR E OH  
27351 N  N   . GLU E  188 0.4406 0.4224 0.3336 -0.0220 -0.0987 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 431  GLU E N   
27352 C  CA  . GLU E  188 0.4572 0.4268 0.3275 -0.0160 -0.0995 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 431  GLU E CA  
27353 C  C   . GLU E  188 0.4735 0.4233 0.3245 -0.0169 -0.0965 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 431  GLU E C   
27354 O  O   . GLU E  188 0.4806 0.4194 0.3150 -0.0117 -0.0896 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 431  GLU E O   
27355 C  CB  . GLU E  188 0.4683 0.4465 0.3358 -0.0150 -0.1118 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 431  GLU E CB  
27356 C  CG  . GLU E  188 0.4857 0.4531 0.3301 -0.0083 -0.1133 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 431  GLU E CG  
27357 C  CD  . GLU E  188 0.4776 0.4440 0.3208 -0.0011 -0.1052 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 431  GLU E CD  
27358 O  OE1 . GLU E  188 0.4648 0.4463 0.3243 0.0015  -0.1071 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 431  GLU E OE1 
27359 O  OE2 . GLU E  188 0.4846 0.4361 0.3117 0.0015  -0.0971 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 431  GLU E OE2 
27360 N  N   . PHE E  189 0.4806 0.4260 0.3339 -0.0235 -0.1016 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 432  PHE E N   
27361 C  CA  . PHE E  189 0.4984 0.4254 0.3342 -0.0241 -0.1000 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CA  
27362 C  C   . PHE E  189 0.4921 0.4094 0.3316 -0.0248 -0.0899 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 432  PHE E C   
27363 O  O   . PHE E  189 0.4857 0.4036 0.3399 -0.0303 -0.0914 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 432  PHE E O   
27364 C  CB  . PHE E  189 0.5141 0.4387 0.3481 -0.0300 -0.1124 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CB  
27365 C  CG  . PHE E  189 0.5274 0.4572 0.3508 -0.0282 -0.1226 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CG  
27366 C  CD1 . PHE E  189 0.5488 0.4668 0.3459 -0.0235 -0.1233 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CD1 
27367 C  CD2 . PHE E  189 0.5195 0.4672 0.3594 -0.0311 -0.1317 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CD2 
27368 C  CE1 . PHE E  189 0.5628 0.4852 0.3492 -0.0217 -0.1336 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CE1 
27369 C  CE2 . PHE E  189 0.5329 0.4859 0.3637 -0.0289 -0.1422 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CE2 
27370 C  CZ  . PHE E  189 0.5547 0.4944 0.3584 -0.0242 -0.1436 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 432  PHE E CZ  
27371 N  N   . LEU E  190 0.4960 0.4042 0.3215 -0.0192 -0.0800 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 433  LEU E N   
27372 C  CA  . LEU E  190 0.4889 0.3901 0.3186 -0.0183 -0.0695 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 433  LEU E CA  
27373 C  C   . LEU E  190 0.5091 0.3948 0.3215 -0.0167 -0.0670 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 433  LEU E C   
27374 O  O   . LEU E  190 0.5135 0.3921 0.3312 -0.0197 -0.0692 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 433  LEU E O   
27375 C  CB  . LEU E  190 0.4760 0.3811 0.3067 -0.0135 -0.0588 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 433  LEU E CB  
27376 C  CG  . LEU E  190 0.4649 0.3666 0.3041 -0.0126 -0.0481 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 433  LEU E CG  
27377 C  CD1 . LEU E  190 0.4470 0.3563 0.3091 -0.0169 -0.0495 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 433  LEU E CD1 
27378 C  CD2 . LEU E  190 0.4587 0.3616 0.2938 -0.0080 -0.0383 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 433  LEU E CD2 
27379 N  N   . LEU E  191 0.5227 0.4030 0.3143 -0.0118 -0.0622 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 434  LEU E N   
27380 C  CA  . LEU E  191 0.5444 0.4119 0.3176 -0.0096 -0.0596 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 434  LEU E CA  
27381 C  C   . LEU E  191 0.5658 0.4306 0.3147 -0.0072 -0.0639 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 434  LEU E C   
27382 O  O   . LEU E  191 0.5620 0.4336 0.3078 -0.0059 -0.0650 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 434  LEU E O   
27383 C  CB  . LEU E  191 0.5403 0.4049 0.3119 -0.0055 -0.0454 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 434  LEU E CB  
27384 C  CG  . LEU E  191 0.5248 0.3891 0.3167 -0.0067 -0.0408 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 434  LEU E CG  
27385 C  CD1 . LEU E  191 0.5140 0.3816 0.3088 -0.0030 -0.0273 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 434  LEU E CD1 
27386 C  CD2 . LEU E  191 0.5400 0.3926 0.3291 -0.0067 -0.0434 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 434  LEU E CD2 
27387 N  N   . ALA E  192 0.5896 0.4440 0.3211 -0.0065 -0.0668 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 435  ALA E N   
27388 C  CA  . ALA E  192 0.6149 0.4645 0.3175 -0.0030 -0.0673 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 435  ALA E CA  
27389 C  C   . ALA E  192 0.6193 0.4752 0.3149 -0.0037 -0.0775 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 435  ALA E C   
27390 O  O   . ALA E  192 0.6124 0.4740 0.3215 -0.0077 -0.0888 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 435  ALA E O   
27391 C  CB  . ALA E  192 0.6179 0.4661 0.3085 0.0016  -0.0525 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 435  ALA E CB  
27392 N  N   . ASN E  193 0.6323 0.4874 0.3069 0.0000  -0.0739 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 436  ASN E N   
27393 C  CA  . ASN E  193 0.6414 0.5008 0.3062 0.0005  -0.0846 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 436  ASN E CA  
27394 C  C   . ASN E  193 0.6178 0.4869 0.3013 0.0010  -0.0831 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 436  ASN E C   
27395 O  O   . ASN E  193 0.6117 0.4800 0.2936 0.0035  -0.0721 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 436  ASN E O   
27396 C  CB  . ASN E  193 0.6679 0.5209 0.3006 0.0045  -0.0811 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 436  ASN E CB  
27397 C  CG  . ASN E  193 0.6957 0.5397 0.3059 0.0049  -0.0835 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 436  ASN E CG  
27398 O  OD1 . ASN E  193 0.7076 0.5504 0.3140 0.0029  -0.0969 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 436  ASN E OD1 
27399 N  ND2 . ASN E  193 0.7071 0.5454 0.3025 0.0077  -0.0707 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 436  ASN E ND2 
27400 N  N   . ASP E  194 0.6050 0.4837 0.3071 -0.0014 -0.0936 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 437  ASP E N   
27401 C  CA  . ASP E  194 0.5802 0.4697 0.3042 -0.0007 -0.0917 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 437  ASP E CA  
27402 C  C   . ASP E  194 0.5860 0.4788 0.3017 0.0037  -0.0961 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 437  ASP E C   
27403 O  O   . ASP E  194 0.5947 0.4928 0.3082 0.0040  -0.1088 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 437  ASP E O   
27404 C  CB  . ASP E  194 0.5637 0.4644 0.3130 -0.0054 -0.0999 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 437  ASP E CB  
27405 C  CG  . ASP E  194 0.5377 0.4498 0.3102 -0.0047 -0.0956 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 437  ASP E CG  
27406 O  OD1 . ASP E  194 0.5235 0.4337 0.3048 -0.0047 -0.0846 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 437  ASP E OD1 
27407 O  OD2 . ASP E  194 0.5318 0.4558 0.3146 -0.0039 -0.1037 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 437  ASP E OD2 
27408 N  N   . VAL E  195 0.5824 0.4717 0.2942 0.0071  -0.0864 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 438  VAL E N   
27409 C  CA  . VAL E  195 0.5939 0.4819 0.2934 0.0117  -0.0906 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 438  VAL E CA  
27410 C  C   . VAL E  195 0.5798 0.4806 0.2996 0.0133  -0.1004 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 438  VAL E C   
27411 O  O   . VAL E  195 0.5570 0.4666 0.3002 0.0120  -0.0977 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 438  VAL E O   
27412 C  CB  . VAL E  195 0.5919 0.4733 0.2866 0.0140  -0.0786 0.0030  ? ? ? ? ? ? 438  VAL E CB  
27413 C  CG1 . VAL E  195 0.6039 0.4827 0.2886 0.0185  -0.0845 0.0121  ? ? ? ? ? ? 438  VAL E CG1 
27414 C  CG2 . VAL E  195 0.6074 0.4784 0.2817 0.0126  -0.0678 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 438  VAL E CG2 
27415 N  N   . ASP E  196 0.5940 0.4971 0.3051 0.0166  -0.1121 0.0027  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E N   
27416 C  CA  . ASP E  196 0.5806 0.4984 0.3131 0.0190  -0.1214 0.0057  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E CA  
27417 C  C   . ASP E  196 0.5738 0.4906 0.3116 0.0250  -0.1175 0.0143  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E C   
27418 O  O   . ASP E  196 0.5894 0.5021 0.3153 0.0303  -0.1239 0.0201  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E O   
27419 C  CB  . ASP E  196 0.5980 0.5211 0.3228 0.0205  -0.1373 0.0049  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E CB  
27420 C  CG  . ASP E  196 0.5863 0.5250 0.3320 0.0251  -0.1458 0.0093  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E CG  
27421 O  OD1 . ASP E  196 0.5657 0.5101 0.3302 0.0271  -0.1388 0.0123  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E OD1 
27422 O  OD2 . ASP E  196 0.5982 0.5441 0.3420 0.0271  -0.1595 0.0093  ? ? ? ? ? ? 439  ASP E OD2 
27423 N  N   . ASN E  197 0.5520 0.4718 0.3075 0.0244  -0.1076 0.0150  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E N   
27424 C  CA  . ASN E  197 0.5463 0.4639 0.3074 0.0299  -0.1040 0.0220  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E CA  
27425 C  C   . ASN E  197 0.5397 0.4706 0.3175 0.0359  -0.1140 0.0246  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E C   
27426 O  O   . ASN E  197 0.5339 0.4636 0.3193 0.0411  -0.1117 0.0290  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E O   
27427 C  CB  . ASN E  197 0.5276 0.4435 0.3004 0.0274  -0.0908 0.0215  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E CB  
27428 C  CG  . ASN E  197 0.5374 0.4397 0.2926 0.0237  -0.0807 0.0207  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E CG  
27429 O  OD1 . ASN E  197 0.5315 0.4349 0.2893 0.0189  -0.0760 0.0147  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E OD1 
27430 N  ND2 . ASN E  197 0.5543 0.4436 0.2913 0.0259  -0.0774 0.0270  ? ? ? ? ? ? 440  ASN E ND2 
27431 N  N   . SER E  198 0.5423 0.4857 0.3257 0.0356  -0.1257 0.0215  ? ? ? ? ? ? 441  SER E N   
27432 C  CA  . SER E  198 0.5400 0.4970 0.3375 0.0426  -0.1360 0.0240  ? ? ? ? ? ? 441  SER E CA  
27433 C  C   . SER E  198 0.5665 0.5143 0.3440 0.0489  -0.1465 0.0293  ? ? ? ? ? ? 441  SER E C   
27434 O  O   . SER E  198 0.5691 0.5243 0.3549 0.0565  -0.1554 0.0324  ? ? ? ? ? ? 441  SER E O   
27435 C  CB  . SER E  198 0.5269 0.5063 0.3461 0.0393  -0.1432 0.0189  ? ? ? ? ? ? 441  SER E CB  
27436 O  OG  . SER E  198 0.5417 0.5213 0.3499 0.0347  -0.1522 0.0153  ? ? ? ? ? ? 441  SER E OG  
27437 N  N   . ASN E  199 0.5876 0.5193 0.3380 0.0461  -0.1456 0.0303  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E N   
27438 C  CA  . ASN E  199 0.6151 0.5372 0.3434 0.0510  -0.1553 0.0358  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E CA  
27439 C  C   . ASN E  199 0.6237 0.5298 0.3425 0.0561  -0.1500 0.0446  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E C   
27440 O  O   . ASN E  199 0.6244 0.5175 0.3329 0.0524  -0.1377 0.0464  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E O   
27441 C  CB  . ASN E  199 0.6351 0.5469 0.3370 0.0453  -0.1550 0.0329  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E CB  
27442 C  CG  . ASN E  199 0.6664 0.5678 0.3416 0.0494  -0.1647 0.0387  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E CG  
27443 O  OD1 . ASN E  199 0.6773 0.5698 0.3459 0.0557  -0.1666 0.0476  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E OD1 
27444 N  ND2 . ASN E  199 0.6833 0.5845 0.3418 0.0459  -0.1714 0.0338  ? ? ? ? ? ? 442  ASN E ND2 
27445 N  N   . PRO E  200 0.6319 0.5385 0.3543 0.0648  -0.1596 0.0502  ? ? ? ? ? ? 443  PRO E N   
27446 C  CA  . PRO E  200 0.6397 0.5302 0.3567 0.0697  -0.1555 0.0586  ? ? ? ? ? ? 443  PRO E CA  
27447 C  C   . PRO E  200 0.6673 0.5351 0.3515 0.0669  -0.1514 0.0663  ? ? ? ? ? ? 443  PRO E C   
27448 O  O   . PRO E  200 0.6739 0.5264 0.3526 0.0682  -0.1454 0.0735  ? ? ? ? ? ? 443  PRO E O   
27449 C  CB  . PRO E  200 0.6464 0.5428 0.3736 0.0805  -0.1695 0.0620  ? ? ? ? ? ? 443  PRO E CB  
27450 C  CG  . PRO E  200 0.6388 0.5575 0.3793 0.0804  -0.1796 0.0552  ? ? ? ? ? ? 443  PRO E CG  
27451 C  CD  . PRO E  200 0.6393 0.5590 0.3679 0.0704  -0.1758 0.0496  ? ? ? ? ? ? 443  PRO E CD  
27452 N  N   . VAL E  201 0.6847 0.5503 0.3469 0.0627  -0.1544 0.0648  ? ? ? ? ? ? 444  VAL E N   
27453 C  CA  . VAL E  201 0.7113 0.5580 0.3418 0.0595  -0.1491 0.0717  ? ? ? ? ? ? 444  VAL E CA  
27454 C  C   . VAL E  201 0.6979 0.5419 0.3288 0.0517  -0.1320 0.0677  ? ? ? ? ? ? 444  VAL E C   
27455 O  O   . VAL E  201 0.7070 0.5374 0.3257 0.0493  -0.1222 0.0742  ? ? ? ? ? ? 444  VAL E O   
27456 C  CB  . VAL E  201 0.7377 0.5835 0.3426 0.0588  -0.1591 0.0710  ? ? ? ? ? ? 444  VAL E CB  
27457 C  CG1 . VAL E  201 0.7653 0.5937 0.3365 0.0549  -0.1517 0.0778  ? ? ? ? ? ? 444  VAL E CG1 
27458 C  CG2 . VAL E  201 0.7504 0.6002 0.3572 0.0670  -0.1769 0.0751  ? ? ? ? ? ? 444  VAL E CG2 
27459 N  N   . VAL E  202 0.6766 0.5343 0.3229 0.0477  -0.1290 0.0571  ? ? ? ? ? ? 445  VAL E N   
27460 C  CA  . VAL E  202 0.6601 0.5178 0.3123 0.0412  -0.1138 0.0519  ? ? ? ? ? ? 445  VAL E CA  
27461 C  C   . VAL E  202 0.6414 0.4967 0.3122 0.0422  -0.1047 0.0556  ? ? ? ? ? ? 445  VAL E C   
27462 O  O   . VAL E  202 0.6419 0.4881 0.3067 0.0383  -0.0922 0.0583  ? ? ? ? ? ? 445  VAL E O   
27463 C  CB  . VAL E  202 0.6421 0.5145 0.3092 0.0372  -0.1149 0.0402  ? ? ? ? ? ? 445  VAL E CB  
27464 C  CG1 . VAL E  202 0.6262 0.4979 0.3000 0.0315  -0.1002 0.0349  ? ? ? ? ? ? 445  VAL E CG1 
27465 C  CG2 . VAL E  202 0.6637 0.5365 0.3110 0.0360  -0.1247 0.0359  ? ? ? ? ? ? 445  VAL E CG2 
27466 N  N   . GLN E  203 0.6268 0.4906 0.3197 0.0476  -0.1114 0.0558  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E N   
27467 C  CA  . GLN E  203 0.6104 0.4726 0.3209 0.0492  -0.1044 0.0579  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E CA  
27468 C  C   . GLN E  203 0.6302 0.4725 0.3234 0.0493  -0.0997 0.0679  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E C   
27469 O  O   . GLN E  203 0.6234 0.4595 0.3188 0.0449  -0.0876 0.0692  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E O   
27470 C  CB  . GLN E  203 0.5986 0.4725 0.3310 0.0566  -0.1140 0.0568  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E CB  
27471 C  CG  . GLN E  203 0.5745 0.4692 0.3284 0.0544  -0.1147 0.0476  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E CG  
27472 C  CD  . GLN E  203 0.5621 0.4728 0.3392 0.0616  -0.1233 0.0458  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E CD  
27473 O  OE1 . GLN E  203 0.5730 0.4787 0.3498 0.0697  -0.1304 0.0507  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E OE1 
27474 N  NE2 . GLN E  203 0.5408 0.4708 0.3381 0.0589  -0.1229 0.0388  ? ? ? ? ? ? 446  GLN E NE2 
27475 N  N   . ALA E  204 0.6561 0.4887 0.3320 0.0538  -0.1097 0.0756  ? ? ? ? ? ? 447  ALA E N   
27476 C  CA  . ALA E  204 0.6795 0.4922 0.3366 0.0531  -0.1066 0.0866  ? ? ? ? ? ? 447  ALA E CA  
27477 C  C   . ALA E  204 0.6874 0.4941 0.3262 0.0443  -0.0933 0.0874  ? ? ? ? ? ? 447  ALA E C   
27478 O  O   . ALA E  204 0.6920 0.4875 0.3273 0.0406  -0.0839 0.0937  ? ? ? ? ? ? 447  ALA E O   
27479 C  CB  . ALA E  204 0.7080 0.5120 0.3473 0.0589  -0.1203 0.0945  ? ? ? ? ? ? 447  ALA E CB  
27480 N  N   . GLU E  205 0.6892 0.5037 0.3176 0.0409  -0.0922 0.0807  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E N   
27481 C  CA  . GLU E  205 0.6969 0.5073 0.3091 0.0337  -0.0789 0.0802  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E CA  
27482 C  C   . GLU E  205 0.6702 0.4859 0.3031 0.0294  -0.0652 0.0750  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E C   
27483 O  O   . GLU E  205 0.6759 0.4854 0.3008 0.0242  -0.0529 0.0785  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E O   
27484 C  CB  . GLU E  205 0.7093 0.5250 0.3031 0.0320  -0.0816 0.0735  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E CB  
27485 C  CG  . GLU E  205 0.7126 0.5281 0.2945 0.0257  -0.0672 0.0691  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E CG  
27486 C  CD  . GLU E  205 0.7333 0.5368 0.2959 0.0220  -0.0568 0.0797  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E CD  
27487 O  OE1 . GLU E  205 0.7530 0.5455 0.3037 0.0240  -0.0628 0.0912  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E OE1 
27488 O  OE2 . GLU E  205 0.7312 0.5366 0.2907 0.0170  -0.0427 0.0766  ? ? ? ? ? ? 448  GLU E OE2 
27489 N  N   . GLN E  206 0.6420 0.4699 0.3017 0.0312  -0.0672 0.0672  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E N   
27490 C  CA  . GLN E  206 0.6181 0.4508 0.2968 0.0274  -0.0554 0.0628  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E CA  
27491 C  C   . GLN E  206 0.6197 0.4419 0.3032 0.0275  -0.0510 0.0712  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E C   
27492 O  O   . GLN E  206 0.6147 0.4342 0.3012 0.0225  -0.0392 0.0722  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E O   
27493 C  CB  . GLN E  206 0.5897 0.4377 0.2945 0.0289  -0.0585 0.0538  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E CB  
27494 C  CG  . GLN E  206 0.5886 0.4465 0.2911 0.0281  -0.0644 0.0455  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E CG  
27495 C  CD  . GLN E  206 0.5878 0.4462 0.2837 0.0225  -0.0544 0.0391  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E CD  
27496 O  OE1 . GLN E  206 0.5943 0.4453 0.2812 0.0195  -0.0433 0.0420  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E OE1 
27497 N  NE2 . GLN E  206 0.5801 0.4475 0.2819 0.0209  -0.0583 0.0301  ? ? ? ? ? ? 449  GLN E NE2 
27498 N  N   . LEU E  207 0.6287 0.4443 0.3128 0.0332  -0.0611 0.0773  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E N   
27499 C  CA  . LEU E  207 0.6351 0.4375 0.3219 0.0334  -0.0589 0.0856  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E CA  
27500 C  C   . LEU E  207 0.6595 0.4482 0.3235 0.0271  -0.0508 0.0949  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E C   
27501 O  O   . LEU E  207 0.6575 0.4406 0.3257 0.0220  -0.0409 0.0983  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E O   
27502 C  CB  . LEU E  207 0.6459 0.4423 0.3341 0.0418  -0.0730 0.0903  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E CB  
27503 C  CG  . LEU E  207 0.6561 0.4359 0.3467 0.0430  -0.0731 0.0988  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E CG  
27504 C  CD1 . LEU E  207 0.6330 0.4164 0.3447 0.0397  -0.0635 0.0941  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E CD1 
27505 C  CD2 . LEU E  207 0.6628 0.4399 0.3593 0.0532  -0.0878 0.1004  ? ? ? ? ? ? 450  LEU E CD2 
27506 N  N   . ASN E  208 0.6842 0.4683 0.3232 0.0272  -0.0552 0.0992  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E N   
27507 C  CA  . ASN E  208 0.7083 0.4821 0.3242 0.0209  -0.0466 0.1078  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E CA  
27508 C  C   . ASN E  208 0.6937 0.4758 0.3161 0.0139  -0.0307 0.1022  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E C   
27509 O  O   . ASN E  208 0.6975 0.4732 0.3210 0.0084  -0.0213 0.1084  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E O   
27510 C  CB  . ASN E  208 0.7343 0.5065 0.3220 0.0217  -0.0523 0.1102  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E CB  
27511 C  CG  . ASN E  208 0.7639 0.5248 0.3253 0.0157  -0.0445 0.1212  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E CG  
27512 O  OD1 . ASN E  208 0.7892 0.5351 0.3362 0.0164  -0.0504 0.1339  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E OD1 
27513 N  ND2 . ASN E  208 0.7624 0.5306 0.3173 0.0098  -0.0309 0.1168  ? ? ? ? ? ? 451  ASN E ND2 
27514 N  N   . TRP E  209 0.6777 0.4737 0.3055 0.0141  -0.0285 0.0904  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E N   
27515 C  CA  . TRP E  209 0.6650 0.4695 0.2986 0.0087  -0.0143 0.0838  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CA  
27516 C  C   . TRP E  209 0.6446 0.4495 0.3022 0.0061  -0.0071 0.0846  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E C   
27517 O  O   . TRP E  209 0.6451 0.4506 0.3033 0.0003  0.0054  0.0864  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E O   
27518 C  CB  . TRP E  209 0.6497 0.4672 0.2896 0.0105  -0.0161 0.0707  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CB  
27519 C  CG  . TRP E  209 0.6402 0.4654 0.2842 0.0064  -0.0030 0.0633  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CG  
27520 C  CD1 . TRP E  209 0.6521 0.4759 0.2854 0.0015  0.0100  0.0666  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CD1 
27521 C  CD2 . TRP E  209 0.6175 0.4537 0.2786 0.0070  -0.0017 0.0513  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CD2 
27522 N  NE1 . TRP E  209 0.6377 0.4713 0.2812 0.0001  0.0190  0.0567  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E NE1 
27523 C  CE2 . TRP E  209 0.6170 0.4571 0.2770 0.0033  0.0116  0.0475  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CE2 
27524 C  CE3 . TRP E  209 0.5988 0.4424 0.2762 0.0100  -0.0109 0.0439  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CE3 
27525 C  CZ2 . TRP E  209 0.5992 0.4482 0.2735 0.0034  0.0152  0.0364  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CZ2 
27526 C  CZ3 . TRP E  209 0.5818 0.4341 0.2724 0.0089  -0.0069 0.0337  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CZ3 
27527 C  CH2 . TRP E  209 0.5824 0.4362 0.2712 0.0060  0.0055  0.0300  ? ? ? ? ? ? 452  TRP E CH2 
27528 N  N   . LEU E  210 0.6280 0.4335 0.3053 0.0106  -0.0153 0.0831  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E N   
27529 C  CA  . LEU E  210 0.6075 0.4146 0.3082 0.0091  -0.0103 0.0818  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E CA  
27530 C  C   . LEU E  210 0.6247 0.4183 0.3188 0.0044  -0.0052 0.0928  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E C   
27531 O  O   . LEU E  210 0.6167 0.4121 0.3207 -0.0010 0.0050  0.0930  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E O   
27532 C  CB  . LEU E  210 0.5913 0.4013 0.3110 0.0158  -0.0210 0.0784  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E CB  
27533 C  CG  . LEU E  210 0.5754 0.3842 0.3167 0.0158  -0.0189 0.0780  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E CG  
27534 C  CD1 . LEU E  210 0.5595 0.3762 0.3115 0.0097  -0.0063 0.0735  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E CD1 
27535 C  CD2 . LEU E  210 0.5572 0.3742 0.3172 0.0231  -0.0281 0.0718  ? ? ? ? ? ? 453  LEU E CD2 
27536 N  N   . HIS E  211 0.6498 0.4297 0.3271 0.0064  -0.0132 0.1025  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E N   
27537 C  CA  . HIS E  211 0.6712 0.4350 0.3402 0.0017  -0.0106 0.1150  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E CA  
27538 C  C   . HIS E  211 0.6844 0.4499 0.3388 -0.0069 0.0031  0.1193  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E C   
27539 O  O   . HIS E  211 0.6843 0.4473 0.3460 -0.0136 0.0120  0.1236  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E O   
27540 C  CB  . HIS E  211 0.6981 0.4471 0.3492 0.0062  -0.0228 0.1245  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E CB  
27541 C  CG  . HIS E  211 0.7256 0.4559 0.3642 0.0006  -0.0209 0.1390  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E CG  
27542 N  ND1 . HIS E  211 0.7250 0.4431 0.3783 -0.0001 -0.0231 0.1435  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E ND1 
27543 C  CD2 . HIS E  211 0.7564 0.4778 0.3688 -0.0047 -0.0176 0.1505  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E CD2 
27544 C  CE1 . HIS E  211 0.7543 0.4557 0.3918 -0.0063 -0.0214 0.1575  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E CE1 
27545 N  NE2 . HIS E  211 0.7737 0.4774 0.3860 -0.0093 -0.0178 0.1626  ? ? ? ? ? ? 454  HIS E NE2 
27546 N  N   . PHE E  212 0.6969 0.4676 0.3308 -0.0067 0.0045  0.1178  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E N   
27547 C  CA  . PHE E  212 0.7081 0.4846 0.3282 -0.0135 0.0182  0.1191  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CA  
27548 C  C   . PHE E  212 0.6849 0.4718 0.3278 -0.0182 0.0305  0.1134  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E C   
27549 O  O   . PHE E  212 0.6934 0.4777 0.3369 -0.0256 0.0400  0.1208  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E O   
27550 C  CB  . PHE E  212 0.7128 0.4986 0.3164 -0.0102 0.0173  0.1109  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CB  
27551 C  CG  . PHE E  212 0.7224 0.5167 0.3134 -0.0155 0.0317  0.1090  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CG  
27552 C  CD1 . PHE E  212 0.7540 0.5422 0.3195 -0.0206 0.0377  0.1203  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CD1 
27553 C  CD2 . PHE E  212 0.7012 0.5099 0.3060 -0.0153 0.0398  0.0964  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CD2 
27554 C  CE1 . PHE E  212 0.7635 0.5618 0.3178 -0.0251 0.0521  0.1182  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CE1 
27555 C  CE2 . PHE E  212 0.7106 0.5282 0.3051 -0.0190 0.0534  0.0938  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CE2 
27556 C  CZ  . PHE E  212 0.7413 0.5548 0.3108 -0.0238 0.0601  0.1042  ? ? ? ? ? ? 455  PHE E CZ  
27557 N  N   . LEU E  213 0.6564 0.4553 0.3187 -0.0143 0.0296  0.1006  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E N   
27558 C  CA  . LEU E  213 0.6349 0.4454 0.3174 -0.0178 0.0406  0.0940  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E CA  
27559 C  C   . LEU E  213 0.6302 0.4342 0.3289 -0.0222 0.0425  0.1005  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E C   
27560 O  O   . LEU E  213 0.6285 0.4371 0.3349 -0.0287 0.0535  0.1024  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E O   
27561 C  CB  . LEU E  213 0.6061 0.4279 0.3076 -0.0125 0.0366  0.0809  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E CB  
27562 C  CG  . LEU E  213 0.6072 0.4357 0.2977 -0.0085 0.0336  0.0723  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E CG  
27563 C  CD1 . LEU E  213 0.5799 0.4173 0.2914 -0.0046 0.0287  0.0620  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E CD1 
27564 C  CD2 . LEU E  213 0.6170 0.4522 0.2966 -0.0121 0.0462  0.0697  ? ? ? ? ? ? 456  LEU E CD2 
27565 N  N   . MET E  214 0.6279 0.4218 0.3333 -0.0181 0.0312  0.1031  ? ? ? ? ? ? 457  MET E N   
27566 C  CA  . MET E  214 0.6243 0.4103 0.3454 -0.0213 0.0310  0.1078  ? ? ? ? ? ? 457  MET E CA  
27567 C  C   . MET E  214 0.6541 0.4259 0.3603 -0.0291 0.0350  0.1224  ? ? ? ? ? ? 457  MET E C   
27568 O  O   . MET E  214 0.6562 0.4192 0.3737 -0.0336 0.0352  0.1278  ? ? ? ? ? ? 457  MET E O   
27569 C  CB  . MET E  214 0.6163 0.3954 0.3471 -0.0135 0.0171  0.1055  ? ? ? ? ? ? 457  MET E CB  
27570 C  CG  . MET E  214 0.5994 0.3778 0.3536 -0.0139 0.0165  0.1024  ? ? ? ? ? ? 457  MET E CG  
27571 S  SD  . MET E  214 0.5659 0.3612 0.3400 -0.0064 0.0124  0.0878  ? ? ? ? ? ? 457  MET E SD  
27572 C  CE  . MET E  214 0.5741 0.3603 0.3436 0.0033  -0.0034 0.0891  ? ? ? ? ? ? 457  MET E CE  
27573 N  N   . ASN E  215 0.6783 0.4479 0.3591 -0.0313 0.0380  0.1289  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E N   
27574 C  CA  . ASN E  215 0.7074 0.4657 0.3731 -0.0396 0.0430  0.1434  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E CA  
27575 C  C   . ASN E  215 0.7185 0.4889 0.3686 -0.0449 0.0565  0.1442  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E C   
27576 O  O   . ASN E  215 0.7482 0.5119 0.3769 -0.0510 0.0609  0.1565  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E O   
27577 C  CB  . ASN E  215 0.7341 0.4748 0.3786 -0.0361 0.0313  0.1533  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E CB  
27578 C  CG  . ASN E  215 0.7309 0.4566 0.3887 -0.0314 0.0185  0.1551  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E CG  
27579 O  OD1 . ASN E  215 0.7368 0.4515 0.4042 -0.0371 0.0195  0.1619  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E OD1 
27580 N  ND2 . ASN E  215 0.7221 0.4477 0.3816 -0.0209 0.0061  0.1485  ? ? ? ? ? ? 458  ASN E ND2 
27581 N  N   . PHE E  216 0.6963 0.4847 0.3561 -0.0421 0.0627  0.1310  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E N   
27582 C  CA  . PHE E  216 0.7070 0.5080 0.3510 -0.0446 0.0745  0.1289  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CA  
27583 C  C   . PHE E  216 0.7292 0.5292 0.3654 -0.0553 0.0864  0.1415  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E C   
27584 O  O   . PHE E  216 0.7576 0.5555 0.3675 -0.0583 0.0905  0.1496  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E O   
27585 C  CB  . PHE E  216 0.6796 0.4986 0.3410 -0.0414 0.0806  0.1137  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CB  
27586 C  CG  . PHE E  216 0.6894 0.5223 0.3383 -0.0432 0.0937  0.1097  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CG  
27587 C  CD1 . PHE E  216 0.7089 0.5414 0.3308 -0.0396 0.0920  0.1080  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CD1 
27588 C  CD2 . PHE E  216 0.6793 0.5267 0.3440 -0.0478 0.1073  0.1064  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CD2 
27589 C  CE1 . PHE E  216 0.7201 0.5659 0.3289 -0.0404 0.1044  0.1028  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CE1 
27590 C  CE2 . PHE E  216 0.6892 0.5512 0.3429 -0.0482 0.1201  0.1012  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CE2 
27591 C  CZ  . PHE E  216 0.7102 0.5711 0.3352 -0.0443 0.1188  0.0992  ? ? ? ? ? ? 459  PHE E CZ  
27592 N  N   . GLY E  217 0.7179 0.5192 0.3767 -0.0615 0.0912  0.1440  ? ? ? ? ? ? 460  GLY E N   
27593 C  CA  . GLY E  217 0.7370 0.5395 0.3930 -0.0730 0.1031  0.1560  ? ? ? ? ? ? 460  GLY E CA  
27594 C  C   . GLY E  217 0.7737 0.5591 0.4036 -0.0782 0.1000  0.1730  ? ? ? ? ? ? 460  GLY E C   
27595 O  O   . GLY E  217 0.7971 0.5885 0.4094 -0.0852 0.1113  0.1812  ? ? ? ? ? ? 460  GLY E O   
27596 N  N   . ASN E  218 0.7800 0.5445 0.4074 -0.0745 0.0849  0.1785  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E N   
27597 C  CA  . ASN E  218 0.8172 0.5620 0.4196 -0.0788 0.0796  0.1958  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E CA  
27598 C  C   . ASN E  218 0.8371 0.5856 0.4082 -0.0749 0.0802  0.1966  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E C   
27599 O  O   . ASN E  218 0.8688 0.6147 0.4162 -0.0820 0.0867  0.2095  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E O   
27600 C  CB  . ASN E  218 0.8216 0.5422 0.4271 -0.0733 0.0615  0.2005  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E CB  
27601 C  CG  . ASN E  218 0.8004 0.5160 0.4370 -0.0746 0.0580  0.1968  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E CG  
27602 O  OD1 . ASN E  218 0.7986 0.5185 0.4492 -0.0845 0.0676  0.2003  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E OD1 
27603 N  ND2 . ASN E  218 0.7848 0.4925 0.4326 -0.0645 0.0442  0.1891  ? ? ? ? ? ? 461  ASN E ND2 
27604 N  N   . ILE E  219 0.8197 0.5742 0.3907 -0.0639 0.0729  0.1830  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E N   
27605 C  CA  . ILE E  219 0.8393 0.5939 0.3807 -0.0589 0.0691  0.1829  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E CA  
27606 C  C   . ILE E  219 0.8477 0.6211 0.3750 -0.0627 0.0852  0.1792  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E C   
27607 O  O   . ILE E  219 0.8788 0.6503 0.3762 -0.0651 0.0880  0.1875  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E O   
27608 C  CB  . ILE E  219 0.8189 0.5751 0.3660 -0.0471 0.0562  0.1695  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E CB  
27609 C  CG1 . ILE E  219 0.8171 0.5549 0.3734 -0.0423 0.0398  0.1743  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E CG1 
27610 C  CG2 . ILE E  219 0.8382 0.5976 0.3558 -0.0426 0.0534  0.1672  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E CG2 
27611 C  CD1 . ILE E  219 0.7864 0.5299 0.3624 -0.0325 0.0300  0.1599  ? ? ? ? ? ? 462  ILE E CD1 
27612 N  N   . TYR E  220 0.8218 0.6136 0.3699 -0.0629 0.0958  0.1668  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E N   
27613 C  CA  . TYR E  220 0.8305 0.6408 0.3657 -0.0648 0.1110  0.1616  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CA  
27614 C  C   . TYR E  220 0.8459 0.6645 0.3810 -0.0765 0.1276  0.1724  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E C   
27615 O  O   . TYR E  220 0.8733 0.6985 0.3832 -0.0802 0.1371  0.1781  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E O   
27616 C  CB  . TYR E  220 0.8008 0.6275 0.3524 -0.0572 0.1136  0.1416  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CB  
27617 C  CG  . TYR E  220 0.8088 0.6553 0.3518 -0.0589 0.1303  0.1353  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CG  
27618 C  CD1 . TYR E  220 0.8304 0.6813 0.3439 -0.0546 0.1320  0.1306  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CD1 
27619 C  CD2 . TYR E  220 0.7962 0.6577 0.3609 -0.0644 0.1444  0.1338  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CD2 
27620 C  CE1 . TYR E  220 0.8396 0.7094 0.3449 -0.0552 0.1480  0.1236  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CE1 
27621 C  CE2 . TYR E  220 0.8042 0.6856 0.3627 -0.0652 0.1604  0.1276  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CE2 
27622 C  CZ  . TYR E  220 0.8261 0.7116 0.3547 -0.0604 0.1626  0.1223  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E CZ  
27623 O  OH  . TYR E  220 0.8343 0.7407 0.3584 -0.0605 0.1793  0.1152  ? ? ? ? ? ? 463  TYR E OH  
27624 N  N   . ALA E  221 0.8301 0.6492 0.3928 -0.0828 0.1311  0.1757  ? ? ? ? ? ? 464  ALA E N   
27625 C  CA  . ALA E  221 0.8415 0.6727 0.4084 -0.0944 0.1478  0.1842  ? ? ? ? ? ? 464  ALA E CA  
27626 C  C   . ALA E  221 0.8626 0.6761 0.4276 -0.1050 0.1448  0.2036  ? ? ? ? ? ? 464  ALA E C   
27627 O  O   . ALA E  221 0.8718 0.6926 0.4443 -0.1164 0.1567  0.2129  ? ? ? ? ? ? 464  ALA E O   
27628 C  CB  . ALA E  221 0.8094 0.6570 0.4102 -0.0948 0.1551  0.1731  ? ? ? ? ? ? 464  ALA E CB  
27629 N  N   . ASN E  222 0.8695 0.6594 0.4268 -0.1009 0.1280  0.2093  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E N   
27630 C  CA  . ASN E  222 0.8870 0.6554 0.4460 -0.1088 0.1214  0.2259  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E CA  
27631 C  C   . ASN E  222 0.8699 0.6397 0.4614 -0.1167 0.1252  0.2268  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E C   
27632 O  O   . ASN E  222 0.8913 0.6494 0.4827 -0.1281 0.1266  0.2426  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E O   
27633 C  CB  . ASN E  222 0.9276 0.6929 0.4589 -0.1191 0.1295  0.2439  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E CB  
27634 C  CG  . ASN E  222 0.9540 0.6904 0.4711 -0.1209 0.1154  0.2598  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E CG  
27635 O  OD1 . ASN E  222 0.9647 0.6901 0.4611 -0.1121 0.1036  0.2595  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E OD1 
27636 N  ND2 . ASN E  222 0.9636 0.6860 0.4939 -0.1314 0.1144  0.2727  ? ? ? ? ? ? 465  ASN E ND2 
27637 N  N   . ASP E  223 0.8333 0.6173 0.4518 -0.1112 0.1266  0.2103  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E N   
27638 C  CA  . ASP E  223 0.8149 0.6034 0.4652 -0.1180 0.1303  0.2090  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E CA  
27639 C  C   . ASP E  223 0.7873 0.5649 0.4594 -0.1095 0.1155  0.1988  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E C   
27640 O  O   . ASP E  223 0.7595 0.5481 0.4417 -0.0994 0.1132  0.1830  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E O   
27641 C  CB  . ASP E  223 0.7979 0.6162 0.4623 -0.1201 0.1470  0.1991  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E CB  
27642 C  CG  . ASP E  223 0.7781 0.6035 0.4765 -0.1270 0.1505  0.1970  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E CG  
27643 O  OD1 . ASP E  223 0.7798 0.5856 0.4889 -0.1306 0.1400  0.2034  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E OD1 
27644 O  OD2 . ASP E  223 0.7621 0.6121 0.4767 -0.1283 0.1630  0.1887  ? ? ? ? ? ? 466  ASP E OD2 
27645 N  N   . PRO E  224 0.7967 0.5518 0.4755 -0.1132 0.1050  0.2078  ? ? ? ? ? ? 467  PRO E N   
27646 C  CA  . PRO E  224 0.7748 0.5183 0.4711 -0.1042 0.0903  0.1985  ? ? ? ? ? ? 467  PRO E CA  
27647 C  C   . PRO E  224 0.7390 0.5009 0.4654 -0.1025 0.0949  0.1838  ? ? ? ? ? ? 467  PRO E C   
27648 O  O   . PRO E  224 0.7150 0.4763 0.4547 -0.0931 0.0858  0.1721  ? ? ? ? ? ? 467  PRO E O   
27649 C  CB  . PRO E  224 0.7962 0.5143 0.4956 -0.1115 0.0820  0.2119  ? ? ? ? ? ? 467  PRO E CB  
27650 C  CG  . PRO E  224 0.8186 0.5412 0.5137 -0.1267 0.0950  0.2255  ? ? ? ? ? ? 467  PRO E CG  
27651 C  CD  . PRO E  224 0.8274 0.5682 0.5009 -0.1267 0.1072  0.2263  ? ? ? ? ? ? 467  PRO E CD  
27652 N  N   . ASP E  225 0.7365 0.5165 0.4730 -0.1116 0.1093  0.1847  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E N   
27653 C  CA  . ASP E  225 0.7064 0.5035 0.4713 -0.1112 0.1137  0.1728  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E CA  
27654 C  C   . ASP E  225 0.6819 0.4992 0.4487 -0.1009 0.1177  0.1572  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E C   
27655 O  O   . ASP E  225 0.6564 0.4901 0.4459 -0.0995 0.1220  0.1465  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E O   
27656 C  CB  . ASP E  225 0.7143 0.5237 0.4910 -0.1248 0.1270  0.1801  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E CB  
27657 C  CG  . ASP E  225 0.6843 0.5109 0.4922 -0.1247 0.1302  0.1683  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E CG  
27658 O  OD1 . ASP E  225 0.6759 0.5269 0.4934 -0.1277 0.1437  0.1641  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E OD1 
27659 O  OD2 . ASP E  225 0.6682 0.4843 0.4910 -0.1201 0.1185  0.1620  ? ? ? ? ? ? 468  ASP E OD2 
27660 N  N   . ALA E  226 0.6910 0.5061 0.4337 -0.0937 0.1154  0.1561  ? ? ? ? ? ? 469  ALA E N   
27661 C  CA  . ALA E  226 0.6742 0.5068 0.4149 -0.0851 0.1197  0.1425  ? ? ? ? ? ? 469  ALA E CA  
27662 C  C   . ALA E  226 0.6636 0.4883 0.3972 -0.0733 0.1067  0.1343  ? ? ? ? ? ? 469  ALA E C   
27663 O  O   . ALA E  226 0.6594 0.4937 0.3832 -0.0670 0.1088  0.1260  ? ? ? ? ? ? 469  ALA E O   
27664 C  CB  . ALA E  226 0.6950 0.5398 0.4142 -0.0883 0.1330  0.1460  ? ? ? ? ? ? 469  ALA E CB  
27665 N  N   . ASN E  227 0.6595 0.4676 0.3989 -0.0700 0.0932  0.1358  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E N   
27666 C  CA  . ASN E  227 0.6463 0.4510 0.3831 -0.0587 0.0814  0.1269  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E CA  
27667 C  C   . ASN E  227 0.6132 0.4297 0.3740 -0.0533 0.0796  0.1132  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E C   
27668 O  O   . ASN E  227 0.5998 0.4219 0.3819 -0.0575 0.0835  0.1113  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E O   
27669 C  CB  . ASN E  227 0.6556 0.4395 0.3889 -0.0556 0.0673  0.1330  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E CB  
27670 C  CG  . ASN E  227 0.6895 0.4578 0.4014 -0.0613 0.0667  0.1482  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E CG  
27671 O  OD1 . ASN E  227 0.7012 0.4510 0.4143 -0.0623 0.0579  0.1559  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E OD1 
27672 N  ND2 . ASN E  227 0.7078 0.4827 0.3991 -0.0652 0.0761  0.1530  ? ? ? ? ? ? 470  ASN E ND2 
27673 N  N   . PHE E  228 0.6016 0.4216 0.3585 -0.0443 0.0731  0.1042  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E N   
27674 C  CA  . PHE E  228 0.5720 0.4015 0.3491 -0.0384 0.0692  0.0920  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CA  
27675 C  C   . PHE E  228 0.5662 0.3839 0.3546 -0.0360 0.0581  0.0936  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E C   
27676 O  O   . PHE E  228 0.5826 0.3857 0.3583 -0.0339 0.0497  0.1002  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E O   
27677 C  CB  . PHE E  228 0.5673 0.4013 0.3341 -0.0307 0.0642  0.0844  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CB  
27678 C  CG  . PHE E  228 0.5672 0.4144 0.3280 -0.0309 0.0739  0.0783  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CG  
27679 C  CD1 . PHE E  228 0.5468 0.4077 0.3267 -0.0309 0.0803  0.0697  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CD1 
27680 C  CD2 . PHE E  228 0.5884 0.4340 0.3244 -0.0303 0.0758  0.0803  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CD2 
27681 C  CE1 . PHE E  228 0.5480 0.4202 0.3232 -0.0300 0.0888  0.0632  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CE1 
27682 C  CE2 . PHE E  228 0.5898 0.4471 0.3200 -0.0296 0.0845  0.0732  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CE2 
27683 C  CZ  . PHE E  228 0.5696 0.4400 0.3200 -0.0292 0.0910  0.0645  ? ? ? ? ? ? 471  PHE E CZ  
27684 N  N   . ASP E  229 0.5449 0.3686 0.3562 -0.0359 0.0577  0.0875  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E N   
27685 C  CA  . ASP E  229 0.5404 0.3537 0.3628 -0.0334 0.0479  0.0878  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E CA  
27686 C  C   . ASP E  229 0.5261 0.3411 0.3519 -0.0237 0.0375  0.0802  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E C   
27687 O  O   . ASP E  229 0.5317 0.3352 0.3576 -0.0198 0.0281  0.0821  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E O   
27688 C  CB  . ASP E  229 0.5259 0.3451 0.3706 -0.0378 0.0517  0.0845  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E CB  
27689 C  CG  . ASP E  229 0.5386 0.3585 0.3836 -0.0479 0.0618  0.0917  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E CG  
27690 O  OD1 . ASP E  229 0.5595 0.3647 0.3985 -0.0535 0.0604  0.1017  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E OD1 
27691 O  OD2 . ASP E  229 0.5286 0.3643 0.3808 -0.0505 0.0713  0.0877  ? ? ? ? ? ? 472  ASP E OD2 
27692 N  N   . SER E  230 0.5083 0.3379 0.3383 -0.0201 0.0393  0.0715  ? ? ? ? ? ? 473  SER E N   
27693 C  CA  . SER E  230 0.4924 0.3272 0.3289 -0.0123 0.0307  0.0641  ? ? ? ? ? ? 473  SER E CA  
27694 C  C   . SER E  230 0.4879 0.3326 0.3162 -0.0096 0.0318  0.0591  ? ? ? ? ? ? 473  SER E C   
27695 O  O   . SER E  230 0.4989 0.3449 0.3148 -0.0129 0.0389  0.0609  ? ? ? ? ? ? 473  SER E O   
27696 C  CB  . SER E  230 0.4703 0.3142 0.3287 -0.0120 0.0313  0.0574  ? ? ? ? ? ? 473  SER E CB  
27697 O  OG  . SER E  230 0.4616 0.3166 0.3263 -0.0164 0.0409  0.0544  ? ? ? ? ? ? 473  SER E OG  
27698 N  N   . ILE E  231 0.4735 0.3253 0.3080 -0.0039 0.0251  0.0526  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E N   
27699 C  CA  . ILE E  231 0.4722 0.3312 0.2985 -0.0023 0.0253  0.0482  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E CA  
27700 C  C   . ILE E  231 0.4494 0.3210 0.2917 -0.0001 0.0239  0.0398  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E C   
27701 O  O   . ILE E  231 0.4351 0.3105 0.2931 0.0013  0.0211  0.0378  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E O   
27702 C  CB  . ILE E  231 0.4854 0.3386 0.2969 0.0021  0.0160  0.0506  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E CB  
27703 C  CG1 . ILE E  231 0.4757 0.3300 0.2984 0.0077  0.0062  0.0491  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E CG1 
27704 C  CG2 . ILE E  231 0.5116 0.3508 0.3042 0.0000  0.0165  0.0602  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E CG2 
27705 C  CD1 . ILE E  231 0.4858 0.3379 0.2978 0.0128  -0.0035 0.0503  ? ? ? ? ? ? 474  ILE E CD1 
27706 N  N   . ARG E  232 0.4473 0.3252 0.2853 0.0000  0.0252  0.0350  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E N   
27707 C  CA  . ARG E  232 0.4293 0.3174 0.2799 0.0022  0.0211  0.0284  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E CA  
27708 C  C   . ARG E  232 0.4362 0.3243 0.2762 0.0052  0.0129  0.0271  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E C   
27709 O  O   . ARG E  232 0.4529 0.3358 0.2756 0.0046  0.0137  0.0281  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E O   
27710 C  CB  . ARG E  232 0.4227 0.3168 0.2785 -0.0001 0.0284  0.0233  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E CB  
27711 C  CG  . ARG E  232 0.4084 0.3109 0.2746 0.0010  0.0247  0.0172  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E CG  
27712 C  CD  . ARG E  232 0.4058 0.3116 0.2760 -0.0007 0.0320  0.0125  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E CD  
27713 N  NE  . ARG E  232 0.3956 0.3069 0.2742 0.0000  0.0276  0.0073  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E NE  
27714 C  CZ  . ARG E  232 0.4032 0.3128 0.2731 0.0005  0.0235  0.0036  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E CZ  
27715 N  NH1 . ARG E  232 0.4217 0.3247 0.2724 0.0010  0.0232  0.0039  ? ? ? ? ? ? 475  ARG E NH1 
27716 N  NH2 . ARG E  232 0.3941 0.3080 0.2737 0.0001  0.0190  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 475  ARG E NH2 
27717 N  N   . VAL E  233 0.4253 0.3200 0.2748 0.0082  0.0050  0.0252  ? ? ? ? ? ? 476  VAL E N   
27718 C  CA  . VAL E  233 0.4315 0.3282 0.2731 0.0104  -0.0030 0.0239  ? ? ? ? ? ? 476  VAL E CA  
27719 C  C   . VAL E  233 0.4222 0.3265 0.2699 0.0082  -0.0024 0.0176  ? ? ? ? ? ? 476  VAL E C   
27720 O  O   . VAL E  233 0.4052 0.3182 0.2693 0.0076  -0.0026 0.0151  ? ? ? ? ? ? 476  VAL E O   
27721 C  CB  . VAL E  233 0.4260 0.3278 0.2755 0.0149  -0.0120 0.0250  ? ? ? ? ? ? 476  VAL E CB  
27722 C  CG1 . VAL E  233 0.4304 0.3373 0.2752 0.0165  -0.0204 0.0232  ? ? ? ? ? ? 476  VAL E CG1 
27723 C  CG2 . VAL E  233 0.4385 0.3303 0.2808 0.0177  -0.0138 0.0308  ? ? ? ? ? ? 476  VAL E CG2 
27724 N  N   . ASP E  234 0.4350 0.3354 0.2690 0.0069  -0.0020 0.0150  ? ? ? ? ? ? 477  ASP E N   
27725 C  CA  . ASP E  234 0.4299 0.3341 0.2684 0.0048  -0.0015 0.0088  ? ? ? ? ? ? 477  ASP E CA  
27726 C  C   . ASP E  234 0.4294 0.3390 0.2694 0.0050  -0.0119 0.0064  ? ? ? ? ? ? 477  ASP E C   
27727 O  O   . ASP E  234 0.4409 0.3487 0.2702 0.0068  -0.0185 0.0082  ? ? ? ? ? ? 477  ASP E O   
27728 C  CB  . ASP E  234 0.4457 0.3428 0.2688 0.0037  0.0048  0.0061  ? ? ? ? ? ? 477  ASP E CB  
27729 C  CG  . ASP E  234 0.4493 0.3466 0.2703 0.0027  0.0019  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 477  ASP E CG  
27730 O  OD1 . ASP E  234 0.4424 0.3409 0.2725 0.0017  0.0073  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 477  ASP E OD1 
27731 O  OD2 . ASP E  234 0.4598 0.3558 0.2709 0.0031  -0.0064 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 477  ASP E OD2 
27732 N  N   . ALA E  235 0.4171 0.3334 0.2708 0.0027  -0.0135 0.0026  ? ? ? ? ? ? 478  ALA E N   
27733 C  CA  . ALA E  235 0.4175 0.3392 0.2740 0.0013  -0.0228 0.0003  ? ? ? ? ? ? 478  ALA E CA  
27734 C  C   . ALA E  235 0.4133 0.3433 0.2749 0.0038  -0.0299 0.0042  ? ? ? ? ? ? 478  ALA E C   
27735 O  O   . ALA E  235 0.4229 0.3544 0.2778 0.0043  -0.0380 0.0039  ? ? ? ? ? ? 478  ALA E O   
27736 C  CB  . ALA E  235 0.4371 0.3508 0.2759 0.0006  -0.0260 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 478  ALA E CB  
27737 N  N   . VAL E  236 0.3995 0.3358 0.2736 0.0057  -0.0273 0.0074  ? ? ? ? ? ? 479  VAL E N   
27738 C  CA  . VAL E  236 0.3948 0.3406 0.2761 0.0092  -0.0336 0.0101  ? ? ? ? ? ? 479  VAL E CA  
27739 C  C   . VAL E  236 0.3915 0.3496 0.2810 0.0071  -0.0419 0.0084  ? ? ? ? ? ? 479  VAL E C   
27740 O  O   . VAL E  236 0.3984 0.3606 0.2849 0.0098  -0.0493 0.0094  ? ? ? ? ? ? 479  VAL E O   
27741 C  CB  . VAL E  236 0.3803 0.3320 0.2751 0.0113  -0.0294 0.0118  ? ? ? ? ? ? 479  VAL E CB  
27742 C  CG1 . VAL E  236 0.3751 0.3392 0.2793 0.0155  -0.0358 0.0130  ? ? ? ? ? ? 479  VAL E CG1 
27743 C  CG2 . VAL E  236 0.3868 0.3261 0.2731 0.0132  -0.0233 0.0142  ? ? ? ? ? ? 479  VAL E CG2 
27744 N  N   . ASP E  237 0.3823 0.3461 0.2824 0.0021  -0.0411 0.0063  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E N   
27745 C  CA  . ASP E  237 0.3778 0.3553 0.2891 -0.0010 -0.0485 0.0058  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E CA  
27746 C  C   . ASP E  237 0.3923 0.3665 0.2946 -0.0039 -0.0566 0.0031  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E C   
27747 O  O   . ASP E  237 0.3900 0.3747 0.3022 -0.0085 -0.0630 0.0024  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E O   
27748 C  CB  . ASP E  237 0.3651 0.3485 0.2903 -0.0061 -0.0452 0.0056  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E CB  
27749 C  CG  . ASP E  237 0.3503 0.3441 0.2876 -0.0035 -0.0407 0.0083  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E CG  
27750 O  OD1 . ASP E  237 0.3499 0.3473 0.2865 0.0021  -0.0413 0.0096  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E OD1 
27751 O  OD2 . ASP E  237 0.3404 0.3381 0.2875 -0.0069 -0.0371 0.0090  ? ? ? ? ? ? 480  ASP E OD2 
27752 N  N   . ASN E  238 0.4082 0.3685 0.2916 -0.0017 -0.0563 0.0017  ? ? ? ? ? ? 481  ASN E N   
27753 C  CA  . ASN E  238 0.4252 0.3796 0.2962 -0.0040 -0.0634 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 481  ASN E CA  
27754 C  C   . ASN E  238 0.4405 0.3907 0.2955 0.0008  -0.0682 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 481  ASN E C   
27755 O  O   . ASN E  238 0.4576 0.4013 0.2983 -0.0002 -0.0739 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 481  ASN E O   
27756 C  CB  . ASN E  238 0.4341 0.3740 0.2942 -0.0064 -0.0581 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 481  ASN E CB  
27757 C  CG  . ASN E  238 0.4207 0.3622 0.2952 -0.0100 -0.0530 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 481  ASN E CG  
27758 O  OD1 . ASN E  238 0.4146 0.3637 0.3023 -0.0150 -0.0580 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 481  ASN E OD1 
27759 N  ND2 . ASN E  238 0.4167 0.3515 0.2893 -0.0080 -0.0433 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 481  ASN E ND2 
27760 N  N   . VAL E  239 0.4363 0.3885 0.2927 0.0063  -0.0661 0.0045  ? ? ? ? ? ? 482  VAL E N   
27761 C  CA  . VAL E  239 0.4514 0.3987 0.2935 0.0116  -0.0709 0.0076  ? ? ? ? ? ? 482  VAL E CA  
27762 C  C   . VAL E  239 0.4441 0.4044 0.2990 0.0166  -0.0768 0.0109  ? ? ? ? ? ? 482  VAL E C   
27763 O  O   . VAL E  239 0.4268 0.3992 0.3002 0.0167  -0.0745 0.0111  ? ? ? ? ? ? 482  VAL E O   
27764 C  CB  . VAL E  239 0.4606 0.3926 0.2872 0.0144  -0.0628 0.0108  ? ? ? ? ? ? 482  VAL E CB  
27765 C  CG1 . VAL E  239 0.4679 0.3894 0.2828 0.0102  -0.0559 0.0068  ? ? ? ? ? ? 482  VAL E CG1 
27766 C  CG2 . VAL E  239 0.4464 0.3805 0.2851 0.0171  -0.0564 0.0142  ? ? ? ? ? ? 482  VAL E CG2 
27767 N  N   . ASP E  240 0.4586 0.4171 0.3035 0.0213  -0.0846 0.0133  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E N   
27768 C  CA  . ASP E  240 0.4539 0.4246 0.3109 0.0277  -0.0908 0.0159  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E CA  
27769 C  C   . ASP E  240 0.4467 0.4125 0.3080 0.0327  -0.0836 0.0191  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E C   
27770 O  O   . ASP E  240 0.4576 0.4064 0.3039 0.0340  -0.0790 0.0222  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E O   
27771 C  CB  . ASP E  240 0.4743 0.4414 0.3174 0.0321  -0.1015 0.0181  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E CB  
27772 C  CG  . ASP E  240 0.4723 0.4504 0.3270 0.0402  -0.1084 0.0207  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E CG  
27773 O  OD1 . ASP E  240 0.4615 0.4415 0.3268 0.0444  -0.1032 0.0220  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E OD1 
27774 O  OD2 . ASP E  240 0.4822 0.4677 0.3360 0.0429  -0.1195 0.0208  ? ? ? ? ? ? 483  ASP E OD2 
27775 N  N   . ALA E  241 0.4298 0.4103 0.3112 0.0350  -0.0824 0.0183  ? ? ? ? ? ? 484  ALA E N   
27776 C  CA  . ALA E  241 0.4226 0.3983 0.3088 0.0388  -0.0754 0.0197  ? ? ? ? ? ? 484  ALA E CA  
27777 C  C   . ALA E  241 0.4369 0.4013 0.3143 0.0469  -0.0791 0.0237  ? ? ? ? ? ? 484  ALA E C   
27778 O  O   . ALA E  241 0.4358 0.3907 0.3130 0.0490  -0.0735 0.0252  ? ? ? ? ? ? 484  ALA E O   
27779 C  CB  . ALA E  241 0.4030 0.3979 0.3111 0.0395  -0.0734 0.0172  ? ? ? ? ? ? 484  ALA E CB  
27780 N  N   . ASP E  242 0.4515 0.4160 0.3220 0.0514  -0.0891 0.0256  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E N   
27781 C  CA  . ASP E  242 0.4695 0.4193 0.3285 0.0587  -0.0934 0.0305  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E CA  
27782 C  C   . ASP E  242 0.4794 0.4069 0.3224 0.0558  -0.0855 0.0347  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E C   
27783 O  O   . ASP E  242 0.4857 0.4023 0.3277 0.0606  -0.0849 0.0380  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E O   
27784 C  CB  . ASP E  242 0.4883 0.4366 0.3351 0.0614  -0.1045 0.0329  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E CB  
27785 C  CG  . ASP E  242 0.4818 0.4525 0.3458 0.0662  -0.1141 0.0299  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E CG  
27786 O  OD1 . ASP E  242 0.4640 0.4507 0.3487 0.0685  -0.1115 0.0265  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E OD1 
27787 O  OD2 . ASP E  242 0.4952 0.4687 0.3521 0.0677  -0.1243 0.0309  ? ? ? ? ? ? 485  ASP E OD2 
27788 N  N   . LEU E  243 0.4822 0.4032 0.3130 0.0481  -0.0797 0.0343  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E N   
27789 C  CA  . LEU E  243 0.4892 0.3930 0.3072 0.0440  -0.0701 0.0376  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E CA  
27790 C  C   . LEU E  243 0.4768 0.3782 0.3074 0.0446  -0.0628 0.0376  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E C   
27791 O  O   . LEU E  243 0.4862 0.3724 0.3081 0.0433  -0.0576 0.0420  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E O   
27792 C  CB  . LEU E  243 0.4866 0.3902 0.2976 0.0360  -0.0632 0.0342  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E CB  
27793 C  CG  . LEU E  243 0.5000 0.4037 0.2963 0.0336  -0.0685 0.0325  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E CG  
27794 C  CD1 . LEU E  243 0.4965 0.3984 0.2883 0.0267  -0.0599 0.0281  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E CD1 
27795 C  CD2 . LEU E  243 0.5264 0.4159 0.3002 0.0366  -0.0731 0.0392  ? ? ? ? ? ? 486  LEU E CD2 
27796 N  N   . LEU E  244 0.4564 0.3735 0.3072 0.0458  -0.0622 0.0326  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E N   
27797 C  CA  . LEU E  244 0.4453 0.3615 0.3077 0.0468  -0.0563 0.0316  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E CA  
27798 C  C   . LEU E  244 0.4564 0.3634 0.3189 0.0546  -0.0614 0.0346  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E C   
27799 O  O   . LEU E  244 0.4592 0.3543 0.3211 0.0541  -0.0568 0.0364  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E O   
27800 C  CB  . LEU E  244 0.4229 0.3588 0.3051 0.0462  -0.0546 0.0259  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E CB  
27801 C  CG  . LEU E  244 0.4114 0.3538 0.2959 0.0381  -0.0488 0.0231  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E CG  
27802 C  CD1 . LEU E  244 0.3912 0.3500 0.2949 0.0378  -0.0461 0.0192  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E CD1 
27803 C  CD2 . LEU E  244 0.4164 0.3438 0.2901 0.0327  -0.0402 0.0249  ? ? ? ? ? ? 487  LEU E CD2 
27804 N  N   . GLN E  245 0.4636 0.3758 0.3278 0.0621  -0.0713 0.0349  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E N   
27805 C  CA  . GLN E  245 0.4776 0.3779 0.3406 0.0702  -0.0769 0.0378  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E CA  
27806 C  C   . GLN E  245 0.5019 0.3788 0.3430 0.0678  -0.0776 0.0461  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E C   
27807 O  O   . GLN E  245 0.5145 0.3744 0.3514 0.0699  -0.0777 0.0503  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E O   
27808 C  CB  . GLN E  245 0.4805 0.3933 0.3515 0.0797  -0.0879 0.0360  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E CB  
27809 C  CG  . GLN E  245 0.4611 0.3964 0.3542 0.0844  -0.0878 0.0286  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E CG  
27810 C  CD  . GLN E  245 0.4415 0.3972 0.3433 0.0770  -0.0833 0.0247  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E CD  
27811 O  OE1 . GLN E  245 0.4423 0.4077 0.3424 0.0747  -0.0880 0.0249  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E OE1 
27812 N  NE2 . GLN E  245 0.4251 0.3867 0.3364 0.0730  -0.0749 0.0213  ? ? ? ? ? ? 488  GLN E NE2 
27813 N  N   . ILE E  246 0.5104 0.3859 0.3367 0.0632  -0.0781 0.0487  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E N   
27814 C  CA  . ILE E  246 0.5345 0.3900 0.3388 0.0606  -0.0781 0.0569  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E CA  
27815 C  C   . ILE E  246 0.5338 0.3772 0.3356 0.0540  -0.0670 0.0594  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E C   
27816 O  O   . ILE E  246 0.5491 0.3754 0.3450 0.0548  -0.0675 0.0656  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E O   
27817 C  CB  . ILE E  246 0.5430 0.4018 0.3316 0.0567  -0.0800 0.0575  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E CB  
27818 C  CG1 . ILE E  246 0.5510 0.4175 0.3402 0.0645  -0.0936 0.0574  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E CG1 
27819 C  CG2 . ILE E  246 0.5655 0.4060 0.3297 0.0512  -0.0754 0.0652  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E CG2 
27820 C  CD1 . ILE E  246 0.5548 0.4302 0.3346 0.0613  -0.0978 0.0551  ? ? ? ? ? ? 489  ILE E CD1 
27821 N  N   . ALA E  247 0.5165 0.3688 0.3243 0.0472  -0.0575 0.0547  ? ? ? ? ? ? 490  ALA E N   
27822 C  CA  . ALA E  247 0.5148 0.3583 0.3220 0.0405  -0.0468 0.0566  ? ? ? ? ? ? 490  ALA E CA  
27823 C  C   . ALA E  247 0.5097 0.3481 0.3307 0.0435  -0.0467 0.0561  ? ? ? ? ? ? 490  ALA E C   
27824 O  O   . ALA E  247 0.5203 0.3440 0.3369 0.0400  -0.0427 0.0612  ? ? ? ? ? ? 490  ALA E O   
27825 C  CB  . ALA E  247 0.4966 0.3522 0.3098 0.0342  -0.0379 0.0508  ? ? ? ? ? ? 490  ALA E CB  
27826 N  N   . GLY E  248 0.4947 0.3458 0.3325 0.0497  -0.0512 0.0498  ? ? ? ? ? ? 491  GLY E N   
27827 C  CA  . GLY E  248 0.4926 0.3391 0.3423 0.0543  -0.0528 0.0479  ? ? ? ? ? ? 491  GLY E CA  
27828 C  C   . GLY E  248 0.5179 0.3436 0.3581 0.0591  -0.0601 0.0547  ? ? ? ? ? ? 491  GLY E C   
27829 O  O   . GLY E  248 0.5274 0.3373 0.3666 0.0567  -0.0579 0.0581  ? ? ? ? ? ? 491  GLY E O   
27830 N  N   . ASP E  249 0.5300 0.3554 0.3641 0.0661  -0.0698 0.0569  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E N   
27831 C  CA  . ASP E  249 0.5561 0.3609 0.3806 0.0713  -0.0780 0.0639  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E CA  
27832 C  C   . ASP E  249 0.5758 0.3592 0.3833 0.0627  -0.0730 0.0739  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E C   
27833 O  O   . ASP E  249 0.5948 0.3578 0.3987 0.0639  -0.0764 0.0796  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E O   
27834 C  CB  . ASP E  249 0.5676 0.3761 0.3841 0.0779  -0.0883 0.0662  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E CB  
27835 C  CG  . ASP E  249 0.5543 0.3817 0.3884 0.0880  -0.0953 0.0580  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E CG  
27836 O  OD1 . ASP E  249 0.5353 0.3736 0.3865 0.0892  -0.0909 0.0504  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E OD1 
27837 O  OD2 . ASP E  249 0.5639 0.3959 0.3945 0.0947  -0.1052 0.0594  ? ? ? ? ? ? 492  ASP E OD2 
27838 N  N   . TYR E  250 0.5733 0.3612 0.3700 0.0541  -0.0651 0.0760  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E N   
27839 C  CA  . TYR E  250 0.5929 0.3639 0.3727 0.0458  -0.0594 0.0856  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CA  
27840 C  C   . TYR E  250 0.5866 0.3513 0.3769 0.0397  -0.0512 0.0853  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E C   
27841 O  O   . TYR E  250 0.6064 0.3512 0.3917 0.0376  -0.0526 0.0929  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E O   
27842 C  CB  . TYR E  250 0.5934 0.3722 0.3584 0.0390  -0.0527 0.0869  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CB  
27843 C  CG  . TYR E  250 0.6137 0.3780 0.3615 0.0301  -0.0450 0.0967  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CG  
27844 C  CD1 . TYR E  250 0.6439 0.3914 0.3714 0.0304  -0.0506 0.1076  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CD1 
27845 C  CD2 . TYR E  250 0.6034 0.3715 0.3563 0.0213  -0.0323 0.0954  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CD2 
27846 C  CE1 . TYR E  250 0.6638 0.3992 0.3757 0.0216  -0.0431 0.1175  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CE1 
27847 C  CE2 . TYR E  250 0.6222 0.3796 0.3610 0.0129  -0.0246 0.1046  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CE2 
27848 C  CZ  . TYR E  250 0.6528 0.3939 0.3706 0.0128  -0.0299 0.1158  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E CZ  
27849 O  OH  . TYR E  250 0.6742 0.4050 0.3768 0.0041  -0.0225 0.1263  ? ? ? ? ? ? 493  TYR E OH  
27850 N  N   . LEU E  251 0.5609 0.3415 0.3657 0.0364  -0.0433 0.0770  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E N   
27851 C  CA  . LEU E  251 0.5545 0.3306 0.3708 0.0311  -0.0368 0.0759  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E CA  
27852 C  C   . LEU E  251 0.5657 0.3261 0.3894 0.0365  -0.0447 0.0766  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E C   
27853 O  O   . LEU E  251 0.5778 0.3229 0.4009 0.0306  -0.0421 0.0818  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E O   
27854 C  CB  . LEU E  251 0.5251 0.3212 0.3582 0.0296  -0.0303 0.0659  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E CB  
27855 C  CG  . LEU E  251 0.5135 0.3229 0.3430 0.0234  -0.0214 0.0641  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E CG  
27856 C  CD1 . LEU E  251 0.4863 0.3131 0.3340 0.0232  -0.0172 0.0548  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E CD1 
27857 C  CD2 . LEU E  251 0.5267 0.3266 0.3460 0.0142  -0.0127 0.0713  ? ? ? ? ? ? 494  LEU E CD2 
27858 N  N   . LYS E  252 0.5620 0.3268 0.3936 0.0475  -0.0541 0.0708  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E N   
27859 C  CA  . LYS E  252 0.5743 0.3244 0.4124 0.0546  -0.0625 0.0699  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E CA  
27860 C  C   . LYS E  252 0.6067 0.3316 0.4288 0.0544  -0.0689 0.0816  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E C   
27861 O  O   . LYS E  252 0.6229 0.3279 0.4448 0.0513  -0.0701 0.0861  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E O   
27862 C  CB  . LYS E  252 0.5647 0.3283 0.4132 0.0673  -0.0709 0.0613  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E CB  
27863 C  CG  . LYS E  252 0.5361 0.3222 0.4020 0.0684  -0.0659 0.0501  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E CG  
27864 C  CD  . LYS E  252 0.5307 0.3289 0.4076 0.0812  -0.0740 0.0421  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E CD  
27865 C  CE  . LYS E  252 0.5179 0.3372 0.3943 0.0825  -0.0742 0.0406  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E CE  
27866 N  NZ  . LYS E  252 0.5165 0.3478 0.4025 0.0949  -0.0827 0.0347  ? ? ? ? ? ? 495  LYS E NZ  
27867 N  N   . ALA E  253 0.6185 0.3431 0.4266 0.0577  -0.0740 0.0870  ? ? ? ? ? ? 496  ALA E N   
27868 C  CA  . ALA E  253 0.6520 0.3514 0.4441 0.0585  -0.0816 0.0988  ? ? ? ? ? ? 496  ALA E CA  
27869 C  C   . ALA E  253 0.6673 0.3520 0.4470 0.0449  -0.0730 0.1097  ? ? ? ? ? ? 496  ALA E C   
27870 O  O   . ALA E  253 0.6921 0.3530 0.4663 0.0425  -0.0768 0.1183  ? ? ? ? ? ? 496  ALA E O   
27871 C  CB  . ALA E  253 0.6626 0.3656 0.4411 0.0645  -0.0892 0.1027  ? ? ? ? ? ? 496  ALA E CB  
27872 N  N   . ALA E  254 0.6538 0.3528 0.4295 0.0359  -0.0613 0.1094  ? ? ? ? ? ? 497  ALA E N   
27873 C  CA  . ALA E  254 0.6710 0.3593 0.4323 0.0238  -0.0530 0.1205  ? ? ? ? ? ? 497  ALA E CA  
27874 C  C   . ALA E  254 0.6632 0.3493 0.4377 0.0153  -0.0447 0.1192  ? ? ? ? ? ? 497  ALA E C   
27875 O  O   . ALA E  254 0.6826 0.3543 0.4493 0.0060  -0.0407 0.1294  ? ? ? ? ? ? 497  ALA E O   
27876 C  CB  . ALA E  254 0.6634 0.3678 0.4135 0.0191  -0.0446 0.1203  ? ? ? ? ? ? 497  ALA E CB  
27877 N  N   . LYS E  255 0.6353 0.3366 0.4299 0.0178  -0.0422 0.1069  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E N   
27878 C  CA  . LYS E  255 0.6242 0.3278 0.4327 0.0095  -0.0339 0.1041  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E CA  
27879 C  C   . LYS E  255 0.6181 0.3165 0.4439 0.0153  -0.0406 0.0962  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E C   
27880 O  O   . LYS E  255 0.6113 0.3097 0.4489 0.0091  -0.0359 0.0936  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E O   
27881 C  CB  . LYS E  255 0.5964 0.3246 0.4121 0.0058  -0.0232 0.0965  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E CB  
27882 C  CG  . LYS E  255 0.6019 0.3366 0.4011 0.0002  -0.0156 0.1022  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E CG  
27883 C  CD  . LYS E  255 0.6293 0.3474 0.4152 -0.0093 -0.0114 0.1156  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E CD  
27884 C  CE  . LYS E  255 0.6308 0.3604 0.4037 -0.0166 0.0001  0.1190  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E CE  
27885 N  NZ  . LYS E  255 0.6528 0.3712 0.4185 -0.0281 0.0073  0.1309  ? ? ? ? ? ? 498  LYS E NZ  
27886 N  N   . GLY E  256 0.6208 0.3162 0.4486 0.0275  -0.0517 0.0917  ? ? ? ? ? ? 499  GLY E N   
27887 C  CA  . GLY E  256 0.6179 0.3081 0.4610 0.0350  -0.0589 0.0831  ? ? ? ? ? ? 499  GLY E CA  
27888 C  C   . GLY E  256 0.5888 0.2989 0.4500 0.0354  -0.0536 0.0704  ? ? ? ? ? ? 499  GLY E C   
27889 O  O   . GLY E  256 0.5898 0.2928 0.4624 0.0365  -0.0565 0.0649  ? ? ? ? ? ? 499  GLY E O   
27890 N  N   . ILE E  257 0.5644 0.2988 0.4280 0.0343  -0.0465 0.0658  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E N   
27891 C  CA  . ILE E  257 0.5389 0.2911 0.4181 0.0328  -0.0408 0.0560  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E CA  
27892 C  C   . ILE E  257 0.5317 0.2889 0.4231 0.0439  -0.0482 0.0452  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E C   
27893 O  O   . ILE E  257 0.5175 0.2835 0.4214 0.0431  -0.0457 0.0373  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E O   
27894 C  CB  . ILE E  257 0.5180 0.2922 0.3965 0.0303  -0.0334 0.0538  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E CB  
27895 C  CG1 . ILE E  257 0.5149 0.2989 0.3887 0.0393  -0.0392 0.0519  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E CG1 
27896 C  CG2 . ILE E  257 0.5265 0.2960 0.3938 0.0200  -0.0255 0.0629  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E CG2 
27897 C  CD1 . ILE E  257 0.4891 0.2982 0.3688 0.0385  -0.0336 0.0457  ? ? ? ? ? ? 500  ILE E CD1 
27898 N  N   . HIS E  258 0.5426 0.2951 0.4304 0.0546  -0.0576 0.0446  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E N   
27899 C  CA  . HIS E  258 0.5347 0.2964 0.4344 0.0659  -0.0634 0.0335  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E CA  
27900 C  C   . HIS E  258 0.5521 0.2932 0.4564 0.0688  -0.0695 0.0306  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E C   
27901 O  O   . HIS E  258 0.5481 0.2951 0.4621 0.0781  -0.0740 0.0204  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E O   
27902 C  CB  . HIS E  258 0.5388 0.3064 0.4354 0.0773  -0.0710 0.0327  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E CB  
27903 C  CG  . HIS E  258 0.5679 0.3110 0.4527 0.0804  -0.0794 0.0414  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E CG  
27904 N  ND1 . HIS E  258 0.5829 0.3107 0.4533 0.0707  -0.0765 0.0537  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E ND1 
27905 C  CD2 . HIS E  258 0.5865 0.3174 0.4715 0.0922  -0.0906 0.0402  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E CD2 
27906 C  CE1 . HIS E  258 0.6102 0.3164 0.4715 0.0758  -0.0860 0.0605  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E CE1 
27907 N  NE2 . HIS E  258 0.6130 0.3198 0.4833 0.0891  -0.0950 0.0523  ? ? ? ? ? ? 501  HIS E NE2 
27908 N  N   . LYS E  259 0.5723 0.2897 0.4700 0.0605  -0.0697 0.0394  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E N   
27909 C  CA  . LYS E  259 0.5929 0.2868 0.4946 0.0623  -0.0768 0.0374  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E CA  
27910 C  C   . LYS E  259 0.5824 0.2797 0.4956 0.0555  -0.0722 0.0307  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E C   
27911 O  O   . LYS E  259 0.5903 0.2786 0.5110 0.0612  -0.0786 0.0223  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E O   
27912 C  CB  . LYS E  259 0.6223 0.2878 0.5120 0.0553  -0.0799 0.0511  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E CB  
27913 C  CG  . LYS E  259 0.6320 0.2957 0.5070 0.0576  -0.0818 0.0608  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E CG  
27914 C  CD  . LYS E  259 0.6668 0.3002 0.5323 0.0615  -0.0928 0.0692  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E CD  
27915 C  CE  . LYS E  259 0.6724 0.3042 0.5443 0.0794  -0.1048 0.0596  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E CE  
27916 N  NZ  . LYS E  259 0.7055 0.3119 0.5654 0.0859  -0.1165 0.0692  ? ? ? ? ? ? 502  LYS E NZ  
27917 N  N   . ASN E  260 0.5663 0.2760 0.4808 0.0438  -0.0617 0.0339  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E N   
27918 C  CA  . ASN E  260 0.5535 0.2708 0.4800 0.0380  -0.0574 0.0270  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E CA  
27919 C  C   . ASN E  260 0.5311 0.2687 0.4598 0.0286  -0.0459 0.0291  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E C   
27920 O  O   . ASN E  260 0.5302 0.2710 0.4501 0.0241  -0.0408 0.0373  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E O   
27921 C  CB  . ASN E  260 0.5758 0.2680 0.5042 0.0303  -0.0608 0.0306  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E CB  
27922 C  CG  . ASN E  260 0.5903 0.2696 0.5093 0.0183  -0.0562 0.0454  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E CG  
27923 O  OD1 . ASN E  260 0.5780 0.2695 0.4984 0.0078  -0.0461 0.0496  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E OD1 
27924 N  ND2 . ASN E  260 0.6178 0.2729 0.5269 0.0200  -0.0634 0.0535  ? ? ? ? ? ? 503  ASN E ND2 
27925 N  N   . ASP E  261 0.5150 0.2654 0.4553 0.0257  -0.0425 0.0215  ? ? ? ? ? ? 504  ASP E N   
27926 C  CA  . ASP E  261 0.4933 0.2638 0.4373 0.0183  -0.0325 0.0222  ? ? ? ? ? ? 504  ASP E CA  
27927 C  C   . ASP E  261 0.5010 0.2642 0.4416 0.0056  -0.0255 0.0327  ? ? ? ? ? ? 504  ASP E C   
27928 O  O   . ASP E  261 0.4892 0.2657 0.4272 0.0007  -0.0172 0.0366  ? ? ? ? ? ? 504  ASP E O   
27929 C  CB  . ASP E  261 0.4778 0.2615 0.4347 0.0184  -0.0318 0.0122  ? ? ? ? ? ? 504  ASP E CB  
27930 C  CG  . ASP E  261 0.4652 0.2644 0.4246 0.0301  -0.0354 0.0025  ? ? ? ? ? ? 504  ASP E CG  
27931 O  OD1 . ASP E  261 0.4555 0.2669 0.4101 0.0341  -0.0333 0.0042  ? ? ? ? ? ? 504  ASP E OD1 
27932 O  OD2 . ASP E  261 0.4663 0.2659 0.4323 0.0353  -0.0403 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 504  ASP E OD2 
27933 N  N   . LYS E  262 0.5225 0.2645 0.4631 0.0000  -0.0289 0.0374  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E N   
27934 C  CA  . LYS E  262 0.5310 0.2679 0.4688 -0.0124 -0.0217 0.0479  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E CA  
27935 C  C   . LYS E  262 0.5370 0.2735 0.4591 -0.0122 -0.0182 0.0571  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E C   
27936 O  O   . LYS E  262 0.5299 0.2777 0.4494 -0.0194 -0.0084 0.0619  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E O   
27937 C  CB  . LYS E  262 0.5559 0.2687 0.4960 -0.0192 -0.0267 0.0526  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E CB  
27938 C  CG  . LYS E  262 0.5710 0.2759 0.5038 -0.0309 -0.0203 0.0661  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E CG  
27939 C  CD  . LYS E  262 0.5659 0.2784 0.5112 -0.0434 -0.0130 0.0674  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E CD  
27940 C  CE  . LYS E  262 0.5903 0.2885 0.5280 -0.0558 -0.0087 0.0824  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E CE  
27941 N  NZ  . LYS E  262 0.5784 0.2964 0.5097 -0.0595 0.0037  0.0873  ? ? ? ? ? ? 505  LYS E NZ  
27942 N  N   . ALA E  263 0.5504 0.2751 0.4619 -0.0035 -0.0260 0.0590  ? ? ? ? ? ? 506  ALA E N   
27943 C  CA  . ALA E  263 0.5571 0.2819 0.4526 -0.0029 -0.0236 0.0673  ? ? ? ? ? ? 506  ALA E CA  
27944 C  C   . ALA E  263 0.5318 0.2816 0.4277 0.0007  -0.0181 0.0617  ? ? ? ? ? ? 506  ALA E C   
27945 O  O   . ALA E  263 0.5303 0.2873 0.4173 -0.0039 -0.0109 0.0672  ? ? ? ? ? ? 506  ALA E O   
27946 C  CB  . ALA E  263 0.5769 0.2847 0.4623 0.0059  -0.0341 0.0703  ? ? ? ? ? ? 506  ALA E CB  
27947 N  N   . ALA E  264 0.5134 0.2764 0.4196 0.0088  -0.0214 0.0508  ? ? ? ? ? ? 507  ALA E N   
27948 C  CA  . ALA E  264 0.4901 0.2761 0.3984 0.0123  -0.0174 0.0453  ? ? ? ? ? ? 507  ALA E CA  
27949 C  C   . ALA E  264 0.4755 0.2751 0.3885 0.0034  -0.0068 0.0457  ? ? ? ? ? ? 507  ALA E C   
27950 O  O   . ALA E  264 0.4686 0.2786 0.3750 0.0021  -0.0015 0.0475  ? ? ? ? ? ? 507  ALA E O   
27951 C  CB  . ALA E  264 0.4757 0.2729 0.3948 0.0212  -0.0225 0.0346  ? ? ? ? ? ? 507  ALA E CB  
27952 N  N   . ASN E  265 0.4719 0.2715 0.3964 -0.0022 -0.0043 0.0434  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E N   
27953 C  CA  . ASN E  265 0.4577 0.2716 0.3891 -0.0096 0.0051  0.0430  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E CA  
27954 C  C   . ASN E  265 0.4699 0.2792 0.3931 -0.0185 0.0130  0.0524  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E C   
27955 O  O   . ASN E  265 0.4595 0.2821 0.3863 -0.0234 0.0216  0.0522  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E O   
27956 C  CB  . ASN E  265 0.4504 0.2675 0.3976 -0.0131 0.0051  0.0377  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E CB  
27957 C  CG  . ASN E  265 0.4365 0.2628 0.3917 -0.0050 -0.0006 0.0277  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E CG  
27958 O  OD1 . ASN E  265 0.4333 0.2629 0.3835 0.0034  -0.0050 0.0249  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E OD1 
27959 N  ND2 . ASN E  265 0.4296 0.2605 0.3975 -0.0076 -0.0009 0.0224  ? ? ? ? ? ? 508  ASN E ND2 
27960 N  N   . ASP E  266 0.4932 0.2842 0.4049 -0.0204 0.0102  0.0607  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E N   
27961 C  CA  . ASP E  266 0.5061 0.2947 0.4075 -0.0285 0.0182  0.0702  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E CA  
27962 C  C   . ASP E  266 0.5062 0.3013 0.3923 -0.0254 0.0213  0.0722  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E C   
27963 O  O   . ASP E  266 0.5180 0.3125 0.3937 -0.0316 0.0286  0.0795  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E O   
27964 C  CB  . ASP E  266 0.5337 0.2999 0.4277 -0.0336 0.0148  0.0800  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E CB  
27965 C  CG  . ASP E  266 0.5370 0.2995 0.4451 -0.0428 0.0171  0.0811  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E CG  
27966 O  OD1 . ASP E  266 0.5170 0.2963 0.4398 -0.0448 0.0220  0.0742  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E OD1 
27967 O  OD2 . ASP E  266 0.5599 0.3030 0.4651 -0.0482 0.0136  0.0888  ? ? ? ? ? ? 509  ASP E OD2 
27968 N  N   . HIS E  267 0.4939 0.2961 0.3791 -0.0161 0.0157  0.0657  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E N   
27969 C  CA  . HIS E  267 0.4940 0.3019 0.3654 -0.0122 0.0161  0.0662  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E CA  
27970 C  C   . HIS E  267 0.4707 0.2950 0.3508 -0.0055 0.0138  0.0565  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E C   
27971 O  O   . HIS E  267 0.4706 0.2971 0.3432 0.0006  0.0085  0.0552  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E O   
27972 C  CB  . HIS E  267 0.5145 0.3069 0.3712 -0.0075 0.0076  0.0722  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E CB  
27973 C  CG  . HIS E  267 0.5401 0.3135 0.3884 -0.0139 0.0079  0.0828  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E CG  
27974 N  ND1 . HIS E  267 0.5554 0.3263 0.3900 -0.0214 0.0157  0.0914  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E ND1 
27975 C  CD2 . HIS E  267 0.5547 0.3104 0.4063 -0.0143 0.0016  0.0863  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E CD2 
27976 C  CE1 . HIS E  267 0.5782 0.3312 0.4081 -0.0270 0.0143  0.1010  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E CE1 
27977 N  NE2 . HIS E  267 0.5786 0.3209 0.4188 -0.0228 0.0052  0.0981  ? ? ? ? ? ? 510  HIS E NE2 
27978 N  N   . LEU E  268 0.4522 0.2882 0.3481 -0.0072 0.0174  0.0503  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E N   
27979 C  CA  . LEU E  268 0.4307 0.2823 0.3360 -0.0021 0.0154  0.0419  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E CA  
27980 C  C   . LEU E  268 0.4263 0.2868 0.3232 -0.0009 0.0178  0.0410  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E C   
27981 O  O   . LEU E  268 0.4248 0.2904 0.3201 -0.0055 0.0256  0.0415  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E O   
27982 C  CB  . LEU E  268 0.4150 0.2769 0.3363 -0.0057 0.0202  0.0372  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E CB  
27983 C  CG  . LEU E  268 0.3945 0.2715 0.3263 -0.0011 0.0177  0.0296  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E CG  
27984 C  CD1 . LEU E  268 0.3943 0.2695 0.3280 0.0060  0.0090  0.0264  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E CD1 
27985 C  CD2 . LEU E  268 0.3833 0.2678 0.3291 -0.0048 0.0214  0.0263  ? ? ? ? ? ? 511  LEU E CD2 
27986 N  N   . SER E  269 0.4252 0.2880 0.3173 0.0053  0.0109  0.0392  ? ? ? ? ? ? 512  SER E N   
27987 C  CA  . SER E  269 0.4224 0.2929 0.3067 0.0062  0.0116  0.0378  ? ? ? ? ? ? 512  SER E CA  
27988 C  C   . SER E  269 0.4028 0.2885 0.2982 0.0094  0.0090  0.0310  ? ? ? ? ? ? 512  SER E C   
27989 O  O   . SER E  269 0.3933 0.2841 0.2996 0.0131  0.0047  0.0277  ? ? ? ? ? ? 512  SER E O   
27990 C  CB  . SER E  269 0.4398 0.3014 0.3079 0.0095  0.0057  0.0423  ? ? ? ? ? ? 512  SER E CB  
27991 O  OG  . SER E  269 0.4598 0.3065 0.3172 0.0061  0.0077  0.0498  ? ? ? ? ? ? 512  SER E OG  
27992 N  N   . ILE E  270 0.3982 0.2910 0.2906 0.0079  0.0115  0.0288  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E N   
27993 C  CA  . ILE E  270 0.3805 0.2872 0.2842 0.0093  0.0096  0.0233  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E CA  
27994 C  C   . ILE E  270 0.3836 0.2938 0.2793 0.0109  0.0051  0.0224  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E C   
27995 O  O   . ILE E  270 0.3986 0.3010 0.2794 0.0102  0.0052  0.0250  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E O   
27996 C  CB  . ILE E  270 0.3708 0.2832 0.2821 0.0050  0.0167  0.0207  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E CB  
27997 C  CG1 . ILE E  270 0.3823 0.2898 0.2812 0.0023  0.0218  0.0216  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E CG1 
27998 C  CG2 . ILE E  270 0.3670 0.2781 0.2878 0.0029  0.0206  0.0211  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E CG2 
27999 C  CD1 . ILE E  270 0.3767 0.2886 0.2815 -0.0007 0.0291  0.0187  ? ? ? ? ? ? 513  ILE E CD1 
28000 N  N   . LEU E  271 0.3710 0.2930 0.2761 0.0124  0.0011  0.0190  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E N   
28001 C  CA  . LEU E  271 0.3719 0.2991 0.2729 0.0124  -0.0031 0.0174  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E CA  
28002 C  C   . LEU E  271 0.3626 0.2953 0.2701 0.0085  0.0005  0.0142  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E C   
28003 O  O   . LEU E  271 0.3510 0.2885 0.2701 0.0073  0.0039  0.0131  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E O   
28004 C  CB  . LEU E  271 0.3642 0.3031 0.2737 0.0159  -0.0104 0.0162  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E CB  
28005 C  CG  . LEU E  271 0.3700 0.3071 0.2786 0.0217  -0.0155 0.0180  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E CG  
28006 C  CD1 . LEU E  271 0.3657 0.3161 0.2801 0.0248  -0.0227 0.0164  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E CD1 
28007 C  CD2 . LEU E  271 0.3889 0.3107 0.2811 0.0222  -0.0159 0.0220  ? ? ? ? ? ? 514  LEU E CD2 
28008 N  N   . GLU E  272 0.3690 0.3004 0.2688 0.0067  -0.0008 0.0124  ? ? ? ? ? ? 515  GLU E N   
28009 C  CA  . GLU E  272 0.3610 0.2980 0.2685 0.0038  -0.0006 0.0091  ? ? ? ? ? ? 515  GLU E CA  
28010 C  C   . GLU E  272 0.3569 0.3034 0.2692 0.0038  -0.0086 0.0086  ? ? ? ? ? ? 515  GLU E C   
28011 O  O   . GLU E  272 0.3659 0.3106 0.2705 0.0028  -0.0131 0.0073  ? ? ? ? ? ? 515  GLU E O   
28012 C  CB  . GLU E  272 0.3717 0.3010 0.2691 0.0018  0.0024  0.0063  ? ? ? ? ? ? 515  GLU E CB  
28013 C  CG  . GLU E  272 0.3644 0.2980 0.2713 -0.0007 0.0013  0.0028  ? ? ? ? ? ? 515  GLU E CG  
28014 C  CD  . GLU E  272 0.3773 0.3036 0.2739 -0.0019 0.0009  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 515  GLU E CD  
28015 O  OE1 . GLU E  272 0.3912 0.3122 0.2728 -0.0008 -0.0011 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 515  GLU E OE1 
28016 O  OE2 . GLU E  272 0.3750 0.3003 0.2779 -0.0035 0.0022  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 515  GLU E OE2 
28017 N  N   . ALA E  273 0.3443 0.3019 0.2695 0.0047  -0.0104 0.0096  ? ? ? ? ? ? 516  ALA E N   
28018 C  CA  . ALA E  273 0.3402 0.3099 0.2718 0.0049  -0.0172 0.0098  ? ? ? ? ? ? 516  ALA E CA  
28019 C  C   . ALA E  273 0.3283 0.3079 0.2728 0.0010  -0.0167 0.0096  ? ? ? ? ? ? 516  ALA E C   
28020 O  O   . ALA E  273 0.3188 0.3031 0.2715 0.0017  -0.0132 0.0102  ? ? ? ? ? ? 516  ALA E O   
28021 C  CB  . ALA E  273 0.3379 0.3135 0.2727 0.0100  -0.0194 0.0112  ? ? ? ? ? ? 516  ALA E CB  
28022 N  N   . TRP E  274 0.3300 0.3121 0.2763 -0.0033 -0.0205 0.0089  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E N   
28023 C  CA  . TRP E  274 0.3212 0.3096 0.2789 -0.0078 -0.0198 0.0097  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CA  
28024 C  C   . TRP E  274 0.3122 0.3186 0.2816 -0.0091 -0.0231 0.0124  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E C   
28025 O  O   . TRP E  274 0.3051 0.3177 0.2833 -0.0124 -0.0218 0.0143  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E O   
28026 C  CB  . TRP E  274 0.3289 0.3087 0.2838 -0.0127 -0.0218 0.0078  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CB  
28027 C  CG  . TRP E  274 0.3358 0.3006 0.2821 -0.0111 -0.0165 0.0048  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CG  
28028 C  CD1 . TRP E  274 0.3486 0.3026 0.2808 -0.0091 -0.0157 0.0020  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CD1 
28029 C  CD2 . TRP E  274 0.3310 0.2919 0.2824 -0.0112 -0.0108 0.0044  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CD2 
28030 N  NE1 . TRP E  274 0.3520 0.2965 0.2805 -0.0080 -0.0091 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 517  TRP E NE1 
28031 C  CE2 . TRP E  274 0.3409 0.2896 0.2819 -0.0091 -0.0063 0.0009  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CE2 
28032 C  CE3 . TRP E  274 0.3205 0.2877 0.2839 -0.0127 -0.0095 0.0067  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CE3 
28033 C  CZ2 . TRP E  274 0.3395 0.2834 0.2837 -0.0082 -0.0004 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CZ2 
28034 C  CZ3 . TRP E  274 0.3195 0.2805 0.2854 -0.0118 -0.0045 0.0054  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CZ3 
28035 C  CH2 . TRP E  274 0.3286 0.2785 0.2857 -0.0095 0.0000  0.0015  ? ? ? ? ? ? 517  TRP E CH2 
28036 N  N   . SER E  275 0.3135 0.3292 0.2833 -0.0066 -0.0274 0.0127  ? ? ? ? ? ? 518  SER E N   
28037 C  CA  . SER E  275 0.3056 0.3414 0.2878 -0.0082 -0.0300 0.0150  ? ? ? ? ? ? 518  SER E CA  
28038 C  C   . SER E  275 0.2965 0.3416 0.2844 -0.0036 -0.0258 0.0154  ? ? ? ? ? ? 518  SER E C   
28039 O  O   . SER E  275 0.2980 0.3364 0.2807 0.0024  -0.0236 0.0136  ? ? ? ? ? ? 518  SER E O   
28040 C  CB  . SER E  275 0.3105 0.3553 0.2928 -0.0065 -0.0364 0.0147  ? ? ? ? ? ? 518  SER E CB  
28041 O  OG  . SER E  275 0.3024 0.3693 0.2976 -0.0066 -0.0375 0.0166  ? ? ? ? ? ? 518  SER E OG  
28042 N  N   . TYR E  276 0.2885 0.3485 0.2867 -0.0068 -0.0248 0.0178  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E N   
28043 C  CA  . TYR E  276 0.2812 0.3524 0.2844 -0.0022 -0.0213 0.0174  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CA  
28044 C  C   . TYR E  276 0.2825 0.3625 0.2862 0.0056  -0.0232 0.0148  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E C   
28045 O  O   . TYR E  276 0.2801 0.3623 0.2843 0.0116  -0.0206 0.0124  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E O   
28046 C  CB  . TYR E  276 0.2747 0.3641 0.2879 -0.0070 -0.0206 0.0210  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CB  
28047 C  CG  . TYR E  276 0.2733 0.3546 0.2870 -0.0131 -0.0184 0.0239  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CG  
28048 C  CD1 . TYR E  276 0.2729 0.3394 0.2816 -0.0109 -0.0149 0.0220  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CD1 
28049 C  CD2 . TYR E  276 0.2735 0.3626 0.2935 -0.0213 -0.0205 0.0288  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CD2 
28050 C  CE1 . TYR E  276 0.2722 0.3321 0.2825 -0.0155 -0.0136 0.0245  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CE1 
28051 C  CE2 . TYR E  276 0.2741 0.3546 0.2948 -0.0264 -0.0196 0.0319  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CE2 
28052 C  CZ  . TYR E  276 0.2733 0.3393 0.2892 -0.0230 -0.0162 0.0295  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E CZ  
28053 O  OH  . TYR E  276 0.2746 0.3326 0.2924 -0.0274 -0.0160 0.0326  ? ? ? ? ? ? 519  TYR E OH  
28054 N  N   . ASN E  277 0.2873 0.3723 0.2914 0.0060  -0.0284 0.0148  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E N   
28055 C  CA  . ASN E  277 0.2900 0.3824 0.2950 0.0144  -0.0310 0.0123  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E CA  
28056 C  C   . ASN E  277 0.2981 0.3701 0.2916 0.0207  -0.0311 0.0101  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E C   
28057 O  O   . ASN E  277 0.3012 0.3755 0.2950 0.0288  -0.0327 0.0078  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E O   
28058 C  CB  . ASN E  277 0.2934 0.3978 0.3030 0.0129  -0.0373 0.0133  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E CB  
28059 C  CG  . ASN E  277 0.2867 0.4139 0.3092 0.0065  -0.0374 0.0162  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E CG  
28060 O  OD1 . ASN E  277 0.2796 0.4176 0.3079 0.0053  -0.0328 0.0173  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E OD1 
28061 N  ND2 . ASN E  277 0.2902 0.4254 0.3170 0.0021  -0.0430 0.0177  ? ? ? ? ? ? 520  ASN E ND2 
28062 N  N   . ASP E  278 0.3031 0.3551 0.2866 0.0172  -0.0295 0.0108  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E N   
28063 C  CA  . ASP E  278 0.3133 0.3465 0.2850 0.0219  -0.0297 0.0101  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E CA  
28064 C  C   . ASP E  278 0.3122 0.3401 0.2840 0.0271  -0.0262 0.0084  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E C   
28065 O  O   . ASP E  278 0.3211 0.3394 0.2870 0.0329  -0.0282 0.0079  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E O   
28066 C  CB  . ASP E  278 0.3203 0.3355 0.2807 0.0169  -0.0280 0.0111  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E CB  
28067 C  CG  . ASP E  278 0.3242 0.3425 0.2833 0.0120  -0.0327 0.0116  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E CG  
28068 O  OD1 . ASP E  278 0.3241 0.3560 0.2889 0.0135  -0.0382 0.0117  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E OD1 
28069 O  OD2 . ASP E  278 0.3278 0.3361 0.2812 0.0069  -0.0313 0.0114  ? ? ? ? ? ? 521  ASP E OD2 
28070 N  N   . THR E  279 0.3029 0.3363 0.2812 0.0251  -0.0216 0.0077  ? ? ? ? ? ? 522  THR E N   
28071 C  CA  . THR E  279 0.3034 0.3309 0.2817 0.0298  -0.0191 0.0053  ? ? ? ? ? ? 522  THR E CA  
28072 C  C   . THR E  279 0.3050 0.3431 0.2882 0.0383  -0.0223 0.0021  ? ? ? ? ? ? 522  THR E C   
28073 O  O   . THR E  279 0.3139 0.3403 0.2925 0.0441  -0.0241 0.0005  ? ? ? ? ? ? 522  THR E O   
28074 C  CB  . THR E  279 0.2948 0.3239 0.2776 0.0258  -0.0140 0.0049  ? ? ? ? ? ? 522  THR E CB  
28075 O  OG1 . THR E  279 0.2952 0.3129 0.2737 0.0195  -0.0112 0.0072  ? ? ? ? ? ? 522  THR E OG1 
28076 C  CG2 . THR E  279 0.2973 0.3184 0.2795 0.0300  -0.0123 0.0020  ? ? ? ? ? ? 522  THR E CG2 
28077 N  N   . PRO E  280 0.2979 0.3581 0.2904 0.0391  -0.0232 0.0011  ? ? ? ? ? ? 523  PRO E N   
28078 C  CA  . PRO E  280 0.3009 0.3730 0.2984 0.0484  -0.0263 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 523  PRO E CA  
28079 C  C   . PRO E  280 0.3122 0.3756 0.3048 0.0541  -0.0322 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 523  PRO E C   
28080 O  O   . PRO E  280 0.3202 0.3789 0.3121 0.0630  -0.0350 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 523  PRO E O   
28081 C  CB  . PRO E  280 0.2922 0.3916 0.3005 0.0461  -0.0260 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 523  PRO E CB  
28082 C  CG  . PRO E  280 0.2861 0.3847 0.2942 0.0354  -0.0236 0.0026  ? ? ? ? ? ? 523  PRO E CG  
28083 C  CD  . PRO E  280 0.2882 0.3636 0.2875 0.0320  -0.0209 0.0035  ? ? ? ? ? ? 523  PRO E CD  
28084 N  N   . TYR E  281 0.3144 0.3754 0.3033 0.0492  -0.0349 0.0012  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E N   
28085 C  CA  . TYR E  281 0.3264 0.3787 0.3088 0.0536  -0.0411 0.0024  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CA  
28086 C  C   . TYR E  281 0.3382 0.3660 0.3098 0.0575  -0.0412 0.0027  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E C   
28087 O  O   . TYR E  281 0.3480 0.3713 0.3186 0.0661  -0.0457 0.0012  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E O   
28088 C  CB  . TYR E  281 0.3282 0.3766 0.3048 0.0458  -0.0428 0.0061  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CB  
28089 C  CG  . TYR E  281 0.3424 0.3796 0.3093 0.0493  -0.0493 0.0078  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CG  
28090 C  CD1 . TYR E  281 0.3451 0.3963 0.3170 0.0521  -0.0562 0.0077  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CD1 
28091 C  CD2 . TYR E  281 0.3541 0.3676 0.3068 0.0496  -0.0485 0.0099  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CD2 
28092 C  CE1 . TYR E  281 0.3592 0.4006 0.3217 0.0556  -0.0629 0.0095  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CE1 
28093 C  CE2 . TYR E  281 0.3694 0.3723 0.3112 0.0528  -0.0547 0.0124  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CE2 
28094 C  CZ  . TYR E  281 0.3720 0.3887 0.3186 0.0561  -0.0624 0.0120  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E CZ  
28095 O  OH  . TYR E  281 0.3882 0.3956 0.3239 0.0596  -0.0698 0.0146  ? ? ? ? ? ? 524  TYR E OH  
28096 N  N   . LEU E  282 0.3380 0.3503 0.3021 0.0507  -0.0362 0.0049  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E N   
28097 C  CA  . LEU E  282 0.3489 0.3383 0.3030 0.0515  -0.0348 0.0063  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E CA  
28098 C  C   . LEU E  282 0.3524 0.3374 0.3104 0.0584  -0.0353 0.0028  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E C   
28099 O  O   . LEU E  282 0.3666 0.3341 0.3177 0.0625  -0.0382 0.0040  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E O   
28100 C  CB  . LEU E  282 0.3444 0.3250 0.2943 0.0426  -0.0281 0.0083  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E CB  
28101 C  CG  . LEU E  282 0.3575 0.3157 0.2952 0.0407  -0.0262 0.0117  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E CG  
28102 C  CD1 . LEU E  282 0.3733 0.3219 0.2991 0.0433  -0.0317 0.0153  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E CD1 
28103 C  CD2 . LEU E  282 0.3526 0.3065 0.2877 0.0326  -0.0194 0.0130  ? ? ? ? ? ? 525  LEU E CD2 
28104 N  N   . HIS E  283 0.3410 0.3413 0.3093 0.0594  -0.0327 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 526  HIS E N   
28105 C  CA  . HIS E  283 0.3441 0.3424 0.3164 0.0659  -0.0332 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 526  HIS E CA  
28106 C  C   . HIS E  283 0.3532 0.3562 0.3283 0.0770  -0.0399 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 526  HIS E C   
28107 O  O   . HIS E  283 0.3656 0.3539 0.3379 0.0831  -0.0431 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 526  HIS E O   
28108 C  CB  . HIS E  283 0.3304 0.3458 0.3114 0.0638  -0.0287 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 526  HIS E CB  
28109 C  CG  . HIS E  283 0.3344 0.3500 0.3191 0.0712  -0.0296 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 526  HIS E CG  
28110 N  ND1 . HIS E  283 0.3404 0.3383 0.3218 0.0700  -0.0285 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 526  HIS E ND1 
28111 C  CD2 . HIS E  283 0.3349 0.3664 0.3263 0.0800  -0.0317 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 526  HIS E CD2 
28112 C  CE1 . HIS E  283 0.3451 0.3461 0.3302 0.0778  -0.0306 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 526  HIS E CE1 
28113 N  NE2 . HIS E  283 0.3419 0.3636 0.3329 0.0845  -0.0323 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 526  HIS E NE2 
28114 N  N   . ASP E  284 0.3479 0.3717 0.3296 0.0797  -0.0423 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 527  ASP E N   
28115 C  CA  . ASP E  284 0.3573 0.3869 0.3426 0.0908  -0.0493 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 527  ASP E CA  
28116 C  C   . ASP E  284 0.3742 0.3813 0.3489 0.0934  -0.0553 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 527  ASP E C   
28117 O  O   . ASP E  284 0.3871 0.3869 0.3617 0.1031  -0.0610 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 527  ASP E O   
28118 C  CB  . ASP E  284 0.3484 0.4057 0.3435 0.0912  -0.0508 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 527  ASP E CB  
28119 C  CG  . ASP E  284 0.3345 0.4182 0.3413 0.0906  -0.0456 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 527  ASP E CG  
28120 O  OD1 . ASP E  284 0.3340 0.4151 0.3413 0.0932  -0.0423 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 527  ASP E OD1 
28121 O  OD2 . ASP E  284 0.3254 0.4327 0.3405 0.0871  -0.0450 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 527  ASP E OD2 
28122 N  N   . ASP E  285 0.3753 0.3722 0.3405 0.0849  -0.0541 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 528  ASP E N   
28123 C  CA  . ASP E  285 0.3924 0.3680 0.3449 0.0858  -0.0589 0.0028  ? ? ? ? ? ? 528  ASP E CA  
28124 C  C   . ASP E  285 0.4052 0.3563 0.3511 0.0873  -0.0585 0.0036  ? ? ? ? ? ? 528  ASP E C   
28125 O  O   . ASP E  285 0.4229 0.3554 0.3590 0.0899  -0.0635 0.0080  ? ? ? ? ? ? 528  ASP E O   
28126 C  CB  . ASP E  285 0.3905 0.3613 0.3335 0.0754  -0.0560 0.0083  ? ? ? ? ? ? 528  ASP E CB  
28127 C  CG  . ASP E  285 0.4101 0.3615 0.3376 0.0760  -0.0613 0.0145  ? ? ? ? ? ? 528  ASP E CG  
28128 O  OD1 . ASP E  285 0.4167 0.3745 0.3440 0.0812  -0.0687 0.0152  ? ? ? ? ? ? 528  ASP E OD1 
28129 O  OD2 . ASP E  285 0.4192 0.3504 0.3346 0.0708  -0.0578 0.0189  ? ? ? ? ? ? 528  ASP E OD2 
28130 N  N   . GLY E  286 0.3985 0.3482 0.3490 0.0852  -0.0533 0.0000  ? ? ? ? ? ? 529  GLY E N   
28131 C  CA  . GLY E  286 0.4128 0.3388 0.3582 0.0866  -0.0542 0.0005  ? ? ? ? ? ? 529  GLY E CA  
28132 C  C   . GLY E  286 0.4092 0.3238 0.3507 0.0761  -0.0469 0.0031  ? ? ? ? ? ? 529  GLY E C   
28133 O  O   . GLY E  286 0.4214 0.3164 0.3592 0.0752  -0.0473 0.0044  ? ? ? ? ? ? 529  GLY E O   
28134 N  N   . ASP E  287 0.3933 0.3202 0.3367 0.0680  -0.0404 0.0039  ? ? ? ? ? ? 530  ASP E N   
28135 C  CA  . ASP E  287 0.3890 0.3079 0.3308 0.0589  -0.0334 0.0058  ? ? ? ? ? ? 530  ASP E CA  
28136 C  C   . ASP E  287 0.4058 0.3019 0.3358 0.0549  -0.0332 0.0126  ? ? ? ? ? ? 530  ASP E C   
28137 O  O   . ASP E  287 0.4121 0.2948 0.3421 0.0518  -0.0313 0.0133  ? ? ? ? ? ? 530  ASP E O   
28138 C  CB  . ASP E  287 0.3854 0.3049 0.3354 0.0605  -0.0322 0.0000  ? ? ? ? ? ? 530  ASP E CB  
28139 C  CG  . ASP E  287 0.3676 0.3107 0.3280 0.0614  -0.0299 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 530  ASP E CG  
28140 O  OD1 . ASP E  287 0.3563 0.3130 0.3177 0.0574  -0.0272 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 530  ASP E OD1 
28141 O  OD2 . ASP E  287 0.3666 0.3139 0.3332 0.0659  -0.0308 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 530  ASP E OD2 
28142 N  N   . ASN E  288 0.4143 0.3062 0.3340 0.0544  -0.0354 0.0179  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E N   
28143 C  CA  . ASN E  288 0.4310 0.3033 0.3371 0.0493  -0.0340 0.0255  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E CA  
28144 C  C   . ASN E  288 0.4245 0.2987 0.3263 0.0397  -0.0255 0.0282  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E C   
28145 O  O   . ASN E  288 0.4372 0.2973 0.3291 0.0343  -0.0221 0.0341  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E O   
28146 C  CB  . ASN E  288 0.4463 0.3126 0.3416 0.0540  -0.0410 0.0300  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E CB  
28147 C  CG  . ASN E  288 0.4565 0.3180 0.3556 0.0642  -0.0497 0.0279  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E CG  
28148 O  OD1 . ASN E  288 0.4550 0.3277 0.3573 0.0716  -0.0558 0.0254  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E OD1 
28149 N  ND2 . ASN E  288 0.4678 0.3127 0.3676 0.0650  -0.0508 0.0284  ? ? ? ? ? ? 531  ASN E ND2 
28150 N  N   . MET E  289 0.4064 0.2978 0.3154 0.0375  -0.0221 0.0241  ? ? ? ? ? ? 532  MET E N   
28151 C  CA  . MET E  289 0.3983 0.2919 0.3077 0.0294  -0.0138 0.0246  ? ? ? ? ? ? 532  MET E CA  
28152 C  C   . MET E  289 0.3780 0.2890 0.3009 0.0289  -0.0116 0.0189  ? ? ? ? ? ? 532  MET E C   
28153 O  O   . MET E  289 0.3711 0.2930 0.3016 0.0342  -0.0159 0.0152  ? ? ? ? ? ? 532  MET E O   
28154 C  CB  . MET E  289 0.4051 0.2963 0.3018 0.0256  -0.0116 0.0283  ? ? ? ? ? ? 532  MET E CB  
28155 C  CG  . MET E  289 0.4047 0.3045 0.2979 0.0292  -0.0175 0.0272  ? ? ? ? ? ? 532  MET E CG  
28156 S  SD  . MET E  289 0.4287 0.3137 0.3063 0.0337  -0.0248 0.0332  ? ? ? ? ? ? 532  MET E SD  
28157 C  CE  . MET E  289 0.4262 0.3251 0.3053 0.0398  -0.0341 0.0306  ? ? ? ? ? ? 532  MET E CE  
28158 N  N   . ILE E  290 0.3692 0.2837 0.2955 0.0229  -0.0050 0.0184  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E N   
28159 C  CA  . ILE E  290 0.3520 0.2817 0.2907 0.0225  -0.0038 0.0140  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E CA  
28160 C  C   . ILE E  290 0.3444 0.2824 0.2828 0.0187  -0.0015 0.0138  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E C   
28161 O  O   . ILE E  290 0.3511 0.2821 0.2812 0.0154  0.0015  0.0160  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E O   
28162 C  CB  . ILE E  290 0.3473 0.2751 0.2937 0.0194  0.0004  0.0126  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E CB  
28163 C  CG1 . ILE E  290 0.3504 0.2714 0.2934 0.0129  0.0071  0.0154  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E CG1 
28164 C  CG2 . ILE E  290 0.3569 0.2744 0.3038 0.0226  -0.0026 0.0121  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E CG2 
28165 C  CD1 . ILE E  290 0.3462 0.2667 0.2982 0.0097  0.0107  0.0142  ? ? ? ? ? ? 533  ILE E CD1 
28166 N  N   . ASN E  291 0.3318 0.2846 0.2792 0.0193  -0.0030 0.0111  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E N   
28167 C  CA  . ASN E  291 0.3251 0.2852 0.2740 0.0154  -0.0019 0.0109  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E CA  
28168 C  C   . ASN E  291 0.3149 0.2793 0.2723 0.0114  0.0027  0.0098  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E C   
28169 O  O   . ASN E  291 0.3108 0.2756 0.2742 0.0115  0.0047  0.0088  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E O   
28170 C  CB  . ASN E  291 0.3191 0.2936 0.2733 0.0175  -0.0070 0.0099  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E CB  
28171 C  CG  . ASN E  291 0.3181 0.2964 0.2708 0.0134  -0.0082 0.0105  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E CG  
28172 O  OD1 . ASN E  291 0.3238 0.2926 0.2696 0.0103  -0.0056 0.0109  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E OD1 
28173 N  ND2 . ASN E  291 0.3124 0.3047 0.2716 0.0135  -0.0121 0.0103  ? ? ? ? ? ? 534  ASN E ND2 
28174 N  N   . MET E  292 0.3115 0.2792 0.2699 0.0079  0.0034  0.0098  ? ? ? ? ? ? 535  MET E N   
28175 C  CA  . MET E  292 0.3033 0.2746 0.2699 0.0049  0.0066  0.0091  ? ? ? ? ? ? 535  MET E CA  
28176 C  C   . MET E  292 0.2929 0.2783 0.2692 0.0054  0.0039  0.0089  ? ? ? ? ? ? 535  MET E C   
28177 O  O   . MET E  292 0.2918 0.2855 0.2687 0.0072  0.0000  0.0091  ? ? ? ? ? ? 535  MET E O   
28178 C  CB  . MET E  292 0.3057 0.2743 0.2698 0.0017  0.0072  0.0089  ? ? ? ? ? ? 535  MET E CB  
28179 C  CG  . MET E  292 0.3055 0.2808 0.2691 0.0010  0.0017  0.0094  ? ? ? ? ? ? 535  MET E CG  
28180 S  SD  . MET E  292 0.3097 0.2807 0.2717 -0.0032 0.0007  0.0084  ? ? ? ? ? ? 535  MET E SD  
28181 C  CE  . MET E  292 0.3233 0.2794 0.2719 -0.0023 0.0050  0.0062  ? ? ? ? ? ? 535  MET E CE  
28182 N  N   . ASP E  293 0.2861 0.2753 0.2700 0.0040  0.0060  0.0086  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E N   
28183 C  CA  . ASP E  293 0.2780 0.2811 0.2693 0.0037  0.0037  0.0092  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E CA  
28184 C  C   . ASP E  293 0.2758 0.2821 0.2701 -0.0006 0.0027  0.0115  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E C   
28185 O  O   . ASP E  293 0.2734 0.2782 0.2722 -0.0029 0.0041  0.0123  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E O   
28186 C  CB  . ASP E  293 0.2733 0.2798 0.2706 0.0044  0.0052  0.0080  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E CB  
28187 C  CG  . ASP E  293 0.2672 0.2893 0.2696 0.0048  0.0029  0.0086  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E CG  
28188 O  OD1 . ASP E  293 0.2655 0.2967 0.2688 0.0031  0.0009  0.0109  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E OD1 
28189 O  OD2 . ASP E  293 0.2652 0.2911 0.2706 0.0065  0.0031  0.0067  ? ? ? ? ? ? 536  ASP E OD2 
28190 N  N   . ASN E  294 0.2776 0.2881 0.2701 -0.0019 -0.0005 0.0128  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E N   
28191 C  CA  . ASN E  294 0.2783 0.2885 0.2733 -0.0067 -0.0022 0.0150  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E CA  
28192 C  C   . ASN E  294 0.2723 0.2925 0.2755 -0.0097 -0.0030 0.0182  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E C   
28193 O  O   . ASN E  294 0.2734 0.2883 0.2796 -0.0126 -0.0030 0.0197  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E O   
28194 C  CB  . ASN E  294 0.2835 0.2946 0.2749 -0.0086 -0.0062 0.0155  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E CB  
28195 C  CG  . ASN E  294 0.2885 0.2922 0.2802 -0.0135 -0.0082 0.0163  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E CG  
28196 O  OD1 . ASN E  294 0.2922 0.2840 0.2819 -0.0134 -0.0055 0.0144  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E OD1 
28197 N  ND2 . ASN E  294 0.2896 0.3007 0.2847 -0.0178 -0.0128 0.0189  ? ? ? ? ? ? 537  ASN E ND2 
28198 N  N   . ARG E  295 0.2674 0.3021 0.2739 -0.0085 -0.0037 0.0193  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E N   
28199 C  CA  . ARG E  295 0.2634 0.3081 0.2758 -0.0112 -0.0041 0.0229  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E CA  
28200 C  C   . ARG E  295 0.2624 0.2996 0.2769 -0.0109 -0.0023 0.0226  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E C   
28201 O  O   . ARG E  295 0.2632 0.2995 0.2814 -0.0145 -0.0037 0.0262  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E O   
28202 C  CB  . ARG E  295 0.2595 0.3214 0.2736 -0.0086 -0.0040 0.0227  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E CB  
28203 C  CG  . ARG E  295 0.2602 0.3337 0.2754 -0.0099 -0.0062 0.0244  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E CG  
28204 C  CD  . ARG E  295 0.2571 0.3495 0.2746 -0.0068 -0.0053 0.0238  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E CD  
28205 N  NE  . ARG E  295 0.2577 0.3628 0.2774 -0.0063 -0.0071 0.0239  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E NE  
28206 C  CZ  . ARG E  295 0.2597 0.3618 0.2769 -0.0006 -0.0080 0.0195  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E CZ  
28207 N  NH1 . ARG E  295 0.2619 0.3477 0.2735 0.0041  -0.0070 0.0153  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E NH1 
28208 N  NH2 . ARG E  295 0.2605 0.3764 0.2812 0.0001  -0.0103 0.0198  ? ? ? ? ? ? 538  ARG E NH2 
28209 N  N   . LEU E  296 0.2614 0.2936 0.2744 -0.0068 0.0003  0.0185  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E N   
28210 C  CA  . LEU E  296 0.2605 0.2870 0.2769 -0.0065 0.0019  0.0178  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E CA  
28211 C  C   . LEU E  296 0.2643 0.2787 0.2815 -0.0084 0.0027  0.0180  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E C   
28212 O  O   . LEU E  296 0.2644 0.2774 0.2867 -0.0098 0.0019  0.0199  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E O   
28213 C  CB  . LEU E  296 0.2602 0.2830 0.2756 -0.0028 0.0043  0.0134  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E CB  
28214 C  CG  . LEU E  296 0.2589 0.2787 0.2801 -0.0030 0.0055  0.0126  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E CG  
28215 C  CD1 . LEU E  296 0.2560 0.2862 0.2814 -0.0041 0.0028  0.0153  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E CD1 
28216 C  CD2 . LEU E  296 0.2599 0.2761 0.2809 -0.0005 0.0073  0.0086  ? ? ? ? ? ? 539  LEU E CD2 
28217 N  N   . ARG E  297 0.2689 0.2743 0.2807 -0.0078 0.0041  0.0158  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E N   
28218 C  CA  . ARG E  297 0.2744 0.2693 0.2860 -0.0092 0.0046  0.0152  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E CA  
28219 C  C   . ARG E  297 0.2760 0.2720 0.2919 -0.0127 0.0005  0.0190  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E C   
28220 O  O   . ARG E  297 0.2785 0.2686 0.2989 -0.0127 0.0005  0.0190  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E O   
28221 C  CB  . ARG E  297 0.2810 0.2682 0.2842 -0.0089 0.0052  0.0130  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E CB  
28222 C  CG  . ARG E  297 0.2885 0.2648 0.2902 -0.0093 0.0061  0.0108  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E CG  
28223 C  CD  . ARG E  297 0.2965 0.2667 0.2885 -0.0097 0.0050  0.0090  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E CD  
28224 N  NE  . ARG E  297 0.3034 0.2670 0.2959 -0.0119 0.0018  0.0082  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E NE  
28225 C  CZ  . ARG E  297 0.3057 0.2712 0.2984 -0.0156 -0.0037 0.0103  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E CZ  
28226 N  NH1 . ARG E  297 0.3013 0.2770 0.2935 -0.0170 -0.0063 0.0131  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E NH1 
28227 N  NH2 . ARG E  297 0.3139 0.2709 0.3075 -0.0177 -0.0070 0.0093  ? ? ? ? ? ? 540  ARG E NH2 
28228 N  N   . LEU E  298 0.2756 0.2792 0.2909 -0.0158 -0.0030 0.0224  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E N   
28229 C  CA  . LEU E  298 0.2787 0.2834 0.2983 -0.0206 -0.0074 0.0273  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E CA  
28230 C  C   . LEU E  298 0.2762 0.2855 0.3019 -0.0212 -0.0082 0.0312  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E C   
28231 O  O   . LEU E  298 0.2816 0.2845 0.3109 -0.0235 -0.0112 0.0341  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E O   
28232 C  CB  . LEU E  298 0.2785 0.2938 0.2975 -0.0245 -0.0104 0.0309  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E CB  
28233 C  CG  . LEU E  298 0.2850 0.2934 0.2995 -0.0262 -0.0126 0.0286  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E CG  
28234 C  CD1 . LEU E  298 0.2831 0.3056 0.2982 -0.0289 -0.0151 0.0311  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E CD1 
28235 C  CD2 . LEU E  298 0.2947 0.2892 0.3102 -0.0297 -0.0161 0.0290  ? ? ? ? ? ? 541  LEU E CD2 
28236 N  N   . SER E  299 0.2695 0.2894 0.2957 -0.0187 -0.0063 0.0309  ? ? ? ? ? ? 542  SER E N   
28237 C  CA  . SER E  299 0.2676 0.2944 0.2980 -0.0190 -0.0075 0.0344  ? ? ? ? ? ? 542  SER E CA  
28238 C  C   . SER E  299 0.2693 0.2859 0.3041 -0.0166 -0.0069 0.0323  ? ? ? ? ? ? 542  SER E C   
28239 O  O   . SER E  299 0.2722 0.2881 0.3115 -0.0178 -0.0100 0.0364  ? ? ? ? ? ? 542  SER E O   
28240 C  CB  . SER E  299 0.2619 0.3010 0.2906 -0.0162 -0.0057 0.0326  ? ? ? ? ? ? 542  SER E CB  
28241 O  OG  . SER E  299 0.2606 0.3120 0.2865 -0.0175 -0.0061 0.0342  ? ? ? ? ? ? 542  SER E OG  
28242 N  N   . LEU E  300 0.2684 0.2778 0.3025 -0.0131 -0.0030 0.0265  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E N   
28243 C  CA  . LEU E  300 0.2703 0.2724 0.3104 -0.0108 -0.0019 0.0244  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E CA  
28244 C  C   . LEU E  300 0.2783 0.2701 0.3204 -0.0121 -0.0049 0.0260  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E C   
28245 O  O   . LEU E  300 0.2816 0.2708 0.3302 -0.0115 -0.0078 0.0283  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E O   
28246 C  CB  . LEU E  300 0.2696 0.2666 0.3083 -0.0077 0.0035  0.0184  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E CB  
28247 C  CG  . LEU E  300 0.2642 0.2679 0.3017 -0.0064 0.0058  0.0163  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E CG  
28248 C  CD1 . LEU E  300 0.2664 0.2632 0.3000 -0.0050 0.0108  0.0121  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E CD1 
28249 C  CD2 . LEU E  300 0.2610 0.2708 0.3063 -0.0055 0.0045  0.0166  ? ? ? ? ? ? 543  LEU E CD2 
28250 N  N   . LEU E  301 0.2829 0.2683 0.3192 -0.0136 -0.0049 0.0246  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E N   
28251 C  CA  . LEU E  301 0.2927 0.2660 0.3298 -0.0146 -0.0079 0.0243  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E CA  
28252 C  C   . LEU E  301 0.2971 0.2704 0.3391 -0.0183 -0.0143 0.0315  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E C   
28253 O  O   . LEU E  301 0.3048 0.2686 0.3519 -0.0170 -0.0174 0.0319  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E O   
28254 C  CB  . LEU E  301 0.2971 0.2657 0.3263 -0.0166 -0.0081 0.0220  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E CB  
28255 C  CG  . LEU E  301 0.3093 0.2645 0.3379 -0.0181 -0.0121 0.0208  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E CG  
28256 C  CD1 . LEU E  301 0.3160 0.2602 0.3462 -0.0127 -0.0093 0.0144  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E CD1 
28257 C  CD2 . LEU E  301 0.3132 0.2666 0.3338 -0.0211 -0.0135 0.0193  ? ? ? ? ? ? 544  LEU E CD2 
28258 N  N   . TYR E  302 0.2936 0.2778 0.3340 -0.0227 -0.0165 0.0374  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E N   
28259 C  CA  . TYR E  302 0.2997 0.2841 0.3434 -0.0274 -0.0223 0.0455  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CA  
28260 C  C   . TYR E  302 0.2981 0.2889 0.3462 -0.0264 -0.0240 0.0503  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E C   
28261 O  O   . TYR E  302 0.3066 0.2927 0.3580 -0.0293 -0.0296 0.0570  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E O   
28262 C  CB  . TYR E  302 0.2994 0.2935 0.3398 -0.0339 -0.0241 0.0507  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CB  
28263 C  CG  . TYR E  302 0.3070 0.2907 0.3453 -0.0369 -0.0264 0.0487  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CG  
28264 C  CD1 . TYR E  302 0.3194 0.2914 0.3606 -0.0416 -0.0326 0.0529  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CD1 
28265 C  CD2 . TYR E  302 0.3037 0.2876 0.3367 -0.0349 -0.0231 0.0422  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CD2 
28266 C  CE1 . TYR E  302 0.3281 0.2894 0.3672 -0.0445 -0.0356 0.0502  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CE1 
28267 C  CE2 . TYR E  302 0.3121 0.2865 0.3424 -0.0377 -0.0261 0.0399  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CE2 
28268 C  CZ  . TYR E  302 0.3241 0.2875 0.3577 -0.0426 -0.0324 0.0436  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E CZ  
28269 O  OH  . TYR E  302 0.3338 0.2871 0.3646 -0.0456 -0.0361 0.0406  ? ? ? ? ? ? 545  TYR E OH  
28270 N  N   . SER E  303 0.2889 0.2897 0.3368 -0.0226 -0.0201 0.0472  ? ? ? ? ? ? 546  SER E N   
28271 C  CA  . SER E  303 0.2878 0.2952 0.3396 -0.0210 -0.0221 0.0505  ? ? ? ? ? ? 546  SER E CA  
28272 C  C   . SER E  303 0.2893 0.2885 0.3485 -0.0157 -0.0221 0.0464  ? ? ? ? ? ? 546  SER E C   
28273 O  O   . SER E  303 0.2930 0.2929 0.3569 -0.0148 -0.0263 0.0505  ? ? ? ? ? ? 546  SER E O   
28274 C  CB  . SER E  303 0.2795 0.3023 0.3276 -0.0202 -0.0194 0.0494  ? ? ? ? ? ? 546  SER E CB  
28275 O  OG  . SER E  303 0.2797 0.3127 0.3226 -0.0248 -0.0200 0.0543  ? ? ? ? ? ? 546  SER E OG  
28276 N  N   . LEU E  304 0.2876 0.2798 0.3479 -0.0121 -0.0175 0.0387  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E N   
28277 C  CA  . LEU E  304 0.2895 0.2762 0.3583 -0.0068 -0.0167 0.0345  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E CA  
28278 C  C   . LEU E  304 0.2985 0.2706 0.3696 -0.0044 -0.0166 0.0305  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E C   
28279 O  O   . LEU E  304 0.3045 0.2711 0.3839 -0.0005 -0.0192 0.0300  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E O   
28280 C  CB  . LEU E  304 0.2810 0.2745 0.3515 -0.0039 -0.0107 0.0283  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E CB  
28281 C  CG  . LEU E  304 0.2740 0.2802 0.3416 -0.0056 -0.0111 0.0304  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E CG  
28282 C  CD1 . LEU E  304 0.2678 0.2773 0.3355 -0.0038 -0.0054 0.0241  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E CD1 
28283 C  CD2 . LEU E  304 0.2758 0.2878 0.3492 -0.0050 -0.0167 0.0350  ? ? ? ? ? ? 547  LEU E CD2 
28284 N  N   . ALA E  305 0.3005 0.2666 0.3643 -0.0059 -0.0139 0.0271  ? ? ? ? ? ? 548  ALA E N   
28285 C  CA  . ALA E  305 0.3093 0.2629 0.3737 -0.0023 -0.0123 0.0208  ? ? ? ? ? ? 548  ALA E CA  
28286 C  C   . ALA E  305 0.3223 0.2627 0.3871 -0.0040 -0.0192 0.0234  ? ? ? ? ? ? 548  ALA E C   
28287 O  O   . ALA E  305 0.3321 0.2614 0.4007 0.0005  -0.0198 0.0184  ? ? ? ? ? ? 548  ALA E O   
28288 C  CB  . ALA E  305 0.3075 0.2602 0.3631 -0.0024 -0.0062 0.0151  ? ? ? ? ? ? 548  ALA E CB  
28289 N  N   . LYS E  306 0.3241 0.2652 0.3855 -0.0105 -0.0245 0.0310  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E N   
28290 C  CA  . LYS E  306 0.3386 0.2653 0.4003 -0.0134 -0.0316 0.0337  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E CA  
28291 C  C   . LYS E  306 0.3482 0.2665 0.4187 -0.0105 -0.0375 0.0370  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E C   
28292 O  O   . LYS E  306 0.3428 0.2693 0.4192 -0.0076 -0.0375 0.0397  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E O   
28293 C  CB  . LYS E  306 0.3388 0.2702 0.3961 -0.0222 -0.0356 0.0421  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E CB  
28294 C  CG  . LYS E  306 0.3340 0.2697 0.3835 -0.0249 -0.0320 0.0385  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E CG  
28295 C  CD  . LYS E  306 0.3467 0.2665 0.3932 -0.0252 -0.0346 0.0330  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E CD  
28296 C  CE  . LYS E  306 0.3421 0.2669 0.3804 -0.0271 -0.0312 0.0291  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E CE  
28297 N  NZ  . LYS E  306 0.3555 0.2657 0.3894 -0.0281 -0.0346 0.0238  ? ? ? ? ? ? 549  LYS E NZ  
28298 N  N   . PRO E  307 0.3640 0.2652 0.4355 -0.0110 -0.0435 0.0367  ? ? ? ? ? ? 550  PRO E N   
28299 C  CA  . PRO E  307 0.3768 0.2668 0.4561 -0.0087 -0.0511 0.0410  ? ? ? ? ? ? 550  PRO E CA  
28300 C  C   . PRO E  307 0.3739 0.2735 0.4550 -0.0137 -0.0556 0.0534  ? ? ? ? ? ? 550  PRO E C   
28301 O  O   . PRO E  307 0.3679 0.2778 0.4431 -0.0213 -0.0550 0.0599  ? ? ? ? ? ? 550  PRO E O   
28302 C  CB  . PRO E  307 0.3946 0.2652 0.4714 -0.0124 -0.0578 0.0406  ? ? ? ? ? ? 550  PRO E CB  
28303 C  CG  . PRO E  307 0.3926 0.2617 0.4623 -0.0115 -0.0523 0.0308  ? ? ? ? ? ? 550  PRO E CG  
28304 C  CD  . PRO E  307 0.3725 0.2621 0.4376 -0.0124 -0.0435 0.0303  ? ? ? ? ? ? 550  PRO E CD  
28305 N  N   . LEU E  308 0.3799 0.2762 0.4689 -0.0090 -0.0603 0.0567  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E N   
28306 C  CA  . LEU E  308 0.3785 0.2846 0.4681 -0.0127 -0.0645 0.0682  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E CA  
28307 C  C   . LEU E  308 0.3848 0.2911 0.4678 -0.0237 -0.0692 0.0799  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E C   
28308 O  O   . LEU E  308 0.3767 0.2996 0.4550 -0.0288 -0.0676 0.0870  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E O   
28309 C  CB  . LEU E  308 0.3897 0.2873 0.4889 -0.0062 -0.0715 0.0709  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E CB  
28310 C  CG  . LEU E  308 0.3896 0.2978 0.4893 -0.0083 -0.0764 0.0821  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E CG  
28311 C  CD1 . LEU E  308 0.3717 0.3029 0.4650 -0.0116 -0.0697 0.0830  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E CD1 
28312 C  CD2 . LEU E  308 0.3956 0.3000 0.5062 0.0008  -0.0810 0.0806  ? ? ? ? ? ? 551  LEU E CD2 
28313 N  N   . ASN E  309 0.4003 0.2891 0.4830 -0.0278 -0.0749 0.0820  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E N   
28314 C  CA  . ASN E  309 0.4077 0.2978 0.4858 -0.0393 -0.0796 0.0944  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E CA  
28315 C  C   . ASN E  309 0.3975 0.3004 0.4688 -0.0468 -0.0742 0.0940  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E C   
28316 O  O   . ASN E  309 0.4025 0.3105 0.4709 -0.0569 -0.0770 0.1044  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E O   
28317 C  CB  . ASN E  309 0.4311 0.2969 0.5127 -0.0423 -0.0898 0.0992  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E CB  
28318 C  CG  . ASN E  309 0.4437 0.3000 0.5314 -0.0374 -0.0974 0.1056  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E CG  
28319 O  OD1 . ASN E  309 0.4361 0.3073 0.5235 -0.0359 -0.0963 0.1112  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E OD1 
28320 N  ND2 . ASN E  309 0.4637 0.2954 0.5568 -0.0342 -0.1055 0.1042  ? ? ? ? ? ? 552  ASN E ND2 
28321 N  N   . GLN E  310 0.3843 0.2929 0.4535 -0.0419 -0.0664 0.0823  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E N   
28322 C  CA  . GLN E  310 0.3752 0.2948 0.4386 -0.0471 -0.0617 0.0802  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E CA  
28323 C  C   . GLN E  310 0.3561 0.2970 0.4163 -0.0439 -0.0535 0.0773  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E C   
28324 O  O   . GLN E  310 0.3472 0.3003 0.4028 -0.0471 -0.0492 0.0759  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E O   
28325 C  CB  . GLN E  310 0.3787 0.2853 0.4405 -0.0443 -0.0604 0.0691  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E CB  
28326 C  CG  . GLN E  310 0.3986 0.2838 0.4624 -0.0481 -0.0687 0.0702  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E CG  
28327 C  CD  . GLN E  310 0.4036 0.2751 0.4649 -0.0426 -0.0672 0.0568  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E CD  
28328 O  OE1 . GLN E  310 0.3947 0.2740 0.4501 -0.0427 -0.0618 0.0506  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E OE1 
28329 N  NE2 . GLN E  310 0.4194 0.2704 0.4846 -0.0372 -0.0721 0.0522  ? ? ? ? ? ? 553  GLN E NE2 
28330 N  N   . ARG E  311 0.3511 0.2964 0.4142 -0.0375 -0.0521 0.0763  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E N   
28331 C  CA  . ARG E  311 0.3353 0.2989 0.3961 -0.0343 -0.0456 0.0734  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E CA  
28332 C  C   . ARG E  311 0.3312 0.3132 0.3872 -0.0406 -0.0453 0.0821  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E C   
28333 O  O   . ARG E  311 0.3408 0.3236 0.3966 -0.0461 -0.0507 0.0929  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E O   
28334 C  CB  . ARG E  311 0.3346 0.2969 0.4013 -0.0272 -0.0464 0.0715  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E CB  
28335 C  CG  . ARG E  311 0.3219 0.2911 0.3897 -0.0207 -0.0393 0.0616  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E CG  
28336 C  CD  . ARG E  311 0.3235 0.2900 0.3998 -0.0139 -0.0409 0.0594  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E CD  
28337 N  NE  . ARG E  311 0.3301 0.2820 0.4120 -0.0086 -0.0406 0.0523  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E NE  
28338 C  CZ  . ARG E  311 0.3333 0.2815 0.4247 -0.0017 -0.0418 0.0490  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E CZ  
28339 N  NH1 . ARG E  311 0.3304 0.2879 0.4269 0.0002  -0.0443 0.0526  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E NH1 
28340 N  NH2 . ARG E  311 0.3404 0.2764 0.4363 0.0035  -0.0407 0.0417  ? ? ? ? ? ? 554  ARG E NH2 
28341 N  N   . SER E  312 0.3185 0.3159 0.3702 -0.0396 -0.0392 0.0780  ? ? ? ? ? ? 555  SER E N   
28342 C  CA  . SER E  312 0.3161 0.3324 0.3632 -0.0447 -0.0385 0.0853  ? ? ? ? ? ? 555  SER E CA  
28343 C  C   . SER E  312 0.3095 0.3377 0.3551 -0.0400 -0.0366 0.0839  ? ? ? ? ? ? 555  SER E C   
28344 O  O   . SER E  312 0.3057 0.3282 0.3548 -0.0335 -0.0356 0.0774  ? ? ? ? ? ? 555  SER E O   
28345 C  CB  . SER E  312 0.3084 0.3356 0.3518 -0.0469 -0.0338 0.0818  ? ? ? ? ? ? 555  SER E CB  
28346 O  OG  . SER E  312 0.2970 0.3280 0.3388 -0.0398 -0.0282 0.0717  ? ? ? ? ? ? 555  SER E OG  
28347 N  N   . GLY E  313 0.3088 0.3545 0.3492 -0.0433 -0.0358 0.0895  ? ? ? ? ? ? 556  GLY E N   
28348 C  CA  . GLY E  313 0.3052 0.3630 0.3426 -0.0392 -0.0350 0.0883  ? ? ? ? ? ? 556  GLY E CA  
28349 C  C   . GLY E  313 0.2936 0.3523 0.3318 -0.0326 -0.0299 0.0764  ? ? ? ? ? ? 556  GLY E C   
28350 O  O   . GLY E  313 0.2893 0.3408 0.3291 -0.0317 -0.0270 0.0708  ? ? ? ? ? ? 556  GLY E O   
28351 N  N   . MET E  314 0.2898 0.3569 0.3265 -0.0283 -0.0292 0.0727  ? ? ? ? ? ? 557  MET E N   
28352 C  CA  . MET E  314 0.2806 0.3456 0.3193 -0.0225 -0.0251 0.0617  ? ? ? ? ? ? 557  MET E CA  
28353 C  C   . MET E  314 0.2745 0.3526 0.3072 -0.0208 -0.0208 0.0562  ? ? ? ? ? ? 557  MET E C   
28354 O  O   . MET E  314 0.2684 0.3435 0.3022 -0.0166 -0.0176 0.0477  ? ? ? ? ? ? 557  MET E O   
28355 C  CB  . MET E  314 0.2806 0.3432 0.3241 -0.0182 -0.0275 0.0588  ? ? ? ? ? ? 557  MET E CB  
28356 C  CG  . MET E  314 0.2864 0.3363 0.3376 -0.0177 -0.0317 0.0622  ? ? ? ? ? ? 557  MET E CG  
28357 S  SD  . MET E  314 0.2858 0.3360 0.3451 -0.0123 -0.0347 0.0582  ? ? ? ? ? ? 557  MET E SD  
28358 C  CE  . MET E  314 0.2765 0.3198 0.3418 -0.0086 -0.0278 0.0470  ? ? ? ? ? ? 557  MET E CE  
28359 N  N   . ASN E  315 0.2774 0.3700 0.3041 -0.0239 -0.0207 0.0612  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E N   
28360 C  CA  . ASN E  315 0.2734 0.3793 0.2949 -0.0210 -0.0171 0.0555  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E CA  
28361 C  C   . ASN E  315 0.2670 0.3675 0.2898 -0.0187 -0.0132 0.0486  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E C   
28362 O  O   . ASN E  315 0.2633 0.3664 0.2842 -0.0138 -0.0108 0.0407  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E O   
28363 C  CB  . ASN E  315 0.2781 0.4018 0.2938 -0.0248 -0.0166 0.0620  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E CB  
28364 C  CG  . ASN E  315 0.2773 0.4165 0.2868 -0.0202 -0.0142 0.0557  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E CG  
28365 O  OD1 . ASN E  315 0.2801 0.4219 0.2865 -0.0172 -0.0163 0.0532  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E OD1 
28366 N  ND2 . ASN E  315 0.2741 0.4231 0.2822 -0.0186 -0.0103 0.0519  ? ? ? ? ? ? 558  ASN E ND2 
28367 N  N   . PRO E  316 0.2673 0.3593 0.2930 -0.0222 -0.0132 0.0517  ? ? ? ? ? ? 559  PRO E N   
28368 C  CA  . PRO E  316 0.2629 0.3496 0.2888 -0.0202 -0.0103 0.0458  ? ? ? ? ? ? 559  PRO E CA  
28369 C  C   . PRO E  316 0.2591 0.3347 0.2861 -0.0148 -0.0083 0.0375  ? ? ? ? ? ? 559  PRO E C   
28370 O  O   . PRO E  316 0.2564 0.3309 0.2815 -0.0120 -0.0059 0.0322  ? ? ? ? ? ? 559  PRO E O   
28371 C  CB  . PRO E  316 0.2664 0.3421 0.2952 -0.0251 -0.0121 0.0504  ? ? ? ? ? ? 559  PRO E CB  
28372 C  CG  . PRO E  316 0.2724 0.3545 0.3016 -0.0306 -0.0152 0.0596  ? ? ? ? ? ? 559  PRO E CG  
28373 C  CD  . PRO E  316 0.2735 0.3590 0.3020 -0.0282 -0.0166 0.0603  ? ? ? ? ? ? 559  PRO E CD  
28374 N  N   . LEU E  317 0.2597 0.3276 0.2905 -0.0137 -0.0096 0.0367  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E N   
28375 C  CA  . LEU E  317 0.2568 0.3161 0.2897 -0.0097 -0.0073 0.0295  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E CA  
28376 C  C   . LEU E  317 0.2552 0.3226 0.2844 -0.0061 -0.0063 0.0239  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E C   
28377 O  O   . LEU E  317 0.2540 0.3148 0.2836 -0.0033 -0.0043 0.0180  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E O   
28378 C  CB  . LEU E  317 0.2578 0.3112 0.2971 -0.0091 -0.0090 0.0296  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E CB  
28379 C  CG  . LEU E  317 0.2614 0.3056 0.3052 -0.0112 -0.0108 0.0340  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E CG  
28380 C  CD1 . LEU E  317 0.2633 0.3073 0.3139 -0.0099 -0.0141 0.0354  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E CD1 
28381 C  CD2 . LEU E  317 0.2609 0.2930 0.3059 -0.0102 -0.0072 0.0299  ? ? ? ? ? ? 560  LEU E CD2 
28382 N  N   . ILE E  318 0.2568 0.3385 0.2820 -0.0062 -0.0077 0.0258  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E N   
28383 C  CA  . ILE E  318 0.2573 0.3467 0.2785 -0.0020 -0.0072 0.0195  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E CA  
28384 C  C   . ILE E  318 0.2567 0.3531 0.2740 0.0000  -0.0050 0.0175  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E C   
28385 O  O   . ILE E  318 0.2570 0.3504 0.2728 0.0043  -0.0040 0.0107  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E O   
28386 C  CB  . ILE E  318 0.2611 0.3636 0.2791 -0.0020 -0.0098 0.0213  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E CB  
28387 C  CG1 . ILE E  318 0.2622 0.3584 0.2850 -0.0031 -0.0129 0.0228  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E CG1 
28388 C  CG2 . ILE E  318 0.2634 0.3737 0.2766 0.0030  -0.0095 0.0134  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E CG2 
28389 C  CD1 . ILE E  318 0.2678 0.3763 0.2864 -0.0034 -0.0166 0.0254  ? ? ? ? ? ? 561  ILE E CD1 
28390 N  N   . THR E  319 0.2568 0.3621 0.2733 -0.0033 -0.0047 0.0234  ? ? ? ? ? ? 562  THR E N   
28391 C  CA  . THR E  319 0.2569 0.3748 0.2706 -0.0009 -0.0030 0.0213  ? ? ? ? ? ? 562  THR E CA  
28392 C  C   . THR E  319 0.2549 0.3675 0.2706 -0.0025 -0.0022 0.0227  ? ? ? ? ? ? 562  THR E C   
28393 O  O   . THR E  319 0.2547 0.3739 0.2694 0.0010  -0.0011 0.0192  ? ? ? ? ? ? 562  THR E O   
28394 C  CB  . THR E  319 0.2597 0.3971 0.2712 -0.0038 -0.0030 0.0270  ? ? ? ? ? ? 562  THR E CB  
28395 O  OG1 . THR E  319 0.2604 0.3944 0.2749 -0.0111 -0.0044 0.0363  ? ? ? ? ? ? 562  THR E OG1 
28396 C  CG2 . THR E  319 0.2638 0.4097 0.2711 -0.0020 -0.0041 0.0258  ? ? ? ? ? ? 562  THR E CG2 
28397 N  N   . ASN E  320 0.2545 0.3559 0.2730 -0.0075 -0.0031 0.0276  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E N   
28398 C  CA  . ASN E  320 0.2542 0.3506 0.2736 -0.0092 -0.0030 0.0284  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E CA  
28399 C  C   . ASN E  320 0.2539 0.3342 0.2719 -0.0056 -0.0020 0.0229  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E C   
28400 O  O   . ASN E  320 0.2548 0.3209 0.2739 -0.0075 -0.0020 0.0235  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E O   
28401 C  CB  . ASN E  320 0.2566 0.3486 0.2788 -0.0163 -0.0051 0.0357  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E CB  
28402 C  CG  . ASN E  320 0.2587 0.3675 0.2819 -0.0210 -0.0060 0.0429  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E CG  
28403 O  OD1 . ASN E  320 0.2579 0.3838 0.2793 -0.0185 -0.0044 0.0416  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E OD1 
28404 N  ND2 . ASN E  320 0.2631 0.3670 0.2888 -0.0278 -0.0087 0.0505  ? ? ? ? ? ? 563  ASN E ND2 
28405 N  N   . SER E  321 0.2540 0.3364 0.2696 -0.0001 -0.0012 0.0173  ? ? ? ? ? ? 564  SER E N   
28406 C  CA  . SER E  321 0.2556 0.3223 0.2691 0.0026  -0.0003 0.0131  ? ? ? ? ? ? 564  SER E CA  
28407 C  C   . SER E  321 0.2575 0.3292 0.2684 0.0082  -0.0006 0.0088  ? ? ? ? ? ? 564  SER E C   
28408 O  O   . SER E  321 0.2568 0.3446 0.2686 0.0100  -0.0011 0.0085  ? ? ? ? ? ? 564  SER E O   
28409 C  CB  . SER E  321 0.2558 0.3141 0.2703 0.0036  0.0005  0.0105  ? ? ? ? ? ? 564  SER E CB  
28410 O  OG  . SER E  321 0.2588 0.3061 0.2711 0.0071  0.0014  0.0058  ? ? ? ? ? ? 564  SER E OG  
28411 N  N   . LEU E  322 0.2612 0.3198 0.2689 0.0113  -0.0005 0.0056  ? ? ? ? ? ? 565  LEU E N   
28412 C  CA  . LEU E  322 0.2649 0.3264 0.2705 0.0178  -0.0018 0.0012  ? ? ? ? ? ? 565  LEU E CA  
28413 C  C   . LEU E  322 0.2661 0.3332 0.2723 0.0220  -0.0020 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 565  LEU E C   
28414 O  O   . LEU E  322 0.2689 0.3449 0.2747 0.0279  -0.0032 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 565  LEU E O   
28415 C  CB  . LEU E  322 0.2710 0.3146 0.2721 0.0197  -0.0020 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 565  LEU E CB  
28416 C  CG  . LEU E  322 0.2728 0.3134 0.2712 0.0181  -0.0030 0.0027  ? ? ? ? ? ? 565  LEU E CG  
28417 C  CD1 . LEU E  322 0.2804 0.3025 0.2726 0.0192  -0.0027 0.0022  ? ? ? ? ? ? 565  LEU E CD1 
28418 C  CD2 . LEU E  322 0.2728 0.3285 0.2730 0.0220  -0.0056 0.0018  ? ? ? ? ? ? 565  LEU E CD2 
28419 N  N   . VAL E  323 0.2651 0.3263 0.2725 0.0194  -0.0012 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 566  VAL E N   
28420 C  CA  . VAL E  323 0.2679 0.3320 0.2752 0.0230  -0.0022 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 566  VAL E CA  
28421 C  C   . VAL E  323 0.2640 0.3409 0.2731 0.0198  -0.0020 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 566  VAL E C   
28422 O  O   . VAL E  323 0.2604 0.3339 0.2720 0.0144  -0.0014 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 566  VAL E O   
28423 C  CB  . VAL E  323 0.2721 0.3185 0.2797 0.0227  -0.0025 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 566  VAL E CB  
28424 C  CG1 . VAL E  323 0.2754 0.3257 0.2836 0.0252  -0.0045 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 566  VAL E CG1 
28425 C  CG2 . VAL E  323 0.2791 0.3121 0.2834 0.0262  -0.0032 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 566  VAL E CG2 
28426 N  N   . ASN E  324 0.2661 0.3578 0.2736 0.0235  -0.0028 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 567  ASN E N   
28427 C  CA  . ASN E  324 0.2648 0.3676 0.2722 0.0205  -0.0030 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 567  ASN E CA  
28428 C  C   . ASN E  324 0.2679 0.3625 0.2756 0.0210  -0.0051 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 567  ASN E C   
28429 O  O   . ASN E  324 0.2740 0.3697 0.2790 0.0262  -0.0068 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 567  ASN E O   
28430 C  CB  . ASN E  324 0.2669 0.3916 0.2715 0.0236  -0.0024 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 567  ASN E CB  
28431 C  CG  . ASN E  324 0.2678 0.4046 0.2703 0.0203  -0.0028 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 567  ASN E CG  
28432 O  OD1 . ASN E  324 0.2685 0.3976 0.2713 0.0183  -0.0047 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 567  ASN E OD1 
28433 N  ND2 . ASN E  324 0.2684 0.4248 0.2693 0.0192  -0.0011 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 567  ASN E ND2 
28434 N  N   . ARG E  325 0.2648 0.3515 0.2762 0.0158  -0.0053 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 568  ARG E N   
28435 C  CA  . ARG E  325 0.2673 0.3466 0.2811 0.0157  -0.0074 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 568  ARG E CA  
28436 C  C   . ARG E  325 0.2701 0.3611 0.2820 0.0155  -0.0102 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 568  ARG E C   
28437 O  O   . ARG E  325 0.2711 0.3571 0.2867 0.0139  -0.0126 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 568  ARG E O   
28438 C  CB  . ARG E  325 0.2639 0.3296 0.2837 0.0112  -0.0063 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 568  ARG E CB  
28439 C  CG  . ARG E  325 0.2646 0.3171 0.2844 0.0119  -0.0040 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 568  ARG E CG  
28440 C  CD  . ARG E  325 0.2626 0.3035 0.2880 0.0079  -0.0020 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 568  ARG E CD  
28441 N  NE  . ARG E  325 0.2654 0.2943 0.2885 0.0084  0.0003  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 568  ARG E NE  
28442 C  CZ  . ARG E  325 0.2648 0.2927 0.2836 0.0090  0.0017  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 568  ARG E CZ  
28443 N  NH1 . ARG E  325 0.2610 0.2994 0.2787 0.0084  0.0012  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 568  ARG E NH1 
28444 N  NH2 . ARG E  325 0.2692 0.2858 0.2848 0.0097  0.0032  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 568  ARG E NH2 
28445 N  N   . THR E  326 0.2722 0.3798 0.2784 0.0173  -0.0101 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 569  THR E N   
28446 C  CA  . THR E  326 0.2774 0.3964 0.2796 0.0179  -0.0130 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 569  THR E CA  
28447 C  C   . THR E  326 0.2842 0.3970 0.2853 0.0220  -0.0163 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 569  THR E C   
28448 O  O   . THR E  326 0.2864 0.3956 0.2898 0.0203  -0.0197 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 569  THR E O   
28449 C  CB  . THR E  326 0.2807 0.4201 0.2757 0.0196  -0.0114 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 569  THR E CB  
28450 O  OG1 . THR E  326 0.2757 0.4198 0.2728 0.0140  -0.0093 0.0001  ? ? ? ? ? ? 569  THR E OG1 
28451 C  CG2 . THR E  326 0.2881 0.4389 0.2768 0.0205  -0.0144 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 569  THR E CG2 
28452 N  N   . ASP E  327 0.2886 0.3996 0.2868 0.0277  -0.0157 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 570  ASP E N   
28453 C  CA  . ASP E  327 0.2965 0.3968 0.2947 0.0313  -0.0192 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 570  ASP E CA  
28454 C  C   . ASP E  327 0.2979 0.3844 0.2980 0.0345  -0.0181 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 570  ASP E C   
28455 O  O   . ASP E  327 0.3025 0.3939 0.2984 0.0407  -0.0175 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 570  ASP E O   
28456 C  CB  . ASP E  327 0.3066 0.4196 0.2966 0.0370  -0.0218 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 570  ASP E CB  
28457 C  CG  . ASP E  327 0.3081 0.4334 0.2946 0.0341  -0.0239 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 570  ASP E CG  
28458 O  OD1 . ASP E  327 0.3090 0.4269 0.2995 0.0306  -0.0279 -0.0443 ? ? ? ? ? ? 570  ASP E OD1 
28459 O  OD2 . ASP E  327 0.3096 0.4531 0.2893 0.0354  -0.0218 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 570  ASP E OD2 
28460 N  N   . ASP E  328 0.2950 0.3648 0.3014 0.0304  -0.0177 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 571  ASP E N   
28461 C  CA  . ASP E  328 0.2983 0.3535 0.3054 0.0326  -0.0171 -0.0424 ? ? ? ? ? ? 571  ASP E CA  
28462 C  C   . ASP E  328 0.3097 0.3512 0.3177 0.0345  -0.0216 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 571  ASP E C   
28463 O  O   . ASP E  328 0.3101 0.3404 0.3239 0.0291  -0.0226 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 571  ASP E O   
28464 C  CB  . ASP E  328 0.2909 0.3356 0.3032 0.0266  -0.0137 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 571  ASP E CB  
28465 C  CG  . ASP E  328 0.2957 0.3252 0.3071 0.0284  -0.0130 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 571  ASP E CG  
28466 O  OD1 . ASP E  328 0.3051 0.3300 0.3134 0.0342  -0.0159 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 571  ASP E OD1 
28467 O  OD2 . ASP E  328 0.2915 0.3133 0.3049 0.0245  -0.0099 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 571  ASP E OD2 
28468 N  N   . ASN E  329 0.3200 0.3627 0.3227 0.0421  -0.0244 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 572  ASN E N   
28469 C  CA  . ASN E  329 0.3338 0.3621 0.3366 0.0445  -0.0299 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 572  ASN E CA  
28470 C  C   . ASN E  329 0.3431 0.3554 0.3450 0.0492  -0.0312 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 572  ASN E C   
28471 O  O   . ASN E  329 0.3574 0.3569 0.3585 0.0525  -0.0365 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 572  ASN E O   
28472 C  CB  . ASN E  329 0.3427 0.3825 0.3396 0.0502  -0.0338 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 572  ASN E CB  
28473 C  CG  . ASN E  329 0.3354 0.3924 0.3313 0.0465  -0.0329 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 572  ASN E CG  
28474 O  OD1 . ASN E  329 0.3294 0.3826 0.3313 0.0391  -0.0330 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 572  ASN E OD1 
28475 N  ND2 . ASN E  329 0.3366 0.4134 0.3250 0.0514  -0.0318 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 572  ASN E ND2 
28476 N  N   . ALA E  330 0.3365 0.3484 0.3383 0.0494  -0.0272 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 573  ALA E N   
28477 C  CA  . ALA E  330 0.3450 0.3435 0.3450 0.0545  -0.0286 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 573  ALA E CA  
28478 C  C   . ALA E  330 0.3539 0.3285 0.3570 0.0495  -0.0310 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 573  ALA E C   
28479 O  O   . ALA E  330 0.3475 0.3182 0.3552 0.0407  -0.0285 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 573  ALA E O   
28480 C  CB  . ALA E  330 0.3344 0.3390 0.3340 0.0535  -0.0237 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 573  ALA E CB  
28481 N  N   . GLU E  331 0.3696 0.3277 0.3708 0.0547  -0.0357 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 574  GLU E N   
28482 C  CA  . GLU E  331 0.3782 0.3135 0.3821 0.0483  -0.0371 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 574  GLU E CA  
28483 C  C   . GLU E  331 0.3747 0.3043 0.3763 0.0469  -0.0333 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 574  GLU E C   
28484 O  O   . GLU E  331 0.3762 0.2933 0.3797 0.0392  -0.0312 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 574  GLU E O   
28485 C  CB  . GLU E  331 0.3990 0.3153 0.4021 0.0524  -0.0446 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 574  GLU E CB  
28486 C  CG  . GLU E  331 0.4098 0.3111 0.4092 0.0574  -0.0465 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 574  GLU E CG  
28487 C  CD  . GLU E  331 0.4301 0.3042 0.4309 0.0544  -0.0524 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 574  GLU E CD  
28488 O  OE1 . GLU E  331 0.4480 0.3112 0.4471 0.0622  -0.0600 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 574  GLU E OE1 
28489 O  OE2 . GLU E  331 0.4295 0.2930 0.4331 0.0439  -0.0496 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 574  GLU E OE2 
28490 N  N   . THR E  332 0.3707 0.3108 0.3685 0.0542  -0.0323 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 575  THR E N   
28491 C  CA  . THR E  332 0.3657 0.3040 0.3609 0.0525  -0.0287 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 575  THR E CA  
28492 C  C   . THR E  332 0.3499 0.3119 0.3451 0.0540  -0.0247 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 575  THR E C   
28493 O  O   . THR E  332 0.3489 0.3257 0.3439 0.0612  -0.0260 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 575  THR E O   
28494 C  CB  . THR E  332 0.3811 0.3045 0.3720 0.0599  -0.0334 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 575  THR E CB  
28495 O  OG1 . THR E  332 0.3987 0.2986 0.3897 0.0583  -0.0382 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 575  THR E OG1 
28496 C  CG2 . THR E  332 0.3775 0.2991 0.3646 0.0580  -0.0306 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 575  THR E CG2 
28497 N  N   . ALA E  333 0.3387 0.3048 0.3343 0.0474  -0.0198 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 576  ALA E N   
28498 C  CA  . ALA E  333 0.3255 0.3126 0.3217 0.0479  -0.0168 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 576  ALA E CA  
28499 C  C   . ALA E  333 0.3279 0.3197 0.3213 0.0547  -0.0182 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 576  ALA E C   
28500 O  O   . ALA E  333 0.3384 0.3152 0.3287 0.0575  -0.0209 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 576  ALA E O   
28501 C  CB  . ALA E  333 0.3148 0.3037 0.3126 0.0393  -0.0121 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 576  ALA E CB  
28502 N  N   . ALA E  334 0.3192 0.3323 0.3142 0.0571  -0.0168 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 577  ALA E N   
28503 C  CA  . ALA E  334 0.3218 0.3419 0.3162 0.0640  -0.0187 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 577  ALA E CA  
28504 C  C   . ALA E  334 0.3211 0.3321 0.3128 0.0600  -0.0182 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 577  ALA E C   
28505 O  O   . ALA E  334 0.3289 0.3352 0.3186 0.0656  -0.0215 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 577  ALA E O   
28506 C  CB  . ALA E  334 0.3138 0.3612 0.3118 0.0672  -0.0171 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 577  ALA E CB  
28507 N  N   . VAL E  335 0.3134 0.3216 0.3046 0.0510  -0.0144 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 578  VAL E N   
28508 C  CA  . VAL E  335 0.3147 0.3148 0.3018 0.0479  -0.0141 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 578  VAL E CA  
28509 C  C   . VAL E  335 0.3138 0.3008 0.2988 0.0398  -0.0106 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 578  VAL E C   
28510 O  O   . VAL E  335 0.3058 0.2987 0.2948 0.0354  -0.0077 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 578  VAL E O   
28511 C  CB  . VAL E  335 0.3054 0.3232 0.2947 0.0464  -0.0133 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 578  VAL E CB  
28512 C  CG1 . VAL E  335 0.3068 0.3159 0.2914 0.0420  -0.0129 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 578  VAL E CG1 
28513 C  CG2 . VAL E  335 0.3077 0.3393 0.2998 0.0546  -0.0166 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 578  VAL E CG2 
28514 N  N   . PRO E  336 0.3231 0.2930 0.3020 0.0382  -0.0107 -0.0083 ? ? ? ? ? ? 579  PRO E N   
28515 C  CA  . PRO E  336 0.3235 0.2825 0.3009 0.0308  -0.0065 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 579  PRO E CA  
28516 C  C   . PRO E  336 0.3162 0.2803 0.2920 0.0256  -0.0029 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 579  PRO E C   
28517 O  O   . PRO E  336 0.3141 0.2858 0.2879 0.0273  -0.0047 0.0005  ? ? ? ? ? ? 579  PRO E O   
28518 C  CB  . PRO E  336 0.3389 0.2788 0.3092 0.0316  -0.0082 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 579  PRO E CB  
28519 C  CG  . PRO E  336 0.3449 0.2863 0.3114 0.0387  -0.0133 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 579  PRO E CG  
28520 C  CD  . PRO E  336 0.3361 0.2956 0.3094 0.0440  -0.0153 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 579  PRO E CD  
28521 N  N   . SER E  337 0.3135 0.2735 0.2906 0.0195  0.0016  0.0016  ? ? ? ? ? ? 580  SER E N   
28522 C  CA  . SER E  337 0.3084 0.2722 0.2841 0.0156  0.0044  0.0043  ? ? ? ? ? ? 580  SER E CA  
28523 C  C   . SER E  337 0.3078 0.2661 0.2855 0.0102  0.0097  0.0057  ? ? ? ? ? ? 580  SER E C   
28524 O  O   . SER E  337 0.3095 0.2636 0.2912 0.0090  0.0110  0.0047  ? ? ? ? ? ? 580  SER E O   
28525 C  CB  . SER E  337 0.2971 0.2769 0.2788 0.0156  0.0033  0.0032  ? ? ? ? ? ? 580  SER E CB  
28526 O  OG  . SER E  337 0.2903 0.2747 0.2794 0.0132  0.0053  0.0021  ? ? ? ? ? ? 580  SER E OG  
28527 N  N   . TYR E  338 0.3062 0.2651 0.2816 0.0073  0.0125  0.0074  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E N   
28528 C  CA  . TYR E  338 0.3051 0.2617 0.2840 0.0032  0.0177  0.0078  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CA  
28529 C  C   . TYR E  338 0.2959 0.2617 0.2805 0.0021  0.0175  0.0072  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E C   
28530 O  O   . TYR E  338 0.2929 0.2647 0.2762 0.0032  0.0140  0.0074  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E O   
28531 C  CB  . TYR E  338 0.3159 0.2622 0.2858 0.0013  0.0218  0.0101  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CB  
28532 C  CG  . TYR E  338 0.3204 0.2653 0.2807 0.0019  0.0208  0.0107  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CG  
28533 C  CD1 . TYR E  338 0.3208 0.2660 0.2801 -0.0001 0.0242  0.0098  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CD1 
28534 C  CD2 . TYR E  338 0.3261 0.2688 0.2783 0.0048  0.0159  0.0118  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CD2 
28535 C  CE1 . TYR E  338 0.3270 0.2697 0.2768 0.0002  0.0226  0.0095  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CE1 
28536 C  CE2 . TYR E  338 0.3314 0.2729 0.2749 0.0049  0.0142  0.0121  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CE2 
28537 C  CZ  . TYR E  338 0.3320 0.2731 0.2740 0.0023  0.0175  0.0108  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E CZ  
28538 O  OH  . TYR E  338 0.3389 0.2779 0.2718 0.0023  0.0151  0.0103  ? ? ? ? ? ? 581  TYR E OH  
28539 N  N   . SER E  339 0.2921 0.2595 0.2842 -0.0001 0.0208  0.0067  ? ? ? ? ? ? 582  SER E N   
28540 C  CA  . SER E  339 0.2845 0.2595 0.2835 -0.0010 0.0198  0.0065  ? ? ? ? ? ? 582  SER E CA  
28541 C  C   . SER E  339 0.2871 0.2583 0.2878 -0.0026 0.0241  0.0061  ? ? ? ? ? ? 582  SER E C   
28542 O  O   . SER E  339 0.2910 0.2584 0.2930 -0.0036 0.0287  0.0056  ? ? ? ? ? ? 582  SER E O   
28543 C  CB  . SER E  339 0.2776 0.2601 0.2860 -0.0009 0.0183  0.0057  ? ? ? ? ? ? 582  SER E CB  
28544 O  OG  . SER E  339 0.2753 0.2637 0.2822 0.0011  0.0142  0.0052  ? ? ? ? ? ? 582  SER E OG  
28545 N  N   . PHE E  340 0.2860 0.2585 0.2876 -0.0030 0.0227  0.0060  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E N   
28546 C  CA  . PHE E  340 0.2898 0.2586 0.2936 -0.0032 0.0265  0.0044  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CA  
28547 C  C   . PHE E  340 0.2875 0.2582 0.2961 -0.0034 0.0229  0.0046  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E C   
28548 O  O   . PHE E  340 0.2847 0.2587 0.2922 -0.0043 0.0180  0.0066  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E O   
28549 C  CB  . PHE E  340 0.3005 0.2610 0.2927 -0.0030 0.0300  0.0033  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CB  
28550 C  CG  . PHE E  340 0.3045 0.2621 0.2875 -0.0030 0.0256  0.0034  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CG  
28551 C  CD1 . PHE E  340 0.3095 0.2633 0.2905 -0.0031 0.0244  0.0013  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CD1 
28552 C  CD2 . PHE E  340 0.3046 0.2630 0.2817 -0.0026 0.0222  0.0052  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CD2 
28553 C  CE1 . PHE E  340 0.3140 0.2654 0.2876 -0.0038 0.0197  0.0013  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CE1 
28554 C  CE2 . PHE E  340 0.3084 0.2658 0.2787 -0.0029 0.0178  0.0052  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CE2 
28555 C  CZ  . PHE E  340 0.3129 0.2670 0.2816 -0.0039 0.0164  0.0034  ? ? ? ? ? ? 583  PHE E CZ  
28556 N  N   . ILE E  341 0.2899 0.2586 0.3042 -0.0025 0.0253  0.0027  ? ? ? ? ? ? 584  ILE E N   
28557 C  CA  . ILE E  341 0.2914 0.2582 0.3096 -0.0024 0.0214  0.0028  ? ? ? ? ? ? 584  ILE E CA  
28558 C  C   . ILE E  341 0.3026 0.2599 0.3134 -0.0013 0.0227  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 584  ILE E C   
28559 O  O   . ILE E  341 0.3069 0.2597 0.3153 -0.0024 0.0179  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 584  ILE E O   
28560 C  CB  . ILE E  341 0.2870 0.2585 0.3183 -0.0013 0.0207  0.0034  ? ? ? ? ? ? 584  ILE E CB  
28561 C  CG1 . ILE E  341 0.2908 0.2583 0.3259 -0.0011 0.0158  0.0043  ? ? ? ? ? ? 584  ILE E CG1 
28562 C  CG2 . ILE E  341 0.2893 0.2610 0.3256 0.0008  0.0269  0.0000  ? ? ? ? ? ? 584  ILE E CG2 
28563 C  CD1 . ILE E  341 0.2885 0.2583 0.3213 -0.0045 0.0093  0.0091  ? ? ? ? ? ? 584  ILE E CD1 
28564 N  N   . ARG E  342 0.3086 0.2631 0.3153 0.0003  0.0292  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 585  ARG E N   
28565 C  CA  . ARG E  342 0.3208 0.2671 0.3179 0.0016  0.0309  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 585  ARG E CA  
28566 C  C   . ARG E  342 0.3277 0.2715 0.3114 0.0013  0.0354  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 585  ARG E C   
28567 O  O   . ARG E  342 0.3241 0.2716 0.3080 0.0003  0.0389  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 585  ARG E O   
28568 C  CB  . ARG E  342 0.3262 0.2712 0.3302 0.0052  0.0347  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 585  ARG E CB  
28569 C  CG  . ARG E  342 0.3245 0.2679 0.3388 0.0061  0.0286  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 585  ARG E CG  
28570 C  CD  . ARG E  342 0.3295 0.2731 0.3529 0.0109  0.0327  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 585  ARG E CD  
28571 N  NE  . ARG E  342 0.3436 0.2772 0.3618 0.0143  0.0321  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 585  ARG E NE  
28572 C  CZ  . ARG E  342 0.3524 0.2859 0.3725 0.0194  0.0382  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 585  ARG E CZ  
28573 N  NH1 . ARG E  342 0.3485 0.2922 0.3757 0.0211  0.0459  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 585  ARG E NH1 
28574 N  NH2 . ARG E  342 0.3665 0.2900 0.3811 0.0228  0.0365  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 585  ARG E NH2 
28575 N  N   . ALA E  343 0.3394 0.2757 0.3107 0.0018  0.0346  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 586  ALA E N   
28576 C  CA  . ALA E  343 0.3488 0.2818 0.3051 0.0015  0.0380  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 586  ALA E CA  
28577 C  C   . ALA E  343 0.3642 0.2908 0.3111 0.0041  0.0412  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 586  ALA E C   
28578 O  O   . ALA E  343 0.3673 0.2904 0.3192 0.0060  0.0385  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 586  ALA E O   
28579 C  CB  . ALA E  343 0.3481 0.2798 0.2967 -0.0003 0.0314  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 586  ALA E CB  
28580 N  N   . HIS E  344 0.3758 0.3002 0.3086 0.0044  0.0465  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 587  HIS E N   
28581 C  CA  . HIS E  344 0.3919 0.3114 0.3145 0.0073  0.0500  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 587  HIS E CA  
28582 C  C   . HIS E  344 0.3975 0.3092 0.3172 0.0080  0.0414  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 587  HIS E C   
28583 O  O   . HIS E  344 0.4071 0.3145 0.3268 0.0113  0.0424  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 587  HIS E O   
28584 C  CB  . HIS E  344 0.4057 0.3231 0.3099 0.0068  0.0548  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 587  HIS E CB  
28585 C  CG  . HIS E  344 0.4101 0.3221 0.3013 0.0050  0.0472  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 587  HIS E CG  
28586 N  ND1 . HIS E  344 0.4018 0.3157 0.2938 0.0025  0.0440  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 587  HIS E ND1 
28587 C  CD2 . HIS E  344 0.4229 0.3280 0.3004 0.0056  0.0418  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 587  HIS E CD2 
28588 C  CE1 . HIS E  344 0.4088 0.3182 0.2887 0.0020  0.0371  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 587  HIS E CE1 
28589 N  NE2 . HIS E  344 0.4213 0.3255 0.2924 0.0034  0.0354  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 587  HIS E NE2 
28590 N  N   . ASP E  345 0.3923 0.3026 0.3107 0.0049  0.0330  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 588  ASP E N   
28591 C  CA  . ASP E  345 0.3970 0.3008 0.3152 0.0039  0.0240  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 588  ASP E CA  
28592 C  C   . ASP E  345 0.3840 0.2903 0.3188 0.0016  0.0179  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 588  ASP E C   
28593 O  O   . ASP E  345 0.3887 0.2891 0.3295 0.0025  0.0147  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 588  ASP E O   
28594 C  CB  . ASP E  345 0.4037 0.3047 0.3086 0.0014  0.0176  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 588  ASP E CB  
28595 C  CG  . ASP E  345 0.3918 0.3004 0.2984 -0.0007 0.0163  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 588  ASP E CG  
28596 O  OD1 . ASP E  345 0.3786 0.2938 0.2962 -0.0007 0.0200  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 588  ASP E OD1 
28597 O  OD2 . ASP E  345 0.3971 0.3049 0.2937 -0.0019 0.0112  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 588  ASP E OD2 
28598 N  N   . SER E  346 0.3699 0.2842 0.3110 -0.0011 0.0158  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 589  SER E N   
28599 C  CA  . SER E  346 0.3588 0.2771 0.3138 -0.0037 0.0105  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 589  SER E CA  
28600 C  C   . SER E  346 0.3552 0.2737 0.3226 -0.0013 0.0135  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 589  SER E C   
28601 O  O   . SER E  346 0.3491 0.2730 0.3212 0.0006  0.0198  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 589  SER E O   
28602 C  CB  . SER E  346 0.3452 0.2739 0.3042 -0.0057 0.0096  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 589  SER E CB  
28603 O  OG  . SER E  346 0.3340 0.2691 0.3064 -0.0077 0.0064  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 589  SER E OG  
28604 N  N   . GLU E  347 0.3603 0.2723 0.3335 -0.0018 0.0081  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 590  GLU E N   
28605 C  CA  . GLU E  347 0.3585 0.2694 0.3443 0.0005  0.0084  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 590  GLU E CA  
28606 C  C   . GLU E  347 0.3673 0.2746 0.3520 0.0064  0.0152  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 590  GLU E C   
28607 O  O   . GLU E  347 0.3636 0.2741 0.3596 0.0097  0.0180  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 590  GLU E O   
28608 C  CB  . GLU E  347 0.3427 0.2648 0.3393 -0.0006 0.0094  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 590  GLU E CB  
28609 C  CG  . GLU E  347 0.3355 0.2625 0.3347 -0.0060 0.0028  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 590  GLU E CG  
28610 C  CD  . GLU E  347 0.3428 0.2621 0.3468 -0.0085 -0.0046 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 590  GLU E CD  
28611 O  OE1 . GLU E  347 0.3470 0.2640 0.3468 -0.0130 -0.0102 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 590  GLU E OE1 
28612 O  OE2 . GLU E  347 0.3458 0.2606 0.3581 -0.0060 -0.0056 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 590  GLU E OE2 
28613 N  N   . VAL E  348 0.3801 0.2818 0.3511 0.0081  0.0177  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 591  VAL E N   
28614 C  CA  . VAL E  348 0.3928 0.2901 0.3615 0.0141  0.0235  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 591  VAL E CA  
28615 C  C   . VAL E  348 0.4113 0.2953 0.3692 0.0151  0.0182  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 591  VAL E C   
28616 O  O   . VAL E  348 0.4210 0.2959 0.3845 0.0184  0.0146  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 591  VAL E O   
28617 C  CB  . VAL E  348 0.3935 0.2981 0.3546 0.0159  0.0336  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 591  VAL E CB  
28618 C  CG1 . VAL E  348 0.4046 0.3088 0.3674 0.0224  0.0405  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 591  VAL E CG1 
28619 C  CG2 . VAL E  348 0.3763 0.2926 0.3469 0.0134  0.0371  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 591  VAL E CG2 
28620 N  N   . GLN E  349 0.4174 0.2992 0.3602 0.0123  0.0166  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 592  GLN E N   
28621 C  CA  . GLN E  349 0.4370 0.3058 0.3683 0.0131  0.0110  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 592  GLN E CA  
28622 C  C   . GLN E  349 0.4381 0.2985 0.3773 0.0088  -0.0003 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 592  GLN E C   
28623 O  O   . GLN E  349 0.4552 0.3023 0.3908 0.0101  -0.0061 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 592  GLN E O   
28624 C  CB  . GLN E  349 0.4449 0.3139 0.3575 0.0113  0.0113  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 592  GLN E CB  
28625 C  CG  . GLN E  349 0.4352 0.3081 0.3470 0.0046  0.0043  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 592  GLN E CG  
28626 C  CD  . GLN E  349 0.4414 0.3170 0.3352 0.0041  0.0063  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 592  GLN E CD  
28627 O  OE1 . GLN E  349 0.4427 0.3227 0.3295 0.0070  0.0153  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 592  GLN E OE1 
28628 N  NE2 . GLN E  349 0.4462 0.3193 0.3331 0.0001  -0.0023 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 592  GLN E NE2 
28629 N  N   . ASP E  350 0.4212 0.2894 0.3712 0.0037  -0.0035 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 593  ASP E N   
28630 C  CA  . ASP E  350 0.4207 0.2835 0.3806 -0.0013 -0.0134 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 593  ASP E CA  
28631 C  C   . ASP E  350 0.4286 0.2814 0.3988 0.0025  -0.0155 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 593  ASP E C   
28632 O  O   . ASP E  350 0.4404 0.2806 0.4132 0.0000  -0.0244 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 593  ASP E O   
28633 C  CB  . ASP E  350 0.4004 0.2766 0.3708 -0.0060 -0.0138 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 593  ASP E CB  
28634 C  CG  . ASP E  350 0.3912 0.2783 0.3543 -0.0091 -0.0123 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 593  ASP E CG  
28635 O  OD1 . ASP E  350 0.3943 0.2812 0.3533 -0.0142 -0.0188 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 593  ASP E OD1 
28636 O  OD2 . ASP E  350 0.3815 0.2775 0.3437 -0.0065 -0.0048 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 593  ASP E OD2 
28637 N  N   . LEU E  351 0.4218 0.2807 0.3994 0.0082  -0.0080 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 594  LEU E N   
28638 C  CA  . LEU E  351 0.4273 0.2791 0.4171 0.0127  -0.0102 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 594  LEU E CA  
28639 C  C   . LEU E  351 0.4490 0.2875 0.4310 0.0192  -0.0099 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 594  LEU E C   
28640 O  O   . LEU E  351 0.4633 0.2873 0.4506 0.0216  -0.0168 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 594  LEU E O   
28641 C  CB  . LEU E  351 0.4139 0.2781 0.4145 0.0171  -0.0024 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 594  LEU E CB  
28642 C  CG  . LEU E  351 0.3935 0.2727 0.3975 0.0120  -0.0001 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 594  LEU E CG  
28643 C  CD1 . LEU E  351 0.3817 0.2729 0.3964 0.0158  0.0067  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 594  LEU E CD1 
28644 C  CD2 . LEU E  351 0.3912 0.2671 0.4012 0.0061  -0.0095 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 594  LEU E CD2 
28645 N  N   . ILE E  352 0.4535 0.2963 0.4223 0.0223  -0.0020 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 595  ILE E N   
28646 C  CA  . ILE E  352 0.4761 0.3074 0.4350 0.0288  -0.0012 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 595  ILE E CA  
28647 C  C   . ILE E  352 0.4921 0.3063 0.4448 0.0244  -0.0135 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 595  ILE E C   
28648 O  O   . ILE E  352 0.5116 0.3103 0.4642 0.0288  -0.0185 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 595  ILE E O   
28649 C  CB  . ILE E  352 0.4806 0.3199 0.4237 0.0320  0.0090  -0.0830 ? ? ? ? ? ? 595  ILE E CB  
28650 C  CG1 . ILE E  352 0.4722 0.3255 0.4229 0.0378  0.0211  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 595  ILE E CG1 
28651 C  CG2 . ILE E  352 0.5062 0.3325 0.4347 0.0365  0.0071  -0.0958 ? ? ? ? ? ? 595  ILE E CG2 
28652 C  CD1 . ILE E  352 0.4797 0.3296 0.4433 0.0461  0.0221  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 595  ILE E CD1 
28653 N  N   . ARG E  353 0.4847 0.3015 0.4333 0.0154  -0.0190 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 596  ARG E N   
28654 C  CA  . ARG E  353 0.5001 0.3023 0.4438 0.0102  -0.0306 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 596  ARG E CA  
28655 C  C   . ARG E  353 0.5053 0.2950 0.4635 0.0080  -0.0400 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 596  ARG E C   
28656 O  O   . ARG E  353 0.5269 0.2981 0.4835 0.0094  -0.0478 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 596  ARG E O   
28657 C  CB  . ARG E  353 0.4911 0.3015 0.4285 0.0015  -0.0341 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 596  ARG E CB  
28658 C  CG  . ARG E  353 0.5022 0.3014 0.4404 -0.0061 -0.0469 -0.0676 ? ? ? ? ? ? 596  ARG E CG  
28659 C  CD  . ARG E  353 0.4900 0.3016 0.4261 -0.0147 -0.0499 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 596  ARG E CD  
28660 N  NE  . ARG E  353 0.4960 0.3005 0.4399 -0.0238 -0.0619 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 596  ARG E NE  
28661 C  CZ  . ARG E  353 0.5164 0.3075 0.4533 -0.0275 -0.0715 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 596  ARG E CZ  
28662 N  NH1 . ARG E  353 0.5332 0.3167 0.4533 -0.0222 -0.0707 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 596  ARG E NH1 
28663 N  NH2 . ARG E  353 0.5213 0.3066 0.4680 -0.0369 -0.0821 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 596  ARG E NH2 
28664 N  N   . ASP E  354 0.4870 0.2863 0.4589 0.0046  -0.0396 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 597  ASP E N   
28665 C  CA  . ASP E  354 0.4907 0.2802 0.4769 0.0030  -0.0472 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 597  ASP E CA  
28666 C  C   . ASP E  354 0.5104 0.2836 0.4992 0.0124  -0.0486 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 597  ASP E C   
28667 O  O   . ASP E  354 0.5278 0.2825 0.5206 0.0107  -0.0590 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 597  ASP E O   
28668 C  CB  . ASP E  354 0.4689 0.2737 0.4675 0.0023  -0.0428 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 597  ASP E CB  
28669 C  CG  . ASP E  354 0.4498 0.2712 0.4473 -0.0061 -0.0417 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 597  ASP E CG  
28670 O  OD1 . ASP E  354 0.4535 0.2739 0.4438 -0.0128 -0.0465 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 597  ASP E OD1 
28671 O  OD2 . ASP E  354 0.4317 0.2678 0.4361 -0.0058 -0.0363 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 597  ASP E OD2 
28672 N  N   . ILE E  355 0.5079 0.2886 0.4962 0.0223  -0.0383 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 598  ILE E N   
28673 C  CA  . ILE E  355 0.5263 0.2944 0.5182 0.0330  -0.0383 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 598  ILE E CA  
28674 C  C   . ILE E  355 0.5525 0.3021 0.5314 0.0346  -0.0443 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 598  ILE E C   
28675 O  O   . ILE E  355 0.5729 0.3029 0.5563 0.0383  -0.0526 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 598  ILE E O   
28676 C  CB  . ILE E  355 0.5189 0.3022 0.5123 0.0430  -0.0248 -0.0902 ? ? ? ? ? ? 598  ILE E CB  
28677 C  CG1 . ILE E  355 0.4940 0.2947 0.5012 0.0407  -0.0205 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 598  ILE E CG1 
28678 C  CG2 . ILE E  355 0.5397 0.3117 0.5371 0.0553  -0.0243 -0.1033 ? ? ? ? ? ? 598  ILE E CG2 
28679 C  CD1 . ILE E  355 0.4831 0.3018 0.4940 0.0477  -0.0075 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 598  ILE E CD1 
28680 N  N   . ILE E  356 0.5538 0.3086 0.5162 0.0320  -0.0408 -0.1010 ? ? ? ? ? ? 599  ILE E N   
28681 C  CA  . ILE E  356 0.5802 0.3186 0.5285 0.0345  -0.0458 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 599  ILE E CA  
28682 C  C   . ILE E  356 0.5921 0.3118 0.5449 0.0259  -0.0612 -0.1108 ? ? ? ? ? ? 599  ILE E C   
28683 O  O   . ILE E  356 0.6157 0.3143 0.5702 0.0299  -0.0692 -0.1194 ? ? ? ? ? ? 599  ILE E O   
28684 C  CB  . ILE E  356 0.5802 0.3278 0.5089 0.0324  -0.0405 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 599  ILE E CB  
28685 C  CG1 . ILE E  356 0.5770 0.3389 0.4990 0.0417  -0.0256 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 599  ILE E CG1 
28686 C  CG2 . ILE E  356 0.6085 0.3375 0.5224 0.0323  -0.0493 -0.1300 ? ? ? ? ? ? 599  ILE E CG2 
28687 C  CD1 . ILE E  356 0.5709 0.3456 0.4761 0.0380  -0.0194 -0.1219 ? ? ? ? ? ? 599  ILE E CD1 
28688 N  N   . LYS E  357 0.5763 0.3042 0.5320 0.0141  -0.0652 -0.0978 ? ? ? ? ? ? 600  LYS E N   
28689 C  CA  . LYS E  357 0.5871 0.3003 0.5471 0.0040  -0.0792 -0.0931 ? ? ? ? ? ? 600  LYS E CA  
28690 C  C   . LYS E  357 0.5988 0.2947 0.5730 0.0057  -0.0870 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 600  LYS E C   
28691 O  O   . LYS E  357 0.6210 0.2956 0.5957 0.0019  -0.0990 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 600  LYS E O   
28692 C  CB  . LYS E  357 0.5649 0.2942 0.5305 -0.0076 -0.0803 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 600  LYS E CB  
28693 C  CG  . LYS E  357 0.5760 0.2983 0.5358 -0.0173 -0.0904 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 600  LYS E CG  
28694 C  CD  . LYS E  357 0.5559 0.2954 0.5217 -0.0288 -0.0917 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 600  LYS E CD  
28695 C  CE  . LYS E  357 0.5740 0.2997 0.5408 -0.0396 -0.1058 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 600  LYS E CE  
28696 N  NZ  . LYS E  357 0.5625 0.2964 0.5436 -0.0515 -0.1107 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 600  LYS E NZ  
28697 N  N   . ALA E  358 0.5845 0.2894 0.5705 0.0111  -0.0807 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 601  ALA E N   
28698 C  CA  . ALA E  358 0.5915 0.2834 0.5926 0.0119  -0.0881 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 601  ALA E CA  
28699 C  C   . ALA E  358 0.6178 0.2889 0.6192 0.0240  -0.0911 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 601  ALA E C   
28700 O  O   . ALA E  358 0.6380 0.2866 0.6460 0.0227  -0.1029 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 601  ALA E O   
28701 C  CB  . ALA E  358 0.5666 0.2776 0.5794 0.0137  -0.0804 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 601  ALA E CB  
28702 N  N   . GLU E  359 0.6191 0.2977 0.6132 0.0359  -0.0803 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 602  GLU E N   
28703 C  CA  . GLU E  359 0.6397 0.3053 0.6372 0.0506  -0.0797 -0.1214 ? ? ? ? ? ? 602  GLU E CA  
28704 C  C   . GLU E  359 0.6607 0.3201 0.6418 0.0591  -0.0759 -0.1404 ? ? ? ? ? ? 602  GLU E C   
28705 O  O   . GLU E  359 0.6799 0.3289 0.6629 0.0718  -0.0754 -0.1534 ? ? ? ? ? ? 602  GLU E O   
28706 C  CB  . GLU E  359 0.6218 0.3057 0.6319 0.0596  -0.0691 -0.1183 ? ? ? ? ? ? 602  GLU E CB  
28707 C  CG  . GLU E  359 0.6029 0.2936 0.6282 0.0526  -0.0726 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 602  GLU E CG  
28708 C  CD  . GLU E  359 0.5944 0.2954 0.6346 0.0631  -0.0667 -0.0998 ? ? ? ? ? ? 602  GLU E CD  
28709 O  OE1 . GLU E  359 0.5733 0.2882 0.6234 0.0584  -0.0654 -0.0860 ? ? ? ? ? ? 602  GLU E OE1 
28710 O  OE2 . GLU E  359 0.6097 0.3057 0.6517 0.0765  -0.0635 -0.1136 ? ? ? ? ? ? 602  GLU E OE2 
28711 N  N   . ILE E  360 0.6587 0.3244 0.6233 0.0527  -0.0738 -0.1424 ? ? ? ? ? ? 603  ILE E N   
28712 C  CA  . ILE E  360 0.6770 0.3408 0.6235 0.0608  -0.0685 -0.1594 ? ? ? ? ? ? 603  ILE E CA  
28713 C  C   . ILE E  360 0.6944 0.3442 0.6256 0.0525  -0.0786 -0.1642 ? ? ? ? ? ? 603  ILE E C   
28714 O  O   . ILE E  360 0.7244 0.3528 0.6483 0.0574  -0.0862 -0.1784 ? ? ? ? ? ? 603  ILE E O   
28715 C  CB  . ILE E  360 0.6570 0.3482 0.5956 0.0639  -0.0518 -0.1584 ? ? ? ? ? ? 603  ILE E CB  
28716 C  CG1 . ILE E  360 0.6448 0.3490 0.5987 0.0736  -0.0420 -0.1571 ? ? ? ? ? ? 603  ILE E CG1 
28717 C  CG2 . ILE E  360 0.6770 0.3677 0.5943 0.0708  -0.0462 -0.1746 ? ? ? ? ? ? 603  ILE E CG2 
28718 C  CD1 . ILE E  360 0.6215 0.3535 0.5723 0.0739  -0.0266 -0.1521 ? ? ? ? ? ? 603  ILE E CD1 
28719 N  N   . ASN E  361 0.6766 0.3389 0.6030 0.0405  -0.0789 -0.1530 ? ? ? ? ? ? 604  ASN E N   
28720 C  CA  . ASN E  361 0.6921 0.3428 0.6063 0.0317  -0.0896 -0.1565 ? ? ? ? ? ? 604  ASN E CA  
28721 C  C   . ASN E  361 0.6756 0.3309 0.5987 0.0163  -0.0974 -0.1398 ? ? ? ? ? ? 604  ASN E C   
28722 O  O   . ASN E  361 0.6519 0.3286 0.5729 0.0105  -0.0912 -0.1299 ? ? ? ? ? ? 604  ASN E O   
28723 C  CB  . ASN E  361 0.6951 0.3573 0.5873 0.0343  -0.0819 -0.1648 ? ? ? ? ? ? 604  ASN E CB  
28724 C  CG  . ASN E  361 0.6995 0.3593 0.5816 0.0225  -0.0916 -0.1623 ? ? ? ? ? ? 604  ASN E CG  
28725 O  OD1 . ASN E  361 0.7116 0.3548 0.5996 0.0142  -0.1056 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 604  ASN E OD1 
28726 N  ND2 . ASN E  361 0.6905 0.3670 0.5579 0.0214  -0.0845 -0.1614 ? ? ? ? ? ? 604  ASN E ND2 
28727 N  N   . PRO E  362 0.6890 0.3246 0.6230 0.0095  -0.1112 -0.1363 ? ? ? ? ? ? 605  PRO E N   
28728 C  CA  . PRO E  362 0.6771 0.3159 0.6216 -0.0056 -0.1195 -0.1202 ? ? ? ? ? ? 605  PRO E CA  
28729 C  C   . PRO E  362 0.6688 0.3212 0.6029 -0.0153 -0.1205 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 605  PRO E C   
28730 O  O   . PRO E  362 0.6463 0.3157 0.5883 -0.0247 -0.1196 -0.1024 ? ? ? ? ? ? 605  PRO E O   
28731 C  CB  . PRO E  362 0.7058 0.3150 0.6565 -0.0096 -0.1352 -0.1237 ? ? ? ? ? ? 605  PRO E CB  
28732 C  CG  . PRO E  362 0.7212 0.3162 0.6741 0.0050  -0.1327 -0.1349 ? ? ? ? ? ? 605  PRO E CG  
28733 C  CD  . PRO E  362 0.7168 0.3260 0.6555 0.0174  -0.1187 -0.1469 ? ? ? ? ? ? 605  PRO E CD  
28734 N  N   . ASN E  363 0.6876 0.3335 0.6040 -0.0122 -0.1225 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 606  ASN E N   
28735 C  CA  . ASN E  363 0.6852 0.3409 0.5912 -0.0211 -0.1262 -0.1295 ? ? ? ? ? ? 606  ASN E CA  
28736 C  C   . ASN E  363 0.6653 0.3453 0.5595 -0.0170 -0.1132 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 606  ASN E C   
28737 O  O   . ASN E  363 0.6655 0.3535 0.5489 -0.0221 -0.1159 -0.1282 ? ? ? ? ? ? 606  ASN E O   
28738 C  CB  . ASN E  363 0.7191 0.3533 0.6115 -0.0214 -0.1378 -0.1449 ? ? ? ? ? ? 606  ASN E CB  
28739 C  CG  . ASN E  363 0.7424 0.3491 0.6463 -0.0255 -0.1517 -0.1471 ? ? ? ? ? ? 606  ASN E CG  
28740 O  OD1 . ASN E  363 0.7362 0.3418 0.6555 -0.0380 -0.1599 -0.1339 ? ? ? ? ? ? 606  ASN E OD1 
28741 N  ND2 . ASN E  363 0.7699 0.3546 0.6671 -0.0148 -0.1541 -0.1633 ? ? ? ? ? ? 606  ASN E ND2 
28742 N  N   . VAL E  364 0.6484 0.3405 0.5456 -0.0082 -0.0997 -0.1255 ? ? ? ? ? ? 607  VAL E N   
28743 C  CA  . VAL E  364 0.6333 0.3458 0.5185 -0.0038 -0.0872 -0.1247 ? ? ? ? ? ? 607  VAL E CA  
28744 C  C   . VAL E  364 0.6153 0.3443 0.5011 -0.0143 -0.0896 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 607  VAL E C   
28745 O  O   . VAL E  364 0.6009 0.3352 0.5024 -0.0232 -0.0944 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 607  VAL E O   
28746 C  CB  . VAL E  364 0.6145 0.3400 0.5066 0.0044  -0.0730 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 607  VAL E CB  
28747 C  CG1 . VAL E  364 0.5908 0.3253 0.5029 -0.0018 -0.0734 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 607  VAL E CG1 
28748 C  CG2 . VAL E  364 0.6035 0.3474 0.4816 0.0079  -0.0613 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 607  VAL E CG2 
28749 N  N   . VAL E  365 0.6178 0.3552 0.4862 -0.0128 -0.0865 -0.1167 ? ? ? ? ? ? 608  VAL E N   
28750 C  CA  . VAL E  365 0.6031 0.3563 0.4709 -0.0210 -0.0890 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 608  VAL E CA  
28751 C  C   . VAL E  365 0.5784 0.3521 0.4460 -0.0174 -0.0760 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 608  VAL E C   
28752 O  O   . VAL E  365 0.5810 0.3576 0.4364 -0.0089 -0.0657 -0.1038 ? ? ? ? ? ? 608  VAL E O   
28753 C  CB  . VAL E  365 0.6239 0.3726 0.4718 -0.0223 -0.0963 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 608  VAL E CB  
28754 C  CG1 . VAL E  365 0.6080 0.3764 0.4531 -0.0280 -0.0969 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 608  VAL E CG1 
28755 C  CG2 . VAL E  365 0.6490 0.3771 0.4986 -0.0279 -0.1114 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 608  VAL E CG2 
28756 N  N   . GLY E  366 0.5558 0.3439 0.4371 -0.0243 -0.0767 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 609  GLY E N   
28757 C  CA  . GLY E  366 0.5335 0.3409 0.4145 -0.0224 -0.0669 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 609  GLY E CA  
28758 C  C   . GLY E  366 0.5304 0.3380 0.4087 -0.0130 -0.0543 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 609  GLY E C   
28759 O  O   . GLY E  366 0.5255 0.3294 0.4168 -0.0110 -0.0519 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 609  GLY E O   
28760 N  N   . TYR E  367 0.5345 0.3469 0.3963 -0.0076 -0.0466 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 610  TYR E N   
28761 C  CA  . TYR E  367 0.5338 0.3474 0.3936 0.0006  -0.0345 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CA  
28762 C  C   . TYR E  367 0.5571 0.3635 0.3962 0.0069  -0.0312 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 610  TYR E C   
28763 O  O   . TYR E  367 0.5564 0.3695 0.3883 0.0125  -0.0200 -0.1003 ? ? ? ? ? ? 610  TYR E O   
28764 C  CB  . TYR E  367 0.5120 0.3422 0.3753 0.0014  -0.0244 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CB  
28765 C  CG  . TYR E  367 0.4885 0.3278 0.3715 -0.0033 -0.0257 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CG  
28766 C  CD1 . TYR E  367 0.4774 0.3257 0.3631 -0.0094 -0.0310 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CD1 
28767 C  CD2 . TYR E  367 0.4785 0.3185 0.3770 -0.0011 -0.0218 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CD2 
28768 C  CE1 . TYR E  367 0.4571 0.3153 0.3596 -0.0134 -0.0316 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CE1 
28769 C  CE2 . TYR E  367 0.4585 0.3074 0.3733 -0.0055 -0.0231 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CE2 
28770 C  CZ  . TYR E  367 0.4479 0.3062 0.3643 -0.0118 -0.0278 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 610  TYR E CZ  
28771 O  OH  . TYR E  367 0.4292 0.2981 0.3605 -0.0159 -0.0287 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 610  TYR E OH  
28772 N  N   . SER E  368 0.5792 0.3726 0.4081 0.0058  -0.0407 -0.1083 ? ? ? ? ? ? 611  SER E N   
28773 C  CA  . SER E  368 0.6042 0.3909 0.4112 0.0127  -0.0370 -0.1210 ? ? ? ? ? ? 611  SER E CA  
28774 C  C   . SER E  368 0.6173 0.3937 0.4277 0.0206  -0.0331 -0.1318 ? ? ? ? ? ? 611  SER E C   
28775 O  O   . SER E  368 0.6376 0.3976 0.4463 0.0215  -0.0421 -0.1420 ? ? ? ? ? ? 611  SER E O   
28776 C  CB  . SER E  368 0.6255 0.4020 0.4184 0.0088  -0.0497 -0.1278 ? ? ? ? ? ? 611  SER E CB  
28777 O  OG  . SER E  368 0.6129 0.3992 0.4065 0.0013  -0.0553 -0.1175 ? ? ? ? ? ? 611  SER E OG  
28778 N  N   . PHE E  369 0.6067 0.3925 0.4234 0.0266  -0.0203 -0.1302 ? ? ? ? ? ? 612  PHE E N   
28779 C  CA  . PHE E  369 0.6178 0.3952 0.4413 0.0348  -0.0171 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CA  
28780 C  C   . PHE E  369 0.6421 0.4184 0.4442 0.0432  -0.0096 -0.1534 ? ? ? ? ? ? 612  PHE E C   
28781 O  O   . PHE E  369 0.6453 0.4302 0.4296 0.0424  -0.0046 -0.1517 ? ? ? ? ? ? 612  PHE E O   
28782 C  CB  . PHE E  369 0.5952 0.3843 0.4383 0.0372  -0.0077 -0.1323 ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CB  
28783 C  CG  . PHE E  369 0.5694 0.3639 0.4310 0.0287  -0.0129 -0.1176 ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CG  
28784 C  CD1 . PHE E  369 0.5455 0.3561 0.4174 0.0280  -0.0041 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CD1 
28785 C  CD2 . PHE E  369 0.5705 0.3546 0.4389 0.0214  -0.0265 -0.1146 ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CD2 
28786 C  CE1 . PHE E  369 0.5245 0.3407 0.4112 0.0212  -0.0083 -0.0953 ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CE1 
28787 C  CE2 . PHE E  369 0.5489 0.3400 0.4326 0.0142  -0.0299 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CE2 
28788 C  CZ  . PHE E  369 0.5260 0.3332 0.4183 0.0146  -0.0208 -0.0925 ? ? ? ? ? ? 612  PHE E CZ  
28789 N  N   . THR E  370 0.6615 0.4272 0.4639 0.0517  -0.0091 -0.1668 ? ? ? ? ? ? 613  THR E N   
28790 C  CA  . THR E  370 0.6800 0.4508 0.4655 0.0611  0.0022  -0.1780 ? ? ? ? ? ? 613  THR E CA  
28791 C  C   . THR E  370 0.6648 0.4513 0.4647 0.0672  0.0169  -0.1746 ? ? ? ? ? ? 613  THR E C   
28792 O  O   . THR E  370 0.6464 0.4342 0.4698 0.0665  0.0159  -0.1681 ? ? ? ? ? ? 613  THR E O   
28793 C  CB  . THR E  370 0.7125 0.4653 0.4884 0.0687  -0.0036 -0.1966 ? ? ? ? ? ? 613  THR E CB  
28794 O  OG1 . THR E  370 0.7124 0.4582 0.5087 0.0754  -0.0039 -0.2014 ? ? ? ? ? ? 613  THR E OG1 
28795 C  CG2 . THR E  370 0.7254 0.4608 0.4941 0.0616  -0.0205 -0.1991 ? ? ? ? ? ? 613  THR E CG2 
28796 N  N   . MET E  371 0.6734 0.4729 0.4587 0.0725  0.0305  -0.1786 ? ? ? ? ? ? 614  MET E N   
28797 C  CA  . MET E  371 0.6653 0.4807 0.4623 0.0793  0.0454  -0.1785 ? ? ? ? ? ? 614  MET E CA  
28798 C  C   . MET E  371 0.6669 0.4745 0.4854 0.0869  0.0425  -0.1860 ? ? ? ? ? ? 614  MET E C   
28799 O  O   . MET E  371 0.6480 0.4662 0.4879 0.0885  0.0482  -0.1797 ? ? ? ? ? ? 614  MET E O   
28800 C  CB  . MET E  371 0.6871 0.5129 0.4621 0.0862  0.0587  -0.1879 ? ? ? ? ? ? 614  MET E CB  
28801 C  CG  . MET E  371 0.6732 0.5227 0.4560 0.0877  0.0761  -0.1808 ? ? ? ? ? ? 614  MET E CG  
28802 S  SD  . MET E  371 0.6369 0.4970 0.4333 0.0752  0.0761  -0.1581 ? ? ? ? ? ? 614  MET E SD  
28803 C  CE  . MET E  371 0.6380 0.5203 0.4215 0.0738  0.0943  -0.1514 ? ? ? ? ? ? 614  MET E CE  
28804 N  N   . GLU E  372 0.6910 0.4791 0.5033 0.0915  0.0325  -0.1994 ? ? ? ? ? ? 615  GLU E N   
28805 C  CA  . GLU E  372 0.7010 0.4780 0.5295 0.1006  0.0289  -0.2095 ? ? ? ? ? ? 615  GLU E CA  
28806 C  C   . GLU E  372 0.6797 0.4512 0.5335 0.0956  0.0203  -0.1983 ? ? ? ? ? ? 615  GLU E C   
28807 O  O   . GLU E  372 0.6730 0.4484 0.5471 0.1023  0.0237  -0.1988 ? ? ? ? ? ? 615  GLU E O   
28808 C  CB  . GLU E  372 0.7314 0.4842 0.5467 0.1033  0.0161  -0.2239 ? ? ? ? ? ? 615  GLU E CB  
28809 C  CG  . GLU E  372 0.7537 0.5093 0.5385 0.1051  0.0209  -0.2333 ? ? ? ? ? ? 615  GLU E CG  
28810 C  CD  . GLU E  372 0.7581 0.5350 0.5369 0.1144  0.0398  -0.2387 ? ? ? ? ? ? 615  GLU E CD  
28811 O  OE1 . GLU E  372 0.7578 0.5397 0.5542 0.1243  0.0462  -0.2444 ? ? ? ? ? ? 615  GLU E OE1 
28812 O  OE2 . GLU E  372 0.7619 0.5508 0.5193 0.1114  0.0477  -0.2362 ? ? ? ? ? ? 615  GLU E OE2 
28813 N  N   . GLU E  373 0.6717 0.4337 0.5239 0.0842  0.0083  -0.1892 ? ? ? ? ? ? 616  GLU E N   
28814 C  CA  . GLU E  373 0.6517 0.4088 0.5249 0.0769  -0.0009 -0.1765 ? ? ? ? ? ? 616  GLU E CA  
28815 C  C   . GLU E  373 0.6214 0.4002 0.5101 0.0750  0.0094  -0.1630 ? ? ? ? ? ? 616  GLU E C   
28816 O  O   . GLU E  373 0.6094 0.3895 0.5194 0.0770  0.0085  -0.1582 ? ? ? ? ? ? 616  GLU E O   
28817 C  CB  . GLU E  373 0.6493 0.3983 0.5142 0.0647  -0.0126 -0.1694 ? ? ? ? ? ? 616  GLU E CB  
28818 C  CG  . GLU E  373 0.6800 0.4076 0.5296 0.0652  -0.0241 -0.1826 ? ? ? ? ? ? 616  GLU E CG  
28819 C  CD  . GLU E  373 0.6766 0.3979 0.5213 0.0522  -0.0366 -0.1747 ? ? ? ? ? ? 616  GLU E CD  
28820 O  OE1 . GLU E  373 0.6585 0.3945 0.4983 0.0449  -0.0335 -0.1637 ? ? ? ? ? ? 616  GLU E OE1 
28821 O  OE2 . GLU E  373 0.6932 0.3947 0.5398 0.0492  -0.0502 -0.1795 ? ? ? ? ? ? 616  GLU E OE2 
28822 N  N   . ILE E  374 0.6111 0.4064 0.4883 0.0714  0.0189  -0.1574 ? ? ? ? ? ? 617  ILE E N   
28823 C  CA  . ILE E  374 0.5852 0.4001 0.4750 0.0692  0.0285  -0.1456 ? ? ? ? ? ? 617  ILE E CA  
28824 C  C   . ILE E  374 0.5847 0.4076 0.4905 0.0790  0.0368  -0.1506 ? ? ? ? ? ? 617  ILE E C   
28825 O  O   . ILE E  374 0.5651 0.3945 0.4910 0.0774  0.0366  -0.1417 ? ? ? ? ? ? 617  ILE E O   
28826 C  CB  . ILE E  374 0.5814 0.4108 0.4544 0.0658  0.0385  -0.1414 ? ? ? ? ? ? 617  ILE E CB  
28827 C  CG1 . ILE E  374 0.5762 0.4001 0.4386 0.0556  0.0291  -0.1334 ? ? ? ? ? ? 617  ILE E CG1 
28828 C  CG2 . ILE E  374 0.5590 0.4081 0.4456 0.0649  0.0495  -0.1316 ? ? ? ? ? ? 617  ILE E CG2 
28829 C  CD1 . ILE E  374 0.5820 0.4129 0.4229 0.0531  0.0347  -0.1321 ? ? ? ? ? ? 617  ILE E CD1 
28830 N  N   . LYS E  375 0.6066 0.4300 0.5039 0.0892  0.0439  -0.1649 ? ? ? ? ? ? 618  LYS E N   
28831 C  CA  . LYS E  375 0.6056 0.4416 0.5188 0.0991  0.0538  -0.1698 ? ? ? ? ? ? 618  LYS E CA  
28832 C  C   . LYS E  375 0.6045 0.4285 0.5390 0.1033  0.0441  -0.1707 ? ? ? ? ? ? 618  LYS E C   
28833 O  O   . LYS E  375 0.5904 0.4255 0.5459 0.1065  0.0478  -0.1663 ? ? ? ? ? ? 618  LYS E O   
28834 C  CB  . LYS E  375 0.6319 0.4705 0.5313 0.1099  0.0627  -0.1861 ? ? ? ? ? ? 618  LYS E CB  
28835 C  CG  . LYS E  375 0.6318 0.4860 0.5122 0.1059  0.0744  -0.1830 ? ? ? ? ? ? 618  LYS E CG  
28836 C  CD  . LYS E  375 0.6505 0.5186 0.5238 0.1165  0.0890  -0.1955 ? ? ? ? ? ? 618  LYS E CD  
28837 C  CE  . LYS E  375 0.6531 0.5362 0.5035 0.1108  0.1007  -0.1905 ? ? ? ? ? ? 618  LYS E CE  
28838 N  NZ  . LYS E  375 0.6861 0.5697 0.5147 0.1205  0.1078  -0.2075 ? ? ? ? ? ? 618  LYS E NZ  
28839 N  N   . LYS E  376 0.6208 0.4215 0.5490 0.1024  0.0307  -0.1760 ? ? ? ? ? ? 619  LYS E N   
28840 C  CA  . LYS E  376 0.6286 0.4117 0.5727 0.1067  0.0193  -0.1790 ? ? ? ? ? ? 619  LYS E CA  
28841 C  C   . LYS E  376 0.6018 0.3885 0.5636 0.0977  0.0136  -0.1616 ? ? ? ? ? ? 619  LYS E C   
28842 O  O   . LYS E  376 0.5958 0.3828 0.5779 0.1021  0.0113  -0.1587 ? ? ? ? ? ? 619  LYS E O   
28843 C  CB  . LYS E  376 0.6541 0.4109 0.5840 0.1054  0.0060  -0.1880 ? ? ? ? ? ? 619  LYS E CB  
28844 C  CG  . LYS E  376 0.6704 0.4034 0.6133 0.1102  -0.0073 -0.1932 ? ? ? ? ? ? 619  LYS E CG  
28845 C  CD  . LYS E  376 0.6794 0.4153 0.6375 0.1252  -0.0022 -0.2028 ? ? ? ? ? ? 619  LYS E CD  
28846 C  CE  . LYS E  376 0.6759 0.3974 0.6566 0.1249  -0.0147 -0.1951 ? ? ? ? ? ? 619  LYS E CE  
28847 N  NZ  . LYS E  376 0.7056 0.4063 0.6934 0.1385  -0.0219 -0.2101 ? ? ? ? ? ? 619  LYS E NZ  
28848 N  N   . ALA E  377 0.5864 0.3770 0.5399 0.0855  0.0117  -0.1502 ? ? ? ? ? ? 620  ALA E N   
28849 C  CA  . ALA E  377 0.5616 0.3569 0.5289 0.0761  0.0067  -0.1338 ? ? ? ? ? ? 620  ALA E CA  
28850 C  C   . ALA E  377 0.5406 0.3577 0.5224 0.0785  0.0174  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 620  ALA E C   
28851 O  O   . ALA E  377 0.5271 0.3464 0.5266 0.0772  0.0133  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 620  ALA E O   
28852 C  CB  . ALA E  377 0.5516 0.3483 0.5059 0.0640  0.0034  -0.1249 ? ? ? ? ? ? 620  ALA E CB  
28853 N  N   . PHE E  378 0.5396 0.3729 0.5136 0.0818  0.0307  -0.1313 ? ? ? ? ? ? 621  PHE E N   
28854 C  CA  . PHE E  378 0.5213 0.3759 0.5090 0.0831  0.0410  -0.1255 ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CA  
28855 C  C   . PHE E  378 0.5239 0.3810 0.5324 0.0930  0.0414  -0.1301 ? ? ? ? ? ? 621  PHE E C   
28856 O  O   . PHE E  378 0.5055 0.3770 0.5310 0.0922  0.0445  -0.1221 ? ? ? ? ? ? 621  PHE E O   
28857 C  CB  . PHE E  378 0.5211 0.3925 0.4961 0.0831  0.0552  -0.1274 ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CB  
28858 C  CG  . PHE E  378 0.5026 0.3822 0.4713 0.0721  0.0568  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CG  
28859 C  CD1 . PHE E  378 0.4803 0.3741 0.4644 0.0682  0.0600  -0.1042 ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CD1 
28860 C  CD2 . PHE E  378 0.5081 0.3799 0.4563 0.0658  0.0533  -0.1134 ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CD2 
28861 C  CE1 . PHE E  378 0.4645 0.3641 0.4430 0.0586  0.0603  -0.0932 ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CE1 
28862 C  CE2 . PHE E  378 0.4918 0.3703 0.4351 0.0565  0.0536  -0.1018 ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CE2 
28863 C  CZ  . PHE E  378 0.4704 0.3623 0.4287 0.0532  0.0573  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 621  PHE E CZ  
28864 N  N   . GLU E  379 0.5472 0.3900 0.5552 0.1026  0.0373  -0.1429 ? ? ? ? ? ? 622  GLU E N   
28865 C  CA  . GLU E  379 0.5514 0.3948 0.5801 0.1130  0.0359  -0.1474 ? ? ? ? ? ? 622  GLU E CA  
28866 C  C   . GLU E  379 0.5372 0.3742 0.5813 0.1075  0.0247  -0.1348 ? ? ? ? ? ? 622  GLU E C   
28867 O  O   . GLU E  379 0.5229 0.3733 0.5856 0.1095  0.0268  -0.1289 ? ? ? ? ? ? 622  GLU E O   
28868 C  CB  . GLU E  379 0.5805 0.4045 0.6049 0.1233  0.0302  -0.1625 ? ? ? ? ? ? 622  GLU E CB  
28869 C  CG  . GLU E  379 0.5973 0.4292 0.6075 0.1309  0.0419  -0.1765 ? ? ? ? ? ? 622  GLU E CG  
28870 C  CD  . GLU E  379 0.6280 0.4411 0.6362 0.1434  0.0363  -0.1934 ? ? ? ? ? ? 622  GLU E CD  
28871 O  OE1 . GLU E  379 0.6350 0.4323 0.6581 0.1482  0.0250  -0.1942 ? ? ? ? ? ? 622  GLU E OE1 
28872 O  OE2 . GLU E  379 0.6477 0.4605 0.6383 0.1487  0.0425  -0.2064 ? ? ? ? ? ? 622  GLU E OE2 
28873 N  N   . ILE E  380 0.5418 0.3591 0.5776 0.0998  0.0126  -0.1303 ? ? ? ? ? ? 623  ILE E N   
28874 C  CA  . ILE E  380 0.5313 0.3406 0.5787 0.0929  0.0008  -0.1174 ? ? ? ? ? ? 623  ILE E CA  
28875 C  C   . ILE E  380 0.5029 0.3318 0.5558 0.0843  0.0054  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 623  ILE E C   
28876 O  O   . ILE E  380 0.4918 0.3259 0.5607 0.0843  0.0021  -0.0954 ? ? ? ? ? ? 623  ILE E O   
28877 C  CB  . ILE E  380 0.5417 0.3290 0.5774 0.0843  -0.0115 -0.1146 ? ? ? ? ? ? 623  ILE E CB  
28878 C  CG1 . ILE E  380 0.5727 0.3367 0.6035 0.0923  -0.0185 -0.1288 ? ? ? ? ? ? 623  ILE E CG1 
28879 C  CG2 . ILE E  380 0.5294 0.3127 0.5763 0.0758  -0.0217 -0.0995 ? ? ? ? ? ? 623  ILE E CG2 
28880 C  CD1 . ILE E  380 0.5856 0.3281 0.6055 0.0836  -0.0308 -0.1275 ? ? ? ? ? ? 623  ILE E CD1 
28881 N  N   . TYR E  381 0.4935 0.3321 0.5320 0.0774  0.0124  -0.1010 ? ? ? ? ? ? 624  TYR E N   
28882 C  CA  . TYR E  381 0.4693 0.3250 0.5094 0.0691  0.0171  -0.0894 ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CA  
28883 C  C   . TYR E  381 0.4561 0.3314 0.5128 0.0737  0.0252  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 624  TYR E C   
28884 O  O   . TYR E  381 0.4397 0.3228 0.5083 0.0698  0.0225  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 624  TYR E O   
28885 C  CB  . TYR E  381 0.4694 0.3303 0.4906 0.0650  0.0246  -0.0915 ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CB  
28886 C  CG  . TYR E  381 0.4479 0.3232 0.4674 0.0564  0.0288  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CG  
28887 C  CD1 . TYR E  381 0.4397 0.3105 0.4522 0.0469  0.0218  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CD1 
28888 C  CD2 . TYR E  381 0.4369 0.3306 0.4620 0.0577  0.0397  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CD2 
28889 C  CE1 . TYR E  381 0.4217 0.3052 0.4324 0.0401  0.0255  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CE1 
28890 C  CE2 . TYR E  381 0.4193 0.3242 0.4425 0.0499  0.0428  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CE2 
28891 C  CZ  . TYR E  381 0.4125 0.3115 0.4281 0.0419  0.0356  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 624  TYR E CZ  
28892 O  OH  . TYR E  381 0.3973 0.3067 0.4109 0.0357  0.0388  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 624  TYR E OH  
28893 N  N   . ASN E  382 0.4648 0.3486 0.5224 0.0822  0.0351  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 625  ASN E N   
28894 C  CA  . ASN E  382 0.4533 0.3580 0.5267 0.0858  0.0438  -0.0963 ? ? ? ? ? ? 625  ASN E CA  
28895 C  C   . ASN E  382 0.4505 0.3549 0.5459 0.0912  0.0365  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 625  ASN E C   
28896 O  O   . ASN E  382 0.4346 0.3551 0.5448 0.0899  0.0388  -0.0872 ? ? ? ? ? ? 625  ASN E O   
28897 C  CB  . ASN E  382 0.4655 0.3807 0.5347 0.0936  0.0566  -0.1079 ? ? ? ? ? ? 625  ASN E CB  
28898 C  CG  . ASN E  382 0.4638 0.3848 0.5132 0.0866  0.0651  -0.1066 ? ? ? ? ? ? 625  ASN E CG  
28899 O  OD1 . ASN E  382 0.4468 0.3757 0.4946 0.0775  0.0666  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 625  ASN E OD1 
28900 N  ND2 . ASN E  382 0.4828 0.3985 0.5160 0.0909  0.0697  -0.1168 ? ? ? ? ? ? 625  ASN E ND2 
28901 N  N   . LYS E  383 0.4678 0.3529 0.5647 0.0971  0.0269  -0.0990 ? ? ? ? ? ? 626  LYS E N   
28902 C  CA  . LYS E  383 0.4707 0.3525 0.5870 0.1039  0.0192  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 626  LYS E CA  
28903 C  C   . LYS E  383 0.4567 0.3350 0.5766 0.0945  0.0094  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 626  LYS E C   
28904 O  O   . LYS E  383 0.4478 0.3349 0.5841 0.0963  0.0066  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 626  LYS E O   
28905 C  CB  . LYS E  383 0.4960 0.3551 0.6108 0.1122  0.0110  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 626  LYS E CB  
28906 C  CG  . LYS E  383 0.5033 0.3592 0.6386 0.1222  0.0041  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 626  LYS E CG  
28907 C  CD  . LYS E  383 0.5292 0.3551 0.6616 0.1273  -0.0088 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 626  LYS E CD  
28908 C  CE  . LYS E  383 0.5378 0.3583 0.6918 0.1375  -0.0178 -0.1137 ? ? ? ? ? ? 626  LYS E CE  
28909 N  NZ  . LYS E  383 0.5674 0.3647 0.7219 0.1487  -0.0250 -0.1261 ? ? ? ? ? ? 626  LYS E NZ  
28910 N  N   . ASP E  384 0.4558 0.3223 0.5603 0.0847  0.0043  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 627  ASP E N   
28911 C  CA  . ASP E  384 0.4427 0.3078 0.5475 0.0745  -0.0034 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 627  ASP E CA  
28912 C  C   . ASP E  384 0.4196 0.3072 0.5297 0.0698  0.0034  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 627  ASP E C   
28913 O  O   . ASP E  384 0.4094 0.3025 0.5294 0.0672  -0.0016 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 627  ASP E O   
28914 C  CB  . ASP E  384 0.4457 0.2987 0.5325 0.0652  -0.0072 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 627  ASP E CB  
28915 C  CG  . ASP E  384 0.4374 0.2864 0.5248 0.0554  -0.0168 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 627  ASP E CG  
28916 O  OD1 . ASP E  384 0.4498 0.2830 0.5423 0.0558  -0.0276 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 627  ASP E OD1 
28917 O  OD2 . ASP E  384 0.4198 0.2814 0.5027 0.0474  -0.0137 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 627  ASP E OD2 
28918 N  N   . LEU E  385 0.4132 0.3132 0.5157 0.0685  0.0147  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 628  LEU E N   
28919 C  CA  . LEU E  385 0.3945 0.3148 0.5028 0.0648  0.0219  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 628  LEU E CA  
28920 C  C   . LEU E  385 0.3887 0.3199 0.5181 0.0698  0.0199  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 628  LEU E C   
28921 O  O   . LEU E  385 0.3737 0.3152 0.5085 0.0644  0.0183  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 628  LEU E O   
28922 C  CB  . LEU E  385 0.3946 0.3262 0.4958 0.0658  0.0351  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 628  LEU E CB  
28923 C  CG  . LEU E  385 0.3952 0.3220 0.4753 0.0589  0.0383  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 628  LEU E CG  
28924 C  CD1 . LEU E  385 0.3949 0.3351 0.4694 0.0592  0.0515  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 628  LEU E CD1 
28925 C  CD2 . LEU E  385 0.3799 0.3077 0.4568 0.0493  0.0329  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 628  LEU E CD2 
28926 N  N   . LEU E  386 0.4012 0.3306 0.5424 0.0804  0.0194  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 629  LEU E N   
28927 C  CA  . LEU E  386 0.3960 0.3388 0.5584 0.0861  0.0185  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 629  LEU E CA  
28928 C  C   . LEU E  386 0.4010 0.3325 0.5728 0.0884  0.0048  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 629  LEU E C   
28929 O  O   . LEU E  386 0.3980 0.3400 0.5876 0.0936  0.0024  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 629  LEU E O   
28930 C  CB  . LEU E  386 0.4060 0.3582 0.5794 0.0975  0.0268  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 629  LEU E CB  
28931 C  CG  . LEU E  386 0.4060 0.3697 0.5698 0.0966  0.0414  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 629  LEU E CG  
28932 C  CD1 . LEU E  386 0.4221 0.3914 0.5938 0.1094  0.0489  -0.0918 ? ? ? ? ? ? 629  LEU E CD1 
28933 C  CD2 . LEU E  386 0.3868 0.3713 0.5541 0.0883  0.0491  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 629  LEU E CD2 
28934 N  N   . ALA E  387 0.4102 0.3209 0.5707 0.0847  -0.0042 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 630  ALA E N   
28935 C  CA  . ALA E  387 0.4182 0.3158 0.5859 0.0859  -0.0177 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 630  ALA E CA  
28936 C  C   . ALA E  387 0.4026 0.3080 0.5698 0.0764  -0.0225 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 630  ALA E C   
28937 O  O   . ALA E  387 0.3880 0.3027 0.5452 0.0676  -0.0171 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 630  ALA E O   
28938 C  CB  . ALA E  387 0.4356 0.3087 0.5924 0.0848  -0.0253 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 630  ALA E CB  
28939 N  N   . THR E  388 0.4068 0.3087 0.5843 0.0786  -0.0329 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 631  THR E N   
28940 C  CA  . THR E  388 0.3947 0.3037 0.5699 0.0698  -0.0378 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 631  THR E CA  
28941 C  C   . THR E  388 0.3992 0.2931 0.5587 0.0603  -0.0434 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 631  THR E C   
28942 O  O   . THR E  388 0.3871 0.2881 0.5369 0.0509  -0.0420 0.0045  ? ? ? ? ? ? 631  THR E O   
28943 C  CB  . THR E  388 0.4000 0.3095 0.5889 0.0745  -0.0478 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 631  THR E CB  
28944 O  OG1 . THR E  388 0.3927 0.3207 0.5975 0.0818  -0.0424 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 631  THR E OG1 
28945 C  CG2 . THR E  388 0.3919 0.3057 0.5746 0.0651  -0.0538 0.0097  ? ? ? ? ? ? 631  THR E CG2 
28946 N  N   . GLU E  389 0.4181 0.2909 0.5754 0.0629  -0.0499 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 632  GLU E N   
28947 C  CA  . GLU E  389 0.4239 0.2826 0.5675 0.0536  -0.0548 0.0013  ? ? ? ? ? ? 632  GLU E CA  
28948 C  C   . GLU E  389 0.4271 0.2796 0.5594 0.0527  -0.0481 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 632  GLU E C   
28949 O  O   . GLU E  389 0.4425 0.2822 0.5757 0.0598  -0.0484 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 632  GLU E O   
28950 C  CB  . GLU E  389 0.4451 0.2825 0.5927 0.0560  -0.0670 0.0052  ? ? ? ? ? ? 632  GLU E CB  
28951 C  CG  . GLU E  389 0.4472 0.2778 0.5862 0.0447  -0.0740 0.0176  ? ? ? ? ? ? 632  GLU E CG  
28952 C  CD  . GLU E  389 0.4579 0.2818 0.6054 0.0461  -0.0854 0.0282  ? ? ? ? ? ? 632  GLU E CD  
28953 O  OE1 . GLU E  389 0.4632 0.2882 0.6246 0.0574  -0.0878 0.0243  ? ? ? ? ? ? 632  GLU E OE1 
28954 O  OE2 . GLU E  389 0.4622 0.2802 0.6022 0.0356  -0.0921 0.0407  ? ? ? ? ? ? 632  GLU E OE2 
28955 N  N   . LYS E  390 0.4133 0.2752 0.5344 0.0441  -0.0426 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 633  LYS E N   
28956 C  CA  . LYS E  390 0.4144 0.2739 0.5243 0.0432  -0.0356 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 633  LYS E CA  
28957 C  C   . LYS E  390 0.4257 0.2682 0.5251 0.0355  -0.0431 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 633  LYS E C   
28958 O  O   . LYS E  390 0.4214 0.2647 0.5179 0.0266  -0.0485 0.0002  ? ? ? ? ? ? 633  LYS E O   
28959 C  CB  . LYS E  390 0.3941 0.2734 0.4985 0.0390  -0.0255 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 633  LYS E CB  
28960 C  CG  . LYS E  390 0.3853 0.2804 0.5007 0.0457  -0.0181 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 633  LYS E CG  
28961 C  CD  . LYS E  390 0.3659 0.2790 0.4784 0.0399  -0.0117 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 633  LYS E CD  
28962 C  CE  . LYS E  390 0.3596 0.2869 0.4790 0.0451  -0.0016 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 633  LYS E CE  
28963 N  NZ  . LYS E  390 0.3654 0.2940 0.5015 0.0532  -0.0053 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 633  LYS E NZ  
28964 N  N   . LYS E  391 0.4413 0.2693 0.5351 0.0389  -0.0435 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 634  LYS E N   
28965 C  CA  . LYS E  391 0.4533 0.2653 0.5386 0.0316  -0.0511 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 634  LYS E CA  
28966 C  C   . LYS E  391 0.4455 0.2640 0.5170 0.0256  -0.0450 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 634  LYS E C   
28967 O  O   . LYS E  391 0.4507 0.2613 0.5152 0.0173  -0.0507 -0.0170 ? ? ? ? ? ? 634  LYS E O   
28968 C  CB  . LYS E  391 0.4779 0.2680 0.5646 0.0390  -0.0566 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 634  LYS E CB  
28969 C  CG  . LYS E  391 0.4959 0.2646 0.5765 0.0316  -0.0674 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 634  LYS E CG  
28970 C  CD  . LYS E  391 0.5223 0.2684 0.6054 0.0414  -0.0728 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 634  LYS E CD  
28971 C  CE  . LYS E  391 0.5424 0.2665 0.6165 0.0345  -0.0820 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 634  LYS E CE  
28972 N  NZ  . LYS E  391 0.5587 0.2639 0.6422 0.0323  -0.0952 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 634  LYS E NZ  
28973 N  N   . TYR E  392 0.4343 0.2671 0.5021 0.0295  -0.0340 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 635  TYR E N   
28974 C  CA  . TYR E  392 0.4305 0.2670 0.4840 0.0247  -0.0290 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CA  
28975 C  C   . TYR E  392 0.4097 0.2669 0.4612 0.0228  -0.0197 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 635  TYR E C   
28976 O  O   . TYR E  392 0.4019 0.2646 0.4444 0.0161  -0.0186 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 635  TYR E O   
28977 C  CB  . TYR E  392 0.4466 0.2737 0.4921 0.0317  -0.0253 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CB  
28978 C  CG  . TYR E  392 0.4707 0.2744 0.5149 0.0332  -0.0352 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CG  
28979 C  CD1 . TYR E  392 0.4787 0.2712 0.5142 0.0244  -0.0431 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CD1 
28980 C  CD2 . TYR E  392 0.4865 0.2792 0.5387 0.0434  -0.0372 -0.0579 ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CD2 
28981 C  CE1 . TYR E  392 0.5023 0.2721 0.5369 0.0249  -0.0530 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CE1 
28982 C  CE2 . TYR E  392 0.5108 0.2798 0.5616 0.0450  -0.0471 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CE2 
28983 C  CZ  . TYR E  392 0.5191 0.2759 0.5609 0.0354  -0.0552 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 635  TYR E CZ  
28984 O  OH  . TYR E  392 0.5452 0.2767 0.5858 0.0361  -0.0660 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 635  TYR E OH  
28985 N  N   . THR E  393 0.4014 0.2700 0.4623 0.0287  -0.0135 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 636  THR E N   
28986 C  CA  . THR E  393 0.3853 0.2714 0.4437 0.0277  -0.0040 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 636  THR E CA  
28987 C  C   . THR E  393 0.3689 0.2671 0.4339 0.0228  -0.0057 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 636  THR E C   
28988 O  O   . THR E  393 0.3704 0.2646 0.4417 0.0207  -0.0137 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 636  THR E O   
28989 C  CB  . THR E  393 0.3869 0.2800 0.4513 0.0361  0.0046  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 636  THR E CB  
28990 O  OG1 . THR E  393 0.3899 0.2825 0.4702 0.0422  0.0009  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 636  THR E OG1 
28991 C  CG2 . THR E  393 0.4035 0.2870 0.4570 0.0406  0.0082  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 636  THR E CG2 
28992 N  N   . HIS E  394 0.3549 0.2675 0.4182 0.0211  0.0013  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 637  HIS E N   
28993 C  CA  . HIS E  394 0.3407 0.2644 0.4077 0.0163  -0.0004 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 637  HIS E CA  
28994 C  C   . HIS E  394 0.3370 0.2670 0.4186 0.0198  -0.0027 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 637  HIS E C   
28995 O  O   . HIS E  394 0.3395 0.2723 0.4304 0.0264  0.0009  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 637  HIS E O   
28996 C  CB  . HIS E  394 0.3297 0.2644 0.3902 0.0139  0.0070  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 637  HIS E CB  
28997 C  CG  . HIS E  394 0.3293 0.2614 0.3765 0.0085  0.0061  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 637  HIS E CG  
28998 N  ND1 . HIS E  394 0.3211 0.2610 0.3614 0.0061  0.0111  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 637  HIS E ND1 
28999 C  CD2 . HIS E  394 0.3366 0.2596 0.3772 0.0049  0.0001  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 637  HIS E CD2 
29000 C  CE1 . HIS E  394 0.3230 0.2595 0.3532 0.0021  0.0082  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 637  HIS E CE1 
29001 N  NE2 . HIS E  394 0.3318 0.2590 0.3625 0.0009  0.0017  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 637  HIS E NE2 
29002 N  N   . TYR E  395 0.3315 0.2652 0.4153 0.0154  -0.0089 0.0042  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E N   
29003 C  CA  . TYR E  395 0.3257 0.2688 0.4210 0.0174  -0.0110 0.0080  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CA  
29004 C  C   . TYR E  395 0.3113 0.2699 0.4067 0.0153  -0.0056 0.0087  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E C   
29005 O  O   . TYR E  395 0.3055 0.2670 0.3912 0.0111  -0.0023 0.0091  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E O   
29006 C  CB  . TYR E  395 0.3289 0.2687 0.4241 0.0133  -0.0203 0.0174  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CB  
29007 C  CG  . TYR E  395 0.3446 0.2692 0.4446 0.0161  -0.0278 0.0183  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CG  
29008 C  CD1 . TYR E  395 0.3501 0.2737 0.4628 0.0227  -0.0316 0.0182  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CD1 
29009 C  CD2 . TYR E  395 0.3553 0.2660 0.4479 0.0123  -0.0320 0.0195  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CD2 
29010 C  CE1 . TYR E  395 0.3669 0.2743 0.4843 0.0261  -0.0395 0.0191  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CE1 
29011 C  CE2 . TYR E  395 0.3722 0.2663 0.4692 0.0147  -0.0398 0.0202  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CE2 
29012 C  CZ  . TYR E  395 0.3782 0.2701 0.4873 0.0219  -0.0435 0.0200  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E CZ  
29013 O  OH  . TYR E  395 0.3964 0.2706 0.5100 0.0247  -0.0521 0.0211  ? ? ? ? ? ? 638  TYR E OH  
29014 N  N   . ASN E  396 0.3066 0.2747 0.4133 0.0182  -0.0057 0.0090  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E N   
29015 C  CA  . ASN E  396 0.2948 0.2764 0.4022 0.0154  -0.0033 0.0107  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E CA  
29016 C  C   . ASN E  396 0.2889 0.2743 0.3897 0.0134  0.0050  0.0065  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E C   
29017 O  O   . ASN E  396 0.2813 0.2734 0.3776 0.0096  0.0058  0.0085  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E O   
29018 C  CB  . ASN E  396 0.2918 0.2760 0.3928 0.0104  -0.0093 0.0183  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E CB  
29019 C  CG  . ASN E  396 0.2976 0.2805 0.4050 0.0116  -0.0178 0.0242  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E CG  
29020 O  OD1 . ASN E  396 0.3035 0.2801 0.4050 0.0083  -0.0232 0.0302  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E OD1 
29021 N  ND2 . ASN E  396 0.2972 0.2863 0.4170 0.0159  -0.0194 0.0231  ? ? ? ? ? ? 639  ASN E ND2 
29022 N  N   . THR E  397 0.2939 0.2748 0.3934 0.0160  0.0113  0.0005  ? ? ? ? ? ? 640  THR E N   
29023 C  CA  . THR E  397 0.2901 0.2746 0.3832 0.0138  0.0191  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 640  THR E CA  
29024 C  C   . THR E  397 0.2811 0.2772 0.3804 0.0116  0.0208  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 640  THR E C   
29025 O  O   . THR E  397 0.2768 0.2740 0.3677 0.0077  0.0222  0.0003  ? ? ? ? ? ? 640  THR E O   
29026 C  CB  . THR E  397 0.2967 0.2800 0.3919 0.0176  0.0265  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 640  THR E CB  
29027 O  OG1 . THR E  397 0.3071 0.2789 0.3975 0.0205  0.0243  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 640  THR E OG1 
29028 C  CG2 . THR E  397 0.2954 0.2801 0.3811 0.0144  0.0336  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 640  THR E CG2 
29029 N  N   . ALA E  398 0.2796 0.2839 0.3938 0.0142  0.0204  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 641  ALA E N   
29030 C  CA  . ALA E  398 0.2724 0.2876 0.3939 0.0117  0.0205  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 641  ALA E CA  
29031 C  C   . ALA E  398 0.2671 0.2839 0.3818 0.0080  0.0143  0.0033  ? ? ? ? ? ? 641  ALA E C   
29032 O  O   . ALA E  398 0.2631 0.2839 0.3757 0.0048  0.0157  0.0029  ? ? ? ? ? ? 641  ALA E O   
29033 C  CB  . ALA E  398 0.2725 0.2963 0.4114 0.0153  0.0187  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 641  ALA E CB  
29034 N  N   . LEU E  399 0.2686 0.2820 0.3794 0.0084  0.0075  0.0074  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E N   
29035 C  CA  . LEU E  399 0.2649 0.2817 0.3684 0.0052  0.0025  0.0114  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E CA  
29036 C  C   . LEU E  399 0.2628 0.2766 0.3533 0.0022  0.0060  0.0107  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E C   
29037 O  O   . LEU E  399 0.2590 0.2777 0.3460 0.0003  0.0055  0.0105  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E O   
29038 C  CB  . LEU E  399 0.2688 0.2830 0.3701 0.0054  -0.0045 0.0169  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E CB  
29039 C  CG  . LEU E  399 0.2708 0.2903 0.3837 0.0080  -0.0104 0.0191  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E CG  
29040 C  CD1 . LEU E  399 0.2750 0.2916 0.4001 0.0128  -0.0086 0.0156  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E CD1 
29041 C  CD2 . LEU E  399 0.2756 0.2940 0.3839 0.0067  -0.0185 0.0267  ? ? ? ? ? ? 642  LEU E CD2 
29042 N  N   . SER E  400 0.2665 0.2718 0.3499 0.0023  0.0090  0.0099  ? ? ? ? ? ? 643  SER E N   
29043 C  CA  . SER E  400 0.2657 0.2679 0.3372 0.0001  0.0117  0.0094  ? ? ? ? ? ? 643  SER E CA  
29044 C  C   . SER E  400 0.2641 0.2678 0.3359 -0.0005 0.0171  0.0061  ? ? ? ? ? ? 643  SER E C   
29045 O  O   . SER E  400 0.2621 0.2668 0.3274 -0.0021 0.0169  0.0062  ? ? ? ? ? ? 643  SER E O   
29046 C  CB  . SER E  400 0.2717 0.2643 0.3359 0.0004  0.0134  0.0086  ? ? ? ? ? ? 643  SER E CB  
29047 O  OG  . SER E  400 0.2747 0.2644 0.3384 -0.0001 0.0076  0.0122  ? ? ? ? ? ? 643  SER E OG  
29048 N  N   . TYR E  401 0.2662 0.2703 0.3459 0.0006  0.0218  0.0033  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E N   
29049 C  CA  . TYR E  401 0.2667 0.2718 0.3471 -0.0012 0.0272  0.0013  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CA  
29050 C  C   . TYR E  401 0.2623 0.2746 0.3496 -0.0030 0.0240  0.0015  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E C   
29051 O  O   . TYR E  401 0.2631 0.2741 0.3473 -0.0055 0.0258  0.0007  ? ? ? ? ? ? 644  TYR E O   
29052 C  CB  . TYR E  401 0.2714 0.2769 0.3583 0.0000  0.0343  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CB  
29053 C  CG  . TYR E  401 0.2782 0.2754 0.3529 0.0003  0.0393  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CG  
29054 C  CD1 . TYR E  401 0.2813 0.2747 0.3465 -0.0024 0.0431  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CD1 
29055 C  CD2 . TYR E  401 0.2831 0.2751 0.3547 0.0035  0.0390  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CD2 
29056 C  CE1 . TYR E  401 0.2889 0.2745 0.3410 -0.0020 0.0467  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CE1 
29057 C  CE2 . TYR E  401 0.2908 0.2748 0.3496 0.0038  0.0425  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CE2 
29058 C  CZ  . TYR E  401 0.2933 0.2749 0.3422 0.0010  0.0464  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 644  TYR E CZ  
29059 O  OH  . TYR E  401 0.3022 0.2764 0.3373 0.0013  0.0494  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 644  TYR E OH  
29060 N  N   . ALA E  402 0.2593 0.2782 0.3552 -0.0017 0.0186  0.0024  ? ? ? ? ? ? 645  ALA E N   
29061 C  CA  . ALA E  402 0.2565 0.2821 0.3566 -0.0031 0.0140  0.0022  ? ? ? ? ? ? 645  ALA E CA  
29062 C  C   . ALA E  402 0.2559 0.2792 0.3435 -0.0042 0.0115  0.0027  ? ? ? ? ? ? 645  ALA E C   
29063 O  O   . ALA E  402 0.2564 0.2808 0.3438 -0.0057 0.0106  0.0006  ? ? ? ? ? ? 645  ALA E O   
29064 C  CB  . ALA E  402 0.2551 0.2874 0.3633 -0.0013 0.0080  0.0038  ? ? ? ? ? ? 645  ALA E CB  
29065 N  N   . LEU E  403 0.2557 0.2763 0.3337 -0.0032 0.0100  0.0051  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E N   
29066 C  CA  . LEU E  403 0.2552 0.2764 0.3230 -0.0035 0.0078  0.0051  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E CA  
29067 C  C   . LEU E  403 0.2580 0.2713 0.3183 -0.0041 0.0123  0.0034  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E C   
29068 O  O   . LEU E  403 0.2595 0.2717 0.3150 -0.0040 0.0114  0.0015  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E O   
29069 C  CB  . LEU E  403 0.2545 0.2782 0.3164 -0.0030 0.0045  0.0090  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E CB  
29070 C  CG  . LEU E  403 0.2542 0.2848 0.3204 -0.0029 -0.0007 0.0125  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E CG  
29071 C  CD1 . LEU E  403 0.2553 0.2866 0.3149 -0.0039 -0.0029 0.0173  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E CD1 
29072 C  CD2 . LEU E  403 0.2538 0.2933 0.3204 -0.0026 -0.0048 0.0115  ? ? ? ? ? ? 646  LEU E CD2 
29073 N  N   . LEU E  404 0.2604 0.2674 0.3193 -0.0042 0.0168  0.0039  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E N   
29074 C  CA  . LEU E  404 0.2647 0.2641 0.3152 -0.0048 0.0205  0.0031  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E CA  
29075 C  C   . LEU E  404 0.2675 0.2652 0.3216 -0.0066 0.0222  0.0013  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E C   
29076 O  O   . LEU E  404 0.2713 0.2638 0.3185 -0.0067 0.0218  0.0008  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E O   
29077 C  CB  . LEU E  404 0.2690 0.2621 0.3162 -0.0048 0.0255  0.0034  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E CB  
29078 C  CG  . LEU E  404 0.2692 0.2604 0.3094 -0.0037 0.0232  0.0048  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E CG  
29079 C  CD1 . LEU E  404 0.2746 0.2602 0.3137 -0.0031 0.0273  0.0037  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E CD1 
29080 C  CD2 . LEU E  404 0.2706 0.2593 0.3001 -0.0035 0.0215  0.0055  ? ? ? ? ? ? 647  LEU E CD2 
29081 N  N   . LEU E  405 0.2668 0.2685 0.3324 -0.0081 0.0238  0.0005  ? ? ? ? ? ? 648  LEU E N   
29082 C  CA  . LEU E  405 0.2709 0.2708 0.3418 -0.0113 0.0260  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 648  LEU E CA  
29083 C  C   . LEU E  405 0.2702 0.2736 0.3458 -0.0121 0.0202  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 648  LEU E C   
29084 O  O   . LEU E  405 0.2746 0.2760 0.3556 -0.0154 0.0208  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 648  LEU E O   
29085 C  CB  . LEU E  405 0.2717 0.2757 0.3536 -0.0129 0.0314  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 648  LEU E CB  
29086 C  CG  . LEU E  405 0.2758 0.2755 0.3518 -0.0121 0.0381  0.0004  ? ? ? ? ? ? 648  LEU E CG  
29087 C  CD1 . LEU E  405 0.2766 0.2835 0.3652 -0.0123 0.0437  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 648  LEU E CD1 
29088 C  CD2 . LEU E  405 0.2840 0.2739 0.3481 -0.0145 0.0418  0.0020  ? ? ? ? ? ? 648  LEU E CD2 
29089 N  N   . THR E  406 0.2660 0.2748 0.3391 -0.0094 0.0144  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 649  THR E N   
29090 C  CA  . THR E  406 0.2671 0.2795 0.3421 -0.0094 0.0085  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 649  THR E CA  
29091 C  C   . THR E  406 0.2687 0.2790 0.3314 -0.0062 0.0055  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 649  THR E C   
29092 O  O   . THR E  406 0.2724 0.2833 0.3337 -0.0053 0.0011  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 649  THR E O   
29093 C  CB  . THR E  406 0.2629 0.2864 0.3465 -0.0087 0.0038  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 649  THR E CB  
29094 O  OG1 . THR E  406 0.2589 0.2864 0.3375 -0.0061 0.0027  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 649  THR E OG1 
29095 C  CG2 . THR E  406 0.2618 0.2889 0.3589 -0.0108 0.0060  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 649  THR E CG2 
29096 N  N   . ASN E  407 0.2670 0.2752 0.3214 -0.0044 0.0078  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 650  ASN E N   
29097 C  CA  . ASN E  407 0.2678 0.2771 0.3124 -0.0011 0.0053  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 650  ASN E CA  
29098 C  C   . ASN E  407 0.2753 0.2764 0.3150 0.0002  0.0042  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 650  ASN E C   
29099 O  O   . ASN E  407 0.2807 0.2713 0.3202 -0.0017 0.0070  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 650  ASN E O   
29100 C  CB  . ASN E  407 0.2652 0.2741 0.3037 -0.0003 0.0077  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 650  ASN E CB  
29101 C  CG  . ASN E  407 0.2601 0.2794 0.2987 0.0002  0.0052  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 650  ASN E CG  
29102 O  OD1 . ASN E  407 0.2588 0.2858 0.3009 0.0004  0.0019  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 650  ASN E OD1 
29103 N  ND2 . ASN E  407 0.2587 0.2780 0.2931 0.0001  0.0062  0.0029  ? ? ? ? ? ? 650  ASN E ND2 
29104 N  N   . LYS E  408 0.2774 0.2827 0.3126 0.0039  0.0000  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 651  LYS E N   
29105 C  CA  . LYS E  408 0.2862 0.2823 0.3169 0.0064  -0.0017 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 651  LYS E CA  
29106 C  C   . LYS E  408 0.2872 0.2811 0.3095 0.0099  -0.0006 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 651  LYS E C   
29107 O  O   . LYS E  408 0.2808 0.2840 0.3008 0.0110  0.0002  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 651  LYS E O   
29108 C  CB  . LYS E  408 0.2903 0.2914 0.3204 0.0097  -0.0070 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 651  LYS E CB  
29109 C  CG  . LYS E  408 0.3010 0.2918 0.3263 0.0135  -0.0097 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 651  LYS E CG  
29110 C  CD  . LYS E  408 0.3073 0.3007 0.3333 0.0160  -0.0151 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 651  LYS E CD  
29111 C  CE  . LYS E  408 0.3203 0.3015 0.3418 0.0206  -0.0186 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 651  LYS E CE  
29112 N  NZ  . LYS E  408 0.3205 0.3101 0.3348 0.0284  -0.0193 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 651  LYS E NZ  
29113 N  N   . SER E  409 0.2963 0.2778 0.3143 0.0115  -0.0011 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 652  SER E N   
29114 C  CA  . SER E  409 0.2982 0.2791 0.3089 0.0160  -0.0015 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 652  SER E CA  
29115 C  C   . SER E  409 0.2941 0.2744 0.3018 0.0136  0.0022  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 652  SER E C   
29116 O  O   . SER E  409 0.2919 0.2781 0.2956 0.0165  0.0015  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 652  SER E O   
29117 C  CB  . SER E  409 0.2938 0.2898 0.3030 0.0209  -0.0040 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 652  SER E CB  
29118 O  OG  . SER E  409 0.2996 0.2970 0.3092 0.0248  -0.0079 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 652  SER E OG  
29119 N  N   . SER E  410 0.2942 0.2680 0.3039 0.0085  0.0062  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 653  SER E N   
29120 C  CA  . SER E  410 0.2942 0.2647 0.2986 0.0070  0.0095  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 653  SER E CA  
29121 C  C   . SER E  410 0.2991 0.2601 0.3044 0.0021  0.0144  0.0004  ? ? ? ? ? ? 653  SER E C   
29122 O  O   . SER E  410 0.2972 0.2597 0.3105 -0.0010 0.0161  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 653  SER E O   
29123 C  CB  . SER E  410 0.2845 0.2665 0.2910 0.0064  0.0101  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 653  SER E CB  
29124 O  OG  . SER E  410 0.2859 0.2654 0.2861 0.0062  0.0113  0.0018  ? ? ? ? ? ? 653  SER E OG  
29125 N  N   . VAL E  411 0.3064 0.2588 0.3037 0.0014  0.0168  0.0036  ? ? ? ? ? ? 654  VAL E N   
29126 C  CA  . VAL E  411 0.3118 0.2579 0.3099 -0.0033 0.0225  0.0062  ? ? ? ? ? ? 654  VAL E CA  
29127 C  C   . VAL E  411 0.3051 0.2581 0.3055 -0.0047 0.0264  0.0067  ? ? ? ? ? ? 654  VAL E C   
29128 O  O   . VAL E  411 0.3045 0.2583 0.2983 -0.0030 0.0261  0.0074  ? ? ? ? ? ? 654  VAL E O   
29129 C  CB  . VAL E  411 0.3249 0.2588 0.3116 -0.0037 0.0238  0.0099  ? ? ? ? ? ? 654  VAL E CB  
29130 C  CG1 . VAL E  411 0.3319 0.2611 0.3193 -0.0093 0.0305  0.0130  ? ? ? ? ? ? 654  VAL E CG1 
29131 C  CG2 . VAL E  411 0.3337 0.2587 0.3165 -0.0006 0.0181  0.0094  ? ? ? ? ? ? 654  VAL E CG2 
29132 N  N   . PRO E  412 0.3009 0.2588 0.3114 -0.0075 0.0296  0.0061  ? ? ? ? ? ? 655  PRO E N   
29133 C  CA  . PRO E  412 0.2956 0.2595 0.3097 -0.0076 0.0326  0.0058  ? ? ? ? ? ? 655  PRO E CA  
29134 C  C   . PRO E  412 0.3040 0.2624 0.3113 -0.0091 0.0386  0.0074  ? ? ? ? ? ? 655  PRO E C   
29135 O  O   . PRO E  412 0.3121 0.2656 0.3181 -0.0120 0.0426  0.0092  ? ? ? ? ? ? 655  PRO E O   
29136 C  CB  . PRO E  412 0.2905 0.2613 0.3187 -0.0096 0.0336  0.0044  ? ? ? ? ? ? 655  PRO E CB  
29137 C  CG  . PRO E  412 0.2974 0.2629 0.3274 -0.0128 0.0348  0.0051  ? ? ? ? ? ? 655  PRO E CG  
29138 C  CD  . PRO E  412 0.3028 0.2602 0.3224 -0.0107 0.0303  0.0055  ? ? ? ? ? ? 655  PRO E CD  
29139 N  N   . ARG E  413 0.3041 0.2629 0.3063 -0.0075 0.0395  0.0067  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E N   
29140 C  CA  . ARG E  413 0.3143 0.2682 0.3083 -0.0084 0.0456  0.0072  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E CA  
29141 C  C   . ARG E  413 0.3116 0.2712 0.3135 -0.0078 0.0493  0.0045  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E C   
29142 O  O   . ARG E  413 0.3065 0.2682 0.3104 -0.0057 0.0457  0.0028  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E O   
29143 C  CB  . ARG E  413 0.3205 0.2685 0.3000 -0.0066 0.0432  0.0077  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E CB  
29144 C  CG  . ARG E  413 0.3334 0.2761 0.3021 -0.0075 0.0493  0.0082  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E CG  
29145 C  CD  . ARG E  413 0.3416 0.2779 0.2946 -0.0058 0.0458  0.0086  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E CD  
29146 N  NE  . ARG E  413 0.3357 0.2751 0.2907 -0.0039 0.0415  0.0054  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E NE  
29147 C  CZ  . ARG E  413 0.3405 0.2767 0.2854 -0.0027 0.0370  0.0049  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E CZ  
29148 N  NH1 . ARG E  413 0.3513 0.2813 0.2828 -0.0026 0.0363  0.0072  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E NH1 
29149 N  NH2 . ARG E  413 0.3357 0.2745 0.2841 -0.0021 0.0326  0.0025  ? ? ? ? ? ? 656  ARG E NH2 
29150 N  N   . VAL E  414 0.3158 0.2781 0.3230 -0.0095 0.0562  0.0042  ? ? ? ? ? ? 657  VAL E N   
29151 C  CA  . VAL E  414 0.3136 0.2824 0.3304 -0.0076 0.0595  0.0009  ? ? ? ? ? ? 657  VAL E CA  
29152 C  C   . VAL E  414 0.3238 0.2885 0.3294 -0.0055 0.0635  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 657  VAL E C   
29153 O  O   . VAL E  414 0.3342 0.2945 0.3280 -0.0070 0.0678  0.0000  ? ? ? ? ? ? 657  VAL E O   
29154 C  CB  . VAL E  414 0.3139 0.2906 0.3437 -0.0101 0.0657  0.0010  ? ? ? ? ? ? 657  VAL E CB  
29155 C  CG1 . VAL E  414 0.3138 0.2980 0.3536 -0.0069 0.0699  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 657  VAL E CG1 
29156 C  CG2 . VAL E  414 0.3051 0.2859 0.3467 -0.0122 0.0610  0.0023  ? ? ? ? ? ? 657  VAL E CG2 
29157 N  N   . TYR E  415 0.3225 0.2880 0.3313 -0.0019 0.0618  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 658  TYR E N   
29158 C  CA  . TYR E  415 0.3337 0.2943 0.3317 0.0006  0.0645  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CA  
29159 C  C   . TYR E  415 0.3405 0.3072 0.3443 0.0026  0.0733  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 658  TYR E C   
29160 O  O   . TYR E  415 0.3349 0.3082 0.3541 0.0050  0.0735  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 658  TYR E O   
29161 C  CB  . TYR E  415 0.3318 0.2878 0.3294 0.0033  0.0571  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CB  
29162 C  CG  . TYR E  415 0.3450 0.2956 0.3336 0.0066  0.0596  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CG  
29163 C  CD1 . TYR E  415 0.3580 0.3039 0.3295 0.0061  0.0639  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CD1 
29164 C  CD2 . TYR E  415 0.3468 0.2963 0.3431 0.0104  0.0577  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CD2 
29165 C  CE1 . TYR E  415 0.3725 0.3136 0.3340 0.0096  0.0664  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CE1 
29166 C  CE2 . TYR E  415 0.3613 0.3049 0.3490 0.0142  0.0600  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CE2 
29167 C  CZ  . TYR E  415 0.3738 0.3138 0.3441 0.0138  0.0644  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 658  TYR E CZ  
29168 O  OH  . TYR E  415 0.3893 0.3238 0.3504 0.0179  0.0663  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 658  TYR E OH  
29169 N  N   . TYR E  416 0.3535 0.3188 0.3449 0.0020  0.0806  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 659  TYR E N   
29170 C  CA  . TYR E  416 0.3621 0.3354 0.3575 0.0040  0.0906  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CA  
29171 C  C   . TYR E  416 0.3607 0.3373 0.3679 0.0102  0.0895  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 659  TYR E C   
29172 O  O   . TYR E  416 0.3591 0.3466 0.3814 0.0122  0.0948  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 659  TYR E O   
29173 C  CB  . TYR E  416 0.3798 0.3490 0.3549 0.0039  0.0970  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CB  
29174 C  CG  . TYR E  416 0.3906 0.3680 0.3675 0.0078  0.1066  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CG  
29175 C  CD1 . TYR E  416 0.3953 0.3842 0.3773 0.0050  0.1171  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CD1 
29176 C  CD2 . TYR E  416 0.3975 0.3712 0.3713 0.0144  0.1050  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CD2 
29177 C  CE1 . TYR E  416 0.4057 0.4046 0.3900 0.0091  0.1267  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CE1 
29178 C  CE2 . TYR E  416 0.4086 0.3904 0.3844 0.0192  0.1140  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CE2 
29179 C  CZ  . TYR E  416 0.4121 0.4077 0.3934 0.0167  0.1252  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 659  TYR E CZ  
29180 O  OH  . TYR E  416 0.4237 0.4299 0.4074 0.0220  0.1350  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 659  TYR E OH  
29181 N  N   . GLY E  417 0.3619 0.3289 0.3631 0.0131  0.0820  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 660  GLY E N   
29182 C  CA  . GLY E  417 0.3648 0.3307 0.3740 0.0192  0.0799  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 660  GLY E CA  
29183 C  C   . GLY E  417 0.3518 0.3215 0.3802 0.0203  0.0737  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 660  GLY E C   
29184 O  O   . GLY E  417 0.3552 0.3228 0.3914 0.0257  0.0709  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 660  GLY E O   
29185 N  N   . ASP E  418 0.3388 0.3132 0.3745 0.0157  0.0708  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 661  ASP E N   
29186 C  CA  . ASP E  418 0.3281 0.3079 0.3816 0.0169  0.0654  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 661  ASP E CA  
29187 C  C   . ASP E  418 0.3258 0.3192 0.3944 0.0174  0.0724  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 661  ASP E C   
29188 O  O   . ASP E  418 0.3198 0.3199 0.4049 0.0198  0.0694  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 661  ASP E O   
29189 C  CB  . ASP E  418 0.3166 0.2951 0.3700 0.0123  0.0579  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 661  ASP E CB  
29190 C  CG  . ASP E  418 0.3181 0.2859 0.3592 0.0114  0.0506  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 661  ASP E CG  
29191 O  OD1 . ASP E  418 0.3247 0.2856 0.3649 0.0146  0.0472  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 661  ASP E OD1 
29192 O  OD2 . ASP E  418 0.3138 0.2799 0.3468 0.0075  0.0481  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 661  ASP E OD2 
29193 N  N   . MET E  419 0.3321 0.3300 0.3950 0.0151  0.0817  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 662  MET E N   
29194 C  CA  . MET E  419 0.3316 0.3441 0.4090 0.0146  0.0895  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 662  MET E CA  
29195 C  C   . MET E  419 0.3438 0.3630 0.4228 0.0201  0.0989  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 662  MET E C   
29196 O  O   . MET E  419 0.3426 0.3754 0.4396 0.0231  0.1029  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 662  MET E O   
29197 C  CB  . MET E  419 0.3305 0.3453 0.4033 0.0068  0.0936  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 662  MET E CB  
29198 C  CG  . MET E  419 0.3188 0.3299 0.3941 0.0024  0.0848  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 662  MET E CG  
29199 S  SD  . MET E  419 0.3203 0.3361 0.3969 -0.0058 0.0904  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 662  MET E SD  
29200 C  CE  . MET E  419 0.3132 0.3468 0.4171 -0.0066 0.0921  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 662  MET E CE  
29201 N  N   . PHE E  420 0.3563 0.3673 0.4169 0.0219  0.1021  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 663  PHE E N   
29202 C  CA  . PHE E  420 0.3699 0.3869 0.4301 0.0282  0.1107  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CA  
29203 C  C   . PHE E  420 0.3782 0.3812 0.4280 0.0343  0.1046  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 663  PHE E C   
29204 O  O   . PHE E  420 0.3739 0.3638 0.4155 0.0321  0.0952  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 663  PHE E O   
29205 C  CB  . PHE E  420 0.3819 0.4026 0.4269 0.0244  0.1215  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CB  
29206 C  CG  . PHE E  420 0.3763 0.4090 0.4302 0.0167  0.1275  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CG  
29207 C  CD1 . PHE E  420 0.3756 0.4267 0.4486 0.0177  0.1353  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CD1 
29208 C  CD2 . PHE E  420 0.3722 0.3976 0.4167 0.0086  0.1243  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CD2 
29209 C  CE1 . PHE E  420 0.3714 0.4332 0.4538 0.0097  0.1400  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CE1 
29210 C  CE2 . PHE E  420 0.3690 0.4033 0.4223 0.0013  0.1288  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CE2 
29211 C  CZ  . PHE E  420 0.3688 0.4214 0.4410 0.0013  0.1367  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 663  PHE E CZ  
29212 N  N   . THR E  421 0.3913 0.3967 0.4415 0.0420  0.1097  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 664  THR E N   
29213 C  CA  . THR E  421 0.4001 0.3903 0.4430 0.0480  0.1020  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 664  THR E CA  
29214 C  C   . THR E  421 0.4096 0.3868 0.4272 0.0446  0.1005  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 664  THR E C   
29215 O  O   . THR E  421 0.4170 0.3988 0.4212 0.0415  0.1090  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 664  THR E O   
29216 C  CB  . THR E  421 0.4137 0.4086 0.4636 0.0583  0.1070  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 664  THR E CB  
29217 O  OG1 . THR E  421 0.4257 0.4318 0.4665 0.0588  0.1204  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 664  THR E OG1 
29218 C  CG2 . THR E  421 0.4041 0.4112 0.4813 0.0626  0.1060  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 664  THR E CG2 
29219 N  N   . ASP E  422 0.4103 0.3715 0.4215 0.0448  0.0894  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 665  ASP E N   
29220 C  CA  . ASP E  422 0.4184 0.3670 0.4070 0.0412  0.0856  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 665  ASP E CA  
29221 C  C   . ASP E  422 0.4396 0.3859 0.4114 0.0458  0.0922  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 665  ASP E C   
29222 O  O   . ASP E  422 0.4472 0.3898 0.3995 0.0420  0.0938  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 665  ASP E O   
29223 C  CB  . ASP E  422 0.4159 0.3496 0.4039 0.0402  0.0722  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 665  ASP E CB  
29224 C  CG  . ASP E  422 0.3966 0.3324 0.3932 0.0338  0.0659  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 665  ASP E CG  
29225 O  OD1 . ASP E  422 0.3908 0.3286 0.3784 0.0278  0.0670  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 665  ASP E OD1 
29226 O  OD2 . ASP E  422 0.3881 0.3239 0.4005 0.0349  0.0600  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 665  ASP E OD2 
29227 N  N   . ASP E  423 0.4505 0.3987 0.4293 0.0543  0.0953  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 666  ASP E N   
29228 C  CA  . ASP E  423 0.4722 0.4210 0.4359 0.0599  0.1032  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 666  ASP E CA  
29229 C  C   . ASP E  423 0.4721 0.4418 0.4454 0.0619  0.1174  -0.0947 ? ? ? ? ? ? 666  ASP E C   
29230 O  O   . ASP E  423 0.4554 0.4366 0.4475 0.0589  0.1192  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 666  ASP E O   
29231 C  CB  . ASP E  423 0.4876 0.4236 0.4514 0.0688  0.0969  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 666  ASP E CB  
29232 C  CG  . ASP E  423 0.4833 0.4244 0.4718 0.0763  0.0963  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 666  ASP E CG  
29233 O  OD1 . ASP E  423 0.4656 0.4193 0.4727 0.0738  0.0982  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 666  ASP E OD1 
29234 O  OD2 . ASP E  423 0.4991 0.4308 0.4887 0.0851  0.0927  -0.1215 ? ? ? ? ? ? 666  ASP E OD2 
29235 N  N   . GLY E  424 0.4910 0.4673 0.4518 0.0663  0.1279  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 667  GLY E N   
29236 C  CA  . GLY E  424 0.4901 0.4890 0.4626 0.0673  0.1418  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 667  GLY E CA  
29237 C  C   . GLY E  424 0.4903 0.4985 0.4505 0.0581  0.1509  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 667  GLY E C   
29238 O  O   . GLY E  424 0.4854 0.4832 0.4328 0.0505  0.1451  -0.0838 ? ? ? ? ? ? 667  GLY E O   
29239 N  N   . GLN E  425 0.4974 0.5256 0.4621 0.0591  0.1652  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 668  GLN E N   
29240 C  CA  . GLN E  425 0.5018 0.5392 0.4544 0.0503  0.1750  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 668  GLN E CA  
29241 C  C   . GLN E  425 0.4808 0.5188 0.4456 0.0400  0.1707  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 668  GLN E C   
29242 O  O   . GLN E  425 0.4628 0.5016 0.4496 0.0402  0.1639  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 668  GLN E O   
29243 C  CB  . GLN E  425 0.5147 0.5757 0.4725 0.0538  0.1917  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 668  GLN E CB  
29244 C  CG  . GLN E  425 0.5401 0.6007 0.4804 0.0642  0.1973  -0.1031 ? ? ? ? ? ? 668  GLN E CG  
29245 C  CD  . GLN E  425 0.5594 0.6074 0.4641 0.0609  0.1972  -0.1021 ? ? ? ? ? ? 668  GLN E CD  
29246 O  OE1 . GLN E  425 0.5573 0.6019 0.4496 0.0507  0.1972  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 668  GLN E OE1 
29247 N  NE2 . GLN E  425 0.5794 0.6197 0.4679 0.0700  0.1964  -0.1153 ? ? ? ? ? ? 668  GLN E NE2 
29248 N  N   . TYR E  426 0.4851 0.5214 0.4341 0.0311  0.1739  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 669  TYR E N   
29249 C  CA  . TYR E  426 0.4685 0.4998 0.4240 0.0218  0.1675  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CA  
29250 C  C   . TYR E  426 0.4543 0.5019 0.4374 0.0187  0.1716  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 669  TYR E C   
29251 O  O   . TYR E  426 0.4612 0.5264 0.4501 0.0160  0.1839  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 669  TYR E O   
29252 C  CB  . TYR E  426 0.4798 0.5070 0.4136 0.0135  0.1713  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CB  
29253 C  CG  . TYR E  426 0.4659 0.4821 0.4015 0.0059  0.1618  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CG  
29254 C  CD1 . TYR E  426 0.4592 0.4583 0.3870 0.0072  0.1488  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CD1 
29255 C  CD2 . TYR E  426 0.4605 0.4838 0.4062 -0.0026 0.1658  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CD2 
29256 C  CE1 . TYR E  426 0.4470 0.4373 0.3769 0.0013  0.1402  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CE1 
29257 C  CE2 . TYR E  426 0.4496 0.4616 0.3963 -0.0086 0.1565  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CE2 
29258 C  CZ  . TYR E  426 0.4427 0.4388 0.3814 -0.0060 0.1440  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 669  TYR E CZ  
29259 O  OH  . TYR E  426 0.4330 0.4192 0.3725 -0.0108 0.1352  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 669  TYR E OH  
29260 N  N   . MET E  427 0.4350 0.4778 0.4352 0.0185  0.1610  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 670  MET E N   
29261 C  CA  . MET E  427 0.4206 0.4783 0.4484 0.0159  0.1625  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 670  MET E CA  
29262 C  C   . MET E  427 0.4232 0.4996 0.4702 0.0235  0.1703  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 670  MET E C   
29263 O  O   . MET E  427 0.4136 0.5052 0.4838 0.0215  0.1727  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 670  MET E O   
29264 C  CB  . MET E  427 0.4212 0.4856 0.4493 0.0049  0.1687  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 670  MET E CB  
29265 C  CG  . MET E  427 0.4147 0.4620 0.4319 -0.0019 0.1590  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 670  MET E CG  
29266 S  SD  . MET E  427 0.4116 0.4648 0.4381 -0.0144 0.1622  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 670  MET E SD  
29267 C  CE  . MET E  427 0.4236 0.4573 0.4205 -0.0200 0.1590  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 670  MET E CE  
29268 N  N   . ALA E  428 0.4371 0.5125 0.4749 0.0326  0.1737  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 671  ALA E N   
29269 C  CA  . ALA E  428 0.4411 0.5341 0.4972 0.0414  0.1808  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 671  ALA E CA  
29270 C  C   . ALA E  428 0.4253 0.5192 0.5072 0.0469  0.1711  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 671  ALA E C   
29271 O  O   . ALA E  428 0.4219 0.5354 0.5271 0.0502  0.1764  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 671  ALA E O   
29272 C  CB  . ALA E  428 0.4621 0.5520 0.5009 0.0510  0.1859  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 671  ALA E CB  
29273 N  N   . HIS E  429 0.4163 0.4908 0.4952 0.0479  0.1569  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 672  HIS E N   
29274 C  CA  . HIS E  429 0.4039 0.4801 0.5063 0.0531  0.1481  -0.0717 ? ? ? ? ? ? 672  HIS E CA  
29275 C  C   . HIS E  429 0.3868 0.4517 0.4921 0.0464  0.1357  -0.0629 ? ? ? ? ? ? 672  HIS E C   
29276 O  O   . HIS E  429 0.3867 0.4337 0.4738 0.0432  0.1288  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 672  HIS E O   
29277 C  CB  . HIS E  429 0.4142 0.4790 0.5137 0.0645  0.1428  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 672  HIS E CB  
29278 C  CG  . HIS E  429 0.4331 0.5083 0.5289 0.0729  0.1545  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 672  HIS E CG  
29279 N  ND1 . HIS E  429 0.4357 0.5309 0.5539 0.0809  0.1613  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 672  HIS E ND1 
29280 C  CD2 . HIS E  429 0.4516 0.5210 0.5235 0.0749  0.1607  -0.0987 ? ? ? ? ? ? 672  HIS E CD2 
29281 C  CE1 . HIS E  429 0.4550 0.5566 0.5633 0.0879  0.1717  -0.1094 ? ? ? ? ? ? 672  HIS E CE1 
29282 N  NE2 . HIS E  429 0.4653 0.5513 0.5447 0.0842  0.1716  -0.1089 ? ? ? ? ? ? 672  HIS E NE2 
29283 N  N   . LYS E  430 0.3730 0.4487 0.5009 0.0445  0.1323  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 673  LYS E N   
29284 C  CA  . LYS E  430 0.3584 0.4236 0.4873 0.0388  0.1205  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 673  LYS E CA  
29285 C  C   . LYS E  430 0.3558 0.4068 0.4865 0.0451  0.1079  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 673  LYS E C   
29286 O  O   . LYS E  430 0.3619 0.4147 0.5026 0.0544  0.1068  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 673  LYS E O   
29287 C  CB  . LYS E  430 0.3465 0.4279 0.4974 0.0340  0.1208  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 673  LYS E CB  
29288 C  CG  . LYS E  430 0.3515 0.4507 0.5075 0.0291  0.1340  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 673  LYS E CG  
29289 C  CD  . LYS E  430 0.3406 0.4563 0.5206 0.0241  0.1333  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 673  LYS E CD  
29290 C  CE  . LYS E  430 0.3454 0.4731 0.5252 0.0148  0.1445  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 673  LYS E CE  
29291 N  NZ  . LYS E  430 0.3369 0.4838 0.5438 0.0111  0.1444  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 673  LYS E NZ  
29292 N  N   . THR E  431 0.3477 0.3851 0.4696 0.0403  0.0981  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 674  THR E N   
29293 C  CA  . THR E  431 0.3454 0.3711 0.4706 0.0448  0.0862  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 674  THR E CA  
29294 C  C   . THR E  431 0.3349 0.3712 0.4833 0.0463  0.0806  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 674  THR E C   
29295 O  O   . THR E  431 0.3278 0.3786 0.4874 0.0421  0.0849  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 674  THR E O   
29296 C  CB  . THR E  431 0.3406 0.3511 0.4493 0.0388  0.0782  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 674  THR E CB  
29297 O  OG1 . THR E  431 0.3274 0.3435 0.4402 0.0313  0.0760  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 674  THR E OG1 
29298 C  CG2 . THR E  431 0.3507 0.3529 0.4374 0.0367  0.0835  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 674  THR E CG2 
29299 N  N   . ILE E  432 0.3350 0.3640 0.4907 0.0516  0.0705  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 675  ILE E N   
29300 C  CA  . ILE E  432 0.3262 0.3658 0.5023 0.0526  0.0650  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 675  ILE E CA  
29301 C  C   . ILE E  432 0.3131 0.3551 0.4870 0.0433  0.0612  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 675  ILE E C   
29302 O  O   . ILE E  432 0.3056 0.3585 0.4952 0.0425  0.0576  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 675  ILE E O   
29303 C  CB  . ILE E  432 0.3299 0.3599 0.5126 0.0592  0.0539  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 675  ILE E CB  
29304 C  CG1 . ILE E  432 0.3323 0.3424 0.4961 0.0558  0.0466  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 675  ILE E CG1 
29305 C  CG2 . ILE E  432 0.3431 0.3733 0.5338 0.0698  0.0566  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 675  ILE E CG2 
29306 C  CD1 . ILE E  432 0.3370 0.3363 0.5060 0.0603  0.0350  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 675  ILE E CD1 
29307 N  N   . ASN E  433 0.3110 0.3435 0.4663 0.0366  0.0616  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 676  ASN E N   
29308 C  CA  . ASN E  433 0.3000 0.3340 0.4538 0.0291  0.0569  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 676  ASN E CA  
29309 C  C   . ASN E  433 0.2978 0.3397 0.4497 0.0227  0.0653  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 676  ASN E C   
29310 O  O   . ASN E  433 0.2912 0.3322 0.4387 0.0162  0.0627  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 676  ASN E O   
29311 C  CB  . ASN E  433 0.2989 0.3179 0.4349 0.0261  0.0504  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 676  ASN E CB  
29312 C  CG  . ASN E  433 0.3013 0.3119 0.4390 0.0302  0.0409  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 676  ASN E CG  
29313 O  OD1 . ASN E  433 0.2964 0.3109 0.4440 0.0306  0.0337  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 676  ASN E OD1 
29314 N  ND2 . ASN E  433 0.3103 0.3085 0.4374 0.0328  0.0403  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 676  ASN E ND2 
29315 N  N   . TYR E  434 0.3050 0.3542 0.4595 0.0245  0.0755  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 677  TYR E N   
29316 C  CA  . TYR E  434 0.3057 0.3614 0.4573 0.0175  0.0839  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CA  
29317 C  C   . TYR E  434 0.2967 0.3633 0.4637 0.0122  0.0812  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 677  TYR E C   
29318 O  O   . TYR E  434 0.2940 0.3571 0.4540 0.0049  0.0807  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 677  TYR E O   
29319 C  CB  . TYR E  434 0.3159 0.3814 0.4705 0.0204  0.0959  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CB  
29320 C  CG  . TYR E  434 0.3184 0.3929 0.4725 0.0125  0.1054  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CG  
29321 C  CD1 . TYR E  434 0.3279 0.3949 0.4617 0.0090  0.1121  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CD1 
29322 C  CD2 . TYR E  434 0.3130 0.4036 0.4872 0.0082  0.1072  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CD2 
29323 C  CE1 . TYR E  434 0.3327 0.4071 0.4657 0.0012  0.1208  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CE1 
29324 C  CE2 . TYR E  434 0.3172 0.4154 0.4919 0.0000  0.1156  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CE2 
29325 C  CZ  . TYR E  434 0.3273 0.4170 0.4812 -0.0036 0.1225  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 677  TYR E CZ  
29326 O  OH  . TYR E  434 0.3333 0.4296 0.4875 -0.0125 0.1305  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 677  TYR E OH  
29327 N  N   . GLU E  435 0.2930 0.3724 0.4812 0.0159  0.0787  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 678  GLU E N   
29328 C  CA  . GLU E  435 0.2855 0.3759 0.4890 0.0105  0.0752  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 678  GLU E CA  
29329 C  C   . GLU E  435 0.2784 0.3590 0.4737 0.0065  0.0647  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 678  GLU E C   
29330 O  O   . GLU E  435 0.2759 0.3576 0.4710 -0.0008 0.0641  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 678  GLU E O   
29331 C  CB  . GLU E  435 0.2834 0.3885 0.5103 0.0162  0.0723  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 678  GLU E CB  
29332 C  CG  . GLU E  435 0.2775 0.3960 0.5215 0.0107  0.0694  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 678  GLU E CG  
29333 C  CD  . GLU E  435 0.2759 0.4097 0.5437 0.0172  0.0654  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 678  GLU E CD  
29334 O  OE1 . GLU E  435 0.2765 0.4035 0.5434 0.0252  0.0582  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 678  GLU E OE1 
29335 O  OE2 . GLU E  435 0.2748 0.4274 0.5630 0.0143  0.0691  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 678  GLU E OE2 
29336 N  N   . ALA E  436 0.2767 0.3475 0.4650 0.0111  0.0564  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 679  ALA E N   
29337 C  CA  . ALA E  436 0.2708 0.3347 0.4514 0.0079  0.0470  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 679  ALA E CA  
29338 C  C   . ALA E  436 0.2718 0.3266 0.4356 0.0020  0.0504  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 679  ALA E C   
29339 O  O   . ALA E  436 0.2692 0.3255 0.4336 -0.0035 0.0485  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 679  ALA E O   
29340 C  CB  . ALA E  436 0.2709 0.3255 0.4445 0.0128  0.0392  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 679  ALA E CB  
29341 N  N   . ILE E  437 0.2770 0.3219 0.4257 0.0032  0.0549  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 680  ILE E N   
29342 C  CA  . ILE E  437 0.2791 0.3151 0.4117 -0.0017 0.0573  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 680  ILE E CA  
29343 C  C   . ILE E  437 0.2812 0.3230 0.4193 -0.0081 0.0629  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 680  ILE E C   
29344 O  O   . ILE E  437 0.2806 0.3169 0.4122 -0.0128 0.0601  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 680  ILE E O   
29345 C  CB  . ILE E  437 0.2864 0.3129 0.4034 0.0005  0.0621  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 680  ILE E CB  
29346 C  CG1 . ILE E  437 0.2847 0.3033 0.3953 0.0047  0.0546  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 680  ILE E CG1 
29347 C  CG2 . ILE E  437 0.2902 0.3084 0.3914 -0.0041 0.0647  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 680  ILE E CG2 
29348 C  CD1 . ILE E  437 0.2928 0.3028 0.3913 0.0078  0.0578  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 680  ILE E CD1 
29349 N  N   . GLU E  438 0.2849 0.3379 0.4353 -0.0084 0.0706  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 681  GLU E N   
29350 C  CA  . GLU E  438 0.2886 0.3475 0.4451 -0.0158 0.0763  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 681  GLU E CA  
29351 C  C   . GLU E  438 0.2827 0.3462 0.4513 -0.0201 0.0689  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 681  GLU E C   
29352 O  O   . GLU E  438 0.2855 0.3445 0.4513 -0.0270 0.0682  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 681  GLU E O   
29353 C  CB  . GLU E  438 0.2934 0.3674 0.4638 -0.0155 0.0863  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 681  GLU E CB  
29354 C  CG  . GLU E  438 0.2993 0.3786 0.4741 -0.0247 0.0928  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 681  GLU E CG  
29355 C  CD  . GLU E  438 0.3062 0.4013 0.4916 -0.0248 0.1049  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 681  GLU E CD  
29356 O  OE1 . GLU E  438 0.3025 0.4125 0.5061 -0.0197 0.1056  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 681  GLU E OE1 
29357 O  OE2 . GLU E  438 0.3164 0.4097 0.4915 -0.0296 0.1137  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 681  GLU E OE2 
29358 N  N   . THR E  439 0.2760 0.3478 0.4581 -0.0159 0.0625  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 682  THR E N   
29359 C  CA  . THR E  439 0.2718 0.3487 0.4649 -0.0196 0.0549  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 682  THR E CA  
29360 C  C   . THR E  439 0.2714 0.3346 0.4486 -0.0223 0.0484  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 682  THR E C   
29361 O  O   . THR E  439 0.2732 0.3357 0.4534 -0.0282 0.0455  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 682  THR E O   
29362 C  CB  . THR E  439 0.2663 0.3521 0.4723 -0.0139 0.0481  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 682  THR E CB  
29363 O  OG1 . THR E  439 0.2680 0.3669 0.4896 -0.0106 0.0547  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 682  THR E OG1 
29364 C  CG2 . THR E  439 0.2632 0.3551 0.4797 -0.0178 0.0395  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 682  THR E CG2 
29365 N  N   . LEU E  440 0.2699 0.3227 0.4310 -0.0179 0.0460  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 683  LEU E N   
29366 C  CA  . LEU E  440 0.2692 0.3113 0.4159 -0.0190 0.0398  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 683  LEU E CA  
29367 C  C   . LEU E  440 0.2764 0.3090 0.4129 -0.0241 0.0445  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 683  LEU E C   
29368 O  O   . LEU E  440 0.2785 0.3051 0.4108 -0.0272 0.0400  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 683  LEU E O   
29369 C  CB  . LEU E  440 0.2665 0.3018 0.3999 -0.0136 0.0368  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 683  LEU E CB  
29370 C  CG  . LEU E  440 0.2615 0.3028 0.4016 -0.0089 0.0302  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 683  LEU E CG  
29371 C  CD1 . LEU E  440 0.2620 0.2969 0.3926 -0.0044 0.0305  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 683  LEU E CD1 
29372 C  CD2 . LEU E  440 0.2588 0.3001 0.3951 -0.0098 0.0219  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 683  LEU E CD2 
29373 N  N   . LEU E  441 0.2819 0.3125 0.4138 -0.0248 0.0533  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 684  LEU E N   
29374 C  CA  . LEU E  441 0.2902 0.3100 0.4098 -0.0291 0.0566  0.0016  ? ? ? ? ? ? 684  LEU E CA  
29375 C  C   . LEU E  441 0.2946 0.3166 0.4249 -0.0364 0.0560  0.0027  ? ? ? ? ? ? 684  LEU E C   
29376 O  O   . LEU E  441 0.3003 0.3111 0.4226 -0.0398 0.0525  0.0042  ? ? ? ? ? ? 684  LEU E O   
29377 C  CB  . LEU E  441 0.2974 0.3159 0.4095 -0.0289 0.0663  0.0031  ? ? ? ? ? ? 684  LEU E CB  
29378 C  CG  . LEU E  441 0.2970 0.3080 0.3934 -0.0231 0.0658  0.0023  ? ? ? ? ? ? 684  LEU E CG  
29379 C  CD1 . LEU E  441 0.3039 0.3179 0.3974 -0.0218 0.0752  0.0017  ? ? ? ? ? ? 684  LEU E CD1 
29380 C  CD2 . LEU E  441 0.3008 0.2982 0.3803 -0.0240 0.0622  0.0046  ? ? ? ? ? ? 684  LEU E CD2 
29381 N  N   . LYS E  442 0.2928 0.3291 0.4421 -0.0386 0.0589  0.0018  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E N   
29382 C  CA  . LYS E  442 0.2973 0.3384 0.4605 -0.0465 0.0585  0.0029  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E CA  
29383 C  C   . LYS E  442 0.2941 0.3323 0.4606 -0.0471 0.0472  0.0002  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E C   
29384 O  O   . LYS E  442 0.3014 0.3317 0.4672 -0.0530 0.0437  0.0009  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E O   
29385 C  CB  . LYS E  442 0.2956 0.3555 0.4796 -0.0479 0.0643  0.0022  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E CB  
29386 C  CG  . LYS E  442 0.3048 0.3682 0.4884 -0.0524 0.0765  0.0058  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E CG  
29387 C  CD  . LYS E  442 0.3023 0.3840 0.4999 -0.0487 0.0843  0.0036  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E CD  
29388 C  CE  . LYS E  442 0.3001 0.3991 0.5231 -0.0534 0.0833  0.0027  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E CE  
29389 N  NZ  . LYS E  442 0.3107 0.4107 0.5368 -0.0640 0.0899  0.0077  ? ? ? ? ? ? 685  LYS E NZ  
29390 N  N   . ALA E  443 0.2850 0.3289 0.4537 -0.0407 0.0411  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 686  ALA E N   
29391 C  CA  . ALA E  443 0.2825 0.3248 0.4512 -0.0398 0.0305  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 686  ALA E CA  
29392 C  C   . ALA E  443 0.2868 0.3133 0.4371 -0.0391 0.0264  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 686  ALA E C   
29393 O  O   . ALA E  443 0.2903 0.3130 0.4408 -0.0410 0.0190  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 686  ALA E O   
29394 C  CB  . ALA E  443 0.2737 0.3245 0.4454 -0.0330 0.0258  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 686  ALA E CB  
29395 N  N   . ARG E  444 0.2875 0.3052 0.4223 -0.0360 0.0307  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 687  ARG E N   
29396 C  CA  . ARG E  444 0.2915 0.2958 0.4098 -0.0342 0.0270  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 687  ARG E CA  
29397 C  C   . ARG E  444 0.3035 0.2966 0.4206 -0.0403 0.0268  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 687  ARG E C   
29398 O  O   . ARG E  444 0.3081 0.2927 0.4191 -0.0395 0.0202  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 687  ARG E O   
29399 C  CB  . ARG E  444 0.2901 0.2890 0.3939 -0.0298 0.0315  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 687  ARG E CB  
29400 C  CG  . ARG E  444 0.2931 0.2809 0.3811 -0.0267 0.0275  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 687  ARG E CG  
29401 C  CD  . ARG E  444 0.2937 0.2764 0.3690 -0.0239 0.0322  0.0004  ? ? ? ? ? ? 687  ARG E CD  
29402 N  NE  . ARG E  444 0.2939 0.2702 0.3561 -0.0196 0.0276  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 687  ARG E NE  
29403 C  CZ  . ARG E  444 0.3030 0.2676 0.3554 -0.0199 0.0270  0.0009  ? ? ? ? ? ? 687  ARG E CZ  
29404 N  NH1 . ARG E  444 0.3132 0.2701 0.3664 -0.0250 0.0306  0.0037  ? ? ? ? ? ? 687  ARG E NH1 
29405 N  NH2 . ARG E  444 0.3030 0.2639 0.3454 -0.0153 0.0228  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 687  ARG E NH2 
29406 N  N   . ILE E  445 0.3098 0.3032 0.4328 -0.0464 0.0339  0.0007  ? ? ? ? ? ? 688  ILE E N   
29407 C  CA  . ILE E  445 0.3232 0.3054 0.4462 -0.0536 0.0337  0.0031  ? ? ? ? ? ? 688  ILE E CA  
29408 C  C   . ILE E  445 0.3250 0.3095 0.4605 -0.0572 0.0256  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 688  ILE E C   
29409 O  O   . ILE E  445 0.3356 0.3069 0.4673 -0.0598 0.0199  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 688  ILE E O   
29410 C  CB  . ILE E  445 0.3298 0.3166 0.4602 -0.0608 0.0437  0.0086  ? ? ? ? ? ? 688  ILE E CB  
29411 C  CG1 . ILE E  445 0.3323 0.3145 0.4473 -0.0579 0.0517  0.0127  ? ? ? ? ? ? 688  ILE E CG1 
29412 C  CG2 . ILE E  445 0.3442 0.3226 0.4806 -0.0707 0.0425  0.0116  ? ? ? ? ? ? 688  ILE E CG2 
29413 C  CD1 . ILE E  445 0.3377 0.3285 0.4588 -0.0633 0.0627  0.0172  ? ? ? ? ? ? 688  ILE E CD1 
29414 N  N   . LYS E  446 0.3162 0.3169 0.4668 -0.0570 0.0245  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 689  LYS E N   
29415 C  CA  . LYS E  446 0.3190 0.3240 0.4837 -0.0616 0.0169  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 689  LYS E CA  
29416 C  C   . LYS E  446 0.3168 0.3198 0.4761 -0.0562 0.0059  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 689  LYS E C   
29417 O  O   . LYS E  446 0.3254 0.3230 0.4887 -0.0599 -0.0016 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 689  LYS E O   
29418 C  CB  . LYS E  446 0.3125 0.3368 0.4976 -0.0643 0.0198  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 689  LYS E CB  
29419 C  CG  . LYS E  446 0.3165 0.3463 0.5176 -0.0702 0.0123  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 689  LYS E CG  
29420 C  CD  . LYS E  446 0.3121 0.3616 0.5353 -0.0741 0.0167  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 689  LYS E CD  
29421 C  CE  . LYS E  446 0.3194 0.3695 0.5479 -0.0818 0.0276  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 689  LYS E CE  
29422 N  NZ  . LYS E  446 0.3174 0.3880 0.5710 -0.0872 0.0300  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 689  LYS E NZ  
29423 N  N   . TYR E  447 0.3070 0.3142 0.4569 -0.0478 0.0050  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 690  TYR E N   
29424 C  CA  . TYR E  447 0.3047 0.3144 0.4502 -0.0428 -0.0042 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CA  
29425 C  C   . TYR E  447 0.3051 0.3059 0.4318 -0.0362 -0.0061 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 690  TYR E C   
29426 O  O   . TYR E  447 0.3073 0.3080 0.4286 -0.0327 -0.0136 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 690  TYR E O   
29427 C  CB  . TYR E  447 0.2938 0.3201 0.4473 -0.0391 -0.0057 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CB  
29428 C  CG  . TYR E  447 0.2927 0.3313 0.4671 -0.0443 -0.0050 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CG  
29429 C  CD1 . TYR E  447 0.2994 0.3402 0.4848 -0.0496 -0.0122 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CD1 
29430 C  CD2 . TYR E  447 0.2859 0.3344 0.4695 -0.0437 0.0023  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CD2 
29431 C  CE1 . TYR E  447 0.2984 0.3520 0.5040 -0.0545 -0.0118 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CE1 
29432 C  CE2 . TYR E  447 0.2851 0.3467 0.4889 -0.0477 0.0032  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CE2 
29433 C  CZ  . TYR E  447 0.2909 0.3555 0.5060 -0.0534 -0.0038 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 690  TYR E CZ  
29434 O  OH  . TYR E  447 0.2900 0.3697 0.5272 -0.0577 -0.0033 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 690  TYR E OH  
29435 N  N   . VAL E  448 0.3032 0.2982 0.4200 -0.0340 0.0004  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 691  VAL E N   
29436 C  CA  . VAL E  448 0.2998 0.2923 0.4014 -0.0269 -0.0008 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 691  VAL E CA  
29437 C  C   . VAL E  448 0.3102 0.2884 0.4008 -0.0254 -0.0038 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 691  VAL E C   
29438 O  O   . VAL E  448 0.3163 0.2836 0.4024 -0.0274 0.0003  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 691  VAL E O   
29439 C  CB  . VAL E  448 0.2926 0.2871 0.3891 -0.0245 0.0063  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 691  VAL E CB  
29440 C  CG1 . VAL E  448 0.2912 0.2818 0.3725 -0.0186 0.0051  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 691  VAL E CG1 
29441 C  CG2 . VAL E  448 0.2831 0.2913 0.3891 -0.0235 0.0072  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 691  VAL E CG2 
29442 N  N   . SER E  449 0.3135 0.2918 0.3996 -0.0216 -0.0112 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 692  SER E N   
29443 C  CA  . SER E  449 0.3246 0.2896 0.4009 -0.0186 -0.0149 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 692  SER E CA  
29444 C  C   . SER E  449 0.3253 0.2966 0.3962 -0.0126 -0.0218 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 692  SER E C   
29445 O  O   . SER E  449 0.3203 0.3036 0.3966 -0.0130 -0.0246 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 692  SER E O   
29446 C  CB  . SER E  449 0.3386 0.2904 0.4214 -0.0250 -0.0177 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 692  SER E CB  
29447 O  OG  . SER E  449 0.3512 0.2868 0.4243 -0.0219 -0.0206 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 692  SER E OG  
29448 N  N   . GLY E  450 0.3328 0.2968 0.3930 -0.0067 -0.0247 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 693  GLY E N   
29449 C  CA  . GLY E  450 0.3352 0.3068 0.3896 -0.0005 -0.0307 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 693  GLY E CA  
29450 C  C   . GLY E  450 0.3257 0.3099 0.3711 0.0058  -0.0280 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 693  GLY E C   
29451 O  O   . GLY E  450 0.3165 0.3036 0.3609 0.0053  -0.0222 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 693  GLY E O   
29452 N  N   . GLY E  451 0.3289 0.3215 0.3678 0.0117  -0.0323 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 694  GLY E N   
29453 C  CA  . GLY E  451 0.3204 0.3267 0.3519 0.0165  -0.0292 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 694  GLY E CA  
29454 C  C   . GLY E  451 0.3077 0.3273 0.3431 0.0129  -0.0263 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 694  GLY E C   
29455 O  O   . GLY E  451 0.3054 0.3255 0.3496 0.0078  -0.0272 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 694  GLY E O   
29456 N  N   . GLN E  452 0.3006 0.3312 0.3301 0.0158  -0.0233 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 695  GLN E N   
29457 C  CA  . GLN E  452 0.2908 0.3318 0.3235 0.0127  -0.0213 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 695  GLN E CA  
29458 C  C   . GLN E  452 0.2905 0.3483 0.3159 0.0158  -0.0231 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 695  GLN E C   
29459 O  O   . GLN E  452 0.2944 0.3578 0.3118 0.0208  -0.0231 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 695  GLN E O   
29460 C  CB  . GLN E  452 0.2833 0.3198 0.3172 0.0107  -0.0155 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 695  GLN E CB  
29461 C  CG  . GLN E  452 0.2749 0.3199 0.3111 0.0082  -0.0136 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 695  GLN E CG  
29462 C  CD  . GLN E  452 0.2697 0.3079 0.3072 0.0062  -0.0084 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 695  GLN E CD  
29463 O  OE1 . GLN E  452 0.2718 0.3014 0.3061 0.0073  -0.0061 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 695  GLN E OE1 
29464 N  NE2 . GLN E  452 0.2645 0.3058 0.3063 0.0037  -0.0072 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 695  GLN E NE2 
29465 N  N   . ALA E  453 0.2872 0.3536 0.3157 0.0130  -0.0249 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 696  ALA E N   
29466 C  CA  . ALA E  453 0.2866 0.3687 0.3082 0.0142  -0.0256 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 696  ALA E CA  
29467 C  C   . ALA E  453 0.2791 0.3632 0.3058 0.0101  -0.0240 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 696  ALA E C   
29468 O  O   . ALA E  453 0.2770 0.3563 0.3130 0.0070  -0.0255 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 696  ALA E O   
29469 C  CB  . ALA E  453 0.2944 0.3847 0.3126 0.0155  -0.0314 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 696  ALA E CB  
29470 N  N   . MET E  454 0.2761 0.3680 0.2977 0.0100  -0.0214 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 697  MET E N   
29471 C  CA  . MET E  454 0.2719 0.3659 0.2971 0.0063  -0.0212 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 697  MET E CA  
29472 C  C   . MET E  454 0.2762 0.3851 0.2937 0.0059  -0.0235 0.0023  ? ? ? ? ? ? 697  MET E C   
29473 O  O   . MET E  454 0.2793 0.3988 0.2882 0.0081  -0.0220 0.0008  ? ? ? ? ? ? 697  MET E O   
29474 C  CB  . MET E  454 0.2662 0.3539 0.2929 0.0047  -0.0166 0.0020  ? ? ? ? ? ? 697  MET E CB  
29475 C  CG  . MET E  454 0.2630 0.3365 0.2968 0.0040  -0.0141 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 697  MET E CG  
29476 S  SD  . MET E  454 0.2584 0.3250 0.2921 0.0022  -0.0095 0.0050  ? ? ? ? ? ? 697  MET E SD  
29477 C  CE  . MET E  454 0.2568 0.3209 0.2981 -0.0009 -0.0108 0.0115  ? ? ? ? ? ? 697  MET E CE  
29478 N  N   . ARG E  455 0.2775 0.3881 0.2982 0.0033  -0.0271 0.0084  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E N   
29479 C  CA  . ARG E  455 0.2838 0.4080 0.2964 0.0023  -0.0297 0.0145  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E CA  
29480 C  C   . ARG E  455 0.2827 0.4038 0.2994 -0.0016 -0.0306 0.0253  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E C   
29481 O  O   . ARG E  455 0.2787 0.3883 0.3055 -0.0024 -0.0311 0.0263  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E O   
29482 C  CB  . ARG E  455 0.2913 0.4217 0.3010 0.0040  -0.0356 0.0106  ? ? ? ? ? ? 698  ARG E CB  
29483 C  CG  . ARG E  455 0.2946 0.4263 0.3002 0.0080  -0.0357 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 698  ARG E CG  
29484 C  CD  . ARG E  455 0.3017 0.4483 0.2942 0.0107  -0.0347 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 698  ARG E CD  
29485 N  NE  . ARG E  455 0.3072 0.4534 0.2955 0.0157  -0.0356 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 698  ARG E NE  
29486 C  CZ  . ARG E  455 0.3041 0.4435 0.2941 0.0186  -0.0318 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 698  ARG E CZ  
29487 N  NH1 . ARG E  455 0.2951 0.4284 0.2903 0.0168  -0.0268 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 698  ARG E NH1 
29488 N  NH2 . ARG E  455 0.3111 0.4485 0.2976 0.0234  -0.0336 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 698  ARG E NH2 
29489 N  N   . ASN E  456 0.2875 0.4187 0.2969 -0.0042 -0.0307 0.0334  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E N   
29490 C  CA  . ASN E  456 0.2888 0.4150 0.3019 -0.0085 -0.0323 0.0443  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E CA  
29491 C  C   . ASN E  456 0.2994 0.4354 0.3057 -0.0102 -0.0376 0.0519  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E C   
29492 O  O   . ASN E  456 0.3055 0.4555 0.3014 -0.0117 -0.0366 0.0555  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E O   
29493 C  CB  . ASN E  456 0.2864 0.4142 0.2972 -0.0117 -0.0275 0.0488  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E CB  
29494 C  CG  . ASN E  456 0.2894 0.4098 0.3041 -0.0168 -0.0295 0.0597  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E CG  
29495 O  OD1 . ASN E  456 0.2906 0.3994 0.3125 -0.0168 -0.0332 0.0620  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E OD1 
29496 N  ND2 . ASN E  456 0.2915 0.4183 0.3024 -0.0211 -0.0272 0.0660  ? ? ? ? ? ? 699  ASN E ND2 
29497 N  N   . GLN E  457 0.3028 0.4328 0.3147 -0.0099 -0.0434 0.0546  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E N   
29498 C  CA  . GLN E  457 0.3148 0.4541 0.3188 -0.0113 -0.0494 0.0623  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E CA  
29499 C  C   . GLN E  457 0.3212 0.4534 0.3283 -0.0153 -0.0533 0.0754  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E C   
29500 O  O   . GLN E  457 0.3176 0.4356 0.3364 -0.0146 -0.0549 0.0758  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E O   
29501 C  CB  . GLN E  457 0.3168 0.4564 0.3242 -0.0075 -0.0551 0.0560  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E CB  
29502 C  CG  . GLN E  457 0.3300 0.4781 0.3297 -0.0081 -0.0626 0.0629  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E CG  
29503 C  CD  . GLN E  457 0.3313 0.4797 0.3361 -0.0044 -0.0687 0.0552  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E CD  
29504 O  OE1 . GLN E  457 0.3232 0.4679 0.3347 -0.0019 -0.0662 0.0440  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E OE1 
29505 N  NE2 . GLN E  457 0.3423 0.4944 0.3448 -0.0043 -0.0771 0.0614  ? ? ? ? ? ? 700  GLN E NE2 
29506 N  N   . GLN E  458 0.3321 0.4735 0.3288 -0.0196 -0.0549 0.0860  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E N   
29507 C  CA  . GLN E  458 0.3416 0.4742 0.3407 -0.0235 -0.0603 0.0992  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E CA  
29508 C  C   . GLN E  458 0.3493 0.4803 0.3503 -0.0203 -0.0689 0.1006  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E C   
29509 O  O   . GLN E  458 0.3568 0.5009 0.3474 -0.0193 -0.0717 0.1004  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E O   
29510 C  CB  . GLN E  458 0.3532 0.4974 0.3399 -0.0300 -0.0597 0.1113  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E CB  
29511 C  CG  . GLN E  458 0.3465 0.4990 0.3303 -0.0328 -0.0513 0.1091  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E CG  
29512 C  CD  . GLN E  458 0.3350 0.4716 0.3312 -0.0331 -0.0478 0.1051  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E CD  
29513 O  OE1 . GLN E  458 0.3385 0.4592 0.3423 -0.0356 -0.0516 0.1116  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E OE1 
29514 N  NE2 . GLN E  458 0.3230 0.4634 0.3205 -0.0302 -0.0411 0.0942  ? ? ? ? ? ? 701  GLN E NE2 
29515 N  N   . VAL E  459 0.3487 0.4649 0.3627 -0.0181 -0.0736 0.1016  ? ? ? ? ? ? 702  VAL E N   
29516 C  CA  . VAL E  459 0.3583 0.4748 0.3740 -0.0152 -0.0829 0.1049  ? ? ? ? ? ? 702  VAL E CA  
29517 C  C   . VAL E  459 0.3685 0.4711 0.3911 -0.0161 -0.0898 0.1162  ? ? ? ? ? ? 702  VAL E C   
29518 O  O   . VAL E  459 0.3645 0.4531 0.3961 -0.0169 -0.0873 0.1168  ? ? ? ? ? ? 702  VAL E O   
29519 C  CB  . VAL E  459 0.3486 0.4627 0.3772 -0.0093 -0.0839 0.0927  ? ? ? ? ? ? 702  VAL E CB  
29520 C  CG1 . VAL E  459 0.3484 0.4768 0.3690 -0.0074 -0.0844 0.0846  ? ? ? ? ? ? 702  VAL E CG1 
29521 C  CG2 . VAL E  459 0.3340 0.4384 0.3733 -0.0082 -0.0761 0.0843  ? ? ? ? ? ? 702  VAL E CG2 
29522 N  N   . GLY E  460 0.3827 0.4880 0.4015 -0.0152 -0.0992 0.1241  ? ? ? ? ? ? 703  GLY E N   
29523 C  CA  . GLY E  460 0.3946 0.4853 0.4207 -0.0148 -0.1073 0.1345  ? ? ? ? ? ? 703  GLY E CA  
29524 C  C   . GLY E  460 0.3993 0.4815 0.4213 -0.0215 -0.1040 0.1438  ? ? ? ? ? ? 703  GLY E C   
29525 O  O   . GLY E  460 0.4044 0.4971 0.4121 -0.0277 -0.1007 0.1502  ? ? ? ? ? ? 703  GLY E O   
29526 N  N   . ASN E  461 0.3980 0.4620 0.4327 -0.0203 -0.1045 0.1437  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E N   
29527 C  CA  . ASN E  461 0.4054 0.4586 0.4374 -0.0271 -0.1033 0.1530  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E CA  
29528 C  C   . ASN E  461 0.3896 0.4414 0.4250 -0.0286 -0.0931 0.1435  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E C   
29529 O  O   . ASN E  461 0.3936 0.4326 0.4318 -0.0326 -0.0925 0.1477  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E O   
29530 C  CB  . ASN E  461 0.4172 0.4487 0.4607 -0.0245 -0.1115 0.1587  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E CB  
29531 C  CG  . ASN E  461 0.4053 0.4289 0.4659 -0.0153 -0.1103 0.1449  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E CG  
29532 O  OD1 . ASN E  461 0.3889 0.4235 0.4522 -0.0119 -0.1038 0.1326  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E OD1 
29533 N  ND2 . ASN E  461 0.4146 0.4196 0.4866 -0.0114 -0.1164 0.1469  ? ? ? ? ? ? 704  ASN E ND2 
29534 N  N   . SER E  462 0.3734 0.4365 0.4090 -0.0253 -0.0859 0.1308  ? ? ? ? ? ? 705  SER E N   
29535 C  CA  . SER E  462 0.3593 0.4181 0.3999 -0.0252 -0.0774 0.1212  ? ? ? ? ? ? 705  SER E CA  
29536 C  C   . SER E  462 0.3465 0.4215 0.3818 -0.0235 -0.0706 0.1112  ? ? ? ? ? ? 705  SER E C   
29537 O  O   . SER E  462 0.3507 0.4406 0.3751 -0.0250 -0.0713 0.1140  ? ? ? ? ? ? 705  SER E O   
29538 C  CB  . SER E  462 0.3545 0.3969 0.4106 -0.0191 -0.0780 0.1136  ? ? ? ? ? ? 705  SER E CB  
29539 O  OG  . SER E  462 0.3483 0.3807 0.4078 -0.0207 -0.0721 0.1089  ? ? ? ? ? ? 705  SER E OG  
29540 N  N   . GLU E  463 0.3327 0.4043 0.3745 -0.0204 -0.0642 0.0996  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E N   
29541 C  CA  . GLU E  463 0.3222 0.4066 0.3590 -0.0189 -0.0581 0.0902  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E CA  
29542 C  C   . GLU E  463 0.3109 0.3891 0.3584 -0.0136 -0.0549 0.0782  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E C   
29543 O  O   . GLU E  463 0.3093 0.3742 0.3667 -0.0121 -0.0545 0.0768  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E O   
29544 C  CB  . GLU E  463 0.3186 0.4072 0.3488 -0.0234 -0.0517 0.0909  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E CB  
29545 C  CG  . GLU E  463 0.3134 0.3874 0.3514 -0.0238 -0.0486 0.0882  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E CG  
29546 C  CD  . GLU E  463 0.3089 0.3881 0.3415 -0.0278 -0.0426 0.0877  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E CD  
29547 O  OE1 . GLU E  463 0.3060 0.4012 0.3305 -0.0283 -0.0389 0.0857  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E OE1 
29548 O  OE2 . GLU E  463 0.3091 0.3761 0.3463 -0.0299 -0.0419 0.0887  ? ? ? ? ? ? 706  GLU E OE2 
29549 N  N   . ILE E  464 0.3047 0.3924 0.3503 -0.0110 -0.0527 0.0696  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E N   
29550 C  CA  . ILE E  464 0.2946 0.3770 0.3493 -0.0076 -0.0485 0.0589  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E CA  
29551 C  C   . ILE E  464 0.2876 0.3759 0.3355 -0.0078 -0.0422 0.0517  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E C   
29552 O  O   . ILE E  464 0.2908 0.3897 0.3277 -0.0094 -0.0418 0.0537  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E O   
29553 C  CB  . ILE E  464 0.2948 0.3800 0.3582 -0.0039 -0.0531 0.0543  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E CB  
29554 C  CG1 . ILE E  464 0.2999 0.3986 0.3535 -0.0039 -0.0569 0.0537  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E CG1 
29555 C  CG2 . ILE E  464 0.3013 0.3799 0.3741 -0.0022 -0.0592 0.0602  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E CG2 
29556 C  CD1 . ILE E  464 0.2938 0.3976 0.3443 -0.0029 -0.0527 0.0435  ? ? ? ? ? ? 707  ILE E CD1 
29557 N  N   . ILE E  465 0.2794 0.3610 0.3335 -0.0059 -0.0372 0.0436  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E N   
29558 C  CA  . ILE E  465 0.2746 0.3609 0.3235 -0.0049 -0.0329 0.0355  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E CA  
29559 C  C   . ILE E  465 0.2719 0.3570 0.3285 -0.0025 -0.0335 0.0272  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E C   
29560 O  O   . ILE E  465 0.2709 0.3508 0.3388 -0.0017 -0.0349 0.0268  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E O   
29561 C  CB  . ILE E  465 0.2692 0.3495 0.3160 -0.0057 -0.0266 0.0335  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E CB  
29562 C  CG1 . ILE E  465 0.2657 0.3333 0.3226 -0.0051 -0.0242 0.0317  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E CG1 
29563 C  CG2 . ILE E  465 0.2722 0.3560 0.3120 -0.0089 -0.0263 0.0410  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E CG2 
29564 C  CD1 . ILE E  465 0.2608 0.3226 0.3171 -0.0044 -0.0185 0.0257  ? ? ? ? ? ? 708  ILE E CD1 
29565 N  N   . THR E  466 0.2720 0.3623 0.3231 -0.0013 -0.0329 0.0205  ? ? ? ? ? ? 709  THR E N   
29566 C  CA  . THR E  466 0.2708 0.3585 0.3291 -0.0002 -0.0335 0.0126  ? ? ? ? ? ? 709  THR E CA  
29567 C  C   . THR E  466 0.2677 0.3502 0.3226 0.0002  -0.0282 0.0065  ? ? ? ? ? ? 709  THR E C   
29568 O  O   . THR E  466 0.2691 0.3558 0.3137 0.0013  -0.0267 0.0055  ? ? ? ? ? ? 709  THR E O   
29569 C  CB  . THR E  466 0.2775 0.3750 0.3331 0.0007  -0.0403 0.0094  ? ? ? ? ? ? 709  THR E CB  
29570 O  OG1 . THR E  466 0.2823 0.3876 0.3241 0.0020  -0.0405 0.0066  ? ? ? ? ? ? 709  THR E OG1 
29571 C  CG2 . THR E  466 0.2821 0.3846 0.3400 0.0004  -0.0463 0.0164  ? ? ? ? ? ? 709  THR E CG2 
29572 N  N   . SER E  467 0.2645 0.3383 0.3282 -0.0002 -0.0252 0.0028  ? ? ? ? ? ? 710  SER E N   
29573 C  CA  . SER E  467 0.2640 0.3310 0.3247 0.0001  -0.0212 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 710  SER E CA  
29574 C  C   . SER E  467 0.2677 0.3329 0.3346 -0.0004 -0.0240 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 710  SER E C   
29575 O  O   . SER E  467 0.2667 0.3314 0.3452 -0.0023 -0.0249 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 710  SER E O   
29576 C  CB  . SER E  467 0.2596 0.3165 0.3236 -0.0009 -0.0150 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 710  SER E CB  
29577 O  OG  . SER E  467 0.2599 0.3105 0.3175 -0.0002 -0.0112 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 710  SER E OG  
29578 N  N   . VAL E  468 0.2729 0.3373 0.3332 0.0010  -0.0256 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 711  VAL E N   
29579 C  CA  . VAL E  468 0.2783 0.3388 0.3446 -0.0003 -0.0288 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 711  VAL E CA  
29580 C  C   . VAL E  468 0.2816 0.3304 0.3452 -0.0001 -0.0258 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 711  VAL E C   
29581 O  O   . VAL E  468 0.2829 0.3303 0.3362 0.0031  -0.0240 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 711  VAL E O   
29582 C  CB  . VAL E  468 0.2859 0.3547 0.3459 0.0018  -0.0358 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 711  VAL E CB  
29583 C  CG1 . VAL E  468 0.2935 0.3559 0.3573 0.0006  -0.0394 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 711  VAL E CG1 
29584 C  CG2 . VAL E  468 0.2854 0.3651 0.3488 0.0012  -0.0405 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 711  VAL E CG2 
29585 N  N   . ARG E  469 0.2841 0.3247 0.3572 -0.0038 -0.0253 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 712  ARG E N   
29586 C  CA  . ARG E  469 0.2917 0.3199 0.3622 -0.0041 -0.0250 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 712  ARG E CA  
29587 C  C   . ARG E  469 0.3017 0.3284 0.3759 -0.0055 -0.0322 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 712  ARG E C   
29588 O  O   . ARG E  469 0.3016 0.3317 0.3871 -0.0096 -0.0346 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 712  ARG E O   
29589 C  CB  . ARG E  469 0.2897 0.3083 0.3666 -0.0082 -0.0186 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 712  ARG E CB  
29590 C  CG  . ARG E  469 0.2825 0.3010 0.3541 -0.0065 -0.0125 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 712  ARG E CG  
29591 C  CD  . ARG E  469 0.2844 0.3010 0.3431 -0.0017 -0.0127 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 712  ARG E CD  
29592 N  NE  . ARG E  469 0.2933 0.2970 0.3483 -0.0012 -0.0129 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 712  ARG E NE  
29593 C  CZ  . ARG E  469 0.2953 0.2881 0.3490 -0.0029 -0.0083 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 712  ARG E CZ  
29594 N  NH1 . ARG E  469 0.2890 0.2827 0.3449 -0.0052 -0.0028 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 712  ARG E NH1 
29595 N  NH2 . ARG E  469 0.3055 0.2856 0.3551 -0.0022 -0.0097 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 712  ARG E NH2 
29596 N  N   . TYR E  470 0.3112 0.3333 0.3766 -0.0019 -0.0362 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 713  TYR E N   
29597 C  CA  . TYR E  470 0.3218 0.3435 0.3898 -0.0029 -0.0441 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CA  
29598 C  C   . TYR E  470 0.3285 0.3389 0.4087 -0.0097 -0.0458 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 713  TYR E C   
29599 O  O   . TYR E  470 0.3361 0.3477 0.4222 -0.0123 -0.0529 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 713  TYR E O   
29600 C  CB  . TYR E  470 0.3326 0.3519 0.3879 0.0035  -0.0484 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CB  
29601 C  CG  . TYR E  470 0.3280 0.3617 0.3718 0.0095  -0.0471 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CG  
29602 C  CD1 . TYR E  470 0.3239 0.3725 0.3676 0.0090  -0.0494 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CD1 
29603 C  CD2 . TYR E  470 0.3290 0.3618 0.3624 0.0155  -0.0439 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CD2 
29604 C  CE1 . TYR E  470 0.3214 0.3833 0.3543 0.0134  -0.0480 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CE1 
29605 C  CE2 . TYR E  470 0.3255 0.3732 0.3494 0.0202  -0.0422 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CE2 
29606 C  CZ  . TYR E  470 0.3220 0.3841 0.3452 0.0187  -0.0441 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 713  TYR E CZ  
29607 O  OH  . TYR E  470 0.3198 0.3973 0.3334 0.0221  -0.0422 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 713  TYR E OH  
29608 N  N   . GLY E  471 0.3269 0.3268 0.4109 -0.0130 -0.0397 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 714  GLY E N   
29609 C  CA  . GLY E  471 0.3352 0.3241 0.4303 -0.0204 -0.0407 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 714  GLY E CA  
29610 C  C   . GLY E  471 0.3482 0.3181 0.4359 -0.0194 -0.0415 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 714  GLY E C   
29611 O  O   . GLY E  471 0.3526 0.3192 0.4277 -0.0120 -0.0437 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 714  GLY E O   
29612 N  N   . LYS E  472 0.3555 0.3134 0.4515 -0.0268 -0.0400 -0.0527 ? ? ? ? ? ? 715  LYS E N   
29613 C  CA  . LYS E  472 0.3686 0.3069 0.4578 -0.0265 -0.0403 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 715  LYS E CA  
29614 C  C   . LYS E  472 0.3838 0.3124 0.4665 -0.0217 -0.0498 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 715  LYS E C   
29615 O  O   . LYS E  472 0.3917 0.3206 0.4810 -0.0249 -0.0571 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 715  LYS E O   
29616 C  CB  . LYS E  472 0.3765 0.3040 0.4765 -0.0368 -0.0377 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 715  LYS E CB  
29617 C  CG  . LYS E  472 0.3908 0.2971 0.4831 -0.0370 -0.0375 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 715  LYS E CG  
29618 C  CD  . LYS E  472 0.3952 0.2964 0.4974 -0.0475 -0.0326 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 715  LYS E CD  
29619 C  CE  . LYS E  472 0.4070 0.2897 0.5004 -0.0480 -0.0301 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 715  LYS E CE  
29620 N  NZ  . LYS E  472 0.4284 0.2909 0.5219 -0.0503 -0.0391 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 715  LYS E NZ  
29621 N  N   . GLY E  473 0.3893 0.3091 0.4591 -0.0137 -0.0501 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 716  GLY E N   
29622 C  CA  . GLY E  473 0.4060 0.3151 0.4691 -0.0078 -0.0589 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 716  GLY E CA  
29623 C  C   . GLY E  473 0.4023 0.3279 0.4593 -0.0005 -0.0628 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 716  GLY E C   
29624 O  O   . GLY E  473 0.4169 0.3373 0.4710 0.0025  -0.0712 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 716  GLY E O   
29625 N  N   . ALA E  474 0.3845 0.3295 0.4393 0.0017  -0.0571 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 717  ALA E N   
29626 C  CA  . ALA E  474 0.3815 0.3429 0.4284 0.0086  -0.0596 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 717  ALA E CA  
29627 C  C   . ALA E  474 0.3690 0.3413 0.4075 0.0146  -0.0526 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 717  ALA E C   
29628 O  O   . ALA E  474 0.3540 0.3372 0.3958 0.0115  -0.0470 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 717  ALA E O   
29629 C  CB  . ALA E  474 0.3746 0.3499 0.4291 0.0035  -0.0616 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 717  ALA E CB  
29630 N  N   . LEU E  475 0.3761 0.3451 0.4048 0.0232  -0.0533 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 718  LEU E N   
29631 C  CA  . LEU E  475 0.3655 0.3460 0.3871 0.0287  -0.0473 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 718  LEU E CA  
29632 C  C   . LEU E  475 0.3600 0.3626 0.3756 0.0327  -0.0474 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 718  LEU E C   
29633 O  O   . LEU E  475 0.3471 0.3633 0.3608 0.0329  -0.0420 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 718  LEU E O   
29634 C  CB  . LEU E  475 0.3758 0.3464 0.3906 0.0369  -0.0483 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 718  LEU E CB  
29635 C  CG  . LEU E  475 0.3798 0.3301 0.3983 0.0333  -0.0467 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 718  LEU E CG  
29636 C  CD1 . LEU E  475 0.3889 0.3305 0.4006 0.0421  -0.0476 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 718  LEU E CD1 
29637 C  CD2 . LEU E  475 0.3638 0.3192 0.3869 0.0262  -0.0394 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 718  LEU E CD2 
29638 N  N   . LYS E  476 0.3712 0.3772 0.3832 0.0355  -0.0539 -0.0944 ? ? ? ? ? ? 719  LYS E N   
29639 C  CA  . LYS E  476 0.3691 0.3962 0.3730 0.0396  -0.0540 -0.0968 ? ? ? ? ? ? 719  LYS E CA  
29640 C  C   . LYS E  476 0.3662 0.4017 0.3741 0.0336  -0.0573 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 719  LYS E C   
29641 O  O   . LYS E  476 0.3690 0.3940 0.3864 0.0273  -0.0612 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 719  LYS E O   
29642 C  CB  . LYS E  476 0.3852 0.4137 0.3791 0.0491  -0.0584 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 719  LYS E CB  
29643 C  CG  . LYS E  476 0.3827 0.4184 0.3705 0.0569  -0.0533 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 719  LYS E CG  
29644 C  CD  . LYS E  476 0.3980 0.4394 0.3760 0.0674  -0.0565 -0.1226 ? ? ? ? ? ? 719  LYS E CD  
29645 C  CE  . LYS E  476 0.4136 0.4311 0.3942 0.0699  -0.0625 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 719  LYS E CE  
29646 N  NZ  . LYS E  476 0.4301 0.4525 0.4011 0.0819  -0.0657 -0.1451 ? ? ? ? ? ? 719  LYS E NZ  
29647 N  N   . ALA E  477 0.3615 0.4166 0.3630 0.0351  -0.0563 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 720  ALA E N   
29648 C  CA  . ALA E  477 0.3595 0.4209 0.3657 0.0294  -0.0602 -0.0896 ? ? ? ? ? ? 720  ALA E CA  
29649 C  C   . ALA E  477 0.3762 0.4333 0.3804 0.0304  -0.0695 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 720  ALA E C   
29650 O  O   . ALA E  477 0.3771 0.4359 0.3879 0.0251  -0.0747 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 720  ALA E O   
29651 C  CB  . ALA E  477 0.3531 0.4336 0.3527 0.0302  -0.0579 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 720  ALA E CB  
29652 N  N   . THR E  478 0.3904 0.4421 0.3861 0.0375  -0.0721 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 721  THR E N   
29653 C  CA  . THR E  478 0.4085 0.4571 0.3999 0.0396  -0.0814 -0.1258 ? ? ? ? ? ? 721  THR E CA  
29654 C  C   . THR E  478 0.4179 0.4424 0.4192 0.0360  -0.0861 -0.1310 ? ? ? ? ? ? 721  THR E C   
29655 O  O   . THR E  478 0.4329 0.4502 0.4353 0.0345  -0.0951 -0.1405 ? ? ? ? ? ? 721  THR E O   
29656 C  CB  . THR E  478 0.4222 0.4792 0.3977 0.0503  -0.0825 -0.1371 ? ? ? ? ? ? 721  THR E CB  
29657 O  OG1 . THR E  478 0.4217 0.4704 0.3964 0.0559  -0.0775 -0.1381 ? ? ? ? ? ? 721  THR E OG1 
29658 C  CG2 . THR E  478 0.4173 0.4989 0.3820 0.0528  -0.0790 -0.1327 ? ? ? ? ? ? 721  THR E CG2 
29659 N  N   . ASP E  479 0.4111 0.4224 0.4193 0.0340  -0.0808 -0.1248 ? ? ? ? ? ? 722  ASP E N   
29660 C  CA  . ASP E  479 0.4213 0.4093 0.4392 0.0290  -0.0852 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 722  ASP E CA  
29661 C  C   . ASP E  479 0.4204 0.4073 0.4512 0.0186  -0.0900 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 722  ASP E C   
29662 O  O   . ASP E  479 0.4049 0.4036 0.4426 0.0134  -0.0859 -0.1154 ? ? ? ? ? ? 722  ASP E O   
29663 C  CB  . ASP E  479 0.4131 0.3887 0.4365 0.0267  -0.0781 -0.1184 ? ? ? ? ? ? 722  ASP E CB  
29664 C  CG  . ASP E  479 0.4170 0.3899 0.4303 0.0367  -0.0751 -0.1216 ? ? ? ? ? ? 722  ASP E CG  
29665 O  OD1 . ASP E  479 0.4318 0.4049 0.4356 0.0456  -0.0799 -0.1338 ? ? ? ? ? ? 722  ASP E OD1 
29666 O  OD2 . ASP E  479 0.4056 0.3768 0.4209 0.0359  -0.0679 -0.1122 ? ? ? ? ? ? 722  ASP E OD2 
29667 N  N   . THR E  480 0.4379 0.4104 0.4732 0.0155  -0.0989 -0.1343 ? ? ? ? ? ? 723  THR E N   
29668 C  CA  . THR E  480 0.4374 0.4083 0.4881 0.0046  -0.1034 -0.1314 ? ? ? ? ? ? 723  THR E CA  
29669 C  C   . THR E  480 0.4367 0.3902 0.5024 -0.0049 -0.1006 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 723  THR E C   
29670 O  O   . THR E  480 0.4315 0.3885 0.5119 -0.0143 -0.1012 -0.1188 ? ? ? ? ? ? 723  THR E O   
29671 C  CB  . THR E  480 0.4570 0.4253 0.5061 0.0043  -0.1158 -0.1447 ? ? ? ? ? ? 723  THR E CB  
29672 O  OG1 . THR E  480 0.4770 0.4235 0.5222 0.0073  -0.1209 -0.1546 ? ? ? ? ? ? 723  THR E OG1 
29673 C  CG2 . THR E  480 0.4599 0.4462 0.4936 0.0127  -0.1186 -0.1517 ? ? ? ? ? ? 723  THR E CG2 
29674 N  N   . GLY E  481 0.4428 0.3787 0.5053 -0.0027 -0.0977 -0.1233 ? ? ? ? ? ? 724  GLY E N   
29675 C  CA  . GLY E  481 0.4400 0.3630 0.5147 -0.0119 -0.0930 -0.1132 ? ? ? ? ? ? 724  GLY E CA  
29676 C  C   . GLY E  481 0.4532 0.3650 0.5419 -0.0226 -0.1002 -0.1155 ? ? ? ? ? ? 724  GLY E C   
29677 O  O   . GLY E  481 0.4718 0.3738 0.5580 -0.0213 -0.1102 -0.1268 ? ? ? ? ? ? 724  GLY E O   
29678 N  N   . ASP E  482 0.4450 0.3585 0.5490 -0.0333 -0.0954 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 725  ASP E N   
29679 C  CA  . ASP E  482 0.4581 0.3625 0.5779 -0.0451 -0.1021 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 725  ASP E CA  
29680 C  C   . ASP E  482 0.4433 0.3646 0.5810 -0.0547 -0.0973 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 725  ASP E C   
29681 O  O   . ASP E  482 0.4254 0.3667 0.5625 -0.0510 -0.0925 -0.0938 ? ? ? ? ? ? 725  ASP E O   
29682 C  CB  . ASP E  482 0.4736 0.3526 0.5954 -0.0504 -0.1019 -0.1033 ? ? ? ? ? ? 725  ASP E CB  
29683 C  CG  . ASP E  482 0.4606 0.3403 0.5845 -0.0535 -0.0894 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 725  ASP E CG  
29684 O  OD1 . ASP E  482 0.4405 0.3403 0.5706 -0.0552 -0.0816 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 725  ASP E OD1 
29685 O  OD2 . ASP E  482 0.4719 0.3316 0.5908 -0.0539 -0.0879 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 725  ASP E OD2 
29686 N  N   . ARG E  483 0.4509 0.3654 0.6052 -0.0670 -0.0983 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 726  ARG E N   
29687 C  CA  . ARG E  483 0.4367 0.3719 0.6084 -0.0741 -0.0947 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 726  ARG E CA  
29688 C  C   . ARG E  483 0.4183 0.3628 0.5918 -0.0739 -0.0809 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 726  ARG E C   
29689 O  O   . ARG E  483 0.4034 0.3680 0.5880 -0.0756 -0.0769 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 726  ARG E O   
29690 C  CB  . ARG E  483 0.4490 0.3805 0.6407 -0.0876 -0.1003 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 726  ARG E CB  
29691 C  CG  . ARG E  483 0.4704 0.3739 0.6597 -0.0930 -0.1028 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 726  ARG E CG  
29692 C  CD  . ARG E  483 0.4804 0.3844 0.6933 -0.1090 -0.1066 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 726  ARG E CD  
29693 N  NE  . ARG E  483 0.4828 0.3997 0.7042 -0.1100 -0.1180 -0.0942 ? ? ? ? ? ? 726  ARG E NE  
29694 C  CZ  . ARG E  483 0.5038 0.4059 0.7198 -0.1092 -0.1319 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 726  ARG E CZ  
29695 N  NH1 . ARG E  483 0.5244 0.3974 0.7280 -0.1072 -0.1360 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 726  ARG E NH1 
29696 N  NH2 . ARG E  483 0.5063 0.4216 0.7288 -0.1098 -0.1426 -0.1158 ? ? ? ? ? ? 726  ARG E NH2 
29697 N  N   . ILE E  484 0.4198 0.3502 0.5825 -0.0714 -0.0740 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 727  ILE E N   
29698 C  CA  . ILE E  484 0.4021 0.3428 0.5643 -0.0700 -0.0613 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 727  ILE E CA  
29699 C  C   . ILE E  484 0.3872 0.3415 0.5370 -0.0582 -0.0600 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 727  ILE E C   
29700 O  O   . ILE E  484 0.3707 0.3415 0.5247 -0.0569 -0.0534 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 727  ILE E O   
29701 C  CB  . ILE E  484 0.4075 0.3315 0.5626 -0.0717 -0.0534 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 727  ILE E CB  
29702 C  CG1 . ILE E  484 0.4144 0.3348 0.5844 -0.0848 -0.0485 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 727  ILE E CG1 
29703 C  CG2 . ILE E  484 0.3902 0.3254 0.5407 -0.0676 -0.0423 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 727  ILE E CG2 
29704 C  CD1 . ILE E  484 0.4253 0.3474 0.6142 -0.0957 -0.0564 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 727  ILE E CD1 
29705 N  N   . THR E  485 0.3942 0.3422 0.5292 -0.0499 -0.0666 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 728  THR E N   
29706 C  CA  . THR E  485 0.3824 0.3435 0.5052 -0.0397 -0.0655 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 728  THR E CA  
29707 C  C   . THR E  485 0.3718 0.3536 0.5048 -0.0413 -0.0673 -0.0713 ? ? ? ? ? ? 728  THR E C   
29708 O  O   . THR E  485 0.3570 0.3523 0.4881 -0.0375 -0.0620 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 728  THR E O   
29709 C  CB  . THR E  485 0.3943 0.3495 0.5029 -0.0318 -0.0737 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 728  THR E CB  
29710 O  OG1 . THR E  485 0.4087 0.3423 0.5103 -0.0304 -0.0747 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 728  THR E OG1 
29711 C  CG2 . THR E  485 0.3830 0.3517 0.4782 -0.0220 -0.0707 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 728  THR E CG2 
29712 N  N   . ARG E  486 0.3808 0.3643 0.5254 -0.0474 -0.0756 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 729  ARG E N   
29713 C  CA  . ARG E  486 0.3733 0.3764 0.5278 -0.0483 -0.0796 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 729  ARG E CA  
29714 C  C   . ARG E  486 0.3573 0.3739 0.5253 -0.0514 -0.0710 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 729  ARG E C   
29715 O  O   . ARG E  486 0.3472 0.3802 0.5173 -0.0478 -0.0717 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 729  ARG E O   
29716 C  CB  . ARG E  486 0.3867 0.3894 0.5536 -0.0553 -0.0904 -0.0838 ? ? ? ? ? ? 729  ARG E CB  
29717 C  CG  . ARG E  486 0.3790 0.4028 0.5576 -0.0563 -0.0947 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 729  ARG E CG  
29718 C  CD  . ARG E  486 0.3857 0.4147 0.5506 -0.0493 -0.1044 -0.0918 ? ? ? ? ? ? 729  ARG E CD  
29719 N  NE  . ARG E  486 0.3836 0.4307 0.5590 -0.0507 -0.1118 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 729  ARG E NE  
29720 C  CZ  . ARG E  486 0.3846 0.4422 0.5474 -0.0437 -0.1177 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 729  ARG E CZ  
29721 N  NH1 . ARG E  486 0.3862 0.4393 0.5270 -0.0353 -0.1155 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 729  ARG E NH1 
29722 N  NH2 . ARG E  486 0.3840 0.4576 0.5559 -0.0447 -0.1252 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 729  ARG E NH2 
29723 N  N   . THR E  487 0.3565 0.3667 0.5337 -0.0579 -0.0633 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 730  THR E N   
29724 C  CA  . THR E  487 0.3431 0.3674 0.5340 -0.0605 -0.0552 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 730  THR E CA  
29725 C  C   . THR E  487 0.3339 0.3543 0.5145 -0.0562 -0.0440 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 730  THR E C   
29726 O  O   . THR E  487 0.3274 0.3533 0.5180 -0.0596 -0.0355 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 730  THR E O   
29727 C  CB  . THR E  487 0.3479 0.3744 0.5605 -0.0719 -0.0533 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 730  THR E CB  
29728 O  OG1 . THR E  487 0.3618 0.3685 0.5707 -0.0777 -0.0526 -0.0493 ? ? ? ? ? ? 730  THR E OG1 
29729 C  CG2 . THR E  487 0.3529 0.3899 0.5803 -0.0762 -0.0637 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 730  THR E CG2 
29730 N  N   . SER E  488 0.3344 0.3459 0.4954 -0.0488 -0.0440 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 731  SER E N   
29731 C  CA  . SER E  488 0.3249 0.3348 0.4757 -0.0440 -0.0346 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 731  SER E CA  
29732 C  C   . SER E  488 0.3176 0.3339 0.4542 -0.0348 -0.0363 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 731  SER E C   
29733 O  O   . SER E  488 0.3189 0.3429 0.4538 -0.0320 -0.0438 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 731  SER E O   
29734 C  CB  . SER E  488 0.3334 0.3250 0.4754 -0.0456 -0.0304 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 731  SER E CB  
29735 O  OG  . SER E  488 0.3458 0.3255 0.4784 -0.0432 -0.0383 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 731  SER E OG  
29736 N  N   . GLY E  489 0.3112 0.3245 0.4372 -0.0305 -0.0295 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 732  GLY E N   
29737 C  CA  . GLY E  489 0.3036 0.3250 0.4188 -0.0234 -0.0300 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 732  GLY E CA  
29738 C  C   . GLY E  489 0.2927 0.3268 0.4174 -0.0235 -0.0268 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 732  GLY E C   
29739 O  O   . GLY E  489 0.2913 0.3289 0.4308 -0.0282 -0.0244 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 732  GLY E O   
29740 N  N   . VAL E  490 0.2861 0.3273 0.4030 -0.0182 -0.0269 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 733  VAL E N   
29741 C  CA  . VAL E  490 0.2776 0.3280 0.4024 -0.0174 -0.0242 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 733  VAL E CA  
29742 C  C   . VAL E  490 0.2749 0.3321 0.3894 -0.0123 -0.0278 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 733  VAL E C   
29743 O  O   . VAL E  490 0.2777 0.3325 0.3782 -0.0095 -0.0291 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 733  VAL E O   
29744 C  CB  . VAL E  490 0.2729 0.3173 0.3978 -0.0179 -0.0147 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 733  VAL E CB  
29745 C  CG1 . VAL E  490 0.2730 0.3095 0.3813 -0.0147 -0.0121 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 733  VAL E CG1 
29746 C  CG2 . VAL E  490 0.2661 0.3184 0.3981 -0.0159 -0.0125 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 733  VAL E CG2 
29747 N  N   . VAL E  491 0.2706 0.3366 0.3919 -0.0111 -0.0294 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 734  VAL E N   
29748 C  CA  . VAL E  491 0.2689 0.3395 0.3800 -0.0072 -0.0315 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 734  VAL E CA  
29749 C  C   . VAL E  491 0.2633 0.3335 0.3797 -0.0061 -0.0271 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 734  VAL E C   
29750 O  O   . VAL E  491 0.2616 0.3352 0.3928 -0.0068 -0.0267 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 734  VAL E O   
29751 C  CB  . VAL E  491 0.2734 0.3545 0.3843 -0.0060 -0.0405 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 734  VAL E CB  
29752 C  CG1 . VAL E  491 0.2725 0.3597 0.4008 -0.0072 -0.0436 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 734  VAL E CG1 
29753 C  CG2 . VAL E  491 0.2731 0.3585 0.3728 -0.0030 -0.0419 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 734  VAL E CG2 
29754 N  N   . VAL E  492 0.2612 0.3280 0.3667 -0.0043 -0.0242 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 735  VAL E N   
29755 C  CA  . VAL E  492 0.2582 0.3230 0.3665 -0.0029 -0.0214 0.0012  ? ? ? ? ? ? 735  VAL E CA  
29756 C  C   . VAL E  492 0.2603 0.3298 0.3612 -0.0012 -0.0265 0.0065  ? ? ? ? ? ? 735  VAL E C   
29757 O  O   . VAL E  492 0.2620 0.3334 0.3502 -0.0012 -0.0275 0.0071  ? ? ? ? ? ? 735  VAL E O   
29758 C  CB  . VAL E  492 0.2558 0.3114 0.3573 -0.0032 -0.0141 0.0020  ? ? ? ? ? ? 735  VAL E CB  
29759 C  CG1 . VAL E  492 0.2550 0.3080 0.3557 -0.0016 -0.0132 0.0073  ? ? ? ? ? ? 735  VAL E CG1 
29760 C  CG2 . VAL E  492 0.2552 0.3057 0.3642 -0.0051 -0.0082 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 735  VAL E CG2 
29761 N  N   . ILE E  493 0.2614 0.3328 0.3704 0.0001  -0.0296 0.0108  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E N   
29762 C  CA  . ILE E  493 0.2655 0.3395 0.3680 0.0011  -0.0347 0.0175  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E CA  
29763 C  C   . ILE E  493 0.2655 0.3317 0.3712 0.0021  -0.0324 0.0222  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E C   
29764 O  O   . ILE E  493 0.2645 0.3279 0.3826 0.0040  -0.0306 0.0206  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E O   
29765 C  CB  . ILE E  493 0.2700 0.3519 0.3796 0.0024  -0.0427 0.0189  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E CB  
29766 C  CG1 . ILE E  493 0.2714 0.3603 0.3783 0.0012  -0.0456 0.0130  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E CG1 
29767 C  CG2 . ILE E  493 0.2765 0.3606 0.3787 0.0029  -0.0485 0.0272  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E CG2 
29768 C  CD1 . ILE E  493 0.2779 0.3762 0.3871 0.0023  -0.0549 0.0144  ? ? ? ? ? ? 736  ILE E CD1 
29769 N  N   . GLU E  494 0.2677 0.3307 0.3626 0.0010  -0.0323 0.0275  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E N   
29770 C  CA  . GLU E  494 0.2696 0.3231 0.3658 0.0014  -0.0308 0.0315  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E CA  
29771 C  C   . GLU E  494 0.2766 0.3297 0.3655 -0.0001 -0.0360 0.0403  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E C   
29772 O  O   . GLU E  494 0.2779 0.3379 0.3558 -0.0027 -0.0372 0.0433  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E O   
29773 C  CB  . GLU E  494 0.2655 0.3123 0.3559 0.0000  -0.0235 0.0283  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E CB  
29774 C  CG  . GLU E  494 0.2611 0.3054 0.3589 0.0011  -0.0176 0.0213  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E CG  
29775 C  CD  . GLU E  494 0.2595 0.2956 0.3511 0.0003  -0.0112 0.0193  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E CD  
29776 O  OE1 . GLU E  494 0.2613 0.2940 0.3446 -0.0010 -0.0119 0.0231  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E OE1 
29777 O  OE2 . GLU E  494 0.2574 0.2910 0.3527 0.0005  -0.0057 0.0145  ? ? ? ? ? ? 737  GLU E OE2 
29778 N  N   . GLY E  495 0.2824 0.3276 0.3776 0.0013  -0.0391 0.0445  ? ? ? ? ? ? 738  GLY E N   
29779 C  CA  . GLY E  495 0.2910 0.3323 0.3798 -0.0011 -0.0439 0.0538  ? ? ? ? ? ? 738  GLY E CA  
29780 C  C   . GLY E  495 0.2941 0.3211 0.3868 -0.0004 -0.0420 0.0537  ? ? ? ? ? ? 738  GLY E C   
29781 O  O   . GLY E  495 0.2922 0.3142 0.3949 0.0036  -0.0393 0.0476  ? ? ? ? ? ? 738  GLY E O   
29782 N  N   . ASN E  496 0.2997 0.3210 0.3847 -0.0046 -0.0432 0.0599  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E N   
29783 C  CA  . ASN E  496 0.3034 0.3109 0.3898 -0.0049 -0.0415 0.0588  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E CA  
29784 C  C   . ASN E  496 0.3170 0.3139 0.4051 -0.0059 -0.0490 0.0671  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E C   
29785 O  O   . ASN E  496 0.3229 0.3092 0.4084 -0.0087 -0.0495 0.0690  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E O   
29786 C  CB  . ASN E  496 0.2987 0.3072 0.3754 -0.0094 -0.0364 0.0577  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E CB  
29787 C  CG  . ASN E  496 0.3035 0.3173 0.3714 -0.0158 -0.0396 0.0670  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E CG  
29788 O  OD1 . ASN E  496 0.3107 0.3280 0.3777 -0.0174 -0.0454 0.0750  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E OD1 
29789 N  ND2 . ASN E  496 0.3004 0.3157 0.3618 -0.0197 -0.0358 0.0664  ? ? ? ? ? ? 739  ASN E ND2 
29790 N  N   . ASN E  497 0.3236 0.3225 0.4161 -0.0038 -0.0558 0.0723  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E N   
29791 C  CA  . ASN E  497 0.3392 0.3259 0.4341 -0.0043 -0.0643 0.0811  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E CA  
29792 C  C   . ASN E  497 0.3451 0.3292 0.4518 0.0028  -0.0702 0.0806  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E C   
29793 O  O   . ASN E  497 0.3442 0.3395 0.4514 0.0038  -0.0737 0.0834  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E O   
29794 C  CB  . ASN E  497 0.3466 0.3394 0.4313 -0.0111 -0.0692 0.0933  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E CB  
29795 C  CG  . ASN E  497 0.3647 0.3430 0.4510 -0.0129 -0.0782 0.1036  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E CG  
29796 O  OD1 . ASN E  497 0.3732 0.3510 0.4511 -0.0205 -0.0809 0.1138  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E OD1 
29797 N  ND2 . ASN E  497 0.3721 0.3379 0.4694 -0.0060 -0.0828 0.1010  ? ? ? ? ? ? 740  ASN E ND2 
29798 N  N   . PRO E  498 0.3523 0.3221 0.4689 0.0083  -0.0719 0.0767  ? ? ? ? ? ? 741  PRO E N   
29799 C  CA  . PRO E  498 0.3570 0.3251 0.4876 0.0167  -0.0763 0.0738  ? ? ? ? ? ? 741  PRO E CA  
29800 C  C   . PRO E  498 0.3682 0.3377 0.4998 0.0172  -0.0869 0.0843  ? ? ? ? ? ? 741  PRO E C   
29801 O  O   . PRO E  498 0.3707 0.3434 0.5143 0.0243  -0.0913 0.0823  ? ? ? ? ? ? 741  PRO E O   
29802 C  CB  . PRO E  498 0.3685 0.3172 0.5049 0.0208  -0.0778 0.0706  ? ? ? ? ? ? 741  PRO E CB  
29803 C  CG  . PRO E  498 0.3637 0.3082 0.4918 0.0162  -0.0709 0.0666  ? ? ? ? ? ? 741  PRO E CG  
29804 C  CD  . PRO E  498 0.3571 0.3118 0.4719 0.0071  -0.0694 0.0736  ? ? ? ? ? ? 741  PRO E CD  
29805 N  N   . SER E  499 0.3760 0.3442 0.4954 0.0097  -0.0913 0.0957  ? ? ? ? ? ? 742  SER E N   
29806 C  CA  . SER E  499 0.3895 0.3582 0.5079 0.0098  -0.1019 0.1071  ? ? ? ? ? ? 742  SER E CA  
29807 C  C   . SER E  499 0.3833 0.3719 0.4920 0.0059  -0.1018 0.1109  ? ? ? ? ? ? 742  SER E C   
29808 O  O   . SER E  499 0.3953 0.3865 0.4986 0.0042  -0.1100 0.1216  ? ? ? ? ? ? 742  SER E O   
29809 C  CB  . SER E  499 0.4079 0.3599 0.5199 0.0042  -0.1087 0.1190  ? ? ? ? ? ? 742  SER E CB  
29810 O  OG  . SER E  499 0.4028 0.3581 0.5026 -0.0050 -0.1026 0.1214  ? ? ? ? ? ? 742  SER E OG  
29811 N  N   . LEU E  500 0.3662 0.3683 0.4721 0.0048  -0.0927 0.1019  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E N   
29812 C  CA  . LEU E  500 0.3611 0.3816 0.4595 0.0031  -0.0930 0.1026  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E CA  
29813 C  C   . LEU E  500 0.3684 0.3948 0.4733 0.0082  -0.1022 0.1053  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E C   
29814 O  O   . LEU E  500 0.3687 0.3912 0.4891 0.0154  -0.1051 0.1004  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E O   
29815 C  CB  . LEU E  500 0.3432 0.3742 0.4424 0.0036  -0.0833 0.0903  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E CB  
29816 C  CG  . LEU E  500 0.3369 0.3854 0.4311 0.0033  -0.0829 0.0868  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E CG  
29817 C  CD1 . LEU E  500 0.3417 0.3991 0.4183 -0.0028 -0.0834 0.0942  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E CD1 
29818 C  CD2 . LEU E  500 0.3216 0.3737 0.4201 0.0043  -0.0737 0.0746  ? ? ? ? ? ? 743  LEU E CD2 
29819 N  N   . ARG E  501 0.3742 0.4120 0.4670 0.0046  -0.1066 0.1123  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E N   
29820 C  CA  . ARG E  501 0.3843 0.4284 0.4792 0.0082  -0.1169 0.1171  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E CA  
29821 C  C   . ARG E  501 0.3842 0.4457 0.4649 0.0048  -0.1175 0.1181  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E C   
29822 O  O   . ARG E  501 0.3918 0.4565 0.4564 -0.0013 -0.1173 0.1270  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E O   
29823 C  CB  . ARG E  501 0.4047 0.4391 0.4921 0.0055  -0.1260 0.1326  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E CB  
29824 C  CG  . ARG E  501 0.4165 0.4396 0.5172 0.0122  -0.1356 0.1360  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E CG  
29825 C  CD  . ARG E  501 0.4029 0.4307 0.5215 0.0199  -0.1326 0.1221  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E CD  
29826 N  NE  . ARG E  501 0.4048 0.4151 0.5360 0.0241  -0.1311 0.1192  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E NE  
29827 C  CZ  . ARG E  501 0.3991 0.4080 0.5493 0.0325  -0.1299 0.1092  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E CZ  
29828 N  NH1 . ARG E  501 0.3904 0.4148 0.5510 0.0368  -0.1303 0.1017  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E NH1 
29829 N  NH2 . ARG E  501 0.4032 0.3957 0.5622 0.0363  -0.1283 0.1063  ? ? ? ? ? ? 744  ARG E NH2 
29830 N  N   . LEU E  502 0.3783 0.4516 0.4646 0.0087  -0.1192 0.1101  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E N   
29831 C  CA  . LEU E  502 0.3802 0.4695 0.4518 0.0059  -0.1204 0.1099  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E CA  
29832 C  C   . LEU E  502 0.3987 0.4909 0.4648 0.0069  -0.1328 0.1208  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E C   
29833 O  O   . LEU E  502 0.4040 0.4909 0.4841 0.0124  -0.1407 0.1221  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E O   
29834 C  CB  . LEU E  502 0.3670 0.4665 0.4467 0.0087  -0.1172 0.0958  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E CB  
29835 C  CG  . LEU E  502 0.3529 0.4542 0.4275 0.0056  -0.1054 0.0871  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E CG  
29836 C  CD1 . LEU E  502 0.3433 0.4311 0.4267 0.0055  -0.0971 0.0846  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E CD1 
29837 C  CD2 . LEU E  502 0.3448 0.4558 0.4261 0.0078  -0.1050 0.0752  ? ? ? ? ? ? 745  LEU E CD2 
29838 N  N   . LYS E  503 0.4099 0.5111 0.4557 0.0021  -0.1348 0.1289  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E N   
29839 C  CA  . LYS E  503 0.4286 0.5356 0.4669 0.0034  -0.1473 0.1382  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E CA  
29840 C  C   . LYS E  503 0.4230 0.5418 0.4692 0.0085  -0.1516 0.1266  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E C   
29841 O  O   . LYS E  503 0.4075 0.5332 0.4575 0.0088  -0.1442 0.1130  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E O   
29842 C  CB  . LYS E  503 0.4421 0.5601 0.4552 -0.0028 -0.1475 0.1477  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E CB  
29843 C  CG  . LYS E  503 0.4524 0.5627 0.4546 -0.0100 -0.1448 0.1623  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E CG  
29844 C  CD  . LYS E  503 0.4552 0.5828 0.4350 -0.0161 -0.1378 0.1638  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E CD  
29845 C  CE  . LYS E  503 0.4708 0.5967 0.4366 -0.0245 -0.1370 0.1809  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E CE  
29846 N  NZ  . LYS E  503 0.4563 0.5740 0.4301 -0.0281 -0.1265 0.1776  ? ? ? ? ? ? 746  LYS E NZ  
29847 N  N   . ALA E  504 0.4369 0.5581 0.4855 0.0122  -0.1641 0.1322  ? ? ? ? ? ? 747  ALA E N   
29848 C  CA  . ALA E  504 0.4337 0.5676 0.4898 0.0163  -0.1697 0.1218  ? ? ? ? ? ? 747  ALA E CA  
29849 C  C   . ALA E  504 0.4323 0.5816 0.4707 0.0129  -0.1662 0.1141  ? ? ? ? ? ? 747  ALA E C   
29850 O  O   . ALA E  504 0.4251 0.5830 0.4705 0.0149  -0.1671 0.1018  ? ? ? ? ? ? 747  ALA E O   
29851 C  CB  . ALA E  504 0.4513 0.5866 0.5107 0.0206  -0.1850 0.1301  ? ? ? ? ? ? 747  ALA E CB  
29852 N  N   . SER E  505 0.4402 0.5934 0.4560 0.0078  -0.1622 0.1208  ? ? ? ? ? ? 748  SER E N   
29853 C  CA  . SER E  505 0.4392 0.6067 0.4397 0.0061  -0.1585 0.1116  ? ? ? ? ? ? 748  SER E CA  
29854 C  C   . SER E  505 0.4209 0.5866 0.4228 0.0039  -0.1442 0.1016  ? ? ? ? ? ? 748  SER E C   
29855 O  O   . SER E  505 0.4195 0.5954 0.4092 0.0029  -0.1398 0.0932  ? ? ? ? ? ? 748  SER E O   
29856 C  CB  . SER E  505 0.4597 0.6368 0.4339 0.0026  -0.1621 0.1229  ? ? ? ? ? ? 748  SER E CB  
29857 O  OG  . SER E  505 0.4618 0.6314 0.4300 -0.0020 -0.1559 0.1348  ? ? ? ? ? ? 748  SER E OG  
29858 N  N   . ASP E  506 0.4083 0.5610 0.4243 0.0036  -0.1374 0.1020  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E N   
29859 C  CA  . ASP E  506 0.3929 0.5442 0.4084 0.0015  -0.1247 0.0937  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E CA  
29860 C  C   . ASP E  506 0.3788 0.5317 0.4064 0.0041  -0.1214 0.0777  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E C   
29861 O  O   . ASP E  506 0.3753 0.5252 0.4201 0.0072  -0.1262 0.0739  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E O   
29862 C  CB  . ASP E  506 0.3862 0.5229 0.4106 -0.0001 -0.1190 0.0996  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E CB  
29863 C  CG  . ASP E  506 0.3978 0.5342 0.4069 -0.0052 -0.1182 0.1134  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E CG  
29864 O  OD1 . ASP E  506 0.4050 0.5552 0.3953 -0.0080 -0.1164 0.1147  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E OD1 
29865 O  OD2 . ASP E  506 0.4012 0.5239 0.4173 -0.0064 -0.1195 0.1227  ? ? ? ? ? ? 749  ASP E OD2 
29866 N  N   . ARG E  507 0.3716 0.5292 0.3914 0.0029  -0.1135 0.0683  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E N   
29867 C  CA  . ARG E  507 0.3603 0.5174 0.3916 0.0047  -0.1108 0.0539  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E CA  
29868 C  C   . ARG E  507 0.3490 0.5019 0.3781 0.0032  -0.0996 0.0484  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E C   
29869 O  O   . ARG E  507 0.3522 0.5101 0.3656 0.0015  -0.0950 0.0509  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E O   
29870 C  CB  . ARG E  507 0.3691 0.5378 0.3913 0.0058  -0.1170 0.0456  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E CB  
29871 C  CG  . ARG E  507 0.3850 0.5602 0.4009 0.0066  -0.1283 0.0547  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E CG  
29872 C  CD  . ARG E  507 0.3993 0.5874 0.4012 0.0077  -0.1366 0.0496  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E CD  
29873 N  NE  . ARG E  507 0.3979 0.5910 0.3880 0.0075  -0.1305 0.0380  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E NE  
29874 C  CZ  . ARG E  507 0.4028 0.6012 0.3918 0.0091  -0.1358 0.0257  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E CZ  
29875 N  NH1 . ARG E  507 0.4082 0.6090 0.4080 0.0101  -0.1472 0.0242  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E NH1 
29876 N  NH2 . ARG E  507 0.4033 0.6046 0.3816 0.0097  -0.1308 0.0145  ? ? ? ? ? ? 750  ARG E NH2 
29877 N  N   . VAL E  508 0.3363 0.4810 0.3814 0.0039  -0.0950 0.0411  ? ? ? ? ? ? 751  VAL E N   
29878 C  CA  . VAL E  508 0.3267 0.4673 0.3692 0.0029  -0.0852 0.0349  ? ? ? ? ? ? 751  VAL E CA  
29879 C  C   . VAL E  508 0.3253 0.4688 0.3690 0.0039  -0.0856 0.0217  ? ? ? ? ? ? 751  VAL E C   
29880 O  O   . VAL E  508 0.3204 0.4602 0.3798 0.0042  -0.0872 0.0162  ? ? ? ? ? ? 751  VAL E O   
29881 C  CB  . VAL E  508 0.3155 0.4438 0.3720 0.0025  -0.0790 0.0367  ? ? ? ? ? ? 751  VAL E CB  
29882 C  CG1 . VAL E  508 0.3061 0.4297 0.3607 0.0017  -0.0696 0.0298  ? ? ? ? ? ? 751  VAL E CG1 
29883 C  CG2 . VAL E  508 0.3195 0.4437 0.3725 0.0012  -0.0793 0.0488  ? ? ? ? ? ? 751  VAL E CG2 
29884 N  N   . VAL E  509 0.3308 0.4813 0.3587 0.0044  -0.0843 0.0165  ? ? ? ? ? ? 752  VAL E N   
29885 C  CA  . VAL E  509 0.3340 0.4866 0.3609 0.0056  -0.0868 0.0039  ? ? ? ? ? ? 752  VAL E CA  
29886 C  C   . VAL E  509 0.3253 0.4697 0.3542 0.0057  -0.0783 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 752  VAL E C   
29887 O  O   . VAL E  509 0.3269 0.4744 0.3431 0.0069  -0.0737 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 752  VAL E O   
29888 C  CB  . VAL E  509 0.3488 0.5142 0.3558 0.0074  -0.0916 0.0013  ? ? ? ? ? ? 752  VAL E CB  
29889 C  CG1 . VAL E  509 0.3535 0.5189 0.3573 0.0092  -0.0932 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 752  VAL E CG1 
29890 C  CG2 . VAL E  509 0.3597 0.5329 0.3637 0.0073  -0.1013 0.0082  ? ? ? ? ? ? 752  VAL E CG2 
29891 N  N   . VAL E  510 0.3170 0.4517 0.3617 0.0045  -0.0762 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 753  VAL E N   
29892 C  CA  . VAL E  510 0.3099 0.4352 0.3559 0.0044  -0.0682 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 753  VAL E CA  
29893 C  C   . VAL E  510 0.3157 0.4381 0.3597 0.0052  -0.0702 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 753  VAL E C   
29894 O  O   . VAL E  510 0.3184 0.4388 0.3728 0.0035  -0.0753 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 753  VAL E O   
29895 C  CB  . VAL E  510 0.2991 0.4142 0.3616 0.0022  -0.0632 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 753  VAL E CB  
29896 C  CG1 . VAL E  510 0.2935 0.3994 0.3545 0.0021  -0.0553 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 753  VAL E CG1 
29897 C  CG2 . VAL E  510 0.2951 0.4105 0.3608 0.0020  -0.0620 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 753  VAL E CG2 
29898 N  N   . ASN E  511 0.3185 0.4404 0.3504 0.0077  -0.0664 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 754  ASN E N   
29899 C  CA  . ASN E  511 0.3258 0.4420 0.3566 0.0089  -0.0690 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 754  ASN E CA  
29900 C  C   . ASN E  511 0.3187 0.4200 0.3624 0.0063  -0.0643 -0.0446 ? ? ? ? ? ? 754  ASN E C   
29901 O  O   . ASN E  511 0.3114 0.4069 0.3545 0.0067  -0.0569 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 754  ASN E O   
29902 C  CB  . ASN E  511 0.3344 0.4566 0.3476 0.0139  -0.0680 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 754  ASN E CB  
29903 C  CG  . ASN E  511 0.3436 0.4573 0.3549 0.0162  -0.0705 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 754  ASN E CG  
29904 O  OD1 . ASN E  511 0.3472 0.4523 0.3686 0.0134  -0.0755 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 754  ASN E OD1 
29905 N  ND2 . ASN E  511 0.3486 0.4649 0.3476 0.0214  -0.0674 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 754  ASN E ND2 
29906 N  N   . MET E  512 0.3219 0.4177 0.3774 0.0031  -0.0689 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 755  MET E N   
29907 C  CA  . MET E  512 0.3172 0.4002 0.3850 -0.0003 -0.0646 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 755  MET E CA  
29908 C  C   . MET E  512 0.3261 0.3974 0.3896 0.0004  -0.0652 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 755  MET E C   
29909 O  O   . MET E  512 0.3236 0.3829 0.3950 -0.0025 -0.0610 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 755  MET E O   
29910 C  CB  . MET E  512 0.3165 0.4008 0.4018 -0.0053 -0.0689 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 755  MET E CB  
29911 C  CG  . MET E  512 0.3093 0.4037 0.4016 -0.0055 -0.0695 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 755  MET E CG  
29912 S  SD  . MET E  512 0.2958 0.3850 0.3914 -0.0054 -0.0584 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 755  MET E SD  
29913 C  CE  . MET E  512 0.2933 0.3718 0.4044 -0.0105 -0.0535 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 755  MET E CE  
29914 N  N   . GLY E  513 0.3380 0.4121 0.3890 0.0046  -0.0706 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 756  GLY E N   
29915 C  CA  . GLY E  513 0.3492 0.4108 0.3959 0.0065  -0.0723 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 756  GLY E CA  
29916 C  C   . GLY E  513 0.3644 0.4227 0.4131 0.0051  -0.0825 -0.0890 ? ? ? ? ? ? 756  GLY E C   
29917 O  O   . GLY E  513 0.3645 0.4266 0.4244 0.0001  -0.0876 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 756  GLY E O   
29918 N  N   . ALA E  514 0.3784 0.4295 0.4168 0.0098  -0.0859 -0.0998 ? ? ? ? ? ? 757  ALA E N   
29919 C  CA  . ALA E  514 0.3957 0.4435 0.4331 0.0095  -0.0965 -0.1115 ? ? ? ? ? ? 757  ALA E CA  
29920 C  C   . ALA E  514 0.3985 0.4351 0.4540 0.0006  -0.1009 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 757  ALA E C   
29921 O  O   . ALA E  514 0.4103 0.4474 0.4690 -0.0018 -0.1105 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 757  ALA E O   
29922 C  CB  . ALA E  514 0.4105 0.4498 0.4351 0.0166  -0.0985 -0.1228 ? ? ? ? ? ? 757  ALA E CB  
29923 N  N   . ALA E  515 0.3888 0.4158 0.4562 -0.0043 -0.0941 -0.1043 ? ? ? ? ? ? 758  ALA E N   
29924 C  CA  . ALA E  515 0.3918 0.4093 0.4772 -0.0136 -0.0968 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 758  ALA E CA  
29925 C  C   . ALA E  515 0.3825 0.4148 0.4825 -0.0192 -0.0986 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 758  ALA E C   
29926 O  O   . ALA E  515 0.3865 0.4165 0.5023 -0.0269 -0.1030 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 758  ALA E O   
29927 C  CB  . ALA E  515 0.3868 0.3903 0.4779 -0.0168 -0.0885 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 758  ALA E CB  
29928 N  N   . HIS E  516 0.3713 0.4194 0.4665 -0.0154 -0.0959 -0.0915 ? ? ? ? ? ? 759  HIS E N   
29929 C  CA  . HIS E  516 0.3613 0.4226 0.4709 -0.0194 -0.0964 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 759  HIS E CA  
29930 C  C   . HIS E  516 0.3664 0.4429 0.4715 -0.0169 -0.1057 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 759  HIS E C   
29931 O  O   . HIS E  516 0.3570 0.4458 0.4649 -0.0157 -0.1044 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 759  HIS E O   
29932 C  CB  . HIS E  516 0.3444 0.4098 0.4554 -0.0179 -0.0858 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 759  HIS E CB  
29933 C  CG  . HIS E  516 0.3399 0.3917 0.4543 -0.0203 -0.0768 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 759  HIS E CG  
29934 N  ND1 . HIS E  516 0.3397 0.3831 0.4398 -0.0155 -0.0713 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 759  HIS E ND1 
29935 C  CD2 . HIS E  516 0.3374 0.3829 0.4675 -0.0271 -0.0727 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 759  HIS E CD2 
29936 C  CE1 . HIS E  516 0.3373 0.3688 0.4432 -0.0191 -0.0647 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 759  HIS E CE1 
29937 N  NE2 . HIS E  516 0.3362 0.3689 0.4598 -0.0263 -0.0651 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 759  HIS E NE2 
29938 N  N   . LYS E  517 0.3830 0.4579 0.4809 -0.0160 -0.1157 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 760  LYS E N   
29939 C  CA  . LYS E  517 0.3901 0.4792 0.4834 -0.0142 -0.1253 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 760  LYS E CA  
29940 C  C   . LYS E  517 0.3882 0.4838 0.5037 -0.0213 -0.1313 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 760  LYS E C   
29941 O  O   . LYS E  517 0.3895 0.4766 0.5213 -0.0281 -0.1316 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 760  LYS E O   
29942 C  CB  . LYS E  517 0.4100 0.4951 0.4877 -0.0107 -0.1340 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 760  LYS E CB  
29943 C  CG  . LYS E  517 0.4122 0.4957 0.4686 -0.0026 -0.1283 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 760  LYS E CG  
29944 C  CD  . LYS E  517 0.4329 0.5112 0.4741 0.0020  -0.1356 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 760  LYS E CD  
29945 C  CE  . LYS E  517 0.4333 0.5173 0.4534 0.0109  -0.1291 -0.1314 ? ? ? ? ? ? 760  LYS E CE  
29946 N  NZ  . LYS E  517 0.4515 0.5252 0.4603 0.0161  -0.1330 -0.1459 ? ? ? ? ? ? 760  LYS E NZ  
29947 N  N   . ASN E  518 0.3858 0.4971 0.5030 -0.0198 -0.1363 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 761  ASN E N   
29948 C  CA  . ASN E  518 0.3856 0.5062 0.5242 -0.0254 -0.1439 -0.0928 ? ? ? ? ? ? 761  ASN E CA  
29949 C  C   . ASN E  518 0.3745 0.4897 0.5359 -0.0320 -0.1362 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 761  ASN E C   
29950 O  O   . ASN E  518 0.3806 0.4920 0.5570 -0.0390 -0.1405 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 761  ASN E O   
29951 C  CB  . ASN E  518 0.4045 0.5248 0.5428 -0.0282 -0.1577 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 761  ASN E CB  
29952 C  CG  . ASN E  518 0.4188 0.5407 0.5307 -0.0213 -0.1635 -0.1123 ? ? ? ? ? ? 761  ASN E CG  
29953 O  OD1 . ASN E  518 0.4184 0.5527 0.5189 -0.0164 -0.1654 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 761  ASN E OD1 
29954 N  ND2 . ASN E  518 0.4326 0.5417 0.5336 -0.0206 -0.1658 -0.1238 ? ? ? ? ? ? 761  ASN E ND2 
29955 N  N   . GLN E  519 0.3593 0.4744 0.5233 -0.0303 -0.1248 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 762  GLN E N   
29956 C  CA  . GLN E  519 0.3505 0.4611 0.5339 -0.0363 -0.1167 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 762  GLN E CA  
29957 C  C   . GLN E  519 0.3370 0.4602 0.5352 -0.0353 -0.1123 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 762  GLN E C   
29958 O  O   . GLN E  519 0.3325 0.4625 0.5214 -0.0290 -0.1123 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 762  GLN E O   
29959 C  CB  . GLN E  519 0.3465 0.4417 0.5191 -0.0352 -0.1057 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 762  GLN E CB  
29960 C  CG  . GLN E  519 0.3407 0.4294 0.5300 -0.0419 -0.0971 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 762  GLN E CG  
29961 C  CD  . GLN E  519 0.3412 0.4129 0.5174 -0.0409 -0.0889 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 762  GLN E CD  
29962 O  OE1 . GLN E  519 0.3455 0.4110 0.5015 -0.0349 -0.0897 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 762  GLN E OE1 
29963 N  NE2 . GLN E  519 0.3378 0.4028 0.5249 -0.0465 -0.0808 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 762  GLN E NE2 
29964 N  N   . ALA E  520 0.3316 0.4580 0.5530 -0.0414 -0.1082 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 763  ALA E N   
29965 C  CA  . ALA E  520 0.3193 0.4571 0.5557 -0.0395 -0.1026 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 763  ALA E CA  
29966 C  C   . ALA E  520 0.3091 0.4381 0.5396 -0.0374 -0.0887 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 763  ALA E C   
29967 O  O   . ALA E  520 0.3100 0.4280 0.5403 -0.0420 -0.0822 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 763  ALA E O   
29968 C  CB  . ALA E  520 0.3188 0.4675 0.5835 -0.0463 -0.1043 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 763  ALA E CB  
29969 N  N   . TYR E  521 0.3010 0.4339 0.5263 -0.0308 -0.0850 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 764  TYR E N   
29970 C  CA  . TYR E  521 0.2917 0.4176 0.5137 -0.0289 -0.0724 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CA  
29971 C  C   . TYR E  521 0.2841 0.4211 0.5247 -0.0269 -0.0689 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 764  TYR E C   
29972 O  O   . TYR E  521 0.2854 0.4348 0.5368 -0.0247 -0.0768 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 764  TYR E O   
29973 C  CB  . TYR E  521 0.2902 0.4084 0.4885 -0.0229 -0.0703 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CB  
29974 C  CG  . TYR E  521 0.2954 0.4008 0.4760 -0.0239 -0.0688 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CG  
29975 C  CD1 . TYR E  521 0.2911 0.3851 0.4635 -0.0236 -0.0590 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CD1 
29976 C  CD2 . TYR E  521 0.3060 0.4106 0.4784 -0.0245 -0.0778 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CD2 
29977 C  CE1 . TYR E  521 0.2967 0.3791 0.4539 -0.0236 -0.0582 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CE1 
29978 C  CE2 . TYR E  521 0.3123 0.4049 0.4694 -0.0243 -0.0768 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CE2 
29979 C  CZ  . TYR E  521 0.3074 0.3890 0.4573 -0.0236 -0.0670 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 764  TYR E CZ  
29980 O  OH  . TYR E  521 0.3144 0.3843 0.4496 -0.0223 -0.0666 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 764  TYR E OH  
29981 N  N   . ARG E  522 0.2775 0.4103 0.5217 -0.0271 -0.0573 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 765  ARG E N   
29982 C  CA  . ARG E  522 0.2713 0.4136 0.5317 -0.0238 -0.0527 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 765  ARG E CA  
29983 C  C   . ARG E  522 0.2660 0.3987 0.5148 -0.0198 -0.0427 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 765  ARG E C   
29984 O  O   . ARG E  522 0.2663 0.3863 0.5000 -0.0218 -0.0372 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 765  ARG E O   
29985 C  CB  . ARG E  522 0.2708 0.4232 0.5554 -0.0298 -0.0484 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 765  ARG E CB  
29986 C  CG  . ARG E  522 0.2721 0.4153 0.5550 -0.0368 -0.0389 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 765  ARG E CG  
29987 C  CD  . ARG E  522 0.2668 0.4063 0.5472 -0.0342 -0.0263 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 765  ARG E CD  
29988 N  NE  . ARG E  522 0.2694 0.4047 0.5537 -0.0417 -0.0168 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 765  ARG E NE  
29989 C  CZ  . ARG E  522 0.2673 0.3987 0.5479 -0.0409 -0.0049 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 765  ARG E CZ  
29990 N  NH1 . ARG E  522 0.2624 0.3925 0.5360 -0.0329 -0.0013 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 765  ARG E NH1 
29991 N  NH2 . ARG E  522 0.2716 0.3999 0.5550 -0.0482 0.0028  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 765  ARG E NH2 
29992 N  N   . PRO E  523 0.2624 0.4002 0.5181 -0.0138 -0.0409 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 766  PRO E N   
29993 C  CA  . PRO E  523 0.2590 0.3874 0.5039 -0.0095 -0.0330 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 766  PRO E CA  
29994 C  C   . PRO E  523 0.2568 0.3811 0.5044 -0.0126 -0.0207 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 766  PRO E C   
29995 O  O   . PRO E  523 0.2569 0.3907 0.5225 -0.0163 -0.0168 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 766  PRO E O   
29996 C  CB  . PRO E  523 0.2584 0.3954 0.5164 -0.0028 -0.0359 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 766  PRO E CB  
29997 C  CG  . PRO E  523 0.2591 0.4113 0.5394 -0.0048 -0.0395 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 766  PRO E CG  
29998 C  CD  . PRO E  523 0.2627 0.4154 0.5378 -0.0103 -0.0473 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 766  PRO E CD  
29999 N  N   . LEU E  524 0.2558 0.3668 0.4854 -0.0115 -0.0147 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 767  LEU E N   
30000 C  CA  . LEU E  524 0.2551 0.3609 0.4835 -0.0132 -0.0029 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 767  LEU E CA  
30001 C  C   . LEU E  524 0.2537 0.3594 0.4837 -0.0063 0.0014  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 767  LEU E C   
30002 O  O   . LEU E  524 0.2540 0.3666 0.4970 -0.0052 0.0085  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 767  LEU E O   
30003 C  CB  . LEU E  524 0.2564 0.3475 0.4640 -0.0158 -0.0001 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 767  LEU E CB  
30004 C  CG  . LEU E  524 0.2578 0.3427 0.4619 -0.0182 0.0109  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 767  LEU E CG  
30005 C  CD1 . LEU E  524 0.2606 0.3535 0.4807 -0.0246 0.0142  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 767  LEU E CD1 
30006 C  CD2 . LEU E  524 0.2598 0.3302 0.4434 -0.0198 0.0118  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 767  LEU E CD2 
30007 N  N   . LEU E  525 0.2535 0.3516 0.4705 -0.0018 -0.0031 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 768  LEU E N   
30008 C  CA  . LEU E  525 0.2544 0.3504 0.4729 0.0047  -0.0018 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 768  LEU E CA  
30009 C  C   . LEU E  525 0.2561 0.3540 0.4752 0.0089  -0.0126 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 768  LEU E C   
30010 O  O   . LEU E  525 0.2565 0.3509 0.4631 0.0073  -0.0189 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 768  LEU E O   
30011 C  CB  . LEU E  525 0.2551 0.3367 0.4546 0.0052  0.0034  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 768  LEU E CB  
30012 C  CG  . LEU E  525 0.2553 0.3325 0.4492 0.0010  0.0132  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 768  LEU E CG  
30013 C  CD1 . LEU E  525 0.2564 0.3200 0.4310 0.0020  0.0156  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 768  LEU E CD1 
30014 C  CD2 . LEU E  525 0.2571 0.3425 0.4661 0.0023  0.0215  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 768  LEU E CD2 
30015 N  N   . LEU E  526 0.2583 0.3618 0.4914 0.0148  -0.0149 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 769  LEU E N   
30016 C  CA  . LEU E  526 0.2624 0.3637 0.4930 0.0193  -0.0250 0.0019  ? ? ? ? ? ? 769  LEU E CA  
30017 C  C   . LEU E  526 0.2673 0.3593 0.4970 0.0259  -0.0238 0.0036  ? ? ? ? ? ? 769  LEU E C   
30018 O  O   . LEU E  526 0.2684 0.3617 0.5083 0.0297  -0.0171 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 769  LEU E O   
30019 C  CB  . LEU E  526 0.2639 0.3793 0.5116 0.0210  -0.0337 0.0017  ? ? ? ? ? ? 769  LEU E CB  
30020 C  CG  . LEU E  526 0.2620 0.3854 0.5097 0.0150  -0.0383 0.0001  ? ? ? ? ? ? 769  LEU E CG  
30021 C  CD1 . LEU E  526 0.2637 0.4030 0.5329 0.0167  -0.0455 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 769  LEU E CD1 
30022 C  CD2 . LEU E  526 0.2646 0.3813 0.4925 0.0133  -0.0451 0.0038  ? ? ? ? ? ? 769  LEU E CD2 
30023 N  N   . THR E  527 0.2718 0.3542 0.4890 0.0272  -0.0305 0.0091  ? ? ? ? ? ? 770  THR E N   
30024 C  CA  . THR E  527 0.2785 0.3505 0.4958 0.0328  -0.0307 0.0105  ? ? ? ? ? ? 770  THR E CA  
30025 C  C   . THR E  527 0.2840 0.3631 0.5203 0.0399  -0.0373 0.0105  ? ? ? ? ? ? 770  THR E C   
30026 O  O   . THR E  527 0.2851 0.3725 0.5268 0.0400  -0.0461 0.0135  ? ? ? ? ? ? 770  THR E O   
30027 C  CB  . THR E  527 0.2835 0.3422 0.4825 0.0312  -0.0359 0.0174  ? ? ? ? ? ? 770  THR E CB  
30028 O  OG1 . THR E  527 0.2780 0.3326 0.4603 0.0249  -0.0306 0.0174  ? ? ? ? ? ? 770  THR E OG1 
30029 C  CG2 . THR E  527 0.2914 0.3376 0.4911 0.0362  -0.0353 0.0175  ? ? ? ? ? ? 770  THR E CG2 
30030 N  N   . THR E  528 0.2884 0.3650 0.5352 0.0465  -0.0333 0.0066  ? ? ? ? ? ? 771  THR E N   
30031 C  CA  . THR E  528 0.2954 0.3778 0.5614 0.0550  -0.0401 0.0062  ? ? ? ? ? ? 771  THR E CA  
30032 C  C   . THR E  528 0.3076 0.3731 0.5702 0.0618  -0.0440 0.0082  ? ? ? ? ? ? 771  THR E C   
30033 O  O   . THR E  528 0.3096 0.3604 0.5562 0.0592  -0.0403 0.0089  ? ? ? ? ? ? 771  THR E O   
30034 C  CB  . THR E  528 0.2920 0.3905 0.5795 0.0586  -0.0327 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 771  THR E CB  
30035 O  OG1 . THR E  528 0.2931 0.3853 0.5769 0.0603  -0.0214 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 771  THR E OG1 
30036 C  CG2 . THR E  528 0.2820 0.3953 0.5735 0.0509  -0.0292 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 771  THR E CG2 
30037 N  N   . ASP E  529 0.3168 0.3837 0.5946 0.0703  -0.0524 0.0091  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E N   
30038 C  CA  . ASP E  529 0.3309 0.3802 0.6074 0.0774  -0.0572 0.0104  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E CA  
30039 C  C   . ASP E  529 0.3323 0.3730 0.6046 0.0794  -0.0459 0.0025  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E C   
30040 O  O   . ASP E  529 0.3404 0.3621 0.5991 0.0789  -0.0471 0.0043  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E O   
30041 C  CB  . ASP E  529 0.3411 0.3950 0.6388 0.0884  -0.0660 0.0099  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E CB  
30042 C  CG  . ASP E  529 0.3454 0.4023 0.6437 0.0875  -0.0800 0.0195  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E CG  
30043 O  OD1 . ASP E  529 0.3450 0.3947 0.6244 0.0795  -0.0842 0.0276  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E OD1 
30044 O  OD2 . ASP E  529 0.3501 0.4175 0.6677 0.0951  -0.0872 0.0189  ? ? ? ? ? ? 772  ASP E OD2 
30045 N  N   . ASN E  530 0.3258 0.3805 0.6092 0.0813  -0.0351 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 773  ASN E N   
30046 C  CA  . ASN E  530 0.3297 0.3765 0.6078 0.0838  -0.0248 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 773  ASN E CA  
30047 C  C   . ASN E  530 0.3208 0.3662 0.5817 0.0747  -0.0142 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 773  ASN E C   
30048 O  O   . ASN E  530 0.3264 0.3600 0.5765 0.0756  -0.0085 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 773  ASN E O   
30049 C  CB  . ASN E  530 0.3331 0.3934 0.6320 0.0933  -0.0182 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 773  ASN E CB  
30050 C  CG  . ASN E  530 0.3430 0.4055 0.6609 0.1040  -0.0288 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 773  ASN E CG  
30051 O  OD1 . ASN E  530 0.3388 0.4217 0.6775 0.1074  -0.0292 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 773  ASN E OD1 
30052 N  ND2 . ASN E  530 0.3572 0.3984 0.6688 0.1090  -0.0383 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 773  ASN E ND2 
30053 N  N   . GLY E  531 0.3085 0.3649 0.5662 0.0662  -0.0120 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 774  GLY E N   
30054 C  CA  . GLY E  531 0.3018 0.3551 0.5431 0.0582  -0.0030 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 774  GLY E CA  
30055 C  C   . GLY E  531 0.2911 0.3526 0.5282 0.0496  -0.0048 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 774  GLY E C   
30056 O  O   . GLY E  531 0.2906 0.3509 0.5252 0.0478  -0.0146 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 774  GLY E O   
30057 N  N   . ILE E  532 0.2842 0.3539 0.5203 0.0443  0.0045  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 775  ILE E N   
30058 C  CA  . ILE E  532 0.2756 0.3527 0.5090 0.0364  0.0035  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 775  ILE E CA  
30059 C  C   . ILE E  532 0.2724 0.3675 0.5250 0.0359  0.0092  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 775  ILE E C   
30060 O  O   . ILE E  532 0.2752 0.3741 0.5337 0.0387  0.0184  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 775  ILE E O   
30061 C  CB  . ILE E  532 0.2729 0.3408 0.4870 0.0301  0.0098  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 775  ILE E CB  
30062 C  CG1 . ILE E  532 0.2767 0.3285 0.4739 0.0305  0.0050  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 775  ILE E CG1 
30063 C  CG2 . ILE E  532 0.2659 0.3396 0.4768 0.0226  0.0091  -0.0061 ? ? ? ? ? ? 775  ILE E CG2 
30064 C  CD1 . ILE E  532 0.2752 0.3179 0.4542 0.0256  0.0106  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 775  ILE E CD1 
30065 N  N   . LYS E  533 0.2678 0.3747 0.5307 0.0326  0.0036  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 776  LYS E N   
30066 C  CA  . LYS E  533 0.2650 0.3903 0.5479 0.0306  0.0082  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 776  LYS E CA  
30067 C  C   . LYS E  533 0.2603 0.3859 0.5352 0.0207  0.0118  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 776  LYS E C   
30068 O  O   . LYS E  533 0.2582 0.3773 0.5213 0.0169  0.0051  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 776  LYS E O   
30069 C  CB  . LYS E  533 0.2647 0.4019 0.5642 0.0330  -0.0025 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 776  LYS E CB  
30070 C  CG  . LYS E  533 0.2610 0.4169 0.5793 0.0280  -0.0007 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 776  LYS E CG  
30071 C  CD  . LYS E  533 0.2635 0.4355 0.6064 0.0350  0.0029  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 776  LYS E CD  
30072 C  CE  . LYS E  533 0.2602 0.4536 0.6252 0.0297  0.0041  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 776  LYS E CE  
30073 N  NZ  . LYS E  533 0.2610 0.4665 0.6380 0.0291  0.0184  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 776  LYS E NZ  
30074 N  N   . ALA E  534 0.2599 0.3927 0.5407 0.0165  0.0223  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 777  ALA E N   
30075 C  CA  . ALA E  534 0.2578 0.3868 0.5286 0.0069  0.0253  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 777  ALA E CA  
30076 C  C   . ALA E  534 0.2563 0.4014 0.5463 0.0009  0.0246  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 777  ALA E C   
30077 O  O   . ALA E  534 0.2571 0.4183 0.5677 0.0024  0.0287  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 777  ALA E O   
30078 C  CB  . ALA E  534 0.2607 0.3829 0.5203 0.0048  0.0369  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 777  ALA E CB  
30079 N  N   . TYR E  535 0.2552 0.3966 0.5394 -0.0062 0.0194  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 778  TYR E N   
30080 C  CA  . TYR E  535 0.2553 0.4112 0.5585 -0.0125 0.0174  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CA  
30081 C  C   . TYR E  535 0.2583 0.4104 0.5575 -0.0221 0.0248  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 778  TYR E C   
30082 O  O   . TYR E  535 0.2598 0.3970 0.5409 -0.0263 0.0229  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 778  TYR E O   
30083 C  CB  . TYR E  535 0.2544 0.4110 0.5579 -0.0133 0.0039  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CB  
30084 C  CG  . TYR E  535 0.2536 0.4167 0.5652 -0.0046 -0.0037 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CG  
30085 C  CD1 . TYR E  535 0.2536 0.4359 0.5911 -0.0024 -0.0064 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CD1 
30086 C  CD2 . TYR E  535 0.2538 0.4043 0.5482 0.0013  -0.0083 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CD2 
30087 C  CE1 . TYR E  535 0.2544 0.4417 0.5994 0.0063  -0.0143 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CE1 
30088 C  CE2 . TYR E  535 0.2552 0.4099 0.5565 0.0092  -0.0161 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CE2 
30089 C  CZ  . TYR E  535 0.2558 0.4282 0.5821 0.0120  -0.0194 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 778  TYR E CZ  
30090 O  OH  . TYR E  535 0.2588 0.4347 0.5926 0.0202  -0.0278 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 778  TYR E OH  
30091 N  N   . HIS E  536 0.2603 0.4269 0.5774 -0.0257 0.0332  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 779  HIS E N   
30092 C  CA  . HIS E  536 0.2654 0.4278 0.5776 -0.0347 0.0426  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 779  HIS E CA  
30093 C  C   . HIS E  536 0.2688 0.4334 0.5897 -0.0455 0.0379  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 779  HIS E C   
30094 O  O   . HIS E  536 0.2750 0.4318 0.5888 -0.0535 0.0438  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 779  HIS E O   
30095 C  CB  . HIS E  536 0.2684 0.4435 0.5908 -0.0340 0.0563  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 779  HIS E CB  
30096 C  CG  . HIS E  536 0.2683 0.4362 0.5772 -0.0244 0.0617  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 779  HIS E CG  
30097 N  ND1 . HIS E  536 0.2711 0.4195 0.5541 -0.0243 0.0651  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 779  HIS E ND1 
30098 C  CD2 . HIS E  536 0.2671 0.4437 0.5848 -0.0144 0.0632  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 779  HIS E CD2 
30099 C  CE1 . HIS E  536 0.2716 0.4174 0.5481 -0.0153 0.0687  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 779  HIS E CE1 
30100 N  NE2 . HIS E  536 0.2697 0.4315 0.5666 -0.0090 0.0677  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 779  HIS E NE2 
30101 N  N   . SER E  537 0.2666 0.4408 0.6019 -0.0458 0.0269  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 780  SER E N   
30102 C  CA  . SER E  537 0.2712 0.4440 0.6118 -0.0555 0.0195  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 780  SER E CA  
30103 C  C   . SER E  537 0.2690 0.4441 0.6123 -0.0522 0.0043  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 780  SER E C   
30104 O  O   . SER E  537 0.2639 0.4443 0.6083 -0.0429 0.0002  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 780  SER E O   
30105 C  CB  . SER E  537 0.2749 0.4659 0.6408 -0.0642 0.0251  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 780  SER E CB  
30106 O  OG  . SER E  537 0.2701 0.4831 0.6595 -0.0593 0.0217  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 780  SER E OG  
30107 N  N   . ASP E  538 0.2744 0.4454 0.6185 -0.0595 -0.0044 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 781  ASP E N   
30108 C  CA  . ASP E  538 0.2745 0.4500 0.6218 -0.0570 -0.0192 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 781  ASP E CA  
30109 C  C   . ASP E  538 0.2708 0.4703 0.6451 -0.0541 -0.0215 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 781  ASP E C   
30110 O  O   . ASP E  538 0.2677 0.4735 0.6436 -0.0460 -0.0298 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 781  ASP E O   
30111 C  CB  . ASP E  538 0.2834 0.4535 0.6321 -0.0665 -0.0279 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 781  ASP E CB  
30112 C  CG  . ASP E  538 0.2893 0.4353 0.6123 -0.0685 -0.0281 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 781  ASP E CG  
30113 O  OD1 . ASP E  538 0.2854 0.4194 0.5874 -0.0616 -0.0239 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 781  ASP E OD1 
30114 O  OD2 . ASP E  538 0.2989 0.4380 0.6239 -0.0771 -0.0331 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 781  ASP E OD2 
30115 N  N   . GLN E  539 0.2723 0.4858 0.6683 -0.0612 -0.0142 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 782  GLN E N   
30116 C  CA  . GLN E  539 0.2696 0.5092 0.6957 -0.0599 -0.0149 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 782  GLN E CA  
30117 C  C   . GLN E  539 0.2631 0.5097 0.6908 -0.0466 -0.0131 -0.0248 ? ? ? ? ? ? 782  GLN E C   
30118 O  O   . GLN E  539 0.2616 0.5199 0.7013 -0.0406 -0.0230 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 782  GLN E O   
30119 C  CB  . GLN E  539 0.2723 0.5247 0.7173 -0.0691 -0.0026 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 782  GLN E CB  
30120 C  CG  . GLN E  539 0.2690 0.5513 0.7463 -0.0664 -0.0005 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 782  GLN E CG  
30121 C  CD  . GLN E  539 0.2696 0.5653 0.7649 -0.0669 -0.0165 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 782  GLN E CD  
30122 O  OE1 . GLN E  539 0.2667 0.5860 0.7872 -0.0621 -0.0190 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 782  GLN E OE1 
30123 N  NE2 . GLN E  539 0.2747 0.5553 0.7566 -0.0722 -0.0280 -0.0292 ? ? ? ? ? ? 782  GLN E NE2 
30124 N  N   . GLU E  540 0.2609 0.4993 0.6762 -0.0420 -0.0011 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 783  GLU E N   
30125 C  CA  . GLU E  540 0.2569 0.4968 0.6701 -0.0292 0.0005  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 783  GLU E CA  
30126 C  C   . GLU E  540 0.2557 0.4863 0.6559 -0.0211 -0.0124 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 783  GLU E C   
30127 O  O   . GLU E  540 0.2544 0.4881 0.6577 -0.0110 -0.0141 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 783  GLU E O   
30128 C  CB  . GLU E  540 0.2569 0.4825 0.6509 -0.0274 0.0132  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 783  GLU E CB  
30129 C  CG  . GLU E  540 0.2560 0.4914 0.6591 -0.0187 0.0225  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 783  GLU E CG  
30130 C  CD  . GLU E  540 0.2585 0.4826 0.6445 -0.0201 0.0367  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 783  GLU E CD  
30131 O  OE1 . GLU E  540 0.2619 0.4942 0.6556 -0.0286 0.0466  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 783  GLU E OE1 
30132 O  OE2 . GLU E  540 0.2582 0.4656 0.6231 -0.0134 0.0377  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 783  GLU E OE2 
30133 N  N   . ALA E  541 0.2579 0.4762 0.6423 -0.0253 -0.0214 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 784  ALA E N   
30134 C  CA  . ALA E  541 0.2582 0.4680 0.6277 -0.0182 -0.0323 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 784  ALA E CA  
30135 C  C   . ALA E  541 0.2617 0.4811 0.6408 -0.0208 -0.0463 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 784  ALA E C   
30136 O  O   . ALA E  541 0.2645 0.4760 0.6276 -0.0181 -0.0565 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 784  ALA E O   
30137 C  CB  . ALA E  541 0.2587 0.4465 0.5983 -0.0192 -0.0310 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 784  ALA E CB  
30138 N  N   . ALA E  542 0.2627 0.5000 0.6675 -0.0265 -0.0469 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 785  ALA E N   
30139 C  CA  . ALA E  542 0.2673 0.5155 0.6835 -0.0293 -0.0616 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 785  ALA E CA  
30140 C  C   . ALA E  542 0.2677 0.5214 0.6849 -0.0182 -0.0719 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 785  ALA E C   
30141 O  O   . ALA E  542 0.2644 0.5218 0.6878 -0.0097 -0.0669 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 785  ALA E O   
30142 C  CB  . ALA E  542 0.2682 0.5382 0.7166 -0.0372 -0.0606 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 785  ALA E CB  
30143 N  N   . GLY E  543 0.2735 0.5267 0.6832 -0.0177 -0.0865 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 786  GLY E N   
30144 C  CA  . GLY E  543 0.2758 0.5323 0.6840 -0.0070 -0.0961 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 786  GLY E CA  
30145 C  C   . GLY E  543 0.2776 0.5136 0.6532 -0.0028 -0.0970 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 786  GLY E C   
30146 O  O   . GLY E  543 0.2845 0.5169 0.6447 -0.0019 -0.1088 -0.0198 ? ? ? ? ? ? 786  GLY E O   
30147 N  N   . LEU E  544 0.2725 0.4953 0.6359 -0.0013 -0.0846 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 787  LEU E N   
30148 C  CA  . LEU E  544 0.2738 0.4778 0.6069 0.0003  -0.0842 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 787  LEU E CA  
30149 C  C   . LEU E  544 0.2768 0.4703 0.5888 -0.0062 -0.0860 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 787  LEU E C   
30150 O  O   . LEU E  544 0.2775 0.4579 0.5665 -0.0042 -0.0848 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 787  LEU E O   
30151 C  CB  . LEU E  544 0.2683 0.4615 0.5948 0.0030  -0.0710 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 787  LEU E CB  
30152 C  CG  . LEU E  544 0.2673 0.4674 0.6105 0.0115  -0.0690 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 787  LEU E CG  
30153 C  CD1 . LEU E  544 0.2632 0.4536 0.6007 0.0130  -0.0557 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 787  LEU E CD1 
30154 C  CD2 . LEU E  544 0.2732 0.4700 0.6098 0.0195  -0.0795 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 787  LEU E CD2 
30155 N  N   . VAL E  545 0.2795 0.4781 0.5994 -0.0137 -0.0890 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 788  VAL E N   
30156 C  CA  . VAL E  545 0.2845 0.4722 0.5849 -0.0189 -0.0916 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 788  VAL E CA  
30157 C  C   . VAL E  545 0.2913 0.4748 0.5695 -0.0145 -0.1015 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 788  VAL E C   
30158 O  O   . VAL E  545 0.2952 0.4883 0.5783 -0.0101 -0.1111 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 788  VAL E O   
30159 C  CB  . VAL E  545 0.2895 0.4856 0.6059 -0.0269 -0.0973 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 788  VAL E CB  
30160 C  CG1 . VAL E  545 0.2976 0.4826 0.5953 -0.0314 -0.1022 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 788  VAL E CG1 
30161 C  CG2 . VAL E  545 0.2842 0.4836 0.6193 -0.0325 -0.0862 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 788  VAL E CG2 
30162 N  N   . ARG E  546 0.2936 0.4640 0.5478 -0.0154 -0.0993 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 789  ARG E N   
30163 C  CA  . ARG E  546 0.3022 0.4713 0.5355 -0.0126 -0.1086 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 789  ARG E CA  
30164 C  C   . ARG E  546 0.3089 0.4696 0.5266 -0.0168 -0.1099 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 789  ARG E C   
30165 O  O   . ARG E  546 0.3066 0.4601 0.5286 -0.0217 -0.1033 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 789  ARG E O   
30166 C  CB  . ARG E  546 0.2995 0.4621 0.5164 -0.0069 -0.1045 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 789  ARG E CB  
30167 C  CG  . ARG E  546 0.2946 0.4436 0.4968 -0.0083 -0.0936 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 789  ARG E CG  
30168 C  CD  . ARG E  546 0.2908 0.4332 0.4805 -0.0038 -0.0881 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 789  ARG E CD  
30169 N  NE  . ARG E  546 0.2984 0.4448 0.4748 -0.0002 -0.0966 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 789  ARG E NE  
30170 C  CZ  . ARG E  546 0.2993 0.4480 0.4793 0.0040  -0.0995 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 789  ARG E CZ  
30171 N  NH1 . ARG E  546 0.2927 0.4401 0.4891 0.0058  -0.0943 0.0021  ? ? ? ? ? ? 789  ARG E NH1 
30172 N  NH2 . ARG E  546 0.3081 0.4598 0.4748 0.0065  -0.1074 0.0052  ? ? ? ? ? ? 789  ARG E NH2 
30173 N  N   . TYR E  547 0.3187 0.4802 0.5180 -0.0147 -0.1183 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 790  TYR E N   
30174 C  CA  . TYR E  547 0.3270 0.4810 0.5131 -0.0177 -0.1203 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CA  
30175 C  C   . TYR E  547 0.3314 0.4785 0.4892 -0.0137 -0.1183 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 790  TYR E C   
30176 O  O   . TYR E  547 0.3328 0.4846 0.4780 -0.0090 -0.1201 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 790  TYR E O   
30177 C  CB  . TYR E  547 0.3390 0.5014 0.5312 -0.0204 -0.1337 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CB  
30178 C  CG  . TYR E  547 0.3358 0.5062 0.5569 -0.0256 -0.1358 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CG  
30179 C  CD1 . TYR E  547 0.3388 0.5039 0.5707 -0.0330 -0.1350 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CD1 
30180 C  CD2 . TYR E  547 0.3309 0.5143 0.5693 -0.0232 -0.1386 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CD2 
30181 C  CE1 . TYR E  547 0.3365 0.5107 0.5962 -0.0390 -0.1364 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CE1 
30182 C  CE2 . TYR E  547 0.3279 0.5213 0.5949 -0.0279 -0.1399 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CE2 
30183 C  CZ  . TYR E  547 0.3307 0.5201 0.6081 -0.0364 -0.1386 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 790  TYR E CZ  
30184 O  OH  . TYR E  547 0.3286 0.5293 0.6350 -0.0423 -0.1394 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 790  TYR E OH  
30185 N  N   . THR E  548 0.3347 0.4713 0.4831 -0.0154 -0.1148 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 791  THR E N   
30186 C  CA  . THR E  548 0.3419 0.4755 0.4653 -0.0113 -0.1150 -0.0548 ? ? ? ? ? ? 791  THR E CA  
30187 C  C   . THR E  548 0.3575 0.4985 0.4721 -0.0104 -0.1276 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 791  THR E C   
30188 O  O   . THR E  548 0.3631 0.5071 0.4912 -0.0143 -0.1355 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 791  THR E O   
30189 C  CB  . THR E  548 0.3424 0.4623 0.4592 -0.0124 -0.1084 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 791  THR E CB  
30190 O  OG1 . THR E  548 0.3464 0.4604 0.4784 -0.0183 -0.1112 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 791  THR E OG1 
30191 C  CG2 . THR E  548 0.3291 0.4427 0.4467 -0.0116 -0.0962 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 791  THR E CG2 
30192 N  N   . ASN E  549 0.3654 0.5104 0.4575 -0.0057 -0.1295 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 792  ASN E N   
30193 C  CA  . ASN E  549 0.3823 0.5343 0.4630 -0.0043 -0.1411 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 792  ASN E CA  
30194 C  C   . ASN E  549 0.3932 0.5358 0.4632 -0.0040 -0.1418 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 792  ASN E C   
30195 O  O   . ASN E  549 0.3878 0.5180 0.4638 -0.0059 -0.1350 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 792  ASN E O   
30196 C  CB  . ASN E  549 0.3878 0.5500 0.4483 0.0005  -0.1425 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 792  ASN E CB  
30197 C  CG  . ASN E  549 0.3835 0.5415 0.4282 0.0037  -0.1319 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 792  ASN E CG  
30198 O  OD1 . ASN E  549 0.3813 0.5291 0.4250 0.0036  -0.1259 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 792  ASN E OD1 
30199 N  ND2 . ASN E  549 0.3831 0.5488 0.4159 0.0062  -0.1298 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 792  ASN E ND2 
30200 N  N   . ASP E  550 0.4103 0.5588 0.4634 -0.0010 -0.1505 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 793  ASP E N   
30201 C  CA  . ASP E  550 0.4246 0.5649 0.4678 0.0001  -0.1540 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 793  ASP E CA  
30202 C  C   . ASP E  550 0.4221 0.5547 0.4512 0.0047  -0.1434 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 793  ASP E C   
30203 O  O   . ASP E  550 0.4329 0.5558 0.4553 0.0066  -0.1446 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 793  ASP E O   
30204 C  CB  . ASP E  550 0.4436 0.5952 0.4695 0.0035  -0.1651 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 793  ASP E CB  
30205 C  CG  . ASP E  550 0.4622 0.6059 0.4773 0.0054  -0.1709 -0.1283 ? ? ? ? ? ? 793  ASP E CG  
30206 O  OD1 . ASP E  550 0.4607 0.5886 0.4833 0.0037  -0.1669 -0.1344 ? ? ? ? ? ? 793  ASP E OD1 
30207 O  OD2 . ASP E  550 0.4804 0.6329 0.4784 0.0089  -0.1799 -0.1355 ? ? ? ? ? ? 793  ASP E OD2 
30208 N  N   . ARG E  551 0.4086 0.5453 0.4340 0.0068  -0.1336 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 794  ARG E N   
30209 C  CA  . ARG E  551 0.4058 0.5384 0.4180 0.0114  -0.1237 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 794  ARG E CA  
30210 C  C   . ARG E  551 0.3885 0.5111 0.4139 0.0087  -0.1136 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 794  ARG E C   
30211 O  O   . ARG E  551 0.3839 0.5038 0.4013 0.0120  -0.1054 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 794  ARG E O   
30212 C  CB  . ARG E  551 0.4073 0.5546 0.4006 0.0160  -0.1206 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 794  ARG E CB  
30213 C  CG  . ARG E  551 0.4253 0.5854 0.4041 0.0183  -0.1308 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 794  ARG E CG  
30214 C  CD  . ARG E  551 0.4233 0.5980 0.3953 0.0182  -0.1311 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 794  ARG E CD  
30215 N  NE  . ARG E  551 0.4190 0.5990 0.3776 0.0213  -0.1209 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 794  ARG E NE  
30216 C  CZ  . ARG E  551 0.4318 0.6202 0.3698 0.0266  -0.1192 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 794  ARG E CZ  
30217 N  NH1 . ARG E  551 0.4509 0.6419 0.3781 0.0296  -0.1279 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 794  ARG E NH1 
30218 N  NH2 . ARG E  551 0.4269 0.6217 0.3551 0.0289  -0.1090 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 794  ARG E NH2 
30219 N  N   . GLY E  552 0.3796 0.4980 0.4256 0.0029  -0.1143 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 795  GLY E N   
30220 C  CA  . GLY E  552 0.3649 0.4732 0.4239 0.0000  -0.1048 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 795  GLY E CA  
30221 C  C   . GLY E  552 0.3513 0.4659 0.4096 0.0012  -0.0974 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 795  GLY E C   
30222 O  O   . GLY E  552 0.3402 0.4475 0.4027 0.0006  -0.0882 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 795  GLY E O   
30223 N  N   . GLU E  553 0.3540 0.4815 0.4063 0.0028  -0.1020 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 796  GLU E N   
30224 C  CA  . GLU E  553 0.3443 0.4771 0.3966 0.0034  -0.0972 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 796  GLU E CA  
30225 C  C   . GLU E  553 0.3375 0.4719 0.4094 0.0003  -0.0999 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 796  GLU E C   
30226 O  O   . GLU E  553 0.3446 0.4856 0.4227 -0.0006 -0.1094 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 796  GLU E O   
30227 C  CB  . GLU E  553 0.3535 0.4990 0.3875 0.0067  -0.1011 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 796  GLU E CB  
30228 C  CG  . GLU E  553 0.3579 0.5055 0.3729 0.0104  -0.0959 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 796  GLU E CG  
30229 C  CD  . GLU E  553 0.3724 0.5342 0.3682 0.0134  -0.1014 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 796  GLU E CD  
30230 O  OE1 . GLU E  553 0.3800 0.5487 0.3763 0.0125  -0.1103 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 796  GLU E OE1 
30231 O  OE2 . GLU E  553 0.3773 0.5449 0.3571 0.0167  -0.0970 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 796  GLU E OE2 
30232 N  N   . LEU E  554 0.3247 0.4534 0.4063 -0.0007 -0.0917 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 797  LEU E N   
30233 C  CA  . LEU E  554 0.3179 0.4498 0.4150 -0.0015 -0.0924 -0.0252 ? ? ? ? ? ? 797  LEU E CA  
30234 C  C   . LEU E  554 0.3200 0.4580 0.4060 0.0013  -0.0938 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 797  LEU E C   
30235 O  O   . LEU E  554 0.3196 0.4562 0.3911 0.0026  -0.0887 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 797  LEU E O   
30236 C  CB  . LEU E  554 0.3055 0.4284 0.4155 -0.0032 -0.0826 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 797  LEU E CB  
30237 C  CG  . LEU E  554 0.3032 0.4217 0.4300 -0.0072 -0.0813 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 797  LEU E CG  
30238 C  CD1 . LEU E  554 0.2930 0.4035 0.4282 -0.0085 -0.0710 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 797  LEU E CD1 
30239 C  CD2 . LEU E  554 0.3061 0.4342 0.4495 -0.0086 -0.0897 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 797  LEU E CD2 
30240 N  N   . ILE E  555 0.3236 0.4687 0.4167 0.0020  -0.1013 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 798  ILE E N   
30241 C  CA  . ILE E  555 0.3287 0.4784 0.4109 0.0041  -0.1041 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 798  ILE E CA  
30242 C  C   . ILE E  555 0.3238 0.4717 0.4224 0.0051  -0.1051 0.0077  ? ? ? ? ? ? 798  ILE E C   
30243 O  O   . ILE E  555 0.3237 0.4754 0.4393 0.0054  -0.1106 0.0059  ? ? ? ? ? ? 798  ILE E O   
30244 C  CB  . ILE E  555 0.3434 0.5037 0.4136 0.0052  -0.1147 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 798  ILE E CB  
30245 C  CG1 . ILE E  555 0.3497 0.5117 0.4028 0.0054  -0.1132 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 798  ILE E CG1 
30246 C  CG2 . ILE E  555 0.3508 0.5160 0.4111 0.0068  -0.1187 0.0105  ? ? ? ? ? ? 798  ILE E CG2 
30247 C  CD1 . ILE E  555 0.3649 0.5376 0.3983 0.0072  -0.1201 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 798  ILE E CD1 
30248 N  N   . PHE E  556 0.3202 0.4624 0.4146 0.0058  -0.0996 0.0162  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E N   
30249 C  CA  . PHE E  556 0.3170 0.4549 0.4255 0.0076  -0.0999 0.0236  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CA  
30250 C  C   . PHE E  556 0.3277 0.4672 0.4273 0.0092  -0.1067 0.0353  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E C   
30251 O  O   . PHE E  556 0.3360 0.4793 0.4162 0.0081  -0.1083 0.0396  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E O   
30252 C  CB  . PHE E  556 0.3061 0.4331 0.4184 0.0069  -0.0887 0.0240  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CB  
30253 C  CG  . PHE E  556 0.2973 0.4213 0.4181 0.0050  -0.0819 0.0147  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CG  
30254 C  CD1 . PHE E  556 0.2916 0.4149 0.4327 0.0054  -0.0801 0.0119  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CD1 
30255 C  CD2 . PHE E  556 0.2961 0.4183 0.4051 0.0031  -0.0775 0.0090  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CD2 
30256 C  CE1 . PHE E  556 0.2851 0.4057 0.4342 0.0028  -0.0737 0.0046  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CE1 
30257 C  CE2 . PHE E  556 0.2900 0.4075 0.4067 0.0010  -0.0718 0.0013  ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CE2 
30258 C  CZ  . PHE E  556 0.2847 0.4014 0.4211 0.0004  -0.0699 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 799  PHE E CZ  
30259 N  N   . THR E  557 0.3281 0.4642 0.4421 0.0119  -0.1100 0.0408  ? ? ? ? ? ? 800  THR E N   
30260 C  CA  . THR E  557 0.3409 0.4781 0.4509 0.0140  -0.1194 0.0516  ? ? ? ? ? ? 800  THR E CA  
30261 C  C   . THR E  557 0.3403 0.4670 0.4618 0.0168  -0.1186 0.0584  ? ? ? ? ? ? 800  THR E C   
30262 O  O   . THR E  557 0.3298 0.4507 0.4650 0.0179  -0.1114 0.0535  ? ? ? ? ? ? 800  THR E O   
30263 C  CB  . THR E  557 0.3474 0.4948 0.4670 0.0164  -0.1304 0.0490  ? ? ? ? ? ? 800  THR E CB  
30264 O  OG1 . THR E  557 0.3555 0.5118 0.4572 0.0142  -0.1345 0.0464  ? ? ? ? ? ? 800  THR E OG1 
30265 C  CG2 . THR E  557 0.3587 0.5052 0.4852 0.0206  -0.1408 0.0593  ? ? ? ? ? ? 800  THR E CG2 
30266 N  N   . ALA E  558 0.3536 0.4778 0.4689 0.0181  -0.1266 0.0698  ? ? ? ? ? ? 801  ALA E N   
30267 C  CA  . ALA E  558 0.3571 0.4696 0.4835 0.0216  -0.1283 0.0767  ? ? ? ? ? ? 801  ALA E CA  
30268 C  C   . ALA E  558 0.3493 0.4627 0.5010 0.0268  -0.1278 0.0690  ? ? ? ? ? ? 801  ALA E C   
30269 O  O   . ALA E  558 0.3451 0.4489 0.5077 0.0294  -0.1228 0.0682  ? ? ? ? ? ? 801  ALA E O   
30270 C  CB  . ALA E  558 0.3749 0.4863 0.4944 0.0231  -0.1399 0.0890  ? ? ? ? ? ? 801  ALA E CB  
30271 N  N   . ALA E  559 0.3481 0.4743 0.5093 0.0280  -0.1330 0.0628  ? ? ? ? ? ? 802  ALA E N   
30272 C  CA  . ALA E  559 0.3404 0.4716 0.5272 0.0320  -0.1320 0.0550  ? ? ? ? ? ? 802  ALA E CA  
30273 C  C   . ALA E  559 0.3252 0.4534 0.5199 0.0300  -0.1185 0.0459  ? ? ? ? ? ? 802  ALA E C   
30274 O  O   . ALA E  559 0.3201 0.4503 0.5352 0.0336  -0.1158 0.0415  ? ? ? ? ? ? 802  ALA E O   
30275 C  CB  . ALA E  559 0.3431 0.4897 0.5376 0.0322  -0.1409 0.0504  ? ? ? ? ? ? 802  ALA E CB  
30276 N  N   . ASP E  560 0.3191 0.4435 0.4978 0.0246  -0.1102 0.0434  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E N   
30277 C  CA  . ASP E  560 0.3062 0.4268 0.4893 0.0222  -0.0976 0.0355  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E CA  
30278 C  C   . ASP E  560 0.3040 0.4106 0.4770 0.0215  -0.0895 0.0392  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E C   
30279 O  O   . ASP E  560 0.2972 0.3984 0.4788 0.0225  -0.0812 0.0352  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E O   
30280 C  CB  . ASP E  560 0.3013 0.4269 0.4747 0.0168  -0.0941 0.0287  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E CB  
30281 C  CG  . ASP E  560 0.3063 0.4445 0.4836 0.0161  -0.1035 0.0251  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E CG  
30282 O  OD1 . ASP E  560 0.3034 0.4491 0.5009 0.0170  -0.1051 0.0202  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E OD1 
30283 O  OD2 . ASP E  560 0.3137 0.4552 0.4739 0.0144  -0.1090 0.0266  ? ? ? ? ? ? 803  ASP E OD2 
30284 N  N   . ILE E  561 0.3106 0.4123 0.4650 0.0194  -0.0918 0.0467  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E N   
30285 C  CA  . ILE E  561 0.3098 0.3990 0.4544 0.0178  -0.0854 0.0507  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E CA  
30286 C  C   . ILE E  561 0.3213 0.4009 0.4652 0.0202  -0.0916 0.0608  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E C   
30287 O  O   . ILE E  561 0.3328 0.4144 0.4686 0.0198  -0.1005 0.0694  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E O   
30288 C  CB  . ILE E  561 0.3089 0.4000 0.4330 0.0125  -0.0822 0.0520  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E CB  
30289 C  CG1 . ILE E  561 0.3006 0.3994 0.4242 0.0105  -0.0778 0.0421  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E CG1 
30290 C  CG2 . ILE E  561 0.3081 0.3882 0.4230 0.0101  -0.0760 0.0561  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E CG2 
30291 C  CD1 . ILE E  561 0.3039 0.4088 0.4077 0.0072  -0.0783 0.0429  ? ? ? ? ? ? 804  ILE E CD1 
30292 N  N   . LYS E  562 0.3200 0.3880 0.4713 0.0225  -0.0869 0.0599  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E N   
30293 C  CA  . LYS E  562 0.3317 0.3865 0.4796 0.0235  -0.0915 0.0689  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E CA  
30294 C  C   . LYS E  562 0.3281 0.3702 0.4789 0.0242  -0.0836 0.0651  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E C   
30295 O  O   . LYS E  562 0.3179 0.3625 0.4768 0.0257  -0.0757 0.0557  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E O   
30296 C  CB  . LYS E  562 0.3427 0.3966 0.5037 0.0299  -0.1019 0.0729  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E CB  
30297 C  CG  . LYS E  562 0.3378 0.3909 0.5194 0.0366  -0.0983 0.0642  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E CG  
30298 C  CD  . LYS E  562 0.3497 0.4023 0.5457 0.0442  -0.1092 0.0679  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E CD  
30299 C  CE  . LYS E  562 0.3461 0.3973 0.5627 0.0516  -0.1042 0.0589  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E CE  
30300 N  NZ  . LYS E  562 0.3578 0.4086 0.5914 0.0607  -0.1143 0.0610  ? ? ? ? ? ? 805  LYS E NZ  
30301 N  N   . GLY E  563 0.3377 0.3662 0.4811 0.0225  -0.0858 0.0725  ? ? ? ? ? ? 806  GLY E N   
30302 C  CA  . GLY E  563 0.3370 0.3519 0.4822 0.0231  -0.0797 0.0687  ? ? ? ? ? ? 806  GLY E CA  
30303 C  C   . GLY E  563 0.3403 0.3486 0.5030 0.0315  -0.0798 0.0625  ? ? ? ? ? ? 806  GLY E C   
30304 O  O   . GLY E  563 0.3481 0.3574 0.5219 0.0372  -0.0875 0.0646  ? ? ? ? ? ? 806  GLY E O   
30305 N  N   . TYR E  564 0.3346 0.3378 0.4998 0.0327  -0.0709 0.0542  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E N   
30306 C  CA  . TYR E  564 0.3385 0.3363 0.5188 0.0409  -0.0693 0.0471  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CA  
30307 C  C   . TYR E  564 0.3438 0.3251 0.5179 0.0404  -0.0651 0.0446  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E C   
30308 O  O   . TYR E  564 0.3408 0.3181 0.5005 0.0333  -0.0619 0.0470  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E O   
30309 C  CB  . TYR E  564 0.3256 0.3376 0.5164 0.0431  -0.0603 0.0369  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CB  
30310 C  CG  . TYR E  564 0.3205 0.3497 0.5218 0.0443  -0.0641 0.0367  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CG  
30311 C  CD1 . TYR E  564 0.3234 0.3599 0.5450 0.0523  -0.0669 0.0328  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CD1 
30312 C  CD2 . TYR E  564 0.3132 0.3522 0.5047 0.0377  -0.0646 0.0394  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CD2 
30313 C  CE1 . TYR E  564 0.3192 0.3721 0.5509 0.0527  -0.0711 0.0326  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CE1 
30314 C  CE2 . TYR E  564 0.3101 0.3639 0.5103 0.0384  -0.0689 0.0386  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CE2 
30315 C  CZ  . TYR E  564 0.3129 0.3736 0.5331 0.0454  -0.0724 0.0355  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E CZ  
30316 O  OH  . TYR E  564 0.3099 0.3860 0.5381 0.0449  -0.0772 0.0348  ? ? ? ? ? ? 807  TYR E OH  
30317 N  N   . ALA E  565 0.3520 0.3248 0.5373 0.0484  -0.0650 0.0387  ? ? ? ? ? ? 808  ALA E N   
30318 C  CA  . ALA E  565 0.3585 0.3158 0.5384 0.0489  -0.0611 0.0342  ? ? ? ? ? ? 808  ALA E CA  
30319 C  C   . ALA E  565 0.3602 0.3188 0.5536 0.0583  -0.0552 0.0225  ? ? ? ? ? ? 808  ALA E C   
30320 O  O   . ALA E  565 0.3727 0.3242 0.5778 0.0667  -0.0608 0.0208  ? ? ? ? ? ? 808  ALA E O   
30321 C  CB  . ALA E  565 0.3759 0.3140 0.5512 0.0482  -0.0711 0.0420  ? ? ? ? ? ? 808  ALA E CB  
30322 N  N   . ASN E  566 0.3486 0.3170 0.5407 0.0570  -0.0436 0.0145  ? ? ? ? ? ? 809  ASN E N   
30323 C  CA  . ASN E  566 0.3508 0.3220 0.5535 0.0650  -0.0360 0.0034  ? ? ? ? ? ? 809  ASN E CA  
30324 C  C   . ASN E  566 0.3475 0.3143 0.5364 0.0608  -0.0259 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 809  ASN E C   
30325 O  O   . ASN E  566 0.3447 0.3050 0.5183 0.0528  -0.0268 0.0027  ? ? ? ? ? ? 809  ASN E O   
30326 C  CB  . ASN E  566 0.3410 0.3336 0.5599 0.0681  -0.0320 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 809  ASN E CB  
30327 C  CG  . ASN E  566 0.3252 0.3311 0.5373 0.0594  -0.0261 0.0015  ? ? ? ? ? ? 809  ASN E CG  
30328 O  OD1 . ASN E  566 0.3200 0.3245 0.5209 0.0548  -0.0176 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 809  ASN E OD1 
30329 N  ND2 . ASN E  566 0.3188 0.3369 0.5372 0.0572  -0.0314 0.0064  ? ? ? ? ? ? 809  ASN E ND2 
30330 N  N   . PRO E  567 0.3490 0.3200 0.5432 0.0664  -0.0166 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 810  PRO E N   
30331 C  CA  . PRO E  567 0.3490 0.3147 0.5289 0.0632  -0.0078 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 810  PRO E CA  
30332 C  C   . PRO E  567 0.3338 0.3097 0.5034 0.0539  -0.0013 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 810  PRO E C   
30333 O  O   . PRO E  567 0.3333 0.3041 0.4887 0.0497  0.0041  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 810  PRO E O   
30334 C  CB  . PRO E  567 0.3550 0.3271 0.5450 0.0721  0.0006  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 810  PRO E CB  
30335 C  CG  . PRO E  567 0.3628 0.3360 0.5714 0.0812  -0.0067 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 810  PRO E CG  
30336 C  CD  . PRO E  567 0.3529 0.3341 0.5664 0.0764  -0.0140 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 810  PRO E CD  
30337 N  N   . GLN E  568 0.3228 0.3122 0.4991 0.0507  -0.0028 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 811  GLN E N   
30338 C  CA  . GLN E  568 0.3106 0.3076 0.4775 0.0426  0.0020  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 811  GLN E CA  
30339 C  C   . GLN E  568 0.3053 0.3007 0.4633 0.0360  -0.0051 0.0008  ? ? ? ? ? ? 811  GLN E C   
30340 O  O   . GLN E  568 0.2989 0.2947 0.4448 0.0298  -0.0021 0.0024  ? ? ? ? ? ? 811  GLN E O   
30341 C  CB  . GLN E  568 0.3024 0.3170 0.4817 0.0427  0.0081  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 811  GLN E CB  
30342 C  CG  . GLN E  568 0.3053 0.3239 0.4867 0.0455  0.0193  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 811  GLN E CG  
30343 C  CD  . GLN E  568 0.2986 0.3362 0.4953 0.0450  0.0252  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 811  GLN E CD  
30344 O  OE1 . GLN E  568 0.3001 0.3477 0.5154 0.0507  0.0233  -0.0226 ? ? ? ? ? ? 811  GLN E OE1 
30345 N  NE2 . GLN E  568 0.2920 0.3346 0.4817 0.0380  0.0319  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 811  GLN E NE2 
30346 N  N   . VAL E  569 0.3091 0.3032 0.4727 0.0375  -0.0146 0.0064  ? ? ? ? ? ? 812  VAL E N   
30347 C  CA  . VAL E  569 0.3043 0.3008 0.4598 0.0313  -0.0205 0.0145  ? ? ? ? ? ? 812  VAL E CA  
30348 C  C   . VAL E  569 0.3151 0.2992 0.4668 0.0314  -0.0296 0.0211  ? ? ? ? ? ? 812  VAL E C   
30349 O  O   . VAL E  569 0.3251 0.3030 0.4865 0.0376  -0.0342 0.0205  ? ? ? ? ? ? 812  VAL E O   
30350 C  CB  . VAL E  569 0.2979 0.3095 0.4635 0.0314  -0.0237 0.0164  ? ? ? ? ? ? 812  VAL E CB  
30351 C  CG1 . VAL E  569 0.2962 0.3099 0.4525 0.0262  -0.0304 0.0242  ? ? ? ? ? ? 812  VAL E CG1 
30352 C  CG2 . VAL E  569 0.2879 0.3111 0.4567 0.0294  -0.0152 0.0107  ? ? ? ? ? ? 812  VAL E CG2 
30353 N  N   . SER E  570 0.3143 0.2948 0.4523 0.0246  -0.0321 0.0275  ? ? ? ? ? ? 813  SER E N   
30354 C  CA  . SER E  570 0.3252 0.2956 0.4596 0.0228  -0.0412 0.0359  ? ? ? ? ? ? 813  SER E CA  
30355 C  C   . SER E  570 0.3195 0.2996 0.4455 0.0165  -0.0439 0.0434  ? ? ? ? ? ? 813  SER E C   
30356 O  O   . SER E  570 0.3162 0.2961 0.4304 0.0105  -0.0414 0.0455  ? ? ? ? ? ? 813  SER E O   
30357 C  CB  . SER E  570 0.3325 0.2881 0.4576 0.0199  -0.0406 0.0356  ? ? ? ? ? ? 813  SER E CB  
30358 O  OG  . SER E  570 0.3447 0.2898 0.4669 0.0170  -0.0498 0.0447  ? ? ? ? ? ? 813  SER E OG  
30359 N  N   . GLY E  571 0.3194 0.3085 0.4513 0.0181  -0.0492 0.0471  ? ? ? ? ? ? 814  GLY E N   
30360 C  CA  . GLY E  571 0.3130 0.3153 0.4374 0.0133  -0.0505 0.0516  ? ? ? ? ? ? 814  GLY E CA  
30361 C  C   . GLY E  571 0.3053 0.3211 0.4390 0.0165  -0.0494 0.0465  ? ? ? ? ? ? 814  GLY E C   
30362 O  O   . GLY E  571 0.3097 0.3271 0.4561 0.0218  -0.0540 0.0461  ? ? ? ? ? ? 814  GLY E O   
30363 N  N   . TYR E  572 0.2948 0.3203 0.4236 0.0134  -0.0438 0.0423  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E N   
30364 C  CA  . TYR E  572 0.2891 0.3264 0.4275 0.0155  -0.0435 0.0375  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CA  
30365 C  C   . TYR E  572 0.2792 0.3213 0.4144 0.0128  -0.0353 0.0307  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E C   
30366 O  O   . TYR E  572 0.2764 0.3171 0.3986 0.0088  -0.0324 0.0315  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E O   
30367 C  CB  . TYR E  572 0.2923 0.3390 0.4283 0.0144  -0.0518 0.0428  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CB  
30368 C  CG  . TYR E  572 0.2869 0.3460 0.4319 0.0154  -0.0522 0.0371  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CG  
30369 C  CD1 . TYR E  572 0.2889 0.3523 0.4512 0.0202  -0.0556 0.0351  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CD1 
30370 C  CD2 . TYR E  572 0.2810 0.3477 0.4182 0.0116  -0.0497 0.0336  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CD2 
30371 C  CE1 . TYR E  572 0.2845 0.3600 0.4568 0.0203  -0.0564 0.0300  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CE1 
30372 C  CE2 . TYR E  572 0.2778 0.3543 0.4237 0.0117  -0.0508 0.0283  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CE2 
30373 C  CZ  . TYR E  572 0.2791 0.3607 0.4434 0.0156  -0.0542 0.0265  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E CZ  
30374 O  OH  . TYR E  572 0.2764 0.3692 0.4522 0.0150  -0.0559 0.0211  ? ? ? ? ? ? 815  TYR E OH  
30375 N  N   . LEU E  573 0.2751 0.3228 0.4229 0.0149  -0.0318 0.0245  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E N   
30376 C  CA  . LEU E  573 0.2677 0.3200 0.4144 0.0120  -0.0251 0.0187  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E CA  
30377 C  C   . LEU E  573 0.2656 0.3301 0.4248 0.0122  -0.0281 0.0157  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E C   
30378 O  O   . LEU E  573 0.2676 0.3373 0.4425 0.0159  -0.0307 0.0148  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E O   
30379 C  CB  . LEU E  573 0.2661 0.3124 0.4156 0.0130  -0.0159 0.0139  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E CB  
30380 C  CG  . LEU E  573 0.2607 0.3109 0.4110 0.0098  -0.0087 0.0087  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E CG  
30381 C  CD1 . LEU E  573 0.2582 0.3066 0.3935 0.0057  -0.0092 0.0098  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E CD1 
30382 C  CD2 . LEU E  573 0.2612 0.3064 0.4126 0.0106  0.0002  0.0050  ? ? ? ? ? ? 816  LEU E CD2 
30383 N  N   . GLY E  574 0.2625 0.3318 0.4155 0.0083  -0.0283 0.0137  ? ? ? ? ? ? 817  GLY E N   
30384 C  CA  . GLY E  574 0.2610 0.3404 0.4257 0.0072  -0.0303 0.0095  ? ? ? ? ? ? 817  GLY E CA  
30385 C  C   . GLY E  574 0.2583 0.3368 0.4153 0.0027  -0.0266 0.0054  ? ? ? ? ? ? 817  GLY E C   
30386 O  O   . GLY E  574 0.2589 0.3340 0.4003 0.0013  -0.0276 0.0064  ? ? ? ? ? ? 817  GLY E O   
30387 N  N   . VAL E  575 0.2563 0.3381 0.4247 0.0004  -0.0225 0.0008  ? ? ? ? ? ? 818  VAL E N   
30388 C  CA  . VAL E  575 0.2560 0.3352 0.4188 -0.0040 -0.0198 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 818  VAL E CA  
30389 C  C   . VAL E  575 0.2576 0.3458 0.4343 -0.0069 -0.0239 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 818  VAL E C   
30390 O  O   . VAL E  575 0.2566 0.3518 0.4505 -0.0068 -0.0220 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 818  VAL E O   
30391 C  CB  . VAL E  575 0.2544 0.3261 0.4162 -0.0056 -0.0096 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 818  VAL E CB  
30392 C  CG1 . VAL E  575 0.2561 0.3216 0.4096 -0.0100 -0.0070 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 818  VAL E CG1 
30393 C  CG2 . VAL E  575 0.2537 0.3176 0.4048 -0.0025 -0.0065 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 818  VAL E CG2 
30394 N  N   . TRP E  576 0.2610 0.3499 0.4311 -0.0093 -0.0295 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 819  TRP E N   
30395 C  CA  . TRP E  576 0.2643 0.3603 0.4471 -0.0130 -0.0344 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CA  
30396 C  C   . TRP E  576 0.2676 0.3557 0.4452 -0.0179 -0.0318 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 819  TRP E C   
30397 O  O   . TRP E  576 0.2687 0.3476 0.4297 -0.0170 -0.0300 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 819  TRP E O   
30398 C  CB  . TRP E  576 0.2689 0.3722 0.4485 -0.0115 -0.0455 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CB  
30399 C  CG  . TRP E  576 0.2684 0.3815 0.4592 -0.0080 -0.0506 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CG  
30400 C  CD1 . TRP E  576 0.2703 0.3953 0.4798 -0.0086 -0.0568 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CD1 
30401 C  CD2 . TRP E  576 0.2675 0.3792 0.4524 -0.0031 -0.0511 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CD2 
30402 N  NE1 . TRP E  576 0.2705 0.4013 0.4856 -0.0034 -0.0611 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 819  TRP E NE1 
30403 C  CE2 . TRP E  576 0.2694 0.3911 0.4692 -0.0001 -0.0578 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CE2 
30404 C  CE3 . TRP E  576 0.2662 0.3692 0.4353 -0.0011 -0.0473 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CE3 
30405 C  CZ2 . TRP E  576 0.2711 0.3921 0.4694 0.0049  -0.0607 0.0023  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CZ2 
30406 C  CZ3 . TRP E  576 0.2676 0.3703 0.4354 0.0029  -0.0499 0.0044  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CZ3 
30407 C  CH2 . TRP E  576 0.2706 0.3812 0.4525 0.0060  -0.0567 0.0066  ? ? ? ? ? ? 819  TRP E CH2 
30408 N  N   . VAL E  577 0.2702 0.3620 0.4627 -0.0230 -0.0320 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 820  VAL E N   
30409 C  CA  . VAL E  577 0.2759 0.3587 0.4659 -0.0286 -0.0305 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 820  VAL E CA  
30410 C  C   . VAL E  577 0.2824 0.3715 0.4839 -0.0330 -0.0393 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 820  VAL E C   
30411 O  O   . VAL E  577 0.2810 0.3831 0.4965 -0.0326 -0.0442 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 820  VAL E O   
30412 C  CB  . VAL E  577 0.2746 0.3545 0.4732 -0.0327 -0.0204 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 820  VAL E CB  
30413 C  CG1 . VAL E  577 0.2695 0.3431 0.4568 -0.0284 -0.0120 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 820  VAL E CG1 
30414 C  CG2 . VAL E  577 0.2723 0.3669 0.4942 -0.0349 -0.0195 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 820  VAL E CG2 
30415 N  N   . PRO E  578 0.2910 0.3704 0.4870 -0.0372 -0.0421 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 821  PRO E N   
30416 C  CA  . PRO E  578 0.2991 0.3835 0.5037 -0.0409 -0.0525 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 821  PRO E CA  
30417 C  C   . PRO E  578 0.2997 0.3917 0.5283 -0.0486 -0.0505 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 821  PRO E C   
30418 O  O   . PRO E  578 0.2982 0.3859 0.5318 -0.0525 -0.0409 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 821  PRO E O   
30419 C  CB  . PRO E  578 0.3095 0.3784 0.4999 -0.0424 -0.0553 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 821  PRO E CB  
30420 C  CG  . PRO E  578 0.3074 0.3642 0.4923 -0.0436 -0.0446 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 821  PRO E CG  
30421 C  CD  . PRO E  578 0.2952 0.3585 0.4793 -0.0390 -0.0366 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 821  PRO E CD  
30422 N  N   . VAL E  579 0.3026 0.4070 0.5463 -0.0511 -0.0592 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 822  VAL E N   
30423 C  CA  . VAL E  579 0.3030 0.4176 0.5717 -0.0587 -0.0571 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 822  VAL E CA  
30424 C  C   . VAL E  579 0.3141 0.4179 0.5867 -0.0684 -0.0577 -0.0438 ? ? ? ? ? ? 822  VAL E C   
30425 O  O   . VAL E  579 0.3240 0.4164 0.5851 -0.0692 -0.0654 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 822  VAL E O   
30426 C  CB  . VAL E  579 0.3029 0.4357 0.5885 -0.0582 -0.0670 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 822  VAL E CB  
30427 C  CG1 . VAL E  579 0.3061 0.4495 0.6178 -0.0675 -0.0671 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 822  VAL E CG1 
30428 C  CG2 . VAL E  579 0.2925 0.4365 0.5804 -0.0497 -0.0644 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 822  VAL E CG2 
30429 N  N   . GLY E  580 0.3138 0.4209 0.6023 -0.0757 -0.0493 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 823  GLY E N   
30430 C  CA  . GLY E  580 0.3261 0.4248 0.6225 -0.0868 -0.0507 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 823  GLY E CA  
30431 C  C   . GLY E  580 0.3330 0.4122 0.6179 -0.0911 -0.0427 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 823  GLY E C   
30432 O  O   . GLY E  580 0.3462 0.4146 0.6346 -0.0998 -0.0463 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 823  GLY E O   
30433 N  N   . ALA E  581 0.3259 0.3996 0.5971 -0.0854 -0.0327 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 824  ALA E N   
30434 C  CA  . ALA E  581 0.3336 0.3888 0.5927 -0.0889 -0.0261 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 824  ALA E CA  
30435 C  C   . ALA E  581 0.3381 0.4001 0.6164 -0.0999 -0.0184 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 824  ALA E C   
30436 O  O   . ALA E  581 0.3294 0.4111 0.6239 -0.1001 -0.0126 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 824  ALA E O   
30437 C  CB  . ALA E  581 0.3246 0.3746 0.5652 -0.0799 -0.0176 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 824  ALA E CB  
30438 N  N   . ALA E  582 0.3528 0.3990 0.6296 -0.1090 -0.0180 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 825  ALA E N   
30439 C  CA  . ALA E  582 0.3591 0.4110 0.6519 -0.1206 -0.0092 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 825  ALA E CA  
30440 C  C   . ALA E  582 0.3498 0.4101 0.6387 -0.1165 0.0050  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 825  ALA E C   
30441 O  O   . ALA E  582 0.3438 0.3955 0.6127 -0.1071 0.0082  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 825  ALA E O   
30442 C  CB  . ALA E  582 0.3775 0.4063 0.6625 -0.1292 -0.0104 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 825  ALA E CB  
30443 N  N   . ALA E  583 0.3499 0.4270 0.6578 -0.1239 0.0138  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 826  ALA E N   
30444 C  CA  . ALA E  583 0.3430 0.4291 0.6472 -0.1198 0.0280  0.0022  ? ? ? ? ? ? 826  ALA E CA  
30445 C  C   . ALA E  583 0.3498 0.4146 0.6287 -0.1181 0.0343  0.0070  ? ? ? ? ? ? 826  ALA E C   
30446 O  O   . ALA E  583 0.3424 0.4084 0.6090 -0.1100 0.0418  0.0084  ? ? ? ? ? ? 826  ALA E O   
30447 C  CB  . ALA E  583 0.3455 0.4528 0.6733 -0.1289 0.0374  0.0070  ? ? ? ? ? ? 826  ALA E CB  
30448 N  N   . ASP E  584 0.3650 0.4096 0.6363 -0.1256 0.0302  0.0094  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E N   
30449 C  CA  . ASP E  584 0.3742 0.3989 0.6236 -0.1253 0.0357  0.0150  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E CA  
30450 C  C   . ASP E  584 0.3767 0.3788 0.6061 -0.1180 0.0248  0.0097  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E C   
30451 O  O   . ASP E  584 0.3894 0.3703 0.6032 -0.1195 0.0244  0.0132  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E O   
30452 C  CB  . ASP E  584 0.3928 0.4108 0.6489 -0.1397 0.0395  0.0228  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E CB  
30453 C  CG  . ASP E  584 0.4057 0.4098 0.6690 -0.1475 0.0263  0.0195  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E CG  
30454 O  OD1 . ASP E  584 0.3984 0.4045 0.6655 -0.1420 0.0151  0.0103  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E OD1 
30455 O  OD2 . ASP E  584 0.4248 0.4149 0.6891 -0.1591 0.0263  0.0258  ? ? ? ? ? ? 827  ASP E OD2 
30456 N  N   . GLN E  585 0.3654 0.3730 0.5955 -0.1097 0.0162  0.0015  ? ? ? ? ? ? 828  GLN E N   
30457 C  CA  . GLN E  585 0.3671 0.3574 0.5790 -0.1018 0.0066  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 828  GLN E CA  
30458 C  C   . GLN E  585 0.3628 0.3442 0.5531 -0.0931 0.0124  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 828  GLN E C   
30459 O  O   . GLN E  585 0.3497 0.3436 0.5383 -0.0870 0.0189  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 828  GLN E O   
30460 C  CB  . GLN E  585 0.3562 0.3576 0.5726 -0.0948 -0.0026 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 828  GLN E CB  
30461 C  CG  . GLN E  585 0.3584 0.3444 0.5550 -0.0862 -0.0108 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 828  GLN E CG  
30462 C  CD  . GLN E  585 0.3504 0.3465 0.5478 -0.0793 -0.0200 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 828  GLN E CD  
30463 O  OE1 . GLN E  585 0.3571 0.3547 0.5640 -0.0832 -0.0292 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 828  GLN E OE1 
30464 N  NE2 . GLN E  585 0.3379 0.3400 0.5241 -0.0694 -0.0180 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 828  GLN E NE2 
30465 N  N   . ASP E  586 0.3748 0.3342 0.5487 -0.0923 0.0094  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 829  ASP E N   
30466 C  CA  . ASP E  586 0.3720 0.3232 0.5260 -0.0845 0.0144  0.0021  ? ? ? ? ? ? 829  ASP E CA  
30467 C  C   . ASP E  586 0.3769 0.3114 0.5149 -0.0771 0.0056  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 829  ASP E C   
30468 O  O   . ASP E  586 0.3931 0.3096 0.5272 -0.0807 0.0008  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 829  ASP E O   
30469 C  CB  . ASP E  586 0.3843 0.3269 0.5337 -0.0916 0.0230  0.0115  ? ? ? ? ? ? 829  ASP E CB  
30470 C  CG  . ASP E  586 0.3833 0.3175 0.5121 -0.0842 0.0276  0.0146  ? ? ? ? ? ? 829  ASP E CG  
30471 O  OD1 . ASP E  586 0.3754 0.3069 0.4935 -0.0743 0.0225  0.0093  ? ? ? ? ? ? 829  ASP E OD1 
30472 O  OD2 . ASP E  586 0.3914 0.3223 0.5145 -0.0885 0.0361  0.0225  ? ? ? ? ? ? 829  ASP E OD2 
30473 N  N   . VAL E  587 0.3643 0.3049 0.4938 -0.0668 0.0033  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 830  VAL E N   
30474 C  CA  . VAL E  587 0.3687 0.2974 0.4852 -0.0592 -0.0051 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 830  VAL E CA  
30475 C  C   . VAL E  587 0.3715 0.2885 0.4701 -0.0530 -0.0024 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 830  VAL E C   
30476 O  O   . VAL E  587 0.3713 0.2838 0.4595 -0.0449 -0.0077 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 830  VAL E O   
30477 C  CB  . VAL E  587 0.3563 0.2985 0.4731 -0.0517 -0.0105 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 830  VAL E CB  
30478 C  CG1 . VAL E  587 0.3567 0.3083 0.4899 -0.0572 -0.0156 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 830  VAL E CG1 
30479 C  CG2 . VAL E  587 0.3397 0.2960 0.4533 -0.0464 -0.0038 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 830  VAL E CG2 
30480 N  N   . ARG E  588 0.3743 0.2883 0.4696 -0.0568 0.0058  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 831  ARG E N   
30481 C  CA  . ARG E  588 0.3797 0.2816 0.4584 -0.0521 0.0078  0.0007  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E CA  
30482 C  C   . ARG E  588 0.3993 0.2794 0.4723 -0.0533 0.0010  0.0004  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E C   
30483 O  O   . ARG E  588 0.4096 0.2830 0.4916 -0.0590 -0.0044 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 831  ARG E O   
30484 C  CB  . ARG E  588 0.3798 0.2848 0.4562 -0.0564 0.0182  0.0092  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E CB  
30485 C  CG  . ARG E  588 0.3621 0.2858 0.4418 -0.0528 0.0238  0.0082  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E CG  
30486 C  CD  . ARG E  588 0.3639 0.2902 0.4391 -0.0556 0.0339  0.0151  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E CD  
30487 N  NE  . ARG E  588 0.3725 0.3011 0.4591 -0.0657 0.0390  0.0198  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E NE  
30488 C  CZ  . ARG E  588 0.3744 0.3103 0.4616 -0.0696 0.0492  0.0253  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E CZ  
30489 N  NH1 . ARG E  588 0.3689 0.3089 0.4451 -0.0639 0.0548  0.0261  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E NH1 
30490 N  NH2 . ARG E  588 0.3826 0.3226 0.4815 -0.0793 0.0539  0.0295  ? ? ? ? ? ? 831  ARG E NH2 
30491 N  N   . VAL E  589 0.4058 0.2740 0.4640 -0.0479 0.0006  0.0029  ? ? ? ? ? ? 832  VAL E N   
30492 C  CA  . VAL E  589 0.4241 0.2712 0.4755 -0.0458 -0.0073 0.0013  ? ? ? ? ? ? 832  VAL E CA  
30493 C  C   . VAL E  589 0.4334 0.2684 0.4702 -0.0436 -0.0043 0.0090  ? ? ? ? ? ? 832  VAL E C   
30494 O  O   . VAL E  589 0.4224 0.2665 0.4513 -0.0386 0.0005  0.0109  ? ? ? ? ? ? 832  VAL E O   
30495 C  CB  . VAL E  589 0.4190 0.2690 0.4685 -0.0360 -0.0153 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 832  VAL E CB  
30496 C  CG1 . VAL E  589 0.4274 0.2650 0.4633 -0.0266 -0.0196 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 832  VAL E CG1 
30497 C  CG2 . VAL E  589 0.4269 0.2729 0.4867 -0.0398 -0.0225 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 832  VAL E CG2 
30498 N  N   . ALA E  590 0.4554 0.2692 0.4886 -0.0482 -0.0075 0.0140  ? ? ? ? ? ? 833  ALA E N   
30499 C  CA  . ALA E  590 0.4672 0.2686 0.4862 -0.0472 -0.0052 0.0226  ? ? ? ? ? ? 833  ALA E CA  
30500 C  C   . ALA E  590 0.4733 0.2634 0.4814 -0.0355 -0.0133 0.0181  ? ? ? ? ? ? 833  ALA E C   
30501 O  O   . ALA E  590 0.4786 0.2616 0.4902 -0.0308 -0.0219 0.0097  ? ? ? ? ? ? 833  ALA E O   
30502 C  CB  . ALA E  590 0.4898 0.2735 0.5098 -0.0578 -0.0052 0.0312  ? ? ? ? ? ? 833  ALA E CB  
30503 N  N   . ALA E  591 0.4743 0.2626 0.4692 -0.0305 -0.0109 0.0232  ? ? ? ? ? ? 834  ALA E N   
30504 C  CA  . ALA E  591 0.4829 0.2599 0.4676 -0.0193 -0.0188 0.0202  ? ? ? ? ? ? 834  ALA E CA  
30505 C  C   . ALA E  591 0.5104 0.2598 0.4928 -0.0197 -0.0279 0.0217  ? ? ? ? ? ? 834  ALA E C   
30506 O  O   . ALA E  591 0.5287 0.2626 0.5085 -0.0288 -0.0267 0.0315  ? ? ? ? ? ? 834  ALA E O   
30507 C  CB  . ALA E  591 0.4804 0.2609 0.4520 -0.0154 -0.0148 0.0265  ? ? ? ? ? ? 834  ALA E CB  
30508 N  N   . SER E  592 0.5147 0.2581 0.4979 -0.0097 -0.0371 0.0120  ? ? ? ? ? ? 835  SER E N   
30509 C  CA  . SER E  592 0.5423 0.2581 0.5236 -0.0087 -0.0469 0.0120  ? ? ? ? ? ? 835  SER E CA  
30510 C  C   . SER E  592 0.5586 0.2587 0.5264 -0.0027 -0.0504 0.0192  ? ? ? ? ? ? 835  SER E C   
30511 O  O   . SER E  592 0.5463 0.2594 0.5070 0.0050  -0.0478 0.0193  ? ? ? ? ? ? 835  SER E O   
30512 C  CB  . SER E  592 0.5435 0.2581 0.5312 0.0001  -0.0558 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 835  SER E CB  
30513 O  OG  . SER E  592 0.5581 0.2590 0.5386 0.0129  -0.0645 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 835  SER E OG  
30514 N  N   . THR E  593 0.5873 0.2594 0.5516 -0.0061 -0.0571 0.0251  ? ? ? ? ? ? 836  THR E N   
30515 C  CA  . THR E  593 0.6054 0.2610 0.5566 0.0007  -0.0622 0.0317  ? ? ? ? ? ? 836  THR E CA  
30516 C  C   . THR E  593 0.6138 0.2610 0.5640 0.0167  -0.0733 0.0213  ? ? ? ? ? ? 836  THR E C   
30517 O  O   . THR E  593 0.6324 0.2631 0.5733 0.0233  -0.0796 0.0262  ? ? ? ? ? ? 836  THR E O   
30518 C  CB  . THR E  593 0.6361 0.2635 0.5813 -0.0096 -0.0646 0.0456  ? ? ? ? ? ? 836  THR E CB  
30519 O  OG1 . THR E  593 0.6535 0.2619 0.6081 -0.0142 -0.0720 0.0414  ? ? ? ? ? ? 836  THR E OG1 
30520 C  CG2 . THR E  593 0.6306 0.2680 0.5729 -0.0243 -0.0521 0.0586  ? ? ? ? ? ? 836  THR E CG2 
30521 N  N   . ALA E  594 0.6014 0.2604 0.5609 0.0231  -0.0756 0.0071  ? ? ? ? ? ? 837  ALA E N   
30522 C  CA  . ALA E  594 0.6087 0.2634 0.5685 0.0390  -0.0853 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 837  ALA E CA  
30523 C  C   . ALA E  594 0.6006 0.2673 0.5528 0.0506  -0.0848 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 837  ALA E C   
30524 O  O   . ALA E  594 0.5774 0.2676 0.5279 0.0487  -0.0761 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 837  ALA E O   
30525 C  CB  . ALA E  594 0.5928 0.2650 0.5622 0.0427  -0.0850 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 837  ALA E CB  
30526 N  N   . PRO E  595 0.6209 0.2711 0.5686 0.0624  -0.0946 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 838  PRO E N   
30527 C  CA  . PRO E  595 0.6143 0.2763 0.5555 0.0722  -0.0945 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 838  PRO E CA  
30528 C  C   . PRO E  595 0.5840 0.2809 0.5308 0.0792  -0.0888 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 838  PRO E C   
30529 O  O   . PRO E  595 0.5784 0.2841 0.5328 0.0851  -0.0905 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 838  PRO E O   
30530 C  CB  . PRO E  595 0.6416 0.2812 0.5811 0.0858  -0.1075 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 838  PRO E CB  
30531 C  CG  . PRO E  595 0.6694 0.2759 0.6083 0.0770  -0.1132 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 838  PRO E CG  
30532 C  CD  . PRO E  595 0.6547 0.2706 0.6013 0.0640  -0.1058 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 838  PRO E CD  
30533 N  N   . SER E  596 0.5667 0.2826 0.5092 0.0783  -0.0825 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 839  SER E N   
30534 C  CA  . SER E  596 0.5401 0.2885 0.4876 0.0846  -0.0777 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 839  SER E CA  
30535 C  C   . SER E  596 0.5469 0.2995 0.4965 0.1014  -0.0856 -0.0234 ? ? ? ? ? ? 839  SER E C   
30536 O  O   . SER E  596 0.5653 0.3027 0.5091 0.1076  -0.0925 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 839  SER E O   
30537 C  CB  . SER E  596 0.5251 0.2882 0.4668 0.0794  -0.0708 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 839  SER E CB  
30538 O  OG  . SER E  596 0.5172 0.2804 0.4575 0.0652  -0.0625 0.0013  ? ? ? ? ? ? 839  SER E OG  
30539 N  N   . THR E  597 0.5334 0.3075 0.4908 0.1092  -0.0846 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 840  THR E N   
30540 C  CA  . THR E  597 0.5417 0.3210 0.5020 0.1259  -0.0918 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 840  THR E CA  
30541 C  C   . THR E  597 0.5191 0.3339 0.4849 0.1326  -0.0873 -0.0496 ? ? ? ? ? ? 840  THR E C   
30542 O  O   . THR E  597 0.5251 0.3479 0.4951 0.1467  -0.0924 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 840  THR E O   
30543 C  CB  . THR E  597 0.5589 0.3252 0.5236 0.1343  -0.0988 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 840  THR E CB  
30544 O  OG1 . THR E  597 0.5408 0.3298 0.5116 0.1335  -0.0931 -0.0666 ? ? ? ? ? ? 840  THR E OG1 
30545 C  CG2 . THR E  597 0.5790 0.3128 0.5404 0.1251  -0.1025 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 840  THR E CG2 
30546 N  N   . ASP E  598 0.4948 0.3308 0.4613 0.1231  -0.0780 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 841  ASP E N   
30547 C  CA  . ASP E  598 0.4745 0.3439 0.4468 0.1279  -0.0738 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 841  ASP E CA  
30548 C  C   . ASP E  598 0.4680 0.3457 0.4371 0.1264  -0.0729 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 841  ASP E C   
30549 O  O   . ASP E  598 0.4506 0.3546 0.4240 0.1268  -0.0688 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 841  ASP E O   
30550 C  CB  . ASP E  598 0.4534 0.3415 0.4292 0.1192  -0.0652 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 841  ASP E CB  
30551 C  CG  . ASP E  598 0.4438 0.3257 0.4154 0.1038  -0.0590 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 841  ASP E CG  
30552 O  OD1 . ASP E  598 0.4515 0.3181 0.4164 0.0993  -0.0599 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 841  ASP E OD1 
30553 O  OD2 . ASP E  598 0.4293 0.3221 0.4037 0.0963  -0.0529 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 841  ASP E OD2 
30554 N  N   . GLY E  599 0.4832 0.3383 0.4441 0.1239  -0.0769 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 842  GLY E N   
30555 C  CA  . GLY E  599 0.4788 0.3421 0.4357 0.1231  -0.0770 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 842  GLY E CA  
30556 C  C   . GLY E  599 0.4600 0.3342 0.4138 0.1098  -0.0682 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 842  GLY E C   
30557 O  O   . GLY E  599 0.4559 0.3376 0.4059 0.1081  -0.0680 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 842  GLY E O   
30558 N  N   . LYS E  600 0.4497 0.3246 0.4051 0.1005  -0.0614 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 843  LYS E N   
30559 C  CA  . LYS E  600 0.4361 0.3163 0.3876 0.0883  -0.0538 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 843  LYS E CA  
30560 C  C   . LYS E  600 0.4485 0.3040 0.3920 0.0791  -0.0521 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 843  LYS E C   
30561 O  O   . LYS E  600 0.4630 0.3004 0.4071 0.0802  -0.0556 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 843  LYS E O   
30562 C  CB  . LYS E  600 0.4150 0.3158 0.3743 0.0837  -0.0470 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 843  LYS E CB  
30563 C  CG  . LYS E  600 0.4063 0.3298 0.3741 0.0925  -0.0483 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 843  LYS E CG  
30564 C  CD  . LYS E  600 0.3974 0.3388 0.3659 0.0936  -0.0481 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 843  LYS E CD  
30565 C  CE  . LYS E  600 0.3876 0.3554 0.3660 0.1011  -0.0481 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 843  LYS E CE  
30566 N  NZ  . LYS E  600 0.3820 0.3678 0.3633 0.1036  -0.0497 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 843  LYS E NZ  
30567 N  N   . SER E  601 0.4440 0.2993 0.3805 0.0700  -0.0469 0.0045  ? ? ? ? ? ? 844  SER E N   
30568 C  CA  . SER E  601 0.4557 0.2909 0.3843 0.0603  -0.0437 0.0125  ? ? ? ? ? ? 844  SER E CA  
30569 C  C   . SER E  601 0.4433 0.2828 0.3777 0.0505  -0.0357 0.0115  ? ? ? ? ? ? 844  SER E C   
30570 O  O   . SER E  601 0.4519 0.2779 0.3885 0.0464  -0.0355 0.0117  ? ? ? ? ? ? 844  SER E O   
30571 C  CB  . SER E  601 0.4612 0.2934 0.3779 0.0569  -0.0426 0.0212  ? ? ? ? ? ? 844  SER E CB  
30572 O  OG  . SER E  601 0.4746 0.3018 0.3864 0.0662  -0.0512 0.0223  ? ? ? ? ? ? 844  SER E OG  
30573 N  N   . VAL E  602 0.4238 0.2822 0.3614 0.0467  -0.0296 0.0104  ? ? ? ? ? ? 845  VAL E N   
30574 C  CA  . VAL E  602 0.4113 0.2762 0.3558 0.0390  -0.0229 0.0089  ? ? ? ? ? ? 845  VAL E CA  
30575 C  C   . VAL E  602 0.3998 0.2780 0.3552 0.0435  -0.0243 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 845  VAL E C   
30576 O  O   . VAL E  602 0.3915 0.2851 0.3500 0.0503  -0.0266 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 845  VAL E O   
30577 C  CB  . VAL E  602 0.3981 0.2752 0.3403 0.0331  -0.0161 0.0122  ? ? ? ? ? ? 845  VAL E CB  
30578 C  CG1 . VAL E  602 0.3856 0.2698 0.3356 0.0255  -0.0093 0.0109  ? ? ? ? ? ? 845  VAL E CG1 
30579 C  CG2 . VAL E  602 0.4114 0.2768 0.3407 0.0299  -0.0151 0.0203  ? ? ? ? ? ? 845  VAL E CG2 
30580 N  N   . HIS E  603 0.4005 0.2735 0.3616 0.0392  -0.0230 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 846  HIS E N   
30581 C  CA  . HIS E  603 0.3919 0.2766 0.3617 0.0427  -0.0244 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 846  HIS E CA  
30582 C  C   . HIS E  603 0.3773 0.2727 0.3537 0.0348  -0.0184 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 846  HIS E C   
30583 O  O   . HIS E  603 0.3808 0.2671 0.3588 0.0270  -0.0154 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 846  HIS E O   
30584 C  CB  . HIS E  603 0.4084 0.2773 0.3796 0.0468  -0.0307 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 846  HIS E CB  
30585 C  CG  . HIS E  603 0.4242 0.2818 0.3899 0.0557  -0.0375 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 846  HIS E CG  
30586 N  ND1 . HIS E  603 0.4212 0.2917 0.3882 0.0665  -0.0411 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 846  HIS E ND1 
30587 C  CD2 . HIS E  603 0.4446 0.2792 0.4038 0.0557  -0.0417 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 846  HIS E CD2 
30588 C  CE1 . HIS E  603 0.4383 0.2947 0.4007 0.0735  -0.0476 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 846  HIS E CE1 
30589 N  NE2 . HIS E  603 0.4532 0.2868 0.4101 0.0671  -0.0483 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 846  HIS E NE2 
30590 N  N   . GLN E  604 0.3616 0.2770 0.3424 0.0365  -0.0166 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 847  GLN E N   
30591 C  CA  . GLN E  604 0.3499 0.2739 0.3367 0.0297  -0.0120 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 847  GLN E CA  
30592 C  C   . GLN E  604 0.3527 0.2752 0.3458 0.0293  -0.0146 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 847  GLN E C   
30593 O  O   . GLN E  604 0.3447 0.2815 0.3415 0.0320  -0.0155 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 847  GLN E O   
30594 C  CB  . GLN E  604 0.3342 0.2783 0.3229 0.0305  -0.0095 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 847  GLN E CB  
30595 C  CG  . GLN E  604 0.3242 0.2747 0.3184 0.0238  -0.0052 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 847  GLN E CG  
30596 C  CD  . GLN E  604 0.3230 0.2684 0.3145 0.0180  -0.0004 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 847  GLN E CD  
30597 O  OE1 . GLN E  604 0.3239 0.2691 0.3092 0.0195  -0.0001 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 847  GLN E OE1 
30598 N  NE2 . GLN E  604 0.3217 0.2640 0.3180 0.0116  0.0033  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 847  GLN E NE2 
30599 N  N   . ASN E  605 0.3657 0.2708 0.3595 0.0256  -0.0162 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 848  ASN E N   
30600 C  CA  . ASN E  605 0.3711 0.2723 0.3711 0.0244  -0.0198 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 848  ASN E CA  
30601 C  C   . ASN E  605 0.3681 0.2679 0.3751 0.0142  -0.0159 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 848  ASN E C   
30602 O  O   . ASN E  605 0.3586 0.2648 0.3665 0.0092  -0.0098 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 848  ASN E O   
30603 C  CB  . ASN E  605 0.3914 0.2722 0.3886 0.0276  -0.0262 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 848  ASN E CB  
30604 C  CG  . ASN E  605 0.4029 0.2663 0.3948 0.0232  -0.0247 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 848  ASN E CG  
30605 O  OD1 . ASN E  605 0.3987 0.2622 0.3918 0.0145  -0.0186 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 848  ASN E OD1 
30606 N  ND2 . ASN E  605 0.4182 0.2676 0.4039 0.0296  -0.0301 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 848  ASN E ND2 
30607 N  N   . ALA E  606 0.3770 0.2688 0.3899 0.0112  -0.0198 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 849  ALA E N   
30608 C  CA  . ALA E  606 0.3735 0.2672 0.3957 0.0015  -0.0165 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 849  ALA E CA  
30609 C  C   . ALA E  606 0.3782 0.2628 0.3995 -0.0058 -0.0108 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 849  ALA E C   
30610 O  O   . ALA E  606 0.3681 0.2624 0.3942 -0.0113 -0.0044 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 849  ALA E O   
30611 C  CB  . ALA E  606 0.3846 0.2702 0.4133 -0.0010 -0.0227 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 849  ALA E CB  
30612 N  N   . ALA E  607 0.3949 0.2609 0.4096 -0.0058 -0.0130 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 850  ALA E N   
30613 C  CA  . ALA E  607 0.4007 0.2593 0.4115 -0.0121 -0.0071 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 850  ALA E CA  
30614 C  C   . ALA E  607 0.3874 0.2585 0.3921 -0.0104 -0.0003 0.0025  ? ? ? ? ? ? 850  ALA E C   
30615 O  O   . ALA E  607 0.3828 0.2595 0.3897 -0.0165 0.0068  0.0075  ? ? ? ? ? ? 850  ALA E O   
30616 C  CB  . ALA E  607 0.4220 0.2585 0.4248 -0.0110 -0.0118 0.0015  ? ? ? ? ? ? 850  ALA E CB  
30617 N  N   . LEU E  608 0.3819 0.2581 0.3795 -0.0021 -0.0025 0.0001  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E N   
30618 C  CA  . LEU E  608 0.3709 0.2579 0.3636 -0.0017 0.0032  0.0039  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E CA  
30619 C  C   . LEU E  608 0.3545 0.2581 0.3564 -0.0052 0.0081  0.0025  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E C   
30620 O  O   . LEU E  608 0.3503 0.2583 0.3515 -0.0090 0.0145  0.0067  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E O   
30621 C  CB  . LEU E  608 0.3668 0.2591 0.3525 0.0069  -0.0002 0.0015  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E CB  
30622 C  CG  . LEU E  608 0.3649 0.2593 0.3422 0.0065  0.0037  0.0069  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E CG  
30623 C  CD1 . LEU E  608 0.3827 0.2598 0.3511 0.0030  0.0048  0.0139  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E CD1 
30624 C  CD2 . LEU E  608 0.3603 0.2621 0.3329 0.0142  0.0000  0.0046  ? ? ? ? ? ? 851  LEU E CD2 
30625 N  N   . ASP E  609 0.3467 0.2593 0.3565 -0.0033 0.0047  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 852  ASP E N   
30626 C  CA  . ASP E  609 0.3329 0.2603 0.3513 -0.0058 0.0077  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 852  ASP E CA  
30627 C  C   . ASP E  609 0.3346 0.2610 0.3611 -0.0138 0.0130  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 852  ASP E C   
30628 O  O   . ASP E  609 0.3242 0.2624 0.3576 -0.0158 0.0167  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 852  ASP E O   
30629 C  CB  . ASP E  609 0.3288 0.2637 0.3530 -0.0028 0.0021  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 852  ASP E CB  
30630 C  CG  . ASP E  609 0.3226 0.2667 0.3412 0.0047  -0.0008 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 852  ASP E CG  
30631 O  OD1 . ASP E  609 0.3210 0.2652 0.3326 0.0070  0.0010  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 852  ASP E OD1 
30632 O  OD2 . ASP E  609 0.3203 0.2724 0.3413 0.0081  -0.0051 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 852  ASP E OD2 
30633 N  N   . SER E  610 0.3486 0.2617 0.3752 -0.0185 0.0129  0.0014  ? ? ? ? ? ? 853  SER E N   
30634 C  CA  . SER E  610 0.3516 0.2654 0.3871 -0.0269 0.0182  0.0051  ? ? ? ? ? ? 853  SER E CA  
30635 C  C   . SER E  610 0.3527 0.2671 0.3819 -0.0290 0.0262  0.0111  ? ? ? ? ? ? 853  SER E C   
30636 O  O   . SER E  610 0.3566 0.2727 0.3915 -0.0356 0.0321  0.0149  ? ? ? ? ? ? 853  SER E O   
30637 C  CB  . SER E  610 0.3684 0.2672 0.4059 -0.0325 0.0155  0.0069  ? ? ? ? ? ? 853  SER E CB  
30638 O  OG  . SER E  610 0.3719 0.2659 0.4117 -0.0293 0.0070  0.0004  ? ? ? ? ? ? 853  SER E OG  
30639 N  N   . ARG E  611 0.3506 0.2643 0.3680 -0.0236 0.0264  0.0120  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E N   
30640 C  CA  . ARG E  611 0.3546 0.2673 0.3638 -0.0254 0.0334  0.0172  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E CA  
30641 C  C   . ARG E  611 0.3411 0.2683 0.3545 -0.0239 0.0379  0.0153  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E C   
30642 O  O   . ARG E  611 0.3295 0.2649 0.3471 -0.0199 0.0343  0.0111  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E O   
30643 C  CB  . ARG E  611 0.3630 0.2654 0.3563 -0.0208 0.0306  0.0196  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E CB  
30644 C  CG  . ARG E  611 0.3794 0.2653 0.3675 -0.0217 0.0260  0.0224  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E CG  
30645 C  CD  . ARG E  611 0.3916 0.2680 0.3642 -0.0208 0.0272  0.0281  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E CD  
30646 N  NE  . ARG E  611 0.4118 0.2719 0.3797 -0.0261 0.0272  0.0347  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E NE  
30647 C  CZ  . ARG E  611 0.4234 0.2799 0.3843 -0.0322 0.0341  0.0421  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E CZ  
30648 N  NH1 . ARG E  611 0.4170 0.2848 0.3746 -0.0329 0.0416  0.0425  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E NH1 
30649 N  NH2 . ARG E  611 0.4434 0.2845 0.3997 -0.0377 0.0335  0.0491  ? ? ? ? ? ? 854  ARG E NH2 
30650 N  N   . VAL E  612 0.3443 0.2743 0.3564 -0.0271 0.0456  0.0183  ? ? ? ? ? ? 855  VAL E N   
30651 C  CA  . VAL E  612 0.3346 0.2755 0.3488 -0.0246 0.0494  0.0160  ? ? ? ? ? ? 855  VAL E CA  
30652 C  C   . VAL E  612 0.3436 0.2805 0.3441 -0.0244 0.0549  0.0190  ? ? ? ? ? ? 855  VAL E C   
30653 O  O   . VAL E  612 0.3565 0.2880 0.3517 -0.0288 0.0600  0.0235  ? ? ? ? ? ? 855  VAL E O   
30654 C  CB  . VAL E  612 0.3294 0.2817 0.3591 -0.0279 0.0544  0.0147  ? ? ? ? ? ? 855  VAL E CB  
30655 C  CG1 . VAL E  612 0.3222 0.2832 0.3528 -0.0242 0.0577  0.0122  ? ? ? ? ? ? 855  VAL E CG1 
30656 C  CG2 . VAL E  612 0.3221 0.2791 0.3656 -0.0288 0.0488  0.0118  ? ? ? ? ? ? 855  VAL E CG2 
30657 N  N   . MET E  613 0.3382 0.2778 0.3327 -0.0198 0.0537  0.0165  ? ? ? ? ? ? 856  MET E N   
30658 C  CA  . MET E  613 0.3481 0.2832 0.3277 -0.0190 0.0575  0.0183  ? ? ? ? ? ? 856  MET E CA  
30659 C  C   . MET E  613 0.3461 0.2893 0.3285 -0.0182 0.0636  0.0154  ? ? ? ? ? ? 856  MET E C   
30660 O  O   . MET E  613 0.3347 0.2854 0.3269 -0.0156 0.0617  0.0113  ? ? ? ? ? ? 856  MET E O   
30661 C  CB  . MET E  613 0.3458 0.2774 0.3161 -0.0143 0.0507  0.0172  ? ? ? ? ? ? 856  MET E CB  
30662 C  CG  . MET E  613 0.3602 0.2814 0.3135 -0.0141 0.0503  0.0210  ? ? ? ? ? ? 856  MET E CG  
30663 S  SD  . MET E  613 0.3533 0.2739 0.3030 -0.0085 0.0400  0.0190  ? ? ? ? ? ? 856  MET E SD  
30664 C  CE  . MET E  613 0.3674 0.2747 0.3080 -0.0081 0.0356  0.0238  ? ? ? ? ? ? 856  MET E CE  
30665 N  N   . PHE E  614 0.3583 0.3001 0.3319 -0.0199 0.0709  0.0171  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E N   
30666 C  CA  . PHE E  614 0.3569 0.3071 0.3347 -0.0180 0.0767  0.0128  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CA  
30667 C  C   . PHE E  614 0.3676 0.3127 0.3275 -0.0152 0.0780  0.0115  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E C   
30668 O  O   . PHE E  614 0.3824 0.3217 0.3276 -0.0174 0.0816  0.0153  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E O   
30669 C  CB  . PHE E  614 0.3616 0.3195 0.3485 -0.0222 0.0856  0.0143  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CB  
30670 C  CG  . PHE E  614 0.3622 0.3298 0.3542 -0.0195 0.0924  0.0095  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CG  
30671 C  CD1 . PHE E  614 0.3500 0.3257 0.3578 -0.0162 0.0903  0.0047  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CD1 
30672 C  CD2 . PHE E  614 0.3768 0.3457 0.3578 -0.0200 0.1012  0.0097  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CD2 
30673 C  CE1 . PHE E  614 0.3519 0.3361 0.3655 -0.0127 0.0961  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CE1 
30674 C  CE2 . PHE E  614 0.3785 0.3573 0.3649 -0.0164 0.1077  0.0039  ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CE2 
30675 C  CZ  . PHE E  614 0.3660 0.3518 0.3692 -0.0124 0.1049  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 857  PHE E CZ  
30676 N  N   . GLU E  615 0.3617 0.3078 0.3217 -0.0108 0.0740  0.0064  ? ? ? ? ? ? 858  GLU E N   
30677 C  CA  . GLU E  615 0.3725 0.3134 0.3163 -0.0082 0.0741  0.0038  ? ? ? ? ? ? 858  GLU E CA  
30678 C  C   . GLU E  615 0.3818 0.3282 0.3249 -0.0073 0.0836  0.0002  ? ? ? ? ? ? 858  GLU E C   
30679 O  O   . GLU E  615 0.3766 0.3284 0.3300 -0.0040 0.0845  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 858  GLU E O   
30680 C  CB  . GLU E  615 0.3646 0.3041 0.3100 -0.0047 0.0661  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 858  GLU E CB  
30681 C  CG  . GLU E  615 0.3771 0.3105 0.3060 -0.0024 0.0650  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 858  GLU E CG  
30682 C  CD  . GLU E  615 0.3706 0.3018 0.3011 -0.0005 0.0559  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 858  GLU E CD  
30683 O  OE1 . GLU E  615 0.3576 0.2933 0.3034 -0.0001 0.0528  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 858  GLU E OE1 
30684 O  OE2 . GLU E  615 0.3790 0.3042 0.2960 0.0000  0.0514  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 858  GLU E OE2 
30685 N  N   . GLY E  616 0.3968 0.3421 0.3278 -0.0099 0.0908  0.0035  ? ? ? ? ? ? 859  GLY E N   
30686 C  CA  . GLY E  616 0.4046 0.3591 0.3387 -0.0099 0.1017  0.0009  ? ? ? ? ? ? 859  GLY E CA  
30687 C  C   . GLY E  616 0.4174 0.3719 0.3391 -0.0052 0.1055  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 859  GLY E C   
30688 O  O   . GLY E  616 0.4322 0.3914 0.3452 -0.0061 0.1152  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 859  GLY E O   
30689 N  N   . PHE E  617 0.4135 0.3628 0.3338 -0.0006 0.0981  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 860  PHE E N   
30690 C  CA  . PHE E  617 0.4268 0.3749 0.3366 0.0044  0.1007  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CA  
30691 C  C   . PHE E  617 0.4198 0.3638 0.3372 0.0091  0.0927  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 860  PHE E C   
30692 O  O   . PHE E  617 0.4043 0.3466 0.3335 0.0082  0.0845  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 860  PHE E O   
30693 C  CB  . PHE E  617 0.4453 0.3852 0.3291 0.0039  0.1004  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CB  
30694 C  CG  . PHE E  617 0.4420 0.3713 0.3179 0.0036  0.0884  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CG  
30695 C  CD1 . PHE E  617 0.4492 0.3719 0.3160 0.0073  0.0824  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CD1 
30696 C  CD2 . PHE E  617 0.4326 0.3588 0.3110 0.0000  0.0828  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CD2 
30697 C  CE1 . PHE E  617 0.4460 0.3610 0.3075 0.0065  0.0713  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CE1 
30698 C  CE2 . PHE E  617 0.4293 0.3484 0.3023 0.0002  0.0721  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CE2 
30699 C  CZ  . PHE E  617 0.4354 0.3498 0.3006 0.0031  0.0665  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 860  PHE E CZ  
30700 N  N   . SER E  618 0.4330 0.3756 0.3434 0.0142  0.0953  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 861  SER E N   
30701 C  CA  . SER E  618 0.4312 0.3674 0.3468 0.0185  0.0875  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 861  SER E CA  
30702 C  C   . SER E  618 0.4501 0.3769 0.3447 0.0210  0.0851  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 861  SER E C   
30703 O  O   . SER E  618 0.4666 0.3958 0.3473 0.0226  0.0931  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 861  SER E O   
30704 C  CB  . SER E  618 0.4294 0.3729 0.3620 0.0237  0.0922  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 861  SER E CB  
30705 O  OG  . SER E  618 0.4354 0.3698 0.3679 0.0286  0.0853  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 861  SER E OG  
30706 N  N   . ASN E  619 0.4494 0.3660 0.3411 0.0210  0.0741  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 862  ASN E N   
30707 C  CA  . ASN E  619 0.4691 0.3765 0.3415 0.0233  0.0711  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 862  ASN E CA  
30708 C  C   . ASN E  619 0.4838 0.3923 0.3554 0.0300  0.0777  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 862  ASN E C   
30709 O  O   . ASN E  619 0.5039 0.4102 0.3569 0.0327  0.0815  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 862  ASN E O   
30710 C  CB  . ASN E  619 0.4666 0.3635 0.3406 0.0222  0.0580  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 862  ASN E CB  
30711 C  CG  . ASN E  619 0.4630 0.3573 0.3278 0.0171  0.0510  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 862  ASN E CG  
30712 O  OD1 . ASN E  619 0.4647 0.3626 0.3199 0.0150  0.0553  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 862  ASN E OD1 
30713 N  ND2 . ASN E  619 0.4587 0.3469 0.3272 0.0149  0.0400  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 862  ASN E ND2 
30714 N  N   . PHE E  620 0.4746 0.3870 0.3665 0.0334  0.0787  -0.0716 ? ? ? ? ? ? 863  PHE E N   
30715 C  CA  . PHE E  620 0.4887 0.4003 0.3825 0.0412  0.0824  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CA  
30716 C  C   . PHE E  620 0.4940 0.4205 0.3919 0.0454  0.0969  -0.0862 ? ? ? ? ? ? 863  PHE E C   
30717 O  O   . PHE E  620 0.5021 0.4304 0.4079 0.0529  0.1000  -0.0957 ? ? ? ? ? ? 863  PHE E O   
30718 C  CB  . PHE E  620 0.4808 0.3851 0.3930 0.0438  0.0732  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CB  
30719 C  CG  . PHE E  620 0.4797 0.3700 0.3873 0.0396  0.0596  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CG  
30720 C  CD1 . PHE E  620 0.4605 0.3523 0.3762 0.0328  0.0533  -0.0733 ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CD1 
30721 C  CD2 . PHE E  620 0.4992 0.3758 0.3942 0.0423  0.0531  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CD2 
30722 C  CE1 . PHE E  620 0.4599 0.3415 0.3725 0.0286  0.0416  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CE1 
30723 C  CE2 . PHE E  620 0.4989 0.3641 0.3908 0.0374  0.0407  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CE2 
30724 C  CZ  . PHE E  620 0.4789 0.3474 0.3802 0.0305  0.0353  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 863  PHE E CZ  
30725 N  N   . GLN E  621 0.4911 0.4280 0.3838 0.0404  0.1054  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 864  GLN E N   
30726 C  CA  . GLN E  621 0.4963 0.4497 0.3931 0.0423  0.1199  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 864  GLN E CA  
30727 C  C   . GLN E  621 0.5214 0.4749 0.4015 0.0492  0.1263  -0.0907 ? ? ? ? ? ? 864  GLN E C   
30728 O  O   . GLN E  621 0.5363 0.4788 0.3940 0.0489  0.1219  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 864  GLN E O   
30729 C  CB  . GLN E  621 0.4945 0.4550 0.3828 0.0344  0.1265  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 864  GLN E CB  
30730 C  CG  . GLN E  621 0.4724 0.4337 0.3755 0.0278  0.1215  -0.0571 ? ? ? ? ? ? 864  GLN E CG  
30731 C  CD  . GLN E  621 0.4746 0.4381 0.3664 0.0203  0.1258  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 864  GLN E CD  
30732 O  OE1 . GLN E  621 0.4888 0.4602 0.3706 0.0195  0.1365  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 864  GLN E OE1 
30733 N  NE2 . GLN E  621 0.4617 0.4183 0.3552 0.0150  0.1175  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 864  GLN E NE2 
30734 N  N   . ALA E  622 0.5268 0.4939 0.4180 0.0555  0.1367  -0.0976 ? ? ? ? ? ? 865  ALA E N   
30735 C  CA  . ALA E  622 0.5521 0.5224 0.4284 0.0632  0.1447  -0.1098 ? ? ? ? ? ? 865  ALA E CA  
30736 C  C   . ALA E  622 0.5675 0.5410 0.4171 0.0580  0.1521  -0.1049 ? ? ? ? ? ? 865  ALA E C   
30737 O  O   . ALA E  622 0.5575 0.5329 0.4049 0.0490  0.1526  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 865  ALA E O   
30738 C  CB  . ALA E  622 0.5523 0.5413 0.4481 0.0698  0.1561  -0.1156 ? ? ? ? ? ? 865  ALA E CB  
30739 N  N   . PHE E  623 0.5934 0.5668 0.4216 0.0636  0.1574  -0.1151 ? ? ? ? ? ? 866  PHE E N   
30740 C  CA  . PHE E  623 0.6096 0.5885 0.4128 0.0587  0.1659  -0.1094 ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CA  
30741 C  C   . PHE E  623 0.6111 0.6140 0.4241 0.0581  0.1832  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 866  PHE E C   
30742 O  O   . PHE E  623 0.6075 0.6218 0.4408 0.0650  0.1887  -0.1142 ? ? ? ? ? ? 866  PHE E O   
30743 C  CB  . PHE E  623 0.6382 0.6079 0.4129 0.0645  0.1643  -0.1213 ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CB  
30744 C  CG  . PHE E  623 0.6382 0.5864 0.4001 0.0618  0.1479  -0.1207 ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CG  
30745 C  CD1 . PHE E  623 0.6371 0.5798 0.3833 0.0532  0.1436  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CD1 
30746 C  CD2 . PHE E  623 0.6397 0.5733 0.4068 0.0675  0.1363  -0.1318 ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CD2 
30747 C  CE1 . PHE E  623 0.6363 0.5616 0.3729 0.0507  0.1283  -0.1080 ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CE1 
30748 C  CE2 . PHE E  623 0.6392 0.5545 0.3965 0.0638  0.1210  -0.1305 ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CE2 
30749 C  CZ  . PHE E  623 0.6368 0.5491 0.3793 0.0555  0.1172  -0.1186 ? ? ? ? ? ? 866  PHE E CZ  
30750 N  N   . ALA E  624 0.6164 0.6271 0.4168 0.0497  0.1912  -0.0946 ? ? ? ? ? ? 867  ALA E N   
30751 C  CA  . ALA E  624 0.6210 0.6555 0.4292 0.0480  0.2083  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 867  ALA E CA  
30752 C  C   . ALA E  624 0.6488 0.6942 0.4412 0.0570  0.2199  -0.1047 ? ? ? ? ? ? 867  ALA E C   
30753 O  O   . ALA E  624 0.6705 0.7064 0.4339 0.0589  0.2179  -0.1093 ? ? ? ? ? ? 867  ALA E O   
30754 C  CB  . ALA E  624 0.6234 0.6607 0.4198 0.0363  0.2130  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 867  ALA E CB  
30755 N  N   . THR E  625 0.6491 0.7156 0.4607 0.0628  0.2318  -0.1114 ? ? ? ? ? ? 868  THR E N   
30756 C  CA  . THR E  625 0.6764 0.7570 0.4743 0.0719  0.2448  -0.1245 ? ? ? ? ? ? 868  THR E CA  
30757 C  C   . THR E  625 0.6883 0.7929 0.4797 0.0650  0.2629  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 868  THR E C   
30758 O  O   . THR E  625 0.7111 0.8328 0.4924 0.0715  0.2766  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 868  THR E O   
30759 C  CB  . THR E  625 0.6720 0.7635 0.4957 0.0837  0.2478  -0.1384 ? ? ? ? ? ? 868  THR E CB  
30760 O  OG1 . THR E  625 0.6458 0.7500 0.5025 0.0785  0.2495  -0.1289 ? ? ? ? ? ? 868  THR E OG1 
30761 C  CG2 . THR E  625 0.6688 0.7364 0.4944 0.0919  0.2312  -0.1497 ? ? ? ? ? ? 868  THR E CG2 
30762 N  N   . LYS E  626 0.6741 0.7807 0.4720 0.0519  0.2633  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 869  LYS E N   
30763 C  CA  . LYS E  626 0.6872 0.8146 0.4780 0.0433  0.2798  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 869  LYS E CA  
30764 C  C   . LYS E  626 0.6703 0.7914 0.4686 0.0291  0.2750  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 869  LYS E C   
30765 O  O   . LYS E  626 0.6438 0.7537 0.4638 0.0271  0.2628  -0.0638 ? ? ? ? ? ? 869  LYS E O   
30766 C  CB  . LYS E  626 0.6859 0.8443 0.5027 0.0475  0.2956  -0.0918 ? ? ? ? ? ? 869  LYS E CB  
30767 C  CG  . LYS E  626 0.6537 0.8165 0.5109 0.0456  0.2899  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 869  LYS E CG  
30768 C  CD  . LYS E  626 0.6516 0.8427 0.5372 0.0540  0.3018  -0.0984 ? ? ? ? ? ? 869  LYS E CD  
30769 C  CE  . LYS E  626 0.6214 0.8181 0.5449 0.0496  0.2963  -0.0918 ? ? ? ? ? ? 869  LYS E CE  
30770 N  NZ  . LYS E  626 0.6198 0.8432 0.5715 0.0593  0.3059  -0.1027 ? ? ? ? ? ? 869  LYS E NZ  
30771 N  N   . LYS E  627 0.6872 0.8162 0.4679 0.0192  0.2851  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 870  LYS E N   
30772 C  CA  . LYS E  627 0.6769 0.7986 0.4611 0.0052  0.2812  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 870  LYS E CA  
30773 C  C   . LYS E  627 0.6444 0.7669 0.4663 0.0011  0.2745  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 870  LYS E C   
30774 O  O   . LYS E  627 0.6284 0.7310 0.4532 -0.0030 0.2604  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 870  LYS E O   
30775 C  CB  . LYS E  627 0.6995 0.8380 0.4698 -0.0046 0.2973  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 870  LYS E CB  
30776 C  CG  . LYS E  627 0.7071 0.8254 0.4550 -0.0152 0.2895  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 870  LYS E CG  
30777 C  CD  . LYS E  627 0.7226 0.8538 0.4659 -0.0293 0.3023  0.0107  ? ? ? ? ? ? 870  LYS E CD  
30778 C  CE  . LYS E  627 0.7157 0.8228 0.4550 -0.0408 0.2893  0.0283  ? ? ? ? ? ? 870  LYS E CE  
30779 N  NZ  . LYS E  627 0.7172 0.7948 0.4326 -0.0367 0.2719  0.0274  ? ? ? ? ? ? 870  LYS E NZ  
30780 N  N   . GLU E  628 0.6359 0.7825 0.4862 0.0027  0.2846  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 871  GLU E N   
30781 C  CA  . GLU E  628 0.6076 0.7575 0.4932 -0.0006 0.2788  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 871  GLU E CA  
30782 C  C   . GLU E  628 0.5853 0.7128 0.4799 0.0053  0.2601  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 871  GLU E C   
30783 O  O   . GLU E  628 0.5619 0.6859 0.4803 0.0012  0.2518  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 871  GLU E O   
30784 C  CB  . GLU E  628 0.6039 0.7837 0.5178 0.0043  0.2912  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 871  GLU E CB  
30785 C  CG  . GLU E  628 0.6238 0.8297 0.5339 -0.0028 0.3106  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 871  GLU E CG  
30786 C  CD  . GLU E  628 0.6552 0.8638 0.5301 0.0022  0.3205  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 871  GLU E CD  
30787 O  OE1 . GLU E  628 0.6612 0.8583 0.5220 0.0148  0.3147  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 871  GLU E OE1 
30788 O  OE2 . GLU E  628 0.6757 0.8981 0.5364 -0.0065 0.3340  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 871  GLU E OE2 
30789 N  N   . GLU E  629 0.5929 0.7051 0.4689 0.0146  0.2529  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 872  GLU E N   
30790 C  CA  . GLU E  629 0.5723 0.6664 0.4595 0.0194  0.2364  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 872  GLU E CA  
30791 C  C   . GLU E  629 0.5697 0.6383 0.4377 0.0146  0.2227  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 872  GLU E C   
30792 O  O   . GLU E  629 0.5529 0.6067 0.4293 0.0172  0.2090  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 872  GLU E O   
30793 C  CB  . GLU E  629 0.5780 0.6706 0.4650 0.0333  0.2344  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 872  GLU E CB  
30794 C  CG  . GLU E  629 0.5685 0.6801 0.4862 0.0405  0.2399  -0.0776 ? ? ? ? ? ? 872  GLU E CG  
30795 C  CD  . GLU E  629 0.5854 0.6995 0.4966 0.0547  0.2431  -0.0953 ? ? ? ? ? ? 872  GLU E CD  
30796 O  OE1 . GLU E  629 0.6041 0.7048 0.4868 0.0581  0.2407  -0.1011 ? ? ? ? ? ? 872  GLU E OE1 
30797 O  OE2 . GLU E  629 0.5814 0.7114 0.5162 0.0626  0.2480  -0.1039 ? ? ? ? ? ? 872  GLU E OE2 
30798 N  N   . TYR E  630 0.5877 0.6516 0.4297 0.0079  0.2262  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 873  TYR E N   
30799 C  CA  . TYR E  630 0.5868 0.6277 0.4106 0.0037  0.2132  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CA  
30800 C  C   . TYR E  630 0.5617 0.5953 0.4066 -0.0025 0.2035  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 873  TYR E C   
30801 O  O   . TYR E  630 0.5559 0.6007 0.4166 -0.0099 0.2100  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 873  TYR E O   
30802 C  CB  . TYR E  630 0.6101 0.6496 0.4067 -0.0037 0.2195  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CB  
30803 C  CG  . TYR E  630 0.6369 0.6725 0.4011 0.0018  0.2218  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CG  
30804 C  CD1 . TYR E  630 0.6375 0.6558 0.3891 0.0089  0.2089  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CD1 
30805 C  CD2 . TYR E  630 0.6632 0.7119 0.4080 -0.0009 0.2362  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CD2 
30806 C  CE1 . TYR E  630 0.6630 0.6767 0.3846 0.0136  0.2097  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CE1 
30807 C  CE2 . TYR E  630 0.6890 0.7337 0.4026 0.0039  0.2377  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CE2 
30808 C  CZ  . TYR E  630 0.6890 0.7158 0.3909 0.0114  0.2240  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 873  TYR E CZ  
30809 O  OH  . TYR E  630 0.7171 0.7404 0.3868 0.0161  0.2252  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 873  TYR E OH  
30810 N  N   . THR E  631 0.5480 0.5638 0.3934 0.0000  0.1883  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 874  THR E N   
30811 C  CA  . THR E  631 0.5252 0.5342 0.3892 -0.0052 0.1789  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 874  THR E CA  
30812 C  C   . THR E  631 0.5281 0.5375 0.3912 -0.0160 0.1822  0.0006  ? ? ? ? ? ? 874  THR E C   
30813 O  O   . THR E  631 0.5164 0.5351 0.4015 -0.0210 0.1853  0.0052  ? ? ? ? ? ? 874  THR E O   
30814 C  CB  . THR E  631 0.5172 0.5066 0.3730 -0.0030 0.1633  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 874  THR E CB  
30815 O  OG1 . THR E  631 0.5136 0.5009 0.3732 0.0057  0.1587  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 874  THR E OG1 
30816 C  CG2 . THR E  631 0.4952 0.4789 0.3689 -0.0075 0.1541  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 874  THR E CG2 
30817 N  N   . ASN E  632 0.5452 0.5434 0.3826 -0.0198 0.1807  0.0079  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E N   
30818 C  CA  . ASN E  632 0.5516 0.5461 0.3852 -0.0298 0.1822  0.0222  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E CA  
30819 C  C   . ASN E  632 0.5601 0.5730 0.4030 -0.0364 0.1971  0.0275  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E C   
30820 O  O   . ASN E  632 0.5556 0.5688 0.4110 -0.0451 0.1975  0.0374  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E O   
30821 C  CB  . ASN E  632 0.5724 0.5523 0.3746 -0.0313 0.1783  0.0283  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E CB  
30822 C  CG  . ASN E  632 0.5627 0.5252 0.3591 -0.0265 0.1626  0.0251  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E CG  
30823 O  OD1 . ASN E  632 0.5400 0.5008 0.3560 -0.0232 0.1547  0.0199  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E OD1 
30824 N  ND2 . ASN E  632 0.5801 0.5310 0.3500 -0.0260 0.1578  0.0283  ? ? ? ? ? ? 875  ASN E ND2 
30825 N  N   . VAL E  633 0.5732 0.6022 0.4110 -0.0326 0.2095  0.0207  ? ? ? ? ? ? 876  VAL E N   
30826 C  CA  . VAL E  633 0.5779 0.6287 0.4304 -0.0384 0.2242  0.0245  ? ? ? ? ? ? 876  VAL E CA  
30827 C  C   . VAL E  633 0.5520 0.6120 0.4402 -0.0385 0.2216  0.0216  ? ? ? ? ? ? 876  VAL E C   
30828 O  O   . VAL E  633 0.5485 0.6172 0.4535 -0.0475 0.2260  0.0301  ? ? ? ? ? ? 876  VAL E O   
30829 C  CB  . VAL E  633 0.5934 0.6636 0.4395 -0.0321 0.2382  0.0150  ? ? ? ? ? ? 876  VAL E CB  
30830 C  CG1 . VAL E  633 0.5889 0.6841 0.4611 -0.0363 0.2507  0.0164  ? ? ? ? ? ? 876  VAL E CG1 
30831 C  CG2 . VAL E  633 0.6245 0.6923 0.4352 -0.0342 0.2453  0.0197  ? ? ? ? ? ? 876  VAL E CG2 
30832 N  N   . VAL E  634 0.5352 0.5930 0.4350 -0.0288 0.2140  0.0097  ? ? ? ? ? ? 877  VAL E N   
30833 C  CA  . VAL E  634 0.5126 0.5795 0.4444 -0.0279 0.2112  0.0065  ? ? ? ? ? ? 877  VAL E CA  
30834 C  C   . VAL E  634 0.4977 0.5518 0.4398 -0.0355 0.2003  0.0159  ? ? ? ? ? ? 877  VAL E C   
30835 O  O   . VAL E  634 0.4869 0.5515 0.4530 -0.0408 0.2018  0.0192  ? ? ? ? ? ? 877  VAL E O   
30836 C  CB  . VAL E  634 0.5011 0.5670 0.4409 -0.0158 0.2052  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 877  VAL E CB  
30837 C  CG1 . VAL E  634 0.4773 0.5490 0.4484 -0.0152 0.1992  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 877  VAL E CG1 
30838 C  CG2 . VAL E  634 0.5162 0.5973 0.4510 -0.0084 0.2170  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 877  VAL E CG2 
30839 N  N   . ILE E  635 0.4975 0.5300 0.4227 -0.0358 0.1889  0.0194  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E N   
30840 C  CA  . ILE E  635 0.4846 0.5047 0.4189 -0.0415 0.1782  0.0268  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E CA  
30841 C  C   . ILE E  635 0.4942 0.5183 0.4331 -0.0536 0.1845  0.0391  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E C   
30842 O  O   . ILE E  635 0.4826 0.5086 0.4420 -0.0589 0.1811  0.0425  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E O   
30843 C  CB  . ILE E  635 0.4868 0.4848 0.4001 -0.0394 0.1664  0.0289  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E CB  
30844 C  CG1 . ILE E  635 0.4730 0.4654 0.3877 -0.0296 0.1570  0.0183  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E CG1 
30845 C  CG2 . ILE E  635 0.4812 0.4672 0.3996 -0.0461 0.1581  0.0379  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E CG2 
30846 C  CD1 . ILE E  635 0.4821 0.4574 0.3711 -0.0264 0.1488  0.0183  ? ? ? ? ? ? 878  ILE E CD1 
30847 N  N   . ALA E  636 0.5175 0.5427 0.4366 -0.0583 0.1936  0.0459  ? ? ? ? ? ? 879  ALA E N   
30848 C  CA  . ALA E  636 0.5296 0.5580 0.4521 -0.0707 0.1999  0.0586  ? ? ? ? ? ? 879  ALA E CA  
30849 C  C   . ALA E  636 0.5196 0.5705 0.4721 -0.0744 0.2078  0.0567  ? ? ? ? ? ? 879  ALA E C   
30850 O  O   . ALA E  636 0.5140 0.5641 0.4833 -0.0826 0.2048  0.0630  ? ? ? ? ? ? 879  ALA E O   
30851 C  CB  . ALA E  636 0.5577 0.5872 0.4542 -0.0748 0.2100  0.0658  ? ? ? ? ? ? 879  ALA E CB  
30852 N  N   . LYS E  637 0.5179 0.5890 0.4782 -0.0679 0.2172  0.0473  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E N   
30853 C  CA  . LYS E  637 0.5090 0.6044 0.4992 -0.0705 0.2251  0.0450  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E CA  
30854 C  C   . LYS E  637 0.4838 0.5774 0.5015 -0.0697 0.2136  0.0416  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E C   
30855 O  O   . LYS E  637 0.4782 0.5862 0.5202 -0.0765 0.2167  0.0445  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E O   
30856 C  CB  . LYS E  637 0.5123 0.6273 0.5037 -0.0605 0.2355  0.0335  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E CB  
30857 C  CG  . LYS E  637 0.5073 0.6512 0.5276 -0.0619 0.2460  0.0306  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E CG  
30858 C  CD  . LYS E  637 0.5235 0.6883 0.5360 -0.0552 0.2616  0.0232  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E CD  
30859 C  CE  . LYS E  637 0.5157 0.7118 0.5611 -0.0532 0.2711  0.0173  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E CE  
30860 N  NZ  . LYS E  637 0.4998 0.6950 0.5564 -0.0384 0.2635  0.0026  ? ? ? ? ? ? 880  LYS E NZ  
30861 N  N   . ASN E  638 0.4697 0.5465 0.4834 -0.0620 0.2003  0.0358  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E N   
30862 C  CA  . ASN E  638 0.4471 0.5238 0.4844 -0.0597 0.1899  0.0314  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E CA  
30863 C  C   . ASN E  638 0.4413 0.4973 0.4757 -0.0647 0.1770  0.0376  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E C   
30864 O  O   . ASN E  638 0.4243 0.4726 0.4670 -0.0601 0.1654  0.0330  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E O   
30865 C  CB  . ASN E  638 0.4355 0.5106 0.4726 -0.0467 0.1844  0.0196  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E CB  
30866 C  CG  . ASN E  638 0.4388 0.5349 0.4850 -0.0402 0.1952  0.0114  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E CG  
30867 O  OD1 . ASN E  638 0.4367 0.5535 0.5052 -0.0435 0.2027  0.0117  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E OD1 
30868 N  ND2 . ASN E  638 0.4452 0.5368 0.4749 -0.0306 0.1962  0.0035  ? ? ? ? ? ? 881  ASN E ND2 
30869 N  N   . VAL E  639 0.4572 0.5038 0.4791 -0.0741 0.1791  0.0483  ? ? ? ? ? ? 882  VAL E N   
30870 C  CA  . VAL E  639 0.4559 0.4799 0.4691 -0.0766 0.1669  0.0532  ? ? ? ? ? ? 882  VAL E CA  
30871 C  C   . VAL E  639 0.4407 0.4676 0.4799 -0.0805 0.1597  0.0525  ? ? ? ? ? ? 882  VAL E C   
30872 O  O   . VAL E  639 0.4310 0.4432 0.4702 -0.0783 0.1474  0.0511  ? ? ? ? ? ? 882  VAL E O   
30873 C  CB  . VAL E  639 0.4789 0.4910 0.4722 -0.0850 0.1702  0.0649  ? ? ? ? ? ? 882  VAL E CB  
30874 C  CG1 . VAL E  639 0.4841 0.4970 0.4925 -0.0973 0.1708  0.0736  ? ? ? ? ? ? 882  VAL E CG1 
30875 C  CG2 . VAL E  639 0.4812 0.4698 0.4539 -0.0810 0.1591  0.0663  ? ? ? ? ? ? 882  VAL E CG2 
30876 N  N   . ASP E  640 0.4386 0.4858 0.5005 -0.0858 0.1670  0.0526  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E N   
30877 C  CA  . ASP E  640 0.4252 0.4763 0.5121 -0.0896 0.1596  0.0513  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E CA  
30878 C  C   . ASP E  640 0.4040 0.4555 0.4999 -0.0790 0.1499  0.0410  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E C   
30879 O  O   . ASP E  640 0.3941 0.4376 0.4987 -0.0798 0.1389  0.0399  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E O   
30880 C  CB  . ASP E  640 0.4278 0.5027 0.5383 -0.0975 0.1694  0.0534  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E CB  
30881 C  CG  . ASP E  640 0.4498 0.5229 0.5538 -0.1108 0.1774  0.0657  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E CG  
30882 O  OD1 . ASP E  640 0.4622 0.5129 0.5439 -0.1134 0.1732  0.0724  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E OD1 
30883 O  OD2 . ASP E  640 0.4561 0.5499 0.5768 -0.1190 0.1876  0.0694  ? ? ? ? ? ? 883  ASP E OD2 
30884 N  N   . LYS E  641 0.3985 0.4585 0.4918 -0.0691 0.1537  0.0335  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E N   
30885 C  CA  . LYS E  641 0.3808 0.4397 0.4809 -0.0594 0.1444  0.0250  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E CA  
30886 C  C   . LYS E  641 0.3754 0.4125 0.4621 -0.0572 0.1316  0.0255  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E C   
30887 O  O   . LYS E  641 0.3623 0.3975 0.4599 -0.0554 0.1219  0.0226  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E O   
30888 C  CB  . LYS E  641 0.3806 0.4466 0.4747 -0.0492 0.1498  0.0175  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E CB  
30889 C  CG  . LYS E  641 0.3744 0.4634 0.4921 -0.0453 0.1555  0.0114  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E CG  
30890 C  CD  . LYS E  641 0.3567 0.4479 0.4943 -0.0426 0.1444  0.0078  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E CD  
30891 C  CE  . LYS E  641 0.3515 0.4671 0.5170 -0.0411 0.1491  0.0038  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E CE  
30892 N  NZ  . LYS E  641 0.3371 0.4542 0.5210 -0.0413 0.1375  0.0025  ? ? ? ? ? ? 884  LYS E NZ  
30893 N  N   . PHE E  642 0.3863 0.4083 0.4491 -0.0570 0.1317  0.0292  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E N   
30894 C  CA  . PHE E  642 0.3824 0.3857 0.4323 -0.0541 0.1204  0.0295  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CA  
30895 C  C   . PHE E  642 0.3822 0.3774 0.4397 -0.0610 0.1133  0.0338  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E C   
30896 O  O   . PHE E  642 0.3715 0.3599 0.4320 -0.0577 0.1029  0.0307  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E O   
30897 C  CB  . PHE E  642 0.3965 0.3869 0.4203 -0.0530 0.1223  0.0330  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CB  
30898 C  CG  . PHE E  642 0.4015 0.4000 0.4165 -0.0475 0.1304  0.0286  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CG  
30899 C  CD1 . PHE E  642 0.3892 0.3934 0.4101 -0.0387 0.1278  0.0197  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CD1 
30900 C  CD2 . PHE E  642 0.4202 0.4205 0.4208 -0.0509 0.1406  0.0331  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CD2 
30901 C  CE1 . PHE E  642 0.3959 0.4061 0.4086 -0.0328 0.1348  0.0143  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CE1 
30902 C  CE2 . PHE E  642 0.4264 0.4343 0.4180 -0.0449 0.1480  0.0275  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CE2 
30903 C  CZ  . PHE E  642 0.4143 0.4265 0.4121 -0.0356 0.1448  0.0176  ? ? ? ? ? ? 885  PHE E CZ  
30904 N  N   . ALA E  643 0.3953 0.3916 0.4560 -0.0706 0.1190  0.0409  ? ? ? ? ? ? 886  ALA E N   
30905 C  CA  . ALA E  643 0.3973 0.3856 0.4673 -0.0779 0.1121  0.0446  ? ? ? ? ? ? 886  ALA E CA  
30906 C  C   . ALA E  643 0.3805 0.3797 0.4732 -0.0762 0.1061  0.0380  ? ? ? ? ? ? 886  ALA E C   
30907 O  O   . ALA E  643 0.3752 0.3654 0.4711 -0.0758 0.0956  0.0360  ? ? ? ? ? ? 886  ALA E O   
30908 C  CB  . ALA E  643 0.4142 0.4047 0.4880 -0.0896 0.1197  0.0533  ? ? ? ? ? ? 886  ALA E CB  
30909 N  N   . GLU E  644 0.3732 0.3926 0.4815 -0.0748 0.1125  0.0343  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E N   
30910 C  CA  . GLU E  644 0.3590 0.3900 0.4890 -0.0732 0.1069  0.0287  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E CA  
30911 C  C   . GLU E  644 0.3455 0.3692 0.4705 -0.0640 0.0962  0.0227  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E C   
30912 O  O   . GLU E  644 0.3372 0.3629 0.4742 -0.0641 0.0880  0.0196  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E O   
30913 C  CB  . GLU E  644 0.3550 0.4090 0.5009 -0.0713 0.1162  0.0257  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E CB  
30914 C  CG  . GLU E  644 0.3413 0.4095 0.5107 -0.0690 0.1106  0.0202  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E CG  
30915 C  CD  . GLU E  644 0.3383 0.4299 0.5243 -0.0656 0.1197  0.0166  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E CD  
30916 O  OE1 . GLU E  644 0.3479 0.4471 0.5292 -0.0664 0.1317  0.0184  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E OE1 
30917 O  OE2 . GLU E  644 0.3269 0.4301 0.5311 -0.0614 0.1144  0.0116  ? ? ? ? ? ? 887  GLU E OE2 
30918 N  N   . TRP E  645 0.3445 0.3604 0.4516 -0.0567 0.0963  0.0211  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E N   
30919 C  CA  . TRP E  645 0.3321 0.3442 0.4353 -0.0483 0.0878  0.0159  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CA  
30920 C  C   . TRP E  645 0.3334 0.3289 0.4241 -0.0481 0.0790  0.0172  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E C   
30921 O  O   . TRP E  645 0.3244 0.3162 0.4107 -0.0421 0.0715  0.0137  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E O   
30922 C  CB  . TRP E  645 0.3325 0.3435 0.4223 -0.0413 0.0918  0.0138  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CB  
30923 C  CG  . TRP E  645 0.3311 0.3575 0.4322 -0.0388 0.0993  0.0106  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CG  
30924 C  CD1 . TRP E  645 0.3261 0.3684 0.4495 -0.0406 0.1011  0.0089  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CD1 
30925 C  CD2 . TRP E  645 0.3350 0.3635 0.4272 -0.0330 0.1054  0.0076  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CD2 
30926 N  NE1 . TRP E  645 0.3267 0.3815 0.4563 -0.0358 0.1085  0.0052  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E NE1 
30927 C  CE2 . TRP E  645 0.3328 0.3788 0.4429 -0.0310 0.1114  0.0040  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CE2 
30928 C  CE3 . TRP E  645 0.3415 0.3590 0.4125 -0.0292 0.1061  0.0072  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CE3 
30929 C  CZ2 . TRP E  645 0.3375 0.3895 0.4443 -0.0246 0.1183  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CZ2 
30930 C  CZ3 . TRP E  645 0.3464 0.3691 0.4134 -0.0237 0.1125  0.0028  ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CZ3 
30931 C  CH2 . TRP E  645 0.3446 0.3839 0.4291 -0.0211 0.1185  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 888  TRP E CH2 
30932 N  N   . GLY E  646 0.3462 0.3314 0.4306 -0.0547 0.0801  0.0225  ? ? ? ? ? ? 889  GLY E N   
30933 C  CA  . GLY E  646 0.3510 0.3192 0.4233 -0.0543 0.0721  0.0240  ? ? ? ? ? ? 889  GLY E CA  
30934 C  C   . GLY E  646 0.3553 0.3130 0.4064 -0.0492 0.0722  0.0253  ? ? ? ? ? ? 889  GLY E C   
30935 O  O   . GLY E  646 0.3560 0.3021 0.3980 -0.0462 0.0646  0.0249  ? ? ? ? ? ? 889  GLY E O   
30936 N  N   . VAL E  647 0.3589 0.3210 0.4024 -0.0478 0.0803  0.0264  ? ? ? ? ? ? 890  VAL E N   
30937 C  CA  . VAL E  647 0.3655 0.3173 0.3881 -0.0437 0.0799  0.0280  ? ? ? ? ? ? 890  VAL E CA  
30938 C  C   . VAL E  647 0.3812 0.3168 0.3912 -0.0477 0.0775  0.0345  ? ? ? ? ? ? 890  VAL E C   
30939 O  O   . VAL E  647 0.3946 0.3284 0.4046 -0.0550 0.0833  0.0405  ? ? ? ? ? ? 890  VAL E O   
30940 C  CB  . VAL E  647 0.3715 0.3301 0.3870 -0.0428 0.0897  0.0281  ? ? ? ? ? ? 890  VAL E CB  
30941 C  CG1 . VAL E  647 0.3818 0.3291 0.3746 -0.0398 0.0890  0.0304  ? ? ? ? ? ? 890  VAL E CG1 
30942 C  CG2 . VAL E  647 0.3582 0.3296 0.3842 -0.0372 0.0907  0.0213  ? ? ? ? ? ? 890  VAL E CG2 
30943 N  N   . THR E  648 0.3810 0.3051 0.3810 -0.0432 0.0690  0.0339  ? ? ? ? ? ? 891  THR E N   
30944 C  CA  . THR E  648 0.3975 0.3051 0.3858 -0.0459 0.0659  0.0400  ? ? ? ? ? ? 891  THR E CA  
30945 C  C   . THR E  648 0.4064 0.3064 0.3740 -0.0418 0.0660  0.0426  ? ? ? ? ? ? 891  THR E C   
30946 O  O   . THR E  648 0.4239 0.3111 0.3790 -0.0445 0.0656  0.0494  ? ? ? ? ? ? 891  THR E O   
30947 C  CB  . THR E  648 0.3953 0.2937 0.3871 -0.0435 0.0555  0.0376  ? ? ? ? ? ? 891  THR E CB  
30948 O  OG1 . THR E  648 0.3815 0.2845 0.3714 -0.0353 0.0503  0.0316  ? ? ? ? ? ? 891  THR E OG1 
30949 C  CG2 . THR E  648 0.3909 0.2936 0.4008 -0.0482 0.0538  0.0354  ? ? ? ? ? ? 891  THR E CG2 
30950 N  N   . ASP E  649 0.3961 0.3031 0.3597 -0.0356 0.0657  0.0377  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E N   
30951 C  CA  . ASP E  649 0.4056 0.3066 0.3498 -0.0323 0.0657  0.0397  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E CA  
30952 C  C   . ASP E  649 0.4024 0.3140 0.3441 -0.0307 0.0726  0.0362  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E C   
30953 O  O   . ASP E  649 0.3875 0.3079 0.3381 -0.0268 0.0711  0.0299  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E O   
30954 C  CB  . ASP E  649 0.3995 0.2956 0.3386 -0.0255 0.0558  0.0368  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E CB  
30955 C  CG  . ASP E  649 0.4030 0.2890 0.3449 -0.0252 0.0484  0.0384  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E CG  
30956 O  OD1 . ASP E  649 0.4174 0.2909 0.3462 -0.0241 0.0446  0.0430  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E OD1 
30957 O  OD2 . ASP E  649 0.3930 0.2831 0.3497 -0.0258 0.0459  0.0349  ? ? ? ? ? ? 892  ASP E OD2 
30958 N  N   . PHE E  650 0.4179 0.3282 0.3471 -0.0335 0.0799  0.0402  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E N   
30959 C  CA  . PHE E  650 0.4175 0.3380 0.3445 -0.0317 0.0874  0.0359  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CA  
30960 C  C   . PHE E  650 0.4246 0.3395 0.3326 -0.0269 0.0842  0.0344  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E C   
30961 O  O   . PHE E  650 0.4423 0.3487 0.3325 -0.0285 0.0851  0.0400  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E O   
30962 C  CB  . PHE E  650 0.4311 0.3571 0.3567 -0.0376 0.0988  0.0402  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CB  
30963 C  CG  . PHE E  650 0.4298 0.3689 0.3574 -0.0350 0.1072  0.0342  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CG  
30964 C  CD1 . PHE E  650 0.4209 0.3742 0.3684 -0.0366 0.1133  0.0311  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CD1 
30965 C  CD2 . PHE E  650 0.4383 0.3755 0.3486 -0.0304 0.1082  0.0309  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CD2 
30966 C  CE1 . PHE E  650 0.4210 0.3862 0.3712 -0.0329 0.1208  0.0248  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CE1 
30967 C  CE2 . PHE E  650 0.4393 0.3873 0.3512 -0.0273 0.1156  0.0244  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CE2 
30968 C  CZ  . PHE E  650 0.4306 0.3926 0.3627 -0.0281 0.1220  0.0212  ? ? ? ? ? ? 893  PHE E CZ  
30969 N  N   . GLU E  651 0.4123 0.3311 0.3237 -0.0215 0.0798  0.0274  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E N   
30970 C  CA  . GLU E  651 0.4180 0.3313 0.3133 -0.0173 0.0747  0.0255  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E CA  
30971 C  C   . GLU E  651 0.4293 0.3467 0.3145 -0.0166 0.0827  0.0223  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E C   
30972 O  O   . GLU E  651 0.4207 0.3467 0.3169 -0.0145 0.0860  0.0158  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E O   
30973 C  CB  . GLU E  651 0.4014 0.3176 0.3056 -0.0129 0.0668  0.0197  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E CB  
30974 C  CG  . GLU E  651 0.4080 0.3198 0.2970 -0.0094 0.0614  0.0173  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E CG  
30975 C  CD  . GLU E  651 0.3934 0.3091 0.2912 -0.0061 0.0541  0.0120  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E CD  
30976 O  OE1 . GLU E  651 0.3777 0.2982 0.2912 -0.0059 0.0507  0.0115  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E OE1 
30977 O  OE2 . GLU E  651 0.3995 0.3134 0.2876 -0.0042 0.0516  0.0084  ? ? ? ? ? ? 894  GLU E OE2 
30978 N  N   . MET E  652 0.4493 0.3607 0.3140 -0.0178 0.0854  0.0263  ? ? ? ? ? ? 895  MET E N   
30979 C  CA  . MET E  652 0.4632 0.3789 0.3156 -0.0168 0.0935  0.0226  ? ? ? ? ? ? 895  MET E CA  
30980 C  C   . MET E  652 0.4645 0.3773 0.3069 -0.0114 0.0873  0.0154  ? ? ? ? ? ? 895  MET E C   
30981 O  O   . MET E  652 0.4599 0.3662 0.2994 -0.0096 0.0770  0.0161  ? ? ? ? ? ? 895  MET E O   
30982 C  CB  . MET E  652 0.4862 0.3973 0.3192 -0.0208 0.0991  0.0305  ? ? ? ? ? ? 895  MET E CB  
30983 C  CG  . MET E  652 0.4879 0.4045 0.3315 -0.0271 0.1078  0.0365  ? ? ? ? ? ? 895  MET E CG  
30984 S  SD  . MET E  652 0.5169 0.4314 0.3393 -0.0333 0.1175  0.0463  ? ? ? ? ? ? 895  MET E SD  
30985 C  CE  . MET E  652 0.5246 0.4554 0.3443 -0.0312 0.1312  0.0385  ? ? ? ? ? ? 895  MET E CE  
30986 N  N   . ALA E  653 0.4709 0.3890 0.3094 -0.0085 0.0930  0.0080  ? ? ? ? ? ? 896  ALA E N   
30987 C  CA  . ALA E  653 0.4783 0.3915 0.3033 -0.0042 0.0870  0.0012  ? ? ? ? ? ? 896  ALA E CA  
30988 C  C   . ALA E  653 0.4955 0.3993 0.2971 -0.0052 0.0821  0.0068  ? ? ? ? ? ? 896  ALA E C   
30989 O  O   . ALA E  653 0.5049 0.4062 0.2992 -0.0090 0.0855  0.0157  ? ? ? ? ? ? 896  ALA E O   
30990 C  CB  . ALA E  653 0.4890 0.4077 0.3093 -0.0009 0.0951  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 896  ALA E CB  
30991 N  N   . PRO E  654 0.5001 0.3983 0.2910 -0.0022 0.0732  0.0024  ? ? ? ? ? ? 897  PRO E N   
30992 C  CA  . PRO E  654 0.5207 0.4113 0.2871 -0.0026 0.0695  0.0071  ? ? ? ? ? ? 897  PRO E CA  
30993 C  C   . PRO E  654 0.5438 0.4364 0.2913 -0.0033 0.0803  0.0068  ? ? ? ? ? ? 897  PRO E C   
30994 O  O   . PRO E  654 0.5472 0.4453 0.2951 -0.0007 0.0864  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 897  PRO E O   
30995 C  CB  . PRO E  654 0.5212 0.4078 0.2821 0.0005  0.0584  0.0004  ? ? ? ? ? ? 897  PRO E CB  
30996 C  CG  . PRO E  654 0.5049 0.3965 0.2849 0.0025  0.0585  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 897  PRO E CG  
30997 C  CD  . PRO E  654 0.4874 0.3853 0.2884 0.0006  0.0646  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 897  PRO E CD  
30998 N  N   . GLN E  655 0.5609 0.4494 0.2919 -0.0064 0.0829  0.0163  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E N   
30999 C  CA  . GLN E  655 0.5830 0.4759 0.2971 -0.0080 0.0951  0.0173  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E CA  
31000 C  C   . GLN E  655 0.6106 0.4994 0.2939 -0.0057 0.0938  0.0145  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E C   
31001 O  O   . GLN E  655 0.6311 0.5247 0.2984 -0.0069 0.1046  0.0155  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E O   
31002 C  CB  . GLN E  655 0.5880 0.4807 0.3032 -0.0142 0.1015  0.0299  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E CB  
31003 C  CG  . GLN E  655 0.5654 0.4637 0.3082 -0.0164 0.1043  0.0306  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E CG  
31004 C  CD  . GLN E  655 0.5606 0.4725 0.3151 -0.0154 0.1158  0.0229  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E CD  
31005 O  OE1 . GLN E  655 0.5787 0.4972 0.3204 -0.0163 0.1264  0.0226  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E OE1 
31006 N  NE2 . GLN E  655 0.5370 0.4541 0.3161 -0.0133 0.1138  0.0167  ? ? ? ? ? ? 898  GLN E NE2 
31007 N  N   . TYR E  656 0.6115 0.4927 0.2872 -0.0026 0.0808  0.0110  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E N   
31008 C  CA  . TYR E  656 0.6362 0.5128 0.2842 0.0000  0.0766  0.0069  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CA  
31009 C  C   . TYR E  656 0.6440 0.5262 0.2874 0.0037  0.0828  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 899  TYR E C   
31010 O  O   . TYR E  656 0.6260 0.5117 0.2898 0.0060  0.0828  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 899  TYR E O   
31011 C  CB  . TYR E  656 0.6300 0.4992 0.2784 0.0020  0.0602  0.0055  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CB  
31012 C  CG  . TYR E  656 0.6110 0.4777 0.2772 0.0000  0.0545  0.0148  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CG  
31013 C  CD1 . TYR E  656 0.6213 0.4828 0.2788 -0.0030 0.0553  0.0276  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CD1 
31014 C  CD2 . TYR E  656 0.5842 0.4536 0.2760 0.0008  0.0491  0.0110  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CD2 
31015 C  CE1 . TYR E  656 0.6058 0.4640 0.2796 -0.0042 0.0501  0.0350  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CE1 
31016 C  CE2 . TYR E  656 0.5681 0.4361 0.2756 -0.0004 0.0446  0.0185  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CE2 
31017 C  CZ  . TYR E  656 0.5788 0.4410 0.2777 -0.0025 0.0450  0.0298  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E CZ  
31018 O  OH  . TYR E  656 0.5638 0.4238 0.2789 -0.0030 0.0401  0.0358  ? ? ? ? ? ? 899  TYR E OH  
31019 N  N   . VAL E  657 0.6727 0.5553 0.2884 0.0046  0.0881  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 900  VAL E N   
31020 C  CA  . VAL E  657 0.6874 0.5753 0.2930 0.0091  0.0952  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 900  VAL E CA  
31021 C  C   . VAL E  657 0.6812 0.5626 0.2914 0.0133  0.0826  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 900  VAL E C   
31022 O  O   . VAL E  657 0.6877 0.5608 0.2863 0.0132  0.0698  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 900  VAL E O   
31023 C  CB  . VAL E  657 0.7233 0.6108 0.2927 0.0093  0.0997  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 900  VAL E CB  
31024 C  CG1 . VAL E  657 0.7399 0.6304 0.2971 0.0155  0.1031  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 900  VAL E CG1 
31025 C  CG2 . VAL E  657 0.7339 0.6293 0.2969 0.0044  0.1142  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 900  VAL E CG2 
31026 N  N   . SER E  658 0.6699 0.5550 0.2975 0.0168  0.0857  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 901  SER E N   
31027 C  CA  . SER E  658 0.6635 0.5416 0.2987 0.0199  0.0739  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 901  SER E CA  
31028 C  C   . SER E  658 0.6922 0.5640 0.3003 0.0235  0.0685  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 901  SER E C   
31029 O  O   . SER E  658 0.7169 0.5925 0.3031 0.0259  0.0779  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 901  SER E O   
31030 C  CB  . SER E  658 0.6472 0.5299 0.3072 0.0229  0.0790  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 901  SER E CB  
31031 O  OG  . SER E  658 0.6389 0.5135 0.3093 0.0244  0.0664  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 901  SER E OG  
31032 N  N   . SER E  659 0.6898 0.5527 0.2994 0.0236  0.0534  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 902  SER E N   
31033 C  CA  . SER E  659 0.7150 0.5709 0.3042 0.0273  0.0468  -0.0837 ? ? ? ? ? ? 902  SER E CA  
31034 C  C   . SER E  659 0.7136 0.5684 0.3158 0.0322  0.0502  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 902  SER E C   
31035 O  O   . SER E  659 0.6911 0.5502 0.3192 0.0323  0.0552  -0.0968 ? ? ? ? ? ? 902  SER E O   
31036 C  CB  . SER E  659 0.7139 0.5613 0.3015 0.0247  0.0287  -0.0832 ? ? ? ? ? ? 902  SER E CB  
31037 O  OG  . SER E  659 0.6924 0.5368 0.3065 0.0238  0.0211  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 902  SER E OG  
31038 N  N   . THR E  660 0.7386 0.5871 0.3233 0.0367  0.0471  -0.1125 ? ? ? ? ? ? 903  THR E N   
31039 C  CA  . THR E  660 0.7391 0.5860 0.3366 0.0424  0.0510  -0.1262 ? ? ? ? ? ? 903  THR E CA  
31040 C  C   . THR E  660 0.7540 0.5868 0.3461 0.0445  0.0367  -0.1403 ? ? ? ? ? ? 903  THR E C   
31041 O  O   . THR E  660 0.7712 0.5996 0.3591 0.0510  0.0391  -0.1555 ? ? ? ? ? ? 903  THR E O   
31042 C  CB  . THR E  660 0.7586 0.6148 0.3422 0.0484  0.0678  -0.1328 ? ? ? ? ? ? 903  THR E CB  
31043 O  OG1 . THR E  660 0.7924 0.6456 0.3416 0.0508  0.0665  -0.1397 ? ? ? ? ? ? 903  THR E OG1 
31044 C  CG2 . THR E  660 0.7461 0.6161 0.3349 0.0449  0.0813  -0.1184 ? ? ? ? ? ? 903  THR E CG2 
31045 N  N   . ASP E  661 0.7488 0.5748 0.3413 0.0390  0.0216  -0.1354 ? ? ? ? ? ? 904  ASP E N   
31046 C  CA  . ASP E  661 0.7632 0.5759 0.3513 0.0391  0.0065  -0.1473 ? ? ? ? ? ? 904  ASP E CA  
31047 C  C   . ASP E  661 0.7475 0.5537 0.3641 0.0397  0.0027  -0.1532 ? ? ? ? ? ? 904  ASP E C   
31048 O  O   . ASP E  661 0.7627 0.5562 0.3778 0.0412  -0.0072 -0.1658 ? ? ? ? ? ? 904  ASP E O   
31049 C  CB  . ASP E  661 0.7581 0.5685 0.3440 0.0323  -0.0081 -0.1387 ? ? ? ? ? ? 904  ASP E CB  
31050 C  CG  . ASP E  661 0.7246 0.5433 0.3340 0.0270  -0.0072 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 904  ASP E CG  
31051 O  OD1 . ASP E  661 0.7223 0.5488 0.3226 0.0261  -0.0005 -0.1113 ? ? ? ? ? ? 904  ASP E OD1 
31052 O  OD2 . ASP E  661 0.7020 0.5192 0.3384 0.0241  -0.0123 -0.1205 ? ? ? ? ? ? 904  ASP E OD2 
31053 N  N   . GLY E  662 0.7186 0.5325 0.3606 0.0383  0.0098  -0.1436 ? ? ? ? ? ? 905  GLY E N   
31054 C  CA  . GLY E  662 0.7036 0.5121 0.3725 0.0389  0.0069  -0.1472 ? ? ? ? ? ? 905  GLY E CA  
31055 C  C   . GLY E  662 0.6967 0.4959 0.3768 0.0324  -0.0100 -0.1458 ? ? ? ? ? ? 905  GLY E C   
31056 O  O   . GLY E  662 0.6968 0.4858 0.3914 0.0326  -0.0168 -0.1526 ? ? ? ? ? ? 905  GLY E O   
31057 N  N   . SER E  663 0.6914 0.4943 0.3656 0.0264  -0.0171 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 906  SER E N   
31058 C  CA  . SER E  663 0.6845 0.4816 0.3706 0.0197  -0.0327 -0.1345 ? ? ? ? ? ? 906  SER E CA  
31059 C  C   . SER E  663 0.6518 0.4553 0.3677 0.0152  -0.0324 -0.1229 ? ? ? ? ? ? 906  SER E C   
31060 O  O   . SER E  663 0.6432 0.4441 0.3731 0.0091  -0.0440 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 906  SER E O   
31061 C  CB  . SER E  663 0.6932 0.4926 0.3627 0.0157  -0.0419 -0.1303 ? ? ? ? ? ? 906  SER E CB  
31062 O  OG  . SER E  663 0.6734 0.4853 0.3470 0.0136  -0.0365 -0.1156 ? ? ? ? ? ? 906  SER E OG  
31063 N  N   . PHE E  664 0.6348 0.4475 0.3605 0.0179  -0.0192 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 907  PHE E N   
31064 C  CA  . PHE E  664 0.6050 0.4247 0.3573 0.0145  -0.0177 -0.1060 ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CA  
31065 C  C   . PHE E  664 0.5954 0.4219 0.3555 0.0194  -0.0031 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 907  PHE E C   
31066 O  O   . PHE E  664 0.6068 0.4370 0.3520 0.0239  0.0070  -0.1073 ? ? ? ? ? ? 907  PHE E O   
31067 C  CB  . PHE E  664 0.5880 0.4178 0.3433 0.0092  -0.0208 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CB  
31068 C  CG  . PHE E  664 0.5593 0.3966 0.3404 0.0055  -0.0205 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CG  
31069 C  CD1 . PHE E  664 0.5515 0.3851 0.3502 0.0009  -0.0303 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CD1 
31070 C  CD2 . PHE E  664 0.5415 0.3894 0.3293 0.0063  -0.0109 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CD2 
31071 C  CE1 . PHE E  664 0.5262 0.3679 0.3476 -0.0024 -0.0298 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CE1 
31072 C  CE2 . PHE E  664 0.5164 0.3713 0.3270 0.0033  -0.0109 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CE2 
31073 C  CZ  . PHE E  664 0.5088 0.3612 0.3357 -0.0008 -0.0202 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 907  PHE E CZ  
31074 N  N   . LEU E  665 0.5747 0.4037 0.3586 0.0182  -0.0022 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 908  LEU E N   
31075 C  CA  . LEU E  665 0.5628 0.3998 0.3580 0.0222  0.0104  -0.0977 ? ? ? ? ? ? 908  LEU E CA  
31076 C  C   . LEU E  665 0.5624 0.4101 0.3453 0.0232  0.0216  -0.0919 ? ? ? ? ? ? 908  LEU E C   
31077 O  O   . LEU E  665 0.5711 0.4228 0.3485 0.0282  0.0328  -0.0964 ? ? ? ? ? ? 908  LEU E O   
31078 C  CB  . LEU E  665 0.5363 0.3783 0.3569 0.0184  0.0083  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 908  LEU E CB  
31079 C  CG  . LEU E  665 0.5241 0.3749 0.3573 0.0222  0.0201  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 908  LEU E CG  
31080 C  CD1 . LEU E  665 0.5386 0.3823 0.3739 0.0289  0.0226  -0.0977 ? ? ? ? ? ? 908  LEU E CD1 
31081 C  CD2 . LEU E  665 0.4989 0.3558 0.3541 0.0183  0.0181  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 908  LEU E CD2 
31082 N  N   . ASP E  666 0.5532 0.4059 0.3326 0.0184  0.0187  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 909  ASP E N   
31083 C  CA  . ASP E  666 0.5536 0.4144 0.3226 0.0187  0.0285  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 909  ASP E CA  
31084 C  C   . ASP E  666 0.5807 0.4398 0.3247 0.0228  0.0352  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 909  ASP E C   
31085 O  O   . ASP E  666 0.5839 0.4505 0.3221 0.0243  0.0472  -0.0793 ? ? ? ? ? ? 909  ASP E O   
31086 C  CB  . ASP E  666 0.5457 0.4093 0.3112 0.0140  0.0225  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 909  ASP E CB  
31087 C  CG  . ASP E  666 0.5188 0.3872 0.3081 0.0103  0.0180  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 909  ASP E CG  
31088 O  OD1 . ASP E  666 0.5049 0.3759 0.3129 0.0109  0.0216  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 909  ASP E OD1 
31089 O  OD2 . ASP E  666 0.5129 0.3831 0.3016 0.0071  0.0105  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 909  ASP E OD2 
31090 N  N   . SER E  667 0.6017 0.4515 0.3301 0.0244  0.0276  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 910  SER E N   
31091 C  CA  . SER E  667 0.6289 0.4781 0.3310 0.0283  0.0339  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 910  SER E CA  
31092 C  C   . SER E  667 0.6425 0.4892 0.3449 0.0352  0.0400  -0.1125 ? ? ? ? ? ? 910  SER E C   
31093 O  O   . SER E  667 0.6674 0.5141 0.3483 0.0397  0.0461  -0.1208 ? ? ? ? ? ? 910  SER E O   
31094 C  CB  . SER E  667 0.6481 0.4902 0.3273 0.0265  0.0230  -0.1006 ? ? ? ? ? ? 910  SER E CB  
31095 O  OG  . SER E  667 0.6553 0.4868 0.3369 0.0263  0.0105  -0.1101 ? ? ? ? ? ? 910  SER E OG  
31096 N  N   . VAL E  668 0.6274 0.4721 0.3539 0.0363  0.0385  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 911  VAL E N   
31097 C  CA  . VAL E  668 0.6387 0.4813 0.3691 0.0438  0.0443  -0.1276 ? ? ? ? ? ? 911  VAL E CA  
31098 C  C   . VAL E  668 0.6276 0.4851 0.3687 0.0463  0.0599  -0.1230 ? ? ? ? ? ? 911  VAL E C   
31099 O  O   . VAL E  668 0.6443 0.5079 0.3745 0.0519  0.0710  -0.1300 ? ? ? ? ? ? 911  VAL E O   
31100 C  CB  . VAL E  668 0.6313 0.4630 0.3816 0.0439  0.0337  -0.1323 ? ? ? ? ? ? 911  VAL E CB  
31101 C  CG1 . VAL E  668 0.6373 0.4683 0.3986 0.0522  0.0404  -0.1428 ? ? ? ? ? ? 911  VAL E CG1 
31102 C  CG2 . VAL E  668 0.6481 0.4654 0.3860 0.0417  0.0193  -0.1391 ? ? ? ? ? ? 911  VAL E CG2 
31103 N  N   . ILE E  669 0.6004 0.4647 0.3621 0.0417  0.0608  -0.1109 ? ? ? ? ? ? 912  ILE E N   
31104 C  CA  . ILE E  669 0.5877 0.4664 0.3620 0.0424  0.0741  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 912  ILE E CA  
31105 C  C   . ILE E  669 0.5834 0.4709 0.3482 0.0369  0.0804  -0.0925 ? ? ? ? ? ? 912  ILE E C   
31106 O  O   . ILE E  669 0.5710 0.4699 0.3481 0.0355  0.0899  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 912  ILE E O   
31107 C  CB  . ILE E  669 0.5617 0.4427 0.3651 0.0409  0.0714  -0.0999 ? ? ? ? ? ? 912  ILE E CB  
31108 C  CG1 . ILE E  669 0.5486 0.4217 0.3569 0.0348  0.0580  -0.0932 ? ? ? ? ? ? 912  ILE E CG1 
31109 C  CG2 . ILE E  669 0.5656 0.4422 0.3820 0.0475  0.0702  -0.1105 ? ? ? ? ? ? 912  ILE E CG2 
31110 C  CD1 . ILE E  669 0.5309 0.4120 0.3438 0.0290  0.0599  -0.0799 ? ? ? ? ? ? 912  ILE E CD1 
31111 N  N   . GLN E  670 0.5941 0.4757 0.3383 0.0335  0.0742  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 913  GLN E N   
31112 C  CA  . GLN E  670 0.6013 0.4889 0.3288 0.0299  0.0808  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 913  GLN E CA  
31113 C  C   . GLN E  670 0.5795 0.4747 0.3229 0.0248  0.0848  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 913  GLN E C   
31114 O  O   . GLN E  670 0.5836 0.4878 0.3235 0.0235  0.0964  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 913  GLN E O   
31115 C  CB  . GLN E  670 0.6247 0.5195 0.3350 0.0341  0.0942  -0.0857 ? ? ? ? ? ? 913  GLN E CB  
31116 C  CG  . GLN E  670 0.6524 0.5386 0.3381 0.0385  0.0893  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 913  GLN E CG  
31117 C  CD  . GLN E  670 0.6773 0.5716 0.3456 0.0438  0.1028  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 913  GLN E CD  
31118 O  OE1 . GLN E  670 0.6814 0.5871 0.3432 0.0414  0.1148  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 913  GLN E OE1 
31119 N  NE2 . GLN E  670 0.6952 0.5841 0.3560 0.0508  0.1010  -0.1214 ? ? ? ? ? ? 913  GLN E NE2 
31120 N  N   . ASN E  671 0.5579 0.4497 0.3181 0.0216  0.0753  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 914  ASN E N   
31121 C  CA  . ASN E  671 0.5366 0.4349 0.3141 0.0175  0.0780  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 914  ASN E CA  
31122 C  C   . ASN E  671 0.5390 0.4359 0.3044 0.0128  0.0763  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 914  ASN E C   
31123 O  O   . ASN E  671 0.5268 0.4281 0.3026 0.0094  0.0799  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 914  ASN E O   
31124 C  CB  . ASN E  671 0.5138 0.4102 0.3143 0.0166  0.0691  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 914  ASN E CB  
31125 C  CG  . ASN E  671 0.5134 0.4011 0.3086 0.0149  0.0552  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 914  ASN E CG  
31126 O  OD1 . ASN E  671 0.5278 0.4110 0.3035 0.0141  0.0512  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 914  ASN E OD1 
31127 N  ND2 . ASN E  671 0.4971 0.3835 0.3106 0.0141  0.0478  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 914  ASN E ND2 
31128 N  N   . GLY E  672 0.5562 0.4460 0.2996 0.0130  0.0699  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 915  GLY E N   
31129 C  CA  . GLY E  672 0.5630 0.4503 0.2924 0.0095  0.0678  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 915  GLY E CA  
31130 C  C   . GLY E  672 0.5573 0.4381 0.2860 0.0084  0.0534  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 915  GLY E C   
31131 O  O   . GLY E  672 0.5649 0.4425 0.2812 0.0067  0.0494  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 915  GLY E O   
31132 N  N   . TYR E  673 0.5445 0.4240 0.2875 0.0093  0.0452  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 916  TYR E N   
31133 C  CA  . TYR E  673 0.5374 0.4138 0.2832 0.0078  0.0321  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CA  
31134 C  C   . TYR E  673 0.5582 0.4283 0.2837 0.0089  0.0238  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 916  TYR E C   
31135 O  O   . TYR E  673 0.5573 0.4257 0.2812 0.0077  0.0125  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 916  TYR E O   
31136 C  CB  . TYR E  673 0.5150 0.3939 0.2854 0.0070  0.0270  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CB  
31137 C  CG  . TYR E  673 0.4936 0.3788 0.2835 0.0055  0.0318  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CG  
31138 C  CD1 . TYR E  673 0.4839 0.3708 0.2783 0.0038  0.0271  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CD1 
31139 C  CD2 . TYR E  673 0.4842 0.3737 0.2884 0.0062  0.0404  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CD2 
31140 C  CE1 . TYR E  673 0.4661 0.3580 0.2775 0.0027  0.0308  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CE1 
31141 C  CE2 . TYR E  673 0.4657 0.3610 0.2874 0.0046  0.0438  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CE2 
31142 C  CZ  . TYR E  673 0.4572 0.3532 0.2817 0.0027  0.0390  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 916  TYR E CZ  
31143 O  OH  . TYR E  673 0.4409 0.3417 0.2814 0.0014  0.0414  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 916  TYR E OH  
31144 N  N   . ALA E  674 0.5780 0.4455 0.2882 0.0115  0.0292  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 917  ALA E N   
31145 C  CA  . ALA E  674 0.6012 0.4623 0.2896 0.0128  0.0216  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 917  ALA E CA  
31146 C  C   . ALA E  674 0.6262 0.4871 0.2872 0.0141  0.0292  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 917  ALA E C   
31147 O  O   . ALA E  674 0.6372 0.5005 0.2913 0.0166  0.0405  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 917  ALA E O   
31148 C  CB  . ALA E  674 0.6067 0.4634 0.2989 0.0153  0.0195  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 917  ALA E CB  
31149 N  N   . PHE E  675 0.6360 0.4946 0.2817 0.0126  0.0230  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 918  PHE E N   
31150 C  CA  . PHE E  675 0.6596 0.5177 0.2792 0.0128  0.0295  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CA  
31151 C  C   . PHE E  675 0.6788 0.5311 0.2769 0.0130  0.0169  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 918  PHE E C   
31152 O  O   . PHE E  675 0.6689 0.5196 0.2765 0.0122  0.0040  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 918  PHE E O   
31153 C  CB  . PHE E  675 0.6493 0.5105 0.2760 0.0099  0.0361  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CB  
31154 C  CG  . PHE E  675 0.6290 0.4891 0.2729 0.0083  0.0258  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CG  
31155 C  CD1 . PHE E  675 0.6391 0.4948 0.2704 0.0083  0.0152  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CD1 
31156 C  CD2 . PHE E  675 0.6002 0.4646 0.2735 0.0075  0.0262  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CD2 
31157 C  CE1 . PHE E  675 0.6208 0.4771 0.2692 0.0079  0.0061  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CE1 
31158 C  CE2 . PHE E  675 0.5828 0.4478 0.2713 0.0066  0.0174  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CE2 
31159 C  CZ  . PHE E  675 0.5927 0.4541 0.2695 0.0070  0.0076  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 918  PHE E CZ  
31160 N  N   . THR E  676 0.7075 0.5581 0.2764 0.0140  0.0212  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 919  THR E N   
31161 C  CA  . THR E  676 0.7317 0.5769 0.2749 0.0146  0.0101  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 919  THR E CA  
31162 C  C   . THR E  676 0.7409 0.5845 0.2711 0.0128  0.0103  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 919  THR E C   
31163 O  O   . THR E  676 0.7559 0.5952 0.2701 0.0133  -0.0012 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 919  THR E O   
31164 C  CB  . THR E  676 0.7631 0.6069 0.2777 0.0175  0.0148  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 919  THR E CB  
31165 O  OG1 . THR E  676 0.7570 0.6009 0.2836 0.0199  0.0162  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 919  THR E OG1 
31166 C  CG2 . THR E  676 0.7899 0.6282 0.2768 0.0182  0.0021  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 919  THR E CG2 
31167 N  N   . ASP E  677 0.7336 0.5804 0.2707 0.0107  0.0231  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 920  ASP E N   
31168 C  CA  . ASP E  677 0.7468 0.5903 0.2698 0.0084  0.0250  0.0068  ? ? ? ? ? ? 920  ASP E CA  
31169 C  C   . ASP E  677 0.7202 0.5650 0.2704 0.0058  0.0284  0.0159  ? ? ? ? ? ? 920  ASP E C   
31170 O  O   . ASP E  677 0.7079 0.5584 0.2724 0.0041  0.0409  0.0149  ? ? ? ? ? ? 920  ASP E O   
31171 C  CB  . ASP E  677 0.7726 0.6189 0.2716 0.0072  0.0395  0.0085  ? ? ? ? ? ? 920  ASP E CB  
31172 C  CG  . ASP E  677 0.7924 0.6339 0.2724 0.0039  0.0413  0.0251  ? ? ? ? ? ? 920  ASP E CG  
31173 O  OD1 . ASP E  677 0.7845 0.6195 0.2725 0.0030  0.0319  0.0357  ? ? ? ? ? ? 920  ASP E OD1 
31174 O  OD2 . ASP E  677 0.8179 0.6621 0.2743 0.0025  0.0523  0.0276  ? ? ? ? ? ? 920  ASP E OD2 
31175 N  N   . ARG E  678 0.7121 0.5522 0.2699 0.0059  0.0171  0.0241  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E N   
31176 C  CA  . ARG E  678 0.6864 0.5274 0.2711 0.0043  0.0188  0.0307  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E CA  
31177 C  C   . ARG E  678 0.6923 0.5316 0.2748 0.0003  0.0305  0.0417  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E C   
31178 O  O   . ARG E  678 0.6711 0.5128 0.2768 -0.0014 0.0352  0.0442  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E O   
31179 C  CB  . ARG E  678 0.6782 0.5153 0.2714 0.0064  0.0041  0.0360  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E CB  
31180 C  CG  . ARG E  678 0.6614 0.5035 0.2696 0.0087  -0.0056 0.0259  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E CG  
31181 C  CD  . ARG E  678 0.6683 0.5079 0.2711 0.0115  -0.0214 0.0289  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E CD  
31182 N  NE  . ARG E  678 0.6520 0.4915 0.2737 0.0130  -0.0271 0.0364  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E NE  
31183 C  CZ  . ARG E  678 0.6648 0.4965 0.2777 0.0142  -0.0302 0.0480  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E CZ  
31184 N  NH1 . ARG E  678 0.6940 0.5177 0.2790 0.0131  -0.0277 0.0548  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E NH1 
31185 N  NH2 . ARG E  678 0.6502 0.4818 0.2816 0.0166  -0.0360 0.0528  ? ? ? ? ? ? 921  ARG E NH2 
31186 N  N   . TYR E  679 0.7219 0.5572 0.2768 -0.0014 0.0350  0.0488  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E N   
31187 C  CA  . TYR E  679 0.7306 0.5638 0.2827 -0.0065 0.0457  0.0611  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CA  
31188 C  C   . TYR E  679 0.7387 0.5814 0.2848 -0.0092 0.0627  0.0570  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E C   
31189 O  O   . TYR E  679 0.7486 0.5922 0.2910 -0.0144 0.0734  0.0666  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E O   
31190 C  CB  . TYR E  679 0.7603 0.5825 0.2861 -0.0077 0.0399  0.0746  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CB  
31191 C  CG  . TYR E  679 0.7537 0.5669 0.2870 -0.0044 0.0237  0.0797  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CG  
31192 C  CD1 . TYR E  679 0.7479 0.5533 0.2939 -0.0063 0.0219  0.0908  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CD1 
31193 C  CD2 . TYR E  679 0.7538 0.5670 0.2827 0.0008  0.0099  0.0728  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CD2 
31194 C  CE1 . TYR E  679 0.7426 0.5407 0.2963 -0.0019 0.0071  0.0943  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CE1 
31195 C  CE2 . TYR E  679 0.7474 0.5550 0.2850 0.0045  -0.0046 0.0768  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CE2 
31196 C  CZ  . TYR E  679 0.7421 0.5424 0.2918 0.0036  -0.0057 0.0874  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E CZ  
31197 O  OH  . TYR E  679 0.7373 0.5326 0.2958 0.0084  -0.0200 0.0907  ? ? ? ? ? ? 922  TYR E OH  
31198 N  N   . ASP E  680 0.7361 0.5861 0.2814 -0.0057 0.0652  0.0428  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E N   
31199 C  CA  . ASP E  680 0.7487 0.6082 0.2848 -0.0070 0.0808  0.0385  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E CA  
31200 C  C   . ASP E  680 0.7220 0.5910 0.2889 -0.0084 0.0910  0.0347  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E C   
31201 O  O   . ASP E  680 0.7099 0.5856 0.2885 -0.0046 0.0933  0.0211  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E O   
31202 C  CB  . ASP E  680 0.7633 0.6251 0.2816 -0.0018 0.0786  0.0243  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E CB  
31203 C  CG  . ASP E  680 0.7814 0.6535 0.2860 -0.0017 0.0945  0.0189  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E CG  
31204 O  OD1 . ASP E  680 0.7799 0.6593 0.2919 -0.0061 0.1080  0.0262  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E OD1 
31205 O  OD2 . ASP E  680 0.7980 0.6714 0.2848 0.0028  0.0934  0.0069  ? ? ? ? ? ? 923  ASP E OD2 
31206 N  N   . LEU E  681 0.7144 0.5832 0.2944 -0.0140 0.0963  0.0464  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E N   
31207 C  CA  . LEU E  681 0.6904 0.5688 0.2998 -0.0160 0.1056  0.0441  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E CA  
31208 C  C   . LEU E  681 0.7017 0.5937 0.3075 -0.0181 0.1231  0.0418  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E C   
31209 O  O   . LEU E  681 0.7027 0.5992 0.3158 -0.0244 0.1324  0.0513  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E O   
31210 C  CB  . LEU E  681 0.6783 0.5508 0.3043 -0.0212 0.1032  0.0565  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E CB  
31211 C  CG  . LEU E  681 0.6560 0.5201 0.2991 -0.0184 0.0885  0.0559  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E CG  
31212 C  CD1 . LEU E  681 0.6694 0.5229 0.2932 -0.0150 0.0749  0.0579  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E CD1 
31213 C  CD2 . LEU E  681 0.6452 0.5051 0.3057 -0.0230 0.0884  0.0658  ? ? ? ? ? ? 924  LEU E CD2 
31214 N  N   . GLY E  682 0.7110 0.6100 0.3063 -0.0129 0.1273  0.0290  ? ? ? ? ? ? 925  GLY E N   
31215 C  CA  . GLY E  682 0.7244 0.6383 0.3146 -0.0134 0.1443  0.0253  ? ? ? ? ? ? 925  GLY E CA  
31216 C  C   . GLY E  682 0.7578 0.6724 0.3177 -0.0182 0.1519  0.0363  ? ? ? ? ? ? 925  GLY E C   
31217 O  O   . GLY E  682 0.7688 0.6962 0.3270 -0.0222 0.1671  0.0402  ? ? ? ? ? ? 925  GLY E O   
31218 N  N   . ILE E  683 0.7751 0.6765 0.3108 -0.0179 0.1409  0.0419  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E N   
31219 C  CA  . ILE E  683 0.8089 0.7083 0.3136 -0.0229 0.1458  0.0545  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E CA  
31220 C  C   . ILE E  683 0.8375 0.7443 0.3123 -0.0183 0.1522  0.0448  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E C   
31221 O  O   . ILE E  683 0.8582 0.7771 0.3195 -0.0214 0.1674  0.0480  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E O   
31222 C  CB  . ILE E  683 0.8158 0.6966 0.3084 -0.0244 0.1297  0.0663  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E CB  
31223 C  CG1 . ILE E  683 0.7960 0.6703 0.3135 -0.0300 0.1269  0.0783  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E CG1 
31224 C  CG2 . ILE E  683 0.8541 0.7307 0.3098 -0.0274 0.1314  0.0771  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E CG2 
31225 C  CD1 . ILE E  683 0.7957 0.6525 0.3093 -0.0289 0.1095  0.0860  ? ? ? ? ? ? 926  ILE E CD1 
31226 N  N   . SER E  684 0.8388 0.7390 0.3041 -0.0110 0.1404  0.0322  ? ? ? ? ? ? 927  SER E N   
31227 C  CA  . SER E  684 0.8664 0.7713 0.3030 -0.0056 0.1438  0.0204  ? ? ? ? ? ? 927  SER E CA  
31228 C  C   . SER E  684 0.8617 0.7828 0.3100 -0.0010 0.1579  0.0053  ? ? ? ? ? ? 927  SER E C   
31229 O  O   . SER E  684 0.8886 0.8189 0.3135 0.0015  0.1679  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 927  SER E O   
31230 C  CB  . SER E  684 0.8671 0.7595 0.2946 0.0003  0.1256  0.0107  ? ? ? ? ? ? 927  SER E CB  
31231 O  OG  . SER E  684 0.8460 0.7414 0.2953 0.0061  0.1239  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 927  SER E OG  
31232 N  N   . LYS E  685 0.8289 0.7534 0.3127 0.0004  0.1582  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 928  LYS E N   
31233 C  CA  . LYS E  685 0.8209 0.7610 0.3219 0.0049  0.1713  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 928  LYS E CA  
31234 C  C   . LYS E  685 0.7836 0.7254 0.3247 0.0029  0.1701  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 928  LYS E C   
31235 O  O   . LYS E  685 0.7658 0.6960 0.3184 -0.0006 0.1585  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 928  LYS E O   
31236 C  CB  . LYS E  685 0.8280 0.7659 0.3215 0.0148  0.1662  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 928  LYS E CB  
31237 C  CG  . LYS E  685 0.8236 0.7430 0.3115 0.0169  0.1456  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 928  LYS E CG  
31238 C  CD  . LYS E  685 0.8150 0.7308 0.3142 0.0247  0.1388  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 928  LYS E CD  
31239 C  CE  . LYS E  685 0.7900 0.7162 0.3230 0.0264  0.1480  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 928  LYS E CE  
31240 N  NZ  . LYS E  685 0.7813 0.7017 0.3274 0.0338  0.1401  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 928  LYS E NZ  
31241 N  N   . PRO E  686 0.7724 0.7292 0.3349 0.0058  0.1818  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 929  PRO E N   
31242 C  CA  . PRO E  686 0.7383 0.6969 0.3379 0.0034  0.1802  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 929  PRO E CA  
31243 C  C   . PRO E  686 0.7162 0.6611 0.3303 0.0080  0.1636  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 929  PRO E C   
31244 O  O   . PRO E  686 0.7257 0.6645 0.3277 0.0145  0.1569  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 929  PRO E O   
31245 C  CB  . PRO E  686 0.7353 0.7140 0.3520 0.0068  0.1959  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 929  PRO E CB  
31246 C  CG  . PRO E  686 0.7676 0.7552 0.3564 0.0113  0.2061  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 929  PRO E CG  
31247 C  CD  . PRO E  686 0.7896 0.7616 0.3447 0.0123  0.1953  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 929  PRO E CD  
31248 N  N   . ASN E  687 0.6888 0.6289 0.3276 0.0041  0.1566  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 930  ASN E N   
31249 C  CA  . ASN E  687 0.6653 0.5966 0.3230 0.0080  0.1433  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 930  ASN E CA  
31250 C  C   . ASN E  687 0.6484 0.5905 0.3329 0.0119  0.1499  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 930  ASN E C   
31251 O  O   . ASN E  687 0.6572 0.6136 0.3431 0.0129  0.1640  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 930  ASN E O   
31252 C  CB  . ASN E  687 0.6462 0.5673 0.3151 0.0031  0.1317  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 930  ASN E CB  
31253 C  CG  . ASN E  687 0.6323 0.5598 0.3203 -0.0034 0.1386  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 930  ASN E CG  
31254 O  OD1 . ASN E  687 0.6273 0.5682 0.3302 -0.0040 0.1504  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 930  ASN E OD1 
31255 N  ND2 . ASN E  687 0.6262 0.5441 0.3149 -0.0080 0.1303  0.0091  ? ? ? ? ? ? 930  ASN E ND2 
31256 N  N   . LYS E  688 0.6260 0.5625 0.3314 0.0145  0.1401  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 931  LYS E N   
31257 C  CA  . LYS E  688 0.6142 0.5601 0.3425 0.0194  0.1457  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 931  LYS E CA  
31258 C  C   . LYS E  688 0.6020 0.5616 0.3498 0.0145  0.1565  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 931  LYS E C   
31259 O  O   . LYS E  688 0.5969 0.5692 0.3618 0.0179  0.1650  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 931  LYS E O   
31260 C  CB  . LYS E  688 0.5932 0.5296 0.3400 0.0221  0.1324  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 931  LYS E CB  
31261 C  CG  . LYS E  688 0.5824 0.5253 0.3520 0.0279  0.1353  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 931  LYS E CG  
31262 C  CD  . LYS E  688 0.5658 0.4969 0.3488 0.0294  0.1208  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 931  LYS E CD  
31263 C  CE  . LYS E  688 0.5519 0.4882 0.3610 0.0341  0.1221  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 931  LYS E CE  
31264 N  NZ  . LYS E  688 0.5384 0.4630 0.3590 0.0347  0.1082  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 931  LYS E NZ  
31265 N  N   . TYR E  689 0.5988 0.5557 0.3443 0.0065  0.1556  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 932  TYR E N   
31266 C  CA  . TYR E  689 0.5837 0.5502 0.3513 0.0006  0.1619  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CA  
31267 C  C   . TYR E  689 0.6014 0.5793 0.3595 -0.0052 0.1761  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 932  TYR E C   
31268 O  O   . TYR E  689 0.5916 0.5791 0.3684 -0.0109 0.1825  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 932  TYR E O   
31269 C  CB  . TYR E  689 0.5658 0.5205 0.3424 -0.0042 0.1500  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CB  
31270 C  CG  . TYR E  689 0.5502 0.4954 0.3348 0.0008  0.1366  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CG  
31271 C  CD1 . TYR E  689 0.5322 0.4826 0.3407 0.0050  0.1356  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CD1 
31272 C  CD2 . TYR E  689 0.5553 0.4867 0.3235 0.0014  0.1250  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CD2 
31273 C  CE1 . TYR E  689 0.5203 0.4619 0.3353 0.0087  0.1236  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CE1 
31274 C  CE2 . TYR E  689 0.5424 0.4665 0.3184 0.0051  0.1132  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CE2 
31275 C  CZ  . TYR E  689 0.5253 0.4543 0.3244 0.0084  0.1129  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 932  TYR E CZ  
31276 O  OH  . TYR E  689 0.5140 0.4358 0.3208 0.0110  0.1015  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 932  TYR E OH  
31277 N  N   . GLY E  690 0.6286 0.6056 0.3573 -0.0044 0.1807  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 933  GLY E N   
31278 C  CA  . GLY E  690 0.6505 0.6382 0.3649 -0.0103 0.1944  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 933  GLY E CA  
31279 C  C   . GLY E  690 0.6751 0.6508 0.3559 -0.0136 0.1907  0.0080  ? ? ? ? ? ? 933  GLY E C   
31280 O  O   . GLY E  690 0.6757 0.6358 0.3440 -0.0104 0.1774  0.0056  ? ? ? ? ? ? 933  GLY E O   
31281 N  N   . THR E  691 0.6966 0.6804 0.3631 -0.0204 0.2025  0.0185  ? ? ? ? ? ? 934  THR E N   
31282 C  CA  . THR E  691 0.7222 0.6949 0.3571 -0.0251 0.1997  0.0300  ? ? ? ? ? ? 934  THR E CA  
31283 C  C   . THR E  691 0.7118 0.6690 0.3537 -0.0323 0.1891  0.0446  ? ? ? ? ? ? 934  THR E C   
31284 O  O   . THR E  691 0.6881 0.6466 0.3585 -0.0356 0.1877  0.0475  ? ? ? ? ? ? 934  THR E O   
31285 C  CB  . THR E  691 0.7499 0.7370 0.3682 -0.0312 0.2166  0.0382  ? ? ? ? ? ? 934  THR E CB  
31286 O  OG1 . THR E  691 0.7381 0.7365 0.3817 -0.0394 0.2255  0.0472  ? ? ? ? ? ? 934  THR E OG1 
31287 C  CG2 . THR E  691 0.7652 0.7689 0.3730 -0.0237 0.2285  0.0240  ? ? ? ? ? ? 934  THR E CG2 
31288 N  N   . ALA E  692 0.7308 0.6732 0.3465 -0.0343 0.1811  0.0534  ? ? ? ? ? ? 935  ALA E N   
31289 C  CA  . ALA E  692 0.7270 0.6539 0.3460 -0.0407 0.1715  0.0680  ? ? ? ? ? ? 935  ALA E CA  
31290 C  C   . ALA E  692 0.7279 0.6612 0.3612 -0.0513 0.1817  0.0814  ? ? ? ? ? ? 935  ALA E C   
31291 O  O   . ALA E  692 0.7127 0.6368 0.3644 -0.0557 0.1747  0.0887  ? ? ? ? ? ? 935  ALA E O   
31292 C  CB  . ALA E  692 0.7523 0.6637 0.3387 -0.0406 0.1624  0.0756  ? ? ? ? ? ? 935  ALA E CB  
31293 N  N   . ASP E  693 0.7451 0.6953 0.3722 -0.0556 0.1983  0.0838  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E N   
31294 C  CA  . ASP E  693 0.7412 0.7009 0.3888 -0.0657 0.2081  0.0940  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E CA  
31295 C  C   . ASP E  693 0.7082 0.6770 0.3934 -0.0641 0.2083  0.0856  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E C   
31296 O  O   . ASP E  693 0.6959 0.6599 0.4013 -0.0710 0.2049  0.0938  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E O   
31297 C  CB  . ASP E  693 0.7679 0.7453 0.4015 -0.0718 0.2262  0.0999  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E CB  
31298 C  CG  . ASP E  693 0.8011 0.7659 0.4015 -0.0780 0.2249  0.1154  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E CG  
31299 O  OD1 . ASP E  693 0.7995 0.7423 0.3986 -0.0811 0.2111  0.1254  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E OD1 
31300 O  OD2 . ASP E  693 0.8296 0.8054 0.4045 -0.0791 0.2365  0.1173  ? ? ? ? ? ? 936  ASP E OD2 
31301 N  N   . ASP E  694 0.6952 0.6760 0.3895 -0.0549 0.2111  0.0692  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E N   
31302 C  CA  . ASP E  694 0.6644 0.6532 0.3935 -0.0523 0.2098  0.0610  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E CA  
31303 C  C   . ASP E  694 0.6436 0.6138 0.3849 -0.0522 0.1933  0.0635  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E C   
31304 O  O   . ASP E  694 0.6246 0.5969 0.3922 -0.0561 0.1918  0.0659  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E O   
31305 C  CB  . ASP E  694 0.6557 0.6545 0.3895 -0.0411 0.2116  0.0431  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E CB  
31306 C  CG  . ASP E  694 0.6755 0.6949 0.3998 -0.0395 0.2285  0.0382  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E CG  
31307 O  OD1 . ASP E  694 0.6815 0.7174 0.4155 -0.0469 0.2416  0.0454  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E OD1 
31308 O  OD2 . ASP E  694 0.6860 0.7057 0.3934 -0.0306 0.2286  0.0265  ? ? ? ? ? ? 937  ASP E OD2 
31309 N  N   . LEU E  695 0.6481 0.6012 0.3704 -0.0476 0.1811  0.0627  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E N   
31310 C  CA  . LEU E  695 0.6307 0.5673 0.3626 -0.0468 0.1657  0.0649  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E CA  
31311 C  C   . LEU E  695 0.6364 0.5644 0.3721 -0.0564 0.1646  0.0801  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E C   
31312 O  O   . LEU E  695 0.6170 0.5412 0.3756 -0.0586 0.1587  0.0816  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E O   
31313 C  CB  . LEU E  695 0.6394 0.5611 0.3482 -0.0410 0.1539  0.0628  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E CB  
31314 C  CG  . LEU E  695 0.6244 0.5300 0.3411 -0.0399 0.1380  0.0659  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E CG  
31315 C  CD1 . LEU E  695 0.5932 0.5035 0.3414 -0.0379 0.1346  0.0591  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E CD1 
31316 C  CD2 . LEU E  695 0.6299 0.5255 0.3280 -0.0332 0.1267  0.0612  ? ? ? ? ? ? 938  LEU E CD2 
31317 N  N   . VAL E  696 0.6650 0.5893 0.3776 -0.0625 0.1698  0.0917  ? ? ? ? ? ? 939  VAL E N   
31318 C  CA  . VAL E  696 0.6744 0.5880 0.3893 -0.0723 0.1681  0.1072  ? ? ? ? ? ? 939  VAL E CA  
31319 C  C   . VAL E  696 0.6600 0.5854 0.4050 -0.0795 0.1755  0.1090  ? ? ? ? ? ? 939  VAL E C   
31320 O  O   . VAL E  696 0.6458 0.5616 0.4089 -0.0820 0.1670  0.1118  ? ? ? ? ? ? 939  VAL E O   
31321 C  CB  . VAL E  696 0.7099 0.6179 0.3948 -0.0785 0.1731  0.1207  ? ? ? ? ? ? 939  VAL E CB  
31322 C  CG1 . VAL E  696 0.7209 0.6221 0.4125 -0.0905 0.1751  0.1365  ? ? ? ? ? ? 939  VAL E CG1 
31323 C  CG2 . VAL E  696 0.7212 0.6104 0.3816 -0.0726 0.1595  0.1222  ? ? ? ? ? ? 939  VAL E CG2 
31324 N  N   . LYS E  697 0.6635 0.6107 0.4144 -0.0819 0.1908  0.1060  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E N   
31325 C  CA  . LYS E  697 0.6498 0.6120 0.4308 -0.0883 0.1983  0.1065  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E CA  
31326 C  C   . LYS E  697 0.6171 0.5797 0.4272 -0.0833 0.1897  0.0966  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E C   
31327 O  O   . LYS E  697 0.6072 0.5727 0.4406 -0.0902 0.1898  0.1005  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E O   
31328 C  CB  . LYS E  697 0.6567 0.6453 0.4405 -0.0888 0.2158  0.1019  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E CB  
31329 C  CG  . LYS E  697 0.6866 0.6808 0.4547 -0.0997 0.2278  0.1160  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E CG  
31330 C  CD  . LYS E  697 0.6966 0.7169 0.4605 -0.0972 0.2447  0.1093  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E CD  
31331 C  CE  . LYS E  697 0.7317 0.7548 0.4690 -0.1059 0.2553  0.1230  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E CE  
31332 N  NZ  . LYS E  697 0.7417 0.7924 0.4755 -0.1027 0.2726  0.1152  ? ? ? ? ? ? 940  LYS E NZ  
31333 N  N   . ALA E  698 0.6020 0.5624 0.4108 -0.0721 0.1826  0.0839  ? ? ? ? ? ? 941  ALA E N   
31334 C  CA  . ALA E  698 0.5727 0.5336 0.4065 -0.0670 0.1742  0.0748  ? ? ? ? ? ? 941  ALA E CA  
31335 C  C   . ALA E  698 0.5651 0.5070 0.4048 -0.0699 0.1607  0.0813  ? ? ? ? ? ? 941  ALA E C   
31336 O  O   . ALA E  698 0.5472 0.4911 0.4113 -0.0720 0.1571  0.0798  ? ? ? ? ? ? 941  ALA E O   
31337 C  CB  . ALA E  698 0.5627 0.5240 0.3910 -0.0556 0.1695  0.0617  ? ? ? ? ? ? 941  ALA E CB  
31338 N  N   . ILE E  699 0.5801 0.5036 0.3973 -0.0696 0.1529  0.0880  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E N   
31339 C  CA  . ILE E  699 0.5746 0.4793 0.3957 -0.0702 0.1394  0.0926  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E CA  
31340 C  C   . ILE E  699 0.5831 0.4846 0.4150 -0.0813 0.1422  0.1036  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E C   
31341 O  O   . ILE E  699 0.5699 0.4654 0.4200 -0.0827 0.1348  0.1031  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E O   
31342 C  CB  . ILE E  699 0.5911 0.4781 0.3863 -0.0671 0.1307  0.0977  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E CB  
31343 C  CG1 . ILE E  699 0.5817 0.4714 0.3684 -0.0566 0.1261  0.0863  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E CG1 
31344 C  CG2 . ILE E  699 0.5901 0.4584 0.3900 -0.0683 0.1182  0.1038  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E CG2 
31345 C  CD1 . ILE E  699 0.6016 0.4788 0.3601 -0.0536 0.1200  0.0904  ? ? ? ? ? ? 942  ILE E CD1 
31346 N  N   . LYS E  700 0.6064 0.5125 0.4270 -0.0895 0.1531  0.1133  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E N   
31347 C  CA  . LYS E  700 0.6164 0.5208 0.4484 -0.1017 0.1568  0.1244  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E CA  
31348 C  C   . LYS E  700 0.5933 0.5141 0.4580 -0.1038 0.1602  0.1173  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E C   
31349 O  O   . LYS E  700 0.5891 0.5027 0.4706 -0.1099 0.1547  0.1211  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E O   
31350 C  CB  . LYS E  700 0.6448 0.5563 0.4602 -0.1104 0.1701  0.1355  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E CB  
31351 C  CG  . LYS E  700 0.6727 0.5655 0.4560 -0.1110 0.1658  0.1462  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E CG  
31352 C  CD  . LYS E  700 0.7004 0.6051 0.4641 -0.1179 0.1809  0.1549  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E CD  
31353 C  CE  . LYS E  700 0.7153 0.6247 0.4895 -0.1329 0.1897  0.1682  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E CE  
31354 N  NZ  . LYS E  700 0.7302 0.6118 0.5002 -0.1396 0.1777  0.1816  ? ? ? ? ? ? 943  LYS E NZ  
31355 N  N   . ALA E  701 0.5798 0.5221 0.4536 -0.0986 0.1686  0.1068  ? ? ? ? ? ? 944  ALA E N   
31356 C  CA  . ALA E  701 0.5599 0.5195 0.4643 -0.1003 0.1722  0.1006  ? ? ? ? ? ? 944  ALA E CA  
31357 C  C   . ALA E  701 0.5385 0.4866 0.4573 -0.0957 0.1578  0.0947  ? ? ? ? ? ? 944  ALA E C   
31358 O  O   . ALA E  701 0.5309 0.4787 0.4703 -0.1015 0.1542  0.0963  ? ? ? ? ? ? 944  ALA E O   
31359 C  CB  . ALA E  701 0.5498 0.5314 0.4599 -0.0930 0.1813  0.0893  ? ? ? ? ? ? 944  ALA E CB  
31360 N  N   . LEU E  702 0.5297 0.4688 0.4372 -0.0854 0.1493  0.0877  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E N   
31361 C  CA  . LEU E  702 0.5108 0.4405 0.4302 -0.0807 0.1364  0.0823  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E CA  
31362 C  C   . LEU E  702 0.5206 0.4315 0.4408 -0.0875 0.1281  0.0914  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E C   
31363 O  O   . LEU E  702 0.5088 0.4189 0.4487 -0.0897 0.1225  0.0892  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E O   
31364 C  CB  . LEU E  702 0.5030 0.4259 0.4086 -0.0697 0.1288  0.0750  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E CB  
31365 C  CG  . LEU E  702 0.4899 0.4296 0.4011 -0.0626 0.1342  0.0641  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E CG  
31366 C  CD1 . LEU E  702 0.4909 0.4231 0.3830 -0.0541 0.1287  0.0592  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E CD1 
31367 C  CD2 . LEU E  702 0.4653 0.4143 0.4030 -0.0601 0.1304  0.0563  ? ? ? ? ? ? 945  LEU E CD2 
31368 N  N   . HIS E  703 0.5437 0.4392 0.4422 -0.0906 0.1269  0.1014  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E N   
31369 C  CA  . HIS E  703 0.5552 0.4300 0.4530 -0.0956 0.1177  0.1095  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E CA  
31370 C  C   . HIS E  703 0.5589 0.4384 0.4764 -0.1073 0.1221  0.1147  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E C   
31371 O  O   . HIS E  703 0.5581 0.4248 0.4866 -0.1101 0.1130  0.1158  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E O   
31372 C  CB  . HIS E  703 0.5829 0.4406 0.4538 -0.0977 0.1163  0.1208  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E CB  
31373 C  CG  . HIS E  703 0.5804 0.4278 0.4344 -0.0866 0.1070  0.1164  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E CG  
31374 N  ND1 . HIS E  703 0.6032 0.4385 0.4307 -0.0857 0.1054  0.1243  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E ND1 
31375 C  CD2 . HIS E  703 0.5582 0.4072 0.4183 -0.0763 0.0989  0.1052  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E CD2 
31376 C  CE1 . HIS E  703 0.5943 0.4245 0.4136 -0.0750 0.0962  0.1175  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E CE1 
31377 N  NE2 . HIS E  703 0.5671 0.4057 0.4061 -0.0695 0.0924  0.1061  ? ? ? ? ? ? 946  HIS E NE2 
31378 N  N   . SER E  704 0.5642 0.4625 0.4862 -0.1139 0.1359  0.1176  ? ? ? ? ? ? 947  SER E N   
31379 C  CA  . SER E  704 0.5702 0.4757 0.5108 -0.1264 0.1414  0.1238  ? ? ? ? ? ? 947  SER E CA  
31380 C  C   . SER E  704 0.5464 0.4588 0.5149 -0.1250 0.1352  0.1143  ? ? ? ? ? ? 947  SER E C   
31381 O  O   . SER E  704 0.5501 0.4629 0.5359 -0.1349 0.1347  0.1184  ? ? ? ? ? ? 947  SER E O   
31382 C  CB  . SER E  704 0.5777 0.5070 0.5190 -0.1318 0.1583  0.1267  ? ? ? ? ? ? 947  SER E CB  
31383 O  OG  . SER E  704 0.5554 0.5089 0.5198 -0.1285 0.1637  0.1159  ? ? ? ? ? ? 947  SER E OG  
31384 N  N   . LYS E  705 0.5233 0.4407 0.4957 -0.1131 0.1301  0.1020  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E N   
31385 C  CA  . LYS E  705 0.5015 0.4241 0.4974 -0.1106 0.1228  0.0929  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E CA  
31386 C  C   . LYS E  705 0.4959 0.3982 0.4864 -0.1037 0.1079  0.0891  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E C   
31387 O  O   . LYS E  705 0.4774 0.3832 0.4821 -0.0989 0.1010  0.0804  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E O   
31388 C  CB  . LYS E  705 0.4799 0.4241 0.4857 -0.1022 0.1276  0.0819  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E CB  
31389 C  CG  . LYS E  705 0.4822 0.4501 0.4992 -0.1075 0.1418  0.0830  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E CG  
31390 C  CD  . LYS E  705 0.4787 0.4554 0.5220 -0.1168 0.1414  0.0843  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E CD  
31391 C  CE  . LYS E  705 0.4835 0.4852 0.5402 -0.1237 0.1559  0.0869  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E CE  
31392 N  NZ  . LYS E  705 0.4746 0.4879 0.5612 -0.1307 0.1535  0.0854  ? ? ? ? ? ? 948  LYS E NZ  
31393 N  N   . GLY E  706 0.5123 0.3946 0.4819 -0.1025 0.1031  0.0954  ? ? ? ? ? ? 949  GLY E N   
31394 C  CA  . GLY E  706 0.5090 0.3730 0.4736 -0.0953 0.0894  0.0918  ? ? ? ? ? ? 949  GLY E CA  
31395 C  C   . GLY E  706 0.4907 0.3597 0.4491 -0.0826 0.0855  0.0822  ? ? ? ? ? ? 949  GLY E C   
31396 O  O   . GLY E  706 0.4863 0.3439 0.4409 -0.0756 0.0750  0.0784  ? ? ? ? ? ? 949  GLY E O   
31397 N  N   . ILE E  707 0.4812 0.3675 0.4388 -0.0795 0.0940  0.0782  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E N   
31398 C  CA  . ILE E  707 0.4653 0.3561 0.4177 -0.0686 0.0904  0.0695  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E CA  
31399 C  C   . ILE E  707 0.4775 0.3558 0.4057 -0.0636 0.0871  0.0728  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E C   
31400 O  O   . ILE E  707 0.4968 0.3713 0.4096 -0.0677 0.0930  0.0805  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E O   
31401 C  CB  . ILE E  707 0.4538 0.3653 0.4134 -0.0667 0.0999  0.0638  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E CB  
31402 C  CG1 . ILE E  707 0.4411 0.3661 0.4262 -0.0708 0.1019  0.0603  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E CG1 
31403 C  CG2 . ILE E  707 0.4394 0.3539 0.3937 -0.0563 0.0956  0.0554  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E CG2 
31404 C  CD1 . ILE E  707 0.4305 0.3760 0.4253 -0.0682 0.1106  0.0543  ? ? ? ? ? ? 950  ILE E CD1 
31405 N  N   . LYS E  708 0.4675 0.3404 0.3921 -0.0551 0.0776  0.0673  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E N   
31406 C  CA  . LYS E  708 0.4782 0.3412 0.3814 -0.0500 0.0736  0.0698  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E CA  
31407 C  C   . LYS E  708 0.4721 0.3468 0.3676 -0.0454 0.0788  0.0646  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E C   
31408 O  O   . LYS E  708 0.4550 0.3439 0.3636 -0.0435 0.0822  0.0572  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E O   
31409 C  CB  . LYS E  708 0.4719 0.3254 0.3743 -0.0426 0.0613  0.0663  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E CB  
31410 C  CG  . LYS E  708 0.4777 0.3185 0.3875 -0.0448 0.0545  0.0689  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E CG  
31411 C  CD  . LYS E  708 0.5016 0.3302 0.4041 -0.0533 0.0578  0.0798  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E CD  
31412 C  CE  . LYS E  708 0.5026 0.3247 0.4209 -0.0584 0.0542  0.0801  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E CE  
31413 N  NZ  . LYS E  708 0.5276 0.3282 0.4356 -0.0618 0.0490  0.0895  ? ? ? ? ? ? 951  LYS E NZ  
31414 N  N   . VAL E  709 0.4872 0.3551 0.3614 -0.0434 0.0783  0.0683  ? ? ? ? ? ? 952  VAL E N   
31415 C  CA  . VAL E  709 0.4863 0.3636 0.3509 -0.0398 0.0833  0.0635  ? ? ? ? ? ? 952  VAL E CA  
31416 C  C   . VAL E  709 0.4887 0.3584 0.3385 -0.0330 0.0742  0.0618  ? ? ? ? ? ? 952  VAL E C   
31417 O  O   . VAL E  709 0.5041 0.3605 0.3406 -0.0329 0.0685  0.0686  ? ? ? ? ? ? 952  VAL E O   
31418 C  CB  . VAL E  709 0.5061 0.3861 0.3578 -0.0454 0.0942  0.0694  ? ? ? ? ? ? 952  VAL E CB  
31419 C  CG1 . VAL E  709 0.5034 0.3956 0.3492 -0.0412 0.1005  0.0617  ? ? ? ? ? ? 952  VAL E CG1 
31420 C  CG2 . VAL E  709 0.5059 0.3924 0.3734 -0.0533 0.1019  0.0730  ? ? ? ? ? ? 952  VAL E CG2 
31421 N  N   . MET E  710 0.4748 0.3530 0.3272 -0.0274 0.0726  0.0530  ? ? ? ? ? ? 953  MET E N   
31422 C  CA  . MET E  710 0.4721 0.3459 0.3167 -0.0212 0.0627  0.0502  ? ? ? ? ? ? 953  MET E CA  
31423 C  C   . MET E  710 0.4832 0.3585 0.3097 -0.0189 0.0645  0.0478  ? ? ? ? ? ? 953  MET E C   
31424 O  O   . MET E  710 0.4813 0.3657 0.3088 -0.0192 0.0720  0.0426  ? ? ? ? ? ? 953  MET E O   
31425 C  CB  . MET E  710 0.4481 0.3302 0.3109 -0.0173 0.0580  0.0422  ? ? ? ? ? ? 953  MET E CB  
31426 C  CG  . MET E  710 0.4422 0.3216 0.3032 -0.0117 0.0471  0.0400  ? ? ? ? ? ? 953  MET E CG  
31427 S  SD  . MET E  710 0.4164 0.3087 0.2974 -0.0091 0.0453  0.0312  ? ? ? ? ? ? 953  MET E SD  
31428 C  CE  . MET E  710 0.4089 0.2986 0.2955 -0.0047 0.0340  0.0315  ? ? ? ? ? ? 953  MET E CE  
31429 N  N   . ALA E  711 0.4956 0.3620 0.3058 -0.0162 0.0569  0.0510  ? ? ? ? ? ? 954  ALA E N   
31430 C  CA  . ALA E  711 0.5091 0.3752 0.2998 -0.0140 0.0566  0.0490  ? ? ? ? ? ? 954  ALA E CA  
31431 C  C   . ALA E  711 0.4965 0.3660 0.2908 -0.0085 0.0474  0.0414  ? ? ? ? ? ? 954  ALA E C   
31432 O  O   . ALA E  711 0.4886 0.3556 0.2894 -0.0057 0.0381  0.0422  ? ? ? ? ? ? 954  ALA E O   
31433 C  CB  . ALA E  711 0.5329 0.3870 0.3031 -0.0150 0.0533  0.0583  ? ? ? ? ? ? 954  ALA E CB  
31434 N  N   . ASP E  712 0.4956 0.3711 0.2864 -0.0071 0.0497  0.0339  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E N   
31435 C  CA  . ASP E  712 0.4843 0.3633 0.2801 -0.0033 0.0411  0.0269  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E CA  
31436 C  C   . ASP E  712 0.4996 0.3726 0.2771 -0.0009 0.0324  0.0286  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E C   
31437 O  O   . ASP E  712 0.5181 0.3883 0.2766 -0.0011 0.0349  0.0279  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E O   
31438 C  CB  . ASP E  712 0.4804 0.3658 0.2792 -0.0027 0.0458  0.0180  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E CB  
31439 C  CG  . ASP E  712 0.4595 0.3507 0.2768 -0.0010 0.0400  0.0121  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E CG  
31440 O  OD1 . ASP E  712 0.4487 0.3456 0.2795 -0.0014 0.0455  0.0078  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E OD1 
31441 O  OD2 . ASP E  712 0.4551 0.3458 0.2734 0.0005  0.0301  0.0123  ? ? ? ? ? ? 955  ASP E OD2 
31442 N  N   . TRP E  713 0.4932 0.3650 0.2759 0.0016  0.0223  0.0306  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E N   
31443 C  CA  . TRP E  713 0.5080 0.3750 0.2748 0.0043  0.0127  0.0328  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CA  
31444 C  C   . TRP E  713 0.5011 0.3745 0.2711 0.0059  0.0063  0.0248  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E C   
31445 O  O   . TRP E  713 0.4818 0.3624 0.2702 0.0066  0.0028  0.0215  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E O   
31446 C  CB  . TRP E  713 0.5038 0.3680 0.2779 0.0070  0.0050  0.0381  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CB  
31447 C  CG  . TRP E  713 0.5212 0.3788 0.2802 0.0102  -0.0044 0.0429  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CG  
31448 C  CD1 . TRP E  713 0.5462 0.3952 0.2816 0.0095  -0.0044 0.0479  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CD1 
31449 C  CD2 . TRP E  713 0.5160 0.3754 0.2829 0.0151  -0.0155 0.0440  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CD2 
31450 N  NE1 . TRP E  713 0.5574 0.4018 0.2851 0.0138  -0.0159 0.0523  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E NE1 
31451 C  CE2 . TRP E  713 0.5388 0.3898 0.2865 0.0176  -0.0227 0.0496  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CE2 
31452 C  CE3 . TRP E  713 0.4952 0.3637 0.2834 0.0179  -0.0200 0.0405  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CE3 
31453 C  CZ2 . TRP E  713 0.5407 0.3923 0.2916 0.0233  -0.0345 0.0516  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CZ2 
31454 C  CZ3 . TRP E  713 0.4969 0.3672 0.2880 0.0235  -0.0307 0.0420  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CZ3 
31455 C  CH2 . TRP E  713 0.5190 0.3809 0.2925 0.0264  -0.0381 0.0473  ? ? ? ? ? ? 956  TRP E CH2 
31456 N  N   . VAL E  714 0.5180 0.3889 0.2699 0.0060  0.0047  0.0218  ? ? ? ? ? ? 957  VAL E N   
31457 C  CA  . VAL E  714 0.5143 0.3898 0.2685 0.0064  -0.0005 0.0131  ? ? ? ? ? ? 957  VAL E CA  
31458 C  C   . VAL E  714 0.5291 0.4025 0.2690 0.0083  -0.0120 0.0133  ? ? ? ? ? ? 957  VAL E C   
31459 O  O   . VAL E  714 0.5494 0.4183 0.2689 0.0082  -0.0123 0.0106  ? ? ? ? ? ? 957  VAL E O   
31460 C  CB  . VAL E  714 0.5225 0.3971 0.2688 0.0051  0.0076  0.0064  ? ? ? ? ? ? 957  VAL E CB  
31461 C  CG1 . VAL E  714 0.5248 0.4005 0.2697 0.0054  0.0005  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 957  VAL E CG1 
31462 C  CG2 . VAL E  714 0.5062 0.3849 0.2699 0.0037  0.0173  0.0053  ? ? ? ? ? ? 957  VAL E CG2 
31463 N  N   . PRO E  715 0.5201 0.3976 0.2704 0.0104  -0.0214 0.0164  ? ? ? ? ? ? 958  PRO E N   
31464 C  CA  . PRO E  715 0.5337 0.4105 0.2728 0.0127  -0.0332 0.0177  ? ? ? ? ? ? 958  PRO E CA  
31465 C  C   . PRO E  715 0.5304 0.4141 0.2745 0.0117  -0.0418 0.0104  ? ? ? ? ? ? 958  PRO E C   
31466 O  O   . PRO E  715 0.5426 0.4269 0.2777 0.0134  -0.0523 0.0108  ? ? ? ? ? ? 958  PRO E O   
31467 C  CB  . PRO E  715 0.5243 0.4041 0.2758 0.0161  -0.0387 0.0239  ? ? ? ? ? ? 958  PRO E CB  
31468 C  CG  . PRO E  715 0.5017 0.3870 0.2745 0.0150  -0.0325 0.0228  ? ? ? ? ? ? 958  PRO E CG  
31469 C  CD  . PRO E  715 0.5008 0.3826 0.2712 0.0114  -0.0205 0.0202  ? ? ? ? ? ? 958  PRO E CD  
31470 N  N   . ASP E  716 0.5158 0.4041 0.2742 0.0089  -0.0383 0.0040  ? ? ? ? ? ? 959  ASP E N   
31471 C  CA  . ASP E  716 0.5149 0.4085 0.2783 0.0069  -0.0473 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 959  ASP E CA  
31472 C  C   . ASP E  716 0.5386 0.4251 0.2802 0.0061  -0.0512 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 959  ASP E C   
31473 O  O   . ASP E  716 0.5463 0.4357 0.2849 0.0057  -0.0626 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 959  ASP E O   
31474 C  CB  . ASP E  716 0.4951 0.3946 0.2796 0.0037  -0.0444 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 959  ASP E CB  
31475 C  CG  . ASP E  716 0.4945 0.3994 0.2864 0.0005  -0.0547 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 959  ASP E CG  
31476 O  OD1 . ASP E  716 0.4923 0.4057 0.2903 0.0007  -0.0643 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 959  ASP E OD1 
31477 O  OD2 . ASP E  716 0.4971 0.3978 0.2894 -0.0023 -0.0533 -0.0181 ? ? ? ? ? ? 959  ASP E OD2 
31478 N  N   . GLN E  717 0.5512 0.4295 0.2778 0.0060  -0.0423 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 960  GLN E N   
31479 C  CA  . GLN E  717 0.5719 0.4445 0.2811 0.0054  -0.0460 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 960  GLN E CA  
31480 C  C   . GLN E  717 0.5947 0.4591 0.2783 0.0071  -0.0374 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 960  GLN E C   
31481 O  O   . GLN E  717 0.5926 0.4559 0.2745 0.0078  -0.0263 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 960  GLN E O   
31482 C  CB  . GLN E  717 0.5619 0.4355 0.2863 0.0025  -0.0466 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 960  GLN E CB  
31483 C  CG  . GLN E  717 0.5577 0.4277 0.2856 0.0028  -0.0339 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 960  GLN E CG  
31484 C  CD  . GLN E  717 0.5324 0.4085 0.2825 0.0024  -0.0268 -0.0269 ? ? ? ? ? ? 960  GLN E CD  
31485 O  OE1 . GLN E  717 0.5155 0.3988 0.2828 0.0009  -0.0323 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 960  GLN E OE1 
31486 N  NE2 . GLN E  717 0.5303 0.4048 0.2805 0.0036  -0.0146 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 960  GLN E NE2 
31487 N  N   . MET E  718 0.6177 0.4770 0.2814 0.0074  -0.0423 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 961  MET E N   
31488 C  CA  . MET E  718 0.6390 0.4925 0.2797 0.0091  -0.0327 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 961  MET E CA  
31489 C  C   . MET E  718 0.6538 0.5026 0.2859 0.0092  -0.0359 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 961  MET E C   
31490 O  O   . MET E  718 0.6550 0.5035 0.2915 0.0075  -0.0486 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 961  MET E O   
31491 C  CB  . MET E  718 0.6620 0.5122 0.2767 0.0106  -0.0349 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 961  MET E CB  
31492 C  CG  . MET E  718 0.6526 0.5048 0.2740 0.0110  -0.0376 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 961  MET E CG  
31493 S  SD  . MET E  718 0.6869 0.5324 0.2730 0.0129  -0.0413 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 961  MET E SD  
31494 C  CE  . MET E  718 0.7029 0.5453 0.2705 0.0123  -0.0234 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 961  MET E CE  
31495 N  N   . TYR E  719 0.6663 0.5121 0.2863 0.0112  -0.0244 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 962  TYR E N   
31496 C  CA  . TYR E  719 0.6824 0.5225 0.2937 0.0127  -0.0255 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CA  
31497 C  C   . TYR E  719 0.7165 0.5523 0.2936 0.0155  -0.0240 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 962  TYR E C   
31498 O  O   . TYR E  719 0.7278 0.5655 0.2876 0.0165  -0.0159 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 962  TYR E O   
31499 C  CB  . TYR E  719 0.6719 0.5131 0.2967 0.0144  -0.0127 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CB  
31500 C  CG  . TYR E  719 0.6432 0.4868 0.2999 0.0121  -0.0146 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CG  
31501 C  CD1 . TYR E  719 0.6181 0.4685 0.2939 0.0096  -0.0146 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CD1 
31502 C  CD2 . TYR E  719 0.6429 0.4815 0.3100 0.0127  -0.0165 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CD2 
31503 C  CE1 . TYR E  719 0.5934 0.4470 0.2966 0.0075  -0.0160 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CE1 
31504 C  CE2 . TYR E  719 0.6188 0.4593 0.3136 0.0103  -0.0185 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CE2 
31505 C  CZ  . TYR E  719 0.5938 0.4426 0.3062 0.0076  -0.0178 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 962  TYR E CZ  
31506 O  OH  . TYR E  719 0.5714 0.4227 0.3098 0.0052  -0.0193 -0.0658 ? ? ? ? ? ? 962  TYR E OH  
31507 N  N   . ALA E  720 0.7345 0.5639 0.3016 0.0165  -0.0315 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 963  ALA E N   
31508 C  CA  . ALA E  720 0.7679 0.5930 0.3037 0.0203  -0.0276 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 963  ALA E CA  
31509 C  C   . ALA E  720 0.7894 0.6156 0.2965 0.0207  -0.0284 -0.0847 ? ? ? ? ? ? 963  ALA E C   
31510 O  O   . ALA E  720 0.8069 0.6350 0.2933 0.0230  -0.0164 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 963  ALA E O   
31511 C  CB  . ALA E  720 0.7685 0.5957 0.3058 0.0240  -0.0106 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 963  ALA E CB  
31512 N  N   . LEU E  721 0.7894 0.6153 0.2952 0.0183  -0.0427 -0.0786 ? ? ? ? ? ? 964  LEU E N   
31513 C  CA  . LEU E  721 0.8132 0.6386 0.2902 0.0191  -0.0454 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 964  LEU E CA  
31514 C  C   . LEU E  721 0.8511 0.6712 0.2943 0.0220  -0.0479 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 964  LEU E C   
31515 O  O   . LEU E  721 0.8590 0.6741 0.3029 0.0223  -0.0569 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 964  LEU E O   
31516 C  CB  . LEU E  721 0.8045 0.6317 0.2896 0.0169  -0.0608 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 964  LEU E CB  
31517 C  CG  . LEU E  721 0.7697 0.6025 0.2864 0.0149  -0.0593 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 964  LEU E CG  
31518 C  CD1 . LEU E  721 0.7601 0.5964 0.2895 0.0135  -0.0759 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 964  LEU E CD1 
31519 C  CD2 . LEU E  721 0.7706 0.6043 0.2796 0.0156  -0.0474 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 964  LEU E CD2 
31520 N  N   . PRO E  722 0.8768 0.6975 0.2893 0.0238  -0.0403 -0.0780 ? ? ? ? ? ? 965  PRO E N   
31521 C  CA  . PRO E  722 0.9140 0.7314 0.2924 0.0272  -0.0392 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 965  PRO E CA  
31522 C  C   . PRO E  722 0.9385 0.7503 0.2970 0.0274  -0.0579 -0.0964 ? ? ? ? ? ? 965  PRO E C   
31523 O  O   . PRO E  722 0.9613 0.7686 0.3035 0.0300  -0.0603 -0.1120 ? ? ? ? ? ? 965  PRO E O   
31524 C  CB  . PRO E  722 0.9320 0.7535 0.2855 0.0277  -0.0258 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 965  PRO E CB  
31525 C  CG  . PRO E  722 0.9038 0.7292 0.2803 0.0246  -0.0195 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 965  PRO E CG  
31526 C  CD  . PRO E  722 0.8732 0.6976 0.2818 0.0225  -0.0324 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 965  PRO E CD  
31527 N  N   . GLU E  723 0.9355 0.7478 0.2950 0.0251  -0.0714 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 966  GLU E N   
31528 C  CA  . GLU E  723 0.9622 0.7706 0.2999 0.0253  -0.0895 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 966  GLU E CA  
31529 C  C   . GLU E  723 0.9458 0.7534 0.3089 0.0223  -0.1069 -0.0973 ? ? ? ? ? ? 966  GLU E C   
31530 O  O   . GLU E  723 0.9138 0.7259 0.3084 0.0196  -0.1092 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 966  GLU E O   
31531 C  CB  . GLU E  723 0.9744 0.7844 0.2947 0.0252  -0.0957 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 966  GLU E CB  
31532 C  CG  . GLU E  723 0.9922 0.8029 0.2870 0.0266  -0.0806 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 966  GLU E CG  
31533 C  CD  . GLU E  723 1.0196 0.8295 0.2875 0.0294  -0.0689 -0.0756 ? ? ? ? ? ? 966  GLU E CD  
31534 O  OE1 . GLU E  723 1.0393 0.8453 0.2940 0.0311  -0.0784 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 966  GLU E OE1 
31535 O  OE2 . GLU E  723 1.0221 0.8356 0.2829 0.0297  -0.0504 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 966  GLU E OE2 
31536 N  N   . LYS E  724 0.9697 0.7720 0.3180 0.0224  -0.1199 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 967  LYS E N   
31537 C  CA  . LYS E  724 0.9571 0.7594 0.3288 0.0183  -0.1376 -0.1167 ? ? ? ? ? ? 967  LYS E CA  
31538 C  C   . LYS E  724 0.9565 0.7647 0.3296 0.0166  -0.1534 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 967  LYS E C   
31539 O  O   . LYS E  724 0.9787 0.7872 0.3248 0.0191  -0.1558 -0.0981 ? ? ? ? ? ? 967  LYS E O   
31540 C  CB  . LYS E  724 0.9829 0.7765 0.3412 0.0183  -0.1467 -0.1364 ? ? ? ? ? ? 967  LYS E CB  
31541 C  CG  . LYS E  724 0.9814 0.7693 0.3431 0.0207  -0.1324 -0.1477 ? ? ? ? ? ? 967  LYS E CG  
31542 C  CD  . LYS E  724 1.0031 0.7807 0.3583 0.0206  -0.1425 -0.1676 ? ? ? ? ? ? 967  LYS E CD  
31543 C  CE  . LYS E  724 1.0102 0.7818 0.3605 0.0256  -0.1269 -0.1797 ? ? ? ? ? ? 967  LYS E CE  
31544 N  NZ  . LYS E  724 1.0509 0.8122 0.3720 0.0288  -0.1348 -0.1991 ? ? ? ? ? ? 967  LYS E NZ  
31545 N  N   . GLU E  725 0.9315 0.7450 0.3369 0.0123  -0.1643 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 968  GLU E N   
31546 C  CA  . GLU E  725 0.9305 0.7514 0.3410 0.0111  -0.1806 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 968  GLU E CA  
31547 C  C   . GLU E  725 0.9186 0.7431 0.3557 0.0054  -0.1956 -0.1034 ? ? ? ? ? ? 968  GLU E C   
31548 O  O   . GLU E  725 0.9010 0.7233 0.3599 0.0023  -0.1905 -0.1101 ? ? ? ? ? ? 968  GLU E O   
31549 C  CB  . GLU E  725 0.9031 0.7316 0.3325 0.0123  -0.1733 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 968  GLU E CB  
31550 C  CG  . GLU E  725 0.8989 0.7363 0.3379 0.0123  -0.1890 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 968  GLU E CG  
31551 C  CD  . GLU E  725 0.8813 0.7229 0.3292 0.0155  -0.1809 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 968  GLU E CD  
31552 O  OE1 . GLU E  725 0.8698 0.7076 0.3195 0.0163  -0.1631 -0.0488 ? ? ? ? ? ? 968  GLU E OE1 
31553 O  OE2 . GLU E  725 0.8802 0.7286 0.3335 0.0174  -0.1925 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 968  GLU E OE2 
31554 N  N   . VAL E  726 0.9295 0.7597 0.3652 0.0038  -0.2144 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 969  VAL E N   
31555 C  CA  . VAL E  726 0.9222 0.7570 0.3822 -0.0027 -0.2303 -0.1103 ? ? ? ? ? ? 969  VAL E CA  
31556 C  C   . VAL E  726 0.8913 0.7421 0.3853 -0.0048 -0.2359 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 969  VAL E C   
31557 O  O   . VAL E  726 0.8918 0.7501 0.3816 -0.0009 -0.2399 -0.0866 ? ? ? ? ? ? 969  VAL E O   
31558 C  CB  . VAL E  726 0.9574 0.7897 0.3947 -0.0039 -0.2498 -0.1198 ? ? ? ? ? ? 969  VAL E CB  
31559 C  CG1 . VAL E  726 0.9482 0.7867 0.4138 -0.0118 -0.2657 -0.1261 ? ? ? ? ? ? 969  VAL E CG1 
31560 C  CG2 . VAL E  726 0.9909 0.8081 0.3938 -0.0015 -0.2458 -0.1341 ? ? ? ? ? ? 969  VAL E CG2 
31561 N  N   . VAL E  727 0.8656 0.7219 0.3936 -0.0108 -0.2365 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 970  VAL E N   
31562 C  CA  . VAL E  727 0.8359 0.7089 0.3961 -0.0122 -0.2393 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 970  VAL E CA  
31563 C  C   . VAL E  727 0.8289 0.7115 0.4158 -0.0206 -0.2545 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 970  VAL E C   
31564 O  O   . VAL E  727 0.8440 0.7174 0.4269 -0.0260 -0.2605 -0.1065 ? ? ? ? ? ? 970  VAL E O   
31565 C  CB  . VAL E  727 0.8046 0.6785 0.3846 -0.0112 -0.2211 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 970  VAL E CB  
31566 C  CG1 . VAL E  727 0.8130 0.6778 0.3675 -0.0041 -0.2064 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 970  VAL E CG1 
31567 C  CG2 . VAL E  727 0.7969 0.6632 0.3902 -0.0169 -0.2160 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 970  VAL E CG2 
31568 N  N   . THR E  728 0.8075 0.7088 0.4217 -0.0217 -0.2606 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 971  THR E N   
31569 C  CA  . THR E  728 0.7947 0.7091 0.4407 -0.0307 -0.2720 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 971  THR E CA  
31570 C  C   . THR E  728 0.7607 0.6802 0.4371 -0.0340 -0.2586 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 971  THR E C   
31571 O  O   . THR E  728 0.7377 0.6681 0.4283 -0.0297 -0.2505 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 971  THR E O   
31572 C  CB  . THR E  728 0.7935 0.7285 0.4525 -0.0301 -0.2876 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 971  THR E CB  
31573 O  OG1 . THR E  728 0.8267 0.7557 0.4545 -0.0262 -0.2995 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 971  THR E OG1 
31574 C  CG2 . THR E  728 0.7846 0.7343 0.4751 -0.0407 -0.3003 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 971  THR E CG2 
31575 N  N   . ALA E  729 0.7598 0.6705 0.4453 -0.0415 -0.2573 -0.0908 ? ? ? ? ? ? 972  ALA E N   
31576 C  CA  . ALA E  729 0.7334 0.6437 0.4400 -0.0438 -0.2434 -0.0875 ? ? ? ? ? ? 972  ALA E CA  
31577 C  C   . ALA E  729 0.7197 0.6405 0.4592 -0.0549 -0.2509 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 972  ALA E C   
31578 O  O   . ALA E  729 0.7362 0.6580 0.4782 -0.0620 -0.2665 -0.0947 ? ? ? ? ? ? 972  ALA E O   
31579 C  CB  . ALA E  729 0.7453 0.6330 0.4316 -0.0415 -0.2321 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 972  ALA E CB  
31580 N  N   . THR E  730 0.6907 0.6191 0.4548 -0.0567 -0.2397 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 973  THR E N   
31581 C  CA  . THR E  730 0.6768 0.6125 0.4712 -0.0676 -0.2428 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 973  THR E CA  
31582 C  C   . THR E  730 0.6617 0.5864 0.4638 -0.0686 -0.2280 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 973  THR E C   
31583 O  O   . THR E  730 0.6472 0.5710 0.4449 -0.0608 -0.2136 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 973  THR E O   
31584 C  CB  . THR E  730 0.6536 0.6172 0.4765 -0.0697 -0.2453 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 973  THR E CB  
31585 O  OG1 . THR E  730 0.6666 0.6418 0.4831 -0.0671 -0.2587 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 973  THR E OG1 
31586 C  CG2 . THR E  730 0.6447 0.6169 0.4967 -0.0826 -0.2505 -0.0690 ? ? ? ? ? ? 973  THR E CG2 
31587 N  N   . ARG E  731 0.6657 0.5819 0.4800 -0.0781 -0.2319 -0.0844 ? ? ? ? ? ? 974  ARG E N   
31588 C  CA  . ARG E  731 0.6518 0.5583 0.4750 -0.0789 -0.2191 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 974  ARG E CA  
31589 C  C   . ARG E  731 0.6197 0.5474 0.4705 -0.0807 -0.2114 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 974  ARG E C   
31590 O  O   . ARG E  731 0.6118 0.5580 0.4852 -0.0888 -0.2196 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 974  ARG E O   
31591 C  CB  . ARG E  731 0.6668 0.5573 0.4958 -0.0884 -0.2266 -0.0908 ? ? ? ? ? ? 974  ARG E CB  
31592 C  CG  . ARG E  731 0.6921 0.5562 0.4939 -0.0831 -0.2251 -0.1036 ? ? ? ? ? ? 974  ARG E CG  
31593 C  CD  . ARG E  731 0.6808 0.5348 0.4765 -0.0751 -0.2074 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 974  ARG E CD  
31594 N  NE  . ARG E  731 0.6710 0.5176 0.4863 -0.0808 -0.2035 -0.1009 ? ? ? ? ? ? 974  ARG E NE  
31595 C  CZ  . ARG E  731 0.6433 0.5002 0.4770 -0.0806 -0.1923 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 974  ARG E CZ  
31596 N  NH1 . ARG E  731 0.6221 0.4968 0.4581 -0.0748 -0.1836 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 974  ARG E NH1 
31597 N  NH2 . ARG E  731 0.6387 0.4869 0.4877 -0.0859 -0.1902 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 974  ARG E NH2 
31598 N  N   . VAL E  732 0.6023 0.5285 0.4517 -0.0735 -0.1958 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 975  VAL E N   
31599 C  CA  . VAL E  732 0.5732 0.5189 0.4462 -0.0740 -0.1877 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 975  VAL E CA  
31600 C  C   . VAL E  732 0.5593 0.4960 0.4381 -0.0732 -0.1743 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 975  VAL E C   
31601 O  O   . VAL E  732 0.5694 0.4858 0.4312 -0.0687 -0.1682 -0.0578 ? ? ? ? ? ? 975  VAL E O   
31602 C  CB  . VAL E  732 0.5621 0.5223 0.4310 -0.0646 -0.1834 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 975  VAL E CB  
31603 C  CG1 . VAL E  732 0.5753 0.5463 0.4403 -0.0647 -0.1974 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 975  VAL E CG1 
31604 C  CG2 . VAL E  732 0.5666 0.5112 0.4116 -0.0545 -0.1724 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 975  VAL E CG2 
31605 N  N   . ASP E  733 0.5372 0.4898 0.4399 -0.0774 -0.1700 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 976  ASP E N   
31606 C  CA  . ASP E  733 0.5223 0.4690 0.4310 -0.0759 -0.1572 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 976  ASP E CA  
31607 C  C   . ASP E  733 0.5082 0.4598 0.4092 -0.0649 -0.1453 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 976  ASP E C   
31608 O  O   . ASP E  733 0.5132 0.4691 0.4021 -0.0587 -0.1475 -0.0356 ? ? ? ? ? ? 976  ASP E O   
31609 C  CB  . ASP E  733 0.5063 0.4678 0.4419 -0.0850 -0.1571 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 976  ASP E CB  
31610 C  CG  . ASP E  733 0.4890 0.4790 0.4403 -0.0847 -0.1572 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 976  ASP E CG  
31611 O  OD1 . ASP E  733 0.4877 0.4849 0.4297 -0.0762 -0.1568 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 976  ASP E OD1 
31612 O  OD2 . ASP E  733 0.4776 0.4832 0.4507 -0.0926 -0.1576 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 976  ASP E OD2 
31613 N  N   . LYS E  734 0.4922 0.4427 0.3999 -0.0627 -0.1337 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 977  LYS E N   
31614 C  CA  . LYS E  734 0.4820 0.4343 0.3809 -0.0527 -0.1232 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 977  LYS E CA  
31615 C  C   . LYS E  734 0.4691 0.4423 0.3760 -0.0490 -0.1237 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 977  LYS E C   
31616 O  O   . LYS E  734 0.4658 0.4381 0.3626 -0.0406 -0.1173 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 977  LYS E O   
31617 C  CB  . LYS E  734 0.4689 0.4150 0.3716 -0.0502 -0.1107 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 977  LYS E CB  
31618 C  CG  . LYS E  734 0.4610 0.4086 0.3818 -0.0580 -0.1107 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 977  LYS E CG  
31619 C  CD  . LYS E  734 0.4390 0.3972 0.3703 -0.0545 -0.0999 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 977  LYS E CD  
31620 C  CE  . LYS E  734 0.4353 0.3810 0.3694 -0.0548 -0.0925 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 977  LYS E CE  
31621 N  NZ  . LYS E  734 0.4315 0.3817 0.3834 -0.0641 -0.0963 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 977  LYS E NZ  
31622 N  N   . TYR E  735 0.4629 0.4551 0.3883 -0.0551 -0.1310 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 978  TYR E N   
31623 C  CA  . TYR E  735 0.4518 0.4662 0.3866 -0.0506 -0.1324 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CA  
31624 C  C   . TYR E  735 0.4670 0.4844 0.3925 -0.0484 -0.1435 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 978  TYR E C   
31625 O  O   . TYR E  735 0.4610 0.4953 0.3930 -0.0436 -0.1460 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 978  TYR E O   
31626 C  CB  . TYR E  735 0.4362 0.4744 0.3975 -0.0572 -0.1335 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CB  
31627 C  CG  . TYR E  735 0.4228 0.4583 0.3924 -0.0596 -0.1233 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CG  
31628 C  CD1 . TYR E  735 0.4082 0.4463 0.3773 -0.0517 -0.1123 0.0000  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CD1 
31629 C  CD2 . TYR E  735 0.4269 0.4547 0.4035 -0.0697 -0.1252 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CD2 
31630 C  CE1 . TYR E  735 0.3972 0.4325 0.3730 -0.0538 -0.1037 0.0029  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CE1 
31631 C  CE2 . TYR E  735 0.4166 0.4405 0.3994 -0.0715 -0.1167 0.0001  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CE2 
31632 C  CZ  . TYR E  735 0.4016 0.4301 0.3840 -0.0636 -0.1062 0.0032  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E CZ  
31633 O  OH  . TYR E  735 0.3924 0.4182 0.3813 -0.0657 -0.0989 0.0066  ? ? ? ? ? ? 978  TYR E OH  
31634 N  N   . GLY E  736 0.4880 0.4891 0.3980 -0.0515 -0.1507 -0.0222 ? ? ? ? ? ? 979  GLY E N   
31635 C  CA  . GLY E  736 0.5053 0.5082 0.4046 -0.0500 -0.1626 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 979  GLY E CA  
31636 C  C   . GLY E  736 0.5064 0.5270 0.4251 -0.0591 -0.1748 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 979  GLY E C   
31637 O  O   . GLY E  736 0.5168 0.5456 0.4328 -0.0580 -0.1855 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 979  GLY E O   
31638 N  N   . THR E  737 0.4969 0.5237 0.4354 -0.0686 -0.1738 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 980  THR E N   
31639 C  CA  . THR E  737 0.5019 0.5425 0.4584 -0.0801 -0.1860 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 980  THR E CA  
31640 C  C   . THR E  737 0.5263 0.5467 0.4713 -0.0876 -0.1964 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 980  THR E C   
31641 O  O   . THR E  737 0.5323 0.5312 0.4696 -0.0901 -0.1920 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 980  THR E O   
31642 C  CB  . THR E  737 0.4856 0.5390 0.4670 -0.0892 -0.1813 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 980  THR E CB  
31643 O  OG1 . THR E  737 0.4638 0.5311 0.4533 -0.0821 -0.1695 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 980  THR E OG1 
31644 C  CG2 . THR E  737 0.4867 0.5627 0.4901 -0.0996 -0.1923 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 980  THR E CG2 
31645 N  N   . PRO E  738 0.5413 0.5688 0.4861 -0.0911 -0.2108 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 981  PRO E N   
31646 C  CA  . PRO E  738 0.5662 0.5769 0.5019 -0.0989 -0.2229 -0.0435 ? ? ? ? ? ? 981  PRO E CA  
31647 C  C   . PRO E  738 0.5672 0.5673 0.5156 -0.1106 -0.2224 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 981  PRO E C   
31648 O  O   . PRO E  738 0.5539 0.5719 0.5278 -0.1194 -0.2225 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 981  PRO E O   
31649 C  CB  . PRO E  738 0.5714 0.6042 0.5208 -0.1044 -0.2374 -0.0426 ? ? ? ? ? ? 981  PRO E CB  
31650 C  CG  . PRO E  738 0.5579 0.6096 0.5088 -0.0939 -0.2335 -0.0369 ? ? ? ? ? ? 981  PRO E CG  
31651 C  CD  . PRO E  738 0.5351 0.5896 0.4918 -0.0884 -0.2173 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 981  PRO E CD  
31652 N  N   . VAL E  739 0.5844 0.5556 0.5148 -0.1104 -0.2219 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 982  VAL E N   
31653 C  CA  . VAL E  739 0.5904 0.5468 0.5305 -0.1207 -0.2233 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 982  VAL E CA  
31654 C  C   . VAL E  739 0.6069 0.5664 0.5604 -0.1349 -0.2401 -0.0559 ? ? ? ? ? ? 982  VAL E C   
31655 O  O   . VAL E  739 0.6278 0.5829 0.5701 -0.1359 -0.2528 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 982  VAL E O   
31656 C  CB  . VAL E  739 0.6074 0.5318 0.5240 -0.1151 -0.2193 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 982  VAL E CB  
31657 C  CG1 . VAL E  739 0.6205 0.5273 0.5465 -0.1261 -0.2253 -0.0667 ? ? ? ? ? ? 982  VAL E CG1 
31658 C  CG2 . VAL E  739 0.5901 0.5112 0.4976 -0.1032 -0.2016 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 982  VAL E CG2 
31659 N  N   . ALA E  740 0.5982 0.5651 0.5759 -0.1464 -0.2401 -0.0484 ? ? ? ? ? ? 983  ALA E N   
31660 C  CA  . ALA E  740 0.6102 0.5841 0.6064 -0.1620 -0.2547 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 983  ALA E CA  
31661 C  C   . ALA E  740 0.6421 0.5840 0.6237 -0.1670 -0.2663 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 983  ALA E C   
31662 O  O   . ALA E  740 0.6498 0.5649 0.6198 -0.1637 -0.2608 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 983  ALA E O   
31663 C  CB  . ALA E  740 0.5936 0.5816 0.6175 -0.1731 -0.2494 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 983  ALA E CB  
31664 N  N   . GLY E  741 0.6616 0.6063 0.6438 -0.1741 -0.2828 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 984  GLY E N   
31665 C  CA  . GLY E  741 0.6952 0.6097 0.6626 -0.1787 -0.2958 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 984  GLY E CA  
31666 C  C   . GLY E  741 0.7106 0.5997 0.6433 -0.1640 -0.2917 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 984  GLY E C   
31667 O  O   . GLY E  741 0.7343 0.5934 0.6533 -0.1643 -0.2957 -0.1032 ? ? ? ? ? ? 984  GLY E O   
31668 N  N   . SER E  742 0.6983 0.5993 0.6166 -0.1507 -0.2831 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 985  SER E N   
31669 C  CA  . SER E  742 0.7141 0.5946 0.5994 -0.1377 -0.2792 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 985  SER E CA  
31670 C  C   . SER E  742 0.7387 0.6205 0.6100 -0.1387 -0.2955 -0.1110 ? ? ? ? ? ? 985  SER E C   
31671 O  O   . SER E  742 0.7329 0.6384 0.6200 -0.1447 -0.3047 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 985  SER E O   
31672 C  CB  . SER E  742 0.6909 0.5822 0.5681 -0.1243 -0.2626 -0.0953 ? ? ? ? ? ? 985  SER E CB  
31673 O  OG  . SER E  742 0.7070 0.5927 0.5561 -0.1145 -0.2647 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 985  SER E OG  
31674 N  N   . GLN E  743 0.7677 0.6248 0.6104 -0.1333 -0.3001 -0.1254 ? ? ? ? ? ? 986  GLN E N   
31675 C  CA  . GLN E  743 0.7934 0.6510 0.6197 -0.1336 -0.3160 -0.1344 ? ? ? ? ? ? 986  GLN E CA  
31676 C  C   . GLN E  743 0.7888 0.6578 0.5932 -0.1199 -0.3098 -0.1322 ? ? ? ? ? ? 986  GLN E C   
31677 O  O   . GLN E  743 0.8008 0.6809 0.5978 -0.1197 -0.3220 -0.1339 ? ? ? ? ? ? 986  GLN E O   
31678 C  CB  . GLN E  743 0.8300 0.6561 0.6331 -0.1336 -0.3244 -0.1518 ? ? ? ? ? ? 986  GLN E CB  
31679 C  CG  . GLN E  743 0.8327 0.6336 0.6370 -0.1335 -0.3157 -0.1562 ? ? ? ? ? ? 986  GLN E CG  
31680 C  CD  . GLN E  743 0.8736 0.6438 0.6560 -0.1337 -0.3273 -0.1754 ? ? ? ? ? ? 986  GLN E CD  
31681 O  OE1 . GLN E  743 0.8988 0.6669 0.6609 -0.1323 -0.3396 -0.1854 ? ? ? ? ? ? 986  GLN E OE1 
31682 N  NE2 . GLN E  743 0.8821 0.6280 0.6677 -0.1350 -0.3242 -0.1811 ? ? ? ? ? ? 986  GLN E NE2 
31683 N  N   . ILE E  744 0.7735 0.6382 0.5672 -0.1087 -0.2913 -0.1282 ? ? ? ? ? ? 987  ILE E N   
31684 C  CA  . ILE E  744 0.7704 0.6416 0.5424 -0.0959 -0.2835 -0.1254 ? ? ? ? ? ? 987  ILE E CA  
31685 C  C   . ILE E  744 0.7430 0.6434 0.5360 -0.0957 -0.2817 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 987  ILE E C   
31686 O  O   . ILE E  744 0.7149 0.6251 0.5250 -0.0942 -0.2688 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 987  ILE E O   
31687 C  CB  . ILE E  744 0.7626 0.6205 0.5206 -0.0861 -0.2647 -0.1253 ? ? ? ? ? ? 987  ILE E CB  
31688 C  CG1 . ILE E  744 0.7904 0.6202 0.5287 -0.0851 -0.2659 -0.1405 ? ? ? ? ? ? 987  ILE E CG1 
31689 C  CG2 . ILE E  744 0.7592 0.6244 0.4967 -0.0742 -0.2565 -0.1205 ? ? ? ? ? ? 987  ILE E CG2 
31690 C  CD1 . ILE E  744 0.7926 0.6100 0.5076 -0.0732 -0.2497 -0.1436 ? ? ? ? ? ? 987  ILE E CD1 
31691 N  N   . LYS E  745 0.7519 0.6671 0.5444 -0.0969 -0.2954 -0.1106 ? ? ? ? ? ? 988  LYS E N   
31692 C  CA  . LYS E  745 0.7278 0.6722 0.5429 -0.0965 -0.2955 -0.0982 ? ? ? ? ? ? 988  LYS E CA  
31693 C  C   . LYS E  745 0.7423 0.6956 0.5404 -0.0897 -0.3056 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 988  LYS E C   
31694 O  O   . LYS E  745 0.7654 0.7186 0.5583 -0.0950 -0.3227 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 988  LYS E O   
31695 C  CB  . LYS E  745 0.7186 0.6799 0.5684 -0.1106 -0.3051 -0.0946 ? ? ? ? ? ? 988  LYS E CB  
31696 C  CG  . LYS E  745 0.7054 0.6988 0.5747 -0.1105 -0.3122 -0.0859 ? ? ? ? ? ? 988  LYS E CG  
31697 C  CD  . LYS E  745 0.6826 0.6979 0.5910 -0.1220 -0.3113 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 988  LYS E CD  
31698 C  CE  . LYS E  745 0.6478 0.6773 0.5716 -0.1157 -0.2920 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 988  LYS E CE  
31699 N  NZ  . LYS E  745 0.6308 0.6967 0.5878 -0.1211 -0.2975 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 988  LYS E NZ  
31700 N  N   . ASN E  746 0.7305 0.6908 0.5196 -0.0783 -0.2960 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 989  ASN E N   
31701 C  CA  . ASN E  746 0.7495 0.7115 0.5144 -0.0699 -0.3041 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 989  ASN E CA  
31702 C  C   . ASN E  746 0.7856 0.7274 0.5208 -0.0711 -0.3146 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 989  ASN E C   
31703 O  O   . ASN E  746 0.8038 0.7528 0.5373 -0.0746 -0.3323 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 989  ASN E O   
31704 C  CB  . ASN E  746 0.7468 0.7349 0.5314 -0.0726 -0.3193 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 989  ASN E CB  
31705 C  CG  . ASN E  746 0.7174 0.7278 0.5242 -0.0672 -0.3112 -0.0743 ? ? ? ? ? ? 989  ASN E CG  
31706 O  OD1 . ASN E  746 0.7075 0.7124 0.5032 -0.0574 -0.2976 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 989  ASN E OD1 
31707 N  ND2 . ASN E  746 0.7038 0.7401 0.5428 -0.0737 -0.3193 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 989  ASN E ND2 
31708 N  N   . THR E  747 0.7967 0.7145 0.5093 -0.0679 -0.3042 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 990  THR E N   
31709 C  CA  . THR E  747 0.8330 0.7307 0.5154 -0.0680 -0.3131 -0.1259 ? ? ? ? ? ? 990  THR E CA  
31710 C  C   . THR E  747 0.8443 0.7255 0.4918 -0.0566 -0.2988 -0.1277 ? ? ? ? ? ? 990  THR E C   
31711 O  O   . THR E  747 0.8226 0.7039 0.4743 -0.0514 -0.2815 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 990  THR E O   
31712 C  CB  . THR E  747 0.8410 0.7250 0.5347 -0.0786 -0.3180 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 990  THR E CB  
31713 O  OG1 . THR E  747 0.8308 0.6993 0.5222 -0.0755 -0.3004 -0.1376 ? ? ? ? ? ? 990  THR E OG1 
31714 C  CG2 . THR E  747 0.8206 0.7236 0.5552 -0.0907 -0.3261 -0.1302 ? ? ? ? ? ? 990  THR E CG2 
31715 N  N   . LEU E  748 0.8791 0.7475 0.4924 -0.0530 -0.3062 -0.1376 ? ? ? ? ? ? 991  LEU E N   
31716 C  CA  . LEU E  748 0.8932 0.7502 0.4713 -0.0422 -0.2940 -0.1378 ? ? ? ? ? ? 991  LEU E CA  
31717 C  C   . LEU E  748 0.8932 0.7322 0.4636 -0.0402 -0.2781 -0.1450 ? ? ? ? ? ? 991  LEU E C   
31718 O  O   . LEU E  748 0.9096 0.7347 0.4773 -0.0447 -0.2832 -0.1582 ? ? ? ? ? ? 991  LEU E O   
31719 C  CB  . LEU E  748 0.9331 0.7833 0.4757 -0.0393 -0.3074 -0.1465 ? ? ? ? ? ? 991  LEU E CB  
31720 C  CG  . LEU E  748 0.9388 0.8059 0.4833 -0.0395 -0.3243 -0.1399 ? ? ? ? ? ? 991  LEU E CG  
31721 C  CD1 . LEU E  748 0.9764 0.8345 0.4778 -0.0328 -0.3300 -0.1450 ? ? ? ? ? ? 991  LEU E CD1 
31722 C  CD2 . LEU E  748 0.9087 0.7924 0.4710 -0.0348 -0.3159 -0.1227 ? ? ? ? ? ? 991  LEU E CD2 
31723 N  N   . TYR E  749 0.8765 0.7155 0.4434 -0.0333 -0.2595 -0.1366 ? ? ? ? ? ? 992  TYR E N   
31724 C  CA  . TYR E  749 0.8723 0.6974 0.4364 -0.0310 -0.2433 -0.1420 ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CA  
31725 C  C   . TYR E  749 0.8815 0.7024 0.4160 -0.0212 -0.2288 -0.1384 ? ? ? ? ? ? 992  TYR E C   
31726 O  O   . TYR E  749 0.8768 0.7077 0.4052 -0.0173 -0.2278 -0.1266 ? ? ? ? ? ? 992  TYR E O   
31727 C  CB  . TYR E  749 0.8341 0.6672 0.4347 -0.0347 -0.2340 -0.1329 ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CB  
31728 C  CG  . TYR E  749 0.8286 0.6480 0.4340 -0.0343 -0.2212 -0.1392 ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CG  
31729 C  CD1 . TYR E  749 0.8252 0.6381 0.4519 -0.0422 -0.2270 -0.1458 ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CD1 
31730 C  CD2 . TYR E  749 0.8266 0.6404 0.4169 -0.0263 -0.2034 -0.1378 ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CD2 
31731 C  CE1 . TYR E  749 0.8211 0.6210 0.4526 -0.0409 -0.2160 -0.1511 ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CE1 
31732 C  CE2 . TYR E  749 0.8211 0.6241 0.4173 -0.0252 -0.1919 -0.1434 ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CE2 
31733 C  CZ  . TYR E  749 0.8190 0.6144 0.4350 -0.0319 -0.1985 -0.1503 ? ? ? ? ? ? 992  TYR E CZ  
31734 O  OH  . TYR E  749 0.8151 0.5991 0.4363 -0.0296 -0.1873 -0.1557 ? ? ? ? ? ? 992  TYR E OH  
31735 N  N   . VAL E  750 0.8969 0.7030 0.4125 -0.0173 -0.2181 -0.1486 ? ? ? ? ? ? 993  VAL E N   
31736 C  CA  . VAL E  750 0.9086 0.7119 0.3951 -0.0088 -0.2039 -0.1455 ? ? ? ? ? ? 993  VAL E CA  
31737 C  C   . VAL E  750 0.8831 0.6863 0.3835 -0.0061 -0.1838 -0.1398 ? ? ? ? ? ? 993  VAL E C   
31738 O  O   . VAL E  750 0.8831 0.6768 0.3887 -0.0060 -0.1769 -0.1495 ? ? ? ? ? ? 993  VAL E O   
31739 C  CB  . VAL E  750 0.9476 0.7371 0.3988 -0.0049 -0.2047 -0.1611 ? ? ? ? ? ? 993  VAL E CB  
31740 C  CG1 . VAL E  750 0.9591 0.7486 0.3811 0.0029  -0.1889 -0.1559 ? ? ? ? ? ? 993  VAL E CG1 
31741 C  CG2 . VAL E  750 0.9754 0.7640 0.4118 -0.0079 -0.2260 -0.1682 ? ? ? ? ? ? 993  VAL E CG2 
31742 N  N   . VAL E  751 0.8628 0.6761 0.3693 -0.0036 -0.1749 -0.1244 ? ? ? ? ? ? 994  VAL E N   
31743 C  CA  . VAL E  751 0.8361 0.6513 0.3588 -0.0018 -0.1568 -0.1176 ? ? ? ? ? ? 994  VAL E CA  
31744 C  C   . VAL E  751 0.8514 0.6632 0.3457 0.0047  -0.1421 -0.1155 ? ? ? ? ? ? 994  VAL E C   
31745 O  O   . VAL E  751 0.8799 0.6897 0.3435 0.0076  -0.1466 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 994  VAL E O   
31746 C  CB  . VAL E  751 0.8018 0.6307 0.3533 -0.0038 -0.1560 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 994  VAL E CB  
31747 C  CG1 . VAL E  751 0.7885 0.6243 0.3671 -0.0107 -0.1707 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 994  VAL E CG1 
31748 C  CG2 . VAL E  751 0.8077 0.6429 0.3437 0.0000  -0.1570 -0.0899 ? ? ? ? ? ? 994  VAL E CG2 
31749 N  N   . ASP E  752 0.8338 0.6455 0.3383 0.0068  -0.1248 -0.1126 ? ? ? ? ? ? 995  ASP E N   
31750 C  CA  . ASP E  752 0.8425 0.6546 0.3259 0.0119  -0.1091 -0.1068 ? ? ? ? ? ? 995  ASP E CA  
31751 C  C   . ASP E  752 0.8195 0.6405 0.3160 0.0115  -0.1052 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 995  ASP E C   
31752 O  O   . ASP E  752 0.7918 0.6166 0.3118 0.0108  -0.0948 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 995  ASP E O   
31753 C  CB  . ASP E  752 0.8380 0.6463 0.3253 0.0146  -0.0926 -0.1137 ? ? ? ? ? ? 995  ASP E CB  
31754 C  CG  . ASP E  752 0.8666 0.6649 0.3354 0.0171  -0.0945 -0.1318 ? ? ? ? ? ? 995  ASP E CG  
31755 O  OD1 . ASP E  752 0.8944 0.6884 0.3404 0.0172  -0.1066 -0.1386 ? ? ? ? ? ? 995  ASP E OD1 
31756 O  OD2 . ASP E  752 0.8625 0.6569 0.3397 0.0194  -0.0847 -0.1400 ? ? ? ? ? ? 995  ASP E OD2 
31757 N  N   . GLY E  753 0.8328 0.6564 0.3136 0.0122  -0.1143 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 996  GLY E N   
31758 C  CA  . GLY E  753 0.8131 0.6444 0.3090 0.0119  -0.1166 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 996  GLY E CA  
31759 C  C   . GLY E  753 0.8273 0.6579 0.3008 0.0152  -0.1120 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 996  GLY E C   
31760 O  O   . GLY E  753 0.8133 0.6488 0.2992 0.0157  -0.1156 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 996  GLY E O   
31761 N  N   . LYS E  754 0.8558 0.6805 0.2970 0.0175  -0.1040 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 997  LYS E N   
31762 C  CA  . LYS E  754 0.8713 0.6945 0.2902 0.0196  -0.0978 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 997  LYS E CA  
31763 C  C   . LYS E  754 0.8740 0.6958 0.2838 0.0202  -0.0772 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 997  LYS E C   
31764 O  O   . LYS E  754 0.8868 0.7069 0.2846 0.0212  -0.0692 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 997  LYS E O   
31765 C  CB  . LYS E  754 0.9099 0.7292 0.2921 0.0215  -0.1081 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 997  LYS E CB  
31766 C  CG  . LYS E  754 0.9138 0.7354 0.2991 0.0215  -0.1290 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 997  LYS E CG  
31767 C  CD  . LYS E  754 0.9560 0.7731 0.3002 0.0238  -0.1375 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 997  LYS E CD  
31768 C  CE  . LYS E  754 0.9626 0.7829 0.3080 0.0244  -0.1590 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 997  LYS E CE  
31769 N  NZ  . LYS E  754 1.0038 0.8197 0.3107 0.0261  -0.1684 -0.0427 ? ? ? ? ? ? 997  LYS E NZ  
31770 N  N   . SER E  755 0.8636 0.6864 0.2790 0.0198  -0.0689 -0.0251 ? ? ? ? ? ? 998  SER E N   
31771 C  CA  . SER E  755 0.8700 0.6926 0.2745 0.0195  -0.0499 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 998  SER E CA  
31772 C  C   . SER E  755 0.9115 0.7305 0.2735 0.0207  -0.0487 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 998  SER E C   
31773 O  O   . SER E  755 0.9334 0.7492 0.2757 0.0220  -0.0635 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 998  SER E O   
31774 C  CB  . SER E  755 0.8481 0.6718 0.2721 0.0178  -0.0436 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 998  SER E CB  
31775 O  OG  . SER E  755 0.8534 0.6741 0.2737 0.0187  -0.0570 0.0057  ? ? ? ? ? ? 998  SER E OG  
31776 N  N   . SER E  756 0.9231 0.7437 0.2711 0.0201  -0.0311 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 999  SER E N   
31777 C  CA  . SER E  756 0.9639 0.7832 0.2706 0.0211  -0.0267 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 999  SER E CA  
31778 C  C   . SER E  756 0.9878 0.8025 0.2698 0.0201  -0.0315 0.0024  ? ? ? ? ? ? 999  SER E C   
31779 O  O   . SER E  756 1.0226 0.8366 0.2694 0.0204  -0.0274 0.0040  ? ? ? ? ? ? 999  SER E O   
31780 C  CB  . SER E  756 0.9697 0.7950 0.2701 0.0209  -0.0054 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 999  SER E CB  
31781 O  OG  . SER E  756 0.9640 0.7913 0.2688 0.0172  0.0070  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 999  SER E OG  
31782 N  N   . GLY E  757 0.9725 0.7835 0.2707 0.0191  -0.0401 0.0157  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY E N   
31783 C  CA  . GLY E  757 0.9985 0.8033 0.2720 0.0183  -0.0436 0.0331  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY E CA  
31784 C  C   . GLY E  757 1.0145 0.8194 0.2715 0.0146  -0.0251 0.0447  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY E C   
31785 O  O   . GLY E  757 1.0362 0.8348 0.2741 0.0130  -0.0271 0.0608  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY E O   
31786 N  N   . LYS E  758 1.0046 0.8171 0.2699 0.0130  -0.0074 0.0372  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E N   
31787 C  CA  . LYS E  758 1.0185 0.8340 0.2712 0.0086  0.0112  0.0480  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E CA  
31788 C  C   . LYS E  758 0.9887 0.8125 0.2718 0.0062  0.0281  0.0442  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E C   
31789 O  O   . LYS E  758 1.0004 0.8321 0.2734 0.0041  0.0454  0.0437  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E O   
31790 C  CB  . LYS E  758 1.0586 0.8783 0.2708 0.0094  0.0185  0.0433  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E CB  
31791 C  CG  . LYS E  758 1.0621 0.8869 0.2690 0.0144  0.0168  0.0205  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E CG  
31792 C  CD  . LYS E  758 1.1053 0.9355 0.2693 0.0157  0.0263  0.0156  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E CD  
31793 C  CE  . LYS E  758 1.1467 0.9695 0.2688 0.0168  0.0116  0.0218  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E CE  
31794 N  NZ  . LYS E  758 1.1645 0.9872 0.2685 0.0225  0.0012  0.0007  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS E NZ  
31795 N  N   . ASP E  759 0.9510 0.7741 0.2713 0.0067  0.0230  0.0415  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E N   
31796 C  CA  . ASP E  759 0.9215 0.7514 0.2725 0.0044  0.0367  0.0400  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E CA  
31797 C  C   . ASP E  759 0.9086 0.7328 0.2758 0.0000  0.0370  0.0579  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E C   
31798 O  O   . ASP E  759 0.9273 0.7422 0.2781 -0.0010 0.0286  0.0715  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E O   
31799 C  CB  . ASP E  759 0.8895 0.7227 0.2705 0.0078  0.0315  0.0239  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E CB  
31800 C  CG  . ASP E  759 0.8751 0.7017 0.2691 0.0100  0.0114  0.0239  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E CG  
31801 O  OD1 . ASP E  759 0.8888 0.7083 0.2700 0.0098  0.0011  0.0358  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E OD1 
31802 O  OD2 . ASP E  759 0.8511 0.6801 0.2685 0.0120  0.0057  0.0122  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP E OD2 
31803 N  N   . GLN E  760 0.8788 0.7077 0.2774 -0.0022 0.0459  0.0577  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E N   
31804 C  CA  . GLN E  760 0.8666 0.6893 0.2820 -0.0063 0.0456  0.0728  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E CA  
31805 C  C   . GLN E  760 0.8550 0.6685 0.2811 -0.0029 0.0270  0.0759  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E C   
31806 O  O   . GLN E  760 0.8592 0.6633 0.2863 -0.0046 0.0217  0.0899  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E O   
31807 C  CB  . GLN E  760 0.8345 0.6647 0.2839 -0.0087 0.0566  0.0696  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E CB  
31808 C  CG  . GLN E  760 0.8420 0.6836 0.2878 -0.0125 0.0765  0.0682  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E CG  
31809 C  CD  . GLN E  760 0.8784 0.7184 0.2928 -0.0173 0.0844  0.0815  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E CD  
31810 O  OE1 . GLN E  760 0.9050 0.7485 0.2908 -0.0155 0.0870  0.0770  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E OE1 
31811 N  NE2 . GLN E  760 0.8812 0.7156 0.3005 -0.0238 0.0879  0.0979  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN E NE2 
31812 N  N   . GLN E  761 0.8400 0.6564 0.2765 0.0017  0.0168  0.0627  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E N   
31813 C  CA  . GLN E  761 0.8289 0.6396 0.2771 0.0050  -0.0002 0.0653  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E CA  
31814 C  C   . GLN E  761 0.8606 0.6611 0.2809 0.0057  -0.0099 0.0780  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E C   
31815 O  O   . GLN E  761 0.8572 0.6502 0.2857 0.0071  -0.0201 0.0878  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E O   
31816 C  CB  . GLN E  761 0.8182 0.6338 0.2733 0.0090  -0.0106 0.0503  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E CB  
31817 C  CG  . GLN E  761 0.8129 0.6247 0.2756 0.0124  -0.0287 0.0538  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E CG  
31818 C  CD  . GLN E  761 0.7800 0.5932 0.2773 0.0127  -0.0302 0.0567  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E CD  
31819 O  OE1 . GLN E  761 0.7553 0.5745 0.2751 0.0109  -0.0208 0.0507  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E OE1 
31820 N  NE2 . GLN E  761 0.7804 0.5884 0.2823 0.0155  -0.0424 0.0654  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN E NE2 
31821 N  N   . ALA E  762 0.8928 0.6935 0.2796 0.0052  -0.0068 0.0772  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA E N   
31822 C  CA  . ALA E  762 0.9273 0.7195 0.2825 0.0064  -0.0173 0.0869  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA E CA  
31823 C  C   . ALA E  762 0.9431 0.7263 0.2896 0.0019  -0.0111 0.1062  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA E C   
31824 O  O   . ALA E  762 0.9582 0.7303 0.2958 0.0032  -0.0228 0.1188  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA E O   
31825 C  CB  . ALA E  762 0.9563 0.7527 0.2787 0.0073  -0.0149 0.0783  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA E CB  
31826 N  N   . LYS E  763 0.9390 0.7265 0.2908 -0.0036 0.0067  0.1090  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E N   
31827 C  CA  . LYS E  763 0.9504 0.7289 0.2999 -0.0092 0.0123  0.1274  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E CA  
31828 C  C   . LYS E  763 0.9262 0.6959 0.3057 -0.0080 0.0034  0.1337  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E C   
31829 O  O   . LYS E  763 0.9420 0.6984 0.3139 -0.0075 -0.0064 0.1471  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E O   
31830 C  CB  . LYS E  763 0.9487 0.7362 0.3014 -0.0159 0.0334  0.1280  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E CB  
31831 C  CG  . LYS E  763 0.9488 0.7283 0.3125 -0.0228 0.0395  0.1447  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E CG  
31832 C  CD  . LYS E  763 0.9524 0.7431 0.3163 -0.0304 0.0609  0.1467  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E CD  
31833 C  CE  . LYS E  763 0.9876 0.7696 0.3280 -0.0384 0.0663  0.1674  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E CE  
31834 N  NZ  . LYS E  763 0.9929 0.7891 0.3326 -0.0460 0.0877  0.1687  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS E NZ  
31835 N  N   . TYR E  764 0.8888 0.6659 0.3023 -0.0070 0.0064  0.1234  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E N   
31836 C  CA  . TYR E  764 0.8659 0.6364 0.3081 -0.0061 0.0004  0.1281  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CA  
31837 C  C   . TYR E  764 0.8523 0.6210 0.3069 0.0015  -0.0175 0.1229  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E C   
31838 O  O   . TYR E  764 0.8418 0.6031 0.3138 0.0037  -0.0251 0.1286  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E O   
31839 C  CB  . TYR E  764 0.8337 0.6138 0.3060 -0.0091 0.0127  0.1206  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CB  
31840 C  CG  . TYR E  764 0.8455 0.6286 0.3104 -0.0170 0.0305  0.1270  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CG  
31841 C  CD1 . TYR E  764 0.8670 0.6385 0.3220 -0.0229 0.0332  0.1443  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CD1 
31842 C  CD2 . TYR E  764 0.8365 0.6343 0.3050 -0.0188 0.0445  0.1161  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CD2 
31843 C  CE1 . TYR E  764 0.8782 0.6543 0.3279 -0.0311 0.0496  0.1509  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CE1 
31844 C  CE2 . TYR E  764 0.8477 0.6509 0.3107 -0.0259 0.0611  0.1219  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CE2 
31845 C  CZ  . TYR E  764 0.8680 0.6610 0.3220 -0.0324 0.0636  0.1395  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E CZ  
31846 O  OH  . TYR E  764 0.8790 0.6789 0.3295 -0.0405 0.0802  0.1461  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR E OH  
31847 N  N   . GLY E  765 0.8533 0.6293 0.2996 0.0056  -0.0245 0.1118  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY E N   
31848 C  CA  . GLY E  765 0.8410 0.6177 0.3001 0.0123  -0.0416 0.1070  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY E CA  
31849 C  C   . GLY E  765 0.8509 0.6152 0.3109 0.0160  -0.0547 0.1197  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY E C   
31850 O  O   . GLY E  765 0.8825 0.6377 0.3162 0.0173  -0.0624 0.1293  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY E O   
31851 N  N   . GLY E  766 0.8252 0.5894 0.3152 0.0186  -0.0582 0.1194  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY E N   
31852 C  CA  . GLY E  766 0.8329 0.5863 0.3270 0.0242  -0.0721 0.1289  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY E CA  
31853 C  C   . GLY E  766 0.8614 0.5970 0.3379 0.0207  -0.0695 0.1459  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY E C   
31854 O  O   . GLY E  766 0.8815 0.6045 0.3496 0.0251  -0.0820 0.1562  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY E O   
31855 N  N   . ALA E  767 0.8639 0.5987 0.3358 0.0126  -0.0533 0.1491  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA E N   
31856 C  CA  . ALA E  767 0.8946 0.6142 0.3462 0.0070  -0.0487 0.1657  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA E CA  
31857 C  C   . ALA E  767 0.8913 0.5965 0.3608 0.0073  -0.0524 0.1752  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA E C   
31858 O  O   . ALA E  767 0.9205 0.6091 0.3735 0.0037  -0.0532 0.1908  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA E O   
31859 C  CB  . ALA E  767 0.8975 0.6241 0.3406 -0.0020 -0.0293 0.1653  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA E CB  
31860 N  N   . PHE E  768 0.8580 0.5687 0.3601 0.0114  -0.0548 0.1659  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E N   
31861 C  CA  . PHE E  768 0.8523 0.5503 0.3738 0.0113  -0.0563 0.1722  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CA  
31862 C  C   . PHE E  768 0.8435 0.5380 0.3813 0.0220  -0.0726 0.1693  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E C   
31863 O  O   . PHE E  768 0.8403 0.5236 0.3941 0.0240  -0.0762 0.1730  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E O   
31864 C  CB  . PHE E  768 0.8213 0.5296 0.3681 0.0062  -0.0427 0.1637  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CB  
31865 C  CG  . PHE E  768 0.8236 0.5415 0.3592 -0.0025 -0.0262 0.1625  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CG  
31866 C  CD1 . PHE E  768 0.8506 0.5588 0.3680 -0.0112 -0.0174 0.1760  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CD1 
31867 C  CD2 . PHE E  768 0.8015 0.5382 0.3437 -0.0019 -0.0198 0.1481  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CD2 
31868 C  CE1 . PHE E  768 0.8543 0.5735 0.3614 -0.0188 -0.0015 0.1748  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CE1 
31869 C  CE2 . PHE E  768 0.8059 0.5517 0.3375 -0.0089 -0.0046 0.1464  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CE2 
31870 C  CZ  . PHE E  768 0.8321 0.5702 0.3462 -0.0171 0.0049  0.1595  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE E CZ  
31871 N  N   . LEU E  769 0.8397 0.5448 0.3743 0.0289  -0.0824 0.1617  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E N   
31872 C  CA  . LEU E  769 0.8314 0.5375 0.3817 0.0398  -0.0982 0.1579  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E CA  
31873 C  C   . LEU E  769 0.8585 0.5426 0.4023 0.0445  -0.1097 0.1715  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E C   
31874 O  O   . LEU E  769 0.8508 0.5317 0.4136 0.0532  -0.1200 0.1695  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E O   
31875 C  CB  . LEU E  769 0.8335 0.5524 0.3742 0.0448  -0.1077 0.1513  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E CB  
31876 C  CG  . LEU E  769 0.8025 0.5433 0.3574 0.0426  -0.1004 0.1355  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E CG  
31877 C  CD1 . LEU E  769 0.8084 0.5596 0.3537 0.0472  -0.1119 0.1298  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E CD1 
31878 C  CD2 . LEU E  769 0.7665 0.5172 0.3566 0.0454  -0.0983 0.1261  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU E CD2 
31879 N  N   . GLU E  770 0.8928 0.5613 0.4086 0.0390  -0.1080 0.1857  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E N   
31880 C  CA  . GLU E  770 0.9224 0.5678 0.4296 0.0428  -0.1194 0.1998  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E CA  
31881 C  C   . GLU E  770 0.9158 0.5478 0.4423 0.0400  -0.1146 0.2032  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E C   
31882 O  O   . GLU E  770 0.9100 0.5348 0.4557 0.0486  -0.1248 0.2012  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E O   
31883 C  CB  . GLU E  770 0.9616 0.5946 0.4328 0.0360  -0.1176 0.2149  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E CB  
31884 C  CG  . GLU E  770 0.9967 0.6066 0.4546 0.0420  -0.1336 0.2296  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E CG  
31885 C  CD  . GLU E  770 1.0318 0.6385 0.4532 0.0410  -0.1391 0.2392  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E CD  
31886 O  OE1 . GLU E  770 1.0652 0.6561 0.4607 0.0325  -0.1341 0.2553  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E OE1 
31887 O  OE2 . GLU E  770 1.0259 0.6472 0.4443 0.0481  -0.1481 0.2302  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU E OE2 
31888 N  N   . GLU E  771 0.9180 0.5472 0.4393 0.0280  -0.0992 0.2081  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E N   
31889 C  CA  . GLU E  771 0.9111 0.5288 0.4514 0.0237  -0.0939 0.2105  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E CA  
31890 C  C   . GLU E  771 0.8732 0.5033 0.4474 0.0314  -0.0962 0.1946  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E C   
31891 O  O   . GLU E  771 0.8729 0.4900 0.4634 0.0358  -0.1026 0.1952  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E O   
31892 C  CB  . GLU E  771 0.9125 0.5329 0.4461 0.0094  -0.0755 0.2150  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E CB  
31893 C  CG  . GLU E  771 0.9027 0.5148 0.4572 0.0031  -0.0685 0.2161  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E CG  
31894 C  CD  . GLU E  771 0.8835 0.5131 0.4435 -0.0075 -0.0494 0.2107  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E CD  
31895 O  OE1 . GLU E  771 0.8890 0.5312 0.4298 -0.0113 -0.0416 0.2105  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E OE1 
31896 O  OE2 . GLU E  771 0.8629 0.4947 0.4466 -0.0115 -0.0426 0.2055  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU E OE2 
31897 N  N   . LEU E  772 0.8435 0.4981 0.4275 0.0333  -0.0917 0.1802  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E N   
31898 C  CA  . LEU E  772 0.8097 0.4775 0.4241 0.0409  -0.0948 0.1659  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E CA  
31899 C  C   . LEU E  772 0.8161 0.4769 0.4394 0.0543  -0.1123 0.1655  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E C   
31900 O  O   . LEU E  772 0.8049 0.4618 0.4495 0.0594  -0.1155 0.1610  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E O   
31901 C  CB  . LEU E  772 0.7791 0.4737 0.4021 0.0404  -0.0882 0.1517  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E CB  
31902 C  CG  . LEU E  772 0.7659 0.4688 0.3896 0.0292  -0.0705 0.1488  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E CG  
31903 C  CD1 . LEU E  772 0.7389 0.4650 0.3710 0.0295  -0.0657 0.1353  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E CD1 
31904 C  CD2 . LEU E  772 0.7523 0.4501 0.3966 0.0258  -0.0641 0.1479  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU E CD2 
31905 N  N   . GLN E  773 0.8350 0.4948 0.4423 0.0605  -0.1240 0.1696  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E N   
31906 C  CA  . GLN E  773 0.8409 0.4963 0.4582 0.0741  -0.1408 0.1686  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E CA  
31907 C  C   . GLN E  773 0.8663 0.4936 0.4828 0.0767  -0.1475 0.1794  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E C   
31908 O  O   . GLN E  773 0.8656 0.4885 0.4984 0.0883  -0.1588 0.1758  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E O   
31909 C  CB  . GLN E  773 0.8619 0.5190 0.4595 0.0795  -0.1528 0.1732  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E CB  
31910 C  CG  . GLN E  773 0.8397 0.5210 0.4520 0.0878  -0.1598 0.1605  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E CG  
31911 C  CD  . GLN E  773 0.8567 0.5436 0.4454 0.0871  -0.1655 0.1637  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E CD  
31912 O  OE1 . GLN E  773 0.8674 0.5522 0.4337 0.0771  -0.1563 0.1682  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E OE1 
31913 N  NE2 . GLN E  773 0.8616 0.5559 0.4541 0.0979  -0.1812 0.1614  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN E NE2 
31914 N  N   . ALA E  774 0.8916 0.5001 0.4878 0.0661  -0.1411 0.1931  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA E N   
31915 C  CA  . ALA E  774 0.9228 0.5008 0.5134 0.0662  -0.1479 0.2065  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA E CA  
31916 C  C   . ALA E  774 0.9042 0.4780 0.5204 0.0649  -0.1425 0.1997  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA E C   
31917 O  O   . ALA E  774 0.9143 0.4718 0.5417 0.0734  -0.1532 0.2002  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA E O   
31918 C  CB  . ALA E  774 0.9545 0.5167 0.5162 0.0535  -0.1413 0.2234  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA E CB  
31919 N  N   . LYS E  775 0.8771 0.4660 0.5034 0.0554  -0.1266 0.1921  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E N   
31920 C  CA  . LYS E  775 0.8597 0.4454 0.5099 0.0537  -0.1217 0.1853  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E CA  
31921 C  C   . LYS E  775 0.8273 0.4312 0.5044 0.0646  -0.1250 0.1681  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E C   
31922 O  O   . LYS E  775 0.8214 0.4176 0.5163 0.0674  -0.1264 0.1631  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E O   
31923 C  CB  . LYS E  775 0.8451 0.4391 0.4970 0.0390  -0.1037 0.1847  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E CB  
31924 C  CG  . LYS E  775 0.8745 0.4544 0.5022 0.0263  -0.0969 0.2010  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E CG  
31925 C  CD  . LYS E  775 0.8578 0.4501 0.4901 0.0128  -0.0788 0.1989  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E CD  
31926 C  CE  . LYS E  775 0.8887 0.4701 0.4958 0.0004  -0.0714 0.2156  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E CE  
31927 N  NZ  . LYS E  775 0.8754 0.4634 0.4943 -0.0119 -0.0561 0.2144  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS E NZ  
31928 N  N   . TYR E  776 0.8065 0.4351 0.4867 0.0699  -0.1257 0.1587  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E N   
31929 C  CA  . TYR E  776 0.7715 0.4221 0.4777 0.0765  -0.1243 0.1424  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CA  
31930 C  C   . TYR E  776 0.7657 0.4317 0.4762 0.0886  -0.1353 0.1362  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E C   
31931 O  O   . TYR E  776 0.7386 0.4303 0.4584 0.0888  -0.1309 0.1260  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E O   
31932 C  CB  . TYR E  776 0.7428 0.4149 0.4537 0.0669  -0.1093 0.1351  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CB  
31933 C  CG  . TYR E  776 0.7475 0.4093 0.4529 0.0535  -0.0967 0.1414  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CG  
31934 C  CD1 . TYR E  776 0.7520 0.3979 0.4684 0.0515  -0.0960 0.1429  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CD1 
31935 C  CD2 . TYR E  776 0.7472 0.4167 0.4378 0.0430  -0.0855 0.1450  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CD2 
31936 C  CE1 . TYR E  776 0.7554 0.3942 0.4693 0.0388  -0.0848 0.1483  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CE1 
31937 C  CE2 . TYR E  776 0.7503 0.4137 0.4384 0.0313  -0.0737 0.1501  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CE2 
31938 C  CZ  . TYR E  776 0.7540 0.4026 0.4543 0.0288  -0.0735 0.1521  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E CZ  
31939 O  OH  . TYR E  776 0.7575 0.4012 0.4569 0.0163  -0.0619 0.1576  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR E OH  
31940 N  N   . PRO E  777 0.7919 0.4426 0.4964 0.0987  -0.1501 0.1426  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO E N   
31941 C  CA  . PRO E  777 0.7925 0.4564 0.4994 0.1108  -0.1627 0.1389  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO E CA  
31942 C  C   . PRO E  777 0.7572 0.4513 0.4896 0.1176  -0.1617 0.1227  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO E C   
31943 O  O   . PRO E  777 0.7483 0.4626 0.4811 0.1208  -0.1656 0.1186  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO E O   
31944 C  CB  . PRO E  777 0.8224 0.4622 0.5284 0.1221  -0.1777 0.1456  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO E CB  
31945 C  CG  . PRO E  777 0.8297 0.4472 0.5395 0.1164  -0.1721 0.1489  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO E CG  
31946 C  CD  . PRO E  777 0.8233 0.4421 0.5209 0.0995  -0.1565 0.1536  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO E CD  
31947 N  N   . GLU E  778 0.7385 0.4362 0.4916 0.1194  -0.1566 0.1138  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E N   
31948 C  CA  . GLU E  778 0.7068 0.4340 0.4831 0.1253  -0.1551 0.0995  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E CA  
31949 C  C   . GLU E  778 0.6788 0.4313 0.4568 0.1158  -0.1440 0.0935  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E C   
31950 O  O   . GLU E  778 0.6594 0.4372 0.4514 0.1207  -0.1463 0.0848  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E O   
31951 C  CB  . GLU E  778 0.6956 0.4210 0.4922 0.1301  -0.1528 0.0911  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E CB  
31952 C  CG  . GLU E  778 0.6816 0.4031 0.4793 0.1170  -0.1380 0.0901  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E CG  
31953 C  CD  . GLU E  778 0.7092 0.3983 0.4902 0.1088  -0.1365 0.1026  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E CD  
31954 O  OE1 . GLU E  778 0.7395 0.4095 0.5031 0.1108  -0.1454 0.1141  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E OE1 
31955 O  OE2 . GLU E  778 0.7013 0.3847 0.4870 0.1001  -0.1268 0.1015  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU E OE2 
31956 N  N   . LEU E  779 0.6775 0.4240 0.4426 0.1025  -0.1325 0.0981  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E N   
31957 C  CA  . LEU E  779 0.6589 0.4255 0.4208 0.0944  -0.1246 0.0939  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E CA  
31958 C  C   . LEU E  779 0.6643 0.4434 0.4206 0.0999  -0.1349 0.0936  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E C   
31959 O  O   . LEU E  779 0.6428 0.4458 0.4099 0.0995  -0.1338 0.0851  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E O   
31960 C  CB  . LEU E  779 0.6691 0.4242 0.4103 0.0817  -0.1145 0.1016  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E CB  
31961 C  CG  . LEU E  779 0.6696 0.4101 0.4126 0.0744  -0.1046 0.1047  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E CG  
31962 C  CD1 . LEU E  779 0.6710 0.4112 0.3988 0.0621  -0.0928 0.1086  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E CD1 
31963 C  CD2 . LEU E  779 0.6412 0.3948 0.4095 0.0763  -0.0998 0.0935  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU E CD2 
31964 N  N   . PHE E  780 0.6947 0.4570 0.4340 0.1044  -0.1455 0.1033  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E N   
31965 C  CA  . PHE E  780 0.7044 0.4763 0.4354 0.1091  -0.1564 0.1042  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CA  
31966 C  C   . PHE E  780 0.7005 0.4849 0.4507 0.1230  -0.1691 0.0987  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E C   
31967 O  O   . PHE E  780 0.7009 0.5008 0.4519 0.1272  -0.1779 0.0964  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E O   
31968 C  CB  . PHE E  780 0.7392 0.4892 0.4402 0.1060  -0.1609 0.1176  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CB  
31969 C  CG  . PHE E  780 0.7417 0.4837 0.4252 0.0923  -0.1469 0.1220  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CG  
31970 C  CD1 . PHE E  780 0.7333 0.4895 0.4074 0.0851  -0.1411 0.1180  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CD1 
31971 C  CD2 . PHE E  780 0.7514 0.4731 0.4302 0.0867  -0.1392 0.1291  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CD2 
31972 C  CE1 . PHE E  780 0.7351 0.4860 0.3948 0.0736  -0.1276 0.1207  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CE1 
31973 C  CE2 . PHE E  780 0.7528 0.4704 0.4178 0.0743  -0.1257 0.1327  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CE2 
31974 C  CZ  . PHE E  780 0.7442 0.4771 0.3999 0.0683  -0.1196 0.1281  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE E CZ  
31975 N  N   . ALA E  781 0.6959 0.4755 0.4630 0.1301  -0.1696 0.0953  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA E N   
31976 C  CA  . ALA E  781 0.6922 0.4846 0.4799 0.1447  -0.1805 0.0888  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA E CA  
31977 C  C   . ALA E  781 0.6584 0.4840 0.4694 0.1449  -0.1754 0.0762  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA E C   
31978 O  O   . ALA E  781 0.6534 0.4993 0.4785 0.1541  -0.1842 0.0710  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA E O   
31979 C  CB  . ALA E  781 0.7030 0.4764 0.4990 0.1530  -0.1832 0.0891  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA E CB  
31980 N  N   . ARG E  782 0.6362 0.4680 0.4515 0.1345  -0.1614 0.0717  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E N   
31981 C  CA  . ARG E  782 0.6056 0.4668 0.4418 0.1334  -0.1558 0.0611  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E CA  
31982 C  C   . ARG E  782 0.5984 0.4811 0.4345 0.1303  -0.1596 0.0591  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E C   
31983 O  O   . ARG E  782 0.6067 0.4826 0.4237 0.1216  -0.1582 0.0640  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E O   
31984 C  CB  . ARG E  782 0.5870 0.4470 0.4250 0.1224  -0.1408 0.0582  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E CB  
31985 C  CG  . ARG E  782 0.5605 0.4460 0.4087 0.1151  -0.1338 0.0514  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E CG  
31986 C  CD  . ARG E  782 0.5432 0.4270 0.3947 0.1059  -0.1200 0.0486  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E CD  
31987 N  NE  . ARG E  782 0.5223 0.4244 0.3967 0.1104  -0.1170 0.0399  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E NE  
31988 C  CZ  . ARG E  782 0.5159 0.4116 0.3975 0.1108  -0.1107 0.0370  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E CZ  
31989 N  NH1 . ARG E  782 0.5278 0.3990 0.3974 0.1063  -0.1065 0.0421  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E NH1 
31990 N  NH2 . ARG E  782 0.4982 0.4132 0.3992 0.1153  -0.1085 0.0287  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG E NH2 
31991 N  N   . LYS E  783 0.5837 0.4932 0.4415 0.1373  -0.1644 0.0516  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E N   
31992 C  CA  . LYS E  783 0.5723 0.5057 0.4352 0.1327  -0.1667 0.0482  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E CA  
31993 C  C   . LYS E  783 0.5453 0.4933 0.4178 0.1221  -0.1540 0.0423  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E C   
31994 O  O   . LYS E  783 0.5267 0.4893 0.4185 0.1244  -0.1486 0.0361  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E O   
31995 C  CB  . LYS E  783 0.5689 0.5267 0.4524 0.1440  -0.1772 0.0434  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E CB  
31996 C  CG  . LYS E  783 0.5947 0.5384 0.4725 0.1567  -0.1900 0.0483  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E CG  
31997 C  CD  . LYS E  783 0.5909 0.5612 0.4908 0.1684  -0.2001 0.0430  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E CD  
31998 C  CE  . LYS E  783 0.6182 0.5730 0.5128 0.1822  -0.2136 0.0478  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E CE  
31999 N  NZ  . LYS E  783 0.6097 0.5890 0.5321 0.1962  -0.2185 0.0396  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS E NZ  
32000 N  N   . GLN E  784 0.5446 0.4885 0.4030 0.1107  -0.1493 0.0441  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E N   
32001 C  CA  . GLN E  784 0.5218 0.4762 0.3875 0.1004  -0.1378 0.0393  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E CA  
32002 C  C   . GLN E  784 0.5012 0.4871 0.3908 0.1008  -0.1394 0.0323  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E C   
32003 O  O   . GLN E  784 0.5059 0.5070 0.4022 0.1054  -0.1500 0.0316  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E O   
32004 C  CB  . GLN E  784 0.5298 0.4729 0.3745 0.0898  -0.1346 0.0422  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E CB  
32005 C  CG  . GLN E  784 0.5528 0.4676 0.3738 0.0898  -0.1336 0.0500  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E CG  
32006 C  CD  . GLN E  784 0.5465 0.4488 0.3703 0.0886  -0.1233 0.0508  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E CD  
32007 O  OE1 . GLN E  784 0.5246 0.4393 0.3658 0.0870  -0.1165 0.0450  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E OE1 
32008 N  NE2 . GLN E  784 0.5663 0.4446 0.3729 0.0885  -0.1222 0.0582  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN E NE2 
32009 N  N   . ILE E  785 0.4794 0.4758 0.3822 0.0956  -0.1291 0.0278  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E N   
32010 C  CA  . ILE E  785 0.4607 0.4872 0.3864 0.0953  -0.1294 0.0223  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E CA  
32011 C  C   . ILE E  785 0.4588 0.5006 0.3866 0.0882  -0.1348 0.0215  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E C   
32012 O  O   . ILE E  785 0.4571 0.5207 0.3996 0.0927  -0.1427 0.0195  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E O   
32013 C  CB  . ILE E  785 0.4402 0.4736 0.3771 0.0905  -0.1176 0.0187  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E CB  
32014 C  CG1 . ILE E  785 0.4408 0.4695 0.3840 0.1006  -0.1155 0.0170  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E CG1 
32015 C  CG2 . ILE E  785 0.4226 0.4861 0.3792 0.0862  -0.1170 0.0147  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E CG2 
32016 C  CD1 . ILE E  785 0.4312 0.4491 0.3726 0.0958  -0.1042 0.0160  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE E CD1 
32017 N  N   . SER E  786 0.4600 0.4910 0.3740 0.0775  -0.1309 0.0224  ? ? ? ? ? ? 1029 SER E N   
32018 C  CA  . SER E  786 0.4593 0.5027 0.3749 0.0696  -0.1361 0.0207  ? ? ? ? ? ? 1029 SER E CA  
32019 C  C   . SER E  786 0.4786 0.5228 0.3861 0.0739  -0.1500 0.0226  ? ? ? ? ? ? 1029 SER E C   
32020 O  O   . SER E  786 0.4765 0.5400 0.3949 0.0712  -0.1576 0.0203  ? ? ? ? ? ? 1029 SER E O   
32021 C  CB  . SER E  786 0.4597 0.4878 0.3602 0.0585  -0.1289 0.0204  ? ? ? ? ? ? 1029 SER E CB  
32022 O  OG  . SER E  786 0.4815 0.4903 0.3579 0.0584  -0.1336 0.0233  ? ? ? ? ? ? 1029 SER E OG  
32023 N  N   . THR E  787 0.4986 0.5216 0.3869 0.0801  -0.1537 0.0272  ? ? ? ? ? ? 1030 THR E N   
32024 C  CA  . THR E  787 0.5204 0.5408 0.3975 0.0851  -0.1674 0.0301  ? ? ? ? ? ? 1030 THR E CA  
32025 C  C   . THR E  787 0.5255 0.5567 0.4157 0.0982  -0.1771 0.0311  ? ? ? ? ? ? 1030 THR E C   
32026 O  O   . THR E  787 0.5358 0.5778 0.4283 0.1019  -0.1895 0.0314  ? ? ? ? ? ? 1030 THR E O   
32027 C  CB  . THR E  787 0.5443 0.5344 0.3899 0.0844  -0.1672 0.0360  ? ? ? ? ? ? 1030 THR E CB  
32028 O  OG1 . THR E  787 0.5488 0.5217 0.3897 0.0906  -0.1620 0.0403  ? ? ? ? ? ? 1030 THR E OG1 
32029 C  CG2 . THR E  787 0.5421 0.5223 0.3738 0.0725  -0.1582 0.0342  ? ? ? ? ? ? 1030 THR E CG2 
32030 N  N   . GLY E  788 0.5203 0.5476 0.4186 0.1059  -0.1721 0.0314  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY E N   
32031 C  CA  . GLY E  788 0.5276 0.5630 0.4378 0.1200  -0.1814 0.0316  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY E CA  
32032 C  C   . GLY E  788 0.5557 0.5651 0.4449 0.1278  -0.1897 0.0387  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY E C   
32033 O  O   . GLY E  788 0.5668 0.5787 0.4627 0.1403  -0.1994 0.0397  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY E O   
32034 N  N   . VAL E  789 0.5689 0.5529 0.4322 0.1207  -0.1859 0.0439  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL E N   
32035 C  CA  . VAL E  789 0.5978 0.5578 0.4394 0.1266  -0.1939 0.0520  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL E CA  
32036 C  C   . VAL E  789 0.6016 0.5363 0.4242 0.1188  -0.1820 0.0561  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL E C   
32037 O  O   . VAL E  789 0.5828 0.5218 0.4090 0.1094  -0.1700 0.0520  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL E O   
32038 C  CB  . VAL E  789 0.6162 0.5770 0.4418 0.1244  -0.2054 0.0549  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL E CB  
32039 C  CG1 . VAL E  789 0.6060 0.5976 0.4541 0.1278  -0.2149 0.0491  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL E CG1 
32040 C  CG2 . VAL E  789 0.6152 0.5683 0.4227 0.1107  -0.1973 0.0545  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL E CG2 
32041 N  N   . PRO E  790 0.6273 0.5356 0.4295 0.1225  -0.1854 0.0648  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO E N   
32042 C  CA  . PRO E  790 0.6352 0.5181 0.4195 0.1161  -0.1748 0.0704  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO E CA  
32043 C  C   . PRO E  790 0.6432 0.5188 0.4042 0.1048  -0.1699 0.0729  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO E C   
32044 O  O   . PRO E  790 0.6501 0.5347 0.4040 0.1036  -0.1776 0.0718  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO E O   
32045 C  CB  . PRO E  790 0.6644 0.5244 0.4363 0.1252  -0.1841 0.0797  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO E CB  
32046 C  CG  . PRO E  790 0.6650 0.5404 0.4549 0.1381  -0.1974 0.0765  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO E CG  
32047 C  CD  . PRO E  790 0.6511 0.5534 0.4494 0.1345  -0.2006 0.0701  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO E CD  
32048 N  N   . MET E  791 0.6426 0.5031 0.3925 0.0969  -0.1572 0.0754  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E N   
32049 C  CA  . MET E  791 0.6567 0.5066 0.3810 0.0879  -0.1525 0.0791  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E CA  
32050 C  C   . MET E  791 0.6901 0.5273 0.3900 0.0917  -0.1645 0.0878  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E C   
32051 O  O   . MET E  791 0.7074 0.5330 0.4053 0.1001  -0.1733 0.0947  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E O   
32052 C  CB  . MET E  791 0.6578 0.4904 0.3737 0.0815  -0.1390 0.0833  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E CB  
32053 C  CG  . MET E  791 0.6284 0.4722 0.3625 0.0759  -0.1267 0.0753  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E CG  
32054 S  SD  . MET E  791 0.6293 0.4543 0.3569 0.0687  -0.1114 0.0802  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E SD  
32055 C  CE  . MET E  791 0.6414 0.4520 0.3764 0.0786  -0.1194 0.0863  ? ? ? ? ? ? 1034 MET E CE  
32056 N  N   . ASP E  792 0.7016 0.5394 0.3814 0.0857  -0.1651 0.0876  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E N   
32057 C  CA  . ASP E  792 0.7345 0.5613 0.3888 0.0886  -0.1764 0.0956  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E CA  
32058 C  C   . ASP E  792 0.7557 0.5634 0.3799 0.0808  -0.1671 0.1030  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E C   
32059 O  O   . ASP E  792 0.7584 0.5704 0.3682 0.0739  -0.1627 0.0988  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E O   
32060 C  CB  . ASP E  792 0.7350 0.5789 0.3881 0.0884  -0.1862 0.0890  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E CB  
32061 C  CG  . ASP E  792 0.7699 0.6040 0.3955 0.0913  -0.1990 0.0966  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E CG  
32062 O  OD1 . ASP E  792 0.7962 0.6092 0.4005 0.0930  -0.1998 0.1081  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E OD1 
32063 O  OD2 . ASP E  792 0.7719 0.6201 0.3974 0.0917  -0.2090 0.0912  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP E OD2 
32064 N  N   . PRO E  793 0.7722 0.5591 0.3869 0.0817  -0.1641 0.1138  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO E N   
32065 C  CA  . PRO E  793 0.7939 0.5631 0.3811 0.0738  -0.1544 0.1226  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO E CA  
32066 C  C   . PRO E  793 0.8308 0.5898 0.3858 0.0747  -0.1640 0.1316  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO E C   
32067 O  O   . PRO E  793 0.8534 0.5982 0.3828 0.0685  -0.1569 0.1403  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO E O   
32068 C  CB  . PRO E  793 0.7984 0.5500 0.3918 0.0753  -0.1510 0.1312  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO E CB  
32069 C  CG  . PRO E  793 0.7972 0.5508 0.4080 0.0870  -0.1655 0.1309  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO E CG  
32070 C  CD  . PRO E  793 0.7703 0.5501 0.4024 0.0901  -0.1694 0.1176  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO E CD  
32071 N  N   . SER E  794 0.8379 0.6051 0.3941 0.0823  -0.1803 0.1298  ? ? ? ? ? ? 1037 SER E N   
32072 C  CA  . SER E  794 0.8756 0.6319 0.4016 0.0847  -0.1919 0.1396  ? ? ? ? ? ? 1037 SER E CA  
32073 C  C   . SER E  794 0.8903 0.6485 0.3876 0.0766  -0.1865 0.1376  ? ? ? ? ? ? 1037 SER E C   
32074 O  O   . SER E  794 0.9252 0.6704 0.3907 0.0756  -0.1905 0.1477  ? ? ? ? ? ? 1037 SER E O   
32075 C  CB  . SER E  794 0.8805 0.6456 0.4164 0.0956  -0.2117 0.1384  ? ? ? ? ? ? 1037 SER E CB  
32076 O  OG  . SER E  794 0.8653 0.6522 0.4088 0.0942  -0.2153 0.1262  ? ? ? ? ? ? 1037 SER E OG  
32077 N  N   . VAL E  795 0.8661 0.6399 0.3732 0.0709  -0.1775 0.1245  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL E N   
32078 C  CA  . VAL E  795 0.8812 0.6558 0.3611 0.0638  -0.1716 0.1212  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL E CA  
32079 C  C   . VAL E  795 0.8653 0.6393 0.3480 0.0553  -0.1512 0.1174  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL E C   
32080 O  O   . VAL E  795 0.8341 0.6148 0.3454 0.0547  -0.1440 0.1117  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL E O   
32081 C  CB  . VAL E  795 0.8758 0.6677 0.3587 0.0649  -0.1821 0.1089  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL E CB  
32082 C  CG1 . VAL E  795 0.8504 0.6574 0.3682 0.0717  -0.1931 0.1030  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL E CG1 
32083 C  CG2 . VAL E  795 0.8655 0.6649 0.3436 0.0568  -0.1698 0.0972  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL E CG2 
32084 N  N   . LYS E  796 0.8871 0.6539 0.3408 0.0491  -0.1416 0.1208  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E N   
32085 C  CA  . LYS E  796 0.8717 0.6402 0.3301 0.0417  -0.1224 0.1165  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E CA  
32086 C  C   . LYS E  796 0.8642 0.6451 0.3192 0.0386  -0.1185 0.1024  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E C   
32087 O  O   . LYS E  796 0.8851 0.6678 0.3189 0.0397  -0.1275 0.0995  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E O   
32088 C  CB  . LYS E  796 0.8996 0.6542 0.3306 0.0365  -0.1121 0.1287  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E CB  
32089 C  CG  . LYS E  796 0.9124 0.6520 0.3439 0.0394  -0.1181 0.1433  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E CG  
32090 C  CD  . LYS E  796 0.9406 0.6662 0.3469 0.0333  -0.1085 0.1569  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E CD  
32091 C  CE  . LYS E  796 0.9565 0.6650 0.3636 0.0374  -0.1189 0.1716  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E CE  
32092 N  NZ  . LYS E  796 0.9894 0.6830 0.3685 0.0303  -0.1105 0.1870  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS E NZ  
32093 N  N   . ILE E  797 0.8360 0.6247 0.3112 0.0346  -0.1058 0.0933  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E N   
32094 C  CA  . ILE E  797 0.8323 0.6299 0.3020 0.0312  -0.1001 0.0800  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E CA  
32095 C  C   . ILE E  797 0.8525 0.6447 0.2963 0.0259  -0.0848 0.0823  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E C   
32096 O  O   . ILE E  797 0.8405 0.6318 0.2937 0.0220  -0.0699 0.0843  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E O   
32097 C  CB  . ILE E  797 0.7945 0.6039 0.2981 0.0303  -0.0964 0.0686  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E CB  
32098 C  CG1 . ILE E  797 0.7798 0.5969 0.3051 0.0355  -0.1120 0.0667  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E CG1 
32099 C  CG2 . ILE E  797 0.7927 0.6092 0.2914 0.0273  -0.0923 0.0550  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E CG2 
32100 C  CD1 . ILE E  797 0.7434 0.5730 0.3025 0.0343  -0.1088 0.0569  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE E CD1 
32101 N  N   . LYS E  798 0.8846 0.6741 0.2955 0.0259  -0.0888 0.0822  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E N   
32102 C  CA  . LYS E  798 0.9069 0.6940 0.2907 0.0215  -0.0748 0.0830  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E CA  
32103 C  C   . LYS E  798 0.9002 0.6969 0.2839 0.0207  -0.0704 0.0652  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E C   
32104 O  O   . LYS E  798 0.9043 0.7035 0.2794 0.0175  -0.0551 0.0608  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E O   
32105 C  CB  . LYS E  798 0.9498 0.7282 0.2944 0.0224  -0.0816 0.0933  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E CB  
32106 C  CG  . LYS E  798 0.9655 0.7309 0.3034 0.0225  -0.0848 0.1129  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E CG  
32107 C  CD  . LYS E  798 0.9612 0.7231 0.3033 0.0165  -0.0663 0.1206  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E CD  
32108 C  CE  . LYS E  798 0.9666 0.7150 0.3143 0.0162  -0.0694 0.1381  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E CE  
32109 N  NZ  . LYS E  798 0.9553 0.7031 0.3145 0.0093  -0.0507 0.1424  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS E NZ  
32110 N  N   . GLN E  799 0.8911 0.6933 0.2849 0.0236  -0.0843 0.0550  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E N   
32111 C  CA  . GLN E  799 0.8883 0.6972 0.2813 0.0228  -0.0832 0.0379  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E CA  
32112 C  C   . GLN E  799 0.8571 0.6738 0.2836 0.0237  -0.0927 0.0285  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E C   
32113 O  O   . GLN E  799 0.8563 0.6752 0.2892 0.0263  -0.1087 0.0300  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E O   
32114 C  CB  . GLN E  799 0.9250 0.7315 0.2826 0.0243  -0.0927 0.0338  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E CB  
32115 C  CG  . GLN E  799 0.9267 0.7377 0.2811 0.0238  -0.0925 0.0153  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E CG  
32116 C  CD  . GLN E  799 0.9659 0.7741 0.2828 0.0253  -0.1018 0.0098  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E CD  
32117 O  OE1 . GLN E  799 0.9780 0.7855 0.2879 0.0274  -0.1193 0.0121  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E OE1 
32118 N  NE2 . GLN E  799 0.9859 0.7936 0.2795 0.0247  -0.0902 0.0015  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN E NE2 
32119 N  N   . TRP E  800 0.8324 0.6541 0.2805 0.0215  -0.0831 0.0189  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E N   
32120 C  CA  . TRP E  800 0.8049 0.6341 0.2835 0.0214  -0.0917 0.0111  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CA  
32121 C  C   . TRP E  800 0.8217 0.6525 0.2878 0.0217  -0.1051 0.0003  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E C   
32122 O  O   . TRP E  800 0.8465 0.6732 0.2864 0.0215  -0.1023 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E O   
32123 C  CB  . TRP E  800 0.7779 0.6111 0.2802 0.0189  -0.0790 0.0036  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CB  
32124 C  CG  . TRP E  800 0.7570 0.5903 0.2774 0.0182  -0.0677 0.0132  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CG  
32125 C  CD1 . TRP E  800 0.7592 0.5895 0.2737 0.0165  -0.0513 0.0172  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CD1 
32126 C  CD2 . TRP E  800 0.7322 0.5693 0.2796 0.0192  -0.0722 0.0195  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CD2 
32127 N  NE1 . TRP E  800 0.7372 0.5682 0.2737 0.0159  -0.0464 0.0255  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E NE1 
32128 C  CE2 . TRP E  800 0.7210 0.5557 0.2769 0.0180  -0.0590 0.0268  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CE2 
32129 C  CE3 . TRP E  800 0.7195 0.5630 0.2847 0.0212  -0.0862 0.0196  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CE3 
32130 C  CZ2 . TRP E  800 0.6988 0.5355 0.2788 0.0191  -0.0599 0.0333  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CZ2 
32131 C  CZ3 . TRP E  800 0.6970 0.5441 0.2864 0.0227  -0.0863 0.0259  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CZ3 
32132 C  CH2 . TRP E  800 0.6871 0.5300 0.2832 0.0218  -0.0734 0.0324  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP E CH2 
32133 N  N   . SER E  801 0.8094 0.6467 0.2942 0.0222  -0.1198 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 1044 SER E N   
32134 C  CA  . SER E  801 0.8221 0.6619 0.3005 0.0213  -0.1333 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 1044 SER E CA  
32135 C  C   . SER E  801 0.7932 0.6435 0.3073 0.0195  -0.1422 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 1044 SER E C   
32136 O  O   . SER E  801 0.7677 0.6233 0.3064 0.0202  -0.1388 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 1044 SER E O   
32137 C  CB  . SER E  801 0.8540 0.6907 0.3045 0.0242  -0.1466 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 1044 SER E CB  
32138 O  OG  . SER E  801 0.8446 0.6886 0.3122 0.0264  -0.1612 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 1044 SER E OG  
32139 N  N   . ALA E  802 0.7980 0.6517 0.3151 0.0168  -0.1536 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA E N   
32140 C  CA  . ALA E  802 0.7717 0.6364 0.3231 0.0135  -0.1611 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA E CA  
32141 C  C   . ALA E  802 0.7543 0.6305 0.3277 0.0161  -0.1689 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA E C   
32142 O  O   . ALA E  802 0.7265 0.6130 0.3311 0.0139  -0.1686 -0.0205 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA E O   
32143 C  CB  . ALA E  802 0.7861 0.6518 0.3339 0.0097  -0.1748 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA E CB  
32144 N  N   . LYS E  803 0.7715 0.6465 0.3291 0.0209  -0.1762 -0.0119 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E N   
32145 C  CA  . LYS E  803 0.7555 0.6416 0.3355 0.0245  -0.1837 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E CA  
32146 C  C   . LYS E  803 0.7271 0.6147 0.3292 0.0256  -0.1702 0.0026  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E C   
32147 O  O   . LYS E  803 0.7065 0.6058 0.3349 0.0275  -0.1740 0.0061  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E O   
32148 C  CB  . LYS E  803 0.7800 0.6625 0.3394 0.0305  -0.1938 0.0056  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E CB  
32149 C  CG  . LYS E  803 0.7969 0.6645 0.3301 0.0333  -0.1831 0.0142  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E CG  
32150 C  CD  . LYS E  803 0.8243 0.6885 0.3371 0.0388  -0.1965 0.0230  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E CD  
32151 C  CE  . LYS E  803 0.8538 0.7019 0.3295 0.0397  -0.1886 0.0301  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E CE  
32152 N  NZ  . LYS E  803 0.8797 0.7235 0.3373 0.0453  -0.2017 0.0408  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS E NZ  
32153 N  N   . TYR E  804 0.7263 0.6032 0.3184 0.0247  -0.1543 0.0039  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E N   
32154 C  CA  . TYR E  804 0.7010 0.5792 0.3137 0.0256  -0.1427 0.0097  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CA  
32155 C  C   . TYR E  804 0.6747 0.5589 0.3112 0.0207  -0.1347 0.0021  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E C   
32156 O  O   . TYR E  804 0.6541 0.5389 0.3063 0.0208  -0.1237 0.0054  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E O   
32157 C  CB  . TYR E  804 0.7132 0.5780 0.3054 0.0270  -0.1301 0.0169  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CB  
32158 C  CG  . TYR E  804 0.7389 0.5966 0.3090 0.0316  -0.1377 0.0267  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CG  
32159 C  CD1 . TYR E  804 0.7344 0.5973 0.3174 0.0368  -0.1485 0.0336  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CD1 
32160 C  CD2 . TYR E  804 0.7692 0.6153 0.3051 0.0313  -0.1343 0.0294  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CD2 
32161 C  CE1 . TYR E  804 0.7602 0.6149 0.3226 0.0417  -0.1566 0.0436  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CE1 
32162 C  CE2 . TYR E  804 0.7956 0.6341 0.3094 0.0353  -0.1420 0.0400  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CE2 
32163 C  CZ  . TYR E  804 0.7909 0.6330 0.3185 0.0406  -0.1536 0.0472  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E CZ  
32164 O  OH  . TYR E  804 0.8183 0.6519 0.3246 0.0451  -0.1625 0.0579  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR E OH  
32165 N  N   . PHE E  805 0.6769 0.5649 0.3161 0.0163  -0.1410 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E N   
32166 C  CA  . PHE E  805 0.6562 0.5477 0.3158 0.0111  -0.1346 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CA  
32167 C  C   . PHE E  805 0.6412 0.5472 0.3267 0.0075  -0.1456 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E C   
32168 O  O   . PHE E  805 0.6537 0.5655 0.3360 0.0074  -0.1599 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E O   
32169 C  CB  . PHE E  805 0.6729 0.5530 0.3131 0.0083  -0.1292 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CB  
32170 C  CG  . PHE E  805 0.6799 0.5495 0.3027 0.0106  -0.1139 -0.0217 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CG  
32171 C  CD1 . PHE E  805 0.6625 0.5304 0.2978 0.0089  -0.1000 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CD1 
32172 C  CD2 . PHE E  805 0.7043 0.5667 0.2992 0.0141  -0.1136 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CD2 
32173 C  CE1 . PHE E  805 0.6691 0.5296 0.2903 0.0106  -0.0863 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CE1 
32174 C  CE2 . PHE E  805 0.7116 0.5661 0.2915 0.0152  -0.0994 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CE2 
32175 C  CZ  . PHE E  805 0.6936 0.5479 0.2873 0.0134  -0.0857 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE E CZ  
32176 N  N   . ASN E  806 0.6152 0.5280 0.3265 0.0042  -0.1391 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E N   
32177 C  CA  . ASN E  806 0.6011 0.5280 0.3376 -0.0007 -0.1477 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E CA  
32178 C  C   . ASN E  806 0.6147 0.5354 0.3448 -0.0070 -0.1533 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E C   
32179 O  O   . ASN E  806 0.6198 0.5487 0.3573 -0.0110 -0.1663 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E O   
32180 C  CB  . ASN E  806 0.5717 0.5068 0.3349 -0.0025 -0.1383 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E CB  
32181 C  CG  . ASN E  806 0.5566 0.5033 0.3337 0.0030  -0.1374 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E CG  
32182 O  OD1 . ASN E  806 0.5616 0.5179 0.3412 0.0062  -0.1479 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E OD1 
32183 N  ND2 . ASN E  806 0.5389 0.4849 0.3257 0.0046  -0.1254 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN E ND2 
32184 N  N   . GLY E  807 0.6218 0.5281 0.3388 -0.0079 -0.1438 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY E N   
32185 C  CA  . GLY E  807 0.6371 0.5346 0.3470 -0.0130 -0.1488 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY E CA  
32186 C  C   . GLY E  807 0.6391 0.5229 0.3396 -0.0119 -0.1350 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY E C   
32187 O  O   . GLY E  807 0.6349 0.5156 0.3278 -0.0072 -0.1230 -0.0490 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY E O   
32188 N  N   . THR E  808 0.6451 0.5212 0.3481 -0.0164 -0.1367 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 1051 THR E N   
32189 C  CA  . THR E  808 0.6540 0.5163 0.3445 -0.0143 -0.1259 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 1051 THR E CA  
32190 C  C   . THR E  808 0.6474 0.5056 0.3566 -0.0201 -0.1283 -0.0777 ? ? ? ? ? ? 1051 THR E C   
32191 O  O   . THR E  808 0.6437 0.5077 0.3684 -0.0262 -0.1397 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 1051 THR E O   
32192 C  CB  . THR E  808 0.6877 0.5391 0.3454 -0.0113 -0.1296 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 1051 THR E CB  
32193 O  OG1 . THR E  808 0.6975 0.5371 0.3434 -0.0085 -0.1186 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 1051 THR E OG1 
32194 C  CG2 . THR E  808 0.7039 0.5531 0.3605 -0.0162 -0.1459 -0.0878 ? ? ? ? ? ? 1051 THR E CG2 
32195 N  N   . ASN E  809 0.6458 0.4946 0.3549 -0.0183 -0.1175 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E N   
32196 C  CA  . ASN E  809 0.6438 0.4854 0.3679 -0.0229 -0.1199 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E CA  
32197 C  C   . ASN E  809 0.6739 0.5042 0.3811 -0.0247 -0.1320 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E C   
32198 O  O   . ASN E  809 0.6955 0.5225 0.3765 -0.0205 -0.1335 -0.1049 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E O   
32199 C  CB  . ASN E  809 0.6388 0.4726 0.3629 -0.0184 -0.1051 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E CB  
32200 C  CG  . ASN E  809 0.6604 0.4866 0.3550 -0.0108 -0.0963 -0.0974 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E CG  
32201 O  OD1 . ASN E  809 0.6754 0.4902 0.3614 -0.0079 -0.0924 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E OD1 
32202 N  ND2 . ASN E  809 0.6630 0.4956 0.3428 -0.0076 -0.0933 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN E ND2 
32203 N  N   . ILE E  810 0.6778 0.5015 0.3985 -0.0312 -0.1410 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E N   
32204 C  CA  . ILE E  810 0.7087 0.5195 0.4135 -0.0332 -0.1533 -0.1202 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E CA  
32205 C  C   . ILE E  810 0.7300 0.5256 0.4112 -0.0253 -0.1445 -0.1315 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E C   
32206 O  O   . ILE E  810 0.7188 0.5114 0.4067 -0.0216 -0.1319 -0.1309 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E O   
32207 C  CB  . ILE E  810 0.7095 0.5145 0.4354 -0.0425 -0.1649 -0.1239 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E CB  
32208 C  CG1 . ILE E  810 0.6990 0.4947 0.4399 -0.0423 -0.1561 -0.1249 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E CG1 
32209 C  CG2 . ILE E  810 0.6900 0.5134 0.4389 -0.0506 -0.1733 -0.1127 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E CG2 
32210 C  CD1 . ILE E  810 0.6974 0.4881 0.4613 -0.0523 -0.1667 -0.1250 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE E CD1 
32211 N  N   . LEU E  811 0.7609 0.5483 0.4147 -0.0224 -0.1506 -0.1420 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E N   
32212 C  CA  . LEU E  811 0.7833 0.5586 0.4126 -0.0142 -0.1413 -0.1534 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E CA  
32213 C  C   . LEU E  811 0.8106 0.5673 0.4336 -0.0148 -0.1502 -0.1705 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E C   
32214 O  O   . LEU E  811 0.8305 0.5768 0.4353 -0.0075 -0.1429 -0.1819 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E O   
32215 C  CB  . LEU E  811 0.8025 0.5819 0.4000 -0.0088 -0.1394 -0.1532 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E CB  
32216 C  CG  . LEU E  811 0.7846 0.5802 0.3833 -0.0087 -0.1367 -0.1371 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E CG  
32217 C  CD1 . LEU E  811 0.8118 0.6074 0.3750 -0.0037 -0.1371 -0.1385 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E CD1 
32218 C  CD2 . LEU E  811 0.7536 0.5576 0.3697 -0.0065 -0.1202 -0.1253 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU E CD2 
32219 N  N   . GLY E  812 0.8138 0.5663 0.4512 -0.0235 -0.1662 -0.1728 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY E N   
32220 C  CA  . GLY E  812 0.8424 0.5749 0.4741 -0.0248 -0.1764 -0.1894 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY E CA  
32221 C  C   . GLY E  812 0.8787 0.6043 0.4783 -0.0221 -0.1858 -0.2020 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY E C   
32222 O  O   . GLY E  812 0.9087 0.6167 0.4925 -0.0183 -0.1892 -0.2188 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY E O   
32223 N  N   . ARG E  813 0.8777 0.6170 0.4673 -0.0235 -0.1906 -0.1944 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E N   
32224 C  CA  . ARG E  813 0.9124 0.6464 0.4722 -0.0220 -0.2018 -0.2052 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E CA  
32225 C  C   . ARG E  813 0.9247 0.6543 0.4943 -0.0320 -0.2233 -0.2103 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E C   
32226 O  O   . ARG E  813 0.9582 0.6784 0.5048 -0.0314 -0.2348 -0.2233 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E O   
32227 C  CB  . ARG E  813 0.9117 0.6605 0.4515 -0.0177 -0.1975 -0.1955 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E CB  
32228 C  CG  . ARG E  813 0.9102 0.6600 0.4336 -0.0080 -0.1772 -0.1938 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E CG  
32229 C  CD  . ARG E  813 0.9198 0.6795 0.4170 -0.0037 -0.1743 -0.1866 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E CD  
32230 N  NE  . ARG E  813 0.9349 0.6915 0.4064 0.0052  -0.1579 -0.1911 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E NE  
32231 C  CZ  . ARG E  813 0.9227 0.6900 0.3876 0.0091  -0.1438 -0.1782 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E CZ  
32232 N  NH1 . ARG E  813 0.8953 0.6752 0.3777 0.0056  -0.1444 -0.1610 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E NH1 
32233 N  NH2 . ARG E  813 0.9388 0.7044 0.3804 0.0164  -0.1291 -0.1827 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG E NH2 
32234 N  N   . GLY E  814 0.8993 0.6359 0.5028 -0.0415 -0.2288 -0.2006 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY E N   
32235 C  CA  . GLY E  814 0.9106 0.6429 0.5280 -0.0528 -0.2491 -0.2052 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY E CA  
32236 C  C   . GLY E  814 0.9083 0.6585 0.5264 -0.0578 -0.2613 -0.1975 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY E C   
32237 O  O   . GLY E  814 0.9100 0.6704 0.5083 -0.0512 -0.2571 -0.1929 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY E O   
32238 N  N   . ALA E  815 0.9051 0.6597 0.5469 -0.0697 -0.2767 -0.1954 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA E N   
32239 C  CA  . ALA E  815 0.9007 0.6754 0.5487 -0.0750 -0.2892 -0.1875 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA E CA  
32240 C  C   . ALA E  815 0.9355 0.7069 0.5524 -0.0722 -0.3026 -0.1979 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA E C   
32241 O  O   . ALA E  815 0.9320 0.7207 0.5457 -0.0716 -0.3083 -0.1902 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA E O   
32242 C  CB  . ALA E  815 0.8885 0.6712 0.5718 -0.0892 -0.3017 -0.1823 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA E CB  
32243 N  N   . GLY E  816 0.9704 0.7200 0.5639 -0.0701 -0.3082 -0.2155 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY E N   
32244 C  CA  . GLY E  816 1.0054 0.7519 0.5697 -0.0685 -0.3226 -0.2259 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY E CA  
32245 C  C   . GLY E  816 1.0269 0.7654 0.5510 -0.0554 -0.3119 -0.2331 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY E C   
32246 O  O   . GLY E  816 1.0631 0.7919 0.5582 -0.0530 -0.3221 -0.2465 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY E O   
32247 N  N   . TYR E  817 1.0060 0.7493 0.5274 -0.0472 -0.2912 -0.2240 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E N   
32248 C  CA  . TYR E  817 1.0261 0.7623 0.5107 -0.0353 -0.2787 -0.2302 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CA  
32249 C  C   . TYR E  817 1.0462 0.7912 0.5014 -0.0315 -0.2856 -0.2280 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E C   
32250 O  O   . TYR E  817 1.0766 0.8134 0.4952 -0.0236 -0.2819 -0.2376 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E O   
32251 C  CB  . TYR E  817 0.9960 0.7397 0.4883 -0.0291 -0.2563 -0.2178 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CB  
32252 C  CG  . TYR E  817 1.0148 0.7511 0.4740 -0.0179 -0.2409 -0.2244 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CG  
32253 C  CD1 . TYR E  817 1.0414 0.7589 0.4852 -0.0134 -0.2383 -0.2429 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CD1 
32254 C  CD2 . TYR E  817 1.0056 0.7542 0.4506 -0.0116 -0.2280 -0.2116 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CD2 
32255 C  CE1 . TYR E  817 1.0576 0.7716 0.4726 -0.0029 -0.2226 -0.2486 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CE1 
32256 C  CE2 . TYR E  817 1.0223 0.7665 0.4383 -0.0022 -0.2126 -0.2161 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CE2 
32257 C  CZ  . TYR E  817 1.0471 0.7755 0.4489 0.0020  -0.2095 -0.2344 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E CZ  
32258 O  OH  . TYR E  817 1.0621 0.7900 0.4365 0.0113  -0.1931 -0.2376 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR E OH  
32259 N  N   . VAL E  818 1.0296 0.7924 0.5005 -0.0364 -0.2950 -0.2148 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL E N   
32260 C  CA  . VAL E  818 1.0496 0.8213 0.4959 -0.0337 -0.3056 -0.2120 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL E CA  
32261 C  C   . VAL E  818 1.0782 0.8447 0.5209 -0.0410 -0.3296 -0.2249 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL E C   
32262 O  O   . VAL E  818 1.0651 0.8376 0.5392 -0.0511 -0.3423 -0.2232 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL E O   
32263 C  CB  . VAL E  818 1.0198 0.8135 0.4852 -0.0344 -0.3053 -0.1919 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL E CB  
32264 C  CG1 . VAL E  818 1.0436 0.8449 0.4835 -0.0313 -0.3183 -0.1893 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL E CG1 
32265 C  CG2 . VAL E  818 0.9913 0.7894 0.4619 -0.0279 -0.2823 -0.1790 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL E CG2 
32266 N  N   . LEU E  819 1.1188 0.8748 0.5224 -0.0360 -0.3358 -0.2379 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E N   
32267 C  CA  . LEU E  819 1.1521 0.8982 0.5472 -0.0419 -0.3575 -0.2542 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E CA  
32268 C  C   . LEU E  819 1.1519 0.9143 0.5598 -0.0493 -0.3787 -0.2477 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E C   
32269 O  O   . LEU E  819 1.1480 0.9259 0.5469 -0.0452 -0.3800 -0.2353 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E O   
32270 C  CB  . LEU E  819 1.1970 0.9275 0.5446 -0.0334 -0.3569 -0.2708 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E CB  
32271 C  CG  . LEU E  819 1.1964 0.9122 0.5364 -0.0263 -0.3360 -0.2786 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E CG  
32272 C  CD1 . LEU E  819 1.2435 0.9439 0.5382 -0.0181 -0.3360 -0.2979 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E CD1 
32273 C  CD2 . LEU E  819 1.1777 0.8831 0.5546 -0.0337 -0.3365 -0.2835 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU E CD2 
32274 N  N   . LYS E  820 1.1576 0.9157 0.5872 -0.0603 -0.3958 -0.2564 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E N   
32275 C  CA  . LYS E  820 1.1528 0.9277 0.6052 -0.0699 -0.4162 -0.2508 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E CA  
32276 C  C   . LYS E  820 1.1935 0.9557 0.6340 -0.0770 -0.4398 -0.2698 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E C   
32277 O  O   . LYS E  820 1.2084 0.9502 0.6513 -0.0815 -0.4426 -0.2844 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E O   
32278 C  CB  . LYS E  820 1.1119 0.8972 0.6134 -0.0794 -0.4122 -0.2398 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E CB  
32279 C  CG  . LYS E  820 1.0873 0.9006 0.6194 -0.0855 -0.4219 -0.2245 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E CG  
32280 C  CD  . LYS E  820 1.0517 0.8732 0.6308 -0.0961 -0.4177 -0.2161 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E CD  
32281 C  CE  . LYS E  820 1.0195 0.8717 0.6271 -0.0976 -0.4184 -0.1980 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E CE  
32282 N  NZ  . LYS E  820 0.9861 0.8477 0.6370 -0.1074 -0.4129 -0.1895 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS E NZ  
32283 N  N   . ASP E  821 1.2139 0.9870 0.6412 -0.0779 -0.4581 -0.2701 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E N   
32284 C  CA  . ASP E  821 1.2501 1.0124 0.6717 -0.0864 -0.4820 -0.2877 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E CA  
32285 C  C   . ASP E  821 1.2286 0.9985 0.6990 -0.1021 -0.4931 -0.2843 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E C   
32286 O  O   . ASP E  821 1.1999 0.9952 0.7015 -0.1074 -0.4970 -0.2686 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E O   
32287 C  CB  . ASP E  821 1.2802 1.0522 0.6758 -0.0843 -0.5011 -0.2901 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E CB  
32288 C  CG  . ASP E  821 1.3040 1.0742 0.7118 -0.0971 -0.5285 -0.3024 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E CG  
32289 O  OD1 . ASP E  821 1.2845 1.0769 0.7268 -0.1064 -0.5410 -0.2919 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E OD1 
32290 O  OD2 . ASP E  821 1.3420 1.0889 0.7271 -0.0983 -0.5374 -0.3229 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP E OD2 
32291 N  N   . GLN E  822 1.2440 0.9920 0.7213 -0.1095 -0.4983 -0.2988 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E N   
32292 C  CA  . GLN E  822 1.2248 0.9781 0.7480 -0.1253 -0.5071 -0.2946 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E CA  
32293 C  C   . GLN E  822 1.2328 1.0044 0.7749 -0.1373 -0.5323 -0.2933 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E C   
32294 O  O   . GLN E  822 1.1997 0.9978 0.7776 -0.1439 -0.5328 -0.2767 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E O   
32295 C  CB  . GLN E  822 1.2411 0.9645 0.7666 -0.1300 -0.5067 -0.3096 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E CB  
32296 C  CG  . GLN E  822 1.2186 0.9330 0.7399 -0.1194 -0.4795 -0.3046 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E CG  
32297 C  CD  . GLN E  822 1.2365 0.9197 0.7568 -0.1211 -0.4775 -0.3200 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E CD  
32298 O  OE1 . GLN E  822 1.2731 0.9374 0.7869 -0.1280 -0.4967 -0.3374 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E OE1 
32299 N  NE2 . GLN E  822 1.2122 0.8890 0.7398 -0.1147 -0.4553 -0.3142 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN E NE2 
32300 N  N   . ALA E  823 1.2768 1.0356 0.7953 -0.1401 -0.5531 -0.3108 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA E N   
32301 C  CA  . ALA E  823 1.2889 1.0674 0.8180 -0.1490 -0.5780 -0.3101 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA E CA  
32302 C  C   . ALA E  823 1.2501 1.0658 0.8066 -0.1486 -0.5747 -0.2876 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA E C   
32303 O  O   . ALA E  823 1.2224 1.0564 0.8236 -0.1607 -0.5778 -0.2770 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA E O   
32304 C  CB  . ALA E  823 1.3379 1.1058 0.8191 -0.1417 -0.5933 -0.3264 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA E CB  
32305 N  N   . THR E  824 1.2499 1.0764 0.7793 -0.1347 -0.5684 -0.2805 ? ? ? ? ? ? 1067 THR E N   
32306 C  CA  . THR E  824 1.2165 1.0754 0.7658 -0.1306 -0.5640 -0.2600 ? ? ? ? ? ? 1067 THR E CA  
32307 C  C   . THR E  824 1.1681 1.0365 0.7453 -0.1280 -0.5392 -0.2431 ? ? ? ? ? ? 1067 THR E C   
32308 O  O   . THR E  824 1.1367 1.0327 0.7399 -0.1271 -0.5358 -0.2265 ? ? ? ? ? ? 1067 THR E O   
32309 C  CB  . THR E  824 1.2358 1.0987 0.7430 -0.1155 -0.5646 -0.2576 ? ? ? ? ? ? 1067 THR E CB  
32310 O  OG1 . THR E  824 1.2301 1.0781 0.7094 -0.1024 -0.5401 -0.2549 ? ? ? ? ? ? 1067 THR E OG1 
32311 C  CG2 . THR E  824 1.2881 1.1382 0.7604 -0.1166 -0.5876 -0.2760 ? ? ? ? ? ? 1067 THR E CG2 
32312 N  N   . ASN E  825 1.1634 1.0090 0.7348 -0.1263 -0.5222 -0.2480 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E N   
32313 C  CA  . ASN E  825 1.1220 0.9740 0.7130 -0.1222 -0.4984 -0.2335 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E CA  
32314 C  C   . ASN E  825 1.1078 0.9729 0.6811 -0.1075 -0.4853 -0.2204 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E C   
32315 O  O   . ASN E  825 1.0742 0.9627 0.6742 -0.1067 -0.4791 -0.2042 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E O   
32316 C  CB  . ASN E  825 1.0890 0.9639 0.7315 -0.1350 -0.5017 -0.2217 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E CB  
32317 C  CG  . ASN E  825 1.0495 0.9262 0.7140 -0.1334 -0.4781 -0.2097 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E CG  
32318 O  OD1 . ASN E  825 1.0159 0.9173 0.7040 -0.1314 -0.4699 -0.1937 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E OD1 
32319 N  ND2 . ASN E  825 1.0547 0.9050 0.7110 -0.1334 -0.4674 -0.2180 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN E ND2 
32320 N  N   . THR E  826 1.1347 0.9845 0.6630 -0.0960 -0.4811 -0.2273 ? ? ? ? ? ? 1069 THR E N   
32321 C  CA  . THR E  826 1.1267 0.9872 0.6361 -0.0830 -0.4709 -0.2145 ? ? ? ? ? ? 1069 THR E CA  
32322 C  C   . THR E  826 1.1372 0.9773 0.6097 -0.0716 -0.4513 -0.2182 ? ? ? ? ? ? 1069 THR E C   
32323 O  O   . THR E  826 1.1690 0.9874 0.6131 -0.0705 -0.4529 -0.2344 ? ? ? ? ? ? 1069 THR E O   
32324 C  CB  . THR E  826 1.1529 1.0257 0.6441 -0.0805 -0.4915 -0.2145 ? ? ? ? ? ? 1069 THR E CB  
32325 O  OG1 . THR E  826 1.1410 1.0359 0.6705 -0.0913 -0.5093 -0.2107 ? ? ? ? ? ? 1069 THR E OG1 
32326 C  CG2 . THR E  826 1.1441 1.0280 0.6191 -0.0676 -0.4822 -0.1992 ? ? ? ? ? ? 1069 THR E CG2 
32327 N  N   . TYR E  827 1.1110 0.9588 0.5845 -0.0631 -0.4326 -0.2032 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E N   
32328 C  CA  . TYR E  827 1.1177 0.9495 0.5598 -0.0529 -0.4126 -0.2045 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CA  
32329 C  C   . TYR E  827 1.1595 0.9838 0.5532 -0.0450 -0.4194 -0.2108 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E C   
32330 O  O   . TYR E  827 1.1694 1.0066 0.5561 -0.0433 -0.4328 -0.2043 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E O   
32331 C  CB  . TYR E  827 1.0808 0.9246 0.5374 -0.0468 -0.3937 -0.1858 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CB  
32332 C  CG  . TYR E  827 1.0427 0.8896 0.5393 -0.0528 -0.3822 -0.1812 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CG  
32333 C  CD1 . TYR E  827 1.0427 0.8710 0.5387 -0.0544 -0.3707 -0.1911 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CD1 
32334 C  CD2 . TYR E  827 1.0078 0.8766 0.5424 -0.0564 -0.3827 -0.1670 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CD2 
32335 C  CE1 . TYR E  827 1.0089 0.8396 0.5407 -0.0598 -0.3604 -0.1860 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CE1 
32336 C  CE2 . TYR E  827 0.9733 0.8457 0.5436 -0.0620 -0.3715 -0.1621 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CE2 
32337 C  CZ  . TYR E  827 0.9742 0.8271 0.5426 -0.0640 -0.3607 -0.1712 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E CZ  
32338 O  OH  . TYR E  827 0.9420 0.7980 0.5444 -0.0696 -0.3504 -0.1657 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR E OH  
32339 N  N   . PHE E  828 1.1857 0.9896 0.5454 -0.0399 -0.4104 -0.2235 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E N   
32340 C  CA  . PHE E  828 1.2271 1.0248 0.5383 -0.0322 -0.4154 -0.2291 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CA  
32341 C  C   . PHE E  828 1.2140 1.0202 0.5124 -0.0230 -0.3999 -0.2108 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E C   
32342 O  O   . PHE E  828 1.1813 0.9894 0.4978 -0.0209 -0.3802 -0.2008 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E O   
32343 C  CB  . PHE E  828 1.2600 1.0348 0.5394 -0.0292 -0.4097 -0.2492 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CB  
32344 C  CG  . PHE E  828 1.2765 1.0394 0.5680 -0.0385 -0.4264 -0.2683 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CG  
32345 C  CD1 . PHE E  828 1.2998 1.0674 0.5904 -0.0451 -0.4530 -0.2749 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CD1 
32346 C  CD2 . PHE E  828 1.2698 1.0166 0.5747 -0.0409 -0.4167 -0.2793 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CD2 
32347 C  CE1 . PHE E  828 1.3168 1.0724 0.6196 -0.0549 -0.4695 -0.2925 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CE1 
32348 C  CE2 . PHE E  828 1.2866 1.0204 0.6036 -0.0500 -0.4329 -0.2961 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CE2 
32349 C  CZ  . PHE E  828 1.3106 1.0483 0.6263 -0.0574 -0.4594 -0.3029 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE E CZ  
32350 N  N   . SER E  829 1.2391 1.0508 0.5082 -0.0178 -0.4094 -0.2054 ? ? ? ? ? ? 1072 SER E N   
32351 C  CA  . SER E  829 1.2289 1.0479 0.4863 -0.0095 -0.3966 -0.1863 ? ? ? ? ? ? 1072 SER E CA  
32352 C  C   . SER E  829 1.2730 1.0840 0.4757 -0.0016 -0.3966 -0.1880 ? ? ? ? ? ? 1072 SER E C   
32353 O  O   . SER E  829 1.3113 1.1175 0.4877 -0.0023 -0.4137 -0.2006 ? ? ? ? ? ? 1072 SER E O   
32354 C  CB  . SER E  829 1.2022 1.0418 0.4917 -0.0108 -0.4070 -0.1693 ? ? ? ? ? ? 1072 SER E CB  
32355 O  OG  . SER E  829 1.2107 1.0556 0.4787 -0.0026 -0.4055 -0.1536 ? ? ? ? ? ? 1072 SER E OG  
32356 N  N   . LEU E  830 1.2688 1.0783 0.4542 0.0054  -0.3775 -0.1752 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E N   
32357 C  CA  . LEU E  830 1.3103 1.1133 0.4438 0.0123  -0.3756 -0.1745 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E CA  
32358 C  C   . LEU E  830 1.3121 1.1237 0.4340 0.0177  -0.3769 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E C   
32359 O  O   . LEU E  830 1.3450 1.1511 0.4237 0.0232  -0.3725 -0.1489 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E O   
32360 C  CB  . LEU E  830 1.3192 1.1099 0.4293 0.0163  -0.3520 -0.1816 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E CB  
32361 C  CG  . LEU E  830 1.3393 1.1176 0.4408 0.0140  -0.3542 -0.2064 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E CG  
32362 C  CD1 . LEU E  830 1.3372 1.1066 0.4277 0.0182  -0.3286 -0.2116 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E CD1 
32363 C  CD2 . LEU E  830 1.3914 1.1646 0.4500 0.0157  -0.3719 -0.2191 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU E CD2 
32364 N  N   . VAL E  831 1.2791 1.1037 0.4385 0.0162  -0.3830 -0.1389 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL E N   
32365 C  CA  . VAL E  831 1.2847 1.1166 0.4346 0.0217  -0.3891 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL E CA  
32366 C  C   . VAL E  831 1.3302 1.1626 0.4465 0.0231  -0.4128 -0.1249 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL E C   
32367 O  O   . VAL E  831 1.3380 1.1741 0.4647 0.0179  -0.4316 -0.1386 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL E O   
32368 C  CB  . VAL E  831 1.2412 1.0881 0.4402 0.0207  -0.3923 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL E CB  
32369 C  CG1 . VAL E  831 1.2183 1.0745 0.4584 0.0126  -0.4039 -0.1173 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL E CG1 
32370 C  CG2 . VAL E  831 1.2541 1.1093 0.4448 0.0265  -0.4072 -0.0896 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL E CG2 
32371 N  N   . SER E  832 1.3620 1.1900 0.4373 0.0295  -0.4123 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 1075 SER E N   
32372 C  CA  . SER E  832 1.4124 1.2375 0.4455 0.0312  -0.4315 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 1075 SER E CA  
32373 C  C   . SER E  832 1.4190 1.2566 0.4674 0.0294  -0.4613 -0.1226 ? ? ? ? ? ? 1075 SER E C   
32374 O  O   . SER E  832 1.4451 1.2815 0.4812 0.0259  -0.4780 -0.1394 ? ? ? ? ? ? 1075 SER E O   
32375 C  CB  . SER E  832 1.4479 1.2653 0.4308 0.0380  -0.4233 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 1075 SER E CB  
32376 O  OG  . SER E  832 1.4219 1.2391 0.4169 0.0410  -0.4047 -0.0897 ? ? ? ? ? ? 1075 SER E OG  
32377 N  N   . ASP E  833 1.3972 1.2469 0.4722 0.0321  -0.4684 -0.1052 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E N   
32378 C  CA  . ASP E  833 1.4029 1.2673 0.4948 0.0312  -0.4968 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E CA  
32379 C  C   . ASP E  833 1.3862 1.2577 0.5129 0.0217  -0.5072 -0.1235 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E C   
32380 O  O   . ASP E  833 1.4040 1.2841 0.5336 0.0186  -0.5317 -0.1314 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E O   
32381 C  CB  . ASP E  833 1.3751 1.2526 0.4981 0.0363  -0.4997 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E CB  
32382 C  CG  . ASP E  833 1.3193 1.2062 0.4982 0.0323  -0.4869 -0.0822 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E CG  
32383 O  OD1 . ASP E  833 1.2958 1.1747 0.4804 0.0328  -0.4626 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E OD1 
32384 O  OD2 . ASP E  833 1.2994 1.2033 0.5174 0.0284  -0.5018 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP E OD2 
32385 N  N   . ASN E  834 1.3542 1.2212 0.5058 0.0169  -0.4885 -0.1299 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E N   
32386 C  CA  . ASN E  834 1.3275 1.2019 0.5223 0.0073  -0.4941 -0.1423 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E CA  
32387 C  C   . ASN E  834 1.3270 1.1850 0.5157 0.0026  -0.4784 -0.1589 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E C   
32388 O  O   . ASN E  834 1.2895 1.1477 0.5114 -0.0010 -0.4629 -0.1585 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E O   
32389 C  CB  . ASN E  834 1.2764 1.1667 0.5235 0.0066  -0.4873 -0.1281 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E CB  
32390 C  CG  . ASN E  834 1.2538 1.1606 0.5481 -0.0028 -0.5023 -0.1355 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E CG  
32391 O  OD1 . ASN E  834 1.2769 1.1898 0.5689 -0.0071 -0.5254 -0.1448 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E OD1 
32392 N  ND2 . ASN E  834 1.2093 1.1239 0.5465 -0.0063 -0.4893 -0.1306 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN E ND2 
32393 N  N   . THR E  835 1.3700 1.2140 0.5155 0.0035  -0.4824 -0.1735 ? ? ? ? ? ? 1078 THR E N   
32394 C  CA  . THR E  835 1.3752 1.2030 0.5122 0.0004  -0.4695 -0.1911 ? ? ? ? ? ? 1078 THR E CA  
32395 C  C   . THR E  835 1.3748 1.2023 0.5369 -0.0094 -0.4857 -0.2088 ? ? ? ? ? ? 1078 THR E C   
32396 O  O   . THR E  835 1.3910 1.2271 0.5570 -0.0133 -0.5103 -0.2128 ? ? ? ? ? ? 1078 THR E O   
32397 C  CB  . THR E  835 1.4243 1.2369 0.5025 0.0063  -0.4657 -0.2011 ? ? ? ? ? ? 1078 THR E CB  
32398 O  OG1 . THR E  835 1.4207 1.2303 0.4782 0.0138  -0.4435 -0.1864 ? ? ? ? ? ? 1078 THR E OG1 
32399 C  CG2 . THR E  835 1.4378 1.2347 0.5083 0.0029  -0.4606 -0.2244 ? ? ? ? ? ? 1078 THR E CG2 
32400 N  N   . PHE E  836 1.3579 1.1750 0.5369 -0.0136 -0.4723 -0.2191 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E N   
32401 C  CA  . PHE E  836 1.3575 1.1710 0.5614 -0.0239 -0.4858 -0.2357 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CA  
32402 C  C   . PHE E  836 1.3599 1.1537 0.5561 -0.0237 -0.4685 -0.2499 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E C   
32403 O  O   . PHE E  836 1.3261 1.1188 0.5427 -0.0226 -0.4474 -0.2425 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E O   
32404 C  CB  . PHE E  836 1.3132 1.1447 0.5747 -0.0322 -0.4913 -0.2255 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CB  
32405 C  CG  . PHE E  836 1.3096 1.1366 0.6009 -0.0444 -0.5027 -0.2406 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CG  
32406 C  CD1 . PHE E  836 1.3503 1.1670 0.6225 -0.0493 -0.5231 -0.2599 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CD1 
32407 C  CD2 . PHE E  836 1.2666 1.0997 0.6054 -0.0515 -0.4935 -0.2349 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CD2 
32408 C  CE1 . PHE E  836 1.3485 1.1596 0.6491 -0.0615 -0.5343 -0.2730 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CE1 
32409 C  CE2 . PHE E  836 1.2647 1.0930 0.6312 -0.0637 -0.5041 -0.2471 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CE2 
32410 C  CZ  . PHE E  836 1.3059 1.1226 0.6537 -0.0689 -0.5247 -0.2659 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE E CZ  
32411 N  N   . LEU E  837 1.4020 1.1804 0.5678 -0.0242 -0.4785 -0.2708 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E N   
32412 C  CA  . LEU E  837 1.4154 1.1732 0.5663 -0.0222 -0.4650 -0.2880 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E CA  
32413 C  C   . LEU E  837 1.4330 1.1787 0.5963 -0.0314 -0.4833 -0.3092 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E C   
32414 O  O   . LEU E  837 1.4476 1.2000 0.6167 -0.0381 -0.5080 -0.3126 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E O   
32415 C  CB  . LEU E  837 1.4579 1.2063 0.5512 -0.0117 -0.4576 -0.2949 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E CB  
32416 C  CG  . LEU E  837 1.4417 1.1992 0.5223 -0.0033 -0.4368 -0.2739 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E CG  
32417 C  CD1 . LEU E  837 1.4881 1.2414 0.5100 0.0056  -0.4346 -0.2765 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E CD1 
32418 C  CD2 . LEU E  837 1.4047 1.1583 0.5078 -0.0015 -0.4093 -0.2690 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU E CD2 
32419 N  N   . PRO E  838 1.4337 1.1610 0.6006 -0.0317 -0.4720 -0.3236 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO E N   
32420 C  CA  . PRO E  838 1.4495 1.1607 0.6304 -0.0403 -0.4867 -0.3439 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO E CA  
32421 C  C   . PRO E  838 1.5041 1.2063 0.6474 -0.0402 -0.5092 -0.3628 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO E C   
32422 O  O   . PRO E  838 1.5383 1.2359 0.6335 -0.0300 -0.5044 -0.3689 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO E O   
32423 C  CB  . PRO E  838 1.4479 1.1402 0.6243 -0.0349 -0.4656 -0.3546 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO E CB  
32424 C  CG  . PRO E  838 1.4207 1.1229 0.5921 -0.0258 -0.4393 -0.3371 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO E CG  
32425 C  CD  . PRO E  838 1.4288 1.1479 0.5774 -0.0217 -0.4444 -0.3229 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO E CD  
32426 N  N   . LYS E  839 1.5133 1.2139 0.6780 -0.0518 -0.5336 -0.3717 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E N   
32427 C  CA  . LYS E  839 1.5596 1.2588 0.6940 -0.0530 -0.5585 -0.3845 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E CA  
32428 C  C   . LYS E  839 1.6123 1.2897 0.6921 -0.0433 -0.5562 -0.4075 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E C   
32429 O  O   . LYS E  839 1.6528 1.3316 0.6896 -0.0379 -0.5673 -0.4136 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E O   
32430 C  CB  . LYS E  839 1.5607 1.2615 0.7304 -0.0684 -0.5853 -0.3910 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E CB  
32431 C  CG  . LYS E  839 1.6117 1.3103 0.7486 -0.0697 -0.6124 -0.4058 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E CG  
32432 C  CD  . LYS E  839 1.6163 1.3207 0.7856 -0.0853 -0.6415 -0.4107 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E CD  
32433 C  CE  . LYS E  839 1.6668 1.3727 0.7962 -0.0833 -0.6660 -0.4222 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E CE  
32434 N  NZ  . LYS E  839 1.6931 1.3940 0.8380 -0.0975 -0.6972 -0.4382 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS E NZ  
32435 N  N   . SER E  840 1.6120 1.2699 0.6933 -0.0404 -0.5410 -0.4200 ? ? ? ? ? ? 1083 SER E N   
32436 C  CA  . SER E  840 1.6601 1.2957 0.6976 -0.0318 -0.5386 -0.4450 ? ? ? ? ? ? 1083 SER E CA  
32437 C  C   . SER E  840 1.6759 1.3162 0.6665 -0.0170 -0.5185 -0.4412 ? ? ? ? ? ? 1083 SER E C   
32438 O  O   . SER E  840 1.7235 1.3522 0.6682 -0.0092 -0.5203 -0.4598 ? ? ? ? ? ? 1083 SER E O   
32439 C  CB  . SER E  840 1.6527 1.2663 0.7117 -0.0330 -0.5288 -0.4590 ? ? ? ? ? ? 1083 SER E CB  
32440 O  OG  . SER E  840 1.6098 1.2285 0.6889 -0.0281 -0.5009 -0.4440 ? ? ? ? ? ? 1083 SER E OG  
32441 N  N   . LEU E  841 1.6375 1.2950 0.6390 -0.0135 -0.4992 -0.4169 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E N   
32442 C  CA  . LEU E  841 1.6492 1.3099 0.6108 -0.0006 -0.4769 -0.4123 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E CA  
32443 C  C   . LEU E  841 1.6675 1.3438 0.5969 0.0027  -0.4845 -0.3993 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E C   
32444 O  O   . LEU E  841 1.6883 1.3670 0.5764 0.0127  -0.4699 -0.3965 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E O   
32445 C  CB  . LEU E  841 1.6002 1.2676 0.5893 0.0022  -0.4490 -0.3947 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E CB  
32446 C  CG  . LEU E  841 1.5847 1.2359 0.6009 0.0010  -0.4385 -0.4072 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E CG  
32447 C  CD1 . LEU E  841 1.5631 1.2178 0.5752 0.0105  -0.4069 -0.3981 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E CD1 
32448 C  CD2 . LEU E  841 1.6350 1.2636 0.6251 0.0031  -0.4509 -0.4381 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU E CD2 
32449 N  N   . VAL E  842 1.6598 1.3477 0.6090 -0.0057 -0.5071 -0.3904 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL E N   
32450 C  CA  . VAL E  842 1.6798 1.3818 0.5994 -0.0024 -0.5177 -0.3783 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL E CA  
32451 C  C   . VAL E  842 1.7307 1.4262 0.6226 -0.0052 -0.5464 -0.3976 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL E C   
32452 O  O   . VAL E  842 1.7757 1.4674 0.6157 0.0025  -0.5477 -0.4056 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL E O   
32453 C  CB  . VAL E  842 1.6364 1.3605 0.5933 -0.0073 -0.5220 -0.3508 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL E CB  
32454 C  CG1 . VAL E  842 1.5837 1.3138 0.5726 -0.0055 -0.4948 -0.3323 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL E CG1 
32455 C  CG2 . VAL E  842 1.6257 1.3559 0.6227 -0.0197 -0.5490 -0.3539 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL E CG2 
32456 N  N   . ASN E  843 1.7248 1.4193 0.6511 -0.0166 -0.5693 -0.4051 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E N   
32457 C  CA  . ASN E  843 1.7721 1.4618 0.6763 -0.0208 -0.5996 -0.4227 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E CA  
32458 C  C   . ASN E  843 1.7937 1.4607 0.7069 -0.0275 -0.6114 -0.4509 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E C   
32459 O  O   . ASN E  843 1.7817 1.4497 0.7344 -0.0403 -0.6311 -0.4538 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E O   
32460 C  CB  . ASN E  843 1.7572 1.4684 0.6873 -0.0287 -0.6223 -0.4067 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E CB  
32461 C  CG  . ASN E  843 1.8093 1.5243 0.6955 -0.0262 -0.6468 -0.4135 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E CG  
32462 O  OD1 . ASN E  843 1.8557 1.5588 0.6882 -0.0176 -0.6443 -0.4274 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E OD1 
32463 N  ND2 . ASN E  843 1.8019 1.5346 0.7116 -0.0335 -0.6705 -0.4037 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN E ND2 
32464 N  N   . PRO E  844 1.8274 1.4741 0.7041 -0.0189 -0.5997 -0.4717 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E N   
32465 C  CA  . PRO E  844 1.8417 1.4639 0.7307 -0.0232 -0.6048 -0.4967 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E CA  
32466 C  C   . PRO E  844 1.8989 1.5079 0.7596 -0.0263 -0.6337 -0.5220 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E C   
32467 O  O   . PRO E  844 1.9012 1.5013 0.7919 -0.0385 -0.6548 -0.5325 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E O   
32468 C  CB  . PRO E  844 1.8497 1.4593 0.7116 -0.0100 -0.5759 -0.5054 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E CB  
32469 C  CG  . PRO E  844 1.8611 1.4869 0.6780 0.0016  -0.5612 -0.4908 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E CG  
32470 C  CD  . PRO E  844 1.8582 1.5037 0.6785 -0.0045 -0.5823 -0.4737 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E CD  
32471 O  OXT . PRO E  844 1.9446 1.5518 0.7515 -0.0171 -0.6363 -0.5319 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO E OXT 
32472 N  N   . SER F  1   0.9426 0.8119 0.9982 0.2573  0.2273  0.4444  ? ? ? ? ? ? 244  SER F N   
32473 C  CA  . SER F  1   0.9109 0.8011 0.9782 0.2474  0.2174  0.4293  ? ? ? ? ? ? 244  SER F CA  
32474 C  C   . SER F  1   0.8897 0.7900 0.9828 0.2456  0.2142  0.4214  ? ? ? ? ? ? 244  SER F C   
32475 O  O   . SER F  1   0.8938 0.8002 0.9937 0.2555  0.2079  0.4269  ? ? ? ? ? ? 244  SER F O   
32476 C  CB  . SER F  1   0.9101 0.8169 0.9612 0.2504  0.2016  0.4293  ? ? ? ? ? ? 244  SER F CB  
32477 O  OG  . SER F  1   0.8908 0.8063 0.9410 0.2388  0.1995  0.4174  ? ? ? ? ? ? 244  SER F OG  
32478 N  N   . PHE F  2   0.8679 0.7699 0.9746 0.2330  0.2191  0.4084  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F N   
32479 C  CA  . PHE F  2   0.8488 0.7553 0.9786 0.2287  0.2204  0.3990  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CA  
32480 C  C   . PHE F  2   0.8283 0.7599 0.9664 0.2294  0.2053  0.3931  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F C   
32481 O  O   . PHE F  2   0.8227 0.7610 0.9755 0.2344  0.2026  0.3930  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F O   
32482 C  CB  . PHE F  2   0.8331 0.7349 0.9709 0.2144  0.2288  0.3869  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CB  
32483 C  CG  . PHE F  2   0.8491 0.7264 0.9887 0.2117  0.2449  0.3901  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CG  
32484 C  CD1 . PHE F  2   0.8770 0.7372 1.0020 0.2183  0.2523  0.4035  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CD1 
32485 C  CD2 . PHE F  2   0.8375 0.7082 0.9931 0.2022  0.2524  0.3797  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CD2 
32486 C  CE1 . PHE F  2   0.8928 0.7296 1.0208 0.2150  0.2675  0.4069  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CE1 
32487 C  CE2 . PHE F  2   0.8536 0.7009 1.0119 0.1987  0.2667  0.3825  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CE2 
32488 C  CZ  . PHE F  2   0.8811 0.7115 1.0262 0.2049  0.2744  0.3962  ? ? ? ? ? ? 245  PHE F CZ  
32489 N  N   . ALA F  3   0.8186 0.7634 0.9469 0.2245  0.1959  0.3888  ? ? ? ? ? ? 246  ALA F N   
32490 C  CA  . ALA F  3   0.7999 0.7685 0.9344 0.2235  0.1807  0.3830  ? ? ? ? ? ? 246  ALA F CA  
32491 C  C   . ALA F  3   0.7979 0.7782 0.9470 0.2325  0.1737  0.3872  ? ? ? ? ? ? 246  ALA F C   
32492 O  O   . ALA F  3   0.7767 0.7751 0.9408 0.2289  0.1659  0.3797  ? ? ? ? ? ? 246  ALA F O   
32493 C  CB  . ALA F  3   0.8070 0.7829 0.9206 0.2246  0.1697  0.3857  ? ? ? ? ? ? 246  ALA F CB  
32494 N  N   . GLN F  4   0.8202 0.7910 0.9656 0.2445  0.1764  0.3997  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F N   
32495 C  CA  . GLN F  4   0.8186 0.8014 0.9792 0.2538  0.1703  0.4041  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F CA  
32496 C  C   . GLN F  4   0.8051 0.7857 0.9874 0.2512  0.1791  0.3970  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F C   
32497 O  O   . GLN F  4   0.7869 0.7860 0.9855 0.2505  0.1724  0.3918  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F O   
32498 C  CB  . GLN F  4   0.8465 0.8212 0.9978 0.2685  0.1699  0.4197  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F CB  
32499 C  CG  . GLN F  4   0.8554 0.8447 0.9937 0.2750  0.1538  0.4269  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F CG  
32500 C  CD  . GLN F  4   0.8878 0.8622 1.0089 0.2880  0.1563  0.4423  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F CD  
32501 O  OE1 . GLN F  4   0.9044 0.8599 1.0068 0.2870  0.1650  0.4460  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F OE1 
32502 N  NE2 . GLN F  4   0.8976 0.8807 1.0256 0.3005  0.1495  0.4520  ? ? ? ? ? ? 247  GLN F NE2 
32503 N  N   . TYR F  5   0.8150 0.7728 0.9972 0.2496  0.1941  0.3966  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F N   
32504 C  CA  . TYR F  5   0.8052 0.7583 1.0052 0.2473  0.2023  0.3890  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CA  
32505 C  C   . TYR F  5   0.7784 0.7405 0.9873 0.2334  0.2019  0.3735  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F C   
32506 O  O   . TYR F  5   0.7679 0.7303 0.9912 0.2313  0.2063  0.3660  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F O   
32507 C  CB  . TYR F  5   0.8264 0.7510 1.0232 0.2496  0.2175  0.3932  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CB  
32508 C  CG  . TYR F  5   0.8552 0.7678 1.0387 0.2619  0.2191  0.4091  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CG  
32509 C  CD1 . TYR F  5   0.8701 0.7796 1.0599 0.2759  0.2200  0.4185  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CD1 
32510 C  CD2 . TYR F  5   0.8691 0.7729 1.0331 0.2603  0.2201  0.4151  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CD2 
32511 C  CE1 . TYR F  5   0.8978 0.7958 1.0747 0.2877  0.2214  0.4336  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CE1 
32512 C  CE2 . TYR F  5   0.8975 0.7893 1.0478 0.2721  0.2220  0.4303  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CE2 
32513 C  CZ  . TYR F  5   0.9112 0.8004 1.0681 0.2855  0.2222  0.4393  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F CZ  
32514 O  OH  . TYR F  5   0.9395 0.8171 1.0818 0.2971  0.2237  0.4543  ? ? ? ? ? ? 248  TYR F OH  
32515 N  N   . ASN F  6   0.7686 0.7377 0.9680 0.2246  0.1966  0.3687  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F N   
32516 C  CA  . ASN F  6   0.7454 0.7210 0.9516 0.2116  0.1970  0.3546  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F CA  
32517 C  C   . ASN F  6   0.7237 0.7247 0.9390 0.2094  0.1843  0.3490  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F C   
32518 O  O   . ASN F  6   0.7038 0.7117 0.9275 0.2002  0.1844  0.3376  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F O   
32519 C  CB  . ASN F  6   0.7460 0.7145 0.9380 0.2024  0.1996  0.3515  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F CB  
32520 C  CG  . ASN F  6   0.7577 0.7027 0.9482 0.1983  0.2143  0.3509  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F CG  
32521 O  OD1 . ASN F  6   0.7620 0.6958 0.9630 0.2000  0.2223  0.3497  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F OD1 
32522 N  ND2 . ASN F  6   0.7640 0.7013 0.9416 0.1930  0.2181  0.3519  ? ? ? ? ? ? 249  ASN F ND2 
32523 N  N   . GLN F  7   0.7278 0.7431 0.9414 0.2173  0.1730  0.3570  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F N   
32524 C  CA  . GLN F  7   0.7076 0.7470 0.9297 0.2135  0.1604  0.3516  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F CA  
32525 C  C   . GLN F  7   0.6933 0.7392 0.9359 0.2133  0.1644  0.3457  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F C   
32526 O  O   . GLN F  7   0.7021 0.7332 0.9496 0.2174  0.1756  0.3467  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F O   
32527 C  CB  . GLN F  7   0.7150 0.7695 0.9335 0.2215  0.1465  0.3609  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F CB  
32528 C  CG  . GLN F  7   0.7229 0.7827 0.9541 0.2335  0.1459  0.3697  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F CG  
32529 C  CD  . GLN F  7   0.7408 0.8065 0.9625 0.2435  0.1353  0.3821  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F CD  
32530 O  OE1 . GLN F  7   0.7479 0.8128 0.9516 0.2411  0.1281  0.3834  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F OE1 
32531 N  NE2 . GLN F  7   0.7497 0.8210 0.9827 0.2555  0.1342  0.3915  ? ? ? ? ? ? 250  GLN F NE2 
32532 N  N   . VAL F  8   0.6727 0.7392 0.9263 0.2083  0.1559  0.3393  ? ? ? ? ? ? 251  VAL F N   
32533 C  CA  . VAL F  8   0.6582 0.7302 0.9290 0.2066  0.1607  0.3321  ? ? ? ? ? ? 251  VAL F CA  
32534 C  C   . VAL F  8   0.6668 0.7432 0.9501 0.2192  0.1620  0.3406  ? ? ? ? ? ? 251  VAL F C   
32535 O  O   . VAL F  8   0.6762 0.7618 0.9593 0.2275  0.1539  0.3510  ? ? ? ? ? ? 251  VAL F O   
32536 C  CB  . VAL F  8   0.6354 0.7283 0.9141 0.1983  0.1514  0.3243  ? ? ? ? ? ? 251  VAL F CB  
32537 C  CG1 . VAL F  8   0.6356 0.7479 0.9152 0.2019  0.1364  0.3315  ? ? ? ? ? ? 251  VAL F CG1 
32538 C  CG2 . VAL F  8   0.6218 0.7219 0.9185 0.1980  0.1564  0.3182  ? ? ? ? ? ? 251  VAL F CG2 
32539 N  N   . TYR F  9   0.6650 0.7344 0.9588 0.2211  0.1722  0.3363  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F N   
32540 C  CA  . TYR F  9   0.6732 0.7465 0.9797 0.2337  0.1748  0.3437  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CA  
32541 C  C   . TYR F  9   0.6613 0.7637 0.9820 0.2371  0.1626  0.3481  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F C   
32542 O  O   . TYR F  9   0.6724 0.7821 0.9973 0.2477  0.1581  0.3592  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F O   
32543 C  CB  . TYR F  9   0.6726 0.7339 0.9872 0.2346  0.1874  0.3365  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CB  
32544 C  CG  . TYR F  9   0.6823 0.7465 1.0096 0.2486  0.1916  0.3437  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CG  
32545 C  CD1 . TYR F  9   0.7065 0.7516 1.0289 0.2595  0.1990  0.3522  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CD1 
32546 C  CD2 . TYR F  9   0.6681 0.7542 1.0128 0.2515  0.1886  0.3424  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CD2 
32547 C  CE1 . TYR F  9   0.7166 0.7642 1.0506 0.2734  0.2031  0.3591  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CE1 
32548 C  CE2 . TYR F  9   0.6775 0.7675 1.0348 0.2653  0.1930  0.3496  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CE2 
32549 C  CZ  . TYR F  9   0.7019 0.7723 1.0534 0.2764  0.2002  0.3577  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F CZ  
32550 O  OH  . TYR F  9   0.7126 0.7857 1.0757 0.2909  0.2052  0.3649  ? ? ? ? ? ? 252  TYR F OH  
32551 N  N   . SER F  10  0.6397 0.7586 0.9684 0.2280  0.1573  0.3397  ? ? ? ? ? ? 253  SER F N   
32552 C  CA  . SER F  10  0.6275 0.7744 0.9697 0.2285  0.1447  0.3432  ? ? ? ? ? ? 253  SER F CA  
32553 C  C   . SER F  10  0.6075 0.7644 0.9482 0.2146  0.1381  0.3331  ? ? ? ? ? ? 253  SER F C   
32554 O  O   . SER F  10  0.6006 0.7453 0.9341 0.2060  0.1448  0.3229  ? ? ? ? ? ? 253  SER F O   
32555 C  CB  . SER F  10  0.6246 0.7839 0.9875 0.2374  0.1487  0.3466  ? ? ? ? ? ? 253  SER F CB  
32556 O  OG  . SER F  10  0.6042 0.7852 0.9815 0.2313  0.1435  0.3417  ? ? ? ? ? ? 253  SER F OG  
32557 N  N   . THR F  11  0.5991 0.7776 0.9462 0.2122  0.1244  0.3358  ? ? ? ? ? ? 254  THR F N   
32558 C  CA  . THR F  11  0.5819 0.7684 0.9273 0.1996  0.1183  0.3266  ? ? ? ? ? ? 254  THR F CA  
32559 C  C   . THR F  11  0.5643 0.7631 0.9275 0.1965  0.1225  0.3205  ? ? ? ? ? ? 254  THR F C   
32560 O  O   . THR F  11  0.5487 0.7602 0.9162 0.1874  0.1159  0.3147  ? ? ? ? ? ? 254  THR F O   
32561 C  CB  . THR F  11  0.5814 0.7836 0.9246 0.1968  0.1017  0.3307  ? ? ? ? ? ? 254  THR F CB  
32562 O  OG1 . THR F  11  0.5776 0.8028 0.9419 0.2025  0.0946  0.3379  ? ? ? ? ? ? 254  THR F OG1 
32563 C  CG2 . THR F  11  0.6014 0.7911 0.9259 0.2017  0.0982  0.3374  ? ? ? ? ? ? 254  THR F CG2 
32564 N  N   . ASP F  12  0.5681 0.7620 0.9405 0.2043  0.1338  0.3217  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F N   
32565 C  CA  . ASP F  12  0.5538 0.7562 0.9400 0.2021  0.1396  0.3153  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F CA  
32566 C  C   . ASP F  12  0.5445 0.7343 0.9209 0.1917  0.1457  0.3025  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F C   
32567 O  O   . ASP F  12  0.5532 0.7212 0.9149 0.1899  0.1525  0.2985  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F O   
32568 C  CB  . ASP F  12  0.5629 0.7605 0.9586 0.2138  0.1510  0.3190  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F CB  
32569 C  CG  . ASP F  12  0.5611 0.7823 0.9772 0.2221  0.1463  0.3286  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F CG  
32570 O  OD1 . ASP F  12  0.5521 0.7931 0.9751 0.2173  0.1333  0.3317  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F OD1 
32571 O  OD2 . ASP F  12  0.5695 0.7895 0.9950 0.2334  0.1550  0.3332  ? ? ? ? ? ? 255  ASP F OD2 
32572 N  N   . ALA F  13  0.5275 0.7311 0.9131 0.1851  0.1438  0.2965  ? ? ? ? ? ? 256  ALA F N   
32573 C  CA  . ALA F  13  0.5180 0.7117 0.8968 0.1763  0.1502  0.2842  ? ? ? ? ? ? 256  ALA F CA  
32574 C  C   . ALA F  13  0.5288 0.7010 0.9022 0.1811  0.1641  0.2800  ? ? ? ? ? ? 256  ALA F C   
32575 O  O   . ALA F  13  0.5297 0.6850 0.8907 0.1747  0.1689  0.2716  ? ? ? ? ? ? 256  ALA F O   
32576 C  CB  . ALA F  13  0.5006 0.7135 0.8932 0.1718  0.1480  0.2804  ? ? ? ? ? ? 256  ALA F CB  
32577 N  N   . ALA F  14  0.5379 0.7110 0.9211 0.1925  0.1703  0.2858  ? ? ? ? ? ? 257  ALA F N   
32578 C  CA  . ALA F  14  0.5510 0.7030 0.9294 0.1983  0.1832  0.2822  ? ? ? ? ? ? 257  ALA F CA  
32579 C  C   . ALA F  14  0.5647 0.6929 0.9269 0.1963  0.1862  0.2813  ? ? ? ? ? ? 257  ALA F C   
32580 O  O   . ALA F  14  0.5746 0.6819 0.9299 0.1968  0.1960  0.2755  ? ? ? ? ? ? 257  ALA F O   
32581 C  CB  . ALA F  14  0.5618 0.7187 0.9524 0.2126  0.1882  0.2911  ? ? ? ? ? ? 257  ALA F CB  
32582 N  N   . ASN F  15  0.5662 0.6975 0.9221 0.1938  0.1777  0.2870  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F N   
32583 C  CA  . ASN F  15  0.5820 0.6928 0.9236 0.1942  0.1805  0.2896  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F CA  
32584 C  C   . ASN F  15  0.5782 0.6761 0.9065 0.1825  0.1817  0.2807  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F C   
32585 O  O   . ASN F  15  0.5917 0.6713 0.9087 0.1822  0.1859  0.2823  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F O   
32586 C  CB  . ASN F  15  0.5895 0.7083 0.9288 0.1991  0.1714  0.3011  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F CB  
32587 C  CG  . ASN F  15  0.6098 0.7177 0.9493 0.2116  0.1769  0.3107  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F CG  
32588 O  OD1 . ASN F  15  0.6135 0.7254 0.9647 0.2207  0.1814  0.3140  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F OD1 
32589 N  ND2 . ASN F  15  0.6247 0.7177 0.9506 0.2126  0.1773  0.3156  ? ? ? ? ? ? 258  ASN F ND2 
32590 N  N   . PHE F  16  0.5603 0.6684 0.8904 0.1732  0.1782  0.2720  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F N   
32591 C  CA  . PHE F  16  0.5547 0.6539 0.8738 0.1620  0.1785  0.2635  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CA  
32592 C  C   . PHE F  16  0.5427 0.6423 0.8656 0.1558  0.1826  0.2521  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F C   
32593 O  O   . PHE F  16  0.5352 0.6465 0.8687 0.1588  0.1828  0.2508  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F O   
32594 C  CB  . PHE F  16  0.5446 0.6579 0.8595 0.1559  0.1671  0.2647  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CB  
32595 C  CG  . PHE F  16  0.5551 0.6730 0.8668 0.1622  0.1601  0.2760  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CG  
32596 C  CD1 . PHE F  16  0.5651 0.6727 0.8617 0.1603  0.1583  0.2790  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CD1 
32597 C  CD2 . PHE F  16  0.5560 0.6888 0.8799 0.1707  0.1555  0.2841  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CD2 
32598 C  CE1 . PHE F  16  0.5768 0.6880 0.8684 0.1668  0.1514  0.2895  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CE1 
32599 C  CE2 . PHE F  16  0.5669 0.7044 0.8878 0.1770  0.1481  0.2947  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CE2 
32600 C  CZ  . PHE F  16  0.5778 0.7038 0.8815 0.1750  0.1457  0.2972  ? ? ? ? ? ? 259  PHE F CZ  
32601 N  N   . GLU F  17  0.5413 0.6287 0.8555 0.1472  0.1858  0.2440  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F N   
32602 C  CA  . GLU F  17  0.5284 0.6181 0.8443 0.1397  0.1872  0.2328  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F CA  
32603 C  C   . GLU F  17  0.5121 0.6171 0.8264 0.1317  0.1781  0.2302  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F C   
32604 O  O   . GLU F  17  0.5107 0.6105 0.8159 0.1247  0.1765  0.2274  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F O   
32605 C  CB  . GLU F  17  0.5359 0.6054 0.8445 0.1343  0.1947  0.2256  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F CB  
32606 C  CG  . GLU F  17  0.5540 0.6062 0.8633 0.1417  0.2034  0.2278  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F CG  
32607 C  CD  . GLU F  17  0.5626 0.5945 0.8658 0.1354  0.2100  0.2208  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F CD  
32608 O  OE1 . GLU F  17  0.5540 0.5870 0.8528 0.1257  0.2077  0.2155  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F OE1 
32609 O  OE2 . GLU F  17  0.5787 0.5935 0.8820 0.1402  0.2175  0.2208  ? ? ? ? ? ? 260  GLU F OE2 
32610 N  N   . HIS F  18  0.5007 0.6243 0.8240 0.1329  0.1723  0.2316  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F N   
32611 C  CA  . HIS F  18  0.4873 0.6245 0.8091 0.1257  0.1631  0.2299  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F CA  
32612 C  C   . HIS F  18  0.4739 0.6161 0.7992 0.1198  0.1646  0.2203  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F C   
32613 O  O   . HIS F  18  0.4764 0.6114 0.8042 0.1219  0.1724  0.2154  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F O   
32614 C  CB  . HIS F  18  0.4842 0.6397 0.8147 0.1301  0.1544  0.2385  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F CB  
32615 C  CG  . HIS F  18  0.4794 0.6469 0.8248 0.1355  0.1566  0.2401  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F CG  
32616 N  ND1 . HIS F  18  0.4902 0.6522 0.8415 0.1452  0.1643  0.2442  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F ND1 
32617 C  CD2 . HIS F  18  0.4661 0.6509 0.8219 0.1331  0.1526  0.2388  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F CD2 
32618 C  CE1 . HIS F  18  0.4836 0.6596 0.8481 0.1489  0.1652  0.2453  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F CE1 
32619 N  NE2 . HIS F  18  0.4689 0.6592 0.8367 0.1415  0.1583  0.2424  ? ? ? ? ? ? 261  HIS F NE2 
32620 N  N   . VAL F  19  0.4614 0.6147 0.7854 0.1128  0.1570  0.2175  ? ? ? ? ? ? 262  VAL F N   
32621 C  CA  . VAL F  19  0.4484 0.6091 0.7764 0.1079  0.1572  0.2098  ? ? ? ? ? ? 262  VAL F CA  
32622 C  C   . VAL F  19  0.4383 0.6181 0.7734 0.1061  0.1476  0.2139  ? ? ? ? ? ? 262  VAL F C   
32623 O  O   . VAL F  19  0.4361 0.6192 0.7652 0.1015  0.1394  0.2151  ? ? ? ? ? ? 262  VAL F O   
32624 C  CB  . VAL F  19  0.4445 0.5952 0.7625 0.0994  0.1593  0.2000  ? ? ? ? ? ? 262  VAL F CB  
32625 C  CG1 . VAL F  19  0.4300 0.5910 0.7501 0.0933  0.1561  0.1933  ? ? ? ? ? ? 262  VAL F CG1 
32626 C  CG2 . VAL F  19  0.4539 0.5878 0.7691 0.1009  0.1690  0.1952  ? ? ? ? ? ? 262  VAL F CG2 
32627 N  N   . ASP F  20  0.4339 0.6258 0.7818 0.1103  0.1486  0.2164  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F N   
32628 C  CA  . ASP F  20  0.4251 0.6359 0.7826 0.1085  0.1398  0.2210  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F CA  
32629 C  C   . ASP F  20  0.4316 0.6467 0.7886 0.1104  0.1310  0.2296  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F C   
32630 O  O   . ASP F  20  0.4266 0.6517 0.7841 0.1054  0.1207  0.2313  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F O   
32631 C  CB  . ASP F  20  0.4131 0.6278 0.7664 0.0989  0.1353  0.2138  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F CB  
32632 C  CG  . ASP F  20  0.4061 0.6216 0.7627 0.0979  0.1424  0.2069  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F CG  
32633 O  OD1 . ASP F  20  0.4016 0.6304 0.7706 0.1006  0.1428  0.2104  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F OD1 
32634 O  OD2 . ASP F  20  0.4056 0.6093 0.7526 0.0944  0.1471  0.1983  ? ? ? ? ? ? 263  ASP F OD2 
32635 N  N   . HIS F  21  0.4443 0.6507 0.7996 0.1179  0.1352  0.2349  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F N   
32636 C  CA  . HIS F  21  0.4542 0.6624 0.8078 0.1222  0.1284  0.2439  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F CA  
32637 C  C   . HIS F  21  0.4585 0.6579 0.7958 0.1169  0.1227  0.2423  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F C   
32638 O  O   . HIS F  21  0.4641 0.6692 0.7994 0.1182  0.1133  0.2487  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F O   
32639 C  CB  . HIS F  21  0.4502 0.6795 0.8188 0.1242  0.1193  0.2517  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F CB  
32640 C  CG  . HIS F  21  0.4504 0.6889 0.8358 0.1325  0.1254  0.2568  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F CG  
32641 N  ND1 . HIS F  21  0.4395 0.6955 0.8407 0.1313  0.1243  0.2575  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F ND1 
32642 C  CD2 . HIS F  21  0.4611 0.6932 0.8497 0.1425  0.1335  0.2613  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F CD2 
32643 C  CE1 . HIS F  21  0.4435 0.7043 0.8568 0.1406  0.1316  0.2626  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F CE1 
32644 N  NE2 . HIS F  21  0.4567 0.7028 0.8624 0.1476  0.1371  0.2647  ? ? ? ? ? ? 264  HIS F NE2 
32645 N  N   . TYR F  22  0.4567 0.6428 0.7825 0.1112  0.1279  0.2339  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F N   
32646 C  CA  . TYR F  22  0.4619 0.6383 0.7714 0.1068  0.1246  0.2322  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CA  
32647 C  C   . TYR F  22  0.4724 0.6302 0.7736 0.1090  0.1348  0.2310  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F C   
32648 O  O   . TYR F  22  0.4720 0.6239 0.7789 0.1108  0.1438  0.2277  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F O   
32649 C  CB  . TYR F  22  0.4503 0.6286 0.7549 0.0976  0.1218  0.2236  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CB  
32650 C  CG  . TYR F  22  0.4424 0.6361 0.7520 0.0940  0.1106  0.2246  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CG  
32651 C  CD1 . TYR F  22  0.4489 0.6442 0.7497 0.0929  0.1004  0.2281  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CD1 
32652 C  CD2 . TYR F  22  0.4299 0.6357 0.7522 0.0914  0.1101  0.2219  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CD2 
32653 C  CE1 . TYR F  22  0.4433 0.6515 0.7486 0.0888  0.0892  0.2286  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CE1 
32654 C  CE2 . TYR F  22  0.4234 0.6430 0.7515 0.0872  0.0997  0.2232  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CE2 
32655 C  CZ  . TYR F  22  0.4303 0.6507 0.7501 0.0856  0.0889  0.2263  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F CZ  
32656 O  OH  . TYR F  22  0.4257 0.6582 0.7508 0.0808  0.0779  0.2271  ? ? ? ? ? ? 265  TYR F OH  
32657 N  N   . LEU F  23  0.4830 0.6312 0.7707 0.1090  0.1335  0.2338  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F N   
32658 C  CA  . LEU F  23  0.4948 0.6249 0.7750 0.1107  0.1433  0.2340  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F CA  
32659 C  C   . LEU F  23  0.4909 0.6121 0.7623 0.1027  0.1475  0.2258  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F C   
32660 O  O   . LEU F  23  0.4856 0.6113 0.7497 0.0976  0.1414  0.2230  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F O   
32661 C  CB  . LEU F  23  0.5115 0.6354 0.7823 0.1167  0.1412  0.2436  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F CB  
32662 C  CG  . LEU F  23  0.5183 0.6493 0.7979 0.1259  0.1381  0.2529  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F CG  
32663 C  CD1 . LEU F  23  0.5367 0.6595 0.8050 0.1321  0.1367  0.2622  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F CD1 
32664 C  CD2 . LEU F  23  0.5186 0.6457 0.8101 0.1305  0.1475  0.2522  ? ? ? ? ? ? 266  LEU F CD2 
32665 N  N   . THR F  24  0.4943 0.6029 0.7667 0.1016  0.1575  0.2218  ? ? ? ? ? ? 267  THR F N   
32666 C  CA  . THR F  24  0.4900 0.5919 0.7566 0.0938  0.1612  0.2140  ? ? ? ? ? ? 267  THR F CA  
32667 C  C   . THR F  24  0.5045 0.5900 0.7639 0.0942  0.1691  0.2168  ? ? ? ? ? ? 267  THR F C   
32668 O  O   . THR F  24  0.5170 0.5937 0.7779 0.1001  0.1738  0.2227  ? ? ? ? ? ? 267  THR F O   
32669 C  CB  . THR F  24  0.4793 0.5822 0.7545 0.0896  0.1655  0.2045  ? ? ? ? ? ? 267  THR F CB  
32670 O  OG1 . THR F  24  0.4892 0.5778 0.7672 0.0913  0.1748  0.2035  ? ? ? ? ? ? 267  THR F OG1 
32671 C  CG2 . THR F  24  0.4701 0.5865 0.7554 0.0926  0.1612  0.2045  ? ? ? ? ? ? 267  THR F CG2 
32672 N  N   . ALA F  25  0.5034 0.5847 0.7556 0.0881  0.1710  0.2130  ? ? ? ? ? ? 268  ALA F N   
32673 C  CA  . ALA F  25  0.5179 0.5843 0.7638 0.0881  0.1789  0.2167  ? ? ? ? ? ? 268  ALA F CA  
32674 C  C   . ALA F  25  0.5260 0.5797 0.7799 0.0893  0.1879  0.2161  ? ? ? ? ? ? 268  ALA F C   
32675 O  O   . ALA F  25  0.5401 0.5806 0.7906 0.0903  0.1946  0.2208  ? ? ? ? ? ? 268  ALA F O   
32676 C  CB  . ALA F  25  0.5143 0.5792 0.7541 0.0808  0.1809  0.2118  ? ? ? ? ? ? 268  ALA F CB  
32677 N  N   . GLU F  26  0.5188 0.5754 0.7827 0.0896  0.1882  0.2107  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F N   
32678 C  CA  . GLU F  26  0.5291 0.5717 0.7988 0.0911  0.1965  0.2096  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F CA  
32679 C  C   . GLU F  26  0.5348 0.5776 0.8097 0.1001  0.1964  0.2144  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F C   
32680 O  O   . GLU F  26  0.5439 0.5748 0.8234 0.1024  0.2029  0.2127  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F O   
32681 C  CB  . GLU F  26  0.5210 0.5619 0.7969 0.0842  0.1992  0.1982  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F CB  
32682 C  CG  . GLU F  26  0.5221 0.5564 0.7960 0.0761  0.2032  0.1943  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F CG  
32683 C  CD  . GLU F  26  0.5124 0.5482 0.7924 0.0689  0.2037  0.1825  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F CD  
32684 O  OE1 . GLU F  26  0.4981 0.5469 0.7797 0.0682  0.1980  0.1773  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F OE1 
32685 O  OE2 . GLU F  26  0.5200 0.5440 0.8033 0.0639  0.2096  0.1788  ? ? ? ? ? ? 269  GLU F OE2 
32686 N  N   . SER F  27  0.5302 0.5865 0.8046 0.1051  0.1889  0.2201  ? ? ? ? ? ? 270  SER F N   
32687 C  CA  . SER F  27  0.5358 0.5952 0.8159 0.1146  0.1880  0.2267  ? ? ? ? ? ? 270  SER F CA  
32688 C  C   . SER F  27  0.5561 0.5994 0.8328 0.1210  0.1943  0.2349  ? ? ? ? ? ? 270  SER F C   
32689 O  O   . SER F  27  0.5651 0.6032 0.8328 0.1212  0.1941  0.2410  ? ? ? ? ? ? 270  SER F O   
32690 C  CB  . SER F  27  0.5293 0.6059 0.8084 0.1175  0.1776  0.2327  ? ? ? ? ? ? 270  SER F CB  
32691 O  OG  . SER F  27  0.5114 0.6025 0.7932 0.1113  0.1713  0.2258  ? ? ? ? ? ? 270  SER F OG  
32692 N  N   . TRP F  28  0.5647 0.5994 0.8478 0.1267  0.2002  0.2351  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F N   
32693 C  CA  . TRP F  28  0.5849 0.6055 0.8658 0.1349  0.2055  0.2443  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CA  
32694 C  C   . TRP F  28  0.5868 0.6190 0.8725 0.1455  0.2007  0.2531  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F C   
32695 O  O   . TRP F  28  0.5732 0.6221 0.8663 0.1462  0.1953  0.2508  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F O   
32696 C  CB  . TRP F  28  0.5964 0.5983 0.8809 0.1355  0.2152  0.2396  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CB  
32697 C  CG  . TRP F  28  0.6004 0.5877 0.8814 0.1261  0.2208  0.2333  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CG  
32698 C  CD1 . TRP F  28  0.5883 0.5814 0.8667 0.1161  0.2182  0.2273  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CD1 
32699 C  CD2 . TRP F  28  0.6184 0.5829 0.8995 0.1256  0.2300  0.2324  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CD2 
32700 N  NE1 . TRP F  28  0.5969 0.5738 0.8749 0.1094  0.2252  0.2231  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F NE1 
32701 C  CE2 . TRP F  28  0.6157 0.5744 0.8954 0.1146  0.2322  0.2260  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CE2 
32702 C  CE3 . TRP F  28  0.6377 0.5856 0.9203 0.1336  0.2365  0.2365  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CE3 
32703 C  CZ2 . TRP F  28  0.6312 0.5689 0.9120 0.1105  0.2403  0.2237  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CZ2 
32704 C  CZ3 . TRP F  28  0.6541 0.5791 0.9363 0.1297  0.2447  0.2338  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CZ3 
32705 C  CH2 . TRP F  28  0.6506 0.5711 0.9324 0.1179  0.2462  0.2275  ? ? ? ? ? ? 271  TRP F CH2 
32706 N  N   . TYR F  29  0.6043 0.6278 0.8865 0.1538  0.2028  0.2636  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F N   
32707 C  CA  . TYR F  29  0.6070 0.6425 0.8946 0.1643  0.1977  0.2727  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CA  
32708 C  C   . TYR F  29  0.6291 0.6482 0.9165 0.1747  0.2052  0.2809  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F C   
32709 O  O   . TYR F  29  0.6423 0.6402 0.9249 0.1729  0.2140  0.2794  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F O   
32710 C  CB  . TYR F  29  0.6036 0.6532 0.8849 0.1643  0.1870  0.2794  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CB  
32711 C  CG  . TYR F  29  0.6225 0.6585 0.8910 0.1676  0.1889  0.2883  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CG  
32712 C  CD1 . TYR F  29  0.6367 0.6739 0.9038 0.1785  0.1860  0.3003  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CD1 
32713 C  CD2 . TYR F  29  0.6270 0.6491 0.8855 0.1604  0.1942  0.2852  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CD2 
32714 C  CE1 . TYR F  29  0.6554 0.6795 0.9097 0.1821  0.1882  0.3088  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CE1 
32715 C  CE2 . TYR F  29  0.6453 0.6548 0.8921 0.1637  0.1971  0.2939  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CE2 
32716 C  CZ  . TYR F  29  0.6598 0.6697 0.9037 0.1746  0.1941  0.3056  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F CZ  
32717 O  OH  . TYR F  29  0.6792 0.6759 0.9099 0.1781  0.1973  0.3145  ? ? ? ? ? ? 272  TYR F OH  
32718 N  N   . ARG F  30  0.6332 0.6626 0.9270 0.1855  0.2016  0.2896  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F N   
32719 C  CA  . ARG F  30  0.6547 0.6706 0.9482 0.1969  0.2074  0.2990  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F CA  
32720 C  C   . ARG F  30  0.6664 0.6860 0.9531 0.2040  0.2013  0.3122  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F C   
32721 O  O   . ARG F  30  0.6602 0.7000 0.9523 0.2088  0.1917  0.3180  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F O   
32722 C  CB  . ARG F  30  0.6543 0.6765 0.9608 0.2058  0.2099  0.2993  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F CB  
32723 C  CG  . ARG F  30  0.6767 0.6877 0.9837 0.2195  0.2149  0.3104  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F CG  
32724 C  CD  . ARG F  30  0.6782 0.6902 0.9966 0.2274  0.2205  0.3082  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F CD  
32725 N  NE  . ARG F  30  0.6951 0.7056 1.0181 0.2424  0.2226  0.3199  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F NE  
32726 C  CZ  . ARG F  30  0.6922 0.7164 1.0283 0.2517  0.2229  0.3222  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F CZ  
32727 N  NH1 . ARG F  30  0.6733 0.7131 1.0180 0.2468  0.2212  0.3139  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F NH1 
32728 N  NH2 . ARG F  30  0.7084 0.7312 1.0490 0.2658  0.2251  0.3333  ? ? ? ? ? ? 273  ARG F NH2 
32729 N  N   . PRO F  31  0.6848 0.6845 0.9598 0.2048  0.2070  0.3173  ? ? ? ? ? ? 274  PRO F N   
32730 C  CA  . PRO F  31  0.7005 0.6987 0.9658 0.2120  0.2031  0.3300  ? ? ? ? ? ? 274  PRO F CA  
32731 C  C   . PRO F  31  0.7178 0.7121 0.9885 0.2268  0.2057  0.3407  ? ? ? ? ? ? 274  PRO F C   
32732 O  O   . PRO F  31  0.7217 0.7074 1.0010 0.2308  0.2136  0.3378  ? ? ? ? ? ? 274  PRO F O   
32733 C  CB  . PRO F  31  0.7135 0.6895 0.9656 0.2063  0.2111  0.3299  ? ? ? ? ? ? 274  PRO F CB  
32734 C  CG  . PRO F  31  0.7142 0.6739 0.9726 0.2017  0.2219  0.3209  ? ? ? ? ? ? 274  PRO F CG  
32735 C  CD  . PRO F  31  0.6936 0.6693 0.9646 0.1989  0.2184  0.3112  ? ? ? ? ? ? 274  PRO F CD  
32736 N  N   . LYS F  32  0.7293 0.7295 0.9946 0.2355  0.1991  0.3529  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F N   
32737 C  CA  . LYS F  32  0.7470 0.7435 1.0171 0.2502  0.2015  0.3639  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F CA  
32738 C  C   . LYS F  32  0.7690 0.7354 1.0334 0.2535  0.2155  0.3660  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F C   
32739 O  O   . LYS F  32  0.7777 0.7355 1.0504 0.2612  0.2226  0.3668  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F O   
32740 C  CB  . LYS F  32  0.7573 0.7640 1.0201 0.2581  0.1913  0.3765  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F CB  
32741 C  CG  . LYS F  32  0.7389 0.7738 1.0064 0.2546  0.1763  0.3751  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F CG  
32742 C  CD  . LYS F  32  0.7527 0.7974 1.0144 0.2646  0.1656  0.3884  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F CD  
32743 C  CE  . LYS F  32  0.7359 0.8089 1.0024 0.2603  0.1488  0.3868  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F CE  
32744 N  NZ  . LYS F  32  0.7212 0.8178 1.0109 0.2639  0.1435  0.3865  ? ? ? ? ? ? 275  LYS F NZ  
32745 N  N   . TYR F  33  0.7789 0.7285 1.0291 0.2473  0.2197  0.3667  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F N   
32746 C  CA  . TYR F  33  0.7999 0.7202 1.0454 0.2485  0.2330  0.3683  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CA  
32747 C  C   . TYR F  33  0.7939 0.7007 1.0367 0.2342  0.2401  0.3572  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F C   
32748 O  O   . TYR F  33  0.7758 0.6942 1.0167 0.2236  0.2350  0.3497  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F O   
32749 C  CB  . TYR F  33  0.8253 0.7331 1.0576 0.2572  0.2345  0.3830  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CB  
32750 C  CG  . TYR F  33  0.8347 0.7525 1.0716 0.2726  0.2292  0.3942  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CG  
32751 C  CD1 . TYR F  33  0.8560 0.7566 1.0961 0.2842  0.2378  0.4011  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CD1 
32752 C  CD2 . TYR F  33  0.8223 0.7674 1.0616 0.2756  0.2152  0.3975  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CD2 
32753 C  CE1 . TYR F  33  0.8644 0.7756 1.1100 0.2989  0.2329  0.4117  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CE1 
32754 C  CE2 . TYR F  33  0.8302 0.7868 1.0760 0.2896  0.2096  0.4078  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CE2 
32755 C  CZ  . TYR F  33  0.8510 0.7910 1.1001 0.3015  0.2187  0.4151  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F CZ  
32756 O  OH  . TYR F  33  0.8591 0.8117 1.1156 0.3161  0.2132  0.4259  ? ? ? ? ? ? 276  TYR F OH  
32757 N  N   . ILE F  34  0.8108 0.6923 1.0540 0.2346  0.2517  0.3563  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F N   
32758 C  CA  . ILE F  34  0.8105 0.6757 1.0522 0.2219  0.2594  0.3472  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F CA  
32759 C  C   . ILE F  34  0.8384 0.6774 1.0705 0.2242  0.2689  0.3571  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F C   
32760 O  O   . ILE F  34  0.8601 0.6855 1.0913 0.2360  0.2735  0.3666  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F O   
32761 C  CB  . ILE F  34  0.8060 0.6639 1.0589 0.2195  0.2646  0.3354  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F CB  
32762 C  CG1 . ILE F  34  0.7769 0.6580 1.0370 0.2119  0.2569  0.3235  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F CG1 
32763 C  CG2 . ILE F  34  0.8190 0.6503 1.0707 0.2108  0.2751  0.3297  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F CG2 
32764 C  CD1 . ILE F  34  0.7622 0.6502 1.0173 0.1984  0.2537  0.3178  ? ? ? ? ? ? 277  ILE F CD1 
32765 N  N   . LEU F  35  0.8387 0.6710 1.0639 0.2136  0.2721  0.3557  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F N   
32766 C  CA  . LEU F  35  0.8651 0.6716 1.0830 0.2143  0.2825  0.3644  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F CA  
32767 C  C   . LEU F  35  0.8758 0.6590 1.1024 0.2103  0.2925  0.3573  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F C   
32768 O  O   . LEU F  35  0.8724 0.6468 1.1022 0.1975  0.2973  0.3488  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F O   
32769 C  CB  . LEU F  35  0.8640 0.6704 1.0728 0.2048  0.2840  0.3661  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F CB  
32770 C  CG  . LEU F  35  0.8943 0.6779 1.0930 0.2098  0.2934  0.3801  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F CG  
32771 C  CD1 . LEU F  35  0.9037 0.6965 1.0906 0.2232  0.2869  0.3935  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F CD1 
32772 C  CD2 . LEU F  35  0.8970 0.6730 1.0908 0.1983  0.2999  0.3800  ? ? ? ? ? ? 278  LEU F CD2 
32773 N  N   . LYS F  36  0.8898 0.6631 1.1201 0.2216  0.2952  0.3606  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F N   
32774 C  CA  . LYS F  36  0.9006 0.6522 1.1382 0.2193  0.3033  0.3526  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F CA  
32775 C  C   . LYS F  36  0.9198 0.6448 1.1549 0.2106  0.3135  0.3537  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F C   
32776 O  O   . LYS F  36  0.9464 0.6507 1.1762 0.2173  0.3206  0.3651  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F O   
32777 C  CB  . LYS F  36  0.9182 0.6600 1.1580 0.2349  0.3059  0.3584  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F CB  
32778 C  CG  . LYS F  36  0.9274 0.6489 1.1743 0.2331  0.3129  0.3473  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F CG  
32779 C  CD  . LYS F  36  0.9079 0.6480 1.1633 0.2369  0.3071  0.3369  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F CD  
32780 C  CE  . LYS F  36  0.9277 0.6565 1.1851 0.2535  0.3115  0.3422  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F CE  
32781 N  NZ  . LYS F  36  0.9587 0.6500 1.2130 0.2535  0.3227  0.3421  ? ? ? ? ? ? 279  LYS F NZ  
32782 N  N   . ASP F  37  0.9065 0.6324 1.1464 0.1954  0.3140  0.3421  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F N   
32783 C  CA  . ASP F  37  0.9236 0.6244 1.1655 0.1857  0.3236  0.3405  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F CA  
32784 C  C   . ASP F  37  0.9295 0.6308 1.1633 0.1826  0.3263  0.3518  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F C   
32785 O  O   . ASP F  37  0.9521 0.6309 1.1844 0.1797  0.3357  0.3586  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F O   
32786 C  CB  . ASP F  37  0.9535 0.6258 1.1956 0.1946  0.3317  0.3455  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F CB  
32787 C  CG  . ASP F  37  0.9752 0.6182 1.2201 0.1846  0.3419  0.3444  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F CG  
32788 O  OD1 . ASP F  37  0.9648 0.6116 1.2136 0.1702  0.3424  0.3387  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F OD1 
32789 O  OD2 . ASP F  37  1.0033 0.6196 1.2473 0.1912  0.3494  0.3496  ? ? ? ? ? ? 280  ASP F OD2 
32790 N  N   . GLY F  38  0.9104 0.6371 1.1385 0.1835  0.3181  0.3541  ? ? ? ? ? ? 281  GLY F N   
32791 C  CA  . GLY F  38  0.9183 0.6462 1.1354 0.1834  0.3203  0.3661  ? ? ? ? ? ? 281  GLY F CA  
32792 C  C   . GLY F  38  0.9472 0.6591 1.1546 0.1968  0.3254  0.3829  ? ? ? ? ? ? 281  GLY F C   
32793 O  O   . GLY F  38  0.9591 0.6682 1.1557 0.1983  0.3286  0.3943  ? ? ? ? ? ? 281  GLY F O   
32794 N  N   . LYS F  39  0.9596 0.6611 1.1700 0.2074  0.3263  0.3848  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F N   
32795 C  CA  . LYS F  39  0.9884 0.6738 1.1902 0.2213  0.3312  0.4009  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F CA  
32796 C  C   . LYS F  39  0.9861 0.6886 1.1824 0.2371  0.3222  0.4088  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F C   
32797 O  O   . LYS F  39  1.0020 0.7030 1.1864 0.2464  0.3222  0.4232  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F O   
32798 C  CB  . LYS F  39  1.0118 0.6676 1.2199 0.2235  0.3408  0.4002  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F CB  
32799 C  CG  . LYS F  39  1.0156 0.6533 1.2317 0.2078  0.3488  0.3911  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F CG  
32800 C  CD  . LYS F  39  1.0442 0.6495 1.2642 0.2113  0.3581  0.3923  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F CD  
32801 C  CE  . LYS F  39  1.0519 0.6380 1.2794 0.1950  0.3661  0.3858  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F CE  
32802 N  NZ  . LYS F  39  1.0865 0.6378 1.3144 0.1994  0.3762  0.3918  ? ? ? ? ? ? 282  LYS F NZ  
32803 N  N   . THR F  40  0.9676 0.6865 1.1726 0.2404  0.3146  0.4000  ? ? ? ? ? ? 283  THR F N   
32804 C  CA  . THR F  40  0.9720 0.7013 1.1754 0.2567  0.3085  0.4085  ? ? ? ? ? ? 283  THR F CA  
32805 C  C   . THR F  40  0.9440 0.7045 1.1538 0.2583  0.2961  0.4017  ? ? ? ? ? ? 283  THR F C   
32806 O  O   . THR F  40  0.9304 0.6956 1.1515 0.2557  0.2953  0.3902  ? ? ? ? ? ? 283  THR F O   
32807 C  CB  . THR F  40  0.9918 0.6998 1.2013 0.2654  0.3159  0.4095  ? ? ? ? ? ? 283  THR F CB  
32808 O  OG1 . THR F  40  1.0187 0.6953 1.2237 0.2622  0.3280  0.4148  ? ? ? ? ? ? 283  THR F OG1 
32809 C  CG2 . THR F  40  1.0020 0.7177 1.2094 0.2837  0.3114  0.4215  ? ? ? ? ? ? 283  THR F CG2 
32810 N  N   . TRP F  41  0.9371 0.7183 1.1394 0.2631  0.2864  0.4091  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F N   
32811 C  CA  . TRP F  41  0.9106 0.7225 1.1197 0.2639  0.2738  0.4031  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CA  
32812 C  C   . TRP F  41  0.9093 0.7245 1.1314 0.2732  0.2736  0.4007  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F C   
32813 O  O   . TRP F  41  0.9297 0.7356 1.1512 0.2868  0.2765  0.4112  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F O   
32814 C  CB  . TRP F  41  0.9093 0.7405 1.1077 0.2699  0.2628  0.4132  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CB  
32815 C  CG  . TRP F  41  0.9057 0.7364 1.0923 0.2591  0.2628  0.4118  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CG  
32816 C  CD1 . TRP F  41  0.9273 0.7393 1.1006 0.2589  0.2705  0.4208  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CD1 
32817 C  CD2 . TRP F  41  0.8796 0.7276 1.0675 0.2464  0.2566  0.4003  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CD2 
32818 N  NE1 . TRP F  41  0.9165 0.7341 1.0825 0.2476  0.2694  0.4160  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F NE1 
32819 C  CE2 . TRP F  41  0.8871 0.7265 1.0619 0.2398  0.2607  0.4031  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CE2 
32820 C  CE3 . TRP F  41  0.8513 0.7214 1.0502 0.2405  0.2482  0.3883  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CE3 
32821 C  CZ2 . TRP F  41  0.8676 0.7195 1.0397 0.2280  0.2566  0.3942  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CZ2 
32822 C  CZ3 . TRP F  41  0.8325 0.7142 1.0284 0.2286  0.2438  0.3798  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CZ3 
32823 C  CH2 . TRP F  41  0.8407 0.7133 1.0232 0.2227  0.2479  0.3826  ? ? ? ? ? ? 284  TRP F CH2 
32824 N  N   . THR F  42  0.8866 0.7141 1.1201 0.2664  0.2710  0.3871  ? ? ? ? ? ? 285  THR F N   
32825 C  CA  . THR F  42  0.8862 0.7160 1.1316 0.2753  0.2722  0.3843  ? ? ? ? ? ? 285  THR F CA  
32826 C  C   . THR F  42  0.8575 0.7178 1.1135 0.2734  0.2622  0.3766  ? ? ? ? ? ? 285  THR F C   
32827 O  O   . THR F  42  0.8359 0.7067 1.0934 0.2604  0.2586  0.3655  ? ? ? ? ? ? 285  THR F O   
32828 C  CB  . THR F  42  0.8969 0.7006 1.1462 0.2713  0.2838  0.3752  ? ? ? ? ? ? 285  THR F CB  
32829 O  OG1 . THR F  42  0.9247 0.6991 1.1650 0.2723  0.2933  0.3828  ? ? ? ? ? ? 285  THR F OG1 
32830 C  CG2 . THR F  42  0.9013 0.7051 1.1603 0.2830  0.2860  0.3738  ? ? ? ? ? ? 285  THR F CG2 
32831 N  N   . GLN F  43  0.8581 0.7327 1.1223 0.2865  0.2579  0.3829  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F N   
32832 C  CA  . GLN F  43  0.8330 0.7369 1.1095 0.2860  0.2491  0.3773  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F CA  
32833 C  C   . GLN F  43  0.8184 0.7184 1.1001 0.2749  0.2537  0.3613  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F C   
32834 O  O   . GLN F  43  0.8304 0.7109 1.1144 0.2775  0.2633  0.3565  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F O   
32835 C  CB  . GLN F  43  0.8396 0.7535 1.1272 0.3022  0.2483  0.3851  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F CB  
32836 C  CG  . GLN F  43  0.8453 0.7762 1.1321 0.3129  0.2386  0.4001  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F CG  
32837 C  CD  . GLN F  43  0.8399 0.7941 1.1434 0.3256  0.2337  0.4053  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F CD  
32838 O  OE1 . GLN F  43  0.8360 0.7905 1.1507 0.3289  0.2397  0.3993  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F OE1 
32839 N  NE2 . GLN F  43  0.8404 0.8145 1.1455 0.3327  0.2226  0.4166  ? ? ? ? ? ? 286  GLN F NE2 
32840 N  N   . SER F  44  0.7941 0.7115 1.0766 0.2627  0.2465  0.3529  ? ? ? ? ? ? 287  SER F N   
32841 C  CA  . SER F  44  0.7788 0.6953 1.0658 0.2519  0.2494  0.3377  ? ? ? ? ? ? 287  SER F CA  
32842 C  C   . SER F  44  0.7719 0.6993 1.0715 0.2591  0.2501  0.3338  ? ? ? ? ? ? 287  SER F C   
32843 O  O   . SER F  44  0.7643 0.7144 1.0722 0.2671  0.2431  0.3405  ? ? ? ? ? ? 287  SER F O   
32844 C  CB  . SER F  44  0.7538 0.6907 1.0398 0.2396  0.2401  0.3315  ? ? ? ? ? ? 287  SER F CB  
32845 O  OG  . SER F  44  0.7380 0.7035 1.0329 0.2441  0.2301  0.3345  ? ? ? ? ? ? 287  SER F OG  
32846 N  N   . THR F  45  0.7753 0.6872 1.0766 0.2563  0.2583  0.3231  ? ? ? ? ? ? 288  THR F N   
32847 C  CA  . THR F  45  0.7673 0.6900 1.0791 0.2618  0.2596  0.3174  ? ? ? ? ? ? 288  THR F CA  
32848 C  C   . THR F  45  0.7383 0.6844 1.0546 0.2505  0.2519  0.3082  ? ? ? ? ? ? 288  THR F C   
32849 O  O   . THR F  45  0.7249 0.6857 1.0388 0.2434  0.2432  0.3107  ? ? ? ? ? ? 288  THR F O   
32850 C  CB  . THR F  45  0.7845 0.6806 1.0945 0.2644  0.2711  0.3088  ? ? ? ? ? ? 288  THR F CB  
32851 O  OG1 . THR F  45  0.7766 0.6631 1.0818 0.2497  0.2725  0.2949  ? ? ? ? ? ? 288  THR F OG1 
32852 C  CG2 . THR F  45  0.8147 0.6826 1.1182 0.2726  0.2793  0.3164  ? ? ? ? ? ? 288  THR F CG2 
32853 N  N   . GLU F  46  0.7306 0.6789 1.0521 0.2492  0.2551  0.2977  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F N   
32854 C  CA  . GLU F  46  0.7047 0.6731 1.0302 0.2388  0.2490  0.2883  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F CA  
32855 C  C   . GLU F  46  0.7025 0.6546 1.0198 0.2253  0.2520  0.2754  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F C   
32856 O  O   . GLU F  46  0.6828 0.6479 0.9999 0.2142  0.2462  0.2689  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F O   
32857 C  CB  . GLU F  46  0.6985 0.6783 1.0336 0.2452  0.2515  0.2839  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F CB  
32858 C  CG  . GLU F  46  0.7089 0.6964 1.0534 0.2619  0.2540  0.2946  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F CG  
32859 C  CD  . GLU F  46  0.6967 0.7014 1.0513 0.2652  0.2552  0.2895  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F CD  
32860 O  OE1 . GLU F  46  0.6971 0.6894 1.0463 0.2600  0.2606  0.2769  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F OE1 
32861 O  OE2 . GLU F  46  0.6864 0.7175 1.0542 0.2718  0.2504  0.2976  ? ? ? ? ? ? 289  GLU F OE2 
32862 N  N   . LYS F  47  0.7234 0.6472 1.0348 0.2264  0.2611  0.2715  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F N   
32863 C  CA  . LYS F  47  0.7238 0.6309 1.0288 0.2136  0.2640  0.2591  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F CA  
32864 C  C   . LYS F  47  0.7199 0.6252 1.0192 0.2030  0.2605  0.2620  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F C   
32865 O  O   . LYS F  47  0.7184 0.6129 1.0137 0.1913  0.2619  0.2531  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F O   
32866 C  CB  . LYS F  47  0.7505 0.6259 1.0509 0.2176  0.2741  0.2548  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F CB  
32867 C  CG  . LYS F  47  0.7751 0.6316 1.0719 0.2259  0.2792  0.2670  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F CG  
32868 C  CD  . LYS F  47  0.7975 0.6206 1.0872 0.2196  0.2866  0.2625  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F CD  
32869 C  CE  . LYS F  47  0.8220 0.6271 1.1079 0.2279  0.2916  0.2761  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F CE  
32870 N  NZ  . LYS F  47  0.8327 0.6418 1.1219 0.2457  0.2935  0.2862  ? ? ? ? ? ? 290  LYS F NZ  
32871 N  N   . ASP F  48  0.7194 0.6356 1.0182 0.2079  0.2558  0.2745  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F N   
32872 C  CA  . ASP F  48  0.7231 0.6340 1.0142 0.2019  0.2542  0.2804  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F CA  
32873 C  C   . ASP F  48  0.7000 0.6329 0.9897 0.1923  0.2448  0.2789  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F C   
32874 O  O   . ASP F  48  0.6999 0.6409 0.9851 0.1939  0.2397  0.2881  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F O   
32875 C  CB  . ASP F  48  0.7420 0.6472 1.0305 0.2142  0.2556  0.2954  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F CB  
32876 C  CG  . ASP F  48  0.7694 0.6448 1.0553 0.2201  0.2663  0.2972  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F CG  
32877 O  OD1 . ASP F  48  0.7742 0.6317 1.0582 0.2113  0.2718  0.2873  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F OD1 
32878 O  OD2 . ASP F  48  0.7866 0.6564 1.0725 0.2333  0.2687  0.3083  ? ? ? ? ? ? 291  ASP F OD2 
32879 N  N   . PHE F  49  0.6821 0.6233 0.9745 0.1826  0.2425  0.2669  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F N   
32880 C  CA  . PHE F  49  0.6619 0.6213 0.9524 0.1735  0.2343  0.2645  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CA  
32881 C  C   . PHE F  49  0.6667 0.6139 0.9489 0.1641  0.2366  0.2640  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F C   
32882 O  O   . PHE F  49  0.6807 0.6065 0.9611 0.1609  0.2445  0.2611  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F O   
32883 C  CB  . PHE F  49  0.6419 0.6147 0.9383 0.1674  0.2313  0.2527  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CB  
32884 C  CG  . PHE F  49  0.6298 0.6252 0.9344 0.1745  0.2253  0.2557  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CG  
32885 C  CD1 . PHE F  49  0.6155 0.6326 0.9210 0.1730  0.2155  0.2605  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CD1 
32886 C  CD2 . PHE F  49  0.6336 0.6287 0.9453 0.1824  0.2295  0.2537  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CD2 
32887 C  CE1 . PHE F  49  0.6048 0.6433 0.9197 0.1786  0.2096  0.2638  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CE1 
32888 C  CE2 . PHE F  49  0.6224 0.6398 0.9434 0.1888  0.2246  0.2574  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CE2 
32889 C  CZ  . PHE F  49  0.6076 0.6472 0.9312 0.1864  0.2145  0.2626  ? ? ? ? ? ? 292  PHE F CZ  
32890 N  N   . ARG F  50  0.6565 0.6170 0.9336 0.1599  0.2299  0.2673  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F N   
32891 C  CA  . ARG F  50  0.6612 0.6121 0.9302 0.1519  0.2324  0.2679  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F CA  
32892 C  C   . ARG F  50  0.6420 0.6115 0.9075 0.1445  0.2242  0.2648  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F C   
32893 O  O   . ARG F  50  0.6298 0.6183 0.8970 0.1476  0.2156  0.2662  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F O   
32894 C  CB  . ARG F  50  0.6824 0.6212 0.9436 0.1591  0.2357  0.2811  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F CB  
32895 C  CG  . ARG F  50  0.7041 0.6207 0.9673 0.1652  0.2450  0.2844  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F CG  
32896 C  CD  . ARG F  50  0.7117 0.6092 0.9745 0.1553  0.2532  0.2783  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F CD  
32897 N  NE  . ARG F  50  0.7370 0.6089 0.9996 0.1600  0.2626  0.2829  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F NE  
32898 C  CZ  . ARG F  50  0.7469 0.6108 1.0140 0.1687  0.2655  0.2828  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F CZ  
32899 N  NH1 . ARG F  50  0.7333 0.6140 1.0059 0.1740  0.2599  0.2794  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F NH1 
32900 N  NH2 . ARG F  50  0.7713 0.6102 1.0374 0.1724  0.2742  0.2867  ? ? ? ? ? ? 293  ARG F NH2 
32901 N  N   . PRO F  51  0.6407 0.6044 0.9014 0.1350  0.2269  0.2611  ? ? ? ? ? ? 294  PRO F N   
32902 C  CA  . PRO F  51  0.6233 0.6017 0.8806 0.1271  0.2206  0.2560  ? ? ? ? ? ? 294  PRO F CA  
32903 C  C   . PRO F  51  0.6225 0.6135 0.8712 0.1319  0.2124  0.2645  ? ? ? ? ? ? 294  PRO F C   
32904 O  O   . PRO F  51  0.6389 0.6216 0.8798 0.1375  0.2145  0.2745  ? ? ? ? ? ? 294  PRO F O   
32905 C  CB  . PRO F  51  0.6300 0.5953 0.8835 0.1187  0.2277  0.2542  ? ? ? ? ? ? 294  PRO F CB  
32906 C  CG  . PRO F  51  0.6495 0.5929 0.9062 0.1206  0.2374  0.2567  ? ? ? ? ? ? 294  PRO F CG  
32907 C  CD  . PRO F  51  0.6595 0.6013 0.9167 0.1326  0.2365  0.2643  ? ? ? ? ? ? 294  PRO F CD  
32908 N  N   . LEU F  52  0.6052 0.6150 0.8544 0.1297  0.2031  0.2607  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F N   
32909 C  CA  . LEU F  52  0.6068 0.6261 0.8457 0.1327  0.1950  0.2677  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F CA  
32910 C  C   . LEU F  52  0.6173 0.6264 0.8436 0.1295  0.1991  0.2709  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F C   
32911 O  O   . LEU F  52  0.6289 0.6376 0.8434 0.1346  0.1959  0.2797  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F O   
32912 C  CB  . LEU F  52  0.5870 0.6248 0.8272 0.1274  0.1854  0.2610  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F CB  
32913 C  CG  . LEU F  52  0.5820 0.6359 0.8263 0.1335  0.1753  0.2651  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F CG  
32914 C  CD1 . LEU F  52  0.5617 0.6328 0.8088 0.1267  0.1664  0.2572  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F CD1 
32915 C  CD2 . LEU F  52  0.5987 0.6503 0.8313 0.1408  0.1712  0.2766  ? ? ? ? ? ? 295  LEU F CD2 
32916 N  N   . LEU F  53  0.6130 0.6152 0.8416 0.1208  0.2058  0.2636  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F N   
32917 C  CA  . LEU F  53  0.6193 0.6154 0.8376 0.1164  0.2097  0.2653  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F CA  
32918 C  C   . LEU F  53  0.6422 0.6195 0.8556 0.1202  0.2194  0.2747  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F C   
32919 O  O   . LEU F  53  0.6517 0.6223 0.8559 0.1181  0.2242  0.2787  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F O   
32920 C  CB  . LEU F  53  0.6053 0.6035 0.8295 0.1055  0.2125  0.2542  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F CB  
32921 C  CG  . LEU F  53  0.5864 0.6019 0.8088 0.1013  0.2034  0.2472  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F CG  
32922 C  CD1 . LEU F  53  0.5750 0.5911 0.8035 0.0915  0.2071  0.2372  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F CD1 
32923 C  CD2 . LEU F  53  0.5928 0.6119 0.7993 0.1040  0.1987  0.2533  ? ? ? ? ? ? 296  LEU F CD2 
32924 N  N   . MET F  54  0.6523 0.6207 0.8718 0.1263  0.2228  0.2787  ? ? ? ? ? ? 297  MET F N   
32925 C  CA  . MET F  54  0.6759 0.6250 0.8908 0.1305  0.2321  0.2884  ? ? ? ? ? ? 297  MET F CA  
32926 C  C   . MET F  54  0.6901 0.6404 0.8908 0.1401  0.2280  0.3008  ? ? ? ? ? ? 297  MET F C   
32927 O  O   . MET F  54  0.7100 0.6463 0.9022 0.1433  0.2350  0.3100  ? ? ? ? ? ? 297  MET F O   
32928 C  CB  . MET F  54  0.6841 0.6211 0.9097 0.1343  0.2375  0.2883  ? ? ? ? ? ? 297  MET F CB  
32929 C  CG  . MET F  54  0.7088 0.6233 0.9316 0.1370  0.2484  0.2969  ? ? ? ? ? ? 297  MET F CG  
32930 S  SD  . MET F  54  0.7218 0.6246 0.9523 0.1468  0.2514  0.3002  ? ? ? ? ? ? 297  MET F SD  
32931 C  CE  . MET F  54  0.7152 0.6380 0.9425 0.1583  0.2393  0.3062  ? ? ? ? ? ? 297  MET F CE  
32932 N  N   . THR F  55  0.6807 0.6478 0.8789 0.1446  0.2164  0.3011  ? ? ? ? ? ? 298  THR F N   
32933 C  CA  . THR F  55  0.6943 0.6642 0.8797 0.1545  0.2101  0.3123  ? ? ? ? ? ? 298  THR F CA  
32934 C  C   . THR F  55  0.6860 0.6716 0.8604 0.1534  0.1986  0.3109  ? ? ? ? ? ? 298  THR F C   
32935 O  O   . THR F  55  0.6999 0.6860 0.8602 0.1604  0.1936  0.3196  ? ? ? ? ? ? 298  THR F O   
32936 C  CB  . THR F  55  0.6970 0.6712 0.8906 0.1639  0.2058  0.3169  ? ? ? ? ? ? 298  THR F CB  
32937 O  OG1 . THR F  55  0.6756 0.6696 0.8789 0.1618  0.1958  0.3094  ? ? ? ? ? ? 298  THR F OG1 
32938 C  CG2 . THR F  55  0.7052 0.6634 0.9097 0.1652  0.2167  0.3169  ? ? ? ? ? ? 298  THR F CG2 
32939 N  N   . TRP F  56  0.6649 0.6628 0.8447 0.1451  0.1939  0.2999  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F N   
32940 C  CA  . TRP F  56  0.6596 0.6697 0.8281 0.1441  0.1833  0.2985  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CA  
32941 C  C   . TRP F  56  0.6450 0.6583 0.8137 0.1337  0.1852  0.2882  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F C   
32942 O  O   . TRP F  56  0.6334 0.6450 0.8149 0.1270  0.1913  0.2805  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F O   
32943 C  CB  . TRP F  56  0.6487 0.6757 0.8248 0.1474  0.1708  0.2975  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CB  
32944 C  CG  . TRP F  56  0.6379 0.6793 0.8075 0.1436  0.1588  0.2925  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CG  
32945 C  CD1 . TRP F  56  0.6470 0.6948 0.8034 0.1485  0.1474  0.2977  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CD1 
32946 C  CD2 . TRP F  56  0.6171 0.6678 0.7932 0.1343  0.1563  0.2811  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CD2 
32947 N  NE1 . TRP F  56  0.6334 0.6929 0.7879 0.1423  0.1382  0.2899  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F NE1 
32948 C  CE2 . TRP F  56  0.6148 0.6763 0.7813 0.1338  0.1437  0.2799  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CE2 
32949 C  CE3 . TRP F  56  0.6017 0.6519 0.7900 0.1265  0.1631  0.2717  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CE3 
32950 C  CZ2 . TRP F  56  0.5974 0.6687 0.7665 0.1258  0.1386  0.2700  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CZ2 
32951 C  CZ3 . TRP F  56  0.5842 0.6450 0.7748 0.1190  0.1578  0.2622  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CZ3 
32952 C  CH2 . TRP F  56  0.5821 0.6529 0.7633 0.1188  0.1461  0.2616  ? ? ? ? ? ? 299  TRP F CH2 
32953 N  N   . TRP F  57  0.6471 0.6643 0.8007 0.1327  0.1799  0.2880  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F N   
32954 C  CA  . TRP F  57  0.6329 0.6544 0.7871 0.1236  0.1810  0.2783  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CA  
32955 C  C   . TRP F  57  0.6261 0.6600 0.7706 0.1228  0.1685  0.2745  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F C   
32956 O  O   . TRP F  57  0.6386 0.6738 0.7695 0.1292  0.1607  0.2808  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F O   
32957 C  CB  . TRP F  57  0.6445 0.6533 0.7905 0.1212  0.1927  0.2808  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CB  
32958 C  CG  . TRP F  57  0.6539 0.6494 0.8089 0.1220  0.2040  0.2853  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CG  
32959 C  CD1 . TRP F  57  0.6470 0.6370 0.8160 0.1147  0.2131  0.2795  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CD1 
32960 C  CD2 . TRP F  57  0.6734 0.6585 0.8242 0.1306  0.2070  0.2963  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CD2 
32961 N  NE1 . TRP F  57  0.6618 0.6374 0.8355 0.1179  0.2219  0.2862  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F NE1 
32962 C  CE2 . TRP F  57  0.6780 0.6503 0.8407 0.1279  0.2187  0.2968  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CE2 
32963 C  CE3 . TRP F  57  0.6888 0.6737 0.8266 0.1405  0.2007  0.3060  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CE3 
32964 C  CZ2 . TRP F  57  0.6975 0.6560 0.8594 0.1349  0.2248  0.3068  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CZ2 
32965 C  CZ3 . TRP F  57  0.7077 0.6800 0.8446 0.1478  0.2068  0.3163  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CZ3 
32966 C  CH2 . TRP F  57  0.7120 0.6708 0.8608 0.1451  0.2191  0.3168  ? ? ? ? ? ? 300  TRP F CH2 
32967 N  N   . PRO F  58  0.6078 0.6499 0.7584 0.1149  0.1664  0.2642  ? ? ? ? ? ? 301  PRO F N   
32968 C  CA  . PRO F  58  0.6005 0.6534 0.7437 0.1131  0.1549  0.2595  ? ? ? ? ? ? 301  PRO F CA  
32969 C  C   . PRO F  58  0.6180 0.6644 0.7381 0.1165  0.1538  0.2638  ? ? ? ? ? ? 301  PRO F C   
32970 O  O   . PRO F  58  0.6231 0.6746 0.7318 0.1194  0.1423  0.2648  ? ? ? ? ? ? 301  PRO F O   
32971 C  CB  . PRO F  58  0.5810 0.6390 0.7343 0.1040  0.1577  0.2485  ? ? ? ? ? ? 301  PRO F CB  
32972 C  CG  . PRO F  58  0.5860 0.6327 0.7419 0.1016  0.1714  0.2492  ? ? ? ? ? ? 301  PRO F CG  
32973 C  CD  . PRO F  58  0.5973 0.6359 0.7585 0.1072  0.1763  0.2571  ? ? ? ? ? ? 301  PRO F CD  
32974 N  N   . ASP F  59  0.6286 0.6636 0.7416 0.1163  0.1655  0.2666  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F N   
32975 C  CA  . ASP F  59  0.6491 0.6764 0.7384 0.1213  0.1661  0.2724  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F CA  
32976 C  C   . ASP F  59  0.6644 0.6779 0.7495 0.1229  0.1811  0.2795  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F C   
32977 O  O   . ASP F  59  0.6584 0.6679 0.7595 0.1188  0.1910  0.2788  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F O   
32978 C  CB  . ASP F  59  0.6433 0.6751 0.7226 0.1171  0.1620  0.2647  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F CB  
32979 C  CG  . ASP F  59  0.6314 0.6625 0.7207 0.1096  0.1729  0.2584  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F CG  
32980 O  OD1 . ASP F  59  0.6329 0.6574 0.7329 0.1081  0.1845  0.2615  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F OD1 
32981 O  OD2 . ASP F  59  0.6213 0.6582 0.7083 0.1051  0.1696  0.2505  ? ? ? ? ? ? 302  ASP F OD2 
32982 N  N   . GLN F  60  0.6856 0.6913 0.7483 0.1288  0.1827  0.2862  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F N   
32983 C  CA  . GLN F  60  0.7046 0.6967 0.7610 0.1322  0.1965  0.2956  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F CA  
32984 C  C   . GLN F  60  0.6959 0.6860 0.7632 0.1242  0.2092  0.2911  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F C   
32985 O  O   . GLN F  60  0.7018 0.6832 0.7782 0.1228  0.2212  0.2960  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F O   
32986 C  CB  . GLN F  60  0.7297 0.7149 0.7576 0.1407  0.1946  0.3032  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F CB  
32987 C  CG  . GLN F  60  0.7496 0.7216 0.7686 0.1438  0.2097  0.3124  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F CG  
32988 C  CD  . GLN F  60  0.7782 0.7412 0.7724 0.1552  0.2072  0.3238  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F CD  
32989 O  OE1 . GLN F  60  0.7821 0.7474 0.7743 0.1605  0.1966  0.3269  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F OE1 
32990 N  NE2 . GLN F  60  0.7993 0.7523 0.7746 0.1594  0.2173  0.3307  ? ? ? ? ? ? 303  GLN F NE2 
32991 N  N   . GLU F  61  0.6820 0.6804 0.7495 0.1187  0.2061  0.2818  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F N   
32992 C  CA  . GLU F  61  0.6731 0.6717 0.7521 0.1112  0.2172  0.2774  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F CA  
32993 C  C   . GLU F  61  0.6569 0.6570 0.7624 0.1040  0.2214  0.2729  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F C   
32994 O  O   . GLU F  61  0.6574 0.6527 0.7741 0.0991  0.2332  0.2737  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F O   
32995 C  CB  . GLU F  61  0.6614 0.6691 0.7353 0.1076  0.2119  0.2680  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F CB  
32996 C  CG  . GLU F  61  0.6521 0.6618 0.7382 0.1002  0.2227  0.2635  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F CG  
32997 C  CD  . GLU F  61  0.6690 0.6683 0.7548 0.1012  0.2384  0.2728  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F CD  
32998 O  OE1 . GLU F  61  0.6920 0.6822 0.7587 0.1089  0.2423  0.2827  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F OE1 
32999 O  OE2 . GLU F  61  0.6599 0.6603 0.7650 0.0938  0.2471  0.2703  ? ? ? ? ? ? 304  GLU F OE2 
33000 N  N   . THR F  62  0.6436 0.6505 0.7591 0.1034  0.2118  0.2683  ? ? ? ? ? ? 305  THR F N   
33001 C  CA  . THR F  62  0.6306 0.6378 0.7688 0.0979  0.2151  0.2639  ? ? ? ? ? ? 305  THR F CA  
33002 C  C   . THR F  62  0.6466 0.6411 0.7880 0.1021  0.2225  0.2733  ? ? ? ? ? ? 305  THR F C   
33003 O  O   . THR F  62  0.6443 0.6329 0.8014 0.0974  0.2305  0.2719  ? ? ? ? ? ? 305  THR F O   
33004 C  CB  . THR F  62  0.6123 0.6309 0.7603 0.0967  0.2035  0.2565  ? ? ? ? ? ? 305  THR F CB  
33005 O  OG1 . THR F  62  0.6045 0.6332 0.7428 0.0964  0.1934  0.2513  ? ? ? ? ? ? 305  THR F OG1 
33006 C  CG2 . THR F  62  0.5956 0.6170 0.7640 0.0889  0.2070  0.2479  ? ? ? ? ? ? 305  THR F CG2 
33007 N  N   . GLN F  63  0.6639 0.6535 0.7903 0.1112  0.2193  0.2828  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F N   
33008 C  CA  . GLN F  63  0.6806 0.6573 0.8092 0.1160  0.2265  0.2924  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F CA  
33009 C  C   . GLN F  63  0.6903 0.6568 0.8205 0.1118  0.2408  0.2958  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F C   
33010 O  O   . GLN F  63  0.6952 0.6517 0.8380 0.1091  0.2498  0.2981  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F O   
33011 C  CB  . GLN F  63  0.7003 0.6731 0.8102 0.1270  0.2213  0.3031  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F CB  
33012 C  CG  . GLN F  63  0.7168 0.6769 0.8299 0.1328  0.2276  0.3129  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F CG  
33013 C  CD  . GLN F  63  0.7363 0.6939 0.8306 0.1442  0.2212  0.3234  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F CD  
33014 O  OE1 . GLN F  63  0.7310 0.6998 0.8177 0.1472  0.2081  0.3209  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F OE1 
33015 N  NE2 . GLN F  63  0.7600 0.7028 0.8464 0.1505  0.2300  0.3354  ? ? ? ? ? ? 306  GLN F NE2 
33016 N  N   . ARG F  64  0.6931 0.6622 0.8115 0.1108  0.2430  0.2956  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F N   
33017 C  CA  . ARG F  64  0.7071 0.6665 0.8243 0.1090  0.2570  0.3019  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F CA  
33018 C  C   . ARG F  64  0.6941 0.6540 0.8341 0.0982  0.2647  0.2951  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F C   
33019 O  O   . ARG F  64  0.7059 0.6556 0.8525 0.0954  0.2771  0.3009  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F O   
33020 C  CB  . ARG F  64  0.7145 0.6769 0.8127 0.1116  0.2579  0.3036  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F CB  
33021 C  CG  . ARG F  64  0.7303 0.6834 0.8275 0.1104  0.2734  0.3115  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F CG  
33022 C  CD  . ARG F  64  0.7366 0.6935 0.8166 0.1126  0.2758  0.3122  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F CD  
33023 N  NE  . ARG F  64  0.7302 0.6894 0.8256 0.1042  0.2871  0.3097  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F NE  
33024 C  CZ  . ARG F  64  0.7110 0.6822 0.8147 0.0978  0.2842  0.2992  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F CZ  
33025 N  NH1 . ARG F  64  0.6972 0.6781 0.7940 0.0988  0.2709  0.2903  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F NH1 
33026 N  NH2 . ARG F  64  0.7068 0.6803 0.8261 0.0905  0.2948  0.2982  ? ? ? ? ? ? 307  ARG F NH2 
33027 N  N   . GLN F  65  0.6707 0.6424 0.8227 0.0919  0.2572  0.2828  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F N   
33028 C  CA  . GLN F  65  0.6577 0.6313 0.8308 0.0816  0.2626  0.2749  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F CA  
33029 C  C   . GLN F  65  0.6551 0.6223 0.8438 0.0795  0.2626  0.2726  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F C   
33030 O  O   . GLN F  65  0.6585 0.6178 0.8617 0.0732  0.2712  0.2722  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F O   
33031 C  CB  . GLN F  65  0.6358 0.6244 0.8129 0.0765  0.2551  0.2632  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F CB  
33032 C  CG  . GLN F  65  0.6394 0.6336 0.7977 0.0807  0.2524  0.2650  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F CG  
33033 C  CD  . GLN F  65  0.6237 0.6290 0.7882 0.0739  0.2523  0.2559  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F CD  
33034 O  OE1 . GLN F  65  0.6231 0.6343 0.7735 0.0767  0.2483  0.2544  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F OE1 
33035 N  NE2 . GLN F  65  0.6117 0.6195 0.7970 0.0653  0.2558  0.2493  ? ? ? ? ? ? 308  GLN F NE2 
33036 N  N   . TYR F  66  0.6502 0.6205 0.8363 0.0847  0.2531  0.2711  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F N   
33037 C  CA  . TYR F  66  0.6538 0.6152 0.8509 0.0857  0.2544  0.2717  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CA  
33038 C  C   . TYR F  66  0.6770 0.6206 0.8741 0.0870  0.2666  0.2823  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F C   
33039 O  O   . TYR F  66  0.6799 0.6139 0.8915 0.0817  0.2731  0.2803  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F O   
33040 C  CB  . TYR F  66  0.6524 0.6183 0.8431 0.0941  0.2443  0.2735  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CB  
33041 C  CG  . TYR F  66  0.6627 0.6169 0.8607 0.0984  0.2472  0.2776  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CG  
33042 C  CD1 . TYR F  66  0.6513 0.6067 0.8639 0.0955  0.2450  0.2692  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CD1 
33043 C  CD2 . TYR F  66  0.6854 0.6265 0.8746 0.1059  0.2525  0.2901  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CD2 
33044 C  CE1 . TYR F  66  0.6624 0.6061 0.8807 0.1002  0.2480  0.2728  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CE1 
33045 C  CE2 . TYR F  66  0.6961 0.6256 0.8915 0.1104  0.2554  0.2941  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CE2 
33046 C  CZ  . TYR F  66  0.6846 0.6153 0.8946 0.1077  0.2532  0.2852  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F CZ  
33047 O  OH  . TYR F  66  0.6974 0.6153 0.9124 0.1131  0.2567  0.2894  ? ? ? ? ? ? 309  TYR F OH  
33048 N  N   . VAL F  67  0.6948 0.6331 0.8754 0.0940  0.2699  0.2937  ? ? ? ? ? ? 310  VAL F N   
33049 C  CA  . VAL F  67  0.7185 0.6390 0.8982 0.0967  0.2811  0.3051  ? ? ? ? ? ? 310  VAL F CA  
33050 C  C   . VAL F  67  0.7212 0.6363 0.9132 0.0870  0.2928  0.3043  ? ? ? ? ? ? 310  VAL F C   
33051 O  O   . VAL F  67  0.7291 0.6316 0.9346 0.0827  0.3000  0.3053  ? ? ? ? ? ? 310  VAL F O   
33052 C  CB  . VAL F  67  0.7392 0.6547 0.8969 0.1070  0.2825  0.3181  ? ? ? ? ? ? 310  VAL F CB  
33053 C  CG1 . VAL F  67  0.7637 0.6605 0.9217 0.1090  0.2952  0.3300  ? ? ? ? ? ? 310  VAL F CG1 
33054 C  CG2 . VAL F  67  0.7391 0.6591 0.8869 0.1163  0.2711  0.3199  ? ? ? ? ? ? 310  VAL F CG2 
33055 N  N   . ASN F  68  0.7154 0.6399 0.9035 0.0835  0.2946  0.3026  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F N   
33056 C  CA  . ASN F  68  0.7168 0.6388 0.9188 0.0739  0.3053  0.3020  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F CA  
33057 C  C   . ASN F  68  0.7028 0.6251 0.9274 0.0642  0.3037  0.2907  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F C   
33058 O  O   . ASN F  68  0.7123 0.6231 0.9512 0.0579  0.3123  0.2925  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F O   
33059 C  CB  . ASN F  68  0.7082 0.6436 0.9042 0.0718  0.3055  0.2993  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F CB  
33060 C  CG  . ASN F  68  0.7273 0.6592 0.9011 0.0806  0.3104  0.3113  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F CG  
33061 O  OD1 . ASN F  68  0.7229 0.6643 0.8805 0.0855  0.3039  0.3096  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F OD1 
33062 N  ND2 . ASN F  68  0.7505 0.6675 0.9223 0.0832  0.3218  0.3238  ? ? ? ? ? ? 311  ASN F ND2 
33063 N  N   . TYR F  69  0.6818 0.6165 0.9088 0.0632  0.2924  0.2793  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F N   
33064 C  CA  . TYR F  69  0.6676 0.6043 0.9130 0.0548  0.2894  0.2673  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CA  
33065 C  C   . TYR F  69  0.6780 0.5991 0.9320 0.0552  0.2914  0.2679  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F C   
33066 O  O   . TYR F  69  0.6797 0.5937 0.9496 0.0467  0.2958  0.2631  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F O   
33067 C  CB  . TYR F  69  0.6450 0.5979 0.8885 0.0553  0.2771  0.2566  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CB  
33068 C  CG  . TYR F  69  0.6321 0.5864 0.8920 0.0483  0.2734  0.2445  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CG  
33069 C  CD1 . TYR F  69  0.6143 0.5813 0.8830 0.0405  0.2700  0.2340  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CD1 
33070 C  CD2 . TYR F  69  0.6395 0.5816 0.9052 0.0499  0.2736  0.2438  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CD2 
33071 C  CE1 . TYR F  69  0.6044 0.5722 0.8864 0.0346  0.2663  0.2229  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CE1 
33072 C  CE2 . TYR F  69  0.6302 0.5722 0.9087 0.0442  0.2704  0.2325  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CE2 
33073 C  CZ  . TYR F  69  0.6127 0.5677 0.8991 0.0365  0.2665  0.2221  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F CZ  
33074 O  OH  . TYR F  69  0.6053 0.5596 0.9029 0.0312  0.2630  0.2108  ? ? ? ? ? ? 312  TYR F OH  
33075 N  N   . MET F  70  0.6857 0.6013 0.9294 0.0650  0.2879  0.2733  ? ? ? ? ? ? 313  MET F N   
33076 C  CA  . MET F  70  0.6994 0.5981 0.9493 0.0670  0.2912  0.2756  ? ? ? ? ? ? 313  MET F CA  
33077 C  C   . MET F  70  0.7226 0.6031 0.9765 0.0643  0.3040  0.2853  ? ? ? ? ? ? 313  MET F C   
33078 O  O   . MET F  70  0.7307 0.5976 0.9977 0.0588  0.3086  0.2825  ? ? ? ? ? ? 313  MET F O   
33079 C  CB  . MET F  70  0.7048 0.6023 0.9427 0.0790  0.2856  0.2815  ? ? ? ? ? ? 313  MET F CB  
33080 C  CG  . MET F  70  0.6842 0.5976 0.9212 0.0814  0.2737  0.2726  ? ? ? ? ? ? 313  MET F CG  
33081 S  SD  . MET F  70  0.6730 0.5844 0.9271 0.0757  0.2710  0.2588  ? ? ? ? ? ? 313  MET F SD  
33082 C  CE  . MET F  70  0.6898 0.5865 0.9422 0.0864  0.2720  0.2653  ? ? ? ? ? ? 313  MET F CE  
33083 N  N   . ASN F  71  0.7352 0.6143 0.9773 0.0683  0.3099  0.2970  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F N   
33084 C  CA  . ASN F  71  0.7574 0.6200 1.0039 0.0654  0.3228  0.3069  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F CA  
33085 C  C   . ASN F  71  0.7527 0.6130 1.0209 0.0516  0.3275  0.2987  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F C   
33086 O  O   . ASN F  71  0.7679 0.6108 1.0471 0.0474  0.3341  0.3007  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F O   
33087 C  CB  . ASN F  71  0.7686 0.6337 1.0003 0.0700  0.3291  0.3189  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F CB  
33088 C  CG  . ASN F  71  0.7857 0.6438 0.9965 0.0838  0.3281  0.3311  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F CG  
33089 O  OD1 . ASN F  71  0.7926 0.6416 1.0020 0.0900  0.3250  0.3330  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F OD1 
33090 N  ND2 . ASN F  71  0.7939 0.6562 0.9881 0.0891  0.3309  0.3397  ? ? ? ? ? ? 314  ASN F ND2 
33091 N  N   . ALA F  72  0.7326 0.6102 1.0071 0.0445  0.3235  0.2894  ? ? ? ? ? ? 315  ALA F N   
33092 C  CA  . ALA F  72  0.7273 0.6049 1.0231 0.0313  0.3264  0.2811  ? ? ? ? ? ? 315  ALA F CA  
33093 C  C   . ALA F  72  0.7278 0.5942 1.0339 0.0285  0.3222  0.2720  ? ? ? ? ? ? 315  ALA F C   
33094 O  O   . ALA F  72  0.7448 0.5934 1.0613 0.0238  0.3288  0.2742  ? ? ? ? ? ? 315  ALA F O   
33095 C  CB  . ALA F  72  0.7043 0.6033 1.0045 0.0256  0.3210  0.2715  ? ? ? ? ? ? 315  ALA F CB  
33096 N  N   . GLN F  73  0.7111 0.5869 1.0129 0.0322  0.3113  0.2624  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F N   
33097 C  CA  . GLN F  73  0.7114 0.5778 1.0201 0.0313  0.3070  0.2536  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F CA  
33098 C  C   . GLN F  73  0.7364 0.5788 1.0457 0.0346  0.3139  0.2610  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F C   
33099 O  O   . GLN F  73  0.7427 0.5726 1.0631 0.0291  0.3142  0.2536  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F O   
33100 C  CB  . GLN F  73  0.6963 0.5739 0.9948 0.0399  0.2966  0.2484  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F CB  
33101 C  CG  . GLN F  73  0.6715 0.5719 0.9691 0.0369  0.2888  0.2401  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F CG  
33102 C  CD  . GLN F  73  0.6625 0.5668 0.9760 0.0247  0.2882  0.2288  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F CD  
33103 O  OE1 . GLN F  73  0.6511 0.5691 0.9678 0.0193  0.2879  0.2266  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F OE1 
33104 N  NE2 . GLN F  73  0.6692 0.5608 0.9927 0.0205  0.2881  0.2215  ? ? ? ? ? ? 316  GLN F NE2 
33105 N  N   . LEU F  74  0.7517 0.5869 1.0483 0.0439  0.3190  0.2751  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F N   
33106 C  CA  . LEU F  74  0.7758 0.5884 1.0694 0.0504  0.3245  0.2834  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F CA  
33107 C  C   . LEU F  74  0.7993 0.5944 1.0988 0.0453  0.3371  0.2939  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F C   
33108 O  O   . LEU F  74  0.8228 0.5973 1.1193 0.0506  0.3435  0.3031  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F O   
33109 C  CB  . LEU F  74  0.7792 0.5944 1.0549 0.0650  0.3211  0.2925  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F CB  
33110 C  CG  . LEU F  74  0.7600 0.5898 1.0307 0.0713  0.3092  0.2842  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F CG  
33111 C  CD1 . LEU F  74  0.7648 0.5986 1.0192 0.0847  0.3060  0.2947  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F CD1 
33112 C  CD2 . LEU F  74  0.7628 0.5813 1.0421 0.0710  0.3074  0.2756  ? ? ? ? ? ? 317  LEU F CD2 
33113 N  N   . GLY F  75  0.7935 0.5973 1.1021 0.0353  0.3410  0.2930  ? ? ? ? ? ? 318  GLY F N   
33114 C  CA  . GLY F  75  0.8145 0.6047 1.1304 0.0296  0.3535  0.3036  ? ? ? ? ? ? 318  GLY F CA  
33115 C  C   . GLY F  75  0.8310 0.6169 1.1310 0.0392  0.3613  0.3209  ? ? ? ? ? ? 318  GLY F C   
33116 O  O   . GLY F  75  0.8523 0.6239 1.1567 0.0363  0.3728  0.3316  ? ? ? ? ? ? 318  GLY F O   
33117 N  N   . ILE F  76  0.8227 0.6207 1.1038 0.0505  0.3552  0.3240  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F N   
33118 C  CA  . ILE F  76  0.8375 0.6342 1.1011 0.0598  0.3613  0.3396  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F CA  
33119 C  C   . ILE F  76  0.8282 0.6415 1.0906 0.0554  0.3645  0.3408  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F C   
33120 O  O   . ILE F  76  0.8050 0.6379 1.0661 0.0537  0.3559  0.3310  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F O   
33121 C  CB  . ILE F  76  0.8372 0.6372 1.0803 0.0746  0.3530  0.3433  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F CB  
33122 C  CG1 . ILE F  76  0.8437 0.6295 1.0911 0.0786  0.3496  0.3402  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F CG1 
33123 C  CG2 . ILE F  76  0.8571 0.6527 1.0808 0.0845  0.3595  0.3600  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F CG2 
33124 C  CD1 . ILE F  76  0.8426 0.6325 1.0742 0.0925  0.3409  0.3432  ? ? ? ? ? ? 319  ILE F CD1 
33125 N  N   . HIS F  77  0.8477 0.6522 1.1110 0.0535  0.3775  0.3533  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F N   
33126 C  CA  . HIS F  77  0.8423 0.6596 1.1113 0.0465  0.3840  0.3547  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F CA  
33127 C  C   . HIS F  77  0.8393 0.6705 1.0861 0.0559  0.3827  0.3603  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F C   
33128 O  O   . HIS F  77  0.8315 0.6760 1.0812 0.0516  0.3862  0.3594  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F O   
33129 C  CB  . HIS F  77  0.8651 0.6678 1.1474 0.0394  0.3997  0.3660  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F CB  
33130 C  CG  . HIS F  77  0.8645 0.6583 1.1734 0.0257  0.4008  0.3576  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F CG  
33131 N  ND1 . HIS F  77  0.8853 0.6550 1.2005 0.0247  0.4053  0.3618  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F ND1 
33132 C  CD2 . HIS F  77  0.8466 0.6517 1.1765 0.0129  0.3971  0.3448  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F CD2 
33133 C  CE1 . HIS F  77  0.8809 0.6470 1.2195 0.0114  0.4041  0.3515  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F CE1 
33134 N  NE2 . HIS F  77  0.8574 0.6451 1.2054 0.0041  0.3989  0.3412  ? ? ? ? ? ? 320  HIS F NE2 
33135 N  N   . GLN F  78  0.8471 0.6744 1.0719 0.0690  0.3776  0.3660  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F N   
33136 C  CA  . GLN F  78  0.8480 0.6853 1.0479 0.0797  0.3742  0.3712  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F CA  
33137 C  C   . GLN F  78  0.8209 0.6806 1.0199 0.0769  0.3642  0.3584  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F C   
33138 O  O   . GLN F  78  0.7999 0.6673 1.0134 0.0699  0.3560  0.3449  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F O   
33139 C  CB  . GLN F  78  0.8568 0.6867 1.0392 0.0922  0.3666  0.3756  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F CB  
33140 C  CG  . GLN F  78  0.8693 0.7018 1.0242 0.1045  0.3655  0.3854  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F CG  
33141 C  CD  . GLN F  78  0.8907 0.7162 1.0399 0.1048  0.3807  0.3985  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F CD  
33142 O  OE1 . GLN F  78  0.8946 0.7142 1.0630 0.0949  0.3917  0.4000  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F OE1 
33143 N  NE2 . GLN F  78  0.9061 0.7319 1.0288 0.1161  0.3815  0.4082  ? ? ? ? ? ? 321  GLN F NE2 
33144 N  N   . THR F  79  0.8230 0.6920 1.0042 0.0825  0.3651  0.3625  ? ? ? ? ? ? 322  THR F N   
33145 C  CA  . THR F  79  0.7997 0.6884 0.9757 0.0819  0.3545  0.3510  ? ? ? ? ? ? 322  THR F CA  
33146 C  C   . THR F  79  0.8100 0.7018 0.9562 0.0942  0.3512  0.3575  ? ? ? ? ? ? 322  THR F C   
33147 O  O   . THR F  79  0.8347 0.7160 0.9665 0.1011  0.3605  0.3712  ? ? ? ? ? ? 322  THR F O   
33148 C  CB  . THR F  79  0.7880 0.6886 0.9788 0.0720  0.3605  0.3458  ? ? ? ? ? ? 322  THR F CB  
33149 O  OG1 . THR F  79  0.7912 0.6844 1.0072 0.0613  0.3696  0.3463  ? ? ? ? ? ? 322  THR F OG1 
33150 C  CG2 . THR F  79  0.7592 0.6781 0.9544 0.0680  0.3478  0.3300  ? ? ? ? ? ? 322  THR F CG2 
33151 N  N   . TYR F  80  0.7931 0.6984 0.9294 0.0970  0.3380  0.3481  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F N   
33152 C  CA  . TYR F  80  0.8034 0.7113 0.9108 0.1082  0.3331  0.3527  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CA  
33153 C  C   . TYR F  80  0.7876 0.7112 0.8895 0.1063  0.3277  0.3434  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F C   
33154 O  O   . TYR F  80  0.7630 0.6981 0.8772 0.1000  0.3183  0.3303  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F O   
33155 C  CB  . TYR F  80  0.8035 0.7096 0.8998 0.1160  0.3199  0.3521  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CB  
33156 C  CG  . TYR F  80  0.8165 0.7080 0.9204 0.1178  0.3241  0.3596  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CG  
33157 C  CD1 . TYR F  80  0.8445 0.7224 0.9306 0.1279  0.3297  0.3743  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CD1 
33158 C  CD2 . TYR F  80  0.8031 0.6929 0.9308 0.1100  0.3230  0.3525  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CD2 
33159 C  CE1 . TYR F  80  0.8582 0.7214 0.9507 0.1302  0.3340  0.3818  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CE1 
33160 C  CE2 . TYR F  80  0.8174 0.6918 0.9512 0.1122  0.3275  0.3595  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CE2 
33161 C  CZ  . TYR F  80  0.8447 0.7058 0.9611 0.1224  0.3330  0.3743  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F CZ  
33162 O  OH  . TYR F  80  0.8596 0.7048 0.9818 0.1251  0.3374  0.3814  ? ? ? ? ? ? 323  TYR F OH  
33163 N  N   . ASN F  81  0.8025 0.7260 0.8849 0.1122  0.3336  0.3498  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F N   
33164 C  CA  . ASN F  81  0.7894 0.7264 0.8639 0.1119  0.3276  0.3407  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F CA  
33165 C  C   . ASN F  81  0.7892 0.7292 0.8405 0.1203  0.3121  0.3369  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F C   
33166 O  O   . ASN F  81  0.7990 0.7320 0.8405 0.1267  0.3058  0.3417  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F O   
33167 C  CB  . ASN F  81  0.8051 0.7417 0.8686 0.1147  0.3406  0.3480  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F CB  
33168 C  CG  . ASN F  81  0.8368 0.7601 0.8733 0.1266  0.3467  0.3624  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F CG  
33169 O  OD1 . ASN F  81  0.8457 0.7647 0.8612 0.1354  0.3361  0.3639  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F OD1 
33170 N  ND2 . ASN F  81  0.8548 0.7719 0.8922 0.1270  0.3636  0.3735  ? ? ? ? ? ? 324  ASN F ND2 
33171 N  N   . THR F  82  0.7796 0.7298 0.8219 0.1205  0.3059  0.3287  ? ? ? ? ? ? 325  THR F N   
33172 C  CA  . THR F  82  0.7798 0.7328 0.8009 0.1273  0.2905  0.3243  ? ? ? ? ? ? 325  THR F CA  
33173 C  C   . THR F  82  0.8097 0.7515 0.8005 0.1398  0.2904  0.3357  ? ? ? ? ? ? 325  THR F C   
33174 O  O   . THR F  82  0.8139 0.7567 0.7858 0.1461  0.2772  0.3333  ? ? ? ? ? ? 325  THR F O   
33175 C  CB  . THR F  82  0.7670 0.7311 0.7822 0.1255  0.2845  0.3137  ? ? ? ? ? ? 325  THR F CB  
33176 O  OG1 . THR F  82  0.7801 0.7425 0.7872 0.1274  0.2978  0.3186  ? ? ? ? ? ? 325  THR F OG1 
33177 C  CG2 . THR F  82  0.7354 0.7119 0.7777 0.1143  0.2790  0.3006  ? ? ? ? ? ? 325  THR F CG2 
33178 N  N   . ALA F  83  0.8320 0.7629 0.8174 0.1436  0.3049  0.3483  ? ? ? ? ? ? 326  ALA F N   
33179 C  CA  . ALA F  83  0.8620 0.7822 0.8161 0.1563  0.3046  0.3590  ? ? ? ? ? ? 326  ALA F CA  
33180 C  C   . ALA F  83  0.8727 0.7836 0.8274 0.1605  0.3023  0.3673  ? ? ? ? ? ? 326  ALA F C   
33181 O  O   . ALA F  83  0.8988 0.8002 0.8287 0.1713  0.3022  0.3773  ? ? ? ? ? ? 326  ALA F O   
33182 C  CB  . ALA F  83  0.8848 0.7976 0.8270 0.1604  0.3218  0.3695  ? ? ? ? ? ? 326  ALA F CB  
33183 N  N   . THR F  84  0.8546 0.7676 0.8362 0.1529  0.3007  0.3636  ? ? ? ? ? ? 327  THR F N   
33184 C  CA  . THR F  84  0.8664 0.7692 0.8504 0.1572  0.3009  0.3725  ? ? ? ? ? ? 327  THR F CA  
33185 C  C   . THR F  84  0.8676 0.7733 0.8375 0.1648  0.2835  0.3707  ? ? ? ? ? ? 327  THR F C   
33186 O  O   . THR F  84  0.8465 0.7643 0.8216 0.1611  0.2702  0.3590  ? ? ? ? ? ? 327  THR F O   
33187 C  CB  . THR F  84  0.8482 0.7514 0.8644 0.1473  0.3043  0.3683  ? ? ? ? ? ? 327  THR F CB  
33188 O  OG1 . THR F  84  0.8420 0.7462 0.8750 0.1381  0.3177  0.3668  ? ? ? ? ? ? 327  THR F OG1 
33189 C  CG2 . THR F  84  0.8665 0.7555 0.8836 0.1525  0.3090  0.3798  ? ? ? ? ? ? 327  THR F CG2 
33190 N  N   . SER F  85  0.8923 0.7872 0.8457 0.1750  0.2833  0.3827  ? ? ? ? ? ? 328  SER F N   
33191 C  CA  . SER F  85  0.8965 0.7951 0.8342 0.1830  0.2663  0.3819  ? ? ? ? ? ? 328  SER F CA  
33192 C  C   . SER F  85  0.8743 0.7803 0.8357 0.1784  0.2567  0.3753  ? ? ? ? ? ? 328  SER F C   
33193 O  O   . SER F  85  0.8641 0.7672 0.8493 0.1719  0.2649  0.3749  ? ? ? ? ? ? 328  SER F O   
33194 C  CB  . SER F  85  0.9288 0.8142 0.8447 0.1953  0.2690  0.3968  ? ? ? ? ? ? 328  SER F CB  
33195 O  OG  . SER F  85  0.9293 0.8074 0.8639 0.1942  0.2754  0.4029  ? ? ? ? ? ? 328  SER F OG  
33196 N  N   . PRO F  86  0.8672 0.7830 0.8224 0.1817  0.2392  0.3700  ? ? ? ? ? ? 329  PRO F N   
33197 C  CA  . PRO F  86  0.8496 0.7729 0.8247 0.1796  0.2295  0.3655  ? ? ? ? ? ? 329  PRO F CA  
33198 C  C   . PRO F  86  0.8627 0.7743 0.8459 0.1840  0.2377  0.3763  ? ? ? ? ? ? 329  PRO F C   
33199 O  O   . PRO F  86  0.8476 0.7600 0.8548 0.1784  0.2406  0.3727  ? ? ? ? ? ? 329  PRO F O   
33200 C  CB  . PRO F  86  0.8555 0.7862 0.8133 0.1871  0.2115  0.3650  ? ? ? ? ? ? 329  PRO F CB  
33201 C  CG  . PRO F  86  0.8649 0.7958 0.7989 0.1885  0.2094  0.3624  ? ? ? ? ? ? 329  PRO F CG  
33202 C  CD  . PRO F  86  0.8741 0.7951 0.8046 0.1863  0.2276  0.3664  ? ? ? ? ? ? 329  PRO F CD  
33203 N  N   . LEU F  87  0.8925 0.7921 0.8546 0.1944  0.2418  0.3896  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F N   
33204 C  CA  . LEU F  87  0.9072 0.7949 0.8753 0.1998  0.2483  0.4006  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F CA  
33205 C  C   . LEU F  87  0.8991 0.7791 0.8899 0.1907  0.2638  0.3994  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F C   
33206 O  O   . LEU F  87  0.8932 0.7698 0.9028 0.1891  0.2655  0.3995  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F O   
33207 C  CB  . LEU F  87  0.9422 0.8164 0.8835 0.2118  0.2531  0.4157  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F CB  
33208 C  CG  . LEU F  87  0.9584 0.8182 0.9074 0.2170  0.2622  0.4277  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F CG  
33209 C  CD1 . LEU F  87  0.9467 0.8138 0.9106 0.2196  0.2503  0.4251  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F CD1 
33210 C  CD2 . LEU F  87  0.9959 0.8404 0.9179 0.2295  0.2687  0.4444  ? ? ? ? ? ? 330  LEU F CD2 
33211 N  N   . GLN F  88  0.8992 0.7767 0.8889 0.1844  0.2749  0.3980  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F N   
33212 C  CA  . GLN F  88  0.8929 0.7633 0.9053 0.1750  0.2893  0.3972  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F CA  
33213 C  C   . GLN F  88  0.8627 0.7429 0.9021 0.1648  0.2841  0.3835  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F C   
33214 O  O   . GLN F  88  0.8598 0.7324 0.9187 0.1601  0.2910  0.3833  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F O   
33215 C  CB  . GLN F  88  0.8998 0.7668 0.9073 0.1706  0.3025  0.3994  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F CB  
33216 C  CG  . GLN F  88  0.9320 0.7815 0.9265 0.1778  0.3160  0.4160  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F CG  
33217 C  CD  . GLN F  88  0.9424 0.7888 0.9300 0.1751  0.3298  0.4202  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F CD  
33218 O  OE1 . GLN F  88  0.9424 0.7968 0.9128 0.1775  0.3263  0.4171  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F OE1 
33219 N  NE2 . GLN F  88  0.9523 0.7871 0.9537 0.1703  0.3460  0.4277  ? ? ? ? ? ? 331  GLN F NE2 
33220 N  N   . LEU F  89  0.8416 0.7378 0.8812 0.1617  0.2717  0.3720  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F N   
33221 C  CA  . LEU F  89  0.8134 0.7197 0.8768 0.1525  0.2667  0.3590  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F CA  
33222 C  C   . LEU F  89  0.8105 0.7161 0.8844 0.1565  0.2602  0.3596  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F C   
33223 O  O   . LEU F  89  0.7953 0.7018 0.8905 0.1501  0.2615  0.3525  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F O   
33224 C  CB  . LEU F  89  0.7933 0.7165 0.8530 0.1489  0.2551  0.3474  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F CB  
33225 C  CG  . LEU F  89  0.7912 0.7163 0.8465 0.1432  0.2626  0.3442  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F CG  
33226 C  CD1 . LEU F  89  0.7755 0.7153 0.8233 0.1414  0.2506  0.3339  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F CD1 
33227 C  CD2 . LEU F  89  0.7773 0.7013 0.8575 0.1321  0.2723  0.3384  ? ? ? ? ? ? 332  LEU F CD2 
33228 N  N   . ASN F  90  0.8259 0.7302 0.8845 0.1677  0.2530  0.3680  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F N   
33229 C  CA  . ASN F  90  0.8238 0.7289 0.8925 0.1726  0.2466  0.3694  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F CA  
33230 C  C   . ASN F  90  0.8385 0.7257 0.9169 0.1737  0.2596  0.3771  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F C   
33231 O  O   . ASN F  90  0.8286 0.7148 0.9256 0.1712  0.2599  0.3726  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F O   
33232 C  CB  . ASN F  90  0.8372 0.7468 0.8875 0.1844  0.2346  0.3768  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F CB  
33233 C  CG  . ASN F  90  0.8253 0.7508 0.8653 0.1830  0.2213  0.3691  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F CG  
33234 O  OD1 . ASN F  90  0.8028 0.7424 0.8555 0.1785  0.2115  0.3592  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F OD1 
33235 N  ND2 . ASN F  90  0.8417 0.7639 0.8579 0.1869  0.2213  0.3737  ? ? ? ? ? ? 333  ASN F ND2 
33236 N  N   . LEU F  91  0.8633 0.7357 0.9287 0.1775  0.2706  0.3887  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F N   
33237 C  CA  . LEU F  91  0.8797 0.7335 0.9536 0.1783  0.2833  0.3967  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F CA  
33238 C  C   . LEU F  91  0.8647 0.7153 0.9616 0.1652  0.2918  0.3873  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F C   
33239 O  O   . LEU F  91  0.8643 0.7064 0.9768 0.1638  0.2950  0.3859  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F O   
33240 C  CB  . LEU F  91  0.9099 0.7490 0.9648 0.1848  0.2937  0.4116  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F CB  
33241 C  CG  . LEU F  91  0.9263 0.7684 0.9570 0.1982  0.2839  0.4204  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F CG  
33242 C  CD1 . LEU F  91  0.9503 0.7828 0.9595 0.2021  0.2932  0.4310  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F CD1 
33243 C  CD2 . LEU F  91  0.9406 0.7742 0.9729 0.2082  0.2820  0.4292  ? ? ? ? ? ? 334  LEU F CD2 
33244 N  N   . ALA F  92  0.8527 0.7102 0.9518 0.1560  0.2949  0.3804  ? ? ? ? ? ? 335  ALA F N   
33245 C  CA  . ALA F  92  0.8375 0.6939 0.9593 0.1431  0.3013  0.3706  ? ? ? ? ? ? 335  ALA F CA  
33246 C  C   . ALA F  92  0.8156 0.6797 0.9548 0.1395  0.2927  0.3584  ? ? ? ? ? ? 335  ALA F C   
33247 O  O   . ALA F  92  0.8137 0.6689 0.9703 0.1333  0.2985  0.3542  ? ? ? ? ? ? 335  ALA F O   
33248 C  CB  . ALA F  92  0.8262 0.6919 0.9481 0.1345  0.3043  0.3646  ? ? ? ? ? ? 335  ALA F CB  
33249 N  N   . ALA F  93  0.8000 0.6805 0.9346 0.1430  0.2790  0.3525  ? ? ? ? ? ? 336  ALA F N   
33250 C  CA  . ALA F  93  0.7803 0.6694 0.9300 0.1408  0.2710  0.3421  ? ? ? ? ? ? 336  ALA F CA  
33251 C  C   . ALA F  93  0.7932 0.6698 0.9491 0.1476  0.2733  0.3478  ? ? ? ? ? ? 336  ALA F C   
33252 O  O   . ALA F  93  0.7834 0.6587 0.9551 0.1443  0.2730  0.3401  ? ? ? ? ? ? 336  ALA F O   
33253 C  CB  . ALA F  93  0.7656 0.6736 0.9080 0.1446  0.2564  0.3377  ? ? ? ? ? ? 336  ALA F CB  
33254 N  N   . GLN F  94  0.8165 0.6836 0.9586 0.1580  0.2754  0.3614  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F N   
33255 C  CA  . GLN F  94  0.8305 0.6863 0.9764 0.1666  0.2768  0.3680  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F CA  
33256 C  C   . GLN F  94  0.8459 0.6794 1.0016 0.1623  0.2910  0.3709  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F C   
33257 O  O   . GLN F  94  0.8493 0.6733 1.0164 0.1640  0.2931  0.3693  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F O   
33258 C  CB  . GLN F  94  0.8501 0.7051 0.9771 0.1800  0.2724  0.3816  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F CB  
33259 C  CG  . GLN F  94  0.8358 0.7126 0.9548 0.1838  0.2569  0.3781  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F CG  
33260 C  CD  . GLN F  94  0.8548 0.7319 0.9574 0.1975  0.2502  0.3906  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F CD  
33261 O  OE1 . GLN F  94  0.8802 0.7434 0.9683 0.2039  0.2570  0.4029  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F OE1 
33262 N  NE2 . GLN F  94  0.8431 0.7370 0.9483 0.2022  0.2364  0.3877  ? ? ? ? ? ? 337  GLN F NE2 
33263 N  N   . THR F  95  0.8564 0.6812 1.0078 0.1568  0.3009  0.3753  ? ? ? ? ? ? 338  THR F N   
33264 C  CA  . THR F  95  0.8655 0.6725 1.0303 0.1487  0.3133  0.3747  ? ? ? ? ? ? 338  THR F CA  
33265 C  C   . THR F  95  0.8426 0.6558 1.0267 0.1387  0.3099  0.3585  ? ? ? ? ? ? 338  THR F C   
33266 O  O   . THR F  95  0.8480 0.6484 1.0435 0.1380  0.3131  0.3557  ? ? ? ? ? ? 338  THR F O   
33267 C  CB  . THR F  95  0.8744 0.6767 1.0347 0.1424  0.3233  0.3797  ? ? ? ? ? ? 338  THR F CB  
33268 O  OG1 . THR F  95  0.9008 0.6927 1.0431 0.1526  0.3284  0.3960  ? ? ? ? ? ? 338  THR F OG1 
33269 C  CG2 . THR F  95  0.8798 0.6669 1.0579 0.1313  0.3346  0.3768  ? ? ? ? ? ? 338  THR F CG2 
33270 N  N   . ILE F  96  0.8183 0.6504 1.0049 0.1316  0.3031  0.3477  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F N   
33271 C  CA  . ILE F  96  0.7970 0.6359 1.0001 0.1229  0.2992  0.3326  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F CA  
33272 C  C   . ILE F  96  0.7943 0.6322 1.0031 0.1294  0.2935  0.3291  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F C   
33273 O  O   . ILE F  96  0.7937 0.6222 1.0157 0.1248  0.2965  0.3217  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F O   
33274 C  CB  . ILE F  96  0.7715 0.6326 0.9739 0.1169  0.2909  0.3227  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F CB  
33275 C  CG1 . ILE F  96  0.7699 0.6303 0.9768 0.1061  0.2986  0.3205  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F CG1 
33276 C  CG2 . ILE F  96  0.7487 0.6215 0.9628 0.1139  0.2820  0.3088  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F CG2 
33277 C  CD1 . ILE F  96  0.7602 0.6366 0.9552 0.1062  0.2942  0.3205  ? ? ? ? ? ? 339  ILE F CD1 
33278 N  N   . GLN F  97  0.7935 0.6411 0.9927 0.1404  0.2851  0.3342  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F N   
33279 C  CA  . GLN F  97  0.7906 0.6396 0.9961 0.1474  0.2800  0.3317  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F CA  
33280 C  C   . GLN F  97  0.8135 0.6381 1.0242 0.1510  0.2896  0.3369  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F C   
33281 O  O   . GLN F  97  0.8113 0.6306 1.0326 0.1513  0.2897  0.3300  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F O   
33282 C  CB  . GLN F  97  0.7895 0.6525 0.9843 0.1589  0.2699  0.3387  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F CB  
33283 C  CG  . GLN F  97  0.7891 0.6548 0.9905 0.1684  0.2649  0.3390  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F CG  
33284 C  CD  . GLN F  97  0.7799 0.6667 0.9743 0.1760  0.2522  0.3424  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F CD  
33285 O  OE1 . GLN F  97  0.7753 0.6724 0.9588 0.1740  0.2470  0.3438  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F OE1 
33286 N  NE2 . GLN F  97  0.7775 0.6711 0.9786 0.1843  0.2468  0.3433  ? ? ? ? ? ? 340  GLN F NE2 
33287 N  N   . THR F  98  0.8371 0.6458 1.0394 0.1540  0.2980  0.3493  ? ? ? ? ? ? 341  THR F N   
33288 C  CA  . THR F  98  0.8609 0.6444 1.0677 0.1564  0.3080  0.3547  ? ? ? ? ? ? 341  THR F CA  
33289 C  C   . THR F  98  0.8560 0.6297 1.0781 0.1436  0.3133  0.3427  ? ? ? ? ? ? 341  THR F C   
33290 O  O   . THR F  98  0.8542 0.6221 1.0855 0.1440  0.3124  0.3347  ? ? ? ? ? ? 341  THR F O   
33291 C  CB  . THR F  98  0.8869 0.6556 1.0818 0.1606  0.3167  0.3703  ? ? ? ? ? ? 341  THR F CB  
33292 O  OG1 . THR F  98  0.8898 0.6699 1.0696 0.1724  0.3095  0.3799  ? ? ? ? ? ? 341  THR F OG1 
33293 C  CG2 . THR F  98  0.9141 0.6557 1.1124 0.1650  0.3265  0.3776  ? ? ? ? ? ? 341  THR F CG2 
33294 N  N   . LYS F  99  0.8539 0.6268 1.0785 0.1324  0.3185  0.3409  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F N   
33295 C  CA  . LYS F  99  0.8499 0.6145 1.0897 0.1193  0.3227  0.3295  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F CA  
33296 C  C   . LYS F  99  0.8298 0.6043 1.0786 0.1172  0.3145  0.3142  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F C   
33297 O  O   . LYS F  99  0.8371 0.5966 1.0953 0.1140  0.3175  0.3073  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F O   
33298 C  CB  . LYS F  99  0.8418 0.6139 1.0843 0.1076  0.3260  0.3278  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F CB  
33299 C  CG  . LYS F  99  0.8555 0.6090 1.1109 0.0961  0.3363  0.3264  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F CG  
33300 C  CD  . LYS F  99  0.8863 0.6180 1.1361 0.1006  0.3476  0.3425  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F CD  
33301 C  CE  . LYS F  99  0.9004 0.6145 1.1646 0.0878  0.3581  0.3421  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F CE  
33302 N  NZ  . LYS F  99  0.9300 0.6246 1.1883 0.0917  0.3698  0.3590  ? ? ? ? ? ? 342  LYS F NZ  
33303 N  N   . ILE F  100 0.8063 0.6048 1.0515 0.1192  0.3043  0.3091  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F N   
33304 C  CA  . ILE F  100 0.7879 0.5968 1.0407 0.1184  0.2969  0.2960  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F CA  
33305 C  C   . ILE F  100 0.8021 0.5964 1.0573 0.1273  0.2986  0.2966  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F C   
33306 O  O   . ILE F  100 0.8062 0.5880 1.0700 0.1225  0.3014  0.2875  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F O   
33307 C  CB  . ILE F  100 0.7640 0.5999 1.0117 0.1220  0.2856  0.2933  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F CB  
33308 C  CG1 . ILE F  100 0.7457 0.5967 0.9937 0.1115  0.2829  0.2871  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F CG1 
33309 C  CG2 . ILE F  100 0.7511 0.5948 1.0054 0.1250  0.2794  0.2835  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F CG2 
33310 C  CD1 . ILE F  100 0.7261 0.6009 0.9672 0.1148  0.2724  0.2860  ? ? ? ? ? ? 343  ILE F CD1 
33311 N  N   . GLU F  101 0.8108 0.6064 1.0580 0.1405  0.2967  0.3074  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F N   
33312 C  CA  . GLU F  101 0.8267 0.6083 1.0756 0.1509  0.2992  0.3100  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F CA  
33313 C  C   . GLU F  101 0.8509 0.6026 1.1046 0.1474  0.3096  0.3095  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F C   
33314 O  O   . GLU F  101 0.8598 0.5994 1.1177 0.1520  0.3112  0.3049  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F O   
33315 C  CB  . GLU F  101 0.8388 0.6223 1.0777 0.1649  0.2978  0.3251  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F CB  
33316 C  CG  . GLU F  101 0.8184 0.6298 1.0521 0.1688  0.2868  0.3265  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F CG  
33317 C  CD  . GLU F  101 0.8004 0.6278 1.0417 0.1723  0.2792  0.3179  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F CD  
33318 O  OE1 . GLU F  101 0.7971 0.6175 1.0471 0.1675  0.2818  0.3071  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F OE1 
33319 O  OE2 . GLU F  101 0.7908 0.6373 1.0292 0.1797  0.2706  0.3222  ? ? ? ? ? ? 344  GLU F OE2 
33320 N  N   . GLU F  102 0.8633 0.6025 1.1163 0.1398  0.3168  0.3146  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F N   
33321 C  CA  . GLU F  102 0.8862 0.5970 1.1455 0.1345  0.3263  0.3135  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F CA  
33322 C  C   . GLU F  102 0.8748 0.5850 1.1451 0.1228  0.3243  0.2964  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F C   
33323 O  O   . GLU F  102 0.8864 0.5800 1.1610 0.1239  0.3263  0.2898  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F O   
33324 C  CB  . GLU F  102 0.9009 0.6004 1.1589 0.1278  0.3347  0.3229  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F CB  
33325 C  CG  . GLU F  102 0.9189 0.6127 1.1651 0.1389  0.3386  0.3402  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F CG  
33326 C  CD  . GLU F  102 0.9274 0.6167 1.1718 0.1313  0.3460  0.3482  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F CD  
33327 O  OE1 . GLU F  102 0.9100 0.6117 1.1606 0.1193  0.3445  0.3403  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F OE1 
33328 O  OE2 . GLU F  102 0.9520 0.6253 1.1893 0.1372  0.3538  0.3626  ? ? ? ? ? ? 345  GLU F OE2 
33329 N  N   . LYS F  103 0.8536 0.5812 1.1279 0.1118  0.3204  0.2893  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F N   
33330 C  CA  . LYS F  103 0.8420 0.5711 1.1262 0.1008  0.3174  0.2732  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F CA  
33331 C  C   . LYS F  103 0.8332 0.5679 1.1171 0.1081  0.3111  0.2639  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F C   
33332 O  O   . LYS F  103 0.8386 0.5612 1.1281 0.1040  0.3115  0.2527  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F O   
33333 C  CB  . LYS F  103 0.8184 0.5693 1.1058 0.0901  0.3132  0.2682  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F CB  
33334 C  CG  . LYS F  103 0.8123 0.5607 1.1115 0.0761  0.3124  0.2539  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F CG  
33335 C  CD  . LYS F  103 0.7953 0.5612 1.0984 0.0656  0.3111  0.2527  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F CD  
33336 C  CE  . LYS F  103 0.7748 0.5538 1.0865 0.0556  0.3042  0.2364  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F CE  
33337 N  NZ  . LYS F  103 0.7817 0.5510 1.1064 0.0412  0.3078  0.2302  ? ? ? ? ? ? 346  LYS F NZ  
33338 N  N   . ILE F  104 0.8209 0.5736 1.0984 0.1190  0.3054  0.2684  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F N   
33339 C  CA  . ILE F  104 0.8158 0.5727 1.0938 0.1274  0.3010  0.2616  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F CA  
33340 C  C   . ILE F  104 0.8435 0.5728 1.1214 0.1346  0.3078  0.2630  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F C   
33341 O  O   . ILE F  104 0.8468 0.5672 1.1280 0.1335  0.3078  0.2516  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F O   
33342 C  CB  . ILE F  104 0.8023 0.5814 1.0748 0.1390  0.2945  0.2688  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F CB  
33343 C  CG1 . ILE F  104 0.7737 0.5805 1.0461 0.1326  0.2862  0.2646  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F CG1 
33344 C  CG2 . ILE F  104 0.8040 0.5827 1.0782 0.1494  0.2929  0.2648  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F CG2 
33345 C  CD1 . ILE F  104 0.7587 0.5884 1.0282 0.1427  0.2782  0.2686  ? ? ? ? ? ? 347  ILE F CD1 
33346 N  N   . THR F  105 0.8647 0.5799 1.1376 0.1428  0.3136  0.2769  ? ? ? ? ? ? 348  THR F N   
33347 C  CA  . THR F  105 0.8945 0.5801 1.1670 0.1491  0.3212  0.2793  ? ? ? ? ? ? 348  THR F CA  
33348 C  C   . THR F  105 0.9057 0.5702 1.1847 0.1361  0.3253  0.2679  ? ? ? ? ? ? 348  THR F C   
33349 O  O   . THR F  105 0.9114 0.5655 1.1923 0.1369  0.3249  0.2568  ? ? ? ? ? ? 348  THR F O   
33350 C  CB  . THR F  105 0.9170 0.5887 1.1835 0.1566  0.3278  0.2965  ? ? ? ? ? ? 348  THR F CB  
33351 O  OG1 . THR F  105 0.9069 0.5993 1.1671 0.1685  0.3227  0.3068  ? ? ? ? ? ? 348  THR F OG1 
33352 C  CG2 . THR F  105 0.9485 0.5890 1.2142 0.1641  0.3356  0.2990  ? ? ? ? ? ? 348  THR F CG2 
33353 N  N   . ALA F  106 0.9091 0.5682 1.1917 0.1241  0.3289  0.2704  ? ? ? ? ? ? 349  ALA F N   
33354 C  CA  . ALA F  106 0.9184 0.5601 1.2096 0.1095  0.3317  0.2598  ? ? ? ? ? ? 349  ALA F CA  
33355 C  C   . ALA F  106 0.9058 0.5526 1.2012 0.1039  0.3254  0.2414  ? ? ? ? ? ? 349  ALA F C   
33356 O  O   . ALA F  106 0.9249 0.5485 1.2222 0.1018  0.3278  0.2332  ? ? ? ? ? ? 349  ALA F O   
33357 C  CB  . ALA F  106 0.9124 0.5603 1.2092 0.0962  0.3340  0.2637  ? ? ? ? ? ? 349  ALA F CB  
33358 N  N   . GLU F  107 0.8759 0.5512 1.1718 0.1016  0.3173  0.2349  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F N   
33359 C  CA  . GLU F  107 0.8645 0.5451 1.1632 0.0969  0.3113  0.2179  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F CA  
33360 C  C   . GLU F  107 0.8651 0.5465 1.1580 0.1099  0.3091  0.2136  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F C   
33361 O  O   . GLU F  107 0.8578 0.5426 1.1512 0.1074  0.3046  0.1999  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F O   
33362 C  CB  . GLU F  107 0.8326 0.5433 1.1340 0.0894  0.3037  0.2123  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F CB  
33363 C  CG  . GLU F  107 0.8297 0.5380 1.1398 0.0733  0.3025  0.2021  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F CG  
33364 C  CD  . GLU F  107 0.8352 0.5404 1.1502 0.0656  0.3078  0.2121  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F CD  
33365 O  OE1 . GLU F  107 0.8615 0.5419 1.1775 0.0658  0.3154  0.2190  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F OE1 
33366 O  OE2 . GLU F  107 0.8138 0.5414 1.1307 0.0602  0.3046  0.2135  ? ? ? ? ? ? 350  GLU F OE2 
33367 N  N   . LYS F  108 0.8729 0.5534 1.1603 0.1242  0.3118  0.2254  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F N   
33368 C  CA  . LYS F  108 0.8684 0.5570 1.1518 0.1374  0.3092  0.2232  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F CA  
33369 C  C   . LYS F  108 0.8352 0.5581 1.1194 0.1377  0.3005  0.2193  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F C   
33370 O  O   . LYS F  108 0.8274 0.5654 1.1094 0.1494  0.2984  0.2267  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F O   
33371 C  CB  . LYS F  108 0.8879 0.5533 1.1699 0.1389  0.3117  0.2110  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F CB  
33372 C  CG  . LYS F  108 0.9230 0.5527 1.2037 0.1397  0.3201  0.2148  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F CG  
33373 C  CD  . LYS F  108 0.9447 0.5525 1.2206 0.1480  0.3229  0.2058  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F CD  
33374 C  CE  . LYS F  108 0.9366 0.5601 1.2082 0.1651  0.3217  0.2093  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F CE  
33375 N  NZ  . LYS F  108 0.9669 0.5636 1.2326 0.1783  0.3282  0.2083  ? ? ? ? ? ? 351  LYS F NZ  
33376 N  N   . ASN F  109 0.8168 0.5518 1.1046 0.1251  0.2955  0.2086  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F N   
33377 C  CA  . ASN F  109 0.7866 0.5523 1.0751 0.1249  0.2874  0.2040  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F CA  
33378 C  C   . ASN F  109 0.7666 0.5548 1.0556 0.1212  0.2834  0.2127  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F C   
33379 O  O   . ASN F  109 0.7753 0.5561 1.0639 0.1178  0.2871  0.2216  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F O   
33380 C  CB  . ASN F  109 0.7772 0.5450 1.0685 0.1134  0.2835  0.1880  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F CB  
33381 C  CG  . ASN F  109 0.7764 0.5399 1.0730 0.0979  0.2840  0.1861  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F CG  
33382 O  OD1 . ASN F  109 0.7548 0.5374 1.0545 0.0889  0.2787  0.1815  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F OD1 
33383 N  ND2 . ASN F  109 0.8010 0.5395 1.0990 0.0953  0.2908  0.1908  ? ? ? ? ? ? 352  ASN F ND2 
33384 N  N   . THR F  110 0.7411 0.5556 1.0304 0.1211  0.2762  0.2096  ? ? ? ? ? ? 353  THR F N   
33385 C  CA  . THR F  110 0.7231 0.5572 1.0120 0.1162  0.2719  0.2154  ? ? ? ? ? ? 353  THR F CA  
33386 C  C   . THR F  110 0.7013 0.5508 0.9935 0.1041  0.2663  0.2043  ? ? ? ? ? ? 353  THR F C   
33387 O  O   . THR F  110 0.6809 0.5524 0.9721 0.1025  0.2605  0.2060  ? ? ? ? ? ? 353  THR F O   
33388 C  CB  . THR F  110 0.7140 0.5664 0.9997 0.1275  0.2677  0.2257  ? ? ? ? ? ? 353  THR F CB  
33389 O  OG1 . THR F  110 0.6940 0.5666 0.9818 0.1292  0.2612  0.2190  ? ? ? ? ? ? 353  THR F OG1 
33390 C  CG2 . THR F  110 0.7353 0.5730 1.0191 0.1403  0.2727  0.2341  ? ? ? ? ? ? 353  THR F CG2 
33391 N  N   . ASN F  111 0.7071 0.5442 1.0029 0.0957  0.2679  0.1928  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F N   
33392 C  CA  . ASN F  111 0.6881 0.5391 0.9870 0.0862  0.2621  0.1808  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F CA  
33393 C  C   . ASN F  111 0.6780 0.5381 0.9794 0.0766  0.2611  0.1834  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F C   
33394 O  O   . ASN F  111 0.6567 0.5381 0.9575 0.0741  0.2554  0.1821  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F O   
33395 C  CB  . ASN F  111 0.7002 0.5339 1.0021 0.0796  0.2635  0.1679  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F CB  
33396 C  CG  . ASN F  111 0.7125 0.5353 1.0104 0.0894  0.2650  0.1633  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F CG  
33397 O  OD1 . ASN F  111 0.7007 0.5386 0.9958 0.0980  0.2619  0.1640  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F OD1 
33398 N  ND2 . ASN F  111 0.7377 0.5335 1.0355 0.0885  0.2699  0.1590  ? ? ? ? ? ? 354  ASN F ND2 
33399 N  N   . TRP F  112 0.6949 0.5376 0.9992 0.0712  0.2673  0.1872  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F N   
33400 C  CA  . TRP F  112 0.6896 0.5380 0.9971 0.0618  0.2685  0.1908  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CA  
33401 C  C   . TRP F  112 0.6753 0.5431 0.9766 0.0664  0.2658  0.2009  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F C   
33402 O  O   . TRP F  112 0.6605 0.5430 0.9628 0.0599  0.2631  0.1997  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F O   
33403 C  CB  . TRP F  112 0.7141 0.5391 1.0248 0.0587  0.2770  0.1971  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CB  
33404 C  CG  . TRP F  112 0.7299 0.5442 1.0338 0.0706  0.2815  0.2095  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CG  
33405 C  CD1 . TRP F  112 0.7451 0.5447 1.0461 0.0800  0.2835  0.2098  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CD1 
33406 C  CD2 . TRP F  112 0.7331 0.5509 1.0313 0.0752  0.2844  0.2238  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CD2 
33407 N  NE1 . TRP F  112 0.7572 0.5514 1.0522 0.0899  0.2874  0.2239  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F NE1 
33408 C  CE2 . TRP F  112 0.7502 0.5554 1.0429 0.0871  0.2877  0.2326  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CE2 
33409 C  CE3 . TRP F  112 0.7243 0.5545 1.0207 0.0710  0.2846  0.2302  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CE3 
33410 C  CZ2 . TRP F  112 0.7586 0.5635 1.0440 0.0946  0.2906  0.2473  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CZ2 
33411 C  CZ3 . TRP F  112 0.7334 0.5624 1.0215 0.0784  0.2878  0.2444  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CZ3 
33412 C  CH2 . TRP F  112 0.7504 0.5669 1.0330 0.0899  0.2904  0.2529  ? ? ? ? ? ? 355  TRP F CH2 
33413 N  N   . LEU F  113 0.6810 0.5484 0.9756 0.0780  0.2661  0.2104  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F N   
33414 C  CA  . LEU F  113 0.6698 0.5545 0.9575 0.0832  0.2622  0.2192  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F CA  
33415 C  C   . LEU F  113 0.6452 0.5521 0.9333 0.0810  0.2537  0.2110  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F C   
33416 O  O   . LEU F  113 0.6319 0.5530 0.9178 0.0767  0.2504  0.2116  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F O   
33417 C  CB  . LEU F  113 0.6805 0.5617 0.9623 0.0964  0.2626  0.2295  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F CB  
33418 C  CG  . LEU F  113 0.6778 0.5710 0.9510 0.1035  0.2593  0.2415  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F CG  
33419 C  CD1 . LEU F  113 0.6766 0.5730 0.9454 0.0971  0.2609  0.2460  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F CD1 
33420 C  CD2 . LEU F  113 0.6991 0.5782 0.9684 0.1145  0.2637  0.2528  ? ? ? ? ? ? 356  LEU F CD2 
33421 N  N   . ARG F  114 0.6406 0.5496 0.9311 0.0845  0.2507  0.2035  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F N   
33422 C  CA  . ARG F  114 0.6185 0.5472 0.9101 0.0828  0.2432  0.1952  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F CA  
33423 C  C   . ARG F  114 0.6067 0.5420 0.9017 0.0710  0.2414  0.1869  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F C   
33424 O  O   . ARG F  114 0.5893 0.5424 0.8823 0.0687  0.2360  0.1863  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F O   
33425 C  CB  . ARG F  114 0.6198 0.5459 0.9136 0.0881  0.2424  0.1882  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F CB  
33426 C  CG  . ARG F  114 0.6117 0.5525 0.9035 0.0986  0.2381  0.1940  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F CG  
33427 C  CD  . ARG F  114 0.6273 0.5567 0.9197 0.1096  0.2422  0.1968  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F CD  
33428 N  NE  . ARG F  114 0.6182 0.5647 0.9111 0.1191  0.2377  0.2029  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F NE  
33429 C  CZ  . ARG F  114 0.5984 0.5668 0.8914 0.1171  0.2303  0.2038  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F CZ  
33430 N  NH1 . ARG F  114 0.5863 0.5613 0.8779 0.1069  0.2272  0.1989  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F NH1 
33431 N  NH2 . ARG F  114 0.5912 0.5751 0.8863 0.1250  0.2259  0.2096  ? ? ? ? ? ? 357  ARG F NH2 
33432 N  N   . GLN F  115 0.6174 0.5378 0.9177 0.0634  0.2459  0.1813  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F N   
33433 C  CA  . GLN F  115 0.6082 0.5349 0.9132 0.0521  0.2449  0.1754  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F CA  
33434 C  C   . GLN F  115 0.6051 0.5388 0.9076 0.0497  0.2466  0.1844  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F C   
33435 O  O   . GLN F  115 0.5887 0.5385 0.8908 0.0453  0.2423  0.1814  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F O   
33436 C  CB  . GLN F  115 0.6214 0.5314 0.9345 0.0436  0.2489  0.1681  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F CB  
33437 C  CG  . GLN F  115 0.6095 0.5304 0.9288 0.0322  0.2471  0.1631  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F CG  
33438 C  CD  . GLN F  115 0.6241 0.5314 0.9527 0.0227  0.2535  0.1642  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F CD  
33439 O  OE1 . GLN F  115 0.6452 0.5316 0.9760 0.0230  0.2592  0.1670  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F OE1 
33440 N  NE2 . GLN F  115 0.6135 0.5325 0.9481 0.0141  0.2525  0.1620  ? ? ? ? ? ? 358  GLN F NE2 
33441 N  N   . THR F  116 0.6223 0.5431 0.9222 0.0529  0.2530  0.1953  ? ? ? ? ? ? 359  THR F N   
33442 C  CA  . THR F  116 0.6244 0.5484 0.9205 0.0512  0.2564  0.2047  ? ? ? ? ? ? 359  THR F CA  
33443 C  C   . THR F  116 0.6101 0.5526 0.8965 0.0565  0.2502  0.2090  ? ? ? ? ? ? 359  THR F C   
33444 O  O   . THR F  116 0.6009 0.5544 0.8851 0.0523  0.2491  0.2092  ? ? ? ? ? ? 359  THR F O   
33445 C  CB  . THR F  116 0.6475 0.5535 0.9405 0.0557  0.2644  0.2166  ? ? ? ? ? ? 359  THR F CB  
33446 O  OG1 . THR F  116 0.6626 0.5506 0.9651 0.0487  0.2710  0.2139  ? ? ? ? ? ? 359  THR F OG1 
33447 C  CG2 . THR F  116 0.6496 0.5604 0.9361 0.0558  0.2675  0.2265  ? ? ? ? ? ? 359  THR F CG2 
33448 N  N   . ILE F  117 0.6095 0.5550 0.8903 0.0659  0.2461  0.2124  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F N   
33449 C  CA  . ILE F  117 0.5969 0.5595 0.8695 0.0708  0.2389  0.2156  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F CA  
33450 C  C   . ILE F  117 0.5759 0.5550 0.8506 0.0646  0.2326  0.2060  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F C   
33451 O  O   . ILE F  117 0.5682 0.5582 0.8366 0.0636  0.2295  0.2081  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F O   
33452 C  CB  . ILE F  117 0.5973 0.5629 0.8675 0.0806  0.2346  0.2189  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F CB  
33453 C  CG1 . ILE F  117 0.6189 0.5690 0.8854 0.0880  0.2403  0.2301  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F CG1 
33454 C  CG2 . ILE F  117 0.5841 0.5678 0.8473 0.0839  0.2261  0.2213  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F CG2 
33455 C  CD1 . ILE F  117 0.6287 0.5760 0.8861 0.0887  0.2434  0.2401  ? ? ? ? ? ? 360  ILE F CD1 
33456 N  N   . SER F  118 0.5678 0.5485 0.8502 0.0612  0.2306  0.1955  ? ? ? ? ? ? 361  SER F N   
33457 C  CA  . SER F  118 0.5480 0.5447 0.8321 0.0561  0.2243  0.1865  ? ? ? ? ? ? 361  SER F CA  
33458 C  C   . SER F  118 0.5457 0.5445 0.8309 0.0480  0.2269  0.1854  ? ? ? ? ? ? 361  SER F C   
33459 O  O   . SER F  118 0.5344 0.5461 0.8146 0.0468  0.2229  0.1853  ? ? ? ? ? ? 361  SER F O   
33460 C  CB  . SER F  118 0.5427 0.5386 0.8341 0.0532  0.2228  0.1752  ? ? ? ? ? ? 361  SER F CB  
33461 O  OG  . SER F  118 0.5549 0.5389 0.8477 0.0591  0.2256  0.1763  ? ? ? ? ? ? 361  SER F OG  
33462 N  N   . ALA F  119 0.5575 0.5430 0.8497 0.0426  0.2338  0.1844  ? ? ? ? ? ? 362  ALA F N   
33463 C  CA  . ALA F  119 0.5565 0.5440 0.8526 0.0348  0.2372  0.1837  ? ? ? ? ? ? 362  ALA F CA  
33464 C  C   . ALA F  119 0.5569 0.5508 0.8424 0.0385  0.2378  0.1933  ? ? ? ? ? ? 362  ALA F C   
33465 O  O   . ALA F  119 0.5453 0.5517 0.8286 0.0357  0.2350  0.1908  ? ? ? ? ? ? 362  ALA F O   
33466 C  CB  . ALA F  119 0.5727 0.5439 0.8775 0.0298  0.2449  0.1846  ? ? ? ? ? ? 362  ALA F CB  
33467 N  N   . PHE F  120 0.5709 0.5562 0.8486 0.0457  0.2409  0.2040  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F N   
33468 C  CA  . PHE F  120 0.5742 0.5641 0.8395 0.0499  0.2412  0.2130  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CA  
33469 C  C   . PHE F  120 0.5579 0.5646 0.8152 0.0522  0.2318  0.2097  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F C   
33470 O  O   . PHE F  120 0.5555 0.5691 0.8049 0.0519  0.2312  0.2119  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F O   
33471 C  CB  . PHE F  120 0.5919 0.5710 0.8483 0.0586  0.2442  0.2248  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CB  
33472 C  CG  . PHE F  120 0.5936 0.5797 0.8345 0.0647  0.2408  0.2323  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CG  
33473 C  CD1 . PHE F  120 0.5989 0.5855 0.8333 0.0627  0.2456  0.2367  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CD1 
33474 C  CD2 . PHE F  120 0.5902 0.5829 0.8230 0.0722  0.2324  0.2345  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CD2 
33475 C  CE1 . PHE F  120 0.6026 0.5944 0.8204 0.0686  0.2422  0.2428  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CE1 
33476 C  CE2 . PHE F  120 0.5931 0.5918 0.8110 0.0773  0.2281  0.2405  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CE2 
33477 C  CZ  . PHE F  120 0.6000 0.5973 0.8092 0.0757  0.2329  0.2444  ? ? ? ? ? ? 363  PHE F CZ  
33478 N  N   . VAL F  121 0.5479 0.5605 0.8073 0.0548  0.2248  0.2046  ? ? ? ? ? ? 364  VAL F N   
33479 C  CA  . VAL F  121 0.5337 0.5613 0.7867 0.0572  0.2155  0.2020  ? ? ? ? ? ? 364  VAL F CA  
33480 C  C   . VAL F  121 0.5199 0.5581 0.7743 0.0504  0.2133  0.1944  ? ? ? ? ? ? 364  VAL F C   
33481 O  O   . VAL F  121 0.5154 0.5618 0.7604 0.0515  0.2092  0.1956  ? ? ? ? ? ? 364  VAL F O   
33482 C  CB  . VAL F  121 0.5259 0.5577 0.7842 0.0602  0.2100  0.1977  ? ? ? ? ? ? 364  VAL F CB  
33483 C  CG1 . VAL F  121 0.5144 0.5605 0.7664 0.0634  0.2004  0.1975  ? ? ? ? ? ? 364  VAL F CG1 
33484 C  CG2 . VAL F  121 0.5406 0.5607 0.7997 0.0666  0.2136  0.2045  ? ? ? ? ? ? 364  VAL F CG2 
33485 N  N   . LYS F  122 0.5146 0.5518 0.7805 0.0438  0.2157  0.1863  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F N   
33486 C  CA  . LYS F  122 0.5025 0.5491 0.7723 0.0372  0.2144  0.1788  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F CA  
33487 C  C   . LYS F  122 0.5078 0.5548 0.7731 0.0351  0.2194  0.1834  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F C   
33488 O  O   . LYS F  122 0.4979 0.5553 0.7607 0.0330  0.2165  0.1797  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F O   
33489 C  CB  . LYS F  122 0.4997 0.5431 0.7831 0.0305  0.2164  0.1699  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F CB  
33490 C  CG  . LYS F  122 0.4875 0.5376 0.7740 0.0309  0.2095  0.1612  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F CG  
33491 C  CD  . LYS F  122 0.4720 0.5372 0.7533 0.0308  0.2025  0.1576  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F CD  
33492 C  CE  . LYS F  122 0.4617 0.5328 0.7459 0.0316  0.1968  0.1504  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F CE  
33493 N  NZ  . LYS F  122 0.4684 0.5338 0.7512 0.0383  0.1966  0.1549  ? ? ? ? ? ? 365  LYS F NZ  
33494 N  N   . THR F  123 0.5239 0.5598 0.7883 0.0361  0.2274  0.1917  ? ? ? ? ? ? 366  THR F N   
33495 C  CA  . THR F  123 0.5308 0.5671 0.7893 0.0357  0.2330  0.1976  ? ? ? ? ? ? 366  THR F CA  
33496 C  C   . THR F  123 0.5289 0.5724 0.7705 0.0418  0.2275  0.2008  ? ? ? ? ? ? 366  THR F C   
33497 O  O   . THR F  123 0.5328 0.5785 0.7674 0.0421  0.2308  0.2040  ? ? ? ? ? ? 366  THR F O   
33498 C  CB  . THR F  123 0.5510 0.5731 0.8084 0.0377  0.2425  0.2080  ? ? ? ? ? ? 366  THR F CB  
33499 O  OG1 . THR F  123 0.5606 0.5785 0.8030 0.0467  0.2401  0.2164  ? ? ? ? ? ? 366  THR F OG1 
33500 C  CG2 . THR F  123 0.5571 0.5678 0.8286 0.0336  0.2465  0.2058  ? ? ? ? ? ? 366  THR F CG2 
33501 N  N   . GLN F  124 0.5242 0.5710 0.7591 0.0467  0.2192  0.2003  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F N   
33502 C  CA  . GLN F  124 0.5279 0.5779 0.7459 0.0529  0.2140  0.2051  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F CA  
33503 C  C   . GLN F  124 0.5125 0.5749 0.7275 0.0514  0.2053  0.1975  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F C   
33504 O  O   . GLN F  124 0.4996 0.5682 0.7220 0.0498  0.1991  0.1910  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F O   
33505 C  CB  . GLN F  124 0.5352 0.5810 0.7476 0.0598  0.2096  0.2110  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F CB  
33506 C  CG  . GLN F  124 0.5542 0.5866 0.7645 0.0635  0.2176  0.2208  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F CG  
33507 C  CD  . GLN F  124 0.5685 0.5965 0.7651 0.0661  0.2231  0.2283  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F CD  
33508 O  OE1 . GLN F  124 0.5768 0.5981 0.7779 0.0630  0.2332  0.2314  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F OE1 
33509 N  NE2 . GLN F  124 0.5723 0.6040 0.7522 0.0718  0.2164  0.2313  ? ? ? ? ? ? 367  GLN F NE2 
33510 N  N   . SER F  125 0.5155 0.5808 0.7185 0.0527  0.2051  0.1988  ? ? ? ? ? ? 368  SER F N   
33511 C  CA  . SER F  125 0.5035 0.5789 0.7016 0.0516  0.1975  0.1920  ? ? ? ? ? ? 368  SER F CA  
33512 C  C   . SER F  125 0.4925 0.5745 0.6916 0.0524  0.1868  0.1878  ? ? ? ? ? ? 368  SER F C   
33513 O  O   . SER F  125 0.4778 0.5672 0.6860 0.0482  0.1835  0.1799  ? ? ? ? ? ? 368  SER F O   
33514 C  CB  . SER F  125 0.5143 0.5882 0.6937 0.0561  0.1969  0.1962  ? ? ? ? ? ? 368  SER F CB  
33515 O  OG  . SER F  125 0.5112 0.5886 0.6925 0.0527  0.2023  0.1927  ? ? ? ? ? ? 368  SER F OG  
33516 N  N   . ALA F  126 0.5003 0.5800 0.6900 0.0581  0.1813  0.1935  ? ? ? ? ? ? 369  ALA F N   
33517 C  CA  . ALA F  126 0.4908 0.5780 0.6822 0.0591  0.1708  0.1907  ? ? ? ? ? ? 369  ALA F CA  
33518 C  C   . ALA F  126 0.4828 0.5716 0.6899 0.0578  0.1713  0.1886  ? ? ? ? ? ? 369  ALA F C   
33519 O  O   . ALA F  126 0.4759 0.5712 0.6861 0.0592  0.1638  0.1876  ? ? ? ? ? ? 369  ALA F O   
33520 C  CB  . ALA F  126 0.5021 0.5879 0.6791 0.0652  0.1636  0.1972  ? ? ? ? ? ? 369  ALA F CB  
33521 N  N   . TRP F  127 0.4846 0.5673 0.7016 0.0552  0.1800  0.1879  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F N   
33522 C  CA  . TRP F  127 0.4777 0.5606 0.7089 0.0536  0.1811  0.1839  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CA  
33523 C  C   . TRP F  127 0.4701 0.5536 0.7113 0.0467  0.1860  0.1760  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F C   
33524 O  O   . TRP F  127 0.4712 0.5494 0.7227 0.0448  0.1904  0.1736  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F O   
33525 C  CB  . TRP F  127 0.4906 0.5633 0.7243 0.0579  0.1859  0.1908  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CB  
33526 C  CG  . TRP F  127 0.4998 0.5722 0.7236 0.0651  0.1810  0.1994  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CG  
33527 C  CD1 . TRP F  127 0.4943 0.5763 0.7129 0.0676  0.1711  0.1998  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CD1 
33528 C  CD2 . TRP F  127 0.5170 0.5792 0.7354 0.0706  0.1853  0.2089  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CD2 
33529 N  NE1 . TRP F  127 0.5069 0.5859 0.7174 0.0742  0.1683  0.2086  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F NE1 
33530 C  CE2 . TRP F  127 0.5210 0.5878 0.7307 0.0767  0.1770  0.2145  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CE2 
33531 C  CE3 . TRP F  127 0.5303 0.5796 0.7509 0.0710  0.1951  0.2136  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CE3 
33532 C  CZ2 . TRP F  127 0.5377 0.5972 0.7399 0.0836  0.1781  0.2245  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CZ2 
33533 C  CZ3 . TRP F  127 0.5469 0.5880 0.7600 0.0779  0.1969  0.2237  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CZ3 
33534 C  CH2 . TRP F  127 0.5505 0.5969 0.7541 0.0844  0.1883  0.2291  ? ? ? ? ? ? 370  TRP F CH2 
33535 N  N   . ASN F  128 0.4629 0.5530 0.7008 0.0435  0.1842  0.1718  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F N   
33536 C  CA  . ASN F  128 0.4582 0.5496 0.7033 0.0374  0.1889  0.1659  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F CA  
33537 C  C   . ASN F  128 0.4438 0.5460 0.6897 0.0344  0.1832  0.1581  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F C   
33538 O  O   . ASN F  128 0.4391 0.5469 0.6774 0.0370  0.1759  0.1580  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F O   
33539 C  CB  . ASN F  128 0.4677 0.5560 0.7050 0.0377  0.1942  0.1709  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F CB  
33540 C  CG  . ASN F  128 0.4752 0.5567 0.7216 0.0341  0.2036  0.1725  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F CG  
33541 O  OD1 . ASN F  128 0.4709 0.5515 0.7303 0.0296  0.2052  0.1671  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F OD1 
33542 N  ND2 . ASN F  128 0.4884 0.5641 0.7280 0.0361  0.2101  0.1801  ? ? ? ? ? ? 371  ASN F ND2 
33543 N  N   . SER F  129 0.4382 0.5433 0.6928 0.0290  0.1862  0.1520  ? ? ? ? ? ? 372  SER F N   
33544 C  CA  . SER F  129 0.4261 0.5411 0.6802 0.0268  0.1813  0.1453  ? ? ? ? ? ? 372  SER F CA  
33545 C  C   . SER F  129 0.4296 0.5463 0.6711 0.0294  0.1802  0.1488  ? ? ? ? ? ? 372  SER F C   
33546 O  O   . SER F  129 0.4225 0.5454 0.6586 0.0298  0.1744  0.1455  ? ? ? ? ? ? 372  SER F O   
33547 C  CB  . SER F  129 0.4214 0.5397 0.6867 0.0210  0.1849  0.1391  ? ? ? ? ? ? 372  SER F CB  
33548 O  OG  . SER F  129 0.4223 0.5362 0.6983 0.0184  0.1867  0.1359  ? ? ? ? ? ? 372  SER F OG  
33549 N  N   . ASP F  130 0.4424 0.5522 0.6784 0.0315  0.1862  0.1558  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F N   
33550 C  CA  . ASP F  130 0.4491 0.5589 0.6719 0.0344  0.1871  0.1592  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F CA  
33551 C  C   . ASP F  130 0.4475 0.5596 0.6573 0.0381  0.1779  0.1590  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F C   
33552 O  O   . ASP F  130 0.4471 0.5620 0.6478 0.0391  0.1755  0.1570  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F O   
33553 C  CB  . ASP F  130 0.4655 0.5661 0.6824 0.0374  0.1947  0.1681  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F CB  
33554 C  CG  . ASP F  130 0.4688 0.5688 0.6960 0.0333  0.2047  0.1688  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F CG  
33555 O  OD1 . ASP F  130 0.4581 0.5655 0.6965 0.0284  0.2048  0.1619  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F OD1 
33556 O  OD2 . ASP F  130 0.4826 0.5750 0.7072 0.0351  0.2124  0.1764  ? ? ? ? ? ? 373  ASP F OD2 
33557 N  N   . SER F  131 0.4470 0.5579 0.6567 0.0402  0.1726  0.1609  ? ? ? ? ? ? 374  SER F N   
33558 C  CA  . SER F  131 0.4473 0.5603 0.6460 0.0435  0.1631  0.1618  ? ? ? ? ? ? 374  SER F CA  
33559 C  C   . SER F  131 0.4326 0.5542 0.6370 0.0405  0.1562  0.1547  ? ? ? ? ? ? 374  SER F C   
33560 O  O   . SER F  131 0.4316 0.5558 0.6284 0.0418  0.1480  0.1543  ? ? ? ? ? ? 374  SER F O   
33561 C  CB  . SER F  131 0.4545 0.5636 0.6517 0.0474  0.1605  0.1682  ? ? ? ? ? ? 374  SER F CB  
33562 O  OG  . SER F  131 0.4542 0.5601 0.6639 0.0463  0.1666  0.1693  ? ? ? ? ? ? 374  SER F OG  
33563 N  N   . GLU F  132 0.4225 0.5479 0.6399 0.0363  0.1595  0.1491  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F N   
33564 C  CA  . GLU F  132 0.4093 0.5426 0.6322 0.0337  0.1542  0.1424  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F CA  
33565 C  C   . GLU F  132 0.4049 0.5422 0.6242 0.0318  0.1537  0.1375  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F C   
33566 O  O   . GLU F  132 0.3961 0.5390 0.6164 0.0305  0.1484  0.1328  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F O   
33567 C  CB  . GLU F  132 0.4023 0.5373 0.6394 0.0313  0.1565  0.1389  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F CB  
33568 C  CG  . GLU F  132 0.4064 0.5383 0.6460 0.0345  0.1556  0.1439  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F CG  
33569 C  CD  . GLU F  132 0.4038 0.5343 0.6553 0.0332  0.1595  0.1409  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F CD  
33570 O  OE1 . GLU F  132 0.3990 0.5310 0.6566 0.0294  0.1620  0.1347  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F OE1 
33571 O  OE2 . GLU F  132 0.4075 0.5353 0.6620 0.0362  0.1597  0.1444  ? ? ? ? ? ? 375  GLU F OE2 
33572 N  N   . LYS F  133 0.4122 0.5464 0.6271 0.0323  0.1596  0.1391  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F N   
33573 C  CA  . LYS F  133 0.4108 0.5482 0.6211 0.0318  0.1604  0.1356  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F CA  
33574 C  C   . LYS F  133 0.4157 0.5512 0.6100 0.0352  0.1537  0.1363  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F C   
33575 O  O   . LYS F  133 0.4219 0.5534 0.6083 0.0377  0.1489  0.1402  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F O   
33576 C  CB  . LYS F  133 0.4189 0.5539 0.6296 0.0321  0.1697  0.1385  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F CB  
33577 C  CG  . LYS F  133 0.4168 0.5523 0.6434 0.0281  0.1764  0.1381  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F CG  
33578 C  CD  . LYS F  133 0.4226 0.5587 0.6532 0.0270  0.1855  0.1401  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F CD  
33579 C  CE  . LYS F  133 0.4251 0.5582 0.6702 0.0231  0.1919  0.1418  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F CE  
33580 N  NZ  . LYS F  133 0.4292 0.5645 0.6839 0.0202  0.2008  0.1434  ? ? ? ? ? ? 376  LYS F NZ  
33581 N  N   . PRO F  134 0.4134 0.5516 0.6034 0.0352  0.1527  0.1321  ? ? ? ? ? ? 377  PRO F N   
33582 C  CA  . PRO F  134 0.4041 0.5494 0.6051 0.0322  0.1564  0.1269  ? ? ? ? ? ? 377  PRO F CA  
33583 C  C   . PRO F  134 0.3909 0.5424 0.6054 0.0283  0.1534  0.1220  ? ? ? ? ? ? 377  PRO F C   
33584 O  O   . PRO F  134 0.3861 0.5388 0.5989 0.0282  0.1464  0.1207  ? ? ? ? ? ? 377  PRO F O   
33585 C  CB  . PRO F  134 0.4055 0.5513 0.5957 0.0343  0.1530  0.1239  ? ? ? ? ? ? 377  PRO F CB  
33586 C  CG  . PRO F  134 0.4132 0.5526 0.5883 0.0371  0.1454  0.1261  ? ? ? ? ? ? 377  PRO F CG  
33587 C  CD  . PRO F  134 0.4216 0.5556 0.5944 0.0386  0.1474  0.1323  ? ? ? ? ? ? 377  PRO F CD  
33588 N  N   . PHE F  135 0.3861 0.5417 0.6138 0.0251  0.1585  0.1194  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F N   
33589 C  CA  . PHE F  135 0.3751 0.5368 0.6140 0.0219  0.1559  0.1136  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CA  
33590 C  C   . PHE F  135 0.3682 0.5354 0.6035 0.0223  0.1504  0.1088  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F C   
33591 O  O   . PHE F  135 0.3723 0.5381 0.5970 0.0249  0.1491  0.1097  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F O   
33592 C  CB  . PHE F  135 0.3740 0.5382 0.6265 0.0182  0.1618  0.1114  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CB  
33593 C  CG  . PHE F  135 0.3808 0.5385 0.6382 0.0173  0.1668  0.1155  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CG  
33594 C  CD1 . PHE F  135 0.3843 0.5418 0.6525 0.0140  0.1734  0.1156  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CD1 
33595 C  CD2 . PHE F  135 0.3844 0.5362 0.6366 0.0196  0.1648  0.1195  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CD2 
33596 C  CE1 . PHE F  135 0.3919 0.5420 0.6647 0.0129  0.1782  0.1195  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CE1 
33597 C  CE2 . PHE F  135 0.3916 0.5367 0.6482 0.0193  0.1695  0.1234  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CE2 
33598 C  CZ  . PHE F  135 0.3958 0.5392 0.6623 0.0159  0.1764  0.1234  ? ? ? ? ? ? 378  PHE F CZ  
33599 N  N   . ASP F  136 0.3595 0.5318 0.6020 0.0203  0.1473  0.1040  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F N   
33600 C  CA  . ASP F  136 0.3537 0.5310 0.5936 0.0207  0.1428  0.0998  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F CA  
33601 C  C   . ASP F  136 0.3465 0.5304 0.5975 0.0181  0.1429  0.0941  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F C   
33602 O  O   . ASP F  136 0.3470 0.5307 0.6070 0.0158  0.1462  0.0931  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F O   
33603 C  CB  . ASP F  136 0.3528 0.5281 0.5845 0.0222  0.1363  0.1011  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F CB  
33604 C  CG  . ASP F  136 0.3491 0.5247 0.5864 0.0213  0.1344  0.1018  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F CG  
33605 O  OD1 . ASP F  136 0.3537 0.5250 0.5898 0.0221  0.1349  0.1064  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F OD1 
33606 O  OD2 . ASP F  136 0.3426 0.5228 0.5851 0.0203  0.1325  0.0980  ? ? ? ? ? ? 379  ASP F OD2 
33607 N  N   . ASP F  137 0.3413 0.5302 0.5913 0.0186  0.1390  0.0901  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F N   
33608 C  CA  . ASP F  137 0.3364 0.5315 0.5958 0.0165  0.1388  0.0845  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F CA  
33609 C  C   . ASP F  137 0.3333 0.5284 0.5954 0.0158  0.1362  0.0822  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F C   
33610 O  O   . ASP F  137 0.3305 0.5302 0.5969 0.0150  0.1346  0.0772  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F O   
33611 C  CB  . ASP F  137 0.3335 0.5346 0.5914 0.0178  0.1365  0.0813  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F CB  
33612 C  CG  . ASP F  137 0.3318 0.5316 0.5803 0.0202  0.1314  0.0818  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F CG  
33613 O  OD1 . ASP F  137 0.3322 0.5276 0.5768 0.0203  0.1295  0.0847  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F OD1 
33614 O  OD2 . ASP F  137 0.3306 0.5339 0.5763 0.0219  0.1294  0.0797  ? ? ? ? ? ? 380  ASP F OD2 
33615 N  N   . HIS F  138 0.3348 0.5250 0.5940 0.0167  0.1358  0.0859  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F N   
33616 C  CA  . HIS F  138 0.3339 0.5235 0.5968 0.0165  0.1354  0.0843  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F CA  
33617 C  C   . HIS F  138 0.3364 0.5254 0.6080 0.0140  0.1386  0.0800  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F C   
33618 O  O   . HIS F  138 0.3401 0.5268 0.6160 0.0121  0.1423  0.0811  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F O   
33619 C  CB  . HIS F  138 0.3364 0.5212 0.5970 0.0180  0.1357  0.0901  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F CB  
33620 C  CG  . HIS F  138 0.3366 0.5204 0.6007 0.0189  0.1362  0.0895  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F CG  
33621 N  ND1 . HIS F  138 0.3400 0.5211 0.6101 0.0179  0.1395  0.0860  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F ND1 
33622 C  CD2 . HIS F  138 0.3350 0.5200 0.5977 0.0211  0.1341  0.0920  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F CD2 
33623 C  CE1 . HIS F  138 0.3411 0.5209 0.6118 0.0200  0.1396  0.0862  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F CE1 
33624 N  NE2 . HIS F  138 0.3375 0.5206 0.6046 0.0220  0.1367  0.0901  ? ? ? ? ? ? 381  HIS F NE2 
33625 N  N   . LEU F  139 0.3358 0.5264 0.6098 0.0139  0.1371  0.0751  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F N   
33626 C  CA  . LEU F  139 0.3397 0.5293 0.6213 0.0110  0.1388  0.0698  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F CA  
33627 C  C   . LEU F  139 0.3460 0.5282 0.6327 0.0092  0.1434  0.0722  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F C   
33628 O  O   . LEU F  139 0.3505 0.5310 0.6447 0.0058  0.1452  0.0687  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F O   
33629 C  CB  . LEU F  139 0.3411 0.5308 0.6215 0.0122  0.1365  0.0645  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F CB  
33630 C  CG  . LEU F  139 0.3383 0.5352 0.6174 0.0124  0.1323  0.0592  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F CG  
33631 C  CD1 . LEU F  139 0.3415 0.5374 0.6168 0.0147  0.1305  0.0548  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F CD1 
33632 C  CD2 . LEU F  139 0.3407 0.5398 0.6283 0.0084  0.1325  0.0550  ? ? ? ? ? ? 382  LEU F CD2 
33633 N  N   . GLN F  140 0.3473 0.5248 0.6301 0.0116  0.1451  0.0783  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F N   
33634 C  CA  . GLN F  140 0.3544 0.5238 0.6403 0.0110  0.1496  0.0819  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F CA  
33635 C  C   . GLN F  140 0.3549 0.5232 0.6366 0.0122  0.1511  0.0891  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F C   
33636 O  O   . GLN F  140 0.3595 0.5221 0.6396 0.0139  0.1532  0.0944  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F O   
33637 C  CB  . GLN F  140 0.3573 0.5219 0.6416 0.0141  0.1498  0.0829  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F CB  
33638 C  CG  . GLN F  140 0.3609 0.5234 0.6482 0.0133  0.1495  0.0757  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F CG  
33639 C  CD  . GLN F  140 0.3635 0.5229 0.6477 0.0176  0.1498  0.0763  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F CD  
33640 O  OE1 . GLN F  140 0.3587 0.5221 0.6391 0.0210  0.1484  0.0810  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F OE1 
33641 N  NE2 . GLN F  140 0.3720 0.5242 0.6582 0.0177  0.1517  0.0716  ? ? ? ? ? ? 383  GLN F NE2 
33642 N  N   . LYS F  141 0.3510 0.5247 0.6297 0.0119  0.1495  0.0891  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F N   
33643 C  CA  . LYS F  141 0.3539 0.5259 0.6278 0.0128  0.1515  0.0947  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F CA  
33644 C  C   . LYS F  141 0.3534 0.5244 0.6175 0.0163  0.1480  0.0995  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F C   
33645 O  O   . LYS F  141 0.3558 0.5263 0.6129 0.0175  0.1480  0.1025  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F O   
33646 C  CB  . LYS F  141 0.3619 0.5274 0.6405 0.0115  0.1574  0.0982  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F CB  
33647 C  CG  . LYS F  141 0.3632 0.5304 0.6525 0.0071  0.1604  0.0937  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F CG  
33648 C  CD  . LYS F  141 0.3720 0.5331 0.6665 0.0051  0.1670  0.0981  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F CD  
33649 C  CE  . LYS F  141 0.3720 0.5392 0.6737 0.0020  0.1702  0.0972  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F CE  
33650 N  NZ  . LYS F  141 0.3815 0.5423 0.6913 -0.0009 0.1772  0.1011  ? ? ? ? ? ? 384  LYS F NZ  
33651 N  N   . GLY F  142 0.3515 0.5220 0.6146 0.0179  0.1451  0.1003  ? ? ? ? ? ? 385  GLY F N   
33652 C  CA  . GLY F  142 0.3514 0.5219 0.6067 0.0204  0.1409  0.1050  ? ? ? ? ? ? 385  GLY F CA  
33653 C  C   . GLY F  142 0.3501 0.5209 0.6075 0.0221  0.1388  0.1071  ? ? ? ? ? ? 385  GLY F C   
33654 O  O   . GLY F  142 0.3511 0.5203 0.6146 0.0224  0.1416  0.1058  ? ? ? ? ? ? 385  GLY F O   
33655 N  N   . ALA F  143 0.3488 0.5216 0.6013 0.0234  0.1338  0.1104  ? ? ? ? ? ? 386  ALA F N   
33656 C  CA  . ALA F  143 0.3472 0.5223 0.6035 0.0252  0.1320  0.1131  ? ? ? ? ? ? 386  ALA F CA  
33657 C  C   . ALA F  143 0.3513 0.5253 0.6045 0.0269  0.1285  0.1199  ? ? ? ? ? ? 386  ALA F C   
33658 O  O   . ALA F  143 0.3553 0.5267 0.6007 0.0267  0.1258  0.1218  ? ? ? ? ? ? 386  ALA F O   
33659 C  CB  . ALA F  143 0.3406 0.5218 0.5980 0.0247  0.1288  0.1102  ? ? ? ? ? ? 386  ALA F CB  
33660 N  N   . LEU F  144 0.3513 0.5274 0.6103 0.0289  0.1283  0.1233  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F N   
33661 C  CA  . LEU F  144 0.3544 0.5319 0.6127 0.0305  0.1238  0.1299  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F CA  
33662 C  C   . LEU F  144 0.3489 0.5342 0.6127 0.0305  0.1197  0.1314  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F C   
33663 O  O   . LEU F  144 0.3453 0.5340 0.6158 0.0316  0.1229  0.1300  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F O   
33664 C  CB  . LEU F  144 0.3602 0.5343 0.6225 0.0337  0.1274  0.1343  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F CB  
33665 C  CG  . LEU F  144 0.3673 0.5329 0.6257 0.0339  0.1325  0.1342  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F CG  
33666 C  CD1 . LEU F  144 0.3727 0.5347 0.6371 0.0373  0.1370  0.1379  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F CD1 
33667 C  CD2 . LEU F  144 0.3733 0.5359 0.6215 0.0339  0.1288  0.1376  ? ? ? ? ? ? 387  LEU F CD2 
33668 N  N   . LEU F  145 0.3497 0.5373 0.6101 0.0292  0.1127  0.1343  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F N   
33669 C  CA  . LEU F  145 0.3456 0.5410 0.6125 0.0283  0.1081  0.1371  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F CA  
33670 C  C   . LEU F  145 0.3490 0.5487 0.6222 0.0301  0.1044  0.1445  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F C   
33671 O  O   . LEU F  145 0.3554 0.5525 0.6233 0.0298  0.0988  0.1478  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F O   
33672 C  CB  . LEU F  145 0.3455 0.5404 0.6056 0.0249  0.1017  0.1354  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F CB  
33673 C  CG  . LEU F  145 0.3425 0.5444 0.6090 0.0229  0.0965  0.1384  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F CG  
33674 C  CD1 . LEU F  145 0.3356 0.5432 0.6098 0.0238  0.1019  0.1367  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F CD1 
33675 C  CD2 . LEU F  145 0.3451 0.5431 0.6028 0.0195  0.0904  0.1361  ? ? ? ? ? ? 388  LEU F CD2 
33676 N  N   . TYR F  146 0.3457 0.5520 0.6300 0.0324  0.1075  0.1472  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F N   
33677 C  CA  . TYR F  146 0.3480 0.5608 0.6414 0.0348  0.1048  0.1548  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CA  
33678 C  C   . TYR F  146 0.3475 0.5671 0.6445 0.0314  0.0958  0.1587  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F C   
33679 O  O   . TYR F  146 0.3427 0.5665 0.6425 0.0285  0.0944  0.1573  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F O   
33680 C  CB  . TYR F  146 0.3449 0.5635 0.6492 0.0386  0.1113  0.1563  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CB  
33681 C  CG  . TYR F  146 0.3465 0.5579 0.6482 0.0416  0.1199  0.1518  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CG  
33682 C  CD1 . TYR F  146 0.3510 0.5526 0.6442 0.0412  0.1217  0.1487  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CD1 
33683 C  CD2 . TYR F  146 0.3452 0.5594 0.6532 0.0450  0.1262  0.1509  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CD2 
33684 C  CE1 . TYR F  146 0.3537 0.5483 0.6460 0.0433  0.1292  0.1447  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CE1 
33685 C  CE2 . TYR F  146 0.3488 0.5553 0.6541 0.0477  0.1332  0.1464  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CE2 
33686 C  CZ  . TYR F  146 0.3528 0.5495 0.6510 0.0464  0.1345  0.1432  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F CZ  
33687 O  OH  . TYR F  146 0.3572 0.5460 0.6540 0.0482  0.1411  0.1384  ? ? ? ? ? ? 389  TYR F OH  
33688 N  N   . SER F  147 0.3537 0.5740 0.6507 0.0318  0.0894  0.1638  ? ? ? ? ? ? 390  SER F N   
33689 C  CA  . SER F  147 0.3560 0.5810 0.6551 0.0279  0.0791  0.1671  ? ? ? ? ? ? 390  SER F CA  
33690 C  C   . SER F  147 0.3514 0.5896 0.6678 0.0277  0.0780  0.1729  ? ? ? ? ? ? 390  SER F C   
33691 O  O   . SER F  147 0.3503 0.5948 0.6771 0.0322  0.0826  0.1774  ? ? ? ? ? ? 390  SER F O   
33692 C  CB  . SER F  147 0.3661 0.5877 0.6589 0.0289  0.0718  0.1708  ? ? ? ? ? ? 390  SER F CB  
33693 O  OG  . SER F  147 0.3725 0.5826 0.6480 0.0273  0.0694  0.1661  ? ? ? ? ? ? 390  SER F OG  
33694 N  N   . ASN F  148 0.3498 0.5922 0.6698 0.0226  0.0719  0.1734  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F N   
33695 C  CA  . ASN F  148 0.3452 0.6008 0.6829 0.0217  0.0717  0.1792  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F CA  
33696 C  C   . ASN F  148 0.3487 0.6149 0.7000 0.0224  0.0652  0.1877  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F C   
33697 O  O   . ASN F  148 0.3448 0.6236 0.7132 0.0239  0.0679  0.1937  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F O   
33698 C  CB  . ASN F  148 0.3432 0.5988 0.6805 0.0157  0.0678  0.1771  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F CB  
33699 C  CG  . ASN F  148 0.3367 0.5908 0.6717 0.0168  0.0771  0.1726  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F CG  
33700 O  OD1 . ASN F  148 0.3344 0.5852 0.6653 0.0216  0.0856  0.1693  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F OD1 
33701 N  ND2 . ASN F  148 0.3347 0.5912 0.6729 0.0126  0.0753  0.1728  ? ? ? ? ? ? 391  ASN F ND2 
33702 N  N   . ASN F  149 0.3570 0.6180 0.7001 0.0217  0.0569  0.1882  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F N   
33703 C  CA  . ASN F  149 0.3627 0.6325 0.7160 0.0222  0.0485  0.1958  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F CA  
33704 C  C   . ASN F  149 0.3718 0.6328 0.7119 0.0262  0.0461  0.1955  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F C   
33705 O  O   . ASN F  149 0.3803 0.6322 0.7059 0.0235  0.0382  0.1925  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F O   
33706 C  CB  . ASN F  149 0.3673 0.6401 0.7238 0.0148  0.0355  0.1972  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F CB  
33707 C  CG  . ASN F  149 0.3599 0.6425 0.7317 0.0103  0.0370  0.1994  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F CG  
33708 O  OD1 . ASN F  149 0.3567 0.6327 0.7214 0.0070  0.0399  0.1940  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F OD1 
33709 N  ND2 . ASN F  149 0.3577 0.6564 0.7510 0.0106  0.0354  0.2078  ? ? ? ? ? ? 392  ASN F ND2 
33710 N  N   . SER F  150 0.3715 0.6345 0.7159 0.0329  0.0533  0.1988  ? ? ? ? ? ? 393  SER F N   
33711 C  CA  . SER F  150 0.3816 0.6388 0.7170 0.0371  0.0500  0.2011  ? ? ? ? ? ? 393  SER F CA  
33712 C  C   . SER F  150 0.3837 0.6528 0.7349 0.0424  0.0490  0.2102  ? ? ? ? ? ? 393  SER F C   
33713 O  O   . SER F  150 0.3783 0.6524 0.7402 0.0474  0.0589  0.2125  ? ? ? ? ? ? 393  SER F O   
33714 C  CB  . SER F  150 0.3829 0.6265 0.7038 0.0410  0.0600  0.1961  ? ? ? ? ? ? 393  SER F CB  
33715 O  OG  . SER F  150 0.3944 0.6310 0.7043 0.0444  0.0565  0.1985  ? ? ? ? ? ? 393  SER F OG  
33716 N  N   . LYS F  151 0.3928 0.6659 0.7448 0.0417  0.0371  0.2151  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F N   
33717 C  CA  . LYS F  151 0.3979 0.6805 0.7614 0.0481  0.0351  0.2240  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F CA  
33718 C  C   . LYS F  151 0.4001 0.6751 0.7584 0.0565  0.0466  0.2248  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F C   
33719 O  O   . LYS F  151 0.3983 0.6819 0.7709 0.0626  0.0522  0.2307  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F O   
33720 C  CB  . LYS F  151 0.4111 0.6931 0.7674 0.0471  0.0206  0.2270  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F CB  
33721 C  CG  . LYS F  151 0.4108 0.7074 0.7832 0.0409  0.0079  0.2310  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F CG  
33722 C  CD  . LYS F  151 0.4225 0.7102 0.7784 0.0347  -0.0063 0.2268  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F CD  
33723 C  CE  . LYS F  151 0.4163 0.6975 0.7667 0.0262  -0.0060 0.2187  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F CE  
33724 N  NZ  . LYS F  151 0.4281 0.7055 0.7706 0.0192  -0.0223 0.2165  ? ? ? ? ? ? 394  LYS F NZ  
33725 N  N   . LEU F  152 0.4051 0.6637 0.7430 0.0569  0.0502  0.2190  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F N   
33726 C  CA  . LEU F  152 0.4093 0.6589 0.7414 0.0639  0.0601  0.2198  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F CA  
33727 C  C   . LEU F  152 0.3999 0.6507 0.7416 0.0664  0.0730  0.2178  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F C   
33728 O  O   . LEU F  152 0.4033 0.6504 0.7468 0.0729  0.0811  0.2202  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F O   
33729 C  CB  . LEU F  152 0.4162 0.6487 0.7257 0.0626  0.0616  0.2140  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F CB  
33730 C  CG  . LEU F  152 0.4283 0.6573 0.7244 0.0608  0.0490  0.2153  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F CG  
33731 C  CD1 . LEU F  152 0.4340 0.6466 0.7077 0.0591  0.0518  0.2087  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F CD1 
33732 C  CD2 . LEU F  152 0.4401 0.6725 0.7381 0.0675  0.0441  0.2241  ? ? ? ? ? ? 395  LEU F CD2 
33733 N  N   . THR F  153 0.3895 0.6445 0.7362 0.0614  0.0749  0.2131  ? ? ? ? ? ? 396  THR F N   
33734 C  CA  . THR F  153 0.3822 0.6372 0.7353 0.0639  0.0868  0.2102  ? ? ? ? ? ? 396  THR F CA  
33735 C  C   . THR F  153 0.3728 0.6407 0.7396 0.0604  0.0859  0.2108  ? ? ? ? ? ? 396  THR F C   
33736 O  O   . THR F  153 0.3663 0.6305 0.7287 0.0567  0.0900  0.2042  ? ? ? ? ? ? 396  THR F O   
33737 C  CB  . THR F  153 0.3798 0.6203 0.7180 0.0612  0.0939  0.2006  ? ? ? ? ? ? 396  THR F CB  
33738 O  OG1 . THR F  153 0.3801 0.6161 0.7066 0.0548  0.0866  0.1964  ? ? ? ? ? ? 396  THR F OG1 
33739 C  CG2 . THR F  153 0.3875 0.6148 0.7163 0.0658  0.1011  0.1996  ? ? ? ? ? ? 396  THR F CG2 
33740 N  N   . SER F  154 0.3723 0.6555 0.7562 0.0617  0.0810  0.2188  ? ? ? ? ? ? 397  SER F N   
33741 C  CA  . SER F  154 0.3643 0.6599 0.7614 0.0573  0.0794  0.2200  ? ? ? ? ? ? 397  SER F CA  
33742 C  C   . SER F  154 0.3582 0.6564 0.7622 0.0612  0.0920  0.2186  ? ? ? ? ? ? 397  SER F C   
33743 O  O   . SER F  154 0.3516 0.6543 0.7595 0.0571  0.0935  0.2165  ? ? ? ? ? ? 397  SER F O   
33744 C  CB  . SER F  154 0.3656 0.6779 0.7803 0.0563  0.0698  0.2290  ? ? ? ? ? ? 397  SER F CB  
33745 O  OG  . SER F  154 0.3663 0.6889 0.7964 0.0642  0.0757  0.2364  ? ? ? ? ? ? 397  SER F OG  
33746 N  N   . GLN F  155 0.3619 0.6556 0.7654 0.0691  0.1012  0.2192  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F N   
33747 C  CA  . GLN F  155 0.3587 0.6531 0.7664 0.0735  0.1130  0.2172  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F CA  
33748 C  C   . GLN F  155 0.3547 0.6374 0.7480 0.0691  0.1172  0.2069  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F C   
33749 O  O   . GLN F  155 0.3532 0.6341 0.7460 0.0719  0.1260  0.2034  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F O   
33750 C  CB  . GLN F  155 0.3659 0.6558 0.7750 0.0832  0.1217  0.2196  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F CB  
33751 C  CG  . GLN F  155 0.3711 0.6411 0.7625 0.0848  0.1280  0.2114  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F CG  
33752 C  CD  . GLN F  155 0.3737 0.6328 0.7506 0.0794  0.1207  0.2081  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F CD  
33753 O  OE1 . GLN F  155 0.3750 0.6400 0.7539 0.0769  0.1109  0.2129  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F OE1 
33754 N  NE2 . GLN F  155 0.3754 0.6190 0.7377 0.0777  0.1256  0.1998  ? ? ? ? ? ? 398  GLN F NE2 
33755 N  N   . ALA F  156 0.3542 0.6288 0.7350 0.0627  0.1104  0.2020  ? ? ? ? ? ? 399  ALA F N   
33756 C  CA  . ALA F  156 0.3510 0.6149 0.7182 0.0586  0.1133  0.1926  ? ? ? ? ? ? 399  ALA F CA  
33757 C  C   . ALA F  156 0.3458 0.6145 0.7130 0.0510  0.1057  0.1916  ? ? ? ? ? ? 399  ALA F C   
33758 O  O   . ALA F  156 0.3434 0.6041 0.6991 0.0469  0.1058  0.1845  ? ? ? ? ? ? 399  ALA F O   
33759 C  CB  . ALA F  156 0.3560 0.6052 0.7078 0.0580  0.1130  0.1877  ? ? ? ? ? ? 399  ALA F CB  
33760 N  N   . ASN F  157 0.3449 0.6264 0.7254 0.0491  0.0988  0.1989  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F N   
33761 C  CA  . ASN F  157 0.3416 0.6270 0.7232 0.0414  0.0911  0.1984  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F CA  
33762 C  C   . ASN F  157 0.3356 0.6243 0.7204 0.0403  0.0974  0.1962  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F C   
33763 O  O   . ASN F  157 0.3344 0.6241 0.7217 0.0458  0.1073  0.1956  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F O   
33764 C  CB  . ASN F  157 0.3436 0.6416 0.7395 0.0389  0.0812  0.2068  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F CB  
33765 C  CG  . ASN F  157 0.3513 0.6435 0.7387 0.0381  0.0719  0.2074  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F CG  
33766 O  OD1 . ASN F  157 0.3548 0.6333 0.7252 0.0389  0.0732  0.2016  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F OD1 
33767 N  ND2 . ASN F  157 0.3548 0.6575 0.7539 0.0366  0.0625  0.2145  ? ? ? ? ? ? 400  ASN F ND2 
33768 N  N   . SER F  158 0.3334 0.6224 0.7165 0.0335  0.0917  0.1946  ? ? ? ? ? ? 401  SER F N   
33769 C  CA  . SER F  158 0.3288 0.6193 0.7125 0.0326  0.0978  0.1922  ? ? ? ? ? ? 401  SER F CA  
33770 C  C   . SER F  158 0.3283 0.6202 0.7131 0.0247  0.0893  0.1928  ? ? ? ? ? ? 401  SER F C   
33771 O  O   . SER F  158 0.3321 0.6186 0.7104 0.0202  0.0798  0.1914  ? ? ? ? ? ? 401  SER F O   
33772 C  CB  . SER F  158 0.3281 0.6057 0.6952 0.0345  0.1044  0.1829  ? ? ? ? ? ? 401  SER F CB  
33773 O  OG  . SER F  158 0.3250 0.6038 0.6913 0.0339  0.1094  0.1806  ? ? ? ? ? ? 401  SER F OG  
33774 N  N   . ASN F  159 0.3253 0.6243 0.7184 0.0232  0.0928  0.1954  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F N   
33775 C  CA  . ASN F  159 0.3259 0.6254 0.7209 0.0155  0.0854  0.1964  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F CA  
33776 C  C   . ASN F  159 0.3245 0.6140 0.7053 0.0141  0.0888  0.1891  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F C   
33777 O  O   . ASN F  159 0.3256 0.6140 0.7065 0.0085  0.0845  0.1895  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F O   
33778 C  CB  . ASN F  159 0.3246 0.6394 0.7403 0.0138  0.0861  0.2057  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F CB  
33779 C  CG  . ASN F  159 0.3268 0.6524 0.7583 0.0124  0.0785  0.2133  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F CG  
33780 O  OD1 . ASN F  159 0.3312 0.6522 0.7582 0.0081  0.0676  0.2121  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F OD1 
33781 N  ND2 . ASN F  159 0.3250 0.6652 0.7746 0.0166  0.0841  0.2213  ? ? ? ? ? ? 402  ASN F ND2 
33782 N  N   . TYR F  160 0.3232 0.6050 0.6918 0.0193  0.0962  0.1826  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F N   
33783 C  CA  . TYR F  160 0.3219 0.5960 0.6782 0.0192  0.1003  0.1759  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CA  
33784 C  C   . TYR F  160 0.3229 0.5840 0.6621 0.0192  0.0988  0.1673  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F C   
33785 O  O   . TYR F  160 0.3257 0.5808 0.6586 0.0150  0.0909  0.1656  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F O   
33786 C  CB  . TYR F  160 0.3203 0.5990 0.6796 0.0253  0.1113  0.1765  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CB  
33787 C  CG  . TYR F  160 0.3200 0.6112 0.6953 0.0244  0.1127  0.1853  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CG  
33788 C  CD1 . TYR F  160 0.3205 0.6123 0.6971 0.0191  0.1097  0.1871  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CD1 
33789 C  CD2 . TYR F  160 0.3201 0.6228 0.7107 0.0284  0.1163  0.1928  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CD2 
33790 C  CE1 . TYR F  160 0.3209 0.6247 0.7140 0.0174  0.1109  0.1962  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CE1 
33791 C  CE2 . TYR F  160 0.3200 0.6358 0.7277 0.0272  0.1176  0.2020  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CE2 
33792 C  CZ  . TYR F  160 0.3203 0.6365 0.7292 0.0214  0.1149  0.2036  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F CZ  
33793 O  OH  . TYR F  160 0.3208 0.6499 0.7475 0.0197  0.1166  0.2131  ? ? ? ? ? ? 403  TYR F OH  
33794 N  N   . ARG F  161 0.3217 0.5783 0.6534 0.0239  0.1065  0.1618  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F N   
33795 C  CA  . ARG F  161 0.3224 0.5682 0.6400 0.0236  0.1058  0.1541  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F CA  
33796 C  C   . ARG F  161 0.3230 0.5634 0.6323 0.0188  0.1003  0.1509  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F C   
33797 O  O   . ARG F  161 0.3255 0.5582 0.6256 0.0167  0.0956  0.1475  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F O   
33798 C  CB  . ARG F  161 0.3253 0.5676 0.6414 0.0238  0.1020  0.1549  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F CB  
33799 C  CG  . ARG F  161 0.3260 0.5713 0.6485 0.0291  0.1076  0.1574  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F CG  
33800 C  CD  . ARG F  161 0.3299 0.5685 0.6466 0.0298  0.1053  0.1566  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F CD  
33801 N  NE  . ARG F  161 0.3318 0.5719 0.6543 0.0353  0.1111  0.1591  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F NE  
33802 C  CZ  . ARG F  161 0.3343 0.5801 0.6658 0.0374  0.1087  0.1660  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F CZ  
33803 N  NH1 . ARG F  161 0.3355 0.5860 0.6709 0.0337  0.0999  0.1708  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F NH1 
33804 N  NH2 . ARG F  161 0.3369 0.5831 0.6731 0.0432  0.1149  0.1681  ? ? ? ? ? ? 404  ARG F NH2 
33805 N  N   . ILE F  162 0.3220 0.5658 0.6339 0.0175  0.1014  0.1524  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F N   
33806 C  CA  . ILE F  162 0.3234 0.5610 0.6266 0.0141  0.0979  0.1490  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F CA  
33807 C  C   . ILE F  162 0.3222 0.5535 0.6135 0.0171  0.1025  0.1410  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F C   
33808 O  O   . ILE F  162 0.3207 0.5547 0.6121 0.0207  0.1090  0.1395  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F O   
33809 C  CB  . ILE F  162 0.3235 0.5672 0.6343 0.0126  0.0990  0.1541  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F CB  
33810 C  CG1 . ILE F  162 0.3239 0.5773 0.6507 0.0105  0.0964  0.1629  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F CG1 
33811 C  CG2 . ILE F  162 0.3266 0.5635 0.6298 0.0085  0.0942  0.1521  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F CG2 
33812 C  CD1 . ILE F  162 0.3250 0.5852 0.6625 0.0076  0.0964  0.1697  ? ? ? ? ? ? 405  ILE F CD1 
33813 N  N   . LEU F  163 0.3238 0.5469 0.6047 0.0157  0.0991  0.1359  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F N   
33814 C  CA  . LEU F  163 0.3226 0.5409 0.5944 0.0182  0.1030  0.1285  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F CA  
33815 C  C   . LEU F  163 0.3230 0.5386 0.5877 0.0179  0.1028  0.1250  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F C   
33816 O  O   . LEU F  163 0.3255 0.5395 0.5892 0.0150  0.0985  0.1274  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F O   
33817 C  CB  . LEU F  163 0.3247 0.5363 0.5897 0.0175  0.1005  0.1254  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F CB  
33818 C  CG  . LEU F  163 0.3264 0.5394 0.5969 0.0174  0.0986  0.1300  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F CG  
33819 C  CD1 . LEU F  163 0.3305 0.5362 0.5923 0.0167  0.0957  0.1278  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F CD1 
33820 C  CD2 . LEU F  163 0.3240 0.5415 0.6016 0.0211  0.1051  0.1309  ? ? ? ? ? ? 406  LEU F CD2 
33821 N  N   . ASN F  164 0.3216 0.5363 0.5814 0.0208  0.1072  0.1193  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F N   
33822 C  CA  . ASN F  164 0.3225 0.5338 0.5737 0.0212  0.1066  0.1146  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F CA  
33823 C  C   . ASN F  164 0.3239 0.5375 0.5751 0.0216  0.1070  0.1171  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F C   
33824 O  O   . ASN F  164 0.3261 0.5361 0.5707 0.0213  0.1048  0.1153  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F O   
33825 C  CB  . ASN F  164 0.3250 0.5295 0.5690 0.0190  0.1018  0.1124  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F CB  
33826 C  CG  . ASN F  164 0.3248 0.5265 0.5672 0.0192  0.1026  0.1097  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F CG  
33827 O  OD1 . ASN F  164 0.3281 0.5255 0.5676 0.0175  0.0988  0.1113  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F OD1 
33828 N  ND2 . ASN F  164 0.3224 0.5259 0.5661 0.0214  0.1073  0.1058  ? ? ? ? ? ? 407  ASN F ND2 
33829 N  N   . ARG F  165 0.3235 0.5431 0.5821 0.0228  0.1101  0.1219  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F N   
33830 C  CA  . ARG F  165 0.3259 0.5476 0.5849 0.0230  0.1110  0.1256  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F CA  
33831 C  C   . ARG F  165 0.3272 0.5496 0.5793 0.0277  0.1155  0.1211  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F C   
33832 O  O   . ARG F  165 0.3289 0.5559 0.5831 0.0311  0.1205  0.1232  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F O   
33833 C  CB  . ARG F  165 0.3259 0.5544 0.5965 0.0222  0.1127  0.1336  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F CB  
33834 C  CG  . ARG F  165 0.3257 0.5536 0.6025 0.0174  0.1068  0.1375  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F CG  
33835 C  CD  . ARG F  165 0.3294 0.5499 0.5999 0.0135  0.1005  0.1367  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F CD  
33836 N  NE  . ARG F  165 0.3318 0.5509 0.6077 0.0084  0.0937  0.1407  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F NE  
33837 C  CZ  . ARG F  165 0.3340 0.5575 0.6203 0.0049  0.0915  0.1480  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F CZ  
33838 N  NH1 . ARG F  165 0.3339 0.5634 0.6262 0.0062  0.0966  0.1525  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F NH1 
33839 N  NH2 . ARG F  165 0.3372 0.5592 0.6281 0.0000  0.0842  0.1509  ? ? ? ? ? ? 408  ARG F NH2 
33840 N  N   . THR F  166 0.3275 0.5455 0.5710 0.0283  0.1136  0.1147  ? ? ? ? ? ? 409  THR F N   
33841 C  CA  . THR F  166 0.3297 0.5485 0.5663 0.0325  0.1164  0.1100  ? ? ? ? ? ? 409  THR F CA  
33842 C  C   . THR F  166 0.3342 0.5539 0.5680 0.0340  0.1173  0.1143  ? ? ? ? ? ? 409  THR F C   
33843 O  O   . THR F  166 0.3353 0.5540 0.5728 0.0309  0.1153  0.1202  ? ? ? ? ? ? 409  THR F O   
33844 C  CB  . THR F  166 0.3290 0.5443 0.5591 0.0325  0.1135  0.1033  ? ? ? ? ? ? 409  THR F CB  
33845 O  OG1 . THR F  166 0.3303 0.5412 0.5576 0.0301  0.1093  0.1052  ? ? ? ? ? ? 409  THR F OG1 
33846 C  CG2 . THR F  166 0.3255 0.5400 0.5589 0.0310  0.1136  0.0999  ? ? ? ? ? ? 409  THR F CG2 
33847 N  N   . PRO F  167 0.3382 0.5592 0.5651 0.0387  0.1201  0.1114  ? ? ? ? ? ? 410  PRO F N   
33848 C  CA  . PRO F  167 0.3437 0.5643 0.5662 0.0404  0.1208  0.1156  ? ? ? ? ? ? 410  PRO F CA  
33849 C  C   . PRO F  167 0.3444 0.5596 0.5652 0.0369  0.1158  0.1174  ? ? ? ? ? ? 410  PRO F C   
33850 O  O   . PRO F  167 0.3475 0.5616 0.5715 0.0348  0.1157  0.1242  ? ? ? ? ? ? 410  PRO F O   
33851 C  CB  . PRO F  167 0.3480 0.5691 0.5606 0.0458  0.1220  0.1095  ? ? ? ? ? ? 410  PRO F CB  
33852 C  CG  . PRO F  167 0.3466 0.5699 0.5607 0.0474  0.1244  0.1049  ? ? ? ? ? ? 410  PRO F CG  
33853 C  CD  . PRO F  167 0.3394 0.5615 0.5614 0.0425  0.1220  0.1042  ? ? ? ? ? ? 410  PRO F CD  
33854 N  N   . THR F  168 0.3425 0.5541 0.5589 0.0363  0.1120  0.1115  ? ? ? ? ? ? 411  THR F N   
33855 C  CA  . THR F  168 0.3447 0.5497 0.5579 0.0338  0.1074  0.1122  ? ? ? ? ? ? 411  THR F CA  
33856 C  C   . THR F  168 0.3444 0.5462 0.5642 0.0282  0.1046  0.1175  ? ? ? ? ? ? 411  THR F C   
33857 O  O   . THR F  168 0.3495 0.5453 0.5675 0.0259  0.1015  0.1207  ? ? ? ? ? ? 411  THR F O   
33858 C  CB  . THR F  168 0.3423 0.5450 0.5515 0.0342  0.1048  0.1053  ? ? ? ? ? ? 411  THR F CB  
33859 O  OG1 . THR F  168 0.3426 0.5491 0.5472 0.0387  0.1062  0.1001  ? ? ? ? ? ? 411  THR F OG1 
33860 C  CG2 . THR F  168 0.3468 0.5419 0.5507 0.0332  0.1008  0.1059  ? ? ? ? ? ? 411  THR F CG2 
33861 N  N   . ASN F  169 0.3395 0.5448 0.5668 0.0261  0.1052  0.1181  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F N   
33862 C  CA  . ASN F  169 0.3398 0.5418 0.5722 0.0210  0.1009  0.1216  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F CA  
33863 C  C   . ASN F  169 0.3383 0.5467 0.5819 0.0192  0.1029  0.1283  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F C   
33864 O  O   . ASN F  169 0.3370 0.5460 0.5874 0.0155  0.1000  0.1310  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F O   
33865 C  CB  . ASN F  169 0.3366 0.5364 0.5674 0.0202  0.0989  0.1167  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F CB  
33866 C  CG  . ASN F  169 0.3393 0.5340 0.5716 0.0156  0.0934  0.1192  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F CG  
33867 O  OD1 . ASN F  169 0.3455 0.5336 0.5747 0.0131  0.0891  0.1212  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F OD1 
33868 N  ND2 . ASN F  169 0.3362 0.5328 0.5724 0.0147  0.0931  0.1189  ? ? ? ? ? ? 412  ASN F ND2 
33869 N  N   . GLN F  170 0.3393 0.5530 0.5848 0.0221  0.1081  0.1313  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F N   
33870 C  CA  . GLN F  170 0.3380 0.5592 0.5945 0.0219  0.1117  0.1376  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F CA  
33871 C  C   . GLN F  170 0.3393 0.5612 0.6061 0.0160  0.1076  0.1447  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F C   
33872 O  O   . GLN F  170 0.3368 0.5656 0.6147 0.0151  0.1090  0.1494  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F O   
33873 C  CB  . GLN F  170 0.3416 0.5671 0.5969 0.0263  0.1180  0.1407  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F CB  
33874 C  CG  . GLN F  170 0.3406 0.5748 0.6068 0.0276  0.1233  0.1467  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F CG  
33875 C  CD  . GLN F  170 0.3454 0.5832 0.6071 0.0339  0.1308  0.1481  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F CD  
33876 O  OE1 . GLN F  170 0.3505 0.5846 0.6026 0.0360  0.1314  0.1470  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F OE1 
33877 N  NE2 . GLN F  170 0.3453 0.5897 0.6127 0.0374  0.1368  0.1505  ? ? ? ? ? ? 413  GLN F NE2 
33878 N  N   . THR F  171 0.3442 0.5587 0.6076 0.0122  0.1023  0.1456  ? ? ? ? ? ? 414  THR F N   
33879 C  CA  . THR F  171 0.3473 0.5614 0.6205 0.0057  0.0971  0.1520  ? ? ? ? ? ? 414  THR F CA  
33880 C  C   . THR F  171 0.3477 0.5558 0.6189 0.0019  0.0895  0.1486  ? ? ? ? ? ? 414  THR F C   
33881 O  O   . THR F  171 0.3524 0.5577 0.6289 -0.0037 0.0832  0.1524  ? ? ? ? ? ? 414  THR F O   
33882 C  CB  . THR F  171 0.3555 0.5630 0.6267 0.0027  0.0949  0.1557  ? ? ? ? ? ? 414  THR F CB  
33883 O  OG1 . THR F  171 0.3593 0.5555 0.6166 0.0034  0.0910  0.1491  ? ? ? ? ? ? 414  THR F OG1 
33884 C  CG2 . THR F  171 0.3575 0.5695 0.6291 0.0065  0.1023  0.1599  ? ? ? ? ? ? 414  THR F CG2 
33885 N  N   . GLY F  172 0.3442 0.5498 0.6070 0.0050  0.0898  0.1416  ? ? ? ? ? ? 415  GLY F N   
33886 C  CA  . GLY F  172 0.3463 0.5450 0.6040 0.0025  0.0834  0.1380  ? ? ? ? ? ? 415  GLY F CA  
33887 C  C   . GLY F  172 0.3543 0.5409 0.6006 0.0011  0.0786  0.1349  ? ? ? ? ? ? 415  GLY F C   
33888 O  O   . GLY F  172 0.3593 0.5384 0.6003 -0.0012 0.0726  0.1327  ? ? ? ? ? ? 415  GLY F O   
33889 N  N   . LYS F  173 0.3568 0.5411 0.5987 0.0030  0.0812  0.1348  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F N   
33890 C  CA  . LYS F  173 0.3646 0.5372 0.5945 0.0033  0.0780  0.1313  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F CA  
33891 C  C   . LYS F  173 0.3622 0.5369 0.5860 0.0092  0.0837  0.1283  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F C   
33892 O  O   . LYS F  173 0.3587 0.5413 0.5879 0.0111  0.0888  0.1314  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F O   
33893 C  CB  . LYS F  173 0.3739 0.5399 0.6064 -0.0016 0.0733  0.1364  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F CB  
33894 C  CG  . LYS F  173 0.3833 0.5371 0.6036 -0.0001 0.0718  0.1339  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F CG  
33895 C  CD  . LYS F  173 0.3938 0.5404 0.6185 -0.0062 0.0671  0.1397  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F CD  
33896 C  CE  . LYS F  173 0.4074 0.5367 0.6201 -0.0081 0.0601  0.1362  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F CE  
33897 N  NZ  . LYS F  173 0.4133 0.5346 0.6147 -0.0031 0.0630  0.1341  ? ? ? ? ? ? 416  LYS F NZ  
33898 N  N   . LYS F  174 0.3647 0.5329 0.5773 0.0124  0.0829  0.1224  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F N   
33899 C  CA  . LYS F  174 0.3631 0.5338 0.5701 0.0180  0.0873  0.1193  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F CA  
33900 C  C   . LYS F  174 0.3689 0.5379 0.5756 0.0184  0.0885  0.1242  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F C   
33901 O  O   . LYS F  174 0.3777 0.5373 0.5817 0.0156  0.0848  0.1268  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F O   
33902 C  CB  . LYS F  174 0.3664 0.5302 0.5627 0.0211  0.0856  0.1132  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F CB  
33903 C  CG  . LYS F  174 0.3648 0.5325 0.5563 0.0270  0.0891  0.1097  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F CG  
33904 C  CD  . LYS F  174 0.3652 0.5301 0.5503 0.0297  0.0883  0.1039  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F CD  
33905 C  CE  . LYS F  174 0.3674 0.5334 0.5468 0.0354  0.0898  0.1013  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F CE  
33906 N  NZ  . LYS F  174 0.3605 0.5376 0.5443 0.0378  0.0934  0.0998  ? ? ? ? ? ? 417  LYS F NZ  
33907 N  N   . ASP F  175 0.3655 0.5427 0.5744 0.0219  0.0938  0.1255  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F N   
33908 C  CA  . ASP F  175 0.3718 0.5480 0.5798 0.0231  0.0961  0.1309  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F CA  
33909 C  C   . ASP F  175 0.3800 0.5470 0.5766 0.0264  0.0943  0.1288  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F C   
33910 O  O   . ASP F  175 0.3781 0.5458 0.5677 0.0310  0.0944  0.1226  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F O   
33911 C  CB  . ASP F  175 0.3675 0.5540 0.5775 0.0276  0.1023  0.1314  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F CB  
33912 C  CG  . ASP F  175 0.3740 0.5616 0.5852 0.0286  0.1062  0.1389  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F CG  
33913 O  OD1 . ASP F  175 0.3823 0.5627 0.5872 0.0296  0.1051  0.1411  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F OD1 
33914 O  OD2 . ASP F  175 0.3714 0.5672 0.5897 0.0291  0.1109  0.1428  ? ? ? ? ? ? 418  ASP F OD2 
33915 N  N   . PRO F  176 0.3898 0.5480 0.5852 0.0239  0.0924  0.1340  ? ? ? ? ? ? 419  PRO F N   
33916 C  CA  . PRO F  176 0.3994 0.5476 0.5839 0.0273  0.0909  0.1329  ? ? ? ? ? ? 419  PRO F CA  
33917 C  C   . PRO F  176 0.4018 0.5543 0.5812 0.0339  0.0956  0.1343  ? ? ? ? ? ? 419  PRO F C   
33918 O  O   . PRO F  176 0.4097 0.5551 0.5801 0.0378  0.0947  0.1336  ? ? ? ? ? ? 419  PRO F O   
33919 C  CB  . PRO F  176 0.4099 0.5473 0.5968 0.0215  0.0877  0.1389  ? ? ? ? ? ? 419  PRO F CB  
33920 C  CG  . PRO F  176 0.4060 0.5518 0.6054 0.0173  0.0902  0.1455  ? ? ? ? ? ? 419  PRO F CG  
33921 C  CD  . PRO F  176 0.3933 0.5504 0.5984 0.0176  0.0915  0.1417  ? ? ? ? ? ? 419  PRO F CD  
33922 N  N   . ARG F  177 0.3966 0.5598 0.5803 0.0357  0.1003  0.1363  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F N   
33923 C  CA  . ARG F  177 0.4010 0.5675 0.5774 0.0426  0.1042  0.1372  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F CA  
33924 C  C   . ARG F  177 0.3963 0.5685 0.5664 0.0485  0.1039  0.1291  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F C   
33925 O  O   . ARG F  177 0.4018 0.5746 0.5638 0.0546  0.1050  0.1286  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F O   
33926 C  CB  . ARG F  177 0.4004 0.5750 0.5822 0.0430  0.1099  0.1429  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F CB  
33927 C  CG  . ARG F  177 0.4084 0.5781 0.5951 0.0392  0.1115  0.1525  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F CG  
33928 C  CD  . ARG F  177 0.4073 0.5864 0.6006 0.0399  0.1179  0.1583  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F CD  
33929 N  NE  . ARG F  177 0.3964 0.5832 0.5993 0.0368  0.1177  0.1556  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F NE  
33930 C  CZ  . ARG F  177 0.3931 0.5894 0.6012 0.0386  0.1232  0.1579  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F CZ  
33931 N  NH1 . ARG F  177 0.4000 0.5996 0.6041 0.0437  0.1295  0.1627  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F NH1 
33932 N  NH2 . ARG F  177 0.3840 0.5860 0.6003 0.0360  0.1225  0.1552  ? ? ? ? ? ? 420  ARG F NH2 
33933 N  N   . TYR F  178 0.3868 0.5635 0.5611 0.0467  0.1024  0.1231  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F N   
33934 C  CA  . TYR F  178 0.3818 0.5654 0.5530 0.0512  0.1023  0.1156  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CA  
33935 C  C   . TYR F  178 0.3791 0.5594 0.5492 0.0505  0.0986  0.1101  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F C   
33936 O  O   . TYR F  178 0.3752 0.5526 0.5500 0.0457  0.0970  0.1095  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F O   
33937 C  CB  . TYR F  178 0.3742 0.5669 0.5514 0.0504  0.1052  0.1136  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CB  
33938 C  CG  . TYR F  178 0.3778 0.5731 0.5568 0.0508  0.1098  0.1202  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CG  
33939 C  CD1 . TYR F  178 0.3862 0.5824 0.5573 0.0565  0.1124  0.1228  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CD1 
33940 C  CD2 . TYR F  178 0.3738 0.5711 0.5626 0.0461  0.1117  0.1245  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CD2 
33941 C  CE1 . TYR F  178 0.3909 0.5893 0.5632 0.0574  0.1176  0.1296  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CE1 
33942 C  CE2 . TYR F  178 0.3775 0.5780 0.5691 0.0468  0.1166  0.1313  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CE2 
33943 C  CZ  . TYR F  178 0.3861 0.5871 0.5694 0.0525  0.1199  0.1339  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F CZ  
33944 O  OH  . TYR F  178 0.3905 0.5950 0.5769 0.0535  0.1258  0.1413  ? ? ? ? ? ? 421  TYR F OH  
33945 N  N   . THR F  179 0.3820 0.5632 0.5457 0.0560  0.0974  0.1063  ? ? ? ? ? ? 422  THR F N   
33946 C  CA  . THR F  179 0.3837 0.5599 0.5443 0.0571  0.0945  0.1031  ? ? ? ? ? ? 422  THR F CA  
33947 C  C   . THR F  179 0.3777 0.5623 0.5399 0.0601  0.0939  0.0959  ? ? ? ? ? ? 422  THR F C   
33948 O  O   . THR F  179 0.3763 0.5585 0.5391 0.0595  0.0927  0.0930  ? ? ? ? ? ? 422  THR F O   
33949 C  CB  . THR F  179 0.3955 0.5628 0.5476 0.0609  0.0936  0.1069  ? ? ? ? ? ? 422  THR F CB  
33950 O  OG1 . THR F  179 0.4006 0.5562 0.5507 0.0580  0.0913  0.1079  ? ? ? ? ? ? 422  THR F OG1 
33951 C  CG2 . THR F  179 0.3988 0.5705 0.5451 0.0686  0.0927  0.1035  ? ? ? ? ? ? 422  THR F CG2 
33952 N  N   . ALA F  180 0.3751 0.5693 0.5382 0.0630  0.0948  0.0932  ? ? ? ? ? ? 423  ALA F N   
33953 C  CA  . ALA F  180 0.3710 0.5741 0.5366 0.0657  0.0935  0.0867  ? ? ? ? ? ? 423  ALA F CA  
33954 C  C   . ALA F  180 0.3621 0.5686 0.5360 0.0613  0.0941  0.0827  ? ? ? ? ? ? 423  ALA F C   
33955 O  O   . ALA F  180 0.3592 0.5714 0.5367 0.0626  0.0933  0.0781  ? ? ? ? ? ? 423  ALA F O   
33956 C  CB  . ALA F  180 0.3722 0.5832 0.5362 0.0689  0.0936  0.0847  ? ? ? ? ? ? 423  ALA F CB  
33957 N  N   . ASP F  181 0.3582 0.5619 0.5360 0.0562  0.0957  0.0848  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F N   
33958 C  CA  . ASP F  181 0.3514 0.5568 0.5358 0.0523  0.0965  0.0822  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F CA  
33959 C  C   . ASP F  181 0.3536 0.5493 0.5363 0.0490  0.0959  0.0860  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F C   
33960 O  O   . ASP F  181 0.3561 0.5471 0.5378 0.0468  0.0959  0.0908  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F O   
33961 C  CB  . ASP F  181 0.3466 0.5571 0.5364 0.0499  0.0985  0.0812  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F CB  
33962 C  CG  . ASP F  181 0.3405 0.5512 0.5371 0.0455  0.0998  0.0798  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F CG  
33963 O  OD1 . ASP F  181 0.3404 0.5469 0.5368 0.0441  0.0991  0.0802  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F OD1 
33964 O  OD2 . ASP F  181 0.3372 0.5513 0.5384 0.0438  0.1016  0.0787  ? ? ? ? ? ? 424  ASP F OD2 
33965 N  N   . ARG F  182 0.3539 0.5465 0.5359 0.0489  0.0953  0.0841  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F N   
33966 C  CA  . ARG F  182 0.3594 0.5410 0.5367 0.0468  0.0937  0.0870  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F CA  
33967 C  C   . ARG F  182 0.3556 0.5356 0.5370 0.0418  0.0940  0.0877  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F C   
33968 O  O   . ARG F  182 0.3606 0.5316 0.5384 0.0392  0.0918  0.0901  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F O   
33969 C  CB  . ARG F  182 0.3652 0.5424 0.5366 0.0509  0.0931  0.0848  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F CB  
33970 C  CG  . ARG F  182 0.3608 0.5487 0.5365 0.0546  0.0947  0.0804  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F CG  
33971 C  CD  . ARG F  182 0.3672 0.5517 0.5378 0.0595  0.0948  0.0789  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F CD  
33972 N  NE  . ARG F  182 0.3645 0.5511 0.5385 0.0586  0.0972  0.0767  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F NE  
33973 C  CZ  . ARG F  182 0.3593 0.5571 0.5412 0.0602  0.0993  0.0736  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F CZ  
33974 N  NH1 . ARG F  182 0.3565 0.5642 0.5431 0.0627  0.0984  0.0718  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F NH1 
33975 N  NH2 . ARG F  182 0.3580 0.5570 0.5430 0.0594  0.1023  0.0725  ? ? ? ? ? ? 425  ARG F NH2 
33976 N  N   . THR F  183 0.3479 0.5362 0.5366 0.0405  0.0962  0.0856  ? ? ? ? ? ? 426  THR F N   
33977 C  CA  . THR F  183 0.3445 0.5319 0.5375 0.0364  0.0967  0.0868  ? ? ? ? ? ? 426  THR F CA  
33978 C  C   . THR F  183 0.3436 0.5308 0.5399 0.0334  0.0963  0.0913  ? ? ? ? ? ? 426  THR F C   
33979 O  O   . THR F  183 0.3472 0.5326 0.5413 0.0341  0.0955  0.0942  ? ? ? ? ? ? 426  THR F O   
33980 C  CB  . THR F  183 0.3379 0.5332 0.5378 0.0361  0.0996  0.0833  ? ? ? ? ? ? 426  THR F CB  
33981 O  OG1 . THR F  183 0.3349 0.5365 0.5384 0.0368  0.1008  0.0826  ? ? ? ? ? ? 426  THR F OG1 
33982 C  CG2 . THR F  183 0.3383 0.5365 0.5376 0.0390  0.1005  0.0793  ? ? ? ? ? ? 426  THR F CG2 
33983 N  N   . ILE F  184 0.3393 0.5288 0.5417 0.0304  0.0974  0.0925  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F N   
33984 C  CA  . ILE F  184 0.3384 0.5293 0.5456 0.0281  0.0975  0.0974  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F CA  
33985 C  C   . ILE F  184 0.3339 0.5328 0.5459 0.0299  0.1014  0.0960  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F C   
33986 O  O   . ILE F  184 0.3325 0.5344 0.5496 0.0290  0.1030  0.0995  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F O   
33987 C  CB  . ILE F  184 0.3383 0.5265 0.5493 0.0241  0.0956  0.1008  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F CB  
33988 C  CG1 . ILE F  184 0.3340 0.5249 0.5482 0.0240  0.0978  0.0981  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F CG1 
33989 C  CG2 . ILE F  184 0.3457 0.5243 0.5502 0.0222  0.0908  0.1021  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F CG2 
33990 C  CD1 . ILE F  184 0.3328 0.5242 0.5529 0.0210  0.0971  0.1022  ? ? ? ? ? ? 427  ILE F CD1 
33991 N  N   . GLY F  185 0.3326 0.5351 0.5430 0.0328  0.1026  0.0908  ? ? ? ? ? ? 428  GLY F N   
33992 C  CA  . GLY F  185 0.3316 0.5399 0.5435 0.0351  0.1052  0.0888  ? ? ? ? ? ? 428  GLY F CA  
33993 C  C   . GLY F  185 0.3282 0.5396 0.5462 0.0341  0.1081  0.0877  ? ? ? ? ? ? 428  GLY F C   
33994 O  O   . GLY F  185 0.3294 0.5439 0.5479 0.0360  0.1104  0.0877  ? ? ? ? ? ? 428  GLY F O   
33995 N  N   . GLY F  186 0.3254 0.5354 0.5471 0.0316  0.1081  0.0868  ? ? ? ? ? ? 429  GLY F N   
33996 C  CA  . GLY F  186 0.3232 0.5349 0.5506 0.0308  0.1110  0.0855  ? ? ? ? ? ? 429  GLY F CA  
33997 C  C   . GLY F  186 0.3217 0.5302 0.5524 0.0279  0.1107  0.0883  ? ? ? ? ? ? 429  GLY F C   
33998 O  O   . GLY F  186 0.3229 0.5276 0.5505 0.0266  0.1080  0.0903  ? ? ? ? ? ? 429  GLY F O   
33999 N  N   . TYR F  187 0.3206 0.5296 0.5565 0.0274  0.1134  0.0884  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F N   
34000 C  CA  . TYR F  187 0.3202 0.5264 0.5591 0.0253  0.1132  0.0919  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CA  
34001 C  C   . TYR F  187 0.3200 0.5276 0.5648 0.0260  0.1164  0.0935  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F C   
34002 O  O   . TYR F  187 0.3208 0.5302 0.5666 0.0279  0.1192  0.0901  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F O   
34003 C  CB  . TYR F  187 0.3206 0.5242 0.5585 0.0243  0.1136  0.0891  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CB  
34004 C  CG  . TYR F  187 0.3201 0.5259 0.5608 0.0248  0.1164  0.0834  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CG  
34005 C  CD1 . TYR F  187 0.3208 0.5256 0.5667 0.0242  0.1196  0.0825  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CD1 
34006 C  CD2 . TYR F  187 0.3200 0.5286 0.5586 0.0258  0.1154  0.0789  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CD2 
34007 C  CE1 . TYR F  187 0.3218 0.5277 0.5709 0.0239  0.1215  0.0770  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CE1 
34008 C  CE2 . TYR F  187 0.3203 0.5315 0.5627 0.0256  0.1170  0.0735  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CE2 
34009 C  CZ  . TYR F  187 0.3214 0.5310 0.5690 0.0243  0.1198  0.0724  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F CZ  
34010 O  OH  . TYR F  187 0.3230 0.5345 0.5747 0.0234  0.1206  0.0668  ? ? ? ? ? ? 430  TYR F OH  
34011 N  N   . GLU F  188 0.3202 0.5266 0.5684 0.0249  0.1159  0.0986  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F N   
34012 C  CA  . GLU F  188 0.3205 0.5292 0.5749 0.0264  0.1188  0.1018  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F CA  
34013 C  C   . GLU F  188 0.3221 0.5286 0.5795 0.0275  0.1228  0.0993  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F C   
34014 O  O   . GLU F  188 0.3239 0.5315 0.5840 0.0301  0.1263  0.0988  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F O   
34015 C  CB  . GLU F  188 0.3206 0.5301 0.5789 0.0251  0.1161  0.1087  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F CB  
34016 C  CG  . GLU F  188 0.3209 0.5344 0.5868 0.0273  0.1193  0.1129  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F CG  
34017 C  CD  . GLU F  188 0.3208 0.5391 0.5881 0.0294  0.1215  0.1139  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F CD  
34018 O  OE1 . GLU F  188 0.3220 0.5439 0.5947 0.0322  0.1253  0.1170  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F OE1 
34019 O  OE2 . GLU F  188 0.3206 0.5390 0.5830 0.0289  0.1201  0.1121  ? ? ? ? ? ? 431  GLU F OE2 
34020 N  N   . PHE F  189 0.3228 0.5254 0.5791 0.0258  0.1224  0.0980  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F N   
34021 C  CA  . PHE F  189 0.3254 0.5244 0.5846 0.0260  0.1260  0.0963  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CA  
34022 C  C   . PHE F  189 0.3263 0.5243 0.5847 0.0253  0.1278  0.0891  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F C   
34023 O  O   . PHE F  189 0.3254 0.5231 0.5817 0.0235  0.1266  0.0867  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F O   
34024 C  CB  . PHE F  189 0.3269 0.5224 0.5851 0.0245  0.1248  0.0998  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CB  
34025 C  CG  . PHE F  189 0.3277 0.5240 0.5879 0.0252  0.1227  0.1067  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CG  
34026 C  CD1 . PHE F  189 0.3298 0.5260 0.5958 0.0273  0.1256  0.1098  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CD1 
34027 C  CD2 . PHE F  189 0.3275 0.5244 0.5843 0.0238  0.1176  0.1100  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CD2 
34028 C  CE1 . PHE F  189 0.3307 0.5292 0.6001 0.0282  0.1232  0.1166  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CE1 
34029 C  CE2 . PHE F  189 0.3289 0.5274 0.5888 0.0239  0.1147  0.1162  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CE2 
34030 C  CZ  . PHE F  189 0.3301 0.5301 0.5969 0.0262  0.1175  0.1198  ? ? ? ? ? ? 432  PHE F CZ  
34031 N  N   . LEU F  190 0.3292 0.5265 0.5895 0.0270  0.1306  0.0857  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F N   
34032 C  CA  . LEU F  190 0.3316 0.5280 0.5917 0.0262  0.1312  0.0784  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F CA  
34033 C  C   . LEU F  190 0.3365 0.5271 0.6010 0.0250  0.1345  0.0765  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F C   
34034 O  O   . LEU F  190 0.3369 0.5262 0.6038 0.0220  0.1348  0.0744  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F O   
34035 C  CB  . LEU F  190 0.3341 0.5324 0.5910 0.0290  0.1313  0.0746  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F CB  
34036 C  CG  . LEU F  190 0.3377 0.5359 0.5932 0.0282  0.1302  0.0664  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F CG  
34037 C  CD1 . LEU F  190 0.3337 0.5368 0.5876 0.0265  0.1265  0.0641  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F CD1 
34038 C  CD2 . LEU F  190 0.3436 0.5414 0.5945 0.0320  0.1310  0.0630  ? ? ? ? ? ? 433  LEU F CD2 
34039 N  N   . LEU F  191 0.3411 0.5280 0.6071 0.0274  0.1375  0.0776  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F N   
34040 C  CA  . LEU F  191 0.3478 0.5272 0.6175 0.0267  0.1409  0.0761  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F CA  
34041 C  C   . LEU F  191 0.3506 0.5273 0.6219 0.0303  0.1438  0.0819  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F C   
34042 O  O   . LEU F  191 0.3485 0.5297 0.6185 0.0336  0.1435  0.0852  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F O   
34043 C  CB  . LEU F  191 0.3547 0.5306 0.6236 0.0268  0.1415  0.0680  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F CB  
34044 C  CG  . LEU F  191 0.3551 0.5330 0.6241 0.0235  0.1386  0.0607  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F CG  
34045 C  CD1 . LEU F  191 0.3630 0.5384 0.6277 0.0257  0.1379  0.0535  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F CD1 
34046 C  CD2 . LEU F  191 0.3579 0.5316 0.6335 0.0190  0.1401  0.0595  ? ? ? ? ? ? 434  LEU F CD2 
34047 N  N   . ALA F  192 0.3558 0.5257 0.6305 0.0299  0.1468  0.0836  ? ? ? ? ? ? 435  ALA F N   
34048 C  CA  . ALA F  192 0.3617 0.5272 0.6383 0.0341  0.1504  0.0873  ? ? ? ? ? ? 435  ALA F CA  
34049 C  C   . ALA F  192 0.3570 0.5287 0.6348 0.0371  0.1493  0.0956  ? ? ? ? ? ? 435  ALA F C   
34050 O  O   . ALA F  192 0.3514 0.5271 0.6290 0.0350  0.1461  0.0999  ? ? ? ? ? ? 435  ALA F O   
34051 C  CB  . ALA F  192 0.3695 0.5308 0.6438 0.0374  0.1528  0.0813  ? ? ? ? ? ? 435  ALA F CB  
34052 N  N   . ASN F  193 0.3604 0.5327 0.6397 0.0421  0.1520  0.0977  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F N   
34053 C  CA  . ASN F  193 0.3567 0.5362 0.6396 0.0449  0.1511  0.1059  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F CA  
34054 C  C   . ASN F  193 0.3505 0.5387 0.6319 0.0449  0.1486  0.1059  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F C   
34055 O  O   . ASN F  193 0.3536 0.5422 0.6327 0.0478  0.1511  0.1024  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F O   
34056 C  CB  . ASN F  193 0.3640 0.5408 0.6505 0.0509  0.1560  0.1088  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F CB  
34057 C  CG  . ASN F  193 0.3711 0.5389 0.6595 0.0517  0.1586  0.1106  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F CG  
34058 O  OD1 . ASN F  193 0.3695 0.5387 0.6606 0.0511  0.1568  0.1170  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F OD1 
34059 N  ND2 . ASN F  193 0.3805 0.5383 0.6668 0.0530  0.1628  0.1049  ? ? ? ? ? ? 436  ASN F ND2 
34060 N  N   . ASP F  194 0.3435 0.5375 0.6252 0.0418  0.1437  0.1097  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F N   
34061 C  CA  . ASP F  194 0.3385 0.5395 0.6185 0.0410  0.1412  0.1097  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F CA  
34062 C  C   . ASP F  194 0.3376 0.5462 0.6236 0.0443  0.1421  0.1165  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F C   
34063 O  O   . ASP F  194 0.3349 0.5481 0.6263 0.0433  0.1390  0.1234  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F O   
34064 C  CB  . ASP F  194 0.3331 0.5358 0.6104 0.0364  0.1356  0.1102  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F CB  
34065 C  CG  . ASP F  194 0.3300 0.5360 0.6029 0.0353  0.1337  0.1069  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F CG  
34066 O  OD1 . ASP F  194 0.3316 0.5348 0.6002 0.0352  0.1350  0.1001  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F OD1 
34067 O  OD2 . ASP F  194 0.3268 0.5380 0.6007 0.0344  0.1308  0.1111  ? ? ? ? ? ? 437  ASP F OD2 
34068 N  N   . VAL F  195 0.3409 0.5510 0.6258 0.0482  0.1463  0.1148  ? ? ? ? ? ? 438  VAL F N   
34069 C  CA  . VAL F  195 0.3413 0.5592 0.6326 0.0522  0.1490  0.1214  ? ? ? ? ? ? 438  VAL F CA  
34070 C  C   . VAL F  195 0.3348 0.5603 0.6288 0.0484  0.1442  0.1260  ? ? ? ? ? ? 438  VAL F C   
34071 O  O   . VAL F  195 0.3322 0.5563 0.6198 0.0452  0.1411  0.1220  ? ? ? ? ? ? 438  VAL F O   
34072 C  CB  . VAL F  195 0.3474 0.5643 0.6335 0.0570  0.1544  0.1174  ? ? ? ? ? ? 438  VAL F CB  
34073 C  CG1 . VAL F  195 0.3481 0.5743 0.6409 0.0614  0.1581  0.1250  ? ? ? ? ? ? 438  VAL F CG1 
34074 C  CG2 . VAL F  195 0.3560 0.5632 0.6378 0.0603  0.1585  0.1114  ? ? ? ? ? ? 438  VAL F CG2 
34075 N  N   . ASP F  196 0.3328 0.5662 0.6368 0.0488  0.1432  0.1346  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F N   
34076 C  CA  . ASP F  196 0.3279 0.5678 0.6355 0.0444  0.1378  0.1393  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F CA  
34077 C  C   . ASP F  196 0.3287 0.5749 0.6382 0.0467  0.1416  0.1418  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F C   
34078 O  O   . ASP F  196 0.3292 0.5838 0.6491 0.0490  0.1441  0.1492  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F O   
34079 C  CB  . ASP F  196 0.3261 0.5719 0.6443 0.0424  0.1332  0.1474  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F CB  
34080 C  CG  . ASP F  196 0.3229 0.5750 0.6458 0.0375  0.1275  0.1523  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F CG  
34081 O  OD1 . ASP F  196 0.3220 0.5726 0.6389 0.0359  0.1275  0.1492  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F OD1 
34082 O  OD2 . ASP F  196 0.3221 0.5801 0.6545 0.0350  0.1224  0.1590  ? ? ? ? ? ? 439  ASP F OD2 
34083 N  N   . ASN F  197 0.3293 0.5720 0.6293 0.0462  0.1421  0.1362  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F N   
34084 C  CA  . ASN F  197 0.3314 0.5793 0.6315 0.0486  0.1457  0.1390  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F CA  
34085 C  C   . ASN F  197 0.3281 0.5831 0.6357 0.0444  0.1421  0.1464  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F C   
34086 O  O   . ASN F  197 0.3304 0.5889 0.6372 0.0460  0.1453  0.1488  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F O   
34087 C  CB  . ASN F  197 0.3347 0.5768 0.6216 0.0503  0.1473  0.1310  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F CB  
34088 C  CG  . ASN F  197 0.3408 0.5771 0.6218 0.0553  0.1521  0.1247  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F CG  
34089 O  OD1 . ASN F  197 0.3413 0.5704 0.6154 0.0538  0.1500  0.1171  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F OD1 
34090 N  ND2 . ASN F  197 0.3464 0.5855 0.6308 0.0613  0.1587  0.1280  ? ? ? ? ? ? 440  ASN F ND2 
34091 N  N   . SER F  198 0.3242 0.5807 0.6384 0.0391  0.1353  0.1501  ? ? ? ? ? ? 441  SER F N   
34092 C  CA  . SER F  198 0.3228 0.5856 0.6456 0.0346  0.1313  0.1574  ? ? ? ? ? ? 441  SER F CA  
34093 C  C   . SER F  198 0.3227 0.5963 0.6619 0.0358  0.1329  0.1667  ? ? ? ? ? ? 441  SER F C   
34094 O  O   . SER F  198 0.3221 0.6030 0.6723 0.0321  0.1300  0.1740  ? ? ? ? ? ? 441  SER F O   
34095 C  CB  . SER F  198 0.3209 0.5783 0.6402 0.0278  0.1219  0.1557  ? ? ? ? ? ? 441  SER F CB  
34096 O  OG  . SER F  198 0.3201 0.5768 0.6430 0.0263  0.1174  0.1567  ? ? ? ? ? ? 441  SER F OG  
34097 N  N   . ASN F  199 0.3241 0.5985 0.6655 0.0412  0.1377  0.1664  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F N   
34098 C  CA  . ASN F  199 0.3245 0.6094 0.6814 0.0438  0.1401  0.1749  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F CA  
34099 C  C   . ASN F  199 0.3279 0.6200 0.6893 0.0491  0.1490  0.1793  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F C   
34100 O  O   . ASN F  199 0.3321 0.6190 0.6831 0.0548  0.1559  0.1740  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F O   
34101 C  CB  . ASN F  199 0.3264 0.6075 0.6819 0.0486  0.1426  0.1724  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F CB  
34102 C  CG  . ASN F  199 0.3277 0.6196 0.6989 0.0527  0.1457  0.1812  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F CG  
34103 O  OD1 . ASN F  199 0.3294 0.6306 0.7095 0.0563  0.1519  0.1872  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F OD1 
34104 N  ND2 . ASN F  199 0.3274 0.6188 0.7028 0.0524  0.1415  0.1827  ? ? ? ? ? ? 442  ASN F ND2 
34105 N  N   . PRO F  200 0.3271 0.6315 0.7044 0.0475  0.1492  0.1893  ? ? ? ? ? ? 443  PRO F N   
34106 C  CA  . PRO F  200 0.3313 0.6429 0.7127 0.0527  0.1587  0.1944  ? ? ? ? ? ? 443  PRO F CA  
34107 C  C   . PRO F  200 0.3367 0.6496 0.7176 0.0627  0.1686  0.1943  ? ? ? ? ? ? 443  PRO F C   
34108 O  O   . PRO F  200 0.3427 0.6569 0.7193 0.0688  0.1775  0.1951  ? ? ? ? ? ? 443  PRO F O   
34109 C  CB  . PRO F  200 0.3291 0.6546 0.7310 0.0480  0.1559  0.2059  ? ? ? ? ? ? 443  PRO F CB  
34110 C  CG  . PRO F  200 0.3250 0.6460 0.7264 0.0388  0.1439  0.2039  ? ? ? ? ? ? 443  PRO F CG  
34111 C  CD  . PRO F  200 0.3237 0.6349 0.7145 0.0401  0.1404  0.1959  ? ? ? ? ? ? 443  PRO F CD  
34112 N  N   . VAL F  201 0.3361 0.6479 0.7204 0.0649  0.1672  0.1935  ? ? ? ? ? ? 444  VAL F N   
34113 C  CA  . VAL F  201 0.3426 0.6553 0.7279 0.0747  0.1765  0.1943  ? ? ? ? ? ? 444  VAL F CA  
34114 C  C   . VAL F  201 0.3479 0.6451 0.7127 0.0783  0.1794  0.1825  ? ? ? ? ? ? 444  VAL F C   
34115 O  O   . VAL F  201 0.3566 0.6504 0.7138 0.0865  0.1883  0.1800  ? ? ? ? ? ? 444  VAL F O   
34116 C  CB  . VAL F  201 0.3411 0.6590 0.7394 0.0760  0.1739  0.1993  ? ? ? ? ? ? 444  VAL F CB  
34117 C  CG1 . VAL F  201 0.3493 0.6642 0.7452 0.0864  0.1833  0.1983  ? ? ? ? ? ? 444  VAL F CG1 
34118 C  CG2 . VAL F  201 0.3370 0.6725 0.7581 0.0728  0.1710  0.2117  ? ? ? ? ? ? 444  VAL F CG2 
34119 N  N   . VAL F  202 0.3437 0.6313 0.6990 0.0722  0.1717  0.1751  ? ? ? ? ? ? 445  VAL F N   
34120 C  CA  . VAL F  202 0.3482 0.6222 0.6858 0.0742  0.1733  0.1640  ? ? ? ? ? ? 445  VAL F CA  
34121 C  C   . VAL F  202 0.3521 0.6243 0.6790 0.0757  0.1768  0.1607  ? ? ? ? ? ? 445  VAL F C   
34122 O  O   . VAL F  202 0.3598 0.6237 0.6736 0.0807  0.1813  0.1534  ? ? ? ? ? ? 445  VAL F O   
34123 C  CB  . VAL F  202 0.3428 0.6085 0.6740 0.0671  0.1647  0.1578  ? ? ? ? ? ? 445  VAL F CB  
34124 C  CG1 . VAL F  202 0.3477 0.6008 0.6633 0.0690  0.1664  0.1468  ? ? ? ? ? ? 445  VAL F CG1 
34125 C  CG2 . VAL F  202 0.3399 0.6074 0.6807 0.0655  0.1606  0.1618  ? ? ? ? ? ? 445  VAL F CG2 
34126 N  N   . GLN F  203 0.3478 0.6273 0.6797 0.0712  0.1743  0.1661  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F N   
34127 C  CA  . GLN F  203 0.3522 0.6300 0.6736 0.0727  0.1774  0.1640  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F CA  
34128 C  C   . GLN F  203 0.3623 0.6433 0.6823 0.0824  0.1884  0.1668  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F C   
34129 O  O   . GLN F  203 0.3709 0.6441 0.6754 0.0876  0.1925  0.1599  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F O   
34130 C  CB  . GLN F  203 0.3470 0.6317 0.6758 0.0662  0.1732  0.1706  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F CB  
34131 C  CG  . GLN F  203 0.3404 0.6189 0.6648 0.0580  0.1632  0.1658  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F CG  
34132 C  CD  . GLN F  203 0.3371 0.6201 0.6680 0.0514  0.1584  0.1718  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F CD  
34133 O  OE1 . GLN F  203 0.3387 0.6312 0.6809 0.0517  0.1621  0.1811  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F OE1 
34134 N  NE2 . GLN F  203 0.3333 0.6093 0.6576 0.0453  0.1504  0.1668  ? ? ? ? ? ? 446  GLN F NE2 
34135 N  N   . ALA F  204 0.3623 0.6548 0.6984 0.0851  0.1930  0.1771  ? ? ? ? ? ? 447  ALA F N   
34136 C  CA  . ALA F  204 0.3727 0.6693 0.7089 0.0952  0.2044  0.1811  ? ? ? ? ? ? 447  ALA F CA  
34137 C  C   . ALA F  204 0.3820 0.6658 0.7031 0.1022  0.2081  0.1711  ? ? ? ? ? ? 447  ALA F C   
34138 O  O   . ALA F  204 0.3941 0.6727 0.7017 0.1099  0.2154  0.1674  ? ? ? ? ? ? 447  ALA F O   
34139 C  CB  . ALA F  204 0.3702 0.6812 0.7286 0.0970  0.2077  0.1930  ? ? ? ? ? ? 447  ALA F CB  
34140 N  N   . GLU F  205 0.3777 0.6559 0.7008 0.0994  0.2028  0.1669  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F N   
34141 C  CA  . GLU F  205 0.3870 0.6522 0.6976 0.1050  0.2056  0.1577  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F CA  
34142 C  C   . GLU F  205 0.3928 0.6451 0.6830 0.1044  0.2036  0.1457  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F C   
34143 O  O   . GLU F  205 0.4059 0.6489 0.6833 0.1116  0.2090  0.1392  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F O   
34144 C  CB  . GLU F  205 0.3824 0.6442 0.7001 0.1024  0.2012  0.1569  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F CB  
34145 C  CG  . GLU F  205 0.3925 0.6386 0.6964 0.1064  0.2031  0.1464  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F CG  
34146 C  CD  . GLU F  205 0.4083 0.6504 0.7059 0.1180  0.2137  0.1457  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F CD  
34147 O  OE1 . GLU F  205 0.4111 0.6640 0.7183 0.1242  0.2208  0.1551  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F OE1 
34148 O  OE2 . GLU F  205 0.4191 0.6465 0.7021 0.1210  0.2149  0.1356  ? ? ? ? ? ? 448  GLU F OE2 
34149 N  N   . GLN F  206 0.3844 0.6359 0.6713 0.0963  0.1958  0.1426  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F N   
34150 C  CA  . GLN F  206 0.3900 0.6316 0.6592 0.0962  0.1937  0.1323  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F CA  
34151 C  C   . GLN F  206 0.4014 0.6443 0.6608 0.1036  0.2010  0.1334  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F C   
34152 O  O   . GLN F  206 0.4130 0.6462 0.6560 0.1081  0.2025  0.1246  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F O   
34153 C  CB  . GLN F  206 0.3793 0.6217 0.6483 0.0872  0.1850  0.1306  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F CB  
34154 C  CG  . GLN F  206 0.3698 0.6111 0.6474 0.0808  0.1787  0.1305  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F CG  
34155 C  CD  . GLN F  206 0.3732 0.6027 0.6420 0.0801  0.1763  0.1201  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F CD  
34156 O  OE1 . GLN F  206 0.3844 0.6064 0.6429 0.0856  0.1804  0.1136  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F OE1 
34157 N  NE2 . GLN F  206 0.3648 0.5923 0.6372 0.0733  0.1697  0.1184  ? ? ? ? ? ? 449  GLN F NE2 
34158 N  N   . LEU F  207 0.3994 0.6540 0.6686 0.1049  0.2053  0.1443  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F N   
34159 C  CA  . LEU F  207 0.4111 0.6677 0.6716 0.1125  0.2133  0.1469  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F CA  
34160 C  C   . LEU F  207 0.4255 0.6773 0.6800 0.1230  0.2223  0.1450  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F C   
34161 O  O   . LEU F  207 0.4403 0.6841 0.6770 0.1301  0.2266  0.1389  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F O   
34162 C  CB  . LEU F  207 0.4060 0.6770 0.6812 0.1110  0.2167  0.1603  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F CB  
34163 C  CG  . LEU F  207 0.4184 0.6953 0.6905 0.1200  0.2280  0.1676  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F CG  
34164 C  CD1 . LEU F  207 0.4304 0.6988 0.6798 0.1242  0.2295  0.1610  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F CD1 
34165 C  CD2 . LEU F  207 0.4113 0.7039 0.7037 0.1166  0.2306  0.1822  ? ? ? ? ? ? 450  LEU F CD2 
34166 N  N   . ASN F  208 0.4226 0.6785 0.6912 0.1245  0.2248  0.1499  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F N   
34167 C  CA  . ASN F  208 0.4373 0.6870 0.7000 0.1351  0.2333  0.1476  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F CA  
34168 C  C   . ASN F  208 0.4492 0.6811 0.6901 0.1371  0.2308  0.1331  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F C   
34169 O  O   . ASN F  208 0.4668 0.6913 0.6915 0.1462  0.2373  0.1286  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F O   
34170 C  CB  . ASN F  208 0.4319 0.6852 0.7112 0.1352  0.2337  0.1525  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F CB  
34171 C  CG  . ASN F  208 0.4475 0.6986 0.7250 0.1477  0.2449  0.1545  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F CG  
34172 O  OD1 . ASN F  208 0.4537 0.7142 0.7352 0.1549  0.2540  0.1629  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F OD1 
34173 N  ND2 . ASN F  208 0.4548 0.6930 0.7264 0.1506  0.2447  0.1471  ? ? ? ? ? ? 451  ASN F ND2 
34174 N  N   . TRP F  209 0.4403 0.6657 0.6811 0.1285  0.2212  0.1259  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F N   
34175 C  CA  . TRP F  209 0.4494 0.6589 0.6743 0.1283  0.2174  0.1124  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CA  
34176 C  C   . TRP F  209 0.4583 0.6631 0.6649 0.1298  0.2160  0.1055  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F C   
34177 O  O   . TRP F  209 0.4751 0.6680 0.6648 0.1356  0.2178  0.0965  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F O   
34178 C  CB  . TRP F  209 0.4354 0.6428 0.6682 0.1178  0.2078  0.1091  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CB  
34179 C  CG  . TRP F  209 0.4426 0.6351 0.6638 0.1157  0.2032  0.0964  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CG  
34180 C  CD1 . TRP F  209 0.4604 0.6398 0.6691 0.1223  0.2069  0.0884  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CD1 
34181 C  CD2 . TRP F  209 0.4330 0.6223 0.6548 0.1062  0.1940  0.0904  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CD2 
34182 N  NE1 . TRP F  209 0.4625 0.6308 0.6647 0.1167  0.2001  0.0777  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F NE1 
34183 C  CE2 . TRP F  209 0.4453 0.6202 0.6560 0.1069  0.1925  0.0791  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CE2 
34184 C  CE3 . TRP F  209 0.4164 0.6132 0.6467 0.0973  0.1870  0.0935  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CE3 
34185 C  CZ2 . TRP F  209 0.4405 0.6100 0.6505 0.0989  0.1846  0.0716  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CZ2 
34186 C  CZ3 . TRP F  209 0.4121 0.6031 0.6401 0.0902  0.1798  0.0858  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CZ3 
34187 C  CH2 . TRP F  209 0.4235 0.6018 0.6424 0.0909  0.1788  0.0754  ? ? ? ? ? ? 452  TRP F CH2 
34188 N  N   . LEU F  210 0.4484 0.6622 0.6580 0.1250  0.2126  0.1101  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F N   
34189 C  CA  . LEU F  210 0.4572 0.6683 0.6498 0.1273  0.2118  0.1056  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F CA  
34190 C  C   . LEU F  210 0.4773 0.6852 0.6558 0.1393  0.2216  0.1061  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F C   
34191 O  O   . LEU F  210 0.4931 0.6902 0.6517 0.1439  0.2209  0.0963  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F O   
34192 C  CB  . LEU F  210 0.4447 0.6669 0.6444 0.1216  0.2088  0.1134  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F CB  
34193 C  CG  . LEU F  210 0.4553 0.6755 0.6377 0.1255  0.2093  0.1108  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F CG  
34194 C  CD1 . LEU F  210 0.4652 0.6732 0.6297 0.1260  0.2035  0.0970  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F CD1 
34195 C  CD2 . LEU F  210 0.4426 0.6709 0.6319 0.1184  0.2045  0.1167  ? ? ? ? ? ? 453  LEU F CD2 
34196 N  N   . HIS F  211 0.4771 0.6952 0.6663 0.1442  0.2305  0.1178  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F N   
34197 C  CA  . HIS F  211 0.4962 0.7131 0.6748 0.1568  0.2420  0.1206  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F CA  
34198 C  C   . HIS F  211 0.5152 0.7164 0.6786 0.1646  0.2449  0.1100  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F C   
34199 O  O   . HIS F  211 0.5355 0.7275 0.6775 0.1731  0.2487  0.1038  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F O   
34200 C  CB  . HIS F  211 0.4895 0.7215 0.6886 0.1591  0.2504  0.1355  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F CB  
34201 C  CG  . HIS F  211 0.5083 0.7405 0.7001 0.1725  0.2635  0.1399  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F CG  
34202 N  ND1 . HIS F  211 0.5192 0.7554 0.7012 0.1789  0.2707  0.1450  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F ND1 
34203 C  CD2 . HIS F  211 0.5197 0.7479 0.7117 0.1815  0.2714  0.1399  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F CD2 
34204 C  CE1 . HIS F  211 0.5368 0.7717 0.7127 0.1914  0.2828  0.1480  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F CE1 
34205 N  NE2 . HIS F  211 0.5373 0.7675 0.7194 0.1933  0.2834  0.1449  ? ? ? ? ? ? 454  HIS F NE2 
34206 N  N   . PHE F  212 0.5093 0.7070 0.6834 0.1617  0.2428  0.1081  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F N   
34207 C  CA  . PHE F  212 0.5257 0.7072 0.6882 0.1672  0.2442  0.0981  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CA  
34208 C  C   . PHE F  212 0.5374 0.7043 0.6787 0.1655  0.2368  0.0835  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F C   
34209 O  O   . PHE F  212 0.5603 0.7143 0.6818 0.1743  0.2405  0.0756  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F O   
34210 C  CB  . PHE F  212 0.5135 0.6943 0.6929 0.1611  0.2405  0.0989  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CB  
34211 C  CG  . PHE F  212 0.5287 0.6912 0.6980 0.1643  0.2402  0.0880  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CG  
34212 C  CD1 . PHE F  212 0.5428 0.7000 0.7116 0.1744  0.2494  0.0901  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CD1 
34213 C  CD2 . PHE F  212 0.5289 0.6797 0.6907 0.1567  0.2305  0.0761  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CD2 
34214 C  CE1 . PHE F  212 0.5581 0.6967 0.7176 0.1770  0.2490  0.0801  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CE1 
34215 C  CE2 . PHE F  212 0.5438 0.6768 0.6974 0.1585  0.2298  0.0661  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CE2 
34216 C  CZ  . PHE F  212 0.5587 0.6849 0.7107 0.1686  0.2389  0.0680  ? ? ? ? ? ? 455  PHE F CZ  
34217 N  N   . LEU F  213 0.5230 0.6916 0.6679 0.1546  0.2261  0.0795  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F N   
34218 C  CA  . LEU F  213 0.5333 0.6898 0.6606 0.1525  0.2184  0.0661  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F CA  
34219 C  C   . LEU F  213 0.5511 0.7055 0.6580 0.1612  0.2221  0.0642  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F C   
34220 O  O   . LEU F  213 0.5722 0.7129 0.6591 0.1667  0.2214  0.0536  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F O   
34221 C  CB  . LEU F  213 0.5142 0.6768 0.6498 0.1406  0.2078  0.0649  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F CB  
34222 C  CG  . LEU F  213 0.4978 0.6613 0.6513 0.1316  0.2031  0.0656  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F CG  
34223 C  CD1 . LEU F  213 0.4811 0.6510 0.6404 0.1213  0.1936  0.0648  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F CD1 
34224 C  CD2 . LEU F  213 0.5104 0.6579 0.6581 0.1319  0.2013  0.0550  ? ? ? ? ? ? 456  LEU F CD2 
34225 N  N   . MET F  214 0.5432 0.7109 0.6548 0.1620  0.2257  0.0747  ? ? ? ? ? ? 457  MET F N   
34226 C  CA  . MET F  214 0.5588 0.7259 0.6516 0.1698  0.2293  0.0747  ? ? ? ? ? ? 457  MET F CA  
34227 C  C   . MET F  214 0.5808 0.7426 0.6623 0.1834  0.2417  0.0767  ? ? ? ? ? ? 457  MET F C   
34228 O  O   . MET F  214 0.5985 0.7583 0.6618 0.1925  0.2471  0.0770  ? ? ? ? ? ? 457  MET F O   
34229 C  CB  . MET F  214 0.5438 0.7266 0.6476 0.1664  0.2307  0.0870  ? ? ? ? ? ? 457  MET F CB  
34230 C  CG  . MET F  214 0.5528 0.7350 0.6390 0.1686  0.2280  0.0848  ? ? ? ? ? ? 457  MET F CG  
34231 S  SD  . MET F  214 0.5295 0.7180 0.6268 0.1545  0.2146  0.0835  ? ? ? ? ? ? 457  MET F SD  
34232 C  CE  . MET F  214 0.5077 0.7128 0.6321 0.1492  0.2196  0.1005  ? ? ? ? ? ? 457  MET F CE  
34233 N  N   . ASN F  215 0.5810 0.7403 0.6725 0.1857  0.2466  0.0783  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F N   
34234 C  CA  . ASN F  215 0.6029 0.7566 0.6836 0.1994  0.2587  0.0800  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F CA  
34235 C  C   . ASN F  215 0.6161 0.7531 0.6907 0.2022  0.2581  0.0697  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F C   
34236 O  O   . ASN F  215 0.6298 0.7627 0.7027 0.2123  0.2682  0.0724  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F O   
34237 C  CB  . ASN F  215 0.5924 0.7627 0.6938 0.2027  0.2694  0.0964  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F CB  
34238 C  CG  . ASN F  215 0.5874 0.7717 0.6908 0.2032  0.2731  0.1070  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F CG  
34239 O  OD1 . ASN F  215 0.6066 0.7890 0.6935 0.2139  0.2816  0.1088  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F OD1 
34240 N  ND2 . ASN F  215 0.5631 0.7605 0.6857 0.1918  0.2669  0.1141  ? ? ? ? ? ? 458  ASN F ND2 
34241 N  N   . PHE F  216 0.6129 0.7401 0.6846 0.1933  0.2463  0.0581  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F N   
34242 C  CA  . PHE F  216 0.6245 0.7351 0.6924 0.1939  0.2446  0.0484  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CA  
34243 C  C   . PHE F  216 0.6569 0.7513 0.7018 0.2080  0.2527  0.0419  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F C   
34244 O  O   . PHE F  216 0.6663 0.7521 0.7136 0.2134  0.2587  0.0415  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F O   
34245 C  CB  . PHE F  216 0.6221 0.7235 0.6855 0.1835  0.2312  0.0357  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CB  
34246 C  CG  . PHE F  216 0.6308 0.7162 0.6945 0.1816  0.2286  0.0269  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CG  
34247 C  CD1 . PHE F  216 0.6164 0.7055 0.7009 0.1779  0.2309  0.0336  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CD1 
34248 C  CD2 . PHE F  216 0.6542 0.7205 0.6976 0.1833  0.2234  0.0120  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CD2 
34249 C  CE1 . PHE F  216 0.6250 0.6988 0.7099 0.1760  0.2288  0.0260  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CE1 
34250 C  CE2 . PHE F  216 0.6629 0.7135 0.7074 0.1806  0.2207  0.0040  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CE2 
34251 C  CZ  . PHE F  216 0.6487 0.7026 0.7136 0.1773  0.2239  0.0111  ? ? ? ? ? ? 459  PHE F CZ  
34252 N  N   . GLY F  217 0.6755 0.7647 0.6968 0.2143  0.2527  0.0364  ? ? ? ? ? ? 460  GLY F N   
34253 C  CA  . GLY F  217 0.7097 0.7823 0.7047 0.2286  0.2600  0.0294  ? ? ? ? ? ? 460  GLY F CA  
34254 C  C   . GLY F  217 0.7188 0.7938 0.7176 0.2412  0.2756  0.0392  ? ? ? ? ? ? 460  GLY F C   
34255 O  O   . GLY F  217 0.7363 0.7960 0.7288 0.2475  0.2796  0.0336  ? ? ? ? ? ? 460  GLY F O   
34256 N  N   . ASN F  218 0.7083 0.8021 0.7175 0.2450  0.2846  0.0541  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F N   
34257 C  CA  . ASN F  218 0.7156 0.8151 0.7316 0.2571  0.3001  0.0653  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F CA  
34258 C  C   . ASN F  218 0.6994 0.8028 0.7407 0.2526  0.3008  0.0703  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F C   
34259 O  O   . ASN F  218 0.7142 0.8106 0.7543 0.2628  0.3101  0.0714  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F O   
34260 C  CB  . ASN F  218 0.7050 0.8263 0.7315 0.2602  0.3089  0.0814  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F CB  
34261 C  CG  . ASN F  218 0.7106 0.8324 0.7189 0.2593  0.3046  0.0785  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F CG  
34262 O  OD1 . ASN F  218 0.7394 0.8471 0.7183 0.2697  0.3074  0.0703  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F OD1 
34263 N  ND2 . ASN F  218 0.6847 0.8217 0.7091 0.2473  0.2973  0.0846  ? ? ? ? ? ? 461  ASN F ND2 
34264 N  N   . ILE F  219 0.6700 0.7845 0.7338 0.2380  0.2912  0.0736  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F N   
34265 C  CA  . ILE F  219 0.6539 0.7746 0.7425 0.2342  0.2921  0.0804  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F CA  
34266 C  C   . ILE F  219 0.6690 0.7681 0.7490 0.2355  0.2894  0.0687  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F C   
34267 O  O   . ILE F  219 0.6754 0.7720 0.7625 0.2427  0.2973  0.0729  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F O   
34268 C  CB  . ILE F  219 0.6214 0.7575 0.7339 0.2189  0.2825  0.0863  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F CB  
34269 C  CG1 . ILE F  219 0.6072 0.7651 0.7319 0.2183  0.2869  0.1002  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F CG1 
34270 C  CG2 . ILE F  219 0.6092 0.7472 0.7427 0.2153  0.2820  0.0907  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F CG2 
34271 C  CD1 . ILE F  219 0.5846 0.7519 0.7179 0.2045  0.2757  0.1011  ? ? ? ? ? ? 462  ILE F CD1 
34272 N  N   . TYR F  220 0.6760 0.7595 0.7413 0.2289  0.2786  0.0541  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F N   
34273 C  CA  . TYR F  220 0.6906 0.7528 0.7498 0.2289  0.2757  0.0433  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CA  
34274 C  C   . TYR F  220 0.7279 0.7673 0.7577 0.2417  0.2807  0.0318  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F C   
34275 O  O   . TYR F  220 0.7440 0.7711 0.7715 0.2499  0.2876  0.0307  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F O   
34276 C  CB  . TYR F  220 0.6776 0.7345 0.7417 0.2136  0.2613  0.0343  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CB  
34277 C  CG  . TYR F  220 0.6952 0.7284 0.7512 0.2126  0.2574  0.0219  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CG  
34278 C  CD1 . TYR F  220 0.6839 0.7154 0.7586 0.2069  0.2563  0.0250  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CD1 
34279 C  CD2 . TYR F  220 0.7242 0.7362 0.7537 0.2168  0.2542  0.0069  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CD2 
34280 C  CE1 . TYR F  220 0.7008 0.7099 0.7686 0.2054  0.2528  0.0141  ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CE1 
34281 C  CE2 . TYR F  220 0.7416 0.7311 0.7642 0.2149  0.2501  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CE2 
34282 C  CZ  . TYR F  220 0.7296 0.7176 0.7718 0.2091  0.2498  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 463  TYR F CZ  
34283 O  OH  . TYR F  220 0.7480 0.7127 0.7835 0.2069  0.2459  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 463  TYR F OH  
34284 N  N   . ALA F  221 0.7431 0.7761 0.7498 0.2438  0.2771  0.0233  ? ? ? ? ? ? 464  ALA F N   
34285 C  CA  . ALA F  221 0.7813 0.7904 0.7570 0.2555  0.2800  0.0106  ? ? ? ? ? ? 464  ALA F CA  
34286 C  C   . ALA F  221 0.7991 0.8126 0.7598 0.2715  0.2936  0.0173  ? ? ? ? ? ? 464  ALA F C   
34287 O  O   . ALA F  221 0.8329 0.8279 0.7654 0.2835  0.2979  0.0083  ? ? ? ? ? ? 464  ALA F O   
34288 C  CB  . ALA F  221 0.7920 0.7881 0.7488 0.2483  0.2664  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 464  ALA F CB  
34289 N  N   . ASN F  222 0.7772 0.8151 0.7569 0.2717  0.3004  0.0334  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F N   
34290 C  CA  . ASN F  222 0.7917 0.8366 0.7610 0.2862  0.3143  0.0421  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F CA  
34291 C  C   . ASN F  222 0.8124 0.8493 0.7516 0.2907  0.3114  0.0337  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F C   
34292 O  O   . ASN F  222 0.8359 0.8705 0.7558 0.3053  0.3227  0.0364  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F O   
34293 C  CB  . ASN F  222 0.8170 0.8490 0.7780 0.3014  0.3269  0.0420  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F CB  
34294 C  CG  . ASN F  222 0.8125 0.8639 0.7871 0.3118  0.3427  0.0594  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F CG  
34295 O  OD1 . ASN F  222 0.7896 0.8570 0.7937 0.3080  0.3457  0.0714  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F OD1 
34296 N  ND2 . ASN F  222 0.8342 0.8855 0.7881 0.3248  0.3527  0.0617  ? ? ? ? ? ? 465  ASN F ND2 
34297 N  N   . ASP F  223 0.8039 0.8372 0.7394 0.2781  0.2961  0.0239  ? ? ? ? ? ? 466  ASP F N   
34298 C  CA  . ASP F  223 0.8247 0.8480 0.7310 0.2811  0.2904  0.0136  ? ? ? ? ? ? 466  ASP F CA  
34299 C  C   . ASP F  223 0.7996 0.8429 0.7170 0.2718  0.2846  0.0211  ? ? ? ? ? ? 466  ASP F C   
34300 O  O   . ASP F  223 0.7768 0.8251 0.7090 0.2570  0.2720  0.0181  ? ? ? ? ? ? 466  ASP F O   
34301 C  CB  . ASP F  223 0.8385 0.8398 0.7310 0.2745  0.2764  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 466  ASP F CB  
34302 C  CG  . ASP F  223 0.8674 0.8548 0.7259 0.2800  0.2706  -0.0176 ? ? ? ? ? ? 466  ASP F CG  
34303 O  OD1 . ASP F  223 0.8741 0.8702 0.7200 0.2881  0.2768  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 466  ASP F OD1 
34304 O  OD2 . ASP F  223 0.8841 0.8517 0.7288 0.2760  0.2596  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 466  ASP F OD2 
34305 N  N   . PRO F  224 0.8049 0.8593 0.7150 0.2807  0.2943  0.0313  ? ? ? ? ? ? 467  PRO F N   
34306 C  CA  . PRO F  224 0.7832 0.8570 0.7033 0.2735  0.2911  0.0406  ? ? ? ? ? ? 467  PRO F CA  
34307 C  C   . PRO F  224 0.7848 0.8509 0.6909 0.2650  0.2750  0.0277  ? ? ? ? ? ? 467  PRO F C   
34308 O  O   . PRO F  224 0.7616 0.8411 0.6805 0.2543  0.2672  0.0319  ? ? ? ? ? ? 467  PRO F O   
34309 C  CB  . PRO F  224 0.8034 0.8813 0.7065 0.2886  0.3052  0.0494  ? ? ? ? ? ? 467  PRO F CB  
34310 C  CG  . PRO F  224 0.8433 0.8972 0.7143 0.3030  0.3098  0.0370  ? ? ? ? ? ? 467  PRO F CG  
34311 C  CD  . PRO F  224 0.8389 0.8836 0.7237 0.2994  0.3081  0.0317  ? ? ? ? ? ? 467  PRO F CD  
34312 N  N   . ASP F  225 0.8130 0.8573 0.6933 0.2696  0.2695  0.0116  ? ? ? ? ? ? 468  ASP F N   
34313 C  CA  . ASP F  225 0.8180 0.8545 0.6843 0.2624  0.2539  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 468  ASP F CA  
34314 C  C   . ASP F  225 0.7932 0.8310 0.6818 0.2452  0.2400  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 468  ASP F C   
34315 O  O   . ASP F  225 0.7902 0.8269 0.6743 0.2370  0.2267  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 468  ASP F O   
34316 C  CB  . ASP F  225 0.8598 0.8724 0.6895 0.2738  0.2527  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 468  ASP F CB  
34317 C  CG  . ASP F  225 0.8687 0.8733 0.6820 0.2674  0.2359  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 468  ASP F CG  
34318 O  OD1 . ASP F  225 0.8877 0.8728 0.6886 0.2657  0.2271  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 468  ASP F OD1 
34319 O  OD2 . ASP F  225 0.8569 0.8748 0.6709 0.2637  0.2312  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 468  ASP F OD2 
34320 N  N   . ALA F  226 0.7756 0.8166 0.6883 0.2399  0.2431  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 469  ALA F N   
34321 C  CA  . ALA F  226 0.7555 0.7961 0.6869 0.2247  0.2308  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 469  ALA F CA  
34322 C  C   . ALA F  226 0.7174 0.7797 0.6797 0.2133  0.2294  0.0041  ? ? ? ? ? ? 469  ALA F C   
34323 O  O   . ALA F  226 0.6989 0.7629 0.6820 0.2034  0.2251  0.0043  ? ? ? ? ? ? 469  ALA F O   
34324 C  CB  . ALA F  226 0.7657 0.7906 0.6998 0.2256  0.2327  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 469  ALA F CB  
34325 N  N   . ASN F  227 0.7069 0.7851 0.6715 0.2147  0.2328  0.0146  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F N   
34326 C  CA  . ASN F  227 0.6728 0.7707 0.6649 0.2040  0.2308  0.0263  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F CA  
34327 C  C   . ASN F  227 0.6567 0.7603 0.6535 0.1920  0.2172  0.0221  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F C   
34328 O  O   . ASN F  227 0.6704 0.7689 0.6478 0.1936  0.2106  0.0141  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F O   
34329 C  CB  . ASN F  227 0.6679 0.7809 0.6645 0.2107  0.2423  0.0418  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F CB  
34330 C  CG  . ASN F  227 0.6785 0.7904 0.6770 0.2214  0.2562  0.0485  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F CG  
34331 O  OD1 . ASN F  227 0.6973 0.8086 0.6806 0.2336  0.2664  0.0527  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F OD1 
34332 N  ND2 . ASN F  227 0.6682 0.7792 0.6844 0.2177  0.2572  0.0497  ? ? ? ? ? ? 470  ASN F ND2 
34333 N  N   . PHE F  228 0.6284 0.7429 0.6506 0.1805  0.2131  0.0277  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F N   
34334 C  CA  . PHE F  228 0.6116 0.7339 0.6401 0.1702  0.2021  0.0263  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CA  
34335 C  C   . PHE F  228 0.6080 0.7424 0.6331 0.1738  0.2061  0.0363  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F C   
34336 O  O   . PHE F  228 0.6039 0.7471 0.6368 0.1787  0.2168  0.0487  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F O   
34337 C  CB  . PHE F  228 0.5841 0.7145 0.6391 0.1582  0.1980  0.0306  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CB  
34338 C  CG  . PHE F  228 0.5861 0.7050 0.6447 0.1523  0.1917  0.0202  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CG  
34339 C  CD1 . PHE F  228 0.5955 0.7056 0.6432 0.1482  0.1810  0.0071  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CD1 
34340 C  CD2 . PHE F  228 0.5789 0.6960 0.6528 0.1506  0.1961  0.0238  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CD2 
34341 C  CE1 . PHE F  228 0.5978 0.6973 0.6506 0.1419  0.1752  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CE1 
34342 C  CE2 . PHE F  228 0.5816 0.6872 0.6592 0.1449  0.1908  0.0148  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CE2 
34343 C  CZ  . PHE F  228 0.5911 0.6878 0.6585 0.1403  0.1806  0.0020  ? ? ? ? ? ? 471  PHE F CZ  
34344 N  N   . ASP F  229 0.6103 0.7455 0.6247 0.1715  0.1976  0.0313  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F N   
34345 C  CA  . ASP F  229 0.6098 0.7545 0.6181 0.1752  0.2004  0.0400  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F CA  
34346 C  C   . ASP F  229 0.5823 0.7412 0.6116 0.1651  0.1965  0.0487  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F C   
34347 O  O   . ASP F  229 0.5768 0.7453 0.6100 0.1670  0.2022  0.0603  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F O   
34348 C  CB  . ASP F  229 0.6283 0.7663 0.6126 0.1788  0.1926  0.0303  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F CB  
34349 C  CG  . ASP F  229 0.6600 0.7822 0.6185 0.1895  0.1949  0.0201  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F CG  
34350 O  OD1 . ASP F  229 0.6773 0.7978 0.6217 0.2014  0.2061  0.0258  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F OD1 
34351 O  OD2 . ASP F  229 0.6683 0.7797 0.6206 0.1858  0.1851  0.0064  ? ? ? ? ? ? 472  ASP F OD2 
34352 N  N   . SER F  230 0.5670 0.7260 0.6087 0.1544  0.1865  0.0428  ? ? ? ? ? ? 473  SER F N   
34353 C  CA  . SER F  230 0.5436 0.7138 0.6018 0.1448  0.1810  0.0486  ? ? ? ? ? ? 473  SER F CA  
34354 C  C   . SER F  230 0.5243 0.6959 0.6032 0.1344  0.1763  0.0470  ? ? ? ? ? ? 473  SER F C   
34355 O  O   . SER F  230 0.5294 0.6926 0.6090 0.1337  0.1755  0.0399  ? ? ? ? ? ? 473  SER F O   
34356 C  CB  . SER F  230 0.5481 0.7182 0.5941 0.1437  0.1716  0.0425  ? ? ? ? ? ? 473  SER F CB  
34357 O  OG  . SER F  230 0.5614 0.7213 0.5960 0.1435  0.1638  0.0283  ? ? ? ? ? ? 473  SER F OG  
34358 N  N   . ILE F  231 0.5034 0.6848 0.5984 0.1266  0.1734  0.0539  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F N   
34359 C  CA  . ILE F  231 0.4867 0.6692 0.5997 0.1177  0.1696  0.0531  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F CA  
34360 C  C   . ILE F  231 0.4734 0.6601 0.5924 0.1092  0.1598  0.0502  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F C   
34361 O  O   . ILE F  231 0.4734 0.6646 0.5863 0.1101  0.1572  0.0523  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F O   
34362 C  CB  . ILE F  231 0.4733 0.6635 0.6034 0.1161  0.1763  0.0651  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F CB  
34363 C  CG1 . ILE F  231 0.4628 0.6633 0.5984 0.1140  0.1765  0.0750  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F CG1 
34364 C  CG2 . ILE F  231 0.4865 0.6740 0.6116 0.1251  0.1862  0.0685  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F CG2 
34365 C  CD1 . ILE F  231 0.4437 0.6521 0.6003 0.1070  0.1770  0.0842  ? ? ? ? ? ? 474  ILE F CD1 
34366 N  N   . ARG F  232 0.4636 0.6484 0.5939 0.1016  0.1548  0.0456  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F N   
34367 C  CA  . ARG F  232 0.4483 0.6383 0.5886 0.0931  0.1471  0.0447  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F CA  
34368 C  C   . ARG F  232 0.4308 0.6258 0.5891 0.0874  0.1493  0.0530  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F C   
34369 O  O   . ARG F  232 0.4298 0.6210 0.5952 0.0862  0.1521  0.0527  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F O   
34370 C  CB  . ARG F  232 0.4523 0.6363 0.5918 0.0888  0.1399  0.0331  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F CB  
34371 C  CG  . ARG F  232 0.4367 0.6262 0.5884 0.0802  0.1331  0.0325  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F CG  
34372 C  CD  . ARG F  232 0.4421 0.6259 0.5949 0.0759  0.1270  0.0215  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F CD  
34373 N  NE  . ARG F  232 0.4287 0.6181 0.5936 0.0681  0.1212  0.0207  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F NE  
34374 C  CZ  . ARG F  232 0.4164 0.6066 0.5955 0.0622  0.1225  0.0241  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F CZ  
34375 N  NH1 . ARG F  232 0.4152 0.6014 0.5988 0.0631  0.1288  0.0286  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F NH1 
34376 N  NH2 . ARG F  232 0.4063 0.6016 0.5945 0.0562  0.1178  0.0233  ? ? ? ? ? ? 475  ARG F NH2 
34377 N  N   . VAL F  233 0.4184 0.6211 0.5836 0.0840  0.1480  0.0603  ? ? ? ? ? ? 476  VAL F N   
34378 C  CA  . VAL F  233 0.4039 0.6103 0.5848 0.0786  0.1491  0.0672  ? ? ? ? ? ? 476  VAL F CA  
34379 C  C   . VAL F  233 0.3949 0.6004 0.5827 0.0714  0.1425  0.0621  ? ? ? ? ? ? 476  VAL F C   
34380 O  O   . VAL F  233 0.3914 0.5995 0.5771 0.0688  0.1371  0.0597  ? ? ? ? ? ? 476  VAL F O   
34381 C  CB  . VAL F  233 0.3956 0.6092 0.5816 0.0774  0.1501  0.0770  ? ? ? ? ? ? 476  VAL F CB  
34382 C  CG1 . VAL F  233 0.3833 0.5998 0.5845 0.0722  0.1507  0.0833  ? ? ? ? ? ? 476  VAL F CG1 
34383 C  CG2 . VAL F  233 0.4053 0.6207 0.5846 0.0845  0.1569  0.0826  ? ? ? ? ? ? 476  VAL F CG2 
34384 N  N   . ASP F  234 0.3918 0.5939 0.5878 0.0684  0.1435  0.0610  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F N   
34385 C  CA  . ASP F  234 0.3866 0.5866 0.5881 0.0623  0.1384  0.0553  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F CA  
34386 C  C   . ASP F  234 0.3723 0.5769 0.5850 0.0569  0.1372  0.0621  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F C   
34387 O  O   . ASP F  234 0.3681 0.5746 0.5868 0.0573  0.1407  0.0695  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F O   
34388 C  CB  . ASP F  234 0.3943 0.5861 0.5968 0.0626  0.1403  0.0498  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F CB  
34389 C  CG  . ASP F  234 0.3869 0.5771 0.5996 0.0557  0.1375  0.0479  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F CG  
34390 O  OD1 . ASP F  234 0.3876 0.5774 0.5999 0.0521  0.1323  0.0412  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F OD1 
34391 O  OD2 . ASP F  234 0.3810 0.5707 0.6023 0.0541  0.1405  0.0537  ? ? ? ? ? ? 477  ASP F OD2 
34392 N  N   . ALA F  235 0.3660 0.5725 0.5812 0.0523  0.1320  0.0593  ? ? ? ? ? ? 478  ALA F N   
34393 C  CA  . ALA F  235 0.3547 0.5640 0.5782 0.0474  0.1303  0.0643  ? ? ? ? ? ? 478  ALA F CA  
34394 C  C   . ALA F  235 0.3498 0.5635 0.5742 0.0482  0.1311  0.0729  ? ? ? ? ? ? 478  ALA F C   
34395 O  O   . ALA F  235 0.3439 0.5585 0.5753 0.0459  0.1320  0.0791  ? ? ? ? ? ? 478  ALA F O   
34396 C  CB  . ALA F  235 0.3523 0.5579 0.5838 0.0446  0.1321  0.0651  ? ? ? ? ? ? 478  ALA F CB  
34397 N  N   . VAL F  236 0.3533 0.5693 0.5704 0.0511  0.1304  0.0732  ? ? ? ? ? ? 479  VAL F N   
34398 C  CA  . VAL F  236 0.3501 0.5696 0.5680 0.0513  0.1310  0.0812  ? ? ? ? ? ? 479  VAL F CA  
34399 C  C   . VAL F  236 0.3411 0.5612 0.5654 0.0460  0.1274  0.0847  ? ? ? ? ? ? 479  VAL F C   
34400 O  O   . VAL F  236 0.3379 0.5595 0.5670 0.0445  0.1280  0.0919  ? ? ? ? ? ? 479  VAL F O   
34401 C  CB  . VAL F  236 0.3559 0.5769 0.5641 0.0550  0.1300  0.0805  ? ? ? ? ? ? 479  VAL F CB  
34402 C  CG1 . VAL F  236 0.3532 0.5766 0.5628 0.0542  0.1302  0.0887  ? ? ? ? ? ? 479  VAL F CG1 
34403 C  CG2 . VAL F  236 0.3663 0.5862 0.5670 0.0608  0.1340  0.0784  ? ? ? ? ? ? 479  VAL F CG2 
34404 N  N   . ASP F  237 0.3381 0.5569 0.5626 0.0432  0.1238  0.0797  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F N   
34405 C  CA  . ASP F  237 0.3321 0.5506 0.5595 0.0394  0.1206  0.0826  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F CA  
34406 C  C   . ASP F  237 0.3279 0.5445 0.5623 0.0361  0.1210  0.0856  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F C   
34407 O  O   . ASP F  237 0.3247 0.5399 0.5599 0.0332  0.1182  0.0873  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F O   
34408 C  CB  . ASP F  237 0.3313 0.5499 0.5557 0.0385  0.1170  0.0773  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F CB  
34409 C  CG  . ASP F  237 0.3347 0.5551 0.5519 0.0415  0.1151  0.0770  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F CG  
34410 O  OD1 . ASP F  237 0.3364 0.5567 0.5514 0.0428  0.1161  0.0827  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F OD1 
34411 O  OD2 . ASP F  237 0.3362 0.5584 0.5506 0.0425  0.1126  0.0715  ? ? ? ? ? ? 480  ASP F OD2 
34412 N  N   . ASN F  238 0.3292 0.5453 0.5676 0.0370  0.1244  0.0863  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F N   
34413 C  CA  . ASN F  238 0.3265 0.5408 0.5713 0.0346  0.1249  0.0891  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F CA  
34414 C  C   . ASN F  238 0.3272 0.5434 0.5770 0.0362  0.1278  0.0954  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F C   
34415 O  O   . ASN F  238 0.3266 0.5415 0.5818 0.0355  0.1290  0.0977  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F O   
34416 C  CB  . ASN F  238 0.3286 0.5397 0.5746 0.0344  0.1266  0.0834  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F CB  
34417 C  CG  . ASN F  238 0.3287 0.5397 0.5716 0.0332  0.1243  0.0770  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F CG  
34418 O  OD1 . ASN F  238 0.3253 0.5367 0.5678 0.0310  0.1216  0.0776  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F OD1 
34419 N  ND2 . ASN F  238 0.3337 0.5441 0.5742 0.0349  0.1250  0.0708  ? ? ? ? ? ? 481  ASN F ND2 
34420 N  N   . VAL F  239 0.3294 0.5490 0.5777 0.0388  0.1294  0.0985  ? ? ? ? ? ? 482  VAL F N   
34421 C  CA  . VAL F  239 0.3304 0.5537 0.5849 0.0408  0.1328  0.1053  ? ? ? ? ? ? 482  VAL F CA  
34422 C  C   . VAL F  239 0.3295 0.5569 0.5855 0.0399  0.1315  0.1117  ? ? ? ? ? ? 482  VAL F C   
34423 O  O   . VAL F  239 0.3303 0.5568 0.5800 0.0394  0.1294  0.1100  ? ? ? ? ? ? 482  VAL F O   
34424 C  CB  . VAL F  239 0.3370 0.5603 0.5889 0.0464  0.1385  0.1030  ? ? ? ? ? ? 482  VAL F CB  
34425 C  CG1 . VAL F  239 0.3397 0.5574 0.5898 0.0468  0.1394  0.0961  ? ? ? ? ? ? 482  VAL F CG1 
34426 C  CG2 . VAL F  239 0.3417 0.5658 0.5847 0.0493  0.1392  0.1006  ? ? ? ? ? ? 482  VAL F CG2 
34427 N  N   . ASP F  240 0.3286 0.5605 0.5936 0.0396  0.1329  0.1193  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F N   
34428 C  CA  . ASP F  240 0.3282 0.5642 0.5975 0.0376  0.1315  0.1265  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F CA  
34429 C  C   . ASP F  240 0.3332 0.5715 0.5976 0.0416  0.1358  0.1274  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F C   
34430 O  O   . ASP F  240 0.3374 0.5785 0.6023 0.0466  0.1419  0.1286  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F O   
34431 C  CB  . ASP F  240 0.3265 0.5683 0.6086 0.0365  0.1320  0.1344  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F CB  
34432 C  CG  . ASP F  240 0.3269 0.5738 0.6159 0.0339  0.1307  0.1423  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F CG  
34433 O  OD1 . ASP F  240 0.3302 0.5779 0.6151 0.0357  0.1334  0.1433  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F OD1 
34434 O  OD2 . ASP F  240 0.3247 0.5748 0.6235 0.0301  0.1269  0.1477  ? ? ? ? ? ? 483  ASP F OD2 
34435 N  N   . ALA F  241 0.3343 0.5705 0.5927 0.0401  0.1330  0.1270  ? ? ? ? ? ? 484  ALA F N   
34436 C  CA  . ALA F  241 0.3406 0.5774 0.5910 0.0447  0.1369  0.1268  ? ? ? ? ? ? 484  ALA F CA  
34437 C  C   . ALA F  241 0.3449 0.5880 0.6013 0.0478  0.1433  0.1352  ? ? ? ? ? ? 484  ALA F C   
34438 O  O   . ALA F  241 0.3519 0.5956 0.6008 0.0530  0.1480  0.1352  ? ? ? ? ? ? 484  ALA F O   
34439 C  CB  . ALA F  241 0.3417 0.5748 0.5848 0.0429  0.1328  0.1254  ? ? ? ? ? ? 484  ALA F CB  
34440 N  N   . ASP F  242 0.3416 0.5900 0.6114 0.0449  0.1435  0.1426  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F N   
34441 C  CA  . ASP F  242 0.3453 0.6014 0.6234 0.0479  0.1502  0.1513  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F CA  
34442 C  C   . ASP F  242 0.3521 0.6084 0.6225 0.0562  0.1578  0.1480  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F C   
34443 O  O   . ASP F  242 0.3593 0.6187 0.6272 0.0610  0.1642  0.1523  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F O   
34444 C  CB  . ASP F  242 0.3404 0.6030 0.6348 0.0448  0.1492  0.1577  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F CB  
34445 C  CG  . ASP F  242 0.3365 0.5995 0.6391 0.0368  0.1417  0.1623  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F CG  
34446 O  OD1 . ASP F  242 0.3382 0.5961 0.6338 0.0342  0.1384  0.1610  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F OD1 
34447 O  OD2 . ASP F  242 0.3330 0.6008 0.6484 0.0333  0.1387  0.1670  ? ? ? ? ? ? 485  ASP F OD2 
34448 N  N   . LEU F  243 0.3513 0.6032 0.6173 0.0579  0.1572  0.1402  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F N   
34449 C  CA  . LEU F  243 0.3596 0.6093 0.6168 0.0654  0.1634  0.1356  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F CA  
34450 C  C   . LEU F  243 0.3681 0.6149 0.6109 0.0697  0.1653  0.1326  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F C   
34451 O  O   . LEU F  243 0.3780 0.6238 0.6128 0.0769  0.1715  0.1309  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F O   
34452 C  CB  . LEU F  243 0.3585 0.6013 0.6109 0.0652  0.1606  0.1261  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F CB  
34453 C  CG  . LEU F  243 0.3525 0.5955 0.6155 0.0624  0.1590  0.1271  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F CG  
34454 C  CD1 . LEU F  243 0.3543 0.5891 0.6100 0.0628  0.1573  0.1171  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F CD1 
34455 C  CD2 . LEU F  243 0.3559 0.6050 0.6278 0.0672  0.1659  0.1342  ? ? ? ? ? ? 486  LEU F CD2 
34456 N  N   . LEU F  244 0.3658 0.6105 0.6039 0.0660  0.1600  0.1315  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F N   
34457 C  CA  . LEU F  244 0.3747 0.6168 0.5986 0.0705  0.1614  0.1289  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F CA  
34458 C  C   . LEU F  244 0.3813 0.6283 0.6065 0.0738  0.1678  0.1388  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F C   
34459 O  O   . LEU F  244 0.3924 0.6380 0.6051 0.0804  0.1723  0.1380  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F O   
34460 C  CB  . LEU F  244 0.3712 0.6094 0.5895 0.0664  0.1540  0.1249  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F CB  
34461 C  CG  . LEU F  244 0.3670 0.6004 0.5814 0.0641  0.1482  0.1146  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F CG  
34462 C  CD1 . LEU F  244 0.3644 0.5953 0.5742 0.0610  0.1419  0.1122  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F CD1 
34463 C  CD2 . LEU F  244 0.3755 0.6059 0.5794 0.0699  0.1504  0.1067  ? ? ? ? ? ? 487  LEU F CD2 
34464 N  N   . GLN F  245 0.3756 0.6284 0.6157 0.0690  0.1681  0.1484  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F N   
34465 C  CA  . GLN F  245 0.3819 0.6409 0.6269 0.0719  0.1756  0.1590  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F CA  
34466 C  C   . GLN F  245 0.3874 0.6509 0.6348 0.0789  0.1842  0.1609  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F C   
34467 O  O   . GLN F  245 0.3985 0.6637 0.6392 0.0861  0.1923  0.1647  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F O   
34468 C  CB  . GLN F  245 0.3751 0.6394 0.6374 0.0642  0.1729  0.1687  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F CB  
34469 C  CG  . GLN F  245 0.3758 0.6357 0.6341 0.0597  0.1680  0.1701  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F CG  
34470 C  CD  . GLN F  245 0.3688 0.6216 0.6226 0.0548  0.1586  0.1616  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F CD  
34471 O  OE1 . GLN F  245 0.3607 0.6141 0.6247 0.0488  0.1533  0.1616  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F OE1 
34472 N  NE2 . GLN F  245 0.3725 0.6190 0.6109 0.0578  0.1565  0.1542  ? ? ? ? ? ? 488  GLN F NE2 
34473 N  N   . ILE F  246 0.3812 0.6457 0.6370 0.0775  0.1828  0.1585  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F N   
34474 C  CA  . ILE F  246 0.3871 0.6553 0.6458 0.0845  0.1912  0.1607  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F CA  
34475 C  C   . ILE F  246 0.4005 0.6617 0.6395 0.0935  0.1960  0.1531  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F C   
34476 O  O   . ILE F  246 0.4116 0.6753 0.6464 0.1014  0.2051  0.1573  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F O   
34477 C  CB  . ILE F  246 0.3790 0.6476 0.6481 0.0817  0.1880  0.1584  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F CB  
34478 C  CG1 . ILE F  246 0.3698 0.6480 0.6598 0.0753  0.1858  0.1687  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F CG1 
34479 C  CG2 . ILE F  246 0.3872 0.6549 0.6534 0.0901  0.1956  0.1565  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F CG2 
34480 C  CD1 . ILE F  246 0.3597 0.6360 0.6570 0.0688  0.1776  0.1654  ? ? ? ? ? ? 489  ILE F CD1 
34481 N  N   . ALA F  247 0.4006 0.6530 0.6269 0.0924  0.1897  0.1418  ? ? ? ? ? ? 490  ALA F N   
34482 C  CA  . ALA F  247 0.4141 0.6591 0.6218 0.1001  0.1924  0.1334  ? ? ? ? ? ? 490  ALA F CA  
34483 C  C   . ALA F  247 0.4250 0.6704 0.6204 0.1052  0.1962  0.1366  ? ? ? ? ? ? 490  ALA F C   
34484 O  O   . ALA F  247 0.4401 0.6825 0.6218 0.1141  0.2025  0.1348  ? ? ? ? ? ? 490  ALA F O   
34485 C  CB  . ALA F  247 0.4110 0.6482 0.6111 0.0966  0.1840  0.1215  ? ? ? ? ? ? 490  ALA F CB  
34486 N  N   . GLY F  248 0.4189 0.6671 0.6181 0.0998  0.1923  0.1415  ? ? ? ? ? ? 491  GLY F N   
34487 C  CA  . GLY F  248 0.4295 0.6771 0.6167 0.1041  0.1953  0.1451  ? ? ? ? ? ? 491  GLY F CA  
34488 C  C   . GLY F  248 0.4379 0.6923 0.6294 0.1097  0.2064  0.1569  ? ? ? ? ? ? 491  GLY F C   
34489 O  O   . GLY F  248 0.4535 0.7057 0.6298 0.1185  0.2129  0.1573  ? ? ? ? ? ? 491  GLY F O   
34490 N  N   . ASP F  249 0.4285 0.6913 0.6409 0.1047  0.2085  0.1666  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F N   
34491 C  CA  . ASP F  249 0.4349 0.7064 0.6562 0.1096  0.2195  0.1783  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F CA  
34492 C  C   . ASP F  249 0.4487 0.7176 0.6579 0.1208  0.2280  0.1743  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F C   
34493 O  O   . ASP F  249 0.4632 0.7337 0.6638 0.1294  0.2378  0.1797  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F O   
34494 C  CB  . ASP F  249 0.4216 0.7029 0.6690 0.1024  0.2187  0.1867  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F CB  
34495 C  CG  . ASP F  249 0.4118 0.6955 0.6712 0.0920  0.2117  0.1924  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F CG  
34496 O  OD1 . ASP F  249 0.4156 0.6937 0.6638 0.0910  0.2088  0.1910  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F OD1 
34497 O  OD2 . ASP F  249 0.4015 0.6923 0.6812 0.0850  0.2088  0.1982  ? ? ? ? ? ? 492  ASP F OD2 
34498 N  N   . TYR F  250 0.4457 0.7098 0.6535 0.1211  0.2246  0.1650  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F N   
34499 C  CA  . TYR F  250 0.4590 0.7199 0.6575 0.1313  0.2325  0.1615  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CA  
34500 C  C   . TYR F  250 0.4773 0.7293 0.6498 0.1398  0.2349  0.1549  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F C   
34501 O  O   . TYR F  250 0.4930 0.7456 0.6565 0.1497  0.2452  0.1589  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F O   
34502 C  CB  . TYR F  250 0.4537 0.7087 0.6540 0.1294  0.2275  0.1518  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CB  
34503 C  CG  . TYR F  250 0.4697 0.7191 0.6590 0.1402  0.2356  0.1476  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CG  
34504 C  CD1 . TYR F  250 0.4732 0.7300 0.6738 0.1460  0.2456  0.1565  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CD1 
34505 C  CD2 . TYR F  250 0.4826 0.7190 0.6503 0.1449  0.2330  0.1346  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CD2 
34506 C  CE1 . TYR F  250 0.4894 0.7398 0.6788 0.1566  0.2533  0.1524  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CE1 
34507 C  CE2 . TYR F  250 0.4994 0.7287 0.6556 0.1548  0.2399  0.1300  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CE2 
34508 C  CZ  . TYR F  250 0.5030 0.7389 0.6695 0.1610  0.2504  0.1390  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F CZ  
34509 O  OH  . TYR F  250 0.5212 0.7491 0.6756 0.1717  0.2579  0.1345  ? ? ? ? ? ? 493  TYR F OH  
34510 N  N   . LEU F  251 0.4762 0.7202 0.6363 0.1363  0.2253  0.1447  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F N   
34511 C  CA  . LEU F  251 0.4942 0.7301 0.6290 0.1441  0.2259  0.1380  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F CA  
34512 C  C   . LEU F  251 0.5057 0.7462 0.6345 0.1502  0.2347  0.1489  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F C   
34513 O  O   . LEU F  251 0.5259 0.7618 0.6354 0.1610  0.2415  0.1476  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F O   
34514 C  CB  . LEU F  251 0.4889 0.7189 0.6156 0.1382  0.2136  0.1281  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F CB  
34515 C  CG  . LEU F  251 0.4844 0.7075 0.6106 0.1347  0.2061  0.1155  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F CG  
34516 C  CD1 . LEU F  251 0.4799 0.6991 0.5994 0.1294  0.1949  0.1071  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F CD1 
34517 C  CD2 . LEU F  251 0.5034 0.7181 0.6135 0.1443  0.2110  0.1081  ? ? ? ? ? ? 494  LEU F CD2 
34518 N  N   . LYS F  252 0.4940 0.7427 0.6387 0.1433  0.2342  0.1595  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F N   
34519 C  CA  . LYS F  252 0.5033 0.7571 0.6464 0.1475  0.2428  0.1718  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F CA  
34520 C  C   . LYS F  252 0.5122 0.7734 0.6623 0.1551  0.2568  0.1821  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F C   
34521 O  O   . LYS F  252 0.5321 0.7910 0.6651 0.1662  0.2662  0.1844  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F O   
34522 C  CB  . LYS F  252 0.4889 0.7483 0.6487 0.1369  0.2379  0.1800  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F CB  
34523 C  CG  . LYS F  252 0.4908 0.7433 0.6366 0.1349  0.2298  0.1750  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F CG  
34524 C  CD  . LYS F  252 0.4800 0.7369 0.6416 0.1258  0.2268  0.1844  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F CD  
34525 C  CE  . LYS F  252 0.4600 0.7190 0.6405 0.1149  0.2180  0.1813  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F CE  
34526 N  NZ  . LYS F  252 0.4512 0.7127 0.6458 0.1057  0.2141  0.1894  ? ? ? ? ? ? 495  LYS F NZ  
34527 N  N   . ALA F  253 0.4985 0.7690 0.6734 0.1497  0.2585  0.1886  ? ? ? ? ? ? 496  ALA F N   
34528 C  CA  . ALA F  253 0.5057 0.7847 0.6901 0.1571  0.2716  0.1982  ? ? ? ? ? ? 496  ALA F CA  
34529 C  C   . ALA F  253 0.5260 0.7968 0.6885 0.1706  0.2791  0.1909  ? ? ? ? ? ? 496  ALA F C   
34530 O  O   . ALA F  253 0.5437 0.8160 0.6962 0.1810  0.2910  0.1975  ? ? ? ? ? ? 496  ALA F O   
34531 C  CB  . ALA F  253 0.4880 0.7765 0.7003 0.1496  0.2694  0.2028  ? ? ? ? ? ? 496  ALA F CB  
34532 N  N   . ALA F  254 0.5247 0.7860 0.6789 0.1704  0.2721  0.1771  ? ? ? ? ? ? 497  ALA F N   
34533 C  CA  . ALA F  254 0.5436 0.7949 0.6781 0.1819  0.2772  0.1681  ? ? ? ? ? ? 497  ALA F CA  
34534 C  C   . ALA F  254 0.5654 0.8038 0.6673 0.1903  0.2765  0.1585  ? ? ? ? ? ? 497  ALA F C   
34535 O  O   . ALA F  254 0.5869 0.8192 0.6713 0.2024  0.2851  0.1563  ? ? ? ? ? ? 497  ALA F O   
34536 C  CB  . ALA F  254 0.5340 0.7796 0.6747 0.1773  0.2697  0.1579  ? ? ? ? ? ? 497  ALA F CB  
34537 N  N   . LYS F  255 0.5612 0.7949 0.6543 0.1844  0.2658  0.1524  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F N   
34538 C  CA  . LYS F  255 0.5817 0.8037 0.6444 0.1918  0.2631  0.1425  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F CA  
34539 C  C   . LYS F  255 0.5884 0.8129 0.6416 0.1936  0.2646  0.1498  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F C   
34540 O  O   . LYS F  255 0.6067 0.8225 0.6341 0.2005  0.2626  0.1431  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F O   
34541 C  CB  . LYS F  255 0.5759 0.7885 0.6318 0.1854  0.2486  0.1268  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F CB  
34542 C  CG  . LYS F  255 0.5740 0.7808 0.6344 0.1847  0.2469  0.1180  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F CG  
34543 C  CD  . LYS F  255 0.5970 0.7978 0.6433 0.1980  0.2584  0.1173  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F CD  
34544 C  CE  . LYS F  255 0.5917 0.7893 0.6496 0.1966  0.2587  0.1128  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F CE  
34545 N  NZ  . LYS F  255 0.6161 0.8055 0.6584 0.2101  0.2694  0.1105  ? ? ? ? ? ? 498  LYS F NZ  
34546 N  N   . GLY F  256 0.5746 0.8106 0.6485 0.1873  0.2677  0.1635  ? ? ? ? ? ? 499  GLY F N   
34547 C  CA  . GLY F  256 0.5800 0.8183 0.6479 0.1879  0.2695  0.1721  ? ? ? ? ? ? 499  GLY F CA  
34548 C  C   . GLY F  256 0.5822 0.8120 0.6327 0.1856  0.2574  0.1620  ? ? ? ? ? ? 499  GLY F C   
34549 O  O   . GLY F  256 0.6005 0.8258 0.6294 0.1934  0.2597  0.1627  ? ? ? ? ? ? 499  GLY F O   
34550 N  N   . ILE F  257 0.5642 0.7924 0.6241 0.1754  0.2446  0.1531  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F N   
34551 C  CA  . ILE F  257 0.5652 0.7867 0.6108 0.1731  0.2326  0.1430  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F CA  
34552 C  C   . ILE F  257 0.5620 0.7868 0.6100 0.1698  0.2314  0.1522  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F C   
34553 O  O   . ILE F  257 0.5690 0.7888 0.6012 0.1714  0.2245  0.1471  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F O   
34554 C  CB  . ILE F  257 0.5470 0.7665 0.6034 0.1631  0.2202  0.1318  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F CB  
34555 C  CG1 . ILE F  257 0.5232 0.7512 0.6077 0.1518  0.2186  0.1400  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F CG1 
34556 C  CG2 . ILE F  257 0.5530 0.7666 0.6041 0.1666  0.2203  0.1213  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F CG2 
34557 C  CD1 . ILE F  257 0.5054 0.7320 0.5989 0.1413  0.2057  0.1318  ? ? ? ? ? ? 500  ILE F CD1 
34558 N  N   . HIS F  258 0.5523 0.7855 0.6205 0.1652  0.2378  0.1658  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F N   
34559 C  CA  . HIS F  258 0.5486 0.7842 0.6222 0.1606  0.2368  0.1753  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F CA  
34560 C  C   . HIS F  258 0.5707 0.8049 0.6267 0.1709  0.2464  0.1840  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F C   
34561 O  O   . HIS F  258 0.5722 0.8064 0.6284 0.1689  0.2461  0.1918  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F O   
34562 C  CB  . HIS F  258 0.5301 0.7745 0.6333 0.1503  0.2385  0.1861  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F CB  
34563 C  CG  . HIS F  258 0.5346 0.7872 0.6494 0.1541  0.2519  0.1976  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F CG  
34564 N  ND1 . HIS F  258 0.5411 0.7944 0.6523 0.1612  0.2581  0.1939  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F ND1 
34565 C  CD2 . HIS F  258 0.5342 0.7949 0.6649 0.1519  0.2602  0.2131  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F CD2 
34566 C  CE1 . HIS F  258 0.5441 0.8063 0.6685 0.1638  0.2701  0.2068  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F CE1 
34567 N  NE2 . HIS F  258 0.5397 0.8071 0.6769 0.1579  0.2715  0.2187  ? ? ? ? ? ? 501  HIS F NE2 
34568 N  N   . LYS F  259 0.5897 0.8216 0.6291 0.1824  0.2550  0.1827  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F N   
34569 C  CA  . LYS F  259 0.6116 0.8427 0.6351 0.1925  0.2658  0.1927  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F CA  
34570 C  C   . LYS F  259 0.6300 0.8516 0.6235 0.2003  0.2603  0.1849  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F C   
34571 O  O   . LYS F  259 0.6415 0.8619 0.6252 0.2041  0.2636  0.1932  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F O   
34572 C  CB  . LYS F  259 0.6255 0.8596 0.6460 0.2023  0.2801  0.1981  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F CB  
34573 C  CG  . LYS F  259 0.6067 0.8509 0.6578 0.1946  0.2840  0.2046  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F CG  
34574 C  CD  . LYS F  259 0.6156 0.8686 0.6759 0.1999  0.3001  0.2209  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F CD  
34575 C  CE  . LYS F  259 0.6067 0.8671 0.6865 0.1915  0.3020  0.2358  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F CE  
34576 N  NZ  . LYS F  259 0.6072 0.8798 0.7074 0.1933  0.3162  0.2500  ? ? ? ? ? ? 502  LYS F NZ  
34577 N  N   . ASN F  260 0.6339 0.8487 0.6128 0.2029  0.2518  0.1692  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F N   
34578 C  CA  . ASN F  260 0.6514 0.8578 0.6023 0.2097  0.2444  0.1604  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F CA  
34579 C  C   . ASN F  260 0.6453 0.8465 0.5916 0.2060  0.2303  0.1424  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F C   
34580 O  O   . ASN F  260 0.6306 0.8334 0.5927 0.1998  0.2283  0.1369  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F O   
34581 C  CB  . ASN F  260 0.6827 0.8839 0.6056 0.2253  0.2550  0.1633  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F CB  
34582 C  CG  . ASN F  260 0.6927 0.8912 0.6097 0.2320  0.2619  0.1577  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F CG  
34583 O  OD1 . ASN F  260 0.6919 0.8846 0.6034 0.2310  0.2533  0.1428  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F OD1 
34584 N  ND2 . ASN F  260 0.7033 0.9058 0.6218 0.2392  0.2779  0.1700  ? ? ? ? ? ? 503  ASN F ND2 
34585 N  N   . ASP F  261 0.6571 0.8525 0.5827 0.2098  0.2208  0.1339  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F N   
34586 C  CA  . ASP F  261 0.6525 0.8438 0.5745 0.2059  0.2068  0.1174  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F CA  
34587 C  C   . ASP F  261 0.6653 0.8499 0.5757 0.2112  0.2077  0.1063  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F C   
34588 O  O   . ASP F  261 0.6533 0.8366 0.5737 0.2043  0.1999  0.0956  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F O   
34589 C  CB  . ASP F  261 0.6636 0.8515 0.5670 0.2092  0.1965  0.1122  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F CB  
34590 C  CG  . ASP F  261 0.6453 0.8388 0.5647 0.2008  0.1914  0.1188  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F CG  
34591 O  OD1 . ASP F  261 0.6205 0.8188 0.5651 0.1895  0.1885  0.1193  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F OD1 
34592 O  OD2 . ASP F  261 0.6571 0.8493 0.5629 0.2060  0.1903  0.1237  ? ? ? ? ? ? 504  ASP F OD2 
34593 N  N   . LYS F  262 0.6905 0.8702 0.5799 0.2237  0.2179  0.1090  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F N   
34594 C  CA  . LYS F  262 0.7063 0.8776 0.5820 0.2300  0.2192  0.0981  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F CA  
34595 C  C   . LYS F  262 0.6889 0.8628 0.5877 0.2235  0.2232  0.0976  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F C   
34596 O  O   . LYS F  262 0.6936 0.8603 0.5878 0.2235  0.2186  0.0852  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F O   
34597 C  CB  . LYS F  262 0.7379 0.9032 0.5865 0.2456  0.2312  0.1024  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F CB  
34598 C  CG  . LYS F  262 0.7555 0.9114 0.5909 0.2530  0.2354  0.0931  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F CG  
34599 C  CD  . LYS F  262 0.7950 0.9399 0.5906 0.2697  0.2394  0.0896  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F CD  
34600 C  CE  . LYS F  262 0.8136 0.9470 0.5954 0.2767  0.2425  0.0786  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F CE  
34601 N  NZ  . LYS F  262 0.7929 0.9249 0.5940 0.2643  0.2306  0.0662  ? ? ? ? ? ? 505  LYS F NZ  
34602 N  N   . ALA F  263 0.6704 0.8544 0.5937 0.2181  0.2315  0.1112  ? ? ? ? ? ? 506  ALA F N   
34603 C  CA  . ALA F  263 0.6529 0.8411 0.6000 0.2119  0.2353  0.1127  ? ? ? ? ? ? 506  ALA F CA  
34604 C  C   . ALA F  263 0.6276 0.8183 0.5943 0.1983  0.2226  0.1059  ? ? ? ? ? ? 506  ALA F C   
34605 O  O   . ALA F  263 0.6204 0.8083 0.5953 0.1943  0.2193  0.0979  ? ? ? ? ? ? 506  ALA F O   
34606 C  CB  . ALA F  263 0.6435 0.8425 0.6104 0.2110  0.2483  0.1304  ? ? ? ? ? ? 506  ALA F CB  
34607 N  N   . ALA F  264 0.6151 0.8105 0.5888 0.1915  0.2159  0.1096  ? ? ? ? ? ? 507  ALA F N   
34608 C  CA  . ALA F  264 0.5904 0.7892 0.5839 0.1787  0.2048  0.1050  ? ? ? ? ? ? 507  ALA F CA  
34609 C  C   . ALA F  264 0.5943 0.7857 0.5781 0.1773  0.1932  0.0882  ? ? ? ? ? ? 507  ALA F C   
34610 O  O   . ALA F  264 0.5797 0.7710 0.5782 0.1695  0.1880  0.0819  ? ? ? ? ? ? 507  ALA F O   
34611 C  CB  . ALA F  264 0.5809 0.7846 0.5799 0.1738  0.2006  0.1121  ? ? ? ? ? ? 507  ALA F CB  
34612 N  N   . ASN F  265 0.6157 0.8008 0.5744 0.1852  0.1893  0.0815  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F N   
34613 C  CA  . ASN F  265 0.6243 0.8021 0.5710 0.1849  0.1779  0.0656  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F CA  
34614 C  C   . ASN F  265 0.6352 0.8045 0.5766 0.1882  0.1807  0.0569  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F C   
34615 O  O   . ASN F  265 0.6329 0.7974 0.5768 0.1830  0.1716  0.0447  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F O   
34616 C  CB  . ASN F  265 0.6462 0.8201 0.5667 0.1932  0.1729  0.0619  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F CB  
34617 C  CG  . ASN F  265 0.6344 0.8154 0.5611 0.1886  0.1665  0.0673  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F CG  
34618 O  OD1 . ASN F  265 0.6140 0.8022 0.5611 0.1816  0.1694  0.0771  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F OD1 
34619 N  ND2 . ASN F  265 0.6489 0.8272 0.5572 0.1929  0.1574  0.0605  ? ? ? ? ? ? 508  ASN F ND2 
34620 N  N   . ASP F  266 0.6473 0.8146 0.5826 0.1966  0.1937  0.0636  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F N   
34621 C  CA  . ASP F  266 0.6567 0.8159 0.5891 0.1999  0.1978  0.0568  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F CA  
34622 C  C   . ASP F  266 0.6322 0.7953 0.5926 0.1894  0.1974  0.0574  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F C   
34623 O  O   . ASP F  266 0.6382 0.7945 0.5989 0.1914  0.2007  0.0523  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F O   
34624 C  CB  . ASP F  266 0.6773 0.8339 0.5957 0.2128  0.2129  0.0645  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F CB  
34625 C  CG  . ASP F  266 0.7107 0.8564 0.5942 0.2253  0.2123  0.0573  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F CG  
34626 O  OD1 . ASP F  266 0.7174 0.8568 0.5894 0.2230  0.1990  0.0443  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F OD1 
34627 O  OD2 . ASP F  266 0.7305 0.8744 0.5985 0.2373  0.2247  0.0645  ? ? ? ? ? ? 509  ASP F OD2 
34628 N  N   . HIS F  267 0.6064 0.7795 0.5889 0.1788  0.1931  0.0633  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F N   
34629 C  CA  . HIS F  267 0.5844 0.7620 0.5923 0.1699  0.1938  0.0661  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F CA  
34630 C  C   . HIS F  267 0.5621 0.7464 0.5856 0.1585  0.1838  0.0663  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F C   
34631 O  O   . HIS F  267 0.5416 0.7340 0.5864 0.1513  0.1854  0.0746  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F O   
34632 C  CB  . HIS F  267 0.5787 0.7641 0.5993 0.1725  0.2067  0.0807  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F CB  
34633 C  CG  . HIS F  267 0.6009 0.7809 0.6072 0.1848  0.2183  0.0820  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F CG  
34634 N  ND1 . HIS F  267 0.6106 0.7815 0.6127 0.1882  0.2200  0.0738  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F ND1 
34635 C  CD2 . HIS F  267 0.6159 0.7981 0.6116 0.1948  0.2296  0.0914  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F CD2 
34636 C  CE1 . HIS F  267 0.6309 0.7985 0.6197 0.2002  0.2317  0.0776  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F CE1 
34637 N  NE2 . HIS F  267 0.6342 0.8092 0.6192 0.2045  0.2380  0.0886  ? ? ? ? ? ? 510  HIS F NE2 
34638 N  N   . LEU F  268 0.5673 0.7484 0.5799 0.1573  0.1733  0.0568  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F N   
34639 C  CA  . LEU F  268 0.5484 0.7358 0.5739 0.1478  0.1640  0.0568  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F CA  
34640 C  C   . LEU F  268 0.5280 0.7174 0.5752 0.1373  0.1600  0.0542  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F C   
34641 O  O   . LEU F  268 0.5318 0.7149 0.5778 0.1353  0.1553  0.0437  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F O   
34642 C  CB  . LEU F  268 0.5597 0.7437 0.5696 0.1492  0.1532  0.0463  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F CB  
34643 C  CG  . LEU F  268 0.5437 0.7342 0.5643 0.1412  0.1433  0.0454  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F CG  
34644 C  CD1 . LEU F  268 0.5315 0.7294 0.5612 0.1396  0.1478  0.0585  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F CD1 
34645 C  CD2 . LEU F  268 0.5588 0.7470 0.5618 0.1448  0.1335  0.0361  ? ? ? ? ? ? 511  LEU F CD2 
34646 N  N   . SER F  269 0.5080 0.7050 0.5740 0.1306  0.1614  0.0633  ? ? ? ? ? ? 512  SER F N   
34647 C  CA  . SER F  269 0.4905 0.6888 0.5757 0.1216  0.1585  0.0613  ? ? ? ? ? ? 512  SER F CA  
34648 C  C   . SER F  269 0.4741 0.6767 0.5703 0.1127  0.1494  0.0595  ? ? ? ? ? ? 512  SER F C   
34649 O  O   . SER F  269 0.4722 0.6787 0.5655 0.1127  0.1466  0.0630  ? ? ? ? ? ? 512  SER F O   
34650 C  CB  . SER F  269 0.4811 0.6837 0.5809 0.1206  0.1673  0.0719  ? ? ? ? ? ? 512  SER F CB  
34651 O  OG  . SER F  269 0.4963 0.6943 0.5875 0.1289  0.1756  0.0720  ? ? ? ? ? ? 512  SER F OG  
34652 N  N   . ILE F  270 0.4633 0.6650 0.5717 0.1056  0.1452  0.0544  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F N   
34653 C  CA  . ILE F  270 0.4494 0.6553 0.5673 0.0981  0.1374  0.0529  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F CA  
34654 C  C   . ILE F  270 0.4311 0.6401 0.5680 0.0903  0.1379  0.0575  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F C   
34655 O  O   . ILE F  270 0.4291 0.6358 0.5730 0.0895  0.1423  0.0586  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F O   
34656 C  CB  . ILE F  270 0.4546 0.6577 0.5679 0.0963  0.1288  0.0410  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F CB  
34657 C  CG1 . ILE F  270 0.4578 0.6544 0.5748 0.0943  0.1294  0.0342  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F CG1 
34658 C  CG2 . ILE F  270 0.4732 0.6736 0.5670 0.1036  0.1263  0.0360  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F CG2 
34659 C  CD1 . ILE F  270 0.4648 0.6583 0.5782 0.0918  0.1206  0.0221  ? ? ? ? ? ? 513  ILE F CD1 
34660 N  N   . LEU F  271 0.4193 0.6329 0.5634 0.0853  0.1334  0.0602  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F N   
34661 C  CA  . LEU F  271 0.4036 0.6192 0.5633 0.0777  0.1318  0.0624  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F CA  
34662 C  C   . LEU F  271 0.4009 0.6158 0.5634 0.0735  0.1250  0.0534  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F C   
34663 O  O   . LEU F  271 0.4066 0.6226 0.5615 0.0752  0.1200  0.0483  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F O   
34664 C  CB  . LEU F  271 0.3943 0.6142 0.5592 0.0750  0.1308  0.0702  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F CB  
34665 C  CG  . LEU F  271 0.3957 0.6174 0.5608 0.0776  0.1370  0.0805  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F CG  
34666 C  CD1 . LEU F  271 0.3845 0.6086 0.5592 0.0722  0.1351  0.0872  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F CD1 
34667 C  CD2 . LEU F  271 0.3977 0.6188 0.5672 0.0794  0.1436  0.0835  ? ? ? ? ? ? 514  LEU F CD2 
34668 N  N   . GLU F  272 0.3928 0.6065 0.5665 0.0681  0.1248  0.0520  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F N   
34669 C  CA  . GLU F  272 0.3863 0.6014 0.5668 0.0627  0.1190  0.0468  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F CA  
34670 C  C   . GLU F  272 0.3731 0.5918 0.5627 0.0584  0.1187  0.0536  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F C   
34671 O  O   . GLU F  272 0.3654 0.5831 0.5646 0.0542  0.1202  0.0559  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F O   
34672 C  CB  . GLU F  272 0.3871 0.5976 0.5739 0.0594  0.1195  0.0416  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F CB  
34673 C  CG  . GLU F  272 0.3825 0.5949 0.5763 0.0541  0.1141  0.0361  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F CG  
34674 C  CD  . GLU F  272 0.3758 0.5856 0.5814 0.0487  0.1159  0.0365  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F CD  
34675 O  OE1 . GLU F  272 0.3723 0.5797 0.5814 0.0488  0.1208  0.0425  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F OE1 
34676 O  OE2 . GLU F  272 0.3745 0.5853 0.5863 0.0444  0.1122  0.0313  ? ? ? ? ? ? 515  GLU F OE2 
34677 N  N   . ALA F  273 0.3719 0.5938 0.5575 0.0599  0.1168  0.0571  ? ? ? ? ? ? 516  ALA F N   
34678 C  CA  . ALA F  273 0.3619 0.5855 0.5542 0.0564  0.1164  0.0634  ? ? ? ? ? ? 516  ALA F CA  
34679 C  C   . ALA F  273 0.3592 0.5856 0.5517 0.0551  0.1110  0.0601  ? ? ? ? ? ? 516  ALA F C   
34680 O  O   . ALA F  273 0.3655 0.5939 0.5502 0.0588  0.1082  0.0575  ? ? ? ? ? ? 516  ALA F O   
34681 C  CB  . ALA F  273 0.3636 0.5873 0.5522 0.0590  0.1194  0.0716  ? ? ? ? ? ? 516  ALA F CB  
34682 N  N   . TRP F  274 0.3509 0.5776 0.5518 0.0504  0.1097  0.0603  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F N   
34683 C  CA  . TRP F  274 0.3489 0.5791 0.5519 0.0494  0.1053  0.0560  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CA  
34684 C  C   . TRP F  274 0.3465 0.5773 0.5474 0.0502  0.1038  0.0604  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F C   
34685 O  O   . TRP F  274 0.3482 0.5825 0.5473 0.0521  0.1003  0.0576  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F O   
34686 C  CB  . TRP F  274 0.3436 0.5741 0.5564 0.0446  0.1052  0.0527  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CB  
34687 C  CG  . TRP F  274 0.3487 0.5786 0.5629 0.0440  0.1051  0.0462  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CG  
34688 C  CD1 . TRP F  274 0.3508 0.5761 0.5661 0.0433  0.1086  0.0462  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CD1 
34689 C  CD2 . TRP F  274 0.3538 0.5873 0.5683 0.0441  0.1007  0.0386  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CD2 
34690 N  NE1 . TRP F  274 0.3578 0.5819 0.5731 0.0429  0.1070  0.0387  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F NE1 
34691 C  CE2 . TRP F  274 0.3597 0.5891 0.5749 0.0430  0.1018  0.0338  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CE2 
34692 C  CE3 . TRP F  274 0.3548 0.5946 0.5695 0.0451  0.0958  0.0354  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CE3 
34693 C  CZ2 . TRP F  274 0.3669 0.5976 0.5827 0.0422  0.0976  0.0257  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CZ2 
34694 C  CZ3 . TRP F  274 0.3610 0.6038 0.5773 0.0445  0.0915  0.0278  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CZ3 
34695 C  CH2 . TRP F  274 0.3673 0.6051 0.5841 0.0427  0.0922  0.0228  ? ? ? ? ? ? 517  TRP F CH2 
34696 N  N   . SER F  275 0.3436 0.5708 0.5449 0.0490  0.1060  0.0672  ? ? ? ? ? ? 518  SER F N   
34697 C  CA  . SER F  275 0.3434 0.5690 0.5417 0.0498  0.1043  0.0712  ? ? ? ? ? ? 518  SER F CA  
34698 C  C   . SER F  275 0.3508 0.5773 0.5400 0.0549  0.1030  0.0722  ? ? ? ? ? ? 518  SER F C   
34699 O  O   . SER F  275 0.3563 0.5831 0.5405 0.0578  0.1049  0.0729  ? ? ? ? ? ? 518  SER F O   
34700 C  CB  . SER F  275 0.3408 0.5614 0.5412 0.0469  0.1060  0.0781  ? ? ? ? ? ? 518  SER F CB  
34701 O  OG  . SER F  275 0.3424 0.5596 0.5392 0.0473  0.1039  0.0812  ? ? ? ? ? ? 518  SER F OG  
34702 N  N   . TYR F  276 0.3520 0.5786 0.5386 0.0567  0.1002  0.0723  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F N   
34703 C  CA  . TYR F  276 0.3597 0.5864 0.5374 0.0619  0.0988  0.0740  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CA  
34704 C  C   . TYR F  276 0.3632 0.5847 0.5371 0.0621  0.1019  0.0815  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F C   
34705 O  O   . TYR F  276 0.3709 0.5922 0.5371 0.0664  0.1027  0.0839  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F O   
34706 C  CB  . TYR F  276 0.3603 0.5867 0.5368 0.0636  0.0958  0.0740  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CB  
34707 C  CG  . TYR F  276 0.3582 0.5919 0.5391 0.0643  0.0928  0.0672  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CG  
34708 C  CD1 . TYR F  276 0.3610 0.6007 0.5415 0.0659  0.0909  0.0618  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CD1 
34709 C  CD2 . TYR F  276 0.3545 0.5891 0.5403 0.0635  0.0917  0.0663  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CD2 
34710 C  CE1 . TYR F  276 0.3595 0.6066 0.5459 0.0657  0.0875  0.0558  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CE1 
34711 C  CE2 . TYR F  276 0.3525 0.5951 0.5445 0.0639  0.0893  0.0609  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CE2 
34712 C  CZ  . TYR F  276 0.3546 0.6038 0.5478 0.0645  0.0870  0.0557  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F CZ  
34713 O  OH  . TYR F  276 0.3527 0.6106 0.5543 0.0640  0.0842  0.0505  ? ? ? ? ? ? 519  TYR F OH  
34714 N  N   . ASN F  277 0.3583 0.5759 0.5380 0.0574  0.1037  0.0855  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F N   
34715 C  CA  . ASN F  277 0.3611 0.5744 0.5402 0.0563  0.1061  0.0932  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F CA  
34716 C  C   . ASN F  277 0.3637 0.5798 0.5422 0.0580  0.1101  0.0949  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F C   
34717 O  O   . ASN F  277 0.3691 0.5836 0.5450 0.0593  0.1128  0.1013  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F O   
34718 C  CB  . ASN F  277 0.3558 0.5649 0.5420 0.0505  0.1059  0.0963  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F CB  
34719 C  CG  . ASN F  277 0.3566 0.5603 0.5408 0.0496  0.1024  0.0961  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F CG  
34720 O  OD1 . ASN F  277 0.3612 0.5640 0.5393 0.0534  0.1007  0.0948  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F OD1 
34721 N  ND2 . ASN F  277 0.3532 0.5530 0.5420 0.0450  0.1014  0.0975  ? ? ? ? ? ? 520  ASN F ND2 
34722 N  N   . ASP F  278 0.3611 0.5810 0.5420 0.0580  0.1109  0.0895  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F N   
34723 C  CA  . ASP F  278 0.3639 0.5852 0.5450 0.0594  0.1156  0.0917  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F CA  
34724 C  C   . ASP F  278 0.3744 0.5964 0.5451 0.0656  0.1178  0.0933  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F C   
34725 O  O   . ASP F  278 0.3781 0.6001 0.5488 0.0669  0.1226  0.0994  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F O   
34726 C  CB  . ASP F  278 0.3607 0.5839 0.5459 0.0583  0.1164  0.0857  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F CB  
34727 C  CG  . ASP F  278 0.3514 0.5736 0.5469 0.0525  0.1156  0.0858  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F CG  
34728 O  OD1 . ASP F  278 0.3480 0.5680 0.5476 0.0493  0.1151  0.0914  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F OD1 
34729 O  OD2 . ASP F  278 0.3488 0.5718 0.5477 0.0512  0.1152  0.0801  ? ? ? ? ? ? 521  ASP F OD2 
34730 N  N   . THR F  279 0.3798 0.6029 0.5421 0.0696  0.1144  0.0883  ? ? ? ? ? ? 522  THR F N   
34731 C  CA  . THR F  279 0.3920 0.6151 0.5420 0.0764  0.1159  0.0901  ? ? ? ? ? ? 522  THR F CA  
34732 C  C   . THR F  279 0.3971 0.6169 0.5441 0.0777  0.1188  0.1000  ? ? ? ? ? ? 522  THR F C   
34733 O  O   . THR F  279 0.4039 0.6236 0.5474 0.0806  0.1243  0.1056  ? ? ? ? ? ? 522  THR F O   
34734 C  CB  . THR F  279 0.3972 0.6226 0.5393 0.0804  0.1103  0.0830  ? ? ? ? ? ? 522  THR F CB  
34735 O  OG1 . THR F  279 0.3937 0.6220 0.5397 0.0785  0.1076  0.0742  ? ? ? ? ? ? 522  THR F OG1 
34736 C  CG2 . THR F  279 0.4111 0.6364 0.5393 0.0878  0.1118  0.0840  ? ? ? ? ? ? 522  THR F CG2 
34737 N  N   . PRO F  280 0.3950 0.6118 0.5434 0.0758  0.1156  0.1024  ? ? ? ? ? ? 523  PRO F N   
34738 C  CA  . PRO F  280 0.3998 0.6121 0.5476 0.0754  0.1184  0.1119  ? ? ? ? ? ? 523  PRO F CA  
34739 C  C   . PRO F  280 0.3965 0.6091 0.5537 0.0712  0.1236  0.1187  ? ? ? ? ? ? 523  PRO F C   
34740 O  O   . PRO F  280 0.4038 0.6156 0.5592 0.0730  0.1284  0.1266  ? ? ? ? ? ? 523  PRO F O   
34741 C  CB  . PRO F  280 0.3958 0.6035 0.5467 0.0720  0.1138  0.1119  ? ? ? ? ? ? 523  PRO F CB  
34742 C  CG  . PRO F  280 0.3864 0.5970 0.5431 0.0691  0.1104  0.1043  ? ? ? ? ? ? 523  PRO F CG  
34743 C  CD  . PRO F  280 0.3885 0.6050 0.5405 0.0733  0.1101  0.0975  ? ? ? ? ? ? 523  PRO F CD  
34744 N  N   . TYR F  281 0.3862 0.6002 0.5539 0.0657  0.1225  0.1162  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F N   
34745 C  CA  . TYR F  281 0.3823 0.5980 0.5605 0.0617  0.1265  0.1220  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CA  
34746 C  C   . TYR F  281 0.3892 0.6089 0.5638 0.0669  0.1331  0.1248  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F C   
34747 O  O   . TYR F  281 0.3941 0.6143 0.5712 0.0672  0.1379  0.1336  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F O   
34748 C  CB  . TYR F  281 0.3716 0.5888 0.5590 0.0569  0.1241  0.1173  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CB  
34749 C  CG  . TYR F  281 0.3681 0.5884 0.5661 0.0540  0.1281  0.1226  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CG  
34750 C  CD1 . TYR F  281 0.3636 0.5827 0.5718 0.0478  0.1263  0.1280  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CD1 
34751 C  CD2 . TYR F  281 0.3704 0.5951 0.5682 0.0578  0.1333  0.1221  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CD2 
34752 C  CE1 . TYR F  281 0.3607 0.5840 0.5798 0.0454  0.1294  0.1333  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CE1 
34753 C  CE2 . TYR F  281 0.3676 0.5959 0.5759 0.0560  0.1372  0.1274  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CE2 
34754 C  CZ  . TYR F  281 0.3622 0.5907 0.5819 0.0497  0.1351  0.1333  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F CZ  
34755 O  OH  . TYR F  281 0.3596 0.5932 0.5910 0.0481  0.1386  0.1391  ? ? ? ? ? ? 524  TYR F OH  
34756 N  N   . LEU F  282 0.3908 0.6127 0.5594 0.0709  0.1334  0.1173  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F N   
34757 C  CA  . LEU F  282 0.4000 0.6242 0.5616 0.0773  0.1394  0.1178  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F CA  
34758 C  C   . LEU F  282 0.4124 0.6355 0.5639 0.0828  0.1433  0.1244  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F C   
34759 O  O   . LEU F  282 0.4195 0.6445 0.5701 0.0863  0.1505  0.1309  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F O   
34760 C  CB  . LEU F  282 0.4032 0.6274 0.5560 0.0810  0.1367  0.1069  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F CB  
34761 C  CG  . LEU F  282 0.4103 0.6353 0.5582 0.0858  0.1413  0.1035  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F CG  
34762 C  CD1 . LEU F  282 0.4037 0.6307 0.5644 0.0826  0.1462  0.1084  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F CD1 
34763 C  CD2 . LEU F  282 0.4110 0.6348 0.5543 0.0863  0.1363  0.0917  ? ? ? ? ? ? 525  LEU F CD2 
34764 N  N   . HIS F  283 0.4158 0.6360 0.5596 0.0842  0.1387  0.1229  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F N   
34765 C  CA  . HIS F  283 0.4288 0.6472 0.5615 0.0900  0.1418  0.1287  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F CA  
34766 C  C   . HIS F  283 0.4300 0.6475 0.5708 0.0870  0.1471  0.1408  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F C   
34767 O  O   . HIS F  283 0.4391 0.6582 0.5767 0.0912  0.1543  0.1475  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F O   
34768 C  CB  . HIS F  283 0.4320 0.6473 0.5560 0.0920  0.1354  0.1252  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F CB  
34769 C  CG  . HIS F  283 0.4471 0.6599 0.5576 0.0991  0.1383  0.1308  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F CG  
34770 N  ND1 . HIS F  283 0.4601 0.6742 0.5560 0.1073  0.1409  0.1287  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F ND1 
34771 C  CD2 . HIS F  283 0.4530 0.6612 0.5615 0.0993  0.1391  0.1389  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F CD2 
34772 C  CE1 . HIS F  283 0.4730 0.6840 0.5584 0.1127  0.1435  0.1356  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F CE1 
34773 N  NE2 . HIS F  283 0.4688 0.6761 0.5621 0.1078  0.1426  0.1420  ? ? ? ? ? ? 526  HIS F NE2 
34774 N  N   . ASP F  284 0.4221 0.6368 0.5733 0.0798  0.1434  0.1436  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F N   
34775 C  CA  . ASP F  284 0.4219 0.6362 0.5846 0.0749  0.1472  0.1544  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F CA  
34776 C  C   . ASP F  284 0.4200 0.6410 0.5916 0.0748  0.1539  0.1584  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F C   
34777 O  O   . ASP F  284 0.4263 0.6496 0.6021 0.0755  0.1607  0.1683  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F O   
34778 C  CB  . ASP F  284 0.4128 0.6230 0.5861 0.0664  0.1409  0.1543  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F CB  
34779 C  CG  . ASP F  284 0.4168 0.6196 0.5816 0.0672  0.1355  0.1521  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F CG  
34780 O  OD1 . ASP F  284 0.4260 0.6278 0.5777 0.0742  0.1365  0.1511  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F OD1 
34781 O  OD2 . ASP F  284 0.4121 0.6097 0.5824 0.0614  0.1303  0.1513  ? ? ? ? ? ? 527  ASP F OD2 
34782 N  N   . ASP F  285 0.4121 0.6366 0.5871 0.0743  0.1527  0.1512  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F N   
34783 C  CA  . ASP F  285 0.4112 0.6418 0.5946 0.0750  0.1593  0.1551  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F CA  
34784 C  C   . ASP F  285 0.4249 0.6577 0.5976 0.0840  0.1680  0.1588  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F C   
34785 O  O   . ASP F  285 0.4268 0.6647 0.6063 0.0855  0.1751  0.1647  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F O   
34786 C  CB  . ASP F  285 0.4017 0.6343 0.5897 0.0733  0.1566  0.1466  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F CB  
34787 C  CG  . ASP F  285 0.4006 0.6392 0.5985 0.0742  0.1632  0.1512  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F CG  
34788 O  OD1 . ASP F  285 0.3949 0.6371 0.6081 0.0686  0.1639  0.1587  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F OD1 
34789 O  OD2 . ASP F  285 0.4065 0.6461 0.5968 0.0806  0.1676  0.1471  ? ? ? ? ? ? 528  ASP F OD2 
34790 N  N   . GLY F  286 0.4357 0.6646 0.5911 0.0905  0.1675  0.1557  ? ? ? ? ? ? 529  GLY F N   
34791 C  CA  . GLY F  286 0.4510 0.6810 0.5937 0.0997  0.1756  0.1591  ? ? ? ? ? ? 529  GLY F CA  
34792 C  C   . GLY F  286 0.4588 0.6867 0.5843 0.1072  0.1740  0.1479  ? ? ? ? ? ? 529  GLY F C   
34793 O  O   . GLY F  286 0.4737 0.7013 0.5857 0.1158  0.1802  0.1493  ? ? ? ? ? ? 529  GLY F O   
34794 N  N   . ASP F  287 0.4504 0.6767 0.5758 0.1041  0.1656  0.1369  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F N   
34795 C  CA  . ASP F  287 0.4589 0.6829 0.5689 0.1102  0.1629  0.1259  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F CA  
34796 C  C   . ASP F  287 0.4671 0.6919 0.5730 0.1158  0.1701  0.1249  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F C   
34797 O  O   . ASP F  287 0.4835 0.7057 0.5719 0.1245  0.1729  0.1222  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F O   
34798 C  CB  . ASP F  287 0.4734 0.6944 0.5649 0.1172  0.1612  0.1255  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F CB  
34799 C  CG  . ASP F  287 0.4668 0.6865 0.5593 0.1133  0.1523  0.1223  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F CG  
34800 O  OD1 . ASP F  287 0.4523 0.6729 0.5570 0.1061  0.1469  0.1175  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F OD1 
34801 O  OD2 . ASP F  287 0.4768 0.6943 0.5579 0.1179  0.1511  0.1250  ? ? ? ? ? ? 530  ASP F OD2 
34802 N  N   . ASN F  288 0.4569 0.6847 0.5781 0.1114  0.1729  0.1267  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F N   
34803 C  CA  . ASN F  288 0.4640 0.6919 0.5826 0.1166  0.1795  0.1252  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F CA  
34804 C  C   . ASN F  288 0.4635 0.6872 0.5770 0.1164  0.1735  0.1116  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F C   
34805 O  O   . ASN F  288 0.4719 0.6930 0.5797 0.1212  0.1773  0.1072  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F O   
34806 C  CB  . ASN F  288 0.4538 0.6876 0.5924 0.1121  0.1852  0.1344  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F CB  
34807 C  CG  . ASN F  288 0.4568 0.6951 0.6010 0.1123  0.1918  0.1484  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F CG  
34808 O  OD1 . ASN F  288 0.4454 0.6871 0.6058 0.1046  0.1899  0.1551  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F OD1 
34809 N  ND2 . ASN F  288 0.4736 0.7113 0.6041 0.1213  0.1994  0.1527  ? ? ? ? ? ? 531  ASN F ND2 
34810 N  N   . MET F  289 0.4542 0.6768 0.5703 0.1106  0.1641  0.1051  ? ? ? ? ? ? 532  MET F N   
34811 C  CA  . MET F  289 0.4555 0.6742 0.5661 0.1101  0.1575  0.0924  ? ? ? ? ? ? 532  MET F CA  
34812 C  C   . MET F  289 0.4516 0.6703 0.5593 0.1071  0.1481  0.0872  ? ? ? ? ? ? 532  MET F C   
34813 O  O   . MET F  289 0.4457 0.6666 0.5575 0.1044  0.1466  0.0934  ? ? ? ? ? ? 532  MET F O   
34814 C  CB  . MET F  289 0.4444 0.6629 0.5692 0.1046  0.1573  0.0892  ? ? ? ? ? ? 532  MET F CB  
34815 C  CG  . MET F  289 0.4275 0.6506 0.5716 0.0970  0.1579  0.0970  ? ? ? ? ? ? 532  MET F CG  
34816 S  SD  . MET F  289 0.4276 0.6540 0.5821 0.0991  0.1681  0.1059  ? ? ? ? ? ? 532  MET F SD  
34817 C  CE  . MET F  289 0.4086 0.6405 0.5850 0.0892  0.1656  0.1141  ? ? ? ? ? ? 532  MET F CE  
34818 N  N   . ILE F  290 0.4560 0.6721 0.5567 0.1076  0.1415  0.0759  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F N   
34819 C  CA  . ILE F  290 0.4524 0.6700 0.5519 0.1050  0.1327  0.0712  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F CA  
34820 C  C   . ILE F  290 0.4384 0.6571 0.5517 0.0970  0.1268  0.0649  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F C   
34821 O  O   . ILE F  290 0.4385 0.6548 0.5550 0.0954  0.1269  0.0590  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F O   
34822 C  CB  . ILE F  290 0.4696 0.6850 0.5506 0.1120  0.1284  0.0638  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F CB  
34823 C  CG1 . ILE F  290 0.4767 0.6880 0.5539 0.1122  0.1256  0.0526  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F CG1 
34824 C  CG2 . ILE F  290 0.4852 0.6985 0.5515 0.1206  0.1354  0.0698  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F CG2 
34825 C  CD1 . ILE F  290 0.4968 0.7049 0.5539 0.1194  0.1208  0.0445  ? ? ? ? ? ? 533  ILE F CD1 
34826 N  N   . ASN F  291 0.4274 0.6493 0.5487 0.0923  0.1222  0.0665  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F N   
34827 C  CA  . ASN F  291 0.4157 0.6391 0.5489 0.0854  0.1170  0.0610  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F CA  
34828 C  C   . ASN F  291 0.4203 0.6457 0.5488 0.0861  0.1089  0.0517  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F C   
34829 O  O   . ASN F  291 0.4321 0.6579 0.5477 0.0918  0.1062  0.0497  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F O   
34830 C  CB  . ASN F  291 0.4028 0.6282 0.5465 0.0805  0.1166  0.0676  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F CB  
34831 C  CG  . ASN F  291 0.3906 0.6168 0.5473 0.0736  0.1138  0.0641  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F CG  
34832 O  OD1 . ASN F  291 0.3902 0.6154 0.5506 0.0716  0.1136  0.0584  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F OD1 
34833 N  ND2 . ASN F  291 0.3818 0.6092 0.5450 0.0700  0.1119  0.0678  ? ? ? ? ? ? 534  ASN F ND2 
34834 N  N   . MET F  292 0.4117 0.6387 0.5511 0.0802  0.1048  0.0462  ? ? ? ? ? ? 535  MET F N   
34835 C  CA  . MET F  292 0.4141 0.6450 0.5532 0.0797  0.0968  0.0384  ? ? ? ? ? ? 535  MET F CA  
34836 C  C   . MET F  292 0.4104 0.6462 0.5495 0.0809  0.0933  0.0420  ? ? ? ? ? ? 535  MET F C   
34837 O  O   . MET F  292 0.4015 0.6370 0.5461 0.0789  0.0962  0.0494  ? ? ? ? ? ? 535  MET F O   
34838 C  CB  . MET F  292 0.4046 0.6365 0.5581 0.0724  0.0949  0.0335  ? ? ? ? ? ? 535  MET F CB  
34839 C  CG  . MET F  292 0.3894 0.6232 0.5553 0.0674  0.0969  0.0397  ? ? ? ? ? ? 535  MET F CG  
34840 S  SD  . MET F  292 0.3792 0.6149 0.5614 0.0596  0.0950  0.0350  ? ? ? ? ? ? 535  MET F SD  
34841 C  CE  . MET F  292 0.3852 0.6138 0.5671 0.0584  0.0986  0.0310  ? ? ? ? ? ? 535  MET F CE  
34842 N  N   . ASP F  293 0.4179 0.6578 0.5512 0.0841  0.0866  0.0369  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F N   
34843 C  CA  . ASP F  293 0.4137 0.6586 0.5495 0.0849  0.0829  0.0396  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F CA  
34844 C  C   . ASP F  293 0.4025 0.6524 0.5540 0.0785  0.0796  0.0354  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F C   
34845 O  O   . ASP F  293 0.4058 0.6608 0.5605 0.0775  0.0735  0.0278  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F O   
34846 C  CB  . ASP F  293 0.4269 0.6751 0.5506 0.0915  0.0770  0.0363  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F CB  
34847 C  CG  . ASP F  293 0.4245 0.6774 0.5493 0.0939  0.0737  0.0399  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F CG  
34848 O  OD1 . ASP F  293 0.4129 0.6665 0.5481 0.0902  0.0755  0.0439  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F OD1 
34849 O  OD2 . ASP F  293 0.4358 0.6913 0.5500 0.1001  0.0691  0.0387  ? ? ? ? ? ? 536  ASP F OD2 
34850 N  N   . ASN F  294 0.3904 0.6388 0.5517 0.0740  0.0835  0.0404  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F N   
34851 C  CA  . ASN F  294 0.3807 0.6333 0.5564 0.0682  0.0817  0.0372  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F CA  
34852 C  C   . ASN F  294 0.3802 0.6408 0.5597 0.0699  0.0761  0.0353  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F C   
34853 O  O   . ASN F  294 0.3781 0.6451 0.5674 0.0668  0.0724  0.0297  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F O   
34854 C  CB  . ASN F  294 0.3695 0.6181 0.5541 0.0631  0.0871  0.0421  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F CB  
34855 C  CG  . ASN F  294 0.3619 0.6141 0.5607 0.0570  0.0861  0.0378  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F CG  
34856 O  OD1 . ASN F  294 0.3655 0.6219 0.5683 0.0557  0.0822  0.0309  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F OD1 
34857 N  ND2 . ASN F  294 0.3530 0.6031 0.5590 0.0535  0.0895  0.0421  ? ? ? ? ? ? 537  ASN F ND2 
34858 N  N   . ARG F  295 0.3829 0.6434 0.5551 0.0749  0.0758  0.0404  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F N   
34859 C  CA  . ARG F  295 0.3844 0.6524 0.5585 0.0782  0.0707  0.0394  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F CA  
34860 C  C   . ARG F  295 0.3924 0.6682 0.5659 0.0801  0.0635  0.0318  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F C   
34861 O  O   . ARG F  295 0.3899 0.6750 0.5736 0.0791  0.0589  0.0283  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F O   
34862 C  CB  . ARG F  295 0.3895 0.6542 0.5530 0.0845  0.0715  0.0462  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F CB  
34863 C  CG  . ARG F  295 0.3822 0.6418 0.5496 0.0827  0.0756  0.0524  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F CG  
34864 C  CD  . ARG F  295 0.3891 0.6437 0.5460 0.0884  0.0763  0.0589  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F CD  
34865 N  NE  . ARG F  295 0.3851 0.6304 0.5422 0.0859  0.0812  0.0654  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F NE  
34866 C  CZ  . ARG F  295 0.3846 0.6227 0.5390 0.0831  0.0856  0.0696  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F CZ  
34867 N  NH1 . ARG F  295 0.3875 0.6262 0.5385 0.0830  0.0870  0.0682  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F NH1 
34868 N  NH2 . ARG F  295 0.3820 0.6123 0.5374 0.0804  0.0886  0.0752  ? ? ? ? ? ? 538  ARG F NH2 
34869 N  N   . LEU F  296 0.4031 0.6756 0.5646 0.0831  0.0623  0.0293  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F N   
34870 C  CA  . LEU F  296 0.4130 0.6921 0.5722 0.0852  0.0543  0.0216  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F CA  
34871 C  C   . LEU F  296 0.4089 0.6913 0.5817 0.0778  0.0519  0.0143  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F C   
34872 O  O   . LEU F  296 0.4111 0.7027 0.5921 0.0765  0.0447  0.0084  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F O   
34873 C  CB  . LEU F  296 0.4282 0.7017 0.5688 0.0909  0.0535  0.0203  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F CB  
34874 C  CG  . LEU F  296 0.4407 0.7202 0.5774 0.0931  0.0440  0.0115  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F CG  
34875 C  CD1 . LEU F  296 0.4411 0.7316 0.5825 0.0962  0.0370  0.0115  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F CD1 
34876 C  CD2 . LEU F  296 0.4575 0.7297 0.5730 0.0997  0.0443  0.0108  ? ? ? ? ? ? 539  LEU F CD2 
34877 N  N   . ARG F  297 0.4032 0.6784 0.5795 0.0730  0.0580  0.0151  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F N   
34878 C  CA  . ARG F  297 0.4000 0.6764 0.5890 0.0659  0.0569  0.0090  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F CA  
34879 C  C   . ARG F  297 0.3910 0.6774 0.5964 0.0624  0.0545  0.0090  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F C   
34880 O  O   . ARG F  297 0.3939 0.6880 0.6086 0.0596  0.0482  0.0027  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F O   
34881 C  CB  . ARG F  297 0.3933 0.6608 0.5848 0.0618  0.0647  0.0121  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F CB  
34882 C  CG  . ARG F  297 0.3936 0.6595 0.5948 0.0554  0.0640  0.0059  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F CG  
34883 C  CD  . ARG F  297 0.3850 0.6435 0.5910 0.0515  0.0720  0.0104  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F CD  
34884 N  NE  . ARG F  297 0.3761 0.6385 0.5989 0.0449  0.0727  0.0099  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F NE  
34885 C  CZ  . ARG F  297 0.3652 0.6303 0.5955 0.0435  0.0761  0.0158  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F CZ  
34886 N  NH1 . ARG F  297 0.3614 0.6250 0.5846 0.0475  0.0790  0.0225  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F NH1 
34887 N  NH2 . ARG F  297 0.3592 0.6280 0.6040 0.0380  0.0770  0.0151  ? ? ? ? ? ? 540  ARG F NH2 
34888 N  N   . LEU F  298 0.3811 0.6672 0.5900 0.0628  0.0595  0.0163  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F N   
34889 C  CA  . LEU F  298 0.3723 0.6671 0.5962 0.0605  0.0593  0.0177  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F CA  
34890 C  C   . LEU F  298 0.3771 0.6843 0.6053 0.0638  0.0515  0.0144  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F C   
34891 O  O   . LEU F  298 0.3742 0.6911 0.6180 0.0598  0.0486  0.0111  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F O   
34892 C  CB  . LEU F  298 0.3648 0.6552 0.5869 0.0622  0.0654  0.0257  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F CB  
34893 C  CG  . LEU F  298 0.3580 0.6401 0.5833 0.0568  0.0719  0.0280  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F CG  
34894 C  CD1 . LEU F  298 0.3536 0.6282 0.5732 0.0583  0.0773  0.0354  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F CD1 
34895 C  CD2 . LEU F  298 0.3521 0.6403 0.5935 0.0515  0.0724  0.0257  ? ? ? ? ? ? 541  LEU F CD2 
34896 N  N   . SER F  299 0.3854 0.6923 0.5997 0.0711  0.0483  0.0158  ? ? ? ? ? ? 542  SER F N   
34897 C  CA  . SER F  299 0.3926 0.7104 0.6071 0.0758  0.0402  0.0131  ? ? ? ? ? ? 542  SER F CA  
34898 C  C   . SER F  299 0.3991 0.7244 0.6210 0.0721  0.0321  0.0042  ? ? ? ? ? ? 542  SER F C   
34899 O  O   . SER F  299 0.3982 0.7362 0.6335 0.0712  0.0267  0.0018  ? ? ? ? ? ? 542  SER F O   
34900 C  CB  . SER F  299 0.4028 0.7159 0.5978 0.0844  0.0389  0.0163  ? ? ? ? ? ? 542  SER F CB  
34901 O  OG  . SER F  299 0.3980 0.7048 0.5877 0.0877  0.0453  0.0247  ? ? ? ? ? ? 542  SER F OG  
34902 N  N   . LEU F  300 0.4067 0.7239 0.6202 0.0700  0.0312  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 543  LEU F N   
34903 C  CA  . LEU F  300 0.4153 0.7376 0.6346 0.0661  0.0228  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 543  LEU F CA  
34904 C  C   . LEU F  300 0.4054 0.7330 0.6468 0.0573  0.0244  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 543  LEU F C   
34905 O  O   . LEU F  300 0.4072 0.7464 0.6629 0.0540  0.0173  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 543  LEU F O   
34906 C  CB  . LEU F  300 0.4269 0.7369 0.6313 0.0659  0.0227  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 543  LEU F CB  
34907 C  CG  . LEU F  300 0.4402 0.7434 0.6205 0.0749  0.0217  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 543  LEU F CG  
34908 C  CD1 . LEU F  300 0.4469 0.7358 0.6137 0.0750  0.0272  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 543  LEU F CD1 
34909 C  CD2 . LEU F  300 0.4553 0.7658 0.6292 0.0790  0.0101  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 543  LEU F CD2 
34910 N  N   . LEU F  301 0.3955 0.7149 0.6400 0.0535  0.0337  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 544  LEU F N   
34911 C  CA  . LEU F  301 0.3867 0.7093 0.6508 0.0454  0.0367  -0.0077 ? ? ? ? ? ? 544  LEU F CA  
34912 C  C   . LEU F  301 0.3798 0.7181 0.6623 0.0445  0.0348  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 544  LEU F C   
34913 O  O   . LEU F  301 0.3791 0.7255 0.6795 0.0381  0.0319  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 544  LEU F O   
34914 C  CB  . LEU F  301 0.3775 0.6891 0.6397 0.0433  0.0472  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 544  LEU F CB  
34915 C  CG  . LEU F  301 0.3703 0.6846 0.6516 0.0352  0.0505  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 544  LEU F CG  
34916 C  CD1 . LEU F  301 0.3785 0.6888 0.6639 0.0292  0.0469  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 544  LEU F CD1 
34917 C  CD2 . LEU F  301 0.3608 0.6669 0.6419 0.0339  0.0602  0.0046  ? ? ? ? ? ? 544  LEU F CD2 
34918 N  N   . TYR F  302 0.3757 0.7177 0.6539 0.0512  0.0368  0.0004  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F N   
34919 C  CA  . TYR F  302 0.3692 0.7248 0.6629 0.0522  0.0370  0.0038  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CA  
34920 C  C   . TYR F  302 0.3758 0.7458 0.6732 0.0569  0.0276  0.0014  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F C   
34921 O  O   . TYR F  302 0.3719 0.7559 0.6865 0.0564  0.0262  0.0025  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F O   
34922 C  CB  . TYR F  302 0.3620 0.7118 0.6491 0.0568  0.0452  0.0121  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CB  
34923 C  CG  . TYR F  302 0.3534 0.6960 0.6465 0.0511  0.0539  0.0152  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CG  
34924 C  CD1 . TYR F  302 0.3469 0.6979 0.6575 0.0481  0.0576  0.0174  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CD1 
34925 C  CD2 . TYR F  302 0.3527 0.6805 0.6345 0.0490  0.0586  0.0161  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CD2 
34926 C  CE1 . TYR F  302 0.3406 0.6849 0.6558 0.0433  0.0655  0.0204  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CE1 
34927 C  CE2 . TYR F  302 0.3458 0.6674 0.6331 0.0442  0.0660  0.0190  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CE2 
34928 C  CZ  . TYR F  302 0.3402 0.6699 0.6436 0.0414  0.0692  0.0211  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F CZ  
34929 O  OH  . TYR F  302 0.3348 0.6585 0.6427 0.0373  0.0765  0.0244  ? ? ? ? ? ? 545  TYR F OH  
34930 N  N   . SER F  303 0.3864 0.7535 0.6676 0.0621  0.0213  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 546  SER F N   
34931 C  CA  . SER F  303 0.3943 0.7748 0.6784 0.0664  0.0113  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 546  SER F CA  
34932 C  C   . SER F  303 0.4021 0.7886 0.6954 0.0601  0.0022  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 546  SER F C   
34933 O  O   . SER F  303 0.4051 0.8073 0.7120 0.0600  -0.0058 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 546  SER F O   
34934 C  CB  . SER F  303 0.4043 0.7789 0.6656 0.0756  0.0084  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 546  SER F CB  
34935 O  OG  . SER F  303 0.3980 0.7676 0.6530 0.0810  0.0161  0.0053  ? ? ? ? ? ? 546  SER F OG  
34936 N  N   . LEU F  304 0.4065 0.7807 0.6929 0.0549  0.0030  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 547  LEU F N   
34937 C  CA  . LEU F  304 0.4181 0.7954 0.7092 0.0497  -0.0070 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 547  LEU F CA  
34938 C  C   . LEU F  304 0.4149 0.7905 0.7234 0.0386  -0.0053 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 547  LEU F C   
34939 O  O   . LEU F  304 0.4220 0.8058 0.7436 0.0329  -0.0143 -0.0387 ? ? ? ? ? ? 547  LEU F O   
34940 C  CB  . LEU F  304 0.4330 0.7977 0.6990 0.0542  -0.0110 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 547  LEU F CB  
34941 C  CG  . LEU F  304 0.4411 0.8073 0.6884 0.0652  -0.0147 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 547  LEU F CG  
34942 C  CD1 . LEU F  304 0.4570 0.8089 0.6800 0.0684  -0.0170 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 547  LEU F CD1 
34943 C  CD2 . LEU F  304 0.4467 0.8308 0.7043 0.0675  -0.0262 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 547  LEU F CD2 
34944 N  N   . ALA F  305 0.4055 0.7702 0.7142 0.0352  0.0055  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 548  ALA F N   
34945 C  CA  . ALA F  305 0.4057 0.7646 0.7260 0.0254  0.0075  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 548  ALA F CA  
34946 C  C   . ALA F  305 0.3933 0.7611 0.7379 0.0191  0.0134  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 548  ALA F C   
34947 O  O   . ALA F  305 0.3949 0.7624 0.7542 0.0104  0.0129  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 548  ALA F O   
34948 C  CB  . ALA F  305 0.4070 0.7462 0.7104 0.0255  0.0149  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 548  ALA F CB  
34949 N  N   . LYS F  306 0.3823 0.7568 0.7302 0.0238  0.0195  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 549  LYS F N   
34950 C  CA  . LYS F  306 0.3715 0.7530 0.7397 0.0191  0.0268  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 549  LYS F CA  
34951 C  C   . LYS F  306 0.3723 0.7730 0.7654 0.0147  0.0206  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 549  LYS F C   
34952 O  O   . LYS F  306 0.3791 0.7909 0.7738 0.0176  0.0104  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 549  LYS F O   
34953 C  CB  . LYS F  306 0.3619 0.7437 0.7243 0.0262  0.0349  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 549  LYS F CB  
34954 C  CG  . LYS F  306 0.3586 0.7229 0.7036 0.0279  0.0430  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 549  LYS F CG  
34955 C  CD  . LYS F  306 0.3534 0.7116 0.7086 0.0204  0.0507  0.0005  ? ? ? ? ? ? 549  LYS F CD  
34956 C  CE  . LYS F  306 0.3510 0.6921 0.6892 0.0220  0.0576  0.0037  ? ? ? ? ? ? 549  LYS F CE  
34957 N  NZ  . LYS F  306 0.3448 0.6822 0.6927 0.0169  0.0661  0.0078  ? ? ? ? ? ? 549  LYS F NZ  
34958 N  N   . PRO F  307 0.3661 0.7711 0.7792 0.0078  0.0267  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 550  PRO F N   
34959 C  CA  . PRO F  307 0.3659 0.7904 0.8058 0.0031  0.0224  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 550  PRO F CA  
34960 C  C   . PRO F  307 0.3639 0.8045 0.8058 0.0118  0.0187  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 550  PRO F C   
34961 O  O   . PRO F  307 0.3596 0.7952 0.7851 0.0208  0.0236  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 550  PRO F O   
34962 C  CB  . PRO F  307 0.3570 0.7816 0.8123 -0.0017 0.0343  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 550  PRO F CB  
34963 C  CG  . PRO F  307 0.3573 0.7610 0.7973 -0.0041 0.0404  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 550  PRO F CG  
34964 C  CD  . PRO F  307 0.3598 0.7520 0.7718 0.0041  0.0381  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 550  PRO F CD  
34965 N  N   . LEU F  308 0.3677 0.8273 0.8302 0.0091  0.0098  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 551  LEU F N   
34966 C  CA  . LEU F  308 0.3688 0.8445 0.8329 0.0176  0.0034  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 551  LEU F CA  
34967 C  C   . LEU F  308 0.3587 0.8396 0.8242 0.0254  0.0139  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 551  LEU F C   
34968 O  O   . LEU F  308 0.3594 0.8438 0.8141 0.0354  0.0121  0.0011  ? ? ? ? ? ? 551  LEU F O   
34969 C  CB  . LEU F  308 0.3740 0.8709 0.8646 0.0119  -0.0073 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 551  LEU F CB  
34970 C  CG  . LEU F  308 0.3764 0.8913 0.8698 0.0209  -0.0152 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 551  LEU F CG  
34971 C  CD1 . LEU F  308 0.3826 0.8853 0.8442 0.0311  -0.0192 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 551  LEU F CD1 
34972 C  CD2 . LEU F  308 0.3846 0.9177 0.9005 0.0143  -0.0289 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 551  LEU F CD2 
34973 N  N   . ASN F  309 0.3509 0.8307 0.8283 0.0213  0.0251  0.0038  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F N   
34974 C  CA  . ASN F  309 0.3435 0.8287 0.8236 0.0285  0.0349  0.0125  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F CA  
34975 C  C   . ASN F  309 0.3402 0.8059 0.7947 0.0346  0.0436  0.0165  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F C   
34976 O  O   . ASN F  309 0.3361 0.8029 0.7882 0.0417  0.0513  0.0232  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F O   
34977 C  CB  . ASN F  309 0.3383 0.8331 0.8438 0.0219  0.0431  0.0170  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F CB  
34978 C  CG  . ASN F  309 0.3396 0.8604 0.8740 0.0202  0.0370  0.0172  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F CG  
34979 O  OD1 . ASN F  309 0.3425 0.8757 0.8770 0.0274  0.0291  0.0164  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F OD1 
34980 N  ND2 . ASN F  309 0.3381 0.8679 0.8979 0.0109  0.0404  0.0184  ? ? ? ? ? ? 552  ASN F ND2 
34981 N  N   . GLN F  310 0.3429 0.7906 0.7788 0.0320  0.0421  0.0124  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F N   
34982 C  CA  . GLN F  310 0.3405 0.7697 0.7527 0.0369  0.0490  0.0158  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F CA  
34983 C  C   . GLN F  310 0.3465 0.7675 0.7365 0.0428  0.0422  0.0126  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F C   
34984 O  O   . GLN F  310 0.3454 0.7518 0.7155 0.0475  0.0472  0.0158  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F O   
34985 C  CB  . GLN F  310 0.3384 0.7526 0.7473 0.0295  0.0551  0.0152  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F CB  
34986 C  CG  . GLN F  310 0.3340 0.7554 0.7647 0.0231  0.0621  0.0185  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F CG  
34987 C  CD  . GLN F  310 0.3335 0.7398 0.7615 0.0154  0.0673  0.0176  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F CD  
34988 O  OE1 . GLN F  310 0.3323 0.7222 0.7413 0.0174  0.0716  0.0190  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F OE1 
34989 N  NE2 . GLN F  310 0.3351 0.7472 0.7828 0.0064  0.0668  0.0155  ? ? ? ? ? ? 553  GLN F NE2 
34990 N  N   . ARG F  311 0.3540 0.7840 0.7470 0.0425  0.0309  0.0066  ? ? ? ? ? ? 554  ARG F N   
34991 C  CA  . ARG F  311 0.3620 0.7858 0.7338 0.0488  0.0239  0.0036  ? ? ? ? ? ? 554  ARG F CA  
34992 C  C   . ARG F  311 0.3611 0.7858 0.7222 0.0597  0.0264  0.0099  ? ? ? ? ? ? 554  ARG F C   
34993 O  O   . ARG F  311 0.3562 0.7918 0.7303 0.0627  0.0303  0.0148  ? ? ? ? ? ? 554  ARG F O   
34994 C  CB  . ARG F  311 0.3715 0.8073 0.7510 0.0469  0.0108  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 554  ARG F CB  
34995 C  CG  . ARG F  311 0.3822 0.8058 0.7407 0.0477  0.0042  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 554  ARG F CG  
34996 C  CD  . ARG F  311 0.3928 0.8265 0.7610 0.0431  -0.0087 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 554  ARG F CD  
34997 N  NE  . ARG F  311 0.3935 0.8240 0.7750 0.0317  -0.0089 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 554  ARG F NE  
34998 C  CZ  . ARG F  311 0.4004 0.8424 0.7993 0.0250  -0.0187 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 554  ARG F CZ  
34999 N  NH1 . ARG F  311 0.4061 0.8649 0.8120 0.0289  -0.0293 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 554  ARG F NH1 
35000 N  NH2 . ARG F  311 0.4023 0.8392 0.8124 0.0145  -0.0185 -0.0347 ? ? ? ? ? ? 554  ARG F NH2 
35001 N  N   . SER F  312 0.3665 0.7794 0.7042 0.0659  0.0249  0.0102  ? ? ? ? ? ? 555  SER F N   
35002 C  CA  . SER F  312 0.3673 0.7781 0.6929 0.0761  0.0275  0.0163  ? ? ? ? ? ? 555  SER F CA  
35003 C  C   . SER F  312 0.3782 0.7934 0.6928 0.0831  0.0177  0.0140  ? ? ? ? ? ? 555  SER F C   
35004 O  O   . SER F  312 0.3856 0.8010 0.6964 0.0803  0.0099  0.0076  ? ? ? ? ? ? 555  SER F O   
35005 C  CB  . SER F  312 0.3644 0.7555 0.6716 0.0773  0.0362  0.0206  ? ? ? ? ? ? 555  SER F CB  
35006 O  OG  . SER F  312 0.3705 0.7504 0.6617 0.0761  0.0330  0.0169  ? ? ? ? ? ? 555  SER F OG  
35007 N  N   . GLY F  313 0.3807 0.7985 0.6891 0.0927  0.0181  0.0192  ? ? ? ? ? ? 556  GLY F N   
35008 C  CA  . GLY F  313 0.3923 0.8145 0.6893 0.1008  0.0090  0.0182  ? ? ? ? ? ? 556  GLY F CA  
35009 C  C   . GLY F  313 0.4000 0.8082 0.6766 0.0998  0.0064  0.0145  ? ? ? ? ? ? 556  GLY F C   
35010 O  O   . GLY F  313 0.3954 0.7901 0.6662 0.0943  0.0129  0.0143  ? ? ? ? ? ? 556  GLY F O   
35011 N  N   . MET F  314 0.4126 0.8236 0.6775 0.1056  -0.0025 0.0120  ? ? ? ? ? ? 557  MET F N   
35012 C  CA  . MET F  314 0.4222 0.8205 0.6672 0.1050  -0.0051 0.0079  ? ? ? ? ? ? 557  MET F CA  
35013 C  C   . MET F  314 0.4270 0.8091 0.6479 0.1120  0.0007  0.0139  ? ? ? ? ? ? 557  MET F C   
35014 O  O   . MET F  314 0.4324 0.8020 0.6377 0.1109  0.0023  0.0122  ? ? ? ? ? ? 557  MET F O   
35015 C  CB  . MET F  314 0.4359 0.8441 0.6790 0.1068  -0.0183 0.0008  ? ? ? ? ? ? 557  MET F CB  
35016 C  CG  . MET F  314 0.4331 0.8579 0.7009 0.0993  -0.0255 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 557  MET F CG  
35017 S  SD  . MET F  314 0.4521 0.8872 0.7154 0.1013  -0.0429 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 557  MET F SD  
35018 C  CE  . MET F  314 0.4615 0.8762 0.7035 0.0969  -0.0420 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 557  MET F CE  
35019 N  N   . ASN F  315 0.4261 0.8082 0.6442 0.1194  0.0042  0.0212  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F N   
35020 C  CA  . ASN F  315 0.4324 0.8000 0.6291 0.1258  0.0088  0.0272  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F CA  
35021 C  C   . ASN F  315 0.4287 0.7798 0.6157 0.1204  0.0167  0.0280  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F C   
35022 O  O   . ASN F  315 0.4375 0.7782 0.6062 0.1238  0.0177  0.0296  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F O   
35023 C  CB  . ASN F  315 0.4299 0.7963 0.6273 0.1321  0.0137  0.0349  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F CB  
35024 C  CG  . ASN F  315 0.4423 0.7994 0.6188 0.1413  0.0137  0.0403  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F CG  
35025 O  OD1 . ASN F  315 0.4543 0.8184 0.6240 0.1481  0.0057  0.0392  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F OD1 
35026 N  ND2 . ASN F  315 0.4409 0.7816 0.6064 0.1414  0.0223  0.0462  ? ? ? ? ? ? 558  ASN F ND2 
35027 N  N   . PRO F  316 0.4159 0.7650 0.6156 0.1124  0.0226  0.0275  ? ? ? ? ? ? 559  PRO F N   
35028 C  CA  . PRO F  316 0.4119 0.7464 0.6040 0.1073  0.0299  0.0286  ? ? ? ? ? ? 559  PRO F CA  
35029 C  C   . PRO F  316 0.4217 0.7507 0.6005 0.1069  0.0269  0.0241  ? ? ? ? ? ? 559  PRO F C   
35030 O  O   . PRO F  316 0.4236 0.7399 0.5894 0.1072  0.0326  0.0274  ? ? ? ? ? ? 559  PRO F O   
35031 C  CB  . PRO F  316 0.3990 0.7368 0.6096 0.0984  0.0334  0.0262  ? ? ? ? ? ? 559  PRO F CB  
35032 C  CG  . PRO F  316 0.3944 0.7428 0.6179 0.1013  0.0333  0.0290  ? ? ? ? ? ? 559  PRO F CG  
35033 C  CD  . PRO F  316 0.4049 0.7642 0.6256 0.1088  0.0243  0.0275  ? ? ? ? ? ? 559  PRO F CD  
35034 N  N   . LEU F  317 0.4291 0.7676 0.6109 0.1066  0.0179  0.0168  ? ? ? ? ? ? 560  LEU F N   
35035 C  CA  . LEU F  317 0.4412 0.7742 0.6090 0.1070  0.0142  0.0115  ? ? ? ? ? ? 560  LEU F CA  
35036 C  C   . LEU F  317 0.4536 0.7782 0.5986 0.1160  0.0155  0.0164  ? ? ? ? ? ? 560  LEU F C   
35037 O  O   . LEU F  317 0.4619 0.7767 0.5922 0.1169  0.0176  0.0153  ? ? ? ? ? ? 560  LEU F O   
35038 C  CB  . LEU F  317 0.4495 0.7943 0.6236 0.1060  0.0027  0.0028  ? ? ? ? ? ? 560  LEU F CB  
35039 C  CG  . LEU F  317 0.4397 0.7922 0.6364 0.0961  0.0012  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 560  LEU F CG  
35040 C  CD1 . LEU F  317 0.4483 0.8152 0.6535 0.0960  -0.0112 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 560  LEU F CD1 
35041 C  CD2 . LEU F  317 0.4387 0.7801 0.6336 0.0890  0.0053  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 560  LEU F CD2 
35042 N  N   . ILE F  318 0.4558 0.7836 0.5978 0.1232  0.0148  0.0224  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F N   
35043 C  CA  . ILE F  318 0.4683 0.7876 0.5892 0.1318  0.0166  0.0282  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F CA  
35044 C  C   . ILE F  318 0.4619 0.7682 0.5781 0.1311  0.0276  0.0368  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F C   
35045 O  O   . ILE F  318 0.4698 0.7654 0.5701 0.1337  0.0322  0.0404  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F O   
35046 C  CB  . ILE F  318 0.4760 0.8032 0.5942 0.1405  0.0109  0.0314  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F CB  
35047 C  CG1 . ILE F  318 0.4833 0.8249 0.6071 0.1414  -0.0011 0.0232  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F CG1 
35048 C  CG2 . ILE F  318 0.4904 0.8077 0.5860 0.1495  0.0134  0.0380  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F CG2 
35049 C  CD1 . ILE F  318 0.4853 0.8391 0.6158 0.1481  -0.0068 0.0260  ? ? ? ? ? ? 561  ILE F CD1 
35050 N  N   . THR F  319 0.4489 0.7558 0.5784 0.1278  0.0318  0.0403  ? ? ? ? ? ? 562  THR F N   
35051 C  CA  . THR F  319 0.4454 0.7399 0.5696 0.1280  0.0406  0.0487  ? ? ? ? ? ? 562  THR F CA  
35052 C  C   . THR F  319 0.4316 0.7195 0.5652 0.1192  0.0479  0.0496  ? ? ? ? ? ? 562  THR F C   
35053 O  O   . THR F  319 0.4306 0.7077 0.5586 0.1189  0.0544  0.0561  ? ? ? ? ? ? 562  THR F O   
35054 C  CB  . THR F  319 0.4465 0.7418 0.5716 0.1339  0.0408  0.0546  ? ? ? ? ? ? 562  THR F CB  
35055 O  OG1 . THR F  319 0.4348 0.7382 0.5778 0.1300  0.0402  0.0521  ? ? ? ? ? ? 562  THR F OG1 
35056 C  CG2 . THR F  319 0.4604 0.7625 0.5765 0.1430  0.0334  0.0544  ? ? ? ? ? ? 562  THR F CG2 
35057 N  N   . ASN F  320 0.4217 0.7157 0.5697 0.1121  0.0470  0.0436  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F N   
35058 C  CA  . ASN F  320 0.4104 0.6969 0.5650 0.1046  0.0541  0.0453  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F CA  
35059 C  C   . ASN F  320 0.4126 0.6938 0.5617 0.1014  0.0560  0.0427  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F C   
35060 O  O   . ASN F  320 0.4082 0.6927 0.5659 0.0957  0.0548  0.0366  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F O   
35061 C  CB  . ASN F  320 0.3984 0.6916 0.5711 0.0990  0.0543  0.0425  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F CB  
35062 C  CG  . ASN F  320 0.3978 0.6965 0.5754 0.1036  0.0530  0.0455  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F CG  
35063 O  OD1 . ASN F  320 0.4057 0.7005 0.5725 0.1106  0.0528  0.0503  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F OD1 
35064 N  ND2 . ASN F  320 0.3899 0.6975 0.5833 0.1004  0.0525  0.0429  ? ? ? ? ? ? 563  ASN F ND2 
35065 N  N   . SER F  321 0.4207 0.6933 0.5551 0.1053  0.0594  0.0476  ? ? ? ? ? ? 564  SER F N   
35066 C  CA  . SER F  321 0.4262 0.6938 0.5525 0.1044  0.0617  0.0457  ? ? ? ? ? ? 564  SER F CA  
35067 C  C   . SER F  321 0.4283 0.6856 0.5457 0.1060  0.0691  0.0545  ? ? ? ? ? ? 564  SER F C   
35068 O  O   . SER F  321 0.4268 0.6808 0.5439 0.1075  0.0712  0.0610  ? ? ? ? ? ? 564  SER F O   
35069 C  CB  . SER F  321 0.4408 0.7130 0.5559 0.1103  0.0549  0.0404  ? ? ? ? ? ? 564  SER F CB  
35070 O  OG  . SER F  321 0.4493 0.7157 0.5537 0.1110  0.0572  0.0383  ? ? ? ? ? ? 564  SER F OG  
35071 N  N   . LEU F  322 0.4321 0.6843 0.5433 0.1053  0.0733  0.0549  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F N   
35072 C  CA  . LEU F  322 0.4363 0.6803 0.5392 0.1075  0.0801  0.0638  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F CA  
35073 C  C   . LEU F  322 0.4512 0.6944 0.5388 0.1162  0.0785  0.0674  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F C   
35074 O  O   . LEU F  322 0.4553 0.6924 0.5373 0.1186  0.0833  0.0760  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F O   
35075 C  CB  . LEU F  322 0.4377 0.6775 0.5381 0.1056  0.0858  0.0641  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F CB  
35076 C  CG  . LEU F  322 0.4234 0.6614 0.5380 0.0975  0.0898  0.0644  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F CG  
35077 C  CD1 . LEU F  322 0.4262 0.6612 0.5385 0.0967  0.0947  0.0635  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F CD1 
35078 C  CD2 . LEU F  322 0.4160 0.6496 0.5365 0.0945  0.0936  0.0728  ? ? ? ? ? ? 565  LEU F CD2 
35079 N  N   . VAL F  323 0.4606 0.7096 0.5413 0.1210  0.0717  0.0610  ? ? ? ? ? ? 566  VAL F N   
35080 C  CA  . VAL F  323 0.4772 0.7253 0.5411 0.1302  0.0698  0.0641  ? ? ? ? ? ? 566  VAL F CA  
35081 C  C   . VAL F  323 0.4779 0.7343 0.5452 0.1329  0.0612  0.0602  ? ? ? ? ? ? 566  VAL F C   
35082 O  O   . VAL F  323 0.4734 0.7377 0.5495 0.1297  0.0550  0.0516  ? ? ? ? ? ? 566  VAL F O   
35083 C  CB  . VAL F  323 0.4924 0.7397 0.5412 0.1349  0.0687  0.0595  ? ? ? ? ? ? 566  VAL F CB  
35084 C  CG1 . VAL F  323 0.5107 0.7586 0.5419 0.1449  0.0646  0.0612  ? ? ? ? ? ? 566  VAL F CG1 
35085 C  CG2 . VAL F  323 0.4946 0.7341 0.5383 0.1343  0.0781  0.0647  ? ? ? ? ? ? 566  VAL F CG2 
35086 N  N   . ASN F  324 0.4844 0.7391 0.5452 0.1389  0.0609  0.0668  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F N   
35087 C  CA  . ASN F  324 0.4867 0.7500 0.5501 0.1432  0.0529  0.0641  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F CA  
35088 C  C   . ASN F  324 0.5037 0.7722 0.5531 0.1509  0.0454  0.0597  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F C   
35089 O  O   . ASN F  324 0.5191 0.7828 0.5513 0.1590  0.0465  0.0651  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F O   
35090 C  CB  . ASN F  324 0.4875 0.7462 0.5501 0.1469  0.0554  0.0727  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F CB  
35091 C  CG  . ASN F  324 0.4875 0.7558 0.5562 0.1507  0.0479  0.0701  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F CG  
35092 O  OD1 . ASN F  324 0.4958 0.7733 0.5607 0.1552  0.0400  0.0646  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F OD1 
35093 N  ND2 . ASN F  324 0.4788 0.7456 0.5575 0.1490  0.0501  0.0735  ? ? ? ? ? ? 567  ASN F ND2 
35094 N  N   . ARG F  325 0.5020 0.7802 0.5586 0.1484  0.0375  0.0499  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F N   
35095 C  CA  . ARG F  325 0.5191 0.8013 0.5620 0.1543  0.0296  0.0439  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F CA  
35096 C  C   . ARG F  325 0.5294 0.8197 0.5676 0.1626  0.0212  0.0446  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F C   
35097 O  O   . ARG F  325 0.5430 0.8391 0.5726 0.1670  0.0122  0.0384  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F O   
35098 C  CB  . ARG F  325 0.5159 0.8031 0.5670 0.1477  0.0245  0.0328  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F CB  
35099 C  CG  . ARG F  325 0.5142 0.7913 0.5612 0.1435  0.0326  0.0327  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F CG  
35100 C  CD  . ARG F  325 0.5183 0.7965 0.5660 0.1394  0.0279  0.0219  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F CD  
35101 N  NE  . ARG F  325 0.5175 0.7851 0.5600 0.1370  0.0373  0.0238  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F NE  
35102 C  CZ  . ARG F  325 0.5011 0.7650 0.5563 0.1304  0.0457  0.0286  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F CZ  
35103 N  NH1 . ARG F  325 0.4849 0.7537 0.5572 0.1257  0.0460  0.0315  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F NH1 
35104 N  NH2 . ARG F  325 0.5018 0.7572 0.5522 0.1292  0.0538  0.0306  ? ? ? ? ? ? 568  ARG F NH2 
35105 N  N   . THR F  326 0.5247 0.8148 0.5675 0.1653  0.0236  0.0522  ? ? ? ? ? ? 569  THR F N   
35106 C  CA  . THR F  326 0.5363 0.8334 0.5732 0.1746  0.0162  0.0538  ? ? ? ? ? ? 569  THR F CA  
35107 C  C   . THR F  326 0.5586 0.8501 0.5704 0.1838  0.0148  0.0560  ? ? ? ? ? ? 569  THR F C   
35108 O  O   . THR F  326 0.5717 0.8707 0.5758 0.1886  0.0049  0.0499  ? ? ? ? ? ? 569  THR F O   
35109 C  CB  . THR F  326 0.5317 0.8258 0.5731 0.1776  0.0204  0.0627  ? ? ? ? ? ? 569  THR F CB  
35110 O  OG1 . THR F  326 0.5119 0.8082 0.5739 0.1688  0.0238  0.0612  ? ? ? ? ? ? 569  THR F OG1 
35111 C  CG2 . THR F  326 0.5416 0.8457 0.5812 0.1865  0.0116  0.0630  ? ? ? ? ? ? 569  THR F CG2 
35112 N  N   . ASP F  327 0.5639 0.8422 0.5630 0.1862  0.0247  0.0649  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F N   
35113 C  CA  . ASP F  327 0.5857 0.8575 0.5601 0.1947  0.0254  0.0675  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F CA  
35114 C  C   . ASP F  327 0.5854 0.8454 0.5532 0.1916  0.0368  0.0721  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F C   
35115 O  O   . ASP F  327 0.5829 0.8340 0.5503 0.1914  0.0459  0.0821  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F O   
35116 C  CB  . ASP F  327 0.6008 0.8700 0.5617 0.2056  0.0249  0.0764  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F CB  
35117 C  CG  . ASP F  327 0.6050 0.8870 0.5697 0.2108  0.0129  0.0722  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F CG  
35118 O  OD1 . ASP F  327 0.6176 0.9067 0.5735 0.2146  0.0033  0.0647  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F OD1 
35119 O  OD2 . ASP F  327 0.5962 0.8811 0.5733 0.2110  0.0129  0.0762  ? ? ? ? ? ? 570  ASP F OD2 
35120 N  N   . ASP F  328 0.5892 0.8487 0.5518 0.1892  0.0362  0.0648  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F N   
35121 C  CA  . ASP F  328 0.5881 0.8379 0.5465 0.1863  0.0471  0.0687  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F CA  
35122 C  C   . ASP F  328 0.6127 0.8565 0.5449 0.1963  0.0490  0.0714  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F C   
35123 O  O   . ASP F  328 0.6252 0.8707 0.5461 0.1991  0.0432  0.0627  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F O   
35124 C  CB  . ASP F  328 0.5767 0.8289 0.5468 0.1774  0.0461  0.0590  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F CB  
35125 C  CG  . ASP F  328 0.5762 0.8196 0.5424 0.1750  0.0569  0.0625  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F CG  
35126 O  OD1 . ASP F  328 0.5853 0.8215 0.5400 0.1802  0.0649  0.0728  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F OD1 
35127 O  OD2 . ASP F  328 0.5674 0.8110 0.5426 0.1681  0.0577  0.0558  ? ? ? ? ? ? 571  ASP F OD2 
35128 N  N   . ASN F  329 0.6214 0.8576 0.5432 0.2020  0.0570  0.0835  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F N   
35129 C  CA  . ASN F  329 0.6470 0.8770 0.5423 0.2128  0.0600  0.0879  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F CA  
35130 C  C   . ASN F  329 0.6499 0.8702 0.5398 0.2124  0.0742  0.0971  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F C   
35131 O  O   . ASN F  329 0.6710 0.8853 0.5397 0.2215  0.0794  0.1035  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F O   
35132 C  CB  . ASN F  329 0.6612 0.8908 0.5447 0.2224  0.0568  0.0952  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F CB  
35133 C  CG  . ASN F  329 0.6603 0.9011 0.5490 0.2242  0.0424  0.0871  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F CG  
35134 O  OD1 . ASN F  329 0.6722 0.9183 0.5509 0.2279  0.0329  0.0776  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F OD1 
35135 N  ND2 . ASN F  329 0.6475 0.8917 0.5517 0.2219  0.0407  0.0908  ? ? ? ? ? ? 572  ASN F ND2 
35136 N  N   . ALA F  330 0.6292 0.8486 0.5388 0.2020  0.0806  0.0980  ? ? ? ? ? ? 573  ALA F N   
35137 C  CA  . ALA F  330 0.6283 0.8406 0.5384 0.1998  0.0939  0.1067  ? ? ? ? ? ? 573  ALA F CA  
35138 C  C   . ALA F  330 0.6393 0.8496 0.5372 0.2026  0.0973  0.1016  ? ? ? ? ? ? 573  ALA F C   
35139 O  O   . ALA F  330 0.6369 0.8510 0.5363 0.2001  0.0905  0.0894  ? ? ? ? ? ? 573  ALA F O   
35140 C  CB  . ALA F  330 0.6030 0.8157 0.5386 0.1878  0.0981  0.1088  ? ? ? ? ? ? 573  ALA F CB  
35141 N  N   . GLU F  331 0.6524 0.8564 0.5383 0.2079  0.1086  0.1116  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F N   
35142 C  CA  . GLU F  331 0.6656 0.8665 0.5379 0.2121  0.1140  0.1085  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F CA  
35143 C  C   . GLU F  331 0.6453 0.8476 0.5381 0.2018  0.1189  0.1057  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F C   
35144 O  O   . GLU F  331 0.6488 0.8506 0.5375 0.2019  0.1182  0.0968  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F O   
35145 C  CB  . GLU F  331 0.6863 0.8807 0.5405 0.2214  0.1257  0.1212  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F CB  
35146 C  CG  . GLU F  331 0.6778 0.8699 0.5443 0.2165  0.1399  0.1309  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F CG  
35147 C  CD  . GLU F  331 0.7009 0.8884 0.5464 0.2263  0.1502  0.1348  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F CD  
35148 O  OE1 . GLU F  331 0.7191 0.9024 0.5499 0.2346  0.1578  0.1466  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F OE1 
35149 O  OE2 . GLU F  331 0.7021 0.8896 0.5452 0.2262  0.1508  0.1261  ? ? ? ? ? ? 574  GLU F OE2 
35150 N  N   . THR F  332 0.6254 0.8286 0.5397 0.1931  0.1233  0.1130  ? ? ? ? ? ? 575  THR F N   
35151 C  CA  . THR F  332 0.6048 0.8099 0.5402 0.1828  0.1268  0.1107  ? ? ? ? ? ? 575  THR F CA  
35152 C  C   . THR F  332 0.5831 0.7919 0.5392 0.1735  0.1201  0.1089  ? ? ? ? ? ? 575  THR F C   
35153 O  O   . THR F  332 0.5814 0.7886 0.5408 0.1733  0.1208  0.1171  ? ? ? ? ? ? 575  THR F O   
35154 C  CB  . THR F  332 0.6037 0.8058 0.5450 0.1815  0.1405  0.1236  ? ? ? ? ? ? 575  THR F CB  
35155 O  OG1 . THR F  332 0.6272 0.8255 0.5470 0.1920  0.1481  0.1281  ? ? ? ? ? ? 575  THR F OG1 
35156 C  CG2 . THR F  332 0.5855 0.7899 0.5462 0.1724  0.1440  0.1211  ? ? ? ? ? ? 575  THR F CG2 
35157 N  N   . ALA F  333 0.5682 0.7813 0.5375 0.1664  0.1139  0.0984  ? ? ? ? ? ? 576  ALA F N   
35158 C  CA  . ALA F  333 0.5495 0.7663 0.5368 0.1587  0.1077  0.0964  ? ? ? ? ? ? 576  ALA F CA  
35159 C  C   . ALA F  333 0.5350 0.7495 0.5387 0.1511  0.1154  0.1047  ? ? ? ? ? ? 576  ALA F C   
35160 O  O   . ALA F  333 0.5360 0.7486 0.5406 0.1504  0.1236  0.1084  ? ? ? ? ? ? 576  ALA F O   
35161 C  CB  . ALA F  333 0.5399 0.7619 0.5359 0.1537  0.0994  0.0837  ? ? ? ? ? ? 576  ALA F CB  
35162 N  N   . ALA F  334 0.5229 0.7374 0.5391 0.1459  0.1130  0.1078  ? ? ? ? ? ? 577  ALA F N   
35163 C  CA  . ALA F  334 0.5119 0.7230 0.5422 0.1390  0.1198  0.1166  ? ? ? ? ? ? 577  ALA F CA  
35164 C  C   . ALA F  334 0.4980 0.7111 0.5425 0.1313  0.1231  0.1138  ? ? ? ? ? ? 577  ALA F C   
35165 O  O   . ALA F  334 0.4946 0.7056 0.5467 0.1278  0.1306  0.1219  ? ? ? ? ? ? 577  ALA F O   
35166 C  CB  . ALA F  334 0.5032 0.7124 0.5427 0.1350  0.1157  0.1190  ? ? ? ? ? ? 577  ALA F CB  
35167 N  N   . VAL F  335 0.4908 0.7081 0.5395 0.1287  0.1175  0.1027  ? ? ? ? ? ? 578  VAL F N   
35168 C  CA  . VAL F  335 0.4777 0.6964 0.5401 0.1217  0.1198  0.0996  ? ? ? ? ? ? 578  VAL F CA  
35169 C  C   . VAL F  335 0.4812 0.7025 0.5386 0.1234  0.1159  0.0884  ? ? ? ? ? ? 578  VAL F C   
35170 O  O   . VAL F  335 0.4842 0.7082 0.5371 0.1252  0.1078  0.0806  ? ? ? ? ? ? 578  VAL F O   
35171 C  CB  . VAL F  335 0.4599 0.6799 0.5393 0.1131  0.1157  0.0980  ? ? ? ? ? ? 578  VAL F CB  
35172 C  CG1 . VAL F  335 0.4483 0.6694 0.5403 0.1067  0.1184  0.0956  ? ? ? ? ? ? 578  VAL F CG1 
35173 C  CG2 . VAL F  335 0.4574 0.6734 0.5415 0.1109  0.1179  0.1076  ? ? ? ? ? ? 578  VAL F CG2 
35174 N  N   . PRO F  336 0.4816 0.7018 0.5405 0.1226  0.1214  0.0874  ? ? ? ? ? ? 579  PRO F N   
35175 C  CA  . PRO F  336 0.4883 0.7086 0.5406 0.1247  0.1183  0.0766  ? ? ? ? ? ? 579  PRO F CA  
35176 C  C   . PRO F  336 0.4731 0.6956 0.5411 0.1164  0.1136  0.0689  ? ? ? ? ? ? 579  PRO F C   
35177 O  O   . PRO F  336 0.4576 0.6813 0.5411 0.1095  0.1151  0.0728  ? ? ? ? ? ? 579  PRO F O   
35178 C  CB  . PRO F  336 0.4972 0.7142 0.5435 0.1287  0.1278  0.0808  ? ? ? ? ? ? 579  PRO F CB  
35179 C  CG  . PRO F  336 0.4861 0.7038 0.5460 0.1241  0.1350  0.0925  ? ? ? ? ? ? 579  PRO F CG  
35180 C  CD  . PRO F  336 0.4766 0.6955 0.5441 0.1199  0.1305  0.0963  ? ? ? ? ? ? 579  PRO F CD  
35181 N  N   . SER F  337 0.4786 0.7013 0.5424 0.1170  0.1081  0.0581  ? ? ? ? ? ? 580  SER F N   
35182 C  CA  . SER F  337 0.4654 0.6902 0.5442 0.1092  0.1038  0.0513  ? ? ? ? ? ? 580  SER F CA  
35183 C  C   . SER F  337 0.4759 0.6992 0.5480 0.1104  0.0983  0.0397  ? ? ? ? ? ? 580  SER F C   
35184 O  O   . SER F  337 0.4935 0.7148 0.5485 0.1175  0.0961  0.0362  ? ? ? ? ? ? 580  SER F O   
35185 C  CB  . SER F  337 0.4555 0.6855 0.5429 0.1057  0.0973  0.0510  ? ? ? ? ? ? 580  SER F CB  
35186 O  OG  . SER F  337 0.4673 0.6999 0.5435 0.1108  0.0900  0.0457  ? ? ? ? ? ? 580  SER F OG  
35187 N  N   . TYR F  338 0.4666 0.6904 0.5517 0.1035  0.0959  0.0335  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F N   
35188 C  CA  . TYR F  338 0.4758 0.6986 0.5575 0.1030  0.0886  0.0218  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CA  
35189 C  C   . TYR F  338 0.4636 0.6936 0.5606 0.0961  0.0809  0.0176  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F C   
35190 O  O   . TYR F  338 0.4477 0.6815 0.5580 0.0915  0.0828  0.0232  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F O   
35191 C  CB  . TYR F  338 0.4800 0.6957 0.5620 0.1016  0.0929  0.0176  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CB  
35192 C  CG  . TYR F  338 0.4624 0.6782 0.5633 0.0938  0.0971  0.0205  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CG  
35193 C  CD1 . TYR F  338 0.4572 0.6729 0.5697 0.0870  0.0927  0.0132  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CD1 
35194 C  CD2 . TYR F  338 0.4522 0.6682 0.5592 0.0931  0.1051  0.0308  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CD2 
35195 C  CE1 . TYR F  338 0.4426 0.6580 0.5710 0.0804  0.0966  0.0163  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CE1 
35196 C  CE2 . TYR F  338 0.4374 0.6536 0.5606 0.0863  0.1081  0.0334  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CE2 
35197 C  CZ  . TYR F  338 0.4331 0.6487 0.5660 0.0805  0.1039  0.0262  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F CZ  
35198 O  OH  . TYR F  338 0.4202 0.6355 0.5676 0.0744  0.1068  0.0289  ? ? ? ? ? ? 581  TYR F OH  
35199 N  N   . SER F  339 0.4725 0.7044 0.5671 0.0958  0.0723  0.0078  ? ? ? ? ? ? 582  SER F N   
35200 C  CA  . SER F  339 0.4632 0.7031 0.5728 0.0898  0.0648  0.0035  ? ? ? ? ? ? 582  SER F CA  
35201 C  C   . SER F  339 0.4669 0.7045 0.5834 0.0842  0.0605  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 582  SER F C   
35202 O  O   . SER F  339 0.4824 0.7125 0.5869 0.0869  0.0598  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 582  SER F O   
35203 C  CB  . SER F  339 0.4716 0.7185 0.5738 0.0947  0.0565  0.0014  ? ? ? ? ? ? 582  SER F CB  
35204 O  OG  . SER F  339 0.4667 0.7161 0.5659 0.0987  0.0597  0.0108  ? ? ? ? ? ? 582  SER F OG  
35205 N  N   . PHE F  340 0.4543 0.6977 0.5896 0.0765  0.0579  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 583  PHE F N   
35206 C  CA  . PHE F  340 0.4588 0.7007 0.6021 0.0706  0.0529  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CA  
35207 C  C   . PHE F  340 0.4458 0.6981 0.6092 0.0639  0.0489  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 583  PHE F C   
35208 O  O   . PHE F  340 0.4331 0.6918 0.6030 0.0642  0.0514  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 583  PHE F O   
35209 C  CB  . PHE F  340 0.4568 0.6887 0.6031 0.0673  0.0603  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CB  
35210 C  CG  . PHE F  340 0.4380 0.6715 0.5975 0.0633  0.0679  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CG  
35211 C  CD1 . PHE F  340 0.4269 0.6637 0.6046 0.0555  0.0675  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CD1 
35212 C  CD2 . PHE F  340 0.4325 0.6639 0.5861 0.0674  0.0754  0.0005  ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CD2 
35213 C  CE1 . PHE F  340 0.4113 0.6486 0.5992 0.0524  0.0742  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CE1 
35214 C  CE2 . PHE F  340 0.4167 0.6490 0.5817 0.0636  0.0814  0.0082  ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CE2 
35215 C  CZ  . PHE F  340 0.4065 0.6414 0.5876 0.0565  0.0807  0.0070  ? ? ? ? ? ? 583  PHE F CZ  
35216 N  N   . ILE F  341 0.4499 0.7035 0.6233 0.0578  0.0429  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 584  ILE F N   
35217 C  CA  . ILE F  341 0.4377 0.7018 0.6323 0.0511  0.0403  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 584  ILE F CA  
35218 C  C   . ILE F  341 0.4303 0.6896 0.6394 0.0430  0.0452  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 584  ILE F C   
35219 O  O   . ILE F  341 0.4162 0.6811 0.6404 0.0388  0.0488  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 584  ILE F O   
35220 C  CB  . ILE F  341 0.4473 0.7199 0.6461 0.0497  0.0288  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 584  ILE F CB  
35221 C  CG1 . ILE F  341 0.4351 0.7194 0.6582 0.0423  0.0270  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 584  ILE F CG1 
35222 C  CG2 . ILE F  341 0.4657 0.7286 0.6554 0.0486  0.0239  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 584  ILE F CG2 
35223 C  CD1 . ILE F  341 0.4203 0.7129 0.6494 0.0447  0.0314  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 584  ILE F CD1 
35224 N  N   . ARG F  342 0.4414 0.6893 0.6446 0.0416  0.0458  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 585  ARG F N   
35225 C  CA  . ARG F  342 0.4365 0.6773 0.6509 0.0350  0.0515  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 585  ARG F CA  
35226 C  C   . ARG F  342 0.4422 0.6692 0.6436 0.0386  0.0588  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 585  ARG F C   
35227 O  O   . ARG F  342 0.4536 0.6756 0.6372 0.0455  0.0584  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 585  ARG F O   
35228 C  CB  . ARG F  342 0.4456 0.6859 0.6709 0.0278  0.0445  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 585  ARG F CB  
35229 C  CG  . ARG F  342 0.4381 0.6933 0.6808 0.0232  0.0389  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 585  ARG F CG  
35230 C  CD  . ARG F  342 0.4495 0.7050 0.7020 0.0164  0.0306  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 585  ARG F CD  
35231 N  NE  . ARG F  342 0.4454 0.6957 0.7136 0.0081  0.0354  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 585  ARG F NE  
35232 C  CZ  . ARG F  342 0.4592 0.6981 0.7279 0.0033  0.0330  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 585  ARG F CZ  
35233 N  NH1 . ARG F  342 0.4783 0.7095 0.7316 0.0062  0.0258  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 585  ARG F NH1 
35234 N  NH2 . ARG F  342 0.4555 0.6896 0.7390 -0.0040 0.0379  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 585  ARG F NH2 
35235 N  N   . ALA F  343 0.4352 0.6563 0.6453 0.0344  0.0657  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 586  ALA F N   
35236 C  CA  . ALA F  343 0.4410 0.6498 0.6404 0.0381  0.0726  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 586  ALA F CA  
35237 C  C   . ALA F  343 0.4417 0.6425 0.6519 0.0318  0.0756  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 586  ALA F C   
35238 O  O   . ALA F  343 0.4371 0.6420 0.6628 0.0246  0.0729  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 586  ALA F O   
35239 C  CB  . ALA F  343 0.4286 0.6395 0.6252 0.0421  0.0802  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 586  ALA F CB  
35240 N  N   . HIS F  344 0.4482 0.6373 0.6506 0.0348  0.0817  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 587  HIS F N   
35241 C  CA  . HIS F  344 0.4518 0.6316 0.6628 0.0296  0.0843  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 587  HIS F CA  
35242 C  C   . HIS F  344 0.4346 0.6211 0.6640 0.0231  0.0874  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 587  HIS F C   
35243 O  O   . HIS F  344 0.4363 0.6200 0.6780 0.0162  0.0864  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 587  HIS F O   
35244 C  CB  . HIS F  344 0.4590 0.6269 0.6596 0.0350  0.0917  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 587  HIS F CB  
35245 C  CG  . HIS F  344 0.4441 0.6159 0.6466 0.0379  0.0996  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 587  HIS F CG  
35246 N  ND1 . HIS F  344 0.4426 0.6177 0.6337 0.0452  0.1025  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 587  HIS F ND1 
35247 C  CD2 . HIS F  344 0.4313 0.6039 0.6458 0.0344  0.1050  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 587  HIS F CD2 
35248 C  CE1 . HIS F  344 0.4292 0.6073 0.6263 0.0455  0.1087  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 587  HIS F CE1 
35249 N  NE2 . HIS F  344 0.4224 0.5990 0.6328 0.0393  0.1101  0.0006  ? ? ? ? ? ? 587  HIS F NE2 
35250 N  N   . ASP F  345 0.4196 0.6143 0.6503 0.0254  0.0910  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 588  ASP F N   
35251 C  CA  . ASP F  345 0.4046 0.6056 0.6501 0.0203  0.0939  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 588  ASP F CA  
35252 C  C   . ASP F  345 0.3967 0.6107 0.6487 0.0187  0.0891  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 588  ASP F C   
35253 O  O   . ASP F  345 0.3940 0.6129 0.6598 0.0127  0.0870  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 588  ASP F O   
35254 C  CB  . ASP F  345 0.3937 0.5936 0.6381 0.0229  0.1015  0.0032  ? ? ? ? ? ? 588  ASP F CB  
35255 C  CG  . ASP F  345 0.3921 0.5944 0.6236 0.0301  0.1026  0.0073  ? ? ? ? ? ? 588  ASP F CG  
35256 O  OD1 . ASP F  345 0.3992 0.6039 0.6213 0.0338  0.0982  0.0031  ? ? ? ? ? ? 588  ASP F OD1 
35257 O  OD2 . ASP F  345 0.3849 0.5862 0.6156 0.0321  0.1081  0.0151  ? ? ? ? ? ? 588  ASP F OD2 
35258 N  N   . SER F  346 0.3932 0.6130 0.6361 0.0242  0.0879  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 589  SER F N   
35259 C  CA  . SER F  346 0.3854 0.6173 0.6342 0.0237  0.0841  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 589  SER F CA  
35260 C  C   . SER F  346 0.3924 0.6307 0.6485 0.0201  0.0760  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 589  SER F C   
35261 O  O   . SER F  346 0.4052 0.6408 0.6529 0.0220  0.0704  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 589  SER F O   
35262 C  CB  . SER F  346 0.3832 0.6185 0.6196 0.0306  0.0839  0.0022  ? ? ? ? ? ? 589  SER F CB  
35263 O  OG  . SER F  346 0.3794 0.6256 0.6199 0.0310  0.0791  0.0021  ? ? ? ? ? ? 589  SER F OG  
35264 N  N   . GLU F  347 0.3848 0.6317 0.6566 0.0152  0.0752  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 590  GLU F N   
35265 C  CA  . GLU F  347 0.3900 0.6452 0.6726 0.0110  0.0677  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 590  GLU F CA  
35266 C  C   . GLU F  347 0.4030 0.6500 0.6887 0.0059  0.0644  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 590  GLU F C   
35267 O  O   . GLU F  347 0.4125 0.6636 0.7015 0.0036  0.0561  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 590  GLU F O   
35268 C  CB  . GLU F  347 0.3938 0.6573 0.6680 0.0164  0.0605  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 590  GLU F CB  
35269 C  CG  . GLU F  347 0.3820 0.6545 0.6562 0.0207  0.0628  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 590  GLU F CG  
35270 C  CD  . GLU F  347 0.3719 0.6539 0.6649 0.0160  0.0649  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 590  GLU F CD  
35271 O  OE1 . GLU F  347 0.3622 0.6427 0.6562 0.0167  0.0719  0.0008  ? ? ? ? ? ? 590  GLU F OE1 
35272 O  OE2 . GLU F  347 0.3745 0.6655 0.6813 0.0117  0.0597  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 590  GLU F OE2 
35273 N  N   . VAL F  348 0.4046 0.6393 0.6889 0.0042  0.0708  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 591  VAL F N   
35274 C  CA  . VAL F  348 0.4154 0.6417 0.7071 -0.0021 0.0694  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 591  VAL F CA  
35275 C  C   . VAL F  348 0.4073 0.6304 0.7117 -0.0070 0.0774  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 591  VAL F C   
35276 O  O   . VAL F  348 0.4045 0.6338 0.7263 -0.0137 0.0770  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 591  VAL F O   
35277 C  CB  . VAL F  348 0.4305 0.6418 0.7065 0.0011  0.0690  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 591  VAL F CB  
35278 C  CG1 . VAL F  348 0.4434 0.6455 0.7280 -0.0061 0.0665  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 591  VAL F CG1 
35279 C  CG2 . VAL F  348 0.4399 0.6534 0.7000 0.0073  0.0619  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 591  VAL F CG2 
35280 N  N   . GLN F  349 0.4039 0.6180 0.7001 -0.0036 0.0849  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 592  GLN F N   
35281 C  CA  . GLN F  349 0.3984 0.6085 0.7054 -0.0078 0.0921  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 592  GLN F CA  
35282 C  C   . GLN F  349 0.3854 0.6079 0.7050 -0.0102 0.0943  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 592  GLN F C   
35283 O  O   . GLN F  349 0.3841 0.6060 0.7168 -0.0157 0.0980  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 592  GLN F O   
35284 C  CB  . GLN F  349 0.3965 0.5966 0.6932 -0.0032 0.0991  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 592  GLN F CB  
35285 C  CG  . GLN F  349 0.3839 0.5902 0.6741 0.0020  0.1023  0.0033  ? ? ? ? ? ? 592  GLN F CG  
35286 C  CD  . GLN F  349 0.3850 0.5819 0.6643 0.0069  0.1074  0.0071  ? ? ? ? ? ? 592  GLN F CD  
35287 O  OE1 . GLN F  349 0.3963 0.5843 0.6676 0.0092  0.1068  0.0023  ? ? ? ? ? ? 592  GLN F OE1 
35288 N  NE2 . GLN F  349 0.3747 0.5730 0.6537 0.0087  0.1124  0.0158  ? ? ? ? ? ? 592  GLN F NE2 
35289 N  N   . ASP F  350 0.3772 0.6100 0.6923 -0.0057 0.0923  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 593  ASP F N   
35290 C  CA  . ASP F  350 0.3672 0.6124 0.6936 -0.0071 0.0935  0.0037  ? ? ? ? ? ? 593  ASP F CA  
35291 C  C   . ASP F  350 0.3710 0.6242 0.7152 -0.0139 0.0896  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 593  ASP F C   
35292 O  O   . ASP F  350 0.3661 0.6241 0.7240 -0.0178 0.0940  0.0041  ? ? ? ? ? ? 593  ASP F O   
35293 C  CB  . ASP F  350 0.3619 0.6163 0.6801 -0.0010 0.0899  0.0047  ? ? ? ? ? ? 593  ASP F CB  
35294 C  CG  . ASP F  350 0.3601 0.6075 0.6608 0.0054  0.0922  0.0080  ? ? ? ? ? ? 593  ASP F CG  
35295 O  OD1 . ASP F  350 0.3519 0.5983 0.6501 0.0074  0.0975  0.0153  ? ? ? ? ? ? 593  ASP F OD1 
35296 O  OD2 . ASP F  350 0.3677 0.6107 0.6570 0.0086  0.0886  0.0034  ? ? ? ? ? ? 593  ASP F OD2 
35297 N  N   . LEU F  351 0.3802 0.6358 0.7246 -0.0153 0.0812  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 594  LEU F N   
35298 C  CA  . LEU F  351 0.3844 0.6489 0.7476 -0.0224 0.0762  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 594  LEU F CA  
35299 C  C   . LEU F  351 0.3899 0.6458 0.7655 -0.0302 0.0805  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 594  LEU F C   
35300 O  O   . LEU F  351 0.3877 0.6514 0.7821 -0.0362 0.0822  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 594  LEU F O   
35301 C  CB  . LEU F  351 0.3953 0.6629 0.7548 -0.0223 0.0652  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 594  LEU F CB  
35302 C  CG  . LEU F  351 0.3926 0.6660 0.7367 -0.0137 0.0612  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 594  LEU F CG  
35303 C  CD1 . LEU F  351 0.4051 0.6816 0.7460 -0.0137 0.0500  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 594  LEU F CD1 
35304 C  CD2 . LEU F  351 0.3799 0.6675 0.7311 -0.0110 0.0634  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 594  LEU F CD2 
35305 N  N   . ILE F  352 0.3978 0.6373 0.7630 -0.0300 0.0828  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 595  ILE F N   
35306 C  CA  . ILE F  352 0.4033 0.6328 0.7788 -0.0365 0.0880  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 595  ILE F CA  
35307 C  C   . ILE F  352 0.3923 0.6243 0.7752 -0.0369 0.0978  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 595  ILE F C   
35308 O  O   . ILE F  352 0.3941 0.6269 0.7934 -0.0435 0.1014  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 595  ILE F O   
35309 C  CB  . ILE F  352 0.4135 0.6245 0.7753 -0.0345 0.0898  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 595  ILE F CB  
35310 C  CG1 . ILE F  352 0.4279 0.6345 0.7821 -0.0346 0.0804  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 595  ILE F CG1 
35311 C  CG2 . ILE F  352 0.4194 0.6197 0.7921 -0.0409 0.0958  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 595  ILE F CG2 
35312 C  CD1 . ILE F  352 0.4372 0.6484 0.8086 -0.0436 0.0730  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 595  ILE F CD1 
35313 N  N   . ARG F  353 0.3825 0.6149 0.7529 -0.0298 0.1022  0.0030  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F N   
35314 C  CA  . ARG F  353 0.3737 0.6085 0.7488 -0.0293 0.1105  0.0125  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F CA  
35315 C  C   . ARG F  353 0.3694 0.6193 0.7620 -0.0331 0.1103  0.0144  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F C   
35316 O  O   . ARG F  353 0.3701 0.6202 0.7756 -0.0378 0.1162  0.0192  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F O   
35317 C  CB  . ARG F  353 0.3646 0.5994 0.7242 -0.0214 0.1131  0.0178  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F CB  
35318 C  CG  . ARG F  353 0.3571 0.5945 0.7196 -0.0204 0.1206  0.0270  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F CG  
35319 C  CD  . ARG F  353 0.3489 0.5871 0.6962 -0.0129 0.1215  0.0315  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F CD  
35320 N  NE  . ARG F  353 0.3432 0.5874 0.6946 -0.0120 0.1267  0.0385  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F NE  
35321 C  CZ  . ARG F  353 0.3437 0.5818 0.6956 -0.0126 0.1337  0.0451  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F CZ  
35322 N  NH1 . ARG F  353 0.3486 0.5746 0.6974 -0.0139 0.1366  0.0463  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F NH1 
35323 N  NH2 . ARG F  353 0.3404 0.5844 0.6951 -0.0111 0.1382  0.0507  ? ? ? ? ? ? 596  ARG F NH2 
35324 N  N   . ASP F  354 0.3660 0.6288 0.7597 -0.0309 0.1039  0.0112  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F N   
35325 C  CA  . ASP F  354 0.3618 0.6410 0.7732 -0.0336 0.1037  0.0134  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F CA  
35326 C  C   . ASP F  354 0.3691 0.6497 0.8019 -0.0432 0.1043  0.0120  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F C   
35327 O  O   . ASP F  354 0.3662 0.6532 0.8133 -0.0461 0.1109  0.0185  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F O   
35328 C  CB  . ASP F  354 0.3600 0.6526 0.7710 -0.0304 0.0949  0.0086  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F CB  
35329 C  CG  . ASP F  354 0.3532 0.6455 0.7448 -0.0210 0.0946  0.0109  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F CG  
35330 O  OD1 . ASP F  354 0.3472 0.6344 0.7303 -0.0172 0.1018  0.0178  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F OD1 
35331 O  OD2 . ASP F  354 0.3550 0.6520 0.7396 -0.0175 0.0870  0.0059  ? ? ? ? ? ? 597  ASP F OD2 
35332 N  N   . ILE F  355 0.3799 0.6536 0.8142 -0.0481 0.0976  0.0036  ? ? ? ? ? ? 598  ILE F N   
35333 C  CA  . ILE F  355 0.3892 0.6628 0.8436 -0.0580 0.0962  0.0008  ? ? ? ? ? ? 598  ILE F CA  
35334 C  C   . ILE F  355 0.3920 0.6538 0.8511 -0.0618 0.1063  0.0072  ? ? ? ? ? ? 598  ILE F C   
35335 O  O   . ILE F  355 0.3946 0.6613 0.8741 -0.0689 0.1099  0.0106  ? ? ? ? ? ? 598  ILE F O   
35336 C  CB  . ILE F  355 0.4030 0.6679 0.8534 -0.0616 0.0862  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 598  ILE F CB  
35337 C  CG1 . ILE F  355 0.4030 0.6818 0.8532 -0.0595 0.0751  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 598  ILE F CG1 
35338 C  CG2 . ILE F  355 0.4155 0.6731 0.8837 -0.0725 0.0863  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 598  ILE F CG2 
35339 C  CD1 . ILE F  355 0.4171 0.6856 0.8555 -0.0599 0.0653  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 598  ILE F CD1 
35340 N  N   . ILE F  356 0.3921 0.6389 0.8332 -0.0569 0.1108  0.0094  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F N   
35341 C  CA  . ILE F  356 0.3946 0.6302 0.8380 -0.0589 0.1206  0.0165  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F CA  
35342 C  C   . ILE F  356 0.3853 0.6316 0.8365 -0.0575 0.1290  0.0267  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F C   
35343 O  O   . ILE F  356 0.3890 0.6374 0.8573 -0.0635 0.1344  0.0312  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F O   
35344 C  CB  . ILE F  356 0.3958 0.6152 0.8183 -0.0529 0.1235  0.0175  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F CB  
35345 C  CG1 . ILE F  356 0.4101 0.6147 0.8289 -0.0561 0.1186  0.0088  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F CG1 
35346 C  CG2 . ILE F  356 0.3933 0.6059 0.8141 -0.0512 0.1343  0.0279  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F CG2 
35347 C  CD1 . ILE F  356 0.4112 0.6026 0.8090 -0.0488 0.1200  0.0085  ? ? ? ? ? ? 599  ILE F CD1 
35348 N  N   . LYS F  357 0.3746 0.6275 0.8136 -0.0494 0.1300  0.0303  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F N   
35349 C  CA  . LYS F  357 0.3676 0.6286 0.8098 -0.0465 0.1379  0.0394  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F CA  
35350 C  C   . LYS F  357 0.3663 0.6442 0.8298 -0.0506 0.1381  0.0407  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F C   
35351 O  O   . LYS F  357 0.3643 0.6476 0.8348 -0.0500 0.1465  0.0489  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F O   
35352 C  CB  . LYS F  357 0.3584 0.6226 0.7833 -0.0374 0.1371  0.0413  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F CB  
35353 C  CG  . LYS F  357 0.3555 0.6164 0.7740 -0.0333 0.1465  0.0509  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F CG  
35354 C  CD  . LYS F  357 0.3479 0.6104 0.7488 -0.0247 0.1453  0.0525  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F CD  
35355 C  CE  . LYS F  357 0.3465 0.6108 0.7454 -0.0212 0.1538  0.0613  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F CE  
35356 N  NZ  . LYS F  357 0.3402 0.6124 0.7302 -0.0142 0.1519  0.0619  ? ? ? ? ? ? 600  LYS F NZ  
35357 N  N   . ALA F  358 0.3682 0.6552 0.8417 -0.0543 0.1290  0.0330  ? ? ? ? ? ? 601  ALA F N   
35358 C  CA  . ALA F  358 0.3668 0.6722 0.8627 -0.0582 0.1285  0.0345  ? ? ? ? ? ? 601  ALA F CA  
35359 C  C   . ALA F  358 0.3757 0.6795 0.8934 -0.0685 0.1321  0.0360  ? ? ? ? ? ? 601  ALA F C   
35360 O  O   . ALA F  358 0.3748 0.6870 0.9078 -0.0706 0.1403  0.0439  ? ? ? ? ? ? 601  ALA F O   
35361 C  CB  . ALA F  358 0.3657 0.6834 0.8650 -0.0579 0.1167  0.0262  ? ? ? ? ? ? 601  ALA F CB  
35362 N  N   . GLU F  359 0.3857 0.6770 0.9035 -0.0746 0.1264  0.0288  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F N   
35363 C  CA  . GLU F  359 0.3966 0.6866 0.9370 -0.0860 0.1261  0.0273  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F CA  
35364 C  C   . GLU F  359 0.4077 0.6756 0.9440 -0.0903 0.1311  0.0281  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F C   
35365 O  O   . GLU F  359 0.4197 0.6822 0.9716 -0.1000 0.1289  0.0248  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F O   
35366 C  CB  . GLU F  359 0.4025 0.6990 0.9515 -0.0912 0.1125  0.0161  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F CB  
35367 C  CG  . GLU F  359 0.3940 0.7124 0.9496 -0.0878 0.1062  0.0147  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F CG  
35368 C  CD  . GLU F  359 0.4032 0.7287 0.9742 -0.0958 0.0933  0.0048  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F CD  
35369 O  OE1 . GLU F  359 0.4001 0.7380 0.9687 -0.0922 0.0836  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 602  GLU F OE1 
35370 O  OE2 . GLU F  359 0.4150 0.7322 0.9999 -0.1059 0.0927  0.0024  ? ? ? ? ? ? 602  GLU F OE2 
35371 N  N   . ILE F  360 0.4049 0.6598 0.9205 -0.0831 0.1375  0.0326  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F N   
35372 C  CA  . ILE F  360 0.4157 0.6492 0.9242 -0.0854 0.1405  0.0321  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F CA  
35373 C  C   . ILE F  360 0.4128 0.6377 0.9102 -0.0799 0.1518  0.0426  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F C   
35374 O  O   . ILE F  360 0.4197 0.6389 0.9275 -0.0844 0.1598  0.0490  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F O   
35375 C  CB  . ILE F  360 0.4206 0.6422 0.9116 -0.0827 0.1316  0.0219  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F CB  
35376 C  CG1 . ILE F  360 0.4316 0.6548 0.9363 -0.0914 0.1212  0.0114  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F CG1 
35377 C  CG2 . ILE F  360 0.4278 0.6281 0.9049 -0.0803 0.1371  0.0241  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F CG2 
35378 C  CD1 . ILE F  360 0.4391 0.6512 0.9264 -0.0886 0.1117  0.0003  ? ? ? ? ? ? 603  ILE F CD1 
35379 N  N   . ASN F  361 0.4036 0.6277 0.8804 -0.0703 0.1525  0.0444  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F N   
35380 C  CA  . ASN F  361 0.4007 0.6190 0.8670 -0.0646 0.1624  0.0546  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F CA  
35381 C  C   . ASN F  361 0.3884 0.6173 0.8433 -0.0561 0.1636  0.0585  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F C   
35382 O  O   . ASN F  361 0.3829 0.6081 0.8194 -0.0494 0.1601  0.0565  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F O   
35383 C  CB  . ASN F  361 0.4068 0.6054 0.8570 -0.0616 0.1640  0.0547  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F CB  
35384 C  CG  . ASN F  361 0.3996 0.5952 0.8308 -0.0523 0.1687  0.0617  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F CG  
35385 O  OD1 . ASN F  361 0.3950 0.5979 0.8265 -0.0495 0.1747  0.0694  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F OD1 
35386 N  ND2 . ASN F  361 0.3996 0.5848 0.8142 -0.0473 0.1658  0.0591  ? ? ? ? ? ? 604  ASN F ND2 
35387 N  N   . PRO F  362 0.3850 0.6269 0.8511 -0.0564 0.1687  0.0644  ? ? ? ? ? ? 605  PRO F N   
35388 C  CA  . PRO F  362 0.3758 0.6275 0.8327 -0.0486 0.1711  0.0690  ? ? ? ? ? ? 605  PRO F CA  
35389 C  C   . PRO F  362 0.3724 0.6138 0.8049 -0.0401 0.1728  0.0722  ? ? ? ? ? ? 605  PRO F C   
35390 O  O   . PRO F  362 0.3647 0.6121 0.7858 -0.0336 0.1702  0.0718  ? ? ? ? ? ? 605  PRO F O   
35391 C  CB  . PRO F  362 0.3790 0.6379 0.8503 -0.0506 0.1810  0.0778  ? ? ? ? ? ? 605  PRO F CB  
35392 C  CG  . PRO F  362 0.3861 0.6489 0.8831 -0.0618 0.1790  0.0743  ? ? ? ? ? ? 605  PRO F CG  
35393 C  CD  . PRO F  362 0.3907 0.6408 0.8822 -0.0653 0.1704  0.0650  ? ? ? ? ? ? 605  PRO F CD  
35394 N  N   . ASN F  363 0.3787 0.6048 0.8034 -0.0401 0.1766  0.0752  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F N   
35395 C  CA  . ASN F  363 0.3763 0.5933 0.7794 -0.0325 0.1778  0.0789  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F CA  
35396 C  C   . ASN F  363 0.3747 0.5829 0.7651 -0.0303 0.1711  0.0731  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F C   
35397 O  O   . ASN F  363 0.3721 0.5745 0.7461 -0.0242 0.1712  0.0760  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F O   
35398 C  CB  . ASN F  363 0.3842 0.5908 0.7839 -0.0316 0.1870  0.0880  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F CB  
35399 C  CG  . ASN F  363 0.3867 0.6016 0.7956 -0.0320 0.1954  0.0954  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F CG  
35400 O  OD1 . ASN F  363 0.3810 0.6061 0.7858 -0.0272 0.1958  0.0968  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F OD1 
35401 N  ND2 . ASN F  363 0.3963 0.6069 0.8186 -0.0375 0.2025  0.1003  ? ? ? ? ? ? 606  ASN F ND2 
35402 N  N   . VAL F  364 0.3775 0.5843 0.7749 -0.0349 0.1653  0.0651  ? ? ? ? ? ? 607  VAL F N   
35403 C  CA  . VAL F  364 0.3778 0.5757 0.7625 -0.0321 0.1601  0.0601  ? ? ? ? ? ? 607  VAL F CA  
35404 C  C   . VAL F  364 0.3690 0.5694 0.7371 -0.0243 0.1584  0.0624  ? ? ? ? ? ? 607  VAL F C   
35405 O  O   . VAL F  364 0.3620 0.5731 0.7289 -0.0217 0.1575  0.0635  ? ? ? ? ? ? 607  VAL F O   
35406 C  CB  . VAL F  364 0.3794 0.5803 0.7688 -0.0353 0.1518  0.0499  ? ? ? ? ? ? 607  VAL F CB  
35407 C  CG1 . VAL F  364 0.3713 0.5892 0.7659 -0.0348 0.1471  0.0470  ? ? ? ? ? ? 607  VAL F CG1 
35408 C  CG2 . VAL F  364 0.3799 0.5719 0.7537 -0.0306 0.1477  0.0458  ? ? ? ? ? ? 607  VAL F CG2 
35409 N  N   . VAL F  365 0.3700 0.5605 0.7258 -0.0205 0.1580  0.0632  ? ? ? ? ? ? 608  VAL F N   
35410 C  CA  . VAL F  365 0.3625 0.5552 0.7040 -0.0140 0.1560  0.0655  ? ? ? ? ? ? 608  VAL F CA  
35411 C  C   . VAL F  365 0.3596 0.5525 0.6938 -0.0116 0.1494  0.0591  ? ? ? ? ? ? 608  VAL F C   
35412 O  O   . VAL F  365 0.3658 0.5512 0.7005 -0.0130 0.1479  0.0546  ? ? ? ? ? ? 608  VAL F O   
35413 C  CB  . VAL F  365 0.3652 0.5488 0.6981 -0.0107 0.1608  0.0731  ? ? ? ? ? ? 608  VAL F CB  
35414 C  CG1 . VAL F  365 0.3596 0.5422 0.6780 -0.0048 0.1571  0.0742  ? ? ? ? ? ? 608  VAL F CG1 
35415 C  CG2 . VAL F  365 0.3668 0.5530 0.7025 -0.0109 0.1669  0.0801  ? ? ? ? ? ? 608  VAL F CG2 
35416 N  N   . GLY F  366 0.3519 0.5526 0.6789 -0.0078 0.1457  0.0586  ? ? ? ? ? ? 609  GLY F N   
35417 C  CA  . GLY F  366 0.3494 0.5509 0.6681 -0.0048 0.1401  0.0538  ? ? ? ? ? ? 609  GLY F CA  
35418 C  C   . GLY F  366 0.3558 0.5553 0.6801 -0.0081 0.1367  0.0458  ? ? ? ? ? ? 609  GLY F C   
35419 O  O   . GLY F  366 0.3573 0.5634 0.6918 -0.0121 0.1344  0.0414  ? ? ? ? ? ? 609  GLY F O   
35420 N  N   . TYR F  367 0.3608 0.5514 0.6788 -0.0063 0.1363  0.0437  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F N   
35421 C  CA  . TYR F  367 0.3699 0.5562 0.6913 -0.0091 0.1331  0.0356  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CA  
35422 C  C   . TYR F  367 0.3794 0.5526 0.7023 -0.0106 0.1371  0.0362  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F C   
35423 O  O   . TYR F  367 0.3885 0.5538 0.7078 -0.0101 0.1352  0.0303  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F O   
35424 C  CB  . TYR F  367 0.3707 0.5586 0.6821 -0.0051 0.1277  0.0298  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CB  
35425 C  CG  . TYR F  367 0.3632 0.5633 0.6725 -0.0033 0.1232  0.0287  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CG  
35426 C  CD1 . TYR F  367 0.3550 0.5587 0.6554 0.0016  0.1237  0.0337  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CD1 
35427 C  CD2 . TYR F  367 0.3651 0.5729 0.6817 -0.0066 0.1181  0.0226  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CD2 
35428 C  CE1 . TYR F  367 0.3494 0.5627 0.6472 0.0037  0.1199  0.0331  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CE1 
35429 C  CE2 . TYR F  367 0.3588 0.5777 0.6730 -0.0040 0.1140  0.0221  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CE2 
35430 C  CZ  . TYR F  367 0.3512 0.5719 0.6554 0.0013  0.1154  0.0275  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F CZ  
35431 O  OH  . TYR F  367 0.3460 0.5755 0.6463 0.0045  0.1121  0.0278  ? ? ? ? ? ? 610  TYR F OH  
35432 N  N   . SER F  368 0.3790 0.5488 0.7063 -0.0119 0.1428  0.0433  ? ? ? ? ? ? 611  SER F N   
35433 C  CA  . SER F  368 0.3894 0.5459 0.7191 -0.0134 0.1472  0.0446  ? ? ? ? ? ? 611  SER F CA  
35434 C  C   . SER F  368 0.3992 0.5515 0.7421 -0.0208 0.1475  0.0403  ? ? ? ? ? ? 611  SER F C   
35435 O  O   . SER F  368 0.4034 0.5511 0.7542 -0.0242 0.1528  0.0454  ? ? ? ? ? ? 611  SER F O   
35436 C  CB  . SER F  368 0.3870 0.5401 0.7143 -0.0108 0.1531  0.0545  ? ? ? ? ? ? 611  SER F CB  
35437 O  OG  . SER F  368 0.3787 0.5361 0.6953 -0.0049 0.1517  0.0579  ? ? ? ? ? ? 611  SER F OG  
35438 N  N   . PHE F  369 0.4042 0.5577 0.7491 -0.0234 0.1415  0.0311  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F N   
35439 C  CA  . PHE F  369 0.4157 0.5639 0.7729 -0.0310 0.1404  0.0259  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CA  
35440 C  C   . PHE F  369 0.4300 0.5600 0.7863 -0.0319 0.1441  0.0254  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F C   
35441 O  O   . PHE F  369 0.4328 0.5541 0.7774 -0.0258 0.1459  0.0265  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F O   
35442 C  CB  . PHE F  369 0.4194 0.5725 0.7772 -0.0331 0.1317  0.0154  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CB  
35443 C  CG  . PHE F  369 0.4068 0.5757 0.7612 -0.0299 0.1276  0.0153  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CG  
35444 C  CD1 . PHE F  369 0.4094 0.5830 0.7593 -0.0291 0.1196  0.0068  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CD1 
35445 C  CD2 . PHE F  369 0.3940 0.5720 0.7484 -0.0273 0.1316  0.0238  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CD2 
35446 C  CE1 . PHE F  369 0.3987 0.5864 0.7454 -0.0258 0.1159  0.0073  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CE1 
35447 C  CE2 . PHE F  369 0.3837 0.5749 0.7347 -0.0241 0.1280  0.0238  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CE2 
35448 C  CZ  . PHE F  369 0.3857 0.5820 0.7333 -0.0233 0.1203  0.0158  ? ? ? ? ? ? 612  PHE F CZ  
35449 N  N   . THR F  370 0.4400 0.5643 0.8094 -0.0394 0.1452  0.0239  ? ? ? ? ? ? 613  THR F N   
35450 C  CA  . THR F  370 0.4565 0.5623 0.8251 -0.0409 0.1472  0.0211  ? ? ? ? ? ? 613  THR F CA  
35451 C  C   . THR F  370 0.4676 0.5703 0.8379 -0.0451 0.1391  0.0090  ? ? ? ? ? ? 613  THR F C   
35452 O  O   . THR F  370 0.4633 0.5786 0.8419 -0.0497 0.1333  0.0048  ? ? ? ? ? ? 613  THR F O   
35453 C  CB  . THR F  370 0.4639 0.5622 0.8461 -0.0472 0.1540  0.0276  ? ? ? ? ? ? 613  THR F CB  
35454 O  OG1 . THR F  370 0.4695 0.5718 0.8685 -0.0569 0.1506  0.0228  ? ? ? ? ? ? 613  THR F OG1 
35455 C  CG2 . THR F  370 0.4518 0.5578 0.8342 -0.0440 0.1613  0.0401  ? ? ? ? ? ? 613  THR F CG2 
35456 N  N   . MET F  371 0.4831 0.5688 0.8451 -0.0433 0.1384  0.0032  ? ? ? ? ? ? 614  MET F N   
35457 C  CA  . MET F  371 0.4979 0.5771 0.8592 -0.0471 0.1304  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 614  MET F CA  
35458 C  C   . MET F  371 0.5029 0.5864 0.8839 -0.0586 0.1266  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 614  MET F C   
35459 O  O   . MET F  371 0.5104 0.5961 0.8936 -0.0627 0.1177  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 614  MET F O   
35460 C  CB  . MET F  371 0.5174 0.5739 0.8689 -0.0442 0.1324  -0.0132 ? ? ? ? ? ? 614  MET F CB  
35461 C  CG  . MET F  371 0.5366 0.5829 0.8828 -0.0468 0.1237  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 614  MET F CG  
35462 S  SD  . MET F  371 0.5313 0.5879 0.8591 -0.0383 0.1164  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 614  MET F SD  
35463 C  CE  . MET F  371 0.5478 0.5841 0.8535 -0.0275 0.1201  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 614  MET F CE  
35464 N  N   . GLU F  372 0.5000 0.5845 0.8952 -0.0637 0.1333  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 615  GLU F N   
35465 C  CA  . GLU F  372 0.5039 0.5940 0.9208 -0.0749 0.1313  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 615  GLU F CA  
35466 C  C   . GLU F  372 0.4904 0.6030 0.9148 -0.0767 0.1251  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 615  GLU F C   
35467 O  O   . GLU F  372 0.4966 0.6138 0.9264 -0.0816 0.1156  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 615  GLU F O   
35468 C  CB  . GLU F  372 0.4994 0.5904 0.9283 -0.0776 0.1417  0.0078  ? ? ? ? ? ? 615  GLU F CB  
35469 C  CG  . GLU F  372 0.5109 0.5814 0.9333 -0.0750 0.1493  0.0125  ? ? ? ? ? ? 615  GLU F CG  
35470 C  CD  . GLU F  372 0.5327 0.5835 0.9520 -0.0782 0.1443  0.0018  ? ? ? ? ? ? 615  GLU F CD  
35471 O  OE1 . GLU F  372 0.5431 0.5933 0.9774 -0.0883 0.1391  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 615  GLU F OE1 
35472 O  OE2 . GLU F  372 0.5400 0.5767 0.9423 -0.0705 0.1454  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 615  GLU F OE2 
35473 N  N   . GLU F  373 0.4731 0.5991 0.8984 -0.0728 0.1310  0.0034  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F N   
35474 C  CA  . GLU F  373 0.4580 0.6048 0.8863 -0.0713 0.1274  0.0040  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F CA  
35475 C  C   . GLU F  373 0.4616 0.6110 0.8810 -0.0695 0.1164  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 616  GLU F C   
35476 O  O   . GLU F  373 0.4629 0.6233 0.8942 -0.0751 0.1090  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 616  GLU F O   
35477 C  CB  . GLU F  373 0.4429 0.5951 0.8597 -0.0626 0.1340  0.0135  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F CB  
35478 C  CG  . GLU F  373 0.4445 0.5887 0.8656 -0.0633 0.1446  0.0240  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F CG  
35479 C  CD  . GLU F  373 0.4305 0.5811 0.8417 -0.0555 0.1508  0.0340  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F CD  
35480 O  OE1 . GLU F  373 0.4256 0.5736 0.8197 -0.0477 0.1494  0.0335  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F OE1 
35481 O  OE2 . GLU F  373 0.4255 0.5836 0.8457 -0.0571 0.1570  0.0424  ? ? ? ? ? ? 616  GLU F OE2 
35482 N  N   . ILE F  374 0.4649 0.6041 0.8642 -0.0618 0.1153  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 617  ILE F N   
35483 C  CA  . ILE F  374 0.4702 0.6106 0.8580 -0.0589 0.1055  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 617  ILE F CA  
35484 C  C   . ILE F  374 0.4861 0.6242 0.8840 -0.0674 0.0959  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 617  ILE F C   
35485 O  O   . ILE F  374 0.4837 0.6350 0.8842 -0.0685 0.0873  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 617  ILE F O   
35486 C  CB  . ILE F  374 0.4754 0.6022 0.8401 -0.0494 0.1072  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 617  ILE F CB  
35487 C  CG1 . ILE F  374 0.4577 0.5933 0.8125 -0.0408 0.1125  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 617  ILE F CG1 
35488 C  CG2 . ILE F  374 0.4879 0.6106 0.8404 -0.0471 0.0979  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 617  ILE F CG2 
35489 C  CD1 . ILE F  374 0.4617 0.5858 0.7981 -0.0322 0.1155  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 617  ILE F CD1 
35490 N  N   . LYS F  375 0.5033 0.6244 0.9068 -0.0736 0.0967  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 618  LYS F N   
35491 C  CA  . LYS F  375 0.5216 0.6373 0.9328 -0.0819 0.0867  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 618  LYS F CA  
35492 C  C   . LYS F  375 0.5160 0.6498 0.9520 -0.0914 0.0825  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 618  LYS F C   
35493 O  O   . LYS F  375 0.5231 0.6640 0.9649 -0.0961 0.0712  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 618  LYS F O   
35494 C  CB  . LYS F  375 0.5416 0.6338 0.9546 -0.0867 0.0898  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 618  LYS F CB  
35495 C  CG  . LYS F  375 0.5444 0.6202 0.9374 -0.0771 0.0975  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 618  LYS F CG  
35496 C  CD  . LYS F  375 0.5686 0.6181 0.9604 -0.0808 0.0993  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 618  LYS F CD  
35497 C  CE  . LYS F  375 0.5812 0.6134 0.9470 -0.0703 0.0993  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 618  LYS F CE  
35498 N  NZ  . LYS F  375 0.6004 0.6075 0.9635 -0.0708 0.1050  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 618  LYS F NZ  
35499 N  N   . LYS F  376 0.5046 0.6451 0.9548 -0.0940 0.0920  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 619  LYS F N   
35500 C  CA  . LYS F  376 0.4953 0.6549 0.9697 -0.1011 0.0926  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 619  LYS F CA  
35501 C  C   . LYS F  376 0.4811 0.6627 0.9537 -0.0965 0.0861  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 619  LYS F C   
35502 O  O   . LYS F  376 0.4830 0.6781 0.9709 -0.1026 0.0777  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 619  LYS F O   
35503 C  CB  . LYS F  376 0.4846 0.6451 0.9649 -0.0999 0.1063  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 619  LYS F CB  
35504 C  CG  . LYS F  376 0.4794 0.6550 0.9865 -0.1080 0.1104  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 619  LYS F CG  
35505 C  CD  . LYS F  376 0.4954 0.6694 1.0248 -0.1211 0.1035  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 619  LYS F CD  
35506 C  CE  . LYS F  376 0.4868 0.6867 1.0374 -0.1259 0.0977  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 619  LYS F CE  
35507 N  NZ  . LYS F  376 0.4932 0.6971 1.0727 -0.1376 0.1018  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 619  LYS F NZ  
35508 N  N   . ALA F  377 0.4680 0.6527 0.9222 -0.0858 0.0898  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 620  ALA F N   
35509 C  CA  . ALA F  377 0.4563 0.6584 0.9048 -0.0800 0.0841  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 620  ALA F CA  
35510 C  C   . ALA F  377 0.4686 0.6699 0.9103 -0.0806 0.0709  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 620  ALA F C   
35511 O  O   . ALA F  377 0.4655 0.6834 0.9161 -0.0823 0.0630  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 620  ALA F O   
35512 C  CB  . ALA F  377 0.4433 0.6449 0.8718 -0.0689 0.0903  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 620  ALA F CB  
35513 N  N   . PHE F  378 0.4840 0.6660 0.9102 -0.0790 0.0683  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 621  PHE F N   
35514 C  CA  . PHE F  378 0.4970 0.6775 0.9126 -0.0779 0.0559  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CA  
35515 C  C   . PHE F  378 0.5085 0.6957 0.9430 -0.0883 0.0449  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 621  PHE F C   
35516 O  O   . PHE F  378 0.5171 0.7085 0.9449 -0.0872 0.0332  -0.0780 ? ? ? ? ? ? 621  PHE F O   
35517 C  CB  . PHE F  378 0.5127 0.6707 0.9052 -0.0725 0.0558  -0.0672 ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CB  
35518 C  CG  . PHE F  378 0.5053 0.6649 0.8743 -0.0604 0.0571  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CG  
35519 C  CD1 . PHE F  378 0.5078 0.6762 0.8669 -0.0563 0.0475  -0.0724 ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CD1 
35520 C  CD2 . PHE F  378 0.4964 0.6492 0.8543 -0.0533 0.0678  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CD2 
35521 C  CE1 . PHE F  378 0.5019 0.6717 0.8405 -0.0455 0.0492  -0.0706 ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CE1 
35522 C  CE2 . PHE F  378 0.4900 0.6451 0.8286 -0.0430 0.0689  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CE2 
35523 C  CZ  . PHE F  378 0.4927 0.6560 0.8217 -0.0392 0.0601  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 621  PHE F CZ  
35524 N  N   . GLU F  379 0.5098 0.6981 0.9680 -0.0984 0.0484  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 622  GLU F N   
35525 C  CA  . GLU F  379 0.5195 0.7167 0.9998 -0.1094 0.0382  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 622  GLU F CA  
35526 C  C   . GLU F  379 0.5037 0.7286 0.9952 -0.1077 0.0338  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 622  GLU F C   
35527 O  O   . GLU F  379 0.5101 0.7445 1.0027 -0.1087 0.0211  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 622  GLU F O   
35528 C  CB  . GLU F  379 0.5234 0.7169 1.0286 -0.1206 0.0446  -0.0658 ? ? ? ? ? ? 622  GLU F CB  
35529 C  CG  . GLU F  379 0.5325 0.7009 1.0285 -0.1204 0.0543  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 622  GLU F CG  
35530 C  CD  . GLU F  379 0.5368 0.7027 1.0593 -0.1319 0.0610  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 622  GLU F CD  
35531 O  OE1 . GLU F  379 0.5317 0.7164 1.0797 -0.1397 0.0586  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 622  GLU F OE1 
35532 O  OE2 . GLU F  379 0.5460 0.6914 1.0642 -0.1328 0.0689  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 622  GLU F OE2 
35533 N  N   . ILE F  380 0.4843 0.7215 0.9835 -0.1046 0.0445  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 623  ILE F N   
35534 C  CA  . ILE F  380 0.4685 0.7306 0.9767 -0.1013 0.0429  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 623  ILE F CA  
35535 C  C   . ILE F  380 0.4670 0.7335 0.9537 -0.0917 0.0346  -0.0568 ? ? ? ? ? ? 623  ILE F C   
35536 O  O   . ILE F  380 0.4686 0.7505 0.9625 -0.0926 0.0239  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 623  ILE F O   
35537 C  CB  . ILE F  380 0.4501 0.7183 0.9600 -0.0964 0.0570  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 623  ILE F CB  
35538 C  CG1 . ILE F  380 0.4528 0.7162 0.9828 -0.1053 0.0661  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 623  ILE F CG1 
35539 C  CG2 . ILE F  380 0.4350 0.7276 0.9521 -0.0916 0.0557  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 623  ILE F CG2 
35540 C  CD1 . ILE F  380 0.4382 0.7039 0.9671 -0.1003 0.0806  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 623  ILE F CD1 
35541 N  N   . TYR F  381 0.4643 0.7178 0.9253 -0.0824 0.0399  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 624  TYR F N   
35542 C  CA  . TYR F  381 0.4647 0.7184 0.9021 -0.0725 0.0339  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CA  
35543 C  C   . TYR F  381 0.4832 0.7352 0.9159 -0.0748 0.0189  -0.0733 ? ? ? ? ? ? 624  TYR F C   
35544 O  O   . TYR F  381 0.4813 0.7489 0.9144 -0.0719 0.0102  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 624  TYR F O   
35545 C  CB  . TYR F  381 0.4645 0.7000 0.8781 -0.0648 0.0420  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CB  
35546 C  CG  . TYR F  381 0.4639 0.6977 0.8517 -0.0537 0.0393  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CG  
35547 C  CD1 . TYR F  381 0.4470 0.6880 0.8259 -0.0454 0.0462  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CD1 
35548 C  CD2 . TYR F  381 0.4817 0.7050 0.8527 -0.0513 0.0305  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CD2 
35549 C  CE1 . TYR F  381 0.4470 0.6859 0.8031 -0.0356 0.0445  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CE1 
35550 C  CE2 . TYR F  381 0.4821 0.7033 0.8288 -0.0406 0.0294  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CE2 
35551 C  CZ  . TYR F  381 0.4643 0.6937 0.8047 -0.0332 0.0366  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 624  TYR F CZ  
35552 O  OH  . TYR F  381 0.4653 0.6926 0.7833 -0.0232 0.0359  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 624  TYR F OH  
35553 N  N   . ASN F  382 0.5024 0.7352 0.9303 -0.0796 0.0156  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 625  ASN F N   
35554 C  CA  . ASN F  382 0.5232 0.7512 0.9429 -0.0812 0.0011  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 625  ASN F CA  
35555 C  C   . ASN F  382 0.5258 0.7732 0.9689 -0.0893 -0.0108 -0.0990 ? ? ? ? ? ? 625  ASN F C   
35556 O  O   . ASN F  382 0.5371 0.7889 0.9719 -0.0873 -0.0238 -0.1079 ? ? ? ? ? ? 625  ASN F O   
35557 C  CB  . ASN F  382 0.5452 0.7477 0.9575 -0.0859 0.0001  -0.1031 ? ? ? ? ? ? 625  ASN F CB  
35558 C  CG  . ASN F  382 0.5467 0.7303 0.9327 -0.0763 0.0092  -0.1013 ? ? ? ? ? ? 625  ASN F CG  
35559 O  OD1 . ASN F  382 0.5435 0.7283 0.9077 -0.0656 0.0090  -0.1014 ? ? ? ? ? ? 625  ASN F OD1 
35560 N  ND2 . ASN F  382 0.5517 0.7182 0.9403 -0.0799 0.0177  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 625  ASN F ND2 
35561 N  N   . LYS F  383 0.5166 0.7751 0.9886 -0.0981 -0.0061 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 626  LYS F N   
35562 C  CA  . LYS F  383 0.5160 0.7959 1.0157 -0.1063 -0.0150 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 626  LYS F CA  
35563 C  C   . LYS F  383 0.5010 0.8028 0.9974 -0.0973 -0.0174 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 626  LYS F C   
35564 O  O   . LYS F  383 0.5083 0.8216 1.0050 -0.0966 -0.0310 -0.0961 ? ? ? ? ? ? 626  LYS F O   
35565 C  CB  . LYS F  383 0.5060 0.7927 1.0348 -0.1152 -0.0046 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 626  LYS F CB  
35566 C  CG  . LYS F  383 0.5134 0.8140 1.0768 -0.1291 -0.0128 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 626  LYS F CG  
35567 C  CD  . LYS F  383 0.4957 0.8285 1.0819 -0.1280 -0.0130 -0.0779 ? ? ? ? ? ? 626  LYS F CD  
35568 C  CE  . LYS F  383 0.4891 0.8362 1.1125 -0.1387 -0.0058 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 626  LYS F CE  
35569 N  NZ  . LYS F  383 0.5073 0.8446 1.1499 -0.1532 -0.0108 -0.0744 ? ? ? ? ? ? 626  LYS F NZ  
35570 N  N   . ASP F  384 0.4811 0.7880 0.9740 -0.0903 -0.0044 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 627  ASP F N   
35571 C  CA  . ASP F  384 0.4666 0.7916 0.9550 -0.0810 -0.0046 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 627  ASP F CA  
35572 C  C   . ASP F  384 0.4759 0.7965 0.9374 -0.0721 -0.0144 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 627  ASP F C   
35573 O  O   . ASP F  384 0.4744 0.8116 0.9374 -0.0682 -0.0229 -0.0818 ? ? ? ? ? ? 627  ASP F O   
35574 C  CB  . ASP F  384 0.4483 0.7716 0.9297 -0.0742 0.0109  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 627  ASP F CB  
35575 C  CG  . ASP F  384 0.4323 0.7758 0.9159 -0.0664 0.0126  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 627  ASP F CG  
35576 O  OD1 . ASP F  384 0.4241 0.7853 0.9325 -0.0705 0.0149  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 627  ASP F OD1 
35577 O  OD2 . ASP F  384 0.4288 0.7697 0.8892 -0.0560 0.0124  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 627  ASP F OD2 
35578 N  N   . LEU F  385 0.4863 0.7851 0.9229 -0.0682 -0.0130 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 628  LEU F N   
35579 C  CA  . LEU F  385 0.4963 0.7912 0.9069 -0.0592 -0.0214 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 628  LEU F CA  
35580 C  C   . LEU F  385 0.5092 0.8168 0.9281 -0.0627 -0.0381 -0.1011 ? ? ? ? ? ? 628  LEU F C   
35581 O  O   . LEU F  385 0.5118 0.8265 0.9161 -0.0544 -0.0453 -0.1035 ? ? ? ? ? ? 628  LEU F O   
35582 C  CB  . LEU F  385 0.5120 0.7809 0.8976 -0.0564 -0.0198 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 628  LEU F CB  
35583 C  CG  . LEU F  385 0.5032 0.7591 0.8679 -0.0475 -0.0067 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 628  LEU F CG  
35584 C  CD1 . LEU F  385 0.5233 0.7559 0.8641 -0.0444 -0.0082 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 628  LEU F CD1 
35585 C  CD2 . LEU F  385 0.4896 0.7566 0.8415 -0.0366 -0.0041 -0.0851 ? ? ? ? ? ? 628  LEU F CD2 
35586 N  N   . LEU F  386 0.5183 0.8287 0.9608 -0.0748 -0.0446 -0.1060 ? ? ? ? ? ? 629  LEU F N   
35587 C  CA  . LEU F  386 0.5354 0.8541 0.9849 -0.0796 -0.0623 -0.1166 ? ? ? ? ? ? 629  LEU F CA  
35588 C  C   . LEU F  386 0.5236 0.8715 1.0013 -0.0827 -0.0672 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 629  LEU F C   
35589 O  O   . LEU F  386 0.5336 0.8940 1.0148 -0.0830 -0.0820 -0.1184 ? ? ? ? ? ? 629  LEU F O   
35590 C  CB  . LEU F  386 0.5562 0.8596 1.0146 -0.0917 -0.0688 -0.1264 ? ? ? ? ? ? 629  LEU F CB  
35591 C  CG  . LEU F  386 0.5748 0.8480 1.0059 -0.0895 -0.0673 -0.1342 ? ? ? ? ? ? 629  LEU F CG  
35592 C  CD1 . LEU F  386 0.5916 0.8513 1.0390 -0.1033 -0.0707 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 629  LEU F CD1 
35593 C  CD2 . LEU F  386 0.5930 0.8586 0.9928 -0.0802 -0.0785 -0.1444 ? ? ? ? ? ? 629  LEU F CD2 
35594 N  N   . ALA F  387 0.5034 0.8620 1.0007 -0.0845 -0.0546 -0.0999 ? ? ? ? ? ? 630  ALA F N   
35595 C  CA  . ALA F  387 0.4905 0.8772 1.0149 -0.0860 -0.0562 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 630  ALA F CA  
35596 C  C   . ALA F  387 0.4869 0.8877 0.9978 -0.0744 -0.0630 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 630  ALA F C   
35597 O  O   . ALA F  387 0.4865 0.8759 0.9677 -0.0638 -0.0601 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 630  ALA F O   
35598 C  CB  . ALA F  387 0.4700 0.8622 1.0092 -0.0864 -0.0391 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 630  ALA F CB  
35599 N  N   . THR F  388 0.4847 0.9105 1.0178 -0.0761 -0.0719 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 631  THR F N   
35600 C  CA  . THR F  388 0.4767 0.9173 0.9997 -0.0639 -0.0742 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 631  THR F CA  
35601 C  C   . THR F  388 0.4544 0.8998 0.9797 -0.0577 -0.0571 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 631  THR F C   
35602 O  O   . THR F  388 0.4479 0.8862 0.9487 -0.0466 -0.0509 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 631  THR F O   
35603 C  CB  . THR F  388 0.4804 0.9472 1.0262 -0.0662 -0.0881 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 631  THR F CB  
35604 O  OG1 . THR F  388 0.5032 0.9640 1.0435 -0.0713 -0.1051 -0.1037 ? ? ? ? ? ? 631  THR F OG1 
35605 C  CG2 . THR F  388 0.4726 0.9524 1.0058 -0.0524 -0.0890 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 631  THR F CG2 
35606 N  N   . GLU F  389 0.4440 0.9008 0.9986 -0.0650 -0.0493 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 632  GLU F N   
35607 C  CA  . GLU F  389 0.4254 0.8850 0.9815 -0.0596 -0.0331 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 632  GLU F CA  
35608 C  C   . GLU F  389 0.4225 0.8579 0.9627 -0.0604 -0.0203 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 632  GLU F C   
35609 O  O   . GLU F  389 0.4232 0.8533 0.9789 -0.0698 -0.0146 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 632  GLU F O   
35610 C  CB  . GLU F  389 0.4173 0.8971 1.0095 -0.0667 -0.0286 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 632  GLU F CB  
35611 C  CG  . GLU F  389 0.4009 0.8940 0.9961 -0.0574 -0.0179 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 632  GLU F CG  
35612 C  CD  . GLU F  389 0.3995 0.9210 1.0158 -0.0549 -0.0265 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 632  GLU F CD  
35613 O  OE1 . GLU F  389 0.4072 0.9432 1.0497 -0.0643 -0.0367 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 632  GLU F OE1 
35614 O  OE2 . GLU F  389 0.3911 0.9211 0.9989 -0.0436 -0.0231 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 632  GLU F OE2 
35615 N  N   . LYS F  390 0.4193 0.8407 0.9298 -0.0505 -0.0153 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 633  LYS F N   
35616 C  CA  . LYS F  390 0.4176 0.8167 0.9134 -0.0512 -0.0044 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 633  LYS F CA  
35617 C  C   . LYS F  390 0.4012 0.8030 0.9029 -0.0487 0.0106  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 633  LYS F C   
35618 O  O   . LYS F  390 0.3911 0.8044 0.8915 -0.0409 0.0138  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 633  LYS F O   
35619 C  CB  . LYS F  390 0.4232 0.8058 0.8855 -0.0425 -0.0062 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 633  LYS F CB  
35620 C  CG  . LYS F  390 0.4416 0.8213 0.8962 -0.0441 -0.0211 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 633  LYS F CG  
35621 C  CD  . LYS F  390 0.4473 0.8157 0.8700 -0.0337 -0.0234 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 633  LYS F CD  
35622 C  CE  . LYS F  390 0.4681 0.8208 0.8775 -0.0369 -0.0325 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 633  LYS F CE  
35623 N  NZ  . LYS F  390 0.4800 0.8454 0.9073 -0.0441 -0.0470 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 633  LYS F NZ  
35624 N  N   . LYS F  391 0.4001 0.7898 0.9067 -0.0547 0.0200  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 634  LYS F N   
35625 C  CA  . LYS F  391 0.3867 0.7775 0.8979 -0.0525 0.0342  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 634  LYS F CA  
35626 C  C   . LYS F  391 0.3828 0.7537 0.8682 -0.0465 0.0431  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 634  LYS F C   
35627 O  O   . LYS F  391 0.3723 0.7429 0.8558 -0.0426 0.0541  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 634  LYS F O   
35628 C  CB  . LYS F  391 0.3882 0.7815 0.9253 -0.0634 0.0395  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 634  LYS F CB  
35629 C  CG  . LYS F  391 0.3761 0.7776 0.9251 -0.0618 0.0529  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 634  LYS F CG  
35630 C  CD  . LYS F  391 0.3801 0.7859 0.9578 -0.0735 0.0570  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 634  LYS F CD  
35631 C  CE  . LYS F  391 0.3734 0.7718 0.9511 -0.0727 0.0731  0.0039  ? ? ? ? ? ? 634  LYS F CE  
35632 N  NZ  . LYS F  391 0.3674 0.7861 0.9706 -0.0740 0.0799  0.0125  ? ? ? ? ? ? 634  LYS F NZ  
35633 N  N   . TYR F  392 0.3921 0.7467 0.8578 -0.0455 0.0384  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 635  TYR F N   
35634 C  CA  . TYR F  392 0.3894 0.7256 0.8332 -0.0406 0.0466  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CA  
35635 C  C   . TYR F  392 0.3957 0.7232 0.8146 -0.0336 0.0403  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 635  TYR F C   
35636 O  O   . TYR F  392 0.3903 0.7091 0.7905 -0.0265 0.0462  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 635  TYR F O   
35637 C  CB  . TYR F  392 0.3957 0.7161 0.8433 -0.0481 0.0518  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CB  
35638 C  CG  . TYR F  392 0.3894 0.7149 0.8581 -0.0539 0.0612  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CG  
35639 C  CD1 . TYR F  392 0.3785 0.7014 0.8419 -0.0493 0.0728  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CD1 
35640 C  CD2 . TYR F  392 0.3956 0.7284 0.8898 -0.0642 0.0584  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CD2 
35641 C  CE1 . TYR F  392 0.3744 0.7014 0.8551 -0.0538 0.0819  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CE1 
35642 C  CE2 . TYR F  392 0.3908 0.7284 0.9042 -0.0692 0.0680  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CE2 
35643 C  CZ  . TYR F  392 0.3804 0.7149 0.8860 -0.0635 0.0800  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 635  TYR F CZ  
35644 O  OH  . TYR F  392 0.3769 0.7156 0.8992 -0.0673 0.0902  0.0067  ? ? ? ? ? ? 635  TYR F OH  
35645 N  N   . THR F  393 0.4082 0.7380 0.8265 -0.0355 0.0284  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 636  THR F N   
35646 C  CA  . THR F  393 0.4181 0.7374 0.8110 -0.0290 0.0225  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 636  THR F CA  
35647 C  C   . THR F  393 0.4168 0.7479 0.7997 -0.0204 0.0158  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 636  THR F C   
35648 O  O   . THR F  393 0.4110 0.7601 0.8089 -0.0203 0.0125  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 636  THR F O   
35649 C  CB  . THR F  393 0.4371 0.7460 0.8285 -0.0350 0.0135  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 636  THR F CB  
35650 O  OG1 . THR F  393 0.4437 0.7676 0.8525 -0.0403 0.0020  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 636  THR F OG1 
35651 C  CG2 . THR F  393 0.4400 0.7347 0.8389 -0.0426 0.0206  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 636  THR F CG2 
35652 N  N   . HIS F  394 0.4230 0.7438 0.7807 -0.0127 0.0142  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 637  HIS F N   
35653 C  CA  . HIS F  394 0.4235 0.7533 0.7694 -0.0040 0.0085  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 637  HIS F CA  
35654 C  C   . HIS F  394 0.4351 0.7773 0.7883 -0.0056 -0.0056 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 637  HIS F C   
35655 O  O   . HIS F  394 0.4500 0.7867 0.8043 -0.0112 -0.0137 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 637  HIS F O   
35656 C  CB  . HIS F  394 0.4299 0.7455 0.7469 0.0044  0.0102  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 637  HIS F CB  
35657 C  CG  . HIS F  394 0.4176 0.7251 0.7258 0.0085  0.0225  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 637  HIS F CG  
35658 N  ND1 . HIS F  394 0.4201 0.7184 0.7054 0.0167  0.0254  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 637  HIS F ND1 
35659 C  CD2 . HIS F  394 0.4041 0.7111 0.7230 0.0055  0.0323  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 637  HIS F CD2 
35660 C  CE1 . HIS F  394 0.4081 0.7012 0.6917 0.0180  0.0359  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 637  HIS F CE1 
35661 N  NE2 . HIS F  394 0.3987 0.6965 0.7015 0.0115  0.0400  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 637  HIS F NE2 
35662 N  N   . TYR F  395 0.4293 0.7875 0.7861 -0.0002 -0.0089 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 638  TYR F N   
35663 C  CA  . TYR F  395 0.4396 0.8107 0.7992 0.0012  -0.0224 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CA  
35664 C  C   . TYR F  395 0.4499 0.8133 0.7805 0.0113  -0.0266 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 638  TYR F C   
35665 O  O   . TYR F  395 0.4455 0.7977 0.7580 0.0175  -0.0180 -0.0565 ? ? ? ? ? ? 638  TYR F O   
35666 C  CB  . TYR F  395 0.4274 0.8197 0.8047 0.0037  -0.0221 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CB  
35667 C  CG  . TYR F  395 0.4185 0.8237 0.8275 -0.0054 -0.0193 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CG  
35668 C  CD1 . TYR F  395 0.4256 0.8459 0.8562 -0.0120 -0.0303 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CD1 
35669 C  CD2 . TYR F  395 0.4040 0.8070 0.8214 -0.0070 -0.0057 -0.0405 ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CD2 
35670 C  CE1 . TYR F  395 0.4180 0.8510 0.8789 -0.0204 -0.0270 -0.0510 ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CE1 
35671 C  CE2 . TYR F  395 0.3972 0.8120 0.8429 -0.0148 -0.0021 -0.0371 ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CE2 
35672 C  CZ  . TYR F  395 0.4039 0.8341 0.8720 -0.0215 -0.0124 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 638  TYR F CZ  
35673 O  OH  . TYR F  395 0.3977 0.8411 0.8956 -0.0292 -0.0085 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 638  TYR F OH  
35674 N  N   . ASN F  396 0.4646 0.8345 0.7910 0.0131  -0.0399 -0.0688 ? ? ? ? ? ? 639  ASN F N   
35675 C  CA  . ASN F  396 0.4752 0.8405 0.7748 0.0238  -0.0442 -0.0702 ? ? ? ? ? ? 639  ASN F CA  
35676 C  C   . ASN F  396 0.4824 0.8262 0.7551 0.0283  -0.0377 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 639  ASN F C   
35677 O  O   . ASN F  396 0.4820 0.8218 0.7351 0.0379  -0.0337 -0.0661 ? ? ? ? ? ? 639  ASN F O   
35678 C  CB  . ASN F  396 0.4631 0.8397 0.7618 0.0323  -0.0402 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 639  ASN F CB  
35679 C  CG  . ASN F  396 0.4610 0.8600 0.7806 0.0316  -0.0490 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 639  ASN F CG  
35680 O  OD1 . ASN F  396 0.4458 0.8560 0.7805 0.0324  -0.0427 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 639  ASN F OD1 
35681 N  ND2 . ASN F  396 0.4770 0.8830 0.7972 0.0306  -0.0636 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 639  ASN F ND2 
35682 N  N   . THR F  397 0.4902 0.8201 0.7618 0.0218  -0.0366 -0.0772 ? ? ? ? ? ? 640  THR F N   
35683 C  CA  . THR F  397 0.4983 0.8084 0.7444 0.0270  -0.0303 -0.0780 ? ? ? ? ? ? 640  THR F CA  
35684 C  C   . THR F  397 0.5164 0.8232 0.7365 0.0366  -0.0379 -0.0824 ? ? ? ? ? ? 640  THR F C   
35685 O  O   . THR F  397 0.5159 0.8164 0.7161 0.0457  -0.0313 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 640  THR F O   
35686 C  CB  . THR F  397 0.5086 0.8044 0.7561 0.0195  -0.0303 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 640  THR F CB  
35687 O  OG1 . THR F  397 0.4919 0.7882 0.7600 0.0119  -0.0209 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 640  THR F OG1 
35688 C  CG2 . THR F  397 0.5202 0.7967 0.7404 0.0262  -0.0250 -0.0872 ? ? ? ? ? ? 640  THR F CG2 
35689 N  N   . ALA F  398 0.5335 0.8446 0.7544 0.0344  -0.0520 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 641  ALA F N   
35690 C  CA  . ALA F  398 0.5529 0.8630 0.7504 0.0434  -0.0614 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 641  ALA F CA  
35691 C  C   . ALA F  398 0.5443 0.8633 0.7327 0.0537  -0.0579 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 641  ALA F C   
35692 O  O   . ALA F  398 0.5575 0.8692 0.7195 0.0636  -0.0584 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 641  ALA F O   
35693 C  CB  . ALA F  398 0.5671 0.8874 0.7746 0.0386  -0.0781 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 641  ALA F CB  
35694 N  N   . LEU F  399 0.5238 0.8577 0.7332 0.0519  -0.0540 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 642  LEU F N   
35695 C  CA  . LEU F  399 0.5177 0.8603 0.7199 0.0615  -0.0521 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 642  LEU F CA  
35696 C  C   . LEU F  399 0.5104 0.8407 0.6957 0.0678  -0.0385 -0.0618 ? ? ? ? ? ? 642  LEU F C   
35697 O  O   . LEU F  399 0.5167 0.8456 0.6828 0.0778  -0.0379 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 642  LEU F O   
35698 C  CB  . LEU F  399 0.5005 0.8623 0.7291 0.0585  -0.0524 -0.0648 ? ? ? ? ? ? 642  LEU F CB  
35699 C  CG  . LEU F  399 0.5101 0.8889 0.7485 0.0587  -0.0676 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 642  LEU F CG  
35700 C  CD1 . LEU F  399 0.5144 0.8960 0.7724 0.0468  -0.0748 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 642  LEU F CD1 
35701 C  CD2 . LEU F  399 0.4950 0.8915 0.7504 0.0614  -0.0657 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 642  LEU F CD2 
35702 N  N   . SER F  400 0.4980 0.8197 0.6910 0.0620  -0.0276 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 643  SER F N   
35703 C  CA  . SER F  400 0.4906 0.8008 0.6705 0.0666  -0.0147 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 643  SER F CA  
35704 C  C   . SER F  400 0.5082 0.8032 0.6617 0.0724  -0.0136 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 643  SER F C   
35705 O  O   . SER F  400 0.5094 0.7988 0.6458 0.0804  -0.0072 -0.0476 ? ? ? ? ? ? 643  SER F O   
35706 C  CB  . SER F  400 0.4746 0.7806 0.6703 0.0586  -0.0050 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 643  SER F CB  
35707 O  OG  . SER F  400 0.4600 0.7800 0.6786 0.0542  -0.0054 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 643  SER F OG  
35708 N  N   . TYR F  401 0.5232 0.8110 0.6733 0.0686  -0.0197 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 644  TYR F N   
35709 C  CA  . TYR F  401 0.5433 0.8166 0.6669 0.0751  -0.0194 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CA  
35710 C  C   . TYR F  401 0.5593 0.8363 0.6627 0.0853  -0.0269 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 644  TYR F C   
35711 O  O   . TYR F  401 0.5706 0.8379 0.6501 0.0941  -0.0222 -0.0669 ? ? ? ? ? ? 644  TYR F O   
35712 C  CB  . TYR F  401 0.5573 0.8200 0.6812 0.0687  -0.0239 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CB  
35713 C  CG  . TYR F  401 0.5466 0.7981 0.6768 0.0640  -0.0117 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CG  
35714 C  CD1 . TYR F  401 0.5473 0.7877 0.6606 0.0707  -0.0006 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CD1 
35715 C  CD2 . TYR F  401 0.5355 0.7887 0.6893 0.0532  -0.0107 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CD2 
35716 C  CE1 . TYR F  401 0.5377 0.7693 0.6570 0.0671  0.0100  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CE1 
35717 C  CE2 . TYR F  401 0.5265 0.7696 0.6848 0.0498  0.0004  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CE2 
35718 C  CZ  . TYR F  401 0.5276 0.7601 0.6685 0.0570  0.0105  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 644  TYR F CZ  
35719 O  OH  . TYR F  401 0.5192 0.7424 0.6643 0.0545  0.0213  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 644  TYR F OH  
35720 N  N   . ALA F  402 0.5602 0.8519 0.6736 0.0845  -0.0381 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 645  ALA F N   
35721 C  CA  . ALA F  402 0.5749 0.8710 0.6700 0.0946  -0.0454 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 645  ALA F CA  
35722 C  C   . ALA F  402 0.5665 0.8614 0.6505 0.1033  -0.0347 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 645  ALA F C   
35723 O  O   . ALA F  402 0.5825 0.8713 0.6416 0.1132  -0.0346 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 645  ALA F O   
35724 C  CB  . ALA F  402 0.5745 0.8884 0.6858 0.0922  -0.0584 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 645  ALA F CB  
35725 N  N   . LEU F  403 0.5430 0.8429 0.6448 0.0995  -0.0257 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 646  LEU F N   
35726 C  CA  . LEU F  403 0.5347 0.8332 0.6286 0.1064  -0.0161 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 646  LEU F CA  
35727 C  C   . LEU F  403 0.5360 0.8192 0.6155 0.1087  -0.0042 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 646  LEU F C   
35728 O  O   . LEU F  403 0.5424 0.8205 0.6042 0.1170  0.0009  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 646  LEU F O   
35729 C  CB  . LEU F  403 0.5111 0.8192 0.6281 0.1018  -0.0111 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 646  LEU F CB  
35730 C  CG  . LEU F  403 0.5093 0.8343 0.6407 0.1016  -0.0215 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 646  LEU F CG  
35731 C  CD1 . LEU F  403 0.4881 0.8216 0.6403 0.0983  -0.0157 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 646  LEU F CD1 
35732 C  CD2 . LEU F  403 0.5256 0.8537 0.6380 0.1126  -0.0282 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 646  LEU F CD2 
35733 N  N   . LEU F  404 0.5299 0.8063 0.6183 0.1012  0.0004  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 647  LEU F N   
35734 C  CA  . LEU F  404 0.5298 0.7930 0.6080 0.1026  0.0118  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 647  LEU F CA  
35735 C  C   . LEU F  404 0.5545 0.8078 0.6055 0.1110  0.0103  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 647  LEU F C   
35736 O  O   . LEU F  404 0.5590 0.8048 0.5947 0.1177  0.0191  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 647  LEU F O   
35737 C  CB  . LEU F  404 0.5215 0.7796 0.6144 0.0932  0.0152  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 647  LEU F CB  
35738 C  CG  . LEU F  404 0.4977 0.7611 0.6153 0.0847  0.0206  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 647  LEU F CG  
35739 C  CD1 . LEU F  404 0.4974 0.7559 0.6263 0.0763  0.0200  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 647  LEU F CD1 
35740 C  CD2 . LEU F  404 0.4850 0.7436 0.6017 0.0863  0.0329  -0.0220 ? ? ? ? ? ? 647  LEU F CD2 
35741 N  N   . LEU F  405 0.5721 0.8251 0.6167 0.1110  -0.0009 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 648  LEU F N   
35742 C  CA  . LEU F  405 0.5976 0.8390 0.6148 0.1191  -0.0018 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 648  LEU F CA  
35743 C  C   . LEU F  405 0.6122 0.8568 0.6092 0.1300  -0.0059 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 648  LEU F C   
35744 O  O   . LEU F  405 0.6351 0.8701 0.6065 0.1383  -0.0058 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 648  LEU F O   
35745 C  CB  . LEU F  405 0.6145 0.8506 0.6295 0.1149  -0.0121 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 648  LEU F CB  
35746 C  CG  . LEU F  405 0.6065 0.8344 0.6350 0.1060  -0.0065 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 648  LEU F CG  
35747 C  CD1 . LEU F  405 0.6247 0.8466 0.6519 0.1012  -0.0176 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 648  LEU F CD1 
35748 C  CD2 . LEU F  405 0.6090 0.8240 0.6235 0.1113  0.0071  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 648  LEU F CD2 
35749 N  N   . THR F  406 0.6008 0.8582 0.6081 0.1306  -0.0091 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 649  THR F N   
35750 C  CA  . THR F  406 0.6153 0.8762 0.6038 0.1414  -0.0134 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 649  THR F CA  
35751 C  C   . THR F  406 0.6035 0.8656 0.5912 0.1463  -0.0029 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 649  THR F C   
35752 O  O   . THR F  406 0.6170 0.8784 0.5859 0.1563  -0.0031 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 649  THR F O   
35753 C  CB  . THR F  406 0.6205 0.8948 0.6163 0.1408  -0.0292 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 649  THR F CB  
35754 O  OG1 . THR F  406 0.5963 0.8838 0.6196 0.1342  -0.0292 -0.0423 ? ? ? ? ? ? 649  THR F OG1 
35755 C  CG2 . THR F  406 0.6340 0.9064 0.6308 0.1354  -0.0403 -0.0614 ? ? ? ? ? ? 649  THR F CG2 
35756 N  N   . ASN F  407 0.5797 0.8428 0.5872 0.1391  0.0060  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 650  ASN F N   
35757 C  CA  . ASN F  407 0.5666 0.8301 0.5773 0.1413  0.0158  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 650  ASN F CA  
35758 C  C   . ASN F  407 0.5773 0.8299 0.5677 0.1487  0.0261  0.0000  ? ? ? ? ? ? 650  ASN F C   
35759 O  O   . ASN F  407 0.5843 0.8279 0.5667 0.1486  0.0312  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 650  ASN F O   
35760 C  CB  . ASN F  407 0.5415 0.8065 0.5763 0.1313  0.0226  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 650  ASN F CB  
35761 C  CG  . ASN F  407 0.5263 0.8037 0.5820 0.1265  0.0171  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 650  ASN F CG  
35762 O  OD1 . ASN F  407 0.5335 0.8195 0.5879 0.1302  0.0076  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 650  ASN F OD1 
35763 N  ND2 . ASN F  407 0.5062 0.7846 0.5809 0.1188  0.0231  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 650  ASN F ND2 
35764 N  N   . LYS F  408 0.5785 0.8317 0.5617 0.1550  0.0300  0.0100  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F N   
35765 C  CA  . LYS F  408 0.5875 0.8312 0.5542 0.1615  0.0410  0.0188  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F CA  
35766 C  C   . LYS F  408 0.5668 0.8079 0.5495 0.1549  0.0524  0.0272  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F C   
35767 O  O   . LYS F  408 0.5474 0.7942 0.5504 0.1478  0.0513  0.0286  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F O   
35768 C  CB  . LYS F  408 0.5997 0.8447 0.5517 0.1711  0.0397  0.0262  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F CB  
35769 C  CG  . LYS F  408 0.6060 0.8428 0.5453 0.1771  0.0519  0.0384  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F CG  
35770 C  CD  . LYS F  408 0.6259 0.8624 0.5446 0.1884  0.0492  0.0435  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F CD  
35771 C  CE  . LYS F  408 0.6377 0.8649 0.5403 0.1951  0.0617  0.0545  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F CE  
35772 N  NZ  . LYS F  408 0.6206 0.8468 0.5382 0.1907  0.0706  0.0664  ? ? ? ? ? ? 651  LYS F NZ  
35773 N  N   . SER F  409 0.5711 0.8040 0.5455 0.1572  0.0632  0.0331  ? ? ? ? ? ? 652  SER F N   
35774 C  CA  . SER F  409 0.5533 0.7846 0.5420 0.1521  0.0733  0.0431  ? ? ? ? ? ? 652  SER F CA  
35775 C  C   . SER F  409 0.5349 0.7668 0.5435 0.1419  0.0752  0.0392  ? ? ? ? ? ? 652  SER F C   
35776 O  O   . SER F  409 0.5169 0.7504 0.5419 0.1357  0.0790  0.0449  ? ? ? ? ? ? 652  SER F O   
35777 C  CB  . SER F  409 0.5426 0.7788 0.5408 0.1509  0.0713  0.0497  ? ? ? ? ? ? 652  SER F CB  
35778 O  OG  . SER F  409 0.5563 0.7897 0.5389 0.1595  0.0740  0.0582  ? ? ? ? ? ? 652  SER F OG  
35779 N  N   . SER F  410 0.5404 0.7701 0.5472 0.1401  0.0724  0.0293  ? ? ? ? ? ? 653  SER F N   
35780 C  CA  . SER F  410 0.5251 0.7539 0.5492 0.1313  0.0754  0.0266  ? ? ? ? ? ? 653  SER F CA  
35781 C  C   . SER F  410 0.5381 0.7612 0.5537 0.1321  0.0739  0.0169  ? ? ? ? ? ? 653  SER F C   
35782 O  O   . SER F  410 0.5531 0.7763 0.5576 0.1355  0.0653  0.0084  ? ? ? ? ? ? 653  SER F O   
35783 C  CB  . SER F  410 0.5087 0.7453 0.5524 0.1233  0.0683  0.0226  ? ? ? ? ? ? 653  SER F CB  
35784 O  OG  . SER F  410 0.4927 0.7280 0.5531 0.1152  0.0731  0.0231  ? ? ? ? ? ? 653  SER F OG  
35785 N  N   . VAL F  411 0.5338 0.7514 0.5541 0.1294  0.0817  0.0180  ? ? ? ? ? ? 654  VAL F N   
35786 C  CA  . VAL F  411 0.5449 0.7559 0.5600 0.1290  0.0801  0.0079  ? ? ? ? ? ? 654  VAL F CA  
35787 C  C   . VAL F  411 0.5335 0.7478 0.5665 0.1195  0.0727  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 654  VAL F C   
35788 O  O   . VAL F  411 0.5146 0.7310 0.5663 0.1121  0.0765  0.0030  ? ? ? ? ? ? 654  VAL F O   
35789 C  CB  . VAL F  411 0.5430 0.7475 0.5595 0.1292  0.0914  0.0125  ? ? ? ? ? ? 654  VAL F CB  
35790 C  CG1 . VAL F  411 0.5594 0.7548 0.5659 0.1310  0.0902  0.0021  ? ? ? ? ? ? 654  VAL F CG1 
35791 C  CG2 . VAL F  411 0.5489 0.7523 0.5542 0.1369  0.1010  0.0240  ? ? ? ? ? ? 654  VAL F CG2 
35792 N  N   . PRO F  412 0.5460 0.7606 0.5735 0.1195  0.0621  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 655  PRO F N   
35793 C  CA  . PRO F  412 0.5372 0.7556 0.5824 0.1102  0.0545  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 655  PRO F CA  
35794 C  C   . PRO F  412 0.5399 0.7489 0.5886 0.1060  0.0579  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 655  PRO F C   
35795 O  O   . PRO F  412 0.5589 0.7580 0.5903 0.1117  0.0595  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 655  PRO F O   
35796 C  CB  . PRO F  412 0.5541 0.7755 0.5892 0.1130  0.0418  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 655  PRO F CB  
35797 C  CG  . PRO F  412 0.5785 0.7908 0.5854 0.1239  0.0440  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 655  PRO F CG  
35798 C  CD  . PRO F  412 0.5709 0.7822 0.5744 0.1285  0.0565  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 655  PRO F CD  
35799 N  N   . ARG F  413 0.5223 0.7336 0.5924 0.0969  0.0593  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 656  ARG F N   
35800 C  CA  . ARG F  413 0.5252 0.7272 0.5994 0.0929  0.0624  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 656  ARG F CA  
35801 C  C   . ARG F  413 0.5262 0.7297 0.6124 0.0850  0.0529  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 656  ARG F C   
35802 O  O   . ARG F  413 0.5093 0.7215 0.6149 0.0779  0.0509  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 656  ARG F O   
35803 C  CB  . ARG F  413 0.5061 0.7078 0.5953 0.0886  0.0723  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 656  ARG F CB  
35804 C  CG  . ARG F  413 0.5102 0.7018 0.6032 0.0852  0.0757  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 656  ARG F CG  
35805 C  CD  . ARG F  413 0.4929 0.6845 0.5990 0.0821  0.0854  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 656  ARG F CD  
35806 N  NE  . ARG F  413 0.4728 0.6727 0.5995 0.0738  0.0836  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 656  ARG F NE  
35807 C  CZ  . ARG F  413 0.4568 0.6580 0.5957 0.0705  0.0905  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 656  ARG F CZ  
35808 N  NH1 . ARG F  413 0.4573 0.6535 0.5919 0.0744  0.0992  0.0006  ? ? ? ? ? ? 656  ARG F NH1 
35809 N  NH2 . ARG F  413 0.4410 0.6490 0.5964 0.0636  0.0888  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 656  ARG F NH2 
35810 N  N   . VAL F  414 0.5471 0.7415 0.6218 0.0863  0.0475  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 657  VAL F N   
35811 C  CA  . VAL F  414 0.5514 0.7454 0.6375 0.0781  0.0382  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 657  VAL F CA  
35812 C  C   . VAL F  414 0.5431 0.7305 0.6448 0.0703  0.0435  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 657  VAL F C   
35813 O  O   . VAL F  414 0.5477 0.7239 0.6423 0.0733  0.0520  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 657  VAL F O   
35814 C  CB  . VAL F  414 0.5796 0.7635 0.6466 0.0819  0.0301  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 657  VAL F CB  
35815 C  CG1 . VAL F  414 0.5836 0.7664 0.6651 0.0720  0.0209  -0.0830 ? ? ? ? ? ? 657  VAL F CG1 
35816 C  CG2 . VAL F  414 0.5927 0.7818 0.6413 0.0902  0.0233  -0.0739 ? ? ? ? ? ? 657  VAL F CG2 
35817 N  N   . TYR F  415 0.5324 0.7266 0.6553 0.0607  0.0384  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 658  TYR F N   
35818 C  CA  . TYR F  415 0.5250 0.7133 0.6639 0.0529  0.0431  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CA  
35819 C  C   . TYR F  415 0.5456 0.7216 0.6815 0.0491  0.0368  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 658  TYR F C   
35820 O  O   . TYR F  415 0.5539 0.7339 0.6945 0.0446  0.0258  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 658  TYR F O   
35821 C  CB  . TYR F  415 0.5035 0.7045 0.6673 0.0444  0.0426  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CB  
35822 C  CG  . TYR F  415 0.4986 0.6931 0.6782 0.0363  0.0467  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CG  
35823 C  CD1 . TYR F  415 0.5003 0.6825 0.6746 0.0383  0.0558  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CD1 
35824 C  CD2 . TYR F  415 0.4930 0.6940 0.6932 0.0268  0.0417  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CD2 
35825 C  CE1 . TYR F  415 0.4972 0.6727 0.6850 0.0315  0.0596  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CE1 
35826 C  CE2 . TYR F  415 0.4897 0.6840 0.7037 0.0196  0.0461  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CE2 
35827 C  CZ  . TYR F  415 0.4922 0.6732 0.6992 0.0222  0.0550  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 658  TYR F CZ  
35828 O  OH  . TYR F  415 0.4903 0.6634 0.7095 0.0160  0.0598  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 658  TYR F OH  
35829 N  N   . TYR F  416 0.5548 0.7155 0.6831 0.0510  0.0437  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 659  TYR F N   
35830 C  CA  . TYR F  416 0.5753 0.7217 0.7007 0.0473  0.0388  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CA  
35831 C  C   . TYR F  416 0.5714 0.7238 0.7189 0.0355  0.0301  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 659  TYR F C   
35832 O  O   . TYR F  416 0.5904 0.7379 0.7346 0.0324  0.0194  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 659  TYR F O   
35833 C  CB  . TYR F  416 0.5778 0.7094 0.7017 0.0484  0.0494  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CB  
35834 C  CG  . TYR F  416 0.5933 0.7108 0.7226 0.0414  0.0454  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CG  
35835 C  CD1 . TYR F  416 0.6222 0.7223 0.7315 0.0458  0.0419  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CD1 
35836 C  CD2 . TYR F  416 0.5806 0.7015 0.7344 0.0305  0.0452  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CD2 
35837 C  CE1 . TYR F  416 0.6377 0.7235 0.7521 0.0390  0.0379  -0.1161 ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CE1 
35838 C  CE2 . TYR F  416 0.5953 0.7031 0.7551 0.0235  0.0416  -0.1028 ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CE2 
35839 C  CZ  . TYR F  416 0.6238 0.7136 0.7643 0.0274  0.0377  -0.1138 ? ? ? ? ? ? 659  TYR F CZ  
35840 O  OH  . TYR F  416 0.6391 0.7144 0.7865 0.0198  0.0342  -0.1220 ? ? ? ? ? ? 659  TYR F OH  
35841 N  N   . GLY F  417 0.5478 0.7108 0.7176 0.0290  0.0347  -0.0853 ? ? ? ? ? ? 660  GLY F N   
35842 C  CA  . GLY F  417 0.5417 0.7113 0.7354 0.0177  0.0292  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 660  GLY F CA  
35843 C  C   . GLY F  417 0.5440 0.7277 0.7438 0.0149  0.0168  -0.0929 ? ? ? ? ? ? 660  GLY F C   
35844 O  O   . GLY F  417 0.5468 0.7340 0.7636 0.0057  0.0097  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 660  GLY F O   
35845 N  N   . ASP F  418 0.5432 0.7354 0.7298 0.0228  0.0141  -0.0909 ? ? ? ? ? ? 661  ASP F N   
35846 C  CA  . ASP F  418 0.5443 0.7514 0.7367 0.0214  0.0026  -0.0944 ? ? ? ? ? ? 661  ASP F CA  
35847 C  C   . ASP F  418 0.5719 0.7706 0.7488 0.0228  -0.0091 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 661  ASP F C   
35848 O  O   . ASP F  418 0.5777 0.7874 0.7590 0.0210  -0.0211 -0.1126 ? ? ? ? ? ? 661  ASP F O   
35849 C  CB  . ASP F  418 0.5326 0.7520 0.7172 0.0297  0.0047  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 661  ASP F CB  
35850 C  CG  . ASP F  418 0.5062 0.7364 0.7082 0.0274  0.0135  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 661  ASP F CG  
35851 O  OD1 . ASP F  418 0.4962 0.7332 0.7210 0.0186  0.0130  -0.0734 ? ? ? ? ? ? 661  ASP F OD1 
35852 O  OD2 . ASP F  418 0.4966 0.7282 0.6893 0.0343  0.0209  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 661  ASP F OD2 
35853 N  N   . MET F  419 0.5898 0.7690 0.7481 0.0267  -0.0058 -0.1126 ? ? ? ? ? ? 662  MET F N   
35854 C  CA  . MET F  419 0.6202 0.7867 0.7606 0.0283  -0.0163 -0.1261 ? ? ? ? ? ? 662  MET F CA  
35855 C  C   . MET F  419 0.6339 0.7848 0.7819 0.0197  -0.0183 -0.1347 ? ? ? ? ? ? 662  MET F C   
35856 O  O   . MET F  419 0.6548 0.8007 0.8010 0.0153  -0.0308 -0.1465 ? ? ? ? ? ? 662  MET F O   
35857 C  CB  . MET F  419 0.6357 0.7900 0.7444 0.0413  -0.0115 -0.1265 ? ? ? ? ? ? 662  MET F CB  
35858 C  CG  . MET F  419 0.6271 0.7949 0.7258 0.0501  -0.0108 -0.1190 ? ? ? ? ? ? 662  MET F CG  
35859 S  SD  . MET F  419 0.6561 0.8105 0.7153 0.0647  -0.0114 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 662  MET F SD  
35860 C  CE  . MET F  419 0.6831 0.8381 0.7341 0.0627  -0.0317 -0.1391 ? ? ? ? ? ? 662  MET F CE  
35861 N  N   . PHE F  420 0.6235 0.7662 0.7796 0.0173  -0.0063 -0.1287 ? ? ? ? ? ? 663  PHE F N   
35862 C  CA  . PHE F  420 0.6350 0.7628 0.8006 0.0086  -0.0070 -0.1353 ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CA  
35863 C  C   . PHE F  420 0.6112 0.7482 0.8069 -0.0012 -0.0008 -0.1268 ? ? ? ? ? ? 663  PHE F C   
35864 O  O   . PHE F  420 0.5871 0.7363 0.7905 0.0010  0.0077  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 663  PHE F O   
35865 C  CB  . PHE F  420 0.6511 0.7562 0.7955 0.0158  0.0015  -0.1374 ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CB  
35866 C  CG  . PHE F  420 0.6776 0.7720 0.7910 0.0260  -0.0038 -0.1462 ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CG  
35867 C  CD1 . PHE F  420 0.7086 0.7861 0.8105 0.0239  -0.0139 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CD1 
35868 C  CD2 . PHE F  420 0.6733 0.7739 0.7685 0.0377  0.0009  -0.1400 ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CD2 
35869 C  CE1 . PHE F  420 0.7357 0.8024 0.8064 0.0342  -0.0190 -0.1692 ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CE1 
35870 C  CE2 . PHE F  420 0.6995 0.7900 0.7646 0.0479  -0.0033 -0.1476 ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CE2 
35871 C  CZ  . PHE F  420 0.7310 0.8045 0.7831 0.0465  -0.0133 -0.1623 ? ? ? ? ? ? 663  PHE F CZ  
35872 N  N   . THR F  421 0.6193 0.7500 0.8317 -0.0122 -0.0053 -0.1326 ? ? ? ? ? ? 664  THR F N   
35873 C  CA  . THR F  421 0.5995 0.7375 0.8398 -0.0215 0.0011  -0.1245 ? ? ? ? ? ? 664  THR F CA  
35874 C  C   . THR F  421 0.5829 0.7170 0.8204 -0.0161 0.0167  -0.1129 ? ? ? ? ? ? 664  THR F C   
35875 O  O   . THR F  421 0.5943 0.7110 0.8153 -0.0105 0.0226  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 664  THR F O   
35876 C  CB  . THR F  421 0.6152 0.7412 0.8705 -0.0334 -0.0037 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 664  THR F CB  
35877 O  OG1 . THR F  421 0.6373 0.7378 0.8746 -0.0302 -0.0008 -0.1389 ? ? ? ? ? ? 664  THR F OG1 
35878 C  CG2 . THR F  421 0.6298 0.7627 0.8908 -0.0395 -0.0201 -0.1431 ? ? ? ? ? ? 664  THR F CG2 
35879 N  N   . ASP F  422 0.5571 0.7075 0.8099 -0.0173 0.0229  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 665  ASP F N   
35880 C  CA  . ASP F  422 0.5404 0.6888 0.7932 -0.0134 0.0367  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 665  ASP F CA  
35881 C  C   . ASP F  422 0.5463 0.6777 0.8038 -0.0172 0.0442  -0.0891 ? ? ? ? ? ? 665  ASP F C   
35882 O  O   . ASP F  422 0.5373 0.6639 0.7905 -0.0124 0.0550  -0.0809 ? ? ? ? ? ? 665  ASP F O   
35883 C  CB  . ASP F  422 0.5153 0.6827 0.7873 -0.0168 0.0403  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 665  ASP F CB  
35884 C  CG  . ASP F  422 0.5058 0.6887 0.7710 -0.0105 0.0369  -0.0770 ? ? ? ? ? ? 665  ASP F CG  
35885 O  OD1 . ASP F  422 0.5031 0.6830 0.7508 -0.0014 0.0422  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 665  ASP F OD1 
35886 O  OD2 . ASP F  422 0.5022 0.6999 0.7795 -0.0145 0.0291  -0.0787 ? ? ? ? ? ? 665  ASP F OD2 
35887 N  N   . ASP F  423 0.5620 0.6844 0.8291 -0.0259 0.0383  -0.0973 ? ? ? ? ? ? 666  ASP F N   
35888 C  CA  . ASP F  423 0.5690 0.6745 0.8416 -0.0299 0.0452  -0.0963 ? ? ? ? ? ? 666  ASP F CA  
35889 C  C   . ASP F  423 0.5988 0.6819 0.8596 -0.0309 0.0400  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 666  ASP F C   
35890 O  O   . ASP F  423 0.6073 0.6754 0.8753 -0.0359 0.0444  -0.1089 ? ? ? ? ? ? 666  ASP F O   
35891 C  CB  . ASP F  423 0.5574 0.6710 0.8581 -0.0412 0.0471  -0.0909 ? ? ? ? ? ? 666  ASP F CB  
35892 C  CG  . ASP F  423 0.5678 0.6869 0.8837 -0.0514 0.0350  -0.0996 ? ? ? ? ? ? 666  ASP F CG  
35893 O  OD1 . ASP F  423 0.5760 0.7010 0.8829 -0.0492 0.0244  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 666  ASP F OD1 
35894 O  OD2 . ASP F  423 0.5683 0.6860 0.9053 -0.0616 0.0363  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 666  ASP F OD2 
35895 N  N   . GLY F  424 0.6162 0.6954 0.8578 -0.0258 0.0311  -0.1188 ? ? ? ? ? ? 667  GLY F N   
35896 C  CA  . GLY F  424 0.6476 0.7038 0.8764 -0.0267 0.0253  -0.1317 ? ? ? ? ? ? 667  GLY F CA  
35897 C  C   . GLY F  424 0.6596 0.6949 0.8688 -0.0175 0.0352  -0.1312 ? ? ? ? ? ? 667  GLY F C   
35898 O  O   . GLY F  424 0.6426 0.6821 0.8494 -0.0108 0.0465  -0.1202 ? ? ? ? ? ? 667  GLY F O   
35899 N  N   . GLN F  425 0.6897 0.7024 0.8854 -0.0172 0.0307  -0.1429 ? ? ? ? ? ? 668  GLN F N   
35900 C  CA  . GLN F  425 0.7064 0.7004 0.8760 -0.0051 0.0376  -0.1450 ? ? ? ? ? ? 668  GLN F CA  
35901 C  C   . GLN F  425 0.7039 0.7091 0.8534 0.0057  0.0355  -0.1450 ? ? ? ? ? ? 668  GLN F C   
35902 O  O   . GLN F  425 0.7023 0.7211 0.8537 0.0027  0.0247  -0.1493 ? ? ? ? ? ? 668  GLN F O   
35903 C  CB  . GLN F  425 0.7431 0.7102 0.8997 -0.0067 0.0311  -0.1597 ? ? ? ? ? ? 668  GLN F CB  
35904 C  CG  . GLN F  425 0.7506 0.7006 0.9207 -0.0140 0.0361  -0.1592 ? ? ? ? ? ? 668  GLN F CG  
35905 C  CD  . GLN F  425 0.7344 0.6836 0.9058 -0.0072 0.0518  -0.1461 ? ? ? ? ? ? 668  GLN F CD  
35906 O  OE1 . GLN F  425 0.7295 0.6815 0.8840 0.0050  0.0588  -0.1414 ? ? ? ? ? ? 668  GLN F OE1 
35907 N  NE2 . GLN F  425 0.7262 0.6721 0.9180 -0.0150 0.0577  -0.1396 ? ? ? ? ? ? 668  GLN F NE2 
35908 N  N   . TYR F  426 0.7045 0.7046 0.8353 0.0183  0.0455  -0.1400 ? ? ? ? ? ? 669  TYR F N   
35909 C  CA  . TYR F  426 0.6992 0.7119 0.8135 0.0282  0.0450  -0.1375 ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CA  
35910 C  C   . TYR F  426 0.7226 0.7324 0.8186 0.0304  0.0318  -0.1504 ? ? ? ? ? ? 669  TYR F C   
35911 O  O   . TYR F  426 0.7528 0.7424 0.8271 0.0358  0.0293  -0.1609 ? ? ? ? ? ? 669  TYR F O   
35912 C  CB  . TYR F  426 0.7006 0.7064 0.7975 0.0412  0.0577  -0.1310 ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CB  
35913 C  CG  . TYR F  426 0.6896 0.7109 0.7745 0.0505  0.0599  -0.1247 ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CG  
35914 C  CD1 . TYR F  426 0.6593 0.6986 0.7573 0.0511  0.0677  -0.1106 ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CD1 
35915 C  CD2 . TYR F  426 0.7110 0.7279 0.7708 0.0588  0.0541  -0.1327 ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CD2 
35916 C  CE1 . TYR F  426 0.6503 0.7024 0.7381 0.0591  0.0700  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CE1 
35917 C  CE2 . TYR F  426 0.7022 0.7322 0.7510 0.0674  0.0569  -0.1261 ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CE2 
35918 C  CZ  . TYR F  426 0.6715 0.7191 0.7350 0.0673  0.0649  -0.1119 ? ? ? ? ? ? 669  TYR F CZ  
35919 O  OH  . TYR F  426 0.6634 0.7233 0.7166 0.0754  0.0679  -0.1048 ? ? ? ? ? ? 669  TYR F OH  
35920 N  N   . MET F  427 0.7096 0.7394 0.8132 0.0271  0.0235  -0.1494 ? ? ? ? ? ? 670  MET F N   
35921 C  CA  . MET F  427 0.7292 0.7600 0.8172 0.0291  0.0100  -0.1603 ? ? ? ? ? ? 670  MET F CA  
35922 C  C   . MET F  427 0.7514 0.7711 0.8457 0.0186  -0.0032 -0.1741 ? ? ? ? ? ? 670  MET F C   
35923 O  O   . MET F  427 0.7758 0.7900 0.8533 0.0206  -0.0153 -0.1859 ? ? ? ? ? ? 670  MET F O   
35924 C  CB  . MET F  427 0.7520 0.7697 0.8059 0.0437  0.0130  -0.1644 ? ? ? ? ? ? 670  MET F CB  
35925 C  CG  . MET F  427 0.7345 0.7639 0.7792 0.0549  0.0242  -0.1518 ? ? ? ? ? ? 670  MET F CG  
35926 S  SD  . MET F  427 0.7646 0.7849 0.7694 0.0705  0.0216  -0.1588 ? ? ? ? ? ? 670  MET F SD  
35927 C  CE  . MET F  427 0.7486 0.7729 0.7460 0.0827  0.0406  -0.1433 ? ? ? ? ? ? 670  MET F CE  
35928 N  N   . ALA F  428 0.7445 0.7603 0.8625 0.0074  -0.0010 -0.1726 ? ? ? ? ? ? 671  ALA F N   
35929 C  CA  . ALA F  428 0.7658 0.7699 0.8930 -0.0040 -0.0129 -0.1850 ? ? ? ? ? ? 671  ALA F CA  
35930 C  C   . ALA F  428 0.7638 0.7858 0.9039 -0.0121 -0.0284 -0.1901 ? ? ? ? ? ? 671  ALA F C   
35931 O  O   . ALA F  428 0.7905 0.8034 0.9225 -0.0154 -0.0422 -0.2037 ? ? ? ? ? ? 671  ALA F O   
35932 C  CB  . ALA F  428 0.7566 0.7545 0.9085 -0.0142 -0.0058 -0.1800 ? ? ? ? ? ? 671  ALA F CB  
35933 N  N   . HIS F  429 0.7329 0.7804 0.8934 -0.0151 -0.0263 -0.1792 ? ? ? ? ? ? 672  HIS F N   
35934 C  CA  . HIS F  429 0.7284 0.7948 0.9061 -0.0235 -0.0398 -0.1825 ? ? ? ? ? ? 672  HIS F CA  
35935 C  C   . HIS F  429 0.7097 0.7982 0.8820 -0.0153 -0.0397 -0.1750 ? ? ? ? ? ? 672  HIS F C   
35936 O  O   . HIS F  429 0.6873 0.7828 0.8585 -0.0086 -0.0266 -0.1626 ? ? ? ? ? ? 672  HIS F O   
35937 C  CB  . HIS F  429 0.7100 0.7863 0.9235 -0.0373 -0.0376 -0.1765 ? ? ? ? ? ? 672  HIS F CB  
35938 C  CG  . HIS F  429 0.7276 0.7819 0.9482 -0.0457 -0.0367 -0.1824 ? ? ? ? ? ? 672  HIS F CG  
35939 N  ND1 . HIS F  429 0.7562 0.7980 0.9774 -0.0539 -0.0506 -0.1966 ? ? ? ? ? ? 672  HIS F ND1 
35940 C  CD2 . HIS F  429 0.7223 0.7638 0.9491 -0.0472 -0.0237 -0.1760 ? ? ? ? ? ? 672  HIS F CD2 
35941 C  CE1 . HIS F  429 0.7676 0.7894 0.9956 -0.0603 -0.0459 -0.1986 ? ? ? ? ? ? 672  HIS F CE1 
35942 N  NE2 . HIS F  429 0.7475 0.7688 0.9786 -0.0560 -0.0295 -0.1861 ? ? ? ? ? ? 672  HIS F NE2 
35943 N  N   . LYS F  430 0.7199 0.8189 0.8888 -0.0157 -0.0545 -0.1824 ? ? ? ? ? ? 673  LYS F N   
35944 C  CA  . LYS F  430 0.7051 0.8251 0.8689 -0.0081 -0.0563 -0.1761 ? ? ? ? ? ? 673  LYS F CA  
35945 C  C   . LYS F  430 0.6766 0.8211 0.8728 -0.0163 -0.0560 -0.1670 ? ? ? ? ? ? 673  LYS F C   
35946 O  O   . LYS F  430 0.6748 0.8217 0.8963 -0.0287 -0.0597 -0.1690 ? ? ? ? ? ? 673  LYS F O   
35947 C  CB  . LYS F  430 0.7301 0.8506 0.8758 -0.0044 -0.0727 -0.1879 ? ? ? ? ? ? 673  LYS F CB  
35948 C  CG  . LYS F  430 0.7655 0.8586 0.8821 0.0004  -0.0761 -0.2006 ? ? ? ? ? ? 673  LYS F CG  
35949 C  CD  . LYS F  430 0.7887 0.8803 0.8750 0.0110  -0.0866 -0.2084 ? ? ? ? ? ? 673  LYS F CD  
35950 C  CE  . LYS F  430 0.8145 0.8794 0.8661 0.0222  -0.0798 -0.2138 ? ? ? ? ? ? 673  LYS F CE  
35951 N  NZ  . LYS F  430 0.8524 0.9038 0.8738 0.0283  -0.0934 -0.2284 ? ? ? ? ? ? 673  LYS F NZ  
35952 N  N   . THR F  431 0.6550 0.8172 0.8512 -0.0096 -0.0511 -0.1566 ? ? ? ? ? ? 674  THR F N   
35953 C  CA  . THR F  431 0.6317 0.8183 0.8569 -0.0164 -0.0531 -0.1494 ? ? ? ? ? ? 674  THR F CA  
35954 C  C   . THR F  431 0.6439 0.8436 0.8708 -0.0178 -0.0704 -0.1575 ? ? ? ? ? ? 674  THR F C   
35955 O  O   . THR F  431 0.6696 0.8588 0.8726 -0.0126 -0.0801 -0.1679 ? ? ? ? ? ? 674  THR F O   
35956 C  CB  . THR F  431 0.6042 0.8042 0.8306 -0.0094 -0.0413 -0.1352 ? ? ? ? ? ? 674  THR F CB  
35957 O  OG1 . THR F  431 0.6106 0.8120 0.8112 0.0028  -0.0433 -0.1351 ? ? ? ? ? ? 674  THR F OG1 
35958 C  CG2 . THR F  431 0.5914 0.7801 0.8190 -0.0089 -0.0251 -0.1268 ? ? ? ? ? ? 674  THR F CG2 
35959 N  N   . ILE F  432 0.6273 0.8494 0.8816 -0.0244 -0.0746 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 675  ILE F N   
35960 C  CA  . ILE F  432 0.6376 0.8746 0.8956 -0.0254 -0.0912 -0.1595 ? ? ? ? ? ? 675  ILE F CA  
35961 C  C   . ILE F  432 0.6376 0.8819 0.8722 -0.0117 -0.0929 -0.1566 ? ? ? ? ? ? 675  ILE F C   
35962 O  O   . ILE F  432 0.6487 0.9038 0.8806 -0.0099 -0.1068 -0.1621 ? ? ? ? ? ? 675  ILE F O   
35963 C  CB  . ILE F  432 0.6197 0.8804 0.9146 -0.0353 -0.0945 -0.1544 ? ? ? ? ? ? 675  ILE F CB  
35964 C  CG1 . ILE F  432 0.5884 0.8616 0.8953 -0.0322 -0.0793 -0.1390 ? ? ? ? ? ? 675  ILE F CG1 
35965 C  CG2 . ILE F  432 0.6266 0.8805 0.9445 -0.0496 -0.0968 -0.1596 ? ? ? ? ? ? 675  ILE F CG2 
35966 C  CD1 . ILE F  432 0.5711 0.8703 0.9104 -0.0385 -0.0821 -0.1330 ? ? ? ? ? ? 675  ILE F CD1 
35967 N  N   . ASN F  433 0.6254 0.8641 0.8441 -0.0023 -0.0788 -0.1475 ? ? ? ? ? ? 676  ASN F N   
35968 C  CA  . ASN F  433 0.6238 0.8686 0.8210 0.0107  -0.0780 -0.1427 ? ? ? ? ? ? 676  ASN F CA  
35969 C  C   . ASN F  433 0.6457 0.8701 0.8070 0.0209  -0.0761 -0.1478 ? ? ? ? ? ? 676  ASN F C   
35970 O  O   . ASN F  433 0.6478 0.8739 0.7878 0.0324  -0.0742 -0.1438 ? ? ? ? ? ? 676  ASN F O   
35971 C  CB  . ASN F  433 0.5944 0.8491 0.7999 0.0143  -0.0635 -0.1277 ? ? ? ? ? ? 676  ASN F CB  
35972 C  CG  . ASN F  433 0.5736 0.8499 0.8114 0.0068  -0.0647 -0.1217 ? ? ? ? ? ? 676  ASN F CG  
35973 O  OD1 . ASN F  433 0.5746 0.8678 0.8201 0.0074  -0.0752 -0.1229 ? ? ? ? ? ? 676  ASN F OD1 
35974 N  ND2 . ASN F  433 0.5557 0.8316 0.8125 0.0002  -0.0537 -0.1150 ? ? ? ? ? ? 676  ASN F ND2 
35975 N  N   . TYR F  434 0.6628 0.8673 0.8178 0.0168  -0.0760 -0.1562 ? ? ? ? ? ? 677  TYR F N   
35976 C  CA  . TYR F  434 0.6838 0.8668 0.8062 0.0262  -0.0717 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CA  
35977 C  C   . TYR F  434 0.7053 0.8896 0.8017 0.0361  -0.0827 -0.1667 ? ? ? ? ? ? 677  TYR F C   
35978 O  O   . TYR F  434 0.7091 0.8892 0.7808 0.0483  -0.0762 -0.1621 ? ? ? ? ? ? 677  TYR F O   
35979 C  CB  . TYR F  434 0.7041 0.8658 0.8250 0.0194  -0.0738 -0.1715 ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CB  
35980 C  CG  . TYR F  434 0.7299 0.8688 0.8156 0.0300  -0.0705 -0.1775 ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CG  
35981 C  CD1 . TYR F  434 0.7240 0.8497 0.8009 0.0351  -0.0542 -0.1709 ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CD1 
35982 C  CD2 . TYR F  434 0.7608 0.8923 0.8213 0.0358  -0.0835 -0.1891 ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CD2 
35983 C  CE1 . TYR F  434 0.7484 0.8540 0.7930 0.0459  -0.0502 -0.1758 ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CE1 
35984 C  CE2 . TYR F  434 0.7864 0.8968 0.8127 0.0468  -0.0798 -0.1944 ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CE2 
35985 C  CZ  . TYR F  434 0.7800 0.8777 0.7988 0.0519  -0.0627 -0.1876 ? ? ? ? ? ? 677  TYR F CZ  
35986 O  OH  . TYR F  434 0.8060 0.8836 0.7914 0.0635  -0.0583 -0.1924 ? ? ? ? ? ? 677  TYR F OH  
35987 N  N   . GLU F  435 0.7197 0.9107 0.8227 0.0305  -0.0997 -0.1764 ? ? ? ? ? ? 678  GLU F N   
35988 C  CA  . GLU F  435 0.7424 0.9347 0.8208 0.0395  -0.1118 -0.1829 ? ? ? ? ? ? 678  GLU F CA  
35989 C  C   . GLU F  435 0.7262 0.9356 0.7998 0.0493  -0.1078 -0.1713 ? ? ? ? ? ? 678  GLU F C   
35990 O  O   . GLU F  435 0.7411 0.9446 0.7846 0.0619  -0.1073 -0.1710 ? ? ? ? ? ? 678  GLU F O   
35991 C  CB  . GLU F  435 0.7582 0.9578 0.8497 0.0304  -0.1318 -0.1947 ? ? ? ? ? ? 678  GLU F CB  
35992 C  CG  . GLU F  435 0.7865 0.9858 0.8511 0.0392  -0.1469 -0.2033 ? ? ? ? ? ? 678  GLU F CG  
35993 C  CD  . GLU F  435 0.7989 1.0099 0.8811 0.0295  -0.1677 -0.2137 ? ? ? ? ? ? 678  GLU F CD  
35994 O  OE1 . GLU F  435 0.7806 1.0048 0.8992 0.0165  -0.1692 -0.2115 ? ? ? ? ? ? 678  GLU F OE1 
35995 O  OE2 . GLU F  435 0.8281 1.0351 0.8876 0.0350  -0.1825 -0.2238 ? ? ? ? ? ? 678  GLU F OE2 
35996 N  N   . ALA F  436 0.6972 0.9271 0.7997 0.0439  -0.1048 -0.1616 ? ? ? ? ? ? 679  ALA F N   
35997 C  CA  . ALA F  436 0.6830 0.9290 0.7825 0.0527  -0.1022 -0.1510 ? ? ? ? ? ? 679  ALA F CA  
35998 C  C   . ALA F  436 0.6762 0.9127 0.7548 0.0634  -0.0859 -0.1412 ? ? ? ? ? ? 679  ALA F C   
35999 O  O   . ALA F  436 0.6855 0.9220 0.7407 0.0751  -0.0860 -0.1382 ? ? ? ? ? ? 679  ALA F O   
36000 C  CB  . ALA F  436 0.6545 0.9225 0.7887 0.0451  -0.1010 -0.1427 ? ? ? ? ? ? 679  ALA F CB  
36001 N  N   . ILE F  437 0.6607 0.8891 0.7486 0.0593  -0.0721 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 680  ILE F N   
36002 C  CA  . ILE F  437 0.6552 0.8736 0.7258 0.0680  -0.0567 -0.1270 ? ? ? ? ? ? 680  ILE F CA  
36003 C  C   . ILE F  437 0.6843 0.8844 0.7195 0.0784  -0.0566 -0.1333 ? ? ? ? ? ? 680  ILE F C   
36004 O  O   . ILE F  437 0.6861 0.8844 0.7015 0.0893  -0.0493 -0.1262 ? ? ? ? ? ? 680  ILE F O   
36005 C  CB  . ILE F  437 0.6355 0.8485 0.7237 0.0609  -0.0435 -0.1214 ? ? ? ? ? ? 680  ILE F CB  
36006 C  CG1 . ILE F  437 0.6067 0.8385 0.7260 0.0534  -0.0417 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 680  ILE F CG1 
36007 C  CG2 . ILE F  437 0.6323 0.8343 0.7028 0.0697  -0.0283 -0.1131 ? ? ? ? ? ? 680  ILE F CG2 
36008 C  CD1 . ILE F  437 0.5876 0.8160 0.7276 0.0449  -0.0308 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 680  ILE F CD1 
36009 N  N   . GLU F  438 0.7085 0.8942 0.7351 0.0752  -0.0644 -0.1464 ? ? ? ? ? ? 681  GLU F N   
36010 C  CA  . GLU F  438 0.7391 0.9064 0.7299 0.0860  -0.0643 -0.1530 ? ? ? ? ? ? 681  GLU F CA  
36011 C  C   . GLU F  438 0.7560 0.9298 0.7253 0.0959  -0.0742 -0.1546 ? ? ? ? ? ? 681  GLU F C   
36012 O  O   . GLU F  438 0.7689 0.9352 0.7102 0.1084  -0.0679 -0.1511 ? ? ? ? ? ? 681  GLU F O   
36013 C  CB  . GLU F  438 0.7653 0.9139 0.7492 0.0810  -0.0718 -0.1679 ? ? ? ? ? ? 681  GLU F CB  
36014 C  CG  . GLU F  438 0.8007 0.9296 0.7446 0.0934  -0.0726 -0.1756 ? ? ? ? ? ? 681  GLU F CG  
36015 C  CD  . GLU F  438 0.8280 0.9356 0.7633 0.0891  -0.0787 -0.1903 ? ? ? ? ? ? 681  GLU F CD  
36016 O  OE1 . GLU F  438 0.8405 0.9497 0.7844 0.0807  -0.0949 -0.2016 ? ? ? ? ? ? 681  GLU F OE1 
36017 O  OE2 . GLU F  438 0.8379 0.9270 0.7584 0.0941  -0.0674 -0.1907 ? ? ? ? ? ? 681  GLU F OE2 
36018 N  N   . THR F  439 0.7563 0.9447 0.7394 0.0904  -0.0894 -0.1594 ? ? ? ? ? ? 682  THR F N   
36019 C  CA  . THR F  439 0.7737 0.9691 0.7382 0.0991  -0.1009 -0.1618 ? ? ? ? ? ? 682  THR F CA  
36020 C  C   . THR F  439 0.7595 0.9631 0.7155 0.1094  -0.0900 -0.1475 ? ? ? ? ? ? 682  THR F C   
36021 O  O   . THR F  439 0.7786 0.9789 0.7062 0.1216  -0.0917 -0.1468 ? ? ? ? ? ? 682  THR F O   
36022 C  CB  . THR F  439 0.7683 0.9821 0.7567 0.0905  -0.1164 -0.1660 ? ? ? ? ? ? 682  THR F CB  
36023 O  OG1 . THR F  439 0.7817 0.9872 0.7799 0.0796  -0.1262 -0.1790 ? ? ? ? ? ? 682  THR F OG1 
36024 C  CG2 . THR F  439 0.7879 1.0091 0.7566 0.0999  -0.1294 -0.1687 ? ? ? ? ? ? 682  THR F CG2 
36025 N  N   . LEU F  440 0.7267 0.9406 0.7075 0.1044  -0.0788 -0.1358 ? ? ? ? ? ? 683  LEU F N   
36026 C  CA  . LEU F  440 0.7110 0.9314 0.6870 0.1127  -0.0672 -0.1214 ? ? ? ? ? ? 683  LEU F CA  
36027 C  C   . LEU F  440 0.7206 0.9239 0.6717 0.1217  -0.0532 -0.1174 ? ? ? ? ? ? 683  LEU F C   
36028 O  O   . LEU F  440 0.7340 0.9344 0.6601 0.1336  -0.0503 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 683  LEU F O   
36029 C  CB  . LEU F  440 0.6754 0.9092 0.6839 0.1044  -0.0591 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 683  LEU F CB  
36030 C  CG  . LEU F  440 0.6623 0.9165 0.6960 0.0980  -0.0699 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 683  LEU F CG  
36031 C  CD1 . LEU F  440 0.6312 0.8940 0.6960 0.0886  -0.0612 -0.1032 ? ? ? ? ? ? 683  LEU F CD1 
36032 C  CD2 . LEU F  440 0.6655 0.9307 0.6879 0.1080  -0.0740 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 683  LEU F CD2 
36033 N  N   . LEU F  441 0.7147 0.9068 0.6729 0.1162  -0.0442 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 684  LEU F N   
36034 C  CA  . LEU F  441 0.7215 0.8990 0.6601 0.1242  -0.0299 -0.1137 ? ? ? ? ? ? 684  LEU F CA  
36035 C  C   . LEU F  441 0.7555 0.9219 0.6572 0.1371  -0.0334 -0.1191 ? ? ? ? ? ? 684  LEU F C   
36036 O  O   . LEU F  441 0.7597 0.9226 0.6427 0.1478  -0.0227 -0.1103 ? ? ? ? ? ? 684  LEU F O   
36037 C  CB  . LEU F  441 0.7196 0.8844 0.6671 0.1172  -0.0238 -0.1182 ? ? ? ? ? ? 684  LEU F CB  
36038 C  CG  . LEU F  441 0.6851 0.8594 0.6598 0.1105  -0.0127 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 684  LEU F CG  
36039 C  CD1 . LEU F  441 0.6759 0.8446 0.6716 0.0992  -0.0110 -0.1107 ? ? ? ? ? ? 684  LEU F CD1 
36040 C  CD2 . LEU F  441 0.6804 0.8510 0.6420 0.1199  0.0025  -0.0944 ? ? ? ? ? ? 684  LEU F CD2 
36041 N  N   . LYS F  442 0.7805 0.9413 0.6721 0.1358  -0.0484 -0.1334 ? ? ? ? ? ? 685  LYS F N   
36042 C  CA  . LYS F  442 0.8170 0.9656 0.6718 0.1477  -0.0539 -0.1408 ? ? ? ? ? ? 685  LYS F CA  
36043 C  C   . LYS F  442 0.8200 0.9804 0.6623 0.1570  -0.0575 -0.1337 ? ? ? ? ? ? 685  LYS F C   
36044 O  O   . LYS F  442 0.8380 0.9908 0.6511 0.1701  -0.0509 -0.1294 ? ? ? ? ? ? 685  LYS F O   
36045 C  CB  . LYS F  442 0.8427 0.9829 0.6923 0.1425  -0.0710 -0.1584 ? ? ? ? ? ? 685  LYS F CB  
36046 C  CG  . LYS F  442 0.8509 0.9724 0.7009 0.1375  -0.0659 -0.1662 ? ? ? ? ? ? 685  LYS F CG  
36047 C  CD  . LYS F  442 0.8600 0.9789 0.7249 0.1250  -0.0818 -0.1808 ? ? ? ? ? ? 685  LYS F CD  
36048 C  CE  . LYS F  442 0.9003 1.0097 0.7367 0.1305  -0.0990 -0.1956 ? ? ? ? ? ? 685  LYS F CE  
36049 N  NZ  . LYS F  442 0.9329 1.0203 0.7282 0.1449  -0.0920 -0.1993 ? ? ? ? ? ? 685  LYS F NZ  
36050 N  N   . ALA F  443 0.8026 0.9817 0.6675 0.1506  -0.0670 -0.1317 ? ? ? ? ? ? 686  ALA F N   
36051 C  CA  . ALA F  443 0.8045 0.9958 0.6604 0.1589  -0.0714 -0.1248 ? ? ? ? ? ? 686  ALA F CA  
36052 C  C   . ALA F  443 0.7876 0.9814 0.6407 0.1660  -0.0541 -0.1080 ? ? ? ? ? ? 686  ALA F C   
36053 O  O   . ALA F  443 0.7993 0.9947 0.6319 0.1773  -0.0531 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 686  ALA F O   
36054 C  CB  . ALA F  443 0.7886 0.9995 0.6722 0.1501  -0.0845 -0.1263 ? ? ? ? ? ? 686  ALA F CB  
36055 N  N   . ARG F  444 0.7617 0.9551 0.6350 0.1594  -0.0406 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 687  ARG F N   
36056 C  CA  . ARG F  444 0.7451 0.9408 0.6189 0.1644  -0.0249 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 687  ARG F CA  
36057 C  C   . ARG F  444 0.7682 0.9507 0.6091 0.1777  -0.0154 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 687  ARG F C   
36058 O  O   . ARG F  444 0.7708 0.9569 0.5995 0.1866  -0.0106 -0.0712 ? ? ? ? ? ? 687  ARG F O   
36059 C  CB  . ARG F  444 0.7163 0.9125 0.6160 0.1549  -0.0131 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 687  ARG F CB  
36060 C  CG  . ARG F  444 0.6959 0.8978 0.6020 0.1578  0.0002  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 687  ARG F CG  
36061 C  CD  . ARG F  444 0.6714 0.8724 0.6001 0.1489  0.0107  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 687  ARG F CD  
36062 N  NE  . ARG F  444 0.6490 0.8571 0.5894 0.1489  0.0210  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 687  ARG F NE  
36063 C  CZ  . ARG F  444 0.6485 0.8506 0.5799 0.1545  0.0346  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 687  ARG F CZ  
36064 N  NH1 . ARG F  444 0.6691 0.8589 0.5796 0.1613  0.0399  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 687  ARG F NH1 
36065 N  NH2 . ARG F  444 0.6288 0.8370 0.5721 0.1533  0.0428  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 687  ARG F NH2 
36066 N  N   . ILE F  445 0.7843 0.9514 0.6125 0.1789  -0.0114 -0.0886 ? ? ? ? ? ? 688  ILE F N   
36067 C  CA  . ILE F  445 0.8123 0.9650 0.6067 0.1921  -0.0036 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 688  ILE F CA  
36068 C  C   . ILE F  445 0.8388 0.9928 0.6060 0.2030  -0.0137 -0.0901 ? ? ? ? ? ? 688  ILE F C   
36069 O  O   . ILE F  445 0.8519 1.0025 0.5965 0.2151  -0.0051 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 688  ILE F O   
36070 C  CB  . ILE F  445 0.8347 0.9699 0.6160 0.1918  -0.0052 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 688  ILE F CB  
36071 C  CG1 . ILE F  445 0.8148 0.9451 0.6155 0.1849  0.0078  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 688  ILE F CG1 
36072 C  CG2 . ILE F  445 0.8733 0.9936 0.6132 0.2074  -0.0026 -0.1044 ? ? ? ? ? ? 688  ILE F CG2 
36073 C  CD1 . ILE F  445 0.8290 0.9450 0.6291 0.1793  0.0025  -0.1125 ? ? ? ? ? ? 688  ILE F CD1 
36074 N  N   . LYS F  446 0.8474 1.0066 0.6174 0.1988  -0.0320 -0.1014 ? ? ? ? ? ? 689  LYS F N   
36075 C  CA  . LYS F  446 0.8772 1.0357 0.6190 0.2093  -0.0433 -0.1058 ? ? ? ? ? ? 689  LYS F CA  
36076 C  C   . LYS F  446 0.8678 1.0410 0.6117 0.2143  -0.0445 -0.0943 ? ? ? ? ? ? 689  LYS F C   
36077 O  O   . LYS F  446 0.8908 1.0600 0.6057 0.2274  -0.0434 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 689  LYS F O   
36078 C  CB  . LYS F  446 0.8955 1.0530 0.6359 0.2040  -0.0637 -0.1231 ? ? ? ? ? ? 689  LYS F CB  
36079 C  CG  . LYS F  446 0.9315 1.0861 0.6381 0.2162  -0.0762 -0.1288 ? ? ? ? ? ? 689  LYS F CG  
36080 C  CD  . LYS F  446 0.9585 1.1047 0.6554 0.2127  -0.0942 -0.1477 ? ? ? ? ? ? 689  LYS F CD  
36081 C  CE  . LYS F  446 0.9762 1.1006 0.6573 0.2137  -0.0866 -0.1557 ? ? ? ? ? ? 689  LYS F CE  
36082 N  NZ  . LYS F  446 1.0082 1.1224 0.6748 0.2118  -0.1052 -0.1746 ? ? ? ? ? ? 689  LYS F NZ  
36083 N  N   . TYR F  447 0.8361 1.0252 0.6129 0.2045  -0.0464 -0.0889 ? ? ? ? ? ? 690  TYR F N   
36084 C  CA  . TYR F  447 0.8294 1.0327 0.6096 0.2086  -0.0509 -0.0803 ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CA  
36085 C  C   . TYR F  447 0.8003 1.0105 0.5982 0.2071  -0.0364 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 690  TYR F C   
36086 O  O   . TYR F  447 0.8009 1.0170 0.5922 0.2144  -0.0348 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 690  TYR F O   
36087 C  CB  . TYR F  447 0.8207 1.0390 0.6235 0.1997  -0.0685 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CB  
36088 C  CG  . TYR F  447 0.8500 1.0632 0.6377 0.2000  -0.0858 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CG  
36089 C  CD1 . TYR F  447 0.8568 1.0585 0.6465 0.1927  -0.0876 -0.1168 ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CD1 
36090 C  CD2 . TYR F  447 0.8723 1.0916 0.6434 0.2078  -0.1008 -0.1086 ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CD2 
36091 C  CE1 . TYR F  447 0.8859 1.0814 0.6611 0.1926  -0.1041 -0.1326 ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CE1 
36092 C  CE2 . TYR F  447 0.9011 1.1153 0.6576 0.2079  -0.1178 -0.1243 ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CE2 
36093 C  CZ  . TYR F  447 0.9079 1.1098 0.6667 0.1999  -0.1195 -0.1365 ? ? ? ? ? ? 690  TYR F CZ  
36094 O  OH  . TYR F  447 0.9380 1.1335 0.6822 0.1995  -0.1369 -0.1526 ? ? ? ? ? ? 690  TYR F OH  
36095 N  N   . VAL F  448 0.7761 0.9849 0.5962 0.1976  -0.0261 -0.0615 ? ? ? ? ? ? 691  VAL F N   
36096 C  CA  . VAL F  448 0.7442 0.9621 0.5892 0.1923  -0.0163 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 691  VAL F CA  
36097 C  C   . VAL F  448 0.7427 0.9553 0.5763 0.2002  0.0000  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 691  VAL F C   
36098 O  O   . VAL F  448 0.7407 0.9440 0.5718 0.2000  0.0126  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 691  VAL F O   
36099 C  CB  . VAL F  448 0.7192 0.9380 0.5930 0.1788  -0.0125 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 691  VAL F CB  
36100 C  CG1 . VAL F  448 0.6878 0.9162 0.5868 0.1731  -0.0043 -0.0395 ? ? ? ? ? ? 691  VAL F CG1 
36101 C  CG2 . VAL F  448 0.7208 0.9451 0.6078 0.1703  -0.0281 -0.0654 ? ? ? ? ? ? 691  VAL F CG2 
36102 N  N   . SER F  449 0.7429 0.9619 0.5717 0.2066  0.0001  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 692  SER F N   
36103 C  CA  . SER F  449 0.7470 0.9601 0.5620 0.2149  0.0145  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 692  SER F CA  
36104 C  C   . SER F  449 0.7447 0.9661 0.5599 0.2198  0.0117  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 692  SER F C   
36105 O  O   . SER F  449 0.7468 0.9774 0.5659 0.2195  -0.0019 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 692  SER F O   
36106 C  CB  . SER F  449 0.7807 0.9810 0.5608 0.2266  0.0171  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 692  SER F CB  
36107 O  OG  . SER F  449 0.7853 0.9786 0.5533 0.2337  0.0334  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 692  SER F OG  
36108 N  N   . GLY F  450 0.7410 0.9595 0.5528 0.2242  0.0246  0.0130  ? ? ? ? ? ? 693  GLY F N   
36109 C  CA  . GLY F  450 0.7411 0.9654 0.5512 0.2298  0.0231  0.0229  ? ? ? ? ? ? 693  GLY F CA  
36110 C  C   . GLY F  450 0.7106 0.9427 0.5504 0.2208  0.0260  0.0300  ? ? ? ? ? ? 693  GLY F C   
36111 O  O   . GLY F  450 0.6883 0.9223 0.5508 0.2098  0.0288  0.0271  ? ? ? ? ? ? 693  GLY F O   
36112 N  N   . GLY F  451 0.7109 0.9466 0.5497 0.2258  0.0256  0.0392  ? ? ? ? ? ? 694  GLY F N   
36113 C  CA  . GLY F  451 0.6847 0.9271 0.5499 0.2182  0.0271  0.0450  ? ? ? ? ? ? 694  GLY F CA  
36114 C  C   . GLY F  451 0.6696 0.9234 0.5564 0.2096  0.0150  0.0340  ? ? ? ? ? ? 694  GLY F C   
36115 O  O   . GLY F  451 0.6813 0.9384 0.5620 0.2102  0.0040  0.0225  ? ? ? ? ? ? 694  GLY F O   
36116 N  N   . GLN F  452 0.6451 0.9045 0.5570 0.2017  0.0170  0.0375  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F N   
36117 C  CA  . GLN F  452 0.6303 0.9015 0.5644 0.1938  0.0068  0.0285  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F CA  
36118 C  C   . GLN F  452 0.6203 0.9010 0.5681 0.1947  0.0026  0.0335  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F C   
36119 O  O   . GLN F  452 0.6153 0.8918 0.5636 0.1972  0.0106  0.0446  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F O   
36120 C  CB  . GLN F  452 0.6095 0.8795 0.5639 0.1816  0.0119  0.0243  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F CB  
36121 C  CG  . GLN F  452 0.5938 0.8761 0.5729 0.1728  0.0026  0.0158  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F CG  
36122 C  CD  . GLN F  452 0.5742 0.8549 0.5731 0.1609  0.0079  0.0121  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F CD  
36123 O  OE1 . GLN F  452 0.5719 0.8426 0.5666 0.1588  0.0179  0.0148  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F OE1 
36124 N  NE2 . GLN F  452 0.5605 0.8518 0.5816 0.1534  0.0013  0.0064  ? ? ? ? ? ? 695  GLN F NE2 
36125 N  N   . ALA F  453 0.6185 0.9119 0.5777 0.1929  -0.0098 0.0254  ? ? ? ? ? ? 696  ALA F N   
36126 C  CA  . ALA F  453 0.6089 0.9128 0.5830 0.1939  -0.0140 0.0293  ? ? ? ? ? ? 696  ALA F CA  
36127 C  C   . ALA F  453 0.5941 0.9113 0.5934 0.1849  -0.0222 0.0202  ? ? ? ? ? ? 696  ALA F C   
36128 O  O   . ALA F  453 0.6030 0.9268 0.6020 0.1834  -0.0331 0.0098  ? ? ? ? ? ? 696  ALA F O   
36129 C  CB  . ALA F  453 0.6295 0.9372 0.5864 0.2062  -0.0217 0.0322  ? ? ? ? ? ? 696  ALA F CB  
36130 N  N   . MET F  454 0.5725 0.8930 0.5934 0.1788  -0.0166 0.0245  ? ? ? ? ? ? 697  MET F N   
36131 C  CA  . MET F  454 0.5562 0.8899 0.6038 0.1704  -0.0219 0.0185  ? ? ? ? ? ? 697  MET F CA  
36132 C  C   . MET F  454 0.5496 0.8940 0.6101 0.1743  -0.0244 0.0239  ? ? ? ? ? ? 697  MET F C   
36133 O  O   . MET F  454 0.5450 0.8829 0.6034 0.1777  -0.0162 0.0334  ? ? ? ? ? ? 697  MET F O   
36134 C  CB  . MET F  454 0.5365 0.8647 0.5993 0.1595  -0.0125 0.0183  ? ? ? ? ? ? 697  MET F CB  
36135 C  CG  . MET F  454 0.5402 0.8618 0.5981 0.1538  -0.0122 0.0105  ? ? ? ? ? ? 697  MET F CG  
36136 S  SD  . MET F  454 0.5160 0.8342 0.5957 0.1411  -0.0027 0.0103  ? ? ? ? ? ? 697  MET F SD  
36137 C  CE  . MET F  454 0.5101 0.8442 0.6131 0.1335  -0.0139 0.0000  ? ? ? ? ? ? 697  MET F CE  
36138 N  N   . ARG F  455 0.5494 0.9103 0.6243 0.1734  -0.0357 0.0177  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F N   
36139 C  CA  . ARG F  455 0.5444 0.9179 0.6331 0.1776  -0.0390 0.0220  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F CA  
36140 C  C   . ARG F  455 0.5277 0.9155 0.6458 0.1684  -0.0420 0.0167  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F C   
36141 O  O   . ARG F  455 0.5272 0.9205 0.6538 0.1610  -0.0481 0.0076  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F O   
36142 C  CB  . ARG F  455 0.5641 0.9468 0.6414 0.1880  -0.0512 0.0209  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F CB  
36143 C  CG  . ARG F  455 0.5833 0.9531 0.6308 0.1989  -0.0487 0.0273  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F CG  
36144 C  CD  . ARG F  455 0.5780 0.9386 0.6225 0.2037  -0.0376 0.0393  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F CD  
36145 N  NE  . ARG F  455 0.5958 0.9423 0.6128 0.2126  -0.0332 0.0460  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F NE  
36146 C  CZ  . ARG F  455 0.5967 0.9271 0.6006 0.2102  -0.0230 0.0492  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F CZ  
36147 N  NH1 . ARG F  455 0.5809 0.9065 0.5957 0.1994  -0.0161 0.0461  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F NH1 
36148 N  NH2 . ARG F  455 0.6143 0.9335 0.5941 0.2189  -0.0191 0.0561  ? ? ? ? ? ? 698  ARG F NH2 
36149 N  N   . ASN F  456 0.5155 0.9090 0.6488 0.1694  -0.0374 0.0227  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F N   
36150 C  CA  . ASN F  456 0.4998 0.9078 0.6618 0.1619  -0.0386 0.0196  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F CA  
36151 C  C   . ASN F  456 0.5040 0.9302 0.6772 0.1691  -0.0471 0.0211  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F C   
36152 O  O   . ASN F  456 0.5052 0.9300 0.6746 0.1775  -0.0433 0.0291  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F O   
36153 C  CB  . ASN F  456 0.4832 0.8829 0.6537 0.1582  -0.0254 0.0260  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F CB  
36154 C  CG  . ASN F  456 0.4671 0.8783 0.6649 0.1492  -0.0242 0.0227  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F CG  
36155 O  OD1 . ASN F  456 0.4664 0.8880 0.6769 0.1426  -0.0314 0.0151  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F OD1 
36156 N  ND2 . ASN F  456 0.4556 0.8635 0.6617 0.1488  -0.0148 0.0287  ? ? ? ? ? ? 699  ASN F ND2 
36157 N  N   . GLN F  457 0.5064 0.9500 0.6945 0.1659  -0.0587 0.0138  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F N   
36158 C  CA  . GLN F  457 0.5118 0.9739 0.7102 0.1736  -0.0675 0.0157  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F CA  
36159 C  C   . GLN F  457 0.4979 0.9794 0.7292 0.1667  -0.0694 0.0134  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F C   
36160 O  O   . GLN F  457 0.4931 0.9796 0.7379 0.1559  -0.0731 0.0057  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F O   
36161 C  CB  . GLN F  457 0.5322 1.0001 0.7169 0.1790  -0.0819 0.0104  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F CB  
36162 C  CG  . GLN F  457 0.5414 1.0274 0.7321 0.1891  -0.0921 0.0131  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F CG  
36163 C  CD  . GLN F  457 0.5629 1.0538 0.7389 0.1932  -0.1075 0.0064  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F CD  
36164 O  OE1 . GLN F  457 0.5753 1.0497 0.7249 0.1949  -0.1068 0.0045  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F OE1 
36165 N  NE2 . GLN F  457 0.5682 1.0817 0.7612 0.1945  -0.1216 0.0026  ? ? ? ? ? ? 700  GLN F NE2 
36166 N  N   . GLN F  458 0.4923 0.9835 0.7362 0.1731  -0.0661 0.0205  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F N   
36167 C  CA  . GLN F  458 0.4803 0.9923 0.7565 0.1684  -0.0673 0.0197  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F CA  
36168 C  C   . GLN F  458 0.4918 1.0249 0.7772 0.1717  -0.0834 0.0154  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F C   
36169 O  O   . GLN F  458 0.5055 1.0409 0.7771 0.1832  -0.0896 0.0186  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F O   
36170 C  CB  . GLN F  458 0.4719 0.9866 0.7575 0.1750  -0.0574 0.0288  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F CB  
36171 C  CG  . GLN F  458 0.4651 0.9568 0.7361 0.1754  -0.0424 0.0347  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F CG  
36172 C  CD  . GLN F  458 0.4548 0.9343 0.7261 0.1628  -0.0360 0.0303  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F CD  
36173 O  OE1 . GLN F  458 0.4439 0.9333 0.7372 0.1538  -0.0349 0.0270  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F OE1 
36174 N  NE2 . GLN F  458 0.4589 0.9171 0.7062 0.1621  -0.0315 0.0306  ? ? ? ? ? ? 701  GLN F NE2 
36175 N  N   . VAL F  459 0.4874 1.0358 0.7959 0.1615  -0.0907 0.0083  ? ? ? ? ? ? 702  VAL F N   
36176 C  CA  . VAL F  459 0.4978 1.0688 0.8195 0.1634  -0.1070 0.0040  ? ? ? ? ? ? 702  VAL F CA  
36177 C  C   . VAL F  459 0.4860 1.0778 0.8441 0.1535  -0.1091 0.0013  ? ? ? ? ? ? 702  VAL F C   
36178 O  O   . VAL F  459 0.4730 1.0589 0.8421 0.1426  -0.1004 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 702  VAL F O   
36179 C  CB  . VAL F  459 0.5144 1.0798 0.8187 0.1606  -0.1198 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 702  VAL F CB  
36180 C  CG1 . VAL F  459 0.5316 1.0836 0.8016 0.1736  -0.1219 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 702  VAL F CG1 
36181 C  CG2 . VAL F  459 0.5083 1.0576 0.8092 0.1477  -0.1142 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 702  VAL F CG2 
36182 N  N   . GLY F  460 0.4916 1.1084 0.8686 0.1572  -0.1211 0.0010  ? ? ? ? ? ? 703  GLY F N   
36183 C  CA  . GLY F  460 0.4812 1.1218 0.8965 0.1489  -0.1235 0.0000  ? ? ? ? ? ? 703  GLY F CA  
36184 C  C   . GLY F  460 0.4626 1.0981 0.8902 0.1457  -0.1054 0.0065  ? ? ? ? ? ? 703  GLY F C   
36185 O  O   . GLY F  460 0.4591 1.0865 0.8760 0.1555  -0.0947 0.0148  ? ? ? ? ? ? 703  GLY F O   
36186 N  N   . ASN F  461 0.4521 1.0911 0.9009 0.1320  -0.1022 0.0027  ? ? ? ? ? ? 704  ASN F N   
36187 C  CA  . ASN F  461 0.4353 1.0694 0.8965 0.1275  -0.0853 0.0081  ? ? ? ? ? ? 704  ASN F CA  
36188 C  C   . ASN F  461 0.4307 1.0353 0.8680 0.1225  -0.0743 0.0068  ? ? ? ? ? ? 704  ASN F C   
36189 O  O   . ASN F  461 0.4182 1.0158 0.8624 0.1180  -0.0609 0.0105  ? ? ? ? ? ? 704  ASN F O   
36190 C  CB  . ASN F  461 0.4271 1.0816 0.9256 0.1155  -0.0870 0.0059  ? ? ? ? ? ? 704  ASN F CB  
36191 C  CG  . ASN F  461 0.4319 1.0814 0.9321 0.1016  -0.0960 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 704  ASN F CG  
36192 O  OD1 . ASN F  461 0.4438 1.0790 0.9189 0.1021  -0.1041 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 704  ASN F OD1 
36193 N  ND2 . ASN F  461 0.4239 1.0842 0.9531 0.0894  -0.0942 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 704  ASN F ND2 
36194 N  N   . SER F  462 0.4417 1.0293 0.8510 0.1235  -0.0799 0.0017  ? ? ? ? ? ? 705  SER F N   
36195 C  CA  . SER F  462 0.4378 0.9991 0.8262 0.1188  -0.0700 0.0006  ? ? ? ? ? ? 705  SER F CA  
36196 C  C   . SER F  462 0.4489 0.9908 0.8018 0.1279  -0.0702 0.0016  ? ? ? ? ? ? 705  SER F C   
36197 O  O   . SER F  462 0.4569 1.0026 0.7997 0.1398  -0.0734 0.0062  ? ? ? ? ? ? 705  SER F O   
36198 C  CB  . SER F  462 0.4373 0.9952 0.8336 0.1046  -0.0737 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 705  SER F CB  
36199 O  OG  . SER F  462 0.4273 0.9661 0.8167 0.0985  -0.0605 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 705  SER F OG  
36200 N  N   . GLU F  463 0.4498 0.9707 0.7840 0.1226  -0.0660 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 706  GLU F N   
36201 C  CA  . GLU F  463 0.4602 0.9629 0.7622 0.1304  -0.0650 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 706  GLU F CA  
36202 C  C   . GLU F  463 0.4702 0.9629 0.7591 0.1241  -0.0716 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 706  GLU F C   
36203 O  O   . GLU F  463 0.4674 0.9649 0.7720 0.1132  -0.0752 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 706  GLU F O   
36204 C  CB  . GLU F  463 0.4505 0.9341 0.7404 0.1316  -0.0494 0.0064  ? ? ? ? ? ? 706  GLU F CB  
36205 C  CG  . GLU F  463 0.4362 0.9146 0.7398 0.1198  -0.0406 0.0048  ? ? ? ? ? ? 706  GLU F CG  
36206 C  CD  . GLU F  463 0.4284 0.8864 0.7178 0.1202  -0.0266 0.0105  ? ? ? ? ? ? 706  GLU F CD  
36207 O  OE1 . GLU F  463 0.4349 0.8808 0.7025 0.1285  -0.0239 0.0152  ? ? ? ? ? ? 706  GLU F OE1 
36208 O  OE2 . GLU F  463 0.4167 0.8704 0.7168 0.1117  -0.0186 0.0104  ? ? ? ? ? ? 706  GLU F OE2 
36209 N  N   . ILE F  464 0.4833 0.9620 0.7430 0.1314  -0.0730 -0.0093 ? ? ? ? ? ? 707  ILE F N   
36210 C  CA  . ILE F  464 0.4942 0.9586 0.7353 0.1273  -0.0762 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 707  ILE F CA  
36211 C  C   . ILE F  464 0.4984 0.9420 0.7105 0.1344  -0.0669 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 707  ILE F C   
36212 O  O   . ILE F  464 0.4963 0.9378 0.7018 0.1429  -0.0610 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 707  ILE F O   
36213 C  CB  . ILE F  464 0.5147 0.9878 0.7494 0.1293  -0.0938 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 707  ILE F CB  
36214 C  CG1 . ILE F  464 0.5274 1.0084 0.7501 0.1427  -0.1010 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 707  ILE F CG1 
36215 C  CG2 . ILE F  464 0.5121 1.0039 0.7759 0.1198  -0.1039 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 707  ILE F CG2 
36216 C  CD1 . ILE F  464 0.5409 1.0034 0.7291 0.1522  -0.0974 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 707  ILE F CD1 
36217 N  N   . ILE F  465 0.5052 0.9331 0.7003 0.1310  -0.0652 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 708  ILE F N   
36218 C  CA  . ILE F  465 0.5134 0.9239 0.6804 0.1385  -0.0587 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 708  ILE F CA  
36219 C  C   . ILE F  465 0.5352 0.9410 0.6813 0.1416  -0.0685 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 708  ILE F C   
36220 O  O   . ILE F  465 0.5417 0.9544 0.6957 0.1358  -0.0789 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 708  ILE F O   
36221 C  CB  . ILE F  465 0.5012 0.8957 0.6659 0.1324  -0.0450 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 708  ILE F CB  
36222 C  CG1 . ILE F  465 0.5006 0.8924 0.6723 0.1218  -0.0474 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 708  ILE F CG1 
36223 C  CG2 . ILE F  465 0.4812 0.8785 0.6640 0.1298  -0.0349 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 708  ILE F CG2 
36224 C  CD1 . ILE F  465 0.4943 0.8681 0.6569 0.1179  -0.0353 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 708  ILE F CD1 
36225 N  N   . THR F  466 0.5479 0.9413 0.6668 0.1509  -0.0652 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 709  THR F N   
36226 C  CA  . THR F  466 0.5711 0.9575 0.6653 0.1557  -0.0728 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 709  THR F CA  
36227 C  C   . THR F  466 0.5746 0.9411 0.6463 0.1587  -0.0608 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 709  THR F C   
36228 O  O   . THR F  466 0.5681 0.9287 0.6349 0.1633  -0.0507 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 709  THR F O   
36229 C  CB  . THR F  466 0.5884 0.9822 0.6689 0.1680  -0.0821 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 709  THR F CB  
36230 O  OG1 . THR F  466 0.5841 0.9725 0.6568 0.1760  -0.0722 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 709  THR F OG1 
36231 C  CG2 . THR F  466 0.5868 1.0027 0.6900 0.1663  -0.0954 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 709  THR F CG2 
36232 N  N   . SER F  467 0.5862 0.9422 0.6440 0.1564  -0.0618 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 710  SER F N   
36233 C  CA  . SER F  467 0.5892 0.9273 0.6277 0.1587  -0.0496 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 710  SER F CA  
36234 C  C   . SER F  467 0.6167 0.9473 0.6257 0.1674  -0.0555 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 710  SER F C   
36235 O  O   . SER F  467 0.6306 0.9638 0.6364 0.1656  -0.0670 -0.0331 ? ? ? ? ? ? 710  SER F O   
36236 C  CB  . SER F  467 0.5767 0.9075 0.6265 0.1477  -0.0428 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 710  SER F CB  
36237 O  OG  . SER F  467 0.5674 0.8860 0.6116 0.1479  -0.0280 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 710  SER F OG  
36238 N  N   . VAL F  468 0.6263 0.9473 0.6134 0.1769  -0.0480 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 711  VAL F N   
36239 C  CA  . VAL F  468 0.6549 0.9688 0.6115 0.1869  -0.0531 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 711  VAL F CA  
36240 C  C   . VAL F  468 0.6614 0.9579 0.5977 0.1903  -0.0394 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 711  VAL F C   
36241 O  O   . VAL F  468 0.6465 0.9381 0.5884 0.1891  -0.0265 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 711  VAL F O   
36242 C  CB  . VAL F  468 0.6687 0.9906 0.6141 0.1986  -0.0608 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 711  VAL F CB  
36243 C  CG1 . VAL F  468 0.7000 1.0139 0.6119 0.2097  -0.0657 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 711  VAL F CG1 
36244 C  CG2 . VAL F  468 0.6625 1.0036 0.6301 0.1955  -0.0747 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 711  VAL F CG2 
36245 N  N   . ARG F  469 0.6840 0.9714 0.5976 0.1943  -0.0424 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 712  ARG F N   
36246 C  CA  . ARG F  469 0.6964 0.9683 0.5860 0.2009  -0.0301 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 712  ARG F CA  
36247 C  C   . ARG F  469 0.7274 0.9957 0.5853 0.2146  -0.0358 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 712  ARG F C   
36248 O  O   . ARG F  469 0.7458 1.0173 0.5941 0.2169  -0.0498 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 712  ARG F O   
36249 C  CB  . ARG F  469 0.6980 0.9597 0.5858 0.1949  -0.0258 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 712  ARG F CB  
36250 C  CG  . ARG F  469 0.6688 0.9317 0.5846 0.1826  -0.0175 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 712  ARG F CG  
36251 C  CD  . ARG F  469 0.6512 0.9135 0.5749 0.1831  -0.0045 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 712  ARG F CD  
36252 N  NE  . ARG F  469 0.6600 0.9095 0.5658 0.1884  0.0083  0.0025  ? ? ? ? ? ? 712  ARG F NE  
36253 C  CZ  . ARG F  469 0.6564 0.8975 0.5636 0.1839  0.0165  0.0004  ? ? ? ? ? ? 712  ARG F CZ  
36254 N  NH1 . ARG F  469 0.6448 0.8875 0.5693 0.1740  0.0131  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 712  ARG F NH1 
36255 N  NH2 . ARG F  469 0.6655 0.8967 0.5567 0.1899  0.0284  0.0077  ? ? ? ? ? ? 712  ARG F NH2 
36256 N  N   . TYR F  470 0.7345 0.9961 0.5760 0.2237  -0.0253 0.0005  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F N   
36257 C  CA  . TYR F  470 0.7619 1.0224 0.5761 0.2373  -0.0310 0.0035  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CA  
36258 C  C   . TYR F  470 0.7927 1.0429 0.5761 0.2448  -0.0342 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 713  TYR F C   
36259 O  O   . TYR F  470 0.8179 1.0694 0.5801 0.2544  -0.0449 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 713  TYR F O   
36260 C  CB  . TYR F  470 0.7620 1.0172 0.5677 0.2447  -0.0182 0.0197  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CB  
36261 C  CG  . TYR F  470 0.7400 1.0045 0.5689 0.2413  -0.0177 0.0277  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CG  
36262 C  CD1 . TYR F  470 0.7393 1.0173 0.5778 0.2424  -0.0316 0.0239  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CD1 
36263 C  CD2 . TYR F  470 0.7214 0.9811 0.5625 0.2373  -0.0034 0.0391  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CD2 
36264 C  CE1 . TYR F  470 0.7206 1.0064 0.5795 0.2402  -0.0304 0.0313  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CE1 
36265 C  CE2 . TYR F  470 0.7037 0.9700 0.5641 0.2346  -0.0029 0.0458  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CE2 
36266 C  CZ  . TYR F  470 0.7035 0.9826 0.5723 0.2365  -0.0160 0.0420  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F CZ  
36267 O  OH  . TYR F  470 0.6871 0.9719 0.5742 0.2347  -0.0146 0.0488  ? ? ? ? ? ? 713  TYR F OH  
36268 N  N   . GLY F  471 0.7919 1.0315 0.5723 0.2409  -0.0250 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 714  GLY F N   
36269 C  CA  . GLY F  471 0.8226 1.0491 0.5705 0.2497  -0.0236 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 714  GLY F CA  
36270 C  C   . GLY F  471 0.8257 1.0405 0.5605 0.2552  -0.0042 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 714  GLY F C   
36271 O  O   . GLY F  471 0.8125 1.0290 0.5553 0.2561  0.0058  0.0138  ? ? ? ? ? ? 714  GLY F O   
36272 N  N   . LYS F  472 0.8442 1.0468 0.5593 0.2589  0.0008  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 715  LYS F N   
36273 C  CA  . LYS F  472 0.8462 1.0384 0.5522 0.2628  0.0198  0.0048  ? ? ? ? ? ? 715  LYS F CA  
36274 C  C   . LYS F  472 0.8641 1.0532 0.5476 0.2758  0.0271  0.0182  ? ? ? ? ? ? 715  LYS F C   
36275 O  O   . LYS F  472 0.8921 1.0794 0.5494 0.2865  0.0182  0.0152  ? ? ? ? ? ? 715  LYS F O   
36276 C  CB  . LYS F  472 0.8669 1.0469 0.5538 0.2659  0.0219  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 715  LYS F CB  
36277 C  CG  . LYS F  472 0.8773 1.0467 0.5482 0.2736  0.0409  0.0053  ? ? ? ? ? ? 715  LYS F CG  
36278 C  CD  . LYS F  472 0.8956 1.0530 0.5511 0.2755  0.0423  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 715  LYS F CD  
36279 C  CE  . LYS F  472 0.8902 1.0407 0.5479 0.2764  0.0622  0.0029  ? ? ? ? ? ? 715  LYS F CE  
36280 N  NZ  . LYS F  472 0.9179 1.0603 0.5448 0.2915  0.0743  0.0129  ? ? ? ? ? ? 715  LYS F NZ  
36281 N  N   . GLY F  473 0.8488 1.0370 0.5429 0.2745  0.0429  0.0332  ? ? ? ? ? ? 716  GLY F N   
36282 C  CA  . GLY F  473 0.8601 1.0465 0.5402 0.2844  0.0509  0.0485  ? ? ? ? ? ? 716  GLY F CA  
36283 C  C   . GLY F  473 0.8527 1.0483 0.5417 0.2847  0.0416  0.0530  ? ? ? ? ? ? 716  GLY F C   
36284 O  O   . GLY F  473 0.8718 1.0653 0.5412 0.2956  0.0425  0.0616  ? ? ? ? ? ? 716  GLY F O   
36285 N  N   . ALA F  474 0.8262 1.0320 0.5442 0.2733  0.0328  0.0472  ? ? ? ? ? ? 717  ALA F N   
36286 C  CA  . ALA F  474 0.8161 1.0311 0.5463 0.2730  0.0257  0.0522  ? ? ? ? ? ? 717  ALA F CA  
36287 C  C   . ALA F  474 0.7797 1.0010 0.5460 0.2595  0.0298  0.0555  ? ? ? ? ? ? 717  ALA F C   
36288 O  O   . ALA F  474 0.7613 0.9900 0.5490 0.2493  0.0219  0.0453  ? ? ? ? ? ? 717  ALA F O   
36289 C  CB  . ALA F  474 0.8284 1.0517 0.5525 0.2760  0.0063  0.0405  ? ? ? ? ? ? 717  ALA F CB  
36290 N  N   . LEU F  475 0.7709 0.9885 0.5430 0.2595  0.0424  0.0700  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F N   
36291 C  CA  . LEU F  475 0.7397 0.9609 0.5425 0.2480  0.0476  0.0748  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F CA  
36292 C  C   . LEU F  475 0.7298 0.9598 0.5460 0.2471  0.0382  0.0756  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F C   
36293 O  O   . LEU F  475 0.7049 0.9413 0.5472 0.2369  0.0360  0.0728  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F O   
36294 C  CB  . LEU F  475 0.7367 0.9494 0.5400 0.2483  0.0642  0.0899  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F CB  
36295 C  CG  . LEU F  475 0.7359 0.9424 0.5378 0.2453  0.0756  0.0900  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F CG  
36296 C  CD1 . LEU F  475 0.7249 0.9264 0.5378 0.2416  0.0907  0.1047  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F CD1 
36297 C  CD2 . LEU F  475 0.7182 0.9293 0.5377 0.2347  0.0699  0.0766  ? ? ? ? ? ? 718  LEU F CD2 
36298 N  N   . LYS F  476 0.7509 0.9809 0.5479 0.2585  0.0333  0.0800  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F N   
36299 C  CA  . LYS F  476 0.7466 0.9844 0.5523 0.2607  0.0249  0.0824  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F CA  
36300 C  C   . LYS F  476 0.7618 1.0091 0.5579 0.2670  0.0080  0.0724  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F C   
36301 O  O   . LYS F  476 0.7837 1.0286 0.5580 0.2730  0.0030  0.0658  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F O   
36302 C  CB  . LYS F  476 0.7564 0.9867 0.5520 0.2687  0.0334  0.0981  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F CB  
36303 C  CG  . LYS F  476 0.7321 0.9607 0.5522 0.2602  0.0414  0.1066  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F CG  
36304 C  CD  . LYS F  476 0.7428 0.9593 0.5523 0.2658  0.0542  0.1231  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F CD  
36305 C  CE  . LYS F  476 0.7603 0.9677 0.5493 0.2702  0.0647  0.1275  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F CE  
36306 N  NZ  . LYS F  476 0.7786 0.9756 0.5519 0.2788  0.0747  0.1434  ? ? ? ? ? ? 719  LYS F NZ  
36307 N  N   . ALA F  477 0.7509 1.0089 0.5636 0.2656  -0.0008 0.0715  ? ? ? ? ? ? 720  ALA F N   
36308 C  CA  . ALA F  477 0.7615 1.0316 0.5715 0.2699  -0.0180 0.0620  ? ? ? ? ? ? 720  ALA F CA  
36309 C  C   . ALA F  477 0.7947 1.0604 0.5720 0.2851  -0.0218 0.0661  ? ? ? ? ? ? 720  ALA F C   
36310 O  O   . ALA F  477 0.8141 1.0846 0.5766 0.2905  -0.0348 0.0567  ? ? ? ? ? ? 720  ALA F O   
36311 C  CB  . ALA F  477 0.7440 1.0259 0.5780 0.2671  -0.0237 0.0636  ? ? ? ? ? ? 720  ALA F CB  
36312 N  N   . THR F  478 0.8017 1.0577 0.5682 0.2919  -0.0105 0.0806  ? ? ? ? ? ? 721  THR F N   
36313 C  CA  . THR F  478 0.8329 1.0828 0.5685 0.3071  -0.0109 0.0882  ? ? ? ? ? ? 721  THR F CA  
36314 C  C   . THR F  478 0.8552 1.0935 0.5628 0.3123  -0.0041 0.0875  ? ? ? ? ? ? 721  THR F C   
36315 O  O   . THR F  478 0.8852 1.1197 0.5636 0.3251  -0.0078 0.0893  ? ? ? ? ? ? 721  THR F O   
36316 C  CB  . THR F  478 0.8324 1.0752 0.5683 0.3119  -0.0004 0.1050  ? ? ? ? ? ? 721  THR F CB  
36317 O  OG1 . THR F  478 0.8247 1.0552 0.5624 0.3068  0.0167  0.1134  ? ? ? ? ? ? 721  THR F OG1 
36318 C  CG2 . THR F  478 0.8100 1.0620 0.5735 0.3066  -0.0048 0.1059  ? ? ? ? ? ? 721  THR F CG2 
36319 N  N   . ASP F  479 0.8418 1.0745 0.5578 0.3032  0.0057  0.0852  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F N   
36320 C  CA  . ASP F  479 0.8622 1.0848 0.5536 0.3079  0.0120  0.0831  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F CA  
36321 C  C   . ASP F  479 0.8827 1.1096 0.5570 0.3126  -0.0039 0.0682  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F C   
36322 O  O   . ASP F  479 0.8685 1.1063 0.5620 0.3045  -0.0166 0.0563  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F O   
36323 C  CB  . ASP F  479 0.8408 1.0594 0.5493 0.2959  0.0231  0.0809  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F CB  
36324 C  CG  . ASP F  479 0.8289 1.0398 0.5463 0.2932  0.0410  0.0966  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F CG  
36325 O  OD1 . ASP F  479 0.8474 1.0515 0.5467 0.3033  0.0479  0.1092  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F OD1 
36326 O  OD2 . ASP F  479 0.8024 1.0140 0.5446 0.2810  0.0478  0.0963  ? ? ? ? ? ? 722  ASP F OD2 
36327 N  N   . THR F  480 0.9164 1.1343 0.5554 0.3251  -0.0029 0.0688  ? ? ? ? ? ? 723  THR F N   
36328 C  CA  . THR F  480 0.9423 1.1623 0.5595 0.3316  -0.0190 0.0551  ? ? ? ? ? ? 723  THR F CA  
36329 C  C   . THR F  480 0.9617 1.1703 0.5562 0.3341  -0.0146 0.0475  ? ? ? ? ? ? 723  THR F C   
36330 O  O   . THR F  480 0.9940 1.1983 0.5580 0.3445  -0.0231 0.0408  ? ? ? ? ? ? 723  THR F O   
36331 C  CB  . THR F  480 0.9732 1.1941 0.5628 0.3474  -0.0280 0.0600  ? ? ? ? ? ? 723  THR F CB  
36332 O  OG1 . THR F  480 0.9958 1.2034 0.5577 0.3591  -0.0135 0.0733  ? ? ? ? ? ? 723  THR F OG1 
36333 C  CG2 . THR F  480 0.9583 1.1906 0.5678 0.3469  -0.0341 0.0666  ? ? ? ? ? ? 723  THR F CG2 
36334 N  N   . GLY F  481 0.9434 1.1468 0.5520 0.3252  -0.0015 0.0483  ? ? ? ? ? ? 724  GLY F N   
36335 C  CA  . GLY F  481 0.9601 1.1523 0.5496 0.3272  0.0039  0.0410  ? ? ? ? ? ? 724  GLY F CA  
36336 C  C   . GLY F  481 1.0034 1.1859 0.5498 0.3425  0.0001  0.0372  ? ? ? ? ? ? 724  GLY F C   
36337 O  O   . GLY F  481 1.0247 1.2020 0.5476 0.3551  0.0066  0.0489  ? ? ? ? ? ? 724  GLY F O   
36338 N  N   . ASP F  482 1.0168 1.1962 0.5531 0.3412  -0.0102 0.0206  ? ? ? ? ? ? 725  ASP F N   
36339 C  CA  . ASP F  482 1.0594 1.2282 0.5541 0.3547  -0.0157 0.0134  ? ? ? ? ? ? 725  ASP F CA  
36340 C  C   . ASP F  482 1.0643 1.2348 0.5617 0.3479  -0.0342 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 725  ASP F C   
36341 O  O   . ASP F  482 1.0380 1.2213 0.5672 0.3355  -0.0452 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 725  ASP F O   
36342 C  CB  . ASP F  482 1.0743 1.2283 0.5484 0.3616  0.0038  0.0200  ? ? ? ? ? ? 725  ASP F CB  
36343 C  CG  . ASP F  482 1.0546 1.2052 0.5481 0.3499  0.0105  0.0126  ? ? ? ? ? ? 725  ASP F CG  
36344 O  OD1 . ASP F  482 1.0370 1.1944 0.5530 0.3379  -0.0023 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 725  ASP F OD1 
36345 O  OD2 . ASP F  482 1.0572 1.1988 0.5442 0.3528  0.0288  0.0201  ? ? ? ? ? ? 725  ASP F OD2 
36346 N  N   . ARG F  483 1.0984 1.2559 0.5630 0.3558  -0.0373 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 726  ARG F N   
36347 C  CA  . ARG F  483 1.1086 1.2648 0.5721 0.3499  -0.0553 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 726  ARG F CA  
36348 C  C   . ARG F  483 1.0704 1.2336 0.5751 0.3317  -0.0549 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 726  ARG F C   
36349 O  O   . ARG F  483 1.0524 1.2288 0.5832 0.3213  -0.0698 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 726  ARG F O   
36350 C  CB  . ARG F  483 1.1419 1.2793 0.5716 0.3576  -0.0511 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 726  ARG F CB  
36351 C  CG  . ARG F  483 1.1871 1.3132 0.5692 0.3766  -0.0509 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 726  ARG F CG  
36352 C  CD  . ARG F  483 1.1934 1.3101 0.5593 0.3868  -0.0259 -0.0284 ? ? ? ? ? ? 726  ARG F CD  
36353 N  NE  . ARG F  483 1.2144 1.3330 0.5570 0.4006  -0.0271 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 726  ARG F NE  
36354 C  CZ  . ARG F  483 1.2561 1.3685 0.5602 0.4139  -0.0402 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 726  ARG F CZ  
36355 N  NH1 . ARG F  483 1.2821 1.3848 0.5657 0.4153  -0.0525 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 726  ARG F NH1 
36356 N  NH2 . ARG F  483 1.2739 1.3888 0.5584 0.4263  -0.0413 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 726  ARG F NH2 
36357 N  N   . ILE F  484 1.0603 1.2143 0.5696 0.3285  -0.0375 -0.0409 ? ? ? ? ? ? 727  ILE F N   
36358 C  CA  . ILE F  484 1.0271 1.1847 0.5717 0.3124  -0.0345 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 727  ILE F CA  
36359 C  C   . ILE F  484 0.9877 1.1633 0.5731 0.3003  -0.0382 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 727  ILE F C   
36360 O  O   . ILE F  484 0.9702 1.1538 0.5811 0.2879  -0.0498 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 727  ILE F O   
36361 C  CB  . ILE F  484 1.0211 1.1676 0.5647 0.3129  -0.0125 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 727  ILE F CB  
36362 C  CG1 . ILE F  484 1.0538 1.1831 0.5677 0.3193  -0.0126 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 727  ILE F CG1 
36363 C  CG2 . ILE F  484 0.9779 1.1323 0.5639 0.2969  -0.0053 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 727  ILE F CG2 
36364 C  CD1 . ILE F  484 1.0974 1.2144 0.5643 0.3383  -0.0086 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 727  ILE F CD1 
36365 N  N   . THR F  485 0.9757 1.1568 0.5664 0.3041  -0.0285 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 728  THR F N   
36366 C  CA  . THR F  485 0.9435 1.1404 0.5679 0.2951  -0.0325 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 728  THR F CA  
36367 C  C   . THR F  485 0.9470 1.1550 0.5791 0.2914  -0.0549 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 728  THR F C   
36368 O  O   . THR F  485 0.9220 1.1399 0.5855 0.2782  -0.0618 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 728  THR F O   
36369 C  CB  . THR F  485 0.9448 1.1448 0.5625 0.3042  -0.0254 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 728  THR F CB  
36370 O  OG1 . THR F  485 0.9431 1.1334 0.5542 0.3078  -0.0046 0.0120  ? ? ? ? ? ? 728  THR F OG1 
36371 C  CG2 . THR F  485 0.9122 1.1269 0.5645 0.2951  -0.0286 0.0044  ? ? ? ? ? ? 728  THR F CG2 
36372 N  N   . ARG F  486 0.9792 1.1861 0.5822 0.3034  -0.0662 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 729  ARG F N   
36373 C  CA  . ARG F  486 0.9858 1.2050 0.5942 0.3019  -0.0882 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 729  ARG F CA  
36374 C  C   . ARG F  486 0.9764 1.1989 0.6053 0.2882  -0.1001 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 729  ARG F C   
36375 O  O   . ARG F  486 0.9570 1.1950 0.6150 0.2788  -0.1116 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 729  ARG F O   
36376 C  CB  . ARG F  486 1.0293 1.2419 0.5959 0.3177  -0.0981 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 729  ARG F CB  
36377 C  CG  . ARG F  486 1.0412 1.2660 0.6098 0.3173  -0.1222 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 729  ARG F CG  
36378 C  CD  . ARG F  486 1.0670 1.2942 0.6092 0.3329  -0.1284 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 729  ARG F CD  
36379 N  NE  . ARG F  486 1.0768 1.3179 0.6244 0.3318  -0.1527 -0.0620 ? ? ? ? ? ? 729  ARG F NE  
36380 C  CZ  . ARG F  486 1.0582 1.3183 0.6314 0.3291  -0.1611 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 729  ARG F CZ  
36381 N  NH1 . ARG F  486 1.0297 1.2957 0.6240 0.3273  -0.1474 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 729  ARG F NH1 
36382 N  NH2 . ARG F  486 1.0698 1.3427 0.6471 0.3283  -0.1836 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 729  ARG F NH2 
36383 N  N   . THR F  487 0.9914 1.1990 0.6048 0.2876  -0.0966 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 730  THR F N   
36384 C  CA  . THR F  487 0.9879 1.1948 0.6163 0.2756  -0.1071 -0.0857 ? ? ? ? ? ? 730  THR F CA  
36385 C  C   . THR F  487 0.9517 1.1592 0.6135 0.2615  -0.0943 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 730  THR F C   
36386 O  O   . THR F  487 0.9512 1.1522 0.6202 0.2529  -0.0968 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 730  THR F O   
36387 C  CB  . THR F  487 1.0265 1.2146 0.6185 0.2828  -0.1104 -0.0979 ? ? ? ? ? ? 730  THR F CB  
36388 O  OG1 . THR F  487 1.0292 1.2026 0.6055 0.2889  -0.0892 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 730  THR F OG1 
36389 C  CG2 . THR F  487 1.0660 1.2525 0.6221 0.2971  -0.1247 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 730  THR F CG2 
36390 N  N   . SER F  488 0.9229 1.1374 0.6043 0.2594  -0.0807 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 731  SER F N   
36391 C  CA  . SER F  488 0.8882 1.1049 0.6022 0.2461  -0.0700 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 731  SER F CA  
36392 C  C   . SER F  488 0.8541 1.0875 0.6015 0.2391  -0.0686 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 731  SER F C   
36393 O  O   . SER F  488 0.8567 1.1016 0.6053 0.2434  -0.0783 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 731  SER F O   
36394 C  CB  . SER F  488 0.8882 1.0900 0.5908 0.2492  -0.0498 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 731  SER F CB  
36395 O  OG  . SER F  488 0.8932 1.0927 0.5800 0.2602  -0.0376 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 731  SER F OG  
36396 N  N   . GLY F  489 0.8236 1.0580 0.5974 0.2289  -0.0567 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 732  GLY F N   
36397 C  CA  . GLY F  489 0.7924 1.0418 0.5993 0.2205  -0.0573 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 732  GLY F CA  
36398 C  C   . GLY F  489 0.7831 1.0418 0.6139 0.2086  -0.0710 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 732  GLY F C   
36399 O  O   . GLY F  489 0.7994 1.0507 0.6215 0.2061  -0.0782 -0.0703 ? ? ? ? ? ? 732  GLY F O   
36400 N  N   . VAL F  490 0.7582 1.0322 0.6188 0.2015  -0.0743 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 733  VAL F N   
36401 C  CA  . VAL F  490 0.7462 1.0313 0.6341 0.1896  -0.0858 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 733  VAL F CA  
36402 C  C   . VAL F  490 0.7210 1.0236 0.6376 0.1856  -0.0869 -0.0567 ? ? ? ? ? ? 733  VAL F C   
36403 O  O   . VAL F  490 0.7079 1.0110 0.6265 0.1894  -0.0758 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 733  VAL F O   
36404 C  CB  . VAL F  490 0.7328 1.0096 0.6353 0.1779  -0.0785 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 733  VAL F CB  
36405 C  CG1 . VAL F  490 0.7048 0.9796 0.6228 0.1739  -0.0608 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 733  VAL F CG1 
36406 C  CG2 . VAL F  490 0.7252 1.0122 0.6538 0.1658  -0.0913 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 733  VAL F CG2 
36407 N  N   . VAL F  491 0.7153 1.0319 0.6543 0.1778  -0.1001 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 734  VAL F N   
36408 C  CA  . VAL F  491 0.6897 1.0233 0.6598 0.1725  -0.1003 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 734  VAL F CA  
36409 C  C   . VAL F  491 0.6703 1.0108 0.6726 0.1575  -0.1023 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 734  VAL F C   
36410 O  O   . VAL F  491 0.6817 1.0232 0.6874 0.1516  -0.1138 -0.0775 ? ? ? ? ? ? 734  VAL F O   
36411 C  CB  . VAL F  491 0.7006 1.0496 0.6701 0.1796  -0.1144 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 734  VAL F CB  
36412 C  CG1 . VAL F  491 0.7173 1.0731 0.6895 0.1754  -0.1328 -0.0726 ? ? ? ? ? ? 734  VAL F CG1 
36413 C  CG2 . VAL F  491 0.6755 1.0401 0.6734 0.1769  -0.1114 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 734  VAL F CG2 
36414 N  N   . VAL F  492 0.6428 0.9869 0.6677 0.1515  -0.0909 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 735  VAL F N   
36415 C  CA  . VAL F  492 0.6238 0.9745 0.6792 0.1380  -0.0910 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 735  VAL F CA  
36416 C  C   . VAL F  492 0.6067 0.9772 0.6889 0.1360  -0.0943 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 735  VAL F C   
36417 O  O   . VAL F  492 0.5997 0.9736 0.6798 0.1432  -0.0886 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 735  VAL F O   
36418 C  CB  . VAL F  492 0.6060 0.9443 0.6666 0.1321  -0.0745 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 735  VAL F CB  
36419 C  CG1 . VAL F  492 0.5852 0.9317 0.6782 0.1192  -0.0736 -0.0593 ? ? ? ? ? ? 735  VAL F CG1 
36420 C  CG2 . VAL F  492 0.6222 0.9421 0.6599 0.1332  -0.0709 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 735  VAL F CG2 
36421 N  N   . ILE F  493 0.6006 0.9839 0.7085 0.1264  -0.1031 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 736  ILE F N   
36422 C  CA  . ILE F  493 0.5843 0.9873 0.7197 0.1243  -0.1054 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 736  ILE F CA  
36423 C  C   . ILE F  493 0.5649 0.9737 0.7310 0.1111  -0.1017 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 736  ILE F C   
36424 O  O   . ILE F  493 0.5707 0.9786 0.7448 0.1023  -0.1084 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 736  ILE F O   
36425 C  CB  . ILE F  493 0.5993 1.0189 0.7377 0.1283  -0.1229 -0.0637 ? ? ? ? ? ? 736  ILE F CB  
36426 C  CG1 . ILE F  493 0.6163 1.0320 0.7257 0.1430  -0.1250 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 736  ILE F CG1 
36427 C  CG2 . ILE F  493 0.5821 1.0239 0.7533 0.1249  -0.1253 -0.0595 ? ? ? ? ? ? 736  ILE F CG2 
36428 C  CD1 . ILE F  493 0.6231 1.0588 0.7405 0.1493  -0.1381 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 736  ILE F CD1 
36429 N  N   . GLU F  494 0.5431 0.9571 0.7258 0.1099  -0.0909 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 737  GLU F N   
36430 C  CA  . GLU F  494 0.5246 0.9424 0.7345 0.0982  -0.0850 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 737  GLU F CA  
36431 C  C   . GLU F  494 0.5072 0.9423 0.7422 0.0981  -0.0820 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 737  GLU F C   
36432 O  O   . GLU F  494 0.5038 0.9416 0.7327 0.1072  -0.0779 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 737  GLU F O   
36433 C  CB  . GLU F  494 0.5148 0.9140 0.7164 0.0951  -0.0701 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 737  GLU F CB  
36434 C  CG  . GLU F  494 0.5291 0.9116 0.7126 0.0926  -0.0713 -0.0564 ? ? ? ? ? ? 737  GLU F CG  
36435 C  CD  . GLU F  494 0.5174 0.8839 0.6973 0.0889  -0.0563 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 737  GLU F CD  
36436 O  OE1 . GLU F  494 0.4976 0.8679 0.6953 0.0848  -0.0473 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 737  GLU F OE1 
36437 O  OE2 . GLU F  494 0.5285 0.8788 0.6879 0.0905  -0.0533 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 737  GLU F OE2 
36438 N  N   . GLY F  495 0.4972 0.9432 0.7604 0.0878  -0.0835 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 738  GLY F N   
36439 C  CA  . GLY F  495 0.4799 0.9411 0.7682 0.0868  -0.0782 -0.0397 ? ? ? ? ? ? 738  GLY F CA  
36440 C  C   . GLY F  495 0.4666 0.9244 0.7738 0.0748  -0.0702 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 738  GLY F C   
36441 O  O   . GLY F  495 0.4734 0.9254 0.7825 0.0664  -0.0747 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 738  GLY F O   
36442 N  N   . ASN F  496 0.4493 0.9094 0.7689 0.0745  -0.0583 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 739  ASN F N   
36443 C  CA  . ASN F  496 0.4367 0.8926 0.7723 0.0642  -0.0493 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 739  ASN F CA  
36444 C  C   . ASN F  496 0.4268 0.9033 0.7955 0.0589  -0.0497 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 739  ASN F C   
36445 O  O   . ASN F  496 0.4138 0.8896 0.7970 0.0534  -0.0393 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 739  ASN F O   
36446 C  CB  . ASN F  496 0.4262 0.8655 0.7480 0.0670  -0.0344 -0.0245 ? ? ? ? ? ? 739  ASN F CB  
36447 C  CG  . ASN F  496 0.4142 0.8614 0.7447 0.0725  -0.0266 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 739  ASN F CG  
36448 O  OD1 . ASN F  496 0.4146 0.8790 0.7581 0.0763  -0.0318 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 739  ASN F OD1 
36449 N  ND2 . ASN F  496 0.4046 0.8387 0.7276 0.0731  -0.0141 -0.0089 ? ? ? ? ? ? 739  ASN F ND2 
36450 N  N   . ASN F  497 0.4341 0.9295 0.8148 0.0609  -0.0619 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 740  ASN F N   
36451 C  CA  . ASN F  497 0.4260 0.9428 0.8402 0.0555  -0.0629 -0.0303 ? ? ? ? ? ? 740  ASN F CA  
36452 C  C   . ASN F  497 0.4366 0.9681 0.8692 0.0478  -0.0782 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 740  ASN F C   
36453 O  O   . ASN F  497 0.4499 0.9886 0.8749 0.0529  -0.0915 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 740  ASN F O   
36454 C  CB  . ASN F  497 0.4196 0.9512 0.8409 0.0656  -0.0599 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 740  ASN F CB  
36455 C  CG  . ASN F  497 0.4075 0.9574 0.8622 0.0606  -0.0545 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 740  ASN F CG  
36456 O  OD1 . ASN F  497 0.3995 0.9559 0.8591 0.0677  -0.0465 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 740  ASN F OD1 
36457 N  ND2 . ASN F  497 0.4073 0.9644 0.8846 0.0484  -0.0582 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 740  ASN F ND2 
36458 N  N   . PRO F  498 0.4317 0.9676 0.8889 0.0354  -0.0767 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 741  PRO F N   
36459 C  CA  . PRO F  498 0.4420 0.9907 0.9189 0.0262  -0.0909 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 741  PRO F CA  
36460 C  C   . PRO F  498 0.4442 1.0201 0.9408 0.0305  -0.1013 -0.0478 ? ? ? ? ? ? 741  PRO F C   
36461 O  O   . PRO F  498 0.4583 1.0432 0.9596 0.0277  -0.1174 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 741  PRO F O   
36462 C  CB  . PRO F  498 0.4321 0.9821 0.9350 0.0137  -0.0826 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 741  PRO F CB  
36463 C  CG  . PRO F  498 0.4223 0.9508 0.9075 0.0153  -0.0666 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 741  PRO F CG  
36464 C  CD  . PRO F  498 0.4176 0.9448 0.8837 0.0291  -0.0614 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 741  PRO F CD  
36465 N  N   . SER F  499 0.4318 1.0209 0.9398 0.0376  -0.0929 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 742  SER F N   
36466 C  CA  . SER F  499 0.4337 1.0508 0.9638 0.0417  -0.1025 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 742  SER F CA  
36467 C  C   . SER F  499 0.4414 1.0606 0.9499 0.0565  -0.1085 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 742  SER F C   
36468 O  O   . SER F  499 0.4390 1.0789 0.9621 0.0639  -0.1107 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 742  SER F O   
36469 C  CB  . SER F  499 0.4179 1.0515 0.9769 0.0412  -0.0907 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 742  SER F CB  
36470 O  OG  . SER F  499 0.4072 1.0239 0.9485 0.0472  -0.0739 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 742  SER F OG  
36471 N  N   . LEU F  500 0.4515 1.0492 0.9253 0.0611  -0.1106 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 743  LEU F N   
36472 C  CA  . LEU F  500 0.4622 1.0599 0.9131 0.0747  -0.1175 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 743  LEU F CA  
36473 C  C   . LEU F  500 0.4752 1.0964 0.9397 0.0767  -0.1363 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 743  LEU F C   
36474 O  O   . LEU F  500 0.4837 1.1124 0.9626 0.0666  -0.1486 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 743  LEU F O   
36475 C  CB  . LEU F  500 0.4731 1.0443 0.8867 0.0773  -0.1174 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 743  LEU F CB  
36476 C  CG  . LEU F  500 0.4861 1.0530 0.8712 0.0914  -0.1230 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 743  LEU F CG  
36477 C  CD1 . LEU F  500 0.4754 1.0385 0.8520 0.1024  -0.1095 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 743  LEU F CD1 
36478 C  CD2 . LEU F  500 0.5003 1.0434 0.8528 0.0914  -0.1254 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 743  LEU F CD2 
36479 N  N   . ARG F  501 0.4779 1.1097 0.9369 0.0900  -0.1388 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 744  ARG F N   
36480 C  CA  . ARG F  501 0.4881 1.1452 0.9624 0.0941  -0.1550 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 744  ARG F CA  
36481 C  C   . ARG F  501 0.4976 1.1518 0.9457 0.1107  -0.1574 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 744  ARG F C   
36482 O  O   . ARG F  501 0.4880 1.1440 0.9363 0.1199  -0.1463 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 744  ARG F O   
36483 C  CB  . ARG F  501 0.4733 1.1564 0.9862 0.0931  -0.1498 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 744  ARG F CB  
36484 C  CG  . ARG F  501 0.4809 1.1944 1.0238 0.0901  -0.1671 -0.0314 ? ? ? ? ? ? 744  ARG F CG  
36485 C  CD  . ARG F  501 0.4935 1.2009 1.0357 0.0770  -0.1805 -0.0442 ? ? ? ? ? ? 744  ARG F CD  
36486 N  NE  . ARG F  501 0.4844 1.1723 1.0263 0.0648  -0.1686 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 744  ARG F NE  
36487 C  CZ  . ARG F  501 0.4894 1.1769 1.0462 0.0499  -0.1760 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 744  ARG F CZ  
36488 N  NH1 . ARG F  501 0.5032 1.2093 1.0775 0.0447  -0.1956 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 744  ARG F NH1 
36489 N  NH2 . ARG F  501 0.4814 1.1502 1.0367 0.0401  -0.1642 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 744  ARG F NH2 
36490 N  N   . LEU F  502 0.5176 1.1668 0.9427 0.1152  -0.1715 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 745  LEU F N   
36491 C  CA  . LEU F  502 0.5274 1.1784 0.9325 0.1317  -0.1746 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 745  LEU F CA  
36492 C  C   . LEU F  502 0.5293 1.2121 0.9613 0.1374  -0.1855 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 745  LEU F C   
36493 O  O   . LEU F  502 0.5307 1.2341 0.9912 0.1285  -0.1972 -0.0337 ? ? ? ? ? ? 745  LEU F O   
36494 C  CB  . LEU F  502 0.5494 1.1835 0.9175 0.1372  -0.1843 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 745  LEU F CB  
36495 C  CG  . LEU F  502 0.5475 1.1508 0.8841 0.1383  -0.1703 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 745  LEU F CG  
36496 C  CD1 . LEU F  502 0.5373 1.1301 0.8839 0.1231  -0.1637 -0.0430 ? ? ? ? ? ? 745  LEU F CD1 
36497 C  CD2 . LEU F  502 0.5705 1.1590 0.8704 0.1460  -0.1788 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 745  LEU F CD2 
36498 N  N   . LYS F  503 0.5296 1.2164 0.9537 0.1521  -0.1814 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 746  LYS F N   
36499 C  CA  . LYS F  503 0.5369 1.2514 0.9786 0.1603  -0.1941 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 746  LYS F CA  
36500 C  C   . LYS F  503 0.5611 1.2762 0.9838 0.1629  -0.2142 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 746  LYS F C   
36501 O  O   . LYS F  503 0.5731 1.2639 0.9603 0.1650  -0.2143 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 746  LYS F O   
36502 C  CB  . LYS F  503 0.5344 1.2496 0.9679 0.1766  -0.1849 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 746  LYS F CB  
36503 C  CG  . LYS F  503 0.5140 1.2389 0.9743 0.1764  -0.1693 0.0048  ? ? ? ? ? ? 746  LYS F CG  
36504 C  CD  . LYS F  503 0.5157 1.2417 0.9667 0.1944  -0.1622 0.0164  ? ? ? ? ? ? 746  LYS F CD  
36505 C  CE  . LYS F  503 0.4963 1.2237 0.9664 0.1942  -0.1432 0.0248  ? ? ? ? ? ? 746  LYS F CE  
36506 N  NZ  . LYS F  503 0.4872 1.1839 0.9363 0.1880  -0.1277 0.0243  ? ? ? ? ? ? 746  LYS F NZ  
36507 N  N   . ALA F  504 0.5691 1.3122 1.0157 0.1626  -0.2314 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 747  ALA F N   
36508 C  CA  . ALA F  504 0.5942 1.3403 1.0231 0.1667  -0.2521 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 747  ALA F CA  
36509 C  C   . ALA F  504 0.6070 1.3336 0.9941 0.1832  -0.2482 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 747  ALA F C   
36510 O  O   . ALA F  504 0.6273 1.3387 0.9827 0.1858  -0.2573 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 747  ALA F O   
36511 C  CB  . ALA F  504 0.5994 1.3803 1.0595 0.1688  -0.2686 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 747  ALA F CB  
36512 N  N   . SER F  505 0.5957 1.3214 0.9825 0.1938  -0.2338 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 748  SER F N   
36513 C  CA  . SER F  505 0.6070 1.3167 0.9588 0.2103  -0.2290 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 748  SER F CA  
36514 C  C   . SER F  505 0.6052 1.2804 0.9232 0.2099  -0.2136 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 748  SER F C   
36515 O  O   . SER F  505 0.6169 1.2759 0.9031 0.2221  -0.2099 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 748  SER F O   
36516 C  CB  . SER F  505 0.5984 1.3222 0.9649 0.2226  -0.2212 0.0023  ? ? ? ? ? ? 748  SER F CB  
36517 O  OG  . SER F  505 0.5749 1.3070 0.9726 0.2150  -0.2080 0.0062  ? ? ? ? ? ? 748  SER F OG  
36518 N  N   . ASP F  506 0.5913 1.2553 0.9165 0.1959  -0.2047 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 749  ASP F N   
36519 C  CA  . ASP F  506 0.5873 1.2209 0.8850 0.1950  -0.1894 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 749  ASP F CA  
36520 C  C   . ASP F  506 0.6088 1.2242 0.8715 0.1962  -0.1974 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 749  ASP F C   
36521 O  O   . ASP F  506 0.6237 1.2476 0.8872 0.1923  -0.2142 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 749  ASP F O   
36522 C  CB  . ASP F  506 0.5649 1.1927 0.8819 0.1808  -0.1759 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 749  ASP F CB  
36523 C  CG  . ASP F  506 0.5450 1.1824 0.8857 0.1832  -0.1625 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 749  ASP F CG  
36524 O  OD1 . ASP F  506 0.5475 1.1806 0.8752 0.1964  -0.1563 0.0053  ? ? ? ? ? ? 749  ASP F OD1 
36525 O  OD2 . ASP F  506 0.5286 1.1768 0.8994 0.1724  -0.1577 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 749  ASP F OD2 
36526 N  N   . ARG F  507 0.6116 1.2017 0.8433 0.2021  -0.1852 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 750  ARG F N   
36527 C  CA  . ARG F  507 0.6324 1.2029 0.8279 0.2051  -0.1896 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 750  ARG F CA  
36528 C  C   . ARG F  507 0.6262 1.1682 0.7986 0.2041  -0.1716 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 750  ARG F C   
36529 O  O   . ARG F  507 0.6206 1.1524 0.7829 0.2118  -0.1587 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 750  ARG F O   
36530 C  CB  . ARG F  507 0.6565 1.2322 0.8310 0.2204  -0.2017 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 750  ARG F CB  
36531 C  CG  . ARG F  507 0.6592 1.2659 0.8614 0.2223  -0.2178 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 750  ARG F CG  
36532 C  CD  . ARG F  507 0.6867 1.2992 0.8672 0.2359  -0.2335 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 750  ARG F CD  
36533 N  NE  . ARG F  507 0.7016 1.2878 0.8403 0.2459  -0.2256 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 750  ARG F NE  
36534 C  CZ  . ARG F  507 0.7297 1.3119 0.8383 0.2574  -0.2369 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 750  ARG F CZ  
36535 N  NH1 . ARG F  507 0.7466 1.3497 0.8618 0.2608  -0.2579 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 750  ARG F NH1 
36536 N  NH2 . ARG F  507 0.7420 1.2997 0.8139 0.2659  -0.2272 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 750  ARG F NH2 
36537 N  N   . VAL F  508 0.6274 1.1567 0.7929 0.1939  -0.1709 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 751  VAL F N   
36538 C  CA  . VAL F  508 0.6235 1.1274 0.7676 0.1928  -0.1556 -0.0232 ? ? ? ? ? ? 751  VAL F CA  
36539 C  C   . VAL F  508 0.6490 1.1379 0.7541 0.2041  -0.1589 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 751  VAL F C   
36540 O  O   . VAL F  508 0.6675 1.1524 0.7578 0.2025  -0.1696 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 751  VAL F O   
36541 C  CB  . VAL F  508 0.6147 1.1107 0.7677 0.1780  -0.1526 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 751  VAL F CB  
36542 C  CG1 . VAL F  508 0.6052 1.0782 0.7431 0.1765  -0.1347 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 751  VAL F CG1 
36543 C  CG2 . VAL F  508 0.5948 1.1094 0.7876 0.1666  -0.1537 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 751  VAL F CG2 
36544 N  N   . VAL F  509 0.6520 1.1323 0.7399 0.2157  -0.1501 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 752  VAL F N   
36545 C  CA  . VAL F  509 0.6773 1.1433 0.7276 0.2273  -0.1519 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 752  VAL F CA  
36546 C  C   . VAL F  509 0.6741 1.1156 0.7050 0.2251  -0.1359 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 752  VAL F C   
36547 O  O   . VAL F  509 0.6622 1.0951 0.6930 0.2273  -0.1218 0.0032  ? ? ? ? ? ? 752  VAL F O   
36548 C  CB  . VAL F  509 0.6876 1.1582 0.7276 0.2428  -0.1529 0.0012  ? ? ? ? ? ? 752  VAL F CB  
36549 C  CG1 . VAL F  509 0.7117 1.1640 0.7123 0.2542  -0.1505 0.0052  ? ? ? ? ? ? 752  VAL F CG1 
36550 C  CG2 . VAL F  509 0.6958 1.1913 0.7510 0.2472  -0.1708 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 752  VAL F CG2 
36551 N  N   . VAL F  510 0.6857 1.1162 0.7007 0.2209  -0.1383 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 753  VAL F N   
36552 C  CA  . VAL F  510 0.6829 1.0916 0.6817 0.2179  -0.1237 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 753  VAL F CA  
36553 C  C   . VAL F  510 0.7076 1.1003 0.6685 0.2298  -0.1209 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 753  VAL F C   
36554 O  O   . VAL F  510 0.7319 1.1237 0.6730 0.2346  -0.1323 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 753  VAL F O   
36555 C  CB  . VAL F  510 0.6826 1.0873 0.6857 0.2065  -0.1271 -0.0260 ? ? ? ? ? ? 753  VAL F CB  
36556 C  CG1 . VAL F  510 0.6847 1.0668 0.6669 0.2056  -0.1131 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 753  VAL F CG1 
36557 C  CG2 . VAL F  510 0.6572 1.0753 0.6981 0.1933  -0.1272 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 753  VAL F CG2 
36558 N  N   . ASN F  511 0.7024 1.0817 0.6529 0.2340  -0.1055 0.0016  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F N   
36559 C  CA  . ASN F  511 0.7249 1.0883 0.6406 0.2449  -0.1002 0.0070  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F CA  
36560 C  C   . ASN F  511 0.7325 1.0802 0.6316 0.2405  -0.0947 0.0007  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F C   
36561 O  O   . ASN F  511 0.7144 1.0541 0.6239 0.2317  -0.0826 0.0018  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F O   
36562 C  CB  . ASN F  511 0.7171 1.0722 0.6300 0.2505  -0.0858 0.0221  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F CB  
36563 C  CG  . ASN F  511 0.7391 1.0766 0.6177 0.2610  -0.0776 0.0298  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F CG  
36564 O  OD1 . ASN F  511 0.7634 1.0957 0.6169 0.2668  -0.0833 0.0246  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F OD1 
36565 N  ND2 . ASN F  511 0.7315 1.0595 0.6090 0.2635  -0.0637 0.0426  ? ? ? ? ? ? 754  ASN F ND2 
36566 N  N   . MET F  512 0.7602 1.1030 0.6331 0.2470  -0.1032 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 755  MET F N   
36567 C  CA  . MET F  512 0.7681 1.0969 0.6269 0.2428  -0.0989 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 755  MET F CA  
36568 C  C   . MET F  512 0.7814 1.0917 0.6113 0.2513  -0.0843 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 755  MET F C   
36569 O  O   . MET F  512 0.7831 1.0806 0.6043 0.2478  -0.0757 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 755  MET F O   
36570 C  CB  . MET F  512 0.7908 1.1231 0.6388 0.2430  -0.1163 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 755  MET F CB  
36571 C  CG  . MET F  512 0.7773 1.1273 0.6569 0.2319  -0.1303 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 755  MET F CG  
36572 S  SD  . MET F  512 0.7474 1.0966 0.6589 0.2136  -0.1227 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 755  MET F SD  
36573 C  CE  . MET F  512 0.7627 1.0881 0.6465 0.2138  -0.1131 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 755  MET F CE  
36574 N  N   . GLY F  513 0.7911 1.1000 0.6071 0.2627  -0.0808 0.0075  ? ? ? ? ? ? 756  GLY F N   
36575 C  CA  . GLY F  513 0.8041 1.0965 0.5944 0.2711  -0.0663 0.0181  ? ? ? ? ? ? 756  GLY F CA  
36576 C  C   . GLY F  513 0.8389 1.1276 0.5951 0.2864  -0.0730 0.0200  ? ? ? ? ? ? 756  GLY F C   
36577 O  O   . GLY F  513 0.8574 1.1523 0.6038 0.2897  -0.0890 0.0095  ? ? ? ? ? ? 756  GLY F O   
36578 N  N   . ALA F  514 0.8492 1.1274 0.5868 0.2958  -0.0609 0.0335  ? ? ? ? ? ? 757  ALA F N   
36579 C  CA  . ALA F  514 0.8826 1.1571 0.5875 0.3114  -0.0661 0.0374  ? ? ? ? ? ? 757  ALA F CA  
36580 C  C   . ALA F  514 0.9139 1.1816 0.5882 0.3175  -0.0740 0.0265  ? ? ? ? ? ? 757  ALA F C   
36581 O  O   . ALA F  514 0.9415 1.2115 0.5931 0.3290  -0.0858 0.0247  ? ? ? ? ? ? 757  ALA F O   
36582 C  CB  . ALA F  514 0.8880 1.1509 0.5794 0.3194  -0.0499 0.0546  ? ? ? ? ? ? 757  ALA F CB  
36583 N  N   . ALA F  515 0.9111 1.1701 0.5840 0.3105  -0.0680 0.0191  ? ? ? ? ? ? 758  ALA F N   
36584 C  CA  . ALA F  515 0.9421 1.1916 0.5844 0.3164  -0.0737 0.0084  ? ? ? ? ? ? 758  ALA F CA  
36585 C  C   . ALA F  515 0.9491 1.2084 0.5969 0.3116  -0.0950 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 758  ALA F C   
36586 O  O   . ALA F  515 0.9764 1.2279 0.5993 0.3160  -0.1025 -0.0199 ? ? ? ? ? ? 758  ALA F O   
36587 C  CB  . ALA F  515 0.9378 1.1733 0.5761 0.3117  -0.0579 0.0080  ? ? ? ? ? ? 758  ALA F CB  
36588 N  N   . HIS F  516 0.9256 1.2016 0.6059 0.3029  -0.1046 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 759  HIS F N   
36589 C  CA  . HIS F  516 0.9257 1.2130 0.6200 0.2952  -0.1234 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 759  HIS F CA  
36590 C  C   . HIS F  516 0.9353 1.2387 0.6322 0.3011  -0.1411 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 759  HIS F C   
36591 O  O   . HIS F  516 0.9192 1.2388 0.6453 0.2919  -0.1531 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 759  HIS F O   
36592 C  CB  . HIS F  516 0.8887 1.1837 0.6233 0.2783  -0.1199 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 759  HIS F CB  
36593 C  CG  . HIS F  516 0.8777 1.1584 0.6131 0.2716  -0.1037 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 759  HIS F CG  
36594 N  ND1 . HIS F  516 0.8559 1.1317 0.6016 0.2694  -0.0851 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 759  HIS F ND1 
36595 C  CD2 . HIS F  516 0.8878 1.1574 0.6134 0.2674  -0.1035 -0.0414 ? ? ? ? ? ? 759  HIS F CD2 
36596 C  CE1 . HIS F  516 0.8516 1.1155 0.5955 0.2639  -0.0743 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 759  HIS F CE1 
36597 N  NE2 . HIS F  516 0.8706 1.1303 0.6022 0.2629  -0.0847 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 759  HIS F NE2 
36598 N  N   . LYS F  517 0.9615 1.2615 0.6293 0.3165  -0.1428 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 760  LYS F N   
36599 C  CA  . LYS F  517 0.9705 1.2868 0.6415 0.3230  -0.1596 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 760  LYS F CA  
36600 C  C   . LYS F  517 0.9953 1.3177 0.6562 0.3232  -0.1825 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 760  LYS F C   
36601 O  O   . LYS F  517 1.0208 1.3293 0.6536 0.3263  -0.1846 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 760  LYS F O   
36602 C  CB  . LYS F  517 0.9889 1.2998 0.6343 0.3393  -0.1534 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 760  LYS F CB  
36603 C  CG  . LYS F  517 0.9628 1.2709 0.6247 0.3376  -0.1343 0.0101  ? ? ? ? ? ? 760  LYS F CG  
36604 C  CD  . LYS F  517 0.9838 1.2837 0.6183 0.3537  -0.1269 0.0252  ? ? ? ? ? ? 760  LYS F CD  
36605 C  CE  . LYS F  517 0.9599 1.2650 0.6174 0.3529  -0.1176 0.0392  ? ? ? ? ? ? 760  LYS F CE  
36606 N  NZ  . LYS F  517 0.9725 1.2624 0.6075 0.3635  -0.1015 0.0555  ? ? ? ? ? ? 760  LYS F NZ  
36607 N  N   . ASN F  518 0.9883 1.3315 0.6730 0.3196  -0.1996 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 761  ASN F N   
36608 C  CA  . ASN F  518 1.0123 1.3634 0.6902 0.3194  -0.2233 -0.0577 ? ? ? ? ? ? 761  ASN F CA  
36609 C  C   . ASN F  518 1.0220 1.3598 0.6906 0.3112  -0.2251 -0.0724 ? ? ? ? ? ? 761  ASN F C   
36610 O  O   . ASN F  518 1.0575 1.3840 0.6912 0.3193  -0.2334 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 761  ASN F O   
36611 C  CB  . ASN F  518 1.0522 1.4006 0.6912 0.3375  -0.2340 -0.0556 ? ? ? ? ? ? 761  ASN F CB  
36612 C  CG  . ASN F  518 1.0475 1.4039 0.6880 0.3484  -0.2291 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 761  ASN F CG  
36613 O  OD1 . ASN F  518 1.0329 1.4096 0.7010 0.3463  -0.2386 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 761  ASN F OD1 
36614 N  ND2 . ASN F  518 1.0596 1.3999 0.6718 0.3600  -0.2133 -0.0265 ? ? ? ? ? ? 761  ASN F ND2 
36615 N  N   . GLN F  519 0.9925 1.3306 0.6909 0.2957  -0.2173 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 762  GLN F N   
36616 C  CA  . GLN F  519 1.0009 1.3229 0.6890 0.2887  -0.2149 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 762  GLN F CA  
36617 C  C   . GLN F  519 0.9902 1.3228 0.7084 0.2729  -0.2293 -0.1027 ? ? ? ? ? ? 762  GLN F C   
36618 O  O   . GLN F  519 0.9630 1.3148 0.7193 0.2636  -0.2332 -0.1010 ? ? ? ? ? ? 762  GLN F O   
36619 C  CB  . GLN F  519 0.9805 1.2878 0.6702 0.2855  -0.1901 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 762  GLN F CB  
36620 C  CG  . GLN F  519 0.9976 1.2835 0.6641 0.2843  -0.1840 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 762  GLN F CG  
36621 C  CD  . GLN F  519 0.9775 1.2511 0.6462 0.2826  -0.1591 -0.0769 ? ? ? ? ? ? 762  GLN F CD  
36622 O  OE1 . GLN F  519 0.9572 1.2356 0.6373 0.2847  -0.1470 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 762  GLN F OE1 
36623 N  NE2 . GLN F  519 0.9836 1.2411 0.6421 0.2788  -0.1517 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 762  GLN F NE2 
36624 N  N   . ALA F  520 1.0135 1.3330 0.7138 0.2701  -0.2370 -0.1173 ? ? ? ? ? ? 763  ALA F N   
36625 C  CA  . ALA F  520 1.0049 1.3301 0.7322 0.2541  -0.2484 -0.1315 ? ? ? ? ? ? 763  ALA F CA  
36626 C  C   . ALA F  520 0.9720 1.2907 0.7243 0.2410  -0.2302 -0.1291 ? ? ? ? ? ? 763  ALA F C   
36627 O  O   . ALA F  520 0.9772 1.2756 0.7091 0.2436  -0.2152 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 763  ALA F O   
36628 C  CB  . ALA F  520 1.0449 1.3561 0.7418 0.2562  -0.2637 -0.1484 ? ? ? ? ? ? 763  ALA F CB  
36629 N  N   . TYR F  521 0.9395 1.2757 0.7354 0.2278  -0.2315 -0.1281 ? ? ? ? ? ? 764  TYR F N   
36630 C  CA  . TYR F  521 0.9099 1.2418 0.7324 0.2139  -0.2179 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CA  
36631 C  C   . TYR F  521 0.9053 1.2441 0.7554 0.1981  -0.2311 -0.1417 ? ? ? ? ? ? 764  TYR F C   
36632 O  O   . TYR F  521 0.9065 1.2644 0.7761 0.1941  -0.2485 -0.1465 ? ? ? ? ? ? 764  TYR F O   
36633 C  CB  . TYR F  521 0.8728 1.2170 0.7239 0.2113  -0.2038 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CB  
36634 C  CG  . TYR F  521 0.8667 1.1978 0.6994 0.2202  -0.1830 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CG  
36635 C  CD1 . TYR F  521 0.8435 1.1647 0.6874 0.2129  -0.1646 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CD1 
36636 C  CD2 . TYR F  521 0.8847 1.2136 0.6895 0.2359  -0.1818 -0.0905 ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CD2 
36637 C  CE1 . TYR F  521 0.8379 1.1479 0.6669 0.2205  -0.1458 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CE1 
36638 C  CE2 . TYR F  521 0.8798 1.1966 0.6690 0.2435  -0.1624 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CE2 
36639 C  CZ  . TYR F  521 0.8560 1.1638 0.6582 0.2355  -0.1446 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 764  TYR F CZ  
36640 O  OH  . TYR F  521 0.8507 1.1477 0.6401 0.2421  -0.1259 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 764  TYR F OH  
36641 N  N   . ARG F  522 0.8991 1.2229 0.7527 0.1890  -0.2219 -0.1471 ? ? ? ? ? ? 765  ARG F N   
36642 C  CA  . ARG F  522 0.8967 1.2225 0.7742 0.1736  -0.2321 -0.1603 ? ? ? ? ? ? 765  ARG F CA  
36643 C  C   . ARG F  522 0.8629 1.1868 0.7703 0.1609  -0.2160 -0.1559 ? ? ? ? ? ? 765  ARG F C   
36644 O  O   . ARG F  522 0.8499 1.1623 0.7492 0.1643  -0.1966 -0.1467 ? ? ? ? ? ? 765  ARG F O   
36645 C  CB  . ARG F  522 0.9350 1.2410 0.7818 0.1750  -0.2431 -0.1763 ? ? ? ? ? ? 765  ARG F CB  
36646 C  CG  . ARG F  522 0.9454 1.2241 0.7626 0.1801  -0.2263 -0.1764 ? ? ? ? ? ? 765  ARG F CG  
36647 C  CD  . ARG F  522 0.9210 1.1931 0.7638 0.1662  -0.2143 -0.1775 ? ? ? ? ? ? 765  ARG F CD  
36648 N  NE  . ARG F  522 0.9367 1.1828 0.7532 0.1693  -0.2032 -0.1819 ? ? ? ? ? ? 765  ARG F NE  
36649 C  CZ  . ARG F  522 0.9233 1.1594 0.7554 0.1586  -0.1940 -0.1850 ? ? ? ? ? ? 765  ARG F CZ  
36650 N  NH1 . ARG F  522 0.8946 1.1438 0.7675 0.1439  -0.1944 -0.1842 ? ? ? ? ? ? 765  ARG F NH1 
36651 N  NH2 . ARG F  522 0.9394 1.1521 0.7463 0.1629  -0.1838 -0.1886 ? ? ? ? ? ? 765  ARG F NH2 
36652 N  N   . PRO F  523 0.8494 1.1854 0.7920 0.1462  -0.2244 -0.1623 ? ? ? ? ? ? 766  PRO F N   
36653 C  CA  . PRO F  523 0.8175 1.1552 0.7918 0.1338  -0.2114 -0.1579 ? ? ? ? ? ? 766  PRO F CA  
36654 C  C   . PRO F  523 0.8239 1.1372 0.7843 0.1302  -0.2011 -0.1636 ? ? ? ? ? ? 766  PRO F C   
36655 O  O   . PRO F  523 0.8546 1.1524 0.7895 0.1327  -0.2095 -0.1753 ? ? ? ? ? ? 766  PRO F O   
36656 C  CB  . PRO F  523 0.8123 1.1680 0.8220 0.1203  -0.2273 -0.1659 ? ? ? ? ? ? 766  PRO F CB  
36657 C  CG  . PRO F  523 0.8481 1.2010 0.8382 0.1230  -0.2482 -0.1794 ? ? ? ? ? ? 766  PRO F CG  
36658 C  CD  . PRO F  523 0.8655 1.2152 0.8201 0.1407  -0.2479 -0.1737 ? ? ? ? ? ? 766  PRO F CD  
36659 N  N   . LEU F  524 0.7959 1.1058 0.7726 0.1249  -0.1830 -0.1550 ? ? ? ? ? ? 767  LEU F N   
36660 C  CA  . LEU F  524 0.7961 1.0854 0.7666 0.1201  -0.1715 -0.1586 ? ? ? ? ? ? 767  LEU F CA  
36661 C  C   . LEU F  524 0.7740 1.0696 0.7827 0.1036  -0.1705 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 767  LEU F C   
36662 O  O   . LEU F  524 0.7856 1.0694 0.7963 0.0954  -0.1748 -0.1718 ? ? ? ? ? ? 767  LEU F O   
36663 C  CB  . LEU F  524 0.7818 1.0620 0.7392 0.1282  -0.1503 -0.1454 ? ? ? ? ? ? 767  LEU F CB  
36664 C  CG  . LEU F  524 0.7808 1.0402 0.7299 0.1258  -0.1358 -0.1463 ? ? ? ? ? ? 767  LEU F CG  
36665 C  CD1 . LEU F  524 0.8174 1.0561 0.7282 0.1343  -0.1395 -0.1561 ? ? ? ? ? ? 767  LEU F CD1 
36666 C  CD2 . LEU F  524 0.7571 1.0155 0.7073 0.1304  -0.1158 -0.1309 ? ? ? ? ? ? 767  LEU F CD2 
36667 N  N   . LEU F  525 0.7430 1.0565 0.7814 0.0994  -0.1641 -0.1502 ? ? ? ? ? ? 768  LEU F N   
36668 C  CA  . LEU F  525 0.7228 1.0463 0.7992 0.0845  -0.1646 -0.1514 ? ? ? ? ? ? 768  LEU F CA  
36669 C  C   . LEU F  525 0.7116 1.0618 0.8137 0.0825  -0.1749 -0.1479 ? ? ? ? ? ? 768  LEU F C   
36670 O  O   . LEU F  525 0.7031 1.0636 0.8010 0.0919  -0.1715 -0.1380 ? ? ? ? ? ? 768  LEU F O   
36671 C  CB  . LEU F  525 0.6943 1.0132 0.7837 0.0810  -0.1445 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 768  LEU F CB  
36672 C  CG  . LEU F  525 0.7023 0.9962 0.7703 0.0824  -0.1327 -0.1431 ? ? ? ? ? ? 768  LEU F CG  
36673 C  CD1 . LEU F  525 0.6731 0.9646 0.7581 0.0776  -0.1142 -0.1328 ? ? ? ? ? ? 768  LEU F CD1 
36674 C  CD2 . LEU F  525 0.7256 1.0060 0.7897 0.0750  -0.1429 -0.1583 ? ? ? ? ? ? 768  LEU F CD2 
36675 N  N   . LEU F  526 0.7130 1.0741 0.8417 0.0706  -0.1875 -0.1558 ? ? ? ? ? ? 769  LEU F N   
36676 C  CA  . LEU F  526 0.6979 1.0864 0.8586 0.0668  -0.1950 -0.1514 ? ? ? ? ? ? 769  LEU F CA  
36677 C  C   . LEU F  526 0.6773 1.0733 0.8760 0.0517  -0.1907 -0.1507 ? ? ? ? ? ? 769  LEU F C   
36678 O  O   . LEU F  526 0.6844 1.0664 0.8858 0.0423  -0.1907 -0.1588 ? ? ? ? ? ? 769  LEU F O   
36679 C  CB  . LEU F  526 0.7222 1.1221 0.8800 0.0683  -0.2174 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 769  LEU F CB  
36680 C  CG  . LEU F  526 0.7381 1.1376 0.8634 0.0848  -0.2214 -0.1577 ? ? ? ? ? ? 769  LEU F CG  
36681 C  CD1 . LEU F  526 0.7659 1.1754 0.8862 0.0862  -0.2454 -0.1684 ? ? ? ? ? ? 769  LEU F CD1 
36682 C  CD2 . LEU F  526 0.7139 1.1282 0.8480 0.0928  -0.2105 -0.1420 ? ? ? ? ? ? 769  LEU F CD2 
36683 N  N   . THR F  527 0.6525 1.0695 0.8795 0.0500  -0.1859 -0.1405 ? ? ? ? ? ? 770  THR F N   
36684 C  CA  . THR F  527 0.6319 1.0574 0.8953 0.0368  -0.1800 -0.1380 ? ? ? ? ? ? 770  THR F CA  
36685 C  C   . THR F  527 0.6436 1.0852 0.9302 0.0278  -0.1987 -0.1468 ? ? ? ? ? ? 770  THR F C   
36686 O  O   . THR F  527 0.6570 1.1114 0.9384 0.0339  -0.2131 -0.1495 ? ? ? ? ? ? 770  THR F O   
36687 C  CB  . THR F  527 0.6033 1.0456 0.8870 0.0396  -0.1680 -0.1237 ? ? ? ? ? ? 770  THR F CB  
36688 O  OG1 . THR F  527 0.5930 1.0204 0.8550 0.0480  -0.1512 -0.1152 ? ? ? ? ? ? 770  THR F OG1 
36689 C  CG2 . THR F  527 0.5844 1.0369 0.9064 0.0261  -0.1627 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 770  THR F CG2 
36690 N  N   . THR F  528 0.6396 1.0808 0.9519 0.0133  -0.1990 -0.1512 ? ? ? ? ? ? 771  THR F N   
36691 C  CA  . THR F  528 0.6494 1.1075 0.9893 0.0026  -0.2165 -0.1589 ? ? ? ? ? ? 771  THR F CA  
36692 C  C   . THR F  528 0.6267 1.0979 1.0082 -0.0100 -0.2085 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 771  THR F C   
36693 O  O   . THR F  528 0.6063 1.0706 0.9910 -0.0102 -0.1901 -0.1441 ? ? ? ? ? ? 771  THR F O   
36694 C  CB  . THR F  528 0.6790 1.1185 1.0048 -0.0041 -0.2297 -0.1748 ? ? ? ? ? ? 771  THR F CB  
36695 O  OG1 . THR F  528 0.6732 1.0944 1.0050 -0.0138 -0.2180 -0.1760 ? ? ? ? ? ? 771  THR F OG1 
36696 C  CG2 . THR F  528 0.7039 1.1249 0.9833 0.0091  -0.2349 -0.1810 ? ? ? ? ? ? 771  THR F CG2 
36697 N  N   . ASP F  529 0.6317 1.1215 1.0445 -0.0207 -0.2224 -0.1577 ? ? ? ? ? ? 772  ASP F N   
36698 C  CA  . ASP F  529 0.6133 1.1163 1.0673 -0.0336 -0.2158 -0.1524 ? ? ? ? ? ? 772  ASP F CA  
36699 C  C   . ASP F  529 0.6097 1.0889 1.0609 -0.0417 -0.2025 -0.1535 ? ? ? ? ? ? 772  ASP F C   
36700 O  O   . ASP F  529 0.5873 1.0695 1.0565 -0.0451 -0.1865 -0.1436 ? ? ? ? ? ? 772  ASP F O   
36701 C  CB  . ASP F  529 0.6264 1.1472 1.1105 -0.0456 -0.2348 -0.1604 ? ? ? ? ? ? 772  ASP F CB  
36702 C  CG  . ASP F  529 0.6238 1.1748 1.1227 -0.0393 -0.2459 -0.1563 ? ? ? ? ? ? 772  ASP F CG  
36703 O  OD1 . ASP F  529 0.6079 1.1659 1.0978 -0.0267 -0.2355 -0.1455 ? ? ? ? ? ? 772  ASP F OD1 
36704 O  OD2 . ASP F  529 0.6381 1.2052 1.1571 -0.0467 -0.2648 -0.1636 ? ? ? ? ? ? 772  ASP F OD2 
36705 N  N   . ASN F  530 0.6331 1.0879 1.0600 -0.0439 -0.2089 -0.1655 ? ? ? ? ? ? 773  ASN F N   
36706 C  CA  . ASN F  530 0.6339 1.0654 1.0600 -0.0527 -0.1987 -0.1682 ? ? ? ? ? ? 773  ASN F CA  
36707 C  C   . ASN F  530 0.6241 1.0339 1.0215 -0.0435 -0.1799 -0.1621 ? ? ? ? ? ? 773  ASN F C   
36708 O  O   . ASN F  530 0.6136 1.0111 1.0180 -0.0495 -0.1662 -0.1583 ? ? ? ? ? ? 773  ASN F O   
36709 C  CB  . ASN F  530 0.6653 1.0804 1.0835 -0.0613 -0.2148 -0.1844 ? ? ? ? ? ? 773  ASN F CB  
36710 C  CG  . ASN F  530 0.6733 1.1098 1.1266 -0.0737 -0.2323 -0.1899 ? ? ? ? ? ? 773  ASN F CG  
36711 O  OD1 . ASN F  530 0.6976 1.1366 1.1426 -0.0736 -0.2522 -0.2009 ? ? ? ? ? ? 773  ASN F OD1 
36712 N  ND2 . ASN F  530 0.6532 1.1061 1.1465 -0.0843 -0.2249 -0.1816 ? ? ? ? ? ? 773  ASN F ND2 
36713 N  N   . GLY F  531 0.6279 1.0340 0.9939 -0.0289 -0.1795 -0.1604 ? ? ? ? ? ? 774  GLY F N   
36714 C  CA  . GLY F  531 0.6207 1.0077 0.9581 -0.0191 -0.1633 -0.1547 ? ? ? ? ? ? 774  GLY F CA  
36715 C  C   . GLY F  531 0.6331 1.0180 0.9372 -0.0043 -0.1687 -0.1558 ? ? ? ? ? ? 774  GLY F C   
36716 O  O   . GLY F  531 0.6300 1.0350 0.9388 0.0016  -0.1759 -0.1521 ? ? ? ? ? ? 774  GLY F O   
36717 N  N   . ILE F  532 0.6488 1.0091 0.9191 0.0017  -0.1652 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 775  ILE F N   
36718 C  CA  . ILE F  532 0.6620 1.0166 0.8969 0.0166  -0.1676 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 775  ILE F CA  
36719 C  C   . ILE F  532 0.6968 1.0336 0.9051 0.0178  -0.1809 -0.1757 ? ? ? ? ? ? 775  ILE F C   
36720 O  O   . ILE F  532 0.7079 1.0251 0.9114 0.0115  -0.1789 -0.1831 ? ? ? ? ? ? 775  ILE F O   
36721 C  CB  . ILE F  532 0.6484 0.9894 0.8635 0.0255  -0.1481 -0.1510 ? ? ? ? ? ? 775  ILE F CB  
36722 C  CG1 . ILE F  532 0.6153 0.9702 0.8573 0.0224  -0.1343 -0.1376 ? ? ? ? ? ? 775  ILE F CG1 
36723 C  CG2 . ILE F  532 0.6613 0.9984 0.8422 0.0409  -0.1498 -0.1495 ? ? ? ? ? ? 775  ILE F CG2 
36724 C  CD1 . ILE F  532 0.6006 0.9411 0.8311 0.0264  -0.1153 -0.1289 ? ? ? ? ? ? 775  ILE F CD1 
36725 N  N   . LYS F  533 0.7152 1.0582 0.9055 0.0265  -0.1944 -0.1799 ? ? ? ? ? ? 776  LYS F N   
36726 C  CA  . LYS F  533 0.7508 1.0779 0.9136 0.0290  -0.2084 -0.1942 ? ? ? ? ? ? 776  LYS F CA  
36727 C  C   . LYS F  533 0.7626 1.0744 0.8838 0.0449  -0.2013 -0.1916 ? ? ? ? ? ? 776  LYS F C   
36728 O  O   . LYS F  533 0.7540 1.0769 0.8670 0.0555  -0.1980 -0.1824 ? ? ? ? ? ? 776  LYS F O   
36729 C  CB  . LYS F  533 0.7659 1.1117 0.9375 0.0276  -0.2303 -0.2010 ? ? ? ? ? ? 776  LYS F CB  
36730 C  CG  . LYS F  533 0.8044 1.1367 0.9392 0.0357  -0.2458 -0.2136 ? ? ? ? ? ? 776  LYS F CG  
36731 C  CD  . LYS F  533 0.8295 1.1477 0.9666 0.0241  -0.2589 -0.2295 ? ? ? ? ? ? 776  LYS F CD  
36732 C  CE  . LYS F  533 0.8676 1.1804 0.9764 0.0304  -0.2794 -0.2424 ? ? ? ? ? ? 776  LYS F CE  
36733 N  NZ  . LYS F  533 0.8962 1.1861 0.9962 0.0217  -0.2885 -0.2584 ? ? ? ? ? ? 776  LYS F NZ  
36734 N  N   . ALA F  534 0.7839 1.0699 0.8788 0.0467  -0.1987 -0.1999 ? ? ? ? ? ? 777  ALA F N   
36735 C  CA  . ALA F  534 0.7976 1.0669 0.8520 0.0618  -0.1905 -0.1977 ? ? ? ? ? ? 777  ALA F CA  
36736 C  C   . ALA F  534 0.8379 1.0966 0.8574 0.0702  -0.2067 -0.2103 ? ? ? ? ? ? 777  ALA F C   
36737 O  O   . ALA F  534 0.8612 1.1140 0.8815 0.0629  -0.2223 -0.2243 ? ? ? ? ? ? 777  ALA F O   
36738 C  CB  . ALA F  534 0.7924 1.0400 0.8384 0.0611  -0.1729 -0.1957 ? ? ? ? ? ? 777  ALA F CB  
36739 N  N   . TYR F  535 0.8467 1.1028 0.8355 0.0856  -0.2027 -0.2048 ? ? ? ? ? ? 778  TYR F N   
36740 C  CA  . TYR F  535 0.8849 1.1310 0.8367 0.0961  -0.2161 -0.2147 ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CA  
36741 C  C   . TYR F  535 0.8998 1.1220 0.8133 0.1085  -0.2019 -0.2130 ? ? ? ? ? ? 778  TYR F C   
36742 O  O   . TYR F  535 0.8883 1.1128 0.7895 0.1193  -0.1885 -0.2003 ? ? ? ? ? ? 778  TYR F O   
36743 C  CB  . TYR F  535 0.8852 1.1518 0.8341 0.1048  -0.2254 -0.2089 ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CB  
36744 C  CG  . TYR F  535 0.8735 1.1648 0.8595 0.0937  -0.2404 -0.2109 ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CG  
36745 C  CD1 . TYR F  535 0.9010 1.1953 0.8857 0.0896  -0.2634 -0.2250 ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CD1 
36746 C  CD2 . TYR F  535 0.8358 1.1478 0.8590 0.0874  -0.2317 -0.1988 ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CD2 
36747 C  CE1 . TYR F  535 0.8905 1.2091 0.9115 0.0792  -0.2773 -0.2264 ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CE1 
36748 C  CE2 . TYR F  535 0.8254 1.1611 0.8838 0.0777  -0.2445 -0.1999 ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CE2 
36749 C  CZ  . TYR F  535 0.8524 1.1920 0.9104 0.0735  -0.2673 -0.2135 ? ? ? ? ? ? 778  TYR F CZ  
36750 O  OH  . TYR F  535 0.8431 1.2078 0.9376 0.0639  -0.2806 -0.2145 ? ? ? ? ? ? 778  TYR F OH  
36751 N  N   . HIS F  536 0.9266 1.1258 0.8215 0.1069  -0.2049 -0.2257 ? ? ? ? ? ? 779  HIS F N   
36752 C  CA  . HIS F  536 0.9409 1.1169 0.8021 0.1178  -0.1904 -0.2245 ? ? ? ? ? ? 779  HIS F CA  
36753 C  C   . HIS F  536 0.9756 1.1433 0.7932 0.1342  -0.1969 -0.2280 ? ? ? ? ? ? 779  HIS F C   
36754 O  O   . HIS F  536 0.9914 1.1404 0.7772 0.1454  -0.1850 -0.2266 ? ? ? ? ? ? 779  HIS F O   
36755 C  CB  . HIS F  536 0.9545 1.1080 0.8141 0.1102  -0.1886 -0.2356 ? ? ? ? ? ? 779  HIS F CB  
36756 C  CG  . HIS F  536 0.9231 1.0833 0.8237 0.0946  -0.1820 -0.2320 ? ? ? ? ? ? 779  HIS F CG  
36757 N  ND1 . HIS F  536 0.8961 1.0531 0.8071 0.0940  -0.1611 -0.2203 ? ? ? ? ? ? 779  HIS F ND1 
36758 C  CD2 . HIS F  536 0.9155 1.0853 0.8492 0.0790  -0.1936 -0.2382 ? ? ? ? ? ? 779  HIS F CD2 
36759 C  CE1 . HIS F  536 0.8740 1.0376 0.8211 0.0793  -0.1600 -0.2197 ? ? ? ? ? ? 779  HIS F CE1 
36760 N  NE2 . HIS F  536 0.8850 1.0565 0.8469 0.0699  -0.1790 -0.2301 ? ? ? ? ? ? 779  HIS F NE2 
36761 N  N   . SER F  537 0.9881 1.1700 0.8036 0.1363  -0.2151 -0.2319 ? ? ? ? ? ? 780  SER F N   
36762 C  CA  . SER F  537 1.0206 1.1956 0.7937 0.1530  -0.2204 -0.2336 ? ? ? ? ? ? 780  SER F CA  
36763 C  C   . SER F  537 1.0243 1.2211 0.8002 0.1568  -0.2370 -0.2319 ? ? ? ? ? ? 780  SER F C   
36764 O  O   . SER F  537 1.0155 1.2295 0.8214 0.1455  -0.2520 -0.2365 ? ? ? ? ? ? 780  SER F O   
36765 C  CB  . SER F  537 1.0656 1.2135 0.8025 0.1573  -0.2286 -0.2503 ? ? ? ? ? ? 780  SER F CB  
36766 O  OG  . SER F  537 1.0924 1.2438 0.8270 0.1529  -0.2541 -0.2651 ? ? ? ? ? ? 780  SER F OG  
36767 N  N   . ASP F  538 1.0378 1.2340 0.7829 0.1731  -0.2336 -0.2247 ? ? ? ? ? ? 781  ASP F N   
36768 C  CA  . ASP F  538 1.0443 1.2594 0.7875 0.1792  -0.2483 -0.2223 ? ? ? ? ? ? 781  ASP F CA  
36769 C  C   . ASP F  538 1.0675 1.2872 0.8167 0.1711  -0.2746 -0.2390 ? ? ? ? ? ? 781  ASP F C   
36770 O  O   . ASP F  538 1.0531 1.2966 0.8329 0.1636  -0.2876 -0.2383 ? ? ? ? ? ? 781  ASP F O   
36771 C  CB  . ASP F  538 1.0732 1.2773 0.7697 0.1988  -0.2447 -0.2183 ? ? ? ? ? ? 781  ASP F CB  
36772 C  CG  . ASP F  538 1.0484 1.2573 0.7443 0.2074  -0.2231 -0.1989 ? ? ? ? ? ? 781  ASP F CG  
36773 O  OD1 . ASP F  538 1.0084 1.2310 0.7404 0.1986  -0.2126 -0.1884 ? ? ? ? ? ? 781  ASP F OD1 
36774 O  OD2 . ASP F  538 1.0704 1.2691 0.7291 0.2232  -0.2169 -0.1938 ? ? ? ? ? ? 781  ASP F OD2 
36775 N  N   . GLN F  539 1.1058 1.3019 0.8237 0.1738  -0.2820 -0.2539 ? ? ? ? ? ? 782  GLN F N   
36776 C  CA  . GLN F  539 1.1341 1.3257 0.8529 0.1648  -0.3057 -0.2730 ? ? ? ? ? ? 782  GLN F CA  
36777 C  C   . GLN F  539 1.1057 1.3175 0.8772 0.1450  -0.3145 -0.2750 ? ? ? ? ? ? 782  GLN F C   
36778 O  O   . GLN F  539 1.1107 1.3412 0.8985 0.1401  -0.3349 -0.2799 ? ? ? ? ? ? 782  GLN F O   
36779 C  CB  . GLN F  539 1.1633 1.3221 0.8538 0.1653  -0.3015 -0.2857 ? ? ? ? ? ? 782  GLN F CB  
36780 C  CG  . GLN F  539 1.1919 1.3414 0.8849 0.1540  -0.3237 -0.3060 ? ? ? ? ? ? 782  GLN F CG  
36781 C  CD  . GLN F  539 1.2141 1.3791 0.9023 0.1563  -0.3495 -0.3129 ? ? ? ? ? ? 782  GLN F CD  
36782 O  OE1 . GLN F  539 1.2399 1.4011 0.9309 0.1472  -0.3718 -0.3296 ? ? ? ? ? ? 782  GLN F OE1 
36783 N  NE2 . GLN F  539 1.2046 1.3875 0.8863 0.1683  -0.3472 -0.2998 ? ? ? ? ? ? 782  GLN F NE2 
36784 N  N   . GLU F  540 1.0767 1.2847 0.8742 0.1344  -0.2985 -0.2705 ? ? ? ? ? ? 783  GLU F N   
36785 C  CA  . GLU F  540 1.0499 1.2726 0.8960 0.1155  -0.3025 -0.2716 ? ? ? ? ? ? 783  GLU F CA  
36786 C  C   . GLU F  540 1.0172 1.2731 0.8985 0.1127  -0.3046 -0.2592 ? ? ? ? ? ? 783  GLU F C   
36787 O  O   . GLU F  540 0.9986 1.2720 0.9209 0.0981  -0.3121 -0.2603 ? ? ? ? ? ? 783  GLU F O   
36788 C  CB  . GLU F  540 1.0252 1.2354 0.8831 0.1100  -0.2798 -0.2653 ? ? ? ? ? ? 783  GLU F CB  
36789 C  CG  . GLU F  540 1.0194 1.2237 0.9061 0.0923  -0.2825 -0.2739 ? ? ? ? ? ? 783  GLU F CG  
36790 C  CD  . GLU F  540 1.0003 1.1889 0.8883 0.0914  -0.2587 -0.2668 ? ? ? ? ? ? 783  GLU F CD  
36791 O  OE1 . GLU F  540 1.0251 1.1874 0.8784 0.0994  -0.2522 -0.2726 ? ? ? ? ? ? 783  GLU F OE1 
36792 O  OE2 . GLU F  540 0.9614 1.1644 0.8837 0.0838  -0.2462 -0.2549 ? ? ? ? ? ? 783  GLU F OE2 
36793 N  N   . ALA F  541 1.0106 1.2747 0.8761 0.1270  -0.2970 -0.2468 ? ? ? ? ? ? 784  ALA F N   
36794 C  CA  . ALA F  541 0.9803 1.2734 0.8748 0.1270  -0.2961 -0.2335 ? ? ? ? ? ? 784  ALA F CA  
36795 C  C   . ALA F  541 1.0046 1.3079 0.8775 0.1392  -0.3125 -0.2347 ? ? ? ? ? ? 784  ALA F C   
36796 O  O   . ALA F  541 0.9901 1.3091 0.8652 0.1480  -0.3079 -0.2218 ? ? ? ? ? ? 784  ALA F O   
36797 C  CB  . ALA F  541 0.9495 1.2422 0.8454 0.1331  -0.2708 -0.2162 ? ? ? ? ? ? 784  ALA F CB  
36798 N  N   . ALA F  542 1.0438 1.3366 0.8939 0.1401  -0.3318 -0.2505 ? ? ? ? ? ? 785  ALA F N   
36799 C  CA  . ALA F  542 1.0718 1.3731 0.8993 0.1515  -0.3501 -0.2536 ? ? ? ? ? ? 785  ALA F CA  
36800 C  C   . ALA F  542 1.0522 1.3872 0.9184 0.1459  -0.3630 -0.2485 ? ? ? ? ? ? 785  ALA F C   
36801 O  O   . ALA F  542 1.0458 1.3955 0.9074 0.1574  -0.3616 -0.2371 ? ? ? ? ? ? 785  ALA F O   
36802 C  CB  . ALA F  542 1.1191 1.4021 0.9170 0.1517  -0.3703 -0.2734 ? ? ? ? ? ? 785  ALA F CB  
36803 N  N   . GLY F  543 1.0432 1.3904 0.9479 0.1287  -0.3748 -0.2562 ? ? ? ? ? ? 786  GLY F N   
36804 C  CA  . GLY F  543 1.0257 1.4064 0.9701 0.1226  -0.3877 -0.2519 ? ? ? ? ? ? 786  GLY F CA  
36805 C  C   . GLY F  543 0.9893 1.3895 0.9521 0.1290  -0.3717 -0.2325 ? ? ? ? ? ? 786  GLY F C   
36806 O  O   . GLY F  543 0.9857 1.4100 0.9609 0.1340  -0.3817 -0.2267 ? ? ? ? ? ? 786  GLY F O   
36807 N  N   . LEU F  544 0.9637 1.3529 0.9274 0.1293  -0.3469 -0.2223 ? ? ? ? ? ? 787  LEU F N   
36808 C  CA  . LEU F  544 0.9257 1.3329 0.9149 0.1311  -0.3314 -0.2051 ? ? ? ? ? ? 787  LEU F CA  
36809 C  C   . LEU F  544 0.9250 1.3247 0.8826 0.1489  -0.3167 -0.1922 ? ? ? ? ? ? 787  LEU F C   
36810 O  O   . LEU F  544 0.8948 1.2984 0.8654 0.1502  -0.2980 -0.1784 ? ? ? ? ? ? 787  LEU F O   
36811 C  CB  . LEU F  544 0.8928 1.2982 0.9148 0.1167  -0.3152 -0.2015 ? ? ? ? ? ? 787  LEU F CB  
36812 C  CG  . LEU F  544 0.8996 1.3049 0.9459 0.0992  -0.3282 -0.2155 ? ? ? ? ? ? 787  LEU F CG  
36813 C  CD1 . LEU F  544 0.8814 1.2708 0.9401 0.0881  -0.3111 -0.2155 ? ? ? ? ? ? 787  LEU F CD1 
36814 C  CD2 . LEU F  544 0.8880 1.3248 0.9778 0.0895  -0.3434 -0.2156 ? ? ? ? ? ? 787  LEU F CD2 
36815 N  N   . VAL F  545 0.9593 1.3484 0.8757 0.1625  -0.3254 -0.1964 ? ? ? ? ? ? 788  VAL F N   
36816 C  CA  . VAL F  545 0.9618 1.3439 0.8475 0.1798  -0.3122 -0.1837 ? ? ? ? ? ? 788  VAL F CA  
36817 C  C   . VAL F  545 0.9383 1.3450 0.8456 0.1852  -0.3095 -0.1688 ? ? ? ? ? ? 788  VAL F C   
36818 O  O   . VAL F  545 0.9355 1.3660 0.8688 0.1812  -0.3256 -0.1707 ? ? ? ? ? ? 788  VAL F O   
36819 C  CB  . VAL F  545 1.0073 1.3747 0.8439 0.1940  -0.3243 -0.1914 ? ? ? ? ? ? 788  VAL F CB  
36820 C  CG1 . VAL F  545 1.0118 1.3788 0.8212 0.2125  -0.3150 -0.1772 ? ? ? ? ? ? 788  VAL F CG1 
36821 C  CG2 . VAL F  545 1.0289 1.3665 0.8369 0.1925  -0.3192 -0.2025 ? ? ? ? ? ? 788  VAL F CG2 
36822 N  N   . ARG F  546 0.9222 1.3236 0.8199 0.1943  -0.2895 -0.1539 ? ? ? ? ? ? 789  ARG F N   
36823 C  CA  . ARG F  546 0.9084 1.3291 0.8171 0.2028  -0.2881 -0.1403 ? ? ? ? ? ? 789  ARG F CA  
36824 C  C   . ARG F  546 0.9196 1.3266 0.7911 0.2199  -0.2756 -0.1291 ? ? ? ? ? ? 789  ARG F C   
36825 O  O   . ARG F  546 0.9321 1.3160 0.7741 0.2239  -0.2649 -0.1303 ? ? ? ? ? ? 789  ARG F O   
36826 C  CB  . ARG F  546 0.8670 1.3021 0.8183 0.1929  -0.2756 -0.1310 ? ? ? ? ? ? 789  ARG F CB  
36827 C  CG  . ARG F  546 0.8477 1.2662 0.7919 0.1940  -0.2510 -0.1209 ? ? ? ? ? ? 789  ARG F CG  
36828 C  CD  . ARG F  546 0.8094 1.2383 0.7943 0.1819  -0.2393 -0.1148 ? ? ? ? ? ? 789  ARG F CD  
36829 N  NE  . ARG F  546 0.7931 1.2471 0.8055 0.1837  -0.2435 -0.1065 ? ? ? ? ? ? 789  ARG F NE  
36830 C  CZ  . ARG F  546 0.7736 1.2473 0.8264 0.1720  -0.2487 -0.1084 ? ? ? ? ? ? 789  ARG F CZ  
36831 N  NH1 . ARG F  546 0.7679 1.2383 0.8382 0.1573  -0.2502 -0.1180 ? ? ? ? ? ? 789  ARG F NH1 
36832 N  NH2 . ARG F  546 0.7603 1.2568 0.8365 0.1754  -0.2516 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 789  ARG F NH2 
36833 N  N   . TYR F  547 0.9156 1.3369 0.7894 0.2300  -0.2764 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 790  TYR F N   
36834 C  CA  . TYR F  547 0.9301 1.3395 0.7684 0.2468  -0.2668 -0.1070 ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CA  
36835 C  C   . TYR F  547 0.9013 1.3128 0.7520 0.2502  -0.2468 -0.0896 ? ? ? ? ? ? 790  TYR F C   
36836 O  O   . TYR F  547 0.8743 1.3037 0.7605 0.2441  -0.2455 -0.0842 ? ? ? ? ? ? 790  TYR F O   
36837 C  CB  . TYR F  547 0.9617 1.3805 0.7792 0.2598  -0.2863 -0.1089 ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CB  
36838 C  CG  . TYR F  547 0.9979 1.4064 0.7893 0.2598  -0.3033 -0.1255 ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CG  
36839 C  CD1 . TYR F  547 1.0318 1.4183 0.7746 0.2729  -0.3010 -0.1269 ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CD1 
36840 C  CD2 . TYR F  547 0.9989 1.4179 0.8142 0.2462  -0.3208 -0.1400 ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CD2 
36841 C  CE1 . TYR F  547 1.0663 1.4415 0.7839 0.2730  -0.3162 -0.1428 ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CE1 
36842 C  CE2 . TYR F  547 1.0330 1.4406 0.8246 0.2454  -0.3366 -0.1560 ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CE2 
36843 C  CZ  . TYR F  547 1.0667 1.4521 0.8090 0.2590  -0.3343 -0.1576 ? ? ? ? ? ? 790  TYR F CZ  
36844 O  OH  . TYR F  547 1.1019 1.4750 0.8201 0.2582  -0.3502 -0.1742 ? ? ? ? ? ? 790  TYR F OH  
36845 N  N   . THR F  548 0.9082 1.3008 0.7295 0.2598  -0.2308 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 791  THR F N   
36846 C  CA  . THR F  548 0.8903 1.2838 0.7156 0.2666  -0.2149 -0.0636 ? ? ? ? ? ? 791  THR F CA  
36847 C  C   . THR F  548 0.9109 1.3129 0.7191 0.2821  -0.2243 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 791  THR F C   
36848 O  O   . THR F  548 0.9429 1.3435 0.7257 0.2900  -0.2391 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 791  THR F O   
36849 C  CB  . THR F  548 0.8915 1.2615 0.6919 0.2711  -0.1939 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 791  THR F CB  
36850 O  OG1 . THR F  548 0.9290 1.2847 0.6863 0.2835  -0.1982 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 791  THR F OG1 
36851 C  CG2 . THR F  548 0.8714 1.2318 0.6871 0.2568  -0.1830 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 791  THR F CG2 
36852 N  N   . ASN F  549 0.8944 1.3038 0.7149 0.2872  -0.2158 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 792  ASN F N   
36853 C  CA  . ASN F  549 0.9143 1.3309 0.7186 0.3026  -0.2239 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 792  ASN F CA  
36854 C  C   . ASN F  549 0.9336 1.3300 0.6991 0.3169  -0.2106 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 792  ASN F C   
36855 O  O   . ASN F  549 0.9360 1.3127 0.6838 0.3154  -0.1970 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 792  ASN F O   
36856 C  CB  . ASN F  549 0.8917 1.3299 0.7300 0.3022  -0.2258 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 792  ASN F CB  
36857 C  CG  . ASN F  549 0.8651 1.2963 0.7155 0.3010  -0.2043 -0.0138 ? ? ? ? ? ? 792  ASN F CG  
36858 O  OD1 . ASN F  549 0.8711 1.2829 0.6973 0.3072  -0.1894 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 792  ASN F OD1 
36859 N  ND2 . ASN F  549 0.8368 1.2837 0.7248 0.2931  -0.2027 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 792  ASN F ND2 
36860 N  N   . ASP F  550 0.9486 1.3510 0.7019 0.3310  -0.2155 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 793  ASP F N   
36861 C  CA  . ASP F  550 0.9642 1.3513 0.6871 0.3452  -0.2030 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 793  ASP F CA  
36862 C  C   . ASP F  550 0.9462 1.3164 0.6690 0.3418  -0.1791 0.0089  ? ? ? ? ? ? 793  ASP F C   
36863 O  O   . ASP F  550 0.9643 1.3162 0.6559 0.3501  -0.1683 0.0152  ? ? ? ? ? ? 793  ASP F O   
36864 C  CB  . ASP F  550 0.9611 1.3618 0.6948 0.3542  -0.2062 0.0099  ? ? ? ? ? ? 793  ASP F CB  
36865 C  CG  . ASP F  550 0.9951 1.4000 0.7025 0.3688  -0.2214 0.0096  ? ? ? ? ? ? 793  ASP F CG  
36866 O  OD1 . ASP F  550 1.0230 1.4138 0.6960 0.3741  -0.2236 0.0043  ? ? ? ? ? ? 793  ASP F OD1 
36867 O  OD2 . ASP F  550 0.9954 1.4172 0.7153 0.3754  -0.2311 0.0145  ? ? ? ? ? ? 793  ASP F OD2 
36868 N  N   . ARG F  551 0.9116 1.2886 0.6696 0.3308  -0.1709 0.0120  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F N   
36869 C  CA  . ARG F  551 0.8931 1.2562 0.6544 0.3281  -0.1491 0.0234  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F CA  
36870 C  C   . ARG F  551 0.8701 1.2289 0.6499 0.3120  -0.1418 0.0152  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F C   
36871 O  O   . ARG F  551 0.8418 1.1997 0.6450 0.3036  -0.1293 0.0207  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F O   
36872 C  CB  . ARG F  551 0.8735 1.2462 0.6586 0.3295  -0.1448 0.0344  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F CB  
36873 C  CG  . ARG F  551 0.8925 1.2789 0.6715 0.3423  -0.1597 0.0371  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F CG  
36874 C  CD  . ARG F  551 0.8724 1.2828 0.6889 0.3356  -0.1713 0.0321  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F CD  
36875 N  NE  . ARG F  551 0.8418 1.2519 0.6849 0.3289  -0.1569 0.0400  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F NE  
36876 C  CZ  . ARG F  551 0.8405 1.2475 0.6829 0.3377  -0.1486 0.0537  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F CZ  
36877 N  NH1 . ARG F  551 0.8677 1.2723 0.6848 0.3537  -0.1535 0.0611  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F NH1 
36878 N  NH2 . ARG F  551 0.8138 1.2192 0.6797 0.3311  -0.1359 0.0598  ? ? ? ? ? ? 794  ARG F NH2 
36879 N  N   . GLY F  552 0.8840 1.2397 0.6525 0.3082  -0.1504 0.0019  ? ? ? ? ? ? 795  GLY F N   
36880 C  CA  . GLY F  552 0.8670 1.2176 0.6499 0.2936  -0.1454 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 795  GLY F CA  
36881 C  C   . GLY F  552 0.8328 1.1978 0.6584 0.2790  -0.1460 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 795  GLY F C   
36882 O  O   . GLY F  552 0.8111 1.1693 0.6511 0.2686  -0.1337 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 795  GLY F O   
36883 N  N   . GLU F  553 0.8281 1.2132 0.6746 0.2783  -0.1600 -0.0134 ? ? ? ? ? ? 796  GLU F N   
36884 C  CA  . GLU F  553 0.7975 1.1962 0.6837 0.2649  -0.1599 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 796  GLU F CA  
36885 C  C   . GLU F  553 0.8020 1.2116 0.7008 0.2559  -0.1766 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 796  GLU F C   
36886 O  O   . GLU F  553 0.8257 1.2431 0.7127 0.2620  -0.1937 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 796  GLU F O   
36887 C  CB  . GLU F  553 0.7849 1.2001 0.6920 0.2693  -0.1616 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 796  GLU F CB  
36888 C  CG  . GLU F  553 0.7764 1.1809 0.6776 0.2758  -0.1446 0.0078  ? ? ? ? ? ? 796  GLU F CG  
36889 C  CD  . GLU F  553 0.7803 1.1975 0.6864 0.2868  -0.1500 0.0166  ? ? ? ? ? ? 796  GLU F CD  
36890 O  OE1 . GLU F  553 0.7945 1.2275 0.7019 0.2915  -0.1673 0.0113  ? ? ? ? ? ? 796  GLU F OE1 
36891 O  OE2 . GLU F  553 0.7705 1.1818 0.6790 0.2909  -0.1374 0.0287  ? ? ? ? ? ? 796  GLU F OE2 
36892 N  N   . LEU F  554 0.7804 1.1898 0.7027 0.2412  -0.1717 -0.0380 ? ? ? ? ? ? 797  LEU F N   
36893 C  CA  . LEU F  554 0.7761 1.2005 0.7233 0.2300  -0.1864 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 797  LEU F CA  
36894 C  C   . LEU F  554 0.7528 1.1993 0.7367 0.2263  -0.1884 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 797  LEU F C   
36895 O  O   . LEU F  554 0.7359 1.1824 0.7275 0.2297  -0.1757 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 797  LEU F O   
36896 C  CB  . LEU F  554 0.7648 1.1788 0.7210 0.2162  -0.1801 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 797  LEU F CB  
36897 C  CG  . LEU F  554 0.7932 1.1913 0.7188 0.2181  -0.1862 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 797  LEU F CG  
36898 C  CD1 . LEU F  554 0.7833 1.1682 0.7149 0.2058  -0.1779 -0.0765 ? ? ? ? ? ? 797  LEU F CD1 
36899 C  CD2 . LEU F  554 0.8153 1.2270 0.7407 0.2190  -0.2097 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 797  LEU F CD2 
36900 N  N   . ILE F  555 0.7532 1.2182 0.7598 0.2194  -0.2045 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 798  ILE F N   
36901 C  CA  . ILE F  555 0.7324 1.2204 0.7758 0.2156  -0.2072 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 798  ILE F CA  
36902 C  C   . ILE F  555 0.7218 1.2210 0.7955 0.1999  -0.2150 -0.0613 ? ? ? ? ? ? 798  ILE F C   
36903 O  O   . ILE F  555 0.7403 1.2412 0.8089 0.1962  -0.2302 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 798  ILE F O   
36904 C  CB  . ILE F  555 0.7479 1.2539 0.7899 0.2272  -0.2220 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 798  ILE F CB  
36905 C  CG1 . ILE F  555 0.7587 1.2529 0.7713 0.2432  -0.2132 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 798  ILE F CG1 
36906 C  CG2 . ILE F  555 0.7270 1.2590 0.8107 0.2222  -0.2259 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 798  ILE F CG2 
36907 C  CD1 . ILE F  555 0.7747 1.2852 0.7837 0.2567  -0.2262 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 798  ILE F CD1 
36908 N  N   . PHE F  556 0.6932 1.1994 0.7981 0.1907  -0.2046 -0.0572 ? ? ? ? ? ? 799  PHE F N   
36909 C  CA  . PHE F  556 0.6817 1.1994 0.8185 0.1755  -0.2106 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CA  
36910 C  C   . PHE F  556 0.6640 1.2088 0.8394 0.1729  -0.2139 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 799  PHE F C   
36911 O  O   . PHE F  556 0.6553 1.2070 0.8345 0.1820  -0.2073 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 799  PHE F O   
36912 C  CB  . PHE F  556 0.6645 1.1656 0.8055 0.1646  -0.1950 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CB  
36913 C  CG  . PHE F  556 0.6808 1.1563 0.7871 0.1665  -0.1907 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CG  
36914 C  CD1 . PHE F  556 0.6951 1.1635 0.7965 0.1582  -0.2001 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CD1 
36915 C  CD2 . PHE F  556 0.6824 1.1406 0.7615 0.1763  -0.1769 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CD2 
36916 C  CE1 . PHE F  556 0.7112 1.1555 0.7802 0.1607  -0.1953 -0.0893 ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CE1 
36917 C  CE2 . PHE F  556 0.6975 1.1329 0.7457 0.1783  -0.1719 -0.0663 ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CE2 
36918 C  CZ  . PHE F  556 0.7120 1.1406 0.7546 0.1710  -0.1808 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 799  PHE F CZ  
36919 N  N   . THR F  557 0.6593 1.2187 0.8639 0.1603  -0.2235 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 800  THR F N   
36920 C  CA  . THR F  557 0.6494 1.2378 0.8899 0.1587  -0.2313 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 800  THR F CA  
36921 C  C   . THR F  557 0.6321 1.2306 0.9091 0.1423  -0.2302 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 800  THR F C   
36922 O  O   . THR F  557 0.6324 1.2159 0.9058 0.1317  -0.2276 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 800  THR F O   
36923 C  CB  . THR F  557 0.6740 1.2777 0.9105 0.1639  -0.2541 -0.0730 ? ? ? ? ? ? 800  THR F CB  
36924 O  OG1 . THR F  557 0.6812 1.2894 0.9023 0.1804  -0.2542 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 800  THR F OG1 
36925 C  CG2 . THR F  557 0.6679 1.3007 0.9469 0.1539  -0.2674 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 800  THR F CG2 
36926 N  N   . ALA F  558 0.6178 1.2417 0.9300 0.1406  -0.2316 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 801  ALA F N   
36927 C  CA  . ALA F  558 0.6050 1.2431 0.9551 0.1252  -0.2337 -0.0701 ? ? ? ? ? ? 801  ALA F CA  
36928 C  C   . ALA F  558 0.6233 1.2537 0.9676 0.1145  -0.2480 -0.0848 ? ? ? ? ? ? 801  ALA F C   
36929 O  O   . ALA F  558 0.6158 1.2358 0.9690 0.1016  -0.2420 -0.0898 ? ? ? ? ? ? 801  ALA F O   
36930 C  CB  . ALA F  558 0.5988 1.2699 0.9843 0.1268  -0.2418 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 801  ALA F CB  
36931 N  N   . ALA F  559 0.6490 1.2830 0.9763 0.1203  -0.2667 -0.0918 ? ? ? ? ? ? 802  ALA F N   
36932 C  CA  . ALA F  559 0.6710 1.2953 0.9878 0.1116  -0.2816 -0.1066 ? ? ? ? ? ? 802  ALA F CA  
36933 C  C   . ALA F  559 0.6716 1.2645 0.9657 0.1054  -0.2697 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 802  ALA F C   
36934 O  O   . ALA F  559 0.6740 1.2621 0.9804 0.0916  -0.2738 -0.1213 ? ? ? ? ? ? 802  ALA F O   
36935 C  CB  . ALA F  559 0.7021 1.3287 0.9923 0.1225  -0.3015 -0.1125 ? ? ? ? ? ? 802  ALA F CB  
36936 N  N   . ASP F  560 0.6697 1.2419 0.9322 0.1154  -0.2549 -0.1055 ? ? ? ? ? ? 803  ASP F N   
36937 C  CA  . ASP F  560 0.6686 1.2123 0.9105 0.1108  -0.2420 -0.1087 ? ? ? ? ? ? 803  ASP F CA  
36938 C  C   . ASP F  560 0.6389 1.1800 0.9042 0.1018  -0.2230 -0.1020 ? ? ? ? ? ? 803  ASP F C   
36939 O  O   . ASP F  560 0.6365 1.1649 0.9059 0.0905  -0.2189 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 803  ASP F O   
36940 C  CB  . ASP F  560 0.6798 1.2023 0.8786 0.1250  -0.2337 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 803  ASP F CB  
36941 C  CG  . ASP F  560 0.7034 1.2331 0.8809 0.1386  -0.2481 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 803  ASP F CG  
36942 O  OD1 . ASP F  560 0.7299 1.2562 0.8922 0.1383  -0.2647 -0.1160 ? ? ? ? ? ? 803  ASP F OD1 
36943 O  OD2 . ASP F  560 0.6971 1.2345 0.8716 0.1500  -0.2430 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 803  ASP F OD2 
36944 N  N   . ILE F  561 0.6182 1.1701 0.8970 0.1072  -0.2115 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 804  ILE F N   
36945 C  CA  . ILE F  561 0.5923 1.1370 0.8835 0.1021  -0.1913 -0.0816 ? ? ? ? ? ? 804  ILE F CA  
36946 C  C   . ILE F  561 0.5716 1.1386 0.9057 0.0936  -0.1887 -0.0773 ? ? ? ? ? ? 804  ILE F C   
36947 O  O   . ILE F  561 0.5685 1.1580 0.9202 0.0987  -0.1943 -0.0722 ? ? ? ? ? ? 804  ILE F O   
36948 C  CB  . ILE F  561 0.5841 1.1203 0.8561 0.1148  -0.1772 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 804  ILE F CB  
36949 C  CG1 . ILE F  561 0.6015 1.1137 0.8320 0.1227  -0.1752 -0.0718 ? ? ? ? ? ? 804  ILE F CG1 
36950 C  CG2 . ILE F  561 0.5588 1.0904 0.8460 0.1095  -0.1588 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 804  ILE F CG2 
36951 C  CD1 . ILE F  561 0.5992 1.1065 0.8109 0.1365  -0.1659 -0.0605 ? ? ? ? ? ? 804  ILE F CD1 
36952 N  N   . LYS F  562 0.5581 1.1187 0.9086 0.0813  -0.1794 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 805  LYS F N   
36953 C  CA  . LYS F  562 0.5391 1.1191 0.9293 0.0730  -0.1750 -0.0741 ? ? ? ? ? ? 805  LYS F CA  
36954 C  C   . LYS F  562 0.5278 1.0928 0.9251 0.0610  -0.1630 -0.0757 ? ? ? ? ? ? 805  LYS F C   
36955 O  O   . LYS F  562 0.5374 1.0805 0.9125 0.0582  -0.1622 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 805  LYS F O   
36956 C  CB  . LYS F  562 0.5487 1.1524 0.9657 0.0664  -0.1935 -0.0808 ? ? ? ? ? ? 805  LYS F CB  
36957 C  CG  . LYS F  562 0.5639 1.1566 0.9789 0.0542  -0.2038 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 805  LYS F CG  
36958 C  CD  . LYS F  562 0.5686 1.1850 1.0189 0.0437  -0.2191 -0.0996 ? ? ? ? ? ? 805  LYS F CD  
36959 C  CE  . LYS F  562 0.5748 1.1787 1.0329 0.0281  -0.2218 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 805  LYS F CE  
36960 N  NZ  . LYS F  562 0.5851 1.2114 1.0736 0.0186  -0.2405 -0.1165 ? ? ? ? ? ? 805  LYS F NZ  
36961 N  N   . GLY F  563 0.5084 1.0847 0.9359 0.0544  -0.1533 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 806  GLY F N   
36962 C  CA  . GLY F  563 0.4974 1.0584 0.9298 0.0443  -0.1405 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 806  GLY F CA  
36963 C  C   . GLY F  563 0.5063 1.0663 0.9543 0.0297  -0.1495 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 806  GLY F C   
36964 O  O   . GLY F  563 0.5144 1.0933 0.9842 0.0244  -0.1639 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 806  GLY F O   
36965 N  N   . TYR F  564 0.5056 1.0431 0.9426 0.0231  -0.1410 -0.0832 ? ? ? ? ? ? 807  TYR F N   
36966 C  CA  . TYR F  564 0.5105 1.0439 0.9651 0.0081  -0.1448 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CA  
36967 C  C   . TYR F  564 0.4928 1.0158 0.9574 0.0014  -0.1267 -0.0850 ? ? ? ? ? ? 807  TYR F C   
36968 O  O   . TYR F  564 0.4783 0.9945 0.9325 0.0083  -0.1118 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 807  TYR F O   
36969 C  CB  . TYR F  564 0.5335 1.0458 0.9615 0.0062  -0.1547 -0.1036 ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CB  
36970 C  CG  . TYR F  564 0.5548 1.0734 0.9676 0.0130  -0.1731 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CG  
36971 C  CD1 . TYR F  564 0.5743 1.0985 0.9972 0.0045  -0.1915 -0.1225 ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CD1 
36972 C  CD2 . TYR F  564 0.5570 1.0755 0.9448 0.0279  -0.1725 -0.1060 ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CD2 
36973 C  CE1 . TYR F  564 0.5953 1.1253 1.0029 0.0113  -0.2090 -0.1292 ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CE1 
36974 C  CE2 . TYR F  564 0.5777 1.1018 0.9503 0.0350  -0.1891 -0.1121 ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CE2 
36975 C  CZ  . TYR F  564 0.5967 1.1267 0.9788 0.0269  -0.2074 -0.1237 ? ? ? ? ? ? 807  TYR F CZ  
36976 O  OH  . TYR F  564 0.6180 1.1531 0.9826 0.0350  -0.2239 -0.1292 ? ? ? ? ? ? 807  TYR F OH  
36977 N  N   . ALA F  565 0.4958 1.0165 0.9797 -0.0121 -0.1286 -0.0903 ? ? ? ? ? ? 808  ALA F N   
36978 C  CA  . ALA F  565 0.4821 0.9927 0.9761 -0.0193 -0.1130 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 808  ALA F CA  
36979 C  C   . ALA F  565 0.4961 0.9930 0.9940 -0.0319 -0.1189 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 808  ALA F C   
36980 O  O   . ALA F  565 0.4984 1.0076 1.0260 -0.0431 -0.1250 -0.0980 ? ? ? ? ? ? 808  ALA F O   
36981 C  CB  . ALA F  565 0.4653 0.9983 0.9942 -0.0230 -0.1063 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 808  ALA F CB  
36982 N  N   . ASN F  566 0.5070 0.9785 0.9749 -0.0299 -0.1176 -0.1015 ? ? ? ? ? ? 809  ASN F N   
36983 C  CA  . ASN F  566 0.5222 0.9768 0.9899 -0.0407 -0.1222 -0.1115 ? ? ? ? ? ? 809  ASN F CA  
36984 C  C   . ASN F  566 0.5175 0.9464 0.9651 -0.0395 -0.1071 -0.1092 ? ? ? ? ? ? 809  ASN F C   
36985 O  O   . ASN F  566 0.5034 0.9283 0.9370 -0.0305 -0.0945 -0.1005 ? ? ? ? ? ? 809  ASN F O   
36986 C  CB  . ASN F  566 0.5487 0.9972 0.9980 -0.0395 -0.1407 -0.1247 ? ? ? ? ? ? 809  ASN F CB  
36987 C  CG  . ASN F  566 0.5563 0.9901 0.9649 -0.0254 -0.1395 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 809  ASN F CG  
36988 O  OD1 . ASN F  566 0.5499 0.9654 0.9389 -0.0209 -0.1258 -0.1218 ? ? ? ? ? ? 809  ASN F OD1 
36989 N  ND2 . ASN F  566 0.5705 1.0127 0.9669 -0.0184 -0.1538 -0.1306 ? ? ? ? ? ? 809  ASN F ND2 
36990 N  N   . PRO F  567 0.5301 0.9414 0.9769 -0.0486 -0.1085 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 810  PRO F N   
36991 C  CA  . PRO F  567 0.5236 0.9133 0.9557 -0.0475 -0.0931 -0.1131 ? ? ? ? ? ? 810  PRO F CA  
36992 C  C   . PRO F  567 0.5234 0.9001 0.9199 -0.0338 -0.0874 -0.1109 ? ? ? ? ? ? 810  PRO F C   
36993 O  O   . PRO F  567 0.5124 0.8768 0.8990 -0.0308 -0.0731 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 810  PRO F O   
36994 C  CB  . PRO F  567 0.5436 0.9144 0.9748 -0.0575 -0.0989 -0.1241 ? ? ? ? ? ? 810  PRO F CB  
36995 C  CG  . PRO F  567 0.5510 0.9395 1.0132 -0.0688 -0.1125 -0.1292 ? ? ? ? ? ? 810  PRO F CG  
36996 C  CD  . PRO F  567 0.5489 0.9597 1.0114 -0.0609 -0.1224 -0.1279 ? ? ? ? ? ? 810  PRO F CD  
36997 N  N   . GLN F  568 0.5355 0.9153 0.9131 -0.0254 -0.0980 -0.1156 ? ? ? ? ? ? 811  GLN F N   
36998 C  CA  . GLN F  568 0.5364 0.9025 0.8809 -0.0132 -0.0913 -0.1130 ? ? ? ? ? ? 811  GLN F CA  
36999 C  C   . GLN F  568 0.5226 0.9038 0.8640 -0.0029 -0.0880 -0.1036 ? ? ? ? ? ? 811  GLN F C   
37000 O  O   . GLN F  568 0.5153 0.8875 0.8373 0.0055  -0.0776 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 811  GLN F O   
37001 C  CB  . GLN F  568 0.5632 0.9151 0.8789 -0.0085 -0.1026 -0.1245 ? ? ? ? ? ? 811  GLN F CB  
37002 C  CG  . GLN F  568 0.5822 0.9139 0.8934 -0.0167 -0.1061 -0.1354 ? ? ? ? ? ? 811  GLN F CG  
37003 C  CD  . GLN F  568 0.6111 0.9307 0.8928 -0.0107 -0.1188 -0.1472 ? ? ? ? ? ? 811  GLN F CD  
37004 O  OE1 . GLN F  568 0.6253 0.9559 0.9101 -0.0116 -0.1351 -0.1543 ? ? ? ? ? ? 811  GLN F OE1 
37005 N  NE2 . GLN F  568 0.6207 0.9180 0.8730 -0.0039 -0.1114 -0.1488 ? ? ? ? ? ? 811  GLN F NE2 
37006 N  N   . VAL F  569 0.5202 0.9240 0.8807 -0.0036 -0.0972 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 812  VAL F N   
37007 C  CA  . VAL F  569 0.5110 0.9285 0.8667 0.0071  -0.0960 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 812  VAL F CA  
37008 C  C   . VAL F  569 0.4912 0.9305 0.8785 0.0041  -0.0912 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 812  VAL F C   
37009 O  O   . VAL F  569 0.4899 0.9414 0.9058 -0.0059 -0.0958 -0.0879 ? ? ? ? ? ? 812  VAL F O   
37010 C  CB  . VAL F  569 0.5301 0.9541 0.8722 0.0135  -0.1122 -0.1017 ? ? ? ? ? ? 812  VAL F CB  
37011 C  CG1 . VAL F  569 0.5214 0.9616 0.8620 0.0244  -0.1119 -0.0931 ? ? ? ? ? ? 812  VAL F CG1 
37012 C  CG2 . VAL F  569 0.5496 0.9508 0.8567 0.0187  -0.1143 -0.1090 ? ? ? ? ? ? 812  VAL F CG2 
37013 N  N   . SER F  570 0.4766 0.9199 0.8584 0.0131  -0.0812 -0.0755 ? ? ? ? ? ? 813  SER F N   
37014 C  CA  . SER F  570 0.4592 0.9218 0.8666 0.0128  -0.0755 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 813  SER F CA  
37015 C  C   . SER F  570 0.4567 0.9260 0.8496 0.0263  -0.0752 -0.0601 ? ? ? ? ? ? 813  SER F C   
37016 O  O   . SER F  570 0.4455 0.9078 0.8275 0.0327  -0.0631 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 813  SER F O   
37017 C  CB  . SER F  570 0.4427 0.8970 0.8586 0.0081  -0.0590 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 813  SER F CB  
37018 O  OG  . SER F  570 0.4279 0.9003 0.8681 0.0079  -0.0530 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 813  SER F OG  
37019 N  N   . GLY F  571 0.4686 0.9511 0.8611 0.0305  -0.0894 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 814  GLY F N   
37020 C  CA  . GLY F  571 0.4717 0.9572 0.8451 0.0440  -0.0912 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 814  GLY F CA  
37021 C  C   . GLY F  571 0.4943 0.9776 0.8491 0.0477  -0.1070 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 814  GLY F C   
37022 O  O   . GLY F  571 0.5049 0.9997 0.8745 0.0415  -0.1208 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 814  GLY F O   
37023 N  N   . TYR F  572 0.5032 0.9715 0.8253 0.0575  -0.1053 -0.0685 ? ? ? ? ? ? 815  TYR F N   
37024 C  CA  . TYR F  572 0.5269 0.9916 0.8277 0.0622  -0.1196 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CA  
37025 C  C   . TYR F  572 0.5377 0.9788 0.8023 0.0691  -0.1144 -0.0782 ? ? ? ? ? ? 815  TYR F C   
37026 O  O   . TYR F  572 0.5289 0.9620 0.7796 0.0766  -0.1024 -0.0693 ? ? ? ? ? ? 815  TYR F O   
37027 C  CB  . TYR F  572 0.5331 1.0165 0.8352 0.0716  -0.1302 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CB  
37028 C  CG  . TYR F  572 0.5593 1.0382 0.8366 0.0775  -0.1450 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CG  
37029 C  CD1 . TYR F  572 0.5750 1.0636 0.8631 0.0710  -0.1625 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CD1 
37030 C  CD2 . TYR F  572 0.5701 1.0344 0.8126 0.0894  -0.1418 -0.0805 ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CD2 
37031 C  CE1 . TYR F  572 0.6016 1.0853 0.8650 0.0768  -0.1771 -0.1023 ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CE1 
37032 C  CE2 . TYR F  572 0.5963 1.0559 0.8141 0.0957  -0.1552 -0.0882 ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CE2 
37033 C  CZ  . TYR F  572 0.6124 1.0814 0.8400 0.0895  -0.1731 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 815  TYR F CZ  
37034 O  OH  . TYR F  572 0.6403 1.1041 0.8421 0.0959  -0.1872 -0.1076 ? ? ? ? ? ? 815  TYR F OH  
37035 N  N   . LEU F  573 0.5581 0.9880 0.8078 0.0665  -0.1235 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 816  LEU F N   
37036 C  CA  . LEU F  573 0.5731 0.9815 0.7873 0.0738  -0.1203 -0.0914 ? ? ? ? ? ? 816  LEU F CA  
37037 C  C   . LEU F  573 0.6004 1.0098 0.7954 0.0797  -0.1370 -0.1002 ? ? ? ? ? ? 816  LEU F C   
37038 O  O   . LEU F  573 0.6115 1.0303 0.8197 0.0732  -0.1517 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 816  LEU F O   
37039 C  CB  . LEU F  573 0.5738 0.9631 0.7843 0.0657  -0.1131 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 816  LEU F CB  
37040 C  CG  . LEU F  573 0.5905 0.9575 0.7651 0.0732  -0.1091 -0.0992 ? ? ? ? ? ? 816  LEU F CG  
37041 C  CD1 . LEU F  573 0.5843 0.9496 0.7416 0.0851  -0.0996 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 816  LEU F CD1 
37042 C  CD2 . LEU F  573 0.5884 0.9365 0.7606 0.0663  -0.0992 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 816  LEU F CD2 
37043 N  N   . GLY F  574 0.6124 1.0116 0.7758 0.0920  -0.1347 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 817  GLY F N   
37044 C  CA  . GLY F  574 0.6407 1.0383 0.7800 0.0997  -0.1493 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 817  GLY F CA  
37045 C  C   . GLY F  574 0.6528 1.0320 0.7551 0.1116  -0.1410 -0.1010 ? ? ? ? ? ? 817  GLY F C   
37046 O  O   . GLY F  574 0.6408 1.0198 0.7375 0.1189  -0.1297 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 817  GLY F O   
37047 N  N   . VAL F  575 0.6775 1.0409 0.7545 0.1136  -0.1463 -0.1105 ? ? ? ? ? ? 818  VAL F N   
37048 C  CA  . VAL F  575 0.6894 1.0349 0.7323 0.1244  -0.1369 -0.1067 ? ? ? ? ? ? 818  VAL F CA  
37049 C  C   . VAL F  575 0.7231 1.0636 0.7356 0.1337  -0.1504 -0.1146 ? ? ? ? ? ? 818  VAL F C   
37050 O  O   . VAL F  575 0.7422 1.0787 0.7513 0.1290  -0.1630 -0.1274 ? ? ? ? ? ? 818  VAL F O   
37051 C  CB  . VAL F  575 0.6858 1.0119 0.7234 0.1191  -0.1243 -0.1086 ? ? ? ? ? ? 818  VAL F CB  
37052 C  CG1 . VAL F  575 0.6972 1.0068 0.7017 0.1306  -0.1135 -0.1033 ? ? ? ? ? ? 818  VAL F CG1 
37053 C  CG2 . VAL F  575 0.6537 0.9847 0.7203 0.1103  -0.1114 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 818  VAL F CG2 
37054 N  N   . TRP F  576 0.7324 1.0724 0.7221 0.1471  -0.1485 -0.1071 ? ? ? ? ? ? 819  TRP F N   
37055 C  CA  . TRP F  576 0.7667 1.0991 0.7236 0.1568  -0.1599 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CA  
37056 C  C   . TRP F  576 0.7803 1.0931 0.7018 0.1681  -0.1471 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 819  TRP F C   
37057 O  O   . TRP F  576 0.7622 1.0712 0.6847 0.1708  -0.1302 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 819  TRP F O   
37058 C  CB  . TRP F  576 0.7750 1.1246 0.7309 0.1648  -0.1727 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CB  
37059 C  CG  . TRP F  576 0.7728 1.1421 0.7565 0.1563  -0.1900 -0.1193 ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CG  
37060 C  CD1 . TRP F  576 0.7995 1.1737 0.7752 0.1570  -0.2107 -0.1311 ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CD1 
37061 C  CD2 . TRP F  576 0.7436 1.1318 0.7681 0.1463  -0.1888 -0.1149 ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CD2 
37062 N  NE1 . TRP F  576 0.7876 1.1836 0.7990 0.1473  -0.2225 -0.1341 ? ? ? ? ? ? 819  TRP F NE1 
37063 C  CE2 . TRP F  576 0.7534 1.1585 0.7951 0.1408  -0.2090 -0.1242 ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CE2 
37064 C  CE3 . TRP F  576 0.7113 1.1038 0.7593 0.1414  -0.1729 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CE3 
37065 C  CZ2 . TRP F  576 0.7310 1.1580 0.8140 0.1309  -0.2125 -0.1224 ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CZ2 
37066 C  CZ3 . TRP F  576 0.6901 1.1033 0.7769 0.1321  -0.1765 -0.1028 ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CZ3 
37067 C  CH2 . TRP F  576 0.6999 1.1304 0.8042 0.1270  -0.1957 -0.1115 ? ? ? ? ? ? 819  TRP F CH2 
37068 N  N   . VAL F  577 0.8139 1.1148 0.7039 0.1752  -0.1558 -0.1185 ? ? ? ? ? ? 820  VAL F N   
37069 C  CA  . VAL F  577 0.8330 1.1166 0.6858 0.1881  -0.1456 -0.1139 ? ? ? ? ? ? 820  VAL F CA  
37070 C  C   . VAL F  577 0.8661 1.1503 0.6887 0.2010  -0.1592 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 820  VAL F C   
37071 O  O   . VAL F  577 0.8778 1.1729 0.7065 0.1986  -0.1781 -0.1263 ? ? ? ? ? ? 820  VAL F O   
37072 C  CB  . VAL F  577 0.8454 1.1080 0.6833 0.1854  -0.1392 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 820  VAL F CB  
37073 C  CG1 . VAL F  577 0.8151 1.0736 0.6736 0.1774  -0.1208 -0.1145 ? ? ? ? ? ? 820  VAL F CG1 
37074 C  CG2 . VAL F  577 0.8611 1.1231 0.7048 0.1767  -0.1566 -0.1389 ? ? ? ? ? ? 820  VAL F CG2 
37075 N  N   . PRO F  578 0.8817 1.1547 0.6720 0.2149  -0.1494 -0.1090 ? ? ? ? ? ? 821  PRO F N   
37076 C  CA  . PRO F  578 0.9184 1.1874 0.6731 0.2287  -0.1605 -0.1124 ? ? ? ? ? ? 821  PRO F CA  
37077 C  C   . PRO F  578 0.9518 1.2061 0.6827 0.2289  -0.1718 -0.1292 ? ? ? ? ? ? 821  PRO F C   
37078 O  O   . PRO F  578 0.9541 1.1924 0.6790 0.2252  -0.1627 -0.1339 ? ? ? ? ? ? 821  PRO F O   
37079 C  CB  . PRO F  578 0.9234 1.1812 0.6523 0.2417  -0.1425 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 821  PRO F CB  
37080 C  CG  . PRO F  578 0.8966 1.1467 0.6416 0.2339  -0.1228 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 821  PRO F CG  
37081 C  CD  . PRO F  578 0.8650 1.1295 0.6524 0.2182  -0.1271 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 821  PRO F CD  
37082 N  N   . VAL F  579 0.9792 1.2384 0.6958 0.2337  -0.1918 -0.1384 ? ? ? ? ? ? 822  VAL F N   
37083 C  CA  . VAL F  579 1.0153 1.2595 0.7059 0.2350  -0.2043 -0.1549 ? ? ? ? ? ? 822  VAL F CA  
37084 C  C   . VAL F  579 1.0482 1.2697 0.6906 0.2506  -0.1945 -0.1536 ? ? ? ? ? ? 822  VAL F C   
37085 O  O   . VAL F  579 1.0546 1.2759 0.6768 0.2638  -0.1863 -0.1414 ? ? ? ? ? ? 822  VAL F O   
37086 C  CB  . VAL F  579 1.0361 1.2938 0.7264 0.2354  -0.2305 -0.1651 ? ? ? ? ? ? 822  VAL F CB  
37087 C  CG1 . VAL F  579 1.0774 1.3179 0.7379 0.2372  -0.2448 -0.1831 ? ? ? ? ? ? 822  VAL F CG1 
37088 C  CG2 . VAL F  579 1.0053 1.2864 0.7442 0.2201  -0.2400 -0.1664 ? ? ? ? ? ? 822  VAL F CG2 
37089 N  N   . GLY F  580 1.0701 1.2721 0.6938 0.2495  -0.1946 -0.1658 ? ? ? ? ? ? 823  GLY F N   
37090 C  CA  . GLY F  580 1.1082 1.2894 0.6835 0.2654  -0.1892 -0.1670 ? ? ? ? ? ? 823  GLY F CA  
37091 C  C   . GLY F  580 1.1043 1.2691 0.6654 0.2711  -0.1644 -0.1579 ? ? ? ? ? ? 823  GLY F C   
37092 O  O   . GLY F  580 1.1335 1.2844 0.6556 0.2861  -0.1575 -0.1550 ? ? ? ? ? ? 823  GLY F O   
37093 N  N   . ALA F  581 1.0695 1.2359 0.6618 0.2595  -0.1507 -0.1531 ? ? ? ? ? ? 824  ALA F N   
37094 C  CA  . ALA F  581 1.0655 1.2171 0.6475 0.2637  -0.1283 -0.1455 ? ? ? ? ? ? 824  ALA F CA  
37095 C  C   . ALA F  581 1.0948 1.2248 0.6547 0.2641  -0.1308 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 824  ALA F C   
37096 O  O   . ALA F  581 1.1011 1.2301 0.6713 0.2542  -0.1465 -0.1760 ? ? ? ? ? ? 824  ALA F O   
37097 C  CB  . ALA F  581 1.0196 1.1809 0.6427 0.2510  -0.1148 -0.1359 ? ? ? ? ? ? 824  ALA F CB  
37098 N  N   . ALA F  582 1.1142 1.2266 0.6438 0.2757  -0.1152 -0.1572 ? ? ? ? ? ? 825  ALA F N   
37099 C  CA  . ALA F  582 1.1446 1.2344 0.6505 0.2778  -0.1160 -0.1715 ? ? ? ? ? ? 825  ALA F CA  
37100 C  C   . ALA F  582 1.1203 1.2070 0.6581 0.2620  -0.1123 -0.1774 ? ? ? ? ? ? 825  ALA F C   
37101 O  O   . ALA F  582 1.0798 1.1784 0.6524 0.2526  -0.1012 -0.1666 ? ? ? ? ? ? 825  ALA F O   
37102 C  CB  . ALA F  582 1.1708 1.2429 0.6375 0.2948  -0.0982 -0.1649 ? ? ? ? ? ? 825  ALA F CB  
37103 N  N   . ALA F  583 1.1465 1.2166 0.6717 0.2591  -0.1221 -0.1947 ? ? ? ? ? ? 826  ALA F N   
37104 C  CA  . ALA F  583 1.1274 1.1938 0.6819 0.2439  -0.1212 -0.2017 ? ? ? ? ? ? 826  ALA F CA  
37105 C  C   . ALA F  583 1.1062 1.1668 0.6686 0.2451  -0.0961 -0.1897 ? ? ? ? ? ? 826  ALA F C   
37106 O  O   . ALA F  583 1.0832 1.1428 0.6735 0.2331  -0.0908 -0.1909 ? ? ? ? ? ? 826  ALA F O   
37107 C  CB  . ALA F  583 1.1648 1.2112 0.6996 0.2423  -0.1355 -0.2224 ? ? ? ? ? ? 826  ALA F CB  
37108 N  N   . ASP F  584 1.1144 1.1715 0.6528 0.2598  -0.0807 -0.1775 ? ? ? ? ? ? 827  ASP F N   
37109 C  CA  . ASP F  584 1.0971 1.1491 0.6413 0.2622  -0.0566 -0.1653 ? ? ? ? ? ? 827  ASP F CA  
37110 C  C   . ASP F  584 1.0693 1.1374 0.6253 0.2660  -0.0423 -0.1446 ? ? ? ? ? ? 827  ASP F C   
37111 O  O   . ASP F  584 1.0522 1.1190 0.6165 0.2673  -0.0227 -0.1329 ? ? ? ? ? ? 827  ASP F O   
37112 C  CB  . ASP F  584 1.1363 1.1642 0.6399 0.2765  -0.0470 -0.1703 ? ? ? ? ? ? 827  ASP F CB  
37113 C  CG  . ASP F  584 1.1666 1.1910 0.6304 0.2951  -0.0436 -0.1641 ? ? ? ? ? ? 827  ASP F CG  
37114 O  OD1 . ASP F  584 1.1637 1.2021 0.6273 0.2968  -0.0529 -0.1594 ? ? ? ? ? ? 827  ASP F OD1 
37115 O  OD2 . ASP F  584 1.1937 1.2015 0.6264 0.3083  -0.0308 -0.1631 ? ? ? ? ? ? 827  ASP F OD2 
37116 N  N   . GLN F  585 1.0666 1.1493 0.6231 0.2680  -0.0523 -0.1402 ? ? ? ? ? ? 828  GLN F N   
37117 C  CA  . GLN F  585 1.0398 1.1381 0.6102 0.2700  -0.0412 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 828  GLN F CA  
37118 C  C   . GLN F  585 0.9952 1.1026 0.6060 0.2575  -0.0281 -0.1113 ? ? ? ? ? ? 828  GLN F C   
37119 O  O   . GLN F  585 0.9732 1.0868 0.6143 0.2431  -0.0355 -0.1177 ? ? ? ? ? ? 828  GLN F O   
37120 C  CB  . GLN F  585 1.0373 1.1518 0.6123 0.2698  -0.0570 -0.1201 ? ? ? ? ? ? 828  GLN F CB  
37121 C  CG  . GLN F  585 1.0054 1.1361 0.6012 0.2692  -0.0465 -0.1012 ? ? ? ? ? ? 828  GLN F CG  
37122 C  CD  . GLN F  585 0.9945 1.1436 0.6054 0.2657  -0.0620 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 828  GLN F CD  
37123 O  OE1 . GLN F  585 1.0207 1.1707 0.6070 0.2758  -0.0728 -0.1021 ? ? ? ? ? ? 828  GLN F OE1 
37124 N  NE2 . GLN F  585 0.9561 1.1202 0.6074 0.2522  -0.0626 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 828  GLN F NE2 
37125 N  N   . ASP F  586 0.9836 1.0916 0.5942 0.2631  -0.0086 -0.0955 ? ? ? ? ? ? 829  ASP F N   
37126 C  CA  . ASP F  586 0.9464 1.0604 0.5901 0.2532  0.0049  -0.0859 ? ? ? ? ? ? 829  ASP F CA  
37127 C  C   . ASP F  586 0.9261 1.0514 0.5790 0.2562  0.0170  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 829  ASP F C   
37128 O  O   . ASP F  586 0.9404 1.0600 0.5723 0.2678  0.0301  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 829  ASP F O   
37129 C  CB  . ASP F  586 0.9562 1.0547 0.5904 0.2564  0.0189  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 829  ASP F CB  
37130 C  CG  . ASP F  586 0.9196 1.0236 0.5877 0.2461  0.0321  -0.0787 ? ? ? ? ? ? 829  ASP F CG  
37131 O  OD1 . ASP F  586 0.8874 1.0066 0.5834 0.2379  0.0329  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 829  ASP F OD1 
37132 O  OD2 . ASP F  586 0.9243 1.0170 0.5902 0.2466  0.0415  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 829  ASP F OD2 
37133 N  N   . VAL F  587 0.8936 1.0346 0.5782 0.2457  0.0130  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 830  VAL F N   
37134 C  CA  . VAL F  587 0.8746 1.0258 0.5691 0.2476  0.0227  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 830  VAL F CA  
37135 C  C   . VAL F  587 0.8464 0.9993 0.5637 0.2417  0.0402  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 830  VAL F C   
37136 O  O   . VAL F  587 0.8290 0.9897 0.5577 0.2414  0.0480  -0.0186 ? ? ? ? ? ? 830  VAL F O   
37137 C  CB  . VAL F  587 0.8562 1.0232 0.5709 0.2410  0.0100  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 830  VAL F CB  
37138 C  CG1 . VAL F  587 0.8851 1.0525 0.5745 0.2502  -0.0044 -0.0498 ? ? ? ? ? ? 830  VAL F CG1 
37139 C  CG2 . VAL F  587 0.8328 1.0063 0.5788 0.2259  0.0013  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 830  VAL F CG2 
37140 N  N   . ARG F  588 0.8425 0.9878 0.5669 0.2368  0.0458  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 831  ARG F N   
37141 C  CA  . ARG F  588 0.8177 0.9648 0.5629 0.2318  0.0617  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 831  ARG F CA  
37142 C  C   . ARG F  588 0.8289 0.9720 0.5571 0.2432  0.0782  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 831  ARG F C   
37143 O  O   . ARG F  588 0.8573 0.9949 0.5558 0.2554  0.0779  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 831  ARG F O   
37144 C  CB  . ARG F  588 0.8128 0.9526 0.5688 0.2248  0.0634  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 831  ARG F CB  
37145 C  CG  . ARG F  588 0.7949 0.9415 0.5749 0.2117  0.0497  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 831  ARG F CG  
37146 C  CD  . ARG F  588 0.7885 0.9278 0.5810 0.2044  0.0524  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 831  ARG F CD  
37147 N  NE  . ARG F  588 0.8217 0.9453 0.5869 0.2120  0.0503  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 831  ARG F NE  
37148 C  CZ  . ARG F  588 0.8253 0.9389 0.5948 0.2072  0.0500  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 831  ARG F CZ  
37149 N  NH1 . ARG F  588 0.7973 0.9157 0.5976 0.1949  0.0518  -0.0726 ? ? ? ? ? ? 831  ARG F NH1 
37150 N  NH2 . ARG F  588 0.8587 0.9564 0.6005 0.2152  0.0479  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 831  ARG F NH2 
37151 N  N   . VAL F  589 0.8071 0.9535 0.5545 0.2391  0.0924  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 832  VAL F N   
37152 C  CA  . VAL F  589 0.8139 0.9594 0.5508 0.2483  0.1081  0.0143  ? ? ? ? ? ? 832  VAL F CA  
37153 C  C   . VAL F  589 0.7984 0.9432 0.5523 0.2446  0.1236  0.0219  ? ? ? ? ? ? 832  VAL F C   
37154 O  O   . VAL F  589 0.7692 0.9203 0.5528 0.2325  0.1232  0.0226  ? ? ? ? ? ? 832  VAL F O   
37155 C  CB  . VAL F  589 0.8016 0.9573 0.5463 0.2476  0.1072  0.0263  ? ? ? ? ? ? 832  VAL F CB  
37156 C  CG1 . VAL F  589 0.7808 0.9416 0.5448 0.2443  0.1225  0.0431  ? ? ? ? ? ? 832  VAL F CG1 
37157 C  CG2 . VAL F  589 0.8324 0.9842 0.5448 0.2611  0.1041  0.0277  ? ? ? ? ? ? 832  VAL F CG2 
37158 N  N   . ALA F  590 0.8188 0.9562 0.5539 0.2554  0.1369  0.0273  ? ? ? ? ? ? 833  ALA F N   
37159 C  CA  . ALA F  590 0.8068 0.9440 0.5572 0.2532  0.1514  0.0342  ? ? ? ? ? ? 833  ALA F CA  
37160 C  C   . ALA F  590 0.7867 0.9339 0.5558 0.2502  0.1619  0.0521  ? ? ? ? ? ? 833  ALA F C   
37161 O  O   . ALA F  590 0.7919 0.9424 0.5528 0.2542  0.1612  0.0597  ? ? ? ? ? ? 833  ALA F O   
37162 C  CB  . ALA F  590 0.8372 0.9630 0.5611 0.2662  0.1617  0.0329  ? ? ? ? ? ? 833  ALA F CB  
37163 N  N   . ALA F  591 0.7639 0.9159 0.5587 0.2427  0.1708  0.0589  ? ? ? ? ? ? 834  ALA F N   
37164 C  CA  . ALA F  591 0.7453 0.9065 0.5593 0.2389  0.1802  0.0758  ? ? ? ? ? ? 834  ALA F CA  
37165 C  C   . ALA F  591 0.7671 0.9256 0.5634 0.2513  0.1956  0.0878  ? ? ? ? ? ? 834  ALA F C   
37166 O  O   . ALA F  591 0.7884 0.9394 0.5671 0.2606  0.2028  0.0846  ? ? ? ? ? ? 834  ALA F O   
37167 C  CB  . ALA F  591 0.7153 0.8828 0.5623 0.2270  0.1841  0.0794  ? ? ? ? ? ? 834  ALA F CB  
37168 N  N   . SER F  592 0.7638 0.9278 0.5639 0.2521  0.2014  0.1021  ? ? ? ? ? ? 835  SER F N   
37169 C  CA  . SER F  592 0.7835 0.9460 0.5700 0.2632  0.2176  0.1151  ? ? ? ? ? ? 835  SER F CA  
37170 C  C   . SER F  592 0.7635 0.9337 0.5782 0.2569  0.2306  0.1279  ? ? ? ? ? ? 835  SER F C   
37171 O  O   . SER F  592 0.7338 0.9112 0.5782 0.2437  0.2264  0.1297  ? ? ? ? ? ? 835  SER F O   
37172 C  CB  . SER F  592 0.7969 0.9596 0.5685 0.2695  0.2186  0.1250  ? ? ? ? ? ? 835  SER F CB  
37173 O  OG  . SER F  592 0.7786 0.9492 0.5740 0.2629  0.2272  0.1413  ? ? ? ? ? ? 835  SER F OG  
37174 N  N   . THR F  593 0.7812 0.9501 0.5862 0.2669  0.2462  0.1368  ? ? ? ? ? ? 836  THR F N   
37175 C  CA  . THR F  593 0.7663 0.9438 0.5969 0.2628  0.2600  0.1507  ? ? ? ? ? ? 836  THR F CA  
37176 C  C   . THR F  593 0.7615 0.9457 0.6026 0.2607  0.2671  0.1684  ? ? ? ? ? ? 836  THR F C   
37177 O  O   . THR F  593 0.7529 0.9446 0.6137 0.2582  0.2791  0.1817  ? ? ? ? ? ? 836  THR F O   
37178 C  CB  . THR F  593 0.7866 0.9612 0.6055 0.2744  0.2750  0.1535  ? ? ? ? ? ? 836  THR F CB  
37179 O  OG1 . THR F  593 0.8200 0.9879 0.6060 0.2894  0.2820  0.1574  ? ? ? ? ? ? 836  THR F OG1 
37180 C  CG2 . THR F  593 0.7874 0.9554 0.6031 0.2743  0.2694  0.1370  ? ? ? ? ? ? 836  THR F CG2 
37181 N  N   . ALA F  594 0.7676 0.9491 0.5964 0.2617  0.2597  0.1690  ? ? ? ? ? ? 837  ALA F N   
37182 C  CA  . ALA F  594 0.7595 0.9464 0.6024 0.2572  0.2647  0.1849  ? ? ? ? ? ? 837  ALA F CA  
37183 C  C   . ALA F  594 0.7275 0.9233 0.6080 0.2425  0.2647  0.1894  ? ? ? ? ? ? 837  ALA F C   
37184 O  O   . ALA F  594 0.7078 0.9046 0.6017 0.2335  0.2539  0.1780  ? ? ? ? ? ? 837  ALA F O   
37185 C  CB  . ALA F  594 0.7608 0.9443 0.5938 0.2559  0.2524  0.1818  ? ? ? ? ? ? 837  ALA F CB  
37186 N  N   . PRO F  595 0.7233 0.9255 0.6210 0.2400  0.2767  0.2064  ? ? ? ? ? ? 838  PRO F N   
37187 C  CA  . PRO F  595 0.6943 0.9049 0.6278 0.2257  0.2760  0.2114  ? ? ? ? ? ? 838  PRO F CA  
37188 C  C   . PRO F  595 0.6730 0.8831 0.6197 0.2136  0.2610  0.2061  ? ? ? ? ? ? 838  PRO F C   
37189 O  O   . PRO F  595 0.6799 0.8857 0.6156 0.2149  0.2562  0.2081  ? ? ? ? ? ? 838  PRO F O   
37190 C  CB  . PRO F  595 0.6998 0.9163 0.6449 0.2267  0.2913  0.2313  ? ? ? ? ? ? 838  PRO F CB  
37191 C  CG  . PRO F  595 0.7319 0.9442 0.6477 0.2434  0.3033  0.2351  ? ? ? ? ? ? 838  PRO F CG  
37192 C  CD  . PRO F  595 0.7468 0.9488 0.6317 0.2505  0.2921  0.2215  ? ? ? ? ? ? 838  PRO F CD  
37193 N  N   . SER F  596 0.6485 0.8626 0.6176 0.2025  0.2539  0.1996  ? ? ? ? ? ? 839  SER F N   
37194 C  CA  . SER F  596 0.6279 0.8418 0.6107 0.1910  0.2406  0.1945  ? ? ? ? ? ? 839  SER F CA  
37195 C  C   . SER F  596 0.6196 0.8372 0.6224 0.1836  0.2455  0.2098  ? ? ? ? ? ? 839  SER F C   
37196 O  O   . SER F  596 0.6182 0.8419 0.6358 0.1823  0.2563  0.2206  ? ? ? ? ? ? 839  SER F O   
37197 C  CB  . SER F  596 0.6059 0.8229 0.6064 0.1820  0.2331  0.1838  ? ? ? ? ? ? 839  SER F CB  
37198 O  OG  . SER F  596 0.6119 0.8245 0.5967 0.1868  0.2269  0.1686  ? ? ? ? ? ? 839  SER F OG  
37199 N  N   . THR F  597 0.6147 0.8288 0.6193 0.1785  0.2378  0.2111  ? ? ? ? ? ? 840  THR F N   
37200 C  CA  . THR F  597 0.6113 0.8268 0.6326 0.1721  0.2431  0.2262  ? ? ? ? ? ? 840  THR F CA  
37201 C  C   . THR F  597 0.5934 0.8068 0.6303 0.1605  0.2323  0.2243  ? ? ? ? ? ? 840  THR F C   
37202 O  O   . THR F  597 0.5905 0.8037 0.6419 0.1540  0.2351  0.2356  ? ? ? ? ? ? 840  THR F O   
37203 C  CB  . THR F  597 0.6343 0.8449 0.6372 0.1810  0.2499  0.2365  ? ? ? ? ? ? 840  THR F CB  
37204 O  OG1 . THR F  597 0.6356 0.8392 0.6270 0.1810  0.2388  0.2306  ? ? ? ? ? ? 840  THR F OG1 
37205 C  CG2 . THR F  597 0.6577 0.8674 0.6353 0.1956  0.2585  0.2355  ? ? ? ? ? ? 840  THR F CG2 
37206 N  N   . ASP F  598 0.5827 0.7941 0.6165 0.1578  0.2200  0.2102  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F N   
37207 C  CA  . ASP F  598 0.5662 0.7753 0.6139 0.1475  0.2098  0.2074  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F CA  
37208 C  C   . ASP F  598 0.5441 0.7584 0.6169 0.1361  0.2070  0.2052  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F C   
37209 O  O   . ASP F  598 0.5307 0.7428 0.6143 0.1277  0.1985  0.2019  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F O   
37210 C  CB  . ASP F  598 0.5661 0.7712 0.5989 0.1504  0.1980  0.1942  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F CB  
37211 C  CG  . ASP F  598 0.5613 0.7695 0.5893 0.1524  0.1936  0.1803  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F CG  
37212 O  OD1 . ASP F  598 0.5549 0.7677 0.5933 0.1502  0.1987  0.1804  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F OD1 
37213 O  OD2 . ASP F  598 0.5646 0.7707 0.5789 0.1562  0.1849  0.1694  ? ? ? ? ? ? 841  ASP F OD2 
37214 N  N   . GLY F  599 0.5415 0.7623 0.6228 0.1365  0.2141  0.2070  ? ? ? ? ? ? 842  GLY F N   
37215 C  CA  . GLY F  599 0.5217 0.7480 0.6262 0.1266  0.2116  0.2050  ? ? ? ? ? ? 842  GLY F CA  
37216 C  C   . GLY F  599 0.5103 0.7373 0.6140 0.1254  0.2038  0.1902  ? ? ? ? ? ? 842  GLY F C   
37217 O  O   . GLY F  599 0.4955 0.7267 0.6164 0.1184  0.2020  0.1884  ? ? ? ? ? ? 842  GLY F O   
37218 N  N   . LYS F  600 0.5183 0.7411 0.6019 0.1322  0.1989  0.1799  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F N   
37219 C  CA  . LYS F  600 0.5100 0.7328 0.5919 0.1311  0.1916  0.1660  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F CA  
37220 C  C   . LYS F  600 0.5224 0.7455 0.5908 0.1401  0.1970  0.1612  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F C   
37221 O  O   . LYS F  600 0.5407 0.7626 0.5944 0.1492  0.2049  0.1666  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F O   
37222 C  CB  . LYS F  600 0.5103 0.7286 0.5809 0.1317  0.1810  0.1568  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F CB  
37223 C  CG  . LYS F  600 0.5056 0.7213 0.5825 0.1264  0.1774  0.1628  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F CG  
37224 C  CD  . LYS F  600 0.4882 0.7061 0.5883 0.1154  0.1762  0.1667  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F CD  
37225 C  CE  . LYS F  600 0.4840 0.6970 0.5861 0.1109  0.1690  0.1671  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F CE  
37226 N  NZ  . LYS F  600 0.4690 0.6825 0.5906 0.1006  0.1662  0.1691  ? ? ? ? ? ? 843  LYS F NZ  
37227 N  N   . SER F  601 0.5141 0.7377 0.5863 0.1378  0.1927  0.1508  ? ? ? ? ? ? 844  SER F N   
37228 C  CA  . SER F  601 0.5268 0.7491 0.5864 0.1460  0.1977  0.1457  ? ? ? ? ? ? 844  SER F CA  
37229 C  C   . SER F  601 0.5376 0.7541 0.5764 0.1514  0.1896  0.1326  ? ? ? ? ? ? 844  SER F C   
37230 O  O   . SER F  601 0.5581 0.7709 0.5756 0.1613  0.1929  0.1321  ? ? ? ? ? ? 844  SER F O   
37231 C  CB  . SER F  601 0.5149 0.7408 0.5913 0.1416  0.2004  0.1444  ? ? ? ? ? ? 844  SER F CB  
37232 O  OG  . SER F  601 0.5074 0.7398 0.6027 0.1375  0.2078  0.1577  ? ? ? ? ? ? 844  SER F OG  
37233 N  N   . VAL F  602 0.5250 0.7408 0.5697 0.1448  0.1790  0.1225  ? ? ? ? ? ? 845  VAL F N   
37234 C  CA  . VAL F  602 0.5341 0.7457 0.5623 0.1485  0.1702  0.1100  ? ? ? ? ? ? 845  VAL F CA  
37235 C  C   . VAL F  602 0.5382 0.7494 0.5577 0.1499  0.1641  0.1113  ? ? ? ? ? ? 845  VAL F C   
37236 O  O   . VAL F  602 0.5249 0.7383 0.5574 0.1433  0.1613  0.1163  ? ? ? ? ? ? 845  VAL F O   
37237 C  CB  . VAL F  602 0.5196 0.7315 0.5593 0.1409  0.1620  0.0990  ? ? ? ? ? ? 845  VAL F CB  
37238 C  CG1 . VAL F  602 0.5296 0.7381 0.5543 0.1441  0.1526  0.0862  ? ? ? ? ? ? 845  VAL F CG1 
37239 C  CG2 . VAL F  602 0.5170 0.7287 0.5645 0.1403  0.1683  0.0986  ? ? ? ? ? ? 845  VAL F CG2 
37240 N  N   . HIS F  603 0.5581 0.7656 0.5549 0.1590  0.1618  0.1066  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F N   
37241 C  CA  . HIS F  603 0.5655 0.7724 0.5514 0.1624  0.1564  0.1084  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F CA  
37242 C  C   . HIS F  603 0.5715 0.7776 0.5460 0.1644  0.1442  0.0953  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F C   
37243 O  O   . HIS F  603 0.5888 0.7914 0.5456 0.1713  0.1429  0.0879  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F O   
37244 C  CB  . HIS F  603 0.5870 0.7911 0.5545 0.1727  0.1652  0.1179  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F CB  
37245 C  CG  . HIS F  603 0.5823 0.7883 0.5622 0.1706  0.1769  0.1324  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F CG  
37246 N  ND1 . HIS F  603 0.5712 0.7788 0.5650 0.1644  0.1772  0.1419  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F ND1 
37247 C  CD2 . HIS F  603 0.5874 0.7943 0.5692 0.1735  0.1885  0.1391  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F CD2 
37248 C  CE1 . HIS F  603 0.5697 0.7793 0.5740 0.1629  0.1879  0.1537  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F CE1 
37249 N  NE2 . HIS F  603 0.5790 0.7890 0.5768 0.1685  0.1952  0.1526  ? ? ? ? ? ? 846  HIS F NE2 
37250 N  N   . GLN F  604 0.5591 0.7684 0.5429 0.1588  0.1351  0.0925  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F N   
37251 C  CA  . GLN F  604 0.5642 0.7744 0.5401 0.1601  0.1233  0.0801  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F CA  
37252 C  C   . GLN F  604 0.5874 0.7955 0.5390 0.1708  0.1201  0.0795  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F C   
37253 O  O   . GLN F  604 0.5878 0.7984 0.5375 0.1719  0.1133  0.0800  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F O   
37254 C  CB  . GLN F  604 0.5455 0.7608 0.5385 0.1519  0.1146  0.0768  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F CB  
37255 C  CG  . GLN F  604 0.5497 0.7676 0.5384 0.1522  0.1029  0.0635  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F CG  
37256 C  CD  . GLN F  604 0.5438 0.7609 0.5406 0.1467  0.1016  0.0541  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F CD  
37257 O  OE1 . GLN F  604 0.5259 0.7441 0.5411 0.1387  0.1049  0.0559  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F OE1 
37258 N  NE2 . GLN F  604 0.5601 0.7744 0.5428 0.1510  0.0965  0.0439  ? ? ? ? ? ? 847  GLN F NE2 
37259 N  N   . ASN F  605 0.6080 0.8112 0.5401 0.1793  0.1250  0.0785  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F N   
37260 C  CA  . ASN F  605 0.6327 0.8330 0.5392 0.1905  0.1225  0.0786  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F CA  
37261 C  C   . ASN F  605 0.6488 0.8467 0.5392 0.1948  0.1131  0.0642  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F C   
37262 O  O   . ASN F  605 0.6399 0.8384 0.5406 0.1883  0.1082  0.0541  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F O   
37263 C  CB  . ASN F  605 0.6491 0.8448 0.5413 0.1991  0.1357  0.0903  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F CB  
37264 C  CG  . ASN F  605 0.6524 0.8449 0.5443 0.2000  0.1452  0.0897  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F CG  
37265 O  OD1 . ASN F  605 0.6551 0.8453 0.5444 0.1992  0.1408  0.0781  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F OD1 
37266 N  ND2 . ASN F  605 0.6528 0.8450 0.5482 0.2017  0.1582  0.1026  ? ? ? ? ? ? 848  ASN F ND2 
37267 N  N   . ALA F  606 0.6737 0.8685 0.5387 0.2055  0.1103  0.0633  ? ? ? ? ? ? 849  ALA F N   
37268 C  CA  . ALA F  606 0.6930 0.8845 0.5399 0.2103  0.1004  0.0494  ? ? ? ? ? ? 849  ALA F CA  
37269 C  C   . ALA F  606 0.6957 0.8813 0.5425 0.2086  0.1047  0.0420  ? ? ? ? ? ? 849  ALA F C   
37270 O  O   . ALA F  606 0.6953 0.8801 0.5452 0.2041  0.0952  0.0289  ? ? ? ? ? ? 849  ALA F O   
37271 C  CB  . ALA F  606 0.7236 0.9103 0.5391 0.2241  0.1003  0.0519  ? ? ? ? ? ? 849  ALA F CB  
37272 N  N   . ALA F  607 0.6995 0.8808 0.5431 0.2123  0.1192  0.0510  ? ? ? ? ? ? 850  ALA F N   
37273 C  CA  . ALA F  607 0.7002 0.8762 0.5463 0.2110  0.1256  0.0465  ? ? ? ? ? ? 850  ALA F CA  
37274 C  C   . ALA F  607 0.6745 0.8543 0.5478 0.1979  0.1207  0.0398  ? ? ? ? ? ? 850  ALA F C   
37275 O  O   . ALA F  607 0.6793 0.8547 0.5509 0.1958  0.1147  0.0274  ? ? ? ? ? ? 850  ALA F O   
37276 C  CB  . ALA F  607 0.7013 0.8761 0.5480 0.2152  0.1428  0.0604  ? ? ? ? ? ? 850  ALA F CB  
37277 N  N   . LEU F  608 0.6485 0.8356 0.5463 0.1893  0.1233  0.0482  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F N   
37278 C  CA  . LEU F  608 0.6252 0.8155 0.5477 0.1776  0.1199  0.0432  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F CA  
37279 C  C   . LEU F  608 0.6258 0.8174 0.5490 0.1735  0.1049  0.0293  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F C   
37280 O  O   . LEU F  608 0.6217 0.8109 0.5529 0.1679  0.1010  0.0197  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F O   
37281 C  CB  . LEU F  608 0.5997 0.7972 0.5457 0.1695  0.1232  0.0538  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F CB  
37282 C  CG  . LEU F  608 0.5779 0.7772 0.5477 0.1592  0.1248  0.0521  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F CG  
37283 C  CD1 . LEU F  608 0.5869 0.7798 0.5519 0.1622  0.1325  0.0495  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F CD1 
37284 C  CD2 . LEU F  608 0.5570 0.7616 0.5466 0.1528  0.1303  0.0640  ? ? ? ? ? ? 851  LEU F CD2 
37285 N  N   . ASP F  609 0.6320 0.8275 0.5470 0.1767  0.0967  0.0289  ? ? ? ? ? ? 852  ASP F N   
37286 C  CA  . ASP F  609 0.6315 0.8311 0.5498 0.1728  0.0821  0.0175  ? ? ? ? ? ? 852  ASP F CA  
37287 C  C   . ASP F  609 0.6527 0.8448 0.5550 0.1760  0.0759  0.0041  ? ? ? ? ? ? 852  ASP F C   
37288 O  O   . ASP F  609 0.6491 0.8435 0.5605 0.1695  0.0652  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 852  ASP F O   
37289 C  CB  . ASP F  609 0.6374 0.8426 0.5476 0.1776  0.0751  0.0207  ? ? ? ? ? ? 852  ASP F CB  
37290 C  CG  . ASP F  609 0.6142 0.8270 0.5444 0.1720  0.0773  0.0307  ? ? ? ? ? ? 852  ASP F CG  
37291 O  OD1 . ASP F  609 0.5935 0.8074 0.5436 0.1640  0.0838  0.0352  ? ? ? ? ? ? 852  ASP F OD1 
37292 O  OD2 . ASP F  609 0.6183 0.8353 0.5432 0.1760  0.0724  0.0341  ? ? ? ? ? ? 852  ASP F OD2 
37293 N  N   . SER F  610 0.6758 0.8588 0.5546 0.1859  0.0827  0.0047  ? ? ? ? ? ? 853  SER F N   
37294 C  CA  . SER F  610 0.7004 0.8739 0.5601 0.1901  0.0767  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 853  SER F CA  
37295 C  C   . SER F  610 0.6906 0.8596 0.5656 0.1817  0.0778  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 853  SER F C   
37296 O  O   . SER F  610 0.7077 0.8686 0.5722 0.1824  0.0712  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 853  SER F O   
37297 C  CB  . SER F  610 0.7292 0.8926 0.5587 0.2037  0.0853  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 853  SER F CB  
37298 O  OG  . SER F  610 0.7372 0.9038 0.5534 0.2120  0.0889  0.0045  ? ? ? ? ? ? 853  SER F OG  
37299 N  N   . ARG F  611 0.6643 0.8381 0.5637 0.1740  0.0858  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 854  ARG F N   
37300 C  CA  . ARG F  611 0.6544 0.8238 0.5688 0.1667  0.0886  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 854  ARG F CA  
37301 C  C   . ARG F  611 0.6392 0.8135 0.5742 0.1551  0.0774  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 854  ARG F C   
37302 O  O   . ARG F  611 0.6241 0.8087 0.5721 0.1502  0.0715  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 854  ARG F O   
37303 C  CB  . ARG F  611 0.6346 0.8068 0.5654 0.1639  0.1021  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 854  ARG F CB  
37304 C  CG  . ARG F  611 0.6461 0.8156 0.5622 0.1740  0.1148  0.0104  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F CG  
37305 C  CD  . ARG F  611 0.6333 0.8020 0.5643 0.1712  0.1269  0.0174  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F CD  
37306 N  NE  . ARG F  611 0.6548 0.8154 0.5670 0.1820  0.1375  0.0197  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F NE  
37307 C  CZ  . ARG F  611 0.6651 0.8166 0.5729 0.1841  0.1411  0.0132  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F CZ  
37308 N  NH1 . ARG F  611 0.6556 0.8044 0.5772 0.1755  0.1351  0.0042  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F NH1 
37309 N  NH2 . ARG F  611 0.6860 0.8307 0.5755 0.1952  0.1516  0.0162  ? ? ? ? ? ? 854  ARG F NH2 
37310 N  N   . VAL F  612 0.6443 0.8106 0.5821 0.1510  0.0752  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 855  VAL F N   
37311 C  CA  . VAL F  612 0.6294 0.7994 0.5893 0.1392  0.0668  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 855  VAL F CA  
37312 C  C   . VAL F  612 0.6189 0.7831 0.5932 0.1334  0.0744  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 855  VAL F C   
37313 O  O   . VAL F  612 0.6343 0.7869 0.5963 0.1385  0.0805  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 855  VAL F O   
37314 C  CB  . VAL F  612 0.6489 0.8144 0.5997 0.1381  0.0529  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 855  VAL F CB  
37315 C  CG1 . VAL F  612 0.6340 0.8021 0.6096 0.1253  0.0467  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 855  VAL F CG1 
37316 C  CG2 . VAL F  612 0.6576 0.8310 0.5976 0.1425  0.0429  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 855  VAL F CG2 
37317 N  N   . MET F  613 0.5938 0.7659 0.5937 0.1234  0.0740  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 856  MET F N   
37318 C  CA  . MET F  613 0.5816 0.7497 0.5966 0.1179  0.0814  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 856  MET F CA  
37319 C  C   . MET F  613 0.5815 0.7464 0.6083 0.1090  0.0731  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 856  MET F C   
37320 O  O   . MET F  613 0.5775 0.7497 0.6122 0.1037  0.0628  -0.0479 ? ? ? ? ? ? 856  MET F O   
37321 C  CB  . MET F  613 0.5547 0.7331 0.5892 0.1131  0.0873  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 856  MET F CB  
37322 C  CG  . MET F  613 0.5490 0.7237 0.5865 0.1152  0.0998  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 856  MET F CG  
37323 S  SD  . MET F  613 0.5197 0.7064 0.5787 0.1093  0.1043  0.0015  ? ? ? ? ? ? 856  MET F SD  
37324 C  CE  . MET F  613 0.5228 0.7095 0.5728 0.1177  0.1167  0.0141  ? ? ? ? ? ? 856  MET F CE  
37325 N  N   . PHE F  614 0.5864 0.7405 0.6153 0.1073  0.0776  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 857  PHE F N   
37326 C  CA  . PHE F  614 0.5888 0.7380 0.6285 0.0987  0.0702  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CA  
37327 C  C   . PHE F  614 0.5727 0.7197 0.6311 0.0926  0.0780  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 857  PHE F C   
37328 O  O   . PHE F  614 0.5789 0.7166 0.6311 0.0972  0.0870  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 857  PHE F O   
37329 C  CB  . PHE F  614 0.6192 0.7532 0.6383 0.1035  0.0657  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CB  
37330 C  CG  . PHE F  614 0.6253 0.7530 0.6545 0.0944  0.0569  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CG  
37331 C  CD1 . PHE F  614 0.6300 0.7635 0.6627 0.0891  0.0432  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CD1 
37332 C  CD2 . PHE F  614 0.6276 0.7434 0.6633 0.0910  0.0622  -0.0830 ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CD2 
37333 C  CE1 . PHE F  614 0.6367 0.7646 0.6804 0.0799  0.0349  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CE1 
37334 C  CE2 . PHE F  614 0.6352 0.7438 0.6803 0.0821  0.0541  -0.0934 ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CE2 
37335 C  CZ  . PHE F  614 0.6396 0.7544 0.6892 0.0762  0.0405  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 857  PHE F CZ  
37336 N  N   . GLU F  615 0.5528 0.7086 0.6336 0.0828  0.0748  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 858  GLU F N   
37337 C  CA  . GLU F  615 0.5388 0.6922 0.6372 0.0765  0.0811  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 858  GLU F CA  
37338 C  C   . GLU F  615 0.5536 0.6948 0.6534 0.0718  0.0765  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 858  GLU F C   
37339 O  O   . GLU F  615 0.5520 0.6966 0.6632 0.0639  0.0680  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 858  GLU F O   
37340 C  CB  . GLU F  615 0.5144 0.6811 0.6341 0.0687  0.0796  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 858  GLU F CB  
37341 C  CG  . GLU F  615 0.4987 0.6643 0.6353 0.0632  0.0869  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 858  GLU F CG  
37342 C  CD  . GLU F  615 0.4758 0.6544 0.6305 0.0570  0.0862  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 858  GLU F CD  
37343 O  OE1 . GLU F  615 0.4727 0.6601 0.6329 0.0535  0.0784  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 858  GLU F OE1 
37344 O  OE2 . GLU F  615 0.4619 0.6419 0.6250 0.0559  0.0936  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 858  GLU F OE2 
37345 N  N   . GLY F  616 0.5692 0.6961 0.6575 0.0769  0.0824  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 859  GLY F N   
37346 C  CA  . GLY F  616 0.5906 0.7024 0.6735 0.0748  0.0775  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 859  GLY F CA  
37347 C  C   . GLY F  616 0.5857 0.6898 0.6851 0.0672  0.0806  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 859  GLY F C   
37348 O  O   . GLY F  616 0.6038 0.6915 0.6952 0.0693  0.0831  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 859  GLY F O   
37349 N  N   . PHE F  617 0.5627 0.6777 0.6844 0.0587  0.0809  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 860  PHE F N   
37350 C  CA  . PHE F  617 0.5597 0.6675 0.6976 0.0507  0.0828  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CA  
37351 C  C   . PHE F  617 0.5399 0.6617 0.6993 0.0410  0.0784  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 860  PHE F C   
37352 O  O   . PHE F  617 0.5272 0.6637 0.6886 0.0417  0.0757  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 860  PHE F O   
37353 C  CB  . PHE F  617 0.5522 0.6550 0.6930 0.0542  0.0949  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CB  
37354 C  CG  . PHE F  617 0.5262 0.6441 0.6783 0.0539  0.1003  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CG  
37355 C  CD1 . PHE F  617 0.5097 0.6308 0.6804 0.0473  0.1041  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CD1 
37356 C  CD2 . PHE F  617 0.5199 0.6480 0.6632 0.0602  0.1016  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CD2 
37357 C  CE1 . PHE F  617 0.4879 0.6217 0.6675 0.0471  0.1083  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CE1 
37358 C  CE2 . PHE F  617 0.4978 0.6383 0.6513 0.0594  0.1059  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CE2 
37359 C  CZ  . PHE F  617 0.4821 0.6253 0.6533 0.0529  0.1090  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 860  PHE F CZ  
37360 N  N   . SER F  618 0.5383 0.6552 0.7135 0.0325  0.0782  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 861  SER F N   
37361 C  CA  . SER F  618 0.5197 0.6495 0.7165 0.0235  0.0761  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 861  SER F CA  
37362 C  C   . SER F  618 0.5113 0.6356 0.7210 0.0196  0.0843  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 861  SER F C   
37363 O  O   . SER F  618 0.5254 0.6339 0.7308 0.0204  0.0875  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 861  SER F O   
37364 C  CB  . SER F  618 0.5297 0.6604 0.7345 0.0156  0.0653  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 861  SER F CB  
37365 O  OG  . SER F  618 0.5187 0.6529 0.7455 0.0062  0.0668  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 861  SER F OG  
37366 N  N   . ASN F  619 0.4899 0.6261 0.7138 0.0164  0.0880  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 862  ASN F N   
37367 C  CA  . ASN F  619 0.4822 0.6137 0.7175 0.0131  0.0957  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 862  ASN F CA  
37368 C  C   . ASN F  619 0.4954 0.6151 0.7397 0.0057  0.0937  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 862  ASN F C   
37369 O  O   . ASN F  619 0.4981 0.6071 0.7458 0.0051  0.1002  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 862  ASN F O   
37370 C  CB  . ASN F  619 0.4602 0.6063 0.7100 0.0093  0.0978  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 862  ASN F CB  
37371 C  CG  . ASN F  619 0.4470 0.5988 0.6910 0.0157  0.1038  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 862  ASN F CG  
37372 O  OD1 . ASN F  619 0.4530 0.5980 0.6851 0.0224  0.1077  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 862  ASN F OD1 
37373 N  ND2 . ASN F  619 0.4299 0.5940 0.6824 0.0138  0.1046  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 862  ASN F ND2 
37374 N  N   . PHE F  620 0.5044 0.6258 0.7532 0.0000  0.0846  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 863  PHE F N   
37375 C  CA  . PHE F  620 0.5134 0.6269 0.7766 -0.0095 0.0825  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CA  
37376 C  C   . PHE F  620 0.5395 0.6368 0.7934 -0.0105 0.0762  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 863  PHE F C   
37377 O  O   . PHE F  620 0.5490 0.6422 0.8151 -0.0195 0.0709  -0.0764 ? ? ? ? ? ? 863  PHE F O   
37378 C  CB  . PHE F  620 0.5023 0.6316 0.7850 -0.0182 0.0773  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CB  
37379 C  CG  . PHE F  620 0.4793 0.6224 0.7719 -0.0180 0.0836  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CG  
37380 C  CD1 . PHE F  620 0.4658 0.6245 0.7549 -0.0137 0.0816  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CD1 
37381 C  CD2 . PHE F  620 0.4729 0.6124 0.7773 -0.0219 0.0912  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CD2 
37382 C  CE1 . PHE F  620 0.4464 0.6164 0.7433 -0.0134 0.0870  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CE1 
37383 C  CE2 . PHE F  620 0.4535 0.6049 0.7651 -0.0213 0.0967  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CE2 
37384 C  CZ  . PHE F  620 0.4404 0.6068 0.7482 -0.0171 0.0945  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 863  PHE F CZ  
37385 N  N   . GLN F  621 0.5521 0.6401 0.7846 -0.0013 0.0768  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 864  GLN F N   
37386 C  CA  . GLN F  621 0.5798 0.6474 0.8001 -0.0004 0.0735  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 864  GLN F CA  
37387 C  C   . GLN F  621 0.5869 0.6391 0.8173 -0.0057 0.0789  -0.0845 ? ? ? ? ? ? 864  GLN F C   
37388 O  O   . GLN F  621 0.5737 0.6264 0.8104 -0.0041 0.0887  -0.0741 ? ? ? ? ? ? 864  GLN F O   
37389 C  CB  . GLN F  621 0.5905 0.6496 0.7863 0.0120  0.0775  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 864  GLN F CB  
37390 C  CG  . GLN F  621 0.5828 0.6569 0.7680 0.0181  0.0738  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 864  GLN F CG  
37391 C  CD  . GLN F  621 0.5893 0.6578 0.7533 0.0305  0.0804  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 864  GLN F CD  
37392 O  OE1 . GLN F  621 0.6123 0.6630 0.7609 0.0356  0.0815  -0.0902 ? ? ? ? ? ? 864  GLN F OE1 
37393 N  NE2 . GLN F  621 0.5704 0.6536 0.7331 0.0358  0.0850  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 864  GLN F NE2 
37394 N  N   . ALA F  622 0.6086 0.6470 0.8410 -0.0123 0.0721  -0.0953 ? ? ? ? ? ? 865  ALA F N   
37395 C  CA  . ALA F  622 0.6211 0.6408 0.8606 -0.0170 0.0766  -0.0959 ? ? ? ? ? ? 865  ALA F CA  
37396 C  C   . ALA F  622 0.6356 0.6377 0.8540 -0.0057 0.0837  -0.0967 ? ? ? ? ? ? 865  ALA F C   
37397 O  O   . ALA F  622 0.6460 0.6459 0.8438 0.0030  0.0811  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 865  ALA F O   
37398 C  CB  . ALA F  622 0.6428 0.6519 0.8883 -0.0268 0.0662  -0.1081 ? ? ? ? ? ? 865  ALA F CB  
37399 N  N   . PHE F  623 0.6364 0.6270 0.8597 -0.0050 0.0930  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 866  PHE F N   
37400 C  CA  . PHE F  623 0.6524 0.6249 0.8577 0.0055  0.1003  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CA  
37401 C  C   . PHE F  623 0.6864 0.6367 0.8747 0.0069  0.0936  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 866  PHE F C   
37402 O  O   . PHE F  623 0.6997 0.6428 0.8958 -0.0029 0.0851  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 866  PHE F O   
37403 C  CB  . PHE F  623 0.6487 0.6126 0.8651 0.0043  0.1101  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CB  
37404 C  CG  . PHE F  623 0.6187 0.6020 0.8480 0.0044  0.1166  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CG  
37405 C  CD1 . PHE F  623 0.6073 0.5972 0.8280 0.0150  0.1242  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CD1 
37406 C  CD2 . PHE F  623 0.6031 0.5980 0.8532 -0.0059 0.1152  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CD2 
37407 C  CE1 . PHE F  623 0.5816 0.5882 0.8133 0.0150  0.1294  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CE1 
37408 C  CE2 . PHE F  623 0.5778 0.5890 0.8377 -0.0052 0.1211  -0.0498 ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CE2 
37409 C  CZ  . PHE F  623 0.5674 0.5839 0.8176 0.0050  0.1277  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 866  PHE F CZ  
37410 N  N   . ALA F  624 0.7015 0.6414 0.8668 0.0192  0.0971  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 867  ALA F N   
37411 C  CA  . ALA F  624 0.7363 0.6535 0.8828 0.0216  0.0910  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 867  ALA F CA  
37412 C  C   . ALA F  624 0.7548 0.6484 0.9077 0.0166  0.0938  -0.1274 ? ? ? ? ? ? 867  ALA F C   
37413 O  O   . ALA F  624 0.7443 0.6365 0.9063 0.0184  0.1041  -0.1169 ? ? ? ? ? ? 867  ALA F O   
37414 C  CB  . ALA F  624 0.7490 0.6598 0.8688 0.0371  0.0961  -0.1261 ? ? ? ? ? ? 867  ALA F CB  
37415 N  N   . THR F  625 0.7826 0.6578 0.9314 0.0102  0.0845  -0.1412 ? ? ? ? ? ? 868  THR F N   
37416 C  CA  . THR F  625 0.8038 0.6536 0.9574 0.0056  0.0871  -0.1445 ? ? ? ? ? ? 868  THR F CA  
37417 C  C   . THR F  625 0.8371 0.6595 0.9640 0.0172  0.0903  -0.1532 ? ? ? ? ? ? 868  THR F C   
37418 O  O   . THR F  625 0.8586 0.6567 0.9851 0.0160  0.0934  -0.1565 ? ? ? ? ? ? 868  THR F O   
37419 C  CB  . THR F  625 0.8176 0.6602 0.9855 -0.0100 0.0751  -0.1545 ? ? ? ? ? ? 868  THR F CB  
37420 O  OG1 . THR F  625 0.8177 0.6735 0.9813 -0.0131 0.0624  -0.1629 ? ? ? ? ? ? 868  THR F OG1 
37421 C  CG2 . THR F  625 0.7956 0.6494 0.9940 -0.0220 0.0784  -0.1438 ? ? ? ? ? ? 868  THR F CG2 
37422 N  N   . LYS F  626 0.8423 0.6684 0.9466 0.0289  0.0900  -0.1566 ? ? ? ? ? ? 869  LYS F N   
37423 C  CA  . LYS F  626 0.8761 0.6771 0.9527 0.0407  0.0923  -0.1660 ? ? ? ? ? ? 869  LYS F CA  
37424 C  C   . LYS F  626 0.8706 0.6850 0.9276 0.0535  0.0944  -0.1643 ? ? ? ? ? ? 869  LYS F C   
37425 O  O   . LYS F  626 0.8485 0.6872 0.9113 0.0506  0.0893  -0.1610 ? ? ? ? ? ? 869  LYS F O   
37426 C  CB  . LYS F  626 0.9099 0.6902 0.9770 0.0336  0.0787  -0.1838 ? ? ? ? ? ? 869  LYS F CB  
37427 C  CG  . LYS F  626 0.9076 0.7038 0.9671 0.0318  0.0663  -0.1911 ? ? ? ? ? ? 869  LYS F CG  
37428 C  CD  . LYS F  626 0.9325 0.7156 0.9937 0.0195  0.0503  -0.2067 ? ? ? ? ? ? 869  LYS F CD  
37429 C  CE  . LYS F  626 0.9440 0.7338 0.9859 0.0228  0.0381  -0.2172 ? ? ? ? ? ? 869  LYS F CE  
37430 N  NZ  . LYS F  626 0.9807 0.7483 1.0156 0.0143  0.0228  -0.2354 ? ? ? ? ? ? 869  LYS F NZ  
37431 N  N   . LYS F  627 0.8927 0.6903 0.9261 0.0680  0.1021  -0.1668 ? ? ? ? ? ? 870  LYS F N   
37432 C  CA  . LYS F  627 0.8893 0.6978 0.9035 0.0822  0.1076  -0.1631 ? ? ? ? ? ? 870  LYS F CA  
37433 C  C   . LYS F  627 0.8875 0.7108 0.8909 0.0818  0.0968  -0.1691 ? ? ? ? ? ? 870  LYS F C   
37434 O  O   . LYS F  627 0.8618 0.7092 0.8686 0.0853  0.0999  -0.1593 ? ? ? ? ? ? 870  LYS F O   
37435 C  CB  . LYS F  627 0.9224 0.7057 0.9102 0.0973  0.1156  -0.1684 ? ? ? ? ? ? 870  LYS F CB  
37436 C  CG  . LYS F  627 0.9136 0.7105 0.8877 0.1125  0.1257  -0.1596 ? ? ? ? ? ? 870  LYS F CG  
37437 C  CD  . LYS F  627 0.9490 0.7233 0.8929 0.1290  0.1328  -0.1661 ? ? ? ? ? ? 870  LYS F CD  
37438 C  CE  . LYS F  627 0.9389 0.7316 0.8697 0.1423  0.1403  -0.1580 ? ? ? ? ? ? 870  LYS F CE  
37439 N  NZ  . LYS F  627 0.8942 0.7185 0.8507 0.1380  0.1454  -0.1407 ? ? ? ? ? ? 870  LYS F NZ  
37440 N  N   . GLU F  628 0.9163 0.7242 0.9061 0.0778  0.0841  -0.1852 ? ? ? ? ? ? 871  GLU F N   
37441 C  CA  . GLU F  628 0.9213 0.7397 0.8962 0.0795  0.0734  -0.1923 ? ? ? ? ? ? 871  GLU F CA  
37442 C  C   . GLU F  628 0.8844 0.7342 0.8824 0.0698  0.0682  -0.1839 ? ? ? ? ? ? 871  GLU F C   
37443 O  O   . GLU F  628 0.8822 0.7454 0.8705 0.0721  0.0610  -0.1864 ? ? ? ? ? ? 871  GLU F O   
37444 C  CB  . GLU F  628 0.9578 0.7549 0.9190 0.0738  0.0581  -0.2115 ? ? ? ? ? ? 871  GLU F CB  
37445 C  CG  . GLU F  628 1.0013 0.7626 0.9372 0.0820  0.0604  -0.2233 ? ? ? ? ? ? 871  GLU F CG  
37446 C  CD  . GLU F  628 1.0048 0.7482 0.9562 0.0770  0.0678  -0.2206 ? ? ? ? ? ? 871  GLU F CD  
37447 O  OE1 . GLU F  628 0.9801 0.7345 0.9623 0.0636  0.0673  -0.2133 ? ? ? ? ? ? 871  GLU F OE1 
37448 O  OE2 . GLU F  628 1.0343 0.7516 0.9657 0.0873  0.0746  -0.2256 ? ? ? ? ? ? 871  GLU F OE2 
37449 N  N   . GLU F  629 0.8578 0.7179 0.8855 0.0594  0.0717  -0.1742 ? ? ? ? ? ? 872  GLU F N   
37450 C  CA  . GLU F  629 0.8232 0.7111 0.8761 0.0489  0.0674  -0.1660 ? ? ? ? ? ? 872  GLU F CA  
37451 C  C   . GLU F  629 0.7895 0.7001 0.8505 0.0549  0.0786  -0.1493 ? ? ? ? ? ? 872  GLU F C   
37452 O  O   . GLU F  629 0.7636 0.6975 0.8387 0.0495  0.0752  -0.1431 ? ? ? ? ? ? 872  GLU F O   
37453 C  CB  . GLU F  629 0.8153 0.7012 0.8959 0.0337  0.0645  -0.1652 ? ? ? ? ? ? 872  GLU F CB  
37454 C  CG  . GLU F  629 0.8391 0.7129 0.9212 0.0229  0.0496  -0.1802 ? ? ? ? ? ? 872  GLU F CG  
37455 C  CD  . GLU F  629 0.8306 0.7032 0.9417 0.0080  0.0486  -0.1775 ? ? ? ? ? ? 872  GLU F CD  
37456 O  OE1 . GLU F  629 0.8111 0.6875 0.9367 0.0079  0.0603  -0.1650 ? ? ? ? ? ? 872  GLU F OE1 
37457 O  OE2 . GLU F  629 0.8443 0.7122 0.9637 -0.0033 0.0361  -0.1877 ? ? ? ? ? ? 872  GLU F OE2 
37458 N  N   . TYR F  630 0.7903 0.6942 0.8435 0.0656  0.0917  -0.1420 ? ? ? ? ? ? 873  TYR F N   
37459 C  CA  . TYR F  630 0.7626 0.6867 0.8205 0.0724  0.1017  -0.1272 ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CA  
37460 C  C   . TYR F  630 0.7555 0.6967 0.8027 0.0765  0.0969  -0.1270 ? ? ? ? ? ? 873  TYR F C   
37461 O  O   . TYR F  630 0.7804 0.7121 0.8039 0.0833  0.0920  -0.1369 ? ? ? ? ? ? 873  TYR F O   
37462 C  CB  . TYR F  630 0.7739 0.6863 0.8177 0.0860  0.1147  -0.1227 ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CB  
37463 C  CG  . TYR F  630 0.7682 0.6728 0.8272 0.0839  0.1232  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CG  
37464 C  CD1 . TYR F  630 0.7365 0.6584 0.8207 0.0763  0.1262  -0.1035 ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CD1 
37465 C  CD2 . TYR F  630 0.7957 0.6752 0.8427 0.0904  0.1286  -0.1209 ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CD2 
37466 C  CE1 . TYR F  630 0.7324 0.6470 0.8294 0.0751  0.1340  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CE1 
37467 C  CE2 . TYR F  630 0.7915 0.6635 0.8518 0.0894  0.1366  -0.1139 ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CE2 
37468 C  CZ  . TYR F  630 0.7600 0.6497 0.8451 0.0817  0.1392  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 873  TYR F CZ  
37469 O  OH  . TYR F  630 0.7580 0.6394 0.8549 0.0814  0.1470  -0.0946 ? ? ? ? ? ? 873  TYR F OH  
37470 N  N   . THR F  631 0.7231 0.6883 0.7867 0.0731  0.0987  -0.1154 ? ? ? ? ? ? 874  THR F N   
37471 C  CA  . THR F  631 0.7130 0.6962 0.7702 0.0757  0.0940  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 874  THR F CA  
37472 C  C   . THR F  631 0.7301 0.7081 0.7603 0.0906  0.0994  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 874  THR F C   
37473 O  O   . THR F  631 0.7489 0.7237 0.7598 0.0946  0.0919  -0.1234 ? ? ? ? ? ? 874  THR F O   
37474 C  CB  . THR F  631 0.6763 0.6836 0.7538 0.0722  0.0984  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 874  THR F CB  
37475 O  OG1 . THR F  631 0.6607 0.6736 0.7626 0.0591  0.0941  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 874  THR F OG1 
37476 C  CG2 . THR F  631 0.6676 0.6919 0.7380 0.0750  0.0936  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 874  THR F CG2 
37477 N  N   . ASN F  632 0.7241 0.7020 0.7534 0.0990  0.1127  -0.1043 ? ? ? ? ? ? 875  ASN F N   
37478 C  CA  . ASN F  632 0.7379 0.7131 0.7444 0.1138  0.1203  -0.1022 ? ? ? ? ? ? 875  ASN F CA  
37479 C  C   . ASN F  632 0.7775 0.7287 0.7568 0.1214  0.1178  -0.1162 ? ? ? ? ? ? 875  ASN F C   
37480 O  O   . ASN F  632 0.7940 0.7430 0.7499 0.1330  0.1204  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 875  ASN F O   
37481 C  CB  . ASN F  632 0.7242 0.7042 0.7384 0.1205  0.1350  -0.0885 ? ? ? ? ? ? 875  ASN F CB  
37482 C  CG  . ASN F  632 0.6878 0.6913 0.7248 0.1144  0.1371  -0.0749 ? ? ? ? ? ? 875  ASN F CG  
37483 O  OD1 . ASN F  632 0.6751 0.6935 0.7137 0.1112  0.1311  -0.0734 ? ? ? ? ? ? 875  ASN F OD1 
37484 N  ND2 . ASN F  632 0.6720 0.6784 0.7261 0.1130  0.1452  -0.0650 ? ? ? ? ? ? 875  ASN F ND2 
37485 N  N   . VAL F  633 0.7938 0.7265 0.7758 0.1151  0.1130  -0.1261 ? ? ? ? ? ? 876  VAL F N   
37486 C  CA  . VAL F  633 0.8337 0.7414 0.7906 0.1200  0.1075  -0.1418 ? ? ? ? ? ? 876  VAL F CA  
37487 C  C   . VAL F  633 0.8439 0.7552 0.7903 0.1158  0.0924  -0.1525 ? ? ? ? ? ? 876  VAL F C   
37488 O  O   . VAL F  633 0.8713 0.7730 0.7893 0.1255  0.0896  -0.1608 ? ? ? ? ? ? 876  VAL F O   
37489 C  CB  . VAL F  633 0.8488 0.7348 0.8135 0.1126  0.1054  -0.1496 ? ? ? ? ? ? 876  VAL F CB  
37490 C  CG1 . VAL F  633 0.8904 0.7509 0.8299 0.1155  0.0968  -0.1673 ? ? ? ? ? ? 876  VAL F CG1 
37491 C  CG2 . VAL F  633 0.8451 0.7241 0.8159 0.1190  0.1202  -0.1402 ? ? ? ? ? ? 876  VAL F CG2 
37492 N  N   . VAL F  634 0.8222 0.7482 0.7915 0.1019  0.0830  -0.1518 ? ? ? ? ? ? 877  VAL F N   
37493 C  CA  . VAL F  634 0.8293 0.7610 0.7936 0.0964  0.0677  -0.1613 ? ? ? ? ? ? 877  VAL F CA  
37494 C  C   . VAL F  634 0.8222 0.7704 0.7730 0.1054  0.0687  -0.1556 ? ? ? ? ? ? 877  VAL F C   
37495 O  O   . VAL F  634 0.8456 0.7886 0.7733 0.1107  0.0605  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 877  VAL F O   
37496 C  CB  . VAL F  634 0.8064 0.7516 0.8010 0.0800  0.0589  -0.1603 ? ? ? ? ? ? 877  VAL F CB  
37497 C  CG1 . VAL F  634 0.8090 0.7657 0.8008 0.0755  0.0440  -0.1674 ? ? ? ? ? ? 877  VAL F CG1 
37498 C  CG2 . VAL F  634 0.8195 0.7460 0.8249 0.0708  0.0563  -0.1677 ? ? ? ? ? ? 877  VAL F CG2 
37499 N  N   . ILE F  635 0.7914 0.7586 0.7560 0.1071  0.0786  -0.1402 ? ? ? ? ? ? 878  ILE F N   
37500 C  CA  . ILE F  635 0.7832 0.7656 0.7368 0.1156  0.0817  -0.1326 ? ? ? ? ? ? 878  ILE F CA  
37501 C  C   . ILE F  635 0.8149 0.7833 0.7349 0.1308  0.0857  -0.1377 ? ? ? ? ? ? 878  ILE F C   
37502 O  O   . ILE F  635 0.8264 0.7989 0.7278 0.1364  0.0800  -0.1410 ? ? ? ? ? ? 878  ILE F O   
37503 C  CB  . ILE F  635 0.7525 0.7506 0.7225 0.1174  0.0947  -0.1156 ? ? ? ? ? ? 878  ILE F CB  
37504 C  CG1 . ILE F  635 0.7208 0.7348 0.7217 0.1036  0.0907  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 878  ILE F CG1 
37505 C  CG2 . ILE F  635 0.7486 0.7592 0.7049 0.1276  0.0997  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 878  ILE F CG2 
37506 C  CD1 . ILE F  635 0.6915 0.7184 0.7108 0.1034  0.1024  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 878  ILE F CD1 
37507 N  N   . ALA F  636 0.8294 0.7814 0.7412 0.1381  0.0963  -0.1375 ? ? ? ? ? ? 879  ALA F N   
37508 C  CA  . ALA F  636 0.8638 0.7988 0.7427 0.1531  0.1014  -0.1433 ? ? ? ? ? ? 879  ALA F CA  
37509 C  C   . ALA F  636 0.8963 0.8167 0.7535 0.1524  0.0863  -0.1609 ? ? ? ? ? ? 879  ALA F C   
37510 O  O   . ALA F  636 0.9165 0.8350 0.7471 0.1623  0.0840  -0.1646 ? ? ? ? ? ? 879  ALA F O   
37511 C  CB  . ALA F  636 0.8759 0.7936 0.7525 0.1592  0.1133  -0.1424 ? ? ? ? ? ? 879  ALA F CB  
37512 N  N   . LYS F  637 0.9014 0.8124 0.7703 0.1401  0.0752  -0.1712 ? ? ? ? ? ? 880  LYS F N   
37513 C  CA  . LYS F  637 0.9339 0.8303 0.7835 0.1384  0.0597  -0.1886 ? ? ? ? ? ? 880  LYS F CA  
37514 C  C   . LYS F  637 0.9297 0.8427 0.7750 0.1362  0.0471  -0.1907 ? ? ? ? ? ? 880  LYS F C   
37515 O  O   . LYS F  637 0.9604 0.8629 0.7804 0.1407  0.0366  -0.2029 ? ? ? ? ? ? 880  LYS F O   
37516 C  CB  . LYS F  637 0.9429 0.8242 0.8067 0.1253  0.0506  -0.1995 ? ? ? ? ? ? 880  LYS F CB  
37517 C  CG  . LYS F  637 0.9890 0.8376 0.8234 0.1332  0.0495  -0.2142 ? ? ? ? ? ? 880  LYS F CG  
37518 C  CD  . LYS F  637 1.0129 0.8463 0.8470 0.1218  0.0315  -0.2315 ? ? ? ? ? ? 880  LYS F CD  
37519 C  CE  . LYS F  637 0.9911 0.8273 0.8612 0.1051  0.0298  -0.2289 ? ? ? ? ? ? 880  LYS F CE  
37520 N  NZ  . LYS F  637 0.9918 0.8340 0.8758 0.0903  0.0110  -0.2384 ? ? ? ? ? ? 880  LYS F NZ  
37521 N  N   . ASN F  638 0.8929 0.8316 0.7619 0.1301  0.0481  -0.1785 ? ? ? ? ? ? 881  ASN F N   
37522 C  CA  . ASN F  638 0.8861 0.8416 0.7562 0.1262  0.0354  -0.1801 ? ? ? ? ? ? 881  ASN F CA  
37523 C  C   . ASN F  638 0.8755 0.8467 0.7346 0.1369  0.0426  -0.1686 ? ? ? ? ? ? 881  ASN F C   
37524 O  O   . ASN F  638 0.8626 0.8514 0.7267 0.1343  0.0351  -0.1657 ? ? ? ? ? ? 881  ASN F O   
37525 C  CB  . ASN F  638 0.8552 0.8269 0.7614 0.1098  0.0289  -0.1766 ? ? ? ? ? ? 881  ASN F CB  
37526 C  CG  . ASN F  638 0.8701 0.8268 0.7856 0.0986  0.0190  -0.1893 ? ? ? ? ? ? 881  ASN F CG  
37527 O  OD1 . ASN F  638 0.8960 0.8442 0.7984 0.0967  0.0046  -0.2031 ? ? ? ? ? ? 881  ASN F OD1 
37528 N  ND2 . ASN F  638 0.8567 0.8086 0.7933 0.0916  0.0264  -0.1851 ? ? ? ? ? ? 881  ASN F ND2 
37529 N  N   . VAL F  639 0.8824 0.8466 0.7265 0.1493  0.0576  -0.1619 ? ? ? ? ? ? 882  VAL F N   
37530 C  CA  . VAL F  639 0.8741 0.8516 0.7080 0.1598  0.0663  -0.1501 ? ? ? ? ? ? 882  VAL F CA  
37531 C  C   . VAL F  639 0.8908 0.8728 0.7031 0.1647  0.0551  -0.1556 ? ? ? ? ? ? 882  VAL F C   
37532 O  O   . VAL F  639 0.8747 0.8735 0.6884 0.1683  0.0586  -0.1448 ? ? ? ? ? ? 882  VAL F O   
37533 C  CB  . VAL F  639 0.8878 0.8545 0.7040 0.1741  0.0832  -0.1442 ? ? ? ? ? ? 882  VAL F CB  
37534 C  CG1 . VAL F  639 0.9269 0.8799 0.7037 0.1884  0.0818  -0.1523 ? ? ? ? ? ? 882  VAL F CG1 
37535 C  CG2 . VAL F  639 0.8565 0.8426 0.6884 0.1766  0.0970  -0.1254 ? ? ? ? ? ? 882  VAL F CG2 
37536 N  N   . ASP F  640 0.9232 0.8904 0.7157 0.1650  0.0413  -0.1720 ? ? ? ? ? ? 883  ASP F N   
37537 C  CA  . ASP F  640 0.9383 0.9115 0.7114 0.1693  0.0291  -0.1768 ? ? ? ? ? ? 883  ASP F CA  
37538 C  C   . ASP F  640 0.9100 0.9064 0.7081 0.1581  0.0184  -0.1729 ? ? ? ? ? ? 883  ASP F C   
37539 O  O   . ASP F  640 0.9050 0.9153 0.6962 0.1631  0.0164  -0.1668 ? ? ? ? ? ? 883  ASP F O   
37540 C  CB  . ASP F  640 0.9798 0.9322 0.7274 0.1711  0.0152  -0.1958 ? ? ? ? ? ? 883  ASP F CB  
37541 C  CG  . ASP F  640 1.0141 0.9445 0.7279 0.1863  0.0247  -0.1999 ? ? ? ? ? ? 883  ASP F CG  
37542 O  OD1 . ASP F  640 1.0034 0.9379 0.7151 0.1955  0.0424  -0.1866 ? ? ? ? ? ? 883  ASP F OD1 
37543 O  OD2 . ASP F  640 1.0522 0.9613 0.7417 0.1892  0.0151  -0.2159 ? ? ? ? ? ? 883  ASP F OD2 
37544 N  N   . LYS F  641 0.8936 0.8932 0.7201 0.1433  0.0115  -0.1765 ? ? ? ? ? ? 884  LYS F N   
37545 C  CA  . LYS F  641 0.8673 0.8881 0.7199 0.1321  0.0019  -0.1732 ? ? ? ? ? ? 884  LYS F CA  
37546 C  C   . LYS F  641 0.8367 0.8778 0.6995 0.1357  0.0125  -0.1559 ? ? ? ? ? ? 884  LYS F C   
37547 O  O   . LYS F  641 0.8317 0.8871 0.6918 0.1378  0.0063  -0.1526 ? ? ? ? ? ? 884  LYS F O   
37548 C  CB  . LYS F  641 0.8504 0.8712 0.7345 0.1168  -0.0008 -0.1758 ? ? ? ? ? ? 884  LYS F CB  
37549 C  CG  . LYS F  641 0.8706 0.8844 0.7563 0.1077  -0.0191 -0.1917 ? ? ? ? ? ? 884  LYS F CG  
37550 C  CD  . LYS F  641 0.8642 0.8975 0.7552 0.1047  -0.0330 -0.1924 ? ? ? ? ? ? 884  LYS F CD  
37551 C  CE  . LYS F  641 0.8918 0.9169 0.7778 0.0982  -0.0526 -0.2095 ? ? ? ? ? ? 884  LYS F CE  
37552 N  NZ  . LYS F  641 0.8911 0.9341 0.7774 0.0978  -0.0667 -0.2109 ? ? ? ? ? ? 884  LYS F NZ  
37553 N  N   . PHE F  642 0.8176 0.8593 0.6919 0.1365  0.0281  -0.1449 ? ? ? ? ? ? 885  PHE F N   
37554 C  CA  . PHE F  642 0.7896 0.8487 0.6748 0.1389  0.0381  -0.1287 ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CA  
37555 C  C   . PHE F  642 0.8040 0.8658 0.6628 0.1520  0.0401  -0.1248 ? ? ? ? ? ? 885  PHE F C   
37556 O  O   . PHE F  642 0.7895 0.8674 0.6535 0.1520  0.0374  -0.1176 ? ? ? ? ? ? 885  PHE F O   
37557 C  CB  . PHE F  642 0.7735 0.8299 0.6710 0.1390  0.0539  -0.1191 ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CB  
37558 C  CG  . PHE F  642 0.7649 0.8157 0.6844 0.1274  0.0518  -0.1239 ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CG  
37559 C  CD1 . PHE F  642 0.7519 0.8117 0.6929 0.1145  0.0398  -0.1284 ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CD1 
37560 C  CD2 . PHE F  642 0.7715 0.8075 0.6901 0.1295  0.0618  -0.1241 ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CD2 
37561 C  CE1 . PHE F  642 0.7452 0.7994 0.7068 0.1035  0.0382  -0.1324 ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CE1 
37562 C  CE2 . PHE F  642 0.7648 0.7944 0.7037 0.1187  0.0601  -0.1282 ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CE2 
37563 C  CZ  . PHE F  642 0.7521 0.7905 0.7121 0.1056  0.0484  -0.1323 ? ? ? ? ? ? 885  PHE F CZ  
37564 N  N   . ALA F  643 0.8346 0.8798 0.6638 0.1638  0.0449  -0.1295 ? ? ? ? ? ? 886  ALA F N   
37565 C  CA  . ALA F  643 0.8533 0.8992 0.6540 0.1773  0.0467  -0.1265 ? ? ? ? ? ? 886  ALA F CA  
37566 C  C   . ALA F  643 0.8590 0.9138 0.6553 0.1748  0.0299  -0.1326 ? ? ? ? ? ? 886  ALA F C   
37567 O  O   . ALA F  643 0.8522 0.9197 0.6442 0.1797  0.0304  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 886  ALA F O   
37568 C  CB  . ALA F  643 0.8926 0.9164 0.6589 0.1901  0.0511  -0.1346 ? ? ? ? ? ? 886  ALA F CB  
37569 N  N   . GLU F  644 0.8722 0.9202 0.6704 0.1672  0.0149  -0.1472 ? ? ? ? ? ? 887  GLU F N   
37570 C  CA  . GLU F  644 0.8809 0.9368 0.6752 0.1647  -0.0025 -0.1547 ? ? ? ? ? ? 887  GLU F CA  
37571 C  C   . GLU F  644 0.8450 0.9252 0.6681 0.1567  -0.0048 -0.1440 ? ? ? ? ? ? 887  GLU F C   
37572 O  O   . GLU F  644 0.8479 0.9389 0.6637 0.1603  -0.0127 -0.1425 ? ? ? ? ? ? 887  GLU F O   
37573 C  CB  . GLU F  644 0.8999 0.9439 0.6958 0.1560  -0.0175 -0.1720 ? ? ? ? ? ? 887  GLU F CB  
37574 C  CG  . GLU F  644 0.9229 0.9687 0.7051 0.1561  -0.0373 -0.1837 ? ? ? ? ? ? 887  GLU F CG  
37575 C  CD  . GLU F  644 0.9295 0.9701 0.7278 0.1424  -0.0525 -0.1980 ? ? ? ? ? ? 887  GLU F CD  
37576 O  OE1 . GLU F  644 0.9285 0.9563 0.7372 0.1362  -0.0472 -0.2017 ? ? ? ? ? ? 887  GLU F OE1 
37577 O  OE2 . GLU F  644 0.9354 0.9854 0.7374 0.1377  -0.0696 -0.2049 ? ? ? ? ? ? 887  GLU F OE2 
37578 N  N   . TRP F  645 0.8128 0.9008 0.6669 0.1469  0.0027  -0.1363 ? ? ? ? ? ? 888  TRP F N   
37579 C  CA  . TRP F  645 0.7786 0.8882 0.6609 0.1392  0.0018  -0.1262 ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CA  
37580 C  C   . TRP F  645 0.7631 0.8831 0.6425 0.1469  0.0135  -0.1103 ? ? ? ? ? ? 888  TRP F C   
37581 O  O   . TRP F  645 0.7382 0.8751 0.6367 0.1424  0.0125  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 888  TRP F O   
37582 C  CB  . TRP F  645 0.7521 0.8650 0.6670 0.1261  0.0055  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CB  
37583 C  CG  . TRP F  645 0.7629 0.8693 0.6870 0.1161  -0.0071 -0.1380 ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CG  
37584 C  CD1 . TRP F  645 0.7873 0.8907 0.6997 0.1155  -0.0234 -0.1510 ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CD1 
37585 C  CD2 . TRP F  645 0.7507 0.8528 0.6982 0.1048  -0.0050 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CD2 
37586 N  NE1 . TRP F  645 0.7906 0.8882 0.7192 0.1038  -0.0316 -0.1612 ? ? ? ? ? ? 888  TRP F NE1 
37587 C  CE2 . TRP F  645 0.7685 0.8649 0.7185 0.0973  -0.0202 -0.1545 ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CE2 
37588 C  CE3 . TRP F  645 0.7275 0.8301 0.6941 0.1003  0.0077  -0.1312 ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CE3 
37589 C  CZ2 . TRP F  645 0.7636 0.8544 0.7348 0.0854  -0.0219 -0.1595 ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CZ2 
37590 C  CZ3 . TRP F  645 0.7229 0.8199 0.7092 0.0892  0.0058  -0.1362 ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CZ3 
37591 C  CH2 . TRP F  645 0.7409 0.8318 0.7295 0.0819  -0.0084 -0.1500 ? ? ? ? ? ? 888  TRP F CH2 
37592 N  N   . GLY F  646 0.7788 0.8884 0.6348 0.1586  0.0249  -0.1062 ? ? ? ? ? ? 889  GLY F N   
37593 C  CA  . GLY F  646 0.7672 0.8846 0.6197 0.1661  0.0373  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 889  GLY F CA  
37594 C  C   . GLY F  646 0.7373 0.8596 0.6151 0.1599  0.0502  -0.0800 ? ? ? ? ? ? 889  GLY F C   
37595 O  O   . GLY F  646 0.7208 0.8521 0.6044 0.1624  0.0595  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 889  GLY F O   
37596 N  N   . VAL F  647 0.7308 0.8470 0.6240 0.1516  0.0504  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 890  VAL F N   
37597 C  CA  . VAL F  647 0.7058 0.8251 0.6202 0.1469  0.0628  -0.0755 ? ? ? ? ? ? 890  VAL F CA  
37598 C  C   . VAL F  647 0.7131 0.8275 0.6123 0.1582  0.0780  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 890  VAL F C   
37599 O  O   . VAL F  647 0.7385 0.8385 0.6166 0.1664  0.0818  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 890  VAL F O   
37600 C  CB  . VAL F  647 0.7052 0.8148 0.6322 0.1389  0.0618  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 890  VAL F CB  
37601 C  CG1 . VAL F  647 0.6805 0.7936 0.6283 0.1349  0.0743  -0.0726 ? ? ? ? ? ? 890  VAL F CG1 
37602 C  CG2 . VAL F  647 0.6988 0.8139 0.6420 0.1276  0.0476  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 890  VAL F CG2 
37603 N  N   . THR F  648 0.6924 0.8183 0.6021 0.1588  0.0867  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 891  THR F N   
37604 C  CA  . THR F  648 0.6976 0.8208 0.5968 0.1685  0.1015  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 891  THR F CA  
37605 C  C   . THR F  648 0.6753 0.8014 0.5966 0.1637  0.1127  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 891  THR F C   
37606 O  O   . THR F  648 0.6809 0.8033 0.5963 0.1709  0.1253  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 891  THR F O   
37607 C  CB  . THR F  648 0.6958 0.8285 0.5872 0.1746  0.1043  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 891  THR F CB  
37608 O  OG1 . THR F  648 0.6665 0.8132 0.5822 0.1653  0.1015  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 891  THR F OG1 
37609 C  CG2 . THR F  648 0.7216 0.8503 0.5877 0.1813  0.0939  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 891  THR F CG2 
37610 N  N   . ASP F  649 0.6503 0.7839 0.5975 0.1518  0.1082  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 892  ASP F N   
37611 C  CA  . ASP F  649 0.6290 0.7653 0.5982 0.1461  0.1169  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 892  ASP F CA  
37612 C  C   . ASP F  649 0.6228 0.7546 0.6070 0.1362  0.1101  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 892  ASP F C   
37613 O  O   . ASP F  649 0.6126 0.7504 0.6081 0.1279  0.1001  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 892  ASP F O   
37614 C  CB  . ASP F  649 0.6028 0.7537 0.5896 0.1419  0.1203  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 892  ASP F CB  
37615 C  CG  . ASP F  649 0.6101 0.7647 0.5829 0.1512  0.1272  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 892  ASP F CG  
37616 O  OD1 . ASP F  649 0.6091 0.7637 0.5829 0.1558  0.1392  0.0081  ? ? ? ? ? ? 892  ASP F OD1 
37617 O  OD2 . ASP F  649 0.6182 0.7758 0.5788 0.1544  0.1209  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 892  ASP F OD2 
37618 N  N   . PHE F  650 0.6307 0.7515 0.6146 0.1373  0.1157  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 893  PHE F N   
37619 C  CA  . PHE F  650 0.6273 0.7425 0.6243 0.1282  0.1097  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CA  
37620 C  C   . PHE F  650 0.6009 0.7232 0.6224 0.1218  0.1168  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 893  PHE F C   
37621 O  O   . PHE F  650 0.5992 0.7201 0.6213 0.1268  0.1279  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 893  PHE F O   
37622 C  CB  . PHE F  650 0.6541 0.7510 0.6351 0.1335  0.1112  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CB  
37623 C  CG  . PHE F  650 0.6572 0.7457 0.6477 0.1242  0.1027  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CG  
37624 C  CD1 . PHE F  650 0.6809 0.7594 0.6568 0.1240  0.0915  -0.0799 ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CD1 
37625 C  CD2 . PHE F  650 0.6372 0.7279 0.6517 0.1153  0.1055  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CD2 
37626 C  CE1 . PHE F  650 0.6843 0.7552 0.6710 0.1144  0.0834  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CE1 
37627 C  CE2 . PHE F  650 0.6406 0.7234 0.6650 0.1063  0.0982  -0.0712 ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CE2 
37628 C  CZ  . PHE F  650 0.6640 0.7370 0.6752 0.1055  0.0872  -0.0852 ? ? ? ? ? ? 893  PHE F CZ  
37629 N  N   . GLU F  651 0.5809 0.7113 0.6225 0.1111  0.1106  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 894  GLU F N   
37630 C  CA  . GLU F  651 0.5574 0.6938 0.6208 0.1051  0.1167  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 894  GLU F CA  
37631 C  C   . GLU F  651 0.5609 0.6868 0.6327 0.0999  0.1164  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 894  GLU F C   
37632 O  O   . GLU F  651 0.5603 0.6850 0.6397 0.0922  0.1078  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 894  GLU F O   
37633 C  CB  . GLU F  651 0.5342 0.6845 0.6146 0.0969  0.1115  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 894  GLU F CB  
37634 C  CG  . GLU F  651 0.5116 0.6675 0.6124 0.0914  0.1177  -0.0105 ? ? ? ? ? ? 894  GLU F CG  
37635 C  CD  . GLU F  651 0.4911 0.6582 0.6083 0.0830  0.1124  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 894  GLU F CD  
37636 O  OE1 . GLU F  651 0.4893 0.6639 0.6027 0.0835  0.1069  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 894  GLU F OE1 
37637 O  OE2 . GLU F  651 0.4777 0.6456 0.6111 0.0766  0.1142  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 894  GLU F OE2 
37638 N  N   . MET F  652 0.5647 0.6834 0.6363 0.1041  0.1258  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 895  MET F N   
37639 C  CA  . MET F  652 0.5689 0.6764 0.6484 0.0995  0.1259  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 895  MET F CA  
37640 C  C   . MET F  652 0.5445 0.6596 0.6483 0.0900  0.1264  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 895  MET F C   
37641 O  O   . MET F  652 0.5250 0.6526 0.6387 0.0887  0.1293  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 895  MET F O   
37642 C  CB  . MET F  652 0.5849 0.6805 0.6540 0.1085  0.1355  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 895  MET F CB  
37643 C  CG  . MET F  652 0.6131 0.6983 0.6561 0.1182  0.1347  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 895  MET F CG  
37644 S  SD  . MET F  652 0.6373 0.7043 0.6670 0.1286  0.1450  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 895  MET F SD  
37645 C  CE  . MET F  652 0.6479 0.6985 0.6834 0.1195  0.1369  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 895  MET F CE  
37646 N  N   . ALA F  653 0.5468 0.6538 0.6597 0.0833  0.1235  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 896  ALA F N   
37647 C  CA  . ALA F  653 0.5275 0.6390 0.6606 0.0765  0.1266  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 896  ALA F CA  
37648 C  C   . ALA F  653 0.5214 0.6345 0.6563 0.0827  0.1373  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 896  ALA F C   
37649 O  O   . ALA F  653 0.5347 0.6430 0.6560 0.0920  0.1430  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 896  ALA F O   
37650 C  CB  . ALA F  653 0.5363 0.6353 0.6759 0.0706  0.1243  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 896  ALA F CB  
37651 N  N   . PRO F  654 0.5020 0.6222 0.6540 0.0777  0.1400  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 897  PRO F N   
37652 C  CA  . PRO F  654 0.4977 0.6181 0.6542 0.0823  0.1491  0.0038  ? ? ? ? ? ? 897  PRO F CA  
37653 C  C   . PRO F  654 0.5150 0.6192 0.6680 0.0853  0.1529  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 897  PRO F C   
37654 O  O   . PRO F  654 0.5191 0.6147 0.6776 0.0789  0.1491  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 897  PRO F O   
37655 C  CB  . PRO F  654 0.4756 0.6052 0.6505 0.0747  0.1485  0.0116  ? ? ? ? ? ? 897  PRO F CB  
37656 C  CG  . PRO F  654 0.4740 0.6020 0.6546 0.0658  0.1406  0.0041  ? ? ? ? ? ? 897  PRO F CG  
37657 C  CD  . PRO F  654 0.4843 0.6129 0.6517 0.0679  0.1347  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 897  PRO F CD  
37658 N  N   . GLN F  655 0.5261 0.6258 0.6704 0.0950  0.1609  0.0018  ? ? ? ? ? ? 898  GLN F N   
37659 C  CA  . GLN F  655 0.5464 0.6287 0.6843 0.0993  0.1647  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 898  GLN F CA  
37660 C  C   . GLN F  655 0.5410 0.6203 0.6919 0.0994  0.1711  0.0032  ? ? ? ? ? ? 898  GLN F C   
37661 O  O   . GLN F  655 0.5584 0.6225 0.7042 0.1034  0.1746  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 898  GLN F O   
37662 C  CB  . GLN F  655 0.5682 0.6430 0.6861 0.1111  0.1696  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 898  GLN F CB  
37663 C  CG  . GLN F  655 0.5789 0.6535 0.6806 0.1121  0.1628  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 898  GLN F CG  
37664 C  CD  . GLN F  655 0.5946 0.6556 0.6900 0.1064  0.1536  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 898  GLN F CD  
37665 O  OE1 . GLN F  655 0.6157 0.6592 0.7028 0.1095  0.1549  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 898  GLN F OE1 
37666 N  NE2 . GLN F  655 0.5852 0.6542 0.6851 0.0983  0.1440  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 898  GLN F NE2 
37667 N  N   . TYR F  656 0.5186 0.6113 0.6853 0.0953  0.1721  0.0139  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F N   
37668 C  CA  . TYR F  656 0.5122 0.6041 0.6917 0.0953  0.1774  0.0219  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CA  
37669 C  C   . TYR F  656 0.5193 0.5977 0.7031 0.0893  0.1746  0.0156  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F C   
37670 O  O   . TYR F  656 0.5186 0.5951 0.7031 0.0814  0.1674  0.0084  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F O   
37671 C  CB  . TYR F  656 0.4877 0.5969 0.6815 0.0908  0.1767  0.0330  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CB  
37672 C  CG  . TYR F  656 0.4826 0.6035 0.6703 0.0938  0.1762  0.0355  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CG  
37673 C  CD1 . TYR F  656 0.4870 0.6124 0.6707 0.1030  0.1835  0.0418  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CD1 
37674 C  CD2 . TYR F  656 0.4765 0.6028 0.6612 0.0883  0.1690  0.0310  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CD2 
37675 C  CE1 . TYR F  656 0.4847 0.6197 0.6617 0.1060  0.1837  0.0443  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CE1 
37676 C  CE2 . TYR F  656 0.4741 0.6097 0.6516 0.0916  0.1687  0.0332  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CE2 
37677 C  CZ  . TYR F  656 0.4784 0.6180 0.6518 0.1002  0.1761  0.0399  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F CZ  
37678 O  OH  . TYR F  656 0.4773 0.6253 0.6436 0.1033  0.1763  0.0427  ? ? ? ? ? ? 899  TYR F OH  
37679 N  N   . VAL F  657 0.5278 0.5965 0.7143 0.0935  0.1807  0.0184  ? ? ? ? ? ? 900  VAL F N   
37680 C  CA  . VAL F  657 0.5382 0.5912 0.7281 0.0890  0.1797  0.0133  ? ? ? ? ? ? 900  VAL F CA  
37681 C  C   . VAL F  657 0.5199 0.5803 0.7255 0.0790  0.1760  0.0182  ? ? ? ? ? ? 900  VAL F C   
37682 O  O   . VAL F  657 0.5048 0.5756 0.7206 0.0794  0.1788  0.0290  ? ? ? ? ? ? 900  VAL F O   
37683 C  CB  . VAL F  657 0.5506 0.5928 0.7403 0.0972  0.1880  0.0173  ? ? ? ? ? ? 900  VAL F CB  
37684 C  CG1 . VAL F  657 0.5529 0.5840 0.7526 0.0911  0.1877  0.0176  ? ? ? ? ? ? 900  VAL F CG1 
37685 C  CG2 . VAL F  657 0.5768 0.6041 0.7483 0.1066  0.1914  0.0087  ? ? ? ? ? ? 900  VAL F CG2 
37686 N  N   . SER F  658 0.5222 0.5775 0.7297 0.0703  0.1697  0.0105  ? ? ? ? ? ? 901  SER F N   
37687 C  CA  . SER F  658 0.5043 0.5689 0.7256 0.0611  0.1663  0.0152  ? ? ? ? ? ? 901  SER F CA  
37688 C  C   . SER F  658 0.5012 0.5614 0.7334 0.0597  0.1706  0.0230  ? ? ? ? ? ? 901  SER F C   
37689 O  O   . SER F  658 0.5171 0.5618 0.7477 0.0622  0.1743  0.0209  ? ? ? ? ? ? 901  SER F O   
37690 C  CB  . SER F  658 0.5075 0.5691 0.7304 0.0521  0.1589  0.0058  ? ? ? ? ? ? 901  SER F CB  
37691 O  OG  . SER F  658 0.4888 0.5622 0.7244 0.0445  0.1564  0.0115  ? ? ? ? ? ? 901  SER F OG  
37692 N  N   . SER F  659 0.4824 0.5553 0.7249 0.0559  0.1701  0.0318  ? ? ? ? ? ? 902  SER F N   
37693 C  CA  . SER F  659 0.4812 0.5492 0.7328 0.0540  0.1734  0.0386  ? ? ? ? ? ? 902  SER F CA  
37694 C  C   . SER F  659 0.4863 0.5462 0.7430 0.0449  0.1702  0.0327  ? ? ? ? ? ? 902  SER F C   
37695 O  O   . SER F  659 0.4891 0.5493 0.7431 0.0403  0.1649  0.0238  ? ? ? ? ? ? 902  SER F O   
37696 C  CB  . SER F  659 0.4617 0.5448 0.7211 0.0529  0.1733  0.0493  ? ? ? ? ? ? 902  SER F CB  
37697 O  OG  . SER F  659 0.4519 0.5402 0.7176 0.0442  0.1691  0.0491  ? ? ? ? ? ? 902  SER F OG  
37698 N  N   . THR F  660 0.4880 0.5413 0.7526 0.0420  0.1731  0.0378  ? ? ? ? ? ? 903  THR F N   
37699 C  CA  . THR F  660 0.4955 0.5396 0.7663 0.0332  0.1710  0.0325  ? ? ? ? ? ? 903  THR F CA  
37700 C  C   . THR F  660 0.4870 0.5341 0.7684 0.0279  0.1729  0.0408  ? ? ? ? ? ? 903  THR F C   
37701 O  O   . THR F  660 0.4958 0.5329 0.7834 0.0221  0.1737  0.0392  ? ? ? ? ? ? 903  THR F O   
37702 C  CB  . THR F  660 0.5192 0.5420 0.7858 0.0346  0.1733  0.0256  ? ? ? ? ? ? 903  THR F CB  
37703 O  OG1 . THR F  660 0.5253 0.5409 0.7900 0.0427  0.1800  0.0325  ? ? ? ? ? ? 903  THR F OG1 
37704 C  CG2 . THR F  660 0.5311 0.5492 0.7862 0.0372  0.1696  0.0141  ? ? ? ? ? ? 903  THR F CG2 
37705 N  N   . ASP F  661 0.4708 0.5316 0.7539 0.0302  0.1733  0.0497  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F N   
37706 C  CA  . ASP F  661 0.4625 0.5275 0.7532 0.0263  0.1747  0.0579  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F CA  
37707 C  C   . ASP F  661 0.4566 0.5275 0.7534 0.0174  0.1710  0.0542  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F C   
37708 O  O   . ASP F  661 0.4537 0.5254 0.7570 0.0133  0.1729  0.0597  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F O   
37709 C  CB  . ASP F  661 0.4477 0.5262 0.7370 0.0309  0.1747  0.0671  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F CB  
37710 C  CG  . ASP F  661 0.4356 0.5282 0.7205 0.0319  0.1700  0.0640  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F CG  
37711 O  OD1 . ASP F  661 0.4362 0.5311 0.7156 0.0384  0.1706  0.0640  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F OD1 
37712 O  OD2 . ASP F  661 0.4264 0.5275 0.7135 0.0265  0.1662  0.0621  ? ? ? ? ? ? 904  ASP F OD2 
37713 N  N   . GLY F  662 0.4555 0.5310 0.7503 0.0147  0.1660  0.0453  ? ? ? ? ? ? 905  GLY F N   
37714 C  CA  . GLY F  662 0.4509 0.5328 0.7531 0.0064  0.1622  0.0415  ? ? ? ? ? ? 905  GLY F CA  
37715 C  C   . GLY F  662 0.4344 0.5305 0.7403 0.0047  0.1619  0.0488  ? ? ? ? ? ? 905  GLY F C   
37716 O  O   . GLY F  662 0.4306 0.5321 0.7443 -0.0015 0.1606  0.0482  ? ? ? ? ? ? 905  GLY F O   
37717 N  N   . SER F  663 0.4255 0.5278 0.7259 0.0107  0.1630  0.0557  ? ? ? ? ? ? 906  SER F N   
37718 C  CA  . SER F  663 0.4115 0.5259 0.7125 0.0104  0.1622  0.0624  ? ? ? ? ? ? 906  SER F CA  
37719 C  C   . SER F  663 0.4015 0.5283 0.7020 0.0079  0.1569  0.0578  ? ? ? ? ? ? 906  SER F C   
37720 O  O   . SER F  663 0.3910 0.5273 0.6916 0.0075  0.1559  0.0624  ? ? ? ? ? ? 906  SER F O   
37721 C  CB  . SER F  663 0.4062 0.5236 0.7015 0.0171  0.1633  0.0699  ? ? ? ? ? ? 906  SER F CB  
37722 O  OG  . SER F  663 0.4015 0.5253 0.6908 0.0211  0.1603  0.0670  ? ? ? ? ? ? 906  SER F OG  
37723 N  N   . PHE F  664 0.4063 0.5323 0.7055 0.0069  0.1534  0.0488  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F N   
37724 C  CA  . PHE F  664 0.3988 0.5359 0.6962 0.0058  0.1480  0.0439  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CA  
37725 C  C   . PHE F  664 0.4094 0.5418 0.7059 0.0039  0.1443  0.0335  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F C   
37726 O  O   . PHE F  664 0.4217 0.5425 0.7145 0.0061  0.1458  0.0300  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F O   
37727 C  CB  . PHE F  664 0.3900 0.5347 0.6786 0.0118  0.1466  0.0472  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CB  
37728 C  CG  . PHE F  664 0.3828 0.5381 0.6691 0.0112  0.1416  0.0436  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CG  
37729 C  CD1 . PHE F  664 0.3737 0.5377 0.6643 0.0082  0.1403  0.0463  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CD1 
37730 C  CD2 . PHE F  664 0.3865 0.5427 0.6657 0.0142  0.1385  0.0376  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CD2 
37731 C  CE1 . PHE F  664 0.3676 0.5413 0.6562 0.0082  0.1358  0.0433  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CE1 
37732 C  CE2 . PHE F  664 0.3807 0.5466 0.6572 0.0142  0.1337  0.0346  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CE2 
37733 C  CZ  . PHE F  664 0.3709 0.5458 0.6525 0.0111  0.1322  0.0375  ? ? ? ? ? ? 907  PHE F CZ  
37734 N  N   . LEU F  665 0.4057 0.5468 0.7048 0.0005  0.1392  0.0284  ? ? ? ? ? ? 908  LEU F N   
37735 C  CA  . LEU F  665 0.4163 0.5542 0.7145 -0.0016 0.1341  0.0181  ? ? ? ? ? ? 908  LEU F CA  
37736 C  C   . LEU F  665 0.4259 0.5562 0.7114 0.0046  0.1336  0.0135  ? ? ? ? ? ? 908  LEU F C   
37737 O  O   . LEU F  665 0.4405 0.5615 0.7234 0.0034  0.1310  0.0051  ? ? ? ? ? ? 908  LEU F O   
37738 C  CB  . LEU F  665 0.4085 0.5601 0.7083 -0.0034 0.1282  0.0148  ? ? ? ? ? ? 908  LEU F CB  
37739 C  CG  . LEU F  665 0.4185 0.5692 0.7133 -0.0035 0.1215  0.0043  ? ? ? ? ? ? 908  LEU F CG  
37740 C  CD1 . LEU F  665 0.4324 0.5740 0.7356 -0.0102 0.1195  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 908  LEU F CD1 
37741 C  CD2 . LEU F  665 0.4095 0.5750 0.7055 -0.0040 0.1159  0.0029  ? ? ? ? ? ? 908  LEU F CD2 
37742 N  N   . ASP F  666 0.4188 0.5531 0.6960 0.0113  0.1358  0.0189  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F N   
37743 C  CA  . ASP F  666 0.4275 0.5567 0.6925 0.0181  0.1360  0.0155  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F CA  
37744 C  C   . ASP F  666 0.4419 0.5556 0.7055 0.0199  0.1403  0.0140  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F C   
37745 O  O   . ASP F  666 0.4567 0.5612 0.7118 0.0228  0.1392  0.0066  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F O   
37746 C  CB  . ASP F  666 0.4171 0.5539 0.6764 0.0245  0.1387  0.0232  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F CB  
37747 C  CG  . ASP F  666 0.4084 0.5575 0.6631 0.0255  0.1342  0.0225  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F CG  
37748 O  OD1 . ASP F  666 0.4117 0.5636 0.6653 0.0230  0.1287  0.0154  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F OD1 
37749 O  OD2 . ASP F  666 0.3989 0.5548 0.6513 0.0292  0.1360  0.0297  ? ? ? ? ? ? 909  ASP F OD2 
37750 N  N   . SER F  667 0.4389 0.5489 0.7096 0.0188  0.1453  0.0214  ? ? ? ? ? ? 910  SER F N   
37751 C  CA  . SER F  667 0.4521 0.5473 0.7218 0.0215  0.1504  0.0220  ? ? ? ? ? ? 910  SER F CA  
37752 C  C   . SER F  667 0.4648 0.5485 0.7410 0.0147  0.1493  0.0159  ? ? ? ? ? ? 910  SER F C   
37753 O  O   . SER F  667 0.4800 0.5485 0.7540 0.0165  0.1525  0.0138  ? ? ? ? ? ? 910  SER F O   
37754 C  CB  . SER F  667 0.4449 0.5409 0.7185 0.0244  0.1562  0.0333  ? ? ? ? ? ? 910  SER F CB  
37755 O  OG  . SER F  667 0.4354 0.5366 0.7185 0.0186  0.1564  0.0387  ? ? ? ? ? ? 910  SER F OG  
37756 N  N   . VAL F  668 0.4592 0.5500 0.7441 0.0070  0.1452  0.0136  ? ? ? ? ? ? 911  VAL F N   
37757 C  CA  . VAL F  668 0.4712 0.5527 0.7647 -0.0007 0.1434  0.0078  ? ? ? ? ? ? 911  VAL F CA  
37758 C  C   . VAL F  668 0.4867 0.5606 0.7721 -0.0003 0.1379  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 911  VAL F C   
37759 O  O   . VAL F  668 0.5044 0.5627 0.7893 -0.0021 0.1380  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 911  VAL F O   
37760 C  CB  . VAL F  668 0.4607 0.5544 0.7671 -0.0088 0.1405  0.0089  ? ? ? ? ? ? 911  VAL F CB  
37761 C  CG1 . VAL F  668 0.4743 0.5605 0.7895 -0.0170 0.1367  0.0008  ? ? ? ? ? ? 911  VAL F CG1 
37762 C  CG2 . VAL F  668 0.4499 0.5478 0.7639 -0.0098 0.1464  0.0201  ? ? ? ? ? ? 911  VAL F CG2 
37763 N  N   . ILE F  669 0.4809 0.5655 0.7590 0.0024  0.1330  -0.0076 ? ? ? ? ? ? 912  ILE F N   
37764 C  CA  . ILE F  669 0.4952 0.5748 0.7634 0.0036  0.1268  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 912  ILE F CA  
37765 C  C   . ILE F  669 0.5056 0.5773 0.7559 0.0139  0.1291  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 912  ILE F C   
37766 O  O   . ILE F  669 0.5213 0.5861 0.7605 0.0160  0.1244  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 912  ILE F O   
37767 C  CB  . ILE F  669 0.4841 0.5800 0.7515 0.0029  0.1206  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 912  ILE F CB  
37768 C  CG1 . ILE F  669 0.4752 0.5808 0.7590 -0.0060 0.1175  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 912  ILE F CG1 
37769 C  CG2 . ILE F  669 0.5009 0.5913 0.7583 0.0035  0.1131  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 912  ILE F CG2 
37770 C  CD1 . ILE F  669 0.4829 0.5928 0.7651 -0.0091 0.1078  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 912  ILE F CD1 
37771 N  N   . GLN F  670 0.4963 0.5710 0.7441 0.0204  0.1359  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 913  GLN F N   
37772 C  CA  . GLN F  670 0.5054 0.5733 0.7395 0.0303  0.1402  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 913  GLN F CA  
37773 C  C   . GLN F  670 0.5079 0.5819 0.7287 0.0354  0.1363  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 913  GLN F C   
37774 O  O   . GLN F  670 0.5260 0.5891 0.7333 0.0411  0.1364  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 913  GLN F O   
37775 C  CB  . GLN F  670 0.5277 0.5747 0.7579 0.0315  0.1428  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 913  GLN F CB  
37776 C  CG  . GLN F  670 0.5244 0.5659 0.7666 0.0286  0.1485  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 913  GLN F CG  
37777 C  CD  . GLN F  670 0.5471 0.5664 0.7869 0.0292  0.1515  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 913  GLN F CD  
37778 O  OE1 . GLN F  670 0.5645 0.5718 0.7912 0.0362  0.1528  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 913  GLN F OE1 
37779 N  NE2 . GLN F  670 0.5478 0.5611 0.8001 0.0223  0.1531  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 913  GLN F NE2 
37780 N  N   . ASN F  671 0.4910 0.5817 0.7147 0.0339  0.1331  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 914  ASN F N   
37781 C  CA  . ASN F  671 0.4933 0.5904 0.7048 0.0382  0.1288  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 914  ASN F CA  
37782 C  C   . ASN F  671 0.4926 0.5914 0.6941 0.0479  0.1350  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 914  ASN F C   
37783 O  O   . ASN F  671 0.4990 0.5998 0.6878 0.0533  0.1334  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 914  ASN F O   
37784 C  CB  . ASN F  671 0.4768 0.5906 0.6949 0.0334  0.1232  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 914  ASN F CB  
37785 C  CG  . ASN F  671 0.4554 0.5805 0.6849 0.0314  0.1270  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 914  ASN F CG  
37786 O  OD1 . ASN F  671 0.4514 0.5741 0.6830 0.0343  0.1334  0.0031  ? ? ? ? ? ? 914  ASN F OD1 
37787 N  ND2 . ASN F  671 0.4429 0.5802 0.6791 0.0269  0.1226  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 914  ASN F ND2 
37788 N  N   . GLY F  672 0.4850 0.5838 0.6929 0.0500  0.1420  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 915  GLY F N   
37789 C  CA  . GLY F  672 0.4834 0.5855 0.6849 0.0589  0.1483  0.0046  ? ? ? ? ? ? 915  GLY F CA  
37790 C  C   . GLY F  672 0.4624 0.5806 0.6709 0.0586  0.1495  0.0152  ? ? ? ? ? ? 915  GLY F C   
37791 O  O   . GLY F  672 0.4600 0.5830 0.6649 0.0651  0.1541  0.0216  ? ? ? ? ? ? 915  GLY F O   
37792 N  N   . TYR F  673 0.4480 0.5742 0.6668 0.0511  0.1455  0.0175  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F N   
37793 C  CA  . TYR F  673 0.4298 0.5692 0.6548 0.0507  0.1465  0.0275  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CA  
37794 C  C   . TYR F  673 0.4227 0.5612 0.6580 0.0493  0.1506  0.0356  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F C   
37795 O  O   . TYR F  673 0.4107 0.5580 0.6503 0.0502  0.1521  0.0444  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F O   
37796 C  CB  . TYR F  673 0.4183 0.5677 0.6469 0.0450  0.1404  0.0265  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CB  
37797 C  CG  . TYR F  673 0.4225 0.5761 0.6407 0.0476  0.1363  0.0213  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CG  
37798 C  CD1 . TYR F  673 0.4181 0.5791 0.6304 0.0528  0.1380  0.0267  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CD1 
37799 C  CD2 . TYR F  673 0.4316 0.5820 0.6465 0.0448  0.1305  0.0114  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CD2 
37800 C  CE1 . TYR F  673 0.4234 0.5877 0.6250 0.0558  0.1346  0.0224  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CE1 
37801 C  CE2 . TYR F  673 0.4367 0.5911 0.6411 0.0478  0.1262  0.0067  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CE2 
37802 C  CZ  . TYR F  673 0.4328 0.5937 0.6299 0.0536  0.1285  0.0124  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F CZ  
37803 O  OH  . TYR F  673 0.4391 0.6033 0.6250 0.0571  0.1247  0.0084  ? ? ? ? ? ? 916  TYR F OH  
37804 N  N   . ALA F  674 0.4310 0.5586 0.6702 0.0469  0.1520  0.0328  ? ? ? ? ? ? 917  ALA F N   
37805 C  CA  . ALA F  674 0.4266 0.5524 0.6741 0.0466  0.1562  0.0408  ? ? ? ? ? ? 917  ALA F CA  
37806 C  C   . ALA F  674 0.4396 0.5560 0.6826 0.0540  0.1619  0.0414  ? ? ? ? ? ? 917  ALA F C   
37807 O  O   . ALA F  674 0.4552 0.5582 0.6945 0.0543  0.1626  0.0341  ? ? ? ? ? ? 917  ALA F O   
37808 C  CB  . ALA F  674 0.4275 0.5473 0.6833 0.0393  0.1550  0.0391  ? ? ? ? ? ? 917  ALA F CB  
37809 N  N   . PHE F  675 0.4346 0.5575 0.6782 0.0599  0.1658  0.0496  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F N   
37810 C  CA  . PHE F  675 0.4473 0.5623 0.6874 0.0680  0.1721  0.0510  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CA  
37811 C  C   . PHE F  675 0.4402 0.5611 0.6885 0.0717  0.1762  0.0624  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F C   
37812 O  O   . PHE F  675 0.4252 0.5584 0.6800 0.0692  0.1741  0.0698  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F O   
37813 C  CB  . PHE F  675 0.4551 0.5714 0.6841 0.0746  0.1735  0.0474  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CB  
37814 C  CG  . PHE F  675 0.4412 0.5729 0.6709 0.0743  0.1714  0.0524  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CG  
37815 C  CD1 . PHE F  675 0.4310 0.5732 0.6680 0.0771  0.1744  0.0632  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CD1 
37816 C  CD2 . PHE F  675 0.4383 0.5741 0.6625 0.0708  0.1660  0.0468  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CD2 
37817 C  CE1 . PHE F  675 0.4189 0.5744 0.6574 0.0760  0.1723  0.0682  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CE1 
37818 C  CE2 . PHE F  675 0.4264 0.5751 0.6513 0.0705  0.1644  0.0519  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CE2 
37819 C  CZ  . PHE F  675 0.4169 0.5750 0.6488 0.0729  0.1676  0.0626  ? ? ? ? ? ? 918  PHE F CZ  
37820 N  N   . THR F  676 0.4528 0.5642 0.7004 0.0780  0.1819  0.0635  ? ? ? ? ? ? 919  THR F N   
37821 C  CA  . THR F  676 0.4488 0.5649 0.7046 0.0823  0.1859  0.0742  ? ? ? ? ? ? 919  THR F CA  
37822 C  C   . THR F  676 0.4524 0.5744 0.7063 0.0915  0.1911  0.0785  ? ? ? ? ? ? 919  THR F C   
37823 O  O   . THR F  676 0.4445 0.5769 0.7071 0.0944  0.1930  0.0886  ? ? ? ? ? ? 919  THR F O   
37824 C  CB  . THR F  676 0.4609 0.5628 0.7187 0.0841  0.1895  0.0742  ? ? ? ? ? ? 919  THR F CB  
37825 O  OG1 . THR F  676 0.4610 0.5554 0.7199 0.0755  0.1855  0.0690  ? ? ? ? ? ? 919  THR F OG1 
37826 C  CG2 . THR F  676 0.4544 0.5633 0.7221 0.0874  0.1919  0.0860  ? ? ? ? ? ? 919  THR F CG2 
37827 N  N   . ASP F  677 0.4651 0.5809 0.7077 0.0962  0.1934  0.0712  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F N   
37828 C  CA  . ASP F  677 0.4706 0.5914 0.7106 0.1058  0.1996  0.0755  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F CA  
37829 C  C   . ASP F  677 0.4701 0.5968 0.7008 0.1063  0.1980  0.0714  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F C   
37830 O  O   . ASP F  677 0.4831 0.5991 0.7009 0.1068  0.1968  0.0609  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F O   
37831 C  CB  . ASP F  677 0.4921 0.5967 0.7250 0.1140  0.2060  0.0713  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F CB  
37832 C  CG  . ASP F  677 0.4989 0.6087 0.7312 0.1254  0.2142  0.0776  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F CG  
37833 O  OD1 . ASP F  677 0.4864 0.6133 0.7256 0.1265  0.2149  0.0860  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F OD1 
37834 O  OD2 . ASP F  677 0.5179 0.6143 0.7431 0.1333  0.2201  0.0742  ? ? ? ? ? ? 920  ASP F OD2 
37835 N  N   . ARG F  678 0.4567 0.5997 0.6932 0.1063  0.1978  0.0794  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F N   
37836 C  CA  . ARG F  678 0.4561 0.6050 0.6838 0.1067  0.1964  0.0766  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F CA  
37837 C  C   . ARG F  678 0.4752 0.6170 0.6890 0.1166  0.2027  0.0722  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F C   
37838 O  O   . ARG F  678 0.4803 0.6213 0.6823 0.1170  0.2008  0.0663  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F O   
37839 C  CB  . ARG F  678 0.4402 0.6067 0.6775 0.1051  0.1958  0.0869  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F CB  
37840 C  CG  . ARG F  678 0.4234 0.5964 0.6682 0.0952  0.1880  0.0886  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F CG  
37841 C  CD  . ARG F  678 0.4103 0.5972 0.6692 0.0941  0.1881  0.1006  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F CD  
37842 N  NE  . ARG F  678 0.4049 0.6032 0.6640 0.0946  0.1884  0.1053  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F NE  
37843 C  CZ  . ARG F  678 0.4091 0.6148 0.6705 0.1015  0.1949  0.1120  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F CZ  
37844 N  NH1 . ARG F  678 0.4190 0.6223 0.6825 0.1095  0.2022  0.1147  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F NH1 
37845 N  NH2 . ARG F  678 0.4040 0.6196 0.6661 0.1007  0.1947  0.1166  ? ? ? ? ? ? 921  ARG F NH2 
37846 N  N   . TYR F  679 0.4867 0.6235 0.7012 0.1251  0.2104  0.0752  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F N   
37847 C  CA  . TYR F  679 0.5068 0.6365 0.7067 0.1358  0.2174  0.0714  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CA  
37848 C  C   . TYR F  679 0.5284 0.6366 0.7148 0.1386  0.2177  0.0595  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F C   
37849 O  O   . TYR F  679 0.5488 0.6476 0.7199 0.1478  0.2229  0.0544  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F O   
37850 C  CB  . TYR F  679 0.5089 0.6473 0.7164 0.1456  0.2270  0.0826  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CB  
37851 C  CG  . TYR F  679 0.4916 0.6506 0.7111 0.1436  0.2273  0.0938  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CG  
37852 C  CD1 . TYR F  679 0.4960 0.6618 0.7077 0.1486  0.2312  0.0957  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CD1 
37853 C  CD2 . TYR F  679 0.4721 0.6430 0.7101 0.1365  0.2231  0.1025  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CD2 
37854 C  CE1 . TYR F  679 0.4808 0.6649 0.7043 0.1459  0.2313  0.1064  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CE1 
37855 C  CE2 . TYR F  679 0.4574 0.6462 0.7066 0.1338  0.2224  0.1125  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CE2 
37856 C  CZ  . TYR F  679 0.4617 0.6569 0.7043 0.1383  0.2266  0.1144  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F CZ  
37857 O  OH  . TYR F  679 0.4486 0.6604 0.7028 0.1352  0.2260  0.1244  ? ? ? ? ? ? 922  TYR F OH  
37858 N  N   . ASP F  680 0.5255 0.6251 0.7170 0.1308  0.2123  0.0552  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F N   
37859 C  CA  . ASP F  680 0.5464 0.6246 0.7274 0.1322  0.2121  0.0442  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F CA  
37860 C  C   . ASP F  680 0.5575 0.6261 0.7231 0.1285  0.2056  0.0309  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F C   
37861 O  O   . ASP F  680 0.5575 0.6182 0.7247 0.1198  0.1988  0.0238  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F O   
37862 C  CB  . ASP F  680 0.5412 0.6132 0.7341 0.1256  0.2098  0.0455  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F CB  
37863 C  CG  . ASP F  680 0.5650 0.6142 0.7495 0.1293  0.2124  0.0374  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F CG  
37864 O  OD1 . ASP F  680 0.5861 0.6226 0.7539 0.1350  0.2138  0.0280  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F OD1 
37865 O  OD2 . ASP F  680 0.5635 0.6069 0.7578 0.1265  0.2130  0.0405  ? ? ? ? ? ? 923  ASP F OD2 
37866 N  N   . LEU F  681 0.5680 0.6375 0.7190 0.1353  0.2076  0.0278  ? ? ? ? ? ? 924  LEU F N   
37867 C  CA  . LEU F  681 0.5792 0.6408 0.7151 0.1323  0.2005  0.0154  ? ? ? ? ? ? 924  LEU F CA  
37868 C  C   . LEU F  681 0.6069 0.6451 0.7284 0.1356  0.2003  0.0031  ? ? ? ? ? ? 924  LEU F C   
37869 O  O   . LEU F  681 0.6285 0.6576 0.7311 0.1446  0.2032  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 924  LEU F O   
37870 C  CB  . LEU F  681 0.5821 0.6525 0.7058 0.1386  0.2023  0.0166  ? ? ? ? ? ? 924  LEU F CB  
37871 C  CG  . LEU F  681 0.5577 0.6488 0.6917 0.1332  0.1993  0.0252  ? ? ? ? ? ? 924  LEU F CG  
37872 C  CD1 . LEU F  681 0.5389 0.6440 0.6920 0.1332  0.2047  0.0395  ? ? ? ? ? ? 924  LEU F CD1 
37873 C  CD2 . LEU F  681 0.5664 0.6619 0.6845 0.1398  0.2007  0.0242  ? ? ? ? ? ? 924  LEU F CD2 
37874 N  N   . GLY F  682 0.6075 0.6353 0.7373 0.1284  0.1967  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 925  GLY F N   
37875 C  CA  . GLY F  682 0.6345 0.6383 0.7527 0.1303  0.1962  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 925  GLY F CA  
37876 C  C   . GLY F  682 0.6538 0.6455 0.7647 0.1431  0.2068  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 925  GLY F C   
37877 O  O   . GLY F  682 0.6819 0.6530 0.7760 0.1487  0.2078  -0.0200 ? ? ? ? ? ? 925  GLY F O   
37878 N  N   . ILE F  683 0.6395 0.6439 0.7632 0.1477  0.2144  0.0036  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F N   
37879 C  CA  . ILE F  683 0.6547 0.6527 0.7737 0.1609  0.2253  0.0081  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F CA  
37880 C  C   . ILE F  683 0.6617 0.6458 0.7891 0.1609  0.2283  0.0094  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F C   
37881 O  O   . ILE F  683 0.6880 0.6523 0.8030 0.1693  0.2333  0.0035  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F O   
37882 C  CB  . ILE F  683 0.6370 0.6580 0.7657 0.1668  0.2321  0.0224  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F CB  
37883 C  CG1 . ILE F  683 0.6389 0.6680 0.7545 0.1699  0.2314  0.0201  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F CG1 
37884 C  CG2 . ILE F  683 0.6485 0.6669 0.7783 0.1801  0.2440  0.0300  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F CG2 
37885 C  CD1 . ILE F  683 0.6176 0.6702 0.7461 0.1711  0.2352  0.0337  ? ? ? ? ? ? 926  ILE F CD1 
37886 N  N   . SER F  684 0.6401 0.6336 0.7870 0.1521  0.2254  0.0170  ? ? ? ? ? ? 927  SER F N   
37887 C  CA  . SER F  684 0.6464 0.6270 0.8014 0.1516  0.2280  0.0192  ? ? ? ? ? ? 927  SER F CA  
37888 C  C   . SER F  684 0.6651 0.6224 0.8121 0.1449  0.2222  0.0058  ? ? ? ? ? ? 927  SER F C   
37889 O  O   . SER F  684 0.6852 0.6225 0.8288 0.1488  0.2260  0.0028  ? ? ? ? ? ? 927  SER F O   
37890 C  CB  . SER F  684 0.6194 0.6161 0.7956 0.1436  0.2256  0.0304  ? ? ? ? ? ? 927  SER F CB  
37891 O  OG  . SER F  684 0.6125 0.6053 0.7933 0.1302  0.2169  0.0247  ? ? ? ? ? ? 927  SER F OG  
37892 N  N   . LYS F  685 0.6585 0.6188 0.8038 0.1343  0.2127  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 928  LYS F N   
37893 C  CA  . LYS F  685 0.6743 0.6157 0.8141 0.1259  0.2054  -0.0148 ? ? ? ? ? ? 928  LYS F CA  
37894 C  C   . LYS F  685 0.6688 0.6188 0.8020 0.1195  0.1965  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 928  LYS F C   
37895 O  O   . LYS F  685 0.6491 0.6199 0.7853 0.1198  0.1959  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 928  LYS F O   
37896 C  CB  . LYS F  685 0.6623 0.6029 0.8199 0.1150  0.2026  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 928  LYS F CB  
37897 C  CG  . LYS F  685 0.6303 0.5956 0.8052 0.1109  0.2027  0.0027  ? ? ? ? ? ? 928  LYS F CG  
37898 C  CD  . LYS F  685 0.6185 0.5845 0.8080 0.0984  0.1977  0.0043  ? ? ? ? ? ? 928  LYS F CD  
37899 C  CE  . LYS F  685 0.6244 0.5845 0.8101 0.0884  0.1887  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 928  LYS F CE  
37900 N  NZ  . LYS F  685 0.6088 0.5750 0.8103 0.0762  0.1844  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 928  LYS F NZ  
37901 N  N   . PRO F  686 0.6862 0.6204 0.8113 0.1134  0.1891  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 929  PRO F N   
37902 C  CA  . PRO F  686 0.6818 0.6255 0.8000 0.1088  0.1805  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 929  PRO F CA  
37903 C  C   . PRO F  686 0.6502 0.6160 0.7869 0.0975  0.1749  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 929  PRO F C   
37904 O  O   . PRO F  686 0.6369 0.6053 0.7905 0.0907  0.1756  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 929  PRO F O   
37905 C  CB  . PRO F  686 0.7088 0.6301 0.8161 0.1040  0.1730  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 929  PRO F CB  
37906 C  CG  . PRO F  686 0.7178 0.6219 0.8350 0.1005  0.1761  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 929  PRO F CG  
37907 C  CD  . PRO F  686 0.7010 0.6150 0.8302 0.1060  0.1860  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 929  PRO F CD  
37908 N  N   . ASN F  687 0.6400 0.6206 0.7721 0.0966  0.1701  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 930  ASN F N   
37909 C  CA  . ASN F  687 0.6150 0.6139 0.7608 0.0864  0.1636  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 930  ASN F CA  
37910 C  C   . ASN F  687 0.6245 0.6175 0.7675 0.0775  0.1529  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 930  ASN F C   
37911 O  O   . ASN F  687 0.6503 0.6260 0.7790 0.0799  0.1500  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 930  ASN F O   
37912 C  CB  . ASN F  687 0.5972 0.6168 0.7413 0.0907  0.1650  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 930  ASN F CB  
37913 C  CG  . ASN F  687 0.6124 0.6305 0.7361 0.0971  0.1622  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 930  ASN F CG  
37914 O  OD1 . ASN F  687 0.6339 0.6378 0.7454 0.0963  0.1565  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 930  ASN F OD1 
37915 N  ND2 . ASN F  687 0.6021 0.6347 0.7222 0.1035  0.1661  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 930  ASN F ND2 
37916 N  N   . LYS F  688 0.6050 0.6119 0.7617 0.0675  0.1467  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 931  LYS F N   
37917 C  CA  . LYS F  688 0.6128 0.6154 0.7714 0.0579  0.1365  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 931  LYS F CA  
37918 C  C   . LYS F  688 0.6347 0.6296 0.7733 0.0623  0.1304  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 931  LYS F C   
37919 O  O   . LYS F  688 0.6484 0.6351 0.7861 0.0555  0.1216  -0.0777 ? ? ? ? ? ? 931  LYS F O   
37920 C  CB  . LYS F  688 0.5875 0.6103 0.7617 0.0490  0.1314  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 931  LYS F CB  
37921 C  CG  . LYS F  688 0.5925 0.6138 0.7741 0.0381  0.1213  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 931  LYS F CG  
37922 C  CD  . LYS F  688 0.5666 0.6071 0.7669 0.0295  0.1189  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 931  LYS F CD  
37923 C  CE  . LYS F  688 0.5685 0.6149 0.7742 0.0209  0.1079  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 931  LYS F CE  
37924 N  NZ  . LYS F  688 0.5444 0.6093 0.7680 0.0138  0.1065  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 931  LYS F NZ  
37925 N  N   . TYR F  689 0.6391 0.6364 0.7617 0.0737  0.1352  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 932  TYR F N   
37926 C  CA  . TYR F  689 0.6568 0.6511 0.7585 0.0794  0.1300  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CA  
37927 C  C   . TYR F  689 0.6856 0.6603 0.7662 0.0909  0.1356  -0.0796 ? ? ? ? ? ? 932  TYR F C   
37928 O  O   . TYR F  689 0.7043 0.6739 0.7641 0.0978  0.1327  -0.0871 ? ? ? ? ? ? 932  TYR F O   
37929 C  CB  . TYR F  689 0.6386 0.6537 0.7378 0.0837  0.1309  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CB  
37930 C  CG  . TYR F  689 0.6090 0.6432 0.7293 0.0740  0.1278  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CG  
37931 C  CD1 . TYR F  689 0.6055 0.6443 0.7337 0.0639  0.1173  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CD1 
37932 C  CD2 . TYR F  689 0.5859 0.6329 0.7187 0.0748  0.1352  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CD2 
37933 C  CE1 . TYR F  689 0.5800 0.6356 0.7268 0.0559  0.1153  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CE1 
37934 C  CE2 . TYR F  689 0.5614 0.6238 0.7116 0.0665  0.1324  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CE2 
37935 C  CZ  . TYR F  689 0.5586 0.6251 0.7153 0.0575  0.1229  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 932  TYR F CZ  
37936 O  OH  . TYR F  689 0.5353 0.6171 0.7087 0.0500  0.1208  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 932  TYR F OH  
37937 N  N   . GLY F  690 0.6899 0.6536 0.7755 0.0936  0.1438  -0.0755 ? ? ? ? ? ? 933  GLY F N   
37938 C  CA  . GLY F  690 0.7176 0.6616 0.7845 0.1055  0.1509  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 933  GLY F CA  
37939 C  C   . GLY F  690 0.7129 0.6578 0.7826 0.1156  0.1645  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 933  GLY F C   
37940 O  O   . GLY F  690 0.6875 0.6467 0.7764 0.1124  0.1689  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 933  GLY F O   
37941 N  N   . THR F  691 0.7391 0.6684 0.7893 0.1281  0.1711  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 934  THR F N   
37942 C  CA  . THR F  691 0.7370 0.6690 0.7878 0.1398  0.1843  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 934  THR F CA  
37943 C  C   . THR F  691 0.7283 0.6780 0.7715 0.1481  0.1886  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 934  THR F C   
37944 O  O   . THR F  691 0.7336 0.6866 0.7637 0.1479  0.1823  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 934  THR F O   
37945 C  CB  . THR F  691 0.7713 0.6779 0.8041 0.1510  0.1907  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 934  THR F CB  
37946 O  OG1 . THR F  691 0.7973 0.6935 0.8038 0.1577  0.1874  -0.0793 ? ? ? ? ? ? 934  THR F OG1 
37947 C  CG2 . THR F  691 0.7841 0.6697 0.8234 0.1436  0.1875  -0.0744 ? ? ? ? ? ? 934  THR F CG2 
37948 N  N   . ALA F  692 0.7159 0.6769 0.7676 0.1554  0.1993  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 935  ALA F N   
37949 C  CA  . ALA F  692 0.7081 0.6859 0.7548 0.1635  0.2049  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 935  ALA F CA  
37950 C  C   . ALA F  692 0.7385 0.7035 0.7564 0.1739  0.2058  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 935  ALA F C   
37951 O  O   . ALA F  692 0.7359 0.7119 0.7446 0.1766  0.2045  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 935  ALA F O   
37952 C  CB  . ALA F  692 0.6981 0.6854 0.7568 0.1713  0.2171  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 935  ALA F CB  
37953 N  N   . ASP F  693 0.7691 0.7096 0.7715 0.1801  0.2077  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 936  ASP F N   
37954 C  CA  . ASP F  693 0.8019 0.7273 0.7743 0.1903  0.2077  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 936  ASP F CA  
37955 C  C   . ASP F  693 0.8065 0.7311 0.7680 0.1825  0.1939  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 936  ASP F C   
37956 O  O   . ASP F  693 0.8169 0.7449 0.7598 0.1895  0.1937  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 936  ASP F O   
37957 C  CB  . ASP F  693 0.8353 0.7330 0.7929 0.1986  0.2124  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 936  ASP F CB  
37958 C  CG  . ASP F  693 0.8400 0.7395 0.7973 0.2134  0.2284  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 936  ASP F CG  
37959 O  OD1 . ASP F  693 0.8231 0.7440 0.7859 0.2183  0.2352  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 936  ASP F OD1 
37960 O  OD2 . ASP F  693 0.8604 0.7407 0.8132 0.2200  0.2345  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 936  ASP F OD2 
37961 N  N   . ASP F  694 0.7985 0.7197 0.7726 0.1682  0.1827  -0.0812 ? ? ? ? ? ? 937  ASP F N   
37962 C  CA  . ASP F  694 0.7981 0.7223 0.7679 0.1589  0.1686  -0.0907 ? ? ? ? ? ? 937  ASP F CA  
37963 C  C   . ASP F  694 0.7740 0.7234 0.7487 0.1580  0.1677  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 937  ASP F C   
37964 O  O   . ASP F  694 0.7849 0.7357 0.7423 0.1605  0.1616  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 937  ASP F O   
37965 C  CB  . ASP F  694 0.7853 0.7083 0.7757 0.1430  0.1591  -0.0944 ? ? ? ? ? ? 937  ASP F CB  
37966 C  CG  . ASP F  694 0.8099 0.7072 0.7962 0.1420  0.1585  -0.1039 ? ? ? ? ? ? 937  ASP F CG  
37967 O  OD1 . ASP F  694 0.8438 0.7209 0.8052 0.1499  0.1573  -0.1155 ? ? ? ? ? ? 937  ASP F OD1 
37968 O  OD2 . ASP F  694 0.7969 0.6933 0.8039 0.1337  0.1592  -0.0998 ? ? ? ? ? ? 937  ASP F OD2 
37969 N  N   . LEU F  695 0.7422 0.7107 0.7402 0.1541  0.1730  -0.0675 ? ? ? ? ? ? 938  LEU F N   
37970 C  CA  . LEU F  695 0.7196 0.7111 0.7232 0.1541  0.1739  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 938  LEU F CA  
37971 C  C   . LEU F  695 0.7372 0.7285 0.7180 0.1682  0.1809  -0.0560 ? ? ? ? ? ? 938  LEU F C   
37972 O  O   . LEU F  695 0.7413 0.7380 0.7093 0.1693  0.1754  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 938  LEU F O   
37973 C  CB  . LEU F  695 0.6898 0.6979 0.7180 0.1513  0.1812  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 938  LEU F CB  
37974 C  CG  . LEU F  695 0.6651 0.6967 0.7018 0.1500  0.1820  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 938  LEU F CG  
37975 C  CD1 . LEU F  695 0.6603 0.6984 0.6929 0.1426  0.1700  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 938  LEU F CD1 
37976 C  CD2 . LEU F  695 0.6356 0.6811 0.6992 0.1432  0.1851  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 938  LEU F CD2 
37977 N  N   . VAL F  696 0.7484 0.7338 0.7242 0.1796  0.1934  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 939  VAL F N   
37978 C  CA  . VAL F  696 0.7664 0.7516 0.7211 0.1941  0.2020  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 939  VAL F CA  
37979 C  C   . VAL F  696 0.7955 0.7675 0.7207 0.1985  0.1945  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 939  VAL F C   
37980 O  O   . VAL F  696 0.7988 0.7794 0.7110 0.2047  0.1960  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 939  VAL F O   
37981 C  CB  . VAL F  696 0.7820 0.7577 0.7322 0.2068  0.2161  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 939  VAL F CB  
37982 C  CG1 . VAL F  696 0.8018 0.7783 0.7296 0.2226  0.2262  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 939  VAL F CG1 
37983 C  CG2 . VAL F  696 0.7532 0.7442 0.7327 0.2030  0.2230  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 939  VAL F CG2 
37984 N  N   . LYS F  697 0.8181 0.7686 0.7325 0.1955  0.1864  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 940  LYS F N   
37985 C  CA  . LYS F  697 0.8492 0.7849 0.7346 0.1993  0.1776  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 940  LYS F CA  
37986 C  C   . LYS F  697 0.8338 0.7843 0.7230 0.1900  0.1652  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 940  LYS F C   
37987 O  O   . LYS F  697 0.8487 0.7999 0.7165 0.1963  0.1620  -0.0973 ? ? ? ? ? ? 940  LYS F O   
37988 C  CB  . LYS F  697 0.8738 0.7843 0.7518 0.1952  0.1699  -0.1077 ? ? ? ? ? ? 940  LYS F CB  
37989 C  CG  . LYS F  697 0.9093 0.7963 0.7643 0.2091  0.1786  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 940  LYS F CG  
37990 C  CD  . LYS F  697 0.9214 0.7874 0.7824 0.2028  0.1749  -0.1227 ? ? ? ? ? ? 940  LYS F CD  
37991 C  CE  . LYS F  697 0.9600 0.8003 0.7958 0.2175  0.1834  -0.1295 ? ? ? ? ? ? 940  LYS F CE  
37992 N  NZ  . LYS F  697 0.9551 0.7869 0.8085 0.2156  0.1902  -0.1255 ? ? ? ? ? ? 940  LYS F NZ  
37993 N  N   . ALA F  698 0.8049 0.7669 0.7214 0.1755  0.1585  -0.0906 ? ? ? ? ? ? 941  ALA F N   
37994 C  CA  . ALA F  698 0.7847 0.7635 0.7109 0.1656  0.1477  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 941  ALA F CA  
37995 C  C   . ALA F  698 0.7738 0.7705 0.6950 0.1722  0.1528  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 941  ALA F C   
37996 O  O   . ALA F  698 0.7795 0.7805 0.6885 0.1723  0.1446  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 941  ALA F O   
37997 C  CB  . ALA F  698 0.7525 0.7427 0.7112 0.1511  0.1444  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 941  ALA F CB  
37998 N  N   . ILE F  699 0.7585 0.7656 0.6901 0.1774  0.1660  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 942  ILE F N   
37999 C  CA  . ILE F  699 0.7494 0.7726 0.6775 0.1842  0.1730  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 942  ILE F CA  
38000 C  C   . ILE F  699 0.7822 0.7955 0.6775 0.1991  0.1774  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 942  ILE F C   
38001 O  O   . ILE F  699 0.7856 0.8058 0.6684 0.2018  0.1737  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 942  ILE F O   
38002 C  CB  . ILE F  699 0.7262 0.7628 0.6755 0.1855  0.1857  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 942  ILE F CB  
38003 C  CG1 . ILE F  699 0.6935 0.7418 0.6730 0.1711  0.1805  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 942  ILE F CG1 
38004 C  CG2 . ILE F  699 0.7210 0.7722 0.6659 0.1930  0.1937  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 942  ILE F CG2 
38005 C  CD1 . ILE F  699 0.6725 0.7321 0.6733 0.1713  0.1911  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 942  ILE F CD1 
38006 N  N   . LYS F  700 0.8075 0.8039 0.6880 0.2093  0.1854  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 943  LYS F N   
38007 C  CA  . LYS F  700 0.8442 0.8269 0.6902 0.2242  0.1894  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 943  LYS F CA  
38008 C  C   . LYS F  700 0.8637 0.8374 0.6890 0.2218  0.1742  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 943  LYS F C   
38009 O  O   . LYS F  700 0.8828 0.8555 0.6836 0.2312  0.1746  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 943  LYS F O   
38010 C  CB  . LYS F  700 0.8713 0.8327 0.7046 0.2335  0.1973  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 943  LYS F CB  
38011 C  CG  . LYS F  700 0.8716 0.8377 0.7072 0.2458  0.2157  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 943  LYS F CG  
38012 C  CD  . LYS F  700 0.8858 0.8340 0.7228 0.2495  0.2217  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 943  LYS F CD  
38013 C  CE  . LYS F  700 0.9310 0.8507 0.7335 0.2597  0.2198  -0.0810 ? ? ? ? ? ? 943  LYS F CE  
38014 N  NZ  . LYS F  700 0.9526 0.8733 0.7296 0.2765  0.2308  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 943  LYS F NZ  
38015 N  N   . ALA F  701 0.8600 0.8271 0.6955 0.2092  0.1610  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 944  ALA F N   
38016 C  CA  . ALA F  701 0.8747 0.8359 0.6966 0.2042  0.1445  -0.1068 ? ? ? ? ? ? 944  ALA F CA  
38017 C  C   . ALA F  701 0.8568 0.8386 0.6818 0.2019  0.1398  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 944  ALA F C   
38018 O  O   . ALA F  701 0.8772 0.8571 0.6770 0.2102  0.1368  -0.1032 ? ? ? ? ? ? 944  ALA F O   
38019 C  CB  . ALA F  701 0.8660 0.8218 0.7071 0.1890  0.1326  -0.1161 ? ? ? ? ? ? 944  ALA F CB  
38020 N  N   . LEU F  702 0.8196 0.8204 0.6749 0.1910  0.1396  -0.0894 ? ? ? ? ? ? 945  LEU F N   
38021 C  CA  . LEU F  702 0.8010 0.8207 0.6620 0.1879  0.1353  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 945  LEU F CA  
38022 C  C   . LEU F  702 0.8125 0.8365 0.6532 0.2019  0.1453  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 945  LEU F C   
38023 O  O   . LEU F  702 0.8233 0.8503 0.6471 0.2055  0.1388  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 945  LEU F O   
38024 C  CB  . LEU F  702 0.7608 0.7986 0.6565 0.1758  0.1361  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 945  LEU F CB  
38025 C  CG  . LEU F  702 0.7510 0.7889 0.6625 0.1617  0.1219  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 945  LEU F CG  
38026 C  CD1 . LEU F  702 0.7178 0.7666 0.6618 0.1504  0.1242  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 945  LEU F CD1 
38027 C  CD2 . LEU F  702 0.7511 0.7982 0.6560 0.1595  0.1102  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 945  LEU F CD2 
38028 N  N   . HIS F  703 0.8113 0.8358 0.6538 0.2100  0.1610  -0.0633 ? ? ? ? ? ? 946  HIS F N   
38029 C  CA  . HIS F  703 0.8219 0.8513 0.6475 0.2231  0.1722  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 946  HIS F CA  
38030 C  C   . HIS F  703 0.8613 0.8757 0.6492 0.2351  0.1692  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 946  HIS F C   
38031 O  O   . HIS F  703 0.8694 0.8898 0.6415 0.2422  0.1704  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 946  HIS F O   
38032 C  CB  . HIS F  703 0.8194 0.8497 0.6520 0.2307  0.1896  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 946  HIS F CB  
38033 C  CG  . HIS F  703 0.7815 0.8305 0.6482 0.2215  0.1943  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 946  HIS F CG  
38034 N  ND1 . HIS F  703 0.7715 0.8221 0.6550 0.2226  0.2054  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 946  HIS F ND1 
38035 C  CD2 . HIS F  703 0.7524 0.8184 0.6390 0.2112  0.1887  -0.0211 ? ? ? ? ? ? 946  HIS F CD2 
38036 C  CE1 . HIS F  703 0.7379 0.8061 0.6500 0.2130  0.2059  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 946  HIS F CE1 
38037 N  NE2 . HIS F  703 0.7261 0.8032 0.6402 0.2060  0.1961  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 946  HIS F NE2 
38038 N  N   . SER F  704 0.8877 0.8815 0.6602 0.2378  0.1654  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 947  SER F N   
38039 C  CA  . SER F  704 0.9286 0.9057 0.6631 0.2498  0.1624  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 947  SER F CA  
38040 C  C   . SER F  704 0.9302 0.9137 0.6558 0.2457  0.1474  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 947  SER F C   
38041 O  O   . SER F  704 0.9583 0.9355 0.6533 0.2567  0.1461  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 947  SER F O   
38042 C  CB  . SER F  704 0.9550 0.9082 0.6772 0.2499  0.1568  -0.1056 ? ? ? ? ? ? 947  SER F CB  
38043 O  OG  . SER F  704 0.9457 0.8987 0.6808 0.2351  0.1391  -0.1164 ? ? ? ? ? ? 947  SER F OG  
38044 N  N   . LYS F  705 0.9013 0.8973 0.6532 0.2304  0.1361  -0.0948 ? ? ? ? ? ? 948  LYS F N   
38045 C  CA  . LYS F  705 0.9000 0.9046 0.6470 0.2263  0.1219  -0.0985 ? ? ? ? ? ? 948  LYS F CA  
38046 C  C   . LYS F  705 0.8790 0.9036 0.6335 0.2282  0.1280  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 948  LYS F C   
38047 O  O   . LYS F  705 0.8769 0.9098 0.6277 0.2259  0.1178  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 948  LYS F O   
38048 C  CB  . LYS F  705 0.8814 0.8903 0.6521 0.2097  0.1065  -0.1066 ? ? ? ? ? ? 948  LYS F CB  
38049 C  CG  . LYS F  705 0.9103 0.8993 0.6662 0.2079  0.0947  -0.1252 ? ? ? ? ? ? 948  LYS F CG  
38050 C  CD  . LYS F  705 0.9460 0.9260 0.6662 0.2179  0.0861  -0.1349 ? ? ? ? ? ? 948  LYS F CD  
38051 C  CE  . LYS F  705 0.9858 0.9390 0.6808 0.2231  0.0820  -0.1515 ? ? ? ? ? ? 948  LYS F CE  
38052 N  NZ  . LYS F  705 1.0212 0.9650 0.6832 0.2298  0.0687  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 948  LYS F NZ  
38053 N  N   . GLY F  706 0.8645 0.8963 0.6300 0.2322  0.1445  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 949  GLY F N   
38054 C  CA  . GLY F  706 0.8424 0.8929 0.6194 0.2327  0.1516  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 949  GLY F CA  
38055 C  C   . GLY F  706 0.8028 0.8697 0.6150 0.2174  0.1464  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 949  GLY F C   
38056 O  O   . GLY F  706 0.7831 0.8650 0.6068 0.2158  0.1502  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 949  GLY F O   
38057 N  N   . ILE F  707 0.7930 0.8559 0.6214 0.2064  0.1379  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 950  ILE F N   
38058 C  CA  . ILE F  707 0.7583 0.8351 0.6183 0.1921  0.1321  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 950  ILE F CA  
38059 C  C   . ILE F  707 0.7331 0.8179 0.6174 0.1891  0.1450  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 950  ILE F C   
38060 O  O   . ILE F  707 0.7413 0.8172 0.6243 0.1936  0.1540  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 950  ILE F O   
38061 C  CB  . ILE F  707 0.7596 0.8288 0.6275 0.1817  0.1186  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 950  ILE F CB  
38062 C  CG1 . ILE F  707 0.7854 0.8474 0.6304 0.1843  0.1048  -0.0782 ? ? ? ? ? ? 950  ILE F CG1 
38063 C  CG2 . ILE F  707 0.7253 0.8084 0.6253 0.1673  0.1132  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 950  ILE F CG2 
38064 C  CD1 . ILE F  707 0.7835 0.8418 0.6405 0.1723  0.0903  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 950  ILE F CD1 
38065 N  N   . LYS F  708 0.7038 0.8051 0.6099 0.1820  0.1458  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 951  LYS F N   
38066 C  CA  . LYS F  708 0.6803 0.7895 0.6099 0.1784  0.1562  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 951  LYS F CA  
38067 C  C   . LYS F  708 0.6636 0.7715 0.6151 0.1669  0.1512  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 951  LYS F C   
38068 O  O   . LYS F  708 0.6630 0.7686 0.6170 0.1595  0.1391  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 951  LYS F O   
38069 C  CB  . LYS F  708 0.6577 0.7833 0.6009 0.1751  0.1585  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 951  LYS F CB  
38070 C  CG  . LYS F  708 0.6728 0.8004 0.5966 0.1859  0.1645  0.0062  ? ? ? ? ? ? 951  LYS F CG  
38071 C  CD  . LYS F  708 0.6944 0.8133 0.6029 0.1980  0.1773  0.0083  ? ? ? ? ? ? 951  LYS F CD  
38072 C  CE  . LYS F  708 0.7254 0.8364 0.6016 0.2102  0.1776  0.0042  ? ? ? ? ? ? 951  LYS F CE  
38073 N  NZ  . LYS F  708 0.7304 0.8456 0.6031 0.2197  0.1932  0.0176  ? ? ? ? ? ? 951  LYS F NZ  
38074 N  N   . VAL F  709 0.6497 0.7601 0.6183 0.1652  0.1602  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 952  VAL F N   
38075 C  CA  . VAL F  709 0.6343 0.7432 0.6234 0.1547  0.1561  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 952  VAL F CA  
38076 C  C   . VAL F  709 0.6051 0.7272 0.6200 0.1483  0.1614  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 952  VAL F C   
38077 O  O   . VAL F  709 0.6019 0.7283 0.6206 0.1536  0.1723  0.0092  ? ? ? ? ? ? 952  VAL F O   
38078 C  CB  . VAL F  709 0.6531 0.7459 0.6349 0.1589  0.1601  -0.0214 ? ? ? ? ? ? 952  VAL F CB  
38079 C  CG1 . VAL F  709 0.6413 0.7300 0.6418 0.1477  0.1541  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 952  VAL F CG1 
38080 C  CG2 . VAL F  709 0.6870 0.7652 0.6386 0.1679  0.1566  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 952  VAL F CG2 
38081 N  N   . MET F  710 0.5850 0.7133 0.6176 0.1369  0.1534  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 953  MET F N   
38082 C  CA  . MET F  710 0.5577 0.6989 0.6128 0.1302  0.1560  0.0092  ? ? ? ? ? ? 953  MET F CA  
38083 C  C   . MET F  710 0.5454 0.6846 0.6190 0.1237  0.1576  0.0101  ? ? ? ? ? ? 953  MET F C   
38084 O  O   . MET F  710 0.5490 0.6803 0.6249 0.1186  0.1517  0.0009  ? ? ? ? ? ? 953  MET F O   
38085 C  CB  . MET F  710 0.5442 0.6943 0.6053 0.1228  0.1465  0.0083  ? ? ? ? ? ? 953  MET F CB  
38086 C  CG  . MET F  710 0.5201 0.6827 0.5992 0.1176  0.1487  0.0200  ? ? ? ? ? ? 953  MET F CG  
38087 S  SD  . MET F  710 0.5067 0.6761 0.5936 0.1082  0.1365  0.0155  ? ? ? ? ? ? 953  MET F SD  
38088 C  CE  . MET F  710 0.5018 0.6815 0.5839 0.1121  0.1386  0.0259  ? ? ? ? ? ? 953  MET F CE  
38089 N  N   . ALA F  711 0.5313 0.6780 0.6187 0.1237  0.1653  0.0217  ? ? ? ? ? ? 954  ALA F N   
38090 C  CA  . ALA F  711 0.5222 0.6665 0.6253 0.1193  0.1677  0.0235  ? ? ? ? ? ? 954  ALA F CA  
38091 C  C   . ALA F  711 0.4978 0.6528 0.6193 0.1094  0.1630  0.0290  ? ? ? ? ? ? 954  ALA F C   
38092 O  O   . ALA F  711 0.4870 0.6527 0.6122 0.1090  0.1639  0.0372  ? ? ? ? ? ? 954  ALA F O   
38093 C  CB  . ALA F  711 0.5240 0.6702 0.6302 0.1265  0.1791  0.0331  ? ? ? ? ? ? 954  ALA F CB  
38094 N  N   . ASP F  712 0.4901 0.6419 0.6229 0.1016  0.1585  0.0249  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F N   
38095 C  CA  . ASP F  712 0.4684 0.6294 0.6174 0.0925  0.1540  0.0296  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F CA  
38096 C  C   . ASP F  712 0.4542 0.6211 0.6185 0.0910  0.1597  0.0406  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F C   
38097 O  O   . ASP F  712 0.4545 0.6160 0.6258 0.0900  0.1621  0.0406  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F O   
38098 C  CB  . ASP F  712 0.4675 0.6230 0.6217 0.0849  0.1469  0.0207  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F CB  
38099 C  CG  . ASP F  712 0.4511 0.6161 0.6145 0.0771  0.1400  0.0219  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F CG  
38100 O  OD1 . ASP F  712 0.4551 0.6182 0.6165 0.0732  0.1328  0.0133  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F OD1 
38101 O  OD2 . ASP F  712 0.4354 0.6094 0.6082 0.0749  0.1417  0.0311  ? ? ? ? ? ? 955  ASP F OD2 
38102 N  N   . TRP F  713 0.4429 0.6205 0.6123 0.0910  0.1613  0.0500  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F N   
38103 C  CA  . TRP F  713 0.4320 0.6160 0.6148 0.0906  0.1664  0.0609  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CA  
38104 C  C   . TRP F  713 0.4153 0.6030 0.6120 0.0816  0.1614  0.0632  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F C   
38105 O  O   . TRP F  713 0.4066 0.5993 0.6045 0.0770  0.1561  0.0633  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F O   
38106 C  CB  . TRP F  713 0.4295 0.6227 0.6111 0.0940  0.1699  0.0697  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CB  
38107 C  CG  . TRP F  713 0.4216 0.6227 0.6161 0.0949  0.1756  0.0814  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CG  
38108 C  CD1 . TRP F  713 0.4251 0.6248 0.6256 0.0988  0.1817  0.0849  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CD1 
38109 C  CD2 . TRP F  713 0.4106 0.6220 0.6136 0.0921  0.1755  0.0912  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CD2 
38110 N  NE1 . TRP F  713 0.4161 0.6262 0.6295 0.0984  0.1851  0.0964  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F NE1 
38111 C  CE2 . TRP F  713 0.4073 0.6243 0.6224 0.0939  0.1812  0.1003  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CE2 
38112 C  CE3 . TRP F  713 0.4041 0.6203 0.6058 0.0884  0.1710  0.0931  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CE3 
38113 C  CZ2 . TRP F  713 0.3975 0.6251 0.6245 0.0912  0.1818  0.1112  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CZ2 
38114 C  CZ3 . TRP F  713 0.3951 0.6201 0.6075 0.0859  0.1721  0.1037  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CZ3 
38115 C  CH2 . TRP F  713 0.3919 0.6227 0.6170 0.0869  0.1772  0.1125  ? ? ? ? ? ? 956  TRP F CH2 
38116 N  N   . VAL F  714 0.4121 0.5969 0.6183 0.0798  0.1632  0.0650  ? ? ? ? ? ? 957  VAL F N   
38117 C  CA  . VAL F  714 0.3997 0.5855 0.6166 0.0717  0.1584  0.0654  ? ? ? ? ? ? 957  VAL F CA  
38118 C  C   . VAL F  714 0.3899 0.5814 0.6191 0.0707  0.1609  0.0756  ? ? ? ? ? ? 957  VAL F C   
38119 O  O   . VAL F  714 0.3919 0.5792 0.6267 0.0715  0.1637  0.0770  ? ? ? ? ? ? 957  VAL F O   
38120 C  CB  . VAL F  714 0.4063 0.5814 0.6234 0.0692  0.1570  0.0573  ? ? ? ? ? ? 957  VAL F CB  
38121 C  CG1 . VAL F  714 0.3945 0.5713 0.6213 0.0613  0.1526  0.0582  ? ? ? ? ? ? 957  VAL F CG1 
38122 C  CG2 . VAL F  714 0.4187 0.5870 0.6242 0.0701  0.1539  0.0464  ? ? ? ? ? ? 957  VAL F CG2 
38123 N  N   . PRO F  715 0.3804 0.5813 0.6140 0.0691  0.1598  0.0830  ? ? ? ? ? ? 958  PRO F N   
38124 C  CA  . PRO F  715 0.3726 0.5799 0.6180 0.0683  0.1614  0.0929  ? ? ? ? ? ? 958  PRO F CA  
38125 C  C   . PRO F  715 0.3618 0.5701 0.6155 0.0613  0.1563  0.0949  ? ? ? ? ? ? 958  PRO F C   
38126 O  O   . PRO F  715 0.3559 0.5696 0.6188 0.0602  0.1562  0.1028  ? ? ? ? ? ? 958  PRO F O   
38127 C  CB  . PRO F  715 0.3693 0.5853 0.6149 0.0691  0.1618  0.0992  ? ? ? ? ? ? 958  PRO F CB  
38128 C  CG  . PRO F  715 0.3693 0.5836 0.6056 0.0668  0.1572  0.0929  ? ? ? ? ? ? 958  PRO F CG  
38129 C  CD  . PRO F  715 0.3799 0.5854 0.6067 0.0695  0.1578  0.0829  ? ? ? ? ? ? 958  PRO F CD  
38130 N  N   . ASP F  716 0.3602 0.5637 0.6105 0.0569  0.1519  0.0881  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F N   
38131 C  CA  . ASP F  716 0.3511 0.5556 0.6072 0.0508  0.1474  0.0903  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F CA  
38132 C  C   . ASP F  716 0.3512 0.5517 0.6138 0.0499  0.1486  0.0923  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F C   
38133 O  O   . ASP F  716 0.3452 0.5488 0.6138 0.0474  0.1466  0.0984  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F O   
38134 C  CB  . ASP F  716 0.3493 0.5517 0.6005 0.0468  0.1429  0.0832  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F CB  
38135 C  CG  . ASP F  716 0.3417 0.5446 0.5973 0.0416  0.1392  0.0854  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F CG  
38136 O  OD1 . ASP F  716 0.3360 0.5436 0.5942 0.0402  0.1371  0.0916  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F OD1 
38137 O  OD2 . ASP F  716 0.3427 0.5410 0.5990 0.0389  0.1385  0.0810  ? ? ? ? ? ? 959  ASP F OD2 
38138 N  N   . GLN F  717 0.3595 0.5522 0.6201 0.0520  0.1517  0.0872  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F N   
38139 C  CA  . GLN F  717 0.3611 0.5481 0.6267 0.0508  0.1528  0.0884  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F CA  
38140 C  C   . GLN F  717 0.3730 0.5514 0.6370 0.0555  0.1580  0.0852  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F C   
38141 O  O   . GLN F  717 0.3815 0.5565 0.6386 0.0592  0.1602  0.0797  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F O   
38142 C  CB  . GLN F  717 0.3584 0.5418 0.6236 0.0449  0.1493  0.0838  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F CB  
38143 C  CG  . GLN F  717 0.3666 0.5425 0.6273 0.0441  0.1496  0.0743  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F CG  
38144 C  CD  . GLN F  717 0.3663 0.5458 0.6204 0.0437  0.1465  0.0684  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F CD  
38145 O  OE1 . GLN F  717 0.3583 0.5449 0.6118 0.0420  0.1433  0.0707  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F OE1 
38146 N  NE2 . GLN F  717 0.3764 0.5502 0.6249 0.0455  0.1471  0.0608  ? ? ? ? ? ? 960  GLN F NE2 
38147 N  N   . MET F  718 0.3749 0.5490 0.6445 0.0558  0.1600  0.0889  ? ? ? ? ? ? 961  MET F N   
38148 C  CA  . MET F  718 0.3871 0.5508 0.6557 0.0598  0.1648  0.0862  ? ? ? ? ? ? 961  MET F CA  
38149 C  C   . MET F  718 0.3887 0.5446 0.6610 0.0557  0.1643  0.0860  ? ? ? ? ? ? 961  MET F C   
38150 O  O   . MET F  718 0.3807 0.5409 0.6579 0.0525  0.1618  0.0918  ? ? ? ? ? ? 961  MET F O   
38151 C  CB  . MET F  718 0.3904 0.5571 0.6629 0.0669  0.1696  0.0933  ? ? ? ? ? ? 961  MET F CB  
38152 C  CG  . MET F  718 0.3886 0.5643 0.6593 0.0708  0.1710  0.0957  ? ? ? ? ? ? 961  MET F CG  
38153 S  SD  . MET F  718 0.3937 0.5739 0.6713 0.0797  0.1778  0.1047  ? ? ? ? ? ? 961  MET F SD  
38154 C  CE  . MET F  718 0.4124 0.5760 0.6823 0.0858  0.1838  0.0972  ? ? ? ? ? ? 961  MET F CE  
38155 N  N   . TYR F  719 0.4004 0.5442 0.6699 0.0560  0.1666  0.0794  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F N   
38156 C  CA  . TYR F  719 0.4042 0.5392 0.6773 0.0521  0.1670  0.0789  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CA  
38157 C  C   . TYR F  719 0.4145 0.5405 0.6902 0.0571  0.1723  0.0829  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F C   
38158 O  O   . TYR F  719 0.4232 0.5458 0.6961 0.0639  0.1762  0.0824  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F O   
38159 C  CB  . TYR F  719 0.4122 0.5384 0.6820 0.0480  0.1658  0.0687  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CB  
38160 C  CG  . TYR F  719 0.4040 0.5372 0.6728 0.0421  0.1605  0.0641  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CG  
38161 C  CD1 . TYR F  719 0.4003 0.5409 0.6636 0.0437  0.1580  0.0612  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CD1 
38162 C  CD2 . TYR F  719 0.4014 0.5333 0.6749 0.0353  0.1586  0.0628  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CD2 
38163 C  CE1 . TYR F  719 0.3937 0.5406 0.6561 0.0390  0.1531  0.0570  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CE1 
38164 C  CE2 . TYR F  719 0.3945 0.5334 0.6679 0.0306  0.1540  0.0587  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CE2 
38165 C  CZ  . TYR F  719 0.3907 0.5370 0.6584 0.0326  0.1510  0.0556  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F CZ  
38166 O  OH  . TYR F  719 0.3847 0.5380 0.6519 0.0290  0.1465  0.0518  ? ? ? ? ? ? 962  TYR F OH  
38167 N  N   . ALA F  720 0.4149 0.5363 0.6951 0.0543  0.1728  0.0871  ? ? ? ? ? ? 963  ALA F N   
38168 C  CA  . ALA F  720 0.4276 0.5368 0.7096 0.0580  0.1777  0.0894  ? ? ? ? ? ? 963  ALA F CA  
38169 C  C   . ALA F  720 0.4310 0.5428 0.7142 0.0669  0.1815  0.0956  ? ? ? ? ? ? 963  ALA F C   
38170 O  O   . ALA F  720 0.4444 0.5462 0.7247 0.0724  0.1861  0.0927  ? ? ? ? ? ? 963  ALA F O   
38171 C  CB  . ALA F  720 0.4424 0.5363 0.7207 0.0563  0.1796  0.0795  ? ? ? ? ? ? 963  ALA F CB  
38172 N  N   . LEU F  721 0.4203 0.5451 0.7078 0.0687  0.1796  0.1040  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F N   
38173 C  CA  . LEU F  721 0.4239 0.5523 0.7150 0.0770  0.1834  0.1106  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F CA  
38174 C  C   . LEU F  721 0.4344 0.5521 0.7282 0.0802  0.1870  0.1151  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F C   
38175 O  O   . LEU F  721 0.4324 0.5476 0.7280 0.0759  0.1849  0.1182  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F O   
38176 C  CB  . LEU F  721 0.4105 0.5559 0.7074 0.0773  0.1797  0.1188  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F CB  
38177 C  CG  . LEU F  721 0.4008 0.5561 0.6950 0.0741  0.1763  0.1155  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F CG  
38178 C  CD1 . LEU F  721 0.3895 0.5596 0.6904 0.0735  0.1724  0.1240  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F CD1 
38179 C  CD2 . LEU F  721 0.4084 0.5619 0.6985 0.0798  0.1809  0.1111  ? ? ? ? ? ? 964  LEU F CD2 
38180 N  N   . PRO F  722 0.4465 0.5578 0.7405 0.0885  0.1928  0.1161  ? ? ? ? ? ? 965  PRO F N   
38181 C  CA  . PRO F  722 0.4594 0.5579 0.7549 0.0924  0.1970  0.1196  ? ? ? ? ? ? 965  PRO F CA  
38182 C  C   . PRO F  722 0.4549 0.5604 0.7576 0.0944  0.1955  0.1311  ? ? ? ? ? ? 965  PRO F C   
38183 O  O   . PRO F  722 0.4614 0.5571 0.7639 0.0930  0.1963  0.1332  ? ? ? ? ? ? 965  PRO F O   
38184 C  CB  . PRO F  722 0.4733 0.5648 0.7664 0.1018  0.2035  0.1179  ? ? ? ? ? ? 965  PRO F CB  
38185 C  CG  . PRO F  722 0.4667 0.5694 0.7573 0.1033  0.2029  0.1147  ? ? ? ? ? ? 965  PRO F CG  
38186 C  CD  . PRO F  722 0.4485 0.5659 0.7417 0.0956  0.1961  0.1160  ? ? ? ? ? ? 965  PRO F CD  
38187 N  N   . GLU F  723 0.4451 0.5670 0.7540 0.0974  0.1932  0.1386  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F N   
38188 C  CA  . GLU F  723 0.4434 0.5712 0.7589 0.0999  0.1911  0.1494  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F CA  
38189 C  C   . GLU F  723 0.4312 0.5679 0.7470 0.0926  0.1836  0.1523  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F C   
38190 O  O   . GLU F  723 0.4202 0.5652 0.7346 0.0872  0.1795  0.1487  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F O   
38191 C  CB  . GLU F  723 0.4414 0.5827 0.7656 0.1077  0.1921  0.1573  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F CB  
38192 C  CG  . GLU F  723 0.4534 0.5886 0.7771 0.1166  0.2002  0.1550  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F CG  
38193 C  CD  . GLU F  723 0.4711 0.5851 0.7893 0.1200  0.2058  0.1519  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F CD  
38194 O  OE1 . GLU F  723 0.4754 0.5832 0.7948 0.1196  0.2049  0.1570  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F OE1 
38195 O  OE2 . GLU F  723 0.4823 0.5850 0.7942 0.1234  0.2113  0.1443  ? ? ? ? ? ? 966  GLU F OE2 
38196 N  N   . LYS F  724 0.4341 0.5691 0.7512 0.0931  0.1817  0.1594  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F N   
38197 C  CA  . LYS F  724 0.4251 0.5672 0.7406 0.0871  0.1745  0.1623  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F CA  
38198 C  C   . LYS F  724 0.4173 0.5760 0.7398 0.0890  0.1686  0.1704  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F C   
38199 O  O   . LYS F  724 0.4207 0.5849 0.7507 0.0960  0.1704  0.1764  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F O   
38200 C  CB  . LYS F  724 0.4342 0.5648 0.7457 0.0866  0.1755  0.1656  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F CB  
38201 C  CG  . LYS F  724 0.4429 0.5569 0.7493 0.0837  0.1811  0.1582  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F CG  
38202 C  CD  . LYS F  724 0.4520 0.5559 0.7550 0.0831  0.1823  0.1631  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F CD  
38203 C  CE  . LYS F  724 0.4641 0.5502 0.7648 0.0814  0.1889  0.1576  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F CE  
38204 N  NZ  . LYS F  724 0.4779 0.5526 0.7777 0.0852  0.1925  0.1649  ? ? ? ? ? ? 967  LYS F NZ  
38205 N  N   . GLU F  725 0.4079 0.5744 0.7282 0.0829  0.1614  0.1707  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F N   
38206 C  CA  . GLU F  725 0.4005 0.5827 0.7274 0.0829  0.1544  0.1772  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F CA  
38207 C  C   . GLU F  725 0.3977 0.5806 0.7180 0.0772  0.1468  0.1783  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F C   
38208 O  O   . GLU F  725 0.3962 0.5718 0.7078 0.0718  0.1469  0.1722  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F O   
38209 C  CB  . GLU F  725 0.3907 0.5831 0.7218 0.0809  0.1539  0.1736  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F CB  
38210 C  CG  . GLU F  725 0.3824 0.5909 0.7209 0.0787  0.1459  0.1794  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F CG  
38211 C  CD  . GLU F  725 0.3761 0.5960 0.7231 0.0800  0.1481  0.1793  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F CD  
38212 O  OE1 . GLU F  725 0.3776 0.5919 0.7213 0.0817  0.1550  0.1731  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F OE1 
38213 O  OE2 . GLU F  725 0.3707 0.6048 0.7274 0.0792  0.1428  0.1855  ? ? ? ? ? ? 968  GLU F OE2 
38214 N  N   . VAL F  726 0.3980 0.5895 0.7220 0.0785  0.1399  0.1860  ? ? ? ? ? ? 969  VAL F N   
38215 C  CA  . VAL F  726 0.3978 0.5885 0.7131 0.0736  0.1324  0.1866  ? ? ? ? ? ? 969  VAL F CA  
38216 C  C   . VAL F  726 0.3877 0.5895 0.7052 0.0683  0.1252  0.1850  ? ? ? ? ? ? 969  VAL F C   
38217 O  O   . VAL F  726 0.3832 0.5975 0.7120 0.0697  0.1226  0.1890  ? ? ? ? ? ? 969  VAL F O   
38218 C  CB  . VAL F  726 0.4067 0.5982 0.7216 0.0777  0.1278  0.1954  ? ? ? ? ? ? 969  VAL F CB  
38219 C  CG1 . VAL F  726 0.4079 0.5993 0.7126 0.0732  0.1189  0.1959  ? ? ? ? ? ? 969  VAL F CG1 
38220 C  CG2 . VAL F  726 0.4177 0.5964 0.7294 0.0827  0.1353  0.1970  ? ? ? ? ? ? 969  VAL F CG2 
38221 N  N   . VAL F  727 0.3850 0.5823 0.6923 0.0624  0.1223  0.1796  ? ? ? ? ? ? 970  VAL F N   
38222 C  CA  . VAL F  727 0.3768 0.5823 0.6847 0.0571  0.1157  0.1775  ? ? ? ? ? ? 970  VAL F CA  
38223 C  C   . VAL F  727 0.3808 0.5825 0.6774 0.0536  0.1081  0.1776  ? ? ? ? ? ? 970  VAL F C   
38224 O  O   . VAL F  727 0.3885 0.5804 0.6754 0.0547  0.1100  0.1776  ? ? ? ? ? ? 970  VAL F O   
38225 C  CB  . VAL F  727 0.3691 0.5729 0.6751 0.0535  0.1202  0.1692  ? ? ? ? ? ? 970  VAL F CB  
38226 C  CG1 . VAL F  727 0.3678 0.5728 0.6819 0.0576  0.1283  0.1679  ? ? ? ? ? ? 970  VAL F CG1 
38227 C  CG2 . VAL F  727 0.3712 0.5635 0.6650 0.0505  0.1228  0.1629  ? ? ? ? ? ? 970  VAL F CG2 
38228 N  N   . THR F  728 0.3769 0.5856 0.6741 0.0494  0.1000  0.1777  ? ? ? ? ? ? 971  THR F N   
38229 C  CA  . THR F  728 0.3813 0.5847 0.6654 0.0456  0.0929  0.1758  ? ? ? ? ? ? 971  THR F CA  
38230 C  C   . THR F  728 0.3759 0.5746 0.6523 0.0411  0.0949  0.1677  ? ? ? ? ? ? 971  THR F C   
38231 O  O   . THR F  728 0.3692 0.5737 0.6497 0.0375  0.0919  0.1656  ? ? ? ? ? ? 971  THR F O   
38232 C  CB  . THR F  728 0.3827 0.5945 0.6705 0.0432  0.0816  0.1799  ? ? ? ? ? ? 971  THR F CB  
38233 O  OG1 . THR F  728 0.3894 0.6055 0.6831 0.0477  0.0784  0.1876  ? ? ? ? ? ? 971  THR F OG1 
38234 C  CG2 . THR F  728 0.3890 0.5934 0.6613 0.0396  0.0745  0.1767  ? ? ? ? ? ? 971  THR F CG2 
38235 N  N   . ALA F  729 0.3796 0.5681 0.6452 0.0412  0.0999  0.1638  ? ? ? ? ? ? 972  ALA F N   
38236 C  CA  . ALA F  729 0.3741 0.5589 0.6346 0.0379  0.1036  0.1563  ? ? ? ? ? ? 972  ALA F CA  
38237 C  C   . ALA F  729 0.3786 0.5578 0.6255 0.0353  0.0990  0.1535  ? ? ? ? ? ? 972  ALA F C   
38238 O  O   . ALA F  729 0.3885 0.5631 0.6262 0.0366  0.0947  0.1568  ? ? ? ? ? ? 972  ALA F O   
38239 C  CB  . ALA F  729 0.3743 0.5527 0.6349 0.0394  0.1133  0.1531  ? ? ? ? ? ? 972  ALA F CB  
38240 N  N   . THR F  730 0.3726 0.5515 0.6172 0.0322  0.1001  0.1475  ? ? ? ? ? ? 973  THR F N   
38241 C  CA  . THR F  730 0.3773 0.5496 0.6085 0.0307  0.0984  0.1440  ? ? ? ? ? ? 973  THR F CA  
38242 C  C   . THR F  730 0.3722 0.5422 0.6029 0.0297  0.1059  0.1380  ? ? ? ? ? ? 973  THR F C   
38243 O  O   . THR F  730 0.3634 0.5383 0.6026 0.0286  0.1087  0.1349  ? ? ? ? ? ? 973  THR F O   
38244 C  CB  . THR F  730 0.3777 0.5517 0.6052 0.0278  0.0896  0.1432  ? ? ? ? ? ? 973  THR F CB  
38245 O  OG1 . THR F  730 0.3827 0.5600 0.6130 0.0282  0.0821  0.1490  ? ? ? ? ? ? 973  THR F OG1 
38246 C  CG2 . THR F  730 0.3855 0.5511 0.5973 0.0274  0.0875  0.1399  ? ? ? ? ? ? 973  THR F CG2 
38247 N  N   . ARG F  731 0.3785 0.5415 0.5995 0.0305  0.1091  0.1366  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F N   
38248 C  CA  . ARG F  731 0.3740 0.5362 0.5955 0.0291  0.1153  0.1310  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F CA  
38249 C  C   . ARG F  731 0.3687 0.5337 0.5879 0.0269  0.1115  0.1264  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F C   
38250 O  O   . ARG F  731 0.3740 0.5360 0.5836 0.0267  0.1057  0.1267  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F O   
38251 C  CB  . ARG F  731 0.3823 0.5376 0.5954 0.0305  0.1204  0.1313  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F CB  
38252 C  CG  . ARG F  731 0.3850 0.5375 0.6040 0.0316  0.1279  0.1337  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F CG  
38253 C  CD  . ARG F  731 0.3766 0.5323 0.6079 0.0294  0.1335  0.1291  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F CD  
38254 N  NE  . ARG F  731 0.3750 0.5307 0.6064 0.0274  0.1379  0.1245  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F NE  
38255 C  CZ  . ARG F  731 0.3681 0.5284 0.5999 0.0257  0.1360  0.1193  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F CZ  
38256 N  NH1 . ARG F  731 0.3623 0.5269 0.5942 0.0253  0.1302  0.1179  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F NH1 
38257 N  NH2 . ARG F  731 0.3674 0.5286 0.6002 0.0243  0.1400  0.1158  ? ? ? ? ? ? 974  ARG F NH2 
38258 N  N   . VAL F  732 0.3598 0.5294 0.5869 0.0254  0.1146  0.1222  ? ? ? ? ? ? 975  VAL F N   
38259 C  CA  . VAL F  732 0.3549 0.5273 0.5804 0.0238  0.1117  0.1182  ? ? ? ? ? ? 975  VAL F CA  
38260 C  C   . VAL F  732 0.3495 0.5240 0.5785 0.0231  0.1169  0.1126  ? ? ? ? ? ? 975  VAL F C   
38261 O  O   . VAL F  732 0.3476 0.5229 0.5835 0.0231  0.1222  0.1113  ? ? ? ? ? ? 975  VAL F O   
38262 C  CB  . VAL F  732 0.3495 0.5278 0.5818 0.0227  0.1073  0.1197  ? ? ? ? ? ? 975  VAL F CB  
38263 C  CG1 . VAL F  732 0.3551 0.5325 0.5848 0.0225  0.1002  0.1250  ? ? ? ? ? ? 975  VAL F CG1 
38264 C  CG2 . VAL F  732 0.3442 0.5270 0.5874 0.0235  0.1119  0.1199  ? ? ? ? ? ? 975  VAL F CG2 
38265 N  N   . ASP F  733 0.3483 0.5232 0.5724 0.0226  0.1149  0.1092  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F N   
38266 C  CA  . ASP F  733 0.3431 0.5215 0.5708 0.0221  0.1183  0.1040  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F CA  
38267 C  C   . ASP F  733 0.3362 0.5202 0.5712 0.0214  0.1175  0.1024  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F C   
38268 O  O   . ASP F  733 0.3355 0.5207 0.5733 0.0215  0.1151  0.1058  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F O   
38269 C  CB  . ASP F  733 0.3452 0.5221 0.5648 0.0226  0.1163  0.1016  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F CB  
38270 C  CG  . ASP F  733 0.3457 0.5216 0.5607 0.0222  0.1100  0.1025  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F CG  
38271 O  OD1 . ASP F  733 0.3424 0.5212 0.5628 0.0211  0.1077  0.1047  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F OD1 
38272 O  OD2 . ASP F  733 0.3499 0.5222 0.5565 0.0229  0.1074  0.1013  ? ? ? ? ? ? 976  ASP F OD2 
38273 N  N   . LYS F  734 0.3321 0.5197 0.5702 0.0212  0.1194  0.0975  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F N   
38274 C  CA  . LYS F  734 0.3276 0.5197 0.5706 0.0214  0.1192  0.0958  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F CA  
38275 C  C   . LYS F  734 0.3264 0.5201 0.5670 0.0215  0.1147  0.0983  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F C   
38276 O  O   . LYS F  734 0.3239 0.5212 0.5684 0.0221  0.1151  0.0986  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F O   
38277 C  CB  . LYS F  734 0.3252 0.5206 0.5705 0.0214  0.1212  0.0899  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F CB  
38278 C  CG  . LYS F  734 0.3263 0.5215 0.5678 0.0212  0.1212  0.0876  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F CG  
38279 C  CD  . LYS F  734 0.3239 0.5230 0.5630 0.0222  0.1187  0.0843  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F CD  
38280 C  CE  . LYS F  734 0.3224 0.5262 0.5665 0.0220  0.1206  0.0787  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F CE  
38281 N  NZ  . LYS F  734 0.3235 0.5287 0.5664 0.0225  0.1211  0.0772  ? ? ? ? ? ? 977  LYS F NZ  
38282 N  N   . TYR F  735 0.3295 0.5199 0.5633 0.0209  0.1107  0.1002  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F N   
38283 C  CA  . TYR F  735 0.3295 0.5206 0.5625 0.0201  0.1061  0.1031  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CA  
38284 C  C   . TYR F  735 0.3322 0.5223 0.5672 0.0191  0.1030  0.1087  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F C   
38285 O  O   . TYR F  735 0.3337 0.5238 0.5683 0.0176  0.0983  0.1116  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F O   
38286 C  CB  . TYR F  735 0.3333 0.5201 0.5576 0.0198  0.1024  0.1019  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CB  
38287 C  CG  . TYR F  735 0.3316 0.5197 0.5537 0.0213  0.1046  0.0970  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CG  
38288 C  CD1 . TYR F  735 0.3291 0.5205 0.5520 0.0219  0.1041  0.0957  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CD1 
38289 C  CD2 . TYR F  735 0.3331 0.5199 0.5527 0.0224  0.1075  0.0941  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CD2 
38290 C  CE1 . TYR F  735 0.3282 0.5214 0.5491 0.0237  0.1055  0.0914  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CE1 
38291 C  CE2 . TYR F  735 0.3315 0.5211 0.5508 0.0238  0.1092  0.0898  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CE2 
38292 C  CZ  . TYR F  735 0.3290 0.5218 0.5488 0.0245  0.1078  0.0884  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F CZ  
38293 O  OH  . TYR F  735 0.3281 0.5242 0.5476 0.0263  0.1089  0.0844  ? ? ? ? ? ? 978  TYR F OH  
38294 N  N   . GLY F  736 0.3337 0.5229 0.5710 0.0197  0.1050  0.1106  ? ? ? ? ? ? 979  GLY F N   
38295 C  CA  . GLY F  736 0.3373 0.5259 0.5760 0.0191  0.1010  0.1162  ? ? ? ? ? ? 979  GLY F CA  
38296 C  C   . GLY F  736 0.3454 0.5273 0.5742 0.0183  0.0956  0.1175  ? ? ? ? ? ? 979  GLY F C   
38297 O  O   . GLY F  736 0.3495 0.5311 0.5791 0.0178  0.0911  0.1220  ? ? ? ? ? ? 979  GLY F O   
38298 N  N   . THR F  737 0.3489 0.5255 0.5681 0.0187  0.0956  0.1137  ? ? ? ? ? ? 980  THR F N   
38299 C  CA  . THR F  737 0.3592 0.5278 0.5666 0.0190  0.0913  0.1146  ? ? ? ? ? ? 980  THR F CA  
38300 C  C   . THR F  737 0.3643 0.5298 0.5683 0.0211  0.0943  0.1164  ? ? ? ? ? ? 980  THR F C   
38301 O  O   . THR F  737 0.3617 0.5280 0.5679 0.0225  0.1012  0.1145  ? ? ? ? ? ? 980  THR F O   
38302 C  CB  . THR F  737 0.3631 0.5264 0.5603 0.0201  0.0917  0.1103  ? ? ? ? ? ? 980  THR F CB  
38303 O  OG1 . THR F  737 0.3567 0.5238 0.5581 0.0192  0.0921  0.1077  ? ? ? ? ? ? 980  THR F OG1 
38304 C  CG2 . THR F  737 0.3755 0.5296 0.5595 0.0201  0.0850  0.1110  ? ? ? ? ? ? 980  THR F CG2 
38305 N  N   . PRO F  738 0.3729 0.5343 0.5713 0.0213  0.0889  0.1201  ? ? ? ? ? ? 981  PRO F N   
38306 C  CA  . PRO F  738 0.3803 0.5375 0.5732 0.0238  0.0913  0.1227  ? ? ? ? ? ? 981  PRO F CA  
38307 C  C   . PRO F  738 0.3848 0.5368 0.5685 0.0260  0.0969  0.1196  ? ? ? ? ? ? 981  PRO F C   
38308 O  O   . PRO F  738 0.3912 0.5377 0.5639 0.0266  0.0943  0.1170  ? ? ? ? ? ? 981  PRO F O   
38309 C  CB  . PRO F  738 0.3914 0.5436 0.5753 0.0235  0.0823  0.1256  ? ? ? ? ? ? 981  PRO F CB  
38310 C  CG  . PRO F  738 0.3860 0.5437 0.5789 0.0202  0.0764  0.1267  ? ? ? ? ? ? 981  PRO F CG  
38311 C  CD  . PRO F  738 0.3771 0.5378 0.5744 0.0189  0.0799  0.1224  ? ? ? ? ? ? 981  PRO F CD  
38312 N  N   . VAL F  739 0.3820 0.5357 0.5709 0.0272  0.1048  0.1198  ? ? ? ? ? ? 982  VAL F N   
38313 C  CA  . VAL F  739 0.3871 0.5369 0.5693 0.0293  0.1109  0.1182  ? ? ? ? ? ? 982  VAL F CA  
38314 C  C   . VAL F  739 0.4023 0.5431 0.5680 0.0323  0.1085  0.1208  ? ? ? ? ? ? 982  VAL F C   
38315 O  O   . VAL F  739 0.4090 0.5470 0.5715 0.0333  0.1058  0.1252  ? ? ? ? ? ? 982  VAL F O   
38316 C  CB  . VAL F  739 0.3838 0.5360 0.5753 0.0294  0.1190  0.1194  ? ? ? ? ? ? 982  VAL F CB  
38317 C  CG1 . VAL F  739 0.3913 0.5395 0.5764 0.0315  0.1258  0.1195  ? ? ? ? ? ? 982  VAL F CG1 
38318 C  CG2 . VAL F  739 0.3709 0.5308 0.5768 0.0268  0.1214  0.1157  ? ? ? ? ? ? 982  VAL F CG2 
38319 N  N   . ALA F  740 0.4088 0.5449 0.5635 0.0342  0.1094  0.1180  ? ? ? ? ? ? 983  ALA F N   
38320 C  CA  . ALA F  740 0.4255 0.5519 0.5623 0.0380  0.1083  0.1198  ? ? ? ? ? ? 983  ALA F CA  
38321 C  C   . ALA F  740 0.4318 0.5563 0.5670 0.0408  0.1164  0.1240  ? ? ? ? ? ? 983  ALA F C   
38322 O  O   . ALA F  740 0.4254 0.5546 0.5704 0.0404  0.1252  0.1236  ? ? ? ? ? ? 983  ALA F O   
38323 C  CB  . ALA F  740 0.4312 0.5531 0.5571 0.0402  0.1087  0.1156  ? ? ? ? ? ? 983  ALA F CB  
38324 N  N   . GLY F  741 0.4454 0.5628 0.5685 0.0436  0.1133  0.1282  ? ? ? ? ? ? 984  GLY F N   
38325 C  CA  . GLY F  741 0.4547 0.5686 0.5734 0.0470  0.1209  0.1332  ? ? ? ? ? ? 984  GLY F CA  
38326 C  C   . GLY F  741 0.4460 0.5653 0.5808 0.0449  0.1252  0.1366  ? ? ? ? ? ? 984  GLY F C   
38327 O  O   . GLY F  741 0.4495 0.5677 0.5866 0.0463  0.1338  0.1399  ? ? ? ? ? ? 984  GLY F O   
38328 N  N   . SER F  742 0.4354 0.5604 0.5814 0.0417  0.1194  0.1360  ? ? ? ? ? ? 985  SER F N   
38329 C  CA  . SER F  742 0.4281 0.5574 0.5886 0.0403  0.1224  0.1389  ? ? ? ? ? ? 985  SER F CA  
38330 C  C   . SER F  742 0.4387 0.5640 0.5925 0.0430  0.1175  0.1450  ? ? ? ? ? ? 985  SER F C   
38331 O  O   . SER F  742 0.4464 0.5688 0.5892 0.0440  0.1087  0.1454  ? ? ? ? ? ? 985  SER F O   
38332 C  CB  . SER F  742 0.4124 0.5502 0.5876 0.0363  0.1195  0.1350  ? ? ? ? ? ? 985  SER F CB  
38333 O  OG  . SER F  742 0.4092 0.5499 0.5938 0.0361  0.1179  0.1386  ? ? ? ? ? ? 985  SER F OG  
38334 N  N   . GLN F  743 0.4405 0.5651 0.6004 0.0444  0.1228  0.1497  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F N   
38335 C  CA  . GLN F  743 0.4511 0.5723 0.6051 0.0477  0.1184  0.1560  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F CA  
38336 C  C   . GLN F  743 0.4428 0.5710 0.6086 0.0461  0.1116  0.1571  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F C   
38337 O  O   . GLN F  743 0.4506 0.5783 0.6111 0.0482  0.1036  0.1612  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F O   
38338 C  CB  . GLN F  743 0.4574 0.5744 0.6138 0.0502  0.1273  0.1613  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F CB  
38339 C  CG  . GLN F  743 0.4608 0.5739 0.6141 0.0502  0.1373  0.1602  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F CG  
38340 C  CD  . GLN F  743 0.4707 0.5780 0.6242 0.0530  0.1453  0.1669  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F CD  
38341 O  OE1 . GLN F  743 0.4781 0.5828 0.6289 0.0561  0.1422  0.1726  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F OE1 
38342 N  NE2 . GLN F  743 0.4716 0.5771 0.6290 0.0518  0.1556  0.1668  ? ? ? ? ? ? 986  GLN F NE2 
38343 N  N   . ILE F  744 0.4282 0.5630 0.6100 0.0430  0.1151  0.1539  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F N   
38344 C  CA  . ILE F  744 0.4196 0.5619 0.6150 0.0421  0.1114  0.1552  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F CA  
38345 C  C   . ILE F  744 0.4132 0.5613 0.6099 0.0392  0.1029  0.1521  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F C   
38346 O  O   . ILE F  744 0.4032 0.5548 0.6050 0.0361  0.1042  0.1467  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F O   
38347 C  CB  . ILE F  744 0.4092 0.5548 0.6189 0.0405  0.1188  0.1527  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F CB  
38348 C  CG1 . ILE F  744 0.4163 0.5552 0.6263 0.0427  0.1276  0.1557  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F CG1 
38349 C  CG2 . ILE F  744 0.4019 0.5553 0.6236 0.0405  0.1148  0.1543  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F CG2 
38350 C  CD1 . ILE F  744 0.4087 0.5481 0.6299 0.0402  0.1355  0.1514  ? ? ? ? ? ? 987  ILE F CD1 
38351 N  N   . LYS F  745 0.4198 0.5688 0.6124 0.0401  0.0938  0.1559  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F N   
38352 C  CA  . LYS F  745 0.4162 0.5698 0.6100 0.0368  0.0847  0.1538  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F CA  
38353 C  C   . LYS F  745 0.4180 0.5779 0.6196 0.0374  0.0770  0.1596  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F C   
38354 O  O   . LYS F  745 0.4301 0.5869 0.6239 0.0402  0.0719  0.1642  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F O   
38355 C  CB  . LYS F  745 0.4264 0.5720 0.6026 0.0364  0.0799  0.1507  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F CB  
38356 C  CG  . LYS F  745 0.4307 0.5781 0.6049 0.0340  0.0674  0.1513  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F CG  
38357 C  CD  . LYS F  745 0.4379 0.5775 0.5972 0.0324  0.0629  0.1460  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F CD  
38358 C  CE  . LYS F  745 0.4268 0.5724 0.5966 0.0273  0.0592  0.1426  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F CE  
38359 N  NZ  . LYS F  745 0.4364 0.5746 0.5935 0.0251  0.0508  0.1388  ? ? ? ? ? ? 988  LYS F NZ  
38360 N  N   . ASN F  746 0.4065 0.5761 0.6238 0.0352  0.0764  0.1598  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F N   
38361 C  CA  . ASN F  746 0.4065 0.5844 0.6354 0.0364  0.0712  0.1661  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F CA  
38362 C  C   . ASN F  746 0.4141 0.5898 0.6423 0.0416  0.0742  0.1718  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F C   
38363 O  O   . ASN F  746 0.4226 0.6000 0.6494 0.0434  0.0667  0.1769  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F O   
38364 C  CB  . ASN F  746 0.4143 0.5937 0.6388 0.0341  0.0584  0.1680  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F CB  
38365 C  CG  . ASN F  746 0.4067 0.5912 0.6377 0.0287  0.0538  0.1648  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F CG  
38366 O  OD1 . ASN F  746 0.3950 0.5880 0.6409 0.0274  0.0577  0.1650  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F OD1 
38367 N  ND2 . ASN F  746 0.4149 0.5932 0.6338 0.0258  0.0457  0.1618  ? ? ? ? ? ? 989  ASN F ND2 
38368 N  N   . THR F  747 0.4124 0.5838 0.6416 0.0441  0.0846  0.1711  ? ? ? ? ? ? 990  THR F N   
38369 C  CA  . THR F  747 0.4219 0.5895 0.6491 0.0492  0.0872  0.1771  ? ? ? ? ? ? 990  THR F CA  
38370 C  C   . THR F  747 0.4141 0.5852 0.6559 0.0511  0.0957  0.1779  ? ? ? ? ? ? 990  THR F C   
38371 O  O   . THR F  747 0.4038 0.5767 0.6519 0.0484  0.1009  0.1725  ? ? ? ? ? ? 990  THR F O   
38372 C  CB  . THR F  747 0.4323 0.5879 0.6432 0.0508  0.0918  0.1761  ? ? ? ? ? ? 990  THR F CB  
38373 O  OG1 . THR F  747 0.4272 0.5791 0.6427 0.0507  0.1031  0.1733  ? ? ? ? ? ? 990  THR F OG1 
38374 C  CG2 . THR F  747 0.4348 0.5864 0.6322 0.0476  0.0873  0.1708  ? ? ? ? ? ? 990  THR F CG2 
38375 N  N   . LEU F  748 0.4200 0.5918 0.6668 0.0560  0.0968  0.1845  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F N   
38376 C  CA  . LEU F  748 0.4140 0.5893 0.6750 0.0585  0.1040  0.1854  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F CA  
38377 C  C   . LEU F  748 0.4130 0.5791 0.6719 0.0579  0.1147  0.1805  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F C   
38378 O  O   . LEU F  748 0.4205 0.5774 0.6688 0.0580  0.1175  0.1803  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F O   
38379 C  CB  . LEU F  748 0.4221 0.5995 0.6886 0.0648  0.1030  0.1940  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F CB  
38380 C  CG  . LEU F  748 0.4239 0.6121 0.6947 0.0653  0.0914  0.1995  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F CG  
38381 C  CD1 . LEU F  748 0.4307 0.6221 0.7094 0.0721  0.0918  0.2077  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F CD1 
38382 C  CD2 . LEU F  748 0.4114 0.6117 0.6946 0.0611  0.0877  0.1970  ? ? ? ? ? ? 991  LEU F CD2 
38383 N  N   . TYR F  749 0.4048 0.5734 0.6739 0.0575  0.1204  0.1768  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F N   
38384 C  CA  . TYR F  749 0.4046 0.5647 0.6730 0.0564  0.1296  0.1716  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CA  
38385 C  C   . TYR F  749 0.4025 0.5639 0.6821 0.0595  0.1352  0.1713  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F C   
38386 O  O   . TYR F  749 0.3963 0.5673 0.6842 0.0605  0.1327  0.1722  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F O   
38387 C  CB  . TYR F  749 0.3962 0.5572 0.6608 0.0506  0.1293  0.1637  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CB  
38388 C  CG  . TYR F  749 0.3965 0.5494 0.6593 0.0482  0.1371  0.1578  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CG  
38389 C  CD1 . TYR F  749 0.4001 0.5475 0.6536 0.0457  0.1381  0.1562  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CD1 
38390 C  CD2 . TYR F  749 0.3943 0.5452 0.6648 0.0484  0.1432  0.1539  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CD2 
38391 C  CE1 . TYR F  749 0.4003 0.5420 0.6544 0.0430  0.1449  0.1514  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CE1 
38392 C  CE2 . TYR F  749 0.3954 0.5394 0.6653 0.0455  0.1491  0.1483  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CE2 
38393 C  CZ  . TYR F  749 0.3978 0.5379 0.6606 0.0425  0.1498  0.1474  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F CZ  
38394 O  OH  . TYR F  749 0.3988 0.5336 0.6631 0.0391  0.1554  0.1424  ? ? ? ? ? ? 992  TYR F OH  
38395 N  N   . VAL F  750 0.4088 0.5603 0.6888 0.0611  0.1431  0.1702  ? ? ? ? ? ? 993  VAL F N   
38396 C  CA  . VAL F  750 0.4093 0.5601 0.6981 0.0647  0.1485  0.1693  ? ? ? ? ? ? 993  VAL F CA  
38397 C  C   . VAL F  750 0.4037 0.5523 0.6937 0.0610  0.1527  0.1602  ? ? ? ? ? ? 993  VAL F C   
38398 O  O   . VAL F  750 0.4068 0.5464 0.6929 0.0578  0.1567  0.1556  ? ? ? ? ? ? 993  VAL F O   
38399 C  CB  . VAL F  750 0.4221 0.5615 0.7109 0.0693  0.1547  0.1733  ? ? ? ? ? ? 993  VAL F CB  
38400 C  CG1 . VAL F  750 0.4246 0.5610 0.7210 0.0733  0.1609  0.1712  ? ? ? ? ? ? 993  VAL F CG1 
38401 C  CG2 . VAL F  750 0.4292 0.5708 0.7166 0.0740  0.1505  0.1829  ? ? ? ? ? ? 993  VAL F CG2 
38402 N  N   . VAL F  751 0.3964 0.5533 0.6923 0.0617  0.1519  0.1577  ? ? ? ? ? ? 994  VAL F N   
38403 C  CA  . VAL F  751 0.3921 0.5472 0.6879 0.0587  0.1552  0.1489  ? ? ? ? ? ? 994  VAL F CA  
38404 C  C   . VAL F  751 0.3980 0.5482 0.6982 0.0634  0.1615  0.1468  ? ? ? ? ? ? 994  VAL F C   
38405 O  O   . VAL F  751 0.4027 0.5544 0.7078 0.0694  0.1631  0.1526  ? ? ? ? ? ? 994  VAL F O   
38406 C  CB  . VAL F  751 0.3808 0.5469 0.6766 0.0554  0.1500  0.1462  ? ? ? ? ? ? 994  VAL F CB  
38407 C  CG1 . VAL F  751 0.3776 0.5474 0.6686 0.0520  0.1434  0.1491  ? ? ? ? ? ? 994  VAL F CG1 
38408 C  CG2 . VAL F  751 0.3777 0.5537 0.6813 0.0595  0.1492  0.1501  ? ? ? ? ? ? 994  VAL F CG2 
38409 N  N   . ASP F  752 0.3991 0.5431 0.6971 0.0610  0.1650  0.1383  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F N   
38410 C  CA  . ASP F  752 0.4052 0.5448 0.7054 0.0656  0.1703  0.1348  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F CA  
38411 C  C   . ASP F  752 0.3970 0.5480 0.6988 0.0666  0.1685  0.1329  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F C   
38412 O  O   . ASP F  752 0.3943 0.5448 0.6924 0.0635  0.1684  0.1251  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F O   
38413 C  CB  . ASP F  752 0.4124 0.5392 0.7088 0.0624  0.1740  0.1260  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F CB  
38414 C  CG  . ASP F  752 0.4227 0.5367 0.7185 0.0614  0.1772  0.1281  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F CG  
38415 O  OD1 . ASP F  752 0.4266 0.5398 0.7238 0.0648  0.1775  0.1365  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F OD1 
38416 O  OD2 . ASP F  752 0.4280 0.5324 0.7222 0.0571  0.1793  0.1213  ? ? ? ? ? ? 995  ASP F OD2 
38417 N  N   . GLY F  753 0.3939 0.5553 0.7017 0.0709  0.1672  0.1402  ? ? ? ? ? ? 996  GLY F N   
38418 C  CA  . GLY F  753 0.3855 0.5592 0.6962 0.0711  0.1652  0.1404  ? ? ? ? ? ? 996  GLY F CA  
38419 C  C   . GLY F  753 0.3885 0.5688 0.7063 0.0787  0.1690  0.1454  ? ? ? ? ? ? 996  GLY F C   
38420 O  O   . GLY F  753 0.3812 0.5745 0.7047 0.0789  0.1665  0.1497  ? ? ? ? ? ? 996  GLY F O   
38421 N  N   . LYS F  754 0.4000 0.5712 0.7178 0.0850  0.1755  0.1451  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F N   
38422 C  CA  . LYS F  754 0.4047 0.5809 0.7280 0.0933  0.1809  0.1485  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F CA  
38423 C  C   . LYS F  754 0.4171 0.5806 0.7334 0.0981  0.1883  0.1408  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F C   
38424 O  O   . LYS F  754 0.4271 0.5752 0.7379 0.0979  0.1907  0.1361  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F O   
38425 C  CB  . LYS F  754 0.4091 0.5885 0.7411 0.0993  0.1818  0.1583  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F CB  
38426 C  CG  . LYS F  754 0.3993 0.5940 0.7403 0.0970  0.1748  0.1672  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F CG  
38427 C  CD  . LYS F  754 0.4062 0.6040 0.7562 0.1048  0.1767  0.1766  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F CD  
38428 C  CE  . LYS F  754 0.3981 0.6132 0.7592 0.1036  0.1693  0.1861  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F CE  
38429 N  NZ  . LYS F  754 0.4054 0.6248 0.7764 0.1121  0.1712  0.1955  ? ? ? ? ? ? 997  LYS F NZ  
38430 N  N   . SER F  755 0.4183 0.5872 0.7343 0.1025  0.1920  0.1396  ? ? ? ? ? ? 998  SER F N   
38431 C  CA  . SER F  755 0.4326 0.5888 0.7401 0.1081  0.1988  0.1320  ? ? ? ? ? ? 998  SER F CA  
38432 C  C   . SER F  755 0.4450 0.5963 0.7568 0.1179  0.2054  0.1375  ? ? ? ? ? ? 998  SER F C   
38433 O  O   . SER F  755 0.4406 0.6025 0.7634 0.1209  0.2047  0.1476  ? ? ? ? ? ? 998  SER F O   
38434 C  CB  . SER F  755 0.4316 0.5937 0.7341 0.1098  0.2008  0.1279  ? ? ? ? ? ? 998  SER F CB  
38435 O  OG  . SER F  755 0.4249 0.6040 0.7369 0.1137  0.2021  0.1369  ? ? ? ? ? ? 998  SER F OG  
38436 N  N   . SER F  756 0.4614 0.5964 0.7646 0.1229  0.2112  0.1305  ? ? ? ? ? ? 999  SER F N   
38437 C  CA  . SER F  756 0.4763 0.6026 0.7816 0.1326  0.2180  0.1344  ? ? ? ? ? ? 999  SER F CA  
38438 C  C   . SER F  756 0.4766 0.6167 0.7910 0.1425  0.2231  0.1436  ? ? ? ? ? ? 999  SER F C   
38439 O  O   . SER F  756 0.4873 0.6236 0.8060 0.1513  0.2284  0.1489  ? ? ? ? ? ? 999  SER F O   
38440 C  CB  . SER F  756 0.4959 0.6007 0.7880 0.1360  0.2231  0.1235  ? ? ? ? ? ? 999  SER F CB  
38441 O  OG  . SER F  756 0.5029 0.6093 0.7886 0.1427  0.2281  0.1199  ? ? ? ? ? ? 999  SER F OG  
38442 N  N   . GLY F  757 0.4659 0.6220 0.7837 0.1414  0.2219  0.1458  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY F N   
38443 C  CA  . GLY F  757 0.4678 0.6370 0.7940 0.1509  0.2281  0.1537  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY F CA  
38444 C  C   . GLY F  757 0.4874 0.6447 0.8042 0.1620  0.2381  0.1491  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY F C   
38445 O  O   . GLY F  757 0.4909 0.6585 0.8137 0.1710  0.2446  0.1555  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY F O   
38446 N  N   . LYS F  758 0.5017 0.6372 0.8037 0.1617  0.2395  0.1380  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F N   
38447 C  CA  . LYS F  758 0.5228 0.6451 0.8131 0.1723  0.2484  0.1323  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F CA  
38448 C  C   . LYS F  758 0.5334 0.6391 0.8052 0.1690  0.2474  0.1179  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F C   
38449 O  O   . LYS F  758 0.5548 0.6413 0.8144 0.1755  0.2526  0.1106  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F O   
38450 C  CB  . LYS F  758 0.5395 0.6491 0.8311 0.1817  0.2546  0.1351  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F CB  
38451 C  CG  . LYS F  758 0.5389 0.6377 0.8333 0.1756  0.2497  0.1353  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F CG  
38452 C  CD  . LYS F  758 0.5543 0.6463 0.8535 0.1877  0.2571  0.1421  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F CD  
38453 C  CE  . LYS F  758 0.5652 0.6364 0.8609 0.1852  0.2559  0.1394  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F CE  
38454 N  NZ  . LYS F  758 0.5558 0.6370 0.8657 0.1847  0.2527  0.1514  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS F NZ  
38455 N  N   . ASP F  759 0.5194 0.6325 0.7890 0.1591  0.2404  0.1140  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F N   
38456 C  CA  . ASP F  759 0.5267 0.6285 0.7800 0.1551  0.2379  0.1011  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F CA  
38457 C  C   . ASP F  759 0.5278 0.6399 0.7754 0.1608  0.2419  0.1017  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F C   
38458 O  O   . ASP F  759 0.5253 0.6512 0.7818 0.1684  0.2479  0.1117  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F O   
38459 C  CB  . ASP F  759 0.5105 0.6152 0.7657 0.1412  0.2279  0.0975  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F CB  
38460 C  CG  . ASP F  759 0.4870 0.6145 0.7562 0.1359  0.2234  0.1078  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F CG  
38461 O  OD1 . ASP F  759 0.4829 0.6242 0.7620 0.1421  0.2275  0.1180  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F OD1 
38462 O  OD2 . ASP F  759 0.4736 0.6050 0.7441 0.1255  0.2156  0.1056  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP F OD2 
38463 N  N   . GLN F  760 0.5320 0.6382 0.7655 0.1573  0.2388  0.0915  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F N   
38464 C  CA  . GLN F  760 0.5337 0.6488 0.7600 0.1620  0.2421  0.0917  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F CA  
38465 C  C   . GLN F  760 0.5117 0.6512 0.7532 0.1586  0.2406  0.1036  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F C   
38466 O  O   . GLN F  760 0.5130 0.6636 0.7548 0.1652  0.2465  0.1092  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F O   
38467 C  CB  . GLN F  760 0.5387 0.6447 0.7488 0.1565  0.2362  0.0792  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F CB  
38468 C  CG  . GLN F  760 0.5633 0.6459 0.7556 0.1601  0.2372  0.0662  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F CG  
38469 C  CD  . GLN F  760 0.5843 0.6579 0.7703 0.1739  0.2476  0.0675  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F CD  
38470 O  OE1 . GLN F  760 0.5911 0.6554 0.7820 0.1765  0.2504  0.0690  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F OE1 
38471 N  NE2 . GLN F  760 0.5958 0.6717 0.7703 0.1833  0.2540  0.0673  ? ? ? ? ? ? 1003 GLN F NE2 
38472 N  N   . GLN F  761 0.4929 0.6400 0.7461 0.1481  0.2326  0.1069  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F N   
38473 C  CA  . GLN F  761 0.4732 0.6411 0.7404 0.1434  0.2295  0.1171  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F CA  
38474 C  C   . GLN F  761 0.4727 0.6528 0.7544 0.1514  0.2362  0.1295  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F C   
38475 O  O   . GLN F  761 0.4655 0.6620 0.7555 0.1530  0.2385  0.1377  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F O   
38476 C  CB  . GLN F  761 0.4566 0.6275 0.7319 0.1317  0.2199  0.1178  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F CB  
38477 C  CG  . GLN F  761 0.4382 0.6288 0.7282 0.1269  0.2161  0.1283  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F CG  
38478 C  CD  . GLN F  761 0.4305 0.6282 0.7155 0.1219  0.2126  0.1261  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F CD  
38479 O  OE1 . GLN F  761 0.4327 0.6212 0.7052 0.1175  0.2088  0.1163  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F OE1 
38480 N  NE2 . GLN F  761 0.4219 0.6360 0.7174 0.1222  0.2135  0.1357  ? ? ? ? ? ? 1004 GLN F NE2 
38481 N  N   . ALA F  762 0.4808 0.6533 0.7665 0.1564  0.2394  0.1313  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA F N   
38482 C  CA  . ALA F  762 0.4825 0.6660 0.7820 0.1653  0.2461  0.1429  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA F CA  
38483 C  C   . ALA F  762 0.4954 0.6818 0.7889 0.1765  0.2563  0.1441  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA F C   
38484 O  O   . ALA F  762 0.4897 0.6940 0.7955 0.1802  0.2605  0.1545  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA F O   
38485 C  CB  . ALA F  762 0.4931 0.6636 0.7936 0.1698  0.2482  0.1425  ? ? ? ? ? ? 1005 ALA F CB  
38486 N  N   . LYS F  763 0.5138 0.6821 0.7876 0.1814  0.2602  0.1331  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F N   
38487 C  CA  . LYS F  763 0.5287 0.6975 0.7933 0.1925  0.2700  0.1333  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F CA  
38488 C  C   . LYS F  763 0.5207 0.7026 0.7832 0.1897  0.2695  0.1353  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F C   
38489 O  O   . LYS F  763 0.5266 0.7181 0.7911 0.1985  0.2783  0.1420  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F O   
38490 C  CB  . LYS F  763 0.5536 0.6975 0.7957 0.1991  0.2737  0.1203  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F CB  
38491 C  CG  . LYS F  763 0.5686 0.7100 0.7938 0.2070  0.2803  0.1162  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F CG  
38492 C  CD  . LYS F  763 0.5969 0.7138 0.8011 0.2161  0.2853  0.1049  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F CD  
38493 C  CE  . LYS F  763 0.6143 0.7345 0.8124 0.2318  0.2986  0.1099  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F CE  
38494 N  NZ  . LYS F  763 0.6455 0.7401 0.8195 0.2420  0.3039  0.0981  ? ? ? ? ? ? 1006 LYS F NZ  
38495 N  N   . TYR F  764 0.5085 0.6909 0.7670 0.1782  0.2601  0.1300  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F N   
38496 C  CA  . TYR F  764 0.5040 0.6968 0.7585 0.1768  0.2605  0.1317  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CA  
38497 C  C   . TYR F  764 0.4805 0.6922 0.7524 0.1665  0.2537  0.1405  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F C   
38498 O  O   . TYR F  764 0.4758 0.6967 0.7464 0.1645  0.2537  0.1432  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F O   
38499 C  CB  . TYR F  764 0.5119 0.6901 0.7449 0.1732  0.2556  0.1180  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CB  
38500 C  CG  . TYR F  764 0.5377 0.6971 0.7498 0.1831  0.2616  0.1081  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CG  
38501 C  CD1 . TYR F  764 0.5532 0.7138 0.7543 0.1943  0.2711  0.1097  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CD1 
38502 C  CD2 . TYR F  764 0.5482 0.6878 0.7505 0.1813  0.2576  0.0969  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CD2 
38503 C  CE1 . TYR F  764 0.5796 0.7215 0.7590 0.2041  0.2764  0.0999  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CE1 
38504 C  CE2 . TYR F  764 0.5745 0.6949 0.7563 0.1903  0.2625  0.0869  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CE2 
38505 C  CZ  . TYR F  764 0.5903 0.7119 0.7601 0.2019  0.2717  0.0883  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F CZ  
38506 O  OH  . TYR F  764 0.6185 0.7202 0.7661 0.2115  0.2764  0.0781  ? ? ? ? ? ? 1007 TYR F OH  
38507 N  N   . GLY F  765 0.4670 0.6832 0.7538 0.1597  0.2474  0.1447  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY F N   
38508 C  CA  . GLY F  765 0.4467 0.6774 0.7469 0.1490  0.2393  0.1509  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY F CA  
38509 C  C   . GLY F  765 0.4418 0.6918 0.7556 0.1519  0.2443  0.1631  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY F C   
38510 O  O   . GLY F  765 0.4435 0.7033 0.7715 0.1583  0.2501  0.1726  ? ? ? ? ? ? 1008 GLY F O   
38511 N  N   . GLY F  766 0.4363 0.6922 0.7468 0.1472  0.2422  0.1635  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY F N   
38512 C  CA  . GLY F  766 0.4321 0.7062 0.7562 0.1489  0.2469  0.1755  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY F CA  
38513 C  C   . GLY F  766 0.4474 0.7250 0.7705 0.1622  0.2604  0.1807  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY F C   
38514 O  O   . GLY F  766 0.4443 0.7386 0.7842 0.1648  0.2656  0.1928  ? ? ? ? ? ? 1009 GLY F O   
38515 N  N   . ALA F  767 0.4651 0.7266 0.7682 0.1708  0.2661  0.1713  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA F N   
38516 C  CA  . ALA F  767 0.4830 0.7447 0.7819 0.1850  0.2795  0.1749  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA F CA  
38517 C  C   . ALA F  767 0.4890 0.7575 0.7812 0.1888  0.2862  0.1787  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA F C   
38518 O  O   . ALA F  767 0.5014 0.7757 0.7945 0.2000  0.2983  0.1854  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA F O   
38519 C  CB  . ALA F  767 0.5024 0.7421 0.7803 0.1928  0.2827  0.1627  ? ? ? ? ? ? 1010 ALA F CB  
38520 N  N   . PHE F  768 0.4807 0.7491 0.7667 0.1798  0.2789  0.1753  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F N   
38521 C  CA  . PHE F  768 0.4872 0.7613 0.7660 0.1833  0.2851  0.1794  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CA  
38522 C  C   . PHE F  768 0.4706 0.7640 0.7699 0.1748  0.2825  0.1917  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F C   
38523 O  O   . PHE F  768 0.4756 0.7757 0.7723 0.1775  0.2886  0.1976  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F O   
38524 C  CB  . PHE F  768 0.4964 0.7540 0.7485 0.1823  0.2808  0.1660  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CB  
38525 C  CG  . PHE F  768 0.5093 0.7475 0.7447 0.1866  0.2795  0.1529  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CG  
38526 C  CD1 . PHE F  768 0.5315 0.7610 0.7539 0.2002  0.2902  0.1506  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CD1 
38527 C  CD2 . PHE F  768 0.5004 0.7286 0.7336 0.1770  0.2679  0.1433  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CD2 
38528 C  CE1 . PHE F  768 0.5460 0.7554 0.7523 0.2041  0.2888  0.1379  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CE1 
38529 C  CE2 . PHE F  768 0.5139 0.7231 0.7325 0.1804  0.2668  0.1311  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CE2 
38530 C  CZ  . PHE F  768 0.5371 0.7363 0.7421 0.1938  0.2770  0.1283  ? ? ? ? ? ? 1011 PHE F CZ  
38531 N  N   . LEU F  769 0.4525 0.7540 0.7716 0.1647  0.2735  0.1958  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F N   
38532 C  CA  . LEU F  769 0.4378 0.7565 0.7775 0.1560  0.2698  0.2071  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F CA  
38533 C  C   . LEU F  769 0.4433 0.7789 0.7965 0.1625  0.2817  0.2213  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F C   
38534 O  O   . LEU F  769 0.4379 0.7830 0.7986 0.1569  0.2810  0.2285  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F O   
38535 C  CB  . LEU F  769 0.4222 0.7477 0.7820 0.1476  0.2605  0.2105  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F CB  
38536 C  CG  . LEU F  769 0.4143 0.7262 0.7638 0.1387  0.2481  0.1989  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F CG  
38537 C  CD1 . LEU F  769 0.3996 0.7197 0.7689 0.1303  0.2389  0.2039  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F CD1 
38538 C  CD2 . LEU F  769 0.4114 0.7184 0.7483 0.1320  0.2429  0.1939  ? ? ? ? ? ? 1012 LEU F CD2 
38539 N  N   . GLU F  770 0.4549 0.7937 0.8113 0.1746  0.2929  0.2256  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F N   
38540 C  CA  . GLU F  770 0.4615 0.8174 0.8323 0.1824  0.3059  0.2399  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F CA  
38541 C  C   . GLU F  770 0.4759 0.8274 0.8279 0.1888  0.3148  0.2393  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F C   
38542 O  O   . GLU F  770 0.4766 0.8415 0.8388 0.1889  0.3212  0.2507  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F O   
38543 C  CB  . GLU F  770 0.4752 0.8294 0.8450 0.1963  0.3166  0.2407  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F CB  
38544 C  CG  . GLU F  770 0.4669 0.8203 0.8483 0.1938  0.3097  0.2389  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F CG  
38545 C  CD  . GLU F  770 0.4592 0.8364 0.8730 0.1944  0.3133  0.2551  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F CD  
38546 O  OE1 . GLU F  770 0.4684 0.8595 0.8913 0.2035  0.3271  0.2666  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F OE1 
38547 O  OE2 . GLU F  770 0.4444 0.8272 0.8750 0.1856  0.3024  0.2568  ? ? ? ? ? ? 1013 GLU F OE2 
38548 N  N   . GLU F  771 0.4902 0.8220 0.8138 0.1955  0.3160  0.2261  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F N   
38549 C  CA  . GLU F  771 0.5057 0.8299 0.8065 0.2017  0.3225  0.2229  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F CA  
38550 C  C   . GLU F  771 0.4951 0.8195 0.7927 0.1899  0.3132  0.2219  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F C   
38551 O  O   . GLU F  771 0.5018 0.8314 0.7957 0.1923  0.3197  0.2286  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F O   
38552 C  CB  . GLU F  771 0.5232 0.8252 0.7947 0.2100  0.3232  0.2075  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F CB  
38553 C  CG  . GLU F  771 0.5391 0.8310 0.7838 0.2150  0.3265  0.2018  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F CG  
38554 C  CD  . GLU F  771 0.5568 0.8265 0.7730 0.2218  0.3253  0.1859  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F CD  
38555 O  OE1 . GLU F  771 0.5553 0.8171 0.7740 0.2216  0.3215  0.1793  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F OE1 
38556 O  OE2 . GLU F  771 0.5728 0.8330 0.7644 0.2271  0.3277  0.1803  ? ? ? ? ? ? 1014 GLU F OE2 
38557 N  N   . LEU F  772 0.4798 0.7983 0.7786 0.1778  0.2987  0.2142  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F N   
38558 C  CA  . LEU F  772 0.4714 0.7888 0.7660 0.1677  0.2903  0.2128  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F CA  
38559 C  C   . LEU F  772 0.4609 0.7969 0.7799 0.1609  0.2915  0.2282  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F C   
38560 O  O   . LEU F  772 0.4636 0.8006 0.7768 0.1588  0.2926  0.2316  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F O   
38561 C  CB  . LEU F  772 0.4588 0.7653 0.7484 0.1571  0.2753  0.2009  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F CB  
38562 C  CG  . LEU F  772 0.4680 0.7551 0.7334 0.1606  0.2715  0.1846  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F CG  
38563 C  CD1 . LEU F  772 0.4531 0.7351 0.7246 0.1504  0.2589  0.1775  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F CD1 
38564 C  CD2 . LEU F  772 0.4795 0.7553 0.7190 0.1628  0.2705  0.1762  ? ? ? ? ? ? 1015 LEU F CD2 
38565 N  N   . GLN F  773 0.4503 0.8008 0.7965 0.1576  0.2913  0.2379  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F N   
38566 C  CA  . GLN F  773 0.4419 0.8107 0.8134 0.1510  0.2924  0.2529  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F CA  
38567 C  C   . GLN F  773 0.4565 0.8343 0.8288 0.1611  0.3082  0.2637  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F C   
38568 O  O   . GLN F  773 0.4552 0.8428 0.8382 0.1567  0.3106  0.2741  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F O   
38569 C  CB  . GLN F  773 0.4289 0.8122 0.8299 0.1458  0.2882  0.2608  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F CB  
38570 C  CG  . GLN F  773 0.4117 0.7930 0.8211 0.1316  0.2718  0.2565  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F CG  
38571 C  CD  . GLN F  773 0.4022 0.7947 0.8355 0.1291  0.2674  0.2618  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F CD  
38572 O  OE1 . GLN F  773 0.4053 0.7931 0.8347 0.1359  0.2693  0.2570  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F OE1 
38573 N  NE2 . GLN F  773 0.3917 0.7986 0.8496 0.1192  0.2613  0.2718  ? ? ? ? ? ? 1016 GLN F NE2 
38574 N  N   . ALA F  774 0.4716 0.8457 0.8327 0.1751  0.3193  0.2617  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA F N   
38575 C  CA  . ALA F  774 0.4876 0.8696 0.8478 0.1864  0.3356  0.2719  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA F CA  
38576 C  C   . ALA F  774 0.4985 0.8710 0.8351 0.1877  0.3378  0.2690  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA F C   
38577 O  O   . ALA F  774 0.5018 0.8848 0.8470 0.1874  0.3449  0.2810  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA F O   
38578 C  CB  . ALA F  774 0.5037 0.8807 0.8531 0.2018  0.3466  0.2687  ? ? ? ? ? ? 1017 ALA F CB  
38579 N  N   . LYS F  775 0.5042 0.8570 0.8120 0.1886  0.3312  0.2535  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F N   
38580 C  CA  . LYS F  775 0.5173 0.8603 0.8000 0.1919  0.3336  0.2501  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F CA  
38581 C  C   . LYS F  775 0.5047 0.8466 0.7895 0.1787  0.3222  0.2496  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F C   
38582 O  O   . LYS F  775 0.5147 0.8541 0.7865 0.1810  0.3262  0.2525  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F O   
38583 C  CB  . LYS F  775 0.5310 0.8533 0.7810 0.1990  0.3309  0.2331  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F CB  
38584 C  CG  . LYS F  775 0.5464 0.8643 0.7881 0.2123  0.3406  0.2301  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F CG  
38585 C  CD  . LYS F  775 0.5613 0.8573 0.7698 0.2180  0.3364  0.2126  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F CD  
38586 C  CE  . LYS F  775 0.5830 0.8720 0.7782 0.2335  0.3481  0.2098  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F CE  
38587 N  NZ  . LYS F  775 0.6045 0.8728 0.7637 0.2411  0.3469  0.1951  ? ? ? ? ? ? 1018 LYS F NZ  
38588 N  N   . TYR F  776 0.4850 0.8269 0.7828 0.1660  0.3081  0.2452  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F N   
38589 C  CA  . TYR F  776 0.4742 0.8123 0.7711 0.1538  0.2964  0.2429  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CA  
38590 C  C   . TYR F  776 0.4544 0.8039 0.7804 0.1405  0.2876  0.2498  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F C   
38591 O  O   . TYR F  776 0.4418 0.7847 0.7677 0.1311  0.2744  0.2416  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F O   
38592 C  CB  . TYR F  776 0.4727 0.7937 0.7476 0.1518  0.2855  0.2258  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CB  
38593 C  CG  . TYR F  776 0.4920 0.8005 0.7394 0.1646  0.2918  0.2162  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CG  
38594 C  CD1 . TYR F  776 0.5104 0.8155 0.7386 0.1735  0.3006  0.2184  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CD1 
38595 C  CD2 . TYR F  776 0.4937 0.7928 0.7331 0.1679  0.2889  0.2048  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CD2 
38596 C  CE1 . TYR F  776 0.5306 0.8231 0.7316 0.1856  0.3057  0.2089  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CE1 
38597 C  CE2 . TYR F  776 0.5136 0.7996 0.7267 0.1793  0.2939  0.1952  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CE2 
38598 C  CZ  . TYR F  776 0.5321 0.8150 0.7260 0.1882  0.3020  0.1971  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F CZ  
38599 O  OH  . TYR F  776 0.5537 0.8230 0.7201 0.1996  0.3062  0.1872  ? ? ? ? ? ? 1019 TYR F OH  
38600 N  N   . PRO F  777 0.4527 0.8192 0.8036 0.1395  0.2948  0.2652  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO F N   
38601 C  CA  . PRO F  777 0.4359 0.8145 0.8163 0.1275  0.2865  0.2724  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO F CA  
38602 C  C   . PRO F  777 0.4260 0.7967 0.8033 0.1147  0.2728  0.2676  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO F C   
38603 O  O   . PRO F  777 0.4122 0.7841 0.8025 0.1044  0.2610  0.2656  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO F O   
38604 C  CB  . PRO F  777 0.4405 0.8376 0.8439 0.1296  0.2981  0.2903  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO F CB  
38605 C  CG  . PRO F  777 0.4576 0.8500 0.8416 0.1389  0.3098  0.2924  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO F CG  
38606 C  CD  . PRO F  777 0.4675 0.8425 0.8195 0.1485  0.3102  0.2773  ? ? ? ? ? ? 1020 PRO F CD  
38607 N  N   . GLU F  778 0.4349 0.7969 0.7934 0.1163  0.2747  0.2658  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F N   
38608 C  CA  . GLU F  778 0.4298 0.7790 0.7747 0.1085  0.2630  0.2567  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F CA  
38609 C  C   . GLU F  778 0.4159 0.7574 0.7600 0.1004  0.2485  0.2451  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F C   
38610 O  O   . GLU F  778 0.4046 0.7485 0.7632 0.0892  0.2388  0.2473  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F O   
38611 C  CB  . GLU F  778 0.4446 0.7808 0.7581 0.1184  0.2678  0.2483  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F CB  
38612 C  CG  . GLU F  778 0.4482 0.7804 0.7551 0.1141  0.2660  0.2518  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F CG  
38613 C  CD  . GLU F  778 0.4383 0.7824 0.7742 0.1032  0.2633  0.2643  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F CD  
38614 O  OE1 . GLU F  778 0.4361 0.7940 0.7933 0.1042  0.2693  0.2735  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F OE1 
38615 O  OE2 . GLU F  778 0.4328 0.7722 0.7708 0.0936  0.2544  0.2642  ? ? ? ? ? ? 1021 GLU F OE2 
38616 N  N   . LEU F  779 0.4186 0.7495 0.7437 0.1063  0.2471  0.2325  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F N   
38617 C  CA  . LEU F  779 0.4076 0.7310 0.7305 0.1005  0.2355  0.2216  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F CA  
38618 C  C   . LEU F  779 0.3942 0.7271 0.7422 0.0921  0.2291  0.2270  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F C   
38619 O  O   . LEU F  779 0.3840 0.7124 0.7343 0.0831  0.2177  0.2221  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F O   
38620 C  CB  . LEU F  779 0.4145 0.7297 0.7215 0.1096  0.2389  0.2113  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F CB  
38621 C  CG  . LEU F  779 0.4314 0.7398 0.7155 0.1198  0.2472  0.2082  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F CG  
38622 C  CD1 . LEU F  779 0.4383 0.7345 0.7032 0.1262  0.2464  0.1948  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F CD1 
38623 C  CD2 . LEU F  779 0.4315 0.7345 0.7054 0.1150  0.2419  0.2067  ? ? ? ? ? ? 1022 LEU F CD2 
38624 N  N   . PHE F  780 0.3950 0.7413 0.7617 0.0952  0.2364  0.2373  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F N   
38625 C  CA  . PHE F  780 0.3835 0.7388 0.7728 0.0881  0.2295  0.2417  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CA  
38626 C  C   . PHE F  780 0.3778 0.7422 0.7868 0.0777  0.2245  0.2519  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F C   
38627 O  O   . PHE F  780 0.3688 0.7399 0.7960 0.0703  0.2166  0.2551  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F O   
38628 C  CB  . PHE F  780 0.3862 0.7520 0.7881 0.0961  0.2380  0.2473  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CB  
38629 C  CG  . PHE F  780 0.3930 0.7479 0.7759 0.1058  0.2420  0.2368  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CG  
38630 C  CD1 . PHE F  780 0.3864 0.7349 0.7677 0.1039  0.2344  0.2285  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CD1 
38631 C  CD2 . PHE F  780 0.4074 0.7570 0.7723 0.1166  0.2528  0.2345  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CD2 
38632 C  CE1 . PHE F  780 0.3939 0.7309 0.7575 0.1120  0.2377  0.2185  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CE1 
38633 C  CE2 . PHE F  780 0.4154 0.7534 0.7620 0.1250  0.2556  0.2240  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CE2 
38634 C  CZ  . PHE F  780 0.4086 0.7400 0.7549 0.1224  0.2480  0.2159  ? ? ? ? ? ? 1023 PHE F CZ  
38635 N  N   . ALA F  781 0.3842 0.7480 0.7891 0.0769  0.2286  0.2568  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA F N   
38636 C  CA  . ALA F  781 0.3808 0.7517 0.8042 0.0664  0.2239  0.2666  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA F CA  
38637 C  C   . ALA F  781 0.3751 0.7331 0.7886 0.0569  0.2107  0.2583  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA F C   
38638 O  O   . ALA F  781 0.3696 0.7308 0.7986 0.0465  0.2020  0.2626  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA F O   
38639 C  CB  . ALA F  781 0.3917 0.7680 0.8168 0.0699  0.2353  0.2774  ? ? ? ? ? ? 1024 ALA F CB  
38640 N  N   . ARG F  782 0.3776 0.7209 0.7653 0.0608  0.2091  0.2463  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F N   
38641 C  CA  . ARG F  782 0.3742 0.7048 0.7502 0.0535  0.1983  0.2385  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F CA  
38642 C  C   . ARG F  782 0.3635 0.6919 0.7466 0.0454  0.1860  0.2334  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F C   
38643 O  O   . ARG F  782 0.3588 0.6884 0.7427 0.0483  0.1849  0.2286  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F O   
38644 C  CB  . ARG F  782 0.3791 0.6967 0.7279 0.0602  0.1995  0.2270  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F CB  
38645 C  CG  . ARG F  782 0.3715 0.6781 0.7104 0.0550  0.1879  0.2152  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F CG  
38646 C  CD  . ARG F  782 0.3767 0.6720 0.6913 0.0607  0.1885  0.2049  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F CD  
38647 N  NE  . ARG F  782 0.3791 0.6672 0.6858 0.0564  0.1839  0.2046  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F NE  
38648 C  CZ  . ARG F  782 0.3883 0.6710 0.6784 0.0620  0.1880  0.2027  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F CZ  
38649 N  NH1 . ARG F  782 0.3967 0.6800 0.6755 0.0719  0.1965  0.2007  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F NH1 
38650 N  NH2 . ARG F  782 0.3905 0.6665 0.6745 0.0581  0.1835  0.2029  ? ? ? ? ? ? 1025 ARG F NH2 
38651 N  N   . LYS F  783 0.3612 0.6855 0.7486 0.0357  0.1768  0.2345  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F N   
38652 C  CA  . LYS F  783 0.3534 0.6733 0.7440 0.0281  0.1645  0.2290  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F CA  
38653 C  C   . LYS F  783 0.3521 0.6576 0.7200 0.0298  0.1600  0.2160  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F C   
38654 O  O   . LYS F  783 0.3564 0.6532 0.7115 0.0293  0.1593  0.2133  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F O   
38655 C  CB  . LYS F  783 0.3538 0.6736 0.7568 0.0173  0.1562  0.2349  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F CB  
38656 C  CG  . LYS F  783 0.3546 0.6900 0.7830 0.0143  0.1593  0.2479  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F CG  
38657 C  CD  . LYS F  783 0.3551 0.6907 0.7981 0.0025  0.1491  0.2529  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F CD  
38658 C  CE  . LYS F  783 0.3540 0.7075 0.8248 0.0000  0.1510  0.2649  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F CE  
38659 N  NZ  . LYS F  783 0.3591 0.7134 0.8439 -0.0102 0.1460  0.2728  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS F NZ  
38660 N  N   . GLN F  784 0.3468 0.6500 0.7103 0.0320  0.1573  0.2085  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F N   
38661 C  CA  . GLN F  784 0.3455 0.6363 0.6893 0.0336  0.1535  0.1964  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F CA  
38662 C  C   . GLN F  784 0.3434 0.6254 0.6833 0.0254  0.1428  0.1928  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F C   
38663 O  O   . GLN F  784 0.3409 0.6251 0.6930 0.0183  0.1357  0.1967  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F O   
38664 C  CB  . GLN F  784 0.3416 0.6322 0.6829 0.0379  0.1542  0.1902  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F CB  
38665 C  CG  . GLN F  784 0.3461 0.6433 0.6888 0.0470  0.1653  0.1929  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F CG  
38666 C  CD  . GLN F  784 0.3544 0.6469 0.6808 0.0538  0.1725  0.1898  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F CD  
38667 O  OE1 . GLN F  784 0.3554 0.6388 0.6673 0.0527  0.1687  0.1828  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F OE1 
38668 N  NE2 . GLN F  784 0.3613 0.6603 0.6896 0.0612  0.1828  0.1950  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN F NE2 
38669 N  N   . ILE F  785 0.3459 0.6176 0.6686 0.0268  0.1416  0.1857  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F N   
38670 C  CA  . ILE F  785 0.3460 0.6085 0.6636 0.0203  0.1327  0.1826  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F CA  
38671 C  C   . ILE F  785 0.3407 0.5997 0.6603 0.0154  0.1238  0.1781  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F C   
38672 O  O   . ILE F  785 0.3422 0.5975 0.6660 0.0085  0.1163  0.1802  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F O   
38673 C  CB  . ILE F  785 0.3492 0.6020 0.6482 0.0235  0.1327  0.1752  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F CB  
38674 C  CG1 . ILE F  785 0.3569 0.6109 0.6530 0.0267  0.1392  0.1809  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F CG1 
38675 C  CG2 . ILE F  785 0.3493 0.5925 0.6434 0.0176  0.1236  0.1715  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F CG2 
38676 C  CD1 . ILE F  785 0.3609 0.6095 0.6391 0.0333  0.1423  0.1742  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE F CD1 
38677 N  N   . SER F  786 0.3363 0.5951 0.6517 0.0189  0.1245  0.1720  ? ? ? ? ? ? 1029 SER F N   
38678 C  CA  . SER F  786 0.3328 0.5871 0.6478 0.0150  0.1167  0.1678  ? ? ? ? ? ? 1029 SER F CA  
38679 C  C   . SER F  786 0.3310 0.5931 0.6625 0.0110  0.1130  0.1747  ? ? ? ? ? ? 1029 SER F C   
38680 O  O   . SER F  786 0.3314 0.5895 0.6641 0.0056  0.1044  0.1740  ? ? ? ? ? ? 1029 SER F O   
38681 C  CB  . SER F  786 0.3296 0.5801 0.6344 0.0196  0.1185  0.1591  ? ? ? ? ? ? 1029 SER F CB  
38682 O  OG  . SER F  786 0.3277 0.5856 0.6401 0.0237  0.1239  0.1614  ? ? ? ? ? ? 1029 SER F OG  
38683 N  N   . THR F  787 0.3301 0.6034 0.6741 0.0142  0.1194  0.1813  ? ? ? ? ? ? 1030 THR F N   
38684 C  CA  . THR F  787 0.3284 0.6110 0.6896 0.0113  0.1162  0.1882  ? ? ? ? ? ? 1030 THR F CA  
38685 C  C   . THR F  787 0.3315 0.6209 0.7073 0.0060  0.1146  0.1977  ? ? ? ? ? ? 1030 THR F C   
38686 O  O   . THR F  787 0.3314 0.6264 0.7210 0.0007  0.1081  0.2029  ? ? ? ? ? ? 1030 THR F O   
38687 C  CB  . THR F  787 0.3266 0.6188 0.6959 0.0181  0.1244  0.1915  ? ? ? ? ? ? 1030 THR F CB  
38688 O  OG1 . THR F  787 0.3297 0.6280 0.7020 0.0222  0.1336  0.1965  ? ? ? ? ? ? 1030 THR F OG1 
38689 C  CG2 . THR F  787 0.3249 0.6100 0.6807 0.0236  0.1269  0.1824  ? ? ? ? ? ? 1030 THR F CG2 
38690 N  N   . GLY F  788 0.3350 0.6241 0.7080 0.0073  0.1205  0.2001  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY F N   
38691 C  CA  . GLY F  788 0.3391 0.6344 0.7265 0.0022  0.1203  0.2100  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY F CA  
38692 C  C   . GLY F  788 0.3383 0.6502 0.7461 0.0045  0.1271  0.2204  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY F C   
38693 O  O   . GLY F  788 0.3412 0.6610 0.7655 -0.0003 0.1269  0.2300  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY F O   
38694 N  N   . VAL F  789 0.3350 0.6520 0.7422 0.0121  0.1333  0.2187  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL F N   
38695 C  CA  . VAL F  789 0.3346 0.6673 0.7598 0.0163  0.1408  0.2279  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL F CA  
38696 C  C   . VAL F  789 0.3370 0.6696 0.7514 0.0272  0.1533  0.2254  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL F C   
38697 O  O   . VAL F  789 0.3378 0.6590 0.7323 0.0309  0.1543  0.2158  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL F O   
38698 C  CB  . VAL F  789 0.3301 0.6692 0.7672 0.0151  0.1348  0.2290  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL F CB  
38699 C  CG1 . VAL F  789 0.3298 0.6670 0.7742 0.0045  0.1211  0.2300  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL F CG1 
38700 C  CG2 . VAL F  789 0.3275 0.6582 0.7488 0.0210  0.1355  0.2191  ? ? ? ? ? ? 1032 VAL F CG2 
38701 N  N   . PRO F  790 0.3393 0.6847 0.7666 0.0327  0.1627  0.2339  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO F N   
38702 C  CA  . PRO F  790 0.3442 0.6874 0.7585 0.0436  0.1743  0.2307  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO F CA  
38703 C  C   . PRO F  790 0.3420 0.6819 0.7498 0.0496  0.1750  0.2234  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO F C   
38704 O  O   . PRO F  790 0.3365 0.6778 0.7522 0.0458  0.1674  0.2228  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO F O   
38705 C  CB  . PRO F  790 0.3488 0.7074 0.7805 0.0476  0.1847  0.2435  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO F CB  
38706 C  CG  . PRO F  790 0.3450 0.7146 0.8011 0.0378  0.1776  0.2533  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO F CG  
38707 C  CD  . PRO F  790 0.3388 0.7008 0.7924 0.0300  0.1636  0.2465  ? ? ? ? ? ? 1033 PRO F CD  
38708 N  N   . MET F  791 0.3478 0.6824 0.7407 0.0590  0.1838  0.2181  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F N   
38709 C  CA  . MET F  791 0.3481 0.6795 0.7363 0.0653  0.1860  0.2124  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F CA  
38710 C  C   . MET F  791 0.3469 0.6924 0.7565 0.0675  0.1890  0.2222  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F C   
38711 O  O   . MET F  791 0.3486 0.7072 0.7742 0.0676  0.1939  0.2333  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F O   
38712 C  CB  . MET F  791 0.3574 0.6822 0.7284 0.0754  0.1959  0.2068  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F CB  
38713 C  CG  . MET F  791 0.3587 0.6691 0.7081 0.0742  0.1920  0.1954  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F CG  
38714 S  SD  . MET F  791 0.3719 0.6736 0.6994 0.0857  0.2018  0.1878  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F SD  
38715 C  CE  . MET F  791 0.3796 0.6906 0.7110 0.0892  0.2110  0.1988  ? ? ? ? ? ? 1034 MET F CE  
38716 N  N   . ASP F  792 0.3445 0.6881 0.7556 0.0694  0.1864  0.2189  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F N   
38717 C  CA  . ASP F  792 0.3441 0.7017 0.7756 0.0727  0.1895  0.2284  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F CA  
38718 C  C   . ASP F  792 0.3514 0.7059 0.7761 0.0845  0.1994  0.2255  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F C   
38719 O  O   . ASP F  792 0.3508 0.6969 0.7689 0.0860  0.1962  0.2190  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F O   
38720 C  CB  . ASP F  792 0.3367 0.6972 0.7796 0.0654  0.1778  0.2298  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F CB  
38721 C  CG  . ASP F  792 0.3369 0.7112 0.7997 0.0699  0.1805  0.2387  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F CG  
38722 O  OD1 . ASP F  792 0.3419 0.7264 0.8138 0.0775  0.1914  0.2460  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F OD1 
38723 O  OD2 . ASP F  792 0.3328 0.7080 0.8020 0.0664  0.1718  0.2388  ? ? ? ? ? ? 1035 ASP F OD2 
38724 N  N   . PRO F  793 0.3598 0.7199 0.7850 0.0931  0.2116  0.2304  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO F N   
38725 C  CA  . PRO F  793 0.3698 0.7242 0.7849 0.1049  0.2216  0.2266  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO F CA  
38726 C  C   . PRO F  793 0.3703 0.7376 0.8053 0.1104  0.2257  0.2357  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO F C   
38727 O  O   . PRO F  793 0.3798 0.7444 0.8099 0.1213  0.2350  0.2347  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO F O   
38728 C  CB  . PRO F  793 0.3798 0.7347 0.7857 0.1114  0.2324  0.2284  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO F CB  
38729 C  CG  . PRO F  793 0.3747 0.7446 0.7993 0.1050  0.2316  0.2402  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO F CG  
38730 C  CD  . PRO F  793 0.3622 0.7321 0.7950 0.0921  0.2170  0.2392  ? ? ? ? ? ? 1036 PRO F CD  
38731 N  N   . SER F  794 0.3613 0.7423 0.8186 0.1033  0.2184  0.2445  ? ? ? ? ? ? 1037 SER F N   
38732 C  CA  . SER F  794 0.3615 0.7565 0.8398 0.1083  0.2212  0.2539  ? ? ? ? ? ? 1037 SER F CA  
38733 C  C   . SER F  794 0.3625 0.7489 0.8360 0.1125  0.2183  0.2483  ? ? ? ? ? ? 1037 SER F C   
38734 O  O   . SER F  794 0.3655 0.7610 0.8525 0.1195  0.2227  0.2549  ? ? ? ? ? ? 1037 SER F O   
38735 C  CB  . SER F  794 0.3527 0.7654 0.8569 0.0988  0.2132  0.2650  ? ? ? ? ? ? 1037 SER F CB  
38736 O  OG  . SER F  794 0.3448 0.7525 0.8491 0.0897  0.1988  0.2607  ? ? ? ? ? ? 1037 SER F OG  
38737 N  N   . VAL F  795 0.3607 0.7299 0.8158 0.1084  0.2112  0.2366  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL F N   
38738 C  CA  . VAL F  795 0.3641 0.7235 0.8129 0.1133  0.2106  0.2314  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL F CA  
38739 C  C   . VAL F  795 0.3720 0.7111 0.7947 0.1173  0.2149  0.2184  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL F C   
38740 O  O   . VAL F  795 0.3697 0.7005 0.7788 0.1116  0.2114  0.2113  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL F O   
38741 C  CB  . VAL F  795 0.3554 0.7145 0.8104 0.1047  0.1972  0.2313  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL F CB  
38742 C  CG1 . VAL F  795 0.3460 0.7131 0.8095 0.0928  0.1873  0.2348  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL F CG1 
38743 C  CG2 . VAL F  795 0.3568 0.6960 0.7913 0.1033  0.1932  0.2191  ? ? ? ? ? ? 1038 VAL F CG2 
38744 N  N   . LYS F  796 0.3825 0.7136 0.7985 0.1274  0.2225  0.2154  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F N   
38745 C  CA  . LYS F  796 0.3919 0.7036 0.7837 0.1310  0.2262  0.2028  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F CA  
38746 C  C   . LYS F  796 0.3899 0.6876 0.7733 0.1266  0.2186  0.1946  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F C   
38747 O  O   . LYS F  796 0.3877 0.6885 0.7818 0.1271  0.2157  0.1991  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F O   
38748 C  CB  . LYS F  796 0.4074 0.7151 0.7943 0.1446  0.2388  0.2028  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F CB  
38749 C  CG  . LYS F  796 0.4096 0.7345 0.8109 0.1505  0.2472  0.2143  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F CG  
38750 C  CD  . LYS F  796 0.4269 0.7454 0.8161 0.1635  0.2604  0.2121  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F CD  
38751 C  CE  . LYS F  796 0.4273 0.7660 0.8335 0.1681  0.2687  0.2254  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F CE  
38752 N  NZ  . LYS F  796 0.4446 0.7776 0.8353 0.1797  0.2819  0.2233  ? ? ? ? ? ? 1039 LYS F NZ  
38753 N  N   . ILE F  797 0.3915 0.6740 0.7562 0.1229  0.2156  0.1831  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F N   
38754 C  CA  . ILE F  797 0.3914 0.6604 0.7489 0.1196  0.2101  0.1759  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F CA  
38755 C  C   . ILE F  797 0.4064 0.6605 0.7528 0.1285  0.2173  0.1695  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F C   
38756 O  O   . ILE F  797 0.4151 0.6564 0.7448 0.1303  0.2200  0.1598  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F O   
38757 C  CB  . ILE F  797 0.3843 0.6456 0.7307 0.1098  0.2018  0.1676  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F CB  
38758 C  CG1 . ILE F  797 0.3706 0.6445 0.7290 0.1008  0.1932  0.1743  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F CG1 
38759 C  CG2 . ILE F  797 0.3871 0.6333 0.7247 0.1078  0.1984  0.1596  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F CG2 
38760 C  CD1 . ILE F  797 0.3645 0.6349 0.7128 0.0927  0.1873  0.1682  ? ? ? ? ? ? 1040 ILE F CD1 
38761 N  N   . LYS F  798 0.4104 0.6662 0.7665 0.1342  0.2201  0.1752  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F N   
38762 C  CA  . LYS F  798 0.4257 0.6667 0.7732 0.1429  0.2267  0.1704  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F CA  
38763 C  C   . LYS F  798 0.4254 0.6514 0.7655 0.1370  0.2203  0.1631  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F C   
38764 O  O   . LYS F  798 0.4374 0.6457 0.7636 0.1395  0.2231  0.1538  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F O   
38765 C  CB  . LYS F  798 0.4296 0.6805 0.7928 0.1517  0.2322  0.1812  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F CB  
38766 C  CG  . LYS F  798 0.4324 0.6974 0.8033 0.1588  0.2404  0.1886  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F CG  
38767 C  CD  . LYS F  798 0.4444 0.6974 0.7955 0.1631  0.2469  0.1792  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F CD  
38768 C  CE  . LYS F  798 0.4521 0.7163 0.8074 0.1730  0.2578  0.1861  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F CE  
38769 N  NZ  . LYS F  798 0.4684 0.7168 0.8008 0.1791  0.2642  0.1757  ? ? ? ? ? ? 1041 LYS F NZ  
38770 N  N   . GLN F  799 0.4129 0.6459 0.7625 0.1293  0.2118  0.1678  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F N   
38771 C  CA  . GLN F  799 0.4124 0.6327 0.7560 0.1237  0.2061  0.1624  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F CA  
38772 C  C   . GLN F  799 0.3981 0.6234 0.7425 0.1123  0.1961  0.1618  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F C   
38773 O  O   . GLN F  799 0.3884 0.6275 0.7451 0.1089  0.1908  0.1702  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F O   
38774 C  CB  . GLN F  799 0.4166 0.6365 0.7692 0.1283  0.2069  0.1693  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F CB  
38775 C  CG  . GLN F  799 0.4157 0.6244 0.7633 0.1223  0.2011  0.1657  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F CG  
38776 C  CD  . GLN F  799 0.4196 0.6289 0.7761 0.1267  0.2009  0.1737  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F CD  
38777 O  OE1 . GLN F  799 0.4128 0.6377 0.7829 0.1272  0.1974  0.1836  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F OE1 
38778 N  NE2 . GLN F  799 0.4315 0.6234 0.7804 0.1295  0.2041  0.1695  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN F NE2 
38779 N  N   . TRP F  800 0.3978 0.6117 0.7294 0.1064  0.1932  0.1519  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F N   
38780 C  CA  . TRP F  800 0.3862 0.6026 0.7169 0.0964  0.1844  0.1506  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CA  
38781 C  C   . TRP F  800 0.3827 0.6002 0.7201 0.0937  0.1791  0.1562  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F C   
38782 O  O   . TRP F  800 0.3907 0.5995 0.7276 0.0975  0.1817  0.1566  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F O   
38783 C  CB  . TRP F  800 0.3886 0.5917 0.7053 0.0919  0.1832  0.1391  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CB  
38784 C  CG  . TRP F  800 0.3912 0.5942 0.6998 0.0934  0.1861  0.1333  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CG  
38785 C  CD1 . TRP F  800 0.4039 0.5965 0.7023 0.0988  0.1920  0.1260  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CD1 
38786 C  CD2 . TRP F  800 0.3826 0.5958 0.6915 0.0897  0.1831  0.1346  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CD2 
38787 N  NE1 . TRP F  800 0.4035 0.5998 0.6953 0.0989  0.1927  0.1228  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F NE1 
38788 C  CE2 . TRP F  800 0.3902 0.5992 0.6888 0.0934  0.1876  0.1283  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CE2 
38789 C  CE3 . TRP F  800 0.3705 0.5949 0.6867 0.0836  0.1768  0.1403  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CE3 
38790 C  CZ2 . TRP F  800 0.3856 0.6019 0.6814 0.0916  0.1864  0.1283  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CZ2 
38791 C  CZ3 . TRP F  800 0.3660 0.5967 0.6798 0.0813  0.1756  0.1399  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CZ3 
38792 C  CH2 . TRP F  800 0.3733 0.6002 0.6771 0.0854  0.1806  0.1343  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP F CH2 
38793 N  N   . SER F  801 0.3723 0.5994 0.7150 0.0874  0.1714  0.1605  ? ? ? ? ? ? 1044 SER F N   
38794 C  CA  . SER F  801 0.3706 0.5963 0.7155 0.0842  0.1655  0.1642  ? ? ? ? ? ? 1044 SER F CA  
38795 C  C   . SER F  801 0.3613 0.5899 0.7028 0.0752  0.1570  0.1625  ? ? ? ? ? ? 1044 SER F C   
38796 O  O   . SER F  801 0.3558 0.5891 0.6957 0.0719  0.1558  0.1601  ? ? ? ? ? ? 1044 SER F O   
38797 C  CB  . SER F  801 0.3712 0.6082 0.7299 0.0887  0.1646  0.1750  ? ? ? ? ? ? 1044 SER F CB  
38798 O  OG  . SER F  801 0.3624 0.6119 0.7285 0.0831  0.1564  0.1804  ? ? ? ? ? ? 1044 SER F OG  
38799 N  N   . ALA F  802 0.3609 0.5861 0.7004 0.0718  0.1514  0.1640  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA F N   
38800 C  CA  . ALA F  802 0.3545 0.5796 0.6881 0.0640  0.1442  0.1613  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA F CA  
38801 C  C   . ALA F  802 0.3471 0.5850 0.6874 0.0607  0.1392  0.1652  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA F C   
38802 O  O   . ALA F  802 0.3423 0.5796 0.6768 0.0548  0.1347  0.1614  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA F O   
38803 C  CB  . ALA F  802 0.3573 0.5775 0.6876 0.0621  0.1391  0.1638  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA F CB  
38804 N  N   . LYS F  803 0.3469 0.5963 0.6999 0.0643  0.1401  0.1728  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F N   
38805 C  CA  . LYS F  803 0.3408 0.6023 0.7018 0.0603  0.1352  0.1772  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F CA  
38806 C  C   . LYS F  803 0.3374 0.5991 0.6938 0.0585  0.1384  0.1722  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F C   
38807 O  O   . LYS F  803 0.3327 0.6014 0.6929 0.0537  0.1340  0.1745  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F O   
38808 C  CB  . LYS F  803 0.3413 0.6170 0.7195 0.0642  0.1354  0.1874  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F CB  
38809 C  CG  . LYS F  803 0.3455 0.6240 0.7294 0.0727  0.1457  0.1894  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F CG  
38810 C  CD  . LYS F  803 0.3452 0.6401 0.7481 0.0758  0.1449  0.2005  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F CD  
38811 C  CE  . LYS F  803 0.3513 0.6488 0.7601 0.0859  0.1557  0.2034  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F CE  
38812 N  NZ  . LYS F  803 0.3496 0.6656 0.7785 0.0882  0.1556  0.2143  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS F NZ  
38813 N  N   . TYR F  804 0.3409 0.5943 0.6890 0.0622  0.1458  0.1656  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F N   
38814 C  CA  . TYR F  804 0.3397 0.5923 0.6818 0.0617  0.1491  0.1606  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CA  
38815 C  C   . TYR F  804 0.3386 0.5801 0.6667 0.0571  0.1465  0.1512  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F C   
38816 O  O   . TYR F  804 0.3386 0.5773 0.6593 0.0569  0.1488  0.1455  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F O   
38817 C  CB  . TYR F  804 0.3464 0.5981 0.6884 0.0697  0.1587  0.1596  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CB  
38818 C  CG  . TYR F  804 0.3479 0.6118 0.7043 0.0750  0.1625  0.1693  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CG  
38819 C  CD1 . TYR F  804 0.3421 0.6194 0.7101 0.0717  0.1587  0.1770  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CD1 
38820 C  CD2 . TYR F  804 0.3558 0.6181 0.7149 0.0835  0.1701  0.1709  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CD2 
38821 C  CE1 . TYR F  804 0.3432 0.6336 0.7267 0.0763  0.1623  0.1865  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CE1 
38822 C  CE2 . TYR F  804 0.3573 0.6320 0.7305 0.0890  0.1741  0.1802  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CE2 
38823 C  CZ  . TYR F  804 0.3505 0.6402 0.7368 0.0853  0.1702  0.1883  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F CZ  
38824 O  OH  . TYR F  804 0.3517 0.6559 0.7548 0.0903  0.1742  0.1985  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR F OH  
38825 N  N   . PHE F  805 0.3383 0.5739 0.6630 0.0539  0.1418  0.1501  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F N   
38826 C  CA  . PHE F  805 0.3373 0.5637 0.6505 0.0497  0.1397  0.1421  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CA  
38827 C  C   . PHE F  805 0.3332 0.5603 0.6440 0.0437  0.1317  0.1432  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F C   
38828 O  O   . PHE F  805 0.3329 0.5645 0.6493 0.0426  0.1269  0.1494  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F O   
38829 C  CB  . PHE F  805 0.3429 0.5589 0.6515 0.0515  0.1430  0.1381  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CB  
38830 C  CG  . PHE F  805 0.3491 0.5606 0.6566 0.0568  0.1504  0.1344  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CG  
38831 C  CD1 . PHE F  805 0.3515 0.5556 0.6504 0.0558  0.1526  0.1255  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CD1 
38832 C  CD2 . PHE F  805 0.3539 0.5683 0.6685 0.0630  0.1551  0.1396  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CD2 
38833 C  CE1 . PHE F  805 0.3596 0.5580 0.6558 0.0608  0.1589  0.1211  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CE1 
38834 C  CE2 . PHE F  805 0.3620 0.5705 0.6737 0.0686  0.1622  0.1355  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CE2 
38835 C  CZ  . PHE F  805 0.3654 0.5651 0.6671 0.0673  0.1638  0.1259  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE F CZ  
38836 N  N   . ASN F  806 0.3310 0.5536 0.6330 0.0402  0.1301  0.1369  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F N   
38837 C  CA  . ASN F  806 0.3291 0.5500 0.6263 0.0352  0.1233  0.1367  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F CA  
38838 C  C   . ASN F  806 0.3326 0.5460 0.6248 0.0346  0.1221  0.1357  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F C   
38839 O  O   . ASN F  806 0.3338 0.5465 0.6235 0.0321  0.1163  0.1384  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F O   
38840 C  CB  . ASN F  806 0.3264 0.5452 0.6162 0.0328  0.1229  0.1305  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F CB  
38841 C  CG  . ASN F  806 0.3238 0.5495 0.6170 0.0323  0.1221  0.1329  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F CG  
38842 O  OD1 . ASN F  806 0.3230 0.5544 0.6228 0.0306  0.1182  0.1392  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F OD1 
38843 N  ND2 . ASN F  806 0.3234 0.5484 0.6122 0.0336  0.1255  0.1282  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN F ND2 
38844 N  N   . GLY F  807 0.3356 0.5429 0.6257 0.0368  0.1276  0.1318  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY F N   
38845 C  CA  . GLY F  807 0.3398 0.5394 0.6253 0.0363  0.1281  0.1309  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY F CA  
38846 C  C   . GLY F  807 0.3426 0.5356 0.6265 0.0374  0.1343  0.1249  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY F C   
38847 O  O   . GLY F  807 0.3428 0.5369 0.6290 0.0396  0.1380  0.1222  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY F O   
38848 N  N   . THR F  808 0.3459 0.5319 0.6255 0.0357  0.1354  0.1227  ? ? ? ? ? ? 1051 THR F N   
38849 C  CA  . THR F  808 0.3502 0.5292 0.6300 0.0361  0.1410  0.1175  ? ? ? ? ? ? 1051 THR F CA  
38850 C  C   . THR F  808 0.3508 0.5255 0.6259 0.0324  0.1407  0.1144  ? ? ? ? ? ? 1051 THR F C   
38851 O  O   . THR F  808 0.3500 0.5255 0.6210 0.0310  0.1372  0.1174  ? ? ? ? ? ? 1051 THR F O   
38852 C  CB  . THR F  808 0.3577 0.5314 0.6412 0.0398  0.1449  0.1216  ? ? ? ? ? ? 1051 THR F CB  
38853 O  OG1 . THR F  808 0.3636 0.5287 0.6472 0.0395  0.1500  0.1164  ? ? ? ? ? ? 1051 THR F OG1 
38854 C  CG2 . THR F  808 0.3609 0.5322 0.6423 0.0395  0.1428  0.1276  ? ? ? ? ? ? 1051 THR F CG2 
38855 N  N   . ASN F  809 0.3530 0.5232 0.6287 0.0308  0.1442  0.1084  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F N   
38856 C  CA  . ASN F  809 0.3548 0.5212 0.6286 0.0275  0.1453  0.1062  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F CA  
38857 C  C   . ASN F  809 0.3621 0.5217 0.6361 0.0284  0.1482  0.1116  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F C   
38858 O  O   . ASN F  809 0.3675 0.5228 0.6447 0.0312  0.1510  0.1141  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F O   
38859 C  CB  . ASN F  809 0.3570 0.5203 0.6339 0.0254  0.1483  0.0988  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F CB  
38860 C  CG  . ASN F  809 0.3648 0.5209 0.6453 0.0277  0.1524  0.0983  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F CG  
38861 O  OD1 . ASN F  809 0.3711 0.5203 0.6544 0.0256  0.1557  0.0955  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F OD1 
38862 N  ND2 . ASN F  809 0.3652 0.5228 0.6461 0.0320  0.1525  0.1011  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN F ND2 
38863 N  N   . ILE F  810 0.3635 0.5218 0.6334 0.0267  0.1479  0.1138  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F N   
38864 C  CA  . ILE F  810 0.3719 0.5234 0.6402 0.0278  0.1509  0.1194  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F CA  
38865 C  C   . ILE F  810 0.3791 0.5226 0.6534 0.0275  0.1570  0.1182  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F C   
38866 O  O   . ILE F  810 0.3788 0.5211 0.6574 0.0244  0.1592  0.1120  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F O   
38867 C  CB  . ILE F  810 0.3734 0.5244 0.6357 0.0260  0.1509  0.1205  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F CB  
38868 C  CG1 . ILE F  810 0.3711 0.5232 0.6369 0.0221  0.1537  0.1144  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F CG1 
38869 C  CG2 . ILE F  810 0.3692 0.5255 0.6240 0.0267  0.1446  0.1218  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F CG2 
38870 C  CD1 . ILE F  810 0.3732 0.5257 0.6332 0.0212  0.1546  0.1160  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE F CD1 
38871 N  N   . LEU F  811 0.3866 0.5245 0.6610 0.0309  0.1591  0.1243  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F N   
38872 C  CA  . LEU F  811 0.3957 0.5241 0.6752 0.0318  0.1647  0.1244  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F CA  
38873 C  C   . LEU F  811 0.4060 0.5254 0.6848 0.0309  0.1698  0.1289  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F C   
38874 O  O   . LEU F  811 0.4149 0.5250 0.6980 0.0310  0.1747  0.1290  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F O   
38875 C  CB  . LEU F  811 0.3985 0.5263 0.6794 0.0373  0.1643  0.1286  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F CB  
38876 C  CG  . LEU F  811 0.3899 0.5267 0.6722 0.0389  0.1604  0.1259  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F CG  
38877 C  CD1 . LEU F  811 0.3934 0.5308 0.6785 0.0449  0.1607  0.1316  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F CD1 
38878 C  CD2 . LEU F  811 0.3886 0.5240 0.6735 0.0364  0.1622  0.1168  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU F CD2 
38879 N  N   . GLY F  812 0.4061 0.5275 0.6789 0.0305  0.1688  0.1329  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY F N   
38880 C  CA  . GLY F  812 0.4162 0.5299 0.6875 0.0297  0.1743  0.1375  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY F CA  
38881 C  C   . GLY F  812 0.4269 0.5329 0.6961 0.0347  0.1764  0.1454  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY F C   
38882 O  O   . GLY F  812 0.4377 0.5339 0.7091 0.0344  0.1827  0.1486  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY F O   
38883 N  N   . ARG F  813 0.4244 0.5349 0.6902 0.0392  0.1712  0.1489  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F N   
38884 C  CA  . ARG F  813 0.4343 0.5395 0.6978 0.0448  0.1720  0.1571  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F CA  
38885 C  C   . ARG F  813 0.4397 0.5452 0.6925 0.0469  0.1695  0.1637  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F C   
38886 O  O   . ARG F  813 0.4516 0.5500 0.7004 0.0509  0.1720  0.1712  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F O   
38887 C  CB  . ARG F  813 0.4298 0.5407 0.6973 0.0490  0.1677  0.1579  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F CB  
38888 C  CG  . ARG F  813 0.4298 0.5368 0.7058 0.0488  0.1718  0.1526  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F CG  
38889 C  CD  . ARG F  813 0.4303 0.5400 0.7104 0.0546  0.1705  0.1553  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F CD  
38890 N  NE  . ARG F  813 0.4347 0.5369 0.7204 0.0550  0.1758  0.1502  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F NE  
38891 C  CZ  . ARG F  813 0.4296 0.5367 0.7192 0.0568  0.1749  0.1460  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F CZ  
38892 N  NH1 . ARG F  813 0.4191 0.5392 0.7091 0.0578  0.1693  0.1470  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F NH1 
38893 N  NH2 . ARG F  813 0.4360 0.5347 0.7285 0.0577  0.1795  0.1407  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG F NH2 
38894 N  N   . GLY F  814 0.4325 0.5451 0.6796 0.0446  0.1648  0.1609  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY F N   
38895 C  CA  . GLY F  814 0.4391 0.5509 0.6739 0.0465  0.1624  0.1657  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY F CA  
38896 C  C   . GLY F  814 0.4377 0.5556 0.6664 0.0495  0.1532  0.1685  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY F C   
38897 O  O   . GLY F  814 0.4335 0.5560 0.6687 0.0513  0.1496  0.1693  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY F O   
38898 N  N   . ALA F  815 0.4424 0.5602 0.6587 0.0503  0.1493  0.1702  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA F N   
38899 C  CA  . ALA F  815 0.4418 0.5652 0.6524 0.0521  0.1393  0.1720  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA F CA  
38900 C  C   . ALA F  815 0.4519 0.5735 0.6603 0.0576  0.1360  0.1802  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA F C   
38901 O  O   . ALA F  815 0.4503 0.5783 0.6587 0.0587  0.1273  0.1818  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA F O   
38902 C  CB  . ALA F  815 0.4457 0.5681 0.6421 0.0514  0.1355  0.1703  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA F CB  
38903 N  N   . GLY F  816 0.4630 0.5763 0.6699 0.0609  0.1427  0.1857  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY F N   
38904 C  CA  . GLY F  816 0.4743 0.5857 0.6774 0.0668  0.1391  0.1940  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY F CA  
38905 C  C   . GLY F  816 0.4759 0.5846 0.6906 0.0696  0.1448  0.1974  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY F C   
38906 O  O   . GLY F  816 0.4884 0.5920 0.6992 0.0750  0.1454  0.2051  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY F O   
38907 N  N   . TYR F  817 0.4649 0.5759 0.6925 0.0665  0.1488  0.1917  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F N   
38908 C  CA  . TYR F  817 0.4672 0.5740 0.7055 0.0691  0.1549  0.1934  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CA  
38909 C  C   . TYR F  817 0.4691 0.5816 0.7123 0.0750  0.1496  0.1993  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F C   
38910 O  O   . TYR F  817 0.4769 0.5839 0.7250 0.0797  0.1541  0.2039  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F O   
38911 C  CB  . TYR F  817 0.4552 0.5644 0.7040 0.0644  0.1583  0.1846  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CB  
38912 C  CG  . TYR F  817 0.4592 0.5615 0.7173 0.0665  0.1653  0.1844  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CG  
38913 C  CD1 . TYR F  817 0.4691 0.5587 0.7271 0.0654  0.1737  0.1848  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CD1 
38914 C  CD2 . TYR F  817 0.4540 0.5620 0.7213 0.0694  0.1639  0.1835  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CD2 
38915 C  CE1 . TYR F  817 0.4747 0.5560 0.7403 0.0670  0.1797  0.1838  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CE1 
38916 C  CE2 . TYR F  817 0.4597 0.5597 0.7338 0.0719  0.1705  0.1826  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CE2 
38917 C  CZ  . TYR F  817 0.4704 0.5564 0.7431 0.0705  0.1781  0.1824  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F CZ  
38918 O  OH  . TYR F  817 0.4783 0.5541 0.7567 0.0726  0.1844  0.1811  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR F OH  
38919 N  N   . VAL F  818 0.4624 0.5861 0.7051 0.0745  0.1401  0.1993  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL F N   
38920 C  CA  . VAL F  818 0.4640 0.5959 0.7122 0.0796  0.1335  0.2056  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL F CA  
38921 C  C   . VAL F  818 0.4783 0.6074 0.7146 0.0840  0.1281  0.2136  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL F C   
38922 O  O   . VAL F  818 0.4798 0.6112 0.7055 0.0819  0.1207  0.2129  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL F O   
38923 C  CB  . VAL F  818 0.4504 0.5967 0.7057 0.0763  0.1252  0.2021  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL F CB  
38924 C  CG1 . VAL F  818 0.4538 0.6098 0.7136 0.0808  0.1163  0.2096  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL F CG1 
38925 C  CG2 . VAL F  818 0.4386 0.5885 0.7062 0.0742  0.1305  0.1961  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL F CG2 
38926 N  N   . LEU F  819 0.4903 0.6137 0.7272 0.0906  0.1314  0.2211  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F N   
38927 C  CA  . LEU F  819 0.5073 0.6240 0.7303 0.0954  0.1290  0.2289  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F CA  
38928 C  C   . LEU F  819 0.5108 0.6369 0.7285 0.0974  0.1158  0.2329  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F C   
38929 O  O   . LEU F  819 0.5051 0.6433 0.7341 0.0989  0.1089  0.2350  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F O   
38930 C  CB  . LEU F  819 0.5202 0.6278 0.7454 0.1023  0.1362  0.2363  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F CB  
38931 C  CG  . LEU F  819 0.5188 0.6155 0.7492 0.0995  0.1487  0.2319  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F CG  
38932 C  CD1 . LEU F  819 0.5317 0.6188 0.7661 0.1064  0.1556  0.2389  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F CD1 
38933 C  CD2 . LEU F  819 0.5220 0.6100 0.7409 0.0946  0.1534  0.2286  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU F CD2 
38934 N  N   . LYS F  820 0.5219 0.6419 0.7218 0.0976  0.1126  0.2341  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F N   
38935 C  CA  . LYS F  820 0.5270 0.6533 0.7179 0.0980  0.0994  0.2357  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F CA  
38936 C  C   . LYS F  820 0.5489 0.6664 0.7238 0.1053  0.0981  0.2444  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F C   
38937 O  O   . LYS F  820 0.5590 0.6637 0.7240 0.1072  0.1077  0.2464  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F O   
38938 C  CB  . LYS F  820 0.5221 0.6465 0.7027 0.0915  0.0978  0.2276  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F CB  
38939 C  CG  . LYS F  820 0.5192 0.6525 0.6973 0.0884  0.0844  0.2249  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F CG  
38940 C  CD  . LYS F  820 0.5121 0.6431 0.6831 0.0819  0.0848  0.2160  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F CD  
38941 C  CE  . LYS F  820 0.5109 0.6498 0.6799 0.0787  0.0705  0.2135  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F CE  
38942 N  NZ  . LYS F  820 0.5065 0.6422 0.6669 0.0732  0.0697  0.2053  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS F NZ  
38943 N  N   . ASP F  821 0.5574 0.6817 0.7301 0.1096  0.0864  0.2502  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F N   
38944 C  CA  . ASP F  821 0.5799 0.6956 0.7324 0.1160  0.0828  0.2571  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F CA  
38945 C  C   . ASP F  821 0.5855 0.6961 0.7182 0.1122  0.0779  0.2515  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F C   
38946 O  O   . ASP F  821 0.5790 0.6979 0.7126 0.1076  0.0669  0.2464  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F O   
38947 C  CB  . ASP F  821 0.5886 0.7137 0.7438 0.1216  0.0700  0.2645  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F CB  
38948 C  CG  . ASP F  821 0.6134 0.7299 0.7437 0.1275  0.0632  0.2702  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F CG  
38949 O  OD1 . ASP F  821 0.6193 0.7376 0.7367 0.1252  0.0514  0.2668  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F OD1 
38950 O  OD2 . ASP F  821 0.6284 0.7351 0.7509 0.1348  0.0703  0.2779  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP F OD2 
38951 N  N   . GLN F  822 0.5985 0.6954 0.7136 0.1144  0.0863  0.2527  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F N   
38952 C  CA  . GLN F  822 0.6035 0.6946 0.7000 0.1112  0.0841  0.2467  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F CA  
38953 C  C   . GLN F  822 0.6219 0.7122 0.6986 0.1150  0.0697  0.2489  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F C   
38954 O  O   . GLN F  822 0.6200 0.7128 0.6899 0.1106  0.0603  0.2422  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F O   
38955 C  CB  . GLN F  822 0.6120 0.6897 0.6970 0.1125  0.0985  0.2477  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F CB  
38956 C  CG  . GLN F  822 0.6279 0.6973 0.7093 0.1201  0.1056  0.2582  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F CG  
38957 C  CD  . GLN F  822 0.6418 0.6974 0.7072 0.1221  0.1177  0.2605  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F CD  
38958 O  OE1 . GLN F  822 0.6382 0.6916 0.6967 0.1178  0.1211  0.2541  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F OE1 
38959 N  NE2 . GLN F  822 0.6584 0.7047 0.7182 0.1288  0.1250  0.2702  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN F NE2 
38960 N  N   . ALA F  823 0.6412 0.7267 0.7079 0.1232  0.0680  0.2583  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA F N   
38961 C  CA  . ALA F  823 0.6597 0.7459 0.7102 0.1276  0.0526  0.2615  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA F CA  
38962 C  C   . ALA F  823 0.6470 0.7472 0.7095 0.1212  0.0372  0.2554  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA F C   
38963 O  O   . ALA F  823 0.6511 0.7491 0.7006 0.1176  0.0291  0.2489  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA F O   
38964 C  CB  . ALA F  823 0.6756 0.7606 0.7243 0.1369  0.0514  0.2730  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA F CB  
38965 N  N   . THR F  824 0.6318 0.7459 0.7195 0.1196  0.0341  0.2574  ? ? ? ? ? ? 1067 THR F N   
38966 C  CA  . THR F  824 0.6193 0.7472 0.7206 0.1129  0.0209  0.2522  ? ? ? ? ? ? 1067 THR F CA  
38967 C  C   . THR F  824 0.5971 0.7286 0.7107 0.1040  0.0263  0.2428  ? ? ? ? ? ? 1067 THR F C   
38968 O  O   . THR F  824 0.5872 0.7289 0.7114 0.0980  0.0164  0.2385  ? ? ? ? ? ? 1067 THR F O   
38969 C  CB  . THR F  824 0.6109 0.7549 0.7370 0.1146  0.0151  0.2584  ? ? ? ? ? ? 1067 THR F CB  
38970 O  OG1 . THR F  824 0.5923 0.7401 0.7394 0.1136  0.0289  0.2585  ? ? ? ? ? ? 1067 THR F OG1 
38971 C  CG2 . THR F  824 0.6324 0.7752 0.7493 0.1241  0.0087  0.2686  ? ? ? ? ? ? 1067 THR F CG2 
38972 N  N   . ASN F  825 0.5897 0.7132 0.7030 0.1030  0.0417  0.2401  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F N   
38973 C  CA  . ASN F  825 0.5684 0.6961 0.6950 0.0952  0.0473  0.2318  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F CA  
38974 C  C   . ASN F  825 0.5500 0.6939 0.7032 0.0916  0.0431  0.2316  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F C   
38975 O  O   . ASN F  825 0.5390 0.6902 0.6994 0.0851  0.0367  0.2258  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F O   
38976 C  CB  . ASN F  825 0.5713 0.6949 0.6830 0.0904  0.0407  0.2240  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F CB  
38977 C  CG  . ASN F  825 0.5539 0.6774 0.6730 0.0841  0.0493  0.2160  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F CG  
38978 O  OD1 . ASN F  825 0.5438 0.6730 0.6685 0.0779  0.0430  0.2098  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F OD1 
38979 N  ND2 . ASN F  825 0.5506 0.6678 0.6706 0.0854  0.0638  0.2163  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN F ND2 
38980 N  N   . THR F  826 0.5477 0.6970 0.7154 0.0962  0.0471  0.2383  ? ? ? ? ? ? 1069 THR F N   
38981 C  CA  . THR F  826 0.5314 0.6960 0.7241 0.0939  0.0448  0.2388  ? ? ? ? ? ? 1069 THR F CA  
38982 C  C   . THR F  826 0.5216 0.6861 0.7292 0.0963  0.0587  0.2404  ? ? ? ? ? ? 1069 THR F C   
38983 O  O   . THR F  826 0.5320 0.6885 0.7352 0.1027  0.0658  0.2461  ? ? ? ? ? ? 1069 THR F O   
38984 C  CB  . THR F  826 0.5398 0.7148 0.7388 0.0981  0.0327  0.2465  ? ? ? ? ? ? 1069 THR F CB  
38985 O  OG1 . THR F  826 0.5513 0.7256 0.7357 0.0957  0.0183  0.2447  ? ? ? ? ? ? 1069 THR F OG1 
38986 C  CG2 . THR F  826 0.5232 0.7155 0.7498 0.0960  0.0312  0.2479  ? ? ? ? ? ? 1069 THR F CG2 
38987 N  N   . TYR F  827 0.5034 0.6758 0.7279 0.0915  0.0626  0.2355  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F N   
38988 C  CA  . TYR F  827 0.4960 0.6665 0.7327 0.0939  0.0757  0.2360  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CA  
38989 C  C   . TYR F  827 0.5033 0.6787 0.7497 0.1020  0.0752  0.2454  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F C   
38990 O  O   . TYR F  827 0.5057 0.6930 0.7589 0.1038  0.0642  0.2505  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F O   
38991 C  CB  . TYR F  827 0.4769 0.6557 0.7294 0.0884  0.0793  0.2295  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CB  
38992 C  CG  . TYR F  827 0.4694 0.6424 0.7134 0.0813  0.0822  0.2202  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CG  
38993 C  CD1 . TYR F  827 0.4697 0.6306 0.7069 0.0806  0.0935  0.2161  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CD1 
38994 C  CD2 . TYR F  827 0.4627 0.6425 0.7064 0.0752  0.0733  0.2156  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CD2 
38995 C  CE1 . TYR F  827 0.4629 0.6198 0.6934 0.0745  0.0959  0.2079  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CE1 
38996 C  CE2 . TYR F  827 0.4564 0.6309 0.6924 0.0693  0.0759  0.2073  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CE2 
38997 C  CZ  . TYR F  827 0.4562 0.6200 0.6858 0.0693  0.0871  0.2036  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F CZ  
38998 O  OH  . TYR F  827 0.4501 0.6103 0.6731 0.0639  0.0890  0.1958  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR F OH  
38999 N  N   . PHE F  828 0.5083 0.6740 0.7551 0.1070  0.0867  0.2481  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F N   
39000 C  CA  . PHE F  828 0.5137 0.6837 0.7720 0.1150  0.0882  0.2565  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CA  
39001 C  C   . PHE F  828 0.4983 0.6816 0.7782 0.1139  0.0898  0.2547  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F C   
39002 O  O   . PHE F  828 0.4858 0.6684 0.7704 0.1088  0.0962  0.2471  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F O   
39003 C  CB  . PHE F  828 0.5245 0.6785 0.7769 0.1202  0.1006  0.2594  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CB  
39004 C  CG  . PHE F  828 0.5411 0.6824 0.7728 0.1222  0.1001  0.2626  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CG  
39005 C  CD1 . PHE F  828 0.5563 0.6996 0.7805 0.1286  0.0914  0.2712  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CD1 
39006 C  CD2 . PHE F  828 0.5423 0.6704 0.7618 0.1178  0.1081  0.2571  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CD2 
39007 C  CE1 . PHE F  828 0.5738 0.7047 0.7765 0.1312  0.0912  0.2745  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CE1 
39008 C  CE2 . PHE F  828 0.5589 0.6753 0.7585 0.1200  0.1086  0.2606  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CE2 
39009 C  CZ  . PHE F  828 0.5751 0.6925 0.7654 0.1269  0.1003  0.2693  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE F CZ  
39010 N  N   . SER F  829 0.5000 0.6962 0.7930 0.1193  0.0841  0.2622  ? ? ? ? ? ? 1072 SER F N   
39011 C  CA  . SER F  829 0.4865 0.6978 0.8001 0.1185  0.0843  0.2617  ? ? ? ? ? ? 1072 SER F CA  
39012 C  C   . SER F  829 0.4929 0.7069 0.8185 0.1285  0.0897  0.2698  ? ? ? ? ? ? 1072 SER F C   
39013 O  O   . SER F  829 0.5069 0.7192 0.8282 0.1353  0.0859  0.2779  ? ? ? ? ? ? 1072 SER F O   
39014 C  CB  . SER F  829 0.4819 0.7099 0.8021 0.1141  0.0696  0.2631  ? ? ? ? ? ? 1072 SER F CB  
39015 O  OG  . SER F  829 0.4703 0.7152 0.8125 0.1140  0.0691  0.2648  ? ? ? ? ? ? 1072 SER F OG  
39016 N  N   . LEU F  830 0.4843 0.7017 0.8238 0.1302  0.0986  0.2679  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F N   
39017 C  CA  . LEU F  830 0.4904 0.7119 0.8429 0.1405  0.1037  0.2757  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F CA  
39018 C  C   . LEU F  830 0.4811 0.7249 0.8558 0.1422  0.0996  0.2799  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F C   
39019 O  O   . LEU F  830 0.4849 0.7337 0.8725 0.1512  0.1050  0.2861  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F O   
39020 C  CB  . LEU F  830 0.4932 0.6989 0.8436 0.1439  0.1188  0.2717  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F CB  
39021 C  CG  . LEU F  830 0.5078 0.6923 0.8413 0.1461  0.1243  0.2722  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F CG  
39022 C  CD1 . LEU F  830 0.5128 0.6829 0.8481 0.1505  0.1384  0.2696  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F CD1 
39023 C  CD2 . LEU F  830 0.5230 0.7084 0.8525 0.1535  0.1178  0.2831  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU F CD2 
39024 N  N   . VAL F  831 0.4696 0.7265 0.8496 0.1340  0.0907  0.2769  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL F N   
39025 C  CA  . VAL F  831 0.4618 0.7416 0.8644 0.1350  0.0855  0.2824  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL F CA  
39026 C  C   . VAL F  831 0.4732 0.7631 0.8842 0.1435  0.0781  0.2941  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL F C   
39027 O  O   . VAL F  831 0.4845 0.7685 0.8824 0.1441  0.0700  0.2969  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL F O   
39028 C  CB  . VAL F  831 0.4502 0.7410 0.8560 0.1239  0.0755  0.2779  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL F CB  
39029 C  CG1 . VAL F  831 0.4540 0.7316 0.8377 0.1167  0.0688  0.2718  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL F CG1 
39030 C  CG2 . VAL F  831 0.4487 0.7631 0.8750 0.1244  0.0639  0.2866  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL F CG2 
39031 N  N   . SER F  832 0.4715 0.7764 0.9036 0.1507  0.0813  0.3012  ? ? ? ? ? ? 1075 SER F N   
39032 C  CA  . SER F  832 0.4844 0.7952 0.9233 0.1614  0.0781  0.3125  ? ? ? ? ? ? 1075 SER F CA  
39033 C  C   . SER F  832 0.4874 0.8153 0.9333 0.1591  0.0605  0.3192  ? ? ? ? ? ? 1075 SER F C   
39034 O  O   . SER F  832 0.5016 0.8281 0.9424 0.1658  0.0543  0.3265  ? ? ? ? ? ? 1075 SER F O   
39035 C  CB  . SER F  832 0.4841 0.8040 0.9425 0.1716  0.0884  0.3184  ? ? ? ? ? ? 1075 SER F CB  
39036 O  OG  . SER F  832 0.4698 0.8087 0.9472 0.1669  0.0874  0.3178  ? ? ? ? ? ? 1075 SER F OG  
39037 N  N   . ASP F  833 0.4756 0.8192 0.9330 0.1500  0.0520  0.3171  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F N   
39038 C  CA  . ASP F  833 0.4797 0.8384 0.9430 0.1464  0.0338  0.3223  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F CA  
39039 C  C   . ASP F  833 0.4883 0.8295 0.9237 0.1404  0.0256  0.3162  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F C   
39040 O  O   . ASP F  833 0.4996 0.8439 0.9291 0.1405  0.0116  0.3202  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F O   
39041 C  CB  . ASP F  833 0.4659 0.8451 0.9498 0.1375  0.0271  0.3217  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F CB  
39042 C  CG  . ASP F  833 0.4578 0.8263 0.9269 0.1250  0.0251  0.3102  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F CG  
39043 O  OD1 . ASP F  833 0.4487 0.8072 0.9130 0.1232  0.0383  0.3030  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F OD1 
39044 O  OD2 . ASP F  833 0.4623 0.8309 0.9227 0.1176  0.0104  0.3082  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP F OD2 
39045 N  N   . ASN F  834 0.4841 0.8066 0.9018 0.1357  0.0346  0.3064  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F N   
39046 C  CA  . ASN F  834 0.4905 0.7983 0.8837 0.1293  0.0277  0.3001  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F CA  
39047 C  C   . ASN F  834 0.4986 0.7817 0.8683 0.1326  0.0390  0.2960  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F C   
39048 O  O   . ASN F  834 0.4957 0.7652 0.8489 0.1258  0.0418  0.2871  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F O   
39049 C  CB  . ASN F  834 0.4772 0.7883 0.8715 0.1173  0.0241  0.2914  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F CB  
39050 C  CG  . ASN F  834 0.4854 0.7889 0.8601 0.1104  0.0110  0.2870  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F CG  
39051 O  OD1 . ASN F  834 0.4967 0.8074 0.8711 0.1117  -0.0029 0.2926  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F OD1 
39052 N  ND2 . ASN F  834 0.4813 0.7698 0.8386 0.1036  0.0153  0.2770  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN F ND2 
39053 N  N   . THR F  835 0.5094 0.7868 0.8785 0.1430  0.0455  0.3028  ? ? ? ? ? ? 1078 THR F N   
39054 C  CA  . THR F  835 0.5181 0.7726 0.8677 0.1461  0.0566  0.3000  ? ? ? ? ? ? 1078 THR F CA  
39055 C  C   . THR F  835 0.5304 0.7721 0.8550 0.1433  0.0494  0.2982  ? ? ? ? ? ? 1078 THR F C   
39056 O  O   . THR F  835 0.5388 0.7881 0.8597 0.1432  0.0351  0.3022  ? ? ? ? ? ? 1078 THR F O   
39057 C  CB  . THR F  835 0.5297 0.7806 0.8837 0.1582  0.0638  0.3088  ? ? ? ? ? ? 1078 THR F CB  
39058 O  OG1 . THR F  835 0.5195 0.7799 0.8945 0.1615  0.0725  0.3096  ? ? ? ? ? ? 1078 THR F OG1 
39059 C  CG2 . THR F  835 0.5407 0.7668 0.8746 0.1608  0.0749  0.3066  ? ? ? ? ? ? 1078 THR F CG2 
39060 N  N   . PHE F  836 0.5324 0.7547 0.8398 0.1410  0.0593  0.2920  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F N   
39061 C  CA  . PHE F  836 0.5464 0.7545 0.8288 0.1400  0.0554  0.2911  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CA  
39062 C  C   . PHE F  836 0.5508 0.7381 0.8202 0.1410  0.0703  0.2880  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F C   
39063 O  O   . PHE F  836 0.5389 0.7211 0.8096 0.1350  0.0788  0.2798  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F O   
39064 C  CB  . PHE F  836 0.5417 0.7532 0.8154 0.1305  0.0443  0.2841  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CB  
39065 C  CG  . PHE F  836 0.5554 0.7502 0.8017 0.1293  0.0432  0.2815  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CG  
39066 C  CD1 . PHE F  836 0.5761 0.7619 0.8071 0.1373  0.0417  0.2891  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CD1 
39067 C  CD2 . PHE F  836 0.5485 0.7365 0.7839 0.1208  0.0444  0.2718  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CD2 
39068 C  CE1 . PHE F  836 0.5903 0.7607 0.7953 0.1370  0.0416  0.2873  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CE1 
39069 C  CE2 . PHE F  836 0.5621 0.7350 0.7722 0.1205  0.0445  0.2698  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CE2 
39070 C  CZ  . PHE F  836 0.5833 0.7473 0.7780 0.1287  0.0433  0.2777  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE F CZ  
39071 N  N   . LEU F  837 0.5688 0.7445 0.8262 0.1486  0.0733  0.2950  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F N   
39072 C  CA  . LEU F  837 0.5749 0.7317 0.8236 0.1504  0.0879  0.2940  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F CA  
39073 C  C   . LEU F  837 0.5931 0.7355 0.8175 0.1522  0.0870  0.2968  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F C   
39074 O  O   . LEU F  837 0.6037 0.7509 0.8183 0.1545  0.0748  0.3011  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F O   
39075 C  CB  . LEU F  837 0.5814 0.7363 0.8417 0.1599  0.0955  0.3015  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F CB  
39076 C  CG  . LEU F  837 0.5649 0.7297 0.8470 0.1587  0.1007  0.2977  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F CG  
39077 C  CD1 . LEU F  837 0.5728 0.7393 0.8673 0.1695  0.1054  0.3063  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F CD1 
39078 C  CD2 . LEU F  837 0.5571 0.7088 0.8362 0.1525  0.1128  0.2883  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU F CD2 
39079 N  N   . PRO F  838 0.5979 0.7225 0.8123 0.1510  0.0998  0.2945  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO F N   
39080 C  CA  . PRO F  838 0.6161 0.7253 0.8079 0.1531  0.1025  0.2978  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO F CA  
39081 C  C   . PRO F  838 0.6367 0.7431 0.8224 0.1640  0.0993  0.3098  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO F C   
39082 O  O   . PRO F  838 0.6424 0.7445 0.8370 0.1708  0.1067  0.3160  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO F O   
39083 C  CB  . PRO F  838 0.6153 0.7087 0.8070 0.1506  0.1188  0.2945  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO F CB  
39084 C  CG  . PRO F  838 0.6028 0.7009 0.8159 0.1508  0.1246  0.2922  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO F CG  
39085 C  CD  . PRO F  838 0.5868 0.7054 0.8129 0.1479  0.1131  0.2889  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO F CD  
39086 N  N   . LYS F  839 0.6487 0.7574 0.8183 0.1658  0.0878  0.3128  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F N   
39087 C  CA  . LYS F  839 0.6696 0.7776 0.8303 0.1760  0.0812  0.3239  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F CA  
39088 C  C   . LYS F  839 0.6840 0.7775 0.8439 0.1844  0.0942  0.3326  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F C   
39089 O  O   . LYS F  839 0.6927 0.7906 0.8599 0.1933  0.0914  0.3415  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F O   
39090 C  CB  . LYS F  839 0.6852 0.7879 0.8197 0.1758  0.0726  0.3241  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F CB  
39091 C  CG  . LYS F  839 0.7077 0.8129 0.8302 0.1856  0.0605  0.3344  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F CG  
39092 C  CD  . LYS F  839 0.7240 0.8227 0.8178 0.1848  0.0516  0.3325  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F CD  
39093 C  CE  . LYS F  839 0.7549 0.8422 0.8254 0.1962  0.0499  0.3438  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F CE  
39094 N  NZ  . LYS F  839 0.7661 0.8662 0.8359 0.2021  0.0315  0.3496  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS F NZ  
39095 N  N   . SER F  840 0.6867 0.7632 0.8391 0.1815  0.1083  0.3301  ? ? ? ? ? ? 1083 SER F N   
39096 C  CA  . SER F  840 0.7046 0.7643 0.8522 0.1889  0.1203  0.3388  ? ? ? ? ? ? 1083 SER F CA  
39097 C  C   . SER F  840 0.6978 0.7568 0.8666 0.1916  0.1290  0.3398  ? ? ? ? ? ? 1083 SER F C   
39098 O  O   . SER F  840 0.7139 0.7591 0.8806 0.1987  0.1380  0.3477  ? ? ? ? ? ? 1083 SER F O   
39099 C  CB  . SER F  840 0.7114 0.7533 0.8448 0.1845  0.1326  0.3365  ? ? ? ? ? ? 1083 SER F CB  
39100 O  OG  . SER F  840 0.6922 0.7331 0.8395 0.1754  0.1413  0.3266  ? ? ? ? ? ? 1083 SER F OG  
39101 N  N   . LEU F  841 0.6761 0.7484 0.8643 0.1865  0.1269  0.3322  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F N   
39102 C  CA  . LEU F  841 0.6719 0.7421 0.8783 0.1899  0.1357  0.3328  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F CA  
39103 C  C   . LEU F  841 0.6712 0.7580 0.8916 0.1981  0.1268  0.3393  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F C   
39104 O  O   . LEU F  841 0.6747 0.7591 0.9074 0.2050  0.1332  0.3435  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F O   
39105 C  CB  . LEU F  841 0.6507 0.7225 0.8695 0.1802  0.1420  0.3207  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F CB  
39106 C  CG  . LEU F  841 0.6514 0.7077 0.8588 0.1721  0.1513  0.3145  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F CG  
39107 C  CD1 . LEU F  841 0.6340 0.6891 0.8544 0.1640  0.1591  0.3034  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F CD1 
39108 C  CD2 . LEU F  841 0.6753 0.7110 0.8704 0.1781  0.1610  0.3234  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU F CD2 
39109 N  N   . VAL F  842 0.6679 0.7712 0.8864 0.1974  0.1118  0.3402  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL F N   
39110 C  CA  . VAL F  842 0.6672 0.7892 0.9001 0.2044  0.1013  0.3469  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL F CA  
39111 C  C   . VAL F  842 0.6899 0.8109 0.9090 0.2138  0.0927  0.3584  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL F C   
39112 O  O   . VAL F  842 0.7037 0.8213 0.9267 0.2247  0.0959  0.3681  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL F O   
39113 C  CB  . VAL F  842 0.6476 0.7911 0.8916 0.1965  0.0891  0.3401  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL F CB  
39114 C  CG1 . VAL F  842 0.6262 0.7713 0.8836 0.1882  0.0975  0.3295  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL F CG1 
39115 C  CG2 . VAL F  842 0.6514 0.7943 0.8758 0.1904  0.0787  0.3367  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL F CG2 
39116 N  N   . ASN F  843 0.6956 0.8184 0.8974 0.2104  0.0818  0.3572  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F N   
39117 C  CA  . ASN F  843 0.7196 0.8405 0.9047 0.2194  0.0726  0.3676  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F CA  
39118 C  C   . ASN F  843 0.7404 0.8385 0.8977 0.2214  0.0801  0.3706  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F C   
39119 O  O   . ASN F  843 0.7472 0.8423 0.8845 0.2179  0.0734  0.3678  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F O   
39120 C  CB  . ASN F  843 0.7178 0.8583 0.9031 0.2176  0.0524  0.3673  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F CB  
39121 C  CG  . ASN F  843 0.7364 0.8855 0.9222 0.2296  0.0414  0.3799  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F CG  
39122 O  OD1 . ASN F  843 0.7448 0.8909 0.9391 0.2397  0.0485  0.3889  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F OD1 
39123 N  ND2 . ASN F  843 0.7440 0.9033 0.9203 0.2289  0.0236  0.3806  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN F ND2 
39124 N  N   . PRO F  844 0.7521 0.8334 0.9080 0.2276  0.0945  0.3766  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F N   
39125 C  CA  . PRO F  844 0.7688 0.8280 0.9020 0.2276  0.1047  0.3785  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F CA  
39126 C  C   . PRO F  844 0.7986 0.8497 0.9128 0.2399  0.1012  0.3920  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F C   
39127 O  O   . PRO F  844 0.8124 0.8569 0.9028 0.2396  0.0974  0.3928  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F O   
39128 C  CB  . PRO F  844 0.7638 0.8091 0.9089 0.2260  0.1226  0.3767  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F CB  
39129 C  CG  . PRO F  844 0.7564 0.8141 0.9265 0.2326  0.1209  0.3802  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F CG  
39130 C  CD  . PRO F  844 0.7523 0.8332 0.9270 0.2351  0.1023  0.3823  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F CD  
39131 O  OXT . PRO F  844 0.8106 0.8613 0.9315 0.2506  0.1020  0.4021  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO F OXT 
39132 N  N   . SER G  1   0.9852 1.0270 0.8398 -0.0375 -0.0567 -0.6219 ? ? ? ? ? ? 244  SER G N   
39133 C  CA  . SER G  1   0.9979 1.0298 0.8681 -0.0382 -0.0531 -0.6398 ? ? ? ? ? ? 244  SER G CA  
39134 C  C   . SER G  1   0.9768 0.9984 0.8850 -0.0438 -0.0486 -0.6350 ? ? ? ? ? ? 244  SER G C   
39135 O  O   . SER G  1   0.9813 0.9974 0.9118 -0.0490 -0.0550 -0.6476 ? ? ? ? ? ? 244  SER G O   
39136 C  CB  . SER G  1   1.0098 1.0392 0.8620 -0.0320 -0.0405 -0.6424 ? ? ? ? ? ? 244  SER G CB  
39137 O  OG  . SER G  1   1.0145 1.0324 0.8881 -0.0326 -0.0350 -0.6546 ? ? ? ? ? ? 244  SER G OG  
39138 N  N   . PHE G  2   0.9560 0.9745 0.8698 -0.0426 -0.0369 -0.6170 ? ? ? ? ? ? 245  PHE G N   
39139 C  CA  . PHE G  2   0.9315 0.9420 0.8761 -0.0475 -0.0320 -0.6050 ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CA  
39140 C  C   . PHE G  2   0.9139 0.9340 0.8592 -0.0509 -0.0394 -0.5910 ? ? ? ? ? ? 245  PHE G C   
39141 O  O   . PHE G  2   0.8972 0.9147 0.8676 -0.0570 -0.0415 -0.5850 ? ? ? ? ? ? 245  PHE G O   
39142 C  CB  . PHE G  2   0.9177 0.9239 0.8614 -0.0435 -0.0177 -0.5903 ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CB  
39143 C  CG  . PHE G  2   0.9257 0.9190 0.8822 -0.0413 -0.0089 -0.5995 ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CG  
39144 C  CD1 . PHE G  2   0.9514 0.9406 0.9040 -0.0394 -0.0114 -0.6212 ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CD1 
39145 C  CD2 . PHE G  2   0.9085 0.8938 0.8801 -0.0405 0.0014  -0.5866 ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CD2 
39146 C  CE1 . PHE G  2   0.9594 0.9362 0.9241 -0.0367 -0.0037 -0.6297 ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CE1 
39147 C  CE2 . PHE G  2   0.9168 0.8896 0.9002 -0.0377 0.0087  -0.5949 ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CE2 
39148 C  CZ  . PHE G  2   0.9420 0.9106 0.9224 -0.0357 0.0062  -0.6164 ? ? ? ? ? ? 245  PHE G CZ  
39149 N  N   . ALA G  3   0.9185 0.9495 0.8353 -0.0467 -0.0427 -0.5854 ? ? ? ? ? ? 246  ALA G N   
39150 C  CA  . ALA G  3   0.9055 0.9462 0.8190 -0.0485 -0.0511 -0.5735 ? ? ? ? ? ? 246  ALA G CA  
39151 C  C   . ALA G  3   0.8906 0.9306 0.8357 -0.0559 -0.0576 -0.5733 ? ? ? ? ? ? 246  ALA G C   
39152 O  O   . ALA G  3   0.8677 0.9090 0.8249 -0.0583 -0.0550 -0.5572 ? ? ? ? ? ? 246  ALA G O   
39153 C  CB  . ALA G  3   0.9266 0.9770 0.8103 -0.0449 -0.0622 -0.5811 ? ? ? ? ? ? 246  ALA G CB  
39154 N  N   . GLN G  4   0.9033 0.9414 0.8627 -0.0600 -0.0655 -0.5909 ? ? ? ? ? ? 247  GLN G N   
39155 C  CA  . GLN G  4   0.8894 0.9289 0.8781 -0.0678 -0.0715 -0.5902 ? ? ? ? ? ? 247  GLN G CA  
39156 C  C   . GLN G  4   0.8732 0.9007 0.8928 -0.0738 -0.0622 -0.5841 ? ? ? ? ? ? 247  GLN G C   
39157 O  O   . GLN G  4   0.8527 0.8826 0.8900 -0.0786 -0.0619 -0.5721 ? ? ? ? ? ? 247  GLN G O   
39158 C  CB  . GLN G  4   0.9084 0.9529 0.9009 -0.0707 -0.0852 -0.6104 ? ? ? ? ? ? 247  GLN G CB  
39159 C  CG  . GLN G  4   0.9260 0.9811 0.8863 -0.0644 -0.0947 -0.6156 ? ? ? ? ? ? 247  GLN G CG  
39160 C  CD  . GLN G  4   0.9545 1.0089 0.9078 -0.0638 -0.1028 -0.6391 ? ? ? ? ? ? 247  GLN G CD  
39161 O  OE1 . GLN G  4   0.9629 1.0072 0.9314 -0.0667 -0.0988 -0.6515 ? ? ? ? ? ? 247  GLN G OE1 
39162 N  NE2 . GLN G  4   0.9710 1.0354 0.9005 -0.0598 -0.1146 -0.6457 ? ? ? ? ? ? 247  GLN G NE2 
39163 N  N   . TYR G  5   0.8828 0.8970 0.9095 -0.0737 -0.0547 -0.5921 ? ? ? ? ? ? 248  TYR G N   
39164 C  CA  . TYR G  5   0.8680 0.8698 0.9213 -0.0789 -0.0462 -0.5838 ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CA  
39165 C  C   . TYR G  5   0.8440 0.8486 0.8933 -0.0767 -0.0386 -0.5608 ? ? ? ? ? ? 248  TYR G C   
39166 O  O   . TYR G  5   0.8253 0.8296 0.8934 -0.0822 -0.0374 -0.5494 ? ? ? ? ? ? 248  TYR G O   
39167 C  CB  . TYR G  5   0.8824 0.8682 0.9409 -0.0773 -0.0387 -0.5939 ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CB  
39168 C  CG  . TYR G  5   0.9099 0.8955 0.9617 -0.0765 -0.0465 -0.6175 ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CG  
39169 C  CD1 . TYR G  5   0.9194 0.9015 0.9920 -0.0844 -0.0545 -0.6320 ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CD1 
39170 C  CD2 . TYR G  5   0.9274 0.9170 0.9511 -0.0682 -0.0458 -0.6257 ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CD2 
39171 C  CE1 . TYR G  5   0.9452 0.9274 1.0111 -0.0835 -0.0622 -0.6541 ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CE1 
39172 C  CE2 . TYR G  5   0.9540 0.9438 0.9696 -0.0671 -0.0530 -0.6479 ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CE2 
39173 C  CZ  . TYR G  5   0.9627 0.9486 0.9993 -0.0744 -0.0616 -0.6621 ? ? ? ? ? ? 248  TYR G CZ  
39174 O  OH  . TYR G  5   0.9896 0.9759 1.0173 -0.0730 -0.0691 -0.6844 ? ? ? ? ? ? 248  TYR G OH  
39175 N  N   . ASN G  6   0.8452 0.8535 0.8697 -0.0688 -0.0336 -0.5543 ? ? ? ? ? ? 249  ASN G N   
39176 C  CA  . ASN G  6   0.8237 0.8335 0.8443 -0.0664 -0.0255 -0.5330 ? ? ? ? ? ? 249  ASN G CA  
39177 C  C   . ASN G  6   0.8044 0.8248 0.8281 -0.0692 -0.0308 -0.5192 ? ? ? ? ? ? 249  ASN G C   
39178 O  O   . ASN G  6   0.7838 0.8026 0.8151 -0.0700 -0.0243 -0.5021 ? ? ? ? ? ? 249  ASN G O   
39179 C  CB  . ASN G  6   0.8306 0.8435 0.8236 -0.0581 -0.0195 -0.5298 ? ? ? ? ? ? 249  ASN G CB  
39180 C  CG  . ASN G  6   0.8330 0.8341 0.8314 -0.0552 -0.0081 -0.5305 ? ? ? ? ? ? 249  ASN G CG  
39181 O  OD1 . ASN G  6   0.8294 0.8186 0.8515 -0.0590 -0.0050 -0.5322 ? ? ? ? ? ? 249  ASN G OD1 
39182 N  ND2 . ASN G  6   0.8403 0.8445 0.8172 -0.0484 -0.0016 -0.5296 ? ? ? ? ? ? 249  ASN G ND2 
39183 N  N   . GLN G  7   0.8119 0.8430 0.8297 -0.0704 -0.0429 -0.5270 ? ? ? ? ? ? 250  GLN G N   
39184 C  CA  . GLN G  7   0.7967 0.8392 0.8128 -0.0711 -0.0487 -0.5150 ? ? ? ? ? ? 250  GLN G CA  
39185 C  C   . GLN G  7   0.7784 0.8184 0.8251 -0.0788 -0.0472 -0.5089 ? ? ? ? ? ? 250  GLN G C   
39186 O  O   . GLN G  7   0.7807 0.8100 0.8473 -0.0837 -0.0428 -0.5150 ? ? ? ? ? ? 250  GLN G O   
39187 C  CB  . GLN G  7   0.8110 0.8647 0.8171 -0.0706 -0.0630 -0.5271 ? ? ? ? ? ? 250  GLN G CB  
39188 C  CG  . GLN G  7   0.8062 0.8628 0.8405 -0.0785 -0.0700 -0.5344 ? ? ? ? ? ? 250  GLN G CG  
39189 C  CD  . GLN G  7   0.8265 0.8908 0.8572 -0.0791 -0.0838 -0.5536 ? ? ? ? ? ? 250  GLN G CD  
39190 O  OE1 . GLN G  7   0.8484 0.9115 0.8587 -0.0746 -0.0867 -0.5656 ? ? ? ? ? ? 250  GLN G OE1 
39191 N  NE2 . GLN G  7   0.8198 0.8926 0.8719 -0.0851 -0.0925 -0.5575 ? ? ? ? ? ? 250  GLN G NE2 
39192 N  N   . VAL G  8   0.7622 0.8120 0.8122 -0.0800 -0.0514 -0.4976 ? ? ? ? ? ? 251  VAL G N   
39193 C  CA  . VAL G  8   0.7405 0.7880 0.8146 -0.0859 -0.0460 -0.4854 ? ? ? ? ? ? 251  VAL G CA  
39194 C  C   . VAL G  8   0.7412 0.7900 0.8427 -0.0948 -0.0512 -0.4957 ? ? ? ? ? ? 251  VAL G C   
39195 O  O   . VAL G  8   0.7497 0.8089 0.8520 -0.0961 -0.0624 -0.5070 ? ? ? ? ? ? 251  VAL G O   
39196 C  CB  . VAL G  8   0.7212 0.7783 0.7881 -0.0831 -0.0468 -0.4676 ? ? ? ? ? ? 251  VAL G CB  
39197 C  CG1 . VAL G  8   0.7241 0.7960 0.7875 -0.0828 -0.0603 -0.4729 ? ? ? ? ? ? 251  VAL G CG1 
39198 C  CG2 . VAL G  8   0.7000 0.7533 0.7893 -0.0886 -0.0395 -0.4546 ? ? ? ? ? ? 251  VAL G CG2 
39199 N  N   . TYR G  9   0.7331 0.7709 0.8569 -0.1013 -0.0429 -0.4915 ? ? ? ? ? ? 252  TYR G N   
39200 C  CA  . TYR G  9   0.7368 0.7730 0.8877 -0.1113 -0.0458 -0.5020 ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CA  
39201 C  C   . TYR G  9   0.7281 0.7812 0.8901 -0.1152 -0.0550 -0.5030 ? ? ? ? ? ? 252  TYR G C   
39202 O  O   . TYR G  9   0.7342 0.7906 0.9163 -0.1229 -0.0602 -0.5152 ? ? ? ? ? ? 252  TYR G O   
39203 C  CB  . TYR G  9   0.7287 0.7495 0.9004 -0.1180 -0.0347 -0.4938 ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CB  
39204 C  CG  . TYR G  9   0.7311 0.7510 0.9315 -0.1298 -0.0368 -0.5022 ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CG  
39205 C  CD1 . TYR G  9   0.7512 0.7637 0.9614 -0.1345 -0.0401 -0.5203 ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CD1 
39206 C  CD2 . TYR G  9   0.7140 0.7408 0.9317 -0.1364 -0.0350 -0.4922 ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CD2 
39207 C  CE1 . TYR G  9   0.7541 0.7658 0.9907 -0.1460 -0.0417 -0.5277 ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CE1 
39208 C  CE2 . TYR G  9   0.7170 0.7438 0.9609 -0.1478 -0.0361 -0.4998 ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CE2 
39209 C  CZ  . TYR G  9   0.7369 0.7561 0.9901 -0.1528 -0.0393 -0.5172 ? ? ? ? ? ? 252  TYR G CZ  
39210 O  OH  . TYR G  9   0.7400 0.7593 1.0195 -0.1648 -0.0398 -0.5241 ? ? ? ? ? ? 252  TYR G OH  
39211 N  N   . SER G  10  0.7144 0.7779 0.8639 -0.1099 -0.0568 -0.4903 ? ? ? ? ? ? 253  SER G N   
39212 C  CA  . SER G  10  0.7037 0.7836 0.8633 -0.1123 -0.0649 -0.4887 ? ? ? ? ? ? 253  SER G CA  
39213 C  C   . SER G  10  0.6867 0.7707 0.8321 -0.1060 -0.0617 -0.4699 ? ? ? ? ? ? 253  SER G C   
39214 O  O   . SER G  10  0.6798 0.7530 0.8173 -0.1034 -0.0513 -0.4576 ? ? ? ? ? ? 253  SER G O   
39215 C  CB  . SER G  10  0.6950 0.7747 0.8866 -0.1234 -0.0613 -0.4894 ? ? ? ? ? ? 253  SER G CB  
39216 O  OG  . SER G  10  0.6750 0.7648 0.8744 -0.1243 -0.0604 -0.4764 ? ? ? ? ? ? 253  SER G OG  
39217 N  N   . THR G  11  0.6805 0.7795 0.8225 -0.1033 -0.0708 -0.4677 ? ? ? ? ? ? 254  THR G N   
39218 C  CA  . THR G  11  0.6668 0.7684 0.7928 -0.0968 -0.0684 -0.4504 ? ? ? ? ? ? 254  THR G CA  
39219 C  C   . THR G  11  0.6443 0.7495 0.7879 -0.1007 -0.0630 -0.4366 ? ? ? ? ? ? 254  THR G C   
39220 O  O   . THR G  11  0.6340 0.7465 0.7682 -0.0958 -0.0657 -0.4260 ? ? ? ? ? ? 254  THR G O   
39221 C  CB  . THR G  11  0.6738 0.7872 0.7791 -0.0893 -0.0810 -0.4523 ? ? ? ? ? ? 254  THR G CB  
39222 O  OG1 . THR G  11  0.6659 0.7937 0.7884 -0.0920 -0.0897 -0.4549 ? ? ? ? ? ? 254  THR G OG1 
39223 C  CG2 . THR G  11  0.6974 0.8102 0.7872 -0.0863 -0.0886 -0.4679 ? ? ? ? ? ? 254  THR G CG2 
39224 N  N   . ASP G  12  0.6382 0.7375 0.8060 -0.1094 -0.0553 -0.4367 ? ? ? ? ? ? 255  ASP G N   
39225 C  CA  . ASP G  12  0.6182 0.7186 0.8003 -0.1132 -0.0480 -0.4225 ? ? ? ? ? ? 255  ASP G CA  
39226 C  C   . ASP G  12  0.6092 0.6975 0.7785 -0.1091 -0.0372 -0.4062 ? ? ? ? ? ? 255  ASP G C   
39227 O  O   . ASP G  12  0.6181 0.6929 0.7779 -0.1072 -0.0314 -0.4070 ? ? ? ? ? ? 255  ASP G O   
39228 C  CB  . ASP G  12  0.6164 0.7120 0.8268 -0.1245 -0.0416 -0.4263 ? ? ? ? ? ? 255  ASP G CB  
39229 C  CG  . ASP G  12  0.6246 0.7324 0.8541 -0.1310 -0.0508 -0.4433 ? ? ? ? ? ? 255  ASP G CG  
39230 O  OD1 . ASP G  12  0.6297 0.7511 0.8508 -0.1258 -0.0629 -0.4511 ? ? ? ? ? ? 255  ASP G OD1 
39231 O  OD2 . ASP G  12  0.6271 0.7309 0.8798 -0.1413 -0.0462 -0.4490 ? ? ? ? ? ? 255  ASP G OD2 
39232 N  N   . ALA G  13  0.5917 0.6851 0.7630 -0.1081 -0.0346 -0.3922 ? ? ? ? ? ? 256  ALA G N   
39233 C  CA  . ALA G  13  0.5798 0.6625 0.7460 -0.1064 -0.0235 -0.3757 ? ? ? ? ? ? 256  ALA G CA  
39234 C  C   . ALA G  13  0.5845 0.6503 0.7620 -0.1123 -0.0132 -0.3762 ? ? ? ? ? ? 256  ALA G C   
39235 O  O   . ALA G  13  0.5842 0.6376 0.7512 -0.1086 -0.0056 -0.3682 ? ? ? ? ? ? 256  ALA G O   
39236 C  CB  . ALA G  13  0.5603 0.6515 0.7357 -0.1077 -0.0219 -0.3630 ? ? ? ? ? ? 256  ALA G CB  
39237 N  N   . ALA G  14  0.5897 0.6548 0.7888 -0.1214 -0.0133 -0.3856 ? ? ? ? ? ? 257  ALA G N   
39238 C  CA  . ALA G  14  0.5959 0.6440 0.8065 -0.1276 -0.0043 -0.3860 ? ? ? ? ? ? 257  ALA G CA  
39239 C  C   . ALA G  14  0.6110 0.6467 0.8074 -0.1226 -0.0033 -0.3924 ? ? ? ? ? ? 257  ALA G C   
39240 O  O   . ALA G  14  0.6163 0.6353 0.8161 -0.1243 0.0044  -0.3901 ? ? ? ? ? ? 257  ALA G O   
39241 C  CB  . ALA G  14  0.6023 0.6528 0.8371 -0.1386 -0.0060 -0.3973 ? ? ? ? ? ? 257  ALA G CB  
39242 N  N   . ASN G  15  0.6189 0.6628 0.7986 -0.1159 -0.0112 -0.4003 ? ? ? ? ? ? 258  ASN G N   
39243 C  CA  . ASN G  15  0.6356 0.6704 0.8028 -0.1117 -0.0111 -0.4096 ? ? ? ? ? ? 258  ASN G CA  
39244 C  C   . ASN G  15  0.6337 0.6630 0.7794 -0.1027 -0.0059 -0.4002 ? ? ? ? ? ? 258  ASN G C   
39245 O  O   . ASN G  15  0.6479 0.6695 0.7836 -0.0991 -0.0045 -0.4081 ? ? ? ? ? ? 258  ASN G O   
39246 C  CB  . ASN G  15  0.6500 0.6953 0.8119 -0.1107 -0.0225 -0.4264 ? ? ? ? ? ? 258  ASN G CB  
39247 C  CG  . ASN G  15  0.6668 0.7041 0.8434 -0.1173 -0.0236 -0.4427 ? ? ? ? ? ? 258  ASN G CG  
39248 O  OD1 . ASN G  15  0.6647 0.6994 0.8644 -0.1266 -0.0217 -0.4446 ? ? ? ? ? ? 258  ASN G OD1 
39249 N  ND2 . ASN G  15  0.6848 0.7173 0.8479 -0.1128 -0.0262 -0.4547 ? ? ? ? ? ? 258  ASN G ND2 
39250 N  N   . PHE G  16  0.6169 0.6506 0.7563 -0.0995 -0.0029 -0.3843 ? ? ? ? ? ? 259  PHE G N   
39251 C  CA  . PHE G  16  0.6125 0.6415 0.7339 -0.0919 0.0030  -0.3733 ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CA  
39252 C  C   . PHE G  16  0.5946 0.6189 0.7209 -0.0921 0.0111  -0.3554 ? ? ? ? ? ? 259  PHE G C   
39253 O  O   . PHE G  16  0.5813 0.6116 0.7182 -0.0959 0.0104  -0.3480 ? ? ? ? ? ? 259  PHE G O   
39254 C  CB  . PHE G  16  0.6131 0.6542 0.7126 -0.0852 -0.0034 -0.3719 ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CB  
39255 C  CG  . PHE G  16  0.6281 0.6772 0.7224 -0.0851 -0.0137 -0.3873 ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CG  
39256 C  CD1 . PHE G  16  0.6435 0.6928 0.7163 -0.0793 -0.0160 -0.3945 ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CD1 
39257 C  CD2 . PHE G  16  0.6279 0.6849 0.7387 -0.0910 -0.0211 -0.3953 ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CD2 
39258 C  CE1 . PHE G  16  0.6592 0.7157 0.7254 -0.0788 -0.0262 -0.4091 ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CE1 
39259 C  CE2 . PHE G  16  0.6428 0.7079 0.7489 -0.0906 -0.0317 -0.4105 ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CE2 
39260 C  CZ  . PHE G  16  0.6588 0.7232 0.7418 -0.0843 -0.0346 -0.4172 ? ? ? ? ? ? 259  PHE G CZ  
39261 N  N   . GLU G  17  0.5944 0.6089 0.7127 -0.0875 0.0187  -0.3487 ? ? ? ? ? ? 260  GLU G N   
39262 C  CA  . GLU G  17  0.5780 0.5901 0.6964 -0.0859 0.0250  -0.3317 ? ? ? ? ? ? 260  GLU G CA  
39263 C  C   . GLU G  17  0.5711 0.5957 0.6712 -0.0801 0.0210  -0.3253 ? ? ? ? ? ? 260  GLU G C   
39264 O  O   . GLU G  17  0.5767 0.6016 0.6592 -0.0739 0.0223  -0.3250 ? ? ? ? ? ? 260  GLU G O   
39265 C  CB  . GLU G  17  0.5812 0.5791 0.6988 -0.0828 0.0337  -0.3279 ? ? ? ? ? ? 260  GLU G CB  
39266 C  CG  . GLU G  17  0.5946 0.5794 0.7264 -0.0875 0.0355  -0.3382 ? ? ? ? ? ? 260  GLU G CG  
39267 C  CD  . GLU G  17  0.6010 0.5721 0.7310 -0.0832 0.0424  -0.3371 ? ? ? ? ? ? 260  GLU G CD  
39268 O  OE1 . GLU G  17  0.6005 0.5745 0.7158 -0.0758 0.0449  -0.3343 ? ? ? ? ? ? 260  GLU G OE1 
39269 O  OE2 . GLU G  17  0.6076 0.5646 0.7515 -0.0873 0.0455  -0.3392 ? ? ? ? ? ? 260  GLU G OE2 
39270 N  N   . HIS G  18  0.5611 0.5962 0.6653 -0.0823 0.0156  -0.3213 ? ? ? ? ? ? 261  HIS G N   
39271 C  CA  . HIS G  18  0.5539 0.5996 0.6424 -0.0773 0.0112  -0.3136 ? ? ? ? ? ? 261  HIS G CA  
39272 C  C   . HIS G  18  0.5358 0.5805 0.6287 -0.0772 0.0164  -0.2973 ? ? ? ? ? ? 261  HIS G C   
39273 O  O   . HIS G  18  0.5296 0.5672 0.6385 -0.0818 0.0221  -0.2934 ? ? ? ? ? ? 261  HIS G O   
39274 C  CB  . HIS G  18  0.5556 0.6138 0.6470 -0.0792 0.0006  -0.3209 ? ? ? ? ? ? 261  HIS G CB  
39275 C  CG  . HIS G  18  0.5454 0.6068 0.6595 -0.0860 0.0004  -0.3199 ? ? ? ? ? ? 261  HIS G CG  
39276 N  ND1 . HIS G  18  0.5511 0.6071 0.6841 -0.0932 0.0026  -0.3288 ? ? ? ? ? ? 261  HIS G ND1 
39277 C  CD2 . HIS G  18  0.5308 0.6000 0.6518 -0.0871 -0.0009 -0.3112 ? ? ? ? ? ? 261  HIS G CD2 
39278 C  CE1 . HIS G  18  0.5406 0.6015 0.6908 -0.0989 0.0029  -0.3253 ? ? ? ? ? ? 261  HIS G CE1 
39279 N  NE2 . HIS G  18  0.5279 0.5973 0.6714 -0.0950 0.0008  -0.3150 ? ? ? ? ? ? 261  HIS G NE2 
39280 N  N   . VAL G  19  0.5283 0.5793 0.6070 -0.0723 0.0146  -0.2877 ? ? ? ? ? ? 262  VAL G N   
39281 C  CA  . VAL G  19  0.5111 0.5624 0.5950 -0.0725 0.0183  -0.2731 ? ? ? ? ? ? 262  VAL G CA  
39282 C  C   . VAL G  19  0.5059 0.5696 0.5852 -0.0710 0.0096  -0.2712 ? ? ? ? ? ? 262  VAL G C   
39283 O  O   . VAL G  19  0.5136 0.5822 0.5750 -0.0664 0.0036  -0.2732 ? ? ? ? ? ? 262  VAL G O   
39284 C  CB  . VAL G  19  0.5059 0.5514 0.5784 -0.0678 0.0253  -0.2616 ? ? ? ? ? ? 262  VAL G CB  
39285 C  CG1 . VAL G  19  0.4889 0.5352 0.5678 -0.0684 0.0280  -0.2478 ? ? ? ? ? ? 262  VAL G CG1 
39286 C  CG2 . VAL G  19  0.5121 0.5457 0.5889 -0.0679 0.0332  -0.2641 ? ? ? ? ? ? 262  VAL G CG2 
39287 N  N   . ASP G  20  0.4948 0.5630 0.5899 -0.0750 0.0088  -0.2680 ? ? ? ? ? ? 263  ASP G N   
39288 C  CA  . ASP G  20  0.4900 0.5706 0.5857 -0.0741 0.0001  -0.2681 ? ? ? ? ? ? 263  ASP G CA  
39289 C  C   . ASP G  20  0.5042 0.5919 0.5915 -0.0722 -0.0101 -0.2808 ? ? ? ? ? ? 263  ASP G C   
39290 O  O   . ASP G  20  0.5054 0.6007 0.5809 -0.0676 -0.0184 -0.2793 ? ? ? ? ? ? 263  ASP G O   
39291 C  CB  . ASP G  20  0.4801 0.5620 0.5629 -0.0688 0.0003  -0.2543 ? ? ? ? ? ? 263  ASP G CB  
39292 C  CG  . ASP G  20  0.4647 0.5425 0.5585 -0.0710 0.0084  -0.2424 ? ? ? ? ? ? 263  ASP G CG  
39293 O  OD1 . ASP G  20  0.4564 0.5402 0.5649 -0.0745 0.0072  -0.2419 ? ? ? ? ? ? 263  ASP G OD1 
39294 O  OD2 . ASP G  20  0.4615 0.5304 0.5491 -0.0692 0.0158  -0.2337 ? ? ? ? ? ? 263  ASP G OD2 
39295 N  N   . HIS G  21  0.5160 0.6004 0.6094 -0.0756 -0.0098 -0.2931 ? ? ? ? ? ? 264  HIS G N   
39296 C  CA  . HIS G  21  0.5326 0.6215 0.6177 -0.0741 -0.0186 -0.3070 ? ? ? ? ? ? 264  HIS G CA  
39297 C  C   . HIS G  21  0.5439 0.6305 0.6026 -0.0675 -0.0207 -0.3061 ? ? ? ? ? ? 264  HIS G C   
39298 O  O   . HIS G  21  0.5550 0.6483 0.6022 -0.0646 -0.0306 -0.3131 ? ? ? ? ? ? 264  HIS G O   
39299 C  CB  . HIS G  21  0.5324 0.6349 0.6244 -0.0745 -0.0299 -0.3134 ? ? ? ? ? ? 264  HIS G CB  
39300 C  CG  . HIS G  21  0.5264 0.6334 0.6454 -0.0822 -0.0290 -0.3193 ? ? ? ? ? ? 264  HIS G CG  
39301 N  ND1 . HIS G  21  0.5120 0.6270 0.6449 -0.0842 -0.0293 -0.3133 ? ? ? ? ? ? 264  HIS G ND1 
39302 C  CD2 . HIS G  21  0.5335 0.6379 0.6683 -0.0888 -0.0271 -0.3306 ? ? ? ? ? ? 264  HIS G CD2 
39303 C  CE1 . HIS G  21  0.5107 0.6286 0.6667 -0.0920 -0.0273 -0.3207 ? ? ? ? ? ? 264  HIS G CE1 
39304 N  NE2 . HIS G  21  0.5238 0.6350 0.6815 -0.0951 -0.0262 -0.3312 ? ? ? ? ? ? 264  HIS G NE2 
39305 N  N   . TYR G  22  0.5423 0.6198 0.5911 -0.0653 -0.0116 -0.2979 ? ? ? ? ? ? 265  TYR G N   
39306 C  CA  . TYR G  22  0.5553 0.6306 0.5796 -0.0600 -0.0120 -0.2985 ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CA  
39307 C  C   . TYR G  22  0.5649 0.6311 0.5883 -0.0605 -0.0040 -0.3049 ? ? ? ? ? ? 265  TYR G C   
39308 O  O   . TYR G  22  0.5587 0.6180 0.5996 -0.0643 0.0029  -0.3047 ? ? ? ? ? ? 265  TYR G O   
39309 C  CB  . TYR G  22  0.5467 0.6217 0.5569 -0.0559 -0.0094 -0.2833 ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CB  
39310 C  CG  . TYR G  22  0.5441 0.6274 0.5473 -0.0534 -0.0193 -0.2789 ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CG  
39311 C  CD1 . TYR G  22  0.5594 0.6458 0.5405 -0.0492 -0.0277 -0.2821 ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CD1 
39312 C  CD2 . TYR G  22  0.5277 0.6149 0.5454 -0.0548 -0.0202 -0.2714 ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CD2 
39313 C  CE1 . TYR G  22  0.5587 0.6511 0.5329 -0.0463 -0.0373 -0.2780 ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CE1 
39314 C  CE2 . TYR G  22  0.5260 0.6205 0.5380 -0.0519 -0.0296 -0.2680 ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CE2 
39315 C  CZ  . TYR G  22  0.5417 0.6384 0.5321 -0.0474 -0.0386 -0.2712 ? ? ? ? ? ? 265  TYR G CZ  
39316 O  OH  . TYR G  22  0.5412 0.6439 0.5259 -0.0439 -0.0488 -0.2675 ? ? ? ? ? ? 265  TYR G OH  
39317 N  N   . LEU G  23  0.5810 0.6467 0.5838 -0.0567 -0.0051 -0.3105 ? ? ? ? ? ? 266  LEU G N   
39318 C  CA  . LEU G  23  0.5909 0.6486 0.5924 -0.0564 0.0025  -0.3172 ? ? ? ? ? ? 266  LEU G CA  
39319 C  C   . LEU G  23  0.5883 0.6415 0.5772 -0.0525 0.0121  -0.3071 ? ? ? ? ? ? 266  LEU G C   
39320 O  O   . LEU G  23  0.5900 0.6471 0.5595 -0.0491 0.0110  -0.2998 ? ? ? ? ? ? 266  LEU G O   
39321 C  CB  . LEU G  23  0.6123 0.6719 0.6034 -0.0556 -0.0035 -0.3334 ? ? ? ? ? ? 266  LEU G CB  
39322 C  CG  . LEU G  23  0.6169 0.6799 0.6237 -0.0600 -0.0119 -0.3462 ? ? ? ? ? ? 266  LEU G CG  
39323 C  CD1 . LEU G  23  0.6387 0.7046 0.6311 -0.0583 -0.0191 -0.3610 ? ? ? ? ? ? 266  LEU G CD1 
39324 C  CD2 . LEU G  23  0.6118 0.6672 0.6431 -0.0653 -0.0060 -0.3501 ? ? ? ? ? ? 266  LEU G CD2 
39325 N  N   . THR G  24  0.5849 0.6299 0.5854 -0.0532 0.0214  -0.3067 ? ? ? ? ? ? 267  THR G N   
39326 C  CA  . THR G  24  0.5809 0.6225 0.5740 -0.0497 0.0307  -0.2977 ? ? ? ? ? ? 267  THR G CA  
39327 C  C   . THR G  24  0.5958 0.6330 0.5840 -0.0474 0.0362  -0.3080 ? ? ? ? ? ? 267  THR G C   
39328 O  O   . THR G  24  0.6049 0.6376 0.6027 -0.0492 0.0352  -0.3201 ? ? ? ? ? ? 267  THR G O   
39329 C  CB  . THR G  24  0.5624 0.5983 0.5732 -0.0511 0.0371  -0.2859 ? ? ? ? ? ? 267  THR G CB  
39330 O  OG1 . THR G  24  0.5653 0.5917 0.5927 -0.0530 0.0418  -0.2924 ? ? ? ? ? ? 267  THR G OG1 
39331 C  CG2 . THR G  24  0.5484 0.5882 0.5681 -0.0541 0.0320  -0.2781 ? ? ? ? ? ? 267  THR G CG2 
39332 N  N   . ALA G  25  0.5988 0.6374 0.5724 -0.0435 0.0424  -0.3035 ? ? ? ? ? ? 268  ALA G N   
39333 C  CA  . ALA G  25  0.6140 0.6499 0.5821 -0.0409 0.0481  -0.3141 ? ? ? ? ? ? 268  ALA G CA  
39334 C  C   . ALA G  25  0.6139 0.6402 0.6037 -0.0422 0.0514  -0.3213 ? ? ? ? ? ? 268  ALA G C   
39335 O  O   . ALA G  25  0.6291 0.6520 0.6183 -0.0408 0.0532  -0.3344 ? ? ? ? ? ? 268  ALA G O   
39336 C  CB  . ALA G  25  0.6129 0.6513 0.5691 -0.0372 0.0565  -0.3063 ? ? ? ? ? ? 268  ALA G CB  
39337 N  N   . GLU G  26  0.5985 0.6194 0.6068 -0.0449 0.0521  -0.3130 ? ? ? ? ? ? 269  GLU G N   
39338 C  CA  . GLU G  26  0.5990 0.6085 0.6265 -0.0457 0.0565  -0.3171 ? ? ? ? ? ? 269  GLU G CA  
39339 C  C   . GLU G  26  0.6018 0.6063 0.6441 -0.0513 0.0508  -0.3246 ? ? ? ? ? ? 269  GLU G C   
39340 O  O   . GLU G  26  0.6032 0.5965 0.6618 -0.0529 0.0538  -0.3272 ? ? ? ? ? ? 269  GLU G O   
39341 C  CB  . GLU G  26  0.5829 0.5871 0.6210 -0.0446 0.0630  -0.3028 ? ? ? ? ? ? 269  GLU G CB  
39342 C  CG  . GLU G  26  0.5866 0.5884 0.6223 -0.0390 0.0712  -0.3028 ? ? ? ? ? ? 269  GLU G CG  
39343 C  CD  . GLU G  26  0.5710 0.5697 0.6150 -0.0374 0.0765  -0.2885 ? ? ? ? ? ? 269  GLU G CD  
39344 O  OE1 . GLU G  26  0.5563 0.5585 0.6001 -0.0395 0.0745  -0.2760 ? ? ? ? ? ? 269  GLU G OE1 
39345 O  OE2 . GLU G  26  0.5745 0.5674 0.6248 -0.0334 0.0824  -0.2903 ? ? ? ? ? ? 269  GLU G OE2 
39346 N  N   . SER G  27  0.6032 0.6158 0.6406 -0.0541 0.0425  -0.3280 ? ? ? ? ? ? 270  SER G N   
39347 C  CA  . SER G  27  0.6053 0.6159 0.6581 -0.0603 0.0363  -0.3357 ? ? ? ? ? ? 270  SER G CA  
39348 C  C   . SER G  27  0.6238 0.6277 0.6810 -0.0612 0.0355  -0.3525 ? ? ? ? ? ? 270  SER G C   
39349 O  O   . SER G  27  0.6383 0.6459 0.6808 -0.0578 0.0339  -0.3625 ? ? ? ? ? ? 270  SER G O   
39350 C  CB  . SER G  27  0.6047 0.6270 0.6510 -0.0623 0.0266  -0.3376 ? ? ? ? ? ? 270  SER G CB  
39351 O  OG  . SER G  27  0.5901 0.6195 0.6297 -0.0609 0.0257  -0.3236 ? ? ? ? ? ? 270  SER G OG  
39352 N  N   . TRP G  28  0.6245 0.6183 0.7015 -0.0661 0.0365  -0.3558 ? ? ? ? ? ? 271  TRP G N   
39353 C  CA  . TRP G  28  0.6424 0.6300 0.7257 -0.0684 0.0339  -0.3727 ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CA  
39354 C  C   . TRP G  28  0.6427 0.6371 0.7337 -0.0748 0.0252  -0.3787 ? ? ? ? ? ? 271  TRP G C   
39355 O  O   . TRP G  28  0.6280 0.6293 0.7235 -0.0777 0.0229  -0.3688 ? ? ? ? ? ? 271  TRP G O   
39356 C  CB  . TRP G  28  0.6456 0.6163 0.7463 -0.0705 0.0397  -0.3732 ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CB  
39357 C  CG  . TRP G  28  0.6474 0.6107 0.7436 -0.0638 0.0475  -0.3697 ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CG  
39358 C  CD1 . TRP G  28  0.6388 0.6088 0.7217 -0.0577 0.0519  -0.3599 ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CD1 
39359 C  CD2 . TRP G  28  0.6590 0.6067 0.7655 -0.0626 0.0518  -0.3762 ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CD2 
39360 N  NE1 . TRP G  28  0.6436 0.6045 0.7289 -0.0527 0.0587  -0.3604 ? ? ? ? ? ? 271  TRP G NE1 
39361 C  CE2 . TRP G  28  0.6562 0.6030 0.7556 -0.0551 0.0585  -0.3703 ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CE2 
39362 C  CE3 . TRP G  28  0.6726 0.6065 0.7940 -0.0671 0.0504  -0.3867 ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CE3 
39363 C  CZ2 . TRP G  28  0.6660 0.5992 0.7731 -0.0514 0.0633  -0.3747 ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CZ2 
39364 C  CZ3 . TRP G  28  0.6832 0.6022 0.8111 -0.0637 0.0551  -0.3907 ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CZ3 
39365 C  CH2 . TRP G  28  0.6798 0.5987 0.8007 -0.0554 0.0613  -0.3849 ? ? ? ? ? ? 271  TRP G CH2 
39366 N  N   . TYR G  29  0.6597 0.6528 0.7532 -0.0769 0.0203  -0.3954 ? ? ? ? ? ? 272  TYR G N   
39367 C  CA  . TYR G  29  0.6620 0.6617 0.7657 -0.0834 0.0117  -0.4035 ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CA  
39368 C  C   . TYR G  29  0.6792 0.6698 0.7962 -0.0883 0.0096  -0.4201 ? ? ? ? ? ? 272  TYR G C   
39369 O  O   . TYR G  29  0.6901 0.6679 0.8090 -0.0865 0.0147  -0.4255 ? ? ? ? ? ? 272  TYR G O   
39370 C  CB  . TYR G  29  0.6663 0.6812 0.7521 -0.0801 0.0028  -0.4083 ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CB  
39371 C  CG  . TYR G  29  0.6879 0.7026 0.7591 -0.0762 -0.0001 -0.4239 ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CG  
39372 C  CD1 . TYR G  29  0.7025 0.7210 0.7772 -0.0794 -0.0090 -0.4405 ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CD1 
39373 C  CD2 . TYR G  29  0.6942 0.7058 0.7485 -0.0694 0.0060  -0.4228 ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CD2 
39374 C  CE1 . TYR G  29  0.7235 0.7418 0.7839 -0.0758 -0.0121 -0.4554 ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CE1 
39375 C  CE2 . TYR G  29  0.7150 0.7269 0.7554 -0.0660 0.0037  -0.4377 ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CE2 
39376 C  CZ  . TYR G  29  0.7297 0.7447 0.7726 -0.0690 -0.0054 -0.4538 ? ? ? ? ? ? 272  TYR G CZ  
39377 O  OH  . TYR G  29  0.7511 0.7664 0.7789 -0.0654 -0.0076 -0.4686 ? ? ? ? ? ? 272  TYR G OH  
39378 N  N   . ARG G  30  0.6825 0.6802 0.8091 -0.0942 0.0016  -0.4289 ? ? ? ? ? ? 273  ARG G N   
39379 C  CA  . ARG G  30  0.6991 0.6891 0.8396 -0.0999 -0.0011 -0.4451 ? ? ? ? ? ? 273  ARG G CA  
39380 C  C   . ARG G  30  0.7181 0.7151 0.8485 -0.0980 -0.0101 -0.4638 ? ? ? ? ? ? 273  ARG G C   
39381 O  O   . ARG G  30  0.7185 0.7283 0.8496 -0.1003 -0.0191 -0.4694 ? ? ? ? ? ? 273  ARG G O   
39382 C  CB  . ARG G  30  0.6922 0.6831 0.8560 -0.1099 -0.0029 -0.4442 ? ? ? ? ? ? 273  ARG G CB  
39383 C  CG  . ARG G  30  0.7105 0.6954 0.8892 -0.1168 -0.0072 -0.4625 ? ? ? ? ? ? 273  ARG G CG  
39384 C  CD  . ARG G  30  0.7065 0.6799 0.9093 -0.1267 -0.0017 -0.4574 ? ? ? ? ? ? 273  ARG G CD  
39385 N  NE  . ARG G  30  0.7221 0.6915 0.9421 -0.1354 -0.0062 -0.4735 ? ? ? ? ? ? 273  ARG G NE  
39386 C  CZ  . ARG G  30  0.7181 0.6907 0.9590 -0.1459 -0.0071 -0.4739 ? ? ? ? ? ? 273  ARG G CZ  
39387 N  NH1 . ARG G  30  0.6990 0.6791 0.9451 -0.1484 -0.0039 -0.4591 ? ? ? ? ? ? 273  ARG G NH1 
39388 N  NH2 . ARG G  30  0.7338 0.7027 0.9903 -0.1540 -0.0112 -0.4895 ? ? ? ? ? ? 273  ARG G NH2 
39389 N  N   . PRO G  31  0.7351 0.7235 0.8567 -0.0937 -0.0080 -0.4742 ? ? ? ? ? ? 274  PRO G N   
39390 C  CA  . PRO G  31  0.7541 0.7493 0.8652 -0.0921 -0.0168 -0.4921 ? ? ? ? ? ? 274  PRO G CA  
39391 C  C   . PRO G  31  0.7650 0.7581 0.8965 -0.1007 -0.0235 -0.5073 ? ? ? ? ? ? 274  PRO G C   
39392 O  O   . PRO G  31  0.7613 0.7440 0.9147 -0.1080 -0.0195 -0.5050 ? ? ? ? ? ? 274  PRO G O   
39393 C  CB  . PRO G  31  0.7691 0.7548 0.8671 -0.0853 -0.0112 -0.4989 ? ? ? ? ? ? 274  PRO G CB  
39394 C  CG  . PRO G  31  0.7629 0.7320 0.8766 -0.0870 -0.0012 -0.4907 ? ? ? ? ? ? 274  PRO G CG  
39395 C  CD  . PRO G  31  0.7389 0.7121 0.8596 -0.0897 0.0016  -0.4712 ? ? ? ? ? ? 274  PRO G CD  
39396 N  N   . LYS G  32  0.7796 0.7824 0.9031 -0.1000 -0.0337 -0.5226 ? ? ? ? ? ? 275  LYS G N   
39397 C  CA  . LYS G  32  0.7919 0.7949 0.9334 -0.1078 -0.0414 -0.5392 ? ? ? ? ? ? 275  LYS G CA  
39398 C  C   . LYS G  32  0.8101 0.7959 0.9607 -0.1100 -0.0379 -0.5522 ? ? ? ? ? ? 275  LYS G C   
39399 O  O   . LYS G  32  0.8170 0.7974 0.9890 -0.1186 -0.0406 -0.5617 ? ? ? ? ? ? 275  LYS G O   
39400 C  CB  . LYS G  32  0.8044 0.8227 0.9321 -0.1051 -0.0543 -0.5527 ? ? ? ? ? ? 275  LYS G CB  
39401 C  CG  . LYS G  32  0.7901 0.8259 0.9208 -0.1068 -0.0622 -0.5461 ? ? ? ? ? ? 275  LYS G CG  
39402 C  CD  . LYS G  32  0.8010 0.8468 0.9451 -0.1126 -0.0748 -0.5634 ? ? ? ? ? ? 275  LYS G CD  
39403 C  CE  . LYS G  32  0.8241 0.8764 0.9457 -0.1063 -0.0856 -0.5801 ? ? ? ? ? ? 275  LYS G CE  
39404 N  NZ  . LYS G  32  0.8212 0.8918 0.9280 -0.1016 -0.0972 -0.5778 ? ? ? ? ? ? 275  LYS G NZ  
39405 N  N   . TYR G  33  0.8193 0.7970 0.9536 -0.1022 -0.0324 -0.5536 ? ? ? ? ? ? 276  TYR G N   
39406 C  CA  . TYR G  33  0.8367 0.7968 0.9790 -0.1029 -0.0284 -0.5652 ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CA  
39407 C  C   . TYR G  33  0.8335 0.7825 0.9675 -0.0958 -0.0174 -0.5555 ? ? ? ? ? ? 276  TYR G C   
39408 O  O   . TYR G  33  0.8262 0.7835 0.9402 -0.0882 -0.0144 -0.5467 ? ? ? ? ? ? 276  TYR G O   
39409 C  CB  . TYR G  33  0.8607 0.8241 0.9915 -0.1000 -0.0362 -0.5865 ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CB  
39410 C  CG  . TYR G  33  0.8693 0.8378 1.0156 -0.1084 -0.0466 -0.6006 ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CG  
39411 C  CD1 . TYR G  33  0.8826 0.8365 1.0504 -0.1158 -0.0467 -0.6125 ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CD1 
39412 C  CD2 . TYR G  33  0.8654 0.8527 1.0050 -0.1088 -0.0567 -0.6022 ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CD2 
39413 C  CE1 . TYR G  33  0.8909 0.8501 1.0742 -0.1241 -0.0561 -0.6260 ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CE1 
39414 C  CE2 . TYR G  33  0.8733 0.8667 1.0282 -0.1162 -0.0666 -0.6158 ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CE2 
39415 C  CZ  . TYR G  33  0.8856 0.8655 1.0629 -0.1242 -0.0660 -0.6278 ? ? ? ? ? ? 276  TYR G CZ  
39416 O  OH  . TYR G  33  0.8938 0.8805 1.0879 -0.1323 -0.0759 -0.6420 ? ? ? ? ? ? 276  TYR G OH  
39417 N  N   . ILE G  34  0.8398 0.7696 0.9894 -0.0982 -0.0114 -0.5570 ? ? ? ? ? ? 277  ILE G N   
39418 C  CA  . ILE G  34  0.8410 0.7603 0.9830 -0.0903 -0.0022 -0.5517 ? ? ? ? ? ? 277  ILE G CA  
39419 C  C   . ILE G  34  0.8665 0.7784 1.0021 -0.0856 -0.0034 -0.5717 ? ? ? ? ? ? 277  ILE G C   
39420 O  O   . ILE G  34  0.8836 0.7907 1.0287 -0.0907 -0.0098 -0.5884 ? ? ? ? ? ? 277  ILE G O   
39421 C  CB  . ILE G  34  0.8327 0.7344 0.9934 -0.0940 0.0052  -0.5394 ? ? ? ? ? ? 277  ILE G CB  
39422 C  CG1 . ILE G  34  0.8082 0.7177 0.9738 -0.0983 0.0068  -0.5200 ? ? ? ? ? ? 277  ILE G CG1 
39423 C  CG2 . ILE G  34  0.8338 0.7267 0.9865 -0.0849 0.0136  -0.5344 ? ? ? ? ? ? 277  ILE G CG2 
39424 C  CD1 . ILE G  34  0.7930 0.7188 0.9381 -0.0909 0.0083  -0.5084 ? ? ? ? ? ? 277  ILE G CD1 
39425 N  N   . LEU G  35  0.8699 0.7817 0.9896 -0.0759 0.0027  -0.5709 ? ? ? ? ? ? 278  LEU G N   
39426 C  CA  . LEU G  35  0.8936 0.7946 1.0115 -0.0712 0.0038  -0.5886 ? ? ? ? ? ? 278  LEU G CA  
39427 C  C   . LEU G  35  0.8944 0.7734 1.0322 -0.0723 0.0102  -0.5840 ? ? ? ? ? ? 278  LEU G C   
39428 O  O   . LEU G  35  0.8839 0.7589 1.0200 -0.0667 0.0183  -0.5712 ? ? ? ? ? ? 278  LEU G O   
39429 C  CB  . LEU G  35  0.8994 0.8105 0.9925 -0.0606 0.0079  -0.5918 ? ? ? ? ? ? 278  LEU G CB  
39430 C  CG  . LEU G  35  0.9258 0.8314 1.0118 -0.0548 0.0081  -0.6129 ? ? ? ? ? ? 278  LEU G CG  
39431 C  CD1 . LEU G  35  0.9462 0.8527 1.0332 -0.0595 -0.0023 -0.6334 ? ? ? ? ? ? 278  LEU G CD1 
39432 C  CD2 . LEU G  35  0.9273 0.8468 0.9871 -0.0457 0.0129  -0.6120 ? ? ? ? ? ? 278  LEU G CD2 
39433 N  N   . LYS G  36  0.9070 0.7713 1.0640 -0.0799 0.0063  -0.5937 ? ? ? ? ? ? 279  LYS G N   
39434 C  CA  . LYS G  36  0.9073 0.7490 1.0839 -0.0829 0.0115  -0.5864 ? ? ? ? ? ? 279  LYS G CA  
39435 C  C   . LYS G  36  0.9230 0.7511 1.0971 -0.0735 0.0165  -0.5945 ? ? ? ? ? ? 279  LYS G C   
39436 O  O   . LYS G  36  0.9454 0.7689 1.1178 -0.0713 0.0132  -0.6142 ? ? ? ? ? ? 279  LYS G O   
39437 C  CB  . LYS G  36  0.9168 0.7457 1.1149 -0.0950 0.0063  -0.5929 ? ? ? ? ? ? 279  LYS G CB  
39438 C  CG  . LYS G  36  0.9134 0.7199 1.1309 -0.1005 0.0117  -0.5797 ? ? ? ? ? ? 279  LYS G CG  
39439 C  CD  . LYS G  36  0.9312 0.7213 1.1694 -0.1123 0.0069  -0.5908 ? ? ? ? ? ? 279  LYS G CD  
39440 C  CE  . LYS G  36  0.9609 0.7270 1.2048 -0.1082 0.0068  -0.6082 ? ? ? ? ? ? 279  LYS G CE  
39441 N  NZ  . LYS G  36  0.9696 0.7064 1.2333 -0.1150 0.0102  -0.6006 ? ? ? ? ? ? 279  LYS G NZ  
39442 N  N   . ASP G  37  0.9112 0.7339 1.0854 -0.0678 0.0244  -0.5795 ? ? ? ? ? ? 280  ASP G N   
39443 C  CA  . ASP G  37  0.9231 0.7365 1.0941 -0.0572 0.0298  -0.5856 ? ? ? ? ? ? 280  ASP G CA  
39444 C  C   . ASP G  37  0.9333 0.7638 1.0836 -0.0494 0.0291  -0.6006 ? ? ? ? ? ? 280  ASP G C   
39445 O  O   . ASP G  37  0.9557 0.7788 1.1053 -0.0445 0.0285  -0.6189 ? ? ? ? ? ? 280  ASP G O   
39446 C  CB  . ASP G  37  0.9457 0.7322 1.1351 -0.0592 0.0283  -0.5970 ? ? ? ? ? ? 280  ASP G CB  
39447 C  CG  . ASP G  37  0.9543 0.7266 1.1460 -0.0482 0.0347  -0.5977 ? ? ? ? ? ? 280  ASP G CG  
39448 O  OD1 . ASP G  37  0.9375 0.7144 1.1253 -0.0423 0.0409  -0.5819 ? ? ? ? ? ? 280  ASP G OD1 
39449 O  OD2 . ASP G  37  0.9784 0.7351 1.1769 -0.0454 0.0329  -0.6146 ? ? ? ? ? ? 280  ASP G OD2 
39450 N  N   . GLY G  38  0.9186 0.7713 1.0514 -0.0485 0.0289  -0.5932 ? ? ? ? ? ? 281  GLY G N   
39451 C  CA  . GLY G  38  0.9301 0.7991 1.0412 -0.0433 0.0270  -0.6069 ? ? ? ? ? ? 281  GLY G CA  
39452 C  C   . GLY G  38  0.9580 0.8201 1.0704 -0.0435 0.0213  -0.6315 ? ? ? ? ? ? 281  GLY G C   
39453 O  O   . GLY G  38  0.9729 0.8420 1.0697 -0.0362 0.0228  -0.6448 ? ? ? ? ? ? 281  GLY G O   
39454 N  N   . LYS G  39  0.9662 0.8148 1.0968 -0.0521 0.0151  -0.6381 ? ? ? ? ? ? 282  LYS G N   
39455 C  CA  . LYS G  39  0.9934 0.8343 1.1271 -0.0532 0.0088  -0.6621 ? ? ? ? ? ? 282  LYS G CA  
39456 C  C   . LYS G  39  0.9967 0.8478 1.1291 -0.0618 -0.0013 -0.6700 ? ? ? ? ? ? 282  LYS G C   
39457 O  O   . LYS G  39  1.0158 0.8732 1.1371 -0.0598 -0.0069 -0.6889 ? ? ? ? ? ? 282  LYS G O   
39458 C  CB  . LYS G  39  1.0069 0.8208 1.1642 -0.0562 0.0092  -0.6676 ? ? ? ? ? ? 282  LYS G CB  
39459 C  CG  . LYS G  39  1.0198 0.8208 1.1781 -0.0458 0.0158  -0.6738 ? ? ? ? ? ? 282  LYS G CG  
39460 C  CD  . LYS G  39  1.0351 0.8069 1.2172 -0.0497 0.0145  -0.6787 ? ? ? ? ? ? 282  LYS G CD  
39461 C  CE  . LYS G  39  1.0424 0.7996 1.2289 -0.0391 0.0215  -0.6786 ? ? ? ? ? ? 282  LYS G CE  
39462 N  NZ  . LYS G  39  1.0174 0.7827 1.1992 -0.0343 0.0292  -0.6564 ? ? ? ? ? ? 282  LYS G NZ  
39463 N  N   . THR G  40  0.9792 0.8319 1.1238 -0.0711 -0.0041 -0.6566 ? ? ? ? ? ? 283  THR G N   
39464 C  CA  . THR G  40  0.9804 0.8436 1.1278 -0.0800 -0.0143 -0.6633 ? ? ? ? ? ? 283  THR G CA  
39465 C  C   . THR G  40  0.9548 0.8303 1.1051 -0.0860 -0.0154 -0.6446 ? ? ? ? ? ? 283  THR G C   
39466 O  O   . THR G  40  0.9362 0.8062 1.0951 -0.0873 -0.0087 -0.6257 ? ? ? ? ? ? 283  THR G O   
39467 C  CB  . THR G  40  0.9962 0.8428 1.1670 -0.0896 -0.0197 -0.6760 ? ? ? ? ? ? 283  THR G CB  
39468 O  OG1 . THR G  40  0.9954 0.8192 1.1839 -0.0910 -0.0128 -0.6675 ? ? ? ? ? ? 283  THR G OG1 
39469 C  CG2 . THR G  40  1.0256 0.8697 1.1905 -0.0869 -0.0260 -0.7025 ? ? ? ? ? ? 283  THR G CG2 
39470 N  N   . TRP G  41  0.9553 0.8475 1.0988 -0.0894 -0.0244 -0.6510 ? ? ? ? ? ? 284  TRP G N   
39471 C  CA  . TRP G  41  0.9326 0.8400 1.0751 -0.0933 -0.0266 -0.6353 ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CA  
39472 C  C   . TRP G  41  0.9268 0.8271 1.0964 -0.1054 -0.0292 -0.6326 ? ? ? ? ? ? 284  TRP G C   
39473 O  O   . TRP G  41  0.9420 0.8388 1.1239 -0.1121 -0.0362 -0.6483 ? ? ? ? ? ? 284  TRP G O   
39474 C  CB  . TRP G  41  0.9367 0.8651 1.0591 -0.0908 -0.0358 -0.6430 ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CB  
39475 C  CG  . TRP G  41  0.9387 0.8765 1.0320 -0.0798 -0.0321 -0.6407 ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CG  
39476 C  CD1 . TRP G  41  0.9608 0.9020 1.0344 -0.0732 -0.0345 -0.6573 ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CD1 
39477 C  CD2 . TRP G  41  0.9189 0.8637 0.9995 -0.0745 -0.0246 -0.6208 ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CD2 
39478 N  NE1 . TRP G  41  0.9563 0.9063 1.0054 -0.0646 -0.0285 -0.6485 ? ? ? ? ? ? 284  TRP G NE1 
39479 C  CE2 . TRP G  41  0.9305 0.8827 0.9839 -0.0654 -0.0226 -0.6262 ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CE2 
39480 C  CE3 . TRP G  41  0.8933 0.8386 0.9825 -0.0769 -0.0194 -0.5992 ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CE3 
39481 C  CZ2 . TRP G  41  0.9170 0.8773 0.9526 -0.0591 -0.0153 -0.6103 ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CZ2 
39482 C  CZ3 . TRP G  41  0.8797 0.8328 0.9511 -0.0700 -0.0128 -0.5838 ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CZ3 
39483 C  CH2 . TRP G  41  0.8915 0.8519 0.9371 -0.0616 -0.0108 -0.5894 ? ? ? ? ? ? 284  TRP G CH2 
39484 N  N   . THR G  42  0.9056 0.8033 1.0846 -0.1086 -0.0230 -0.6127 ? ? ? ? ? ? 285  THR G N   
39485 C  CA  . THR G  42  0.8995 0.7913 1.1033 -0.1207 -0.0241 -0.6084 ? ? ? ? ? ? 285  THR G CA  
39486 C  C   . THR G  42  0.8746 0.7842 1.0777 -0.1234 -0.0252 -0.5923 ? ? ? ? ? ? 285  THR G C   
39487 O  O   . THR G  42  0.8610 0.7814 1.0457 -0.1155 -0.0225 -0.5807 ? ? ? ? ? ? 285  THR G O   
39488 C  CB  . THR G  42  0.9011 0.7683 1.1208 -0.1235 -0.0154 -0.6003 ? ? ? ? ? ? 285  THR G CB  
39489 O  OG1 . THR G  42  0.9215 0.7739 1.1358 -0.1166 -0.0132 -0.6124 ? ? ? ? ? ? 285  THR G OG1 
39490 C  CG2 . THR G  42  0.9061 0.7629 1.1521 -0.1375 -0.0175 -0.6031 ? ? ? ? ? ? 285  THR G CG2 
39491 N  N   . GLN G  43  0.8698 0.7830 1.0926 -0.1345 -0.0291 -0.5925 ? ? ? ? ? ? 286  GLN G N   
39492 C  CA  . GLN G  43  0.8469 0.7764 1.0721 -0.1376 -0.0300 -0.5782 ? ? ? ? ? ? 286  GLN G CA  
39493 C  C   . GLN G  43  0.8279 0.7501 1.0544 -0.1365 -0.0196 -0.5560 ? ? ? ? ? ? 286  GLN G C   
39494 O  O   . GLN G  43  0.8312 0.7341 1.0704 -0.1405 -0.0127 -0.5511 ? ? ? ? ? ? 286  GLN G O   
39495 C  CB  . GLN G  43  0.8474 0.7817 1.0962 -0.1502 -0.0354 -0.5844 ? ? ? ? ? ? 286  GLN G CB  
39496 C  CG  . GLN G  43  0.8425 0.8013 1.0869 -0.1501 -0.0461 -0.5906 ? ? ? ? ? ? 286  GLN G CG  
39497 C  CD  . GLN G  43  0.8576 0.8189 1.1214 -0.1599 -0.0545 -0.6095 ? ? ? ? ? ? 286  GLN G CD  
39498 O  OE1 . GLN G  43  0.8556 0.8114 1.1438 -0.1714 -0.0519 -0.6081 ? ? ? ? ? ? 286  GLN G OE1 
39499 N  NE2 . GLN G  43  0.8743 0.8436 1.1272 -0.1557 -0.0645 -0.6277 ? ? ? ? ? ? 286  GLN G NE2 
39500 N  N   . SER G  44  0.8090 0.7458 1.0220 -0.1310 -0.0188 -0.5424 ? ? ? ? ? ? 287  SER G N   
39501 C  CA  . SER G  44  0.7912 0.7220 1.0047 -0.1297 -0.0095 -0.5219 ? ? ? ? ? ? 287  SER G CA  
39502 C  C   . SER G  44  0.7823 0.7092 1.0192 -0.1415 -0.0070 -0.5141 ? ? ? ? ? ? 287  SER G C   
39503 O  O   . SER G  44  0.7771 0.7185 1.0235 -0.1479 -0.0131 -0.5176 ? ? ? ? ? ? 287  SER G O   
39504 C  CB  . SER G  44  0.7735 0.7215 0.9675 -0.1217 -0.0098 -0.5097 ? ? ? ? ? ? 287  SER G CB  
39505 O  OG  . SER G  44  0.7689 0.7367 0.9614 -0.1238 -0.0191 -0.5142 ? ? ? ? ? ? 287  SER G OG  
39506 N  N   . THR G  45  0.7819 0.6894 1.0282 -0.1443 0.0015  -0.5040 ? ? ? ? ? ? 288  THR G N   
39507 C  CA  . THR G  45  0.7709 0.6745 1.0346 -0.1542 0.0061  -0.4915 ? ? ? ? ? ? 288  THR G CA  
39508 C  C   . THR G  45  0.7465 0.6629 0.9999 -0.1492 0.0094  -0.4728 ? ? ? ? ? ? 288  THR G C   
39509 O  O   . THR G  45  0.7402 0.6643 0.9738 -0.1384 0.0091  -0.4692 ? ? ? ? ? ? 288  THR G O   
39510 C  CB  . THR G  45  0.7810 0.6572 1.0560 -0.1588 0.0142  -0.4857 ? ? ? ? ? ? 288  THR G CB  
39511 O  OG1 . THR G  45  0.7676 0.6377 1.0336 -0.1524 0.0217  -0.4671 ? ? ? ? ? ? 288  THR G OG1 
39512 C  CG2 . THR G  45  0.8048 0.6638 1.0790 -0.1559 0.0129  -0.5005 ? ? ? ? ? ? 288  THR G CG2 
39513 N  N   . GLU G  46  0.7339 0.6520 1.0003 -0.1572 0.0130  -0.4612 ? ? ? ? ? ? 289  GLU G N   
39514 C  CA  . GLU G  46  0.7112 0.6394 0.9698 -0.1533 0.0167  -0.4429 ? ? ? ? ? ? 289  GLU G CA  
39515 C  C   . GLU G  46  0.7077 0.6228 0.9531 -0.1444 0.0239  -0.4306 ? ? ? ? ? ? 289  GLU G C   
39516 O  O   . GLU G  46  0.6919 0.6163 0.9245 -0.1373 0.0255  -0.4188 ? ? ? ? ? ? 289  GLU G O   
39517 C  CB  . GLU G  46  0.7012 0.6315 0.9775 -0.1643 0.0203  -0.4337 ? ? ? ? ? ? 289  GLU G CB  
39518 C  CG  . GLU G  46  0.7099 0.6485 1.0060 -0.1760 0.0146  -0.4484 ? ? ? ? ? ? 289  GLU G CG  
39519 C  CD  . GLU G  46  0.6920 0.6481 0.9991 -0.1826 0.0151  -0.4400 ? ? ? ? ? ? 289  GLU G CD  
39520 O  OE1 . GLU G  46  0.6770 0.6317 0.9802 -0.1810 0.0218  -0.4224 ? ? ? ? ? ? 289  GLU G OE1 
39521 O  OE2 . GLU G  46  0.6933 0.6650 1.0133 -0.1890 0.0086  -0.4515 ? ? ? ? ? ? 289  GLU G OE2 
39522 N  N   . LYS G  47  0.7235 0.6171 0.9725 -0.1444 0.0277  -0.4340 ? ? ? ? ? ? 290  LYS G N   
39523 C  CA  . LYS G  47  0.7219 0.6034 0.9600 -0.1353 0.0337  -0.4243 ? ? ? ? ? ? 290  LYS G CA  
39524 C  C   . LYS G  47  0.7243 0.6135 0.9435 -0.1235 0.0314  -0.4308 ? ? ? ? ? ? 290  LYS G C   
39525 O  O   . LYS G  47  0.7171 0.6038 0.9257 -0.1153 0.0362  -0.4209 ? ? ? ? ? ? 290  LYS G O   
39526 C  CB  . LYS G  47  0.7393 0.5938 0.9881 -0.1388 0.0382  -0.4254 ? ? ? ? ? ? 290  LYS G CB  
39527 C  CG  . LYS G  47  0.7316 0.5749 0.9889 -0.1448 0.0447  -0.4081 ? ? ? ? ? ? 290  LYS G CG  
39528 C  CD  . LYS G  47  0.7500 0.5731 1.0247 -0.1562 0.0461  -0.4127 ? ? ? ? ? ? 290  LYS G CD  
39529 C  CE  . LYS G  47  0.7423 0.5560 1.0231 -0.1627 0.0528  -0.3943 ? ? ? ? ? ? 290  LYS G CE  
39530 N  NZ  . LYS G  47  0.7644 0.5524 1.0591 -0.1725 0.0552  -0.3971 ? ? ? ? ? ? 290  LYS G NZ  
39531 N  N   . ASP G  48  0.7347 0.6337 0.9494 -0.1226 0.0244  -0.4474 ? ? ? ? ? ? 291  ASP G N   
39532 C  CA  . ASP G  48  0.7422 0.6459 0.9387 -0.1121 0.0229  -0.4557 ? ? ? ? ? ? 291  ASP G CA  
39533 C  C   . ASP G  48  0.7268 0.6499 0.9038 -0.1046 0.0218  -0.4477 ? ? ? ? ? ? 291  ASP G C   
39534 O  O   . ASP G  48  0.7302 0.6677 0.8973 -0.1030 0.0151  -0.4568 ? ? ? ? ? ? 291  ASP G O   
39535 C  CB  . ASP G  48  0.7620 0.6677 0.9599 -0.1144 0.0155  -0.4772 ? ? ? ? ? ? 291  ASP G CB  
39536 C  CG  . ASP G  48  0.7801 0.6653 0.9963 -0.1216 0.0162  -0.4866 ? ? ? ? ? ? 291  ASP G CG  
39537 O  OD1 . ASP G  48  0.7782 0.6468 1.0039 -0.1240 0.0227  -0.4758 ? ? ? ? ? ? 291  ASP G OD1 
39538 O  OD2 . ASP G  48  0.7972 0.6820 1.0179 -0.1249 0.0101  -0.5046 ? ? ? ? ? ? 291  ASP G OD2 
39539 N  N   . PHE G  49  0.7114 0.6346 0.8822 -0.0999 0.0279  -0.4311 ? ? ? ? ? ? 292  PHE G N   
39540 C  CA  . PHE G  49  0.6975 0.6380 0.8504 -0.0936 0.0270  -0.4229 ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CA  
39541 C  C   . PHE G  49  0.7043 0.6439 0.8401 -0.0835 0.0307  -0.4254 ? ? ? ? ? ? 292  PHE G C   
39542 O  O   . PHE G  49  0.7127 0.6379 0.8531 -0.0808 0.0359  -0.4274 ? ? ? ? ? ? 292  PHE G O   
39543 C  CB  . PHE G  49  0.6760 0.6184 0.8324 -0.0948 0.0314  -0.4030 ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CB  
39544 C  CG  . PHE G  49  0.6641 0.6194 0.8271 -0.1014 0.0265  -0.3991 ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CG  
39545 C  CD1 . PHE G  49  0.6462 0.6147 0.7999 -0.0984 0.0261  -0.3862 ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CD1 
39546 C  CD2 . PHE G  49  0.6710 0.6255 0.8503 -0.1105 0.0222  -0.4084 ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CD2 
39547 C  CE1 . PHE G  49  0.6353 0.6162 0.7958 -0.1036 0.0214  -0.3829 ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CE1 
39548 C  CE2 . PHE G  49  0.6597 0.6279 0.8465 -0.1161 0.0178  -0.4054 ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CE2 
39549 C  CZ  . PHE G  49  0.6417 0.6231 0.8189 -0.1123 0.0173  -0.3927 ? ? ? ? ? ? 292  PHE G CZ  
39550 N  N   . ARG G  50  0.7018 0.6564 0.8181 -0.0779 0.0283  -0.4254 ? ? ? ? ? ? 293  ARG G N   
39551 C  CA  . ARG G  50  0.7102 0.6653 0.8103 -0.0692 0.0324  -0.4291 ? ? ? ? ? ? 293  ARG G CA  
39552 C  C   . ARG G  50  0.6977 0.6668 0.7791 -0.0642 0.0336  -0.4176 ? ? ? ? ? ? 293  ARG G C   
39553 O  O   . ARG G  50  0.6873 0.6673 0.7654 -0.0669 0.0285  -0.4114 ? ? ? ? ? ? 293  ARG G O   
39554 C  CB  . ARG G  50  0.7320 0.6888 0.8245 -0.0679 0.0274  -0.4490 ? ? ? ? ? ? 293  ARG G CB  
39555 C  CG  . ARG G  50  0.7468 0.6888 0.8569 -0.0726 0.0262  -0.4618 ? ? ? ? ? ? 293  ARG G CG  
39556 C  CD  . ARG G  50  0.7525 0.6790 0.8683 -0.0681 0.0340  -0.4613 ? ? ? ? ? ? 293  ARG G CD  
39557 N  NE  . ARG G  50  0.7722 0.6837 0.9007 -0.0708 0.0324  -0.4767 ? ? ? ? ? ? 293  ARG G NE  
39558 C  CZ  . ARG G  50  0.7733 0.6702 0.9218 -0.0780 0.0323  -0.4750 ? ? ? ? ? ? 293  ARG G CZ  
39559 N  NH1 . ARG G  50  0.7557 0.6526 0.9129 -0.0831 0.0339  -0.4591 ? ? ? ? ? ? 293  ARG G NH1 
39560 N  NH2 . ARG G  50  0.7927 0.6750 0.9523 -0.0806 0.0306  -0.4892 ? ? ? ? ? ? 293  ARG G NH2 
39561 N  N   . PRO G  51  0.6990 0.6680 0.7688 -0.0569 0.0404  -0.4146 ? ? ? ? ? ? 294  PRO G N   
39562 C  CA  . PRO G  51  0.6875 0.6689 0.7398 -0.0528 0.0423  -0.4025 ? ? ? ? ? ? 294  PRO G CA  
39563 C  C   . PRO G  51  0.6960 0.6906 0.7293 -0.0524 0.0349  -0.4094 ? ? ? ? ? ? 294  PRO G C   
39564 O  O   . PRO G  51  0.7147 0.7099 0.7394 -0.0505 0.0328  -0.4244 ? ? ? ? ? ? 294  PRO G O   
39565 C  CB  . PRO G  51  0.6929 0.6714 0.7381 -0.0456 0.0509  -0.4031 ? ? ? ? ? ? 294  PRO G CB  
39566 C  CG  . PRO G  51  0.6989 0.6614 0.7631 -0.0460 0.0543  -0.4085 ? ? ? ? ? ? 294  PRO G CG  
39567 C  CD  . PRO G  51  0.7098 0.6671 0.7842 -0.0523 0.0469  -0.4209 ? ? ? ? ? ? 294  PRO G CD  
39568 N  N   . LEU G  52  0.6838 0.6884 0.7104 -0.0538 0.0305  -0.3991 ? ? ? ? ? ? 295  LEU G N   
39569 C  CA  . LEU G  52  0.6931 0.7094 0.6984 -0.0522 0.0234  -0.4038 ? ? ? ? ? ? 295  LEU G CA  
39570 C  C   . LEU G  52  0.7077 0.7270 0.6905 -0.0460 0.0281  -0.4087 ? ? ? ? ? ? 295  LEU G C   
39571 O  O   . LEU G  52  0.7259 0.7498 0.6932 -0.0446 0.0232  -0.4209 ? ? ? ? ? ? 295  LEU G O   
39572 C  CB  . LEU G  52  0.6766 0.7013 0.6760 -0.0526 0.0207  -0.3883 ? ? ? ? ? ? 295  LEU G CB  
39573 C  CG  . LEU G  52  0.6772 0.7118 0.6704 -0.0547 0.0093  -0.3896 ? ? ? ? ? ? 295  LEU G CG  
39574 C  CD1 . LEU G  52  0.6686 0.7106 0.6435 -0.0513 0.0093  -0.3750 ? ? ? ? ? ? 295  LEU G CD1 
39575 C  CD2 . LEU G  52  0.6990 0.7371 0.6809 -0.0541 0.0016  -0.4066 ? ? ? ? ? ? 295  LEU G CD2 
39576 N  N   . LEU G  53  0.7002 0.7174 0.6813 -0.0425 0.0377  -0.3994 ? ? ? ? ? ? 296  LEU G N   
39577 C  CA  . LEU G  53  0.7132 0.7341 0.6753 -0.0372 0.0436  -0.4038 ? ? ? ? ? ? 296  LEU G CA  
39578 C  C   . LEU G  53  0.7331 0.7482 0.6979 -0.0355 0.0450  -0.4223 ? ? ? ? ? ? 296  LEU G C   
39579 O  O   . LEU G  53  0.7483 0.7673 0.6964 -0.0314 0.0489  -0.4300 ? ? ? ? ? ? 296  LEU G O   
39580 C  CB  . LEU G  53  0.6996 0.7198 0.6638 -0.0342 0.0535  -0.3903 ? ? ? ? ? ? 296  LEU G CB  
39581 C  CG  . LEU G  53  0.6868 0.7153 0.6391 -0.0352 0.0511  -0.3748 ? ? ? ? ? ? 296  LEU G CG  
39582 C  CD1 . LEU G  53  0.6704 0.6988 0.6268 -0.0333 0.0595  -0.3597 ? ? ? ? ? ? 296  LEU G CD1 
39583 C  CD2 . LEU G  53  0.7043 0.7411 0.6290 -0.0330 0.0491  -0.3804 ? ? ? ? ? ? 296  LEU G CD2 
39584 N  N   . MET G  54  0.7345 0.7401 0.7199 -0.0388 0.0420  -0.4301 ? ? ? ? ? ? 297  MET G N   
39585 C  CA  . MET G  54  0.7559 0.7556 0.7430 -0.0375 0.0416  -0.4495 ? ? ? ? ? ? 297  MET G CA  
39586 C  C   . MET G  54  0.7757 0.7832 0.7439 -0.0376 0.0334  -0.4635 ? ? ? ? ? ? 297  MET G C   
39587 O  O   . MET G  54  0.7957 0.8014 0.7572 -0.0347 0.0344  -0.4792 ? ? ? ? ? ? 297  MET G O   
39588 C  CB  . MET G  54  0.7547 0.7405 0.7689 -0.0416 0.0402  -0.4546 ? ? ? ? ? ? 297  MET G CB  
39589 C  CG  . MET G  54  0.7776 0.7567 0.7952 -0.0418 0.0370  -0.4756 ? ? ? ? ? ? 297  MET G CG  
39590 S  SD  . MET G  54  0.7797 0.7398 0.8284 -0.0473 0.0358  -0.4818 ? ? ? ? ? ? 297  MET G SD  
39591 C  CE  . MET G  54  0.7729 0.7368 0.8318 -0.0567 0.0252  -0.4809 ? ? ? ? ? ? 297  MET G CE  
39592 N  N   . THR G  55  0.7708 0.7868 0.7301 -0.0403 0.0251  -0.4580 ? ? ? ? ? ? 298  THR G N   
39593 C  CA  . THR G  55  0.7888 0.8113 0.7331 -0.0410 0.0149  -0.4709 ? ? ? ? ? ? 298  THR G CA  
39594 C  C   . THR G  55  0.7901 0.8241 0.7084 -0.0393 0.0098  -0.4629 ? ? ? ? ? ? 298  THR G C   
39595 O  O   . THR G  55  0.8084 0.8478 0.7085 -0.0383 0.0025  -0.4730 ? ? ? ? ? ? 298  THR G O   
39596 C  CB  . THR G  55  0.7876 0.8068 0.7528 -0.0472 0.0052  -0.4786 ? ? ? ? ? ? 298  THR G CB  
39597 O  OG1 . THR G  55  0.7680 0.7921 0.7407 -0.0508 0.0009  -0.4647 ? ? ? ? ? ? 298  THR G OG1 
39598 C  CG2 . THR G  55  0.7858 0.7918 0.7769 -0.0499 0.0099  -0.4838 ? ? ? ? ? ? 298  THR G CG2 
39599 N  N   . TRP G  56  0.7715 0.8086 0.6881 -0.0392 0.0131  -0.4446 ? ? ? ? ? ? 299  TRP G N   
39600 C  CA  . TRP G  56  0.7728 0.8190 0.6655 -0.0377 0.0082  -0.4357 ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CA  
39601 C  C   . TRP G  56  0.7622 0.8097 0.6455 -0.0351 0.0186  -0.4200 ? ? ? ? ? ? 299  TRP G C   
39602 O  O   . TRP G  56  0.7443 0.7870 0.6462 -0.0357 0.0262  -0.4110 ? ? ? ? ? ? 299  TRP G O   
39603 C  CB  . TRP G  56  0.7588 0.8085 0.6620 -0.0414 -0.0020 -0.4286 ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CB  
39604 C  CG  . TRP G  56  0.7564 0.8135 0.6378 -0.0396 -0.0065 -0.4157 ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CG  
39605 C  CD1 . TRP G  56  0.7721 0.8352 0.6322 -0.0382 -0.0175 -0.4200 ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CD1 
39606 C  CD2 . TRP G  56  0.7392 0.7972 0.6174 -0.0387 -0.0006 -0.3968 ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CD2 
39607 N  NE1 . TRP G  56  0.7662 0.8329 0.6101 -0.0365 -0.0187 -0.4047 ? ? ? ? ? ? 299  TRP G NE1 
39608 C  CE2 . TRP G  56  0.7459 0.8098 0.6007 -0.0370 -0.0083 -0.3905 ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CE2 
39609 C  CE3 . TRP G  56  0.7198 0.7738 0.6125 -0.0391 0.0098  -0.3848 ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CE3 
39610 C  CZ2 . TRP G  56  0.7338 0.7992 0.5797 -0.0360 -0.0054 -0.3727 ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CZ2 
39611 C  CZ3 . TRP G  56  0.7071 0.7637 0.5911 -0.0380 0.0126  -0.3675 ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CZ3 
39612 C  CH2 . TRP G  56  0.7141 0.7762 0.5752 -0.0367 0.0051  -0.3616 ? ? ? ? ? ? 299  TRP G CH2 
39613 N  N   . TRP G  57  0.7737 0.8273 0.6282 -0.0325 0.0186  -0.4162 ? ? ? ? ? ? 300  TRP G N   
39614 C  CA  . TRP G  57  0.7655 0.8212 0.6094 -0.0306 0.0284  -0.4013 ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CA  
39615 C  C   . TRP G  57  0.7660 0.8270 0.5874 -0.0305 0.0229  -0.3888 ? ? ? ? ? ? 300  TRP G C   
39616 O  O   . TRP G  57  0.7835 0.8476 0.5854 -0.0301 0.0135  -0.3948 ? ? ? ? ? ? 300  TRP G O   
39617 C  CB  . TRP G  57  0.7814 0.8377 0.6133 -0.0273 0.0390  -0.4095 ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CB  
39618 C  CG  . TRP G  57  0.7816 0.8314 0.6362 -0.0269 0.0429  -0.4218 ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CG  
39619 C  CD1 . TRP G  57  0.7665 0.8113 0.6427 -0.0262 0.0517  -0.4172 ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CD1 
39620 C  CD2 . TRP G  57  0.7977 0.8441 0.6573 -0.0272 0.0371  -0.4406 ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CD2 
39621 N  NE1 . TRP G  57  0.7732 0.8107 0.6666 -0.0259 0.0520  -0.4315 ? ? ? ? ? ? 300  TRP G NE1 
39622 C  CE2 . TRP G  57  0.7921 0.8305 0.6761 -0.0267 0.0434  -0.4462 ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CE2 
39623 C  CE3 . TRP G  57  0.8175 0.8665 0.6630 -0.0278 0.0269  -0.4535 ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CE3 
39624 C  CZ2 . TRP G  57  0.8056 0.8378 0.7007 -0.0271 0.0400  -0.4641 ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CZ2 
39625 C  CZ3 . TRP G  57  0.8303 0.8742 0.6873 -0.0282 0.0236  -0.4718 ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CZ3 
39626 C  CH2 . TRP G  57  0.8242 0.8596 0.7059 -0.0280 0.0303  -0.4768 ? ? ? ? ? ? 300  TRP G CH2 
39627 N  N   . PRO G  58  0.7473 0.8088 0.5718 -0.0309 0.0279  -0.3712 ? ? ? ? ? ? 301  PRO G N   
39628 C  CA  . PRO G  58  0.7489 0.8140 0.5518 -0.0308 0.0232  -0.3588 ? ? ? ? ? ? 301  PRO G CA  
39629 C  C   . PRO G  58  0.7752 0.8431 0.5433 -0.0289 0.0245  -0.3619 ? ? ? ? ? ? 301  PRO G C   
39630 O  O   . PRO G  58  0.7826 0.8519 0.5299 -0.0288 0.0179  -0.3543 ? ? ? ? ? ? 301  PRO G O   
39631 C  CB  . PRO G  58  0.7265 0.7907 0.5396 -0.0313 0.0314  -0.3416 ? ? ? ? ? ? 301  PRO G CB  
39632 C  CG  . PRO G  58  0.7175 0.7787 0.5517 -0.0310 0.0413  -0.3455 ? ? ? ? ? ? 301  PRO G CG  
39633 C  CD  . PRO G  58  0.7240 0.7821 0.5726 -0.0316 0.0363  -0.3617 ? ? ? ? ? ? 301  PRO G CD  
39634 N  N   . ASP G  59  0.7907 0.8592 0.5519 -0.0275 0.0326  -0.3733 ? ? ? ? ? ? 302  ASP G N   
39635 C  CA  . ASP G  59  0.8179 0.8894 0.5449 -0.0262 0.0336  -0.3772 ? ? ? ? ? ? 302  ASP G CA  
39636 C  C   . ASP G  59  0.8306 0.9035 0.5558 -0.0245 0.0450  -0.3894 ? ? ? ? ? ? 302  ASP G C   
39637 O  O   . ASP G  59  0.8169 0.8881 0.5671 -0.0240 0.0522  -0.3926 ? ? ? ? ? ? 302  ASP G O   
39638 C  CB  . ASP G  59  0.8177 0.8907 0.5238 -0.0269 0.0372  -0.3600 ? ? ? ? ? ? 302  ASP G CB  
39639 C  CG  . ASP G  59  0.8003 0.8743 0.5194 -0.0274 0.0510  -0.3500 ? ? ? ? ? ? 302  ASP G CG  
39640 O  OD1 . ASP G  59  0.7840 0.8566 0.5313 -0.0270 0.0556  -0.3539 ? ? ? ? ? ? 302  ASP G OD1 
39641 O  OD2 . ASP G  59  0.8036 0.8794 0.5050 -0.0284 0.0571  -0.3382 ? ? ? ? ? ? 302  ASP G OD2 
39642 N  N   . GLN G  60  0.8579 0.9337 0.5532 -0.0234 0.0466  -0.3965 ? ? ? ? ? ? 303  GLN G N   
39643 C  CA  . GLN G  60  0.8729 0.9507 0.5674 -0.0214 0.0560  -0.4122 ? ? ? ? ? ? 303  GLN G CA  
39644 C  C   . GLN G  60  0.8575 0.9374 0.5662 -0.0210 0.0710  -0.4048 ? ? ? ? ? ? 303  GLN G C   
39645 O  O   . GLN G  60  0.8525 0.9315 0.5820 -0.0191 0.0779  -0.4142 ? ? ? ? ? ? 303  GLN G O   
39646 C  CB  . GLN G  60  0.9062 0.9875 0.5635 -0.0205 0.0564  -0.4201 ? ? ? ? ? ? 303  GLN G CB  
39647 C  CG  . GLN G  60  0.9269 1.0075 0.5813 -0.0186 0.0512  -0.4415 ? ? ? ? ? ? 303  GLN G CG  
39648 C  CD  . GLN G  60  0.9608 1.0451 0.5764 -0.0177 0.0531  -0.4484 ? ? ? ? ? ? 303  GLN G CD  
39649 O  OE1 . GLN G  60  0.9828 1.0664 0.5833 -0.0167 0.0435  -0.4615 ? ? ? ? ? ? 303  GLN G OE1 
39650 N  NE2 . GLN G  60  0.9663 1.0548 0.5650 -0.0185 0.0657  -0.4398 ? ? ? ? ? ? 303  GLN G NE2 
39651 N  N   . GLU G  61  0.8501 0.9322 0.5483 -0.0227 0.0754  -0.3878 ? ? ? ? ? ? 304  GLU G N   
39652 C  CA  . GLU G  61  0.8349 0.9201 0.5467 -0.0226 0.0890  -0.3799 ? ? ? ? ? ? 304  GLU G CA  
39653 C  C   . GLU G  61  0.8129 0.8942 0.5622 -0.0209 0.0907  -0.3838 ? ? ? ? ? ? 304  GLU G C   
39654 O  O   . GLU G  61  0.8166 0.8988 0.5774 -0.0183 0.0986  -0.3951 ? ? ? ? ? ? 304  GLU G O   
39655 C  CB  . GLU G  61  0.8232 0.9091 0.5264 -0.0253 0.0897  -0.3593 ? ? ? ? ? ? 304  GLU G CB  
39656 C  CG  . GLU G  61  0.8174 0.9088 0.5231 -0.0257 0.1044  -0.3523 ? ? ? ? ? ? 304  GLU G CG  
39657 C  CD  . GLU G  61  0.8349 0.9320 0.5368 -0.0234 0.1154  -0.3679 ? ? ? ? ? ? 304  GLU G CD  
39658 O  OE1 . GLU G  61  0.8593 0.9567 0.5422 -0.0225 0.1122  -0.3810 ? ? ? ? ? ? 304  GLU G OE1 
39659 O  OE2 . GLU G  61  0.8249 0.9264 0.5434 -0.0221 0.1270  -0.3677 ? ? ? ? ? ? 304  GLU G OE2 
39660 N  N   . THR G  62  0.7918 0.8680 0.5594 -0.0224 0.0827  -0.3749 ? ? ? ? ? ? 305  THR G N   
39661 C  CA  . THR G  62  0.7715 0.8425 0.5725 -0.0216 0.0836  -0.3760 ? ? ? ? ? ? 305  THR G CA  
39662 C  C   . THR G  62  0.7824 0.8492 0.5954 -0.0198 0.0814  -0.3952 ? ? ? ? ? ? 305  THR G C   
39663 O  O   . THR G  62  0.7742 0.8372 0.6102 -0.0178 0.0872  -0.3998 ? ? ? ? ? ? 305  THR G O   
39664 C  CB  . THR G  62  0.7509 0.8176 0.5657 -0.0242 0.0739  -0.3645 ? ? ? ? ? ? 305  THR G CB  
39665 O  OG1 . THR G  62  0.7518 0.8217 0.5457 -0.0260 0.0698  -0.3517 ? ? ? ? ? ? 305  THR G OG1 
39666 C  CG2 . THR G  62  0.7267 0.7901 0.5681 -0.0241 0.0794  -0.3553 ? ? ? ? ? ? 305  THR G CG2 
39667 N  N   . GLN G  63  0.8012 0.8678 0.5994 -0.0203 0.0724  -0.4065 ? ? ? ? ? ? 306  GLN G N   
39668 C  CA  . GLN G  63  0.8129 0.8752 0.6221 -0.0189 0.0699  -0.4254 ? ? ? ? ? ? 306  GLN G CA  
39669 C  C   . GLN G  63  0.8257 0.8910 0.6311 -0.0152 0.0822  -0.4350 ? ? ? ? ? ? 306  GLN G C   
39670 O  O   . GLN G  63  0.8273 0.8878 0.6513 -0.0130 0.0850  -0.4468 ? ? ? ? ? ? 306  GLN G O   
39671 C  CB  . GLN G  63  0.8329 0.8957 0.6250 -0.0199 0.0582  -0.4366 ? ? ? ? ? ? 306  GLN G CB  
39672 C  CG  . GLN G  63  0.8414 0.8984 0.6495 -0.0196 0.0532  -0.4549 ? ? ? ? ? ? 306  GLN G CG  
39673 C  CD  . GLN G  63  0.8691 0.9288 0.6539 -0.0191 0.0450  -0.4699 ? ? ? ? ? ? 306  GLN G CD  
39674 O  OE1 . GLN G  63  0.8787 0.9433 0.6380 -0.0196 0.0399  -0.4646 ? ? ? ? ? ? 306  GLN G OE1 
39675 N  NE2 . GLN G  63  0.8833 0.9391 0.6760 -0.0179 0.0434  -0.4887 ? ? ? ? ? ? 306  GLN G NE2 
39676 N  N   . ARG G  64  0.8345 0.9078 0.6170 -0.0147 0.0901  -0.4294 ? ? ? ? ? ? 307  ARG G N   
39677 C  CA  . ARG G  64  0.8493 0.9279 0.6260 -0.0113 0.1024  -0.4400 ? ? ? ? ? ? 307  ARG G CA  
39678 C  C   . ARG G  64  0.8310 0.9085 0.6348 -0.0088 0.1120  -0.4363 ? ? ? ? ? ? 307  ARG G C   
39679 O  O   . ARG G  64  0.8375 0.9134 0.6546 -0.0050 0.1174  -0.4499 ? ? ? ? ? ? 307  ARG G O   
39680 C  CB  . ARG G  64  0.8646 0.9523 0.6094 -0.0122 0.1091  -0.4345 ? ? ? ? ? ? 307  ARG G CB  
39681 C  CG  . ARG G  64  0.8851 0.9797 0.6204 -0.0091 0.1209  -0.4486 ? ? ? ? ? ? 307  ARG G CG  
39682 C  CD  . ARG G  64  0.8976 1.0011 0.6035 -0.0112 0.1290  -0.4403 ? ? ? ? ? ? 307  ARG G CD  
39683 N  NE  . ARG G  64  0.8889 0.9998 0.6052 -0.0100 0.1438  -0.4359 ? ? ? ? ? ? 307  ARG G NE  
39684 C  CZ  . ARG G  64  0.8689 0.9816 0.5920 -0.0124 0.1475  -0.4178 ? ? ? ? ? ? 307  ARG G CZ  
39685 N  NH1 . ARG G  64  0.8564 0.9636 0.5762 -0.0158 0.1376  -0.4030 ? ? ? ? ? ? 307  ARG G NH1 
39686 N  NH2 . ARG G  64  0.8619 0.9824 0.5956 -0.0112 0.1608  -0.4152 ? ? ? ? ? ? 307  ARG G NH2 
39687 N  N   . GLN G  65  0.8090 0.8871 0.6204 -0.0107 0.1135  -0.4179 ? ? ? ? ? ? 308  GLN G N   
39688 C  CA  . GLN G  65  0.7898 0.8665 0.6270 -0.0085 0.1212  -0.4120 ? ? ? ? ? ? 308  GLN G CA  
39689 C  C   . GLN G  65  0.7802 0.8458 0.6456 -0.0072 0.1160  -0.4180 ? ? ? ? ? ? 308  GLN G C   
39690 O  O   . GLN G  65  0.7792 0.8422 0.6627 -0.0032 0.1222  -0.4251 ? ? ? ? ? ? 308  GLN G O   
39691 C  CB  . GLN G  65  0.7687 0.8473 0.6079 -0.0112 0.1220  -0.3914 ? ? ? ? ? ? 308  GLN G CB  
39692 C  CG  . GLN G  65  0.7799 0.8662 0.5893 -0.0139 0.1236  -0.3846 ? ? ? ? ? ? 308  GLN G CG  
39693 C  CD  . GLN G  65  0.7701 0.8636 0.5786 -0.0145 0.1340  -0.3717 ? ? ? ? ? ? 308  GLN G CD  
39694 O  OE1 . GLN G  65  0.7855 0.8876 0.5767 -0.0145 0.1431  -0.3750 ? ? ? ? ? ? 308  GLN G OE1 
39695 N  NE2 . GLN G  65  0.7452 0.8356 0.5718 -0.0155 0.1327  -0.3570 ? ? ? ? ? ? 308  GLN G NE2 
39696 N  N   . TYR G  66  0.7741 0.8330 0.6437 -0.0106 0.1046  -0.4154 ? ? ? ? ? ? 309  TYR G N   
39697 C  CA  . TYR G  66  0.7682 0.8158 0.6631 -0.0103 0.0997  -0.4220 ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CA  
39698 C  C   . TYR G  66  0.7887 0.8333 0.6873 -0.0063 0.1029  -0.4428 ? ? ? ? ? ? 309  TYR G C   
39699 O  O   . TYR G  66  0.7849 0.8235 0.7042 -0.0028 0.1078  -0.4469 ? ? ? ? ? ? 309  TYR G O   
39700 C  CB  . TYR G  66  0.7623 0.8052 0.6590 -0.0151 0.0872  -0.4184 ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CB  
39701 C  CG  . TYR G  66  0.7650 0.7971 0.6817 -0.0162 0.0809  -0.4299 ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CG  
39702 C  CD1 . TYR G  66  0.7468 0.7696 0.6884 -0.0184 0.0787  -0.4221 ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CD1 
39703 C  CD2 . TYR G  66  0.7874 0.8181 0.6973 -0.0154 0.0773  -0.4487 ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CD2 
39704 C  CE1 . TYR G  66  0.7511 0.7630 0.7108 -0.0204 0.0733  -0.4325 ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CE1 
39705 C  CE2 . TYR G  66  0.7911 0.8114 0.7194 -0.0169 0.0717  -0.4594 ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CE2 
39706 C  CZ  . TYR G  66  0.7733 0.7841 0.7263 -0.0197 0.0698  -0.4512 ? ? ? ? ? ? 309  TYR G CZ  
39707 O  OH  . TYR G  66  0.7802 0.7801 0.7501 -0.0219 0.0645  -0.4627 ? ? ? ? ? ? 309  TYR G OH  
39708 N  N   . VAL G  67  0.8113 0.8599 0.6898 -0.0061 0.1002  -0.4563 ? ? ? ? ? ? 310  VAL G N   
39709 C  CA  . VAL G  67  0.8300 0.8753 0.7133 -0.0022 0.1030  -0.4760 ? ? ? ? ? ? 310  VAL G CA  
39710 C  C   . VAL G  67  0.8291 0.8784 0.7203 0.0030  0.1158  -0.4774 ? ? ? ? ? ? 310  VAL G C   
39711 O  O   . VAL G  67  0.8329 0.8752 0.7429 0.0071  0.1184  -0.4881 ? ? ? ? ? ? 310  VAL G O   
39712 C  CB  . VAL G  67  0.8573 0.9084 0.7143 -0.0019 0.1002  -0.4911 ? ? ? ? ? ? 310  VAL G CB  
39713 C  CG1 . VAL G  67  0.8760 0.9218 0.7416 0.0020  0.1018  -0.5127 ? ? ? ? ? ? 310  VAL G CG1 
39714 C  CG2 . VAL G  67  0.8592 0.9082 0.7071 -0.0067 0.0871  -0.4899 ? ? ? ? ? ? 310  VAL G CG2 
39715 N  N   . ASN G  68  0.8256 0.8862 0.7026 0.0032  0.1238  -0.4673 ? ? ? ? ? ? 311  ASN G N   
39716 C  CA  . ASN G  68  0.8251 0.8914 0.7110 0.0082  0.1362  -0.4697 ? ? ? ? ? ? 311  ASN G CA  
39717 C  C   . ASN G  68  0.8047 0.8617 0.7219 0.0104  0.1365  -0.4628 ? ? ? ? ? ? 311  ASN G C   
39718 O  O   . ASN G  68  0.8101 0.8603 0.7452 0.0152  0.1384  -0.4744 ? ? ? ? ? ? 311  ASN G O   
39719 C  CB  . ASN G  68  0.8243 0.9047 0.6906 0.0069  0.1450  -0.4591 ? ? ? ? ? ? 311  ASN G CB  
39720 C  CG  . ASN G  68  0.8506 0.9400 0.6862 0.0063  0.1477  -0.4697 ? ? ? ? ? ? 311  ASN G CG  
39721 O  OD1 . ASN G  68  0.8546 0.9543 0.6695 0.0040  0.1537  -0.4617 ? ? ? ? ? ? 311  ASN G OD1 
39722 N  ND2 . ASN G  68  0.8701 0.9550 0.7020 0.0081  0.1430  -0.4879 ? ? ? ? ? ? 311  ASN G ND2 
39723 N  N   . TYR G  69  0.7827 0.8382 0.7055 0.0069  0.1338  -0.4440 ? ? ? ? ? ? 312  TYR G N   
39724 C  CA  . TYR G  69  0.7638 0.8090 0.7139 0.0081  0.1324  -0.4359 ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CA  
39725 C  C   . TYR G  69  0.7695 0.7994 0.7386 0.0095  0.1263  -0.4474 ? ? ? ? ? ? 312  TYR G C   
39726 O  O   . TYR G  69  0.7723 0.7967 0.7586 0.0148  0.1306  -0.4544 ? ? ? ? ? ? 312  TYR G O   
39727 C  CB  . TYR G  69  0.7424 0.7864 0.6934 0.0031  0.1275  -0.4163 ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CB  
39728 C  CG  . TYR G  69  0.7241 0.7585 0.7008 0.0045  0.1273  -0.4071 ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CG  
39729 C  CD1 . TYR G  69  0.7121 0.7517 0.6973 0.0077  0.1350  -0.3980 ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CD1 
39730 C  CD2 . TYR G  69  0.7200 0.7400 0.7126 0.0024  0.1193  -0.4079 ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CD2 
39731 C  CE1 . TYR G  69  0.6967 0.7268 0.7044 0.0093  0.1339  -0.3895 ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CE1 
39732 C  CE2 . TYR G  69  0.7054 0.7153 0.7195 0.0034  0.1190  -0.3990 ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CE2 
39733 C  CZ  . TYR G  69  0.6941 0.7088 0.7150 0.0070  0.1259  -0.3898 ? ? ? ? ? ? 312  TYR G CZ  
39734 O  OH  . TYR G  69  0.6811 0.6849 0.7223 0.0081  0.1246  -0.3810 ? ? ? ? ? ? 312  TYR G OH  
39735 N  N   . MET G  70  0.7724 0.7952 0.7392 0.0047  0.1164  -0.4499 ? ? ? ? ? ? 313  MET G N   
39736 C  CA  . MET G  70  0.7814 0.7894 0.7650 0.0052  0.1109  -0.4626 ? ? ? ? ? ? 313  MET G CA  
39737 C  C   . MET G  70  0.8036 0.8089 0.7905 0.0112  0.1150  -0.4834 ? ? ? ? ? ? 313  MET G C   
39738 O  O   . MET G  70  0.8082 0.7992 0.8143 0.0130  0.1124  -0.4911 ? ? ? ? ? ? 313  MET G O   
39739 C  CB  . MET G  70  0.7857 0.7901 0.7628 -0.0009 0.1001  -0.4656 ? ? ? ? ? ? 313  MET G CB  
39740 C  CG  . MET G  70  0.7652 0.7686 0.7456 -0.0066 0.0946  -0.4481 ? ? ? ? ? ? 313  MET G CG  
39741 S  SD  . MET G  70  0.7474 0.7351 0.7580 -0.0075 0.0940  -0.4378 ? ? ? ? ? ? 313  MET G SD  
39742 C  CE  . MET G  70  0.7639 0.7358 0.7888 -0.0098 0.0869  -0.4549 ? ? ? ? ? ? 313  MET G CE  
39743 N  N   . ASN G  71  0.8190 0.8371 0.7866 0.0142  0.1210  -0.4929 ? ? ? ? ? ? 314  ASN G N   
39744 C  CA  . ASN G  71  0.8414 0.8583 0.8104 0.0199  0.1247  -0.5139 ? ? ? ? ? ? 314  ASN G CA  
39745 C  C   . ASN G  71  0.8375 0.8536 0.8248 0.0271  0.1335  -0.5148 ? ? ? ? ? ? 314  ASN G C   
39746 O  O   . ASN G  71  0.8494 0.8559 0.8514 0.0321  0.1337  -0.5287 ? ? ? ? ? ? 314  ASN G O   
39747 C  CB  . ASN G  71  0.8606 0.8920 0.8011 0.0202  0.1284  -0.5238 ? ? ? ? ? ? 314  ASN G CB  
39748 C  CG  . ASN G  71  0.8790 0.9064 0.8070 0.0170  0.1191  -0.5373 ? ? ? ? ? ? 314  ASN G CG  
39749 O  OD1 . ASN G  71  0.8738 0.8902 0.8118 0.0128  0.1092  -0.5358 ? ? ? ? ? ? 314  ASN G OD1 
39750 N  ND2 . ASN G  71  0.9015 0.9385 0.8076 0.0190  0.1224  -0.5512 ? ? ? ? ? ? 314  ASN G ND2 
39751 N  N   . ALA G  72  0.8216 0.8478 0.8077 0.0276  0.1401  -0.5001 ? ? ? ? ? ? 315  ALA G N   
39752 C  CA  . ALA G  72  0.8127 0.8381 0.8188 0.0337  0.1467  -0.4968 ? ? ? ? ? ? 315  ALA G CA  
39753 C  C   . ALA G  72  0.8048 0.8099 0.8358 0.0341  0.1396  -0.4935 ? ? ? ? ? ? 315  ALA G C   
39754 O  O   . ALA G  72  0.8140 0.8101 0.8615 0.0404  0.1408  -0.5043 ? ? ? ? ? ? 315  ALA G O   
39755 C  CB  . ALA G  72  0.7937 0.8315 0.7955 0.0322  0.1526  -0.4786 ? ? ? ? ? ? 315  ALA G CB  
39756 N  N   . GLN G  73  0.7893 0.7867 0.8226 0.0275  0.1322  -0.4789 ? ? ? ? ? ? 316  GLN G N   
39757 C  CA  . GLN G  73  0.7812 0.7592 0.8372 0.0269  0.1263  -0.4732 ? ? ? ? ? ? 316  GLN G CA  
39758 C  C   . GLN G  73  0.8000 0.7623 0.8657 0.0280  0.1212  -0.4898 ? ? ? ? ? ? 316  GLN G C   
39759 O  O   . GLN G  73  0.8022 0.7495 0.8873 0.0318  0.1203  -0.4916 ? ? ? ? ? ? 316  GLN G O   
39760 C  CB  . GLN G  73  0.7624 0.7360 0.8184 0.0190  0.1198  -0.4554 ? ? ? ? ? ? 316  GLN G CB  
39761 C  CG  . GLN G  73  0.7429 0.7295 0.7923 0.0181  0.1242  -0.4379 ? ? ? ? ? ? 316  GLN G CG  
39762 C  CD  . GLN G  73  0.7475 0.7469 0.7946 0.0251  0.1343  -0.4428 ? ? ? ? ? ? 316  GLN G CD  
39763 O  OE1 . GLN G  73  0.7439 0.7596 0.7750 0.0243  0.1397  -0.4378 ? ? ? ? ? ? 316  GLN G OE1 
39764 N  NE2 . GLN G  73  0.7577 0.7496 0.8204 0.0321  0.1368  -0.4540 ? ? ? ? ? ? 316  GLN G NE2 
39765 N  N   . LEU G  74  0.8152 0.7800 0.8672 0.0250  0.1175  -0.5025 ? ? ? ? ? ? 317  LEU G N   
39766 C  CA  . LEU G  74  0.8323 0.7805 0.8945 0.0245  0.1113  -0.5174 ? ? ? ? ? ? 317  LEU G CA  
39767 C  C   . LEU G  74  0.8538 0.8017 0.9186 0.0328  0.1161  -0.5374 ? ? ? ? ? ? 317  LEU G C   
39768 O  O   . LEU G  74  0.8724 0.8082 0.9426 0.0332  0.1114  -0.5533 ? ? ? ? ? ? 317  LEU G O   
39769 C  CB  . LEU G  74  0.8388 0.7885 0.8877 0.0169  0.1035  -0.5224 ? ? ? ? ? ? 317  LEU G CB  
39770 C  CG  . LEU G  74  0.8187 0.7674 0.8682 0.0087  0.0978  -0.5043 ? ? ? ? ? ? 317  LEU G CG  
39771 C  CD1 . LEU G  74  0.8278 0.7748 0.8701 0.0019  0.0887  -0.5123 ? ? ? ? ? ? 317  LEU G CD1 
39772 C  CD2 . LEU G  74  0.8060 0.7383 0.8786 0.0080  0.0967  -0.4927 ? ? ? ? ? ? 317  LEU G CD2 
39773 N  N   . GLY G  75  0.8519 0.8134 0.9131 0.0393  0.1254  -0.5371 ? ? ? ? ? ? 318  GLY G N   
39774 C  CA  . GLY G  75  0.8728 0.8407 0.9310 0.0471  0.1316  -0.5569 ? ? ? ? ? ? 318  GLY G CA  
39775 C  C   . GLY G  75  0.8935 0.8689 0.9308 0.0451  0.1301  -0.5736 ? ? ? ? ? ? 318  GLY G C   
39776 O  O   . GLY G  75  0.9151 0.8863 0.9549 0.0500  0.1307  -0.5935 ? ? ? ? ? ? 318  GLY G O   
39777 N  N   . ILE G  76  0.8884 0.8741 0.9047 0.0381  0.1276  -0.5661 ? ? ? ? ? ? 319  ILE G N   
39778 C  CA  . ILE G  76  0.9088 0.9046 0.9012 0.0369  0.1272  -0.5807 ? ? ? ? ? ? 319  ILE G CA  
39779 C  C   . ILE G  76  0.9113 0.9276 0.8858 0.0402  0.1384  -0.5799 ? ? ? ? ? ? 319  ILE G C   
39780 O  O   . ILE G  76  0.8927 0.9177 0.8676 0.0397  0.1441  -0.5633 ? ? ? ? ? ? 319  ILE G O   
39781 C  CB  . ILE G  76  0.9078 0.9031 0.8851 0.0283  0.1173  -0.5763 ? ? ? ? ? ? 319  ILE G CB  
39782 C  CG1 . ILE G  76  0.9182 0.8960 0.9086 0.0256  0.1072  -0.5878 ? ? ? ? ? ? 319  ILE G CG1 
39783 C  CG2 . ILE G  76  0.9247 0.9358 0.8714 0.0276  0.1193  -0.5848 ? ? ? ? ? ? 319  ILE G CG2 
39784 C  CD1 . ILE G  76  0.9033 0.8748 0.8968 0.0167  0.0971  -0.5746 ? ? ? ? ? ? 319  ILE G CD1 
39785 N  N   . HIS G  77  0.9357 0.9595 0.8946 0.0432  0.1417  -0.5988 ? ? ? ? ? ? 320  HIS G N   
39786 C  CA  . HIS G  77  0.9438 0.9843 0.8937 0.0486  0.1543  -0.6046 ? ? ? ? ? ? 320  HIS G CA  
39787 C  C   . HIS G  77  0.9525 1.0111 0.8694 0.0450  0.1594  -0.6027 ? ? ? ? ? ? 320  HIS G C   
39788 O  O   . HIS G  77  0.9652 1.0381 0.8716 0.0490  0.1704  -0.6113 ? ? ? ? ? ? 320  HIS G O   
39789 C  CB  . HIS G  77  0.9634 0.9998 0.9269 0.0574  0.1584  -0.6269 ? ? ? ? ? ? 320  HIS G CB  
39790 C  CG  . HIS G  77  0.9506 0.9844 0.9406 0.0640  0.1641  -0.6222 ? ? ? ? ? ? 320  HIS G CG  
39791 N  ND1 . HIS G  77  0.9617 0.9837 0.9744 0.0721  0.1639  -0.6375 ? ? ? ? ? ? 320  HIS G ND1 
39792 C  CD2 . HIS G  77  0.9275 0.9676 0.9258 0.0638  0.1690  -0.6034 ? ? ? ? ? ? 320  HIS G CD2 
39793 C  CE1 . HIS G  77  0.9467 0.9688 0.9795 0.0771  0.1686  -0.6285 ? ? ? ? ? ? 320  HIS G CE1 
39794 N  NE2 . HIS G  77  0.9255 0.9587 0.9502 0.0720  0.1717  -0.6079 ? ? ? ? ? ? 320  HIS G NE2 
39795 N  N   . GLN G  78  0.9463 1.0046 0.8469 0.0376  0.1518  -0.5911 ? ? ? ? ? ? 321  GLN G N   
39796 C  CA  . GLN G  78  0.9547 1.0286 0.8240 0.0344  0.1566  -0.5871 ? ? ? ? ? ? 321  GLN G CA  
39797 C  C   . GLN G  78  0.9306 1.0100 0.7978 0.0299  0.1587  -0.5628 ? ? ? ? ? ? 321  GLN G C   
39798 O  O   . GLN G  78  0.9080 0.9780 0.7929 0.0275  0.1524  -0.5486 ? ? ? ? ? ? 321  GLN G O   
39799 C  CB  . GLN G  78  0.9754 1.0487 0.8192 0.0306  0.1480  -0.5968 ? ? ? ? ? ? 321  GLN G CB  
39800 C  CG  . GLN G  78  0.9994 1.0887 0.8100 0.0311  0.1565  -0.6049 ? ? ? ? ? ? 321  GLN G CG  
39801 C  CD  . GLN G  78  1.0298 1.1173 0.8237 0.0324  0.1515  -0.6271 ? ? ? ? ? ? 321  GLN G CD  
39802 O  OE1 . GLN G  78  1.0329 1.1072 0.8408 0.0328  0.1414  -0.6370 ? ? ? ? ? ? 321  GLN G OE1 
39803 N  NE2 . GLN G  78  1.0535 1.1540 0.8169 0.0328  0.1589  -0.6352 ? ? ? ? ? ? 321  GLN G NE2 
39804 N  N   . THR G  79  0.9365 1.0317 0.7825 0.0291  0.1685  -0.5588 ? ? ? ? ? ? 322  THR G N   
39805 C  CA  . THR G  79  0.9196 1.0212 0.7556 0.0239  0.1703  -0.5370 ? ? ? ? ? ? 322  THR G CA  
39806 C  C   . THR G  79  0.9376 1.0448 0.7372 0.0189  0.1670  -0.5367 ? ? ? ? ? ? 322  THR G C   
39807 O  O   . THR G  79  0.9643 1.0757 0.7463 0.0208  0.1691  -0.5541 ? ? ? ? ? ? 322  THR G O   
39808 C  CB  . THR G  79  0.9138 1.0289 0.7545 0.0264  0.1848  -0.5323 ? ? ? ? ? ? 322  THR G CB  
39809 O  OG1 . THR G  79  0.8870 1.0012 0.7382 0.0233  0.1841  -0.5105 ? ? ? ? ? ? 322  THR G OG1 
39810 C  CG2 . THR G  79  0.9363 1.0675 0.7451 0.0248  0.1951  -0.5373 ? ? ? ? ? ? 322  THR G CG2 
39811 N  N   . TYR G  80  0.9250 1.0315 0.7130 0.0131  0.1611  -0.5181 ? ? ? ? ? ? 323  TYR G N   
39812 C  CA  . TYR G  80  0.9424 1.0541 0.6940 0.0085  0.1581  -0.5152 ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CA  
39813 C  C   . TYR G  80  0.9342 1.0538 0.6693 0.0040  0.1635  -0.4952 ? ? ? ? ? ? 323  TYR G C   
39814 O  O   . TYR G  80  0.9096 1.0253 0.6572 0.0014  0.1599  -0.4776 ? ? ? ? ? ? 323  TYR G O   
39815 C  CB  . TYR G  80  0.9445 1.0459 0.6908 0.0057  0.1421  -0.5160 ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CB  
39816 C  CG  . TYR G  80  0.9519 1.0439 0.7153 0.0089  0.1352  -0.5344 ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CG  
39817 C  CD1 . TYR G  80  0.9806 1.0733 0.7254 0.0103  0.1321  -0.5534 ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CD1 
39818 C  CD2 . TYR G  80  0.9314 1.0128 0.7286 0.0102  0.1314  -0.5325 ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CD2 
39819 C  CE1 . TYR G  80  0.9879 1.0711 0.7492 0.0128  0.1251  -0.5706 ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CE1 
39820 C  CE2 . TYR G  80  0.9394 1.0106 0.7523 0.0123  0.1249  -0.5488 ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CE2 
39821 C  CZ  . TYR G  80  0.9670 1.0391 0.7627 0.0136  0.1217  -0.5678 ? ? ? ? ? ? 323  TYR G CZ  
39822 O  OH  . TYR G  80  0.9741 1.0353 0.7873 0.0153  0.1150  -0.5835 ? ? ? ? ? ? 323  TYR G OH  
39823 N  N   . ASN G  81  0.9566 1.0869 0.6628 0.0028  0.1724  -0.4987 ? ? ? ? ? ? 324  ASN G N   
39824 C  CA  . ASN G  81  0.9563 1.0939 0.6407 -0.0022 0.1782  -0.4816 ? ? ? ? ? ? 324  ASN G CA  
39825 C  C   . ASN G  81  0.9622 1.0930 0.6225 -0.0066 0.1651  -0.4725 ? ? ? ? ? ? 324  ASN G C   
39826 O  O   . ASN G  81  0.9702 1.0934 0.6282 -0.0056 0.1530  -0.4820 ? ? ? ? ? ? 324  ASN G O   
39827 C  CB  . ASN G  81  0.9833 1.1336 0.6422 -0.0025 0.1917  -0.4904 ? ? ? ? ? ? 324  ASN G CB  
39828 C  CG  . ASN G  81  1.0150 1.1637 0.6456 -0.0020 0.1862  -0.5058 ? ? ? ? ? ? 324  ASN G CG  
39829 O  OD1 . ASN G  81  1.0201 1.1606 0.6356 -0.0043 0.1728  -0.5024 ? ? ? ? ? ? 324  ASN G OD1 
39830 N  ND2 . ASN G  81  1.0364 1.1933 0.6608 0.0012  0.1962  -0.5237 ? ? ? ? ? ? 324  ASN G ND2 
39831 N  N   . THR G  82  0.9605 1.0944 0.6019 -0.0115 0.1674  -0.4550 ? ? ? ? ? ? 325  THR G N   
39832 C  CA  . THR G  82  0.9646 1.0916 0.5840 -0.0153 0.1545  -0.4440 ? ? ? ? ? ? 325  THR G CA  
39833 C  C   . THR G  82  0.9963 1.1212 0.5848 -0.0151 0.1466  -0.4566 ? ? ? ? ? ? 325  THR G C   
39834 O  O   . THR G  82  0.9968 1.1139 0.5790 -0.0159 0.1318  -0.4542 ? ? ? ? ? ? 325  THR G O   
39835 C  CB  . THR G  82  0.9622 1.0926 0.5639 -0.0204 0.1597  -0.4243 ? ? ? ? ? ? 325  THR G CB  
39836 O  OG1 . THR G  82  0.9872 1.1275 0.5641 -0.0219 0.1735  -0.4292 ? ? ? ? ? ? 325  THR G OG1 
39837 C  CG2 . THR G  82  0.9288 1.0598 0.5618 -0.0207 0.1643  -0.4106 ? ? ? ? ? ? 325  THR G CG2 
39838 N  N   . ALA G  83  1.0235 1.1558 0.5927 -0.0139 0.1561  -0.4706 ? ? ? ? ? ? 326  ALA G N   
39839 C  CA  . ALA G  83  1.0554 1.1857 0.5909 -0.0142 0.1486  -0.4805 ? ? ? ? ? ? 326  ALA G CA  
39840 C  C   . ALA G  83  1.0565 1.1795 0.6058 -0.0106 0.1352  -0.4961 ? ? ? ? ? ? 326  ALA G C   
39841 O  O   . ALA G  83  1.0777 1.1970 0.6034 -0.0108 0.1242  -0.5023 ? ? ? ? ? ? 326  ALA G O   
39842 C  CB  . ALA G  83  1.0853 1.2255 0.5955 -0.0141 0.1625  -0.4915 ? ? ? ? ? ? 326  ALA G CB  
39843 N  N   . THR G  84  1.0347 1.1551 0.6220 -0.0073 0.1357  -0.5025 ? ? ? ? ? ? 327  THR G N   
39844 C  CA  . THR G  84  1.0354 1.1482 0.6395 -0.0044 0.1240  -0.5182 ? ? ? ? ? ? 327  THR G CA  
39845 C  C   . THR G  84  1.0416 1.1472 0.6320 -0.0065 0.1058  -0.5164 ? ? ? ? ? ? 327  THR G C   
39846 O  O   . THR G  84  1.0294 1.1326 0.6145 -0.0096 0.0996  -0.4988 ? ? ? ? ? ? 327  THR G O   
39847 C  CB  . THR G  84  1.0045 1.1118 0.6526 -0.0025 0.1240  -0.5167 ? ? ? ? ? ? 327  THR G CB  
39848 O  OG1 . THR G  84  0.9961 1.1103 0.6581 -0.0003 0.1398  -0.5157 ? ? ? ? ? ? 327  THR G OG1 
39849 C  CG2 . THR G  84  1.0112 1.1113 0.6757 0.0005  0.1158  -0.5364 ? ? ? ? ? ? 327  THR G CG2 
39850 N  N   . SER G  85  1.0603 1.1627 0.6461 -0.0045 0.0968  -0.5346 ? ? ? ? ? ? 328  SER G N   
39851 C  CA  . SER G  85  1.0679 1.1653 0.6394 -0.0063 0.0796  -0.5332 ? ? ? ? ? ? 328  SER G CA  
39852 C  C   . SER G  85  1.0383 1.1286 0.6433 -0.0075 0.0691  -0.5266 ? ? ? ? ? ? 328  SER G C   
39853 O  O   . SER G  85  1.0162 1.1040 0.6541 -0.0066 0.0746  -0.5263 ? ? ? ? ? ? 328  SER G O   
39854 C  CB  . SER G  85  1.0983 1.1952 0.6535 -0.0040 0.0727  -0.5549 ? ? ? ? ? ? 328  SER G CB  
39855 O  OG  . SER G  85  1.0924 1.1860 0.6775 -0.0014 0.0735  -0.5710 ? ? ? ? ? ? 328  SER G OG  
39856 N  N   . PRO G  86  1.0382 1.1252 0.6348 -0.0095 0.0538  -0.5207 ? ? ? ? ? ? 329  PRO G N   
39857 C  CA  . PRO G  86  1.0129 1.0939 0.6416 -0.0110 0.0432  -0.5174 ? ? ? ? ? ? 329  PRO G CA  
39858 C  C   . PRO G  86  1.0154 1.0921 0.6682 -0.0096 0.0395  -0.5373 ? ? ? ? ? ? 329  PRO G C   
39859 O  O   . PRO G  86  0.9924 1.0640 0.6792 -0.0104 0.0398  -0.5359 ? ? ? ? ? ? 329  PRO G O   
39860 C  CB  . PRO G  86  1.0203 1.1008 0.6295 -0.0126 0.0276  -0.5111 ? ? ? ? ? ? 329  PRO G CB  
39861 C  CG  . PRO G  86  1.0364 1.1207 0.6088 -0.0129 0.0332  -0.4999 ? ? ? ? ? ? 329  PRO G CG  
39862 C  CD  . PRO G  86  1.0569 1.1456 0.6157 -0.0109 0.0475  -0.5119 ? ? ? ? ? ? 329  PRO G CD  
39863 N  N   . LEU G  87  1.0451 1.1230 0.6788 -0.0076 0.0361  -0.5558 ? ? ? ? ? ? 330  LEU G N   
39864 C  CA  . LEU G  87  1.0517 1.1249 0.7052 -0.0064 0.0318  -0.5762 ? ? ? ? ? ? 330  LEU G CA  
39865 C  C   . LEU G  87  1.0405 1.1106 0.7214 -0.0043 0.0445  -0.5818 ? ? ? ? ? ? 330  LEU G C   
39866 O  O   . LEU G  87  1.0346 1.0978 0.7425 -0.0044 0.0408  -0.5921 ? ? ? ? ? ? 330  LEU G O   
39867 C  CB  . LEU G  87  1.0877 1.1635 0.7128 -0.0042 0.0269  -0.5953 ? ? ? ? ? ? 330  LEU G CB  
39868 C  CG  . LEU G  87  1.1007 1.1725 0.7413 -0.0019 0.0276  -0.6189 ? ? ? ? ? ? 330  LEU G CG  
39869 C  CD1 . LEU G  87  1.0826 1.1463 0.7591 -0.0044 0.0176  -0.6226 ? ? ? ? ? ? 330  LEU G CD1 
39870 C  CD2 . LEU G  87  1.1388 1.2136 0.7479 0.0003  0.0219  -0.6382 ? ? ? ? ? ? 330  LEU G CD2 
39871 N  N   . GLN G  88  1.0384 1.1135 0.7131 -0.0024 0.0593  -0.5753 ? ? ? ? ? ? 331  GLN G N   
39872 C  CA  . GLN G  88  1.0291 1.1016 0.7298 0.0004  0.0704  -0.5812 ? ? ? ? ? ? 331  GLN G CA  
39873 C  C   . GLN G  88  0.9951 1.0622 0.7265 -0.0016 0.0709  -0.5646 ? ? ? ? ? ? 331  GLN G C   
39874 O  O   . GLN G  88  0.9841 1.0434 0.7452 -0.0009 0.0712  -0.5700 ? ? ? ? ? ? 331  GLN G O   
39875 C  CB  . GLN G  88  1.0399 1.1213 0.7240 0.0033  0.0864  -0.5814 ? ? ? ? ? ? 331  GLN G CB  
39876 C  CG  . GLN G  88  1.0755 1.1629 0.7279 0.0056  0.0886  -0.5984 ? ? ? ? ? ? 331  GLN G CG  
39877 C  CD  . GLN G  88  1.0839 1.1803 0.7274 0.0085  0.1061  -0.6004 ? ? ? ? ? ? 331  GLN G CD  
39878 O  OE1 . GLN G  88  1.0999 1.2048 0.7115 0.0074  0.1122  -0.5956 ? ? ? ? ? ? 331  GLN G OE1 
39879 N  NE2 . GLN G  88  1.0734 1.1681 0.7456 0.0121  0.1144  -0.6070 ? ? ? ? ? ? 331  GLN G NE2 
39880 N  N   . LEU G  89  0.9796 1.0504 0.7030 -0.0043 0.0710  -0.5442 ? ? ? ? ? ? 332  LEU G N   
39881 C  CA  . LEU G  89  0.9476 1.0139 0.6978 -0.0064 0.0712  -0.5275 ? ? ? ? ? ? 332  LEU G CA  
39882 C  C   . LEU G  89  0.9375 0.9949 0.7120 -0.0090 0.0589  -0.5317 ? ? ? ? ? ? 332  LEU G C   
39883 O  O   . LEU G  89  0.9159 0.9665 0.7199 -0.0100 0.0602  -0.5258 ? ? ? ? ? ? 332  LEU G O   
39884 C  CB  . LEU G  89  0.9363 1.0078 0.6703 -0.0092 0.0706  -0.5063 ? ? ? ? ? ? 332  LEU G CB  
39885 C  CG  . LEU G  89  0.9345 1.0133 0.6563 -0.0082 0.0848  -0.4958 ? ? ? ? ? ? 332  LEU G CG  
39886 C  CD1 . LEU G  89  0.9382 1.0219 0.6314 -0.0109 0.0823  -0.4807 ? ? ? ? ? ? 332  LEU G CD1 
39887 C  CD2 . LEU G  89  0.9060 0.9825 0.6574 -0.0078 0.0923  -0.4841 ? ? ? ? ? ? 332  LEU G CD2 
39888 N  N   . ASN G  90  0.9539 1.0112 0.7156 -0.0105 0.0468  -0.5416 ? ? ? ? ? ? 333  ASN G N   
39889 C  CA  . ASN G  90  0.9452 0.9955 0.7297 -0.0137 0.0352  -0.5458 ? ? ? ? ? ? 333  ASN G CA  
39890 C  C   . ASN G  90  0.9518 0.9937 0.7586 -0.0125 0.0368  -0.5633 ? ? ? ? ? ? 333  ASN G C   
39891 O  O   . ASN G  90  0.9358 0.9695 0.7713 -0.0150 0.0345  -0.5613 ? ? ? ? ? ? 333  ASN G O   
39892 C  CB  . ASN G  90  0.9588 1.0124 0.7252 -0.0157 0.0208  -0.5502 ? ? ? ? ? ? 333  ASN G CB  
39893 C  CG  . ASN G  90  0.9469 1.0058 0.6994 -0.0175 0.0166  -0.5306 ? ? ? ? ? ? 333  ASN G CG  
39894 O  OD1 . ASN G  90  0.9242 0.9832 0.6859 -0.0184 0.0228  -0.5129 ? ? ? ? ? ? 333  ASN G OD1 
39895 N  ND2 . ASN G  90  0.9637 1.0265 0.6934 -0.0178 0.0053  -0.5343 ? ? ? ? ? ? 333  ASN G ND2 
39896 N  N   . LEU G  91  0.9763 1.0196 0.7702 -0.0086 0.0411  -0.5804 ? ? ? ? ? ? 334  LEU G N   
39897 C  CA  . LEU G  91  0.9816 1.0161 0.7978 -0.0065 0.0447  -0.5956 ? ? ? ? ? ? 334  LEU G CA  
39898 C  C   . LEU G  91  0.9599 0.9897 0.7994 -0.0048 0.0558  -0.5844 ? ? ? ? ? ? 334  LEU G C   
39899 O  O   . LEU G  91  0.9540 0.9729 0.8205 -0.0049 0.0558  -0.5894 ? ? ? ? ? ? 334  LEU G O   
39900 C  CB  . LEU G  91  1.0117 1.0497 0.8086 -0.0018 0.0489  -0.6154 ? ? ? ? ? ? 334  LEU G CB  
39901 C  CG  . LEU G  91  1.0349 1.0773 0.8069 -0.0032 0.0372  -0.6265 ? ? ? ? ? ? 334  LEU G CG  
39902 C  CD1 . LEU G  91  1.0667 1.1120 0.8195 0.0014  0.0412  -0.6478 ? ? ? ? ? ? 334  LEU G CD1 
39903 C  CD2 . LEU G  91  1.0311 1.0661 0.8222 -0.0077 0.0230  -0.6324 ? ? ? ? ? ? 334  LEU G CD2 
39904 N  N   . ALA G  92  0.9486 0.9861 0.7779 -0.0034 0.0648  -0.5688 ? ? ? ? ? ? 335  ALA G N   
39905 C  CA  . ALA G  92  0.9328 0.9674 0.7819 -0.0006 0.0760  -0.5616 ? ? ? ? ? ? 335  ALA G CA  
39906 C  C   . ALA G  92  0.9084 0.9333 0.7847 -0.0043 0.0711  -0.5496 ? ? ? ? ? ? 335  ALA G C   
39907 O  O   . ALA G  92  0.8987 0.9147 0.7997 -0.0026 0.0755  -0.5491 ? ? ? ? ? ? 335  ALA G O   
39908 C  CB  . ALA G  92  0.9256 0.9710 0.7586 0.0006  0.0857  -0.5472 ? ? ? ? ? ? 335  ALA G CB  
39909 N  N   . ALA G  93  0.8990 0.9262 0.7699 -0.0093 0.0620  -0.5395 ? ? ? ? ? ? 336  ALA G N   
39910 C  CA  . ALA G  93  0.8741 0.8946 0.7676 -0.0135 0.0582  -0.5252 ? ? ? ? ? ? 336  ALA G CA  
39911 C  C   . ALA G  93  0.8782 0.8868 0.7940 -0.0165 0.0505  -0.5373 ? ? ? ? ? ? 336  ALA G C   
39912 O  O   . ALA G  93  0.8631 0.8617 0.8041 -0.0186 0.0510  -0.5311 ? ? ? ? ? ? 336  ALA G O   
39913 C  CB  . ALA G  93  0.8636 0.8916 0.7436 -0.0172 0.0515  -0.5108 ? ? ? ? ? ? 336  ALA G CB  
39914 N  N   . GLN G  94  0.9004 0.9097 0.8062 -0.0168 0.0435  -0.5549 ? ? ? ? ? ? 337  GLN G N   
39915 C  CA  . GLN G  94  0.9081 0.9065 0.8334 -0.0201 0.0358  -0.5687 ? ? ? ? ? ? 337  GLN G CA  
39916 C  C   . GLN G  94  0.9165 0.9027 0.8599 -0.0166 0.0422  -0.5804 ? ? ? ? ? ? 337  GLN G C   
39917 O  O   . GLN G  94  0.9178 0.8913 0.8838 -0.0199 0.0379  -0.5873 ? ? ? ? ? ? 337  GLN G O   
39918 C  CB  . GLN G  94  0.9317 0.9354 0.8389 -0.0208 0.0260  -0.5855 ? ? ? ? ? ? 337  GLN G CB  
39919 C  CG  . GLN G  94  0.9257 0.9365 0.8255 -0.0257 0.0147  -0.5789 ? ? ? ? ? ? 337  GLN G CG  
39920 C  CD  . GLN G  94  0.9508 0.9694 0.8244 -0.0243 0.0067  -0.5930 ? ? ? ? ? ? 337  GLN G CD  
39921 O  OE1 . GLN G  94  0.9739 0.9908 0.8396 -0.0212 0.0078  -0.6111 ? ? ? ? ? ? 337  GLN G OE1 
39922 N  NE2 . GLN G  94  0.9475 0.9746 0.8071 -0.0264 -0.0018 -0.5851 ? ? ? ? ? ? 337  GLN G NE2 
39923 N  N   . THR G  95  0.9242 0.9144 0.8576 -0.0100 0.0524  -0.5837 ? ? ? ? ? ? 338  THR G N   
39924 C  CA  . THR G  95  0.9298 0.9093 0.8807 -0.0054 0.0592  -0.5923 ? ? ? ? ? ? 338  THR G CA  
39925 C  C   . THR G  95  0.9048 0.8780 0.8759 -0.0057 0.0646  -0.5738 ? ? ? ? ? ? 338  THR G C   
39926 O  O   . THR G  95  0.9023 0.8608 0.8969 -0.0058 0.0649  -0.5753 ? ? ? ? ? ? 338  THR G O   
39927 C  CB  . THR G  95  0.9478 0.9357 0.8808 0.0017  0.0679  -0.6036 ? ? ? ? ? ? 338  THR G CB  
39928 O  OG1 . THR G  95  0.9743 0.9627 0.8951 0.0021  0.0620  -0.6247 ? ? ? ? ? ? 338  THR G OG1 
39929 C  CG2 . THR G  95  0.9467 0.9265 0.8985 0.0076  0.0768  -0.6064 ? ? ? ? ? ? 338  THR G CG2 
39930 N  N   . ILE G  96  0.8869 0.8702 0.8484 -0.0062 0.0683  -0.5556 ? ? ? ? ? ? 339  ILE G N   
39931 C  CA  . ILE G  96  0.8633 0.8408 0.8434 -0.0069 0.0722  -0.5380 ? ? ? ? ? ? 339  ILE G CA  
39932 C  C   . ILE G  96  0.8544 0.8190 0.8556 -0.0136 0.0640  -0.5344 ? ? ? ? ? ? 339  ILE G C   
39933 O  O   . ILE G  96  0.8427 0.7956 0.8649 -0.0140 0.0664  -0.5262 ? ? ? ? ? ? 339  ILE G O   
39934 C  CB  . ILE G  96  0.8452 0.8353 0.8119 -0.0077 0.0755  -0.5189 ? ? ? ? ? ? 339  ILE G CB  
39935 C  CG1 . ILE G  96  0.8553 0.8578 0.8017 -0.0019 0.0846  -0.5223 ? ? ? ? ? ? 339  ILE G CG1 
39936 C  CG2 . ILE G  96  0.8200 0.8035 0.8065 -0.0089 0.0784  -0.5001 ? ? ? ? ? ? 339  ILE G CG2 
39937 C  CD1 . ILE G  96  0.8397 0.8538 0.7722 -0.0031 0.0881  -0.5039 ? ? ? ? ? ? 339  ILE G CD1 
39938 N  N   . GLN G  97  0.8606 0.8273 0.8564 -0.0190 0.0544  -0.5403 ? ? ? ? ? ? 340  GLN G N   
39939 C  CA  . GLN G  97  0.8506 0.8074 0.8667 -0.0263 0.0474  -0.5356 ? ? ? ? ? ? 340  GLN G CA  
39940 C  C   . GLN G  97  0.8650 0.8043 0.9012 -0.0270 0.0461  -0.5500 ? ? ? ? ? ? 340  GLN G C   
39941 O  O   . GLN G  97  0.8560 0.7818 0.9140 -0.0308 0.0459  -0.5431 ? ? ? ? ? ? 340  GLN G O   
39942 C  CB  . GLN G  97  0.8502 0.8164 0.8563 -0.0320 0.0373  -0.5360 ? ? ? ? ? ? 340  GLN G CB  
39943 C  CG  . GLN G  97  0.8334 0.7943 0.8596 -0.0403 0.0313  -0.5259 ? ? ? ? ? ? 340  GLN G CG  
39944 C  CD  . GLN G  97  0.8411 0.8088 0.8625 -0.0455 0.0200  -0.5347 ? ? ? ? ? ? 340  GLN G CD  
39945 O  OE1 . GLN G  97  0.8486 0.8289 0.8475 -0.0431 0.0163  -0.5380 ? ? ? ? ? ? 340  GLN G OE1 
39946 N  NE2 . GLN G  97  0.8412 0.8005 0.8834 -0.0525 0.0143  -0.5393 ? ? ? ? ? ? 340  GLN G NE2 
39947 N  N   . THR G  98  0.8886 0.8275 0.9167 -0.0233 0.0454  -0.5696 ? ? ? ? ? ? 341  THR G N   
39948 C  CA  . THR G  98  0.9040 0.8257 0.9500 -0.0226 0.0450  -0.5837 ? ? ? ? ? ? 341  THR G CA  
39949 C  C   . THR G  98  0.8936 0.8042 0.9554 -0.0183 0.0534  -0.5732 ? ? ? ? ? ? 341  THR G C   
39950 O  O   . THR G  98  0.8855 0.7817 0.9673 -0.0228 0.0520  -0.5654 ? ? ? ? ? ? 341  THR G O   
39951 C  CB  . THR G  98  0.9319 0.8560 0.9653 -0.0182 0.0435  -0.6073 ? ? ? ? ? ? 341  THR G CB  
39952 O  OG1 . THR G  98  0.9379 0.8748 0.9532 -0.0217 0.0357  -0.6124 ? ? ? ? ? ? 341  THR G OG1 
39953 C  CG2 . THR G  98  0.9506 0.8555 1.0033 -0.0195 0.0398  -0.6242 ? ? ? ? ? ? 341  THR G CG2 
39954 N  N   . LYS G  99  0.8934 0.8108 0.9464 -0.0102 0.0620  -0.5718 ? ? ? ? ? ? 342  LYS G N   
39955 C  CA  . LYS G  99  0.8843 0.7909 0.9538 -0.0058 0.0687  -0.5625 ? ? ? ? ? ? 342  LYS G CA  
39956 C  C   . LYS G  99  0.8614 0.7616 0.9443 -0.0120 0.0670  -0.5419 ? ? ? ? ? ? 342  LYS G C   
39957 O  O   . LYS G  99  0.8590 0.7422 0.9611 -0.0121 0.0679  -0.5369 ? ? ? ? ? ? 342  LYS G O   
39958 C  CB  . LYS G  99  0.8814 0.8006 0.9399 0.0028  0.0785  -0.5598 ? ? ? ? ? ? 342  LYS G CB  
39959 C  CG  . LYS G  99  0.9046 0.8218 0.9619 0.0109  0.0826  -0.5800 ? ? ? ? ? ? 342  LYS G CG  
39960 C  CD  . LYS G  99  0.9118 0.8080 0.9933 0.0150  0.0834  -0.5850 ? ? ? ? ? ? 342  LYS G CD  
39961 C  CE  . LYS G  99  0.9281 0.8272 1.0089 0.0260  0.0910  -0.5999 ? ? ? ? ? ? 342  LYS G CE  
39962 N  NZ  . LYS G  99  0.9547 0.8568 1.0246 0.0285  0.0895  -0.6240 ? ? ? ? ? ? 342  LYS G NZ  
39963 N  N   . ILE G  100 0.8460 0.7589 0.9186 -0.0171 0.0643  -0.5300 ? ? ? ? ? ? 343  ILE G N   
39964 C  CA  . ILE G  100 0.8252 0.7329 0.9100 -0.0230 0.0629  -0.5116 ? ? ? ? ? ? 343  ILE G CA  
39965 C  C   . ILE G  100 0.8304 0.7205 0.9347 -0.0305 0.0569  -0.5149 ? ? ? ? ? ? 343  ILE G C   
39966 O  O   . ILE G  100 0.8233 0.6993 0.9438 -0.0320 0.0588  -0.5049 ? ? ? ? ? ? 343  ILE G O   
39967 C  CB  . ILE G  100 0.8086 0.7327 0.8797 -0.0272 0.0603  -0.4991 ? ? ? ? ? ? 343  ILE G CB  
39968 C  CG1 . ILE G  100 0.8065 0.7478 0.8558 -0.0210 0.0657  -0.4964 ? ? ? ? ? ? 343  ILE G CG1 
39969 C  CG2 . ILE G  100 0.7863 0.7057 0.8701 -0.0314 0.0610  -0.4792 ? ? ? ? ? ? 343  ILE G CG2 
39970 C  CD1 . ILE G  100 0.7871 0.7410 0.8261 -0.0242 0.0645  -0.4796 ? ? ? ? ? ? 343  ILE G CD1 
39971 N  N   . GLU G  101 0.8436 0.7346 0.9462 -0.0356 0.0496  -0.5286 ? ? ? ? ? ? 344  GLU G N   
39972 C  CA  . GLU G  101 0.8513 0.7259 0.9730 -0.0435 0.0441  -0.5339 ? ? ? ? ? ? 344  GLU G CA  
39973 C  C   . GLU G  101 0.8685 0.7209 1.0058 -0.0406 0.0463  -0.5432 ? ? ? ? ? ? 344  GLU G C   
39974 O  O   . GLU G  101 0.8700 0.7049 1.0252 -0.0468 0.0446  -0.5396 ? ? ? ? ? ? 344  GLU G O   
39975 C  CB  . GLU G  101 0.8632 0.7448 0.9800 -0.0492 0.0354  -0.5484 ? ? ? ? ? ? 344  GLU G CB  
39976 C  CG  . GLU G  101 0.8481 0.7487 0.9531 -0.0532 0.0310  -0.5398 ? ? ? ? ? ? 344  GLU G CG  
39977 C  CD  . GLU G  101 0.8251 0.7246 0.9414 -0.0591 0.0320  -0.5198 ? ? ? ? ? ? 344  GLU G CD  
39978 O  OE1 . GLU G  101 0.8231 0.7058 0.9567 -0.0612 0.0354  -0.5137 ? ? ? ? ? ? 344  GLU G OE1 
39979 O  OE2 . GLU G  101 0.8101 0.7247 0.9178 -0.0613 0.0293  -0.5101 ? ? ? ? ? ? 344  GLU G OE2 
39980 N  N   . GLU G  102 0.8831 0.7360 1.0130 -0.0315 0.0499  -0.5557 ? ? ? ? ? ? 345  GLU G N   
39981 C  CA  . GLU G  102 0.9002 0.7331 1.0433 -0.0265 0.0522  -0.5651 ? ? ? ? ? ? 345  GLU G CA  
39982 C  C   . GLU G  102 0.8871 0.7098 1.0409 -0.0232 0.0578  -0.5481 ? ? ? ? ? ? 345  GLU G C   
39983 O  O   . GLU G  102 0.8961 0.6969 1.0662 -0.0235 0.0574  -0.5482 ? ? ? ? ? ? 345  GLU G O   
39984 C  CB  . GLU G  102 0.9162 0.7565 1.0473 -0.0164 0.0558  -0.5813 ? ? ? ? ? ? 345  GLU G CB  
39985 C  CG  . GLU G  102 0.9380 0.7821 1.0606 -0.0177 0.0501  -0.6033 ? ? ? ? ? ? 345  GLU G CG  
39986 C  CD  . GLU G  102 0.9535 0.8065 1.0626 -0.0072 0.0551  -0.6185 ? ? ? ? ? ? 345  GLU G CD  
39987 O  OE1 . GLU G  102 0.9430 0.8067 1.0443 -0.0002 0.0630  -0.6100 ? ? ? ? ? ? 345  GLU G OE1 
39988 O  OE2 . GLU G  102 0.9765 0.8260 1.0831 -0.0064 0.0513  -0.6391 ? ? ? ? ? ? 345  GLU G OE2 
39989 N  N   . LYS G  103 0.8673 0.7050 1.0114 -0.0197 0.0628  -0.5335 ? ? ? ? ? ? 346  LYS G N   
39990 C  CA  . LYS G  103 0.8560 0.6850 1.0096 -0.0158 0.0677  -0.5186 ? ? ? ? ? ? 346  LYS G CA  
39991 C  C   . LYS G  103 0.8401 0.6616 1.0033 -0.0250 0.0653  -0.5007 ? ? ? ? ? ? 346  LYS G C   
39992 O  O   . LYS G  103 0.8343 0.6422 1.0083 -0.0240 0.0676  -0.4883 ? ? ? ? ? ? 346  LYS G O   
39993 C  CB  . LYS G  103 0.8434 0.6912 0.9839 -0.0077 0.0745  -0.5118 ? ? ? ? ? ? 346  LYS G CB  
39994 C  CG  . LYS G  103 0.8297 0.6719 0.9789 -0.0028 0.0797  -0.4956 ? ? ? ? ? ? 346  LYS G CG  
39995 C  CD  . LYS G  103 0.8135 0.6787 0.9481 0.0019  0.0857  -0.4871 ? ? ? ? ? ? 346  LYS G CD  
39996 C  CE  . LYS G  103 0.7906 0.6569 0.9292 0.0009  0.0880  -0.4651 ? ? ? ? ? ? 346  LYS G CE  
39997 N  NZ  . LYS G  103 0.7926 0.6459 0.9450 0.0083  0.0913  -0.4615 ? ? ? ? ? ? 346  LYS G NZ  
39998 N  N   . ILE G  104 0.8341 0.6643 0.9931 -0.0339 0.0605  -0.4997 ? ? ? ? ? ? 347  ILE G N   
39999 C  CA  . ILE G  104 0.8203 0.6446 0.9891 -0.0434 0.0584  -0.4844 ? ? ? ? ? ? 347  ILE G CA  
40000 C  C   . ILE G  104 0.8373 0.6357 1.0242 -0.0487 0.0558  -0.4898 ? ? ? ? ? ? 347  ILE G C   
40001 O  O   . ILE G  104 0.8319 0.6156 1.0297 -0.0516 0.0575  -0.4761 ? ? ? ? ? ? 347  ILE G O   
40002 C  CB  . ILE G  104 0.8108 0.6520 0.9724 -0.0516 0.0532  -0.4838 ? ? ? ? ? ? 347  ILE G CB  
40003 C  CG1 . ILE G  104 0.7857 0.6432 0.9379 -0.0513 0.0557  -0.4655 ? ? ? ? ? ? 347  ILE G CG1 
40004 C  CG2 . ILE G  104 0.8154 0.6447 0.9921 -0.0630 0.0483  -0.4848 ? ? ? ? ? ? 347  ILE G CG2 
40005 C  CD1 . ILE G  104 0.7776 0.6526 0.9215 -0.0575 0.0501  -0.4657 ? ? ? ? ? ? 347  ILE G CD1 
40006 N  N   . THR G  105 0.8587 0.6515 1.0478 -0.0499 0.0516  -0.5094 ? ? ? ? ? ? 348  THR G N   
40007 C  CA  . THR G  105 0.8794 0.6464 1.0846 -0.0536 0.0492  -0.5175 ? ? ? ? ? ? 348  THR G CA  
40008 C  C   . THR G  105 0.8852 0.6324 1.0986 -0.0462 0.0535  -0.5113 ? ? ? ? ? ? 348  THR G C   
40009 O  O   . THR G  105 0.8808 0.6127 1.1039 -0.0506 0.0545  -0.4970 ? ? ? ? ? ? 348  THR G O   
40010 C  CB  . THR G  105 0.9034 0.6682 1.1075 -0.0522 0.0451  -0.5416 ? ? ? ? ? ? 348  THR G CB  
40011 O  OG1 . THR G  105 0.9039 0.6793 1.1062 -0.0614 0.0391  -0.5488 ? ? ? ? ? ? 348  THR G OG1 
40012 C  CG2 . THR G  105 0.9264 0.6621 1.1463 -0.0528 0.0438  -0.5495 ? ? ? ? ? ? 348  THR G CG2 
40013 N  N   . ALA G  106 0.8966 0.6438 1.1060 -0.0349 0.0558  -0.5226 ? ? ? ? ? ? 349  ALA G N   
40014 C  CA  . ALA G  106 0.9034 0.6331 1.1209 -0.0264 0.0590  -0.5185 ? ? ? ? ? ? 349  ALA G CA  
40015 C  C   . ALA G  106 0.8802 0.6195 1.0933 -0.0216 0.0642  -0.4986 ? ? ? ? ? ? 349  ALA G C   
40016 O  O   . ALA G  106 0.8798 0.6213 1.0917 -0.0107 0.0682  -0.4985 ? ? ? ? ? ? 349  ALA G O   
40017 C  CB  . ALA G  106 0.9226 0.6515 1.1382 -0.0157 0.0599  -0.5380 ? ? ? ? ? ? 349  ALA G CB  
40018 N  N   . GLU G  107 0.8605 0.6070 1.0718 -0.0297 0.0642  -0.4823 ? ? ? ? ? ? 350  GLU G N   
40019 C  CA  . GLU G  107 0.8442 0.5880 1.0574 -0.0274 0.0677  -0.4621 ? ? ? ? ? ? 350  GLU G CA  
40020 C  C   . GLU G  107 0.8355 0.5725 1.0541 -0.0395 0.0657  -0.4486 ? ? ? ? ? ? 350  GLU G C   
40021 O  O   . GLU G  107 0.8176 0.5577 1.0351 -0.0405 0.0681  -0.4303 ? ? ? ? ? ? 350  GLU G O   
40022 C  CB  . GLU G  107 0.8233 0.5924 1.0236 -0.0211 0.0721  -0.4546 ? ? ? ? ? ? 350  GLU G CB  
40023 C  CG  . GLU G  107 0.8327 0.6097 1.0280 -0.0099 0.0750  -0.4684 ? ? ? ? ? ? 350  GLU G CG  
40024 C  CD  . GLU G  107 0.8208 0.6044 1.0150 -0.0003 0.0803  -0.4582 ? ? ? ? ? ? 350  GLU G CD  
40025 O  OE1 . GLU G  107 0.7990 0.5929 0.9888 -0.0021 0.0824  -0.4408 ? ? ? ? ? ? 350  GLU G OE1 
40026 O  OE2 . GLU G  107 0.8342 0.6130 1.0326 0.0094  0.0823  -0.4687 ? ? ? ? ? ? 350  GLU G OE2 
40027 N  N   . LYS G  108 0.8490 0.5774 1.0737 -0.0489 0.0614  -0.4585 ? ? ? ? ? ? 351  LYS G N   
40028 C  CA  . LYS G  108 0.8435 0.5681 1.0743 -0.0623 0.0593  -0.4499 ? ? ? ? ? ? 351  LYS G CA  
40029 C  C   . LYS G  108 0.8166 0.5575 1.0411 -0.0645 0.0620  -0.4311 ? ? ? ? ? ? 351  LYS G C   
40030 O  O   . LYS G  108 0.8121 0.5411 1.0427 -0.0697 0.0633  -0.4165 ? ? ? ? ? ? 351  LYS G O   
40031 C  CB  . LYS G  108 0.8600 0.5535 1.1045 -0.0676 0.0588  -0.4449 ? ? ? ? ? ? 351  LYS G CB  
40032 C  CG  . LYS G  108 0.8896 0.5615 1.1426 -0.0661 0.0557  -0.4626 ? ? ? ? ? ? 351  LYS G CG  
40033 C  CD  . LYS G  108 0.9073 0.5458 1.1723 -0.0703 0.0553  -0.4552 ? ? ? ? ? ? 351  LYS G CD  
40034 C  CE  . LYS G  108 0.9324 0.5491 1.2024 -0.0605 0.0538  -0.4671 ? ? ? ? ? ? 351  LYS G CE  
40035 N  NZ  . LYS G  108 0.9589 0.5452 1.2411 -0.0691 0.0506  -0.4720 ? ? ? ? ? ? 351  LYS G NZ  
40036 N  N   . ASN G  109 0.8002 0.5669 1.0118 -0.0605 0.0628  -0.4309 ? ? ? ? ? ? 352  ASN G N   
40037 C  CA  . ASN G  109 0.7746 0.5569 0.9795 -0.0614 0.0653  -0.4129 ? ? ? ? ? ? 352  ASN G CA  
40038 C  C   . ASN G  109 0.7614 0.5708 0.9507 -0.0567 0.0655  -0.4157 ? ? ? ? ? ? 352  ASN G C   
40039 O  O   . ASN G  109 0.7728 0.5891 0.9555 -0.0523 0.0642  -0.4317 ? ? ? ? ? ? 352  ASN G O   
40040 C  CB  . ASN G  109 0.7681 0.5396 0.9753 -0.0555 0.0695  -0.3973 ? ? ? ? ? ? 352  ASN G CB  
40041 C  CG  . ASN G  109 0.7626 0.5456 0.9610 -0.0429 0.0730  -0.3983 ? ? ? ? ? ? 352  ASN G CG  
40042 O  OD1 . ASN G  109 0.7431 0.5452 0.9317 -0.0404 0.0752  -0.3891 ? ? ? ? ? ? 352  ASN G OD1 
40043 N  ND2 . ASN G  109 0.7805 0.5522 0.9827 -0.0351 0.0734  -0.4100 ? ? ? ? ? ? 352  ASN G ND2 
40044 N  N   . THR G  110 0.7392 0.5631 0.9219 -0.0574 0.0672  -0.4006 ? ? ? ? ? ? 353  THR G N   
40045 C  CA  . THR G  110 0.7280 0.5757 0.8953 -0.0537 0.0671  -0.4018 ? ? ? ? ? ? 353  THR G CA  
40046 C  C   . THR G  110 0.7078 0.5652 0.8683 -0.0489 0.0715  -0.3849 ? ? ? ? ? ? 353  THR G C   
40047 O  O   . THR G  110 0.6952 0.5717 0.8432 -0.0478 0.0714  -0.3812 ? ? ? ? ? ? 353  THR G O   
40048 C  CB  . THR G  110 0.7238 0.5847 0.8877 -0.0621 0.0617  -0.4057 ? ? ? ? ? ? 353  THR G CB  
40049 O  OG1 . THR G  110 0.7075 0.5699 0.8768 -0.0689 0.0616  -0.3905 ? ? ? ? ? ? 353  THR G OG1 
40050 C  CG2 . THR G  110 0.7434 0.5944 0.9164 -0.0681 0.0569  -0.4220 ? ? ? ? ? ? 353  THR G CG2 
40051 N  N   . ASN G  111 0.7054 0.5494 0.8736 -0.0459 0.0749  -0.3744 ? ? ? ? ? ? 354  ASN G N   
40052 C  CA  . ASN G  111 0.6860 0.5399 0.8482 -0.0413 0.0787  -0.3586 ? ? ? ? ? ? 354  ASN G CA  
40053 C  C   . ASN G  111 0.6883 0.5516 0.8421 -0.0312 0.0823  -0.3645 ? ? ? ? ? ? 354  ASN G C   
40054 O  O   . ASN G  111 0.6740 0.5496 0.8207 -0.0265 0.0858  -0.3548 ? ? ? ? ? ? 354  ASN G O   
40055 C  CB  . ASN G  111 0.6820 0.5193 0.8543 -0.0416 0.0806  -0.3441 ? ? ? ? ? ? 354  ASN G CB  
40056 C  CG  . ASN G  111 0.6845 0.5091 0.8663 -0.0524 0.0780  -0.3395 ? ? ? ? ? ? 354  ASN G CG  
40057 O  OD1 . ASN G  111 0.6691 0.5013 0.8494 -0.0581 0.0777  -0.3278 ? ? ? ? ? ? 354  ASN G OD1 
40058 N  ND2 . ASN G  111 0.7050 0.5106 0.8966 -0.0555 0.0761  -0.3495 ? ? ? ? ? ? 354  ASN G ND2 
40059 N  N   . TRP G  112 0.7076 0.5645 0.8634 -0.0280 0.0818  -0.3810 ? ? ? ? ? ? 355  TRP G N   
40060 C  CA  . TRP G  112 0.7139 0.5793 0.8629 -0.0189 0.0854  -0.3902 ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CA  
40061 C  C   . TRP G  112 0.7085 0.5960 0.8404 -0.0198 0.0853  -0.3940 ? ? ? ? ? ? 355  TRP G C   
40062 O  O   . TRP G  112 0.7010 0.6028 0.8229 -0.0142 0.0897  -0.3906 ? ? ? ? ? ? 355  TRP G O   
40063 C  CB  . TRP G  112 0.7373 0.5881 0.8941 -0.0161 0.0843  -0.4072 ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CB  
40064 C  CG  . TRP G  112 0.7513 0.6050 0.9033 -0.0201 0.0803  -0.4236 ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CG  
40065 C  CD1 . TRP G  112 0.7659 0.6041 0.9275 -0.0264 0.0755  -0.4324 ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CD1 
40066 C  CD2 . TRP G  112 0.7553 0.6273 0.8917 -0.0177 0.0807  -0.4347 ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CD2 
40067 N  NE1 . TRP G  112 0.7780 0.6246 0.9316 -0.0278 0.0724  -0.4489 ? ? ? ? ? ? 355  TRP G NE1 
40068 C  CE2 . TRP G  112 0.7720 0.6391 0.9093 -0.0224 0.0755  -0.4503 ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CE2 
40069 C  CE3 . TRP G  112 0.7479 0.6395 0.8691 -0.0124 0.0852  -0.4331 ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CE3 
40070 C  CZ2 . TRP G  112 0.7813 0.6626 0.9038 -0.0213 0.0740  -0.4639 ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CZ2 
40071 C  CZ3 . TRP G  112 0.7576 0.6625 0.8636 -0.0118 0.0843  -0.4458 ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CZ3 
40072 C  CH2 . TRP G  112 0.7741 0.6739 0.8803 -0.0160 0.0786  -0.4610 ? ? ? ? ? ? 355  TRP G CH2 
40073 N  N   . LEU G  113 0.7127 0.6028 0.8413 -0.0270 0.0799  -0.4005 ? ? ? ? ? ? 356  LEU G N   
40074 C  CA  . LEU G  113 0.7063 0.6160 0.8183 -0.0294 0.0777  -0.4010 ? ? ? ? ? ? 356  LEU G CA  
40075 C  C   . LEU G  113 0.6835 0.6039 0.7903 -0.0314 0.0786  -0.3824 ? ? ? ? ? ? 356  LEU G C   
40076 O  O   . LEU G  113 0.6764 0.6118 0.7689 -0.0283 0.0809  -0.3783 ? ? ? ? ? ? 356  LEU G O   
40077 C  CB  . LEU G  113 0.7162 0.6245 0.8292 -0.0368 0.0706  -0.4119 ? ? ? ? ? ? 356  LEU G CB  
40078 C  CG  . LEU G  113 0.7197 0.6449 0.8155 -0.0380 0.0665  -0.4197 ? ? ? ? ? ? 356  LEU G CG  
40079 C  CD1 . LEU G  113 0.7238 0.6617 0.8019 -0.0305 0.0711  -0.4235 ? ? ? ? ? ? 356  LEU G CD1 
40080 C  CD2 . LEU G  113 0.7386 0.6573 0.8389 -0.0418 0.0608  -0.4373 ? ? ? ? ? ? 356  LEU G CD2 
40081 N  N   . ARG G  114 0.6733 0.5850 0.7914 -0.0367 0.0770  -0.3710 ? ? ? ? ? ? 357  ARG G N   
40082 C  CA  . ARG G  114 0.6526 0.5731 0.7668 -0.0381 0.0779  -0.3539 ? ? ? ? ? ? 357  ARG G CA  
40083 C  C   . ARG G  114 0.6455 0.5761 0.7501 -0.0305 0.0835  -0.3481 ? ? ? ? ? ? 357  ARG G C   
40084 O  O   . ARG G  114 0.6388 0.5849 0.7288 -0.0301 0.0834  -0.3451 ? ? ? ? ? ? 357  ARG G O   
40085 C  CB  . ARG G  114 0.6447 0.5514 0.7736 -0.0419 0.0783  -0.3418 ? ? ? ? ? ? 357  ARG G CB  
40086 C  CG  . ARG G  114 0.6476 0.5484 0.7849 -0.0511 0.0734  -0.3443 ? ? ? ? ? ? 357  ARG G CG  
40087 C  CD  . ARG G  114 0.6360 0.5543 0.7637 -0.0549 0.0696  -0.3410 ? ? ? ? ? ? 357  ARG G CD  
40088 N  NE  . ARG G  114 0.6388 0.5552 0.7749 -0.0638 0.0645  -0.3454 ? ? ? ? ? ? 357  ARG G NE  
40089 C  CZ  . ARG G  114 0.6290 0.5589 0.7608 -0.0680 0.0601  -0.3426 ? ? ? ? ? ? 357  ARG G CZ  
40090 N  NH1 . ARG G  114 0.6169 0.5614 0.7351 -0.0643 0.0600  -0.3351 ? ? ? ? ? ? 357  ARG G NH1 
40091 N  NH2 . ARG G  114 0.6322 0.5610 0.7737 -0.0760 0.0557  -0.3476 ? ? ? ? ? ? 357  ARG G NH2 
40092 N  N   . GLN G  115 0.6478 0.5694 0.7607 -0.0247 0.0881  -0.3464 ? ? ? ? ? ? 358  GLN G N   
40093 C  CA  . GLN G  115 0.6381 0.5694 0.7454 -0.0181 0.0938  -0.3384 ? ? ? ? ? ? 358  GLN G CA  
40094 C  C   . GLN G  115 0.6482 0.5928 0.7419 -0.0132 0.0971  -0.3502 ? ? ? ? ? ? 358  GLN G C   
40095 O  O   . GLN G  115 0.6397 0.5984 0.7225 -0.0106 0.1010  -0.3440 ? ? ? ? ? ? 358  GLN G O   
40096 C  CB  . GLN G  115 0.6363 0.5547 0.7576 -0.0132 0.0970  -0.3317 ? ? ? ? ? ? 358  GLN G CB  
40097 C  CG  . GLN G  115 0.6249 0.5540 0.7435 -0.0064 0.1026  -0.3228 ? ? ? ? ? ? 358  GLN G CG  
40098 C  CD  . GLN G  115 0.6346 0.5547 0.7649 0.0023  0.1064  -0.3282 ? ? ? ? ? ? 358  GLN G CD  
40099 O  OE1 . GLN G  115 0.6485 0.5516 0.7898 0.0035  0.1043  -0.3356 ? ? ? ? ? ? 358  GLN G OE1 
40100 N  NE2 . GLN G  115 0.6278 0.5595 0.7562 0.0084  0.1115  -0.3245 ? ? ? ? ? ? 358  GLN G NE2 
40101 N  N   . THR G  116 0.6670 0.6072 0.7605 -0.0124 0.0957  -0.3672 ? ? ? ? ? ? 359  THR G N   
40102 C  CA  . THR G  116 0.6782 0.6308 0.7578 -0.0082 0.0991  -0.3788 ? ? ? ? ? ? 359  THR G CA  
40103 C  C   . THR G  116 0.6731 0.6413 0.7333 -0.0121 0.0969  -0.3753 ? ? ? ? ? ? 359  THR G C   
40104 O  O   . THR G  116 0.6710 0.6523 0.7182 -0.0091 0.1016  -0.3727 ? ? ? ? ? ? 359  THR G O   
40105 C  CB  . THR G  116 0.7010 0.6455 0.7847 -0.0049 0.0989  -0.3987 ? ? ? ? ? ? 359  THR G CB  
40106 O  OG1 . THR G  116 0.7129 0.6703 0.7789 -0.0041 0.0996  -0.4104 ? ? ? ? ? ? 359  THR G OG1 
40107 C  CG2 . THR G  116 0.7085 0.6372 0.8037 -0.0103 0.0925  -0.4039 ? ? ? ? ? ? 359  THR G CG2 
40108 N  N   . ILE G  117 0.6707 0.6375 0.7296 -0.0188 0.0897  -0.3741 ? ? ? ? ? ? 360  ILE G N   
40109 C  CA  . ILE G  117 0.6641 0.6445 0.7057 -0.0223 0.0864  -0.3682 ? ? ? ? ? ? 360  ILE G CA  
40110 C  C   . ILE G  117 0.6443 0.6322 0.6821 -0.0222 0.0890  -0.3498 ? ? ? ? ? ? 360  ILE G C   
40111 O  O   . ILE G  117 0.6432 0.6434 0.6637 -0.0215 0.0902  -0.3463 ? ? ? ? ? ? 360  ILE G O   
40112 C  CB  . ILE G  117 0.6640 0.6426 0.7073 -0.0292 0.0775  -0.3701 ? ? ? ? ? ? 360  ILE G CB  
40113 C  CG1 . ILE G  117 0.6850 0.6597 0.7274 -0.0300 0.0735  -0.3894 ? ? ? ? ? ? 360  ILE G CG1 
40114 C  CG2 . ILE G  117 0.6552 0.6470 0.6823 -0.0316 0.0738  -0.3614 ? ? ? ? ? ? 360  ILE G CG2 
40115 C  CD1 . ILE G  117 0.7006 0.6868 0.7211 -0.0270 0.0736  -0.4006 ? ? ? ? ? ? 360  ILE G CD1 
40116 N  N   . SER G  118 0.6300 0.6101 0.6827 -0.0233 0.0895  -0.3380 ? ? ? ? ? ? 361  SER G N   
40117 C  CA  . SER G  118 0.6117 0.5985 0.6613 -0.0231 0.0917  -0.3211 ? ? ? ? ? ? 361  SER G CA  
40118 C  C   . SER G  118 0.6129 0.6085 0.6542 -0.0174 0.0993  -0.3203 ? ? ? ? ? ? 361  SER G C   
40119 O  O   . SER G  118 0.6041 0.6105 0.6338 -0.0175 0.1011  -0.3106 ? ? ? ? ? ? 361  SER G O   
40120 C  CB  . SER G  118 0.5995 0.5750 0.6667 -0.0241 0.0920  -0.3104 ? ? ? ? ? ? 361  SER G CB  
40121 O  OG  . SER G  118 0.6023 0.5678 0.6796 -0.0294 0.0867  -0.3136 ? ? ? ? ? ? 361  SER G OG  
40122 N  N   . ALA G  119 0.6242 0.6148 0.6731 -0.0125 0.1036  -0.3306 ? ? ? ? ? ? 362  ALA G N   
40123 C  CA  . ALA G  119 0.6301 0.6299 0.6724 -0.0069 0.1112  -0.3348 ? ? ? ? ? ? 362  ALA G CA  
40124 C  C   . ALA G  119 0.6356 0.6497 0.6549 -0.0085 0.1118  -0.3365 ? ? ? ? ? ? 362  ALA G C   
40125 O  O   . ALA G  119 0.6258 0.6495 0.6355 -0.0092 0.1145  -0.3252 ? ? ? ? ? ? 362  ALA G O   
40126 C  CB  . ALA G  119 0.6481 0.6408 0.6990 -0.0018 0.1139  -0.3518 ? ? ? ? ? ? 362  ALA G CB  
40127 N  N   . PHE G  120 0.6530 0.6675 0.6628 -0.0093 0.1091  -0.3508 ? ? ? ? ? ? 363  PHE G N   
40128 C  CA  . PHE G  120 0.6627 0.6894 0.6486 -0.0104 0.1096  -0.3540 ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CA  
40129 C  C   . PHE G  120 0.6503 0.6836 0.6234 -0.0147 0.1059  -0.3389 ? ? ? ? ? ? 363  PHE G C   
40130 O  O   . PHE G  120 0.6530 0.6966 0.6083 -0.0146 0.1096  -0.3347 ? ? ? ? ? ? 363  PHE G O   
40131 C  CB  . PHE G  120 0.6814 0.7060 0.6590 -0.0117 0.1043  -0.3696 ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CB  
40132 C  CG  . PHE G  120 0.6915 0.7270 0.6429 -0.0134 0.1029  -0.3708 ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CG  
40133 C  CD1 . PHE G  120 0.7024 0.7481 0.6380 -0.0104 0.1112  -0.3742 ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CD1 
40134 C  CD2 . PHE G  120 0.6902 0.7264 0.6322 -0.0180 0.0936  -0.3674 ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CD2 
40135 C  CE1 . PHE G  120 0.7143 0.7691 0.6227 -0.0123 0.1102  -0.3743 ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CE1 
40136 C  CE2 . PHE G  120 0.7012 0.7464 0.6172 -0.0191 0.0916  -0.3675 ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CE2 
40137 C  CZ  . PHE G  120 0.7140 0.7678 0.6121 -0.0164 0.1000  -0.3706 ? ? ? ? ? ? 363  PHE G CZ  
40138 N  N   . VAL G  121 0.6383 0.6655 0.6199 -0.0186 0.0986  -0.3314 ? ? ? ? ? ? 364  VAL G N   
40139 C  CA  . VAL G  121 0.6265 0.6592 0.5980 -0.0221 0.0944  -0.3178 ? ? ? ? ? ? 364  VAL G CA  
40140 C  C   . VAL G  121 0.6166 0.6562 0.5836 -0.0203 0.1015  -0.3055 ? ? ? ? ? ? 364  VAL G C   
40141 O  O   . VAL G  121 0.6179 0.6657 0.5663 -0.0216 0.1016  -0.2991 ? ? ? ? ? ? 364  VAL G O   
40142 C  CB  . VAL G  121 0.6107 0.6360 0.5980 -0.0259 0.0878  -0.3093 ? ? ? ? ? ? 364  VAL G CB  
40143 C  CG1 . VAL G  121 0.6000 0.6316 0.5764 -0.0287 0.0833  -0.2966 ? ? ? ? ? ? 364  VAL G CG1 
40144 C  CG2 . VAL G  121 0.6196 0.6376 0.6152 -0.0286 0.0812  -0.3212 ? ? ? ? ? ? 364  VAL G CG2 
40145 N  N   . LYS G  122 0.6078 0.6434 0.5922 -0.0174 0.1070  -0.3022 ? ? ? ? ? ? 365  LYS G N   
40146 C  CA  . LYS G  122 0.5960 0.6373 0.5813 -0.0158 0.1132  -0.2903 ? ? ? ? ? ? 365  LYS G CA  
40147 C  C   . LYS G  122 0.6070 0.6599 0.5759 -0.0141 0.1208  -0.2936 ? ? ? ? ? ? 365  LYS G C   
40148 O  O   . LYS G  122 0.6003 0.6604 0.5604 -0.0153 0.1238  -0.2827 ? ? ? ? ? ? 365  LYS G O   
40149 C  CB  . LYS G  122 0.5855 0.6191 0.5938 -0.0126 0.1161  -0.2869 ? ? ? ? ? ? 365  LYS G CB  
40150 C  CG  . LYS G  122 0.5668 0.5948 0.5846 -0.0156 0.1112  -0.2724 ? ? ? ? ? ? 365  LYS G CG  
40151 C  CD  . LYS G  122 0.5567 0.5944 0.5606 -0.0180 0.1112  -0.2590 ? ? ? ? ? ? 365  LYS G CD  
40152 C  CE  . LYS G  122 0.5377 0.5719 0.5500 -0.0201 0.1076  -0.2440 ? ? ? ? ? ? 365  LYS G CE  
40153 N  NZ  . LYS G  122 0.5364 0.5650 0.5499 -0.0242 0.0994  -0.2448 ? ? ? ? ? ? 365  LYS G NZ  
40154 N  N   . THR G  123 0.6252 0.6795 0.5890 -0.0117 0.1238  -0.3089 ? ? ? ? ? ? 366  THR G N   
40155 C  CA  . THR G  123 0.6399 0.7054 0.5852 -0.0108 0.1309  -0.3144 ? ? ? ? ? ? 366  THR G CA  
40156 C  C   . THR G  123 0.6465 0.7183 0.5650 -0.0152 0.1281  -0.3085 ? ? ? ? ? ? 366  THR G C   
40157 O  O   . THR G  123 0.6567 0.7377 0.5592 -0.0154 0.1350  -0.3090 ? ? ? ? ? ? 366  THR G O   
40158 C  CB  . THR G  123 0.6604 0.7253 0.6046 -0.0075 0.1334  -0.3339 ? ? ? ? ? ? 366  THR G CB  
40159 O  OG1 . THR G  123 0.6746 0.7386 0.6011 -0.0103 0.1267  -0.3411 ? ? ? ? ? ? 366  THR G OG1 
40160 C  CG2 . THR G  123 0.6577 0.7111 0.6273 -0.0038 0.1320  -0.3415 ? ? ? ? ? ? 366  THR G CG2 
40161 N  N   . GLN G  124 0.6417 0.7089 0.5551 -0.0186 0.1182  -0.3029 ? ? ? ? ? ? 367  GLN G N   
40162 C  CA  . GLN G  124 0.6523 0.7239 0.5390 -0.0219 0.1139  -0.2996 ? ? ? ? ? ? 367  GLN G CA  
40163 C  C   . GLN G  124 0.6398 0.7130 0.5192 -0.0249 0.1112  -0.2823 ? ? ? ? ? ? 367  GLN G C   
40164 O  O   . GLN G  124 0.6242 0.6925 0.5146 -0.0262 0.1044  -0.2741 ? ? ? ? ? ? 367  GLN G O   
40165 C  CB  . GLN G  124 0.6626 0.7296 0.5429 -0.0232 0.1035  -0.3085 ? ? ? ? ? ? 367  GLN G CB  
40166 C  CG  . GLN G  124 0.6756 0.7393 0.5633 -0.0208 0.1039  -0.3262 ? ? ? ? ? ? 367  GLN G CG  
40167 C  CD  . GLN G  124 0.6985 0.7687 0.5659 -0.0193 0.1095  -0.3372 ? ? ? ? ? ? 367  GLN G CD  
40168 O  OE1 . GLN G  124 0.7084 0.7782 0.5828 -0.0162 0.1144  -0.3506 ? ? ? ? ? ? 367  GLN G OE1 
40169 N  NE2 . GLN G  124 0.7085 0.7844 0.5499 -0.0215 0.1089  -0.3317 ? ? ? ? ? ? 367  GLN G NE2 
40170 N  N   . SER G  125 0.6492 0.7293 0.5082 -0.0262 0.1164  -0.2775 ? ? ? ? ? ? 368  SER G N   
40171 C  CA  . SER G  125 0.6409 0.7224 0.4902 -0.0292 0.1149  -0.2614 ? ? ? ? ? ? 368  SER G CA  
40172 C  C   . SER G  125 0.6282 0.7036 0.4818 -0.0308 0.1034  -0.2531 ? ? ? ? ? ? 368  SER G C   
40173 O  O   . SER G  125 0.6089 0.6824 0.4771 -0.0311 0.1027  -0.2423 ? ? ? ? ? ? 368  SER G O   
40174 C  CB  . SER G  125 0.6617 0.7480 0.4804 -0.0315 0.1173  -0.2606 ? ? ? ? ? ? 368  SER G CB  
40175 O  OG  . SER G  125 0.6564 0.7474 0.4721 -0.0333 0.1251  -0.2492 ? ? ? ? ? ? 368  SER G OG  
40176 N  N   . ALA G  126 0.6396 0.7127 0.4800 -0.0316 0.0941  -0.2581 ? ? ? ? ? ? 369  ALA G N   
40177 C  CA  . ALA G  126 0.6282 0.6971 0.4734 -0.0329 0.0832  -0.2511 ? ? ? ? ? ? 369  ALA G CA  
40178 C  C   . ALA G  126 0.6122 0.6763 0.4853 -0.0322 0.0802  -0.2547 ? ? ? ? ? ? 369  ALA G C   
40179 O  O   . ALA G  126 0.6041 0.6655 0.4833 -0.0334 0.0712  -0.2519 ? ? ? ? ? ? 369  ALA G O   
40180 C  CB  . ALA G  126 0.6452 0.7137 0.4682 -0.0337 0.0731  -0.2547 ? ? ? ? ? ? 369  ALA G CB  
40181 N  N   . TRP G  127 0.6082 0.6712 0.4982 -0.0303 0.0878  -0.2603 ? ? ? ? ? ? 370  TRP G N   
40182 C  CA  . TRP G  127 0.5909 0.6479 0.5077 -0.0300 0.0869  -0.2589 ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CA  
40183 C  C   . TRP G  127 0.5775 0.6347 0.5082 -0.0282 0.0959  -0.2510 ? ? ? ? ? ? 370  TRP G C   
40184 O  O   . TRP G  127 0.5729 0.6256 0.5222 -0.0262 0.0994  -0.2553 ? ? ? ? ? ? 370  TRP G O   
40185 C  CB  . TRP G  127 0.5998 0.6520 0.5268 -0.0293 0.0849  -0.2741 ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CB  
40186 C  CG  . TRP G  127 0.6135 0.6664 0.5275 -0.0310 0.0757  -0.2826 ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CG  
40187 C  CD1 . TRP G  127 0.6122 0.6673 0.5151 -0.0330 0.0672  -0.2764 ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CD1 
40188 C  CD2 . TRP G  127 0.6308 0.6822 0.5425 -0.0304 0.0734  -0.2991 ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CD2 
40189 N  NE1 . TRP G  127 0.6273 0.6828 0.5214 -0.0336 0.0594  -0.2879 ? ? ? ? ? ? 370  TRP G NE1 
40190 C  CE2 . TRP G  127 0.6389 0.6923 0.5378 -0.0323 0.0632  -0.3019 ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CE2 
40191 C  CE3 . TRP G  127 0.6409 0.6895 0.5602 -0.0283 0.0786  -0.3123 ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CE3 
40192 C  CZ2 . TRP G  127 0.6565 0.7095 0.5498 -0.0323 0.0581  -0.3172 ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CZ2 
40193 C  CZ3 . TRP G  127 0.6585 0.7061 0.5719 -0.0284 0.0737  -0.3274 ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CZ3 
40194 C  CH2 . TRP G  127 0.6660 0.7160 0.5664 -0.0306 0.0636  -0.3297 ? ? ? ? ? ? 370  TRP G CH2 
40195 N  N   . ASN G  128 0.5723 0.6342 0.4939 -0.0289 0.0989  -0.2394 ? ? ? ? ? ? 371  ASN G N   
40196 C  CA  . ASN G  128 0.5658 0.6312 0.4948 -0.0271 0.1084  -0.2346 ? ? ? ? ? ? 371  ASN G CA  
40197 C  C   . ASN G  128 0.5522 0.6194 0.4796 -0.0289 0.1078  -0.2191 ? ? ? ? ? ? 371  ASN G C   
40198 O  O   . ASN G  128 0.5528 0.6198 0.4669 -0.0314 0.1013  -0.2127 ? ? ? ? ? ? 371  ASN G O   
40199 C  CB  . ASN G  128 0.5831 0.6562 0.4945 -0.0267 0.1159  -0.2403 ? ? ? ? ? ? 371  ASN G CB  
40200 C  CG  . ASN G  128 0.5899 0.6643 0.5118 -0.0232 0.1231  -0.2523 ? ? ? ? ? ? 371  ASN G CG  
40201 O  OD1 . ASN G  128 0.5795 0.6489 0.5230 -0.0207 0.1236  -0.2534 ? ? ? ? ? ? 371  ASN G OD1 
40202 N  ND2 . ASN G  128 0.6087 0.6890 0.5156 -0.0227 0.1284  -0.2618 ? ? ? ? ? ? 371  ASN G ND2 
40203 N  N   . SER G  129 0.5417 0.6109 0.4810 -0.0274 0.1144  -0.2131 ? ? ? ? ? ? 372  SER G N   
40204 C  CA  . SER G  129 0.5318 0.6038 0.4666 -0.0294 0.1148  -0.1989 ? ? ? ? ? ? 372  SER G CA  
40205 C  C   . SER G  129 0.5465 0.6241 0.4566 -0.0321 0.1169  -0.1973 ? ? ? ? ? ? 372  SER G C   
40206 O  O   . SER G  129 0.5428 0.6206 0.4430 -0.0347 0.1142  -0.1860 ? ? ? ? ? ? 372  SER G O   
40207 C  CB  . SER G  129 0.5213 0.5962 0.4717 -0.0274 0.1220  -0.1948 ? ? ? ? ? ? 372  SER G CB  
40208 O  OG  . SER G  129 0.5151 0.5839 0.4853 -0.0243 0.1211  -0.2002 ? ? ? ? ? ? 372  SER G OG  
40209 N  N   . ASP G  130 0.5645 0.6459 0.4640 -0.0314 0.1216  -0.2088 ? ? ? ? ? ? 373  ASP G N   
40210 C  CA  . ASP G  130 0.5825 0.6688 0.4562 -0.0341 0.1245  -0.2085 ? ? ? ? ? ? 373  ASP G CA  
40211 C  C   . ASP G  130 0.5873 0.6697 0.4415 -0.0370 0.1153  -0.2008 ? ? ? ? ? ? 373  ASP G C   
40212 O  O   . ASP G  130 0.5929 0.6770 0.4309 -0.0400 0.1169  -0.1917 ? ? ? ? ? ? 373  ASP G O   
40213 C  CB  . ASP G  130 0.6021 0.6918 0.4674 -0.0326 0.1292  -0.2237 ? ? ? ? ? ? 373  ASP G CB  
40214 C  CG  . ASP G  130 0.6040 0.7018 0.4780 -0.0308 0.1416  -0.2285 ? ? ? ? ? ? 373  ASP G CG  
40215 O  OD1 . ASP G  130 0.5883 0.6884 0.4772 -0.0306 0.1454  -0.2198 ? ? ? ? ? ? 373  ASP G OD1 
40216 O  OD2 . ASP G  130 0.6209 0.7232 0.4875 -0.0296 0.1473  -0.2409 ? ? ? ? ? ? 373  ASP G OD2 
40217 N  N   . SER G  131 0.5858 0.6626 0.4422 -0.0363 0.1054  -0.2044 ? ? ? ? ? ? 374  SER G N   
40218 C  CA  . SER G  131 0.5901 0.6633 0.4305 -0.0381 0.0954  -0.1982 ? ? ? ? ? ? 374  SER G CA  
40219 C  C   . SER G  131 0.5709 0.6411 0.4211 -0.0389 0.0907  -0.1845 ? ? ? ? ? ? 374  SER G C   
40220 O  O   . SER G  131 0.5721 0.6389 0.4120 -0.0398 0.0815  -0.1786 ? ? ? ? ? ? 374  SER G O   
40221 C  CB  . SER G  131 0.5956 0.6656 0.4373 -0.0368 0.0867  -0.2088 ? ? ? ? ? ? 374  SER G CB  
40222 O  OG  . SER G  131 0.5865 0.6556 0.4512 -0.0348 0.0898  -0.2170 ? ? ? ? ? ? 374  SER G OG  
40223 N  N   . GLU G  132 0.5540 0.6253 0.4238 -0.0382 0.0966  -0.1796 ? ? ? ? ? ? 375  GLU G N   
40224 C  CA  . GLU G  132 0.5363 0.6051 0.4153 -0.0388 0.0928  -0.1670 ? ? ? ? ? ? 375  GLU G CA  
40225 C  C   . GLU G  132 0.5358 0.6072 0.4064 -0.0411 0.0982  -0.1558 ? ? ? ? ? ? 375  GLU G C   
40226 O  O   . GLU G  132 0.5245 0.5933 0.3980 -0.0420 0.0940  -0.1449 ? ? ? ? ? ? 375  GLU G O   
40227 C  CB  . GLU G  132 0.5176 0.5840 0.4232 -0.0368 0.0928  -0.1678 ? ? ? ? ? ? 375  GLU G CB  
40228 C  CG  . GLU G  132 0.5196 0.5823 0.4323 -0.0358 0.0865  -0.1781 ? ? ? ? ? ? 375  GLU G CG  
40229 C  CD  . GLU G  132 0.5046 0.5634 0.4425 -0.0344 0.0869  -0.1798 ? ? ? ? ? ? 375  GLU G CD  
40230 O  OE1 . GLU G  132 0.4919 0.5504 0.4427 -0.0335 0.0914  -0.1729 ? ? ? ? ? ? 375  GLU G OE1 
40231 O  OE2 . GLU G  132 0.5070 0.5625 0.4512 -0.0344 0.0824  -0.1881 ? ? ? ? ? ? 375  GLU G OE2 
40232 N  N   . LYS G  133 0.5492 0.6258 0.4089 -0.0424 0.1072  -0.1587 ? ? ? ? ? ? 376  LYS G N   
40233 C  CA  . LYS G  133 0.5517 0.6316 0.4025 -0.0456 0.1134  -0.1489 ? ? ? ? ? ? 376  LYS G CA  
40234 C  C   . LYS G  133 0.5647 0.6399 0.3906 -0.0486 0.1070  -0.1413 ? ? ? ? ? ? 376  LYS G C   
40235 O  O   . LYS G  133 0.5744 0.6456 0.3887 -0.0477 0.0991  -0.1456 ? ? ? ? ? ? 376  LYS G O   
40236 C  CB  . LYS G  133 0.5645 0.6522 0.4105 -0.0464 0.1254  -0.1557 ? ? ? ? ? ? 376  LYS G CB  
40237 C  CG  . LYS G  133 0.5546 0.6467 0.4247 -0.0425 0.1314  -0.1648 ? ? ? ? ? ? 376  LYS G CG  
40238 C  CD  . LYS G  133 0.5653 0.6669 0.4340 -0.0430 0.1439  -0.1713 ? ? ? ? ? ? 376  LYS G CD  
40239 C  CE  . LYS G  133 0.5604 0.6644 0.4504 -0.0378 0.1476  -0.1836 ? ? ? ? ? ? 376  LYS G CE  
40240 N  NZ  . LYS G  133 0.5650 0.6800 0.4605 -0.0377 0.1602  -0.1877 ? ? ? ? ? ? 376  LYS G NZ  
40241 N  N   . PRO G  134 0.5656 0.6407 0.3837 -0.0521 0.1100  -0.1300 ? ? ? ? ? ? 377  PRO G N   
40242 C  CA  . PRO G  134 0.5519 0.6323 0.3872 -0.0529 0.1184  -0.1253 ? ? ? ? ? ? 377  PRO G CA  
40243 C  C   . PRO G  134 0.5273 0.6055 0.3874 -0.0499 0.1136  -0.1214 ? ? ? ? ? ? 377  PRO G C   
40244 O  O   . PRO G  134 0.5207 0.5925 0.3812 -0.0488 0.1037  -0.1175 ? ? ? ? ? ? 377  PRO G O   
40245 C  CB  . PRO G  134 0.5614 0.6406 0.3794 -0.0581 0.1207  -0.1138 ? ? ? ? ? ? 377  PRO G CB  
40246 C  CG  . PRO G  134 0.5790 0.6499 0.3706 -0.0593 0.1115  -0.1111 ? ? ? ? ? ? 377  PRO G CG  
40247 C  CD  . PRO G  134 0.5852 0.6559 0.3748 -0.0558 0.1072  -0.1232 ? ? ? ? ? ? 377  PRO G CD  
40248 N  N   . PHE G  135 0.5150 0.5986 0.3955 -0.0484 0.1207  -0.1228 ? ? ? ? ? ? 378  PHE G N   
40249 C  CA  . PHE G  135 0.4935 0.5749 0.3954 -0.0461 0.1172  -0.1174 ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CA  
40250 C  C   . PHE G  135 0.4870 0.5665 0.3863 -0.0489 0.1151  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 378  PHE G C   
40251 O  O   . PHE G  135 0.4998 0.5796 0.3812 -0.0531 0.1173  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 378  PHE G O   
40252 C  CB  . PHE G  135 0.4848 0.5720 0.4076 -0.0433 0.1248  -0.1225 ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CB  
40253 C  CG  . PHE G  135 0.4903 0.5779 0.4182 -0.0401 0.1264  -0.1354 ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CG  
40254 C  CD1 . PHE G  135 0.4948 0.5895 0.4308 -0.0382 0.1356  -0.1436 ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CD1 
40255 C  CD2 . PHE G  135 0.4919 0.5730 0.4170 -0.0388 0.1185  -0.1399 ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CD2 
40256 C  CE1 . PHE G  135 0.5006 0.5946 0.4419 -0.0349 0.1365  -0.1559 ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CE1 
40257 C  CE2 . PHE G  135 0.4974 0.5780 0.4280 -0.0361 0.1195  -0.1520 ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CE2 
40258 C  CZ  . PHE G  135 0.5021 0.5886 0.4404 -0.0340 0.1284  -0.1600 ? ? ? ? ? ? 378  PHE G CZ  
40259 N  N   . ASP G  136 0.4688 0.5455 0.3848 -0.0469 0.1107  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 379  ASP G N   
40260 C  CA  . ASP G  136 0.4619 0.5364 0.3770 -0.0492 0.1079  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 379  ASP G CA  
40261 C  C   . ASP G  136 0.4430 0.5193 0.3810 -0.0469 0.1091  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 379  ASP G C   
40262 O  O   . ASP G  136 0.4362 0.5147 0.3900 -0.0434 0.1119  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 379  ASP G O   
40263 C  CB  . ASP G  136 0.4645 0.5309 0.3666 -0.0497 0.0972  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 379  ASP G CB  
40264 C  CG  . ASP G  136 0.4515 0.5141 0.3666 -0.0459 0.0896  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 379  ASP G CG  
40265 O  OD1 . ASP G  136 0.4577 0.5187 0.3682 -0.0446 0.0857  -0.0923 ? ? ? ? ? ? 379  ASP G OD1 
40266 O  OD2 . ASP G  136 0.4356 0.4969 0.3655 -0.0446 0.0874  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 379  ASP G OD2 
40267 N  N   . ASP G  137 0.4358 0.5107 0.3755 -0.0486 0.1070  -0.0742 ? ? ? ? ? ? 380  ASP G N   
40268 C  CA  . ASP G  137 0.4200 0.4972 0.3800 -0.0465 0.1084  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 380  ASP G CA  
40269 C  C   . ASP G  137 0.4060 0.4778 0.3795 -0.0423 0.1018  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 380  ASP G C   
40270 O  O   . ASP G  137 0.3936 0.4659 0.3823 -0.0404 0.1017  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 380  ASP G O   
40271 C  CB  . ASP G  137 0.4179 0.4965 0.3765 -0.0500 0.1095  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 380  ASP G CB  
40272 C  CG  . ASP G  137 0.4170 0.4874 0.3652 -0.0515 0.1006  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 380  ASP G CG  
40273 O  OD1 . ASP G  137 0.4165 0.4812 0.3601 -0.0495 0.0933  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 380  ASP G OD1 
40274 O  OD2 . ASP G  137 0.4170 0.4871 0.3627 -0.0548 0.1007  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 380  ASP G OD2 
40275 N  N   . HIS G  138 0.4085 0.4756 0.3772 -0.0412 0.0964  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 381  HIS G N   
40276 C  CA  . HIS G  138 0.3968 0.4597 0.3790 -0.0381 0.0917  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 381  HIS G CA  
40277 C  C   . HIS G  138 0.3917 0.4567 0.3907 -0.0351 0.0973  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 381  HIS G C   
40278 O  O   . HIS G  138 0.3995 0.4690 0.3984 -0.0347 0.1037  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 381  HIS G O   
40279 C  CB  . HIS G  138 0.4026 0.4619 0.3779 -0.0378 0.0866  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 381  HIS G CB  
40280 C  CG  . HIS G  138 0.3929 0.4481 0.3817 -0.0357 0.0828  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 381  HIS G CG  
40281 N  ND1 . HIS G  138 0.3894 0.4437 0.3924 -0.0335 0.0867  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 381  HIS G ND1 
40282 C  CD2 . HIS G  138 0.3878 0.4395 0.3773 -0.0358 0.0757  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 381  HIS G CD2 
40283 C  CE1 . HIS G  138 0.3829 0.4326 0.3940 -0.0329 0.0824  -0.0911 ? ? ? ? ? ? 381  HIS G CE1 
40284 N  NE2 . HIS G  138 0.3813 0.4302 0.3850 -0.0343 0.0761  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 381  HIS G NE2 
40285 N  N   . LEU G  139 0.3799 0.4415 0.3927 -0.0327 0.0950  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 382  LEU G N   
40286 C  CA  . LEU G  139 0.3758 0.4385 0.4045 -0.0294 0.0995  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 382  LEU G CA  
40287 C  C   . LEU G  139 0.3841 0.4465 0.4158 -0.0275 0.1031  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 382  LEU G C   
40288 O  O   . LEU G  139 0.3843 0.4483 0.4274 -0.0244 0.1076  -0.0962 ? ? ? ? ? ? 382  LEU G O   
40289 C  CB  . LEU G  139 0.3644 0.4213 0.4055 -0.0271 0.0955  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 382  LEU G CB  
40290 C  CG  . LEU G  139 0.3552 0.4137 0.4017 -0.0267 0.0945  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 382  LEU G CG  
40291 C  CD1 . LEU G  139 0.3462 0.3979 0.4005 -0.0250 0.0896  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 382  LEU G CD1 
40292 C  CD2 . LEU G  139 0.3561 0.4206 0.4118 -0.0246 0.1003  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 382  LEU G CD2 
40293 N  N   . GLN G  140 0.3913 0.4512 0.4135 -0.0290 0.1006  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 383  GLN G N   
40294 C  CA  . GLN G  140 0.3999 0.4583 0.4245 -0.0274 0.1030  -0.1081 ? ? ? ? ? ? 383  GLN G CA  
40295 C  C   . GLN G  140 0.4129 0.4753 0.4212 -0.0298 0.1043  -0.1133 ? ? ? ? ? ? 383  GLN G C   
40296 O  O   . GLN G  140 0.4214 0.4820 0.4266 -0.0295 0.1039  -0.1220 ? ? ? ? ? ? 383  GLN G O   
40297 C  CB  . GLN G  140 0.3970 0.4476 0.4271 -0.0272 0.0978  -0.1103 ? ? ? ? ? ? 383  GLN G CB  
40298 C  CG  . GLN G  140 0.3868 0.4321 0.4312 -0.0251 0.0967  -0.1053 ? ? ? ? ? ? 383  GLN G CG  
40299 C  CD  . GLN G  140 0.3839 0.4218 0.4320 -0.0263 0.0918  -0.1056 ? ? ? ? ? ? 383  GLN G CD  
40300 O  OE1 . GLN G  140 0.3814 0.4197 0.4226 -0.0289 0.0869  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 383  GLN G OE1 
40301 N  NE2 . GLN G  140 0.3849 0.4159 0.4445 -0.0244 0.0929  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 383  GLN G NE2 
40302 N  N   . LYS G  141 0.4155 0.4827 0.4123 -0.0323 0.1055  -0.1077 ? ? ? ? ? ? 384  LYS G N   
40303 C  CA  . LYS G  141 0.4305 0.5022 0.4109 -0.0345 0.1089  -0.1123 ? ? ? ? ? ? 384  LYS G CA  
40304 C  C   . LYS G  141 0.4372 0.5056 0.4008 -0.0370 0.1022  -0.1108 ? ? ? ? ? ? 384  LYS G C   
40305 O  O   . LYS G  141 0.4498 0.5208 0.3963 -0.0395 0.1039  -0.1107 ? ? ? ? ? ? 384  LYS G O   
40306 C  CB  . LYS G  141 0.4401 0.5142 0.4238 -0.0323 0.1144  -0.1242 ? ? ? ? ? ? 384  LYS G CB  
40307 C  CG  . LYS G  141 0.4343 0.5123 0.4345 -0.0294 0.1207  -0.1251 ? ? ? ? ? ? 384  LYS G CG  
40308 C  CD  . LYS G  141 0.4456 0.5291 0.4469 -0.0276 0.1281  -0.1359 ? ? ? ? ? ? 384  LYS G CD  
40309 C  CE  . LYS G  141 0.4459 0.5394 0.4492 -0.0285 0.1358  -0.1329 ? ? ? ? ? ? 384  LYS G CE  
40310 N  NZ  . LYS G  141 0.4556 0.5569 0.4648 -0.0258 0.1445  -0.1443 ? ? ? ? ? ? 384  LYS G NZ  
40311 N  N   . GLY G  142 0.4301 0.4930 0.3979 -0.0363 0.0947  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 385  GLY G N   
40312 C  CA  . GLY G  142 0.4362 0.4967 0.3888 -0.0382 0.0874  -0.1080 ? ? ? ? ? ? 385  GLY G CA  
40313 C  C   . GLY G  142 0.4292 0.4855 0.3894 -0.0373 0.0801  -0.1098 ? ? ? ? ? ? 385  GLY G C   
40314 O  O   . GLY G  142 0.4216 0.4758 0.3974 -0.0358 0.0811  -0.1131 ? ? ? ? ? ? 385  GLY G O   
40315 N  N   . ALA G  143 0.4331 0.4878 0.3820 -0.0383 0.0725  -0.1079 ? ? ? ? ? ? 386  ALA G N   
40316 C  CA  . ALA G  143 0.4264 0.4788 0.3832 -0.0377 0.0656  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 386  ALA G CA  
40317 C  C   . ALA G  143 0.4383 0.4908 0.3814 -0.0382 0.0585  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 386  ALA G C   
40318 O  O   . ALA G  143 0.4518 0.5048 0.3764 -0.0389 0.0576  -0.1140 ? ? ? ? ? ? 386  ALA G O   
40319 C  CB  . ALA G  143 0.4138 0.4648 0.3762 -0.0376 0.0620  -0.1003 ? ? ? ? ? ? 386  ALA G CB  
40320 N  N   . LEU G  144 0.4340 0.4859 0.3865 -0.0379 0.0533  -0.1198 ? ? ? ? ? ? 387  LEU G N   
40321 C  CA  . LEU G  144 0.4429 0.4957 0.3873 -0.0379 0.0450  -0.1256 ? ? ? ? ? ? 387  LEU G CA  
40322 C  C   . LEU G  144 0.4339 0.4868 0.3828 -0.0374 0.0370  -0.1206 ? ? ? ? ? ? 387  LEU G C   
40323 O  O   . LEU G  144 0.4206 0.4734 0.3858 -0.0376 0.0378  -0.1189 ? ? ? ? ? ? 387  LEU G O   
40324 C  CB  . LEU G  144 0.4461 0.4992 0.4001 -0.0383 0.0459  -0.1374 ? ? ? ? ? ? 387  LEU G CB  
40325 C  CG  . LEU G  144 0.4578 0.5110 0.4064 -0.0383 0.0529  -0.1447 ? ? ? ? ? ? 387  LEU G CG  
40326 C  CD1 . LEU G  144 0.4594 0.5114 0.4206 -0.0387 0.0545  -0.1556 ? ? ? ? ? ? 387  LEU G CD1 
40327 C  CD2 . LEU G  144 0.4757 0.5305 0.4014 -0.0382 0.0506  -0.1471 ? ? ? ? ? ? 387  LEU G CD2 
40328 N  N   . LEU G  145 0.4420 0.4949 0.3764 -0.0365 0.0294  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 388  LEU G N   
40329 C  CA  . LEU G  145 0.4350 0.4886 0.3741 -0.0353 0.0211  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 388  LEU G CA  
40330 C  C   . LEU G  145 0.4414 0.4983 0.3815 -0.0348 0.0133  -0.1247 ? ? ? ? ? ? 388  LEU G C   
40331 O  O   . LEU G  145 0.4571 0.5136 0.3813 -0.0340 0.0087  -0.1288 ? ? ? ? ? ? 388  LEU G O   
40332 C  CB  . LEU G  145 0.4413 0.4919 0.3641 -0.0342 0.0163  -0.1063 ? ? ? ? ? ? 388  LEU G CB  
40333 C  CG  . LEU G  145 0.4376 0.4887 0.3624 -0.0320 0.0060  -0.1039 ? ? ? ? ? ? 388  LEU G CG  
40334 C  CD1 . LEU G  145 0.4187 0.4712 0.3620 -0.0319 0.0078  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 388  LEU G CD1 
40335 C  CD2 . LEU G  145 0.4506 0.4968 0.3547 -0.0305 -0.0002 -0.0971 ? ? ? ? ? ? 388  LEU G CD2 
40336 N  N   . TYR G  146 0.4304 0.4906 0.3887 -0.0353 0.0115  -0.1285 ? ? ? ? ? ? 389  TYR G N   
40337 C  CA  . TYR G  146 0.4347 0.4995 0.3982 -0.0352 0.0040  -0.1384 ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CA  
40338 C  C   . TYR G  146 0.4406 0.5075 0.3953 -0.0323 -0.0074 -0.1377 ? ? ? ? ? ? 389  TYR G C   
40339 O  O   . TYR G  146 0.4323 0.4994 0.3903 -0.0308 -0.0104 -0.1308 ? ? ? ? ? ? 389  TYR G O   
40340 C  CB  . TYR G  146 0.4211 0.4891 0.4073 -0.0374 0.0063  -0.1416 ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CB  
40341 C  CG  . TYR G  146 0.4163 0.4809 0.4125 -0.0400 0.0164  -0.1426 ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CG  
40342 C  CD1 . TYR G  146 0.4250 0.4860 0.4121 -0.0400 0.0221  -0.1443 ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CD1 
40343 C  CD2 . TYR G  146 0.4045 0.4692 0.4189 -0.0423 0.0203  -0.1421 ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CD2 
40344 C  CE1 . TYR G  146 0.4215 0.4789 0.4187 -0.0416 0.0308  -0.1458 ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CE1 
40345 C  CE2 . TYR G  146 0.4019 0.4618 0.4249 -0.0442 0.0288  -0.1426 ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CE2 
40346 C  CZ  . TYR G  146 0.4102 0.4664 0.4250 -0.0436 0.0337  -0.1446 ? ? ? ? ? ? 389  TYR G CZ  
40347 O  OH  . TYR G  146 0.4080 0.4591 0.4325 -0.0448 0.0413  -0.1454 ? ? ? ? ? ? 389  TYR G OH  
40348 N  N   . SER G  147 0.4555 0.5240 0.3998 -0.0312 -0.0143 -0.1456 ? ? ? ? ? ? 390  SER G N   
40349 C  CA  . SER G  147 0.4648 0.5346 0.3987 -0.0277 -0.0266 -0.1459 ? ? ? ? ? ? 390  SER G CA  
40350 C  C   . SER G  147 0.4541 0.5308 0.4063 -0.0268 -0.0328 -0.1494 ? ? ? ? ? ? 390  SER G C   
40351 O  O   . SER G  147 0.4478 0.5300 0.4171 -0.0293 -0.0306 -0.1575 ? ? ? ? ? ? 390  SER G O   
40352 C  CB  . SER G  147 0.4830 0.5538 0.4045 -0.0270 -0.0324 -0.1555 ? ? ? ? ? ? 390  SER G CB  
40353 O  OG  . SER G  147 0.4985 0.5626 0.3955 -0.0264 -0.0310 -0.1506 ? ? ? ? ? ? 390  SER G OG  
40354 N  N   . ASN G  148 0.4531 0.5296 0.4019 -0.0232 -0.0406 -0.1438 ? ? ? ? ? ? 391  ASN G N   
40355 C  CA  . ASN G  148 0.4423 0.5268 0.4099 -0.0219 -0.0463 -0.1473 ? ? ? ? ? ? 391  ASN G CA  
40356 C  C   . ASN G  148 0.4504 0.5427 0.4226 -0.0204 -0.0564 -0.1592 ? ? ? ? ? ? 391  ASN G C   
40357 O  O   . ASN G  148 0.4414 0.5427 0.4332 -0.0209 -0.0587 -0.1655 ? ? ? ? ? ? 391  ASN G O   
40358 C  CB  . ASN G  148 0.4393 0.5212 0.4026 -0.0180 -0.0519 -0.1383 ? ? ? ? ? ? 391  ASN G CB  
40359 C  CG  . ASN G  148 0.4234 0.5031 0.3959 -0.0200 -0.0427 -0.1297 ? ? ? ? ? ? 391  ASN G CG  
40360 O  OD1 . ASN G  148 0.4152 0.4946 0.3962 -0.0241 -0.0322 -0.1297 ? ? ? ? ? ? 391  ASN G OD1 
40361 N  ND2 . ASN G  148 0.4199 0.4974 0.3906 -0.0169 -0.0469 -0.1225 ? ? ? ? ? ? 391  ASN G ND2 
40362 N  N   . ASN G  149 0.4686 0.5577 0.4221 -0.0185 -0.0623 -0.1625 ? ? ? ? ? ? 392  ASN G N   
40363 C  CA  . ASN G  149 0.4786 0.5745 0.4339 -0.0161 -0.0737 -0.1734 ? ? ? ? ? ? 392  ASN G CA  
40364 C  C   . ASN G  149 0.4942 0.5877 0.4362 -0.0175 -0.0734 -0.1801 ? ? ? ? ? ? 392  ASN G C   
40365 O  O   . ASN G  149 0.5118 0.5986 0.4296 -0.0147 -0.0787 -0.1772 ? ? ? ? ? ? 392  ASN G O   
40366 C  CB  . ASN G  149 0.4892 0.5828 0.4311 -0.0098 -0.0870 -0.1696 ? ? ? ? ? ? 392  ASN G CB  
40367 C  CG  . ASN G  149 0.4751 0.5748 0.4348 -0.0074 -0.0907 -0.1678 ? ? ? ? ? ? 392  ASN G CG  
40368 O  OD1 . ASN G  149 0.4670 0.5615 0.4252 -0.0067 -0.0870 -0.1573 ? ? ? ? ? ? 392  ASN G OD1 
40369 N  ND2 . ASN G  149 0.4723 0.5839 0.4498 -0.0062 -0.0978 -0.1788 ? ? ? ? ? ? 392  ASN G ND2 
40370 N  N   . SER G  150 0.4895 0.5879 0.4462 -0.0218 -0.0674 -0.1893 ? ? ? ? ? ? 393  SER G N   
40371 C  CA  . SER G  150 0.5058 0.6040 0.4523 -0.0225 -0.0698 -0.1989 ? ? ? ? ? ? 393  SER G CA  
40372 C  C   . SER G  150 0.5059 0.6146 0.4707 -0.0239 -0.0757 -0.2134 ? ? ? ? ? ? 393  SER G C   
40373 O  O   . SER G  150 0.4918 0.6055 0.4795 -0.0281 -0.0693 -0.2169 ? ? ? ? ? ? 393  SER G O   
40374 C  CB  . SER G  150 0.5054 0.5974 0.4477 -0.0265 -0.0567 -0.1973 ? ? ? ? ? ? 393  SER G CB  
40375 O  OG  . SER G  150 0.5254 0.6146 0.4486 -0.0257 -0.0595 -0.2034 ? ? ? ? ? ? 393  SER G OG  
40376 N  N   . LYS G  151 0.5227 0.6345 0.4775 -0.0206 -0.0878 -0.2218 ? ? ? ? ? ? 394  LYS G N   
40377 C  CA  . LYS G  151 0.5255 0.6467 0.4964 -0.0230 -0.0921 -0.2372 ? ? ? ? ? ? 394  LYS G CA  
40378 C  C   . LYS G  151 0.5219 0.6408 0.5017 -0.0292 -0.0799 -0.2422 ? ? ? ? ? ? 394  LYS G C   
40379 O  O   . LYS G  151 0.5141 0.6401 0.5173 -0.0337 -0.0777 -0.2512 ? ? ? ? ? ? 394  LYS G O   
40380 C  CB  . LYS G  151 0.5487 0.6706 0.5016 -0.0190 -0.1050 -0.2460 ? ? ? ? ? ? 394  LYS G CB  
40381 C  CG  . LYS G  151 0.5540 0.6840 0.5100 -0.0134 -0.1213 -0.2505 ? ? ? ? ? ? 394  LYS G CG  
40382 C  CD  . LYS G  151 0.5588 0.6809 0.4949 -0.0074 -0.1268 -0.2371 ? ? ? ? ? ? 394  LYS G CD  
40383 C  CE  . LYS G  151 0.5755 0.7009 0.5021 0.0000  -0.1458 -0.2418 ? ? ? ? ? ? 394  LYS G CE  
40384 N  NZ  . LYS G  151 0.5868 0.6993 0.4860 0.0051  -0.1500 -0.2278 ? ? ? ? ? ? 394  LYS G NZ  
40385 N  N   . LEU G  152 0.5292 0.6383 0.4903 -0.0295 -0.0723 -0.2369 ? ? ? ? ? ? 395  LEU G N   
40386 C  CA  . LEU G  152 0.5304 0.6367 0.4968 -0.0342 -0.0626 -0.2433 ? ? ? ? ? ? 395  LEU G CA  
40387 C  C   . LEU G  152 0.5110 0.6178 0.5025 -0.0394 -0.0517 -0.2413 ? ? ? ? ? ? 395  LEU G C   
40388 O  O   . LEU G  152 0.5108 0.6183 0.5159 -0.0438 -0.0473 -0.2502 ? ? ? ? ? ? 395  LEU G O   
40389 C  CB  . LEU G  152 0.5424 0.6391 0.4841 -0.0331 -0.0562 -0.2382 ? ? ? ? ? ? 395  LEU G CB  
40390 C  CG  . LEU G  152 0.5663 0.6615 0.4813 -0.0292 -0.0658 -0.2425 ? ? ? ? ? ? 395  LEU G CG  
40391 C  CD1 . LEU G  152 0.5781 0.6645 0.4687 -0.0288 -0.0576 -0.2368 ? ? ? ? ? ? 395  LEU G CD1 
40392 C  CD2 . LEU G  152 0.5771 0.6784 0.4986 -0.0300 -0.0733 -0.2587 ? ? ? ? ? ? 395  LEU G CD2 
40393 N  N   . THR G  153 0.4962 0.6019 0.4926 -0.0389 -0.0478 -0.2296 ? ? ? ? ? ? 396  THR G N   
40394 C  CA  . THR G  153 0.4790 0.5835 0.4954 -0.0433 -0.0372 -0.2254 ? ? ? ? ? ? 396  THR G CA  
40395 C  C   . THR G  153 0.4646 0.5748 0.4931 -0.0424 -0.0399 -0.2190 ? ? ? ? ? ? 396  THR G C   
40396 O  O   . THR G  153 0.4531 0.5590 0.4824 -0.0424 -0.0331 -0.2078 ? ? ? ? ? ? 396  THR G O   
40397 C  CB  . THR G  153 0.4751 0.5694 0.4827 -0.0437 -0.0254 -0.2152 ? ? ? ? ? ? 396  THR G CB  
40398 O  OG1 . THR G  153 0.4818 0.5721 0.4665 -0.0393 -0.0278 -0.2066 ? ? ? ? ? ? 396  THR G OG1 
40399 C  CG2 . THR G  153 0.4832 0.5727 0.4901 -0.0463 -0.0189 -0.2223 ? ? ? ? ? ? 396  THR G CG2 
40400 N  N   . SER G  154 0.4658 0.5861 0.5039 -0.0415 -0.0498 -0.2268 ? ? ? ? ? ? 397  SER G N   
40401 C  CA  . SER G  154 0.4548 0.5815 0.5024 -0.0394 -0.0539 -0.2220 ? ? ? ? ? ? 397  SER G CA  
40402 C  C   . SER G  154 0.4381 0.5660 0.5068 -0.0448 -0.0434 -0.2188 ? ? ? ? ? ? 397  SER G C   
40403 O  O   . SER G  154 0.4266 0.5557 0.4997 -0.0434 -0.0419 -0.2104 ? ? ? ? ? ? 397  SER G O   
40404 C  CB  . SER G  154 0.4606 0.5990 0.5154 -0.0370 -0.0670 -0.2324 ? ? ? ? ? ? 397  SER G CB  
40405 O  OG  . SER G  154 0.4583 0.6041 0.5343 -0.0428 -0.0647 -0.2438 ? ? ? ? ? ? 397  SER G OG  
40406 N  N   . GLN G  155 0.4377 0.5638 0.5180 -0.0508 -0.0357 -0.2246 ? ? ? ? ? ? 398  GLN G N   
40407 C  CA  . GLN G  155 0.4241 0.5487 0.5215 -0.0562 -0.0250 -0.2199 ? ? ? ? ? ? 398  GLN G CA  
40408 C  C   . GLN G  155 0.4160 0.5311 0.5034 -0.0542 -0.0175 -0.2053 ? ? ? ? ? ? 398  GLN G C   
40409 O  O   . GLN G  155 0.4045 0.5186 0.5031 -0.0570 -0.0105 -0.1993 ? ? ? ? ? ? 398  GLN G O   
40410 C  CB  . GLN G  155 0.4272 0.5490 0.5380 -0.0633 -0.0180 -0.2279 ? ? ? ? ? ? 398  GLN G CB  
40411 C  CG  . GLN G  155 0.4290 0.5374 0.5320 -0.0645 -0.0083 -0.2225 ? ? ? ? ? ? 398  GLN G CG  
40412 C  CD  . GLN G  155 0.4418 0.5450 0.5234 -0.0600 -0.0115 -0.2240 ? ? ? ? ? ? 398  GLN G CD  
40413 O  OE1 . GLN G  155 0.4520 0.5608 0.5255 -0.0572 -0.0212 -0.2314 ? ? ? ? ? ? 398  GLN G OE1 
40414 N  NE2 . GLN G  155 0.4424 0.5351 0.5148 -0.0594 -0.0033 -0.2175 ? ? ? ? ? ? 398  GLN G NE2 
40415 N  N   . ALA G  156 0.4230 0.5316 0.4893 -0.0495 -0.0193 -0.2001 ? ? ? ? ? ? 399  ALA G N   
40416 C  CA  . ALA G  156 0.4171 0.5174 0.4723 -0.0473 -0.0134 -0.1868 ? ? ? ? ? ? 399  ALA G CA  
40417 C  C   . ALA G  156 0.4160 0.5178 0.4593 -0.0417 -0.0206 -0.1792 ? ? ? ? ? ? 399  ALA G C   
40418 O  O   . ALA G  156 0.4118 0.5072 0.4456 -0.0398 -0.0167 -0.1682 ? ? ? ? ? ? 399  ALA G O   
40419 C  CB  . ALA G  156 0.4258 0.5170 0.4668 -0.0470 -0.0078 -0.1857 ? ? ? ? ? ? 399  ALA G CB  
40420 N  N   . ASN G  157 0.4202 0.5301 0.4650 -0.0391 -0.0314 -0.1851 ? ? ? ? ? ? 400  ASN G N   
40421 C  CA  . ASN G  157 0.4191 0.5301 0.4557 -0.0338 -0.0388 -0.1784 ? ? ? ? ? ? 400  ASN G CA  
40422 C  C   . ASN G  157 0.4037 0.5150 0.4500 -0.0339 -0.0342 -0.1694 ? ? ? ? ? ? 400  ASN G C   
40423 O  O   . ASN G  157 0.3931 0.5067 0.4562 -0.0383 -0.0265 -0.1700 ? ? ? ? ? ? 400  ASN G O   
40424 C  CB  . ASN G  157 0.4266 0.5469 0.4661 -0.0307 -0.0516 -0.1877 ? ? ? ? ? ? 400  ASN G CB  
40425 C  CG  . ASN G  157 0.4443 0.5618 0.4664 -0.0286 -0.0581 -0.1931 ? ? ? ? ? ? 400  ASN G CG  
40426 O  OD1 . ASN G  157 0.4508 0.5595 0.4577 -0.0293 -0.0527 -0.1891 ? ? ? ? ? ? 400  ASN G OD1 
40427 N  ND2 . ASN G  157 0.4531 0.5782 0.4769 -0.0259 -0.0697 -0.2025 ? ? ? ? ? ? 400  ASN G ND2 
40428 N  N   . SER G  158 0.4038 0.5116 0.4383 -0.0292 -0.0385 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 401  SER G N   
40429 C  CA  . SER G  158 0.3906 0.4988 0.4330 -0.0286 -0.0354 -0.1529 ? ? ? ? ? ? 401  SER G CA  
40430 C  C   . SER G  158 0.3946 0.5025 0.4272 -0.0225 -0.0456 -0.1487 ? ? ? ? ? ? 401  SER G C   
40431 O  O   . SER G  158 0.4077 0.5104 0.4222 -0.0192 -0.0522 -0.1474 ? ? ? ? ? ? 401  SER G O   
40432 C  CB  . SER G  158 0.3844 0.4832 0.4214 -0.0306 -0.0248 -0.1425 ? ? ? ? ? ? 401  SER G CB  
40433 O  OG  . SER G  158 0.3740 0.4723 0.4147 -0.0290 -0.0237 -0.1343 ? ? ? ? ? ? 401  SER G OG  
40434 N  N   . ASN G  159 0.3847 0.4973 0.4282 -0.0209 -0.0469 -0.1464 ? ? ? ? ? ? 402  ASN G N   
40435 C  CA  . ASN G  159 0.3890 0.4987 0.4221 -0.0148 -0.0561 -0.1411 ? ? ? ? ? ? 402  ASN G CA  
40436 C  C   . ASN G  159 0.3831 0.4838 0.4087 -0.0146 -0.0503 -0.1289 ? ? ? ? ? ? 402  ASN G C   
40437 O  O   . ASN G  159 0.3843 0.4821 0.4042 -0.0103 -0.0563 -0.1237 ? ? ? ? ? ? 402  ASN G O   
40438 C  CB  . ASN G  159 0.3840 0.5047 0.4326 -0.0117 -0.0632 -0.1470 ? ? ? ? ? ? 402  ASN G CB  
40439 C  CG  . ASN G  159 0.3925 0.5222 0.4464 -0.0100 -0.0725 -0.1589 ? ? ? ? ? ? 402  ASN G CG  
40440 O  OD1 . ASN G  159 0.4068 0.5320 0.4452 -0.0075 -0.0797 -0.1604 ? ? ? ? ? ? 402  ASN G OD1 
40441 N  ND2 . ASN G  159 0.3847 0.5278 0.4605 -0.0116 -0.0725 -0.1678 ? ? ? ? ? ? 402  ASN G ND2 
40442 N  N   . TYR G  160 0.3773 0.4735 0.4034 -0.0193 -0.0390 -0.1247 ? ? ? ? ? ? 403  TYR G N   
40443 C  CA  . TYR G  160 0.3700 0.4594 0.3927 -0.0195 -0.0331 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CA  
40444 C  C   . TYR G  160 0.3763 0.4560 0.3829 -0.0208 -0.0282 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 403  TYR G C   
40445 O  O   . TYR G  160 0.3887 0.4630 0.3782 -0.0184 -0.0339 -0.1050 ? ? ? ? ? ? 403  TYR G O   
40446 C  CB  . TYR G  160 0.3555 0.4495 0.3962 -0.0229 -0.0246 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CB  
40447 C  CG  . TYR G  160 0.3508 0.4546 0.4046 -0.0205 -0.0307 -0.1193 ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CG  
40448 C  CD1 . TYR G  160 0.3483 0.4510 0.3998 -0.0162 -0.0356 -0.1141 ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CD1 
40449 C  CD2 . TYR G  160 0.3504 0.4648 0.4188 -0.0225 -0.0322 -0.1303 ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CD2 
40450 C  CE1 . TYR G  160 0.3450 0.4572 0.4085 -0.0133 -0.0415 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CE1 
40451 C  CE2 . TYR G  160 0.3467 0.4717 0.4279 -0.0201 -0.0379 -0.1359 ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CE2 
40452 C  CZ  . TYR G  160 0.3439 0.4679 0.4225 -0.0151 -0.0426 -0.1306 ? ? ? ? ? ? 403  TYR G CZ  
40453 O  OH  . TYR G  160 0.3405 0.4753 0.4321 -0.0120 -0.0481 -0.1364 ? ? ? ? ? ? 403  TYR G OH  
40454 N  N   . ARG G  161 0.3688 0.4462 0.3808 -0.0247 -0.0175 -0.1048 ? ? ? ? ? ? 404  ARG G N   
40455 C  CA  . ARG G  161 0.3734 0.4430 0.3730 -0.0260 -0.0115 -0.0991 ? ? ? ? ? ? 404  ARG G CA  
40456 C  C   . ARG G  161 0.3781 0.4414 0.3632 -0.0233 -0.0154 -0.0901 ? ? ? ? ? ? 404  ARG G C   
40457 O  O   . ARG G  161 0.3891 0.4469 0.3584 -0.0235 -0.0152 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 404  ARG G O   
40458 C  CB  . ARG G  161 0.3858 0.4549 0.3765 -0.0272 -0.0117 -0.1056 ? ? ? ? ? ? 404  ARG G CB  
40459 C  CG  . ARG G  161 0.3825 0.4560 0.3871 -0.0306 -0.0068 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 404  ARG G CG  
40460 C  CD  . ARG G  161 0.3943 0.4661 0.3903 -0.0319 -0.0051 -0.1204 ? ? ? ? ? ? 404  ARG G CD  
40461 N  NE  . ARG G  161 0.3919 0.4671 0.4023 -0.0353 -0.0011 -0.1293 ? ? ? ? ? ? 404  ARG G NE  
40462 C  CZ  . ARG G  161 0.3986 0.4791 0.4128 -0.0359 -0.0063 -0.1398 ? ? ? ? ? ? 404  ARG G CZ  
40463 N  NH1 . ARG G  161 0.4085 0.4917 0.4124 -0.0327 -0.0165 -0.1428 ? ? ? ? ? ? 404  ARG G NH1 
40464 N  NH2 . ARG G  161 0.3964 0.4791 0.4247 -0.0398 -0.0019 -0.1472 ? ? ? ? ? ? 404  ARG G NH2 
40465 N  N   . ILE G  162 0.3710 0.4348 0.3612 -0.0210 -0.0189 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 405  ILE G N   
40466 C  CA  . ILE G  162 0.3751 0.4316 0.3528 -0.0189 -0.0222 -0.0767 ? ? ? ? ? ? 405  ILE G CA  
40467 C  C   . ILE G  162 0.3695 0.4217 0.3466 -0.0220 -0.0121 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 405  ILE G C   
40468 O  O   . ILE G  162 0.3574 0.4124 0.3480 -0.0236 -0.0059 -0.0698 ? ? ? ? ? ? 405  ILE G O   
40469 C  CB  . ILE G  162 0.3678 0.4265 0.3539 -0.0157 -0.0277 -0.0751 ? ? ? ? ? ? 405  ILE G CB  
40470 C  CG1 . ILE G  162 0.3677 0.4353 0.3639 -0.0135 -0.0345 -0.0848 ? ? ? ? ? ? 405  ILE G CG1 
40471 C  CG2 . ILE G  162 0.3762 0.4266 0.3481 -0.0129 -0.0342 -0.0675 ? ? ? ? ? ? 405  ILE G CG2 
40472 C  CD1 . ILE G  162 0.3619 0.4334 0.3671 -0.0099 -0.0403 -0.0851 ? ? ? ? ? ? 405  ILE G CD1 
40473 N  N   . LEU G  163 0.3790 0.4247 0.3410 -0.0231 -0.0101 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 406  LEU G N   
40474 C  CA  . LEU G  163 0.3740 0.4175 0.3373 -0.0261 0.0000  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 406  LEU G CA  
40475 C  C   . LEU G  163 0.3701 0.4089 0.3312 -0.0261 0.0011  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 406  LEU G C   
40476 O  O   . LEU G  163 0.3758 0.4105 0.3287 -0.0242 -0.0057 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 406  LEU G O   
40477 C  CB  . LEU G  163 0.3860 0.4274 0.3367 -0.0282 0.0040  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 406  LEU G CB  
40478 C  CG  . LEU G  163 0.3935 0.4385 0.3428 -0.0282 0.0020  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 406  LEU G CG  
40479 C  CD1 . LEU G  163 0.4085 0.4508 0.3415 -0.0298 0.0047  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 406  LEU G CD1 
40480 C  CD2 . LEU G  163 0.3820 0.4323 0.3496 -0.0296 0.0075  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 406  LEU G CD2 
40481 N  N   . ASN G  164 0.3613 0.4005 0.3300 -0.0280 0.0093  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 407  ASN G N   
40482 C  CA  . ASN G  164 0.3591 0.3941 0.3252 -0.0286 0.0113  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 407  ASN G CA  
40483 C  C   . ASN G  164 0.3532 0.3865 0.3232 -0.0264 0.0056  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 407  ASN G C   
40484 O  O   . ASN G  164 0.3567 0.3849 0.3198 -0.0266 0.0038  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 407  ASN G O   
40485 C  CB  . ASN G  164 0.3735 0.4031 0.3221 -0.0302 0.0103  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 407  ASN G CB  
40486 C  CG  . ASN G  164 0.3811 0.4123 0.3238 -0.0327 0.0170  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 407  ASN G CG  
40487 O  OD1 . ASN G  164 0.3952 0.4241 0.3235 -0.0332 0.0142  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 407  ASN G OD1 
40488 N  ND2 . ASN G  164 0.3731 0.4077 0.3261 -0.0341 0.0255  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 407  ASN G ND2 
40489 N  N   . ARG G  165 0.3452 0.3829 0.3262 -0.0243 0.0028  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 408  ARG G N   
40490 C  CA  . ARG G  165 0.3397 0.3769 0.3253 -0.0217 -0.0025 -0.0360 ? ? ? ? ? ? 408  ARG G CA  
40491 C  C   . ARG G  165 0.3281 0.3660 0.3238 -0.0225 0.0034  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 408  ARG G C   
40492 O  O   . ARG G  165 0.3191 0.3611 0.3261 -0.0218 0.0046  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 408  ARG G O   
40493 C  CB  . ARG G  165 0.3377 0.3806 0.3304 -0.0192 -0.0080 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 408  ARG G CB  
40494 C  CG  . ARG G  165 0.3496 0.3919 0.3329 -0.0175 -0.0155 -0.0471 ? ? ? ? ? ? 408  ARG G CG  
40495 C  CD  . ARG G  165 0.3604 0.3943 0.3291 -0.0161 -0.0214 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 408  ARG G CD  
40496 N  NE  . ARG G  165 0.3743 0.4063 0.3319 -0.0140 -0.0298 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 408  ARG G NE  
40497 C  CZ  . ARG G  165 0.3768 0.4107 0.3367 -0.0096 -0.0394 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 408  ARG G CZ  
40498 N  NH1 . ARG G  165 0.3665 0.4045 0.3391 -0.0071 -0.0413 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 408  ARG G NH1 
40499 N  NH2 . ARG G  165 0.3906 0.4223 0.3397 -0.0074 -0.0473 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 408  ARG G NH2 
40500 N  N   . THR G  166 0.3296 0.3635 0.3206 -0.0244 0.0072  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 409  THR G N   
40501 C  CA  . THR G  166 0.3209 0.3545 0.3194 -0.0249 0.0116  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 409  THR G CA  
40502 C  C   . THR G  166 0.3171 0.3490 0.3177 -0.0225 0.0060  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 409  THR G C   
40503 O  O   . THR G  166 0.3221 0.3522 0.3178 -0.0203 -0.0013 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 409  THR G O   
40504 C  CB  . THR G  166 0.3258 0.3562 0.3178 -0.0274 0.0156  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 409  THR G CB  
40505 O  OG1 . THR G  166 0.3361 0.3612 0.3157 -0.0277 0.0100  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 409  THR G OG1 
40506 C  CG2 . THR G  166 0.3303 0.3628 0.3200 -0.0296 0.0218  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 409  THR G CG2 
40507 N  N   . PRO G  167 0.3092 0.3413 0.3170 -0.0224 0.0090  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 410  PRO G N   
40508 C  CA  . PRO G  167 0.3077 0.3377 0.3159 -0.0201 0.0032  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 410  PRO G CA  
40509 C  C   . PRO G  167 0.3175 0.3410 0.3146 -0.0201 -0.0025 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 410  PRO G C   
40510 O  O   . PRO G  167 0.3207 0.3421 0.3154 -0.0174 -0.0098 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 410  PRO G O   
40511 C  CB  . PRO G  167 0.3002 0.3303 0.3152 -0.0205 0.0074  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 410  PRO G CB  
40512 C  CG  . PRO G  167 0.2954 0.3294 0.3172 -0.0215 0.0139  -0.0123 ? ? ? ? ? ? 410  PRO G CG  
40513 C  CD  . PRO G  167 0.3015 0.3361 0.3185 -0.0233 0.0159  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 410  PRO G CD  
40514 N  N   . THR G  168 0.3232 0.3435 0.3138 -0.0232 0.0005  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 411  THR G N   
40515 C  CA  . THR G  168 0.3345 0.3473 0.3135 -0.0242 -0.0042 0.0000  ? ? ? ? ? ? 411  THR G CA  
40516 C  C   . THR G  168 0.3450 0.3550 0.3141 -0.0225 -0.0107 -0.0027 ? ? ? ? ? ? 411  THR G C   
40517 O  O   . THR G  168 0.3540 0.3570 0.3151 -0.0211 -0.0183 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 411  THR G O   
40518 C  CB  . THR G  168 0.3401 0.3515 0.3136 -0.0287 0.0020  0.0036  ? ? ? ? ? ? 411  THR G CB  
40519 O  OG1 . THR G  168 0.3304 0.3457 0.3143 -0.0298 0.0079  0.0052  ? ? ? ? ? ? 411  THR G OG1 
40520 C  CG2 . THR G  168 0.3530 0.3559 0.3142 -0.0310 -0.0018 0.0096  ? ? ? ? ? ? 411  THR G CG2 
40521 N  N   . ASN G  169 0.3453 0.3601 0.3146 -0.0227 -0.0082 -0.0080 ? ? ? ? ? ? 412  ASN G N   
40522 C  CA  . ASN G  169 0.3571 0.3694 0.3157 -0.0215 -0.0140 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 412  ASN G CA  
40523 C  C   . ASN G  169 0.3524 0.3708 0.3187 -0.0178 -0.0183 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 412  ASN G C   
40524 O  O   . ASN G  169 0.3604 0.3794 0.3207 -0.0168 -0.0221 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 412  ASN G O   
40525 C  CB  . ASN G  169 0.3647 0.3772 0.3150 -0.0251 -0.0081 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 412  ASN G CB  
40526 C  CG  . ASN G  169 0.3805 0.3890 0.3159 -0.0243 -0.0142 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 412  ASN G CG  
40527 O  OD1 . ASN G  169 0.3924 0.3927 0.3164 -0.0231 -0.0221 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 412  ASN G OD1 
40528 N  ND2 . ASN G  169 0.3820 0.3954 0.3169 -0.0251 -0.0109 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 412  ASN G ND2 
40529 N  N   . GLN G  170 0.3403 0.3637 0.3197 -0.0159 -0.0176 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 413  GLN G N   
40530 C  CA  . GLN G  170 0.3351 0.3661 0.3238 -0.0136 -0.0196 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 413  GLN G CA  
40531 C  C   . GLN G  170 0.3442 0.3748 0.3279 -0.0098 -0.0296 -0.0323 ? ? ? ? ? ? 413  GLN G C   
40532 O  O   . GLN G  170 0.3430 0.3803 0.3324 -0.0087 -0.0310 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 413  GLN G O   
40533 C  CB  . GLN G  170 0.3232 0.3585 0.3244 -0.0124 -0.0176 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 413  GLN G CB  
40534 C  CG  . GLN G  170 0.3180 0.3617 0.3296 -0.0108 -0.0185 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 413  GLN G CG  
40535 C  CD  . GLN G  170 0.3078 0.3552 0.3300 -0.0103 -0.0154 -0.0362 ? ? ? ? ? ? 413  GLN G CD  
40536 O  OE1 . GLN G  170 0.3066 0.3502 0.3276 -0.0086 -0.0176 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 413  GLN G OE1 
40537 N  NE2 . GLN G  170 0.3014 0.3558 0.3335 -0.0120 -0.0099 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 413  GLN G NE2 
40538 N  N   . THR G  171 0.3547 0.3770 0.3276 -0.0078 -0.0371 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 414  THR G N   
40539 C  CA  . THR G  171 0.3637 0.3856 0.3330 -0.0032 -0.0476 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 414  THR G CA  
40540 C  C   . THR G  171 0.3789 0.3948 0.3323 -0.0044 -0.0503 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 414  THR G C   
40541 O  O   . THR G  171 0.3909 0.4028 0.3363 -0.0007 -0.0601 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 414  THR G O   
40542 C  CB  . THR G  171 0.3694 0.3836 0.3348 0.0006  -0.0562 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 414  THR G CB  
40543 O  OG1 . THR G  171 0.3783 0.3813 0.3305 -0.0024 -0.0551 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 414  THR G OG1 
40544 C  CG2 . THR G  171 0.3564 0.3754 0.3355 0.0021  -0.0543 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 414  THR G CG2 
40545 N  N   . GLY G  172 0.3797 0.3944 0.3277 -0.0093 -0.0418 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 415  GLY G N   
40546 C  CA  . GLY G  172 0.3953 0.4043 0.3264 -0.0113 -0.0426 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 415  GLY G CA  
40547 C  C   . GLY G  172 0.4099 0.4060 0.3245 -0.0122 -0.0465 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 415  GLY G C   
40548 O  O   . GLY G  172 0.4262 0.4160 0.3244 -0.0132 -0.0492 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 415  GLY G O   
40549 N  N   . LYS G  173 0.4056 0.3973 0.3238 -0.0121 -0.0471 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 416  LYS G N   
40550 C  CA  . LYS G  173 0.4189 0.3980 0.3230 -0.0143 -0.0493 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 416  LYS G CA  
40551 C  C   . LYS G  173 0.4058 0.3868 0.3205 -0.0172 -0.0418 0.0009  ? ? ? ? ? ? 416  LYS G C   
40552 O  O   . LYS G  173 0.3895 0.3787 0.3204 -0.0153 -0.0395 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 416  LYS G O   
40553 C  CB  . LYS G  173 0.4290 0.3996 0.3279 -0.0091 -0.0619 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 416  LYS G CB  
40554 C  CG  . LYS G  173 0.4403 0.3971 0.3288 -0.0111 -0.0647 0.0074  ? ? ? ? ? ? 416  LYS G CG  
40555 C  CD  . LYS G  173 0.4528 0.3999 0.3355 -0.0049 -0.0787 0.0076  ? ? ? ? ? ? 416  LYS G CD  
40556 C  CE  . LYS G  173 0.4779 0.4073 0.3381 -0.0069 -0.0845 0.0160  ? ? ? ? ? ? 416  LYS G CE  
40557 N  NZ  . LYS G  173 0.4773 0.3997 0.3375 -0.0119 -0.0797 0.0239  ? ? ? ? ? ? 416  LYS G NZ  
40558 N  N   . LYS G  174 0.4129 0.3870 0.3192 -0.0221 -0.0376 0.0083  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G N   
40559 C  CA  . LYS G  174 0.4003 0.3775 0.3179 -0.0247 -0.0308 0.0112  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G CA  
40560 C  C   . LYS G  174 0.3962 0.3697 0.3204 -0.0209 -0.0380 0.0123  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G C   
40561 O  O   . LYS G  174 0.4091 0.3722 0.3237 -0.0192 -0.0466 0.0155  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G O   
40562 C  CB  . LYS G  174 0.4096 0.3816 0.3177 -0.0313 -0.0244 0.0181  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G CB  
40563 C  CG  . LYS G  174 0.3984 0.3741 0.3178 -0.0346 -0.0171 0.0212  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G CG  
40564 C  CD  . LYS G  174 0.4108 0.3821 0.3194 -0.0414 -0.0112 0.0272  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G CD  
40565 C  CE  . LYS G  174 0.4056 0.3766 0.3222 -0.0450 -0.0074 0.0319  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G CE  
40566 N  NZ  . LYS G  174 0.3858 0.3678 0.3207 -0.0427 -0.0027 0.0276  ? ? ? ? ? ? 417  LYS G NZ  
40567 N  N   . ASP G  175 0.3794 0.3609 0.3194 -0.0193 -0.0349 0.0093  ? ? ? ? ? ? 418  ASP G N   
40568 C  CA  . ASP G  175 0.3748 0.3540 0.3217 -0.0159 -0.0405 0.0097  ? ? ? ? ? ? 418  ASP G CA  
40569 C  C   . ASP G  175 0.3827 0.3516 0.3238 -0.0190 -0.0418 0.0174  ? ? ? ? ? ? 418  ASP G C   
40570 O  O   . ASP G  175 0.3793 0.3498 0.3225 -0.0239 -0.0342 0.0211  ? ? ? ? ? ? 418  ASP G O   
40571 C  CB  . ASP G  175 0.3566 0.3463 0.3197 -0.0151 -0.0345 0.0061  ? ? ? ? ? ? 418  ASP G CB  
40572 C  CG  . ASP G  175 0.3506 0.3419 0.3222 -0.0099 -0.0405 0.0027  ? ? ? ? ? ? 418  ASP G CG  
40573 O  OD1 . ASP G  175 0.3576 0.3403 0.3253 -0.0084 -0.0472 0.0060  ? ? ? ? ? ? 418  ASP G OD1 
40574 O  OD2 . ASP G  175 0.3399 0.3407 0.3219 -0.0076 -0.0383 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 418  ASP G OD2 
40575 N  N   . PRO G  176 0.3937 0.3523 0.3284 -0.0161 -0.0517 0.0195  ? ? ? ? ? ? 419  PRO G N   
40576 C  CA  . PRO G  176 0.4027 0.3500 0.3322 -0.0189 -0.0542 0.0264  ? ? ? ? ? ? 419  PRO G CA  
40577 C  C   . PRO G  176 0.3897 0.3408 0.3327 -0.0189 -0.0518 0.0264  ? ? ? ? ? ? 419  PRO G C   
40578 O  O   . PRO G  176 0.3952 0.3390 0.3361 -0.0224 -0.0522 0.0317  ? ? ? ? ? ? 419  PRO G O   
40579 C  CB  . PRO G  176 0.4174 0.3531 0.3380 -0.0141 -0.0667 0.0266  ? ? ? ? ? ? 419  PRO G CB  
40580 C  CG  . PRO G  176 0.4098 0.3543 0.3375 -0.0077 -0.0702 0.0185  ? ? ? ? ? ? 419  PRO G CG  
40581 C  CD  . PRO G  176 0.3999 0.3563 0.3317 -0.0098 -0.0615 0.0149  ? ? ? ? ? ? 419  PRO G CD  
40582 N  N   . ARG G  177 0.3737 0.3360 0.3298 -0.0155 -0.0493 0.0206  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G N   
40583 C  CA  . ARG G  177 0.3632 0.3287 0.3302 -0.0152 -0.0475 0.0206  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G CA  
40584 C  C   . ARG G  177 0.3562 0.3267 0.3279 -0.0206 -0.0381 0.0236  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G C   
40585 O  O   . ARG G  177 0.3525 0.3224 0.3299 -0.0219 -0.0375 0.0257  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G O   
40586 C  CB  . ARG G  177 0.3503 0.3256 0.3284 -0.0100 -0.0477 0.0136  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G CB  
40587 C  CG  . ARG G  177 0.3561 0.3275 0.3328 -0.0042 -0.0573 0.0100  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G CG  
40588 C  CD  . ARG G  177 0.3438 0.3264 0.3317 0.0000  -0.0559 0.0029  ? ? ? ? ? ? 420  ARG G CD  
40589 N  NE  . ARG G  177 0.3390 0.3298 0.3283 -0.0011 -0.0505 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 420  ARG G NE  
40590 C  CZ  . ARG G  177 0.3288 0.3303 0.3274 0.0009  -0.0473 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 420  ARG G CZ  
40591 N  NH1 . ARG G  177 0.3225 0.3282 0.3291 0.0040  -0.0483 -0.0097 ? ? ? ? ? ? 420  ARG G NH1 
40592 N  NH2 . ARG G  177 0.3260 0.3336 0.3256 -0.0005 -0.0428 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 420  ARG G NH2 
40593 N  N   . TYR G  178 0.3544 0.3305 0.3246 -0.0234 -0.0311 0.0231  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G N   
40594 C  CA  . TYR G  178 0.3470 0.3295 0.3235 -0.0275 -0.0219 0.0247  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CA  
40595 C  C   . TYR G  178 0.3580 0.3366 0.3253 -0.0336 -0.0178 0.0294  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G C   
40596 O  O   . TYR G  178 0.3666 0.3433 0.3240 -0.0345 -0.0174 0.0291  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G O   
40597 C  CB  . TYR G  178 0.3353 0.3283 0.3196 -0.0257 -0.0161 0.0195  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CB  
40598 C  CG  . TYR G  178 0.3279 0.3240 0.3184 -0.0203 -0.0203 0.0147  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CG  
40599 C  CD1 . TYR G  178 0.3230 0.3185 0.3198 -0.0182 -0.0233 0.0150  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CD1 
40600 C  CD2 . TYR G  178 0.3266 0.3267 0.3170 -0.0175 -0.0214 0.0094  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CD2 
40601 C  CE1 . TYR G  178 0.3173 0.3164 0.3193 -0.0135 -0.0265 0.0103  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CE1 
40602 C  CE2 . TYR G  178 0.3204 0.3245 0.3173 -0.0131 -0.0245 0.0046  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CE2 
40603 C  CZ  . TYR G  178 0.3160 0.3196 0.3184 -0.0111 -0.0269 0.0051  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G CZ  
40604 O  OH  . TYR G  178 0.3105 0.3190 0.3192 -0.0069 -0.0292 0.0000  ? ? ? ? ? ? 421  TYR G OH  
40605 N  N   . THR G  179 0.3579 0.3361 0.3290 -0.0378 -0.0144 0.0333  ? ? ? ? ? ? 422  THR G N   
40606 C  CA  . THR G  179 0.3712 0.3432 0.3333 -0.0440 -0.0124 0.0388  ? ? ? ? ? ? 422  THR G CA  
40607 C  C   . THR G  179 0.3662 0.3469 0.3357 -0.0489 -0.0023 0.0395  ? ? ? ? ? ? 422  THR G C   
40608 O  O   . THR G  179 0.3766 0.3558 0.3387 -0.0546 0.0023  0.0426  ? ? ? ? ? ? 422  THR G O   
40609 C  CB  . THR G  179 0.3789 0.3405 0.3388 -0.0448 -0.0196 0.0429  ? ? ? ? ? ? 422  THR G CB  
40610 O  OG1 . THR G  179 0.3968 0.3462 0.3410 -0.0463 -0.0248 0.0466  ? ? ? ? ? ? 422  THR G OG1 
40611 C  CG2 . THR G  179 0.3787 0.3414 0.3455 -0.0506 -0.0153 0.0467  ? ? ? ? ? ? 422  THR G CG2 
40612 N  N   . ALA G  180 0.3513 0.3413 0.3350 -0.0465 0.0009  0.0363  ? ? ? ? ? ? 423  ALA G N   
40613 C  CA  . ALA G  180 0.3461 0.3446 0.3393 -0.0500 0.0089  0.0364  ? ? ? ? ? ? 423  ALA G CA  
40614 C  C   . ALA G  180 0.3474 0.3522 0.3381 -0.0518 0.0169  0.0341  ? ? ? ? ? ? 423  ALA G C   
40615 O  O   . ALA G  180 0.3484 0.3589 0.3433 -0.0559 0.0239  0.0346  ? ? ? ? ? ? 423  ALA G O   
40616 C  CB  . ALA G  180 0.3314 0.3367 0.3388 -0.0457 0.0087  0.0334  ? ? ? ? ? ? 423  ALA G CB  
40617 N  N   . ASP G  181 0.3472 0.3518 0.3323 -0.0485 0.0159  0.0307  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G N   
40618 C  CA  . ASP G  181 0.3503 0.3596 0.3315 -0.0500 0.0226  0.0280  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G CA  
40619 C  C   . ASP G  181 0.3646 0.3656 0.3290 -0.0513 0.0186  0.0298  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G C   
40620 O  O   . ASP G  181 0.3643 0.3608 0.3252 -0.0470 0.0113  0.0284  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G O   
40621 C  CB  . ASP G  181 0.3391 0.3545 0.3277 -0.0450 0.0239  0.0221  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G CB  
40622 C  CG  . ASP G  181 0.3433 0.3626 0.3272 -0.0460 0.0297  0.0183  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G CG  
40623 O  OD1 . ASP G  181 0.3557 0.3723 0.3283 -0.0501 0.0317  0.0203  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G OD1 
40624 O  OD2 . ASP G  181 0.3356 0.3600 0.3262 -0.0431 0.0324  0.0134  ? ? ? ? ? ? 424  ASP G OD2 
40625 N  N   . ARG G  182 0.3779 0.3770 0.3320 -0.0569 0.0232  0.0326  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G N   
40626 C  CA  . ARG G  182 0.3956 0.3845 0.3307 -0.0587 0.0189  0.0356  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G CA  
40627 C  C   . ARG G  182 0.4015 0.3922 0.3269 -0.0576 0.0207  0.0315  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G C   
40628 O  O   . ARG G  182 0.4173 0.3998 0.3260 -0.0588 0.0169  0.0338  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G O   
40629 C  CB  . ARG G  182 0.4106 0.3941 0.3366 -0.0663 0.0222  0.0420  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G CB  
40630 C  CG  . ARG G  182 0.4069 0.4007 0.3416 -0.0708 0.0328  0.0410  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G CG  
40631 C  CD  . ARG G  182 0.4227 0.4120 0.3489 -0.0793 0.0369  0.0472  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G CD  
40632 N  NE  . ARG G  182 0.4274 0.4257 0.3515 -0.0833 0.0478  0.0445  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G NE  
40633 C  CZ  . ARG G  182 0.4208 0.4311 0.3586 -0.0865 0.0570  0.0424  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G CZ  
40634 N  NH1 . ARG G  182 0.4094 0.4239 0.3640 -0.0865 0.0564  0.0431  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G NH1 
40635 N  NH2 . ARG G  182 0.4271 0.4451 0.3613 -0.0896 0.0665  0.0393  ? ? ? ? ? ? 425  ARG G NH2 
40636 N  N   . THR G  183 0.3900 0.3908 0.3255 -0.0552 0.0261  0.0254  ? ? ? ? ? ? 426  THR G N   
40637 C  CA  . THR G  183 0.3934 0.3966 0.3225 -0.0533 0.0270  0.0200  ? ? ? ? ? ? 426  THR G CA  
40638 C  C   . THR G  183 0.3855 0.3879 0.3186 -0.0471 0.0192  0.0161  ? ? ? ? ? ? 426  THR G C   
40639 O  O   . THR G  183 0.3808 0.3793 0.3180 -0.0446 0.0126  0.0182  ? ? ? ? ? ? 426  THR G O   
40640 C  CB  . THR G  183 0.3843 0.3981 0.3243 -0.0531 0.0358  0.0146  ? ? ? ? ? ? 426  THR G CB  
40641 O  OG1 . THR G  183 0.3674 0.3856 0.3234 -0.0486 0.0343  0.0115  ? ? ? ? ? ? 426  THR G OG1 
40642 C  CG2 . THR G  183 0.3866 0.4049 0.3301 -0.0583 0.0443  0.0171  ? ? ? ? ? ? 426  THR G CG2 
40643 N  N   . ILE G  184 0.3847 0.3911 0.3170 -0.0449 0.0201  0.0099  ? ? ? ? ? ? 427  ILE G N   
40644 C  CA  . ILE G  184 0.3783 0.3850 0.3148 -0.0397 0.0130  0.0056  ? ? ? ? ? ? 427  ILE G CA  
40645 C  C   . ILE G  184 0.3608 0.3752 0.3152 -0.0372 0.0167  0.0015  ? ? ? ? ? ? 427  ILE G C   
40646 O  O   . ILE G  184 0.3539 0.3706 0.3145 -0.0336 0.0131  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 427  ILE G O   
40647 C  CB  . ILE G  184 0.3881 0.3941 0.3140 -0.0383 0.0099  0.0009  ? ? ? ? ? ? 427  ILE G CB  
40648 C  CG1 . ILE G  184 0.3839 0.3978 0.3152 -0.0390 0.0177  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 427  ILE G CG1 
40649 C  CG2 . ILE G  184 0.4077 0.4049 0.3139 -0.0409 0.0065  0.0055  ? ? ? ? ? ? 427  ILE G CG2 
40650 C  CD1 . ILE G  184 0.3924 0.4068 0.3152 -0.0375 0.0144  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 427  ILE G CD1 
40651 N  N   . GLY G  185 0.3547 0.3731 0.3173 -0.0393 0.0237  0.0030  ? ? ? ? ? ? 428  GLY G N   
40652 C  CA  . GLY G  185 0.3401 0.3631 0.3182 -0.0369 0.0257  0.0014  ? ? ? ? ? ? 428  GLY G CA  
40653 C  C   . GLY G  185 0.3338 0.3623 0.3197 -0.0353 0.0301  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 428  GLY G C   
40654 O  O   . GLY G  185 0.3243 0.3545 0.3198 -0.0327 0.0291  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 428  GLY G O   
40655 N  N   . GLY G  186 0.3401 0.3710 0.3217 -0.0371 0.0352  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 429  GLY G N   
40656 C  CA  . GLY G  186 0.3362 0.3712 0.3247 -0.0358 0.0394  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 429  GLY G CA  
40657 C  C   . GLY G  186 0.3471 0.3820 0.3246 -0.0367 0.0391  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 429  GLY G C   
40658 O  O   . GLY G  186 0.3586 0.3902 0.3224 -0.0387 0.0369  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 429  GLY G O   
40659 N  N   . TYR G  187 0.3450 0.3827 0.3278 -0.0356 0.0412  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 430  TYR G N   
40660 C  CA  . TYR G  187 0.3554 0.3935 0.3289 -0.0362 0.0410  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CA  
40661 C  C   . TYR G  187 0.3501 0.3907 0.3334 -0.0347 0.0420  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 430  TYR G C   
40662 O  O   . TYR G  187 0.3408 0.3825 0.3367 -0.0339 0.0454  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 430  TYR G O   
40663 C  CB  . TYR G  187 0.3652 0.4048 0.3311 -0.0388 0.0476  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CB  
40664 C  CG  . TYR G  187 0.3585 0.4022 0.3368 -0.0388 0.0556  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CG  
40665 C  CD1 . TYR G  187 0.3562 0.4021 0.3427 -0.0374 0.0591  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CD1 
40666 C  CD2 . TYR G  187 0.3548 0.3998 0.3377 -0.0398 0.0591  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CD2 
40667 C  CE1 . TYR G  187 0.3511 0.3996 0.3493 -0.0365 0.0656  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CE1 
40668 C  CE2 . TYR G  187 0.3487 0.3976 0.3442 -0.0389 0.0654  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CE2 
40669 C  CZ  . TYR G  187 0.3473 0.3976 0.3501 -0.0370 0.0685  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 430  TYR G CZ  
40670 O  OH  . TYR G  187 0.3428 0.3961 0.3578 -0.0354 0.0739  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 430  TYR G OH  
40671 N  N   . GLU G  188 0.3575 0.3985 0.3345 -0.0346 0.0388  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 431  GLU G N   
40672 C  CA  . GLU G  188 0.3530 0.3959 0.3391 -0.0336 0.0374  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 431  GLU G CA  
40673 C  C   . GLU G  188 0.3520 0.3963 0.3463 -0.0342 0.0441  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 431  GLU G C   
40674 O  O   . GLU G  188 0.3443 0.3887 0.3507 -0.0338 0.0454  -0.0588 ? ? ? ? ? ? 431  GLU G O   
40675 C  CB  . GLU G  188 0.3619 0.4053 0.3392 -0.0331 0.0307  -0.0562 ? ? ? ? ? ? 431  GLU G CB  
40676 C  CG  . GLU G  188 0.3569 0.4032 0.3451 -0.0326 0.0288  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 431  GLU G CG  
40677 C  CD  . GLU G  188 0.3452 0.3923 0.3444 -0.0316 0.0268  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 431  GLU G CD  
40678 O  OE1 . GLU G  188 0.3444 0.3909 0.3400 -0.0300 0.0207  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 431  GLU G OE1 
40679 O  OE2 . GLU G  188 0.3382 0.3860 0.3492 -0.0324 0.0315  -0.0616 ? ? ? ? ? ? 431  GLU G OE2 
40680 N  N   . PHE G  189 0.3611 0.4061 0.3483 -0.0352 0.0484  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 432  PHE G N   
40681 C  CA  . PHE G  189 0.3631 0.4090 0.3565 -0.0354 0.0543  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CA  
40682 C  C   . PHE G  189 0.3581 0.4042 0.3602 -0.0349 0.0614  -0.0639 ? ? ? ? ? ? 432  PHE G C   
40683 O  O   . PHE G  189 0.3622 0.4100 0.3590 -0.0355 0.0653  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 432  PHE G O   
40684 C  CB  . PHE G  189 0.3771 0.4242 0.3579 -0.0363 0.0549  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CB  
40685 C  CG  . PHE G  189 0.3826 0.4299 0.3581 -0.0363 0.0480  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CG  
40686 C  CD1 . PHE G  189 0.3827 0.4307 0.3663 -0.0364 0.0480  -0.0861 ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CD1 
40687 C  CD2 . PHE G  189 0.3882 0.4347 0.3513 -0.0360 0.0408  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CD2 
40688 C  CE1 . PHE G  189 0.3875 0.4369 0.3676 -0.0363 0.0410  -0.0914 ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CE1 
40689 C  CE2 . PHE G  189 0.3936 0.4408 0.3526 -0.0353 0.0333  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CE2 
40690 C  CZ  . PHE G  189 0.3928 0.4422 0.3607 -0.0355 0.0334  -0.0882 ? ? ? ? ? ? 432  PHE G CZ  
40691 N  N   . LEU G  190 0.3505 0.3948 0.3659 -0.0338 0.0632  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 433  LEU G N   
40692 C  CA  . LEU G  190 0.3461 0.3900 0.3703 -0.0325 0.0685  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 433  LEU G CA  
40693 C  C   . LEU G  190 0.3501 0.3927 0.3817 -0.0314 0.0736  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 433  LEU G C   
40694 O  O   . LEU G  190 0.3544 0.3994 0.3862 -0.0307 0.0786  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 433  LEU G O   
40695 C  CB  . LEU G  190 0.3355 0.3769 0.3683 -0.0314 0.0665  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 433  LEU G CB  
40696 C  CG  . LEU G  190 0.3312 0.3715 0.3739 -0.0294 0.0706  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 433  LEU G CG  
40697 C  CD1 . LEU G  190 0.3310 0.3753 0.3705 -0.0294 0.0723  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 433  LEU G CD1 
40698 C  CD2 . LEU G  190 0.3234 0.3596 0.3738 -0.0284 0.0683  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 433  LEU G CD2 
40699 N  N   . LEU G  191 0.3492 0.3878 0.3877 -0.0315 0.0726  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 434  LEU G N   
40700 C  CA  . LEU G  191 0.3547 0.3904 0.3997 -0.0307 0.0766  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 434  LEU G CA  
40701 C  C   . LEU G  191 0.3584 0.3916 0.4043 -0.0327 0.0739  -0.0865 ? ? ? ? ? ? 434  LEU G C   
40702 O  O   . LEU G  191 0.3546 0.3885 0.3992 -0.0343 0.0693  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 434  LEU G O   
40703 C  CB  . LEU G  191 0.3499 0.3806 0.4066 -0.0286 0.0788  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 434  LEU G CB  
40704 C  CG  . LEU G  191 0.3476 0.3809 0.4074 -0.0259 0.0820  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 434  LEU G CG  
40705 C  CD1 . LEU G  191 0.3412 0.3692 0.4107 -0.0237 0.0815  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 434  LEU G CD1 
40706 C  CD2 . LEU G  191 0.3559 0.3904 0.4181 -0.0242 0.0871  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 434  LEU G CD2 
40707 N  N   . ALA G  192 0.3664 0.3972 0.4152 -0.0325 0.0768  -0.0946 ? ? ? ? ? ? 435  ALA G N   
40708 C  CA  . ALA G  192 0.3705 0.3979 0.4235 -0.0347 0.0751  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 435  ALA G CA  
40709 C  C   . ALA G  192 0.3710 0.4025 0.4176 -0.0371 0.0695  -0.1037 ? ? ? ? ? ? 435  ALA G C   
40710 O  O   . ALA G  192 0.3738 0.4105 0.4092 -0.0370 0.0670  -0.1035 ? ? ? ? ? ? 435  ALA G O   
40711 C  CB  . ALA G  192 0.3664 0.3861 0.4312 -0.0351 0.0761  -0.0985 ? ? ? ? ? ? 435  ALA G CB  
40712 N  N   . ASN G  193 0.3694 0.3985 0.4236 -0.0396 0.0675  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 436  ASN G N   
40713 C  CA  . ASN G  193 0.3691 0.4029 0.4204 -0.0417 0.0618  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 436  ASN G CA  
40714 C  C   . ASN G  193 0.3596 0.3966 0.4095 -0.0413 0.0582  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 436  ASN G C   
40715 O  O   . ASN G  193 0.3528 0.3868 0.4109 -0.0420 0.0596  -0.0958 ? ? ? ? ? ? 436  ASN G O   
40716 C  CB  . ASN G  193 0.3707 0.4015 0.4326 -0.0449 0.0618  -0.1142 ? ? ? ? ? ? 436  ASN G CB  
40717 C  CG  . ASN G  193 0.3812 0.4089 0.4448 -0.0458 0.0638  -0.1237 ? ? ? ? ? ? 436  ASN G CG  
40718 O  OD1 . ASN G  193 0.3885 0.4205 0.4459 -0.0462 0.0606  -0.1312 ? ? ? ? ? ? 436  ASN G OD1 
40719 N  ND2 . ASN G  193 0.3836 0.4030 0.4553 -0.0458 0.0688  -0.1238 ? ? ? ? ? ? 436  ASN G ND2 
40720 N  N   . ASP G  194 0.3605 0.4026 0.3999 -0.0402 0.0534  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 437  ASP G N   
40721 C  CA  . ASP G  194 0.3525 0.3971 0.3897 -0.0392 0.0496  -0.0915 ? ? ? ? ? ? 437  ASP G CA  
40722 C  C   . ASP G  194 0.3489 0.3970 0.3918 -0.0406 0.0446  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 437  ASP G C   
40723 O  O   . ASP G  194 0.3538 0.4063 0.3925 -0.0407 0.0390  -0.0992 ? ? ? ? ? ? 437  ASP G O   
40724 C  CB  . ASP G  194 0.3561 0.4029 0.3794 -0.0375 0.0464  -0.0878 ? ? ? ? ? ? 437  ASP G CB  
40725 C  CG  . ASP G  194 0.3479 0.3942 0.3705 -0.0362 0.0452  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 437  ASP G CG  
40726 O  OD1 . ASP G  194 0.3430 0.3866 0.3707 -0.0357 0.0502  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 437  ASP G OD1 
40727 O  OD2 . ASP G  194 0.3467 0.3951 0.3645 -0.0353 0.0391  -0.0757 ? ? ? ? ? ? 437  ASP G OD2 
40728 N  N   . VAL G  195 0.3409 0.3876 0.3934 -0.0415 0.0465  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 438  VAL G N   
40729 C  CA  . VAL G  195 0.3369 0.3881 0.3965 -0.0432 0.0430  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 438  VAL G CA  
40730 C  C   . VAL G  195 0.3352 0.3917 0.3876 -0.0406 0.0358  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 438  VAL G C   
40731 O  O   . VAL G  195 0.3329 0.3876 0.3780 -0.0382 0.0351  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 438  VAL G O   
40732 C  CB  . VAL G  195 0.3298 0.3780 0.3982 -0.0444 0.0471  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 438  VAL G CB  
40733 C  CG1 . VAL G  195 0.3260 0.3800 0.4019 -0.0464 0.0445  -0.0891 ? ? ? ? ? ? 438  VAL G CG1 
40734 C  CG2 . VAL G  195 0.3332 0.3739 0.4073 -0.0464 0.0536  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 438  VAL G CG2 
40735 N  N   . ASP G  196 0.3372 0.3998 0.3916 -0.0409 0.0301  -0.0960 ? ? ? ? ? ? 439  ASP G N   
40736 C  CA  . ASP G  196 0.3371 0.4035 0.3846 -0.0378 0.0225  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 439  ASP G CA  
40737 C  C   . ASP G  196 0.3282 0.3978 0.3839 -0.0374 0.0216  -0.0908 ? ? ? ? ? ? 439  ASP G C   
40738 O  O   . ASP G  196 0.3266 0.4029 0.3915 -0.0385 0.0190  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 439  ASP G O   
40739 C  CB  . ASP G  196 0.3445 0.4165 0.3901 -0.0373 0.0154  -0.1026 ? ? ? ? ? ? 439  ASP G CB  
40740 C  CG  . ASP G  196 0.3451 0.4204 0.3850 -0.0335 0.0066  -0.1007 ? ? ? ? ? ? 439  ASP G CG  
40741 O  OD1 . ASP G  196 0.3402 0.4127 0.3767 -0.0315 0.0064  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 439  ASP G OD1 
40742 O  OD2 . ASP G  196 0.3512 0.4315 0.3902 -0.0323 -0.0004 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 439  ASP G OD2 
40743 N  N   . ASN G  197 0.3228 0.3884 0.3755 -0.0358 0.0236  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 440  ASN G N   
40744 C  CA  . ASN G  197 0.3149 0.3830 0.3739 -0.0351 0.0229  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 440  ASN G CA  
40745 C  C   . ASN G  197 0.3148 0.3877 0.3711 -0.0316 0.0144  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 440  ASN G C   
40746 O  O   . ASN G  197 0.3087 0.3840 0.3699 -0.0305 0.0137  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 440  ASN G O   
40747 C  CB  . ASN G  197 0.3100 0.3720 0.3672 -0.0346 0.0278  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 440  ASN G CB  
40748 C  CG  . ASN G  197 0.3095 0.3673 0.3729 -0.0376 0.0356  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 440  ASN G CG  
40749 O  OD1 . ASN G  197 0.3114 0.3637 0.3707 -0.0373 0.0390  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 440  ASN G OD1 
40750 N  ND2 . ASN G  197 0.3083 0.3682 0.3816 -0.0407 0.0384  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 440  ASN G ND2 
40751 N  N   . SER G  198 0.3226 0.3966 0.3707 -0.0296 0.0077  -0.0826 ? ? ? ? ? ? 441  SER G N   
40752 C  CA  . SER G  198 0.3248 0.4031 0.3710 -0.0258 -0.0016 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 441  SER G CA  
40753 C  C   . SER G  198 0.3257 0.4136 0.3829 -0.0267 -0.0048 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 441  SER G C   
40754 O  O   . SER G  198 0.3272 0.4209 0.3867 -0.0234 -0.0129 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 441  SER G O   
40755 C  CB  . SER G  198 0.3348 0.4080 0.3649 -0.0230 -0.0080 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 441  SER G CB  
40756 O  OG  . SER G  198 0.3440 0.4185 0.3695 -0.0236 -0.0104 -0.0884 ? ? ? ? ? ? 441  SER G OG  
40757 N  N   . ASN G  199 0.3254 0.4149 0.3903 -0.0310 0.0011  -0.0999 ? ? ? ? ? ? 442  ASN G N   
40758 C  CA  . ASN G  199 0.3253 0.4243 0.4032 -0.0330 -0.0005 -0.1096 ? ? ? ? ? ? 442  ASN G CA  
40759 C  C   . ASN G  199 0.3165 0.4220 0.4087 -0.0347 0.0030  -0.1103 ? ? ? ? ? ? 442  ASN G C   
40760 O  O   . ASN G  199 0.3117 0.4133 0.4075 -0.0380 0.0113  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 442  ASN G O   
40761 C  CB  . ASN G  199 0.3295 0.4271 0.4104 -0.0375 0.0045  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 442  ASN G CB  
40762 C  CG  . ASN G  199 0.3308 0.4379 0.4249 -0.0402 0.0028  -0.1253 ? ? ? ? ? ? 442  ASN G CG  
40763 O  OD1 . ASN G  199 0.3253 0.4406 0.4314 -0.0409 0.0025  -0.1280 ? ? ? ? ? ? 442  ASN G OD1 
40764 N  ND2 . ASN G  199 0.3384 0.4454 0.4313 -0.0419 0.0017  -0.1320 ? ? ? ? ? ? 442  ASN G ND2 
40765 N  N   . PRO G  200 0.3154 0.4312 0.4158 -0.0326 -0.0030 -0.1163 ? ? ? ? ? ? 443  PRO G N   
40766 C  CA  . PRO G  200 0.3079 0.4302 0.4206 -0.0341 0.0008  -0.1167 ? ? ? ? ? ? 443  PRO G CA  
40767 C  C   . PRO G  200 0.3056 0.4307 0.4308 -0.0414 0.0105  -0.1199 ? ? ? ? ? ? 443  PRO G C   
40768 O  O   . PRO G  200 0.3006 0.4260 0.4307 -0.0435 0.0167  -0.1163 ? ? ? ? ? ? 443  PRO G O   
40769 C  CB  . PRO G  200 0.3088 0.4426 0.4285 -0.0301 -0.0083 -0.1243 ? ? ? ? ? ? 443  PRO G CB  
40770 C  CG  . PRO G  200 0.3167 0.4460 0.4233 -0.0251 -0.0177 -0.1239 ? ? ? ? ? ? 443  PRO G CG  
40771 C  CD  . PRO G  200 0.3217 0.4432 0.4200 -0.0283 -0.0140 -0.1226 ? ? ? ? ? ? 443  PRO G CD  
40772 N  N   . VAL G  201 0.3107 0.4371 0.4402 -0.0453 0.0116  -0.1267 ? ? ? ? ? ? 444  VAL G N   
40773 C  CA  . VAL G  201 0.3113 0.4376 0.4512 -0.0527 0.0205  -0.1296 ? ? ? ? ? ? 444  VAL G CA  
40774 C  C   . VAL G  201 0.3111 0.4236 0.4428 -0.0546 0.0283  -0.1202 ? ? ? ? ? ? 444  VAL G C   
40775 O  O   . VAL G  201 0.3103 0.4196 0.4474 -0.0594 0.0364  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 444  VAL G O   
40776 C  CB  . VAL G  201 0.3184 0.4471 0.4626 -0.0557 0.0185  -0.1389 ? ? ? ? ? ? 444  VAL G CB  
40777 C  CG1 . VAL G  201 0.3204 0.4471 0.4750 -0.0639 0.0279  -0.1414 ? ? ? ? ? ? 444  VAL G CG1 
40778 C  CG2 . VAL G  201 0.3200 0.4623 0.4718 -0.0532 0.0094  -0.1489 ? ? ? ? ? ? 444  VAL G CG2 
40779 N  N   . VAL G  202 0.3131 0.4172 0.4314 -0.0507 0.0258  -0.1151 ? ? ? ? ? ? 445  VAL G N   
40780 C  CA  . VAL G  202 0.3133 0.4057 0.4252 -0.0519 0.0324  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 445  VAL G CA  
40781 C  C   . VAL G  202 0.3069 0.3972 0.4169 -0.0501 0.0347  -0.0990 ? ? ? ? ? ? 445  VAL G C   
40782 O  O   . VAL G  202 0.3063 0.3893 0.4164 -0.0525 0.0416  -0.0935 ? ? ? ? ? ? 445  VAL G O   
40783 C  CB  . VAL G  202 0.3177 0.4036 0.4165 -0.0484 0.0292  -0.1053 ? ? ? ? ? ? 445  VAL G CB  
40784 C  CG1 . VAL G  202 0.3172 0.3924 0.4103 -0.0485 0.0354  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 445  VAL G CG1 
40785 C  CG2 . VAL G  202 0.3251 0.4124 0.4258 -0.0506 0.0280  -0.1139 ? ? ? ? ? ? 445  VAL G CG2 
40786 N  N   . GLN G  203 0.3032 0.3990 0.4108 -0.0456 0.0285  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 446  GLN G N   
40787 C  CA  . GLN G  203 0.2977 0.3915 0.4029 -0.0436 0.0300  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 446  GLN G CA  
40788 C  C   . GLN G  203 0.2959 0.3927 0.4113 -0.0484 0.0372  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 446  GLN G C   
40789 O  O   . GLN G  203 0.2954 0.3846 0.4084 -0.0502 0.0434  -0.0846 ? ? ? ? ? ? 446  GLN G O   
40790 C  CB  . GLN G  203 0.2956 0.3946 0.3973 -0.0378 0.0215  -0.0906 ? ? ? ? ? ? 446  GLN G CB  
40791 C  CG  . GLN G  203 0.2988 0.3916 0.3877 -0.0338 0.0159  -0.0868 ? ? ? ? ? ? 446  GLN G CG  
40792 C  CD  . GLN G  203 0.2991 0.3951 0.3837 -0.0282 0.0067  -0.0867 ? ? ? ? ? ? 446  GLN G CD  
40793 O  OE1 . GLN G  203 0.2968 0.4013 0.3895 -0.0267 0.0035  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 446  GLN G OE1 
40794 N  NE2 . GLN G  203 0.3030 0.3919 0.3749 -0.0252 0.0026  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 446  GLN G NE2 
40795 N  N   . ALA G  204 0.2962 0.4041 0.4229 -0.0509 0.0364  -0.0998 ? ? ? ? ? ? 447  ALA G N   
40796 C  CA  . ALA G  204 0.2964 0.4085 0.4335 -0.0568 0.0438  -0.1020 ? ? ? ? ? ? 447  ALA G CA  
40797 C  C   . ALA G  204 0.3013 0.4020 0.4370 -0.0624 0.0523  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 447  ALA G C   
40798 O  O   . ALA G  204 0.3023 0.3987 0.4382 -0.0655 0.0591  -0.0929 ? ? ? ? ? ? 447  ALA G O   
40799 C  CB  . ALA G  204 0.2976 0.4236 0.4484 -0.0595 0.0418  -0.1134 ? ? ? ? ? ? 447  ALA G CB  
40800 N  N   . GLU G  205 0.3057 0.4008 0.4395 -0.0634 0.0519  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 448  GLU G N   
40801 C  CA  . GLU G  205 0.3115 0.3945 0.4440 -0.0678 0.0590  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 448  GLU G CA  
40802 C  C   . GLU G  205 0.3105 0.3817 0.4327 -0.0649 0.0617  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 448  GLU G C   
40803 O  O   . GLU G  205 0.3147 0.3775 0.4368 -0.0684 0.0680  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 448  GLU G O   
40804 C  CB  . GLU G  205 0.3169 0.3970 0.4496 -0.0688 0.0572  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 448  GLU G CB  
40805 C  CG  . GLU G  205 0.3242 0.3915 0.4564 -0.0727 0.0636  -0.1002 ? ? ? ? ? ? 448  GLU G CG  
40806 C  CD  . GLU G  205 0.3288 0.3921 0.4676 -0.0795 0.0715  -0.0984 ? ? ? ? ? ? 448  GLU G CD  
40807 O  OE1 . GLU G  205 0.3280 0.4011 0.4757 -0.0837 0.0731  -0.1027 ? ? ? ? ? ? 448  GLU G OE1 
40808 O  OE2 . GLU G  205 0.3344 0.3842 0.4689 -0.0807 0.0762  -0.0926 ? ? ? ? ? ? 448  GLU G OE2 
40809 N  N   . GLN G  206 0.3061 0.3761 0.4195 -0.0587 0.0565  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 449  GLN G N   
40810 C  CA  . GLN G  206 0.3044 0.3654 0.4095 -0.0556 0.0581  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 449  GLN G CA  
40811 C  C   . GLN G  206 0.3023 0.3648 0.4086 -0.0566 0.0610  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 449  GLN G C   
40812 O  O   . GLN G  206 0.3051 0.3585 0.4079 -0.0575 0.0655  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 449  GLN G O   
40813 C  CB  . GLN G  206 0.3001 0.3622 0.3970 -0.0495 0.0516  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 449  GLN G CB  
40814 C  CG  . GLN G  206 0.3034 0.3652 0.3976 -0.0486 0.0487  -0.0735 ? ? ? ? ? ? 449  GLN G CG  
40815 C  CD  . GLN G  206 0.3083 0.3599 0.4003 -0.0497 0.0535  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 449  GLN G CD  
40816 O  OE1 . GLN G  206 0.3110 0.3558 0.4060 -0.0525 0.0592  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 449  GLN G OE1 
40817 N  NE2 . GLN G  206 0.3106 0.3609 0.3967 -0.0474 0.0511  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 449  GLN G NE2 
40818 N  N   . LEU G  207 0.2985 0.3722 0.4094 -0.0561 0.0582  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 450  LEU G N   
40819 C  CA  . LEU G  207 0.2978 0.3747 0.4111 -0.0579 0.0620  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 450  LEU G CA  
40820 C  C   . LEU G  207 0.3054 0.3770 0.4227 -0.0652 0.0706  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 450  LEU G C   
40821 O  O   . LEU G  207 0.3090 0.3727 0.4211 -0.0663 0.0752  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 450  LEU G O   
40822 C  CB  . LEU G  207 0.2937 0.3850 0.4140 -0.0567 0.0581  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 450  LEU G CB  
40823 C  CG  . LEU G  207 0.2935 0.3895 0.4161 -0.0583 0.0624  -0.0754 ? ? ? ? ? ? 450  LEU G CG  
40824 C  CD1 . LEU G  207 0.2929 0.3797 0.4048 -0.0552 0.0632  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 450  LEU G CD1 
40825 C  CD2 . LEU G  207 0.2890 0.3992 0.4185 -0.0555 0.0573  -0.0825 ? ? ? ? ? ? 450  LEU G CD2 
40826 N  N   . ASN G  208 0.3092 0.3846 0.4351 -0.0702 0.0725  -0.0768 ? ? ? ? ? ? 451  ASN G N   
40827 C  CA  . ASN G  208 0.3181 0.3876 0.4483 -0.0780 0.0806  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 451  ASN G CA  
40828 C  C   . ASN G  208 0.3240 0.3767 0.4454 -0.0776 0.0836  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 451  ASN G C   
40829 O  O   . ASN G  208 0.3310 0.3758 0.4496 -0.0813 0.0896  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 451  ASN G O   
40830 C  CB  . ASN G  208 0.3216 0.3957 0.4619 -0.0827 0.0807  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 451  ASN G CB  
40831 C  CG  . ASN G  208 0.3308 0.4031 0.4786 -0.0921 0.0891  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 451  ASN G CG  
40832 O  OD1 . ASN G  208 0.3304 0.4145 0.4869 -0.0962 0.0917  -0.0934 ? ? ? ? ? ? 451  ASN G OD1 
40833 N  ND2 . ASN G  208 0.3400 0.3978 0.4853 -0.0958 0.0934  -0.0852 ? ? ? ? ? ? 451  ASN G ND2 
40834 N  N   . TRP G  209 0.3222 0.3693 0.4390 -0.0730 0.0795  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 452  TRP G N   
40835 C  CA  . TRP G  209 0.3278 0.3599 0.4379 -0.0719 0.0818  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CA  
40836 C  C   . TRP G  209 0.3266 0.3537 0.4284 -0.0686 0.0823  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 452  TRP G C   
40837 O  O   . TRP G  209 0.3347 0.3502 0.4323 -0.0703 0.0865  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 452  TRP G O   
40838 C  CB  . TRP G  209 0.3256 0.3555 0.4332 -0.0674 0.0774  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CB  
40839 C  CG  . TRP G  209 0.3313 0.3472 0.4339 -0.0655 0.0793  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CG  
40840 C  CD1 . TRP G  209 0.3413 0.3446 0.4434 -0.0688 0.0844  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CD1 
40841 C  CD2 . TRP G  209 0.3286 0.3417 0.4264 -0.0599 0.0760  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CD2 
40842 N  NE1 . TRP G  209 0.3445 0.3375 0.4425 -0.0647 0.0838  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 452  TRP G NE1 
40843 C  CE2 . TRP G  209 0.3363 0.3361 0.4323 -0.0594 0.0791  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CE2 
40844 C  CE3 . TRP G  209 0.3216 0.3420 0.4164 -0.0553 0.0708  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CE3 
40845 C  CZ2 . TRP G  209 0.3361 0.3314 0.4288 -0.0545 0.0775  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CZ2 
40846 C  CZ3 . TRP G  209 0.3219 0.3375 0.4124 -0.0512 0.0699  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CZ3 
40847 C  CH2 . TRP G  209 0.3284 0.3325 0.4188 -0.0507 0.0733  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 452  TRP G CH2 
40848 N  N   . LEU G  210 0.3176 0.3533 0.4169 -0.0638 0.0776  -0.0503 ? ? ? ? ? ? 453  LEU G N   
40849 C  CA  . LEU G  210 0.3159 0.3481 0.4075 -0.0601 0.0769  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 453  LEU G CA  
40850 C  C   . LEU G  210 0.3224 0.3530 0.4133 -0.0647 0.0827  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 453  LEU G C   
40851 O  O   . LEU G  210 0.3284 0.3486 0.4121 -0.0642 0.0849  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 453  LEU G O   
40852 C  CB  . LEU G  210 0.3061 0.3476 0.3959 -0.0545 0.0704  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 453  LEU G CB  
40853 C  CG  . LEU G  210 0.3040 0.3448 0.3876 -0.0513 0.0693  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 453  LEU G CG  
40854 C  CD1 . LEU G  210 0.3072 0.3363 0.3838 -0.0488 0.0697  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 453  LEU G CD1 
40855 C  CD2 . LEU G  210 0.2957 0.3444 0.3783 -0.0462 0.0625  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 453  LEU G CD2 
40856 N  N   . HIS G  211 0.3225 0.3632 0.4207 -0.0693 0.0852  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 454  HIS G N   
40857 C  CA  . HIS G  211 0.3300 0.3705 0.4282 -0.0750 0.0920  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 454  HIS G CA  
40858 C  C   . HIS G  211 0.3431 0.3690 0.4388 -0.0806 0.0981  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 454  HIS G C   
40859 O  O   . HIS G  211 0.3528 0.3699 0.4411 -0.0831 0.1029  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 454  HIS G O   
40860 C  CB  . HIS G  211 0.3278 0.3832 0.4369 -0.0794 0.0937  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 454  HIS G CB  
40861 C  CG  . HIS G  211 0.3371 0.3931 0.4474 -0.0868 0.1021  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 454  HIS G CG  
40862 N  ND1 . HIS G  211 0.3379 0.3979 0.4432 -0.0861 0.1043  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 454  HIS G ND1 
40863 C  CD2 . HIS G  211 0.3472 0.4005 0.4629 -0.0956 0.1093  -0.0558 ? ? ? ? ? ? 454  HIS G CD2 
40864 C  CE1 . HIS G  211 0.3482 0.4084 0.4552 -0.0943 0.1129  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 454  HIS G CE1 
40865 N  NE2 . HIS G  211 0.3542 0.4099 0.4675 -0.1004 0.1161  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 454  HIS G NE2 
40866 N  N   . PHE G  212 0.3452 0.3672 0.4461 -0.0824 0.0979  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 455  PHE G N   
40867 C  CA  . PHE G  212 0.3588 0.3657 0.4580 -0.0875 0.1031  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CA  
40868 C  C   . PHE G  212 0.3649 0.3563 0.4523 -0.0832 0.1026  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 455  PHE G C   
40869 O  O   . PHE G  212 0.3781 0.3577 0.4595 -0.0873 0.1076  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 455  PHE G O   
40870 C  CB  . PHE G  212 0.3598 0.3652 0.4667 -0.0892 0.1020  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CB  
40871 C  CG  . PHE G  212 0.3736 0.3607 0.4777 -0.0921 0.1055  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CG  
40872 C  CD1 . PHE G  212 0.3861 0.3675 0.4946 -0.1011 0.1119  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CD1 
40873 C  CD2 . PHE G  212 0.3750 0.3504 0.4725 -0.0858 0.1023  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CD2 
40874 C  CE1 . PHE G  212 0.4006 0.3631 0.5058 -0.1034 0.1145  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CE1 
40875 C  CE2 . PHE G  212 0.3883 0.3468 0.4836 -0.0876 0.1048  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CE2 
40876 C  CZ  . PHE G  212 0.4015 0.3526 0.5001 -0.0961 0.1106  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 455  PHE G CZ  
40877 N  N   . LEU G  213 0.3561 0.3479 0.4402 -0.0752 0.0963  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 456  LEU G N   
40878 C  CA  . LEU G  213 0.3603 0.3392 0.4358 -0.0701 0.0944  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 456  LEU G CA  
40879 C  C   . LEU G  213 0.3643 0.3408 0.4311 -0.0697 0.0957  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 456  LEU G C   
40880 O  O   . LEU G  213 0.3759 0.3384 0.4346 -0.0694 0.0972  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 456  LEU G O   
40881 C  CB  . LEU G  213 0.3483 0.3326 0.4238 -0.0624 0.0877  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 456  LEU G CB  
40882 C  CG  . LEU G  213 0.3479 0.3305 0.4291 -0.0620 0.0866  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 456  LEU G CG  
40883 C  CD1 . LEU G  213 0.3362 0.3273 0.4182 -0.0561 0.0809  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 456  LEU G CD1 
40884 C  CD2 . LEU G  213 0.3606 0.3261 0.4391 -0.0619 0.0888  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 456  LEU G CD2 
40885 N  N   . MET G  214 0.3551 0.3455 0.4235 -0.0691 0.0944  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 457  MET G N   
40886 C  CA  . MET G  214 0.3563 0.3478 0.4169 -0.0675 0.0946  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 457  MET G CA  
40887 C  C   . MET G  214 0.3698 0.3570 0.4271 -0.0751 0.1023  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 457  MET G C   
40888 O  O   . MET G  214 0.3743 0.3611 0.4236 -0.0750 0.1038  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 457  MET G O   
40889 C  CB  . MET G  214 0.3429 0.3509 0.4080 -0.0647 0.0908  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 457  MET G CB  
40890 C  CG  . MET G  214 0.3407 0.3503 0.3981 -0.0602 0.0881  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 457  MET G CG  
40891 S  SD  . MET G  214 0.3292 0.3395 0.3853 -0.0514 0.0792  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 457  MET G SD  
40892 C  CE  . MET G  214 0.3165 0.3432 0.3819 -0.0505 0.0754  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 457  MET G CE  
40893 N  N   . ASN G  215 0.3771 0.3611 0.4405 -0.0821 0.1073  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 458  ASN G N   
40894 C  CA  . ASN G  215 0.3922 0.3709 0.4531 -0.0909 0.1157  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 458  ASN G CA  
40895 C  C   . ASN G  215 0.4066 0.3683 0.4668 -0.0955 0.1191  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 458  ASN G C   
40896 O  O   . ASN G  215 0.4195 0.3767 0.4802 -0.1043 0.1263  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 458  ASN G O   
40897 C  CB  . ASN G  215 0.3870 0.3822 0.4594 -0.0968 0.1194  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 458  ASN G CB  
40898 C  CG  . ASN G  215 0.3795 0.3891 0.4511 -0.0947 0.1189  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 458  ASN G CG  
40899 O  OD1 . ASN G  215 0.3890 0.3959 0.4522 -0.0975 0.1238  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 458  ASN G OD1 
40900 N  ND2 . ASN G  215 0.3637 0.3880 0.4431 -0.0894 0.1129  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 458  ASN G ND2 
40901 N  N   . PHE G  216 0.4050 0.3575 0.4643 -0.0896 0.1139  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 459  PHE G N   
40902 C  CA  . PHE G  216 0.4172 0.3541 0.4774 -0.0924 0.1155  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CA  
40903 C  C   . PHE G  216 0.4388 0.3593 0.4902 -0.0993 0.1220  0.0005  ? ? ? ? ? ? 459  PHE G C   
40904 O  O   . PHE G  216 0.4495 0.3637 0.5055 -0.1071 0.1270  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 459  PHE G O   
40905 C  CB  . PHE G  216 0.4149 0.3428 0.4720 -0.0837 0.1091  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CB  
40906 C  CG  . PHE G  216 0.4270 0.3392 0.4863 -0.0852 0.1100  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CG  
40907 C  CD1 . PHE G  216 0.4240 0.3405 0.4943 -0.0885 0.1109  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CD1 
40908 C  CD2 . PHE G  216 0.4426 0.3354 0.4928 -0.0831 0.1095  0.0052  ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CD2 
40909 C  CE1 . PHE G  216 0.4360 0.3377 0.5084 -0.0899 0.1116  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CE1 
40910 C  CE2 . PHE G  216 0.4551 0.3324 0.5075 -0.0842 0.1100  0.0047  ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CE2 
40911 C  CZ  . PHE G  216 0.4516 0.3335 0.5153 -0.0877 0.1112  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 459  PHE G CZ  
40912 N  N   . GLY G  217 0.4467 0.3594 0.4848 -0.0968 0.1218  0.0092  ? ? ? ? ? ? 460  GLY G N   
40913 C  CA  . GLY G  217 0.4696 0.3660 0.4963 -0.1035 0.1280  0.0168  ? ? ? ? ? ? 460  GLY G CA  
40914 C  C   . GLY G  217 0.4767 0.3795 0.5074 -0.1152 0.1373  0.0130  ? ? ? ? ? ? 460  GLY G C   
40915 O  O   . GLY G  217 0.4954 0.3839 0.5238 -0.1232 0.1430  0.0156  ? ? ? ? ? ? 460  GLY G O   
40916 N  N   . ASN G  218 0.4628 0.3869 0.5001 -0.1163 0.1388  0.0067  ? ? ? ? ? ? 461  ASN G N   
40917 C  CA  . ASN G  218 0.4688 0.4013 0.5118 -0.1271 0.1476  0.0021  ? ? ? ? ? ? 461  ASN G CA  
40918 C  C   . ASN G  218 0.4671 0.4015 0.5246 -0.1323 0.1489  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 461  ASN G C   
40919 O  O   . ASN G  218 0.4824 0.4095 0.5414 -0.1423 0.1562  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 461  ASN G O   
40920 C  CB  . ASN G  218 0.4534 0.4098 0.5027 -0.1262 0.1481  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 461  ASN G CB  
40921 C  CG  . ASN G  218 0.4548 0.4115 0.4901 -0.1213 0.1470  0.0018  ? ? ? ? ? ? 461  ASN G CG  
40922 O  OD1 . ASN G  218 0.4738 0.4164 0.4942 -0.1248 0.1516  0.0105  ? ? ? ? ? ? 461  ASN G OD1 
40923 N  ND2 . ASN G  218 0.4361 0.4082 0.4753 -0.1133 0.1407  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 461  ASN G ND2 
40924 N  N   . ILE G  219 0.4495 0.3938 0.5176 -0.1260 0.1420  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 462  ILE G N   
40925 C  CA  . ILE G  219 0.4472 0.3955 0.5296 -0.1307 0.1427  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 462  ILE G CA  
40926 C  C   . ILE G  219 0.4634 0.3899 0.5438 -0.1337 0.1438  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 462  ILE G C   
40927 O  O   . ILE G  219 0.4720 0.3965 0.5606 -0.1425 0.1486  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 462  ILE G O   
40928 C  CB  . ILE G  219 0.4258 0.3903 0.5187 -0.1232 0.1349  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 462  ILE G CB  
40929 C  CG1 . ILE G  219 0.4119 0.3974 0.5083 -0.1211 0.1340  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 462  ILE G CG1 
40930 C  CG2 . ILE G  219 0.4252 0.3934 0.5318 -0.1280 0.1352  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 462  ILE G CG2 
40931 C  CD1 . ILE G  219 0.3941 0.3890 0.4910 -0.1106 0.1250  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 462  ILE G CD1 
40932 N  N   . TYR G  220 0.4684 0.3785 0.5387 -0.1264 0.1391  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 463  TYR G N   
40933 C  CA  . TYR G  220 0.4819 0.3729 0.5528 -0.1278 0.1387  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CA  
40934 C  C   . TYR G  220 0.5069 0.3759 0.5660 -0.1339 0.1441  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 463  TYR G C   
40935 O  O   . TYR G  220 0.5222 0.3786 0.5846 -0.1414 0.1480  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 463  TYR G O   
40936 C  CB  . TYR G  220 0.4745 0.3599 0.5442 -0.1167 0.1305  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CB  
40937 C  CG  . TYR G  220 0.4922 0.3548 0.5598 -0.1172 0.1302  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CG  
40938 C  CD1 . TYR G  220 0.4932 0.3545 0.5720 -0.1200 0.1301  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CD1 
40939 C  CD2 . TYR G  220 0.5092 0.3510 0.5634 -0.1147 0.1296  0.0044  ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CD2 
40940 C  CE1 . TYR G  220 0.5108 0.3500 0.5881 -0.1201 0.1296  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CE1 
40941 C  CE2 . TYR G  220 0.5269 0.3465 0.5794 -0.1145 0.1286  0.0068  ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CE2 
40942 C  CZ  . TYR G  220 0.5276 0.3459 0.5920 -0.1173 0.1288  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 463  TYR G CZ  
40943 O  OH  . TYR G  220 0.5459 0.3420 0.6089 -0.1168 0.1277  0.0000  ? ? ? ? ? ? 463  TYR G OH  
40944 N  N   . ALA G  221 0.5127 0.3761 0.5573 -0.1309 0.1441  0.0089  ? ? ? ? ? ? 464  ALA G N   
40945 C  CA  . ALA G  221 0.5396 0.3786 0.5693 -0.1353 0.1480  0.0197  ? ? ? ? ? ? 464  ALA G CA  
40946 C  C   . ALA G  221 0.5502 0.3925 0.5719 -0.1443 0.1565  0.0235  ? ? ? ? ? ? 464  ALA G C   
40947 O  O   . ALA G  221 0.5741 0.3972 0.5810 -0.1490 0.1606  0.0331  ? ? ? ? ? ? 464  ALA G O   
40948 C  CB  . ALA G  221 0.5438 0.3686 0.5608 -0.1244 0.1406  0.0286  ? ? ? ? ? ? 464  ALA G CB  
40949 N  N   . ASN G  222 0.5333 0.4001 0.5640 -0.1463 0.1590  0.0160  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G N   
40950 C  CA  . ASN G  222 0.5408 0.4144 0.5648 -0.1536 0.1669  0.0184  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G CA  
40951 C  C   . ASN G  222 0.5507 0.4141 0.5548 -0.1486 0.1654  0.0293  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G C   
40952 O  O   . ASN G  222 0.5713 0.4248 0.5624 -0.1560 0.1725  0.0361  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G O   
40953 C  CB  . ASN G  222 0.5641 0.4251 0.5868 -0.1670 0.1764  0.0203  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G CB  
40954 C  CG  . ASN G  222 0.5581 0.4399 0.5932 -0.1763 0.1841  0.0116  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G CG  
40955 O  OD1 . ASN G  222 0.5428 0.4394 0.5964 -0.1770 0.1825  0.0006  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G OD1 
40956 N  ND2 . ASN G  222 0.5687 0.4546 0.5947 -0.1828 0.1923  0.0152  ? ? ? ? ? ? 465  ASN G ND2 
40957 N  N   . ASP G  223 0.5371 0.4026 0.5383 -0.1364 0.1561  0.0310  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G N   
40958 C  CA  . ASP G  223 0.5466 0.4015 0.5293 -0.1305 0.1531  0.0410  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G CA  
40959 C  C   . ASP G  223 0.5219 0.3966 0.5087 -0.1206 0.1462  0.0369  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G C   
40960 O  O   . ASP G  223 0.5059 0.3842 0.5004 -0.1117 0.1380  0.0338  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G O   
40961 C  CB  . ASP G  223 0.5624 0.3912 0.5360 -0.1257 0.1476  0.0493  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G CB  
40962 C  CG  . ASP G  223 0.5728 0.3900 0.5273 -0.1183 0.1427  0.0597  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G CG  
40963 O  OD1 . ASP G  223 0.5698 0.3976 0.5164 -0.1179 0.1443  0.0610  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G OD1 
40964 O  OD2 . ASP G  223 0.5846 0.3818 0.5323 -0.1126 0.1368  0.0660  ? ? ? ? ? ? 466  ASP G OD2 
40965 N  N   . PRO G  224 0.5195 0.4076 0.5016 -0.1226 0.1501  0.0362  ? ? ? ? ? ? 467  PRO G N   
40966 C  CA  . PRO G  224 0.4987 0.4062 0.4838 -0.1147 0.1449  0.0319  ? ? ? ? ? ? 467  PRO G CA  
40967 C  C   . PRO G  224 0.4981 0.3958 0.4720 -0.1038 0.1358  0.0391  ? ? ? ? ? ? 467  PRO G C   
40968 O  O   . PRO G  224 0.4813 0.3912 0.4579 -0.0960 0.1295  0.0365  ? ? ? ? ? ? 467  PRO G O   
40969 C  CB  . PRO G  224 0.5065 0.4229 0.4846 -0.1211 0.1529  0.0318  ? ? ? ? ? ? 467  PRO G CB  
40970 C  CG  . PRO G  224 0.5358 0.4295 0.4969 -0.1280 0.1590  0.0420  ? ? ? ? ? ? 467  PRO G CG  
40971 C  CD  . PRO G  224 0.5421 0.4229 0.5114 -0.1324 0.1598  0.0415  ? ? ? ? ? ? 467  PRO G CD  
40972 N  N   . ASP G  225 0.5172 0.3923 0.4794 -0.1033 0.1346  0.0480  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G N   
40973 C  CA  . ASP G  225 0.5184 0.3846 0.4707 -0.0934 0.1261  0.0544  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G CA  
40974 C  C   . ASP G  225 0.5075 0.3696 0.4698 -0.0854 0.1178  0.0527  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G C   
40975 O  O   . ASP G  225 0.5075 0.3628 0.4641 -0.0764 0.1100  0.0574  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G O   
40976 C  CB  . ASP G  225 0.5474 0.3914 0.4789 -0.0961 0.1284  0.0656  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G CB  
40977 C  CG  . ASP G  225 0.5509 0.3845 0.4720 -0.0854 0.1188  0.0724  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G CG  
40978 O  OD1 . ASP G  225 0.5677 0.3796 0.4820 -0.0829 0.1152  0.0792  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G OD1 
40979 O  OD2 . ASP G  225 0.5351 0.3835 0.4571 -0.0790 0.1141  0.0698  ? ? ? ? ? ? 468  ASP G OD2 
40980 N  N   . ALA G  226 0.4986 0.3660 0.4762 -0.0888 0.1198  0.0454  ? ? ? ? ? ? 469  ALA G N   
40981 C  CA  . ALA G  226 0.4882 0.3537 0.4763 -0.0821 0.1132  0.0422  ? ? ? ? ? ? 469  ALA G CA  
40982 C  C   . ALA G  226 0.4632 0.3502 0.4671 -0.0801 0.1113  0.0321  ? ? ? ? ? ? 469  ALA G C   
40983 O  O   . ALA G  226 0.4571 0.3452 0.4723 -0.0802 0.1104  0.0266  ? ? ? ? ? ? 469  ALA G O   
40984 C  CB  . ALA G  226 0.5038 0.3518 0.4942 -0.0866 0.1159  0.0431  ? ? ? ? ? ? 469  ALA G CB  
40985 N  N   . ASN G  227 0.4500 0.3536 0.4543 -0.0784 0.1104  0.0296  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G N   
40986 C  CA  . ASN G  227 0.4277 0.3502 0.4453 -0.0755 0.1072  0.0209  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G CA  
40987 C  C   . ASN G  227 0.4153 0.3403 0.4342 -0.0655 0.0986  0.0216  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G C   
40988 O  O   . ASN G  227 0.4213 0.3376 0.4308 -0.0603 0.0948  0.0284  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G O   
40989 C  CB  . ASN G  227 0.4189 0.3589 0.4387 -0.0782 0.1099  0.0163  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G CB  
40990 C  CG  . ASN G  227 0.4295 0.3708 0.4505 -0.0886 0.1190  0.0139  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G CG  
40991 O  OD1 . ASN G  227 0.4269 0.3801 0.4475 -0.0911 0.1222  0.0114  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G OD1 
40992 N  ND2 . ASN G  227 0.4415 0.3715 0.4649 -0.0948 0.1233  0.0143  ? ? ? ? ? ? 470  ASN G ND2 
40993 N  N   . PHE G  228 0.3991 0.3359 0.4293 -0.0631 0.0956  0.0146  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G N   
40994 C  CA  . PHE G  228 0.3868 0.3286 0.4182 -0.0548 0.0884  0.0150  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CA  
40995 C  C   . PHE G  228 0.3777 0.3322 0.4068 -0.0532 0.0867  0.0142  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G C   
40996 O  O   . PHE G  228 0.3743 0.3389 0.4072 -0.0579 0.0903  0.0093  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G O   
40997 C  CB  . PHE G  228 0.3744 0.3243 0.4170 -0.0532 0.0862  0.0081  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CB  
40998 C  CG  . PHE G  228 0.3811 0.3195 0.4263 -0.0519 0.0858  0.0085  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CG  
40999 C  CD1 . PHE G  228 0.3832 0.3138 0.4254 -0.0452 0.0813  0.0132  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CD1 
41000 C  CD2 . PHE G  228 0.3859 0.3214 0.4374 -0.0573 0.0898  0.0035  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CD2 
41001 C  CE1 . PHE G  228 0.3902 0.3104 0.4357 -0.0435 0.0810  0.0128  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CE1 
41002 C  CE2 . PHE G  228 0.3929 0.3173 0.4471 -0.0558 0.0894  0.0032  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CE2 
41003 C  CZ  . PHE G  228 0.3952 0.3120 0.4463 -0.0487 0.0851  0.0078  ? ? ? ? ? ? 471  PHE G CZ  
41004 N  N   . ASP G  229 0.3738 0.3284 0.3980 -0.0466 0.0810  0.0181  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G N   
41005 C  CA  . ASP G  229 0.3674 0.3318 0.3878 -0.0445 0.0788  0.0179  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G CA  
41006 C  C   . ASP G  229 0.3504 0.3282 0.3789 -0.0410 0.0741  0.0126  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G C   
41007 O  O   . ASP G  229 0.3436 0.3324 0.3736 -0.0413 0.0736  0.0089  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G O   
41008 C  CB  . ASP G  229 0.3742 0.3305 0.3844 -0.0395 0.0748  0.0251  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G CB  
41009 C  CG  . ASP G  229 0.3934 0.3354 0.3929 -0.0427 0.0788  0.0313  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G CG  
41010 O  OD1 . ASP G  229 0.4005 0.3443 0.3946 -0.0480 0.0843  0.0311  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G OD1 
41011 O  OD2 . ASP G  229 0.4022 0.3310 0.3988 -0.0399 0.0766  0.0360  ? ? ? ? ? ? 472  ASP G OD2 
41012 N  N   . SER G  230 0.3445 0.3211 0.3782 -0.0375 0.0705  0.0120  ? ? ? ? ? ? 473  SER G N   
41013 C  CA  . SER G  230 0.3306 0.3183 0.3696 -0.0342 0.0659  0.0081  ? ? ? ? ? ? 473  SER G CA  
41014 C  C   . SER G  230 0.3263 0.3145 0.3729 -0.0344 0.0658  0.0044  ? ? ? ? ? ? 473  SER G C   
41015 O  O   . SER G  230 0.3342 0.3138 0.3818 -0.0365 0.0691  0.0049  ? ? ? ? ? ? 473  SER G O   
41016 C  CB  . SER G  230 0.3282 0.3146 0.3631 -0.0283 0.0602  0.0126  ? ? ? ? ? ? 473  SER G CB  
41017 O  OG  . SER G  230 0.3362 0.3113 0.3690 -0.0263 0.0598  0.0173  ? ? ? ? ? ? 473  SER G OG  
41018 N  N   . ILE G  231 0.3154 0.3128 0.3663 -0.0322 0.0621  0.0007  ? ? ? ? ? ? 474  ILE G N   
41019 C  CA  . ILE G  231 0.3118 0.3105 0.3684 -0.0321 0.0619  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 474  ILE G CA  
41020 C  C   . ILE G  231 0.3052 0.3063 0.3625 -0.0274 0.0572  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 474  ILE G C   
41021 O  O   . ILE G  231 0.3008 0.3053 0.3556 -0.0247 0.0534  0.0005  ? ? ? ? ? ? 474  ILE G O   
41022 C  CB  . ILE G  231 0.3071 0.3146 0.3683 -0.0352 0.0625  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 474  ILE G CB  
41023 C  CG1 . ILE G  231 0.2982 0.3150 0.3588 -0.0324 0.0574  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 474  ILE G CG1 
41024 C  CG2 . ILE G  231 0.3128 0.3204 0.3750 -0.0404 0.0673  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 474  ILE G CG2 
41025 C  CD1 . ILE G  231 0.2943 0.3193 0.3591 -0.0343 0.0566  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 474  ILE G CD1 
41026 N  N   . ARG G  232 0.3053 0.3049 0.3663 -0.0268 0.0579  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 475  ARG G N   
41027 C  CA  . ARG G  232 0.2994 0.3033 0.3618 -0.0238 0.0548  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 475  ARG G CA  
41028 C  C   . ARG G  232 0.2966 0.3062 0.3614 -0.0260 0.0554  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 475  ARG G C   
41029 O  O   . ARG G  232 0.3012 0.3077 0.3686 -0.0282 0.0588  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 475  ARG G O   
41030 C  CB  . ARG G  232 0.3035 0.3013 0.3683 -0.0212 0.0556  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 475  ARG G CB  
41031 C  CG  . ARG G  232 0.2988 0.3020 0.3665 -0.0194 0.0543  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 475  ARG G CG  
41032 C  CD  . ARG G  232 0.3036 0.3019 0.3755 -0.0168 0.0559  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 475  ARG G CD  
41033 N  NE  . ARG G  232 0.2997 0.3042 0.3745 -0.0152 0.0554  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 475  ARG G NE  
41034 C  CZ  . ARG G  232 0.3004 0.3079 0.3772 -0.0163 0.0580  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 475  ARG G CZ  
41035 N  NH1 . ARG G  232 0.3045 0.3090 0.3812 -0.0188 0.0607  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 475  ARG G NH1 
41036 N  NH2 . ARG G  232 0.2980 0.3114 0.3765 -0.0153 0.0581  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 475  ARG G NH2 
41037 N  N   . VAL G  233 0.2905 0.3074 0.3538 -0.0254 0.0518  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 476  VAL G N   
41038 C  CA  . VAL G  233 0.2893 0.3114 0.3529 -0.0270 0.0513  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 476  VAL G CA  
41039 C  C   . VAL G  233 0.2900 0.3120 0.3538 -0.0257 0.0519  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 476  VAL G C   
41040 O  O   . VAL G  233 0.2875 0.3111 0.3495 -0.0238 0.0497  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 476  VAL G O   
41041 C  CB  . VAL G  233 0.2848 0.3136 0.3458 -0.0267 0.0467  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 476  VAL G CB  
41042 C  CG1 . VAL G  233 0.2857 0.3184 0.3459 -0.0278 0.0456  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 476  VAL G CG1 
41043 C  CG2 . VAL G  233 0.2844 0.3152 0.3466 -0.0280 0.0468  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 476  VAL G CG2 
41044 N  N   . ASP G  234 0.2943 0.3145 0.3603 -0.0272 0.0551  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 477  ASP G N   
41045 C  CA  . ASP G  234 0.2964 0.3161 0.3632 -0.0259 0.0568  -0.0227 ? ? ? ? ? ? 477  ASP G CA  
41046 C  C   . ASP G  234 0.2962 0.3217 0.3590 -0.0268 0.0553  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 477  ASP G C   
41047 O  O   . ASP G  234 0.2969 0.3248 0.3582 -0.0287 0.0541  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 477  ASP G O   
41048 C  CB  . ASP G  234 0.3027 0.3164 0.3738 -0.0266 0.0609  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 477  ASP G CB  
41049 C  CG  . ASP G  234 0.3060 0.3210 0.3781 -0.0259 0.0631  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 477  ASP G CG  
41050 O  OD1 . ASP G  234 0.3070 0.3203 0.3819 -0.0231 0.0644  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 477  ASP G OD1 
41051 O  OD2 . ASP G  234 0.3080 0.3262 0.3780 -0.0280 0.0633  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 477  ASP G OD2 
41052 N  N   . ALA G  235 0.2962 0.3239 0.3569 -0.0256 0.0554  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 478  ALA G N   
41053 C  CA  . ALA G  235 0.2985 0.3305 0.3531 -0.0267 0.0543  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 478  ALA G CA  
41054 C  C   . ALA G  235 0.2970 0.3316 0.3457 -0.0274 0.0492  -0.0270 ? ? ? ? ? ? 478  ALA G C   
41055 O  O   . ALA G  235 0.3005 0.3371 0.3450 -0.0286 0.0477  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 478  ALA G O   
41056 C  CB  . ALA G  235 0.3043 0.3363 0.3590 -0.0278 0.0574  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 478  ALA G CB  
41057 N  N   . VAL G  236 0.2924 0.3269 0.3409 -0.0263 0.0460  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 479  VAL G N   
41058 C  CA  . VAL G  236 0.2913 0.3277 0.3351 -0.0263 0.0405  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 479  VAL G CA  
41059 C  C   . VAL G  236 0.2966 0.3343 0.3320 -0.0270 0.0382  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 479  VAL G C   
41060 O  O   . VAL G  236 0.2990 0.3379 0.3300 -0.0271 0.0339  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 479  VAL G O   
41061 C  CB  . VAL G  236 0.2869 0.3224 0.3312 -0.0247 0.0376  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 479  VAL G CB  
41062 C  CG1 . VAL G  236 0.2874 0.3240 0.3262 -0.0241 0.0314  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 479  VAL G CG1 
41063 C  CG2 . VAL G  236 0.2837 0.3179 0.3337 -0.0241 0.0390  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 479  VAL G CG2 
41064 N  N   . ASP G  237 0.2995 0.3370 0.3326 -0.0277 0.0411  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 480  ASP G N   
41065 C  CA  . ASP G  237 0.3061 0.3439 0.3295 -0.0289 0.0391  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 480  ASP G CA  
41066 C  C   . ASP G  237 0.3132 0.3521 0.3316 -0.0301 0.0404  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 480  ASP G C   
41067 O  O   . ASP G  237 0.3213 0.3599 0.3297 -0.0314 0.0396  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 480  ASP G O   
41068 C  CB  . ASP G  237 0.3076 0.3455 0.3300 -0.0300 0.0421  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 480  ASP G CB  
41069 C  CG  . ASP G  237 0.3032 0.3397 0.3272 -0.0293 0.0386  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 480  ASP G CG  
41070 O  OD1 . ASP G  237 0.3008 0.3355 0.3237 -0.0280 0.0332  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 480  ASP G OD1 
41071 O  OD2 . ASP G  237 0.3026 0.3401 0.3295 -0.0301 0.0413  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 480  ASP G OD2 
41072 N  N   . ASN G  238 0.3116 0.3512 0.3361 -0.0299 0.0424  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 481  ASN G N   
41073 C  CA  . ASN G  238 0.3185 0.3594 0.3394 -0.0309 0.0435  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 481  ASN G CA  
41074 C  C   . ASN G  238 0.3182 0.3603 0.3416 -0.0310 0.0401  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 481  ASN G C   
41075 O  O   . ASN G  238 0.3230 0.3661 0.3464 -0.0319 0.0415  -0.0489 ? ? ? ? ? ? 481  ASN G O   
41076 C  CB  . ASN G  238 0.3198 0.3605 0.3462 -0.0313 0.0503  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 481  ASN G CB  
41077 C  CG  . ASN G  238 0.3195 0.3605 0.3462 -0.0310 0.0541  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 481  ASN G CG  
41078 O  OD1 . ASN G  238 0.3248 0.3671 0.3431 -0.0322 0.0540  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 481  ASN G OD1 
41079 N  ND2 . ASN G  238 0.3143 0.3542 0.3508 -0.0297 0.0573  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 481  ASN G ND2 
41080 N  N   . VAL G  239 0.3128 0.3555 0.3393 -0.0300 0.0359  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 482  VAL G N   
41081 C  CA  . VAL G  239 0.3114 0.3569 0.3427 -0.0301 0.0330  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 482  VAL G CA  
41082 C  C   . VAL G  239 0.3109 0.3581 0.3382 -0.0283 0.0255  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 482  VAL G C   
41083 O  O   . VAL G  239 0.3102 0.3549 0.3327 -0.0270 0.0232  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 482  VAL G O   
41084 C  CB  . VAL G  239 0.3048 0.3498 0.3473 -0.0309 0.0371  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 482  VAL G CB  
41085 C  CG1 . VAL G  239 0.3072 0.3494 0.3540 -0.0324 0.0435  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 482  VAL G CG1 
41086 C  CG2 . VAL G  239 0.2990 0.3419 0.3428 -0.0295 0.0373  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 482  VAL G CG2 
41087 N  N   . ASP G  240 0.3120 0.3632 0.3418 -0.0279 0.0213  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 483  ASP G N   
41088 C  CA  . ASP G  240 0.3123 0.3653 0.3396 -0.0254 0.0137  -0.0497 ? ? ? ? ? ? 483  ASP G CA  
41089 C  C   . ASP G  240 0.3040 0.3573 0.3378 -0.0243 0.0142  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 483  ASP G C   
41090 O  O   . ASP G  240 0.2988 0.3547 0.3420 -0.0257 0.0182  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 483  ASP G O   
41091 C  CB  . ASP G  240 0.3149 0.3738 0.3463 -0.0252 0.0097  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 483  ASP G CB  
41092 C  CG  . ASP G  240 0.3149 0.3769 0.3466 -0.0219 0.0015  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 483  ASP G CG  
41093 O  OD1 . ASP G  240 0.3092 0.3704 0.3436 -0.0205 0.0011  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 483  ASP G OD1 
41094 O  OD2 . ASP G  240 0.3212 0.3863 0.3505 -0.0204 -0.0047 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 483  ASP G OD2 
41095 N  N   . ALA G  241 0.3038 0.3538 0.3323 -0.0223 0.0106  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 484  ALA G N   
41096 C  CA  . ALA G  241 0.2967 0.3464 0.3305 -0.0212 0.0113  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 484  ALA G CA  
41097 C  C   . ALA G  241 0.2925 0.3481 0.3347 -0.0200 0.0093  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 484  ALA G C   
41098 O  O   . ALA G  241 0.2873 0.3433 0.3340 -0.0197 0.0114  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 484  ALA G O   
41099 C  CB  . ALA G  241 0.2986 0.3434 0.3252 -0.0194 0.0071  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 484  ALA G CB  
41100 N  N   . ASP G  242 0.2952 0.3562 0.3397 -0.0193 0.0053  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 485  ASP G N   
41101 C  CA  . ASP G  242 0.2913 0.3599 0.3459 -0.0191 0.0051  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 485  ASP G CA  
41102 C  C   . ASP G  242 0.2861 0.3554 0.3481 -0.0223 0.0135  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 485  ASP G C   
41103 O  O   . ASP G  242 0.2824 0.3556 0.3503 -0.0221 0.0147  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 485  ASP G O   
41104 C  CB  . ASP G  242 0.2950 0.3699 0.3534 -0.0196 0.0023  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 485  ASP G CB  
41105 C  CG  . ASP G  242 0.3020 0.3762 0.3528 -0.0158 -0.0072 -0.0626 ? ? ? ? ? ? 485  ASP G CG  
41106 O  OD1 . ASP G  242 0.3042 0.3723 0.3468 -0.0131 -0.0113 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 485  ASP G OD1 
41107 O  OD2 . ASP G  242 0.3064 0.3855 0.3590 -0.0155 -0.0110 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 485  ASP G OD2 
41108 N  N   . LEU G  243 0.2870 0.3522 0.3483 -0.0253 0.0194  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 486  LEU G N   
41109 C  CA  . LEU G  243 0.2845 0.3484 0.3515 -0.0283 0.0268  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 486  LEU G CA  
41110 C  C   . LEU G  243 0.2809 0.3422 0.3468 -0.0267 0.0277  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 486  LEU G C   
41111 O  O   . LEU G  243 0.2797 0.3411 0.3500 -0.0286 0.0324  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 486  LEU G O   
41112 C  CB  . LEU G  243 0.2871 0.3449 0.3522 -0.0305 0.0319  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 486  LEU G CB  
41113 C  CG  . LEU G  243 0.2916 0.3516 0.3583 -0.0326 0.0322  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 486  LEU G CG  
41114 C  CD1 . LEU G  243 0.2942 0.3479 0.3607 -0.0346 0.0381  -0.0526 ? ? ? ? ? ? 486  LEU G CD1 
41115 C  CD2 . LEU G  243 0.2914 0.3579 0.3671 -0.0351 0.0331  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 486  LEU G CD2 
41116 N  N   . LEU G  244 0.2804 0.3386 0.3399 -0.0236 0.0231  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 487  LEU G N   
41117 C  CA  . LEU G  244 0.2774 0.3333 0.3357 -0.0218 0.0229  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 487  LEU G CA  
41118 C  C   . LEU G  244 0.2755 0.3373 0.3380 -0.0204 0.0206  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 487  LEU G C   
41119 O  O   . LEU G  244 0.2740 0.3354 0.3378 -0.0206 0.0237  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 487  LEU G O   
41120 C  CB  . LEU G  244 0.2781 0.3290 0.3293 -0.0195 0.0188  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 487  LEU G CB  
41121 C  CG  . LEU G  244 0.2799 0.3261 0.3278 -0.0210 0.0220  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 487  LEU G CG  
41122 C  CD1 . LEU G  244 0.2807 0.3233 0.3230 -0.0194 0.0183  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 487  LEU G CD1 
41123 C  CD2 . LEU G  244 0.2787 0.3218 0.3299 -0.0227 0.0286  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 487  LEU G CD2 
41124 N  N   . GLN G  245 0.2766 0.3441 0.3409 -0.0186 0.0153  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 488  GLN G N   
41125 C  CA  . GLN G  245 0.2751 0.3500 0.3453 -0.0171 0.0136  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 488  GLN G CA  
41126 C  C   . GLN G  245 0.2744 0.3548 0.3525 -0.0213 0.0207  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 488  GLN G C   
41127 O  O   . GLN G  245 0.2734 0.3567 0.3545 -0.0221 0.0243  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 488  GLN G O   
41128 C  CB  . GLN G  245 0.2772 0.3571 0.3486 -0.0138 0.0057  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 488  GLN G CB  
41129 C  CG  . GLN G  245 0.2791 0.3537 0.3434 -0.0093 -0.0019 -0.0486 ? ? ? ? ? ? 488  GLN G CG  
41130 C  CD  . GLN G  245 0.2827 0.3488 0.3377 -0.0097 -0.0036 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 488  GLN G CD  
41131 O  OE1 . GLN G  245 0.2869 0.3530 0.3392 -0.0100 -0.0062 -0.0456 ? ? ? ? ? ? 488  GLN G OE1 
41132 N  NE2 . GLN G  245 0.2818 0.3411 0.3318 -0.0099 -0.0022 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 488  GLN G NE2 
41133 N  N   . ILE G  246 0.2762 0.3574 0.3570 -0.0245 0.0232  -0.0542 ? ? ? ? ? ? 489  ILE G N   
41134 C  CA  . ILE G  246 0.2770 0.3621 0.3653 -0.0294 0.0302  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 489  ILE G CA  
41135 C  C   . ILE G  246 0.2776 0.3565 0.3636 -0.0318 0.0372  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 489  ILE G C   
41136 O  O   . ILE G  246 0.2782 0.3608 0.3677 -0.0336 0.0411  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 489  ILE G O   
41137 C  CB  . ILE G  246 0.2799 0.3644 0.3701 -0.0323 0.0313  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 489  ILE G CB  
41138 C  CG1 . ILE G  246 0.2807 0.3724 0.3731 -0.0296 0.0236  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 489  ILE G CG1 
41139 C  CG2 . ILE G  246 0.2822 0.3688 0.3803 -0.0383 0.0390  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 489  ILE G CG2 
41140 C  CD1 . ILE G  246 0.2844 0.3758 0.3774 -0.0317 0.0235  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 489  ILE G CD1 
41141 N  N   . ALA G  247 0.2785 0.3478 0.3583 -0.0317 0.0388  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 490  ALA G N   
41142 C  CA  . ALA G  247 0.2804 0.3429 0.3576 -0.0333 0.0443  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 490  ALA G CA  
41143 C  C   . ALA G  247 0.2789 0.3421 0.3528 -0.0305 0.0427  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 490  ALA G C   
41144 O  O   . ALA G  247 0.2820 0.3440 0.3554 -0.0327 0.0477  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 490  ALA G O   
41145 C  CB  . ALA G  247 0.2816 0.3351 0.3541 -0.0328 0.0451  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 490  ALA G CB  
41146 N  N   . GLY G  248 0.2757 0.3402 0.3466 -0.0260 0.0360  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 491  GLY G N   
41147 C  CA  . GLY G  248 0.2749 0.3411 0.3436 -0.0232 0.0340  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 491  GLY G CA  
41148 C  C   . GLY G  248 0.2756 0.3512 0.3500 -0.0243 0.0361  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 491  GLY G C   
41149 O  O   . GLY G  248 0.2780 0.3534 0.3504 -0.0251 0.0397  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 491  GLY G O   
41150 N  N   . ASP G  249 0.2744 0.3584 0.3555 -0.0243 0.0337  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 492  ASP G N   
41151 C  CA  . ASP G  249 0.2749 0.3700 0.3639 -0.0257 0.0360  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 492  ASP G CA  
41152 C  C   . ASP G  249 0.2791 0.3734 0.3694 -0.0317 0.0457  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 492  ASP G C   
41153 O  O   . ASP G  249 0.2814 0.3810 0.3732 -0.0330 0.0497  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 492  ASP G O   
41154 C  CB  . ASP G  249 0.2738 0.3778 0.3713 -0.0256 0.0326  -0.0630 ? ? ? ? ? ? 492  ASP G CB  
41155 C  CG  . ASP G  249 0.2721 0.3772 0.3681 -0.0194 0.0223  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 492  ASP G CG  
41156 O  OD1 . ASP G  249 0.2717 0.3698 0.3600 -0.0158 0.0188  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 492  ASP G OD1 
41157 O  OD2 . ASP G  249 0.2723 0.3845 0.3744 -0.0180 0.0176  -0.0718 ? ? ? ? ? ? 492  ASP G OD2 
41158 N  N   . TYR G  250 0.2813 0.3685 0.3705 -0.0356 0.0496  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 493  TYR G N   
41159 C  CA  . TYR G  250 0.2872 0.3722 0.3778 -0.0419 0.0584  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CA  
41160 C  C   . TYR G  250 0.2914 0.3688 0.3731 -0.0416 0.0616  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 493  TYR G C   
41161 O  O   . TYR G  250 0.2967 0.3767 0.3781 -0.0450 0.0675  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 493  TYR G O   
41162 C  CB  . TYR G  250 0.2898 0.3676 0.3813 -0.0455 0.0611  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CB  
41163 C  CG  . TYR G  250 0.2981 0.3709 0.3898 -0.0523 0.0701  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CG  
41164 C  CD1 . TYR G  250 0.3013 0.3827 0.4013 -0.0579 0.0753  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CD1 
41165 C  CD2 . TYR G  250 0.3039 0.3632 0.3874 -0.0530 0.0732  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CD2 
41166 C  CE1 . TYR G  250 0.3108 0.3865 0.4100 -0.0648 0.0839  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CE1 
41167 C  CE2 . TYR G  250 0.3138 0.3668 0.3958 -0.0591 0.0810  -0.0363 ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CE2 
41168 C  CZ  . TYR G  250 0.3175 0.3783 0.4069 -0.0652 0.0865  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 493  TYR G CZ  
41169 O  OH  . TYR G  250 0.3289 0.3827 0.4164 -0.0720 0.0946  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 493  TYR G OH  
41170 N  N   . LEU G  251 0.2900 0.3582 0.3641 -0.0377 0.0577  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 494  LEU G N   
41171 C  CA  . LEU G  251 0.2941 0.3553 0.3594 -0.0364 0.0591  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 494  LEU G CA  
41172 C  C   . LEU G  251 0.2947 0.3633 0.3589 -0.0348 0.0588  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 494  LEU G C   
41173 O  O   . LEU G  251 0.3016 0.3675 0.3601 -0.0366 0.0634  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 494  LEU G O   
41174 C  CB  . LEU G  251 0.2911 0.3444 0.3508 -0.0318 0.0535  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 494  LEU G CB  
41175 C  CG  . LEU G  251 0.2932 0.3371 0.3518 -0.0331 0.0552  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 494  LEU G CG  
41176 C  CD1 . LEU G  251 0.2907 0.3289 0.3447 -0.0287 0.0504  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 494  LEU G CD1 
41177 C  CD2 . LEU G  251 0.3026 0.3386 0.3578 -0.0372 0.0620  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 494  LEU G CD2 
41178 N  N   . LYS G  252 0.2886 0.3662 0.3578 -0.0311 0.0530  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 495  LYS G N   
41179 C  CA  . LYS G  252 0.2891 0.3744 0.3585 -0.0288 0.0522  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 495  LYS G CA  
41180 C  C   . LYS G  252 0.2928 0.3881 0.3689 -0.0337 0.0593  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 495  LYS G C   
41181 O  O   . LYS G  252 0.2989 0.3956 0.3710 -0.0355 0.0646  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 495  LYS G O   
41182 C  CB  . LYS G  252 0.2830 0.3736 0.3556 -0.0227 0.0432  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 495  LYS G CB  
41183 C  CG  . LYS G  252 0.2814 0.3636 0.3464 -0.0179 0.0368  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 495  LYS G CG  
41184 C  CD  . LYS G  252 0.2776 0.3639 0.3457 -0.0127 0.0282  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 495  LYS G CD  
41185 C  CE  . LYS G  252 0.2745 0.3609 0.3466 -0.0131 0.0251  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 495  LYS G CE  
41186 N  NZ  . LYS G  252 0.2729 0.3638 0.3482 -0.0082 0.0167  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 495  LYS G NZ  
41187 N  N   . ALA G  253 0.2903 0.3927 0.3764 -0.0363 0.0600  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 496  ALA G N   
41188 C  CA  . ALA G  253 0.2938 0.4076 0.3883 -0.0415 0.0671  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 496  ALA G CA  
41189 C  C   . ALA G  253 0.3034 0.4108 0.3926 -0.0487 0.0772  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 496  ALA G C   
41190 O  O   . ALA G  253 0.3093 0.4225 0.3982 -0.0518 0.0835  -0.0579 ? ? ? ? ? ? 496  ALA G O   
41191 C  CB  . ALA G  253 0.2898 0.4125 0.3968 -0.0431 0.0654  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 496  ALA G CB  
41192 N  N   . ALA G  254 0.3062 0.4012 0.3909 -0.0514 0.0789  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 497  ALA G N   
41193 C  CA  . ALA G  254 0.3173 0.4039 0.3967 -0.0584 0.0879  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 497  ALA G CA  
41194 C  C   . ALA G  254 0.3253 0.4006 0.3902 -0.0572 0.0897  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 497  ALA G C   
41195 O  O   . ALA G  254 0.3367 0.4081 0.3960 -0.0628 0.0975  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 497  ALA G O   
41196 C  CB  . ALA G  254 0.3183 0.3962 0.3996 -0.0613 0.0886  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 497  ALA G CB  
41197 N  N   . LYS G  255 0.3207 0.3903 0.3789 -0.0503 0.0824  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 498  LYS G N   
41198 C  CA  . LYS G  255 0.3287 0.3872 0.3734 -0.0488 0.0829  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 498  LYS G CA  
41199 C  C   . LYS G  255 0.3262 0.3899 0.3665 -0.0432 0.0783  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 498  LYS G C   
41200 O  O   . LYS G  255 0.3341 0.3910 0.3629 -0.0420 0.0790  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 498  LYS G O   
41201 C  CB  . LYS G  255 0.3280 0.3732 0.3681 -0.0461 0.0788  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 498  LYS G CB  
41202 C  CG  . LYS G  255 0.3301 0.3696 0.3750 -0.0505 0.0821  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 498  LYS G CG  
41203 C  CD  . LYS G  255 0.3436 0.3777 0.3845 -0.0576 0.0909  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 498  LYS G CD  
41204 C  CE  . LYS G  255 0.3484 0.3739 0.3929 -0.0623 0.0943  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 498  LYS G CE  
41205 N  NZ  . LYS G  255 0.3642 0.3837 0.4033 -0.0701 0.1035  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 498  LYS G NZ  
41206 N  N   . GLY G  256 0.3165 0.3916 0.3654 -0.0395 0.0732  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 499  GLY G N   
41207 C  CA  . GLY G  256 0.3147 0.3953 0.3608 -0.0341 0.0687  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 499  GLY G CA  
41208 C  C   . GLY G  256 0.3140 0.3843 0.3511 -0.0289 0.0621  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 499  GLY G C   
41209 O  O   . GLY G  256 0.3194 0.3878 0.3479 -0.0265 0.0614  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 499  GLY G O   
41210 N  N   . ILE G  257 0.3078 0.3720 0.3471 -0.0271 0.0573  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 500  ILE G N   
41211 C  CA  . ILE G  257 0.3070 0.3621 0.3396 -0.0228 0.0515  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 500  ILE G CA  
41212 C  C   . ILE G  257 0.3023 0.3625 0.3354 -0.0172 0.0442  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 500  ILE G C   
41213 O  O   . ILE G  257 0.3032 0.3577 0.3303 -0.0137 0.0394  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 500  ILE G O   
41214 C  CB  . ILE G  257 0.3020 0.3506 0.3377 -0.0226 0.0489  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 500  ILE G CB  
41215 C  CG1 . ILE G  257 0.2932 0.3489 0.3381 -0.0218 0.0452  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 500  ILE G CG1 
41216 C  CG2 . ILE G  257 0.3081 0.3500 0.3426 -0.0274 0.0554  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 500  ILE G CG2 
41217 C  CD1 . ILE G  257 0.2886 0.3386 0.3342 -0.0200 0.0410  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 500  ILE G CD1 
41218 N  N   . HIS G  258 0.2981 0.3687 0.3387 -0.0163 0.0428  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 501  HIS G N   
41219 C  CA  . HIS G  258 0.2943 0.3676 0.3358 -0.0106 0.0348  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 501  HIS G CA  
41220 C  C   . HIS G  258 0.3002 0.3775 0.3370 -0.0090 0.0362  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 501  HIS G C   
41221 O  O   . HIS G  258 0.2989 0.3787 0.3360 -0.0042 0.0300  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 501  HIS G O   
41222 C  CB  . HIS G  258 0.2883 0.3698 0.3395 -0.0090 0.0310  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 501  HIS G CB  
41223 C  CG  . HIS G  258 0.2899 0.3828 0.3479 -0.0117 0.0367  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 501  HIS G CG  
41224 N  ND1 . HIS G  258 0.2938 0.3878 0.3524 -0.0179 0.0457  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 501  HIS G ND1 
41225 C  CD2 . HIS G  258 0.2888 0.3929 0.3540 -0.0091 0.0347  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 501  HIS G CD2 
41226 C  CE1 . HIS G  258 0.2948 0.4007 0.3610 -0.0197 0.0496  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 501  HIS G CE1 
41227 N  NE2 . HIS G  258 0.2915 0.4044 0.3622 -0.0141 0.0430  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 501  HIS G NE2 
41228 N  N   . LYS G  259 0.3081 0.3854 0.3396 -0.0130 0.0442  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 502  LYS G N   
41229 C  CA  . LYS G  259 0.3150 0.3970 0.3410 -0.0114 0.0457  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 502  LYS G CA  
41230 C  C   . LYS G  259 0.3210 0.3940 0.3350 -0.0085 0.0424  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 502  LYS G C   
41231 O  O   . LYS G  259 0.3237 0.3999 0.3345 -0.0046 0.0390  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 502  LYS G O   
41232 C  CB  . LYS G  259 0.3227 0.4115 0.3482 -0.0171 0.0561  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 502  LYS G CB  
41233 C  CG  . LYS G  259 0.3177 0.4162 0.3561 -0.0208 0.0601  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 502  LYS G CG  
41234 C  CD  . LYS G  259 0.3102 0.4210 0.3602 -0.0162 0.0545  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 502  LYS G CD  
41235 C  CE  . LYS G  259 0.3155 0.4377 0.3661 -0.0146 0.0573  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 502  LYS G CE  
41236 N  NZ  . LYS G  259 0.3185 0.4543 0.3780 -0.0206 0.0671  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 502  LYS G NZ  
41237 N  N   . ASN G  260 0.3236 0.3856 0.3314 -0.0101 0.0429  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 503  ASN G N   
41238 C  CA  . ASN G  260 0.3288 0.3824 0.3266 -0.0070 0.0385  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 503  ASN G CA  
41239 C  C   . ASN G  260 0.3291 0.3720 0.3246 -0.0083 0.0381  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 503  ASN G C   
41240 O  O   . ASN G  260 0.3280 0.3693 0.3273 -0.0123 0.0429  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 503  ASN G O   
41241 C  CB  . ASN G  260 0.3419 0.3952 0.3280 -0.0081 0.0434  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 503  ASN G CB  
41242 C  CG  . ASN G  260 0.3500 0.4014 0.3325 -0.0145 0.0532  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 503  ASN G CG  
41243 O  OD1 . ASN G  260 0.3532 0.3949 0.3322 -0.0167 0.0546  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 503  ASN G OD1 
41244 N  ND2 . ASN G  260 0.3540 0.4147 0.3378 -0.0177 0.0601  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 503  ASN G ND2 
41245 N  N   . ASP G  261 0.3310 0.3671 0.3209 -0.0047 0.0321  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 504  ASP G N   
41246 C  CA  . ASP G  261 0.3308 0.3579 0.3202 -0.0049 0.0307  0.0036  ? ? ? ? ? ? 504  ASP G CA  
41247 C  C   . ASP G  261 0.3411 0.3610 0.3235 -0.0087 0.0374  0.0087  ? ? ? ? ? ? 504  ASP G C   
41248 O  O   . ASP G  261 0.3392 0.3537 0.3253 -0.0102 0.0385  0.0123  ? ? ? ? ? ? 504  ASP G O   
41249 C  CB  . ASP G  261 0.3319 0.3545 0.3174 -0.0004 0.0230  0.0066  ? ? ? ? ? ? 504  ASP G CB  
41250 C  CG  . ASP G  261 0.3216 0.3483 0.3155 0.0023  0.0163  0.0033  ? ? ? ? ? ? 504  ASP G CG  
41251 O  OD1 . ASP G  261 0.3135 0.3434 0.3159 0.0006  0.0174  0.0013  ? ? ? ? ? ? 504  ASP G OD1 
41252 O  OD2 . ASP G  261 0.3226 0.3488 0.3142 0.0059  0.0099  0.0025  ? ? ? ? ? ? 504  ASP G OD2 
41253 N  N   . LYS G  262 0.3532 0.3723 0.3252 -0.0104 0.0420  0.0091  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G N   
41254 C  CA  . LYS G  262 0.3650 0.3758 0.3296 -0.0147 0.0488  0.0143  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G CA  
41255 C  C   . LYS G  262 0.3605 0.3729 0.3343 -0.0199 0.0550  0.0129  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G C   
41256 O  O   . LYS G  262 0.3644 0.3677 0.3375 -0.0217 0.0566  0.0179  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G O   
41257 C  CB  . LYS G  262 0.3800 0.3901 0.3312 -0.0167 0.0538  0.0148  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G CB  
41258 C  CG  . LYS G  262 0.3928 0.3955 0.3376 -0.0230 0.0627  0.0191  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G CG  
41259 C  CD  . LYS G  262 0.4128 0.4050 0.3386 -0.0231 0.0640  0.0255  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G CD  
41260 C  CE  . LYS G  262 0.4272 0.4115 0.3461 -0.0303 0.0733  0.0297  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G CE  
41261 N  NZ  . LYS G  262 0.4255 0.3983 0.3488 -0.0295 0.0703  0.0354  ? ? ? ? ? ? 505  LYS G NZ  
41262 N  N   . ALA G  263 0.3527 0.3766 0.3356 -0.0219 0.0577  0.0056  ? ? ? ? ? ? 506  ALA G N   
41263 C  CA  . ALA G  263 0.3476 0.3742 0.3404 -0.0264 0.0624  0.0031  ? ? ? ? ? ? 506  ALA G CA  
41264 C  C   . ALA G  263 0.3367 0.3608 0.3381 -0.0241 0.0571  0.0042  ? ? ? ? ? ? 506  ALA G C   
41265 O  O   . ALA G  263 0.3381 0.3564 0.3421 -0.0271 0.0601  0.0067  ? ? ? ? ? ? 506  ALA G O   
41266 C  CB  . ALA G  263 0.3422 0.3828 0.3435 -0.0284 0.0654  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 506  ALA G CB  
41267 N  N   . ALA G  264 0.3268 0.3550 0.3325 -0.0191 0.0495  0.0022  ? ? ? ? ? ? 507  ALA G N   
41268 C  CA  . ALA G  264 0.3172 0.3439 0.3305 -0.0174 0.0450  0.0029  ? ? ? ? ? ? 507  ALA G CA  
41269 C  C   . ALA G  264 0.3220 0.3379 0.3317 -0.0171 0.0449  0.0097  ? ? ? ? ? ? 507  ALA G C   
41270 O  O   . ALA G  264 0.3191 0.3326 0.3343 -0.0187 0.0463  0.0101  ? ? ? ? ? ? 507  ALA G O   
41271 C  CB  . ALA G  264 0.3093 0.3397 0.3252 -0.0125 0.0370  0.0012  ? ? ? ? ? ? 507  ALA G CB  
41272 N  N   . ASN G  265 0.3299 0.3395 0.3306 -0.0146 0.0426  0.0144  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G N   
41273 C  CA  . ASN G  265 0.3356 0.3347 0.3327 -0.0128 0.0408  0.0208  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G CA  
41274 C  C   . ASN G  265 0.3458 0.3364 0.3395 -0.0167 0.0472  0.0241  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G C   
41275 O  O   . ASN G  265 0.3488 0.3313 0.3432 -0.0155 0.0461  0.0280  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G O   
41276 C  CB  . ASN G  265 0.3430 0.3377 0.3307 -0.0087 0.0358  0.0246  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G CB  
41277 C  CG  . ASN G  265 0.3337 0.3341 0.3258 -0.0044 0.0282  0.0224  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G CG  
41278 O  OD1 . ASN G  265 0.3230 0.3306 0.3234 -0.0046 0.0268  0.0181  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G OD1 
41279 N  ND2 . ASN G  265 0.3392 0.3357 0.3253 -0.0007 0.0229  0.0254  ? ? ? ? ? ? 508  ASN G ND2 
41280 N  N   . ASP G  266 0.3519 0.3443 0.3424 -0.0216 0.0539  0.0222  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G N   
41281 C  CA  . ASP G  266 0.3623 0.3462 0.3505 -0.0265 0.0606  0.0250  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G CA  
41282 C  C   . ASP G  266 0.3553 0.3406 0.3546 -0.0294 0.0631  0.0218  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G C   
41283 O  O   . ASP G  266 0.3644 0.3414 0.3625 -0.0334 0.0681  0.0239  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G O   
41284 C  CB  . ASP G  266 0.3733 0.3580 0.3540 -0.0318 0.0678  0.0243  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G CB  
41285 C  CG  . ASP G  266 0.3877 0.3644 0.3533 -0.0301 0.0670  0.0300  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G CG  
41286 O  OD1 . ASP G  266 0.3904 0.3589 0.3520 -0.0252 0.0610  0.0350  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G OD1 
41287 O  OD2 . ASP G  266 0.3968 0.3758 0.3546 -0.0335 0.0722  0.0293  ? ? ? ? ? ? 509  ASP G OD2 
41288 N  N   . HIS G  267 0.3408 0.3357 0.3500 -0.0274 0.0595  0.0168  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G N   
41289 C  CA  . HIS G  267 0.3337 0.3318 0.3529 -0.0297 0.0612  0.0127  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G CA  
41290 C  C   . HIS G  267 0.3218 0.3241 0.3470 -0.0250 0.0546  0.0115  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G C   
41291 O  O   . HIS G  267 0.3126 0.3230 0.3449 -0.0254 0.0533  0.0064  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G O   
41292 C  CB  . HIS G  267 0.3303 0.3389 0.3546 -0.0339 0.0652  0.0060  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G CB  
41293 C  CG  . HIS G  267 0.3418 0.3488 0.3605 -0.0390 0.0721  0.0066  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G CG  
41294 N  ND1 . HIS G  267 0.3528 0.3507 0.3695 -0.0441 0.0782  0.0092  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G ND1 
41295 C  CD2 . HIS G  267 0.3452 0.3584 0.3597 -0.0401 0.0744  0.0047  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G CD2 
41296 C  CE1 . HIS G  267 0.3628 0.3612 0.3739 -0.0488 0.0843  0.0094  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G CE1 
41297 N  NE2 . HIS G  267 0.3582 0.3665 0.3679 -0.0463 0.0823  0.0065  ? ? ? ? ? ? 510  HIS G NE2 
41298 N  N   . LEU G  268 0.3229 0.3198 0.3449 -0.0207 0.0500  0.0161  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G N   
41299 C  CA  . LEU G  268 0.3128 0.3142 0.3401 -0.0170 0.0443  0.0152  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G CA  
41300 C  C   . LEU G  268 0.3082 0.3098 0.3430 -0.0181 0.0455  0.0131  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G C   
41301 O  O   . LEU G  268 0.3136 0.3078 0.3489 -0.0183 0.0476  0.0154  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G O   
41302 C  CB  . LEU G  268 0.3160 0.3123 0.3392 -0.0126 0.0394  0.0202  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G CB  
41303 C  CG  . LEU G  268 0.3081 0.3077 0.3363 -0.0090 0.0335  0.0204  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G CG  
41304 C  CD1 . LEU G  268 0.3002 0.3080 0.3300 -0.0085 0.0300  0.0170  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G CD1 
41305 C  CD2 . LEU G  268 0.3143 0.3081 0.3384 -0.0052 0.0296  0.0252  ? ? ? ? ? ? 511  LEU G CD2 
41306 N  N   . SER G  269 0.2996 0.3090 0.3394 -0.0186 0.0440  0.0086  ? ? ? ? ? ? 512  SER G N   
41307 C  CA  . SER G  269 0.2965 0.3071 0.3421 -0.0202 0.0458  0.0056  ? ? ? ? ? ? 512  SER G CA  
41308 C  C   . SER G  269 0.2897 0.3036 0.3384 -0.0179 0.0417  0.0051  ? ? ? ? ? ? 512  SER G C   
41309 O  O   . SER G  269 0.2853 0.3033 0.3331 -0.0160 0.0374  0.0053  ? ? ? ? ? ? 512  SER G O   
41310 C  CB  . SER G  269 0.2948 0.3114 0.3430 -0.0237 0.0484  0.0000  ? ? ? ? ? ? 512  SER G CB  
41311 O  OG  . SER G  269 0.3024 0.3155 0.3488 -0.0272 0.0536  0.0002  ? ? ? ? ? ? 512  SER G OG  
41312 N  N   . ILE G  270 0.2896 0.3018 0.3420 -0.0182 0.0434  0.0044  ? ? ? ? ? ? 513  ILE G N   
41313 C  CA  . ILE G  270 0.2849 0.3001 0.3393 -0.0163 0.0402  0.0047  ? ? ? ? ? ? 513  ILE G CA  
41314 C  C   . ILE G  270 0.2824 0.3015 0.3391 -0.0182 0.0413  0.0004  ? ? ? ? ? ? 513  ILE G C   
41315 O  O   . ILE G  270 0.2849 0.3031 0.3432 -0.0205 0.0449  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 513  ILE G O   
41316 C  CB  . ILE G  270 0.2873 0.2983 0.3440 -0.0139 0.0403  0.0080  ? ? ? ? ? ? 513  ILE G CB  
41317 C  CG1 . ILE G  270 0.2918 0.2986 0.3515 -0.0150 0.0448  0.0062  ? ? ? ? ? ? 513  ILE G CG1 
41318 C  CG2 . ILE G  270 0.2912 0.2978 0.3448 -0.0114 0.0381  0.0126  ? ? ? ? ? ? 513  ILE G CG2 
41319 C  CD1 . ILE G  270 0.2953 0.2977 0.3576 -0.0120 0.0444  0.0090  ? ? ? ? ? ? 513  ILE G CD1 
41320 N  N   . LEU G  271 0.2788 0.3017 0.3351 -0.0175 0.0382  0.0005  ? ? ? ? ? ? 514  LEU G N   
41321 C  CA  . LEU G  271 0.2785 0.3040 0.3354 -0.0189 0.0392  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 514  LEU G CA  
41322 C  C   . LEU G  271 0.2796 0.3042 0.3395 -0.0180 0.0411  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 514  LEU G C   
41323 O  O   . LEU G  271 0.2789 0.3027 0.3405 -0.0160 0.0397  0.0024  ? ? ? ? ? ? 514  LEU G O   
41324 C  CB  . LEU G  271 0.2763 0.3056 0.3296 -0.0191 0.0348  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 514  LEU G CB  
41325 C  CG  . LEU G  271 0.2750 0.3067 0.3260 -0.0190 0.0313  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 514  LEU G CG  
41326 C  CD1 . LEU G  271 0.2756 0.3095 0.3229 -0.0192 0.0274  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 514  LEU G CD1 
41327 C  CD2 . LEU G  271 0.2762 0.3086 0.3294 -0.0205 0.0345  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 514  LEU G CD2 
41328 N  N   . GLU G  272 0.2818 0.3072 0.3428 -0.0193 0.0444  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 515  GLU G N   
41329 C  CA  . GLU G  272 0.2827 0.3100 0.3457 -0.0190 0.0460  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 515  GLU G CA  
41330 C  C   . GLU G  272 0.2830 0.3141 0.3408 -0.0210 0.0446  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 515  GLU G C   
41331 O  O   . GLU G  272 0.2860 0.3182 0.3416 -0.0226 0.0466  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 515  GLU G O   
41332 C  CB  . GLU G  272 0.2867 0.3119 0.3537 -0.0188 0.0506  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 515  GLU G CB  
41333 C  CG  . GLU G  272 0.2878 0.3166 0.3575 -0.0183 0.0528  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 515  GLU G CG  
41334 C  CD  . GLU G  272 0.2924 0.3211 0.3637 -0.0189 0.0572  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 515  GLU G CD  
41335 O  OE1 . GLU G  272 0.2942 0.3222 0.3617 -0.0209 0.0575  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 515  GLU G OE1 
41336 O  OE2 . GLU G  272 0.2946 0.3243 0.3714 -0.0171 0.0600  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 515  GLU G OE2 
41337 N  N   . ALA G  273 0.2811 0.3135 0.3362 -0.0209 0.0408  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 516  ALA G N   
41338 C  CA  . ALA G  273 0.2831 0.3172 0.3318 -0.0227 0.0384  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 516  ALA G CA  
41339 C  C   . ALA G  273 0.2840 0.3198 0.3335 -0.0235 0.0388  0.0003  ? ? ? ? ? ? 516  ALA G C   
41340 O  O   . ALA G  273 0.2814 0.3168 0.3335 -0.0226 0.0361  0.0039  ? ? ? ? ? ? 516  ALA G O   
41341 C  CB  . ALA G  273 0.2814 0.3145 0.3264 -0.0221 0.0328  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 516  ALA G CB  
41342 N  N   . TRP G  274 0.2885 0.3265 0.3357 -0.0256 0.0423  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 517  TRP G N   
41343 C  CA  . TRP G  274 0.2904 0.3314 0.3394 -0.0272 0.0444  0.0008  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CA  
41344 C  C   . TRP G  274 0.2946 0.3345 0.3357 -0.0301 0.0412  0.0042  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G C   
41345 O  O   . TRP G  274 0.2956 0.3375 0.3392 -0.0319 0.0421  0.0069  ? ? ? ? ? ? 517  TRP G O   
41346 C  CB  . TRP G  274 0.2944 0.3390 0.3453 -0.0282 0.0509  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CB  
41347 C  CG  . TRP G  274 0.2918 0.3367 0.3517 -0.0252 0.0540  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CG  
41348 C  CD1 . TRP G  274 0.2928 0.3353 0.3528 -0.0241 0.0555  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CD1 
41349 C  CD2 . TRP G  274 0.2892 0.3362 0.3593 -0.0228 0.0554  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CD2 
41350 N  NE1 . TRP G  274 0.2917 0.3333 0.3605 -0.0213 0.0578  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 517  TRP G NE1 
41351 C  CE2 . TRP G  274 0.2895 0.3338 0.3645 -0.0200 0.0574  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CE2 
41352 C  CE3 . TRP G  274 0.2873 0.3379 0.3633 -0.0227 0.0546  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CE3 
41353 C  CZ2 . TRP G  274 0.2887 0.3331 0.3731 -0.0166 0.0582  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CZ2 
41354 C  CZ3 . TRP G  274 0.2856 0.3375 0.3718 -0.0193 0.0554  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CZ3 
41355 C  CH2 . TRP G  274 0.2866 0.3352 0.3766 -0.0160 0.0570  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 517  TRP G CH2 
41356 N  N   . SER G  275 0.2979 0.3343 0.3301 -0.0307 0.0372  0.0041  ? ? ? ? ? ? 518  SER G N   
41357 C  CA  . SER G  275 0.3039 0.3372 0.3279 -0.0332 0.0334  0.0079  ? ? ? ? ? ? 518  SER G CA  
41358 C  C   . SER G  275 0.3001 0.3311 0.3275 -0.0322 0.0284  0.0118  ? ? ? ? ? ? 518  SER G C   
41359 O  O   . SER G  275 0.2941 0.3242 0.3253 -0.0289 0.0252  0.0111  ? ? ? ? ? ? 518  SER G O   
41360 C  CB  . SER G  275 0.3099 0.3394 0.3231 -0.0332 0.0292  0.0066  ? ? ? ? ? ? 518  SER G CB  
41361 O  OG  . SER G  275 0.3170 0.3414 0.3218 -0.0350 0.0244  0.0106  ? ? ? ? ? ? 518  SER G OG  
41362 N  N   . TYR G  276 0.3044 0.3344 0.3303 -0.0352 0.0279  0.0157  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G N   
41363 C  CA  . TYR G  276 0.3026 0.3292 0.3304 -0.0345 0.0221  0.0190  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CA  
41364 C  C   . TYR G  276 0.3035 0.3247 0.3251 -0.0319 0.0150  0.0187  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G C   
41365 O  O   . TYR G  276 0.2998 0.3193 0.3247 -0.0296 0.0104  0.0195  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G O   
41366 C  CB  . TYR G  276 0.3092 0.3341 0.3352 -0.0391 0.0220  0.0232  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CB  
41367 C  CG  . TYR G  276 0.3072 0.3392 0.3426 -0.0414 0.0282  0.0232  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CG  
41368 C  CD1 . TYR G  276 0.2986 0.3361 0.3453 -0.0380 0.0303  0.0209  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CD1 
41369 C  CD2 . TYR G  276 0.3149 0.3480 0.3481 -0.0468 0.0318  0.0255  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CD2 
41370 C  CE1 . TYR G  276 0.2972 0.3416 0.3535 -0.0393 0.0352  0.0202  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CE1 
41371 C  CE2 . TYR G  276 0.3131 0.3542 0.3562 -0.0487 0.0376  0.0246  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CE2 
41372 C  CZ  . TYR G  276 0.3038 0.3509 0.3592 -0.0446 0.0390  0.0217  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G CZ  
41373 O  OH  . TYR G  276 0.3024 0.3582 0.3692 -0.0459 0.0443  0.0202  ? ? ? ? ? ? 519  TYR G OH  
41374 N  N   . ASN G  277 0.3089 0.3277 0.3219 -0.0319 0.0138  0.0169  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G N   
41375 C  CA  . ASN G  277 0.3101 0.3250 0.3186 -0.0289 0.0069  0.0155  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G CA  
41376 C  C   . ASN G  277 0.3014 0.3199 0.3165 -0.0249 0.0064  0.0114  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G C   
41377 O  O   . ASN G  277 0.3009 0.3179 0.3151 -0.0221 0.0010  0.0098  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G O   
41378 C  CB  . ASN G  277 0.3194 0.3313 0.3171 -0.0298 0.0052  0.0144  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G CB  
41379 C  CG  . ASN G  277 0.3309 0.3371 0.3193 -0.0339 0.0045  0.0192  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G CG  
41380 O  OD1 . ASN G  277 0.3321 0.3355 0.3224 -0.0359 0.0037  0.0234  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G OD1 
41381 N  ND2 . ASN G  277 0.3408 0.3446 0.3185 -0.0356 0.0048  0.0188  ? ? ? ? ? ? 520  ASN G ND2 
41382 N  N   . ASP G  278 0.2954 0.3188 0.3173 -0.0248 0.0123  0.0095  ? ? ? ? ? ? 521  ASP G N   
41383 C  CA  . ASP G  278 0.2895 0.3156 0.3161 -0.0221 0.0129  0.0057  ? ? ? ? ? ? 521  ASP G CA  
41384 C  C   . ASP G  278 0.2842 0.3102 0.3159 -0.0196 0.0105  0.0069  ? ? ? ? ? ? 521  ASP G C   
41385 O  O   . ASP G  278 0.2820 0.3089 0.3147 -0.0173 0.0083  0.0042  ? ? ? ? ? ? 521  ASP G O   
41386 C  CB  . ASP G  278 0.2873 0.3168 0.3181 -0.0228 0.0197  0.0031  ? ? ? ? ? ? 521  ASP G CB  
41387 C  CG  . ASP G  278 0.2935 0.3235 0.3185 -0.0251 0.0221  0.0009  ? ? ? ? ? ? 521  ASP G CG  
41388 O  OD1 . ASP G  278 0.2995 0.3274 0.3165 -0.0254 0.0180  0.0002  ? ? ? ? ? ? 521  ASP G OD1 
41389 O  OD2 . ASP G  278 0.2933 0.3255 0.3214 -0.0261 0.0279  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 521  ASP G OD2 
41390 N  N   . THR G  279 0.2829 0.3083 0.3179 -0.0200 0.0108  0.0104  ? ? ? ? ? ? 522  THR G N   
41391 C  CA  . THR G  279 0.2796 0.3044 0.3178 -0.0175 0.0076  0.0113  ? ? ? ? ? ? 522  THR G CA  
41392 C  C   . THR G  279 0.2819 0.3037 0.3161 -0.0157 0.0006  0.0107  ? ? ? ? ? ? 522  THR G C   
41393 O  O   . THR G  279 0.2795 0.3026 0.3148 -0.0130 -0.0009 0.0081  ? ? ? ? ? ? 522  THR G O   
41394 C  CB  . THR G  279 0.2786 0.3036 0.3214 -0.0182 0.0083  0.0146  ? ? ? ? ? ? 522  THR G CB  
41395 O  OG1 . THR G  279 0.2766 0.3046 0.3241 -0.0187 0.0142  0.0142  ? ? ? ? ? ? 522  THR G OG1 
41396 C  CG2 . THR G  279 0.2761 0.3005 0.3214 -0.0154 0.0050  0.0152  ? ? ? ? ? ? 522  THR G CG2 
41397 N  N   . PRO G  280 0.2876 0.3053 0.3171 -0.0172 -0.0033 0.0129  ? ? ? ? ? ? 523  PRO G N   
41398 C  CA  . PRO G  280 0.2916 0.3052 0.3171 -0.0151 -0.0105 0.0121  ? ? ? ? ? ? 523  PRO G CA  
41399 C  C   . PRO G  280 0.2919 0.3074 0.3153 -0.0129 -0.0118 0.0075  ? ? ? ? ? ? 523  PRO G C   
41400 O  O   . PRO G  280 0.2922 0.3075 0.3158 -0.0097 -0.0167 0.0048  ? ? ? ? ? ? 523  PRO G O   
41401 C  CB  . PRO G  280 0.3000 0.3077 0.3194 -0.0182 -0.0131 0.0159  ? ? ? ? ? ? 523  PRO G CB  
41402 C  CG  . PRO G  280 0.3005 0.3106 0.3194 -0.0217 -0.0066 0.0171  ? ? ? ? ? ? 523  PRO G CG  
41403 C  CD  . PRO G  280 0.2923 0.3084 0.3194 -0.0212 -0.0011 0.0162  ? ? ? ? ? ? 523  PRO G CD  
41404 N  N   . TYR G  281 0.2923 0.3103 0.3143 -0.0145 -0.0078 0.0059  ? ? ? ? ? ? 524  TYR G N   
41405 C  CA  . TYR G  281 0.2925 0.3135 0.3139 -0.0127 -0.0090 0.0009  ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CA  
41406 C  C   . TYR G  281 0.2857 0.3121 0.3139 -0.0107 -0.0068 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 524  TYR G C   
41407 O  O   . TYR G  281 0.2856 0.3140 0.3152 -0.0078 -0.0107 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 524  TYR G O   
41408 C  CB  . TYR G  281 0.2940 0.3170 0.3135 -0.0153 -0.0041 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CB  
41409 C  CG  . TYR G  281 0.2934 0.3209 0.3143 -0.0140 -0.0042 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CG  
41410 C  CD1 . TYR G  281 0.3005 0.3266 0.3153 -0.0134 -0.0090 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CD1 
41411 C  CD2 . TYR G  281 0.2869 0.3198 0.3152 -0.0138 0.0001  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CD2 
41412 C  CE1 . TYR G  281 0.2999 0.3312 0.3174 -0.0122 -0.0095 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CE1 
41413 C  CE2 . TYR G  281 0.2865 0.3242 0.3176 -0.0133 0.0004  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CE2 
41414 C  CZ  . TYR G  281 0.2923 0.3300 0.3189 -0.0125 -0.0044 -0.0184 ? ? ? ? ? ? 524  TYR G CZ  
41415 O  OH  . TYR G  281 0.2916 0.3354 0.3226 -0.0122 -0.0042 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 524  TYR G OH  
41416 N  N   . LEU G  282 0.2812 0.3096 0.3135 -0.0122 -0.0005 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 525  LEU G N   
41417 C  CA  . LEU G  282 0.2766 0.3087 0.3139 -0.0111 0.0026  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 525  LEU G CA  
41418 C  C   . LEU G  282 0.2760 0.3077 0.3138 -0.0084 -0.0013 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 525  LEU G C   
41419 O  O   . LEU G  282 0.2745 0.3101 0.3147 -0.0069 -0.0007 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 525  LEU G O   
41420 C  CB  . LEU G  282 0.2744 0.3060 0.3144 -0.0129 0.0089  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 525  LEU G CB  
41421 C  CG  . LEU G  282 0.2722 0.3059 0.3159 -0.0130 0.0138  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 525  LEU G CG  
41422 C  CD1 . LEU G  282 0.2724 0.3097 0.3178 -0.0143 0.0163  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 525  LEU G CD1 
41423 C  CD2 . LEU G  282 0.2718 0.3033 0.3176 -0.0139 0.0183  0.0007  ? ? ? ? ? ? 525  LEU G CD2 
41424 N  N   . HIS G  283 0.2777 0.3053 0.3136 -0.0079 -0.0052 0.0000  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G N   
41425 C  CA  . HIS G  283 0.2782 0.3048 0.3141 -0.0051 -0.0096 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 526  HIS G CA  
41426 C  C   . HIS G  283 0.2806 0.3084 0.3157 -0.0023 -0.0148 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 526  HIS G C   
41427 O  O   . HIS G  283 0.2793 0.3111 0.3166 0.0000  -0.0148 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 526  HIS G O   
41428 C  CB  . HIS G  283 0.2806 0.3021 0.3151 -0.0057 -0.0132 0.0040  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G CB  
41429 C  CG  . HIS G  283 0.2817 0.3019 0.3163 -0.0028 -0.0179 0.0032  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G CG  
41430 N  ND1 . HIS G  283 0.2795 0.3019 0.3157 -0.0014 -0.0158 0.0029  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G ND1 
41431 C  CD2 . HIS G  283 0.2862 0.3023 0.3187 -0.0009 -0.0249 0.0023  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G CD2 
41432 C  CE1 . HIS G  283 0.2821 0.3028 0.3173 0.0011  -0.0212 0.0015  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G CE1 
41433 N  NE2 . HIS G  283 0.2859 0.3027 0.3195 0.0015  -0.0268 0.0010  ? ? ? ? ? ? 526  HIS G NE2 
41434 N  N   . ASP G  284 0.2852 0.3095 0.3168 -0.0023 -0.0193 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 527  ASP G N   
41435 C  CA  . ASP G  284 0.2888 0.3140 0.3197 0.0008  -0.0252 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 527  ASP G CA  
41436 C  C   . ASP G  284 0.2852 0.3189 0.3210 0.0017  -0.0219 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 527  ASP G C   
41437 O  O   . ASP G  284 0.2859 0.3233 0.3245 0.0051  -0.0254 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 527  ASP G O   
41438 C  CB  . ASP G  284 0.2961 0.3153 0.3210 0.0002  -0.0300 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 527  ASP G CB  
41439 C  CG  . ASP G  284 0.3018 0.3121 0.3219 -0.0007 -0.0340 -0.0024 ? ? ? ? ? ? 527  ASP G CG  
41440 O  OD1 . ASP G  284 0.2990 0.3087 0.3216 -0.0009 -0.0332 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 527  ASP G OD1 
41441 O  OD2 . ASP G  284 0.3099 0.3136 0.3234 -0.0018 -0.0379 0.0000  ? ? ? ? ? ? 527  ASP G OD2 
41442 N  N   . ASP G  285 0.2821 0.3188 0.3193 -0.0014 -0.0153 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 528  ASP G N   
41443 C  CA  . ASP G  285 0.2789 0.3235 0.3215 -0.0019 -0.0108 -0.0209 ? ? ? ? ? ? 528  ASP G CA  
41444 C  C   . ASP G  285 0.2757 0.3248 0.3223 -0.0013 -0.0070 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 528  ASP G C   
41445 O  O   . ASP G  285 0.2741 0.3300 0.3255 -0.0023 -0.0029 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 528  ASP G O   
41446 C  CB  . ASP G  285 0.2774 0.3225 0.3204 -0.0058 -0.0045 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 528  ASP G CB  
41447 C  CG  . ASP G  285 0.2757 0.3281 0.3243 -0.0071 -0.0006 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 528  ASP G CG  
41448 O  OD1 . ASP G  285 0.2777 0.3339 0.3278 -0.0060 -0.0041 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 528  ASP G OD1 
41449 O  OD2 . ASP G  285 0.2732 0.3275 0.3249 -0.0093 0.0058  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 528  ASP G OD2 
41450 N  N   . GLY G  286 0.2759 0.3214 0.3203 -0.0001 -0.0081 -0.0193 ? ? ? ? ? ? 529  GLY G N   
41451 C  CA  . GLY G  286 0.2750 0.3243 0.3211 0.0005  -0.0049 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 529  GLY G CA  
41452 C  C   . GLY G  286 0.2740 0.3207 0.3185 -0.0019 0.0010  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 529  GLY G C   
41453 O  O   . GLY G  286 0.2749 0.3240 0.3192 -0.0020 0.0046  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 529  GLY G O   
41454 N  N   . ASP G  287 0.2733 0.3150 0.3163 -0.0038 0.0021  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 530  ASP G N   
41455 C  CA  . ASP G  287 0.2733 0.3120 0.3152 -0.0052 0.0067  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 530  ASP G CA  
41456 C  C   . ASP G  287 0.2742 0.3155 0.3173 -0.0074 0.0136  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 530  ASP G C   
41457 O  O   . ASP G  287 0.2768 0.3169 0.3175 -0.0073 0.0162  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 530  ASP G O   
41458 C  CB  . ASP G  287 0.2750 0.3111 0.3142 -0.0028 0.0032  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 530  ASP G CB  
41459 C  CG  . ASP G  287 0.2749 0.3065 0.3135 -0.0023 -0.0018 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 530  ASP G CG  
41460 O  OD1 . ASP G  287 0.2738 0.3039 0.3134 -0.0044 -0.0006 0.0012  ? ? ? ? ? ? 530  ASP G OD1 
41461 O  OD2 . ASP G  287 0.2768 0.3066 0.3137 -0.0001 -0.0066 -0.0004 ? ? ? ? ? ? 530  ASP G OD2 
41462 N  N   . ASN G  288 0.2732 0.3176 0.3195 -0.0096 0.0167  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 531  ASN G N   
41463 C  CA  . ASN G  288 0.2752 0.3211 0.3230 -0.0125 0.0235  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 531  ASN G CA  
41464 C  C   . ASN G  288 0.2767 0.3170 0.3241 -0.0149 0.0282  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 531  ASN G C   
41465 O  O   . ASN G  288 0.2804 0.3192 0.3277 -0.0174 0.0338  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 531  ASN G O   
41466 C  CB  . ASN G  288 0.2742 0.3269 0.3270 -0.0141 0.0247  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 531  ASN G CB  
41467 C  CG  . ASN G  288 0.2737 0.3324 0.3279 -0.0114 0.0207  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 531  ASN G CG  
41468 O  OD1 . ASN G  288 0.2723 0.3329 0.3278 -0.0092 0.0149  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 531  ASN G OD1 
41469 N  ND2 . ASN G  288 0.2761 0.3375 0.3295 -0.0113 0.0233  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 531  ASN G ND2 
41470 N  N   . MET G  289 0.2749 0.3118 0.3222 -0.0142 0.0260  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 532  MET G N   
41471 C  CA  . MET G  289 0.2769 0.3081 0.3238 -0.0148 0.0291  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 532  MET G CA  
41472 C  C   . MET G  289 0.2751 0.3041 0.3212 -0.0127 0.0249  0.0020  ? ? ? ? ? ? 532  MET G C   
41473 O  O   . MET G  289 0.2731 0.3041 0.3184 -0.0114 0.0201  0.0012  ? ? ? ? ? ? 532  MET G O   
41474 C  CB  . MET G  289 0.2779 0.3081 0.3278 -0.0177 0.0338  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 532  MET G CB  
41475 C  CG  . MET G  289 0.2754 0.3103 0.3275 -0.0187 0.0325  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 532  MET G CG  
41476 S  SD  . MET G  289 0.2759 0.3173 0.3313 -0.0210 0.0344  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 532  MET G SD  
41477 C  CE  . MET G  289 0.2739 0.3200 0.3303 -0.0205 0.0297  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 532  MET G CE  
41478 N  N   . ILE G  290 0.2767 0.3015 0.3234 -0.0122 0.0264  0.0057  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G N   
41479 C  CA  . ILE G  290 0.2750 0.2991 0.3229 -0.0108 0.0230  0.0086  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G CA  
41480 C  C   . ILE G  290 0.2741 0.2984 0.3255 -0.0120 0.0252  0.0086  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G C   
41481 O  O   . ILE G  290 0.2758 0.2987 0.3291 -0.0131 0.0296  0.0076  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G O   
41482 C  CB  . ILE G  290 0.2776 0.2985 0.3246 -0.0084 0.0214  0.0124  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G CB  
41483 C  CG1 . ILE G  290 0.2816 0.2981 0.3298 -0.0083 0.0256  0.0141  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G CG1 
41484 C  CG2 . ILE G  290 0.2797 0.3006 0.3222 -0.0074 0.0199  0.0120  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G CG2 
41485 C  CD1 . ILE G  290 0.2853 0.2983 0.3325 -0.0055 0.0230  0.0179  ? ? ? ? ? ? 533  ILE G CD1 
41486 N  N   . ASN G  291 0.2725 0.2984 0.3245 -0.0122 0.0224  0.0096  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G N   
41487 C  CA  . ASN G  291 0.2726 0.2995 0.3276 -0.0135 0.0252  0.0095  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G CA  
41488 C  C   . ASN G  291 0.2728 0.2995 0.3325 -0.0121 0.0251  0.0124  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G C   
41489 O  O   . ASN G  291 0.2729 0.2985 0.3331 -0.0101 0.0220  0.0147  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G O   
41490 C  CB  . ASN G  291 0.2725 0.3013 0.3247 -0.0153 0.0228  0.0089  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G CB  
41491 C  CG  . ASN G  291 0.2742 0.3045 0.3270 -0.0174 0.0265  0.0076  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G CG  
41492 O  OD1 . ASN G  291 0.2748 0.3052 0.3304 -0.0174 0.0310  0.0058  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G OD1 
41493 N  ND2 . ASN G  291 0.2762 0.3072 0.3255 -0.0193 0.0248  0.0082  ? ? ? ? ? ? 534  ASN G ND2 
41494 N  N   . MET G  292 0.2733 0.3019 0.3368 -0.0131 0.0283  0.0117  ? ? ? ? ? ? 535  MET G N   
41495 C  CA  . MET G  292 0.2734 0.3036 0.3432 -0.0117 0.0282  0.0135  ? ? ? ? ? ? 535  MET G CA  
41496 C  C   . MET G  292 0.2723 0.3053 0.3424 -0.0132 0.0248  0.0151  ? ? ? ? ? ? 535  MET G C   
41497 O  O   . MET G  292 0.2726 0.3057 0.3376 -0.0156 0.0237  0.0148  ? ? ? ? ? ? 535  MET G O   
41498 C  CB  . MET G  292 0.2748 0.3073 0.3490 -0.0125 0.0333  0.0111  ? ? ? ? ? ? 535  MET G CB  
41499 C  CG  . MET G  292 0.2753 0.3109 0.3463 -0.0160 0.0350  0.0095  ? ? ? ? ? ? 535  MET G CG  
41500 S  SD  . MET G  292 0.2781 0.3175 0.3528 -0.0173 0.0416  0.0058  ? ? ? ? ? ? 535  MET G SD  
41501 C  CE  . MET G  292 0.2798 0.3144 0.3553 -0.0152 0.0444  0.0029  ? ? ? ? ? ? 535  MET G CE  
41502 N  N   . ASP G  293 0.2720 0.3069 0.3479 -0.0119 0.0227  0.0169  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G N   
41503 C  CA  . ASP G  293 0.2719 0.3098 0.3497 -0.0143 0.0203  0.0183  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G CA  
41504 C  C   . ASP G  293 0.2729 0.3160 0.3563 -0.0167 0.0252  0.0171  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G C   
41505 O  O   . ASP G  293 0.2725 0.3196 0.3648 -0.0152 0.0261  0.0167  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G O   
41506 C  CB  . ASP G  293 0.2715 0.3097 0.3537 -0.0120 0.0153  0.0201  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G CB  
41507 C  CG  . ASP G  293 0.2720 0.3123 0.3562 -0.0150 0.0122  0.0215  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G CG  
41508 O  OD1 . ASP G  293 0.2737 0.3147 0.3553 -0.0192 0.0141  0.0217  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G OD1 
41509 O  OD2 . ASP G  293 0.2721 0.3127 0.3599 -0.0133 0.0074  0.0225  ? ? ? ? ? ? 536  ASP G OD2 
41510 N  N   . ASN G  294 0.2749 0.3184 0.3532 -0.0202 0.0281  0.0162  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G N   
41511 C  CA  . ASN G  294 0.2770 0.3258 0.3594 -0.0226 0.0337  0.0145  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G CA  
41512 C  C   . ASN G  294 0.2778 0.3319 0.3675 -0.0250 0.0335  0.0159  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G C   
41513 O  O   . ASN G  294 0.2778 0.3384 0.3768 -0.0247 0.0374  0.0139  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G O   
41514 C  CB  . ASN G  294 0.2810 0.3289 0.3547 -0.0260 0.0371  0.0131  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G CB  
41515 C  CG  . ASN G  294 0.2840 0.3381 0.3621 -0.0277 0.0445  0.0100  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G CG  
41516 O  OD1 . ASN G  294 0.2821 0.3399 0.3699 -0.0248 0.0469  0.0078  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G OD1 
41517 N  ND2 . ASN G  294 0.2899 0.3449 0.3606 -0.0321 0.0476  0.0096  ? ? ? ? ? ? 537  ASN G ND2 
41518 N  N   . ARG G  295 0.2789 0.3307 0.3654 -0.0274 0.0290  0.0188  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G N   
41519 C  CA  . ARG G  295 0.2803 0.3369 0.3742 -0.0305 0.0285  0.0201  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G CA  
41520 C  C   . ARG G  295 0.2768 0.3385 0.3833 -0.0270 0.0269  0.0190  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G C   
41521 O  O   . ARG G  295 0.2775 0.3468 0.3937 -0.0288 0.0297  0.0178  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G O   
41522 C  CB  . ARG G  295 0.2829 0.3341 0.3711 -0.0331 0.0228  0.0233  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G CB  
41523 C  CG  . ARG G  295 0.2895 0.3366 0.3671 -0.0380 0.0244  0.0249  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G CG  
41524 C  CD  . ARG G  295 0.2933 0.3342 0.3666 -0.0402 0.0180  0.0281  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G CD  
41525 N  NE  . ARG G  295 0.3003 0.3335 0.3602 -0.0426 0.0167  0.0299  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G NE  
41526 C  CZ  . ARG G  295 0.2995 0.3270 0.3513 -0.0391 0.0130  0.0291  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G CZ  
41527 N  NH1 . ARG G  295 0.2922 0.3207 0.3469 -0.0336 0.0112  0.0268  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G NH1 
41528 N  NH2 . ARG G  295 0.3074 0.3282 0.3477 -0.0413 0.0112  0.0307  ? ? ? ? ? ? 538  ARG G NH2 
41529 N  N   . LEU G  296 0.2740 0.3319 0.3802 -0.0219 0.0222  0.0193  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G N   
41530 C  CA  . LEU G  296 0.2723 0.3343 0.3894 -0.0178 0.0200  0.0184  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G CA  
41531 C  C   . LEU G  296 0.2722 0.3392 0.3970 -0.0153 0.0254  0.0152  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G C   
41532 O  O   . LEU G  296 0.2721 0.3466 0.4093 -0.0142 0.0260  0.0133  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G O   
41533 C  CB  . LEU G  296 0.2715 0.3273 0.3842 -0.0130 0.0138  0.0198  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G CB  
41534 C  CG  . LEU G  296 0.2717 0.3304 0.3938 -0.0081 0.0107  0.0190  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G CG  
41535 C  CD1 . LEU G  296 0.2716 0.3378 0.4047 -0.0101 0.0088  0.0184  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G CD1 
41536 C  CD2 . LEU G  296 0.2731 0.3248 0.3885 -0.0037 0.0047  0.0208  ? ? ? ? ? ? 539  LEU G CD2 
41537 N  N   . ARG G  297 0.2727 0.3360 0.3912 -0.0144 0.0293  0.0140  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G N   
41538 C  CA  . ARG G  297 0.2738 0.3406 0.3989 -0.0122 0.0344  0.0106  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G CA  
41539 C  C   . ARG G  297 0.2749 0.3516 0.4083 -0.0160 0.0395  0.0081  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G C   
41540 O  O   . ARG G  297 0.2753 0.3587 0.4205 -0.0133 0.0415  0.0050  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G O   
41541 C  CB  . ARG G  297 0.2749 0.3362 0.3907 -0.0125 0.0379  0.0095  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G CB  
41542 C  CG  . ARG G  297 0.2769 0.3395 0.3976 -0.0099 0.0426  0.0056  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G CG  
41543 C  CD  . ARG G  297 0.2787 0.3385 0.3901 -0.0129 0.0470  0.0039  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G CD  
41544 N  NE  . ARG G  297 0.2815 0.3476 0.3979 -0.0139 0.0535  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 540  ARG G NE  
41545 C  CZ  . ARG G  297 0.2839 0.3546 0.3963 -0.0188 0.0578  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 540  ARG G CZ  
41546 N  NH1 . ARG G  297 0.2844 0.3534 0.3876 -0.0233 0.0561  0.0015  ? ? ? ? ? ? 540  ARG G NH1 
41547 N  NH2 . ARG G  297 0.2873 0.3639 0.4043 -0.0191 0.0639  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 540  ARG G NH2 
41548 N  N   . LEU G  298 0.2766 0.3542 0.4037 -0.0221 0.0416  0.0095  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G N   
41549 C  CA  . LEU G  298 0.2795 0.3665 0.4128 -0.0269 0.0477  0.0075  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G CA  
41550 C  C   . LEU G  298 0.2783 0.3732 0.4252 -0.0274 0.0455  0.0073  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G C   
41551 O  O   . LEU G  298 0.2796 0.3850 0.4381 -0.0287 0.0503  0.0039  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G O   
41552 C  CB  . LEU G  298 0.2840 0.3681 0.4053 -0.0336 0.0499  0.0099  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G CB  
41553 C  CG  . LEU G  298 0.2867 0.3672 0.3979 -0.0336 0.0542  0.0080  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G CG  
41554 C  CD1 . LEU G  298 0.2913 0.3647 0.3870 -0.0380 0.0531  0.0112  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G CD1 
41555 C  CD2 . LEU G  298 0.2898 0.3792 0.4076 -0.0344 0.0623  0.0032  ? ? ? ? ? ? 541  LEU G CD2 
41556 N  N   . SER G  299 0.2762 0.3666 0.4222 -0.0260 0.0381  0.0103  ? ? ? ? ? ? 542  SER G N   
41557 C  CA  . SER G  299 0.2753 0.3723 0.4337 -0.0264 0.0344  0.0102  ? ? ? ? ? ? 542  SER G CA  
41558 C  C   . SER G  299 0.2734 0.3771 0.4461 -0.0200 0.0332  0.0065  ? ? ? ? ? ? 542  SER G C   
41559 O  O   . SER G  299 0.2737 0.3884 0.4610 -0.0212 0.0347  0.0036  ? ? ? ? ? ? 542  SER G O   
41560 C  CB  . SER G  299 0.2745 0.3640 0.4268 -0.0262 0.0262  0.0140  ? ? ? ? ? ? 542  SER G CB  
41561 O  OG  . SER G  299 0.2778 0.3623 0.4199 -0.0325 0.0266  0.0170  ? ? ? ? ? ? 542  SER G OG  
41562 N  N   . LEU G  300 0.2726 0.3693 0.4414 -0.0134 0.0304  0.0066  ? ? ? ? ? ? 543  LEU G N   
41563 C  CA  . LEU G  300 0.2729 0.3738 0.4538 -0.0066 0.0290  0.0033  ? ? ? ? ? ? 543  LEU G CA  
41564 C  C   . LEU G  300 0.2742 0.3839 0.4639 -0.0071 0.0370  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 543  LEU G C   
41565 O  O   . LEU G  300 0.2746 0.3945 0.4800 -0.0046 0.0375  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 543  LEU G O   
41566 C  CB  . LEU G  300 0.2741 0.3636 0.4463 -0.0004 0.0251  0.0051  ? ? ? ? ? ? 543  LEU G CB  
41567 C  CG  . LEU G  300 0.2737 0.3547 0.4357 0.0000  0.0180  0.0096  ? ? ? ? ? ? 543  LEU G CG  
41568 C  CD1 . LEU G  300 0.2753 0.3444 0.4240 0.0028  0.0173  0.0119  ? ? ? ? ? ? 543  LEU G CD1 
41569 C  CD2 . LEU G  300 0.2748 0.3589 0.4460 0.0042  0.0105  0.0095  ? ? ? ? ? ? 543  LEU G CD2 
41570 N  N   . LEU G  301 0.2754 0.3819 0.4551 -0.0103 0.0433  -0.0019 ? ? ? ? ? ? 544  LEU G N   
41571 C  CA  . LEU G  301 0.2777 0.3913 0.4632 -0.0106 0.0510  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 544  LEU G CA  
41572 C  C   . LEU G  301 0.2785 0.4064 0.4760 -0.0158 0.0560  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 544  LEU G C   
41573 O  O   . LEU G  301 0.2798 0.4180 0.4908 -0.0136 0.0601  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 544  LEU G O   
41574 C  CB  . LEU G  301 0.2796 0.3862 0.4500 -0.0137 0.0558  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 544  LEU G CB  
41575 C  CG  . LEU G  301 0.2832 0.3962 0.4575 -0.0139 0.0642  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 544  LEU G CG  
41576 C  CD1 . LEU G  301 0.2840 0.3955 0.4670 -0.0057 0.0629  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 544  LEU G CD1 
41577 C  CD2 . LEU G  301 0.2863 0.3940 0.4452 -0.0182 0.0690  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 544  LEU G CD2 
41578 N  N   . TYR G  302 0.2788 0.4074 0.4716 -0.0229 0.0559  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 545  TYR G N   
41579 C  CA  . TYR G  302 0.2813 0.4226 0.4838 -0.0293 0.0617  -0.0086 ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CA  
41580 C  C   . TYR G  302 0.2792 0.4295 0.4981 -0.0292 0.0572  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 545  TYR G C   
41581 O  O   . TYR G  302 0.2810 0.4445 0.5127 -0.0335 0.0622  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 545  TYR G O   
41582 C  CB  . TYR G  302 0.2855 0.4223 0.4735 -0.0380 0.0651  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CB  
41583 C  CG  . TYR G  302 0.2898 0.4258 0.4683 -0.0397 0.0729  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CG  
41584 C  CD1 . TYR G  302 0.2948 0.4426 0.4796 -0.0441 0.0822  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CD1 
41585 C  CD2 . TYR G  302 0.2895 0.4138 0.4534 -0.0368 0.0711  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CD2 
41586 C  CE1 . TYR G  302 0.2997 0.4468 0.4753 -0.0452 0.0891  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CE1 
41587 C  CE2 . TYR G  302 0.2939 0.4175 0.4494 -0.0381 0.0774  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CE2 
41588 C  CZ  . TYR G  302 0.2992 0.4339 0.4600 -0.0421 0.0863  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 545  TYR G CZ  
41589 O  OH  . TYR G  302 0.3048 0.4387 0.4559 -0.0433 0.0926  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 545  TYR G OH  
41590 N  N   . SER G  303 0.2761 0.4196 0.4945 -0.0246 0.0478  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 546  SER G N   
41591 C  CA  . SER G  303 0.2746 0.4262 0.5085 -0.0234 0.0423  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 546  SER G CA  
41592 C  C   . SER G  303 0.2734 0.4301 0.5213 -0.0140 0.0385  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 546  SER G C   
41593 O  O   . SER G  303 0.2729 0.4409 0.5382 -0.0129 0.0357  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 546  SER G O   
41594 C  CB  . SER G  303 0.2734 0.4151 0.4988 -0.0235 0.0333  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 546  SER G CB  
41595 O  OG  . SER G  303 0.2758 0.4151 0.4931 -0.0324 0.0359  0.0003  ? ? ? ? ? ? 546  SER G OG  
41596 N  N   . LEU G  304 0.2738 0.4220 0.5147 -0.0073 0.0379  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 547  LEU G N   
41597 C  CA  . LEU G  304 0.2747 0.4246 0.5270 0.0021  0.0327  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 547  LEU G CA  
41598 C  C   . LEU G  304 0.2770 0.4306 0.5354 0.0062  0.0386  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 547  LEU G C   
41599 O  O   . LEU G  304 0.2784 0.4412 0.5538 0.0118  0.0371  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 547  LEU G O   
41600 C  CB  . LEU G  304 0.2755 0.4103 0.5156 0.0079  0.0238  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 547  LEU G CB  
41601 C  CG  . LEU G  304 0.2740 0.4072 0.5116 0.0053  0.0166  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 547  LEU G CG  
41602 C  CD1 . LEU G  304 0.2759 0.3948 0.5004 0.0106  0.0088  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 547  LEU G CD1 
41603 C  CD2 . LEU G  304 0.2740 0.4208 0.5318 0.0067  0.0128  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 547  LEU G CD2 
41604 N  N   . ALA G  305 0.2780 0.4248 0.5232 0.0037  0.0450  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 548  ALA G N   
41605 C  CA  . ALA G  305 0.2813 0.4266 0.5284 0.0090  0.0490  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 548  ALA G CA  
41606 C  C   . ALA G  305 0.2828 0.4420 0.5393 0.0054  0.0592  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 548  ALA G C   
41607 O  O   . ALA G  305 0.2858 0.4495 0.5525 0.0110  0.0616  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 548  ALA G O   
41608 C  CB  . ALA G  305 0.2824 0.4114 0.5098 0.0091  0.0493  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 548  ALA G CB  
41609 N  N   . LYS G  306 0.2823 0.4474 0.5344 -0.0038 0.0654  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 549  LYS G N   
41610 C  CA  . LYS G  306 0.2853 0.4642 0.5446 -0.0086 0.0760  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 549  LYS G CA  
41611 C  C   . LYS G  306 0.2857 0.4831 0.5693 -0.0063 0.0783  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 549  LYS G C   
41612 O  O   . LYS G  306 0.2832 0.4855 0.5804 -0.0027 0.0713  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 549  LYS G O   
41613 C  CB  . LYS G  306 0.2866 0.4665 0.5347 -0.0195 0.0812  -0.0327 ? ? ? ? ? ? 549  LYS G CB  
41614 C  CG  . LYS G  306 0.2875 0.4517 0.5130 -0.0215 0.0807  -0.0273 ? ? ? ? ? ? 549  LYS G CG  
41615 C  CD  . LYS G  306 0.2924 0.4577 0.5124 -0.0217 0.0891  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 549  LYS G CD  
41616 C  CE  . LYS G  306 0.2935 0.4437 0.4927 -0.0223 0.0880  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 549  LYS G CE  
41617 N  NZ  . LYS G  306 0.2990 0.4520 0.4952 -0.0223 0.0960  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 549  LYS G NZ  
41618 N  N   . PRO G  307 0.2896 0.4980 0.5790 -0.0082 0.0883  -0.0511 ? ? ? ? ? ? 550  PRO G N   
41619 C  CA  . PRO G  307 0.2904 0.5180 0.6037 -0.0063 0.0917  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 550  PRO G CA  
41620 C  C   . PRO G  307 0.2881 0.5260 0.6108 -0.0132 0.0906  -0.0573 ? ? ? ? ? ? 550  PRO G C   
41621 O  O   . PRO G  307 0.2882 0.5204 0.5971 -0.0219 0.0917  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 550  PRO G O   
41622 C  CB  . PRO G  307 0.2960 0.5319 0.6075 -0.0102 0.1041  -0.0654 ? ? ? ? ? ? 550  PRO G CB  
41623 C  CG  . PRO G  307 0.2977 0.5170 0.5910 -0.0070 0.1033  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 550  PRO G CG  
41624 C  CD  . PRO G  307 0.2941 0.4975 0.5697 -0.0101 0.0960  -0.0528 ? ? ? ? ? ? 550  PRO G CD  
41625 N  N   . LEU G  308 0.2867 0.5394 0.6333 -0.0088 0.0880  -0.0634 ? ? ? ? ? ? 551  LEU G N   
41626 C  CA  . LEU G  308 0.2841 0.5458 0.6423 -0.0134 0.0843  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 551  LEU G CA  
41627 C  C   . LEU G  308 0.2870 0.5553 0.6399 -0.0271 0.0939  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 551  LEU G C   
41628 O  O   . LEU G  308 0.2859 0.5508 0.6345 -0.0335 0.0903  -0.0540 ? ? ? ? ? ? 551  LEU G O   
41629 C  CB  . LEU G  308 0.2836 0.5637 0.6703 -0.0071 0.0825  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 551  LEU G CB  
41630 C  CG  . LEU G  308 0.2816 0.5753 0.6846 -0.0129 0.0801  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 551  LEU G CG  
41631 C  CD1 . LEU G  308 0.2784 0.5576 0.6697 -0.0143 0.0690  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 551  LEU G CD1 
41632 C  CD2 . LEU G  308 0.2811 0.5918 0.7125 -0.0040 0.0763  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 551  LEU G CD2 
41633 N  N   . ASN G  309 0.2921 0.5689 0.6438 -0.0318 0.1061  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 552  ASN G N   
41634 C  CA  . ASN G  309 0.2974 0.5790 0.6416 -0.0452 0.1156  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 552  ASN G CA  
41635 C  C   . ASN G  309 0.3011 0.5646 0.6163 -0.0514 0.1173  -0.0527 ? ? ? ? ? ? 552  ASN G C   
41636 O  O   . ASN G  309 0.3078 0.5741 0.6152 -0.0620 0.1254  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 552  ASN G O   
41637 C  CB  . ASN G  309 0.3033 0.6038 0.6591 -0.0488 0.1288  -0.0702 ? ? ? ? ? ? 552  ASN G CB  
41638 C  CG  . ASN G  309 0.3012 0.6239 0.6879 -0.0469 0.1293  -0.0788 ? ? ? ? ? ? 552  ASN G CG  
41639 O  OD1 . ASN G  309 0.2974 0.6237 0.6956 -0.0482 0.1223  -0.0770 ? ? ? ? ? ? 552  ASN G OD1 
41640 N  ND2 . ASN G  309 0.3042 0.6429 0.7054 -0.0436 0.1376  -0.0891 ? ? ? ? ? ? 552  ASN G ND2 
41641 N  N   . GLN G  310 0.2981 0.5436 0.5973 -0.0450 0.1102  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 553  GLN G N   
41642 C  CA  . GLN G  310 0.3012 0.5299 0.5741 -0.0508 0.1102  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 553  GLN G CA  
41643 C  C   . GLN G  310 0.2955 0.5088 0.5601 -0.0478 0.0979  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 553  GLN G C   
41644 O  O   . GLN G  310 0.2968 0.4945 0.5403 -0.0501 0.0954  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 553  GLN G O   
41645 C  CB  . GLN G  310 0.3042 0.5243 0.5616 -0.0476 0.1140  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 553  GLN G CB  
41646 C  CG  . GLN G  310 0.3097 0.5436 0.5748 -0.0482 0.1249  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 553  GLN G CG  
41647 C  CD  . GLN G  310 0.3097 0.5370 0.5694 -0.0399 0.1248  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 553  GLN G CD  
41648 O  OE1 . GLN G  310 0.3098 0.5213 0.5506 -0.0391 0.1214  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 553  GLN G OE1 
41649 N  NE2 . GLN G  310 0.3101 0.5496 0.5872 -0.0338 0.1284  -0.0627 ? ? ? ? ? ? 553  GLN G NE2 
41650 N  N   . ARG G  311 0.2900 0.5082 0.5713 -0.0423 0.0901  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 554  ARG G N   
41651 C  CA  . ARG G  311 0.2854 0.4911 0.5609 -0.0389 0.0785  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 554  ARG G CA  
41652 C  C   . ARG G  311 0.2879 0.4907 0.5567 -0.0489 0.0779  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 554  ARG G C   
41653 O  O   . ARG G  311 0.2921 0.5068 0.5697 -0.0571 0.0847  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 554  ARG G O   
41654 C  CB  . ARG G  311 0.2810 0.4944 0.5767 -0.0308 0.0708  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 554  ARG G CB  
41655 C  CG  . ARG G  311 0.2776 0.4768 0.5657 -0.0217 0.0603  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 554  ARG G CG  
41656 C  CD  . ARG G  311 0.2760 0.4840 0.5842 -0.0129 0.0542  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 554  ARG G CD  
41657 N  NE  . ARG G  311 0.2775 0.4877 0.5919 -0.0048 0.0566  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 554  ARG G NE  
41658 C  CZ  . ARG G  311 0.2778 0.4964 0.6110 0.0036  0.0520  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 554  ARG G CZ  
41659 N  NH1 . ARG G  311 0.2763 0.5034 0.6244 0.0048  0.0450  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 554  ARG G NH1 
41660 N  NH2 . ARG G  311 0.2804 0.4988 0.6178 0.0112  0.0537  -0.0509 ? ? ? ? ? ? 554  ARG G NH2 
41661 N  N   . SER G  312 0.2863 0.4733 0.5399 -0.0484 0.0701  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 555  SER G N   
41662 C  CA  . SER G  312 0.2899 0.4715 0.5356 -0.0572 0.0687  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 555  SER G CA  
41663 C  C   . SER G  312 0.2859 0.4673 0.5413 -0.0546 0.0585  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 555  SER G C   
41664 O  O   . SER G  312 0.2809 0.4646 0.5458 -0.0457 0.0524  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 555  SER G O   
41665 C  CB  . SER G  312 0.2925 0.4569 0.5135 -0.0591 0.0677  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 555  SER G CB  
41666 O  OG  . SER G  312 0.2869 0.4401 0.5012 -0.0508 0.0588  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 555  SER G OG  
41667 N  N   . GLY G  313 0.2894 0.4681 0.5427 -0.0625 0.0564  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 556  GLY G N   
41668 C  CA  . GLY G  313 0.2867 0.4653 0.5492 -0.0606 0.0464  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 556  GLY G CA  
41669 C  C   . GLY G  313 0.2820 0.4471 0.5333 -0.0514 0.0367  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 556  GLY G C   
41670 O  O   . GLY G  313 0.2814 0.4366 0.5172 -0.0483 0.0383  0.0000  ? ? ? ? ? ? 556  GLY G O   
41671 N  N   . MET G  314 0.2796 0.4440 0.5377 -0.0472 0.0268  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 557  MET G N   
41672 C  CA  . MET G  314 0.2763 0.4295 0.5247 -0.0379 0.0186  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 557  MET G CA  
41673 C  C   . MET G  314 0.2778 0.4150 0.5071 -0.0396 0.0136  0.0050  ? ? ? ? ? ? 557  MET G C   
41674 O  O   . MET G  314 0.2759 0.4027 0.4931 -0.0332 0.0093  0.0071  ? ? ? ? ? ? 557  MET G O   
41675 C  CB  . MET G  314 0.2743 0.4341 0.5377 -0.0309 0.0099  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 557  MET G CB  
41676 C  CG  . MET G  314 0.2729 0.4470 0.5545 -0.0263 0.0130  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 557  MET G CG  
41677 S  SD  . MET G  314 0.2722 0.4496 0.5665 -0.0153 0.0008  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 557  MET G SD  
41678 C  CE  . MET G  314 0.2726 0.4322 0.5471 -0.0055 -0.0042 -0.0096 ? ? ? ? ? ? 557  MET G CE  
41679 N  N   . ASN G  315 0.2821 0.4172 0.5086 -0.0483 0.0145  0.0075  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G N   
41680 C  CA  . ASN G  315 0.2842 0.4046 0.4950 -0.0492 0.0084  0.0121  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G CA  
41681 C  C   . ASN G  315 0.2831 0.3912 0.4748 -0.0455 0.0090  0.0153  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G C   
41682 O  O   . ASN G  315 0.2824 0.3805 0.4643 -0.0415 0.0020  0.0172  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G O   
41683 C  CB  . ASN G  315 0.2909 0.4086 0.4998 -0.0593 0.0094  0.0148  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G CB  
41684 C  CG  . ASN G  315 0.2930 0.3991 0.4940 -0.0584 -0.0002 0.0172  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G CG  
41685 O  OD1 . ASN G  315 0.2908 0.3989 0.4995 -0.0538 -0.0083 0.0149  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G OD1 
41686 N  ND2 . ASN G  315 0.2980 0.3915 0.4831 -0.0622 -0.0001 0.0215  ? ? ? ? ? ? 558  ASN G ND2 
41687 N  N   . PRO G  316 0.2835 0.3927 0.4702 -0.0469 0.0174  0.0153  ? ? ? ? ? ? 559  PRO G N   
41688 C  CA  . PRO G  316 0.2825 0.3816 0.4530 -0.0436 0.0183  0.0174  ? ? ? ? ? ? 559  PRO G CA  
41689 C  C   . PRO G  316 0.2778 0.3723 0.4456 -0.0345 0.0125  0.0168  ? ? ? ? ? ? 559  PRO G C   
41690 O  O   . PRO G  316 0.2775 0.3619 0.4314 -0.0323 0.0105  0.0191  ? ? ? ? ? ? 559  PRO G O   
41691 C  CB  . PRO G  316 0.2834 0.3889 0.4551 -0.0456 0.0280  0.0154  ? ? ? ? ? ? 559  PRO G CB  
41692 C  CG  . PRO G  316 0.2884 0.4015 0.4677 -0.0541 0.0327  0.0153  ? ? ? ? ? ? 559  PRO G CG  
41693 C  CD  . PRO G  316 0.2865 0.4061 0.4810 -0.0533 0.0268  0.0135  ? ? ? ? ? ? 559  PRO G CD  
41694 N  N   . LEU G  317 0.2752 0.3767 0.4557 -0.0292 0.0095  0.0138  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G N   
41695 C  CA  . LEU G  317 0.2733 0.3685 0.4487 -0.0209 0.0040  0.0141  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G CA  
41696 C  C   . LEU G  317 0.2744 0.3608 0.4406 -0.0202 -0.0037 0.0167  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G C   
41697 O  O   . LEU G  317 0.2741 0.3531 0.4313 -0.0149 -0.0073 0.0178  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G O   
41698 C  CB  . LEU G  317 0.2725 0.3753 0.4620 -0.0148 0.0007  0.0108  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G CB  
41699 C  CG  . LEU G  317 0.2718 0.3847 0.4732 -0.0142 0.0075  0.0070  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G CG  
41700 C  CD1 . LEU G  317 0.2720 0.3932 0.4893 -0.0088 0.0023  0.0036  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G CD1 
41701 C  CD2 . LEU G  317 0.2715 0.3786 0.4642 -0.0107 0.0122  0.0072  ? ? ? ? ? ? 560  LEU G CD2 
41702 N  N   . ILE G  318 0.2767 0.3634 0.4449 -0.0256 -0.0063 0.0174  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G N   
41703 C  CA  . ILE G  318 0.2784 0.3567 0.4384 -0.0242 -0.0141 0.0190  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G CA  
41704 C  C   . ILE G  318 0.2804 0.3491 0.4260 -0.0278 -0.0128 0.0219  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G C   
41705 O  O   . ILE G  318 0.2805 0.3410 0.4150 -0.0243 -0.0167 0.0229  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G O   
41706 C  CB  . ILE G  318 0.2810 0.3632 0.4508 -0.0273 -0.0197 0.0178  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G CB  
41707 C  CG1 . ILE G  318 0.2796 0.3725 0.4654 -0.0235 -0.0219 0.0144  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G CG1 
41708 C  CG2 . ILE G  318 0.2835 0.3563 0.4438 -0.0251 -0.0280 0.0188  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G CG2 
41709 C  CD1 . ILE G  318 0.2820 0.3809 0.4800 -0.0274 -0.0264 0.0124  ? ? ? ? ? ? 561  ILE G CD1 
41710 N  N   . THR G  319 0.2829 0.3528 0.4283 -0.0347 -0.0071 0.0230  ? ? ? ? ? ? 562  THR G N   
41711 C  CA  . THR G  319 0.2870 0.3471 0.4191 -0.0385 -0.0073 0.0259  ? ? ? ? ? ? 562  THR G CA  
41712 C  C   . THR G  319 0.2872 0.3443 0.4091 -0.0394 -0.0007 0.0271  ? ? ? ? ? ? 562  THR G C   
41713 O  O   . THR G  319 0.2902 0.3385 0.4002 -0.0402 -0.0024 0.0290  ? ? ? ? ? ? 562  THR G O   
41714 C  CB  . THR G  319 0.2934 0.3535 0.4293 -0.0466 -0.0073 0.0273  ? ? ? ? ? ? 562  THR G CB  
41715 O  OG1 . THR G  319 0.2942 0.3636 0.4384 -0.0514 0.0007  0.0267  ? ? ? ? ? ? 562  THR G OG1 
41716 C  CG2 . THR G  319 0.2943 0.3564 0.4400 -0.0464 -0.0147 0.0258  ? ? ? ? ? ? 562  THR G CG2 
41717 N  N   . ASN G  320 0.2847 0.3490 0.4114 -0.0390 0.0062  0.0255  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G N   
41718 C  CA  . ASN G  320 0.2858 0.3467 0.4020 -0.0399 0.0118  0.0261  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G CA  
41719 C  C   . ASN G  320 0.2810 0.3390 0.3924 -0.0331 0.0110  0.0249  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G C   
41720 O  O   . ASN G  320 0.2782 0.3408 0.3938 -0.0303 0.0154  0.0227  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G O   
41721 C  CB  . ASN G  320 0.2886 0.3568 0.4085 -0.0449 0.0207  0.0253  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G CB  
41722 C  CG  . ASN G  320 0.2953 0.3661 0.4196 -0.0530 0.0220  0.0270  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G CG  
41723 O  OD1 . ASN G  320 0.2991 0.3630 0.4198 -0.0556 0.0162  0.0296  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G OD1 
41724 N  ND2 . ASN G  320 0.2974 0.3784 0.4304 -0.0574 0.0298  0.0252  ? ? ? ? ? ? 563  ASN G ND2 
41725 N  N   . SER G  321 0.2810 0.3310 0.3835 -0.0306 0.0055  0.0260  ? ? ? ? ? ? 564  SER G N   
41726 C  CA  . SER G  321 0.2774 0.3243 0.3755 -0.0247 0.0041  0.0250  ? ? ? ? ? ? 564  SER G CA  
41727 C  C   . SER G  321 0.2791 0.3179 0.3655 -0.0244 0.0004  0.0260  ? ? ? ? ? ? 564  SER G C   
41728 O  O   . SER G  321 0.2833 0.3186 0.3661 -0.0281 -0.0018 0.0275  ? ? ? ? ? ? 564  SER G O   
41729 C  CB  . SER G  321 0.2754 0.3244 0.3804 -0.0201 -0.0005 0.0243  ? ? ? ? ? ? 564  SER G CB  
41730 O  OG  . SER G  321 0.2742 0.3183 0.3721 -0.0153 -0.0026 0.0241  ? ? ? ? ? ? 564  SER G OG  
41731 N  N   . LEU G  322 0.2768 0.3126 0.3576 -0.0202 0.0000  0.0250  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G N   
41732 C  CA  . LEU G  322 0.2783 0.3079 0.3499 -0.0193 -0.0042 0.0249  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G CA  
41733 C  C   . LEU G  322 0.2796 0.3070 0.3521 -0.0175 -0.0110 0.0251  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G C   
41734 O  O   . LEU G  322 0.2822 0.3047 0.3490 -0.0172 -0.0154 0.0248  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G O   
41735 C  CB  . LEU G  322 0.2759 0.3042 0.3426 -0.0156 -0.0025 0.0233  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G CB  
41736 C  CG  . LEU G  322 0.2757 0.3045 0.3390 -0.0173 0.0028  0.0223  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G CG  
41737 C  CD1 . LEU G  322 0.2736 0.3014 0.3338 -0.0141 0.0043  0.0204  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G CD1 
41738 C  CD2 . LEU G  322 0.2795 0.3046 0.3363 -0.0199 0.0004  0.0228  ? ? ? ? ? ? 565  LEU G CD2 
41739 N  N   . VAL G  323 0.2784 0.3094 0.3583 -0.0157 -0.0124 0.0250  ? ? ? ? ? ? 566  VAL G N   
41740 C  CA  . VAL G  323 0.2801 0.3095 0.3608 -0.0135 -0.0192 0.0246  ? ? ? ? ? ? 566  VAL G CA  
41741 C  C   . VAL G  323 0.2811 0.3151 0.3723 -0.0161 -0.0205 0.0250  ? ? ? ? ? ? 566  VAL G C   
41742 O  O   . VAL G  323 0.2789 0.3190 0.3780 -0.0158 -0.0171 0.0248  ? ? ? ? ? ? 566  VAL G O   
41743 C  CB  . VAL G  323 0.2793 0.3087 0.3580 -0.0079 -0.0204 0.0237  ? ? ? ? ? ? 566  VAL G CB  
41744 C  CG1 . VAL G  323 0.2820 0.3113 0.3632 -0.0058 -0.0272 0.0231  ? ? ? ? ? ? 566  VAL G CG1 
41745 C  CG2 . VAL G  323 0.2792 0.3046 0.3480 -0.0058 -0.0194 0.0227  ? ? ? ? ? ? 566  VAL G CG2 
41746 N  N   . ASN G  324 0.2848 0.3162 0.3769 -0.0189 -0.0255 0.0252  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G N   
41747 C  CA  . ASN G  324 0.2864 0.3226 0.3894 -0.0221 -0.0271 0.0252  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G CA  
41748 C  C   . ASN G  324 0.2860 0.3247 0.3936 -0.0173 -0.0327 0.0234  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G C   
41749 O  O   . ASN G  324 0.2887 0.3227 0.3913 -0.0149 -0.0388 0.0224  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G O   
41750 C  CB  . ASN G  324 0.2921 0.3233 0.3941 -0.0272 -0.0307 0.0262  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G CB  
41751 C  CG  . ASN G  324 0.2943 0.3306 0.4083 -0.0311 -0.0325 0.0258  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G CG  
41752 O  OD1 . ASN G  324 0.2921 0.3344 0.4145 -0.0281 -0.0352 0.0238  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G OD1 
41753 N  ND2 . ASN G  324 0.2994 0.3337 0.4147 -0.0380 -0.0310 0.0276  ? ? ? ? ? ? 567  ASN G ND2 
41754 N  N   . ARG G  325 0.2836 0.3295 0.4002 -0.0154 -0.0308 0.0227  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G N   
41755 C  CA  . ARG G  325 0.2845 0.3317 0.4032 -0.0098 -0.0362 0.0213  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G CA  
41756 C  C   . ARG G  325 0.2872 0.3387 0.4164 -0.0109 -0.0426 0.0196  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G C   
41757 O  O   . ARG G  325 0.2885 0.3432 0.4222 -0.0063 -0.0471 0.0181  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G O   
41758 C  CB  . ARG G  325 0.2821 0.3333 0.4041 -0.0060 -0.0320 0.0214  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G CB  
41759 C  CG  . ARG G  325 0.2808 0.3266 0.3916 -0.0039 -0.0275 0.0227  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G CG  
41760 C  CD  . ARG G  325 0.2806 0.3280 0.3936 0.0004  -0.0247 0.0228  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G CD  
41761 N  NE  . ARG G  325 0.2808 0.3218 0.3821 0.0021  -0.0215 0.0239  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G NE  
41762 C  CZ  . ARG G  325 0.2780 0.3179 0.3756 -0.0010 -0.0156 0.0241  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G CZ  
41763 N  NH1 . ARG G  325 0.2758 0.3199 0.3793 -0.0057 -0.0124 0.0237  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G NH1 
41764 N  NH2 . ARG G  325 0.2783 0.3131 0.3663 0.0002  -0.0129 0.0245  ? ? ? ? ? ? 568  ARG G NH2 
41765 N  N   . THR G  326 0.2891 0.3403 0.4220 -0.0171 -0.0432 0.0196  ? ? ? ? ? ? 569  THR G N   
41766 C  CA  . THR G  326 0.2926 0.3469 0.4352 -0.0189 -0.0498 0.0176  ? ? ? ? ? ? 569  THR G CA  
41767 C  C   . THR G  326 0.2959 0.3459 0.4324 -0.0132 -0.0582 0.0158  ? ? ? ? ? ? 569  THR G C   
41768 O  O   . THR G  326 0.2972 0.3523 0.4409 -0.0097 -0.0631 0.0137  ? ? ? ? ? ? 569  THR G O   
41769 C  CB  . THR G  326 0.2967 0.3472 0.4402 -0.0265 -0.0502 0.0184  ? ? ? ? ? ? 569  THR G CB  
41770 O  OG1 . THR G  326 0.2954 0.3501 0.4437 -0.0325 -0.0420 0.0202  ? ? ? ? ? ? 569  THR G OG1 
41771 C  CG2 . THR G  326 0.3007 0.3543 0.4549 -0.0286 -0.0571 0.0158  ? ? ? ? ? ? 569  THR G CG2 
41772 N  N   . ASP G  327 0.2982 0.3392 0.4219 -0.0121 -0.0602 0.0162  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G N   
41773 C  CA  . ASP G  327 0.3019 0.3389 0.4172 -0.0061 -0.0667 0.0143  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G CA  
41774 C  C   . ASP G  327 0.3009 0.3317 0.4023 -0.0034 -0.0633 0.0154  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G C   
41775 O  O   . ASP G  327 0.3024 0.3274 0.3979 -0.0055 -0.0637 0.0152  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G O   
41776 C  CB  . ASP G  327 0.3080 0.3413 0.4239 -0.0072 -0.0750 0.0115  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G CB  
41777 C  CG  . ASP G  327 0.3097 0.3499 0.4408 -0.0100 -0.0792 0.0096  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G CG  
41778 O  OD1 . ASP G  327 0.3117 0.3560 0.4460 -0.0054 -0.0845 0.0074  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G OD1 
41779 O  OD2 . ASP G  327 0.3098 0.3516 0.4498 -0.0171 -0.0772 0.0102  ? ? ? ? ? ? 570  ASP G OD2 
41780 N  N   . ASP G  328 0.2991 0.3310 0.3958 0.0009  -0.0600 0.0164  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G N   
41781 C  CA  . ASP G  328 0.2985 0.3257 0.3828 0.0033  -0.0564 0.0171  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G CA  
41782 C  C   . ASP G  328 0.3042 0.3285 0.3796 0.0087  -0.0614 0.0154  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G C   
41783 O  O   . ASP G  328 0.3067 0.3324 0.3809 0.0125  -0.0623 0.0162  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G O   
41784 C  CB  . ASP G  328 0.2946 0.3241 0.3792 0.0042  -0.0493 0.0194  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G CB  
41785 C  CG  . ASP G  328 0.2943 0.3196 0.3673 0.0061  -0.0451 0.0199  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G CG  
41786 O  OD1 . ASP G  328 0.2969 0.3184 0.3618 0.0072  -0.0475 0.0182  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G OD1 
41787 O  OD2 . ASP G  328 0.2917 0.3178 0.3643 0.0064  -0.0392 0.0215  ? ? ? ? ? ? 571  ASP G OD2 
41788 N  N   . ASN G  329 0.3075 0.3274 0.3761 0.0090  -0.0650 0.0130  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G N   
41789 C  CA  . ASN G  329 0.3144 0.3315 0.3731 0.0137  -0.0699 0.0104  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G CA  
41790 C  C   . ASN G  329 0.3150 0.3288 0.3628 0.0152  -0.0666 0.0091  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G C   
41791 O  O   . ASN G  329 0.3211 0.3326 0.3611 0.0182  -0.0706 0.0058  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G O   
41792 C  CB  . ASN G  329 0.3194 0.3351 0.3813 0.0134  -0.0783 0.0069  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G CB  
41793 C  CG  . ASN G  329 0.3188 0.3387 0.3933 0.0111  -0.0816 0.0074  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G CG  
41794 O  OD1 . ASN G  329 0.3199 0.3435 0.3971 0.0137  -0.0828 0.0082  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G OD1 
41795 N  ND2 . ASN G  329 0.3175 0.3371 0.4004 0.0059  -0.0828 0.0070  ? ? ? ? ? ? 572  ASN G ND2 
41796 N  N   . ALA G  330 0.3093 0.3233 0.3570 0.0130  -0.0596 0.0110  ? ? ? ? ? ? 573  ALA G N   
41797 C  CA  . ALA G  330 0.3090 0.3213 0.3489 0.0138  -0.0563 0.0092  ? ? ? ? ? ? 573  ALA G CA  
41798 C  C   . ALA G  330 0.3122 0.3248 0.3433 0.0169  -0.0528 0.0097  ? ? ? ? ? ? 573  ALA G C   
41799 O  O   . ALA G  330 0.3117 0.3252 0.3435 0.0172  -0.0495 0.0130  ? ? ? ? ? ? 573  ALA G O   
41800 C  CB  . ALA G  330 0.3027 0.3154 0.3459 0.0104  -0.0508 0.0109  ? ? ? ? ? ? 573  ALA G CB  
41801 N  N   . GLU G  331 0.3167 0.3284 0.3393 0.0193  -0.0533 0.0063  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G N   
41802 C  CA  . GLU G  331 0.3207 0.3325 0.3341 0.0211  -0.0485 0.0071  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G CA  
41803 C  C   . GLU G  331 0.3146 0.3278 0.3293 0.0186  -0.0403 0.0088  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G C   
41804 O  O   . GLU G  331 0.3166 0.3292 0.3271 0.0185  -0.0352 0.0115  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G O   
41805 C  CB  . GLU G  331 0.3272 0.3390 0.3316 0.0238  -0.0498 0.0024  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G CB  
41806 C  CG  . GLU G  331 0.3249 0.3388 0.3259 0.0226  -0.0420 0.0016  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G CG  
41807 C  CD  . GLU G  331 0.3339 0.3483 0.3232 0.0247  -0.0393 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 574  GLU G CD  
41808 O  OE1 . GLU G  331 0.3408 0.3551 0.3248 0.0276  -0.0442 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 574  GLU G OE1 
41809 O  OE2 . GLU G  331 0.3352 0.3497 0.3201 0.0232  -0.0321 0.0024  ? ? ? ? ? ? 574  GLU G OE2 
41810 N  N   . THR G  332 0.3088 0.3230 0.3284 0.0165  -0.0394 0.0071  ? ? ? ? ? ? 575  THR G N   
41811 C  CA  . THR G  332 0.3029 0.3186 0.3251 0.0138  -0.0327 0.0086  ? ? ? ? ? ? 575  THR G CA  
41812 C  C   . THR G  332 0.2970 0.3126 0.3276 0.0108  -0.0336 0.0100  ? ? ? ? ? ? 575  THR G C   
41813 O  O   . THR G  332 0.2971 0.3113 0.3297 0.0104  -0.0381 0.0080  ? ? ? ? ? ? 575  THR G O   
41814 C  CB  . THR G  332 0.3031 0.3211 0.3211 0.0142  -0.0293 0.0045  ? ? ? ? ? ? 575  THR G CB  
41815 O  OG1 . THR G  332 0.3102 0.3286 0.3196 0.0165  -0.0281 0.0029  ? ? ? ? ? ? 575  THR G OG1 
41816 C  CG2 . THR G  332 0.2979 0.3178 0.3184 0.0114  -0.0222 0.0056  ? ? ? ? ? ? 575  THR G CG2 
41817 N  N   . ALA G  333 0.2932 0.3097 0.3281 0.0086  -0.0292 0.0133  ? ? ? ? ? ? 576  ALA G N   
41818 C  CA  . ALA G  333 0.2890 0.3058 0.3306 0.0054  -0.0291 0.0147  ? ? ? ? ? ? 576  ALA G CA  
41819 C  C   . ALA G  333 0.2871 0.3035 0.3273 0.0040  -0.0281 0.0125  ? ? ? ? ? ? 576  ALA G C   
41820 O  O   . ALA G  333 0.2872 0.3047 0.3232 0.0053  -0.0256 0.0100  ? ? ? ? ? ? 576  ALA G O   
41821 C  CB  . ALA G  333 0.2861 0.3045 0.3322 0.0038  -0.0243 0.0176  ? ? ? ? ? ? 576  ALA G CB  
41822 N  N   . ALA G  334 0.2865 0.3013 0.3300 0.0014  -0.0301 0.0135  ? ? ? ? ? ? 577  ALA G N   
41823 C  CA  . ALA G  334 0.2866 0.2999 0.3279 0.0006  -0.0304 0.0118  ? ? ? ? ? ? 577  ALA G CA  
41824 C  C   . ALA G  334 0.2830 0.2991 0.3236 -0.0005 -0.0238 0.0117  ? ? ? ? ? ? 577  ALA G C   
41825 O  O   . ALA G  334 0.2831 0.2997 0.3211 0.0003  -0.0237 0.0087  ? ? ? ? ? ? 577  ALA G O   
41826 C  CB  . ALA G  334 0.2891 0.2986 0.3323 -0.0022 -0.0339 0.0135  ? ? ? ? ? ? 577  ALA G CB  
41827 N  N   . VAL G  335 0.2803 0.2984 0.3238 -0.0021 -0.0187 0.0142  ? ? ? ? ? ? 578  VAL G N   
41828 C  CA  . VAL G  335 0.2776 0.2978 0.3209 -0.0034 -0.0126 0.0138  ? ? ? ? ? ? 578  VAL G CA  
41829 C  C   . VAL G  335 0.2764 0.2980 0.3218 -0.0032 -0.0078 0.0155  ? ? ? ? ? ? 578  VAL G C   
41830 O  O   . VAL G  335 0.2766 0.2983 0.3258 -0.0032 -0.0084 0.0179  ? ? ? ? ? ? 578  VAL G O   
41831 C  CB  . VAL G  335 0.2775 0.2970 0.3217 -0.0067 -0.0116 0.0149  ? ? ? ? ? ? 578  VAL G CB  
41832 C  CG1 . VAL G  335 0.2753 0.2972 0.3194 -0.0078 -0.0058 0.0138  ? ? ? ? ? ? 578  VAL G CG1 
41833 C  CG2 . VAL G  335 0.2807 0.2972 0.3212 -0.0065 -0.0167 0.0133  ? ? ? ? ? ? 578  VAL G CG2 
41834 N  N   . PRO G  336 0.2761 0.2986 0.3193 -0.0028 -0.0032 0.0141  ? ? ? ? ? ? 579  PRO G N   
41835 C  CA  . PRO G  336 0.2770 0.2988 0.3212 -0.0024 0.0008  0.0160  ? ? ? ? ? ? 579  PRO G CA  
41836 C  C   . PRO G  336 0.2749 0.2975 0.3235 -0.0045 0.0053  0.0168  ? ? ? ? ? ? 579  PRO G C   
41837 O  O   . PRO G  336 0.2731 0.2971 0.3221 -0.0066 0.0065  0.0153  ? ? ? ? ? ? 579  PRO G O   
41838 C  CB  . PRO G  336 0.2790 0.3008 0.3187 -0.0020 0.0040  0.0140  ? ? ? ? ? ? 579  PRO G CB  
41839 C  CG  . PRO G  336 0.2767 0.3012 0.3160 -0.0030 0.0034  0.0103  ? ? ? ? ? ? 579  PRO G CG  
41840 C  CD  . PRO G  336 0.2758 0.2999 0.3161 -0.0028 -0.0021 0.0105  ? ? ? ? ? ? 579  PRO G CD  
41841 N  N   . SER G  337 0.2763 0.2978 0.3278 -0.0036 0.0072  0.0189  ? ? ? ? ? ? 580  SER G N   
41842 C  CA  . SER G  337 0.2749 0.2976 0.3314 -0.0051 0.0114  0.0190  ? ? ? ? ? ? 580  SER G CA  
41843 C  C   . SER G  337 0.2780 0.2984 0.3372 -0.0030 0.0132  0.0207  ? ? ? ? ? ? 580  SER G C   
41844 O  O   . SER G  337 0.2816 0.2993 0.3385 -0.0003 0.0104  0.0225  ? ? ? ? ? ? 580  SER G O   
41845 C  CB  . SER G  337 0.2728 0.2986 0.3337 -0.0069 0.0098  0.0194  ? ? ? ? ? ? 580  SER G CB  
41846 O  OG  . SER G  337 0.2735 0.3003 0.3392 -0.0054 0.0067  0.0212  ? ? ? ? ? ? 580  SER G OG  
41847 N  N   . TYR G  338 0.2779 0.2986 0.3410 -0.0038 0.0177  0.0199  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G N   
41848 C  CA  . TYR G  338 0.2814 0.2998 0.3486 -0.0013 0.0186  0.0212  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CA  
41849 C  C   . TYR G  338 0.2789 0.3026 0.3550 -0.0015 0.0192  0.0203  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G C   
41850 O  O   . TYR G  338 0.2756 0.3034 0.3529 -0.0046 0.0209  0.0188  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G O   
41851 C  CB  . TYR G  338 0.2851 0.2988 0.3502 -0.0016 0.0234  0.0204  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CB  
41852 C  CG  . TYR G  338 0.2828 0.2987 0.3502 -0.0045 0.0282  0.0171  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CG  
41853 C  CD1 . TYR G  338 0.2839 0.3005 0.3576 -0.0038 0.0312  0.0157  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CD1 
41854 C  CD2 . TYR G  338 0.2807 0.2978 0.3437 -0.0074 0.0297  0.0149  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CD2 
41855 C  CE1 . TYR G  338 0.2831 0.3014 0.3578 -0.0063 0.0356  0.0122  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CE1 
41856 C  CE2 . TYR G  338 0.2798 0.2986 0.3441 -0.0098 0.0336  0.0116  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CE2 
41857 C  CZ  . TYR G  338 0.2812 0.3004 0.3508 -0.0093 0.0366  0.0104  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G CZ  
41858 O  OH  . TYR G  338 0.2814 0.3022 0.3515 -0.0115 0.0402  0.0067  ? ? ? ? ? ? 581  TYR G OH  
41859 N  N   . SER G  339 0.2815 0.3052 0.3636 0.0016  0.0176  0.0213  ? ? ? ? ? ? 582  SER G N   
41860 C  CA  . SER G  339 0.2797 0.3098 0.3719 0.0017  0.0181  0.0200  ? ? ? ? ? ? 582  SER G CA  
41861 C  C   . SER G  339 0.2836 0.3121 0.3818 0.0049  0.0207  0.0188  ? ? ? ? ? ? 582  SER G C   
41862 O  O   . SER G  339 0.2892 0.3105 0.3840 0.0081  0.0196  0.0204  ? ? ? ? ? ? 582  SER G O   
41863 C  CB  . SER G  339 0.2796 0.3126 0.3761 0.0035  0.0122  0.0215  ? ? ? ? ? ? 582  SER G CB  
41864 O  OG  . SER G  339 0.2767 0.3113 0.3696 0.0006  0.0096  0.0221  ? ? ? ? ? ? 582  SER G OG  
41865 N  N   . PHE G  340 0.2819 0.3168 0.3887 0.0041  0.0242  0.0159  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G N   
41866 C  CA  . PHE G  340 0.2860 0.3199 0.3996 0.0076  0.0265  0.0139  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CA  
41867 C  C   . PHE G  340 0.2835 0.3274 0.4080 0.0066  0.0295  0.0104  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G C   
41868 O  O   . PHE G  340 0.2795 0.3296 0.4041 0.0022  0.0309  0.0100  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G O   
41869 C  CB  . PHE G  340 0.2889 0.3163 0.3969 0.0067  0.0311  0.0125  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CB  
41870 C  CG  . PHE G  340 0.2852 0.3168 0.3908 0.0018  0.0363  0.0096  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CG  
41871 C  CD1 . PHE G  340 0.2861 0.3219 0.3977 0.0014  0.0412  0.0054  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CD1 
41872 C  CD2 . PHE G  340 0.2821 0.3129 0.3789 -0.0020 0.0359  0.0107  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CD2 
41873 C  CE1 . PHE G  340 0.2846 0.3235 0.3922 -0.0028 0.0455  0.0028  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CE1 
41874 C  CE2 . PHE G  340 0.2805 0.3143 0.3741 -0.0059 0.0397  0.0081  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CE2 
41875 C  CZ  . PHE G  340 0.2820 0.3196 0.3804 -0.0064 0.0444  0.0044  ? ? ? ? ? ? 583  PHE G CZ  
41876 N  N   . ILE G  341 0.2870 0.3323 0.4207 0.0106  0.0306  0.0077  ? ? ? ? ? ? 584  ILE G N   
41877 C  CA  . ILE G  341 0.2853 0.3416 0.4307 0.0098  0.0343  0.0034  ? ? ? ? ? ? 584  ILE G CA  
41878 C  C   . ILE G  341 0.2882 0.3436 0.4346 0.0100  0.0406  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 584  ILE G C   
41879 O  O   . ILE G  341 0.2867 0.3497 0.4357 0.0064  0.0462  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 584  ILE G O   
41880 C  CB  . ILE G  341 0.2868 0.3488 0.4455 0.0148  0.0300  0.0024  ? ? ? ? ? ? 584  ILE G CB  
41881 C  CG1 . ILE G  341 0.2853 0.3603 0.4574 0.0136  0.0349  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 584  ILE G CG1 
41882 C  CG2 . ILE G  341 0.2941 0.3469 0.4536 0.0219  0.0265  0.0028  ? ? ? ? ? ? 584  ILE G CG2 
41883 C  CD1 . ILE G  341 0.2809 0.3631 0.4509 0.0063  0.0385  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 584  ILE G CD1 
41884 N  N   . ARG G  342 0.2936 0.3387 0.4366 0.0137  0.0397  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 585  ARG G N   
41885 C  CA  . ARG G  342 0.2974 0.3399 0.4406 0.0139  0.0451  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 585  ARG G CA  
41886 C  C   . ARG G  342 0.3005 0.3311 0.4321 0.0126  0.0455  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 585  ARG G C   
41887 O  O   . ARG G  342 0.3018 0.3249 0.4266 0.0132  0.0414  0.0020  ? ? ? ? ? ? 585  ARG G O   
41888 C  CB  . ARG G  342 0.3034 0.3457 0.4581 0.0203  0.0444  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 585  ARG G CB  
41889 C  CG  . ARG G  342 0.3006 0.3568 0.4689 0.0212  0.0457  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 585  ARG G CG  
41890 C  CD  . ARG G  342 0.3070 0.3621 0.4867 0.0287  0.0434  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 585  ARG G CD  
41891 N  NE  . ARG G  342 0.3112 0.3680 0.4968 0.0303  0.0492  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 585  ARG G NE  
41892 C  CZ  . ARG G  342 0.3197 0.3692 0.5106 0.0368  0.0476  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 585  ARG G CZ  
41893 N  NH1 . ARG G  342 0.3259 0.3642 0.5151 0.0421  0.0405  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 585  ARG G NH1 
41894 N  NH2 . ARG G  342 0.3235 0.3754 0.5201 0.0380  0.0530  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 585  ARG G NH2 
41895 N  N   . ALA G  343 0.3022 0.3318 0.4317 0.0103  0.0507  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 586  ALA G N   
41896 C  CA  . ALA G  343 0.3058 0.3250 0.4263 0.0086  0.0518  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 586  ALA G CA  
41897 C  C   . ALA G  343 0.3124 0.3278 0.4367 0.0102  0.0557  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 586  ALA G C   
41898 O  O   . ALA G  343 0.3133 0.3352 0.4461 0.0122  0.0583  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 586  ALA G O   
41899 C  CB  . ALA G  343 0.3007 0.3226 0.4125 0.0029  0.0535  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 586  ALA G CB  
41900 N  N   . HIS G  344 0.3177 0.3226 0.4361 0.0092  0.0564  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 587  HIS G N   
41901 C  CA  . HIS G  344 0.3249 0.3251 0.4469 0.0104  0.0599  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 587  HIS G CA  
41902 C  C   . HIS G  344 0.3218 0.3329 0.4470 0.0084  0.0649  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 587  HIS G C   
41903 O  O   . HIS G  344 0.3271 0.3385 0.4593 0.0113  0.0674  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 587  HIS G O   
41904 C  CB  . HIS G  344 0.3301 0.3191 0.4443 0.0073  0.0609  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 587  HIS G CB  
41905 C  CG  . HIS G  344 0.3242 0.3183 0.4317 0.0013  0.0633  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 587  HIS G CG  
41906 N  ND1 . HIS G  344 0.3178 0.3145 0.4185 -0.0017 0.0612  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 587  HIS G ND1 
41907 C  CD2 . HIS G  344 0.3244 0.3220 0.4310 -0.0016 0.0672  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 587  HIS G CD2 
41908 C  CE1 . HIS G  344 0.3144 0.3155 0.4107 -0.0061 0.0633  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 587  HIS G CE1 
41909 N  NE2 . HIS G  344 0.3184 0.3202 0.4176 -0.0062 0.0668  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 587  HIS G NE2 
41910 N  N   . ASP G  345 0.3148 0.3341 0.4344 0.0036  0.0662  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 588  ASP G N   
41911 C  CA  . ASP G  345 0.3142 0.3432 0.4353 0.0016  0.0710  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 588  ASP G CA  
41912 C  C   . ASP G  345 0.3092 0.3497 0.4350 0.0015  0.0712  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 588  ASP G C   
41913 O  O   . ASP G  345 0.3114 0.3592 0.4462 0.0038  0.0743  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 588  ASP G O   
41914 C  CB  . ASP G  345 0.3130 0.3429 0.4240 -0.0037 0.0729  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 588  ASP G CB  
41915 C  CG  . ASP G  345 0.3076 0.3353 0.4109 -0.0065 0.0690  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 588  ASP G CG  
41916 O  OD1 . ASP G  345 0.3045 0.3314 0.4100 -0.0046 0.0654  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 588  ASP G OD1 
41917 O  OD2 . ASP G  345 0.3070 0.3339 0.4024 -0.0103 0.0691  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 588  ASP G OD2 
41918 N  N   . SER G  346 0.3031 0.3458 0.4235 -0.0013 0.0681  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 589  SER G N   
41919 C  CA  . SER G  346 0.2992 0.3520 0.4231 -0.0027 0.0683  -0.0206 ? ? ? ? ? ? 589  SER G CA  
41920 C  C   . SER G  346 0.2996 0.3567 0.4369 0.0021  0.0671  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 589  SER G C   
41921 O  O   . SER G  346 0.2998 0.3511 0.4400 0.0061  0.0621  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 589  SER G O   
41922 C  CB  . SER G  346 0.2939 0.3458 0.4106 -0.0057 0.0641  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 589  SER G CB  
41923 O  OG  . SER G  346 0.2909 0.3508 0.4132 -0.0064 0.0631  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 589  SER G OG  
41924 N  N   . GLU G  347 0.3006 0.3684 0.4456 0.0018  0.0716  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 590  GLU G N   
41925 C  CA  . GLU G  347 0.3013 0.3762 0.4615 0.0065  0.0711  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 590  GLU G CA  
41926 C  C   . GLU G  347 0.3072 0.3756 0.4749 0.0135  0.0699  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 590  GLU G C   
41927 O  O   . GLU G  347 0.3082 0.3784 0.4870 0.0188  0.0664  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 590  GLU G O   
41928 C  CB  . GLU G  347 0.2964 0.3738 0.4608 0.0072  0.0653  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 590  GLU G CB  
41929 C  CG  . GLU G  347 0.2921 0.3776 0.4532 0.0007  0.0667  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 590  GLU G CG  
41930 C  CD  . GLU G  347 0.2941 0.3921 0.4611 -0.0024 0.0740  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 590  GLU G CD  
41931 O  OE1 . GLU G  347 0.2949 0.3945 0.4519 -0.0085 0.0779  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 590  GLU G OE1 
41932 O  OE2 . GLU G  347 0.2957 0.4022 0.4771 0.0011  0.0760  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 590  GLU G OE2 
41933 N  N   . VAL G  348 0.3120 0.3722 0.4737 0.0135  0.0722  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 591  VAL G N   
41934 C  CA  . VAL G  348 0.3196 0.3739 0.4889 0.0196  0.0722  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 591  VAL G CA  
41935 C  C   . VAL G  348 0.3241 0.3811 0.4922 0.0180  0.0790  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 591  VAL G C   
41936 O  O   . VAL G  348 0.3276 0.3926 0.5061 0.0209  0.0827  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 591  VAL G O   
41937 C  CB  . VAL G  348 0.3239 0.3618 0.4874 0.0222  0.0669  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 591  VAL G CB  
41938 C  CG1 . VAL G  348 0.3337 0.3638 0.5047 0.0286  0.0664  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 591  VAL G CG1 
41939 C  CG2 . VAL G  348 0.3207 0.3572 0.4850 0.0242  0.0605  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 591  VAL G CG2 
41940 N  N   . GLN G  349 0.3244 0.3757 0.4803 0.0132  0.0805  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 592  GLN G N   
41941 C  CA  . GLN G  349 0.3298 0.3835 0.4841 0.0120  0.0864  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 592  GLN G CA  
41942 C  C   . GLN G  349 0.3283 0.3976 0.4845 0.0089  0.0922  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 592  GLN G C   
41943 O  O   . GLN G  349 0.3342 0.4090 0.4941 0.0098  0.0978  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 592  GLN G O   
41944 C  CB  . GLN G  349 0.3313 0.3761 0.4729 0.0077  0.0864  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 592  GLN G CB  
41945 C  CG  . GLN G  349 0.3259 0.3754 0.4559 0.0012  0.0869  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 592  GLN G CG  
41946 C  CD  . GLN G  349 0.3270 0.3671 0.4467 -0.0018 0.0852  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 592  GLN G CD  
41947 O  OE1 . GLN G  349 0.3298 0.3593 0.4510 0.0002  0.0827  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 592  GLN G OE1 
41948 N  NE2 . GLN G  349 0.3260 0.3698 0.4354 -0.0067 0.0865  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 592  GLN G NE2 
41949 N  N   . ASP G  350 0.3216 0.3976 0.4752 0.0051  0.0912  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 593  ASP G N   
41950 C  CA  . ASP G  350 0.3212 0.4116 0.4770 0.0014  0.0967  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 593  ASP G CA  
41951 C  C   . ASP G  350 0.3238 0.4241 0.4964 0.0063  0.0997  -0.0610 ? ? ? ? ? ? 593  ASP G C   
41952 O  O   . ASP G  350 0.3279 0.4386 0.5032 0.0047  0.1066  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 593  ASP G O   
41953 C  CB  . ASP G  350 0.3145 0.4086 0.4673 -0.0026 0.0938  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 593  ASP G CB  
41954 C  CG  . ASP G  350 0.3117 0.3963 0.4496 -0.0064 0.0898  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 593  ASP G CG  
41955 O  OD1 . ASP G  350 0.3142 0.4000 0.4403 -0.0116 0.0928  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 593  ASP G OD1 
41956 O  OD2 . ASP G  350 0.3079 0.3838 0.4453 -0.0040 0.0836  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 593  ASP G OD2 
41957 N  N   . LEU G  351 0.3220 0.4192 0.5057 0.0123  0.0943  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 594  LEU G N   
41958 C  CA  . LEU G  351 0.3236 0.4307 0.5251 0.0177  0.0953  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 594  LEU G CA  
41959 C  C   . LEU G  351 0.3320 0.4375 0.5383 0.0223  0.0991  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 594  LEU G C   
41960 O  O   . LEU G  351 0.3355 0.4536 0.5514 0.0233  0.1053  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 594  LEU G O   
41961 C  CB  . LEU G  351 0.3209 0.4228 0.5307 0.0235  0.0869  -0.0598 ? ? ? ? ? ? 594  LEU G CB  
41962 C  CG  . LEU G  351 0.3132 0.4150 0.5177 0.0195  0.0820  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 594  LEU G CG  
41963 C  CD1 . LEU G  351 0.3119 0.4117 0.5266 0.0257  0.0739  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 594  LEU G CD1 
41964 C  CD2 . LEU G  351 0.3093 0.4255 0.5140 0.0124  0.0872  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 594  LEU G CD2 
41965 N  N   . ILE G  352 0.3361 0.4264 0.5357 0.0246  0.0960  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 595  ILE G N   
41966 C  CA  . ILE G  352 0.3451 0.4329 0.5476 0.0279  0.0999  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 595  ILE G CA  
41967 C  C   . ILE G  352 0.3479 0.4467 0.5448 0.0227  0.1089  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 595  ILE G C   
41968 O  O   . ILE G  352 0.3535 0.4618 0.5600 0.0256  0.1143  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 595  ILE G O   
41969 C  CB  . ILE G  352 0.3496 0.4189 0.5439 0.0293  0.0957  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 595  ILE G CB  
41970 C  CG1 . ILE G  352 0.3504 0.4096 0.5514 0.0354  0.0879  -0.0748 ? ? ? ? ? ? 595  ILE G CG1 
41971 C  CG2 . ILE G  352 0.3595 0.4254 0.5566 0.0323  0.0994  -0.0896 ? ? ? ? ? ? 595  ILE G CG2 
41972 C  CD1 . ILE G  352 0.3553 0.4196 0.5735 0.0436  0.0869  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 595  ILE G CD1 
41973 N  N   . ARG G  353 0.3451 0.4428 0.5260 0.0151  0.1103  -0.0846 ? ? ? ? ? ? 596  ARG G N   
41974 C  CA  . ARG G  353 0.3495 0.4564 0.5221 0.0098  0.1181  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 596  ARG G CA  
41975 C  C   . ARG G  353 0.3501 0.4747 0.5327 0.0089  0.1245  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 596  ARG G C   
41976 O  O   . ARG G  353 0.3574 0.4903 0.5438 0.0100  0.1313  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 596  ARG G O   
41977 C  CB  . ARG G  353 0.3468 0.4499 0.5010 0.0022  0.1173  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 596  ARG G CB  
41978 C  CG  . ARG G  353 0.3525 0.4648 0.4969 -0.0034 0.1245  -0.0870 ? ? ? ? ? ? 596  ARG G CG  
41979 C  CD  . ARG G  353 0.3503 0.4581 0.4769 -0.0102 0.1221  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 596  ARG G CD  
41980 N  NE  . ARG G  353 0.3567 0.4743 0.4740 -0.0161 0.1289  -0.0812 ? ? ? ? ? ? 596  ARG G NE  
41981 C  CZ  . ARG G  353 0.3669 0.4862 0.4741 -0.0180 0.1341  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 596  ARG G CZ  
41982 N  NH1 . ARG G  353 0.3711 0.4826 0.4765 -0.0147 0.1327  -0.0939 ? ? ? ? ? ? 596  ARG G NH1 
41983 N  NH2 . ARG G  353 0.3743 0.5028 0.4723 -0.0237 0.1407  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 596  ARG G NH2 
41984 N  N   . ASP G  354 0.3429 0.4741 0.5301 0.0068  0.1227  -0.0877 ? ? ? ? ? ? 597  ASP G N   
41985 C  CA  . ASP G  354 0.3429 0.4917 0.5437 0.0064  0.1282  -0.0916 ? ? ? ? ? ? 597  ASP G CA  
41986 C  C   . ASP G  354 0.3483 0.5039 0.5670 0.0143  0.1309  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 597  ASP G C   
41987 O  O   . ASP G  354 0.3538 0.5232 0.5773 0.0129  0.1394  -0.1103 ? ? ? ? ? ? 597  ASP G O   
41988 C  CB  . ASP G  354 0.3343 0.4868 0.5434 0.0059  0.1230  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 597  ASP G CB  
41989 C  CG  . ASP G  354 0.3295 0.4768 0.5229 -0.0017 0.1205  -0.0743 ? ? ? ? ? ? 597  ASP G CG  
41990 O  OD1 . ASP G  354 0.3334 0.4775 0.5103 -0.0072 0.1238  -0.0734 ? ? ? ? ? ? 597  ASP G OD1 
41991 O  OD2 . ASP G  354 0.3226 0.4685 0.5196 -0.0018 0.1145  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 597  ASP G OD2 
41992 N  N   . ILE G  355 0.3481 0.4937 0.5759 0.0225  0.1239  -0.1028 ? ? ? ? ? ? 598  ILE G N   
41993 C  CA  . ILE G  355 0.3540 0.5044 0.5999 0.0313  0.1249  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 598  ILE G CA  
41994 C  C   . ILE G  355 0.3639 0.5130 0.6059 0.0325  0.1308  -0.1226 ? ? ? ? ? ? 598  ILE G C   
41995 O  O   . ILE G  355 0.3698 0.5304 0.6245 0.0365  0.1363  -0.1331 ? ? ? ? ? ? 598  ILE G O   
41996 C  CB  . ILE G  355 0.3540 0.4908 0.6078 0.0398  0.1150  -0.1099 ? ? ? ? ? ? 598  ILE G CB  
41997 C  CG1 . ILE G  355 0.3459 0.4861 0.6070 0.0404  0.1088  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 598  ILE G CG1 
41998 C  CG2 . ILE G  355 0.3625 0.5019 0.6328 0.0490  0.1158  -0.1207 ? ? ? ? ? ? 598  ILE G CG2 
41999 C  CD1 . ILE G  355 0.3470 0.4722 0.6114 0.0476  0.0988  -0.0977 ? ? ? ? ? ? 598  ILE G CD1 
42000 N  N   . ILE G  356 0.3662 0.5016 0.5911 0.0293  0.1296  -0.1200 ? ? ? ? ? ? 599  ILE G N   
42001 C  CA  . ILE G  356 0.3757 0.5106 0.5944 0.0289  0.1354  -0.1290 ? ? ? ? ? ? 599  ILE G CA  
42002 C  C   . ILE G  356 0.3790 0.5309 0.5926 0.0225  0.1457  -0.1340 ? ? ? ? ? ? 599  ILE G C   
42003 O  O   . ILE G  356 0.3865 0.5493 0.6093 0.0256  0.1523  -0.1450 ? ? ? ? ? ? 599  ILE G O   
42004 C  CB  . ILE G  356 0.3771 0.4945 0.5792 0.0262  0.1314  -0.1249 ? ? ? ? ? ? 599  ILE G CB  
42005 C  CG1 . ILE G  356 0.3793 0.4804 0.5889 0.0336  0.1236  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 599  ILE G CG1 
42006 C  CG2 . ILE G  356 0.3865 0.5057 0.5772 0.0229  0.1381  -0.1333 ? ? ? ? ? ? 599  ILE G CG2 
42007 C  CD1 . ILE G  356 0.3804 0.4641 0.5757 0.0307  0.1193  -0.1194 ? ? ? ? ? ? 599  ILE G CD1 
42008 N  N   . LYS G  357 0.3748 0.5288 0.5737 0.0139  0.1470  -0.1260 ? ? ? ? ? ? 600  LYS G N   
42009 C  CA  . LYS G  357 0.3808 0.5480 0.5708 0.0069  0.1567  -0.1296 ? ? ? ? ? ? 600  LYS G CA  
42010 C  C   . LYS G  357 0.3824 0.5686 0.5895 0.0084  0.1637  -0.1364 ? ? ? ? ? ? 600  LYS G C   
42011 O  O   . LYS G  357 0.3904 0.5890 0.5939 0.0045  0.1732  -0.1428 ? ? ? ? ? ? 600  LYS G O   
42012 C  CB  . LYS G  357 0.3767 0.5428 0.5504 -0.0020 0.1561  -0.1190 ? ? ? ? ? ? 600  LYS G CB  
42013 C  CG  . LYS G  357 0.3864 0.5522 0.5394 -0.0084 0.1616  -0.1211 ? ? ? ? ? ? 600  LYS G CG  
42014 C  CD  . LYS G  357 0.3842 0.5475 0.5193 -0.0174 0.1603  -0.1099 ? ? ? ? ? ? 600  LYS G CD  
42015 C  CE  . LYS G  357 0.3973 0.5709 0.5179 -0.0247 0.1705  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 600  LYS G CE  
42016 N  NZ  . LYS G  357 0.3965 0.5787 0.5148 -0.0323 0.1740  -0.1062 ? ? ? ? ? ? 600  LYS G NZ  
42017 N  N   . ALA G  358 0.3755 0.5647 0.6015 0.0139  0.1590  -0.1351 ? ? ? ? ? ? 601  ALA G N   
42018 C  CA  . ALA G  358 0.3752 0.5844 0.6191 0.0144  0.1650  -0.1404 ? ? ? ? ? ? 601  ALA G CA  
42019 C  C   . ALA G  358 0.3815 0.5972 0.6439 0.0238  0.1672  -0.1534 ? ? ? ? ? ? 601  ALA G C   
42020 O  O   . ALA G  358 0.3866 0.6203 0.6593 0.0234  0.1761  -0.1624 ? ? ? ? ? ? 601  ALA G O   
42021 C  CB  . ALA G  358 0.3643 0.5758 0.6195 0.0146  0.1584  -0.1319 ? ? ? ? ? ? 601  ALA G CB  
42022 N  N   . GLU G  359 0.3820 0.5827 0.6488 0.0322  0.1591  -0.1543 ? ? ? ? ? ? 602  GLU G N   
42023 C  CA  . GLU G  359 0.3874 0.5919 0.6749 0.0429  0.1583  -0.1653 ? ? ? ? ? ? 602  GLU G CA  
42024 C  C   . GLU G  359 0.3968 0.5863 0.6795 0.0486  0.1564  -0.1719 ? ? ? ? ? ? 602  GLU G C   
42025 O  O   . GLU G  359 0.4027 0.5915 0.7019 0.0584  0.1542  -0.1806 ? ? ? ? ? ? 602  GLU G O   
42026 C  CB  . GLU G  359 0.3806 0.5807 0.6835 0.0498  0.1482  -0.1601 ? ? ? ? ? ? 602  GLU G CB  
42027 C  CG  . GLU G  359 0.3727 0.5895 0.6854 0.0458  0.1500  -0.1565 ? ? ? ? ? ? 602  GLU G CG  
42028 C  CD  . GLU G  359 0.3704 0.5936 0.7082 0.0554  0.1436  -0.1596 ? ? ? ? ? ? 602  GLU G CD  
42029 O  OE1 . GLU G  359 0.3619 0.5868 0.7038 0.0538  0.1378  -0.1512 ? ? ? ? ? ? 602  GLU G OE1 
42030 O  OE2 . GLU G  359 0.3780 0.6041 0.7311 0.0648  0.1437  -0.1706 ? ? ? ? ? ? 602  GLU G OE2 
42031 N  N   . ILE G  360 0.3989 0.5760 0.6600 0.0428  0.1566  -0.1679 ? ? ? ? ? ? 603  ILE G N   
42032 C  CA  . ILE G  360 0.4084 0.5713 0.6647 0.0471  0.1549  -0.1745 ? ? ? ? ? ? 603  ILE G CA  
42033 C  C   . ILE G  360 0.4154 0.5774 0.6517 0.0402  0.1613  -0.1780 ? ? ? ? ? ? 603  ILE G C   
42034 O  O   . ILE G  360 0.4256 0.5935 0.6645 0.0428  0.1673  -0.1899 ? ? ? ? ? ? 603  ILE G O   
42035 C  CB  . ILE G  360 0.4059 0.5472 0.6609 0.0512  0.1439  -0.1668 ? ? ? ? ? ? 603  ILE G CB  
42036 C  CG1 . ILE G  360 0.4045 0.5462 0.6805 0.0606  0.1378  -0.1672 ? ? ? ? ? ? 603  ILE G CG1 
42037 C  CG2 . ILE G  360 0.4164 0.5441 0.6659 0.0540  0.1432  -0.1736 ? ? ? ? ? ? 603  ILE G CG2 
42038 C  CD1 . ILE G  360 0.3976 0.5238 0.6708 0.0615  0.1274  -0.1544 ? ? ? ? ? ? 603  ILE G CD1 
42039 N  N   . ASN G  361 0.4111 0.5663 0.6279 0.0320  0.1599  -0.1686 ? ? ? ? ? ? 604  ASN G N   
42040 C  CA  . ASN G  361 0.4193 0.5777 0.6185 0.0258  0.1667  -0.1731 ? ? ? ? ? ? 604  ASN G CA  
42041 C  C   . ASN G  361 0.4150 0.5809 0.5988 0.0158  0.1702  -0.1644 ? ? ? ? ? ? 604  ASN G C   
42042 O  O   . ASN G  361 0.4086 0.5641 0.5796 0.0112  0.1644  -0.1537 ? ? ? ? ? ? 604  ASN G O   
42043 C  CB  . ASN G  361 0.4254 0.5661 0.6122 0.0262  0.1623  -0.1750 ? ? ? ? ? ? 604  ASN G CB  
42044 C  CG  . ASN G  361 0.4255 0.5628 0.5879 0.0167  0.1628  -0.1687 ? ? ? ? ? ? 604  ASN G CG  
42045 O  OD1 . ASN G  361 0.4326 0.5807 0.5834 0.0115  0.1705  -0.1725 ? ? ? ? ? ? 604  ASN G OD1 
42046 N  ND2 . ASN G  361 0.4184 0.5409 0.5728 0.0146  0.1545  -0.1588 ? ? ? ? ? ? 604  ASN G ND2 
42047 N  N   . PRO G  362 0.4196 0.6034 0.6046 0.0123  0.1797  -0.1691 ? ? ? ? ? ? 605  PRO G N   
42048 C  CA  . PRO G  362 0.4198 0.6114 0.5894 0.0023  0.1848  -0.1622 ? ? ? ? ? ? 605  PRO G CA  
42049 C  C   . PRO G  362 0.4225 0.6021 0.5661 -0.0045 0.1819  -0.1553 ? ? ? ? ? ? 605  PRO G C   
42050 O  O   . PRO G  362 0.4177 0.5966 0.5506 -0.0113 0.1803  -0.1444 ? ? ? ? ? ? 605  PRO G O   
42051 C  CB  . PRO G  362 0.4309 0.6409 0.6037 0.0009  0.1969  -0.1732 ? ? ? ? ? ? 605  PRO G CB  
42052 C  CG  . PRO G  362 0.4294 0.6466 0.6302 0.0114  0.1969  -0.1833 ? ? ? ? ? ? 605  PRO G CG  
42053 C  CD  . PRO G  362 0.4231 0.6215 0.6298 0.0186  0.1852  -0.1800 ? ? ? ? ? ? 605  PRO G CD  
42054 N  N   . ASN G  363 0.4302 0.6000 0.5641 -0.0025 0.1802  -0.1612 ? ? ? ? ? ? 606  ASN G N   
42055 C  CA  . ASN G  363 0.4331 0.5920 0.5433 -0.0085 0.1765  -0.1553 ? ? ? ? ? ? 606  ASN G CA  
42056 C  C   . ASN G  363 0.4247 0.5661 0.5324 -0.0069 0.1656  -0.1483 ? ? ? ? ? ? 606  ASN G C   
42057 O  O   . ASN G  363 0.4271 0.5604 0.5170 -0.0112 0.1621  -0.1445 ? ? ? ? ? ? 606  ASN G O   
42058 C  CB  . ASN G  363 0.4490 0.6098 0.5444 -0.0101 0.1822  -0.1653 ? ? ? ? ? ? 606  ASN G CB  
42059 C  CG  . ASN G  363 0.4592 0.6382 0.5592 -0.0106 0.1942  -0.1749 ? ? ? ? ? ? 606  ASN G CG  
42060 O  OD1 . ASN G  363 0.4624 0.6520 0.5544 -0.0175 0.2007  -0.1706 ? ? ? ? ? ? 606  ASN G OD1 
42061 N  ND2 . ASN G  363 0.4651 0.6477 0.5787 -0.0035 0.1974  -0.1879 ? ? ? ? ? ? 606  ASN G ND2 
42062 N  N   . VAL G  364 0.4156 0.5515 0.5404 -0.0010 0.1602  -0.1462 ? ? ? ? ? ? 607  VAL G N   
42063 C  CA  . VAL G  364 0.4084 0.5283 0.5309 0.0000  0.1507  -0.1392 ? ? ? ? ? ? 607  VAL G CA  
42064 C  C   . VAL G  364 0.4039 0.5197 0.5085 -0.0073 0.1470  -0.1287 ? ? ? ? ? ? 607  VAL G C   
42065 O  O   . VAL G  364 0.4003 0.5232 0.5009 -0.0118 0.1488  -0.1219 ? ? ? ? ? ? 607  VAL G O   
42066 C  CB  . VAL G  364 0.3988 0.5152 0.5397 0.0056  0.1457  -0.1349 ? ? ? ? ? ? 607  VAL G CB  
42067 C  CG1 . VAL G  364 0.3896 0.5158 0.5344 0.0025  0.1463  -0.1262 ? ? ? ? ? ? 607  VAL G CG1 
42068 C  CG2 . VAL G  364 0.3948 0.4937 0.5338 0.0071  0.1371  -0.1299 ? ? ? ? ? ? 607  VAL G CG2 
42069 N  N   . VAL G  365 0.4050 0.5093 0.4992 -0.0086 0.1418  -0.1276 ? ? ? ? ? ? 608  VAL G N   
42070 C  CA  . VAL G  365 0.4015 0.5025 0.4799 -0.0146 0.1379  -0.1185 ? ? ? ? ? ? 608  VAL G CA  
42071 C  C   . VAL G  365 0.3890 0.4810 0.4723 -0.0139 0.1299  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 608  VAL G C   
42072 O  O   . VAL G  365 0.3854 0.4696 0.4804 -0.0092 0.1264  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 608  VAL G O   
42073 C  CB  . VAL G  365 0.4112 0.5070 0.4733 -0.0172 0.1367  -0.1233 ? ? ? ? ? ? 608  VAL G CB  
42074 C  CG1 . VAL G  365 0.4060 0.4935 0.4550 -0.0214 0.1289  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 608  VAL G CG1 
42075 C  CG2 . VAL G  365 0.4251 0.5317 0.4769 -0.0197 0.1453  -0.1309 ? ? ? ? ? ? 608  VAL G CG2 
42076 N  N   . GLY G  366 0.3840 0.4763 0.4575 -0.0186 0.1271  -0.0995 ? ? ? ? ? ? 609  GLY G N   
42077 C  CA  . GLY G  366 0.3726 0.4572 0.4491 -0.0184 0.1198  -0.0901 ? ? ? ? ? ? 609  GLY G CA  
42078 C  C   . GLY G  366 0.3671 0.4477 0.4610 -0.0124 0.1178  -0.0907 ? ? ? ? ? ? 609  GLY G C   
42079 O  O   . GLY G  366 0.3671 0.4547 0.4738 -0.0090 0.1215  -0.0936 ? ? ? ? ? ? 609  GLY G O   
42080 N  N   . TYR G  367 0.3637 0.4330 0.4586 -0.0111 0.1121  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 610  TYR G N   
42081 C  CA  . TYR G  367 0.3614 0.4248 0.4707 -0.0055 0.1101  -0.0887 ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CA  
42082 C  C   . TYR G  367 0.3698 0.4252 0.4818 -0.0028 0.1106  -0.0969 ? ? ? ? ? ? 610  TYR G C   
42083 O  O   . TYR G  367 0.3695 0.4143 0.4882 0.0001  0.1069  -0.0955 ? ? ? ? ? ? 610  TYR G O   
42084 C  CB  . TYR G  367 0.3522 0.4084 0.4631 -0.0054 0.1037  -0.0789 ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CB  
42085 C  CG  . TYR G  367 0.3446 0.4080 0.4542 -0.0076 0.1027  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CG  
42086 C  CD1 . TYR G  367 0.3413 0.4049 0.4383 -0.0127 0.1004  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CD1 
42087 C  CD2 . TYR G  367 0.3415 0.4114 0.4628 -0.0044 0.1037  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CD2 
42088 C  CE1 . TYR G  367 0.3355 0.4042 0.4311 -0.0149 0.0992  -0.0591 ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CE1 
42089 C  CE2 . TYR G  367 0.3352 0.4114 0.4557 -0.0070 0.1027  -0.0635 ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CE2 
42090 C  CZ  . TYR G  367 0.3325 0.4073 0.4397 -0.0124 0.1005  -0.0580 ? ? ? ? ? ? 610  TYR G CZ  
42091 O  OH  . TYR G  367 0.3275 0.4071 0.4331 -0.0153 0.0991  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 610  TYR G OH  
42092 N  N   . SER G  368 0.3786 0.4384 0.4851 -0.0040 0.1151  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 611  SER G N   
42093 C  CA  . SER G  368 0.3876 0.4396 0.4972 -0.0015 0.1155  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 611  SER G CA  
42094 C  C   . SER G  368 0.3926 0.4466 0.5161 0.0046  0.1186  -0.1208 ? ? ? ? ? ? 611  SER G C   
42095 O  O   . SER G  368 0.4008 0.4620 0.5247 0.0058  0.1241  -0.1302 ? ? ? ? ? ? 611  SER G O   
42096 C  CB  . SER G  368 0.3964 0.4513 0.4940 -0.0048 0.1182  -0.1219 ? ? ? ? ? ? 611  SER G CB  
42097 O  OG  . SER G  368 0.3927 0.4441 0.4784 -0.0098 0.1138  -0.1166 ? ? ? ? ? ? 611  SER G OG  
42098 N  N   . PHE G  369 0.3886 0.4361 0.5233 0.0090  0.1150  -0.1162 ? ? ? ? ? ? 612  PHE G N   
42099 C  CA  . PHE G  369 0.3946 0.4422 0.5440 0.0161  0.1167  -0.1227 ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CA  
42100 C  C   . PHE G  369 0.4038 0.4362 0.5561 0.0188  0.1141  -0.1276 ? ? ? ? ? ? 612  PHE G C   
42101 O  O   . PHE G  369 0.4033 0.4244 0.5490 0.0153  0.1103  -0.1235 ? ? ? ? ? ? 612  PHE G O   
42102 C  CB  . PHE G  369 0.3880 0.4361 0.5492 0.0206  0.1133  -0.1159 ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CB  
42103 C  CG  . PHE G  369 0.3769 0.4341 0.5338 0.0166  0.1128  -0.1069 ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CG  
42104 C  CD1 . PHE G  369 0.3695 0.4204 0.5281 0.0173  0.1068  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CD1 
42105 C  CD2 . PHE G  369 0.3754 0.4465 0.5258 0.0121  0.1182  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CD2 
42106 C  CE1 . PHE G  369 0.3599 0.4187 0.5148 0.0136  0.1059  -0.0893 ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CE1 
42107 C  CE2 . PHE G  369 0.3667 0.4448 0.5129 0.0080  0.1175  -0.1003 ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CE2 
42108 C  CZ  . PHE G  369 0.3585 0.4306 0.5075 0.0089  0.1112  -0.0909 ? ? ? ? ? ? 612  PHE G CZ  
42109 N  N   . THR G  370 0.4126 0.4452 0.5758 0.0249  0.1164  -0.1366 ? ? ? ? ? ? 613  THR G N   
42110 C  CA  . THR G  370 0.4230 0.4398 0.5919 0.0289  0.1135  -0.1411 ? ? ? ? ? ? 613  THR G CA  
42111 C  C   . THR G  370 0.4227 0.4315 0.6034 0.0353  0.1086  -0.1356 ? ? ? ? ? ? 613  THR G C   
42112 O  O   . THR G  370 0.4166 0.4356 0.6048 0.0386  0.1089  -0.1329 ? ? ? ? ? ? 613  THR G O   
42113 C  CB  . THR G  370 0.4353 0.4559 0.6093 0.0328  0.1183  -0.1556 ? ? ? ? ? ? 613  THR G CB  
42114 O  OG1 . THR G  370 0.4378 0.4648 0.6270 0.0407  0.1197  -0.1600 ? ? ? ? ? ? 613  THR G OG1 
42115 C  CG2 . THR G  370 0.4353 0.4697 0.5970 0.0270  0.1243  -0.1610 ? ? ? ? ? ? 613  THR G CG2 
42116 N  N   . MET G  371 0.4309 0.4210 0.6132 0.0371  0.1042  -0.1345 ? ? ? ? ? ? 614  MET G N   
42117 C  CA  . MET G  371 0.4338 0.4123 0.6244 0.0430  0.0985  -0.1284 ? ? ? ? ? ? 614  MET G CA  
42118 C  C   . MET G  371 0.4362 0.4231 0.6414 0.0517  0.0990  -0.1334 ? ? ? ? ? ? 614  MET G C   
42119 O  O   . MET G  371 0.4360 0.4186 0.6484 0.0569  0.0941  -0.1278 ? ? ? ? ? ? 614  MET G O   
42120 C  CB  . MET G  371 0.4476 0.4044 0.6384 0.0441  0.0951  -0.1298 ? ? ? ? ? ? 614  MET G CB  
42121 C  CG  . MET G  371 0.4522 0.3934 0.6469 0.0486  0.0885  -0.1209 ? ? ? ? ? ? 614  MET G CG  
42122 S  SD  . MET G  371 0.4381 0.3804 0.6223 0.0423  0.0855  -0.1056 ? ? ? ? ? ? 614  MET G SD  
42123 C  CE  . MET G  371 0.4466 0.3662 0.6208 0.0361  0.0826  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 614  MET G CE  
42124 N  N   . GLU G  372 0.4396 0.4387 0.6491 0.0533  0.1048  -0.1448 ? ? ? ? ? ? 615  GLU G N   
42125 C  CA  . GLU G  372 0.4457 0.4521 0.6712 0.0624  0.1059  -0.1534 ? ? ? ? ? ? 615  GLU G CA  
42126 C  C   . GLU G  372 0.4344 0.4603 0.6655 0.0627  0.1083  -0.1509 ? ? ? ? ? ? 615  GLU G C   
42127 O  O   . GLU G  372 0.4336 0.4620 0.6773 0.0694  0.1048  -0.1492 ? ? ? ? ? ? 615  GLU G O   
42128 C  CB  . GLU G  372 0.4527 0.4679 0.6782 0.0620  0.1129  -0.1670 ? ? ? ? ? ? 615  GLU G CB  
42129 C  CG  . GLU G  372 0.4594 0.4608 0.6732 0.0568  0.1125  -0.1687 ? ? ? ? ? ? 615  GLU G CG  
42130 C  CD  . GLU G  372 0.4741 0.4556 0.6960 0.0633  0.1077  -0.1726 ? ? ? ? ? ? 615  GLU G CD  
42131 O  OE1 . GLU G  372 0.4794 0.4605 0.7159 0.0726  0.1054  -0.1755 ? ? ? ? ? ? 615  GLU G OE1 
42132 O  OE2 . GLU G  372 0.4811 0.4484 0.6952 0.0591  0.1065  -0.1736 ? ? ? ? ? ? 615  GLU G OE2 
42133 N  N   . GLU G  373 0.4274 0.4674 0.6489 0.0553  0.1146  -0.1518 ? ? ? ? ? ? 616  GLU G N   
42134 C  CA  . GLU G  373 0.4164 0.4742 0.6388 0.0525  0.1176  -0.1479 ? ? ? ? ? ? 616  GLU G CA  
42135 C  C   . GLU G  373 0.4085 0.4594 0.6332 0.0537  0.1101  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 616  GLU G C   
42136 O  O   . GLU G  373 0.4039 0.4652 0.6404 0.0576  0.1091  -0.1343 ? ? ? ? ? ? 616  GLU G O   
42137 C  CB  . GLU G  373 0.4113 0.4769 0.6171 0.0428  0.1227  -0.1462 ? ? ? ? ? ? 616  GLU G CB  
42138 C  CG  . GLU G  373 0.4212 0.4890 0.6206 0.0411  0.1286  -0.1574 ? ? ? ? ? ? 616  GLU G CG  
42139 C  CD  . GLU G  373 0.4174 0.4883 0.5977 0.0316  0.1311  -0.1537 ? ? ? ? ? ? 616  GLU G CD  
42140 O  OE1 . GLU G  373 0.4104 0.4719 0.5816 0.0272  0.1259  -0.1435 ? ? ? ? ? ? 616  GLU G OE1 
42141 O  OE2 . GLU G  373 0.4221 0.5051 0.5961 0.0286  0.1381  -0.1610 ? ? ? ? ? ? 616  GLU G OE2 
42142 N  N   . ILE G  374 0.4079 0.4418 0.6223 0.0506  0.1047  -0.1270 ? ? ? ? ? ? 617  ILE G N   
42143 C  CA  . ILE G  374 0.4011 0.4284 0.6148 0.0510  0.0979  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 617  ILE G CA  
42144 C  C   . ILE G  374 0.4064 0.4291 0.6348 0.0606  0.0923  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 617  ILE G C   
42145 O  O   . ILE G  374 0.3996 0.4281 0.6328 0.0623  0.0889  -0.1088 ? ? ? ? ? ? 617  ILE G O   
42146 C  CB  . ILE G  374 0.4012 0.4113 0.6012 0.0458  0.0940  -0.1067 ? ? ? ? ? ? 617  ILE G CB  
42147 C  CG1 . ILE G  374 0.3917 0.4098 0.5783 0.0367  0.0973  -0.1034 ? ? ? ? ? ? 617  ILE G CG1 
42148 C  CG2 . ILE G  374 0.4002 0.3991 0.6008 0.0484  0.0866  -0.0964 ? ? ? ? ? ? 617  ILE G CG2 
42149 C  CD1 . ILE G  374 0.3926 0.3970 0.5680 0.0318  0.0947  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 617  ILE G CD1 
42150 N  N   . LYS G  375 0.4196 0.4317 0.6552 0.0672  0.0909  -0.1219 ? ? ? ? ? ? 618  LYS G N   
42151 C  CA  . LYS G  375 0.4272 0.4306 0.6747 0.0767  0.0838  -0.1208 ? ? ? ? ? ? 618  LYS G CA  
42152 C  C   . LYS G  375 0.4250 0.4470 0.6896 0.0832  0.0855  -0.1279 ? ? ? ? ? ? 618  LYS G C   
42153 O  O   . LYS G  375 0.4236 0.4475 0.6974 0.0888  0.0798  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 618  LYS G O   
42154 C  CB  . LYS G  375 0.4438 0.4285 0.6933 0.0816  0.0816  -0.1264 ? ? ? ? ? ? 618  LYS G CB  
42155 C  CG  . LYS G  375 0.4469 0.4129 0.6802 0.0745  0.0802  -0.1195 ? ? ? ? ? ? 618  LYS G CG  
42156 C  CD  . LYS G  375 0.4646 0.4125 0.7005 0.0785  0.0789  -0.1265 ? ? ? ? ? ? 618  LYS G CD  
42157 C  CE  . LYS G  375 0.4730 0.3965 0.6969 0.0741  0.0747  -0.1180 ? ? ? ? ? ? 618  LYS G CE  
42158 N  NZ  . LYS G  375 0.4915 0.3990 0.7195 0.0778  0.0745  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 618  LYS G NZ  
42159 N  N   . LYS G  376 0.4265 0.4616 0.6953 0.0824  0.0934  -0.1392 ? ? ? ? ? ? 619  LYS G N   
42160 C  CA  . LYS G  376 0.4235 0.4814 0.7070 0.0857  0.0987  -0.1481 ? ? ? ? ? ? 619  LYS G CA  
42161 C  C   . LYS G  376 0.4086 0.4820 0.6913 0.0804  0.0994  -0.1401 ? ? ? ? ? ? 619  LYS G C   
42162 O  O   . LYS G  376 0.4058 0.4900 0.7036 0.0858  0.0969  -0.1408 ? ? ? ? ? ? 619  LYS G O   
42163 C  CB  . LYS G  376 0.4272 0.4939 0.7065 0.0818  0.1082  -0.1589 ? ? ? ? ? ? 619  LYS G CB  
42164 C  CG  . LYS G  376 0.4252 0.5165 0.7158 0.0826  0.1165  -0.1689 ? ? ? ? ? ? 619  LYS G CG  
42165 C  CD  . LYS G  376 0.4325 0.5294 0.7460 0.0944  0.1141  -0.1781 ? ? ? ? ? ? 619  LYS G CD  
42166 C  CE  . LYS G  376 0.4244 0.5487 0.7526 0.0944  0.1195  -0.1819 ? ? ? ? ? ? 619  LYS G CE  
42167 N  NZ  . LYS G  376 0.4345 0.5690 0.7813 0.1034  0.1230  -0.1973 ? ? ? ? ? ? 619  LYS G NZ  
42168 N  N   . ALA G  377 0.4000 0.4735 0.6657 0.0702  0.1021  -0.1326 ? ? ? ? ? ? 620  ALA G N   
42169 C  CA  . ALA G  377 0.3871 0.4710 0.6495 0.0646  0.1017  -0.1238 ? ? ? ? ? ? 620  ALA G CA  
42170 C  C   . ALA G  377 0.3846 0.4605 0.6520 0.0693  0.0921  -0.1149 ? ? ? ? ? ? 620  ALA G C   
42171 O  O   . ALA G  377 0.3773 0.4661 0.6532 0.0697  0.0910  -0.1125 ? ? ? ? ? ? 620  ALA G O   
42172 C  CB  . ALA G  377 0.3809 0.4614 0.6234 0.0543  0.1042  -0.1171 ? ? ? ? ? ? 620  ALA G CB  
42173 N  N   . PHE G  378 0.3916 0.4464 0.6534 0.0725  0.0853  -0.1101 ? ? ? ? ? ? 621  PHE G N   
42174 C  CA  . PHE G  378 0.3911 0.4373 0.6550 0.0768  0.0761  -0.1013 ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CA  
42175 C  C   . PHE G  378 0.3958 0.4485 0.6795 0.0871  0.0716  -0.1062 ? ? ? ? ? ? 621  PHE G C   
42176 O  O   . PHE G  378 0.3943 0.4446 0.6812 0.0906  0.0640  -0.0996 ? ? ? ? ? ? 621  PHE G O   
42177 C  CB  . PHE G  378 0.3992 0.4204 0.6508 0.0770  0.0702  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CB  
42178 C  CG  . PHE G  378 0.3908 0.4070 0.6264 0.0689  0.0689  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CG  
42179 C  CD1 . PHE G  378 0.3851 0.4023 0.6202 0.0695  0.0632  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CD1 
42180 C  CD2 . PHE G  378 0.3887 0.4003 0.6104 0.0609  0.0734  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CD2 
42181 C  CE1 . PHE G  378 0.3776 0.3911 0.5984 0.0623  0.0622  -0.0655 ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CE1 
42182 C  CE2 . PHE G  378 0.3809 0.3892 0.5892 0.0539  0.0721  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CE2 
42183 C  CZ  . PHE G  378 0.3755 0.3845 0.5832 0.0546  0.0668  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 621  PHE G CZ  
42184 N  N   . GLU G  379 0.4022 0.4634 0.6996 0.0926  0.0756  -0.1182 ? ? ? ? ? ? 622  GLU G N   
42185 C  CA  . GLU G  379 0.4074 0.4755 0.7253 0.1033  0.0708  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 622  GLU G CA  
42186 C  C   . GLU G  379 0.3951 0.4871 0.7237 0.1010  0.0731  -0.1242 ? ? ? ? ? ? 622  GLU G C   
42187 O  O   . GLU G  379 0.3943 0.4886 0.7329 0.1066  0.0655  -0.1211 ? ? ? ? ? ? 622  GLU G O   
42188 C  CB  . GLU G  379 0.4177 0.4905 0.7489 0.1100  0.0751  -0.1382 ? ? ? ? ? ? 622  GLU G CB  
42189 C  CG  . GLU G  379 0.4294 0.4826 0.7504 0.1101  0.0761  -0.1411 ? ? ? ? ? ? 622  GLU G CG  
42190 C  CD  . GLU G  379 0.4370 0.5002 0.7695 0.1142  0.0833  -0.1567 ? ? ? ? ? ? 622  GLU G CD  
42191 O  OE1 . GLU G  379 0.4346 0.5191 0.7851 0.1186  0.0866  -0.1654 ? ? ? ? ? ? 622  GLU G OE1 
42192 O  OE2 . GLU G  379 0.4460 0.4960 0.7698 0.1129  0.0857  -0.1606 ? ? ? ? ? ? 622  GLU G OE2 
42193 N  N   . ILE G  380 0.3874 0.4964 0.7137 0.0928  0.0834  -0.1282 ? ? ? ? ? ? 623  ILE G N   
42194 C  CA  . ILE G  380 0.3764 0.5077 0.7102 0.0879  0.0875  -0.1281 ? ? ? ? ? ? 623  ILE G CA  
42195 C  C   . ILE G  380 0.3677 0.4932 0.6918 0.0835  0.0810  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 623  ILE G C   
42196 O  O   . ILE G  380 0.3623 0.4990 0.6973 0.0848  0.0775  -0.1132 ? ? ? ? ? ? 623  ILE G O   
42197 C  CB  . ILE G  380 0.3721 0.5156 0.6969 0.0779  0.0994  -0.1316 ? ? ? ? ? ? 623  ILE G CB  
42198 C  CG1 . ILE G  380 0.3809 0.5330 0.7153 0.0817  0.1069  -0.1456 ? ? ? ? ? ? 623  ILE G CG1 
42199 C  CG2 . ILE G  380 0.3618 0.5252 0.6910 0.0710  0.1035  -0.1292 ? ? ? ? ? ? 623  ILE G CG2 
42200 C  CD1 . ILE G  380 0.3794 0.5430 0.7027 0.0719  0.1190  -0.1495 ? ? ? ? ? ? 623  ILE G CD1 
42201 N  N   . TYR G  381 0.3669 0.4752 0.6707 0.0782  0.0793  -0.1063 ? ? ? ? ? ? 624  TYR G N   
42202 C  CA  . TYR G  381 0.3594 0.4611 0.6518 0.0736  0.0737  -0.0942 ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CA  
42203 C  C   . TYR G  381 0.3632 0.4564 0.6624 0.0818  0.0626  -0.0895 ? ? ? ? ? ? 624  TYR G C   
42204 O  O   . TYR G  381 0.3566 0.4574 0.6598 0.0810  0.0586  -0.0850 ? ? ? ? ? ? 624  TYR G O   
42205 C  CB  . TYR G  381 0.3601 0.4445 0.6312 0.0676  0.0743  -0.0878 ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CB  
42206 C  CG  . TYR G  381 0.3535 0.4293 0.6100 0.0623  0.0696  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CG  
42207 C  CD1 . TYR G  381 0.3444 0.4261 0.5891 0.0525  0.0743  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CD1 
42208 C  CD2 . TYR G  381 0.3579 0.4183 0.6110 0.0669  0.0605  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CD2 
42209 C  CE1 . TYR G  381 0.3386 0.4124 0.5700 0.0478  0.0700  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CE1 
42210 C  CE2 . TYR G  381 0.3523 0.4050 0.5911 0.0617  0.0567  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CE2 
42211 C  CZ  . TYR G  381 0.3423 0.4023 0.5711 0.0524  0.0615  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 624  TYR G CZ  
42212 O  OH  . TYR G  381 0.3376 0.3902 0.5533 0.0480  0.0578  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 624  TYR G OH  
42213 N  N   . ASN G  382 0.3751 0.4517 0.6750 0.0897  0.0571  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 625  ASN G N   
42214 C  CA  . ASN G  382 0.3810 0.4453 0.6819 0.0967  0.0458  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 625  ASN G CA  
42215 C  C   . ASN G  382 0.3799 0.4602 0.7017 0.1037  0.0418  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 625  ASN G C   
42216 O  O   . ASN G  382 0.3811 0.4580 0.7049 0.1080  0.0326  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 625  ASN G O   
42217 C  CB  . ASN G  382 0.3967 0.4384 0.6935 0.1035  0.0411  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 625  ASN G CB  
42218 C  CG  . ASN G  382 0.3983 0.4213 0.6733 0.0965  0.0422  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 625  ASN G CG  
42219 O  OD1 . ASN G  382 0.3924 0.4109 0.6549 0.0912  0.0396  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 625  ASN G OD1 
42220 N  ND2 . ASN G  382 0.4060 0.4192 0.6768 0.0959  0.0466  -0.0808 ? ? ? ? ? ? 625  ASN G ND2 
42221 N  N   . LYS G  383 0.3785 0.4771 0.7163 0.1051  0.0488  -0.1002 ? ? ? ? ? ? 626  LYS G N   
42222 C  CA  . LYS G  383 0.3780 0.4943 0.7390 0.1121  0.0458  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 626  LYS G CA  
42223 C  C   . LYS G  383 0.3643 0.4982 0.7269 0.1040  0.0483  -0.1035 ? ? ? ? ? ? 626  LYS G C   
42224 O  O   . LYS G  383 0.3623 0.5025 0.7350 0.1078  0.0408  -0.1015 ? ? ? ? ? ? 626  LYS G O   
42225 C  CB  . LYS G  383 0.3819 0.5125 0.7596 0.1159  0.0532  -0.1209 ? ? ? ? ? ? 626  LYS G CB  
42226 C  CG  . LYS G  383 0.3846 0.5302 0.7876 0.1255  0.0486  -0.1290 ? ? ? ? ? ? 626  LYS G CG  
42227 C  CD  . LYS G  383 0.3901 0.5487 0.8087 0.1297  0.0569  -0.1438 ? ? ? ? ? ? 626  LYS G CD  
42228 C  CE  . LYS G  383 0.3855 0.5738 0.8319 0.1329  0.0593  -0.1541 ? ? ? ? ? ? 626  LYS G CE  
42229 N  NZ  . LYS G  383 0.3924 0.5936 0.8557 0.1385  0.0667  -0.1695 ? ? ? ? ? ? 626  LYS G NZ  
42230 N  N   . ASP G  384 0.3560 0.4966 0.7077 0.0929  0.0582  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 627  ASP G N   
42231 C  CA  . ASP G  384 0.3443 0.4993 0.6948 0.0838  0.0616  -0.0984 ? ? ? ? ? ? 627  ASP G CA  
42232 C  C   . ASP G  384 0.3418 0.4855 0.6837 0.0840  0.0514  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 627  ASP G C   
42233 O  O   . ASP G  384 0.3362 0.4911 0.6868 0.0831  0.0480  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 627  ASP G O   
42234 C  CB  . ASP G  384 0.3393 0.4942 0.6725 0.0724  0.0715  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 627  ASP G CB  
42235 C  CG  . ASP G  384 0.3295 0.5021 0.6640 0.0627  0.0773  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 627  ASP G CG  
42236 O  OD1 . ASP G  384 0.3287 0.5217 0.6786 0.0613  0.0845  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 627  ASP G OD1 
42237 O  OD2 . ASP G  384 0.3235 0.4893 0.6434 0.0560  0.0749  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 627  ASP G OD2 
42238 N  N   . LEU G  385 0.3467 0.4680 0.6711 0.0850  0.0466  -0.0801 ? ? ? ? ? ? 628  LEU G N   
42239 C  CA  . LEU G  385 0.3457 0.4557 0.6601 0.0852  0.0374  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 628  LEU G CA  
42240 C  C   . LEU G  385 0.3489 0.4649 0.6799 0.0939  0.0278  -0.0714 ? ? ? ? ? ? 628  LEU G C   
42241 O  O   . LEU G  385 0.3437 0.4631 0.6734 0.0918  0.0228  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 628  LEU G O   
42242 C  CB  . LEU G  385 0.3544 0.4389 0.6507 0.0871  0.0330  -0.0631 ? ? ? ? ? ? 628  LEU G CB  
42243 C  CG  . LEU G  385 0.3526 0.4262 0.6293 0.0789  0.0396  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 628  LEU G CG  
42244 C  CD1 . LEU G  385 0.3632 0.4109 0.6242 0.0816  0.0336  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 628  LEU G CD1 
42245 C  CD2 . LEU G  385 0.3400 0.4224 0.6076 0.0685  0.0437  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 628  LEU G CD2 
42246 N  N   . LEU G  386 0.3581 0.4753 0.7047 0.1042  0.0244  -0.0789 ? ? ? ? ? ? 629  LEU G N   
42247 C  CA  . LEU G  386 0.3628 0.4831 0.7235 0.1135  0.0132  -0.0795 ? ? ? ? ? ? 629  LEU G CA  
42248 C  C   . LEU G  386 0.3552 0.5024 0.7391 0.1133  0.0154  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 629  LEU G C   
42249 O  O   . LEU G  386 0.3576 0.5104 0.7544 0.1200  0.0062  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 629  LEU G O   
42250 C  CB  . LEU G  386 0.3784 0.4858 0.7456 0.1260  0.0062  -0.0833 ? ? ? ? ? ? 629  LEU G CB  
42251 C  CG  . LEU G  386 0.3899 0.4683 0.7356 0.1273  0.0032  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 629  LEU G CG  
42252 C  CD1 . LEU G  386 0.4053 0.4744 0.7608 0.1386  -0.0001 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 629  LEU G CD1 
42253 C  CD2 . LEU G  386 0.3940 0.4553 0.7225 0.1275  -0.0066 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 629  LEU G CD2 
42254 N  N   . ALA G  387 0.3472 0.5110 0.7361 0.1054  0.0278  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 630  ALA G N   
42255 C  CA  . ALA G  387 0.3398 0.5311 0.7501 0.1025  0.0329  -0.1012 ? ? ? ? ? ? 630  ALA G CA  
42256 C  C   . ALA G  387 0.3309 0.5300 0.7408 0.0961  0.0293  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 630  ALA G C   
42257 O  O   . ALA G  387 0.3271 0.5136 0.7168 0.0898  0.0276  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 630  ALA G O   
42258 C  CB  . ALA G  387 0.3355 0.5391 0.7453 0.0939  0.0481  -0.1073 ? ? ? ? ? ? 630  ALA G CB  
42259 N  N   . THR G  388 0.3278 0.5483 0.7608 0.0977  0.0280  -0.1016 ? ? ? ? ? ? 631  THR G N   
42260 C  CA  . THR G  388 0.3191 0.5492 0.7527 0.0897  0.0268  -0.0970 ? ? ? ? ? ? 631  THR G CA  
42261 C  C   . THR G  388 0.3117 0.5505 0.7376 0.0763  0.0404  -0.0966 ? ? ? ? ? ? 631  THR G C   
42262 O  O   . THR G  388 0.3067 0.5371 0.7142 0.0677  0.0415  -0.0878 ? ? ? ? ? ? 631  THR G O   
42263 C  CB  . THR G  388 0.3182 0.5697 0.7796 0.0941  0.0222  -0.1047 ? ? ? ? ? ? 631  THR G CB  
42264 O  OG1 . THR G  388 0.3256 0.5659 0.7893 0.1057  0.0073  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 631  THR G OG1 
42265 C  CG2 . THR G  388 0.3093 0.5733 0.7730 0.0837  0.0240  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 631  THR G CG2 
42266 N  N   . GLU G  389 0.3121 0.5672 0.7512 0.0748  0.0508  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 632  GLU G N   
42267 C  CA  . GLU G  389 0.3079 0.5688 0.7366 0.0625  0.0639  -0.1054 ? ? ? ? ? ? 632  GLU G CA  
42268 C  C   . GLU G  389 0.3112 0.5541 0.7174 0.0611  0.0688  -0.1022 ? ? ? ? ? ? 632  GLU G C   
42269 O  O   . GLU G  389 0.3175 0.5588 0.7274 0.0671  0.0719  -0.1091 ? ? ? ? ? ? 632  GLU G O   
42270 C  CB  . GLU G  389 0.3085 0.5943 0.7589 0.0609  0.0741  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 632  GLU G CB  
42271 C  CG  . GLU G  389 0.3043 0.6011 0.7489 0.0471  0.0856  -0.1158 ? ? ? ? ? ? 632  GLU G CG  
42272 C  CD  . GLU G  389 0.3024 0.6253 0.7730 0.0446  0.0891  -0.1236 ? ? ? ? ? ? 632  GLU G CD  
42273 O  OE1 . GLU G  389 0.3059 0.6427 0.8005 0.0538  0.0884  -0.1347 ? ? ? ? ? ? 632  GLU G OE1 
42274 O  OE2 . GLU G  389 0.2979 0.6272 0.7660 0.0337  0.0919  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 632  GLU G OE2 
42275 N  N   . LYS G  390 0.3075 0.5376 0.6909 0.0530  0.0696  -0.0925 ? ? ? ? ? ? 633  LYS G N   
42276 C  CA  . LYS G  390 0.3106 0.5240 0.6737 0.0519  0.0729  -0.0895 ? ? ? ? ? ? 633  LYS G CA  
42277 C  C   . LYS G  390 0.3095 0.5313 0.6648 0.0416  0.0859  -0.0917 ? ? ? ? ? ? 633  LYS G C   
42278 O  O   . LYS G  390 0.3049 0.5343 0.6564 0.0320  0.0899  -0.0881 ? ? ? ? ? ? 633  LYS G O   
42279 C  CB  . LYS G  390 0.3085 0.5018 0.6517 0.0507  0.0648  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 633  LYS G CB  
42280 C  CG  . LYS G  390 0.3103 0.4984 0.6618 0.0595  0.0523  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 633  LYS G CG  
42281 C  CD  . LYS G  390 0.3087 0.4783 0.6397 0.0574  0.0455  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 633  LYS G CD  
42282 C  CE  . LYS G  390 0.3169 0.4678 0.6421 0.0669  0.0368  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 633  LYS G CE  
42283 N  NZ  . LYS G  390 0.3214 0.4800 0.6669 0.0767  0.0291  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 633  LYS G NZ  
42284 N  N   . LYS G  391 0.3153 0.5353 0.6681 0.0439  0.0923  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 634  LYS G N   
42285 C  CA  . LYS G  391 0.3167 0.5443 0.6615 0.0353  0.1044  -0.1010 ? ? ? ? ? ? 634  LYS G CA  
42286 C  C   . LYS G  391 0.3167 0.5260 0.6347 0.0298  0.1051  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 634  LYS G C   
42287 O  O   . LYS G  391 0.3171 0.5304 0.6236 0.0208  0.1133  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 634  LYS G O   
42288 C  CB  . LYS G  391 0.3237 0.5613 0.6818 0.0409  0.1110  -0.1134 ? ? ? ? ? ? 634  LYS G CB  
42289 C  CG  . LYS G  391 0.3269 0.5793 0.6827 0.0326  0.1250  -0.1195 ? ? ? ? ? ? 634  LYS G CG  
42290 C  CD  . LYS G  391 0.3349 0.5964 0.7057 0.0406  0.1303  -0.1333 ? ? ? ? ? ? 634  LYS G CD  
42291 C  CE  . LYS G  391 0.3419 0.6029 0.6975 0.0354  0.1415  -0.1379 ? ? ? ? ? ? 634  LYS G CE  
42292 N  NZ  . LYS G  391 0.3451 0.6296 0.7089 0.0285  0.1545  -0.1456 ? ? ? ? ? ? 634  LYS G NZ  
42293 N  N   . TYR G  392 0.3171 0.5066 0.6247 0.0349  0.0965  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 635  TYR G N   
42294 C  CA  . TYR G  392 0.3176 0.4907 0.6016 0.0302  0.0973  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CA  
42295 C  C   . TYR G  392 0.3133 0.4704 0.5850 0.0301  0.0879  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 635  TYR G C   
42296 O  O   . TYR G  392 0.3107 0.4597 0.5646 0.0234  0.0886  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 635  TYR G O   
42297 C  CB  . TYR G  392 0.3252 0.4887 0.6063 0.0358  0.0988  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CB  
42298 C  CG  . TYR G  392 0.3307 0.5076 0.6184 0.0350  0.1091  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CG  
42299 C  CD1 . TYR G  392 0.3315 0.5132 0.6061 0.0259  0.1179  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CD1 
42300 C  CD2 . TYR G  392 0.3360 0.5213 0.6434 0.0436  0.1099  -0.1081 ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CD2 
42301 C  CE1 . TYR G  392 0.3378 0.5321 0.6171 0.0249  0.1277  -0.1080 ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CE1 
42302 C  CE2 . TYR G  392 0.3415 0.5406 0.6557 0.0429  0.1199  -0.1188 ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CE2 
42303 C  CZ  . TYR G  392 0.3424 0.5460 0.6421 0.0333  0.1290  -0.1186 ? ? ? ? ? ? 635  TYR G CZ  
42304 O  OH  . TYR G  392 0.3492 0.5663 0.6536 0.0323  0.1394  -0.1291 ? ? ? ? ? ? 635  TYR G OH  
42305 N  N   . THR G  393 0.3138 0.4663 0.5950 0.0379  0.0790  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 636  THR G N   
42306 C  CA  . THR G  393 0.3121 0.4485 0.5826 0.0396  0.0695  -0.0603 ? ? ? ? ? ? 636  THR G CA  
42307 C  C   . THR G  393 0.3054 0.4468 0.5770 0.0361  0.0646  -0.0541 ? ? ? ? ? ? 636  THR G C   
42308 O  O   . THR G  393 0.3021 0.4598 0.5856 0.0329  0.0676  -0.0571 ? ? ? ? ? ? 636  THR G O   
42309 C  CB  . THR G  393 0.3197 0.4440 0.5956 0.0504  0.0619  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 636  THR G CB  
42310 O  OG1 . THR G  393 0.3207 0.4541 0.6152 0.0573  0.0562  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 636  THR G OG1 
42311 C  CG2 . THR G  393 0.3269 0.4489 0.6053 0.0538  0.0672  -0.0690 ? ? ? ? ? ? 636  THR G CG2 
42312 N  N   . HIS G  394 0.3040 0.4314 0.5630 0.0362  0.0574  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 637  HIS G N   
42313 C  CA  . HIS G  394 0.2981 0.4284 0.5549 0.0321  0.0530  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 637  HIS G CA  
42314 C  C   . HIS G  394 0.2985 0.4357 0.5713 0.0380  0.0457  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 637  HIS G C   
42315 O  O   . HIS G  394 0.3043 0.4354 0.5829 0.0468  0.0399  -0.0426 ? ? ? ? ? ? 637  HIS G O   
42316 C  CB  . HIS G  394 0.2973 0.4111 0.5357 0.0307  0.0477  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 637  HIS G CB  
42317 C  CG  . HIS G  394 0.2945 0.4039 0.5167 0.0227  0.0533  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 637  HIS G CG  
42318 N  ND1 . HIS G  394 0.2932 0.3897 0.4991 0.0205  0.0497  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 637  HIS G ND1 
42319 C  CD2 . HIS G  394 0.2938 0.4101 0.5132 0.0167  0.0619  -0.0319 ? ? ? ? ? ? 637  HIS G CD2 
42320 C  CE1 . HIS G  394 0.2914 0.3871 0.4862 0.0139  0.0554  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 637  HIS G CE1 
42321 N  NE2 . HIS G  394 0.2921 0.3993 0.4940 0.0114  0.0626  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 637  HIS G NE2 
42322 N  N   . TYR G  395 0.2932 0.4427 0.5730 0.0330  0.0458  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 638  TYR G N   
42323 C  CA  . TYR G  395 0.2926 0.4492 0.5863 0.0371  0.0379  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CA  
42324 C  C   . TYR G  395 0.2915 0.4355 0.5718 0.0369  0.0291  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 638  TYR G C   
42325 O  O   . TYR G  395 0.2890 0.4234 0.5515 0.0311  0.0307  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 638  TYR G O   
42326 C  CB  . TYR G  395 0.2879 0.4631 0.5943 0.0302  0.0426  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CB  
42327 C  CG  . TYR G  395 0.2893 0.4818 0.6136 0.0304  0.0507  -0.0537 ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CG  
42328 C  CD1 . TYR G  395 0.2911 0.4961 0.6381 0.0376  0.0468  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CD1 
42329 C  CD2 . TYR G  395 0.2894 0.4866 0.6081 0.0234  0.0621  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CD2 
42330 C  CE1 . TYR G  395 0.2924 0.5146 0.6569 0.0378  0.0544  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CE1 
42331 C  CE2 . TYR G  395 0.2915 0.5049 0.6256 0.0232  0.0700  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CE2 
42332 C  CZ  . TYR G  395 0.2926 0.5193 0.6505 0.0304  0.0665  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 638  TYR G CZ  
42333 O  OH  . TYR G  395 0.2949 0.5400 0.6700 0.0302  0.0753  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 638  TYR G OH  
42334 N  N   . ASN G  396 0.2939 0.4385 0.5830 0.0434  0.0196  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 639  ASN G N   
42335 C  CA  . ASN G  396 0.2932 0.4292 0.5717 0.0429  0.0114  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 639  ASN G CA  
42336 C  C   . ASN G  396 0.2960 0.4121 0.5520 0.0431  0.0097  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 639  ASN G C   
42337 O  O   . ASN G  396 0.2929 0.4033 0.5359 0.0382  0.0082  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 639  ASN G O   
42338 C  CB  . ASN G  396 0.2863 0.4314 0.5650 0.0333  0.0143  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 639  ASN G CB  
42339 C  CG  . ASN G  396 0.2843 0.4485 0.5853 0.0326  0.0138  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 639  ASN G CG  
42340 O  OD1 . ASN G  396 0.2804 0.4560 0.5868 0.0244  0.0212  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 639  ASN G OD1 
42341 N  ND2 . ASN G  396 0.2880 0.4557 0.6021 0.0410  0.0050  -0.0328 ? ? ? ? ? ? 639  ASN G ND2 
42342 N  N   . THR G  397 0.3027 0.4080 0.5544 0.0489  0.0096  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 640  THR G N   
42343 C  CA  . THR G  397 0.3058 0.3931 0.5367 0.0481  0.0086  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 640  THR G CA  
42344 C  C   . THR G  397 0.3087 0.3874 0.5302 0.0503  -0.0007 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 640  THR G C   
42345 O  O   . THR G  397 0.3064 0.3776 0.5125 0.0455  -0.0006 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 640  THR G O   
42346 C  CB  . THR G  397 0.3144 0.3898 0.5419 0.0538  0.0094  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 640  THR G CB  
42347 O  OG1 . THR G  397 0.3119 0.3940 0.5449 0.0510  0.0185  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 640  THR G OG1 
42348 C  CG2 . THR G  397 0.3176 0.3757 0.5243 0.0516  0.0089  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 640  THR G CG2 
42349 N  N   . ALA G  398 0.3149 0.3944 0.5454 0.0579  -0.0092 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 641  ALA G N   
42350 C  CA  . ALA G  398 0.3192 0.3913 0.5407 0.0604  -0.0186 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 641  ALA G CA  
42351 C  C   . ALA G  398 0.3101 0.3905 0.5303 0.0530  -0.0184 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 641  ALA G C   
42352 O  O   . ALA G  398 0.3117 0.3835 0.5177 0.0518  -0.0228 0.0044  ? ? ? ? ? ? 641  ALA G O   
42353 C  CB  . ALA G  398 0.3271 0.4016 0.5606 0.0696  -0.0282 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 641  ALA G CB  
42354 N  N   . LEU G  399 0.3019 0.3982 0.5359 0.0478  -0.0133 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 642  LEU G N   
42355 C  CA  . LEU G  399 0.2954 0.3977 0.5280 0.0410  -0.0140 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 642  LEU G CA  
42356 C  C   . LEU G  399 0.2923 0.3850 0.5062 0.0347  -0.0095 0.0009  ? ? ? ? ? ? 642  LEU G C   
42357 O  O   . LEU G  399 0.2920 0.3797 0.4962 0.0328  -0.0141 0.0047  ? ? ? ? ? ? 642  LEU G O   
42358 C  CB  . LEU G  399 0.2891 0.4093 0.5393 0.0358  -0.0094 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 642  LEU G CB  
42359 C  CG  . LEU G  399 0.2912 0.4222 0.5593 0.0406  -0.0171 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 642  LEU G CG  
42360 C  CD1 . LEU G  399 0.2981 0.4274 0.5742 0.0505  -0.0202 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 642  LEU G CD1 
42361 C  CD2 . LEU G  399 0.2852 0.4347 0.5710 0.0339  -0.0119 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 642  LEU G CD2 
42362 N  N   . SER G  400 0.2905 0.3807 0.4995 0.0317  -0.0011 0.0003  ? ? ? ? ? ? 643  SER G N   
42363 C  CA  . SER G  400 0.2881 0.3692 0.4796 0.0263  0.0024  0.0044  ? ? ? ? ? ? 643  SER G CA  
42364 C  C   . SER G  400 0.2937 0.3600 0.4700 0.0300  -0.0026 0.0094  ? ? ? ? ? ? 643  SER G C   
42365 O  O   . SER G  400 0.2920 0.3528 0.4559 0.0265  -0.0037 0.0129  ? ? ? ? ? ? 643  SER G O   
42366 C  CB  . SER G  400 0.2870 0.3674 0.4763 0.0238  0.0112  0.0024  ? ? ? ? ? ? 643  SER G CB  
42367 O  OG  . SER G  400 0.2838 0.3779 0.4868 0.0210  0.0162  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 643  SER G OG  
42368 N  N   . TYR G  401 0.3016 0.3608 0.4782 0.0369  -0.0055 0.0095  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G N   
42369 C  CA  . TYR G  401 0.3093 0.3537 0.4705 0.0401  -0.0099 0.0146  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CA  
42370 C  C   . TYR G  401 0.3113 0.3552 0.4687 0.0415  -0.0183 0.0173  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G C   
42371 O  O   . TYR G  401 0.3141 0.3491 0.4564 0.0404  -0.0202 0.0214  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G O   
42372 C  CB  . TYR G  401 0.3196 0.3545 0.4807 0.0467  -0.0111 0.0148  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CB  
42373 C  CG  . TYR G  401 0.3192 0.3480 0.4739 0.0435  -0.0030 0.0145  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CG  
42374 C  CD1 . TYR G  401 0.3219 0.3390 0.4598 0.0405  -0.0011 0.0188  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CD1 
42375 C  CD2 . TYR G  401 0.3159 0.3519 0.4817 0.0428  0.0033  0.0091  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CD2 
42376 C  CE1 . TYR G  401 0.3213 0.3336 0.4541 0.0370  0.0061  0.0180  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CE1 
42377 C  CE2 . TYR G  401 0.3160 0.3465 0.4757 0.0397  0.0105  0.0082  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CE2 
42378 C  CZ  . TYR G  401 0.3184 0.3371 0.4618 0.0367  0.0116  0.0127  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G CZ  
42379 O  OH  . TYR G  401 0.3188 0.3323 0.4568 0.0333  0.0182  0.0114  ? ? ? ? ? ? 644  TYR G OH  
42380 N  N   . ALA G  402 0.3096 0.3644 0.4813 0.0434  -0.0231 0.0143  ? ? ? ? ? ? 645  ALA G N   
42381 C  CA  . ALA G  402 0.3123 0.3669 0.4809 0.0451  -0.0317 0.0161  ? ? ? ? ? ? 645  ALA G CA  
42382 C  C   . ALA G  402 0.3057 0.3607 0.4655 0.0380  -0.0298 0.0178  ? ? ? ? ? ? 645  ALA G C   
42383 O  O   . ALA G  402 0.3096 0.3580 0.4577 0.0387  -0.0349 0.0208  ? ? ? ? ? ? 645  ALA G O   
42384 C  CB  . ALA G  402 0.3120 0.3790 0.4993 0.0483  -0.0375 0.0117  ? ? ? ? ? ? 645  ALA G CB  
42385 N  N   . LEU G  403 0.2971 0.3593 0.4617 0.0314  -0.0226 0.0158  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G N   
42386 C  CA  . LEU G  403 0.2920 0.3536 0.4483 0.0250  -0.0211 0.0174  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G CA  
42387 C  C   . LEU G  403 0.2936 0.3435 0.4324 0.0241  -0.0179 0.0208  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G C   
42388 O  O   . LEU G  403 0.2954 0.3395 0.4227 0.0235  -0.0212 0.0232  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G O   
42389 C  CB  . LEU G  403 0.2846 0.3562 0.4500 0.0182  -0.0147 0.0147  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G CB  
42390 C  CG  . LEU G  403 0.2831 0.3678 0.4670 0.0178  -0.0171 0.0110  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G CG  
42391 C  CD1 . LEU G  403 0.2779 0.3725 0.4705 0.0106  -0.0097 0.0086  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G CD1 
42392 C  CD2 . LEU G  403 0.2848 0.3703 0.4695 0.0183  -0.0259 0.0115  ? ? ? ? ? ? 646  LEU G CD2 
42393 N  N   . LEU G  404 0.2935 0.3404 0.4306 0.0238  -0.0114 0.0205  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G N   
42394 C  CA  . LEU G  404 0.2945 0.3319 0.4168 0.0218  -0.0078 0.0230  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G CA  
42395 C  C   . LEU G  404 0.3026 0.3303 0.4133 0.0258  -0.0134 0.0264  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G C   
42396 O  O   . LEU G  404 0.3030 0.3256 0.4016 0.0237  -0.0132 0.0284  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G O   
42397 C  CB  . LEU G  404 0.2958 0.3301 0.4187 0.0222  -0.0014 0.0219  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G CB  
42398 C  CG  . LEU G  404 0.2895 0.3321 0.4206 0.0181  0.0051  0.0183  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G CG  
42399 C  CD1 . LEU G  404 0.2928 0.3337 0.4286 0.0207  0.0094  0.0160  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G CD1 
42400 C  CD2 . LEU G  404 0.2857 0.3259 0.4069 0.0129  0.0088  0.0192  ? ? ? ? ? ? 647  LEU G CD2 
42401 N  N   . LEU G  405 0.3101 0.3355 0.4242 0.0318  -0.0185 0.0270  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G N   
42402 C  CA  . LEU G  405 0.3208 0.3351 0.4216 0.0356  -0.0231 0.0309  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G CA  
42403 C  C   . LEU G  405 0.3232 0.3388 0.4203 0.0371  -0.0310 0.0317  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G C   
42404 O  O   . LEU G  405 0.3330 0.3400 0.4178 0.0400  -0.0349 0.0348  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G O   
42405 C  CB  . LEU G  405 0.3313 0.3385 0.4334 0.0418  -0.0251 0.0321  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G CB  
42406 C  CG  . LEU G  405 0.3314 0.3347 0.4353 0.0408  -0.0176 0.0313  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G CG  
42407 C  CD1 . LEU G  405 0.3427 0.3388 0.4499 0.0475  -0.0206 0.0319  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G CD1 
42408 C  CD2 . LEU G  405 0.3326 0.3275 0.4220 0.0364  -0.0121 0.0339  ? ? ? ? ? ? 648  LEU G CD2 
42409 N  N   . THR G  406 0.3156 0.3414 0.4223 0.0346  -0.0331 0.0289  ? ? ? ? ? ? 649  THR G N   
42410 C  CA  . THR G  406 0.3178 0.3443 0.4204 0.0352  -0.0403 0.0290  ? ? ? ? ? ? 649  THR G CA  
42411 C  C   . THR G  406 0.3096 0.3395 0.4098 0.0289  -0.0377 0.0279  ? ? ? ? ? ? 649  THR G C   
42412 O  O   . THR G  406 0.3116 0.3404 0.4055 0.0287  -0.0426 0.0279  ? ? ? ? ? ? 649  THR G O   
42413 C  CB  . THR G  406 0.3192 0.3536 0.4354 0.0387  -0.0479 0.0265  ? ? ? ? ? ? 649  THR G CB  
42414 O  OG1 . THR G  406 0.3096 0.3555 0.4421 0.0346  -0.0444 0.0230  ? ? ? ? ? ? 649  THR G OG1 
42415 C  CG2 . THR G  406 0.3282 0.3589 0.4467 0.0455  -0.0515 0.0274  ? ? ? ? ? ? 649  THR G CG2 
42416 N  N   . ASN G  407 0.3017 0.3351 0.4062 0.0242  -0.0304 0.0269  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G N   
42417 C  CA  . ASN G  407 0.2956 0.3311 0.3977 0.0187  -0.0286 0.0260  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G CA  
42418 C  C   . ASN G  407 0.2987 0.3267 0.3854 0.0187  -0.0292 0.0276  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G C   
42419 O  O   . ASN G  407 0.3036 0.3249 0.3810 0.0208  -0.0269 0.0295  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G O   
42420 C  CB  . ASN G  407 0.2888 0.3278 0.3954 0.0140  -0.0207 0.0251  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G CB  
42421 C  CG  . ASN G  407 0.2845 0.3332 0.4058 0.0112  -0.0200 0.0228  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G CG  
42422 O  OD1 . ASN G  407 0.2857 0.3392 0.4152 0.0124  -0.0254 0.0216  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G OD1 
42423 N  ND2 . ASN G  407 0.2803 0.3323 0.4049 0.0073  -0.0132 0.0219  ? ? ? ? ? ? 650  ASN G ND2 
42424 N  N   . LYS G  408 0.2967 0.3258 0.3810 0.0162  -0.0320 0.0264  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G N   
42425 C  CA  . LYS G  408 0.2993 0.3228 0.3702 0.0162  -0.0322 0.0268  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G CA  
42426 C  C   . LYS G  408 0.2932 0.3170 0.3627 0.0118  -0.0262 0.0261  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G C   
42427 O  O   . LYS G  408 0.2879 0.3160 0.3658 0.0086  -0.0234 0.0255  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G O   
42428 C  CB  . LYS G  408 0.3013 0.3255 0.3708 0.0164  -0.0392 0.0251  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G CB  
42429 C  CG  . LYS G  408 0.3035 0.3235 0.3610 0.0163  -0.0394 0.0242  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G CG  
42430 C  CD  . LYS G  408 0.3088 0.3284 0.3638 0.0185  -0.0475 0.0224  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G CD  
42431 C  CE  . LYS G  408 0.3119 0.3280 0.3555 0.0189  -0.0477 0.0206  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G CE  
42432 N  NZ  . LYS G  408 0.3059 0.3234 0.3536 0.0151  -0.0469 0.0187  ? ? ? ? ? ? 651  LYS G NZ  
42433 N  N   . SER G  409 0.2948 0.3145 0.3536 0.0118  -0.0242 0.0260  ? ? ? ? ? ? 652  SER G N   
42434 C  CA  . SER G  409 0.2897 0.3099 0.3469 0.0081  -0.0199 0.0247  ? ? ? ? ? ? 652  SER G CA  
42435 C  C   . SER G  409 0.2859 0.3070 0.3461 0.0059  -0.0129 0.0250  ? ? ? ? ? ? 652  SER G C   
42436 O  O   . SER G  409 0.2816 0.3046 0.3434 0.0026  -0.0105 0.0239  ? ? ? ? ? ? 652  SER G O   
42437 C  CB  . SER G  409 0.2864 0.3093 0.3486 0.0053  -0.0231 0.0234  ? ? ? ? ? ? 652  SER G CB  
42438 O  OG  . SER G  409 0.2901 0.3117 0.3491 0.0071  -0.0296 0.0222  ? ? ? ? ? ? 652  SER G OG  
42439 N  N   . SER G  410 0.2887 0.3078 0.3491 0.0077  -0.0099 0.0265  ? ? ? ? ? ? 653  SER G N   
42440 C  CA  . SER G  410 0.2861 0.3054 0.3490 0.0058  -0.0034 0.0262  ? ? ? ? ? ? 653  SER G CA  
42441 C  C   . SER G  410 0.2922 0.3062 0.3518 0.0084  -0.0010 0.0279  ? ? ? ? ? ? 653  SER G C   
42442 O  O   . SER G  410 0.2977 0.3093 0.3571 0.0119  -0.0048 0.0296  ? ? ? ? ? ? 653  SER G O   
42443 C  CB  . SER G  410 0.2820 0.3066 0.3553 0.0042  -0.0022 0.0254  ? ? ? ? ? ? 653  SER G CB  
42444 O  OG  . SER G  410 0.2793 0.3046 0.3532 0.0016  0.0038  0.0242  ? ? ? ? ? ? 653  SER G OG  
42445 N  N   . VAL G  411 0.2925 0.3038 0.3490 0.0066  0.0047  0.0274  ? ? ? ? ? ? 654  VAL G N   
42446 C  CA  . VAL G  411 0.2998 0.3045 0.3531 0.0084  0.0071  0.0293  ? ? ? ? ? ? 654  VAL G CA  
42447 C  C   . VAL G  411 0.2988 0.3048 0.3616 0.0094  0.0090  0.0287  ? ? ? ? ? ? 654  VAL G C   
42448 O  O   . VAL G  411 0.2933 0.3034 0.3610 0.0067  0.0128  0.0263  ? ? ? ? ? ? 654  VAL G O   
42449 C  CB  . VAL G  411 0.3012 0.3027 0.3484 0.0055  0.0127  0.0285  ? ? ? ? ? ? 654  VAL G CB  
42450 C  CG1 . VAL G  411 0.3112 0.3041 0.3535 0.0070  0.0147  0.0312  ? ? ? ? ? ? 654  VAL G CG1 
42451 C  CG2 . VAL G  411 0.3004 0.3035 0.3408 0.0043  0.0116  0.0275  ? ? ? ? ? ? 654  VAL G CG2 
42452 N  N   . PRO G  412 0.3047 0.3079 0.3703 0.0136  0.0059  0.0305  ? ? ? ? ? ? 655  PRO G N   
42453 C  CA  . PRO G  412 0.3033 0.3095 0.3799 0.0149  0.0073  0.0289  ? ? ? ? ? ? 655  PRO G CA  
42454 C  C   . PRO G  412 0.3083 0.3078 0.3832 0.0149  0.0123  0.0288  ? ? ? ? ? ? 655  PRO G C   
42455 O  O   . PRO G  412 0.3168 0.3072 0.3827 0.0158  0.0123  0.0315  ? ? ? ? ? ? 655  PRO G O   
42456 C  CB  . PRO G  412 0.3091 0.3144 0.3891 0.0202  0.0008  0.0305  ? ? ? ? ? ? 655  PRO G CB  
42457 C  CG  . PRO G  412 0.3174 0.3145 0.3850 0.0218  -0.0021 0.0340  ? ? ? ? ? ? 655  PRO G CG  
42458 C  CD  . PRO G  412 0.3126 0.3113 0.3728 0.0175  0.0000  0.0334  ? ? ? ? ? ? 655  PRO G CD  
42459 N  N   . ARG G  413 0.3047 0.3077 0.3871 0.0135  0.0169  0.0256  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G N   
42460 C  CA  . ARG G  413 0.3110 0.3063 0.3919 0.0138  0.0212  0.0251  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G CA  
42461 C  C   . ARG G  413 0.3140 0.3101 0.4052 0.0180  0.0204  0.0235  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G C   
42462 O  O   . ARG G  413 0.3075 0.3130 0.4080 0.0174  0.0217  0.0202  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G O   
42463 C  CB  . ARG G  413 0.3059 0.3038 0.3866 0.0090  0.0273  0.0217  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G CB  
42464 C  CG  . ARG G  413 0.3127 0.3028 0.3927 0.0088  0.0315  0.0206  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G CG  
42465 C  CD  . ARG G  413 0.3080 0.3012 0.3871 0.0039  0.0368  0.0168  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G CD  
42466 N  NE  . ARG G  413 0.3020 0.3040 0.3888 0.0033  0.0388  0.0128  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G NE  
42467 C  CZ  . ARG G  413 0.2973 0.3041 0.3831 -0.0006 0.0422  0.0094  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G CZ  
42468 N  NH1 . ARG G  413 0.2970 0.3014 0.3761 -0.0040 0.0437  0.0090  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G NH1 
42469 N  NH2 . ARG G  413 0.2938 0.3080 0.3851 -0.0013 0.0442  0.0061  ? ? ? ? ? ? 656  ARG G NH2 
42470 N  N   . VAL G  414 0.3250 0.3110 0.4141 0.0222  0.0184  0.0258  ? ? ? ? ? ? 657  VAL G N   
42471 C  CA  . VAL G  414 0.3302 0.3154 0.4292 0.0276  0.0166  0.0241  ? ? ? ? ? ? 657  VAL G CA  
42472 C  C   . VAL G  414 0.3327 0.3143 0.4349 0.0266  0.0225  0.0206  ? ? ? ? ? ? 657  VAL G C   
42473 O  O   . VAL G  414 0.3379 0.3103 0.4316 0.0238  0.0258  0.0220  ? ? ? ? ? ? 657  VAL G O   
42474 C  CB  . VAL G  414 0.3436 0.3173 0.4372 0.0332  0.0105  0.0287  ? ? ? ? ? ? 657  VAL G CB  
42475 C  CG1 . VAL G  414 0.3509 0.3219 0.4547 0.0395  0.0085  0.0266  ? ? ? ? ? ? 657  VAL G CG1 
42476 C  CG2 . VAL G  414 0.3427 0.3201 0.4337 0.0352  0.0038  0.0314  ? ? ? ? ? ? 657  VAL G CG2 
42477 N  N   . TYR G  415 0.3300 0.3189 0.4446 0.0288  0.0240  0.0158  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G N   
42478 C  CA  . TYR G  415 0.3326 0.3190 0.4507 0.0280  0.0295  0.0115  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CA  
42479 C  C   . TYR G  415 0.3459 0.3208 0.4669 0.0342  0.0271  0.0116  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G C   
42480 O  O   . TYR G  415 0.3490 0.3264 0.4791 0.0403  0.0228  0.0106  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G O   
42481 C  CB  . TYR G  415 0.3236 0.3240 0.4521 0.0263  0.0338  0.0054  ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CB  
42482 C  CG  . TYR G  415 0.3280 0.3266 0.4621 0.0272  0.0387  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CG  
42483 C  CD1 . TYR G  415 0.3309 0.3220 0.4577 0.0234  0.0431  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CD1 
42484 C  CD2 . TYR G  415 0.3300 0.3346 0.4774 0.0322  0.0387  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CD2 
42485 C  CE1 . TYR G  415 0.3359 0.3248 0.4678 0.0245  0.0471  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CE1 
42486 C  CE2 . TYR G  415 0.3351 0.3378 0.4877 0.0336  0.0430  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CE2 
42487 C  CZ  . TYR G  415 0.3382 0.3326 0.4826 0.0297  0.0470  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 658  TYR G CZ  
42488 O  OH  . TYR G  415 0.3438 0.3365 0.4938 0.0313  0.0510  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 658  TYR G OH  
42489 N  N   . TYR G  416 0.3545 0.3166 0.4680 0.0326  0.0296  0.0129  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G N   
42490 C  CA  . TYR G  416 0.3693 0.3177 0.4841 0.0379  0.0276  0.0132  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CA  
42491 C  C   . TYR G  416 0.3699 0.3250 0.5000 0.0444  0.0260  0.0077  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G C   
42492 O  O   . TYR G  416 0.3801 0.3286 0.5139 0.0515  0.0201  0.0091  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G O   
42493 C  CB  . TYR G  416 0.3752 0.3138 0.4852 0.0337  0.0333  0.0115  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CB  
42494 C  CG  . TYR G  416 0.3898 0.3158 0.5043 0.0390  0.0321  0.0098  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CG  
42495 C  CD1 . TYR G  416 0.4066 0.3148 0.5134 0.0426  0.0273  0.0159  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CD1 
42496 C  CD2 . TYR G  416 0.3886 0.3196 0.5144 0.0409  0.0354  0.0019  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CD2 
42497 C  CE1 . TYR G  416 0.4219 0.3167 0.5327 0.0480  0.0255  0.0143  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CE1 
42498 C  CE2 . TYR G  416 0.4028 0.3218 0.5335 0.0464  0.0338  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CE2 
42499 C  CZ  . TYR G  416 0.4191 0.3200 0.5425 0.0500  0.0287  0.0059  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G CZ  
42500 O  OH  . TYR G  416 0.4340 0.3221 0.5621 0.0555  0.0268  0.0035  ? ? ? ? ? ? 659  TYR G OH  
42501 N  N   . GLY G  417 0.3600 0.3282 0.4988 0.0420  0.0313  0.0011  ? ? ? ? ? ? 660  GLY G N   
42502 C  CA  . GLY G  417 0.3604 0.3367 0.5145 0.0473  0.0317  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 660  GLY G CA  
42503 C  C   . GLY G  417 0.3556 0.3441 0.5205 0.0517  0.0269  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 660  GLY G C   
42504 O  O   . GLY G  417 0.3561 0.3529 0.5353 0.0564  0.0270  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 660  GLY G O   
42505 N  N   . ASP G  418 0.3515 0.3418 0.5106 0.0504  0.0225  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 661  ASP G N   
42506 C  CA  . ASP G  418 0.3480 0.3494 0.5179 0.0545  0.0174  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 661  ASP G CA  
42507 C  C   . ASP G  418 0.3609 0.3504 0.5292 0.0621  0.0087  0.0024  ? ? ? ? ? ? 661  ASP G C   
42508 O  O   . ASP G  418 0.3616 0.3583 0.5406 0.0677  0.0030  0.0009  ? ? ? ? ? ? 661  ASP G O   
42509 C  CB  . ASP G  418 0.3369 0.3475 0.5025 0.0491  0.0168  0.0015  ? ? ? ? ? ? 661  ASP G CB  
42510 C  CG  . ASP G  418 0.3251 0.3494 0.4944 0.0423  0.0243  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 661  ASP G CG  
42511 O  OD1 . ASP G  418 0.3239 0.3574 0.5055 0.0436  0.0282  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 661  ASP G OD1 
42512 O  OD2 . ASP G  418 0.3185 0.3436 0.4778 0.0360  0.0260  0.0004  ? ? ? ? ? ? 661  ASP G OD2 
42513 N  N   . MET G  419 0.3723 0.3434 0.5268 0.0622  0.0076  0.0076  ? ? ? ? ? ? 662  MET G N   
42514 C  CA  . MET G  419 0.3885 0.3449 0.5385 0.0696  -0.0006 0.0122  ? ? ? ? ? ? 662  MET G CA  
42515 C  C   . MET G  419 0.4025 0.3461 0.5558 0.0748  -0.0008 0.0099  ? ? ? ? ? ? 662  MET G C   
42516 O  O   . MET G  419 0.4159 0.3506 0.5713 0.0829  -0.0084 0.0115  ? ? ? ? ? ? 662  MET G O   
42517 C  CB  . MET G  419 0.3953 0.3381 0.5257 0.0663  -0.0027 0.0208  ? ? ? ? ? ? 662  MET G CB  
42518 C  CG  . MET G  419 0.3838 0.3371 0.5099 0.0620  -0.0037 0.0232  ? ? ? ? ? ? 662  MET G CG  
42519 S  SD  . MET G  419 0.3936 0.3310 0.4964 0.0585  -0.0055 0.0324  ? ? ? ? ? ? 662  MET G SD  
42520 C  CE  . MET G  419 0.4108 0.3387 0.5125 0.0688  -0.0174 0.0363  ? ? ? ? ? ? 662  MET G CE  
42521 N  N   . PHE G  420 0.4006 0.3425 0.5540 0.0705  0.0069  0.0062  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G N   
42522 C  CA  . PHE G  420 0.4141 0.3437 0.5713 0.0751  0.0072  0.0030  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CA  
42523 C  C   . PHE G  420 0.4051 0.3482 0.5760 0.0740  0.0142  -0.0066 ? ? ? ? ? ? 663  PHE G C   
42524 O  O   . PHE G  420 0.3900 0.3484 0.5630 0.0679  0.0200  -0.0094 ? ? ? ? ? ? 663  PHE G O   
42525 C  CB  . PHE G  420 0.4250 0.3350 0.5659 0.0702  0.0099  0.0082  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CB  
42526 C  CG  . PHE G  420 0.4367 0.3320 0.5622 0.0708  0.0041  0.0179  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CG  
42527 C  CD1 . PHE G  420 0.4555 0.3357 0.5792 0.0791  -0.0041 0.0215  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CD1 
42528 C  CD2 . PHE G  420 0.4302 0.3267 0.5426 0.0634  0.0064  0.0232  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CD2 
42529 C  CE1 . PHE G  420 0.4685 0.3344 0.5761 0.0797  -0.0097 0.0307  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CE1 
42530 C  CE2 . PHE G  420 0.4423 0.3256 0.5398 0.0640  0.0014  0.0317  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CE2 
42531 C  CZ  . PHE G  420 0.4619 0.3297 0.5563 0.0720  -0.0065 0.0357  ? ? ? ? ? ? 663  PHE G CZ  
42532 N  N   . THR G  421 0.4155 0.3525 0.5951 0.0799  0.0139  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 664  THR G N   
42533 C  CA  . THR G  421 0.4074 0.3589 0.6001 0.0792  0.0206  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 664  THR G CA  
42534 C  C   . THR G  421 0.4004 0.3525 0.5843 0.0697  0.0292  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 664  THR G C   
42535 O  O   . THR G  421 0.4073 0.3439 0.5780 0.0658  0.0299  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 664  THR G O   
42536 C  CB  . THR G  421 0.4197 0.3668 0.6258 0.0885  0.0181  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 664  THR G CB  
42537 O  OG1 . THR G  421 0.4371 0.3604 0.6338 0.0901  0.0161  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 664  THR G OG1 
42538 C  CG2 . THR G  421 0.4231 0.3755 0.6405 0.0977  0.0093  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 664  THR G CG2 
42539 N  N   . ASP G  422 0.3877 0.3577 0.5785 0.0658  0.0358  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 665  ASP G N   
42540 C  CA  . ASP G  422 0.3807 0.3530 0.5630 0.0571  0.0431  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 665  ASP G CA  
42541 C  C   . ASP G  422 0.3914 0.3517 0.5725 0.0574  0.0463  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 665  ASP G C   
42542 O  O   . ASP G  422 0.3907 0.3453 0.5616 0.0505  0.0504  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 665  ASP G O   
42543 C  CB  . ASP G  422 0.3679 0.3612 0.5577 0.0539  0.0489  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 665  ASP G CB  
42544 C  CG  . ASP G  422 0.3558 0.3601 0.5427 0.0499  0.0476  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 665  ASP G CG  
42545 O  OD1 . ASP G  422 0.3511 0.3513 0.5247 0.0435  0.0481  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 665  ASP G OD1 
42546 O  OD2 . ASP G  422 0.3516 0.3690 0.5504 0.0532  0.0460  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 665  ASP G OD2 
42547 N  N   . ASP G  423 0.4015 0.3586 0.5942 0.0654  0.0443  -0.0410 ? ? ? ? ? ? 666  ASP G N   
42548 C  CA  . ASP G  423 0.4146 0.3582 0.6079 0.0672  0.0461  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 666  ASP G CA  
42549 C  C   . ASP G  423 0.4315 0.3540 0.6220 0.0735  0.0383  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 666  ASP G C   
42550 O  O   . ASP G  423 0.4324 0.3547 0.6237 0.0779  0.0319  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 666  ASP G O   
42551 C  CB  . ASP G  423 0.4147 0.3706 0.6234 0.0720  0.0498  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 666  ASP G CB  
42552 C  CG  . ASP G  423 0.4172 0.3807 0.6415 0.0819  0.0443  -0.0605 ? ? ? ? ? ? 666  ASP G CG  
42553 O  OD1 . ASP G  423 0.4155 0.3786 0.6387 0.0842  0.0380  -0.0533 ? ? ? ? ? ? 666  ASP G OD1 
42554 O  OD2 . ASP G  423 0.4213 0.3918 0.6595 0.0876  0.0463  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 666  ASP G OD2 
42555 N  N   . GLY G  424 0.4465 0.3503 0.6330 0.0741  0.0382  -0.0411 ? ? ? ? ? ? 667  GLY G N   
42556 C  CA  . GLY G  424 0.4640 0.3468 0.6457 0.0797  0.0303  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 667  GLY G CA  
42557 C  C   . GLY G  424 0.4710 0.3362 0.6350 0.0725  0.0305  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 667  GLY G C   
42558 O  O   . GLY G  424 0.4592 0.3311 0.6145 0.0634  0.0355  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 667  GLY G O   
42559 N  N   . GLN G  425 0.4916 0.3339 0.6502 0.0767  0.0249  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 668  GLN G N   
42560 C  CA  . GLN G  425 0.5030 0.3256 0.6446 0.0700  0.0252  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 668  GLN G CA  
42561 C  C   . GLN G  425 0.4948 0.3222 0.6251 0.0662  0.0234  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 668  GLN G C   
42562 O  O   . GLN G  425 0.4874 0.3262 0.6221 0.0713  0.0188  0.0000  ? ? ? ? ? ? 668  GLN G O   
42563 C  CB  . GLN G  425 0.5300 0.3253 0.6681 0.0759  0.0192  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 668  GLN G CB  
42564 C  CG  . GLN G  425 0.5405 0.3275 0.6878 0.0783  0.0215  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 668  GLN G CG  
42565 C  CD  . GLN G  425 0.5369 0.3226 0.6791 0.0674  0.0301  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 668  GLN G CD  
42566 O  OE1 . GLN G  425 0.5340 0.3167 0.6637 0.0582  0.0333  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 668  GLN G OE1 
42567 N  NE2 . GLN G  425 0.5371 0.3260 0.6896 0.0685  0.0337  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 668  GLN G NE2 
42568 N  N   . TYR G  426 0.4964 0.3159 0.6127 0.0571  0.0272  0.0047  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G N   
42569 C  CA  . TYR G  426 0.4842 0.3136 0.5917 0.0525  0.0274  0.0109  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CA  
42570 C  C   . TYR G  426 0.4920 0.3162 0.5948 0.0592  0.0190  0.0182  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G C   
42571 O  O   . TYR G  426 0.5123 0.3158 0.6052 0.0614  0.0146  0.0250  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G O   
42572 C  CB  . TYR G  426 0.4866 0.3080 0.5803 0.0421  0.0326  0.0159  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CB  
42573 C  CG  . TYR G  426 0.4708 0.3063 0.5578 0.0367  0.0343  0.0197  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CG  
42574 C  CD1 . TYR G  426 0.4500 0.3058 0.5430 0.0324  0.0391  0.0139  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CD1 
42575 C  CD2 . TYR G  426 0.4783 0.3058 0.5521 0.0362  0.0308  0.0291  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CD2 
42576 C  CE1 . TYR G  426 0.4369 0.3043 0.5240 0.0280  0.0401  0.0172  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CE1 
42577 C  CE2 . TYR G  426 0.4647 0.3047 0.5325 0.0316  0.0322  0.0319  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CE2 
42578 C  CZ  . TYR G  426 0.4439 0.3037 0.5190 0.0276  0.0367  0.0258  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G CZ  
42579 O  OH  . TYR G  426 0.4312 0.3027 0.5010 0.0236  0.0376  0.0281  ? ? ? ? ? ? 669  TYR G OH  
42580 N  N   . MET G  427 0.4770 0.3195 0.5862 0.0622  0.0164  0.0171  ? ? ? ? ? ? 670  MET G N   
42581 C  CA  . MET G  427 0.4846 0.3227 0.5893 0.0685  0.0078  0.0236  ? ? ? ? ? ? 670  MET G CA  
42582 C  C   . MET G  427 0.5022 0.3280 0.6139 0.0791  0.0004  0.0224  ? ? ? ? ? ? 670  MET G C   
42583 O  O   . MET G  427 0.5147 0.3312 0.6207 0.0852  -0.0078 0.0284  ? ? ? ? ? ? 670  MET G O   
42584 C  CB  . MET G  427 0.4962 0.3188 0.5808 0.0633  0.0073  0.0339  ? ? ? ? ? ? 670  MET G CB  
42585 C  CG  . MET G  427 0.4813 0.3178 0.5590 0.0587  0.0079  0.0375  ? ? ? ? ? ? 670  MET G CG  
42586 S  SD  . MET G  427 0.4943 0.3137 0.5496 0.0497  0.0117  0.0467  ? ? ? ? ? ? 670  MET G SD  
42587 C  CE  . MET G  427 0.4899 0.3164 0.5340 0.0499  0.0069  0.0534  ? ? ? ? ? ? 670  MET G CE  
42588 N  N   . ALA G  428 0.5042 0.3298 0.6279 0.0818  0.0029  0.0143  ? ? ? ? ? ? 671  ALA G N   
42589 C  CA  . ALA G  428 0.5209 0.3356 0.6529 0.0927  -0.0043 0.0120  ? ? ? ? ? ? 671  ALA G CA  
42590 C  C   . ALA G  428 0.5138 0.3443 0.6590 0.1018  -0.0113 0.0091  ? ? ? ? ? ? 671  ALA G C   
42591 O  O   . ALA G  428 0.5295 0.3488 0.6740 0.1105  -0.0207 0.0126  ? ? ? ? ? ? 671  ALA G O   
42592 C  CB  . ALA G  428 0.5235 0.3367 0.6669 0.0938  0.0002  0.0027  ? ? ? ? ? ? 671  ALA G CB  
42593 N  N   . HIS G  429 0.4914 0.3476 0.6487 0.0998  -0.0072 0.0028  ? ? ? ? ? ? 672  HIS G N   
42594 C  CA  . HIS G  429 0.4855 0.3576 0.6584 0.1083  -0.0133 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 672  HIS G CA  
42595 C  C   . HIS G  429 0.4660 0.3583 0.6393 0.1037  -0.0123 0.0001  ? ? ? ? ? ? 672  HIS G C   
42596 O  O   . HIS G  429 0.4491 0.3549 0.6224 0.0952  -0.0040 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 672  HIS G O   
42597 C  CB  . HIS G  429 0.4806 0.3654 0.6738 0.1126  -0.0098 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 672  HIS G CB  
42598 C  CG  . HIS G  429 0.4991 0.3647 0.6929 0.1168  -0.0101 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 672  HIS G CG  
42599 N  ND1 . HIS G  429 0.5208 0.3685 0.7156 0.1271  -0.0198 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 672  HIS G ND1 
42600 C  CD2 . HIS G  429 0.5004 0.3609 0.6937 0.1121  -0.0025 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 672  HIS G CD2 
42601 C  CE1 . HIS G  429 0.5348 0.3667 0.7299 0.1285  -0.0180 -0.0178 ? ? ? ? ? ? 672  HIS G CE1 
42602 N  NE2 . HIS G  429 0.5226 0.3621 0.7168 0.1193  -0.0074 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 672  HIS G NE2 
42603 N  N   . LYS G  430 0.4692 0.3632 0.6428 0.1093  -0.0213 0.0040  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G N   
42604 C  CA  . LYS G  430 0.4526 0.3640 0.6260 0.1051  -0.0213 0.0058  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G CA  
42605 C  C   . LYS G  430 0.4366 0.3730 0.6315 0.1066  -0.0186 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 673  LYS G C   
42606 O  O   . LYS G  430 0.4421 0.3816 0.6525 0.1145  -0.0211 -0.0105 ? ? ? ? ? ? 673  LYS G O   
42607 C  CB  . LYS G  430 0.4630 0.3678 0.6303 0.1112  -0.0324 0.0123  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G CB  
42608 C  CG  . LYS G  430 0.4838 0.3624 0.6310 0.1118  -0.0363 0.0214  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G CG  
42609 C  CD  . LYS G  430 0.4937 0.3666 0.6319 0.1167  -0.0467 0.0282  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G CD  
42610 C  CE  . LYS G  430 0.5159 0.3614 0.6304 0.1153  -0.0488 0.0382  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G CE  
42611 N  NZ  . LYS G  430 0.5333 0.3681 0.6380 0.1229  -0.0611 0.0448  ? ? ? ? ? ? 673  LYS G NZ  
42612 N  N   . THR G  431 0.4182 0.3720 0.6142 0.0992  -0.0136 -0.0044 ? ? ? ? ? ? 674  THR G N   
42613 C  CA  . THR G  431 0.4035 0.3821 0.6195 0.0994  -0.0106 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 674  THR G CA  
42614 C  C   . THR G  431 0.4045 0.3910 0.6295 0.1060  -0.0203 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 674  THR G C   
42615 O  O   . THR G  431 0.4145 0.3878 0.6270 0.1087  -0.0284 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 674  THR G O   
42616 C  CB  . THR G  431 0.3854 0.3780 0.5980 0.0887  -0.0022 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 674  THR G CB  
42617 O  OG1 . THR G  431 0.3834 0.3712 0.5814 0.0849  -0.0059 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 674  THR G OG1 
42618 C  CG2 . THR G  431 0.3827 0.3710 0.5880 0.0817  0.0078  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 674  THR G CG2 
42619 N  N   . ILE G  432 0.3957 0.4032 0.6414 0.1085  -0.0198 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 675  ILE G N   
42620 C  CA  . ILE G  432 0.3973 0.4132 0.6535 0.1151  -0.0300 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 675  ILE G CA  
42621 C  C   . ILE G  432 0.3908 0.4078 0.6345 0.1094  -0.0332 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 675  ILE G C   
42622 O  O   . ILE G  432 0.3951 0.4133 0.6409 0.1144  -0.0429 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 675  ILE G O   
42623 C  CB  . ILE G  432 0.3885 0.4292 0.6714 0.1179  -0.0283 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 675  ILE G CB  
42624 C  CG1 . ILE G  432 0.3709 0.4290 0.6569 0.1069  -0.0166 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 675  ILE G CG1 
42625 C  CG2 . ILE G  432 0.3983 0.4370 0.6946 0.1264  -0.0283 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 675  ILE G CG2 
42626 C  CD1 . ILE G  432 0.3629 0.4449 0.6725 0.1078  -0.0136 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 675  ILE G CD1 
42627 N  N   . ASN G  433 0.3812 0.3974 0.6119 0.0993  -0.0251 -0.0098 ? ? ? ? ? ? 676  ASN G N   
42628 C  CA  . ASN G  433 0.3737 0.3921 0.5933 0.0931  -0.0265 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 676  ASN G CA  
42629 C  C   . ASN G  433 0.3841 0.3814 0.5803 0.0921  -0.0297 0.0050  ? ? ? ? ? ? 676  ASN G C   
42630 O  O   . ASN G  433 0.3792 0.3768 0.5644 0.0872  -0.0307 0.0098  ? ? ? ? ? ? 676  ASN G O   
42631 C  CB  . ASN G  433 0.3574 0.3882 0.5768 0.0825  -0.0161 -0.0060 ? ? ? ? ? ? 676  ASN G CB  
42632 C  CG  . ASN G  433 0.3470 0.4001 0.5876 0.0815  -0.0123 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 676  ASN G CG  
42633 O  OD1 . ASN G  433 0.3432 0.4085 0.5947 0.0828  -0.0172 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 676  ASN G OD1 
42634 N  ND2 . ASN G  433 0.3430 0.4016 0.5890 0.0785  -0.0032 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 676  ASN G ND2 
42635 N  N   . TYR G  434 0.3991 0.3784 0.5879 0.0966  -0.0311 0.0073  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G N   
42636 C  CA  . TYR G  434 0.4115 0.3698 0.5777 0.0953  -0.0334 0.0163  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CA  
42637 C  C   . TYR G  434 0.4183 0.3733 0.5767 0.0989  -0.0434 0.0216  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G C   
42638 O  O   . TYR G  434 0.4172 0.3677 0.5596 0.0936  -0.0429 0.0274  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G O   
42639 C  CB  . TYR G  434 0.4293 0.3683 0.5909 0.1003  -0.0344 0.0176  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CB  
42640 C  CG  . TYR G  434 0.4451 0.3613 0.5832 0.0987  -0.0365 0.0271  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CG  
42641 C  CD1 . TYR G  434 0.4459 0.3518 0.5714 0.0910  -0.0281 0.0299  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CD1 
42642 C  CD2 . TYR G  434 0.4600 0.3655 0.5885 0.1046  -0.0467 0.0331  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CD2 
42643 C  CE1 . TYR G  434 0.4612 0.3472 0.5657 0.0889  -0.0294 0.0385  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CE1 
42644 C  CE2 . TYR G  434 0.4760 0.3610 0.5821 0.1027  -0.0481 0.0419  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CE2 
42645 C  CZ  . TYR G  434 0.4767 0.3522 0.5712 0.0947  -0.0392 0.0446  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G CZ  
42646 O  OH  . TYR G  434 0.4944 0.3497 0.5668 0.0927  -0.0405 0.0536  ? ? ? ? ? ? 677  TYR G OH  
42647 N  N   . GLU G  435 0.4254 0.3838 0.5955 0.1080  -0.0527 0.0191  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G N   
42648 C  CA  . GLU G  435 0.4334 0.3884 0.5955 0.1120  -0.0632 0.0239  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G CA  
42649 C  C   . GLU G  435 0.4188 0.3869 0.5784 0.1051  -0.0619 0.0245  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G C   
42650 O  O   . GLU G  435 0.4239 0.3828 0.5648 0.1023  -0.0641 0.0311  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G O   
42651 C  CB  . GLU G  435 0.4411 0.4015 0.6192 0.1228  -0.0739 0.0197  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G CB  
42652 C  CG  . GLU G  435 0.4540 0.4058 0.6190 0.1272  -0.0853 0.0257  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G CG  
42653 C  CD  . GLU G  435 0.4658 0.4193 0.6441 0.1392  -0.0976 0.0224  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G CD  
42654 O  OE1 . GLU G  435 0.4574 0.4271 0.6602 0.1427  -0.0968 0.0136  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G OE1 
42655 O  OE2 . GLU G  435 0.4846 0.4233 0.6491 0.1455  -0.1082 0.0282  ? ? ? ? ? ? 678  GLU G OE2 
42656 N  N   . ALA G  436 0.4020 0.3914 0.5806 0.1024  -0.0585 0.0175  ? ? ? ? ? ? 679  ALA G N   
42657 C  CA  . ALA G  436 0.3881 0.3904 0.5666 0.0955  -0.0571 0.0173  ? ? ? ? ? ? 679  ALA G CA  
42658 C  C   . ALA G  436 0.3821 0.3781 0.5421 0.0861  -0.0495 0.0223  ? ? ? ? ? ? 679  ALA G C   
42659 O  O   . ALA G  436 0.3825 0.3761 0.5304 0.0837  -0.0529 0.0264  ? ? ? ? ? ? 679  ALA G O   
42660 C  CB  . ALA G  436 0.3728 0.3972 0.5742 0.0930  -0.0528 0.0092  ? ? ? ? ? ? 679  ALA G CB  
42661 N  N   . ILE G  437 0.3767 0.3709 0.5354 0.0810  -0.0396 0.0212  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G N   
42662 C  CA  . ILE G  437 0.3734 0.3603 0.5152 0.0733  -0.0331 0.0255  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G CA  
42663 C  C   . ILE G  437 0.3891 0.3570 0.5099 0.0751  -0.0375 0.0332  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G C   
42664 O  O   . ILE G  437 0.3871 0.3530 0.4947 0.0704  -0.0368 0.0368  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G O   
42665 C  CB  . ILE G  437 0.3689 0.3548 0.5126 0.0692  -0.0232 0.0228  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G CB  
42666 C  CG1 . ILE G  437 0.3544 0.3590 0.5159 0.0663  -0.0180 0.0157  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G CG1 
42667 C  CG2 . ILE G  437 0.3672 0.3448 0.4938 0.0618  -0.0173 0.0271  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G CG2 
42668 C  CD1 . ILE G  437 0.3512 0.3556 0.5152 0.0630  -0.0089 0.0122  ? ? ? ? ? ? 680  ILE G CD1 
42669 N  N   . GLU G  438 0.4061 0.3597 0.5230 0.0818  -0.0421 0.0357  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G N   
42670 C  CA  . GLU G  438 0.4231 0.3581 0.5182 0.0828  -0.0459 0.0436  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G CA  
42671 C  C   . GLU G  438 0.4264 0.3638 0.5148 0.0852  -0.0547 0.0463  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G C   
42672 O  O   . GLU G  438 0.4307 0.3614 0.5013 0.0815  -0.0544 0.0512  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G O   
42673 C  CB  . GLU G  438 0.4437 0.3608 0.5343 0.0899  -0.0504 0.0466  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G CB  
42674 C  CG  . GLU G  438 0.4632 0.3604 0.5291 0.0899  -0.0538 0.0556  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G CG  
42675 C  CD  . GLU G  438 0.4865 0.3625 0.5449 0.0958  -0.0576 0.0598  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G CD  
42676 O  OE1 . GLU G  438 0.4977 0.3706 0.5624 0.1053  -0.0675 0.0592  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G OE1 
42677 O  OE2 . GLU G  438 0.4945 0.3565 0.5412 0.0910  -0.0510 0.0635  ? ? ? ? ? ? 681  GLU G OE2 
42678 N  N   . THR G  439 0.4252 0.3726 0.5283 0.0915  -0.0625 0.0424  ? ? ? ? ? ? 682  THR G N   
42679 C  CA  . THR G  439 0.4294 0.3792 0.5276 0.0944  -0.0717 0.0440  ? ? ? ? ? ? 682  THR G CA  
42680 C  C   . THR G  439 0.4155 0.3746 0.5088 0.0863  -0.0675 0.0438  ? ? ? ? ? ? 682  THR G C   
42681 O  O   . THR G  439 0.4225 0.3766 0.5013 0.0863  -0.0722 0.0475  ? ? ? ? ? ? 682  THR G O   
42682 C  CB  . THR G  439 0.4263 0.3898 0.5457 0.1011  -0.0796 0.0381  ? ? ? ? ? ? 682  THR G CB  
42683 O  OG1 . THR G  439 0.4394 0.3943 0.5646 0.1092  -0.0835 0.0375  ? ? ? ? ? ? 682  THR G OG1 
42684 C  CG2 . THR G  439 0.4321 0.3979 0.5466 0.1045  -0.0904 0.0393  ? ? ? ? ? ? 682  THR G CG2 
42685 N  N   . LEU G  440 0.3970 0.3694 0.5023 0.0799  -0.0590 0.0391  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G N   
42686 C  CA  . LEU G  440 0.3837 0.3651 0.4862 0.0724  -0.0553 0.0383  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G CA  
42687 C  C   . LEU G  440 0.3876 0.3572 0.4695 0.0672  -0.0496 0.0434  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G C   
42688 O  O   . LEU G  440 0.3865 0.3564 0.4579 0.0643  -0.0507 0.0450  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G O   
42689 C  CB  . LEU G  440 0.3657 0.3625 0.4849 0.0670  -0.0478 0.0326  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G CB  
42690 C  CG  . LEU G  440 0.3577 0.3709 0.4987 0.0690  -0.0510 0.0267  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G CG  
42691 C  CD1 . LEU G  440 0.3446 0.3688 0.4989 0.0639  -0.0415 0.0219  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G CD1 
42692 C  CD2 . LEU G  440 0.3533 0.3738 0.4938 0.0669  -0.0561 0.0263  ? ? ? ? ? ? 683  LEU G CD2 
42693 N  N   . LEU G  441 0.3927 0.3521 0.4694 0.0661  -0.0434 0.0453  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G N   
42694 C  CA  . LEU G  441 0.3968 0.3460 0.4558 0.0607  -0.0375 0.0495  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G CA  
42695 C  C   . LEU G  441 0.4131 0.3510 0.4536 0.0635  -0.0439 0.0551  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G C   
42696 O  O   . LEU G  441 0.4129 0.3496 0.4403 0.0592  -0.0417 0.0571  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G O   
42697 C  CB  . LEU G  441 0.4028 0.3415 0.4602 0.0598  -0.0311 0.0505  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G CB  
42698 C  CG  . LEU G  441 0.3864 0.3358 0.4559 0.0545  -0.0227 0.0454  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G CG  
42699 C  CD1 . LEU G  441 0.3920 0.3333 0.4648 0.0552  -0.0180 0.0446  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G CD1 
42700 C  CD2 . LEU G  441 0.3769 0.3302 0.4382 0.0468  -0.0168 0.0456  ? ? ? ? ? ? 684  LEU G CD2 
42701 N  N   . LYS G  442 0.4282 0.3579 0.4675 0.0711  -0.0521 0.0574  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G N   
42702 C  CA  . LYS G  442 0.4465 0.3639 0.4667 0.0741  -0.0584 0.0631  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G CA  
42703 C  C   . LYS G  442 0.4412 0.3688 0.4604 0.0744  -0.0644 0.0613  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G C   
42704 O  O   . LYS G  442 0.4468 0.3701 0.4492 0.0716  -0.0639 0.0642  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G O   
42705 C  CB  . LYS G  442 0.4649 0.3705 0.4848 0.0828  -0.0664 0.0658  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G CB  
42706 C  CG  . LYS G  442 0.4800 0.3669 0.4890 0.0820  -0.0614 0.0708  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G CG  
42707 C  CD  . LYS G  442 0.4924 0.3709 0.5098 0.0904  -0.0675 0.0708  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G CD  
42708 C  CE  . LYS G  442 0.5126 0.3818 0.5208 0.0992  -0.0804 0.0747  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G CE  
42709 N  NZ  . LYS G  442 0.5315 0.3822 0.5121 0.0955  -0.0781 0.0831  ? ? ? ? ? ? 685  LYS G NZ  
42710 N  N   . ALA G  443 0.4307 0.3722 0.4686 0.0775  -0.0696 0.0560  ? ? ? ? ? ? 686  ALA G N   
42711 C  CA  . ALA G  443 0.4232 0.3762 0.4642 0.0768  -0.0748 0.0530  ? ? ? ? ? ? 686  ALA G CA  
42712 C  C   . ALA G  443 0.4102 0.3693 0.4466 0.0686  -0.0675 0.0517  ? ? ? ? ? ? 686  ALA G C   
42713 O  O   . ALA G  443 0.4106 0.3726 0.4400 0.0678  -0.0715 0.0512  ? ? ? ? ? ? 686  ALA G O   
42714 C  CB  . ALA G  443 0.4118 0.3806 0.4774 0.0797  -0.0793 0.0467  ? ? ? ? ? ? 686  ALA G CB  
42715 N  N   . ARG G  444 0.3991 0.3604 0.4397 0.0628  -0.0573 0.0506  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G N   
42716 C  CA  . ARG G  444 0.3875 0.3544 0.4244 0.0557  -0.0511 0.0492  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G CA  
42717 C  C   . ARG G  444 0.3992 0.3558 0.4143 0.0543  -0.0502 0.0533  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G C   
42718 O  O   . ARG G  444 0.3962 0.3572 0.4060 0.0524  -0.0517 0.0519  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G O   
42719 C  CB  . ARG G  444 0.3753 0.3459 0.4200 0.0503  -0.0411 0.0472  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G CB  
42720 C  CG  . ARG G  444 0.3613 0.3408 0.4077 0.0441  -0.0366 0.0443  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G CG  
42721 C  CD  . ARG G  444 0.3542 0.3336 0.4032 0.0394  -0.0273 0.0435  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G CD  
42722 N  NE  . ARG G  444 0.3406 0.3288 0.3934 0.0338  -0.0230 0.0404  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G NE  
42723 C  CZ  . ARG G  444 0.3394 0.3255 0.3821 0.0298  -0.0188 0.0408  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G CZ  
42724 N  NH1 . ARG G  444 0.3507 0.3272 0.3790 0.0302  -0.0178 0.0441  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G NH1 
42725 N  NH2 . ARG G  444 0.3278 0.3215 0.3750 0.0254  -0.0158 0.0378  ? ? ? ? ? ? 687  ARG G NH2 
42726 N  N   . ILE G  445 0.4135 0.3564 0.4159 0.0551  -0.0476 0.0582  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G N   
42727 C  CA  . ILE G  445 0.4278 0.3603 0.4082 0.0537  -0.0465 0.0625  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G CA  
42728 C  C   . ILE G  445 0.4376 0.3699 0.4088 0.0581  -0.0562 0.0631  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G C   
42729 O  O   . ILE G  445 0.4399 0.3730 0.3993 0.0558  -0.0556 0.0628  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G O   
42730 C  CB  . ILE G  445 0.4464 0.3619 0.4139 0.0546  -0.0440 0.0686  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G CB  
42731 C  CG1 . ILE G  445 0.4383 0.3531 0.4131 0.0497  -0.0343 0.0678  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G CG1 
42732 C  CG2 . ILE G  445 0.4632 0.3683 0.4071 0.0528  -0.0427 0.0733  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G CG2 
42733 C  CD1 . ILE G  445 0.4549 0.3536 0.4227 0.0511  -0.0326 0.0727  ? ? ? ? ? ? 688  ILE G CD1 
42734 N  N   . LYS G  446 0.4438 0.3755 0.4213 0.0648  -0.0654 0.0632  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G N   
42735 C  CA  . LYS G  446 0.4568 0.3860 0.4241 0.0698  -0.0755 0.0641  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G CA  
42736 C  C   . LYS G  446 0.4438 0.3875 0.4216 0.0693  -0.0802 0.0582  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G C   
42737 O  O   . LYS G  446 0.4524 0.3947 0.4177 0.0706  -0.0854 0.0583  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G O   
42738 C  CB  . LYS G  446 0.4701 0.3926 0.4402 0.0778  -0.0844 0.0664  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G CB  
42739 C  CG  . LYS G  446 0.4840 0.4045 0.4455 0.0838  -0.0962 0.0669  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G CG  
42740 C  CD  . LYS G  446 0.5025 0.4118 0.4617 0.0921  -0.1048 0.0706  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G CD  
42741 C  CE  . LYS G  446 0.5220 0.4117 0.4599 0.0912  -0.0999 0.0785  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G CE  
42742 N  NZ  . LYS G  446 0.5461 0.4214 0.4750 0.0999  -0.1103 0.0833  ? ? ? ? ? ? 689  LYS G NZ  
42743 N  N   . TYR G  447 0.4248 0.3816 0.4243 0.0673  -0.0785 0.0532  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G N   
42744 C  CA  . TYR G  447 0.4146 0.3843 0.4256 0.0670  -0.0843 0.0478  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CA  
42745 C  C   . TYR G  447 0.3961 0.3763 0.4162 0.0601  -0.0779 0.0436  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G C   
42746 O  O   . TYR G  447 0.3912 0.3788 0.4156 0.0592  -0.0825 0.0399  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G O   
42747 C  CB  . TYR G  447 0.4110 0.3889 0.4421 0.0716  -0.0913 0.0447  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CB  
42748 C  CG  . TYR G  447 0.4291 0.3988 0.4547 0.0798  -0.1007 0.0474  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CG  
42749 C  CD1 . TYR G  447 0.4404 0.4095 0.4592 0.0845  -0.1118 0.0467  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CD1 
42750 C  CD2 . TYR G  447 0.4359 0.3980 0.4633 0.0833  -0.0993 0.0504  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CD2 
42751 C  CE1 . TYR G  447 0.4581 0.4194 0.4713 0.0924  -0.1212 0.0493  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CE1 
42752 C  CE2 . TYR G  447 0.4538 0.4073 0.4761 0.0914  -0.1087 0.0530  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CE2 
42753 C  CZ  . TYR G  447 0.4649 0.4181 0.4798 0.0959  -0.1197 0.0526  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G CZ  
42754 O  OH  . TYR G  447 0.4843 0.4284 0.4931 0.1045  -0.1300 0.0553  ? ? ? ? ? ? 690  TYR G OH  
42755 N  N   . VAL G  448 0.3866 0.3672 0.4102 0.0553  -0.0681 0.0440  ? ? ? ? ? ? 691  VAL G N   
42756 C  CA  . VAL G  448 0.3695 0.3604 0.4047 0.0496  -0.0632 0.0400  ? ? ? ? ? ? 691  VAL G CA  
42757 C  C   . VAL G  448 0.3679 0.3572 0.3909 0.0455  -0.0592 0.0397  ? ? ? ? ? ? 691  VAL G C   
42758 O  O   . VAL G  448 0.3710 0.3540 0.3836 0.0434  -0.0526 0.0421  ? ? ? ? ? ? 691  VAL G O   
42759 C  CB  . VAL G  448 0.3598 0.3530 0.4056 0.0466  -0.0549 0.0399  ? ? ? ? ? ? 691  VAL G CB  
42760 C  CG1 . VAL G  448 0.3447 0.3468 0.3990 0.0406  -0.0500 0.0365  ? ? ? ? ? ? 691  VAL G CG1 
42761 C  CG2 . VAL G  448 0.3603 0.3568 0.4209 0.0508  -0.0582 0.0390  ? ? ? ? ? ? 691  VAL G CG2 
42762 N  N   . SER G  449 0.3630 0.3585 0.3886 0.0441  -0.0631 0.0361  ? ? ? ? ? ? 692  SER G N   
42763 C  CA  . SER G  449 0.3622 0.3568 0.3772 0.0410  -0.0604 0.0348  ? ? ? ? ? ? 692  SER G CA  
42764 C  C   . SER G  449 0.3590 0.3597 0.3789 0.0408  -0.0672 0.0305  ? ? ? ? ? ? 692  SER G C   
42765 O  O   . SER G  449 0.3607 0.3651 0.3890 0.0435  -0.0750 0.0290  ? ? ? ? ? ? 692  SER G O   
42766 C  CB  . SER G  449 0.3776 0.3628 0.3727 0.0434  -0.0603 0.0379  ? ? ? ? ? ? 692  SER G CB  
42767 O  OG  . SER G  449 0.3779 0.3634 0.3631 0.0410  -0.0579 0.0357  ? ? ? ? ? ? 692  SER G OG  
42768 N  N   . GLY G  450 0.3548 0.3568 0.3704 0.0376  -0.0647 0.0279  ? ? ? ? ? ? 693  GLY G N   
42769 C  CA  . GLY G  450 0.3514 0.3584 0.3730 0.0368  -0.0709 0.0235  ? ? ? ? ? ? 693  GLY G CA  
42770 C  C   . GLY G  450 0.3382 0.3516 0.3763 0.0323  -0.0688 0.0218  ? ? ? ? ? ? 693  GLY G C   
42771 O  O   . GLY G  450 0.3314 0.3461 0.3755 0.0300  -0.0624 0.0236  ? ? ? ? ? ? 693  GLY G O   
42772 N  N   . GLY G  451 0.3358 0.3528 0.3804 0.0307  -0.0741 0.0183  ? ? ? ? ? ? 694  GLY G N   
42773 C  CA  . GLY G  451 0.3255 0.3471 0.3832 0.0256  -0.0718 0.0170  ? ? ? ? ? ? 694  GLY G CA  
42774 C  C   . GLY G  451 0.3209 0.3483 0.3937 0.0246  -0.0714 0.0180  ? ? ? ? ? ? 694  GLY G C   
42775 O  O   . GLY G  451 0.3260 0.3542 0.4006 0.0288  -0.0748 0.0189  ? ? ? ? ? ? 694  GLY G O   
42776 N  N   . GLN G  452 0.3125 0.3440 0.3959 0.0194  -0.0673 0.0177  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G N   
42777 C  CA  . GLN G  452 0.3085 0.3468 0.4067 0.0182  -0.0659 0.0180  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G CA  
42778 C  C   . GLN G  452 0.3055 0.3495 0.4166 0.0133  -0.0687 0.0156  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G C   
42779 O  O   . GLN G  452 0.3046 0.3457 0.4127 0.0095  -0.0688 0.0149  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G O   
42780 C  CB  . GLN G  452 0.3026 0.3411 0.4014 0.0162  -0.0566 0.0202  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G CB  
42781 C  CG  . GLN G  452 0.2982 0.3444 0.4123 0.0143  -0.0539 0.0198  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G CG  
42782 C  CD  . GLN G  452 0.2937 0.3399 0.4079 0.0130  -0.0450 0.0214  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G CD  
42783 O  OE1 . GLN G  452 0.2932 0.3335 0.3964 0.0128  -0.0404 0.0230  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G OE1 
42784 N  NE2 . GLN G  452 0.2908 0.3443 0.4183 0.0120  -0.0424 0.0204  ? ? ? ? ? ? 695  GLN G NE2 
42785 N  N   . ALA G  453 0.3051 0.3568 0.4307 0.0134  -0.0713 0.0142  ? ? ? ? ? ? 696  ALA G N   
42786 C  CA  . ALA G  453 0.3018 0.3597 0.4411 0.0071  -0.0712 0.0124  ? ? ? ? ? ? 696  ALA G CA  
42787 C  C   . ALA G  453 0.2974 0.3646 0.4516 0.0056  -0.0663 0.0121  ? ? ? ? ? ? 696  ALA G C   
42788 O  O   . ALA G  453 0.2990 0.3695 0.4575 0.0110  -0.0680 0.0117  ? ? ? ? ? ? 696  ALA G O   
42789 C  CB  . ALA G  453 0.3068 0.3665 0.4512 0.0074  -0.0803 0.0092  ? ? ? ? ? ? 696  ALA G CB  
42790 N  N   . MET G  454 0.2930 0.3639 0.4544 -0.0013 -0.0601 0.0124  ? ? ? ? ? ? 697  MET G N   
42791 C  CA  . MET G  454 0.2895 0.3708 0.4662 -0.0036 -0.0549 0.0113  ? ? ? ? ? ? 697  MET G CA  
42792 C  C   . MET G  454 0.2897 0.3783 0.4805 -0.0109 -0.0555 0.0091  ? ? ? ? ? ? 697  MET G C   
42793 O  O   . MET G  454 0.2913 0.3746 0.4771 -0.0166 -0.0554 0.0103  ? ? ? ? ? ? 697  MET G O   
42794 C  CB  . MET G  454 0.2853 0.3651 0.4572 -0.0057 -0.0451 0.0136  ? ? ? ? ? ? 697  MET G CB  
42795 C  CG  . MET G  454 0.2855 0.3588 0.4458 0.0005  -0.0437 0.0154  ? ? ? ? ? ? 697  MET G CG  
42796 S  SD  . MET G  454 0.2809 0.3543 0.4387 -0.0023 -0.0323 0.0169  ? ? ? ? ? ? 697  MET G SD  
42797 C  CE  . MET G  454 0.2791 0.3659 0.4569 -0.0019 -0.0290 0.0136  ? ? ? ? ? ? 697  MET G CE  
42798 N  N   . ARG G  455 0.2890 0.3896 0.4976 -0.0109 -0.0562 0.0059  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G N   
42799 C  CA  . ARG G  455 0.2899 0.3986 0.5134 -0.0187 -0.0561 0.0036  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G CA  
42800 C  C   . ARG G  455 0.2866 0.4080 0.5257 -0.0219 -0.0482 0.0017  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G C   
42801 O  O   . ARG G  455 0.2844 0.4113 0.5287 -0.0157 -0.0472 0.0002  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G O   
42802 C  CB  . ARG G  455 0.2937 0.4070 0.5269 -0.0159 -0.0667 -0.0002 ? ? ? ? ? ? 698  ARG G CB  
42803 C  CG  . ARG G  455 0.2980 0.3999 0.5163 -0.0122 -0.0746 0.0006  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G CG  
42804 C  CD  . ARG G  455 0.3005 0.3964 0.5153 -0.0200 -0.0745 0.0015  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G CD  
42805 N  NE  . ARG G  455 0.3051 0.3900 0.5055 -0.0165 -0.0820 0.0017  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G NE  
42806 C  CZ  . ARG G  455 0.3050 0.3789 0.4871 -0.0138 -0.0801 0.0047  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G CZ  
42807 N  NH1 . ARG G  455 0.3003 0.3722 0.4757 -0.0142 -0.0713 0.0081  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G NH1 
42808 N  NH2 . ARG G  455 0.3099 0.3755 0.4807 -0.0106 -0.0870 0.0037  ? ? ? ? ? ? 698  ARG G NH2 
42809 N  N   . ASN G  456 0.2873 0.4133 0.5338 -0.0316 -0.0427 0.0017  ? ? ? ? ? ? 699  ASN G N   
42810 C  CA  . ASN G  456 0.2851 0.4244 0.5466 -0.0357 -0.0339 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 699  ASN G CA  
42811 C  C   . ASN G  456 0.2873 0.4393 0.5697 -0.0409 -0.0365 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 699  ASN G C   
42812 O  O   . ASN G  456 0.2914 0.4408 0.5741 -0.0491 -0.0367 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 699  ASN G O   
42813 C  CB  . ASN G  456 0.2860 0.4204 0.5377 -0.0436 -0.0237 0.0033  ? ? ? ? ? ? 699  ASN G CB  
42814 C  CG  . ASN G  456 0.2846 0.4324 0.5492 -0.0478 -0.0134 0.0009  ? ? ? ? ? ? 699  ASN G CG  
42815 O  OD1 . ASN G  456 0.2818 0.4424 0.5622 -0.0434 -0.0131 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 699  ASN G OD1 
42816 N  ND2 . ASN G  456 0.2877 0.4325 0.5450 -0.0561 -0.0049 0.0039  ? ? ? ? ? ? 699  ASN G ND2 
42817 N  N   . GLN G  457 0.2854 0.4512 0.5859 -0.0363 -0.0388 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 700  GLN G N   
42818 C  CA  . GLN G  457 0.2877 0.4662 0.6091 -0.0412 -0.0425 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 700  GLN G CA  
42819 C  C   . GLN G  457 0.2860 0.4824 0.6277 -0.0461 -0.0332 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 700  GLN G C   
42820 O  O   . GLN G  457 0.2825 0.4851 0.6283 -0.0400 -0.0293 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 700  GLN G O   
42821 C  CB  . GLN G  457 0.2886 0.4698 0.6166 -0.0319 -0.0550 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 700  GLN G CB  
42822 C  CG  . GLN G  457 0.2906 0.4868 0.6423 -0.0354 -0.0597 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 700  GLN G CG  
42823 C  CD  . GLN G  457 0.2928 0.4904 0.6488 -0.0253 -0.0733 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 700  GLN G CD  
42824 O  OE1 . GLN G  457 0.2949 0.4787 0.6324 -0.0184 -0.0801 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 700  GLN G OE1 
42825 N  NE2 . GLN G  457 0.2933 0.5077 0.6733 -0.0245 -0.0774 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 700  GLN G NE2 
42826 N  N   . GLN G  458 0.2893 0.4938 0.6434 -0.0574 -0.0289 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 701  GLN G N   
42827 C  CA  . GLN G  458 0.2880 0.5119 0.6633 -0.0617 -0.0198 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 701  GLN G CA  
42828 C  C   . GLN G  458 0.2869 0.5270 0.6868 -0.0568 -0.0280 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 701  GLN G C   
42829 O  O   . GLN G  458 0.2901 0.5315 0.6978 -0.0598 -0.0360 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 701  GLN G O   
42830 C  CB  . GLN G  458 0.2934 0.5211 0.6728 -0.0767 -0.0098 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 701  GLN G CB  
42831 C  CG  . GLN G  458 0.2975 0.5078 0.6526 -0.0831 -0.0038 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 701  GLN G CG  
42832 C  CD  . GLN G  458 0.2940 0.4988 0.6337 -0.0779 0.0032  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 701  GLN G CD  
42833 O  OE1 . GLN G  458 0.2934 0.5094 0.6403 -0.0803 0.0136  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 701  GLN G OE1 
42834 N  NE2 . GLN G  458 0.2922 0.4796 0.6105 -0.0709 -0.0022 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 701  GLN G NE2 
42835 N  N   . VAL G  459 0.2831 0.5355 0.6957 -0.0488 -0.0269 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 702  VAL G N   
42836 C  CA  . VAL G  459 0.2830 0.5529 0.7216 -0.0450 -0.0341 -0.0465 ? ? ? ? ? ? 702  VAL G CA  
42837 C  C   . VAL G  459 0.2811 0.5726 0.7430 -0.0477 -0.0242 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 702  VAL G C   
42838 O  O   . VAL G  459 0.2794 0.5708 0.7350 -0.0482 -0.0135 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 702  VAL G O   
42839 C  CB  . VAL G  459 0.2822 0.5473 0.7173 -0.0301 -0.0463 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 702  VAL G CB  
42840 C  CG1 . VAL G  459 0.2856 0.5354 0.7054 -0.0285 -0.0576 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 702  VAL G CG1 
42841 C  CG2 . VAL G  459 0.2798 0.5354 0.6989 -0.0229 -0.0416 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 702  VAL G CG2 
42842 N  N   . GLY G  460 0.2818 0.5924 0.7711 -0.0491 -0.0281 -0.0611 ? ? ? ? ? ? 703  GLY G N   
42843 C  CA  . GLY G  460 0.2799 0.6137 0.7949 -0.0488 -0.0208 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 703  GLY G CA  
42844 C  C   . GLY G  460 0.2804 0.6166 0.7904 -0.0593 -0.0038 -0.0670 ? ? ? ? ? ? 703  GLY G C   
42845 O  O   . GLY G  460 0.2843 0.6197 0.7923 -0.0727 0.0027  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 703  GLY G O   
42846 N  N   . ASN G  461 0.2779 0.6159 0.7846 -0.0532 0.0030  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 704  ASN G N   
42847 C  CA  . ASN G  461 0.2793 0.6216 0.7823 -0.0623 0.0193  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 704  ASN G CA  
42848 C  C   . ASN G  461 0.2788 0.5992 0.7506 -0.0592 0.0225  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 704  ASN G C   
42849 O  O   . ASN G  461 0.2800 0.6014 0.7449 -0.0633 0.0348  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 704  ASN G O   
42850 C  CB  . ASN G  461 0.2775 0.6426 0.8047 -0.0581 0.0261  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 704  ASN G CB  
42851 C  CG  . ASN G  461 0.2740 0.6353 0.8002 -0.0411 0.0180  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 704  ASN G CG  
42852 O  OD1 . ASN G  461 0.2732 0.6202 0.7885 -0.0321 0.0048  -0.0756 ? ? ? ? ? ? 704  ASN G OD1 
42853 N  ND2 . ASN G  461 0.2732 0.6465 0.8098 -0.0368 0.0260  -0.0852 ? ? ? ? ? ? 704  ASN G ND2 
42854 N  N   . SER G  462 0.2775 0.5786 0.7304 -0.0519 0.0119  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 705  SER G N   
42855 C  CA  . SER G  462 0.2770 0.5591 0.7023 -0.0496 0.0153  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 705  SER G CA  
42856 C  C   . SER G  462 0.2777 0.5391 0.6821 -0.0482 0.0053  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 705  SER G C   
42857 O  O   . SER G  462 0.2803 0.5402 0.6870 -0.0546 0.0007  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 705  SER G O   
42858 C  CB  . SER G  462 0.2739 0.5563 0.6994 -0.0368 0.0144  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 705  SER G CB  
42859 O  OG  . SER G  462 0.2737 0.5408 0.6755 -0.0357 0.0202  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 705  SER G OG  
42860 N  N   . GLU G  463 0.2759 0.5214 0.6602 -0.0400 0.0023  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 706  GLU G N   
42861 C  CA  . GLU G  463 0.2768 0.5037 0.6413 -0.0385 -0.0061 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 706  GLU G CA  
42862 C  C   . GLU G  463 0.2750 0.4929 0.6304 -0.0254 -0.0134 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 706  GLU G C   
42863 O  O   . GLU G  463 0.2736 0.4973 0.6354 -0.0190 -0.0104 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 706  GLU G O   
42864 C  CB  . GLU G  463 0.2788 0.4921 0.6218 -0.0466 0.0012  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 706  GLU G CB  
42865 C  CG  . GLU G  463 0.2772 0.4893 0.6122 -0.0443 0.0104  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 706  GLU G CG  
42866 C  CD  . GLU G  463 0.2796 0.4777 0.5920 -0.0506 0.0168  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 706  GLU G CD  
42867 O  OE1 . GLU G  463 0.2823 0.4687 0.5826 -0.0551 0.0127  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 706  GLU G OE1 
42868 O  OE2 . GLU G  463 0.2795 0.4782 0.5862 -0.0507 0.0257  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 706  GLU G OE2 
42869 N  N   . ILE G  464 0.2763 0.4802 0.6175 -0.0215 -0.0232 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 707  ILE G N   
42870 C  CA  . ILE G  464 0.2765 0.4681 0.6035 -0.0109 -0.0291 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 707  ILE G CA  
42871 C  C   . ILE G  464 0.2775 0.4510 0.5803 -0.0131 -0.0309 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 707  ILE G C   
42872 O  O   . ILE G  464 0.2786 0.4493 0.5778 -0.0215 -0.0302 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 707  ILE G O   
42873 C  CB  . ILE G  464 0.2792 0.4738 0.6152 -0.0015 -0.0419 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 707  ILE G CB  
42874 C  CG1 . ILE G  464 0.2815 0.4783 0.6231 -0.0059 -0.0497 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 707  ILE G CG1 
42875 C  CG2 . ILE G  464 0.2789 0.4906 0.6387 0.0030  -0.0415 -0.0306 ? ? ? ? ? ? 707  ILE G CG2 
42876 C  CD1 . ILE G  464 0.2848 0.4660 0.6077 -0.0021 -0.0589 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 707  ILE G CD1 
42877 N  N   . ILE G  465 0.2778 0.4389 0.5644 -0.0056 -0.0331 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 708  ILE G N   
42878 C  CA  . ILE G  465 0.2795 0.4250 0.5456 -0.0056 -0.0376 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 708  ILE G CA  
42879 C  C   . ILE G  465 0.2832 0.4218 0.5429 0.0043  -0.0478 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 708  ILE G C   
42880 O  O   . ILE G  465 0.2848 0.4274 0.5519 0.0119  -0.0503 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 708  ILE G O   
42881 C  CB  . ILE G  465 0.2778 0.4121 0.5255 -0.0078 -0.0302 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 708  ILE G CB  
42882 C  CG1 . ILE G  465 0.2773 0.4097 0.5224 -0.0004 -0.0277 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 708  ILE G CG1 
42883 C  CG2 . ILE G  465 0.2763 0.4146 0.5257 -0.0180 -0.0204 0.0000  ? ? ? ? ? ? 708  ILE G CG2 
42884 C  CD1 . ILE G  465 0.2769 0.3959 0.5020 0.0000  -0.0244 0.0037  ? ? ? ? ? ? 708  ILE G CD1 
42885 N  N   . THR G  466 0.2858 0.4137 0.5312 0.0042  -0.0537 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 709  THR G N   
42886 C  CA  . THR G  466 0.2912 0.4103 0.5256 0.0125  -0.0630 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 709  THR G CA  
42887 C  C   . THR G  466 0.2918 0.3961 0.5034 0.0122  -0.0611 0.0043  ? ? ? ? ? ? 709  THR G C   
42888 O  O   . THR G  466 0.2896 0.3905 0.4954 0.0054  -0.0579 0.0058  ? ? ? ? ? ? 709  THR G O   
42889 C  CB  . THR G  466 0.2955 0.4180 0.5364 0.0130  -0.0740 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 709  THR G CB  
42890 O  OG1 . THR G  466 0.2955 0.4122 0.5284 0.0063  -0.0743 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 709  THR G OG1 
42891 C  CG2 . THR G  466 0.2942 0.4335 0.5605 0.0113  -0.0752 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 709  THR G CG2 
42892 N  N   . SER G  467 0.2958 0.3912 0.4949 0.0194  -0.0632 0.0067  ? ? ? ? ? ? 710  SER G N   
42893 C  CA  . SER G  467 0.2973 0.3794 0.4751 0.0200  -0.0616 0.0109  ? ? ? ? ? ? 710  SER G CA  
42894 C  C   . SER G  467 0.3059 0.3804 0.4724 0.0272  -0.0703 0.0120  ? ? ? ? ? ? 710  SER G C   
42895 O  O   . SER G  467 0.3113 0.3858 0.4802 0.0339  -0.0742 0.0119  ? ? ? ? ? ? 710  SER G O   
42896 C  CB  . SER G  467 0.2946 0.3729 0.4668 0.0204  -0.0529 0.0132  ? ? ? ? ? ? 710  SER G CB  
42897 O  OG  . SER G  467 0.2948 0.3625 0.4491 0.0192  -0.0501 0.0164  ? ? ? ? ? ? 710  SER G OG  
42898 N  N   . VAL G  468 0.3085 0.3761 0.4622 0.0261  -0.0736 0.0131  ? ? ? ? ? ? 711  VAL G N   
42899 C  CA  . VAL G  468 0.3181 0.3793 0.4606 0.0322  -0.0823 0.0135  ? ? ? ? ? ? 711  VAL G CA  
42900 C  C   . VAL G  468 0.3206 0.3707 0.4426 0.0322  -0.0794 0.0167  ? ? ? ? ? ? 711  VAL G C   
42901 O  O   . VAL G  468 0.3157 0.3641 0.4336 0.0270  -0.0754 0.0167  ? ? ? ? ? ? 711  VAL G O   
42902 C  CB  . VAL G  468 0.3207 0.3859 0.4685 0.0310  -0.0909 0.0100  ? ? ? ? ? ? 711  VAL G CB  
42903 C  CG1 . VAL G  468 0.3314 0.3888 0.4640 0.0368  -0.0989 0.0105  ? ? ? ? ? ? 711  VAL G CG1 
42904 C  CG2 . VAL G  468 0.3192 0.3966 0.4885 0.0308  -0.0948 0.0061  ? ? ? ? ? ? 711  VAL G CG2 
42905 N  N   . ARG G  469 0.3293 0.3716 0.4383 0.0380  -0.0814 0.0193  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G N   
42906 C  CA  . ARG G  469 0.3339 0.3665 0.4232 0.0382  -0.0795 0.0216  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G CA  
42907 C  C   . ARG G  469 0.3453 0.3740 0.4242 0.0427  -0.0890 0.0207  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G C   
42908 O  O   . ARG G  469 0.3546 0.3816 0.4320 0.0485  -0.0950 0.0216  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G O   
42909 C  CB  . ARG G  469 0.3372 0.3625 0.4169 0.0404  -0.0734 0.0257  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G CB  
42910 C  CG  . ARG G  469 0.3272 0.3549 0.4139 0.0362  -0.0637 0.0263  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G CG  
42911 C  CD  . ARG G  469 0.3185 0.3477 0.4038 0.0298  -0.0584 0.0252  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G CD  
42912 N  NE  . ARG G  469 0.3226 0.3443 0.3911 0.0298  -0.0568 0.0265  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G NE  
42913 C  CZ  . ARG G  469 0.3234 0.3396 0.3828 0.0293  -0.0501 0.0288  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G CZ  
42914 N  NH1 . ARG G  469 0.3204 0.3368 0.3852 0.0288  -0.0445 0.0302  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G NH1 
42915 N  NH2 . ARG G  469 0.3275 0.3387 0.3732 0.0291  -0.0489 0.0292  ? ? ? ? ? ? 712  ARG G NH2 
42916 N  N   . TYR G  470 0.3459 0.3729 0.4173 0.0405  -0.0908 0.0188  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G N   
42917 C  CA  . TYR G  470 0.3567 0.3816 0.4203 0.0444  -0.1005 0.0166  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CA  
42918 C  C   . TYR G  470 0.3709 0.3873 0.4162 0.0502  -0.1031 0.0196  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G C   
42919 O  O   . TYR G  470 0.3815 0.3968 0.4217 0.0545  -0.1122 0.0180  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G O   
42920 C  CB  . TYR G  470 0.3553 0.3797 0.4145 0.0412  -0.1018 0.0133  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CB  
42921 C  CG  . TYR G  470 0.3449 0.3761 0.4209 0.0354  -0.1011 0.0106  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CG  
42922 C  CD1 . TYR G  470 0.3430 0.3821 0.4362 0.0348  -0.1062 0.0083  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CD1 
42923 C  CD2 . TYR G  470 0.3378 0.3676 0.4129 0.0303  -0.0953 0.0103  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CD2 
42924 C  CE1 . TYR G  470 0.3351 0.3798 0.4429 0.0285  -0.1048 0.0062  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CE1 
42925 C  CE2 . TYR G  470 0.3306 0.3649 0.4192 0.0246  -0.0947 0.0086  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CE2 
42926 C  CZ  . TYR G  470 0.3295 0.3710 0.4340 0.0234  -0.0989 0.0068  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G CZ  
42927 O  OH  . TYR G  470 0.3238 0.3696 0.4415 0.0169  -0.0975 0.0055  ? ? ? ? ? ? 713  TYR G OH  
42928 N  N   . GLY G  471 0.3727 0.3826 0.4073 0.0503  -0.0956 0.0238  ? ? ? ? ? ? 714  GLY G N   
42929 C  CA  . GLY G  471 0.3887 0.3890 0.4033 0.0550  -0.0975 0.0272  ? ? ? ? ? ? 714  GLY G CA  
42930 C  C   . GLY G  471 0.3909 0.3861 0.3891 0.0523  -0.0911 0.0278  ? ? ? ? ? ? 714  GLY G C   
42931 O  O   . GLY G  471 0.3815 0.3810 0.3840 0.0483  -0.0885 0.0243  ? ? ? ? ? ? 714  GLY G O   
42932 N  N   . LYS G  472 0.4039 0.3901 0.3838 0.0544  -0.0885 0.0318  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G N   
42933 C  CA  . LYS G  472 0.4049 0.3877 0.3714 0.0510  -0.0803 0.0321  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G CA  
42934 C  C   . LYS G  472 0.4068 0.3923 0.3670 0.0507  -0.0835 0.0271  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G C   
42935 O  O   . LYS G  472 0.4195 0.4026 0.3700 0.0546  -0.0911 0.0260  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G O   
42936 C  CB  . LYS G  472 0.4207 0.3934 0.3683 0.0526  -0.0770 0.0373  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G CB  
42937 C  CG  . LYS G  472 0.4215 0.3922 0.3575 0.0486  -0.0676 0.0373  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G CG  
42938 C  CD  . LYS G  472 0.4387 0.3982 0.3573 0.0496  -0.0640 0.0437  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G CD  
42939 C  CE  . LYS G  472 0.4375 0.3943 0.3504 0.0444  -0.0522 0.0457  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G CE  
42940 N  NZ  . LYS G  472 0.4450 0.4025 0.3435 0.0430  -0.0494 0.0431  ? ? ? ? ? ? 715  LYS G NZ  
42941 N  N   . GLY G  473 0.3953 0.3853 0.3607 0.0464  -0.0781 0.0238  ? ? ? ? ? ? 716  GLY G N   
42942 C  CA  . GLY G  473 0.3978 0.3897 0.3571 0.0465  -0.0809 0.0185  ? ? ? ? ? ? 716  GLY G CA  
42943 C  C   . GLY G  473 0.3939 0.3907 0.3652 0.0473  -0.0903 0.0138  ? ? ? ? ? ? 716  GLY G C   
42944 O  O   . GLY G  473 0.4013 0.3982 0.3663 0.0493  -0.0965 0.0093  ? ? ? ? ? ? 716  GLY G O   
42945 N  N   . ALA G  474 0.3828 0.3838 0.3717 0.0454  -0.0910 0.0147  ? ? ? ? ? ? 717  ALA G N   
42946 C  CA  . ALA G  474 0.3767 0.3829 0.3797 0.0441  -0.0974 0.0104  ? ? ? ? ? ? 717  ALA G CA  
42947 C  C   . ALA G  474 0.3615 0.3717 0.3789 0.0387  -0.0914 0.0107  ? ? ? ? ? ? 717  ALA G C   
42948 O  O   . ALA G  474 0.3549 0.3680 0.3838 0.0373  -0.0892 0.0133  ? ? ? ? ? ? 717  ALA G O   
42949 C  CB  . ALA G  474 0.3813 0.3898 0.3919 0.0472  -0.1060 0.0105  ? ? ? ? ? ? 717  ALA G CB  
42950 N  N   . LEU G  475 0.3573 0.3672 0.3731 0.0360  -0.0887 0.0079  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G N   
42951 C  CA  . LEU G  475 0.3451 0.3576 0.3726 0.0310  -0.0840 0.0080  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G CA  
42952 C  C   . LEU G  475 0.3410 0.3572 0.3837 0.0283  -0.0894 0.0063  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G C   
42953 O  O   . LEU G  475 0.3326 0.3520 0.3869 0.0245  -0.0858 0.0081  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G O   
42954 C  CB  . LEU G  475 0.3436 0.3542 0.3649 0.0296  -0.0810 0.0051  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G CB  
42955 C  CG  . LEU G  475 0.3426 0.3518 0.3550 0.0296  -0.0721 0.0076  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G CG  
42956 C  CD1 . LEU G  475 0.3381 0.3473 0.3494 0.0277  -0.0685 0.0048  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G CD1 
42957 C  CD2 . LEU G  475 0.3365 0.3468 0.3554 0.0279  -0.0665 0.0125  ? ? ? ? ? ? 718  LEU G CD2 
42958 N  N   . LYS G  476 0.3481 0.3640 0.3902 0.0302  -0.0981 0.0024  ? ? ? ? ? ? 719  LYS G N   
42959 C  CA  . LYS G  476 0.3462 0.3652 0.4023 0.0272  -0.1040 0.0000  ? ? ? ? ? ? 719  LYS G CA  
42960 C  C   . LYS G  476 0.3510 0.3741 0.4140 0.0297  -0.1113 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 719  LYS G C   
42961 O  O   . LYS G  476 0.3595 0.3812 0.4129 0.0351  -0.1146 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 719  LYS G O   
42962 C  CB  . LYS G  476 0.3503 0.3657 0.4031 0.0266  -0.1088 -0.0048 ? ? ? ? ? ? 719  LYS G CB  
42963 C  CG  . LYS G  476 0.3434 0.3567 0.3993 0.0221  -0.1035 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 719  LYS G CG  
42964 C  CD  . LYS G  476 0.3488 0.3575 0.4017 0.0220  -0.1090 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 719  LYS G CD  
42965 C  CE  . LYS G  476 0.3545 0.3606 0.3919 0.0270  -0.1081 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 719  LYS G CE  
42966 N  NZ  . LYS G  476 0.3568 0.3582 0.3926 0.0264  -0.1104 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 719  LYS G NZ  
42967 N  N   . ALA G  477 0.3466 0.3747 0.4263 0.0256  -0.1139 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 720  ALA G N   
42968 C  CA  . ALA G  477 0.3499 0.3839 0.4400 0.0275  -0.1206 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 720  ALA G CA  
42969 C  C   . ALA G  477 0.3614 0.3932 0.4438 0.0319  -0.1308 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 720  ALA G C   
42970 O  O   . ALA G  477 0.3677 0.4026 0.4520 0.0361  -0.1375 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 720  ALA G O   
42971 C  CB  . ALA G  477 0.3434 0.3843 0.4536 0.0213  -0.1207 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 720  ALA G CB  
42972 N  N   . THR G  478 0.3650 0.3912 0.4385 0.0313  -0.1324 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 721  THR G N   
42973 C  CA  . THR G  478 0.3769 0.4007 0.4422 0.0353  -0.1420 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 721  THR G CA  
42974 C  C   . THR G  478 0.3858 0.4045 0.4299 0.0412  -0.1410 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 721  THR G C   
42975 O  O   . THR G  478 0.3974 0.4146 0.4327 0.0456  -0.1487 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 721  THR G O   
42976 C  CB  . THR G  478 0.3788 0.3990 0.4456 0.0322  -0.1455 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 721  THR G CB  
42977 O  OG1 . THR G  478 0.3758 0.3908 0.4323 0.0317  -0.1383 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 721  THR G OG1 
42978 C  CG2 . THR G  478 0.3726 0.3964 0.4588 0.0255  -0.1465 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 721  THR G CG2 
42979 N  N   . ASP G  479 0.3816 0.3978 0.4171 0.0413  -0.1317 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 722  ASP G N   
42980 C  CA  . ASP G  479 0.3913 0.4030 0.4067 0.0462  -0.1298 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 722  ASP G CA  
42981 C  C   . ASP G  479 0.4009 0.4127 0.4115 0.0511  -0.1350 -0.0072 ? ? ? ? ? ? 722  ASP G C   
42982 O  O   . ASP G  479 0.3958 0.4107 0.4169 0.0508  -0.1339 -0.0036 ? ? ? ? ? ? 722  ASP G O   
42983 C  CB  . ASP G  479 0.3843 0.3942 0.3945 0.0444  -0.1182 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 722  ASP G CB  
42984 C  CG  . ASP G  479 0.3782 0.3869 0.3881 0.0411  -0.1135 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 722  ASP G CG  
42985 O  OD1 . ASP G  479 0.3836 0.3909 0.3908 0.0420  -0.1191 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 722  ASP G OD1 
42986 O  OD2 . ASP G  479 0.3689 0.3778 0.3816 0.0381  -0.1050 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 722  ASP G OD2 
42987 N  N   . THR G  480 0.4158 0.4238 0.4098 0.0559  -0.1406 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 723  THR G N   
42988 C  CA  . THR G  480 0.4281 0.4345 0.4146 0.0614  -0.1467 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 723  THR G CA  
42989 C  C   . THR G  480 0.4379 0.4375 0.4042 0.0643  -0.1409 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 723  THR G C   
42990 O  O   . THR G  480 0.4477 0.4447 0.4087 0.0686  -0.1451 0.0018  ? ? ? ? ? ? 723  THR G O   
42991 C  CB  . THR G  480 0.4419 0.4485 0.4236 0.0654  -0.1594 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 723  THR G CB  
42992 O  OG1 . THR G  480 0.4534 0.4548 0.4145 0.0675  -0.1587 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 723  THR G OG1 
42993 C  CG2 . THR G  480 0.4347 0.4472 0.4360 0.0621  -0.1660 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 723  THR G CG2 
42994 N  N   . GLY G  481 0.4372 0.4336 0.3918 0.0624  -0.1319 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 724  GLY G N   
42995 C  CA  . GLY G  481 0.4462 0.4361 0.3830 0.0638  -0.1249 0.0050  ? ? ? ? ? ? 724  GLY G CA  
42996 C  C   . GLY G  481 0.4675 0.4510 0.3845 0.0693  -0.1310 0.0070  ? ? ? ? ? ? 724  GLY G C   
42997 O  O   . GLY G  481 0.4788 0.4619 0.3864 0.0721  -0.1381 0.0023  ? ? ? ? ? ? 724  GLY G O   
42998 N  N   . ASP G  482 0.4746 0.4522 0.3841 0.0710  -0.1283 0.0140  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G N   
42999 C  CA  . ASP G  482 0.4972 0.4665 0.3846 0.0759  -0.1329 0.0171  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G CA  
43000 C  C   . ASP G  482 0.5020 0.4669 0.3925 0.0792  -0.1363 0.0234  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G C   
43001 O  O   . ASP G  482 0.4875 0.4579 0.3996 0.0783  -0.1371 0.0235  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G O   
43002 C  CB  . ASP G  482 0.5072 0.4702 0.3730 0.0739  -0.1230 0.0200  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G CB  
43003 C  CG  . ASP G  482 0.5010 0.4603 0.3685 0.0705  -0.1121 0.0267  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G CG  
43004 O  OD1 . ASP G  482 0.4934 0.4527 0.3748 0.0710  -0.1131 0.0303  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G OD1 
43005 O  OD2 . ASP G  482 0.5039 0.4608 0.3594 0.0670  -0.1021 0.0278  ? ? ? ? ? ? 725  ASP G OD2 
43006 N  N   . ARG G  483 0.5237 0.4781 0.3923 0.0831  -0.1384 0.0286  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G N   
43007 C  CA  . ARG G  483 0.5316 0.4808 0.4028 0.0879  -0.1447 0.0339  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G CA  
43008 C  C   . ARG G  483 0.5177 0.4668 0.4031 0.0849  -0.1361 0.0384  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G C   
43009 O  O   . ARG G  483 0.5152 0.4652 0.4142 0.0881  -0.1412 0.0400  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G O   
43010 C  CB  . ARG G  483 0.5598 0.4955 0.4027 0.0925  -0.1483 0.0397  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G CB  
43011 C  CG  . ARG G  483 0.5699 0.4987 0.3888 0.0882  -0.1368 0.0423  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G CG  
43012 C  CD  . ARG G  483 0.6022 0.5175 0.3909 0.0934  -0.1432 0.0473  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G CD  
43013 N  NE  . ARG G  483 0.6126 0.5307 0.3984 0.0994  -0.1579 0.0421  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G NE  
43014 C  CZ  . ARG G  483 0.6146 0.5385 0.3942 0.0990  -0.1602 0.0347  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G CZ  
43015 N  NH1 . ARG G  483 0.6066 0.5346 0.3825 0.0932  -0.1488 0.0315  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G NH1 
43016 N  NH2 . ARG G  483 0.6243 0.5505 0.4027 0.1046  -0.1743 0.0298  ? ? ? ? ? ? 726  ARG G NH2 
43017 N  N   . ILE G  484 0.5095 0.4578 0.3920 0.0791  -0.1234 0.0401  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G N   
43018 C  CA  . ILE G  484 0.4975 0.4454 0.3926 0.0763  -0.1156 0.0438  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G CA  
43019 C  C   . ILE G  484 0.4740 0.4346 0.3972 0.0739  -0.1159 0.0389  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G C   
43020 O  O   . ILE G  484 0.4669 0.4292 0.4050 0.0748  -0.1161 0.0406  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G O   
43021 C  CB  . ILE G  484 0.4975 0.4401 0.3812 0.0708  -0.1021 0.0474  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G CB  
43022 C  CG1 . ILE G  484 0.5176 0.4456 0.3838 0.0729  -0.1005 0.0558  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G CG1 
43023 C  CG2 . ILE G  484 0.4748 0.4246 0.3793 0.0659  -0.0939 0.0463  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G CG2 
43024 C  CD1 . ILE G  484 0.5435 0.4615 0.3824 0.0759  -0.1045 0.0587  ? ? ? ? ? ? 727  ILE G CD1 
43025 N  N   . THR G  485 0.4635 0.4324 0.3934 0.0710  -0.1162 0.0328  ? ? ? ? ? ? 728  THR G N   
43026 C  CA  . THR G  485 0.4446 0.4243 0.3992 0.0686  -0.1175 0.0285  ? ? ? ? ? ? 728  THR G CA  
43027 C  C   . THR G  485 0.4474 0.4301 0.4145 0.0735  -0.1276 0.0281  ? ? ? ? ? ? 728  THR G C   
43028 O  O   . THR G  485 0.4357 0.4239 0.4219 0.0725  -0.1260 0.0283  ? ? ? ? ? ? 728  THR G O   
43029 C  CB  . THR G  485 0.4395 0.4253 0.3970 0.0665  -0.1206 0.0219  ? ? ? ? ? ? 728  THR G CB  
43030 O  OG1 . THR G  485 0.4408 0.4237 0.3844 0.0636  -0.1130 0.0214  ? ? ? ? ? ? 728  THR G OG1 
43031 C  CG2 . THR G  485 0.4207 0.4159 0.4014 0.0624  -0.1193 0.0185  ? ? ? ? ? ? 728  THR G CG2 
43032 N  N   . ARG G  486 0.4638 0.4433 0.4203 0.0790  -0.1383 0.0271  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G N   
43033 C  CA  . ARG G  486 0.4667 0.4509 0.4368 0.0840  -0.1496 0.0252  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G CA  
43034 C  C   . ARG G  486 0.4678 0.4490 0.4445 0.0870  -0.1485 0.0300  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G C   
43035 O  O   . ARG G  486 0.4605 0.4498 0.4579 0.0886  -0.1531 0.0275  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G O   
43036 C  CB  . ARG G  486 0.4874 0.4669 0.4417 0.0902  -0.1617 0.0239  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G CB  
43037 C  CG  . ARG G  486 0.4923 0.4767 0.4602 0.0963  -0.1745 0.0217  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G CG  
43038 C  CD  . ARG G  486 0.4975 0.4874 0.4662 0.0978  -0.1855 0.0148  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G CD  
43039 N  NE  . ARG G  486 0.5047 0.4994 0.4849 0.1041  -0.1989 0.0120  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G NE  
43040 C  CZ  . ARG G  486 0.4944 0.5020 0.4984 0.1029  -0.2054 0.0050  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G CZ  
43041 N  NH1 . ARG G  486 0.4772 0.4929 0.4952 0.0954  -0.1996 0.0007  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G NH1 
43042 N  NH2 . ARG G  486 0.5020 0.5145 0.5162 0.1089  -0.2177 0.0022  ? ? ? ? ? ? 729  ARG G NH2 
43043 N  N   . THR G  487 0.4778 0.4473 0.4373 0.0876  -0.1424 0.0365  ? ? ? ? ? ? 730  THR G N   
43044 C  CA  . THR G  487 0.4817 0.4461 0.4457 0.0911  -0.1421 0.0411  ? ? ? ? ? ? 730  THR G CA  
43045 C  C   . THR G  487 0.4642 0.4314 0.4405 0.0853  -0.1293 0.0424  ? ? ? ? ? ? 730  THR G C   
43046 O  O   . THR G  487 0.4684 0.4286 0.4438 0.0869  -0.1259 0.0469  ? ? ? ? ? ? 730  THR G O   
43047 C  CB  . THR G  487 0.5071 0.4547 0.4444 0.0958  -0.1444 0.0482  ? ? ? ? ? ? 730  THR G CB  
43048 O  OG1 . THR G  487 0.5109 0.4519 0.4285 0.0908  -0.1350 0.0508  ? ? ? ? ? ? 730  THR G OG1 
43049 C  CG2 . THR G  487 0.5268 0.4713 0.4532 0.1032  -0.1590 0.0472  ? ? ? ? ? ? 730  THR G CG2 
43050 N  N   . SER G  488 0.4459 0.4225 0.4330 0.0787  -0.1228 0.0383  ? ? ? ? ? ? 731  SER G N   
43051 C  CA  . SER G  488 0.4305 0.4098 0.4280 0.0734  -0.1114 0.0392  ? ? ? ? ? ? 731  SER G CA  
43052 C  C   . SER G  488 0.4117 0.4050 0.4330 0.0697  -0.1110 0.0337  ? ? ? ? ? ? 731  SER G C   
43053 O  O   . SER G  488 0.4113 0.4118 0.4419 0.0714  -0.1197 0.0294  ? ? ? ? ? ? 731  SER G O   
43054 C  CB  . SER G  488 0.4296 0.4032 0.4117 0.0681  -0.1011 0.0415  ? ? ? ? ? ? 731  SER G CB  
43055 O  OG  . SER G  488 0.4264 0.4041 0.4039 0.0654  -0.1017 0.0376  ? ? ? ? ? ? 731  SER G OG  
43056 N  N   . GLY G  489 0.3975 0.3943 0.4281 0.0645  -0.1011 0.0338  ? ? ? ? ? ? 732  GLY G N   
43057 C  CA  . GLY G  489 0.3806 0.3898 0.4331 0.0602  -0.0990 0.0295  ? ? ? ? ? ? 732  GLY G CA  
43058 C  C   . GLY G  489 0.3782 0.3926 0.4479 0.0631  -0.1006 0.0289  ? ? ? ? ? ? 732  GLY G C   
43059 O  O   . GLY G  489 0.3896 0.3973 0.4543 0.0690  -0.1039 0.0318  ? ? ? ? ? ? 732  GLY G O   
43060 N  N   . VAL G  490 0.3647 0.3908 0.4546 0.0593  -0.0982 0.0251  ? ? ? ? ? ? 733  VAL G N   
43061 C  CA  . VAL G  490 0.3622 0.3946 0.4694 0.0620  -0.0985 0.0237  ? ? ? ? ? ? 733  VAL G CA  
43062 C  C   . VAL G  490 0.3486 0.3950 0.4765 0.0565  -0.0963 0.0189  ? ? ? ? ? ? 733  VAL G C   
43063 O  O   . VAL G  490 0.3410 0.3894 0.4678 0.0502  -0.0925 0.0180  ? ? ? ? ? ? 733  VAL G O   
43064 C  CB  . VAL G  490 0.3609 0.3873 0.4649 0.0617  -0.0895 0.0271  ? ? ? ? ? ? 733  VAL G CB  
43065 C  CG1 . VAL G  490 0.3473 0.3770 0.4537 0.0538  -0.0788 0.0266  ? ? ? ? ? ? 733  VAL G CG1 
43066 C  CG2 . VAL G  490 0.3613 0.3928 0.4814 0.0661  -0.0909 0.0253  ? ? ? ? ? ? 733  VAL G CG2 
43067 N  N   . VAL G  491 0.3465 0.4026 0.4937 0.0589  -0.0987 0.0157  ? ? ? ? ? ? 734  VAL G N   
43068 C  CA  . VAL G  491 0.3347 0.4051 0.5029 0.0531  -0.0955 0.0111  ? ? ? ? ? ? 734  VAL G CA  
43069 C  C   . VAL G  491 0.3291 0.4063 0.5123 0.0533  -0.0886 0.0097  ? ? ? ? ? ? 734  VAL G C   
43070 O  O   . VAL G  491 0.3357 0.4126 0.5239 0.0604  -0.0925 0.0092  ? ? ? ? ? ? 734  VAL G O   
43071 C  CB  . VAL G  491 0.3373 0.4173 0.5185 0.0544  -0.1060 0.0063  ? ? ? ? ? ? 734  VAL G CB  
43072 C  CG1 . VAL G  491 0.3474 0.4282 0.5337 0.0636  -0.1151 0.0051  ? ? ? ? ? ? 734  VAL G CG1 
43073 C  CG2 . VAL G  491 0.3267 0.4211 0.5294 0.0477  -0.1020 0.0018  ? ? ? ? ? ? 734  VAL G CG2 
43074 N  N   . VAL G  492 0.3184 0.4008 0.5077 0.0460  -0.0788 0.0090  ? ? ? ? ? ? 735  VAL G N   
43075 C  CA  . VAL G  492 0.3137 0.4032 0.5165 0.0459  -0.0719 0.0070  ? ? ? ? ? ? 735  VAL G CA  
43076 C  C   . VAL G  492 0.3060 0.4114 0.5295 0.0401  -0.0700 0.0020  ? ? ? ? ? ? 735  VAL G C   
43077 O  O   . VAL G  492 0.3012 0.4084 0.5233 0.0328  -0.0678 0.0021  ? ? ? ? ? ? 735  VAL G O   
43078 C  CB  . VAL G  492 0.3085 0.3916 0.5009 0.0413  -0.0610 0.0100  ? ? ? ? ? ? 735  VAL G CB  
43079 C  CG1 . VAL G  492 0.3022 0.3950 0.5097 0.0389  -0.0527 0.0067  ? ? ? ? ? ? 735  VAL G CG1 
43080 C  CG2 . VAL G  492 0.3164 0.3848 0.4908 0.0464  -0.0614 0.0145  ? ? ? ? ? ? 735  VAL G CG2 
43081 N  N   . ILE G  493 0.3058 0.4228 0.5489 0.0433  -0.0707 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 736  ILE G N   
43082 C  CA  . ILE G  493 0.2988 0.4327 0.5634 0.0370  -0.0667 -0.0078 ? ? ? ? ? ? 736  ILE G CA  
43083 C  C   . ILE G  493 0.2947 0.4358 0.5699 0.0364  -0.0571 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 736  ILE G C   
43084 O  O   . ILE G  493 0.2988 0.4397 0.5787 0.0441  -0.0586 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 736  ILE G O   
43085 C  CB  . ILE G  493 0.3024 0.4476 0.5849 0.0411  -0.0766 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 736  ILE G CB  
43086 C  CG1 . ILE G  493 0.3094 0.4457 0.5792 0.0445  -0.0877 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 736  ILE G CG1 
43087 C  CG2 . ILE G  493 0.2961 0.4575 0.5983 0.0327  -0.0731 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 736  ILE G CG2 
43088 C  CD1 . ILE G  493 0.3107 0.4596 0.5984 0.0443  -0.0962 -0.0162 ? ? ? ? ? ? 736  ILE G CD1 
43089 N  N   . GLU G  494 0.2878 0.4348 0.5664 0.0273  -0.0473 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 737  GLU G N   
43090 C  CA  . GLU G  494 0.2846 0.4378 0.5707 0.0259  -0.0372 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 737  GLU G CA  
43091 C  C   . GLU G  494 0.2798 0.4497 0.5837 0.0175  -0.0305 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 737  GLU G C   
43092 O  O   . GLU G  494 0.2780 0.4492 0.5808 0.0095  -0.0300 -0.0163 ? ? ? ? ? ? 737  GLU G O   
43093 C  CB  . GLU G  494 0.2828 0.4233 0.5489 0.0227  -0.0298 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 737  GLU G CB  
43094 C  CG  . GLU G  494 0.2879 0.4134 0.5382 0.0301  -0.0338 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 737  GLU G CG  
43095 C  CD  . GLU G  494 0.2860 0.4026 0.5223 0.0274  -0.0250 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 737  GLU G CD  
43096 O  OE1 . GLU G  494 0.2809 0.4028 0.5189 0.0200  -0.0166 -0.0022 ? ? ? ? ? ? 737  GLU G OE1 
43097 O  OE2 . GLU G  494 0.2905 0.3946 0.5139 0.0324  -0.0266 0.0017  ? ? ? ? ? ? 737  GLU G OE2 
43098 N  N   . GLY G  495 0.2788 0.4608 0.5989 0.0189  -0.0248 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 738  GLY G N   
43099 C  CA  . GLY G  495 0.2752 0.4721 0.6092 0.0098  -0.0155 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 738  GLY G CA  
43100 C  C   . GLY G  495 0.2742 0.4736 0.6083 0.0099  -0.0048 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 738  GLY G C   
43101 O  O   . GLY G  495 0.2765 0.4733 0.6121 0.0187  -0.0064 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 738  GLY G O   
43102 N  N   . ASN G  496 0.2722 0.4759 0.6043 0.0002  0.0058  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 739  ASN G N   
43103 C  CA  . ASN G  496 0.2722 0.4781 0.6031 0.0000  0.0160  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 739  ASN G CA  
43104 C  C   . ASN G  496 0.2722 0.4984 0.6248 -0.0032 0.0242  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 739  ASN G C   
43105 O  O   . ASN G  496 0.2728 0.5018 0.6222 -0.0070 0.0349  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 739  ASN G O   
43106 C  CB  . ASN G  496 0.2719 0.4653 0.5805 -0.0068 0.0227  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 739  ASN G CB  
43107 C  CG  . ASN G  496 0.2722 0.4718 0.5809 -0.0188 0.0297  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 739  ASN G CG  
43108 O  OD1 . ASN G  496 0.2724 0.4831 0.5956 -0.0231 0.0283  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 739  ASN G OD1 
43109 N  ND2 . ASN G  496 0.2734 0.4649 0.5651 -0.0244 0.0369  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 739  ASN G ND2 
43110 N  N   . ASN G  497 0.2721 0.5131 0.6470 -0.0012 0.0193  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 740  ASN G N   
43111 C  CA  . ASN G  497 0.2722 0.5350 0.6706 -0.0039 0.0272  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 740  ASN G CA  
43112 C  C   . ASN G  497 0.2730 0.5491 0.6959 0.0064  0.0199  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 740  ASN G C   
43113 O  O   . ASN G  497 0.2730 0.5531 0.7062 0.0089  0.0099  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 740  ASN G O   
43114 C  CB  . ASN G  497 0.2722 0.5451 0.6765 -0.0172 0.0330  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 740  ASN G CB  
43115 C  CG  . ASN G  497 0.2732 0.5697 0.7014 -0.0218 0.0429  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 740  ASN G CG  
43116 O  OD1 . ASN G  497 0.2751 0.5785 0.7041 -0.0338 0.0519  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 740  ASN G OD1 
43117 N  ND2 . ASN G  497 0.2729 0.5818 0.7207 -0.0124 0.0409  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 740  ASN G ND2 
43118 N  N   . PRO G  498 0.2744 0.5579 0.7072 0.0125  0.0248  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 741  PRO G N   
43119 C  CA  . PRO G  498 0.2764 0.5713 0.7318 0.0235  0.0178  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 741  PRO G CA  
43120 C  C   . PRO G  498 0.2752 0.5903 0.7560 0.0207  0.0143  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 741  PRO G C   
43121 O  O   . PRO G  498 0.2771 0.5971 0.7726 0.0301  0.0029  -0.0846 ? ? ? ? ? ? 741  PRO G O   
43122 C  CB  . PRO G  498 0.2777 0.5837 0.7434 0.0251  0.0288  -0.0821 ? ? ? ? ? ? 741  PRO G CB  
43123 C  CG  . PRO G  498 0.2774 0.5709 0.7197 0.0183  0.0386  -0.0764 ? ? ? ? ? ? 741  PRO G CG  
43124 C  CD  . PRO G  498 0.2751 0.5589 0.7003 0.0083  0.0381  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 741  PRO G CD  
43125 N  N   . SER G  499 0.2732 0.6002 0.7596 0.0077  0.0237  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 742  SER G N   
43126 C  CA  . SER G  499 0.2725 0.6218 0.7867 0.0040  0.0222  -0.0885 ? ? ? ? ? ? 742  SER G CA  
43127 C  C   . SER G  499 0.2717 0.6157 0.7813 -0.0024 0.0144  -0.0831 ? ? ? ? ? ? 742  SER G C   
43128 O  O   . SER G  499 0.2715 0.6325 0.8015 -0.0089 0.0145  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 742  SER G O   
43129 C  CB  . SER G  499 0.2727 0.6426 0.8023 -0.0055 0.0377  -0.0951 ? ? ? ? ? ? 742  SER G CB  
43130 O  OG  . SER G  499 0.2733 0.6329 0.7813 -0.0179 0.0468  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 742  SER G OG  
43131 N  N   . LEU G  500 0.2719 0.5926 0.7555 -0.0004 0.0072  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 743  LEU G N   
43132 C  CA  . LEU G  500 0.2723 0.5871 0.7534 -0.0014 -0.0042 -0.0704 ? ? ? ? ? ? 743  LEU G CA  
43133 C  C   . LEU G  500 0.2734 0.6053 0.7824 0.0050  -0.0149 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 743  LEU G C   
43134 O  O   . LEU G  500 0.2751 0.6125 0.7963 0.0171  -0.0206 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 743  LEU G O   
43135 C  CB  . LEU G  500 0.2734 0.5631 0.7269 0.0050  -0.0127 -0.0617 ? ? ? ? ? ? 743  LEU G CB  
43136 C  CG  . LEU G  500 0.2749 0.5550 0.7208 0.0056  -0.0254 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 743  LEU G CG  
43137 C  CD1 . LEU G  500 0.2740 0.5553 0.7178 -0.0077 -0.0211 -0.0550 ? ? ? ? ? ? 743  LEU G CD1 
43138 C  CD2 . LEU G  500 0.2767 0.5328 0.6944 0.0119  -0.0311 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 743  LEU G CD2 
43139 N  N   . ARG G  501 0.2733 0.6132 0.7924 -0.0031 -0.0178 -0.0798 ? ? ? ? ? ? 744  ARG G N   
43140 C  CA  . ARG G  501 0.2744 0.6311 0.8199 0.0003  -0.0278 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 744  ARG G CA  
43141 C  C   . ARG G  501 0.2758 0.6238 0.8129 -0.0059 -0.0359 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 744  ARG G C   
43142 O  O   . ARG G  501 0.2754 0.6251 0.8111 -0.0194 -0.0281 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 744  ARG G O   
43143 C  CB  . ARG G  501 0.2731 0.6560 0.8466 -0.0089 -0.0167 -0.0962 ? ? ? ? ? ? 744  ARG G CB  
43144 C  CG  . ARG G  501 0.2736 0.6822 0.8833 -0.0025 -0.0231 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 744  ARG G CG  
43145 C  CD  . ARG G  501 0.2756 0.6794 0.8859 0.0152  -0.0332 -0.1111 ? ? ? ? ? ? 744  ARG G CD  
43146 N  NE  . ARG G  501 0.2753 0.6647 0.8650 0.0193  -0.0252 -0.1063 ? ? ? ? ? ? 744  ARG G NE  
43147 C  CZ  . ARG G  501 0.2779 0.6644 0.8694 0.0332  -0.0298 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 744  ARG G CZ  
43148 N  NH1 . ARG G  501 0.2814 0.6785 0.8941 0.0448  -0.0428 -0.1167 ? ? ? ? ? ? 744  ARG G NH1 
43149 N  NH2 . ARG G  501 0.2781 0.6514 0.8511 0.0357  -0.0217 -0.1053 ? ? ? ? ? ? 744  ARG G NH2 
43150 N  N   . LEU G  502 0.2787 0.6164 0.8089 0.0032  -0.0512 -0.0813 ? ? ? ? ? ? 745  LEU G N   
43151 C  CA  . LEU G  502 0.2806 0.6132 0.8069 -0.0030 -0.0590 -0.0789 ? ? ? ? ? ? 745  LEU G CA  
43152 C  C   . LEU G  502 0.2815 0.6376 0.8403 -0.0064 -0.0634 -0.0885 ? ? ? ? ? ? 745  LEU G C   
43153 O  O   . LEU G  502 0.2820 0.6548 0.8641 0.0021  -0.0684 -0.0970 ? ? ? ? ? ? 745  LEU G O   
43154 C  CB  . LEU G  502 0.2847 0.5981 0.7908 0.0069  -0.0734 -0.0739 ? ? ? ? ? ? 745  LEU G CB  
43155 C  CG  . LEU G  502 0.2844 0.5735 0.7571 0.0049  -0.0701 -0.0635 ? ? ? ? ? ? 745  LEU G CG  
43156 C  CD1 . LEU G  502 0.2823 0.5651 0.7441 0.0095  -0.0613 -0.0607 ? ? ? ? ? ? 745  LEU G CD1 
43157 C  CD2 . LEU G  502 0.2895 0.5633 0.7458 0.0134  -0.0841 -0.0600 ? ? ? ? ? ? 745  LEU G CD2 
43158 N  N   . LYS G  503 0.2824 0.6399 0.8436 -0.0187 -0.0624 -0.0876 ? ? ? ? ? ? 746  LYS G N   
43159 C  CA  . LYS G  503 0.2840 0.6621 0.8749 -0.0228 -0.0678 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 746  LYS G CA  
43160 C  C   . LYS G  503 0.2879 0.6632 0.8810 -0.0105 -0.0870 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 746  LYS G C   
43161 O  O   . LYS G  503 0.2907 0.6442 0.8576 -0.0050 -0.0953 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 746  LYS G O   
43162 C  CB  . LYS G  503 0.2856 0.6630 0.8763 -0.0395 -0.0619 -0.0940 ? ? ? ? ? ? 746  LYS G CB  
43163 C  CG  . LYS G  503 0.2843 0.6746 0.8857 -0.0527 -0.0439 -0.0953 ? ? ? ? ? ? 746  LYS G CG  
43164 C  CD  . LYS G  503 0.2885 0.6796 0.8944 -0.0684 -0.0413 -0.0942 ? ? ? ? ? ? 746  LYS G CD  
43165 C  CE  . LYS G  503 0.2897 0.7047 0.9223 -0.0816 -0.0280 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 746  LYS G CE  
43166 N  NZ  . LYS G  503 0.2913 0.6970 0.9052 -0.0921 -0.0112 -0.0930 ? ? ? ? ? ? 746  LYS G NZ  
43167 N  N   . ALA G  504 0.2890 0.6863 0.9128 -0.0056 -0.0941 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 747  ALA G N   
43168 C  CA  . ALA G  504 0.2945 0.6908 0.9221 0.0056  -0.1133 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 747  ALA G CA  
43169 C  C   . ALA G  504 0.2986 0.6767 0.9055 0.0015  -0.1218 -0.1075 ? ? ? ? ? ? 747  ALA G C   
43170 O  O   . ALA G  504 0.3039 0.6674 0.8936 0.0121  -0.1350 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 747  ALA G O   
43171 C  CB  . ALA G  504 0.2952 0.7198 0.9613 0.0064  -0.1185 -0.1260 ? ? ? ? ? ? 747  ALA G CB  
43172 N  N   . SER G  505 0.2973 0.6750 0.9040 -0.0139 -0.1136 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 748  SER G N   
43173 C  CA  . SER G  505 0.3016 0.6631 0.8912 -0.0193 -0.1204 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 748  SER G CA  
43174 C  C   . SER G  505 0.3016 0.6359 0.8542 -0.0194 -0.1166 -0.0894 ? ? ? ? ? ? 748  SER G C   
43175 O  O   . SER G  505 0.3061 0.6254 0.8420 -0.0192 -0.1252 -0.0860 ? ? ? ? ? ? 748  SER G O   
43176 C  CB  . SER G  505 0.3023 0.6746 0.9092 -0.0361 -0.1141 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 748  SER G CB  
43177 O  OG  . SER G  505 0.2984 0.6735 0.9050 -0.0472 -0.0961 -0.1006 ? ? ? ? ? ? 748  SER G OG  
43178 N  N   . ASP G  506 0.2969 0.6255 0.8374 -0.0198 -0.1040 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 749  ASP G N   
43179 C  CA  . ASP G  506 0.2965 0.6004 0.8029 -0.0204 -0.0997 -0.0735 ? ? ? ? ? ? 749  ASP G CA  
43180 C  C   . ASP G  506 0.3006 0.5869 0.7845 -0.0075 -0.1123 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 749  ASP G C   
43181 O  O   . ASP G  506 0.3032 0.5941 0.7932 0.0047  -0.1217 -0.0734 ? ? ? ? ? ? 749  ASP G O   
43182 C  CB  . ASP G  506 0.2913 0.5936 0.7902 -0.0206 -0.0854 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 749  ASP G CB  
43183 C  CG  . ASP G  506 0.2890 0.6002 0.7969 -0.0354 -0.0700 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 749  ASP G CG  
43184 O  OD1 . ASP G  506 0.2917 0.5956 0.7929 -0.0463 -0.0681 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 749  ASP G OD1 
43185 O  OD2 . ASP G  506 0.2856 0.6103 0.8063 -0.0359 -0.0598 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 749  ASP G OD2 
43186 N  N   . ARG G  507 0.3021 0.5679 0.7592 -0.0101 -0.1121 -0.0622 ? ? ? ? ? ? 750  ARG G N   
43187 C  CA  . ARG G  507 0.3067 0.5551 0.7399 0.0008  -0.1221 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 750  ARG G CA  
43188 C  C   . ARG G  507 0.3047 0.5337 0.7094 0.0000  -0.1144 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 750  ARG G C   
43189 O  O   . ARG G  507 0.3039 0.5250 0.6991 -0.0092 -0.1093 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 750  ARG G O   
43190 C  CB  . ARG G  507 0.3132 0.5560 0.7423 -0.0002 -0.1341 -0.0596 ? ? ? ? ? ? 750  ARG G CB  
43191 C  CG  . ARG G  507 0.3170 0.5768 0.7714 0.0022  -0.1450 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 750  ARG G CG  
43192 C  CD  . ARG G  507 0.3194 0.5852 0.7796 0.0162  -0.1524 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 750  ARG G CD  
43193 N  NE  . ARG G  507 0.3225 0.6081 0.8115 0.0188  -0.1623 -0.0814 ? ? ? ? ? ? 750  ARG G NE  
43194 C  CZ  . ARG G  507 0.3297 0.6156 0.8213 0.0203  -0.1760 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 750  ARG G CZ  
43195 N  NH1 . ARG G  507 0.3347 0.6021 0.8014 0.0192  -0.1806 -0.0807 ? ? ? ? ? ? 750  ARG G NH1 
43196 N  NH2 . ARG G  507 0.3324 0.6376 0.8517 0.0226  -0.1850 -0.0950 ? ? ? ? ? ? 750  ARG G NH2 
43197 N  N   . VAL G  508 0.3047 0.5250 0.6949 0.0094  -0.1140 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 751  VAL G N   
43198 C  CA  . VAL G  508 0.3036 0.5049 0.6660 0.0085  -0.1081 -0.0373 ? ? ? ? ? ? 751  VAL G CA  
43199 C  C   . VAL G  508 0.3109 0.4974 0.6530 0.0155  -0.1196 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 751  VAL G C   
43200 O  O   . VAL G  508 0.3160 0.4986 0.6516 0.0262  -0.1269 -0.0345 ? ? ? ? ? ? 751  VAL G O   
43201 C  CB  . VAL G  508 0.3001 0.4984 0.6557 0.0133  -0.0998 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 751  VAL G CB  
43202 C  CG1 . VAL G  508 0.2991 0.4786 0.6270 0.0118  -0.0942 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 751  VAL G CG1 
43203 C  CG2 . VAL G  508 0.2940 0.5078 0.6695 0.0069  -0.0884 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 751  VAL G CG2 
43204 N  N   . VAL G  509 0.3126 0.4910 0.6449 0.0093  -0.1214 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 752  VAL G N   
43205 C  CA  . VAL G  509 0.3202 0.4861 0.6346 0.0148  -0.1319 -0.0321 ? ? ? ? ? ? 752  VAL G CA  
43206 C  C   . VAL G  509 0.3193 0.4677 0.6067 0.0150  -0.1258 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 752  VAL G C   
43207 O  O   . VAL G  509 0.3166 0.4591 0.5974 0.0071  -0.1201 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 752  VAL G O   
43208 C  CB  . VAL G  509 0.3240 0.4920 0.6455 0.0083  -0.1388 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 752  VAL G CB  
43209 C  CG1 . VAL G  509 0.3321 0.4863 0.6330 0.0133  -0.1483 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 752  VAL G CG1 
43210 C  CG2 . VAL G  509 0.3256 0.5110 0.6735 0.0085  -0.1457 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 752  VAL G CG2 
43211 N  N   . VAL G  510 0.3225 0.4626 0.5947 0.0241  -0.1274 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 753  VAL G N   
43212 C  CA  . VAL G  510 0.3224 0.4469 0.5698 0.0250  -0.1221 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 753  VAL G CA  
43213 C  C   . VAL G  510 0.3310 0.4432 0.5580 0.0292  -0.1303 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 753  VAL G C   
43214 O  O   . VAL G  510 0.3397 0.4508 0.5632 0.0370  -0.1402 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 753  VAL G O   
43215 C  CB  . VAL G  510 0.3230 0.4443 0.5641 0.0323  -0.1190 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 753  VAL G CB  
43216 C  CG1 . VAL G  510 0.3245 0.4298 0.5397 0.0337  -0.1147 -0.0063 ? ? ? ? ? ? 753  VAL G CG1 
43217 C  CG2 . VAL G  510 0.3149 0.4473 0.5736 0.0289  -0.1097 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 753  VAL G CG2 
43218 N  N   . ASN G  511 0.3295 0.4320 0.5422 0.0246  -0.1261 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 754  ASN G N   
43219 C  CA  . ASN G  511 0.3376 0.4291 0.5310 0.0282  -0.1328 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 754  ASN G CA  
43220 C  C   . ASN G  511 0.3404 0.4207 0.5123 0.0339  -0.1290 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 754  ASN G C   
43221 O  O   . ASN G  511 0.3340 0.4103 0.4999 0.0307  -0.1192 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 754  ASN G O   
43222 C  CB  . ASN G  511 0.3354 0.4224 0.5255 0.0206  -0.1306 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 754  ASN G CB  
43223 C  CG  . ASN G  511 0.3433 0.4195 0.5139 0.0240  -0.1362 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 754  ASN G CG  
43224 O  OD1 . ASN G  511 0.3511 0.4231 0.5095 0.0316  -0.1415 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 754  ASN G OD1 
43225 N  ND2 . ASN G  511 0.3426 0.4135 0.5091 0.0185  -0.1349 -0.0122 ? ? ? ? ? ? 754  ASN G ND2 
43226 N  N   . MET G  512 0.3508 0.4261 0.5109 0.0419  -0.1365 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 755  MET G N   
43227 C  CA  . MET G  512 0.3552 0.4204 0.4963 0.0470  -0.1327 0.0000  ? ? ? ? ? ? 755  MET G CA  
43228 C  C   . MET G  512 0.3597 0.4135 0.4783 0.0467  -0.1312 0.0018  ? ? ? ? ? ? 755  MET G C   
43229 O  O   . MET G  512 0.3619 0.4075 0.4648 0.0488  -0.1255 0.0063  ? ? ? ? ? ? 755  MET G O   
43230 C  CB  . MET G  512 0.3666 0.4308 0.5049 0.0559  -0.1412 0.0002  ? ? ? ? ? ? 755  MET G CB  
43231 C  CG  . MET G  512 0.3629 0.4379 0.5227 0.0578  -0.1421 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 755  MET G CG  
43232 S  SD  . MET G  512 0.3519 0.4278 0.5174 0.0549  -0.1281 0.0020  ? ? ? ? ? ? 755  MET G SD  
43233 C  CE  . MET G  512 0.3607 0.4192 0.4972 0.0594  -0.1245 0.0089  ? ? ? ? ? ? 755  MET G CE  
43234 N  N   . GLY G  513 0.3618 0.4154 0.4790 0.0442  -0.1363 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 756  GLY G N   
43235 C  CA  . GLY G  513 0.3673 0.4111 0.4639 0.0447  -0.1357 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 756  GLY G CA  
43236 C  C   . GLY G  513 0.3813 0.4222 0.4675 0.0502  -0.1468 -0.0043 ? ? ? ? ? ? 756  GLY G C   
43237 O  O   . GLY G  513 0.3890 0.4320 0.4772 0.0557  -0.1540 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 756  GLY G O   
43238 N  N   . ALA G  514 0.3855 0.4214 0.4603 0.0492  -0.1487 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 757  ALA G N   
43239 C  CA  . ALA G  514 0.3988 0.4330 0.4656 0.0535  -0.1598 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 757  ALA G CA  
43240 C  C   . ALA G  514 0.4131 0.4411 0.4604 0.0611  -0.1632 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 757  ALA G C   
43241 O  O   . ALA G  514 0.4261 0.4529 0.4661 0.0657  -0.1732 -0.0117 ? ? ? ? ? ? 757  ALA G O   
43242 C  CB  . ALA G  514 0.4004 0.4305 0.4596 0.0509  -0.1603 -0.0152 ? ? ? ? ? ? 757  ALA G CB  
43243 N  N   . ALA G  515 0.4123 0.4356 0.4508 0.0624  -0.1551 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 758  ALA G N   
43244 C  CA  . ALA G  515 0.4276 0.4435 0.4472 0.0690  -0.1579 0.0012  ? ? ? ? ? ? 758  ALA G CA  
43245 C  C   . ALA G  515 0.4334 0.4526 0.4622 0.0742  -0.1662 0.0019  ? ? ? ? ? ? 758  ALA G C   
43246 O  O   . ALA G  515 0.4488 0.4611 0.4625 0.0805  -0.1708 0.0050  ? ? ? ? ? ? 758  ALA G O   
43247 C  CB  . ALA G  515 0.4256 0.4347 0.4332 0.0678  -0.1463 0.0075  ? ? ? ? ? ? 758  ALA G CB  
43248 N  N   . HIS G  516 0.4223 0.4519 0.4759 0.0717  -0.1681 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 759  HIS G N   
43249 C  CA  . HIS G  516 0.4252 0.4591 0.4903 0.0766  -0.1734 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 759  HIS G CA  
43250 C  C   . HIS G  516 0.4266 0.4709 0.5100 0.0780  -0.1851 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 759  HIS G C   
43251 O  O   . HIS G  516 0.4187 0.4732 0.5248 0.0773  -0.1859 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 759  HIS G O   
43252 C  CB  . HIS G  516 0.4115 0.4493 0.4909 0.0736  -0.1632 0.0031  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G CB  
43253 C  CG  . HIS G  516 0.4107 0.4387 0.4739 0.0725  -0.1523 0.0094  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G CG  
43254 N  ND1 . HIS G  516 0.4001 0.4269 0.4603 0.0659  -0.1422 0.0100  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G ND1 
43255 C  CD2 . HIS G  516 0.4206 0.4391 0.4695 0.0771  -0.1503 0.0150  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G CD2 
43256 C  CE1 . HIS G  516 0.4026 0.4208 0.4483 0.0663  -0.1343 0.0154  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G CE1 
43257 N  NE2 . HIS G  516 0.4150 0.4277 0.4537 0.0728  -0.1387 0.0187  ? ? ? ? ? ? 759  HIS G NE2 
43258 N  N   . LYS G  517 0.4373 0.4798 0.5116 0.0799  -0.1943 -0.0109 ? ? ? ? ? ? 760  LYS G N   
43259 C  CA  . LYS G  517 0.4400 0.4925 0.5319 0.0813  -0.2064 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 760  LYS G CA  
43260 C  C   . LYS G  517 0.4544 0.5065 0.5436 0.0906  -0.2172 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 760  LYS G C   
43261 O  O   . LYS G  517 0.4687 0.5092 0.5344 0.0965  -0.2185 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 760  LYS G O   
43262 C  CB  . LYS G  517 0.4454 0.4969 0.5314 0.0793  -0.2127 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 760  LYS G CB  
43263 C  CG  . LYS G  517 0.4311 0.4842 0.5248 0.0702  -0.2036 -0.0249 ? ? ? ? ? ? 760  LYS G CG  
43264 C  CD  . LYS G  517 0.4381 0.4859 0.5193 0.0689  -0.2076 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 760  LYS G CD  
43265 C  CE  . LYS G  517 0.4246 0.4760 0.5211 0.0598  -0.2020 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 760  LYS G CE  
43266 N  NZ  . LYS G  517 0.4284 0.4720 0.5101 0.0581  -0.2008 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 760  LYS G NZ  
43267 N  N   . ASN G  518 0.4515 0.5159 0.5649 0.0918  -0.2247 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 761  ASN G N   
43268 C  CA  . ASN G  518 0.4652 0.5304 0.5792 0.1012  -0.2363 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 761  ASN G CA  
43269 C  C   . ASN G  518 0.4737 0.5262 0.5681 0.1067  -0.2317 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 761  ASN G C   
43270 O  O   . ASN G  518 0.4923 0.5333 0.5624 0.1130  -0.2380 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 761  ASN G O   
43271 C  CB  . ASN G  518 0.4830 0.5448 0.5835 0.1062  -0.2503 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 761  ASN G CB  
43272 C  CG  . ASN G  518 0.4765 0.5456 0.5878 0.0993  -0.2526 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 761  ASN G CG  
43273 O  OD1 . ASN G  518 0.4683 0.5510 0.6064 0.0961  -0.2566 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 761  ASN G OD1 
43274 N  ND2 . ASN G  518 0.4804 0.5405 0.5718 0.0968  -0.2497 -0.0338 ? ? ? ? ? ? 761  ASN G ND2 
43275 N  N   . GLN G  519 0.4617 0.5154 0.5652 0.1043  -0.2208 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 762  GLN G N   
43276 C  CA  . GLN G  519 0.4699 0.5105 0.5552 0.1087  -0.2158 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 762  GLN G CA  
43277 C  C   . GLN G  519 0.4671 0.5132 0.5707 0.1130  -0.2165 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 762  GLN G C   
43278 O  O   . GLN G  519 0.4535 0.5147 0.5850 0.1102  -0.2157 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 762  GLN G O   
43279 C  CB  . GLN G  519 0.4588 0.4934 0.5343 0.1013  -0.2004 0.0025  ? ? ? ? ? ? 762  GLN G CB  
43280 C  CG  . GLN G  519 0.4677 0.4879 0.5229 0.1044  -0.1941 0.0108  ? ? ? ? ? ? 762  GLN G CG  
43281 C  CD  . GLN G  519 0.4607 0.4737 0.5006 0.0974  -0.1807 0.0146  ? ? ? ? ? ? 762  GLN G CD  
43282 O  OE1 . GLN G  519 0.4473 0.4666 0.4942 0.0903  -0.1754 0.0111  ? ? ? ? ? ? 762  GLN G OE1 
43283 N  NE2 . GLN G  519 0.4708 0.4704 0.4902 0.0993  -0.1754 0.0216  ? ? ? ? ? ? 762  GLN G NE2 
43284 N  N   . ALA G  520 0.4810 0.5148 0.5691 0.1199  -0.2178 0.0047  ? ? ? ? ? ? 763  ALA G N   
43285 C  CA  . ALA G  520 0.4789 0.5171 0.5845 0.1245  -0.2183 0.0048  ? ? ? ? ? ? 763  ALA G CA  
43286 C  C   . ALA G  520 0.4665 0.5010 0.5729 0.1194  -0.2026 0.0095  ? ? ? ? ? ? 763  ALA G C   
43287 O  O   . ALA G  520 0.4717 0.4919 0.5547 0.1176  -0.1953 0.0162  ? ? ? ? ? ? 763  ALA G O   
43288 C  CB  . ALA G  520 0.5030 0.5296 0.5940 0.1359  -0.2305 0.0083  ? ? ? ? ? ? 763  ALA G CB  
43289 N  N   . TYR G  521 0.4509 0.4988 0.5843 0.1170  -0.1975 0.0057  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G N   
43290 C  CA  . TYR G  521 0.4394 0.4851 0.5757 0.1126  -0.1833 0.0092  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CA  
43291 C  C   . TYR G  521 0.4431 0.4898 0.5923 0.1196  -0.1851 0.0091  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G C   
43292 O  O   . TYR G  521 0.4448 0.5031 0.6141 0.1250  -0.1945 0.0034  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G O   
43293 C  CB  . TYR G  521 0.4173 0.4770 0.5722 0.1022  -0.1731 0.0049  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CB  
43294 C  CG  . TYR G  521 0.4128 0.4665 0.5510 0.0948  -0.1667 0.0073  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CG  
43295 C  CD1 . TYR G  521 0.4068 0.4521 0.5327 0.0899  -0.1541 0.0123  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CD1 
43296 C  CD2 . TYR G  521 0.4159 0.4718 0.5499 0.0932  -0.1738 0.0040  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CD2 
43297 C  CE1 . TYR G  521 0.4032 0.4434 0.5143 0.0837  -0.1486 0.0139  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CE1 
43298 C  CE2 . TYR G  521 0.4131 0.4629 0.5312 0.0872  -0.1684 0.0056  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CE2 
43299 C  CZ  . TYR G  521 0.4066 0.4489 0.5137 0.0826  -0.1559 0.0105  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G CZ  
43300 O  OH  . TYR G  521 0.4038 0.4414 0.4972 0.0772  -0.1512 0.0111  ? ? ? ? ? ? 764  TYR G OH  
43301 N  N   . ARG G  522 0.4443 0.4800 0.5839 0.1197  -0.1763 0.0147  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G N   
43302 C  CA  . ARG G  522 0.4476 0.4846 0.6009 0.1263  -0.1779 0.0138  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G CA  
43303 C  C   . ARG G  522 0.4323 0.4726 0.5951 0.1202  -0.1634 0.0139  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G C   
43304 O  O   . ARG G  522 0.4248 0.4598 0.5754 0.1127  -0.1529 0.0175  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G O   
43305 C  CB  . ARG G  522 0.4711 0.4883 0.6023 0.1353  -0.1852 0.0205  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G CB  
43306 C  CG  . ARG G  522 0.4772 0.4757 0.5796 0.1311  -0.1763 0.0290  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G CG  
43307 C  CD  . ARG G  522 0.4750 0.4666 0.5795 0.1308  -0.1667 0.0320  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G CD  
43308 N  NE  . ARG G  522 0.4867 0.4579 0.5635 0.1289  -0.1605 0.0407  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G NE  
43309 C  CZ  . ARG G  522 0.4851 0.4486 0.5609 0.1272  -0.1511 0.0437  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G CZ  
43310 N  NH1 . ARG G  522 0.4729 0.4469 0.5724 0.1276  -0.1470 0.0388  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G NH1 
43311 N  NH2 . ARG G  522 0.4960 0.4419 0.5478 0.1247  -0.1455 0.0510  ? ? ? ? ? ? 765  ARG G NH2 
43312 N  N   . PRO G  523 0.4277 0.4778 0.6131 0.1237  -0.1628 0.0095  ? ? ? ? ? ? 766  PRO G N   
43313 C  CA  . PRO G  523 0.4136 0.4678 0.6084 0.1179  -0.1489 0.0089  ? ? ? ? ? ? 766  PRO G CA  
43314 C  C   . PRO G  523 0.4210 0.4556 0.5939 0.1179  -0.1417 0.0165  ? ? ? ? ? ? 766  PRO G C   
43315 O  O   . PRO G  523 0.4397 0.4582 0.5961 0.1251  -0.1486 0.0215  ? ? ? ? ? ? 766  PRO G O   
43316 C  CB  . PRO G  523 0.4123 0.4793 0.6340 0.1241  -0.1522 0.0022  ? ? ? ? ? ? 766  PRO G CB  
43317 C  CG  . PRO G  523 0.4311 0.4922 0.6494 0.1353  -0.1678 0.0024  ? ? ? ? ? ? 766  PRO G CG  
43318 C  CD  . PRO G  523 0.4353 0.4941 0.6395 0.1331  -0.1748 0.0040  ? ? ? ? ? ? 766  PRO G CD  
43319 N  N   . LEU G  524 0.4072 0.4435 0.5804 0.1096  -0.1282 0.0171  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G N   
43320 C  CA  . LEU G  524 0.4115 0.4327 0.5698 0.1086  -0.1200 0.0226  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G CA  
43321 C  C   . LEU G  524 0.4049 0.4331 0.5826 0.1099  -0.1139 0.0183  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G C   
43322 O  O   . LEU G  524 0.4166 0.4336 0.5910 0.1163  -0.1153 0.0204  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G O   
43323 C  CB  . LEU G  524 0.4015 0.4196 0.5461 0.0986  -0.1096 0.0257  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G CB  
43324 C  CG  . LEU G  524 0.4064 0.4090 0.5348 0.0969  -0.1011 0.0313  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G CG  
43325 C  CD1 . LEU G  524 0.4286 0.4120 0.5360 0.1035  -0.1084 0.0377  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G CD1 
43326 C  CD2 . LEU G  524 0.3954 0.3976 0.5129 0.0872  -0.0914 0.0331  ? ? ? ? ? ? 767  LEU G CD2 
43327 N  N   . LEU G  525 0.3874 0.4338 0.5848 0.1039  -0.1073 0.0123  ? ? ? ? ? ? 768  LEU G N   
43328 C  CA  . LEU G  525 0.3804 0.4368 0.5981 0.1046  -0.1011 0.0069  ? ? ? ? ? ? 768  LEU G CA  
43329 C  C   . LEU G  525 0.3719 0.4505 0.6169 0.1050  -0.1045 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 768  LEU G C   
43330 O  O   . LEU G  525 0.3634 0.4516 0.6116 0.0988  -0.1046 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 768  LEU G O   
43331 C  CB  . LEU G  525 0.3679 0.4246 0.5818 0.0953  -0.0868 0.0077  ? ? ? ? ? ? 768  LEU G CB  
43332 C  CG  . LEU G  525 0.3747 0.4122 0.5668 0.0944  -0.0815 0.0143  ? ? ? ? ? ? 768  LEU G CG  
43333 C  CD1 . LEU G  525 0.3607 0.4032 0.5537 0.0852  -0.0687 0.0133  ? ? ? ? ? ? 768  LEU G CD1 
43334 C  CD2 . LEU G  525 0.3879 0.4147 0.5805 0.1027  -0.0839 0.0148  ? ? ? ? ? ? 768  LEU G CD2 
43335 N  N   . LEU G  526 0.3745 0.4618 0.6397 0.1119  -0.1072 -0.0073 ? ? ? ? ? ? 769  LEU G N   
43336 C  CA  . LEU G  526 0.3646 0.4757 0.6580 0.1104  -0.1078 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 769  LEU G CA  
43337 C  C   . LEU G  526 0.3584 0.4813 0.6722 0.1109  -0.0992 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 769  LEU G C   
43338 O  O   . LEU G  526 0.3668 0.4805 0.6790 0.1178  -0.0992 -0.0224 ? ? ? ? ? ? 769  LEU G O   
43339 C  CB  . LEU G  526 0.3746 0.4906 0.6777 0.1193  -0.1231 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 769  LEU G CB  
43340 C  CG  . LEU G  526 0.3794 0.4907 0.6691 0.1184  -0.1325 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 769  LEU G CG  
43341 C  CD1 . LEU G  526 0.3920 0.5064 0.6905 0.1289  -0.1483 -0.0189 ? ? ? ? ? ? 769  LEU G CD1 
43342 C  CD2 . LEU G  526 0.3648 0.4908 0.6639 0.1079  -0.1272 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 769  LEU G CD2 
43343 N  N   . THR G  527 0.3448 0.4874 0.6771 0.1032  -0.0914 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 770  THR G N   
43344 C  CA  . THR G  527 0.3396 0.4944 0.6906 0.1032  -0.0825 -0.0353 ? ? ? ? ? ? 770  THR G CA  
43345 C  C   . THR G  527 0.3452 0.5135 0.7215 0.1130  -0.0908 -0.0437 ? ? ? ? ? ? 770  THR G C   
43346 O  O   . THR G  527 0.3452 0.5252 0.7345 0.1144  -0.0990 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 770  THR G O   
43347 C  CB  . THR G  527 0.3250 0.4966 0.6867 0.0912  -0.0707 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 770  THR G CB  
43348 O  OG1 . THR G  527 0.3198 0.4797 0.6590 0.0821  -0.0636 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 770  THR G OG1 
43349 C  CG2 . THR G  527 0.3212 0.5051 0.7003 0.0912  -0.0610 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 770  THR G CG2 
43350 N  N   . THR G  528 0.3505 0.5179 0.7352 0.1203  -0.0891 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 771  THR G N   
43351 C  CA  . THR G  528 0.3575 0.5367 0.7662 0.1312  -0.0983 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 771  THR G CA  
43352 C  C   . THR G  528 0.3497 0.5458 0.7793 0.1289  -0.0866 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 771  THR G C   
43353 O  O   . THR G  528 0.3422 0.5358 0.7627 0.1206  -0.0736 -0.0623 ? ? ? ? ? ? 771  THR G O   
43354 C  CB  . THR G  528 0.3757 0.5345 0.7734 0.1446  -0.1094 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 771  THR G CB  
43355 O  OG1 . THR G  528 0.3783 0.5234 0.7649 0.1447  -0.1007 -0.0497 ? ? ? ? ? ? 771  THR G OG1 
43356 C  CG2 . THR G  528 0.3856 0.5250 0.7579 0.1462  -0.1198 -0.0425 ? ? ? ? ? ? 771  THR G CG2 
43357 N  N   . ASP G  529 0.3523 0.5657 0.8095 0.1367  -0.0915 -0.0742 ? ? ? ? ? ? 772  ASP G N   
43358 C  CA  . ASP G  529 0.3471 0.5783 0.8268 0.1364  -0.0814 -0.0841 ? ? ? ? ? ? 772  ASP G CA  
43359 C  C   . ASP G  529 0.3497 0.5664 0.8159 0.1369  -0.0722 -0.0819 ? ? ? ? ? ? 772  ASP G C   
43360 O  O   . ASP G  529 0.3406 0.5673 0.8113 0.1288  -0.0581 -0.0854 ? ? ? ? ? ? 772  ASP G O   
43361 C  CB  . ASP G  529 0.3546 0.6000 0.8623 0.1490  -0.0916 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 772  ASP G CB  
43362 C  CG  . ASP G  529 0.3488 0.6172 0.8786 0.1464  -0.0970 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 772  ASP G CG  
43363 O  OD1 . ASP G  529 0.3368 0.6154 0.8662 0.1330  -0.0883 -0.0989 ? ? ? ? ? ? 772  ASP G OD1 
43364 O  OD2 . ASP G  529 0.3571 0.6329 0.9047 0.1576  -0.1102 -0.1060 ? ? ? ? ? ? 772  ASP G OD2 
43365 N  N   . ASN G  530 0.3632 0.5561 0.8124 0.1460  -0.0801 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 773  ASN G N   
43366 C  CA  . ASN G  530 0.3674 0.5457 0.8051 0.1470  -0.0722 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 773  ASN G CA  
43367 C  C   . ASN G  530 0.3644 0.5232 0.7716 0.1378  -0.0652 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 773  ASN G C   
43368 O  O   . ASN G  530 0.3628 0.5154 0.7624 0.1342  -0.0549 -0.0639 ? ? ? ? ? ? 773  ASN G O   
43369 C  CB  . ASN G  530 0.3852 0.5492 0.8247 0.1621  -0.0831 -0.0759 ? ? ? ? ? ? 773  ASN G CB  
43370 C  CG  . ASN G  530 0.3884 0.5733 0.8604 0.1722  -0.0907 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 773  ASN G CG  
43371 O  OD1 . ASN G  530 0.4013 0.5797 0.8760 0.1834  -0.1057 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 773  ASN G OD1 
43372 N  ND2 . ASN G  530 0.3773 0.5880 0.8739 0.1681  -0.0802 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 773  ASN G ND2 
43373 N  N   . GLY G  531 0.3639 0.5133 0.7536 0.1338  -0.0705 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 774  GLY G N   
43374 C  CA  . GLY G  531 0.3615 0.4935 0.7240 0.1257  -0.0639 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 774  GLY G CA  
43375 C  C   . GLY G  531 0.3590 0.4866 0.7071 0.1207  -0.0692 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 774  GLY G C   
43376 O  O   . GLY G  531 0.3490 0.4934 0.7080 0.1147  -0.0682 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 774  GLY G O   
43377 N  N   . ILE G  532 0.3694 0.4741 0.6933 0.1232  -0.0749 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 775  ILE G N   
43378 C  CA  . ILE G  532 0.3697 0.4662 0.6754 0.1192  -0.0799 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 775  ILE G CA  
43379 C  C   . ILE G  532 0.3885 0.4643 0.6785 0.1288  -0.0921 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 775  ILE G C   
43380 O  O   . ILE G  532 0.3991 0.4569 0.6762 0.1323  -0.0911 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 775  ILE G O   
43381 C  CB  . ILE G  532 0.3636 0.4490 0.6476 0.1094  -0.0700 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 775  ILE G CB  
43382 C  CG1 . ILE G  532 0.3475 0.4491 0.6419 0.0995  -0.0570 -0.0207 ? ? ? ? ? ? 775  ILE G CG1 
43383 C  CG2 . ILE G  532 0.3663 0.4420 0.6310 0.1068  -0.0761 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 775  ILE G CG2 
43384 C  CD1 . ILE G  532 0.3425 0.4340 0.6183 0.0913  -0.0473 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 775  ILE G CD1 
43385 N  N   . LYS G  533 0.3939 0.4713 0.6836 0.1327  -0.1037 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 776  LYS G N   
43386 C  CA  . LYS G  533 0.4138 0.4715 0.6869 0.1417  -0.1161 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 776  LYS G CA  
43387 C  C   . LYS G  533 0.4171 0.4580 0.6603 0.1357  -0.1152 0.0007  ? ? ? ? ? ? 776  LYS G C   
43388 O  O   . LYS G  533 0.4076 0.4567 0.6484 0.1290  -0.1147 0.0011  ? ? ? ? ? ? 776  LYS G O   
43389 C  CB  . LYS G  533 0.4192 0.4883 0.7076 0.1496  -0.1300 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 776  LYS G CB  
43390 C  CG  . LYS G  533 0.4403 0.4911 0.7097 0.1582  -0.1449 -0.0071 ? ? ? ? ? ? 776  LYS G CG  
43391 C  CD  . LYS G  533 0.4594 0.4932 0.7247 0.1690  -0.1506 -0.0052 ? ? ? ? ? ? 776  LYS G CD  
43392 C  CE  . LYS G  533 0.4820 0.4989 0.7299 0.1781  -0.1661 0.0007  ? ? ? ? ? ? 776  LYS G CE  
43393 N  NZ  . LYS G  533 0.5042 0.4999 0.7438 0.1884  -0.1721 0.0043  ? ? ? ? ? ? 776  LYS G NZ  
43394 N  N   . ALA G  534 0.4312 0.4489 0.6525 0.1378  -0.1149 0.0081  ? ? ? ? ? ? 777  ALA G N   
43395 C  CA  . ALA G  534 0.4382 0.4391 0.6307 0.1335  -0.1151 0.0173  ? ? ? ? ? ? 777  ALA G CA  
43396 C  C   . ALA G  534 0.4578 0.4477 0.6379 0.1419  -0.1301 0.0216  ? ? ? ? ? ? 777  ALA G C   
43397 O  O   . ALA G  534 0.4732 0.4572 0.6585 0.1526  -0.1400 0.0207  ? ? ? ? ? ? 777  ALA G O   
43398 C  CB  . ALA G  534 0.4446 0.4266 0.6194 0.1306  -0.1068 0.0232  ? ? ? ? ? ? 777  ALA G CB  
43399 N  N   . TYR G  535 0.4581 0.4451 0.6215 0.1374  -0.1322 0.0260  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G N   
43400 C  CA  . TYR G  535 0.4780 0.4525 0.6241 0.1440  -0.1452 0.0310  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CA  
43401 C  C   . TYR G  535 0.4893 0.4428 0.6040 0.1397  -0.1410 0.0406  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G C   
43402 O  O   . TYR G  535 0.4787 0.4352 0.5839 0.1308  -0.1340 0.0421  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G O   
43403 C  CB  . TYR G  535 0.4700 0.4602 0.6236 0.1425  -0.1515 0.0270  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CB  
43404 C  CG  . TYR G  535 0.4624 0.4729 0.6471 0.1475  -0.1571 0.0176  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CG  
43405 C  CD1 . TYR G  535 0.4789 0.4868 0.6701 0.1595  -0.1708 0.0158  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CD1 
43406 C  CD2 . TYR G  535 0.4399 0.4721 0.6477 0.1403  -0.1484 0.0103  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CD2 
43407 C  CE1 . TYR G  535 0.4722 0.4999 0.6934 0.1644  -0.1759 0.0064  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CE1 
43408 C  CE2 . TYR G  535 0.4337 0.4855 0.6709 0.1444  -0.1526 0.0013  ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CE2 
43409 C  CZ  . TYR G  535 0.4495 0.4996 0.6941 0.1566  -0.1664 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 778  TYR G CZ  
43410 O  OH  . TYR G  535 0.4438 0.5147 0.7191 0.1611  -0.1710 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 778  TYR G OH  
43411 N  N   . HIS G  536 0.5117 0.4436 0.6100 0.1456  -0.1451 0.0470  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G N   
43412 C  CA  . HIS G  536 0.5215 0.4342 0.5917 0.1398  -0.1383 0.0557  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G CA  
43413 C  C   . HIS G  536 0.5373 0.4395 0.5826 0.1404  -0.1453 0.0618  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G C   
43414 O  O   . HIS G  536 0.5477 0.4341 0.5692 0.1359  -0.1400 0.0690  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G O   
43415 C  CB  . HIS G  536 0.5375 0.4309 0.6003 0.1432  -0.1363 0.0602  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G CB  
43416 C  CG  . HIS G  536 0.5220 0.4249 0.6067 0.1415  -0.1277 0.0541  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G CG  
43417 N  ND1 . HIS G  536 0.5069 0.4124 0.5910 0.1316  -0.1134 0.0538  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G ND1 
43418 C  CD2 . HIS G  536 0.5191 0.4310 0.6277 0.1485  -0.1312 0.0472  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G CD2 
43419 C  CE1 . HIS G  536 0.4966 0.4109 0.6014 0.1324  -0.1085 0.0475  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G CE1 
43420 N  NE2 . HIS G  536 0.5033 0.4222 0.6238 0.1426  -0.1188 0.0432  ? ? ? ? ? ? 779  HIS G NE2 
43421 N  N   . SER G  537 0.5389 0.4508 0.5903 0.1456  -0.1567 0.0584  ? ? ? ? ? ? 780  SER G N   
43422 C  CA  . SER G  537 0.5551 0.4579 0.5828 0.1468  -0.1645 0.0632  ? ? ? ? ? ? 780  SER G CA  
43423 C  C   . SER G  537 0.5494 0.4696 0.5913 0.1508  -0.1758 0.0565  ? ? ? ? ? ? 780  SER G C   
43424 O  O   . SER G  537 0.5396 0.4748 0.6084 0.1551  -0.1799 0.0492  ? ? ? ? ? ? 780  SER G O   
43425 C  CB  . SER G  537 0.5874 0.4651 0.5922 0.1548  -0.1731 0.0716  ? ? ? ? ? ? 780  SER G CB  
43426 O  OG  . SER G  537 0.5996 0.4781 0.6166 0.1668  -0.1878 0.0687  ? ? ? ? ? ? 780  SER G OG  
43427 N  N   . ASP G  538 0.5561 0.4745 0.5806 0.1492  -0.1804 0.0584  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G N   
43428 C  CA  . ASP G  538 0.5536 0.4864 0.5889 0.1529  -0.1919 0.0522  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G CA  
43429 C  C   . ASP G  538 0.5682 0.5005 0.6149 0.1651  -0.2066 0.0499  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G C   
43430 O  O   . ASP G  538 0.5553 0.5067 0.6310 0.1680  -0.2112 0.0414  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G O   
43431 C  CB  . ASP G  538 0.5672 0.4916 0.5756 0.1515  -0.1963 0.0561  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G CB  
43432 C  CG  . ASP G  538 0.5498 0.4806 0.5529 0.1402  -0.1841 0.0554  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G CG  
43433 O  OD1 . ASP G  538 0.5266 0.4692 0.5480 0.1334  -0.1731 0.0517  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G OD1 
43434 O  OD2 . ASP G  538 0.5601 0.4843 0.5407 0.1383  -0.1858 0.0581  ? ? ? ? ? ? 781  ASP G OD2 
43435 N  N   . GLN G  539 0.5964 0.5065 0.6195 0.1722  -0.2140 0.0576  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G N   
43436 C  CA  . GLN G  539 0.6159 0.5187 0.6439 0.1847  -0.2276 0.0578  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G CA  
43437 C  C   . GLN G  539 0.6001 0.5181 0.6634 0.1882  -0.2262 0.0499  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G C   
43438 O  O   . GLN G  539 0.5986 0.5309 0.6842 0.1956  -0.2373 0.0424  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G O   
43439 C  CB  . GLN G  539 0.6444 0.5172 0.6408 0.1874  -0.2276 0.0692  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G CB  
43440 C  CG  . GLN G  539 0.6693 0.5278 0.6658 0.2005  -0.2406 0.0716  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G CG  
43441 C  CD  . GLN G  539 0.6775 0.5459 0.6842 0.2106  -0.2587 0.0660  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G CD  
43442 O  OE1 . GLN G  539 0.6815 0.5551 0.7092 0.2207  -0.2688 0.0609  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G OE1 
43443 N  NE2 . GLN G  539 0.6789 0.5521 0.6730 0.2079  -0.2630 0.0656  ? ? ? ? ? ? 782  GLN G NE2 
43444 N  N   . GLU G  540 0.5888 0.5046 0.6576 0.1828  -0.2125 0.0509  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G N   
43445 C  CA  . GLU G  540 0.5751 0.5042 0.6749 0.1856  -0.2096 0.0435  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G CA  
43446 C  C   . GLU G  540 0.5506 0.5095 0.6814 0.1828  -0.2095 0.0325  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G C   
43447 O  O   . GLU G  540 0.5411 0.5147 0.7000 0.1865  -0.2100 0.0248  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G O   
43448 C  CB  . GLU G  540 0.5640 0.4875 0.6617 0.1773  -0.1927 0.0461  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G CB  
43449 C  CG  . GLU G  540 0.5629 0.4863 0.6798 0.1823  -0.1899 0.0425  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G CG  
43450 C  CD  . GLU G  540 0.5608 0.4701 0.6650 0.1746  -0.1751 0.0479  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G CD  
43451 O  OE1 . GLU G  540 0.5790 0.4651 0.6538 0.1728  -0.1738 0.0577  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G OE1 
43452 O  OE2 . GLU G  540 0.5414 0.4633 0.6649 0.1700  -0.1643 0.0422  ? ? ? ? ? ? 783  GLU G OE2 
43453 N  N   . ALA G  541 0.5404 0.5084 0.6666 0.1758  -0.2082 0.0315  ? ? ? ? ? ? 784  ALA G N   
43454 C  CA  . ALA G  541 0.5176 0.5123 0.6719 0.1714  -0.2066 0.0218  ? ? ? ? ? ? 784  ALA G CA  
43455 C  C   . ALA G  541 0.5255 0.5275 0.6817 0.1763  -0.2216 0.0183  ? ? ? ? ? ? 784  ALA G C   
43456 O  O   . ALA G  541 0.5100 0.5300 0.6799 0.1705  -0.2210 0.0123  ? ? ? ? ? ? 784  ALA G O   
43457 C  CB  . ALA G  541 0.4970 0.4978 0.6480 0.1580  -0.1919 0.0224  ? ? ? ? ? ? 784  ALA G CB  
43458 N  N   . ALA G  542 0.5512 0.5382 0.6929 0.1871  -0.2355 0.0222  ? ? ? ? ? ? 785  ALA G N   
43459 C  CA  . ALA G  542 0.5638 0.5538 0.7017 0.1929  -0.2514 0.0199  ? ? ? ? ? ? 785  ALA G CA  
43460 C  C   . ALA G  542 0.5478 0.5659 0.7213 0.1937  -0.2570 0.0079  ? ? ? ? ? ? 785  ALA G C   
43461 O  O   . ALA G  542 0.5416 0.5703 0.7170 0.1893  -0.2604 0.0042  ? ? ? ? ? ? 785  ALA G O   
43462 C  CB  . ALA G  542 0.5959 0.5658 0.7166 0.2065  -0.2668 0.0253  ? ? ? ? ? ? 785  ALA G CB  
43463 N  N   . GLY G  543 0.5422 0.5722 0.7439 0.1990  -0.2580 0.0015  ? ? ? ? ? ? 786  GLY G N   
43464 C  CA  . GLY G  543 0.5280 0.5857 0.7657 0.1996  -0.2627 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 786  GLY G CA  
43465 C  C   . GLY G  543 0.5022 0.5788 0.7536 0.1859  -0.2509 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 786  GLY G C   
43466 O  O   . GLY G  543 0.4947 0.5902 0.7654 0.1842  -0.2568 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 786  GLY G O   
43467 N  N   . LEU G  544 0.4892 0.5605 0.7306 0.1758  -0.2345 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 787  LEU G N   
43468 C  CA  . LEU G  544 0.4647 0.5547 0.7238 0.1636  -0.2226 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 787  LEU G CA  
43469 C  C   . LEU G  544 0.4598 0.5473 0.7022 0.1545  -0.2202 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 787  LEU G C   
43470 O  O   . LEU G  544 0.4412 0.5397 0.6929 0.1437  -0.2093 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 787  LEU G O   
43471 C  CB  . LEU G  544 0.4517 0.5411 0.7152 0.1580  -0.2062 -0.0139 ? ? ? ? ? ? 787  LEU G CB  
43472 C  CG  . LEU G  544 0.4547 0.5517 0.7412 0.1669  -0.2092 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 787  LEU G CG  
43473 C  CD1 . LEU G  544 0.4499 0.5394 0.7347 0.1652  -0.1959 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 787  LEU G CD1 
43474 C  CD2 . LEU G  544 0.4406 0.5661 0.7625 0.1647  -0.2104 -0.0308 ? ? ? ? ? ? 787  LEU G CD2 
43475 N  N   . VAL G  545 0.4773 0.5501 0.6946 0.1588  -0.2302 -0.0081 ? ? ? ? ? ? 788  VAL G N   
43476 C  CA  . VAL G  545 0.4738 0.5429 0.6735 0.1506  -0.2273 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 788  VAL G CA  
43477 C  C   . VAL G  545 0.4575 0.5484 0.6813 0.1434  -0.2274 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 788  VAL G C   
43478 O  O   . VAL G  545 0.4558 0.5631 0.7058 0.1473  -0.2351 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 788  VAL G O   
43479 C  CB  . VAL G  545 0.4971 0.5509 0.6701 0.1576  -0.2407 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 788  VAL G CB  
43480 C  CG1 . VAL G  545 0.4935 0.5500 0.6570 0.1507  -0.2416 -0.0030 ? ? ? ? ? ? 788  VAL G CG1 
43481 C  CG2 . VAL G  545 0.5133 0.5425 0.6559 0.1611  -0.2373 0.0089  ? ? ? ? ? ? 788  VAL G CG2 
43482 N  N   . ARG G  546 0.4468 0.5375 0.6622 0.1330  -0.2190 -0.0131 ? ? ? ? ? ? 789  ARG G N   
43483 C  CA  . ARG G  546 0.4341 0.5420 0.6684 0.1255  -0.2193 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 789  ARG G CA  
43484 C  C   . ARG G  546 0.4354 0.5341 0.6475 0.1195  -0.2181 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 789  ARG G C   
43485 O  O   . ARG G  546 0.4406 0.5225 0.6264 0.1189  -0.2124 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 789  ARG G O   
43486 C  CB  . ARG G  546 0.4134 0.5346 0.6695 0.1164  -0.2051 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 789  ARG G CB  
43487 C  CG  . ARG G  546 0.4053 0.5151 0.6433 0.1087  -0.1905 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 789  ARG G CG  
43488 C  CD  . ARG G  546 0.3875 0.5094 0.6455 0.1012  -0.1769 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 789  ARG G CD  
43489 N  NE  . ARG G  546 0.3773 0.5196 0.6629 0.0953  -0.1776 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 789  ARG G NE  
43490 C  CZ  . ARG G  546 0.3700 0.5293 0.6835 0.0952  -0.1749 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 789  ARG G CZ  
43491 N  NH1 . ARG G  546 0.3715 0.5296 0.6891 0.1012  -0.1716 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 789  ARG G NH1 
43492 N  NH2 . ARG G  546 0.3617 0.5391 0.6990 0.0886  -0.1747 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 789  ARG G NH2 
43493 N  N   . TYR G  547 0.4307 0.5404 0.6540 0.1147  -0.2227 -0.0235 ? ? ? ? ? ? 790  TYR G N   
43494 C  CA  . TYR G  547 0.4339 0.5348 0.6364 0.1101  -0.2233 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CA  
43495 C  C   . TYR G  547 0.4175 0.5246 0.6275 0.0980  -0.2131 -0.0238 ? ? ? ? ? ? 790  TYR G C   
43496 O  O   . TYR G  547 0.4045 0.5269 0.6405 0.0920  -0.2092 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 790  TYR G O   
43497 C  CB  . TYR G  547 0.4490 0.5507 0.6477 0.1160  -0.2399 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CB  
43498 C  CG  . TYR G  547 0.4691 0.5604 0.6532 0.1281  -0.2506 -0.0229 ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CG  
43499 C  CD1 . TYR G  547 0.4864 0.5588 0.6365 0.1323  -0.2538 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CD1 
43500 C  CD2 . TYR G  547 0.4720 0.5721 0.6763 0.1356  -0.2574 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CD2 
43501 C  CE1 . TYR G  547 0.5077 0.5685 0.6425 0.1434  -0.2640 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CE1 
43502 C  CE2 . TYR G  547 0.4925 0.5816 0.6832 0.1476  -0.2683 -0.0227 ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CE2 
43503 C  CZ  . TYR G  547 0.5109 0.5795 0.6660 0.1513  -0.2716 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 790  TYR G CZ  
43504 O  OH  . TYR G  547 0.5331 0.5894 0.6738 0.1628  -0.2823 -0.0114 ? ? ? ? ? ? 790  TYR G OH  
43505 N  N   . THR G  548 0.4191 0.5139 0.6059 0.0942  -0.2088 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 791  THR G N   
43506 C  CA  . THR G  548 0.4074 0.5072 0.6005 0.0840  -0.2030 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 791  THR G CA  
43507 C  C   . THR G  548 0.4155 0.5198 0.6121 0.0849  -0.2160 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 791  THR G C   
43508 O  O   . THR G  548 0.4312 0.5311 0.6171 0.0934  -0.2281 -0.0297 ? ? ? ? ? ? 791  THR G O   
43509 C  CB  . THR G  548 0.4048 0.4912 0.5745 0.0793  -0.1930 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 791  THR G CB  
43510 O  OG1 . THR G  548 0.4211 0.4934 0.5633 0.0860  -0.1989 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 791  THR G OG1 
43511 C  CG2 . THR G  548 0.3948 0.4788 0.5649 0.0768  -0.1796 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 791  THR G CG2 
43512 N  N   . ASN G  549 0.4061 0.5187 0.6171 0.0761  -0.2139 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 792  ASN G N   
43513 C  CA  . ASN G  549 0.4134 0.5293 0.6274 0.0755  -0.2254 -0.0402 ? ? ? ? ? ? 792  ASN G CA  
43514 C  C   . ASN G  549 0.4206 0.5227 0.6086 0.0746  -0.2261 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 792  ASN G C   
43515 O  O   . ASN G  549 0.4240 0.5132 0.5881 0.0768  -0.2203 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 792  ASN G O   
43516 C  CB  . ASN G  549 0.4019 0.5327 0.6446 0.0660  -0.2234 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 792  ASN G CB  
43517 C  CG  . ASN G  549 0.3891 0.5165 0.6308 0.0553  -0.2094 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 792  ASN G CG  
43518 O  OD1 . ASN G  549 0.3900 0.5039 0.6091 0.0544  -0.2041 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 792  ASN G OD1 
43519 N  ND2 . ASN G  549 0.3783 0.5181 0.6447 0.0471  -0.2036 -0.0461 ? ? ? ? ? ? 792  ASN G ND2 
43520 N  N   . ASP G  550 0.4232 0.5290 0.6174 0.0709  -0.2333 -0.0450 ? ? ? ? ? ? 793  ASP G N   
43521 C  CA  . ASP G  550 0.4300 0.5252 0.6043 0.0694  -0.2351 -0.0458 ? ? ? ? ? ? 793  ASP G CA  
43522 C  C   . ASP G  550 0.4205 0.5079 0.5851 0.0626  -0.2222 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 793  ASP G C   
43523 O  O   . ASP G  550 0.4274 0.5043 0.5712 0.0634  -0.2227 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 793  ASP G O   
43524 C  CB  . ASP G  550 0.4304 0.5334 0.6214 0.0640  -0.2428 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 793  ASP G CB  
43525 C  CG  . ASP G  550 0.4470 0.5510 0.6337 0.0713  -0.2593 -0.0602 ? ? ? ? ? ? 793  ASP G CG  
43526 O  OD1 . ASP G  550 0.4600 0.5553 0.6241 0.0804  -0.2640 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 793  ASP G OD1 
43527 O  OD2 . ASP G  550 0.4482 0.5616 0.6537 0.0679  -0.2677 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 793  ASP G OD2 
43528 N  N   . ARG G  551 0.4055 0.4985 0.5861 0.0554  -0.2113 -0.0394 ? ? ? ? ? ? 794  ARG G N   
43529 C  CA  . ARG G  551 0.3969 0.4829 0.5701 0.0483  -0.2001 -0.0361 ? ? ? ? ? ? 794  ARG G CA  
43530 C  C   . ARG G  551 0.3906 0.4720 0.5545 0.0497  -0.1889 -0.0287 ? ? ? ? ? ? 794  ARG G C   
43531 O  O   . ARG G  551 0.3811 0.4592 0.5433 0.0438  -0.1781 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 794  ARG G O   
43532 C  CB  . ARG G  551 0.3867 0.4804 0.5821 0.0378  -0.1960 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 794  ARG G CB  
43533 C  CG  . ARG G  551 0.3938 0.4927 0.6007 0.0362  -0.2076 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 794  ARG G CG  
43534 C  CD  . ARG G  551 0.3902 0.5054 0.6250 0.0349  -0.2111 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 794  ARG G CD  
43535 N  NE  . ARG G  551 0.3790 0.4988 0.6298 0.0239  -0.2010 -0.0500 ? ? ? ? ? ? 794  ARG G NE  
43536 C  CZ  . ARG G  551 0.3798 0.4943 0.6307 0.0161  -0.2007 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 794  ARG G CZ  
43537 N  NH1 . ARG G  551 0.3908 0.4967 0.6279 0.0193  -0.2103 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 794  ARG G NH1 
43538 N  NH2 . ARG G  551 0.3715 0.4885 0.6353 0.0055  -0.1911 -0.0503 ? ? ? ? ? ? 794  ARG G NH2 
43539 N  N   . GLY G  552 0.3973 0.4776 0.5545 0.0578  -0.1921 -0.0262 ? ? ? ? ? ? 795  GLY G N   
43540 C  CA  . GLY G  552 0.3922 0.4691 0.5440 0.0596  -0.1823 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 795  GLY G CA  
43541 C  C   . GLY G  552 0.3779 0.4648 0.5517 0.0541  -0.1734 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 795  GLY G C   
43542 O  O   . GLY G  552 0.3704 0.4532 0.5390 0.0515  -0.1624 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 795  GLY G O   
43543 N  N   . GLU G  553 0.3747 0.4750 0.5731 0.0521  -0.1779 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 796  GLU G N   
43544 C  CA  . GLU G  553 0.3626 0.4731 0.5811 0.0472  -0.1689 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 796  GLU G CA  
43545 C  C   . GLU G  553 0.3653 0.4826 0.5940 0.0547  -0.1724 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 796  GLU G C   
43546 O  O   . GLU G  553 0.3741 0.4964 0.6092 0.0605  -0.1844 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 796  GLU G O   
43547 C  CB  . GLU G  553 0.3566 0.4788 0.5976 0.0385  -0.1692 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 796  GLU G CB  
43548 C  CG  . GLU G  553 0.3528 0.4680 0.5866 0.0298  -0.1636 -0.0283 ? ? ? ? ? ? 796  GLU G CG  
43549 C  CD  . GLU G  553 0.3527 0.4763 0.6051 0.0223  -0.1682 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 796  GLU G CD  
43550 O  OE1 . GLU G  553 0.3558 0.4909 0.6261 0.0239  -0.1763 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 796  GLU G OE1 
43551 O  OE2 . GLU G  553 0.3504 0.4687 0.6000 0.0146  -0.1640 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 796  GLU G OE2 
43552 N  N   . LEU G  554 0.3589 0.4758 0.5886 0.0551  -0.1626 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 797  LEU G N   
43553 C  CA  . LEU G  554 0.3587 0.4853 0.6052 0.0605  -0.1639 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 797  LEU G CA  
43554 C  C   . LEU G  554 0.3484 0.4926 0.6237 0.0529  -0.1600 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 797  LEU G C   
43555 O  O   . LEU G  554 0.3408 0.4862 0.6188 0.0431  -0.1529 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 797  LEU G O   
43556 C  CB  . LEU G  554 0.3565 0.4759 0.5939 0.0635  -0.1548 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 797  LEU G CB  
43557 C  CG  . LEU G  554 0.3694 0.4730 0.5820 0.0724  -0.1594 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 797  LEU G CG  
43558 C  CD1 . LEU G  554 0.3667 0.4643 0.5741 0.0741  -0.1499 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 797  LEU G CD1 
43559 C  CD2 . LEU G  554 0.3833 0.4883 0.5982 0.0823  -0.1741 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 797  LEU G CD2 
43560 N  N   . ILE G  555 0.3494 0.5071 0.6463 0.0572  -0.1651 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 798  ILE G N   
43561 C  CA  . ILE G  555 0.3406 0.5169 0.6666 0.0498  -0.1610 -0.0393 ? ? ? ? ? ? 798  ILE G CA  
43562 C  C   . ILE G  555 0.3370 0.5247 0.6810 0.0540  -0.1569 -0.0416 ? ? ? ? ? ? 798  ILE G C   
43563 O  O   . ILE G  555 0.3448 0.5329 0.6905 0.0645  -0.1654 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 798  ILE G O   
43564 C  CB  . ILE G  555 0.3457 0.5321 0.6868 0.0493  -0.1731 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 798  ILE G CB  
43565 C  CG1 . ILE G  555 0.3483 0.5242 0.6736 0.0437  -0.1754 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 798  ILE G CG1 
43566 C  CG2 . ILE G  555 0.3382 0.5464 0.7127 0.0426  -0.1695 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 798  ILE G CG2 
43567 C  CD1 . ILE G  555 0.3481 0.5361 0.6937 0.0368  -0.1807 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 798  ILE G CD1 
43568 N  N   . PHE G  556 0.3266 0.5226 0.6828 0.0463  -0.1439 -0.0419 ? ? ? ? ? ? 799  PHE G N   
43569 C  CA  . PHE G  556 0.3239 0.5292 0.6945 0.0509  -0.1393 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CA  
43570 C  C   . PHE G  556 0.3176 0.5454 0.7199 0.0444  -0.1356 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 799  PHE G C   
43571 O  O   . PHE G  556 0.3139 0.5475 0.7236 0.0340  -0.1329 -0.0537 ? ? ? ? ? ? 799  PHE G O   
43572 C  CB  . PHE G  556 0.3188 0.5136 0.6741 0.0491  -0.1264 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CB  
43573 C  CG  . PHE G  556 0.3259 0.5004 0.6530 0.0561  -0.1296 -0.0309 ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CG  
43574 C  CD1 . PHE G  556 0.3344 0.5038 0.6576 0.0675  -0.1360 -0.0301 ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CD1 
43575 C  CD2 . PHE G  556 0.3253 0.4854 0.6293 0.0513  -0.1263 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CD2 
43576 C  CE1 . PHE G  556 0.3428 0.4920 0.6380 0.0732  -0.1381 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CE1 
43577 C  CE2 . PHE G  556 0.3326 0.4742 0.6099 0.0574  -0.1285 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CE2 
43578 C  CZ  . PHE G  556 0.3414 0.4777 0.6144 0.0678  -0.1339 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 799  PHE G CZ  
43579 N  N   . THR G  557 0.3170 0.5574 0.7382 0.0502  -0.1351 -0.0568 ? ? ? ? ? ? 800  THR G N   
43580 C  CA  . THR G  557 0.3137 0.5780 0.7680 0.0470  -0.1351 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 800  THR G CA  
43581 C  C   . THR G  557 0.3088 0.5828 0.7761 0.0486  -0.1248 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 800  THR G C   
43582 O  O   . THR G  557 0.3098 0.5709 0.7605 0.0543  -0.1208 -0.0633 ? ? ? ? ? ? 800  THR G O   
43583 C  CB  . THR G  557 0.3226 0.5936 0.7887 0.0571  -0.1520 -0.0719 ? ? ? ? ? ? 800  THR G CB  
43584 O  OG1 . THR G  557 0.3245 0.5966 0.7916 0.0510  -0.1588 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 800  THR G OG1 
43585 C  CG2 . THR G  557 0.3210 0.6153 0.8203 0.0602  -0.1530 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 800  THR G CG2 
43586 N  N   . ALA G  558 0.3041 0.6009 0.8012 0.0431  -0.1200 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 801  ALA G N   
43587 C  CA  . ALA G  558 0.3007 0.6103 0.8147 0.0461  -0.1116 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 801  ALA G CA  
43588 C  C   . ALA G  558 0.3085 0.6133 0.8214 0.0626  -0.1225 -0.0825 ? ? ? ? ? ? 801  ALA G C   
43589 O  O   . ALA G  558 0.3083 0.6107 0.8198 0.0680  -0.1166 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 801  ALA G O   
43590 C  CB  . ALA G  558 0.2964 0.6331 0.8445 0.0390  -0.1071 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 801  ALA G CB  
43591 N  N   . ALA G  559 0.3169 0.6185 0.8289 0.0707  -0.1386 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 802  ALA G N   
43592 C  CA  . ALA G  559 0.3270 0.6192 0.8322 0.0860  -0.1495 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 802  ALA G CA  
43593 C  C   . ALA G  559 0.3299 0.5974 0.8034 0.0895  -0.1447 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 802  ALA G C   
43594 O  O   . ALA G  559 0.3360 0.5981 0.8081 0.0999  -0.1472 -0.0728 ? ? ? ? ? ? 802  ALA G O   
43595 C  CB  . ALA G  559 0.3374 0.6272 0.8412 0.0933  -0.1678 -0.0846 ? ? ? ? ? ? 802  ALA G CB  
43596 N  N   . ASP G  560 0.3261 0.5788 0.7755 0.0810  -0.1381 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 803  ASP G N   
43597 C  CA  . ASP G  560 0.3285 0.5587 0.7487 0.0835  -0.1329 -0.0558 ? ? ? ? ? ? 803  ASP G CA  
43598 C  C   . ASP G  560 0.3186 0.5494 0.7370 0.0754  -0.1157 -0.0539 ? ? ? ? ? ? 803  ASP G C   
43599 O  O   . ASP G  560 0.3208 0.5387 0.7246 0.0795  -0.1111 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 803  ASP G O   
43600 C  CB  . ASP G  560 0.3321 0.5435 0.7238 0.0808  -0.1367 -0.0479 ? ? ? ? ? ? 803  ASP G CB  
43601 C  CG  . ASP G  560 0.3404 0.5532 0.7337 0.0851  -0.1520 -0.0504 ? ? ? ? ? ? 803  ASP G CG  
43602 O  OD1 . ASP G  560 0.3528 0.5546 0.7345 0.0960  -0.1631 -0.0482 ? ? ? ? ? ? 803  ASP G OD1 
43603 O  OD2 . ASP G  560 0.3359 0.5600 0.7415 0.0774  -0.1532 -0.0544 ? ? ? ? ? ? 803  ASP G OD2 
43604 N  N   . ILE G  561 0.3091 0.5539 0.7408 0.0635  -0.1063 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 804  ILE G N   
43605 C  CA  . ILE G  561 0.3012 0.5450 0.7275 0.0550  -0.0903 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 804  ILE G CA  
43606 C  C   . ILE G  561 0.2951 0.5614 0.7489 0.0501  -0.0805 -0.0625 ? ? ? ? ? ? 804  ILE G C   
43607 O  O   . ILE G  561 0.2925 0.5761 0.7670 0.0440  -0.0812 -0.0682 ? ? ? ? ? ? 804  ILE G O   
43608 C  CB  . ILE G  561 0.2966 0.5331 0.7080 0.0433  -0.0851 -0.0491 ? ? ? ? ? ? 804  ILE G CB  
43609 C  CG1 . ILE G  561 0.3020 0.5161 0.6844 0.0472  -0.0922 -0.0412 ? ? ? ? ? ? 804  ILE G CG1 
43610 C  CG2 . ILE G  561 0.2897 0.5274 0.6980 0.0346  -0.0694 -0.0474 ? ? ? ? ? ? 804  ILE G CG2 
43611 C  CD1 . ILE G  561 0.3001 0.5088 0.6719 0.0381  -0.0926 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 804  ILE G CD1 
43612 N  N   . LYS G  562 0.2934 0.5600 0.7475 0.0522  -0.0711 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 805  LYS G N   
43613 C  CA  . LYS G  562 0.2880 0.5753 0.7651 0.0464  -0.0594 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 805  LYS G CA  
43614 C  C   . LYS G  562 0.2872 0.5658 0.7522 0.0481  -0.0494 -0.0680 ? ? ? ? ? ? 805  LYS G C   
43615 O  O   . LYS G  562 0.2920 0.5525 0.7387 0.0562  -0.0543 -0.0630 ? ? ? ? ? ? 805  LYS G O   
43616 C  CB  . LYS G  562 0.2904 0.5985 0.7987 0.0539  -0.0655 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 805  LYS G CB  
43617 C  CG  . LYS G  562 0.2976 0.5979 0.8043 0.0689  -0.0737 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 805  LYS G CG  
43618 C  CD  . LYS G  562 0.3002 0.6220 0.8391 0.0770  -0.0789 -0.0934 ? ? ? ? ? ? 805  LYS G CD  
43619 C  CE  . LYS G  562 0.3085 0.6206 0.8447 0.0919  -0.0847 -0.0942 ? ? ? ? ? ? 805  LYS G CE  
43620 N  NZ  . LYS G  562 0.3116 0.6449 0.8802 0.1008  -0.0901 -0.1059 ? ? ? ? ? ? 805  LYS G NZ  
43621 N  N   . GLY G  563 0.2823 0.5731 0.7564 0.0400  -0.0354 -0.0715 ? ? ? ? ? ? 806  GLY G N   
43622 C  CA  . GLY G  563 0.2817 0.5646 0.7437 0.0403  -0.0249 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 806  GLY G CA  
43623 C  C   . GLY G  563 0.2865 0.5709 0.7583 0.0532  -0.0282 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 806  GLY G C   
43624 O  O   . GLY G  563 0.2889 0.5884 0.7845 0.0600  -0.0345 -0.0829 ? ? ? ? ? ? 806  GLY G O   
43625 N  N   . TYR G  564 0.2887 0.5572 0.7424 0.0569  -0.0243 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 807  TYR G N   
43626 C  CA  . TYR G  564 0.2942 0.5627 0.7562 0.0682  -0.0256 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CA  
43627 C  C   . TYR G  564 0.2922 0.5597 0.7481 0.0641  -0.0116 -0.0771 ? ? ? ? ? ? 807  TYR G C   
43628 O  O   . TYR G  564 0.2878 0.5492 0.7271 0.0539  -0.0031 -0.0717 ? ? ? ? ? ? 807  TYR G O   
43629 C  CB  . TYR G  564 0.3025 0.5488 0.7472 0.0789  -0.0377 -0.0699 ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CB  
43630 C  CG  . TYR G  564 0.3072 0.5546 0.7585 0.0853  -0.0528 -0.0700 ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CG  
43631 C  CD1 . TYR G  564 0.3152 0.5678 0.7834 0.0979  -0.0630 -0.0761 ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CD1 
43632 C  CD2 . TYR G  564 0.3049 0.5473 0.7449 0.0792  -0.0576 -0.0642 ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CD2 
43633 C  CE1 . TYR G  564 0.3208 0.5744 0.7945 0.1041  -0.0778 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CE1 
43634 C  CE2 . TYR G  564 0.3103 0.5534 0.7553 0.0852  -0.0719 -0.0647 ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CE2 
43635 C  CZ  . TYR G  564 0.3182 0.5671 0.7799 0.0975  -0.0820 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 807  TYR G CZ  
43636 O  OH  . TYR G  564 0.3245 0.5744 0.7907 0.1035  -0.0968 -0.0714 ? ? ? ? ? ? 807  TYR G OH  
43637 N  N   . ALA G  565 0.2962 0.5698 0.7654 0.0722  -0.0094 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 808  ALA G N   
43638 C  CA  . ALA G  565 0.2965 0.5651 0.7568 0.0705  0.0020  -0.0853 ? ? ? ? ? ? 808  ALA G CA  
43639 C  C   . ALA G  565 0.3054 0.5622 0.7649 0.0837  -0.0034 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 808  ALA G C   
43640 O  O   . ALA G  565 0.3092 0.5786 0.7909 0.0919  -0.0055 -0.0965 ? ? ? ? ? ? 808  ALA G O   
43641 C  CB  . ALA G  565 0.2925 0.5840 0.7709 0.0633  0.0150  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 808  ALA G CB  
43642 N  N   . ASN G  566 0.3095 0.5420 0.7442 0.0860  -0.0061 -0.0791 ? ? ? ? ? ? 809  ASN G N   
43643 C  CA  . ASN G  566 0.3196 0.5385 0.7518 0.0976  -0.0112 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 809  ASN G CA  
43644 C  C   . ASN G  566 0.3204 0.5198 0.7272 0.0935  -0.0046 -0.0736 ? ? ? ? ? ? 809  ASN G C   
43645 O  O   . ASN G  566 0.3129 0.5118 0.7068 0.0825  0.0037  -0.0695 ? ? ? ? ? ? 809  ASN G O   
43646 C  CB  . ASN G  566 0.3283 0.5362 0.7592 0.1081  -0.0275 -0.0766 ? ? ? ? ? ? 809  ASN G CB  
43647 C  CG  . ASN G  566 0.3281 0.5177 0.7335 0.1039  -0.0328 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 809  ASN G CG  
43648 O  OD1 . ASN G  566 0.3263 0.5016 0.7100 0.0979  -0.0265 -0.0585 ? ? ? ? ? ? 809  ASN G OD1 
43649 N  ND2 . ASN G  566 0.3308 0.5207 0.7383 0.1073  -0.0446 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 809  ASN G ND2 
43650 N  N   . PRO G  567 0.3304 0.5132 0.7303 0.1024  -0.0087 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 810  PRO G N   
43651 C  CA  . PRO G  567 0.3311 0.4979 0.7100 0.0979  -0.0012 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 810  PRO G CA  
43652 C  C   . PRO G  567 0.3280 0.4790 0.6817 0.0910  -0.0029 -0.0570 ? ? ? ? ? ? 810  PRO G C   
43653 O  O   . PRO G  567 0.3255 0.4679 0.6632 0.0845  0.0047  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 810  PRO G O   
43654 C  CB  . PRO G  567 0.3446 0.4956 0.7226 0.1096  -0.0072 -0.0696 ? ? ? ? ? ? 810  PRO G CB  
43655 C  CG  . PRO G  567 0.3489 0.5155 0.7542 0.1196  -0.0139 -0.0788 ? ? ? ? ? ? 810  PRO G CG  
43656 C  CD  . PRO G  567 0.3424 0.5199 0.7530 0.1163  -0.0195 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 810  PRO G CD  
43657 N  N   . GLN G  568 0.3287 0.4764 0.6790 0.0925  -0.0128 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 811  GLN G N   
43658 C  CA  . GLN G  568 0.3264 0.4597 0.6531 0.0863  -0.0141 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 811  GLN G CA  
43659 C  C   . GLN G  568 0.3156 0.4600 0.6417 0.0763  -0.0115 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 811  GLN G C   
43660 O  O   . GLN G  568 0.3113 0.4476 0.6197 0.0689  -0.0080 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 811  GLN G O   
43661 C  CB  . GLN G  568 0.3367 0.4539 0.6534 0.0940  -0.0268 -0.0357 ? ? ? ? ? ? 811  GLN G CB  
43662 C  CG  . GLN G  568 0.3486 0.4450 0.6525 0.1000  -0.0284 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 811  GLN G CG  
43663 C  CD  . GLN G  568 0.3616 0.4416 0.6549 0.1079  -0.0412 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 811  GLN G CD  
43664 O  OE1 . GLN G  568 0.3690 0.4530 0.6755 0.1169  -0.0506 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 811  GLN G OE1 
43665 N  NE2 . GLN G  568 0.3656 0.4271 0.6349 0.1046  -0.0416 -0.0175 ? ? ? ? ? ? 811  GLN G NE2 
43666 N  N   . VAL G  569 0.3119 0.4751 0.6583 0.0763  -0.0134 -0.0453 ? ? ? ? ? ? 812  VAL G N   
43667 C  CA  . VAL G  569 0.3039 0.4766 0.6512 0.0676  -0.0129 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 812  VAL G CA  
43668 C  C   . VAL G  569 0.2972 0.4930 0.6649 0.0612  -0.0033 -0.0514 ? ? ? ? ? ? 812  VAL G C   
43669 O  O   . VAL G  569 0.2991 0.5094 0.6889 0.0665  -0.0033 -0.0598 ? ? ? ? ? ? 812  VAL G O   
43670 C  CB  . VAL G  569 0.3079 0.4808 0.6606 0.0735  -0.0266 -0.0422 ? ? ? ? ? ? 812  VAL G CB  
43671 C  CG1 . VAL G  569 0.3007 0.4853 0.6588 0.0653  -0.0269 -0.0420 ? ? ? ? ? ? 812  VAL G CG1 
43672 C  CG2 . VAL G  569 0.3161 0.4664 0.6469 0.0788  -0.0351 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 812  VAL G CG2 
43673 N  N   . SER G  570 0.2904 0.4897 0.6506 0.0498  0.0052  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 813  SER G N   
43674 C  CA  . SER G  570 0.2856 0.5063 0.6633 0.0422  0.0134  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 813  SER G CA  
43675 C  C   . SER G  570 0.2813 0.5033 0.6544 0.0335  0.0111  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 813  SER G C   
43676 O  O   . SER G  570 0.2785 0.4936 0.6353 0.0248  0.0167  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 813  SER G O   
43677 C  CB  . SER G  570 0.2841 0.5066 0.6553 0.0355  0.0271  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 813  SER G CB  
43678 O  OG  . SER G  570 0.2816 0.5250 0.6696 0.0283  0.0359  -0.0628 ? ? ? ? ? ? 813  SER G OG  
43679 N  N   . GLY G  571 0.2816 0.5119 0.6691 0.0363  0.0021  -0.0524 ? ? ? ? ? ? 814  GLY G N   
43680 C  CA  . GLY G  571 0.2794 0.5071 0.6610 0.0305  -0.0034 -0.0475 ? ? ? ? ? ? 814  GLY G CA  
43681 C  C   . GLY G  571 0.2839 0.5045 0.6657 0.0404  -0.0180 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 814  GLY G C   
43682 O  O   . GLY G  571 0.2877 0.5160 0.6860 0.0493  -0.0239 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 814  GLY G O   
43683 N  N   . TYR G  572 0.2847 0.4903 0.6474 0.0393  -0.0242 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 815  TYR G N   
43684 C  CA  . TYR G  572 0.2906 0.4888 0.6508 0.0479  -0.0380 -0.0372 ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CA  
43685 C  C   . TYR G  572 0.2936 0.4697 0.6259 0.0491  -0.0412 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 815  TYR G C   
43686 O  O   . TYR G  572 0.2894 0.4593 0.6076 0.0408  -0.0362 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 815  TYR G O   
43687 C  CB  . TYR G  572 0.2893 0.4989 0.6624 0.0445  -0.0447 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CB  
43688 C  CG  . TYR G  572 0.2964 0.4972 0.6638 0.0531  -0.0595 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CG  
43689 C  CD1 . TYR G  572 0.3035 0.5071 0.6823 0.0646  -0.0683 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CD1 
43690 C  CD2 . TYR G  572 0.2976 0.4862 0.6467 0.0502  -0.0649 -0.0315 ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CD2 
43691 C  CE1 . TYR G  572 0.3123 0.5064 0.6833 0.0727  -0.0821 -0.0391 ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CE1 
43692 C  CE2 . TYR G  572 0.3057 0.4859 0.6477 0.0581  -0.0781 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CE2 
43693 C  CZ  . TYR G  572 0.3134 0.4961 0.6657 0.0692  -0.0866 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 815  TYR G CZ  
43694 O  OH  . TYR G  572 0.3236 0.4969 0.6668 0.0774  -0.1001 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 815  TYR G OH  
43695 N  N   . LEU G  573 0.3020 0.4660 0.6265 0.0593  -0.0496 -0.0263 ? ? ? ? ? ? 816  LEU G N   
43696 C  CA  . LEU G  573 0.3071 0.4513 0.6065 0.0611  -0.0549 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 816  LEU G CA  
43697 C  C   . LEU G  573 0.3163 0.4560 0.6144 0.0693  -0.0690 -0.0176 ? ? ? ? ? ? 816  LEU G C   
43698 O  O   . LEU G  573 0.3231 0.4665 0.6335 0.0782  -0.0758 -0.0214 ? ? ? ? ? ? 816  LEU G O   
43699 C  CB  . LEU G  573 0.3112 0.4399 0.5947 0.0642  -0.0504 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 816  LEU G CB  
43700 C  CG  . LEU G  573 0.3182 0.4265 0.5762 0.0663  -0.0549 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 816  LEU G CG  
43701 C  CD1 . LEU G  573 0.3123 0.4170 0.5564 0.0579  -0.0524 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 816  LEU G CD1 
43702 C  CD2 . LEU G  573 0.3224 0.4179 0.5694 0.0687  -0.0494 -0.0042 ? ? ? ? ? ? 816  LEU G CD2 
43703 N  N   . GLY G  574 0.3174 0.4491 0.6004 0.0664  -0.0738 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 817  GLY G N   
43704 C  CA  . GLY G  574 0.3282 0.4519 0.6035 0.0740  -0.0870 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 817  GLY G CA  
43705 C  C   . GLY G  574 0.3315 0.4385 0.5800 0.0715  -0.0880 -0.0038 ? ? ? ? ? ? 817  GLY G C   
43706 O  O   . GLY G  574 0.3236 0.4319 0.5671 0.0630  -0.0828 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 817  GLY G O   
43707 N  N   . VAL G  575 0.3438 0.4354 0.5752 0.0787  -0.0945 0.0008  ? ? ? ? ? ? 818  VAL G N   
43708 C  CA  . VAL G  575 0.3479 0.4248 0.5544 0.0764  -0.0950 0.0070  ? ? ? ? ? ? 818  VAL G CA  
43709 C  C   . VAL G  575 0.3623 0.4317 0.5591 0.0841  -0.1082 0.0089  ? ? ? ? ? ? 818  VAL G C   
43710 O  O   . VAL G  575 0.3740 0.4374 0.5703 0.0927  -0.1143 0.0096  ? ? ? ? ? ? 818  VAL G O   
43711 C  CB  . VAL G  575 0.3503 0.4127 0.5401 0.0759  -0.0867 0.0123  ? ? ? ? ? ? 818  VAL G CB  
43712 C  CG1 . VAL G  575 0.3525 0.4022 0.5184 0.0720  -0.0848 0.0179  ? ? ? ? ? ? 818  VAL G CG1 
43713 C  CG2 . VAL G  575 0.3385 0.4084 0.5385 0.0701  -0.0751 0.0098  ? ? ? ? ? ? 818  VAL G CG2 
43714 N  N   . TRP G  576 0.3632 0.4315 0.5511 0.0813  -0.1129 0.0096  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G N   
43715 C  CA  . TRP G  576 0.3789 0.4378 0.5526 0.0883  -0.1249 0.0119  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CA  
43716 C  C   . TRP G  576 0.3847 0.4290 0.5311 0.0858  -0.1233 0.0177  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G C   
43717 O  O   . TRP G  576 0.3745 0.4198 0.5165 0.0779  -0.1155 0.0182  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G O   
43718 C  CB  . TRP G  576 0.3787 0.4498 0.5657 0.0891  -0.1349 0.0064  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CB  
43719 C  CG  . TRP G  576 0.3779 0.4626 0.5899 0.0938  -0.1400 0.0005  ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CG  
43720 C  CD1 . TRP G  576 0.3912 0.4757 0.6073 0.1038  -0.1525 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CD1 
43721 C  CD2 . TRP G  576 0.3641 0.4658 0.6015 0.0890  -0.1329 -0.0051 ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CD2 
43722 N  NE1 . TRP G  576 0.3855 0.4870 0.6301 0.1058  -0.1540 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 819  TRP G NE1 
43723 C  CE2 . TRP G  576 0.3688 0.4813 0.6267 0.0965  -0.1415 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CE2 
43724 C  CE3 . TRP G  576 0.3492 0.4581 0.5937 0.0791  -0.1204 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CE3 
43725 C  CZ2 . TRP G  576 0.3585 0.4899 0.6445 0.0940  -0.1368 -0.0177 ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CZ2 
43726 C  CZ3 . TRP G  576 0.3399 0.4664 0.6104 0.0762  -0.1157 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CZ3 
43727 C  CH2 . TRP G  576 0.3442 0.4824 0.6357 0.0835  -0.1234 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 819  TRP G CH2 
43728 N  N   . VAL G  577 0.4021 0.4335 0.5308 0.0927  -0.1312 0.0217  ? ? ? ? ? ? 820  VAL G N   
43729 C  CA  . VAL G  577 0.4109 0.4285 0.5129 0.0913  -0.1304 0.0269  ? ? ? ? ? ? 820  VAL G CA  
43730 C  C   . VAL G  577 0.4264 0.4404 0.5181 0.0972  -0.1436 0.0267  ? ? ? ? ? ? 820  VAL G C   
43731 O  O   . VAL G  577 0.4344 0.4518 0.5357 0.1043  -0.1538 0.0244  ? ? ? ? ? ? 820  VAL G O   
43732 C  CB  . VAL G  577 0.4210 0.4225 0.5057 0.0932  -0.1250 0.0336  ? ? ? ? ? ? 820  VAL G CB  
43733 C  CG1 . VAL G  577 0.4069 0.4115 0.5008 0.0877  -0.1124 0.0334  ? ? ? ? ? ? 820  VAL G CG1 
43734 C  CG2 . VAL G  577 0.4376 0.4321 0.5220 0.1029  -0.1341 0.0353  ? ? ? ? ? ? 820  VAL G CG2 
43735 N  N   . PRO G  578 0.4318 0.4389 0.5037 0.0947  -0.1440 0.0288  ? ? ? ? ? ? 821  PRO G N   
43736 C  CA  . PRO G  578 0.4471 0.4511 0.5085 0.1001  -0.1565 0.0280  ? ? ? ? ? ? 821  PRO G CA  
43737 C  C   . PRO G  578 0.4695 0.4585 0.5132 0.1085  -0.1629 0.0337  ? ? ? ? ? ? 821  PRO G C   
43738 O  O   . PRO G  578 0.4752 0.4518 0.5050 0.1079  -0.1556 0.0397  ? ? ? ? ? ? 821  PRO G O   
43739 C  CB  . PRO G  578 0.4465 0.4467 0.4905 0.0946  -0.1527 0.0285  ? ? ? ? ? ? 821  PRO G CB  
43740 C  CG  . PRO G  578 0.4388 0.4334 0.4755 0.0889  -0.1391 0.0325  ? ? ? ? ? ? 821  PRO G CG  
43741 C  CD  . PRO G  578 0.4250 0.4274 0.4835 0.0873  -0.1333 0.0312  ? ? ? ? ? ? 821  PRO G CD  
43742 N  N   . VAL G  579 0.4833 0.4728 0.5273 0.1161  -0.1769 0.0318  ? ? ? ? ? ? 822  VAL G N   
43743 C  CA  . VAL G  579 0.5068 0.4816 0.5347 0.1249  -0.1848 0.0371  ? ? ? ? ? ? 822  VAL G CA  
43744 C  C   . VAL G  579 0.5236 0.4825 0.5188 0.1240  -0.1836 0.0432  ? ? ? ? ? ? 822  VAL G C   
43745 O  O   . VAL G  579 0.5236 0.4854 0.5105 0.1213  -0.1855 0.0408  ? ? ? ? ? ? 822  VAL G O   
43746 C  CB  . VAL G  579 0.5182 0.4985 0.5551 0.1337  -0.2016 0.0328  ? ? ? ? ? ? 822  VAL G CB  
43747 C  CG1 . VAL G  579 0.5462 0.5082 0.5614 0.1431  -0.2107 0.0394  ? ? ? ? ? ? 822  VAL G CG1 
43748 C  CG2 . VAL G  579 0.5032 0.5005 0.5741 0.1352  -0.2032 0.0262  ? ? ? ? ? ? 822  VAL G CG2 
43749 N  N   . GLY G  580 0.5390 0.4809 0.5155 0.1262  -0.1804 0.0509  ? ? ? ? ? ? 823  GLY G N   
43750 C  CA  . GLY G  580 0.5619 0.4879 0.5061 0.1276  -0.1828 0.0568  ? ? ? ? ? ? 823  GLY G CA  
43751 C  C   . GLY G  580 0.5607 0.4781 0.4866 0.1197  -0.1688 0.0617  ? ? ? ? ? ? 823  GLY G C   
43752 O  O   . GLY G  580 0.5745 0.4839 0.4761 0.1184  -0.1685 0.0643  ? ? ? ? ? ? 823  GLY G O   
43753 N  N   . ALA G  581 0.5449 0.4644 0.4824 0.1145  -0.1570 0.0624  ? ? ? ? ? ? 824  ALA G N   
43754 C  CA  . ALA G  581 0.5436 0.4557 0.4657 0.1070  -0.1437 0.0666  ? ? ? ? ? ? 824  ALA G CA  
43755 C  C   . ALA G  581 0.5704 0.4612 0.4675 0.1102  -0.1440 0.0756  ? ? ? ? ? ? 824  ALA G C   
43756 O  O   . ALA G  581 0.5812 0.4647 0.4818 0.1166  -0.1504 0.0783  ? ? ? ? ? ? 824  ALA G O   
43757 C  CB  . ALA G  581 0.5197 0.4404 0.4627 0.1010  -0.1321 0.0643  ? ? ? ? ? ? 824  ALA G CB  
43758 N  N   . ALA G  582 0.5823 0.4629 0.4545 0.1056  -0.1372 0.0802  ? ? ? ? ? ? 825  ALA G N   
43759 C  CA  . ALA G  582 0.6085 0.4678 0.4569 0.1071  -0.1358 0.0895  ? ? ? ? ? ? 825  ALA G CA  
43760 C  C   . ALA G  582 0.6030 0.4567 0.4630 0.1059  -0.1289 0.0924  ? ? ? ? ? ? 825  ALA G C   
43761 O  O   . ALA G  582 0.5786 0.4443 0.4589 0.1008  -0.1206 0.0880  ? ? ? ? ? ? 825  ALA G O   
43762 C  CB  . ALA G  582 0.6196 0.4711 0.4418 0.1006  -0.1268 0.0933  ? ? ? ? ? ? 825  ALA G CB  
43763 N  N   . ALA G  583 0.6267 0.4616 0.4731 0.1102  -0.1322 0.0999  ? ? ? ? ? ? 826  ALA G N   
43764 C  CA  . ALA G  583 0.6232 0.4514 0.4795 0.1088  -0.1255 0.1023  ? ? ? ? ? ? 826  ALA G CA  
43765 C  C   . ALA G  583 0.6077 0.4392 0.4651 0.0980  -0.1090 0.1020  ? ? ? ? ? ? 826  ALA G C   
43766 O  O   . ALA G  583 0.5906 0.4278 0.4668 0.0952  -0.1022 0.0993  ? ? ? ? ? ? 826  ALA G O   
43767 C  CB  . ALA G  583 0.6552 0.4590 0.4910 0.1137  -0.1303 0.1115  ? ? ? ? ? ? 826  ALA G CB  
43768 N  N   . ASP G  584 0.6140 0.4428 0.4515 0.0920  -0.1027 0.1042  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G N   
43769 C  CA  . ASP G  584 0.6020 0.4336 0.4391 0.0820  -0.0877 0.1038  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G CA  
43770 C  C   . ASP G  584 0.5792 0.4301 0.4253 0.0773  -0.0835 0.0964  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G C   
43771 O  O   . ASP G  584 0.5756 0.4282 0.4137 0.0698  -0.0731 0.0962  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G O   
43772 C  CB  . ASP G  584 0.6281 0.4419 0.4351 0.0778  -0.0820 0.1119  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G CB  
43773 C  CG  . ASP G  584 0.6427 0.4563 0.4280 0.0790  -0.0868 0.1124  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G CG  
43774 O  OD1 . ASP G  584 0.6365 0.4607 0.4289 0.0847  -0.0971 0.1073  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G OD1 
43775 O  OD2 . ASP G  584 0.6613 0.4643 0.4221 0.0740  -0.0801 0.1175  ? ? ? ? ? ? 827  ASP G OD2 
43776 N  N   . GLN G  585 0.5657 0.4307 0.4274 0.0815  -0.0919 0.0901  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G N   
43777 C  CA  . GLN G  585 0.5456 0.4271 0.4157 0.0771  -0.0885 0.0832  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G CA  
43778 C  C   . GLN G  585 0.5230 0.4128 0.4101 0.0704  -0.0771 0.0802  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G C   
43779 O  O   . GLN G  585 0.5144 0.4056 0.4183 0.0718  -0.0768 0.0797  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G O   
43780 C  CB  . GLN G  585 0.5355 0.4299 0.4218 0.0824  -0.0997 0.0770  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G CB  
43781 C  CG  . GLN G  585 0.5114 0.4229 0.4125 0.0775  -0.0958 0.0695  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G CG  
43782 C  CD  . GLN G  585 0.5022 0.4264 0.4193 0.0816  -0.1065 0.0632  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G CD  
43783 O  OE1 . GLN G  585 0.5144 0.4376 0.4216 0.0857  -0.1158 0.0623  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G OE1 
43784 N  NE2 . GLN G  585 0.4811 0.4176 0.4230 0.0799  -0.1048 0.0587  ? ? ? ? ? ? 828  GLN G NE2 
43785 N  N   . ASP G  586 0.5146 0.4098 0.3972 0.0634  -0.0678 0.0781  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G N   
43786 C  CA  . ASP G  586 0.4938 0.3972 0.3917 0.0572  -0.0576 0.0749  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G CA  
43787 C  C   . ASP G  586 0.4762 0.3942 0.3809 0.0533  -0.0548 0.0683  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G C   
43788 O  O   . ASP G  586 0.4808 0.3984 0.3722 0.0496  -0.0498 0.0679  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G O   
43789 C  CB  . ASP G  586 0.5040 0.3962 0.3890 0.0518  -0.0472 0.0798  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G CB  
43790 C  CG  . ASP G  586 0.4842 0.3841 0.3845 0.0455  -0.0370 0.0764  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G CG  
43791 O  OD1 . ASP G  586 0.4636 0.3777 0.3800 0.0444  -0.0369 0.0704  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G OD1 
43792 O  OD2 . ASP G  586 0.4900 0.3815 0.3858 0.0414  -0.0292 0.0798  ? ? ? ? ? ? 829  ASP G OD2 
43793 N  N   . VAL G  587 0.4567 0.3874 0.3823 0.0538  -0.0577 0.0628  ? ? ? ? ? ? 830  VAL G N   
43794 C  CA  . VAL G  587 0.4421 0.3847 0.3732 0.0503  -0.0559 0.0569  ? ? ? ? ? ? 830  VAL G CA  
43795 C  C   . VAL G  587 0.4286 0.3762 0.3644 0.0436  -0.0450 0.0547  ? ? ? ? ? ? 830  VAL G C   
43796 O  O   . VAL G  587 0.4166 0.3735 0.3583 0.0412  -0.0441 0.0497  ? ? ? ? ? ? 830  VAL G O   
43797 C  CB  . VAL G  587 0.4289 0.3826 0.3783 0.0527  -0.0636 0.0519  ? ? ? ? ? ? 830  VAL G CB  
43798 C  CG1 . VAL G  587 0.4431 0.3937 0.3856 0.0591  -0.0750 0.0526  ? ? ? ? ? ? 830  VAL G CG1 
43799 C  CG2 . VAL G  587 0.4164 0.3745 0.3856 0.0526  -0.0620 0.0514  ? ? ? ? ? ? 830  VAL G CG2 
43800 N  N   . ARG G  588 0.4312 0.3723 0.3649 0.0407  -0.0373 0.0581  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G N   
43801 C  CA  . ARG G  588 0.4181 0.3647 0.3580 0.0345  -0.0278 0.0554  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G CA  
43802 C  C   . ARG G  588 0.4220 0.3705 0.3493 0.0313  -0.0233 0.0535  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G C   
43803 O  O   . ARG G  588 0.4367 0.3807 0.3484 0.0334  -0.0267 0.0549  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G O   
43804 C  CB  . ARG G  588 0.4200 0.3597 0.3620 0.0321  -0.0210 0.0588  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G CB  
43805 C  CG  . ARG G  588 0.4091 0.3525 0.3689 0.0342  -0.0234 0.0576  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G CG  
43806 C  CD  . ARG G  588 0.4140 0.3488 0.3751 0.0330  -0.0183 0.0607  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G CD  
43807 N  NE  . ARG G  588 0.4356 0.3558 0.3792 0.0342  -0.0184 0.0668  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G NE  
43808 C  CZ  . ARG G  588 0.4457 0.3545 0.3860 0.0333  -0.0145 0.0707  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G CZ  
43809 N  NH1 . ARG G  588 0.4352 0.3464 0.3896 0.0316  -0.0103 0.0685  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G NH1 
43810 N  NH2 . ARG G  588 0.4678 0.3622 0.3898 0.0341  -0.0152 0.0768  ? ? ? ? ? ? 831  ARG G NH2 
43811 N  N   . VAL G  589 0.4094 0.3650 0.3435 0.0264  -0.0162 0.0498  ? ? ? ? ? ? 832  VAL G N   
43812 C  CA  . VAL G  589 0.4094 0.3701 0.3364 0.0239  -0.0127 0.0460  ? ? ? ? ? ? 832  VAL G CA  
43813 C  C   . VAL G  589 0.4046 0.3671 0.3338 0.0181  -0.0025 0.0450  ? ? ? ? ? ? 832  VAL G C   
43814 O  O   . VAL G  589 0.3930 0.3580 0.3350 0.0163  0.0000  0.0443  ? ? ? ? ? ? 832  VAL G O   
43815 C  CB  . VAL G  589 0.3965 0.3674 0.3335 0.0256  -0.0185 0.0402  ? ? ? ? ? ? 832  VAL G CB  
43816 C  CG1 . VAL G  589 0.3853 0.3644 0.3278 0.0218  -0.0131 0.0350  ? ? ? ? ? ? 832  VAL G CG1 
43817 C  CG2 . VAL G  589 0.4082 0.3776 0.3333 0.0293  -0.0252 0.0395  ? ? ? ? ? ? 832  VAL G CG2 
43818 N  N   . ALA G  590 0.4149 0.3760 0.3313 0.0151  0.0034  0.0449  ? ? ? ? ? ? 833  ALA G N   
43819 C  CA  . ALA G  590 0.4120 0.3752 0.3306 0.0091  0.0135  0.0436  ? ? ? ? ? ? 833  ALA G CA  
43820 C  C   . ALA G  590 0.3978 0.3740 0.3255 0.0073  0.0156  0.0359  ? ? ? ? ? ? 833  ALA G C   
43821 O  O   . ALA G  590 0.3969 0.3784 0.3223 0.0099  0.0113  0.0320  ? ? ? ? ? ? 833  ALA G O   
43822 C  CB  . ALA G  590 0.4312 0.3868 0.3324 0.0059  0.0199  0.0472  ? ? ? ? ? ? 833  ALA G CB  
43823 N  N   . ALA G  591 0.3880 0.3688 0.3256 0.0032  0.0217  0.0334  ? ? ? ? ? ? 834  ALA G N   
43824 C  CA  . ALA G  591 0.3763 0.3689 0.3220 0.0021  0.0230  0.0261  ? ? ? ? ? ? 834  ALA G CA  
43825 C  C   . ALA G  591 0.3857 0.3823 0.3212 0.0003  0.0278  0.0227  ? ? ? ? ? ? 834  ALA G C   
43826 O  O   . ALA G  591 0.3987 0.3904 0.3241 -0.0033 0.0348  0.0257  ? ? ? ? ? ? 834  ALA G O   
43827 C  CB  . ALA G  591 0.3649 0.3618 0.3231 -0.0016 0.0279  0.0237  ? ? ? ? ? ? 834  ALA G CB  
43828 N  N   . SER G  592 0.3801 0.3854 0.3183 0.0028  0.0243  0.0164  ? ? ? ? ? ? 835  SER G N   
43829 C  CA  . SER G  592 0.3883 0.3995 0.3183 0.0017  0.0289  0.0116  ? ? ? ? ? ? 835  SER G CA  
43830 C  C   . SER G  592 0.3804 0.4014 0.3203 -0.0022 0.0359  0.0057  ? ? ? ? ? ? 835  SER G C   
43831 O  O   . SER G  592 0.3672 0.3915 0.3204 -0.0030 0.0351  0.0040  ? ? ? ? ? ? 835  SER G O   
43832 C  CB  . SER G  592 0.3888 0.4039 0.3159 0.0069  0.0215  0.0070  ? ? ? ? ? ? 835  SER G CB  
43833 O  OG  . SER G  592 0.3797 0.4058 0.3161 0.0074  0.0217  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 835  SER G OG  
43834 N  N   . THR G  593 0.3896 0.4156 0.3227 -0.0050 0.0430  0.0023  ? ? ? ? ? ? 836  THR G N   
43835 C  CA  . THR G  593 0.3829 0.4199 0.3264 -0.0087 0.0495  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 836  THR G CA  
43836 C  C   . THR G  593 0.3755 0.4242 0.3262 -0.0048 0.0457  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 836  THR G C   
43837 O  O   . THR G  593 0.3729 0.4322 0.3305 -0.0068 0.0507  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 836  THR G O   
43838 C  CB  . THR G  593 0.3971 0.4350 0.3313 -0.0147 0.0605  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 836  THR G CB  
43839 O  OG1 . THR G  593 0.4116 0.4474 0.3299 -0.0128 0.0602  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 836  THR G OG1 
43840 C  CG2 . THR G  593 0.4038 0.4299 0.3337 -0.0194 0.0648  0.0046  ? ? ? ? ? ? 836  THR G CG2 
43841 N  N   . ALA G  594 0.3732 0.4195 0.3224 0.0009  0.0365  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 837  ALA G N   
43842 C  CA  . ALA G  594 0.3670 0.4219 0.3231 0.0052  0.0314  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 837  ALA G CA  
43843 C  C   . ALA G  594 0.3529 0.4144 0.3253 0.0044  0.0310  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 837  ALA G C   
43844 O  O   . ALA G  594 0.3454 0.4019 0.3235 0.0031  0.0294  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 837  ALA G O   
43845 C  CB  . ALA G  594 0.3656 0.4144 0.3196 0.0105  0.0209  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 837  ALA G CB  
43846 N  N   . PRO G  595 0.3501 0.4230 0.3299 0.0055  0.0324  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 838  PRO G N   
43847 C  CA  . PRO G  595 0.3381 0.4171 0.3327 0.0058  0.0305  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 838  PRO G CA  
43848 C  C   . PRO G  595 0.3291 0.4017 0.3290 0.0094  0.0206  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 838  PRO G C   
43849 O  O   . PRO G  595 0.3307 0.4000 0.3274 0.0137  0.0135  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 838  PRO G O   
43850 C  CB  . PRO G  595 0.3393 0.4301 0.3387 0.0090  0.0303  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 838  PRO G CB  
43851 C  CG  . PRO G  595 0.3514 0.4458 0.3409 0.0061  0.0388  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 838  PRO G CG  
43852 C  CD  . PRO G  595 0.3595 0.4410 0.3341 0.0058  0.0374  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 838  PRO G CD  
43853 N  N   . SER G  596 0.3208 0.3916 0.3283 0.0072  0.0204  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 839  SER G N   
43854 C  CA  . SER G  596 0.3131 0.3787 0.3257 0.0098  0.0121  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 839  SER G CA  
43855 C  C   . SER G  596 0.3100 0.3816 0.3298 0.0141  0.0061  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 839  SER G C   
43856 O  O   . SER G  596 0.3099 0.3908 0.3350 0.0141  0.0092  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 839  SER G O   
43857 C  CB  . SER G  596 0.3064 0.3700 0.3248 0.0061  0.0145  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 839  SER G CB  
43858 O  OG  . SER G  596 0.3094 0.3665 0.3224 0.0027  0.0192  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 839  SER G OG  
43859 N  N   . THR G  597 0.3080 0.3741 0.3287 0.0177  -0.0027 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 840  THR G N   
43860 C  CA  . THR G  597 0.3070 0.3773 0.3339 0.0221  -0.0087 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 840  THR G CA  
43861 C  C   . THR G  597 0.3025 0.3666 0.3340 0.0237  -0.0167 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 840  THR G C   
43862 O  O   . THR G  597 0.3036 0.3688 0.3391 0.0279  -0.0232 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 840  THR G O   
43863 C  CB  . THR G  597 0.3140 0.3847 0.3363 0.0265  -0.0125 -0.0515 ? ? ? ? ? ? 840  THR G CB  
43864 O  OG1 . THR G  597 0.3154 0.3761 0.3330 0.0277  -0.0190 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 840  THR G OG1 
43865 C  CG2 . THR G  597 0.3207 0.3963 0.3357 0.0244  -0.0042 -0.0523 ? ? ? ? ? ? 840  THR G CG2 
43866 N  N   . ASP G  598 0.2988 0.3562 0.3293 0.0205  -0.0165 -0.0375 ? ? ? ? ? ? 841  ASP G N   
43867 C  CA  . ASP G  598 0.2963 0.3473 0.3296 0.0214  -0.0236 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 841  ASP G CA  
43868 C  C   . ASP G  598 0.2914 0.3444 0.3295 0.0188  -0.0214 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 841  ASP G C   
43869 O  O   . ASP G  598 0.2899 0.3367 0.3283 0.0180  -0.0253 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 841  ASP G O   
43870 C  CB  . ASP G  598 0.2965 0.3386 0.3258 0.0199  -0.0262 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 841  ASP G CB  
43871 C  CG  . ASP G  598 0.2933 0.3343 0.3212 0.0155  -0.0195 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 841  ASP G CG  
43872 O  OD1 . ASP G  598 0.2911 0.3370 0.3208 0.0131  -0.0130 -0.0225 ? ? ? ? ? ? 841  ASP G OD1 
43873 O  OD2 . ASP G  598 0.2935 0.3289 0.3192 0.0144  -0.0208 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 841  ASP G OD2 
43874 N  N   . GLY G  599 0.2898 0.3512 0.3312 0.0172  -0.0149 -0.0384 ? ? ? ? ? ? 842  GLY G N   
43875 C  CA  . GLY G  599 0.2859 0.3495 0.3320 0.0151  -0.0135 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 842  GLY G CA  
43876 C  C   . GLY G  599 0.2828 0.3420 0.3271 0.0104  -0.0089 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 842  GLY G C   
43877 O  O   . GLY G  599 0.2803 0.3413 0.3279 0.0084  -0.0071 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 842  GLY G O   
43878 N  N   . LYS G  600 0.2836 0.3369 0.3229 0.0089  -0.0071 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 843  LYS G N   
43879 C  CA  . LYS G  600 0.2812 0.3312 0.3199 0.0050  -0.0024 -0.0203 ? ? ? ? ? ? 843  LYS G CA  
43880 C  C   . LYS G  600 0.2832 0.3349 0.3197 0.0023  0.0053  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 843  LYS G C   
43881 O  O   . LYS G  600 0.2873 0.3411 0.3205 0.0034  0.0069  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 843  LYS G O   
43882 C  CB  . LYS G  600 0.2812 0.3234 0.3170 0.0052  -0.0061 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 843  LYS G CB  
43883 C  CG  . LYS G  600 0.2820 0.3210 0.3182 0.0076  -0.0141 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 843  LYS G CG  
43884 C  CD  . LYS G  600 0.2807 0.3202 0.3194 0.0071  -0.0159 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 843  LYS G CD  
43885 C  CE  . LYS G  600 0.2831 0.3157 0.3200 0.0079  -0.0228 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 843  LYS G CE  
43886 N  NZ  . LYS G  600 0.2838 0.3166 0.3215 0.0077  -0.0248 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 843  LYS G NZ  
43887 N  N   . SER G  601 0.2818 0.3315 0.3192 -0.0011 0.0103  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 844  SER G N   
43888 C  CA  . SER G  601 0.2855 0.3347 0.3202 -0.0040 0.0176  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 844  SER G CA  
43889 C  C   . SER G  601 0.2888 0.3303 0.3178 -0.0038 0.0177  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 844  SER G C   
43890 O  O   . SER G  601 0.2946 0.3348 0.3177 -0.0030 0.0188  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 844  SER G O   
43891 C  CB  . SER G  601 0.2839 0.3350 0.3230 -0.0079 0.0231  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 844  SER G CB  
43892 O  OG  . SER G  601 0.2820 0.3415 0.3266 -0.0079 0.0229  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 844  SER G OG  
43893 N  N   . VAL G  602 0.2860 0.3227 0.3166 -0.0043 0.0165  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 845  VAL G N   
43894 C  CA  . VAL G  602 0.2891 0.3193 0.3160 -0.0035 0.0159  0.0025  ? ? ? ? ? ? 845  VAL G CA  
43895 C  C   . VAL G  602 0.2885 0.3174 0.3143 -0.0003 0.0087  0.0035  ? ? ? ? ? ? 845  VAL G C   
43896 O  O   . VAL G  602 0.2845 0.3150 0.3137 0.0004  0.0044  0.0015  ? ? ? ? ? ? 845  VAL G O   
43897 C  CB  . VAL G  602 0.2865 0.3133 0.3172 -0.0053 0.0178  0.0056  ? ? ? ? ? ? 845  VAL G CB  
43898 C  CG1 . VAL G  602 0.2899 0.3109 0.3184 -0.0039 0.0168  0.0108  ? ? ? ? ? ? 845  VAL G CG1 
43899 C  CG2 . VAL G  602 0.2877 0.3152 0.3198 -0.0086 0.0243  0.0041  ? ? ? ? ? ? 845  VAL G CG2 
43900 N  N   . HIS G  603 0.2936 0.3190 0.3144 0.0015  0.0071  0.0064  ? ? ? ? ? ? 846  HIS G N   
43901 C  CA  . HIS G  603 0.2936 0.3176 0.3141 0.0043  0.0000  0.0071  ? ? ? ? ? ? 846  HIS G CA  
43902 C  C   . HIS G  603 0.2956 0.3150 0.3161 0.0052  -0.0019 0.0122  ? ? ? ? ? ? 846  HIS G C   
43903 O  O   . HIS G  603 0.3017 0.3177 0.3173 0.0057  0.0002  0.0150  ? ? ? ? ? ? 846  HIS G O   
43904 C  CB  . HIS G  603 0.2986 0.3243 0.3136 0.0067  -0.0025 0.0038  ? ? ? ? ? ? 846  HIS G CB  
43905 C  CG  . HIS G  603 0.2975 0.3289 0.3135 0.0065  -0.0006 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 846  HIS G CG  
43906 N  ND1 . HIS G  603 0.2934 0.3272 0.3141 0.0078  -0.0053 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 846  HIS G ND1 
43907 C  CD2 . HIS G  603 0.3007 0.3361 0.3142 0.0053  0.0050  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 846  HIS G CD2 
43908 C  CE1 . HIS G  603 0.2936 0.3332 0.3154 0.0080  -0.0030 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 846  HIS G CE1 
43909 N  NE2 . HIS G  603 0.2975 0.3389 0.3156 0.0061  0.0037  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 846  HIS G NE2 
43910 N  N   . GLN G  604 0.2918 0.3108 0.3176 0.0054  -0.0062 0.0134  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G N   
43911 C  CA  . GLN G  604 0.2934 0.3098 0.3212 0.0063  -0.0079 0.0173  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G CA  
43912 C  C   . GLN G  604 0.2993 0.3140 0.3225 0.0094  -0.0135 0.0176  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G C   
43913 O  O   . GLN G  604 0.2981 0.3132 0.3254 0.0102  -0.0190 0.0177  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G O   
43914 C  CB  . GLN G  604 0.2878 0.3055 0.3237 0.0048  -0.0098 0.0181  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G CB  
43915 C  CG  . GLN G  604 0.2888 0.3056 0.3291 0.0056  -0.0106 0.0212  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G CG  
43916 C  CD  . GLN G  604 0.2887 0.3043 0.3305 0.0047  -0.0045 0.0227  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G CD  
43917 O  OE1 . GLN G  604 0.2848 0.3019 0.3288 0.0022  -0.0002 0.0215  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G OE1 
43918 N  NE2 . GLN G  604 0.2940 0.3065 0.3344 0.0070  -0.0047 0.0252  ? ? ? ? ? ? 847  GLN G NE2 
43919 N  N   . ASN G  605 0.3065 0.3193 0.3211 0.0108  -0.0120 0.0177  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G N   
43920 C  CA  . ASN G  605 0.3141 0.3249 0.3224 0.0140  -0.0173 0.0179  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G CA  
43921 C  C   . ASN G  605 0.3219 0.3279 0.3257 0.0158  -0.0174 0.0223  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G C   
43922 O  O   . ASN G  605 0.3215 0.3252 0.3277 0.0148  -0.0135 0.0253  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G O   
43923 C  CB  . ASN G  605 0.3193 0.3314 0.3190 0.0148  -0.0162 0.0143  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G CB  
43924 C  CG  . ASN G  605 0.3223 0.3341 0.3170 0.0125  -0.0080 0.0148  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G CG  
43925 O  OD1 . ASN G  605 0.3258 0.3334 0.3187 0.0115  -0.0043 0.0189  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G OD1 
43926 N  ND2 . ASN G  605 0.3214 0.3376 0.3149 0.0115  -0.0052 0.0102  ? ? ? ? ? ? 848  ASN G ND2 
43927 N  N   . ALA G  606 0.3304 0.3341 0.3270 0.0189  -0.0223 0.0226  ? ? ? ? ? ? 849  ALA G N   
43928 C  CA  . ALA G  606 0.3393 0.3376 0.3313 0.0213  -0.0239 0.0270  ? ? ? ? ? ? 849  ALA G CA  
43929 C  C   . ALA G  606 0.3448 0.3380 0.3308 0.0196  -0.0165 0.0304  ? ? ? ? ? ? 849  ALA G C   
43930 O  O   . ALA G  606 0.3482 0.3369 0.3358 0.0207  -0.0166 0.0342  ? ? ? ? ? ? 849  ALA G O   
43931 C  CB  . ALA G  606 0.3501 0.3462 0.3322 0.0249  -0.0302 0.0266  ? ? ? ? ? ? 849  ALA G CB  
43932 N  N   . ALA G  607 0.3461 0.3401 0.3262 0.0168  -0.0102 0.0287  ? ? ? ? ? ? 850  ALA G N   
43933 C  CA  . ALA G  607 0.3522 0.3412 0.3270 0.0142  -0.0027 0.0317  ? ? ? ? ? ? 850  ALA G CA  
43934 C  C   . ALA G  607 0.3438 0.3331 0.3294 0.0121  0.0007  0.0325  ? ? ? ? ? ? 850  ALA G C   
43935 O  O   . ALA G  607 0.3499 0.3327 0.3335 0.0116  0.0037  0.0362  ? ? ? ? ? ? 850  ALA G O   
43936 C  CB  . ALA G  607 0.3546 0.3464 0.3231 0.0111  0.0034  0.0287  ? ? ? ? ? ? 850  ALA G CB  
43937 N  N   . LEU G  608 0.3311 0.3272 0.3272 0.0107  0.0005  0.0289  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G N   
43938 C  CA  . LEU G  608 0.3235 0.3206 0.3290 0.0084  0.0042  0.0289  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G CA  
43939 C  C   . LEU G  608 0.3232 0.3182 0.3348 0.0110  0.0003  0.0317  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G C   
43940 O  O   . LEU G  608 0.3234 0.3155 0.3390 0.0104  0.0034  0.0333  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G O   
43941 C  CB  . LEU G  608 0.3120 0.3164 0.3253 0.0063  0.0044  0.0246  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G CB  
43942 C  CG  . LEU G  608 0.3067 0.3121 0.3261 0.0032  0.0099  0.0238  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G CG  
43943 C  CD1 . LEU G  608 0.3120 0.3154 0.3259 0.0005  0.0164  0.0233  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G CD1 
43944 C  CD2 . LEU G  608 0.2969 0.3083 0.3234 0.0017  0.0090  0.0204  ? ? ? ? ? ? 851  LEU G CD2 
43945 N  N   . ASP G  609 0.3232 0.3200 0.3360 0.0139  -0.0065 0.0316  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G N   
43946 C  CA  . ASP G  609 0.3236 0.3199 0.3432 0.0168  -0.0112 0.0334  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G CA  
43947 C  C   . ASP G  609 0.3358 0.3236 0.3488 0.0196  -0.0113 0.0376  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G C   
43948 O  O   . ASP G  609 0.3373 0.3238 0.3567 0.0222  -0.0137 0.0392  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G O   
43949 C  CB  . ASP G  609 0.3230 0.3228 0.3441 0.0190  -0.0189 0.0320  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G CB  
43950 C  CG  . ASP G  609 0.3120 0.3187 0.3430 0.0165  -0.0200 0.0289  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G CG  
43951 O  OD1 . ASP G  609 0.3050 0.3140 0.3408 0.0133  -0.0150 0.0279  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G OD1 
43952 O  OD2 . ASP G  609 0.3117 0.3209 0.3451 0.0176  -0.0263 0.0275  ? ? ? ? ? ? 852  ASP G OD2 
43953 N  N   . SER G  610 0.3457 0.3277 0.3459 0.0192  -0.0088 0.0394  ? ? ? ? ? ? 853  SER G N   
43954 C  CA  . SER G  610 0.3597 0.3316 0.3518 0.0216  -0.0091 0.0441  ? ? ? ? ? ? 853  SER G CA  
43955 C  C   . SER G  610 0.3599 0.3274 0.3556 0.0194  -0.0029 0.0455  ? ? ? ? ? ? 853  SER G C   
43956 O  O   . SER G  610 0.3722 0.3300 0.3617 0.0211  -0.0026 0.0495  ? ? ? ? ? ? 853  SER G O   
43957 C  CB  . SER G  610 0.3736 0.3393 0.3484 0.0214  -0.0081 0.0463  ? ? ? ? ? ? 853  SER G CB  
43958 O  OG  . SER G  610 0.3749 0.3444 0.3449 0.0235  -0.0138 0.0444  ? ? ? ? ? ? 853  SER G OG  
43959 N  N   . ARG G  611 0.3481 0.3215 0.3529 0.0158  0.0019  0.0422  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G N   
43960 C  CA  . ARG G  611 0.3501 0.3185 0.3570 0.0136  0.0080  0.0431  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G CA  
43961 C  C   . ARG G  611 0.3450 0.3151 0.3644 0.0158  0.0065  0.0423  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G C   
43962 O  O   . ARG G  611 0.3358 0.3140 0.3642 0.0171  0.0029  0.0400  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G O   
43963 C  CB  . ARG G  611 0.3424 0.3156 0.3512 0.0083  0.0147  0.0396  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G CB  
43964 C  CG  . ARG G  611 0.3466 0.3199 0.3456 0.0059  0.0171  0.0392  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G CG  
43965 C  CD  . ARG G  611 0.3417 0.3184 0.3434 0.0008  0.0240  0.0360  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G CD  
43966 N  NE  . ARG G  611 0.3528 0.3249 0.3433 -0.0018 0.0285  0.0374  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G NE  
43967 C  CZ  . ARG G  611 0.3622 0.3264 0.3489 -0.0050 0.0342  0.0396  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G CZ  
43968 N  NH1 . ARG G  611 0.3614 0.3213 0.3549 -0.0055 0.0358  0.0402  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G NH1 
43969 N  NH2 . ARG G  611 0.3731 0.3338 0.3492 -0.0082 0.0386  0.0410  ? ? ? ? ? ? 854  ARG G NH2 
43970 N  N   . VAL G  612 0.3519 0.3142 0.3720 0.0162  0.0095  0.0440  ? ? ? ? ? ? 855  VAL G N   
43971 C  CA  . VAL G  612 0.3478 0.3119 0.3802 0.0182  0.0092  0.0424  ? ? ? ? ? ? 855  VAL G CA  
43972 C  C   . VAL G  612 0.3486 0.3087 0.3824 0.0147  0.0163  0.0411  ? ? ? ? ? ? 855  VAL G C   
43973 O  O   . VAL G  612 0.3594 0.3096 0.3844 0.0130  0.0195  0.0438  ? ? ? ? ? ? 855  VAL G O   
43974 C  CB  . VAL G  612 0.3582 0.3156 0.3919 0.0244  0.0036  0.0453  ? ? ? ? ? ? 855  VAL G CB  
43975 C  CG1 . VAL G  612 0.3540 0.3140 0.4012 0.0260  0.0050  0.0424  ? ? ? ? ? ? 855  VAL G CG1 
43976 C  CG2 . VAL G  612 0.3572 0.3196 0.3920 0.0282  -0.0040 0.0457  ? ? ? ? ? ? 855  VAL G CG2 
43977 N  N   . MET G  613 0.3382 0.3057 0.3828 0.0134  0.0188  0.0369  ? ? ? ? ? ? 856  MET G N   
43978 C  CA  . MET G  613 0.3377 0.3032 0.3849 0.0100  0.0250  0.0345  ? ? ? ? ? ? 856  MET G CA  
43979 C  C   . MET G  613 0.3419 0.3036 0.3971 0.0136  0.0247  0.0338  ? ? ? ? ? ? 856  MET G C   
43980 O  O   . MET G  613 0.3376 0.3054 0.4016 0.0172  0.0212  0.0324  ? ? ? ? ? ? 856  MET G O   
43981 C  CB  . MET G  613 0.3244 0.3009 0.3776 0.0065  0.0277  0.0299  ? ? ? ? ? ? 856  MET G CB  
43982 C  CG  . MET G  613 0.3239 0.2996 0.3726 0.0014  0.0329  0.0282  ? ? ? ? ? ? 856  MET G CG  
43983 S  SD  . MET G  613 0.3098 0.2982 0.3630 -0.0015 0.0335  0.0236  ? ? ? ? ? ? 856  MET G SD  
43984 C  CE  . MET G  613 0.3098 0.2990 0.3553 -0.0057 0.0359  0.0227  ? ? ? ? ? ? 856  MET G CE  
43985 N  N   . PHE G  614 0.3509 0.3028 0.4037 0.0125  0.0285  0.0342  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G N   
43986 C  CA  . PHE G  614 0.3564 0.3035 0.4167 0.0162  0.0282  0.0329  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CA  
43987 C  C   . PHE G  614 0.3526 0.3013 0.4180 0.0122  0.0346  0.0279  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G C   
43988 O  O   . PHE G  614 0.3568 0.2996 0.4163 0.0076  0.0390  0.0280  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G O   
43989 C  CB  . PHE G  614 0.3742 0.3053 0.4266 0.0196  0.0254  0.0382  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CB  
43990 C  CG  . PHE G  614 0.3818 0.3067 0.4421 0.0246  0.0239  0.0368  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CG  
43991 C  CD1 . PHE G  614 0.3793 0.3102 0.4494 0.0310  0.0185  0.0354  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CD1 
43992 C  CD2 . PHE G  614 0.3917 0.3051 0.4508 0.0230  0.0279  0.0363  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CD2 
43993 C  CE1 . PHE G  614 0.3862 0.3126 0.4652 0.0362  0.0171  0.0331  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CE1 
43994 C  CE2 . PHE G  614 0.3996 0.3067 0.4667 0.0283  0.0263  0.0343  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CE2 
43995 C  CZ  . PHE G  614 0.3966 0.3107 0.4739 0.0352  0.0208  0.0324  ? ? ? ? ? ? 857  PHE G CZ  
43996 N  N   . GLU G  615 0.3448 0.3023 0.4210 0.0136  0.0354  0.0230  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G N   
43997 C  CA  . GLU G  615 0.3431 0.3013 0.4231 0.0103  0.0409  0.0180  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G CA  
43998 C  C   . GLU G  615 0.3556 0.3025 0.4388 0.0142  0.0408  0.0177  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G C   
43999 O  O   . GLU G  615 0.3556 0.3057 0.4482 0.0191  0.0390  0.0151  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G O   
44000 C  CB  . GLU G  615 0.3310 0.3033 0.4194 0.0096  0.0424  0.0129  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G CB  
44001 C  CG  . GLU G  615 0.3311 0.3044 0.4240 0.0076  0.0476  0.0070  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G CG  
44002 C  CD  . GLU G  615 0.3208 0.3078 0.4194 0.0062  0.0494  0.0024  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G CD  
44003 O  OE1 . GLU G  615 0.3170 0.3113 0.4219 0.0092  0.0472  0.0025  ? ? ? ? ? ? 858  GLU G OE1 
44004 O  OE2 . GLU G  615 0.3175 0.3079 0.4141 0.0019  0.0532  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 858  GLU G OE2 
44005 N  N   . GLY G  616 0.3673 0.3007 0.4433 0.0122  0.0425  0.0203  ? ? ? ? ? ? 859  GLY G N   
44006 C  CA  . GLY G  616 0.3823 0.3017 0.4596 0.0165  0.0410  0.0215  ? ? ? ? ? ? 859  GLY G CA  
44007 C  C   . GLY G  616 0.3858 0.3019 0.4701 0.0160  0.0450  0.0155  ? ? ? ? ? ? 859  GLY G C   
44008 O  O   . GLY G  616 0.3995 0.3009 0.4801 0.0149  0.0465  0.0167  ? ? ? ? ? ? 859  GLY G O   
44009 N  N   . PHE G  617 0.3749 0.3040 0.4688 0.0164  0.0470  0.0089  ? ? ? ? ? ? 860  PHE G N   
44010 C  CA  . PHE G  617 0.3801 0.3058 0.4812 0.0176  0.0499  0.0027  ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CA  
44011 C  C   . PHE G  617 0.3706 0.3110 0.4830 0.0209  0.0504  -0.0033 ? ? ? ? ? ? 860  PHE G C   
44012 O  O   . PHE G  617 0.3604 0.3127 0.4748 0.0217  0.0484  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 860  PHE G O   
44013 C  CB  . PHE G  617 0.3805 0.3037 0.4781 0.0107  0.0554  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CB  
44014 C  CG  . PHE G  617 0.3660 0.3045 0.4642 0.0062  0.0584  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CG  
44015 C  CD1 . PHE G  617 0.3628 0.3078 0.4668 0.0052  0.0620  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CD1 
44016 C  CD2 . PHE G  617 0.3568 0.3026 0.4493 0.0033  0.0573  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CD2 
44017 C  CE1 . PHE G  617 0.3513 0.3094 0.4543 0.0012  0.0642  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CE1 
44018 C  CE2 . PHE G  617 0.3449 0.3036 0.4373 -0.0004 0.0593  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CE2 
44019 C  CZ  . PHE G  617 0.3424 0.3070 0.4397 -0.0015 0.0626  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 860  PHE G CZ  
44020 N  N   . SER G  618 0.3754 0.3142 0.4950 0.0227  0.0531  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 861  SER G N   
44021 C  CA  . SER G  618 0.3694 0.3212 0.4998 0.0258  0.0547  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 861  SER G CA  
44022 C  C   . SER G  618 0.3710 0.3235 0.5034 0.0229  0.0601  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 861  SER G C   
44023 O  O   . SER G  618 0.3823 0.3217 0.5137 0.0231  0.0608  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 861  SER G O   
44024 C  CB  . SER G  618 0.3773 0.3259 0.5171 0.0343  0.0505  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 861  SER G CB  
44025 O  OG  . SER G  618 0.3729 0.3342 0.5241 0.0367  0.0535  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 861  SER G OG  
44026 N  N   . ASN G  619 0.3610 0.3281 0.4954 0.0201  0.0638  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 862  ASN G N   
44027 C  CA  . ASN G  619 0.3630 0.3317 0.4981 0.0174  0.0687  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 862  ASN G CA  
44028 C  C   . ASN G  619 0.3749 0.3359 0.5182 0.0228  0.0692  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 862  ASN G C   
44029 O  O   . ASN G  619 0.3816 0.3363 0.5240 0.0208  0.0720  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 862  ASN G O   
44030 C  CB  . ASN G  619 0.3529 0.3386 0.4890 0.0150  0.0721  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 862  ASN G CB  
44031 C  CG  . ASN G  619 0.3462 0.3353 0.4724 0.0079  0.0735  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 862  ASN G CG  
44032 O  OD1 . ASN G  619 0.3477 0.3282 0.4674 0.0048  0.0721  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 862  ASN G OD1 
44033 N  ND2 . ASN G  619 0.3398 0.3416 0.4646 0.0053  0.0763  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 862  ASN G ND2 
44034 N  N   . PHE G  620 0.3779 0.3395 0.5299 0.0299  0.0660  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 863  PHE G N   
44035 C  CA  . PHE G  620 0.3876 0.3465 0.5502 0.0365  0.0664  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CA  
44036 C  C   . PHE G  620 0.4016 0.3426 0.5657 0.0423  0.0609  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 863  PHE G C   
44037 O  O   . PHE G  620 0.4088 0.3487 0.5833 0.0498  0.0589  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 863  PHE G O   
44038 C  CB  . PHE G  620 0.3806 0.3571 0.5544 0.0405  0.0674  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CB  
44039 C  CG  . PHE G  620 0.3705 0.3631 0.5421 0.0348  0.0734  -0.0582 ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CG  
44040 C  CD1 . PHE G  620 0.3587 0.3627 0.5266 0.0309  0.0734  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CD1 
44041 C  CD2 . PHE G  620 0.3742 0.3692 0.5461 0.0332  0.0787  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CD2 
44042 C  CE1 . PHE G  620 0.3515 0.3683 0.5155 0.0254  0.0785  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CE1 
44043 C  CE2 . PHE G  620 0.3669 0.3754 0.5344 0.0278  0.0839  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CE2 
44044 C  CZ  . PHE G  620 0.3559 0.3748 0.5190 0.0239  0.0836  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 863  PHE G CZ  
44045 N  N   . GLN G  621 0.4063 0.3335 0.5598 0.0388  0.0586  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 864  GLN G N   
44046 C  CA  . GLN G  621 0.4224 0.3297 0.5739 0.0432  0.0536  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 864  GLN G CA  
44047 C  C   . GLN G  621 0.4358 0.3318 0.5917 0.0451  0.0553  -0.0401 ? ? ? ? ? ? 864  GLN G C   
44048 O  O   . GLN G  621 0.4326 0.3332 0.5886 0.0404  0.0607  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 864  GLN G O   
44049 C  CB  . GLN G  621 0.4255 0.3209 0.5631 0.0367  0.0532  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 864  GLN G CB  
44050 C  CG  . GLN G  621 0.4172 0.3184 0.5490 0.0360  0.0499  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 864  GLN G CG  
44051 C  CD  . GLN G  621 0.4179 0.3117 0.5363 0.0286  0.0511  -0.0096 ? ? ? ? ? ? 864  GLN G CD  
44052 O  OE1 . GLN G  621 0.4319 0.3084 0.5439 0.0266  0.0511  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 864  GLN G OE1 
44053 N  NE2 . GLN G  621 0.4035 0.3103 0.5180 0.0243  0.0522  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 864  GLN G NE2 
44054 N  N   . ALA G  622 0.4519 0.3322 0.6111 0.0522  0.0504  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 865  ALA G N   
44055 C  CA  . ALA G  622 0.4678 0.3334 0.6305 0.0542  0.0511  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 865  ALA G CA  
44056 C  C   . ALA G  622 0.4762 0.3257 0.6273 0.0459  0.0534  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 865  ALA G C   
44057 O  O   . ALA G  622 0.4771 0.3196 0.6174 0.0418  0.0519  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 865  ALA G O   
44058 C  CB  . ALA G  622 0.4844 0.3356 0.6523 0.0641  0.0440  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 865  ALA G CB  
44059 N  N   . PHE G  623 0.4835 0.3269 0.6369 0.0434  0.0571  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 866  PHE G N   
44060 C  CA  . PHE G  623 0.4951 0.3206 0.6393 0.0358  0.0587  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CA  
44061 C  C   . PHE G  623 0.5162 0.3169 0.6553 0.0393  0.0532  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 866  PHE G C   
44062 O  O   . PHE G  623 0.5254 0.3201 0.6708 0.0487  0.0482  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 866  PHE G O   
44063 C  CB  . PHE G  623 0.4990 0.3237 0.6477 0.0327  0.0632  -0.0557 ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CB  
44064 C  CG  . PHE G  623 0.4807 0.3272 0.6305 0.0279  0.0683  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CG  
44065 C  CD1 . PHE G  623 0.4719 0.3232 0.6133 0.0186  0.0713  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CD1 
44066 C  CD2 . PHE G  623 0.4729 0.3357 0.6317 0.0328  0.0701  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CD2 
44067 C  CE1 . PHE G  623 0.4563 0.3270 0.5977 0.0145  0.0753  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CE1 
44068 C  CE2 . PHE G  623 0.4580 0.3399 0.6156 0.0281  0.0747  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CE2 
44069 C  CZ  . PHE G  623 0.4499 0.3353 0.5986 0.0191  0.0769  -0.0725 ? ? ? ? ? ? 866  PHE G CZ  
44070 N  N   . ALA G  624 0.5245 0.3110 0.6519 0.0320  0.0540  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 867  ALA G N   
44071 C  CA  . ALA G  624 0.5463 0.3086 0.6666 0.0353  0.0486  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 867  ALA G CA  
44072 C  C   . ALA G  624 0.5666 0.3098 0.6917 0.0377  0.0478  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 867  ALA G C   
44073 O  O   . ALA G  624 0.5652 0.3101 0.6934 0.0319  0.0529  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 867  ALA G O   
44074 C  CB  . ALA G  624 0.5509 0.3038 0.6565 0.0261  0.0505  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 867  ALA G CB  
44075 N  N   . THR G  625 0.5858 0.3112 0.7122 0.0467  0.0411  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 868  THR G N   
44076 C  CA  . THR G  625 0.6079 0.3125 0.7394 0.0499  0.0396  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 868  THR G CA  
44077 C  C   . THR G  625 0.6323 0.3080 0.7508 0.0445  0.0383  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 868  THR G C   
44078 O  O   . THR G  625 0.6536 0.3083 0.7739 0.0461  0.0366  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 868  THR G O   
44079 C  CB  . THR G  625 0.6194 0.3180 0.7614 0.0641  0.0321  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 868  THR G CB  
44080 O  OG1 . THR G  625 0.6224 0.3183 0.7594 0.0705  0.0251  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 868  THR G OG1 
44081 C  CG2 . THR G  625 0.6017 0.3250 0.7597 0.0694  0.0346  -0.0461 ? ? ? ? ? ? 868  THR G CG2 
44082 N  N   . LYS G  626 0.6297 0.3046 0.7348 0.0381  0.0392  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 869  LYS G N   
44083 C  CA  . LYS G  626 0.6536 0.3017 0.7434 0.0323  0.0384  0.0026  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G CA  
44084 C  C   . LYS G  626 0.6443 0.2998 0.7208 0.0249  0.0410  0.0126  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G C   
44085 O  O   . LYS G  626 0.6259 0.3006 0.7030 0.0284  0.0395  0.0143  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G O   
44086 C  CB  . LYS G  626 0.6786 0.3033 0.7651 0.0428  0.0291  0.0083  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G CB  
44087 C  CG  . LYS G  626 0.6693 0.3058 0.7560 0.0524  0.0226  0.0125  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G CG  
44088 C  CD  . LYS G  626 0.6960 0.3084 0.7799 0.0632  0.0127  0.0174  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G CD  
44089 C  CE  . LYS G  626 0.6968 0.3103 0.7708 0.0684  0.0061  0.0278  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G CE  
44090 N  NZ  . LYS G  626 0.7150 0.3153 0.7940 0.0831  -0.0051 0.0278  ? ? ? ? ? ? 869  LYS G NZ  
44091 N  N   . LYS G  627 0.6592 0.2982 0.7239 0.0146  0.0451  0.0192  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G N   
44092 C  CA  . LYS G  627 0.6544 0.2977 0.7058 0.0061  0.0488  0.0282  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G CA  
44093 C  C   . LYS G  627 0.6461 0.2988 0.6909 0.0126  0.0436  0.0356  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G C   
44094 O  O   . LYS G  627 0.6247 0.2986 0.6684 0.0087  0.0469  0.0360  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G O   
44095 C  CB  . LYS G  627 0.6828 0.2981 0.7202 -0.0027 0.0513  0.0368  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G CB  
44096 C  CG  . LYS G  627 0.6791 0.2995 0.7022 -0.0111 0.0554  0.0461  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G CG  
44097 C  CD  . LYS G  627 0.6911 0.3012 0.7065 -0.0262 0.0640  0.0490  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G CD  
44098 C  CE  . LYS G  627 0.6724 0.3034 0.6814 -0.0340 0.0699  0.0522  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G CE  
44099 N  NZ  . LYS G  627 0.6418 0.3021 0.6649 -0.0370 0.0744  0.0412  ? ? ? ? ? ? 870  LYS G NZ  
44100 N  N   . GLU G  628 0.6641 0.3005 0.7046 0.0225  0.0351  0.0413  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G N   
44101 C  CA  . GLU G  628 0.6604 0.3027 0.6942 0.0294  0.0287  0.0484  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G CA  
44102 C  C   . GLU G  628 0.6296 0.3029 0.6766 0.0342  0.0285  0.0410  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G C   
44103 O  O   . GLU G  628 0.6209 0.3046 0.6638 0.0378  0.0248  0.0455  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G O   
44104 C  CB  . GLU G  628 0.6835 0.3055 0.7152 0.0416  0.0181  0.0526  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G CB  
44105 C  CG  . GLU G  628 0.7186 0.3063 0.7346 0.0390  0.0161  0.0620  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G CG  
44106 C  CD  . GLU G  628 0.7292 0.3036 0.7496 0.0313  0.0223  0.0568  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G CD  
44107 O  OE1 . GLU G  628 0.7180 0.3025 0.7560 0.0350  0.0231  0.0448  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G OE1 
44108 O  OE2 . GLU G  628 0.7495 0.3036 0.7556 0.0213  0.0265  0.0642  ? ? ? ? ? ? 871  GLU G OE2 
44109 N  N   . GLU G  629 0.6145 0.3022 0.6771 0.0344  0.0321  0.0295  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G N   
44110 C  CA  . GLU G  629 0.5882 0.3036 0.6632 0.0392  0.0317  0.0225  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G CA  
44111 C  C   . GLU G  629 0.5642 0.3015 0.6404 0.0298  0.0396  0.0189  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G C   
44112 O  O   . GLU G  629 0.5426 0.3028 0.6270 0.0325  0.0397  0.0143  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G O   
44113 C  CB  . GLU G  629 0.5866 0.3064 0.6786 0.0472  0.0300  0.0115  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G CB  
44114 C  CG  . GLU G  629 0.5992 0.3106 0.6961 0.0601  0.0207  0.0124  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G CG  
44115 C  CD  . GLU G  629 0.6027 0.3142 0.7159 0.0672  0.0199  0.0009  ? ? ? ? ? ? 872  GLU G CD  
44116 O  OE1 . GLU G  629 0.5947 0.3132 0.7137 0.0613  0.0269  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 872  GLU G OE1 
44117 O  OE2 . GLU G  629 0.6139 0.3188 0.7339 0.0786  0.0122  -0.0002 ? ? ? ? ? ? 872  GLU G OE2 
44118 N  N   . TYR G  630 0.5684 0.2992 0.6374 0.0190  0.0459  0.0204  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G N   
44119 C  CA  . TYR G  630 0.5471 0.2981 0.6161 0.0104  0.0524  0.0178  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CA  
44120 C  C   . TYR G  630 0.5328 0.2984 0.5966 0.0121  0.0501  0.0233  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G C   
44121 O  O   . TYR G  630 0.5451 0.2991 0.5968 0.0131  0.0467  0.0329  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G O   
44122 C  CB  . TYR G  630 0.5578 0.2972 0.6177 -0.0009 0.0583  0.0212  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CB  
44123 C  CG  . TYR G  630 0.5611 0.2970 0.6291 -0.0055 0.0626  0.0126  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CG  
44124 C  CD1 . TYR G  630 0.5426 0.2977 0.6229 -0.0042 0.0646  0.0018  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CD1 
44125 C  CD2 . TYR G  630 0.5839 0.2970 0.6466 -0.0117 0.0650  0.0150  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CD2 
44126 C  CE1 . TYR G  630 0.5460 0.2986 0.6334 -0.0085 0.0684  -0.0069 ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CE1 
44127 C  CE2 . TYR G  630 0.5870 0.2974 0.6579 -0.0163 0.0688  0.0061  ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CE2 
44128 C  CZ  . TYR G  630 0.5676 0.2982 0.6509 -0.0144 0.0703  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 873  TYR G CZ  
44129 O  OH  . TYR G  630 0.5700 0.2996 0.6613 -0.0184 0.0736  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 873  TYR G OH  
44130 N  N   . THR G  631 0.5086 0.2986 0.5806 0.0124  0.0517  0.0174  ? ? ? ? ? ? 874  THR G N   
44131 C  CA  . THR G  631 0.4947 0.2988 0.5623 0.0132  0.0498  0.0219  ? ? ? ? ? ? 874  THR G CA  
44132 C  C   . THR G  631 0.5030 0.2984 0.5553 0.0064  0.0516  0.0308  ? ? ? ? ? ? 874  THR G C   
44133 O  O   . THR G  631 0.5102 0.2998 0.5537 0.0099  0.0470  0.0384  ? ? ? ? ? ? 874  THR G O   
44134 C  CB  . THR G  631 0.4696 0.2986 0.5445 0.0103  0.0534  0.0153  ? ? ? ? ? ? 874  THR G CB  
44135 O  OG1 . THR G  631 0.4623 0.3006 0.5502 0.0157  0.0528  0.0069  ? ? ? ? ? ? 874  THR G OG1 
44136 C  CG2 . THR G  631 0.4572 0.2989 0.5284 0.0120  0.0505  0.0197  ? ? ? ? ? ? 874  THR G CG2 
44137 N  N   . ASN G  632 0.5023 0.2978 0.5517 -0.0032 0.0583  0.0294  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G N   
44138 C  CA  . ASN G  632 0.5062 0.2991 0.5429 -0.0103 0.0612  0.0363  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G CA  
44139 C  C   . ASN G  632 0.5325 0.3010 0.5563 -0.0098 0.0589  0.0455  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G C   
44140 O  O   . ASN G  632 0.5390 0.3036 0.5499 -0.0128 0.0594  0.0530  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G O   
44141 C  CB  . ASN G  632 0.5012 0.2996 0.5395 -0.0206 0.0688  0.0318  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G CB  
44142 C  CG  . ASN G  632 0.4763 0.2987 0.5244 -0.0214 0.0705  0.0238  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G CG  
44143 O  OD1 . ASN G  632 0.4619 0.2981 0.5118 -0.0163 0.0670  0.0239  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G OD1 
44144 N  ND2 . ASN G  632 0.4720 0.2992 0.5264 -0.0278 0.0755  0.0167  ? ? ? ? ? ? 875  ASN G ND2 
44145 N  N   . VAL G  633 0.5493 0.3003 0.5757 -0.0056 0.0562  0.0451  ? ? ? ? ? ? 876  VAL G N   
44146 C  CA  . VAL G  633 0.5773 0.3024 0.5905 -0.0040 0.0527  0.0546  ? ? ? ? ? ? 876  VAL G CA  
44147 C  C   . VAL G  633 0.5781 0.3042 0.5864 0.0057  0.0443  0.0601  ? ? ? ? ? ? 876  VAL G C   
44148 O  O   . VAL G  633 0.5907 0.3076 0.5834 0.0049  0.0423  0.0694  ? ? ? ? ? ? 876  VAL G O   
44149 C  CB  . VAL G  633 0.5965 0.3013 0.6145 -0.0016 0.0513  0.0521  ? ? ? ? ? ? 876  VAL G CB  
44150 C  CG1 . VAL G  633 0.6252 0.3036 0.6307 0.0032  0.0450  0.0618  ? ? ? ? ? ? 876  VAL G CG1 
44151 C  CG2 . VAL G  633 0.6008 0.3008 0.6204 -0.0127 0.0594  0.0484  ? ? ? ? ? ? 876  VAL G CG2 
44152 N  N   . VAL G  634 0.5650 0.3031 0.5869 0.0147  0.0394  0.0540  ? ? ? ? ? ? 877  VAL G N   
44153 C  CA  . VAL G  634 0.5627 0.3055 0.5840 0.0242  0.0312  0.0571  ? ? ? ? ? ? 877  VAL G CA  
44154 C  C   . VAL G  634 0.5492 0.3067 0.5628 0.0210  0.0320  0.0608  ? ? ? ? ? ? 877  VAL G C   
44155 O  O   . VAL G  634 0.5601 0.3102 0.5619 0.0244  0.0267  0.0684  ? ? ? ? ? ? 877  VAL G O   
44156 C  CB  . VAL G  634 0.5477 0.3053 0.5877 0.0326  0.0278  0.0481  ? ? ? ? ? ? 877  VAL G CB  
44157 C  CG1 . VAL G  634 0.5420 0.3087 0.5841 0.0416  0.0198  0.0500  ? ? ? ? ? ? 877  VAL G CG1 
44158 C  CG2 . VAL G  634 0.5637 0.3053 0.6107 0.0368  0.0263  0.0443  ? ? ? ? ? ? 877  VAL G CG2 
44159 N  N   . ILE G  635 0.5269 0.3045 0.5466 0.0150  0.0380  0.0553  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G N   
44160 C  CA  . ILE G  635 0.5160 0.3059 0.5279 0.0116  0.0390  0.0585  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G CA  
44161 C  C   . ILE G  635 0.5360 0.3099 0.5284 0.0074  0.0396  0.0683  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G C   
44162 O  O   . ILE G  635 0.5393 0.3134 0.5224 0.0110  0.0347  0.0738  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G O   
44163 C  CB  . ILE G  635 0.4953 0.3037 0.5132 0.0039  0.0462  0.0524  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G CB  
44164 C  CG1 . ILE G  635 0.4732 0.3014 0.5070 0.0082  0.0448  0.0441  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G CG1 
44165 C  CG2 . ILE G  635 0.4899 0.3060 0.4976 0.0000  0.0474  0.0565  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G CG2 
44166 C  CD1 . ILE G  635 0.4559 0.2995 0.4962 0.0013  0.0513  0.0373  ? ? ? ? ? ? 878  ILE G CD1 
44167 N  N   . ALA G  636 0.5501 0.3104 0.5362 -0.0004 0.0458  0.0702  ? ? ? ? ? ? 879  ALA G N   
44168 C  CA  . ALA G  636 0.5700 0.3156 0.5372 -0.0063 0.0483  0.0791  ? ? ? ? ? ? 879  ALA G CA  
44169 C  C   . ALA G  636 0.5910 0.3192 0.5465 0.0016  0.0398  0.0873  ? ? ? ? ? ? 879  ALA G C   
44170 O  O   . ALA G  636 0.6004 0.3246 0.5405 0.0012  0.0382  0.0944  ? ? ? ? ? ? 879  ALA G O   
44171 C  CB  . ALA G  636 0.5847 0.3161 0.5491 -0.0152 0.0555  0.0796  ? ? ? ? ? ? 879  ALA G CB  
44172 N  N   . LYS G  637 0.5990 0.3170 0.5620 0.0095  0.0339  0.0859  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G N   
44173 C  CA  . LYS G  637 0.6212 0.3209 0.5742 0.0182  0.0245  0.0933  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G CA  
44174 C  C   . LYS G  637 0.6103 0.3237 0.5636 0.0265  0.0165  0.0940  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G C   
44175 O  O   . LYS G  637 0.6287 0.3292 0.5681 0.0312  0.0099  0.1016  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G O   
44176 C  CB  . LYS G  637 0.6315 0.3184 0.5952 0.0251  0.0200  0.0900  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G CB  
44177 C  CG  . LYS G  637 0.6621 0.3232 0.6129 0.0330  0.0106  0.0987  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G CG  
44178 C  CD  . LYS G  637 0.6823 0.3213 0.6376 0.0356  0.0090  0.0977  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G CD  
44179 C  CE  . LYS G  637 0.6968 0.3246 0.6549 0.0500  -0.0037 0.0990  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G CE  
44180 N  NZ  . LYS G  637 0.6772 0.3219 0.6609 0.0584  -0.0065 0.0871  ? ? ? ? ? ? 880  LYS G NZ  
44181 N  N   . ASN G  638 0.5816 0.3205 0.5503 0.0280  0.0172  0.0860  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G N   
44182 C  CA  . ASN G  638 0.5695 0.3229 0.5423 0.0358  0.0096  0.0852  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G CA  
44183 C  C   . ASN G  638 0.5532 0.3238 0.5214 0.0310  0.0126  0.0851  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G C   
44184 O  O   . ASN G  638 0.5375 0.3244 0.5131 0.0358  0.0079  0.0821  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G O   
44185 C  CB  . ASN G  638 0.5506 0.3198 0.5456 0.0421  0.0071  0.0760  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G CB  
44186 C  CG  . ASN G  638 0.5663 0.3204 0.5674 0.0492  0.0023  0.0751  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G CG  
44187 O  OD1 . ASN G  638 0.5863 0.3251 0.5791 0.0562  -0.0058 0.0810  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G OD1 
44188 N  ND2 . ASN G  638 0.5602 0.3164 0.5742 0.0475  0.0072  0.0680  ? ? ? ? ? ? 881  ASN G ND2 
44189 N  N   . VAL G  639 0.5572 0.3245 0.5141 0.0213  0.0205  0.0879  ? ? ? ? ? ? 882  VAL G N   
44190 C  CA  . VAL G  639 0.5451 0.3267 0.4958 0.0163  0.0239  0.0880  ? ? ? ? ? ? 882  VAL G CA  
44191 C  C   . VAL G  639 0.5502 0.3325 0.4913 0.0232  0.0151  0.0927  ? ? ? ? ? ? 882  VAL G C   
44192 O  O   . VAL G  639 0.5345 0.3333 0.4772 0.0231  0.0144  0.0902  ? ? ? ? ? ? 882  VAL G O   
44193 C  CB  . VAL G  639 0.5567 0.3297 0.4938 0.0054  0.0332  0.0918  ? ? ? ? ? ? 882  VAL G CB  
44194 C  CG1 . VAL G  639 0.5770 0.3384 0.4921 0.0048  0.0313  0.1007  ? ? ? ? ? ? 882  VAL G CG1 
44195 C  CG2 . VAL G  639 0.5343 0.3274 0.4792 -0.0018 0.0409  0.0853  ? ? ? ? ? ? 882  VAL G CG2 
44196 N  N   . ASP G  640 0.5733 0.3371 0.5044 0.0294  0.0078  0.0992  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G N   
44197 C  CA  . ASP G  640 0.5787 0.3436 0.5009 0.0360  -0.0009 0.1029  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G CA  
44198 C  C   . ASP G  640 0.5569 0.3415 0.4972 0.0434  -0.0075 0.0962  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G C   
44199 O  O   . ASP G  640 0.5501 0.3452 0.4873 0.0454  -0.0116 0.0961  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G O   
44200 C  CB  . ASP G  640 0.6098 0.3498 0.5171 0.0417  -0.0082 0.1113  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G CB  
44201 C  CG  . ASP G  640 0.6339 0.3564 0.5162 0.0344  -0.0033 0.1201  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G CG  
44202 O  OD1 . ASP G  640 0.6250 0.3566 0.5031 0.0251  0.0060  0.1189  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G OD1 
44203 O  OD2 . ASP G  640 0.6631 0.3624 0.5292 0.0377  -0.0085 0.1283  ? ? ? ? ? ? 883  ASP G OD2 
44204 N  N   . LYS G  641 0.5474 0.3365 0.5064 0.0472  -0.0084 0.0903  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G N   
44205 C  CA  . LYS G  641 0.5280 0.3357 0.5057 0.0536  -0.0137 0.0835  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G CA  
44206 C  C   . LYS G  641 0.5035 0.3325 0.4872 0.0479  -0.0085 0.0787  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G C   
44207 O  O   . LYS G  641 0.4939 0.3352 0.4806 0.0511  -0.0137 0.0772  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G O   
44208 C  CB  . LYS G  641 0.5216 0.3315 0.5177 0.0565  -0.0125 0.0773  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G CB  
44209 C  CG  . LYS G  641 0.5354 0.3362 0.5365 0.0670  -0.0221 0.0779  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G CG  
44210 C  CD  . LYS G  641 0.5264 0.3416 0.5346 0.0737  -0.0306 0.0760  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G CD  
44211 C  CE  . LYS G  641 0.5477 0.3489 0.5545 0.0846  -0.0420 0.0792  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G CE  
44212 N  NZ  . LYS G  641 0.5432 0.3561 0.5551 0.0917  -0.0518 0.0779  ? ? ? ? ? ? 884  LYS G NZ  
44213 N  N   . PHE G  642 0.4944 0.3271 0.4798 0.0396  0.0011  0.0760  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G N   
44214 C  CA  . PHE G  642 0.4725 0.3242 0.4634 0.0345  0.0056  0.0713  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CA  
44215 C  C   . PHE G  642 0.4745 0.3291 0.4521 0.0337  0.0030  0.0750  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G C   
44216 O  O   . PHE G  642 0.4592 0.3292 0.4429 0.0349  0.0003  0.0717  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G O   
44217 C  CB  . PHE G  642 0.4672 0.3196 0.4592 0.0260  0.0155  0.0687  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CB  
44218 C  CG  . PHE G  642 0.4688 0.3161 0.4715 0.0270  0.0175  0.0653  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CG  
44219 C  CD1 . PHE G  642 0.4570 0.3146 0.4765 0.0325  0.0144  0.0595  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CD1 
44220 C  CD2 . PHE G  642 0.4831 0.3151 0.4795 0.0223  0.0227  0.0674  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CD2 
44221 C  CE1 . PHE G  642 0.4591 0.3125 0.4888 0.0340  0.0163  0.0554  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CE1 
44222 C  CE2 . PHE G  642 0.4854 0.3121 0.4923 0.0236  0.0242  0.0635  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CE2 
44223 C  CZ  . PHE G  642 0.4735 0.3109 0.4966 0.0297  0.0210  0.0574  ? ? ? ? ? ? 885  PHE G CZ  
44224 N  N   . ALA G  643 0.4948 0.3339 0.4536 0.0315  0.0038  0.0819  ? ? ? ? ? ? 886  ALA G N   
44225 C  CA  . ALA G  643 0.4967 0.3395 0.4425 0.0302  0.0024  0.0845  ? ? ? ? ? ? 886  ALA G CA  
44226 C  C   . ALA G  643 0.4983 0.3441 0.4453 0.0391  -0.0087 0.0852  ? ? ? ? ? ? 886  ALA G C   
44227 O  O   . ALA G  643 0.4883 0.3463 0.4354 0.0397  -0.0115 0.0831  ? ? ? ? ? ? 886  ALA G O   
44228 C  CB  . ALA G  643 0.5191 0.3455 0.4438 0.0254  0.0065  0.0915  ? ? ? ? ? ? 886  ALA G CB  
44229 N  N   . GLU G  644 0.5111 0.3461 0.4601 0.0462  -0.0155 0.0876  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G N   
44230 C  CA  . GLU G  644 0.5130 0.3515 0.4652 0.0550  -0.0267 0.0875  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G CA  
44231 C  C   . GLU G  644 0.4869 0.3482 0.4594 0.0563  -0.0284 0.0796  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G C   
44232 O  O   . GLU G  644 0.4844 0.3532 0.4581 0.0607  -0.0359 0.0787  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G O   
44233 C  CB  . GLU G  644 0.5307 0.3542 0.4843 0.0626  -0.0335 0.0904  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G CB  
44234 C  CG  . GLU G  644 0.5394 0.3624 0.4929 0.0724  -0.0463 0.0915  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G CG  
44235 C  CD  . GLU G  644 0.5485 0.3639 0.5137 0.0811  -0.0531 0.0906  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G CD  
44236 O  OE1 . GLU G  644 0.5578 0.3599 0.5225 0.0796  -0.0485 0.0921  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G OE1 
44237 O  OE2 . GLU G  644 0.5468 0.3695 0.5227 0.0895  -0.0630 0.0877  ? ? ? ? ? ? 887  GLU G OE2 
44238 N  N   . TRP G  645 0.4691 0.3407 0.4563 0.0521  -0.0212 0.0740  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G N   
44239 C  CA  . TRP G  645 0.4459 0.3376 0.4519 0.0522  -0.0212 0.0668  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CA  
44240 C  C   . TRP G  645 0.4320 0.3356 0.4349 0.0462  -0.0175 0.0649  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G C   
44241 O  O   . TRP G  645 0.4147 0.3340 0.4305 0.0459  -0.0184 0.0598  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G O   
44242 C  CB  . TRP G  645 0.4351 0.3314 0.4561 0.0500  -0.0148 0.0618  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CB  
44243 C  CG  . TRP G  645 0.4449 0.3336 0.4744 0.0569  -0.0189 0.0612  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CG  
44244 C  CD1 . TRP G  645 0.4575 0.3405 0.4872 0.0654  -0.0288 0.0634  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CD1 
44245 C  CD2 . TRP G  645 0.4434 0.3300 0.4833 0.0566  -0.0141 0.0576  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CD2 
44246 N  NE1 . TRP G  645 0.4640 0.3413 0.5038 0.0706  -0.0303 0.0614  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G NE1 
44247 C  CE2 . TRP G  645 0.4557 0.3349 0.5017 0.0652  -0.0212 0.0577  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CE2 
44248 C  CE3 . TRP G  645 0.4340 0.3239 0.4784 0.0501  -0.0050 0.0539  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CE3 
44249 C  CZ2 . TRP G  645 0.4591 0.3336 0.5154 0.0676  -0.0190 0.0542  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CZ2 
44250 C  CZ3 . TRP G  645 0.4372 0.3227 0.4914 0.0522  -0.0028 0.0504  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CZ3 
44251 C  CH2 . TRP G  645 0.4498 0.3275 0.5098 0.0609  -0.0096 0.0505  ? ? ? ? ? ? 888  TRP G CH2 
44252 N  N   . GLY G  646 0.4403 0.3364 0.4266 0.0412  -0.0130 0.0686  ? ? ? ? ? ? 889  GLY G N   
44253 C  CA  . GLY G  646 0.4284 0.3348 0.4115 0.0353  -0.0085 0.0663  ? ? ? ? ? ? 889  GLY G CA  
44254 C  C   . GLY G  646 0.4121 0.3275 0.4055 0.0292  0.0000  0.0614  ? ? ? ? ? ? 889  GLY G C   
44255 O  O   . GLY G  646 0.3989 0.3257 0.3947 0.0257  0.0020  0.0580  ? ? ? ? ? ? 889  GLY G O   
44256 N  N   . VAL G  647 0.4141 0.3238 0.4130 0.0281  0.0042  0.0608  ? ? ? ? ? ? 890  VAL G N   
44257 C  CA  . VAL G  647 0.4039 0.3184 0.4082 0.0216  0.0126  0.0569  ? ? ? ? ? ? 890  VAL G CA  
44258 C  C   . VAL G  647 0.4073 0.3200 0.3995 0.0152  0.0184  0.0583  ? ? ? ? ? ? 890  VAL G C   
44259 O  O   . VAL G  647 0.4241 0.3238 0.4035 0.0136  0.0204  0.0631  ? ? ? ? ? ? 890  VAL G O   
44260 C  CB  . VAL G  647 0.4113 0.3159 0.4199 0.0216  0.0159  0.0569  ? ? ? ? ? ? 890  VAL G CB  
44261 C  CG1 . VAL G  647 0.4006 0.3112 0.4156 0.0152  0.0239  0.0521  ? ? ? ? ? ? 890  VAL G CG1 
44262 C  CG2 . VAL G  647 0.4090 0.3159 0.4302 0.0282  0.0107  0.0548  ? ? ? ? ? ? 890  VAL G CG2 
44263 N  N   . THR G  648 0.3923 0.3180 0.3886 0.0116  0.0210  0.0540  ? ? ? ? ? ? 891  THR G N   
44264 C  CA  . THR G  648 0.3934 0.3204 0.3814 0.0057  0.0268  0.0536  ? ? ? ? ? ? 891  THR G CA  
44265 C  C   . THR G  648 0.3841 0.3163 0.3800 0.0001  0.0339  0.0489  ? ? ? ? ? ? 891  THR G C   
44266 O  O   . THR G  648 0.3865 0.3190 0.3772 -0.0052 0.0396  0.0482  ? ? ? ? ? ? 891  THR G O   
44267 C  CB  . THR G  648 0.3858 0.3229 0.3709 0.0059  0.0242  0.0518  ? ? ? ? ? ? 891  THR G CB  
44268 O  OG1 . THR G  648 0.3686 0.3181 0.3667 0.0073  0.0215  0.0471  ? ? ? ? ? ? 891  THR G OG1 
44269 C  CG2 . THR G  648 0.3972 0.3287 0.3721 0.0106  0.0177  0.0562  ? ? ? ? ? ? 891  THR G CG2 
44270 N  N   . ASP G  649 0.3741 0.3111 0.3826 0.0012  0.0337  0.0453  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G N   
44271 C  CA  . ASP G  649 0.3654 0.3079 0.3813 -0.0035 0.0395  0.0402  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G CA  
44272 C  C   . ASP G  649 0.3659 0.3046 0.3906 -0.0017 0.0399  0.0388  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G C   
44273 O  O   . ASP G  649 0.3586 0.3029 0.3917 0.0023  0.0362  0.0371  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G O   
44274 C  CB  . ASP G  649 0.3488 0.3061 0.3712 -0.0046 0.0388  0.0353  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G CB  
44275 C  CG  . ASP G  649 0.3479 0.3097 0.3630 -0.0058 0.0381  0.0357  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G CG  
44276 O  OD1 . ASP G  649 0.3489 0.3123 0.3610 -0.0105 0.0431  0.0338  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G OD1 
44277 O  OD2 . ASP G  649 0.3467 0.3108 0.3596 -0.0019 0.0324  0.0373  ? ? ? ? ? ? 892  ASP G OD2 
44278 N  N   . PHE G  650 0.3756 0.3047 0.3984 -0.0049 0.0446  0.0392  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G N   
44279 C  CA  . PHE G  650 0.3802 0.3025 0.4097 -0.0027 0.0448  0.0381  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CA  
44280 C  C   . PHE G  650 0.3702 0.3003 0.4081 -0.0067 0.0494  0.0316  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G C   
44281 O  O   . PHE G  650 0.3725 0.3012 0.4081 -0.0125 0.0545  0.0301  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G O   
44282 C  CB  . PHE G  650 0.4001 0.3045 0.4213 -0.0034 0.0463  0.0430  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CB  
44283 C  CG  . PHE G  650 0.4072 0.3028 0.4349 0.0002  0.0451  0.0422  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CG  
44284 C  CD1 . PHE G  650 0.4202 0.3045 0.4445 0.0065  0.0395  0.0470  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CD1 
44285 C  CD2 . PHE G  650 0.4014 0.3003 0.4389 -0.0018 0.0490  0.0361  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CD2 
44286 C  CE1 . PHE G  650 0.4274 0.3036 0.4588 0.0108  0.0379  0.0455  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CE1 
44287 C  CE2 . PHE G  650 0.4085 0.2995 0.4525 0.0019  0.0479  0.0344  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CE2 
44288 C  CZ  . PHE G  650 0.4215 0.3011 0.4629 0.0084  0.0425  0.0391  ? ? ? ? ? ? 893  PHE G CZ  
44289 N  N   . GLU G  651 0.3592 0.2985 0.4067 -0.0040 0.0477  0.0275  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G N   
44290 C  CA  . GLU G  651 0.3509 0.2975 0.4050 -0.0076 0.0518  0.0213  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G CA  
44291 C  C   . GLU G  651 0.3600 0.2971 0.4182 -0.0073 0.0542  0.0193  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G C   
44292 O  O   . GLU G  651 0.3621 0.2973 0.4258 -0.0021 0.0517  0.0190  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G O   
44293 C  CB  . GLU G  651 0.3375 0.2970 0.3987 -0.0055 0.0495  0.0178  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G CB  
44294 C  CG  . GLU G  651 0.3316 0.2972 0.3982 -0.0085 0.0532  0.0116  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G CG  
44295 C  CD  . GLU G  651 0.3204 0.2980 0.3924 -0.0071 0.0515  0.0087  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G CD  
44296 O  OE1 . GLU G  651 0.3158 0.2981 0.3878 -0.0045 0.0476  0.0114  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G OE1 
44297 O  OE2 . GLU G  651 0.3174 0.2994 0.3932 -0.0089 0.0543  0.0036  ? ? ? ? ? ? 894  GLU G OE2 
44298 N  N   . MET G  652 0.3659 0.2975 0.4225 -0.0126 0.0590  0.0175  ? ? ? ? ? ? 895  MET G N   
44299 C  CA  . MET G  652 0.3752 0.2973 0.4359 -0.0129 0.0614  0.0148  ? ? ? ? ? ? 895  MET G CA  
44300 C  C   . MET G  652 0.3659 0.2976 0.4355 -0.0133 0.0632  0.0070  ? ? ? ? ? ? 895  MET G C   
44301 O  O   . MET G  652 0.3540 0.2981 0.4248 -0.0153 0.0636  0.0039  ? ? ? ? ? ? 895  MET G O   
44302 C  CB  . MET G  652 0.3864 0.2984 0.4419 -0.0192 0.0659  0.0159  ? ? ? ? ? ? 895  MET G CB  
44303 C  CG  . MET G  652 0.4018 0.2992 0.4483 -0.0182 0.0646  0.0235  ? ? ? ? ? ? 895  MET G CG  
44304 S  SD  . MET G  652 0.4190 0.3018 0.4587 -0.0263 0.0706  0.0256  ? ? ? ? ? ? 895  MET G SD  
44305 C  CE  . MET G  652 0.4352 0.3001 0.4780 -0.0227 0.0694  0.0258  ? ? ? ? ? ? 895  MET G CE  
44306 N  N   . ALA G  653 0.3726 0.2979 0.4477 -0.0110 0.0639  0.0038  ? ? ? ? ? ? 896  ALA G N   
44307 C  CA  . ALA G  653 0.3666 0.2997 0.4482 -0.0125 0.0665  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 896  ALA G CA  
44308 C  C   . ALA G  653 0.3650 0.3005 0.4446 -0.0197 0.0702  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 896  ALA G C   
44309 O  O   . ALA G  653 0.3716 0.3002 0.4463 -0.0237 0.0718  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 896  ALA G O   
44310 C  CB  . ALA G  653 0.3766 0.3007 0.4638 -0.0093 0.0671  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 896  ALA G CB  
44311 N  N   . PRO G  654 0.3574 0.3029 0.4408 -0.0214 0.0716  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 897  PRO G N   
44312 C  CA  . PRO G  654 0.3587 0.3049 0.4420 -0.0277 0.0746  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 897  PRO G CA  
44313 C  C   . PRO G  654 0.3735 0.3049 0.4582 -0.0301 0.0774  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 897  PRO G C   
44314 O  O   . PRO G  654 0.3807 0.3049 0.4693 -0.0266 0.0773  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 897  PRO G O   
44315 C  CB  . PRO G  654 0.3512 0.3084 0.4382 -0.0276 0.0748  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 897  PRO G CB  
44316 C  CG  . PRO G  654 0.3500 0.3088 0.4399 -0.0217 0.0734  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 897  PRO G CG  
44317 C  CD  . PRO G  654 0.3495 0.3052 0.4373 -0.0180 0.0707  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 897  PRO G CD  
44318 N  N   . GLN G  655 0.3790 0.3058 0.4611 -0.0362 0.0799  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 898  GLN G N   
44319 C  CA  . GLN G  655 0.3951 0.3060 0.4775 -0.0393 0.0827  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 898  GLN G CA  
44320 C  C   . GLN G  655 0.3987 0.3093 0.4870 -0.0438 0.0854  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 898  GLN G C   
44321 O  O   . GLN G  655 0.4132 0.3096 0.5025 -0.0468 0.0877  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 898  GLN G O   
44322 C  CB  . GLN G  655 0.4029 0.3065 0.4786 -0.0443 0.0848  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 898  GLN G CB  
44323 C  CG  . GLN G  655 0.4047 0.3039 0.4733 -0.0396 0.0819  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 898  GLN G CG  
44324 C  CD  . GLN G  655 0.4140 0.3011 0.4832 -0.0328 0.0788  0.0000  ? ? ? ? ? ? 898  GLN G CD  
44325 O  OE1 . GLN G  655 0.4303 0.3010 0.4980 -0.0338 0.0799  0.0018  ? ? ? ? ? ? 898  GLN G OE1 
44326 N  NE2 . GLN G  655 0.4044 0.2996 0.4762 -0.0258 0.0748  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 898  GLN G NE2 
44327 N  N   . TYR G  656 0.3872 0.3123 0.4789 -0.0445 0.0850  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 899  TYR G N   
44328 C  CA  . TYR G  656 0.3904 0.3168 0.4874 -0.0486 0.0869  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CA  
44329 C  C   . TYR G  656 0.4011 0.3164 0.5017 -0.0454 0.0871  -0.0458 ? ? ? ? ? ? 899  TYR G C   
44330 O  O   . TYR G  656 0.4004 0.3141 0.5009 -0.0385 0.0851  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 899  TYR G O   
44331 C  CB  . TYR G  656 0.3772 0.3207 0.4753 -0.0487 0.0852  -0.0480 ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CB  
44332 C  CG  . TYR G  656 0.3676 0.3192 0.4614 -0.0486 0.0838  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CG  
44333 C  CD1 . TYR G  656 0.3696 0.3206 0.4625 -0.0542 0.0858  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CD1 
44334 C  CD2 . TYR G  656 0.3579 0.3169 0.4486 -0.0431 0.0806  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CD2 
44335 C  CE1 . TYR G  656 0.3616 0.3199 0.4506 -0.0537 0.0845  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CE1 
44336 C  CE2 . TYR G  656 0.3501 0.3153 0.4368 -0.0428 0.0789  -0.0336 ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CE2 
44337 C  CZ  . TYR G  656 0.3521 0.3168 0.4378 -0.0478 0.0808  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 899  TYR G CZ  
44338 O  OH  . TYR G  656 0.3451 0.3161 0.4269 -0.0470 0.0791  -0.0274 ? ? ? ? ? ? 899  TYR G OH  
44339 N  N   . VAL G  657 0.4119 0.3191 0.5163 -0.0503 0.0895  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 900  VAL G N   
44340 C  CA  . VAL G  657 0.4234 0.3196 0.5319 -0.0478 0.0898  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 900  VAL G CA  
44341 C  C   . VAL G  657 0.4156 0.3238 0.5269 -0.0437 0.0886  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 900  VAL G C   
44342 O  O   . VAL G  657 0.4093 0.3290 0.5216 -0.0470 0.0887  -0.0708 ? ? ? ? ? ? 900  VAL G O   
44343 C  CB  . VAL G  657 0.4375 0.3221 0.5494 -0.0551 0.0927  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 900  VAL G CB  
44344 C  CG1 . VAL G  657 0.4473 0.3246 0.5647 -0.0526 0.0925  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 900  VAL G CG1 
44345 C  CG2 . VAL G  657 0.4507 0.3185 0.5586 -0.0585 0.0944  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 900  VAL G CG2 
44346 N  N   . SER G  658 0.4174 0.3227 0.5298 -0.0365 0.0873  -0.0638 ? ? ? ? ? ? 901  SER G N   
44347 C  CA  . SER G  658 0.4106 0.3277 0.5246 -0.0320 0.0867  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 901  SER G CA  
44348 C  C   . SER G  658 0.4168 0.3347 0.5342 -0.0342 0.0881  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 901  SER G C   
44349 O  O   . SER G  658 0.4302 0.3347 0.5514 -0.0355 0.0891  -0.0851 ? ? ? ? ? ? 901  SER G O   
44350 C  CB  . SER G  658 0.4136 0.3262 0.5299 -0.0241 0.0856  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 901  SER G CB  
44351 O  OG  . SER G  658 0.4037 0.3309 0.5202 -0.0201 0.0854  -0.0709 ? ? ? ? ? ? 901  SER G OG  
44352 N  N   . SER G  659 0.4088 0.3412 0.5244 -0.0345 0.0879  -0.0878 ? ? ? ? ? ? 902  SER G N   
44353 C  CA  . SER G  659 0.4166 0.3492 0.5348 -0.0347 0.0889  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 902  SER G CA  
44354 C  C   . SER G  659 0.4224 0.3510 0.5438 -0.0275 0.0897  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 902  SER G C   
44355 O  O   . SER G  659 0.4181 0.3469 0.5397 -0.0226 0.0891  -0.0948 ? ? ? ? ? ? 902  SER G O   
44356 C  CB  . SER G  659 0.4092 0.3572 0.5228 -0.0363 0.0881  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 902  SER G CB  
44357 O  OG  . SER G  659 0.4015 0.3597 0.5112 -0.0314 0.0880  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 902  SER G OG  
44358 N  N   . THR G  660 0.4324 0.3579 0.5571 -0.0263 0.0909  -0.1118 ? ? ? ? ? ? 903  THR G N   
44359 C  CA  . THR G  660 0.4374 0.3611 0.5661 -0.0187 0.0918  -0.1148 ? ? ? ? ? ? 903  THR G CA  
44360 C  C   . THR G  660 0.4386 0.3731 0.5663 -0.0165 0.0937  -0.1253 ? ? ? ? ? ? 903  THR G C   
44361 O  O   . THR G  660 0.4457 0.3780 0.5784 -0.0107 0.0950  -0.1306 ? ? ? ? ? ? 903  THR G O   
44362 C  CB  . THR G  660 0.4528 0.3574 0.5883 -0.0163 0.0915  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 903  THR G CB  
44363 O  OG1 . THR G  660 0.4627 0.3589 0.5994 -0.0221 0.0919  -0.1220 ? ? ? ? ? ? 903  THR G OG1 
44364 C  CG2 . THR G  660 0.4532 0.3471 0.5884 -0.0161 0.0898  -0.1040 ? ? ? ? ? ? 903  THR G CG2 
44365 N  N   . ASP G  661 0.4329 0.3788 0.5540 -0.0208 0.0936  -0.1287 ? ? ? ? ? ? 904  ASP G N   
44366 C  CA  . ASP G  661 0.4350 0.3918 0.5521 -0.0193 0.0953  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 904  ASP G CA  
44367 C  C   . ASP G  661 0.4320 0.3971 0.5498 -0.0129 0.0978  -0.1376 ? ? ? ? ? ? 904  ASP G C   
44368 O  O   . ASP G  661 0.4375 0.4090 0.5538 -0.0107 0.1004  -0.1464 ? ? ? ? ? ? 904  ASP G O   
44369 C  CB  . ASP G  661 0.4271 0.3957 0.5350 -0.0240 0.0937  -0.1377 ? ? ? ? ? ? 904  ASP G CB  
44370 C  CG  . ASP G  661 0.4135 0.3883 0.5178 -0.0245 0.0923  -0.1263 ? ? ? ? ? ? 904  ASP G CG  
44371 O  OD1 . ASP G  661 0.4097 0.3798 0.5152 -0.0283 0.0902  -0.1207 ? ? ? ? ? ? 904  ASP G OD1 
44372 O  OD2 . ASP G  661 0.4073 0.3912 0.5082 -0.0213 0.0935  -0.1229 ? ? ? ? ? ? 904  ASP G OD2 
44373 N  N   . GLY G  662 0.4240 0.3898 0.5441 -0.0101 0.0973  -0.1281 ? ? ? ? ? ? 905  GLY G N   
44374 C  CA  . GLY G  662 0.4214 0.3963 0.5439 -0.0045 0.0998  -0.1283 ? ? ? ? ? ? 905  GLY G CA  
44375 C  C   . GLY G  662 0.4152 0.4062 0.5286 -0.0064 0.1018  -0.1296 ? ? ? ? ? ? 905  GLY G C   
44376 O  O   . GLY G  662 0.4149 0.4150 0.5295 -0.0029 0.1050  -0.1317 ? ? ? ? ? ? 905  GLY G O   
44377 N  N   . SER G  663 0.4112 0.4055 0.5153 -0.0119 0.0998  -0.1281 ? ? ? ? ? ? 906  SER G N   
44378 C  CA  . SER G  663 0.4075 0.4150 0.5007 -0.0141 0.1008  -0.1285 ? ? ? ? ? ? 906  SER G CA  
44379 C  C   . SER G  663 0.3964 0.4117 0.4876 -0.0135 0.1007  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 906  SER G C   
44380 O  O   . SER G  663 0.3947 0.4200 0.4770 -0.0151 0.1020  -0.1181 ? ? ? ? ? ? 906  SER G O   
44381 C  CB  . SER G  663 0.4073 0.4150 0.4922 -0.0196 0.0973  -0.1296 ? ? ? ? ? ? 906  SER G CB  
44382 O  OG  . SER G  663 0.3974 0.4028 0.4823 -0.0221 0.0936  -0.1201 ? ? ? ? ? ? 906  SER G OG  
44383 N  N   . PHE G  664 0.3904 0.4001 0.4889 -0.0116 0.0990  -0.1109 ? ? ? ? ? ? 907  PHE G N   
44384 C  CA  . PHE G  664 0.3804 0.3962 0.4789 -0.0107 0.0984  -0.1019 ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CA  
44385 C  C   . PHE G  664 0.3790 0.3873 0.4884 -0.0063 0.0972  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 907  PHE G C   
44386 O  O   . PHE G  664 0.3848 0.3810 0.4995 -0.0053 0.0959  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 907  PHE G O   
44387 C  CB  . PHE G  664 0.3718 0.3898 0.4618 -0.0152 0.0947  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CB  
44388 C  CG  . PHE G  664 0.3627 0.3869 0.4520 -0.0146 0.0939  -0.0860 ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CG  
44389 C  CD1 . PHE G  664 0.3624 0.3971 0.4468 -0.0150 0.0967  -0.0865 ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CD1 
44390 C  CD2 . PHE G  664 0.3557 0.3749 0.4488 -0.0140 0.0906  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CD2 
44391 C  CE1 . PHE G  664 0.3547 0.3949 0.4392 -0.0149 0.0960  -0.0788 ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CE1 
44392 C  CE2 . PHE G  664 0.3477 0.3724 0.4404 -0.0134 0.0894  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CE2 
44393 C  CZ  . PHE G  664 0.3470 0.3823 0.4361 -0.0139 0.0921  -0.0710 ? ? ? ? ? ? 907  PHE G CZ  
44394 N  N   . LEU G  665 0.3725 0.3875 0.4850 -0.0039 0.0976  -0.0918 ? ? ? ? ? ? 908  LEU G N   
44395 C  CA  . LEU G  665 0.3716 0.3809 0.4937 0.0007  0.0957  -0.0873 ? ? ? ? ? ? 908  LEU G CA  
44396 C  C   . LEU G  665 0.3719 0.3678 0.4933 -0.0007 0.0917  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 908  LEU G C   
44397 O  O   . LEU G  665 0.3790 0.3637 0.5067 0.0025  0.0905  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 908  LEU G O   
44398 C  CB  . LEU G  665 0.3625 0.3812 0.4857 0.0016  0.0952  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 908  LEU G CB  
44399 C  CG  . LEU G  665 0.3613 0.3739 0.4934 0.0064  0.0919  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 908  LEU G CG  
44400 C  CD1 . LEU G  665 0.3700 0.3801 0.5138 0.0130  0.0933  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 908  LEU G CD1 
44401 C  CD2 . LEU G  665 0.3517 0.3728 0.4839 0.0061  0.0903  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 908  LEU G CD2 
44402 N  N   . ASP G  666 0.3654 0.3622 0.4789 -0.0056 0.0896  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 909  ASP G N   
44403 C  CA  . ASP G  666 0.3657 0.3514 0.4783 -0.0075 0.0865  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 909  ASP G CA  
44404 C  C   . ASP G  666 0.3771 0.3506 0.4932 -0.0078 0.0873  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 909  ASP G C   
44405 O  O   . ASP G  666 0.3823 0.3435 0.5012 -0.0069 0.0856  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 909  ASP G O   
44406 C  CB  . ASP G  666 0.3584 0.3483 0.4628 -0.0130 0.0848  -0.0676 ? ? ? ? ? ? 909  ASP G CB  
44407 C  CG  . ASP G  666 0.3482 0.3468 0.4492 -0.0128 0.0830  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 909  ASP G CG  
44408 O  OD1 . ASP G  666 0.3464 0.3441 0.4521 -0.0091 0.0821  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 909  ASP G OD1 
44409 O  OD2 . ASP G  666 0.3428 0.3486 0.4367 -0.0163 0.0821  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 909  ASP G OD2 
44410 N  N   . SER G  667 0.3825 0.3585 0.4976 -0.0093 0.0896  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 910  SER G N   
44411 C  CA  . SER G  667 0.3935 0.3576 0.5114 -0.0108 0.0900  -0.0909 ? ? ? ? ? ? 910  SER G CA  
44412 C  C   . SER G  667 0.4037 0.3615 0.5295 -0.0050 0.0914  -0.0964 ? ? ? ? ? ? 910  SER G C   
44413 O  O   . SER G  667 0.4150 0.3611 0.5441 -0.0054 0.0916  -0.1012 ? ? ? ? ? ? 910  SER G O   
44414 C  CB  . SER G  667 0.3958 0.3641 0.5088 -0.0156 0.0909  -0.0988 ? ? ? ? ? ? 910  SER G CB  
44415 O  OG  . SER G  667 0.3965 0.3754 0.5073 -0.0136 0.0933  -0.1055 ? ? ? ? ? ? 910  SER G OG  
44416 N  N   . VAL G  668 0.4006 0.3664 0.5303 0.0002  0.0924  -0.0963 ? ? ? ? ? ? 911  VAL G N   
44417 C  CA  . VAL G  668 0.4104 0.3708 0.5495 0.0069  0.0933  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 911  VAL G CA  
44418 C  C   . VAL G  668 0.4139 0.3612 0.5576 0.0105  0.0895  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 911  VAL G C   
44419 O  O   . VAL G  668 0.4264 0.3596 0.5754 0.0137  0.0883  -0.0961 ? ? ? ? ? ? 911  VAL G O   
44420 C  CB  . VAL G  668 0.4067 0.3818 0.5498 0.0113  0.0962  -0.1056 ? ? ? ? ? ? 911  VAL G CB  
44421 C  CG1 . VAL G  668 0.4148 0.3842 0.5693 0.0190  0.0956  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 911  VAL G CG1 
44422 C  CG2 . VAL G  668 0.4089 0.3939 0.5473 0.0089  0.1003  -0.1151 ? ? ? ? ? ? 911  VAL G CG2 
44423 N  N   . ILE G  669 0.4038 0.3553 0.5444 0.0097  0.0873  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 912  ILE G N   
44424 C  CA  . ILE G  669 0.4056 0.3472 0.5482 0.0130  0.0833  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 912  ILE G CA  
44425 C  C   . ILE G  669 0.4069 0.3370 0.5424 0.0079  0.0811  -0.0673 ? ? ? ? ? ? 912  ILE G C   
44426 O  O   . ILE G  669 0.4112 0.3310 0.5463 0.0103  0.0777  -0.0597 ? ? ? ? ? ? 912  ILE G O   
44427 C  CB  . ILE G  669 0.3933 0.3469 0.5351 0.0140  0.0820  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 912  ILE G CB  
44428 C  CG1 . ILE G  669 0.3904 0.3573 0.5395 0.0187  0.0841  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 912  ILE G CG1 
44429 C  CG2 . ILE G  669 0.3979 0.3414 0.5428 0.0190  0.0775  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 912  ILE G CG2 
44430 C  CD1 . ILE G  669 0.3869 0.3547 0.5405 0.0234  0.0802  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 912  ILE G CD1 
44431 N  N   . GLN G  670 0.4023 0.3364 0.5315 0.0009  0.0829  -0.0688 ? ? ? ? ? ? 913  GLN G N   
44432 C  CA  . GLN G  670 0.4052 0.3298 0.5290 -0.0051 0.0824  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 913  GLN G CA  
44433 C  C   . GLN G  670 0.3994 0.3231 0.5186 -0.0057 0.0798  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 913  GLN G C   
44434 O  O   . GLN G  670 0.4082 0.3177 0.5252 -0.0067 0.0785  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 913  GLN G O   
44435 C  CB  . GLN G  670 0.4218 0.3282 0.5487 -0.0049 0.0824  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 913  GLN G CB  
44436 C  CG  . GLN G  670 0.4285 0.3356 0.5608 -0.0031 0.0846  -0.0780 ? ? ? ? ? ? 913  GLN G CG  
44437 C  CD  . GLN G  670 0.4459 0.3339 0.5814 -0.0031 0.0843  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 913  GLN G CD  
44438 O  OE1 . GLN G  670 0.4527 0.3277 0.5848 -0.0074 0.0835  -0.0745 ? ? ? ? ? ? 913  GLN G OE1 
44439 N  NE2 . GLN G  670 0.4544 0.3400 0.5963 0.0014  0.0851  -0.0895 ? ? ? ? ? ? 913  GLN G NE2 
44440 N  N   . ASN G  671 0.3859 0.3241 0.5028 -0.0054 0.0792  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 914  ASN G N   
44441 C  CA  . ASN G  671 0.3795 0.3189 0.4925 -0.0051 0.0764  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 914  ASN G CA  
44442 C  C   . ASN G  671 0.3771 0.3149 0.4833 -0.0118 0.0768  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 914  ASN G C   
44443 O  O   . ASN G  671 0.3769 0.3103 0.4790 -0.0122 0.0749  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 914  ASN G O   
44444 C  CB  . ASN G  671 0.3675 0.3220 0.4813 -0.0025 0.0756  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 914  ASN G CB  
44445 C  CG  . ASN G  671 0.3593 0.3270 0.4703 -0.0062 0.0778  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 914  ASN G CG  
44446 O  OD1 . ASN G  671 0.3607 0.3277 0.4686 -0.0109 0.0793  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 914  ASN G OD1 
44447 N  ND2 . ASN G  671 0.3517 0.3314 0.4637 -0.0042 0.0779  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 914  ASN G ND2 
44448 N  N   . GLY G  672 0.3762 0.3178 0.4815 -0.0168 0.0791  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 915  GLY G N   
44449 C  CA  . GLY G  672 0.3747 0.3159 0.4757 -0.0234 0.0797  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 915  GLY G CA  
44450 C  C   . GLY G  672 0.3628 0.3188 0.4608 -0.0261 0.0793  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 915  GLY G C   
44451 O  O   . GLY G  672 0.3605 0.3186 0.4562 -0.0310 0.0794  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 915  GLY G O   
44452 N  N   . TYR G  673 0.3561 0.3224 0.4542 -0.0230 0.0787  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 916  TYR G N   
44453 C  CA  . TYR G  673 0.3473 0.3259 0.4411 -0.0255 0.0778  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CA  
44454 C  C   . TYR G  673 0.3507 0.3329 0.4443 -0.0282 0.0791  -0.0590 ? ? ? ? ? ? 916  TYR G C   
44455 O  O   . TYR G  673 0.3459 0.3363 0.4355 -0.0308 0.0777  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 916  TYR G O   
44456 C  CB  . TYR G  673 0.3400 0.3273 0.4324 -0.0219 0.0766  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CB  
44457 C  CG  . TYR G  673 0.3346 0.3215 0.4260 -0.0198 0.0741  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CG  
44458 C  CD1 . TYR G  673 0.3275 0.3188 0.4141 -0.0222 0.0717  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CD1 
44459 C  CD2 . TYR G  673 0.3366 0.3200 0.4320 -0.0151 0.0736  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CD2 
44460 C  CE1 . TYR G  673 0.3231 0.3146 0.4084 -0.0203 0.0692  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CE1 
44461 C  CE2 . TYR G  673 0.3321 0.3159 0.4264 -0.0131 0.0708  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CE2 
44462 C  CZ  . TYR G  673 0.3255 0.3131 0.4143 -0.0159 0.0687  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 916  TYR G CZ  
44463 O  OH  . TYR G  673 0.3218 0.3096 0.4091 -0.0139 0.0657  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 916  TYR G OH  
44464 N  N   . ALA G  674 0.3601 0.3356 0.4579 -0.0272 0.0813  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 917  ALA G N   
44465 C  CA  . ALA G  674 0.3652 0.3428 0.4631 -0.0297 0.0825  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 917  ALA G CA  
44466 C  C   . ALA G  674 0.3736 0.3405 0.4754 -0.0335 0.0834  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 917  ALA G C   
44467 O  O   . ALA G  674 0.3825 0.3379 0.4885 -0.0318 0.0848  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 917  ALA G O   
44468 C  CB  . ALA G  674 0.3708 0.3488 0.4709 -0.0257 0.0845  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 917  ALA G CB  
44469 N  N   . PHE G  675 0.3719 0.3423 0.4725 -0.0388 0.0826  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 918  PHE G N   
44470 C  CA  . PHE G  675 0.3792 0.3408 0.4840 -0.0439 0.0838  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CA  
44471 C  C   . PHE G  675 0.3797 0.3479 0.4853 -0.0489 0.0830  -0.0875 ? ? ? ? ? ? 918  PHE G C   
44472 O  O   . PHE G  675 0.3725 0.3526 0.4741 -0.0486 0.0805  -0.0897 ? ? ? ? ? ? 918  PHE G O   
44473 C  CB  . PHE G  675 0.3755 0.3341 0.4791 -0.0455 0.0837  -0.0703 ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CB  
44474 C  CG  . PHE G  675 0.3631 0.3343 0.4624 -0.0456 0.0812  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CG  
44475 C  CD1 . PHE G  675 0.3594 0.3393 0.4589 -0.0498 0.0799  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CD1 
44476 C  CD2 . PHE G  675 0.3559 0.3302 0.4515 -0.0411 0.0797  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CD2 
44477 C  CE1 . PHE G  675 0.3490 0.3397 0.4446 -0.0491 0.0769  -0.0685 ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CE1 
44478 C  CE2 . PHE G  675 0.3456 0.3303 0.4372 -0.0410 0.0770  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CE2 
44479 C  CZ  . PHE G  675 0.3424 0.3350 0.4338 -0.0448 0.0756  -0.0614 ? ? ? ? ? ? 918  PHE G CZ  
44480 N  N   . THR G  676 0.3896 0.3493 0.5006 -0.0534 0.0848  -0.0920 ? ? ? ? ? ? 919  THR G N   
44481 C  CA  . THR G  676 0.3916 0.3569 0.5055 -0.0588 0.0839  -0.1004 ? ? ? ? ? ? 919  THR G CA  
44482 C  C   . THR G  676 0.3888 0.3566 0.5059 -0.0649 0.0844  -0.0978 ? ? ? ? ? ? 919  THR G C   
44483 O  O   . THR G  676 0.3857 0.3635 0.5048 -0.0684 0.0824  -0.1035 ? ? ? ? ? ? 919  THR G O   
44484 C  CB  . THR G  676 0.4051 0.3602 0.5242 -0.0608 0.0858  -0.1081 ? ? ? ? ? ? 919  THR G CB  
44485 O  OG1 . THR G  676 0.4085 0.3602 0.5255 -0.0546 0.0862  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 919  THR G OG1 
44486 C  CG2 . THR G  676 0.4075 0.3702 0.5293 -0.0652 0.0839  -0.1188 ? ? ? ? ? ? 919  THR G CG2 
44487 N  N   . ASP G  677 0.3909 0.3497 0.5083 -0.0661 0.0869  -0.0895 ? ? ? ? ? ? 920  ASP G N   
44488 C  CA  . ASP G  677 0.3906 0.3509 0.5111 -0.0726 0.0885  -0.0874 ? ? ? ? ? ? 920  ASP G CA  
44489 C  C   . ASP G  677 0.3825 0.3453 0.4980 -0.0704 0.0884  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 920  ASP G C   
44490 O  O   . ASP G  677 0.3873 0.3388 0.4997 -0.0684 0.0901  -0.0698 ? ? ? ? ? ? 920  ASP G O   
44491 C  CB  . ASP G  677 0.4054 0.3504 0.5307 -0.0783 0.0927  -0.0876 ? ? ? ? ? ? 920  ASP G CB  
44492 C  CG  . ASP G  677 0.4072 0.3540 0.5363 -0.0863 0.0956  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 920  ASP G CG  
44493 O  OD1 . ASP G  677 0.3962 0.3573 0.5254 -0.0870 0.0942  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 920  ASP G OD1 
44494 O  OD2 . ASP G  677 0.4207 0.3541 0.5529 -0.0920 0.0995  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 920  ASP G OD2 
44495 N  N   . ARG G  678 0.3715 0.3484 0.4861 -0.0705 0.0860  -0.0777 ? ? ? ? ? ? 921  ARG G N   
44496 C  CA  . ARG G  678 0.3633 0.3437 0.4728 -0.0677 0.0851  -0.0692 ? ? ? ? ? ? 921  ARG G CA  
44497 C  C   . ARG G  678 0.3699 0.3411 0.4789 -0.0716 0.0893  -0.0623 ? ? ? ? ? ? 921  ARG G C   
44498 O  O   . ARG G  678 0.3668 0.3360 0.4703 -0.0685 0.0889  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 921  ARG G O   
44499 C  CB  . ARG G  678 0.3523 0.3487 0.4619 -0.0675 0.0815  -0.0720 ? ? ? ? ? ? 921  ARG G CB  
44500 C  CG  . ARG G  678 0.3454 0.3494 0.4505 -0.0620 0.0768  -0.0740 ? ? ? ? ? ? 921  ARG G CG  
44501 C  CD  . ARG G  678 0.3410 0.3578 0.4484 -0.0635 0.0730  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 921  ARG G CD  
44502 N  NE  . ARG G  678 0.3321 0.3580 0.4375 -0.0618 0.0701  -0.0778 ? ? ? ? ? ? 921  ARG G NE  
44503 C  CZ  . ARG G  678 0.3301 0.3624 0.4409 -0.0655 0.0707  -0.0792 ? ? ? ? ? ? 921  ARG G CZ  
44504 N  NH1 . ARG G  678 0.3365 0.3673 0.4552 -0.0719 0.0747  -0.0834 ? ? ? ? ? ? 921  ARG G NH1 
44505 N  NH2 . ARG G  678 0.3222 0.3628 0.4309 -0.0628 0.0674  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 921  ARG G NH2 
44506 N  N   . TYR G  679 0.3799 0.3453 0.4944 -0.0787 0.0932  -0.0656 ? ? ? ? ? ? 922  TYR G N   
44507 C  CA  . TYR G  679 0.3873 0.3456 0.5007 -0.0840 0.0977  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CA  
44508 C  C   . TYR G  679 0.4027 0.3411 0.5137 -0.0849 0.1006  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 922  TYR G C   
44509 O  O   . TYR G  679 0.4125 0.3415 0.5207 -0.0894 0.1046  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 922  TYR G O   
44510 C  CB  . TYR G  679 0.3891 0.3554 0.5104 -0.0925 0.1008  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CB  
44511 C  CG  . TYR G  679 0.3755 0.3611 0.4995 -0.0916 0.0978  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CG  
44512 C  CD1 . TYR G  679 0.3707 0.3620 0.4916 -0.0917 0.0990  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CD1 
44513 C  CD2 . TYR G  679 0.3687 0.3660 0.4977 -0.0902 0.0934  -0.0787 ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CD2 
44514 C  CE1 . TYR G  679 0.3591 0.3674 0.4830 -0.0902 0.0957  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CE1 
44515 C  CE2 . TYR G  679 0.3580 0.3714 0.4891 -0.0887 0.0898  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CE2 
44516 C  CZ  . TYR G  679 0.3529 0.3720 0.4820 -0.0886 0.0909  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 922  TYR G CZ  
44517 O  OH  . TYR G  679 0.3427 0.3777 0.4745 -0.0863 0.0867  -0.0809 ? ? ? ? ? ? 922  TYR G OH  
44518 N  N   . ASP G  680 0.4061 0.3380 0.5181 -0.0808 0.0986  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 923  ASP G N   
44519 C  CA  . ASP G  680 0.4224 0.3345 0.5336 -0.0812 0.1006  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 923  ASP G CA  
44520 C  C   . ASP G  680 0.4249 0.3270 0.5285 -0.0745 0.0991  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 923  ASP G C   
44521 O  O   . ASP G  680 0.4237 0.3232 0.5268 -0.0674 0.0962  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 923  ASP G O   
44522 C  CB  . ASP G  680 0.4256 0.3358 0.5421 -0.0792 0.0990  -0.0648 ? ? ? ? ? ? 923  ASP G CB  
44523 C  CG  . ASP G  680 0.4444 0.3337 0.5620 -0.0806 0.1010  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 923  ASP G CG  
44524 O  OD1 . ASP G  680 0.4552 0.3300 0.5679 -0.0817 0.1028  -0.0555 ? ? ? ? ? ? 923  ASP G OD1 
44525 O  OD2 . ASP G  680 0.4494 0.3363 0.5722 -0.0806 0.1003  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 923  ASP G OD2 
44526 N  N   . LEU G  681 0.4290 0.3261 0.5266 -0.0767 0.1010  -0.0378 ? ? ? ? ? ? 924  LEU G N   
44527 C  CA  . LEU G  681 0.4292 0.3201 0.5191 -0.0697 0.0984  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 924  LEU G CA  
44528 C  C   . LEU G  681 0.4487 0.3175 0.5355 -0.0696 0.0993  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 924  LEU G C   
44529 O  O   . LEU G  681 0.4601 0.3174 0.5393 -0.0720 0.1011  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 924  LEU G O   
44530 C  CB  . LEU G  681 0.4239 0.3212 0.5073 -0.0710 0.0991  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 924  LEU G CB  
44531 C  CG  . LEU G  681 0.4046 0.3211 0.4882 -0.0670 0.0958  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 924  LEU G CG  
44532 C  CD1 . LEU G  681 0.3955 0.3271 0.4860 -0.0717 0.0968  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 924  LEU G CD1 
44533 C  CD2 . LEU G  681 0.4039 0.3209 0.4796 -0.0666 0.0960  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 924  LEU G CD2 
44534 N  N   . GLY G  682 0.4541 0.3161 0.5460 -0.0666 0.0979  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 925  GLY G N   
44535 C  CA  . GLY G  682 0.4744 0.3138 0.5644 -0.0659 0.0981  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 925  GLY G CA  
44536 C  C   . GLY G  682 0.4896 0.3179 0.5798 -0.0763 0.1031  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 925  GLY G C   
44537 O  O   . GLY G  682 0.5086 0.3168 0.5936 -0.0778 0.1041  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 925  GLY G O   
44538 N  N   . ILE G  683 0.4823 0.3235 0.5787 -0.0835 0.1062  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 926  ILE G N   
44539 C  CA  . ILE G  683 0.4962 0.3291 0.5945 -0.0944 0.1115  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 926  ILE G CA  
44540 C  C   . ILE G  683 0.5093 0.3300 0.6148 -0.0969 0.1118  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 926  ILE G C   
44541 O  O   . ILE G  683 0.5298 0.3299 0.6328 -0.1010 0.1140  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 926  ILE G O   
44542 C  CB  . ILE G  683 0.4829 0.3362 0.5861 -0.1010 0.1143  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 926  ILE G CB  
44543 C  CG1 . ILE G  683 0.4768 0.3364 0.5716 -0.1005 0.1152  -0.0305 ? ? ? ? ? ? 926  ILE G CG1 
44544 C  CG2 . ILE G  683 0.4949 0.3440 0.6050 -0.1128 0.1196  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 926  ILE G CG2 
44545 C  CD1 . ILE G  683 0.4604 0.3427 0.5598 -0.1038 0.1163  -0.0353 ? ? ? ? ? ? 926  ILE G CD1 
44546 N  N   . SER G  684 0.4984 0.3315 0.6120 -0.0942 0.1095  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 927  SER G N   
44547 C  CA  . SER G  684 0.5094 0.3336 0.6304 -0.0960 0.1094  -0.0613 ? ? ? ? ? ? 927  SER G CA  
44548 C  C   . SER G  684 0.5236 0.3276 0.6417 -0.0886 0.1066  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 927  SER G C   
44549 O  O   . SER G  684 0.5415 0.3282 0.6627 -0.0913 0.1074  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 927  SER G O   
44550 C  CB  . SER G  684 0.4937 0.3376 0.6218 -0.0937 0.1069  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 927  SER G CB  
44551 O  OG  . SER G  684 0.4868 0.3335 0.6131 -0.0831 0.1028  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 927  SER G OG  
44552 N  N   . LYS G  685 0.5163 0.3223 0.6291 -0.0792 0.1032  -0.0523 ? ? ? ? ? ? 928  LYS G N   
44553 C  CA  . LYS G  685 0.5293 0.3176 0.6399 -0.0713 0.1001  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 928  LYS G CA  
44554 C  C   . LYS G  685 0.5185 0.3135 0.6226 -0.0636 0.0971  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 928  LYS G C   
44555 O  O   . LYS G  685 0.5013 0.3142 0.6034 -0.0644 0.0976  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 928  LYS G O   
44556 C  CB  . LYS G  685 0.5279 0.3189 0.6463 -0.0653 0.0976  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 928  LYS G CB  
44557 C  CG  . LYS G  685 0.5075 0.3233 0.6305 -0.0653 0.0976  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 928  LYS G CG  
44558 C  CD  . LYS G  685 0.5058 0.3254 0.6340 -0.0579 0.0952  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 928  LYS G CD  
44559 C  CE  . LYS G  685 0.5043 0.3212 0.6301 -0.0473 0.0921  -0.0728 ? ? ? ? ? ? 928  LYS G CE  
44560 N  NZ  . LYS G  685 0.4958 0.3252 0.6260 -0.0401 0.0907  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 928  LYS G NZ  
44561 N  N   . PRO G  686 0.5288 0.3096 0.6300 -0.0557 0.0936  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 929  PRO G N   
44562 C  CA  . PRO G  686 0.5194 0.3064 0.6148 -0.0483 0.0903  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 929  PRO G CA  
44563 C  C   . PRO G  686 0.4964 0.3073 0.5969 -0.0432 0.0888  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 929  PRO G C   
44564 O  O   . PRO G  686 0.4920 0.3101 0.5998 -0.0423 0.0891  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 929  PRO G O   
44565 C  CB  . PRO G  686 0.5356 0.3038 0.6303 -0.0398 0.0859  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 929  PRO G CB  
44566 C  CG  . PRO G  686 0.5553 0.3050 0.6539 -0.0434 0.0873  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 929  PRO G CG  
44567 C  CD  . PRO G  686 0.5467 0.3089 0.6517 -0.0516 0.0915  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 929  PRO G CD  
44568 N  N   . ASN G  687 0.4831 0.3057 0.5790 -0.0403 0.0872  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 930  ASN G N   
44569 C  CA  . ASN G  687 0.4649 0.3061 0.5645 -0.0338 0.0849  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 930  ASN G CA  
44570 C  C   . ASN G  687 0.4693 0.3043 0.5700 -0.0239 0.0806  -0.0291 ? ? ? ? ? ? 930  ASN G C   
44571 O  O   . ASN G  687 0.4870 0.3027 0.5857 -0.0217 0.0790  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 930  ASN G O   
44572 C  CB  . ASN G  687 0.4478 0.3059 0.5431 -0.0358 0.0850  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 930  ASN G CB  
44573 C  CG  . ASN G  687 0.4520 0.3032 0.5386 -0.0357 0.0839  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 930  ASN G CG  
44574 O  OD1 . ASN G  687 0.4650 0.3012 0.5482 -0.0314 0.0814  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 930  ASN G OD1 
44575 N  ND2 . ASN G  687 0.4413 0.3040 0.5239 -0.0401 0.0853  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 930  ASN G ND2 
44576 N  N   . LYS G  688 0.4550 0.3054 0.5592 -0.0178 0.0787  -0.0315 ? ? ? ? ? ? 931  LYS G N   
44577 C  CA  . LYS G  688 0.4594 0.3053 0.5667 -0.0084 0.0747  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 931  LYS G CA  
44578 C  C   . LYS G  688 0.4689 0.3019 0.5687 -0.0064 0.0714  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 931  LYS G C   
44579 O  O   . LYS G  688 0.4798 0.3019 0.5810 0.0007  0.0674  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 931  LYS G O   
44580 C  CB  . LYS G  688 0.4419 0.3080 0.5537 -0.0034 0.0736  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 931  LYS G CB  
44581 C  CG  . LYS G  688 0.4446 0.3095 0.5615 0.0063  0.0695  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 931  LYS G CG  
44582 C  CD  . LYS G  688 0.4315 0.3150 0.5557 0.0097  0.0706  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 931  LYS G CD  
44583 C  CE  . LYS G  688 0.4305 0.3180 0.5611 0.0186  0.0670  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 931  LYS G CE  
44584 N  NZ  . LYS G  688 0.4157 0.3243 0.5517 0.0193  0.0695  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 931  LYS G NZ  
44585 N  N   . TYR G  689 0.4658 0.3001 0.5573 -0.0126 0.0730  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 932  TYR G N   
44586 C  CA  . TYR G  689 0.4728 0.2982 0.5555 -0.0105 0.0697  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CA  
44587 C  C   . TYR G  689 0.4936 0.2976 0.5673 -0.0154 0.0710  0.0044  ? ? ? ? ? ? 932  TYR G C   
44588 O  O   . TYR G  689 0.5012 0.2972 0.5656 -0.0141 0.0685  0.0133  ? ? ? ? ? ? 932  TYR G O   
44589 C  CB  . TYR G  689 0.4556 0.2979 0.5340 -0.0119 0.0695  0.0013  ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CB  
44590 C  CG  . TYR G  689 0.4366 0.2991 0.5231 -0.0084 0.0690  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CG  
44591 C  CD1 . TYR G  689 0.4329 0.3002 0.5249 0.0001  0.0648  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CD1 
44592 C  CD2 . TYR G  689 0.4236 0.3003 0.5125 -0.0138 0.0725  -0.0111 ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CD2 
44593 C  CE1 . TYR G  689 0.4174 0.3026 0.5163 0.0023  0.0652  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CE1 
44594 C  CE2 . TYR G  689 0.4087 0.3023 0.5032 -0.0111 0.0722  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CE2 
44595 C  CZ  . TYR G  689 0.4059 0.3036 0.5051 -0.0034 0.0689  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 932  TYR G CZ  
44596 O  OH  . TYR G  689 0.3926 0.3068 0.4968 -0.0016 0.0694  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 932  TYR G OH  
44597 N  N   . GLY G  690 0.5040 0.2982 0.5800 -0.0212 0.0747  0.0001  ? ? ? ? ? ? 933  GLY G N   
44598 C  CA  . GLY G  690 0.5259 0.2985 0.5935 -0.0271 0.0766  0.0063  ? ? ? ? ? ? 933  GLY G CA  
44599 C  C   . GLY G  690 0.5234 0.3006 0.5922 -0.0382 0.0831  0.0022  ? ? ? ? ? ? 933  GLY G C   
44600 O  O   . GLY G  690 0.5067 0.3016 0.5832 -0.0400 0.0850  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 933  GLY G O   
44601 N  N   . THR G  691 0.5411 0.3022 0.6020 -0.0460 0.0864  0.0080  ? ? ? ? ? ? 934  THR G N   
44602 C  CA  . THR G  691 0.5404 0.3059 0.6028 -0.0577 0.0930  0.0044  ? ? ? ? ? ? 934  THR G CA  
44603 C  C   . THR G  691 0.5271 0.3086 0.5844 -0.0624 0.0959  0.0079  ? ? ? ? ? ? 934  THR G C   
44604 O  O   . THR G  691 0.5217 0.3074 0.5721 -0.0575 0.0930  0.0143  ? ? ? ? ? ? 934  THR G O   
44605 C  CB  . THR G  691 0.5671 0.3081 0.6241 -0.0654 0.0964  0.0087  ? ? ? ? ? ? 934  THR G CB  
44606 O  OG1 . THR G  691 0.5820 0.3087 0.6247 -0.0649 0.0954  0.0209  ? ? ? ? ? ? 934  THR G OG1 
44607 C  CG2 . THR G  691 0.5815 0.3060 0.6447 -0.0614 0.0937  0.0040  ? ? ? ? ? ? 934  THR G CG2 
44608 N  N   . ALA G  692 0.5220 0.3130 0.5836 -0.0718 0.1013  0.0028  ? ? ? ? ? ? 935  ALA G N   
44609 C  CA  . ALA G  692 0.5116 0.3170 0.5692 -0.0766 0.1044  0.0052  ? ? ? ? ? ? 935  ALA G CA  
44610 C  C   . ALA G  692 0.5285 0.3188 0.5714 -0.0783 0.1055  0.0172  ? ? ? ? ? ? 935  ALA G C   
44611 O  O   . ALA G  692 0.5204 0.3195 0.5565 -0.0755 0.1042  0.0221  ? ? ? ? ? ? 935  ALA G O   
44612 C  CB  . ALA G  692 0.5086 0.3231 0.5737 -0.0869 0.1101  -0.0020 ? ? ? ? ? ? 935  ALA G CB  
44613 N  N   . ASP G  693 0.5534 0.3201 0.5904 -0.0823 0.1074  0.0222  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G N   
44614 C  CA  . ASP G  693 0.5708 0.3229 0.5918 -0.0834 0.1079  0.0340  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G CA  
44615 C  C   . ASP G  693 0.5686 0.3181 0.5830 -0.0714 0.1002  0.0399  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G C   
44616 O  O   . ASP G  693 0.5704 0.3209 0.5734 -0.0707 0.0997  0.0472  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G O   
44617 C  CB  . ASP G  693 0.6012 0.3262 0.6144 -0.0905 0.1115  0.0398  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G CB  
44618 C  CG  . ASP G  693 0.6054 0.3339 0.6228 -0.1045 0.1204  0.0358  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G CG  
44619 O  OD1 . ASP G  693 0.5885 0.3389 0.6096 -0.1090 0.1245  0.0321  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G OD1 
44620 O  OD2 . ASP G  693 0.6258 0.3355 0.6440 -0.1109 0.1233  0.0358  ? ? ? ? ? ? 936  ASP G OD2 
44621 N  N   . ASP G  694 0.5656 0.3122 0.5870 -0.0622 0.0941  0.0365  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G N   
44622 C  CA  . ASP G  694 0.5625 0.3090 0.5794 -0.0512 0.0868  0.0413  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G CA  
44623 C  C   . ASP G  694 0.5382 0.3093 0.5563 -0.0493 0.0862  0.0399  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G C   
44624 O  O   . ASP G  694 0.5388 0.3101 0.5477 -0.0447 0.0826  0.0467  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G O   
44625 C  CB  . ASP G  694 0.5590 0.3041 0.5866 -0.0415 0.0810  0.0358  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G CB  
44626 C  CG  . ASP G  694 0.5832 0.3035 0.6108 -0.0415 0.0802  0.0363  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G CG  
44627 O  OD1 . ASP G  694 0.6069 0.3055 0.6217 -0.0432 0.0797  0.0456  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G OD1 
44628 O  OD2 . ASP G  694 0.5793 0.3014 0.6191 -0.0393 0.0798  0.0274  ? ? ? ? ? ? 937  ASP G OD2 
44629 N  N   . LEU G  695 0.5179 0.3091 0.5470 -0.0524 0.0892  0.0310  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G N   
44630 C  CA  . LEU G  695 0.4955 0.3095 0.5262 -0.0511 0.0886  0.0290  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G CA  
44631 C  C   . LEU G  695 0.5011 0.3148 0.5199 -0.0564 0.0918  0.0358  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G C   
44632 O  O   . LEU G  695 0.4969 0.3150 0.5087 -0.0517 0.0883  0.0406  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G O   
44633 C  CB  . LEU G  695 0.4778 0.3101 0.5205 -0.0553 0.0917  0.0187  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G CB  
44634 C  CG  . LEU G  695 0.4559 0.3111 0.5011 -0.0550 0.0914  0.0155  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G CG  
44635 C  CD1 . LEU G  695 0.4473 0.3079 0.4887 -0.0463 0.0855  0.0199  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G CD1 
44636 C  CD2 . LEU G  695 0.4411 0.3107 0.4981 -0.0559 0.0919  0.0054  ? ? ? ? ? ? 938  LEU G CD2 
44637 N  N   . VAL G  696 0.5111 0.3202 0.5283 -0.0665 0.0987  0.0354  ? ? ? ? ? ? 939  VAL G N   
44638 C  CA  . VAL G  696 0.5201 0.3277 0.5259 -0.0732 0.1035  0.0413  ? ? ? ? ? ? 939  VAL G CA  
44639 C  C   . VAL G  696 0.5360 0.3285 0.5259 -0.0683 0.0997  0.0522  ? ? ? ? ? ? 939  VAL G C   
44640 O  O   . VAL G  696 0.5321 0.3324 0.5138 -0.0678 0.0996  0.0557  ? ? ? ? ? ? 939  VAL G O   
44641 C  CB  . VAL G  696 0.5349 0.3343 0.5412 -0.0853 0.1118  0.0401  ? ? ? ? ? ? 939  VAL G CB  
44642 C  CG1 . VAL G  696 0.5499 0.3429 0.5420 -0.0914 0.1167  0.0478  ? ? ? ? ? ? 939  VAL G CG1 
44643 C  CG2 . VAL G  696 0.5171 0.3369 0.5371 -0.0906 0.1156  0.0298  ? ? ? ? ? ? 939  VAL G CG2 
44644 N  N   . LYS G  697 0.5544 0.3254 0.5397 -0.0643 0.0960  0.0570  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G N   
44645 C  CA  . LYS G  697 0.5723 0.3271 0.5417 -0.0590 0.0912  0.0676  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G CA  
44646 C  C   . LYS G  697 0.5570 0.3235 0.5272 -0.0483 0.0834  0.0679  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G C   
44647 O  O   . LYS G  697 0.5644 0.3272 0.5216 -0.0455 0.0805  0.0749  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G O   
44648 C  CB  . LYS G  697 0.5963 0.3249 0.5618 -0.0562 0.0879  0.0721  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G CB  
44649 C  CG  . LYS G  697 0.6237 0.3318 0.5767 -0.0667 0.0946  0.0786  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G CG  
44650 C  CD  . LYS G  697 0.6436 0.3291 0.5992 -0.0679 0.0942  0.0787  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G CD  
44651 C  CE  . LYS G  697 0.6608 0.3362 0.6117 -0.0820 0.1038  0.0804  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G CE  
44652 N  NZ  . LYS G  697 0.6835 0.3338 0.6356 -0.0835 0.1032  0.0812  ? ? ? ? ? ? 940  LYS G NZ  
44653 N  N   . ALA G  698 0.5364 0.3172 0.5218 -0.0428 0.0801  0.0600  ? ? ? ? ? ? 941  ALA G N   
44654 C  CA  . ALA G  698 0.5197 0.3141 0.5088 -0.0336 0.0733  0.0589  ? ? ? ? ? ? 941  ALA G CA  
44655 C  C   . ALA G  698 0.5044 0.3171 0.4906 -0.0359 0.0750  0.0583  ? ? ? ? ? ? 941  ALA G C   
44656 O  O   . ALA G  698 0.5024 0.3182 0.4822 -0.0306 0.0702  0.0622  ? ? ? ? ? ? 941  ALA G O   
44657 C  CB  . ALA G  698 0.5030 0.3079 0.5092 -0.0283 0.0706  0.0501  ? ? ? ? ? ? 941  ALA G CB  
44658 N  N   . ILE G  699 0.4934 0.3189 0.4854 -0.0435 0.0814  0.0525  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G N   
44659 C  CA  . ILE G  699 0.4809 0.3228 0.4704 -0.0459 0.0833  0.0514  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G CA  
44660 C  C   . ILE G  699 0.4990 0.3307 0.4714 -0.0495 0.0857  0.0596  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G C   
44661 O  O   . ILE G  699 0.4942 0.3337 0.4600 -0.0469 0.0835  0.0618  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G O   
44662 C  CB  . ILE G  699 0.4686 0.3248 0.4678 -0.0534 0.0894  0.0435  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G CB  
44663 C  CG1 . ILE G  699 0.4520 0.3183 0.4661 -0.0500 0.0870  0.0355  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G CG1 
44664 C  CG2 . ILE G  699 0.4574 0.3297 0.4542 -0.0553 0.0910  0.0422  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G CG2 
44665 C  CD1 . ILE G  699 0.4420 0.3208 0.4657 -0.0569 0.0921  0.0273  ? ? ? ? ? ? 942  ILE G CD1 
44666 N  N   . LYS G  700 0.5212 0.3347 0.4858 -0.0554 0.0901  0.0643  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G N   
44667 C  CA  . LYS G  700 0.5416 0.3436 0.4878 -0.0589 0.0927  0.0728  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G CA  
44668 C  C   . LYS G  700 0.5506 0.3432 0.4847 -0.0495 0.0841  0.0804  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G C   
44669 O  O   . LYS G  700 0.5536 0.3495 0.4757 -0.0487 0.0833  0.0843  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G O   
44670 C  CB  . LYS G  700 0.5656 0.3483 0.5055 -0.0676 0.0992  0.0767  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G CB  
44671 C  CG  . LYS G  700 0.5621 0.3556 0.5064 -0.0789 0.1091  0.0718  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G CG  
44672 C  CD  . LYS G  700 0.5853 0.3600 0.5255 -0.0882 0.1157  0.0749  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G CD  
44673 C  CE  . LYS G  700 0.6151 0.3671 0.5332 -0.0895 0.1160  0.0869  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G CE  
44674 N  NZ  . LYS G  700 0.6235 0.3808 0.5310 -0.0991 0.1250  0.0891  ? ? ? ? ? ? 943  LYS G NZ  
44675 N  N   . ALA G  701 0.5549 0.3366 0.4930 -0.0422 0.0775  0.0816  ? ? ? ? ? ? 944  ALA G N   
44676 C  CA  . ALA G  701 0.5639 0.3366 0.4930 -0.0327 0.0684  0.0879  ? ? ? ? ? ? 944  ALA G CA  
44677 C  C   . ALA G  701 0.5427 0.3353 0.4761 -0.0267 0.0635  0.0847  ? ? ? ? ? ? 944  ALA G C   
44678 O  O   . ALA G  701 0.5504 0.3406 0.4709 -0.0233 0.0595  0.0901  ? ? ? ? ? ? 944  ALA G O   
44679 C  CB  . ALA G  701 0.5704 0.3302 0.5067 -0.0251 0.0619  0.0879  ? ? ? ? ? ? 944  ALA G CB  
44680 N  N   . LEU G  702 0.5178 0.3289 0.4683 -0.0252 0.0633  0.0761  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G N   
44681 C  CA  . LEU G  702 0.4983 0.3276 0.4535 -0.0204 0.0589  0.0730  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G CA  
44682 C  C   . LEU G  702 0.4990 0.3351 0.4431 -0.0251 0.0626  0.0747  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G C   
44683 O  O   . LEU G  702 0.4981 0.3380 0.4353 -0.0204 0.0575  0.0771  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G O   
44684 C  CB  . LEU G  702 0.4740 0.3209 0.4476 -0.0202 0.0599  0.0638  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G CB  
44685 C  CG  . LEU G  702 0.4710 0.3149 0.4557 -0.0133 0.0548  0.0614  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G CG  
44686 C  CD1 . LEU G  702 0.4545 0.3105 0.4537 -0.0160 0.0585  0.0531  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G CD1 
44687 C  CD2 . LEU G  702 0.4636 0.3139 0.4509 -0.0043 0.0463  0.0622  ? ? ? ? ? ? 945  LEU G CD2 
44688 N  N   . HIS G  703 0.5014 0.3394 0.4442 -0.0344 0.0715  0.0729  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G N   
44689 C  CA  . HIS G  703 0.5017 0.3481 0.4354 -0.0392 0.0759  0.0732  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G CA  
44690 C  C   . HIS G  703 0.5238 0.3562 0.4378 -0.0381 0.0743  0.0819  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G C   
44691 O  O   . HIS G  703 0.5224 0.3621 0.4284 -0.0368 0.0731  0.0826  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G O   
44692 C  CB  . HIS G  703 0.5027 0.3530 0.4394 -0.0495 0.0859  0.0696  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G CB  
44693 C  CG  . HIS G  703 0.4782 0.3482 0.4327 -0.0506 0.0872  0.0599  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G CG  
44694 N  ND1 . HIS G  703 0.4751 0.3511 0.4375 -0.0588 0.0948  0.0544  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G ND1 
44695 C  CD2 . HIS G  703 0.4569 0.3413 0.4222 -0.0444 0.0815  0.0547  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G CD2 
44696 C  CE1 . HIS G  703 0.4530 0.3462 0.4299 -0.0570 0.0931  0.0463  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G CE1 
44697 N  NE2 . HIS G  703 0.4422 0.3401 0.4205 -0.0486 0.0854  0.0467  ? ? ? ? ? ? 946  HIS G NE2 
44698 N  N   . SER G  704 0.5459 0.3571 0.4513 -0.0387 0.0741  0.0885  ? ? ? ? ? ? 947  SER G N   
44699 C  CA  . SER G  704 0.5717 0.3657 0.4557 -0.0378 0.0722  0.0980  ? ? ? ? ? ? 947  SER G CA  
44700 C  C   . SER G  704 0.5688 0.3650 0.4484 -0.0273 0.0616  0.1002  ? ? ? ? ? ? 947  SER G C   
44701 O  O   . SER G  704 0.5877 0.3735 0.4489 -0.0257 0.0590  0.1071  ? ? ? ? ? ? 947  SER G O   
44702 C  CB  . SER G  704 0.5957 0.3651 0.4732 -0.0389 0.0722  0.1044  ? ? ? ? ? ? 947  SER G CB  
44703 O  OG  . SER G  704 0.5982 0.3593 0.4775 -0.0283 0.0615  0.1068  ? ? ? ? ? ? 947  SER G OG  
44704 N  N   . LYS G  705 0.5464 0.3562 0.4423 -0.0206 0.0555  0.0943  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G N   
44705 C  CA  . LYS G  705 0.5424 0.3569 0.4354 -0.0120 0.0462  0.0953  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G CA  
44706 C  C   . LYS G  705 0.5194 0.3562 0.4203 -0.0119 0.0463  0.0886  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G C   
44707 O  O   . LYS G  705 0.5115 0.3555 0.4143 -0.0050 0.0386  0.0877  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G O   
44708 C  CB  . LYS G  705 0.5362 0.3489 0.4418 -0.0036 0.0381  0.0940  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G CB  
44709 C  CG  . LYS G  705 0.5609 0.3507 0.4572 -0.0010 0.0349  0.1010  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G CG  
44710 C  CD  . LYS G  705 0.5771 0.3588 0.4565 0.0040  0.0279  0.1075  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G CD  
44711 C  CE  . LYS G  705 0.6025 0.3611 0.4724 0.0090  0.0220  0.1148  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G CE  
44712 N  NZ  . LYS G  705 0.6117 0.3688 0.4689 0.0159  0.0129  0.1189  ? ? ? ? ? ? 948  LYS G NZ  
44713 N  N   . GLY G  706 0.5088 0.3567 0.4153 -0.0193 0.0547  0.0835  ? ? ? ? ? ? 949  GLY G N   
44714 C  CA  . GLY G  706 0.4899 0.3573 0.4022 -0.0195 0.0550  0.0774  ? ? ? ? ? ? 949  GLY G CA  
44715 C  C   . GLY G  706 0.4659 0.3470 0.3977 -0.0161 0.0517  0.0706  ? ? ? ? ? ? 949  GLY G C   
44716 O  O   . GLY G  706 0.4502 0.3460 0.3879 -0.0150 0.0502  0.0658  ? ? ? ? ? ? 949  GLY G O   
44717 N  N   . ILE G  707 0.4643 0.3398 0.4057 -0.0144 0.0506  0.0701  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G N   
44718 C  CA  . ILE G  707 0.4432 0.3311 0.4024 -0.0116 0.0482  0.0637  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G CA  
44719 C  C   . ILE G  707 0.4311 0.3287 0.4003 -0.0183 0.0555  0.0573  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G C   
44720 O  O   . ILE G  707 0.4412 0.3309 0.4080 -0.0244 0.0620  0.0580  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G O   
44721 C  CB  . ILE G  707 0.4487 0.3262 0.4134 -0.0069 0.0443  0.0654  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G CB  
44722 C  CG1 . ILE G  707 0.4600 0.3292 0.4167 0.0005  0.0358  0.0710  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G CG1 
44723 C  CG2 . ILE G  707 0.4293 0.3189 0.4114 -0.0049 0.0432  0.0588  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G CG2 
44724 C  CD1 . ILE G  707 0.4662 0.3259 0.4292 0.0068  0.0306  0.0723  ? ? ? ? ? ? 950  ILE G CD1 
44725 N  N   . LYS G  708 0.4110 0.3249 0.3912 -0.0175 0.0543  0.0510  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G N   
44726 C  CA  . LYS G  708 0.4000 0.3234 0.3897 -0.0231 0.0600  0.0445  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G CA  
44727 C  C   . LYS G  708 0.3941 0.3167 0.3955 -0.0222 0.0599  0.0412  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G C   
44728 O  O   . LYS G  708 0.3906 0.3124 0.3967 -0.0163 0.0546  0.0418  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G O   
44729 C  CB  . LYS G  708 0.3831 0.3235 0.3782 -0.0230 0.0588  0.0390  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G CB  
44730 C  CG  . LYS G  708 0.3858 0.3306 0.3719 -0.0238 0.0592  0.0399  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G CG  
44731 C  CD  . LYS G  708 0.4016 0.3388 0.3778 -0.0297 0.0660  0.0426  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G CD  
44732 C  CE  . LYS G  708 0.4123 0.3459 0.3744 -0.0277 0.0640  0.0471  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G CE  
44733 N  NZ  . LYS G  708 0.4213 0.3566 0.3757 -0.0341 0.0714  0.0465  ? ? ? ? ? ? 951  LYS G NZ  
44734 N  N   . VAL G  709 0.3926 0.3169 0.3995 -0.0279 0.0656  0.0370  ? ? ? ? ? ? 952  VAL G N   
44735 C  CA  . VAL G  709 0.3898 0.3120 0.4063 -0.0276 0.0662  0.0335  ? ? ? ? ? ? 952  VAL G CA  
44736 C  C   . VAL G  709 0.3734 0.3104 0.4004 -0.0297 0.0675  0.0258  ? ? ? ? ? ? 952  VAL G C   
44737 O  O   . VAL G  709 0.3702 0.3143 0.3979 -0.0349 0.0714  0.0223  ? ? ? ? ? ? 952  VAL G O   
44738 C  CB  . VAL G  709 0.4063 0.3139 0.4199 -0.0324 0.0713  0.0354  ? ? ? ? ? ? 952  VAL G CB  
44739 C  CG1 . VAL G  709 0.4055 0.3092 0.4287 -0.0311 0.0712  0.0317  ? ? ? ? ? ? 952  VAL G CG1 
44740 C  CG2 . VAL G  709 0.4252 0.3167 0.4262 -0.0307 0.0698  0.0438  ? ? ? ? ? ? 952  VAL G CG2 
44741 N  N   . MET G  710 0.3641 0.3058 0.3990 -0.0257 0.0642  0.0228  ? ? ? ? ? ? 953  MET G N   
44742 C  CA  . MET G  710 0.3497 0.3048 0.3925 -0.0268 0.0643  0.0162  ? ? ? ? ? ? 953  MET G CA  
44743 C  C   . MET G  710 0.3498 0.3042 0.3998 -0.0296 0.0675  0.0107  ? ? ? ? ? ? 953  MET G C   
44744 O  O   . MET G  710 0.3562 0.3022 0.4089 -0.0276 0.0677  0.0110  ? ? ? ? ? ? 953  MET G O   
44745 C  CB  . MET G  710 0.3398 0.3018 0.3856 -0.0214 0.0590  0.0163  ? ? ? ? ? ? 953  MET G CB  
44746 C  CG  . MET G  710 0.3270 0.3020 0.3770 -0.0224 0.0582  0.0114  ? ? ? ? ? ? 953  MET G CG  
44747 S  SD  . MET G  710 0.3196 0.2990 0.3725 -0.0164 0.0525  0.0130  ? ? ? ? ? ? 953  MET G SD  
44748 C  CE  . MET G  710 0.3089 0.2998 0.3603 -0.0167 0.0493  0.0116  ? ? ? ? ? ? 953  MET G CE  
44749 N  N   . ALA G  711 0.3435 0.3069 0.3971 -0.0339 0.0699  0.0051  ? ? ? ? ? ? 954  ALA G N   
44750 C  CA  . ALA G  711 0.3449 0.3077 0.4047 -0.0371 0.0728  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 954  ALA G CA  
44751 C  C   . ALA G  711 0.3333 0.3067 0.3981 -0.0347 0.0701  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 954  ALA G C   
44752 O  O   . ALA G  711 0.3241 0.3082 0.3886 -0.0348 0.0679  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 954  ALA G O   
44753 C  CB  . ALA G  711 0.3476 0.3130 0.4084 -0.0438 0.0771  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 954  ALA G CB  
44754 N  N   . ASP G  712 0.3348 0.3052 0.4035 -0.0326 0.0700  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 955  ASP G N   
44755 C  CA  . ASP G  712 0.3256 0.3056 0.3973 -0.0306 0.0679  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 955  ASP G CA  
44756 C  C   . ASP G  712 0.3222 0.3098 0.3964 -0.0347 0.0690  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 955  ASP G C   
44757 O  O   . ASP G  712 0.3280 0.3119 0.4055 -0.0377 0.0718  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 955  ASP G O   
44758 C  CB  . ASP G  712 0.3290 0.3045 0.4041 -0.0272 0.0680  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 955  ASP G CB  
44759 C  CG  . ASP G  712 0.3206 0.3049 0.3967 -0.0237 0.0653  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 955  ASP G CG  
44760 O  OD1 . ASP G  712 0.3216 0.3037 0.3996 -0.0194 0.0641  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 955  ASP G OD1 
44761 O  OD2 . ASP G  712 0.3138 0.3070 0.3888 -0.0253 0.0642  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 955  ASP G OD2 
44762 N  N   . TRP G  713 0.3138 0.3115 0.3868 -0.0348 0.0663  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 956  TRP G N   
44763 C  CA  . TRP G  713 0.3118 0.3166 0.3872 -0.0383 0.0664  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CA  
44764 C  C   . TRP G  713 0.3091 0.3185 0.3847 -0.0366 0.0646  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 956  TRP G C   
44765 O  O   . TRP G  713 0.3038 0.3174 0.3763 -0.0336 0.0614  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 956  TRP G O   
44766 C  CB  . TRP G  713 0.3055 0.3185 0.3792 -0.0385 0.0637  -0.0265 ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CB  
44767 C  CG  . TRP G  713 0.3041 0.3249 0.3812 -0.0419 0.0635  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CG  
44768 C  CD1 . TRP G  713 0.3094 0.3293 0.3912 -0.0467 0.0671  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CD1 
44769 C  CD2 . TRP G  713 0.2977 0.3283 0.3743 -0.0406 0.0589  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CD2 
44770 N  NE1 . TRP G  713 0.3058 0.3360 0.3912 -0.0484 0.0651  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 956  TRP G NE1 
44771 C  CE2 . TRP G  713 0.2989 0.3354 0.3808 -0.0443 0.0598  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CE2 
44772 C  CE3 . TRP G  713 0.2920 0.3265 0.3644 -0.0367 0.0539  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CE3 
44773 C  CZ2 . TRP G  713 0.2945 0.3409 0.3779 -0.0435 0.0553  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CZ2 
44774 C  CZ3 . TRP G  713 0.2885 0.3313 0.3613 -0.0360 0.0495  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CZ3 
44775 C  CH2 . TRP G  713 0.2897 0.3386 0.3681 -0.0390 0.0500  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 956  TRP G CH2 
44776 N  N   . VAL G  714 0.3137 0.3221 0.3923 -0.0389 0.0666  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 957  VAL G N   
44777 C  CA  . VAL G  714 0.3139 0.3251 0.3917 -0.0373 0.0657  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 957  VAL G CA  
44778 C  C   . VAL G  714 0.3139 0.3320 0.3918 -0.0397 0.0640  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 957  VAL G C   
44779 O  O   . VAL G  714 0.3195 0.3357 0.4006 -0.0422 0.0660  -0.0543 ? ? ? ? ? ? 957  VAL G O   
44780 C  CB  . VAL G  714 0.3214 0.3243 0.4021 -0.0367 0.0692  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 957  VAL G CB  
44781 C  CG1 . VAL G  714 0.3222 0.3286 0.4016 -0.0347 0.0691  -0.0470 ? ? ? ? ? ? 957  VAL G CG1 
44782 C  CG2 . VAL G  714 0.3224 0.3183 0.4033 -0.0338 0.0699  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 957  VAL G CG2 
44783 N  N   . PRO G  715 0.3084 0.3341 0.3829 -0.0389 0.0598  -0.0482 ? ? ? ? ? ? 958  PRO G N   
44784 C  CA  . PRO G  715 0.3093 0.3415 0.3844 -0.0409 0.0573  -0.0552 ? ? ? ? ? ? 958  PRO G CA  
44785 C  C   . PRO G  715 0.3126 0.3473 0.3830 -0.0398 0.0554  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 958  PRO G C   
44786 O  O   . PRO G  715 0.3139 0.3541 0.3832 -0.0407 0.0519  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 958  PRO G O   
44787 C  CB  . PRO G  715 0.3032 0.3419 0.3764 -0.0397 0.0527  -0.0530 ? ? ? ? ? ? 958  PRO G CB  
44788 C  CG  . PRO G  715 0.2992 0.3349 0.3692 -0.0369 0.0525  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 958  PRO G CG  
44789 C  CD  . PRO G  715 0.3024 0.3299 0.3742 -0.0368 0.0573  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 958  PRO G CD  
44790 N  N   . ASP G  716 0.3146 0.3459 0.3817 -0.0378 0.0573  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 959  ASP G N   
44791 C  CA  . ASP G  716 0.3175 0.3524 0.3773 -0.0366 0.0552  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 959  ASP G CA  
44792 C  C   . ASP G  716 0.3253 0.3594 0.3854 -0.0380 0.0571  -0.0679 ? ? ? ? ? ? 959  ASP G C   
44793 O  O   . ASP G  716 0.3294 0.3677 0.3838 -0.0382 0.0540  -0.0726 ? ? ? ? ? ? 959  ASP G O   
44794 C  CB  . ASP G  716 0.3163 0.3499 0.3719 -0.0340 0.0565  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 959  ASP G CB  
44795 C  CG  . ASP G  716 0.3219 0.3584 0.3692 -0.0336 0.0560  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 959  ASP G CG  
44796 O  OD1 . ASP G  716 0.3231 0.3631 0.3629 -0.0337 0.0512  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 959  ASP G OD1 
44797 O  OD2 . ASP G  716 0.3264 0.3613 0.3743 -0.0331 0.0602  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 959  ASP G OD2 
44798 N  N   . GLN G  717 0.3285 0.3567 0.3948 -0.0386 0.0618  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 960  GLN G N   
44799 C  CA  . GLN G  717 0.3368 0.3633 0.4042 -0.0398 0.0638  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 960  GLN G CA  
44800 C  C   . GLN G  717 0.3412 0.3604 0.4173 -0.0420 0.0674  -0.0803 ? ? ? ? ? ? 960  GLN G C   
44801 O  O   . GLN G  717 0.3389 0.3529 0.4197 -0.0424 0.0692  -0.0751 ? ? ? ? ? ? 960  GLN G O   
44802 C  CB  . GLN G  717 0.3409 0.3673 0.4033 -0.0372 0.0662  -0.0781 ? ? ? ? ? ? 960  GLN G CB  
44803 C  CG  . GLN G  717 0.3410 0.3614 0.4090 -0.0351 0.0705  -0.0748 ? ? ? ? ? ? 960  GLN G CG  
44804 C  CD  . GLN G  717 0.3332 0.3540 0.4010 -0.0330 0.0698  -0.0657 ? ? ? ? ? ? 960  GLN G CD  
44805 O  OE1 . GLN G  717 0.3291 0.3552 0.3906 -0.0324 0.0672  -0.0620 ? ? ? ? ? ? 960  GLN G OE1 
44806 N  NE2 . GLN G  717 0.3325 0.3468 0.4066 -0.0319 0.0719  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 960  GLN G NE2 
44807 N  N   . MET G  718 0.3491 0.3675 0.4265 -0.0436 0.0682  -0.0888 ? ? ? ? ? ? 961  MET G N   
44808 C  CA  . MET G  718 0.3561 0.3660 0.4414 -0.0458 0.0717  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 961  MET G CA  
44809 C  C   . MET G  718 0.3647 0.3722 0.4489 -0.0443 0.0736  -0.0995 ? ? ? ? ? ? 961  MET G C   
44810 O  O   . MET G  718 0.3671 0.3811 0.4446 -0.0434 0.0718  -0.1045 ? ? ? ? ? ? 961  MET G O   
44811 C  CB  . MET G  718 0.3581 0.3695 0.4488 -0.0508 0.0704  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 961  MET G CB  
44812 C  CG  . MET G  718 0.3501 0.3663 0.4421 -0.0524 0.0684  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 961  MET G CG  
44813 S  SD  . MET G  718 0.3533 0.3722 0.4542 -0.0589 0.0680  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 961  MET G SD  
44814 C  CE  . MET G  718 0.3615 0.3661 0.4691 -0.0621 0.0741  -0.0982 ? ? ? ? ? ? 961  MET G CE  
44815 N  N   . TYR G  719 0.3706 0.3682 0.4606 -0.0437 0.0773  -0.0998 ? ? ? ? ? ? 962  TYR G N   
44816 C  CA  . TYR G  719 0.3802 0.3741 0.4710 -0.0417 0.0797  -0.1072 ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CA  
44817 C  C   . TYR G  719 0.3904 0.3781 0.4870 -0.0453 0.0803  -0.1160 ? ? ? ? ? ? 962  TYR G C   
44818 O  O   . TYR G  719 0.3922 0.3735 0.4949 -0.0493 0.0808  -0.1149 ? ? ? ? ? ? 962  TYR G O   
44819 C  CB  . TYR G  719 0.3821 0.3684 0.4766 -0.0374 0.0828  -0.1030 ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CB  
44820 C  CG  . TYR G  719 0.3745 0.3673 0.4646 -0.0333 0.0829  -0.0967 ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CG  
44821 C  CD1 . TYR G  719 0.3645 0.3610 0.4521 -0.0336 0.0808  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CD1 
44822 C  CD2 . TYR G  719 0.3780 0.3734 0.4670 -0.0294 0.0853  -0.1000 ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CD2 
44823 C  CE1 . TYR G  719 0.3583 0.3603 0.4425 -0.0304 0.0807  -0.0825 ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CE1 
44824 C  CE2 . TYR G  719 0.3716 0.3736 0.4575 -0.0264 0.0858  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CE2 
44825 C  CZ  . TYR G  719 0.3619 0.3667 0.4454 -0.0271 0.0833  -0.0857 ? ? ? ? ? ? 962  TYR G CZ  
44826 O  OH  . TYR G  719 0.3562 0.3670 0.4375 -0.0246 0.0837  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 962  TYR G OH  
44827 N  N   . ALA G  720 0.3983 0.3875 0.4927 -0.0442 0.0807  -0.1251 ? ? ? ? ? ? 963  ALA G N   
44828 C  CA  . ALA G  720 0.4097 0.3902 0.5107 -0.0465 0.0820  -0.1332 ? ? ? ? ? ? 963  ALA G CA  
44829 C  C   . ALA G  720 0.4107 0.3912 0.5163 -0.0529 0.0799  -0.1364 ? ? ? ? ? ? 963  ALA G C   
44830 O  O   . ALA G  720 0.4163 0.3864 0.5296 -0.0562 0.0818  -0.1360 ? ? ? ? ? ? 963  ALA G O   
44831 C  CB  . ALA G  720 0.4143 0.3816 0.5219 -0.0446 0.0851  -0.1291 ? ? ? ? ? ? 963  ALA G CB  
44832 N  N   . LEU G  721 0.4067 0.3983 0.5081 -0.0549 0.0760  -0.1395 ? ? ? ? ? ? 964  LEU G N   
44833 C  CA  . LEU G  721 0.4089 0.4017 0.5170 -0.0610 0.0741  -0.1446 ? ? ? ? ? ? 964  LEU G CA  
44834 C  C   . LEU G  721 0.4222 0.4094 0.5347 -0.0632 0.0746  -0.1562 ? ? ? ? ? ? 964  LEU G C   
44835 O  O   . LEU G  721 0.4277 0.4175 0.5340 -0.0599 0.0738  -0.1626 ? ? ? ? ? ? 964  LEU G O   
44836 C  CB  . LEU G  721 0.4026 0.4088 0.5058 -0.0616 0.0689  -0.1463 ? ? ? ? ? ? 964  LEU G CB  
44837 C  CG  . LEU G  721 0.3903 0.4015 0.4894 -0.0595 0.0680  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 964  LEU G CG  
44838 C  CD1 . LEU G  721 0.3852 0.4088 0.4791 -0.0592 0.0621  -0.1370 ? ? ? ? ? ? 964  LEU G CD1 
44839 C  CD2 . LEU G  721 0.3862 0.3916 0.4932 -0.0625 0.0710  -0.1284 ? ? ? ? ? ? 964  LEU G CD2 
44840 N  N   . PRO G  722 0.4287 0.4081 0.5513 -0.0690 0.0760  -0.1592 ? ? ? ? ? ? 965  PRO G N   
44841 C  CA  . PRO G  722 0.4429 0.4141 0.5710 -0.0714 0.0768  -0.1699 ? ? ? ? ? ? 965  PRO G CA  
44842 C  C   . PRO G  722 0.4485 0.4280 0.5763 -0.0737 0.0725  -0.1823 ? ? ? ? ? ? 965  PRO G C   
44843 O  O   . PRO G  722 0.4599 0.4341 0.5885 -0.0732 0.0728  -0.1914 ? ? ? ? ? ? 965  PRO G O   
44844 C  CB  . PRO G  722 0.4483 0.4077 0.5869 -0.0778 0.0798  -0.1673 ? ? ? ? ? ? 965  PRO G CB  
44845 C  CG  . PRO G  722 0.4371 0.3995 0.5754 -0.0788 0.0809  -0.1559 ? ? ? ? ? ? 965  PRO G CG  
44846 C  CD  . PRO G  722 0.4242 0.4017 0.5537 -0.0742 0.0773  -0.1529 ? ? ? ? ? ? 965  PRO G CD  
44847 N  N   . GLU G  723 0.4416 0.4338 0.5686 -0.0758 0.0683  -0.1835 ? ? ? ? ? ? 966  GLU G N   
44848 C  CA  . GLU G  723 0.4482 0.4483 0.5748 -0.0776 0.0632  -0.1959 ? ? ? ? ? ? 966  GLU G CA  
44849 C  C   . GLU G  723 0.4462 0.4570 0.5590 -0.0721 0.0587  -0.1976 ? ? ? ? ? ? 966  GLU G C   
44850 O  O   . GLU G  723 0.4358 0.4534 0.5416 -0.0691 0.0573  -0.1892 ? ? ? ? ? ? 966  GLU G O   
44851 C  CB  . GLU G  723 0.4446 0.4526 0.5807 -0.0838 0.0602  -0.1984 ? ? ? ? ? ? 966  GLU G CB  
44852 C  CG  . GLU G  723 0.4457 0.4449 0.5951 -0.0907 0.0651  -0.1950 ? ? ? ? ? ? 966  GLU G CG  
44853 C  CD  . GLU G  723 0.4608 0.4465 0.6180 -0.0950 0.0680  -0.2026 ? ? ? ? ? ? 966  GLU G CD  
44854 O  OE1 . GLU G  723 0.4702 0.4570 0.6259 -0.0942 0.0649  -0.2141 ? ? ? ? ? ? 966  GLU G OE1 
44855 O  OE2 . GLU G  723 0.4644 0.4376 0.6283 -0.0990 0.0732  -0.1969 ? ? ? ? ? ? 966  GLU G OE2 
44856 N  N   . LYS G  724 0.4573 0.4697 0.5656 -0.0712 0.0560  -0.2088 ? ? ? ? ? ? 967  LYS G N   
44857 C  CA  . LYS G  724 0.4579 0.4802 0.5515 -0.0668 0.0513  -0.2107 ? ? ? ? ? ? 967  LYS G CA  
44858 C  C   . LYS G  724 0.4538 0.4882 0.5459 -0.0681 0.0438  -0.2124 ? ? ? ? ? ? 967  LYS G C   
44859 O  O   . LYS G  724 0.4525 0.4896 0.5570 -0.0731 0.0416  -0.2163 ? ? ? ? ? ? 967  LYS G O   
44860 C  CB  . LYS G  724 0.4724 0.4924 0.5598 -0.0650 0.0510  -0.2220 ? ? ? ? ? ? 967  LYS G CB  
44861 C  CG  . LYS G  724 0.4763 0.4854 0.5653 -0.0627 0.0579  -0.2204 ? ? ? ? ? ? 967  LYS G CG  
44862 C  CD  . LYS G  724 0.4909 0.4987 0.5727 -0.0601 0.0582  -0.2318 ? ? ? ? ? ? 967  LYS G CD  
44863 C  CE  . LYS G  724 0.4949 0.4914 0.5811 -0.0572 0.0651  -0.2307 ? ? ? ? ? ? 967  LYS G CE  
44864 N  NZ  . LYS G  724 0.5114 0.5020 0.5993 -0.0571 0.0656  -0.2446 ? ? ? ? ? ? 967  LYS G NZ  
44865 N  N   . GLU G  725 0.4526 0.4942 0.5299 -0.0636 0.0398  -0.2096 ? ? ? ? ? ? 968  GLU G N   
44866 C  CA  . GLU G  725 0.4508 0.5031 0.5249 -0.0635 0.0314  -0.2116 ? ? ? ? ? ? 968  GLU G CA  
44867 C  C   . GLU G  725 0.4580 0.5143 0.5120 -0.0585 0.0273  -0.2120 ? ? ? ? ? ? 968  GLU G C   
44868 O  O   . GLU G  725 0.4584 0.5107 0.5019 -0.0552 0.0319  -0.2061 ? ? ? ? ? ? 968  GLU G O   
44869 C  CB  . GLU G  725 0.4362 0.4920 0.5158 -0.0639 0.0314  -0.2009 ? ? ? ? ? ? 968  GLU G CB  
44870 C  CG  . GLU G  725 0.4336 0.5006 0.5123 -0.0633 0.0225  -0.2028 ? ? ? ? ? ? 968  GLU G CG  
44871 C  CD  . GLU G  725 0.4194 0.4899 0.5055 -0.0638 0.0230  -0.1933 ? ? ? ? ? ? 968  GLU G CD  
44872 O  OE1 . GLU G  725 0.4120 0.4757 0.5025 -0.0647 0.0304  -0.1848 ? ? ? ? ? ? 968  GLU G OE1 
44873 O  OE2 . GLU G  725 0.4166 0.4967 0.5041 -0.0629 0.0157  -0.1950 ? ? ? ? ? ? 968  GLU G OE2 
44874 N  N   . VAL G  726 0.4650 0.5288 0.5131 -0.0579 0.0185  -0.2191 ? ? ? ? ? ? 969  VAL G N   
44875 C  CA  . VAL G  726 0.4742 0.5407 0.5008 -0.0533 0.0139  -0.2187 ? ? ? ? ? ? 969  VAL G CA  
44876 C  C   . VAL G  726 0.4659 0.5374 0.4865 -0.0508 0.0089  -0.2090 ? ? ? ? ? ? 969  VAL G C   
44877 O  O   . VAL G  726 0.4579 0.5347 0.4903 -0.0523 0.0045  -0.2089 ? ? ? ? ? ? 969  VAL G O   
44878 C  CB  . VAL G  726 0.4906 0.5611 0.5102 -0.0532 0.0065  -0.2324 ? ? ? ? ? ? 969  VAL G CB  
44879 C  CG1 . VAL G  726 0.5006 0.5741 0.4971 -0.0487 0.0001  -0.2305 ? ? ? ? ? ? 969  VAL G CG1 
44880 C  CG2 . VAL G  726 0.5009 0.5653 0.5222 -0.0546 0.0121  -0.2415 ? ? ? ? ? ? 969  VAL G CG2 
44881 N  N   . VAL G  727 0.4685 0.5381 0.4713 -0.0471 0.0097  -0.2012 ? ? ? ? ? ? 970  VAL G N   
44882 C  CA  . VAL G  727 0.4633 0.5357 0.4578 -0.0444 0.0047  -0.1918 ? ? ? ? ? ? 970  VAL G CA  
44883 C  C   . VAL G  727 0.4785 0.5504 0.4487 -0.0411 0.0003  -0.1916 ? ? ? ? ? ? 970  VAL G C   
44884 O  O   . VAL G  727 0.4902 0.5593 0.4503 -0.0410 0.0040  -0.1965 ? ? ? ? ? ? 970  VAL G O   
44885 C  CB  . VAL G  727 0.4494 0.5179 0.4477 -0.0442 0.0119  -0.1790 ? ? ? ? ? ? 970  VAL G CB  
44886 C  CG1 . VAL G  727 0.4367 0.5045 0.4565 -0.0475 0.0164  -0.1786 ? ? ? ? ? ? 970  VAL G CG1 
44887 C  CG2 . VAL G  727 0.4535 0.5163 0.4428 -0.0434 0.0204  -0.1759 ? ? ? ? ? ? 970  VAL G CG2 
44888 N  N   . THR G  728 0.4799 0.5540 0.4402 -0.0384 -0.0076 -0.1864 ? ? ? ? ? ? 971  THR G N   
44889 C  CA  . THR G  728 0.4944 0.5658 0.4293 -0.0355 -0.0109 -0.1824 ? ? ? ? ? ? 971  THR G CA  
44890 C  C   . THR G  728 0.4870 0.5537 0.4160 -0.0352 -0.0037 -0.1692 ? ? ? ? ? ? 971  THR G C   
44891 O  O   . THR G  728 0.4762 0.5430 0.4100 -0.0343 -0.0058 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 971  THR G O   
44892 C  CB  . THR G  728 0.5009 0.5755 0.4275 -0.0324 -0.0241 -0.1824 ? ? ? ? ? ? 971  THR G CB  
44893 O  OG1 . THR G  728 0.5069 0.5873 0.4413 -0.0328 -0.0312 -0.1953 ? ? ? ? ? ? 971  THR G OG1 
44894 C  CG2 . THR G  728 0.5185 0.5882 0.4165 -0.0297 -0.0281 -0.1770 ? ? ? ? ? ? 971  THR G CG2 
44895 N  N   . ALA G  729 0.4935 0.5565 0.4125 -0.0358 0.0046  -0.1679 ? ? ? ? ? ? 972  ALA G N   
44896 C  CA  . ALA G  729 0.4857 0.5454 0.4027 -0.0360 0.0124  -0.1566 ? ? ? ? ? ? 972  ALA G CA  
44897 C  C   . ALA G  729 0.4996 0.5563 0.3921 -0.0351 0.0124  -0.1503 ? ? ? ? ? ? 972  ALA G C   
44898 O  O   . ALA G  729 0.5180 0.5744 0.3931 -0.0346 0.0094  -0.1560 ? ? ? ? ? ? 972  ALA G O   
44899 C  CB  . ALA G  729 0.4805 0.5390 0.4085 -0.0376 0.0233  -0.1593 ? ? ? ? ? ? 972  ALA G CB  
44900 N  N   . THR G  730 0.4919 0.5460 0.3829 -0.0353 0.0162  -0.1387 ? ? ? ? ? ? 973  THR G N   
44901 C  CA  . THR G  730 0.5042 0.5550 0.3742 -0.0358 0.0196  -0.1318 ? ? ? ? ? ? 973  THR G CA  
44902 C  C   . THR G  730 0.4947 0.5453 0.3714 -0.0375 0.0309  -0.1255 ? ? ? ? ? ? 973  THR G C   
44903 O  O   . THR G  730 0.4770 0.5281 0.3719 -0.0375 0.0336  -0.1216 ? ? ? ? ? ? 973  THR G O   
44904 C  CB  . THR G  730 0.5092 0.5563 0.3658 -0.0346 0.0111  -0.1230 ? ? ? ? ? ? 973  THR G CB  
44905 O  OG1 . THR G  730 0.5160 0.5641 0.3698 -0.0323 -0.0006 -0.1291 ? ? ? ? ? ? 973  THR G OG1 
44906 C  CG2 . THR G  730 0.5273 0.5702 0.3592 -0.0359 0.0140  -0.1178 ? ? ? ? ? ? 973  THR G CG2 
44907 N  N   . ARG G  731 0.5073 0.5573 0.3690 -0.0389 0.0376  -0.1245 ? ? ? ? ? ? 974  ARG G N   
44908 C  CA  . ARG G  731 0.4991 0.5501 0.3675 -0.0403 0.0481  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 974  ARG G CA  
44909 C  C   . ARG G  731 0.4929 0.5409 0.3584 -0.0410 0.0462  -0.1058 ? ? ? ? ? ? 974  ARG G C   
44910 O  O   . ARG G  731 0.5063 0.5504 0.3521 -0.0417 0.0415  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 974  ARG G O   
44911 C  CB  . ARG G  731 0.5149 0.5678 0.3692 -0.0419 0.0566  -0.1221 ? ? ? ? ? ? 974  ARG G CB  
44912 C  CG  . ARG G  731 0.5140 0.5706 0.3803 -0.0411 0.0630  -0.1336 ? ? ? ? ? ? 974  ARG G CG  
44913 C  CD  . ARG G  731 0.4947 0.5527 0.3852 -0.0404 0.0693  -0.1318 ? ? ? ? ? ? 974  ARG G CD  
44914 N  NE  . ARG G  731 0.4950 0.5559 0.3843 -0.0415 0.0791  -0.1272 ? ? ? ? ? ? 974  ARG G NE  
44915 C  CZ  . ARG G  731 0.4845 0.5452 0.3788 -0.0424 0.0811  -0.1168 ? ? ? ? ? ? 974  ARG G CZ  
44916 N  NH1 . ARG G  731 0.4722 0.5297 0.3729 -0.0420 0.0743  -0.1093 ? ? ? ? ? ? 974  ARG G NH1 
44917 N  NH2 . ARG G  731 0.4865 0.5512 0.3803 -0.0438 0.0901  -0.1144 ? ? ? ? ? ? 974  ARG G NH2 
44918 N  N   . VAL G  732 0.4744 0.5232 0.3582 -0.0408 0.0495  -0.1007 ? ? ? ? ? ? 975  VAL G N   
44919 C  CA  . VAL G  732 0.4687 0.5145 0.3505 -0.0415 0.0478  -0.0891 ? ? ? ? ? ? 975  VAL G CA  
44920 C  C   . VAL G  732 0.4573 0.5052 0.3508 -0.0427 0.0569  -0.0836 ? ? ? ? ? ? 975  VAL G C   
44921 O  O   . VAL G  732 0.4487 0.5000 0.3575 -0.0420 0.0632  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 975  VAL G O   
44922 C  CB  . VAL G  732 0.4570 0.5012 0.3488 -0.0394 0.0387  -0.0870 ? ? ? ? ? ? 975  VAL G CB  
44923 C  CG1 . VAL G  732 0.4700 0.5114 0.3467 -0.0380 0.0278  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 975  VAL G CG1 
44924 C  CG2 . VAL G  732 0.4439 0.4915 0.3565 -0.0382 0.0405  -0.0942 ? ? ? ? ? ? 975  VAL G CG2 
44925 N  N   . ASP G  733 0.4581 0.5036 0.3448 -0.0445 0.0573  -0.0738 ? ? ? ? ? ? 976  ASP G N   
44926 C  CA  . ASP G  733 0.4456 0.4933 0.3455 -0.0454 0.0639  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 976  ASP G CA  
44927 C  C   . ASP G  733 0.4273 0.4738 0.3445 -0.0430 0.0591  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 976  ASP G C   
44928 O  O   . ASP G  733 0.4246 0.4697 0.3443 -0.0410 0.0520  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 976  ASP G O   
44929 C  CB  . ASP G  733 0.4536 0.4988 0.3405 -0.0487 0.0654  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 976  ASP G CB  
44930 C  CG  . ASP G  733 0.4568 0.4949 0.3337 -0.0483 0.0552  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 976  ASP G CG  
44931 O  OD1 . ASP G  733 0.4457 0.4828 0.3329 -0.0452 0.0483  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 976  ASP G OD1 
44932 O  OD2 . ASP G  733 0.4712 0.5045 0.3302 -0.0510 0.0539  -0.0462 ? ? ? ? ? ? 976  ASP G OD2 
44933 N  N   . LYS G  734 0.4155 0.4632 0.3444 -0.0432 0.0629  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 977  LYS G N   
44934 C  CA  . LYS G  734 0.3994 0.4461 0.3441 -0.0409 0.0592  -0.0576 ? ? ? ? ? ? 977  LYS G CA  
44935 C  C   . LYS G  734 0.3979 0.4405 0.3379 -0.0400 0.0496  -0.0531 ? ? ? ? ? ? 977  LYS G C   
44936 O  O   . LYS G  734 0.3869 0.4295 0.3383 -0.0381 0.0458  -0.0538 ? ? ? ? ? ? 977  LYS G O   
44937 C  CB  . LYS G  734 0.3882 0.4367 0.3456 -0.0410 0.0641  -0.0525 ? ? ? ? ? ? 977  LYS G CB  
44938 C  CG  . LYS G  734 0.3951 0.4456 0.3456 -0.0438 0.0700  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 977  LYS G CG  
44939 C  CD  . LYS G  734 0.3821 0.4340 0.3471 -0.0432 0.0721  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 977  LYS G CD  
44940 C  CE  . LYS G  734 0.3863 0.4381 0.3445 -0.0463 0.0734  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 977  LYS G CE  
44941 N  NZ  . LYS G  734 0.3898 0.4483 0.3520 -0.0478 0.0828  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 977  LYS G NZ  
44942 N  N   . TYR G  735 0.4097 0.4486 0.3330 -0.0414 0.0457  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 978  TYR G N   
44943 C  CA  . TYR G  735 0.4096 0.4443 0.3287 -0.0398 0.0361  -0.0450 ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CA  
44944 C  C   . TYR G  735 0.4179 0.4524 0.3301 -0.0382 0.0298  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 978  TYR G C   
44945 O  O   . TYR G  735 0.4214 0.4526 0.3279 -0.0364 0.0209  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 978  TYR G O   
44946 C  CB  . TYR G  735 0.4210 0.4500 0.3243 -0.0419 0.0340  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CB  
44947 C  CG  . TYR G  735 0.4149 0.4448 0.3243 -0.0444 0.0407  -0.0306 ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CG  
44948 C  CD1 . TYR G  735 0.4027 0.4311 0.3226 -0.0433 0.0379  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CD1 
44949 C  CD2 . TYR G  735 0.4214 0.4544 0.3271 -0.0477 0.0499  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CD2 
44950 C  CE1 . TYR G  735 0.3975 0.4271 0.3236 -0.0455 0.0434  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CE1 
44951 C  CE2 . TYR G  735 0.4158 0.4509 0.3287 -0.0499 0.0558  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CE2 
44952 C  CZ  . TYR G  735 0.4039 0.4371 0.3270 -0.0488 0.0523  -0.0204 ? ? ? ? ? ? 978  TYR G CZ  
44953 O  OH  . TYR G  735 0.3987 0.4346 0.3297 -0.0511 0.0578  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 978  TYR G OH  
44954 N  N   . GLY G  736 0.4223 0.4603 0.3348 -0.0385 0.0338  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 979  GLY G N   
44955 C  CA  . GLY G  736 0.4314 0.4698 0.3373 -0.0371 0.0274  -0.0674 ? ? ? ? ? ? 979  GLY G CA  
44956 C  C   . GLY G  736 0.4515 0.4854 0.3341 -0.0375 0.0221  -0.0659 ? ? ? ? ? ? 979  GLY G C   
44957 O  O   . GLY G  736 0.4590 0.4922 0.3355 -0.0354 0.0136  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 979  GLY G O   
44958 N  N   . THR G  737 0.4615 0.4921 0.3305 -0.0403 0.0269  -0.0595 ? ? ? ? ? ? 980  THR G N   
44959 C  CA  . THR G  737 0.4844 0.5097 0.3282 -0.0417 0.0239  -0.0578 ? ? ? ? ? ? 980  THR G CA  
44960 C  C   . THR G  737 0.4952 0.5244 0.3321 -0.0427 0.0291  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 980  THR G C   
44961 O  O   . THR G  737 0.4898 0.5241 0.3354 -0.0443 0.0392  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 980  THR G O   
44962 C  CB  . THR G  737 0.4933 0.5141 0.3246 -0.0456 0.0290  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 980  THR G CB  
44963 O  OG1 . THR G  737 0.4808 0.4990 0.3221 -0.0454 0.0271  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 980  THR G OG1 
44964 C  CG2 . THR G  737 0.5180 0.5308 0.3221 -0.0467 0.0233  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 980  THR G CG2 
44965 N  N   . PRO G  738 0.5112 0.5380 0.3327 -0.0413 0.0218  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 981  PRO G N   
44966 C  CA  . PRO G  738 0.5235 0.5537 0.3367 -0.0423 0.0267  -0.0799 ? ? ? ? ? ? 981  PRO G CA  
44967 C  C   . PRO G  738 0.5322 0.5632 0.3358 -0.0465 0.0383  -0.0766 ? ? ? ? ? ? 981  PRO G C   
44968 O  O   . PRO G  738 0.5436 0.5690 0.3313 -0.0490 0.0384  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 981  PRO G O   
44969 C  CB  . PRO G  738 0.5444 0.5694 0.3356 -0.0407 0.0162  -0.0817 ? ? ? ? ? ? 981  PRO G CB  
44970 C  CG  . PRO G  738 0.5376 0.5588 0.3337 -0.0376 0.0048  -0.0771 ? ? ? ? ? ? 981  PRO G CG  
44971 C  CD  . PRO G  738 0.5196 0.5406 0.3308 -0.0385 0.0087  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 981  PRO G CD  
44972 N  N   . VAL G  739 0.5273 0.5650 0.3412 -0.0472 0.0481  -0.0835 ? ? ? ? ? ? 982  VAL G N   
44973 C  CA  . VAL G  739 0.5365 0.5771 0.3424 -0.0510 0.0598  -0.0824 ? ? ? ? ? ? 982  VAL G CA  
44974 C  C   . VAL G  739 0.5637 0.6015 0.3411 -0.0532 0.0600  -0.0840 ? ? ? ? ? ? 982  VAL G C   
44975 O  O   . VAL G  739 0.5738 0.6117 0.3435 -0.0511 0.0554  -0.0925 ? ? ? ? ? ? 982  VAL G O   
44976 C  CB  . VAL G  739 0.5283 0.5770 0.3508 -0.0502 0.0692  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 982  VAL G CB  
44977 C  CG1 . VAL G  739 0.5424 0.5952 0.3535 -0.0536 0.0806  -0.0934 ? ? ? ? ? ? 982  VAL G CG1 
44978 C  CG2 . VAL G  739 0.5036 0.5552 0.3536 -0.0485 0.0716  -0.0907 ? ? ? ? ? ? 982  VAL G CG2 
44979 N  N   . ALA G  740 0.5768 0.6122 0.3384 -0.0576 0.0658  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 983  ALA G N   
44980 C  CA  . ALA G  740 0.6058 0.6369 0.3368 -0.0603 0.0659  -0.0764 ? ? ? ? ? ? 983  ALA G CA  
44981 C  C   . ALA G  740 0.6157 0.6545 0.3430 -0.0607 0.0747  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 983  ALA G C   
44982 O  O   . ALA G  740 0.6047 0.6521 0.3488 -0.0613 0.0854  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 983  ALA G O   
44983 C  CB  . ALA G  740 0.6197 0.6450 0.3331 -0.0660 0.0701  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 983  ALA G CB  
44984 N  N   . GLY G  741 0.6371 0.6726 0.3426 -0.0599 0.0695  -0.0933 ? ? ? ? ? ? 984  GLY G N   
44985 C  CA  . GLY G  741 0.6496 0.6914 0.3486 -0.0600 0.0767  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 984  GLY G CA  
44986 C  C   . GLY G  741 0.6331 0.6825 0.3566 -0.0561 0.0784  -0.1177 ? ? ? ? ? ? 984  GLY G C   
44987 O  O   . GLY G  741 0.6414 0.6967 0.3632 -0.0561 0.0858  -0.1278 ? ? ? ? ? ? 984  GLY G O   
44988 N  N   . SER G  742 0.6106 0.6595 0.3569 -0.0528 0.0718  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 985  SER G N   
44989 C  CA  . SER G  742 0.5962 0.6498 0.3649 -0.0493 0.0712  -0.1282 ? ? ? ? ? ? 985  SER G CA  
44990 C  C   . SER G  742 0.6093 0.6608 0.3672 -0.0469 0.0617  -0.1374 ? ? ? ? ? ? 985  SER G C   
44991 O  O   . SER G  742 0.6230 0.6687 0.3614 -0.0468 0.0524  -0.1332 ? ? ? ? ? ? 985  SER G O   
44992 C  CB  . SER G  742 0.5707 0.6233 0.3639 -0.0473 0.0666  -0.1234 ? ? ? ? ? ? 985  SER G CB  
44993 O  OG  . SER G  742 0.5661 0.6177 0.3671 -0.0443 0.0568  -0.1302 ? ? ? ? ? ? 985  SER G OG  
44994 N  N   . GLN G  743 0.6058 0.6615 0.3767 -0.0449 0.0632  -0.1500 ? ? ? ? ? ? 986  GLN G N   
44995 C  CA  . GLN G  743 0.6191 0.6739 0.3811 -0.0428 0.0544  -0.1607 ? ? ? ? ? ? 986  GLN G CA  
44996 C  C   . GLN G  743 0.6036 0.6578 0.3849 -0.0403 0.0444  -0.1640 ? ? ? ? ? ? 986  GLN G C   
44997 O  O   . GLN G  743 0.6136 0.6669 0.3880 -0.0387 0.0349  -0.1711 ? ? ? ? ? ? 986  GLN G O   
44998 C  CB  . GLN G  743 0.6291 0.6885 0.3911 -0.0424 0.0615  -0.1743 ? ? ? ? ? ? 986  GLN G CB  
44999 C  CG  . GLN G  743 0.6331 0.6969 0.3926 -0.0445 0.0758  -0.1737 ? ? ? ? ? ? 986  GLN G CG  
45000 C  CD  . GLN G  743 0.6394 0.7079 0.4050 -0.0429 0.0820  -0.1888 ? ? ? ? ? ? 986  GLN G CD  
45001 O  OE1 . GLN G  743 0.6444 0.7118 0.4114 -0.0410 0.0750  -0.1992 ? ? ? ? ? ? 986  GLN G OE1 
45002 N  NE2 . GLN G  743 0.6394 0.7133 0.4098 -0.0438 0.0947  -0.1906 ? ? ? ? ? ? 986  GLN G NE2 
45003 N  N   . ILE G  744 0.5802 0.6352 0.3856 -0.0401 0.0467  -0.1594 ? ? ? ? ? ? 987  ILE G N   
45004 C  CA  . ILE G  744 0.5659 0.6206 0.3889 -0.0384 0.0380  -0.1612 ? ? ? ? ? ? 987  ILE G CA  
45005 C  C   . ILE G  744 0.5631 0.6143 0.3797 -0.0379 0.0290  -0.1507 ? ? ? ? ? ? 987  ILE G C   
45006 O  O   . ILE G  744 0.5502 0.6000 0.3739 -0.0385 0.0317  -0.1404 ? ? ? ? ? ? 987  ILE G O   
45007 C  CB  . ILE G  744 0.5442 0.6006 0.3945 -0.0385 0.0444  -0.1612 ? ? ? ? ? ? 987  ILE G CB  
45008 C  CG1 . ILE G  744 0.5489 0.6076 0.4051 -0.0384 0.0529  -0.1718 ? ? ? ? ? ? 987  ILE G CG1 
45009 C  CG2 . ILE G  744 0.5308 0.5871 0.3989 -0.0375 0.0363  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 987  ILE G CG2 
45010 C  CD1 . ILE G  744 0.5310 0.5903 0.4106 -0.0382 0.0606  -0.1704 ? ? ? ? ? ? 987  ILE G CD1 
45011 N  N   . LYS G  745 0.5763 0.6258 0.3795 -0.0363 0.0179  -0.1537 ? ? ? ? ? ? 988  LYS G N   
45012 C  CA  . LYS G  745 0.5761 0.6218 0.3726 -0.0349 0.0079  -0.1450 ? ? ? ? ? ? 988  LYS G CA  
45013 C  C   . LYS G  745 0.5775 0.6252 0.3791 -0.0322 -0.0048 -0.1528 ? ? ? ? ? ? 988  LYS G C   
45014 O  O   . LYS G  745 0.5959 0.6436 0.3829 -0.0311 -0.0103 -0.1608 ? ? ? ? ? ? 988  LYS G O   
45015 C  CB  . LYS G  745 0.5978 0.6376 0.3644 -0.0357 0.0069  -0.1376 ? ? ? ? ? ? 988  LYS G CB  
45016 C  CG  . LYS G  745 0.5922 0.6271 0.3577 -0.0348 0.0004  -0.1262 ? ? ? ? ? ? 988  LYS G CG  
45017 C  CD  . LYS G  745 0.6150 0.6418 0.3512 -0.0348 -0.0058 -0.1186 ? ? ? ? ? ? 988  LYS G CD  
45018 C  CE  . LYS G  745 0.6042 0.6265 0.3471 -0.0328 -0.0140 -0.1086 ? ? ? ? ? ? 988  LYS G CE  
45019 N  NZ  . LYS G  745 0.6268 0.6398 0.3440 -0.0307 -0.0261 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 988  LYS G NZ  
45020 N  N   . ASN G  746 0.5589 0.6087 0.3812 -0.0310 -0.0094 -0.1512 ? ? ? ? ? ? 989  ASN G N   
45021 C  CA  . ASN G  746 0.5555 0.6102 0.3911 -0.0292 -0.0190 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 989  ASN G CA  
45022 C  C   . ASN G  746 0.5624 0.6207 0.4019 -0.0302 -0.0171 -0.1747 ? ? ? ? ? ? 989  ASN G C   
45023 O  O   . ASN G  746 0.5771 0.6368 0.4071 -0.0286 -0.0260 -0.1827 ? ? ? ? ? ? 989  ASN G O   
45024 C  CB  . ASN G  746 0.5702 0.6229 0.3897 -0.0259 -0.0331 -0.1603 ? ? ? ? ? ? 989  ASN G CB  
45025 C  CG  . ASN G  746 0.5626 0.6118 0.3823 -0.0243 -0.0374 -0.1486 ? ? ? ? ? ? 989  ASN G CG  
45026 O  OD1 . ASN G  746 0.5419 0.5940 0.3830 -0.0246 -0.0353 -0.1456 ? ? ? ? ? ? 989  ASN G OD1 
45027 N  ND2 . ASN G  746 0.5806 0.6227 0.3755 -0.0226 -0.0436 -0.1417 ? ? ? ? ? ? 989  ASN G ND2 
45028 N  N   . THR G  747 0.5532 0.6127 0.4062 -0.0325 -0.0061 -0.1778 ? ? ? ? ? ? 990  THR G N   
45029 C  CA  . THR G  747 0.5618 0.6235 0.4174 -0.0334 -0.0041 -0.1912 ? ? ? ? ? ? 990  THR G CA  
45030 C  C   . THR G  747 0.5437 0.6078 0.4285 -0.0353 0.0007  -0.1965 ? ? ? ? ? ? 990  THR G C   
45031 O  O   . THR G  747 0.5264 0.5896 0.4255 -0.0363 0.0068  -0.1887 ? ? ? ? ? ? 990  THR G O   
45032 C  CB  . THR G  747 0.5775 0.6369 0.4142 -0.0341 0.0046  -0.1924 ? ? ? ? ? ? 990  THR G CB  
45033 O  OG1 . THR G  747 0.5652 0.6245 0.4162 -0.0357 0.0168  -0.1909 ? ? ? ? ? ? 990  THR G OG1 
45034 C  CG2 . THR G  747 0.5895 0.6449 0.4008 -0.0336 0.0040  -0.1814 ? ? ? ? ? ? 990  THR G CG2 
45035 N  N   . LEU G  748 0.5485 0.6152 0.4419 -0.0361 -0.0023 -0.2093 ? ? ? ? ? ? 991  LEU G N   
45036 C  CA  . LEU G  748 0.5335 0.6013 0.4535 -0.0386 0.0011  -0.2136 ? ? ? ? ? ? 991  LEU G CA  
45037 C  C   . LEU G  748 0.5274 0.5912 0.4542 -0.0397 0.0136  -0.2113 ? ? ? ? ? ? 991  LEU G C   
45038 O  O   . LEU G  748 0.5388 0.6009 0.4525 -0.0389 0.0189  -0.2134 ? ? ? ? ? ? 991  LEU G O   
45039 C  CB  . LEU G  748 0.5425 0.6130 0.4696 -0.0398 -0.0040 -0.2287 ? ? ? ? ? ? 991  LEU G CB  
45040 C  CG  . LEU G  748 0.5447 0.6211 0.4749 -0.0392 -0.0168 -0.2337 ? ? ? ? ? ? 991  LEU G CG  
45041 C  CD1 . LEU G  748 0.5501 0.6290 0.4936 -0.0417 -0.0192 -0.2487 ? ? ? ? ? ? 991  LEU G CD1 
45042 C  CD2 . LEU G  748 0.5265 0.6058 0.4714 -0.0394 -0.0195 -0.2251 ? ? ? ? ? ? 991  LEU G CD2 
45043 N  N   . TYR G  749 0.5103 0.5727 0.4582 -0.0414 0.0182  -0.2075 ? ? ? ? ? ? 992  TYR G N   
45044 C  CA  . TYR G  749 0.5041 0.5622 0.4597 -0.0418 0.0292  -0.2045 ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CA  
45045 C  C   . TYR G  749 0.4918 0.5477 0.4713 -0.0444 0.0311  -0.2064 ? ? ? ? ? ? 992  TYR G C   
45046 O  O   . TYR G  749 0.4839 0.5424 0.4728 -0.0458 0.0256  -0.2051 ? ? ? ? ? ? 992  TYR G O   
45047 C  CB  . TYR G  749 0.4960 0.5531 0.4446 -0.0404 0.0336  -0.1907 ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CB  
45048 C  CG  . TYR G  749 0.4925 0.5466 0.4456 -0.0400 0.0444  -0.1879 ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CG  
45049 C  CD1 . TYR G  749 0.5028 0.5576 0.4399 -0.0387 0.0496  -0.1869 ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CD1 
45050 C  CD2 . TYR G  749 0.4801 0.5306 0.4531 -0.0408 0.0494  -0.1864 ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CD2 
45051 C  CE1 . TYR G  749 0.4999 0.5533 0.4425 -0.0379 0.0593  -0.1854 ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CE1 
45052 C  CE2 . TYR G  749 0.4776 0.5253 0.4553 -0.0396 0.0583  -0.1842 ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CE2 
45053 C  CZ  . TYR G  749 0.4871 0.5370 0.4504 -0.0380 0.0633  -0.1842 ? ? ? ? ? ? 992  TYR G CZ  
45054 O  OH  . TYR G  749 0.4850 0.5336 0.4543 -0.0364 0.0722  -0.1831 ? ? ? ? ? ? 992  TYR G OH  
45055 N  N   . VAL G  750 0.4921 0.5430 0.4811 -0.0450 0.0386  -0.2101 ? ? ? ? ? ? 993  VAL G N   
45056 C  CA  . VAL G  750 0.4843 0.5312 0.4947 -0.0480 0.0404  -0.2126 ? ? ? ? ? ? 993  VAL G CA  
45057 C  C   . VAL G  750 0.4711 0.5134 0.4901 -0.0476 0.0474  -0.2016 ? ? ? ? ? ? 993  VAL G C   
45058 O  O   . VAL G  750 0.4735 0.5121 0.4906 -0.0454 0.0542  -0.2006 ? ? ? ? ? ? 993  VAL G O   
45059 C  CB  . VAL G  750 0.4960 0.5381 0.5126 -0.0492 0.0431  -0.2254 ? ? ? ? ? ? 993  VAL G CB  
45060 C  CG1 . VAL G  750 0.4894 0.5252 0.5274 -0.0529 0.0455  -0.2266 ? ? ? ? ? ? 993  VAL G CG1 
45061 C  CG2 . VAL G  750 0.5100 0.5567 0.5186 -0.0498 0.0357  -0.2374 ? ? ? ? ? ? 993  VAL G CG2 
45062 N  N   . VAL G  751 0.4578 0.5009 0.4866 -0.0493 0.0456  -0.1940 ? ? ? ? ? ? 994  VAL G N   
45063 C  CA  . VAL G  751 0.4454 0.4845 0.4808 -0.0485 0.0511  -0.1826 ? ? ? ? ? ? 994  VAL G CA  
45064 C  C   . VAL G  751 0.4416 0.4738 0.4949 -0.0517 0.0544  -0.1839 ? ? ? ? ? ? 994  VAL G C   
45065 O  O   . VAL G  751 0.4462 0.4781 0.5075 -0.0551 0.0517  -0.1921 ? ? ? ? ? ? 994  VAL G O   
45066 C  CB  . VAL G  751 0.4338 0.4777 0.4661 -0.0479 0.0475  -0.1720 ? ? ? ? ? ? 994  VAL G CB  
45067 C  CG1 . VAL G  751 0.4394 0.4885 0.4528 -0.0452 0.0434  -0.1698 ? ? ? ? ? ? 994  VAL G CG1 
45068 C  CG2 . VAL G  751 0.4290 0.4761 0.4716 -0.0510 0.0423  -0.1741 ? ? ? ? ? ? 994  VAL G CG2 
45069 N  N   . ASP G  752 0.4347 0.4609 0.4940 -0.0506 0.0602  -0.1760 ? ? ? ? ? ? 995  ASP G N   
45070 C  CA  . ASP G  752 0.4313 0.4499 0.5058 -0.0538 0.0628  -0.1746 ? ? ? ? ? ? 995  ASP G CA  
45071 C  C   . ASP G  752 0.4184 0.4405 0.4961 -0.0552 0.0609  -0.1649 ? ? ? ? ? ? 995  ASP G C   
45072 O  O   . ASP G  752 0.4100 0.4299 0.4873 -0.0530 0.0639  -0.1547 ? ? ? ? ? ? 995  ASP G O   
45073 C  CB  . ASP G  752 0.4327 0.4418 0.5116 -0.0514 0.0693  -0.1715 ? ? ? ? ? ? 995  ASP G CB  
45074 C  CG  . ASP G  752 0.4460 0.4517 0.5224 -0.0494 0.0715  -0.1817 ? ? ? ? ? ? 995  ASP G CG  
45075 O  OD1 . ASP G  752 0.4551 0.4643 0.5277 -0.0508 0.0683  -0.1920 ? ? ? ? ? ? 995  ASP G OD1 
45076 O  OD2 . ASP G  752 0.4481 0.4478 0.5268 -0.0461 0.0763  -0.1802 ? ? ? ? ? ? 995  ASP G OD2 
45077 N  N   . GLY G  753 0.4173 0.4453 0.4990 -0.0586 0.0559  -0.1689 ? ? ? ? ? ? 996  GLY G N   
45078 C  CA  . GLY G  753 0.4065 0.4412 0.4888 -0.0591 0.0525  -0.1620 ? ? ? ? ? ? 996  GLY G CA  
45079 C  C   . GLY G  753 0.4022 0.4382 0.4981 -0.0643 0.0521  -0.1627 ? ? ? ? ? ? 996  GLY G C   
45080 O  O   . GLY G  753 0.3939 0.4371 0.4908 -0.0644 0.0488  -0.1586 ? ? ? ? ? ? 996  GLY G O   
45081 N  N   . LYS G  754 0.4084 0.4373 0.5150 -0.0686 0.0556  -0.1678 ? ? ? ? ? ? 997  LYS G N   
45082 C  CA  . LYS G  754 0.4061 0.4353 0.5263 -0.0748 0.0567  -0.1684 ? ? ? ? ? ? 997  LYS G CA  
45083 C  C   . LYS G  754 0.4076 0.4238 0.5348 -0.0776 0.0638  -0.1625 ? ? ? ? ? ? 997  LYS G C   
45084 O  O   . LYS G  754 0.4158 0.4215 0.5425 -0.0766 0.0671  -0.1643 ? ? ? ? ? ? 997  LYS G O   
45085 C  CB  . LYS G  754 0.4152 0.4476 0.5430 -0.0794 0.0537  -0.1813 ? ? ? ? ? ? 997  LYS G CB  
45086 C  CG  . LYS G  754 0.4135 0.4599 0.5394 -0.0787 0.0458  -0.1874 ? ? ? ? ? ? 997  LYS G CG  
45087 C  CD  . LYS G  754 0.4221 0.4711 0.5596 -0.0845 0.0437  -0.1998 ? ? ? ? ? ? 997  LYS G CD  
45088 C  CE  . LYS G  754 0.4219 0.4851 0.5586 -0.0834 0.0348  -0.2072 ? ? ? ? ? ? 997  LYS G CE  
45089 N  NZ  . LYS G  754 0.4337 0.4988 0.5774 -0.0874 0.0316  -0.2214 ? ? ? ? ? ? 997  LYS G NZ  
45090 N  N   . SER G  755 0.4009 0.4177 0.5344 -0.0808 0.0659  -0.1558 ? ? ? ? ? ? 998  SER G N   
45091 C  CA  . SER G  755 0.4048 0.4084 0.5444 -0.0845 0.0724  -0.1501 ? ? ? ? ? ? 998  SER G CA  
45092 C  C   . SER G  755 0.4152 0.4148 0.5665 -0.0924 0.0741  -0.1586 ? ? ? ? ? ? 998  SER G C   
45093 O  O   . SER G  755 0.4175 0.4262 0.5732 -0.0949 0.0701  -0.1687 ? ? ? ? ? ? 998  SER G O   
45094 C  CB  . SER G  755 0.3956 0.3998 0.5351 -0.0848 0.0748  -0.1388 ? ? ? ? ? ? 998  SER G CB  
45095 O  OG  . SER G  755 0.3897 0.4057 0.5352 -0.0886 0.0729  -0.1406 ? ? ? ? ? ? 998  SER G OG  
45096 N  N   . SER G  756 0.4228 0.4081 0.5787 -0.0963 0.0796  -0.1546 ? ? ? ? ? ? 999  SER G N   
45097 C  CA  . SER G  756 0.4357 0.4136 0.6014 -0.1034 0.0815  -0.1628 ? ? ? ? ? ? 999  SER G CA  
45098 C  C   . SER G  756 0.4350 0.4207 0.6115 -0.1118 0.0824  -0.1658 ? ? ? ? ? ? 999  SER G C   
45099 O  O   . SER G  756 0.4460 0.4249 0.6315 -0.1191 0.0850  -0.1711 ? ? ? ? ? ? 999  SER G O   
45100 C  CB  . SER G  756 0.4462 0.4043 0.6126 -0.1050 0.0870  -0.1566 ? ? ? ? ? ? 999  SER G CB  
45101 O  OG  . SER G  756 0.4446 0.3998 0.6136 -0.1100 0.0912  -0.1479 ? ? ? ? ? ? 999  SER G OG  
45102 N  N   . GLY G  757 0.4231 0.4224 0.5995 -0.1113 0.0808  -0.1623 ? ? ? ? ? ? 1000 GLY G N   
45103 C  CA  . GLY G  757 0.4230 0.4302 0.6112 -0.1196 0.0827  -0.1655 ? ? ? ? ? ? 1000 GLY G CA  
45104 C  C   . GLY G  757 0.4312 0.4255 0.6240 -0.1271 0.0905  -0.1589 ? ? ? ? ? ? 1000 GLY G C   
45105 O  O   . GLY G  757 0.4317 0.4327 0.6342 -0.1347 0.0934  -0.1607 ? ? ? ? ? ? 1000 GLY G O   
45106 N  N   . LYS G  758 0.4387 0.4146 0.6248 -0.1252 0.0941  -0.1513 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G N   
45107 C  CA  . LYS G  758 0.4495 0.4114 0.6387 -0.1328 0.1012  -0.1449 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G CA  
45108 C  C   . LYS G  758 0.4514 0.3983 0.6297 -0.1279 0.1039  -0.1321 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G C   
45109 O  O   . LYS G  758 0.4653 0.3940 0.6430 -0.1319 0.1083  -0.1274 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G O   
45110 C  CB  . LYS G  758 0.4668 0.4158 0.6642 -0.1403 0.1036  -0.1521 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G CB  
45111 C  CG  . LYS G  758 0.4701 0.4199 0.6688 -0.1367 0.0984  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G CG  
45112 C  CD  . LYS G  758 0.4893 0.4218 0.6947 -0.1436 0.1012  -0.1686 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G CD  
45113 C  CE  . LYS G  758 0.4956 0.4194 0.6963 -0.1364 0.0974  -0.1746 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G CE  
45114 N  NZ  . LYS G  758 0.5039 0.4320 0.7146 -0.1415 0.0944  -0.1900 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS G NZ  
45115 N  N   . ASP G  759 0.4384 0.3923 0.6079 -0.1191 0.1006  -0.1267 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G N   
45116 C  CA  . ASP G  759 0.4383 0.3811 0.5982 -0.1142 0.1025  -0.1145 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G CA  
45117 C  C   . ASP G  759 0.4328 0.3811 0.5913 -0.1174 0.1057  -0.1065 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G C   
45118 O  O   . ASP G  759 0.4331 0.3902 0.5996 -0.1252 0.1081  -0.1105 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G O   
45119 C  CB  . ASP G  759 0.4282 0.3753 0.5797 -0.1034 0.0977  -0.1127 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G CB  
45120 C  CG  . ASP G  759 0.4138 0.3815 0.5653 -0.1003 0.0927  -0.1182 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G CG  
45121 O  OD1 . ASP G  759 0.4099 0.3902 0.5682 -0.1054 0.0920  -0.1234 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G OD1 
45122 O  OD2 . ASP G  759 0.4073 0.3782 0.5516 -0.0925 0.0892  -0.1172 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP G OD2 
45123 N  N   . GLN G  760 0.4288 0.3721 0.5776 -0.1115 0.1057  -0.0960 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G N   
45124 C  CA  . GLN G  760 0.4234 0.3719 0.5687 -0.1130 0.1082  -0.0882 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G CA  
45125 C  C   . GLN G  760 0.4074 0.3780 0.5560 -0.1112 0.1045  -0.0931 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G C   
45126 O  O   . GLN G  760 0.4040 0.3841 0.5559 -0.1156 0.1069  -0.0925 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G O   
45127 C  CB  . GLN G  760 0.4217 0.3612 0.5558 -0.1056 0.1074  -0.0770 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G CB  
45128 C  CG  . GLN G  760 0.4386 0.3554 0.5682 -0.1065 0.1104  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G CG  
45129 C  CD  . GLN G  760 0.4544 0.3612 0.5877 -0.1175 0.1166  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G CD  
45130 O  OE1 . GLN G  760 0.4646 0.3647 0.6046 -0.1224 0.1179  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G OE1 
45131 N  NE2 . GLN G  760 0.4573 0.3631 0.5859 -0.1215 0.1208  -0.0624 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN G NE2 
45132 N  N   . GLN G  761 0.3988 0.3773 0.5461 -0.1045 0.0987  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G N   
45133 C  CA  . GLN G  761 0.3855 0.3829 0.5344 -0.1018 0.0940  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G CA  
45134 C  C   . GLN G  761 0.3869 0.3954 0.5476 -0.1093 0.0948  -0.1115 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G C   
45135 O  O   . GLN G  761 0.3782 0.4016 0.5424 -0.1095 0.0931  -0.1134 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G O   
45136 C  CB  . GLN G  761 0.3802 0.3821 0.5249 -0.0947 0.0879  -0.1068 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G CB  
45137 C  CG  . GLN G  761 0.3695 0.3894 0.5156 -0.0923 0.0822  -0.1121 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G CG  
45138 C  CD  . GLN G  761 0.3591 0.3849 0.4995 -0.0879 0.0809  -0.1043 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G CD  
45139 O  OE1 . GLN G  761 0.3574 0.3752 0.4894 -0.0833 0.0815  -0.0957 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G OE1 
45140 N  NE2 . GLN G  761 0.3525 0.3925 0.4978 -0.0891 0.0786  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN G NE2 
45141 N  N   . ALA G  762 0.3982 0.3999 0.5658 -0.1154 0.0970  -0.1179 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA G N   
45142 C  CA  . ALA G  762 0.4009 0.4129 0.5815 -0.1234 0.0980  -0.1274 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA G CA  
45143 C  C   . ALA G  762 0.4044 0.4162 0.5889 -0.1309 0.1051  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA G C   
45144 O  O   . ALA G  762 0.4009 0.4273 0.5950 -0.1357 0.1060  -0.1279 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA G O   
45145 C  CB  . ALA G  762 0.4135 0.4162 0.6001 -0.1282 0.0989  -0.1350 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA G CB  
45146 N  N   . LYS G  763 0.4121 0.4074 0.5886 -0.1316 0.1101  -0.1121 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G N   
45147 C  CA  . LYS G  763 0.4172 0.4112 0.5945 -0.1386 0.1170  -0.1066 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G CA  
45148 C  C   . LYS G  763 0.4040 0.4117 0.5776 -0.1341 0.1157  -0.1024 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G C   
45149 O  O   . LYS G  763 0.4013 0.4222 0.5824 -0.1390 0.1184  -0.1058 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G O   
45150 C  CB  . LYS G  763 0.4313 0.4024 0.5995 -0.1402 0.1219  -0.0963 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G CB  
45151 C  CG  . LYS G  763 0.4387 0.4077 0.6059 -0.1478 0.1294  -0.0903 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G CG  
45152 C  CD  . LYS G  763 0.4573 0.4020 0.6165 -0.1515 0.1343  -0.0816 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G CD  
45153 C  CE  . LYS G  763 0.4668 0.4103 0.6246 -0.1607 0.1426  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G CE  
45154 N  NZ  . LYS G  763 0.4868 0.4043 0.6338 -0.1635 0.1467  -0.0660 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS G NZ  
45155 N  N   . TYR G  764 0.3958 0.4014 0.5584 -0.1247 0.1116  -0.0956 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G N   
45156 C  CA  . TYR G  764 0.3855 0.4021 0.5445 -0.1212 0.1109  -0.0914 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CA  
45157 C  C   . TYR G  764 0.3708 0.4048 0.5323 -0.1146 0.1034  -0.0972 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G C   
45158 O  O   . TYR G  764 0.3623 0.4063 0.5220 -0.1115 0.1021  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G O   
45159 C  CB  . TYR G  764 0.3860 0.3901 0.5314 -0.1154 0.1110  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CB  
45160 C  CG  . TYR G  764 0.4019 0.3874 0.5422 -0.1208 0.1176  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CG  
45161 C  CD1 . TYR G  764 0.4089 0.3948 0.5491 -0.1280 0.1244  -0.0689 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CD1 
45162 C  CD2 . TYR G  764 0.4113 0.3784 0.5462 -0.1186 0.1171  -0.0684 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CD2 
45163 C  CE1 . TYR G  764 0.4259 0.3932 0.5594 -0.1334 0.1305  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CE1 
45164 C  CE2 . TYR G  764 0.4278 0.3761 0.5570 -0.1231 0.1225  -0.0609 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CE2 
45165 C  CZ  . TYR G  764 0.4353 0.3836 0.5631 -0.1307 0.1290  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G CZ  
45166 O  OH  . TYR G  764 0.4536 0.3830 0.5742 -0.1358 0.1345  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR G OH  
45167 N  N   . GLY G  765 0.3687 0.4059 0.5335 -0.1121 0.0980  -0.1047 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY G N   
45168 C  CA  . GLY G  765 0.3568 0.4093 0.5223 -0.1057 0.0903  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY G CA  
45169 C  C   . GLY G  765 0.3509 0.4211 0.5256 -0.1081 0.0900  -0.1147 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY G C   
45170 O  O   . GLY G  765 0.3554 0.4325 0.5422 -0.1153 0.0926  -0.1226 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY G O   
45171 N  N   . GLY G  766 0.3414 0.4189 0.5111 -0.1020 0.0867  -0.1108 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY G N   
45172 C  CA  . GLY G  766 0.3350 0.4303 0.5132 -0.1022 0.0852  -0.1161 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY G CA  
45173 C  C   . GLY G  766 0.3402 0.4390 0.5261 -0.1107 0.0940  -0.1162 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY G C   
45174 O  O   . GLY G  766 0.3367 0.4520 0.5334 -0.1127 0.0941  -0.1230 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY G O   
45175 N  N   . ALA G  767 0.3500 0.4332 0.5306 -0.1159 0.1015  -0.1091 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA G N   
45176 C  CA  . ALA G  767 0.3585 0.4430 0.5457 -0.1257 0.1109  -0.1093 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA G CA  
45177 C  C   . ALA G  767 0.3548 0.4449 0.5372 -0.1240 0.1136  -0.1040 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA G C   
45178 O  O   . ALA G  767 0.3611 0.4551 0.5480 -0.1314 0.1214  -0.1043 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA G O   
45179 C  CB  . ALA G  767 0.3726 0.4372 0.5546 -0.1320 0.1176  -0.1032 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA G CB  
45180 N  N   . PHE G  768 0.3454 0.4365 0.5187 -0.1145 0.1075  -0.0994 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G N   
45181 C  CA  . PHE G  768 0.3428 0.4395 0.5120 -0.1129 0.1101  -0.0952 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CA  
45182 C  C   . PHE G  768 0.3307 0.4454 0.5056 -0.1062 0.1028  -0.1018 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G C   
45183 O  O   . PHE G  768 0.3274 0.4484 0.4997 -0.1036 0.1036  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G O   
45184 C  CB  . PHE G  768 0.3449 0.4255 0.4974 -0.1084 0.1105  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CB  
45185 C  CG  . PHE G  768 0.3572 0.4180 0.5032 -0.1129 0.1153  -0.0763 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CG  
45186 C  CD1 . PHE G  768 0.3709 0.4245 0.5164 -0.1221 0.1247  -0.0733 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CD1 
45187 C  CD2 . PHE G  768 0.3564 0.4055 0.4966 -0.1079 0.1104  -0.0733 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CD2 
45188 C  CE1 . PHE G  768 0.3841 0.4175 0.5229 -0.1257 0.1283  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CE1 
45189 C  CE2 . PHE G  768 0.3685 0.3988 0.5033 -0.1111 0.1142  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CE2 
45190 C  CZ  . PHE G  768 0.3826 0.4045 0.5165 -0.1198 0.1228  -0.0644 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE G CZ  
45191 N  N   . LEU G  769 0.3252 0.4480 0.5077 -0.1033 0.0955  -0.1099 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G N   
45192 C  CA  . LEU G  769 0.3155 0.4541 0.5032 -0.0964 0.0875  -0.1162 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G CA  
45193 C  C   . LEU G  769 0.3145 0.4706 0.5142 -0.0995 0.0912  -0.1230 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G C   
45194 O  O   . LEU G  769 0.3078 0.4736 0.5077 -0.0931 0.0865  -0.1246 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G O   
45195 C  CB  . LEU G  769 0.3128 0.4566 0.5063 -0.0936 0.0793  -0.1243 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G CB  
45196 C  CG  . LEU G  769 0.3123 0.4412 0.4924 -0.0883 0.0745  -0.1177 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G CG  
45197 C  CD1 . LEU G  769 0.3113 0.4465 0.4965 -0.0859 0.0666  -0.1264 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G CD1 
45198 C  CD2 . LEU G  769 0.3060 0.4309 0.4737 -0.0799 0.0700  -0.1096 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU G CD2 
45199 N  N   . GLU G  770 0.3219 0.4820 0.5318 -0.1095 0.0998  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G N   
45200 C  CA  . GLU G  770 0.3216 0.5002 0.5448 -0.1133 0.1041  -0.1350 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G CA  
45201 C  C   . GLU G  770 0.3227 0.4996 0.5366 -0.1124 0.1097  -0.1278 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G C   
45202 O  O   . GLU G  770 0.3173 0.5088 0.5363 -0.1082 0.1078  -0.1324 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G O   
45203 C  CB  . GLU G  770 0.3304 0.5141 0.5674 -0.1255 0.1129  -0.1415 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G CB  
45204 C  CG  . GLU G  770 0.3296 0.5206 0.5803 -0.1272 0.1074  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G CG  
45205 C  CD  . GLU G  770 0.3352 0.5068 0.5772 -0.1288 0.1064  -0.1472 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G CD  
45206 O  OE1 . GLU G  770 0.3400 0.4924 0.5665 -0.1289 0.1104  -0.1354 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G OE1 
45207 O  OE2 . GLU G  770 0.3349 0.5102 0.5851 -0.1290 0.1008  -0.1552 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU G OE2 
45208 N  N   . GLU G  771 0.3308 0.4895 0.5310 -0.1160 0.1162  -0.1167 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G N   
45209 C  CA  . GLU G  771 0.3337 0.4877 0.5221 -0.1149 0.1209  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G CA  
45210 C  C   . GLU G  771 0.3236 0.4774 0.5030 -0.1030 0.1115  -0.1053 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G C   
45211 O  O   . GLU G  771 0.3221 0.4822 0.4986 -0.1001 0.1126  -0.1046 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G O   
45212 C  CB  . GLU G  771 0.3456 0.4782 0.5203 -0.1202 0.1279  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G CB  
45213 C  CG  . GLU G  771 0.3506 0.4771 0.5113 -0.1191 0.1325  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G CG  
45214 C  CD  . GLU G  771 0.3624 0.4657 0.5079 -0.1221 0.1366  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G CD  
45215 O  OE1 . GLU G  771 0.3673 0.4607 0.5154 -0.1262 0.1372  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G OE1 
45216 O  OE2 . GLU G  771 0.3673 0.4623 0.4987 -0.1200 0.1386  -0.0682 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU G OE2 
45217 N  N   . LEU G  772 0.3175 0.4641 0.4927 -0.0965 0.1026  -0.1035 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G N   
45218 C  CA  . LEU G  772 0.3091 0.4540 0.4753 -0.0859 0.0937  -0.0997 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G CA  
45219 C  C   . LEU G  772 0.3014 0.4643 0.4771 -0.0802 0.0871  -0.1087 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G C   
45220 O  O   . LEU G  772 0.2978 0.4625 0.4679 -0.0741 0.0840  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G O   
45221 C  CB  . LEU G  772 0.3059 0.4383 0.4640 -0.0809 0.0865  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G CB  
45222 C  CG  . LEU G  772 0.3129 0.4260 0.4593 -0.0836 0.0913  -0.0848 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G CG  
45223 C  CD1 . LEU G  772 0.3105 0.4134 0.4516 -0.0795 0.0852  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G CD1 
45224 C  CD2 . LEU G  772 0.3150 0.4212 0.4496 -0.0814 0.0938  -0.0760 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU G CD2 
45225 N  N   . GLN G  773 0.2994 0.4754 0.4898 -0.0816 0.0843  -0.1193 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G N   
45226 C  CA  . GLN G  773 0.2932 0.4863 0.4933 -0.0755 0.0776  -0.1282 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G CA  
45227 C  C   . GLN G  773 0.2956 0.5009 0.5024 -0.0789 0.0852  -0.1320 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G C   
45228 O  O   . GLN G  773 0.2913 0.5080 0.5022 -0.0726 0.0807  -0.1368 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G O   
45229 C  CB  . GLN G  773 0.2916 0.4977 0.5072 -0.0762 0.0727  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G CB  
45230 C  CG  . GLN G  773 0.2879 0.4894 0.4990 -0.0690 0.0612  -0.1400 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G CG  
45231 C  CD  . GLN G  773 0.2892 0.4998 0.5136 -0.0719 0.0580  -0.1501 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G CD  
45232 O  OE1 . GLN G  773 0.2941 0.4985 0.5200 -0.0794 0.0632  -0.1499 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G OE1 
45233 N  NE2 . GLN G  773 0.2858 0.5106 0.5198 -0.0657 0.0486  -0.1595 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN G NE2 
45234 N  N   . ALA G  774 0.3035 0.5077 0.5127 -0.0891 0.0969  -0.1309 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA G N   
45235 C  CA  . ALA G  774 0.3072 0.5249 0.5236 -0.0935 0.1054  -0.1356 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA G CA  
45236 C  C   . ALA G  774 0.3067 0.5184 0.5087 -0.0876 0.1051  -0.1281 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA G C   
45237 O  O   . ALA G  774 0.3039 0.5285 0.5106 -0.0831 0.1036  -0.1337 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA G O   
45238 C  CB  . ALA G  774 0.3183 0.5325 0.5367 -0.1065 0.1186  -0.1339 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA G CB  
45239 N  N   . LYS G  775 0.3102 0.5020 0.4948 -0.0874 0.1063  -0.1158 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G N   
45240 C  CA  . LYS G  775 0.3120 0.4970 0.4825 -0.0835 0.1073  -0.1084 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G CA  
45241 C  C   . LYS G  775 0.3024 0.4872 0.4689 -0.0717 0.0950  -0.1081 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G C   
45242 O  O   . LYS G  775 0.3011 0.4916 0.4651 -0.0666 0.0934  -0.1093 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G O   
45243 C  CB  . LYS G  775 0.3201 0.4837 0.4743 -0.0874 0.1122  -0.0956 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G CB  
45244 C  CG  . LYS G  775 0.3321 0.4931 0.4871 -0.0987 0.1242  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G CG  
45245 C  CD  . LYS G  775 0.3415 0.4802 0.4790 -0.1010 0.1277  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G CD  
45246 C  CE  . LYS G  775 0.3558 0.4903 0.4948 -0.1135 0.1397  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G CE  
45247 N  NZ  . LYS G  775 0.3693 0.4836 0.4901 -0.1165 0.1450  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS G NZ  
45248 N  N   . TYR G  776 0.2970 0.4745 0.4620 -0.0675 0.0865  -0.1064 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G N   
45249 C  CA  . TYR G  776 0.2904 0.4628 0.4480 -0.0576 0.0756  -0.1033 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CA  
45250 C  C   . TYR G  776 0.2843 0.4652 0.4517 -0.0525 0.0657  -0.1113 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G C   
45251 O  O   . TYR G  776 0.2820 0.4536 0.4441 -0.0497 0.0595  -0.1077 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G O   
45252 C  CB  . TYR G  776 0.2912 0.4443 0.4346 -0.0569 0.0743  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CB  
45253 C  CG  . TYR G  776 0.2994 0.4418 0.4336 -0.0630 0.0839  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CG  
45254 C  CD1 . TYR G  776 0.3037 0.4467 0.4315 -0.0630 0.0884  -0.0813 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CD1 
45255 C  CD2 . TYR G  776 0.3042 0.4352 0.4356 -0.0685 0.0881  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CD2 
45256 C  CE1 . TYR G  776 0.3134 0.4450 0.4308 -0.0685 0.0966  -0.0733 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CE1 
45257 C  CE2 . TYR G  776 0.3137 0.4330 0.4358 -0.0738 0.0961  -0.0716 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CE2 
45258 C  CZ  . TYR G  776 0.3186 0.4380 0.4332 -0.0738 0.1002  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G CZ  
45259 O  OH  . TYR G  776 0.3299 0.4363 0.4338 -0.0789 0.1075  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR G OH  
45260 N  N   . PRO G  777 0.2826 0.4815 0.4642 -0.0511 0.0641  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO G N   
45261 C  CA  . PRO G  777 0.2790 0.4875 0.4719 -0.0474 0.0553  -0.1313 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO G CA  
45262 C  C   . PRO G  777 0.2755 0.4748 0.4584 -0.0379 0.0434  -0.1270 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO G C   
45263 O  O   . PRO G  777 0.2743 0.4719 0.4577 -0.0345 0.0349  -0.1289 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO G O   
45264 C  CB  . PRO G  777 0.2786 0.5077 0.4875 -0.0467 0.0563  -0.1431 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO G CB  
45265 C  CG  . PRO G  777 0.2813 0.5105 0.4847 -0.0481 0.0640  -0.1398 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO G CG  
45266 C  CD  . PRO G  777 0.2854 0.4969 0.4735 -0.0536 0.0714  -0.1275 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO G CD  
45267 N  N   . GLU G  778 0.2752 0.4682 0.4481 -0.0340 0.0431  -0.1210 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G N   
45268 C  CA  . GLU G  778 0.2734 0.4530 0.4332 -0.0274 0.0348  -0.1132 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G CA  
45269 C  C   . GLU G  778 0.2728 0.4412 0.4256 -0.0261 0.0286  -0.1086 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G C   
45270 O  O   . GLU G  778 0.2722 0.4411 0.4249 -0.0202 0.0186  -0.1113 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G O   
45271 C  CB  . GLU G  778 0.2754 0.4436 0.4227 -0.0299 0.0420  -0.1032 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G CB  
45272 C  CG  . GLU G  778 0.2742 0.4404 0.4154 -0.0223 0.0356  -0.1014 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G CG  
45273 C  CD  . GLU G  778 0.2725 0.4522 0.4258 -0.0162 0.0268  -0.1125 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G CD  
45274 O  OE1 . GLU G  778 0.2730 0.4689 0.4406 -0.0192 0.0313  -0.1223 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G OE1 
45275 O  OE2 . GLU G  778 0.2716 0.4455 0.4206 -0.0093 0.0158  -0.1113 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU G OE2 
45276 N  N   . LEU G  779 0.2742 0.4314 0.4196 -0.0315 0.0351  -0.1011 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G N   
45277 C  CA  . LEU G  779 0.2745 0.4201 0.4119 -0.0315 0.0321  -0.0957 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G CA  
45278 C  C   . LEU G  779 0.2750 0.4274 0.4202 -0.0313 0.0268  -0.1035 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G C   
45279 O  O   . LEU G  779 0.2758 0.4209 0.4141 -0.0288 0.0210  -0.1010 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G O   
45280 C  CB  . LEU G  779 0.2772 0.4135 0.4104 -0.0385 0.0417  -0.0895 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G CB  
45281 C  CG  . LEU G  779 0.2796 0.4124 0.4087 -0.0418 0.0501  -0.0842 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G CG  
45282 C  CD1 . LEU G  779 0.2839 0.4053 0.4082 -0.0478 0.0573  -0.0780 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G CD1 
45283 C  CD2 . LEU G  779 0.2776 0.4042 0.3968 -0.0358 0.0458  -0.0779 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU G CD2 
45284 N  N   . PHE G  780 0.2755 0.4419 0.4347 -0.0341 0.0288  -0.1132 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G N   
45285 C  CA  . PHE G  780 0.2769 0.4486 0.4426 -0.0340 0.0232  -0.1204 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CA  
45286 C  C   . PHE G  780 0.2764 0.4570 0.4468 -0.0261 0.0120  -0.1272 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G C   
45287 O  O   . PHE G  780 0.2785 0.4636 0.4531 -0.0243 0.0050  -0.1334 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G O   
45288 C  CB  . PHE G  780 0.2785 0.4606 0.4583 -0.0417 0.0304  -0.1281 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CB  
45289 C  CG  . PHE G  780 0.2812 0.4534 0.4568 -0.0497 0.0409  -0.1220 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CG  
45290 C  CD1 . PHE G  780 0.2840 0.4480 0.4564 -0.0527 0.0411  -0.1207 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CD1 
45291 C  CD2 . PHE G  780 0.2824 0.4527 0.4565 -0.0540 0.0504  -0.1175 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CD2 
45292 C  CE1 . PHE G  780 0.2878 0.4412 0.4564 -0.0596 0.0505  -0.1149 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CE1 
45293 C  CE2 . PHE G  780 0.2869 0.4461 0.4561 -0.0610 0.0594  -0.1111 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CE2 
45294 C  CZ  . PHE G  780 0.2895 0.4400 0.4563 -0.0636 0.0592  -0.1099 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE G CZ  
45295 N  N   . ALA G  781 0.2746 0.4577 0.4443 -0.0212 0.0099  -0.1265 ? ? ? ? ? ? 1024 ALA G N   
45296 C  CA  . ALA G  781 0.2754 0.4652 0.4489 -0.0128 -0.0014 -0.1326 ? ? ? ? ? ? 1024 ALA G CA  
45297 C  C   . ALA G  781 0.2778 0.4526 0.4355 -0.0071 -0.0103 -0.1247 ? ? ? ? ? ? 1024 ALA G C   
45298 O  O   . ALA G  781 0.2815 0.4573 0.4388 -0.0013 -0.0211 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 1024 ALA G O   
45299 C  CB  . ALA G  781 0.2736 0.4719 0.4530 -0.0098 0.0000  -0.1358 ? ? ? ? ? ? 1024 ALA G CB  
45300 N  N   . ARG G  782 0.2767 0.4377 0.4215 -0.0090 -0.0058 -0.1138 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G N   
45301 C  CA  . ARG G  782 0.2791 0.4262 0.4092 -0.0042 -0.0128 -0.1057 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G CA  
45302 C  C   . ARG G  782 0.2837 0.4264 0.4085 -0.0034 -0.0191 -0.1060 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G C   
45303 O  O   . ARG G  782 0.2839 0.4268 0.4102 -0.0088 -0.0141 -0.1069 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G O   
45304 C  CB  . ARG G  782 0.2769 0.4123 0.3968 -0.0077 -0.0054 -0.0952 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G CB  
45305 C  CG  . ARG G  782 0.2796 0.4015 0.3862 -0.0073 -0.0086 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G CG  
45306 C  CD  . ARG G  782 0.2776 0.3886 0.3750 -0.0090 -0.0033 -0.0774 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G CD  
45307 N  NE  . ARG G  782 0.2788 0.3835 0.3690 -0.0037 -0.0098 -0.0729 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G NE  
45308 C  CZ  . ARG G  782 0.2766 0.3779 0.3641 -0.0033 -0.0070 -0.0683 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G CZ  
45309 N  NH1 . ARG G  782 0.2736 0.3769 0.3641 -0.0075 0.0019  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G NH1 
45310 N  NH2 . ARG G  782 0.2786 0.3739 0.3601 0.0013  -0.0137 -0.0650 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG G NH2 
45311 N  N   . LYS G  783 0.2890 0.4269 0.4069 0.0031  -0.0302 -0.1054 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G N   
45312 C  CA  . LYS G  783 0.2957 0.4273 0.4049 0.0041  -0.0366 -0.1045 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G CA  
45313 C  C   . LYS G  783 0.2972 0.4139 0.3910 0.0020  -0.0340 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G C   
45314 O  O   . LYS G  783 0.2989 0.4070 0.3841 0.0053  -0.0375 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G O   
45315 C  CB  . LYS G  783 0.3029 0.4336 0.4091 0.0119  -0.0497 -0.1073 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G CB  
45316 C  CG  . LYS G  783 0.3022 0.4485 0.4244 0.0147  -0.0535 -0.1189 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G CG  
45317 C  CD  . LYS G  783 0.3106 0.4558 0.4306 0.0233  -0.0675 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G CD  
45318 C  CE  . LYS G  783 0.3093 0.4723 0.4478 0.0262  -0.0709 -0.1351 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G CE  
45319 N  NZ  . LYS G  783 0.3167 0.4775 0.4537 0.0356  -0.0839 -0.1375 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS G NZ  
45320 N  N   . GLN G  784 0.2972 0.4109 0.3881 -0.0031 -0.0279 -0.0919 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G N   
45321 C  CA  . GLN G  784 0.2972 0.3986 0.3760 -0.0057 -0.0232 -0.0820 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G CA  
45322 C  C   . GLN G  784 0.3053 0.3965 0.3698 -0.0018 -0.0315 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G C   
45323 O  O   . GLN G  784 0.3126 0.4053 0.3748 0.0018  -0.0404 -0.0811 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G O   
45324 C  CB  . GLN G  784 0.2965 0.3970 0.3758 -0.0115 -0.0154 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G CB  
45325 C  CG  . GLN G  784 0.2906 0.3986 0.3825 -0.0160 -0.0070 -0.0860 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G CG  
45326 C  CD  . GLN G  784 0.2852 0.3898 0.3769 -0.0171 -0.0007 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G CD  
45327 O  OE1 . GLN G  784 0.2852 0.3810 0.3674 -0.0150 -0.0020 -0.0720 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G OE1 
45328 N  NE2 . GLN G  784 0.2815 0.3927 0.3833 -0.0207 0.0061  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN G NE2 
45329 N  N   . ILE G  785 0.3052 0.3862 0.3601 -0.0024 -0.0292 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G N   
45330 C  CA  . ILE G  785 0.3142 0.3855 0.3559 0.0009  -0.0373 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G CA  
45331 C  C   . ILE G  785 0.3241 0.3912 0.3553 0.0002  -0.0406 -0.0629 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G C   
45332 O  O   . ILE G  785 0.3339 0.3979 0.3581 0.0041  -0.0501 -0.0640 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G O   
45333 C  CB  . ILE G  785 0.3129 0.3747 0.3472 0.0000  -0.0345 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G CB  
45334 C  CG1 . ILE G  785 0.3079 0.3716 0.3485 0.0030  -0.0362 -0.0532 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G CG1 
45335 C  CG2 . ILE G  785 0.3243 0.3751 0.3435 0.0013  -0.0408 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G CG2 
45336 C  CD1 . ILE G  785 0.3012 0.3611 0.3417 0.0002  -0.0287 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 1028 ILE G CD1 
45337 N  N   . SER G  786 0.3226 0.3893 0.3524 -0.0045 -0.0329 -0.0621 ? ? ? ? ? ? 1029 SER G N   
45338 C  CA  . SER G  786 0.3329 0.3950 0.3510 -0.0055 -0.0351 -0.0619 ? ? ? ? ? ? 1029 SER G CA  
45339 C  C   . SER G  786 0.3388 0.4076 0.3596 -0.0036 -0.0415 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 1029 SER G C   
45340 O  O   . SER G  786 0.3506 0.4148 0.3594 -0.0024 -0.0471 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 1029 SER G O   
45341 C  CB  . SER G  786 0.3306 0.3904 0.3464 -0.0106 -0.0252 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 1029 SER G CB  
45342 O  OG  . SER G  786 0.3235 0.3909 0.3517 -0.0136 -0.0188 -0.0651 ? ? ? ? ? ? 1029 SER G OG  
45343 N  N   . THR G  787 0.3314 0.4113 0.3679 -0.0036 -0.0404 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 1030 THR G N   
45344 C  CA  . THR G  787 0.3360 0.4241 0.3779 -0.0025 -0.0457 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 1030 THR G CA  
45345 C  C   . THR G  787 0.3379 0.4316 0.3857 0.0033  -0.0556 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 1030 THR G C   
45346 O  O   . THR G  787 0.3459 0.4430 0.3930 0.0063  -0.0639 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 1030 THR G O   
45347 C  CB  . THR G  787 0.3279 0.4258 0.3848 -0.0072 -0.0377 -0.0951 ? ? ? ? ? ? 1030 THR G CB  
45348 O  OG1 . THR G  787 0.3181 0.4233 0.3889 -0.0073 -0.0343 -0.0968 ? ? ? ? ? ? 1030 THR G OG1 
45349 C  CG2 . THR G  787 0.3254 0.4175 0.3784 -0.0126 -0.0275 -0.0904 ? ? ? ? ? ? 1030 THR G CG2 
45350 N  N   . GLY G  788 0.3314 0.4261 0.3851 0.0054  -0.0552 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 1031 GLY G N   
45351 C  CA  . GLY G  788 0.3333 0.4338 0.3938 0.0116  -0.0646 -0.0963 ? ? ? ? ? ? 1031 GLY G CA  
45352 C  C   . GLY G  788 0.3266 0.4433 0.4064 0.0108  -0.0627 -0.1073 ? ? ? ? ? ? 1031 GLY G C   
45353 O  O   . GLY G  788 0.3291 0.4535 0.4168 0.0160  -0.0709 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 1031 GLY G O   
45354 N  N   . VAL G  789 0.3191 0.4411 0.4070 0.0042  -0.0520 -0.1091 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL G N   
45355 C  CA  . VAL G  789 0.3134 0.4512 0.4204 0.0020  -0.0489 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL G CA  
45356 C  C   . VAL G  789 0.3038 0.4432 0.4179 -0.0048 -0.0352 -0.1169 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL G C   
45357 O  O   . VAL G  789 0.3020 0.4307 0.4063 -0.0074 -0.0292 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL G O   
45358 C  CB  . VAL G  789 0.3190 0.4629 0.4296 0.0006  -0.0523 -0.1278 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL G CB  
45359 C  CG1 . VAL G  789 0.3311 0.4710 0.4313 0.0075  -0.0664 -0.1293 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL G CG1 
45360 C  CG2 . VAL G  789 0.3189 0.4560 0.4231 -0.0060 -0.0435 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL G CG2 
45361 N  N   . PRO G  790 0.2986 0.4515 0.4296 -0.0076 -0.0306 -0.1247 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO G N   
45362 C  CA  . PRO G  790 0.2917 0.4459 0.4287 -0.0137 -0.0184 -0.1222 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO G CA  
45363 C  C   . PRO G  790 0.2925 0.4426 0.4285 -0.0206 -0.0109 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO G C   
45364 O  O   . PRO G  790 0.2975 0.4484 0.4326 -0.0208 -0.0152 -0.1257 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO G O   
45365 C  CB  . PRO G  790 0.2888 0.4599 0.4444 -0.0146 -0.0172 -0.1326 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO G CB  
45366 C  CG  . PRO G  790 0.2925 0.4696 0.4505 -0.0067 -0.0296 -0.1386 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO G CG  
45367 C  CD  . PRO G  790 0.2999 0.4674 0.4448 -0.0041 -0.0376 -0.1360 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO G CD  
45368 N  N   . MET G  791 0.2887 0.4339 0.4244 -0.0259 -0.0003 -0.1156 ? ? ? ? ? ? 1034 MET G N   
45369 C  CA  . MET G  791 0.2901 0.4323 0.4279 -0.0328 0.0072  -0.1161 ? ? ? ? ? ? 1034 MET G CA  
45370 C  C   . MET G  791 0.2916 0.4472 0.4450 -0.0364 0.0075  -0.1278 ? ? ? ? ? ? 1034 MET G C   
45371 O  O   . MET G  791 0.2891 0.4571 0.4546 -0.0360 0.0071  -0.1339 ? ? ? ? ? ? 1034 MET G O   
45372 C  CB  . MET G  791 0.2871 0.4237 0.4246 -0.0376 0.0180  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 1034 MET G CB  
45373 C  CG  . MET G  791 0.2862 0.4095 0.4101 -0.0356 0.0192  -0.0989 ? ? ? ? ? ? 1034 MET G CG  
45374 S  SD  . MET G  791 0.2844 0.4024 0.4094 -0.0412 0.0311  -0.0926 ? ? ? ? ? ? 1034 MET G SD  
45375 C  CE  . MET G  791 0.2808 0.4099 0.4133 -0.0393 0.0310  -0.0955 ? ? ? ? ? ? 1034 MET G CE  
45376 N  N   . ASP G  792 0.2959 0.4499 0.4503 -0.0402 0.0084  -0.1314 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G N   
45377 C  CA  . ASP G  792 0.2978 0.4640 0.4678 -0.0447 0.0092  -0.1426 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G CA  
45378 C  C   . ASP G  792 0.2984 0.4628 0.4759 -0.0540 0.0210  -0.1426 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G C   
45379 O  O   . ASP G  792 0.3027 0.4598 0.4770 -0.0575 0.0234  -0.1426 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G O   
45380 C  CB  . ASP G  792 0.3041 0.4697 0.4704 -0.0430 0.0016  -0.1478 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G CB  
45381 C  CG  . ASP G  792 0.3067 0.4857 0.4896 -0.0471 0.0006  -0.1604 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G CG  
45382 O  OD1 . ASP G  792 0.3037 0.4921 0.5014 -0.0523 0.0073  -0.1647 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G OD1 
45383 O  OD2 . ASP G  792 0.3126 0.4933 0.4941 -0.0454 -0.0065 -0.1665 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP G OD2 
45384 N  N   . PRO G  793 0.2955 0.4661 0.4824 -0.0581 0.0285  -0.1430 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO G N   
45385 C  CA  . PRO G  793 0.2985 0.4655 0.4909 -0.0673 0.0395  -0.1423 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO G CA  
45386 C  C   . PRO G  793 0.3024 0.4802 0.5105 -0.0733 0.0404  -0.1538 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO G C   
45387 O  O   . PRO G  793 0.3061 0.4819 0.5206 -0.0817 0.0496  -0.1542 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO G O   
45388 C  CB  . PRO G  793 0.2957 0.4670 0.4921 -0.0695 0.0466  -0.1393 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO G CB  
45389 C  CG  . PRO G  793 0.2914 0.4762 0.4936 -0.0631 0.0391  -0.1450 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO G CG  
45390 C  CD  . PRO G  793 0.2907 0.4700 0.4818 -0.0547 0.0278  -0.1431 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO G CD  
45391 N  N   . SER G  794 0.3025 0.4916 0.5172 -0.0693 0.0308  -0.1632 ? ? ? ? ? ? 1037 SER G N   
45392 C  CA  . SER G  794 0.3055 0.5084 0.5384 -0.0750 0.0312  -0.1755 ? ? ? ? ? ? 1037 SER G CA  
45393 C  C   . SER G  794 0.3124 0.5076 0.5455 -0.0811 0.0339  -0.1781 ? ? ? ? ? ? 1037 SER G C   
45394 O  O   . SER G  794 0.3160 0.5206 0.5644 -0.0877 0.0359  -0.1878 ? ? ? ? ? ? 1037 SER G O   
45395 C  CB  . SER G  794 0.3045 0.5217 0.5442 -0.0680 0.0189  -0.1851 ? ? ? ? ? ? 1037 SER G CB  
45396 O  OG  . SER G  794 0.3095 0.5213 0.5414 -0.0648 0.0106  -0.1874 ? ? ? ? ? ? 1037 SER G OG  
45397 N  N   . VAL G  795 0.3146 0.4932 0.5314 -0.0790 0.0336  -0.1700 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL G N   
45398 C  CA  . VAL G  795 0.3217 0.4909 0.5376 -0.0845 0.0371  -0.1716 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL G CA  
45399 C  C   . VAL G  795 0.3230 0.4745 0.5270 -0.0865 0.0452  -0.1600 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL G C   
45400 O  O   . VAL G  795 0.3190 0.4630 0.5099 -0.0806 0.0438  -0.1509 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL G O   
45401 C  CB  . VAL G  795 0.3263 0.4941 0.5355 -0.0799 0.0274  -0.1768 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL G CB  
45402 C  CG1 . VAL G  795 0.3232 0.4976 0.5259 -0.0702 0.0159  -0.1774 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL G CG1 
45403 C  CG2 . VAL G  795 0.3310 0.4812 0.5264 -0.0803 0.0306  -0.1702 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL G CG2 
45404 N  N   . LYS G  796 0.3294 0.4739 0.5385 -0.0947 0.0533  -0.1607 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G N   
45405 C  CA  . LYS G  796 0.3323 0.4593 0.5314 -0.0967 0.0609  -0.1501 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G CA  
45406 C  C   . LYS G  796 0.3375 0.4522 0.5275 -0.0949 0.0590  -0.1493 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G C   
45407 O  O   . LYS G  796 0.3429 0.4603 0.5385 -0.0972 0.0561  -0.1582 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G O   
45408 C  CB  . LYS G  796 0.3388 0.4630 0.5477 -0.1070 0.0710  -0.1507 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G CB  
45409 C  CG  . LYS G  796 0.3349 0.4721 0.5531 -0.1095 0.0741  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G CG  
45410 C  CD  . LYS G  796 0.3421 0.4744 0.5659 -0.1193 0.0852  -0.1497 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G CD  
45411 C  CE  . LYS G  796 0.3373 0.4847 0.5692 -0.1205 0.0878  -0.1516 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G CE  
45412 N  NZ  . LYS G  796 0.3460 0.4863 0.5796 -0.1301 0.0992  -0.1472 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS G NZ  
45413 N  N   . ILE G  797 0.3367 0.4380 0.5133 -0.0911 0.0609  -0.1391 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G N   
45414 C  CA  . ILE G  797 0.3426 0.4321 0.5112 -0.0896 0.0602  -0.1387 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G CA  
45415 C  C   . ILE G  797 0.3514 0.4281 0.5233 -0.0965 0.0683  -0.1372 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G C   
45416 O  O   . ILE G  797 0.3526 0.4172 0.5179 -0.0962 0.0734  -0.1278 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G O   
45417 C  CB  . ILE G  797 0.3383 0.4210 0.4919 -0.0819 0.0574  -0.1301 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G CB  
45418 C  CG1 . ILE G  797 0.3333 0.4270 0.4832 -0.0758 0.0483  -0.1333 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G CG1 
45419 C  CG2 . ILE G  797 0.3447 0.4169 0.4917 -0.0807 0.0577  -0.1305 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G CG2 
45420 C  CD1 . ILE G  797 0.3299 0.4179 0.4660 -0.0691 0.0456  -0.1254 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE G CD1 
45421 N  N   . LYS G  798 0.3586 0.4377 0.5409 -0.1025 0.0689  -0.1467 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G N   
45422 C  CA  . LYS G  798 0.3695 0.4350 0.5553 -0.1094 0.0759  -0.1465 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G CA  
45423 C  C   . LYS G  798 0.3754 0.4281 0.5524 -0.1056 0.0744  -0.1464 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G C   
45424 O  O   . LYS G  798 0.3828 0.4199 0.5567 -0.1074 0.0797  -0.1413 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G O   
45425 C  CB  . LYS G  798 0.3758 0.4489 0.5773 -0.1179 0.0770  -0.1577 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G CB  
45426 C  CG  . LYS G  798 0.3741 0.4566 0.5866 -0.1246 0.0822  -0.1579 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G CG  
45427 C  CD  . LYS G  798 0.3772 0.4464 0.5835 -0.1273 0.0907  -0.1459 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G CD  
45428 C  CE  . LYS G  798 0.3771 0.4554 0.5928 -0.1344 0.0969  -0.1457 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G CE  
45429 N  NZ  . LYS G  798 0.3774 0.4442 0.5814 -0.1329 0.1022  -0.1325 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS G NZ  
45430 N  N   . GLN G  799 0.3733 0.4327 0.5459 -0.1002 0.0671  -0.1522 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G N   
45431 C  CA  . GLN G  799 0.3793 0.4290 0.5438 -0.0967 0.0659  -0.1534 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G CA  
45432 C  C   . GLN G  799 0.3735 0.4295 0.5263 -0.0883 0.0588  -0.1528 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G C   
45433 O  O   . GLN G  799 0.3710 0.4396 0.5246 -0.0864 0.0520  -0.1591 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G O   
45434 C  CB  . GLN G  799 0.3898 0.4388 0.5631 -0.1021 0.0653  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G CB  
45435 C  CG  . GLN G  799 0.3966 0.4389 0.5619 -0.0980 0.0628  -0.1692 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G CG  
45436 C  CD  . GLN G  799 0.4054 0.4522 0.5780 -0.1017 0.0592  -0.1828 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G CD  
45437 O  OE1 . GLN G  799 0.4029 0.4636 0.5788 -0.1013 0.0529  -0.1900 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G OE1 
45438 N  NE2 . GLN G  799 0.4164 0.4512 0.5914 -0.1047 0.0625  -0.1866 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN G NE2 
45439 N  N   . TRP G  800 0.3728 0.4194 0.5146 -0.0833 0.0605  -0.1452 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G N   
45440 C  CA  . TRP G  800 0.3689 0.4191 0.4982 -0.0760 0.0554  -0.1429 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CA  
45441 C  C   . TRP G  800 0.3767 0.4299 0.5023 -0.0747 0.0506  -0.1529 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G C   
45442 O  O   . TRP G  800 0.3859 0.4328 0.5154 -0.0778 0.0529  -0.1593 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G O   
45443 C  CB  . TRP G  800 0.3672 0.4069 0.4880 -0.0720 0.0594  -0.1331 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CB  
45444 C  CG  . TRP G  800 0.3593 0.3971 0.4806 -0.0718 0.0625  -0.1227 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CG  
45445 C  CD1 . TRP G  800 0.3614 0.3894 0.4868 -0.0748 0.0687  -0.1170 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CD1 
45446 C  CD2 . TRP G  800 0.3496 0.3951 0.4663 -0.0682 0.0591  -0.1169 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CD2 
45447 N  NE1 . TRP G  800 0.3535 0.3833 0.4767 -0.0733 0.0694  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G NE1 
45448 C  CE2 . TRP G  800 0.3458 0.3865 0.4644 -0.0693 0.0636  -0.1086 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CE2 
45449 C  CE3 . TRP G  800 0.3452 0.4001 0.4558 -0.0641 0.0524  -0.1180 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CE3 
45450 C  CZ2 . TRP G  800 0.3372 0.3830 0.4524 -0.0663 0.0617  -0.1022 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CZ2 
45451 C  CZ3 . TRP G  800 0.3368 0.3959 0.4445 -0.0612 0.0504  -0.1112 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CZ3 
45452 C  CH2 . TRP G  800 0.3326 0.3876 0.4429 -0.0623 0.0551  -0.1038 ? ? ? ? ? ? 1043 TRP G CH2 
45453 N  N   . SER G  801 0.3745 0.4365 0.4920 -0.0703 0.0436  -0.1544 ? ? ? ? ? ? 1044 SER G N   
45454 C  CA  . SER G  801 0.3833 0.4477 0.4943 -0.0685 0.0385  -0.1631 ? ? ? ? ? ? 1044 SER G CA  
45455 C  C   . SER G  801 0.3814 0.4501 0.4775 -0.0622 0.0328  -0.1590 ? ? ? ? ? ? 1044 SER G C   
45456 O  O   . SER G  801 0.3730 0.4441 0.4668 -0.0599 0.0318  -0.1512 ? ? ? ? ? ? 1044 SER G O   
45457 C  CB  . SER G  801 0.3879 0.4607 0.5098 -0.0727 0.0342  -0.1747 ? ? ? ? ? ? 1044 SER G CB  
45458 O  OG  . SER G  801 0.3825 0.4674 0.5057 -0.0708 0.0272  -0.1757 ? ? ? ? ? ? 1044 SER G OG  
45459 N  N   . ALA G  802 0.3904 0.4594 0.4756 -0.0597 0.0290  -0.1642 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA G N   
45460 C  CA  . ALA G  802 0.3911 0.4613 0.4599 -0.0543 0.0249  -0.1589 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA G CA  
45461 C  C   . ALA G  802 0.3841 0.4614 0.4515 -0.0518 0.0185  -0.1543 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA G C   
45462 O  O   . ALA G  802 0.3812 0.4569 0.4377 -0.0481 0.0174  -0.1458 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA G O   
45463 C  CB  . ALA G  802 0.4043 0.4754 0.4613 -0.0526 0.0206  -0.1669 ? ? ? ? ? ? 1045 ALA G CB  
45464 N  N   . LYS G  803 0.3819 0.4673 0.4609 -0.0538 0.0142  -0.1602 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G N   
45465 C  CA  . LYS G  803 0.3773 0.4700 0.4549 -0.0504 0.0069  -0.1577 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G CA  
45466 C  C   . LYS G  803 0.3659 0.4565 0.4447 -0.0492 0.0105  -0.1466 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G C   
45467 O  O   . LYS G  803 0.3626 0.4569 0.4373 -0.0455 0.0048  -0.1427 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G O   
45468 C  CB  . LYS G  803 0.3772 0.4804 0.4693 -0.0529 0.0020  -0.1674 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G CB  
45469 C  CG  . LYS G  803 0.3703 0.4743 0.4800 -0.0587 0.0096  -0.1680 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G CG  
45470 C  CD  . LYS G  803 0.3689 0.4855 0.4928 -0.0605 0.0044  -0.1765 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G CD  
45471 C  CE  . LYS G  803 0.3678 0.4854 0.5089 -0.0681 0.0115  -0.1812 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G CE  
45472 N  NZ  . LYS G  803 0.3669 0.4989 0.5219 -0.0695 0.0057  -0.1903 ? ? ? ? ? ? 1046 LYS G NZ  
45473 N  N   . TYR G  804 0.3611 0.4451 0.4455 -0.0522 0.0196  -0.1418 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G N   
45474 C  CA  . TYR G  804 0.3514 0.4320 0.4364 -0.0513 0.0239  -0.1312 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CA  
45475 C  C   . TYR G  804 0.3517 0.4240 0.4239 -0.0483 0.0270  -0.1228 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G C   
45476 O  O   . TYR G  804 0.3446 0.4133 0.4168 -0.0475 0.0306  -0.1142 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G O   
45477 C  CB  . TYR G  804 0.3467 0.4254 0.4457 -0.0564 0.0313  -0.1306 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CB  
45478 C  CG  . TYR G  804 0.3455 0.4339 0.4582 -0.0599 0.0291  -0.1381 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CG  
45479 C  CD1 . TYR G  804 0.3425 0.4409 0.4560 -0.0568 0.0216  -0.1402 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CD1 
45480 C  CD2 . TYR G  804 0.3483 0.4360 0.4735 -0.0662 0.0343  -0.1435 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CD2 
45481 C  CE1 . TYR G  804 0.3415 0.4507 0.4689 -0.0597 0.0193  -0.1481 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CE1 
45482 C  CE2 . TYR G  804 0.3476 0.4456 0.4863 -0.0700 0.0327  -0.1509 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CE2 
45483 C  CZ  . TYR G  804 0.3437 0.4533 0.4840 -0.0665 0.0252  -0.1536 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G CZ  
45484 O  OH  . TYR G  804 0.3429 0.4647 0.4981 -0.0698 0.0232  -0.1620 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR G OH  
45485 N  N   . PHE G  805 0.3606 0.4305 0.4219 -0.0468 0.0256  -0.1256 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G N   
45486 C  CA  . PHE G  805 0.3619 0.4255 0.4117 -0.0444 0.0290  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CA  
45487 C  C   . PHE G  805 0.3684 0.4331 0.4021 -0.0410 0.0231  -0.1170 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G C   
45488 O  O   . PHE G  805 0.3759 0.4449 0.4049 -0.0402 0.0161  -0.1234 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G O   
45489 C  CB  . PHE G  805 0.3679 0.4258 0.4185 -0.0461 0.0354  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CB  
45490 C  CG  . PHE G  805 0.3631 0.4161 0.4268 -0.0490 0.0421  -0.1212 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CG  
45491 C  CD1 . PHE G  805 0.3590 0.4057 0.4228 -0.0479 0.0478  -0.1136 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CD1 
45492 C  CD2 . PHE G  805 0.3639 0.4184 0.4399 -0.0531 0.0424  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CD2 
45493 C  CE1 . PHE G  805 0.3568 0.3975 0.4311 -0.0504 0.0532  -0.1120 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CE1 
45494 C  CE2 . PHE G  805 0.3619 0.4103 0.4484 -0.0564 0.0486  -0.1260 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CE2 
45495 C  CZ  . PHE G  805 0.3588 0.3997 0.4437 -0.0548 0.0537  -0.1179 ? ? ? ? ? ? 1048 PHE G CZ  
45496 N  N   . ASN G  806 0.3665 0.4272 0.3916 -0.0391 0.0256  -0.1083 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G N   
45497 C  CA  . ASN G  806 0.3749 0.4346 0.3831 -0.0367 0.0217  -0.1057 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G CA  
45498 C  C   . ASN G  806 0.3869 0.4448 0.3857 -0.0373 0.0245  -0.1110 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G C   
45499 O  O   . ASN G  806 0.3984 0.4567 0.3825 -0.0361 0.0198  -0.1128 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G O   
45500 C  CB  . ASN G  806 0.3693 0.4256 0.3729 -0.0354 0.0240  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G CB  
45501 C  CG  . ASN G  806 0.3614 0.4196 0.3691 -0.0340 0.0191  -0.0904 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G CG  
45502 O  OD1 . ASN G  806 0.3636 0.4256 0.3712 -0.0327 0.0117  -0.0941 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G OD1 
45503 N  ND2 . ASN G  806 0.3526 0.4084 0.3644 -0.0337 0.0228  -0.0829 ? ? ? ? ? ? 1049 ASN G ND2 
45504 N  N   . GLY G  807 0.3853 0.4408 0.3920 -0.0390 0.0321  -0.1135 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY G N   
45505 C  CA  . GLY G  807 0.3951 0.4485 0.3944 -0.0391 0.0366  -0.1175 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY G CA  
45506 C  C   . GLY G  807 0.3904 0.4399 0.4000 -0.0398 0.0452  -0.1167 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY G C   
45507 O  O   . GLY G  807 0.3812 0.4288 0.4039 -0.0407 0.0474  -0.1145 ? ? ? ? ? ? 1050 GLY G O   
45508 N  N   . THR G  808 0.3979 0.4461 0.4010 -0.0391 0.0502  -0.1187 ? ? ? ? ? ? 1051 THR G N   
45509 C  CA  . THR G  808 0.3969 0.4414 0.4097 -0.0391 0.0576  -0.1208 ? ? ? ? ? ? 1051 THR G CA  
45510 C  C   . THR G  808 0.4033 0.4486 0.4066 -0.0376 0.0626  -0.1198 ? ? ? ? ? ? 1051 THR G C   
45511 O  O   . THR G  808 0.4118 0.4599 0.4000 -0.0376 0.0606  -0.1199 ? ? ? ? ? ? 1051 THR G O   
45512 C  CB  . THR G  808 0.4053 0.4482 0.4234 -0.0405 0.0580  -0.1325 ? ? ? ? ? ? 1051 THR G CB  
45513 O  OG1 . THR G  808 0.4058 0.4435 0.4335 -0.0400 0.0646  -0.1347 ? ? ? ? ? ? 1051 THR G OG1 
45514 C  CG2 . THR G  808 0.4195 0.4655 0.4230 -0.0400 0.0560  -0.1399 ? ? ? ? ? ? 1051 THR G CG2 
45515 N  N   . ASN G  809 0.4008 0.4436 0.4124 -0.0365 0.0691  -0.1192 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G N   
45516 C  CA  . ASN G  809 0.4075 0.4527 0.4122 -0.0352 0.0748  -0.1199 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G CA  
45517 C  C   . ASN G  809 0.4215 0.4674 0.4203 -0.0353 0.0761  -0.1313 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G C   
45518 O  O   . ASN G  809 0.4239 0.4668 0.4297 -0.0360 0.0741  -0.1386 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G O   
45519 C  CB  . ASN G  809 0.4015 0.4443 0.4188 -0.0332 0.0808  -0.1175 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G CB  
45520 C  CG  . ASN G  809 0.3993 0.4355 0.4308 -0.0331 0.0809  -0.1216 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G CG  
45521 O  OD1 . ASN G  809 0.4025 0.4356 0.4417 -0.0312 0.0854  -0.1255 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G OD1 
45522 N  ND2 . ASN G  809 0.3949 0.4290 0.4299 -0.0352 0.0760  -0.1209 ? ? ? ? ? ? 1052 ASN G ND2 
45523 N  N   . ILE G  810 0.4316 0.4814 0.4179 -0.0349 0.0797  -0.1332 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G N   
45524 C  CA  . ILE G  810 0.4464 0.4974 0.4250 -0.0350 0.0806  -0.1444 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G CA  
45525 C  C   . ILE G  810 0.4470 0.4940 0.4407 -0.0335 0.0844  -0.1526 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G C   
45526 O  O   . ILE G  810 0.4394 0.4842 0.4452 -0.0319 0.0886  -0.1492 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G O   
45527 C  CB  . ILE G  810 0.4582 0.5141 0.4207 -0.0351 0.0852  -0.1450 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G CB  
45528 C  CG1 . ILE G  810 0.4534 0.5118 0.4238 -0.0336 0.0936  -0.1416 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G CG1 
45529 C  CG2 . ILE G  810 0.4618 0.5192 0.4068 -0.0369 0.0801  -0.1377 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G CG2 
45530 C  CD1 . ILE G  810 0.4648 0.5293 0.4204 -0.0346 0.0995  -0.1415 ? ? ? ? ? ? 1053 ILE G CD1 
45531 N  N   . LEU G  811 0.4565 0.5017 0.4498 -0.0341 0.0821  -0.1633 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G N   
45532 C  CA  . LEU G  811 0.4587 0.4983 0.4663 -0.0329 0.0851  -0.1712 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G CA  
45533 C  C   . LEU G  811 0.4732 0.5140 0.4767 -0.0311 0.0899  -0.1825 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G C   
45534 O  O   . LEU G  811 0.4770 0.5123 0.4916 -0.0300 0.0916  -0.1899 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G O   
45535 C  CB  . LEU G  811 0.4581 0.4930 0.4737 -0.0354 0.0795  -0.1759 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G CB  
45536 C  CG  . LEU G  811 0.4441 0.4770 0.4678 -0.0372 0.0758  -0.1665 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G CG  
45537 C  CD1 . LEU G  811 0.4461 0.4764 0.4765 -0.0403 0.0708  -0.1728 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G CD1 
45538 C  CD2 . LEU G  811 0.4345 0.4621 0.4714 -0.0357 0.0802  -0.1595 ? ? ? ? ? ? 1054 LEU G CD2 
45539 N  N   . GLY G  812 0.4827 0.5301 0.4699 -0.0310 0.0919  -0.1841 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY G N   
45540 C  CA  . GLY G  812 0.4971 0.5466 0.4802 -0.0290 0.0974  -0.1953 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY G CA  
45541 C  C   . GLY G  812 0.5093 0.5556 0.4912 -0.0296 0.0936  -0.2083 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY G C   
45542 O  O   . GLY G  812 0.5186 0.5629 0.5058 -0.0276 0.0975  -0.2189 ? ? ? ? ? ? 1055 GLY G O   
45543 N  N   . ARG G  813 0.5098 0.5558 0.4852 -0.0323 0.0856  -0.2079 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G N   
45544 C  CA  . ARG G  813 0.5216 0.5659 0.4950 -0.0334 0.0809  -0.2201 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G CA  
45545 C  C   . ARG G  813 0.5371 0.5871 0.4877 -0.0336 0.0785  -0.2246 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G C   
45546 O  O   . ARG G  813 0.5516 0.6014 0.4971 -0.0335 0.0767  -0.2370 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G O   
45547 C  CB  . ARG G  813 0.5130 0.5535 0.4969 -0.0361 0.0734  -0.2184 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G CB  
45548 C  CG  . ARG G  813 0.5058 0.5384 0.5109 -0.0363 0.0760  -0.2194 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G CG  
45549 C  CD  . ARG G  813 0.4957 0.5256 0.5116 -0.0398 0.0701  -0.2155 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G CD  
45550 N  NE  . ARG G  813 0.4895 0.5105 0.5239 -0.0405 0.0731  -0.2141 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G NE  
45551 C  CZ  . ARG G  813 0.4793 0.4974 0.5245 -0.0436 0.0703  -0.2083 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G CZ  
45552 N  NH1 . ARG G  813 0.4737 0.4980 0.5140 -0.0457 0.0645  -0.2046 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G NH1 
45553 N  NH2 . ARG G  813 0.4759 0.4847 0.5358 -0.0446 0.0731  -0.2064 ? ? ? ? ? ? 1056 ARG G NH2 
45554 N  N   . GLY G  814 0.5354 0.5898 0.4719 -0.0341 0.0786  -0.2146 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY G N   
45555 C  CA  . GLY G  814 0.5521 0.6108 0.4644 -0.0344 0.0774  -0.2170 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY G CA  
45556 C  C   . GLY G  814 0.5558 0.6147 0.4562 -0.0358 0.0668  -0.2150 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY G C   
45557 O  O   . GLY G  814 0.5485 0.6052 0.4604 -0.0366 0.0599  -0.2166 ? ? ? ? ? ? 1057 GLY G O   
45558 N  N   . ALA G  815 0.5690 0.6304 0.4457 -0.0362 0.0655  -0.2119 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA G N   
45559 C  CA  . ALA G  815 0.5764 0.6376 0.4381 -0.0367 0.0547  -0.2101 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA G CA  
45560 C  C   . ALA G  815 0.5894 0.6508 0.4476 -0.0364 0.0468  -0.2234 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA G C   
45561 O  O   . ALA G  815 0.5923 0.6537 0.4441 -0.0364 0.0364  -0.2226 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA G O   
45562 C  CB  . ALA G  815 0.5901 0.6523 0.4260 -0.0373 0.0561  -0.2032 ? ? ? ? ? ? 1058 ALA G CB  
45563 N  N   . GLY G  816 0.5981 0.6596 0.4605 -0.0358 0.0512  -0.2360 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY G N   
45564 C  CA  . GLY G  816 0.6122 0.6739 0.4708 -0.0357 0.0438  -0.2498 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY G CA  
45565 C  C   . GLY G  816 0.6043 0.6636 0.4875 -0.0364 0.0426  -0.2592 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY G C   
45566 O  O   . GLY G  816 0.6164 0.6758 0.4986 -0.0365 0.0379  -0.2719 ? ? ? ? ? ? 1059 GLY G O   
45567 N  N   . TYR G  817 0.5850 0.6417 0.4896 -0.0371 0.0468  -0.2526 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G N   
45568 C  CA  . TYR G  817 0.5777 0.6303 0.5059 -0.0384 0.0475  -0.2596 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CA  
45569 C  C   . TYR G  817 0.5787 0.6318 0.5143 -0.0406 0.0372  -0.2665 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G C   
45570 O  O   . TYR G  817 0.5833 0.6335 0.5312 -0.0420 0.0364  -0.2779 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G O   
45571 C  CB  . TYR G  817 0.5574 0.6067 0.5039 -0.0388 0.0529  -0.2485 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CB  
45572 C  CG  . TYR G  817 0.5521 0.5950 0.5212 -0.0400 0.0554  -0.2543 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CG  
45573 C  CD1 . TYR G  817 0.5606 0.5996 0.5339 -0.0383 0.0621  -0.2628 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CD1 
45574 C  CD2 . TYR G  817 0.5398 0.5801 0.5259 -0.0430 0.0514  -0.2512 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CD2 
45575 C  CE1 . TYR G  817 0.5580 0.5892 0.5513 -0.0394 0.0639  -0.2679 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CE1 
45576 C  CE2 . TYR G  817 0.5370 0.5700 0.5426 -0.0448 0.0539  -0.2557 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CE2 
45577 C  CZ  . TYR G  817 0.5467 0.5743 0.5553 -0.0429 0.0599  -0.2638 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G CZ  
45578 O  OH  . TYR G  817 0.5468 0.5651 0.5735 -0.0445 0.0620  -0.2685 ? ? ? ? ? ? 1060 TYR G OH  
45579 N  N   . VAL G  818 0.5748 0.6317 0.5041 -0.0410 0.0291  -0.2602 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL G N   
45580 C  CA  . VAL G  818 0.5761 0.6356 0.5127 -0.0428 0.0188  -0.2673 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL G CA  
45581 C  C   . VAL G  818 0.5979 0.6604 0.5154 -0.0414 0.0121  -0.2784 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL G C   
45582 O  O   . VAL G  818 0.6073 0.6720 0.5024 -0.0393 0.0088  -0.2738 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL G O   
45583 C  CB  . VAL G  818 0.5635 0.6265 0.5023 -0.0431 0.0123  -0.2568 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL G CB  
45584 C  CG1 . VAL G  818 0.5676 0.6354 0.5114 -0.0443 0.0010  -0.2653 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL G CG1 
45585 C  CG2 . VAL G  818 0.5432 0.6034 0.5022 -0.0448 0.0180  -0.2478 ? ? ? ? ? ? 1061 VAL G CG2 
45586 N  N   . LEU G  819 0.6076 0.6693 0.5327 -0.0428 0.0100  -0.2929 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G N   
45587 C  CA  . LEU G  819 0.6308 0.6943 0.5363 -0.0411 0.0056  -0.3048 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G CA  
45588 C  C   . LEU G  819 0.6414 0.7102 0.5310 -0.0398 -0.0072 -0.3063 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G C   
45589 O  O   . LEU G  819 0.6343 0.7067 0.5356 -0.0411 -0.0159 -0.3071 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G O   
45590 C  CB  . LEU G  819 0.6395 0.7003 0.5573 -0.0427 0.0066  -0.3206 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G CB  
45591 C  CG  . LEU G  819 0.6331 0.6874 0.5635 -0.0429 0.0187  -0.3197 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G CG  
45592 C  CD1 . LEU G  819 0.6403 0.6902 0.5867 -0.0450 0.0185  -0.3348 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G CD1 
45593 C  CD2 . LEU G  819 0.6429 0.6976 0.5530 -0.0394 0.0267  -0.3173 ? ? ? ? ? ? 1062 LEU G CD2 
45594 N  N   . LYS G  820 0.6604 0.7297 0.5228 -0.0372 -0.0082 -0.3077 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G N   
45595 C  CA  . LYS G  820 0.6735 0.7459 0.5147 -0.0351 -0.0195 -0.3064 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G CA  
45596 C  C   . LYS G  820 0.6992 0.7723 0.5233 -0.0339 -0.0236 -0.3214 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G C   
45597 O  O   . LYS G  820 0.7081 0.7789 0.5281 -0.0339 -0.0149 -0.3282 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G O   
45598 C  CB  . LYS G  820 0.6754 0.7457 0.4952 -0.0334 -0.0144 -0.2921 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G CB  
45599 C  CG  . LYS G  820 0.6835 0.7543 0.4837 -0.0313 -0.0246 -0.2845 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G CG  
45600 C  CD  . LYS G  820 0.6775 0.7451 0.4661 -0.0311 -0.0174 -0.2678 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G CD  
45601 C  CE  . LYS G  820 0.6784 0.7454 0.4565 -0.0291 -0.0288 -0.2581 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G CE  
45602 N  NZ  . LYS G  820 0.6725 0.7356 0.4407 -0.0293 -0.0228 -0.2417 ? ? ? ? ? ? 1063 LYS G NZ  
45603 N  N   . ASP G  821 0.7120 0.7884 0.5264 -0.0325 -0.0372 -0.3275 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G N   
45604 C  CA  . ASP G  821 0.7398 0.8165 0.5305 -0.0306 -0.0419 -0.3394 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G CA  
45605 C  C   . ASP G  821 0.7553 0.8294 0.5119 -0.0281 -0.0406 -0.3291 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G C   
45606 O  O   . ASP G  821 0.7541 0.8279 0.5013 -0.0266 -0.0480 -0.3186 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G O   
45607 C  CB  . ASP G  821 0.7491 0.8304 0.5421 -0.0298 -0.0579 -0.3502 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G CB  
45608 C  CG  . ASP G  821 0.7796 0.8610 0.5461 -0.0275 -0.0641 -0.3626 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G CG  
45609 O  OD1 . ASP G  821 0.7963 0.8775 0.5363 -0.0243 -0.0732 -0.3585 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G OD1 
45610 O  OD2 . ASP G  821 0.7885 0.8694 0.5592 -0.0286 -0.0599 -0.3763 ? ? ? ? ? ? 1064 ASP G OD2 
45611 N  N   . GLN G  822 0.7707 0.8426 0.5090 -0.0278 -0.0311 -0.3320 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G N   
45612 C  CA  . GLN G  822 0.7846 0.8537 0.4917 -0.0267 -0.0274 -0.3207 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G CA  
45613 C  C   . GLN G  822 0.8108 0.8790 0.4877 -0.0242 -0.0407 -0.3226 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G C   
45614 O  O   . GLN G  822 0.8147 0.8798 0.4741 -0.0231 -0.0450 -0.3093 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G O   
45615 C  CB  . GLN G  822 0.7956 0.8641 0.4912 -0.0273 -0.0131 -0.3244 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G CB  
45616 C  CG  . GLN G  822 0.8207 0.8905 0.5043 -0.0262 -0.0160 -0.3434 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G CG  
45617 C  CD  . GLN G  822 0.8311 0.9012 0.5050 -0.0265 -0.0011 -0.3477 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G CD  
45618 O  OE1 . GLN G  822 0.8259 0.8955 0.4934 -0.0275 0.0099  -0.3357 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G OE1 
45619 N  NE2 . GLN G  822 0.8454 0.9167 0.5199 -0.0258 -0.0004 -0.3652 ? ? ? ? ? ? 1065 GLN G NE2 
45620 N  N   . ALA G  823 0.8302 0.9003 0.5001 -0.0231 -0.0471 -0.3391 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA G N   
45621 C  CA  . ALA G  823 0.8551 0.9249 0.5005 -0.0201 -0.0629 -0.3439 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA G CA  
45622 C  C   . ALA G  823 0.8474 0.9160 0.4918 -0.0183 -0.0745 -0.3309 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA G C   
45623 O  O   . ALA G  823 0.8610 0.9244 0.4777 -0.0170 -0.0762 -0.3191 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA G O   
45624 C  CB  . ALA G  823 0.8629 0.9372 0.5205 -0.0196 -0.0724 -0.3638 ? ? ? ? ? ? 1066 ALA G CB  
45625 N  N   . THR G  824 0.8263 0.8994 0.5009 -0.0184 -0.0820 -0.3330 ? ? ? ? ? ? 1067 THR G N   
45626 C  CA  . THR G  824 0.8201 0.8936 0.4966 -0.0160 -0.0947 -0.3242 ? ? ? ? ? ? 1067 THR G CA  
45627 C  C   . THR G  824 0.7962 0.8674 0.4843 -0.0174 -0.0865 -0.3073 ? ? ? ? ? ? 1067 THR G C   
45628 O  O   . THR G  824 0.7868 0.8583 0.4808 -0.0156 -0.0950 -0.2990 ? ? ? ? ? ? 1067 THR G O   
45629 C  CB  . THR G  824 0.8061 0.8873 0.5138 -0.0161 -0.1048 -0.3349 ? ? ? ? ? ? 1067 THR G CB  
45630 O  OG1 . THR G  824 0.7788 0.8626 0.5201 -0.0203 -0.0934 -0.3354 ? ? ? ? ? ? 1067 THR G OG1 
45631 C  CG2 . THR G  824 0.8275 0.9123 0.5294 -0.0151 -0.1139 -0.3537 ? ? ? ? ? ? 1067 THR G CG2 
45632 N  N   . ASN G  825 0.7856 0.8549 0.4794 -0.0205 -0.0701 -0.3029 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G N   
45633 C  CA  . ASN G  825 0.7592 0.8273 0.4705 -0.0222 -0.0615 -0.2886 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G CA  
45634 C  C   . ASN G  825 0.7330 0.8056 0.4767 -0.0226 -0.0671 -0.2869 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G C   
45635 O  O   . ASN G  825 0.7248 0.7963 0.4685 -0.0211 -0.0722 -0.2755 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G O   
45636 C  CB  . ASN G  825 0.7682 0.8300 0.4531 -0.0211 -0.0609 -0.2727 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G CB  
45637 C  CG  . ASN G  825 0.7464 0.8065 0.4436 -0.0237 -0.0478 -0.2595 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G CG  
45638 O  OD1 . ASN G  825 0.7292 0.7887 0.4385 -0.0233 -0.0508 -0.2492 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G OD1 
45639 N  ND2 . ASN G  825 0.7470 0.8067 0.4424 -0.0260 -0.0334 -0.2607 ? ? ? ? ? ? 1068 ASN G ND2 
45640 N  N   . THR G  826 0.7202 0.7975 0.4917 -0.0249 -0.0652 -0.2978 ? ? ? ? ? ? 1069 THR G N   
45641 C  CA  . THR G  826 0.6991 0.7817 0.5003 -0.0258 -0.0710 -0.2984 ? ? ? ? ? ? 1069 THR G CA  
45642 C  C   . THR G  826 0.6790 0.7630 0.5109 -0.0301 -0.0605 -0.3026 ? ? ? ? ? ? 1069 THR G C   
45643 O  O   . THR G  826 0.6866 0.7702 0.5223 -0.0318 -0.0564 -0.3145 ? ? ? ? ? ? 1069 THR G O   
45644 C  CB  . THR G  826 0.7114 0.7999 0.5145 -0.0241 -0.0863 -0.3118 ? ? ? ? ? ? 1069 THR G CB  
45645 O  OG1 . THR G  826 0.7305 0.8169 0.5057 -0.0195 -0.0978 -0.3072 ? ? ? ? ? ? 1069 THR G OG1 
45646 C  CG2 . THR G  826 0.6905 0.7864 0.5271 -0.0259 -0.0913 -0.3150 ? ? ? ? ? ? 1069 THR G CG2 
45647 N  N   . TYR G  827 0.6550 0.7399 0.5086 -0.0318 -0.0567 -0.2935 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G N   
45648 C  CA  . TYR G  827 0.6389 0.7237 0.5199 -0.0359 -0.0475 -0.2976 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CA  
45649 C  C   . TYR G  827 0.6440 0.7333 0.5416 -0.0383 -0.0537 -0.3146 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G C   
45650 O  O   . TYR G  827 0.6520 0.7472 0.5483 -0.0369 -0.0665 -0.3214 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G O   
45651 C  CB  . TYR G  827 0.6141 0.6992 0.5145 -0.0374 -0.0429 -0.2855 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CB  
45652 C  CG  . TYR G  827 0.6094 0.6891 0.4962 -0.0360 -0.0343 -0.2707 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CG  
45653 C  CD1 . TYR G  827 0.6068 0.6817 0.4944 -0.0374 -0.0212 -0.2689 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CD1 
45654 C  CD2 . TYR G  827 0.6086 0.6881 0.4820 -0.0333 -0.0395 -0.2591 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CD2 
45655 C  CE1 . TYR G  827 0.6027 0.6740 0.4792 -0.0364 -0.0135 -0.2562 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CE1 
45656 C  CE2 . TYR G  827 0.6050 0.6797 0.4666 -0.0326 -0.0317 -0.2460 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CE2 
45657 C  CZ  . TYR G  827 0.6019 0.6731 0.4654 -0.0344 -0.0186 -0.2447 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G CZ  
45658 O  OH  . TYR G  827 0.5986 0.6662 0.4515 -0.0340 -0.0109 -0.2323 ? ? ? ? ? ? 1070 TYR G OH  
45659 N  N   . PHE G  828 0.6416 0.7278 0.5537 -0.0417 -0.0451 -0.3220 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G N   
45660 C  CA  . PHE G  828 0.6439 0.7334 0.5758 -0.0451 -0.0497 -0.3369 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CA  
45661 C  C   . PHE G  828 0.6212 0.7134 0.5803 -0.0487 -0.0483 -0.3308 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G C   
45662 O  O   . PHE G  828 0.6052 0.6934 0.5706 -0.0494 -0.0390 -0.3184 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G O   
45663 C  CB  . PHE G  828 0.6515 0.7349 0.5883 -0.0474 -0.0411 -0.3470 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CB  
45664 C  CG  . PHE G  828 0.6738 0.7546 0.5832 -0.0438 -0.0404 -0.3527 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CG  
45665 C  CD1 . PHE G  828 0.6943 0.7790 0.5897 -0.0421 -0.0512 -0.3648 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CD1 
45666 C  CD2 . PHE G  828 0.6748 0.7501 0.5721 -0.0422 -0.0289 -0.3459 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CD2 
45667 C  CE1 . PHE G  828 0.7163 0.7986 0.5847 -0.0390 -0.0501 -0.3698 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CE1 
45668 C  CE2 . PHE G  828 0.6962 0.7701 0.5677 -0.0393 -0.0275 -0.3513 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CE2 
45669 C  CZ  . PHE G  828 0.7171 0.7943 0.5737 -0.0378 -0.0379 -0.3630 ? ? ? ? ? ? 1071 PHE G CZ  
45670 N  N   . SER G  829 0.6208 0.7205 0.5955 -0.0509 -0.0576 -0.3399 ? ? ? ? ? ? 1072 SER G N   
45671 C  CA  . SER G  829 0.6017 0.7062 0.6025 -0.0547 -0.0575 -0.3363 ? ? ? ? ? ? 1072 SER G CA  
45672 C  C   . SER G  829 0.6034 0.7114 0.6283 -0.0607 -0.0597 -0.3509 ? ? ? ? ? ? 1072 SER G C   
45673 O  O   . SER G  829 0.6201 0.7315 0.6406 -0.0603 -0.0680 -0.3649 ? ? ? ? ? ? 1072 SER G O   
45674 C  CB  . SER G  829 0.5982 0.7115 0.5951 -0.0512 -0.0686 -0.3315 ? ? ? ? ? ? 1072 SER G CB  
45675 O  OG  . SER G  829 0.5826 0.7031 0.6069 -0.0553 -0.0697 -0.3322 ? ? ? ? ? ? 1072 SER G OG  
45676 N  N   . LEU G  830 0.5875 0.6946 0.6372 -0.0663 -0.0526 -0.3477 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G N   
45677 C  CA  . LEU G  830 0.5890 0.6988 0.6630 -0.0732 -0.0537 -0.3605 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G CA  
45678 C  C   . LEU G  830 0.5767 0.6980 0.6725 -0.0767 -0.0587 -0.3607 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G C   
45679 O  O   . LEU G  830 0.5760 0.6998 0.6945 -0.0837 -0.0580 -0.3697 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G O   
45680 C  CB  . LEU G  830 0.5854 0.6834 0.6721 -0.0784 -0.0411 -0.3596 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G CB  
45681 C  CG  . LEU G  830 0.6018 0.6901 0.6768 -0.0772 -0.0375 -0.3677 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G CG  
45682 C  CD1 . LEU G  830 0.5968 0.6725 0.6857 -0.0816 -0.0253 -0.3647 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G CD1 
45683 C  CD2 . LEU G  830 0.6192 0.7127 0.6955 -0.0785 -0.0473 -0.3857 ? ? ? ? ? ? 1073 LEU G CD2 
45684 N  N   . VAL G  831 0.5676 0.6956 0.6576 -0.0724 -0.0633 -0.3512 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL G N   
45685 C  CA  . VAL G  831 0.5569 0.6978 0.6682 -0.0751 -0.0687 -0.3531 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL G CA  
45686 C  C   . VAL G  831 0.5705 0.7220 0.6882 -0.0758 -0.0813 -0.3704 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL G C   
45687 O  O   . VAL G  831 0.5862 0.7379 0.6838 -0.0703 -0.0901 -0.3759 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL G O   
45688 C  CB  . VAL G  831 0.5461 0.6923 0.6491 -0.0691 -0.0727 -0.3404 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL G CB  
45689 C  CG1 . VAL G  831 0.5526 0.6901 0.6239 -0.0615 -0.0726 -0.3301 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL G CG1 
45690 C  CG2 . VAL G  831 0.5483 0.7100 0.6604 -0.0673 -0.0865 -0.3491 ? ? ? ? ? ? 1074 VAL G CG2 
45691 N  N   . SER G  832 0.5656 0.7259 0.7109 -0.0828 -0.0822 -0.3792 ? ? ? ? ? ? 1075 SER G N   
45692 C  CA  . SER G  832 0.5803 0.7470 0.7361 -0.0864 -0.0903 -0.3982 ? ? ? ? ? ? 1075 SER G CA  
45693 C  C   . SER G  832 0.5902 0.7709 0.7410 -0.0808 -0.1074 -0.4078 ? ? ? ? ? ? 1075 SER G C   
45694 O  O   . SER G  832 0.6071 0.7905 0.7552 -0.0807 -0.1159 -0.4225 ? ? ? ? ? ? 1075 SER G O   
45695 C  CB  . SER G  832 0.5739 0.7444 0.7624 -0.0973 -0.0844 -0.4054 ? ? ? ? ? ? 1075 SER G CB  
45696 O  OG  . SER G  832 0.5565 0.7367 0.7617 -0.0993 -0.0823 -0.3979 ? ? ? ? ? ? 1075 SER G OG  
45697 N  N   . ASP G  833 0.5808 0.7701 0.7305 -0.0758 -0.1130 -0.4001 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G N   
45698 C  CA  . ASP G  833 0.5919 0.7923 0.7328 -0.0687 -0.1299 -0.4076 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G CA  
45699 C  C   . ASP G  833 0.6075 0.7966 0.7114 -0.0606 -0.1335 -0.4025 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G C   
45700 O  O   . ASP G  833 0.6264 0.8183 0.7155 -0.0560 -0.1460 -0.4122 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G O   
45701 C  CB  . ASP G  833 0.5784 0.7889 0.7265 -0.0648 -0.1344 -0.3997 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G CB  
45702 C  CG  . ASP G  833 0.5723 0.7719 0.6971 -0.0588 -0.1292 -0.3814 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G CG  
45703 O  OD1 . ASP G  833 0.5553 0.7504 0.6891 -0.0624 -0.1167 -0.3700 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G OD1 
45704 O  OD2 . ASP G  833 0.5863 0.7805 0.6824 -0.0509 -0.1372 -0.3784 ? ? ? ? ? ? 1076 ASP G OD2 
45705 N  N   . ASN G  834 0.6001 0.7766 0.6894 -0.0594 -0.1220 -0.3873 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G N   
45706 C  CA  . ASN G  834 0.6123 0.7787 0.6671 -0.0523 -0.1234 -0.3794 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G CA  
45707 C  C   . ASN G  834 0.6204 0.7732 0.6608 -0.0540 -0.1127 -0.3788 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G C   
45708 O  O   . ASN G  834 0.6166 0.7597 0.6401 -0.0515 -0.1043 -0.3654 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G O   
45709 C  CB  . ASN G  834 0.5995 0.7630 0.6448 -0.0478 -0.1204 -0.3616 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G CB  
45710 C  CG  . ASN G  834 0.6149 0.7754 0.6287 -0.0391 -0.1308 -0.3567 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G CG  
45711 O  OD1 . ASN G  834 0.6338 0.7985 0.6369 -0.0356 -0.1437 -0.3676 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G OD1 
45712 N  ND2 . ASN G  834 0.6087 0.7613 0.6066 -0.0357 -0.1254 -0.3405 ? ? ? ? ? ? 1077 ASN G ND2 
45713 N  N   . THR G  835 0.6320 0.7844 0.6792 -0.0581 -0.1132 -0.3935 ? ? ? ? ? ? 1078 THR G N   
45714 C  CA  . THR G  835 0.6392 0.7790 0.6763 -0.0599 -0.1025 -0.3942 ? ? ? ? ? ? 1078 THR G CA  
45715 C  C   . THR G  835 0.6600 0.7944 0.6633 -0.0535 -0.1067 -0.3954 ? ? ? ? ? ? 1078 THR G C   
45716 O  O   . THR G  835 0.6763 0.8165 0.6681 -0.0498 -0.1198 -0.4044 ? ? ? ? ? ? 1078 THR G O   
45717 C  CB  . THR G  835 0.6430 0.7829 0.7020 -0.0671 -0.1002 -0.4088 ? ? ? ? ? ? 1078 THR G CB  
45718 O  OG1 . THR G  835 0.6234 0.7638 0.7098 -0.0738 -0.0914 -0.4035 ? ? ? ? ? ? 1078 THR G OG1 
45719 C  CG2 . THR G  835 0.6553 0.7829 0.7016 -0.0675 -0.0922 -0.4127 ? ? ? ? ? ? 1078 THR G CG2 
45720 N  N   . PHE G  836 0.6600 0.7834 0.6470 -0.0520 -0.0955 -0.3859 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G N   
45721 C  CA  . PHE G  836 0.6809 0.7987 0.6357 -0.0470 -0.0969 -0.3874 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CA  
45722 C  C   . PHE G  836 0.6821 0.7895 0.6345 -0.0492 -0.0826 -0.3872 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G C   
45723 O  O   . PHE G  836 0.6665 0.7683 0.6237 -0.0502 -0.0712 -0.3746 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G O   
45724 C  CB  . PHE G  836 0.6811 0.7978 0.6120 -0.0411 -0.0997 -0.3726 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CB  
45725 C  CG  . PHE G  836 0.7010 0.8109 0.5983 -0.0369 -0.0981 -0.3709 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CG  
45726 C  CD1 . PHE G  836 0.7241 0.8339 0.6081 -0.0360 -0.1034 -0.3853 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CD1 
45727 C  CD2 . PHE G  836 0.6976 0.8013 0.5762 -0.0343 -0.0909 -0.3550 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CD2 
45728 C  CE1 . PHE G  836 0.7442 0.8480 0.5956 -0.0324 -0.1012 -0.3840 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CE1 
45729 C  CE2 . PHE G  836 0.7174 0.8153 0.5642 -0.0311 -0.0885 -0.3533 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CE2 
45730 C  CZ  . PHE G  836 0.7409 0.8390 0.5736 -0.0302 -0.0934 -0.3677 ? ? ? ? ? ? 1079 PHE G CZ  
45731 N  N   . LEU G  837 0.7005 0.8053 0.6468 -0.0497 -0.0834 -0.4015 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G N   
45732 C  CA  . LEU G  837 0.7019 0.7971 0.6494 -0.0515 -0.0703 -0.4031 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G CA  
45733 C  C   . LEU G  837 0.7247 0.8159 0.6423 -0.0472 -0.0692 -0.4083 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G C   
45734 O  O   . LEU G  837 0.7430 0.8385 0.6409 -0.0438 -0.0800 -0.4147 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G O   
45735 C  CB  . LEU G  837 0.7001 0.7939 0.6755 -0.0578 -0.0687 -0.4160 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G CB  
45736 C  CG  . LEU G  837 0.6764 0.7694 0.6806 -0.0632 -0.0622 -0.4076 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G CG  
45737 C  CD1 . LEU G  837 0.6775 0.7718 0.7083 -0.0700 -0.0648 -0.4211 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G CD1 
45738 C  CD2 . LEU G  837 0.6669 0.7492 0.6713 -0.0632 -0.0476 -0.3969 ? ? ? ? ? ? 1080 LEU G CD2 
45739 N  N   . PRO G  838 0.7248 0.8080 0.6384 -0.0470 -0.0561 -0.4057 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO G N   
45740 C  CA  . PRO G  838 0.7479 0.8286 0.6334 -0.0432 -0.0548 -0.4121 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO G CA  
45741 C  C   . PRO G  838 0.7675 0.8509 0.6533 -0.0439 -0.0644 -0.4317 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO G C   
45742 O  O   . PRO G  838 0.7646 0.8463 0.6747 -0.0482 -0.0641 -0.4424 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO G O   
45743 C  CB  . PRO G  838 0.7436 0.8164 0.6348 -0.0438 -0.0397 -0.4107 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO G CB  
45744 C  CG  . PRO G  838 0.7252 0.7948 0.6510 -0.0491 -0.0364 -0.4114 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO G CG  
45745 C  CD  . PRO G  838 0.7087 0.7849 0.6449 -0.0506 -0.0437 -0.4018 ? ? ? ? ? ? 1081 PRO G CD  
45746 N  N   . LYS G  839 0.7886 0.8754 0.6466 -0.0398 -0.0733 -0.4360 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G N   
45747 C  CA  . LYS G  839 0.8103 0.9001 0.6634 -0.0396 -0.0840 -0.4545 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G CA  
45748 C  C   . LYS G  839 0.8199 0.9046 0.6842 -0.0421 -0.0782 -0.4708 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G C   
45749 O  O   . LYS G  839 0.8223 0.9090 0.7069 -0.0458 -0.0849 -0.4846 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G O   
45750 C  CB  . LYS G  839 0.8345 0.9261 0.6494 -0.0341 -0.0913 -0.4545 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G CB  
45751 C  CG  . LYS G  839 0.8579 0.9532 0.6665 -0.0334 -0.1041 -0.4735 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G CG  
45752 C  CD  . LYS G  839 0.8808 0.9795 0.6564 -0.0282 -0.1173 -0.4737 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G CD  
45753 C  CE  . LYS G  839 0.9047 1.0070 0.6779 -0.0280 -0.1294 -0.4960 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G CE  
45754 N  NZ  . LYS G  839 0.9375 1.0366 0.6731 -0.0240 -0.1300 -0.5043 ? ? ? ? ? ? 1082 LYS G NZ  
45755 N  N   . SER G  840 0.8263 0.9047 0.6781 -0.0403 -0.0660 -0.4699 ? ? ? ? ? ? 1083 SER G N   
45756 C  CA  . SER G  840 0.8349 0.9075 0.6982 -0.0420 -0.0602 -0.4846 ? ? ? ? ? ? 1083 SER G CA  
45757 C  C   . SER G  840 0.8184 0.8880 0.7199 -0.0482 -0.0597 -0.4888 ? ? ? ? ? ? 1083 SER G C   
45758 O  O   . SER G  840 0.8303 0.8981 0.7435 -0.0508 -0.0640 -0.5059 ? ? ? ? ? ? 1083 SER G O   
45759 C  CB  . SER G  840 0.8380 0.9046 0.6892 -0.0392 -0.0453 -0.4806 ? ? ? ? ? ? 1083 SER G CB  
45760 O  OG  . SER G  840 0.8143 0.8781 0.6762 -0.0398 -0.0348 -0.4630 ? ? ? ? ? ? 1083 SER G OG  
45761 N  N   . LEU G  841 0.7929 0.8615 0.7126 -0.0507 -0.0545 -0.4735 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G N   
45762 C  CA  . LEU G  841 0.7767 0.8416 0.7311 -0.0571 -0.0524 -0.4744 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G CA  
45763 C  C   . LEU G  841 0.7760 0.8479 0.7492 -0.0619 -0.0646 -0.4837 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G C   
45764 O  O   . LEU G  841 0.7734 0.8412 0.7723 -0.0679 -0.0637 -0.4919 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G O   
45765 C  CB  . LEU G  841 0.7513 0.8135 0.7170 -0.0581 -0.0431 -0.4551 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G CB  
45766 C  CG  . LEU G  841 0.7521 0.8049 0.7138 -0.0557 -0.0297 -0.4521 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G CG  
45767 C  CD1 . LEU G  841 0.7306 0.7762 0.7173 -0.0595 -0.0209 -0.4412 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G CD1 
45768 C  CD2 . LEU G  841 0.7737 0.8210 0.7345 -0.0556 -0.0296 -0.4710 ? ? ? ? ? ? 1084 LEU G CD2 
45769 N  N   . VAL G  842 0.7790 0.8612 0.7399 -0.0595 -0.0761 -0.4823 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL G N   
45770 C  CA  . VAL G  842 0.7785 0.8693 0.7577 -0.0636 -0.0883 -0.4916 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL G CA  
45771 C  C   . VAL G  842 0.8042 0.8993 0.7699 -0.0616 -0.1002 -0.5098 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL G C   
45772 O  O   . VAL G  842 0.8109 0.9074 0.7957 -0.0664 -0.1056 -0.5253 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL G O   
45773 C  CB  . VAL G  842 0.7649 0.8658 0.7443 -0.0622 -0.0959 -0.4801 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL G CB  
45774 C  CG1 . VAL G  842 0.7401 0.8372 0.7286 -0.0632 -0.0846 -0.4607 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL G CG1 
45775 C  CG2 . VAL G  842 0.7816 0.8872 0.7272 -0.0548 -0.1051 -0.4792 ? ? ? ? ? ? 1085 VAL G CG2 
45776 N  N   . ASN G  843 0.8201 0.9169 0.7524 -0.0548 -0.1041 -0.5084 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G N   
45777 C  CA  . ASN G  843 0.8461 0.9476 0.7638 -0.0525 -0.1170 -0.5258 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G CA  
45778 C  C   . ASN G  843 0.8720 0.9673 0.7612 -0.0483 -0.1135 -0.5352 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G C   
45779 O  O   . ASN G  843 0.8900 0.9878 0.7467 -0.0426 -0.1194 -0.5346 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G O   
45780 C  CB  . ASN G  843 0.8505 0.9617 0.7519 -0.0481 -0.1310 -0.5211 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G CB  
45781 C  CG  . ASN G  843 0.8755 0.9931 0.7672 -0.0463 -0.1470 -0.5395 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G CG  
45782 O  OD1 . ASN G  843 0.8824 1.0007 0.7923 -0.0506 -0.1500 -0.5563 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G OD1 
45783 N  ND2 . ASN G  843 0.8904 1.0122 0.7530 -0.0400 -0.1577 -0.5365 ? ? ? ? ? ? 1086 ASN G ND2 
45784 N  N   . PRO G  844 0.8756 0.9627 0.7770 -0.0511 -0.1045 -0.5448 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G N   
45785 C  CA  . PRO G  844 0.8966 0.9778 0.7722 -0.0467 -0.0979 -0.5512 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G CA  
45786 C  C   . PRO G  844 0.9247 1.0092 0.7898 -0.0457 -0.1104 -0.5727 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G C   
45787 O  O   . PRO G  844 0.9482 1.0296 0.7909 -0.0422 -0.1085 -0.5833 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G O   
45788 C  CB  . PRO G  844 0.8865 0.9570 0.7840 -0.0500 -0.0835 -0.5520 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G CB  
45789 C  CG  . PRO G  844 0.8648 0.9354 0.8022 -0.0578 -0.0857 -0.5506 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G CG  
45790 C  CD  . PRO G  844 0.8641 0.9470 0.8012 -0.0582 -0.1011 -0.5512 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G CD  
45791 O  OXT . PRO G  844 0.9238 1.0151 0.8043 -0.0487 -0.1230 -0.5800 ? ? ? ? ? ? 1087 PRO G OXT 
45792 N  N   . PHE H  2   2.2752 1.4647 0.8227 0.0093  -0.1835 0.8123  ? ? ? ? ? ? 245  PHE H N   
45793 C  CA  . PHE H  2   2.2259 1.4442 0.7877 0.0011  -0.1570 0.7839  ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CA  
45794 C  C   . PHE H  2   2.2013 1.4470 0.7536 0.0117  -0.1678 0.7560  ? ? ? ? ? ? 245  PHE H C   
45795 O  O   . PHE H  2   2.2346 1.4932 0.7367 0.0105  -0.1675 0.7577  ? ? ? ? ? ? 245  PHE H O   
45796 C  CB  . PHE H  2   2.1665 1.3816 0.7932 0.0000  -0.1480 0.7676  ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CB  
45797 C  CG  . PHE H  2   2.1893 1.3778 0.8275 -0.0132 -0.1342 0.7935  ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CG  
45798 C  CD1 . PHE H  2   2.1615 1.3332 0.8484 -0.0086 -0.1418 0.7902  ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CD1 
45799 C  CD2 . PHE H  2   2.2322 1.4210 0.8302 -0.0292 -0.1131 0.8140  ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CD2 
45800 C  CE1 . PHE H  2   2.1646 1.3191 0.8714 -0.0194 -0.1291 0.8024  ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CE1 
45801 C  CE2 . PHE H  2   2.2262 1.4029 0.8492 -0.0404 -0.0980 0.8225  ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CE2 
45802 C  CZ  . PHE H  2   2.1839 1.3471 0.8650 -0.0361 -0.1038 0.8120  ? ? ? ? ? ? 245  PHE H CZ  
45803 N  N   . ALA H  3   2.1456 1.3994 0.7456 0.0217  -0.1779 0.7311  ? ? ? ? ? ? 246  ALA H N   
45804 C  CA  . ALA H  3   2.1165 1.3950 0.7171 0.0321  -0.1909 0.7034  ? ? ? ? ? ? 246  ALA H CA  
45805 C  C   . ALA H  3   2.1379 1.4383 0.6871 0.0280  -0.1825 0.6948  ? ? ? ? ? ? 246  ALA H C   
45806 O  O   . ALA H  3   2.1183 1.4351 0.6648 0.0189  -0.1581 0.6804  ? ? ? ? ? ? 246  ALA H O   
45807 C  CB  . ALA H  3   2.1264 1.3953 0.7352 0.0476  -0.2238 0.7086  ? ? ? ? ? ? 246  ALA H CB  
45808 N  N   . GLN H  4   2.1779 1.4795 0.6867 0.0351  -0.2030 0.7020  ? ? ? ? ? ? 247  GLN H N   
45809 C  CA  . GLN H  4   2.2025 1.5231 0.6604 0.0310  -0.1948 0.6941  ? ? ? ? ? ? 247  GLN H CA  
45810 C  C   . GLN H  4   2.1708 1.5082 0.6372 0.0202  -0.1630 0.6762  ? ? ? ? ? ? 247  GLN H C   
45811 O  O   . GLN H  4   2.1137 1.4644 0.6211 0.0221  -0.1577 0.6497  ? ? ? ? ? ? 247  GLN H O   
45812 C  CB  . GLN H  4   2.2757 1.5825 0.6763 0.0261  -0.1960 0.7261  ? ? ? ? ? ? 247  GLN H CB  
45813 C  CG  . GLN H  4   2.3159 1.6181 0.6850 0.0372  -0.2273 0.7361  ? ? ? ? ? ? 247  GLN H CG  
45814 C  CD  . GLN H  4   2.3753 1.6478 0.7223 0.0361  -0.2372 0.7765  ? ? ? ? ? ? 247  GLN H CD  
45815 O  OE1 . GLN H  4   2.4371 1.7053 0.7265 0.0313  -0.2364 0.7981  ? ? ? ? ? ? 247  GLN H OE1 
45816 N  NE2 . GLN H  4   2.3589 1.6097 0.7514 0.0404  -0.2463 0.7875  ? ? ? ? ? ? 247  GLN H NE2 
45817 N  N   . TYR H  5   2.2090 1.5457 0.6379 0.0087  -0.1419 0.6919  ? ? ? ? ? ? 248  TYR H N   
45818 C  CA  . TYR H  5   2.1907 1.5464 0.6163 -0.0014 -0.1109 0.6768  ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CA  
45819 C  C   . TYR H  5   2.1190 1.4867 0.6024 -0.0018 -0.0987 0.6490  ? ? ? ? ? ? 248  TYR H C   
45820 O  O   . TYR H  5   2.0940 1.4838 0.5760 -0.0043 -0.0822 0.6248  ? ? ? ? ? ? 248  TYR H O   
45821 C  CB  . TYR H  5   2.2338 1.5788 0.6349 -0.0150 -0.0897 0.7060  ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CB  
45822 C  CG  . TYR H  5   2.3024 1.6281 0.6577 -0.0143 -0.1057 0.7390  ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CG  
45823 C  CD1 . TYR H  5   2.3563 1.6916 0.6471 -0.0165 -0.1029 0.7465  ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CD1 
45824 C  CD2 . TYR H  5   2.3158 1.6133 0.6907 -0.0107 -0.1244 0.7625  ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CD2 
45825 C  CE1 . TYR H  5   2.4197 1.7377 0.6681 -0.0161 -0.1174 0.7773  ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CE1 
45826 C  CE2 . TYR H  5   2.3795 1.6585 0.7129 -0.0096 -0.1400 0.7933  ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CE2 
45827 C  CZ  . TYR H  5   2.4303 1.7200 0.7009 -0.0123 -0.1368 0.8006  ? ? ? ? ? ? 248  TYR H CZ  
45828 O  OH  . TYR H  5   2.4950 1.7671 0.7225 -0.0115 -0.1520 0.8315  ? ? ? ? ? ? 248  TYR H OH  
45829 N  N   . ASN H  6   2.0874 1.4403 0.6207 0.0011  -0.1072 0.6520  ? ? ? ? ? ? 249  ASN H N   
45830 C  CA  . ASN H  6   2.0219 1.3851 0.6092 0.0011  -0.0974 0.6272  ? ? ? ? ? ? 249  ASN H CA  
45831 C  C   . ASN H  6   1.9855 1.3698 0.5810 0.0099  -0.1070 0.5954  ? ? ? ? ? ? 249  ASN H C   
45832 O  O   . ASN H  6   1.9511 1.3541 0.5585 0.0066  -0.0900 0.5724  ? ? ? ? ? ? 249  ASN H O   
45833 C  CB  . ASN H  6   1.9977 1.3407 0.6354 0.0036  -0.1061 0.6359  ? ? ? ? ? ? 249  ASN H CB  
45834 C  CG  . ASN H  6   2.0007 1.3334 0.6525 -0.0105 -0.0808 0.6513  ? ? ? ? ? ? 249  ASN H CG  
45835 O  OD1 . ASN H  6   2.0310 1.3742 0.6445 -0.0226 -0.0565 0.6591  ? ? ? ? ? ? 249  ASN H OD1 
45836 N  ND2 . ASN H  6   1.9857 1.2984 0.6780 -0.0095 -0.0874 0.6601  ? ? ? ? ? ? 249  ASN H ND2 
45837 N  N   . GLN H  7   1.9946 1.3765 0.5832 0.0209  -0.1344 0.5942  ? ? ? ? ? ? 250  GLN H N   
45838 C  CA  . GLN H  7   1.9606 1.3621 0.5590 0.0287  -0.1455 0.5644  ? ? ? ? ? ? 250  GLN H CA  
45839 C  C   . GLN H  7   1.9450 1.3688 0.5285 0.0233  -0.1247 0.5402  ? ? ? ? ? ? 250  GLN H C   
45840 O  O   . GLN H  7   1.9631 1.3896 0.5252 0.0139  -0.1009 0.5466  ? ? ? ? ? ? 250  GLN H O   
45841 C  CB  . GLN H  7   1.9963 1.3965 0.5623 0.0378  -0.1734 0.5697  ? ? ? ? ? ? 250  GLN H CB  
45842 C  CG  . GLN H  7   2.0387 1.4509 0.5433 0.0349  -0.1688 0.5661  ? ? ? ? ? ? 250  GLN H CG  
45843 C  CD  . GLN H  7   2.0833 1.4902 0.5525 0.0423  -0.1953 0.5783  ? ? ? ? ? ? 250  GLN H CD  
45844 O  OE1 . GLN H  7   2.0875 1.4823 0.5736 0.0500  -0.2180 0.5908  ? ? ? ? ? ? 250  GLN H OE1 
45845 N  NE2 . GLN H  7   2.1199 1.5364 0.5374 0.0403  -0.1930 0.5744  ? ? ? ? ? ? 250  GLN H NE2 
45846 N  N   . VAL H  8   1.9150 1.3549 0.5082 0.0294  -0.1344 0.5131  ? ? ? ? ? ? 251  VAL H N   
45847 C  CA  . VAL H  8   1.8870 1.3459 0.4823 0.0257  -0.1160 0.4867  ? ? ? ? ? ? 251  VAL H CA  
45848 C  C   . VAL H  8   1.9246 1.3949 0.4647 0.0255  -0.1142 0.4780  ? ? ? ? ? ? 251  VAL H C   
45849 O  O   . VAL H  8   1.9395 1.4126 0.4605 0.0321  -0.1361 0.4716  ? ? ? ? ? ? 251  VAL H O   
45850 C  CB  . VAL H  8   1.8261 1.2954 0.4713 0.0314  -0.1256 0.4602  ? ? ? ? ? ? 251  VAL H CB  
45851 C  CG1 . VAL H  8   1.8326 1.3063 0.4683 0.0405  -0.1543 0.4515  ? ? ? ? ? ? 251  VAL H CG1 
45852 C  CG2 . VAL H  8   1.7927 1.2788 0.4484 0.0273  -0.1052 0.4346  ? ? ? ? ? ? 251  VAL H CG2 
45853 N  N   . TYR H  9   1.9396 1.4175 0.4554 0.0180  -0.0885 0.4765  ? ? ? ? ? ? 252  TYR H N   
45854 C  CA  . TYR H  9   1.9801 1.4687 0.4402 0.0180  -0.0846 0.4683  ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CA  
45855 C  C   . TYR H  9   1.9758 1.4726 0.4256 0.0261  -0.1067 0.4456  ? ? ? ? ? ? 252  TYR H C   
45856 O  O   . TYR H  9   2.0223 1.5193 0.4235 0.0286  -0.1184 0.4490  ? ? ? ? ? ? 252  TYR H O   
45857 C  CB  . TYR H  9   1.9734 1.4760 0.4268 0.0114  -0.0532 0.4561  ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CB  
45858 C  CG  . TYR H  9   2.0159 1.5303 0.4117 0.0119  -0.0462 0.4455  ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CG  
45859 C  CD1 . TYR H  9   2.0806 1.5905 0.4197 0.0093  -0.0451 0.4677  ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CD1 
45860 C  CD2 . TYR H  9   1.9930 1.5227 0.3907 0.0149  -0.0401 0.4133  ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CD2 
45861 C  CE1 . TYR H  9   2.1213 1.6429 0.4061 0.0102  -0.0380 0.4569  ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CE1 
45862 C  CE2 . TYR H  9   2.0332 1.5730 0.3784 0.0161  -0.0335 0.4019  ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CE2 
45863 C  CZ  . TYR H  9   2.0970 1.6333 0.3857 0.0139  -0.0322 0.4232  ? ? ? ? ? ? 252  TYR H CZ  
45864 O  OH  . TYR H  9   2.1381 1.6849 0.3738 0.0156  -0.0255 0.4109  ? ? ? ? ? ? 252  TYR H OH  
45865 N  N   . SER H  10  1.9217 1.4256 0.4162 0.0294  -0.1119 0.4224  ? ? ? ? ? ? 253  SER H N   
45866 C  CA  . SER H  10  1.9125 1.4241 0.4049 0.0359  -0.1337 0.4004  ? ? ? ? ? ? 253  SER H CA  
45867 C  C   . SER H  10  1.8486 1.3647 0.4016 0.0376  -0.1358 0.3838  ? ? ? ? ? ? 253  SER H C   
45868 O  O   . SER H  10  1.8165 1.3340 0.4003 0.0332  -0.1154 0.3818  ? ? ? ? ? ? 253  SER H O   
45869 C  CB  . SER H  10  1.9291 1.4530 0.3850 0.0353  -0.1241 0.3779  ? ? ? ? ? ? 253  SER H CB  
45870 O  OG  . SER H  10  1.8786 1.4126 0.3710 0.0361  -0.1198 0.3496  ? ? ? ? ? ? 253  SER H OG  
45871 N  N   . THR H  11  1.8298 1.3496 0.4006 0.0434  -0.1599 0.3715  ? ? ? ? ? ? 254  THR H N   
45872 C  CA  . THR H  11  1.7689 1.2938 0.3989 0.0449  -0.1624 0.3570  ? ? ? ? ? ? 254  THR H CA  
45873 C  C   . THR H  11  1.7344 1.2723 0.3787 0.0431  -0.1520 0.3268  ? ? ? ? ? ? 254  THR H C   
45874 O  O   . THR H  11  1.6935 1.2380 0.3754 0.0454  -0.1623 0.3110  ? ? ? ? ? ? 254  THR H O   
45875 C  CB  . THR H  11  1.7586 1.2823 0.4115 0.0517  -0.1919 0.3602  ? ? ? ? ? ? 254  THR H CB  
45876 O  OG1 . THR H  11  1.7596 1.2938 0.4013 0.0544  -0.2090 0.3399  ? ? ? ? ? ? 254  THR H OG1 
45877 C  CG2 . THR H  11  1.8036 1.3142 0.4315 0.0547  -0.2050 0.3888  ? ? ? ? ? ? 254  THR H CG2 
45878 N  N   . ASP H  12  1.7514 1.2933 0.3668 0.0393  -0.1311 0.3192  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H N   
45879 C  CA  . ASP H  12  1.7217 1.2742 0.3502 0.0383  -0.1206 0.2914  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H CA  
45880 C  C   . ASP H  12  1.6724 1.2272 0.3499 0.0350  -0.1024 0.2890  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H C   
45881 O  O   . ASP H  12  1.6749 1.2241 0.3591 0.0315  -0.0876 0.3075  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H O   
45882 C  CB  . ASP H  12  1.7582 1.3151 0.3394 0.0364  -0.1034 0.2832  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H CB  
45883 C  CG  . ASP H  12  1.8066 1.3630 0.3365 0.0397  -0.1213 0.2787  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H CG  
45884 O  OD1 . ASP H  12  1.8159 1.3686 0.3441 0.0431  -0.1474 0.2846  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H OD1 
45885 O  OD2 . ASP H  12  1.8375 1.3979 0.3276 0.0393  -0.1094 0.2688  ? ? ? ? ? ? 255  ASP H OD2 
45886 N  N   . ALA H  13  1.6296 1.1921 0.3403 0.0359  -0.1041 0.2664  ? ? ? ? ? ? 256  ALA H N   
45887 C  CA  . ALA H  13  1.5851 1.1522 0.3361 0.0328  -0.0847 0.2585  ? ? ? ? ? ? 256  ALA H CA  
45888 C  C   . ALA H  13  1.6062 1.1733 0.3366 0.0283  -0.0582 0.2682  ? ? ? ? ? ? 256  ALA H C   
45889 O  O   . ALA H  13  1.5933 1.1568 0.3460 0.0246  -0.0456 0.2833  ? ? ? ? ? ? 256  ALA H O   
45890 C  CB  . ALA H  13  1.5564 1.1328 0.3218 0.0337  -0.0846 0.2292  ? ? ? ? ? ? 256  ALA H CB  
45891 N  N   . ALA H  14  1.6396 1.2113 0.3275 0.0286  -0.0498 0.2584  ? ? ? ? ? ? 257  ALA H N   
45892 C  CA  . ALA H  14  1.6665 1.2413 0.3281 0.0247  -0.0242 0.2664  ? ? ? ? ? ? 257  ALA H CA  
45893 C  C   . ALA H  14  1.6786 1.2457 0.3440 0.0197  -0.0157 0.2960  ? ? ? ? ? ? 257  ALA H C   
45894 O  O   . ALA H  14  1.6714 1.2423 0.3477 0.0145  0.0076  0.3022  ? ? ? ? ? ? 257  ALA H O   
45895 C  CB  . ALA H  14  1.7206 1.2976 0.3217 0.0270  -0.0251 0.2608  ? ? ? ? ? ? 257  ALA H CB  
45896 N  N   . ASN H  15  1.6975 1.2534 0.3552 0.0213  -0.0351 0.3146  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H N   
45897 C  CA  . ASN H  15  1.7208 1.2666 0.3724 0.0169  -0.0289 0.3438  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H CA  
45898 C  C   . ASN H  15  1.6818 1.2226 0.3841 0.0129  -0.0205 0.3534  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H C   
45899 O  O   . ASN H  15  1.7021 1.2339 0.4001 0.0078  -0.0121 0.3774  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H O   
45900 C  CB  . ASN H  15  1.7588 1.2931 0.3829 0.0205  -0.0529 0.3614  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H CB  
45901 C  CG  . ASN H  15  1.8215 1.3532 0.3865 0.0180  -0.0464 0.3780  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H CG  
45902 O  OD1 . ASN H  15  1.8447 1.3862 0.3740 0.0180  -0.0363 0.3654  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H OD1 
45903 N  ND2 . ASN H  15  1.8508 1.3690 0.4050 0.0163  -0.0526 0.4065  ? ? ? ? ? ? 258  ASN H ND2 
45904 N  N   . PHE H  16  1.6287 1.1749 0.3773 0.0149  -0.0231 0.3353  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H N   
45905 C  CA  . PHE H  16  1.5880 1.1300 0.3878 0.0120  -0.0178 0.3411  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CA  
45906 C  C   . PHE H  16  1.5412 1.0949 0.3777 0.0098  -0.0018 0.3216  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H C   
45907 O  O   . PHE H  16  1.5235 1.0879 0.3616 0.0128  -0.0023 0.2984  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H O   
45908 C  CB  . PHE H  16  1.5635 1.0985 0.3948 0.0176  -0.0418 0.3419  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CB  
45909 C  CG  . PHE H  16  1.6017 1.1270 0.4041 0.0224  -0.0640 0.3562  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CG  
45910 C  CD1 . PHE H  16  1.6164 1.1265 0.4256 0.0228  -0.0723 0.3802  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CD1 
45911 C  CD2 . PHE H  16  1.6237 1.1546 0.3931 0.0267  -0.0777 0.3455  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CD2 
45912 C  CE1 . PHE H  16  1.6514 1.1528 0.4357 0.0280  -0.0936 0.3936  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CE1 
45913 C  CE2 . PHE H  16  1.6585 1.1816 0.4025 0.0312  -0.0991 0.3587  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CE2 
45914 C  CZ  . PHE H  16  1.6721 1.1808 0.4238 0.0321  -0.1071 0.3831  ? ? ? ? ? ? 259  PHE H CZ  
45915 N  N   . GLU H  17  1.5199 1.0702 0.3891 0.0047  0.0100  0.3313  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H N   
45916 C  CA  . GLU H  17  1.4712 1.0312 0.3824 0.0030  0.0219  0.3147  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H CA  
45917 C  C   . GLU H  17  1.4298 0.9878 0.3816 0.0078  0.0039  0.3054  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H C   
45918 O  O   . GLU H  17  1.4154 0.9642 0.3959 0.0071  -0.0007 0.3169  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H O   
45919 C  CB  . GLU H  17  1.4693 1.0278 0.3957 -0.0051 0.0428  0.3285  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H CB  
45920 C  CG  . GLU H  17  1.5070 1.0731 0.3935 -0.0094 0.0618  0.3328  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H CG  
45921 C  CD  . GLU H  17  1.5113 1.0777 0.4086 -0.0187 0.0831  0.3481  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H CD  
45922 O  OE1 . GLU H  17  1.4906 1.0475 0.4228 -0.0218 0.0805  0.3580  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H OE1 
45923 O  OE2 . GLU H  17  1.5359 1.1127 0.4076 -0.0228 0.1024  0.3499  ? ? ? ? ? ? 260  GLU H OE2 
45924 N  N   . HIS H  18  1.4141 0.9807 0.3661 0.0128  -0.0062 0.2845  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H N   
45925 C  CA  . HIS H  18  1.3806 0.9478 0.3645 0.0176  -0.0253 0.2750  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H CA  
45926 C  C   . HIS H  18  1.3363 0.9151 0.3523 0.0169  -0.0168 0.2534  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H C   
45927 O  O   . HIS H  18  1.3388 0.9251 0.3437 0.0143  0.0001  0.2443  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H O   
45928 C  CB  . HIS H  18  1.4013 0.9691 0.3585 0.0232  -0.0463 0.2690  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H CB  
45929 C  CG  . HIS H  18  1.4043 0.9819 0.3414 0.0239  -0.0430 0.2477  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H CG  
45930 N  ND1 . HIS H  18  1.4357 1.0157 0.3357 0.0216  -0.0272 0.2464  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H ND1 
45931 C  CD2 . HIS H  18  1.3833 0.9680 0.3307 0.0267  -0.0546 0.2272  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H CD2 
45932 C  CE1 . HIS H  18  1.4339 1.0211 0.3223 0.0239  -0.0292 0.2250  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H CE1 
45933 N  NE2 . HIS H  18  1.4026 0.9920 0.3194 0.0265  -0.0460 0.2135  ? ? ? ? ? ? 261  HIS H NE2 
45934 N  N   . VAL H  19  1.2975 0.8786 0.3525 0.0195  -0.0284 0.2457  ? ? ? ? ? ? 262  VAL H N   
45935 C  CA  . VAL H  19  1.2540 0.8460 0.3414 0.0189  -0.0227 0.2255  ? ? ? ? ? ? 262  VAL H CA  
45936 C  C   . VAL H  19  1.2379 0.8344 0.3357 0.0235  -0.0439 0.2130  ? ? ? ? ? ? 262  VAL H C   
45937 O  O   . VAL H  19  1.2299 0.8236 0.3446 0.0267  -0.0597 0.2196  ? ? ? ? ? ? 262  VAL H O   
45938 C  CB  . VAL H  19  1.2189 0.8110 0.3492 0.0158  -0.0122 0.2291  ? ? ? ? ? ? 262  VAL H CB  
45939 C  CG1 . VAL H  19  1.1728 0.7757 0.3391 0.0162  -0.0119 0.2095  ? ? ? ? ? ? 262  VAL H CG1 
45940 C  CG2 . VAL H  19  1.2329 0.8234 0.3547 0.0098  0.0102  0.2389  ? ? ? ? ? ? 262  VAL H CG2 
45941 N  N   . ASP H  20  1.2355 0.8392 0.3225 0.0241  -0.0447 0.1947  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H N   
45942 C  CA  . ASP H  20  1.2280 0.8356 0.3186 0.0273  -0.0657 0.1837  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H CA  
45943 C  C   . ASP H  20  1.2568 0.8585 0.3285 0.0309  -0.0855 0.1972  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H C   
45944 O  O   . ASP H  20  1.2420 0.8475 0.3328 0.0337  -0.1039 0.1950  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H O   
45945 C  CB  . ASP H  20  1.1788 0.7943 0.3172 0.0270  -0.0688 0.1734  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H CB  
45946 C  CG  . ASP H  20  1.1544 0.7760 0.3068 0.0240  -0.0519 0.1581  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H CG  
45947 O  OD1 . ASP H  20  1.1500 0.7760 0.2980 0.0242  -0.0566 0.1415  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H OD1 
45948 O  OD2 . ASP H  20  1.1425 0.7640 0.3088 0.0214  -0.0343 0.1628  ? ? ? ? ? ? 263  ASP H OD2 
45949 N  N   . HIS H  21  1.2992 0.8929 0.3328 0.0306  -0.0810 0.2112  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H N   
45950 C  CA  . HIS H  21  1.3351 0.9219 0.3425 0.0340  -0.0982 0.2256  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H CA  
45951 C  C   . HIS H  21  1.3238 0.9050 0.3590 0.0365  -0.1066 0.2419  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H C   
45952 O  O   . HIS H  21  1.3282 0.9097 0.3674 0.0412  -0.1276 0.2460  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H O   
45953 C  CB  . HIS H  21  1.3432 0.9355 0.3379 0.0369  -0.1196 0.2132  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H CB  
45954 C  CG  . HIS H  21  1.3714 0.9648 0.3261 0.0357  -0.1158 0.2005  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H CG  
45955 N  ND1 . HIS H  21  1.3524 0.9525 0.3146 0.0344  -0.1140 0.1781  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H ND1 
45956 C  CD2 . HIS H  21  1.4191 1.0072 0.3252 0.0360  -0.1139 0.2068  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H CD2 
45957 C  CE1 . HIS H  21  1.3871 0.9854 0.3077 0.0344  -0.1113 0.1702  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H CE1 
45958 N  NE2 . HIS H  21  1.4279 1.0198 0.3133 0.0354  -0.1110 0.1870  ? ? ? ? ? ? 264  HIS H NE2 
45959 N  N   . TYR H  22  1.3098 0.8863 0.3652 0.0337  -0.0906 0.2508  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H N   
45960 C  CA  . TYR H  22  1.2992 0.8684 0.3826 0.0362  -0.0970 0.2651  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CA  
45961 C  C   . TYR H  22  1.3201 0.8779 0.3919 0.0318  -0.0803 0.2823  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H C   
45962 O  O   . TYR H  22  1.3244 0.8850 0.3829 0.0265  -0.0616 0.2783  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H O   
45963 C  CB  . TYR H  22  1.2479 0.8249 0.3813 0.0363  -0.0947 0.2535  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CB  
45964 C  CG  . TYR H  22  1.2262 0.8138 0.3790 0.0409  -0.1138 0.2415  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CG  
45965 C  CD1 . TYR H  22  1.2342 0.8194 0.3942 0.0472  -0.1333 0.2512  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CD1 
45966 C  CD2 . TYR H  22  1.1993 0.7995 0.3636 0.0390  -0.1127 0.2210  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CD2 
45967 C  CE1 . TYR H  22  1.2148 0.8122 0.3941 0.0511  -0.1505 0.2408  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CE1 
45968 C  CE2 . TYR H  22  1.1807 0.7915 0.3634 0.0421  -0.1303 0.2110  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CE2 
45969 C  CZ  . TYR H  22  1.1883 0.7987 0.3787 0.0479  -0.1489 0.2211  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H CZ  
45970 O  OH  . TYR H  22  1.1705 0.7936 0.3808 0.0508  -0.1663 0.2121  ? ? ? ? ? ? 265  TYR H OH  
45971 N  N   . LEU H  23  1.3334 0.8785 0.4116 0.0339  -0.0869 0.3013  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H N   
45972 C  CA  . LEU H  23  1.3563 0.8885 0.4243 0.0286  -0.0721 0.3200  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H CA  
45973 C  C   . LEU H  23  1.3236 0.8516 0.4354 0.0268  -0.0646 0.3216  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H C   
45974 O  O   . LEU H  23  1.2994 0.8276 0.4427 0.0323  -0.0775 0.3181  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H O   
45975 C  CB  . LEU H  23  1.4034 0.9205 0.4418 0.0315  -0.0846 0.3428  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H CB  
45976 C  CG  . LEU H  23  1.4452 0.9635 0.4354 0.0338  -0.0949 0.3459  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H CG  
45977 C  CD1 . LEU H  23  1.4837 0.9864 0.4567 0.0380  -0.1106 0.3690  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H CD1 
45978 C  CD2 . LEU H  23  1.4689 0.9915 0.4224 0.0273  -0.0761 0.3440  ? ? ? ? ? ? 266  LEU H CD2 
45979 N  N   . THR H  24  1.3240 0.8493 0.4378 0.0191  -0.0437 0.3266  ? ? ? ? ? ? 267  THR H N   
45980 C  CA  . THR H  24  1.2981 0.8177 0.4507 0.0161  -0.0356 0.3294  ? ? ? ? ? ? 267  THR H CA  
45981 C  C   . THR H  24  1.3317 0.8318 0.4748 0.0119  -0.0313 0.3542  ? ? ? ? ? ? 267  THR H C   
45982 O  O   . THR H  24  1.3729 0.8671 0.4781 0.0090  -0.0279 0.3682  ? ? ? ? ? ? 267  THR H O   
45983 C  CB  . THR H  24  1.2699 0.8016 0.4382 0.0092  -0.0144 0.3160  ? ? ? ? ? ? 267  THR H CB  
45984 O  OG1 . THR H  24  1.2976 0.8241 0.4459 0.0009  0.0034  0.3300  ? ? ? ? ? ? 267  THR H OG1 
45985 C  CG2 . THR H  24  1.2539 0.8032 0.4135 0.0110  -0.0137 0.2947  ? ? ? ? ? ? 267  THR H CG2 
45986 N  N   . ALA H  25  1.3147 0.8049 0.4924 0.0112  -0.0310 0.3590  ? ? ? ? ? ? 268  ALA H N   
45987 C  CA  . ALA H  25  1.3451 0.8145 0.5187 0.0064  -0.0271 0.3821  ? ? ? ? ? ? 268  ALA H CA  
45988 C  C   . ALA H  25  1.3645 0.8357 0.5177 -0.0049 -0.0046 0.3901  ? ? ? ? ? ? 268  ALA H C   
45989 O  O   . ALA H  25  1.3864 0.8425 0.5396 -0.0118 0.0026  0.4084  ? ? ? ? ? ? 268  ALA H O   
45990 C  CB  . ALA H  25  1.3198 0.7789 0.5377 0.0072  -0.0292 0.3821  ? ? ? ? ? ? 268  ALA H CB  
45991 N  N   . GLU H  26  1.3562 0.8463 0.4943 -0.0073 0.0067  0.3761  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H N   
45992 C  CA  . GLU H  26  1.3761 0.8707 0.4942 -0.0173 0.0286  0.3832  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H CA  
45993 C  C   . GLU H  26  1.4016 0.9067 0.4766 -0.0156 0.0302  0.3796  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H C   
45994 O  O   . GLU H  26  1.4135 0.9285 0.4707 -0.0219 0.0488  0.3792  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H O   
45995 C  CB  . GLU H  26  1.3380 0.8471 0.4868 -0.0233 0.0470  0.3684  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H CB  
45996 C  CG  . GLU H  26  1.3341 0.8316 0.5111 -0.0318 0.0564  0.3808  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H CG  
45997 C  CD  . GLU H  26  1.2925 0.8056 0.5035 -0.0364 0.0714  0.3642  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H CD  
45998 O  OE1 . GLU H  26  1.2590 0.7870 0.4823 -0.0306 0.0682  0.3427  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H OE1 
45999 O  OE2 . GLU H  26  1.2953 0.8055 0.5201 -0.0463 0.0858  0.3733  ? ? ? ? ? ? 269  GLU H OE2 
46000 N  N   . SER H  27  1.4113 0.9148 0.4694 -0.0068 0.0106  0.3765  ? ? ? ? ? ? 270  SER H N   
46001 C  CA  . SER H  27  1.4447 0.9546 0.4561 -0.0050 0.0092  0.3757  ? ? ? ? ? ? 270  SER H CA  
46002 C  C   . SER H  27  1.5001 1.0003 0.4688 -0.0104 0.0161  0.3996  ? ? ? ? ? ? 270  SER H C   
46003 O  O   . SER H  27  1.5254 1.0071 0.4919 -0.0124 0.0105  0.4225  ? ? ? ? ? ? 270  SER H O   
46004 C  CB  . SER H  27  1.4427 0.9536 0.4474 0.0049  -0.0145 0.3669  ? ? ? ? ? ? 270  SER H CB  
46005 O  OG  . SER H  27  1.3937 0.9158 0.4351 0.0085  -0.0183 0.3449  ? ? ? ? ? ? 270  SER H OG  
46006 N  N   . TRP H  28  1.5177 1.0315 0.4535 -0.0127 0.0291  0.3926  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H N   
46007 C  CA  . TRP H  28  1.5693 1.0806 0.4601 -0.0183 0.0400  0.4106  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CA  
46008 C  C   . TRP H  28  1.5988 1.1144 0.4453 -0.0114 0.0271  0.4045  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H C   
46009 O  O   . TRP H  28  1.5788 1.1081 0.4248 -0.0065 0.0251  0.3808  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H O   
46010 C  CB  . TRP H  28  1.5664 1.0925 0.4564 -0.0267 0.0681  0.4065  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CB  
46011 C  CG  . TRP H  28  1.5452 1.0670 0.4738 -0.0351 0.0810  0.4151  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CG  
46012 C  CD1 . TRP H  28  1.4956 1.0252 0.4700 -0.0359 0.0869  0.3992  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CD1 
46013 C  CD2 . TRP H  28  1.5749 1.0831 0.4994 -0.0444 0.0888  0.4420  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CD2 
46014 N  NE1 . TRP H  28  1.4923 1.0143 0.4914 -0.0450 0.0976  0.4136  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H NE1 
46015 C  CE2 . TRP H  28  1.5405 1.0489 0.5104 -0.0506 0.0990  0.4400  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CE2 
46016 C  CE3 . TRP H  28  1.6287 1.1240 0.5155 -0.0485 0.0877  0.4681  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CE3 
46017 C  CZ2 . TRP H  28  1.5581 1.0538 0.5374 -0.0612 0.1079  0.4624  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CZ2 
46018 C  CZ3 . TRP H  28  1.6463 1.1287 0.5424 -0.0590 0.0969  0.4913  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CZ3 
46019 C  CH2 . TRP H  28  1.6111 1.0935 0.5535 -0.0654 0.1067  0.4881  ? ? ? ? ? ? 271  TRP H CH2 
46020 N  N   . TYR H  29  1.6474 1.1501 0.4574 -0.0110 0.0172  0.4262  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H N   
46021 C  CA  . TYR H  29  1.6840 1.1890 0.4469 -0.0052 0.0039  0.4242  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CA  
46022 C  C   . TYR H  29  1.7438 1.2448 0.4550 -0.0103 0.0125  0.4456  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H C   
46023 O  O   . TYR H  29  1.7612 1.2553 0.4722 -0.0188 0.0271  0.4661  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H O   
46024 C  CB  . TYR H  29  1.6860 1.1794 0.4534 0.0033  -0.0255 0.4284  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CB  
46025 C  CG  . TYR H  29  1.7239 1.1965 0.4792 0.0023  -0.0351 0.4590  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CG  
46026 C  CD1 . TYR H  29  1.7776 1.2435 0.4839 0.0047  -0.0474 0.4744  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CD1 
46027 C  CD2 . TYR H  29  1.7075 1.1662 0.5001 -0.0008 -0.0331 0.4723  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CD2 
46028 C  CE1 . TYR H  29  1.8142 1.2595 0.5094 0.0041  -0.0574 0.5035  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CE1 
46029 C  CE2 . TYR H  29  1.7441 1.1813 0.5263 -0.0014 -0.0429 0.5004  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CE2 
46030 C  CZ  . TYR H  29  1.7974 1.2278 0.5311 0.0012  -0.0551 0.5164  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H CZ  
46031 O  OH  . TYR H  29  1.8343 1.2422 0.5589 0.0010  -0.0656 0.5449  ? ? ? ? ? ? 272  TYR H OH  
46032 N  N   . ARG H  30  1.7767 1.2814 0.4441 -0.0051 0.0017  0.4414  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H N   
46033 C  CA  . ARG H  30  1.8369 1.3406 0.4481 -0.0088 0.0086  0.4586  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H CA  
46034 C  C   . ARG H  30  1.8794 1.3652 0.4640 -0.0055 -0.0139 0.4825  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H C   
46035 O  O   . ARG H  30  1.8933 1.3794 0.4561 0.0021  -0.0347 0.4754  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H O   
46036 C  CB  . ARG H  30  1.8489 1.3698 0.4252 -0.0052 0.0134  0.4361  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H CB  
46037 C  CG  . ARG H  30  1.9060 1.4324 0.4252 -0.0094 0.0278  0.4474  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H CG  
46038 C  CD  . ARG H  30  1.9048 1.4504 0.4033 -0.0062 0.0389  0.4196  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H CD  
46039 N  NE  . ARG H  30  1.9622 1.5099 0.3982 -0.0037 0.0340  0.4227  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H NE  
46040 C  CZ  . ARG H  30  1.9722 1.5332 0.3806 0.0008  0.0379  0.3987  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H CZ  
46041 N  NH1 . ARG H  30  1.9282 1.5009 0.3676 0.0032  0.0472  0.3712  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H NH1 
46042 N  NH2 . ARG H  30  2.0278 1.5898 0.3773 0.0030  0.0326  0.4023  ? ? ? ? ? ? 273  ARG H NH2 
46043 N  N   . PRO H  31  1.9024 1.3721 0.4882 -0.0117 -0.0104 0.5112  ? ? ? ? ? ? 274  PRO H N   
46044 C  CA  . PRO H  31  1.9443 1.3949 0.5067 -0.0082 -0.0324 0.5358  ? ? ? ? ? ? 274  PRO H CA  
46045 C  C   . PRO H  31  2.0065 1.4595 0.5028 -0.0083 -0.0344 0.5465  ? ? ? ? ? ? 274  PRO H C   
46046 O  O   . PRO H  31  2.0230 1.4915 0.4889 -0.0126 -0.0150 0.5385  ? ? ? ? ? ? 274  PRO H O   
46047 C  CB  . PRO H  31  1.9529 1.3857 0.5346 -0.0165 -0.0235 0.5628  ? ? ? ? ? ? 274  PRO H CB  
46048 C  CG  . PRO H  31  1.9432 1.3892 0.5296 -0.0270 0.0074  0.5587  ? ? ? ? ? ? 274  PRO H CG  
46049 C  CD  . PRO H  31  1.8968 1.3652 0.5013 -0.0227 0.0142  0.5235  ? ? ? ? ? ? 274  PRO H CD  
46050 N  N   . LYS H  32  2.0425 1.4809 0.5159 -0.0031 -0.0579 0.5642  ? ? ? ? ? ? 275  LYS H N   
46051 C  CA  . LYS H  32  2.1027 1.5432 0.5128 -0.0031 -0.0612 0.5747  ? ? ? ? ? ? 275  LYS H CA  
46052 C  C   . LYS H  32  2.1420 1.5811 0.5237 -0.0149 -0.0359 0.5972  ? ? ? ? ? ? 275  LYS H C   
46053 O  O   . LYS H  32  2.1645 1.6199 0.5091 -0.0185 -0.0183 0.5897  ? ? ? ? ? ? 275  LYS H O   
46054 C  CB  . LYS H  32  2.1340 1.5591 0.5269 0.0049  -0.0925 0.5905  ? ? ? ? ? ? 275  LYS H CB  
46055 C  CG  . LYS H  32  2.1042 1.5377 0.5121 0.0164  -0.1171 0.5649  ? ? ? ? ? ? 275  LYS H CG  
46056 C  CD  . LYS H  32  2.1282 1.5790 0.4882 0.0187  -0.1181 0.5458  ? ? ? ? ? ? 275  LYS H CD  
46057 C  CE  . LYS H  32  2.2008 1.6450 0.4966 0.0186  -0.1271 0.5684  ? ? ? ? ? ? 275  LYS H CE  
46058 N  NZ  . LYS H  32  2.2212 1.6782 0.4780 0.0243  -0.1402 0.5490  ? ? ? ? ? ? 275  LYS H NZ  
46059 N  N   . TYR H  33  2.1482 1.5685 0.5504 -0.0209 -0.0335 0.6234  ? ? ? ? ? ? 276  TYR H N   
46060 C  CA  . TYR H  33  2.1885 1.6041 0.5676 -0.0339 -0.0110 0.6502  ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CA  
46061 C  C   . TYR H  33  2.1574 1.5719 0.5804 -0.0450 0.0127  0.6549  ? ? ? ? ? ? 276  TYR H C   
46062 O  O   . TYR H  33  2.1465 1.5403 0.6043 -0.0471 0.0056  0.6704  ? ? ? ? ? ? 276  TYR H O   
46063 C  CB  . TYR H  33  2.2498 1.6428 0.5932 -0.0350 -0.0264 0.6858  ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CB  
46064 C  CG  . TYR H  33  2.2974 1.6977 0.5804 -0.0294 -0.0378 0.6857  ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CG  
46065 C  CD1 . TYR H  33  2.3553 1.7606 0.5829 -0.0372 -0.0229 0.7035  ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CD1 
46066 C  CD2 . TYR H  33  2.2837 1.6882 0.5652 -0.0168 -0.0626 0.6658  ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CD2 
46067 C  CE1 . TYR H  33  2.3998 1.8124 0.5707 -0.0320 -0.0334 0.7018  ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CE1 
46068 C  CE2 . TYR H  33  2.3269 1.7386 0.5538 -0.0120 -0.0737 0.6639  ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CE2 
46069 C  CZ  . TYR H  33  2.3851 1.8004 0.5561 -0.0193 -0.0592 0.6815  ? ? ? ? ? ? 276  TYR H CZ  
46070 O  OH  . TYR H  33  2.4305 1.8528 0.5448 -0.0143 -0.0709 0.6789  ? ? ? ? ? ? 276  TYR H OH  
46071 N  N   . ILE H  34  2.1458 1.5828 0.5658 -0.0517 0.0403  0.6410  ? ? ? ? ? ? 277  ILE H N   
46072 C  CA  . ILE H  34  2.1457 1.5855 0.5816 -0.0660 0.0683  0.6547  ? ? ? ? ? ? 277  ILE H CA  
46073 C  C   . ILE H  34  2.2117 1.6344 0.6102 -0.0760 0.0710  0.6949  ? ? ? ? ? ? 277  ILE H C   
46074 O  O   . ILE H  34  2.2538 1.6889 0.6106 -0.0841 0.0904  0.7062  ? ? ? ? ? ? 277  ILE H O   
46075 C  CB  . ILE H  34  2.1352 1.6053 0.5608 -0.0697 0.0961  0.6341  ? ? ? ? ? ? 277  ILE H CB  
46076 C  CG1 . ILE H  34  2.0698 1.5537 0.5380 -0.0619 0.0951  0.5979  ? ? ? ? ? ? 277  ILE H CG1 
46077 C  CG2 . ILE H  34  2.1455 1.6210 0.5797 -0.0851 0.1246  0.6516  ? ? ? ? ? ? 277  ILE H CG2 
46078 C  CD1 . ILE H  34  2.0616 1.5744 0.5159 -0.0618 0.1175  0.5740  ? ? ? ? ? ? 277  ILE H CD1 
46079 N  N   . LEU H  35  2.2203 1.6146 0.6342 -0.0741 0.0500  0.7151  ? ? ? ? ? ? 278  LEU H N   
46080 C  CA  . LEU H  35  2.2685 1.6397 0.6683 -0.0841 0.0503  0.7532  ? ? ? ? ? ? 278  LEU H CA  
46081 C  C   . LEU H  35  2.2696 1.6454 0.6854 -0.1011 0.0799  0.7663  ? ? ? ? ? ? 278  LEU H C   
46082 O  O   . LEU H  35  2.2524 1.6091 0.7078 -0.1050 0.0759  0.7759  ? ? ? ? ? ? 278  LEU H O   
46083 C  CB  . LEU H  35  2.2526 1.5941 0.6900 -0.0774 0.0243  0.7619  ? ? ? ? ? ? 278  LEU H CB  
46084 C  CG  . LEU H  35  2.2374 1.5657 0.7195 -0.0921 0.0420  0.7771  ? ? ? ? ? ? 278  LEU H CG  
46085 C  CD1 . LEU H  35  2.2816 1.6146 0.7362 -0.1103 0.0693  0.8023  ? ? ? ? ? ? 278  LEU H CD1 
46086 C  CD2 . LEU H  35  2.2666 1.5542 0.7569 -0.0884 0.0146  0.8061  ? ? ? ? ? ? 278  LEU H CD2 
46087 N  N   . LYS H  36  2.2818 1.6914 0.6665 -0.1087 0.1111  0.7565  ? ? ? ? ? ? 279  LYS H N   
46088 C  CA  . LYS H  36  2.2842 1.7069 0.6791 -0.1246 0.1420  0.7656  ? ? ? ? ? ? 279  LYS H CA  
46089 C  C   . LYS H  36  2.2988 1.6933 0.7194 -0.1371 0.1411  0.7976  ? ? ? ? ? ? 279  LYS H C   
46090 O  O   . LYS H  36  2.3499 1.7219 0.7457 -0.1430 0.1334  0.8301  ? ? ? ? ? ? 279  LYS H O   
46091 C  CB  . LYS H  36  2.3322 1.7775 0.6727 -0.1312 0.1637  0.7732  ? ? ? ? ? ? 279  LYS H CB  
46092 C  CG  . LYS H  36  2.3011 1.7855 0.6442 -0.1297 0.1895  0.7405  ? ? ? ? ? ? 279  LYS H CG  
46093 C  CD  . LYS H  36  2.2472 1.7314 0.6165 -0.1125 0.1677  0.7056  ? ? ? ? ? ? 279  LYS H CD  
46094 C  CE  . LYS H  36  2.2346 1.7514 0.5849 -0.1056 0.1824  0.6736  ? ? ? ? ? ? 279  LYS H CE  
46095 N  NZ  . LYS H  36  2.3048 1.8311 0.5865 -0.1097 0.1929  0.6910  ? ? ? ? ? ? 279  LYS H NZ  
46096 N  N   . ASP H  37  2.2527 1.6496 0.7244 -0.1415 0.1501  0.7867  ? ? ? ? ? ? 280  ASP H N   
46097 C  CA  . ASP H  37  2.2544 1.6301 0.7607 -0.1548 0.1545  0.8094  ? ? ? ? ? ? 280  ASP H CA  
46098 C  C   . ASP H  37  2.3076 1.6470 0.7945 -0.1583 0.1365  0.8459  ? ? ? ? ? ? 280  ASP H C   
46099 O  O   . ASP H  37  2.3502 1.6807 0.8247 -0.1747 0.1499  0.8766  ? ? ? ? ? ? 280  ASP H O   
46100 C  CB  . ASP H  37  2.2637 1.6619 0.7703 -0.1722 0.1882  0.8170  ? ? ? ? ? ? 280  ASP H CB  
46101 C  CG  . ASP H  37  2.2034 1.6315 0.7477 -0.1707 0.2056  0.7834  ? ? ? ? ? ? 280  ASP H CG  
46102 O  OD1 . ASP H  37  2.1513 1.5777 0.7300 -0.1584 0.1913  0.7572  ? ? ? ? ? ? 280  ASP H OD1 
46103 O  OD2 . ASP H  37  2.2042 1.6596 0.7471 -0.1809 0.2337  0.7812  ? ? ? ? ? ? 280  ASP H OD2 
46104 N  N   . GLY H  38  2.2961 1.6141 0.7910 -0.1424 0.1051  0.8397  ? ? ? ? ? ? 281  GLY H N   
46105 C  CA  . GLY H  38  2.3250 1.6032 0.8260 -0.1418 0.0825  0.8670  ? ? ? ? ? ? 281  GLY H CA  
46106 C  C   . GLY H  38  2.4009 1.6614 0.8447 -0.1441 0.0726  0.9016  ? ? ? ? ? ? 281  GLY H C   
46107 O  O   . GLY H  38  2.4267 1.6524 0.8766 -0.1432 0.0533  0.9251  ? ? ? ? ? ? 281  GLY H O   
46108 N  N   . LYS H  39  2.4402 1.7231 0.8274 -0.1470 0.0853  0.9061  ? ? ? ? ? ? 282  LYS H N   
46109 C  CA  . LYS H  39  2.5126 1.7779 0.8456 -0.1488 0.0743  0.9393  ? ? ? ? ? ? 282  LYS H CA  
46110 C  C   . LYS H  39  2.5298 1.8007 0.8203 -0.1320 0.0526  0.9292  ? ? ? ? ? ? 282  LYS H C   
46111 O  O   . LYS H  39  2.5723 1.8179 0.8387 -0.1267 0.0292  0.9518  ? ? ? ? ? ? 282  LYS H O   
46112 C  CB  . LYS H  39  2.5641 1.8395 0.8612 -0.1684 0.1021  0.9661  ? ? ? ? ? ? 282  LYS H CB  
46113 C  CG  . LYS H  39  2.5551 1.8184 0.8968 -0.1876 0.1205  0.9831  ? ? ? ? ? ? 282  LYS H CG  
46114 C  CD  . LYS H  39  2.6190 1.8862 0.9212 -0.2080 0.1435  1.0181  ? ? ? ? ? ? 282  LYS H CD  
46115 C  CE  . LYS H  39  2.6202 1.9349 0.8902 -0.2124 0.1742  1.0020  ? ? ? ? ? ? 282  LYS H CE  
46116 N  NZ  . LYS H  39  2.6905 2.0097 0.8853 -0.2115 0.1721  1.0220  ? ? ? ? ? ? 282  LYS H NZ  
46117 N  N   . THR H  40  2.4986 1.8012 0.7807 -0.1237 0.0592  0.8959  ? ? ? ? ? ? 283  THR H N   
46118 C  CA  . THR H  40  2.5165 1.8274 0.7559 -0.1091 0.0400  0.8843  ? ? ? ? ? ? 283  THR H CA  
46119 C  C   . THR H  40  2.4546 1.7898 0.7196 -0.0980 0.0402  0.8417  ? ? ? ? ? ? 283  THR H C   
46120 O  O   . THR H  40  2.4058 1.7542 0.7123 -0.1026 0.0582  0.8234  ? ? ? ? ? ? 283  THR H O   
46121 C  CB  . THR H  40  2.5701 1.9030 0.7424 -0.1145 0.0564  0.8916  ? ? ? ? ? ? 283  THR H CB  
46122 O  OG1 . THR H  40  2.5459 1.9072 0.7314 -0.1257 0.0917  0.8779  ? ? ? ? ? ? 283  THR H OG1 
46123 C  CG2 . THR H  40  2.6517 1.9643 0.7720 -0.1230 0.0520  0.9356  ? ? ? ? ? ? 283  THR H CG2 
46124 N  N   . TRP H  41  2.4592 1.8019 0.6968 -0.0844 0.0214  0.8257  ? ? ? ? ? ? 284  TRP H N   
46125 C  CA  . TRP H  41  2.4012 1.7650 0.6641 -0.0739 0.0196  0.7853  ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CA  
46126 C  C   . TRP H  41  2.4108 1.8062 0.6346 -0.0746 0.0389  0.7656  ? ? ? ? ? ? 284  TRP H C   
46127 O  O   . TRP H  41  2.4650 1.8670 0.6391 -0.0825 0.0529  0.7838  ? ? ? ? ? ? 284  TRP H O   
46128 C  CB  . TRP H  41  2.3892 1.7410 0.6597 -0.0579 -0.0150 0.7761  ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CB  
46129 C  CG  . TRP H  41  2.3860 1.7059 0.6920 -0.0560 -0.0344 0.7968  ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CG  
46130 C  CD1 . TRP H  41  2.4407 1.7345 0.7226 -0.0581 -0.0475 0.8320  ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CD1 
46131 C  CD2 . TRP H  41  2.3267 1.6372 0.6980 -0.0509 -0.0427 0.7828  ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CD2 
46132 N  NE1 . TRP H  41  2.4201 1.6882 0.7481 -0.0541 -0.0638 0.8403  ? ? ? ? ? ? 284  TRP H NE1 
46133 C  CE2 . TRP H  41  2.3507 1.6289 0.7336 -0.0497 -0.0609 0.8105  ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CE2 
46134 C  CE3 . TRP H  41  2.2572 1.5834 0.6777 -0.0471 -0.0366 0.7497  ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CE3 
46135 C  CZ2 . TRP H  41  2.3081 1.5698 0.7493 -0.0443 -0.0726 0.8050  ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CZ2 
46136 C  CZ3 . TRP H  41  2.2147 1.5252 0.6924 -0.0423 -0.0484 0.7452  ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CZ3 
46137 C  CH2 . TRP H  41  2.2403 1.5193 0.7276 -0.0408 -0.0659 0.7721  ? ? ? ? ? ? 284  TRP H CH2 
46138 N  N   . THR H  42  2.3597 1.7748 0.6061 -0.0666 0.0406  0.7288  ? ? ? ? ? ? 285  THR H N   
46139 C  CA  . THR H  42  2.3709 1.8140 0.5783 -0.0646 0.0549  0.7072  ? ? ? ? ? ? 285  THR H CA  
46140 C  C   . THR H  42  2.3161 1.7755 0.5491 -0.0538 0.0498  0.6665  ? ? ? ? ? ? 285  THR H C   
46141 O  O   . THR H  42  2.2619 1.7303 0.5434 -0.0558 0.0636  0.6487  ? ? ? ? ? ? 285  THR H O   
46142 C  CB  . THR H  42  2.3841 1.8459 0.5811 -0.0777 0.0910  0.7128  ? ? ? ? ? ? 285  THR H CB  
46143 O  OG1 . THR H  42  2.4424 1.8905 0.6091 -0.0893 0.0970  0.7523  ? ? ? ? ? ? 285  THR H OG1 
46144 C  CG2 . THR H  42  2.3983 1.8886 0.5538 -0.0737 0.1049  0.6890  ? ? ? ? ? ? 285  THR H CG2 
46145 N  N   . GLN H  43  2.3333 1.7964 0.5321 -0.0431 0.0302  0.6531  ? ? ? ? ? ? 286  GLN H N   
46146 C  CA  . GLN H  43  2.2884 1.7641 0.5062 -0.0324 0.0202  0.6158  ? ? ? ? ? ? 286  GLN H CA  
46147 C  C   . GLN H  43  2.2270 1.7189 0.4935 -0.0345 0.0417  0.5896  ? ? ? ? ? ? 286  GLN H C   
46148 O  O   . GLN H  43  2.2260 1.7248 0.5025 -0.0450 0.0687  0.5989  ? ? ? ? ? ? 286  GLN H O   
46149 C  CB  . GLN H  43  2.3298 1.8187 0.4873 -0.0265 0.0154  0.6030  ? ? ? ? ? ? 286  GLN H CB  
46150 C  CG  . GLN H  43  2.3537 1.8303 0.4874 -0.0165 -0.0200 0.6057  ? ? ? ? ? ? 286  GLN H CG  
46151 C  CD  . GLN H  43  2.3810 1.8747 0.4638 -0.0102 -0.0230 0.5819  ? ? ? ? ? ? 286  GLN H CD  
46152 O  OE1 . GLN H  43  2.4374 1.9374 0.4629 -0.0132 -0.0137 0.5918  ? ? ? ? ? ? 286  GLN H OE1 
46153 N  NE2 . GLN H  43  2.3373 1.8383 0.4455 -0.0017 -0.0359 0.5488  ? ? ? ? ? ? 286  GLN H NE2 
46154 N  N   . SER H  44  2.1777 1.6762 0.4746 -0.0254 0.0301  0.5582  ? ? ? ? ? ? 287  SER H N   
46155 C  CA  . SER H  44  2.1223 1.6363 0.4628 -0.0271 0.0498  0.5337  ? ? ? ? ? ? 287  SER H CA  
46156 C  C   . SER H  44  2.1353 1.6732 0.4447 -0.0274 0.0724  0.5137  ? ? ? ? ? ? 287  SER H C   
46157 O  O   . SER H  44  2.1889 1.7317 0.4412 -0.0267 0.0737  0.5191  ? ? ? ? ? ? 287  SER H O   
46158 C  CB  . SER H  44  2.0627 1.5743 0.4523 -0.0186 0.0314  0.5097  ? ? ? ? ? ? 287  SER H CB  
46159 O  OG  . SER H  44  2.0656 1.5844 0.4330 -0.0093 0.0153  0.4867  ? ? ? ? ? ? 287  SER H OG  
46160 N  N   . THR H  45  2.0881 1.6407 0.4347 -0.0280 0.0900  0.4910  ? ? ? ? ? ? 288  THR H N   
46161 C  CA  . THR H  45  2.0926 1.6683 0.4175 -0.0258 0.1101  0.4666  ? ? ? ? ? ? 288  THR H CA  
46162 C  C   . THR H  45  2.0400 1.6233 0.3988 -0.0177 0.1044  0.4315  ? ? ? ? ? ? 288  THR H C   
46163 O  O   . THR H  45  2.0014 1.5730 0.3972 -0.0133 0.0828  0.4252  ? ? ? ? ? ? 288  THR H O   
46164 C  CB  . THR H  45  2.1069 1.6984 0.4268 -0.0357 0.1444  0.4768  ? ? ? ? ? ? 288  THR H CB  
46165 O  OG1 . THR H  45  2.1704 1.7584 0.4397 -0.0417 0.1489  0.5053  ? ? ? ? ? ? 288  THR H OG1 
46166 C  CG2 . THR H  45  2.1011 1.7171 0.4095 -0.0311 0.1640  0.4467  ? ? ? ? ? ? 288  THR H CG2 
46167 N  N   . GLU H  46  2.0380 1.6412 0.3869 -0.0159 0.1249  0.4094  ? ? ? ? ? ? 289  GLU H N   
46168 C  CA  . GLU H  46  1.9869 1.5978 0.3715 -0.0092 0.1234  0.3763  ? ? ? ? ? ? 289  GLU H CA  
46169 C  C   . GLU H  46  1.9350 1.5455 0.3812 -0.0154 0.1340  0.3819  ? ? ? ? ? ? 289  GLU H C   
46170 O  O   . GLU H  46  1.8843 1.4974 0.3728 -0.0117 0.1309  0.3609  ? ? ? ? ? ? 289  GLU H O   
46171 C  CB  . GLU H  46  2.0044 1.6364 0.3615 -0.0063 0.1461  0.3554  ? ? ? ? ? ? 289  GLU H CB  
46172 C  CG  . GLU H  46  1.9505 1.5942 0.3522 -0.0025 0.1566  0.3263  ? ? ? ? ? ? 289  GLU H CG  
46173 C  CD  . GLU H  46  1.9349 1.5756 0.3354 0.0077  0.1373  0.2957  ? ? ? ? ? ? 289  GLU H CD  
46174 O  OE1 . GLU H  46  1.8893 1.5356 0.3289 0.0109  0.1411  0.2736  ? ? ? ? ? ? 289  GLU H OE1 
46175 O  OE2 . GLU H  46  1.9694 1.6022 0.3300 0.0122  0.1181  0.2940  ? ? ? ? ? ? 289  GLU H OE2 
46176 N  N   . LYS H  47  1.9501 1.5565 0.3999 -0.0252 0.1458  0.4104  ? ? ? ? ? ? 290  LYS H N   
46177 C  CA  . LYS H  47  1.9088 1.5168 0.4117 -0.0326 0.1599  0.4166  ? ? ? ? ? ? 290  LYS H CA  
46178 C  C   . LYS H  47  1.9184 1.5084 0.4346 -0.0414 0.1552  0.4495  ? ? ? ? ? ? 290  LYS H C   
46179 O  O   . LYS H  47  1.9255 1.5202 0.4507 -0.0516 0.1756  0.4663  ? ? ? ? ? ? 290  LYS H O   
46180 C  CB  . LYS H  47  1.9080 1.5406 0.4128 -0.0373 0.1934  0.4088  ? ? ? ? ? ? 290  LYS H CB  
46181 C  CG  . LYS H  47  1.9702 1.6176 0.4119 -0.0381 0.2104  0.4134  ? ? ? ? ? ? 290  LYS H CG  
46182 C  CD  . LYS H  47  1.9590 1.6344 0.4047 -0.0357 0.2382  0.3891  ? ? ? ? ? ? 290  LYS H CD  
46183 C  CE  . LYS H  47  1.9073 1.5939 0.4139 -0.0418 0.2567  0.3856  ? ? ? ? ? ? 290  LYS H CE  
46184 N  NZ  . LYS H  47  1.8445 1.5243 0.4021 -0.0350 0.2411  0.3623  ? ? ? ? ? ? 290  LYS H NZ  
46185 N  N   . ASP H  48  1.9181 1.4876 0.4381 -0.0374 0.1281  0.4583  ? ? ? ? ? ? 291  ASP H N   
46186 C  CA  . ASP H  48  1.9243 1.4738 0.4620 -0.0444 0.1216  0.4878  ? ? ? ? ? ? 291  ASP H CA  
46187 C  C   . ASP H  48  1.8777 1.4106 0.4669 -0.0405 0.1005  0.4851  ? ? ? ? ? ? 291  ASP H C   
46188 O  O   . ASP H  48  1.8961 1.4092 0.4794 -0.0384 0.0797  0.5031  ? ? ? ? ? ? 291  ASP H O   
46189 C  CB  . ASP H  48  1.9876 1.5246 0.4727 -0.0456 0.1114  0.5139  ? ? ? ? ? ? 291  ASP H CB  
46190 C  CG  . ASP H  48  2.0365 1.5895 0.4703 -0.0502 0.1327  0.5192  ? ? ? ? ? ? 291  ASP H CG  
46191 O  OD1 . ASP H  48  2.0215 1.5965 0.4560 -0.0489 0.1515  0.4968  ? ? ? ? ? ? 291  ASP H OD1 
46192 O  OD2 . ASP H  48  2.0910 1.6352 0.4836 -0.0546 0.1310  0.5457  ? ? ? ? ? ? 291  ASP H OD2 
46193 N  N   . PHE H  49  1.8206 1.3620 0.4587 -0.0392 0.1060  0.4639  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H N   
46194 C  CA  . PHE H  49  1.7737 1.3026 0.4629 -0.0357 0.0889  0.4591  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CA  
46195 C  C   . PHE H  49  1.7693 1.2804 0.4894 -0.0431 0.0888  0.4828  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H C   
46196 O  O   . PHE H  49  1.7875 1.2994 0.5049 -0.0537 0.1080  0.4995  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H O   
46197 C  CB  . PHE H  49  1.7186 1.2628 0.4465 -0.0327 0.0961  0.4301  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CB  
46198 C  CG  . PHE H  49  1.7091 1.2625 0.4230 -0.0227 0.0844  0.4042  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CG  
46199 C  CD1 . PHE H  49  1.6929 1.2366 0.4182 -0.0146 0.0577  0.3973  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CD1 
46200 C  CD2 . PHE H  49  1.7165 1.2883 0.4076 -0.0214 0.0999  0.3861  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CD2 
46201 C  CE1 . PHE H  49  1.6845 1.2363 0.3986 -0.0065 0.0460  0.3735  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CE1 
46202 C  CE2 . PHE H  49  1.7086 1.2868 0.3878 -0.0124 0.0883  0.3612  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CE2 
46203 C  CZ  . PHE H  49  1.6927 1.2607 0.3833 -0.0056 0.0610  0.3552  ? ? ? ? ? ? 292  PHE H CZ  
46204 N  N   . ARG H  50  1.7468 1.2418 0.4966 -0.0378 0.0674  0.4842  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H N   
46205 C  CA  . ARG H  50  1.7512 1.2253 0.5250 -0.0438 0.0646  0.5080  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H CA  
46206 C  C   . ARG H  50  1.7135 1.1740 0.5314 -0.0367 0.0438  0.5024  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H C   
46207 O  O   . ARG H  50  1.6980 1.1605 0.5178 -0.0261 0.0246  0.4877  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H O   
46208 C  CB  . ARG H  50  1.8130 1.2703 0.5444 -0.0472 0.0589  0.5388  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H CB  
46209 C  CG  . ARG H  50  1.8559 1.3236 0.5469 -0.0571 0.0818  0.5520  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H CG  
46210 C  CD  . ARG H  50  1.9174 1.3663 0.5684 -0.0609 0.0746  0.5847  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H CD  
46211 N  NE  . ARG H  50  1.9609 1.4212 0.5713 -0.0707 0.0971  0.5981  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H NE  
46212 C  CZ  . ARG H  50  1.9691 1.4312 0.5897 -0.0842 0.1194  0.6135  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H CZ  
46213 N  NH1 . ARG H  50  1.9372 1.3886 0.6073 -0.0898 0.1216  0.6172  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H NH1 
46214 N  NH2 . ARG H  50  2.0101 1.4859 0.5910 -0.0923 0.1398  0.6245  ? ? ? ? ? ? 293  ARG H NH2 
46215 N  N   . PRO H  51  1.7019 1.1480 0.5546 -0.0427 0.0470  0.5150  ? ? ? ? ? ? 294  PRO H N   
46216 C  CA  . PRO H  51  1.6574 1.0951 0.5610 -0.0379 0.0352  0.5058  ? ? ? ? ? ? 294  PRO H CA  
46217 C  C   . PRO H  51  1.6634 1.0846 0.5693 -0.0268 0.0069  0.5106  ? ? ? ? ? ? 294  PRO H C   
46218 O  O   . PRO H  51  1.6906 1.0881 0.5972 -0.0278 -0.0024 0.5339  ? ? ? ? ? ? 294  PRO H O   
46219 C  CB  . PRO H  51  1.6604 1.0848 0.5882 -0.0493 0.0480  0.5231  ? ? ? ? ? ? 294  PRO H CB  
46220 C  CG  . PRO H  51  1.7172 1.1314 0.6045 -0.0564 0.0532  0.5500  ? ? ? ? ? ? 294  PRO H CG  
46221 C  CD  . PRO H  51  1.7415 1.1751 0.5810 -0.0550 0.0605  0.5437  ? ? ? ? ? ? 294  PRO H CD  
46222 N  N   . LEU H  52  1.6364 1.0690 0.5486 -0.0163 -0.0071 0.4891  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H N   
46223 C  CA  . LEU H  52  1.6449 1.0662 0.5559 -0.0055 -0.0336 0.4932  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H CA  
46224 C  C   . LEU H  52  1.6476 1.0457 0.5856 -0.0040 -0.0442 0.5094  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H C   
46225 O  O   . LEU H  52  1.6695 1.0541 0.5995 0.0044  -0.0661 0.5205  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H O   
46226 C  CB  . LEU H  52  1.6073 1.0452 0.5328 0.0037  -0.0455 0.4666  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H CB  
46227 C  CG  . LEU H  52  1.6143 1.0483 0.5352 0.0157  -0.0737 0.4660  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H CG  
46228 C  CD1 . LEU H  52  1.5838 1.0407 0.5059 0.0209  -0.0786 0.4375  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H CD1 
46229 C  CD2 . LEU H  52  1.5916 1.0117 0.5571 0.0222  -0.0884 0.4698  ? ? ? ? ? ? 295  LEU H CD2 
46230 N  N   . LEU H  53  1.6199 1.0138 0.5966 -0.0106 -0.0310 0.5079  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H N   
46231 C  CA  . LEU H  53  1.6210 0.9903 0.6275 -0.0076 -0.0435 0.5211  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H CA  
46232 C  C   . LEU H  53  1.6775 1.0240 0.6550 -0.0145 -0.0419 0.5527  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H C   
46233 O  O   . LEU H  53  1.6968 1.0183 0.6852 -0.0122 -0.0539 0.5701  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H O   
46234 C  CB  . LEU H  53  1.5780 0.9474 0.6335 -0.0124 -0.0322 0.5102  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H CB  
46235 C  CG  . LEU H  53  1.5189 0.9102 0.6089 -0.0078 -0.0302 0.4797  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H CG  
46236 C  CD1 . LEU H  53  1.5086 0.9259 0.5769 -0.0118 -0.0151 0.4640  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H CD1 
46237 C  CD2 . LEU H  53  1.4898 0.8766 0.6213 -0.0145 -0.0184 0.4756  ? ? ? ? ? ? 296  LEU H CD2 
46238 N  N   . MET H  54  1.7060 1.0616 0.6454 -0.0232 -0.0264 0.5603  ? ? ? ? ? ? 297  MET H N   
46239 C  CA  . MET H  54  1.7643 1.1011 0.6687 -0.0296 -0.0258 0.5909  ? ? ? ? ? ? 297  MET H CA  
46240 C  C   . MET H  54  1.7951 1.1175 0.6786 -0.0176 -0.0528 0.6024  ? ? ? ? ? ? 297  MET H C   
46241 O  O   . MET H  54  1.8304 1.1266 0.7097 -0.0178 -0.0627 0.6268  ? ? ? ? ? ? 297  MET H O   
46242 C  CB  . MET H  54  1.7903 1.1445 0.6515 -0.0381 -0.0069 0.5936  ? ? ? ? ? ? 297  MET H CB  
46243 C  CG  . MET H  54  1.8536 1.1922 0.6724 -0.0452 -0.0049 0.6251  ? ? ? ? ? ? 297  MET H CG  
46244 S  SD  . MET H  54  1.8707 1.2322 0.6581 -0.0595 0.0270  0.6261  ? ? ? ? ? ? 297  MET H SD  
46245 C  CE  . MET H  54  1.8414 1.2367 0.6134 -0.0511 0.0305  0.5919  ? ? ? ? ? ? 297  MET H CE  
46246 N  N   . THR H  55  1.7820 1.1217 0.6535 -0.0075 -0.0647 0.5845  ? ? ? ? ? ? 298  THR H N   
46247 C  CA  . THR H  55  1.8123 1.1442 0.6590 0.0035  -0.0896 0.5933  ? ? ? ? ? ? 298  THR H CA  
46248 C  C   . THR H  55  1.7803 1.1095 0.6642 0.0176  -0.1129 0.5809  ? ? ? ? ? ? 298  THR H C   
46249 O  O   . THR H  55  1.8079 1.1246 0.6804 0.0270  -0.1353 0.5934  ? ? ? ? ? ? 298  THR H O   
46250 C  CB  . THR H  55  1.8311 1.1827 0.6318 0.0046  -0.0892 0.5855  ? ? ? ? ? ? 298  THR H CB  
46251 O  OG1 . THR H  55  1.7828 1.1580 0.6030 0.0093  -0.0884 0.5544  ? ? ? ? ? ? 298  THR H OG1 
46252 C  CG2 . THR H  55  1.8582 1.2161 0.6258 -0.0082 -0.0647 0.5944  ? ? ? ? ? ? 298  THR H CG2 
46253 N  N   . TRP H  56  1.7241 1.0653 0.6527 0.0193  -0.1079 0.5573  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H N   
46254 C  CA  . TRP H  56  1.6929 1.0358 0.6561 0.0326  -0.1286 0.5441  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CA  
46255 C  C   . TRP H  56  1.6488 0.9885 0.6643 0.0320  -0.1219 0.5330  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H C   
46256 O  O   . TRP H  56  1.6321 0.9758 0.6581 0.0215  -0.1009 0.5284  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H O   
46257 C  CB  . TRP H  56  1.6691 1.0383 0.6249 0.0385  -0.1350 0.5206  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CB  
46258 C  CG  . TRP H  56  1.6286 1.0065 0.6236 0.0499  -0.1516 0.5027  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CG  
46259 C  CD1 . TRP H  56  1.6369 1.0165 0.6303 0.0620  -0.1763 0.5029  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CD1 
46260 C  CD2 . TRP H  56  1.5731 0.9621 0.6149 0.0503  -0.1444 0.4814  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CD2 
46261 N  NE1 . TRP H  56  1.5896 0.9814 0.6268 0.0696  -0.1841 0.4831  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H NE1 
46262 C  CE2 . TRP H  56  1.5508 0.9479 0.6170 0.0625  -0.1647 0.4700  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CE2 
46263 C  CE3 . TRP H  56  1.5413 0.9349 0.6066 0.0413  -0.1228 0.4713  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CE3 
46264 C  CZ2 . TRP H  56  1.5004 0.9091 0.6110 0.0658  -0.1636 0.4500  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CZ2 
46265 C  CZ3 . TRP H  56  1.4916 0.8959 0.6001 0.0448  -0.1227 0.4513  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CZ3 
46266 C  CH2 . TRP H  56  1.4716 0.8833 0.6021 0.0568  -0.1425 0.4410  ? ? ? ? ? ? 299  TRP H CH2 
46267 N  N   . TRP H  57  1.6317 0.9646 0.6800 0.0433  -0.1396 0.5290  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H N   
46268 C  CA  . TRP H  57  1.5854 0.9193 0.6841 0.0440  -0.1340 0.5139  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CA  
46269 C  C   . TRP H  57  1.5520 0.8985 0.6796 0.0577  -0.1518 0.4959  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H C   
46270 O  O   . TRP H  57  1.5713 0.9168 0.6868 0.0678  -0.1718 0.5013  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H O   
46271 C  CB  . TRP H  57  1.6028 0.9073 0.7207 0.0420  -0.1339 0.5314  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CB  
46272 C  CG  . TRP H  57  1.6402 0.9305 0.7309 0.0287  -0.1189 0.5523  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CG  
46273 C  CD1 . TRP H  57  1.6381 0.9167 0.7448 0.0170  -0.1020 0.5582  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CD1 
46274 C  CD2 . TRP H  57  1.6881 0.9756 0.7286 0.0245  -0.1186 0.5707  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CD2 
46275 N  NE1 . TRP H  57  1.6822 0.9512 0.7526 0.0054  -0.0908 0.5804  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H NE1 
46276 C  CE2 . TRP H  57  1.7140 0.9883 0.7423 0.0100  -0.1005 0.5885  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CE2 
46277 C  CE3 . TRP H  57  1.7129 1.0084 0.7173 0.0314  -0.1325 0.5740  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CE3 
46278 C  CZ2 . TRP H  57  1.7638 1.0332 0.7447 0.0023  -0.0948 0.6098  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CZ2 
46279 C  CZ3 . TRP H  57  1.7623 1.0521 0.7189 0.0243  -0.1275 0.5942  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CZ3 
46280 C  CH2 . TRP H  57  1.7875 1.0647 0.7321 0.0099  -0.1083 0.6121  ? ? ? ? ? ? 300  TRP H CH2 
46281 N  N   . PRO H  58  1.5024 0.8611 0.6698 0.0579  -0.1448 0.4749  ? ? ? ? ? ? 301  PRO H N   
46282 C  CA  . PRO H  58  1.4689 0.8447 0.6618 0.0696  -0.1596 0.4564  ? ? ? ? ? ? 301  PRO H CA  
46283 C  C   . PRO H  58  1.4737 0.8333 0.6944 0.0817  -0.1769 0.4630  ? ? ? ? ? ? 301  PRO H C   
46284 O  O   . PRO H  58  1.4411 0.8150 0.6919 0.0912  -0.1868 0.4467  ? ? ? ? ? ? 301  PRO H O   
46285 C  CB  . PRO H  58  1.4171 0.8100 0.6416 0.0641  -0.1435 0.4336  ? ? ? ? ? ? 301  PRO H CB  
46286 C  CG  . PRO H  58  1.4232 0.7971 0.6585 0.0549  -0.1281 0.4436  ? ? ? ? ? ? 301  PRO H CG  
46287 C  CD  . PRO H  58  1.4788 0.8324 0.6740 0.0489  -0.1264 0.4704  ? ? ? ? ? ? 301  PRO H CD  
46288 N  N   . ASP H  59  1.5139 0.8442 0.7258 0.0811  -0.1799 0.4862  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H N   
46289 C  CA  . ASP H  59  1.5243 0.8344 0.7621 0.0931  -0.1961 0.4940  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H CA  
46290 C  C   . ASP H  59  1.5582 0.8347 0.7937 0.0867  -0.1901 0.5154  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H C   
46291 O  O   . ASP H  59  1.5467 0.8189 0.7906 0.0746  -0.1712 0.5135  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H O   
46292 C  CB  . ASP H  59  1.4760 0.7991 0.7620 0.1018  -0.1994 0.4715  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H CB  
46293 C  CG  . ASP H  59  1.4449 0.7659 0.7584 0.0921  -0.1796 0.4606  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H CG  
46294 O  OD1 . ASP H  59  1.4549 0.7521 0.7880 0.0929  -0.1794 0.4681  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H OD1 
46295 O  OD2 . ASP H  59  1.4100 0.7533 0.7272 0.0842  -0.1651 0.4436  ? ? ? ? ? ? 302  ASP H OD2 
46296 N  N   . GLN H  60  1.6016 0.8542 0.8261 0.0947  -0.2070 0.5363  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H N   
46297 C  CA  . GLN H  60  1.6440 0.8625 0.8574 0.0871  -0.2023 0.5609  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H CA  
46298 C  C   . GLN H  60  1.6197 0.8267 0.8696 0.0803  -0.1884 0.5530  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H C   
46299 O  O   . GLN H  60  1.6290 0.8270 0.8701 0.0646  -0.1702 0.5613  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H O   
46300 C  CB  . GLN H  60  1.6917 0.8847 0.8944 0.0993  -0.2254 0.5828  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H CB  
46301 C  CG  . GLN H  60  1.7418 0.9303 0.8922 0.0960  -0.2311 0.6055  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H CG  
46302 C  CD  . GLN H  60  1.7964 0.9483 0.9381 0.1029  -0.2480 0.6332  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H CD  
46303 O  OE1 . GLN H  60  1.8465 0.9851 0.9472 0.0993  -0.2527 0.6574  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H OE1 
46304 N  NE2 . GLN H  60  1.7882 0.9228 0.9689 0.1132  -0.2574 0.6296  ? ? ? ? ? ? 303  GLN H NE2 
46305 N  N   . GLU H  61  1.5878 0.7977 0.8787 0.0914  -0.1960 0.5360  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H N   
46306 C  CA  . GLU H  61  1.5592 0.7643 0.8833 0.0844  -0.1818 0.5241  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H CA  
46307 C  C   . GLU H  61  1.5487 0.7634 0.8593 0.0646  -0.1567 0.5230  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H C   
46308 O  O   . GLU H  61  1.5673 0.7605 0.8792 0.0531  -0.1461 0.5353  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H O   
46309 C  CB  . GLU H  61  1.5075 0.7343 0.8722 0.0956  -0.1860 0.4960  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H CB  
46310 C  CG  . GLU H  61  1.4781 0.7002 0.8780 0.0893  -0.1726 0.4825  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H CG  
46311 C  CD  . GLU H  61  1.5158 0.7013 0.9122 0.0789  -0.1666 0.5028  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H CD  
46312 O  OE1 . GLU H  61  1.5549 0.7276 0.9169 0.0697  -0.1633 0.5250  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H OE1 
46313 O  OE2 . GLU H  61  1.5089 0.6780 0.9356 0.0794  -0.1655 0.4972  ? ? ? ? ? ? 304  GLU H OE2 
46314 N  N   . THR H  62  1.5204 0.7669 0.8192 0.0612  -0.1482 0.5084  ? ? ? ? ? ? 305  THR H N   
46315 C  CA  . THR H  62  1.5091 0.7682 0.7956 0.0446  -0.1251 0.5054  ? ? ? ? ? ? 305  THR H CA  
46316 C  C   . THR H  62  1.5599 0.8028 0.8061 0.0334  -0.1185 0.5320  ? ? ? ? ? ? 305  THR H C   
46317 O  O   . THR H  62  1.5698 0.8024 0.8159 0.0194  -0.1023 0.5410  ? ? ? ? ? ? 305  THR H O   
46318 C  CB  . THR H  62  1.4727 0.7679 0.7524 0.0450  -0.1196 0.4844  ? ? ? ? ? ? 305  THR H CB  
46319 O  OG1 . THR H  62  1.4268 0.7380 0.7433 0.0548  -0.1258 0.4608  ? ? ? ? ? ? 305  THR H OG1 
46320 C  CG2 . THR H  62  1.4600 0.7683 0.7306 0.0291  -0.0955 0.4800  ? ? ? ? ? ? 305  THR H CG2 
46321 N  N   . GLN H  63  1.5927 0.8345 0.8049 0.0395  -0.1311 0.5448  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H N   
46322 C  CA  . GLN H  63  1.6446 0.8722 0.8146 0.0299  -0.1262 0.5710  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H CA  
46323 C  C   . GLN H  63  1.6777 0.8707 0.8552 0.0223  -0.1235 0.5927  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H C   
46324 O  O   . GLN H  63  1.7182 0.8986 0.8659 0.0105  -0.1146 0.6150  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H O   
46325 C  CB  . GLN H  63  1.6790 0.9046 0.8165 0.0407  -0.1460 0.5829  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H CB  
46326 C  CG  . GLN H  63  1.7334 0.9482 0.8221 0.0312  -0.1411 0.6091  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H CG  
46327 C  CD  . GLN H  63  1.7644 0.9818 0.8191 0.0417  -0.1605 0.6179  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H CD  
46328 O  OE1 . GLN H  63  1.7428 0.9728 0.8110 0.0556  -0.1771 0.6034  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H OE1 
46329 N  NE2 . GLN H  63  1.8163 1.0227 0.8265 0.0348  -0.1586 0.6422  ? ? ? ? ? ? 306  GLN H NE2 
46330 N  N   . ARG H  64  1.6617 0.8394 0.8787 0.0290  -0.1313 0.5861  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H N   
46331 C  CA  . ARG H  64  1.6919 0.8344 0.9205 0.0225  -0.1306 0.6044  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H CA  
46332 C  C   . ARG H  64  1.6802 0.8257 0.9168 0.0034  -0.1061 0.6033  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H C   
46333 O  O   . ARG H  64  1.7193 0.8471 0.9363 -0.0101 -0.0973 0.6263  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H O   
46334 C  CB  . ARG H  64  1.6771 0.8036 0.9465 0.0364  -0.1461 0.5944  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H CB  
46335 C  CG  . ARG H  64  1.7048 0.7938 0.9910 0.0298  -0.1455 0.6095  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H CG  
46336 C  CD  . ARG H  64  1.7016 0.7714 1.0212 0.0469  -0.1648 0.6024  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H CD  
46337 N  NE  . ARG H  64  1.6874 0.7413 1.0428 0.0410  -0.1577 0.5941  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H NE  
46338 C  CZ  . ARG H  64  1.6360 0.7099 1.0249 0.0433  -0.1512 0.5665  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H CZ  
46339 N  NH1 . ARG H  64  1.5935 0.7039 0.9855 0.0510  -0.1507 0.5452  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H NH1 
46340 N  NH2 . ARG H  64  1.6285 0.6857 1.0473 0.0375  -0.1457 0.5604  ? ? ? ? ? ? 307  ARG H NH2 
46341 N  N   . GLN H  65  1.6272 0.7960 0.8931 0.0021  -0.0956 0.5771  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H N   
46342 C  CA  . GLN H  65  1.6112 0.7866 0.8886 -0.0146 -0.0734 0.5732  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H CA  
46343 C  C   . GLN H  65  1.6237 0.8190 0.8630 -0.0257 -0.0576 0.5806  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H C   
46344 O  O   . GLN H  65  1.6418 0.8326 0.8728 -0.0419 -0.0409 0.5936  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H O   
46345 C  CB  . GLN H  65  1.5524 0.7499 0.8672 -0.0107 -0.0689 0.5429  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H CB  
46346 C  CG  . GLN H  65  1.5392 0.7304 0.8764 0.0078  -0.0898 0.5321  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H CG  
46347 C  CD  . GLN H  65  1.4930 0.6923 0.8734 0.0107  -0.0873 0.5079  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H CD  
46348 O  OE1 . GLN H  65  1.4942 0.6748 0.9000 0.0202  -0.0999 0.5050  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H OE1 
46349 N  NE2 . GLN H  65  1.4528 0.6804 0.8418 0.0032  -0.0711 0.4898  ? ? ? ? ? ? 308  GLN H NE2 
46350 N  N   . TYR H  66  1.6174 0.8347 0.8323 -0.0169 -0.0632 0.5729  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H N   
46351 C  CA  . TYR H  66  1.6307 0.8672 0.8080 -0.0263 -0.0482 0.5781  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CA  
46352 C  C   . TYR H  66  1.6875 0.9007 0.8357 -0.0362 -0.0455 0.6090  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H C   
46353 O  O   . TYR H  66  1.7096 0.9341 0.8235 -0.0456 -0.0321 0.6188  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H O   
46354 C  CB  . TYR H  66  1.6350 0.8878 0.7825 -0.0153 -0.0596 0.5731  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CB  
46355 C  CG  . TYR H  66  1.6692 0.9308 0.7705 -0.0252 -0.0467 0.5871  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CG  
46356 C  CD1 . TYR H  66  1.6460 0.9383 0.7348 -0.0289 -0.0320 0.5704  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CD1 
46357 C  CD2 . TYR H  66  1.7259 0.9653 0.7957 -0.0308 -0.0490 0.6168  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CD2 
46358 C  CE1 . TYR H  66  1.6775 0.9793 0.7239 -0.0369 -0.0198 0.5813  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CE1 
46359 C  CE2 . TYR H  66  1.7578 1.0074 0.7839 -0.0396 -0.0365 0.6288  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CE2 
46360 C  CZ  . TYR H  66  1.7330 1.0145 0.7476 -0.0422 -0.0218 0.6102  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H CZ  
46361 O  OH  . TYR H  66  1.7651 1.0584 0.7357 -0.0499 -0.0090 0.6202  ? ? ? ? ? ? 309  TYR H OH  
46362 N  N   . VAL H  67  1.7136 0.8939 0.8740 -0.0328 -0.0594 0.6246  ? ? ? ? ? ? 310  VAL H N   
46363 C  CA  . VAL H  67  1.7705 0.9231 0.9073 -0.0432 -0.0577 0.6564  ? ? ? ? ? ? 310  VAL H CA  
46364 C  C   . VAL H  67  1.7673 0.9065 0.9319 -0.0584 -0.0433 0.6607  ? ? ? ? ? ? 310  VAL H C   
46365 O  O   . VAL H  67  1.7582 0.9149 0.9197 -0.0732 -0.0213 0.6590  ? ? ? ? ? ? 310  VAL H O   
46366 C  CB  . VAL H  67  1.8092 0.9311 0.9381 -0.0309 -0.0826 0.6741  ? ? ? ? ? ? 310  VAL H CB  
46367 C  CG1 . VAL H  67  1.8485 0.9330 0.9850 -0.0404 -0.0830 0.6983  ? ? ? ? ? ? 310  VAL H CG1 
46368 C  CG2 . VAL H  67  1.8457 0.9733 0.9261 -0.0267 -0.0899 0.6884  ? ? ? ? ? ? 310  VAL H CG2 
46369 N  N   . ASN H  68  1.7749 0.8837 0.9678 -0.0545 -0.0559 0.6654  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H N   
46370 C  CA  . ASN H  68  1.7696 0.8642 0.9932 -0.0680 -0.0447 0.6666  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H CA  
46371 C  C   . ASN H  68  1.7438 0.8671 0.9704 -0.0842 -0.0186 0.6574  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H C   
46372 O  O   . ASN H  68  1.7749 0.8932 0.9855 -0.1013 -0.0041 0.6774  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H O   
46373 C  CB  . ASN H  68  1.7348 0.8203 1.0034 -0.0563 -0.0569 0.6458  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H CB  
46374 C  CG  . ASN H  68  1.7625 0.8186 1.0315 -0.0403 -0.0819 0.6553  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H CG  
46375 O  OD1 . ASN H  68  1.7427 0.7885 1.0446 -0.0286 -0.0942 0.6411  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H OD1 
46376 N  ND2 . ASN H  68  1.8106 0.8535 1.0420 -0.0391 -0.0898 0.6799  ? ? ? ? ? ? 311  ASN H ND2 
46377 N  N   . TYR H  69  1.6880 0.8418 0.9359 -0.0790 -0.0127 0.6278  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H N   
46378 C  CA  . TYR H  69  1.6605 0.8434 0.9135 -0.0924 0.0111  0.6168  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CA  
46379 C  C   . TYR H  69  1.6933 0.8896 0.9026 -0.1029 0.0258  0.6342  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H C   
46380 O  O   . TYR H  69  1.7213 0.9108 0.9241 -0.1199 0.0401  0.6529  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H O   
46381 C  CB  . TYR H  69  1.6011 0.8153 0.8744 -0.0822 0.0122  0.5839  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CB  
46382 C  CG  . TYR H  69  1.5733 0.8208 0.8470 -0.0930 0.0353  0.5714  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CG  
46383 C  CD1 . TYR H  69  1.5497 0.8024 0.8560 -0.1048 0.0492  0.5636  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CD1 
46384 C  CD2 . TYR H  69  1.5713 0.8457 0.8128 -0.0908 0.0428  0.5667  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CD2 
46385 C  CE1 . TYR H  69  1.5245 0.8092 0.8322 -0.1139 0.0703  0.5520  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CE1 
46386 C  CE2 . TYR H  69  1.5466 0.8519 0.7887 -0.0992 0.0639  0.5542  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CE2 
46387 C  CZ  . TYR H  69  1.5233 0.8340 0.7988 -0.1105 0.0777  0.5474  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H CZ  
46388 O  OH  . TYR H  69  1.4997 0.8420 0.7762 -0.1176 0.0980  0.5351  ? ? ? ? ? ? 312  TYR H OH  
46389 N  N   . MET H  70  1.6919 0.9075 0.8711 -0.0933 0.0222  0.6284  ? ? ? ? ? ? 313  MET H N   
46390 C  CA  . MET H  70  1.7315 0.9551 0.8648 -0.1010 0.0326  0.6469  ? ? ? ? ? ? 313  MET H CA  
46391 C  C   . MET H  70  1.7906 0.9829 0.9070 -0.1132 0.0329  0.6815  ? ? ? ? ? ? 313  MET H C   
46392 O  O   . MET H  70  1.8265 1.0251 0.9068 -0.1232 0.0451  0.6995  ? ? ? ? ? ? 313  MET H O   
46393 C  CB  . MET H  70  1.7396 0.9717 0.8401 -0.0860 0.0184  0.6433  ? ? ? ? ? ? 313  MET H CB  
46394 C  CG  . MET H  70  1.6963 0.9651 0.7956 -0.0802 0.0260  0.6153  ? ? ? ? ? ? 313  MET H CG  
46395 S  SD  . MET H  70  1.6977 0.9904 0.7873 -0.0992 0.0580  0.6176  ? ? ? ? ? ? 313  MET H SD  
46396 C  CE  . MET H  70  1.6866 1.0153 0.7392 -0.0909 0.0633  0.5991  ? ? ? ? ? ? 313  MET H CE  
46397 N  N   . ASN H  71  1.8031 0.9616 0.9441 -0.1123 0.0195  0.6912  ? ? ? ? ? ? 314  ASN H N   
46398 C  CA  . ASN H  71  1.8616 0.9862 0.9887 -0.1242 0.0181  0.7251  ? ? ? ? ? ? 314  ASN H CA  
46399 C  C   . ASN H  71  1.8686 0.9952 1.0078 -0.1466 0.0406  0.7350  ? ? ? ? ? ? 314  ASN H C   
46400 O  O   . ASN H  71  1.9139 1.0364 1.0233 -0.1605 0.0515  0.7610  ? ? ? ? ? ? 314  ASN H O   
46401 C  CB  . ASN H  71  1.8767 0.9609 1.0267 -0.1153 -0.0047 0.7324  ? ? ? ? ? ? 314  ASN H CB  
46402 C  CG  . ASN H  71  1.9372 0.9920 1.0517 -0.1101 -0.0219 0.7617  ? ? ? ? ? ? 314  ASN H CG  
46403 O  OD1 . ASN H  71  1.9492 1.0162 1.0291 -0.1006 -0.0286 0.7639  ? ? ? ? ? ? 314  ASN H OD1 
46404 N  ND2 . ASN H  71  1.9765 0.9912 1.1003 -0.1160 -0.0302 0.7840  ? ? ? ? ? ? 314  ASN H ND2 
46405 N  N   . ALA H  72  1.8256 0.9584 1.0090 -0.1502 0.0468  0.7152  ? ? ? ? ? ? 315  ALA H N   
46406 C  CA  . ALA H  72  1.8259 0.9632 1.0277 -0.1712 0.0674  0.7212  ? ? ? ? ? ? 315  ALA H CA  
46407 C  C   . ALA H  72  1.8163 0.9938 0.9974 -0.1805 0.0917  0.7172  ? ? ? ? ? ? 315  ALA H C   
46408 O  O   . ALA H  72  1.8523 1.0317 1.0154 -0.1982 0.1081  0.7397  ? ? ? ? ? ? 315  ALA H O   
46409 C  CB  . ALA H  72  1.7803 0.9164 1.0337 -0.1709 0.0661  0.6983  ? ? ? ? ? ? 315  ALA H CB  
46410 N  N   . GLN H  73  1.7698 0.9799 0.9531 -0.1686 0.0944  0.6890  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H N   
46411 C  CA  . GLN H  73  1.7633 1.0106 0.9253 -0.1755 0.1166  0.6843  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H CA  
46412 C  C   . GLN H  73  1.8228 1.0650 0.9353 -0.1829 0.1220  0.7138  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H C   
46413 O  O   . GLN H  73  1.8314 1.1006 0.9228 -0.1923 0.1429  0.7171  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H O   
46414 C  CB  . GLN H  73  1.7202 0.9964 0.8779 -0.1591 0.1138  0.6551  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H CB  
46415 C  CG  . GLN H  73  1.7095 1.0244 0.8491 -0.1645 0.1365  0.6461  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H CG  
46416 C  CD  . GLN H  73  1.6819 1.0155 0.8553 -0.1782 0.1570  0.6374  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H CD  
46417 O  OE1 . GLN H  73  1.6363 0.9744 0.8495 -0.1745 0.1539  0.6160  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H OE1 
46418 N  NE2 . GLN H  73  1.7101 1.0560 0.8679 -0.1943 0.1778  0.6540  ? ? ? ? ? ? 316  GLN H NE2 
46419 N  N   . LEU H  74  1.8649 1.0729 0.9592 -0.1782 0.1032  0.7353  ? ? ? ? ? ? 317  LEU H N   
46420 C  CA  . LEU H  74  1.9255 1.1247 0.9702 -0.1835 0.1045  0.7651  ? ? ? ? ? ? 317  LEU H CA  
46421 C  C   . LEU H  74  1.9748 1.1332 1.0226 -0.1955 0.0978  0.7970  ? ? ? ? ? ? 317  LEU H C   
46422 O  O   . LEU H  74  2.0293 1.1700 1.0396 -0.1980 0.0924  0.8246  ? ? ? ? ? ? 317  LEU H O   
46423 C  CB  . LEU H  74  1.9386 1.1354 0.9481 -0.1650 0.0855  0.7636  ? ? ? ? ? ? 317  LEU H CB  
46424 C  CG  . LEU H  74  1.9001 1.1270 0.8993 -0.1481 0.0816  0.7346  ? ? ? ? ? ? 317  LEU H CG  
46425 C  CD1 . LEU H  74  1.9322 1.1491 0.8911 -0.1341 0.0615  0.7436  ? ? ? ? ? ? 317  LEU H CD1 
46426 C  CD2 . LEU H  74  1.8819 1.1494 0.8678 -0.1544 0.1063  0.7207  ? ? ? ? ? ? 317  LEU H CD2 
46427 N  N   . GLY H  75  1.9576 1.0999 1.0495 -0.2028 0.0974  0.7935  ? ? ? ? ? ? 318  GLY H N   
46428 C  CA  . GLY H  75  2.0040 1.1023 1.1021 -0.2123 0.0873  0.8218  ? ? ? ? ? ? 318  GLY H CA  
46429 C  C   . GLY H  75  2.0187 1.0829 1.1139 -0.1935 0.0576  0.8250  ? ? ? ? ? ? 318  GLY H C   
46430 O  O   . GLY H  75  2.0694 1.1140 1.1291 -0.1921 0.0481  0.8502  ? ? ? ? ? ? 318  GLY H O   
46431 N  N   . TRP H  112 1.6100 1.1823 0.5944 -0.1235 0.2391  0.4992  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H N   
46432 C  CA  . TRP H  112 1.6198 1.1758 0.6276 -0.1371 0.2418  0.5220  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CA  
46433 C  C   . TRP H  112 1.6195 1.1415 0.6413 -0.1344 0.2172  0.5329  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H C   
46434 O  O   . TRP H  112 1.5825 1.0968 0.6496 -0.1355 0.2116  0.5253  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H O   
46435 C  CB  . TRP H  112 1.6706 1.2320 0.6474 -0.1501 0.2601  0.5471  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CB  
46436 C  CG  . TRP H  112 1.7251 1.2670 0.6552 -0.1501 0.2502  0.5710  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CG  
46437 C  CD1 . TRP H  112 1.7620 1.3141 0.6407 -0.1455 0.2540  0.5734  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CD1 
46438 C  CD2 . TRP H  112 1.7545 1.2632 0.6833 -0.1561 0.2360  0.5983  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CD2 
46439 N  NE1 . TRP H  112 1.8114 1.3396 0.6568 -0.1484 0.2428  0.6007  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H NE1 
46440 C  CE2 . TRP H  112 1.8080 1.3089 0.6835 -0.1547 0.2316  0.6167  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CE2 
46441 C  CE3 . TRP H  112 1.7423 1.2262 0.7096 -0.1622 0.2262  0.6086  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CE3 
46442 C  CZ2 . TRP H  112 1.8495 1.3182 0.7094 -0.1589 0.2170  0.6459  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CZ2 
46443 C  CZ3 . TRP H  112 1.7844 1.2353 0.7363 -0.1661 0.2120  0.6370  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CZ3 
46444 C  CH2 . TRP H  112 1.8365 1.2803 0.7358 -0.1642 0.2074  0.6553  ? ? ? ? ? ? 355  TRP H CH2 
46445 N  N   . LEU H  113 1.6605 1.1620 0.6447 -0.1301 0.2018  0.5499  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H N   
46446 C  CA  . LEU H  113 1.6536 1.1249 0.6549 -0.1237 0.1761  0.5548  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H CA  
46447 C  C   . LEU H  113 1.6039 1.0787 0.6297 -0.1088 0.1598  0.5264  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H C   
46448 O  O   . LEU H  113 1.5837 1.0401 0.6392 -0.1047 0.1435  0.5248  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H O   
46449 C  CB  . LEU H  113 1.7046 1.1543 0.6633 -0.1201 0.1606  0.5769  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H CB  
46450 C  CG  . LEU H  113 1.6915 1.1231 0.6550 -0.1049 0.1317  0.5691  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H CG  
46451 C  CD1 . LEU H  113 1.7082 1.1054 0.6879 -0.1065 0.1153  0.5901  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H CD1 
46452 C  CD2 . LEU H  113 1.7192 1.1548 0.6347 -0.0946 0.1209  0.5680  ? ? ? ? ? ? 356  LEU H CD2 
46453 N  N   . ARG H  114 1.5873 1.0850 0.5989 -0.1006 0.1635  0.5045  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H N   
46454 C  CA  . ARG H  114 1.5359 1.0422 0.5759 -0.0895 0.1534  0.4761  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H CA  
46455 C  C   . ARG H  114 1.4985 0.9985 0.5897 -0.0936 0.1530  0.4716  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H C   
46456 O  O   . ARG H  114 1.4666 0.9590 0.5834 -0.0848 0.1362  0.4588  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H O   
46457 C  CB  . ARG H  114 1.5157 1.0515 0.5508 -0.0869 0.1687  0.4535  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H CB  
46458 C  CG  . ARG H  114 1.5488 1.0928 0.5339 -0.0812 0.1686  0.4522  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H CG  
46459 C  CD  . ARG H  114 1.5289 1.1024 0.5088 -0.0770 0.1838  0.4262  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H CD  
46460 N  NE  . ARG H  114 1.5681 1.1481 0.4945 -0.0716 0.1838  0.4254  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H NE  
46461 C  CZ  . ARG H  114 1.5668 1.1674 0.4776 -0.0678 0.1956  0.4080  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H CZ  
46462 N  NH1 . ARG H  114 1.5313 1.1505 0.4732 -0.0691 0.2107  0.3911  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H NH1 
46463 N  NH2 . ARG H  114 1.6056 1.2096 0.4665 -0.0628 0.1937  0.4077  ? ? ? ? ? ? 357  ARG H NH2 
46464 N  N   . GLN H  115 1.5022 1.0071 0.6095 -0.1073 0.1721  0.4816  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H N   
46465 C  CA  . GLN H  115 1.4655 0.9661 0.6226 -0.1117 0.1722  0.4752  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H CA  
46466 C  C   . GLN H  115 1.4715 0.9408 0.6438 -0.1096 0.1521  0.4871  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H C   
46467 O  O   . GLN H  115 1.4408 0.9047 0.6331 -0.0987 0.1355  0.4720  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H O   
46468 C  CB  . GLN H  115 1.4683 0.9804 0.6422 -0.1273 0.1952  0.4833  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H CB  
46469 C  CG  . GLN H  115 1.4194 0.9366 0.6453 -0.1291 0.1963  0.4668  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H CG  
46470 C  CD  . GLN H  115 1.4088 0.9490 0.6546 -0.1415 0.2201  0.4648  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H CD  
46471 O  OE1 . GLN H  115 1.4167 0.9813 0.6431 -0.1428 0.2370  0.4610  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H OE1 
46472 N  NE2 . GLN H  115 1.3904 0.9238 0.6765 -0.1501 0.2212  0.4662  ? ? ? ? ? ? 358  GLN H NE2 
46473 N  N   . THR H  116 1.5115 0.9609 0.6750 -0.1201 0.1542  0.5139  ? ? ? ? ? ? 359  THR H N   
46474 C  CA  . THR H  116 1.5302 0.9458 0.7000 -0.1179 0.1346  0.5297  ? ? ? ? ? ? 359  THR H CA  
46475 C  C   . THR H  116 1.5156 0.9230 0.6834 -0.1005 0.1107  0.5177  ? ? ? ? ? ? 359  THR H C   
46476 O  O   . THR H  116 1.4928 0.8858 0.6921 -0.0946 0.0963  0.5109  ? ? ? ? ? ? 359  THR H O   
46477 C  CB  . THR H  116 1.5920 0.9879 0.7266 -0.1266 0.1358  0.5626  ? ? ? ? ? ? 359  THR H CB  
46478 O  OG1 . THR H  116 1.6164 1.0341 0.7131 -0.1315 0.1531  0.5674  ? ? ? ? ? ? 359  THR H OG1 
46479 C  CG2 . THR H  116 1.6071 0.9834 0.7663 -0.1416 0.1416  0.5813  ? ? ? ? ? ? 359  THR H CG2 
46480 N  N   . ILE H  117 1.5305 0.9473 0.6610 -0.0924 0.1061  0.5151  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H N   
46481 C  CA  . ILE H  117 1.5117 0.9279 0.6415 -0.0765 0.0853  0.4999  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H CA  
46482 C  C   . ILE H  117 1.4561 0.8794 0.6328 -0.0717 0.0817  0.4763  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H C   
46483 O  O   . ILE H  117 1.4463 0.8513 0.6520 -0.0698 0.0708  0.4786  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H O   
46484 C  CB  . ILE H  117 1.5191 0.9559 0.6105 -0.0700 0.0869  0.4896  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H CB  
46485 C  CG1 . ILE H  117 1.5724 0.9946 0.6184 -0.0674 0.0761  0.5110  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H CG1 
46486 C  CG2 . ILE H  117 1.4754 0.9260 0.5829 -0.0576 0.0757  0.4620  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H CG2 
46487 C  CD1 . ILE H  117 1.5889 0.9814 0.6433 -0.0620 0.0541  0.5265  ? ? ? ? ? ? 360  ILE H CD1 
46488 N  N   . SER H  118 1.4222 0.8719 0.6054 -0.0699 0.0917  0.4539  ? ? ? ? ? ? 361  SER H N   
46489 C  CA  . SER H  118 1.3697 0.8297 0.5939 -0.0656 0.0897  0.4307  ? ? ? ? ? ? 361  SER H CA  
46490 C  C   . SER H  118 1.3591 0.8035 0.6211 -0.0722 0.0902  0.4365  ? ? ? ? ? ? 361  SER H C   
46491 O  O   . SER H  118 1.3368 0.7714 0.6258 -0.0651 0.0759  0.4286  ? ? ? ? ? ? 361  SER H O   
46492 C  CB  . SER H  118 1.3446 0.8331 0.5707 -0.0685 0.1075  0.4126  ? ? ? ? ? ? 361  SER H CB  
46493 O  OG  . SER H  118 1.3783 0.8762 0.5632 -0.0715 0.1184  0.4205  ? ? ? ? ? ? 361  SER H OG  
46494 N  N   . ALA H  119 1.3771 0.8194 0.6406 -0.0859 0.1064  0.4504  ? ? ? ? ? ? 362  ALA H N   
46495 C  CA  . ALA H  119 1.3729 0.7978 0.6699 -0.0932 0.1059  0.4573  ? ? ? ? ? ? 362  ALA H CA  
46496 C  C   . ALA H  119 1.3813 0.7788 0.6861 -0.0839 0.0831  0.4632  ? ? ? ? ? ? 362  ALA H C   
46497 O  O   . ALA H  119 1.3579 0.7459 0.6979 -0.0819 0.0760  0.4551  ? ? ? ? ? ? 362  ALA H O   
46498 C  CB  . ALA H  119 1.4098 0.8274 0.6974 -0.1097 0.1218  0.4806  ? ? ? ? ? ? 362  ALA H CB  
46499 N  N   . PHE H  120 1.4161 0.8011 0.6880 -0.0776 0.0713  0.4770  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H N   
46500 C  CA  . PHE H  120 1.4254 0.7857 0.7051 -0.0676 0.0493  0.4826  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CA  
46501 C  C   . PHE H  120 1.3872 0.7586 0.6820 -0.0522 0.0345  0.4596  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H C   
46502 O  O   . PHE H  120 1.3657 0.7279 0.6923 -0.0463 0.0241  0.4511  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H O   
46503 C  CB  . PHE H  120 1.4778 0.8194 0.7192 -0.0659 0.0400  0.5068  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CB  
46504 C  CG  . PHE H  120 1.4822 0.8069 0.7269 -0.0512 0.0156  0.5072  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CG  
46505 C  CD1 . PHE H  120 1.4813 0.7820 0.7561 -0.0485 0.0048  0.5107  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CD1 
46506 C  CD2 . PHE H  120 1.4849 0.8191 0.7057 -0.0394 0.0032  0.5019  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CD2 
46507 C  CE1 . PHE H  120 1.4846 0.7713 0.7651 -0.0338 -0.0174 0.5100  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CE1 
46508 C  CE2 . PHE H  120 1.4871 0.8085 0.7143 -0.0256 -0.0192 0.5016  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CE2 
46509 C  CZ  . PHE H  120 1.4869 0.7849 0.7444 -0.0223 -0.0293 0.5058  ? ? ? ? ? ? 363  PHE H CZ  
46510 N  N   . VAL H  121 1.3808 0.7717 0.6523 -0.0458 0.0332  0.4497  ? ? ? ? ? ? 364  VAL H N   
46511 C  CA  . VAL H  121 1.3456 0.7485 0.6314 -0.0327 0.0197  0.4286  ? ? ? ? ? ? 364  VAL H CA  
46512 C  C   . VAL H  121 1.3026 0.7087 0.6342 -0.0325 0.0211  0.4120  ? ? ? ? ? ? 364  VAL H C   
46513 O  O   . VAL H  121 1.2791 0.6850 0.6319 -0.0218 0.0068  0.4000  ? ? ? ? ? ? 364  VAL H O   
46514 C  CB  . VAL H  121 1.3309 0.7606 0.5970 -0.0312 0.0268  0.4136  ? ? ? ? ? ? 364  VAL H CB  
46515 C  CG1 . VAL H  121 1.3059 0.7454 0.5780 -0.0178 0.0099  0.3965  ? ? ? ? ? ? 364  VAL H CG1 
46516 C  CG2 . VAL H  121 1.3766 0.8045 0.5962 -0.0352 0.0317  0.4307  ? ? ? ? ? ? 364  VAL H CG2 
46517 N  N   . LYS H  122 1.2939 0.7039 0.6405 -0.0445 0.0386  0.4119  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H N   
46518 C  CA  . LYS H  122 1.2504 0.6692 0.6384 -0.0461 0.0433  0.3936  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H CA  
46519 C  C   . LYS H  122 1.2513 0.6465 0.6687 -0.0448 0.0335  0.3978  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H C   
46520 O  O   . LYS H  122 1.2222 0.6209 0.6725 -0.0475 0.0375  0.3855  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H O   
46521 C  CB  . LYS H  122 1.2358 0.6733 0.6304 -0.0587 0.0659  0.3882  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H CB  
46522 C  CG  . LYS H  122 1.1936 0.6603 0.5972 -0.0550 0.0721  0.3639  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H CG  
46523 C  CD  . LYS H  122 1.1575 0.6250 0.5910 -0.0444 0.0573  0.3465  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H CD  
46524 C  CE  . LYS H  122 1.1105 0.6032 0.5660 -0.0429 0.0634  0.3223  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H CE  
46525 N  NZ  . LYS H  122 1.1052 0.6155 0.5370 -0.0369 0.0624  0.3129  ? ? ? ? ? ? 365  LYS H NZ  
46526 N  N   . THR H  123 1.2864 0.6569 0.6913 -0.0401 0.0199  0.4148  ? ? ? ? ? ? 366  THR H N   
46527 C  CA  . THR H  123 1.2927 0.6378 0.7234 -0.0377 0.0094  0.4193  ? ? ? ? ? ? 366  THR H CA  
46528 C  C   . THR H  123 1.2924 0.6306 0.7244 -0.0208 -0.0120 0.4154  ? ? ? ? ? ? 366  THR H C   
46529 O  O   . THR H  123 1.2991 0.6166 0.7505 -0.0150 -0.0236 0.4177  ? ? ? ? ? ? 366  THR H O   
46530 C  CB  . THR H  123 1.3405 0.6581 0.7581 -0.0481 0.0124  0.4458  ? ? ? ? ? ? 366  THR H CB  
46531 O  OG1 . THR H  123 1.3799 0.6873 0.7609 -0.0435 0.0037  0.4637  ? ? ? ? ? ? 366  THR H OG1 
46532 C  CG2 . THR H  123 1.3432 0.6723 0.7557 -0.0650 0.0344  0.4508  ? ? ? ? ? ? 366  THR H CG2 
46533 N  N   . GLN H  124 1.2855 0.6420 0.6969 -0.0131 -0.0169 0.4091  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H N   
46534 C  CA  . GLN H  124 1.2860 0.6414 0.6949 0.0024  -0.0370 0.4057  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H CA  
46535 C  C   . GLN H  124 1.2375 0.6161 0.6722 0.0108  -0.0409 0.3801  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H C   
46536 O  O   . GLN H  124 1.2139 0.6173 0.6410 0.0098  -0.0345 0.3670  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H O   
46537 C  CB  . GLN H  124 1.3127 0.6737 0.6808 0.0050  -0.0415 0.4157  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H CB  
46538 C  CG  . GLN H  124 1.3660 0.7025 0.7058 -0.0005 -0.0420 0.4433  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H CG  
46539 C  CD  . GLN H  124 1.3852 0.6911 0.7450 0.0015  -0.0513 0.4551  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H CD  
46540 O  OE1 . GLN H  124 1.4071 0.6951 0.7679 -0.0096 -0.0422 0.4693  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H OE1 
46541 N  NE2 . GLN H  124 1.3768 0.6773 0.7544 0.0160  -0.0694 0.4484  ? ? ? ? ? ? 367  GLN H NE2 
46542 N  N   . SER H  125 1.2253 0.5946 0.6897 0.0193  -0.0518 0.3734  ? ? ? ? ? ? 368  SER H N   
46543 C  CA  . SER H  125 1.1806 0.5702 0.6733 0.0273  -0.0558 0.3499  ? ? ? ? ? ? 368  SER H CA  
46544 C  C   . SER H  125 1.1602 0.5769 0.6397 0.0314  -0.0577 0.3382  ? ? ? ? ? ? 368  SER H C   
46545 O  O   . SER H  125 1.1252 0.5632 0.6161 0.0278  -0.0483 0.3215  ? ? ? ? ? ? 368  SER H O   
46546 C  CB  . SER H  125 1.1830 0.5598 0.6974 0.0410  -0.0732 0.3481  ? ? ? ? ? ? 368  SER H CB  
46547 O  OG  . SER H  125 1.1666 0.5359 0.7126 0.0387  -0.0686 0.3396  ? ? ? ? ? ? 368  SER H OG  
46548 N  N   . ALA H  126 1.1828 0.5983 0.6387 0.0388  -0.0704 0.3466  ? ? ? ? ? ? 369  ALA H N   
46549 C  CA  . ALA H  126 1.1639 0.6044 0.6090 0.0426  -0.0737 0.3343  ? ? ? ? ? ? 369  ALA H CA  
46550 C  C   . ALA H  126 1.1574 0.6119 0.5834 0.0312  -0.0565 0.3304  ? ? ? ? ? ? 369  ALA H C   
46551 O  O   . ALA H  126 1.1382 0.6135 0.5576 0.0325  -0.0566 0.3175  ? ? ? ? ? ? 369  ALA H O   
46552 C  CB  . ALA H  126 1.1911 0.6284 0.6137 0.0520  -0.0912 0.3440  ? ? ? ? ? ? 369  ALA H CB  
46553 N  N   . TRP H  127 1.1732 0.6168 0.5921 0.0200  -0.0417 0.3409  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H N   
46554 C  CA  . TRP H  127 1.1704 0.6276 0.5710 0.0098  -0.0245 0.3381  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CA  
46555 C  C   . TRP H  127 1.1460 0.6081 0.5708 0.0001  -0.0074 0.3303  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H C   
46556 O  O   . TRP H  127 1.1576 0.6215 0.5689 -0.0103 0.0084  0.3366  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H O   
46557 C  CB  . TRP H  127 1.2171 0.6615 0.5796 0.0045  -0.0209 0.3593  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CB  
46558 C  CG  . TRP H  127 1.2415 0.6829 0.5782 0.0135  -0.0375 0.3662  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CG  
46559 C  CD1 . TRP H  127 1.2234 0.6804 0.5605 0.0227  -0.0498 0.3527  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CD1 
46560 C  CD2 . TRP H  127 1.2901 0.7127 0.5960 0.0137  -0.0441 0.3889  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CD2 
46561 N  NE1 . TRP H  127 1.2568 0.7065 0.5662 0.0289  -0.0642 0.3647  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H NE1 
46562 C  CE2 . TRP H  127 1.2985 0.7268 0.5876 0.0239  -0.0612 0.3873  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CE2 
46563 C  CE3 . TRP H  127 1.3285 0.7297 0.6197 0.0059  -0.0378 0.4113  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CE3 
46564 C  CZ2 . TRP H  127 1.3435 0.7571 0.6013 0.0272  -0.0723 0.4067  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CZ2 
46565 C  CZ3 . TRP H  127 1.3734 0.7595 0.6331 0.0089  -0.0484 0.4310  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CZ3 
46566 C  CH2 . TRP H  127 1.3806 0.7730 0.6236 0.0198  -0.0656 0.4286  ? ? ? ? ? ? 370  TRP H CH2 
46567 N  N   . ASN H  128 1.1114 0.5787 0.5716 0.0040  -0.0109 0.3156  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H N   
46568 C  CA  . ASN H  128 1.0951 0.5582 0.5843 -0.0029 -0.0009 0.3117  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H CA  
46569 C  C   . ASN H  128 1.0512 0.5307 0.5714 0.0012  -0.0023 0.2905  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H C   
46570 O  O   . ASN H  128 1.0356 0.5252 0.5599 0.0111  -0.0142 0.2806  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H O   
46571 C  CB  . ASN H  128 1.1157 0.5528 0.6175 0.0004  -0.0110 0.3231  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H CB  
46572 C  CG  . ASN H  128 1.1398 0.5594 0.6402 -0.0112 -0.0002 0.3378  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H CG  
46573 O  OD1 . ASN H  128 1.1284 0.5591 0.6318 -0.0219 0.0158  0.3344  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H OD1 
46574 N  ND2 . ASN H  128 1.1758 0.5683 0.6705 -0.0099 -0.0087 0.3556  ? ? ? ? ? ? 371  ASN H ND2 
46575 N  N   . SER H  129 1.0327 0.5139 0.5766 -0.0060 0.0084  0.2840  ? ? ? ? ? ? 372  SER H N   
46576 C  CA  . SER H  129 0.9922 0.4874 0.5675 -0.0018 0.0061  0.2643  ? ? ? ? ? ? 372  SER H CA  
46577 C  C   . SER H  129 0.9923 0.4772 0.5837 0.0094  -0.0101 0.2624  ? ? ? ? ? ? 372  SER H C   
46578 O  O   . SER H  129 0.9629 0.4619 0.5734 0.0166  -0.0163 0.2468  ? ? ? ? ? ? 372  SER H O   
46579 C  CB  . SER H  129 0.9769 0.4729 0.5753 -0.0113 0.0185  0.2592  ? ? ? ? ? ? 372  SER H CB  
46580 O  OG  . SER H  129 0.9699 0.4813 0.5578 -0.0200 0.0333  0.2571  ? ? ? ? ? ? 372  SER H OG  
46581 N  N   . ASP H  130 1.0271 0.4872 0.6107 0.0113  -0.0172 0.2787  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H N   
46582 C  CA  . ASP H  130 1.0301 0.4783 0.6311 0.0228  -0.0323 0.2771  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H CA  
46583 C  C   . ASP H  130 1.0165 0.4808 0.6158 0.0353  -0.0455 0.2684  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H C   
46584 O  O   . ASP H  130 1.0010 0.4685 0.6230 0.0446  -0.0544 0.2583  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H O   
46585 C  CB  . ASP H  130 1.0739 0.4907 0.6648 0.0232  -0.0387 0.2975  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H CB  
46586 C  CG  . ASP H  130 1.0845 0.4826 0.6889 0.0124  -0.0294 0.3032  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H CG  
46587 O  OD1 . ASP H  130 1.0565 0.4646 0.6837 0.0071  -0.0209 0.2895  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H OD1 
46588 O  OD2 . ASP H  130 1.1230 0.4956 0.7152 0.0089  -0.0314 0.3222  ? ? ? ? ? ? 373  ASP H OD2 
46589 N  N   . SER H  131 1.0227 0.4980 0.5960 0.0355  -0.0467 0.2718  ? ? ? ? ? ? 374  SER H N   
46590 C  CA  . SER H  131 1.0117 0.5022 0.5843 0.0464  -0.0600 0.2642  ? ? ? ? ? ? 374  SER H CA  
46591 C  C   . SER H  131 0.9685 0.4863 0.5578 0.0457  -0.0553 0.2437  ? ? ? ? ? ? 374  SER H C   
46592 O  O   . SER H  131 0.9512 0.4856 0.5479 0.0538  -0.0653 0.2339  ? ? ? ? ? ? 374  SER H O   
46593 C  CB  . SER H  131 1.0385 0.5285 0.5760 0.0469  -0.0649 0.2758  ? ? ? ? ? ? 374  SER H CB  
46594 O  OG  . SER H  131 1.0540 0.5395 0.5689 0.0353  -0.0507 0.2844  ? ? ? ? ? ? 374  SER H OG  
46595 N  N   . GLU H  132 0.9515 0.4744 0.5481 0.0357  -0.0402 0.2375  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H N   
46596 C  CA  . GLU H  132 0.9136 0.4610 0.5230 0.0338  -0.0346 0.2197  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H CA  
46597 C  C   . GLU H  132 0.8843 0.4381 0.5285 0.0366  -0.0348 0.2059  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H C   
46598 O  O   . GLU H  132 0.8526 0.4276 0.5103 0.0378  -0.0343 0.1909  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H O   
46599 C  CB  . GLU H  132 0.9120 0.4655 0.5058 0.0228  -0.0192 0.2199  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H CB  
46600 C  CG  . GLU H  132 0.9309 0.4882 0.4912 0.0227  -0.0210 0.2260  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H CG  
46601 C  CD  . GLU H  132 0.9355 0.4970 0.4783 0.0126  -0.0049 0.2274  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H CD  
46602 O  OE1 . GLU H  132 0.9192 0.4843 0.4783 0.0058  0.0071  0.2223  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H OE1 
46603 O  OE2 . GLU H  132 0.9565 0.5184 0.4693 0.0117  -0.0043 0.2335  ? ? ? ? ? ? 375  GLU H OE2 
46604 N  N   . LYS H  133 0.8969 0.4319 0.5549 0.0380  -0.0364 0.2109  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H N   
46605 C  CA  . LYS H  133 0.8745 0.4141 0.5634 0.0429  -0.0392 0.1979  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H CA  
46606 C  C   . LYS H  133 0.8649 0.4165 0.5632 0.0559  -0.0532 0.1908  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H C   
46607 O  O   . LYS H  133 0.8806 0.4323 0.5619 0.0612  -0.0624 0.1984  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H O   
46608 C  CB  . LYS H  133 0.8964 0.4101 0.5951 0.0425  -0.0397 0.2056  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H CB  
46609 C  CG  . LYS H  133 0.9060 0.4087 0.5997 0.0289  -0.0260 0.2127  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H CG  
46610 C  CD  . LYS H  133 0.9279 0.4036 0.6345 0.0278  -0.0277 0.2193  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H CD  
46611 C  CE  . LYS H  133 0.9514 0.4118 0.6445 0.0142  -0.0166 0.2340  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H CE  
46612 N  NZ  . LYS H  133 0.9607 0.4019 0.6729 0.0090  -0.0144 0.2349  ? ? ? ? ? ? 376  LYS H NZ  
46613 N  N   . PRO H  134 0.8403 0.4031 0.5655 0.0610  -0.0551 0.1764  ? ? ? ? ? ? 377  PRO H N   
46614 C  CA  . PRO H  134 0.8240 0.3862 0.5676 0.0544  -0.0451 0.1675  ? ? ? ? ? ? 377  PRO H CA  
46615 C  C   . PRO H  134 0.7974 0.3794 0.5390 0.0449  -0.0337 0.1592  ? ? ? ? ? ? 377  PRO H C   
46616 O  O   . PRO H  134 0.7812 0.3829 0.5174 0.0465  -0.0359 0.1535  ? ? ? ? ? ? 377  PRO H O   
46617 C  CB  . PRO H  134 0.8096 0.3790 0.5793 0.0649  -0.0526 0.1549  ? ? ? ? ? ? 377  PRO H CB  
46618 C  CG  . PRO H  134 0.8071 0.3907 0.5742 0.0753  -0.0640 0.1539  ? ? ? ? ? ? 377  PRO H CG  
46619 C  CD  . PRO H  134 0.8315 0.4063 0.5713 0.0740  -0.0677 0.1690  ? ? ? ? ? ? 377  PRO H CD  
46620 N  N   . PHE H  135 0.7945 0.3708 0.5407 0.0350  -0.0222 0.1587  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H N   
46621 C  CA  . PHE H  135 0.7714 0.3652 0.5165 0.0262  -0.0111 0.1514  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CA  
46622 C  C   . PHE H  135 0.7386 0.3527 0.5055 0.0293  -0.0122 0.1346  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H C   
46623 O  O   . PHE H  135 0.7348 0.3490 0.5178 0.0374  -0.0199 0.1286  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H O   
46624 C  CB  . PHE H  135 0.7776 0.3614 0.5242 0.0148  0.0012  0.1556  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CB  
46625 C  CG  . PHE H  135 0.8111 0.3757 0.5362 0.0097  0.0046  0.1732  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CG  
46626 C  CD1 . PHE H  135 0.8318 0.3753 0.5622 0.0039  0.0081  0.1820  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CD1 
46627 C  CD2 . PHE H  135 0.8237 0.3911 0.5227 0.0100  0.0042  0.1812  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CD2 
46628 C  CE1 . PHE H  135 0.8643 0.3907 0.5744 -0.0017 0.0118  0.1995  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CE1 
46629 C  CE2 . PHE H  135 0.8567 0.4072 0.5340 0.0050  0.0079  0.1981  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CE2 
46630 C  CZ  . PHE H  135 0.8765 0.4070 0.5597 -0.0010 0.0120  0.2076  ? ? ? ? ? ? 378  PHE H CZ  
46631 N  N   . ASP H  136 0.7161 0.3477 0.4834 0.0232  -0.0045 0.1270  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H N   
46632 C  CA  . ASP H  136 0.6857 0.3378 0.4712 0.0253  -0.0053 0.1122  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H CA  
46633 C  C   . ASP H  136 0.6693 0.3297 0.4591 0.0155  0.0065  0.1069  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H C   
46634 O  O   . ASP H  136 0.6831 0.3327 0.4640 0.0081  0.0147  0.1148  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H O   
46635 C  CB  . ASP H  136 0.6747 0.3440 0.4545 0.0309  -0.0129 0.1084  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H CB  
46636 C  CG  . ASP H  136 0.6770 0.3510 0.4353 0.0257  -0.0091 0.1124  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H CG  
46637 O  OD1 . ASP H  136 0.6969 0.3639 0.4368 0.0289  -0.0150 0.1213  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H OD1 
46638 O  OD2 . ASP H  136 0.6603 0.3447 0.4200 0.0191  -0.0006 0.1063  ? ? ? ? ? ? 379  ASP H OD2 
46639 N  N   . ASP H  137 0.6416 0.3213 0.4454 0.0151  0.0077  0.0943  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H N   
46640 C  CA  . ASP H  137 0.6275 0.3131 0.4405 0.0067  0.0178  0.0889  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H CA  
46641 C  C   . ASP H  137 0.6206 0.3158 0.4209 0.0008  0.0253  0.0895  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H C   
46642 O  O   . ASP H  137 0.6084 0.3107 0.4164 -0.0053 0.0335  0.0849  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H O   
46643 C  CB  . ASP H  137 0.6046 0.3036 0.4395 0.0086  0.0161  0.0758  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H CB  
46644 C  CG  . ASP H  137 0.5840 0.3040 0.4205 0.0128  0.0111  0.0680  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H CG  
46645 O  OD1 . ASP H  137 0.5875 0.3111 0.4097 0.0150  0.0072  0.0720  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H OD1 
46646 O  OD2 . ASP H  137 0.5651 0.2985 0.4172 0.0134  0.0107  0.0578  ? ? ? ? ? ? 380  ASP H OD2 
46647 N  N   . HIS H  138 0.6298 0.3252 0.4107 0.0031  0.0222  0.0946  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H N   
46648 C  CA  . HIS H  138 0.6310 0.3309 0.3961 -0.0018 0.0297  0.0964  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H CA  
46649 C  C   . HIS H  138 0.6392 0.3319 0.4055 -0.0096 0.0415  0.1010  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H C   
46650 O  O   . HIS H  138 0.6538 0.3326 0.4246 -0.0113 0.0427  0.1075  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H O   
46651 C  CB  . HIS H  138 0.6515 0.3448 0.3920 0.0013  0.0248  0.1046  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H CB  
46652 C  CG  . HIS H  138 0.6556 0.3531 0.3775 -0.0023 0.0314  0.1051  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H CG  
46653 N  ND1 . HIS H  138 0.6662 0.3589 0.3810 -0.0085 0.0433  0.1099  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H ND1 
46654 C  CD2 . HIS H  138 0.6535 0.3587 0.3617 -0.0004 0.0274  0.1015  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H CD2 
46655 C  CE1 . HIS H  138 0.6698 0.3678 0.3673 -0.0093 0.0469  0.1083  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H CE1 
46656 N  NE2 . HIS H  138 0.6625 0.3670 0.3555 -0.0046 0.0370  0.1030  ? ? ? ? ? ? 381  HIS H NE2 
46657 N  N   . LEU H  139 0.6304 0.3330 0.3943 -0.0143 0.0503  0.0974  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H N   
46658 C  CA  . LEU H  139 0.6343 0.3346 0.4047 -0.0218 0.0616  0.1003  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H CA  
46659 C  C   . LEU H  139 0.6642 0.3489 0.4179 -0.0250 0.0665  0.1141  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H C   
46660 O  O   . LEU H  139 0.6722 0.3516 0.4331 -0.0316 0.0743  0.1190  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H O   
46661 C  CB  . LEU H  139 0.6201 0.3353 0.3912 -0.0250 0.0698  0.0937  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H CB  
46662 C  CG  . LEU H  139 0.5937 0.3231 0.3873 -0.0268 0.0713  0.0827  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H CG  
46663 C  CD1 . LEU H  139 0.5854 0.3272 0.3745 -0.0283 0.0783  0.0779  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H CD1 
46664 C  CD2 . LEU H  139 0.5948 0.3200 0.4066 -0.0327 0.0762  0.0842  ? ? ? ? ? ? 382  LEU H CD2 
46665 N  N   . GLN H  140 0.6818 0.3598 0.4130 -0.0210 0.0619  0.1208  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H N   
46666 C  CA  . GLN H  140 0.7126 0.3757 0.4252 -0.0236 0.0656  0.1350  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H CA  
46667 C  C   . GLN H  140 0.7285 0.3772 0.4346 -0.0173 0.0532  0.1419  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H C   
46668 O  O   . GLN H  140 0.7529 0.3922 0.4360 -0.0156 0.0509  0.1521  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H O   
46669 C  CB  . GLN H  140 0.7237 0.3917 0.4115 -0.0240 0.0712  0.1373  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H CB  
46670 C  CG  . GLN H  140 0.7090 0.3920 0.4026 -0.0282 0.0823  0.1296  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H CG  
46671 C  CD  . GLN H  140 0.7172 0.4064 0.3863 -0.0260 0.0854  0.1277  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H CD  
46672 O  OE1 . GLN H  140 0.7120 0.4040 0.3723 -0.0202 0.0760  0.1221  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H OE1 
46673 N  NE2 . GLN H  140 0.7305 0.4228 0.3896 -0.0307 0.0987  0.1318  ? ? ? ? ? ? 383  GLN H NE2 
46674 N  N   . LYS H  141 0.7147 0.3629 0.4410 -0.0132 0.0451  0.1356  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H N   
46675 C  CA  . LYS H  141 0.7296 0.3631 0.4570 -0.0069 0.0341  0.1414  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H CA  
46676 C  C   . LYS H  141 0.7304 0.3676 0.4476 0.0021  0.0219  0.1404  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H C   
46677 O  O   . LYS H  141 0.7353 0.3655 0.4601 0.0090  0.0118  0.1414  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H O   
46678 C  CB  . LYS H  141 0.7618 0.3741 0.4787 -0.0111 0.0372  0.1569  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H CB  
46679 C  CG  . LYS H  141 0.7599 0.3695 0.4916 -0.0205 0.0479  0.1573  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H CG  
46680 C  CD  . LYS H  141 0.7909 0.3782 0.5174 -0.0248 0.0491  0.1720  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H CD  
46681 C  CE  . LYS H  141 0.7870 0.3642 0.5393 -0.0258 0.0458  0.1676  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H CE  
46682 N  NZ  . LYS H  141 0.8223 0.3720 0.5702 -0.0290 0.0438  0.1833  ? ? ? ? ? ? 384  LYS H NZ  
46683 N  N   . GLY H  142 0.7266 0.3748 0.4277 0.0024  0.0222  0.1381  ? ? ? ? ? ? 385  GLY H N   
46684 C  CA  . GLY H  142 0.7253 0.3793 0.4195 0.0100  0.0101  0.1359  ? ? ? ? ? ? 385  GLY H CA  
46685 C  C   . GLY H  142 0.7295 0.3908 0.4011 0.0091  0.0107  0.1355  ? ? ? ? ? ? 385  GLY H C   
46686 O  O   . GLY H  142 0.7378 0.3981 0.3953 0.0034  0.0210  0.1381  ? ? ? ? ? ? 385  GLY H O   
46687 N  N   . ALA H  143 0.7251 0.3943 0.3933 0.0149  -0.0007 0.1318  ? ? ? ? ? ? 386  ALA H N   
46688 C  CA  . ALA H  143 0.7271 0.4041 0.3763 0.0143  -0.0023 0.1288  ? ? ? ? ? ? 386  ALA H CA  
46689 C  C   . ALA H  143 0.7439 0.4184 0.3787 0.0205  -0.0162 0.1340  ? ? ? ? ? ? 386  ALA H C   
46690 O  O   . ALA H  143 0.7466 0.4183 0.3920 0.0266  -0.0258 0.1372  ? ? ? ? ? ? 386  ALA H O   
46691 C  CB  . ALA H  143 0.6973 0.3918 0.3613 0.0129  -0.0017 0.1151  ? ? ? ? ? ? 386  ALA H CB  
46692 N  N   . LEU H  144 0.7567 0.4323 0.3671 0.0192  -0.0170 0.1344  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H N   
46693 C  CA  . LEU H  144 0.7739 0.4489 0.3667 0.0237  -0.0300 0.1382  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H CA  
46694 C  C   . LEU H  144 0.7585 0.4485 0.3501 0.0227  -0.0348 0.1265  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H C   
46695 O  O   . LEU H  144 0.7521 0.4457 0.3377 0.0180  -0.0263 0.1197  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H O   
46696 C  CB  . LEU H  144 0.8092 0.4697 0.3699 0.0225  -0.0270 0.1501  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H CB  
46697 C  CG  . LEU H  144 0.8294 0.4729 0.3882 0.0220  -0.0219 0.1638  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H CG  
46698 C  CD1 . LEU H  144 0.8606 0.4930 0.3885 0.0179  -0.0138 0.1742  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H CD1 
46699 C  CD2 . LEU H  144 0.8398 0.4763 0.4053 0.0294  -0.0357 0.1714  ? ? ? ? ? ? 387  LEU H CD2 
46700 N  N   . LEU H  145 0.7529 0.4518 0.3521 0.0271  -0.0486 0.1241  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H N   
46701 C  CA  . LEU H  145 0.7408 0.4529 0.3398 0.0254  -0.0547 0.1143  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H CA  
46702 C  C   . LEU H  145 0.7669 0.4750 0.3390 0.0270  -0.0648 0.1185  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H C   
46703 O  O   . LEU H  145 0.7806 0.4865 0.3506 0.0323  -0.0756 0.1260  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H O   
46704 C  CB  . LEU H  145 0.7178 0.4454 0.3444 0.0286  -0.0639 0.1090  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H CB  
46705 C  CG  . LEU H  145 0.7066 0.4491 0.3356 0.0264  -0.0728 0.1003  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H CG  
46706 C  CD1 . LEU H  145 0.6917 0.4372 0.3213 0.0198  -0.0633 0.0911  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H CD1 
46707 C  CD2 . LEU H  145 0.6878 0.4469 0.3434 0.0300  -0.0819 0.0974  ? ? ? ? ? ? 388  LEU H CD2 
46708 N  N   . TYR H  146 0.7749 0.4823 0.3268 0.0230  -0.0625 0.1132  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H N   
46709 C  CA  . TYR H  146 0.8014 0.5054 0.3254 0.0240  -0.0732 0.1153  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CA  
46710 C  C   . TYR H  146 0.7936 0.5106 0.3272 0.0254  -0.0896 0.1105  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H C   
46711 O  O   . TYR H  146 0.7703 0.4990 0.3216 0.0224  -0.0905 0.1010  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H O   
46712 C  CB  . TYR H  146 0.8142 0.5130 0.3133 0.0199  -0.0658 0.1095  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CB  
46713 C  CG  . TYR H  146 0.8211 0.5104 0.3121 0.0179  -0.0483 0.1135  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CG  
46714 C  CD1 . TYR H  146 0.8222 0.5052 0.3225 0.0191  -0.0422 0.1236  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CD1 
46715 C  CD2 . TYR H  146 0.8280 0.5149 0.3024 0.0147  -0.0381 0.1069  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CD2 
46716 C  CE1 . TYR H  146 0.8290 0.5047 0.3231 0.0162  -0.0265 0.1277  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CE1 
46717 C  CE2 . TYR H  146 0.8344 0.5153 0.3029 0.0128  -0.0218 0.1106  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CE2 
46718 C  CZ  . TYR H  146 0.8346 0.5105 0.3133 0.0130  -0.0162 0.1214  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H CZ  
46719 O  OH  . TYR H  146 0.8408 0.5121 0.3156 0.0099  -0.0002 0.1255  ? ? ? ? ? ? 389  TYR H OH  
46720 N  N   . SER H  147 0.8143 0.5298 0.3363 0.0298  -0.1028 0.1178  ? ? ? ? ? ? 390  SER H N   
46721 C  CA  . SER H  147 0.8089 0.5386 0.3413 0.0312  -0.1194 0.1144  ? ? ? ? ? ? 390  SER H CA  
46722 C  C   . SER H  147 0.8135 0.5474 0.3320 0.0260  -0.1256 0.1051  ? ? ? ? ? ? 390  SER H C   
46723 O  O   . SER H  147 0.8370 0.5596 0.3252 0.0240  -0.1232 0.1045  ? ? ? ? ? ? 390  SER H O   
46724 C  CB  . SER H  147 0.8332 0.5596 0.3552 0.0377  -0.1324 0.1253  ? ? ? ? ? ? 390  SER H CB  
46725 O  OG  . SER H  147 0.8204 0.5512 0.3687 0.0436  -0.1338 0.1303  ? ? ? ? ? ? 390  SER H OG  
46726 N  N   . ASN H  148 0.7936 0.5438 0.3334 0.0237  -0.1344 0.0980  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H N   
46727 C  CA  . ASN H  148 0.7966 0.5495 0.3262 0.0175  -0.1401 0.0882  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H CA  
46728 C  C   . ASN H  148 0.8271 0.5768 0.3301 0.0176  -0.1550 0.0895  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H C   
46729 O  O   . ASN H  148 0.8401 0.5842 0.3235 0.0129  -0.1572 0.0818  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H O   
46730 C  CB  . ASN H  148 0.7667 0.5375 0.3272 0.0134  -0.1437 0.0808  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H CB  
46731 C  CG  . ASN H  148 0.7460 0.5149 0.3168 0.0092  -0.1293 0.0739  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H CG  
46732 O  OD1 . ASN H  148 0.7507 0.5068 0.3103 0.0103  -0.1159 0.0754  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H OD1 
46733 N  ND2 . ASN H  148 0.7244 0.5061 0.3160 0.0041  -0.1320 0.0669  ? ? ? ? ? ? 391  ASN H ND2 
46734 N  N   . ASN H  149 0.8397 0.5922 0.3421 0.0235  -0.1654 0.0989  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H N   
46735 C  CA  . ASN H  149 0.8646 0.6191 0.3493 0.0242  -0.1828 0.1007  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H CA  
46736 C  C   . ASN H  149 0.8893 0.6345 0.3579 0.0317  -0.1858 0.1140  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H C   
46737 O  O   . ASN H  149 0.8838 0.6377 0.3715 0.0376  -0.1932 0.1210  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H O   
46738 C  CB  . ASN H  149 0.8473 0.6240 0.3612 0.0238  -0.1975 0.0986  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H CB  
46739 C  CG  . ASN H  149 0.8346 0.6206 0.3568 0.0148  -0.2018 0.0866  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H CG  
46740 O  OD1 . ASN H  149 0.8071 0.6001 0.3522 0.0112  -0.1933 0.0811  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H OD1 
46741 N  ND2 . ASN H  149 0.8565 0.6418 0.3596 0.0110  -0.2156 0.0828  ? ? ? ? ? ? 392  ASN H ND2 
46742 N  N   . SER H  150 0.9181 0.6462 0.3523 0.0321  -0.1805 0.1182  ? ? ? ? ? ? 393  SER H N   
46743 C  CA  . SER H  150 0.9436 0.6644 0.3635 0.0390  -0.1869 0.1321  ? ? ? ? ? ? 393  SER H CA  
46744 C  C   . SER H  150 0.9832 0.6944 0.3620 0.0386  -0.1954 0.1345  ? ? ? ? ? ? 393  SER H C   
46745 O  O   . SER H  150 0.9989 0.6979 0.3502 0.0352  -0.1849 0.1313  ? ? ? ? ? ? 393  SER H O   
46746 C  CB  . SER H  150 0.9414 0.6500 0.3646 0.0422  -0.1712 0.1413  ? ? ? ? ? ? 393  SER H CB  
46747 O  OG  . SER H  150 0.9702 0.6691 0.3770 0.0484  -0.1778 0.1559  ? ? ? ? ? ? 393  SER H OG  
46748 N  N   . LYS H  151 1.0003 0.7179 0.3747 0.0423  -0.2146 0.1398  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H N   
46749 C  CA  . LYS H  151 1.0421 0.7497 0.3754 0.0431  -0.2237 0.1445  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H CA  
46750 C  C   . LYS H  151 1.0649 0.7532 0.3687 0.0440  -0.2082 0.1529  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H C   
46751 O  O   . LYS H  151 1.0864 0.7659 0.3581 0.0405  -0.2032 0.1483  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H O   
46752 C  CB  . LYS H  151 1.0596 0.7737 0.3936 0.0497  -0.2437 0.1550  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H CB  
46753 C  CG  . LYS H  151 1.0684 0.7958 0.3986 0.0467  -0.2643 0.1470  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H CG  
46754 C  CD  . LYS H  151 1.0316 0.7810 0.4051 0.0446  -0.2707 0.1387  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H CD  
46755 C  CE  . LYS H  151 1.0304 0.7945 0.4268 0.0526  -0.2866 0.1483  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H CE  
46756 N  NZ  . LYS H  151 0.9910 0.7778 0.4334 0.0513  -0.2880 0.1413  ? ? ? ? ? ? 394  LYS H NZ  
46757 N  N   . LEU H  152 1.0607 0.7428 0.3763 0.0486  -0.2005 0.1651  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H N   
46758 C  CA  . LEU H  152 1.0834 0.7478 0.3735 0.0489  -0.1860 0.1756  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H CA  
46759 C  C   . LEU H  152 1.0805 0.7387 0.3563 0.0426  -0.1667 0.1667  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H C   
46760 O  O   . LEU H  152 1.1099 0.7561 0.3526 0.0417  -0.1585 0.1728  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H O   
46761 C  CB  . LEU H  152 1.0723 0.7312 0.3858 0.0535  -0.1796 0.1878  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H CB  
46762 C  CG  . LEU H  152 1.0812 0.7432 0.4063 0.0617  -0.1976 0.1987  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H CG  
46763 C  CD1 . LEU H  152 1.0723 0.7262 0.4202 0.0665  -0.1908 0.2096  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H CD1 
46764 C  CD2 . LEU H  152 1.1257 0.7800 0.4118 0.0641  -0.2105 0.2087  ? ? ? ? ? ? 395  LEU H CD2 
46765 N  N   . THR H  153 1.0460 0.7128 0.3473 0.0386  -0.1591 0.1532  ? ? ? ? ? ? 396  THR H N   
46766 C  CA  . THR H  153 1.0398 0.7016 0.3332 0.0337  -0.1399 0.1447  ? ? ? ? ? ? 396  THR H CA  
46767 C  C   . THR H  153 1.0229 0.6930 0.3234 0.0292  -0.1423 0.1271  ? ? ? ? ? ? 396  THR H C   
46768 O  O   . THR H  153 0.9950 0.6684 0.3162 0.0262  -0.1301 0.1187  ? ? ? ? ? ? 396  THR H O   
46769 C  CB  . THR H  153 1.0114 0.6723 0.3330 0.0329  -0.1228 0.1472  ? ? ? ? ? ? 396  THR H CB  
46770 O  OG1 . THR H  153 0.9861 0.6555 0.3431 0.0360  -0.1306 0.1498  ? ? ? ? ? ? 396  THR H OG1 
46771 C  CG2 . THR H  153 1.0339 0.6813 0.3375 0.0337  -0.1105 0.1613  ? ? ? ? ? ? 396  THR H CG2 
46772 N  N   . SER H  154 1.0415 0.7142 0.3244 0.0287  -0.1584 0.1218  ? ? ? ? ? ? 397  SER H N   
46773 C  CA  . SER H  154 1.0241 0.7055 0.3200 0.0242  -0.1650 0.1064  ? ? ? ? ? ? 397  SER H CA  
46774 C  C   . SER H  154 1.0194 0.6952 0.3076 0.0202  -0.1502 0.0937  ? ? ? ? ? ? 397  SER H C   
46775 O  O   . SER H  154 0.9937 0.6762 0.3047 0.0164  -0.1504 0.0828  ? ? ? ? ? ? 397  SER H O   
46776 C  CB  . SER H  154 1.0443 0.7304 0.3268 0.0238  -0.1870 0.1036  ? ? ? ? ? ? 397  SER H CB  
46777 O  OG  . SER H  154 1.0814 0.7566 0.3218 0.0232  -0.1880 0.1000  ? ? ? ? ? ? 397  SER H OG  
46778 N  N   . GLN H  155 1.0426 0.7071 0.3015 0.0211  -0.1367 0.0954  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H N   
46779 C  CA  . GLN H  155 1.0367 0.6970 0.2916 0.0185  -0.1210 0.0834  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H CA  
46780 C  C   . GLN H  155 1.0003 0.6650 0.2890 0.0175  -0.1055 0.0839  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H C   
46781 O  O   . GLN H  155 0.9931 0.6555 0.2823 0.0161  -0.0913 0.0756  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H O   
46782 C  CB  . GLN H  155 1.0706 0.7204 0.2872 0.0203  -0.1085 0.0856  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H CB  
46783 C  CG  . GLN H  155 1.0619 0.7097 0.2867 0.0211  -0.0883 0.0961  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H CG  
46784 C  CD  . GLN H  155 1.0676 0.7138 0.2962 0.0235  -0.0919 0.1155  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H CD  
46785 O  OE1 . GLN H  155 1.0874 0.7326 0.3031 0.0259  -0.1088 0.1227  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H OE1 
46786 N  NE2 . GLN H  155 1.0524 0.6975 0.2985 0.0231  -0.0764 0.1239  ? ? ? ? ? ? 398  GLN H NE2 
46787 N  N   . ALA H  156 0.9790 0.6500 0.2954 0.0188  -0.1082 0.0936  ? ? ? ? ? ? 399  ALA H N   
46788 C  CA  . ALA H  156 0.9441 0.6201 0.2939 0.0177  -0.0958 0.0931  ? ? ? ? ? ? 399  ALA H CA  
46789 C  C   . ALA H  156 0.9127 0.6014 0.2967 0.0160  -0.1068 0.0875  ? ? ? ? ? ? 399  ALA H C   
46790 O  O   . ALA H  156 0.8817 0.5770 0.2965 0.0151  -0.0997 0.0867  ? ? ? ? ? ? 399  ALA H O   
46791 C  CB  . ALA H  156 0.9456 0.6175 0.3004 0.0204  -0.0874 0.1081  ? ? ? ? ? ? 399  ALA H CB  
46792 N  N   . ASN H  157 0.9219 0.6150 0.3000 0.0151  -0.1241 0.0835  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H N   
46793 C  CA  . ASN H  157 0.8951 0.6022 0.3042 0.0127  -0.1351 0.0784  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H CA  
46794 C  C   . ASN H  157 0.8711 0.5814 0.2973 0.0077  -0.1281 0.0663  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H C   
46795 O  O   . ASN H  157 0.8783 0.5793 0.2897 0.0065  -0.1169 0.0597  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H O   
46796 C  CB  . ASN H  157 0.9141 0.6252 0.3110 0.0118  -0.1555 0.0768  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H CB  
46797 C  CG  . ASN H  157 0.9266 0.6411 0.3222 0.0173  -0.1665 0.0898  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H CG  
46798 O  OD1 . ASN H  157 0.9216 0.6341 0.3257 0.0219  -0.1591 0.1004  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H OD1 
46799 N  ND2 . ASN H  157 0.9431 0.6629 0.3297 0.0168  -0.1851 0.0891  ? ? ? ? ? ? 400  ASN H ND2 
46800 N  N   . SER H  158 0.8435 0.5674 0.3010 0.0050  -0.1345 0.0634  ? ? ? ? ? ? 401  SER H N   
46801 C  CA  . SER H  158 0.8200 0.5471 0.2957 0.0000  -0.1283 0.0532  ? ? ? ? ? ? 401  SER H CA  
46802 C  C   . SER H  158 0.7974 0.5414 0.3026 -0.0034 -0.1400 0.0517  ? ? ? ? ? ? 401  SER H C   
46803 O  O   . SER H  158 0.7924 0.5470 0.3106 -0.0005 -0.1476 0.0591  ? ? ? ? ? ? 401  SER H O   
46804 C  CB  . SER H  158 0.8005 0.5257 0.2897 0.0015  -0.1097 0.0548  ? ? ? ? ? ? 401  SER H CB  
46805 O  OG  . SER H  158 0.7768 0.5065 0.2858 -0.0027 -0.1047 0.0464  ? ? ? ? ? ? 401  SER H OG  
46806 N  N   . ASN H  159 0.7857 0.5323 0.3011 -0.0096 -0.1417 0.0423  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H N   
46807 C  CA  . ASN H  159 0.7619 0.5262 0.3079 -0.0143 -0.1504 0.0413  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H CA  
46808 C  C   . ASN H  159 0.7302 0.5017 0.3035 -0.0154 -0.1382 0.0404  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H C   
46809 O  O   . ASN H  159 0.7093 0.4955 0.3078 -0.0197 -0.1424 0.0391  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H O   
46810 C  CB  . ASN H  159 0.7721 0.5353 0.3123 -0.0217 -0.1627 0.0327  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H CB  
46811 C  CG  . ASN H  159 0.8022 0.5613 0.3184 -0.0210 -0.1769 0.0334  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H CG  
46812 O  OD1 . ASN H  159 0.8045 0.5739 0.3256 -0.0177 -0.1853 0.0411  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H OD1 
46813 N  ND2 . ASN H  159 0.8273 0.5710 0.3167 -0.0234 -0.1801 0.0252  ? ? ? ? ? ? 402  ASN H ND2 
46814 N  N   . TYR H  160 0.7281 0.4900 0.2957 -0.0116 -0.1230 0.0416  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H N   
46815 C  CA  . TYR H  160 0.7019 0.4682 0.2912 -0.0129 -0.1114 0.0396  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CA  
46816 C  C   . TYR H  160 0.6859 0.4575 0.2911 -0.0078 -0.1015 0.0469  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H C   
46817 O  O   . TYR H  160 0.6761 0.4604 0.2982 -0.0057 -0.1076 0.0519  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H O   
46818 C  CB  . TYR H  160 0.7094 0.4617 0.2841 -0.0147 -0.1025 0.0320  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CB  
46819 C  CG  . TYR H  160 0.7168 0.4674 0.2875 -0.0208 -0.1136 0.0241  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CG  
46820 C  CD1 . TYR H  160 0.6955 0.4574 0.2910 -0.0268 -0.1180 0.0216  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CD1 
46821 C  CD2 . TYR H  160 0.7464 0.4842 0.2887 -0.0210 -0.1204 0.0194  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CD2 
46822 C  CE1 . TYR H  160 0.7035 0.4627 0.2966 -0.0336 -0.1288 0.0151  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CE1 
46823 C  CE2 . TYR H  160 0.7550 0.4895 0.2942 -0.0272 -0.1316 0.0117  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CE2 
46824 C  CZ  . TYR H  160 0.7332 0.4781 0.2986 -0.0337 -0.1358 0.0099  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H CZ  
46825 O  OH  . TYR H  160 0.7428 0.4836 0.3063 -0.0409 -0.1475 0.0030  ? ? ? ? ? ? 403  TYR H OH  
46826 N  N   . ARG H  161 0.6841 0.4464 0.2850 -0.0059 -0.0868 0.0470  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H N   
46827 C  CA  . ARG H  161 0.6731 0.4373 0.2866 -0.0017 -0.0777 0.0535  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H CA  
46828 C  C   . ARG H  161 0.6456 0.4270 0.2904 -0.0028 -0.0806 0.0530  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H C   
46829 O  O   . ARG H  161 0.6386 0.4263 0.2968 0.0013  -0.0810 0.0584  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H O   
46830 C  CB  . ARG H  161 0.6939 0.4520 0.2927 0.0035  -0.0815 0.0626  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H CB  
46831 C  CG  . ARG H  161 0.7227 0.4648 0.2889 0.0045  -0.0770 0.0640  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H CG  
46832 C  CD  . ARG H  161 0.7427 0.4777 0.2955 0.0095  -0.0781 0.0749  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H CD  
46833 N  NE  . ARG H  161 0.7707 0.4912 0.2921 0.0102  -0.0714 0.0773  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H NE  
46834 C  CZ  . ARG H  161 0.7999 0.5137 0.2946 0.0121  -0.0798 0.0817  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H CZ  
46835 N  NH1 . ARG H  161 0.8047 0.5248 0.3013 0.0137  -0.0960 0.0841  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H NH1 
46836 N  NH2 . ARG H  161 0.8253 0.5273 0.2912 0.0126  -0.0719 0.0836  ? ? ? ? ? ? 404  ARG H NH2 
46837 N  N   . ILE H  162 0.6321 0.4208 0.2877 -0.0082 -0.0829 0.0464  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H N   
46838 C  CA  . ILE H  162 0.6052 0.4102 0.2894 -0.0102 -0.0822 0.0451  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H CA  
46839 C  C   . ILE H  162 0.5914 0.3940 0.2857 -0.0081 -0.0681 0.0455  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H C   
46840 O  O   . ILE H  162 0.5911 0.3851 0.2793 -0.0100 -0.0593 0.0417  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H O   
46841 C  CB  . ILE H  162 0.5980 0.4078 0.2875 -0.0175 -0.0868 0.0387  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H CB  
46842 C  CG1 . ILE H  162 0.6164 0.4254 0.2926 -0.0201 -0.1010 0.0381  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H CG1 
46843 C  CG2 . ILE H  162 0.5726 0.4010 0.2900 -0.0202 -0.0870 0.0382  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H CG2 
46844 C  CD1 . ILE H  162 0.6123 0.4261 0.2947 -0.0279 -0.1081 0.0331  ? ? ? ? ? ? 405  ILE H CD1 
46845 N  N   . LEU H  163 0.5814 0.3914 0.2912 -0.0039 -0.0663 0.0495  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H N   
46846 C  CA  . LEU H  163 0.5716 0.3777 0.2900 -0.0019 -0.0537 0.0502  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H CA  
46847 C  C   . LEU H  163 0.5462 0.3649 0.2875 -0.0048 -0.0489 0.0454  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H C   
46848 O  O   . LEU H  163 0.5345 0.3680 0.2890 -0.0073 -0.0558 0.0433  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H O   
46849 C  CB  . LEU H  163 0.5783 0.3816 0.2991 0.0044  -0.0536 0.0569  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H CB  
46850 C  CG  . LEU H  163 0.6055 0.3955 0.3026 0.0076  -0.0579 0.0633  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H CG  
46851 C  CD1 . LEU H  163 0.6129 0.3973 0.3134 0.0137  -0.0568 0.0705  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H CD1 
46852 C  CD2 . LEU H  163 0.6205 0.3960 0.2950 0.0051  -0.0506 0.0626  ? ? ? ? ? ? 406  LEU H CD2 
46853 N  N   . ASN H  164 0.5387 0.3525 0.2847 -0.0050 -0.0376 0.0441  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H N   
46854 C  CA  . ASN H  164 0.5161 0.3420 0.2841 -0.0066 -0.0332 0.0405  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H CA  
46855 C  C   . ASN H  164 0.5034 0.3402 0.2795 -0.0121 -0.0368 0.0360  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H C   
46856 O  O   . ASN H  164 0.4863 0.3380 0.2808 -0.0132 -0.0373 0.0341  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H O   
46857 C  CB  . ASN H  164 0.5082 0.3449 0.2924 -0.0023 -0.0362 0.0422  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H CB  
46858 C  CG  . ASN H  164 0.5215 0.3463 0.2999 0.0030  -0.0335 0.0473  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H CG  
46859 O  OD1 . ASN H  164 0.5282 0.3554 0.3085 0.0079  -0.0402 0.0508  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H OD1 
46860 N  ND2 . ASN H  164 0.5272 0.3389 0.2983 0.0022  -0.0239 0.0484  ? ? ? ? ? ? 407  ASN H ND2 
46861 N  N   . ARG H  165 0.5131 0.3425 0.2752 -0.0155 -0.0397 0.0341  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H N   
46862 C  CA  . ARG H  165 0.5029 0.3396 0.2726 -0.0213 -0.0427 0.0302  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H CA  
46863 C  C   . ARG H  165 0.4928 0.3267 0.2683 -0.0227 -0.0331 0.0270  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H C   
46864 O  O   . ARG H  165 0.4984 0.3236 0.2657 -0.0250 -0.0318 0.0239  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H O   
46865 C  CB  . ARG H  165 0.5185 0.3480 0.2726 -0.0245 -0.0512 0.0289  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H CB  
46866 C  CG  . ARG H  165 0.5261 0.3618 0.2781 -0.0237 -0.0615 0.0321  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H CG  
46867 C  CD  . ARG H  165 0.5086 0.3651 0.2831 -0.0238 -0.0646 0.0339  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H CD  
46868 N  NE  . ARG H  165 0.5158 0.3811 0.2907 -0.0229 -0.0756 0.0368  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H NE  
46869 C  CZ  . ARG H  165 0.5213 0.3917 0.2944 -0.0287 -0.0860 0.0361  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H CZ  
46870 N  NH1 . ARG H  165 0.5218 0.3874 0.2917 -0.0356 -0.0872 0.0328  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H NH1 
46871 N  NH2 . ARG H  165 0.5277 0.4075 0.3025 -0.0276 -0.0959 0.0389  ? ? ? ? ? ? 408  ARG H NH2 
46872 N  N   . THR H  166 0.4792 0.3203 0.2692 -0.0208 -0.0267 0.0273  ? ? ? ? ? ? 409  THR H N   
46873 C  CA  . THR H  166 0.4696 0.3101 0.2665 -0.0222 -0.0189 0.0245  ? ? ? ? ? ? 409  THR H CA  
46874 C  C   . THR H  166 0.4597 0.3089 0.2649 -0.0275 -0.0233 0.0223  ? ? ? ? ? ? 409  THR H C   
46875 O  O   . THR H  166 0.4589 0.3162 0.2665 -0.0305 -0.0317 0.0233  ? ? ? ? ? ? 409  THR H O   
46876 C  CB  . THR H  166 0.4570 0.3057 0.2692 -0.0200 -0.0135 0.0248  ? ? ? ? ? ? 409  THR H CB  
46877 O  OG1 . THR H  166 0.4455 0.3108 0.2713 -0.0208 -0.0193 0.0248  ? ? ? ? ? ? 409  THR H OG1 
46878 C  CG2 . THR H  166 0.4676 0.3076 0.2737 -0.0152 -0.0103 0.0281  ? ? ? ? ? ? 409  THR H CG2 
46879 N  N   . PRO H  167 0.4526 0.3009 0.2632 -0.0291 -0.0180 0.0198  ? ? ? ? ? ? 410  PRO H N   
46880 C  CA  . PRO H  167 0.4441 0.3010 0.2631 -0.0343 -0.0230 0.0191  ? ? ? ? ? ? 410  PRO H CA  
46881 C  C   . PRO H  167 0.4317 0.3077 0.2648 -0.0364 -0.0275 0.0211  ? ? ? ? ? ? 410  PRO H C   
46882 O  O   . PRO H  167 0.4309 0.3140 0.2666 -0.0416 -0.0347 0.0224  ? ? ? ? ? ? 410  PRO H O   
46883 C  CB  . PRO H  167 0.4358 0.2924 0.2623 -0.0342 -0.0159 0.0169  ? ? ? ? ? ? 410  PRO H CB  
46884 C  CG  . PRO H  167 0.4451 0.2889 0.2623 -0.0301 -0.0086 0.0156  ? ? ? ? ? ? 410  PRO H CG  
46885 C  CD  . PRO H  167 0.4529 0.2935 0.2627 -0.0268 -0.0083 0.0180  ? ? ? ? ? ? 410  PRO H CD  
46886 N  N   . THR H  168 0.4235 0.3078 0.2657 -0.0327 -0.0232 0.0211  ? ? ? ? ? ? 411  THR H N   
46887 C  CA  . THR H  168 0.4117 0.3156 0.2682 -0.0334 -0.0258 0.0216  ? ? ? ? ? ? 411  THR H CA  
46888 C  C   . THR H  168 0.4177 0.3273 0.2720 -0.0336 -0.0337 0.0241  ? ? ? ? ? ? 411  THR H C   
46889 O  O   . THR H  168 0.4115 0.3377 0.2750 -0.0371 -0.0387 0.0253  ? ? ? ? ? ? 411  THR H O   
46890 C  CB  . THR H  168 0.4059 0.3132 0.2704 -0.0280 -0.0196 0.0199  ? ? ? ? ? ? 411  THR H CB  
46891 O  OG1 . THR H  168 0.3998 0.3041 0.2681 -0.0287 -0.0129 0.0175  ? ? ? ? ? ? 411  THR H OG1 
46892 C  CG2 . THR H  168 0.3964 0.3235 0.2745 -0.0269 -0.0217 0.0192  ? ? ? ? ? ? 411  THR H CG2 
46893 N  N   . ASN H  169 0.4310 0.3274 0.2728 -0.0300 -0.0350 0.0251  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H N   
46894 C  CA  . ASN H  169 0.4385 0.3396 0.2778 -0.0286 -0.0428 0.0276  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H CA  
46895 C  C   . ASN H  169 0.4539 0.3434 0.2775 -0.0316 -0.0496 0.0286  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H C   
46896 O  O   . ASN H  169 0.4646 0.3522 0.2813 -0.0290 -0.0552 0.0306  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H O   
46897 C  CB  . ASN H  169 0.4436 0.3399 0.2816 -0.0209 -0.0399 0.0287  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H CB  
46898 C  CG  . ASN H  169 0.4502 0.3541 0.2891 -0.0177 -0.0482 0.0314  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H CG  
46899 O  OD1 . ASN H  169 0.4432 0.3658 0.2938 -0.0196 -0.0539 0.0316  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H OD1 
46900 N  ND2 . ASN H  169 0.4646 0.3550 0.2916 -0.0127 -0.0488 0.0339  ? ? ? ? ? ? 412  ASN H ND2 
46901 N  N   . GLN H  170 0.4563 0.3379 0.2743 -0.0369 -0.0499 0.0269  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H N   
46902 C  CA  . GLN H  170 0.4738 0.3402 0.2744 -0.0390 -0.0554 0.0261  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H CA  
46903 C  C   . GLN H  170 0.4814 0.3549 0.2807 -0.0426 -0.0672 0.0280  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H C   
46904 O  O   . GLN H  170 0.4985 0.3606 0.2820 -0.0422 -0.0726 0.0276  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H O   
46905 C  CB  . GLN H  170 0.4745 0.3323 0.2726 -0.0436 -0.0541 0.0233  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H CB  
46906 C  CG  . GLN H  170 0.4941 0.3341 0.2737 -0.0447 -0.0585 0.0208  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H CG  
46907 C  CD  . GLN H  170 0.4957 0.3258 0.2738 -0.0473 -0.0564 0.0176  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H CD  
46908 O  OE1 . GLN H  170 0.4829 0.3220 0.2749 -0.0512 -0.0561 0.0187  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H OE1 
46909 N  NE2 . GLN H  170 0.5128 0.3243 0.2737 -0.0447 -0.0550 0.0135  ? ? ? ? ? ? 413  GLN H NE2 
46910 N  N   . THR H  171 0.4694 0.3632 0.2855 -0.0464 -0.0714 0.0300  ? ? ? ? ? ? 414  THR H N   
46911 C  CA  . THR H  171 0.4761 0.3793 0.2935 -0.0503 -0.0826 0.0321  ? ? ? ? ? ? 414  THR H CA  
46912 C  C   . THR H  171 0.4765 0.3899 0.2980 -0.0436 -0.0848 0.0343  ? ? ? ? ? ? 414  THR H C   
46913 O  O   . THR H  171 0.4800 0.4056 0.3063 -0.0460 -0.0941 0.0364  ? ? ? ? ? ? 414  THR H O   
46914 C  CB  . THR H  171 0.4645 0.3875 0.2991 -0.0584 -0.0864 0.0340  ? ? ? ? ? ? 414  THR H CB  
46915 O  OG1 . THR H  171 0.4476 0.3899 0.2991 -0.0547 -0.0804 0.0349  ? ? ? ? ? ? 414  THR H OG1 
46916 C  CG2 . THR H  171 0.4646 0.3774 0.2967 -0.0650 -0.0850 0.0328  ? ? ? ? ? ? 414  THR H CG2 
46917 N  N   . GLY H  172 0.4738 0.3824 0.2945 -0.0355 -0.0768 0.0342  ? ? ? ? ? ? 415  GLY H N   
46918 C  CA  . GLY H  172 0.4753 0.3917 0.3008 -0.0282 -0.0788 0.0365  ? ? ? ? ? ? 415  GLY H CA  
46919 C  C   . GLY H  172 0.4585 0.3994 0.3067 -0.0270 -0.0777 0.0366  ? ? ? ? ? ? 415  GLY H C   
46920 O  O   . GLY H  172 0.4590 0.4105 0.3150 -0.0209 -0.0807 0.0380  ? ? ? ? ? ? 415  GLY H O   
46921 N  N   . LYS H  173 0.4450 0.3952 0.3033 -0.0324 -0.0735 0.0350  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H N   
46922 C  CA  . LYS H  173 0.4293 0.4028 0.3076 -0.0312 -0.0703 0.0342  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H CA  
46923 C  C   . LYS H  173 0.4188 0.3881 0.2991 -0.0331 -0.0609 0.0316  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H C   
46924 O  O   . LYS H  173 0.4217 0.3777 0.2927 -0.0386 -0.0600 0.0314  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H O   
46925 C  CB  . LYS H  173 0.4252 0.4212 0.3152 -0.0387 -0.0777 0.0363  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H CB  
46926 C  CG  . LYS H  173 0.4092 0.4287 0.3171 -0.0404 -0.0726 0.0354  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H CG  
46927 C  CD  . LYS H  173 0.4065 0.4490 0.3258 -0.0497 -0.0795 0.0388  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H CD  
46928 C  CE  . LYS H  173 0.3974 0.4721 0.3369 -0.0459 -0.0789 0.0387  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H CE  
46929 N  NZ  . LYS H  173 0.3842 0.4730 0.3338 -0.0443 -0.0694 0.0360  ? ? ? ? ? ? 416  LYS H NZ  
46930 N  N   . LYS H  174 0.4084 0.3876 0.3000 -0.0282 -0.0543 0.0291  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H N   
46931 C  CA  . LYS H  174 0.3997 0.3748 0.2927 -0.0297 -0.0461 0.0264  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H CA  
46932 C  C   . LYS H  174 0.3927 0.3784 0.2902 -0.0391 -0.0474 0.0277  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H C   
46933 O  O   . LYS H  174 0.3875 0.3946 0.2957 -0.0430 -0.0509 0.0294  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H O   
46934 C  CB  . LYS H  174 0.3918 0.3773 0.2966 -0.0227 -0.0403 0.0228  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H CB  
46935 C  CG  . LYS H  174 0.3836 0.3667 0.2912 -0.0231 -0.0325 0.0193  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H CG  
46936 C  CD  . LYS H  174 0.3803 0.3715 0.2980 -0.0152 -0.0287 0.0150  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H CD  
46937 C  CE  . LYS H  174 0.3708 0.3682 0.2949 -0.0163 -0.0223 0.0106  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H CE  
46938 N  NZ  . LYS H  174 0.3712 0.3510 0.2870 -0.0200 -0.0185 0.0109  ? ? ? ? ? ? 417  LYS H NZ  
46939 N  N   . ASP H  175 0.3933 0.3649 0.2834 -0.0430 -0.0446 0.0274  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H N   
46940 C  CA  . ASP H  175 0.3894 0.3687 0.2830 -0.0520 -0.0470 0.0297  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H CA  
46941 C  C   . ASP H  175 0.3767 0.3788 0.2841 -0.0535 -0.0433 0.0295  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H C   
46942 O  O   . ASP H  175 0.3702 0.3728 0.2808 -0.0490 -0.0366 0.0260  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H O   
46943 C  CB  . ASP H  175 0.3938 0.3526 0.2772 -0.0543 -0.0447 0.0290  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H CB  
46944 C  CG  . ASP H  175 0.3970 0.3556 0.2795 -0.0635 -0.0502 0.0324  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H CG  
46945 O  OD1 . ASP H  175 0.3905 0.3682 0.2833 -0.0693 -0.0522 0.0355  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H OD1 
46946 O  OD2 . ASP H  175 0.4079 0.3465 0.2788 -0.0649 -0.0526 0.0319  ? ? ? ? ? ? 418  ASP H OD2 
46947 N  N   . PRO H  176 0.3743 0.3960 0.2898 -0.0603 -0.0478 0.0332  ? ? ? ? ? ? 419  PRO H N   
46948 C  CA  . PRO H  176 0.3642 0.4091 0.2912 -0.0621 -0.0440 0.0333  ? ? ? ? ? ? 419  PRO H CA  
46949 C  C   . PRO H  176 0.3609 0.4000 0.2853 -0.0657 -0.0403 0.0336  ? ? ? ? ? ? 419  PRO H C   
46950 O  O   . PRO H  176 0.3534 0.4080 0.2846 -0.0653 -0.0359 0.0324  ? ? ? ? ? ? 419  PRO H O   
46951 C  CB  . PRO H  176 0.3655 0.4292 0.2994 -0.0710 -0.0503 0.0389  ? ? ? ? ? ? 419  PRO H CB  
46952 C  CG  . PRO H  176 0.3760 0.4237 0.3016 -0.0751 -0.0577 0.0415  ? ? ? ? ? ? 419  PRO H CG  
46953 C  CD  . PRO H  176 0.3818 0.4071 0.2967 -0.0668 -0.0566 0.0374  ? ? ? ? ? ? 419  PRO H CD  
46954 N  N   . ARG H  177 0.3675 0.3849 0.2820 -0.0689 -0.0424 0.0350  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H N   
46955 C  CA  . ARG H  177 0.3653 0.3783 0.2785 -0.0725 -0.0401 0.0361  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H CA  
46956 C  C   . ARG H  177 0.3595 0.3670 0.2727 -0.0656 -0.0327 0.0309  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H C   
46957 O  O   . ARG H  177 0.3559 0.3671 0.2711 -0.0680 -0.0307 0.0316  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H O   
46958 C  CB  . ARG H  177 0.3756 0.3669 0.2792 -0.0773 -0.0449 0.0387  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H CB  
46959 C  CG  . ARG H  177 0.3821 0.3782 0.2865 -0.0861 -0.0525 0.0442  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H CG  
46960 C  CD  . ARG H  177 0.3942 0.3660 0.2884 -0.0893 -0.0572 0.0451  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H CD  
46961 N  NE  . ARG H  177 0.4019 0.3564 0.2865 -0.0836 -0.0580 0.0409  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H NE  
46962 C  CZ  . ARG H  177 0.4147 0.3462 0.2881 -0.0841 -0.0615 0.0395  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H CZ  
46963 N  NH1 . ARG H  177 0.4212 0.3426 0.2927 -0.0894 -0.0648 0.0419  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H NH1 
46964 N  NH2 . ARG H  177 0.4223 0.3405 0.2859 -0.0787 -0.0615 0.0356  ? ? ? ? ? ? 420  ARG H NH2 
46965 N  N   . TYR H  178 0.3604 0.3574 0.2708 -0.0578 -0.0293 0.0263  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H N   
46966 C  CA  . TYR H  178 0.3573 0.3453 0.2673 -0.0525 -0.0229 0.0218  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CA  
46967 C  C   . TYR H  178 0.3525 0.3512 0.2694 -0.0460 -0.0190 0.0172  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H C   
46968 O  O   . TYR H  178 0.3562 0.3527 0.2724 -0.0415 -0.0200 0.0164  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H O   
46969 C  CB  . TYR H  178 0.3654 0.3294 0.2654 -0.0496 -0.0220 0.0208  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CB  
46970 C  CG  . TYR H  178 0.3730 0.3264 0.2658 -0.0554 -0.0271 0.0244  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CG  
46971 C  CD1 . TYR H  178 0.3712 0.3267 0.2662 -0.0605 -0.0284 0.0268  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CD1 
46972 C  CD2 . TYR H  178 0.3838 0.3250 0.2672 -0.0559 -0.0318 0.0256  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CD2 
46973 C  CE1 . TYR H  178 0.3803 0.3245 0.2692 -0.0658 -0.0341 0.0302  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CE1 
46974 C  CE2 . TYR H  178 0.3927 0.3232 0.2695 -0.0612 -0.0373 0.0280  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CE2 
46975 C  CZ  . TYR H  178 0.3909 0.3225 0.2711 -0.0660 -0.0384 0.0302  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H CZ  
46976 O  OH  . TYR H  178 0.4016 0.3206 0.2757 -0.0709 -0.0443 0.0325  ? ? ? ? ? ? 421  TYR H OH  
46977 N  N   . THR H  179 0.3457 0.3551 0.2689 -0.0450 -0.0150 0.0140  ? ? ? ? ? ? 422  THR H N   
46978 C  CA  . THR H  179 0.3420 0.3656 0.2729 -0.0396 -0.0122 0.0090  ? ? ? ? ? ? 422  THR H CA  
46979 C  C   . THR H  179 0.3415 0.3555 0.2739 -0.0340 -0.0069 0.0027  ? ? ? ? ? ? 422  THR H C   
46980 O  O   . THR H  179 0.3415 0.3615 0.2794 -0.0280 -0.0047 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 422  THR H O   
46981 C  CB  . THR H  179 0.3364 0.3830 0.2730 -0.0438 -0.0121 0.0096  ? ? ? ? ? ? 422  THR H CB  
46982 O  OG1 . THR H  179 0.3356 0.4010 0.2786 -0.0416 -0.0130 0.0089  ? ? ? ? ? ? 422  THR H OG1 
46983 C  CG2 . THR H  179 0.3325 0.3837 0.2722 -0.0416 -0.0075 0.0038  ? ? ? ? ? ? 422  THR H CG2 
46984 N  N   . ALA H  180 0.3423 0.3414 0.2705 -0.0358 -0.0051 0.0032  ? ? ? ? ? ? 423  ALA H N   
46985 C  CA  . ALA H  180 0.3410 0.3352 0.2727 -0.0329 -0.0005 -0.0021 ? ? ? ? ? ? 423  ALA H CA  
46986 C  C   . ALA H  180 0.3469 0.3275 0.2780 -0.0270 0.0017  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 423  ALA H C   
46987 O  O   . ALA H  180 0.3475 0.3272 0.2835 -0.0235 0.0046  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 423  ALA H O   
46988 C  CB  . ALA H  180 0.3405 0.3248 0.2696 -0.0363 0.0004  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 423  ALA H CB  
46989 N  N   . ASP H  181 0.3530 0.3225 0.2773 -0.0261 -0.0001 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 424  ASP H N   
46990 C  CA  . ASP H  181 0.3610 0.3166 0.2830 -0.0207 0.0014  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 424  ASP H CA  
46991 C  C   . ASP H  181 0.3639 0.3270 0.2866 -0.0173 -0.0027 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 424  ASP H C   
46992 O  O   . ASP H  181 0.3648 0.3308 0.2830 -0.0200 -0.0069 0.0041  ? ? ? ? ? ? 424  ASP H O   
46993 C  CB  . ASP H  181 0.3682 0.3044 0.2801 -0.0221 0.0028  0.0026  ? ? ? ? ? ? 424  ASP H CB  
46994 C  CG  . ASP H  181 0.3792 0.3004 0.2861 -0.0174 0.0040  0.0039  ? ? ? ? ? ? 424  ASP H CG  
46995 O  OD1 . ASP H  181 0.3816 0.3067 0.2927 -0.0127 0.0023  0.0025  ? ? ? ? ? ? 424  ASP H OD1 
46996 O  OD2 . ASP H  181 0.3867 0.2926 0.2850 -0.0180 0.0066  0.0068  ? ? ? ? ? ? 424  ASP H OD2 
46997 N  N   . ARG H  182 0.3663 0.3328 0.2952 -0.0111 -0.0021 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 425  ARG H N   
46998 C  CA  . ARG H  182 0.3679 0.3465 0.3002 -0.0071 -0.0065 -0.0033 ? ? ? ? ? ? 425  ARG H CA  
46999 C  C   . ARG H  182 0.3791 0.3438 0.3056 -0.0024 -0.0094 0.0002  ? ? ? ? ? ? 425  ARG H C   
47000 O  O   . ARG H  182 0.3817 0.3559 0.3118 0.0017  -0.0137 0.0009  ? ? ? ? ? ? 425  ARG H O   
47001 C  CB  . ARG H  182 0.3649 0.3598 0.3083 -0.0020 -0.0053 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 425  ARG H CB  
47002 C  CG  . ARG H  182 0.3684 0.3518 0.3141 0.0011  -0.0013 -0.0156 ? ? ? ? ? ? 425  ARG H CG  
47003 C  CD  . ARG H  182 0.3684 0.3661 0.3241 0.0074  -0.0006 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 425  ARG H CD  
47004 N  NE  . ARG H  182 0.3797 0.3595 0.3373 0.0144  0.0001  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 425  ARG H NE  
47005 C  CZ  . ARG H  182 0.3828 0.3512 0.3420 0.0139  0.0033  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 425  ARG H CZ  
47006 N  NH1 . ARG H  182 0.3745 0.3491 0.3335 0.0074  0.0059  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 425  ARG H NH1 
47007 N  NH2 . ARG H  182 0.3951 0.3466 0.3566 0.0198  0.0033  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 425  ARG H NH2 
47008 N  N   . THR H  183 0.3865 0.3298 0.3038 -0.0033 -0.0072 0.0029  ? ? ? ? ? ? 426  THR H N   
47009 C  CA  . THR H  183 0.3992 0.3277 0.3075 0.0000  -0.0099 0.0078  ? ? ? ? ? ? 426  THR H CA  
47010 C  C   . THR H  183 0.4010 0.3279 0.2989 -0.0050 -0.0137 0.0127  ? ? ? ? ? ? 426  THR H C   
47011 O  O   . THR H  183 0.3926 0.3298 0.2919 -0.0107 -0.0147 0.0126  ? ? ? ? ? ? 426  THR H O   
47012 C  CB  . THR H  183 0.4080 0.3150 0.3095 0.0002  -0.0049 0.0092  ? ? ? ? ? ? 426  THR H CB  
47013 O  OG1 . THR H  183 0.4044 0.3067 0.2996 -0.0061 -0.0017 0.0104  ? ? ? ? ? ? 426  THR H OG1 
47014 C  CG2 . THR H  183 0.4074 0.3123 0.3185 0.0030  -0.0009 0.0040  ? ? ? ? ? ? 426  THR H CG2 
47015 N  N   . ILE H  184 0.4138 0.3265 0.3003 -0.0031 -0.0162 0.0172  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H N   
47016 C  CA  . ILE H  184 0.4180 0.3273 0.2931 -0.0078 -0.0202 0.0208  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H CA  
47017 C  C   . ILE H  184 0.4215 0.3154 0.2861 -0.0116 -0.0150 0.0213  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H C   
47018 O  O   . ILE H  184 0.4282 0.3151 0.2812 -0.0146 -0.0175 0.0234  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H O   
47019 C  CB  . ILE H  184 0.4311 0.3352 0.2977 -0.0043 -0.0267 0.0250  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H CB  
47020 C  CG1 . ILE H  184 0.4452 0.3291 0.3020 0.0000  -0.0231 0.0277  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H CG1 
47021 C  CG2 . ILE H  184 0.4271 0.3490 0.3065 0.0000  -0.0318 0.0241  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H CG2 
47022 C  CD1 . ILE H  184 0.4613 0.3368 0.3053 0.0027  -0.0294 0.0329  ? ? ? ? ? ? 427  ILE H CD1 
47023 N  N   . GLY H  185 0.4179 0.3069 0.2872 -0.0112 -0.0078 0.0190  ? ? ? ? ? ? 428  GLY H N   
47024 C  CA  . GLY H  185 0.4164 0.2979 0.2813 -0.0153 -0.0025 0.0182  ? ? ? ? ? ? 428  GLY H CA  
47025 C  C   . GLY H  185 0.4304 0.2939 0.2810 -0.0147 0.0010  0.0211  ? ? ? ? ? ? 428  GLY H C   
47026 O  O   . GLY H  185 0.4318 0.2903 0.2762 -0.0175 0.0034  0.0207  ? ? ? ? ? ? 428  GLY H O   
47027 N  N   . GLY H  186 0.4418 0.2957 0.2874 -0.0108 0.0018  0.0242  ? ? ? ? ? ? 429  GLY H N   
47028 C  CA  . GLY H  186 0.4578 0.2951 0.2883 -0.0102 0.0058  0.0281  ? ? ? ? ? ? 429  GLY H CA  
47029 C  C   . GLY H  186 0.4716 0.3022 0.2947 -0.0058 0.0013  0.0329  ? ? ? ? ? ? 429  GLY H C   
47030 O  O   . GLY H  186 0.4678 0.3059 0.3006 -0.0024 -0.0033 0.0325  ? ? ? ? ? ? 429  GLY H O   
47031 N  N   . TYR H  187 0.4888 0.3058 0.2944 -0.0054 0.0028  0.0374  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H N   
47032 C  CA  . TYR H  187 0.5067 0.3143 0.3005 -0.0014 -0.0015 0.0435  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CA  
47033 C  C   . TYR H  187 0.5250 0.3195 0.2969 -0.0025 0.0016  0.0472  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H C   
47034 O  O   . TYR H  187 0.5255 0.3158 0.2937 -0.0054 0.0100  0.0458  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H O   
47035 C  CB  . TYR H  187 0.5119 0.3129 0.3130 0.0018  0.0009  0.0467  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CB  
47036 C  CG  . TYR H  187 0.5134 0.3061 0.3166 -0.0011 0.0114  0.0472  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CG  
47037 C  CD1 . TYR H  187 0.5303 0.3100 0.3178 -0.0026 0.0173  0.0526  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CD1 
47038 C  CD2 . TYR H  187 0.4986 0.2981 0.3199 -0.0026 0.0153  0.0421  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CD2 
47039 C  CE1 . TYR H  187 0.5316 0.3061 0.3232 -0.0061 0.0272  0.0535  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CE1 
47040 C  CE2 . TYR H  187 0.4998 0.2934 0.3250 -0.0059 0.0240  0.0424  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CE2 
47041 C  CZ  . TYR H  187 0.5157 0.2974 0.3271 -0.0078 0.0301  0.0482  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H CZ  
47042 O  OH  . TYR H  187 0.5162 0.2945 0.3341 -0.0119 0.0392  0.0486  ? ? ? ? ? ? 430  TYR H OH  
47043 N  N   . GLU H  188 0.5410 0.3300 0.2982 0.0000  -0.0053 0.0517  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H N   
47044 C  CA  . GLU H  188 0.5588 0.3384 0.2928 -0.0010 -0.0050 0.0534  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H CA  
47045 C  C   . GLU H  188 0.5768 0.3426 0.2965 -0.0010 0.0041  0.0588  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H C   
47046 O  O   . GLU H  188 0.5845 0.3460 0.2911 -0.0030 0.0099  0.0571  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H O   
47047 C  CB  . GLU H  188 0.5710 0.3507 0.2932 0.0012  -0.0166 0.0560  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H CB  
47048 C  CG  . GLU H  188 0.5899 0.3605 0.2876 0.0000  -0.0172 0.0562  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H CG  
47049 C  CD  . GLU H  188 0.5806 0.3548 0.2793 -0.0038 -0.0147 0.0485  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H CD  
47050 O  OE1 . GLU H  188 0.5682 0.3526 0.2770 -0.0058 -0.0224 0.0444  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H OE1 
47051 O  OE2 . GLU H  188 0.5865 0.3538 0.2766 -0.0048 -0.0053 0.0469  ? ? ? ? ? ? 431  GLU H OE2 
47052 N  N   . PHE H  189 0.5848 0.3438 0.3070 0.0011  0.0055  0.0654  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H N   
47053 C  CA  . PHE H  189 0.6038 0.3498 0.3132 0.0003  0.0140  0.0724  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CA  
47054 C  C   . PHE H  189 0.5954 0.3411 0.3185 -0.0032 0.0258  0.0716  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H C   
47055 O  O   . PHE H  189 0.5869 0.3331 0.3276 -0.0030 0.0262  0.0720  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H O   
47056 C  CB  . PHE H  189 0.6228 0.3586 0.3243 0.0042  0.0080  0.0817  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CB  
47057 C  CG  . PHE H  189 0.6369 0.3717 0.3201 0.0071  -0.0021 0.0838  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CG  
47058 C  CD1 . PHE H  189 0.6591 0.3854 0.3162 0.0062  0.0002  0.0876  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CD1 
47059 C  CD2 . PHE H  189 0.6278 0.3720 0.3200 0.0103  -0.0140 0.0810  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CD2 
47060 C  CE1 . PHE H  189 0.6725 0.3983 0.3124 0.0084  -0.0100 0.0884  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CE1 
47061 C  CE2 . PHE H  189 0.6407 0.3854 0.3172 0.0122  -0.0243 0.0825  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CE2 
47062 C  CZ  . PHE H  189 0.6630 0.3979 0.3132 0.0112  -0.0227 0.0859  ? ? ? ? ? ? 432  PHE H CZ  
47063 N  N   . LEU H  190 0.5992 0.3442 0.3144 -0.0063 0.0352  0.0703  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H N   
47064 C  CA  . LEU H  190 0.5915 0.3381 0.3211 -0.0100 0.0457  0.0697  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H CA  
47065 C  C   . LEU H  190 0.6134 0.3491 0.3315 -0.0123 0.0549  0.0789  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H C   
47066 O  O   . LEU H  190 0.6178 0.3470 0.3450 -0.0139 0.0569  0.0846  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H O   
47067 C  CB  . LEU H  190 0.5766 0.3333 0.3128 -0.0120 0.0510  0.0612  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H CB  
47068 C  CG  . LEU H  190 0.5669 0.3283 0.3200 -0.0159 0.0614  0.0597  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H CG  
47069 C  CD1 . LEU H  190 0.5481 0.3153 0.3246 -0.0166 0.0575  0.0565  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H CD1 
47070 C  CD2 . LEU H  190 0.5602 0.3294 0.3134 -0.0166 0.0672  0.0530  ? ? ? ? ? ? 433  LEU H CD2 
47071 N  N   . LEU H  191 0.6283 0.3620 0.3267 -0.0128 0.0606  0.0800  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H N   
47072 C  CA  . LEU H  191 0.6510 0.3766 0.3358 -0.0154 0.0703  0.0890  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H CA  
47073 C  C   . LEU H  191 0.6752 0.3944 0.3297 -0.0128 0.0684  0.0926  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H C   
47074 O  O   . LEU H  191 0.6716 0.3946 0.3177 -0.0098 0.0619  0.0855  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H O   
47075 C  CB  . LEU H  191 0.6451 0.3787 0.3378 -0.0191 0.0832  0.0854  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H CB  
47076 C  CG  . LEU H  191 0.6289 0.3671 0.3485 -0.0232 0.0875  0.0846  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H CG  
47077 C  CD1 . LEU H  191 0.6178 0.3684 0.3475 -0.0255 0.0977  0.0779  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H CD1 
47078 C  CD2 . LEU H  191 0.6461 0.3735 0.3661 -0.0274 0.0920  0.0961  ? ? ? ? ? ? 434  LEU H CD2 
47079 N  N   . ALA H  192 0.7007 0.4102 0.3390 -0.0144 0.0737  0.1037  ? ? ? ? ? ? 435  ALA H N   
47080 C  CA  . ALA H  192 0.7275 0.4322 0.3349 -0.0132 0.0762  0.1076  ? ? ? ? ? ? 435  ALA H CA  
47081 C  C   . ALA H  192 0.7333 0.4356 0.3242 -0.0082 0.0627  0.1045  ? ? ? ? ? ? 435  ALA H C   
47082 O  O   . ALA H  192 0.7269 0.4267 0.3256 -0.0058 0.0511  0.1060  ? ? ? ? ? ? 435  ALA H O   
47083 C  CB  . ALA H  192 0.7292 0.4422 0.3314 -0.0147 0.0895  0.1018  ? ? ? ? ? ? 435  ALA H CB  
47084 N  N   . ASN H  193 0.7469 0.4501 0.3153 -0.0065 0.0642  0.0999  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H N   
47085 C  CA  . ASN H  193 0.7540 0.4553 0.3057 -0.0026 0.0511  0.0954  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H CA  
47086 C  C   . ASN H  193 0.7280 0.4381 0.2967 -0.0016 0.0441  0.0829  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H C   
47087 O  O   . ASN H  193 0.7206 0.4361 0.2919 -0.0021 0.0507  0.0740  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H O   
47088 C  CB  . ASN H  193 0.7800 0.4785 0.3010 -0.0014 0.0563  0.0935  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H CB  
47089 C  CG  . ASN H  193 0.8108 0.5009 0.3087 -0.0023 0.0619  0.1064  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H CG  
47090 O  OD1 . ASN H  193 0.8266 0.5086 0.3117 -0.0008 0.0521  0.1149  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H OD1 
47091 N  ND2 . ASN H  193 0.8211 0.5136 0.3131 -0.0048 0.0777  0.1085  ? ? ? ? ? ? 436  ASN H ND2 
47092 N  N   . ASP H  194 0.7157 0.4276 0.2956 -0.0001 0.0308  0.0823  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H N   
47093 C  CA  . ASP H  194 0.6904 0.4117 0.2889 -0.0004 0.0247  0.0721  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H CA  
47094 C  C   . ASP H  194 0.6990 0.4199 0.2806 0.0007  0.0162  0.0645  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H C   
47095 O  O   . ASP H  194 0.7080 0.4271 0.2802 0.0022  0.0037  0.0664  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H O   
47096 C  CB  . ASP H  194 0.6723 0.3985 0.2928 0.0003  0.0156  0.0740  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H CB  
47097 C  CG  . ASP H  194 0.6440 0.3816 0.2878 -0.0012 0.0137  0.0649  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H CG  
47098 O  OD1 . ASP H  194 0.6316 0.3726 0.2887 -0.0032 0.0236  0.0623  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H OD1 
47099 O  OD2 . ASP H  194 0.6350 0.3788 0.2839 -0.0008 0.0027  0.0606  ? ? ? ? ? ? 437  ASP H OD2 
47100 N  N   . VAL H  195 0.6977 0.4200 0.2760 0.0001  0.0226  0.0558  ? ? ? ? ? ? 438  VAL H N   
47101 C  CA  . VAL H  195 0.7064 0.4265 0.2702 0.0008  0.0150  0.0471  ? ? ? ? ? ? 438  VAL H CA  
47102 C  C   . VAL H  195 0.6890 0.4151 0.2683 -0.0005 0.0009  0.0441  ? ? ? ? ? ? 438  VAL H C   
47103 O  O   . VAL H  195 0.6640 0.3985 0.2689 -0.0021 0.0012  0.0434  ? ? ? ? ? ? 438  VAL H O   
47104 C  CB  . VAL H  195 0.7008 0.4225 0.2682 0.0008  0.0238  0.0374  ? ? ? ? ? ? 438  VAL H CB  
47105 C  CG1 . VAL H  195 0.7101 0.4275 0.2647 0.0014  0.0146  0.0276  ? ? ? ? ? ? 438  VAL H CG1 
47106 C  CG2 . VAL H  195 0.7157 0.4352 0.2717 0.0021  0.0393  0.0397  ? ? ? ? ? ? 438  VAL H CG2 
47107 N  N   . ASP H  196 0.7030 0.4259 0.2670 -0.0002 -0.0114 0.0423  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H N   
47108 C  CA  . ASP H  196 0.6888 0.4190 0.2669 -0.0023 -0.0252 0.0397  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H CA  
47109 C  C   . ASP H  196 0.6797 0.4113 0.2643 -0.0052 -0.0279 0.0295  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H C   
47110 O  O   . ASP H  196 0.6949 0.4211 0.2642 -0.0062 -0.0365 0.0241  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H O   
47111 C  CB  . ASP H  196 0.7088 0.4360 0.2690 -0.0015 -0.0386 0.0426  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H CB  
47112 C  CG  . ASP H  196 0.6958 0.4322 0.2707 -0.0045 -0.0527 0.0395  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H CG  
47113 O  OD1 . ASP H  196 0.6719 0.4165 0.2697 -0.0072 -0.0513 0.0358  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H OD1 
47114 O  OD2 . ASP H  196 0.7098 0.4462 0.2738 -0.0044 -0.0653 0.0411  ? ? ? ? ? ? 439  ASP H OD2 
47115 N  N   . ASN H  197 0.6565 0.3947 0.2635 -0.0067 -0.0214 0.0269  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H N   
47116 C  CA  . ASN H  197 0.6488 0.3873 0.2626 -0.0094 -0.0243 0.0183  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H CA  
47117 C  C   . ASN H  197 0.6406 0.3851 0.2642 -0.0137 -0.0386 0.0166  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H C   
47118 O  O   . ASN H  197 0.6295 0.3761 0.2649 -0.0168 -0.0405 0.0116  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H O   
47119 C  CB  . ASN H  197 0.6283 0.3721 0.2622 -0.0096 -0.0135 0.0166  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H CB  
47120 C  CG  . ASN H  197 0.6395 0.3772 0.2627 -0.0061 0.0005  0.0156  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H CG  
47121 O  OD1 . ASN H  197 0.6328 0.3743 0.2639 -0.0052 0.0099  0.0210  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H OD1 
47122 N  ND2 . ASN H  197 0.6587 0.3871 0.2633 -0.0041 0.0017  0.0087  ? ? ? ? ? ? 440  ASN H ND2 
47123 N  N   . SER H  198 0.6469 0.3948 0.2663 -0.0140 -0.0488 0.0211  ? ? ? ? ? ? 441  SER H N   
47124 C  CA  . SER H  198 0.6404 0.3964 0.2699 -0.0187 -0.0628 0.0200  ? ? ? ? ? ? 441  SER H CA  
47125 C  C   . SER H  198 0.6672 0.4131 0.2724 -0.0197 -0.0731 0.0162  ? ? ? ? ? ? 441  SER H C   
47126 O  O   . SER H  198 0.6693 0.4194 0.2773 -0.0242 -0.0863 0.0148  ? ? ? ? ? ? 441  SER H O   
47127 C  CB  . SER H  198 0.6265 0.3969 0.2730 -0.0182 -0.0679 0.0272  ? ? ? ? ? ? 441  SER H CB  
47128 O  OG  . SER H  198 0.6449 0.4121 0.2757 -0.0148 -0.0735 0.0322  ? ? ? ? ? ? 441  SER H OG  
47129 N  N   . ASN H  199 0.6890 0.4219 0.2699 -0.0157 -0.0667 0.0145  ? ? ? ? ? ? 442  ASN H N   
47130 C  CA  . ASN H  199 0.7184 0.4402 0.2720 -0.0156 -0.0752 0.0101  ? ? ? ? ? ? 442  ASN H CA  
47131 C  C   . ASN H  199 0.7279 0.4386 0.2736 -0.0173 -0.0751 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 442  ASN H C   
47132 O  O   . ASN H  199 0.7294 0.4336 0.2712 -0.0139 -0.0626 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 442  ASN H O   
47133 C  CB  . ASN H  199 0.7409 0.4548 0.2694 -0.0101 -0.0685 0.0143  ? ? ? ? ? ? 442  ASN H CB  
47134 C  CG  . ASN H  199 0.7733 0.4756 0.2711 -0.0095 -0.0761 0.0089  ? ? ? ? ? ? 442  ASN H CG  
47135 O  OD1 . ASN H  199 0.7826 0.4771 0.2734 -0.0116 -0.0802 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 442  ASN H OD1 
47136 N  ND2 . ASN H  199 0.7926 0.4927 0.2713 -0.0067 -0.0789 0.0150  ? ? ? ? ? ? 442  ASN H ND2 
47137 N  N   . PRO H  200 0.7359 0.4440 0.2797 -0.0225 -0.0894 -0.0057 ? ? ? ? ? ? 443  PRO H N   
47138 C  CA  . PRO H  200 0.7441 0.4404 0.2839 -0.0243 -0.0904 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 443  PRO H CA  
47139 C  C   . PRO H  200 0.7716 0.4520 0.2829 -0.0183 -0.0827 -0.0236 ? ? ? ? ? ? 443  PRO H C   
47140 O  O   . PRO H  200 0.7744 0.4461 0.2854 -0.0166 -0.0770 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 443  PRO H O   
47141 C  CB  . PRO H  200 0.7520 0.4480 0.2925 -0.0317 -0.1086 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 443  PRO H CB  
47142 C  CG  . PRO H  200 0.7340 0.4487 0.2923 -0.0343 -0.1147 -0.0086 ? ? ? ? ? ? 443  PRO H CG  
47143 C  CD  . PRO H  200 0.7356 0.4527 0.2850 -0.0272 -0.1051 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 443  PRO H CD  
47144 N  N   . VAL H  201 0.7930 0.4700 0.2801 -0.0145 -0.0822 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 444  VAL H N   
47145 C  CA  . VAL H  201 0.8195 0.4839 0.2790 -0.0084 -0.0729 -0.0280 ? ? ? ? ? ? 444  VAL H CA  
47146 C  C   . VAL H  201 0.8044 0.4729 0.2747 -0.0037 -0.0539 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 444  VAL H C   
47147 O  O   . VAL H  201 0.8147 0.4752 0.2771 0.0002  -0.0452 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 444  VAL H O   
47148 C  CB  . VAL H  201 0.8472 0.5084 0.2769 -0.0056 -0.0760 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 444  VAL H CB  
47149 C  CG1 . VAL H  201 0.8736 0.5248 0.2755 0.0008  -0.0639 -0.0302 ? ? ? ? ? ? 444  VAL H CG1 
47150 C  CG2 . VAL H  201 0.8638 0.5215 0.2827 -0.0102 -0.0956 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 444  VAL H CG2 
47151 N  N   . VAL H  202 0.7810 0.4622 0.2701 -0.0043 -0.0482 -0.0148 ? ? ? ? ? ? 445  VAL H N   
47152 C  CA  . VAL H  202 0.7662 0.4530 0.2672 -0.0010 -0.0311 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 445  VAL H CA  
47153 C  C   . VAL H  202 0.7458 0.4345 0.2697 -0.0022 -0.0277 -0.0169 ? ? ? ? ? ? 445  VAL H C   
47154 O  O   . VAL H  202 0.7448 0.4324 0.2709 0.0015  -0.0151 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 445  VAL H O   
47155 C  CB  . VAL H  202 0.7484 0.4466 0.2640 -0.0019 -0.0285 0.0018  ? ? ? ? ? ? 445  VAL H CB  
47156 C  CG1 . VAL H  202 0.7378 0.4406 0.2628 0.0006  -0.0115 0.0063  ? ? ? ? ? ? 445  VAL H CG1 
47157 C  CG2 . VAL H  202 0.7697 0.4651 0.2636 -0.0009 -0.0348 0.0081  ? ? ? ? ? ? 445  VAL H CG2 
47158 N  N   . GLN H  203 0.7306 0.4227 0.2718 -0.0075 -0.0393 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 446  GLN H N   
47159 C  CA  . GLN H  203 0.7127 0.4063 0.2749 -0.0091 -0.0375 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 446  GLN H CA  
47160 C  C   . GLN H  203 0.7339 0.4131 0.2808 -0.0052 -0.0348 -0.0330 ? ? ? ? ? ? 446  GLN H C   
47161 O  O   . GLN H  203 0.7284 0.4076 0.2828 -0.0012 -0.0237 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 446  GLN H O   
47162 C  CB  . GLN H  203 0.6989 0.3977 0.2777 -0.0163 -0.0515 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 446  GLN H CB  
47163 C  CG  . GLN H  203 0.6774 0.3918 0.2733 -0.0187 -0.0525 -0.0100 ? ? ? ? ? ? 446  GLN H CG  
47164 C  CD  . GLN H  203 0.6647 0.3875 0.2770 -0.0258 -0.0657 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 446  GLN H CD  
47165 O  OE1 . GLN H  203 0.6782 0.3936 0.2833 -0.0300 -0.0774 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 446  GLN H OE1 
47166 N  NE2 . GLN H  203 0.6397 0.3784 0.2744 -0.0274 -0.0641 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 446  GLN H NE2 
47167 N  N   . ALA H  204 0.7598 0.4269 0.2851 -0.0058 -0.0453 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 447  ALA H N   
47168 C  CA  . ALA H  204 0.7854 0.4370 0.2921 -0.0011 -0.0436 -0.0517 ? ? ? ? ? ? 447  ALA H CA  
47169 C  C   . ALA H  204 0.7920 0.4453 0.2898 0.0068  -0.0258 -0.0528 ? ? ? ? ? ? 447  ALA H C   
47170 O  O   . ALA H  204 0.7933 0.4426 0.2957 0.0113  -0.0182 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 447  ALA H O   
47171 C  CB  . ALA H  204 0.8160 0.4559 0.2954 -0.0021 -0.0557 -0.0573 ? ? ? ? ? ? 447  ALA H CB  
47172 N  N   . GLU H  205 0.7972 0.4568 0.2829 0.0084  -0.0191 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 448  GLU H N   
47173 C  CA  . GLU H  205 0.8049 0.4676 0.2820 0.0147  -0.0016 -0.0451 ? ? ? ? ? ? 448  GLU H CA  
47174 C  C   . GLU H  205 0.7770 0.4511 0.2825 0.0156  0.0106  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 448  GLU H C   
47175 O  O   . GLU H  205 0.7829 0.4583 0.2868 0.0212  0.0239  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 448  GLU H O   
47176 C  CB  . GLU H  205 0.8177 0.4841 0.2760 0.0151  0.0021  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 448  GLU H CB  
47177 C  CG  . GLU H  205 0.8242 0.4963 0.2760 0.0199  0.0211  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 448  GLU H CG  
47178 C  CD  . GLU H  205 0.8453 0.5112 0.2828 0.0269  0.0301  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 448  GLU H CD  
47179 O  OE1 . GLU H  205 0.8644 0.5178 0.2873 0.0288  0.0208  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 448  GLU H OE1 
47180 O  OE2 . GLU H  205 0.8439 0.5178 0.2854 0.0305  0.0466  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 448  GLU H OE2 
47181 N  N   . GLN H  206 0.7475 0.4311 0.2791 0.0102  0.0064  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 449  GLN H N   
47182 C  CA  . GLN H  206 0.7227 0.4163 0.2805 0.0108  0.0163  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 449  GLN H CA  
47183 C  C   . GLN H  206 0.7234 0.4104 0.2886 0.0133  0.0148  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 449  GLN H C   
47184 O  O   . GLN H  206 0.7186 0.4098 0.2935 0.0177  0.0260  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 449  GLN H O   
47185 C  CB  . GLN H  206 0.6932 0.3980 0.2758 0.0049  0.0118  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 449  GLN H CB  
47186 C  CG  . GLN H  206 0.6938 0.4031 0.2702 0.0029  0.0107  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 449  GLN H CG  
47187 C  CD  . GLN H  206 0.6904 0.4065 0.2701 0.0050  0.0256  -0.0064 ? ? ? ? ? ? 449  GLN H CD  
47188 O  OE1 . GLN H  206 0.6932 0.4106 0.2742 0.0085  0.0375  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 449  GLN H OE1 
47189 N  NE2 . GLN H  206 0.6851 0.4058 0.2673 0.0028  0.0250  0.0033  ? ? ? ? ? ? 449  GLN H NE2 
47190 N  N   . LEU H  207 0.7306 0.4073 0.2920 0.0105  0.0006  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 450  LEU H N   
47191 C  CA  . LEU H  207 0.7365 0.4035 0.3023 0.0133  -0.0016 -0.0571 ? ? ? ? ? ? 450  LEU H CA  
47192 C  C   . LEU H  207 0.7621 0.4216 0.3093 0.0226  0.0088  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 450  LEU H C   
47193 O  O   . LEU H  207 0.7590 0.4193 0.3174 0.0281  0.0166  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 450  LEU H O   
47194 C  CB  . LEU H  207 0.7464 0.4010 0.3069 0.0081  -0.0192 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 450  LEU H CB  
47195 C  CG  . LEU H  207 0.7578 0.3980 0.3205 0.0108  -0.0238 -0.0716 ? ? ? ? ? ? 450  LEU H CG  
47196 C  CD1 . LEU H  207 0.7336 0.3827 0.3232 0.0121  -0.0168 -0.0687 ? ? ? ? ? ? 450  LEU H CD1 
47197 C  CD2 . LEU H  207 0.7662 0.3945 0.3268 0.0035  -0.0419 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 450  LEU H CD2 
47198 N  N   . ASN H  208 0.7886 0.4415 0.3072 0.0249  0.0088  -0.0700 ? ? ? ? ? ? 451  ASN H N   
47199 C  CA  . ASN H  208 0.8153 0.4632 0.3132 0.0338  0.0199  -0.0791 ? ? ? ? ? ? 451  ASN H CA  
47200 C  C   . ASN H  208 0.8032 0.4659 0.3144 0.0386  0.0386  -0.0757 ? ? ? ? ? ? 451  ASN H C   
47201 O  O   . ASN H  208 0.8136 0.4753 0.3244 0.0465  0.0478  -0.0845 ? ? ? ? ? ? 451  ASN H O   
47202 C  CB  . ASN H  208 0.8419 0.4854 0.3076 0.0340  0.0186  -0.0787 ? ? ? ? ? ? 451  ASN H CB  
47203 C  CG  . ASN H  208 0.8766 0.5116 0.3153 0.0431  0.0265  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 451  ASN H CG  
47204 O  OD1 . ASN H  208 0.9001 0.5189 0.3234 0.0457  0.0171  -0.1032 ? ? ? ? ? ? 451  ASN H OD1 
47205 N  ND2 . ASN H  208 0.8816 0.5276 0.3141 0.0479  0.0438  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 451  ASN H ND2 
47206 N  N   . TRP H  209 0.7824 0.4590 0.3057 0.0340  0.0441  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 452  TRP H N   
47207 C  CA  . TRP H  209 0.7723 0.4633 0.3075 0.0367  0.0611  -0.0586 ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CA  
47208 C  C   . TRP H  209 0.7487 0.4458 0.3144 0.0378  0.0628  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 452  TRP H C   
47209 O  O   . TRP H  209 0.7477 0.4531 0.3227 0.0433  0.0756  -0.0637 ? ? ? ? ? ? 452  TRP H O   
47210 C  CB  . TRP H  209 0.7595 0.4604 0.2979 0.0306  0.0639  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CB  
47211 C  CG  . TRP H  209 0.7484 0.4638 0.3005 0.0310  0.0798  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CG  
47212 C  CD1 . TRP H  209 0.7599 0.4814 0.3090 0.0369  0.0947  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CD1 
47213 C  CD2 . TRP H  209 0.7242 0.4504 0.2965 0.0251  0.0824  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CD2 
47214 N  NE1 . TRP H  209 0.7441 0.4803 0.3109 0.0342  0.1065  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 452  TRP H NE1 
47215 C  CE2 . TRP H  209 0.7227 0.4607 0.3034 0.0269  0.0988  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CE2 
47216 C  CE3 . TRP H  209 0.7048 0.4324 0.2892 0.0186  0.0724  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CE3 
47217 C  CZ2 . TRP H  209 0.7039 0.4527 0.3036 0.0217  0.1047  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CZ2 
47218 C  CZ3 . TRP H  209 0.6868 0.4247 0.2890 0.0147  0.0787  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CZ3 
47219 C  CH2 . TRP H  209 0.6867 0.4342 0.2963 0.0159  0.0942  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 452  TRP H CH2 
47220 N  N   . LEU H  210 0.7305 0.4245 0.3122 0.0324  0.0498  -0.0589 ? ? ? ? ? ? 453  LEU H N   
47221 C  CA  . LEU H  210 0.7089 0.4085 0.3183 0.0328  0.0498  -0.0596 ? ? ? ? ? ? 453  LEU H CA  
47222 C  C   . LEU H  210 0.7281 0.4181 0.3321 0.0415  0.0520  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 453  LEU H C   
47223 O  O   . LEU H  210 0.7241 0.4228 0.3407 0.0473  0.0631  -0.0748 ? ? ? ? ? ? 453  LEU H O   
47224 C  CB  . LEU H  210 0.6908 0.3878 0.3138 0.0251  0.0348  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 453  LEU H CB  
47225 C  CG  . LEU H  210 0.6738 0.3724 0.3211 0.0248  0.0310  -0.0567 ? ? ? ? ? ? 453  LEU H CG  
47226 C  CD1 . LEU H  210 0.6585 0.3722 0.3253 0.0286  0.0445  -0.0546 ? ? ? ? ? ? 453  LEU H CD1 
47227 C  CD2 . LEU H  210 0.6535 0.3550 0.3143 0.0157  0.0185  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 453  LEU H CD2 
47228 N  N   . HIS H  211 0.7510 0.4232 0.3357 0.0427  0.0413  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 454  HIS H N   
47229 C  CA  . HIS H  211 0.7754 0.4352 0.3505 0.0520  0.0424  -0.0942 ? ? ? ? ? ? 454  HIS H CA  
47230 C  C   . HIS H  211 0.7896 0.4580 0.3570 0.0616  0.0602  -0.0993 ? ? ? ? ? ? 454  HIS H C   
47231 O  O   . HIS H  211 0.7901 0.4616 0.3701 0.0693  0.0672  -0.1056 ? ? ? ? ? ? 454  HIS H O   
47232 C  CB  . HIS H  211 0.8038 0.4430 0.3526 0.0514  0.0294  -0.1023 ? ? ? ? ? ? 454  HIS H CB  
47233 C  CG  . HIS H  211 0.8330 0.4565 0.3694 0.0614  0.0294  -0.1179 ? ? ? ? ? ? 454  HIS H CG  
47234 N  ND1 . HIS H  211 0.8338 0.4448 0.3836 0.0634  0.0206  -0.1240 ? ? ? ? ? ? 454  HIS H ND1 
47235 C  CD2 . HIS H  211 0.8644 0.4820 0.3757 0.0703  0.0370  -0.1287 ? ? ? ? ? ? 454  HIS H CD2 
47236 C  CE1 . HIS H  211 0.8644 0.4615 0.3986 0.0736  0.0223  -0.1385 ? ? ? ? ? ? 454  HIS H CE1 
47237 N  NE2 . HIS H  211 0.8832 0.4848 0.3939 0.0781  0.0326  -0.1421 ? ? ? ? ? ? 454  HIS H NE2 
47238 N  N   . PHE H  212 0.8034 0.4755 0.3491 0.0612  0.0672  -0.0967 ? ? ? ? ? ? 455  PHE H N   
47239 C  CA  . PHE H  212 0.8162 0.4997 0.3541 0.0684  0.0854  -0.0990 ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CA  
47240 C  C   . PHE H  212 0.7910 0.4933 0.3606 0.0701  0.0971  -0.0945 ? ? ? ? ? ? 455  PHE H C   
47241 O  O   . PHE H  212 0.7994 0.5069 0.3747 0.0793  0.1070  -0.1026 ? ? ? ? ? ? 455  PHE H O   
47242 C  CB  . PHE H  212 0.8254 0.5139 0.3419 0.0639  0.0904  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CB  
47243 C  CG  . PHE H  212 0.8345 0.5382 0.3460 0.0685  0.1099  -0.0886 ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CG  
47244 C  CD1 . PHE H  212 0.8677 0.5680 0.3531 0.0768  0.1180  -0.0987 ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CD1 
47245 C  CD2 . PHE H  212 0.8110 0.5328 0.3442 0.0641  0.1203  -0.0770 ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CD2 
47246 C  CE1 . PHE H  212 0.8770 0.5932 0.3582 0.0805  0.1369  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CE1 
47247 C  CE2 . PHE H  212 0.8201 0.5569 0.3503 0.0672  0.1386  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CE2 
47248 C  CZ  . PHE H  212 0.8528 0.5877 0.3573 0.0754  0.1473  -0.0841 ? ? ? ? ? ? 455  PHE H CZ  
47249 N  N   . LEU H  213 0.7608 0.4737 0.3519 0.0616  0.0953  -0.0822 ? ? ? ? ? ? 456  LEU H N   
47250 C  CA  . LEU H  213 0.7389 0.4704 0.3575 0.0620  0.1063  -0.0772 ? ? ? ? ? ? 456  LEU H CA  
47251 C  C   . LEU H  213 0.7329 0.4632 0.3715 0.0683  0.1036  -0.0852 ? ? ? ? ? ? 456  LEU H C   
47252 O  O   . LEU H  213 0.7307 0.4739 0.3841 0.0747  0.1151  -0.0882 ? ? ? ? ? ? 456  LEU H O   
47253 C  CB  . LEU H  213 0.7098 0.4493 0.3458 0.0515  0.1018  -0.0641 ? ? ? ? ? ? 456  LEU H CB  
47254 C  CG  . LEU H  213 0.7121 0.4567 0.3354 0.0456  0.1072  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 456  LEU H CG  
47255 C  CD1 . LEU H  213 0.6858 0.4336 0.3246 0.0360  0.0986  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 456  LEU H CD1 
47256 C  CD2 . LEU H  213 0.7160 0.4767 0.3430 0.0478  0.1257  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 456  LEU H CD2 
47257 N  N   . MET H  214 0.7306 0.4456 0.3703 0.0661  0.0876  -0.0878 ? ? ? ? ? ? 457  MET H N   
47258 C  CA  . MET H  214 0.7260 0.4358 0.3835 0.0708  0.0815  -0.0938 ? ? ? ? ? ? 457  MET H CA  
47259 C  C   . MET H  214 0.7565 0.4558 0.4004 0.0833  0.0852  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 457  MET H C   
47260 O  O   . MET H  214 0.7583 0.4529 0.4160 0.0901  0.0821  -0.1151 ? ? ? ? ? ? 457  MET H O   
47261 C  CB  . MET H  214 0.7188 0.4139 0.3779 0.0634  0.0630  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 457  MET H CB  
47262 C  CG  . MET H  214 0.7015 0.3980 0.3863 0.0633  0.0568  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 457  MET H CG  
47263 S  SD  . MET H  214 0.6642 0.3783 0.3710 0.0516  0.0553  -0.0748 ? ? ? ? ? ? 457  MET H SD  
47264 C  CE  . MET H  214 0.6678 0.3672 0.3585 0.0420  0.0393  -0.0715 ? ? ? ? ? ? 457  MET H CE  
47265 N  N   . ASN H  215 0.7821 0.4772 0.3982 0.0866  0.0914  -0.1137 ? ? ? ? ? ? 458  ASN H N   
47266 C  CA  . ASN H  215 0.8138 0.5001 0.4142 0.0992  0.0964  -0.1286 ? ? ? ? ? ? 458  ASN H CA  
47267 C  C   . ASN H  215 0.8262 0.5293 0.4173 0.1052  0.1158  -0.1303 ? ? ? ? ? ? 458  ASN H C   
47268 O  O   . ASN H  215 0.8560 0.5536 0.4287 0.1156  0.1217  -0.1428 ? ? ? ? ? ? 458  ASN H O   
47269 C  CB  . ASN H  215 0.8414 0.5033 0.4124 0.0989  0.0838  -0.1369 ? ? ? ? ? ? 458  ASN H CB  
47270 C  CG  . ASN H  215 0.8365 0.4799 0.4168 0.0951  0.0652  -0.1384 ? ? ? ? ? ? 458  ASN H CG  
47271 O  OD1 . ASN H  215 0.8457 0.4791 0.4349 0.1032  0.0617  -0.1475 ? ? ? ? ? ? 458  ASN H OD1 
47272 N  ND2 . ASN H  215 0.8223 0.4615 0.4020 0.0829  0.0529  -0.1289 ? ? ? ? ? ? 458  ASN H ND2 
47273 N  N   . PHE H  216 0.8045 0.5280 0.4084 0.0985  0.1255  -0.1177 ? ? ? ? ? ? 459  PHE H N   
47274 C  CA  . PHE H  216 0.8148 0.5556 0.4099 0.1010  0.1440  -0.1157 ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CA  
47275 C  C   . PHE H  216 0.8371 0.5847 0.4302 0.1151  0.1571  -0.1287 ? ? ? ? ? ? 459  PHE H C   
47276 O  O   . PHE H  216 0.8660 0.6132 0.4323 0.1204  0.1661  -0.1349 ? ? ? ? ? ? 459  PHE H O   
47277 C  CB  . PHE H  216 0.7859 0.5478 0.4038 0.0923  0.1521  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CB  
47278 C  CG  . PHE H  216 0.7967 0.5769 0.4069 0.0930  0.1712  -0.0967 ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CG  
47279 C  CD1 . PHE H  216 0.8123 0.5888 0.3948 0.0878  0.1737  -0.0908 ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CD1 
47280 C  CD2 . PHE H  216 0.7925 0.5941 0.4234 0.0986  0.1864  -0.0983 ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CD2 
47281 C  CE1 . PHE H  216 0.8244 0.6173 0.3988 0.0877  0.1913  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CE1 
47282 C  CE2 . PHE H  216 0.8031 0.6229 0.4280 0.0982  0.2044  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CE2 
47283 C  CZ  . PHE H  216 0.8195 0.6345 0.4156 0.0925  0.2071  -0.0871 ? ? ? ? ? ? 459  PHE H CZ  
47284 N  N   . GLY H  217 0.8257 0.5803 0.4461 0.1218  0.1584  -0.1331 ? ? ? ? ? ? 460  GLY H N   
47285 C  CA  . GLY H  217 0.8482 0.6091 0.4680 0.1367  0.1699  -0.1468 ? ? ? ? ? ? 460  GLY H CA  
47286 C  C   . GLY H  217 0.8864 0.6257 0.4733 0.1458  0.1657  -0.1621 ? ? ? ? ? ? 460  GLY H C   
47287 O  O   . GLY H  217 0.9128 0.6593 0.4802 0.1535  0.1794  -0.1696 ? ? ? ? ? ? 460  GLY H O   
47288 N  N   . ASN H  218 0.8909 0.6039 0.4712 0.1444  0.1468  -0.1670 ? ? ? ? ? ? 461  ASN H N   
47289 C  CA  . ASN H  218 0.9284 0.6178 0.4778 0.1521  0.1401  -0.1824 ? ? ? ? ? ? 461  ASN H CA  
47290 C  C   . ASN H  218 0.9509 0.6392 0.4647 0.1491  0.1455  -0.1823 ? ? ? ? ? ? 461  ASN H C   
47291 O  O   . ASN H  218 0.9856 0.6698 0.4747 0.1595  0.1527  -0.1957 ? ? ? ? ? ? 461  ASN H O   
47292 C  CB  . ASN H  218 0.9279 0.5893 0.4752 0.1469  0.1175  -0.1843 ? ? ? ? ? ? 461  ASN H CB  
47293 C  CG  . ASN H  218 0.9154 0.5715 0.4916 0.1516  0.1099  -0.1869 ? ? ? ? ? ? 461  ASN H CG  
47294 O  OD1 . ASN H  218 0.9257 0.5873 0.5132 0.1651  0.1181  -0.1967 ? ? ? ? ? ? 461  ASN H OD1 
47295 N  ND2 . ASN H  218 0.8938 0.5399 0.4829 0.1408  0.0940  -0.1778 ? ? ? ? ? ? 461  ASN H ND2 
47296 N  N   . ILE H  219 0.9331 0.6237 0.4433 0.1352  0.1408  -0.1676 ? ? ? ? ? ? 462  ILE H N   
47297 C  CA  . ILE H  219 0.9540 0.6406 0.4300 0.1310  0.1420  -0.1658 ? ? ? ? ? ? 462  ILE H CA  
47298 C  C   . ILE H  219 0.9647 0.6740 0.4307 0.1340  0.1636  -0.1625 ? ? ? ? ? ? 462  ILE H C   
47299 O  O   . ILE H  219 0.9968 0.7027 0.4297 0.1378  0.1690  -0.1686 ? ? ? ? ? ? 462  ILE H O   
47300 C  CB  . ILE H  219 0.9325 0.6155 0.4094 0.1163  0.1305  -0.1510 ? ? ? ? ? ? 462  ILE H CB  
47301 C  CG1 . ILE H  219 0.9248 0.5860 0.4090 0.1122  0.1089  -0.1538 ? ? ? ? ? ? 462  ILE H CG1 
47302 C  CG2 . ILE H  219 0.9552 0.6366 0.3967 0.1126  0.1331  -0.1476 ? ? ? ? ? ? 462  ILE H CG2 
47303 C  CD1 . ILE H  219 0.8893 0.5543 0.3931 0.0985  0.0991  -0.1377 ? ? ? ? ? ? 462  ILE H CD1 
47304 N  N   . TYR H  220 0.9391 0.6722 0.4332 0.1317  0.1761  -0.1523 ? ? ? ? ? ? 463  TYR H N   
47305 C  CA  . TYR H  220 0.9487 0.7045 0.4349 0.1325  0.1969  -0.1470 ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CA  
47306 C  C   . TYR H  220 0.9662 0.7366 0.4577 0.1470  0.2133  -0.1598 ? ? ? ? ? ? 463  TYR H C   
47307 O  O   . TYR H  220 0.9966 0.7732 0.4623 0.1531  0.2260  -0.1658 ? ? ? ? ? ? 463  TYR H O   
47308 C  CB  . TYR H  220 0.9160 0.6907 0.4258 0.1203  0.2028  -0.1277 ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CB  
47309 C  CG  . TYR H  220 0.9247 0.7247 0.4329 0.1209  0.2251  -0.1220 ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CG  
47310 C  CD1 . TYR H  220 0.9455 0.7475 0.4235 0.1161  0.2323  -0.1146 ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CD1 
47311 C  CD2 . TYR H  220 0.9139 0.7367 0.4509 0.1264  0.2390  -0.1236 ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CD2 
47312 C  CE1 . TYR H  220 0.9557 0.7818 0.4321 0.1160  0.2537  -0.1085 ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CE1 
47313 C  CE2 . TYR H  220 0.9227 0.7706 0.4599 0.1264  0.2600  -0.1182 ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CE2 
47314 C  CZ  . TYR H  220 0.9437 0.7931 0.4506 0.1209  0.2676  -0.1104 ? ? ? ? ? ? 463  TYR H CZ  
47315 O  OH  . TYR H  220 0.9530 0.8280 0.4613 0.1200  0.2888  -0.1040 ? ? ? ? ? ? 463  TYR H OH  
47316 N  N   . ALA H  221 0.9483 0.7251 0.4727 0.1529  0.2131  -0.1641 ? ? ? ? ? ? 464  ALA H N   
47317 C  CA  . ALA H  221 0.9608 0.7567 0.4960 0.1664  0.2300  -0.1742 ? ? ? ? ? ? 464  ALA H CA  
47318 C  C   . ALA H  221 0.9819 0.7593 0.5132 0.1810  0.2219  -0.1937 ? ? ? ? ? ? 464  ALA H C   
47319 O  O   . ALA H  221 0.9955 0.7853 0.5356 0.1948  0.2337  -0.2051 ? ? ? ? ? ? 464  ALA H O   
47320 C  CB  . ALA H  221 0.9274 0.7482 0.5045 0.1635  0.2377  -0.1645 ? ? ? ? ? ? 464  ALA H CB  
47321 N  N   . ASN H  222 0.9852 0.7328 0.5047 0.1779  0.2014  -0.1974 ? ? ? ? ? ? 465  ASN H N   
47322 C  CA  . ASN H  222 1.0062 0.7309 0.5220 0.1902  0.1905  -0.2153 ? ? ? ? ? ? 465  ASN H CA  
47323 C  C   . ASN H  222 0.9887 0.7202 0.5422 0.1981  0.1899  -0.2183 ? ? ? ? ? ? 465  ASN H C   
47324 O  O   . ASN H  222 1.0112 0.7375 0.5657 0.2137  0.1921  -0.2344 ? ? ? ? ? ? 465  ASN H O   
47325 C  CB  . ASN H  222 1.0486 0.7730 0.5359 0.2042  0.2020  -0.2322 ? ? ? ? ? ? 465  ASN H CB  
47326 C  CG  . ASN H  222 1.0793 0.7701 0.5393 0.2090  0.1860  -0.2472 ? ? ? ? ? ? 465  ASN H CG  
47327 O  OD1 . ASN H  222 1.0880 0.7635 0.5210 0.1994  0.1761  -0.2437 ? ? ? ? ? ? 465  ASN H OD1 
47328 N  ND2 . ASN H  222 1.0969 0.7747 0.5642 0.2236  0.1819  -0.2640 ? ? ? ? ? ? 465  ASN H ND2 
47329 N  N   . ASP H  223 0.9499 0.6938 0.5340 0.1878  0.1871  -0.2029 ? ? ? ? ? ? 466  ASP H N   
47330 C  CA  . ASP H  223 0.9298 0.6857 0.5518 0.1937  0.1879  -0.2027 ? ? ? ? ? ? 466  ASP H CA  
47331 C  C   . ASP H  223 0.9016 0.6425 0.5397 0.1822  0.1683  -0.1924 ? ? ? ? ? ? 466  ASP H C   
47332 O  O   . ASP H  223 0.8742 0.6244 0.5202 0.1679  0.1671  -0.1768 ? ? ? ? ? ? 466  ASP H O   
47333 C  CB  . ASP H  223 0.9114 0.7043 0.5552 0.1921  0.2077  -0.1933 ? ? ? ? ? ? 466  ASP H CB  
47334 C  CG  . ASP H  223 0.8925 0.7012 0.5761 0.1992  0.2094  -0.1937 ? ? ? ? ? ? 466  ASP H CG  
47335 O  OD1 . ASP H  223 0.8929 0.6830 0.5869 0.2052  0.1949  -0.2002 ? ? ? ? ? ? 466  ASP H OD1 
47336 O  OD2 . ASP H  223 0.8781 0.7179 0.5828 0.1983  0.2249  -0.1870 ? ? ? ? ? ? 466  ASP H OD2 
47337 N  N   . PRO H  224 0.9106 0.6270 0.5521 0.1882  0.1525  -0.2012 ? ? ? ? ? ? 467  PRO H N   
47338 C  CA  . PRO H  224 0.8868 0.5886 0.5427 0.1774  0.1337  -0.1917 ? ? ? ? ? ? 467  PRO H CA  
47339 C  C   . PRO H  224 0.8491 0.5757 0.5411 0.1718  0.1378  -0.1782 ? ? ? ? ? ? 467  PRO H C   
47340 O  O   . PRO H  224 0.8220 0.5482 0.5245 0.1584  0.1284  -0.1651 ? ? ? ? ? ? 467  PRO H O   
47341 C  CB  . PRO H  224 0.9082 0.5846 0.5658 0.1889  0.1210  -0.2052 ? ? ? ? ? ? 467  PRO H CB  
47342 C  CG  . PRO H  224 0.9290 0.6184 0.5907 0.2069  0.1363  -0.2186 ? ? ? ? ? ? 467  PRO H CG  
47343 C  CD  . PRO H  224 0.9427 0.6459 0.5792 0.2061  0.1523  -0.2201 ? ? ? ? ? ? 467  PRO H CD  
47344 N  N   . ASP H  225 0.8489 0.5983 0.5595 0.1822  0.1524  -0.1820 ? ? ? ? ? ? 468  ASP H N   
47345 C  CA  . ASP H  225 0.8169 0.5899 0.5624 0.1784  0.1558  -0.1713 ? ? ? ? ? ? 468  ASP H CA  
47346 C  C   . ASP H  225 0.7902 0.5829 0.5402 0.1629  0.1628  -0.1554 ? ? ? ? ? ? 468  ASP H C   
47347 O  O   . ASP H  225 0.7621 0.5719 0.5401 0.1573  0.1631  -0.1456 ? ? ? ? ? ? 468  ASP H O   
47348 C  CB  . ASP H  225 0.8251 0.6191 0.5904 0.1939  0.1695  -0.1800 ? ? ? ? ? ? 468  ASP H CB  
47349 C  CG  . ASP H  225 0.7933 0.6117 0.5968 0.1906  0.1714  -0.1699 ? ? ? ? ? ? 468  ASP H CG  
47350 O  OD1 . ASP H  225 0.7843 0.6336 0.6036 0.1913  0.1879  -0.1664 ? ? ? ? ? ? 468  ASP H OD1 
47351 O  OD2 . ASP H  225 0.7771 0.5836 0.5944 0.1861  0.1555  -0.1644 ? ? ? ? ? ? 468  ASP H OD2 
47352 N  N   . ALA H  226 0.8006 0.5900 0.5229 0.1564  0.1677  -0.1530 ? ? ? ? ? ? 469  ALA H N   
47353 C  CA  . ALA H  226 0.7801 0.5875 0.5054 0.1431  0.1757  -0.1384 ? ? ? ? ? ? 469  ALA H CA  
47354 C  C   . ALA H  226 0.7674 0.5597 0.4794 0.1284  0.1629  -0.1280 ? ? ? ? ? ? 469  ALA H C   
47355 O  O   . ALA H  226 0.7623 0.5630 0.4649 0.1191  0.1695  -0.1185 ? ? ? ? ? ? 469  ALA H O   
47356 C  CB  . ALA H  226 0.7990 0.6230 0.5085 0.1463  0.1953  -0.1403 ? ? ? ? ? ? 469  ALA H CB  
47357 N  N   . ASN H  227 0.7627 0.5336 0.4751 0.1260  0.1447  -0.1290 ? ? ? ? ? ? 470  ASN H N   
47358 C  CA  . ASN H  227 0.7496 0.5088 0.4523 0.1123  0.1324  -0.1191 ? ? ? ? ? ? 470  ASN H CA  
47359 C  C   . ASN H  227 0.7145 0.4859 0.4431 0.1017  0.1284  -0.1059 ? ? ? ? ? ? 470  ASN H C   
47360 O  O   . ASN H  227 0.6993 0.4797 0.4544 0.1044  0.1270  -0.1053 ? ? ? ? ? ? 470  ASN H O   
47361 C  CB  . ASN H  227 0.7603 0.4918 0.4510 0.1122  0.1142  -0.1247 ? ? ? ? ? ? 470  ASN H CB  
47362 C  CG  . ASN H  227 0.7960 0.5108 0.4615 0.1225  0.1142  -0.1392 ? ? ? ? ? ? 470  ASN H CG  
47363 O  OD1 . ASN H  227 0.8087 0.5060 0.4755 0.1292  0.1043  -0.1482 ? ? ? ? ? ? 470  ASN H OD1 
47364 N  ND2 . ASN H  227 0.8149 0.5336 0.4562 0.1240  0.1250  -0.1417 ? ? ? ? ? ? 470  ASN H ND2 
47365 N  N   . PHE H  228 0.7031 0.4738 0.4234 0.0900  0.1252  -0.0958 ? ? ? ? ? ? 471  PHE H N   
47366 C  CA  . PHE H  228 0.6721 0.4521 0.4140 0.0798  0.1201  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CA  
47367 C  C   . PHE H  228 0.6650 0.4299 0.4138 0.0784  0.1030  -0.0855 ? ? ? ? ? ? 471  PHE H C   
47368 O  O   . PHE H  228 0.6789 0.4238 0.4088 0.0775  0.0922  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 471  PHE H O   
47369 C  CB  . PHE H  228 0.6666 0.4460 0.3948 0.0692  0.1196  -0.0748 ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CB  
47370 C  CG  . PHE H  228 0.6672 0.4638 0.3951 0.0673  0.1357  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CG  
47371 C  CD1 . PHE H  228 0.6458 0.4621 0.4001 0.0635  0.1428  -0.0625 ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CD1 
47372 C  CD2 . PHE H  228 0.6906 0.4835 0.3914 0.0686  0.1433  -0.0705 ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CD2 
47373 C  CE1 . PHE H  228 0.6478 0.4792 0.4025 0.0605  0.1573  -0.0566 ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CE1 
47374 C  CE2 . PHE H  228 0.6928 0.5013 0.3930 0.0659  0.1582  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CE2 
47375 C  CZ  . PHE H  228 0.6714 0.4989 0.3992 0.0616  0.1652  -0.0569 ? ? ? ? ? ? 471  PHE H CZ  
47376 N  N   . ASP H  229 0.6445 0.4191 0.4202 0.0777  0.1000  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 472  ASP H N   
47377 C  CA  . ASP H  229 0.6391 0.4002 0.4217 0.0761  0.0842  -0.0819 ? ? ? ? ? ? 472  ASP H CA  
47378 C  C   . ASP H  229 0.6234 0.3796 0.4032 0.0638  0.0732  -0.0729 ? ? ? ? ? ? 472  ASP H C   
47379 O  O   . ASP H  229 0.6257 0.3672 0.4030 0.0615  0.0599  -0.0733 ? ? ? ? ? ? 472  ASP H O   
47380 C  CB  . ASP H  229 0.6229 0.3970 0.4345 0.0791  0.0840  -0.0802 ? ? ? ? ? ? 472  ASP H CB  
47381 C  CG  . ASP H  229 0.6354 0.4184 0.4548 0.0914  0.0949  -0.0884 ? ? ? ? ? ? 472  ASP H CG  
47382 O  OD1 . ASP H  229 0.6570 0.4248 0.4684 0.1009  0.0911  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 472  ASP H OD1 
47383 O  OD2 . ASP H  229 0.6250 0.4300 0.4587 0.0916  0.1073  -0.0856 ? ? ? ? ? ? 472  ASP H OD2 
47384 N  N   . SER H  230 0.6076 0.3768 0.3898 0.0560  0.0787  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 473  SER H N   
47385 C  CA  . SER H  230 0.5882 0.3579 0.3748 0.0452  0.0693  -0.0556 ? ? ? ? ? ? 473  SER H CA  
47386 C  C   . SER H  230 0.5836 0.3605 0.3616 0.0391  0.0762  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 473  SER H C   
47387 O  O   . SER H  230 0.5935 0.3765 0.3649 0.0425  0.0885  -0.0508 ? ? ? ? ? ? 473  SER H O   
47388 C  CB  . SER H  230 0.5647 0.3473 0.3784 0.0425  0.0663  -0.0506 ? ? ? ? ? ? 473  SER H CB  
47389 O  OG  . SER H  230 0.5532 0.3554 0.3827 0.0430  0.0783  -0.0481 ? ? ? ? ? ? 473  SER H OG  
47390 N  N   . ILE H  231 0.5697 0.3464 0.3482 0.0304  0.0684  -0.0422 ? ? ? ? ? ? 474  ILE H N   
47391 C  CA  . ILE H  231 0.5676 0.3485 0.3373 0.0253  0.0734  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 474  ILE H CA  
47392 C  C   . ILE H  231 0.5430 0.3353 0.3304 0.0177  0.0709  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 474  ILE H C   
47393 O  O   . ILE H  231 0.5282 0.3237 0.3309 0.0154  0.0632  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 474  ILE H O   
47394 C  CB  . ILE H  231 0.5816 0.3479 0.3277 0.0229  0.0653  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 474  ILE H CB  
47395 C  CG1 . ILE H  231 0.5704 0.3316 0.3220 0.0172  0.0506  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 474  ILE H CG1 
47396 C  CG2 . ILE H  231 0.6087 0.3613 0.3347 0.0301  0.0656  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 474  ILE H CG2 
47397 C  CD1 . ILE H  231 0.5794 0.3309 0.3124 0.0130  0.0423  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 474  ILE H CD1 
47398 N  N   . ARG H  232 0.5407 0.3384 0.3248 0.0140  0.0772  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 475  ARG H N   
47399 C  CA  . ARG H  232 0.5215 0.3271 0.3179 0.0070  0.0744  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 475  ARG H CA  
47400 C  C   . ARG H  232 0.5290 0.3259 0.3073 0.0039  0.0696  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 475  ARG H C   
47401 O  O   . ARG H  232 0.5470 0.3375 0.3069 0.0060  0.0743  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 475  ARG H O   
47402 C  CB  . ARG H  232 0.5152 0.3335 0.3247 0.0058  0.0862  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 475  ARG H CB  
47403 C  CG  . ARG H  232 0.5017 0.3254 0.3197 -0.0007 0.0852  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 475  ARG H CG  
47404 C  CD  . ARG H  232 0.4984 0.3334 0.3299 -0.0025 0.0968  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 475  ARG H CD  
47405 N  NE  . ARG H  232 0.4872 0.3254 0.3277 -0.0086 0.0951  0.0033  ? ? ? ? ? ? 475  ARG H NE  
47406 C  CZ  . ARG H  232 0.4952 0.3265 0.3239 -0.0112 0.0958  0.0087  ? ? ? ? ? ? 475  ARG H CZ  
47407 N  NH1 . ARG H  232 0.5143 0.3361 0.3208 -0.0088 0.0984  0.0098  ? ? ? ? ? ? 475  ARG H NH1 
47408 N  NH2 . ARG H  232 0.4856 0.3191 0.3243 -0.0158 0.0937  0.0128  ? ? ? ? ? ? 475  ARG H NH2 
47409 N  N   . VAL H  233 0.5172 0.3142 0.2996 -0.0007 0.0598  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 476  VAL H N   
47410 C  CA  . VAL H  233 0.5259 0.3154 0.2916 -0.0028 0.0547  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 476  VAL H CA  
47411 C  C   . VAL H  233 0.5163 0.3133 0.2905 -0.0060 0.0592  0.0010  ? ? ? ? ? ? 476  VAL H C   
47412 O  O   . VAL H  233 0.4977 0.3038 0.2904 -0.0090 0.0571  0.0027  ? ? ? ? ? ? 476  VAL H O   
47413 C  CB  . VAL H  233 0.5195 0.3063 0.2856 -0.0061 0.0412  -0.0053 ? ? ? ? ? ? 476  VAL H CB  
47414 C  CG1 . VAL H  233 0.5279 0.3091 0.2788 -0.0081 0.0350  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 476  VAL H CG1 
47415 C  CG2 . VAL H  233 0.5289 0.3073 0.2897 -0.0036 0.0362  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 476  VAL H CG2 
47416 N  N   . ASP H  234 0.5302 0.3229 0.2908 -0.0054 0.0652  0.0046  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H N   
47417 C  CA  . ASP H  234 0.5250 0.3227 0.2937 -0.0083 0.0710  0.0110  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H CA  
47418 C  C   . ASP H  234 0.5242 0.3179 0.2875 -0.0105 0.0626  0.0158  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H C   
47419 O  O   . ASP H  234 0.5360 0.3220 0.2823 -0.0094 0.0562  0.0156  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H O   
47420 C  CB  . ASP H  234 0.5426 0.3382 0.3003 -0.0067 0.0832  0.0132  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H CB  
47421 C  CG  . ASP H  234 0.5470 0.3411 0.3033 -0.0100 0.0871  0.0216  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H CG  
47422 O  OD1 . ASP H  234 0.5389 0.3406 0.3120 -0.0128 0.0943  0.0241  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H OD1 
47423 O  OD2 . ASP H  234 0.5596 0.3448 0.2986 -0.0099 0.0823  0.0259  ? ? ? ? ? ? 477  ASP H OD2 
47424 N  N   . ALA H  235 0.5114 0.3107 0.2895 -0.0133 0.0622  0.0195  ? ? ? ? ? ? 478  ALA H N   
47425 C  CA  . ALA H  235 0.5125 0.3084 0.2864 -0.0142 0.0550  0.0241  ? ? ? ? ? ? 478  ALA H CA  
47426 C  C   . ALA H  235 0.5079 0.3043 0.2786 -0.0141 0.0429  0.0217  ? ? ? ? ? ? 478  ALA H C   
47427 O  O   . ALA H  235 0.5172 0.3085 0.2759 -0.0133 0.0367  0.0246  ? ? ? ? ? ? 478  ALA H O   
47428 C  CB  . ALA H  235 0.5341 0.3200 0.2885 -0.0130 0.0584  0.0299  ? ? ? ? ? ? 478  ALA H CB  
47429 N  N   . VAL H  236 0.4940 0.2973 0.2765 -0.0152 0.0394  0.0172  ? ? ? ? ? ? 479  VAL H N   
47430 C  CA  . VAL H  236 0.4879 0.2939 0.2712 -0.0166 0.0285  0.0156  ? ? ? ? ? ? 479  VAL H CA  
47431 C  C   . VAL H  236 0.4829 0.2932 0.2699 -0.0174 0.0220  0.0193  ? ? ? ? ? ? 479  VAL H C   
47432 O  O   . VAL H  236 0.4882 0.2970 0.2669 -0.0177 0.0137  0.0198  ? ? ? ? ? ? 479  VAL H O   
47433 C  CB  . VAL H  236 0.4717 0.2866 0.2712 -0.0185 0.0266  0.0122  ? ? ? ? ? ? 479  VAL H CB  
47434 C  CG1 . VAL H  236 0.4662 0.2851 0.2671 -0.0212 0.0155  0.0119  ? ? ? ? ? ? 479  VAL H CG1 
47435 C  CG2 . VAL H  236 0.4774 0.2880 0.2744 -0.0167 0.0316  0.0081  ? ? ? ? ? ? 479  VAL H CG2 
47436 N  N   . ASP H  237 0.4733 0.2895 0.2734 -0.0175 0.0248  0.0212  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H N   
47437 C  CA  . ASP H  237 0.4684 0.2900 0.2736 -0.0172 0.0179  0.0235  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H CA  
47438 C  C   . ASP H  237 0.4849 0.2972 0.2760 -0.0145 0.0161  0.0284  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H C   
47439 O  O   . ASP H  237 0.4836 0.2989 0.2794 -0.0128 0.0116  0.0308  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H O   
47440 C  CB  . ASP H  237 0.4549 0.2847 0.2783 -0.0175 0.0206  0.0228  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H CB  
47441 C  CG  . ASP H  237 0.4384 0.2800 0.2756 -0.0200 0.0196  0.0186  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H CG  
47442 O  OD1 . ASP H  237 0.4360 0.2807 0.2707 -0.0217 0.0145  0.0173  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H OD1 
47443 O  OD2 . ASP H  237 0.4288 0.2764 0.2794 -0.0207 0.0232  0.0168  ? ? ? ? ? ? 480  ASP H OD2 
47444 N  N   . ASN H  238 0.5019 0.3032 0.2754 -0.0136 0.0197  0.0298  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H N   
47445 C  CA  . ASN H  238 0.5196 0.3116 0.2784 -0.0113 0.0189  0.0354  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H CA  
47446 C  C   . ASN H  238 0.5363 0.3212 0.2738 -0.0106 0.0141  0.0349  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H C   
47447 O  O   . ASN H  238 0.5560 0.3313 0.2758 -0.0086 0.0146  0.0396  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H O   
47448 C  CB  . ASN H  238 0.5288 0.3136 0.2844 -0.0112 0.0299  0.0387  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H CB  
47449 C  CG  . ASN H  238 0.5159 0.3057 0.2908 -0.0124 0.0344  0.0389  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H CG  
47450 O  OD1 . ASN H  238 0.5114 0.3032 0.2948 -0.0113 0.0298  0.0405  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H OD1 
47451 N  ND2 . ASN H  238 0.5109 0.3030 0.2935 -0.0145 0.0433  0.0368  ? ? ? ? ? ? 481  ASN H ND2 
47452 N  N   . VAL H  239 0.5310 0.3191 0.2689 -0.0124 0.0095  0.0295  ? ? ? ? ? ? 482  VAL H N   
47453 C  CA  . VAL H  239 0.5479 0.3284 0.2661 -0.0121 0.0038  0.0277  ? ? ? ? ? ? 482  VAL H CA  
47454 C  C   . VAL H  239 0.5393 0.3265 0.2640 -0.0150 -0.0070 0.0247  ? ? ? ? ? ? 482  VAL H C   
47455 O  O   . VAL H  239 0.5204 0.3180 0.2637 -0.0173 -0.0080 0.0232  ? ? ? ? ? ? 482  VAL H O   
47456 C  CB  . VAL H  239 0.5594 0.3317 0.2652 -0.0113 0.0111  0.0231  ? ? ? ? ? ? 482  VAL H CB  
47457 C  CG1 . VAL H  239 0.5693 0.3368 0.2687 -0.0092 0.0232  0.0266  ? ? ? ? ? ? 482  VAL H CG1 
47458 C  CG2 . VAL H  239 0.5447 0.3221 0.2648 -0.0130 0.0124  0.0175  ? ? ? ? ? ? 482  VAL H CG2 
47459 N  N   . ASP H  240 0.5545 0.3362 0.2634 -0.0154 -0.0156 0.0241  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H N   
47460 C  CA  . ASP H  240 0.5495 0.3367 0.2635 -0.0194 -0.0266 0.0214  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H CA  
47461 C  C   . ASP H  240 0.5409 0.3280 0.2628 -0.0221 -0.0242 0.0161  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H C   
47462 O  O   . ASP H  240 0.5531 0.3292 0.2629 -0.0207 -0.0202 0.0118  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H O   
47463 C  CB  . ASP H  240 0.5715 0.3500 0.2644 -0.0196 -0.0356 0.0205  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H CB  
47464 C  CG  . ASP H  240 0.5681 0.3530 0.2671 -0.0248 -0.0482 0.0189  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H CG  
47465 O  OD1 . ASP H  240 0.5540 0.3443 0.2674 -0.0285 -0.0481 0.0165  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H OD1 
47466 O  OD2 . ASP H  240 0.5801 0.3650 0.2699 -0.0255 -0.0582 0.0204  ? ? ? ? ? ? 483  ASP H OD2 
47467 N  N   . ALA H  241 0.5213 0.3208 0.2631 -0.0254 -0.0265 0.0164  ? ? ? ? ? ? 484  ALA H N   
47468 C  CA  . ALA H  241 0.5138 0.3132 0.2637 -0.0280 -0.0251 0.0127  ? ? ? ? ? ? 484  ALA H CA  
47469 C  C   . ALA H  241 0.5282 0.3167 0.2669 -0.0308 -0.0326 0.0084  ? ? ? ? ? ? 484  ALA H C   
47470 O  O   . ALA H  241 0.5271 0.3111 0.2691 -0.0313 -0.0306 0.0049  ? ? ? ? ? ? 484  ALA H O   
47471 C  CB  . ALA H  241 0.4925 0.3075 0.2637 -0.0313 -0.0264 0.0147  ? ? ? ? ? ? 484  ALA H CB  
47472 N  N   . ASP H  242 0.5431 0.3266 0.2686 -0.0323 -0.0416 0.0082  ? ? ? ? ? ? 485  ASP H N   
47473 C  CA  . ASP H  242 0.5610 0.3309 0.2733 -0.0345 -0.0486 0.0030  ? ? ? ? ? ? 485  ASP H CA  
47474 C  C   . ASP H  242 0.5711 0.3278 0.2742 -0.0298 -0.0401 -0.0026 ? ? ? ? ? ? 485  ASP H C   
47475 O  O   . ASP H  242 0.5752 0.3244 0.2795 -0.0313 -0.0428 -0.0069 ? ? ? ? ? ? 485  ASP H O   
47476 C  CB  . ASP H  242 0.5814 0.3443 0.2747 -0.0345 -0.0567 0.0024  ? ? ? ? ? ? 485  ASP H CB  
47477 C  CG  . ASP H  242 0.5744 0.3507 0.2770 -0.0395 -0.0674 0.0071  ? ? ? ? ? ? 485  ASP H CG  
47478 O  OD1 . ASP H  242 0.5543 0.3453 0.2778 -0.0433 -0.0682 0.0105  ? ? ? ? ? ? 485  ASP H OD1 
47479 O  OD2 . ASP H  242 0.5904 0.3632 0.2790 -0.0395 -0.0750 0.0074  ? ? ? ? ? ? 485  ASP H OD2 
47480 N  N   . LEU H  243 0.5765 0.3304 0.2707 -0.0240 -0.0300 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 486  LEU H N   
47481 C  CA  . LEU H  243 0.5829 0.3290 0.2726 -0.0190 -0.0196 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 486  LEU H CA  
47482 C  C   . LEU H  243 0.5688 0.3180 0.2764 -0.0199 -0.0176 -0.0094 ? ? ? ? ? ? 486  LEU H C   
47483 O  O   . LEU H  243 0.5787 0.3187 0.2818 -0.0163 -0.0140 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 486  LEU H O   
47484 C  CB  . LEU H  243 0.5807 0.3310 0.2692 -0.0146 -0.0072 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 486  LEU H CB  
47485 C  CG  . LEU H  243 0.5992 0.3439 0.2668 -0.0126 -0.0077 -0.0015 ? ? ? ? ? ? 486  LEU H CG  
47486 C  CD1 . LEU H  243 0.5999 0.3469 0.2658 -0.0090 0.0053  0.0023  ? ? ? ? ? ? 486  LEU H CD1 
47487 C  CD2 . LEU H  243 0.6255 0.3559 0.2696 -0.0108 -0.0118 -0.0084 ? ? ? ? ? ? 486  LEU H CD2 
47488 N  N   . LEU H  244 0.5470 0.3095 0.2746 -0.0240 -0.0197 -0.0047 ? ? ? ? ? ? 487  LEU H N   
47489 C  CA  . LEU H  244 0.5346 0.3008 0.2782 -0.0250 -0.0183 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 487  LEU H CA  
47490 C  C   . LEU H  244 0.5446 0.3007 0.2856 -0.0284 -0.0283 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 487  LEU H C   
47491 O  O   . LEU H  244 0.5462 0.2967 0.2918 -0.0265 -0.0266 -0.0120 ? ? ? ? ? ? 487  LEU H O   
47492 C  CB  . LEU H  244 0.5111 0.2945 0.2744 -0.0288 -0.0183 0.0000  ? ? ? ? ? ? 487  LEU H CB  
47493 C  CG  . LEU H  244 0.4997 0.2924 0.2701 -0.0257 -0.0084 0.0027  ? ? ? ? ? ? 487  LEU H CG  
47494 C  CD1 . LEU H  244 0.4781 0.2866 0.2685 -0.0291 -0.0091 0.0061  ? ? ? ? ? ? 487  LEU H CD1 
47495 C  CD2 . LEU H  244 0.5050 0.2921 0.2732 -0.0205 0.0019  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 487  LEU H CD2 
47496 N  N   . GLN H  245 0.5520 0.3057 0.2867 -0.0337 -0.0393 -0.0077 ? ? ? ? ? ? 488  GLN H N   
47497 C  CA  . GLN H  245 0.5659 0.3069 0.2963 -0.0376 -0.0494 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 488  GLN H CA  
47498 C  C   . GLN H  245 0.5907 0.3126 0.3012 -0.0313 -0.0472 -0.0195 ? ? ? ? ? ? 488  GLN H C   
47499 O  O   . GLN H  245 0.6010 0.3106 0.3105 -0.0292 -0.0485 -0.0246 ? ? ? ? ? ? 488  GLN H O   
47500 C  CB  . GLN H  245 0.5690 0.3133 0.2981 -0.0456 -0.0618 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 488  GLN H CB  
47501 C  CG  . GLN H  245 0.5484 0.3104 0.2975 -0.0526 -0.0655 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 488  GLN H CG  
47502 C  CD  . GLN H  245 0.5288 0.3097 0.2877 -0.0506 -0.0586 0.0041  ? ? ? ? ? ? 488  GLN H CD  
47503 O  OE1 . GLN H  245 0.5309 0.3166 0.2842 -0.0500 -0.0603 0.0056  ? ? ? ? ? ? 488  GLN H OE1 
47504 N  NE2 . GLN H  245 0.5112 0.3023 0.2846 -0.0493 -0.0515 0.0063  ? ? ? ? ? ? 488  GLN H NE2 
47505 N  N   . ILE H  246 0.6017 0.3211 0.2960 -0.0273 -0.0435 -0.0211 ? ? ? ? ? ? 489  ILE H N   
47506 C  CA  . ILE H  246 0.6267 0.3296 0.3009 -0.0214 -0.0412 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 489  ILE H CA  
47507 C  C   . ILE H  246 0.6259 0.3255 0.3059 -0.0147 -0.0313 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 489  ILE H C   
47508 O  O   . ILE H  246 0.6411 0.3266 0.3166 -0.0124 -0.0347 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 489  ILE H O   
47509 C  CB  . ILE H  246 0.6387 0.3413 0.2941 -0.0182 -0.0375 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 489  ILE H CB  
47510 C  CG1 . ILE H  246 0.6464 0.3480 0.2941 -0.0245 -0.0510 -0.0273 ? ? ? ? ? ? 489  ILE H CG1 
47511 C  CG2 . ILE H  246 0.6647 0.3525 0.2988 -0.0107 -0.0319 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 489  ILE H CG2 
47512 C  CD1 . ILE H  246 0.6519 0.3579 0.2870 -0.0228 -0.0495 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 489  ILE H CD1 
47513 N  N   . ALA H  247 0.6083 0.3212 0.3003 -0.0118 -0.0199 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 490  ALA H N   
47514 C  CA  . ALA H  247 0.6074 0.3200 0.3060 -0.0051 -0.0097 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 490  ALA H CA  
47515 C  C   . ALA H  247 0.6020 0.3112 0.3153 -0.0066 -0.0157 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 490  ALA H C   
47516 O  O   . ALA H  247 0.6143 0.3134 0.3262 -0.0007 -0.0140 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 490  ALA H O   
47517 C  CB  . ALA H  247 0.5884 0.3172 0.2995 -0.0037 0.0018  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 490  ALA H CB  
47518 N  N   . GLY H  248 0.5847 0.3026 0.3122 -0.0142 -0.0229 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 491  GLY H N   
47519 C  CA  . GLY H  248 0.5820 0.2958 0.3215 -0.0173 -0.0306 -0.0275 ? ? ? ? ? ? 491  GLY H CA  
47520 C  C   . GLY H  248 0.6070 0.2994 0.3340 -0.0178 -0.0410 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 491  GLY H C   
47521 O  O   . GLY H  248 0.6164 0.2977 0.3465 -0.0140 -0.0425 -0.0378 ? ? ? ? ? ? 491  GLY H O   
47522 N  N   . ASP H  249 0.6194 0.3052 0.3324 -0.0225 -0.0491 -0.0344 ? ? ? ? ? ? 492  ASP H N   
47523 C  CA  . ASP H  249 0.6460 0.3100 0.3455 -0.0233 -0.0595 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 492  ASP H CA  
47524 C  C   . ASP H  249 0.6668 0.3160 0.3542 -0.0122 -0.0529 -0.0520 ? ? ? ? ? ? 492  ASP H C   
47525 O  O   . ASP H  249 0.6854 0.3164 0.3698 -0.0100 -0.0591 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 492  ASP H O   
47526 C  CB  . ASP H  249 0.6577 0.3186 0.3419 -0.0286 -0.0676 -0.0418 ? ? ? ? ? ? 492  ASP H CB  
47527 C  CG  . ASP H  249 0.6429 0.3155 0.3397 -0.0400 -0.0771 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 492  ASP H CG  
47528 O  OD1 . ASP H  249 0.6244 0.3071 0.3400 -0.0433 -0.0764 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 492  ASP H OD1 
47529 O  OD2 . ASP H  249 0.6496 0.3230 0.3382 -0.0456 -0.0852 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 492  ASP H OD2 
47530 N  N   . TYR H  250 0.6650 0.3221 0.3457 -0.0051 -0.0400 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 493  TYR H N   
47531 C  CA  . TYR H  250 0.6871 0.3323 0.3542 0.0054  -0.0330 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CA  
47532 C  C   . TYR H  250 0.6814 0.3268 0.3651 0.0114  -0.0284 -0.0664 ? ? ? ? ? ? 493  TYR H C   
47533 O  O   . TYR H  250 0.7022 0.3305 0.3806 0.0170  -0.0318 -0.0749 ? ? ? ? ? ? 493  TYR H O   
47534 C  CB  . TYR H  250 0.6897 0.3436 0.3440 0.0108  -0.0202 -0.0657 ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CB  
47535 C  CG  . TYR H  250 0.7117 0.3572 0.3534 0.0222  -0.0108 -0.0764 ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CG  
47536 C  CD1 . TYR H  250 0.7437 0.3709 0.3606 0.0260  -0.0153 -0.0868 ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CD1 
47537 C  CD2 . TYR H  250 0.7017 0.3585 0.3563 0.0293  0.0025  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CD2 
47538 C  CE1 . TYR H  250 0.7653 0.3861 0.3701 0.0373  -0.0058 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CE1 
47539 C  CE2 . TYR H  250 0.7220 0.3738 0.3663 0.0402  0.0120  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CE2 
47540 C  CZ  . TYR H  250 0.7537 0.3878 0.3730 0.0444  0.0081  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 493  TYR H CZ  
47541 O  OH  . TYR H  250 0.7746 0.4052 0.3837 0.0559  0.0184  -0.1076 ? ? ? ? ? ? 493  TYR H OH  
47542 N  N   . LEU H  251 0.6546 0.3189 0.3584 0.0104  -0.0213 -0.0587 ? ? ? ? ? ? 494  LEU H N   
47543 C  CA  . LEU H  251 0.6486 0.3153 0.3693 0.0164  -0.0170 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 494  LEU H CA  
47544 C  C   . LEU H  251 0.6594 0.3092 0.3847 0.0142  -0.0303 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 494  LEU H C   
47545 O  O   . LEU H  251 0.6748 0.3128 0.4009 0.0226  -0.0299 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 494  LEU H O   
47546 C  CB  . LEU H  251 0.6182 0.3074 0.3601 0.0135  -0.0103 -0.0508 ? ? ? ? ? ? 494  LEU H CB  
47547 C  CG  . LEU H  251 0.6063 0.3123 0.3489 0.0156  0.0032  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 494  LEU H CG  
47548 C  CD1 . LEU H  251 0.5784 0.3032 0.3433 0.0116  0.0059  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 494  LEU H CD1 
47549 C  CD2 . LEU H  251 0.6197 0.3246 0.3581 0.0263  0.0145  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 494  LEU H CD2 
47550 N  N   . LYS H  252 0.6531 0.3016 0.3815 0.0031  -0.0421 -0.0541 ? ? ? ? ? ? 495  LYS H N   
47551 C  CA  . LYS H  252 0.6658 0.2972 0.3974 -0.0007 -0.0554 -0.0540 ? ? ? ? ? ? 495  LYS H CA  
47552 C  C   . LYS H  252 0.6997 0.3052 0.4121 0.0039  -0.0615 -0.0655 ? ? ? ? ? ? 495  LYS H C   
47553 O  O   . LYS H  252 0.7160 0.3055 0.4305 0.0101  -0.0647 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 495  LYS H O   
47554 C  CB  . LYS H  252 0.6543 0.2914 0.3917 -0.0143 -0.0658 -0.0441 ? ? ? ? ? ? 495  LYS H CB  
47555 C  CG  . LYS H  252 0.6242 0.2845 0.3813 -0.0181 -0.0611 -0.0339 ? ? ? ? ? ? 495  LYS H CG  
47556 C  CD  . LYS H  252 0.6132 0.2817 0.3764 -0.0309 -0.0702 -0.0243 ? ? ? ? ? ? 495  LYS H CD  
47557 C  CE  . LYS H  252 0.6108 0.2863 0.3637 -0.0350 -0.0700 -0.0241 ? ? ? ? ? ? 495  LYS H CE  
47558 N  NZ  . LYS H  252 0.6032 0.2865 0.3624 -0.0473 -0.0797 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 495  LYS H NZ  
47559 N  N   . ALA H  253 0.7123 0.3129 0.4055 0.0018  -0.0632 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 496  ALA H N   
47560 C  CA  . ALA H  253 0.7466 0.3217 0.4202 0.0051  -0.0707 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 496  ALA H CA  
47561 C  C   . ALA H  253 0.7639 0.3309 0.4305 0.0200  -0.0610 -0.0929 ? ? ? ? ? ? 496  ALA H C   
47562 O  O   . ALA H  253 0.7874 0.3333 0.4504 0.0255  -0.0667 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 496  ALA H O   
47563 C  CB  . ALA H  253 0.7555 0.3298 0.4103 0.0001  -0.0742 -0.0828 ? ? ? ? ? ? 496  ALA H CB  
47564 N  N   . ALA H  254 0.7527 0.3370 0.4185 0.0266  -0.0458 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 497  ALA H N   
47565 C  CA  . ALA H  254 0.7701 0.3502 0.4281 0.0407  -0.0349 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 497  ALA H CA  
47566 C  C   . ALA H  254 0.7612 0.3466 0.4401 0.0487  -0.0291 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 497  ALA H C   
47567 O  O   . ALA H  254 0.7822 0.3570 0.4568 0.0607  -0.0253 -0.1157 ? ? ? ? ? ? 497  ALA H O   
47568 C  CB  . ALA H  254 0.7650 0.3618 0.4121 0.0440  -0.0205 -0.1047 ? ? ? ? ? ? 497  ALA H CB  
47569 N  N   . LYS H  255 0.7309 0.3339 0.4323 0.0430  -0.0281 -0.0928 ? ? ? ? ? ? 498  LYS H N   
47570 C  CA  . LYS H  255 0.7203 0.3319 0.4429 0.0504  -0.0224 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 498  LYS H CA  
47571 C  C   . LYS H  255 0.7137 0.3186 0.4529 0.0447  -0.0350 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 498  LYS H C   
47572 O  O   . LYS H  255 0.7098 0.3175 0.4655 0.0511  -0.0335 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 498  LYS H O   
47573 C  CB  . LYS H  255 0.6931 0.3331 0.4285 0.0511  -0.0078 -0.0855 ? ? ? ? ? ? 498  LYS H CB  
47574 C  CG  . LYS H  255 0.7005 0.3484 0.4218 0.0571  0.0059  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 498  LYS H CG  
47575 C  CD  . LYS H  255 0.7267 0.3639 0.4416 0.0712  0.0111  -0.1044 ? ? ? ? ? ? 498  LYS H CD  
47576 C  CE  . LYS H  255 0.7452 0.3839 0.4379 0.0774  0.0228  -0.1127 ? ? ? ? ? ? 498  LYS H CE  
47577 N  NZ  . LYS H  255 0.7669 0.4012 0.4584 0.0924  0.0304  -0.1252 ? ? ? ? ? ? 498  LYS H NZ  
47578 N  N   . GLY H  256 0.7133 0.3102 0.4483 0.0326  -0.0474 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 499  GLY H N   
47579 C  CA  . GLY H  256 0.7102 0.2998 0.4586 0.0257  -0.0599 -0.0705 ? ? ? ? ? ? 499  GLY H CA  
47580 C  C   . GLY H  256 0.6801 0.2927 0.4505 0.0228  -0.0557 -0.0594 ? ? ? ? ? ? 499  GLY H C   
47581 O  O   . GLY H  256 0.6799 0.2890 0.4640 0.0243  -0.0608 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 499  GLY H O   
47582 N  N   . ILE H  257 0.6560 0.2917 0.4294 0.0187  -0.0468 -0.0543 ? ? ? ? ? ? 500  ILE H N   
47583 C  CA  . ILE H  257 0.6288 0.2869 0.4217 0.0169  -0.0416 -0.0457 ? ? ? ? ? ? 500  ILE H CA  
47584 C  C   . ILE H  257 0.6186 0.2787 0.4215 0.0058  -0.0529 -0.0346 ? ? ? ? ? ? 500  ILE H C   
47585 O  O   . ILE H  257 0.6028 0.2759 0.4220 0.0052  -0.0520 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 500  ILE H O   
47586 C  CB  . ILE H  257 0.6083 0.2882 0.4013 0.0152  -0.0300 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 500  ILE H CB  
47587 C  CG1 . ILE H  257 0.6053 0.2858 0.3868 0.0051  -0.0347 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 500  ILE H CG1 
47588 C  CG2 . ILE H  257 0.6184 0.2985 0.4031 0.0256  -0.0182 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 500  ILE H CG2 
47589 C  CD1 . ILE H  257 0.5790 0.2833 0.3681 0.0005  -0.0270 -0.0328 ? ? ? ? ? ? 500  ILE H CD1 
47590 N  N   . HIS H  258 0.6293 0.2767 0.4223 -0.0033 -0.0637 -0.0324 ? ? ? ? ? ? 501  HIS H N   
47591 C  CA  . HIS H  258 0.6209 0.2719 0.4228 -0.0151 -0.0738 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 501  HIS H CA  
47592 C  C   . HIS H  258 0.6384 0.2705 0.4458 -0.0143 -0.0844 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 501  HIS H C   
47593 O  O   . HIS H  258 0.6329 0.2683 0.4486 -0.0237 -0.0923 -0.0087 ? ? ? ? ? ? 501  HIS H O   
47594 C  CB  . HIS H  258 0.6253 0.2727 0.4163 -0.0259 -0.0810 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 501  HIS H CB  
47595 C  CG  . HIS H  258 0.6554 0.2762 0.4301 -0.0241 -0.0884 -0.0279 ? ? ? ? ? ? 501  HIS H CG  
47596 N  ND1 . HIS H  258 0.6711 0.2811 0.4339 -0.0124 -0.0819 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 501  HIS H ND1 
47597 C  CD2 . HIS H  258 0.6747 0.2771 0.4429 -0.0327 -0.1019 -0.0268 ? ? ? ? ? ? 501  HIS H CD2 
47598 C  CE1 . HIS H  258 0.6991 0.2847 0.4476 -0.0133 -0.0913 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 501  HIS H CE1 
47599 N  NE2 . HIS H  258 0.7020 0.2818 0.4537 -0.0258 -0.1040 -0.0390 ? ? ? ? ? ? 501  HIS H NE2 
47600 N  N   . LYS H  259 0.6603 0.2733 0.4635 -0.0030 -0.0844 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 502  LYS H N   
47601 C  CA  . LYS H  259 0.6811 0.2723 0.4883 -0.0016 -0.0958 -0.0274 ? ? ? ? ? ? 502  LYS H CA  
47602 C  C   . LYS H  259 0.6701 0.2716 0.4949 0.0034  -0.0940 -0.0216 ? ? ? ? ? ? 502  LYS H C   
47603 O  O   . LYS H  259 0.6761 0.2697 0.5078 -0.0018 -0.1043 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 502  LYS H O   
47604 C  CB  . LYS H  259 0.7127 0.2768 0.5080 0.0093  -0.0979 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 502  LYS H CB  
47605 C  CG  . LYS H  259 0.7222 0.2812 0.4987 0.0094  -0.0945 -0.0505 ? ? ? ? ? ? 502  LYS H CG  
47606 C  CD  . LYS H  259 0.7568 0.2839 0.5193 0.0102  -0.1056 -0.0588 ? ? ? ? ? ? 502  LYS H CD  
47607 C  CE  . LYS H  259 0.7579 0.2798 0.5184 -0.0066 -0.1185 -0.0495 ? ? ? ? ? ? 502  LYS H CE  
47608 N  NZ  . LYS H  259 0.7935 0.2834 0.5385 -0.0076 -0.1303 -0.0583 ? ? ? ? ? ? 502  LYS H NZ  
47609 N  N   . ASN H  260 0.6555 0.2746 0.4879 0.0132  -0.0814 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 503  ASN H N   
47610 C  CA  . ASN H  260 0.6426 0.2754 0.4931 0.0171  -0.0801 -0.0197 ? ? ? ? ? ? 503  ASN H CA  
47611 C  C   . ASN H  260 0.6192 0.2786 0.4780 0.0228  -0.0653 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 503  ASN H C   
47612 O  O   . ASN H  260 0.6177 0.2808 0.4673 0.0254  -0.0563 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 503  ASN H O   
47613 C  CB  . ASN H  260 0.6671 0.2789 0.5215 0.0285  -0.0859 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 503  ASN H CB  
47614 C  CG  . ASN H  260 0.6850 0.2853 0.5301 0.0417  -0.0787 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 503  ASN H CG  
47615 O  OD1 . ASN H  260 0.6757 0.2918 0.5273 0.0516  -0.0664 -0.0460 ? ? ? ? ? ? 503  ASN H OD1 
47616 N  ND2 . ASN H  260 0.7116 0.2852 0.5415 0.0415  -0.0862 -0.0466 ? ? ? ? ? ? 503  ASN H ND2 
47617 N  N   . ASP H  261 0.6032 0.2802 0.4787 0.0244  -0.0632 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 504  ASP H N   
47618 C  CA  . ASP H  261 0.5813 0.2839 0.4666 0.0284  -0.0502 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 504  ASP H CA  
47619 C  C   . ASP H  261 0.5902 0.2922 0.4776 0.0423  -0.0406 -0.0293 ? ? ? ? ? ? 504  ASP H C   
47620 O  O   . ASP H  261 0.5765 0.2965 0.4672 0.0448  -0.0283 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 504  ASP H O   
47621 C  CB  . ASP H  261 0.5646 0.2851 0.4669 0.0262  -0.0522 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 504  ASP H CB  
47622 C  CG  . ASP H  261 0.5513 0.2800 0.4520 0.0121  -0.0582 0.0011  ? ? ? ? ? ? 504  ASP H CG  
47623 O  OD1 . ASP H  261 0.5420 0.2765 0.4340 0.0051  -0.0543 0.0011  ? ? ? ? ? ? 504  ASP H OD1 
47624 O  OD2 . ASP H  261 0.5515 0.2811 0.4591 0.0082  -0.0669 0.0098  ? ? ? ? ? ? 504  ASP H OD2 
47625 N  N   . LYS H  262 0.6144 0.2962 0.5004 0.0517  -0.0458 -0.0352 ? ? ? ? ? ? 505  LYS H N   
47626 C  CA  . LYS H  262 0.6233 0.3072 0.5123 0.0659  -0.0356 -0.0462 ? ? ? ? ? ? 505  LYS H CA  
47627 C  C   . LYS H  262 0.6303 0.3100 0.5009 0.0664  -0.0271 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 505  LYS H C   
47628 O  O   . LYS H  262 0.6255 0.3195 0.4978 0.0728  -0.0138 -0.0606 ? ? ? ? ? ? 505  LYS H O   
47629 C  CB  . LYS H  262 0.6490 0.3126 0.5417 0.0776  -0.0430 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 505  LYS H CB  
47630 C  CG  . LYS H  262 0.6658 0.3253 0.5540 0.0918  -0.0332 -0.0656 ? ? ? ? ? ? 505  LYS H CG  
47631 C  CD  . LYS H  262 0.6635 0.3376 0.5725 0.1047  -0.0276 -0.0684 ? ? ? ? ? ? 505  LYS H CD  
47632 C  CE  . LYS H  262 0.6874 0.3524 0.5906 0.1201  -0.0200 -0.0833 ? ? ? ? ? ? 505  LYS H CE  
47633 N  NZ  . LYS H  262 0.6732 0.3623 0.5756 0.1210  -0.0027 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 505  LYS H NZ  
47634 N  N   . ALA H  263 0.6425 0.3035 0.4955 0.0590  -0.0350 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 506  ALA H N   
47635 C  CA  . ALA H  263 0.6494 0.3067 0.4833 0.0581  -0.0285 -0.0616 ? ? ? ? ? ? 506  ALA H CA  
47636 C  C   . ALA H  263 0.6232 0.3037 0.4582 0.0498  -0.0200 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 506  ALA H C   
47637 O  O   . ALA H  263 0.6229 0.3114 0.4504 0.0534  -0.0084 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 506  ALA H O   
47638 C  CB  . ALA H  263 0.6686 0.3015 0.4849 0.0516  -0.0402 -0.0628 ? ? ? ? ? ? 506  ALA H CB  
47639 N  N   . ALA H  264 0.6034 0.2942 0.4466 0.0387  -0.0256 -0.0445 ? ? ? ? ? ? 507  ALA H N   
47640 C  CA  . ALA H  264 0.5800 0.2910 0.4242 0.0307  -0.0190 -0.0389 ? ? ? ? ? ? 507  ALA H CA  
47641 C  C   . ALA H  264 0.5673 0.2984 0.4228 0.0373  -0.0050 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 507  ALA H C   
47642 O  O   . ALA H  264 0.5616 0.3020 0.4106 0.0366  0.0049  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 507  ALA H O   
47643 C  CB  . ALA H  264 0.5623 0.2825 0.4159 0.0197  -0.0269 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 507  ALA H CB  
47644 N  N   . ASN H  265 0.5644 0.3022 0.4373 0.0436  -0.0049 -0.0410 ? ? ? ? ? ? 508  ASN H N   
47645 C  CA  . ASN H  265 0.5485 0.3091 0.4373 0.0474  0.0061  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 508  ASN H CA  
47646 C  C   . ASN H  265 0.5604 0.3224 0.4447 0.0574  0.0184  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 508  ASN H C   
47647 O  O   . ASN H  265 0.5491 0.3299 0.4428 0.0589  0.0297  -0.0505 ? ? ? ? ? ? 508  ASN H O   
47648 C  CB  . ASN H  265 0.5431 0.3108 0.4520 0.0509  0.0008  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 508  ASN H CB  
47649 C  CG  . ASN H  265 0.5250 0.3016 0.4411 0.0399  -0.0073 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 508  ASN H CG  
47650 O  OD1 . ASN H  265 0.5194 0.2934 0.4252 0.0301  -0.0109 -0.0223 ? ? ? ? ? ? 508  ASN H OD1 
47651 N  ND2 . ASN H  265 0.5169 0.3051 0.4509 0.0419  -0.0103 -0.0228 ? ? ? ? ? ? 508  ASN H ND2 
47652 N  N   . ASP H  266 0.5847 0.3266 0.4540 0.0637  0.0164  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 509  ASP H N   
47653 C  CA  . ASP H  266 0.5997 0.3421 0.4620 0.0738  0.0281  -0.0678 ? ? ? ? ? ? 509  ASP H CA  
47654 C  C   . ASP H  266 0.6001 0.3448 0.4442 0.0691  0.0364  -0.0686 ? ? ? ? ? ? 509  ASP H C   
47655 O  O   . ASP H  266 0.6145 0.3598 0.4487 0.0764  0.0470  -0.0762 ? ? ? ? ? ? 509  ASP H O   
47656 C  CB  . ASP H  266 0.6282 0.3467 0.4806 0.0831  0.0216  -0.0769 ? ? ? ? ? ? 509  ASP H CB  
47657 C  CG  . ASP H  266 0.6324 0.3525 0.5042 0.0933  0.0191  -0.0790 ? ? ? ? ? ? 509  ASP H CG  
47658 O  OD1 . ASP H  266 0.6120 0.3545 0.5046 0.0927  0.0236  -0.0736 ? ? ? ? ? ? 509  ASP H OD1 
47659 O  OD2 . ASP H  266 0.6567 0.3564 0.5237 0.1021  0.0126  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 509  ASP H OD2 
47660 N  N   . HIS H  267 0.5855 0.3321 0.4252 0.0572  0.0315  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 510  HIS H N   
47661 C  CA  . HIS H  267 0.5879 0.3328 0.4090 0.0520  0.0356  -0.0602 ? ? ? ? ? ? 510  HIS H CA  
47662 C  C   . HIS H  267 0.5633 0.3212 0.3913 0.0406  0.0339  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 510  HIS H C   
47663 O  O   . HIS H  267 0.5628 0.3153 0.3775 0.0334  0.0297  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 510  HIS H O   
47664 C  CB  . HIS H  267 0.6091 0.3300 0.4089 0.0508  0.0254  -0.0644 ? ? ? ? ? ? 510  HIS H CB  
47665 C  CG  . HIS H  267 0.6367 0.3414 0.4274 0.0622  0.0256  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 510  HIS H CG  
47666 N  ND1 . HIS H  267 0.6503 0.3592 0.4335 0.0716  0.0385  -0.0839 ? ? ? ? ? ? 510  HIS H ND1 
47667 C  CD2 . HIS H  267 0.6554 0.3390 0.4425 0.0657  0.0144  -0.0807 ? ? ? ? ? ? 510  HIS H CD2 
47668 C  CE1 . HIS H  267 0.6760 0.3676 0.4512 0.0813  0.0355  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 510  HIS H CE1 
47669 N  NE2 . HIS H  267 0.6800 0.3548 0.4573 0.0779  0.0205  -0.0927 ? ? ? ? ? ? 510  HIS H NE2 
47670 N  N   . LEU H  268 0.5439 0.3193 0.3931 0.0394  0.0368  -0.0453 ? ? ? ? ? ? 511  LEU H N   
47671 C  CA  . LEU H  268 0.5217 0.3087 0.3792 0.0295  0.0337  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 511  LEU H CA  
47672 C  C   . LEU H  268 0.5170 0.3100 0.3651 0.0250  0.0413  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 511  LEU H C   
47673 O  O   . LEU H  268 0.5171 0.3197 0.3681 0.0282  0.0530  -0.0360 ? ? ? ? ? ? 511  LEU H O   
47674 C  CB  . LEU H  268 0.5052 0.3099 0.3864 0.0303  0.0362  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 511  LEU H CB  
47675 C  CG  . LEU H  268 0.4831 0.3013 0.3744 0.0211  0.0333  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 511  LEU H CG  
47676 C  CD1 . LEU H  268 0.4823 0.2910 0.3673 0.0146  0.0204  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 511  LEU H CD1 
47677 C  CD2 . LEU H  268 0.4711 0.3052 0.3845 0.0230  0.0348  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 511  LEU H CD2 
47678 N  N   . SER H  269 0.5139 0.3018 0.3516 0.0175  0.0347  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 512  SER H N   
47679 C  CA  . SER H  269 0.5121 0.3033 0.3394 0.0138  0.0406  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 512  SER H CA  
47680 C  C   . SER H  269 0.4916 0.2952 0.3286 0.0061  0.0392  -0.0208 ? ? ? ? ? ? 512  SER H C   
47681 O  O   . SER H  269 0.4796 0.2871 0.3263 0.0016  0.0311  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 512  SER H O   
47682 C  CB  . SER H  269 0.5285 0.3039 0.3337 0.0127  0.0348  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 512  SER H CB  
47683 O  OG  . SER H  269 0.5498 0.3134 0.3443 0.0204  0.0369  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 512  SER H OG  
47684 N  N   . ILE H  270 0.4888 0.2982 0.3228 0.0043  0.0470  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 513  ILE H N   
47685 C  CA  . ILE H  270 0.4700 0.2912 0.3156 -0.0018 0.0460  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 513  ILE H CA  
47686 C  C   . ILE H  270 0.4724 0.2902 0.3055 -0.0053 0.0458  -0.0095 ? ? ? ? ? ? 513  ILE H C   
47687 O  O   . ILE H  270 0.4877 0.2974 0.3049 -0.0028 0.0500  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 513  ILE H O   
47688 C  CB  . ILE H  270 0.4599 0.2949 0.3224 -0.0013 0.0551  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 513  ILE H CB  
47689 C  CG1 . ILE H  270 0.4706 0.3048 0.3249 0.0005  0.0663  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 513  ILE H CG1 
47690 C  CG2 . ILE H  270 0.4583 0.2984 0.3347 0.0030  0.0555  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 513  ILE H CG2 
47691 C  CD1 . ILE H  270 0.4647 0.3121 0.3354 0.0010  0.0763  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 513  ILE H CD1 
47692 N  N   . LEU H  271 0.4586 0.2830 0.2987 -0.0105 0.0405  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 514  LEU H N   
47693 C  CA  . LEU H  271 0.4589 0.2824 0.2911 -0.0133 0.0402  -0.0018 ? ? ? ? ? ? 514  LEU H CA  
47694 C  C   . LEU H  271 0.4504 0.2828 0.2936 -0.0146 0.0479  0.0006  ? ? ? ? ? ? 514  LEU H C   
47695 O  O   . LEU H  271 0.4383 0.2807 0.2983 -0.0156 0.0497  0.0001  ? ? ? ? ? ? 514  LEU H O   
47696 C  CB  . LEU H  271 0.4490 0.2763 0.2842 -0.0178 0.0301  0.0007  ? ? ? ? ? ? 514  LEU H CB  
47697 C  CG  . LEU H  271 0.4555 0.2757 0.2818 -0.0193 0.0202  0.0000  ? ? ? ? ? ? 514  LEU H CG  
47698 C  CD1 . LEU H  271 0.4508 0.2749 0.2750 -0.0233 0.0135  0.0036  ? ? ? ? ? ? 514  LEU H CD1 
47699 C  CD2 . LEU H  271 0.4755 0.2816 0.2843 -0.0154 0.0219  -0.0032 ? ? ? ? ? ? 514  LEU H CD2 
47700 N  N   . GLU H  272 0.4578 0.2860 0.2917 -0.0149 0.0515  0.0036  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H N   
47701 C  CA  . GLU H  272 0.4495 0.2842 0.2942 -0.0175 0.0553  0.0067  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H CA  
47702 C  C   . GLU H  272 0.4453 0.2796 0.2875 -0.0195 0.0476  0.0093  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H C   
47703 O  O   . GLU H  272 0.4549 0.2825 0.2861 -0.0190 0.0478  0.0125  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H O   
47704 C  CB  . GLU H  272 0.4615 0.2921 0.3003 -0.0168 0.0652  0.0094  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H CB  
47705 C  CG  . GLU H  272 0.4548 0.2895 0.3050 -0.0201 0.0676  0.0127  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H CG  
47706 C  CD  . GLU H  272 0.4698 0.2972 0.3102 -0.0205 0.0747  0.0176  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H CD  
47707 O  OE1 . GLU H  272 0.4850 0.3032 0.3058 -0.0182 0.0746  0.0193  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H OE1 
47708 O  OE2 . GLU H  272 0.4678 0.2984 0.3196 -0.0234 0.0802  0.0199  ? ? ? ? ? ? 515  GLU H OE2 
47709 N  N   . ALA H  273 0.4315 0.2742 0.2845 -0.0215 0.0409  0.0080  ? ? ? ? ? ? 516  ALA H N   
47710 C  CA  . ALA H  273 0.4263 0.2722 0.2789 -0.0230 0.0332  0.0096  ? ? ? ? ? ? 516  ALA H CA  
47711 C  C   . ALA H  273 0.4134 0.2696 0.2815 -0.0247 0.0336  0.0092  ? ? ? ? ? ? 516  ALA H C   
47712 O  O   . ALA H  273 0.4024 0.2680 0.2820 -0.0262 0.0320  0.0071  ? ? ? ? ? ? 516  ALA H O   
47713 C  CB  . ALA H  273 0.4230 0.2712 0.2743 -0.0245 0.0249  0.0085  ? ? ? ? ? ? 516  ALA H CB  
47714 N  N   . TRP H  274 0.4159 0.2702 0.2841 -0.0241 0.0348  0.0111  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H N   
47715 C  CA  . TRP H  274 0.4063 0.2685 0.2890 -0.0252 0.0357  0.0095  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CA  
47716 C  C   . TRP H  274 0.3966 0.2693 0.2855 -0.0255 0.0287  0.0080  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H C   
47717 O  O   . TRP H  274 0.3884 0.2693 0.2891 -0.0264 0.0290  0.0051  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H O   
47718 C  CB  . TRP H  274 0.4150 0.2692 0.2975 -0.0246 0.0410  0.0118  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CB  
47719 C  CG  . TRP H  274 0.4229 0.2712 0.3041 -0.0255 0.0497  0.0132  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CG  
47720 C  CD1 . TRP H  274 0.4376 0.2757 0.3045 -0.0242 0.0542  0.0168  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CD1 
47721 C  CD2 . TRP H  274 0.4176 0.2715 0.3127 -0.0279 0.0551  0.0112  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CD2 
47722 N  NE1 . TRP H  274 0.4412 0.2795 0.3129 -0.0257 0.0629  0.0172  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H NE1 
47723 C  CE2 . TRP H  274 0.4287 0.2767 0.3185 -0.0281 0.0634  0.0139  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CE2 
47724 C  CE3 . TRP H  274 0.4054 0.2698 0.3168 -0.0300 0.0537  0.0072  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CE3 
47725 C  CZ2 . TRP H  274 0.4269 0.2803 0.3291 -0.0306 0.0702  0.0129  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CZ2 
47726 C  CZ3 . TRP H  274 0.4040 0.2725 0.3271 -0.0325 0.0596  0.0060  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CZ3 
47727 C  CH2 . TRP H  274 0.4142 0.2777 0.3336 -0.0329 0.0679  0.0090  ? ? ? ? ? ? 517  TRP H CH2 
47728 N  N   . SER H  275 0.3984 0.2718 0.2797 -0.0249 0.0225  0.0096  ? ? ? ? ? ? 518  SER H N   
47729 C  CA  . SER H  275 0.3892 0.2757 0.2775 -0.0254 0.0167  0.0082  ? ? ? ? ? ? 518  SER H CA  
47730 C  C   . SER H  275 0.3787 0.2767 0.2740 -0.0287 0.0143  0.0065  ? ? ? ? ? ? 518  SER H C   
47731 O  O   . SER H  275 0.3802 0.2748 0.2713 -0.0305 0.0135  0.0074  ? ? ? ? ? ? 518  SER H O   
47732 C  CB  . SER H  275 0.3942 0.2805 0.2740 -0.0246 0.0105  0.0109  ? ? ? ? ? ? 518  SER H CB  
47733 O  OG  . SER H  275 0.3857 0.2871 0.2734 -0.0251 0.0057  0.0098  ? ? ? ? ? ? 518  SER H OG  
47734 N  N   . TYR H  276 0.3696 0.2809 0.2752 -0.0293 0.0130  0.0038  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H N   
47735 C  CA  . TYR H  276 0.3610 0.2845 0.2722 -0.0326 0.0103  0.0031  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CA  
47736 C  C   . TYR H  276 0.3626 0.2878 0.2672 -0.0354 0.0045  0.0069  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H C   
47737 O  O   . TYR H  276 0.3594 0.2894 0.2657 -0.0388 0.0019  0.0081  ? ? ? ? ? ? 519  TYR H O   
47738 C  CB  . TYR H  276 0.3533 0.2924 0.2740 -0.0325 0.0094  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CB  
47739 C  CG  . TYR H  276 0.3517 0.2903 0.2805 -0.0313 0.0139  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CG  
47740 C  CD1 . TYR H  276 0.3530 0.2838 0.2837 -0.0322 0.0177  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CD1 
47741 C  CD2 . TYR H  276 0.3499 0.2965 0.2852 -0.0291 0.0139  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CD2 
47742 C  CE1 . TYR H  276 0.3523 0.2832 0.2915 -0.0321 0.0212  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CE1 
47743 C  CE2 . TYR H  276 0.3504 0.2951 0.2931 -0.0286 0.0170  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CE2 
47744 C  CZ  . TYR H  276 0.3514 0.2884 0.2963 -0.0306 0.0205  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 519  TYR H CZ  
47745 O  OH  . TYR H  276 0.3527 0.2882 0.3061 -0.0311 0.0232  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 519  TYR H OH  
47746 N  N   . ASN H  277 0.3687 0.2898 0.2663 -0.0342 0.0017  0.0089  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H N   
47747 C  CA  . ASN H  277 0.3718 0.2943 0.2636 -0.0375 -0.0046 0.0123  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H CA  
47748 C  C   . ASN H  277 0.3806 0.2884 0.2627 -0.0389 -0.0057 0.0138  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H C   
47749 O  O   . ASN H  277 0.3836 0.2912 0.2623 -0.0428 -0.0113 0.0161  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H O   
47750 C  CB  . ASN H  277 0.3761 0.3000 0.2647 -0.0354 -0.0076 0.0135  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H CB  
47751 C  CG  . ASN H  277 0.3686 0.3090 0.2672 -0.0338 -0.0078 0.0118  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H CG  
47752 O  OD1 . ASN H  277 0.3604 0.3142 0.2667 -0.0361 -0.0075 0.0105  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H OD1 
47753 N  ND2 . ASN H  277 0.3727 0.3127 0.2708 -0.0294 -0.0087 0.0116  ? ? ? ? ? ? 520  ASN H ND2 
47754 N  N   . ASP H  278 0.3863 0.2814 0.2639 -0.0357 -0.0002 0.0122  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H N   
47755 C  CA  . ASP H  278 0.3966 0.2778 0.2642 -0.0356 -0.0005 0.0124  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H CA  
47756 C  C   . ASP H  278 0.3940 0.2761 0.2659 -0.0381 -0.0022 0.0122  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H C   
47757 O  O   . ASP H  278 0.4027 0.2759 0.2672 -0.0394 -0.0063 0.0128  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H O   
47758 C  CB  . ASP H  278 0.4041 0.2739 0.2661 -0.0313 0.0069  0.0109  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H CB  
47759 C  CG  . ASP H  278 0.4085 0.2762 0.2661 -0.0290 0.0079  0.0123  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H CG  
47760 O  OD1 . ASP H  278 0.4094 0.2810 0.2645 -0.0297 0.0019  0.0140  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H OD1 
47761 O  OD2 . ASP H  278 0.4126 0.2743 0.2691 -0.0264 0.0144  0.0122  ? ? ? ? ? ? 521  ASP H OD2 
47762 N  N   . THR H  279 0.3837 0.2759 0.2671 -0.0387 0.0000  0.0113  ? ? ? ? ? ? 522  THR H N   
47763 C  CA  . THR H  279 0.3833 0.2753 0.2702 -0.0404 -0.0023 0.0119  ? ? ? ? ? ? 522  THR H CA  
47764 C  C   . THR H  279 0.3848 0.2802 0.2701 -0.0457 -0.0107 0.0158  ? ? ? ? ? ? 522  THR H C   
47765 O  O   . THR H  279 0.3943 0.2786 0.2738 -0.0468 -0.0148 0.0169  ? ? ? ? ? ? 522  THR H O   
47766 C  CB  . THR H  279 0.3735 0.2759 0.2725 -0.0400 0.0010  0.0105  ? ? ? ? ? ? 522  THR H CB  
47767 O  OG1 . THR H  279 0.3747 0.2719 0.2758 -0.0360 0.0084  0.0074  ? ? ? ? ? ? 522  THR H OG1 
47768 C  CG2 . THR H  279 0.3743 0.2766 0.2768 -0.0413 -0.0024 0.0119  ? ? ? ? ? ? 522  THR H CG2 
47769 N  N   . PRO H  280 0.3767 0.2876 0.2674 -0.0492 -0.0133 0.0179  ? ? ? ? ? ? 523  PRO H N   
47770 C  CA  . PRO H  280 0.3785 0.2953 0.2681 -0.0553 -0.0207 0.0225  ? ? ? ? ? ? 523  PRO H CA  
47771 C  C   . PRO H  280 0.3903 0.2944 0.2697 -0.0567 -0.0255 0.0236  ? ? ? ? ? ? 523  PRO H C   
47772 O  O   . PRO H  280 0.3976 0.2964 0.2742 -0.0615 -0.0319 0.0267  ? ? ? ? ? ? 523  PRO H O   
47773 C  CB  . PRO H  280 0.3692 0.3049 0.2651 -0.0563 -0.0200 0.0228  ? ? ? ? ? ? 523  PRO H CB  
47774 C  CG  . PRO H  280 0.3653 0.3005 0.2632 -0.0506 -0.0137 0.0182  ? ? ? ? ? ? 523  PRO H CG  
47775 C  CD  . PRO H  280 0.3674 0.2907 0.2648 -0.0472 -0.0091 0.0156  ? ? ? ? ? ? 523  PRO H CD  
47776 N  N   . TYR H  281 0.3937 0.2925 0.2672 -0.0530 -0.0232 0.0212  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H N   
47777 C  CA  . TYR H  281 0.4066 0.2927 0.2687 -0.0537 -0.0279 0.0213  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CA  
47778 C  C   . TYR H  281 0.4182 0.2867 0.2730 -0.0530 -0.0290 0.0198  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H C   
47779 O  O   . TYR H  281 0.4275 0.2890 0.2780 -0.0575 -0.0363 0.0215  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H O   
47780 C  CB  . TYR H  281 0.4098 0.2908 0.2656 -0.0481 -0.0234 0.0188  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CB  
47781 C  CG  . TYR H  281 0.4251 0.2920 0.2668 -0.0477 -0.0276 0.0183  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CG  
47782 C  CD1 . TYR H  281 0.4282 0.3002 0.2674 -0.0500 -0.0337 0.0203  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CD1 
47783 C  CD2 . TYR H  281 0.4376 0.2870 0.2685 -0.0448 -0.0255 0.0152  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CD2 
47784 C  CE1 . TYR H  281 0.4440 0.3031 0.2692 -0.0500 -0.0386 0.0195  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CE1 
47785 C  CE2 . TYR H  281 0.4542 0.2901 0.2699 -0.0443 -0.0296 0.0138  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CE2 
47786 C  CZ  . TYR H  281 0.4576 0.2980 0.2700 -0.0472 -0.0366 0.0160  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H CZ  
47787 O  OH  . TYR H  281 0.4751 0.3028 0.2720 -0.0470 -0.0419 0.0144  ? ? ? ? ? ? 524  TYR H OH  
47788 N  N   . LEU H  282 0.4185 0.2800 0.2727 -0.0473 -0.0218 0.0163  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H N   
47789 C  CA  . LEU H  282 0.4304 0.2757 0.2780 -0.0443 -0.0212 0.0134  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H CA  
47790 C  C   . LEU H  282 0.4328 0.2757 0.2849 -0.0479 -0.0271 0.0156  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H C   
47791 O  O   . LEU H  282 0.4471 0.2740 0.2920 -0.0467 -0.0305 0.0136  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H O   
47792 C  CB  . LEU H  282 0.4269 0.2717 0.2778 -0.0382 -0.0115 0.0101  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H CB  
47793 C  CG  . LEU H  282 0.4398 0.2698 0.2840 -0.0333 -0.0086 0.0060  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H CG  
47794 C  CD1 . LEU H  282 0.4557 0.2724 0.2831 -0.0320 -0.0102 0.0039  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H CD1 
47795 C  CD2 . LEU H  282 0.4350 0.2684 0.2859 -0.0281 0.0016  0.0034  ? ? ? ? ? ? 525  LEU H CD2 
47796 N  N   . HIS H  283 0.4205 0.2786 0.2839 -0.0518 -0.0284 0.0195  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H N   
47797 C  CA  . HIS H  283 0.4229 0.2803 0.2908 -0.0558 -0.0343 0.0232  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H CA  
47798 C  C   . HIS H  283 0.4320 0.2856 0.2950 -0.0632 -0.0437 0.0274  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H C   
47799 O  O   . HIS H  283 0.4455 0.2842 0.3043 -0.0649 -0.0497 0.0281  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H O   
47800 C  CB  . HIS H  283 0.4083 0.2845 0.2882 -0.0577 -0.0324 0.0263  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H CB  
47801 C  CG  . HIS H  283 0.4117 0.2888 0.2955 -0.0626 -0.0391 0.0319  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H CG  
47802 N  ND1 . HIS H  283 0.4189 0.2850 0.3041 -0.0594 -0.0404 0.0316  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H ND1 
47803 C  CD2 . HIS H  283 0.4103 0.2982 0.2968 -0.0706 -0.0448 0.0386  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H CD2 
47804 C  CE1 . HIS H  283 0.4223 0.2908 0.3104 -0.0651 -0.0473 0.0382  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H CE1 
47805 N  NE2 . HIS H  283 0.4173 0.2993 0.3058 -0.0724 -0.0498 0.0428  ? ? ? ? ? ? 526  HIS H NE2 
47806 N  N   . ASP H  284 0.4258 0.2925 0.2901 -0.0676 -0.0452 0.0299  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H N   
47807 C  CA  . ASP H  284 0.4349 0.2997 0.2955 -0.0755 -0.0543 0.0338  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H CA  
47808 C  C   . ASP H  284 0.4531 0.2956 0.3010 -0.0741 -0.0586 0.0300  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H C   
47809 O  O   . ASP H  284 0.4660 0.2988 0.3103 -0.0803 -0.0672 0.0324  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H O   
47810 C  CB  . ASP H  284 0.4260 0.3095 0.2906 -0.0788 -0.0545 0.0360  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H CB  
47811 C  CG  . ASP H  284 0.4104 0.3172 0.2868 -0.0808 -0.0511 0.0395  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H CG  
47812 O  OD1 . ASP H  284 0.4084 0.3153 0.2887 -0.0811 -0.0502 0.0412  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H OD1 
47813 O  OD2 . ASP H  284 0.4013 0.3261 0.2829 -0.0812 -0.0493 0.0399  ? ? ? ? ? ? 527  ASP H OD2 
47814 N  N   . ASP H  285 0.4556 0.2898 0.2961 -0.0663 -0.0525 0.0239  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H N   
47815 C  CA  . ASP H  285 0.4741 0.2876 0.3005 -0.0634 -0.0551 0.0188  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H CA  
47816 C  C   . ASP H  285 0.4874 0.2830 0.3112 -0.0617 -0.0578 0.0167  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H C   
47817 O  O   . ASP H  285 0.5059 0.2832 0.3183 -0.0610 -0.0625 0.0127  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H O   
47818 C  CB  . ASP H  285 0.4731 0.2848 0.2926 -0.0552 -0.0462 0.0138  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H CB  
47819 C  CG  . ASP H  285 0.4935 0.2860 0.2957 -0.0519 -0.0481 0.0083  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H CG  
47820 O  OD1 . ASP H  285 0.5022 0.2921 0.2965 -0.0557 -0.0550 0.0087  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H OD1 
47821 O  OD2 . ASP H  285 0.5017 0.2825 0.2981 -0.0452 -0.0426 0.0032  ? ? ? ? ? ? 528  ASP H OD2 
47822 N  N   . GLY H  286 0.4801 0.2800 0.3139 -0.0608 -0.0557 0.0190  ? ? ? ? ? ? 529  GLY H N   
47823 C  CA  . GLY H  286 0.4944 0.2764 0.3262 -0.0579 -0.0588 0.0168  ? ? ? ? ? ? 529  GLY H CA  
47824 C  C   . GLY H  286 0.4903 0.2717 0.3269 -0.0485 -0.0502 0.0127  ? ? ? ? ? ? 529  GLY H C   
47825 O  O   . GLY H  286 0.5027 0.2699 0.3388 -0.0444 -0.0524 0.0102  ? ? ? ? ? ? 529  GLY H O   
47826 N  N   . ASP H  287 0.4741 0.2708 0.3163 -0.0450 -0.0408 0.0119  ? ? ? ? ? ? 530  ASP H N   
47827 C  CA  . ASP H  287 0.4698 0.2683 0.3183 -0.0372 -0.0326 0.0083  ? ? ? ? ? ? 530  ASP H CA  
47828 C  C   . ASP H  287 0.4883 0.2680 0.3267 -0.0298 -0.0307 0.0012  ? ? ? ? ? ? 530  ASP H C   
47829 O  O   . ASP H  287 0.4955 0.2677 0.3379 -0.0248 -0.0309 -0.0010 ? ? ? ? ? ? 530  ASP H O   
47830 C  CB  . ASP H  287 0.4649 0.2685 0.3254 -0.0384 -0.0360 0.0125  ? ? ? ? ? ? 530  ASP H CB  
47831 C  CG  . ASP H  287 0.4459 0.2712 0.3168 -0.0440 -0.0354 0.0184  ? ? ? ? ? ? 530  ASP H CG  
47832 O  OD1 . ASP H  287 0.4349 0.2716 0.3062 -0.0444 -0.0299 0.0174  ? ? ? ? ? ? 530  ASP H OD1 
47833 O  OD2 . ASP H  287 0.4436 0.2742 0.3217 -0.0477 -0.0406 0.0238  ? ? ? ? ? ? 530  ASP H OD2 
47834 N  N   . ASN H  288 0.4973 0.2698 0.3221 -0.0287 -0.0291 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 531  ASN H N   
47835 C  CA  . ASN H  288 0.5157 0.2724 0.3287 -0.0211 -0.0256 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 531  ASN H CA  
47836 C  C   . ASN H  288 0.5101 0.2747 0.3251 -0.0139 -0.0125 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 531  ASN H C   
47837 O  O   . ASN H  288 0.5240 0.2794 0.3318 -0.0065 -0.0072 -0.0201 ? ? ? ? ? ? 531  ASN H O   
47838 C  CB  . ASN H  288 0.5309 0.2758 0.3266 -0.0237 -0.0309 -0.0126 ? ? ? ? ? ? 531  ASN H CB  
47839 C  CG  . ASN H  288 0.5406 0.2754 0.3345 -0.0307 -0.0437 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 531  ASN H CG  
47840 O  OD1 . ASN H  288 0.5370 0.2769 0.3293 -0.0384 -0.0497 -0.0059 ? ? ? ? ? ? 531  ASN H OD1 
47841 N  ND2 . ASN H  288 0.5539 0.2743 0.3491 -0.0283 -0.0486 -0.0125 ? ? ? ? ? ? 531  ASN H ND2 
47842 N  N   . MET H  289 0.4910 0.2728 0.3159 -0.0163 -0.0073 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 532  MET H N   
47843 C  CA  . MET H  289 0.4838 0.2747 0.3161 -0.0111 0.0038  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 532  MET H CA  
47844 C  C   . MET H  289 0.4625 0.2712 0.3107 -0.0154 0.0048  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 532  MET H C   
47845 O  O   . MET H  289 0.4548 0.2686 0.3067 -0.0215 -0.0025 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 532  MET H O   
47846 C  CB  . MET H  289 0.4916 0.2798 0.3111 -0.0081 0.0120  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 532  MET H CB  
47847 C  CG  . MET H  289 0.4943 0.2798 0.3013 -0.0128 0.0075  -0.0114 ? ? ? ? ? ? 532  MET H CG  
47848 S  SD  . MET H  289 0.5204 0.2853 0.3044 -0.0118 0.0003  -0.0162 ? ? ? ? ? ? 532  MET H SD  
47849 C  CE  . MET H  289 0.5184 0.2868 0.2931 -0.0176 -0.0043 -0.0116 ? ? ? ? ? ? 532  MET H CE  
47850 N  N   . ILE H  290 0.4540 0.2729 0.3119 -0.0124 0.0138  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 533  ILE H N   
47851 C  CA  . ILE H  290 0.4357 0.2707 0.3089 -0.0160 0.0142  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 533  ILE H CA  
47852 C  C   . ILE H  290 0.4284 0.2712 0.3028 -0.0169 0.0218  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 533  ILE H C   
47853 O  O   . ILE H  290 0.4365 0.2747 0.3043 -0.0135 0.0295  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 533  ILE H O   
47854 C  CB  . ILE H  290 0.4309 0.2729 0.3192 -0.0128 0.0158  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 533  ILE H CB  
47855 C  CG1 . ILE H  290 0.4365 0.2787 0.3272 -0.0064 0.0261  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 533  ILE H CG1 
47856 C  CG2 . ILE H  290 0.4386 0.2724 0.3272 -0.0120 0.0070  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 533  ILE H CG2 
47857 C  CD1 . ILE H  290 0.4318 0.2828 0.3389 -0.0029 0.0276  -0.0099 ? ? ? ? ? ? 533  ILE H CD1 
47858 N  N   . ASN H  291 0.4147 0.2690 0.2972 -0.0215 0.0196  0.0001  ? ? ? ? ? ? 534  ASN H N   
47859 C  CA  . ASN H  291 0.4084 0.2690 0.2934 -0.0225 0.0253  0.0007  ? ? ? ? ? ? 534  ASN H CA  
47860 C  C   . ASN H  291 0.3975 0.2702 0.2988 -0.0228 0.0298  0.0000  ? ? ? ? ? ? 534  ASN H C   
47861 O  O   . ASN H  291 0.3924 0.2714 0.3035 -0.0228 0.0269  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 534  ASN H O   
47862 C  CB  . ASN H  291 0.4024 0.2673 0.2849 -0.0268 0.0196  0.0035  ? ? ? ? ? ? 534  ASN H CB  
47863 C  CG  . ASN H  291 0.4018 0.2674 0.2823 -0.0266 0.0244  0.0040  ? ? ? ? ? ? 534  ASN H CG  
47864 O  OD1 . ASN H  291 0.4091 0.2688 0.2857 -0.0240 0.0316  0.0034  ? ? ? ? ? ? 534  ASN H OD1 
47865 N  ND2 . ASN H  291 0.3949 0.2674 0.2776 -0.0291 0.0205  0.0056  ? ? ? ? ? ? 534  ASN H ND2 
47866 N  N   . MET H  292 0.3947 0.2708 0.2993 -0.0235 0.0359  0.0000  ? ? ? ? ? ? 535  MET H N   
47867 C  CA  . MET H  292 0.3851 0.2727 0.3057 -0.0249 0.0392  -0.0011 ? ? ? ? ? ? 535  MET H CA  
47868 C  C   . MET H  292 0.3736 0.2718 0.3014 -0.0284 0.0325  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 535  MET H C   
47869 O  O   . MET H  292 0.3722 0.2701 0.2936 -0.0301 0.0278  0.0006  ? ? ? ? ? ? 535  MET H O   
47870 C  CB  . MET H  292 0.3880 0.2737 0.3087 -0.0255 0.0466  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 535  MET H CB  
47871 C  CG  . MET H  292 0.3875 0.2702 0.3008 -0.0272 0.0429  0.0010  ? ? ? ? ? ? 535  MET H CG  
47872 S  SD  . MET H  292 0.3926 0.2706 0.3054 -0.0282 0.0490  0.0026  ? ? ? ? ? ? 535  MET H SD  
47873 C  CE  . MET H  292 0.4079 0.2756 0.3102 -0.0257 0.0578  0.0045  ? ? ? ? ? ? 535  MET H CE  
47874 N  N   . ASP H  293 0.3659 0.2749 0.3073 -0.0295 0.0323  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 536  ASP H N   
47875 C  CA  . ASP H  293 0.3570 0.2766 0.3036 -0.0326 0.0271  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 536  ASP H CA  
47876 C  C   . ASP H  293 0.3551 0.2765 0.3056 -0.0339 0.0310  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 536  ASP H C   
47877 O  O   . ASP H  293 0.3527 0.2793 0.3144 -0.0349 0.0342  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 536  ASP H O   
47878 C  CB  . ASP H  293 0.3514 0.2819 0.3093 -0.0333 0.0238  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 536  ASP H CB  
47879 C  CG  . ASP H  293 0.3439 0.2866 0.3049 -0.0366 0.0180  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 536  ASP H CG  
47880 O  OD1 . ASP H  293 0.3421 0.2864 0.2998 -0.0379 0.0181  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 536  ASP H OD1 
47881 O  OD2 . ASP H  293 0.3413 0.2922 0.3074 -0.0375 0.0132  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 536  ASP H OD2 
47882 N  N   . ASN H  294 0.3572 0.2740 0.2994 -0.0339 0.0301  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 537  ASN H N   
47883 C  CA  . ASN H  294 0.3580 0.2739 0.3044 -0.0345 0.0336  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 537  ASN H CA  
47884 C  C   . ASN H  294 0.3511 0.2783 0.3086 -0.0364 0.0313  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 537  ASN H C   
47885 O  O   . ASN H  294 0.3527 0.2791 0.3181 -0.0376 0.0348  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 537  ASN H O   
47886 C  CB  . ASN H  294 0.3639 0.2713 0.3000 -0.0330 0.0334  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 537  ASN H CB  
47887 C  CG  . ASN H  294 0.3692 0.2705 0.3094 -0.0330 0.0381  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 537  ASN H CG  
47888 O  OD1 . ASN H  294 0.3706 0.2715 0.3196 -0.0348 0.0430  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 537  ASN H OD1 
47889 N  ND2 . ASN H  294 0.3730 0.2700 0.3080 -0.0313 0.0361  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 537  ASN H ND2 
47890 N  N   . ARG H  295 0.3450 0.2827 0.3026 -0.0373 0.0255  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 538  ARG H N   
47891 C  CA  . ARG H  295 0.3400 0.2897 0.3060 -0.0389 0.0229  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 538  ARG H CA  
47892 C  C   . ARG H  295 0.3383 0.2926 0.3155 -0.0405 0.0243  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 538  ARG H C   
47893 O  O   . ARG H  295 0.3385 0.2959 0.3238 -0.0419 0.0251  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 538  ARG H O   
47894 C  CB  . ARG H  295 0.3353 0.2967 0.2978 -0.0398 0.0169  -0.0145 ? ? ? ? ? ? 538  ARG H CB  
47895 C  CG  . ARG H  295 0.3361 0.2982 0.2917 -0.0386 0.0155  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 538  ARG H CG  
47896 C  CD  . ARG H  295 0.3319 0.3089 0.2856 -0.0405 0.0103  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 538  ARG H CD  
47897 N  NE  . ARG H  295 0.3326 0.3115 0.2794 -0.0400 0.0084  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 538  ARG H NE  
47898 C  CZ  . ARG H  295 0.3353 0.3063 0.2750 -0.0407 0.0069  -0.0048 ? ? ? ? ? ? 538  ARG H CZ  
47899 N  NH1 . ARG H  295 0.3382 0.2978 0.2761 -0.0409 0.0079  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 538  ARG H NH1 
47900 N  NH2 . ARG H  295 0.3362 0.3108 0.2710 -0.0409 0.0044  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 538  ARG H NH2 
47901 N  N   . LEU H  296 0.3375 0.2925 0.3160 -0.0403 0.0239  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 539  LEU H N   
47902 C  CA  . LEU H  296 0.3361 0.2971 0.3271 -0.0413 0.0251  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 539  LEU H CA  
47903 C  C   . LEU H  296 0.3404 0.2950 0.3383 -0.0422 0.0320  -0.0183 ? ? ? ? ? ? 539  LEU H C   
47904 O  O   . LEU H  296 0.3397 0.3002 0.3491 -0.0448 0.0324  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 539  LEU H O   
47905 C  CB  . LEU H  296 0.3360 0.2983 0.3284 -0.0396 0.0235  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 539  LEU H CB  
47906 C  CG  . LEU H  296 0.3346 0.3055 0.3423 -0.0401 0.0244  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 539  LEU H CG  
47907 C  CD1 . LEU H  296 0.3304 0.3145 0.3458 -0.0432 0.0192  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 539  LEU H CD1 
47908 C  CD2 . LEU H  296 0.3360 0.3074 0.3456 -0.0369 0.0228  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 539  LEU H CD2 
47909 N  N   . ARG H  297 0.3462 0.2889 0.3366 -0.0405 0.0373  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 540  ARG H N   
47910 C  CA  . ARG H  297 0.3524 0.2884 0.3475 -0.0419 0.0444  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 540  ARG H CA  
47911 C  C   . ARG H  297 0.3539 0.2892 0.3544 -0.0448 0.0435  -0.0188 ? ? ? ? ? ? 540  ARG H C   
47912 O  O   . ARG H  297 0.3568 0.2928 0.3685 -0.0482 0.0466  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 540  ARG H O   
47913 C  CB  . ARG H  297 0.3604 0.2831 0.3423 -0.0395 0.0491  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 540  ARG H CB  
47914 C  CG  . ARG H  297 0.3689 0.2847 0.3540 -0.0414 0.0570  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 540  ARG H CG  
47915 C  CD  . ARG H  297 0.3785 0.2806 0.3484 -0.0394 0.0602  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 540  ARG H CD  
47916 N  NE  . ARG H  297 0.3857 0.2804 0.3577 -0.0421 0.0630  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 540  ARG H NE  
47917 C  CZ  . ARG H  297 0.3875 0.2762 0.3542 -0.0413 0.0588  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 540  ARG H CZ  
47918 N  NH1 . ARG H  297 0.3820 0.2731 0.3414 -0.0383 0.0523  -0.0055 ? ? ? ? ? ? 540  ARG H NH1 
47919 N  NH2 . ARG H  297 0.3961 0.2763 0.3655 -0.0435 0.0610  -0.0031 ? ? ? ? ? ? 540  ARG H NH2 
47920 N  N   . LEU H  298 0.3531 0.2869 0.3459 -0.0434 0.0392  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 541  LEU H N   
47921 C  CA  . LEU H  298 0.3558 0.2886 0.3529 -0.0447 0.0376  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 541  LEU H CA  
47922 C  C   . LEU H  298 0.3517 0.2968 0.3608 -0.0476 0.0338  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 541  LEU H C   
47923 O  O   . LEU H  298 0.3565 0.2996 0.3742 -0.0504 0.0340  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 541  LEU H O   
47924 C  CB  . LEU H  298 0.3555 0.2870 0.3424 -0.0413 0.0338  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 541  LEU H CB  
47925 C  CG  . LEU H  298 0.3635 0.2805 0.3408 -0.0389 0.0369  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 541  LEU H CG  
47926 C  CD1 . LEU H  298 0.3623 0.2802 0.3293 -0.0352 0.0329  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 541  LEU H CD1 
47927 C  CD2 . LEU H  298 0.3736 0.2794 0.3559 -0.0401 0.0397  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 541  LEU H CD2 
47928 N  N   . SER H  299 0.3443 0.3016 0.3538 -0.0473 0.0297  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 542  SER H N   
47929 C  CA  . SER H  299 0.3412 0.3115 0.3597 -0.0497 0.0249  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 542  SER H CA  
47930 C  C   . SER H  299 0.3429 0.3150 0.3758 -0.0532 0.0276  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 542  SER H C   
47931 O  O   . SER H  299 0.3463 0.3206 0.3882 -0.0565 0.0260  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 542  SER H O   
47932 C  CB  . SER H  299 0.3349 0.3163 0.3494 -0.0485 0.0201  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 542  SER H CB  
47933 O  OG  . SER H  299 0.3336 0.3162 0.3365 -0.0464 0.0173  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 542  SER H OG  
47934 N  N   . LEU H  300 0.3418 0.3132 0.3773 -0.0525 0.0316  -0.0323 ? ? ? ? ? ? 543  LEU H N   
47935 C  CA  . LEU H  300 0.3445 0.3180 0.3949 -0.0560 0.0360  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 543  LEU H CA  
47936 C  C   . LEU H  300 0.3529 0.3162 0.4075 -0.0599 0.0398  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 543  LEU H C   
47937 O  O   . LEU H  300 0.3559 0.3234 0.4241 -0.0649 0.0387  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 543  LEU H O   
47938 C  CB  . LEU H  300 0.3446 0.3168 0.3953 -0.0535 0.0419  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 543  LEU H CB  
47939 C  CG  . LEU H  300 0.3389 0.3180 0.3853 -0.0493 0.0373  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 543  LEU H CG  
47940 C  CD1 . LEU H  300 0.3416 0.3144 0.3824 -0.0452 0.0426  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 543  LEU H CD1 
47941 C  CD2 . LEU H  300 0.3349 0.3294 0.3956 -0.0509 0.0321  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 543  LEU H CD2 
47942 N  N   . LEU H  301 0.3583 0.3073 0.4013 -0.0580 0.0436  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 544  LEU H N   
47943 C  CA  . LEU H  301 0.3687 0.3055 0.4147 -0.0614 0.0479  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 544  LEU H CA  
47944 C  C   . LEU H  301 0.3721 0.3088 0.4243 -0.0641 0.0424  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 544  LEU H C   
47945 O  O   . LEU H  301 0.3796 0.3127 0.4432 -0.0696 0.0437  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 544  LEU H O   
47946 C  CB  . LEU H  301 0.3749 0.2966 0.4060 -0.0580 0.0516  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 544  LEU H CB  
47947 C  CG  . LEU H  301 0.3880 0.2944 0.4196 -0.0609 0.0547  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 544  LEU H CG  
47948 C  CD1 . LEU H  301 0.3949 0.2996 0.4353 -0.0661 0.0624  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 544  LEU H CD1 
47949 C  CD2 . LEU H  301 0.3934 0.2868 0.4085 -0.0561 0.0555  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 544  LEU H CD2 
47950 N  N   . TYR H  302 0.3680 0.3090 0.4131 -0.0607 0.0361  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 545  TYR H N   
47951 C  CA  . TYR H  302 0.3741 0.3134 0.4234 -0.0622 0.0312  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CA  
47952 C  C   . TYR H  302 0.3709 0.3249 0.4298 -0.0652 0.0252  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 545  TYR H C   
47953 O  O   . TYR H  302 0.3785 0.3304 0.4431 -0.0678 0.0215  -0.0662 ? ? ? ? ? ? 545  TYR H O   
47954 C  CB  . TYR H  302 0.3750 0.3105 0.4120 -0.0566 0.0282  -0.0539 ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CB  
47955 C  CG  . TYR H  302 0.3832 0.3015 0.4132 -0.0543 0.0321  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CG  
47956 C  CD1 . TYR H  302 0.3954 0.3010 0.4276 -0.0544 0.0309  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CD1 
47957 C  CD2 . TYR H  302 0.3806 0.2943 0.4008 -0.0516 0.0363  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CD2 
47958 C  CE1 . TYR H  302 0.4045 0.2939 0.4303 -0.0519 0.0336  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CE1 
47959 C  CE2 . TYR H  302 0.3895 0.2879 0.4023 -0.0493 0.0390  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CE2 
47960 C  CZ  . TYR H  302 0.4014 0.2878 0.4173 -0.0495 0.0375  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 545  TYR H CZ  
47961 O  OH  . TYR H  302 0.4122 0.2824 0.4209 -0.0468 0.0393  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 545  TYR H OH  
47962 N  N   . SER H  303 0.3613 0.3296 0.4214 -0.0646 0.0235  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 546  SER H N   
47963 C  CA  . SER H  303 0.3593 0.3420 0.4290 -0.0677 0.0178  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 546  SER H CA  
47964 C  C   . SER H  303 0.3607 0.3471 0.4476 -0.0733 0.0202  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 546  SER H C   
47965 O  O   . SER H  303 0.3624 0.3586 0.4606 -0.0774 0.0151  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 546  SER H O   
47966 C  CB  . SER H  303 0.3500 0.3461 0.4129 -0.0642 0.0139  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 546  SER H CB  
47967 O  OG  . SER H  303 0.3496 0.3443 0.3981 -0.0601 0.0119  -0.0608 ? ? ? ? ? ? 546  SER H OG  
47968 N  N   . LEU H  304 0.3609 0.3407 0.4501 -0.0736 0.0280  -0.0529 ? ? ? ? ? ? 547  LEU H N   
47969 C  CA  . LEU H  304 0.3613 0.3485 0.4674 -0.0783 0.0313  -0.0507 ? ? ? ? ? ? 547  LEU H CA  
47970 C  C   . LEU H  304 0.3710 0.3461 0.4836 -0.0833 0.0389  -0.0473 ? ? ? ? ? ? 547  LEU H C   
47971 O  O   . LEU H  304 0.3759 0.3555 0.5055 -0.0903 0.0393  -0.0490 ? ? ? ? ? ? 547  LEU H O   
47972 C  CB  . LEU H  304 0.3527 0.3498 0.4590 -0.0741 0.0337  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 547  LEU H CB  
47973 C  CG  . LEU H  304 0.3451 0.3565 0.4498 -0.0710 0.0251  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 547  LEU H CG  
47974 C  CD1 . LEU H  304 0.3394 0.3595 0.4480 -0.0671 0.0269  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 547  LEU H CD1 
47975 C  CD2 . LEU H  304 0.3469 0.3702 0.4632 -0.0757 0.0171  -0.0550 ? ? ? ? ? ? 547  LEU H CD2 
47976 N  N   . ALA H  305 0.3750 0.3351 0.4747 -0.0804 0.0446  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 548  ALA H N   
47977 C  CA  . ALA H  305 0.3846 0.3350 0.4891 -0.0849 0.0531  -0.0359 ? ? ? ? ? ? 548  ALA H CA  
47978 C  C   . ALA H  305 0.3981 0.3321 0.5035 -0.0896 0.0525  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 548  ALA H C   
47979 O  O   . ALA H  305 0.4079 0.3370 0.5235 -0.0965 0.0574  -0.0341 ? ? ? ? ? ? 548  ALA H O   
47980 C  CB  . ALA H  305 0.3842 0.3281 0.4751 -0.0798 0.0605  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 548  ALA H CB  
47981 N  N   . LYS H  306 0.4000 0.3255 0.4951 -0.0859 0.0465  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 549  LYS H N   
47982 C  CA  . LYS H  306 0.4148 0.3223 0.5095 -0.0886 0.0449  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 549  LYS H CA  
47983 C  C   . LYS H  306 0.4236 0.3315 0.5356 -0.0971 0.0411  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 549  LYS H C   
47984 O  O   . LYS H  306 0.4172 0.3414 0.5409 -0.1004 0.0376  -0.0561 ? ? ? ? ? ? 549  LYS H O   
47985 C  CB  . LYS H  306 0.4139 0.3165 0.4955 -0.0814 0.0386  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 549  LYS H CB  
47986 C  CG  . LYS H  306 0.4097 0.3071 0.4745 -0.0741 0.0418  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 549  LYS H CG  
47987 C  CD  . LYS H  306 0.4234 0.3017 0.4846 -0.0756 0.0472  -0.0379 ? ? ? ? ? ? 549  LYS H CD  
47988 C  CE  . LYS H  306 0.4206 0.2944 0.4658 -0.0693 0.0506  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 549  LYS H CE  
47989 N  NZ  . LYS H  306 0.4364 0.2897 0.4753 -0.0691 0.0527  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 549  LYS H NZ  
47990 N  N   . PRO H  307 0.4401 0.3290 0.5538 -0.1010 0.0410  -0.0517 ? ? ? ? ? ? 550  PRO H N   
47991 C  CA  . PRO H  307 0.4509 0.3377 0.5804 -0.1095 0.0363  -0.0583 ? ? ? ? ? ? 550  PRO H CA  
47992 C  C   . PRO H  307 0.4454 0.3434 0.5754 -0.1068 0.0266  -0.0711 ? ? ? ? ? ? 550  PRO H C   
47993 O  O   . PRO H  307 0.4390 0.3388 0.5549 -0.0981 0.0235  -0.0750 ? ? ? ? ? ? 550  PRO H O   
47994 C  CB  . PRO H  307 0.4705 0.3311 0.5959 -0.1108 0.0361  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 550  PRO H CB  
47995 C  CG  . PRO H  307 0.4709 0.3225 0.5837 -0.1067 0.0438  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 550  PRO H CG  
47996 C  CD  . PRO H  307 0.4513 0.3196 0.5537 -0.0988 0.0456  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 550  PRO H CD  
47997 N  N   . LEU H  308 0.4488 0.3555 0.5949 -0.1145 0.0218  -0.0774 ? ? ? ? ? ? 551  LEU H N   
47998 C  CA  . LEU H  308 0.4457 0.3646 0.5925 -0.1129 0.0122  -0.0898 ? ? ? ? ? ? 551  LEU H CA  
47999 C  C   . LEU H  308 0.4532 0.3605 0.5857 -0.1057 0.0066  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 551  LEU H C   
48000 O  O   . LEU H  308 0.4452 0.3650 0.5686 -0.0995 0.0019  -0.1056 ? ? ? ? ? ? 551  LEU H O   
48001 C  CB  . LEU H  308 0.4554 0.3786 0.6219 -0.1238 0.0069  -0.0960 ? ? ? ? ? ? 551  LEU H CB  
48002 C  CG  . LEU H  308 0.4561 0.3910 0.6230 -0.1231 -0.0040 -0.1097 ? ? ? ? ? ? 551  LEU H CG  
48003 C  CD1 . LEU H  308 0.4375 0.3945 0.5961 -0.1160 -0.0052 -0.1088 ? ? ? ? ? ? 551  LEU H CD1 
48004 C  CD2 . LEU H  308 0.4638 0.4062 0.6515 -0.1344 -0.0092 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 551  LEU H CD2 
48005 N  N   . ASN H  309 0.4698 0.3540 0.6006 -0.1063 0.0070  -0.0999 ? ? ? ? ? ? 552  ASN H N   
48006 C  CA  . ASN H  309 0.4784 0.3525 0.5980 -0.0988 0.0017  -0.1098 ? ? ? ? ? ? 552  ASN H CA  
48007 C  C   . ASN H  309 0.4702 0.3430 0.5722 -0.0876 0.0050  -0.1060 ? ? ? ? ? ? 552  ASN H C   
48008 O  O   . ASN H  309 0.4771 0.3437 0.5705 -0.0805 0.0011  -0.1142 ? ? ? ? ? ? 552  ASN H O   
48009 C  CB  . ASN H  309 0.5017 0.3507 0.6275 -0.1032 -0.0005 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 552  ASN H CB  
48010 C  CG  . ASN H  309 0.5133 0.3639 0.6531 -0.1120 -0.0082 -0.1244 ? ? ? ? ? ? 552  ASN H CG  
48011 O  OD1 . ASN H  309 0.5061 0.3757 0.6463 -0.1114 -0.0140 -0.1335 ? ? ? ? ? ? 552  ASN H OD1 
48012 N  ND2 . ASN H  309 0.5330 0.3635 0.6841 -0.1207 -0.0091 -0.1235 ? ? ? ? ? ? 552  ASN H ND2 
48013 N  N   . GLN H  310 0.4565 0.3358 0.5539 -0.0860 0.0119  -0.0940 ? ? ? ? ? ? 553  GLN H N   
48014 C  CA  . GLN H  310 0.4489 0.3275 0.5307 -0.0765 0.0147  -0.0894 ? ? ? ? ? ? 553  GLN H CA  
48015 C  C   . GLN H  310 0.4291 0.3295 0.5062 -0.0742 0.0161  -0.0855 ? ? ? ? ? ? 553  GLN H C   
48016 O  O   . GLN H  310 0.4203 0.3237 0.4855 -0.0677 0.0185  -0.0804 ? ? ? ? ? ? 553  GLN H O   
48017 C  CB  . GLN H  310 0.4546 0.3163 0.5329 -0.0767 0.0215  -0.0776 ? ? ? ? ? ? 553  GLN H CB  
48018 C  CG  . GLN H  310 0.4758 0.3133 0.5573 -0.0786 0.0202  -0.0787 ? ? ? ? ? ? 553  GLN H CG  
48019 C  CD  . GLN H  310 0.4828 0.3062 0.5639 -0.0826 0.0277  -0.0647 ? ? ? ? ? ? 553  GLN H CD  
48020 O  OE1 . GLN H  310 0.4775 0.2995 0.5469 -0.0772 0.0320  -0.0564 ? ? ? ? ? ? 553  GLN H OE1 
48021 N  NE2 . GLN H  310 0.4954 0.3096 0.5890 -0.0924 0.0291  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 553  GLN H NE2 
48022 N  N   . ARG H  311 0.4232 0.3388 0.5105 -0.0797 0.0138  -0.0879 ? ? ? ? ? ? 554  ARG H N   
48023 C  CA  . ARG H  311 0.4067 0.3425 0.4909 -0.0775 0.0137  -0.0849 ? ? ? ? ? ? 554  ARG H CA  
48024 C  C   . ARG H  311 0.4023 0.3487 0.4749 -0.0711 0.0082  -0.0921 ? ? ? ? ? ? 554  ARG H C   
48025 O  O   . ARG H  311 0.4115 0.3568 0.4836 -0.0704 0.0027  -0.1028 ? ? ? ? ? ? 554  ARG H O   
48026 C  CB  . ARG H  311 0.4045 0.3531 0.5044 -0.0849 0.0115  -0.0863 ? ? ? ? ? ? 554  ARG H CB  
48027 C  CG  . ARG H  311 0.3910 0.3532 0.4939 -0.0848 0.0154  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 554  ARG H CG  
48028 C  CD  . ARG H  311 0.3921 0.3646 0.5140 -0.0926 0.0140  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 554  ARG H CD  
48029 N  NE  . ARG H  311 0.4001 0.3615 0.5325 -0.0986 0.0208  -0.0730 ? ? ? ? ? ? 554  ARG H NE  
48030 C  CZ  . ARG H  311 0.4036 0.3718 0.5549 -0.1069 0.0214  -0.0727 ? ? ? ? ? ? 554  ARG H CZ  
48031 N  NH1 . ARG H  311 0.3998 0.3856 0.5624 -0.1098 0.0146  -0.0783 ? ? ? ? ? ? 554  ARG H NH1 
48032 N  NH2 . ARG H  311 0.4118 0.3700 0.5712 -0.1126 0.0286  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 554  ARG H NH2 
48033 N  N   . SER H  312 0.3897 0.3468 0.4528 -0.0666 0.0094  -0.0864 ? ? ? ? ? ? 555  SER H N   
48034 C  CA  . SER H  312 0.3861 0.3561 0.4389 -0.0618 0.0045  -0.0922 ? ? ? ? ? ? 555  SER H CA  
48035 C  C   . SER H  312 0.3789 0.3686 0.4347 -0.0643 -0.0001 -0.0933 ? ? ? ? ? ? 555  SER H C   
48036 O  O   . SER H  312 0.3750 0.3690 0.4415 -0.0688 0.0004  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 555  SER H O   
48037 C  CB  . SER H  312 0.3790 0.3489 0.4185 -0.0555 0.0076  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 555  SER H CB  
48038 O  OG  . SER H  312 0.3681 0.3441 0.4070 -0.0563 0.0101  -0.0761 ? ? ? ? ? ? 555  SER H OG  
48039 N  N   . GLY H  313 0.3783 0.3805 0.4247 -0.0611 -0.0048 -0.0987 ? ? ? ? ? ? 556  GLY H N   
48040 C  CA  . GLY H  313 0.3738 0.3948 0.4201 -0.0629 -0.0103 -0.0994 ? ? ? ? ? ? 556  GLY H CA  
48041 C  C   . GLY H  313 0.3622 0.3871 0.4094 -0.0629 -0.0075 -0.0874 ? ? ? ? ? ? 556  GLY H C   
48042 O  O   . GLY H  313 0.3584 0.3723 0.4035 -0.0610 -0.0014 -0.0802 ? ? ? ? ? ? 556  GLY H O   
48043 N  N   . MET H  314 0.3579 0.3977 0.4074 -0.0645 -0.0122 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 557  MET H N   
48044 C  CA  . MET H  314 0.3490 0.3909 0.4014 -0.0641 -0.0100 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 557  MET H CA  
48045 C  C   . MET H  314 0.3431 0.3897 0.3822 -0.0603 -0.0104 -0.0674 ? ? ? ? ? ? 557  MET H C   
48046 O  O   . MET H  314 0.3375 0.3824 0.3774 -0.0591 -0.0084 -0.0590 ? ? ? ? ? ? 557  MET H O   
48047 C  CB  . MET H  314 0.3483 0.4021 0.4134 -0.0675 -0.0149 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 557  MET H CB  
48048 C  CG  . MET H  314 0.3543 0.4047 0.4353 -0.0726 -0.0148 -0.0809 ? ? ? ? ? ? 557  MET H CG  
48049 S  SD  . MET H  314 0.3524 0.4177 0.4526 -0.0767 -0.0194 -0.0795 ? ? ? ? ? ? 557  MET H SD  
48050 C  CE  . MET H  314 0.3440 0.4026 0.4488 -0.0737 -0.0103 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 557  MET H CE  
48051 N  N   . ASN H  315 0.3454 0.3985 0.3726 -0.0586 -0.0130 -0.0707 ? ? ? ? ? ? 558  ASN H N   
48052 C  CA  . ASN H  315 0.3412 0.4016 0.3574 -0.0568 -0.0146 -0.0634 ? ? ? ? ? ? 558  ASN H CA  
48053 C  C   . ASN H  315 0.3356 0.3850 0.3481 -0.0545 -0.0094 -0.0545 ? ? ? ? ? ? 558  ASN H C   
48054 O  O   . ASN H  315 0.3321 0.3842 0.3410 -0.0541 -0.0110 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 558  ASN H O   
48055 C  CB  . ASN H  315 0.3452 0.4152 0.3491 -0.0554 -0.0167 -0.0679 ? ? ? ? ? ? 558  ASN H CB  
48056 C  CG  . ASN H  315 0.3436 0.4267 0.3379 -0.0558 -0.0207 -0.0604 ? ? ? ? ? ? 558  ASN H CG  
48057 O  OD1 . ASN H  315 0.3454 0.4382 0.3419 -0.0579 -0.0265 -0.0591 ? ? ? ? ? ? 558  ASN H OD1 
48058 N  ND2 . ASN H  315 0.3410 0.4241 0.3254 -0.0543 -0.0182 -0.0546 ? ? ? ? ? ? 558  ASN H ND2 
48059 N  N   . PRO H  316 0.3364 0.3725 0.3488 -0.0530 -0.0037 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 559  PRO H N   
48060 C  CA  . PRO H  316 0.3328 0.3580 0.3402 -0.0509 0.0008  -0.0483 ? ? ? ? ? ? 559  PRO H CA  
48061 C  C   . PRO H  316 0.3295 0.3507 0.3422 -0.0512 0.0020  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 559  PRO H C   
48062 O  O   . PRO H  316 0.3274 0.3435 0.3333 -0.0495 0.0033  -0.0346 ? ? ? ? ? ? 559  PRO H O   
48063 C  CB  . PRO H  316 0.3369 0.3482 0.3466 -0.0498 0.0058  -0.0520 ? ? ? ? ? ? 559  PRO H CB  
48064 C  CG  . PRO H  316 0.3422 0.3583 0.3522 -0.0498 0.0033  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 559  PRO H CG  
48065 C  CD  . PRO H  316 0.3427 0.3728 0.3578 -0.0528 -0.0022 -0.0649 ? ? ? ? ? ? 559  PRO H CD  
48066 N  N   . LEU H  317 0.3300 0.3537 0.3551 -0.0532 0.0016  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 560  LEU H N   
48067 C  CA  . LEU H  317 0.3276 0.3498 0.3582 -0.0523 0.0028  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 560  LEU H CA  
48068 C  C   . LEU H  317 0.3258 0.3550 0.3496 -0.0510 -0.0026 -0.0313 ? ? ? ? ? ? 560  LEU H C   
48069 O  O   . LEU H  317 0.3251 0.3506 0.3504 -0.0489 -0.0021 -0.0256 ? ? ? ? ? ? 560  LEU H O   
48070 C  CB  . LEU H  317 0.3283 0.3570 0.3749 -0.0546 0.0020  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 560  LEU H CB  
48071 C  CG  . LEU H  317 0.3319 0.3547 0.3877 -0.0576 0.0065  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 560  LEU H CG  
48072 C  CD1 . LEU H  317 0.3328 0.3673 0.4047 -0.0610 0.0027  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 560  LEU H CD1 
48073 C  CD2 . LEU H  317 0.3324 0.3426 0.3885 -0.0562 0.0147  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 560  LEU H CD2 
48074 N  N   . ILE H  318 0.3266 0.3660 0.3430 -0.0521 -0.0080 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 561  ILE H N   
48075 C  CA  . ILE H  318 0.3269 0.3723 0.3367 -0.0517 -0.0135 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 561  ILE H CA  
48076 C  C   . ILE H  318 0.3265 0.3668 0.3229 -0.0512 -0.0121 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 561  ILE H C   
48077 O  O   . ILE H  318 0.3270 0.3611 0.3189 -0.0503 -0.0130 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 561  ILE H O   
48078 C  CB  . ILE H  318 0.3298 0.3914 0.3385 -0.0540 -0.0207 -0.0282 ? ? ? ? ? ? 561  ILE H CB  
48079 C  CG1 . ILE H  318 0.3308 0.3991 0.3534 -0.0546 -0.0242 -0.0310 ? ? ? ? ? ? 561  ILE H CG1 
48080 C  CG2 . ILE H  318 0.3321 0.3993 0.3309 -0.0544 -0.0262 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 561  ILE H CG2 
48081 C  CD1 . ILE H  318 0.3355 0.4201 0.3560 -0.0570 -0.0317 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 561  ILE H CD1 
48082 N  N   . THR H  319 0.3267 0.3695 0.3175 -0.0517 -0.0103 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 562  THR H N   
48083 C  CA  . THR H  319 0.3266 0.3696 0.3061 -0.0517 -0.0099 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 562  THR H CA  
48084 C  C   . THR H  319 0.3254 0.3556 0.3023 -0.0496 -0.0043 -0.0221 ? ? ? ? ? ? 562  THR H C   
48085 O  O   . THR H  319 0.3253 0.3545 0.2943 -0.0498 -0.0047 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 562  THR H O   
48086 C  CB  . THR H  319 0.3286 0.3863 0.3023 -0.0527 -0.0117 -0.0267 ? ? ? ? ? ? 562  THR H CB  
48087 O  OG1 . THR H  319 0.3298 0.3854 0.3078 -0.0510 -0.0085 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 562  THR H OG1 
48088 C  CG2 . THR H  319 0.3317 0.4033 0.3046 -0.0550 -0.0177 -0.0261 ? ? ? ? ? ? 562  THR H CG2 
48089 N  N   . ASN H  320 0.3257 0.3463 0.3087 -0.0480 0.0002  -0.0269 ? ? ? ? ? ? 563  ASN H N   
48090 C  CA  . ASN H  320 0.3263 0.3340 0.3050 -0.0459 0.0048  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 563  ASN H CA  
48091 C  C   . ASN H  320 0.3267 0.3225 0.3057 -0.0452 0.0070  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 563  ASN H C   
48092 O  O   . ASN H  320 0.3282 0.3160 0.3137 -0.0445 0.0112  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 563  ASN H O   
48093 C  CB  . ASN H  320 0.3291 0.3311 0.3113 -0.0444 0.0085  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 563  ASN H CB  
48094 C  CG  . ASN H  320 0.3306 0.3449 0.3120 -0.0442 0.0059  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 563  ASN H CG  
48095 O  OD1 . ASN H  320 0.3291 0.3568 0.3050 -0.0451 0.0024  -0.0374 ? ? ? ? ? ? 563  ASN H OD1 
48096 N  ND2 . ASN H  320 0.3351 0.3456 0.3218 -0.0432 0.0074  -0.0469 ? ? ? ? ? ? 563  ASN H ND2 
48097 N  N   . SER H  321 0.3268 0.3216 0.2988 -0.0455 0.0043  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 564  SER H N   
48098 C  CA  . SER H  321 0.3291 0.3125 0.3005 -0.0441 0.0058  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 564  SER H CA  
48099 C  C   . SER H  321 0.3311 0.3115 0.2925 -0.0449 0.0023  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 564  SER H C   
48100 O  O   . SER H  321 0.3298 0.3195 0.2871 -0.0470 -0.0008 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 564  SER H O   
48101 C  CB  . SER H  321 0.3289 0.3170 0.3086 -0.0441 0.0034  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 564  SER H CB  
48102 O  OG  . SER H  321 0.3325 0.3107 0.3112 -0.0418 0.0039  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 564  SER H OG  
48103 N  N   . LEU H  322 0.3355 0.3036 0.2932 -0.0433 0.0029  0.0000  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H N   
48104 C  CA  . LEU H  322 0.3393 0.3036 0.2884 -0.0450 -0.0018 0.0055  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H CA  
48105 C  C   . LEU H  322 0.3399 0.3126 0.2906 -0.0475 -0.0082 0.0096  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H C   
48106 O  O   . LEU H  322 0.3428 0.3169 0.2872 -0.0508 -0.0130 0.0148  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H O   
48107 C  CB  . LEU H  322 0.3462 0.2944 0.2908 -0.0423 -0.0003 0.0071  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H CB  
48108 C  CG  . LEU H  322 0.3489 0.2880 0.2857 -0.0413 0.0031  0.0061  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H CG  
48109 C  CD1 . LEU H  322 0.3578 0.2810 0.2892 -0.0381 0.0052  0.0065  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H CD1 
48110 C  CD2 . LEU H  322 0.3484 0.2922 0.2787 -0.0447 -0.0012 0.0092  ? ? ? ? ? ? 565  LEU H CD2 
48111 N  N   . VAL H  323 0.3386 0.3164 0.2978 -0.0463 -0.0087 0.0079  ? ? ? ? ? ? 566  VAL H N   
48112 C  CA  . VAL H  323 0.3413 0.3252 0.3018 -0.0479 -0.0153 0.0125  ? ? ? ? ? ? 566  VAL H CA  
48113 C  C   . VAL H  323 0.3364 0.3362 0.3031 -0.0491 -0.0157 0.0085  ? ? ? ? ? ? 566  VAL H C   
48114 O  O   . VAL H  323 0.3329 0.3339 0.3075 -0.0471 -0.0114 0.0025  ? ? ? ? ? ? 566  VAL H O   
48115 C  CB  . VAL H  323 0.3463 0.3204 0.3123 -0.0438 -0.0160 0.0135  ? ? ? ? ? ? 566  VAL H CB  
48116 C  CG1 . VAL H  323 0.3498 0.3306 0.3195 -0.0444 -0.0233 0.0180  ? ? ? ? ? ? 566  VAL H CG1 
48117 C  CG2 . VAL H  323 0.3536 0.3103 0.3120 -0.0420 -0.0156 0.0159  ? ? ? ? ? ? 566  VAL H CG2 
48118 N  N   . ASN H  324 0.3374 0.3495 0.3000 -0.0528 -0.0209 0.0119  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H N   
48119 C  CA  . ASN H  324 0.3355 0.3632 0.3021 -0.0540 -0.0228 0.0083  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H CA  
48120 C  C   . ASN H  324 0.3387 0.3688 0.3125 -0.0527 -0.0278 0.0104  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H C   
48121 O  O   . ASN H  324 0.3446 0.3771 0.3147 -0.0543 -0.0345 0.0178  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H O   
48122 C  CB  . ASN H  324 0.3369 0.3785 0.2950 -0.0582 -0.0257 0.0108  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H CB  
48123 C  CG  . ASN H  324 0.3366 0.3946 0.2966 -0.0590 -0.0272 0.0053  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H CG  
48124 O  OD1 . ASN H  324 0.3377 0.3989 0.3044 -0.0580 -0.0301 0.0036  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H OD1 
48125 N  ND2 . ASN H  324 0.3360 0.4052 0.2905 -0.0604 -0.0254 0.0019  ? ? ? ? ? ? 567  ASN H ND2 
48126 N  N   . ARG H  325 0.3356 0.3659 0.3204 -0.0500 -0.0250 0.0044  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H N   
48127 C  CA  . ARG H  325 0.3383 0.3715 0.3323 -0.0479 -0.0295 0.0059  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H CA  
48128 C  C   . ARG H  325 0.3404 0.3903 0.3360 -0.0502 -0.0362 0.0055  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H C   
48129 O  O   . ARG H  325 0.3418 0.3967 0.3479 -0.0483 -0.0397 0.0048  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H O   
48130 C  CB  . ARG H  325 0.3352 0.3630 0.3419 -0.0444 -0.0237 0.0006  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H CB  
48131 C  CG  . ARG H  325 0.3362 0.3480 0.3399 -0.0415 -0.0182 0.0021  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H CG  
48132 C  CD  . ARG H  325 0.3355 0.3435 0.3511 -0.0378 -0.0127 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 568  ARG H CD  
48133 N  NE  . ARG H  325 0.3393 0.3317 0.3487 -0.0347 -0.0086 0.0007  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H NE  
48134 C  CZ  . ARG H  325 0.3387 0.3221 0.3389 -0.0356 -0.0033 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 568  ARG H CZ  
48135 N  NH1 . ARG H  325 0.3341 0.3223 0.3320 -0.0390 -0.0013 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 568  ARG H NH1 
48136 N  NH2 . ARG H  325 0.3440 0.3134 0.3373 -0.0328 -0.0007 0.0014  ? ? ? ? ? ? 568  ARG H NH2 
48137 N  N   . THR H  326 0.3418 0.4016 0.3270 -0.0541 -0.0383 0.0061  ? ? ? ? ? ? 569  THR H N   
48138 C  CA  . THR H  326 0.3460 0.4221 0.3303 -0.0562 -0.0449 0.0057  ? ? ? ? ? ? 569  THR H CA  
48139 C  C   . THR H  326 0.3531 0.4286 0.3385 -0.0553 -0.0528 0.0147  ? ? ? ? ? ? 569  THR H C   
48140 O  O   . THR H  326 0.3549 0.4357 0.3503 -0.0532 -0.0573 0.0135  ? ? ? ? ? ? 569  THR H O   
48141 C  CB  . THR H  326 0.3486 0.4356 0.3196 -0.0601 -0.0455 0.0064  ? ? ? ? ? ? 569  THR H CB  
48142 O  OG1 . THR H  326 0.3432 0.4300 0.3141 -0.0597 -0.0386 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 569  THR H OG1 
48143 C  CG2 . THR H  326 0.3550 0.4586 0.3230 -0.0621 -0.0523 0.0060  ? ? ? ? ? ? 569  THR H CG2 
48144 N  N   . ASP H  327 0.3581 0.4265 0.3340 -0.0568 -0.0550 0.0240  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H N   
48145 C  CA  . ASP H  327 0.3665 0.4280 0.3439 -0.0551 -0.0621 0.0331  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H CA  
48146 C  C   . ASP H  327 0.3682 0.4107 0.3432 -0.0536 -0.0598 0.0376  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H C   
48147 O  O   . ASP H  327 0.3714 0.4107 0.3357 -0.0577 -0.0601 0.0432  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H O   
48148 C  CB  . ASP H  327 0.3765 0.4487 0.3434 -0.0594 -0.0703 0.0418  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H CB  
48149 C  CG  . ASP H  327 0.3769 0.4681 0.3448 -0.0606 -0.0735 0.0366  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H CG  
48150 O  OD1 . ASP H  327 0.3784 0.4734 0.3568 -0.0573 -0.0781 0.0347  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H OD1 
48151 O  OD2 . ASP H  327 0.3766 0.4797 0.3349 -0.0646 -0.0714 0.0338  ? ? ? ? ? ? 570  ASP H OD2 
48152 N  N   . ASP H  328 0.3669 0.3978 0.3522 -0.0478 -0.0574 0.0348  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H N   
48153 C  CA  . ASP H  328 0.3705 0.3825 0.3531 -0.0456 -0.0553 0.0376  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H CA  
48154 C  C   . ASP H  328 0.3823 0.3846 0.3675 -0.0419 -0.0631 0.0449  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H C   
48155 O  O   . ASP H  328 0.3832 0.3841 0.3806 -0.0355 -0.0636 0.0421  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H O   
48156 C  CB  . ASP H  328 0.3634 0.3680 0.3536 -0.0411 -0.0463 0.0292  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H CB  
48157 C  CG  . ASP H  328 0.3690 0.3540 0.3542 -0.0386 -0.0444 0.0312  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H CG  
48158 O  OD1 . ASP H  328 0.3772 0.3544 0.3528 -0.0416 -0.0498 0.0386  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H OD1 
48159 O  OD2 . ASP H  328 0.3667 0.3439 0.3568 -0.0341 -0.0375 0.0256  ? ? ? ? ? ? 571  ASP H OD2 
48160 N  N   . ASN H  329 0.3923 0.3881 0.3670 -0.0460 -0.0693 0.0544  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H N   
48161 C  CA  . ASN H  329 0.4065 0.3924 0.3823 -0.0434 -0.0786 0.0627  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H CA  
48162 C  C   . ASN H  329 0.4166 0.3804 0.3860 -0.0433 -0.0801 0.0671  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H C   
48163 O  O   . ASN H  329 0.4312 0.3837 0.3991 -0.0424 -0.0885 0.0752  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H O   
48164 C  CB  . ASN H  329 0.4141 0.4118 0.3824 -0.0494 -0.0870 0.0722  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H CB  
48165 C  CG  . ASN H  329 0.4066 0.4267 0.3793 -0.0499 -0.0869 0.0675  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H CG  
48166 O  OD1 . ASN H  329 0.4029 0.4275 0.3885 -0.0440 -0.0868 0.0618  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H OD1 
48167 N  ND2 . ASN H  329 0.4055 0.4404 0.3677 -0.0571 -0.0870 0.0696  ? ? ? ? ? ? 572  ASN H ND2 
48168 N  N   . ALA H  330 0.4105 0.3675 0.3754 -0.0447 -0.0726 0.0620  ? ? ? ? ? ? 573  ALA H N   
48169 C  CA  . ALA H  330 0.4204 0.3577 0.3770 -0.0465 -0.0743 0.0657  ? ? ? ? ? ? 573  ALA H CA  
48170 C  C   . ALA H  330 0.4297 0.3481 0.3923 -0.0376 -0.0752 0.0626  ? ? ? ? ? ? 573  ALA H C   
48171 O  O   . ALA H  330 0.4235 0.3443 0.3958 -0.0302 -0.0694 0.0544  ? ? ? ? ? ? 573  ALA H O   
48172 C  CB  . ALA H  330 0.4111 0.3489 0.3610 -0.0506 -0.0665 0.0608  ? ? ? ? ? ? 573  ALA H CB  
48173 N  N   . GLU H  331 0.4463 0.3457 0.4032 -0.0383 -0.0826 0.0690  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H N   
48174 C  CA  . GLU H  331 0.4575 0.3379 0.4189 -0.0291 -0.0836 0.0651  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H CA  
48175 C  C   . GLU H  331 0.4544 0.3242 0.4110 -0.0272 -0.0751 0.0563  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H C   
48176 O  O   . GLU H  331 0.4581 0.3189 0.4196 -0.0182 -0.0711 0.0489  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H O   
48177 C  CB  . GLU H  331 0.4786 0.3401 0.4350 -0.0306 -0.0949 0.0745  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H CB  
48178 C  CG  . GLU H  331 0.4904 0.3281 0.4387 -0.0305 -0.0951 0.0718  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H CG  
48179 C  CD  . GLU H  331 0.5123 0.3271 0.4636 -0.0225 -0.1033 0.0732  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H CD  
48180 O  OE1 . GLU H  331 0.5290 0.3325 0.4762 -0.0273 -0.1144 0.0841  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H OE1 
48181 O  OE2 . GLU H  331 0.5141 0.3226 0.4723 -0.0112 -0.0986 0.0636  ? ? ? ? ? ? 574  GLU H OE2 
48182 N  N   . THR H  332 0.4491 0.3208 0.3958 -0.0355 -0.0727 0.0574  ? ? ? ? ? ? 575  THR H N   
48183 C  CA  . THR H  332 0.4437 0.3103 0.3854 -0.0346 -0.0644 0.0494  ? ? ? ? ? ? 575  THR H CA  
48184 C  C   . THR H  332 0.4272 0.3125 0.3665 -0.0415 -0.0589 0.0489  ? ? ? ? ? ? 575  THR H C   
48185 O  O   . THR H  332 0.4265 0.3193 0.3609 -0.0498 -0.0630 0.0558  ? ? ? ? ? ? 575  THR H O   
48186 C  CB  . THR H  332 0.4590 0.3040 0.3898 -0.0376 -0.0692 0.0513  ? ? ? ? ? ? 575  THR H CB  
48187 O  OG1 . THR H  332 0.4773 0.3037 0.4101 -0.0318 -0.0763 0.0528  ? ? ? ? ? ? 575  THR H OG1 
48188 C  CG2 . THR H  332 0.4569 0.2947 0.3820 -0.0351 -0.0617 0.0428  ? ? ? ? ? ? 575  THR H CG2 
48189 N  N   . ALA H  333 0.4151 0.3082 0.3580 -0.0379 -0.0495 0.0408  ? ? ? ? ? ? 576  ALA H N   
48190 C  CA  . ALA H  333 0.4010 0.3103 0.3423 -0.0431 -0.0445 0.0393  ? ? ? ? ? ? 576  ALA H CA  
48191 C  C   . ALA H  333 0.4035 0.3065 0.3340 -0.0488 -0.0451 0.0412  ? ? ? ? ? ? 576  ALA H C   
48192 O  O   . ALA H  333 0.4147 0.3002 0.3391 -0.0480 -0.0474 0.0411  ? ? ? ? ? ? 576  ALA H O   
48193 C  CB  . ALA H  333 0.3907 0.3060 0.3384 -0.0380 -0.0349 0.0307  ? ? ? ? ? ? 576  ALA H CB  
48194 N  N   . ALA H  334 0.3938 0.3118 0.3223 -0.0545 -0.0431 0.0422  ? ? ? ? ? ? 577  ALA H N   
48195 C  CA  . ALA H  334 0.3961 0.3110 0.3162 -0.0602 -0.0444 0.0445  ? ? ? ? ? ? 577  ALA H CA  
48196 C  C   . ALA H  334 0.3964 0.3002 0.3120 -0.0565 -0.0391 0.0380  ? ? ? ? ? ? 577  ALA H C   
48197 O  O   . ALA H  334 0.4027 0.2987 0.3109 -0.0602 -0.0419 0.0398  ? ? ? ? ? ? 577  ALA H O   
48198 C  CB  . ALA H  334 0.3864 0.3214 0.3067 -0.0657 -0.0431 0.0465  ? ? ? ? ? ? 577  ALA H CB  
48199 N  N   . VAL H  335 0.3906 0.2945 0.3104 -0.0499 -0.0316 0.0310  ? ? ? ? ? ? 578  VAL H N   
48200 C  CA  . VAL H  335 0.3924 0.2866 0.3065 -0.0466 -0.0263 0.0257  ? ? ? ? ? ? 578  VAL H CA  
48201 C  C   . VAL H  335 0.3915 0.2827 0.3112 -0.0393 -0.0197 0.0200  ? ? ? ? ? ? 578  VAL H C   
48202 O  O   . VAL H  335 0.3827 0.2864 0.3119 -0.0383 -0.0170 0.0189  ? ? ? ? ? ? 578  VAL H O   
48203 C  CB  . VAL H  335 0.3820 0.2883 0.2956 -0.0490 -0.0221 0.0242  ? ? ? ? ? ? 578  VAL H CB  
48204 C  CG1 . VAL H  335 0.3842 0.2812 0.2922 -0.0451 -0.0162 0.0192  ? ? ? ? ? ? 578  VAL H CG1 
48205 C  CG2 . VAL H  335 0.3825 0.2952 0.2920 -0.0563 -0.0281 0.0299  ? ? ? ? ? ? 578  VAL H CG2 
48206 N  N   . PRO H  336 0.4014 0.2773 0.3155 -0.0344 -0.0169 0.0162  ? ? ? ? ? ? 579  PRO H N   
48207 C  CA  . PRO H  336 0.4027 0.2763 0.3223 -0.0271 -0.0097 0.0109  ? ? ? ? ? ? 579  PRO H CA  
48208 C  C   . PRO H  336 0.3963 0.2745 0.3155 -0.0260 -0.0006 0.0071  ? ? ? ? ? ? 579  PRO H C   
48209 O  O   . PRO H  336 0.3955 0.2722 0.3064 -0.0290 -0.0003 0.0076  ? ? ? ? ? ? 579  PRO H O   
48210 C  CB  . PRO H  336 0.4193 0.2739 0.3304 -0.0227 -0.0114 0.0086  ? ? ? ? ? ? 579  PRO H CB  
48211 C  CG  . PRO H  336 0.4259 0.2717 0.3252 -0.0282 -0.0180 0.0117  ? ? ? ? ? ? 579  PRO H CG  
48212 C  CD  . PRO H  336 0.4144 0.2743 0.3163 -0.0359 -0.0216 0.0170  ? ? ? ? ? ? 579  PRO H CD  
48213 N  N   . SER H  337 0.3928 0.2767 0.3215 -0.0218 0.0063  0.0037  ? ? ? ? ? ? 580  SER H N   
48214 C  CA  . SER H  337 0.3879 0.2760 0.3172 -0.0218 0.0148  0.0011  ? ? ? ? ? ? 580  SER H CA  
48215 C  C   . SER H  337 0.3886 0.2803 0.3278 -0.0171 0.0224  -0.0021 ? ? ? ? ? ? 580  SER H C   
48216 O  O   . SER H  337 0.3908 0.2842 0.3380 -0.0137 0.0204  -0.0027 ? ? ? ? ? ? 580  SER H O   
48217 C  CB  . SER H  337 0.3751 0.2769 0.3106 -0.0267 0.0138  0.0024  ? ? ? ? ? ? 580  SER H CB  
48218 O  OG  . SER H  337 0.3680 0.2821 0.3171 -0.0270 0.0126  0.0021  ? ? ? ? ? ? 580  SER H OG  
48219 N  N   . TYR H  338 0.3876 0.2809 0.3269 -0.0171 0.0309  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 581  TYR H N   
48220 C  CA  . TYR H  338 0.3861 0.2872 0.3377 -0.0149 0.0390  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CA  
48221 C  C   . TYR H  338 0.3761 0.2872 0.3360 -0.0198 0.0415  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 581  TYR H C   
48222 O  O   . TYR H  338 0.3738 0.2823 0.3263 -0.0231 0.0398  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 581  TYR H O   
48223 C  CB  . TYR H  338 0.3981 0.2908 0.3421 -0.0105 0.0476  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CB  
48224 C  CG  . TYR H  338 0.4033 0.2879 0.3334 -0.0125 0.0517  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CG  
48225 C  CD1 . TYR H  338 0.4028 0.2916 0.3370 -0.0143 0.0601  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CD1 
48226 C  CD2 . TYR H  338 0.4103 0.2828 0.3233 -0.0127 0.0468  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CD2 
48227 C  CE1 . TYR H  338 0.4095 0.2899 0.3304 -0.0158 0.0634  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CE1 
48228 C  CE2 . TYR H  338 0.4162 0.2817 0.3164 -0.0140 0.0498  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CE2 
48229 C  CZ  . TYR H  338 0.4161 0.2852 0.3199 -0.0152 0.0582  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 581  TYR H CZ  
48230 O  OH  . TYR H  338 0.4236 0.2853 0.3150 -0.0163 0.0611  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 581  TYR H OH  
48231 N  N   . SER H  339 0.3709 0.2938 0.3472 -0.0202 0.0447  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 582  SER H N   
48232 C  CA  . SER H  339 0.3634 0.2948 0.3488 -0.0250 0.0463  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 582  SER H CA  
48233 C  C   . SER H  339 0.3671 0.3016 0.3613 -0.0249 0.0560  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 582  SER H C   
48234 O  O   . SER H  339 0.3713 0.3088 0.3715 -0.0210 0.0601  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 582  SER H O   
48235 C  CB  . SER H  339 0.3547 0.2996 0.3536 -0.0268 0.0400  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 582  SER H CB  
48236 O  OG  . SER H  339 0.3523 0.2970 0.3447 -0.0272 0.0310  -0.0075 ? ? ? ? ? ? 582  SER H OG  
48237 N  N   . PHE H  340 0.3664 0.3008 0.3627 -0.0293 0.0598  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 583  PHE H N   
48238 C  CA  . PHE H  340 0.3708 0.3088 0.3766 -0.0310 0.0691  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CA  
48239 C  C   . PHE H  340 0.3678 0.3077 0.3807 -0.0371 0.0688  -0.0092 ? ? ? ? ? ? 583  PHE H C   
48240 O  O   . PHE H  340 0.3641 0.3005 0.3708 -0.0385 0.0627  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 583  PHE H O   
48241 C  CB  . PHE H  340 0.3828 0.3094 0.3744 -0.0286 0.0769  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CB  
48242 C  CG  . PHE H  340 0.3869 0.3004 0.3618 -0.0300 0.0752  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CG  
48243 C  CD1 . PHE H  340 0.3917 0.3008 0.3663 -0.0340 0.0798  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CD1 
48244 C  CD2 . PHE H  340 0.3875 0.2931 0.3478 -0.0272 0.0689  -0.0036 ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CD2 
48245 C  CE1 . PHE H  340 0.3966 0.2939 0.3568 -0.0344 0.0778  0.0008  ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CE1 
48246 C  CE2 . PHE H  340 0.3915 0.2869 0.3380 -0.0282 0.0670  -0.0014 ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CE2 
48247 C  CZ  . PHE H  340 0.3959 0.2874 0.3425 -0.0313 0.0714  0.0007  ? ? ? ? ? ? 583  PHE H CZ  
48248 N  N   . ILE H  341 0.3703 0.3161 0.3966 -0.0408 0.0752  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 584  ILE H N   
48249 C  CA  . ILE H  341 0.3706 0.3149 0.4029 -0.0470 0.0748  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 584  ILE H CA  
48250 C  C   . ILE H  341 0.3823 0.3152 0.4080 -0.0496 0.0829  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 584  ILE H C   
48251 O  O   . ILE H  341 0.3856 0.3100 0.4080 -0.0527 0.0811  -0.0050 ? ? ? ? ? ? 584  ILE H O   
48252 C  CB  . ILE H  341 0.3656 0.3243 0.4195 -0.0514 0.0734  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 584  ILE H CB  
48253 C  CG1 . ILE H  341 0.3693 0.3239 0.4292 -0.0581 0.0732  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 584  ILE H CG1 
48254 C  CG2 . ILE H  341 0.3685 0.3373 0.4348 -0.0509 0.0813  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 584  ILE H CG2 
48255 C  CD1 . ILE H  341 0.3650 0.3164 0.4199 -0.0585 0.0642  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 584  ILE H CD1 
48256 N  N   . ARG H  342 0.3902 0.3229 0.4132 -0.0480 0.0918  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 585  ARG H N   
48257 C  CA  . ARG H  342 0.4038 0.3253 0.4166 -0.0500 0.0998  0.0031  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H CA  
48258 C  C   . ARG H  342 0.4119 0.3284 0.4084 -0.0441 0.1052  0.0054  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H C   
48259 O  O   . ARG H  342 0.4083 0.3312 0.4054 -0.0389 0.1046  0.0025  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H O   
48260 C  CB  . ARG H  342 0.4095 0.3385 0.4384 -0.0563 0.1081  0.0055  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H CB  
48261 C  CG  . ARG H  342 0.4042 0.3393 0.4518 -0.0630 0.1037  0.0027  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H CG  
48262 C  CD  . ARG H  342 0.4100 0.3563 0.4754 -0.0690 0.1129  0.0053  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H CD  
48263 N  NE  . ARG H  342 0.4251 0.3598 0.4853 -0.0748 0.1199  0.0121  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H NE  
48264 C  CZ  . ARG H  342 0.4352 0.3761 0.5031 -0.0796 0.1308  0.0173  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H CZ  
48265 N  NH1 . ARG H  342 0.4315 0.3912 0.5130 -0.0784 0.1365  0.0160  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H NH1 
48266 N  NH2 . ARG H  342 0.4505 0.3790 0.5121 -0.0855 0.1360  0.0245  ? ? ? ? ? ? 585  ARG H NH2 
48267 N  N   . ALA H  343 0.4250 0.3292 0.4062 -0.0448 0.1102  0.0104  ? ? ? ? ? ? 586  ALA H N   
48268 C  CA  . ALA H  343 0.4352 0.3338 0.3986 -0.0393 0.1149  0.0119  ? ? ? ? ? ? 586  ALA H CA  
48269 C  C   . ALA H  343 0.4521 0.3449 0.4077 -0.0427 0.1252  0.0186  ? ? ? ? ? ? 586  ALA H C   
48270 O  O   . ALA H  343 0.4551 0.3456 0.4186 -0.0493 0.1267  0.0223  ? ? ? ? ? ? 586  ALA H O   
48271 C  CB  . ALA H  343 0.4345 0.3214 0.3799 -0.0354 0.1066  0.0112  ? ? ? ? ? ? 586  ALA H CB  
48272 N  N   . HIS H  344 0.4648 0.3548 0.4049 -0.0384 0.1321  0.0201  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H N   
48273 C  CA  . HIS H  344 0.4822 0.3693 0.4151 -0.0419 0.1429  0.0270  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H CA  
48274 C  C   . HIS H  344 0.4888 0.3615 0.4144 -0.0470 0.1394  0.0333  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H C   
48275 O  O   . HIS H  344 0.4997 0.3709 0.4289 -0.0533 0.1463  0.0398  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H O   
48276 C  CB  . HIS H  344 0.4968 0.3794 0.4077 -0.0357 0.1483  0.0271  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H CB  
48277 C  CG  . HIS H  344 0.5015 0.3680 0.3895 -0.0322 0.1401  0.0275  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H CG  
48278 N  ND1 . HIS H  344 0.4944 0.3582 0.3757 -0.0260 0.1316  0.0212  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H ND1 
48279 C  CD2 . HIS H  344 0.5136 0.3659 0.3846 -0.0340 0.1383  0.0338  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H CD2 
48280 C  CE1 . HIS H  344 0.5012 0.3512 0.3629 -0.0247 0.1253  0.0233  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H CE1 
48281 N  NE2 . HIS H  344 0.5128 0.3559 0.3678 -0.0289 0.1291  0.0308  ? ? ? ? ? ? 587  HIS H NE2 
48282 N  N   . ASP H  345 0.4829 0.3454 0.3996 -0.0443 0.1285  0.0315  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H N   
48283 C  CA  . ASP H  345 0.4883 0.3374 0.3998 -0.0475 0.1237  0.0362  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H CA  
48284 C  C   . ASP H  345 0.4733 0.3244 0.4019 -0.0501 0.1148  0.0320  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H C   
48285 O  O   . ASP H  345 0.4772 0.3245 0.4160 -0.0559 0.1153  0.0347  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H O   
48286 C  CB  . ASP H  345 0.4963 0.3324 0.3837 -0.0424 0.1182  0.0380  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H CB  
48287 C  CG  . ASP H  345 0.4830 0.3223 0.3666 -0.0364 0.1094  0.0307  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H CG  
48288 O  OD1 . ASP H  345 0.4688 0.3197 0.3666 -0.0356 0.1081  0.0247  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H OD1 
48289 O  OD2 . ASP H  345 0.4880 0.3178 0.3542 -0.0328 0.1033  0.0316  ? ? ? ? ? ? 588  ASP H OD2 
48290 N  N   . SER H  346 0.4580 0.3144 0.3894 -0.0461 0.1066  0.0253  ? ? ? ? ? ? 589  SER H N   
48291 C  CA  . SER H  346 0.4460 0.3047 0.3903 -0.0479 0.0985  0.0210  ? ? ? ? ? ? 589  SER H CA  
48292 C  C   . SER H  346 0.4412 0.3105 0.4076 -0.0537 0.1019  0.0190  ? ? ? ? ? ? 589  SER H C   
48293 O  O   . SER H  346 0.4348 0.3172 0.4111 -0.0534 0.1053  0.0163  ? ? ? ? ? ? 589  SER H O   
48294 C  CB  . SER H  346 0.4319 0.2964 0.3744 -0.0431 0.0901  0.0151  ? ? ? ? ? ? 589  SER H CB  
48295 O  OG  . SER H  346 0.4206 0.2907 0.3767 -0.0450 0.0835  0.0104  ? ? ? ? ? ? 589  SER H OG  
48296 N  N   . GLU H  347 0.4460 0.3088 0.4202 -0.0588 0.1004  0.0204  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H N   
48297 C  CA  . GLU H  347 0.4435 0.3136 0.4390 -0.0655 0.1014  0.0181  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H CA  
48298 C  C   . GLU H  347 0.4532 0.3283 0.4559 -0.0709 0.1124  0.0236  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H C   
48299 O  O   . GLU H  347 0.4487 0.3366 0.4704 -0.0757 0.1149  0.0214  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H O   
48300 C  CB  . GLU H  347 0.4261 0.3110 0.4342 -0.0640 0.0952  0.0099  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H CB  
48301 C  CG  . GLU H  347 0.4190 0.2997 0.4220 -0.0606 0.0852  0.0051  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H CG  
48302 C  CD  . GLU H  347 0.4262 0.2969 0.4346 -0.0645 0.0817  0.0041  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H CD  
48303 O  OE1 . GLU H  347 0.4316 0.2899 0.4280 -0.0610 0.0779  0.0053  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H OE1 
48304 O  OE2 . GLU H  347 0.4275 0.3023 0.4526 -0.0707 0.0822  0.0018  ? ? ? ? ? ? 590  GLU H OE2 
48305 N  N   . VAL H  348 0.4678 0.3340 0.4547 -0.0702 0.1193  0.0310  ? ? ? ? ? ? 591  VAL H N   
48306 C  CA  . VAL H  348 0.4805 0.3504 0.4734 -0.0765 0.1305  0.0376  ? ? ? ? ? ? 591  VAL H CA  
48307 C  C   . VAL H  348 0.5003 0.3515 0.4788 -0.0793 0.1328  0.0467  ? ? ? ? ? ? 591  VAL H C   
48308 O  O   . VAL H  348 0.5103 0.3542 0.4979 -0.0870 0.1335  0.0510  ? ? ? ? ? ? 591  VAL H O   
48309 C  CB  . VAL H  348 0.4818 0.3635 0.4693 -0.0726 0.1396  0.0384  ? ? ? ? ? ? 591  VAL H CB  
48310 C  CG1 . VAL H  348 0.4950 0.3837 0.4916 -0.0800 0.1519  0.0452  ? ? ? ? ? ? 591  VAL H CG1 
48311 C  CG2 . VAL H  348 0.4634 0.3614 0.4630 -0.0679 0.1358  0.0296  ? ? ? ? ? ? 591  VAL H CG2 
48312 N  N   . GLN H  349 0.5074 0.3496 0.4629 -0.0732 0.1329  0.0499  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H N   
48313 C  CA  . GLN H  349 0.5276 0.3525 0.4689 -0.0755 0.1346  0.0593  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H CA  
48314 C  C   . GLN H  349 0.5281 0.3391 0.4753 -0.0773 0.1248  0.0583  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H C   
48315 O  O   . GLN H  349 0.5460 0.3427 0.4913 -0.0825 0.1262  0.0663  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H O   
48316 C  CB  . GLN H  349 0.5356 0.3538 0.4508 -0.0684 0.1350  0.0621  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H CB  
48317 C  CG  . GLN H  349 0.5273 0.3376 0.4335 -0.0616 0.1233  0.0576  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H CG  
48318 C  CD  . GLN H  349 0.5336 0.3407 0.4161 -0.0549 0.1234  0.0588  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H CD  
48319 O  OE1 . GLN H  349 0.5381 0.3530 0.4141 -0.0538 0.1317  0.0592  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H OE1 
48320 N  NE2 . GLN H  349 0.5352 0.3312 0.4047 -0.0502 0.1141  0.0591  ? ? ? ? ? ? 592  GLN H NE2 
48321 N  N   . ASP H  350 0.5102 0.3256 0.4653 -0.0733 0.1152  0.0487  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H N   
48322 C  CA  . ASP H  350 0.5098 0.3144 0.4718 -0.0737 0.1057  0.0452  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H CA  
48323 C  C   . ASP H  350 0.5169 0.3192 0.4980 -0.0831 0.1075  0.0461  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H C   
48324 O  O   . ASP H  350 0.5302 0.3159 0.5120 -0.0856 0.1036  0.0489  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H O   
48325 C  CB  . ASP H  350 0.4888 0.3033 0.4569 -0.0683 0.0966  0.0340  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H CB  
48326 C  CG  . ASP H  350 0.4800 0.2991 0.4322 -0.0601 0.0942  0.0324  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H CG  
48327 O  OD1 . ASP H  350 0.4829 0.2925 0.4228 -0.0549 0.0880  0.0330  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H OD1 
48328 O  OD2 . ASP H  350 0.4715 0.3034 0.4238 -0.0589 0.0982  0.0305  ? ? ? ? ? ? 593  ASP H OD2 
48329 N  N   . LEU H  351 0.5083 0.3275 0.5060 -0.0882 0.1125  0.0432  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H N   
48330 C  CA  . LEU H  351 0.5133 0.3335 0.5318 -0.0980 0.1134  0.0427  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H CA  
48331 C  C   . LEU H  351 0.5367 0.3449 0.5515 -0.1055 0.1215  0.0551  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H C   
48332 O  O   . LEU H  351 0.5508 0.3456 0.5743 -0.1129 0.1194  0.0581  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H O   
48333 C  CB  . LEU H  351 0.4988 0.3423 0.5354 -0.1010 0.1170  0.0375  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H CB  
48334 C  CG  . LEU H  351 0.4770 0.3348 0.5155 -0.0936 0.1107  0.0274  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H CG  
48335 C  CD1 . LEU H  351 0.4664 0.3453 0.5266 -0.0980 0.1128  0.0228  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H CD1 
48336 C  CD2 . LEU H  351 0.4725 0.3214 0.5101 -0.0905 0.0994  0.0203  ? ? ? ? ? ? 594  LEU H CD2 
48337 N  N   . ILE H  352 0.5428 0.3553 0.5439 -0.1039 0.1309  0.0626  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H N   
48338 C  CA  . ILE H  352 0.5671 0.3685 0.5599 -0.1103 0.1393  0.0758  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H CA  
48339 C  C   . ILE H  352 0.5835 0.3584 0.5642 -0.1091 0.1317  0.0808  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H C   
48340 O  O   . ILE H  352 0.6003 0.3618 0.5893 -0.1176 0.1313  0.0866  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H O   
48341 C  CB  . ILE H  352 0.5724 0.3829 0.5488 -0.1072 0.1502  0.0819  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H CB  
48342 C  CG1 . ILE H  352 0.5611 0.3969 0.5545 -0.1100 0.1588  0.0781  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H CG1 
48343 C  CG2 . ILE H  352 0.5995 0.3974 0.5638 -0.1134 0.1581  0.0962  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H CG2 
48344 C  CD1 . ILE H  352 0.5672 0.4100 0.5841 -0.1223 0.1638  0.0815  ? ? ? ? ? ? 595  ILE H CD1 
48345 N  N   . ARG H  353 0.5791 0.3466 0.5423 -0.0988 0.1249  0.0782  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H N   
48346 C  CA  . ARG H  353 0.5943 0.3382 0.5476 -0.0963 0.1170  0.0823  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H CA  
48347 C  C   . ARG H  353 0.5973 0.3306 0.5690 -0.1009 0.1094  0.0774  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H C   
48348 O  O   . ARG H  353 0.6192 0.3325 0.5907 -0.1056 0.1079  0.0850  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H O   
48349 C  CB  . ARG H  353 0.5857 0.3274 0.5221 -0.0845 0.1096  0.0782  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H CB  
48350 C  CG  . ARG H  353 0.5961 0.3181 0.5281 -0.0804 0.0999  0.0790  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H CG  
48351 C  CD  . ARG H  353 0.5840 0.3080 0.5040 -0.0688 0.0915  0.0728  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H CD  
48352 N  NE  . ARG H  353 0.5921 0.2998 0.5149 -0.0649 0.0818  0.0710  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H NE  
48353 C  CZ  . ARG H  353 0.6140 0.3016 0.5246 -0.0623 0.0783  0.0800  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H CZ  
48354 N  NH1 . ARG H  353 0.6298 0.3115 0.5216 -0.0629 0.0834  0.0920  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H NH1 
48355 N  NH2 . ARG H  353 0.6214 0.2948 0.5381 -0.0583 0.0693  0.0767  ? ? ? ? ? ? 596  ARG H NH2 
48356 N  N   . ASP H  354 0.5773 0.3234 0.5651 -0.0999 0.1045  0.0648  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H N   
48357 C  CA  . ASP H  354 0.5815 0.3188 0.5872 -0.1049 0.0976  0.0588  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H CA  
48358 C  C   . ASP H  354 0.6020 0.3304 0.6186 -0.1177 0.1031  0.0676  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H C   
48359 O  O   . ASP H  354 0.6207 0.3276 0.6406 -0.1211 0.0979  0.0700  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H O   
48360 C  CB  . ASP H  354 0.5587 0.3153 0.5810 -0.1046 0.0937  0.0450  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H CB  
48361 C  CG  . ASP H  354 0.5394 0.3053 0.5522 -0.0932 0.0881  0.0367  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H CG  
48362 O  OD1 . ASP H  354 0.5441 0.2989 0.5404 -0.0853 0.0845  0.0393  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H OD1 
48363 O  OD2 . ASP H  354 0.5201 0.3051 0.5423 -0.0924 0.0870  0.0281  ? ? ? ? ? ? 597  ASP H OD2 
48364 N  N   . ILE H  355 0.5992 0.3443 0.6222 -0.1248 0.1136  0.0723  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H N   
48365 C  CA  . ILE H  355 0.6165 0.3583 0.6536 -0.1384 0.1196  0.0804  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H CA  
48366 C  C   . ILE H  355 0.6451 0.3637 0.6671 -0.1416 0.1226  0.0954  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H C   
48367 O  O   . ILE H  355 0.6657 0.3674 0.6962 -0.1509 0.1211  0.1012  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H O   
48368 C  CB  . ILE H  355 0.6077 0.3752 0.6542 -0.1441 0.1312  0.0827  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H CB  
48369 C  CG1 . ILE H  355 0.5830 0.3721 0.6490 -0.1432 0.1271  0.0687  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H CG1 
48370 C  CG2 . ILE H  355 0.6299 0.3935 0.6867 -0.1585 0.1395  0.0948  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H CG2 
48371 C  CD1 . ILE H  355 0.5725 0.3890 0.6501 -0.1468 0.1374  0.0694  ? ? ? ? ? ? 598  ILE H CD1 
48372 N  N   . ILE H  356 0.6480 0.3648 0.6467 -0.1339 0.1261  0.1019  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H N   
48373 C  CA  . ILE H  356 0.6760 0.3710 0.6574 -0.1358 0.1282  0.1168  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H CA  
48374 C  C   . ILE H  356 0.6890 0.3569 0.6690 -0.1323 0.1157  0.1154  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H C   
48375 O  O   . ILE H  356 0.7139 0.3617 0.6981 -0.1406 0.1148  0.1244  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H O   
48376 C  CB  . ILE H  356 0.6757 0.3755 0.6311 -0.1271 0.1331  0.1222  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H CB  
48377 C  CG1 . ILE H  356 0.6725 0.3952 0.6287 -0.1324 0.1474  0.1264  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H CG1 
48378 C  CG2 . ILE H  356 0.7039 0.3780 0.6380 -0.1254 0.1306  0.1357  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H CG2 
48379 C  CD1 . ILE H  356 0.6622 0.3971 0.5976 -0.1218 0.1510  0.1243  ? ? ? ? ? ? 599  ILE H CD1 
48380 N  N   . LYS H  357 0.6734 0.3408 0.6485 -0.1200 0.1060  0.1044  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H N   
48381 C  CA  . LYS H  357 0.6859 0.3291 0.6598 -0.1148 0.0943  0.1021  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H CA  
48382 C  C   . LYS H  357 0.6968 0.3284 0.6921 -0.1242 0.0903  0.0985  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H C   
48383 O  O   . LYS H  357 0.7200 0.3254 0.7150 -0.1248 0.0837  0.1026  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H O   
48384 C  CB  . LYS H  357 0.6642 0.3147 0.6352 -0.1015 0.0854  0.0882  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H CB  
48385 C  CG  . LYS H  357 0.6693 0.3121 0.6178 -0.0906 0.0822  0.0937  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H CG  
48386 C  CD  . LYS H  357 0.6538 0.2991 0.6018 -0.0780 0.0716  0.0811  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H CD  
48387 C  CE  . LYS H  357 0.6763 0.2947 0.6231 -0.0730 0.0619  0.0831  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H CE  
48388 N  NZ  . LYS H  357 0.6610 0.2847 0.6131 -0.0618 0.0523  0.0683  ? ? ? ? ? ? 600  LYS H NZ  
48389 N  N   . ALA H  358 0.6811 0.3319 0.6952 -0.1313 0.0937  0.0906  ? ? ? ? ? ? 601  ALA H N   
48390 C  CA  . ALA H  358 0.6852 0.3298 0.7212 -0.1387 0.0876  0.0821  ? ? ? ? ? ? 601  ALA H CA  
48391 C  C   . ALA H  358 0.7120 0.3426 0.7567 -0.1538 0.0924  0.0948  ? ? ? ? ? ? 601  ALA H C   
48392 O  O   . ALA H  358 0.7329 0.3397 0.7858 -0.1584 0.0851  0.0946  ? ? ? ? ? ? 601  ALA H O   
48393 C  CB  . ALA H  358 0.6576 0.3306 0.7103 -0.1405 0.0887  0.0689  ? ? ? ? ? ? 601  ALA H CB  
48394 N  N   . GLU H  359 0.7126 0.3582 0.7555 -0.1614 0.1049  0.1058  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H N   
48395 C  CA  . GLU H  359 0.7327 0.3751 0.7887 -0.1780 0.1120  0.1171  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H CA  
48396 C  C   . GLU H  359 0.7560 0.3912 0.7959 -0.1837 0.1226  0.1374  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H C   
48397 O  O   . GLU H  359 0.7737 0.4083 0.8245 -0.1985 0.1298  0.1482  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H O   
48398 C  CB  . GLU H  359 0.7119 0.3853 0.7886 -0.1853 0.1182  0.1101  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H CB  
48399 C  CG  . GLU H  359 0.6913 0.3725 0.7823 -0.1806 0.1080  0.0913  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H CG  
48400 C  CD  . GLU H  359 0.6838 0.3849 0.8012 -0.1928 0.1107  0.0864  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H CD  
48401 O  OE1 . GLU H  359 0.6591 0.3805 0.7870 -0.1884 0.1066  0.0721  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H OE1 
48402 O  OE2 . GLU H  359 0.7037 0.4008 0.8314 -0.2072 0.1168  0.0979  ? ? ? ? ? ? 602  GLU H OE2 
48403 N  N   . ILE H  360 0.7579 0.3879 0.7721 -0.1726 0.1234  0.1430  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H N   
48404 C  CA  . ILE H  360 0.7763 0.4065 0.7725 -0.1766 0.1349  0.1609  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H CA  
48405 C  C   . ILE H  360 0.7945 0.4010 0.7644 -0.1673 0.1296  0.1697  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H C   
48406 O  O   . ILE H  360 0.8258 0.4117 0.7867 -0.1741 0.1314  0.1859  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H O   
48407 C  CB  . ILE H  360 0.7548 0.4178 0.7461 -0.1737 0.1469  0.1588  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H CB  
48408 C  CG1 . ILE H  360 0.7497 0.4349 0.7650 -0.1871 0.1565  0.1588  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H CG1 
48409 C  CG2 . ILE H  360 0.7708 0.4319 0.7348 -0.1710 0.1553  0.1729  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H CG2 
48410 C  CD1 . ILE H  360 0.7229 0.4409 0.7405 -0.1817 0.1644  0.1505  ? ? ? ? ? ? 603  ILE H CD1 
48411 N  N   . ASN H  361 0.7765 0.3861 0.7340 -0.1520 0.1228  0.1600  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H N   
48412 C  CA  . ASN H  361 0.7949 0.3804 0.7312 -0.1431 0.1152  0.1673  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H CA  
48413 C  C   . ASN H  361 0.7776 0.3592 0.7142 -0.1288 0.1020  0.1523  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H C   
48414 O  O   . ASN H  361 0.7537 0.3530 0.6821 -0.1185 0.1015  0.1436  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H O   
48415 C  CB  . ASN H  361 0.8053 0.3951 0.7146 -0.1402 0.1232  0.1802  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H CB  
48416 C  CG  . ASN H  361 0.8083 0.3853 0.6964 -0.1258 0.1135  0.1801  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H CG  
48417 O  OD1 . ASN H  361 0.8149 0.3719 0.7064 -0.1199 0.1014  0.1767  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H OD1 
48418 N  ND2 . ASN H  361 0.8033 0.3928 0.6704 -0.1196 0.1183  0.1828  ? ? ? ? ? ? 604  ASN H ND2 
48419 N  N   . PRO H  362 0.7908 0.3493 0.7381 -0.1285 0.0915  0.1490  ? ? ? ? ? ? 605  PRO H N   
48420 C  CA  . PRO H  362 0.7846 0.3324 0.7325 -0.1154 0.0782  0.1372  ? ? ? ? ? ? 605  PRO H CA  
48421 C  C   . PRO H  362 0.7789 0.3284 0.7054 -0.1008 0.0740  0.1379  ? ? ? ? ? ? 605  PRO H C   
48422 O  O   . PRO H  362 0.7589 0.3165 0.6879 -0.0897 0.0668  0.1242  ? ? ? ? ? ? 605  PRO H O   
48423 C  CB  . PRO H  362 0.8176 0.3317 0.7711 -0.1196 0.0708  0.1439  ? ? ? ? ? ? 605  PRO H CB  
48424 C  CG  . PRO H  362 0.8301 0.3441 0.7984 -0.1381 0.0792  0.1515  ? ? ? ? ? ? 605  PRO H CG  
48425 C  CD  . PRO H  362 0.8104 0.3558 0.7757 -0.1433 0.0929  0.1540  ? ? ? ? ? ? 605  PRO H CD  
48426 N  N   . ASN H  363 0.7962 0.3398 0.7016 -0.1009 0.0785  0.1534  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H N   
48427 C  CA  . ASN H  363 0.7932 0.3372 0.6786 -0.0874 0.0730  0.1541  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H CA  
48428 C  C   . ASN H  363 0.7723 0.3424 0.6439 -0.0842 0.0805  0.1523  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H C   
48429 O  O   . ASN H  363 0.7711 0.3422 0.6248 -0.0740 0.0759  0.1535  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H O   
48430 C  CB  . ASN H  363 0.8288 0.3450 0.6974 -0.0857 0.0683  0.1708  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H CB  
48431 C  CG  . ASN H  363 0.8500 0.3377 0.7321 -0.0858 0.0584  0.1706  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H CG  
48432 O  OD1 . ASN H  363 0.8394 0.3246 0.7318 -0.0760 0.0485  0.1570  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H OD1 
48433 N  ND2 . ASN H  363 0.8811 0.3476 0.7635 -0.0971 0.0612  0.1853  ? ? ? ? ? ? 606  ASN H ND2 
48434 N  N   . VAL H  364 0.7564 0.3473 0.6371 -0.0924 0.0910  0.1487  ? ? ? ? ? ? 607  VAL H N   
48435 C  CA  . VAL H  364 0.7410 0.3545 0.6085 -0.0901 0.0990  0.1477  ? ? ? ? ? ? 607  VAL H CA  
48436 C  C   . VAL H  364 0.7224 0.3435 0.5807 -0.0764 0.0905  0.1380  ? ? ? ? ? ? 607  VAL H C   
48437 O  O   . VAL H  364 0.7077 0.3292 0.5785 -0.0703 0.0815  0.1263  ? ? ? ? ? ? 607  VAL H O   
48438 C  CB  . VAL H  364 0.7210 0.3577 0.6049 -0.0976 0.1085  0.1405  ? ? ? ? ? ? 607  VAL H CB  
48439 C  CG1 . VAL H  364 0.6977 0.3417 0.6030 -0.0951 0.1015  0.1245  ? ? ? ? ? ? 607  VAL H CG1 
48440 C  CG2 . VAL H  364 0.7073 0.3651 0.5772 -0.0937 0.1160  0.1387  ? ? ? ? ? ? 607  VAL H CG2 
48441 N  N   . VAL H  365 0.7248 0.3519 0.5609 -0.0718 0.0931  0.1429  ? ? ? ? ? ? 608  VAL H N   
48442 C  CA  . VAL H  365 0.7100 0.3433 0.5373 -0.0599 0.0844  0.1350  ? ? ? ? ? ? 608  VAL H CA  
48443 C  C   . VAL H  365 0.6848 0.3425 0.5111 -0.0582 0.0894  0.1255  ? ? ? ? ? ? 608  VAL H C   
48444 O  O   . VAL H  365 0.6895 0.3554 0.5050 -0.0622 0.0993  0.1304  ? ? ? ? ? ? 608  VAL H O   
48445 C  CB  . VAL H  365 0.7325 0.3531 0.5342 -0.0545 0.0805  0.1465  ? ? ? ? ? ? 608  VAL H CB  
48446 C  CG1 . VAL H  365 0.7162 0.3486 0.5069 -0.0438 0.0735  0.1387  ? ? ? ? ? ? 608  VAL H CG1 
48447 C  CG2 . VAL H  365 0.7579 0.3520 0.5610 -0.0533 0.0722  0.1553  ? ? ? ? ? ? 608  VAL H CG2 
48448 N  N   . GLY H  366 0.6598 0.3289 0.4967 -0.0519 0.0827  0.1120  ? ? ? ? ? ? 609  GLY H N   
48449 C  CA  . GLY H  366 0.6370 0.3270 0.4715 -0.0489 0.0850  0.1031  ? ? ? ? ? ? 609  GLY H CA  
48450 C  C   . GLY H  366 0.6323 0.3342 0.4749 -0.0572 0.0969  0.1029  ? ? ? ? ? ? 609  GLY H C   
48451 O  O   . GLY H  366 0.6302 0.3321 0.4918 -0.0638 0.0995  0.1013  ? ? ? ? ? ? 609  GLY H O   
48452 N  N   . TYR H  367 0.6325 0.3445 0.4612 -0.0569 0.1042  0.1045  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H N   
48453 C  CA  . TYR H  367 0.6321 0.3553 0.4684 -0.0644 0.1164  0.1057  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CA  
48454 C  C   . TYR H  367 0.6575 0.3748 0.4742 -0.0677 0.1252  0.1182  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H C   
48455 O  O   . TYR H  367 0.6584 0.3882 0.4729 -0.0707 0.1360  0.1188  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H O   
48456 C  CB  . TYR H  367 0.6097 0.3532 0.4509 -0.0616 0.1193  0.0951  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CB  
48457 C  CG  . TYR H  367 0.5846 0.3363 0.4443 -0.0588 0.1113  0.0830  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CG  
48458 C  CD1 . TYR H  367 0.5742 0.3254 0.4274 -0.0509 0.1011  0.0772  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CD1 
48459 C  CD2 . TYR H  367 0.5720 0.3334 0.4557 -0.0644 0.1137  0.0775  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CD2 
48460 C  CE1 . TYR H  367 0.5529 0.3127 0.4211 -0.0486 0.0943  0.0670  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CE1 
48461 C  CE2 . TYR H  367 0.5508 0.3201 0.4491 -0.0617 0.1061  0.0666  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CE2 
48462 C  CZ  . TYR H  367 0.5417 0.3100 0.4314 -0.0537 0.0967  0.0617  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H CZ  
48463 O  OH  . TYR H  367 0.5220 0.2991 0.4235 -0.0506 0.0893  0.0516  ? ? ? ? ? ? 610  TYR H OH  
48464 N  N   . SER H  368 0.6801 0.3787 0.4821 -0.0670 0.1210  0.1287  ? ? ? ? ? ? 611  SER H N   
48465 C  CA  . SER H  368 0.7075 0.4004 0.4912 -0.0718 0.1304  0.1423  ? ? ? ? ? ? 611  SER H CA  
48466 C  C   . SER H  368 0.7197 0.4113 0.5169 -0.0834 0.1401  0.1504  ? ? ? ? ? ? 611  SER H C   
48467 O  O   . SER H  368 0.7431 0.4168 0.5362 -0.0880 0.1390  0.1624  ? ? ? ? ? ? 611  SER H O   
48468 C  CB  . SER H  368 0.7308 0.4037 0.4933 -0.0677 0.1225  0.1525  ? ? ? ? ? ? 611  SER H CB  
48469 O  OG  . SER H  368 0.7182 0.3936 0.4714 -0.0575 0.1123  0.1444  ? ? ? ? ? ? 611  SER H OG  
48470 N  N   . PHE H  369 0.7057 0.4161 0.5192 -0.0883 0.1494  0.1447  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H N   
48471 C  CA  . PHE H  369 0.7178 0.4296 0.5458 -0.1005 0.1593  0.1528  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CA  
48472 C  C   . PHE H  369 0.7424 0.4576 0.5520 -0.1054 0.1726  0.1655  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H C   
48473 O  O   . PHE H  369 0.7439 0.4673 0.5334 -0.0990 0.1766  0.1638  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H O   
48474 C  CB  . PHE H  369 0.6939 0.4269 0.5492 -0.1045 0.1641  0.1422  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CB  
48475 C  CG  . PHE H  369 0.6669 0.4027 0.5380 -0.0986 0.1526  0.1278  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CG  
48476 C  CD1 . PHE H  369 0.6426 0.3995 0.5302 -0.0976 0.1550  0.1162  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CD1 
48477 C  CD2 . PHE H  369 0.6674 0.3854 0.5358 -0.0936 0.1396  0.1261  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CD2 
48478 C  CE1 . PHE H  369 0.6203 0.3803 0.5201 -0.0927 0.1450  0.1042  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CE1 
48479 C  CE2 . PHE H  369 0.6444 0.3669 0.5257 -0.0883 0.1302  0.1133  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CE2 
48480 C  CZ  . PHE H  369 0.6209 0.3643 0.5173 -0.0882 0.1329  0.1026  ? ? ? ? ? ? 612  PHE H CZ  
48481 N  N   . THR H  370 0.7630 0.4721 0.5791 -0.1169 0.1797  0.1779  ? ? ? ? ? ? 613  THR H N   
48482 C  CA  . THR H  370 0.7846 0.5027 0.5881 -0.1234 0.1951  0.1894  ? ? ? ? ? ? 613  THR H CA  
48483 C  C   . THR H  370 0.7704 0.5140 0.5983 -0.1302 0.2069  0.1840  ? ? ? ? ? ? 613  THR H C   
48484 O  O   . THR H  370 0.7512 0.4998 0.6068 -0.1336 0.2027  0.1758  ? ? ? ? ? ? 613  THR H O   
48485 C  CB  . THR H  370 0.8186 0.5167 0.6143 -0.1333 0.1971  0.2083  ? ? ? ? ? ? 613  THR H CB  
48486 O  OG1 . THR H  370 0.8184 0.5159 0.6430 -0.1456 0.1992  0.2109  ? ? ? ? ? ? 613  THR H OG1 
48487 C  CG2 . THR H  370 0.8301 0.5012 0.6095 -0.1264 0.1823  0.2125  ? ? ? ? ? ? 613  THR H CG2 
48488 N  N   . MET H  371 0.7812 0.5416 0.5980 -0.1318 0.2216  0.1884  ? ? ? ? ? ? 614  MET H N   
48489 C  CA  . MET H  371 0.7675 0.5560 0.6054 -0.1356 0.2336  0.1822  ? ? ? ? ? ? 614  MET H CA  
48490 C  C   . MET H  371 0.7702 0.5600 0.6370 -0.1499 0.2364  0.1881  ? ? ? ? ? ? 614  MET H C   
48491 O  O   . MET H  371 0.7520 0.5623 0.6460 -0.1535 0.2406  0.1803  ? ? ? ? ? ? 614  MET H O   
48492 C  CB  . MET H  371 0.7868 0.5904 0.6048 -0.1356 0.2500  0.1887  ? ? ? ? ? ? 614  MET H CB  
48493 C  CG  . MET H  371 0.7736 0.6088 0.6122 -0.1373 0.2632  0.1815  ? ? ? ? ? ? 614  MET H CG  
48494 S  SD  . MET H  371 0.7345 0.5817 0.5875 -0.1242 0.2536  0.1591  ? ? ? ? ? ? 614  MET H SD  
48495 C  CE  . MET H  371 0.7375 0.6109 0.5778 -0.1156 0.2690  0.1526  ? ? ? ? ? ? 614  MET H CE  
48496 N  N   . GLU H  372 0.7950 0.5618 0.6554 -0.1579 0.2333  0.2024  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H N   
48497 C  CA  . GLU H  372 0.8033 0.5641 0.6884 -0.1724 0.2335  0.2096  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H CA  
48498 C  C   . GLU H  372 0.7780 0.5358 0.6893 -0.1712 0.2208  0.1960  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H C   
48499 O  O   . GLU H  372 0.7635 0.5386 0.7038 -0.1781 0.2238  0.1898  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H O   
48500 C  CB  . GLU H  372 0.8337 0.5630 0.7018 -0.1766 0.2274  0.2251  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H CB  
48501 C  CG  . GLU H  372 0.8603 0.5879 0.6945 -0.1747 0.2365  0.2382  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H CG  
48502 C  CD  . GLU H  372 0.8642 0.6224 0.7007 -0.1803 0.2562  0.2412  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H CD  
48503 O  OE1 . GLU H  372 0.8649 0.6365 0.7283 -0.1936 0.2646  0.2450  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H OE1 
48504 O  OE2 . GLU H  372 0.8669 0.6362 0.6790 -0.1713 0.2629  0.2391  ? ? ? ? ? ? 615  GLU H OE2 
48505 N  N   . GLU H  373 0.7753 0.5105 0.6755 -0.1626 0.2061  0.1922  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H N   
48506 C  CA  . GLU H  373 0.7525 0.4826 0.6714 -0.1586 0.1926  0.1783  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H CA  
48507 C  C   . GLU H  373 0.7215 0.4811 0.6583 -0.1550 0.1962  0.1633  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H C   
48508 O  O   . GLU H  373 0.7070 0.4750 0.6711 -0.1603 0.1933  0.1555  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H O   
48509 C  CB  . GLU H  373 0.7510 0.4611 0.6501 -0.1460 0.1793  0.1748  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H CB  
48510 C  CG  . GLU H  373 0.7828 0.4636 0.6674 -0.1497 0.1749  0.1899  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H CG  
48511 C  CD  . GLU H  373 0.7838 0.4466 0.6476 -0.1365 0.1622  0.1877  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H CD  
48512 O  OE1 . GLU H  373 0.7648 0.4398 0.6180 -0.1255 0.1603  0.1779  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H OE1 
48513 O  OE2 . GLU H  373 0.8048 0.4411 0.6632 -0.1372 0.1537  0.1960  ? ? ? ? ? ? 616  GLU H OE2 
48514 N  N   . ILE H  374 0.7136 0.4891 0.6355 -0.1464 0.2027  0.1596  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H N   
48515 C  CA  . ILE H  374 0.6854 0.4851 0.6228 -0.1412 0.2038  0.1452  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H CA  
48516 C  C   . ILE H  374 0.6803 0.5009 0.6474 -0.1521 0.2122  0.1447  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H C   
48517 O  O   . ILE H  374 0.6575 0.4896 0.6474 -0.1514 0.2065  0.1329  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H O   
48518 C  CB  . ILE H  374 0.6812 0.4925 0.5971 -0.1302 0.2094  0.1414  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H CB  
48519 C  CG1 . ILE H  374 0.6756 0.4695 0.5712 -0.1187 0.1963  0.1363  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H CG1 
48520 C  CG2 . ILE H  374 0.6576 0.4969 0.5919 -0.1268 0.2143  0.1292  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H CG2 
48521 C  CD1 . ILE H  374 0.6713 0.4729 0.5463 -0.1080 0.1985  0.1311  ? ? ? ? ? ? 617  ILE H CD1 
48522 N  N   . LYS H  375 0.7022 0.5286 0.6697 -0.1626 0.2254  0.1578  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H N   
48523 C  CA  . LYS H  375 0.6978 0.5499 0.6933 -0.1724 0.2357  0.1577  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H CA  
48524 C  C   . LYS H  375 0.6967 0.5416 0.7192 -0.1840 0.2283  0.1575  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H C   
48525 O  O   . LYS H  375 0.6815 0.5463 0.7328 -0.1891 0.2289  0.1503  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H O   
48526 C  CB  . LYS H  375 0.7247 0.5839 0.7120 -0.1815 0.2520  0.1734  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H CB  
48527 C  CG  . LYS H  375 0.7298 0.5990 0.6905 -0.1711 0.2616  0.1737  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H CG  
48528 C  CD  . LYS H  375 0.7543 0.6390 0.7140 -0.1816 0.2801  0.1878  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H CD  
48529 C  CE  . LYS H  375 0.7562 0.6610 0.6965 -0.1711 0.2927  0.1844  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H CE  
48530 N  NZ  . LYS H  375 0.7898 0.6976 0.7130 -0.1796 0.3084  0.2017  ? ? ? ? ? ? 618  LYS H NZ  
48531 N  N   . LYS H  376 0.7158 0.5310 0.7275 -0.1880 0.2209  0.1659  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H N   
48532 C  CA  . LYS H  376 0.7231 0.5226 0.7546 -0.1991 0.2126  0.1676  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H CA  
48533 C  C   . LYS H  376 0.6951 0.4965 0.7418 -0.1919 0.1988  0.1496  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H C   
48534 O  O   . LYS H  376 0.6858 0.4977 0.7603 -0.1997 0.1961  0.1434  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H O   
48535 C  CB  . LYS H  376 0.7511 0.5165 0.7613 -0.2007 0.2073  0.1803  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H CB  
48536 C  CG  . LYS H  376 0.7697 0.5126 0.7959 -0.2138 0.2002  0.1864  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H CG  
48537 C  CD  . LYS H  376 0.7694 0.5301 0.8280 -0.2294 0.2061  0.1870  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H CD  
48538 C  CE  . LYS H  376 0.7607 0.5087 0.8424 -0.2326 0.1908  0.1749  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H CE  
48539 N  NZ  . LYS H  376 0.7903 0.5182 0.8850 -0.2499 0.1894  0.1869  ? ? ? ? ? ? 619  LYS H NZ  
48540 N  N   . ALA H  377 0.6818 0.4756 0.7099 -0.1772 0.1907  0.1414  ? ? ? ? ? ? 620  ALA H N   
48541 C  CA  . ALA H  377 0.6545 0.4528 0.6929 -0.1687 0.1787  0.1244  ? ? ? ? ? ? 620  ALA H CA  
48542 C  C   . ALA H  377 0.6320 0.4619 0.6906 -0.1685 0.1836  0.1150  ? ? ? ? ? ? 620  ALA H C   
48543 O  O   . ALA H  377 0.6164 0.4526 0.6950 -0.1696 0.1756  0.1044  ? ? ? ? ? ? 620  ALA H O   
48544 C  CB  . ALA H  377 0.6455 0.4333 0.6591 -0.1533 0.1711  0.1189  ? ? ? ? ? ? 620  ALA H CB  
48545 N  N   . PHE H  378 0.6317 0.4817 0.6853 -0.1667 0.1965  0.1187  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H N   
48546 C  CA  . PHE H  378 0.6111 0.4909 0.6846 -0.1651 0.2006  0.1095  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CA  
48547 C  C   . PHE H  378 0.6107 0.5046 0.7168 -0.1784 0.2022  0.1094  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H C   
48548 O  O   . PHE H  378 0.5901 0.5033 0.7162 -0.1764 0.1985  0.0985  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H O   
48549 C  CB  . PHE H  378 0.6105 0.5096 0.6719 -0.1581 0.2136  0.1112  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CB  
48550 C  CG  . PHE H  378 0.5920 0.4931 0.6390 -0.1426 0.2078  0.1004  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CG  
48551 C  CD1 . PHE H  378 0.5677 0.4865 0.6322 -0.1373 0.2026  0.0877  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CD1 
48552 C  CD2 . PHE H  378 0.5995 0.4829 0.6157 -0.1339 0.2055  0.1028  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CD2 
48553 C  CE1 . PHE H  378 0.5515 0.4699 0.6030 -0.1239 0.1958  0.0782  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CE1 
48554 C  CE2 . PHE H  378 0.5828 0.4664 0.5866 -0.1206 0.1984  0.0926  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CE2 
48555 C  CZ  . PHE H  378 0.5592 0.4598 0.5805 -0.1159 0.1939  0.0807  ? ? ? ? ? ? 621  PHE H CZ  
48556 N  N   . GLU H  379 0.6340 0.5184 0.7461 -0.1924 0.2069  0.1217  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H N   
48557 C  CA  . GLU H  379 0.6350 0.5309 0.7799 -0.2068 0.2066  0.1214  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H CA  
48558 C  C   . GLU H  379 0.6194 0.5078 0.7781 -0.2052 0.1901  0.1077  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H C   
48559 O  O   . GLU H  379 0.6018 0.5119 0.7833 -0.2061 0.1874  0.0981  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H O   
48560 C  CB  . GLU H  379 0.6647 0.5437 0.8123 -0.2225 0.2105  0.1363  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H CB  
48561 C  CG  . GLU H  379 0.6868 0.5638 0.8135 -0.2244 0.2246  0.1520  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H CG  
48562 C  CD  . GLU H  379 0.7192 0.5748 0.8473 -0.2407 0.2267  0.1682  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H CD  
48563 O  OE1 . GLU H  379 0.7241 0.5635 0.8685 -0.2494 0.2157  0.1659  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H OE1 
48564 O  OE2 . GLU H  379 0.7416 0.5958 0.8536 -0.2450 0.2389  0.1834  ? ? ? ? ? ? 622  GLU H OE2 
48565 N  N   . ILE H  380 0.6276 0.4854 0.7720 -0.2026 0.1791  0.1071  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H N   
48566 C  CA  . ILE H  380 0.6162 0.4636 0.7688 -0.1998 0.1635  0.0940  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H CA  
48567 C  C   . ILE H  380 0.5865 0.4546 0.7424 -0.1880 0.1588  0.0796  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H C   
48568 O  O   . ILE H  380 0.5737 0.4549 0.7511 -0.1909 0.1521  0.0696  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H O   
48569 C  CB  . ILE H  380 0.6269 0.4419 0.7572 -0.1933 0.1545  0.0949  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H CB  
48570 C  CG1 . ILE H  380 0.6590 0.4502 0.7855 -0.2048 0.1577  0.1099  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H CG1 
48571 C  CG2 . ILE H  380 0.6157 0.4227 0.7546 -0.1897 0.1395  0.0805  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H CG2 
48572 C  CD1 . ILE H  380 0.6744 0.4310 0.7790 -0.1983 0.1487  0.1128  ? ? ? ? ? ? 623  ILE H CD1 
48573 N  N   . TYR H  381 0.5775 0.4473 0.7111 -0.1749 0.1616  0.0791  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H N   
48574 C  CA  . TYR H  381 0.5523 0.4390 0.6844 -0.1628 0.1580  0.0677  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CA  
48575 C  C   . TYR H  381 0.5387 0.4562 0.6961 -0.1661 0.1621  0.0628  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H C   
48576 O  O   . TYR H  381 0.5213 0.4493 0.6913 -0.1631 0.1531  0.0516  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H O   
48577 C  CB  . TYR H  381 0.5526 0.4375 0.6583 -0.1520 0.1646  0.0720  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CB  
48578 C  CG  . TYR H  381 0.5306 0.4280 0.6291 -0.1387 0.1613  0.0622  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CG  
48579 C  CD1 . TYR H  381 0.5218 0.4054 0.6044 -0.1291 0.1505  0.0558  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CD1 
48580 C  CD2 . TYR H  381 0.5204 0.4430 0.6271 -0.1354 0.1691  0.0599  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CD2 
48581 C  CE1 . TYR H  381 0.5041 0.3977 0.5795 -0.1181 0.1475  0.0482  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CE1 
48582 C  CE2 . TYR H  381 0.5031 0.4341 0.6021 -0.1232 0.1654  0.0516  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CE2 
48583 C  CZ  . TYR H  381 0.4954 0.4113 0.5787 -0.1153 0.1546  0.0463  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H CZ  
48584 O  OH  . TYR H  381 0.4800 0.4030 0.5555 -0.1044 0.1507  0.0391  ? ? ? ? ? ? 624  TYR H OH  
48585 N  N   . ASN H  382 0.5477 0.4807 0.7129 -0.1725 0.1756  0.0715  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H N   
48586 C  CA  . ASN H  382 0.5346 0.4997 0.7220 -0.1728 0.1811  0.0673  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H CA  
48587 C  C   . ASN H  382 0.5301 0.5049 0.7473 -0.1831 0.1736  0.0617  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H C   
48588 O  O   . ASN H  382 0.5137 0.5121 0.7499 -0.1809 0.1709  0.0536  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H O   
48589 C  CB  . ASN H  382 0.5477 0.5281 0.7369 -0.1775 0.1982  0.0782  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H CB  
48590 C  CG  . ASN H  382 0.5469 0.5283 0.7106 -0.1647 0.2059  0.0796  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H CG  
48591 O  OD1 . ASN H  382 0.5304 0.5147 0.6858 -0.1521 0.2004  0.0705  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H OD1 
48592 N  ND2 . ASN H  382 0.5666 0.5449 0.7170 -0.1682 0.2185  0.0912  ? ? ? ? ? ? 625  ASN H ND2 
48593 N  N   . LYS H  383 0.5467 0.5018 0.7675 -0.1944 0.1696  0.0662  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H N   
48594 C  CA  . LYS H  383 0.5475 0.5073 0.7953 -0.2061 0.1617  0.0613  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H CA  
48595 C  C   . LYS H  383 0.5325 0.4847 0.7779 -0.1984 0.1458  0.0473  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H C   
48596 O  O   . LYS H  383 0.5198 0.4900 0.7854 -0.1999 0.1389  0.0381  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H O   
48597 C  CB  . LYS H  383 0.5735 0.5097 0.8227 -0.2201 0.1618  0.0708  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H CB  
48598 C  CG  . LYS H  383 0.5817 0.5299 0.8629 -0.2370 0.1612  0.0718  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H CG  
48599 C  CD  . LYS H  383 0.6099 0.5287 0.8895 -0.2502 0.1595  0.0811  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H CD  
48600 C  CE  . LYS H  383 0.6158 0.5336 0.9226 -0.2637 0.1490  0.0747  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H CE  
48601 N  NZ  . LYS H  383 0.6461 0.5366 0.9520 -0.2774 0.1497  0.0861  ? ? ? ? ? ? 626  LYS H NZ  
48602 N  N   . ASP H  384 0.5348 0.4615 0.7550 -0.1900 0.1399  0.0460  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H N   
48603 C  CA  . ASP H  384 0.5211 0.4411 0.7349 -0.1811 0.1263  0.0333  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H CA  
48604 C  C   . ASP H  384 0.4976 0.4437 0.7166 -0.1719 0.1252  0.0254  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H C   
48605 O  O   . ASP H  384 0.4863 0.4413 0.7167 -0.1711 0.1151  0.0150  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H O   
48606 C  CB  . ASP H  384 0.5250 0.4202 0.7098 -0.1712 0.1237  0.0347  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H CB  
48607 C  CG  . ASP H  384 0.5185 0.4018 0.6987 -0.1656 0.1095  0.0229  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H CG  
48608 O  OD1 . ASP H  384 0.5331 0.3972 0.7170 -0.1718 0.1028  0.0213  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H OD1 
48609 O  OD2 . ASP H  384 0.4999 0.3932 0.6730 -0.1549 0.1050  0.0151  ? ? ? ? ? ? 627  ASP H OD2 
48610 N  N   . LEU H  385 0.4921 0.4494 0.7015 -0.1647 0.1353  0.0304  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H N   
48611 C  CA  . LEU H  385 0.4726 0.4533 0.6872 -0.1557 0.1349  0.0240  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H CA  
48612 C  C   . LEU H  385 0.4643 0.4681 0.7085 -0.1619 0.1301  0.0176  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H C   
48613 O  O   . LEU H  385 0.4484 0.4635 0.6959 -0.1548 0.1216  0.0087  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H O   
48614 C  CB  . LEU H  385 0.4738 0.4669 0.6821 -0.1509 0.1490  0.0313  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H CB  
48615 C  CG  . LEU H  385 0.4706 0.4526 0.6498 -0.1378 0.1509  0.0321  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H CG  
48616 C  CD1 . LEU H  385 0.4692 0.4711 0.6504 -0.1331 0.1631  0.0352  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H CD1 
48617 C  CD2 . LEU H  385 0.4532 0.4330 0.6247 -0.1276 0.1383  0.0218  ? ? ? ? ? ? 628  LEU H CD2 
48618 N  N   . LEU H  386 0.4761 0.4874 0.7415 -0.1754 0.1352  0.0228  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H N   
48619 C  CA  . LEU H  386 0.4696 0.5071 0.7658 -0.1822 0.1323  0.0182  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H CA  
48620 C  C   . LEU H  386 0.4727 0.5020 0.7805 -0.1904 0.1185  0.0104  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H C   
48621 O  O   . LEU H  386 0.4644 0.5136 0.7934 -0.1932 0.1119  0.0036  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H O   
48622 C  CB  . LEU H  386 0.4804 0.5352 0.7968 -0.1933 0.1454  0.0277  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H CB  
48623 C  CG  . LEU H  386 0.4809 0.5467 0.7874 -0.1861 0.1610  0.0355  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H CG  
48624 C  CD1 . LEU H  386 0.4980 0.5744 0.8212 -0.2002 0.1743  0.0468  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H CD1 
48625 C  CD2 . LEU H  386 0.4617 0.5525 0.7728 -0.1726 0.1616  0.0289  ? ? ? ? ? ? 629  LEU H CD2 
48626 N  N   . ALA H  387 0.4860 0.4861 0.7801 -0.1940 0.1139  0.0110  ? ? ? ? ? ? 630  ALA H N   
48627 C  CA  . ALA H  387 0.4904 0.4787 0.7910 -0.1994 0.0995  0.0014  ? ? ? ? ? ? 630  ALA H CA  
48628 C  C   . ALA H  387 0.4727 0.4702 0.7706 -0.1897 0.0873  -0.0115 ? ? ? ? ? ? 630  ALA H C   
48629 O  O   . ALA H  387 0.4586 0.4597 0.7400 -0.1766 0.0879  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 630  ALA H O   
48630 C  CB  . ALA H  387 0.5068 0.4608 0.7885 -0.2004 0.0969  0.0035  ? ? ? ? ? ? 630  ALA H CB  
48631 N  N   . THR H  388 0.4753 0.4758 0.7884 -0.1966 0.0758  -0.0207 ? ? ? ? ? ? 631  THR H N   
48632 C  CA  . THR H  388 0.4629 0.4679 0.7698 -0.1883 0.0631  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 631  THR H CA  
48633 C  C   . THR H  388 0.4684 0.4451 0.7499 -0.1816 0.0577  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 631  THR H C   
48634 O  O   . THR H  388 0.4562 0.4332 0.7209 -0.1698 0.0528  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 631  THR H O   
48635 C  CB  . THR H  388 0.4664 0.4825 0.7954 -0.1976 0.0512  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 631  THR H CB  
48636 O  OG1 . THR H  388 0.4550 0.5030 0.8056 -0.1990 0.0529  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 631  THR H OG1 
48637 C  CG2 . THR H  388 0.4616 0.4719 0.7772 -0.1902 0.0379  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 631  THR H CG2 
48638 N  N   . GLU H  389 0.4877 0.4403 0.7670 -0.1891 0.0589  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 632  GLU H N   
48639 C  CA  . GLU H  389 0.4952 0.4210 0.7528 -0.1827 0.0540  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 632  GLU H CA  
48640 C  C   . GLU H  389 0.4987 0.4093 0.7372 -0.1771 0.0642  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 632  GLU H C   
48641 O  O   . GLU H  389 0.5165 0.4107 0.7564 -0.1848 0.0693  -0.0178 ? ? ? ? ? ? 632  GLU H O   
48642 C  CB  . GLU H  389 0.5176 0.4228 0.7838 -0.1936 0.0476  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 632  GLU H CB  
48643 C  CG  . GLU H  389 0.5232 0.4077 0.7727 -0.1861 0.0379  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 632  GLU H CG  
48644 C  CD  . GLU H  389 0.5264 0.4167 0.7879 -0.1904 0.0250  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 632  GLU H CD  
48645 O  OE1 . GLU H  389 0.5409 0.4303 0.8234 -0.2045 0.0223  -0.0668 ? ? ? ? ? ? 632  GLU H OE1 
48646 O  OE2 . GLU H  389 0.5159 0.4116 0.7653 -0.1802 0.0177  -0.0765 ? ? ? ? ? ? 632  GLU H OE2 
48647 N  N   . LYS H  390 0.4837 0.3989 0.7041 -0.1643 0.0666  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 633  LYS H N   
48648 C  CA  . LYS H  390 0.4875 0.3905 0.6899 -0.1594 0.0763  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 633  LYS H CA  
48649 C  C   . LYS H  390 0.5001 0.3743 0.6843 -0.1552 0.0721  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 633  LYS H C   
48650 O  O   . LYS H  390 0.4959 0.3645 0.6718 -0.1484 0.0630  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 633  LYS H O   
48651 C  CB  . LYS H  390 0.4689 0.3878 0.6602 -0.1483 0.0813  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 633  LYS H CB  
48652 C  CG  . LYS H  390 0.4579 0.4050 0.6680 -0.1510 0.0854  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 633  LYS H CG  
48653 C  CD  . LYS H  390 0.4386 0.4003 0.6393 -0.1388 0.0842  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 633  LYS H CD  
48654 C  CE  . LYS H  390 0.4307 0.4179 0.6481 -0.1398 0.0907  -0.0125 ? ? ? ? ? ? 633  LYS H CE  
48655 N  NZ  . LYS H  390 0.4387 0.4350 0.6822 -0.1530 0.0895  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 633  LYS H NZ  
48656 N  N   . LYS H  391 0.5167 0.3735 0.6947 -0.1592 0.0790  -0.0040 ? ? ? ? ? ? 634  LYS H N   
48657 C  CA  . LYS H  391 0.5307 0.3599 0.6926 -0.1551 0.0755  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 634  LYS H CA  
48658 C  C   . LYS H  391 0.5234 0.3494 0.6618 -0.1432 0.0799  0.0025  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H C   
48659 O  O   . LYS H  391 0.5285 0.3370 0.6523 -0.1360 0.0749  0.0006  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H O   
48660 C  CB  . LYS H  391 0.5558 0.3662 0.7240 -0.1666 0.0792  0.0067  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H CB  
48661 C  CG  . LYS H  391 0.5745 0.3544 0.7333 -0.1644 0.0716  0.0047  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H CG  
48662 C  CD  . LYS H  391 0.6026 0.3619 0.7687 -0.1773 0.0750  0.0158  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H CD  
48663 C  CE  . LYS H  391 0.6229 0.3495 0.7712 -0.1718 0.0715  0.0206  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H CE  
48664 N  NZ  . LYS H  391 0.6387 0.3434 0.7929 -0.1726 0.0593  0.0099  ? ? ? ? ? ? 634  LYS H NZ  
48665 N  N   . TYR H  392 0.5123 0.3553 0.6476 -0.1409 0.0889  0.0087  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H N   
48666 C  CA  . TYR H  392 0.5102 0.3479 0.6231 -0.1316 0.0940  0.0155  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CA  
48667 C  C   . TYR H  392 0.4892 0.3486 0.5980 -0.1238 0.0965  0.0127  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H C   
48668 O  O   . TYR H  392 0.4824 0.3392 0.5730 -0.1140 0.0960  0.0131  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H O   
48669 C  CB  . TYR H  392 0.5277 0.3572 0.6359 -0.1377 0.1048  0.0297  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CB  
48670 C  CG  . TYR H  392 0.5523 0.3550 0.6586 -0.1439 0.1026  0.0356  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CG  
48671 C  CD1 . TYR H  392 0.5606 0.3415 0.6487 -0.1362 0.0972  0.0364  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CD1 
48672 C  CD2 . TYR H  392 0.5683 0.3677 0.6917 -0.1576 0.1057  0.0409  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CD2 
48673 C  CE1 . TYR H  392 0.5847 0.3397 0.6711 -0.1409 0.0944  0.0420  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CE1 
48674 C  CE2 . TYR H  392 0.5934 0.3658 0.7150 -0.1637 0.1030  0.0469  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CE2 
48675 C  CZ  . TYR H  392 0.6017 0.3512 0.7044 -0.1547 0.0971  0.0473  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H CZ  
48676 O  OH  . TYR H  392 0.6284 0.3492 0.7289 -0.1595 0.0936  0.0536  ? ? ? ? ? ? 635  TYR H OH  
48677 N  N   . THR H  393 0.4799 0.3608 0.6067 -0.1282 0.0989  0.0102  ? ? ? ? ? ? 636  THR H N   
48678 C  CA  . THR H  393 0.4637 0.3645 0.5883 -0.1214 0.1030  0.0094  ? ? ? ? ? ? 636  THR H CA  
48679 C  C   . THR H  393 0.4459 0.3597 0.5755 -0.1161 0.0931  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 636  THR H C   
48680 O  O   . THR H  393 0.4466 0.3576 0.5845 -0.1194 0.0844  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 636  THR H O   
48681 C  CB  . THR H  393 0.4661 0.3848 0.6068 -0.1282 0.1138  0.0154  ? ? ? ? ? ? 636  THR H CB  
48682 O  OG1 . THR H  393 0.4632 0.3958 0.6293 -0.1365 0.1099  0.0102  ? ? ? ? ? ? 636  THR H OG1 
48683 C  CG2 . THR H  393 0.4866 0.3924 0.6218 -0.1350 0.1237  0.0274  ? ? ? ? ? ? 636  THR H CG2 
48684 N  N   . HIS H  394 0.4320 0.3590 0.5557 -0.1080 0.0943  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 637  HIS H N   
48685 C  CA  . HIS H  394 0.4167 0.3548 0.5420 -0.1026 0.0850  -0.0116 ? ? ? ? ? ? 637  HIS H CA  
48686 C  C   . HIS H  394 0.4119 0.3675 0.5606 -0.1087 0.0808  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 637  HIS H C   
48687 O  O   . HIS H  394 0.4152 0.3823 0.5808 -0.1151 0.0871  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 637  HIS H O   
48688 C  CB  . HIS H  394 0.4055 0.3527 0.5205 -0.0934 0.0872  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 637  HIS H CB  
48689 C  CG  . HIS H  394 0.4063 0.3387 0.4974 -0.0860 0.0866  -0.0081 ? ? ? ? ? ? 637  HIS H CG  
48690 N  ND1 . HIS H  394 0.3976 0.3345 0.4770 -0.0777 0.0863  -0.0080 ? ? ? ? ? ? 637  HIS H ND1 
48691 C  CD2 . HIS H  394 0.4158 0.3291 0.4934 -0.0856 0.0856  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 637  HIS H CD2 
48692 C  CE1 . HIS H  394 0.4012 0.3233 0.4612 -0.0733 0.0852  -0.0058 ? ? ? ? ? ? 637  HIS H CE1 
48693 N  NE2 . HIS H  394 0.4118 0.3201 0.4705 -0.0775 0.0848  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 637  HIS H NE2 
48694 N  N   . TYR H  395 0.4052 0.3636 0.5544 -0.1068 0.0701  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 638  TYR H N   
48695 C  CA  . TYR H  395 0.3983 0.3756 0.5659 -0.1101 0.0637  -0.0325 ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CA  
48696 C  C   . TYR H  395 0.3837 0.3776 0.5493 -0.1020 0.0616  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 638  TYR H C   
48697 O  O   . TYR H  395 0.3786 0.3671 0.5267 -0.0940 0.0624  -0.0312 ? ? ? ? ? ? 638  TYR H O   
48698 C  CB  . TYR H  395 0.4006 0.3723 0.5670 -0.1115 0.0529  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CB  
48699 C  CG  . TYR H  395 0.4162 0.3743 0.5908 -0.1207 0.0518  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CG  
48700 C  CD1 . TYR H  395 0.4210 0.3888 0.6174 -0.1302 0.0482  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CD1 
48701 C  CD2 . TYR H  395 0.4277 0.3622 0.5886 -0.1197 0.0529  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CD2 
48702 C  CE1 . TYR H  395 0.4378 0.3905 0.6418 -0.1394 0.0462  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CE1 
48703 C  CE2 . TYR H  395 0.4447 0.3637 0.6130 -0.1278 0.0509  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CE2 
48704 C  CZ  . TYR H  395 0.4498 0.3774 0.6392 -0.1378 0.0476  -0.0474 ? ? ? ? ? ? 638  TYR H CZ  
48705 O  OH  . TYR H  395 0.4681 0.3790 0.6649 -0.1463 0.0447  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 638  TYR H OH  
48706 N  N   . ASN H  396 0.3781 0.3917 0.5617 -0.1043 0.0581  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 639  ASN H N   
48707 C  CA  . ASN H  396 0.3662 0.3933 0.5473 -0.0965 0.0533  -0.0381 ? ? ? ? ? ? 639  ASN H CA  
48708 C  C   . ASN H  396 0.3615 0.3888 0.5322 -0.0881 0.0601  -0.0321 ? ? ? ? ? ? 639  ASN H C   
48709 O  O   . ASN H  396 0.3538 0.3847 0.5156 -0.0807 0.0553  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 639  ASN H O   
48710 C  CB  . ASN H  396 0.3631 0.3848 0.5306 -0.0933 0.0431  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 639  ASN H CB  
48711 C  CG  . ASN H  396 0.3674 0.3939 0.5464 -0.1001 0.0347  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 639  ASN H CG  
48712 O  OD1 . ASN H  396 0.3730 0.3875 0.5429 -0.1013 0.0301  -0.0570 ? ? ? ? ? ? 639  ASN H OD1 
48713 N  ND2 . ASN H  396 0.3662 0.4106 0.5666 -0.1048 0.0325  -0.0534 ? ? ? ? ? ? 639  ASN H ND2 
48714 N  N   . THR H  397 0.3676 0.3912 0.5394 -0.0893 0.0712  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 640  THR H N   
48715 C  CA  . THR H  397 0.3651 0.3890 0.5266 -0.0809 0.0775  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 640  THR H CA  
48716 C  C   . THR H  397 0.3558 0.3965 0.5254 -0.0745 0.0724  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 640  THR H C   
48717 O  O   . THR H  397 0.3523 0.3885 0.5077 -0.0665 0.0708  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 640  THR H O   
48718 C  CB  . THR H  397 0.3736 0.3983 0.5394 -0.0828 0.0910  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 640  THR H CB  
48719 O  OG1 . THR H  397 0.3840 0.3905 0.5387 -0.0877 0.0953  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 640  THR H OG1 
48720 C  CG2 . THR H  397 0.3728 0.3970 0.5263 -0.0733 0.0965  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 640  THR H CG2 
48721 N  N   . ALA H  398 0.3531 0.4127 0.5456 -0.0780 0.0694  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 641  ALA H N   
48722 C  CA  . ALA H  398 0.3458 0.4213 0.5467 -0.0712 0.0637  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 641  ALA H CA  
48723 C  C   . ALA H  398 0.3400 0.4113 0.5275 -0.0673 0.0516  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 641  ALA H C   
48724 O  O   . ALA H  398 0.3363 0.4099 0.5181 -0.0593 0.0480  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 641  ALA H O   
48725 C  CB  . ALA H  398 0.3447 0.4431 0.5745 -0.0759 0.0622  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 641  ALA H CB  
48726 N  N   . LEU H  399 0.3408 0.4054 0.5228 -0.0727 0.0452  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 642  LEU H N   
48727 C  CA  . LEU H  399 0.3364 0.3991 0.5052 -0.0692 0.0348  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 642  LEU H CA  
48728 C  C   . LEU H  399 0.3352 0.3834 0.4813 -0.0623 0.0368  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 642  LEU H C   
48729 O  O   . LEU H  399 0.3315 0.3816 0.4692 -0.0572 0.0303  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 642  LEU H O   
48730 C  CB  . LEU H  399 0.3391 0.3973 0.5048 -0.0755 0.0285  -0.0432 ? ? ? ? ? ? 642  LEU H CB  
48731 C  CG  . LEU H  399 0.3400 0.4143 0.5249 -0.0813 0.0212  -0.0485 ? ? ? ? ? ? 642  LEU H CG  
48732 C  CD1 . LEU H  399 0.3438 0.4250 0.5502 -0.0873 0.0283  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 642  LEU H CD1 
48733 C  CD2 . LEU H  399 0.3445 0.4121 0.5219 -0.0858 0.0143  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 642  LEU H CD2 
48734 N  N   . SER H  400 0.3397 0.3732 0.4755 -0.0628 0.0452  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 643  SER H N   
48735 C  CA  . SER H  400 0.3395 0.3596 0.4543 -0.0571 0.0464  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 643  SER H CA  
48736 C  C   . SER H  400 0.3388 0.3628 0.4542 -0.0500 0.0491  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 643  SER H C   
48737 O  O   . SER H  400 0.3371 0.3561 0.4396 -0.0445 0.0448  -0.0232 ? ? ? ? ? ? 643  SER H O   
48738 C  CB  . SER H  400 0.3461 0.3502 0.4504 -0.0591 0.0542  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 643  SER H CB  
48739 O  OG  . SER H  400 0.3492 0.3485 0.4553 -0.0652 0.0521  -0.0288 ? ? ? ? ? ? 643  SER H OG  
48740 N  N   . TYR H  401 0.3413 0.3744 0.4723 -0.0502 0.0562  -0.0239 ? ? ? ? ? ? 644  TYR H N   
48741 C  CA  . TYR H  401 0.3428 0.3788 0.4744 -0.0423 0.0598  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CA  
48742 C  C   . TYR H  401 0.3380 0.3849 0.4769 -0.0381 0.0499  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 644  TYR H C   
48743 O  O   . TYR H  401 0.3393 0.3822 0.4707 -0.0308 0.0477  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 644  TYR H O   
48744 C  CB  . TYR H  401 0.3482 0.3919 0.4930 -0.0425 0.0716  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CB  
48745 C  CG  . TYR H  401 0.3562 0.3843 0.4839 -0.0416 0.0816  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CG  
48746 C  CD1 . TYR H  401 0.3606 0.3796 0.4730 -0.0334 0.0840  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CD1 
48747 C  CD2 . TYR H  401 0.3611 0.3823 0.4865 -0.0490 0.0874  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CD2 
48748 C  CE1 . TYR H  401 0.3691 0.3743 0.4644 -0.0326 0.0918  -0.0138 ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CE1 
48749 C  CE2 . TYR H  401 0.3698 0.3769 0.4785 -0.0482 0.0955  -0.0119 ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CE2 
48750 C  CZ  . TYR H  401 0.3735 0.3732 0.4667 -0.0400 0.0977  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 644  TYR H CZ  
48751 O  OH  . TYR H  401 0.3836 0.3690 0.4580 -0.0390 0.1049  -0.0079 ? ? ? ? ? ? 644  TYR H OH  
48752 N  N   . ALA H  402 0.3340 0.3934 0.4862 -0.0431 0.0430  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 645  ALA H N   
48753 C  CA  . ALA H  402 0.3307 0.4004 0.4883 -0.0397 0.0324  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 645  ALA H CA  
48754 C  C   . ALA H  402 0.3301 0.3873 0.4658 -0.0367 0.0256  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 645  ALA H C   
48755 O  O   . ALA H  402 0.3311 0.3889 0.4645 -0.0306 0.0204  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 645  ALA H O   
48756 C  CB  . ALA H  402 0.3282 0.4120 0.5004 -0.0463 0.0256  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 645  ALA H CB  
48757 N  N   . LEU H  403 0.3295 0.3756 0.4500 -0.0408 0.0254  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 646  LEU H N   
48758 C  CA  . LEU H  403 0.3290 0.3660 0.4304 -0.0386 0.0192  -0.0228 ? ? ? ? ? ? 646  LEU H CA  
48759 C  C   . LEU H  403 0.3328 0.3559 0.4216 -0.0328 0.0239  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 646  LEU H C   
48760 O  O   . LEU H  403 0.3344 0.3531 0.4142 -0.0289 0.0183  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 646  LEU H O   
48761 C  CB  . LEU H  403 0.3277 0.3588 0.4175 -0.0437 0.0177  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 646  LEU H CB  
48762 C  CG  . LEU H  403 0.3263 0.3688 0.4250 -0.0492 0.0121  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 646  LEU H CG  
48763 C  CD1 . LEU H  403 0.3270 0.3618 0.4142 -0.0527 0.0121  -0.0333 ? ? ? ? ? ? 646  LEU H CD1 
48764 C  CD2 . LEU H  403 0.3251 0.3805 0.4266 -0.0482 0.0016  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 646  LEU H CD2 
48765 N  N   . LEU H  404 0.3361 0.3516 0.4233 -0.0326 0.0339  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 647  LEU H N   
48766 C  CA  . LEU H  404 0.3413 0.3428 0.4139 -0.0278 0.0379  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 647  LEU H CA  
48767 C  C   . LEU H  404 0.3450 0.3491 0.4230 -0.0205 0.0363  -0.0155 ? ? ? ? ? ? 647  LEU H C   
48768 O  O   . LEU H  404 0.3500 0.3425 0.4151 -0.0160 0.0344  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 647  LEU H O   
48769 C  CB  . LEU H  404 0.3460 0.3417 0.4177 -0.0288 0.0493  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 647  LEU H CB  
48770 C  CG  . LEU H  404 0.3458 0.3325 0.4070 -0.0341 0.0508  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 647  LEU H CG  
48771 C  CD1 . LEU H  404 0.3514 0.3364 0.4172 -0.0364 0.0616  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 647  LEU H CD1 
48772 C  CD2 . LEU H  404 0.3482 0.3206 0.3885 -0.0314 0.0483  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 647  LEU H CD2 
48773 N  N   . LEU H  405 0.3437 0.3630 0.4419 -0.0193 0.0371  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 648  LEU H N   
48774 C  CA  . LEU H  405 0.3487 0.3720 0.4555 -0.0110 0.0373  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 648  LEU H CA  
48775 C  C   . LEU H  405 0.3477 0.3775 0.4601 -0.0080 0.0250  -0.0154 ? ? ? ? ? ? 648  LEU H C   
48776 O  O   . LEU H  405 0.3529 0.3855 0.4735 -0.0003 0.0232  -0.0151 ? ? ? ? ? ? 648  LEU H O   
48777 C  CB  . LEU H  405 0.3501 0.3866 0.4760 -0.0099 0.0469  -0.0192 ? ? ? ? ? ? 648  LEU H CB  
48778 C  CG  . LEU H  405 0.3553 0.3848 0.4746 -0.0110 0.0600  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 648  LEU H CG  
48779 C  CD1 . LEU H  405 0.3566 0.4028 0.4970 -0.0113 0.0691  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 648  LEU H CD1 
48780 C  CD2 . LEU H  405 0.3643 0.3793 0.4678 -0.0033 0.0631  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 648  LEU H CD2 
48781 N  N   . THR H  406 0.3427 0.3745 0.4498 -0.0136 0.0165  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 649  THR H N   
48782 C  CA  . THR H  406 0.3438 0.3799 0.4517 -0.0116 0.0045  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 649  THR H CA  
48783 C  C   . THR H  406 0.3446 0.3687 0.4316 -0.0144 -0.0016 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 649  THR H C   
48784 O  O   . THR H  406 0.3479 0.3725 0.4314 -0.0132 -0.0115 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 649  THR H O   
48785 C  CB  . THR H  406 0.3388 0.3943 0.4628 -0.0155 -0.0012 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 649  THR H CB  
48786 O  OG1 . THR H  406 0.3337 0.3902 0.4518 -0.0238 -0.0006 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 649  THR H OG1 
48787 C  CG2 . THR H  406 0.3379 0.4071 0.4843 -0.0139 0.0047  -0.0163 ? ? ? ? ? ? 649  THR H CG2 
48788 N  N   . ASN H  407 0.3427 0.3567 0.4162 -0.0183 0.0039  -0.0085 ? ? ? ? ? ? 650  ASN H N   
48789 C  CA  . ASN H  407 0.3431 0.3483 0.3985 -0.0215 -0.0011 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 650  ASN H CA  
48790 C  C   . ASN H  407 0.3513 0.3441 0.3981 -0.0165 -0.0051 -0.0009 ? ? ? ? ? ? 650  ASN H C   
48791 O  O   . ASN H  407 0.3571 0.3422 0.4059 -0.0107 -0.0006 -0.0019 ? ? ? ? ? ? 650  ASN H O   
48792 C  CB  . ASN H  407 0.3408 0.3370 0.3846 -0.0251 0.0056  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 650  ASN H CB  
48793 C  CG  . ASN H  407 0.3346 0.3393 0.3790 -0.0313 0.0048  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 650  ASN H CG  
48794 O  OD1 . ASN H  407 0.3325 0.3491 0.3822 -0.0335 -0.0018 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 650  ASN H OD1 
48795 N  ND2 . ASN H  407 0.3333 0.3314 0.3716 -0.0338 0.0110  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 650  ASN H ND2 
48796 N  N   . LYS H  408 0.3533 0.3441 0.3902 -0.0191 -0.0136 0.0038  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H N   
48797 C  CA  . LYS H  408 0.3629 0.3390 0.3897 -0.0161 -0.0183 0.0086  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H CA  
48798 C  C   . LYS H  408 0.3633 0.3271 0.3734 -0.0197 -0.0152 0.0093  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H C   
48799 O  O   . LYS H  408 0.3558 0.3251 0.3623 -0.0247 -0.0120 0.0073  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H O   
48800 C  CB  . LYS H  408 0.3668 0.3476 0.3919 -0.0179 -0.0297 0.0150  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H CB  
48801 C  CG  . LYS H  408 0.3776 0.3427 0.3906 -0.0175 -0.0357 0.0212  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H CG  
48802 C  CD  . LYS H  408 0.3837 0.3540 0.3980 -0.0184 -0.0467 0.0282  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H CD  
48803 C  CE  . LYS H  408 0.3976 0.3503 0.4028 -0.0172 -0.0535 0.0349  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H CE  
48804 N  NZ  . LYS H  408 0.3967 0.3461 0.3870 -0.0254 -0.0543 0.0388  ? ? ? ? ? ? 651  LYS H NZ  
48805 N  N   . SER H  409 0.3730 0.3204 0.3738 -0.0169 -0.0166 0.0114  ? ? ? ? ? ? 652  SER H N   
48806 C  CA  . SER H  409 0.3750 0.3110 0.3602 -0.0207 -0.0158 0.0128  ? ? ? ? ? ? 652  SER H CA  
48807 C  C   . SER H  409 0.3719 0.3038 0.3531 -0.0203 -0.0059 0.0078  ? ? ? ? ? ? 652  SER H C   
48808 O  O   . SER H  409 0.3687 0.2990 0.3407 -0.0247 -0.0047 0.0082  ? ? ? ? ? ? 652  SER H O   
48809 C  CB  . SER H  409 0.3698 0.3140 0.3485 -0.0283 -0.0209 0.0171  ? ? ? ? ? ? 652  SER H CB  
48810 O  OG  . SER H  409 0.3740 0.3226 0.3544 -0.0296 -0.0300 0.0229  ? ? ? ? ? ? 652  SER H OG  
48811 N  N   . SER H  410 0.3738 0.3046 0.3621 -0.0150 0.0010  0.0034  ? ? ? ? ? ? 653  SER H N   
48812 C  CA  . SER H  410 0.3736 0.2993 0.3562 -0.0149 0.0102  0.0000  ? ? ? ? ? ? 653  SER H CA  
48813 C  C   . SER H  410 0.3793 0.3038 0.3693 -0.0083 0.0177  -0.0039 ? ? ? ? ? ? 653  SER H C   
48814 O  O   . SER H  410 0.3770 0.3122 0.3821 -0.0055 0.0182  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 653  SER H O   
48815 C  CB  . SER H  410 0.3628 0.2999 0.3497 -0.0201 0.0136  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 653  SER H CB  
48816 O  OG  . SER H  410 0.3639 0.2932 0.3403 -0.0216 0.0188  -0.0022 ? ? ? ? ? ? 653  SER H OG  
48817 N  N   . VAL H  411 0.3881 0.3002 0.3672 -0.0054 0.0233  -0.0060 ? ? ? ? ? ? 654  VAL H N   
48818 C  CA  . VAL H  411 0.3941 0.3071 0.3791 0.0005  0.0324  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 654  VAL H CA  
48819 C  C   . VAL H  411 0.3861 0.3105 0.3791 -0.0032 0.0411  -0.0110 ? ? ? ? ? ? 654  VAL H C   
48820 O  O   . VAL H  411 0.3845 0.3045 0.3677 -0.0076 0.0439  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 654  VAL H O   
48821 C  CB  . VAL H  411 0.4084 0.3045 0.3768 0.0047  0.0355  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 654  VAL H CB  
48822 C  CG1 . VAL H  411 0.4176 0.3152 0.3922 0.0127  0.0436  -0.0167 ? ? ? ? ? ? 654  VAL H CG1 
48823 C  CG2 . VAL H  411 0.4163 0.2987 0.3746 0.0054  0.0253  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 654  VAL H CG2 
48824 N  N   . PRO H  412 0.3817 0.3208 0.3934 -0.0019 0.0446  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 655  PRO H N   
48825 C  CA  . PRO H  412 0.3764 0.3252 0.3967 -0.0062 0.0528  -0.0133 ? ? ? ? ? ? 655  PRO H CA  
48826 C  C   . PRO H  412 0.3863 0.3297 0.4003 -0.0034 0.0642  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 655  PRO H C   
48827 O  O   . PRO H  412 0.3957 0.3360 0.4084 0.0037  0.0670  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 655  PRO H O   
48828 C  CB  . PRO H  412 0.3708 0.3371 0.4135 -0.0052 0.0517  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 655  PRO H CB  
48829 C  CG  . PRO H  412 0.3774 0.3413 0.4220 0.0025  0.0476  -0.0153 ? ? ? ? ? ? 655  PRO H CG  
48830 C  CD  . PRO H  412 0.3807 0.3294 0.4078 0.0023  0.0394  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 655  PRO H CD  
48831 N  N   . ARG H  413 0.3862 0.3274 0.3948 -0.0085 0.0704  -0.0134 ? ? ? ? ? ? 656  ARG H N   
48832 C  CA  . ARG H  413 0.3968 0.3351 0.3999 -0.0067 0.0821  -0.0136 ? ? ? ? ? ? 656  ARG H CA  
48833 C  C   . ARG H  413 0.3935 0.3447 0.4124 -0.0118 0.0900  -0.0127 ? ? ? ? ? ? 656  ARG H C   
48834 O  O   . ARG H  413 0.3885 0.3390 0.4081 -0.0186 0.0889  -0.0106 ? ? ? ? ? ? 656  ARG H O   
48835 C  CB  . ARG H  413 0.4048 0.3268 0.3851 -0.0079 0.0834  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 656  ARG H CB  
48836 C  CG  . ARG H  413 0.4188 0.3377 0.3908 -0.0054 0.0954  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 656  ARG H CG  
48837 C  CD  . ARG H  413 0.4283 0.3318 0.3772 -0.0068 0.0965  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 656  ARG H CD  
48838 N  NE  . ARG H  413 0.4220 0.3238 0.3706 -0.0139 0.0946  -0.0054 ? ? ? ? ? ? 656  ARG H NE  
48839 C  CZ  . ARG H  413 0.4275 0.3168 0.3584 -0.0153 0.0922  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 656  ARG H CZ  
48840 N  NH1 . ARG H  413 0.4390 0.3171 0.3512 -0.0110 0.0913  -0.0038 ? ? ? ? ? ? 656  ARG H NH1 
48841 N  NH2 . ARG H  413 0.4227 0.3103 0.3547 -0.0207 0.0901  0.0001  ? ? ? ? ? ? 656  ARG H NH2 
48842 N  N   . VAL H  414 0.3978 0.3605 0.4297 -0.0083 0.0979  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 657  VAL H N   
48843 C  CA  . VAL H  414 0.3962 0.3734 0.4459 -0.0136 0.1061  -0.0130 ? ? ? ? ? ? 657  VAL H CA  
48844 C  C   . VAL H  414 0.4075 0.3777 0.4450 -0.0168 0.1171  -0.0097 ? ? ? ? ? ? 657  VAL H C   
48845 O  O   . VAL H  414 0.4191 0.3803 0.4399 -0.0115 0.1220  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 657  VAL H O   
48846 C  CB  . VAL H  414 0.3975 0.3921 0.4667 -0.0080 0.1108  -0.0159 ? ? ? ? ? ? 657  VAL H CB  
48847 C  CG1 . VAL H  414 0.3967 0.4079 0.4856 -0.0142 0.1196  -0.0142 ? ? ? ? ? ? 657  VAL H CG1 
48848 C  CG2 . VAL H  414 0.3887 0.3895 0.4693 -0.0041 0.0993  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 657  VAL H CG2 
48849 N  N   . TYR H  415 0.4062 0.3792 0.4508 -0.0254 0.1205  -0.0063 ? ? ? ? ? ? 658  TYR H N   
48850 C  CA  . TYR H  415 0.4187 0.3838 0.4511 -0.0290 0.1302  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CA  
48851 C  C   . TYR H  415 0.4260 0.4065 0.4730 -0.0311 0.1432  0.0001  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H C   
48852 O  O   . TYR H  415 0.4196 0.4152 0.4898 -0.0364 0.1440  0.0001  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H O   
48853 C  CB  . TYR H  415 0.4166 0.3711 0.4444 -0.0370 0.1259  0.0018  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CB  
48854 C  CG  . TYR H  415 0.4301 0.3789 0.4513 -0.0425 0.1357  0.0080  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CG  
48855 C  CD1 . TYR H  415 0.4448 0.3867 0.4473 -0.0385 0.1439  0.0106  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CD1 
48856 C  CD2 . TYR H  415 0.4303 0.3802 0.4637 -0.0518 0.1366  0.0113  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CD2 
48857 C  CE1 . TYR H  415 0.4593 0.3962 0.4543 -0.0437 0.1531  0.0174  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CE1 
48858 C  CE2 . TYR H  415 0.4453 0.3887 0.4724 -0.0573 0.1457  0.0183  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CE2 
48859 C  CZ  . TYR H  415 0.4595 0.3968 0.4669 -0.0532 0.1539  0.0218  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H CZ  
48860 O  OH  . TYR H  415 0.4762 0.4067 0.4747 -0.0584 0.1626  0.0297  ? ? ? ? ? ? 658  TYR H OH  
48861 N  N   . TYR H  416 0.4405 0.4177 0.4732 -0.0273 0.1532  0.0017  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H N   
48862 C  CA  . TYR H  416 0.4495 0.4427 0.4936 -0.0278 0.1669  0.0032  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CA  
48863 C  C   . TYR H  416 0.4469 0.4500 0.5107 -0.0393 0.1703  0.0081  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H C   
48864 O  O   . TYR H  416 0.4442 0.4679 0.5317 -0.0411 0.1756  0.0073  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H O   
48865 C  CB  . TYR H  416 0.4690 0.4536 0.4891 -0.0245 0.1776  0.0058  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CB  
48866 C  CG  . TYR H  416 0.4803 0.4803 0.5102 -0.0292 0.1929  0.0105  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CG  
48867 C  CD1 . TYR H  416 0.4844 0.5047 0.5276 -0.0231 0.2027  0.0068  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CD1 
48868 C  CD2 . TYR H  416 0.4876 0.4828 0.5152 -0.0398 0.1976  0.0189  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CD2 
48869 C  CE1 . TYR H  416 0.4950 0.5324 0.5489 -0.0281 0.2176  0.0116  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CE1 
48870 C  CE2 . TYR H  416 0.4987 0.5087 0.5365 -0.0455 0.2116  0.0244  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CE2 
48871 C  CZ  . TYR H  416 0.5019 0.5341 0.5531 -0.0402 0.2219  0.0209  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H CZ  
48872 O  OH  . TYR H  416 0.5139 0.5621 0.5751 -0.0471 0.2366  0.0274  ? ? ? ? ? ? 659  TYR H OH  
48873 N  N   . GLY H  417 0.4487 0.4371 0.5036 -0.0470 0.1669  0.0129  ? ? ? ? ? ? 660  GLY H N   
48874 C  CA  . GLY H  417 0.4511 0.4441 0.5214 -0.0587 0.1705  0.0183  ? ? ? ? ? ? 660  GLY H CA  
48875 C  C   . GLY H  417 0.4364 0.4368 0.5293 -0.0642 0.1605  0.0148  ? ? ? ? ? ? 660  GLY H C   
48876 O  O   . GLY H  417 0.4387 0.4395 0.5435 -0.0743 0.1609  0.0182  ? ? ? ? ? ? 660  GLY H O   
48877 N  N   . ASP H  418 0.4228 0.4283 0.5211 -0.0578 0.1509  0.0081  ? ? ? ? ? ? 661  ASP H N   
48878 C  CA  . ASP H  418 0.4105 0.4263 0.5303 -0.0623 0.1421  0.0045  ? ? ? ? ? ? 661  ASP H CA  
48879 C  C   . ASP H  418 0.4077 0.4483 0.5518 -0.0609 0.1473  0.0025  ? ? ? ? ? ? 661  ASP H C   
48880 O  O   . ASP H  418 0.4008 0.4555 0.5680 -0.0666 0.1431  0.0006  ? ? ? ? ? ? 661  ASP H O   
48881 C  CB  . ASP H  418 0.3989 0.4074 0.5105 -0.0567 0.1287  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 661  ASP H CB  
48882 C  CG  . ASP H  418 0.3996 0.3878 0.4941 -0.0599 0.1220  0.0006  ? ? ? ? ? ? 661  ASP H CG  
48883 O  OD1 . ASP H  418 0.4054 0.3865 0.5015 -0.0680 0.1233  0.0037  ? ? ? ? ? ? 661  ASP H OD1 
48884 O  OD2 . ASP H  418 0.3948 0.3740 0.4744 -0.0539 0.1148  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 661  ASP H OD2 
48885 N  N   . MET H  419 0.4143 0.4608 0.5533 -0.0531 0.1563  0.0024  ? ? ? ? ? ? 662  MET H N   
48886 C  CA  . MET H  419 0.4139 0.4856 0.5760 -0.0502 0.1633  0.0006  ? ? ? ? ? ? 662  MET H CA  
48887 C  C   . MET H  419 0.4270 0.5098 0.5960 -0.0561 0.1792  0.0063  ? ? ? ? ? ? 662  MET H C   
48888 O  O   . MET H  419 0.4260 0.5324 0.6210 -0.0592 0.1847  0.0063  ? ? ? ? ? ? 662  MET H O   
48889 C  CB  . MET H  419 0.4133 0.4874 0.5691 -0.0363 0.1625  -0.0045 ? ? ? ? ? ? 662  MET H CB  
48890 C  CG  . MET H  419 0.4022 0.4665 0.5521 -0.0315 0.1475  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 662  MET H CG  
48891 S  SD  . MET H  419 0.4026 0.4734 0.5539 -0.0160 0.1454  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 662  MET H SD  
48892 C  CE  . MET H  419 0.3951 0.4978 0.5851 -0.0164 0.1454  -0.0168 ? ? ? ? ? ? 662  MET H CE  
48893 N  N   . PHE H  420 0.4401 0.5071 0.5863 -0.0579 0.1865  0.0115  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H N   
48894 C  CA  . PHE H  420 0.4546 0.5311 0.6048 -0.0643 0.2017  0.0183  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CA  
48895 C  C   . PHE H  420 0.4632 0.5203 0.6006 -0.0750 0.2015  0.0258  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H C   
48896 O  O   . PHE H  420 0.4600 0.4950 0.5794 -0.0740 0.1914  0.0251  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H O   
48897 C  CB  . PHE H  420 0.4672 0.5447 0.5996 -0.0543 0.2129  0.0176  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CB  
48898 C  CG  . PHE H  420 0.4612 0.5557 0.6056 -0.0423 0.2129  0.0096  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CG  
48899 C  CD1 . PHE H  420 0.4615 0.5847 0.6333 -0.0426 0.2219  0.0089  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CD1 
48900 C  CD2 . PHE H  420 0.4557 0.5378 0.5860 -0.0308 0.2032  0.0029  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CD2 
48901 C  CE1 . PHE H  420 0.4568 0.5958 0.6412 -0.0304 0.2212  0.0013  ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CE1 
48902 C  CE2 . PHE H  420 0.4521 0.5482 0.5942 -0.0192 0.2024  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CE2 
48903 C  CZ  . PHE H  420 0.4526 0.5770 0.6219 -0.0185 0.2112  -0.0052 ? ? ? ? ? ? 663  PHE H CZ  
48904 N  N   . THR H  421 0.4747 0.5404 0.6227 -0.0855 0.2121  0.0333  ? ? ? ? ? ? 664  THR H N   
48905 C  CA  . THR H  421 0.4848 0.5313 0.6239 -0.0968 0.2110  0.0413  ? ? ? ? ? ? 664  THR H CA  
48906 C  C   . THR H  421 0.4966 0.5189 0.6006 -0.0919 0.2121  0.0451  ? ? ? ? ? ? 664  THR H C   
48907 O  O   . THR H  421 0.5075 0.5326 0.5959 -0.0855 0.2222  0.0465  ? ? ? ? ? ? 664  THR H O   
48908 C  CB  . THR H  421 0.4970 0.5573 0.6550 -0.1100 0.2223  0.0498  ? ? ? ? ? ? 664  THR H CB  
48909 O  OG1 . THR H  421 0.5080 0.5860 0.6643 -0.1063 0.2383  0.0527  ? ? ? ? ? ? 664  THR H OG1 
48910 C  CG2 . THR H  421 0.4844 0.5646 0.6766 -0.1162 0.2170  0.0455  ? ? ? ? ? ? 664  THR H CG2 
48911 N  N   . ASP H  422 0.4950 0.4941 0.5864 -0.0942 0.2012  0.0459  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H N   
48912 C  CA  . ASP H  422 0.5043 0.4804 0.5635 -0.0889 0.1994  0.0487  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H CA  
48913 C  C   . ASP H  422 0.5273 0.5000 0.5695 -0.0915 0.2131  0.0585  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H C   
48914 O  O   . ASP H  422 0.5361 0.4978 0.5514 -0.0840 0.2147  0.0591  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H O   
48915 C  CB  . ASP H  422 0.5016 0.4558 0.5547 -0.0928 0.1870  0.0494  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H CB  
48916 C  CG  . ASP H  422 0.4812 0.4355 0.5403 -0.0871 0.1733  0.0395  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H CG  
48917 O  OD1 . ASP H  422 0.4756 0.4271 0.5197 -0.0769 0.1700  0.0349  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H OD1 
48918 O  OD2 . ASP H  422 0.4719 0.4293 0.5500 -0.0928 0.1657  0.0362  ? ? ? ? ? ? 665  ASP H OD2 
48919 N  N   . ASP H  423 0.5381 0.5202 0.5957 -0.1029 0.2223  0.0664  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H N   
48920 C  CA  . ASP H  423 0.5618 0.5450 0.6066 -0.1074 0.2372  0.0772  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H CA  
48921 C  C   . ASP H  423 0.5629 0.5764 0.6258 -0.1072 0.2509  0.0761  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H C   
48922 O  O   . ASP H  423 0.5459 0.5778 0.6342 -0.1056 0.2478  0.0683  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H O   
48923 C  CB  . ASP H  423 0.5765 0.5473 0.6251 -0.1217 0.2380  0.0886  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H CB  
48924 C  CG  . ASP H  423 0.5693 0.5548 0.6532 -0.1333 0.2372  0.0885  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H CG  
48925 O  OD1 . ASP H  423 0.5503 0.5547 0.6569 -0.1303 0.2335  0.0790  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H OD1 
48926 O  OD2 . ASP H  423 0.5845 0.5613 0.6732 -0.1459 0.2395  0.0986  ? ? ? ? ? ? 666  ASP H OD2 
48927 N  N   . GLY H  424 0.5832 0.6034 0.6336 -0.1083 0.2660  0.0835  ? ? ? ? ? ? 667  GLY H N   
48928 C  CA  . GLY H  424 0.5848 0.6362 0.6525 -0.1065 0.2800  0.0815  ? ? ? ? ? ? 667  GLY H CA  
48929 C  C   . GLY H  424 0.5849 0.6442 0.6374 -0.0907 0.2848  0.0726  ? ? ? ? ? ? 667  GLY H C   
48930 O  O   . GLY H  424 0.5813 0.6218 0.6107 -0.0806 0.2756  0.0667  ? ? ? ? ? ? 667  GLY H O   
48931 N  N   . GLN H  425 0.5904 0.6781 0.6569 -0.0887 0.2993  0.0715  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H N   
48932 C  CA  . GLN H  425 0.5949 0.6927 0.6489 -0.0735 0.3063  0.0627  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H CA  
48933 C  C   . GLN H  425 0.5735 0.6680 0.6333 -0.0611 0.2923  0.0492  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H C   
48934 O  O   . GLN H  425 0.5535 0.6500 0.6364 -0.0642 0.2807  0.0459  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H O   
48935 C  CB  . GLN H  425 0.6048 0.7370 0.6771 -0.0737 0.3250  0.0638  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H CB  
48936 C  CG  . GLN H  425 0.6317 0.7676 0.6898 -0.0834 0.3416  0.0772  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H CG  
48937 C  CD  . GLN H  425 0.6507 0.7595 0.6646 -0.0789 0.3413  0.0806  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H CD  
48938 O  OE1 . GLN H  425 0.6460 0.7390 0.6398 -0.0662 0.3322  0.0710  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H OE1 
48939 N  NE2 . GLN H  425 0.6732 0.7763 0.6722 -0.0899 0.3504  0.0947  ? ? ? ? ? ? 668  GLN H NE2 
48940 N  N   . TYR H  426 0.5797 0.6680 0.6171 -0.0473 0.2930  0.0415  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H N   
48941 C  CA  . TYR H  426 0.5633 0.6440 0.6013 -0.0356 0.2793  0.0299  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CA  
48942 C  C   . TYR H  426 0.5478 0.6548 0.6217 -0.0325 0.2791  0.0234  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H C   
48943 O  O   . TYR H  426 0.5557 0.6867 0.6410 -0.0276 0.2923  0.0209  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H O   
48944 C  CB  . TYR H  426 0.5772 0.6491 0.5865 -0.0217 0.2823  0.0227  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CB  
48945 C  CG  . TYR H  426 0.5635 0.6179 0.5658 -0.0127 0.2656  0.0137  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CG  
48946 C  CD1 . TYR H  426 0.5560 0.5852 0.5441 -0.0174 0.2516  0.0166  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CD1 
48947 C  CD2 . TYR H  426 0.5587 0.6219 0.5698 0.0003  0.2635  0.0024  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CD2 
48948 C  CE1 . TYR H  426 0.5437 0.5587 0.5266 -0.0103 0.2367  0.0092  ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CE1 
48949 C  CE2 . TYR H  426 0.5474 0.5939 0.5525 0.0075  0.2477  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CE2 
48950 C  CZ  . TYR H  426 0.5399 0.5629 0.5307 0.0016  0.2347  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 669  TYR H CZ  
48951 O  OH  . TYR H  426 0.5294 0.5371 0.5145 0.0076  0.2196  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 669  TYR H OH  
48952 N  N   . MET H  427 0.5269 0.6307 0.6187 -0.0352 0.2645  0.0207  ? ? ? ? ? ? 670  MET H N   
48953 C  CA  . MET H  427 0.5118 0.6392 0.6368 -0.0312 0.2616  0.0142  ? ? ? ? ? ? 670  MET H CA  
48954 C  C   . MET H  427 0.5131 0.6699 0.6689 -0.0405 0.2729  0.0193  ? ? ? ? ? ? 670  MET H C   
48955 O  O   . MET H  427 0.5043 0.6859 0.6886 -0.0364 0.2736  0.0142  ? ? ? ? ? ? 670  MET H O   
48956 C  CB  . MET H  427 0.5144 0.6474 0.6353 -0.0141 0.2627  0.0037  ? ? ? ? ? ? 670  MET H CB  
48957 C  CG  . MET H  427 0.5053 0.6134 0.6091 -0.0060 0.2460  -0.0025 ? ? ? ? ? ? 670  MET H CG  
48958 S  SD  . MET H  427 0.5025 0.6185 0.6146 0.0125  0.2414  -0.0152 ? ? ? ? ? ? 670  MET H SD  
48959 C  CE  . MET H  427 0.5204 0.6083 0.5900 0.0224  0.2412  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 670  MET H CE  
48960 N  N   . ALA H  428 0.5249 0.6784 0.6751 -0.0536 0.2810  0.0299  ? ? ? ? ? ? 671  ALA H N   
48961 C  CA  . ALA H  428 0.5292 0.7086 0.7069 -0.0655 0.2924  0.0369  ? ? ? ? ? ? 671  ALA H CA  
48962 C  C   . ALA H  428 0.5103 0.6989 0.7206 -0.0740 0.2807  0.0358  ? ? ? ? ? ? 671  ALA H C   
48963 O  O   . ALA H  428 0.5047 0.7231 0.7465 -0.0743 0.2850  0.0335  ? ? ? ? ? ? 671  ALA H O   
48964 C  CB  . ALA H  428 0.5484 0.7173 0.7097 -0.0784 0.3021  0.0498  ? ? ? ? ? ? 671  ALA H CB  
48965 N  N   . HIS H  429 0.5014 0.6656 0.7045 -0.0803 0.2658  0.0370  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H N   
48966 C  CA  . HIS H  429 0.4873 0.6583 0.7190 -0.0905 0.2551  0.0366  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H CA  
48967 C  C   . HIS H  429 0.4698 0.6253 0.6982 -0.0851 0.2363  0.0289  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H C   
48968 O  O   . HIS H  429 0.4697 0.5973 0.6714 -0.0827 0.2283  0.0287  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H O   
48969 C  CB  . HIS H  429 0.4973 0.6582 0.7306 -0.1082 0.2569  0.0471  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H CB  
48970 C  CG  . HIS H  429 0.5171 0.6916 0.7514 -0.1155 0.2757  0.0569  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H CG  
48971 N  ND1 . HIS H  429 0.5190 0.7275 0.7843 -0.1207 0.2865  0.0587  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H ND1 
48972 C  CD2 . HIS H  429 0.5371 0.6969 0.7444 -0.1181 0.2857  0.0657  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H CD2 
48973 C  CE1 . HIS H  429 0.5393 0.7539 0.7968 -0.1268 0.3032  0.0685  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H CE1 
48974 N  NE2 . HIS H  429 0.5511 0.7359 0.7727 -0.1254 0.3029  0.0730  ? ? ? ? ? ? 672  HIS H NE2 
48975 N  N   . LYS H  430 0.4556 0.6307 0.7120 -0.0836 0.2291  0.0229  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H N   
48976 C  CA  . LYS H  430 0.4392 0.6038 0.6958 -0.0793 0.2111  0.0159  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H CA  
48977 C  C   . LYS H  430 0.4360 0.5851 0.6942 -0.0924 0.2007  0.0186  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H C   
48978 O  O   . LYS H  430 0.4423 0.5987 0.7166 -0.1057 0.2052  0.0241  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H O   
48979 C  CB  . LYS H  430 0.4274 0.6191 0.7139 -0.0739 0.2066  0.0095  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H CB  
48980 C  CG  . LYS H  430 0.4326 0.6429 0.7231 -0.0616 0.2178  0.0067  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H CG  
48981 C  CD  . LYS H  430 0.4209 0.6537 0.7377 -0.0535 0.2106  0.0000  ? ? ? ? ? ? 673  LYS H CD  
48982 C  CE  . LYS H  430 0.4272 0.6719 0.7422 -0.0376 0.2197  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 673  LYS H CE  
48983 N  NZ  . LYS H  430 0.4190 0.6917 0.7656 -0.0300 0.2156  -0.0101 ? ? ? ? ? ? 673  LYS H NZ  
48984 N  N   . THR H  431 0.4275 0.5552 0.6692 -0.0886 0.1870  0.0145  ? ? ? ? ? ? 674  THR H N   
48985 C  CA  . THR H  431 0.4248 0.5382 0.6678 -0.0991 0.1764  0.0151  ? ? ? ? ? ? 674  THR H CA  
48986 C  C   . THR H  431 0.4123 0.5445 0.6833 -0.1015 0.1663  0.0092  ? ? ? ? ? ? 674  THR H C   
48987 O  O   . THR H  431 0.4043 0.5552 0.6875 -0.0925 0.1652  0.0046  ? ? ? ? ? ? 674  THR H O   
48988 C  CB  . THR H  431 0.4203 0.5074 0.6362 -0.0931 0.1660  0.0122  ? ? ? ? ? ? 674  THR H CB  
48989 O  OG1 . THR H  431 0.4065 0.5000 0.6247 -0.0827 0.1561  0.0047  ? ? ? ? ? ? 674  THR H OG1 
48990 C  CG2 . THR H  431 0.4324 0.5016 0.6186 -0.0882 0.1748  0.0172  ? ? ? ? ? ? 674  THR H CG2 
48991 N  N   . ILE H  432 0.4119 0.5388 0.6928 -0.1130 0.1581  0.0089  ? ? ? ? ? ? 675  ILE H N   
48992 C  CA  . ILE H  432 0.4011 0.5463 0.7076 -0.1154 0.1473  0.0027  ? ? ? ? ? ? 675  ILE H CA  
48993 C  C   . ILE H  432 0.3879 0.5325 0.6866 -0.1031 0.1357  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 675  ILE H C   
48994 O  O   . ILE H  432 0.3794 0.5424 0.6982 -0.1020 0.1276  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 675  ILE H O   
48995 C  CB  . ILE H  432 0.4038 0.5407 0.7192 -0.1287 0.1382  0.0016  ? ? ? ? ? ? 675  ILE H CB  
48996 C  CG1 . ILE H  432 0.4072 0.5120 0.6940 -0.1282 0.1325  0.0015  ? ? ? ? ? ? 675  ILE H CG1 
48997 C  CG2 . ILE H  432 0.4161 0.5628 0.7513 -0.1428 0.1479  0.0081  ? ? ? ? ? ? 675  ILE H CG2 
48998 C  CD1 . ILE H  432 0.4107 0.5052 0.7046 -0.1393 0.1221  -0.0016 ? ? ? ? ? ? 675  ILE H CD1 
48999 N  N   . ASN H  433 0.3870 0.5109 0.6571 -0.0942 0.1342  -0.0046 ? ? ? ? ? ? 676  ASN H N   
49000 C  CA  . ASN H  433 0.3760 0.4975 0.6374 -0.0836 0.1228  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 676  ASN H CA  
49001 C  C   . ASN H  433 0.3749 0.5040 0.6323 -0.0704 0.1279  -0.0109 ? ? ? ? ? ? 676  ASN H C   
49002 O  O   . ASN H  433 0.3677 0.4952 0.6192 -0.0615 0.1189  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 676  ASN H O   
49003 C  CB  . ASN H  433 0.3749 0.4700 0.6096 -0.0827 0.1149  -0.0112 ? ? ? ? ? ? 676  ASN H CB  
49004 C  CG  . ASN H  433 0.3755 0.4639 0.6155 -0.0935 0.1069  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 676  ASN H CG  
49005 O  OD1 . ASN H  433 0.3691 0.4675 0.6224 -0.0957 0.0966  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 676  ASN H OD1 
49006 N  ND2 . ASN H  433 0.3850 0.4558 0.6138 -0.0998 0.1113  -0.0093 ? ? ? ? ? ? 676  ASN H ND2 
49007 N  N   . TYR H  434 0.3836 0.5212 0.6446 -0.0694 0.1423  -0.0072 ? ? ? ? ? ? 677  TYR H N   
49008 C  CA  . TYR H  434 0.3849 0.5323 0.6455 -0.0565 0.1482  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CA  
49009 C  C   . TYR H  434 0.3754 0.5412 0.6557 -0.0489 0.1389  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 677  TYR H C   
49010 O  O   . TYR H  434 0.3728 0.5314 0.6416 -0.0377 0.1330  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 677  TYR H O   
49011 C  CB  . TYR H  434 0.3961 0.5581 0.6654 -0.0579 0.1655  -0.0051 ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CB  
49012 C  CG  . TYR H  434 0.3997 0.5726 0.6691 -0.0437 0.1724  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CG  
49013 C  CD1 . TYR H  434 0.4098 0.5668 0.6521 -0.0359 0.1800  -0.0078 ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CD1 
49014 C  CD2 . TYR H  434 0.3945 0.5932 0.6909 -0.0377 0.1709  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CD2 
49015 C  CE1 . TYR H  434 0.4156 0.5811 0.6570 -0.0222 0.1862  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CE1 
49016 C  CE2 . TYR H  434 0.3996 0.6073 0.6964 -0.0235 0.1771  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CE2 
49017 C  CZ  . TYR H  434 0.4105 0.6009 0.6795 -0.0159 0.1849  -0.0161 ? ? ? ? ? ? 677  TYR H CZ  
49018 O  OH  . TYR H  434 0.4177 0.6157 0.6866 -0.0014 0.1907  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 677  TYR H OH  
49019 N  N   . GLU H  435 0.3715 0.5607 0.6817 -0.0552 0.1370  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 678  GLU H N   
49020 C  CA  . GLU H  435 0.3635 0.5706 0.6926 -0.0478 0.1272  -0.0194 ? ? ? ? ? ? 678  GLU H CA  
49021 C  C   . GLU H  435 0.3558 0.5471 0.6697 -0.0436 0.1105  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 678  GLU H C   
49022 O  O   . GLU H  435 0.3544 0.5438 0.6624 -0.0313 0.1054  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 678  GLU H O   
49023 C  CB  . GLU H  435 0.3606 0.5950 0.7241 -0.0568 0.1256  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 678  GLU H CB  
49024 C  CG  . GLU H  435 0.3546 0.6112 0.7401 -0.0476 0.1173  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 678  GLU H CG  
49025 C  CD  . GLU H  435 0.3509 0.6344 0.7704 -0.0572 0.1123  -0.0243 ? ? ? ? ? ? 678  GLU H CD  
49026 O  OE1 . GLU H  435 0.3508 0.6292 0.7724 -0.0713 0.1083  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 678  GLU H OE1 
49027 O  OE2 . GLU H  435 0.3492 0.6587 0.7937 -0.0503 0.1119  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 678  GLU H OE2 
49028 N  N   . ALA H  436 0.3523 0.5327 0.6601 -0.0536 0.1021  -0.0225 ? ? ? ? ? ? 679  ALA H N   
49029 C  CA  . ALA H  436 0.3462 0.5127 0.6382 -0.0507 0.0875  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 679  ALA H CA  
49030 C  C   . ALA H  436 0.3480 0.4942 0.6125 -0.0401 0.0881  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 679  ALA H C   
49031 O  O   . ALA H  436 0.3449 0.4903 0.6056 -0.0317 0.0788  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 679  ALA H O   
49032 C  CB  . ALA H  436 0.3453 0.4993 0.6294 -0.0620 0.0817  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 679  ALA H CB  
49033 N  N   . ILE H  437 0.3545 0.4839 0.5997 -0.0408 0.0981  -0.0215 ? ? ? ? ? ? 680  ILE H N   
49034 C  CA  . ILE H  437 0.3575 0.4677 0.5769 -0.0317 0.0982  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 680  ILE H CA  
49035 C  C   . ILE H  437 0.3606 0.4794 0.5858 -0.0190 0.1001  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 680  ILE H C   
49036 O  O   . ILE H  437 0.3598 0.4694 0.5741 -0.0111 0.0919  -0.0241 ? ? ? ? ? ? 680  ILE H O   
49037 C  CB  . ILE H  437 0.3654 0.4574 0.5635 -0.0348 0.1082  -0.0180 ? ? ? ? ? ? 680  ILE H CB  
49038 C  CG1 . ILE H  437 0.3628 0.4421 0.5523 -0.0447 0.1030  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 680  ILE H CG1 
49039 C  CG2 . ILE H  437 0.3696 0.4429 0.5421 -0.0256 0.1076  -0.0182 ? ? ? ? ? ? 680  ILE H CG2 
49040 C  CD1 . ILE H  437 0.3713 0.4346 0.5437 -0.0488 0.1117  -0.0131 ? ? ? ? ? ? 680  ILE H CD1 
49041 N  N   . GLU H  438 0.3652 0.5023 0.6088 -0.0171 0.1108  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 681  GLU H N   
49042 C  CA  . GLU H  438 0.3702 0.5159 0.6202 -0.0039 0.1140  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 681  GLU H CA  
49043 C  C   . GLU H  438 0.3638 0.5209 0.6299 0.0014  0.1006  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 681  GLU H C   
49044 O  O   . GLU H  438 0.3678 0.5218 0.6310 0.0135  0.0969  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 681  GLU H O   
49045 C  CB  . GLU H  438 0.3764 0.5437 0.6457 -0.0038 0.1289  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 681  GLU H CB  
49046 C  CG  . GLU H  438 0.3823 0.5616 0.6618 0.0108  0.1322  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 681  GLU H CG  
49047 C  CD  . GLU H  438 0.3899 0.5919 0.6869 0.0117  0.1489  -0.0296 ? ? ? ? ? ? 681  GLU H CD  
49048 O  OE1 . GLU H  438 0.3853 0.6112 0.7093 0.0040  0.1512  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 681  GLU H OE1 
49049 O  OE2 . GLU H  438 0.4016 0.5989 0.6858 0.0198  0.1601  -0.0313 ? ? ? ? ? ? 681  GLU H OE2 
49050 N  N   . THR H  439 0.3555 0.5254 0.6384 -0.0072 0.0927  -0.0275 ? ? ? ? ? ? 682  THR H N   
49051 C  CA  . THR H  439 0.3506 0.5317 0.6476 -0.0026 0.0791  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 682  THR H CA  
49052 C  C   . THR H  439 0.3499 0.5090 0.6228 0.0016  0.0674  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 682  THR H C   
49053 O  O   . THR H  439 0.3515 0.5118 0.6272 0.0110  0.0588  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 682  THR H O   
49054 C  CB  . THR H  439 0.3435 0.5420 0.6612 -0.0134 0.0722  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 682  THR H CB  
49055 O  OG1 . THR H  439 0.3452 0.5657 0.6875 -0.0178 0.0831  -0.0293 ? ? ? ? ? ? 682  THR H OG1 
49056 C  CG2 . THR H  439 0.3401 0.5507 0.6710 -0.0080 0.0574  -0.0303 ? ? ? ? ? ? 682  THR H CG2 
49057 N  N   . LEU H  440 0.3484 0.4876 0.5984 -0.0053 0.0672  -0.0268 ? ? ? ? ? ? 683  LEU H N   
49058 C  CA  . LEU H  440 0.3477 0.4668 0.5743 -0.0029 0.0569  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 683  LEU H CA  
49059 C  C   . LEU H  440 0.3562 0.4603 0.5674 0.0078  0.0604  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 683  LEU H C   
49060 O  O   . LEU H  440 0.3586 0.4562 0.5645 0.0148  0.0510  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 683  LEU H O   
49061 C  CB  . LEU H  440 0.3442 0.4480 0.5520 -0.0129 0.0560  -0.0246 ? ? ? ? ? ? 683  LEU H CB  
49062 C  CG  . LEU H  440 0.3377 0.4516 0.5560 -0.0231 0.0493  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 683  LEU H CG  
49063 C  CD1 . LEU H  440 0.3374 0.4378 0.5419 -0.0324 0.0536  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 683  LEU H CD1 
49064 C  CD2 . LEU H  440 0.3343 0.4496 0.5497 -0.0216 0.0344  -0.0257 ? ? ? ? ? ? 683  LEU H CD2 
49065 N  N   . LEU H  441 0.3625 0.4605 0.5659 0.0092  0.0734  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 684  LEU H N   
49066 C  CA  . LEU H  441 0.3725 0.4548 0.5595 0.0192  0.0763  -0.0272 ? ? ? ? ? ? 684  LEU H CA  
49067 C  C   . LEU H  441 0.3771 0.4675 0.5778 0.0310  0.0707  -0.0292 ? ? ? ? ? ? 684  LEU H C   
49068 O  O   . LEU H  441 0.3828 0.4574 0.5703 0.0378  0.0628  -0.0290 ? ? ? ? ? ? 684  LEU H O   
49069 C  CB  . LEU H  441 0.3809 0.4621 0.5626 0.0202  0.0922  -0.0284 ? ? ? ? ? ? 684  LEU H CB  
49070 C  CG  . LEU H  441 0.3805 0.4456 0.5410 0.0111  0.0963  -0.0258 ? ? ? ? ? ? 684  LEU H CG  
49071 C  CD1 . LEU H  441 0.3876 0.4572 0.5478 0.0083  0.1119  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 684  LEU H CD1 
49072 C  CD2 . LEU H  441 0.3855 0.4262 0.5190 0.0149  0.0910  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 684  LEU H CD2 
49073 N  N   . LYS H  442 0.3755 0.4906 0.6037 0.0332  0.0742  -0.0308 ? ? ? ? ? ? 685  LYS H N   
49074 C  CA  . LYS H  442 0.3808 0.5062 0.6254 0.0456  0.0693  -0.0329 ? ? ? ? ? ? 685  LYS H CA  
49075 C  C   . LYS H  442 0.3764 0.4999 0.6229 0.0457  0.0521  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 685  LYS H C   
49076 O  O   . LYS H  442 0.3842 0.4998 0.6286 0.0560  0.0443  -0.0302 ? ? ? ? ? ? 685  LYS H O   
49077 C  CB  . LYS H  442 0.3796 0.5349 0.6553 0.0474  0.0773  -0.0351 ? ? ? ? ? ? 685  LYS H CB  
49078 C  CG  . LYS H  442 0.3897 0.5492 0.6658 0.0536  0.0943  -0.0385 ? ? ? ? ? ? 685  LYS H CG  
49079 C  CD  . LYS H  442 0.3857 0.5736 0.6871 0.0469  0.1058  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 685  LYS H CD  
49080 C  CE  . LYS H  442 0.3838 0.6004 0.7191 0.0534  0.1022  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 685  LYS H CE  
49081 N  NZ  . LYS H  442 0.3964 0.6152 0.7345 0.0696  0.1087  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 685  LYS H NZ  
49082 N  N   . ALA H  443 0.3659 0.4956 0.6151 0.0342  0.0458  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 686  ALA H N   
49083 C  CA  . ALA H  443 0.3626 0.4910 0.6104 0.0330  0.0293  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 686  ALA H CA  
49084 C  C   . ALA H  443 0.3678 0.4696 0.5882 0.0353  0.0222  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 686  ALA H C   
49085 O  O   . ALA H  443 0.3721 0.4697 0.5911 0.0403  0.0099  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 686  ALA H O   
49086 C  CB  . ALA H  443 0.3522 0.4907 0.6046 0.0198  0.0250  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 686  ALA H CB  
49087 N  N   . ARG H  444 0.3683 0.4527 0.5673 0.0310  0.0297  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 687  ARG H N   
49088 C  CA  . ARG H  444 0.3731 0.4330 0.5462 0.0315  0.0241  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 687  ARG H CA  
49089 C  C   . ARG H  444 0.3860 0.4352 0.5572 0.0440  0.0199  -0.0197 ? ? ? ? ? ? 687  ARG H C   
49090 O  O   . ARG H  444 0.3902 0.4290 0.5532 0.0456  0.0080  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 687  ARG H O   
49091 C  CB  . ARG H  444 0.3733 0.4186 0.5270 0.0265  0.0343  -0.0205 ? ? ? ? ? ? 687  ARG H CB  
49092 C  CG  . ARG H  444 0.3740 0.3989 0.5032 0.0226  0.0274  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 687  ARG H CG  
49093 C  CD  . ARG H  444 0.3747 0.3864 0.4858 0.0182  0.0364  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 687  ARG H CD  
49094 N  NE  . ARG H  444 0.3740 0.3694 0.4637 0.0134  0.0297  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 687  ARG H NE  
49095 C  CZ  . ARG H  444 0.3832 0.3595 0.4553 0.0170  0.0276  -0.0141 ? ? ? ? ? ? 687  ARG H CZ  
49096 N  NH1 . ARG H  444 0.3953 0.3640 0.4666 0.0263  0.0312  -0.0170 ? ? ? ? ? ? 687  ARG H NH1 
49097 N  NH2 . ARG H  444 0.3814 0.3465 0.4369 0.0113  0.0216  -0.0108 ? ? ? ? ? ? 687  ARG H NH2 
49098 N  N   . ILE H  445 0.3937 0.4456 0.5723 0.0526  0.0298  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 688  ILE H N   
49099 C  CA  . ILE H  445 0.4084 0.4485 0.5847 0.0654  0.0272  -0.0260 ? ? ? ? ? ? 688  ILE H CA  
49100 C  C   . ILE H  445 0.4107 0.4580 0.6019 0.0711  0.0135  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 688  ILE H C   
49101 O  O   . ILE H  445 0.4225 0.4530 0.6054 0.0780  0.0041  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 688  ILE H O   
49102 C  CB  . ILE H  445 0.4157 0.4661 0.6047 0.0748  0.0404  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 688  ILE H CB  
49103 C  CG1 . ILE H  445 0.4186 0.4587 0.5894 0.0714  0.0539  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 688  ILE H CG1 
49104 C  CG2 . ILE H  445 0.4318 0.4750 0.6260 0.0904  0.0352  -0.0352 ? ? ? ? ? ? 688  ILE H CG2 
49105 C  CD1 . ILE H  445 0.4241 0.4796 0.6076 0.0775  0.0693  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 688  ILE H CD1 
49106 N  N   . LYS H  446 0.4009 0.4732 0.6144 0.0680  0.0120  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 689  LYS H N   
49107 C  CA  . LYS H  446 0.4042 0.4881 0.6360 0.0747  -0.0001 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 689  LYS H CA  
49108 C  C   . LYS H  446 0.4015 0.4805 0.6246 0.0682  -0.0158 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 689  LYS H C   
49109 O  O   . LYS H  446 0.4114 0.4841 0.6356 0.0753  -0.0276 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 689  LYS H O   
49110 C  CB  . LYS H  446 0.3969 0.5119 0.6586 0.0752  0.0048  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 689  LYS H CB  
49111 C  CG  . LYS H  446 0.3998 0.5305 0.6831 0.0822  -0.0074 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 689  LYS H CG  
49112 C  CD  . LYS H  446 0.3962 0.5575 0.7115 0.0862  0.0001  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 689  LYS H CD  
49113 C  CE  . LYS H  446 0.4067 0.5676 0.7285 0.0992  0.0122  -0.0311 ? ? ? ? ? ? 689  LYS H CE  
49114 N  NZ  . LYS H  446 0.4040 0.5978 0.7599 0.1039  0.0167  -0.0342 ? ? ? ? ? ? 689  LYS H NZ  
49115 N  N   . TYR H  447 0.3899 0.4709 0.6032 0.0550  -0.0157 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 690  TYR H N   
49116 C  CA  . TYR H  447 0.3863 0.4688 0.5931 0.0476  -0.0289 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CA  
49117 C  C   . TYR H  447 0.3854 0.4475 0.5638 0.0393  -0.0310 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 690  TYR H C   
49118 O  O   . TYR H  447 0.3879 0.4461 0.5568 0.0360  -0.0427 0.0040  ? ? ? ? ? ? 690  TYR H O   
49119 C  CB  . TYR H  447 0.3742 0.4813 0.5969 0.0391  -0.0289 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CB  
49120 C  CG  . TYR H  447 0.3736 0.5052 0.6269 0.0451  -0.0277 -0.0106 ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CG  
49121 C  CD1 . TYR H  447 0.3696 0.5126 0.6373 0.0455  -0.0138 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CD1 
49122 C  CD2 . TYR H  447 0.3777 0.5225 0.6458 0.0499  -0.0406 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CD2 
49123 C  CE1 . TYR H  447 0.3691 0.5372 0.6665 0.0505  -0.0124 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CE1 
49124 C  CE2 . TYR H  447 0.3771 0.5462 0.6747 0.0554  -0.0401 -0.0104 ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CE2 
49125 C  CZ  . TYR H  447 0.3724 0.5537 0.6852 0.0556  -0.0257 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 690  TYR H CZ  
49126 O  OH  . TYR H  447 0.3719 0.5799 0.7161 0.0609  -0.0247 -0.0188 ? ? ? ? ? ? 690  TYR H OH  
49127 N  N   . VAL H  448 0.3825 0.4332 0.5477 0.0358  -0.0200 -0.0049 ? ? ? ? ? ? 691  VAL H N   
49128 C  CA  . VAL H  448 0.3785 0.4162 0.5209 0.0263  -0.0210 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 691  VAL H CA  
49129 C  C   . VAL H  448 0.3897 0.4049 0.5136 0.0293  -0.0275 0.0023  ? ? ? ? ? ? 691  VAL H C   
49130 O  O   . VAL H  448 0.3974 0.3977 0.5143 0.0346  -0.0220 0.0000  ? ? ? ? ? ? 691  VAL H O   
49131 C  CB  . VAL H  448 0.3720 0.4059 0.5070 0.0210  -0.0077 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 691  VAL H CB  
49132 C  CG1 . VAL H  448 0.3699 0.3896 0.4822 0.0135  -0.0094 -0.0040 ? ? ? ? ? ? 691  VAL H CG1 
49133 C  CG2 . VAL H  448 0.3615 0.4158 0.5128 0.0150  -0.0024 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 691  VAL H CG2 
49134 N  N   . SER H  449 0.3920 0.4049 0.5077 0.0253  -0.0392 0.0089  ? ? ? ? ? ? 692  SER H N   
49135 C  CA  . SER H  449 0.4041 0.3956 0.5032 0.0268  -0.0462 0.0145  ? ? ? ? ? ? 692  SER H CA  
49136 C  C   . SER H  449 0.4047 0.3984 0.4946 0.0196  -0.0577 0.0224  ? ? ? ? ? ? 692  SER H C   
49137 O  O   . SER H  449 0.3989 0.4108 0.4979 0.0168  -0.0620 0.0232  ? ? ? ? ? ? 692  SER H O   
49138 C  CB  . SER H  449 0.4188 0.4021 0.5271 0.0391  -0.0503 0.0147  ? ? ? ? ? ? 692  SER H CB  
49139 O  OG  . SER H  449 0.4328 0.3926 0.5251 0.0402  -0.0570 0.0197  ? ? ? ? ? ? 692  SER H OG  
49140 N  N   . GLY H  450 0.4129 0.3889 0.4846 0.0163  -0.0626 0.0283  ? ? ? ? ? ? 693  GLY H N   
49141 C  CA  . GLY H  450 0.4161 0.3941 0.4778 0.0093  -0.0732 0.0372  ? ? ? ? ? ? 693  GLY H CA  
49142 C  C   . GLY H  450 0.4042 0.3903 0.4544 -0.0014 -0.0693 0.0366  ? ? ? ? ? ? 693  GLY H C   
49143 O  O   . GLY H  450 0.3941 0.3820 0.4442 -0.0032 -0.0591 0.0297  ? ? ? ? ? ? 693  GLY H O   
49144 N  N   . GLY H  451 0.4065 0.3979 0.4471 -0.0082 -0.0773 0.0437  ? ? ? ? ? ? 694  GLY H N   
49145 C  CA  . GLY H  451 0.3971 0.3962 0.4259 -0.0177 -0.0737 0.0429  ? ? ? ? ? ? 694  GLY H CA  
49146 C  C   . GLY H  451 0.3833 0.3997 0.4214 -0.0195 -0.0669 0.0341  ? ? ? ? ? ? 694  GLY H C   
49147 O  O   . GLY H  451 0.3813 0.4074 0.4355 -0.0147 -0.0669 0.0302  ? ? ? ? ? ? 694  GLY H O   
49148 N  N   . GLN H  452 0.3748 0.3954 0.4038 -0.0261 -0.0614 0.0308  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H N   
49149 C  CA  . GLN H  452 0.3642 0.3996 0.4013 -0.0284 -0.0563 0.0226  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H CA  
49150 C  C   . GLN H  452 0.3622 0.4106 0.3899 -0.0355 -0.0597 0.0228  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H C   
49151 O  O   . GLN H  452 0.3649 0.4094 0.3779 -0.0396 -0.0610 0.0275  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H O   
49152 C  CB  . GLN H  452 0.3569 0.3844 0.3944 -0.0281 -0.0449 0.0160  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H CB  
49153 C  CG  . GLN H  452 0.3478 0.3870 0.3925 -0.0314 -0.0394 0.0080  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H CG  
49154 C  CD  . GLN H  452 0.3427 0.3724 0.3853 -0.0317 -0.0287 0.0032  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H CD  
49155 O  OE1 . GLN H  452 0.3458 0.3609 0.3817 -0.0290 -0.0252 0.0054  ? ? ? ? ? ? 695  GLN H OE1 
49156 N  NE2 . GLN H  452 0.3365 0.3735 0.3842 -0.0351 -0.0239 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 695  GLN H NE2 
49157 N  N   . ALA H  453 0.3586 0.4231 0.3951 -0.0369 -0.0614 0.0173  ? ? ? ? ? ? 696  ALA H N   
49158 C  CA  . ALA H  453 0.3573 0.4351 0.3851 -0.0430 -0.0634 0.0145  ? ? ? ? ? ? 696  ALA H CA  
49159 C  C   . ALA H  453 0.3496 0.4342 0.3865 -0.0446 -0.0575 0.0039  ? ? ? ? ? ? 696  ALA H C   
49160 O  O   . ALA H  453 0.3479 0.4379 0.4008 -0.0424 -0.0577 0.0001  ? ? ? ? ? ? 696  ALA H O   
49161 C  CB  . ALA H  453 0.3654 0.4565 0.3922 -0.0440 -0.0744 0.0189  ? ? ? ? ? ? 696  ALA H CB  
49162 N  N   . MET H  454 0.3461 0.4309 0.3734 -0.0484 -0.0527 -0.0006 ? ? ? ? ? ? 697  MET H N   
49163 C  CA  . MET H  454 0.3411 0.4303 0.3759 -0.0504 -0.0478 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 697  MET H CA  
49164 C  C   . MET H  454 0.3441 0.4457 0.3701 -0.0545 -0.0514 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 697  MET H C   
49165 O  O   . MET H  454 0.3465 0.4491 0.3574 -0.0562 -0.0518 -0.0130 ? ? ? ? ? ? 697  MET H O   
49166 C  CB  . MET H  454 0.3355 0.4114 0.3687 -0.0500 -0.0377 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 697  MET H CB  
49167 C  CG  . MET H  454 0.3331 0.3980 0.3764 -0.0461 -0.0321 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 697  MET H CG  
49168 S  SD  . MET H  454 0.3287 0.3799 0.3689 -0.0465 -0.0208 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 697  MET H SD  
49169 C  CE  . MET H  454 0.3267 0.3835 0.3833 -0.0492 -0.0167 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 697  MET H CE  
49170 N  N   . ARG H  455 0.3449 0.4562 0.3806 -0.0562 -0.0537 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 698  ARG H N   
49171 C  CA  . ARG H  455 0.3501 0.4735 0.3777 -0.0596 -0.0577 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 698  ARG H CA  
49172 C  C   . ARG H  455 0.3483 0.4698 0.3840 -0.0615 -0.0531 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 698  ARG H C   
49173 O  O   . ARG H  455 0.3447 0.4616 0.3960 -0.0613 -0.0501 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 698  ARG H O   
49174 C  CB  . ARG H  455 0.3573 0.4955 0.3873 -0.0603 -0.0684 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 698  ARG H CB  
49175 C  CG  . ARG H  455 0.3615 0.5004 0.3844 -0.0586 -0.0740 -0.0168 ? ? ? ? ? ? 698  ARG H CG  
49176 C  CD  . ARG H  455 0.3671 0.5109 0.3699 -0.0611 -0.0752 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 698  ARG H CD  
49177 N  NE  . ARG H  455 0.3729 0.5153 0.3680 -0.0604 -0.0807 -0.0005 ? ? ? ? ? ? 698  ARG H NE  
49178 C  CZ  . ARG H  455 0.3702 0.4986 0.3632 -0.0588 -0.0770 0.0072  ? ? ? ? ? ? 698  ARG H CZ  
49179 N  NH1 . ARG H  455 0.3613 0.4774 0.3588 -0.0574 -0.0678 0.0031  ? ? ? ? ? ? 698  ARG H NH1 
49180 N  NH2 . ARG H  455 0.3779 0.5037 0.3639 -0.0587 -0.0829 0.0192  ? ? ? ? ? ? 698  ARG H NH2 
49181 N  N   . ASN H  456 0.3522 0.4771 0.3770 -0.0632 -0.0525 -0.0492 ? ? ? ? ? ? 699  ASN H N   
49182 C  CA  . ASN H  456 0.3538 0.4758 0.3845 -0.0650 -0.0496 -0.0609 ? ? ? ? ? ? 699  ASN H CA  
49183 C  C   . ASN H  456 0.3636 0.5001 0.3909 -0.0676 -0.0576 -0.0694 ? ? ? ? ? ? 699  ASN H C   
49184 O  O   . ASN H  456 0.3693 0.5138 0.3812 -0.0674 -0.0597 -0.0710 ? ? ? ? ? ? 699  ASN H O   
49185 C  CB  . ASN H  456 0.3523 0.4649 0.3723 -0.0635 -0.0423 -0.0632 ? ? ? ? ? ? 699  ASN H CB  
49186 C  CG  . ASN H  456 0.3558 0.4619 0.3812 -0.0646 -0.0392 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 699  ASN H CG  
49187 O  OD1 . ASN H  456 0.3563 0.4585 0.3964 -0.0669 -0.0392 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 699  ASN H OD1 
49188 N  ND2 . ASN H  456 0.3593 0.4638 0.3736 -0.0630 -0.0364 -0.0801 ? ? ? ? ? ? 699  ASN H ND2 
49189 N  N   . GLN H  457 0.3665 0.5078 0.4080 -0.0702 -0.0622 -0.0750 ? ? ? ? ? ? 700  GLN H N   
49190 C  CA  . GLN H  457 0.3775 0.5326 0.4151 -0.0728 -0.0709 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 700  GLN H CA  
49191 C  C   . GLN H  457 0.3835 0.5330 0.4264 -0.0755 -0.0695 -0.0977 ? ? ? ? ? ? 700  GLN H C   
49192 O  O   . GLN H  457 0.3802 0.5207 0.4400 -0.0777 -0.0662 -0.1000 ? ? ? ? ? ? 700  GLN H O   
49193 C  CB  . GLN H  457 0.3790 0.5456 0.4298 -0.0744 -0.0797 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 700  GLN H CB  
49194 C  CG  . GLN H  457 0.3914 0.5751 0.4326 -0.0762 -0.0908 -0.0848 ? ? ? ? ? ? 700  GLN H CG  
49195 C  CD  . GLN H  457 0.3935 0.5890 0.4485 -0.0773 -0.1003 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 700  GLN H CD  
49196 O  OE1 . GLN H  457 0.3866 0.5811 0.4511 -0.0747 -0.1001 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 700  GLN H OE1 
49197 N  NE2 . GLN H  457 0.4043 0.6115 0.4607 -0.0808 -0.1091 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 700  GLN H NE2 
49198 N  N   . GLN H  458 0.3939 0.5487 0.4228 -0.0755 -0.0721 -0.1073 ? ? ? ? ? ? 701  GLN H N   
49199 C  CA  . GLN H  458 0.4037 0.5544 0.4386 -0.0784 -0.0740 -0.1220 ? ? ? ? ? ? 701  GLN H CA  
49200 C  C   . GLN H  458 0.4108 0.5731 0.4566 -0.0830 -0.0843 -0.1265 ? ? ? ? ? ? 701  GLN H C   
49201 O  O   . GLN H  458 0.4160 0.5942 0.4537 -0.0830 -0.0924 -0.1244 ? ? ? ? ? ? 701  GLN H O   
49202 C  CB  . GLN H  458 0.4146 0.5674 0.4314 -0.0760 -0.0737 -0.1324 ? ? ? ? ? ? 701  GLN H CB  
49203 C  CG  . GLN H  458 0.4078 0.5549 0.4120 -0.0710 -0.0647 -0.1264 ? ? ? ? ? ? 701  GLN H CG  
49204 C  CD  . GLN H  458 0.3968 0.5247 0.4117 -0.0698 -0.0556 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 701  GLN H CD  
49205 O  OE1 . GLN H  458 0.4006 0.5150 0.4239 -0.0705 -0.0529 -0.1290 ? ? ? ? ? ? 701  GLN H OE1 
49206 N  NE2 . GLN H  458 0.3852 0.5112 0.3987 -0.0680 -0.0513 -0.1078 ? ? ? ? ? ? 701  GLN H NE2 
49207 N  N   . VAL H  459 0.4117 0.5669 0.4766 -0.0873 -0.0845 -0.1319 ? ? ? ? ? ? 702  VAL H N   
49208 C  CA  . VAL H  459 0.4200 0.5873 0.4963 -0.0924 -0.0951 -0.1379 ? ? ? ? ? ? 702  VAL H CA  
49209 C  C   . VAL H  459 0.4303 0.5890 0.5187 -0.0981 -0.0970 -0.1512 ? ? ? ? ? ? 702  VAL H C   
49210 O  O   . VAL H  459 0.4281 0.5696 0.5234 -0.0989 -0.0891 -0.1528 ? ? ? ? ? ? 702  VAL H O   
49211 C  CB  . VAL H  459 0.4105 0.5861 0.5042 -0.0934 -0.0974 -0.1270 ? ? ? ? ? ? 702  VAL H CB  
49212 C  CG1 . VAL H  459 0.4087 0.5979 0.4891 -0.0892 -0.1024 -0.1171 ? ? ? ? ? ? 702  VAL H CG1 
49213 C  CG2 . VAL H  459 0.3974 0.5591 0.5044 -0.0925 -0.0862 -0.1190 ? ? ? ? ? ? 702  VAL H CG2 
49214 N  N   . GLY H  460 0.4431 0.6133 0.5341 -0.1024 -0.1082 -0.1607 ? ? ? ? ? ? 703  GLY H N   
49215 C  CA  . GLY H  460 0.4558 0.6170 0.5579 -0.1086 -0.1113 -0.1744 ? ? ? ? ? ? 703  GLY H CA  
49216 C  C   . GLY H  460 0.4598 0.6004 0.5530 -0.1059 -0.1029 -0.1808 ? ? ? ? ? ? 703  GLY H C   
49217 O  O   . GLY H  460 0.4651 0.6056 0.5371 -0.1003 -0.1015 -0.1854 ? ? ? ? ? ? 703  GLY H O   
49218 N  N   . ASN H  461 0.4577 0.5816 0.5673 -0.1096 -0.0969 -0.1802 ? ? ? ? ? ? 704  ASN H N   
49219 C  CA  . ASN H  461 0.4646 0.5672 0.5681 -0.1075 -0.0904 -0.1868 ? ? ? ? ? ? 704  ASN H CA  
49220 C  C   . ASN H  461 0.4496 0.5412 0.5504 -0.1023 -0.0781 -0.1744 ? ? ? ? ? ? 704  ASN H C   
49221 O  O   . ASN H  461 0.4537 0.5265 0.5534 -0.1010 -0.0722 -0.1772 ? ? ? ? ? ? 704  ASN H O   
49222 C  CB  . ASN H  461 0.4761 0.5645 0.5987 -0.1159 -0.0925 -0.1945 ? ? ? ? ? ? 704  ASN H CB  
49223 C  CG  . ASN H  461 0.4644 0.5536 0.6102 -0.1218 -0.0884 -0.1828 ? ? ? ? ? ? 704  ASN H CG  
49224 O  OD1 . ASN H  461 0.4501 0.5545 0.6003 -0.1203 -0.0875 -0.1716 ? ? ? ? ? ? 704  ASN H OD1 
49225 N  ND2 . ASN H  461 0.4715 0.5441 0.6320 -0.1281 -0.0855 -0.1848 ? ? ? ? ? ? 704  ASN H ND2 
49226 N  N   . SER H  462 0.4338 0.5360 0.5332 -0.0993 -0.0749 -0.1609 ? ? ? ? ? ? 705  SER H N   
49227 C  CA  . SER H  462 0.4205 0.5115 0.5201 -0.0957 -0.0639 -0.1492 ? ? ? ? ? ? 705  SER H CA  
49228 C  C   . SER H  462 0.4084 0.5112 0.4956 -0.0899 -0.0624 -0.1384 ? ? ? ? ? ? 705  SER H C   
49229 O  O   . SER H  462 0.4123 0.5263 0.4836 -0.0868 -0.0670 -0.1413 ? ? ? ? ? ? 705  SER H O   
49230 C  CB  . SER H  462 0.4147 0.5012 0.5370 -0.1014 -0.0602 -0.1424 ? ? ? ? ? ? 705  SER H CB  
49231 O  OG  . SER H  462 0.4081 0.4783 0.5311 -0.0993 -0.0495 -0.1347 ? ? ? ? ? ? 705  SER H OG  
49232 N  N   . GLU H  463 0.3952 0.4959 0.4891 -0.0886 -0.0561 -0.1258 ? ? ? ? ? ? 706  GLU H N   
49233 C  CA  . GLU H  463 0.3860 0.4957 0.4687 -0.0837 -0.0556 -0.1159 ? ? ? ? ? ? 706  GLU H CA  
49234 C  C   . GLU H  463 0.3755 0.4855 0.4727 -0.0842 -0.0520 -0.1051 ? ? ? ? ? ? 706  GLU H C   
49235 O  O   . GLU H  463 0.3747 0.4758 0.4867 -0.0874 -0.0472 -0.1051 ? ? ? ? ? ? 706  GLU H O   
49236 C  CB  . GLU H  463 0.3826 0.4817 0.4498 -0.0785 -0.0482 -0.1132 ? ? ? ? ? ? 706  GLU H CB  
49237 C  CG  . GLU H  463 0.3762 0.4584 0.4509 -0.0780 -0.0388 -0.1074 ? ? ? ? ? ? 706  GLU H CG  
49238 C  CD  . GLU H  463 0.3729 0.4459 0.4326 -0.0726 -0.0324 -0.1041 ? ? ? ? ? ? 706  GLU H CD  
49239 O  OE1 . GLU H  463 0.3710 0.4540 0.4167 -0.0694 -0.0346 -0.1016 ? ? ? ? ? ? 706  GLU H OE1 
49240 O  OE2 . GLU H  463 0.3727 0.4295 0.4347 -0.0719 -0.0256 -0.1032 ? ? ? ? ? ? 706  GLU H OE2 
49241 N  N   . ILE H  464 0.3689 0.4888 0.4623 -0.0809 -0.0542 -0.0959 ? ? ? ? ? ? 707  ILE H N   
49242 C  CA  . ILE H  464 0.3592 0.4773 0.4647 -0.0793 -0.0493 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 707  ILE H CA  
49243 C  C   . ILE H  464 0.3523 0.4679 0.4443 -0.0736 -0.0464 -0.0752 ? ? ? ? ? ? 707  ILE H C   
49244 O  O   . ILE H  464 0.3547 0.4744 0.4301 -0.0717 -0.0498 -0.0747 ? ? ? ? ? ? 707  ILE H O   
49245 C  CB  . ILE H  464 0.3593 0.4926 0.4837 -0.0818 -0.0560 -0.0845 ? ? ? ? ? ? 707  ILE H CB  
49246 C  CG1 . ILE H  464 0.3647 0.5144 0.4808 -0.0810 -0.0677 -0.0851 ? ? ? ? ? ? 707  ILE H CG1 
49247 C  CG2 . ILE H  464 0.3643 0.4972 0.5072 -0.0885 -0.0562 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 707  ILE H CG2 
49248 C  CD1 . ILE H  464 0.3601 0.5133 0.4667 -0.0753 -0.0691 -0.0737 ? ? ? ? ? ? 707  ILE H CD1 
49249 N  N   . ILE H  465 0.3452 0.4541 0.4437 -0.0710 -0.0402 -0.0672 ? ? ? ? ? ? 708  ILE H N   
49250 C  CA  . ILE H  465 0.3409 0.4488 0.4284 -0.0661 -0.0400 -0.0576 ? ? ? ? ? ? 708  ILE H CA  
49251 C  C   . ILE H  465 0.3385 0.4543 0.4383 -0.0634 -0.0434 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 708  ILE H C   
49252 O  O   . ILE H  465 0.3375 0.4579 0.4563 -0.0647 -0.0424 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 708  ILE H O   
49253 C  CB  . ILE H  465 0.3364 0.4278 0.4154 -0.0635 -0.0304 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 708  ILE H CB  
49254 C  CG1 . ILE H  465 0.3334 0.4176 0.4271 -0.0636 -0.0231 -0.0521 ? ? ? ? ? ? 708  ILE H CG1 
49255 C  CG2 . ILE H  465 0.3393 0.4234 0.4076 -0.0648 -0.0275 -0.0599 ? ? ? ? ? ? 708  ILE H CG2 
49256 C  CD1 . ILE H  465 0.3293 0.4044 0.4179 -0.0590 -0.0177 -0.0440 ? ? ? ? ? ? 708  ILE H CD1 
49257 N  N   . THR H  466 0.3388 0.4566 0.4287 -0.0596 -0.0477 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 709  THR H N   
49258 C  CA  . THR H  466 0.3385 0.4622 0.4396 -0.0559 -0.0516 -0.0363 ? ? ? ? ? ? 709  THR H CA  
49259 C  C   . THR H  466 0.3366 0.4481 0.4282 -0.0511 -0.0479 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 709  THR H C   
49260 O  O   . THR H  466 0.3380 0.4442 0.4120 -0.0511 -0.0486 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 709  THR H O   
49261 C  CB  . THR H  466 0.3451 0.4849 0.4456 -0.0562 -0.0643 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 709  THR H CB  
49262 O  OG1 . THR H  466 0.3493 0.4882 0.4290 -0.0558 -0.0684 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 709  THR H OG1 
49263 C  CG2 . THR H  466 0.3492 0.5011 0.4559 -0.0615 -0.0695 -0.0444 ? ? ? ? ? ? 709  THR H CG2 
49264 N  N   . SER H  467 0.3343 0.4415 0.4376 -0.0469 -0.0437 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 710  SER H N   
49265 C  CA  . SER H  467 0.3346 0.4286 0.4288 -0.0420 -0.0408 -0.0172 ? ? ? ? ? ? 710  SER H CA  
49266 C  C   . SER H  467 0.3385 0.4373 0.4429 -0.0362 -0.0467 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 710  SER H C   
49267 O  O   . SER H  467 0.3374 0.4453 0.4611 -0.0345 -0.0461 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 710  SER H O   
49268 C  CB  . SER H  467 0.3307 0.4126 0.4281 -0.0408 -0.0291 -0.0190 ? ? ? ? ? ? 710  SER H CB  
49269 O  OG  . SER H  467 0.3320 0.3991 0.4163 -0.0373 -0.0261 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 710  SER H OG  
49270 N  N   . VAL H  468 0.3440 0.4371 0.4368 -0.0333 -0.0527 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 711  VAL H N   
49271 C  CA  . VAL H  468 0.3501 0.4463 0.4520 -0.0273 -0.0598 0.0013  ? ? ? ? ? ? 711  VAL H CA  
49272 C  C   . VAL H  468 0.3548 0.4337 0.4491 -0.0218 -0.0581 0.0076  ? ? ? ? ? ? 711  VAL H C   
49273 O  O   . VAL H  468 0.3561 0.4237 0.4330 -0.0243 -0.0571 0.0108  ? ? ? ? ? ? 711  VAL H O   
49274 C  CB  . VAL H  468 0.3572 0.4631 0.4519 -0.0291 -0.0722 0.0062  ? ? ? ? ? ? 711  VAL H CB  
49275 C  CG1 . VAL H  468 0.3663 0.4691 0.4651 -0.0222 -0.0802 0.0145  ? ? ? ? ? ? 711  VAL H CG1 
49276 C  CG2 . VAL H  468 0.3557 0.4810 0.4607 -0.0333 -0.0768 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 711  VAL H CG2 
49277 N  N   . ARG H  469 0.3586 0.4355 0.4659 -0.0142 -0.0582 0.0089  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H N   
49278 C  CA  . ARG H  469 0.3670 0.4265 0.4662 -0.0084 -0.0595 0.0149  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H CA  
49279 C  C   . ARG H  469 0.3770 0.4415 0.4828 -0.0034 -0.0717 0.0212  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H C   
49280 O  O   . ARG H  469 0.3763 0.4557 0.5010 0.0001  -0.0745 0.0187  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H O   
49281 C  CB  . ARG H  469 0.3664 0.4171 0.4739 -0.0021 -0.0494 0.0108  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H CB  
49282 C  CG  . ARG H  469 0.3591 0.4021 0.4584 -0.0063 -0.0374 0.0058  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H CG  
49283 C  CD  . ARG H  469 0.3602 0.3901 0.4375 -0.0113 -0.0386 0.0095  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H CD  
49284 N  NE  . ARG H  469 0.3700 0.3823 0.4391 -0.0062 -0.0404 0.0139  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H NE  
49285 C  CZ  . ARG H  469 0.3722 0.3717 0.4387 -0.0023 -0.0322 0.0109  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H CZ  
49286 N  NH1 . ARG H  469 0.3648 0.3677 0.4354 -0.0036 -0.0216 0.0048  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H NH1 
49287 N  NH2 . ARG H  469 0.3833 0.3659 0.4423 0.0025  -0.0350 0.0140  ? ? ? ? ? ? 712  ARG H NH2 
49288 N  N   . TYR H  470 0.3872 0.4401 0.4786 -0.0034 -0.0795 0.0298  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H N   
49289 C  CA  . TYR H  470 0.3992 0.4559 0.4951 0.0008  -0.0928 0.0374  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CA  
49290 C  C   . TYR H  470 0.4063 0.4600 0.5201 0.0124  -0.0944 0.0370  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H C   
49291 O  O   . TYR H  470 0.4112 0.4772 0.5382 0.0167  -0.1030 0.0392  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H O   
49292 C  CB  . TYR H  470 0.4105 0.4558 0.4865 -0.0031 -0.1013 0.0480  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CB  
49293 C  CG  . TYR H  470 0.4045 0.4582 0.4651 -0.0136 -0.1002 0.0481  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CG  
49294 C  CD1 . TYR H  470 0.3994 0.4738 0.4642 -0.0176 -0.1029 0.0443  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CD1 
49295 C  CD2 . TYR H  470 0.4043 0.4460 0.4468 -0.0195 -0.0963 0.0509  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CD2 
49296 C  CE1 . TYR H  470 0.3954 0.4775 0.4459 -0.0261 -0.1015 0.0430  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CE1 
49297 C  CE2 . TYR H  470 0.3991 0.4504 0.4288 -0.0281 -0.0946 0.0501  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CE2 
49298 C  CZ  . TYR H  470 0.3950 0.4661 0.4285 -0.0309 -0.0970 0.0459  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H CZ  
49299 O  OH  . TYR H  470 0.3914 0.4718 0.4123 -0.0383 -0.0950 0.0437  ? ? ? ? ? ? 713  TYR H OH  
49300 N  N   . GLY H  471 0.4073 0.4463 0.5223 0.0179  -0.0860 0.0335  ? ? ? ? ? ? 714  GLY H N   
49301 C  CA  . GLY H  471 0.4158 0.4512 0.5467 0.0300  -0.0867 0.0322  ? ? ? ? ? ? 714  GLY H CA  
49302 C  C   . GLY H  471 0.4298 0.4386 0.5470 0.0342  -0.0890 0.0368  ? ? ? ? ? ? 714  GLY H C   
49303 O  O   . GLY H  471 0.4346 0.4314 0.5327 0.0273  -0.0938 0.0436  ? ? ? ? ? ? 714  GLY H O   
49304 N  N   . LYS H  472 0.4379 0.4373 0.5645 0.0452  -0.0856 0.0329  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H N   
49305 C  CA  . LYS H  472 0.4533 0.4254 0.5670 0.0495  -0.0877 0.0356  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H CA  
49306 C  C   . LYS H  472 0.4682 0.4271 0.5702 0.0471  -0.1022 0.0472  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H C   
49307 O  O   . LYS H  472 0.4771 0.4414 0.5884 0.0519  -0.1130 0.0528  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H O   
49308 C  CB  . LYS H  472 0.4637 0.4301 0.5918 0.0638  -0.0850 0.0299  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H CB  
49309 C  CG  . LYS H  472 0.4787 0.4164 0.5933 0.0684  -0.0836 0.0286  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H CG  
49310 C  CD  . LYS H  472 0.4837 0.4226 0.6132 0.0818  -0.0751 0.0187  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H CD  
49311 C  CE  . LYS H  472 0.4966 0.4101 0.6124 0.0864  -0.0699 0.0136  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H CE  
49312 N  NZ  . LYS H  472 0.5188 0.4061 0.6254 0.0902  -0.0829 0.0198  ? ? ? ? ? ? 715  LYS H NZ  
49313 N  N   . GLY H  473 0.4721 0.4136 0.5537 0.0394  -0.1027 0.0515  ? ? ? ? ? ? 716  GLY H N   
49314 C  CA  . GLY H  473 0.4888 0.4157 0.5589 0.0365  -0.1159 0.0633  ? ? ? ? ? ? 716  GLY H CA  
49315 C  C   . GLY H  473 0.4852 0.4272 0.5489 0.0266  -0.1235 0.0723  ? ? ? ? ? ? 716  GLY H C   
49316 O  O   . GLY H  473 0.5011 0.4345 0.5579 0.0250  -0.1357 0.0837  ? ? ? ? ? ? 716  GLY H O   
49317 N  N   . ALA H  474 0.4663 0.4301 0.5312 0.0199  -0.1167 0.0675  ? ? ? ? ? ? 717  ALA H N   
49318 C  CA  . ALA H  474 0.4630 0.4393 0.5160 0.0088  -0.1217 0.0745  ? ? ? ? ? ? 717  ALA H CA  
49319 C  C   . ALA H  474 0.4488 0.4276 0.4890 -0.0009 -0.1114 0.0700  ? ? ? ? ? ? 717  ALA H C   
49320 O  O   . ALA H  474 0.4330 0.4253 0.4796 -0.0021 -0.1023 0.0607  ? ? ? ? ? ? 717  ALA H O   
49321 C  CB  . ALA H  474 0.4577 0.4588 0.5232 0.0098  -0.1264 0.0736  ? ? ? ? ? ? 717  ALA H CB  
49322 N  N   . LEU H  475 0.4553 0.4206 0.4784 -0.0079 -0.1130 0.0766  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H N   
49323 C  CA  . LEU H  475 0.4428 0.4107 0.4549 -0.0162 -0.1038 0.0725  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H CA  
49324 C  C   . LEU H  475 0.4360 0.4249 0.4421 -0.0244 -0.1054 0.0748  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H C   
49325 O  O   . LEU H  475 0.4231 0.4209 0.4245 -0.0297 -0.0973 0.0689  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H O   
49326 C  CB  . LEU H  475 0.4523 0.4001 0.4494 -0.0212 -0.1048 0.0785  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H CB  
49327 C  CG  . LEU H  475 0.4589 0.3836 0.4565 -0.0153 -0.1013 0.0742  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H CG  
49328 C  CD1 . LEU H  475 0.4670 0.3757 0.4493 -0.0228 -0.1030 0.0799  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H CD1 
49329 C  CD2 . LEU H  475 0.4438 0.3739 0.4484 -0.0114 -0.0889 0.0617  ? ? ? ? ? ? 718  LEU H CD2 
49330 N  N   . LYS H  476 0.4462 0.4428 0.4519 -0.0249 -0.1161 0.0831  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H N   
49331 C  CA  . LYS H  476 0.4434 0.4600 0.4410 -0.0326 -0.1187 0.0858  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H CA  
49332 C  C   . LYS H  476 0.4416 0.4769 0.4508 -0.0289 -0.1236 0.0827  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H C   
49333 O  O   . LYS H  476 0.4464 0.4792 0.4703 -0.0203 -0.1282 0.0824  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H O   
49334 C  CB  . LYS H  476 0.4589 0.4707 0.4404 -0.0395 -0.1271 0.0998  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H CB  
49335 C  CG  . LYS H  476 0.4544 0.4618 0.4229 -0.0475 -0.1202 0.1003  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H CG  
49336 C  CD  . LYS H  476 0.4693 0.4756 0.4227 -0.0559 -0.1275 0.1144  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H CD  
49337 C  CE  . LYS H  476 0.4872 0.4692 0.4413 -0.0529 -0.1356 0.1239  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H CE  
49338 N  NZ  . LYS H  476 0.5021 0.4817 0.4404 -0.0635 -0.1414 0.1385  ? ? ? ? ? ? 719  LYS H NZ  
49339 N  N   . ALA H  477 0.4353 0.4900 0.4385 -0.0352 -0.1226 0.0798  ? ? ? ? ? ? 720  ALA H N   
49340 C  CA  . ALA H  477 0.4337 0.5075 0.4469 -0.0330 -0.1275 0.0756  ? ? ? ? ? ? 720  ALA H CA  
49341 C  C   . ALA H  477 0.4516 0.5251 0.4645 -0.0301 -0.1416 0.0876  ? ? ? ? ? ? 720  ALA H C   
49342 O  O   . ALA H  477 0.4540 0.5367 0.4809 -0.0244 -0.1479 0.0861  ? ? ? ? ? ? 720  ALA H O   
49343 C  CB  . ALA H  477 0.4280 0.5199 0.4312 -0.0406 -0.1252 0.0710  ? ? ? ? ? ? 720  ALA H CB  
49344 N  N   . THR H  478 0.4653 0.5273 0.4628 -0.0343 -0.1466 0.1001  ? ? ? ? ? ? 721  THR H N   
49345 C  CA  . THR H  478 0.4852 0.5455 0.4785 -0.0332 -0.1605 0.1135  ? ? ? ? ? ? 721  THR H CA  
49346 C  C   . THR H  478 0.4971 0.5359 0.5008 -0.0241 -0.1664 0.1192  ? ? ? ? ? ? 721  THR H C   
49347 O  O   . THR H  478 0.5143 0.5505 0.5186 -0.0208 -0.1787 0.1296  ? ? ? ? ? ? 721  THR H O   
49348 C  CB  . THR H  478 0.4972 0.5568 0.4678 -0.0434 -0.1637 0.1259  ? ? ? ? ? ? 721  THR H CB  
49349 O  OG1 . THR H  478 0.4992 0.5378 0.4644 -0.0456 -0.1592 0.1297  ? ? ? ? ? ? 721  THR H OG1 
49350 C  CG2 . THR H  478 0.4874 0.5675 0.4464 -0.0516 -0.1572 0.1200  ? ? ? ? ? ? 721  THR H CG2 
49351 N  N   . ASP H  479 0.4895 0.5127 0.5009 -0.0195 -0.1579 0.1122  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H N   
49352 C  CA  . ASP H  479 0.5015 0.5037 0.5231 -0.0097 -0.1624 0.1151  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H CA  
49353 C  C   . ASP H  479 0.4999 0.5123 0.5430 0.0011  -0.1659 0.1094  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H C   
49354 O  O   . ASP H  479 0.4826 0.5115 0.5379 0.0026  -0.1579 0.0975  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H O   
49355 C  CB  . ASP H  479 0.4938 0.4786 0.5166 -0.0077 -0.1513 0.1072  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H CB  
49356 C  CG  . ASP H  479 0.4980 0.4696 0.5017 -0.0175 -0.1492 0.1135  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H CG  
49357 O  OD1 . ASP H  479 0.5143 0.4812 0.5060 -0.0232 -0.1589 0.1271  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H OD1 
49358 O  OD2 . ASP H  479 0.4857 0.4528 0.4866 -0.0200 -0.1382 0.1055  ? ? ? ? ? ? 722  ASP H OD2 
49359 N  N   . THR H  480 0.5182 0.5211 0.5678 0.0090  -0.1776 0.1177  ? ? ? ? ? ? 723  THR H N   
49360 C  CA  . THR H  480 0.5169 0.5329 0.5888 0.0197  -0.1815 0.1126  ? ? ? ? ? ? 723  THR H CA  
49361 C  C   . THR H  480 0.5188 0.5212 0.6087 0.0329  -0.1777 0.1058  ? ? ? ? ? ? 723  THR H C   
49362 O  O   . THR H  480 0.5199 0.5332 0.6299 0.0427  -0.1816 0.1025  ? ? ? ? ? ? 723  THR H O   
49363 C  CB  . THR H  480 0.5362 0.5567 0.6079 0.0222  -0.1983 0.1252  ? ? ? ? ? ? 723  THR H CB  
49364 O  OG1 . THR H  480 0.5570 0.5516 0.6285 0.0293  -0.2061 0.1340  ? ? ? ? ? ? 723  THR H OG1 
49365 C  CG2 . THR H  480 0.5419 0.5706 0.5905 0.0092  -0.2037 0.1354  ? ? ? ? ? ? 723  THR H CG2 
49366 N  N   . GLY H  481 0.5209 0.5003 0.6039 0.0335  -0.1707 0.1036  ? ? ? ? ? ? 724  GLY H N   
49367 C  CA  . GLY H  481 0.5234 0.4899 0.6214 0.0462  -0.1654 0.0953  ? ? ? ? ? ? 724  GLY H CA  
49368 C  C   . GLY H  481 0.5394 0.5033 0.6558 0.0608  -0.1755 0.0976  ? ? ? ? ? ? 724  GLY H C   
49369 O  O   . GLY H  481 0.5592 0.5133 0.6709 0.0624  -0.1895 0.1096  ? ? ? ? ? ? 724  GLY H O   
49370 N  N   . ASP H  482 0.5320 0.5050 0.6696 0.0717  -0.1683 0.0863  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H N   
49371 C  CA  . ASP H  482 0.5465 0.5193 0.7048 0.0874  -0.1766 0.0866  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H CA  
49372 C  C   . ASP H  482 0.5300 0.5302 0.7135 0.0939  -0.1681 0.0748  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H C   
49373 O  O   . ASP H  482 0.5094 0.5298 0.6934 0.0846  -0.1593 0.0691  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H O   
49374 C  CB  . ASP H  482 0.5645 0.5071 0.7216 0.0979  -0.1762 0.0848  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H CB  
49375 C  CG  . ASP H  482 0.5523 0.4907 0.7101 0.0996  -0.1588 0.0710  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H CG  
49376 O  OD1 . ASP H  482 0.5305 0.4917 0.6972 0.0965  -0.1466 0.0617  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H OD1 
49377 O  OD2 . ASP H  482 0.5663 0.4775 0.7151 0.1038  -0.1577 0.0696  ? ? ? ? ? ? 725  ASP H OD2 
49378 N  N   . ARG H  483 0.5399 0.5411 0.7449 0.1097  -0.1704 0.0711  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H N   
49379 C  CA  . ARG H  483 0.5256 0.5554 0.7573 0.1159  -0.1627 0.0607  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H CA  
49380 C  C   . ARG H  483 0.5056 0.5412 0.7355 0.1098  -0.1437 0.0492  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H C   
49381 O  O   . ARG H  483 0.4884 0.5503 0.7322 0.1058  -0.1369 0.0431  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H O   
49382 C  CB  . ARG H  483 0.5400 0.5701 0.7957 0.1349  -0.1666 0.0576  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H CB  
49383 C  CG  . ARG H  483 0.5619 0.5566 0.8076 0.1447  -0.1681 0.0583  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H CG  
49384 C  CD  . ARG H  483 0.5801 0.5755 0.8496 0.1644  -0.1760 0.0571  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H CD  
49385 N  NE  . ARG H  483 0.5849 0.5971 0.8649 0.1651  -0.1921 0.0671  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H NE  
49386 C  CZ  . ARG H  483 0.6078 0.6014 0.8792 0.1679  -0.2098 0.0801  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H CZ  
49387 N  NH1 . ARG H  483 0.6281 0.5850 0.8820 0.1702  -0.2134 0.0843  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H NH1 
49388 N  NH2 . ARG H  483 0.6122 0.6231 0.8921 0.1680  -0.2243 0.0893  ? ? ? ? ? ? 726  ARG H NH2 
49389 N  N   . ILE H  484 0.5085 0.5197 0.7208 0.1080  -0.1357 0.0467  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H N   
49390 C  CA  . ILE H  484 0.4906 0.5089 0.7021 0.1029  -0.1179 0.0361  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H CA  
49391 C  C   . ILE H  484 0.4723 0.5020 0.6708 0.0859  -0.1143 0.0374  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H C   
49392 O  O   . ILE H  484 0.4550 0.5055 0.6639 0.0813  -0.1042 0.0301  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H O   
49393 C  CB  . ILE H  484 0.4981 0.4923 0.6995 0.1083  -0.1079 0.0297  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H CB  
49394 C  CG1 . ILE H  484 0.5035 0.5056 0.7279 0.1242  -0.1012 0.0205  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H CG1 
49395 C  CG2 . ILE H  484 0.4805 0.4788 0.6721 0.0981  -0.0930 0.0233  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H CG2 
49396 C  CD1 . ILE H  484 0.5199 0.5258 0.7637 0.1384  -0.1147 0.0244  ? ? ? ? ? ? 727  ILE H CD1 
49397 N  N   . THR H  485 0.4776 0.4943 0.6546 0.0770  -0.1230 0.0468  ? ? ? ? ? ? 728  THR H N   
49398 C  CA  . THR H  485 0.4636 0.4910 0.6276 0.0621  -0.1216 0.0485  ? ? ? ? ? ? 728  THR H CA  
49399 C  C   . THR H  485 0.4522 0.5104 0.6350 0.0605  -0.1230 0.0453  ? ? ? ? ? ? 728  THR H C   
49400 O  O   . THR H  485 0.4357 0.5085 0.6211 0.0529  -0.1138 0.0385  ? ? ? ? ? ? 728  THR H O   
49401 C  CB  . THR H  485 0.4752 0.4909 0.6188 0.0551  -0.1344 0.0611  ? ? ? ? ? ? 728  THR H CB  
49402 O  OG1 . THR H  485 0.4941 0.4818 0.6288 0.0609  -0.1394 0.0666  ? ? ? ? ? ? 728  THR H OG1 
49403 C  CG2 . THR H  485 0.4631 0.4804 0.5865 0.0403  -0.1290 0.0616  ? ? ? ? ? ? 728  THR H CG2 
49404 N  N   . ARG H  486 0.4626 0.5300 0.6593 0.0679  -0.1355 0.0502  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H N   
49405 C  CA  . ARG H  486 0.4545 0.5514 0.6690 0.0662  -0.1398 0.0481  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H CA  
49406 C  C   . ARG H  486 0.4386 0.5543 0.6734 0.0666  -0.1266 0.0365  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H C   
49407 O  O   . ARG H  486 0.4269 0.5624 0.6668 0.0581  -0.1255 0.0330  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H O   
49408 C  CB  . ARG H  486 0.4698 0.5738 0.6997 0.0767  -0.1552 0.0547  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H CB  
49409 C  CG  . ARG H  486 0.4621 0.5985 0.7125 0.0751  -0.1605 0.0519  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H CG  
49410 C  CD  . ARG H  486 0.4736 0.6152 0.7137 0.0710  -0.1782 0.0627  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H CD  
49411 N  NE  . ARG H  486 0.4698 0.6416 0.7292 0.0703  -0.1860 0.0604  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H NE  
49412 C  CZ  . ARG H  486 0.4665 0.6528 0.7163 0.0593  -0.1921 0.0615  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H CZ  
49413 N  NH1 . ARG H  486 0.4657 0.6410 0.6876 0.0483  -0.1907 0.0648  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H NH1 
49414 N  NH2 . ARG H  486 0.4648 0.6776 0.7332 0.0593  -0.1999 0.0589  ? ? ? ? ? ? 729  ARG H NH2 
49415 N  N   . THR H  487 0.4399 0.5499 0.6863 0.0764  -0.1169 0.0306  ? ? ? ? ? ? 730  THR H N   
49416 C  CA  . THR H  487 0.4263 0.5556 0.6930 0.0767  -0.1035 0.0204  ? ? ? ? ? ? 730  THR H CA  
49417 C  C   . THR H  487 0.4163 0.5343 0.6690 0.0698  -0.0874 0.0146  ? ? ? ? ? ? 730  THR H C   
49418 O  O   . THR H  487 0.4098 0.5365 0.6759 0.0722  -0.0747 0.0071  ? ? ? ? ? ? 730  THR H O   
49419 C  CB  . THR H  487 0.4332 0.5704 0.7253 0.0920  -0.1006 0.0162  ? ? ? ? ? ? 730  THR H CB  
49420 O  OG1 . THR H  487 0.4470 0.5570 0.7268 0.1010  -0.0996 0.0174  ? ? ? ? ? ? 730  THR H OG1 
49421 C  CG2 . THR H  487 0.4408 0.5962 0.7539 0.0994  -0.1153 0.0204  ? ? ? ? ? ? 730  THR H CG2 
49422 N  N   . SER H  488 0.4159 0.5156 0.6420 0.0612  -0.0882 0.0184  ? ? ? ? ? ? 731  SER H N   
49423 C  CA  . SER H  488 0.4062 0.4966 0.6182 0.0536  -0.0747 0.0136  ? ? ? ? ? ? 731  SER H CA  
49424 C  C   . SER H  488 0.3981 0.4902 0.5933 0.0399  -0.0778 0.0161  ? ? ? ? ? ? 731  SER H C   
49425 O  O   . SER H  488 0.4000 0.5022 0.5951 0.0365  -0.0895 0.0209  ? ? ? ? ? ? 731  SER H O   
49426 C  CB  . SER H  488 0.4163 0.4787 0.6113 0.0588  -0.0707 0.0144  ? ? ? ? ? ? 731  SER H CB  
49427 O  OG  . SER H  488 0.4289 0.4741 0.6082 0.0590  -0.0833 0.0232  ? ? ? ? ? ? 731  SER H OG  
49428 N  N   . GLY H  489 0.3904 0.4727 0.5709 0.0328  -0.0674 0.0129  ? ? ? ? ? ? 732  GLY H N   
49429 C  CA  . GLY H  489 0.3816 0.4670 0.5482 0.0205  -0.0675 0.0130  ? ? ? ? ? ? 732  GLY H CA  
49430 C  C   . GLY H  489 0.3695 0.4735 0.5507 0.0151  -0.0598 0.0055  ? ? ? ? ? ? 732  GLY H C   
49431 O  O   . GLY H  489 0.3677 0.4837 0.5703 0.0200  -0.0547 0.0012  ? ? ? ? ? ? 732  GLY H O   
49432 N  N   . VAL H  490 0.3623 0.4689 0.5330 0.0048  -0.0588 0.0036  ? ? ? ? ? ? 733  VAL H N   
49433 C  CA  . VAL H  490 0.3532 0.4748 0.5375 -0.0008 -0.0525 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 733  VAL H CA  
49434 C  C   . VAL H  490 0.3488 0.4722 0.5198 -0.0111 -0.0549 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 733  VAL H C   
49435 O  O   . VAL H  490 0.3514 0.4636 0.5014 -0.0135 -0.0584 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 733  VAL H O   
49436 C  CB  . VAL H  490 0.3491 0.4636 0.5365 0.0000  -0.0376 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 733  VAL H CB  
49437 C  CG1 . VAL H  490 0.3491 0.4421 0.5120 -0.0024 -0.0324 -0.0061 ? ? ? ? ? ? 733  VAL H CG1 
49438 C  CG2 . VAL H  490 0.3414 0.4702 0.5425 -0.0073 -0.0316 -0.0136 ? ? ? ? ? ? 733  VAL H CG2 
49439 N  N   . VAL H  491 0.3433 0.4814 0.5273 -0.0171 -0.0531 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 734  VAL H N   
49440 C  CA  . VAL H  491 0.3404 0.4804 0.5137 -0.0264 -0.0545 -0.0151 ? ? ? ? ? ? 734  VAL H CA  
49441 C  C   . VAL H  491 0.3344 0.4762 0.5182 -0.0315 -0.0440 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 734  VAL H C   
49442 O  O   . VAL H  491 0.3329 0.4871 0.5390 -0.0309 -0.0411 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 734  VAL H O   
49443 C  CB  . VAL H  491 0.3444 0.5016 0.5214 -0.0296 -0.0680 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 734  VAL H CB  
49444 C  CG1 . VAL H  491 0.3437 0.5202 0.5481 -0.0290 -0.0705 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 734  VAL H CG1 
49445 C  CG2 . VAL H  491 0.3439 0.5013 0.5056 -0.0382 -0.0698 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 734  VAL H CG2 
49446 N  N   . VAL H  492 0.3319 0.4609 0.4995 -0.0364 -0.0379 -0.0240 ? ? ? ? ? ? 735  VAL H N   
49447 C  CA  . VAL H  492 0.3284 0.4556 0.5016 -0.0424 -0.0289 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 735  VAL H CA  
49448 C  C   . VAL H  492 0.3294 0.4599 0.4951 -0.0497 -0.0346 -0.0350 ? ? ? ? ? ? 735  VAL H C   
49449 O  O   . VAL H  492 0.3312 0.4564 0.4779 -0.0497 -0.0393 -0.0335 ? ? ? ? ? ? 735  VAL H O   
49450 C  CB  . VAL H  492 0.3268 0.4348 0.4851 -0.0418 -0.0184 -0.0285 ? ? ? ? ? ? 735  VAL H CB  
49451 C  CG1 . VAL H  492 0.3255 0.4308 0.4875 -0.0489 -0.0112 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 735  VAL H CG1 
49452 C  CG2 . VAL H  492 0.3276 0.4298 0.4904 -0.0345 -0.0111 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 735  VAL H CG2 
49453 N  N   . ILE H  493 0.3296 0.4684 0.5097 -0.0560 -0.0338 -0.0413 ? ? ? ? ? ? 736  ILE H N   
49454 C  CA  . ILE H  493 0.3326 0.4722 0.5048 -0.0626 -0.0387 -0.0480 ? ? ? ? ? ? 736  ILE H CA  
49455 C  C   . ILE H  493 0.3327 0.4626 0.5079 -0.0684 -0.0298 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 736  ILE H C   
49456 O  O   . ILE H  493 0.3320 0.4656 0.5255 -0.0707 -0.0242 -0.0534 ? ? ? ? ? ? 736  ILE H O   
49457 C  CB  . ILE H  493 0.3366 0.4951 0.5222 -0.0660 -0.0496 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 736  ILE H CB  
49458 C  CG1 . ILE H  493 0.3386 0.5058 0.5196 -0.0603 -0.0594 -0.0463 ? ? ? ? ? ? 736  ILE H CG1 
49459 C  CG2 . ILE H  493 0.3420 0.5003 0.5176 -0.0722 -0.0548 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 736  ILE H CG2 
49460 C  CD1 . ILE H  493 0.3447 0.5297 0.5323 -0.0639 -0.0721 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 736  ILE H CD1 
49461 N  N   . GLU H  494 0.3347 0.4529 0.4931 -0.0707 -0.0286 -0.0566 ? ? ? ? ? ? 737  GLU H N   
49462 C  CA  . GLU H  494 0.3369 0.4435 0.4975 -0.0757 -0.0209 -0.0608 ? ? ? ? ? ? 737  GLU H CA  
49463 C  C   . GLU H  494 0.3435 0.4468 0.4966 -0.0806 -0.0256 -0.0697 ? ? ? ? ? ? 737  GLU H C   
49464 O  O   . GLU H  494 0.3457 0.4517 0.4841 -0.0791 -0.0323 -0.0723 ? ? ? ? ? ? 737  GLU H O   
49465 C  CB  . GLU H  494 0.3339 0.4236 0.4826 -0.0719 -0.0108 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 737  GLU H CB  
49466 C  CG  . GLU H  494 0.3301 0.4222 0.4880 -0.0675 -0.0051 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 737  GLU H CG  
49467 C  CD  . GLU H  494 0.3293 0.4052 0.4770 -0.0647 0.0051  -0.0443 ? ? ? ? ? ? 737  GLU H CD  
49468 O  OE1 . GLU H  494 0.3311 0.3943 0.4648 -0.0660 0.0070  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 737  GLU H OE1 
49469 O  OE2 . GLU H  494 0.3280 0.4041 0.4812 -0.0607 0.0111  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 737  GLU H OE2 
49470 N  N   . GLY H  495 0.3485 0.4459 0.5119 -0.0867 -0.0221 -0.0745 ? ? ? ? ? ? 738  GLY H N   
49471 C  CA  . GLY H  495 0.3573 0.4474 0.5144 -0.0910 -0.0255 -0.0840 ? ? ? ? ? ? 738  GLY H CA  
49472 C  C   . GLY H  495 0.3605 0.4327 0.5198 -0.0937 -0.0159 -0.0831 ? ? ? ? ? ? 738  GLY H C   
49473 O  O   . GLY H  495 0.3589 0.4311 0.5328 -0.0962 -0.0093 -0.0781 ? ? ? ? ? ? 738  GLY H O   
49474 N  N   . ASN H  496 0.3656 0.4229 0.5103 -0.0925 -0.0145 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 739  ASN H N   
49475 C  CA  . ASN H  496 0.3701 0.4093 0.5158 -0.0945 -0.0060 -0.0848 ? ? ? ? ? ? 739  ASN H CA  
49476 C  C   . ASN H  496 0.3832 0.4133 0.5339 -0.1005 -0.0094 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 739  ASN H C   
49477 O  O   . ASN H  496 0.3901 0.4022 0.5360 -0.1009 -0.0046 -0.0941 ? ? ? ? ? ? 739  ASN H O   
49478 C  CB  . ASN H  496 0.3665 0.3928 0.4934 -0.0878 -0.0002 -0.0799 ? ? ? ? ? ? 739  ASN H CB  
49479 C  CG  . ASN H  496 0.3712 0.3925 0.4830 -0.0848 -0.0047 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 739  ASN H CG  
49480 O  OD1 . ASN H  496 0.3759 0.4059 0.4886 -0.0866 -0.0126 -0.0954 ? ? ? ? ? ? 739  ASN H OD1 
49481 N  ND2 . ASN H  496 0.3710 0.3793 0.4687 -0.0799 0.0000  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 739  ASN H ND2 
49482 N  N   . ASN H  497 0.3885 0.4301 0.5485 -0.1053 -0.0182 -0.1022 ? ? ? ? ? ? 740  ASN H N   
49483 C  CA  . ASN H  497 0.4033 0.4356 0.5704 -0.1120 -0.0223 -0.1118 ? ? ? ? ? ? 740  ASN H CA  
49484 C  C   . ASN H  497 0.4082 0.4514 0.5990 -0.1217 -0.0267 -0.1144 ? ? ? ? ? ? 740  ASN H C   
49485 O  O   . ASN H  497 0.4048 0.4675 0.6015 -0.1223 -0.0344 -0.1170 ? ? ? ? ? ? 740  ASN H O   
49486 C  CB  . ASN H  497 0.4099 0.4429 0.5621 -0.1086 -0.0304 -0.1227 ? ? ? ? ? ? 740  ASN H CB  
49487 C  CG  . ASN H  497 0.4271 0.4477 0.5836 -0.1139 -0.0349 -0.1339 ? ? ? ? ? ? 740  ASN H CG  
49488 O  OD1 . ASN H  497 0.4351 0.4445 0.5780 -0.1096 -0.0360 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 740  ASN H OD1 
49489 N  ND2 . ASN H  497 0.4341 0.4561 0.6108 -0.1234 -0.0374 -0.1357 ? ? ? ? ? ? 740  ASN H ND2 
49490 N  N   . PRO H  498 0.4171 0.4487 0.6222 -0.1296 -0.0223 -0.1131 ? ? ? ? ? ? 741  PRO H N   
49491 C  CA  . PRO H  498 0.4210 0.4642 0.6509 -0.1396 -0.0247 -0.1134 ? ? ? ? ? ? 741  PRO H CA  
49492 C  C   . PRO H  498 0.4296 0.4829 0.6649 -0.1441 -0.0379 -0.1256 ? ? ? ? ? ? 741  PRO H C   
49493 O  O   . PRO H  498 0.4286 0.4997 0.6826 -0.1499 -0.0426 -0.1261 ? ? ? ? ? ? 741  PRO H O   
49494 C  CB  . PRO H  498 0.4339 0.4571 0.6720 -0.1474 -0.0190 -0.1117 ? ? ? ? ? ? 741  PRO H CB  
49495 C  CG  . PRO H  498 0.4306 0.4371 0.6514 -0.1402 -0.0099 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 741  PRO H CG  
49496 C  CD  . PRO H  498 0.4241 0.4319 0.6229 -0.1297 -0.0142 -0.1093 ? ? ? ? ? ? 741  PRO H CD  
49497 N  N   . SER H  499 0.4389 0.4820 0.6579 -0.1410 -0.0440 -0.1359 ? ? ? ? ? ? 742  SER H N   
49498 C  CA  . SER H  499 0.4502 0.5016 0.6730 -0.1456 -0.0566 -0.1487 ? ? ? ? ? ? 742  SER H CA  
49499 C  C   . SER H  499 0.4435 0.5133 0.6523 -0.1384 -0.0641 -0.1521 ? ? ? ? ? ? 742  SER H C   
49500 O  O   . SER H  499 0.4545 0.5304 0.6595 -0.1402 -0.0749 -0.1638 ? ? ? ? ? ? 742  SER H O   
49501 C  CB  . SER H  499 0.4700 0.4990 0.6866 -0.1484 -0.0602 -0.1603 ? ? ? ? ? ? 742  SER H CB  
49502 O  OG  . SER H  499 0.4684 0.4841 0.6627 -0.1385 -0.0555 -0.1605 ? ? ? ? ? ? 742  SER H OG  
49503 N  N   . LEU H  500 0.4270 0.5060 0.6282 -0.1307 -0.0587 -0.1415 ? ? ? ? ? ? 743  LEU H N   
49504 C  CA  . LEU H  500 0.4210 0.5198 0.6132 -0.1256 -0.0661 -0.1418 ? ? ? ? ? ? 743  LEU H CA  
49505 C  C   . LEU H  500 0.4284 0.5458 0.6347 -0.1322 -0.0786 -0.1489 ? ? ? ? ? ? 743  LEU H C   
49506 O  O   . LEU H  500 0.4297 0.5535 0.6597 -0.1400 -0.0797 -0.1477 ? ? ? ? ? ? 743  LEU H O   
49507 C  CB  . LEU H  500 0.4039 0.5111 0.5959 -0.1195 -0.0595 -0.1280 ? ? ? ? ? ? 743  LEU H CB  
49508 C  CG  . LEU H  500 0.3981 0.5245 0.5815 -0.1140 -0.0670 -0.1256 ? ? ? ? ? ? 743  LEU H CG  
49509 C  CD1 . LEU H  500 0.4035 0.5287 0.5620 -0.1091 -0.0716 -0.1317 ? ? ? ? ? ? 743  LEU H CD1 
49510 C  CD2 . LEU H  500 0.3837 0.5132 0.5671 -0.1079 -0.0598 -0.1124 ? ? ? ? ? ? 743  LEU H CD2 
49511 N  N   . ARG H  501 0.4340 0.5616 0.6257 -0.1291 -0.0883 -0.1561 ? ? ? ? ? ? 744  ARG H N   
49512 C  CA  . ARG H  501 0.4435 0.5884 0.6455 -0.1351 -0.1016 -0.1640 ? ? ? ? ? ? 744  ARG H CA  
49513 C  C   . ARG H  501 0.4436 0.6056 0.6280 -0.1290 -0.1102 -0.1647 ? ? ? ? ? ? 744  ARG H C   
49514 O  O   . ARG H  501 0.4527 0.6098 0.6149 -0.1255 -0.1127 -0.1728 ? ? ? ? ? ? 744  ARG H O   
49515 C  CB  . ARG H  501 0.4636 0.5960 0.6636 -0.1411 -0.1076 -0.1798 ? ? ? ? ? ? 744  ARG H CB  
49516 C  CG  . ARG H  501 0.4764 0.6228 0.6907 -0.1497 -0.1212 -0.1892 ? ? ? ? ? ? 744  ARG H CG  
49517 C  CD  . ARG H  501 0.4675 0.6221 0.7116 -0.1565 -0.1181 -0.1800 ? ? ? ? ? ? 744  ARG H CD  
49518 N  NE  . ARG H  501 0.4652 0.5992 0.7184 -0.1596 -0.1055 -0.1748 ? ? ? ? ? ? 744  ARG H NE  
49519 C  CZ  . ARG H  501 0.4571 0.5952 0.7345 -0.1650 -0.0986 -0.1651 ? ? ? ? ? ? 744  ARG H CZ  
49520 N  NH1 . ARG H  501 0.4497 0.6123 0.7460 -0.1671 -0.1030 -0.1600 ? ? ? ? ? ? 744  ARG H NH1 
49521 N  NH2 . ARG H  501 0.4579 0.5766 0.7410 -0.1683 -0.0875 -0.1603 ? ? ? ? ? ? 744  ARG H NH2 
49522 N  N   . LEU H  502 0.4357 0.6176 0.6284 -0.1276 -0.1151 -0.1566 ? ? ? ? ? ? 745  LEU H N   
49523 C  CA  . LEU H  502 0.4384 0.6346 0.6113 -0.1220 -0.1236 -0.1563 ? ? ? ? ? ? 745  LEU H CA  
49524 C  C   . LEU H  502 0.4563 0.6638 0.6274 -0.1272 -0.1381 -0.1696 ? ? ? ? ? ? 745  LEU H C   
49525 O  O   . LEU H  502 0.4622 0.6741 0.6546 -0.1352 -0.1437 -0.1750 ? ? ? ? ? ? 745  LEU H O   
49526 C  CB  . LEU H  502 0.4260 0.6376 0.6052 -0.1173 -0.1247 -0.1424 ? ? ? ? ? ? 745  LEU H CB  
49527 C  CG  . LEU H  502 0.4122 0.6152 0.5801 -0.1093 -0.1138 -0.1302 ? ? ? ? ? ? 745  LEU H CG  
49528 C  CD1 . LEU H  502 0.4053 0.5914 0.5847 -0.1113 -0.1014 -0.1285 ? ? ? ? ? ? 745  LEU H CD1 
49529 C  CD2 . LEU H  502 0.4033 0.6202 0.5794 -0.1048 -0.1164 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 745  LEU H CD2 
49530 N  N   . LYS H  503 0.4660 0.6792 0.6120 -0.1233 -0.1443 -0.1748 ? ? ? ? ? ? 746  LYS H N   
49531 C  CA  . LYS H  503 0.4838 0.7113 0.6269 -0.1277 -0.1595 -0.1864 ? ? ? ? ? ? 746  LYS H CA  
49532 C  C   . LYS H  503 0.4801 0.7298 0.6369 -0.1285 -0.1691 -0.1782 ? ? ? ? ? ? 746  LYS H C   
49533 O  O   . LYS H  503 0.4657 0.7212 0.6257 -0.1232 -0.1651 -0.1635 ? ? ? ? ? ? 746  LYS H O   
49534 C  CB  . LYS H  503 0.4956 0.7271 0.6071 -0.1226 -0.1634 -0.1923 ? ? ? ? ? ? 746  LYS H CB  
49535 C  CG  . LYS H  503 0.5059 0.7199 0.6013 -0.1212 -0.1578 -0.2049 ? ? ? ? ? ? 746  LYS H CG  
49536 C  CD  . LYS H  503 0.5079 0.7271 0.5724 -0.1131 -0.1550 -0.2027 ? ? ? ? ? ? 746  LYS H CD  
49537 C  CE  . LYS H  503 0.5224 0.7290 0.5693 -0.1107 -0.1516 -0.2180 ? ? ? ? ? ? 746  LYS H CE  
49538 N  NZ  . LYS H  503 0.5103 0.6952 0.5631 -0.1080 -0.1376 -0.2143 ? ? ? ? ? ? 746  LYS H NZ  
49539 N  N   . ALA H  504 0.4948 0.7571 0.6589 -0.1347 -0.1829 -0.1881 ? ? ? ? ? ? 747  ALA H N   
49540 C  CA  . ALA H  504 0.4937 0.7788 0.6716 -0.1354 -0.1940 -0.1814 ? ? ? ? ? ? 747  ALA H CA  
49541 C  C   . ALA H  504 0.4914 0.7867 0.6468 -0.1268 -0.1965 -0.1707 ? ? ? ? ? ? 747  ALA H C   
49542 O  O   . ALA H  504 0.4844 0.7940 0.6500 -0.1237 -0.2010 -0.1590 ? ? ? ? ? ? 747  ALA H O   
49543 C  CB  . ALA H  504 0.5129 0.8097 0.6964 -0.1431 -0.2096 -0.1950 ? ? ? ? ? ? 747  ALA H CB  
49544 N  N   . SER H  505 0.4982 0.7865 0.6234 -0.1227 -0.1935 -0.1742 ? ? ? ? ? ? 748  SER H N   
49545 C  CA  . SER H  505 0.4977 0.7960 0.6018 -0.1158 -0.1959 -0.1629 ? ? ? ? ? ? 748  SER H CA  
49546 C  C   . SER H  505 0.4810 0.7663 0.5773 -0.1092 -0.1814 -0.1501 ? ? ? ? ? ? 748  SER H C   
49547 O  O   . SER H  505 0.4816 0.7716 0.5575 -0.1040 -0.1816 -0.1409 ? ? ? ? ? ? 748  SER H O   
49548 C  CB  . SER H  505 0.5181 0.8229 0.5919 -0.1154 -0.2034 -0.1729 ? ? ? ? ? ? 748  SER H CB  
49549 O  OG  . SER H  505 0.5223 0.8107 0.5835 -0.1154 -0.1944 -0.1845 ? ? ? ? ? ? 748  SER H OG  
49550 N  N   . ASP H  506 0.4675 0.7365 0.5790 -0.1098 -0.1691 -0.1490 ? ? ? ? ? ? 749  ASP H N   
49551 C  CA  . ASP H  506 0.4526 0.7091 0.5562 -0.1036 -0.1559 -0.1372 ? ? ? ? ? ? 749  ASP H CA  
49552 C  C   . ASP H  506 0.4399 0.7024 0.5567 -0.0995 -0.1555 -0.1213 ? ? ? ? ? ? 749  ASP H C   
49553 O  O   . ASP H  506 0.4370 0.7082 0.5786 -0.1019 -0.1601 -0.1200 ? ? ? ? ? ? 749  ASP H O   
49554 C  CB  . ASP H  506 0.4445 0.6807 0.5564 -0.1050 -0.1429 -0.1413 ? ? ? ? ? ? 749  ASP H CB  
49555 C  CG  . ASP H  506 0.4546 0.6803 0.5466 -0.1050 -0.1396 -0.1532 ? ? ? ? ? ? 749  ASP H CG  
49556 O  OD1 . ASP H  506 0.4622 0.6941 0.5297 -0.1014 -0.1421 -0.1539 ? ? ? ? ? ? 749  ASP H OD1 
49557 O  OD2 . ASP H  506 0.4563 0.6678 0.5577 -0.1085 -0.1347 -0.1619 ? ? ? ? ? ? 749  ASP H OD2 
49558 N  N   . ARG H  507 0.4335 0.6915 0.5345 -0.0935 -0.1501 -0.1098 ? ? ? ? ? ? 750  ARG H N   
49559 C  CA  . ARG H  507 0.4227 0.6821 0.5339 -0.0884 -0.1487 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 750  ARG H CA  
49560 C  C   . ARG H  507 0.4115 0.6551 0.5129 -0.0836 -0.1363 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 750  ARG H C   
49561 O  O   . ARG H  507 0.4145 0.6532 0.4926 -0.0821 -0.1332 -0.0843 ? ? ? ? ? ? 750  ARG H O   
49562 C  CB  . ARG H  507 0.4321 0.7076 0.5348 -0.0858 -0.1617 -0.0869 ? ? ? ? ? ? 750  ARG H CB  
49563 C  CG  . ARG H  507 0.4475 0.7373 0.5483 -0.0911 -0.1739 -0.0988 ? ? ? ? ? ? 750  ARG H CG  
49564 C  CD  . ARG H  507 0.4606 0.7676 0.5500 -0.0895 -0.1883 -0.0927 ? ? ? ? ? ? 750  ARG H CD  
49565 N  NE  . ARG H  507 0.4580 0.7601 0.5305 -0.0838 -0.1850 -0.0778 ? ? ? ? ? ? 750  ARG H NE  
49566 C  CZ  . ARG H  507 0.4624 0.7737 0.5359 -0.0799 -0.1944 -0.0653 ? ? ? ? ? ? 750  ARG H CZ  
49567 N  NH1 . ARG H  507 0.4686 0.7960 0.5598 -0.0805 -0.2075 -0.0662 ? ? ? ? ? ? 750  ARG H NH1 
49568 N  NH2 . ARG H  507 0.4617 0.7663 0.5196 -0.0756 -0.1915 -0.0518 ? ? ? ? ? ? 750  ARG H NH2 
49569 N  N   . VAL H  508 0.3992 0.6360 0.5190 -0.0811 -0.1293 -0.0787 ? ? ? ? ? ? 751  VAL H N   
49570 C  CA  . VAL H  508 0.3897 0.6123 0.5016 -0.0762 -0.1192 -0.0691 ? ? ? ? ? ? 751  VAL H CA  
49571 C  C   . VAL H  508 0.3891 0.6169 0.5031 -0.0704 -0.1247 -0.0557 ? ? ? ? ? ? 751  VAL H C   
49572 O  O   . VAL H  508 0.3852 0.6182 0.5205 -0.0681 -0.1264 -0.0522 ? ? ? ? ? ? 751  VAL H O   
49573 C  CB  . VAL H  508 0.3791 0.5889 0.5066 -0.0768 -0.1074 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 751  VAL H CB  
49574 C  CG1 . VAL H  508 0.3705 0.5662 0.4903 -0.0714 -0.0982 -0.0612 ? ? ? ? ? ? 751  VAL H CG1 
49575 C  CG2 . VAL H  508 0.3827 0.5855 0.5061 -0.0822 -0.1035 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 751  VAL H CG2 
49576 N  N   . VAL H  509 0.3949 0.6223 0.4866 -0.0683 -0.1279 -0.0485 ? ? ? ? ? ? 752  VAL H N   
49577 C  CA  . VAL H  509 0.3985 0.6293 0.4884 -0.0634 -0.1349 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 752  VAL H CA  
49578 C  C   . VAL H  509 0.3906 0.6039 0.4758 -0.0588 -0.1256 -0.0257 ? ? ? ? ? ? 752  VAL H C   
49579 O  O   . VAL H  509 0.3928 0.5991 0.4573 -0.0593 -0.1228 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 752  VAL H O   
49580 C  CB  . VAL H  509 0.4128 0.6536 0.4796 -0.0648 -0.1450 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 752  VAL H CB  
49581 C  CG1 . VAL H  509 0.4185 0.6604 0.4829 -0.0600 -0.1526 -0.0171 ? ? ? ? ? ? 752  VAL H CG1 
49582 C  CG2 . VAL H  509 0.4225 0.6798 0.4917 -0.0689 -0.1548 -0.0415 ? ? ? ? ? ? 752  VAL H CG2 
49583 N  N   . VAL H  510 0.3824 0.5897 0.4872 -0.0547 -0.1208 -0.0230 ? ? ? ? ? ? 753  VAL H N   
49584 C  CA  . VAL H  510 0.3762 0.5664 0.4780 -0.0501 -0.1123 -0.0154 ? ? ? ? ? ? 753  VAL H CA  
49585 C  C   . VAL H  510 0.3829 0.5710 0.4826 -0.0442 -0.1196 -0.0028 ? ? ? ? ? ? 753  VAL H C   
49586 O  O   . VAL H  510 0.3845 0.5793 0.5022 -0.0396 -0.1249 -0.0003 ? ? ? ? ? ? 753  VAL H O   
49587 C  CB  . VAL H  510 0.3663 0.5507 0.4891 -0.0477 -0.1030 -0.0186 ? ? ? ? ? ? 753  VAL H CB  
49588 C  CG1 . VAL H  510 0.3609 0.5262 0.4757 -0.0444 -0.0929 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 753  VAL H CG1 
49589 C  CG2 . VAL H  510 0.3621 0.5501 0.4929 -0.0535 -0.0982 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 753  VAL H CG2 
49590 N  N   . ASN H  511 0.3874 0.5658 0.4663 -0.0444 -0.1195 0.0051  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H N   
49591 C  CA  . ASN H  511 0.3956 0.5671 0.4702 -0.0394 -0.1258 0.0180  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H CA  
49592 C  C   . ASN H  511 0.3899 0.5453 0.4758 -0.0330 -0.1186 0.0209  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H C   
49593 O  O   . ASN H  511 0.3833 0.5247 0.4620 -0.0340 -0.1083 0.0195  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H O   
49594 C  CB  . ASN H  511 0.4028 0.5690 0.4516 -0.0433 -0.1270 0.0253  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H CB  
49595 C  CG  . ASN H  511 0.4129 0.5688 0.4559 -0.0395 -0.1332 0.0392  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H CG  
49596 O  OD1 . ASN H  511 0.4156 0.5681 0.4735 -0.0328 -0.1375 0.0431  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H OD1 
49597 N  ND2 . ASN H  511 0.4197 0.5706 0.4417 -0.0437 -0.1338 0.0469  ? ? ? ? ? ? 754  ASN H ND2 
49598 N  N   . MET H  512 0.3936 0.5518 0.4969 -0.0260 -0.1242 0.0243  ? ? ? ? ? ? 755  MET H N   
49599 C  CA  . MET H  512 0.3895 0.5357 0.5068 -0.0186 -0.1174 0.0248  ? ? ? ? ? ? 755  MET H CA  
49600 C  C   . MET H  512 0.3995 0.5283 0.5069 -0.0135 -0.1210 0.0357  ? ? ? ? ? ? 755  MET H C   
49601 O  O   . MET H  512 0.3981 0.5131 0.5115 -0.0076 -0.1146 0.0358  ? ? ? ? ? ? 755  MET H O   
49602 C  CB  . MET H  512 0.3887 0.5490 0.5327 -0.0130 -0.1208 0.0214  ? ? ? ? ? ? 755  MET H CB  
49603 C  CG  . MET H  512 0.3807 0.5580 0.5369 -0.0188 -0.1183 0.0110  ? ? ? ? ? ? 755  MET H CG  
49604 S  SD  . MET H  512 0.3670 0.5339 0.5256 -0.0221 -0.1004 0.0022  ? ? ? ? ? ? 755  MET H SD  
49605 C  CE  . MET H  512 0.3655 0.5257 0.5431 -0.0118 -0.0936 0.0039  ? ? ? ? ? ? 755  MET H CE  
49606 N  N   . GLY H  513 0.4114 0.5406 0.5032 -0.0159 -0.1314 0.0449  ? ? ? ? ? ? 756  GLY H N   
49607 C  CA  . GLY H  513 0.4235 0.5351 0.5042 -0.0128 -0.1362 0.0565  ? ? ? ? ? ? 756  GLY H CA  
49608 C  C   . GLY H  513 0.4392 0.5532 0.5255 -0.0068 -0.1505 0.0661  ? ? ? ? ? ? 756  GLY H C   
49609 O  O   . GLY H  513 0.4392 0.5657 0.5454 -0.0009 -0.1551 0.0630  ? ? ? ? ? ? 756  GLY H O   
49610 N  N   . ALA H  514 0.4537 0.5555 0.5232 -0.0082 -0.1577 0.0784  ? ? ? ? ? ? 757  ALA H N   
49611 C  CA  . ALA H  514 0.4722 0.5734 0.5434 -0.0031 -0.1726 0.0899  ? ? ? ? ? ? 757  ALA H CA  
49612 C  C   . ALA H  514 0.4761 0.5748 0.5717 0.0096  -0.1766 0.0888  ? ? ? ? ? ? 757  ALA H C   
49613 O  O   . ALA H  514 0.4890 0.5946 0.5919 0.0148  -0.1896 0.0955  ? ? ? ? ? ? 757  ALA H O   
49614 C  CB  . ALA H  514 0.4874 0.5702 0.5377 -0.0069 -0.1773 0.1034  ? ? ? ? ? ? 757  ALA H CB  
49615 N  N   . ALA H  515 0.4664 0.5561 0.5748 0.0152  -0.1657 0.0805  ? ? ? ? ? ? 758  ALA H N   
49616 C  CA  . ALA H  515 0.4706 0.5598 0.6026 0.0281  -0.1682 0.0785  ? ? ? ? ? ? 758  ALA H CA  
49617 C  C   . ALA H  515 0.4606 0.5762 0.6157 0.0305  -0.1683 0.0699  ? ? ? ? ? ? 758  ALA H C   
49618 O  O   . ALA H  515 0.4633 0.5839 0.6407 0.0411  -0.1703 0.0677  ? ? ? ? ? ? 758  ALA H O   
49619 C  CB  . ALA H  515 0.4662 0.5369 0.6023 0.0337  -0.1562 0.0726  ? ? ? ? ? ? 758  ALA H CB  
49620 N  N   . HIS H  516 0.4497 0.5824 0.6004 0.0208  -0.1657 0.0643  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H N   
49621 C  CA  . HIS H  516 0.4391 0.5957 0.6123 0.0212  -0.1640 0.0546  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H CA  
49622 C  C   . HIS H  516 0.4438 0.6218 0.6154 0.0158  -0.1764 0.0561  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H C   
49623 O  O   . HIS H  516 0.4337 0.6284 0.6113 0.0094  -0.1732 0.0471  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H O   
49624 C  CB  . HIS H  516 0.4211 0.5793 0.5968 0.0153  -0.1480 0.0429  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H CB  
49625 C  CG  . HIS H  516 0.4169 0.5557 0.5928 0.0200  -0.1355 0.0406  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H CG  
49626 N  ND1 . HIS H  516 0.4190 0.5360 0.5724 0.0168  -0.1310 0.0445  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H ND1 
49627 C  CD2 . HIS H  516 0.4111 0.5504 0.6063 0.0271  -0.1261 0.0341  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H CD2 
49628 C  CE1 . HIS H  516 0.4155 0.5193 0.5737 0.0220  -0.1203 0.0404  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H CE1 
49629 N  NE2 . HIS H  516 0.4107 0.5279 0.5935 0.0284  -0.1167 0.0340  ? ? ? ? ? ? 759  HIS H NE2 
49630 N  N   . LYS H  517 0.4610 0.6379 0.6245 0.0185  -0.1910 0.0676  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H N   
49631 C  CA  . LYS H  517 0.4683 0.6664 0.6316 0.0150  -0.2042 0.0695  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H CA  
49632 C  C   . LYS H  517 0.4666 0.6851 0.6606 0.0222  -0.2099 0.0645  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H C   
49633 O  O   . LYS H  517 0.4692 0.6831 0.6820 0.0332  -0.2101 0.0662  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H O   
49634 C  CB  . LYS H  517 0.4891 0.6794 0.6332 0.0156  -0.2181 0.0846  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H CB  
49635 C  CG  . LYS H  517 0.4901 0.6686 0.6043 0.0056  -0.2131 0.0884  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H CG  
49636 C  CD  . LYS H  517 0.5109 0.6769 0.6049 0.0052  -0.2238 0.1046  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H CD  
49637 C  CE  . LYS H  517 0.5113 0.6784 0.5770 -0.0069 -0.2201 0.1064  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H CE  
49638 N  NZ  . LYS H  517 0.5303 0.6827 0.5747 -0.0094 -0.2272 0.1227  ? ? ? ? ? ? 760  LYS H NZ  
49639 N  N   . ASN H  518 0.4627 0.7042 0.6631 0.0161  -0.2142 0.0577  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H N   
49640 C  CA  . ASN H  518 0.4623 0.7260 0.6931 0.0220  -0.2213 0.0537  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H CA  
49641 C  C   . ASN H  518 0.4521 0.7141 0.7095 0.0305  -0.2105 0.0482  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H C   
49642 O  O   . ASN H  518 0.4594 0.7259 0.7359 0.0416  -0.2173 0.0522  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H O   
49643 C  CB  . ASN H  518 0.4823 0.7506 0.7143 0.0296  -0.2402 0.0658  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H CB  
49644 C  CG  . ASN H  518 0.4963 0.7654 0.6987 0.0217  -0.2514 0.0736  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H CG  
49645 O  OD1 . ASN H  518 0.4946 0.7812 0.6916 0.0128  -0.2548 0.0671  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H OD1 
49646 N  ND2 . ASN H  518 0.5111 0.7607 0.6929 0.0240  -0.2565 0.0870  ? ? ? ? ? ? 761  ASN H ND2 
49647 N  N   . GLN H  519 0.4363 0.6931 0.6953 0.0257  -0.1939 0.0389  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H N   
49648 C  CA  . GLN H  519 0.4278 0.6828 0.7098 0.0337  -0.1822 0.0339  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H CA  
49649 C  C   . GLN H  519 0.4125 0.6866 0.7174 0.0283  -0.1720 0.0217  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H C   
49650 O  O   . GLN H  519 0.4052 0.6844 0.7021 0.0167  -0.1686 0.0154  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H O   
49651 C  CB  . GLN H  519 0.4263 0.6527 0.6897 0.0354  -0.1706 0.0362  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H CB  
49652 C  CG  . GLN H  519 0.4210 0.6408 0.7018 0.0445  -0.1580 0.0317  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H CG  
49653 C  CD  . GLN H  519 0.4212 0.6121 0.6799 0.0446  -0.1482 0.0337  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H CD  
49654 O  OE1 . GLN H  519 0.4272 0.6027 0.6598 0.0394  -0.1525 0.0403  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H OE1 
49655 N  NE2 . GLN H  519 0.4156 0.6001 0.6845 0.0502  -0.1349 0.0280  ? ? ? ? ? ? 762  GLN H NE2 
49656 N  N   . ALA H  520 0.4091 0.6937 0.7428 0.0369  -0.1671 0.0185  ? ? ? ? ? ? 763  ALA H N   
49657 C  CA  . ALA H  520 0.3957 0.6976 0.7522 0.0316  -0.1559 0.0083  ? ? ? ? ? ? 763  ALA H CA  
49658 C  C   . ALA H  520 0.3847 0.6698 0.7315 0.0272  -0.1367 0.0031  ? ? ? ? ? ? 763  ALA H C   
49659 O  O   . ALA H  520 0.3858 0.6547 0.7295 0.0355  -0.1281 0.0049  ? ? ? ? ? ? 763  ALA H O   
49660 C  CB  . ALA H  520 0.3966 0.7195 0.7892 0.0422  -0.1569 0.0069  ? ? ? ? ? ? 763  ALA H CB  
49661 N  N   . TYR H  521 0.3757 0.6643 0.7182 0.0146  -0.1304 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 764  TYR H N   
49662 C  CA  . TYR H  521 0.3663 0.6407 0.7014 0.0102  -0.1130 -0.0082 ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CA  
49663 C  C   . TYR H  521 0.3575 0.6504 0.7179 0.0039  -0.1040 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 764  TYR H C   
49664 O  O   . TYR H  521 0.3574 0.6703 0.7321 -0.0025 -0.1118 -0.0196 ? ? ? ? ? ? 764  TYR H O   
49665 C  CB  . TYR H  521 0.3649 0.6220 0.6688 0.0006  -0.1121 -0.0085 ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CB  
49666 C  CG  . TYR H  521 0.3706 0.6037 0.6477 0.0052  -0.1130 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CG  
49667 C  CD1 . TYR H  521 0.3663 0.5786 0.6301 0.0057  -0.0999 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CD1 
49668 C  CD2 . TYR H  521 0.3817 0.6128 0.6463 0.0081  -0.1275 0.0065  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CD2 
49669 C  CE1 . TYR H  521 0.3722 0.5630 0.6126 0.0089  -0.1013 0.0048  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CE1 
49670 C  CE2 . TYR H  521 0.3883 0.5971 0.6288 0.0110  -0.1286 0.0140  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CE2 
49671 C  CZ  . TYR H  521 0.3831 0.5721 0.6123 0.0111  -0.1155 0.0128  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H CZ  
49672 O  OH  . TYR H  521 0.3900 0.5568 0.5964 0.0130  -0.1165 0.0199  ? ? ? ? ? ? 764  TYR H OH  
49673 N  N   . ARG H  522 0.3516 0.6377 0.7170 0.0052  -0.0878 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 765  ARG H N   
49674 C  CA  . ARG H  522 0.3445 0.6460 0.7317 -0.0022 -0.0776 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 765  ARG H CA  
49675 C  C   . ARG H  522 0.3388 0.6216 0.7093 -0.0097 -0.0630 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 765  ARG H C   
49676 O  O   . ARG H  522 0.3396 0.5991 0.6860 -0.0063 -0.0579 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 765  ARG H O   
49677 C  CB  . ARG H  522 0.3444 0.6639 0.7623 0.0068  -0.0712 -0.0254 ? ? ? ? ? ? 765  ARG H CB  
49678 C  CG  . ARG H  522 0.3467 0.6504 0.7577 0.0187  -0.0601 -0.0231 ? ? ? ? ? ? 765  ARG H CG  
49679 C  CD  . ARG H  522 0.3413 0.6408 0.7541 0.0146  -0.0409 -0.0266 ? ? ? ? ? ? 765  ARG H CD  
49680 N  NE  . ARG H  522 0.3456 0.6365 0.7579 0.0273  -0.0307 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 765  ARG H NE  
49681 C  CZ  . ARG H  522 0.3443 0.6242 0.7487 0.0266  -0.0142 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 765  ARG H CZ  
49682 N  NH1 . ARG H  522 0.3386 0.6137 0.7352 0.0138  -0.0060 -0.0295 ? ? ? ? ? ? 765  ARG H NH1 
49683 N  NH2 . ARG H  522 0.3504 0.6233 0.7538 0.0389  -0.0060 -0.0278 ? ? ? ? ? ? 765  ARG H NH2 
49684 N  N   . PRO H  523 0.3343 0.6272 0.7180 -0.0204 -0.0567 -0.0329 ? ? ? ? ? ? 766  PRO H N   
49685 C  CA  . PRO H  523 0.3305 0.6068 0.7003 -0.0284 -0.0438 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 766  PRO H CA  
49686 C  C   . PRO H  523 0.3294 0.5977 0.7003 -0.0219 -0.0280 -0.0336 ? ? ? ? ? ? 766  PRO H C   
49687 O  O   . PRO H  523 0.3299 0.6151 0.7246 -0.0159 -0.0236 -0.0334 ? ? ? ? ? ? 766  PRO H O   
49688 C  CB  . PRO H  523 0.3289 0.6225 0.7201 -0.0407 -0.0432 -0.0407 ? ? ? ? ? ? 766  PRO H CB  
49689 C  CG  . PRO H  523 0.3298 0.6509 0.7521 -0.0361 -0.0483 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 766  PRO H CG  
49690 C  CD  . PRO H  523 0.3341 0.6547 0.7475 -0.0260 -0.0625 -0.0365 ? ? ? ? ? ? 766  PRO H CD  
49691 N  N   . LEU H  524 0.3286 0.5726 0.6744 -0.0229 -0.0196 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 767  LEU H N   
49692 C  CA  . LEU H  524 0.3288 0.5651 0.6739 -0.0188 -0.0036 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 767  LEU H CA  
49693 C  C   . LEU H  524 0.3267 0.5620 0.6750 -0.0303 0.0077  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 767  LEU H C   
49694 O  O   . LEU H  524 0.3275 0.5729 0.6921 -0.0299 0.0197  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 767  LEU H O   
49695 C  CB  . LEU H  524 0.3313 0.5412 0.6472 -0.0120 -0.0013 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 767  LEU H CB  
49696 C  CG  . LEU H  524 0.3339 0.5333 0.6444 -0.0065 0.0139  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 767  LEU H CG  
49697 C  CD1 . LEU H  524 0.3378 0.5528 0.6694 0.0046  0.0161  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 767  LEU H CD1 
49698 C  CD2 . LEU H  524 0.3367 0.5089 0.6166 -0.0025 0.0141  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 767  LEU H CD2 
49699 N  N   . LEU H  525 0.3255 0.5480 0.6576 -0.0400 0.0045  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 768  LEU H N   
49700 C  CA  . LEU H  525 0.3256 0.5462 0.6619 -0.0519 0.0124  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 768  LEU H CA  
49701 C  C   . LEU H  525 0.3259 0.5521 0.6653 -0.0612 0.0004  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 768  LEU H C   
49702 O  O   . LEU H  525 0.3258 0.5452 0.6488 -0.0591 -0.0104 -0.0433 ? ? ? ? ? ? 768  LEU H O   
49703 C  CB  . LEU H  525 0.3266 0.5210 0.6363 -0.0536 0.0210  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 768  LEU H CB  
49704 C  CG  . LEU H  525 0.3284 0.5126 0.6286 -0.0452 0.0333  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 768  LEU H CG  
49705 C  CD1 . LEU H  525 0.3300 0.4880 0.6023 -0.0475 0.0393  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 768  LEU H CD1 
49706 C  CD2 . LEU H  525 0.3308 0.5310 0.6533 -0.0447 0.0456  -0.0326 ? ? ? ? ? ? 768  LEU H CD2 
49707 N  N   . LEU H  526 0.3275 0.5661 0.6874 -0.0717 0.0019  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 769  LEU H N   
49708 C  CA  . LEU H  526 0.3302 0.5702 0.6903 -0.0817 -0.0089 -0.0512 ? ? ? ? ? ? 769  LEU H CA  
49709 C  C   . LEU H  526 0.3342 0.5656 0.6975 -0.0935 -0.0008 -0.0533 ? ? ? ? ? ? 769  LEU H C   
49710 O  O   . LEU H  526 0.3352 0.5731 0.7145 -0.0964 0.0105  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 769  LEU H O   
49711 C  CB  . LEU H  526 0.3309 0.5981 0.7174 -0.0835 -0.0201 -0.0538 ? ? ? ? ? ? 769  LEU H CB  
49712 C  CG  . LEU H  526 0.3299 0.6061 0.7130 -0.0737 -0.0332 -0.0524 ? ? ? ? ? ? 769  LEU H CG  
49713 C  CD1 . LEU H  526 0.3318 0.6362 0.7431 -0.0765 -0.0443 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 769  LEU H CD1 
49714 C  CD2 . LEU H  526 0.3316 0.5908 0.6848 -0.0727 -0.0421 -0.0536 ? ? ? ? ? ? 769  LEU H CD2 
49715 N  N   . THR H  527 0.3382 0.5547 0.6862 -0.1003 -0.0063 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 770  THR H N   
49716 C  CA  . THR H  527 0.3446 0.5503 0.6955 -0.1116 0.0000  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 770  THR H CA  
49717 C  C   . THR H  527 0.3494 0.5742 0.7288 -0.1223 -0.0056 -0.0641 ? ? ? ? ? ? 770  THR H C   
49718 O  O   . THR H  527 0.3501 0.5887 0.7366 -0.1231 -0.0190 -0.0689 ? ? ? ? ? ? 770  THR H O   
49719 C  CB  . THR H  527 0.3491 0.5319 0.6753 -0.1145 -0.0041 -0.0646 ? ? ? ? ? ? 770  THR H CB  
49720 O  OG1 . THR H  527 0.3444 0.5113 0.6443 -0.1048 -0.0007 -0.0610 ? ? ? ? ? ? 770  THR H OG1 
49721 C  CG2 . THR H  527 0.3572 0.5264 0.6868 -0.1247 0.0034  -0.0652 ? ? ? ? ? ? 770  THR H CG2 
49722 N  N   . THR H  528 0.3541 0.5799 0.7494 -0.1311 0.0042  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 771  THR H N   
49723 C  CA  . THR H  528 0.3596 0.6044 0.7852 -0.1429 0.0004  -0.0646 ? ? ? ? ? ? 771  THR H CA  
49724 C  C   . THR H  528 0.3708 0.5972 0.7949 -0.1560 0.0038  -0.0665 ? ? ? ? ? ? 771  THR H C   
49725 O  O   . THR H  528 0.3734 0.5751 0.7757 -0.1546 0.0114  -0.0640 ? ? ? ? ? ? 771  THR H O   
49726 C  CB  . THR H  528 0.3560 0.6256 0.8095 -0.1419 0.0101  -0.0585 ? ? ? ? ? ? 771  THR H CB  
49727 O  OG1 . THR H  528 0.3586 0.6167 0.8079 -0.1436 0.0269  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 771  THR H OG1 
49728 C  CG2 . THR H  528 0.3466 0.6306 0.8002 -0.1272 0.0078  -0.0562 ? ? ? ? ? ? 771  THR H CG2 
49729 N  N   . ASP H  529 0.3787 0.6168 0.8265 -0.1686 -0.0021 -0.0706 ? ? ? ? ? ? 772  ASP H N   
49730 C  CA  . ASP H  529 0.3921 0.6111 0.8389 -0.1815 -0.0015 -0.0733 ? ? ? ? ? ? 772  ASP H CA  
49731 C  C   . ASP H  529 0.3954 0.5987 0.8363 -0.1833 0.0150  -0.0645 ? ? ? ? ? ? 772  ASP H C   
49732 O  O   . ASP H  529 0.4051 0.5822 0.8308 -0.1880 0.0171  -0.0651 ? ? ? ? ? ? 772  ASP H O   
49733 C  CB  . ASP H  529 0.4002 0.6380 0.8790 -0.1955 -0.0080 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 772  ASP H CB  
49734 C  CG  . ASP H  529 0.4047 0.6463 0.8827 -0.1980 -0.0263 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 772  ASP H CG  
49735 O  OD1 . ASP H  529 0.4056 0.6280 0.8553 -0.1916 -0.0324 -0.0935 ? ? ? ? ? ? 772  ASP H OD1 
49736 O  OD2 . ASP H  529 0.4082 0.6728 0.9138 -0.2064 -0.0342 -0.0911 ? ? ? ? ? ? 772  ASP H OD2 
49737 N  N   . ASN H  530 0.3888 0.6084 0.8414 -0.1791 0.0270  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 773  ASN H N   
49738 C  CA  . ASN H  530 0.3946 0.6027 0.8441 -0.1827 0.0432  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 773  ASN H CA  
49739 C  C   . ASN H  530 0.3879 0.5821 0.8105 -0.1691 0.0530  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 773  ASN H C   
49740 O  O   . ASN H  530 0.3948 0.5718 0.8058 -0.1713 0.0643  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 773  ASN H O   
49741 C  CB  . ASN H  530 0.3967 0.6315 0.8787 -0.1904 0.0526  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 773  ASN H CB  
49742 C  CG  . ASN H  530 0.4059 0.6530 0.9161 -0.2065 0.0439  -0.0456 ? ? ? ? ? ? 773  ASN H CG  
49743 O  OD1 . ASN H  530 0.4026 0.6807 0.9425 -0.2096 0.0431  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 773  ASN H OD1 
49744 N  ND2 . ASN H  530 0.4187 0.6416 0.9205 -0.2167 0.0370  -0.0500 ? ? ? ? ? ? 773  ASN H ND2 
49745 N  N   . GLY H  531 0.3759 0.5775 0.7891 -0.1555 0.0484  -0.0442 ? ? ? ? ? ? 774  GLY H N   
49746 C  CA  . GLY H  531 0.3703 0.5601 0.7598 -0.1429 0.0568  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 774  GLY H CA  
49747 C  C   . GLY H  531 0.3594 0.5575 0.7418 -0.1303 0.0477  -0.0430 ? ? ? ? ? ? 774  GLY H C   
49748 O  O   . GLY H  531 0.3577 0.5534 0.7339 -0.1300 0.0343  -0.0493 ? ? ? ? ? ? 774  GLY H O   
49749 N  N   . ILE H  532 0.3535 0.5617 0.7366 -0.1197 0.0549  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 775  ILE H N   
49750 C  CA  . ILE H  532 0.3452 0.5585 0.7205 -0.1072 0.0467  -0.0408 ? ? ? ? ? ? 775  ILE H CA  
49751 C  C   . ILE H  532 0.3419 0.5827 0.7422 -0.1015 0.0508  -0.0386 ? ? ? ? ? ? 775  ILE H C   
49752 O  O   . ILE H  532 0.3446 0.5912 0.7529 -0.1012 0.0644  -0.0343 ? ? ? ? ? ? 775  ILE H O   
49753 C  CB  . ILE H  532 0.3434 0.5333 0.6871 -0.0975 0.0514  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 775  ILE H CB  
49754 C  CG1 . ILE H  532 0.3483 0.5124 0.6706 -0.1038 0.0507  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 775  ILE H CG1 
49755 C  CG2 . ILE H  532 0.3366 0.5280 0.6696 -0.0856 0.0420  -0.0393 ? ? ? ? ? ? 775  ILE H CG2 
49756 C  CD1 . ILE H  532 0.3466 0.4894 0.6394 -0.0950 0.0542  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 775  ILE H CD1 
49757 N  N   . LYS H  533 0.3372 0.5959 0.7503 -0.0967 0.0392  -0.0416 ? ? ? ? ? ? 776  LYS H N   
49758 C  CA  . LYS H  533 0.3347 0.6195 0.7719 -0.0896 0.0421  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 776  LYS H CA  
49759 C  C   . LYS H  533 0.3312 0.6086 0.7516 -0.0736 0.0420  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 776  LYS H C   
49760 O  O   . LYS H  533 0.3290 0.5933 0.7300 -0.0692 0.0312  -0.0397 ? ? ? ? ? ? 776  LYS H O   
49761 C  CB  . LYS H  533 0.3329 0.6399 0.7922 -0.0926 0.0271  -0.0441 ? ? ? ? ? ? 776  LYS H CB  
49762 C  CG  . LYS H  533 0.3299 0.6638 0.8126 -0.0824 0.0253  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 776  LYS H CG  
49763 C  CD  . LYS H  533 0.3320 0.6922 0.8487 -0.0894 0.0348  -0.0418 ? ? ? ? ? ? 776  LYS H CD  
49764 C  CE  . LYS H  533 0.3293 0.7200 0.8735 -0.0793 0.0316  -0.0417 ? ? ? ? ? ? 776  LYS H CE  
49765 N  NZ  . LYS H  533 0.3313 0.7394 0.8956 -0.0783 0.0492  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 776  LYS H NZ  
49766 N  N   . ALA H  534 0.3321 0.6183 0.7601 -0.0648 0.0535  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 777  ALA H N   
49767 C  CA  . ALA H  534 0.3311 0.6097 0.7446 -0.0490 0.0523  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 777  ALA H CA  
49768 C  C   . ALA H  534 0.3297 0.6334 0.7675 -0.0392 0.0455  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 777  ALA H C   
49769 O  O   . ALA H  534 0.3302 0.6599 0.7975 -0.0412 0.0500  -0.0358 ? ? ? ? ? ? 777  ALA H O   
49770 C  CB  . ALA H  534 0.3355 0.6026 0.7358 -0.0433 0.0687  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 777  ALA H CB  
49771 N  N   . TYR H  535 0.3291 0.6253 0.7551 -0.0285 0.0347  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 778  TYR H N   
49772 C  CA  . TYR H  535 0.3298 0.6475 0.7777 -0.0171 0.0281  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CA  
49773 C  C   . TYR H  535 0.3346 0.6434 0.7734 -0.0009 0.0344  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 778  TYR H C   
49774 O  O   . TYR H  535 0.3367 0.6213 0.7488 0.0056  0.0296  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 778  TYR H O   
49775 C  CB  . TYR H  535 0.3283 0.6499 0.7765 -0.0175 0.0084  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CB  
49776 C  CG  . TYR H  535 0.3259 0.6612 0.7887 -0.0324 0.0022  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CG  
49777 C  CD1 . TYR H  535 0.3256 0.6926 0.8238 -0.0352 -0.0007 -0.0403 ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CD1 
49778 C  CD2 . TYR H  535 0.3252 0.6416 0.7669 -0.0438 -0.0003 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CD2 
49779 C  CE1 . TYR H  535 0.3251 0.7035 0.8365 -0.0497 -0.0070 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CE1 
49780 C  CE2 . TYR H  535 0.3254 0.6520 0.7796 -0.0574 -0.0063 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CE2 
49781 C  CZ  . TYR H  535 0.3256 0.6826 0.8142 -0.0606 -0.0099 -0.0454 ? ? ? ? ? ? 778  TYR H CZ  
49782 O  OH  . TYR H  535 0.3275 0.6935 0.8283 -0.0746 -0.0167 -0.0494 ? ? ? ? ? ? 778  TYR H OH  
49783 N  N   . HIS H  536 0.3375 0.6663 0.7989 0.0053  0.0454  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 779  HIS H N   
49784 C  CA  . HIS H  536 0.3443 0.6631 0.7955 0.0198  0.0542  -0.0357 ? ? ? ? ? ? 779  HIS H CA  
49785 C  C   . HIS H  536 0.3485 0.6706 0.8061 0.0354  0.0430  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 779  HIS H C   
49786 O  O   . HIS H  536 0.3560 0.6643 0.8013 0.0481  0.0472  -0.0369 ? ? ? ? ? ? 779  HIS H O   
49787 C  CB  . HIS H  536 0.3480 0.6828 0.8145 0.0204  0.0732  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 779  HIS H CB  
49788 C  CG  . HIS H  536 0.3469 0.6721 0.8013 0.0058  0.0844  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 779  HIS H CG  
49789 N  ND1 . HIS H  536 0.3489 0.6426 0.7688 0.0038  0.0880  -0.0337 ? ? ? ? ? ? 779  HIS H ND1 
49790 C  CD2 . HIS H  536 0.3449 0.6870 0.8175 -0.0078 0.0916  -0.0339 ? ? ? ? ? ? 779  HIS H CD2 
49791 C  CE1 . HIS H  536 0.3487 0.6399 0.7655 -0.0095 0.0971  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 779  HIS H CE1 
49792 N  NE2 . HIS H  536 0.3468 0.6662 0.7949 -0.0172 0.0996  -0.0316 ? ? ? ? ? ? 779  HIS H NE2 
49793 N  N   . SER H  537 0.3453 0.6834 0.8201 0.0341  0.0278  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 780  SER H N   
49794 C  CA  . SER H  537 0.3505 0.6909 0.8311 0.0481  0.0141  -0.0345 ? ? ? ? ? ? 780  SER H CA  
49795 C  C   . SER H  537 0.3472 0.6967 0.8343 0.0424  -0.0051 -0.0325 ? ? ? ? ? ? 780  SER H C   
49796 O  O   . SER H  537 0.3408 0.6997 0.8335 0.0279  -0.0075 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 780  SER H O   
49797 C  CB  . SER H  537 0.3557 0.7216 0.8669 0.0614  0.0205  -0.0370 ? ? ? ? ? ? 780  SER H CB  
49798 O  OG  . SER H  537 0.3505 0.7512 0.8963 0.0548  0.0195  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 780  SER H OG  
49799 N  N   . ASP H  538 0.3535 0.6991 0.8389 0.0537  -0.0193 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 781  ASP H N   
49800 C  CA  . ASP H  538 0.3531 0.7108 0.8468 0.0506  -0.0379 -0.0277 ? ? ? ? ? ? 781  ASP H CA  
49801 C  C   . ASP H  538 0.3483 0.7428 0.8793 0.0450  -0.0373 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 781  ASP H C   
49802 O  O   . ASP H  538 0.3435 0.7483 0.8794 0.0316  -0.0444 -0.0316 ? ? ? ? ? ? 781  ASP H O   
49803 C  CB  . ASP H  538 0.3633 0.7167 0.8572 0.0663  -0.0514 -0.0239 ? ? ? ? ? ? 781  ASP H CB  
49804 C  CG  . ASP H  538 0.3692 0.6869 0.8269 0.0695  -0.0550 -0.0200 ? ? ? ? ? ? 781  ASP H CG  
49805 O  OD1 . ASP H  538 0.3638 0.6631 0.7966 0.0584  -0.0494 -0.0202 ? ? ? ? ? ? 781  ASP H OD1 
49806 O  OD2 . ASP H  538 0.3801 0.6880 0.8346 0.0828  -0.0636 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 781  ASP H OD2 
49807 N  N   . GLN H  539 0.3508 0.7655 0.9087 0.0554  -0.0287 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 782  GLN H N   
49808 C  CA  . GLN H  539 0.3476 0.8006 0.9451 0.0521  -0.0286 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 782  GLN H CA  
49809 C  C   . GLN H  539 0.3395 0.7994 0.9400 0.0320  -0.0227 -0.0368 ? ? ? ? ? ? 782  GLN H C   
49810 O  O   . GLN H  539 0.3368 0.8172 0.9557 0.0222  -0.0327 -0.0377 ? ? ? ? ? ? 782  GLN H O   
49811 C  CB  . GLN H  539 0.3511 0.8227 0.9732 0.0650  -0.0139 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 782  GLN H CB  
49812 C  CG  . GLN H  539 0.3477 0.8622 1.0136 0.0614  -0.0105 -0.0396 ? ? ? ? ? ? 782  GLN H CG  
49813 C  CD  . GLN H  539 0.3470 0.8817 1.0320 0.0588  -0.0316 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 782  GLN H CD  
49814 O  OE1 . GLN H  539 0.3426 0.9071 1.0564 0.0485  -0.0330 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 782  GLN H OE1 
49815 N  NE2 . GLN H  539 0.3528 0.8708 1.0209 0.0675  -0.0487 -0.0351 ? ? ? ? ? ? 782  GLN H NE2 
49816 N  N   . GLU H  540 0.3375 0.7787 0.9189 0.0262  -0.0068 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 783  GLU H N   
49817 C  CA  . GLU H  540 0.3324 0.7781 0.9177 0.0086  0.0022  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 783  GLU H CA  
49818 C  C   . GLU H  540 0.3295 0.7660 0.9016 -0.0054 -0.0116 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 783  GLU H C   
49819 O  O   . GLU H  540 0.3269 0.7714 0.9083 -0.0208 -0.0096 -0.0411 ? ? ? ? ? ? 783  GLU H O   
49820 C  CB  . GLU H  540 0.3332 0.7551 0.8944 0.0076  0.0199  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 783  GLU H CB  
49821 C  CG  . GLU H  540 0.3318 0.7695 0.9105 -0.0037 0.0359  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 783  GLU H CG  
49822 C  CD  . GLU H  540 0.3353 0.7544 0.8937 -0.0013 0.0550  -0.0380 ? ? ? ? ? ? 783  GLU H CD  
49823 O  OE1 . GLU H  540 0.3403 0.7652 0.9036 0.0126  0.0646  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 783  GLU H OE1 
49824 O  OE2 . GLU H  540 0.3343 0.7327 0.8713 -0.0133 0.0600  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 783  GLU H OE2 
49825 N  N   . ALA H  541 0.3317 0.7511 0.8819 0.0002  -0.0260 -0.0376 ? ? ? ? ? ? 784  ALA H N   
49826 C  CA  . ALA H  541 0.3308 0.7375 0.8617 -0.0107 -0.0383 -0.0383 ? ? ? ? ? ? 784  ALA H CA  
49827 C  C   . ALA H  541 0.3339 0.7590 0.8785 -0.0081 -0.0578 -0.0379 ? ? ? ? ? ? 784  ALA H C   
49828 O  O   . ALA H  541 0.3357 0.7507 0.8617 -0.0137 -0.0705 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 784  ALA H O   
49829 C  CB  . ALA H  541 0.3320 0.7040 0.8233 -0.0074 -0.0384 -0.0359 ? ? ? ? ? ? 784  ALA H CB  
49830 N  N   . ALA H  542 0.3356 0.7881 0.9121 0.0007  -0.0602 -0.0374 ? ? ? ? ? ? 785  ALA H N   
49831 C  CA  . ALA H  542 0.3406 0.8101 0.9299 0.0072  -0.0797 -0.0358 ? ? ? ? ? ? 785  ALA H CA  
49832 C  C   . ALA H  542 0.3412 0.8221 0.9340 -0.0067 -0.0947 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 785  ALA H C   
49833 O  O   . ALA H  542 0.3472 0.8277 0.9307 -0.0035 -0.1125 -0.0364 ? ? ? ? ? ? 785  ALA H O   
49834 C  CB  . ALA H  542 0.3423 0.8425 0.9698 0.0191  -0.0784 -0.0355 ? ? ? ? ? ? 785  ALA H CB  
49835 N  N   . GLY H  543 0.3371 0.8271 0.9419 -0.0221 -0.0880 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 786  GLY H N   
49836 C  CA  . GLY H  543 0.3395 0.8343 0.9423 -0.0366 -0.1011 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 786  GLY H CA  
49837 C  C   . GLY H  543 0.3428 0.8090 0.9051 -0.0404 -0.1096 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 786  GLY H C   
49838 O  O   . GLY H  543 0.3483 0.8203 0.9061 -0.0460 -0.1258 -0.0501 ? ? ? ? ? ? 786  GLY H O   
49839 N  N   . LEU H  544 0.3404 0.7768 0.8728 -0.0372 -0.0990 -0.0455 ? ? ? ? ? ? 787  LEU H N   
49840 C  CA  . LEU H  544 0.3422 0.7536 0.8398 -0.0442 -0.1027 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 787  LEU H CA  
49841 C  C   . LEU H  544 0.3458 0.7381 0.8142 -0.0340 -0.1093 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 787  LEU H C   
49842 O  O   . LEU H  544 0.3453 0.7129 0.7835 -0.0370 -0.1055 -0.0417 ? ? ? ? ? ? 787  LEU H O   
49843 C  CB  . LEU H  544 0.3372 0.7282 0.8222 -0.0509 -0.0851 -0.0489 ? ? ? ? ? ? 787  LEU H CB  
49844 C  CG  . LEU H  544 0.3346 0.7417 0.8483 -0.0612 -0.0751 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 787  LEU H CG  
49845 C  CD1 . LEU H  544 0.3308 0.7195 0.8348 -0.0639 -0.0558 -0.0516 ? ? ? ? ? ? 787  LEU H CD1 
49846 C  CD2 . LEU H  544 0.3389 0.7523 0.8565 -0.0756 -0.0855 -0.0589 ? ? ? ? ? ? 787  LEU H CD2 
49847 N  N   . VAL H  545 0.3504 0.7533 0.8276 -0.0220 -0.1190 -0.0366 ? ? ? ? ? ? 788  VAL H N   
49848 C  CA  . VAL H  545 0.3561 0.7399 0.8059 -0.0125 -0.1260 -0.0300 ? ? ? ? ? ? 788  VAL H CA  
49849 C  C   . VAL H  545 0.3624 0.7398 0.7871 -0.0198 -0.1399 -0.0305 ? ? ? ? ? ? 788  VAL H C   
49850 O  O   . VAL H  545 0.3650 0.7595 0.8001 -0.0282 -0.1492 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 788  VAL H O   
49851 C  CB  . VAL H  545 0.3619 0.7587 0.8297 0.0024  -0.1341 -0.0242 ? ? ? ? ? ? 788  VAL H CB  
49852 C  CG1 . VAL H  545 0.3717 0.7521 0.8128 0.0096  -0.1468 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 788  VAL H CG1 
49853 C  CG2 . VAL H  545 0.3576 0.7543 0.8418 0.0120  -0.1186 -0.0237 ? ? ? ? ? ? 788  VAL H CG2 
49854 N  N   . ARG H  546 0.3656 0.7195 0.7579 -0.0171 -0.1408 -0.0259 ? ? ? ? ? ? 789  ARG H N   
49855 C  CA  . ARG H  546 0.3728 0.7212 0.7391 -0.0232 -0.1526 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 789  ARG H CA  
49856 C  C   . ARG H  546 0.3799 0.7109 0.7224 -0.0137 -0.1574 -0.0158 ? ? ? ? ? ? 789  ARG H C   
49857 O  O   . ARG H  546 0.3777 0.6965 0.7214 -0.0047 -0.1492 -0.0113 ? ? ? ? ? ? 789  ARG H O   
49858 C  CB  . ARG H  546 0.3679 0.7018 0.7158 -0.0344 -0.1433 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 789  ARG H CB  
49859 C  CG  . ARG H  546 0.3631 0.6706 0.6894 -0.0307 -0.1303 -0.0288 ? ? ? ? ? ? 789  ARG H CG  
49860 C  CD  . ARG H  546 0.3584 0.6509 0.6680 -0.0402 -0.1205 -0.0349 ? ? ? ? ? ? 789  ARG H CD  
49861 N  NE  . ARG H  546 0.3653 0.6600 0.6577 -0.0475 -0.1310 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 789  ARG H NE  
49862 C  CZ  . ARG H  546 0.3661 0.6677 0.6639 -0.0576 -0.1322 -0.0481 ? ? ? ? ? ? 789  ARG H CZ  
49863 N  NH1 . ARG H  546 0.3601 0.6660 0.6798 -0.0623 -0.1231 -0.0530 ? ? ? ? ? ? 789  ARG H NH1 
49864 N  NH2 . ARG H  546 0.3745 0.6780 0.6547 -0.0632 -0.1422 -0.0525 ? ? ? ? ? ? 789  ARG H NH2 
49865 N  N   . TYR H  547 0.3899 0.7193 0.7106 -0.0157 -0.1705 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 790  TYR H N   
49866 C  CA  . TYR H  547 0.3996 0.7162 0.7020 -0.0072 -0.1778 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CA  
49867 C  C   . TYR H  547 0.4032 0.7022 0.6699 -0.0130 -0.1775 0.0011  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H C   
49868 O  O   . TYR H  547 0.4028 0.7052 0.6580 -0.0228 -0.1780 -0.0055 ? ? ? ? ? ? 790  TYR H O   
49869 C  CB  . TYR H  547 0.4126 0.7469 0.7240 -0.0019 -0.1967 0.0047  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CB  
49870 C  CG  . TYR H  547 0.4104 0.7654 0.7595 0.0052  -0.1988 0.0031  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CG  
49871 C  CD1 . TYR H  547 0.4181 0.7733 0.7784 0.0187  -0.2051 0.0116  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CD1 
49872 C  CD2 . TYR H  547 0.4015 0.7758 0.7760 -0.0014 -0.1942 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CD2 
49873 C  CE1 . TYR H  547 0.4162 0.7923 0.8125 0.0263  -0.2064 0.0097  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CE1 
49874 C  CE2 . TYR H  547 0.3993 0.7948 0.8095 0.0048  -0.1952 -0.0079 ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CE2 
49875 C  CZ  . TYR H  547 0.4063 0.8035 0.8275 0.0190  -0.2011 0.0000  ? ? ? ? ? ? 790  TYR H CZ  
49876 O  OH  . TYR H  547 0.4044 0.8249 0.8626 0.0260  -0.2017 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 790  TYR H OH  
49877 N  N   . THR H  548 0.4077 0.6875 0.6572 -0.0069 -0.1762 0.0103  ? ? ? ? ? ? 791  THR H N   
49878 C  CA  . THR H  548 0.4135 0.6791 0.6298 -0.0118 -0.1777 0.0148  ? ? ? ? ? ? 791  THR H CA  
49879 C  C   . THR H  548 0.4291 0.7061 0.6373 -0.0112 -0.1954 0.0217  ? ? ? ? ? ? 791  THR H C   
49880 O  O   . THR H  548 0.4360 0.7235 0.6617 -0.0037 -0.2054 0.0265  ? ? ? ? ? ? 791  THR H O   
49881 C  CB  . THR H  548 0.4156 0.6567 0.6169 -0.0059 -0.1720 0.0238  ? ? ? ? ? ? 791  THR H CB  
49882 O  OG1 . THR H  548 0.4219 0.6621 0.6400 0.0056  -0.1772 0.0306  ? ? ? ? ? ? 791  THR H OG1 
49883 C  CG2 . THR H  548 0.4021 0.6279 0.5998 -0.0087 -0.1543 0.0177  ? ? ? ? ? ? 791  THR H CG2 
49884 N  N   . ASN H  549 0.4361 0.7110 0.6170 -0.0183 -0.1993 0.0230  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H N   
49885 C  CA  . ASN H  549 0.4538 0.7374 0.6218 -0.0177 -0.2159 0.0318  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H CA  
49886 C  C   . ASN H  549 0.4658 0.7327 0.6172 -0.0121 -0.2205 0.0472  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H C   
49887 O  O   . ASN H  549 0.4621 0.7111 0.6175 -0.0059 -0.2132 0.0520  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H O   
49888 C  CB  . ASN H  549 0.4595 0.7517 0.6048 -0.0278 -0.2194 0.0263  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H CB  
49889 C  CG  . ASN H  549 0.4558 0.7313 0.5752 -0.0329 -0.2082 0.0264  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H CG  
49890 O  OD1 . ASN H  549 0.4556 0.7133 0.5661 -0.0294 -0.2030 0.0355  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H OD1 
49891 N  ND2 . ASN H  549 0.4538 0.7349 0.5616 -0.0410 -0.2045 0.0160  ? ? ? ? ? ? 792  ASN H ND2 
49892 N  N   . ASP H  550 0.4823 0.7557 0.6139 -0.0151 -0.2331 0.0546  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H N   
49893 C  CA  . ASP H  550 0.4983 0.7591 0.6119 -0.0119 -0.2406 0.0705  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H CA  
49894 C  C   . ASP H  550 0.4951 0.7326 0.5905 -0.0139 -0.2294 0.0756  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H C   
49895 O  O   . ASP H  550 0.5072 0.7296 0.5935 -0.0100 -0.2340 0.0891  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H O   
49896 C  CB  . ASP H  550 0.5140 0.7873 0.6036 -0.0188 -0.2516 0.0744  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H CB  
49897 C  CG  . ASP H  550 0.5349 0.8075 0.6192 -0.0135 -0.2672 0.0901  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H CG  
49898 O  OD1 . ASP H  550 0.5352 0.8005 0.6404 -0.0035 -0.2700 0.0951  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H OD1 
49899 O  OD2 . ASP H  550 0.5518 0.8317 0.6123 -0.0186 -0.2766 0.0972  ? ? ? ? ? ? 793  ASP H OD2 
49900 N  N   . ARG H  551 0.4808 0.7160 0.5694 -0.0207 -0.2158 0.0651  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H N   
49901 C  CA  . ARG H  551 0.4780 0.6956 0.5455 -0.0251 -0.2056 0.0686  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H CA  
49902 C  C   . ARG H  551 0.4604 0.6643 0.5421 -0.0222 -0.1908 0.0611  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H C   
49903 O  O   . ARG H  551 0.4552 0.6441 0.5237 -0.0253 -0.1808 0.0619  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H O   
49904 C  CB  . ARG H  551 0.4785 0.7060 0.5241 -0.0349 -0.2029 0.0627  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H CB  
49905 C  CG  . ARG H  551 0.4971 0.7418 0.5302 -0.0373 -0.2181 0.0682  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H CG  
49906 C  CD  . ARG H  551 0.4955 0.7588 0.5221 -0.0442 -0.2178 0.0544  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H CD  
49907 N  NE  . ARG H  551 0.4898 0.7468 0.4966 -0.0506 -0.2056 0.0499  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H NE  
49908 C  CZ  . ARG H  551 0.5026 0.7629 0.4818 -0.0557 -0.2073 0.0565  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H CZ  
49909 N  NH1 . ARG H  551 0.5233 0.7930 0.4893 -0.0560 -0.2213 0.0680  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H NH1 
49910 N  NH2 . ARG H  551 0.4956 0.7509 0.4605 -0.0605 -0.1950 0.0515  ? ? ? ? ? ? 794  ARG H NH2 
49911 N  N   . GLY H  552 0.4524 0.6631 0.5614 -0.0164 -0.1899 0.0542  ? ? ? ? ? ? 795  GLY H N   
49912 C  CA  . GLY H  552 0.4366 0.6379 0.5612 -0.0136 -0.1758 0.0462  ? ? ? ? ? ? 795  GLY H CA  
49913 C  C   . GLY H  552 0.4229 0.6268 0.5430 -0.0218 -0.1640 0.0341  ? ? ? ? ? ? 795  GLY H C   
49914 O  O   . GLY H  552 0.4129 0.6024 0.5308 -0.0222 -0.1511 0.0309  ? ? ? ? ? ? 795  GLY H O   
49915 N  N   . GLU H  553 0.4242 0.6453 0.5418 -0.0281 -0.1687 0.0272  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H N   
49916 C  CA  . GLU H  553 0.4131 0.6367 0.5307 -0.0349 -0.1588 0.0144  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H CA  
49917 C  C   . GLU H  553 0.4061 0.6428 0.5520 -0.0340 -0.1584 0.0054  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H C   
49918 O  O   . GLU H  553 0.4134 0.6671 0.5701 -0.0332 -0.1702 0.0054  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H O   
49919 C  CB  . GLU H  553 0.4207 0.6546 0.5182 -0.0424 -0.1641 0.0106  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H CB  
49920 C  CG  . GLU H  553 0.4274 0.6516 0.4974 -0.0445 -0.1632 0.0188  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H CG  
49921 C  CD  . GLU H  553 0.4420 0.6804 0.4919 -0.0494 -0.1733 0.0200  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H CD  
49922 O  OE1 . GLU H  553 0.4488 0.7036 0.5062 -0.0499 -0.1836 0.0162  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H OE1 
49923 O  OE2 . GLU H  553 0.4478 0.6825 0.4739 -0.0529 -0.1714 0.0248  ? ? ? ? ? ? 796  GLU H OE2 
49924 N  N   . LEU H  554 0.3932 0.6227 0.5514 -0.0345 -0.1452 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 797  LEU H N   
49925 C  CA  . LEU H  554 0.3864 0.6288 0.5680 -0.0376 -0.1425 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 797  LEU H CA  
49926 C  C   . LEU H  554 0.3880 0.6354 0.5576 -0.0469 -0.1433 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 797  LEU H C   
49927 O  O   . LEU H  554 0.3885 0.6248 0.5350 -0.0499 -0.1388 -0.0215 ? ? ? ? ? ? 797  LEU H O   
49928 C  CB  . LEU H  554 0.3742 0.6059 0.5687 -0.0362 -0.1273 -0.0153 ? ? ? ? ? ? 797  LEU H CB  
49929 C  CG  . LEU H  554 0.3729 0.6064 0.5884 -0.0270 -0.1263 -0.0102 ? ? ? ? ? ? 797  LEU H CG  
49930 C  CD1 . LEU H  554 0.3625 0.5870 0.5880 -0.0267 -0.1107 -0.0144 ? ? ? ? ? ? 797  LEU H CD1 
49931 C  CD2 . LEU H  554 0.3765 0.6332 0.6157 -0.0263 -0.1366 -0.0124 ? ? ? ? ? ? 797  LEU H CD2 
49932 N  N   . ILE H  555 0.3901 0.6541 0.5750 -0.0515 -0.1494 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 798  ILE H N   
49933 C  CA  . ILE H  555 0.3938 0.6608 0.5674 -0.0599 -0.1505 -0.0401 ? ? ? ? ? ? 798  ILE H CA  
49934 C  C   . ILE H  555 0.3875 0.6592 0.5846 -0.0650 -0.1452 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 798  ILE H C   
49935 O  O   . ILE H  555 0.3855 0.6699 0.6088 -0.0636 -0.1483 -0.0499 ? ? ? ? ? ? 798  ILE H O   
49936 C  CB  . ILE H  555 0.4084 0.6911 0.5708 -0.0622 -0.1662 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 798  ILE H CB  
49937 C  CG1 . ILE H  555 0.4162 0.6926 0.5511 -0.0590 -0.1697 -0.0304 ? ? ? ? ? ? 798  ILE H CG1 
49938 C  CG2 . ILE H  555 0.4137 0.7006 0.5685 -0.0705 -0.1676 -0.0542 ? ? ? ? ? ? 798  ILE H CG2 
49939 C  CD1 . ILE H  555 0.4320 0.7228 0.5513 -0.0619 -0.1835 -0.0311 ? ? ? ? ? ? 798  ILE H CD1 
49940 N  N   . PHE H  556 0.3851 0.6463 0.5735 -0.0708 -0.1370 -0.0586 ? ? ? ? ? ? 799  PHE H N   
49941 C  CA  . PHE H  556 0.3812 0.6438 0.5900 -0.0770 -0.1317 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CA  
49942 C  C   . PHE H  556 0.3908 0.6569 0.5925 -0.0853 -0.1375 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 799  PHE H C   
49943 O  O   . PHE H  556 0.3987 0.6623 0.5758 -0.0859 -0.1416 -0.0830 ? ? ? ? ? ? 799  PHE H O   
49944 C  CB  . PHE H  556 0.3706 0.6148 0.5802 -0.0761 -0.1155 -0.0665 ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CB  
49945 C  CG  . PHE H  556 0.3631 0.6037 0.5802 -0.0680 -0.1097 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CG  
49946 C  CD1 . PHE H  556 0.3569 0.6027 0.6002 -0.0671 -0.1035 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CD1 
49947 C  CD2 . PHE H  556 0.3636 0.5955 0.5617 -0.0612 -0.1104 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CD2 
49948 C  CE1 . PHE H  556 0.3516 0.5936 0.6013 -0.0585 -0.0976 -0.0470 ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CE1 
49949 C  CE2 . PHE H  556 0.3588 0.5850 0.5635 -0.0532 -0.1055 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CE2 
49950 C  CZ  . PHE H  556 0.3529 0.5841 0.5831 -0.0513 -0.0990 -0.0388 ? ? ? ? ? ? 799  PHE H CZ  
49951 N  N   . THR H  557 0.3910 0.6627 0.6150 -0.0919 -0.1372 -0.0883 ? ? ? ? ? ? 800  THR H N   
49952 C  CA  . THR H  557 0.4025 0.6794 0.6252 -0.1000 -0.1452 -0.1008 ? ? ? ? ? ? 800  THR H CA  
49953 C  C   . THR H  557 0.4002 0.6671 0.6378 -0.1073 -0.1363 -0.1085 ? ? ? ? ? ? 800  THR H C   
49954 O  O   . THR H  557 0.3896 0.6489 0.6403 -0.1061 -0.1245 -0.1030 ? ? ? ? ? ? 800  THR H O   
49955 C  CB  . THR H  557 0.4093 0.7096 0.6499 -0.1019 -0.1597 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 800  THR H CB  
49956 O  OG1 . THR H  557 0.4167 0.7250 0.6380 -0.0967 -0.1703 -0.0966 ? ? ? ? ? ? 800  THR H OG1 
49957 C  CG2 . THR H  557 0.4207 0.7272 0.6706 -0.1123 -0.1673 -0.1161 ? ? ? ? ? ? 800  THR H CG2 
49958 N  N   . ALA H  558 0.4123 0.6786 0.6473 -0.1150 -0.1425 -0.1212 ? ? ? ? ? ? 801  ALA H N   
49959 C  CA  . ALA H  558 0.4140 0.6720 0.6662 -0.1236 -0.1370 -0.1288 ? ? ? ? ? ? 801  ALA H CA  
49960 C  C   . ALA H  558 0.4066 0.6777 0.6930 -0.1265 -0.1348 -0.1235 ? ? ? ? ? ? 801  ALA H C   
49961 O  O   . ALA H  558 0.4015 0.6634 0.7025 -0.1305 -0.1236 -0.1223 ? ? ? ? ? ? 801  ALA H O   
49962 C  CB  . ALA H  558 0.4309 0.6896 0.6782 -0.1313 -0.1473 -0.1435 ? ? ? ? ? ? 801  ALA H CB  
49963 N  N   . ALA H  559 0.4065 0.6998 0.7060 -0.1242 -0.1450 -0.1195 ? ? ? ? ? ? 802  ALA H N   
49964 C  CA  . ALA H  559 0.3995 0.7077 0.7329 -0.1261 -0.1423 -0.1147 ? ? ? ? ? ? 802  ALA H CA  
49965 C  C   . ALA H  559 0.3856 0.6831 0.7222 -0.1199 -0.1258 -0.1046 ? ? ? ? ? ? 802  ALA H C   
49966 O  O   . ALA H  559 0.3806 0.6827 0.7419 -0.1236 -0.1177 -0.1025 ? ? ? ? ? ? 802  ALA H O   
49967 C  CB  . ALA H  559 0.4017 0.7364 0.7496 -0.1229 -0.1562 -0.1114 ? ? ? ? ? ? 802  ALA H CB  
49968 N  N   . ASP H  560 0.3806 0.6641 0.6921 -0.1112 -0.1205 -0.0986 ? ? ? ? ? ? 803  ASP H N   
49969 C  CA  . ASP H  560 0.3689 0.6416 0.6811 -0.1047 -0.1057 -0.0895 ? ? ? ? ? ? 803  ASP H CA  
49970 C  C   . ASP H  560 0.3674 0.6161 0.6663 -0.1078 -0.0930 -0.0917 ? ? ? ? ? ? 803  ASP H C   
49971 O  O   . ASP H  560 0.3618 0.6044 0.6726 -0.1088 -0.0807 -0.0881 ? ? ? ? ? ? 803  ASP H O   
49972 C  CB  . ASP H  560 0.3648 0.6355 0.6595 -0.0932 -0.1072 -0.0804 ? ? ? ? ? ? 803  ASP H CB  
49973 C  CG  . ASP H  560 0.3688 0.6610 0.6730 -0.0893 -0.1214 -0.0776 ? ? ? ? ? ? 803  ASP H CG  
49974 O  OD1 . ASP H  560 0.3645 0.6713 0.6944 -0.0862 -0.1205 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 803  ASP H OD1 
49975 O  OD2 . ASP H  560 0.3776 0.6731 0.6637 -0.0895 -0.1334 -0.0800 ? ? ? ? ? ? 803  ASP H OD2 
49976 N  N   . ILE H  561 0.3736 0.6092 0.6478 -0.1090 -0.0960 -0.0975 ? ? ? ? ? ? 804  ILE H N   
49977 C  CA  . ILE H  561 0.3723 0.5846 0.6305 -0.1094 -0.0849 -0.0985 ? ? ? ? ? ? 804  ILE H CA  
49978 C  C   . ILE H  561 0.3825 0.5850 0.6426 -0.1190 -0.0854 -0.1094 ? ? ? ? ? ? 804  ILE H C   
49979 O  O   . ILE H  561 0.3933 0.6002 0.6479 -0.1230 -0.0963 -0.1189 ? ? ? ? ? ? 804  ILE H O   
49980 C  CB  . ILE H  561 0.3719 0.5751 0.5999 -0.1024 -0.0861 -0.0966 ? ? ? ? ? ? 804  ILE H CB  
49981 C  CG1 . ILE H  561 0.3629 0.5689 0.5874 -0.0932 -0.0834 -0.0849 ? ? ? ? ? ? 804  ILE H CG1 
49982 C  CG2 . ILE H  561 0.3724 0.5536 0.5839 -0.1029 -0.0769 -0.0993 ? ? ? ? ? ? 804  ILE H CG2 
49983 C  CD1 . ILE H  561 0.3646 0.5660 0.5619 -0.0879 -0.0873 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 804  ILE H CD1 
49984 N  N   . LYS H  562 0.3811 0.5691 0.6479 -0.1227 -0.0740 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 805  LYS H N   
49985 C  CA  . LYS H  562 0.3926 0.5664 0.6586 -0.1309 -0.0741 -0.1177 ? ? ? ? ? ? 805  LYS H CA  
49986 C  C   . LYS H  562 0.3902 0.5449 0.6578 -0.1325 -0.0600 -0.1129 ? ? ? ? ? ? 805  LYS H C   
49987 O  O   . LYS H  562 0.3809 0.5384 0.6570 -0.1296 -0.0509 -0.1034 ? ? ? ? ? ? 805  LYS H O   
49988 C  CB  . LYS H  562 0.4023 0.5898 0.6911 -0.1411 -0.0837 -0.1252 ? ? ? ? ? ? 805  LYS H CB  
49989 C  CG  . LYS H  562 0.3972 0.5976 0.7167 -0.1462 -0.0786 -0.1189 ? ? ? ? ? ? 805  LYS H CG  
49990 C  CD  . LYS H  562 0.4099 0.6187 0.7517 -0.1590 -0.0874 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 805  LYS H CD  
49991 C  CE  . LYS H  562 0.4065 0.6271 0.7797 -0.1658 -0.0805 -0.1214 ? ? ? ? ? ? 805  LYS H CE  
49992 N  NZ  . LYS H  562 0.4204 0.6415 0.8125 -0.1798 -0.0863 -0.1292 ? ? ? ? ? ? 805  LYS H NZ  
49993 N  N   . GLY H  563 0.4000 0.5348 0.6576 -0.1361 -0.0583 -0.1194 ? ? ? ? ? ? 806  GLY H N   
49994 C  CA  . GLY H  563 0.3999 0.5152 0.6568 -0.1373 -0.0458 -0.1143 ? ? ? ? ? ? 806  GLY H CA  
49995 C  C   . GLY H  563 0.4018 0.5212 0.6853 -0.1462 -0.0400 -0.1099 ? ? ? ? ? ? 806  GLY H C   
49996 O  O   . GLY H  563 0.4090 0.5397 0.7118 -0.1549 -0.0472 -0.1151 ? ? ? ? ? ? 806  GLY H O   
49997 N  N   . TYR H  564 0.3963 0.5073 0.6805 -0.1444 -0.0269 -0.1001 ? ? ? ? ? ? 807  TYR H N   
49998 C  CA  . TYR H  564 0.3999 0.5133 0.7072 -0.1533 -0.0191 -0.0948 ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CA  
49999 C  C   . TYR H  564 0.4069 0.4949 0.7044 -0.1553 -0.0092 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 807  TYR H C   
50000 O  O   . TYR H  564 0.4056 0.4771 0.6795 -0.1478 -0.0072 -0.0910 ? ? ? ? ? ? 807  TYR H O   
50001 C  CB  . TYR H  564 0.3876 0.5196 0.7077 -0.1489 -0.0117 -0.0852 ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CB  
50002 C  CG  . TYR H  564 0.3825 0.5413 0.7186 -0.1481 -0.0213 -0.0877 ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CG  
50003 C  CD1 . TYR H  564 0.3857 0.5638 0.7520 -0.1572 -0.0231 -0.0880 ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CD1 
50004 C  CD2 . TYR H  564 0.3754 0.5413 0.6973 -0.1385 -0.0291 -0.0891 ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CD2 
50005 C  CE1 . TYR H  564 0.3815 0.5856 0.7635 -0.1558 -0.0329 -0.0900 ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CE1 
50006 C  CE2 . TYR H  564 0.3724 0.5624 0.7082 -0.1373 -0.0389 -0.0906 ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CE2 
50007 C  CZ  . TYR H  564 0.3751 0.5843 0.7411 -0.1455 -0.0411 -0.0913 ? ? ? ? ? ? 807  TYR H CZ  
50008 O  OH  . TYR H  564 0.3724 0.6058 0.7516 -0.1432 -0.0517 -0.0926 ? ? ? ? ? ? 807  TYR H OH  
50009 N  N   . ALA H  565 0.4154 0.5008 0.7311 -0.1656 -0.0033 -0.0873 ? ? ? ? ? ? 808  ALA H N   
50010 C  CA  . ALA H  565 0.4231 0.4853 0.7305 -0.1676 0.0069  -0.0812 ? ? ? ? ? ? 808  ALA H CA  
50011 C  C   . ALA H  565 0.4247 0.4953 0.7523 -0.1749 0.0180  -0.0712 ? ? ? ? ? ? 808  ALA H C   
50012 O  O   . ALA H  565 0.4359 0.5088 0.7836 -0.1873 0.0165  -0.0722 ? ? ? ? ? ? 808  ALA H O   
50013 C  CB  . ALA H  565 0.4407 0.4809 0.7440 -0.1745 0.0005  -0.0892 ? ? ? ? ? ? 808  ALA H CB  
50014 N  N   . ASN H  566 0.4149 0.4907 0.7375 -0.1677 0.0292  -0.0618 ? ? ? ? ? ? 809  ASN H N   
50015 C  CA  . ASN H  566 0.4176 0.5025 0.7574 -0.1739 0.0414  -0.0521 ? ? ? ? ? ? 809  ASN H CA  
50016 C  C   . ASN H  566 0.4165 0.4872 0.7370 -0.1669 0.0544  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 809  ASN H C   
50017 O  O   . ASN H  566 0.4141 0.4674 0.7097 -0.1584 0.0530  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 809  ASN H O   
50018 C  CB  . ASN H  566 0.4068 0.5242 0.7691 -0.1726 0.0412  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 809  ASN H CB  
50019 C  CG  . ASN H  566 0.3916 0.5175 0.7404 -0.1578 0.0403  -0.0513 ? ? ? ? ? ? 809  ASN H CG  
50020 O  OD1 . ASN H  566 0.3881 0.5012 0.7161 -0.1492 0.0480  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 809  ASN H OD1 
50021 N  ND2 . ASN H  566 0.3839 0.5306 0.7438 -0.1548 0.0303  -0.0565 ? ? ? ? ? ? 809  ASN H ND2 
50022 N  N   . PRO H  567 0.4196 0.4983 0.7511 -0.1708 0.0672  -0.0334 ? ? ? ? ? ? 810  PRO H N   
50023 C  CA  . PRO H  567 0.4202 0.4862 0.7317 -0.1639 0.0792  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 810  PRO H CA  
50024 C  C   . PRO H  567 0.4061 0.4722 0.6967 -0.1484 0.0779  -0.0264 ? ? ? ? ? ? 810  PRO H C   
50025 O  O   . PRO H  567 0.4078 0.4567 0.6757 -0.1421 0.0839  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 810  PRO H O   
50026 C  CB  . PRO H  567 0.4226 0.5080 0.7532 -0.1687 0.0922  -0.0164 ? ? ? ? ? ? 810  PRO H CB  
50027 C  CG  . PRO H  567 0.4306 0.5272 0.7894 -0.1832 0.0879  -0.0184 ? ? ? ? ? ? 810  PRO H CG  
50028 C  CD  . PRO H  567 0.4244 0.5241 0.7865 -0.1821 0.0715  -0.0301 ? ? ? ? ? ? 810  PRO H CD  
50029 N  N   . GLN H  568 0.3939 0.4782 0.6917 -0.1427 0.0699  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 811  GLN H N   
50030 C  CA  . GLN H  568 0.3822 0.4684 0.6633 -0.1289 0.0697  -0.0320 ? ? ? ? ? ? 811  GLN H CA  
50031 C  C   . GLN H  568 0.3757 0.4545 0.6404 -0.1226 0.0575  -0.0389 ? ? ? ? ? ? 811  GLN H C   
50032 O  O   . GLN H  568 0.3703 0.4401 0.6143 -0.1131 0.0582  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 811  GLN H O   
50033 C  CB  . GLN H  568 0.3737 0.4862 0.6721 -0.1240 0.0719  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 811  GLN H CB  
50034 C  CG  . GLN H  568 0.3763 0.4944 0.6772 -0.1215 0.0868  -0.0233 ? ? ? ? ? ? 811  GLN H CG  
50035 C  CD  . GLN H  568 0.3702 0.5174 0.6950 -0.1183 0.0886  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 811  GLN H CD  
50036 O  OE1 . GLN H  568 0.3710 0.5368 0.7221 -0.1265 0.0852  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 811  GLN H OE1 
50037 N  NE2 . GLN H  568 0.3650 0.5166 0.6818 -0.1061 0.0932  -0.0218 ? ? ? ? ? ? 811  GLN H NE2 
50038 N  N   . VAL H  569 0.3772 0.4606 0.6511 -0.1281 0.0463  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 812  VAL H N   
50039 C  CA  . VAL H  569 0.3719 0.4526 0.6314 -0.1223 0.0348  -0.0532 ? ? ? ? ? ? 812  VAL H CA  
50040 C  C   . VAL H  569 0.3822 0.4482 0.6378 -0.1292 0.0282  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 812  VAL H C   
50041 O  O   . VAL H  569 0.3912 0.4592 0.6641 -0.1395 0.0270  -0.0621 ? ? ? ? ? ? 812  VAL H O   
50042 C  CB  . VAL H  569 0.3653 0.4695 0.6397 -0.1211 0.0255  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 812  VAL H CB  
50043 C  CG1 . VAL H  569 0.3625 0.4641 0.6210 -0.1164 0.0137  -0.0638 ? ? ? ? ? ? 812  VAL H CG1 
50044 C  CG2 . VAL H  569 0.3569 0.4766 0.6386 -0.1137 0.0314  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 812  VAL H CG2 
50045 N  N   . SER H  570 0.3821 0.4332 0.6154 -0.1237 0.0241  -0.0634 ? ? ? ? ? ? 813  SER H N   
50046 C  CA  . SER H  570 0.3929 0.4302 0.6214 -0.1284 0.0171  -0.0716 ? ? ? ? ? ? 813  SER H CA  
50047 C  C   . SER H  570 0.3872 0.4293 0.6016 -0.1215 0.0074  -0.0784 ? ? ? ? ? ? 813  SER H C   
50048 O  O   . SER H  570 0.3853 0.4159 0.5789 -0.1146 0.0078  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 813  SER H O   
50049 C  CB  . SER H  570 0.4015 0.4135 0.6156 -0.1280 0.0237  -0.0683 ? ? ? ? ? ? 813  SER H CB  
50050 O  OG  . SER H  570 0.4120 0.4102 0.6193 -0.1299 0.0161  -0.0773 ? ? ? ? ? ? 813  SER H OG  
50051 N  N   . GLY H  571 0.3851 0.4458 0.6111 -0.1237 -0.0014 -0.0836 ? ? ? ? ? ? 814  GLY H N   
50052 C  CA  . GLY H  571 0.3782 0.4493 0.5921 -0.1166 -0.0097 -0.0870 ? ? ? ? ? ? 814  GLY H CA  
50053 C  C   . GLY H  571 0.3704 0.4646 0.6004 -0.1159 -0.0124 -0.0837 ? ? ? ? ? ? 814  GLY H C   
50054 O  O   . GLY H  571 0.3742 0.4797 0.6258 -0.1233 -0.0147 -0.0856 ? ? ? ? ? ? 814  GLY H O   
50055 N  N   . TYR H  572 0.3605 0.4616 0.5812 -0.1072 -0.0123 -0.0784 ? ? ? ? ? ? 815  TYR H N   
50056 C  CA  . TYR H  572 0.3547 0.4772 0.5893 -0.1050 -0.0169 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CA  
50057 C  C   . TYR H  572 0.3458 0.4686 0.5731 -0.0957 -0.0111 -0.0673 ? ? ? ? ? ? 815  TYR H C   
50058 O  O   . TYR H  572 0.3434 0.4542 0.5496 -0.0901 -0.0095 -0.0652 ? ? ? ? ? ? 815  TYR H O   
50059 C  CB  . TYR H  572 0.3568 0.4909 0.5862 -0.1043 -0.0308 -0.0823 ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CB  
50060 C  CG  . TYR H  572 0.3521 0.5083 0.5957 -0.1012 -0.0371 -0.0790 ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CG  
50061 C  CD1 . TYR H  572 0.3530 0.5252 0.6240 -0.1065 -0.0378 -0.0794 ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CD1 
50062 C  CD2 . TYR H  572 0.3475 0.5088 0.5781 -0.0929 -0.0421 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CD2 
50063 C  CE1 . TYR H  572 0.3491 0.5427 0.6348 -0.1025 -0.0439 -0.0762 ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CE1 
50064 C  CE2 . TYR H  572 0.3448 0.5248 0.5885 -0.0891 -0.0484 -0.0711 ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CE2 
50065 C  CZ  . TYR H  572 0.3454 0.5420 0.6168 -0.0933 -0.0496 -0.0721 ? ? ? ? ? ? 815  TYR H CZ  
50066 O  OH  . TYR H  572 0.3434 0.5596 0.6289 -0.0885 -0.0566 -0.0686 ? ? ? ? ? ? 815  TYR H OH  
50067 N  N   . LEU H  573 0.3418 0.4790 0.5872 -0.0939 -0.0082 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 816  LEU H N   
50068 C  CA  . LEU H  573 0.3353 0.4750 0.5754 -0.0841 -0.0056 -0.0560 ? ? ? ? ? ? 816  LEU H CA  
50069 C  C   . LEU H  573 0.3333 0.4957 0.5924 -0.0817 -0.0131 -0.0555 ? ? ? ? ? ? 816  LEU H C   
50070 O  O   . LEU H  573 0.3350 0.5119 0.6176 -0.0872 -0.0131 -0.0574 ? ? ? ? ? ? 816  LEU H O   
50071 C  CB  . LEU H  573 0.3343 0.4665 0.5768 -0.0821 0.0082  -0.0504 ? ? ? ? ? ? 816  LEU H CB  
50072 C  CG  . LEU H  573 0.3298 0.4665 0.5718 -0.0719 0.0115  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 816  LEU H CG  
50073 C  CD1 . LEU H  573 0.3277 0.4532 0.5456 -0.0653 0.0060  -0.0429 ? ? ? ? ? ? 816  LEU H CD1 
50074 C  CD2 . LEU H  573 0.3309 0.4618 0.5750 -0.0696 0.0259  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 816  LEU H CD2 
50075 N  N   . GLY H  574 0.3308 0.4965 0.5802 -0.0738 -0.0200 -0.0526 ? ? ? ? ? ? 817  GLY H N   
50076 C  CA  . GLY H  574 0.3296 0.5144 0.5954 -0.0688 -0.0264 -0.0502 ? ? ? ? ? ? 817  GLY H CA  
50077 C  C   . GLY H  574 0.3274 0.5050 0.5799 -0.0580 -0.0258 -0.0436 ? ? ? ? ? ? 817  GLY H C   
50078 O  O   . GLY H  574 0.3278 0.4920 0.5569 -0.0559 -0.0285 -0.0421 ? ? ? ? ? ? 817  GLY H O   
50079 N  N   . VAL H  575 0.3263 0.5123 0.5936 -0.0512 -0.0220 -0.0399 ? ? ? ? ? ? 818  VAL H N   
50080 C  CA  . VAL H  575 0.3268 0.5050 0.5827 -0.0406 -0.0228 -0.0343 ? ? ? ? ? ? 818  VAL H CA  
50081 C  C   . VAL H  575 0.3288 0.5253 0.6033 -0.0337 -0.0311 -0.0322 ? ? ? ? ? ? 818  VAL H C   
50082 O  O   . VAL H  575 0.3280 0.5406 0.6278 -0.0325 -0.0267 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 818  VAL H O   
50083 C  CB  . VAL H  575 0.3262 0.4921 0.5786 -0.0359 -0.0085 -0.0319 ? ? ? ? ? ? 818  VAL H CB  
50084 C  CG1 . VAL H  575 0.3289 0.4842 0.5686 -0.0252 -0.0102 -0.0270 ? ? ? ? ? ? 818  VAL H CG1 
50085 C  CG2 . VAL H  575 0.3254 0.4740 0.5612 -0.0423 -0.0005 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 818  VAL H CG2 
50086 N  N   . TRP H  576 0.3322 0.5271 0.5953 -0.0291 -0.0429 -0.0286 ? ? ? ? ? ? 819  TRP H N   
50087 C  CA  . TRP H  576 0.3360 0.5452 0.6148 -0.0207 -0.0516 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CA  
50088 C  C   . TRP H  576 0.3406 0.5364 0.6091 -0.0094 -0.0518 -0.0192 ? ? ? ? ? ? 819  TRP H C   
50089 O  O   . TRP H  576 0.3416 0.5174 0.5861 -0.0092 -0.0498 -0.0166 ? ? ? ? ? ? 819  TRP H O   
50090 C  CB  . TRP H  576 0.3398 0.5621 0.6193 -0.0240 -0.0673 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CB  
50091 C  CG  . TRP H  576 0.3381 0.5802 0.6380 -0.0327 -0.0701 -0.0320 ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CG  
50092 C  CD1 . TRP H  576 0.3393 0.6056 0.6677 -0.0315 -0.0760 -0.0332 ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CD1 
50093 C  CD2 . TRP H  576 0.3365 0.5756 0.6304 -0.0439 -0.0679 -0.0382 ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CD2 
50094 N  NE1 . TRP H  576 0.3385 0.6165 0.6785 -0.0424 -0.0777 -0.0398 ? ? ? ? ? ? 819  TRP H NE1 
50095 C  CE2 . TRP H  576 0.3375 0.5981 0.6561 -0.0500 -0.0730 -0.0432 ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CE2 
50096 C  CE3 . TRP H  576 0.3354 0.5558 0.6060 -0.0491 -0.0628 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CE3 
50097 C  CZ2 . TRP H  576 0.3384 0.6000 0.6582 -0.0616 -0.0731 -0.0506 ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CZ2 
50098 C  CZ3 . TRP H  576 0.3361 0.5577 0.6079 -0.0595 -0.0626 -0.0477 ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CZ3 
50099 C  CH2 . TRP H  576 0.3382 0.5792 0.6340 -0.0659 -0.0678 -0.0529 ? ? ? ? ? ? 819  TRP H CH2 
50100 N  N   . VAL H  577 0.3443 0.5516 0.6321 -0.0001 -0.0546 -0.0173 ? ? ? ? ? ? 820  VAL H N   
50101 C  CA  . VAL H  577 0.3514 0.5461 0.6328 0.0116  -0.0559 -0.0123 ? ? ? ? ? ? 820  VAL H CA  
50102 C  C   . VAL H  577 0.3583 0.5678 0.6552 0.0191  -0.0697 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 820  VAL H C   
50103 O  O   . VAL H  577 0.3562 0.5892 0.6761 0.0172  -0.0740 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 820  VAL H O   
50104 C  CB  . VAL H  577 0.3514 0.5426 0.6423 0.0189  -0.0414 -0.0146 ? ? ? ? ? ? 820  VAL H CB  
50105 C  CG1 . VAL H  577 0.3471 0.5208 0.6196 0.0129  -0.0286 -0.0167 ? ? ? ? ? ? 820  VAL H CG1 
50106 C  CG2 . VAL H  577 0.3483 0.5659 0.6718 0.0197  -0.0369 -0.0187 ? ? ? ? ? ? 820  VAL H CG2 
50107 N  N   . PRO H  578 0.3679 0.5633 0.6529 0.0277  -0.0771 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 821  PRO H N   
50108 C  CA  . PRO H  578 0.3771 0.5836 0.6754 0.0361  -0.0912 0.0021  ? ? ? ? ? ? 821  PRO H CA  
50109 C  C   . PRO H  578 0.3779 0.6025 0.7077 0.0459  -0.0877 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 821  PRO H C   
50110 O  O   . PRO H  578 0.3769 0.5961 0.7120 0.0516  -0.0747 -0.0045 ? ? ? ? ? ? 821  PRO H O   
50111 C  CB  . PRO H  578 0.3887 0.5702 0.6661 0.0432  -0.0966 0.0095  ? ? ? ? ? ? 821  PRO H CB  
50112 C  CG  . PRO H  578 0.3848 0.5447 0.6449 0.0414  -0.0824 0.0069  ? ? ? ? ? ? 821  PRO H CG  
50113 C  CD  . PRO H  578 0.3717 0.5394 0.6302 0.0291  -0.0735 0.0009  ? ? ? ? ? ? 821  PRO H CD  
50114 N  N   . VAL H  579 0.3808 0.6279 0.7315 0.0485  -0.0992 0.0000  ? ? ? ? ? ? 822  VAL H N   
50115 C  CA  . VAL H  579 0.3816 0.6489 0.7645 0.0582  -0.0959 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 822  VAL H CA  
50116 C  C   . VAL H  579 0.3945 0.6485 0.7769 0.0739  -0.0998 0.0010  ? ? ? ? ? ? 822  VAL H C   
50117 O  O   . VAL H  579 0.4048 0.6444 0.7709 0.0768  -0.1128 0.0083  ? ? ? ? ? ? 822  VAL H O   
50118 C  CB  . VAL H  579 0.3811 0.6787 0.7894 0.0564  -0.1076 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 822  VAL H CB  
50119 C  CG1 . VAL H  579 0.3827 0.7021 0.8258 0.0680  -0.1040 -0.0065 ? ? ? ? ? ? 822  VAL H CG1 
50120 C  CG2 . VAL H  579 0.3701 0.6798 0.7804 0.0407  -0.1036 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 822  VAL H CG2 
50121 N  N   . GLY H  580 0.3954 0.6534 0.7946 0.0838  -0.0882 -0.0034 ? ? ? ? ? ? 823  GLY H N   
50122 C  CA  . GLY H  580 0.4095 0.6622 0.8180 0.1012  -0.0933 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 823  GLY H CA  
50123 C  C   . GLY H  580 0.4176 0.6418 0.8083 0.1093  -0.0842 -0.0023 ? ? ? ? ? ? 823  GLY H C   
50124 O  O   . GLY H  580 0.4326 0.6441 0.8237 0.1230  -0.0908 0.0002  ? ? ? ? ? ? 823  GLY H O   
50125 N  N   . ALA H  581 0.4093 0.6223 0.7841 0.1010  -0.0698 -0.0062 ? ? ? ? ? ? 824  ALA H N   
50126 C  CA  . ALA H  581 0.4180 0.6034 0.7740 0.1078  -0.0622 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 824  ALA H CA  
50127 C  C   . ALA H  581 0.4244 0.6212 0.8035 0.1224  -0.0525 -0.0141 ? ? ? ? ? ? 824  ALA H C   
50128 O  O   . ALA H  581 0.4153 0.6384 0.8170 0.1205  -0.0425 -0.0191 ? ? ? ? ? ? 824  ALA H O   
50129 C  CB  . ALA H  581 0.4080 0.5796 0.7408 0.0950  -0.0496 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 824  ALA H CB  
50130 N  N   . ALA H  582 0.4411 0.6188 0.8154 0.1369  -0.0557 -0.0140 ? ? ? ? ? ? 825  ALA H N   
50131 C  CA  . ALA H  582 0.4493 0.6333 0.8401 0.1515  -0.0443 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 825  ALA H CA  
50132 C  C   . ALA H  582 0.4388 0.6324 0.8298 0.1451  -0.0236 -0.0289 ? ? ? ? ? ? 825  ALA H C   
50133 O  O   . ALA H  582 0.4307 0.6106 0.7987 0.1322  -0.0174 -0.0281 ? ? ? ? ? ? 825  ALA H O   
50134 C  CB  . ALA H  582 0.4687 0.6211 0.8426 0.1638  -0.0480 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 825  ALA H CB  
50135 N  N   . ALA H  583 0.4399 0.6576 0.8570 0.1541  -0.0126 -0.0354 ? ? ? ? ? ? 826  ALA H N   
50136 C  CA  . ALA H  583 0.4326 0.6611 0.8511 0.1485  0.0075  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 826  ALA H CA  
50137 C  C   . ALA H  583 0.4396 0.6363 0.8252 0.1479  0.0167  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 826  ALA H C   
50138 O  O   . ALA H  583 0.4315 0.6271 0.8052 0.1368  0.0294  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 826  ALA H O   
50139 C  CB  . ALA H  583 0.4371 0.6958 0.8885 0.1612  0.0180  -0.0478 ? ? ? ? ? ? 826  ALA H CB  
50140 N  N   . ASP H  584 0.4559 0.6257 0.8265 0.1593  0.0093  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 827  ASP H N   
50141 C  CA  . ASP H  584 0.4655 0.6048 0.8060 0.1603  0.0164  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 827  ASP H CA  
50142 C  C   . ASP H  584 0.4671 0.5738 0.7772 0.1520  0.0038  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 827  ASP H C   
50143 O  O   . ASP H  584 0.4789 0.5574 0.7653 0.1549  0.0053  -0.0425 ? ? ? ? ? ? 827  ASP H O   
50144 C  CB  . ASP H  584 0.4866 0.6186 0.8325 0.1805  0.0198  -0.0548 ? ? ? ? ? ? 827  ASP H CB  
50145 C  CG  . ASP H  584 0.5008 0.6212 0.8536 0.1928  0.0012  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 827  ASP H CG  
50146 O  OD1 . ASP H  584 0.4930 0.6172 0.8499 0.1857  -0.0132 -0.0429 ? ? ? ? ? ? 827  ASP H OD1 
50147 O  OD2 . ASP H  584 0.5215 0.6278 0.8745 0.2097  0.0005  -0.0572 ? ? ? ? ? ? 827  ASP H OD2 
50148 N  N   . GLN H  585 0.4563 0.5678 0.7672 0.1415  -0.0084 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 828  GLN H N   
50149 C  CA  . GLN H  585 0.4588 0.5431 0.7433 0.1342  -0.0206 -0.0255 ? ? ? ? ? ? 828  GLN H CA  
50150 C  C   . GLN H  585 0.4522 0.5204 0.7102 0.1223  -0.0110 -0.0264 ? ? ? ? ? ? 828  GLN H C   
50151 O  O   . GLN H  585 0.4387 0.5212 0.6990 0.1131  0.0004  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 828  GLN H O   
50152 C  CB  . GLN H  585 0.4496 0.5458 0.7406 0.1257  -0.0348 -0.0174 ? ? ? ? ? ? 828  GLN H CB  
50153 C  CG  . GLN H  585 0.4504 0.5231 0.7141 0.1157  -0.0457 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 828  GLN H CG  
50154 C  CD  . GLN H  585 0.4394 0.5285 0.7081 0.1053  -0.0564 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 828  GLN H CD  
50155 O  OE1 . GLN H  585 0.4459 0.5425 0.7267 0.1107  -0.0694 0.0016  ? ? ? ? ? ? 828  GLN H OE1 
50156 N  NE2 . GLN H  585 0.4240 0.5192 0.6837 0.0908  -0.0511 -0.0031 ? ? ? ? ? ? 828  GLN H NE2 
50157 N  N   . ASP H  586 0.4635 0.5010 0.6968 0.1229  -0.0164 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 829  ASP H N   
50158 C  CA  . ASP H  586 0.4613 0.4805 0.6685 0.1143  -0.0083 -0.0258 ? ? ? ? ? ? 829  ASP H CA  
50159 C  C   . ASP H  586 0.4665 0.4600 0.6506 0.1080  -0.0211 -0.0185 ? ? ? ? ? ? 829  ASP H C   
50160 O  O   . ASP H  586 0.4840 0.4562 0.6605 0.1162  -0.0284 -0.0180 ? ? ? ? ? ? 829  ASP H O   
50161 C  CB  . ASP H  586 0.4759 0.4841 0.6780 0.1255  0.0027  -0.0344 ? ? ? ? ? ? 829  ASP H CB  
50162 C  CG  . ASP H  586 0.4774 0.4643 0.6511 0.1182  0.0099  -0.0361 ? ? ? ? ? ? 829  ASP H CG  
50163 O  OD1 . ASP H  586 0.4685 0.4459 0.6253 0.1053  0.0053  -0.0304 ? ? ? ? ? ? 829  ASP H OD1 
50164 O  OD2 . ASP H  586 0.4891 0.4691 0.6570 0.1261  0.0201  -0.0437 ? ? ? ? ? ? 829  ASP H OD2 
50165 N  N   . VAL H  587 0.4523 0.4487 0.6263 0.0936  -0.0239 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 830  VAL H N   
50166 C  CA  . VAL H  587 0.4558 0.4325 0.6092 0.0860  -0.0357 -0.0050 ? ? ? ? ? ? 830  VAL H CA  
50167 C  C   . VAL H  587 0.4579 0.4133 0.5865 0.0801  -0.0301 -0.0064 ? ? ? ? ? ? 830  VAL H C   
50168 O  O   . VAL H  587 0.4569 0.4003 0.5687 0.0710  -0.0371 -0.0001 ? ? ? ? ? ? 830  VAL H O   
50169 C  CB  . VAL H  587 0.4411 0.4324 0.5949 0.0736  -0.0424 0.0016  ? ? ? ? ? ? 830  VAL H CB  
50170 C  CG1 . VAL H  587 0.4409 0.4518 0.6168 0.0785  -0.0509 0.0041  ? ? ? ? ? ? 830  VAL H CG1 
50171 C  CG2 . VAL H  587 0.4239 0.4283 0.5765 0.0637  -0.0309 -0.0020 ? ? ? ? ? ? 830  VAL H CG2 
50172 N  N   . ARG H  588 0.4615 0.4136 0.5880 0.0852  -0.0176 -0.0143 ? ? ? ? ? ? 831  ARG H N   
50173 C  CA  . ARG H  588 0.4663 0.3977 0.5695 0.0811  -0.0131 -0.0161 ? ? ? ? ? ? 831  ARG H CA  
50174 C  C   . ARG H  588 0.4865 0.3902 0.5766 0.0864  -0.0232 -0.0145 ? ? ? ? ? ? 831  ARG H C   
50175 O  O   . ARG H  588 0.4983 0.3985 0.5987 0.0952  -0.0323 -0.0127 ? ? ? ? ? ? 831  ARG H O   
50176 C  CB  . ARG H  588 0.4667 0.4033 0.5707 0.0852  0.0026  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 831  ARG H CB  
50177 C  CG  . ARG H  588 0.4478 0.4010 0.5523 0.0738  0.0117  -0.0240 ? ? ? ? ? ? 831  ARG H CG  
50178 C  CD  . ARG H  588 0.4496 0.4076 0.5533 0.0766  0.0275  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 831  ARG H CD  
50179 N  NE  . ARG H  588 0.4612 0.4265 0.5802 0.0905  0.0325  -0.0371 ? ? ? ? ? ? 831  ARG H NE  
50180 C  CZ  . ARG H  588 0.4650 0.4384 0.5865 0.0947  0.0469  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 831  ARG H CZ  
50181 N  NH1 . ARG H  588 0.4586 0.4329 0.5683 0.0860  0.0568  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 831  ARG H NH1 
50182 N  NH2 . ARG H  588 0.4757 0.4575 0.6116 0.1076  0.0516  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 831  ARG H NH2 
50183 N  N   . VAL H  589 0.4917 0.3753 0.5595 0.0809  -0.0224 -0.0147 ? ? ? ? ? ? 832  VAL H N   
50184 C  CA  . VAL H  589 0.5111 0.3669 0.5652 0.0830  -0.0334 -0.0121 ? ? ? ? ? ? 832  VAL H CA  
50185 C  C   . VAL H  589 0.5212 0.3576 0.5555 0.0827  -0.0272 -0.0183 ? ? ? ? ? ? 832  VAL H C   
50186 O  O   . VAL H  589 0.5098 0.3525 0.5357 0.0759  -0.0178 -0.0204 ? ? ? ? ? ? 832  VAL H O   
50187 C  CB  . VAL H  589 0.5056 0.3588 0.5531 0.0715  -0.0454 -0.0008 ? ? ? ? ? ? 832  VAL H CB  
50188 C  CG1 . VAL H  589 0.5138 0.3437 0.5384 0.0633  -0.0499 0.0020  ? ? ? ? ? ? 832  VAL H CG1 
50189 C  CG2 . VAL H  589 0.5149 0.3682 0.5750 0.0774  -0.0575 0.0048  ? ? ? ? ? ? 832  VAL H CG2 
50190 N  N   . ALA H  590 0.5444 0.3567 0.5712 0.0908  -0.0327 -0.0218 ? ? ? ? ? ? 833  ALA H N   
50191 C  CA  . ALA H  590 0.5568 0.3505 0.5645 0.0915  -0.0275 -0.0290 ? ? ? ? ? ? 833  ALA H CA  
50192 C  C   . ALA H  590 0.5615 0.3350 0.5501 0.0801  -0.0373 -0.0226 ? ? ? ? ? ? 833  ALA H C   
50193 O  O   . ALA H  590 0.5626 0.3310 0.5528 0.0748  -0.0493 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 833  ALA H O   
50194 C  CB  . ALA H  590 0.5808 0.3595 0.5898 0.1066  -0.0273 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 833  ALA H CB  
50195 N  N   . ALA H  591 0.5651 0.3281 0.5356 0.0760  -0.0321 -0.0272 ? ? ? ? ? ? 834  ALA H N   
50196 C  CA  . ALA H  591 0.5709 0.3154 0.5238 0.0652  -0.0410 -0.0220 ? ? ? ? ? ? 834  ALA H CA  
50197 C  C   . ALA H  591 0.5993 0.3142 0.5458 0.0706  -0.0528 -0.0233 ? ? ? ? ? ? 834  ALA H C   
50198 O  O   . ALA H  591 0.6179 0.3212 0.5640 0.0832  -0.0500 -0.0333 ? ? ? ? ? ? 834  ALA H O   
50199 C  CB  . ALA H  591 0.5681 0.3108 0.5045 0.0605  -0.0323 -0.0271 ? ? ? ? ? ? 834  ALA H CB  
50200 N  N   . SER H  592 0.6047 0.3066 0.5461 0.0614  -0.0658 -0.0137 ? ? ? ? ? ? 835  SER H N   
50201 C  CA  . SER H  592 0.6345 0.3059 0.5704 0.0664  -0.0776 -0.0149 ? ? ? ? ? ? 835  SER H CA  
50202 C  C   . SER H  592 0.6496 0.2988 0.5653 0.0611  -0.0800 -0.0194 ? ? ? ? ? ? 835  SER H C   
50203 O  O   . SER H  592 0.6360 0.2931 0.5417 0.0506  -0.0757 -0.0179 ? ? ? ? ? ? 835  SER H O   
50204 C  CB  . SER H  592 0.6404 0.3038 0.5809 0.0600  -0.0924 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 835  SER H CB  
50205 O  OG  . SER H  592 0.6441 0.2949 0.5698 0.0455  -0.0996 0.0048  ? ? ? ? ? ? 835  SER H OG  
50206 N  N   . THR H  593 0.6795 0.2997 0.5898 0.0682  -0.0886 -0.0244 ? ? ? ? ? ? 836  THR H N   
50207 C  CA  . THR H  593 0.6989 0.2947 0.5899 0.0640  -0.0927 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 836  THR H CA  
50208 C  C   . THR H  593 0.7069 0.2865 0.5911 0.0490  -0.1074 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 836  THR H C   
50209 O  O   . THR H  593 0.7242 0.2826 0.5937 0.0435  -0.1134 -0.0212 ? ? ? ? ? ? 836  THR H O   
50210 C  CB  . THR H  593 0.7297 0.3015 0.6168 0.0795  -0.0938 -0.0434 ? ? ? ? ? ? 836  THR H CB  
50211 O  OG1 . THR H  593 0.7449 0.3042 0.6444 0.0865  -0.1043 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 836  THR H OG1 
50212 C  CG2 . THR H  593 0.7225 0.3125 0.6143 0.0930  -0.0776 -0.0554 ? ? ? ? ? ? 836  THR H CG2 
50213 N  N   . ALA H  594 0.6951 0.2856 0.5899 0.0418  -0.1134 -0.0046 ? ? ? ? ? ? 837  ALA H N   
50214 C  CA  . ALA H  594 0.6996 0.2804 0.5879 0.0257  -0.1251 0.0076  ? ? ? ? ? ? 837  ALA H CA  
50215 C  C   . ALA H  594 0.6890 0.2756 0.5640 0.0141  -0.1208 0.0062  ? ? ? ? ? ? 837  ALA H C   
50216 O  O   . ALA H  594 0.6665 0.2755 0.5411 0.0144  -0.1086 0.0021  ? ? ? ? ? ? 837  ALA H O   
50217 C  CB  . ALA H  594 0.6826 0.2829 0.5826 0.0184  -0.1287 0.0227  ? ? ? ? ? ? 837  ALA H CB  
50218 N  N   . PRO H  595 0.7065 0.2725 0.5710 0.0037  -0.1314 0.0098  ? ? ? ? ? ? 838  PRO H N   
50219 C  CA  . PRO H  595 0.6985 0.2697 0.5518 -0.0088 -0.1303 0.0105  ? ? ? ? ? ? 838  PRO H CA  
50220 C  C   . PRO H  595 0.6665 0.2700 0.5254 -0.0194 -0.1243 0.0205  ? ? ? ? ? ? 838  PRO H C   
50221 O  O   . PRO H  595 0.6592 0.2725 0.5269 -0.0250 -0.1286 0.0322  ? ? ? ? ? ? 838  PRO H O   
50222 C  CB  . PRO H  595 0.7244 0.2688 0.5713 -0.0193 -0.1458 0.0169  ? ? ? ? ? ? 838  PRO H CB  
50223 C  CG  . PRO H  595 0.7542 0.2695 0.6015 -0.0066 -0.1524 0.0098  ? ? ? ? ? ? 838  PRO H CG  
50224 C  CD  . PRO H  595 0.7412 0.2726 0.6027 0.0069  -0.1447 0.0088  ? ? ? ? ? ? 838  PRO H CD  
50225 N  N   . SER H  596 0.6489 0.2688 0.5023 -0.0215 -0.1146 0.0156  ? ? ? ? ? ? 839  SER H N   
50226 C  CA  . SER H  596 0.6211 0.2696 0.4786 -0.0315 -0.1096 0.0238  ? ? ? ? ? ? 839  SER H CA  
50227 C  C   . SER H  596 0.6286 0.2710 0.4809 -0.0467 -0.1199 0.0327  ? ? ? ? ? ? 839  SER H C   
50228 O  O   . SER H  596 0.6504 0.2701 0.4931 -0.0494 -0.1274 0.0292  ? ? ? ? ? ? 839  SER H O   
50229 C  CB  . SER H  596 0.6049 0.2682 0.4569 -0.0291 -0.0977 0.0158  ? ? ? ? ? ? 839  SER H CB  
50230 O  OG  . SER H  596 0.5981 0.2687 0.4550 -0.0161 -0.0871 0.0076  ? ? ? ? ? ? 839  SER H OG  
50231 N  N   . THR H  597 0.6116 0.2751 0.4700 -0.0571 -0.1203 0.0440  ? ? ? ? ? ? 840  THR H N   
50232 C  CA  . THR H  597 0.6211 0.2795 0.4761 -0.0721 -0.1304 0.0538  ? ? ? ? ? ? 840  THR H CA  
50233 C  C   . THR H  597 0.5971 0.2850 0.4549 -0.0822 -0.1254 0.0603  ? ? ? ? ? ? 840  THR H C   
50234 O  O   . THR H  597 0.6015 0.2914 0.4583 -0.0952 -0.1322 0.0688  ? ? ? ? ? ? 840  THR H O   
50235 C  CB  . THR H  597 0.6372 0.2838 0.4976 -0.0768 -0.1415 0.0656  ? ? ? ? ? ? 840  THR H CB  
50236 O  OG1 . THR H  597 0.6183 0.2890 0.4883 -0.0768 -0.1373 0.0737  ? ? ? ? ? ? 840  THR H OG1 
50237 C  CG2 . THR H  597 0.6626 0.2792 0.5221 -0.0653 -0.1473 0.0595  ? ? ? ? ? ? 840  THR H CG2 
50238 N  N   . ASP H  598 0.5727 0.2841 0.4351 -0.0764 -0.1139 0.0567  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H N   
50239 C  CA  . ASP H  598 0.5509 0.2901 0.4161 -0.0845 -0.1089 0.0616  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H CA  
50240 C  C   . ASP H  598 0.5443 0.2878 0.4027 -0.0846 -0.1039 0.0541  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H C   
50241 O  O   . ASP H  598 0.5252 0.2919 0.3866 -0.0882 -0.0981 0.0557  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H O   
50242 C  CB  . ASP H  598 0.5295 0.2919 0.4037 -0.0794 -0.1005 0.0627  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H CB  
50243 C  CG  . ASP H  598 0.5223 0.2842 0.3976 -0.0660 -0.0910 0.0514  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H CG  
50244 O  OD1 . ASP H  598 0.5317 0.2783 0.3998 -0.0603 -0.0892 0.0425  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H OD1 
50245 O  OD2 . ASP H  598 0.5075 0.2855 0.3910 -0.0614 -0.0849 0.0513  ? ? ? ? ? ? 841  ASP H OD2 
50246 N  N   . GLY H  599 0.5615 0.2824 0.4105 -0.0802 -0.1064 0.0456  ? ? ? ? ? ? 842  GLY H N   
50247 C  CA  . GLY H  599 0.5578 0.2811 0.3987 -0.0789 -0.1019 0.0381  ? ? ? ? ? ? 842  GLY H CA  
50248 C  C   . GLY H  599 0.5395 0.2774 0.3812 -0.0695 -0.0890 0.0311  ? ? ? ? ? ? 842  GLY H C   
50249 O  O   . GLY H  599 0.5353 0.2778 0.3705 -0.0693 -0.0853 0.0268  ? ? ? ? ? ? 842  GLY H O   
50250 N  N   . LYS H  600 0.5296 0.2749 0.3793 -0.0621 -0.0826 0.0304  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H N   
50251 C  CA  . LYS H  600 0.5173 0.2717 0.3673 -0.0528 -0.0708 0.0231  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H CA  
50252 C  C   . LYS H  600 0.5312 0.2684 0.3782 -0.0413 -0.0680 0.0146  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H C   
50253 O  O   . LYS H  600 0.5445 0.2683 0.3944 -0.0389 -0.0740 0.0156  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H O   
50254 C  CB  . LYS H  600 0.4958 0.2733 0.3582 -0.0526 -0.0649 0.0274  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H CB  
50255 C  CG  . LYS H  600 0.4858 0.2795 0.3528 -0.0632 -0.0690 0.0365  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H CG  
50256 C  CD  . LYS H  600 0.4796 0.2820 0.3415 -0.0684 -0.0677 0.0360  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H CD  
50257 C  CE  . LYS H  600 0.4655 0.2907 0.3348 -0.0767 -0.0686 0.0439  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H CE  
50258 N  NZ  . LYS H  600 0.4568 0.2941 0.3240 -0.0794 -0.0658 0.0427  ? ? ? ? ? ? 843  LYS H NZ  
50259 N  N   . SER H  601 0.5291 0.2674 0.3708 -0.0339 -0.0587 0.0066  ? ? ? ? ? ? 844  SER H N   
50260 C  CA  . SER H  601 0.5414 0.2676 0.3815 -0.0223 -0.0540 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 844  SER H CA  
50261 C  C   . SER H  601 0.5279 0.2684 0.3823 -0.0153 -0.0461 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 844  SER H C   
50262 O  O   . SER H  601 0.5361 0.2697 0.3971 -0.0092 -0.0482 -0.0029 ? ? ? ? ? ? 844  SER H O   
50263 C  CB  . SER H  601 0.5513 0.2694 0.3770 -0.0174 -0.0484 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 844  SER H CB  
50264 O  OG  . SER H  601 0.5605 0.2698 0.3747 -0.0254 -0.0564 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 844  SER H OG  
50265 N  N   . VAL H  602 0.5080 0.2684 0.3680 -0.0161 -0.0375 -0.0007 ? ? ? ? ? ? 845  VAL H N   
50266 C  CA  . VAL H  602 0.4959 0.2704 0.3700 -0.0104 -0.0305 -0.0011 ? ? ? ? ? ? 845  VAL H CA  
50267 C  C   . VAL H  602 0.4832 0.2709 0.3693 -0.0162 -0.0358 0.0071  ? ? ? ? ? ? 845  VAL H C   
50268 O  O   . VAL H  602 0.4739 0.2703 0.3587 -0.0249 -0.0387 0.0126  ? ? ? ? ? ? 845  VAL H O   
50269 C  CB  . VAL H  602 0.4822 0.2710 0.3568 -0.0094 -0.0193 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 845  VAL H CB  
50270 C  CG1 . VAL H  602 0.4687 0.2741 0.3598 -0.0053 -0.0127 -0.0037 ? ? ? ? ? ? 845  VAL H CG1 
50271 C  CG2 . VAL H  602 0.4961 0.2731 0.3576 -0.0038 -0.0137 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 845  VAL H CG2 
50272 N  N   . HIS H  603 0.4832 0.2740 0.3810 -0.0113 -0.0369 0.0081  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H N   
50273 C  CA  . HIS H  603 0.4723 0.2767 0.3800 -0.0169 -0.0420 0.0162  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H CA  
50274 C  C   . HIS H  603 0.4589 0.2811 0.3810 -0.0122 -0.0358 0.0149  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H C   
50275 O  O   . HIS H  603 0.4644 0.2840 0.3933 -0.0033 -0.0327 0.0103  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H O   
50276 C  CB  . HIS H  603 0.4877 0.2783 0.3955 -0.0181 -0.0536 0.0218  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H CB  
50277 C  CG  . HIS H  603 0.5040 0.2750 0.3988 -0.0232 -0.0609 0.0229  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H CG  
50278 N  ND1 . HIS H  603 0.5008 0.2757 0.3906 -0.0347 -0.0663 0.0301  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H ND1 
50279 C  CD2 . HIS H  603 0.5248 0.2726 0.4109 -0.0185 -0.0639 0.0172  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H CD2 
50280 C  CE1 . HIS H  603 0.5182 0.2734 0.3974 -0.0376 -0.0726 0.0291  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H CE1 
50281 N  NE2 . HIS H  603 0.5335 0.2711 0.4095 -0.0278 -0.0715 0.0210  ? ? ? ? ? ? 846  HIS H NE2 
50282 N  N   . GLN H  604 0.4421 0.2832 0.3695 -0.0180 -0.0341 0.0186  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H N   
50283 C  CA  . GLN H  604 0.4300 0.2880 0.3708 -0.0145 -0.0286 0.0166  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H CA  
50284 C  C   . GLN H  604 0.4327 0.2948 0.3832 -0.0132 -0.0363 0.0216  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H C   
50285 O  O   . GLN H  604 0.4240 0.3001 0.3785 -0.0187 -0.0399 0.0269  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H O   
50286 C  CB  . GLN H  604 0.4132 0.2883 0.3553 -0.0205 -0.0241 0.0172  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H CB  
50287 C  CG  . GLN H  604 0.4027 0.2930 0.3579 -0.0174 -0.0182 0.0140  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H CG  
50288 C  CD  . GLN H  604 0.4018 0.2906 0.3578 -0.0127 -0.0077 0.0073  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H CD  
50289 O  OE1 . GLN H  604 0.4009 0.2855 0.3473 -0.0150 -0.0034 0.0057  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H OE1 
50290 N  NE2 . GLN H  604 0.4028 0.2961 0.3705 -0.0062 -0.0034 0.0038  ? ? ? ? ? ? 847  GLN H NE2 
50291 N  N   . ASN H  605 0.4467 0.2962 0.4003 -0.0054 -0.0391 0.0199  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H N   
50292 C  CA  . ASN H  605 0.4525 0.3034 0.4156 -0.0025 -0.0471 0.0246  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H CA  
50293 C  C   . ASN H  605 0.4498 0.3103 0.4284 0.0070  -0.0421 0.0192  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H C   
50294 O  O   . ASN H  605 0.4416 0.3102 0.4243 0.0100  -0.0316 0.0125  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H O   
50295 C  CB  . ASN H  605 0.4738 0.3013 0.4302 -0.0001 -0.0562 0.0272  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H CB  
50296 C  CG  . ASN H  605 0.4865 0.2960 0.4360 0.0069  -0.0514 0.0185  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H CG  
50297 O  OD1 . ASN H  605 0.4834 0.2981 0.4384 0.0147  -0.0418 0.0104  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H OD1 
50298 N  ND2 . ASN H  605 0.5022 0.2910 0.4393 0.0038  -0.0582 0.0202  ? ? ? ? ? ? 848  ASN H ND2 
50299 N  N   . ALA H  606 0.4584 0.3175 0.4459 0.0119  -0.0500 0.0228  ? ? ? ? ? ? 849  ALA H N   
50300 C  CA  . ALA H  606 0.4574 0.3268 0.4619 0.0216  -0.0467 0.0184  ? ? ? ? ? ? 849  ALA H CA  
50301 C  C   . ALA H  606 0.4622 0.3257 0.4676 0.0302  -0.0362 0.0085  ? ? ? ? ? ? 849  ALA H C   
50302 O  O   . ALA H  606 0.4514 0.3306 0.4665 0.0326  -0.0263 0.0032  ? ? ? ? ? ? 849  ALA H O   
50303 C  CB  . ALA H  606 0.4717 0.3346 0.4835 0.0272  -0.0586 0.0240  ? ? ? ? ? ? 849  ALA H CB  
50304 N  N   . ALA H  607 0.4797 0.3204 0.4739 0.0342  -0.0384 0.0060  ? ? ? ? ? ? 850  ALA H N   
50305 C  CA  . ALA H  607 0.4872 0.3210 0.4784 0.0421  -0.0287 -0.0035 ? ? ? ? ? ? 850  ALA H CA  
50306 C  C   . ALA H  607 0.4738 0.3180 0.4598 0.0375  -0.0163 -0.0076 ? ? ? ? ? ? 850  ALA H C   
50307 O  O   . ALA H  607 0.4708 0.3255 0.4649 0.0432  -0.0059 -0.0135 ? ? ? ? ? ? 850  ALA H O   
50308 C  CB  . ALA H  607 0.5087 0.3153 0.4853 0.0448  -0.0344 -0.0053 ? ? ? ? ? ? 850  ALA H CB  
50309 N  N   . LEU H  608 0.4669 0.3085 0.4399 0.0272  -0.0175 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 851  LEU H N   
50310 C  CA  . LEU H  608 0.4550 0.3057 0.4232 0.0228  -0.0069 -0.0068 ? ? ? ? ? ? 851  LEU H CA  
50311 C  C   . LEU H  608 0.4379 0.3122 0.4222 0.0215  -0.0006 -0.0067 ? ? ? ? ? ? 851  LEU H C   
50312 O  O   . LEU H  608 0.4339 0.3157 0.4210 0.0232  0.0102  -0.0113 ? ? ? ? ? ? 851  LEU H O   
50313 C  CB  . LEU H  608 0.4502 0.2960 0.4038 0.0125  -0.0102 -0.0025 ? ? ? ? ? ? 851  LEU H CB  
50314 C  CG  . LEU H  608 0.4493 0.2929 0.3921 0.0115  -0.0007 -0.0070 ? ? ? ? ? ? 851  LEU H CG  
50315 C  CD1 . LEU H  608 0.4689 0.2951 0.4022 0.0197  0.0016  -0.0135 ? ? ? ? ? ? 851  LEU H CD1 
50316 C  CD2 . LEU H  608 0.4431 0.2851 0.3736 0.0020  -0.0033 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 851  LEU H CD2 
50317 N  N   . ASP H  609 0.4294 0.3152 0.4238 0.0179  -0.0077 -0.0014 ? ? ? ? ? ? 852  ASP H N   
50318 C  CA  . ASP H  609 0.4149 0.3231 0.4259 0.0165  -0.0037 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 852  ASP H CA  
50319 C  C   . ASP H  609 0.4175 0.3346 0.4443 0.0255  0.0035  -0.0073 ? ? ? ? ? ? 852  ASP H C   
50320 O  O   . ASP H  609 0.4068 0.3417 0.4468 0.0240  0.0098  -0.0091 ? ? ? ? ? ? 852  ASP H O   
50321 C  CB  . ASP H  609 0.4099 0.3275 0.4278 0.0127  -0.0144 0.0044  ? ? ? ? ? ? 852  ASP H CB  
50322 C  CG  . ASP H  609 0.4030 0.3207 0.4086 0.0023  -0.0189 0.0095  ? ? ? ? ? ? 852  ASP H CG  
50323 O  OD1 . ASP H  609 0.3999 0.3124 0.3941 -0.0018 -0.0136 0.0078  ? ? ? ? ? ? 852  ASP H OD1 
50324 O  OD2 . ASP H  609 0.4017 0.3256 0.4092 -0.0012 -0.0278 0.0153  ? ? ? ? ? ? 852  ASP H OD2 
50325 N  N   . SER H  610 0.4330 0.3377 0.4589 0.0349  0.0025  -0.0102 ? ? ? ? ? ? 853  SER H N   
50326 C  CA  . SER H  610 0.4377 0.3513 0.4792 0.0449  0.0090  -0.0156 ? ? ? ? ? ? 853  SER H CA  
50327 C  C   . SER H  610 0.4390 0.3541 0.4763 0.0466  0.0230  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 853  SER H C   
50328 O  O   . SER H  610 0.4421 0.3679 0.4925 0.0539  0.0309  -0.0263 ? ? ? ? ? ? 853  SER H O   
50329 C  CB  . SER H  610 0.4566 0.3551 0.4982 0.0557  0.0027  -0.0175 ? ? ? ? ? ? 853  SER H CB  
50330 O  OG  . SER H  610 0.4596 0.3539 0.5041 0.0550  -0.0110 -0.0110 ? ? ? ? ? ? 853  SER H OG  
50331 N  N   . ARG H  611 0.4384 0.3433 0.4575 0.0403  0.0263  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 854  ARG H N   
50332 C  CA  . ARG H  611 0.4423 0.3475 0.4552 0.0420  0.0393  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 854  ARG H CA  
50333 C  C   . ARG H  611 0.4272 0.3502 0.4490 0.0346  0.0471  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 854  ARG H C   
50334 O  O   . ARG H  611 0.4143 0.3443 0.4404 0.0269  0.0416  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 854  ARG H O   
50335 C  CB  . ARG H  611 0.4512 0.3364 0.4396 0.0392  0.0390  -0.0266 ? ? ? ? ? ? 854  ARG H CB  
50336 C  CG  . ARG H  611 0.4667 0.3317 0.4441 0.0438  0.0298  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 854  ARG H CG  
50337 C  CD  . ARG H  611 0.4789 0.3270 0.4339 0.0433  0.0330  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 854  ARG H CD  
50338 N  NE  . ARG H  611 0.4999 0.3332 0.4497 0.0537  0.0318  -0.0373 ? ? ? ? ? ? 854  ARG H NE  
50339 C  CZ  . ARG H  611 0.5114 0.3457 0.4588 0.0619  0.0424  -0.0446 ? ? ? ? ? ? 854  ARG H CZ  
50340 N  NH1 . ARG H  611 0.5036 0.3525 0.4529 0.0595  0.0547  -0.0448 ? ? ? ? ? ? 854  ARG H NH1 
50341 N  NH2 . ARG H  611 0.5322 0.3524 0.4749 0.0723  0.0407  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 854  ARG H NH2 
50342 N  N   . VAL H  612 0.4305 0.3602 0.4544 0.0368  0.0600  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 855  VAL H N   
50343 C  CA  . VAL H  612 0.4198 0.3622 0.4489 0.0289  0.0681  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 855  VAL H CA  
50344 C  C   . VAL H  612 0.4299 0.3645 0.4433 0.0293  0.0789  -0.0279 ? ? ? ? ? ? 855  VAL H C   
50345 O  O   . VAL H  612 0.4442 0.3745 0.4525 0.0376  0.0849  -0.0324 ? ? ? ? ? ? 855  VAL H O   
50346 C  CB  . VAL H  612 0.4136 0.3789 0.4679 0.0299  0.0744  -0.0271 ? ? ? ? ? ? 855  VAL H CB  
50347 C  CG1 . VAL H  612 0.4091 0.3824 0.4647 0.0223  0.0849  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 855  VAL H CG1 
50348 C  CG2 . VAL H  612 0.4020 0.3788 0.4731 0.0274  0.0640  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 855  VAL H CG2 
50349 N  N   . MET H  613 0.4242 0.3569 0.4293 0.0208  0.0815  -0.0245 ? ? ? ? ? ? 856  MET H N   
50350 C  CA  . MET H  613 0.4350 0.3589 0.4226 0.0205  0.0904  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 856  MET H CA  
50351 C  C   . MET H  613 0.4326 0.3703 0.4301 0.0161  0.1022  -0.0231 ? ? ? ? ? ? 856  MET H C   
50352 O  O   . MET H  613 0.4198 0.3684 0.4317 0.0092  0.1008  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 856  MET H O   
50353 C  CB  . MET H  613 0.4330 0.3426 0.4022 0.0144  0.0842  -0.0217 ? ? ? ? ? ? 856  MET H CB  
50354 C  CG  . MET H  613 0.4488 0.3413 0.3940 0.0176  0.0857  -0.0235 ? ? ? ? ? ? 856  MET H CG  
50355 S  SD  . MET H  613 0.4410 0.3220 0.3732 0.0100  0.0740  -0.0191 ? ? ? ? ? ? 856  MET H SD  
50356 C  CE  . MET H  613 0.4563 0.3175 0.3692 0.0150  0.0659  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 856  MET H CE  
50357 N  N   . PHE H  614 0.4464 0.3833 0.4354 0.0197  0.1136  -0.0247 ? ? ? ? ? ? 857  PHE H N   
50358 C  CA  . PHE H  614 0.4466 0.3966 0.4446 0.0147  0.1256  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CA  
50359 C  C   . PHE H  614 0.4577 0.3958 0.4333 0.0110  0.1320  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 857  PHE H C   
50360 O  O   . PHE H  614 0.4732 0.4017 0.4301 0.0167  0.1359  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 857  PHE H O   
50361 C  CB  . PHE H  614 0.4528 0.4198 0.4669 0.0216  0.1354  -0.0256 ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CB  
50362 C  CG  . PHE H  614 0.4523 0.4362 0.4803 0.0154  0.1474  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CG  
50363 C  CD1 . PHE H  614 0.4380 0.4364 0.4891 0.0081  0.1450  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CD1 
50364 C  CD2 . PHE H  614 0.4680 0.4536 0.4854 0.0165  0.1613  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CD2 
50365 C  CE1 . PHE H  614 0.4390 0.4524 0.5039 0.0012  0.1557  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CE1 
50366 C  CE2 . PHE H  614 0.4694 0.4707 0.4995 0.0099  0.1728  -0.0169 ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CE2 
50367 C  CZ  . PHE H  614 0.4546 0.4696 0.5094 0.0018  0.1699  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 857  PHE H CZ  
50368 N  N   . GLU H  615 0.4510 0.3886 0.4275 0.0017  0.1319  -0.0129 ? ? ? ? ? ? 858  GLU H N   
50369 C  CA  . GLU H  615 0.4624 0.3898 0.4199 -0.0021 0.1380  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 858  GLU H CA  
50370 C  C   . GLU H  615 0.4717 0.4124 0.4370 -0.0036 0.1527  -0.0062 ? ? ? ? ? ? 858  GLU H C   
50371 O  O   . GLU H  615 0.4657 0.4174 0.4481 -0.0108 0.1566  -0.0024 ? ? ? ? ? ? 858  GLU H O   
50372 C  CB  . GLU H  615 0.4538 0.3743 0.4096 -0.0106 0.1316  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 858  GLU H CB  
50373 C  CG  . GLU H  615 0.4671 0.3756 0.4029 -0.0139 0.1366  0.0019  ? ? ? ? ? ? 858  GLU H CG  
50374 C  CD  . GLU H  615 0.4601 0.3597 0.3934 -0.0207 0.1291  0.0063  ? ? ? ? ? ? 858  GLU H CD  
50375 O  OE1 . GLU H  615 0.4461 0.3530 0.3977 -0.0251 0.1243  0.0059  ? ? ? ? ? ? 858  GLU H OE1 
50376 O  OE2 . GLU H  615 0.4694 0.3551 0.3826 -0.0213 0.1275  0.0097  ? ? ? ? ? ? 858  GLU H OE2 
50377 N  N   . GLY H  616 0.4880 0.4280 0.4407 0.0032  0.1612  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 859  GLY H N   
50378 C  CA  . GLY H  616 0.4965 0.4538 0.4602 0.0034  0.1758  -0.0082 ? ? ? ? ? ? 859  GLY H CA  
50379 C  C   . GLY H  616 0.5104 0.4663 0.4622 -0.0030 0.1869  -0.0007 ? ? ? ? ? ? 859  GLY H C   
50380 O  O   . GLY H  616 0.5275 0.4888 0.4701 0.0007  0.1990  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 859  GLY H O   
50381 N  N   . PHE H  617 0.5052 0.4538 0.4566 -0.0126 0.1830  0.0061  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H N   
50382 C  CA  . PHE H  617 0.5201 0.4673 0.4621 -0.0193 0.1935  0.0144  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CA  
50383 C  C   . PHE H  617 0.5119 0.4529 0.4617 -0.0299 0.1879  0.0213  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H C   
50384 O  O   . PHE H  617 0.4958 0.4322 0.4535 -0.0309 0.1757  0.0187  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H O   
50385 C  CB  . PHE H  617 0.5399 0.4713 0.4486 -0.0150 0.1958  0.0155  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CB  
50386 C  CG  . PHE H  617 0.5363 0.4468 0.4279 -0.0157 0.1826  0.0165  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CG  
50387 C  CD1 . PHE H  617 0.5445 0.4429 0.4230 -0.0224 0.1820  0.0251  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CD1 
50388 C  CD2 . PHE H  617 0.5255 0.4290 0.4151 -0.0099 0.1704  0.0095  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CD2 
50389 C  CE1 . PHE H  617 0.5411 0.4222 0.4057 -0.0225 0.1696  0.0260  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CE1 
50390 C  CE2 . PHE H  617 0.5222 0.4091 0.3978 -0.0111 0.1587  0.0108  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CE2 
50391 C  CZ  . PHE H  617 0.5294 0.4059 0.3930 -0.0171 0.1583  0.0188  ? ? ? ? ? ? 860  PHE H CZ  
50392 N  N   . SER H  618 0.5245 0.4655 0.4719 -0.0378 0.1968  0.0300  ? ? ? ? ? ? 861  SER H N   
50393 C  CA  . SER H  618 0.5216 0.4540 0.4746 -0.0476 0.1922  0.0368  ? ? ? ? ? ? 861  SER H CA  
50394 C  C   . SER H  618 0.5422 0.4595 0.4710 -0.0508 0.1967  0.0457  ? ? ? ? ? ? 861  SER H C   
50395 O  O   . SER H  618 0.5597 0.4817 0.4772 -0.0499 0.2086  0.0493  ? ? ? ? ? ? 861  SER H O   
50396 C  CB  . SER H  618 0.5177 0.4675 0.4989 -0.0560 0.1987  0.0396  ? ? ? ? ? ? 861  SER H CB  
50397 O  OG  . SER H  618 0.5224 0.4616 0.5056 -0.0662 0.1968  0.0474  ? ? ? ? ? ? 861  SER H OG  
50398 N  N   . ASN H  619 0.5413 0.4410 0.4616 -0.0539 0.1872  0.0493  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H N   
50399 C  CA  . ASN H  619 0.5619 0.4458 0.4585 -0.0563 0.1898  0.0585  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H CA  
50400 C  C   . ASN H  619 0.5783 0.4689 0.4798 -0.0647 0.2030  0.0679  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H C   
50401 O  O   . ASN H  619 0.5999 0.4837 0.4802 -0.0654 0.2100  0.0755  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H O   
50402 C  CB  . ASN H  619 0.5580 0.4243 0.4522 -0.0596 0.1779  0.0616  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H CB  
50403 C  CG  . ASN H  619 0.5560 0.4090 0.4297 -0.0520 0.1674  0.0579  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H CG  
50404 O  OD1 . ASN H  619 0.5598 0.4142 0.4186 -0.0449 0.1687  0.0535  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H OD1 
50405 N  ND2 . ASN H  619 0.5510 0.3912 0.4243 -0.0534 0.1566  0.0592  ? ? ? ? ? ? 862  ASN H ND2 
50406 N  N   . PHE H  620 0.5689 0.4731 0.4986 -0.0716 0.2059  0.0680  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H N   
50407 C  CA  . PHE H  620 0.5835 0.4913 0.5221 -0.0827 0.2157  0.0785  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CA  
50408 C  C   . PHE H  620 0.5886 0.5215 0.5408 -0.0845 0.2311  0.0790  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H C   
50409 O  O   . PHE H  620 0.5956 0.5375 0.5648 -0.0953 0.2389  0.0864  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H O   
50410 C  CB  . PHE H  620 0.5740 0.4765 0.5343 -0.0917 0.2075  0.0798  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CB  
50411 C  CG  . PHE H  620 0.5745 0.4528 0.5213 -0.0907 0.1948  0.0812  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CG  
50412 C  CD1 . PHE H  620 0.5550 0.4295 0.5043 -0.0843 0.1819  0.0716  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CD1 
50413 C  CD2 . PHE H  620 0.5955 0.4558 0.5274 -0.0959 0.1959  0.0925  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CD2 
50414 C  CE1 . PHE H  620 0.5557 0.4102 0.4935 -0.0827 0.1708  0.0725  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CE1 
50415 C  CE2 . PHE H  620 0.5967 0.4356 0.5174 -0.0938 0.1840  0.0934  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CE2 
50416 C  CZ  . PHE H  620 0.5764 0.4133 0.5004 -0.0870 0.1717  0.0831  ? ? ? ? ? ? 863  PHE H CZ  
50417 N  N   . GLN H  621 0.5868 0.5307 0.5317 -0.0741 0.2356  0.0713  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H N   
50418 C  CA  . GLN H  621 0.5922 0.5614 0.5494 -0.0735 0.2505  0.0704  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H CA  
50419 C  C   . GLN H  621 0.6185 0.5884 0.5616 -0.0800 0.2645  0.0823  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H C   
50420 O  O   . GLN H  621 0.6349 0.5860 0.5493 -0.0793 0.2634  0.0882  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H O   
50421 C  CB  . GLN H  621 0.5905 0.5666 0.5367 -0.0596 0.2522  0.0597  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H CB  
50422 C  CG  . GLN H  621 0.5661 0.5455 0.5283 -0.0526 0.2402  0.0481  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H CG  
50423 C  CD  . GLN H  621 0.5678 0.5434 0.5119 -0.0390 0.2379  0.0387  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H CD  
50424 O  OE1 . GLN H  621 0.5815 0.5681 0.5183 -0.0329 0.2495  0.0362  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H OE1 
50425 N  NE2 . GLN H  621 0.5554 0.5155 0.4921 -0.0341 0.2231  0.0330  ? ? ? ? ? ? 864  GLN H NE2 
50426 N  N   . ALA H  622 0.6238 0.6167 0.5868 -0.0864 0.2779  0.0861  ? ? ? ? ? ? 865  ALA H N   
50427 C  CA  . ALA H  622 0.6506 0.6482 0.6006 -0.0928 0.2934  0.0979  ? ? ? ? ? ? 865  ALA H CA  
50428 C  C   . ALA H  622 0.6652 0.6633 0.5856 -0.0808 0.3004  0.0936  ? ? ? ? ? ? 865  ALA H C   
50429 O  O   . ALA H  622 0.6532 0.6575 0.5747 -0.0689 0.2971  0.0808  ? ? ? ? ? ? 865  ALA H O   
50430 C  CB  . ALA H  622 0.6510 0.6776 0.6307 -0.1005 0.3065  0.1009  ? ? ? ? ? ? 865  ALA H CB  
50431 N  N   . PHE H  623 0.6927 0.6839 0.5861 -0.0838 0.3097  0.1039  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H N   
50432 C  CA  . PHE H  623 0.7108 0.7066 0.5763 -0.0730 0.3191  0.0996  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CA  
50433 C  C   . PHE H  623 0.7136 0.7423 0.5980 -0.0715 0.3360  0.0961  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H C   
50434 O  O   . PHE H  623 0.7096 0.7558 0.6225 -0.0821 0.3429  0.1024  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H O   
50435 C  CB  . PHE H  623 0.7411 0.7230 0.5742 -0.0781 0.3250  0.1129  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CB  
50436 C  CG  . PHE H  623 0.7412 0.6918 0.5544 -0.0785 0.3088  0.1165  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CG  
50437 C  CD1 . PHE H  623 0.7403 0.6762 0.5286 -0.0665 0.2990  0.1073  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CD1 
50438 C  CD2 . PHE H  623 0.7427 0.6784 0.5630 -0.0904 0.3027  0.1287  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CD2 
50439 C  CE1 . PHE H  623 0.7401 0.6488 0.5111 -0.0664 0.2836  0.1105  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CE1 
50440 C  CE2 . PHE H  623 0.7429 0.6502 0.5457 -0.0893 0.2873  0.1314  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CE2 
50441 C  CZ  . PHE H  623 0.7410 0.6361 0.5196 -0.0773 0.2779  0.1224  ? ? ? ? ? ? 866  PHE H CZ  
50442 N  N   . ALA H  624 0.7211 0.7591 0.5913 -0.0582 0.3425  0.0857  ? ? ? ? ? ? 867  ALA H N   
50443 C  CA  . ALA H  624 0.7241 0.7956 0.6142 -0.0554 0.3591  0.0816  ? ? ? ? ? ? 867  ALA H CA  
50444 C  C   . ALA H  624 0.7537 0.8376 0.6316 -0.0642 0.3781  0.0952  ? ? ? ? ? ? 867  ALA H C   
50445 O  O   . ALA H  624 0.7769 0.8440 0.6206 -0.0658 0.3799  0.1031  ? ? ? ? ? ? 867  ALA H O   
50446 C  CB  . ALA H  624 0.7230 0.8018 0.6056 -0.0373 0.3601  0.0646  ? ? ? ? ? ? 867  ALA H CB  
50447 N  N   . THR H  625 0.7536 0.8678 0.6603 -0.0706 0.3921  0.0988  ? ? ? ? ? ? 868  THR H N   
50448 C  CA  . THR H  625 0.7821 0.9119 0.6787 -0.0786 0.4116  0.1112  ? ? ? ? ? ? 868  THR H CA  
50449 C  C   . THR H  625 0.7954 0.9499 0.6840 -0.0649 0.4272  0.1006  ? ? ? ? ? ? 868  THR H C   
50450 O  O   . THR H  625 0.8203 0.9938 0.7007 -0.0691 0.4460  0.1087  ? ? ? ? ? ? 868  THR H O   
50451 C  CB  . THR H  625 0.7774 0.9287 0.7109 -0.0950 0.4194  0.1224  ? ? ? ? ? ? 868  THR H CB  
50452 O  OG1 . THR H  625 0.7512 0.9257 0.7234 -0.0899 0.4173  0.1103  ? ? ? ? ? ? 868  THR H OG1 
50453 C  CG2 . THR H  625 0.7726 0.8970 0.7094 -0.1103 0.4059  0.1351  ? ? ? ? ? ? 868  THR H CG2 
50454 N  N   . LYS H  626 0.7807 0.9358 0.6724 -0.0486 0.4200  0.0828  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H N   
50455 C  CA  . LYS H  626 0.7931 0.9732 0.6821 -0.0346 0.4348  0.0711  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H CA  
50456 C  C   . LYS H  626 0.7774 0.9494 0.6673 -0.0171 0.4226  0.0521  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H C   
50457 O  O   . LYS H  626 0.7507 0.9080 0.6568 -0.0171 0.4046  0.0480  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H O   
50458 C  CB  . LYS H  626 0.7894 1.0100 0.7171 -0.0395 0.4508  0.0734  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H CB  
50459 C  CG  . LYS H  626 0.7563 0.9876 0.7276 -0.0393 0.4402  0.0665  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H CG  
50460 C  CD  . LYS H  626 0.7548 1.0263 0.7648 -0.0480 0.4558  0.0723  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H CD  
50461 C  CE  . LYS H  626 0.7263 1.0163 0.7783 -0.0417 0.4482  0.0609  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H CE  
50462 N  NZ  . LYS H  626 0.7250 1.0540 0.8160 -0.0528 0.4622  0.0683  ? ? ? ? ? ? 869  LYS H NZ  
50463 N  N   . LYS H  627 0.7950 0.9775 0.6687 -0.0019 0.4327  0.0402  ? ? ? ? ? ? 870  LYS H N   
50464 C  CA  . LYS H  627 0.7852 0.9565 0.6555 0.0154  0.4209  0.0219  ? ? ? ? ? ? 870  LYS H CA  
50465 C  C   . LYS H  627 0.7513 0.9275 0.6615 0.0171  0.4078  0.0155  ? ? ? ? ? ? 870  LYS H C   
50466 O  O   . LYS H  627 0.7351 0.8861 0.6411 0.0210  0.3888  0.0097  ? ? ? ? ? ? 870  LYS H O   
50467 C  CB  . LYS H  627 0.8080 0.9970 0.6658 0.0321  0.4355  0.0084  ? ? ? ? ? ? 870  LYS H CB  
50468 C  CG  . LYS H  627 0.7988 0.9714 0.6534 0.0498  0.4209  -0.0104 ? ? ? ? ? ? 870  LYS H CG  
50469 C  CD  . LYS H  627 0.8271 1.0005 0.6540 0.0684  0.4292  -0.0262 ? ? ? ? ? ? 870  LYS H CD  
50470 C  CE  . LYS H  627 0.8185 0.9643 0.6371 0.0826  0.4094  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 870  LYS H CE  
50471 N  NZ  . LYS H  627 0.8192 0.9267 0.6055 0.0770  0.3924  -0.0382 ? ? ? ? ? ? 870  LYS H NZ  
50472 N  N   . GLU H  628 0.7419 0.9515 0.6902 0.0142  0.4180  0.0167  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H N   
50473 C  CA  . GLU H  628 0.7127 0.9321 0.6999 0.0177  0.4071  0.0095  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H CA  
50474 C  C   . GLU H  628 0.6879 0.8823 0.6824 0.0074  0.3864  0.0150  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H C   
50475 O  O   . GLU H  628 0.6637 0.8587 0.6836 0.0109  0.3733  0.0084  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H O   
50476 C  CB  . GLU H  628 0.7072 0.9674 0.7354 0.0118  0.4211  0.0136  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H CB  
50477 C  CG  . GLU H  628 0.7295 1.0216 0.7585 0.0215  0.4432  0.0082  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H CG  
50478 C  CD  . GLU H  628 0.7614 1.0500 0.7531 0.0166  0.4585  0.0169  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H CD  
50479 O  OE1 . GLU H  628 0.7644 1.0380 0.7443 0.0000  0.4565  0.0323  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H OE1 
50480 O  OE2 . GLU H  628 0.7849 1.0852 0.7585 0.0297  0.4723  0.0082  ? ? ? ? ? ? 871  GLU H OE2 
50481 N  N   . GLU H  629 0.6947 0.8679 0.6675 -0.0050 0.3833  0.0272  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H N   
50482 C  CA  . GLU H  629 0.6731 0.8260 0.6552 -0.0156 0.3658  0.0331  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H CA  
50483 C  C   . GLU H  629 0.6702 0.7874 0.6226 -0.0097 0.3488  0.0285  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H C   
50484 O  O   . GLU H  629 0.6511 0.7514 0.6103 -0.0146 0.3329  0.0298  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H O   
50485 C  CB  . GLU H  629 0.6802 0.8337 0.6650 -0.0345 0.3718  0.0504  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H CB  
50486 C  CG  . GLU H  629 0.6703 0.8547 0.6973 -0.0452 0.3798  0.0560  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H CG  
50487 C  CD  . GLU H  629 0.6863 0.8738 0.7121 -0.0634 0.3903  0.0735  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H CD  
50488 O  OE1 . GLU H  629 0.7073 0.8755 0.6987 -0.0663 0.3933  0.0815  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H OE1 
50489 O  OE2 . GLU H  629 0.6795 0.8883 0.7387 -0.0750 0.3951  0.0798  ? ? ? ? ? ? 872  GLU H OE2 
50490 N  N   . TYR H  630 0.6906 0.7963 0.6092 0.0003  0.3520  0.0229  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H N   
50491 C  CA  . TYR H  630 0.6880 0.7613 0.5803 0.0052  0.3354  0.0185  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CA  
50492 C  C   . TYR H  630 0.6616 0.7305 0.5753 0.0116  0.3195  0.0085  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H C   
50493 O  O   . TYR H  630 0.6567 0.7430 0.5894 0.0218  0.3225  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 873  TYR H O   
50494 C  CB  . TYR H  630 0.7132 0.7779 0.5702 0.0178  0.3402  0.0100  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CB  
50495 C  CG  . TYR H  630 0.7415 0.7994 0.5648 0.0124  0.3501  0.0196  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CG  
50496 C  CD1 . TYR H  630 0.7424 0.7778 0.5492 0.0015  0.3413  0.0314  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CD1 
50497 C  CD2 . TYR H  630 0.7692 0.8426 0.5757 0.0192  0.3678  0.0164  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CD2 
50498 C  CE1 . TYR H  630 0.7700 0.7981 0.5449 -0.0029 0.3493  0.0409  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CE1 
50499 C  CE2 . TYR H  630 0.7971 0.8641 0.5704 0.0142  0.3765  0.0257  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CE2 
50500 C  CZ  . TYR H  630 0.7973 0.8411 0.5549 0.0031  0.3667  0.0383  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H CZ  
50501 O  OH  . TYR H  630 0.8265 0.8631 0.5504 -0.0014 0.3743  0.0483  ? ? ? ? ? ? 873  TYR H OH  
50502 N  N   . THR H  631 0.6462 0.6922 0.5564 0.0059  0.3027  0.0117  ? ? ? ? ? ? 874  THR H N   
50503 C  CA  . THR H  631 0.6237 0.6603 0.5468 0.0110  0.2858  0.0037  ? ? ? ? ? ? 874  THR H CA  
50504 C  C   . THR H  631 0.6279 0.6643 0.5462 0.0270  0.2837  -0.0103 ? ? ? ? ? ? 874  THR H C   
50505 O  O   . THR H  631 0.6153 0.6665 0.5598 0.0331  0.2820  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 874  THR H O   
50506 C  CB  . THR H  631 0.6193 0.6265 0.5210 0.0069  0.2707  0.0070  ? ? ? ? ? ? 874  THR H CB  
50507 O  OG1 . THR H  631 0.6143 0.6198 0.5233 -0.0072 0.2706  0.0194  ? ? ? ? ? ? 874  THR H OG1 
50508 C  CG2 . THR H  631 0.5980 0.5938 0.5089 0.0122  0.2527  -0.0009 ? ? ? ? ? ? 874  THR H CG2 
50509 N  N   . ASN H  632 0.6466 0.6643 0.5308 0.0337  0.2823  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 875  ASN H N   
50510 C  CA  . ASN H  632 0.6538 0.6655 0.5294 0.0487  0.2783  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 875  ASN H CA  
50511 C  C   . ASN H  632 0.6618 0.7007 0.5554 0.0579  0.2930  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 875  ASN H C   
50512 O  O   . ASN H  632 0.6584 0.6999 0.5634 0.0696  0.2885  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 875  ASN H O   
50513 C  CB  . ASN H  632 0.6775 0.6669 0.5121 0.0534  0.2767  -0.0318 ? ? ? ? ? ? 875  ASN H CB  
50514 C  CG  . ASN H  632 0.6686 0.6305 0.4871 0.0474  0.2592  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 875  ASN H CG  
50515 O  OD1 . ASN H  632 0.6445 0.6030 0.4817 0.0406  0.2480  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 875  ASN H OD1 
50516 N  ND2 . ASN H  632 0.6890 0.6323 0.4728 0.0502  0.2567  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 875  ASN H ND2 
50517 N  N   . VAL H  633 0.6733 0.7334 0.5706 0.0528  0.3106  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 876  VAL H N   
50518 C  CA  . VAL H  633 0.6791 0.7683 0.5973 0.0616  0.3245  -0.0356 ? ? ? ? ? ? 876  VAL H CA  
50519 C  C   . VAL H  633 0.6524 0.7582 0.6125 0.0606  0.3182  -0.0364 ? ? ? ? ? ? 876  VAL H C   
50520 O  O   . VAL H  633 0.6495 0.7647 0.6260 0.0733  0.3165  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 876  VAL H O   
50521 C  CB  . VAL H  633 0.6984 0.8101 0.6128 0.0560  0.3460  -0.0280 ? ? ? ? ? ? 876  VAL H CB  
50522 C  CG1 . VAL H  633 0.6989 0.8463 0.6441 0.0631  0.3602  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 876  VAL H CG1 
50523 C  CG2 . VAL H  633 0.7294 0.8277 0.6011 0.0617  0.3531  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 876  VAL H CG2 
50524 N  N   . VAL H  634 0.6344 0.7430 0.6115 0.0456  0.3141  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 877  VAL H N   
50525 C  CA  . VAL H  634 0.6093 0.7330 0.6250 0.0428  0.3068  -0.0250 ? ? ? ? ? ? 877  VAL H CA  
50526 C  C   . VAL H  634 0.5950 0.7021 0.6139 0.0519  0.2883  -0.0340 ? ? ? ? ? ? 877  VAL H C   
50527 O  O   . VAL H  634 0.5859 0.7083 0.6308 0.0601  0.2857  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 877  VAL H O   
50528 C  CB  . VAL H  634 0.5951 0.7188 0.6232 0.0244  0.3036  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 877  VAL H CB  
50529 C  CG1 . VAL H  634 0.5701 0.7086 0.6366 0.0211  0.2946  -0.0124 ? ? ? ? ? ? 877  VAL H CG1 
50530 C  CG2 . VAL H  634 0.6109 0.7524 0.6388 0.0152  0.3221  -0.0023 ? ? ? ? ? ? 877  VAL H CG2 
50531 N  N   . ILE H  635 0.5939 0.6704 0.5871 0.0503  0.2752  -0.0335 ? ? ? ? ? ? 878  ILE H N   
50532 C  CA  . ILE H  635 0.5838 0.6432 0.5765 0.0584  0.2582  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 878  ILE H CA  
50533 C  C   . ILE H  635 0.5932 0.6617 0.5938 0.0753  0.2610  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 878  ILE H C   
50534 O  O   . ILE H  635 0.5795 0.6572 0.6060 0.0802  0.2536  -0.0574 ? ? ? ? ? ? 878  ILE H O   
50535 C  CB  . ILE H  635 0.5906 0.6177 0.5485 0.0576  0.2478  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 878  ILE H CB  
50536 C  CG1 . ILE H  635 0.5792 0.5967 0.5329 0.0421  0.2426  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 878  ILE H CG1 
50537 C  CG2 . ILE H  635 0.5839 0.5938 0.5407 0.0665  0.2312  -0.0496 ? ? ? ? ? ? 878  ILE H CG2 
50538 C  CD1 . ILE H  635 0.5848 0.5731 0.5067 0.0403  0.2323  -0.0282 ? ? ? ? ? ? 878  ILE H CD1 
50539 N  N   . ALA H  636 0.6181 0.6834 0.5955 0.0844  0.2711  -0.0600 ? ? ? ? ? ? 879  ALA H N   
50540 C  CA  . ALA H  636 0.6322 0.7036 0.6130 0.1019  0.2748  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 879  ALA H CA  
50541 C  C   . ALA H  636 0.6217 0.7256 0.6424 0.1059  0.2811  -0.0746 ? ? ? ? ? ? 879  ALA H C   
50542 O  O   . ALA H  636 0.6163 0.7212 0.6540 0.1167  0.2724  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 879  ALA H O   
50543 C  CB  . ALA H  636 0.6628 0.7341 0.6150 0.1089  0.2900  -0.0785 ? ? ? ? ? ? 879  ALA H CB  
50544 N  N   . LYS H  637 0.6199 0.7504 0.6560 0.0970  0.2958  -0.0669 ? ? ? ? ? ? 880  LYS H N   
50545 C  CA  . LYS H  637 0.6113 0.7770 0.6869 0.0997  0.3035  -0.0677 ? ? ? ? ? ? 880  LYS H CA  
50546 C  C   . LYS H  637 0.5839 0.7533 0.6906 0.0953  0.2878  -0.0649 ? ? ? ? ? ? 880  LYS H C   
50547 O  O   . LYS H  637 0.5780 0.7706 0.7155 0.1029  0.2887  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 880  LYS H O   
50548 C  CB  . LYS H  637 0.6171 0.8089 0.7001 0.0885  0.3226  -0.0584 ? ? ? ? ? ? 880  LYS H CB  
50549 C  CG  . LYS H  637 0.6102 0.8429 0.7346 0.0888  0.3334  -0.0577 ? ? ? ? ? ? 880  LYS H CG  
50550 C  CD  . LYS H  637 0.6284 0.8841 0.7481 0.0823  0.3565  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 880  LYS H CD  
50551 C  CE  . LYS H  637 0.6177 0.9118 0.7778 0.0718  0.3665  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 880  LYS H CE  
50552 N  NZ  . LYS H  637 0.5982 0.8831 0.7670 0.0520  0.3562  -0.0310 ? ? ? ? ? ? 880  LYS H NZ  
50553 N  N   . ASN H  638 0.5685 0.7160 0.6666 0.0839  0.2733  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 881  ASN H N   
50554 C  CA  . ASN H  638 0.5438 0.6934 0.6674 0.0786  0.2578  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 881  ASN H CA  
50555 C  C   . ASN H  638 0.5379 0.6609 0.6512 0.0855  0.2386  -0.0601 ? ? ? ? ? ? 881  ASN H C   
50556 O  O   . ASN H  638 0.5192 0.6356 0.6420 0.0783  0.2244  -0.0559 ? ? ? ? ? ? 881  ASN H O   
50557 C  CB  . ASN H  638 0.5301 0.6769 0.6552 0.0596  0.2552  -0.0434 ? ? ? ? ? ? 881  ASN H CB  
50558 C  CG  . ASN H  638 0.5341 0.7075 0.6744 0.0503  0.2720  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 881  ASN H CG  
50559 O  OD1 . ASN H  638 0.5316 0.7349 0.7023 0.0536  0.2791  -0.0387 ? ? ? ? ? ? 881  ASN H OD1 
50560 N  ND2 . ASN H  638 0.5419 0.7052 0.6617 0.0388  0.2787  -0.0283 ? ? ? ? ? ? 881  ASN H ND2 
50561 N  N   . VAL H  639 0.5553 0.6625 0.6483 0.0990  0.2381  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 882  VAL H N   
50562 C  CA  . VAL H  639 0.5527 0.6314 0.6314 0.1031  0.2204  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 882  VAL H CA  
50563 C  C   . VAL H  639 0.5368 0.6249 0.6453 0.1068  0.2082  -0.0732 ? ? ? ? ? ? 882  VAL H C   
50564 O  O   . VAL H  639 0.5266 0.5960 0.6308 0.1043  0.1917  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 882  VAL H O   
50565 C  CB  . VAL H  639 0.5763 0.6375 0.6314 0.1174  0.2216  -0.0828 ? ? ? ? ? ? 882  VAL H CB  
50566 C  CG1 . VAL H  639 0.5785 0.6431 0.6522 0.1320  0.2146  -0.0910 ? ? ? ? ? ? 882  VAL H CG1 
50567 C  CG2 . VAL H  639 0.5787 0.6060 0.6027 0.1129  0.2095  -0.0815 ? ? ? ? ? ? 882  VAL H CG2 
50568 N  N   . ASP H  640 0.5349 0.6531 0.6739 0.1122  0.2160  -0.0753 ? ? ? ? ? ? 883  ASP H N   
50569 C  CA  . ASP H  640 0.5210 0.6500 0.6893 0.1162  0.2038  -0.0758 ? ? ? ? ? ? 883  ASP H CA  
50570 C  C   . ASP H  640 0.4978 0.6269 0.6767 0.1010  0.1922  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 883  ASP H C   
50571 O  O   . ASP H  640 0.4878 0.6109 0.6758 0.1026  0.1767  -0.0661 ? ? ? ? ? ? 883  ASP H O   
50572 C  CB  . ASP H  640 0.5238 0.6878 0.7244 0.1248  0.2148  -0.0797 ? ? ? ? ? ? 883  ASP H CB  
50573 C  CG  . ASP H  640 0.5458 0.7079 0.7414 0.1444  0.2202  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 883  ASP H CG  
50574 O  OD1 . ASP H  640 0.5591 0.6913 0.7273 0.1515  0.2138  -0.0965 ? ? ? ? ? ? 883  ASP H OD1 
50575 O  OD2 . ASP H  640 0.5509 0.7423 0.7710 0.1531  0.2310  -0.0955 ? ? ? ? ? ? 883  ASP H OD2 
50576 N  N   . LYS H  641 0.4910 0.6270 0.6683 0.0864  0.1998  -0.0593 ? ? ? ? ? ? 884  LYS H N   
50577 C  CA  . LYS H  641 0.4713 0.6088 0.6591 0.0721  0.1903  -0.0516 ? ? ? ? ? ? 884  LYS H CA  
50578 C  C   . LYS H  641 0.4653 0.5725 0.6310 0.0689  0.1742  -0.0499 ? ? ? ? ? ? 884  LYS H C   
50579 O  O   . LYS H  641 0.4506 0.5575 0.6275 0.0643  0.1607  -0.0472 ? ? ? ? ? ? 884  LYS H O   
50580 C  CB  . LYS H  641 0.4700 0.6154 0.6557 0.0575  0.2020  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 884  LYS H CB  
50581 C  CG  . LYS H  641 0.4622 0.6399 0.6817 0.0511  0.2087  -0.0414 ? ? ? ? ? ? 884  LYS H CG  
50582 C  CD  . LYS H  641 0.4436 0.6255 0.6832 0.0460  0.1927  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 884  LYS H CD  
50583 C  CE  . LYS H  641 0.4376 0.6560 0.7167 0.0447  0.1973  -0.0395 ? ? ? ? ? ? 884  LYS H CE  
50584 N  NZ  . LYS H  641 0.4205 0.6447 0.7195 0.0384  0.1812  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 884  LYS H NZ  
50585 N  N   . PHE H  642 0.4775 0.5608 0.6116 0.0708  0.1760  -0.0514 ? ? ? ? ? ? 885  PHE H N   
50586 C  CA  . PHE H  642 0.4731 0.5290 0.5855 0.0669  0.1624  -0.0494 ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CA  
50587 C  C   . PHE H  642 0.4722 0.5207 0.5907 0.0767  0.1485  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 885  PHE H C   
50588 O  O   . PHE H  642 0.4612 0.4992 0.5784 0.0721  0.1343  -0.0502 ? ? ? ? ? ? 885  PHE H O   
50589 C  CB  . PHE H  642 0.4892 0.5239 0.5687 0.0684  0.1678  -0.0510 ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CB  
50590 C  CG  . PHE H  642 0.4942 0.5360 0.5662 0.0600  0.1823  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CG  
50591 C  CD1 . PHE H  642 0.4806 0.5289 0.5610 0.0458  0.1823  -0.0383 ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CD1 
50592 C  CD2 . PHE H  642 0.5146 0.5555 0.5697 0.0662  0.1956  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CD2 
50593 C  CE1 . PHE H  642 0.4873 0.5400 0.5605 0.0376  0.1949  -0.0330 ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CE1 
50594 C  CE2 . PHE H  642 0.5213 0.5681 0.5678 0.0578  0.2089  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CE2 
50595 C  CZ  . PHE H  642 0.5076 0.5597 0.5635 0.0433  0.2083  -0.0354 ? ? ? ? ? ? 885  PHE H CZ  
50596 N  N   . ALA H  643 0.4855 0.5399 0.6109 0.0908  0.1527  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 886  ALA H N   
50597 C  CA  . ALA H  643 0.4886 0.5334 0.6187 0.1012  0.1396  -0.0644 ? ? ? ? ? ? 886  ALA H CA  
50598 C  C   . ALA H  643 0.4710 0.5331 0.6286 0.0970  0.1304  -0.0599 ? ? ? ? ? ? 886  ALA H C   
50599 O  O   . ALA H  643 0.4652 0.5152 0.6212 0.0962  0.1153  -0.0575 ? ? ? ? ? ? 886  ALA H O   
50600 C  CB  . ALA H  643 0.5075 0.5573 0.6428 0.1182  0.1465  -0.0737 ? ? ? ? ? ? 886  ALA H CB  
50601 N  N   . GLU H  644 0.4637 0.5550 0.6463 0.0939  0.1396  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 887  GLU H N   
50602 C  CA  . GLU H  644 0.4481 0.5595 0.6592 0.0898  0.1314  -0.0551 ? ? ? ? ? ? 887  GLU H CA  
50603 C  C   . GLU H  644 0.4330 0.5335 0.6361 0.0761  0.1198  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 887  GLU H C   
50604 O  O   . GLU H  644 0.4244 0.5285 0.6397 0.0757  0.1067  -0.0464 ? ? ? ? ? ? 887  GLU H O   
50605 C  CB  . GLU H  644 0.4439 0.5878 0.6810 0.0861  0.1446  -0.0545 ? ? ? ? ? ? 887  GLU H CB  
50606 C  CG  . GLU H  644 0.4296 0.5972 0.6985 0.0821  0.1366  -0.0518 ? ? ? ? ? ? 887  GLU H CG  
50607 C  CD  . GLU H  644 0.4232 0.6206 0.7154 0.0721  0.1489  -0.0491 ? ? ? ? ? ? 887  GLU H CD  
50608 O  OE1 . GLU H  644 0.4315 0.6327 0.7163 0.0699  0.1651  -0.0492 ? ? ? ? ? ? 887  GLU H OE1 
50609 O  OE2 . GLU H  644 0.4112 0.6282 0.7288 0.0659  0.1422  -0.0466 ? ? ? ? ? ? 887  GLU H OE2 
50610 N  N   . TRP H  645 0.4313 0.5189 0.6135 0.0657  0.1245  -0.0452 ? ? ? ? ? ? 888  TRP H N   
50611 C  CA  . TRP H  645 0.4190 0.4945 0.5902 0.0532  0.1148  -0.0398 ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CA  
50612 C  C   . TRP H  645 0.4209 0.4698 0.5696 0.0551  0.1017  -0.0391 ? ? ? ? ? ? 888  TRP H C   
50613 O  O   . TRP H  645 0.4110 0.4515 0.5515 0.0458  0.0933  -0.0349 ? ? ? ? ? ? 888  TRP H O   
50614 C  CB  . TRP H  645 0.4196 0.4897 0.5761 0.0431  0.1251  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CB  
50615 C  CG  . TRP H  645 0.4175 0.5108 0.5937 0.0379  0.1367  -0.0355 ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CG  
50616 C  CD1 . TRP H  645 0.4118 0.5312 0.6187 0.0389  0.1372  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CD1 
50617 C  CD2 . TRP H  645 0.4215 0.5152 0.5897 0.0294  0.1491  -0.0322 ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CD2 
50618 N  NE1 . TRP H  645 0.4119 0.5489 0.6314 0.0309  0.1498  -0.0338 ? ? ? ? ? ? 888  TRP H NE1 
50619 C  CE2 . TRP H  645 0.4185 0.5392 0.6139 0.0249  0.1574  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CE2 
50620 C  CE3 . TRP H  645 0.4286 0.5025 0.5692 0.0250  0.1536  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CE3 
50621 C  CZ2 . TRP H  645 0.4229 0.5506 0.6186 0.0157  0.1704  -0.0267 ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CZ2 
50622 C  CZ3 . TRP H  645 0.4333 0.5137 0.5734 0.0167  0.1662  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CZ3 
50623 C  CH2 . TRP H  645 0.4307 0.5373 0.5982 0.0118  0.1746  -0.0237 ? ? ? ? ? ? 888  TRP H CH2 
50624 N  N   . GLY H  646 0.4348 0.4704 0.5735 0.0669  0.1002  -0.0435 ? ? ? ? ? ? 889  GLY H N   
50625 C  CA  . GLY H  646 0.4395 0.4490 0.5567 0.0683  0.0883  -0.0427 ? ? ? ? ? ? 889  GLY H CA  
50626 C  C   . GLY H  646 0.4445 0.4330 0.5326 0.0628  0.0913  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 889  GLY H C   
50627 O  O   . GLY H  646 0.4454 0.4142 0.5164 0.0605  0.0810  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 889  GLY H O   
50628 N  N   . VAL H  647 0.4485 0.4418 0.5309 0.0603  0.1051  -0.0428 ? ? ? ? ? ? 890  VAL H N   
50629 C  CA  . VAL H  647 0.4551 0.4295 0.5103 0.0561  0.1078  -0.0420 ? ? ? ? ? ? 890  VAL H CA  
50630 C  C   . VAL H  647 0.4718 0.4251 0.5090 0.0656  0.1031  -0.0471 ? ? ? ? ? ? 890  VAL H C   
50631 O  O   . VAL H  647 0.4862 0.4413 0.5261 0.0770  0.1086  -0.0535 ? ? ? ? ? ? 890  VAL H O   
50632 C  CB  . VAL H  647 0.4617 0.4444 0.5129 0.0540  0.1239  -0.0424 ? ? ? ? ? ? 890  VAL H CB  
50633 C  CG1 . VAL H  647 0.4688 0.4316 0.4911 0.0492  0.1252  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 890  VAL H CG1 
50634 C  CG2 . VAL H  647 0.4479 0.4512 0.5192 0.0447  0.1288  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 890  VAL H CG2 
50635 N  N   . THR H  648 0.4712 0.4044 0.4897 0.0608  0.0929  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 891  THR H N   
50636 C  CA  . THR H  648 0.4880 0.3987 0.4881 0.0678  0.0868  -0.0488 ? ? ? ? ? ? 891  THR H CA  
50637 C  C   . THR H  648 0.4980 0.3925 0.4707 0.0643  0.0907  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 891  THR H C   
50638 O  O   . THR H  648 0.5168 0.3956 0.4733 0.0713  0.0906  -0.0553 ? ? ? ? ? ? 891  THR H O   
50639 C  CB  . THR H  648 0.4835 0.3830 0.4842 0.0661  0.0708  -0.0455 ? ? ? ? ? ? 891  THR H CB  
50640 O  OG1 . THR H  648 0.4672 0.3680 0.4646 0.0537  0.0659  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 891  THR H OG1 
50641 C  CG2 . THR H  648 0.4794 0.3928 0.5047 0.0722  0.0669  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 891  THR H CG2 
50642 N  N   . ASP H  649 0.4871 0.3853 0.4546 0.0539  0.0936  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 892  ASP H N   
50643 C  CA  . ASP H  649 0.4970 0.3813 0.4393 0.0506  0.0971  -0.0438 ? ? ? ? ? ? 892  ASP H CA  
50644 C  C   . ASP H  649 0.4941 0.3914 0.4376 0.0455  0.1102  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 892  ASP H C   
50645 O  O   . ASP H  649 0.4785 0.3850 0.4318 0.0367  0.1100  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 892  ASP H O   
50646 C  CB  . ASP H  649 0.4895 0.3603 0.4200 0.0424  0.0850  -0.0390 ? ? ? ? ? ? 892  ASP H CB  
50647 C  CG  . ASP H  649 0.4923 0.3509 0.4227 0.0455  0.0717  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 892  ASP H CG  
50648 O  OD1 . ASP H  649 0.5077 0.3477 0.4198 0.0483  0.0672  -0.0436 ? ? ? ? ? ? 892  ASP H OD1 
50649 O  OD2 . ASP H  649 0.4809 0.3480 0.4293 0.0450  0.0653  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 892  ASP H OD2 
50650 N  N   . PHE H  650 0.5107 0.4089 0.4443 0.0509  0.1219  -0.0447 ? ? ? ? ? ? 893  PHE H N   
50651 C  CA  . PHE H  650 0.5098 0.4218 0.4465 0.0457  0.1351  -0.0407 ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CA  
50652 C  C   . PHE H  650 0.5162 0.4143 0.4282 0.0395  0.1355  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 893  PHE H C   
50653 O  O   . PHE H  650 0.5347 0.4205 0.4244 0.0441  0.1378  -0.0405 ? ? ? ? ? ? 893  PHE H O   
50654 C  CB  . PHE H  650 0.5250 0.4489 0.4650 0.0542  0.1492  -0.0460 ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CB  
50655 C  CG  . PHE H  650 0.5232 0.4656 0.4725 0.0483  0.1632  -0.0409 ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CG  
50656 C  CD1 . PHE H  650 0.5132 0.4792 0.4916 0.0480  0.1689  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CD1 
50657 C  CD2 . PHE H  650 0.5336 0.4701 0.4625 0.0428  0.1707  -0.0365 ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CD2 
50658 C  CE1 . PHE H  650 0.5132 0.4964 0.5011 0.0414  0.1820  -0.0350 ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CE1 
50659 C  CE2 . PHE H  650 0.5345 0.4871 0.4717 0.0366  0.1838  -0.0307 ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CE2 
50660 C  CZ  . PHE H  650 0.5242 0.4999 0.4911 0.0355  0.1895  -0.0300 ? ? ? ? ? ? 893  PHE H CZ  
50661 N  N   . GLU H  651 0.5022 0.4018 0.4178 0.0294  0.1325  -0.0295 ? ? ? ? ? ? 894  GLU H N   
50662 C  CA  . GLU H  651 0.5090 0.3962 0.4026 0.0241  0.1326  -0.0251 ? ? ? ? ? ? 894  GLU H CA  
50663 C  C   . GLU H  651 0.5215 0.4161 0.4094 0.0226  0.1476  -0.0221 ? ? ? ? ? ? 894  GLU H C   
50664 O  O   . GLU H  651 0.5134 0.4218 0.4179 0.0168  0.1541  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 894  GLU H O   
50665 C  CB  . GLU H  651 0.4920 0.3769 0.3904 0.0150  0.1238  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 894  GLU H CB  
50666 C  CG  . GLU H  651 0.5002 0.3721 0.3764 0.0105  0.1232  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 894  GLU H CG  
50667 C  CD  . GLU H  651 0.4852 0.3566 0.3675 0.0021  0.1167  -0.0084 ? ? ? ? ? ? 894  GLU H CD  
50668 O  OE1 . GLU H  651 0.4681 0.3461 0.3679 0.0000  0.1095  -0.0088 ? ? ? ? ? ? 894  GLU H OE1 
50669 O  OE2 . GLU H  651 0.4923 0.3565 0.3610 -0.0016 0.1186  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 894  GLU H OE2 
50670 N  N   . MET H  652 0.5427 0.4281 0.4068 0.0273  0.1529  -0.0248 ? ? ? ? ? ? 895  MET H N   
50671 C  CA  . MET H  652 0.5577 0.4498 0.4131 0.0259  0.1674  -0.0213 ? ? ? ? ? ? 895  MET H CA  
50672 C  C   . MET H  652 0.5599 0.4419 0.3999 0.0173  0.1656  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 895  MET H C   
50673 O  O   . MET H  652 0.5551 0.4228 0.3849 0.0153  0.1536  -0.0117 ? ? ? ? ? ? 895  MET H O   
50674 C  CB  . MET H  652 0.5818 0.4694 0.4172 0.0354  0.1741  -0.0287 ? ? ? ? ? ? 895  MET H CB  
50675 C  CG  . MET H  652 0.5823 0.4822 0.4346 0.0446  0.1784  -0.0368 ? ? ? ? ? ? 895  MET H CG  
50676 S  SD  . MET H  652 0.6138 0.5143 0.4448 0.0558  0.1915  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 895  MET H SD  
50677 C  CE  . MET H  652 0.6212 0.5424 0.4552 0.0493  0.2113  -0.0367 ? ? ? ? ? ? 895  MET H CE  
50678 N  N   . ALA H  653 0.5673 0.4571 0.4071 0.0121  0.1772  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 896  ALA H N   
50679 C  CA  . ALA H  653 0.5749 0.4529 0.3966 0.0056  0.1758  0.0025  ? ? ? ? ? ? 896  ALA H CA  
50680 C  C   . ALA H  653 0.5951 0.4567 0.3843 0.0108  0.1725  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 896  ALA H C   
50681 O  O   . ALA H  653 0.6074 0.4683 0.3869 0.0191  0.1751  -0.0087 ? ? ? ? ? ? 896  ALA H O   
50682 C  CB  . ALA H  653 0.5841 0.4722 0.4092 -0.0004 0.1895  0.0108  ? ? ? ? ? ? 896  ALA H CB  
50683 N  N   . PRO H  654 0.6000 0.4481 0.3721 0.0063  0.1663  0.0059  ? ? ? ? ? ? 897  PRO H N   
50684 C  CA  . PRO H  654 0.6226 0.4569 0.3628 0.0108  0.1642  0.0034  ? ? ? ? ? ? 897  PRO H CA  
50685 C  C   . PRO H  654 0.6468 0.4880 0.3726 0.0135  0.1800  0.0041  ? ? ? ? ? ? 897  PRO H C   
50686 O  O   . PRO H  654 0.6503 0.5009 0.3822 0.0079  0.1909  0.0126  ? ? ? ? ? ? 897  PRO H O   
50687 C  CB  . PRO H  654 0.6231 0.4453 0.3515 0.0047  0.1560  0.0121  ? ? ? ? ? ? 897  PRO H CB  
50688 C  CG  . PRO H  654 0.6062 0.4367 0.3589 -0.0032 0.1585  0.0203  ? ? ? ? ? ? 897  PRO H CG  
50689 C  CD  . PRO H  654 0.5877 0.4324 0.3681 -0.0021 0.1607  0.0147  ? ? ? ? ? ? 897  PRO H CD  
50690 N  N   . GLN H  655 0.6651 0.5020 0.3720 0.0219  0.1817  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 898  GLN H N   
50691 C  CA  . GLN H  655 0.6889 0.5351 0.3829 0.0256  0.1980  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 898  GLN H CA  
50692 C  C   . GLN H  655 0.7166 0.5531 0.3763 0.0244  0.2012  -0.0001 ? ? ? ? ? ? 898  GLN H C   
50693 O  O   . GLN H  655 0.7398 0.5837 0.3845 0.0279  0.2148  -0.0013 ? ? ? ? ? ? 898  GLN H O   
50694 C  CB  . GLN H  655 0.6960 0.5457 0.3904 0.0365  0.2005  -0.0193 ? ? ? ? ? ? 898  GLN H CB  
50695 C  CG  . GLN H  655 0.6710 0.5306 0.3985 0.0379  0.1972  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 898  GLN H CG  
50696 C  CD  . GLN H  655 0.6628 0.5449 0.4150 0.0342  0.2110  -0.0181 ? ? ? ? ? ? 898  GLN H CD  
50697 O  OE1 . GLN H  655 0.6796 0.5744 0.4277 0.0382  0.2257  -0.0199 ? ? ? ? ? ? 898  GLN H OE1 
50698 N  NE2 . GLN H  655 0.6378 0.5261 0.4163 0.0267  0.2064  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 898  GLN H NE2 
50699 N  N   . TYR H  656 0.7153 0.5363 0.3624 0.0198  0.1888  0.0056  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H N   
50700 C  CA  . TYR H  656 0.7412 0.5517 0.3556 0.0184  0.1890  0.0118  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CA  
50701 C  C   . TYR H  656 0.7519 0.5726 0.3663 0.0122  0.2038  0.0240  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H C   
50702 O  O   . TYR H  656 0.7339 0.5642 0.3750 0.0058  0.2078  0.0306  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H O   
50703 C  CB  . TYR H  656 0.7344 0.5283 0.3409 0.0150  0.1715  0.0156  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CB  
50704 C  CG  . TYR H  656 0.7151 0.5052 0.3356 0.0184  0.1595  0.0055  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CG  
50705 C  CD1 . TYR H  656 0.7266 0.5122 0.3353 0.0264  0.1572  -0.0070 ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CD1 
50706 C  CD2 . TYR H  656 0.6857 0.4785 0.3338 0.0139  0.1517  0.0081  ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CD2 
50707 C  CE1 . TYR H  656 0.7101 0.4918 0.3333 0.0292  0.1464  -0.0158 ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CE1 
50708 C  CE2 . TYR H  656 0.6680 0.4590 0.3305 0.0167  0.1415  -0.0005 ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CE2 
50709 C  CZ  . TYR H  656 0.6806 0.4657 0.3306 0.0240  0.1388  -0.0118 ? ? ? ? ? ? 899  TYR H CZ  
50710 O  OH  . TYR H  656 0.6655 0.4474 0.3292 0.0260  0.1285  -0.0189 ? ? ? ? ? ? 899  TYR H OH  
50711 N  N   . VAL H  657 0.7829 0.6025 0.3677 0.0141  0.2126  0.0264  ? ? ? ? ? ? 900  VAL H N   
50712 C  CA  . VAL H  657 0.7991 0.6279 0.3789 0.0078  0.2275  0.0391  ? ? ? ? ? ? 900  VAL H CA  
50713 C  C   . VAL H  657 0.7920 0.6103 0.3754 -0.0012 0.2193  0.0531  ? ? ? ? ? ? 900  VAL H C   
50714 O  O   . VAL H  657 0.7981 0.5999 0.3627 -0.0008 0.2063  0.0551  ? ? ? ? ? ? 900  VAL H O   
50715 C  CB  . VAL H  657 0.8366 0.6631 0.3778 0.0121  0.2355  0.0388  ? ? ? ? ? ? 900  VAL H CB  
50716 C  CG1 . VAL H  657 0.8564 0.6827 0.3835 0.0037  0.2435  0.0560  ? ? ? ? ? ? 900  VAL H CG1 
50717 C  CG2 . VAL H  657 0.8470 0.6896 0.3887 0.0202  0.2499  0.0271  ? ? ? ? ? ? 900  VAL H CG2 
50718 N  N   . SER H  658 0.7791 0.6065 0.3879 -0.0092 0.2257  0.0621  ? ? ? ? ? ? 901  SER H N   
50719 C  CA  . SER H  658 0.7710 0.5867 0.3863 -0.0170 0.2164  0.0738  ? ? ? ? ? ? 901  SER H CA  
50720 C  C   . SER H  658 0.8005 0.6049 0.3865 -0.0208 0.2178  0.0871  ? ? ? ? ? ? 901  SER H C   
50721 O  O   . SER H  658 0.8263 0.6381 0.3951 -0.0217 0.2322  0.0923  ? ? ? ? ? ? 901  SER H O   
50722 C  CB  . SER H  658 0.7520 0.5783 0.4013 -0.0249 0.2218  0.0793  ? ? ? ? ? ? 901  SER H CB  
50723 O  OG  . SER H  658 0.7454 0.5584 0.4003 -0.0311 0.2116  0.0887  ? ? ? ? ? ? 901  SER H OG  
50724 N  N   . SER H  659 0.7985 0.5861 0.3783 -0.0227 0.2035  0.0932  ? ? ? ? ? ? 902  SER H N   
50725 C  CA  . SER H  659 0.8266 0.6029 0.3813 -0.0268 0.2040  0.1079  ? ? ? ? ? ? 902  SER H CA  
50726 C  C   . SER H  659 0.8254 0.6044 0.3998 -0.0369 0.2118  0.1215  ? ? ? ? ? ? 902  SER H C   
50727 O  O   . SER H  659 0.8010 0.5890 0.4076 -0.0401 0.2138  0.1181  ? ? ? ? ? ? 902  SER H O   
50728 C  CB  . SER H  659 0.8265 0.5848 0.3692 -0.0247 0.1859  0.1101  ? ? ? ? ? ? 902  SER H CB  
50729 O  OG  . SER H  659 0.8128 0.5655 0.3774 -0.0309 0.1809  0.1188  ? ? ? ? ? ? 902  SER H OG  
50730 N  N   . THR H  660 0.8528 0.6240 0.4085 -0.0422 0.2160  0.1368  ? ? ? ? ? ? 903  THR H N   
50731 C  CA  . THR H  660 0.8547 0.6295 0.4295 -0.0527 0.2252  0.1494  ? ? ? ? ? ? 903  THR H CA  
50732 C  C   . THR H  660 0.8693 0.6247 0.4374 -0.0587 0.2174  0.1655  ? ? ? ? ? ? 903  THR H C   
50733 O  O   . THR H  660 0.8805 0.6358 0.4571 -0.0681 0.2258  0.1785  ? ? ? ? ? ? 903  THR H O   
50734 C  CB  . THR H  660 0.8754 0.6674 0.4438 -0.0567 0.2460  0.1544  ? ? ? ? ? ? 903  THR H CB  
50735 O  OG1 . THR H  660 0.9090 0.6966 0.4379 -0.0534 0.2498  0.1592  ? ? ? ? ? ? 903  THR H OG1 
50736 C  CG2 . THR H  660 0.8568 0.6698 0.4429 -0.0517 0.2544  0.1390  ? ? ? ? ? ? 903  THR H CG2 
50737 N  N   . ASP H  661 0.8705 0.6095 0.4241 -0.0533 0.2013  0.1649  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H N   
50738 C  CA  . ASP H  661 0.8815 0.6008 0.4319 -0.0569 0.1910  0.1785  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H CA  
50739 C  C   . ASP H  661 0.8655 0.5815 0.4493 -0.0646 0.1900  0.1833  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H C   
50740 O  O   . ASP H  661 0.8804 0.5802 0.4623 -0.0690 0.1850  0.1965  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H O   
50741 C  CB  . ASP H  661 0.8723 0.5799 0.4147 -0.0486 0.1722  0.1719  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H CB  
50742 C  CG  . ASP H  661 0.8371 0.5544 0.4007 -0.0431 0.1662  0.1538  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H CG  
50743 O  OD1 . ASP H  661 0.8383 0.5613 0.3859 -0.0366 0.1656  0.1436  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H OD1 
50744 O  OD2 . ASP H  661 0.8104 0.5297 0.4053 -0.0453 0.1624  0.1496  ? ? ? ? ? ? 904  ASP H OD2 
50745 N  N   . GLY H  662 0.8367 0.5665 0.4506 -0.0657 0.1935  0.1724  ? ? ? ? ? ? 905  GLY H N   
50746 C  CA  . GLY H  662 0.8192 0.5445 0.4646 -0.0716 0.1891  0.1739  ? ? ? ? ? ? 905  GLY H CA  
50747 C  C   . GLY H  662 0.8072 0.5160 0.4589 -0.0673 0.1708  0.1718  ? ? ? ? ? ? 905  GLY H C   
50748 O  O   . GLY H  662 0.7997 0.5009 0.4731 -0.0720 0.1665  0.1747  ? ? ? ? ? ? 905  GLY H O   
50749 N  N   . SER H  663 0.8054 0.5091 0.4398 -0.0583 0.1597  0.1661  ? ? ? ? ? ? 906  SER H N   
50750 C  CA  . SER H  663 0.7974 0.4869 0.4380 -0.0545 0.1435  0.1659  ? ? ? ? ? ? 906  SER H CA  
50751 C  C   . SER H  663 0.7618 0.4592 0.4342 -0.0532 0.1378  0.1525  ? ? ? ? ? ? 906  SER H C   
50752 O  O   . SER H  663 0.7523 0.4405 0.4353 -0.0505 0.1256  0.1510  ? ? ? ? ? ? 906  SER H O   
50753 C  CB  . SER H  663 0.8077 0.4900 0.4217 -0.0462 0.1325  0.1651  ? ? ? ? ? ? 906  SER H CB  
50754 O  OG  . SER H  663 0.7865 0.4808 0.4015 -0.0398 0.1289  0.1498  ? ? ? ? ? ? 906  SER H OG  
50755 N  N   . PHE H  664 0.7433 0.4582 0.4304 -0.0546 0.1463  0.1428  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H N   
50756 C  CA  . PHE H  664 0.7114 0.4349 0.4270 -0.0537 0.1413  0.1307  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CA  
50757 C  C   . PHE H  664 0.7008 0.4418 0.4337 -0.0585 0.1541  0.1261  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H C   
50758 O  O   . PHE H  664 0.7153 0.4642 0.4366 -0.0603 0.1663  0.1295  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H O   
50759 C  CB  . PHE H  664 0.6936 0.4210 0.4050 -0.0450 0.1307  0.1188  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CB  
50760 C  CG  . PHE H  664 0.6622 0.3982 0.4011 -0.0440 0.1247  0.1073  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CG  
50761 C  CD1 . PHE H  664 0.6537 0.3820 0.4088 -0.0447 0.1158  0.1076  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CD1 
50762 C  CD2 . PHE H  664 0.6428 0.3942 0.3903 -0.0416 0.1273  0.0958  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CD2 
50763 C  CE1 . PHE H  664 0.6261 0.3634 0.4047 -0.0436 0.1103  0.0967  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CE1 
50764 C  CE2 . PHE H  664 0.6152 0.3748 0.3866 -0.0409 0.1212  0.0860  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CE2 
50765 C  CZ  . PHE H  664 0.6071 0.3604 0.3932 -0.0421 0.1131  0.0864  ? ? ? ? ? ? 907  PHE H CZ  
50766 N  N   . LEU H  665 0.6766 0.4245 0.4374 -0.0603 0.1511  0.1183  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H N   
50767 C  CA  . LEU H  665 0.6653 0.4298 0.4472 -0.0653 0.1612  0.1143  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H CA  
50768 C  C   . LEU H  665 0.6641 0.4429 0.4357 -0.0605 0.1690  0.1079  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H C   
50769 O  O   . LEU H  665 0.6723 0.4631 0.4465 -0.0643 0.1824  0.1105  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H O   
50770 C  CB  . LEU H  665 0.6373 0.4077 0.4454 -0.0648 0.1533  0.1038  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H CB  
50771 C  CG  . LEU H  665 0.6230 0.4135 0.4511 -0.0675 0.1621  0.0972  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H CG  
50772 C  CD1 . LEU H  665 0.6387 0.4319 0.4752 -0.0774 0.1738  0.1071  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H CD1 
50773 C  CD2 . LEU H  665 0.5971 0.3935 0.4494 -0.0670 0.1537  0.0873  ? ? ? ? ? ? 908  LEU H CD2 
50774 N  N   . ASP H  666 0.6551 0.4328 0.4154 -0.0521 0.1604  0.0995  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H N   
50775 C  CA  . ASP H  666 0.6544 0.4430 0.4044 -0.0463 0.1655  0.0915  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H CA  
50776 C  C   . ASP H  666 0.6814 0.4721 0.4096 -0.0469 0.1783  0.0981  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H C   
50777 O  O   . ASP H  666 0.6812 0.4864 0.4115 -0.0449 0.1884  0.0925  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H O   
50778 C  CB  . ASP H  666 0.6491 0.4308 0.3842 -0.0384 0.1533  0.0844  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H CB  
50779 C  CG  . ASP H  666 0.6206 0.4068 0.3763 -0.0361 0.1431  0.0746  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H CG  
50780 O  OD1 . ASP H  666 0.6044 0.4001 0.3852 -0.0397 0.1457  0.0717  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H OD1 
50781 O  OD2 . ASP H  666 0.6161 0.3964 0.3616 -0.0309 0.1322  0.0701  ? ? ? ? ? ? 909  ASP H OD2 
50782 N  N   . SER H  667 0.7055 0.4821 0.4122 -0.0490 0.1776  0.1096  ? ? ? ? ? ? 910  SER H N   
50783 C  CA  . SER H  667 0.7354 0.5127 0.4167 -0.0498 0.1892  0.1175  ? ? ? ? ? ? 910  SER H CA  
50784 C  C   . SER H  667 0.7480 0.5304 0.4388 -0.0594 0.2020  0.1288  ? ? ? ? ? ? 910  SER H C   
50785 O  O   . SER H  667 0.7712 0.5586 0.4447 -0.0610 0.2140  0.1350  ? ? ? ? ? ? 910  SER H O   
50786 C  CB  . SER H  667 0.7591 0.5194 0.4081 -0.0468 0.1818  0.1249  ? ? ? ? ? ? 910  SER H CB  
50787 O  OG  . SER H  667 0.7670 0.5119 0.4175 -0.0517 0.1752  0.1367  ? ? ? ? ? ? 910  SER H OG  
50788 N  N   . VAL H  668 0.7349 0.5155 0.4522 -0.0662 0.1993  0.1318  ? ? ? ? ? ? 911  VAL H N   
50789 C  CA  . VAL H  668 0.7447 0.5324 0.4764 -0.0768 0.2117  0.1415  ? ? ? ? ? ? 911  VAL H CA  
50790 C  C   . VAL H  668 0.7307 0.5432 0.4820 -0.0770 0.2233  0.1328  ? ? ? ? ? ? 911  VAL H C   
50791 O  O   . VAL H  668 0.7474 0.5723 0.4930 -0.0801 0.2381  0.1378  ? ? ? ? ? ? 911  VAL H O   
50792 C  CB  . VAL H  668 0.7382 0.5146 0.4919 -0.0845 0.2046  0.1472  ? ? ? ? ? ? 911  VAL H CB  
50793 C  CG1 . VAL H  668 0.7404 0.5291 0.5174 -0.0957 0.2166  0.1527  ? ? ? ? ? ? 911  VAL H CG1 
50794 C  CG2 . VAL H  668 0.7599 0.5125 0.4944 -0.0855 0.1966  0.1592  ? ? ? ? ? ? 911  VAL H CG2 
50795 N  N   . ILE H  669 0.7016 0.5224 0.4755 -0.0733 0.2168  0.1200  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H N   
50796 C  CA  . ILE H  669 0.6890 0.5337 0.4818 -0.0722 0.2269  0.1115  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H CA  
50797 C  C   . ILE H  669 0.6876 0.5402 0.4649 -0.0607 0.2286  0.1001  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H C   
50798 O  O   . ILE H  669 0.6772 0.5487 0.4694 -0.0574 0.2355  0.0916  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H O   
50799 C  CB  . ILE H  669 0.6607 0.5131 0.4873 -0.0746 0.2205  0.1040  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H CB  
50800 C  CG1 . ILE H  669 0.6434 0.4820 0.4683 -0.0688 0.2034  0.0967  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H CG1 
50801 C  CG2 . ILE H  669 0.6643 0.5168 0.5116 -0.0870 0.2239  0.1133  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H CG2 
50802 C  CD1 . ILE H  669 0.6219 0.4716 0.4551 -0.0604 0.1991  0.0827  ? ? ? ? ? ? 912  ILE H CD1 
50803 N  N   . GLN H  670 0.6991 0.5368 0.4473 -0.0544 0.2216  0.0998  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H N   
50804 C  CA  . GLN H  670 0.7064 0.5478 0.4340 -0.0445 0.2238  0.0906  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H CA  
50805 C  C   . GLN H  670 0.6828 0.5355 0.4282 -0.0376 0.2204  0.0759  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H C   
50806 O  O   . GLN H  670 0.6871 0.5537 0.4320 -0.0322 0.2300  0.0689  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H O   
50807 C  CB  . GLN H  670 0.7322 0.5852 0.4454 -0.0455 0.2413  0.0957  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H CB  
50808 C  CG  . GLN H  670 0.7606 0.6013 0.4497 -0.0514 0.2445  0.1109  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H CG  
50809 C  CD  . GLN H  670 0.7856 0.6411 0.4641 -0.0541 0.2636  0.1170  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H CD  
50810 O  OE1 . GLN H  670 0.7873 0.6587 0.4644 -0.0476 0.2728  0.1075  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H OE1 
50811 N  NE2 . GLN H  670 0.8064 0.6567 0.4773 -0.0634 0.2696  0.1329  ? ? ? ? ? ? 913  GLN H NE2 
50812 N  N   . ASN H  671 0.6595 0.5057 0.4198 -0.0372 0.2066  0.0714  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H N   
50813 C  CA  . ASN H  671 0.6369 0.4923 0.4152 -0.0317 0.2018  0.0590  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H CA  
50814 C  C   . ASN H  671 0.6421 0.4915 0.3994 -0.0218 0.1966  0.0497  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H C   
50815 O  O   . ASN H  671 0.6309 0.4891 0.3992 -0.0160 0.1962  0.0395  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H O   
50816 C  CB  . ASN H  671 0.6122 0.4633 0.4116 -0.0348 0.1889  0.0573  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H CB  
50817 C  CG  . ASN H  671 0.6139 0.4457 0.3975 -0.0346 0.1759  0.0608  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H CG  
50818 O  OD1 . ASN H  671 0.6316 0.4527 0.3886 -0.0315 0.1744  0.0633  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H OD1 
50819 N  ND2 . ASN H  671 0.5958 0.4242 0.3964 -0.0376 0.1661  0.0603  ? ? ? ? ? ? 914  ASN H ND2 
50820 N  N   . GLY H  672 0.6601 0.4943 0.3879 -0.0198 0.1920  0.0528  ? ? ? ? ? ? 915  GLY H N   
50821 C  CA  . GLY H  672 0.6672 0.4941 0.3739 -0.0110 0.1857  0.0433  ? ? ? ? ? ? 915  GLY H CA  
50822 C  C   . GLY H  672 0.6598 0.4710 0.3577 -0.0098 0.1685  0.0420  ? ? ? ? ? ? 915  GLY H C   
50823 O  O   . GLY H  672 0.6670 0.4705 0.3469 -0.0039 0.1616  0.0351  ? ? ? ? ? ? 915  GLY H O   
50824 N  N   . TYR H  673 0.6460 0.4530 0.3574 -0.0154 0.1614  0.0483  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H N   
50825 C  CA  . TYR H  673 0.6401 0.4344 0.3444 -0.0146 0.1461  0.0483  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CA  
50826 C  C   . TYR H  673 0.6640 0.4455 0.3409 -0.0152 0.1440  0.0568  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H C   
50827 O  O   . TYR H  673 0.6658 0.4374 0.3298 -0.0127 0.1319  0.0556  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H O   
50828 C  CB  . TYR H  673 0.6156 0.4118 0.3462 -0.0191 0.1390  0.0498  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CB  
50829 C  CG  . TYR H  673 0.5925 0.3998 0.3460 -0.0173 0.1371  0.0403  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CG  
50830 C  CD1 . TYR H  673 0.5819 0.3864 0.3340 -0.0130 0.1260  0.0323  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CD1 
50831 C  CD2 . TYR H  673 0.5833 0.4039 0.3589 -0.0201 0.1460  0.0397  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CD2 
50832 C  CE1 . TYR H  673 0.5638 0.3773 0.3348 -0.0113 0.1240  0.0248  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CE1 
50833 C  CE2 . TYR H  673 0.5643 0.3949 0.3595 -0.0180 0.1437  0.0316  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CE2 
50834 C  CZ  . TYR H  673 0.5550 0.3815 0.3473 -0.0135 0.1327  0.0245  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H CZ  
50835 O  OH  . TYR H  673 0.5380 0.3735 0.3489 -0.0115 0.1298  0.0176  ? ? ? ? ? ? 916  TYR H OH  
50836 N  N   . ALA H  674 0.6835 0.4656 0.3514 -0.0188 0.1554  0.0660  ? ? ? ? ? ? 917  ALA H N   
50837 C  CA  . ALA H  674 0.7083 0.4780 0.3497 -0.0196 0.1534  0.0756  ? ? ? ? ? ? 917  ALA H CA  
50838 C  C   . ALA H  674 0.7340 0.5057 0.3491 -0.0159 0.1627  0.0739  ? ? ? ? ? ? 917  ALA H C   
50839 O  O   . ALA H  674 0.7446 0.5262 0.3607 -0.0182 0.1777  0.0772  ? ? ? ? ? ? 917  ALA H O   
50840 C  CB  . ALA H  674 0.7148 0.4814 0.3633 -0.0269 0.1581  0.0888  ? ? ? ? ? ? 917  ALA H CB  
50841 N  N   . PHE H  675 0.7450 0.5082 0.3365 -0.0104 0.1538  0.0685  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H N   
50842 C  CA  . PHE H  675 0.7699 0.5341 0.3344 -0.0053 0.1606  0.0634  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CA  
50843 C  C   . PHE H  675 0.7919 0.5424 0.3243 -0.0025 0.1502  0.0648  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H C   
50844 O  O   . PHE H  675 0.7832 0.5246 0.3168 -0.0028 0.1354  0.0661  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H O   
50845 C  CB  . PHE H  675 0.7580 0.5295 0.3318 0.0006  0.1615  0.0481  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CB  
50846 C  CG  . PHE H  675 0.7358 0.5015 0.3213 0.0025  0.1451  0.0402  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CG  
50847 C  CD1 . PHE H  675 0.7464 0.5000 0.3103 0.0056  0.1321  0.0364  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CD1 
50848 C  CD2 . PHE H  675 0.7060 0.4789 0.3234 0.0007  0.1427  0.0372  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CD2 
50849 C  CE1 . PHE H  675 0.7275 0.4771 0.3025 0.0063  0.1178  0.0305  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CE1 
50850 C  CE2 . PHE H  675 0.6880 0.4566 0.3146 0.0018  0.1288  0.0314  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CE2 
50851 C  CZ  . PHE H  675 0.6986 0.4557 0.3044 0.0044  0.1165  0.0283  ? ? ? ? ? ? 918  PHE H CZ  
50852 N  N   . THR H  676 0.8213 0.5720 0.3253 0.0004  0.1585  0.0641  ? ? ? ? ? ? 919  THR H N   
50853 C  CA  . THR H  676 0.8485 0.5873 0.3174 0.0031  0.1504  0.0655  ? ? ? ? ? ? 919  THR H CA  
50854 C  C   . THR H  676 0.8565 0.5935 0.3101 0.0104  0.1463  0.0495  ? ? ? ? ? ? 919  THR H C   
50855 O  O   . THR H  676 0.8741 0.6006 0.3023 0.0131  0.1354  0.0470  ? ? ? ? ? ? 919  THR H O   
50856 C  CB  . THR H  676 0.8825 0.6212 0.3244 0.0009  0.1621  0.0773  ? ? ? ? ? ? 919  THR H CB  
50857 O  OG1 . THR H  676 0.8761 0.6185 0.3359 -0.0063 0.1698  0.0910  ? ? ? ? ? ? 919  THR H OG1 
50858 C  CG2 . THR H  676 0.9071 0.6321 0.3173 0.0020  0.1504  0.0829  ? ? ? ? ? ? 919  THR H CG2 
50859 N  N   . ASP H  677 0.8450 0.5916 0.3141 0.0139  0.1543  0.0385  ? ? ? ? ? ? 920  ASP H N   
50860 C  CA  . ASP H  677 0.8585 0.6023 0.3111 0.0215  0.1526  0.0231  ? ? ? ? ? ? 920  ASP H CA  
50861 C  C   . ASP H  677 0.8315 0.5794 0.3122 0.0244  0.1494  0.0112  ? ? ? ? ? ? 920  ASP H C   
50862 O  O   . ASP H  677 0.8213 0.5818 0.3215 0.0259  0.1614  0.0079  ? ? ? ? ? ? 920  ASP H O   
50863 C  CB  . ASP H  677 0.8894 0.6404 0.3186 0.0253  0.1696  0.0213  ? ? ? ? ? ? 920  ASP H CB  
50864 C  CG  . ASP H  677 0.9117 0.6570 0.3164 0.0340  0.1673  0.0052  ? ? ? ? ? ? 920  ASP H CG  
50865 O  OD1 . ASP H  677 0.9059 0.6398 0.3096 0.0366  0.1518  -0.0043 ? ? ? ? ? ? 920  ASP H OD1 
50866 O  OD2 . ASP H  677 0.9376 0.6900 0.3232 0.0382  0.1818  0.0022  ? ? ? ? ? ? 920  ASP H OD2 
50867 N  N   . ARG H  678 0.8210 0.5587 0.3040 0.0251  0.1326  0.0051  ? ? ? ? ? ? 921  ARG H N   
50868 C  CA  . ARG H  678 0.7949 0.5350 0.3050 0.0266  0.1274  -0.0037 ? ? ? ? ? ? 921  ARG H CA  
50869 C  C   . ARG H  678 0.8018 0.5468 0.3135 0.0339  0.1364  -0.0165 ? ? ? ? ? ? 921  ARG H C   
50870 O  O   . ARG H  678 0.7801 0.5324 0.3187 0.0347  0.1383  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 921  ARG H O   
50871 C  CB  . ARG H  678 0.7866 0.5152 0.2961 0.0254  0.1082  -0.0074 ? ? ? ? ? ? 921  ARG H CB  
50872 C  CG  . ARG H  678 0.7697 0.4981 0.2906 0.0189  0.1001  0.0041  ? ? ? ? ? ? 921  ARG H CG  
50873 C  CD  . ARG H  678 0.7782 0.4954 0.2828 0.0179  0.0835  0.0039  ? ? ? ? ? ? 921  ARG H CD  
50874 N  NE  . ARG H  678 0.7600 0.4743 0.2799 0.0172  0.0705  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 921  ARG H NE  
50875 C  CZ  . ARG H  678 0.7717 0.4776 0.2804 0.0204  0.0633  -0.0149 ? ? ? ? ? ? 921  ARG H CZ  
50876 N  NH1 . ARG H  678 0.8014 0.5010 0.2831 0.0254  0.0678  -0.0219 ? ? ? ? ? ? 921  ARG H NH1 
50877 N  NH2 . ARG H  678 0.7554 0.4588 0.2793 0.0184  0.0513  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 921  ARG H NH2 
50878 N  N   . TYR H  679 0.8331 0.5742 0.3160 0.0398  0.1418  -0.0234 ? ? ? ? ? ? 922  TYR H N   
50879 C  CA  . TYR H  679 0.8434 0.5879 0.3259 0.0484  0.1498  -0.0372 ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CA  
50880 C  C   . TYR H  679 0.8540 0.6152 0.3370 0.0508  0.1708  -0.0347 ? ? ? ? ? ? 922  TYR H C   
50881 O  O   . TYR H  679 0.8653 0.6322 0.3474 0.0589  0.1800  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 922  TYR H O   
50882 C  CB  . TYR H  679 0.8738 0.6036 0.3238 0.0542  0.1424  -0.0487 ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CB  
50883 C  CG  . TYR H  679 0.8659 0.5800 0.3157 0.0516  0.1216  -0.0522 ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CG  
50884 C  CD1 . TYR H  679 0.8588 0.5657 0.3207 0.0556  0.1135  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CD1 
50885 C  CD2 . TYR H  679 0.8668 0.5736 0.3048 0.0451  0.1097  -0.0431 ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CD2 
50886 C  CE1 . TYR H  679 0.8529 0.5459 0.3151 0.0522  0.0945  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CE1 
50887 C  CE2 . TYR H  679 0.8598 0.5544 0.2991 0.0422  0.0907  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CE2 
50888 C  CZ  . TYR H  679 0.8528 0.5409 0.3043 0.0453  0.0834  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 922  TYR H CZ  
50889 O  OH  . TYR H  679 0.8468 0.5235 0.3010 0.0416  0.0650  -0.0612 ? ? ? ? ? ? 922  TYR H OH  
50890 N  N   . ASP H  680 0.8519 0.6212 0.3367 0.0438  0.1787  -0.0202 ? ? ? ? ? ? 923  ASP H N   
50891 C  CA  . ASP H  680 0.8636 0.6498 0.3488 0.0447  0.1989  -0.0166 ? ? ? ? ? ? 923  ASP H CA  
50892 C  C   . ASP H  680 0.8360 0.6392 0.3602 0.0436  0.2074  -0.0160 ? ? ? ? ? ? 923  ASP H C   
50893 O  O   . ASP H  680 0.8208 0.6327 0.3635 0.0355  0.2123  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 923  ASP H O   
50894 C  CB  . ASP H  680 0.8773 0.6644 0.3465 0.0371  0.2043  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 923  ASP H CB  
50895 C  CG  . ASP H  680 0.8984 0.7021 0.3594 0.0379  0.2257  0.0034  ? ? ? ? ? ? 923  ASP H CG  
50896 O  OD1 . ASP H  680 0.8909 0.7100 0.3718 0.0425  0.2371  -0.0042 ? ? ? ? ? ? 923  ASP H OD1 
50897 O  OD2 . ASP H  680 0.9230 0.7250 0.3582 0.0340  0.2309  0.0141  ? ? ? ? ? ? 923  ASP H OD2 
50898 N  N   . LEU H  681 0.8304 0.6378 0.3680 0.0517  0.2086  -0.0294 ? ? ? ? ? ? 924  LEU H N   
50899 C  CA  . LEU H  681 0.8045 0.6288 0.3797 0.0509  0.2154  -0.0289 ? ? ? ? ? ? 924  LEU H CA  
50900 C  C   . LEU H  681 0.8170 0.6631 0.3969 0.0537  0.2367  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 924  LEU H C   
50901 O  O   . LEU H  681 0.8214 0.6772 0.4095 0.0629  0.2440  -0.0400 ? ? ? ? ? ? 924  LEU H O   
50902 C  CB  . LEU H  681 0.7881 0.6073 0.3815 0.0573  0.2049  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 924  LEU H CB  
50903 C  CG  . LEU H  681 0.7678 0.5711 0.3680 0.0529  0.1849  -0.0402 ? ? ? ? ? ? 924  LEU H CG  
50904 C  CD1 . LEU H  681 0.7868 0.5703 0.3540 0.0519  0.1732  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 924  LEU H CD1 
50905 C  CD2 . LEU H  681 0.7543 0.5560 0.3743 0.0592  0.1780  -0.0512 ? ? ? ? ? ? 924  LEU H CD2 
50906 N  N   . GLY H  682 0.8234 0.6778 0.3993 0.0454  0.2468  -0.0146 ? ? ? ? ? ? 925  GLY H N   
50907 C  CA  . GLY H  682 0.8371 0.7140 0.4166 0.0462  0.2679  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 925  GLY H CA  
50908 C  C   . GLY H  682 0.8724 0.7495 0.4195 0.0563  0.2766  -0.0224 ? ? ? ? ? ? 925  GLY H C   
50909 O  O   . GLY H  682 0.8835 0.7797 0.4357 0.0627  0.2926  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 925  GLY H O   
50910 N  N   . ILE H  683 0.8908 0.7474 0.4046 0.0580  0.2658  -0.0249 ? ? ? ? ? ? 926  ILE H N   
50911 C  CA  . ILE H  683 0.9252 0.7788 0.4063 0.0679  0.2712  -0.0366 ? ? ? ? ? ? 926  ILE H CA  
50912 C  C   . ILE H  683 0.9514 0.8130 0.4081 0.0626  0.2849  -0.0244 ? ? ? ? ? ? 926  ILE H C   
50913 O  O   . ILE H  683 0.9669 0.8486 0.4228 0.0657  0.3038  -0.0253 ? ? ? ? ? ? 926  ILE H O   
50914 C  CB  . ILE H  683 0.9334 0.7610 0.3914 0.0722  0.2517  -0.0463 ? ? ? ? ? ? 926  ILE H CB  
50915 C  CG1 . ILE H  683 0.9149 0.7373 0.3954 0.0797  0.2421  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 926  ILE H CG1 
50916 C  CG2 . ILE H  683 0.9740 0.7954 0.3908 0.0799  0.2557  -0.0554 ? ? ? ? ? ? 926  ILE H CG2 
50917 C  CD1 . ILE H  683 0.9082 0.7064 0.3808 0.0783  0.2200  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 926  ILE H CD1 
50918 N  N   . SER H  684 0.9565 0.8038 0.3948 0.0542  0.2757  -0.0120 ? ? ? ? ? ? 927  SER H N   
50919 C  CA  . SER H  684 0.9864 0.8387 0.3966 0.0493  0.2875  0.0004  ? ? ? ? ? ? 927  SER H CA  
50920 C  C   . SER H  684 0.9817 0.8588 0.4141 0.0428  0.3073  0.0119  ? ? ? ? ? ? 927  SER H C   
50921 O  O   . SER H  684 1.0102 0.9002 0.4230 0.0428  0.3240  0.0163  ? ? ? ? ? ? 927  SER H O   
50922 C  CB  . SER H  684 0.9895 0.8226 0.3818 0.0409  0.2733  0.0138  ? ? ? ? ? ? 927  SER H CB  
50923 O  OG  . SER H  684 0.9638 0.7999 0.3846 0.0302  0.2721  0.0287  ? ? ? ? ? ? 927  SER H OG  
50924 N  N   . LYS H  685 0.9471 0.8313 0.4200 0.0372  0.3056  0.0163  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H N   
50925 C  CA  . LYS H  685 0.9397 0.8472 0.4385 0.0296  0.3224  0.0272  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H CA  
50926 C  C   . LYS H  685 0.9006 0.8128 0.4426 0.0285  0.3154  0.0233  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H C   
50927 O  O   . LYS H  685 0.8831 0.7791 0.4297 0.0323  0.2982  0.0150  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H O   
50928 C  CB  . LYS H  685 0.9468 0.8492 0.4381 0.0161  0.3233  0.0483  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H CB  
50929 C  CG  . LYS H  685 0.9439 0.8185 0.4185 0.0130  0.3026  0.0534  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H CG  
50930 C  CD  . LYS H  685 0.9389 0.8083 0.4220 -0.0002 0.3009  0.0734  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H CD  
50931 C  CE  . LYS H  685 0.9120 0.7984 0.4382 -0.0066 0.3084  0.0769  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H CE  
50932 N  NZ  . LYS H  685 0.9015 0.7782 0.4409 -0.0187 0.3019  0.0933  ? ? ? ? ? ? 928  LYS H NZ  
50933 N  N   . PRO H  686 0.8875 0.8221 0.4611 0.0229  0.3282  0.0293  ? ? ? ? ? ? 929  PRO H N   
50934 C  CA  . PRO H  686 0.8508 0.7921 0.4668 0.0215  0.3219  0.0258  ? ? ? ? ? ? 929  PRO H CA  
50935 C  C   . PRO H  686 0.8285 0.7501 0.4532 0.0129  0.3040  0.0340  ? ? ? ? ? ? 929  PRO H C   
50936 O  O   . PRO H  686 0.8396 0.7501 0.4478 0.0047  0.3019  0.0471  ? ? ? ? ? ? 929  PRO H O   
50937 C  CB  . PRO H  686 0.8483 0.8168 0.4903 0.0138  0.3397  0.0351  ? ? ? ? ? ? 929  PRO H CB  
50938 C  CG  . PRO H  686 0.8838 0.8637 0.4987 0.0147  0.3576  0.0391  ? ? ? ? ? ? 929  PRO H CG  
50939 C  CD  . PRO H  686 0.9078 0.8636 0.4789 0.0168  0.3491  0.0404  ? ? ? ? ? ? 929  PRO H CD  
50940 N  N   . ASN H  687 0.7991 0.7160 0.4482 0.0152  0.2909  0.0265  ? ? ? ? ? ? 930  ASN H N   
50941 C  CA  . ASN H  687 0.7765 0.6796 0.4388 0.0066  0.2762  0.0345  ? ? ? ? ? ? 930  ASN H CA  
50942 C  C   . ASN H  687 0.7572 0.6784 0.4563 -0.0013 0.2832  0.0407  ? ? ? ? ? ? 930  ASN H C   
50943 O  O   . ASN H  687 0.7621 0.7052 0.4738 0.0002  0.2981  0.0388  ? ? ? ? ? ? 930  ASN H O   
50944 C  CB  . ASN H  687 0.7570 0.6451 0.4234 0.0128  0.2578  0.0234  ? ? ? ? ? ? 930  ASN H CB  
50945 C  CG  . ASN H  687 0.7406 0.6415 0.4321 0.0209  0.2586  0.0102  ? ? ? ? ? ? 930  ASN H CG  
50946 O  OD1 . ASN H  687 0.7352 0.6576 0.4500 0.0204  0.2707  0.0103  ? ? ? ? ? ? 930  ASN H OD1 
50947 N  ND2 . ASN H  687 0.7334 0.6209 0.4205 0.0281  0.2449  -0.0004 ? ? ? ? ? ? 930  ASN H ND2 
50948 N  N   . LYS H  688 0.7362 0.6496 0.4535 -0.0096 0.2728  0.0476  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H N   
50949 C  CA  . LYS H  688 0.7197 0.6503 0.4720 -0.0177 0.2791  0.0529  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H CA  
50950 C  C   . LYS H  688 0.7060 0.6588 0.4851 -0.0109 0.2851  0.0415  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H C   
50951 O  O   . LYS H  688 0.6985 0.6716 0.5050 -0.0166 0.2944  0.0451  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H O   
50952 C  CB  . LYS H  688 0.6968 0.6142 0.4654 -0.0250 0.2640  0.0575  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H CB  
50953 C  CG  . LYS H  688 0.6837 0.6148 0.4852 -0.0358 0.2689  0.0650  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H CG  
50954 C  CD  . LYS H  688 0.6686 0.5836 0.4797 -0.0436 0.2550  0.0709  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H CD  
50955 C  CE  . LYS H  688 0.6528 0.5819 0.4994 -0.0526 0.2576  0.0741  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H CE  
50956 N  NZ  . LYS H  688 0.6373 0.5511 0.4938 -0.0581 0.2432  0.0765  ? ? ? ? ? ? 931  LYS H NZ  
50957 N  N   . TYR H  689 0.7038 0.6524 0.4757 0.0011  0.2791  0.0278  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H N   
50958 C  CA  . TYR H  689 0.6875 0.6522 0.4865 0.0082  0.2799  0.0169  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CA  
50959 C  C   . TYR H  689 0.7066 0.6875 0.4990 0.0192  0.2942  0.0077  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H C   
50960 O  O   . TYR H  689 0.6964 0.6934 0.5124 0.0264  0.2968  -0.0012 ? ? ? ? ? ? 932  TYR H O   
50961 C  CB  . TYR H  689 0.6690 0.6168 0.4699 0.0137  0.2610  0.0082  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CB  
50962 C  CG  . TYR H  689 0.6533 0.5855 0.4571 0.0041  0.2476  0.0164  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CG  
50963 C  CD1 . TYR H  689 0.6338 0.5757 0.4671 -0.0048 0.2467  0.0225  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CD1 
50964 C  CD2 . TYR H  689 0.6592 0.5682 0.4369 0.0042  0.2361  0.0178  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CD2 
50965 C  CE1 . TYR H  689 0.6214 0.5501 0.4579 -0.0126 0.2355  0.0289  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CE1 
50966 C  CE2 . TYR H  689 0.6452 0.5420 0.4275 -0.0035 0.2246  0.0248  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CE2 
50967 C  CZ  . TYR H  689 0.6264 0.5330 0.4383 -0.0118 0.2247  0.0302  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H CZ  
50968 O  OH  . TYR H  689 0.6130 0.5087 0.4320 -0.0193 0.2139  0.0363  ? ? ? ? ? ? 932  TYR H OH  
50969 N  N   . GLY H  690 0.7356 0.7122 0.4955 0.0212  0.3030  0.0096  ? ? ? ? ? ? 933  GLY H N   
50970 C  CA  . GLY H  690 0.7576 0.7472 0.5059 0.0327  0.3163  -0.0003 ? ? ? ? ? ? 933  GLY H CA  
50971 C  C   . GLY H  690 0.7834 0.7532 0.4897 0.0399  0.3129  -0.0059 ? ? ? ? ? ? 933  GLY H C   
50972 O  O   . GLY H  690 0.7842 0.7313 0.4709 0.0350  0.3005  -0.0006 ? ? ? ? ? ? 933  GLY H O   
50973 N  N   . THR H  691 0.8058 0.7854 0.4989 0.0517  0.3240  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 934  THR H N   
50974 C  CA  . THR H  691 0.8339 0.7962 0.4868 0.0608  0.3213  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 934  THR H CA  
50975 C  C   . THR H  691 0.8240 0.7660 0.4759 0.0700  0.3032  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 934  THR H C   
50976 O  O   . THR H  691 0.7975 0.7423 0.4805 0.0716  0.2952  -0.0440 ? ? ? ? ? ? 934  THR H O   
50977 C  CB  . THR H  691 0.8639 0.8451 0.5032 0.0712  0.3407  -0.0348 ? ? ? ? ? ? 934  THR H CB  
50978 O  OG1 . THR H  691 0.8535 0.8509 0.5210 0.0820  0.3446  -0.0475 ? ? ? ? ? ? 934  THR H OG1 
50979 C  CG2 . THR H  691 0.8784 0.8815 0.5157 0.0617  0.3605  -0.0203 ? ? ? ? ? ? 934  THR H CG2 
50980 N  N   . ALA H  692 0.8463 0.7679 0.4627 0.0755  0.2962  -0.0468 ? ? ? ? ? ? 935  ALA H N   
50981 C  CA  . ALA H  692 0.8418 0.7442 0.4558 0.0843  0.2800  -0.0606 ? ? ? ? ? ? 935  ALA H CA  
50982 C  C   . ALA H  692 0.8394 0.7554 0.4758 0.0971  0.2857  -0.0747 ? ? ? ? ? ? 935  ALA H C   
50983 O  O   . ALA H  692 0.8215 0.7290 0.4761 0.1010  0.2729  -0.0814 ? ? ? ? ? ? 935  ALA H O   
50984 C  CB  . ALA H  692 0.8708 0.7517 0.4429 0.0887  0.2734  -0.0670 ? ? ? ? ? ? 935  ALA H CB  
50985 N  N   . ASP H  693 0.8571 0.7957 0.4942 0.1035  0.3050  -0.0786 ? ? ? ? ? ? 936  ASP H N   
50986 C  CA  . ASP H  693 0.8534 0.8073 0.5159 0.1160  0.3105  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 936  ASP H CA  
50987 C  C   . ASP H  693 0.8191 0.7901 0.5267 0.1113  0.3093  -0.0852 ? ? ? ? ? ? 936  ASP H C   
50988 O  O   . ASP H  693 0.8079 0.7796 0.5374 0.1203  0.3028  -0.0950 ? ? ? ? ? ? 936  ASP H O   
50989 C  CB  . ASP H  693 0.8833 0.8580 0.5344 0.1259  0.3315  -0.0987 ? ? ? ? ? ? 936  ASP H CB  
50990 C  CG  . ASP H  693 0.9184 0.8737 0.5279 0.1362  0.3292  -0.1119 ? ? ? ? ? ? 936  ASP H CG  
50991 O  OD1 . ASP H  693 0.9168 0.8455 0.5184 0.1408  0.3110  -0.1209 ? ? ? ? ? ? 936  ASP H OD1 
50992 O  OD2 . ASP H  693 0.9488 0.9146 0.5326 0.1391  0.3450  -0.1131 ? ? ? ? ? ? 936  ASP H OD2 
50993 N  N   . ASP H  694 0.8039 0.7879 0.5254 0.0972  0.3148  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 937  ASP H N   
50994 C  CA  . ASP H  694 0.7718 0.7704 0.5346 0.0911  0.3120  -0.0632 ? ? ? ? ? ? 937  ASP H CA  
50995 C  C   . ASP H  694 0.7498 0.7257 0.5196 0.0901  0.2901  -0.0653 ? ? ? ? ? ? 937  ASP H C   
50996 O  O   . ASP H  694 0.7308 0.7126 0.5292 0.0942  0.2839  -0.0699 ? ? ? ? ? ? 937  ASP H O   
50997 C  CB  . ASP H  694 0.7620 0.7718 0.5337 0.0747  0.3187  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 937  ASP H CB  
50998 C  CG  . ASP H  694 0.7815 0.8176 0.5521 0.0736  0.3413  -0.0413 ? ? ? ? ? ? 937  ASP H CG  
50999 O  OD1 . ASP H  694 0.7866 0.8454 0.5737 0.0835  0.3527  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 937  ASP H OD1 
51000 O  OD2 . ASP H  694 0.7926 0.8273 0.5461 0.0628  0.3476  -0.0286 ? ? ? ? ? ? 937  ASP H OD2 
51001 N  N   . LEU H  695 0.7534 0.7045 0.4968 0.0841  0.2787  -0.0611 ? ? ? ? ? ? 938  LEU H N   
51002 C  CA  . LEU H  695 0.7372 0.6652 0.4814 0.0833  0.2581  -0.0634 ? ? ? ? ? ? 938  LEU H CA  
51003 C  C   . LEU H  695 0.7416 0.6633 0.4908 0.0974  0.2517  -0.0789 ? ? ? ? ? ? 938  LEU H C   
51004 O  O   . LEU H  695 0.7206 0.6453 0.4975 0.0994  0.2435  -0.0811 ? ? ? ? ? ? 938  LEU H O   
51005 C  CB  . LEU H  695 0.7510 0.6542 0.4595 0.0792  0.2490  -0.0607 ? ? ? ? ? ? 938  LEU H CB  
51006 C  CG  . LEU H  695 0.7358 0.6156 0.4431 0.0770  0.2276  -0.0622 ? ? ? ? ? ? 938  LEU H CG  
51007 C  CD1 . LEU H  695 0.7018 0.5885 0.4440 0.0705  0.2199  -0.0563 ? ? ? ? ? ? 938  LEU H CD1 
51008 C  CD2 . LEU H  695 0.7431 0.6050 0.4231 0.0693  0.2198  -0.0549 ? ? ? ? ? ? 938  LEU H CD2 
51009 N  N   . VAL H  696 0.7711 0.6831 0.4921 0.1074  0.2549  -0.0896 ? ? ? ? ? ? 939  VAL H N   
51010 C  CA  . VAL H  696 0.7816 0.6841 0.5027 0.1214  0.2489  -0.1051 ? ? ? ? ? ? 939  VAL H CA  
51011 C  C   . VAL H  696 0.7685 0.6924 0.5262 0.1290  0.2544  -0.1095 ? ? ? ? ? ? 939  VAL H C   
51012 O  O   . VAL H  696 0.7603 0.6741 0.5317 0.1354  0.2421  -0.1163 ? ? ? ? ? ? 939  VAL H O   
51013 C  CB  . VAL H  696 0.8194 0.7141 0.5059 0.1317  0.2562  -0.1167 ? ? ? ? ? ? 939  VAL H CB  
51014 C  CG1 . VAL H  696 0.8338 0.7221 0.5241 0.1484  0.2532  -0.1343 ? ? ? ? ? ? 939  VAL H CG1 
51015 C  CG2 . VAL H  696 0.8306 0.6989 0.4829 0.1254  0.2443  -0.1144 ? ? ? ? ? ? 939  VAL H CG2 
51016 N  N   . LYS H  697 0.7670 0.7203 0.5414 0.1280  0.2721  -0.1050 ? ? ? ? ? ? 940  LYS H N   
51017 C  CA  . LYS H  697 0.7555 0.7311 0.5660 0.1360  0.2770  -0.1097 ? ? ? ? ? ? 940  LYS H CA  
51018 C  C   . LYS H  697 0.7215 0.6987 0.5629 0.1277  0.2643  -0.1017 ? ? ? ? ? ? 940  LYS H C   
51019 O  O   . LYS H  697 0.7115 0.6937 0.5778 0.1356  0.2585  -0.1075 ? ? ? ? ? ? 940  LYS H O   
51020 C  CB  . LYS H  697 0.7626 0.7722 0.5858 0.1366  0.2993  -0.1070 ? ? ? ? ? ? 940  LYS H CB  
51021 C  CG  . LYS H  697 0.7946 0.8114 0.6027 0.1525  0.3124  -0.1211 ? ? ? ? ? ? 940  LYS H CG  
51022 C  CD  . LYS H  697 0.8081 0.8526 0.6128 0.1488  0.3349  -0.1152 ? ? ? ? ? ? 940  LYS H CD  
51023 C  CE  . LYS H  697 0.8449 0.8895 0.6222 0.1634  0.3462  -0.1293 ? ? ? ? ? ? 940  LYS H CE  
51024 N  NZ  . LYS H  697 0.8625 0.9378 0.6359 0.1619  0.3707  -0.1249 ? ? ? ? ? ? 940  LYS H NZ  
51025 N  N   . ALA H  698 0.7052 0.6783 0.5446 0.1122  0.2601  -0.0883 ? ? ? ? ? ? 941  ALA H N   
51026 C  CA  . ALA H  698 0.6744 0.6474 0.5392 0.1033  0.2476  -0.0806 ? ? ? ? ? ? 941  ALA H CA  
51027 C  C   . ALA H  698 0.6691 0.6172 0.5303 0.1083  0.2280  -0.0870 ? ? ? ? ? ? 941  ALA H C   
51028 O  O   . ALA H  698 0.6542 0.6069 0.5407 0.1121  0.2203  -0.0893 ? ? ? ? ? ? 941  ALA H O   
51029 C  CB  . ALA H  698 0.6627 0.6326 0.5213 0.0867  0.2466  -0.0664 ? ? ? ? ? ? 941  ALA H CB  
51030 N  N   . ILE H  699 0.6824 0.6044 0.5124 0.1079  0.2195  -0.0894 ? ? ? ? ? ? 942  ILE H N   
51031 C  CA  . ILE H  699 0.6782 0.5772 0.5056 0.1109  0.2011  -0.0943 ? ? ? ? ? ? 942  ILE H CA  
51032 C  C   . ILE H  699 0.6863 0.5884 0.5288 0.1259  0.2004  -0.1061 ? ? ? ? ? ? 942  ILE H C   
51033 O  O   . ILE H  699 0.6704 0.5712 0.5346 0.1272  0.1894  -0.1058 ? ? ? ? ? ? 942  ILE H O   
51034 C  CB  . ILE H  699 0.6974 0.5699 0.4893 0.1108  0.1936  -0.0979 ? ? ? ? ? ? 942  ILE H CB  
51035 C  CG1 . ILE H  699 0.6929 0.5628 0.4689 0.0977  0.1948  -0.0866 ? ? ? ? ? ? 942  ILE H CG1 
51036 C  CG2 . ILE H  699 0.6913 0.5412 0.4831 0.1113  0.1741  -0.1009 ? ? ? ? ? ? 942  ILE H CG2 
51037 C  CD1 . ILE H  699 0.7071 0.5499 0.4515 0.0961  0.1829  -0.0890 ? ? ? ? ? ? 942  ILE H CD1 
51038 N  N   . LYS H  700 0.7126 0.6188 0.5431 0.1377  0.2121  -0.1165 ? ? ? ? ? ? 943  LYS H N   
51039 C  CA  . LYS H  700 0.7240 0.6336 0.5681 0.1538  0.2128  -0.1289 ? ? ? ? ? ? 943  LYS H CA  
51040 C  C   . LYS H  700 0.7008 0.6339 0.5852 0.1546  0.2135  -0.1249 ? ? ? ? ? ? 943  LYS H C   
51041 O  O   . LYS H  700 0.6979 0.6249 0.5984 0.1629  0.2030  -0.1301 ? ? ? ? ? ? 943  LYS H O   
51042 C  CB  . LYS H  700 0.7529 0.6738 0.5830 0.1650  0.2306  -0.1388 ? ? ? ? ? ? 943  LYS H CB  
51043 C  CG  . LYS H  700 0.7840 0.6781 0.5771 0.1722  0.2264  -0.1501 ? ? ? ? ? ? 943  LYS H CG  
51044 C  CD  . LYS H  700 0.8132 0.7218 0.5910 0.1825  0.2459  -0.1593 ? ? ? ? ? ? 943  LYS H CD  
51045 C  CE  . LYS H  700 0.8454 0.7362 0.6072 0.2003  0.2430  -0.1781 ? ? ? ? ? ? 943  LYS H CE  
51046 N  NZ  . LYS H  700 0.8414 0.7388 0.6341 0.2136  0.2398  -0.1860 ? ? ? ? ? ? 943  LYS H NZ  
51047 N  N   . ALA H  701 0.6865 0.6462 0.5866 0.1459  0.2259  -0.1156 ? ? ? ? ? ? 944  ALA H N   
51048 C  CA  . ALA H  701 0.6670 0.6535 0.6052 0.1461  0.2291  -0.1120 ? ? ? ? ? ? 944  ALA H CA  
51049 C  C   . ALA H  701 0.6446 0.6181 0.5957 0.1403  0.2099  -0.1068 ? ? ? ? ? ? 944  ALA H C   
51050 O  O   . ALA H  701 0.6408 0.6153 0.6115 0.1491  0.2018  -0.1114 ? ? ? ? ? ? 944  ALA H O   
51051 C  CB  . ALA H  701 0.6558 0.6678 0.6046 0.1339  0.2430  -0.1011 ? ? ? ? ? ? 944  ALA H CB  
51052 N  N   . LEU H  702 0.6313 0.5924 0.5704 0.1259  0.2026  -0.0971 ? ? ? ? ? ? 945  LEU H N   
51053 C  CA  . LEU H  702 0.6102 0.5599 0.5586 0.1186  0.1853  -0.0912 ? ? ? ? ? ? 945  LEU H CA  
51054 C  C   . LEU H  702 0.6196 0.5465 0.5626 0.1286  0.1707  -0.0991 ? ? ? ? ? ? 945  LEU H C   
51055 O  O   . LEU H  702 0.6065 0.5343 0.5697 0.1297  0.1598  -0.0975 ? ? ? ? ? ? 945  LEU H O   
51056 C  CB  . LEU H  702 0.6017 0.5382 0.5310 0.1041  0.1808  -0.0820 ? ? ? ? ? ? 945  LEU H CB  
51057 C  CG  . LEU H  702 0.5845 0.5414 0.5285 0.0918  0.1889  -0.0716 ? ? ? ? ? ? 945  LEU H CG  
51058 C  CD1 . LEU H  702 0.5852 0.5290 0.5054 0.0807  0.1884  -0.0644 ? ? ? ? ? ? 945  LEU H CD1 
51059 C  CD2 . LEU H  702 0.5595 0.5236 0.5303 0.0866  0.1779  -0.0666 ? ? ? ? ? ? 945  LEU H CD2 
51060 N  N   . HIS H  703 0.6439 0.5497 0.5595 0.1354  0.1698  -0.1074 ? ? ? ? ? ? 946  HIS H N   
51061 C  CA  . HIS H  703 0.6557 0.5382 0.5665 0.1445  0.1556  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 946  HIS H CA  
51062 C  C   . HIS H  703 0.6596 0.5546 0.5957 0.1583  0.1571  -0.1218 ? ? ? ? ? ? 946  HIS H C   
51063 O  O   . HIS H  703 0.6573 0.5408 0.6037 0.1623  0.1434  -0.1227 ? ? ? ? ? ? 946  HIS H O   
51064 C  CB  . HIS H  703 0.6850 0.5439 0.5628 0.1507  0.1554  -0.1248 ? ? ? ? ? ? 946  HIS H CB  
51065 C  CG  . HIS H  703 0.6831 0.5221 0.5356 0.1384  0.1470  -0.1190 ? ? ? ? ? ? 946  HIS H CG  
51066 N  ND1 . HIS H  703 0.7078 0.5273 0.5280 0.1405  0.1469  -0.1257 ? ? ? ? ? ? 946  HIS H ND1 
51067 C  CD2 . HIS H  703 0.6600 0.4968 0.5152 0.1242  0.1384  -0.1074 ? ? ? ? ? ? 946  HIS H CD2 
51068 C  CE1 . HIS H  703 0.6992 0.5058 0.5045 0.1280  0.1381  -0.1180 ? ? ? ? ? ? 946  HIS H CE1 
51069 N  NE2 . HIS H  703 0.6703 0.4873 0.4966 0.1182  0.1333  -0.1069 ? ? ? ? ? ? 946  HIS H NE2 
51070 N  N   . SER H  704 0.6668 0.5861 0.6134 0.1659  0.1738  -0.1264 ? ? ? ? ? ? 947  SER H N   
51071 C  CA  . SER H  704 0.6751 0.6057 0.6444 0.1818  0.1756  -0.1349 ? ? ? ? ? ? 947  SER H CA  
51072 C  C   . SER H  704 0.6494 0.5941 0.6517 0.1780  0.1666  -0.1268 ? ? ? ? ? ? 947  SER H C   
51073 O  O   . SER H  704 0.6530 0.6050 0.6770 0.1902  0.1636  -0.1318 ? ? ? ? ? ? 947  SER H O   
51074 C  CB  . SER H  704 0.6878 0.6455 0.6631 0.1905  0.1966  -0.1412 ? ? ? ? ? ? 947  SER H CB  
51075 O  OG  . SER H  704 0.6651 0.6544 0.6652 0.1811  0.2057  -0.1314 ? ? ? ? ? ? 947  SER H OG  
51076 N  N   . LYS H  705 0.6250 0.5729 0.6303 0.1615  0.1618  -0.1146 ? ? ? ? ? ? 948  LYS H N   
51077 C  CA  . LYS H  705 0.6013 0.5598 0.6338 0.1562  0.1514  -0.1066 ? ? ? ? ? ? 948  LYS H CA  
51078 C  C   . LYS H  705 0.5953 0.5269 0.6173 0.1502  0.1320  -0.1020 ? ? ? ? ? ? 948  LYS H C   
51079 O  O   . LYS H  705 0.5769 0.5143 0.6165 0.1446  0.1221  -0.0948 ? ? ? ? ? ? 948  LYS H O   
51080 C  CB  . LYS H  705 0.5791 0.5611 0.6240 0.1419  0.1594  -0.0967 ? ? ? ? ? ? 948  LYS H CB  
51081 C  CG  . LYS H  705 0.5796 0.5940 0.6476 0.1473  0.1749  -0.0990 ? ? ? ? ? ? 948  LYS H CG  
51082 C  CD  . LYS H  705 0.5781 0.6038 0.6748 0.1592  0.1682  -0.1029 ? ? ? ? ? ? 948  LYS H CD  
51083 C  CE  . LYS H  705 0.5866 0.6433 0.7041 0.1696  0.1850  -0.1090 ? ? ? ? ? ? 948  LYS H CE  
51084 N  NZ  . LYS H  705 0.5751 0.6557 0.7301 0.1752  0.1805  -0.1082 ? ? ? ? ? ? 948  LYS H NZ  
51085 N  N   . GLY H  706 0.6113 0.5146 0.6045 0.1505  0.1267  -0.1058 ? ? ? ? ? ? 949  GLY H N   
51086 C  CA  . GLY H  706 0.6063 0.4849 0.5880 0.1428  0.1092  -0.1005 ? ? ? ? ? ? 949  GLY H CA  
51087 C  C   . GLY H  706 0.5857 0.4660 0.5599 0.1255  0.1076  -0.0899 ? ? ? ? ? ? 949  GLY H C   
51088 O  O   . GLY H  706 0.5781 0.4433 0.5458 0.1178  0.0943  -0.0843 ? ? ? ? ? ? 949  GLY H O   
51089 N  N   . ILE H  707 0.5777 0.4765 0.5529 0.1194  0.1213  -0.0869 ? ? ? ? ? ? 950  ILE H N   
51090 C  CA  . ILE H  707 0.5609 0.4599 0.5277 0.1039  0.1204  -0.0775 ? ? ? ? ? ? 950  ILE H CA  
51091 C  C   . ILE H  707 0.5739 0.4507 0.5081 0.0999  0.1193  -0.0785 ? ? ? ? ? ? 950  ILE H C   
51092 O  O   . ILE H  707 0.5949 0.4666 0.5125 0.1069  0.1280  -0.0858 ? ? ? ? ? ? 950  ILE H O   
51093 C  CB  . ILE H  707 0.5497 0.4750 0.5299 0.0982  0.1349  -0.0731 ? ? ? ? ? ? 950  ILE H CB  
51094 C  CG1 . ILE H  707 0.5351 0.4838 0.5488 0.1001  0.1346  -0.0713 ? ? ? ? ? ? 950  ILE H CG1 
51095 C  CG2 . ILE H  707 0.5359 0.4584 0.5064 0.0835  0.1335  -0.0643 ? ? ? ? ? ? 950  ILE H CG2 
51096 C  CD1 . ILE H  707 0.5300 0.5061 0.5595 0.0972  0.1503  -0.0693 ? ? ? ? ? ? 950  ILE H CD1 
51097 N  N   . LYS H  708 0.5626 0.4273 0.4877 0.0891  0.1086  -0.0717 ? ? ? ? ? ? 951  LYS H N   
51098 C  CA  . LYS H  708 0.5735 0.4187 0.4698 0.0847  0.1059  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 951  LYS H CA  
51099 C  C   . LYS H  708 0.5684 0.4241 0.4575 0.0768  0.1171  -0.0667 ? ? ? ? ? ? 951  LYS H C   
51100 O  O   . LYS H  708 0.5506 0.4248 0.4575 0.0707  0.1220  -0.0604 ? ? ? ? ? ? 951  LYS H O   
51101 C  CB  . LYS H  708 0.5636 0.3937 0.4543 0.0761  0.0901  -0.0663 ? ? ? ? ? ? 951  LYS H CB  
51102 C  CG  . LYS H  708 0.5710 0.3856 0.4644 0.0814  0.0767  -0.0694 ? ? ? ? ? ? 951  LYS H CG  
51103 C  CD  . LYS H  708 0.5971 0.4005 0.4827 0.0947  0.0793  -0.0805 ? ? ? ? ? ? 951  LYS H CD  
51104 C  CE  . LYS H  708 0.5978 0.3988 0.5017 0.1017  0.0703  -0.0818 ? ? ? ? ? ? 951  LYS H CE  
51105 N  NZ  . LYS H  708 0.6254 0.4036 0.5157 0.1119  0.0653  -0.0916 ? ? ? ? ? ? 951  LYS H NZ  
51106 N  N   . VAL H  709 0.5852 0.4283 0.4478 0.0766  0.1202  -0.0691 ? ? ? ? ? ? 952  VAL H N   
51107 C  CA  . VAL H  709 0.5847 0.4353 0.4374 0.0697  0.1306  -0.0636 ? ? ? ? ? ? 952  VAL H CA  
51108 C  C   . VAL H  709 0.5853 0.4190 0.4162 0.0616  0.1219  -0.0592 ? ? ? ? ? ? 952  VAL H C   
51109 O  O   . VAL H  709 0.6001 0.4147 0.4120 0.0645  0.1138  -0.0642 ? ? ? ? ? ? 952  VAL H O   
51110 C  CB  . VAL H  709 0.6073 0.4631 0.4476 0.0775  0.1455  -0.0697 ? ? ? ? ? ? 952  VAL H CB  
51111 C  CG1 . VAL H  709 0.6052 0.4730 0.4411 0.0695  0.1574  -0.0619 ? ? ? ? ? ? 952  VAL H CG1 
51112 C  CG2 . VAL H  709 0.6096 0.4810 0.4709 0.0875  0.1528  -0.0759 ? ? ? ? ? ? 952  VAL H CG2 
51113 N  N   . MET H  710 0.5706 0.4113 0.4047 0.0516  0.1234  -0.0501 ? ? ? ? ? ? 953  MET H N   
51114 C  CA  . MET H  710 0.5677 0.3952 0.3860 0.0439  0.1141  -0.0451 ? ? ? ? ? ? 953  MET H CA  
51115 C  C   . MET H  710 0.5801 0.4055 0.3781 0.0407  0.1221  -0.0415 ? ? ? ? ? ? 953  MET H C   
51116 O  O   . MET H  710 0.5800 0.4186 0.3834 0.0390  0.1343  -0.0377 ? ? ? ? ? ? 953  MET H O   
51117 C  CB  . MET H  710 0.5422 0.3771 0.3790 0.0353  0.1074  -0.0376 ? ? ? ? ? ? 953  MET H CB  
51118 C  CG  . MET H  710 0.5369 0.3597 0.3620 0.0283  0.0958  -0.0332 ? ? ? ? ? ? 953  MET H CG  
51119 S  SD  . MET H  710 0.5091 0.3450 0.3569 0.0194  0.0921  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 953  MET H SD  
51120 C  CE  . MET H  710 0.5010 0.3275 0.3502 0.0177  0.0753  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 953  MET H CE  
51121 N  N   . ALA H  711 0.5916 0.4004 0.3662 0.0393  0.1145  -0.0421 ? ? ? ? ? ? 954  ALA H N   
51122 C  CA  . ALA H  711 0.6068 0.4115 0.3589 0.0371  0.1201  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 954  ALA H CA  
51123 C  C   . ALA H  711 0.5929 0.3949 0.3450 0.0280  0.1124  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 954  ALA H C   
51124 O  O   . ALA H  711 0.5825 0.3775 0.3378 0.0251  0.0996  -0.0297 ? ? ? ? ? ? 954  ALA H O   
51125 C  CB  . ALA H  711 0.6315 0.4197 0.3571 0.0427  0.1159  -0.0465 ? ? ? ? ? ? 954  ALA H CB  
51126 N  N   . ASP H  712 0.5936 0.4015 0.3429 0.0233  0.1203  -0.0223 ? ? ? ? ? ? 955  ASP H N   
51127 C  CA  . ASP H  712 0.5819 0.3873 0.3321 0.0155  0.1136  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 955  ASP H CA  
51128 C  C   . ASP H  712 0.5987 0.3900 0.3218 0.0150  0.1075  -0.0126 ? ? ? ? ? ? 955  ASP H C   
51129 O  O   . ASP H  712 0.6170 0.4061 0.3222 0.0155  0.1150  -0.0098 ? ? ? ? ? ? 955  ASP H O   
51130 C  CB  . ASP H  712 0.5767 0.3929 0.3373 0.0104  0.1239  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 955  ASP H CB  
51131 C  CG  . ASP H  712 0.5548 0.3742 0.3329 0.0036  0.1169  0.0000  ? ? ? ? ? ? 955  ASP H CG  
51132 O  OD1 . ASP H  712 0.5420 0.3735 0.3416 0.0005  0.1225  0.0025  ? ? ? ? ? ? 955  ASP H OD1 
51133 O  OD2 . ASP H  712 0.5516 0.3619 0.3218 0.0016  0.1058  0.0016  ? ? ? ? ? ? 955  ASP H OD2 
51134 N  N   . TRP H  713 0.5935 0.3759 0.3136 0.0138  0.0937  -0.0144 ? ? ? ? ? ? 956  TRP H N   
51135 C  CA  . TRP H  713 0.6084 0.3780 0.3048 0.0131  0.0854  -0.0139 ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CA  
51136 C  C   . TRP H  713 0.6004 0.3721 0.2984 0.0072  0.0834  -0.0041 ? ? ? ? ? ? 956  TRP H C   
51137 O  O   . TRP H  713 0.5796 0.3566 0.2959 0.0032  0.0779  -0.0010 ? ? ? ? ? ? 956  TRP H O   
51138 C  CB  . TRP H  713 0.6026 0.3649 0.3012 0.0126  0.0714  -0.0187 ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CB  
51139 C  CG  . TRP H  713 0.6208 0.3694 0.2961 0.0129  0.0617  -0.0216 ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CG  
51140 C  CD1 . TRP H  713 0.6478 0.3874 0.2975 0.0172  0.0647  -0.0261 ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CD1 
51141 C  CD2 . TRP H  713 0.6146 0.3578 0.2904 0.0087  0.0468  -0.0210 ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CD2 
51142 N  NE1 . TRP H  713 0.6591 0.3868 0.2929 0.0156  0.0515  -0.0285 ? ? ? ? ? ? 956  TRP H NE1 
51143 C  CE2 . TRP H  713 0.6386 0.3688 0.2890 0.0101  0.0406  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CE2 
51144 C  CE3 . TRP H  713 0.5922 0.3412 0.2870 0.0035  0.0384  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CE3 
51145 C  CZ2 . TRP H  713 0.6399 0.3633 0.2855 0.0060  0.0259  -0.0255 ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CZ2 
51146 C  CZ3 . TRP H  713 0.5932 0.3366 0.2832 -0.0003 0.0248  -0.0173 ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CZ3 
51147 C  CH2 . TRP H  713 0.6163 0.3472 0.2829 0.0006  0.0185  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 956  TRP H CH2 
51148 N  N   . VAL H  714 0.6184 0.3857 0.2970 0.0071  0.0877  0.0004  ? ? ? ? ? ? 957  VAL H N   
51149 C  CA  . VAL H  714 0.6147 0.3822 0.2939 0.0024  0.0862  0.0102  ? ? ? ? ? ? 957  VAL H CA  
51150 C  C   . VAL H  714 0.6303 0.3869 0.2864 0.0024  0.0763  0.0123  ? ? ? ? ? ? 957  VAL H C   
51151 O  O   . VAL H  714 0.6531 0.4040 0.2868 0.0038  0.0805  0.0152  ? ? ? ? ? ? 957  VAL H O   
51152 C  CB  . VAL H  714 0.6231 0.3958 0.3019 0.0014  0.1005  0.0164  ? ? ? ? ? ? 957  VAL H CB  
51153 C  CG1 . VAL H  714 0.6217 0.3923 0.3016 -0.0030 0.0988  0.0267  ? ? ? ? ? ? 957  VAL H CG1 
51154 C  CG2 . VAL H  714 0.6071 0.3921 0.3106 0.0010  0.1088  0.0141  ? ? ? ? ? ? 957  VAL H CG2 
51155 N  N   . PRO H  715 0.6196 0.3740 0.2804 0.0008  0.0628  0.0107  ? ? ? ? ? ? 958  PRO H N   
51156 C  CA  . PRO H  715 0.6360 0.3812 0.2752 0.0010  0.0530  0.0118  ? ? ? ? ? ? 958  PRO H CA  
51157 C  C   . PRO H  715 0.6342 0.3795 0.2733 -0.0015 0.0481  0.0211  ? ? ? ? ? ? 958  PRO H C   
51158 O  O   . PRO H  715 0.6461 0.3855 0.2699 -0.0013 0.0385  0.0224  ? ? ? ? ? ? 958  PRO H O   
51159 C  CB  . PRO H  715 0.6264 0.3703 0.2721 0.0000  0.0405  0.0057  ? ? ? ? ? ? 958  PRO H CB  
51160 C  CG  . PRO H  715 0.6007 0.3543 0.2738 -0.0019 0.0423  0.0050  ? ? ? ? ? ? 958  PRO H CG  
51161 C  CD  . PRO H  715 0.5998 0.3586 0.2797 0.0000  0.0566  0.0053  ? ? ? ? ? ? 958  PRO H CD  
51162 N  N   . ASP H  716 0.6203 0.3719 0.2769 -0.0036 0.0537  0.0273  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H N   
51163 C  CA  . ASP H  716 0.6180 0.3688 0.2770 -0.0051 0.0475  0.0351  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H CA  
51164 C  C   . ASP H  716 0.6424 0.3849 0.2797 -0.0041 0.0497  0.0433  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H C   
51165 O  O   . ASP H  716 0.6484 0.3871 0.2787 -0.0037 0.0400  0.0480  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H O   
51166 C  CB  . ASP H  716 0.5969 0.3554 0.2815 -0.0075 0.0510  0.0381  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H CB  
51167 C  CG  . ASP H  716 0.5972 0.3535 0.2843 -0.0079 0.0451  0.0457  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H CG  
51168 O  OD1 . ASP H  716 0.5936 0.3508 0.2805 -0.0071 0.0333  0.0453  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H OD1 
51169 O  OD2 . ASP H  716 0.6019 0.3558 0.2920 -0.0089 0.0522  0.0522  ? ? ? ? ? ? 959  ASP H OD2 
51170 N  N   . GLN H  717 0.6571 0.3977 0.2844 -0.0038 0.0624  0.0455  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H N   
51171 C  CA  . GLN H  717 0.6798 0.4135 0.2893 -0.0040 0.0667  0.0556  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H CA  
51172 C  C   . GLN H  717 0.7023 0.4346 0.2925 -0.0031 0.0796  0.0558  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H C   
51173 O  O   . GLN H  717 0.6975 0.4359 0.2937 -0.0022 0.0882  0.0488  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H O   
51174 C  CB  . GLN H  717 0.6698 0.4049 0.2980 -0.0072 0.0702  0.0641  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H CB  
51175 C  CG  . GLN H  717 0.6655 0.4063 0.3064 -0.0100 0.0848  0.0653  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H CG  
51176 C  CD  . GLN H  717 0.6381 0.3894 0.3055 -0.0109 0.0858  0.0570  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H CD  
51177 O  OE1 . GLN H  717 0.6203 0.3742 0.3001 -0.0104 0.0757  0.0529  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H OE1 
51178 N  NE2 . GLN H  717 0.6352 0.3939 0.3117 -0.0123 0.0978  0.0549  ? ? ? ? ? ? 960  GLN H NE2 
51179 N  N   . MET H  718 0.7283 0.4531 0.2949 -0.0029 0.0813  0.0642  ? ? ? ? ? ? 961  MET H N   
51180 C  CA  . MET H  718 0.7488 0.4748 0.3008 -0.0032 0.0962  0.0672  ? ? ? ? ? ? 961  MET H CA  
51181 C  C   . MET H  718 0.7664 0.4862 0.3092 -0.0063 0.0997  0.0819  ? ? ? ? ? ? 961  MET H C   
51182 O  O   . MET H  718 0.7672 0.4798 0.3093 -0.0066 0.0887  0.0887  ? ? ? ? ? ? 961  MET H O   
51183 C  CB  . MET H  718 0.7717 0.4946 0.2952 0.0010  0.0966  0.0598  ? ? ? ? ? ? 961  MET H CB  
51184 C  CG  . MET H  718 0.7631 0.4831 0.2861 0.0038  0.0825  0.0492  ? ? ? ? ? ? 961  MET H CG  
51185 S  SD  . MET H  718 0.7973 0.5092 0.2813 0.0085  0.0795  0.0417  ? ? ? ? ? ? 961  MET H SD  
51186 C  CE  . MET H  718 0.8098 0.5292 0.2887 0.0105  0.1008  0.0389  ? ? ? ? ? ? 961  MET H CE  
51187 N  N   . TYR H  719 0.7812 0.5044 0.3177 -0.0086 0.1149  0.0871  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H N   
51188 C  CA  . TYR H  719 0.7976 0.5157 0.3293 -0.0132 0.1208  0.1023  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CA  
51189 C  C   . TYR H  719 0.8339 0.5478 0.3303 -0.0123 0.1271  0.1084  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H C   
51190 O  O   . TYR H  719 0.8448 0.5635 0.3248 -0.0087 0.1325  0.0997  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H O   
51191 C  CB  . TYR H  719 0.7872 0.5144 0.3421 -0.0186 0.1351  0.1054  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CB  
51192 C  CG  . TYR H  719 0.7558 0.4867 0.3457 -0.0212 0.1310  0.1028  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CG  
51193 C  CD1 . TYR H  719 0.7292 0.4670 0.3366 -0.0181 0.1250  0.0899  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CD1 
51194 C  CD2 . TYR H  719 0.7547 0.4817 0.3597 -0.0271 0.1334  0.1133  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CD2 
51195 C  CE1 . TYR H  719 0.7023 0.4443 0.3398 -0.0205 0.1214  0.0876  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CE1 
51196 C  CE2 . TYR H  719 0.7276 0.4581 0.3638 -0.0293 0.1297  0.1098  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CE2 
51197 C  CZ  . TYR H  719 0.7018 0.4403 0.3531 -0.0259 0.1239  0.0970  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H CZ  
51198 O  OH  . TYR H  719 0.6770 0.4197 0.3568 -0.0280 0.1203  0.0935  ? ? ? ? ? ? 962  TYR H OH  
51199 N  N   . ALA H  720 0.8541 0.5588 0.3387 -0.0155 0.1267  0.1234  ? ? ? ? ? ? 963  ALA H N   
51200 C  CA  . ALA H  720 0.8892 0.5923 0.3445 -0.0171 0.1375  0.1327  ? ? ? ? ? ? 963  ALA H CA  
51201 C  C   . ALA H  720 0.9113 0.6136 0.3333 -0.0114 0.1351  0.1254  ? ? ? ? ? ? 963  ALA H C   
51202 O  O   . ALA H  720 0.9295 0.6389 0.3349 -0.0108 0.1484  0.1231  ? ? ? ? ? ? 963  ALA H O   
51203 C  CB  . ALA H  720 0.8882 0.6036 0.3558 -0.0219 0.1566  0.1343  ? ? ? ? ? ? 963  ALA H CB  
51204 N  N   . LEU H  721 0.9112 0.6056 0.3231 -0.0071 0.1183  0.1211  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H N   
51205 C  CA  . LEU H  721 0.9360 0.6278 0.3141 -0.0022 0.1146  0.1144  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H CA  
51206 C  C   . LEU H  721 0.9750 0.6610 0.3205 -0.0040 0.1201  0.1288  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H C   
51207 O  O   . LEU H  721 0.9820 0.6599 0.3287 -0.0075 0.1162  0.1441  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H O   
51208 C  CB  . LEU H  721 0.9291 0.6139 0.3044 0.0014  0.0942  0.1083  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H CB  
51209 C  CG  . LEU H  721 0.8929 0.5831 0.2980 0.0027  0.0872  0.0948  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H CG  
51210 C  CD1 . LEU H  721 0.8865 0.5707 0.2921 0.0046  0.0668  0.0933  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H CD1 
51211 C  CD2 . LEU H  721 0.8931 0.5896 0.2930 0.0060  0.0944  0.0793  ? ? ? ? ? ? 964  LEU H CD2 
51212 N  N   . PRO H  722 1.0023 0.6921 0.3178 -0.0014 0.1292  0.1240  ? ? ? ? ? ? 965  PRO H N   
51213 C  CA  . PRO H  722 1.0417 0.7284 0.3242 -0.0034 0.1371  0.1375  ? ? ? ? ? ? 965  PRO H CA  
51214 C  C   . PRO H  722 1.0686 0.7424 0.3205 -0.0014 0.1217  0.1452  ? ? ? ? ? ? 965  PRO H C   
51215 O  O   . PRO H  722 1.0971 0.7663 0.3281 -0.0044 0.1259  0.1605  ? ? ? ? ? ? 965  PRO H O   
51216 C  CB  . PRO H  722 1.0597 0.7570 0.3224 -0.0001 0.1521  0.1268  ? ? ? ? ? ? 965  PRO H CB  
51217 C  CG  . PRO H  722 1.0300 0.7341 0.3158 0.0040  0.1509  0.1076  ? ? ? ? ? ? 965  PRO H CG  
51218 C  CD  . PRO H  722 0.9987 0.6957 0.3102 0.0038  0.1328  0.1053  ? ? ? ? ? ? 965  PRO H CD  
51219 N  N   . GLU H  723 1.0623 0.7307 0.3104 0.0030  0.1040  0.1358  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H N   
51220 C  CA  . GLU H  723 1.0916 0.7492 0.3092 0.0047  0.0899  0.1442  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H CA  
51221 C  C   . GLU H  723 1.0754 0.7251 0.3129 0.0040  0.0737  0.1532  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H C   
51222 O  O   . GLU H  723 1.0398 0.6925 0.3109 0.0041  0.0681  0.1463  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H O   
51223 C  CB  . GLU H  723 1.1052 0.7614 0.2980 0.0102  0.0791  0.1292  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H CB  
51224 C  CG  . GLU H  723 1.1255 0.7884 0.2947 0.0129  0.0932  0.1176  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H CG  
51225 C  CD  . GLU H  723 1.1562 0.8223 0.3027 0.0101  0.1108  0.1306  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H CD  
51226 O  OE1 . GLU H  723 1.1812 0.8396 0.3076 0.0079  0.1058  0.1475  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H OE1 
51227 O  OE2 . GLU H  723 1.1562 0.8331 0.3055 0.0102  0.1294  0.1245  ? ? ? ? ? ? 966  GLU H OE2 
51228 N  N   . LYS H  724 1.1029 0.7428 0.3189 0.0038  0.0656  0.1684  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H N   
51229 C  CA  . LYS H  724 1.0904 0.7229 0.3239 0.0048  0.0487  0.1760  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H CA  
51230 C  C   . LYS H  724 1.0887 0.7202 0.3153 0.0098  0.0282  0.1665  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H C   
51231 O  O   . LYS H  724 1.1087 0.7411 0.3073 0.0122  0.0252  0.1581  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H O   
51232 C  CB  . LYS H  724 1.1177 0.7393 0.3384 0.0023  0.0490  0.1980  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H CB  
51233 C  CG  . LYS H  724 1.1149 0.7381 0.3494 -0.0040 0.0687  0.2071  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H CG  
51234 C  CD  . LYS H  724 1.1392 0.7494 0.3671 -0.0076 0.0682  0.2299  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H CD  
51235 C  CE  . LYS H  724 1.1467 0.7590 0.3794 -0.0155 0.0892  0.2400  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H CE  
51236 N  NZ  . LYS H  724 1.1865 0.7863 0.3953 -0.0194 0.0909  0.2628  ? ? ? ? ? ? 967  LYS H NZ  
51237 N  N   . GLU H  725 1.0637 0.6944 0.3181 0.0113  0.0146  0.1669  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H N   
51238 C  CA  . GLU H  725 1.0598 0.6914 0.3131 0.0152  -0.0053 0.1596  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H CA  
51239 C  C   . GLU H  725 1.0515 0.6787 0.3242 0.0171  -0.0185 0.1709  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H C   
51240 O  O   . GLU H  725 1.0395 0.6637 0.3338 0.0154  -0.0118 0.1796  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H O   
51241 C  CB  . GLU H  725 1.0280 0.6689 0.3028 0.0152  -0.0065 0.1407  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H CB  
51242 C  CG  . GLU H  725 1.0318 0.6744 0.2969 0.0179  -0.0249 0.1308  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H CG  
51243 C  CD  . GLU H  725 1.0079 0.6579 0.2873 0.0170  -0.0238 0.1117  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H CD  
51244 O  OE1 . GLU H  725 0.9899 0.6437 0.2849 0.0152  -0.0084 0.1064  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H OE1 
51245 O  OE2 . GLU H  725 1.0080 0.6596 0.2839 0.0179  -0.0389 0.1024  ? ? ? ? ? ? 968  GLU H OE2 
51246 N  N   . VAL H  726 1.0609 0.6874 0.3249 0.0209  -0.0375 0.1710  ? ? ? ? ? ? 969  VAL H N   
51247 C  CA  . VAL H  726 1.0580 0.6807 0.3375 0.0242  -0.0506 0.1820  ? ? ? ? ? ? 969  VAL H CA  
51248 C  C   . VAL H  726 1.0271 0.6607 0.3330 0.0261  -0.0630 0.1691  ? ? ? ? ? ? 969  VAL H C   
51249 O  O   . VAL H  726 1.0293 0.6685 0.3239 0.0261  -0.0703 0.1578  ? ? ? ? ? ? 969  VAL H O   
51250 C  CB  . VAL H  726 1.0974 0.7120 0.3446 0.0275  -0.0638 0.1942  ? ? ? ? ? ? 969  VAL H CB  
51251 C  CG1 . VAL H  726 1.0903 0.7050 0.3570 0.0328  -0.0821 0.2005  ? ? ? ? ? ? 969  VAL H CG1 
51252 C  CG2 . VAL H  726 1.1299 0.7328 0.3524 0.0253  -0.0519 0.2105  ? ? ? ? ? ? 969  VAL H CG2 
51253 N  N   . VAL H  727 0.9994 0.6361 0.3407 0.0274  -0.0652 0.1707  ? ? ? ? ? ? 970  VAL H N   
51254 C  CA  . VAL H  727 0.9656 0.6151 0.3370 0.0284  -0.0741 0.1586  ? ? ? ? ? ? 970  VAL H CA  
51255 C  C   . VAL H  727 0.9604 0.6112 0.3515 0.0338  -0.0883 0.1663  ? ? ? ? ? ? 970  VAL H C   
51256 O  O   . VAL H  727 0.9785 0.6185 0.3647 0.0365  -0.0887 0.1804  ? ? ? ? ? ? 970  VAL H O   
51257 C  CB  . VAL H  727 0.9310 0.5866 0.3308 0.0247  -0.0596 0.1493  ? ? ? ? ? ? 970  VAL H CB  
51258 C  CG1 . VAL H  727 0.9371 0.5919 0.3191 0.0205  -0.0453 0.1419  ? ? ? ? ? ? 970  VAL H CG1 
51259 C  CG2 . VAL H  727 0.9241 0.5734 0.3424 0.0246  -0.0508 0.1593  ? ? ? ? ? ? 970  VAL H CG2 
51260 N  N   . THR H  728 0.9378 0.6019 0.3506 0.0355  -0.1000 0.1572  ? ? ? ? ? ? 971  THR H N   
51261 C  CA  . THR H  728 0.9245 0.5939 0.3649 0.0411  -0.1108 0.1616  ? ? ? ? ? ? 971  THR H CA  
51262 C  C   . THR H  728 0.8889 0.5643 0.3640 0.0396  -0.1002 0.1552  ? ? ? ? ? ? 971  THR H C   
51263 O  O   . THR H  728 0.8629 0.5504 0.3534 0.0361  -0.0980 0.1426  ? ? ? ? ? ? 971  THR H O   
51264 C  CB  . THR H  728 0.9197 0.6033 0.3669 0.0437  -0.1295 0.1558  ? ? ? ? ? ? 971  THR H CB  
51265 O  OG1 . THR H  728 0.9535 0.6318 0.3669 0.0444  -0.1394 0.1603  ? ? ? ? ? ? 971  THR H OG1 
51266 C  CG2 . THR H  728 0.9100 0.6001 0.3841 0.0508  -0.1402 0.1611  ? ? ? ? ? ? 971  THR H CG2 
51267 N  N   . ALA H  729 0.8897 0.5556 0.3761 0.0418  -0.0941 0.1642  ? ? ? ? ? ? 972  ALA H N   
51268 C  CA  . ALA H  729 0.8611 0.5298 0.3755 0.0395  -0.0820 0.1588  ? ? ? ? ? ? 972  ALA H CA  
51269 C  C   . ALA H  729 0.8451 0.5189 0.3901 0.0456  -0.0894 0.1594  ? ? ? ? ? ? 972  ALA H C   
51270 O  O   . ALA H  729 0.8609 0.5320 0.4045 0.0524  -0.1021 0.1673  ? ? ? ? ? ? 972  ALA H O   
51271 C  CB  . ALA H  729 0.8742 0.5278 0.3781 0.0354  -0.0662 0.1668  ? ? ? ? ? ? 972  ALA H CB  
51272 N  N   . THR H  730 0.8151 0.4965 0.3873 0.0437  -0.0813 0.1509  ? ? ? ? ? ? 973  THR H N   
51273 C  CA  . THR H  730 0.8000 0.4849 0.4020 0.0494  -0.0847 0.1504  ? ? ? ? ? ? 973  THR H CA  
51274 C  C   . THR H  730 0.7837 0.4640 0.4026 0.0456  -0.0703 0.1473  ? ? ? ? ? ? 973  THR H C   
51275 O  O   . THR H  730 0.7673 0.4536 0.3876 0.0390  -0.0602 0.1393  ? ? ? ? ? ? 973  THR H O   
51276 C  CB  . THR H  730 0.7764 0.4831 0.3998 0.0524  -0.0948 0.1403  ? ? ? ? ? ? 973  THR H CB  
51277 O  OG1 . THR H  730 0.7941 0.5046 0.4042 0.0565  -0.1099 0.1446  ? ? ? ? ? ? 973  THR H OG1 
51278 C  CG2 . THR H  730 0.7622 0.4732 0.4147 0.0586  -0.0965 0.1388  ? ? ? ? ? ? 973  THR H CG2 
51279 N  N   . ARG H  731 0.7898 0.4589 0.4210 0.0496  -0.0697 0.1535  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H N   
51280 C  CA  . ARG H  731 0.7740 0.4396 0.4237 0.0459  -0.0576 0.1494  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H CA  
51281 C  C   . ARG H  731 0.7399 0.4251 0.4164 0.0464  -0.0576 0.1355  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H C   
51282 O  O   . ARG H  731 0.7325 0.4279 0.4241 0.0535  -0.0679 0.1323  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H O   
51283 C  CB  . ARG H  731 0.7888 0.4378 0.4480 0.0508  -0.0594 0.1578  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H CB  
51284 C  CG  . ARG H  731 0.8181 0.4450 0.4572 0.0464  -0.0527 0.1714  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H CG  
51285 C  CD  . ARG H  731 0.8091 0.4353 0.4468 0.0364  -0.0365 0.1685  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H CD  
51286 N  NE  . ARG H  731 0.7953 0.4178 0.4577 0.0347  -0.0301 0.1642  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H NE  
51287 C  CZ  . ARG H  731 0.7641 0.4020 0.4476 0.0329  -0.0257 0.1507  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H CZ  
51288 N  NH1 . ARG H  731 0.7441 0.4010 0.4273 0.0325  -0.0272 0.1410  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H NH1 
51289 N  NH2 . ARG H  731 0.7547 0.3883 0.4590 0.0312  -0.0205 0.1470  ? ? ? ? ? ? 974  ARG H NH2 
51290 N  N   . VAL H  732 0.7202 0.4115 0.4031 0.0393  -0.0461 0.1275  ? ? ? ? ? ? 975  VAL H N   
51291 C  CA  . VAL H  732 0.6884 0.3990 0.3951 0.0389  -0.0457 0.1147  ? ? ? ? ? ? 975  VAL H CA  
51292 C  C   . VAL H  732 0.6714 0.3816 0.3941 0.0341  -0.0337 0.1089  ? ? ? ? ? ? 975  VAL H C   
51293 O  O   . VAL H  732 0.6795 0.3787 0.3931 0.0284  -0.0235 0.1128  ? ? ? ? ? ? 975  VAL H O   
51294 C  CB  . VAL H  732 0.6756 0.4017 0.3755 0.0350  -0.0477 0.1074  ? ? ? ? ? ? 975  VAL H CB  
51295 C  CG1 . VAL H  732 0.6834 0.4175 0.3778 0.0400  -0.0622 0.1090  ? ? ? ? ? ? 975  VAL H CG1 
51296 C  CG2 . VAL H  732 0.6846 0.4030 0.3627 0.0279  -0.0383 0.1087  ? ? ? ? ? ? 975  VAL H CG2 
51297 N  N   . ASP H  733 0.6485 0.3721 0.3952 0.0362  -0.0348 0.0997  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H N   
51298 C  CA  . ASP H  733 0.6315 0.3572 0.3926 0.0312  -0.0245 0.0931  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H CA  
51299 C  C   . ASP H  733 0.6183 0.3540 0.3722 0.0243  -0.0188 0.0879  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H C   
51300 O  O   . ASP H  733 0.6248 0.3632 0.3627 0.0238  -0.0232 0.0894  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H O   
51301 C  CB  . ASP H  733 0.6125 0.3504 0.3993 0.0356  -0.0272 0.0842  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H CB  
51302 C  CG  . ASP H  733 0.5958 0.3556 0.3903 0.0382  -0.0347 0.0775  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H CG  
51303 O  OD1 . ASP H  733 0.5946 0.3608 0.3766 0.0349  -0.0370 0.0779  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H OD1 
51304 O  OD2 . ASP H  733 0.5850 0.3559 0.3983 0.0435  -0.0385 0.0716  ? ? ? ? ? ? 976  ASP H OD2 
51305 N  N   . LYS H  734 0.6013 0.3420 0.3669 0.0193  -0.0099 0.0814  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H N   
51306 C  CA  . LYS H  734 0.5899 0.3391 0.3498 0.0136  -0.0049 0.0764  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H CA  
51307 C  C   . LYS H  734 0.5750 0.3409 0.3389 0.0144  -0.0125 0.0699  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H C   
51308 O  O   . LYS H  734 0.5701 0.3405 0.3264 0.0104  -0.0106 0.0667  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H O   
51309 C  CB  . LYS H  734 0.5750 0.3271 0.3481 0.0085  0.0053  0.0711  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H CB  
51310 C  CG  . LYS H  734 0.5682 0.3195 0.3617 0.0103  0.0060  0.0686  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H CG  
51311 C  CD  . LYS H  734 0.5464 0.3092 0.3545 0.0056  0.0123  0.0600  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H CD  
51312 C  CE  . LYS H  734 0.5313 0.3053 0.3587 0.0091  0.0078  0.0528  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H CE  
51313 N  NZ  . LYS H  734 0.5371 0.3005 0.3749 0.0088  0.0117  0.0531  ? ? ? ? ? ? 977  LYS H NZ  
51314 N  N   . TYR H  735 0.5683 0.3439 0.3449 0.0195  -0.0209 0.0679  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H N   
51315 C  CA  . TYR H  735 0.5567 0.3487 0.3359 0.0189  -0.0281 0.0632  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CA  
51316 C  C   . TYR H  735 0.5740 0.3627 0.3352 0.0207  -0.0370 0.0684  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H C   
51317 O  O   . TYR H  735 0.5679 0.3688 0.3295 0.0195  -0.0441 0.0654  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H O   
51318 C  CB  . TYR H  735 0.5409 0.3494 0.3423 0.0230  -0.0331 0.0581  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CB  
51319 C  CG  . TYR H  735 0.5245 0.3376 0.3421 0.0209  -0.0252 0.0519  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CG  
51320 C  CD1 . TYR H  735 0.5073 0.3307 0.3293 0.0147  -0.0209 0.0461  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CD1 
51321 C  CD2 . TYR H  735 0.5285 0.3335 0.3560 0.0249  -0.0223 0.0521  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CD2 
51322 C  CE1 . TYR H  735 0.4935 0.3212 0.3294 0.0127  -0.0141 0.0406  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CE1 
51323 C  CE2 . TYR H  735 0.5152 0.3239 0.3565 0.0226  -0.0157 0.0459  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CE2 
51324 C  CZ  . TYR H  735 0.4973 0.3182 0.3426 0.0165  -0.0116 0.0403  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H CZ  
51325 O  OH  . TYR H  735 0.4846 0.3102 0.3431 0.0141  -0.0058 0.0341  ? ? ? ? ? ? 978  TYR H OH  
51326 N  N   . GLY H  736 0.5968 0.3694 0.3422 0.0232  -0.0373 0.0766  ? ? ? ? ? ? 979  GLY H N   
51327 C  CA  . GLY H  736 0.6145 0.3851 0.3442 0.0261  -0.0476 0.0818  ? ? ? ? ? ? 979  GLY H CA  
51328 C  C   . GLY H  736 0.6162 0.3944 0.3580 0.0337  -0.0586 0.0838  ? ? ? ? ? ? 979  GLY H C   
51329 O  O   . GLY H  736 0.6271 0.4089 0.3603 0.0362  -0.0691 0.0868  ? ? ? ? ? ? 979  GLY H O   
51330 N  N   . THR H  737 0.6066 0.3876 0.3688 0.0379  -0.0566 0.0818  ? ? ? ? ? ? 980  THR H N   
51331 C  CA  . THR H  737 0.6117 0.3978 0.3856 0.0470  -0.0662 0.0839  ? ? ? ? ? ? 980  THR H CA  
51332 C  C   . THR H  737 0.6389 0.4036 0.4002 0.0521  -0.0684 0.0944  ? ? ? ? ? ? 980  THR H C   
51333 O  O   . THR H  737 0.6462 0.3943 0.4040 0.0501  -0.0598 0.0976  ? ? ? ? ? ? 980  THR H O   
51334 C  CB  . THR H  737 0.5937 0.3908 0.3934 0.0506  -0.0636 0.0767  ? ? ? ? ? ? 980  THR H CB  
51335 O  OG1 . THR H  737 0.5697 0.3832 0.3790 0.0442  -0.0588 0.0681  ? ? ? ? ? ? 980  THR H OG1 
51336 C  CG2 . THR H  737 0.5964 0.4050 0.4097 0.0604  -0.0744 0.0768  ? ? ? ? ? ? 980  THR H CG2 
51337 N  N   . PRO H  738 0.6553 0.4204 0.4097 0.0582  -0.0803 0.1004  ? ? ? ? ? ? 981  PRO H N   
51338 C  CA  . PRO H  738 0.6844 0.4289 0.4244 0.0632  -0.0841 0.1119  ? ? ? ? ? ? 981  PRO H CA  
51339 C  C   . PRO H  738 0.6874 0.4205 0.4429 0.0687  -0.0808 0.1129  ? ? ? ? ? ? 981  PRO H C   
51340 O  O   . PRO H  738 0.6728 0.4188 0.4515 0.0744  -0.0834 0.1057  ? ? ? ? ? ? 981  PRO H O   
51341 C  CB  . PRO H  738 0.6938 0.4484 0.4336 0.0705  -0.0992 0.1150  ? ? ? ? ? ? 981  PRO H CB  
51342 C  CG  . PRO H  738 0.6754 0.4516 0.4180 0.0652  -0.1019 0.1071  ? ? ? ? ? ? 981  PRO H CG  
51343 C  CD  . PRO H  738 0.6482 0.4340 0.4076 0.0600  -0.0913 0.0972  ? ? ? ? ? ? 981  PRO H CD  
51344 N  N   . VAL H  739 0.7071 0.4167 0.4501 0.0667  -0.0750 0.1214  ? ? ? ? ? ? 982  VAL H N   
51345 C  CA  . VAL H  739 0.7124 0.4079 0.4694 0.0704  -0.0717 0.1223  ? ? ? ? ? ? 982  VAL H CA  
51346 C  C   . VAL H  739 0.7295 0.4202 0.4934 0.0826  -0.0841 0.1273  ? ? ? ? ? ? 982  VAL H C   
51347 O  O   . VAL H  739 0.7526 0.4350 0.4995 0.0859  -0.0924 0.1378  ? ? ? ? ? ? 982  VAL H O   
51348 C  CB  . VAL H  739 0.7301 0.4020 0.4728 0.0635  -0.0620 0.1309  ? ? ? ? ? ? 982  VAL H CB  
51349 C  CG1 . VAL H  739 0.7405 0.3954 0.4975 0.0679  -0.0614 0.1329  ? ? ? ? ? ? 982  VAL H CG1 
51350 C  CG2 . VAL H  739 0.7116 0.3898 0.4523 0.0526  -0.0489 0.1246  ? ? ? ? ? ? 982  VAL H CG2 
51351 N  N   . ALA H  740 0.7187 0.4154 0.5074 0.0896  -0.0856 0.1193  ? ? ? ? ? ? 983  ALA H N   
51352 C  CA  . ALA H  740 0.7331 0.4267 0.5333 0.1029  -0.0969 0.1216  ? ? ? ? ? ? 983  ALA H CA  
51353 C  C   . ALA H  740 0.7670 0.4288 0.5556 0.1059  -0.0992 0.1349  ? ? ? ? ? ? 983  ALA H C   
51354 O  O   . ALA H  740 0.7727 0.4158 0.5618 0.1007  -0.0906 0.1362  ? ? ? ? ? ? 983  ALA H O   
51355 C  CB  . ALA H  740 0.7145 0.4208 0.5429 0.1092  -0.0955 0.1085  ? ? ? ? ? ? 983  ALA H CB  
51356 N  N   . GLY H  741 0.7905 0.4460 0.5690 0.1136  -0.1112 0.1452  ? ? ? ? ? ? 984  GLY H N   
51357 C  CA  . GLY H  741 0.8259 0.4503 0.5919 0.1165  -0.1147 0.1596  ? ? ? ? ? ? 984  GLY H CA  
51358 C  C   . GLY H  741 0.8443 0.4500 0.5818 0.1050  -0.1075 0.1721  ? ? ? ? ? ? 984  GLY H C   
51359 O  O   . GLY H  741 0.8736 0.4527 0.6006 0.1051  -0.1082 0.1847  ? ? ? ? ? ? 984  GLY H O   
51360 N  N   . SER H  742 0.8286 0.4481 0.5533 0.0951  -0.1003 0.1688  ? ? ? ? ? ? 985  SER H N   
51361 C  CA  . SER H  742 0.8485 0.4551 0.5431 0.0862  -0.0954 0.1806  ? ? ? ? ? ? 985  SER H CA  
51362 C  C   . SER H  742 0.8733 0.4780 0.5464 0.0915  -0.1081 0.1915  ? ? ? ? ? ? 985  SER H C   
51363 O  O   . SER H  742 0.8646 0.4875 0.5449 0.0986  -0.1190 0.1865  ? ? ? ? ? ? 985  SER H O   
51364 C  CB  . SER H  742 0.8259 0.4481 0.5131 0.0755  -0.0847 0.1725  ? ? ? ? ? ? 985  SER H CB  
51365 O  OG  . SER H  742 0.8433 0.4647 0.5018 0.0726  -0.0877 0.1805  ? ? ? ? ? ? 985  SER H OG  
51366 N  N   . GLN H  743 0.9041 0.4883 0.5507 0.0872  -0.1063 0.2064  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H N   
51367 C  CA  . GLN H  743 0.9322 0.5123 0.5532 0.0907  -0.1175 0.2184  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H CA  
51368 C  C   . GLN H  743 0.9265 0.5220 0.5252 0.0839  -0.1157 0.2149  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H C   
51369 O  O   . GLN H  743 0.9370 0.5407 0.5235 0.0885  -0.1281 0.2175  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H O   
51370 C  CB  . GLN H  743 0.9694 0.5208 0.5698 0.0880  -0.1151 0.2362  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H CB  
51371 C  CG  . GLN H  743 0.9683 0.5030 0.5878 0.0863  -0.1070 0.2364  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H CG  
51372 C  CD  . GLN H  743 1.0083 0.5124 0.6101 0.0837  -0.1062 0.2556  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H CD  
51373 O  OE1 . GLN H  743 1.0400 0.5343 0.6162 0.0860  -0.1143 0.2702  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H OE1 
51374 N  NE2 . GLN H  743 1.0089 0.4975 0.6237 0.0785  -0.0969 0.2564  ? ? ? ? ? ? 986  GLN H NE2 
51375 N  N   . ILE H  744 0.9110 0.5104 0.5051 0.0732  -0.1006 0.2087  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H N   
51376 C  CA  . ILE H  744 0.9038 0.5169 0.4793 0.0666  -0.0973 0.2029  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H CA  
51377 C  C   . ILE H  744 0.8733 0.5119 0.4670 0.0692  -0.1040 0.1880  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H C   
51378 O  O   . ILE H  744 0.8432 0.4941 0.4553 0.0652  -0.0958 0.1757  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H O   
51379 C  CB  . ILE H  744 0.8956 0.5056 0.4649 0.0556  -0.0790 0.1999  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H CB  
51380 C  CG1 . ILE H  744 0.9267 0.5131 0.4789 0.0519  -0.0720 0.2155  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H CG1 
51381 C  CG2 . ILE H  744 0.8908 0.5130 0.4403 0.0498  -0.0753 0.1933  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H CG2 
51382 C  CD1 . ILE H  744 0.9230 0.5079 0.4671 0.0412  -0.0543 0.2143  ? ? ? ? ? ? 987  ILE H CD1 
51383 N  N   . LYS H  745 0.8823 0.5293 0.4710 0.0756  -0.1192 0.1897  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H N   
51384 C  CA  . LYS H  745 0.8566 0.5285 0.4623 0.0774  -0.1265 0.1772  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H CA  
51385 C  C   . LYS H  745 0.8726 0.5508 0.4544 0.0767  -0.1375 0.1793  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H C   
51386 O  O   . LYS H  745 0.8964 0.5706 0.4688 0.0836  -0.1509 0.1886  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H O   
51387 C  CB  . LYS H  745 0.8479 0.5274 0.4827 0.0879  -0.1360 0.1755  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H CB  
51388 C  CG  . LYS H  745 0.8370 0.5405 0.4825 0.0923  -0.1497 0.1692  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H CG  
51389 C  CD  . LYS H  745 0.8112 0.5319 0.4937 0.0992  -0.1516 0.1599  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H CD  
51390 C  CE  . LYS H  745 0.7745 0.5156 0.4725 0.0908  -0.1421 0.1449  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H CE  
51391 N  NZ  . LYS H  745 0.7566 0.5259 0.4780 0.0955  -0.1523 0.1373  ? ? ? ? ? ? 988  LYS H NZ  
51392 N  N   . ASN H  746 0.8616 0.5487 0.4330 0.0686  -0.1324 0.1707  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H N   
51393 C  CA  . ASN H  746 0.8805 0.5705 0.4249 0.0667  -0.1416 0.1719  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H CA  
51394 C  C   . ASN H  746 0.9197 0.5907 0.4311 0.0679  -0.1441 0.1861  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H C   
51395 O  O   . ASN H  746 0.9407 0.6131 0.4388 0.0724  -0.1589 0.1918  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H O   
51396 C  CB  . ASN H  746 0.8779 0.5850 0.4344 0.0728  -0.1596 0.1699  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H CB  
51397 C  CG  . ASN H  746 0.8461 0.5753 0.4243 0.0690  -0.1601 0.1559  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H CG  
51398 O  OD1 . ASN H  746 0.8345 0.5661 0.4061 0.0606  -0.1516 0.1475  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H OD1 
51399 N  ND2 . ASN H  746 0.8322 0.5785 0.4375 0.0753  -0.1702 0.1532  ? ? ? ? ? ? 989  ASN H ND2 
51400 N  N   . THR H  747 0.9310 0.5851 0.4290 0.0637  -0.1302 0.1924  ? ? ? ? ? ? 990  THR H N   
51401 C  CA  . THR H  747 0.9703 0.6059 0.4379 0.0649  -0.1321 0.2079  ? ? ? ? ? ? 990  THR H CA  
51402 C  C   . THR H  747 0.9797 0.6091 0.4207 0.0560  -0.1174 0.2068  ? ? ? ? ? ? 990  THR H C   
51403 O  O   . THR H  747 0.9544 0.5907 0.4068 0.0502  -0.1049 0.1956  ? ? ? ? ? ? 990  THR H O   
51404 C  CB  . THR H  747 0.9813 0.6000 0.4604 0.0697  -0.1305 0.2203  ? ? ? ? ? ? 990  THR H CB  
51405 O  OG1 . THR H  747 0.9720 0.5820 0.4563 0.0628  -0.1123 0.2196  ? ? ? ? ? ? 990  THR H OG1 
51406 C  CG2 . THR H  747 0.9603 0.5889 0.4757 0.0784  -0.1403 0.2155  ? ? ? ? ? ? 990  THR H CG2 
51407 N  N   . LEU H  748 1.0166 0.6342 0.4220 0.0552  -0.1190 0.2180  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H N   
51408 C  CA  . LEU H  748 1.0280 0.6430 0.4057 0.0479  -0.1065 0.2154  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H CA  
51409 C  C   . LEU H  748 1.0246 0.6296 0.4075 0.0425  -0.0874 0.2198  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H C   
51410 O  O   . LEU H  748 1.0298 0.6235 0.4246 0.0445  -0.0863 0.2304  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H O   
51411 C  CB  . LEU H  748 1.0705 0.6768 0.4079 0.0490  -0.1140 0.2264  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H CB  
51412 C  CG  . LEU H  748 1.0766 0.6931 0.4074 0.0537  -0.1341 0.2221  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H CG  
51413 C  CD1 . LEU H  748 1.1198 0.7283 0.4048 0.0530  -0.1386 0.2302  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H CD1 
51414 C  CD2 . LEU H  748 1.0449 0.6789 0.3915 0.0507  -0.1345 0.2029  ? ? ? ? ? ? 991  LEU H CD2 
51415 N  N   . TYR H  749 1.0168 0.6259 0.3919 0.0359  -0.0725 0.2117  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H N   
51416 C  CA  . TYR H  749 1.0116 0.6140 0.3950 0.0304  -0.0546 0.2153  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CA  
51417 C  C   . TYR H  749 1.0184 0.6247 0.3793 0.0245  -0.0407 0.2093  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H C   
51418 O  O   . TYR H  749 1.0120 0.6284 0.3645 0.0246  -0.0440 0.1970  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H O   
51419 C  CB  . TYR H  749 0.9717 0.5819 0.3962 0.0305  -0.0515 0.2055  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CB  
51420 C  CG  . TYR H  749 0.9637 0.5673 0.4032 0.0252  -0.0355 0.2089  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CG  
51421 C  CD1 . TYR H  749 0.9599 0.5543 0.4220 0.0274  -0.0376 0.2158  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CD1 
51422 C  CD2 . TYR H  749 0.9597 0.5671 0.3925 0.0182  -0.0186 0.2043  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CD2 
51423 C  CE1 . TYR H  749 0.9534 0.5415 0.4301 0.0216  -0.0237 0.2185  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CE1 
51424 C  CE2 . TYR H  749 0.9518 0.5550 0.4004 0.0127  -0.0043 0.2073  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CE2 
51425 C  CZ  . TYR H  749 0.9490 0.5422 0.4192 0.0139  -0.0071 0.2145  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H CZ  
51426 O  OH  . TYR H  749 0.9425 0.5311 0.4289 0.0077  0.0059  0.2172  ? ? ? ? ? ? 992  TYR H OH  
51427 N  N   . VAL H  750 1.0340 0.6321 0.3844 0.0193  -0.0254 0.2185  ? ? ? ? ? ? 993  VAL H N   
51428 C  CA  . VAL H  750 1.0449 0.6471 0.3724 0.0145  -0.0112 0.2141  ? ? ? ? ? ? 993  VAL H CA  
51429 C  C   . VAL H  750 1.0152 0.6254 0.3674 0.0096  0.0048  0.2045  ? ? ? ? ? ? 993  VAL H C   
51430 O  O   . VAL H  750 1.0116 0.6166 0.3792 0.0057  0.0146  0.2122  ? ? ? ? ? ? 993  VAL H O   
51431 C  CB  . VAL H  750 1.0837 0.6742 0.3824 0.0112  -0.0030 0.2313  ? ? ? ? ? ? 993  VAL H CB  
51432 C  CG1 . VAL H  750 1.0901 0.6875 0.3724 0.0059  0.0156  0.2260  ? ? ? ? ? ? 993  VAL H CG1 
51433 C  CG2 . VAL H  750 1.1182 0.7018 0.3849 0.0158  -0.0182 0.2402  ? ? ? ? ? ? 993  VAL H CG2 
51434 N  N   . VAL H  751 0.9957 0.6182 0.3514 0.0096  0.0072  0.1878  ? ? ? ? ? ? 994  VAL H N   
51435 C  CA  . VAL H  751 0.9666 0.5982 0.3462 0.0058  0.0209  0.1774  ? ? ? ? ? ? 994  VAL H CA  
51436 C  C   . VAL H  751 0.9844 0.6194 0.3396 0.0027  0.0361  0.1748  ? ? ? ? ? ? 994  VAL H C   
51437 O  O   . VAL H  751 1.0133 0.6456 0.3351 0.0045  0.0331  0.1763  ? ? ? ? ? ? 994  VAL H O   
51438 C  CB  . VAL H  751 0.9337 0.5766 0.3342 0.0083  0.0128  0.1604  ? ? ? ? ? ? 994  VAL H CB  
51439 C  CG1 . VAL H  751 0.9227 0.5651 0.3393 0.0127  -0.0046 0.1619  ? ? ? ? ? ? 994  VAL H CG1 
51440 C  CG2 . VAL H  751 0.9452 0.5923 0.3212 0.0096  0.0101  0.1503  ? ? ? ? ? ? 994  VAL H CG2 
51441 N  N   . ASP H  752 0.9689 0.6104 0.3403 -0.0014 0.0523  0.1708  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H N   
51442 C  CA  . ASP H  752 0.9753 0.6251 0.3319 -0.0025 0.0658  0.1618  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H CA  
51443 C  C   . ASP H  752 0.9485 0.6074 0.3184 0.0005  0.0603  0.1429  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H C   
51444 O  O   . ASP H  752 0.9169 0.5834 0.3174 -0.0009 0.0651  0.1350  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H O   
51445 C  CB  . ASP H  752 0.9694 0.6241 0.3407 -0.0082 0.0846  0.1657  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H CB  
51446 C  CG  . ASP H  752 0.9976 0.6430 0.3558 -0.0125 0.0906  0.1849  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H CG  
51447 O  OD1 . ASP H  752 1.0256 0.6612 0.3573 -0.0103 0.0812  0.1943  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H OD1 
51448 O  OD2 . ASP H  752 0.9939 0.6413 0.3672 -0.0184 0.1039  0.1912  ? ? ? ? ? ? 995  ASP H OD2 
51449 N  N   . GLY H  753 0.9628 0.6203 0.3093 0.0043  0.0497  0.1360  ? ? ? ? ? ? 996  GLY H N   
51450 C  CA  . GLY H  753 0.9404 0.6035 0.2993 0.0068  0.0400  0.1204  ? ? ? ? ? ? 996  GLY H CA  
51451 C  C   . GLY H  753 0.9541 0.6192 0.2902 0.0091  0.0414  0.1072  ? ? ? ? ? ? 996  GLY H C   
51452 O  O   . GLY H  753 0.9427 0.6093 0.2836 0.0108  0.0297  0.0958  ? ? ? ? ? ? 996  GLY H O   
51453 N  N   . LYS H  754 0.9794 0.6446 0.2912 0.0090  0.0554  0.1082  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H N   
51454 C  CA  . LYS H  754 0.9961 0.6625 0.2841 0.0122  0.0575  0.0941  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H CA  
51455 C  C   . LYS H  754 1.0005 0.6741 0.2866 0.0121  0.0783  0.0900  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H C   
51456 O  O   . LYS H  754 1.0156 0.6908 0.2939 0.0095  0.0915  0.1019  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H O   
51457 C  CB  . LYS H  754 1.0363 0.6952 0.2825 0.0145  0.0498  0.0975  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H CB  
51458 C  CG  . LYS H  754 1.0371 0.6908 0.2788 0.0161  0.0276  0.0945  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H CG  
51459 C  CD  . LYS H  754 1.0808 0.7276 0.2786 0.0181  0.0212  0.0991  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H CD  
51460 C  CE  . LYS H  754 1.0847 0.7274 0.2769 0.0195  -0.0019 0.0970  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H CE  
51461 N  NZ  . LYS H  754 1.1284 0.7649 0.2777 0.0212  -0.0067 0.1026  ? ? ? ? ? ? 997  LYS H NZ  
51462 N  N   . SER H  755 0.9886 0.6668 0.2823 0.0149  0.0810  0.0733  ? ? ? ? ? ? 998  SER H N   
51463 C  CA  . SER H  755 0.9950 0.6814 0.2857 0.0166  0.1000  0.0666  ? ? ? ? ? ? 998  SER H CA  
51464 C  C   . SER H  755 1.0386 0.7221 0.2853 0.0198  0.1050  0.0653  ? ? ? ? ? ? 998  SER H C   
51465 O  O   . SER H  755 1.0619 0.7365 0.2815 0.0207  0.0921  0.0683  ? ? ? ? ? ? 998  SER H O   
51466 C  CB  . SER H  755 0.9714 0.6622 0.2832 0.0196  0.1004  0.0491  ? ? ? ? ? ? 998  SER H CB  
51467 O  OG  . SER H  755 0.9773 0.6600 0.2768 0.0228  0.0845  0.0370  ? ? ? ? ? ? 998  SER H OG  
51468 N  N   . SER H  756 1.0495 0.7418 0.2900 0.0219  0.1234  0.0603  ? ? ? ? ? ? 999  SER H N   
51469 C  CA  . SER H  756 1.0917 0.7848 0.2919 0.0245  0.1329  0.0613  ? ? ? ? ? ? 999  SER H CA  
51470 C  C   . SER H  756 1.1163 0.8028 0.2863 0.0310  0.1251  0.0449  ? ? ? ? ? ? 999  SER H C   
51471 O  O   . SER H  756 1.1524 0.8403 0.2879 0.0339  0.1334  0.0437  ? ? ? ? ? ? 999  SER H O   
51472 C  CB  . SER H  756 1.0955 0.8032 0.3011 0.0246  0.1570  0.0616  ? ? ? ? ? ? 999  SER H CB  
51473 O  OG  . SER H  756 1.0893 0.8027 0.3017 0.0311  0.1627  0.0424  ? ? ? ? ? ? 999  SER H OG  
51474 N  N   . GLY H  757 1.0993 0.7791 0.2810 0.0332  0.1096  0.0319  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY H N   
51475 C  CA  . GLY H  757 1.1246 0.7972 0.2784 0.0393  0.1028  0.0144  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY H CA  
51476 C  C   . GLY H  757 1.1422 0.8211 0.2840 0.0460  0.1196  0.0002  ? ? ? ? ? ? 1000 GLY H C   
51477 O  O   . GLY H  757 1.1681 0.8400 0.2835 0.0515  0.1146  -0.0143 ? ? ? ? ? ? 1000 GLY H O   
51478 N  N   . LYS H  758 1.1291 0.8217 0.2908 0.0457  0.1391  0.0039  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H N   
51479 C  CA  . LYS H  758 1.1449 0.8465 0.2983 0.0528  0.1563  -0.0089 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H CA  
51480 C  C   . LYS H  758 1.1159 0.8331 0.3066 0.0520  0.1728  -0.0068 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H C   
51481 O  O   . LYS H  758 1.1301 0.8609 0.3153 0.0547  0.1924  -0.0071 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H O   
51482 C  CB  . LYS H  758 1.1901 0.8961 0.3009 0.0550  0.1687  -0.0049 ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H CB  
51483 C  CG  . LYS H  758 1.1999 0.9081 0.3000 0.0472  0.1716  0.0182  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H CG  
51484 C  CD  . LYS H  758 1.2382 0.9575 0.3066 0.0488  0.1915  0.0230  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H CD  
51485 C  CE  . LYS H  758 1.2832 0.9929 0.3012 0.0491  0.1833  0.0279  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H CE  
51486 N  NZ  . LYS H  758 1.2891 0.9963 0.3010 0.0405  0.1809  0.0529  ? ? ? ? ? ? 1001 LYS H NZ  
51487 N  N   . ASP H  759 1.0760 0.7921 0.3047 0.0480  0.1647  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H N   
51488 C  CA  . ASP H  759 1.0450 0.7746 0.3127 0.0479  0.1765  -0.0057 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H CA  
51489 C  C   . ASP H  759 1.0320 0.7571 0.3142 0.0548  0.1699  -0.0252 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H C   
51490 O  O   . ASP H  759 1.0493 0.7612 0.3105 0.0593  0.1579  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H O   
51491 C  CB  . ASP H  759 1.0101 0.7409 0.3104 0.0390  0.1711  0.0092  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H CB  
51492 C  CG  . ASP H  759 0.9961 0.7118 0.2997 0.0362  0.1478  0.0099  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H CG  
51493 O  OD1 . ASP H  759 1.0089 0.7134 0.2946 0.0403  0.1349  -0.0017 ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H OD1 
51494 O  OD2 . ASP H  759 0.9725 0.6881 0.2978 0.0298  0.1422  0.0221  ? ? ? ? ? ? 1002 ASP H OD2 
51495 N  N   . GLN H  760 1.0025 0.7377 0.3208 0.0552  0.1765  -0.0276 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H N   
51496 C  CA  . GLN H  760 0.9875 0.7165 0.3227 0.0605  0.1676  -0.0433 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H CA  
51497 C  C   . GLN H  760 0.9761 0.6881 0.3123 0.0569  0.1446  -0.0445 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H C   
51498 O  O   . GLN H  760 0.9803 0.6811 0.3132 0.0615  0.1340  -0.0587 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H O   
51499 C  CB  . GLN H  760 0.9535 0.6958 0.3302 0.0595  0.1754  -0.0419 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H CB  
51500 C  CG  . GLN H  760 0.9612 0.7228 0.3423 0.0619  0.1977  -0.0396 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H CG  
51501 C  CD  . GLN H  760 0.9940 0.7578 0.3508 0.0726  0.2075  -0.0544 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H CD  
51502 O  OE1 . GLN H  760 1.0245 0.7917 0.3515 0.0735  0.2169  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H OE1 
51503 N  NE2 . GLN H  760 0.9896 0.7510 0.3584 0.0810  0.2053  -0.0704 ? ? ? ? ? ? 1003 GLN H NE2 
51504 N  N   . GLN H  761 0.9620 0.6722 0.3042 0.0487  0.1364  -0.0298 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H N   
51505 C  CA  . GLN H  761 0.9517 0.6487 0.2958 0.0453  0.1152  -0.0309 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H CA  
51506 C  C   . GLN H  761 0.9855 0.6687 0.2933 0.0490  0.1047  -0.0406 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H C   
51507 O  O   . GLN H  761 0.9821 0.6542 0.2916 0.0491  0.0890  -0.0495 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H O   
51508 C  CB  . GLN H  761 0.9365 0.6341 0.2892 0.0373  0.1083  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H CB  
51509 C  CG  . GLN H  761 0.9298 0.6158 0.2820 0.0345  0.0865  -0.0157 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H CG  
51510 C  CD  . GLN H  761 0.8939 0.5810 0.2818 0.0324  0.0784  -0.0198 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H CD  
51511 O  OE1 . GLN H  761 0.8665 0.5637 0.2837 0.0298  0.0858  -0.0137 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H OE1 
51512 N  NE2 . GLN H  761 0.8953 0.5721 0.2804 0.0328  0.0627  -0.0299 ? ? ? ? ? ? 1004 GLN H NE2 
51513 N  N   . ALA H  762 1.0194 0.7035 0.2938 0.0513  0.1130  -0.0384 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA H N   
51514 C  CA  . ALA H  762 1.0557 0.7270 0.2917 0.0548  0.1032  -0.0476 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA H CA  
51515 C  C   . ALA H  762 1.0688 0.7350 0.2998 0.0633  0.1054  -0.0680 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA H C   
51516 O  O   . ALA H  762 1.0823 0.7340 0.2999 0.0650  0.0904  -0.0798 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA H O   
51517 C  CB  . ALA H  762 1.0901 0.7648 0.2906 0.0552  0.1125  -0.0392 ? ? ? ? ? ? 1005 ALA H CB  
51518 N  N   . LYS H  763 1.0647 0.7426 0.3083 0.0684  0.1235  -0.0721 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H N   
51519 C  CA  . LYS H  763 1.0745 0.7485 0.3187 0.0776  0.1264  -0.0913 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H CA  
51520 C  C   . LYS H  763 1.0497 0.7125 0.3206 0.0767  0.1107  -0.0995 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H C   
51521 O  O   . LYS H  763 1.0682 0.7154 0.3246 0.0806  0.0993  -0.1139 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H O   
51522 C  CB  . LYS H  763 1.0725 0.7645 0.3292 0.0832  0.1494  -0.0924 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H CB  
51523 C  CG  . LYS H  763 1.0727 0.7620 0.3419 0.0927  0.1516  -0.1106 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H CG  
51524 C  CD  . LYS H  763 1.0855 0.7925 0.3544 0.1008  0.1745  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H CD  
51525 C  CE  . LYS H  763 1.1176 0.8150 0.3662 0.1133  0.1750  -0.1371 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H CE  
51526 N  NZ  . LYS H  763 1.1276 0.8441 0.3810 0.1226  0.1974  -0.1431 ? ? ? ? ? ? 1006 LYS H NZ  
51527 N  N   . TYR H  764 1.0100 0.6799 0.3185 0.0713  0.1094  -0.0905 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H N   
51528 C  CA  . TYR H  764 0.9871 0.6482 0.3214 0.0704  0.0962  -0.0974 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CA  
51529 C  C   . TYR H  764 0.9694 0.6221 0.3120 0.0613  0.0763  -0.0902 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H C   
51530 O  O   . TYR H  764 0.9493 0.5964 0.3142 0.0591  0.0656  -0.0937 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H O   
51531 C  CB  . TYR H  764 0.9539 0.6292 0.3263 0.0704  0.1064  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CB  
51532 C  CG  . TYR H  764 0.9655 0.6519 0.3385 0.0796  0.1253  -0.1006 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CG  
51533 C  CD1 . TYR H  764 0.9870 0.6642 0.3507 0.0896  0.1253  -0.1185 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CD1 
51534 C  CD2 . TYR H  764 0.9557 0.6618 0.3401 0.0782  0.1430  -0.0900 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CD2 
51535 C  CE1 . TYR H  764 0.9983 0.6873 0.3639 0.0991  0.1430  -0.1261 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CE1 
51536 C  CE2 . TYR H  764 0.9660 0.6850 0.3531 0.0864  0.1608  -0.0967 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CE2 
51537 C  CZ  . TYR H  764 0.9872 0.6985 0.3649 0.0974  0.1611  -0.1150 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H CZ  
51538 O  OH  . TYR H  764 0.9986 0.7244 0.3796 0.1068  0.1793  -0.1224 ? ? ? ? ? ? 1007 TYR H OH  
51539 N  N   . GLY H  765 0.9762 0.6292 0.3025 0.0558  0.0714  -0.0794 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY H N   
51540 C  CA  . GLY H  765 0.9578 0.6062 0.2950 0.0476  0.0537  -0.0719 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY H CA  
51541 C  C   . GLY H  765 0.9693 0.6012 0.2989 0.0474  0.0358  -0.0844 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY H C   
51542 O  O   . GLY H  765 1.0035 0.6245 0.3009 0.0503  0.0301  -0.0930 ? ? ? ? ? ? 1008 GLY H O   
51543 N  N   . GLY H  766 0.9423 0.5724 0.3009 0.0436  0.0265  -0.0853 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY H N   
51544 C  CA  . GLY H  766 0.9498 0.5647 0.3060 0.0409  0.0078  -0.0947 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY H CA  
51545 C  C   . GLY H  766 0.9775 0.5780 0.3185 0.0487  0.0083  -0.1127 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY H C   
51546 O  O   . GLY H  766 0.9963 0.5809 0.3248 0.0473  -0.0067 -0.1224 ? ? ? ? ? ? 1009 GLY H O   
51547 N  N   . ALA H  767 0.9811 0.5875 0.3240 0.0570  0.0256  -0.1175 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA H N   
51548 C  CA  . ALA H  767 1.0113 0.6053 0.3376 0.0666  0.0285  -0.1355 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA H CA  
51549 C  C   . ALA H  767 1.0040 0.5846 0.3503 0.0674  0.0183  -0.1453 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA H C   
51550 O  O   . ALA H  767 1.0329 0.5957 0.3626 0.0725  0.0114  -0.1606 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA H O   
51551 C  CB  . ALA H  767 1.0196 0.6264 0.3415 0.0761  0.0512  -0.1377 ? ? ? ? ? ? 1010 ALA H CB  
51552 N  N   . PHE H  768 0.9675 0.5556 0.3486 0.0623  0.0166  -0.1365 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H N   
51553 C  CA  . PHE H  768 0.9617 0.5376 0.3619 0.0631  0.0078  -0.1442 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CA  
51554 C  C   . PHE H  768 0.9536 0.5189 0.3613 0.0525  -0.0127 -0.1411 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H C   
51555 O  O   . PHE H  768 0.9520 0.5050 0.3734 0.0516  -0.0221 -0.1466 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H O   
51556 C  CB  . PHE H  768 0.9302 0.5210 0.3632 0.0651  0.0193  -0.1379 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CB  
51557 C  CG  . PHE H  768 0.9328 0.5395 0.3620 0.0728  0.0399  -0.1371 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CG  
51558 C  CD1 . PHE H  768 0.9586 0.5609 0.3760 0.0849  0.0497  -0.1511 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CD1 
51559 C  CD2 . PHE H  768 0.9130 0.5387 0.3486 0.0681  0.0497  -0.1226 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CD2 
51560 C  CE1 . PHE H  768 0.9625 0.5820 0.3766 0.0918  0.0700  -0.1502 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CE1 
51561 C  CE2 . PHE H  768 0.9176 0.5583 0.3496 0.0742  0.0692  -0.1211 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CE2 
51562 C  CZ  . PHE H  768 0.9421 0.5809 0.3635 0.0858  0.0797  -0.1348 ? ? ? ? ? ? 1011 PHE H CZ  
51563 N  N   . LEU H  769 0.9503 0.5207 0.3489 0.0445  -0.0199 -0.1319 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H N   
51564 C  CA  . LEU H  769 0.9406 0.5057 0.3481 0.0335  -0.0387 -0.1271 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H CA  
51565 C  C   . LEU H  769 0.9690 0.5105 0.3639 0.0331  -0.0539 -0.1410 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H C   
51566 O  O   . LEU H  769 0.9606 0.4956 0.3695 0.0244  -0.0690 -0.1390 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H O   
51567 C  CB  . LEU H  769 0.9403 0.5140 0.3349 0.0273  -0.0438 -0.1172 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H CB  
51568 C  CG  . LEU H  769 0.9107 0.5061 0.3205 0.0253  -0.0327 -0.1013 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H CG  
51569 C  CD1 . LEU H  769 0.9160 0.5156 0.3116 0.0197  -0.0414 -0.0932 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H CD1 
51570 C  CD2 . LEU H  769 0.8715 0.4780 0.3185 0.0202  -0.0323 -0.0923 ? ? ? ? ? ? 1012 LEU H CD2 
51571 N  N   . GLU H  770 1.0043 0.5327 0.3728 0.0422  -0.0501 -0.1555 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H N   
51572 C  CA  . GLU H  770 1.0345 0.5381 0.3898 0.0417  -0.0657 -0.1697 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H CA  
51573 C  C   . GLU H  770 1.0306 0.5224 0.4066 0.0454  -0.0665 -0.1765 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H C   
51574 O  O   . GLU H  770 1.0354 0.5111 0.4195 0.0389  -0.0825 -0.1797 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H O   
51575 C  CB  . GLU H  770 1.0776 0.5699 0.3945 0.0505  -0.0628 -0.1842 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H CB  
51576 C  CG  . GLU H  770 1.1131 0.5785 0.4119 0.0482  -0.0820 -0.1991 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H CG  
51577 C  CD  . GLU H  770 1.1539 0.6120 0.4109 0.0523  -0.0838 -0.2094 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H CD  
51578 O  OE1 . GLU H  770 1.1847 0.6335 0.4201 0.0643  -0.0750 -0.2245 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H OE1 
51579 O  OE2 . GLU H  770 1.1550 0.6197 0.3998 0.0444  -0.0922 -0.2015 ? ? ? ? ? ? 1013 GLU H OE2 
51580 N  N   . GLU H  771 1.0234 0.5236 0.4080 0.0558  -0.0492 -0.1784 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H N   
51581 C  CA  . GLU H  771 1.0193 0.5104 0.4245 0.0610  -0.0486 -0.1840 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H CA  
51582 C  C   . GLU H  771 0.9806 0.4810 0.4197 0.0506  -0.0545 -0.1692 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H C   
51583 O  O   . GLU H  771 0.9806 0.4670 0.4346 0.0482  -0.0648 -0.1716 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H O   
51584 C  CB  . GLU H  771 1.0216 0.5228 0.4276 0.0751  -0.0281 -0.1894 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H CB  
51585 C  CG  . GLU H  771 1.0105 0.5092 0.4432 0.0818  -0.0242 -0.1923 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H CG  
51586 C  CD  . GLU H  771 0.9896 0.5135 0.4366 0.0895  -0.0027 -0.1867 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H CD  
51587 O  OE1 . GLU H  771 0.9961 0.5336 0.4253 0.0923  0.0098  -0.1855 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H OE1 
51588 O  OE2 . GLU H  771 0.9674 0.4982 0.4432 0.0919  0.0012  -0.1827 ? ? ? ? ? ? 1014 GLU H OE2 
51589 N  N   . LEU H  772 0.9497 0.4730 0.4003 0.0444  -0.0485 -0.1540 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H N   
51590 C  CA  . LEU H  772 0.9138 0.4477 0.3948 0.0341  -0.0544 -0.1401 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H CA  
51591 C  C   . LEU H  772 0.9187 0.4402 0.4003 0.0220  -0.0750 -0.1385 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H C   
51592 O  O   . LEU H  772 0.9031 0.4224 0.4072 0.0157  -0.0828 -0.1333 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H O   
51593 C  CB  . LEU H  772 0.8824 0.4422 0.3743 0.0304  -0.0443 -0.1253 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H CB  
51594 C  CG  . LEU H  772 0.8693 0.4453 0.3694 0.0391  -0.0243 -0.1230 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H CG  
51595 C  CD1 . LEU H  772 0.8404 0.4384 0.3516 0.0336  -0.0175 -0.1082 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H CD1 
51596 C  CD2 . LEU H  772 0.8569 0.4318 0.3812 0.0432  -0.0214 -0.1248 ? ? ? ? ? ? 1015 LEU H CD2 
51597 N  N   . GLN H  773 0.9409 0.4551 0.3986 0.0183  -0.0843 -0.1423 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H N   
51598 C  CA  . GLN H  773 0.9469 0.4501 0.4070 0.0064  -0.1043 -0.1413 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H CA  
51599 C  C   . GLN H  773 0.9700 0.4473 0.4305 0.0071  -0.1147 -0.1526 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H C   
51600 O  O   . GLN H  773 0.9643 0.4350 0.4402 -0.0033 -0.1285 -0.1480 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H O   
51601 C  CB  . GLN H  773 0.9700 0.4693 0.4035 0.0028  -0.1134 -0.1447 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H CB  
51602 C  CG  . GLN H  773 0.9471 0.4635 0.3921 -0.0087 -0.1210 -0.1308 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H CG  
51603 C  CD  . GLN H  773 0.9617 0.4841 0.3811 -0.0074 -0.1208 -0.1307 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H CD  
51604 O  OE1 . GLN H  773 0.9698 0.4964 0.3724 0.0023  -0.1066 -0.1333 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H OE1 
51605 N  NE2 . GLN H  773 0.9672 0.4902 0.3827 -0.0173 -0.1368 -0.1276 ? ? ? ? ? ? 1016 GLN H NE2 
51606 N  N   . ALA H  774 0.9987 0.4608 0.4411 0.0196  -0.1084 -0.1674 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA H N   
51607 C  CA  . ALA H  774 1.0292 0.4623 0.4666 0.0224  -0.1189 -0.1812 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA H CA  
51608 C  C   . ALA H  774 1.0094 0.4412 0.4767 0.0229  -0.1175 -0.1759 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA H C   
51609 O  O   . ALA H  774 1.0187 0.4319 0.4949 0.0161  -0.1322 -0.1769 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA H O   
51610 C  CB  . ALA H  774 1.0639 0.4843 0.4748 0.0371  -0.1107 -0.1985 ? ? ? ? ? ? 1017 ALA H CB  
51611 N  N   . LYS H  775 0.9826 0.4343 0.4657 0.0299  -0.1006 -0.1693 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H N   
51612 C  CA  . LYS H  775 0.9646 0.4164 0.4754 0.0315  -0.0989 -0.1643 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H CA  
51613 C  C   . LYS H  775 0.9319 0.3967 0.4674 0.0174  -0.1061 -0.1475 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H C   
51614 O  O   . LYS H  775 0.9308 0.3844 0.4824 0.0131  -0.1152 -0.1448 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H O   
51615 C  CB  . LYS H  775 0.9491 0.4180 0.4691 0.0441  -0.0790 -0.1640 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H CB  
51616 C  CG  . LYS H  775 0.9782 0.4412 0.4747 0.0587  -0.0681 -0.1794 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H CG  
51617 C  CD  . LYS H  775 0.9657 0.4425 0.4771 0.0712  -0.0508 -0.1801 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H CD  
51618 C  CE  . LYS H  775 1.0004 0.4672 0.4902 0.0866  -0.0421 -0.1977 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H CE  
51619 N  NZ  . LYS H  775 0.9882 0.4692 0.4962 0.0984  -0.0263 -0.1984 ? ? ? ? ? ? 1018 LYS H NZ  
51620 N  N   . TYR H  776 0.9065 0.3948 0.4453 0.0106  -0.1019 -0.1361 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H N   
51621 C  CA  . TYR H  776 0.8721 0.3778 0.4362 -0.0006 -0.1051 -0.1201 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CA  
51622 C  C   . TYR H  776 0.8674 0.3811 0.4264 -0.0129 -0.1151 -0.1133 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H C   
51623 O  O   . TYR H  776 0.8446 0.3807 0.4073 -0.0153 -0.1084 -0.1042 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H O   
51624 C  CB  . TYR H  776 0.8405 0.3717 0.4192 0.0044  -0.0881 -0.1118 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CB  
51625 C  CG  . TYR H  776 0.8463 0.3750 0.4264 0.0186  -0.0750 -0.1196 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CG  
51626 C  CD1 . TYR H  776 0.8547 0.3684 0.4461 0.0229  -0.0788 -0.1240 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CD1 
51627 C  CD2 . TYR H  776 0.8432 0.3858 0.4149 0.0274  -0.0588 -0.1216 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CD2 
51628 C  CE1 . TYR H  776 0.8591 0.3731 0.4542 0.0365  -0.0669 -0.1309 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CE1 
51629 C  CE2 . TYR H  776 0.8477 0.3912 0.4227 0.0399  -0.0465 -0.1283 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CE2 
51630 C  CZ  . TYR H  776 0.8549 0.3849 0.4421 0.0446  -0.0506 -0.1331 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H CZ  
51631 O  OH  . TYR H  776 0.8593 0.3926 0.4509 0.0579  -0.0379 -0.1399 ? ? ? ? ? ? 1019 TYR H OH  
51632 N  N   . PRO H  777 0.8908 0.3856 0.4415 -0.0208 -0.1319 -0.1179 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO H N   
51633 C  CA  . PRO H  777 0.8923 0.3933 0.4358 -0.0317 -0.1427 -0.1137 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO H CA  
51634 C  C   . PRO H  777 0.8548 0.3823 0.4220 -0.0412 -0.1417 -0.0972 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO H C   
51635 O  O   . PRO H  777 0.8462 0.3887 0.4101 -0.0459 -0.1434 -0.0916 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO H O   
51636 C  CB  . PRO H  777 0.9202 0.3961 0.4594 -0.0400 -0.1613 -0.1199 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO H CB  
51637 C  CG  . PRO H  777 0.9234 0.3842 0.4757 -0.0359 -0.1605 -0.1222 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO H CG  
51638 C  CD  . PRO H  777 0.9155 0.3828 0.4669 -0.0208 -0.1424 -0.1260 ? ? ? ? ? ? 1020 PRO H CD  
51639 N  N   . GLU H  778 0.8336 0.3671 0.4244 -0.0433 -0.1389 -0.0895 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H N   
51640 C  CA  . GLU H  778 0.8014 0.3591 0.4140 -0.0531 -0.1396 -0.0748 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H CA  
51641 C  C   . GLU H  778 0.7725 0.3562 0.3913 -0.0479 -0.1247 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H C   
51642 O  O   . GLU H  778 0.7512 0.3547 0.3823 -0.0556 -0.1267 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H O   
51643 C  CB  . GLU H  778 0.7902 0.3463 0.4252 -0.0593 -0.1437 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H CB  
51644 C  CG  . GLU H  778 0.7770 0.3360 0.4218 -0.0488 -0.1302 -0.0678 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H CG  
51645 C  CD  . GLU H  778 0.8061 0.3389 0.4375 -0.0376 -0.1290 -0.0815 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H CD  
51646 O  OE1 . GLU H  778 0.8377 0.3492 0.4496 -0.0371 -0.1378 -0.0921 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H OE1 
51647 O  OE2 . GLU H  778 0.7984 0.3320 0.4393 -0.0289 -0.1197 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 1021 GLU H OE2 
51648 N  N   . LEU H  779 0.7719 0.3566 0.3836 -0.0357 -0.1102 -0.0725 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H N   
51649 C  CA  . LEU H  779 0.7526 0.3585 0.3639 -0.0318 -0.0981 -0.0668 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H CA  
51650 C  C   . LEU H  779 0.7588 0.3698 0.3583 -0.0377 -0.1063 -0.0645 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H C   
51651 O  O   . LEU H  779 0.7369 0.3677 0.3473 -0.0419 -0.1051 -0.0549 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H O   
51652 C  CB  . LEU H  779 0.7643 0.3661 0.3597 -0.0192 -0.0844 -0.0746 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H CB  
51653 C  CG  . LEU H  779 0.7657 0.3595 0.3694 -0.0118 -0.0776 -0.0797 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H CG  
51654 C  CD1 . LEU H  779 0.7672 0.3669 0.3625 -0.0006 -0.0612 -0.0835 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H CD1 
51655 C  CD2 . LEU H  779 0.7364 0.3433 0.3680 -0.0171 -0.0774 -0.0695 ? ? ? ? ? ? 1022 LEU H CD2 
51656 N  N   . PHE H  780 0.7903 0.3830 0.3676 -0.0377 -0.1155 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H N   
51657 C  CA  . PHE H  780 0.8007 0.3971 0.3633 -0.0418 -0.1235 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CA  
51658 C  C   . PHE H  780 0.7976 0.3981 0.3713 -0.0550 -0.1397 -0.0677 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H C   
51659 O  O   . PHE H  780 0.8043 0.4106 0.3693 -0.0591 -0.1477 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H O   
51660 C  CB  . PHE H  780 0.8371 0.4141 0.3687 -0.0352 -0.1252 -0.0861 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CB  
51661 C  CG  . PHE H  780 0.8410 0.4171 0.3615 -0.0225 -0.1082 -0.0909 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CG  
51662 C  CD1 . PHE H  780 0.8341 0.4244 0.3461 -0.0179 -0.0977 -0.0858 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CD1 
51663 C  CD2 . PHE H  780 0.8514 0.4134 0.3718 -0.0152 -0.1025 -0.0998 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CD2 
51664 C  CE1 . PHE H  780 0.8377 0.4290 0.3409 -0.0073 -0.0814 -0.0892 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CE1 
51665 C  CE2 . PHE H  780 0.8541 0.4184 0.3667 -0.0036 -0.0861 -0.1039 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CE2 
51666 C  CZ  . PHE H  780 0.8467 0.4264 0.3511 -0.0003 -0.0753 -0.0983 ? ? ? ? ? ? 1023 PHE H CZ  
51667 N  N   . ALA H  781 0.7879 0.3866 0.3814 -0.0616 -0.1444 -0.0643 ? ? ? ? ? ? 1024 ALA H N   
51668 C  CA  . ALA H  781 0.7842 0.3885 0.3911 -0.0752 -0.1589 -0.0581 ? ? ? ? ? ? 1024 ALA H CA  
51669 C  C   . ALA H  781 0.7496 0.3832 0.3794 -0.0798 -0.1547 -0.0448 ? ? ? ? ? ? 1024 ALA H C   
51670 O  O   . ALA H  781 0.7454 0.3917 0.3818 -0.0885 -0.1640 -0.0392 ? ? ? ? ? ? 1024 ALA H O   
51671 C  CB  . ALA H  781 0.7951 0.3817 0.4105 -0.0812 -0.1672 -0.0603 ? ? ? ? ? ? 1024 ALA H CB  
51672 N  N   . ARG H  782 0.7262 0.3709 0.3679 -0.0736 -0.1406 -0.0404 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H N   
51673 C  CA  . ARG H  782 0.6943 0.3654 0.3576 -0.0767 -0.1355 -0.0291 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H CA  
51674 C  C   . ARG H  782 0.6878 0.3755 0.3478 -0.0764 -0.1360 -0.0250 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H C   
51675 O  O   . ARG H  782 0.6993 0.3818 0.3407 -0.0687 -0.1315 -0.0294 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H O   
51676 C  CB  . ARG H  782 0.6756 0.3523 0.3470 -0.0680 -0.1198 -0.0276 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H CB  
51677 C  CG  . ARG H  782 0.6514 0.3506 0.3316 -0.0648 -0.1104 -0.0206 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H CG  
51678 C  CD  . ARG H  782 0.6314 0.3373 0.3254 -0.0598 -0.0978 -0.0182 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H CD  
51679 N  NE  . ARG H  782 0.6097 0.3314 0.3267 -0.0670 -0.0996 -0.0101 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H NE  
51680 C  CZ  . ARG H  782 0.6030 0.3221 0.3312 -0.0675 -0.0971 -0.0090 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H CZ  
51681 N  NH1 . ARG H  782 0.6153 0.3170 0.3360 -0.0608 -0.0929 -0.0157 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H NH1 
51682 N  NH2 . ARG H  782 0.5851 0.3196 0.3320 -0.0744 -0.0989 -0.0012 ? ? ? ? ? ? 1025 ARG H NH2 
51683 N  N   . LYS H  783 0.6704 0.3786 0.3486 -0.0843 -0.1411 -0.0165 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H N   
51684 C  CA  . LYS H  783 0.6596 0.3872 0.3398 -0.0827 -0.1403 -0.0112 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H CA  
51685 C  C   . LYS H  783 0.6323 0.3772 0.3259 -0.0762 -0.1262 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H C   
51686 O  O   . LYS H  783 0.6105 0.3716 0.3254 -0.0802 -0.1238 0.0007  ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H O   
51687 C  CB  . LYS H  783 0.6567 0.3993 0.3500 -0.0938 -0.1534 -0.0058 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H CB  
51688 C  CG  . LYS H  783 0.6804 0.4053 0.3667 -0.1024 -0.1667 -0.0108 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H CG  
51689 C  CD  . LYS H  783 0.6795 0.4194 0.3793 -0.1145 -0.1800 -0.0054 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H CD  
51690 C  CE  . LYS H  783 0.7118 0.4316 0.3943 -0.1202 -0.1949 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H CE  
51691 N  NZ  . LYS H  783 0.7121 0.4478 0.4089 -0.1331 -0.2087 -0.0075 ? ? ? ? ? ? 1026 LYS H NZ  
51692 N  N   . GLN H  784 0.6355 0.3765 0.3157 -0.0666 -0.1170 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H N   
51693 C  CA  . GLN H  784 0.6140 0.3668 0.3046 -0.0603 -0.1036 -0.0032 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H CA  
51694 C  C   . GLN H  784 0.5923 0.3694 0.3030 -0.0637 -0.1053 0.0047  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H C   
51695 O  O   . GLN H  784 0.5969 0.3825 0.3077 -0.0673 -0.1151 0.0072  ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H O   
51696 C  CB  . GLN H  784 0.6249 0.3697 0.2966 -0.0510 -0.0952 -0.0056 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H CB  
51697 C  CG  . GLN H  784 0.6459 0.3692 0.2988 -0.0468 -0.0917 -0.0142 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H CG  
51698 C  CD  . GLN H  784 0.6365 0.3556 0.3010 -0.0462 -0.0852 -0.0164 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H CD  
51699 O  OE1 . GLN H  784 0.6129 0.3457 0.2975 -0.0473 -0.0800 -0.0111 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H OE1 
51700 N  NE2 . GLN H  784 0.6561 0.3563 0.3076 -0.0436 -0.0855 -0.0247 ? ? ? ? ? ? 1027 GLN H NE2 
51701 N  N   . ILE H  785 0.5695 0.3587 0.2978 -0.0623 -0.0962 0.0084  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H N   
51702 C  CA  . ILE H  785 0.5498 0.3625 0.2980 -0.0654 -0.0976 0.0148  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H CA  
51703 C  C   . ILE H  785 0.5493 0.3714 0.2950 -0.0602 -0.0978 0.0177  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H C   
51704 O  O   . ILE H  785 0.5468 0.3836 0.3008 -0.0637 -0.1060 0.0211  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H O   
51705 C  CB  . ILE H  785 0.5278 0.3512 0.2934 -0.0647 -0.0882 0.0173  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H CB  
51706 C  CG1 . ILE H  785 0.5282 0.3459 0.2992 -0.0712 -0.0909 0.0165  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H CG1 
51707 C  CG2 . ILE H  785 0.5096 0.3579 0.2937 -0.0663 -0.0888 0.0227  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H CG2 
51708 C  CD1 . ILE H  785 0.5151 0.3331 0.2943 -0.0681 -0.0809 0.0164  ? ? ? ? ? ? 1028 ILE H CD1 
51709 N  N   . SER H  786 0.5526 0.3670 0.2877 -0.0519 -0.0891 0.0169  ? ? ? ? ? ? 1029 SER H N   
51710 C  CA  . SER H  786 0.5521 0.3751 0.2868 -0.0470 -0.0896 0.0209  ? ? ? ? ? ? 1029 SER H CA  
51711 C  C   . SER H  786 0.5710 0.3916 0.2929 -0.0487 -0.1019 0.0210  ? ? ? ? ? ? 1029 SER H C   
51712 O  O   . SER H  786 0.5681 0.4021 0.2969 -0.0475 -0.1072 0.0251  ? ? ? ? ? ? 1029 SER H O   
51713 C  CB  . SER H  786 0.5543 0.3682 0.2796 -0.0388 -0.0781 0.0211  ? ? ? ? ? ? 1029 SER H CB  
51714 O  OG  . SER H  786 0.5771 0.3730 0.2783 -0.0362 -0.0781 0.0181  ? ? ? ? ? ? 1029 SER H OG  
51715 N  N   . THR H  787 0.5917 0.3950 0.2950 -0.0511 -0.1070 0.0159  ? ? ? ? ? ? 1030 THR H N   
51716 C  CA  . THR H  787 0.6138 0.4119 0.3005 -0.0521 -0.1187 0.0149  ? ? ? ? ? ? 1030 THR H CA  
51717 C  C   . THR H  787 0.6186 0.4210 0.3115 -0.0618 -0.1323 0.0135  ? ? ? ? ? ? 1030 THR H C   
51718 O  O   . THR H  787 0.6314 0.4371 0.3186 -0.0641 -0.1438 0.0142  ? ? ? ? ? ? 1030 THR H O   
51719 C  CB  . THR H  787 0.6388 0.4142 0.2970 -0.0479 -0.1162 0.0093  ? ? ? ? ? ? 1030 THR H CB  
51720 O  OG1 . THR H  787 0.6454 0.4072 0.2994 -0.0516 -0.1161 0.0026  ? ? ? ? ? ? 1030 THR H OG1 
51721 C  CG2 . THR H  787 0.6358 0.4069 0.2877 -0.0393 -0.1020 0.0114  ? ? ? ? ? ? 1030 THR H CG2 
51722 N  N   . GLY H  788 0.6097 0.4119 0.3144 -0.0681 -0.1316 0.0120  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY H N   
51723 C  CA  . GLY H  788 0.6162 0.4211 0.3272 -0.0788 -0.1447 0.0115  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY H CA  
51724 C  C   . GLY H  788 0.6455 0.4273 0.3336 -0.0814 -0.1535 0.0040  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY H C   
51725 O  O   . GLY H  788 0.6551 0.4360 0.3461 -0.0907 -0.1656 0.0029  ? ? ? ? ? ? 1031 GLY H O   
51726 N  N   . VAL H  789 0.6611 0.4242 0.3263 -0.0734 -0.1473 -0.0013 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL H N   
51727 C  CA  . VAL H  789 0.6913 0.4316 0.3326 -0.0745 -0.1548 -0.0099 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL H CA  
51728 C  C   . VAL H  789 0.6973 0.4192 0.3259 -0.0673 -0.1425 -0.0160 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL H C   
51729 O  O   . VAL H  789 0.6801 0.4078 0.3157 -0.0611 -0.1290 -0.0129 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL H O   
51730 C  CB  . VAL H  789 0.7115 0.4498 0.3323 -0.0711 -0.1617 -0.0107 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL H CB  
51731 C  CG1 . VAL H  789 0.7035 0.4631 0.3397 -0.0768 -0.1730 -0.0041 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL H CG1 
51732 C  CG2 . VAL H  789 0.7103 0.4470 0.3187 -0.0598 -0.1484 -0.0088 ? ? ? ? ? ? 1032 VAL H CG2 
51733 N  N   . PRO H  790 0.7228 0.4226 0.3333 -0.0679 -0.1474 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO H N   
51734 C  CA  . PRO H  790 0.7317 0.4139 0.3300 -0.0604 -0.1363 -0.0326 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO H CA  
51735 C  C   . PRO H  790 0.7406 0.4192 0.3186 -0.0496 -0.1247 -0.0341 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO H C   
51736 O  O   . PRO H  790 0.7484 0.4322 0.3148 -0.0479 -0.1278 -0.0312 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO H O   
51737 C  CB  . PRO H  790 0.7610 0.4207 0.3444 -0.0642 -0.1475 -0.0428 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO H CB  
51738 C  CG  . PRO H  790 0.7648 0.4310 0.3555 -0.0754 -0.1644 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO H CG  
51739 C  CD  . PRO H  790 0.7448 0.4360 0.3479 -0.0764 -0.1645 -0.0298 ? ? ? ? ? ? 1033 PRO H CD  
51740 N  N   . MET H  791 0.7403 0.4109 0.3145 -0.0424 -0.1114 -0.0381 ? ? ? ? ? ? 1034 MET H N   
51741 C  CA  . MET H  791 0.7552 0.4200 0.3073 -0.0334 -0.1013 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 1034 MET H CA  
51742 C  C   . MET H  791 0.7889 0.4396 0.3130 -0.0334 -0.1115 -0.0483 ? ? ? ? ? ? 1034 MET H C   
51743 O  O   . MET H  791 0.8047 0.4433 0.3246 -0.0385 -0.1237 -0.0553 ? ? ? ? ? ? 1034 MET H O   
51744 C  CB  . MET H  791 0.7581 0.4132 0.3075 -0.0265 -0.0885 -0.0472 ? ? ? ? ? ? 1034 MET H CB  
51745 C  CG  . MET H  791 0.7282 0.3962 0.3021 -0.0256 -0.0777 -0.0408 ? ? ? ? ? ? 1034 MET H CG  
51746 S  SD  . MET H  791 0.7318 0.3899 0.3059 -0.0176 -0.0642 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 1034 MET H SD  
51747 C  CE  . MET H  791 0.7421 0.3846 0.3211 -0.0227 -0.0772 -0.0561 ? ? ? ? ? ? 1034 MET H CE  
51748 N  N   . ASP H  792 0.8032 0.4537 0.3060 -0.0276 -0.1065 -0.0473 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H N   
51749 C  CA  . ASP H  792 0.8378 0.4752 0.3108 -0.0269 -0.1158 -0.0547 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H CA  
51750 C  C   . ASP H  792 0.8610 0.4859 0.3086 -0.0177 -0.1040 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H C   
51751 O  O   . ASP H  792 0.8631 0.4937 0.2998 -0.0122 -0.0935 -0.0575 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H O   
51752 C  CB  . ASP H  792 0.8406 0.4885 0.3061 -0.0278 -0.1218 -0.0464 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H CB  
51753 C  CG  . ASP H  792 0.8766 0.5124 0.3112 -0.0276 -0.1329 -0.0535 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H CG  
51754 O  OD1 . ASP H  792 0.9005 0.5187 0.3184 -0.0263 -0.1348 -0.0659 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H OD1 
51755 O  OD2 . ASP H  792 0.8821 0.5259 0.3092 -0.0285 -0.1402 -0.0469 ? ? ? ? ? ? 1035 ASP H OD2 
51756 N  N   . PRO H  793 0.8801 0.4878 0.3182 -0.0159 -0.1055 -0.0753 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO H N   
51757 C  CA  . PRO H  793 0.9014 0.4992 0.3176 -0.0061 -0.0924 -0.0839 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO H CA  
51758 C  C   . PRO H  793 0.9409 0.5265 0.3205 -0.0035 -0.0991 -0.0922 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO H C   
51759 O  O   . PRO H  793 0.9649 0.5405 0.3226 0.0044  -0.0903 -0.1018 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO H O   
51760 C  CB  . PRO H  793 0.9026 0.4876 0.3292 -0.0049 -0.0922 -0.0939 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO H CB  
51761 C  CG  . PRO H  793 0.9031 0.4819 0.3397 -0.0154 -0.1121 -0.0949 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO H CG  
51762 C  CD  . PRO H  793 0.8850 0.4815 0.3319 -0.0228 -0.1195 -0.0821 ? ? ? ? ? ? 1036 PRO H CD  
51763 N  N   . SER H  794 0.9488 0.5363 0.3214 -0.0100 -0.1146 -0.0888 ? ? ? ? ? ? 1037 SER H N   
51764 C  CA  . SER H  794 0.9884 0.5635 0.3259 -0.0087 -0.1243 -0.0974 ? ? ? ? ? ? 1037 SER H CA  
51765 C  C   . SER H  794 1.0053 0.5849 0.3154 -0.0012 -0.1129 -0.0937 ? ? ? ? ? ? 1037 SER H C   
51766 O  O   . SER H  794 1.0417 0.6107 0.3181 0.0020  -0.1170 -0.1019 ? ? ? ? ? ? 1037 SER H O   
51767 C  CB  . SER H  794 0.9909 0.5684 0.3320 -0.0185 -0.1454 -0.0945 ? ? ? ? ? ? 1037 SER H CB  
51768 O  OG  . SER H  794 0.9773 0.5722 0.3223 -0.0196 -0.1457 -0.0806 ? ? ? ? ? ? 1037 SER H OG  
51769 N  N   . VAL H  795 0.9813 0.5759 0.3045 0.0013  -0.0989 -0.0812 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL H N   
51770 C  CA  . VAL H  795 0.9988 0.5965 0.2966 0.0078  -0.0871 -0.0768 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL H CA  
51771 C  C   . VAL H  795 0.9813 0.5863 0.2914 0.0134  -0.0655 -0.0732 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL H C   
51772 O  O   . VAL H  795 0.9472 0.5620 0.2890 0.0109  -0.0611 -0.0660 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL H O   
51773 C  CB  . VAL H  795 0.9962 0.6048 0.2906 0.0045  -0.0947 -0.0627 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL H CB  
51774 C  CG1 . VAL H  795 0.9786 0.5925 0.2953 -0.0040 -0.1133 -0.0592 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL H CG1 
51775 C  CG2 . VAL H  795 0.9765 0.5980 0.2815 0.0074  -0.0788 -0.0487 ? ? ? ? ? ? 1038 VAL H CG2 
51776 N  N   . LYS H  796 1.0048 0.6061 0.2907 0.0209  -0.0518 -0.0783 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H N   
51777 C  CA  . LYS H  796 0.9873 0.5978 0.2876 0.0253  -0.0317 -0.0740 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H CA  
51778 C  C   . LYS H  796 0.9802 0.6031 0.2792 0.0252  -0.0217 -0.0584 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H C   
51779 O  O   . LYS H  796 1.0020 0.6239 0.2762 0.0251  -0.0259 -0.0531 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H O   
51780 C  CB  . LYS H  796 1.0133 0.6164 0.2933 0.0337  -0.0196 -0.0871 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H CB  
51781 C  CG  . LYS H  796 1.0309 0.6179 0.3035 0.0345  -0.0316 -0.1031 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H CG  
51782 C  CD  . LYS H  796 1.0595 0.6386 0.3112 0.0442  -0.0199 -0.1178 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H CD  
51783 C  CE  . LYS H  796 1.0865 0.6454 0.3230 0.0449  -0.0350 -0.1347 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H CE  
51784 N  NZ  . LYS H  796 1.1105 0.6630 0.3321 0.0557  -0.0221 -0.1492 ? ? ? ? ? ? 1039 LYS H NZ  
51785 N  N   . ILE H  797 0.9515 0.5855 0.2768 0.0253  -0.0087 -0.0507 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H N   
51786 C  CA  . ILE H  797 0.9472 0.5911 0.2715 0.0250  0.0015  -0.0362 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H CA  
51787 C  C   . ILE H  797 0.9671 0.6127 0.2734 0.0311  0.0202  -0.0388 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H C   
51788 O  O   . ILE H  797 0.9507 0.6032 0.2763 0.0333  0.0341  -0.0403 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H O   
51789 C  CB  . ILE H  797 0.9072 0.5624 0.2691 0.0210  0.0045  -0.0259 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H CB  
51790 C  CG1 . ILE H  797 0.8933 0.5492 0.2674 0.0153  -0.0138 -0.0210 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H CG1 
51791 C  CG2 . ILE H  797 0.9034 0.5675 0.2671 0.0215  0.0191  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H CG2 
51792 C  CD1 . ILE H  797 0.8555 0.5220 0.2658 0.0116  -0.0129 -0.0132 ? ? ? ? ? ? 1040 ILE H CD1 
51793 N  N   . LYS H  798 1.0034 0.6438 0.2727 0.0336  0.0201  -0.0394 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H N   
51794 C  CA  . LYS H  798 1.0288 0.6722 0.2747 0.0391  0.0378  -0.0404 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H CA  
51795 C  C   . LYS H  798 1.0233 0.6768 0.2718 0.0364  0.0485  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H C   
51796 O  O   . LYS H  798 1.0291 0.6905 0.2748 0.0387  0.0671  -0.0190 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H O   
51797 C  CB  . LYS H  798 1.0724 0.7055 0.2754 0.0425  0.0314  -0.0486 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H CB  
51798 C  CG  . LYS H  798 1.0883 0.7103 0.2817 0.0471  0.0260  -0.0687 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H CG  
51799 C  CD  . LYS H  798 1.0788 0.7062 0.2881 0.0528  0.0435  -0.0767 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H CD  
51800 C  CE  . LYS H  798 1.0991 0.7131 0.2974 0.0590  0.0384  -0.0980 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H CE  
51801 N  NZ  . LYS H  798 1.0775 0.6965 0.3049 0.0633  0.0501  -0.1043 ? ? ? ? ? ? 1041 LYS H NZ  
51802 N  N   . GLN H  799 1.0141 0.6672 0.2677 0.0313  0.0368  -0.0100 ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H N   
51803 C  CA  . GLN H  799 1.0107 0.6706 0.2672 0.0286  0.0453  0.0076  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H CA  
51804 C  C   . GLN H  799 0.9816 0.6437 0.2653 0.0236  0.0339  0.0185  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H C   
51805 O  O   . GLN H  799 0.9820 0.6395 0.2634 0.0219  0.0161  0.0183  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H O   
51806 C  CB  . GLN H  799 1.0511 0.7070 0.2668 0.0300  0.0462  0.0140  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H CB  
51807 C  CG  . GLN H  799 1.0521 0.7114 0.2680 0.0265  0.0507  0.0341  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H CG  
51808 C  CD  . GLN H  799 1.0920 0.7451 0.2674 0.0274  0.0449  0.0411  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H CD  
51809 O  OE1 . GLN H  799 1.1016 0.7480 0.2650 0.0272  0.0265  0.0393  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H OE1 
51810 N  NE2 . GLN H  799 1.1164 0.7726 0.2705 0.0279  0.0605  0.0495  ? ? ? ? ? ? 1042 GLN H NE2 
51811 N  N   . TRP H  800 0.9567 0.6267 0.2673 0.0212  0.0443  0.0276  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H N   
51812 C  CA  . TRP H  800 0.9275 0.6004 0.2668 0.0173  0.0355  0.0361  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CA  
51813 C  C   . TRP H  800 0.9451 0.6139 0.2677 0.0162  0.0273  0.0500  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H C   
51814 O  O   . TRP H  800 0.9692 0.6365 0.2704 0.0167  0.0363  0.0592  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H O   
51815 C  CB  . TRP H  800 0.9009 0.5826 0.2703 0.0154  0.0498  0.0413  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CB  
51816 C  CG  . TRP H  800 0.8784 0.5653 0.2705 0.0164  0.0554  0.0291  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CG  
51817 C  CD1 . TRP H  800 0.8800 0.5723 0.2744 0.0188  0.0717  0.0235  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CD1 
51818 C  CD2 . TRP H  800 0.8513 0.5393 0.2681 0.0151  0.0444  0.0218  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CD2 
51819 N  NE1 . TRP H  800 0.8557 0.5512 0.2748 0.0195  0.0706  0.0131  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H NE1 
51820 C  CE2 . TRP H  800 0.8384 0.5309 0.2706 0.0169  0.0540  0.0123  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CE2 
51821 C  CE3 . TRP H  800 0.8377 0.5243 0.2652 0.0125  0.0274  0.0227  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CE3 
51822 C  CZ2 . TRP H  800 0.8140 0.5079 0.2699 0.0159  0.0467  0.0045  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CZ2 
51823 C  CZ3 . TRP H  800 0.8130 0.5025 0.2644 0.0110  0.0212  0.0149  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CZ3 
51824 C  CH2 . TRP H  800 0.8019 0.4941 0.2665 0.0126  0.0305  0.0062  ? ? ? ? ? ? 1043 TRP H CH2 
51825 N  N   . SER H  801 0.9349 0.6026 0.2668 0.0149  0.0100  0.0521  ? ? ? ? ? ? 1044 SER H N   
51826 C  CA  . SER H  801 0.9450 0.6102 0.2701 0.0143  0.0027  0.0668  ? ? ? ? ? ? 1044 SER H CA  
51827 C  C   . SER H  801 0.9140 0.5842 0.2723 0.0126  -0.0080 0.0715  ? ? ? ? ? ? 1044 SER H C   
51828 O  O   . SER H  801 0.8871 0.5626 0.2700 0.0112  -0.0125 0.0628  ? ? ? ? ? ? 1044 SER H O   
51829 C  CB  . SER H  801 0.9804 0.6387 0.2693 0.0162  -0.0089 0.0666  ? ? ? ? ? ? 1044 SER H CB  
51830 O  OG  . SER H  801 0.9738 0.6322 0.2681 0.0157  -0.0277 0.0596  ? ? ? ? ? ? 1044 SER H OG  
51831 N  N   . ALA H  802 0.9192 0.5874 0.2780 0.0128  -0.0123 0.0853  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA H N   
51832 C  CA  . ALA H  802 0.8930 0.5664 0.2816 0.0124  -0.0225 0.0889  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA H CA  
51833 C  C   . ALA H  802 0.8743 0.5543 0.2784 0.0116  -0.0375 0.0782  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA H C   
51834 O  O   . ALA H  802 0.8456 0.5334 0.2804 0.0108  -0.0415 0.0781  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA H O   
51835 C  CB  . ALA H  802 0.9100 0.5785 0.2898 0.0144  -0.0299 0.1036  ? ? ? ? ? ? 1045 ALA H CB  
51836 N  N   . LYS H  803 0.8907 0.5681 0.2749 0.0116  -0.0462 0.0693  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H N   
51837 C  CA  . LYS H  803 0.8747 0.5585 0.2749 0.0096  -0.0613 0.0618  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H CA  
51838 C  C   . LYS H  803 0.8449 0.5343 0.2712 0.0069  -0.0552 0.0516  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H C   
51839 O  O   . LYS H  803 0.8272 0.5233 0.2720 0.0042  -0.0658 0.0461  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H O   
51840 C  CB  . LYS H  803 0.9024 0.5809 0.2745 0.0095  -0.0740 0.0551  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H CB  
51841 C  CG  . LYS H  803 0.9227 0.5928 0.2698 0.0101  -0.0643 0.0454  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H CG  
51842 C  CD  . LYS H  803 0.9422 0.6077 0.2704 0.0089  -0.0786 0.0348  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H CD  
51843 C  CE  . LYS H  803 0.9713 0.6268 0.2676 0.0113  -0.0699 0.0261  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H CE  
51844 N  NZ  . LYS H  803 0.9968 0.6463 0.2702 0.0103  -0.0865 0.0171  ? ? ? ? ? ? 1046 LYS H NZ  
51845 N  N   . TYR H  804 0.8404 0.5278 0.2684 0.0074  -0.0384 0.0498  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H N   
51846 C  CA  . TYR H  804 0.8142 0.5064 0.2658 0.0054  -0.0315 0.0410  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CA  
51847 C  C   . TYR H  804 0.7876 0.4868 0.2673 0.0048  -0.0216 0.0474  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H C   
51848 O  O   . TYR H  804 0.7682 0.4713 0.2657 0.0037  -0.0134 0.0418  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H O   
51849 C  CB  . TYR H  804 0.8287 0.5147 0.2635 0.0070  -0.0199 0.0325  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CB  
51850 C  CG  . TYR H  804 0.8545 0.5324 0.2629 0.0076  -0.0290 0.0229  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CG  
51851 C  CD1 . TYR H  804 0.8487 0.5272 0.2642 0.0047  -0.0452 0.0166  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CD1 
51852 C  CD2 . TYR H  804 0.8859 0.5561 0.2624 0.0109  -0.0214 0.0196  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CD2 
51853 C  CE1 . TYR H  804 0.8740 0.5437 0.2656 0.0047  -0.0545 0.0071  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CE1 
51854 C  CE2 . TYR H  804 0.9116 0.5734 0.2628 0.0119  -0.0301 0.0095  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CE2 
51855 C  CZ  . TYR H  804 0.9058 0.5665 0.2647 0.0086  -0.0471 0.0030  ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H CZ  
51856 O  OH  . TYR H  804 0.9339 0.5849 0.2670 0.0091  -0.0566 -0.0074 ? ? ? ? ? ? 1047 TYR H OH  
51857 N  N   . PHE H  805 0.7889 0.4887 0.2717 0.0059  -0.0230 0.0589  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H N   
51858 C  CA  . PHE H  805 0.7666 0.4716 0.2753 0.0054  -0.0156 0.0651  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CA  
51859 C  C   . PHE H  805 0.7527 0.4639 0.2800 0.0060  -0.0278 0.0700  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H C   
51860 O  O   . PHE H  805 0.7665 0.4769 0.2825 0.0076  -0.0408 0.0728  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H O   
51861 C  CB  . PHE H  805 0.7843 0.4825 0.2798 0.0064  -0.0041 0.0750  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CB  
51862 C  CG  . PHE H  805 0.7934 0.4894 0.2772 0.0058  0.0106  0.0707  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CG  
51863 C  CD1 . PHE H  805 0.7753 0.4760 0.2792 0.0041  0.0240  0.0701  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CD1 
51864 C  CD2 . PHE H  805 0.8209 0.5110 0.2740 0.0074  0.0110  0.0666  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CD2 
51865 C  CE1 . PHE H  805 0.7836 0.4845 0.2788 0.0041  0.0379  0.0661  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CE1 
51866 C  CE2 . PHE H  805 0.8304 0.5200 0.2731 0.0078  0.0255  0.0619  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CE2 
51867 C  CZ  . PHE H  805 0.8111 0.5069 0.2758 0.0063  0.0391  0.0618  ? ? ? ? ? ? 1048 PHE H CZ  
51868 N  N   . ASN H  806 0.7261 0.4445 0.2822 0.0052  -0.0236 0.0705  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H N   
51869 C  CA  . ASN H  806 0.7125 0.4378 0.2886 0.0069  -0.0326 0.0749  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H CA  
51870 C  C   . ASN H  806 0.7287 0.4458 0.2978 0.0100  -0.0310 0.0869  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H C   
51871 O  O   . ASN H  806 0.7349 0.4526 0.3052 0.0134  -0.0419 0.0928  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H O   
51872 C  CB  . ASN H  806 0.6811 0.4165 0.2881 0.0051  -0.0279 0.0704  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H CB  
51873 C  CG  . ASN H  806 0.6646 0.4093 0.2817 0.0020  -0.0332 0.0606  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H CG  
51874 O  OD1 . ASN H  806 0.6695 0.4176 0.2815 0.0015  -0.0453 0.0584  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H OD1 
51875 N  ND2 . ASN H  806 0.6456 0.3946 0.2780 -0.0003 -0.0248 0.0551  ? ? ? ? ? ? 1049 ASN H ND2 
51876 N  N   . GLY H  807 0.7372 0.4465 0.2991 0.0088  -0.0174 0.0909  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY H N   
51877 C  CA  . GLY H  807 0.7549 0.4543 0.3096 0.0105  -0.0142 0.1033  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY H CA  
51878 C  C   . GLY H  807 0.7573 0.4518 0.3120 0.0073  0.0024  0.1063  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY H C   
51879 O  O   . GLY H  807 0.7537 0.4511 0.3049 0.0047  0.0122  0.0996  ? ? ? ? ? ? 1050 GLY H O   
51880 N  N   . THR H  808 0.7644 0.4514 0.3244 0.0076  0.0054  0.1167  ? ? ? ? ? ? 1051 THR H N   
51881 C  CA  . THR H  808 0.7705 0.4522 0.3305 0.0036  0.0204  0.1220  ? ? ? ? ? ? 1051 THR H CA  
51882 C  C   . THR H  808 0.7611 0.4388 0.3445 0.0033  0.0212  0.1277  ? ? ? ? ? ? 1051 THR H C   
51883 O  O   . THR H  808 0.7534 0.4314 0.3502 0.0073  0.0103  0.1283  ? ? ? ? ? ? 1051 THR H O   
51884 C  CB  . THR H  808 0.8063 0.4773 0.3342 0.0030  0.0248  0.1326  ? ? ? ? ? ? 1051 THR H CB  
51885 O  OG1 . THR H  808 0.8125 0.4802 0.3420 -0.0017 0.0402  0.1384  ? ? ? ? ? ? 1051 THR H OG1 
51886 C  CG2 . THR H  808 0.8259 0.4868 0.3445 0.0068  0.0130  0.1441  ? ? ? ? ? ? 1051 THR H CG2 
51887 N  N   . ASN H  809 0.7622 0.4370 0.3516 -0.0014 0.0344  0.1312  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H N   
51888 C  CA  . ASN H  809 0.7617 0.4287 0.3683 -0.0026 0.0358  0.1383  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H CA  
51889 C  C   . ASN H  809 0.7952 0.4464 0.3809 -0.0015 0.0326  0.1535  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H C   
51890 O  O   . ASN H  809 0.8193 0.4668 0.3773 -0.0027 0.0364  0.1593  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H O   
51891 C  CB  . ASN H  809 0.7545 0.4240 0.3732 -0.0093 0.0508  0.1376  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H CB  
51892 C  CG  . ASN H  809 0.7752 0.4439 0.3709 -0.0131 0.0627  0.1423  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H CG  
51893 O  OD1 . ASN H  809 0.7874 0.4512 0.3834 -0.0186 0.0734  0.1505  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H OD1 
51894 N  ND2 . ASN H  809 0.7811 0.4549 0.3564 -0.0104 0.0608  0.1370  ? ? ? ? ? ? 1052 ASN H ND2 
51895 N  N   . ILE H  810 0.7985 0.4401 0.3967 0.0009  0.0255  0.1597  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H N   
51896 C  CA  . ILE H  810 0.8313 0.4558 0.4121 0.0023  0.0214  0.1753  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H CA  
51897 C  C   . ILE H  810 0.8542 0.4714 0.4180 -0.0051 0.0355  0.1855  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H C   
51898 O  O   . ILE H  810 0.8423 0.4650 0.4185 -0.0113 0.0480  0.1818  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H O   
51899 C  CB  . ILE H  810 0.8307 0.4442 0.4324 0.0056  0.0140  0.1796  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H CB  
51900 C  CG1 . ILE H  810 0.8165 0.4290 0.4422 -0.0004 0.0244  0.1768  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H CG1 
51901 C  CG2 . ILE H  810 0.8115 0.4341 0.4283 0.0140  0.0000  0.1704  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H CG2 
51902 C  CD1 . ILE H  810 0.8149 0.4170 0.4620 0.0032  0.0170  0.1780  ? ? ? ? ? ? 1053 ILE H CD1 
51903 N  N   . LEU H  811 0.8876 0.4940 0.4231 -0.0048 0.0338  0.1984  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H N   
51904 C  CA  . LEU H  811 0.9100 0.5129 0.4271 -0.0120 0.0482  0.2076  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H CA  
51905 C  C   . LEU H  811 0.9395 0.5231 0.4510 -0.0152 0.0486  0.2259  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H C   
51906 O  O   . LEU H  811 0.9586 0.5388 0.4588 -0.0226 0.0613  0.2354  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H O   
51907 C  CB  . LEU H  811 0.9290 0.5368 0.4121 -0.0106 0.0491  0.2076  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H CB  
51908 C  CG  . LEU H  811 0.9059 0.5304 0.3898 -0.0078 0.0484  0.1902  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H CG  
51909 C  CD1 . LEU H  811 0.9314 0.5573 0.3788 -0.0065 0.0491  0.1910  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H CD1 
51910 C  CD2 . LEU H  811 0.8791 0.5158 0.3854 -0.0127 0.0620  0.1796  ? ? ? ? ? ? 1054 LEU H CD2 
51911 N  N   . GLY H  812 0.9459 0.5167 0.4643 -0.0095 0.0347  0.2314  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY H N   
51912 C  CA  . GLY H  812 0.9737 0.5232 0.4910 -0.0123 0.0340  0.2487  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY H CA  
51913 C  C   . GLY H  812 1.0146 0.5515 0.4973 -0.0112 0.0296  0.2655  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY H C   
51914 O  O   . GLY H  812 1.0448 0.5631 0.5198 -0.0152 0.0310  0.2828  ? ? ? ? ? ? 1055 GLY H O   
51915 N  N   . ARG H  813 1.0168 0.5634 0.4783 -0.0060 0.0236  0.2605  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H N   
51916 C  CA  . ARG H  813 1.0544 0.5914 0.4815 -0.0036 0.0171  0.2744  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H CA  
51917 C  C   . ARG H  813 1.0657 0.5895 0.4960 0.0052  -0.0017 0.2813  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H C   
51918 O  O   . ARG H  813 1.1018 0.6117 0.5079 0.0064  -0.0076 0.2975  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H O   
51919 C  CB  . ARG H  813 1.0544 0.6064 0.4570 -0.0015 0.0171  0.2654  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H CB  
51920 C  CG  . ARG H  813 1.0582 0.6193 0.4476 -0.0094 0.0358  0.2635  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H CG  
51921 C  CD  . ARG H  813 1.0639 0.6367 0.4264 -0.0064 0.0346  0.2548  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H CD  
51922 N  NE  . ARG H  813 1.0665 0.6491 0.4190 -0.0129 0.0534  0.2514  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H NE  
51923 C  CZ  . ARG H  813 1.0473 0.6456 0.4002 -0.0119 0.0585  0.2346  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H CZ  
51924 N  NH1 . ARG H  813 1.0250 0.6299 0.3869 -0.0057 0.0460  0.2207  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H NH1 
51925 N  NH2 . ARG H  813 1.0515 0.6590 0.3962 -0.0169 0.0761  0.2319  ? ? ? ? ? ? 1056 ARG H NH2 
51926 N  N   . GLY H  814 1.0365 0.5656 0.4962 0.0117  -0.0111 0.2696  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY H N   
51927 C  CA  . GLY H  814 1.0464 0.5640 0.5135 0.0210  -0.0284 0.2755  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY H CA  
51928 C  C   . GLY H  814 1.0468 0.5741 0.5026 0.0301  -0.0442 0.2709  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY H C   
51929 O  O   . GLY H  814 1.0496 0.5884 0.4827 0.0287  -0.0429 0.2666  ? ? ? ? ? ? 1057 GLY H O   
51930 N  N   . ALA H  815 1.0464 0.5685 0.5181 0.0396  -0.0595 0.2721  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA H N   
51931 C  CA  . ALA H  815 1.0393 0.5741 0.5112 0.0489  -0.0757 0.2654  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA H CA  
51932 C  C   . ALA H  815 1.0756 0.6045 0.5128 0.0520  -0.0861 0.2780  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA H C   
51933 O  O   . ALA H  815 1.0720 0.6138 0.5033 0.0574  -0.0980 0.2720  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA H O   
51934 C  CB  . ALA H  815 1.0275 0.5601 0.5300 0.0585  -0.0873 0.2625  ? ? ? ? ? ? 1058 ALA H CB  
51935 N  N   . GLY H  816 1.1121 0.6215 0.5264 0.0482  -0.0821 0.2960  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY H N   
51936 C  CA  . GLY H  816 1.1504 0.6526 0.5305 0.0514  -0.0927 0.3097  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY H CA  
51937 C  C   . GLY H  816 1.1747 0.6754 0.5178 0.0424  -0.0806 0.3167  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY H C   
51938 O  O   . GLY H  816 1.2135 0.7039 0.5248 0.0433  -0.0865 0.3318  ? ? ? ? ? ? 1059 GLY H O   
51939 N  N   . TYR H  817 1.1530 0.6648 0.4998 0.0343  -0.0636 0.3055  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H N   
51940 C  CA  . TYR H  817 1.1741 0.6861 0.4894 0.0258  -0.0491 0.3108  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CA  
51941 C  C   . TYR H  817 1.1937 0.7136 0.4742 0.0285  -0.0569 0.3092  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H C   
51942 O  O   . TYR H  817 1.2257 0.7412 0.4720 0.0239  -0.0498 0.3190  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H O   
51943 C  CB  . TYR H  817 1.1421 0.6675 0.4738 0.0184  -0.0310 0.2962  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CB  
51944 C  CG  . TYR H  817 1.1614 0.6878 0.4673 0.0094  -0.0129 0.3014  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CG  
51945 C  CD1 . TYR H  817 1.1791 0.6929 0.4847 0.0016  -0.0003 0.3161  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CD1 
51946 C  CD2 . TYR H  817 1.1610 0.7020 0.4449 0.0085  -0.0079 0.2905  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CD2 
51947 C  CE1 . TYR H  817 1.1958 0.7137 0.4800 -0.0066 0.0171  0.3206  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CE1 
51948 C  CE2 . TYR H  817 1.1782 0.7223 0.4398 0.0012  0.0093  0.2938  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CE2 
51949 C  CZ  . TYR H  817 1.1954 0.7291 0.4572 -0.0063 0.0222  0.3093  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H CZ  
51950 O  OH  . TYR H  817 1.2146 0.7534 0.4538 -0.0136 0.0402  0.3135  ? ? ? ? ? ? 1060 TYR H OH  
51951 N  N   . VAL H  818 1.1763 0.7083 0.4648 0.0355  -0.0715 0.2970  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL H N   
51952 C  CA  . VAL H  818 1.1984 0.7361 0.4542 0.0385  -0.0823 0.2962  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL H CA  
51953 C  C   . VAL H  818 1.2313 0.7558 0.4744 0.0456  -0.1002 0.3132  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL H C   
51954 O  O   . VAL H  818 1.2195 0.7409 0.4898 0.0524  -0.1119 0.3146  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL H O   
51955 C  CB  . VAL H  818 1.1661 0.7232 0.4368 0.0417  -0.0904 0.2755  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL H CB  
51956 C  CG1 . VAL H  818 1.1894 0.7519 0.4281 0.0446  -0.1037 0.2737  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL H CG1 
51957 C  CG2 . VAL H  818 1.1364 0.7044 0.4192 0.0351  -0.0730 0.2601  ? ? ? ? ? ? 1061 VAL H CG2 
51958 N  N   . LEU H  819 1.2739 0.7906 0.4759 0.0445  -0.1026 0.3262  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H N   
51959 C  CA  . LEU H  819 1.3093 0.8105 0.4984 0.0507  -0.1184 0.3455  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H CA  
51960 C  C   . LEU H  819 1.3099 0.8198 0.4997 0.0603  -0.1418 0.3410  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H C   
51961 O  O   . LEU H  819 1.3042 0.8292 0.4818 0.0606  -0.1471 0.3281  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H O   
51962 C  CB  . LEU H  819 1.3580 0.8442 0.5054 0.0453  -0.1113 0.3657  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H CB  
51963 C  CG  . LEU H  819 1.3512 0.8321 0.5061 0.0352  -0.0876 0.3687  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H CG  
51964 C  CD1 . LEU H  819 1.3922 0.8667 0.5054 0.0277  -0.0754 0.3829  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H CD1 
51965 C  CD2 . LEU H  819 1.3429 0.8082 0.5304 0.0357  -0.0870 0.3779  ? ? ? ? ? ? 1062 LEU H CD2 
51966 N  N   . LYS H  820 1.3184 0.8175 0.5240 0.0682  -0.1557 0.3523  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H N   
51967 C  CA  . LYS H  820 1.3078 0.8162 0.5325 0.0788  -0.1770 0.3472  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H CA  
51968 C  C   . LYS H  820 1.3518 0.8437 0.5582 0.0864  -0.1942 0.3688  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H C   
51969 O  O   . LYS H  820 1.3733 0.8438 0.5785 0.0860  -0.1900 0.3857  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H O   
51970 C  CB  . LYS H  820 1.2685 0.7796 0.5412 0.0820  -0.1741 0.3384  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H CB  
51971 C  CG  . LYS H  820 1.2483 0.7741 0.5480 0.0921  -0.1921 0.3292  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H CG  
51972 C  CD  . LYS H  820 1.2023 0.7382 0.5472 0.0934  -0.1857 0.3141  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H CD  
51973 C  CE  . LYS H  820 1.1786 0.7396 0.5401 0.0990  -0.2001 0.2994  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H CE  
51974 N  NZ  . LYS H  820 1.1346 0.7101 0.5395 0.1014  -0.1970 0.2841  ? ? ? ? ? ? 1063 LYS H NZ  
51975 N  N   . ASP H  821 1.3685 0.8687 0.5595 0.0929  -0.2137 0.3695  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H N   
51976 C  CA  . ASP H  821 1.4092 0.8934 0.5865 0.1011  -0.2305 0.3904  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H CA  
51977 C  C   . ASP H  821 1.3876 0.8709 0.6091 0.1113  -0.2402 0.3889  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H C   
51978 O  O   . ASP H  821 1.3590 0.8625 0.6062 0.1174  -0.2508 0.3742  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H O   
51979 C  CB  . ASP H  821 1.4358 0.9293 0.5845 0.1058  -0.2503 0.3926  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H CB  
51980 C  CG  . ASP H  821 1.4728 0.9520 0.6160 0.1167  -0.2709 0.4130  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H CG  
51981 O  OD1 . ASP H  821 1.4571 0.9455 0.6312 0.1273  -0.2871 0.4085  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H OD1 
51982 O  OD2 . ASP H  821 1.5183 0.9771 0.6274 0.1150  -0.2710 0.4341  ? ? ? ? ? ? 1064 ASP H OD2 
51983 N  N   . GLN H  822 1.4015 0.8620 0.6330 0.1131  -0.2366 0.4033  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H N   
51984 C  CA  . GLN H  822 1.3781 0.8379 0.6541 0.1229  -0.2433 0.3987  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H CA  
51985 C  C   . GLN H  822 1.3904 0.8574 0.6737 0.1372  -0.2690 0.4021  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H C   
51986 O  O   . GLN H  822 1.3575 0.8446 0.6746 0.1445  -0.2768 0.3870  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H O   
51987 C  CB  . GLN H  822 1.3937 0.8252 0.6779 0.1217  -0.2348 0.4130  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H CB  
51988 C  CG  . GLN H  822 1.4499 0.8566 0.6933 0.1192  -0.2380 0.4390  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H CG  
51989 C  CD  . GLN H  822 1.4706 0.8477 0.7296 0.1236  -0.2400 0.4552  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H CD  
51990 O  OE1 . GLN H  822 1.4425 0.8182 0.7407 0.1278  -0.2375 0.4453  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H OE1 
51991 N  NE2 . GLN H  822 1.5219 0.8741 0.7499 0.1225  -0.2447 0.4802  ? ? ? ? ? ? 1065 GLN H NE2 
51992 N  N   . ALA H  823 1.4378 0.8904 0.6896 0.1411  -0.2823 0.4219  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA H N   
51993 C  CA  . ALA H  823 1.4520 0.9134 0.7083 0.1547  -0.3078 0.4256  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA H CA  
51994 C  C   . ALA H  823 1.4112 0.9072 0.6908 0.1571  -0.3144 0.4025  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA H C   
51995 O  O   . ALA H  823 1.3809 0.8892 0.7019 0.1654  -0.3192 0.3917  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA H O   
51996 C  CB  . ALA H  823 1.5057 0.9562 0.7137 0.1546  -0.3200 0.4453  ? ? ? ? ? ? 1066 ALA H CB  
51997 N  N   . THR H  824 1.4120 0.9233 0.6645 0.1493  -0.3141 0.3950  ? ? ? ? ? ? 1067 THR H N   
51998 C  CA  . THR H  824 1.3792 0.9215 0.6484 0.1495  -0.3210 0.3748  ? ? ? ? ? ? 1067 THR H CA  
51999 C  C   . THR H  824 1.3293 0.8834 0.6297 0.1431  -0.3027 0.3554  ? ? ? ? ? ? 1067 THR H C   
52000 O  O   . THR H  824 1.2964 0.8756 0.6178 0.1425  -0.3058 0.3378  ? ? ? ? ? ? 1067 THR H O   
52001 C  CB  . THR H  824 1.3961 0.9469 0.6245 0.1410  -0.3227 0.3713  ? ? ? ? ? ? 1067 THR H CB  
52002 O  OG1 . THR H  824 1.3847 0.9306 0.5980 0.1280  -0.2992 0.3644  ? ? ? ? ? ? 1067 THR H OG1 
52003 C  CG2 . THR H  824 1.4517 0.9868 0.6385 0.1444  -0.3364 0.3925  ? ? ? ? ? ? 1067 THR H CG2 
52004 N  N   . ASN H  825 1.3251 0.8611 0.6274 0.1373  -0.2836 0.3590  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H N   
52005 C  CA  . ASN H  825 1.2805 0.8265 0.6082 0.1300  -0.2651 0.3414  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H CA  
52006 C  C   . ASN H  825 1.2593 0.8255 0.5757 0.1203  -0.2585 0.3242  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H C   
52007 O  O   . ASN H  825 1.2236 0.8121 0.5673 0.1209  -0.2609 0.3075  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H O   
52008 C  CB  . ASN H  825 1.2467 0.8048 0.6230 0.1392  -0.2701 0.3313  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H CB  
52009 C  CG  . ASN H  825 1.2031 0.7700 0.6049 0.1320  -0.2513 0.3145  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H CG  
52010 O  OD1 . ASN H  825 1.1691 0.7606 0.5918 0.1311  -0.2523 0.2975  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H OD1 
52011 N  ND2 . ASN H  825 1.2049 0.7521 0.6048 0.1260  -0.2342 0.3196  ? ? ? ? ? ? 1068 ASN H ND2 
52012 N  N   . THR H  826 1.2826 0.8404 0.5590 0.1113  -0.2497 0.3287  ? ? ? ? ? ? 1069 THR H N   
52013 C  CA  . THR H  826 1.2706 0.8439 0.5309 0.1028  -0.2445 0.3135  ? ? ? ? ? ? 1069 THR H CA  
52014 C  C   . THR H  826 1.2794 0.8406 0.5140 0.0923  -0.2230 0.3152  ? ? ? ? ? ? 1069 THR H C   
52015 O  O   . THR H  826 1.3093 0.8504 0.5244 0.0911  -0.2168 0.3322  ? ? ? ? ? ? 1069 THR H O   
52016 C  CB  . THR H  826 1.3030 0.8809 0.5308 0.1048  -0.2619 0.3177  ? ? ? ? ? ? 1069 THR H CB  
52017 O  OG1 . THR H  826 1.2983 0.8884 0.5498 0.1152  -0.2832 0.3178  ? ? ? ? ? ? 1069 THR H OG1 
52018 C  CG2 . THR H  826 1.2941 0.8856 0.5039 0.0963  -0.2573 0.3013  ? ? ? ? ? ? 1069 THR H CG2 
52019 N  N   . TYR H  827 1.2551 0.8287 0.4897 0.0846  -0.2116 0.2982  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H N   
52020 C  CA  . TYR H  827 1.2664 0.8310 0.4744 0.0755  -0.1919 0.2993  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CA  
52021 C  C   . TYR H  827 1.3099 0.8704 0.4691 0.0739  -0.1980 0.3063  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H C   
52022 O  O   . TYR H  827 1.3200 0.8903 0.4683 0.0774  -0.2157 0.3021  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H O   
52023 C  CB  . TYR H  827 1.2287 0.8073 0.4522 0.0689  -0.1787 0.2789  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CB  
52024 C  CG  . TYR H  827 1.1886 0.7705 0.4560 0.0693  -0.1702 0.2725  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CG  
52025 C  CD1 . TYR H  827 1.1872 0.7554 0.4618 0.0659  -0.1538 0.2803  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CD1 
52026 C  CD2 . TYR H  827 1.1528 0.7523 0.4546 0.0726  -0.1786 0.2585  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CD2 
52027 C  CE1 . TYR H  827 1.1515 0.7225 0.4656 0.0661  -0.1463 0.2735  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CE1 
52028 C  CE2 . TYR H  827 1.1164 0.7198 0.4576 0.0731  -0.1703 0.2518  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CE2 
52029 C  CZ  . TYR H  827 1.1161 0.7048 0.4628 0.0700  -0.1544 0.2590  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H CZ  
52030 O  OH  . TYR H  827 1.0821 0.6742 0.4663 0.0703  -0.1468 0.2519  ? ? ? ? ? ? 1070 TYR H OH  
52031 N  N   . PHE H  828 1.3375 0.8838 0.4671 0.0684  -0.1834 0.3177  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H N   
52032 C  CA  . PHE H  828 1.3801 0.9229 0.4602 0.0661  -0.1858 0.3236  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CA  
52033 C  C   . PHE H  828 1.3645 0.9209 0.4349 0.0603  -0.1768 0.3028  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H C   
52034 O  O   . PHE H  828 1.3291 0.8915 0.4236 0.0557  -0.1609 0.2900  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H O   
52035 C  CB  . PHE H  828 1.4150 0.9395 0.4675 0.0615  -0.1715 0.3429  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CB  
52036 C  CG  . PHE H  828 1.4368 0.9441 0.4949 0.0668  -0.1807 0.3652  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CG  
52037 C  CD1 . PHE H  828 1.4634 0.9680 0.5098 0.0750  -0.2039 0.3753  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CD1 
52038 C  CD2 . PHE H  828 1.4331 0.9261 0.5077 0.0635  -0.1667 0.3762  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CD2 
52039 C  CE1 . PHE H  828 1.4859 0.9730 0.5373 0.0807  -0.2130 0.3960  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CE1 
52040 C  CE2 . PHE H  828 1.4561 0.9306 0.5355 0.0684  -0.1758 0.3967  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CE2 
52041 C  CZ  . PHE H  828 1.4827 0.9538 0.5503 0.0774  -0.1988 0.4067  ? ? ? ? ? ? 1071 PHE H CZ  
52042 N  N   . SER H  829 1.3918 0.9527 0.4277 0.0607  -0.1879 0.2991  ? ? ? ? ? ? 1072 SER H N   
52043 C  CA  . SER H  829 1.3819 0.9542 0.4066 0.0563  -0.1830 0.2786  ? ? ? ? ? ? 1072 SER H CA  
52044 C  C   . SER H  829 1.4282 0.9950 0.3988 0.0535  -0.1789 0.2824  ? ? ? ? ? ? 1072 SER H C   
52045 O  O   . SER H  829 1.4689 1.0282 0.4091 0.0566  -0.1909 0.2974  ? ? ? ? ? ? 1072 SER H O   
52046 C  CB  . SER H  829 1.3634 0.9504 0.4056 0.0597  -0.2038 0.2643  ? ? ? ? ? ? 1072 SER H CB  
52047 O  OG  . SER H  829 1.3508 0.9472 0.3868 0.0549  -0.1988 0.2433  ? ? ? ? ? ? 1072 SER H OG  
52048 N  N   . LEU H  830 1.4233 0.9940 0.3815 0.0482  -0.1619 0.2685  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H N   
52049 C  CA  . LEU H  830 1.4656 1.0334 0.3730 0.0459  -0.1567 0.2684  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H CA  
52050 C  C   . LEU H  830 1.4680 1.0453 0.3600 0.0459  -0.1669 0.2469  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H C   
52051 O  O   . LEU H  830 1.5079 1.0831 0.3544 0.0454  -0.1677 0.2452  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H O   
52052 C  CB  . LEU H  830 1.4683 1.0325 0.3666 0.0404  -0.1289 0.2709  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H CB  
52053 C  CG  . LEU H  830 1.4907 1.0420 0.3823 0.0393  -0.1216 0.2967  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H CG  
52054 C  CD1 . LEU H  830 1.4865 1.0361 0.3794 0.0329  -0.0936 0.3001  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H CD1 
52055 C  CD2 . LEU H  830 1.5473 1.0909 0.3895 0.0415  -0.1335 0.3125  ? ? ? ? ? ? 1073 LEU H CD2 
52056 N  N   . VAL H  831 1.4279 1.0151 0.3565 0.0463  -0.1751 0.2307  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL H N   
52057 C  CA  . VAL H  831 1.4298 1.0251 0.3480 0.0457  -0.1881 0.2107  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL H CA  
52058 C  C   . VAL H  831 1.4781 1.0707 0.3539 0.0484  -0.2081 0.2170  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL H C   
52059 O  O   . VAL H  831 1.4891 1.0803 0.3681 0.0525  -0.2240 0.2321  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL H O   
52060 C  CB  . VAL H  831 1.3809 0.9879 0.3485 0.0455  -0.1983 0.1967  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL H CB  
52061 C  CG1 . VAL H  831 1.3544 0.9632 0.3624 0.0489  -0.2033 0.2100  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL H CG1 
52062 C  CG2 . VAL H  831 1.3905 1.0051 0.3493 0.0456  -0.2212 0.1839  ? ? ? ? ? ? 1074 VAL H CG2 
52063 N  N   . SER H  832 1.5080 1.0998 0.3441 0.0467  -0.2077 0.2051  ? ? ? ? ? ? 1075 SER H N   
52064 C  CA  . SER H  832 1.5629 1.1494 0.3482 0.0488  -0.2194 0.2142  ? ? ? ? ? ? 1075 SER H CA  
52065 C  C   . SER H  832 1.5773 1.1683 0.3599 0.0521  -0.2498 0.2168  ? ? ? ? ? ? 1075 SER H C   
52066 O  O   . SER H  832 1.6184 1.2043 0.3687 0.0551  -0.2611 0.2324  ? ? ? ? ? ? 1075 SER H O   
52067 C  CB  . SER H  832 1.5917 1.1766 0.3349 0.0464  -0.2096 0.1989  ? ? ? ? ? ? 1075 SER H CB  
52068 O  OG  . SER H  832 1.5613 1.1523 0.3266 0.0441  -0.2099 0.1748  ? ? ? ? ? ? 1075 SER H OG  
52069 N  N   . ASP H  833 1.5459 1.1471 0.3608 0.0512  -0.2634 0.2014  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H N   
52070 C  CA  . ASP H  833 1.5545 1.1632 0.3740 0.0539  -0.2924 0.2032  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H CA  
52071 C  C   . ASP H  833 1.5363 1.1471 0.3903 0.0590  -0.2995 0.2223  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H C   
52072 O  O   . ASP H  833 1.5502 1.1657 0.4052 0.0632  -0.3221 0.2306  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H O   
52073 C  CB  . ASP H  833 1.5260 1.1462 0.3715 0.0502  -0.3038 0.1805  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H CB  
52074 C  CG  . ASP H  833 1.4672 1.0968 0.3740 0.0495  -0.2988 0.1774  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H CG  
52075 O  OD1 . ASP H  833 1.4387 1.0669 0.3618 0.0459  -0.2792 0.1665  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H OD1 
52076 O  OD2 . ASP H  833 1.4509 1.0896 0.3887 0.0530  -0.3141 0.1859  ? ? ? ? ? ? 1076 ASP H OD2 
52077 N  N   . ASN H  834 1.5056 1.1128 0.3887 0.0589  -0.2804 0.2284  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H N   
52078 C  CA  . ASN H  834 1.4771 1.0875 0.4037 0.0635  -0.2854 0.2403  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H CA  
52079 C  C   . ASN H  834 1.4822 1.0789 0.4073 0.0647  -0.2670 0.2589  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H C   
52080 O  O   . ASN H  834 1.4455 1.0422 0.4084 0.0645  -0.2543 0.2597  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H O   
52081 C  CB  . ASN H  834 1.4218 1.0451 0.3996 0.0611  -0.2825 0.2239  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H CB  
52082 C  CG  . ASN H  834 1.3961 1.0292 0.4178 0.0668  -0.2971 0.2311  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H CG  
52083 O  OD1 . ASN H  834 1.4203 1.0536 0.4345 0.0729  -0.3155 0.2445  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H OD1 
52084 N  ND2 . ASN H  834 1.3483 0.9901 0.4154 0.0655  -0.2889 0.2221  ? ? ? ? ? ? 1077 ASN H ND2 
52085 N  N   . THR H  835 1.5291 1.1141 0.4097 0.0654  -0.2653 0.2737  ? ? ? ? ? ? 1078 THR H N   
52086 C  CA  . THR H  835 1.5386 1.1099 0.4140 0.0648  -0.2472 0.2916  ? ? ? ? ? ? 1078 THR H CA  
52087 C  C   . THR H  835 1.5350 1.1008 0.4363 0.0712  -0.2578 0.3105  ? ? ? ? ? ? 1078 THR H C   
52088 O  O   . THR H  835 1.5473 1.1171 0.4501 0.0771  -0.2812 0.3157  ? ? ? ? ? ? 1078 THR H O   
52089 C  CB  . THR H  835 1.5918 1.1535 0.4097 0.0627  -0.2410 0.3011  ? ? ? ? ? ? 1078 THR H CB  
52090 O  OG1 . THR H  835 1.5853 1.1494 0.3903 0.0566  -0.2199 0.2855  ? ? ? ? ? ? 1078 THR H OG1 
52091 C  CG2 . THR H  835 1.6170 1.1633 0.4240 0.0636  -0.2333 0.3278  ? ? ? ? ? ? 1078 THR H CG2 
52092 N  N   . PHE H  836 1.5182 1.0749 0.4416 0.0702  -0.2411 0.3202  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H N   
52093 C  CA  . PHE H  836 1.5191 1.0670 0.4652 0.0766  -0.2499 0.3388  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CA  
52094 C  C   . PHE H  836 1.5241 1.0556 0.4709 0.0731  -0.2291 0.3540  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H C   
52095 O  O   . PHE H  836 1.4884 1.0214 0.4641 0.0691  -0.2116 0.3458  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H O   
52096 C  CB  . PHE H  836 1.4723 1.0324 0.4720 0.0813  -0.2594 0.3283  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CB  
52097 C  CG  . PHE H  836 1.4685 1.0187 0.4963 0.0882  -0.2643 0.3446  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CG  
52098 C  CD1 . PHE H  836 1.5091 1.0482 0.5175 0.0948  -0.2803 0.3651  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CD1 
52099 C  CD2 . PHE H  836 1.4259 0.9773 0.4993 0.0885  -0.2533 0.3393  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CD2 
52100 C  CE1 . PHE H  836 1.5082 1.0362 0.5425 0.1020  -0.2855 0.3800  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CE1 
52101 C  CE2 . PHE H  836 1.4251 0.9658 0.5238 0.0955  -0.2583 0.3534  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CE2 
52102 C  CZ  . PHE H  836 1.4668 0.9951 0.5461 0.1025  -0.2746 0.3738  ? ? ? ? ? ? 1079 PHE H CZ  
52103 N  N   . LEU H  837 1.5697 1.0856 0.4849 0.0742  -0.2317 0.3766  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H N   
52104 C  CA  . LEU H  837 1.5828 1.0827 0.4909 0.0689  -0.2115 0.3924  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H CA  
52105 C  C   . LEU H  837 1.5987 1.0816 0.5200 0.0748  -0.2218 0.4151  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H C   
52106 O  O   . LEU H  837 1.6160 1.0984 0.5345 0.0830  -0.2448 0.4223  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H O   
52107 C  CB  . LEU H  837 1.6299 1.1251 0.4819 0.0632  -0.2025 0.4004  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H CB  
52108 C  CG  . LEU H  837 1.6139 1.1242 0.4546 0.0575  -0.1889 0.3768  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H CG  
52109 C  CD1 . LEU H  837 1.6606 1.1727 0.4450 0.0562  -0.1924 0.3772  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H CD1 
52110 C  CD2 . LEU H  837 1.5935 1.1021 0.4473 0.0498  -0.1607 0.3745  ? ? ? ? ? ? 1080 LEU H CD2 
52111 N  N   . PRO H  838 1.5943 1.0630 0.5307 0.0707  -0.2056 0.4265  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO H N   
52112 C  CA  . PRO H  838 1.6154 1.0635 0.5614 0.0756  -0.2142 0.4497  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO H CA  
52113 C  C   . PRO H  838 1.6723 1.1099 0.5748 0.0794  -0.2305 0.4703  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO H C   
52114 O  O   . PRO H  838 1.7068 1.1439 0.5637 0.0733  -0.2230 0.4759  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO H O   
52115 C  CB  . PRO H  838 1.6175 1.0516 0.5659 0.0662  -0.1900 0.4600  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO H CB  
52116 C  CG  . PRO H  838 1.6057 1.0537 0.5376 0.0567  -0.1691 0.4448  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO H CG  
52117 C  CD  . PRO H  838 1.5697 1.0407 0.5160 0.0610  -0.1783 0.4177  ? ? ? ? ? ? 1081 PRO H CD  
52118 N  N   . LYS H  839 1.6834 1.1130 0.5997 0.0899  -0.2524 0.4816  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H N   
52119 C  CA  . LYS H  839 1.7346 1.1574 0.6127 0.0953  -0.2723 0.4989  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H CA  
52120 C  C   . LYS H  839 1.7895 1.1932 0.6190 0.0876  -0.2615 0.5236  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H C   
52121 O  O   . LYS H  839 1.8312 1.2368 0.6130 0.0867  -0.2685 0.5306  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H O   
52122 C  CB  . LYS H  839 1.7350 1.1524 0.6421 0.1088  -0.2973 0.5071  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H CB  
52123 C  CG  . LYS H  839 1.7897 1.2002 0.6595 0.1162  -0.3216 0.5263  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H CG  
52124 C  CD  . LYS H  839 1.7949 1.1973 0.6943 0.1308  -0.3460 0.5376  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H CD  
52125 C  CE  . LYS H  839 1.8526 1.2248 0.7263 0.1338  -0.3536 0.5708  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H CE  
52126 N  NZ  . LYS H  839 1.9066 1.2779 0.7329 0.1380  -0.3743 0.5860  ? ? ? ? ? ? 1082 LYS H NZ  
52127 N  N   . SER H  840 1.7901 1.1763 0.6314 0.0815  -0.2443 0.5363  ? ? ? ? ? ? 1083 SER H N   
52128 C  CA  . SER H  840 1.8411 1.2083 0.6425 0.0738  -0.2340 0.5619  ? ? ? ? ? ? 1083 SER H CA  
52129 C  C   . SER H  840 1.8551 1.2332 0.6160 0.0624  -0.2132 0.5566  ? ? ? ? ? ? 1083 SER H C   
52130 O  O   . SER H  840 1.9059 1.2744 0.6214 0.0576  -0.2097 0.5764  ? ? ? ? ? ? 1083 SER H O   
52131 C  CB  . SER H  840 1.8371 1.1824 0.6663 0.0699  -0.2226 0.5764  ? ? ? ? ? ? 1083 SER H CB  
52132 O  OG  . SER H  840 1.7834 1.1390 0.6524 0.0654  -0.2053 0.5560  ? ? ? ? ? ? 1083 SER H OG  
52133 N  N   . LEU H  841 1.8127 1.2110 0.5886 0.0586  -0.1995 0.5303  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H N   
52134 C  CA  . LEU H  841 1.8251 1.2357 0.5637 0.0496  -0.1806 0.5222  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H CA  
52135 C  C   . LEU H  841 1.8524 1.2755 0.5483 0.0533  -0.1944 0.5147  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H C   
52136 O  O   . LEU H  841 1.8843 1.3120 0.5352 0.0472  -0.1826 0.5162  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H O   
52137 C  CB  . LEU H  841 1.7709 1.1978 0.5416 0.0449  -0.1615 0.4963  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H CB  
52138 C  CG  . LEU H  841 1.7537 1.1704 0.5526 0.0373  -0.1410 0.5041  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H CG  
52139 C  CD1 . LEU H  841 1.7225 1.1561 0.5284 0.0294  -0.1166 0.4839  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H CD1 
52140 C  CD2 . LEU H  841 1.8083 1.2049 0.5742 0.0316  -0.1360 0.5352  ? ? ? ? ? ? 1084 LEU H CD2 
52141 N  N   . VAL H  842 1.8399 1.2696 0.5505 0.0632  -0.2191 0.5056  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL H N   
52142 C  CA  . VAL H  842 1.8524 1.2976 0.5336 0.0663  -0.2326 0.4911  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL H CA  
52143 C  C   . VAL H  842 1.9045 1.3404 0.5510 0.0724  -0.2556 0.5114  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL H C   
52144 O  O   . VAL H  842 1.9506 1.3867 0.5443 0.0695  -0.2555 0.5180  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL H O   
52145 C  CB  . VAL H  842 1.8030 1.2648 0.5251 0.0725  -0.2463 0.4662  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL H CB  
52146 C  CG1 . VAL H  842 1.7497 1.2221 0.5065 0.0668  -0.2247 0.4443  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL H CG1 
52147 C  CG2 . VAL H  842 1.7910 1.2457 0.5509 0.0821  -0.2666 0.4761  ? ? ? ? ? ? 1085 VAL H CG2 
52148 N  N   . ASN H  843 1.8983 1.3267 0.5744 0.0815  -0.2761 0.5208  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H N   
52149 C  CA  . ASN H  843 1.9498 1.3673 0.5954 0.0880  -0.2987 0.5431  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H CA  
52150 C  C   . ASN H  843 1.9717 1.3635 0.6281 0.0905  -0.3009 0.5723  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H C   
52151 O  O   . ASN H  843 1.9477 1.3344 0.6482 0.0990  -0.3136 0.5737  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H O   
52152 C  CB  . ASN H  843 1.9435 1.3755 0.5975 0.0981  -0.3278 0.5315  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H CB  
52153 C  CG  . ASN H  843 2.0045 1.4291 0.6127 0.1031  -0.3497 0.5519  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H CG  
52154 O  OD1 . ASN H  843 2.0521 1.4669 0.6105 0.0971  -0.3409 0.5676  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H OD1 
52155 N  ND2 . ASN H  843 2.0052 1.4348 0.6298 0.1141  -0.3780 0.5530  ? ? ? ? ? ? 1086 ASN H ND2 
52156 N  N   . PRO H  844 2.0197 1.3950 0.6352 0.0829  -0.2884 0.5959  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H N   
52157 C  CA  . PRO H  844 2.0432 1.3918 0.6671 0.0831  -0.2882 0.6242  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H CA  
52158 C  C   . PRO H  844 2.1074 1.4415 0.6893 0.0884  -0.3093 0.6514  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H C   
52159 O  O   . PRO H  844 2.1309 1.4422 0.7217 0.0932  -0.3201 0.6750  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H O   
52160 C  CB  . PRO H  844 2.0496 1.3924 0.6584 0.0688  -0.2566 0.6304  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H CB  
52161 C  CG  . PRO H  844 2.0583 1.4222 0.6259 0.0630  -0.2462 0.6143  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H CG  
52162 C  CD  . PRO H  844 2.0492 1.4309 0.6141 0.0732  -0.2715 0.5952  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H CD  
52163 O  OXT . PRO H  844 2.1407 1.4847 0.6763 0.0881  -0.3169 0.6508  ? ? ? ? ? ? 1087 PRO H OXT 
52164 O  O1  . MES I  .   0.3480 0.4029 0.4943 0.0335  0.0669  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 5001 MES A O1  
52165 C  C2  . MES I  .   0.3558 0.4189 0.5069 0.0366  0.0833  -0.0056 ? ? ? ? ? ? 5001 MES A C2  
52166 C  C3  . MES I  .   0.3625 0.4233 0.4884 0.0357  0.0888  0.0000  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A C3  
52167 N  N4  . MES I  .   0.3509 0.4080 0.4711 0.0289  0.0778  0.0025  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A N4  
52168 C  C5  . MES I  .   0.3429 0.3927 0.4587 0.0256  0.0623  -0.0028 ? ? ? ? ? ? 5001 MES A C5  
52169 C  C6  . MES I  .   0.3375 0.3898 0.4790 0.0268  0.0587  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 5001 MES A C6  
52170 C  C7  . MES I  .   0.3497 0.4096 0.4674 0.0262  0.0836  0.0111  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A C7  
52171 C  C8  . MES I  .   0.3340 0.3929 0.4617 0.0190  0.0725  0.0131  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A C8  
52172 S  S   . MES I  .   0.3319 0.3854 0.4344 0.0155  0.0653  0.0160  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A S   
52173 O  O1S . MES I  .   0.3398 0.3976 0.4439 0.0176  0.0793  0.0244  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A O1S 
52174 O  O2S . MES I  .   0.3401 0.3893 0.4286 0.0194  0.0626  0.0082  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A O2S 
52175 O  O3S . MES I  .   0.3173 0.3696 0.4348 0.0100  0.0539  0.0150  ? ? ? ? ? ? 5001 MES A O3S 
52176 CA CA  . CA  J  .   0.3719 0.3200 0.3798 -0.0124 -0.0180 -0.0340 ? ? ? ? ? ? 4001 CA  A CA  
52221 O  O1  . MES L  .   0.4217 0.4797 0.7573 0.0625  0.0641  -0.0444 ? ? ? ? ? ? 5001 MES B O1  
52222 C  C2  . MES L  .   0.4312 0.4718 0.7934 0.0662  0.0690  -0.0484 ? ? ? ? ? ? 5001 MES B C2  
52223 C  C3  . MES L  .   0.4205 0.4536 0.7817 0.0747  0.0684  -0.0277 ? ? ? ? ? ? 5001 MES B C3  
52224 N  N4  . MES L  .   0.4081 0.4587 0.7362 0.0784  0.0675  -0.0254 ? ? ? ? ? ? 5001 MES B N4  
52225 C  C5  . MES L  .   0.3996 0.4649 0.7013 0.0751  0.0630  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 5001 MES B C5  
52226 C  C6  . MES L  .   0.4114 0.4854 0.7167 0.0681  0.0639  -0.0423 ? ? ? ? ? ? 5001 MES B C6  
52227 C  C7  . MES L  .   0.4060 0.4598 0.7303 0.0856  0.0719  -0.0278 ? ? ? ? ? ? 5001 MES B C7  
52228 C  C8  . MES L  .   0.4005 0.4749 0.6914 0.0863  0.0724  -0.0331 ? ? ? ? ? ? 5001 MES B C8  
52229 S  S   . MES L  .   0.3878 0.4669 0.6608 0.0930  0.0729  -0.0177 ? ? ? ? ? ? 5001 MES B S   
52230 O  O1S . MES L  .   0.3988 0.4724 0.6958 0.0955  0.0795  -0.0317 ? ? ? ? ? ? 5001 MES B O1S 
52231 O  O2S . MES L  .   0.3802 0.4479 0.6591 0.0913  0.0661  0.0011  ? ? ? ? ? ? 5001 MES B O2S 
52232 O  O3S . MES L  .   0.3877 0.4855 0.6316 0.0918  0.0733  -0.0242 ? ? ? ? ? ? 5001 MES B O3S 
52233 CA CA  . CA  M  .   0.3392 0.4377 0.4999 0.0822  0.0350  0.1279  ? ? ? ? ? ? 4001 CA  B CA  
52278 O  O1  . MES O  .   0.4699 0.3573 0.4020 -0.0852 0.0421  0.0574  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C O1  
52279 C  C2  . MES O  .   0.4770 0.3601 0.4032 -0.0824 0.0535  0.0557  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C C2  
52280 C  C3  . MES O  .   0.4769 0.3563 0.3850 -0.0776 0.0525  0.0485  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C C3  
52281 N  N4  . MES O  .   0.4640 0.3520 0.3798 -0.0762 0.0457  0.0464  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C N4  
52282 C  C5  . MES O  .   0.4555 0.3501 0.3832 -0.0791 0.0363  0.0495  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C C5  
52283 C  C6  . MES O  .   0.4579 0.3553 0.4023 -0.0842 0.0386  0.0568  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C C6  
52284 C  C7  . MES O  .   0.4612 0.3502 0.3715 -0.0722 0.0484  0.0412  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C C7  
52285 C  C8  . MES O  .   0.4472 0.3467 0.3714 -0.0718 0.0421  0.0411  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C C8  
52286 S  S   . MES O  .   0.4427 0.3425 0.3557 -0.0672 0.0397  0.0339  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C S   
52287 O  O1S . MES O  .   0.4557 0.3463 0.3552 -0.0665 0.0482  0.0323  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C O1S 
52288 O  O2S . MES O  .   0.4403 0.3387 0.3458 -0.0679 0.0286  0.0336  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C O2S 
52289 O  O3S . MES O  .   0.4330 0.3432 0.3679 -0.0672 0.0433  0.0362  ? ? ? ? ? ? 5001 MES C O3S 
52290 CA CA  . CA  P  .   0.5062 0.3174 0.3006 -0.0662 -0.0199 0.0252  ? ? ? ? ? ? 4001 CA  C CA  
52335 O  O1  . MES R  .   0.4130 0.3467 0.5728 -0.0333 0.0632  -0.0236 ? ? ? ? ? ? 5001 MES D O1  
52336 C  C2  . MES R  .   0.4238 0.3443 0.5886 -0.0370 0.0634  -0.0171 ? ? ? ? ? ? 5001 MES D C2  
52337 C  C3  . MES R  .   0.4191 0.3413 0.5801 -0.0470 0.0640  -0.0128 ? ? ? ? ? ? 5001 MES D C3  
52338 N  N4  . MES R  .   0.4066 0.3419 0.5586 -0.0456 0.0637  -0.0065 ? ? ? ? ? ? 5001 MES D N4  
52339 C  C5  . MES R  .   0.4026 0.3451 0.5515 -0.0357 0.0627  -0.0044 ? ? ? ? ? ? 5001 MES D C5  
52340 C  C6  . MES R  .   0.4010 0.3464 0.5519 -0.0339 0.0628  -0.0179 ? ? ? ? ? ? 5001 MES D C6  
52341 C  C7  . MES R  .   0.3992 0.3405 0.5457 -0.0534 0.0637  -0.0034 ? ? ? ? ? ? 5001 MES D C7  
52342 C  C8  . MES R  .   0.3857 0.3410 0.5214 -0.0517 0.0629  -0.0029 ? ? ? ? ? ? 5001 MES D C8  
52343 S  S   . MES R  .   0.3800 0.3427 0.5101 -0.0523 0.0626  0.0094  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D S   
52344 O  O1S . MES R  .   0.3784 0.3405 0.5075 -0.0623 0.0623  0.0031  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D O1S 
52345 O  O2S . MES R  .   0.3710 0.3439 0.4929 -0.0462 0.0613  0.0084  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D O2S 
52346 O  O3S . MES R  .   0.3919 0.3445 0.5306 -0.0479 0.0636  0.0163  ? ? ? ? ? ? 5001 MES D O3S 
52347 CA CA  . CA  S  .   0.3858 0.3800 0.4638 -0.0925 0.0911  -0.0994 ? ? ? ? ? ? 4001 CA  D CA  
52392 O  O1  . MES U  .   0.4020 0.5306 0.4331 -0.0673 -0.1417 0.0092  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E O1  
52393 C  C2  . MES U  .   0.3950 0.5435 0.4484 -0.0785 -0.1423 0.0143  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E C2  
52394 C  C3  . MES U  .   0.3935 0.5238 0.4436 -0.0847 -0.1354 0.0160  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E C3  
52395 N  N4  . MES U  .   0.3812 0.5067 0.4236 -0.0741 -0.1235 0.0168  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E N4  
52396 C  C5  . MES U  .   0.3763 0.5069 0.4118 -0.0607 -0.1207 0.0151  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E C5  
52397 C  C6  . MES U  .   0.3899 0.5177 0.4161 -0.0566 -0.1310 0.0106  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E C6  
52398 C  C7  . MES U  .   0.3744 0.4896 0.4168 -0.0771 -0.1146 0.0198  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E C7  
52399 C  C8  . MES U  .   0.3612 0.4776 0.3981 -0.0651 -0.1037 0.0203  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E C8  
52400 S  S   . MES U  .   0.3489 0.4642 0.3905 -0.0669 -0.0928 0.0252  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E S   
52401 O  O1S . MES U  .   0.3461 0.4881 0.4078 -0.0762 -0.0968 0.0307  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E O1S 
52402 O  O2S . MES U  .   0.3623 0.4479 0.3896 -0.0697 -0.0956 0.0207  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E O2S 
52403 O  O3S . MES U  .   0.3394 0.4605 0.3761 -0.0538 -0.0863 0.0236  ? ? ? ? ? ? 5001 MES E O3S 
52404 CA CA  . CA  V  .   0.4956 0.4234 0.3016 -0.0007 -0.0831 -0.0095 ? ? ? ? ? ? 4001 CA  E CA  
52449 O  O1  . MES X  .   0.3572 0.5207 0.5527 0.0172  0.0842  0.1032  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F O1  
52450 C  C2  . MES X  .   0.3649 0.5206 0.5485 0.0198  0.0840  0.0997  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F C2  
52451 C  C3  . MES X  .   0.3601 0.5205 0.5448 0.0231  0.0908  0.0962  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F C3  
52452 N  N4  . MES X  .   0.3527 0.5199 0.5440 0.0235  0.0929  0.0948  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F N4  
52453 C  C5  . MES X  .   0.3506 0.5196 0.5467 0.0211  0.0900  0.0978  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F C5  
52454 C  C6  . MES X  .   0.3483 0.5200 0.5512 0.0185  0.0891  0.1016  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F C6  
52455 C  C7  . MES X  .   0.3480 0.5209 0.5419 0.0263  0.0976  0.0910  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F C7  
52456 C  C8  . MES X  .   0.3434 0.5210 0.5422 0.0258  0.0968  0.0916  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F C8  
52457 S  S   . MES X  .   0.3412 0.5237 0.5399 0.0292  0.0988  0.0877  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F S   
52458 O  O1S . MES X  .   0.3461 0.5231 0.5402 0.0286  0.0949  0.0906  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F O1S 
52459 O  O2S . MES X  .   0.3451 0.5243 0.5392 0.0308  0.1003  0.0858  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F O2S 
52460 O  O3S . MES X  .   0.3340 0.5241 0.5420 0.0279  0.1015  0.0877  ? ? ? ? ? ? 5001 MES F O3S 
52461 CA CA  . CA  Y  .   0.3270 0.5393 0.5914 0.0354  0.1314  0.1023  ? ? ? ? ? ? 4001 CA  F CA  
52506 O  O1  . MES AA .   0.4611 0.4640 0.3152 -0.0446 0.0145  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 5001 MES G O1  
52507 C  C2  . MES AA .   0.4795 0.4764 0.3148 -0.0494 0.0180  -0.0090 ? ? ? ? ? ? 5001 MES G C2  
52508 C  C3  . MES AA .   0.4730 0.4768 0.3169 -0.0539 0.0310  -0.0083 ? ? ? ? ? ? 5001 MES G C3  
52509 N  N4  . MES AA .   0.4590 0.4624 0.3170 -0.0541 0.0310  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 5001 MES G N4  
52510 C  C5  . MES AA .   0.4486 0.4492 0.3152 -0.0491 0.0210  -0.0026 ? ? ? ? ? ? 5001 MES G C5  
52511 C  C6  . MES AA .   0.4431 0.4495 0.3154 -0.0449 0.0186  -0.0122 ? ? ? ? ? ? 5001 MES G C6  
52512 C  C7  . MES AA .   0.4562 0.4629 0.3200 -0.0590 0.0404  0.0016  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G C7  
52513 C  C8  . MES AA .   0.4324 0.4468 0.3210 -0.0556 0.0423  -0.0015 ? ? ? ? ? ? 5001 MES G C8  
52514 S  S   . MES AA .   0.4207 0.4319 0.3208 -0.0552 0.0384  0.0053  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G S   
52515 O  O1S . MES AA .   0.4207 0.4385 0.3258 -0.0598 0.0494  0.0060  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G O1S 
52516 O  O2S . MES AA .   0.4038 0.4205 0.3199 -0.0500 0.0365  -0.0008 ? ? ? ? ? ? 5001 MES G O2S 
52517 O  O3S . MES AA .   0.4386 0.4389 0.3183 -0.0555 0.0299  0.0092  ? ? ? ? ? ? 5001 MES G O3S 
52518 CA CA  . CA  BA .   0.3321 0.3769 0.3570 -0.0338 0.0432  -0.0617 ? ? ? ? ? ? 4001 CA  G CA  
52563 O  O1  . MES DA .   0.5007 0.3821 0.3555 0.0325  -0.0560 0.0447  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H O1  
52564 C  C2  . MES DA .   0.4961 0.3839 0.3682 0.0397  -0.0544 0.0408  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H C2  
52565 C  C3  . MES DA .   0.4976 0.3682 0.3689 0.0393  -0.0451 0.0393  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H C3  
52566 N  N4  . MES DA .   0.4818 0.3583 0.3537 0.0306  -0.0384 0.0350  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H N4  
52567 C  C5  . MES DA .   0.4776 0.3598 0.3402 0.0235  -0.0407 0.0364  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H C5  
52568 C  C6  . MES DA .   0.4974 0.3664 0.3437 0.0259  -0.0470 0.0437  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H C6  
52569 C  C7  . MES DA .   0.4725 0.3478 0.3536 0.0293  -0.0303 0.0294  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H C7  
52570 C  C8  . MES DA .   0.4591 0.3392 0.3372 0.0200  -0.0252 0.0270  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H C8  
52571 S  S   . MES DA .   0.4445 0.3311 0.3360 0.0176  -0.0175 0.0193  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H S   
52572 O  O1S . MES DA .   0.4595 0.3289 0.3505 0.0237  -0.0168 0.0213  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H O1S 
52573 O  O2S . MES DA .   0.4421 0.3224 0.3225 0.0099  -0.0140 0.0216  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H O2S 
52574 O  O3S . MES DA .   0.4343 0.3448 0.3373 0.0198  -0.0224 0.0158  ? ? ? ? ? ? 5001 MES H O3S 
52575 CA CA  . CA  EA .   0.5971 0.3542 0.2797 -0.0051 0.0148  0.0495  ? ? ? ? ? ? 4001 CA  H CA  
52620 O  O   . HOH GA .   0.3962 0.2944 0.3347 0.0134  -0.0614 0.0179  ? ? ? ? ? ? 1    HOH A O   
52621 O  O   . HOH GA .   0.3539 0.2933 0.3180 0.0076  -0.0601 0.0120  ? ? ? ? ? ? 3    HOH A O   
52622 O  O   . HOH GA .   0.2851 0.3894 0.3217 0.0316  -0.0190 0.0299  ? ? ? ? ? ? 6    HOH A O   
52623 O  O   . HOH GA .   0.3399 0.6270 0.4973 0.0858  0.0668  -0.0030 ? ? ? ? ? ? 8    HOH A O   
52624 O  O   . HOH GA .   0.3017 0.3181 0.3143 -0.0252 -0.0146 -0.0017 ? ? ? ? ? ? 26   HOH A O   
52625 O  O   . HOH GA .   0.4498 0.4153 0.4932 0.1364  -0.0276 0.0738  ? ? ? ? ? ? 38   HOH A O   
52626 O  O   . HOH GA .   0.6982 0.4647 0.2989 0.1096  -0.0139 0.0637  ? ? ? ? ? ? 45   HOH A O   
52627 O  O   . HOH GA .   0.3247 0.3110 0.4828 0.0253  -0.1261 -0.0400 ? ? ? ? ? ? 52   HOH A O   
52628 O  O   . HOH GA .   0.3407 0.3358 0.4818 0.0330  -0.0167 -0.0307 ? ? ? ? ? ? 61   HOH A O   
52629 O  O   . HOH GA .   0.3129 0.2901 0.3978 0.0126  -0.0837 -0.0115 ? ? ? ? ? ? 62   HOH A O   
52630 O  O   . HOH GA .   0.9743 0.6008 0.8172 0.0845  -0.1118 -0.3856 ? ? ? ? ? ? 68   HOH A O   
52631 O  O   . HOH GA .   0.3561 0.5944 0.4914 0.0008  0.1185  0.0252  ? ? ? ? ? ? 73   HOH A O   
52632 O  O   . HOH GA .   0.7116 0.3742 0.7240 0.1195  -0.0409 -0.1376 ? ? ? ? ? ? 78   HOH A O   
52633 O  O   . HOH GA .   0.7107 0.5461 0.3195 0.0982  0.0982  0.0832  ? ? ? ? ? ? 85   HOH A O   
52634 O  O   . HOH GA .   0.3449 0.3098 0.4467 0.0278  -0.0131 0.0565  ? ? ? ? ? ? 94   HOH A O   
52635 O  O   . HOH GA .   0.6228 0.9856 0.5437 0.1707  -0.3213 -0.1719 ? ? ? ? ? ? 105  HOH A O   
52636 O  O   . HOH GA .   0.7418 0.3885 0.7519 -0.0435 -0.0687 -0.1994 ? ? ? ? ? ? 117  HOH A O   
52637 O  O   . HOH GA .   0.7583 0.4470 0.7653 -0.0488 -0.0957 -0.2513 ? ? ? ? ? ? 130  HOH A O   
52638 O  O   . HOH GA .   0.2869 0.3098 0.2929 -0.0029 -0.0287 0.0195  ? ? ? ? ? ? 154  HOH A O   
52639 O  O   . HOH GA .   0.3622 0.3120 0.4229 0.0430  -0.0666 -0.0150 ? ? ? ? ? ? 159  HOH A O   
52640 O  O   . HOH GA .   0.2802 0.2983 0.5207 -0.0060 -0.0765 -0.0213 ? ? ? ? ? ? 164  HOH A O   
52641 O  O   . HOH GA .   0.3908 0.3298 0.5099 0.0682  -0.1238 -0.0342 ? ? ? ? ? ? 169  HOH A O   
52642 O  O   . HOH GA .   0.2793 0.7628 0.6386 0.0647  -0.0566 -0.0513 ? ? ? ? ? ? 171  HOH A O   
52643 O  O   . HOH GA .   0.3944 0.4444 0.3212 0.0465  0.0362  0.0177  ? ? ? ? ? ? 178  HOH A O   
52644 O  O   . HOH GA .   0.3900 0.4325 0.3803 0.0335  0.0699  0.0072  ? ? ? ? ? ? 184  HOH A O   
52645 O  O   . HOH GA .   0.8500 0.4505 0.8866 0.2137  -0.0354 -0.2011 ? ? ? ? ? ? 187  HOH A O   
52646 O  O   . HOH GA .   0.5514 0.3262 0.5808 0.1031  -0.0912 -0.0348 ? ? ? ? ? ? 194  HOH A O   
52647 O  O   . HOH GA .   1.3629 0.4517 1.4931 -0.0630 -0.1429 -0.4268 ? ? ? ? ? ? 201  HOH A O   
52648 O  O   . HOH GA .   0.2759 0.3563 0.6503 0.0138  -0.0562 -0.0385 ? ? ? ? ? ? 217  HOH A O   
52649 O  O   . HOH GA .   1.2579 0.5995 1.3608 -0.0692 -0.2248 -0.5402 ? ? ? ? ? ? 222  HOH A O   
52650 O  O   . HOH GA .   0.5603 0.3217 0.5457 0.1019  -0.1081 -0.0128 ? ? ? ? ? ? 233  HOH A O   
52651 O  O   . HOH GA .   0.6916 0.7114 0.4365 0.2354  0.1189  -0.0536 ? ? ? ? ? ? 234  HOH A O   
52652 O  O   . HOH GA .   0.3107 0.3526 0.3704 0.0017  0.0317  0.0162  ? ? ? ? ? ? 1088 HOH A O   
52653 O  O   . HOH HA .   0.3305 0.4039 0.4471 0.1036  0.0469  0.0996  ? ? ? ? ? ? 4    HOH B O   
52654 O  O   . HOH HA .   1.0775 0.5524 1.5517 0.1117  0.3925  0.4892  ? ? ? ? ? ? 5    HOH B O   
52655 O  O   . HOH HA .   0.4565 0.5902 0.6598 0.0590  0.0361  0.3085  ? ? ? ? ? ? 23   HOH B O   
52656 O  O   . HOH HA .   0.6915 0.8785 0.5518 0.1803  0.1725  -0.0880 ? ? ? ? ? ? 27   HOH B O   
52657 O  O   . HOH HA .   0.3933 0.5385 0.4210 0.1822  0.0713  0.1549  ? ? ? ? ? ? 31   HOH B O   
52658 O  O   . HOH HA .   0.3324 0.6494 0.4803 0.1014  0.0282  0.0877  ? ? ? ? ? ? 34   HOH B O   
52659 O  O   . HOH HA .   0.3583 0.4416 0.5841 0.0961  0.0621  0.0262  ? ? ? ? ? ? 98   HOH B O   
52660 O  O   . HOH HA .   0.4054 0.7523 0.8438 -0.0573 0.0277  0.0086  ? ? ? ? ? ? 104  HOH B O   
52661 O  O   . HOH HA .   0.3861 0.4194 0.5554 0.0766  0.0912  0.1061  ? ? ? ? ? ? 106  HOH B O   
52662 O  O   . HOH HA .   0.6102 0.8044 0.5820 0.2358  0.1970  -0.0147 ? ? ? ? ? ? 137  HOH B O   
52663 O  O   . HOH HA .   0.5178 0.5036 1.0971 -0.0419 0.0713  0.0603  ? ? ? ? ? ? 150  HOH B O   
52664 O  O   . HOH HA .   0.6185 1.0193 0.6134 0.0442  0.1147  0.4291  ? ? ? ? ? ? 152  HOH B O   
52665 O  O   . HOH HA .   1.3823 0.9990 2.8678 -0.2596 0.3693  1.0423  ? ? ? ? ? ? 153  HOH B O   
52666 O  O   . HOH HA .   0.6668 0.5764 0.7608 0.2229  0.1971  0.3471  ? ? ? ? ? ? 168  HOH B O   
52667 O  O   . HOH HA .   0.3902 0.7334 0.6006 0.0441  0.1040  0.2142  ? ? ? ? ? ? 179  HOH B O   
52668 O  O   . HOH HA .   0.5695 0.7537 0.9107 0.0166  0.3140  0.2402  ? ? ? ? ? ? 186  HOH B O   
52669 O  O   . HOH HA .   1.0004 0.4930 1.6892 -0.1529 0.2891  0.0300  ? ? ? ? ? ? 195  HOH B O   
52670 O  O   . HOH HA .   0.5757 0.4659 0.6620 0.2126  0.1492  0.0914  ? ? ? ? ? ? 197  HOH B O   
52671 O  O   . HOH HA .   0.3807 0.7012 0.6839 0.0080  0.0842  0.1863  ? ? ? ? ? ? 204  HOH B O   
52672 O  O   . HOH HA .   0.4045 0.6699 0.9348 0.0138  0.1912  0.1067  ? ? ? ? ? ? 214  HOH B O   
52673 O  O   . HOH IA .   0.5999 0.3593 0.3594 -0.1592 -0.0853 0.0325  ? ? ? ? ? ? 2    HOH C O   
52674 O  O   . HOH IA .   0.5298 0.3443 0.3320 -0.0067 0.0916  -0.0174 ? ? ? ? ? ? 9    HOH C O   
52675 O  O   . HOH IA .   0.6480 0.5350 0.3362 -0.1159 -0.1454 -0.0253 ? ? ? ? ? ? 18   HOH C O   
52676 O  O   . HOH IA .   0.6745 0.5673 0.3628 -0.0765 -0.1899 0.0543  ? ? ? ? ? ? 29   HOH C O   
52677 O  O   . HOH IA .   0.3073 0.3026 0.3217 -0.0306 0.0096  0.0020  ? ? ? ? ? ? 35   HOH C O   
52678 O  O   . HOH IA .   0.4220 0.3531 0.3854 -0.1076 -0.0472 0.0638  ? ? ? ? ? ? 42   HOH C O   
52679 O  O   . HOH IA .   1.1629 0.5860 0.7739 0.0554  -0.0562 0.3687  ? ? ? ? ? ? 64   HOH C O   
52680 O  O   . HOH IA .   0.7724 0.3272 0.4130 -0.1400 -0.0219 0.0120  ? ? ? ? ? ? 71   HOH C O   
52681 O  O   . HOH IA .   0.4386 0.3508 0.3394 -0.1106 -0.0732 0.0509  ? ? ? ? ? ? 80   HOH C O   
52682 O  O   . HOH IA .   0.6338 0.3565 0.3094 -0.1478 -0.0782 0.0070  ? ? ? ? ? ? 83   HOH C O   
52683 O  O   . HOH IA .   0.4856 0.3505 0.3276 -0.0633 0.0467  0.0245  ? ? ? ? ? ? 90   HOH C O   
52684 O  O   . HOH IA .   0.4752 0.4042 0.4512 0.0482  -0.0589 0.0615  ? ? ? ? ? ? 92   HOH C O   
52685 O  O   . HOH IA .   0.8285 0.4198 0.4548 -0.0906 0.0631  0.1367  ? ? ? ? ? ? 101  HOH C O   
52686 O  O   . HOH IA .   0.3235 0.3553 0.4961 -0.0618 0.0293  -0.0459 ? ? ? ? ? ? 114  HOH C O   
52687 O  O   . HOH IA .   0.6809 0.4421 0.6698 -0.2338 -0.0176 0.1404  ? ? ? ? ? ? 123  HOH C O   
52688 O  O   . HOH IA .   0.4273 0.3276 0.3060 -0.0568 0.0146  0.0175  ? ? ? ? ? ? 135  HOH C O   
52689 O  O   . HOH IA .   1.1122 0.5244 0.9998 0.1562  0.0082  0.3609  ? ? ? ? ? ? 157  HOH C O   
52690 O  O   . HOH IA .   0.9005 0.3114 0.4317 -0.0671 0.0786  -0.0467 ? ? ? ? ? ? 160  HOH C O   
52691 O  O   . HOH IA .   0.4303 0.3367 0.2779 -0.0742 -0.0443 0.0253  ? ? ? ? ? ? 161  HOH C O   
52692 O  O   . HOH IA .   0.5265 0.3892 0.4859 0.0687  -0.0271 0.0717  ? ? ? ? ? ? 170  HOH C O   
52693 O  O   . HOH IA .   0.3605 0.3024 0.2664 -0.0319 -0.0139 -0.0039 ? ? ? ? ? ? 176  HOH C O   
52694 O  O   . HOH IA .   0.4043 0.3062 0.2613 -0.0483 -0.0267 0.0021  ? ? ? ? ? ? 181  HOH C O   
52695 O  O   . HOH IA .   0.6909 0.3411 0.3988 -0.0163 -0.0041 0.0728  ? ? ? ? ? ? 200  HOH C O   
52696 O  O   . HOH IA .   0.4492 0.3583 0.4386 0.0330  0.1217  -0.0035 ? ? ? ? ? ? 215  HOH C O   
52697 O  O   . HOH IA .   1.0549 0.3388 0.5538 0.0068  0.2482  -0.0823 ? ? ? ? ? ? 221  HOH C O   
52698 O  O   . HOH IA .   0.6776 0.4008 0.5442 -0.2147 -0.0565 0.0918  ? ? ? ? ? ? 224  HOH C O   
52699 O  O   . HOH IA .   0.5110 0.5238 0.4927 -0.1345 -0.1486 -0.0519 ? ? ? ? ? ? 225  HOH C O   
52700 O  O   . HOH IA .   0.8516 0.3692 0.2989 -0.1321 0.0145  -0.0547 ? ? ? ? ? ? 230  HOH C O   
52701 O  O   . HOH IA .   0.5683 0.3924 0.4895 -0.1191 0.0667  0.0959  ? ? ? ? ? ? 232  HOH C O   
52702 O  O   . HOH IA .   0.8493 0.4107 0.6574 -0.2125 0.0391  0.1356  ? ? ? ? ? ? 237  HOH C O   
52703 O  O   . HOH IA .   1.3155 0.6595 0.5288 -0.1341 0.1873  0.2576  ? ? ? ? ? ? 242  HOH C O   
52704 O  O   . HOH IA .   0.4710 0.3672 0.3125 -0.1161 -0.0888 0.0498  ? ? ? ? ? ? 1088 HOH C O   
52705 O  O   . HOH JA .   0.4381 0.5132 0.2920 0.1342  -0.0699 -0.0091 ? ? ? ? ? ? 13   HOH D O   
52706 O  O   . HOH JA .   0.3446 0.3822 0.4261 -0.0916 0.0621  -0.0793 ? ? ? ? ? ? 36   HOH D O   
52707 O  O   . HOH JA .   0.5735 0.4440 0.3118 -0.1343 0.0742  -0.0230 ? ? ? ? ? ? 39   HOH D O   
52708 O  O   . HOH JA .   0.7881 0.3932 0.4096 0.0655  -0.1260 0.0144  ? ? ? ? ? ? 40   HOH D O   
52709 O  O   . HOH JA .   0.3671 0.5481 0.6291 -0.0719 0.1389  -0.1954 ? ? ? ? ? ? 44   HOH D O   
52710 O  O   . HOH JA .   0.4172 0.3912 0.4732 -0.1034 0.0892  -0.1143 ? ? ? ? ? ? 46   HOH D O   
52711 O  O   . HOH JA .   0.3395 0.4634 0.5470 -0.0655 0.0973  -0.1426 ? ? ? ? ? ? 47   HOH D O   
52712 O  O   . HOH JA .   0.8951 0.5981 0.3284 -0.1415 0.1059  0.0512  ? ? ? ? ? ? 48   HOH D O   
52713 O  O   . HOH JA .   0.3485 0.6750 0.3672 0.1044  0.0040  0.0508  ? ? ? ? ? ? 53   HOH D O   
52714 O  O   . HOH JA .   0.3439 0.4038 0.3994 0.0000  0.0544  0.0736  ? ? ? ? ? ? 57   HOH D O   
52715 O  O   . HOH JA .   0.3697 0.3980 0.4894 -0.0769 0.0974  -0.1106 ? ? ? ? ? ? 67   HOH D O   
52716 O  O   . HOH JA .   0.3674 0.4154 0.2856 0.0070  -0.0187 0.0165  ? ? ? ? ? ? 69   HOH D O   
52717 O  O   . HOH JA .   0.3354 0.3822 0.4584 -0.0006 0.0432  -0.0399 ? ? ? ? ? ? 79   HOH D O   
52718 O  O   . HOH JA .   0.3254 0.5770 0.4101 -0.0071 0.0015  0.0430  ? ? ? ? ? ? 82   HOH D O   
52719 O  O   . HOH JA .   0.3620 0.3392 0.4738 -0.0601 0.0613  -0.0121 ? ? ? ? ? ? 96   HOH D O   
52720 O  O   . HOH JA .   0.3494 0.5026 0.2900 0.0834  0.0014  0.0410  ? ? ? ? ? ? 99   HOH D O   
52721 O  O   . HOH JA .   0.3185 0.3768 0.3941 -0.0178 0.0279  -0.0454 ? ? ? ? ? ? 107  HOH D O   
52722 O  O   . HOH JA .   0.3514 0.4357 0.5590 0.0124  0.0531  -0.1052 ? ? ? ? ? ? 108  HOH D O   
52723 O  O   . HOH JA .   0.3763 0.3686 0.3641 -0.0236 -0.0134 -0.0569 ? ? ? ? ? ? 109  HOH D O   
52724 O  O   . HOH JA .   0.4338 0.3605 0.3865 -0.0356 -0.0281 -0.0631 ? ? ? ? ? ? 111  HOH D O   
52725 O  O   . HOH JA .   0.3778 0.5062 0.2792 0.1135  -0.0257 0.0130  ? ? ? ? ? ? 118  HOH D O   
52726 O  O   . HOH JA .   0.7043 0.6706 0.6060 -0.2991 0.2994  -0.0412 ? ? ? ? ? ? 121  HOH D O   
52727 O  O   . HOH JA .   0.9917 0.7228 1.1396 0.0402  0.0189  -0.5734 ? ? ? ? ? ? 131  HOH D O   
52728 O  O   . HOH JA .   0.5851 0.5868 0.3280 0.0290  -0.1301 -0.0208 ? ? ? ? ? ? 133  HOH D O   
52729 O  O   . HOH JA .   0.6573 0.3773 0.3449 -0.0948 0.0096  0.0321  ? ? ? ? ? ? 139  HOH D O   
52730 O  O   . HOH JA .   0.4006 0.7175 0.3568 0.1796  -0.0464 0.0104  ? ? ? ? ? ? 140  HOH D O   
52731 O  O   . HOH JA .   0.3875 0.4308 0.4371 -0.1167 0.0001  -0.0375 ? ? ? ? ? ? 148  HOH D O   
52732 O  O   . HOH JA .   0.6521 0.5694 0.3138 0.0626  -0.1405 0.0023  ? ? ? ? ? ? 156  HOH D O   
52733 O  O   . HOH JA .   1.3373 1.4750 0.8937 0.1394  0.2241  -0.7447 ? ? ? ? ? ? 165  HOH D O   
52734 O  O   . HOH JA .   0.3219 0.4675 0.5482 -0.0126 0.0455  -0.1312 ? ? ? ? ? ? 167  HOH D O   
52735 O  O   . HOH JA .   0.5389 0.4084 0.5066 -0.2012 0.0999  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 172  HOH D O   
52736 O  O   . HOH JA .   0.8769 0.5694 0.3441 0.1184  -0.1745 0.0484  ? ? ? ? ? ? 173  HOH D O   
52737 O  O   . HOH JA .   0.5674 0.6948 0.6460 -0.2590 0.2936  -0.1273 ? ? ? ? ? ? 177  HOH D O   
52738 O  O   . HOH JA .   0.7261 0.7495 0.5723 -0.2689 0.3296  -0.0723 ? ? ? ? ? ? 182  HOH D O   
52739 O  O   . HOH JA .   0.3194 0.4917 0.5708 -0.0435 0.0479  -0.1535 ? ? ? ? ? ? 188  HOH D O   
52740 O  O   . HOH JA .   0.4170 0.5879 0.6351 -0.0876 0.1785  -0.2168 ? ? ? ? ? ? 193  HOH D O   
52741 O  O   . HOH JA .   0.3293 0.3429 0.4010 -0.0527 0.0549  -0.0222 ? ? ? ? ? ? 207  HOH D O   
52742 O  O   . HOH JA .   0.4795 0.3548 0.3589 -0.0104 -0.0466 -0.0431 ? ? ? ? ? ? 216  HOH D O   
52743 O  O   . HOH JA .   0.9034 0.4497 0.3996 -0.1158 0.0306  0.0950  ? ? ? ? ? ? 226  HOH D O   
52744 O  O   . HOH JA .   0.5860 0.4325 0.8506 0.0368  0.0617  -0.1895 ? ? ? ? ? ? 239  HOH D O   
52745 O  O   . HOH KA .   0.3403 0.4291 0.3594 -0.0430 -0.0527 0.1197  ? ? ? ? ? ? 7    HOH E O   
52746 O  O   . HOH KA .   0.5027 0.4282 0.3382 0.0209  0.1007  -0.0515 ? ? ? ? ? ? 15   HOH E O   
52747 O  O   . HOH KA .   2.2612 1.9879 0.4330 0.1225  -0.3238 -0.4443 ? ? ? ? ? ? 19   HOH E O   
52748 O  O   . HOH KA .   0.2927 0.2634 0.3612 0.0057  0.0088  0.0059  ? ? ? ? ? ? 20   HOH E O   
52749 O  O   . HOH KA .   0.3161 0.4905 0.2832 0.0298  -0.0237 -0.0299 ? ? ? ? ? ? 24   HOH E O   
52750 O  O   . HOH KA .   0.7994 0.5811 0.3155 0.0324  -0.0893 0.1023  ? ? ? ? ? ? 25   HOH E O   
52751 O  O   . HOH KA .   0.2891 0.4565 0.6462 -0.0809 0.0022  -0.0185 ? ? ? ? ? ? 32   HOH E O   
52752 O  O   . HOH KA .   0.4154 0.3174 0.4558 0.0120  -0.0605 -0.0853 ? ? ? ? ? ? 33   HOH E O   
52753 O  O   . HOH KA .   0.3681 0.3238 0.2778 -0.0026 -0.0266 0.0041  ? ? ? ? ? ? 41   HOH E O   
52754 O  O   . HOH KA .   0.4162 0.3327 0.3443 0.0190  0.0602  -0.0457 ? ? ? ? ? ? 51   HOH E O   
52755 O  O   . HOH KA .   0.2788 0.3799 0.4934 0.0245  -0.0582 0.0184  ? ? ? ? ? ? 54   HOH E O   
52756 O  O   . HOH KA .   0.2910 0.4838 0.3447 0.0125  -0.0538 0.0156  ? ? ? ? ? ? 56   HOH E O   
52757 O  O   . HOH KA .   0.3926 0.3192 0.3682 0.0822  -0.0401 -0.0327 ? ? ? ? ? ? 72   HOH E O   
52758 O  O   . HOH KA .   0.4281 0.5532 0.4100 0.0762  -0.1465 0.0132  ? ? ? ? ? ? 75   HOH E O   
52759 O  O   . HOH KA .   0.5174 0.3186 0.6134 0.0945  -0.0221 -0.0931 ? ? ? ? ? ? 76   HOH E O   
52760 O  O   . HOH KA .   0.4261 0.3880 0.4175 0.1392  -0.0617 -0.0644 ? ? ? ? ? ? 91   HOH E O   
52761 O  O   . HOH KA .   0.2801 0.3555 0.4883 0.0257  0.0484  -0.0209 ? ? ? ? ? ? 93   HOH E O   
52762 O  O   . HOH KA .   0.3100 0.6392 0.4380 0.0614  -0.0901 0.0016  ? ? ? ? ? ? 100  HOH E O   
52763 O  O   . HOH KA .   0.3642 0.5234 0.3484 -0.0114 -0.0815 0.0874  ? ? ? ? ? ? 102  HOH E O   
52764 O  O   . HOH KA .   0.3481 0.4086 0.3355 0.0774  -0.0566 -0.0018 ? ? ? ? ? ? 103  HOH E O   
52765 O  O   . HOH KA .   0.6668 0.7687 0.4990 0.0413  -0.3089 0.0019  ? ? ? ? ? ? 112  HOH E O   
52766 O  O   . HOH KA .   0.4549 0.3395 0.3134 0.0077  0.0239  -0.0449 ? ? ? ? ? ? 113  HOH E O   
52767 O  O   . HOH KA .   0.3161 0.2804 0.3829 0.0185  0.0352  -0.0172 ? ? ? ? ? ? 115  HOH E O   
52768 O  O   . HOH KA .   0.3698 0.3775 0.5834 0.0582  -0.1052 0.0639  ? ? ? ? ? ? 116  HOH E O   
52769 O  O   . HOH KA .   0.3423 0.5059 0.3407 0.0024  -0.0798 0.0323  ? ? ? ? ? ? 119  HOH E O   
52770 O  O   . HOH KA .   0.3219 0.3015 0.4560 0.0404  0.0222  -0.0212 ? ? ? ? ? ? 120  HOH E O   
52771 O  O   . HOH KA .   0.2722 0.3188 0.2703 0.0092  -0.0062 0.0102  ? ? ? ? ? ? 122  HOH E O   
52772 O  O   . HOH KA .   1.0406 0.6432 0.4456 0.0084  -0.0940 0.2533  ? ? ? ? ? ? 124  HOH E O   
52773 O  O   . HOH KA .   0.3686 0.2918 0.2822 -0.0018 0.0184  -0.0067 ? ? ? ? ? ? 126  HOH E O   
52774 O  O   . HOH KA .   0.4421 0.2803 0.4363 0.0435  -0.0475 -0.0468 ? ? ? ? ? ? 129  HOH E O   
52775 O  O   . HOH KA .   0.8873 0.8402 0.4072 -0.0906 0.2327  0.1463  ? ? ? ? ? ? 136  HOH E O   
52776 O  O   . HOH KA .   0.3108 0.4777 0.2844 0.0446  -0.0138 -0.0449 ? ? ? ? ? ? 138  HOH E O   
52777 O  O   . HOH KA .   0.5024 0.5214 0.4346 0.1328  -0.1561 0.0252  ? ? ? ? ? ? 142  HOH E O   
52778 O  O   . HOH KA .   0.4911 0.3099 0.5919 -0.0311 -0.1229 0.1258  ? ? ? ? ? ? 143  HOH E O   
52779 O  O   . HOH KA .   0.2905 0.2855 0.2842 0.0211  0.0001  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 145  HOH E O   
52780 O  O   . HOH KA .   0.9171 0.8888 0.3353 0.0096  0.2065  -0.0229 ? ? ? ? ? ? 151  HOH E O   
52781 O  O   . HOH KA .   0.2980 0.3867 0.5604 0.0589  0.0326  -0.0314 ? ? ? ? ? ? 155  HOH E O   
52782 O  O   . HOH KA .   0.8102 0.8127 0.5185 -0.0375 -0.3518 -0.0760 ? ? ? ? ? ? 162  HOH E O   
52783 O  O   . HOH KA .   0.3605 0.5458 0.5861 0.0300  0.1692  -0.0519 ? ? ? ? ? ? 180  HOH E O   
52784 O  O   . HOH KA .   0.4933 0.4440 0.3095 0.0158  -0.0997 0.0074  ? ? ? ? ? ? 183  HOH E O   
52785 O  O   . HOH KA .   0.3437 0.5247 0.3111 -0.0189 -0.0495 0.0818  ? ? ? ? ? ? 185  HOH E O   
52786 O  O   . HOH KA .   1.0452 0.8567 0.2960 0.0373  -0.0381 -0.1127 ? ? ? ? ? ? 212  HOH E O   
52787 O  O   . HOH KA .   0.5051 0.6348 0.5388 -0.0050 -0.2047 -0.1615 ? ? ? ? ? ? 213  HOH E O   
52788 O  O   . HOH KA .   0.3480 0.3613 0.5450 -0.0928 0.0426  0.0113  ? ? ? ? ? ? 223  HOH E O   
52789 O  O   . HOH KA .   1.4270 1.1714 0.4337 0.1170  -0.0473 -0.3744 ? ? ? ? ? ? 229  HOH E O   
52790 O  O   . HOH KA .   0.6631 0.6396 0.4484 -0.0437 -0.2460 -0.0580 ? ? ? ? ? ? 241  HOH E O   
52791 O  O   . HOH KA .   0.4832 0.6954 0.5684 -0.0078 0.2601  -0.0281 ? ? ? ? ? ? 243  HOH E O   
52792 O  O   . HOH KA .   0.3380 0.3433 0.2987 -0.0186 -0.0423 0.0096  ? ? ? ? ? ? 1088 HOH E O   
52793 O  O   . HOH LA .   0.6245 1.1916 0.8115 0.2269  -0.1713 0.0020  ? ? ? ? ? ? 55   HOH F O   
52794 O  O   . HOH LA .   0.9472 0.5853 1.2182 0.1352  0.3428  0.3060  ? ? ? ? ? ? 59   HOH F O   
52795 O  O   . HOH LA .   0.3426 0.6063 0.6940 0.0019  0.0566  0.1809  ? ? ? ? ? ? 63   HOH F O   
52796 O  O   . HOH LA .   0.5003 0.7017 0.5977 0.1106  0.1704  0.1847  ? ? ? ? ? ? 84   HOH F O   
52797 O  O   . HOH LA .   0.8404 0.8591 0.8777 0.2359  0.1030  0.3914  ? ? ? ? ? ? 95   HOH F O   
52798 O  O   . HOH LA .   0.5273 0.7335 0.5661 0.1388  0.1611  0.1528  ? ? ? ? ? ? 128  HOH F O   
52799 O  O   . HOH LA .   0.3456 0.5327 0.6272 0.0093  0.1493  0.0846  ? ? ? ? ? ? 149  HOH F O   
52800 O  O   . HOH LA .   0.4286 0.6856 0.5528 0.1212  0.0646  0.0721  ? ? ? ? ? ? 166  HOH F O   
52801 O  O   . HOH LA .   0.7796 0.9648 0.5501 0.2738  0.0983  0.1532  ? ? ? ? ? ? 202  HOH F O   
52802 O  O   . HOH LA .   0.4484 0.5990 0.7872 0.1195  0.1916  0.1774  ? ? ? ? ? ? 205  HOH F O   
52803 O  O   . HOH LA .   0.7923 0.5766 1.0745 0.1607  0.2883  0.2357  ? ? ? ? ? ? 206  HOH F O   
52804 O  O   . HOH LA .   0.5271 0.8596 1.2336 -0.1845 -0.0049 -0.0692 ? ? ? ? ? ? 211  HOH F O   
52805 O  O   . HOH LA .   0.6011 0.6086 0.9162 0.1649  0.2284  0.2251  ? ? ? ? ? ? 219  HOH F O   
52806 O  O   . HOH LA .   0.3748 0.5824 0.7395 -0.0160 0.1868  0.0945  ? ? ? ? ? ? 228  HOH F O   
52807 O  O   . HOH LA .   0.9530 0.8357 0.8277 0.1961  0.2924  0.3964  ? ? ? ? ? ? 240  HOH F O   
52808 O  O   . HOH MA .   0.3964 0.4890 0.4915 -0.0605 0.0101  -0.1832 ? ? ? ? ? ? 10   HOH G O   
52809 O  O   . HOH MA .   0.3781 0.4330 0.5015 -0.1214 0.1343  -0.0581 ? ? ? ? ? ? 12   HOH G O   
52810 O  O   . HOH MA .   0.2905 0.3164 0.3307 -0.0180 0.0392  0.0006  ? ? ? ? ? ? 14   HOH G O   
52811 O  O   . HOH MA .   0.4874 0.5356 0.6150 -0.0860 0.0260  -0.2623 ? ? ? ? ? ? 16   HOH G O   
52812 O  O   . HOH MA .   0.2719 0.3163 0.3183 -0.0087 0.0081  -0.0140 ? ? ? ? ? ? 21   HOH G O   
52813 O  O   . HOH MA .   0.2815 0.3342 0.3298 0.0110  -0.0212 -0.0318 ? ? ? ? ? ? 30   HOH G O   
52814 O  O   . HOH MA .   0.3427 0.3771 0.3166 0.0044  0.0204  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 37   HOH G O   
52815 O  O   . HOH MA .   0.3609 0.5022 0.4597 -0.0273 -0.0418 -0.1630 ? ? ? ? ? ? 43   HOH G O   
52816 O  O   . HOH MA .   0.3573 0.4502 0.4135 -0.0360 -0.0047 -0.1272 ? ? ? ? ? ? 49   HOH G O   
52817 O  O   . HOH MA .   0.5641 0.3859 0.4191 -0.0262 0.0605  0.0995  ? ? ? ? ? ? 50   HOH G O   
52818 O  O   . HOH MA .   0.2818 0.3101 0.3338 -0.0240 0.0115  0.0207  ? ? ? ? ? ? 58   HOH G O   
52819 O  O   . HOH MA .   0.3851 0.4387 0.3458 -0.0532 0.0780  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 60   HOH G O   
52820 O  O   . HOH MA .   0.5083 0.4126 0.3596 0.0390  -0.0313 0.0735  ? ? ? ? ? ? 66   HOH G O   
52821 O  O   . HOH MA .   0.2876 0.3019 0.3415 -0.0028 -0.0340 0.0176  ? ? ? ? ? ? 70   HOH G O   
52822 O  O   . HOH MA .   0.2903 0.3839 0.3660 0.0031  -0.0272 -0.0709 ? ? ? ? ? ? 81   HOH G O   
52823 O  O   . HOH MA .   0.3283 0.3326 0.3498 0.0245  -0.0372 0.0286  ? ? ? ? ? ? 86   HOH G O   
52824 O  O   . HOH MA .   0.4123 0.5278 0.7484 0.1555  -0.1537 -0.0296 ? ? ? ? ? ? 87   HOH G O   
52825 O  O   . HOH MA .   0.2938 0.3305 0.3413 -0.0256 0.0492  -0.0150 ? ? ? ? ? ? 88   HOH G O   
52826 O  O   . HOH MA .   0.2951 0.3089 0.3246 0.0060  -0.0376 -0.0066 ? ? ? ? ? ? 97   HOH G O   
52827 O  O   . HOH MA .   0.5323 0.5686 0.5941 0.1345  -0.2684 -0.0118 ? ? ? ? ? ? 127  HOH G O   
52828 O  O   . HOH MA .   0.2938 0.3128 0.3739 -0.0104 -0.0456 0.0204  ? ? ? ? ? ? 132  HOH G O   
52829 O  O   . HOH MA .   0.3391 0.3605 0.3146 0.0195  -0.0150 -0.0016 ? ? ? ? ? ? 134  HOH G O   
52830 O  O   . HOH MA .   0.4697 0.3491 0.6053 -0.0387 0.0918  -0.1145 ? ? ? ? ? ? 141  HOH G O   
52831 O  O   . HOH MA .   0.4597 0.3422 0.4058 0.0248  0.0035  0.0758  ? ? ? ? ? ? 146  HOH G O   
52832 O  O   . HOH MA .   0.4211 0.4670 0.4459 -0.0274 0.0980  -0.1345 ? ? ? ? ? ? 147  HOH G O   
52833 O  O   . HOH MA .   0.3626 0.3942 0.3257 -0.0452 0.0454  -0.0047 ? ? ? ? ? ? 175  HOH G O   
52834 O  O   . HOH MA .   0.3205 0.3640 0.3446 -0.0454 0.0489  0.0125  ? ? ? ? ? ? 189  HOH G O   
52835 O  O   . HOH MA .   0.3301 0.3845 0.3544 -0.0315 0.0229  -0.0671 ? ? ? ? ? ? 190  HOH G O   
52836 O  O   . HOH MA .   0.3248 0.4769 0.4644 -0.0377 -0.0150 -0.1532 ? ? ? ? ? ? 208  HOH G O   
52837 O  O   . HOH MA .   0.2977 0.3674 0.4072 -0.0158 0.0744  -0.0196 ? ? ? ? ? ? 218  HOH G O   
52838 O  O   . HOH MA .   0.7847 0.7869 1.0953 -0.1811 -0.0473 -0.5635 ? ? ? ? ? ? 227  HOH G O   
52839 O  O   . HOH MA .   0.2999 0.4073 0.3519 0.0023  0.0279  -0.0594 ? ? ? ? ? ? 231  HOH G O   
52840 O  O   . HOH MA .   0.4600 0.3817 0.6187 -0.1007 0.0949  -0.1370 ? ? ? ? ? ? 236  HOH G O   
52841 O  O   . HOH MA .   0.7830 0.7158 0.9038 0.0424  0.1251  -0.4733 ? ? ? ? ? ? 238  HOH G O   
52842 O  O   . HOH NA .   0.4388 0.2797 0.3486 -0.0337 -0.0397 0.0254  ? ? ? ? ? ? 11   HOH H O   
52843 O  O   . HOH NA .   0.7683 0.7252 0.5041 -0.0289 0.3146  0.0729  ? ? ? ? ? ? 17   HOH H O   
52844 O  O   . HOH NA .   0.4577 0.2818 0.2855 -0.0193 0.0404  0.0202  ? ? ? ? ? ? 22   HOH H O   
52845 O  O   . HOH NA .   0.3771 0.3531 0.2787 -0.0853 -0.0437 0.0444  ? ? ? ? ? ? 28   HOH H O   
52846 O  O   . HOH NA .   0.5457 0.4208 0.3080 -0.0436 -0.1138 0.0344  ? ? ? ? ? ? 65   HOH H O   
52847 O  O   . HOH NA .   0.6295 0.6733 0.5800 -0.0443 0.3015  0.0528  ? ? ? ? ? ? 74   HOH H O   
52848 O  O   . HOH NA .   0.5776 0.3663 0.6212 0.1057  -0.0597 -0.0133 ? ? ? ? ? ? 77   HOH H O   
52849 O  O   . HOH NA .   1.0219 0.4030 0.5345 0.0032  -0.1564 -0.1710 ? ? ? ? ? ? 89   HOH H O   
52850 O  O   . HOH NA .   0.5572 0.3406 0.6900 -0.1090 -0.0046 -0.1154 ? ? ? ? ? ? 110  HOH H O   
52851 O  O   . HOH NA .   0.3300 0.3812 0.4227 -0.0333 -0.0079 -0.0159 ? ? ? ? ? ? 125  HOH H O   
52852 O  O   . HOH NA .   0.5085 0.4271 0.5058 -0.0137 -0.1406 0.1090  ? ? ? ? ? ? 144  HOH H O   
52853 O  O   . HOH NA .   0.6613 0.4885 0.9436 -0.2689 0.1224  0.0710  ? ? ? ? ? ? 158  HOH H O   
52854 O  O   . HOH NA .   1.0058 0.6411 0.2664 0.0174  -0.0461 -0.0155 ? ? ? ? ? ? 163  HOH H O   
52855 O  O   . HOH NA .   0.3401 0.3295 0.2865 -0.0268 0.0088  -0.0195 ? ? ? ? ? ? 174  HOH H O   
52856 O  O   . HOH NA .   0.3726 0.3508 0.4846 -0.0765 0.0735  -0.0201 ? ? ? ? ? ? 191  HOH H O   
52857 O  O   . HOH NA .   0.6502 0.4606 0.3119 -0.0007 -0.1140 0.0590  ? ? ? ? ? ? 192  HOH H O   
52858 O  O   . HOH NA .   0.5418 0.2877 0.3068 -0.0342 -0.0401 -0.0103 ? ? ? ? ? ? 196  HOH H O   
52859 O  O   . HOH NA .   0.7234 0.3822 0.3239 -0.0412 -0.1009 -0.0439 ? ? ? ? ? ? 198  HOH H O   
52860 O  O   . HOH NA .   0.6270 0.3053 0.5771 0.0364  -0.1153 0.0329  ? ? ? ? ? ? 199  HOH H O   
52861 O  O   . HOH NA .   0.3842 0.4520 0.3800 -0.0472 -0.0824 0.0436  ? ? ? ? ? ? 203  HOH H O   
52862 O  O   . HOH NA .   0.4052 0.3829 0.5044 0.0400  0.0029  -0.0107 ? ? ? ? ? ? 209  HOH H O   
52863 O  O   . HOH NA .   0.6230 0.6644 0.8979 0.1562  -0.2578 0.1148  ? ? ? ? ? ? 210  HOH H O   
52864 O  O   . HOH NA .   0.5563 0.3452 0.3799 -0.0407 0.1157  0.0628  ? ? ? ? ? ? 220  HOH H O   
52865 O  O   . HOH NA .   0.5200 0.3820 0.7066 -0.1432 -0.0047 -0.1119 ? ? ? ? ? ? 235  HOH H O   
# 
loop_
_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
_pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
A 1 1   SER 1   244  ?    ?   ?   A . n 
A 1 2   PHE 2   245  ?    ?   ?   A . n 
A 1 3   ALA 3   246  246  ALA ALA A . n 
A 1 4   GLN 4   247  247  GLN GLN A . n 
A 1 5   TYR 5   248  248  TYR TYR A . n 
A 1 6   ASN 6   249  249  ASN ASN A . n 
A 1 7   GLN 7   250  250  GLN GLN A . n 
A 1 8   VAL 8   251  251  VAL VAL A . n 
A 1 9   TYR 9   252  252  TYR TYR A . n 
A 1 10  SER 10  253  253  SER SER A . n 
A 1 11  THR 11  254  254  THR THR A . n 
A 1 12  ASP 12  255  255  ASP ASP A . n 
A 1 13  ALA 13  256  256  ALA ALA A . n 
A 1 14  ALA 14  257  257  ALA ALA A . n 
A 1 15  ASN 15  258  258  ASN ASN A . n 
A 1 16  PHE 16  259  259  PHE PHE A . n 
A 1 17  GLU 17  260  260  GLU GLU A . n 
A 1 18  HIS 18  261  261  HIS HIS A . n 
A 1 19  VAL 19  262  262  VAL VAL A . n 
A 1 20  ASP 20  263  263  ASP ASP A . n 
A 1 21  HIS 21  264  264  HIS HIS A . n 
A 1 22  TYR 22  265  265  TYR TYR A . n 
A 1 23  LEU 23  266  266  LEU LEU A . n 
A 1 24  THR 24  267  267  THR THR A . n 
A 1 25  ALA 25  268  268  ALA ALA A . n 
A 1 26  GLU 26  269  269  GLU GLU A . n 
A 1 27  SER 27  270  270  SER SER A . n 
A 1 28  TRP 28  271  271  TRP TRP A . n 
A 1 29  TYR 29  272  272  TYR TYR A . n 
A 1 30  ARG 30  273  273  ARG ARG A . n 
A 1 31  PRO 31  274  274  PRO PRO A . n 
A 1 32  LYS 32  275  275  LYS LYS A . n 
A 1 33  TYR 33  276  276  TYR TYR A . n 
A 1 34  ILE 34  277  277  ILE ILE A . n 
A 1 35  LEU 35  278  278  LEU LEU A . n 
A 1 36  LYS 36  279  279  LYS LYS A . n 
A 1 37  ASP 37  280  280  ASP ASP A . n 
A 1 38  GLY 38  281  281  GLY GLY A . n 
A 1 39  LYS 39  282  282  LYS LYS A . n 
A 1 40  THR 40  283  283  THR THR A . n 
A 1 41  TRP 41  284  284  TRP TRP A . n 
A 1 42  THR 42  285  285  THR THR A . n 
A 1 43  GLN 43  286  286  GLN GLN A . n 
A 1 44  SER 44  287  287  SER SER A . n 
A 1 45  THR 45  288  288  THR THR A . n 
A 1 46  GLU 46  289  289  GLU GLU A . n 
A 1 47  LYS 47  290  290  LYS LYS A . n 
A 1 48  ASP 48  291  291  ASP ASP A . n 
A 1 49  PHE 49  292  292  PHE PHE A . n 
A 1 50  ARG 50  293  293  ARG ARG A . n 
A 1 51  PRO 51  294  294  PRO PRO A . n 
A 1 52  LEU 52  295  295  LEU LEU A . n 
A 1 53  LEU 53  296  296  LEU LEU A . n 
A 1 54  MET 54  297  297  MET MET A . n 
A 1 55  THR 55  298  298  THR THR A . n 
A 1 56  TRP 56  299  299  TRP TRP A . n 
A 1 57  TRP 57  300  300  TRP TRP A . n 
A 1 58  PRO 58  301  301  PRO PRO A . n 
A 1 59  ASP 59  302  302  ASP ASP A . n 
A 1 60  GLN 60  303  303  GLN GLN A . n 
A 1 61  GLU 61  304  304  GLU GLU A . n 
A 1 62  THR 62  305  305  THR THR A . n 
A 1 63  GLN 63  306  306  GLN GLN A . n 
A 1 64  ARG 64  307  307  ARG ARG A . n 
A 1 65  GLN 65  308  308  GLN GLN A . n 
A 1 66  TYR 66  309  309  TYR TYR A . n 
A 1 67  VAL 67  310  310  VAL VAL A . n 
A 1 68  ASN 68  311  311  ASN ASN A . n 
A 1 69  TYR 69  312  312  TYR TYR A . n 
A 1 70  MET 70  313  313  MET MET A . n 
A 1 71  ASN 71  314  314  ASN ASN A . n 
A 1 72  ALA 72  315  315  ALA ALA A . n 
A 1 73  GLN 73  316  316  GLN GLN A . n 
A 1 74  LEU 74  317  317  LEU LEU A . n 
A 1 75  GLY 75  318  318  GLY GLY A . n 
A 1 76  ILE 76  319  319  ILE ILE A . n 
A 1 77  HIS 77  320  320  HIS HIS A . n 
A 1 78  GLN 78  321  321  GLN GLN A . n 
A 1 79  THR 79  322  322  THR THR A . n 
A 1 80  TYR 80  323  323  TYR TYR A . n 
A 1 81  ASN 81  324  324  ASN ASN A . n 
A 1 82  THR 82  325  325  THR THR A . n 
A 1 83  ALA 83  326  326  ALA ALA A . n 
A 1 84  THR 84  327  327  THR THR A . n 
A 1 85  SER 85  328  328  SER SER A . n 
A 1 86  PRO 86  329  329  PRO PRO A . n 
A 1 87  LEU 87  330  330  LEU LEU A . n 
A 1 88  GLN 88  331  331  GLN GLN A . n 
A 1 89  LEU 89  332  332  LEU LEU A . n 
A 1 90  ASN 90  333  333  ASN ASN A . n 
A 1 91  LEU 91  334  334  LEU LEU A . n 
A 1 92  ALA 92  335  335  ALA ALA A . n 
A 1 93  ALA 93  336  336  ALA ALA A . n 
A 1 94  GLN 94  337  337  GLN GLN A . n 
A 1 95  THR 95  338  338  THR THR A . n 
A 1 96  ILE 96  339  339  ILE ILE A . n 
A 1 97  GLN 97  340  340  GLN GLN A . n 
A 1 98  THR 98  341  341  THR THR A . n 
A 1 99  LYS 99  342  342  LYS LYS A . n 
A 1 100 ILE 100 343  343  ILE ILE A . n 
A 1 101 GLU 101 344  344  GLU GLU A . n 
A 1 102 GLU 102 345  345  GLU GLU A . n 
A 1 103 LYS 103 346  346  LYS LYS A . n 
A 1 104 ILE 104 347  347  ILE ILE A . n 
A 1 105 THR 105 348  348  THR THR A . n 
A 1 106 ALA 106 349  349  ALA ALA A . n 
A 1 107 GLU 107 350  350  GLU GLU A . n 
A 1 108 LYS 108 351  351  LYS LYS A . n 
A 1 109 ASN 109 352  352  ASN ASN A . n 
A 1 110 THR 110 353  353  THR THR A . n 
A 1 111 ASN 111 354  354  ASN ASN A . n 
A 1 112 TRP 112 355  355  TRP TRP A . n 
A 1 113 LEU 113 356  356  LEU LEU A . n 
A 1 114 ARG 114 357  357  ARG ARG A . n 
A 1 115 GLN 115 358  358  GLN GLN A . n 
A 1 116 THR 116 359  359  THR THR A . n 
A 1 117 ILE 117 360  360  ILE ILE A . n 
A 1 118 SER 118 361  361  SER SER A . n 
A 1 119 ALA 119 362  362  ALA ALA A . n 
A 1 120 PHE 120 363  363  PHE PHE A . n 
A 1 121 VAL 121 364  364  VAL VAL A . n 
A 1 122 LYS 122 365  365  LYS LYS A . n 
A 1 123 THR 123 366  366  THR THR A . n 
A 1 124 GLN 124 367  367  GLN GLN A . n 
A 1 125 SER 125 368  368  SER SER A . n 
A 1 126 ALA 126 369  369  ALA ALA A . n 
A 1 127 TRP 127 370  370  TRP TRP A . n 
A 1 128 ASN 128 371  371  ASN ASN A . n 
A 1 129 SER 129 372  372  SER SER A . n 
A 1 130 ASP 130 373  373  ASP ASP A . n 
A 1 131 SER 131 374  374  SER SER A . n 
A 1 132 GLU 132 375  375  GLU GLU A . n 
A 1 133 LYS 133 376  376  LYS LYS A . n 
A 1 134 PRO 134 377  377  PRO PRO A . n 
A 1 135 PHE 135 378  378  PHE PHE A . n 
A 1 136 ASP 136 379  379  ASP ASP A . n 
A 1 137 ASP 137 380  380  ASP ASP A . n 
A 1 138 HIS 138 381  381  HIS HIS A . n 
A 1 139 LEU 139 382  382  LEU LEU A . n 
A 1 140 GLN 140 383  383  GLN GLN A . n 
A 1 141 LYS 141 384  384  LYS LYS A . n 
A 1 142 GLY 142 385  385  GLY GLY A . n 
A 1 143 ALA 143 386  386  ALA ALA A . n 
A 1 144 LEU 144 387  387  LEU LEU A . n 
A 1 145 LEU 145 388  388  LEU LEU A . n 
A 1 146 TYR 146 389  389  TYR TYR A . n 
A 1 147 SER 147 390  390  SER SER A . n 
A 1 148 ASN 148 391  391  ASN ASN A . n 
A 1 149 ASN 149 392  392  ASN ASN A . n 
A 1 150 SER 150 393  393  SER SER A . n 
A 1 151 LYS 151 394  394  LYS LYS A . n 
A 1 152 LEU 152 395  395  LEU LEU A . n 
A 1 153 THR 153 396  396  THR THR A . n 
A 1 154 SER 154 397  397  SER SER A . n 
A 1 155 GLN 155 398  398  GLN GLN A . n 
A 1 156 ALA 156 399  399  ALA ALA A . n 
A 1 157 ASN 157 400  400  ASN ASN A . n 
A 1 158 SER 158 401  401  SER SER A . n 
A 1 159 ASN 159 402  402  ASN ASN A . n 
A 1 160 TYR 160 403  403  TYR TYR A . n 
A 1 161 ARG 161 404  404  ARG ARG A . n 
A 1 162 ILE 162 405  405  ILE ILE A . n 
A 1 163 LEU 163 406  406  LEU LEU A . n 
A 1 164 ASN 164 407  407  ASN ASN A . n 
A 1 165 ARG 165 408  408  ARG ARG A . n 
A 1 166 THR 166 409  409  THR THR A . n 
A 1 167 PRO 167 410  410  PRO PRO A . n 
A 1 168 THR 168 411  411  THR THR A . n 
A 1 169 ASN 169 412  412  ASN ASN A . n 
A 1 170 GLN 170 413  413  GLN GLN A . n 
A 1 171 THR 171 414  414  THR THR A . n 
A 1 172 GLY 172 415  415  GLY GLY A . n 
A 1 173 LYS 173 416  416  LYS LYS A . n 
A 1 174 LYS 174 417  417  LYS LYS A . n 
A 1 175 ASP 175 418  418  ASP ASP A . n 
A 1 176 PRO 176 419  419  PRO PRO A . n 
A 1 177 ARG 177 420  420  ARG ARG A . n 
A 1 178 TYR 178 421  421  TYR TYR A . n 
A 1 179 THR 179 422  422  THR THR A . n 
A 1 180 ALA 180 423  423  ALA ALA A . n 
A 1 181 ASP 181 424  424  ASP ASP A . n 
A 1 182 ARG 182 425  425  ARG ARG A . n 
A 1 183 THR 183 426  426  THR THR A . n 
A 1 184 ILE 184 427  427  ILE ILE A . n 
A 1 185 GLY 185 428  428  GLY GLY A . n 
A 1 186 GLY 186 429  429  GLY GLY A . n 
A 1 187 TYR 187 430  430  TYR TYR A . n 
A 1 188 GLU 188 431  431  GLU GLU A . n 
A 1 189 PHE 189 432  432  PHE PHE A . n 
A 1 190 LEU 190 433  433  LEU LEU A . n 
A 1 191 LEU 191 434  434  LEU LEU A . n 
A 1 192 ALA 192 435  435  ALA ALA A . n 
A 1 193 ASN 193 436  436  ASN ASN A . n 
A 1 194 ASP 194 437  437  ASP ASP A . n 
A 1 195 VAL 195 438  438  VAL VAL A . n 
A 1 196 ASP 196 439  439  ASP ASP A . n 
A 1 197 ASN 197 440  440  ASN ASN A . n 
A 1 198 SER 198 441  441  SER SER A . n 
A 1 199 ASN 199 442  442  ASN ASN A . n 
A 1 200 PRO 200 443  443  PRO PRO A . n 
A 1 201 VAL 201 444  444  VAL VAL A . n 
A 1 202 VAL 202 445  445  VAL VAL A . n 
A 1 203 GLN 203 446  446  GLN GLN A . n 
A 1 204 ALA 204 447  447  ALA ALA A . n 
A 1 205 GLU 205 448  448  GLU GLU A . n 
A 1 206 GLN 206 449  449  GLN GLN A . n 
A 1 207 LEU 207 450  450  LEU LEU A . n 
A 1 208 ASN 208 451  451  ASN ASN A . n 
A 1 209 TRP 209 452  452  TRP TRP A . n 
A 1 210 LEU 210 453  453  LEU LEU A . n 
A 1 211 HIS 211 454  454  HIS HIS A . n 
A 1 212 PHE 212 455  455  PHE PHE A . n 
A 1 213 LEU 213 456  456  LEU LEU A . n 
A 1 214 MET 214 457  457  MET MET A . n 
A 1 215 ASN 215 458  458  ASN ASN A . n 
A 1 216 PHE 216 459  459  PHE PHE A . n 
A 1 217 GLY 217 460  460  GLY GLY A . n 
A 1 218 ASN 218 461  461  ASN ASN A . n 
A 1 219 ILE 219 462  462  ILE ILE A . n 
A 1 220 TYR 220 463  463  TYR TYR A . n 
A 1 221 ALA 221 464  464  ALA ALA A . n 
A 1 222 ASN 222 465  465  ASN ASN A . n 
A 1 223 ASP 223 466  466  ASP ASP A . n 
A 1 224 PRO 224 467  467  PRO PRO A . n 
A 1 225 ASP 225 468  468  ASP ASP A . n 
A 1 226 ALA 226 469  469  ALA ALA A . n 
A 1 227 ASN 227 470  470  ASN ASN A . n 
A 1 228 PHE 228 471  471  PHE PHE A . n 
A 1 229 ASP 229 472  472  ASP ASP A . n 
A 1 230 SER 230 473  473  SER SER A . n 
A 1 231 ILE 231 474  474  ILE ILE A . n 
A 1 232 ARG 232 475  475  ARG ARG A . n 
A 1 233 VAL 233 476  476  VAL VAL A . n 
A 1 234 ASP 234 477  477  ASP ASP A . n 
A 1 235 ALA 235 478  478  ALA ALA A . n 
A 1 236 VAL 236 479  479  VAL VAL A . n 
A 1 237 ASP 237 480  480  ASP ASP A . n 
A 1 238 ASN 238 481  481  ASN ASN A . n 
A 1 239 VAL 239 482  482  VAL VAL A . n 
A 1 240 ASP 240 483  483  ASP ASP A . n 
A 1 241 ALA 241 484  484  ALA ALA A . n 
A 1 242 ASP 242 485  485  ASP ASP A . n 
A 1 243 LEU 243 486  486  LEU LEU A . n 
A 1 244 LEU 244 487  487  LEU LEU A . n 
A 1 245 GLN 245 488  488  GLN GLN A . n 
A 1 246 ILE 246 489  489  ILE ILE A . n 
A 1 247 ALA 247 490  490  ALA ALA A . n 
A 1 248 GLY 248 491  491  GLY GLY A . n 
A 1 249 ASP 249 492  492  ASP ASP A . n 
A 1 250 TYR 250 493  493  TYR TYR A . n 
A 1 251 LEU 251 494  494  LEU LEU A . n 
A 1 252 LYS 252 495  495  LYS LYS A . n 
A 1 253 ALA 253 496  496  ALA ALA A . n 
A 1 254 ALA 254 497  497  ALA ALA A . n 
A 1 255 LYS 255 498  498  LYS LYS A . n 
A 1 256 GLY 256 499  499  GLY GLY A . n 
A 1 257 ILE 257 500  500  ILE ILE A . n 
A 1 258 HIS 258 501  501  HIS HIS A . n 
A 1 259 LYS 259 502  502  LYS LYS A . n 
A 1 260 ASN 260 503  503  ASN ASN A . n 
A 1 261 ASP 261 504  504  ASP ASP A . n 
A 1 262 LYS 262 505  505  LYS LYS A . n 
A 1 263 ALA 263 506  506  ALA ALA A . n 
A 1 264 ALA 264 507  507  ALA ALA A . n 
A 1 265 ASN 265 508  508  ASN ASN A . n 
A 1 266 ASP 266 509  509  ASP ASP A . n 
A 1 267 HIS 267 510  510  HIS HIS A . n 
A 1 268 LEU 268 511  511  LEU LEU A . n 
A 1 269 SER 269 512  512  SER SER A . n 
A 1 270 ILE 270 513  513  ILE ILE A . n 
A 1 271 LEU 271 514  514  LEU LEU A . n 
A 1 272 GLU 272 515  515  GLU GLU A . n 
A 1 273 ALA 273 516  516  ALA ALA A . n 
A 1 274 TRP 274 517  517  TRP TRP A . n 
A 1 275 SER 275 518  518  SER SER A . n 
A 1 276 TYR 276 519  519  TYR TYR A . n 
A 1 277 ASN 277 520  520  ASN ASN A . n 
A 1 278 ASP 278 521  521  ASP ASP A . n 
A 1 279 THR 279 522  522  THR THR A . n 
A 1 280 PRO 280 523  523  PRO PRO A . n 
A 1 281 TYR 281 524  524  TYR TYR A . n 
A 1 282 LEU 282 525  525  LEU LEU A . n 
A 1 283 HIS 283 526  526  HIS HIS A . n 
A 1 284 ASP 284 527  527  ASP ASP A . n 
A 1 285 ASP 285 528  528  ASP ASP A . n 
A 1 286 GLY 286 529  529  GLY GLY A . n 
A 1 287 ASP 287 530  530  ASP ASP A . n 
A 1 288 ASN 288 531  531  ASN ASN A . n 
A 1 289 MET 289 532  532  MET MET A . n 
A 1 290 ILE 290 533  533  ILE ILE A . n 
A 1 291 ASN 291 534  534  ASN ASN A . n 
A 1 292 MET 292 535  535  MET MET A . n 
A 1 293 ASP 293 536  536  ASP ASP A . n 
A 1 294 ASN 294 537  537  ASN ASN A . n 
A 1 295 ARG 295 538  538  ARG ARG A . n 
A 1 296 LEU 296 539  539  LEU LEU A . n 
A 1 297 ARG 297 540  540  ARG ARG A . n 
A 1 298 LEU 298 541  541  LEU LEU A . n 
A 1 299 SER 299 542  542  SER SER A . n 
A 1 300 LEU 300 543  543  LEU LEU A . n 
A 1 301 LEU 301 544  544  LEU LEU A . n 
A 1 302 TYR 302 545  545  TYR TYR A . n 
A 1 303 SER 303 546  546  SER SER A . n 
A 1 304 LEU 304 547  547  LEU LEU A . n 
A 1 305 ALA 305 548  548  ALA ALA A . n 
A 1 306 LYS 306 549  549  LYS LYS A . n 
A 1 307 PRO 307 550  550  PRO PRO A . n 
A 1 308 LEU 308 551  551  LEU LEU A . n 
A 1 309 ASN 309 552  552  ASN ASN A . n 
A 1 310 GLN 310 553  553  GLN GLN A . n 
A 1 311 ARG 311 554  554  ARG ARG A . n 
A 1 312 SER 312 555  555  SER SER A . n 
A 1 313 GLY 313 556  556  GLY GLY A . n 
A 1 314 MET 314 557  557  MET MET A . n 
A 1 315 ASN 315 558  558  ASN ASN A . n 
A 1 316 PRO 316 559  559  PRO PRO A . n 
A 1 317 LEU 317 560  560  LEU LEU A . n 
A 1 318 ILE 318 561  561  ILE ILE A . n 
A 1 319 THR 319 562  562  THR THR A . n 
A 1 320 ASN 320 563  563  ASN ASN A . n 
A 1 321 SER 321 564  564  SER SER A . n 
A 1 322 LEU 322 565  565  LEU LEU A . n 
A 1 323 VAL 323 566  566  VAL VAL A . n 
A 1 324 ASN 324 567  567  ASN ASN A . n 
A 1 325 ARG 325 568  568  ARG ARG A . n 
A 1 326 THR 326 569  569  THR THR A . n 
A 1 327 ASP 327 570  570  ASP ASP A . n 
A 1 328 ASP 328 571  571  ASP ASP A . n 
A 1 329 ASN 329 572  572  ASN ASN A . n 
A 1 330 ALA 330 573  573  ALA ALA A . n 
A 1 331 GLU 331 574  574  GLU GLU A . n 
A 1 332 THR 332 575  575  THR THR A . n 
A 1 333 ALA 333 576  576  ALA ALA A . n 
A 1 334 ALA 334 577  577  ALA ALA A . n 
A 1 335 VAL 335 578  578  VAL VAL A . n 
A 1 336 PRO 336 579  579  PRO PRO A . n 
A 1 337 SER 337 580  580  SER SER A . n 
A 1 338 TYR 338 581  581  TYR TYR A . n 
A 1 339 SER 339 582  582  SER SER A . n 
A 1 340 PHE 340 583  583  PHE PHE A . n 
A 1 341 ILE 341 584  584  ILE ILE A . n 
A 1 342 ARG 342 585  585  ARG ARG A . n 
A 1 343 ALA 343 586  586  ALA ALA A . n 
A 1 344 HIS 344 587  587  HIS HIS A . n 
A 1 345 ASP 345 588  588  ASP ASP A . n 
A 1 346 SER 346 589  589  SER SER A . n 
A 1 347 GLU 347 590  590  GLU GLU A . n 
A 1 348 VAL 348 591  591  VAL VAL A . n 
A 1 349 GLN 349 592  592  GLN GLN A . n 
A 1 350 ASP 350 593  593  ASP ASP A . n 
A 1 351 LEU 351 594  594  LEU LEU A . n 
A 1 352 ILE 352 595  595  ILE ILE A . n 
A 1 353 ARG 353 596  596  ARG ARG A . n 
A 1 354 ASP 354 597  597  ASP ASP A . n 
A 1 355 ILE 355 598  598  ILE ILE A . n 
A 1 356 ILE 356 599  599  ILE ILE A . n 
A 1 357 LYS 357 600  600  LYS LYS A . n 
A 1 358 ALA 358 601  601  ALA ALA A . n 
A 1 359 GLU 359 602  602  GLU GLU A . n 
A 1 360 ILE 360 603  603  ILE ILE A . n 
A 1 361 ASN 361 604  604  ASN ASN A . n 
A 1 362 PRO 362 605  605  PRO PRO A . n 
A 1 363 ASN 363 606  606  ASN ASN A . n 
A 1 364 VAL 364 607  607  VAL VAL A . n 
A 1 365 VAL 365 608  608  VAL VAL A . n 
A 1 366 GLY 366 609  609  GLY GLY A . n 
A 1 367 TYR 367 610  610  TYR TYR A . n 
A 1 368 SER 368 611  611  SER SER A . n 
A 1 369 PHE 369 612  612  PHE PHE A . n 
A 1 370 THR 370 613  613  THR THR A . n 
A 1 371 MET 371 614  614  MET MET A . n 
A 1 372 GLU 372 615  615  GLU GLU A . n 
A 1 373 GLU 373 616  616  GLU GLU A . n 
A 1 374 ILE 374 617  617  ILE ILE A . n 
A 1 375 LYS 375 618  618  LYS LYS A . n 
A 1 376 LYS 376 619  619  LYS LYS A . n 
A 1 377 ALA 377 620  620  ALA ALA A . n 
A 1 378 PHE 378 621  621  PHE PHE A . n 
A 1 379 GLU 379 622  622  GLU GLU A . n 
A 1 380 ILE 380 623  623  ILE ILE A . n 
A 1 381 TYR 381 624  624  TYR TYR A . n 
A 1 382 ASN 382 625  625  ASN ASN A . n 
A 1 383 LYS 383 626  626  LYS LYS A . n 
A 1 384 ASP 384 627  627  ASP ASP A . n 
A 1 385 LEU 385 628  628  LEU LEU A . n 
A 1 386 LEU 386 629  629  LEU LEU A . n 
A 1 387 ALA 387 630  630  ALA ALA A . n 
A 1 388 THR 388 631  631  THR THR A . n 
A 1 389 GLU 389 632  632  GLU GLU A . n 
A 1 390 LYS 390 633  633  LYS LYS A . n 
A 1 391 LYS 391 634  634  LYS LYS A . n 
A 1 392 TYR 392 635  635  TYR TYR A . n 
A 1 393 THR 393 636  636  THR THR A . n 
A 1 394 HIS 394 637  637  HIS HIS A . n 
A 1 395 TYR 395 638  638  TYR TYR A . n 
A 1 396 ASN 396 639  639  ASN ASN A . n 
A 1 397 THR 397 640  640  THR THR A . n 
A 1 398 ALA 398 641  641  ALA ALA A . n 
A 1 399 LEU 399 642  642  LEU LEU A . n 
A 1 400 SER 400 643  643  SER SER A . n 
A 1 401 TYR 401 644  644  TYR TYR A . n 
A 1 402 ALA 402 645  645  ALA ALA A . n 
A 1 403 LEU 403 646  646  LEU LEU A . n 
A 1 404 LEU 404 647  647  LEU LEU A . n 
A 1 405 LEU 405 648  648  LEU LEU A . n 
A 1 406 THR 406 649  649  THR THR A . n 
A 1 407 ASN 407 650  650  ASN ASN A . n 
A 1 408 LYS 408 651  651  LYS LYS A . n 
A 1 409 SER 409 652  652  SER SER A . n 
A 1 410 SER 410 653  653  SER SER A . n 
A 1 411 VAL 411 654  654  VAL VAL A . n 
A 1 412 PRO 412 655  655  PRO PRO A . n 
A 1 413 ARG 413 656  656  ARG ARG A . n 
A 1 414 VAL 414 657  657  VAL VAL A . n 
A 1 415 TYR 415 658  658  TYR TYR A . n 
A 1 416 TYR 416 659  659  TYR TYR A . n 
A 1 417 GLY 417 660  660  GLY GLY A . n 
A 1 418 ASP 418 661  661  ASP ASP A . n 
A 1 419 MET 419 662  662  MET MET A . n 
A 1 420 PHE 420 663  663  PHE PHE A . n 
A 1 421 THR 421 664  664  THR THR A . n 
A 1 422 ASP 422 665  665  ASP ASP A . n 
A 1 423 ASP 423 666  666  ASP ASP A . n 
A 1 424 GLY 424 667  667  GLY GLY A . n 
A 1 425 GLN 425 668  668  GLN GLN A . n 
A 1 426 TYR 426 669  669  TYR TYR A . n 
A 1 427 MET 427 670  670  MET MET A . n 
A 1 428 ALA 428 671  671  ALA ALA A . n 
A 1 429 HIS 429 672  672  HIS HIS A . n 
A 1 430 LYS 430 673  673  LYS LYS A . n 
A 1 431 THR 431 674  674  THR THR A . n 
A 1 432 ILE 432 675  675  ILE ILE A . n 
A 1 433 ASN 433 676  676  ASN ASN A . n 
A 1 434 TYR 434 677  677  TYR TYR A . n 
A 1 435 GLU 435 678  678  GLU GLU A . n 
A 1 436 ALA 436 679  679  ALA ALA A . n 
A 1 437 ILE 437 680  680  ILE ILE A . n 
A 1 438 GLU 438 681  681  GLU GLU A . n 
A 1 439 THR 439 682  682  THR THR A . n 
A 1 440 LEU 440 683  683  LEU LEU A . n 
A 1 441 LEU 441 684  684  LEU LEU A . n 
A 1 442 LYS 442 685  685  LYS LYS A . n 
A 1 443 ALA 443 686  686  ALA ALA A . n 
A 1 444 ARG 444 687  687  ARG ARG A . n 
A 1 445 ILE 445 688  688  ILE ILE A . n 
A 1 446 LYS 446 689  689  LYS LYS A . n 
A 1 447 TYR 447 690  690  TYR TYR A . n 
A 1 448 VAL 448 691  691  VAL VAL A . n 
A 1 449 SER 449 692  692  SER SER A . n 
A 1 450 GLY 450 693  693  GLY GLY A . n 
A 1 451 GLY 451 694  694  GLY GLY A . n 
A 1 452 GLN 452 695  695  GLN GLN A . n 
A 1 453 ALA 453 696  696  ALA ALA A . n 
A 1 454 MET 454 697  697  MET MET A . n 
A 1 455 ARG 455 698  698  ARG ARG A . n 
A 1 456 ASN 456 699  699  ASN ASN A . n 
A 1 457 GLN 457 700  700  GLN GLN A . n 
A 1 458 GLN 458 701  701  GLN GLN A . n 
A 1 459 VAL 459 702  702  VAL VAL A . n 
A 1 460 GLY 460 703  703  GLY GLY A . n 
A 1 461 ASN 461 704  704  ASN ASN A . n 
A 1 462 SER 462 705  705  SER SER A . n 
A 1 463 GLU 463 706  706  GLU GLU A . n 
A 1 464 ILE 464 707  707  ILE ILE A . n 
A 1 465 ILE 465 708  708  ILE ILE A . n 
A 1 466 THR 466 709  709  THR THR A . n 
A 1 467 SER 467 710  710  SER SER A . n 
A 1 468 VAL 468 711  711  VAL VAL A . n 
A 1 469 ARG 469 712  712  ARG ARG A . n 
A 1 470 TYR 470 713  713  TYR TYR A . n 
A 1 471 GLY 471 714  714  GLY GLY A . n 
A 1 472 LYS 472 715  715  LYS LYS A . n 
A 1 473 GLY 473 716  716  GLY GLY A . n 
A 1 474 ALA 474 717  717  ALA ALA A . n 
A 1 475 LEU 475 718  718  LEU LEU A . n 
A 1 476 LYS 476 719  719  LYS LYS A . n 
A 1 477 ALA 477 720  720  ALA ALA A . n 
A 1 478 THR 478 721  721  THR THR A . n 
A 1 479 ASP 479 722  722  ASP ASP A . n 
A 1 480 THR 480 723  723  THR THR A . n 
A 1 481 GLY 481 724  724  GLY GLY A . n 
A 1 482 ASP 482 725  725  ASP ASP A . n 
A 1 483 ARG 483 726  726  ARG ARG A . n 
A 1 484 ILE 484 727  727  ILE ILE A . n 
A 1 485 THR 485 728  728  THR THR A . n 
A 1 486 ARG 486 729  729  ARG ARG A . n 
A 1 487 THR 487 730  730  THR THR A . n 
A 1 488 SER 488 731  731  SER SER A . n 
A 1 489 GLY 489 732  732  GLY GLY A . n 
A 1 490 VAL 490 733  733  VAL VAL A . n 
A 1 491 VAL 491 734  734  VAL VAL A . n 
A 1 492 VAL 492 735  735  VAL VAL A . n 
A 1 493 ILE 493 736  736  ILE ILE A . n 
A 1 494 GLU 494 737  737  GLU GLU A . n 
A 1 495 GLY 495 738  738  GLY GLY A . n 
A 1 496 ASN 496 739  739  ASN ASN A . n 
A 1 497 ASN 497 740  740  ASN ASN A . n 
A 1 498 PRO 498 741  741  PRO PRO A . n 
A 1 499 SER 499 742  742  SER SER A . n 
A 1 500 LEU 500 743  743  LEU LEU A . n 
A 1 501 ARG 501 744  744  ARG ARG A . n 
A 1 502 LEU 502 745  745  LEU LEU A . n 
A 1 503 LYS 503 746  746  LYS LYS A . n 
A 1 504 ALA 504 747  747  ALA ALA A . n 
A 1 505 SER 505 748  748  SER SER A . n 
A 1 506 ASP 506 749  749  ASP ASP A . n 
A 1 507 ARG 507 750  750  ARG ARG A . n 
A 1 508 VAL 508 751  751  VAL VAL A . n 
A 1 509 VAL 509 752  752  VAL VAL A . n 
A 1 510 VAL 510 753  753  VAL VAL A . n 
A 1 511 ASN 511 754  754  ASN ASN A . n 
A 1 512 MET 512 755  755  MET MET A . n 
A 1 513 GLY 513 756  756  GLY GLY A . n 
A 1 514 ALA 514 757  757  ALA ALA A . n 
A 1 515 ALA 515 758  758  ALA ALA A . n 
A 1 516 HIS 516 759  759  HIS HIS A . n 
A 1 517 LYS 517 760  760  LYS LYS A . n 
A 1 518 ASN 518 761  761  ASN ASN A . n 
A 1 519 GLN 519 762  762  GLN GLN A . n 
A 1 520 ALA 520 763  763  ALA ALA A . n 
A 1 521 TYR 521 764  764  TYR TYR A . n 
A 1 522 ARG 522 765  765  ARG ARG A . n 
A 1 523 PRO 523 766  766  PRO PRO A . n 
A 1 524 LEU 524 767  767  LEU LEU A . n 
A 1 525 LEU 525 768  768  LEU LEU A . n 
A 1 526 LEU 526 769  769  LEU LEU A . n 
A 1 527 THR 527 770  770  THR THR A . n 
A 1 528 THR 528 771  771  THR THR A . n 
A 1 529 ASP 529 772  772  ASP ASP A . n 
A 1 530 ASN 530 773  773  ASN ASN A . n 
A 1 531 GLY 531 774  774  GLY GLY A . n 
A 1 532 ILE 532 775  775  ILE ILE A . n 
A 1 533 LYS 533 776  776  LYS LYS A . n 
A 1 534 ALA 534 777  777  ALA ALA A . n 
A 1 535 TYR 535 778  778  TYR TYR A . n 
A 1 536 HIS 536 779  779  HIS HIS A . n 
A 1 537 SER 537 780  780  SER SER A . n 
A 1 538 ASP 538 781  781  ASP ASP A . n 
A 1 539 GLN 539 782  782  GLN GLN A . n 
A 1 540 GLU 540 783  783  GLU GLU A . n 
A 1 541 ALA 541 784  784  ALA ALA A . n 
A 1 542 ALA 542 785  785  ALA ALA A . n 
A 1 543 GLY 543 786  786  GLY GLY A . n 
A 1 544 LEU 544 787  787  LEU LEU A . n 
A 1 545 VAL 545 788  788  VAL VAL A . n 
A 1 546 ARG 546 789  789  ARG ARG A . n 
A 1 547 TYR 547 790  790  TYR TYR A . n 
A 1 548 THR 548 791  791  THR THR A . n 
A 1 549 ASN 549 792  792  ASN ASN A . n 
A 1 550 ASP 550 793  793  ASP ASP A . n 
A 1 551 ARG 551 794  794  ARG ARG A . n 
A 1 552 GLY 552 795  795  GLY GLY A . n 
A 1 553 GLU 553 796  796  GLU GLU A . n 
A 1 554 LEU 554 797  797  LEU LEU A . n 
A 1 555 ILE 555 798  798  ILE ILE A . n 
A 1 556 PHE 556 799  799  PHE PHE A . n 
A 1 557 THR 557 800  800  THR THR A . n 
A 1 558 ALA 558 801  801  ALA ALA A . n 
A 1 559 ALA 559 802  802  ALA ALA A . n 
A 1 560 ASP 560 803  803  ASP ASP A . n 
A 1 561 ILE 561 804  804  ILE ILE A . n 
A 1 562 LYS 562 805  805  LYS LYS A . n 
A 1 563 GLY 563 806  806  GLY GLY A . n 
A 1 564 TYR 564 807  807  TYR TYR A . n 
A 1 565 ALA 565 808  808  ALA ALA A . n 
A 1 566 ASN 566 809  809  ASN ASN A . n 
A 1 567 PRO 567 810  810  PRO PRO A . n 
A 1 568 GLN 568 811  811  GLN GLN A . n 
A 1 569 VAL 569 812  812  VAL VAL A . n 
A 1 570 SER 570 813  813  SER SER A . n 
A 1 571 GLY 571 814  814  GLY GLY A . n 
A 1 572 TYR 572 815  815  TYR TYR A . n 
A 1 573 LEU 573 816  816  LEU LEU A . n 
A 1 574 GLY 574 817  817  GLY GLY A . n 
A 1 575 VAL 575 818  818  VAL VAL A . n 
A 1 576 TRP 576 819  819  TRP TRP A . n 
A 1 577 VAL 577 820  820  VAL VAL A . n 
A 1 578 PRO 578 821  821  PRO PRO A . n 
A 1 579 VAL 579 822  822  VAL VAL A . n 
A 1 580 GLY 580 823  823  GLY GLY A . n 
A 1 581 ALA 581 824  824  ALA ALA A . n 
A 1 582 ALA 582 825  825  ALA ALA A . n 
A 1 583 ALA 583 826  826  ALA ALA A . n 
A 1 584 ASP 584 827  827  ASP ASP A . n 
A 1 585 GLN 585 828  828  GLN GLN A . n 
A 1 586 ASP 586 829  829  ASP ASP A . n 
A 1 587 VAL 587 830  830  VAL VAL A . n 
A 1 588 ARG 588 831  831  ARG ARG A . n 
A 1 589 VAL 589 832  832  VAL VAL A . n 
A 1 590 ALA 590 833  833  ALA ALA A . n 
A 1 591 ALA 591 834  834  ALA ALA A . n 
A 1 592 SER 592 835  835  SER SER A . n 
A 1 593 THR 593 836  836  THR THR A . n 
A 1 594 ALA 594 837  837  ALA ALA A . n 
A 1 595 PRO 595 838  838  PRO PRO A . n 
A 1 596 SER 596 839  839  SER SER A . n 
A 1 597 THR 597 840  840  THR THR A . n 
A 1 598 ASP 598 841  841  ASP ASP A . n 
A 1 599 GLY 599 842  842  GLY GLY A . n 
A 1 600 LYS 600 843  843  LYS LYS A . n 
A 1 601 SER 601 844  844  SER SER A . n 
A 1 602 VAL 602 845  845  VAL VAL A . n 
A 1 603 HIS 603 846  846  HIS HIS A . n 
A 1 604 GLN 604 847  847  GLN GLN A . n 
A 1 605 ASN 605 848  848  ASN ASN A . n 
A 1 606 ALA 606 849  849  ALA ALA A . n 
A 1 607 ALA 607 850  850  ALA ALA A . n 
A 1 608 LEU 608 851  851  LEU LEU A . n 
A 1 609 ASP 609 852  852  ASP ASP A . n 
A 1 610 SER 610 853  853  SER SER A . n 
A 1 611 ARG 611 854  854  ARG ARG A . n 
A 1 612 VAL 612 855  855  VAL VAL A . n 
A 1 613 MET 613 856  856  MET MET A . n 
A 1 614 PHE 614 857  857  PHE PHE A . n 
A 1 615 GLU 615 858  858  GLU GLU A . n 
A 1 616 GLY 616 859  859  GLY GLY A . n 
A 1 617 PHE 617 860  860  PHE PHE A . n 
A 1 618 SER 618 861  861  SER SER A . n 
A 1 619 ASN 619 862  862  ASN ASN A . n 
A 1 620 PHE 620 863  863  PHE PHE A . n 
A 1 621 GLN 621 864  864  GLN GLN A . n 
A 1 622 ALA 622 865  865  ALA ALA A . n 
A 1 623 PHE 623 866  866  PHE PHE A . n 
A 1 624 ALA 624 867  867  ALA ALA A . n 
A 1 625 THR 625 868  868  THR THR A . n 
A 1 626 LYS 626 869  869  LYS LYS A . n 
A 1 627 LYS 627 870  870  LYS LYS A . n 
A 1 628 GLU 628 871  871  GLU GLU A . n 
A 1 629 GLU 629 872  872  GLU GLU A . n 
A 1 630 TYR 630 873  873  TYR TYR A . n 
A 1 631 THR 631 874  874  THR THR A . n 
A 1 632 ASN 632 875  875  ASN ASN A . n 
A 1 633 VAL 633 876  876  VAL VAL A . n 
A 1 634 VAL 634 877  877  VAL VAL A . n 
A 1 635 ILE 635 878  878  ILE ILE A . n 
A 1 636 ALA 636 879  879  ALA ALA A . n 
A 1 637 LYS 637 880  880  LYS LYS A . n 
A 1 638 ASN 638 881  881  ASN ASN A . n 
A 1 639 VAL 639 882  882  VAL VAL A . n 
A 1 640 ASP 640 883  883  ASP ASP A . n 
A 1 641 LYS 641 884  884  LYS LYS A . n 
A 1 642 PHE 642 885  885  PHE PHE A . n 
A 1 643 ALA 643 886  886  ALA ALA A . n 
A 1 644 GLU 644 887  887  GLU GLU A . n 
A 1 645 TRP 645 888  888  TRP TRP A . n 
A 1 646 GLY 646 889  889  GLY GLY A . n 
A 1 647 VAL 647 890  890  VAL VAL A . n 
A 1 648 THR 648 891  891  THR THR A . n 
A 1 649 ASP 649 892  892  ASP ASP A . n 
A 1 650 PHE 650 893  893  PHE PHE A . n 
A 1 651 GLU 651 894  894  GLU GLU A . n 
A 1 652 MET 652 895  895  MET MET A . n 
A 1 653 ALA 653 896  896  ALA ALA A . n 
A 1 654 PRO 654 897  897  PRO PRO A . n 
A 1 655 GLN 655 898  898  GLN GLN A . n 
A 1 656 TYR 656 899  899  TYR TYR A . n 
A 1 657 VAL 657 900  900  VAL VAL A . n 
A 1 658 SER 658 901  901  SER SER A . n 
A 1 659 SER 659 902  902  SER SER A . n 
A 1 660 THR 660 903  903  THR THR A . n 
A 1 661 ASP 661 904  904  ASP ASP A . n 
A 1 662 GLY 662 905  905  GLY GLY A . n 
A 1 663 SER 663 906  906  SER SER A . n 
A 1 664 PHE 664 907  907  PHE PHE A . n 
A 1 665 LEU 665 908  908  LEU LEU A . n 
A 1 666 ASP 666 909  909  ASP ASP A . n 
A 1 667 SER 667 910  910  SER SER A . n 
A 1 668 VAL 668 911  911  VAL VAL A . n 
A 1 669 ILE 669 912  912  ILE ILE A . n 
A 1 670 GLN 670 913  913  GLN GLN A . n 
A 1 671 ASN 671 914  914  ASN ASN A . n 
A 1 672 GLY 672 915  915  GLY GLY A . n 
A 1 673 TYR 673 916  916  TYR TYR A . n 
A 1 674 ALA 674 917  917  ALA ALA A . n 
A 1 675 PHE 675 918  918  PHE PHE A . n 
A 1 676 THR 676 919  919  THR THR A . n 
A 1 677 ASP 677 920  920  ASP ASP A . n 
A 1 678 ARG 678 921  921  ARG ARG A . n 
A 1 679 TYR 679 922  922  TYR TYR A . n 
A 1 680 ASP 680 923  923  ASP ASP A . n 
A 1 681 LEU 681 924  924  LEU LEU A . n 
A 1 682 GLY 682 925  925  GLY GLY A . n 
A 1 683 ILE 683 926  926  ILE ILE A . n 
A 1 684 SER 684 927  927  SER SER A . n 
A 1 685 LYS 685 928  928  LYS LYS A . n 
A 1 686 PRO 686 929  929  PRO PRO A . n 
A 1 687 ASN 687 930  930  ASN ASN A . n 
A 1 688 LYS 688 931  931  LYS LYS A . n 
A 1 689 TYR 689 932  932  TYR TYR A . n 
A 1 690 GLY 690 933  933  GLY GLY A . n 
A 1 691 THR 691 934  934  THR THR A . n 
A 1 692 ALA 692 935  935  ALA ALA A . n 
A 1 693 ASP 693 936  936  ASP ASP A . n 
A 1 694 ASP 694 937  937  ASP ASP A . n 
A 1 695 LEU 695 938  938  LEU LEU A . n 
A 1 696 VAL 696 939  939  VAL VAL A . n 
A 1 697 LYS 697 940  940  LYS LYS A . n 
A 1 698 ALA 698 941  941  ALA ALA A . n 
A 1 699 ILE 699 942  942  ILE ILE A . n 
A 1 700 LYS 700 943  943  LYS LYS A . n 
A 1 701 ALA 701 944  944  ALA ALA A . n 
A 1 702 LEU 702 945  945  LEU LEU A . n 
A 1 703 HIS 703 946  946  HIS HIS A . n 
A 1 704 SER 704 947  947  SER SER A . n 
A 1 705 LYS 705 948  948  LYS LYS A . n 
A 1 706 GLY 706 949  949  GLY GLY A . n 
A 1 707 ILE 707 950  950  ILE ILE A . n 
A 1 708 LYS 708 951  951  LYS LYS A . n 
A 1 709 VAL 709 952  952  VAL VAL A . n 
A 1 710 MET 710 953  953  MET MET A . n 
A 1 711 ALA 711 954  954  ALA ALA A . n 
A 1 712 ASP 712 955  955  ASP ASP A . n 
A 1 713 TRP 713 956  956  TRP TRP A . n 
A 1 714 VAL 714 957  957  VAL VAL A . n 
A 1 715 PRO 715 958  958  PRO PRO A . n 
A 1 716 ASP 716 959  959  ASP ASP A . n 
A 1 717 GLN 717 960  960  GLN GLN A . n 
A 1 718 MET 718 961  961  MET MET A . n 
A 1 719 TYR 719 962  962  TYR TYR A . n 
A 1 720 ALA 720 963  963  ALA ALA A . n 
A 1 721 LEU 721 964  964  LEU LEU A . n 
A 1 722 PRO 722 965  965  PRO PRO A . n 
A 1 723 GLU 723 966  966  GLU GLU A . n 
A 1 724 LYS 724 967  967  LYS LYS A . n 
A 1 725 GLU 725 968  968  GLU GLU A . n 
A 1 726 VAL 726 969  969  VAL VAL A . n 
A 1 727 VAL 727 970  970  VAL VAL A . n 
A 1 728 THR 728 971  971  THR THR A . n 
A 1 729 ALA 729 972  972  ALA ALA A . n 
A 1 730 THR 730 973  973  THR THR A . n 
A 1 731 ARG 731 974  974  ARG ARG A . n 
A 1 732 VAL 732 975  975  VAL VAL A . n 
A 1 733 ASP 733 976  976  ASP ASP A . n 
A 1 734 LYS 734 977  977  LYS LYS A . n 
A 1 735 TYR 735 978  978  TYR TYR A . n 
A 1 736 GLY 736 979  979  GLY GLY A . n 
A 1 737 THR 737 980  980  THR THR A . n 
A 1 738 PRO 738 981  981  PRO PRO A . n 
A 1 739 VAL 739 982  982  VAL VAL A . n 
A 1 740 ALA 740 983  983  ALA ALA A . n 
A 1 741 GLY 741 984  984  GLY GLY A . n 
A 1 742 SER 742 985  985  SER SER A . n 
A 1 743 GLN 743 986  986  GLN GLN A . n 
A 1 744 ILE 744 987  987  ILE ILE A . n 
A 1 745 LYS 745 988  988  LYS LYS A . n 
A 1 746 ASN 746 989  989  ASN ASN A . n 
A 1 747 THR 747 990  990  THR THR A . n 
A 1 748 LEU 748 991  991  LEU LEU A . n 
A 1 749 TYR 749 992  992  TYR TYR A . n 
A 1 750 VAL 750 993  993  VAL VAL A . n 
A 1 751 VAL 751 994  994  VAL VAL A . n 
A 1 752 ASP 752 995  995  ASP ASP A . n 
A 1 753 GLY 753 996  996  GLY GLY A . n 
A 1 754 LYS 754 997  997  LYS LYS A . n 
A 1 755 SER 755 998  998  SER SER A . n 
A 1 756 SER 756 999  999  SER SER A . n 
A 1 757 GLY 757 1000 1000 GLY GLY A . n 
A 1 758 LYS 758 1001 1001 LYS LYS A . n 
A 1 759 ASP 759 1002 1002 ASP ASP A . n 
A 1 760 GLN 760 1003 1003 GLN GLN A . n 
A 1 761 GLN 761 1004 1004 GLN GLN A . n 
A 1 762 ALA 762 1005 1005 ALA ALA A . n 
A 1 763 LYS 763 1006 1006 LYS LYS A . n 
A 1 764 TYR 764 1007 1007 TYR TYR A . n 
A 1 765 GLY 765 1008 1008 GLY GLY A . n 
A 1 766 GLY 766 1009 1009 GLY GLY A . n 
A 1 767 ALA 767 1010 1010 ALA ALA A . n 
A 1 768 PHE 768 1011 1011 PHE PHE A . n 
A 1 769 LEU 769 1012 1012 LEU LEU A . n 
A 1 770 GLU 770 1013 1013 GLU GLU A . n 
A 1 771 GLU 771 1014 1014 GLU GLU A . n 
A 1 772 LEU 772 1015 1015 LEU LEU A . n 
A 1 773 GLN 773 1016 1016 GLN GLN A . n 
A 1 774 ALA 774 1017 1017 ALA ALA A . n 
A 1 775 LYS 775 1018 1018 LYS LYS A . n 
A 1 776 TYR 776 1019 1019 TYR TYR A . n 
A 1 777 PRO 777 1020 1020 PRO PRO A . n 
A 1 778 GLU 778 1021 1021 GLU GLU A . n 
A 1 779 LEU 779 1022 1022 LEU LEU A . n 
A 1 780 PHE 780 1023 1023 PHE PHE A . n 
A 1 781 ALA 781 1024 1024 ALA ALA A . n 
A 1 782 ARG 782 1025 1025 ARG ARG A . n 
A 1 783 LYS 783 1026 1026 LYS LYS A . n 
A 1 784 GLN 784 1027 1027 GLN GLN A . n 
A 1 785 ILE 785 1028 1028 ILE ILE A . n 
A 1 786 SER 786 1029 1029 SER SER A . n 
A 1 787 THR 787 1030 1030 THR THR A . n 
A 1 788 GLY 788 1031 1031 GLY GLY A . n 
A 1 789 VAL 789 1032 1032 VAL VAL A . n 
A 1 790 PRO 790 1033 1033 PRO PRO A . n 
A 1 791 MET 791 1034 1034 MET MET A . n 
A 1 792 ASP 792 1035 1035 ASP ASP A . n 
A 1 793 PRO 793 1036 1036 PRO PRO A . n 
A 1 794 SER 794 1037 1037 SER SER A . n 
A 1 795 VAL 795 1038 1038 VAL VAL A . n 
A 1 796 LYS 796 1039 1039 LYS LYS A . n 
A 1 797 ILE 797 1040 1040 ILE ILE A . n 
A 1 798 LYS 798 1041 1041 LYS LYS A . n 
A 1 799 GLN 799 1042 1042 GLN GLN A . n 
A 1 800 TRP 800 1043 1043 TRP TRP A . n 
A 1 801 SER 801 1044 1044 SER SER A . n 
A 1 802 ALA 802 1045 1045 ALA ALA A . n 
A 1 803 LYS 803 1046 1046 LYS LYS A . n 
A 1 804 TYR 804 1047 1047 TYR TYR A . n 
A 1 805 PHE 805 1048 1048 PHE PHE A . n 
A 1 806 ASN 806 1049 1049 ASN ASN A . n 
A 1 807 GLY 807 1050 1050 GLY GLY A . n 
A 1 808 THR 808 1051 1051 THR THR A . n 
A 1 809 ASN 809 1052 1052 ASN ASN A . n 
A 1 810 ILE 810 1053 1053 ILE ILE A . n 
A 1 811 LEU 811 1054 1054 LEU LEU A . n 
A 1 812 GLY 812 1055 1055 GLY GLY A . n 
A 1 813 ARG 813 1056 1056 ARG ARG A . n 
A 1 814 GLY 814 1057 1057 GLY GLY A . n 
A 1 815 ALA 815 1058 1058 ALA ALA A . n 
A 1 816 GLY 816 1059 1059 GLY GLY A . n 
A 1 817 TYR 817 1060 1060 TYR TYR A . n 
A 1 818 VAL 818 1061 1061 VAL VAL A . n 
A 1 819 LEU 819 1062 1062 LEU LEU A . n 
A 1 820 LYS 820 1063 1063 LYS LYS A . n 
A 1 821 ASP 821 1064 1064 ASP ASP A . n 
A 1 822 GLN 822 1065 1065 GLN GLN A . n 
A 1 823 ALA 823 1066 1066 ALA ALA A . n 
A 1 824 THR 824 1067 1067 THR THR A . n 
A 1 825 ASN 825 1068 1068 ASN ASN A . n 
A 1 826 THR 826 1069 1069 THR THR A . n 
A 1 827 TYR 827 1070 1070 TYR TYR A . n 
A 1 828 PHE 828 1071 1071 PHE PHE A . n 
A 1 829 SER 829 1072 1072 SER SER A . n 
A 1 830 LEU 830 1073 1073 LEU LEU A . n 
A 1 831 VAL 831 1074 1074 VAL VAL A . n 
A 1 832 SER 832 1075 1075 SER SER A . n 
A 1 833 ASP 833 1076 1076 ASP ASP A . n 
A 1 834 ASN 834 1077 1077 ASN ASN A . n 
A 1 835 THR 835 1078 1078 THR THR A . n 
A 1 836 PHE 836 1079 1079 PHE PHE A . n 
A 1 837 LEU 837 1080 1080 LEU LEU A . n 
A 1 838 PRO 838 1081 1081 PRO PRO A . n 
A 1 839 LYS 839 1082 1082 LYS LYS A . n 
A 1 840 SER 840 1083 1083 SER SER A . n 
A 1 841 LEU 841 1084 1084 LEU LEU A . n 
A 1 842 VAL 842 1085 1085 VAL VAL A . n 
A 1 843 ASN 843 1086 1086 ASN ASN A . n 
A 1 844 PRO 844 1087 1087 PRO PRO A . n 
B 1 1   SER 1   244  ?    ?   ?   B . n 
B 1 2   PHE 2   245  ?    ?   ?   B . n 
B 1 3   ALA 3   246  ?    ?   ?   B . n 
B 1 4   GLN 4   247  ?    ?   ?   B . n 
B 1 5   TYR 5   248  248  TYR TYR B . n 
B 1 6   ASN 6   249  249  ASN ASN B . n 
B 1 7   GLN 7   250  250  GLN GLN B . n 
B 1 8   VAL 8   251  251  VAL VAL B . n 
B 1 9   TYR 9   252  252  TYR TYR B . n 
B 1 10  SER 10  253  253  SER SER B . n 
B 1 11  THR 11  254  254  THR THR B . n 
B 1 12  ASP 12  255  255  ASP ASP B . n 
B 1 13  ALA 13  256  256  ALA ALA B . n 
B 1 14  ALA 14  257  257  ALA ALA B . n 
B 1 15  ASN 15  258  258  ASN ASN B . n 
B 1 16  PHE 16  259  259  PHE PHE B . n 
B 1 17  GLU 17  260  260  GLU GLU B . n 
B 1 18  HIS 18  261  261  HIS HIS B . n 
B 1 19  VAL 19  262  262  VAL VAL B . n 
B 1 20  ASP 20  263  263  ASP ASP B . n 
B 1 21  HIS 21  264  264  HIS HIS B . n 
B 1 22  TYR 22  265  265  TYR TYR B . n 
B 1 23  LEU 23  266  266  LEU LEU B . n 
B 1 24  THR 24  267  267  THR THR B . n 
B 1 25  ALA 25  268  268  ALA ALA B . n 
B 1 26  GLU 26  269  269  GLU GLU B . n 
B 1 27  SER 27  270  270  SER SER B . n 
B 1 28  TRP 28  271  271  TRP TRP B . n 
B 1 29  TYR 29  272  272  TYR TYR B . n 
B 1 30  ARG 30  273  273  ARG ARG B . n 
B 1 31  PRO 31  274  274  PRO PRO B . n 
B 1 32  LYS 32  275  ?    ?   ?   B . n 
B 1 33  TYR 33  276  ?    ?   ?   B . n 
B 1 34  ILE 34  277  ?    ?   ?   B . n 
B 1 35  LEU 35  278  ?    ?   ?   B . n 
B 1 36  LYS 36  279  ?    ?   ?   B . n 
B 1 37  ASP 37  280  ?    ?   ?   B . n 
B 1 38  GLY 38  281  ?    ?   ?   B . n 
B 1 39  LYS 39  282  ?    ?   ?   B . n 
B 1 40  THR 40  283  ?    ?   ?   B . n 
B 1 41  TRP 41  284  ?    ?   ?   B . n 
B 1 42  THR 42  285  ?    ?   ?   B . n 
B 1 43  GLN 43  286  ?    ?   ?   B . n 
B 1 44  SER 44  287  ?    ?   ?   B . n 
B 1 45  THR 45  288  ?    ?   ?   B . n 
B 1 46  GLU 46  289  ?    ?   ?   B . n 
B 1 47  LYS 47  290  ?    ?   ?   B . n 
B 1 48  ASP 48  291  ?    ?   ?   B . n 
B 1 49  PHE 49  292  ?    ?   ?   B . n 
B 1 50  ARG 50  293  ?    ?   ?   B . n 
B 1 51  PRO 51  294  ?    ?   ?   B . n 
B 1 52  LEU 52  295  ?    ?   ?   B . n 
B 1 53  LEU 53  296  ?    ?   ?   B . n 
B 1 54  MET 54  297  ?    ?   ?   B . n 
B 1 55  THR 55  298  ?    ?   ?   B . n 
B 1 56  TRP 56  299  ?    ?   ?   B . n 
B 1 57  TRP 57  300  ?    ?   ?   B . n 
B 1 58  PRO 58  301  ?    ?   ?   B . n 
B 1 59  ASP 59  302  ?    ?   ?   B . n 
B 1 60  GLN 60  303  ?    ?   ?   B . n 
B 1 61  GLU 61  304  ?    ?   ?   B . n 
B 1 62  THR 62  305  ?    ?   ?   B . n 
B 1 63  GLN 63  306  ?    ?   ?   B . n 
B 1 64  ARG 64  307  ?    ?   ?   B . n 
B 1 65  GLN 65  308  ?    ?   ?   B . n 
B 1 66  TYR 66  309  ?    ?   ?   B . n 
B 1 67  VAL 67  310  ?    ?   ?   B . n 
B 1 68  ASN 68  311  ?    ?   ?   B . n 
B 1 69  TYR 69  312  ?    ?   ?   B . n 
B 1 70  MET 70  313  ?    ?   ?   B . n 
B 1 71  ASN 71  314  ?    ?   ?   B . n 
B 1 72  ALA 72  315  ?    ?   ?   B . n 
B 1 73  GLN 73  316  ?    ?   ?   B . n 
B 1 74  LEU 74  317  ?    ?   ?   B . n 
B 1 75  GLY 75  318  ?    ?   ?   B . n 
B 1 76  ILE 76  319  ?    ?   ?   B . n 
B 1 77  HIS 77  320  ?    ?   ?   B . n 
B 1 78  GLN 78  321  ?    ?   ?   B . n 
B 1 79  THR 79  322  ?    ?   ?   B . n 
B 1 80  TYR 80  323  ?    ?   ?   B . n 
B 1 81  ASN 81  324  ?    ?   ?   B . n 
B 1 82  THR 82  325  ?    ?   ?   B . n 
B 1 83  ALA 83  326  ?    ?   ?   B . n 
B 1 84  THR 84  327  ?    ?   ?   B . n 
B 1 85  SER 85  328  ?    ?   ?   B . n 
B 1 86  PRO 86  329  ?    ?   ?   B . n 
B 1 87  LEU 87  330  ?    ?   ?   B . n 
B 1 88  GLN 88  331  ?    ?   ?   B . n 
B 1 89  LEU 89  332  ?    ?   ?   B . n 
B 1 90  ASN 90  333  ?    ?   ?   B . n 
B 1 91  LEU 91  334  ?    ?   ?   B . n 
B 1 92  ALA 92  335  ?    ?   ?   B . n 
B 1 93  ALA 93  336  ?    ?   ?   B . n 
B 1 94  GLN 94  337  ?    ?   ?   B . n 
B 1 95  THR 95  338  ?    ?   ?   B . n 
B 1 96  ILE 96  339  ?    ?   ?   B . n 
B 1 97  GLN 97  340  ?    ?   ?   B . n 
B 1 98  THR 98  341  ?    ?   ?   B . n 
B 1 99  LYS 99  342  ?    ?   ?   B . n 
B 1 100 ILE 100 343  ?    ?   ?   B . n 
B 1 101 GLU 101 344  ?    ?   ?   B . n 
B 1 102 GLU 102 345  ?    ?   ?   B . n 
B 1 103 LYS 103 346  ?    ?   ?   B . n 
B 1 104 ILE 104 347  ?    ?   ?   B . n 
B 1 105 THR 105 348  ?    ?   ?   B . n 
B 1 106 ALA 106 349  ?    ?   ?   B . n 
B 1 107 GLU 107 350  ?    ?   ?   B . n 
B 1 108 LYS 108 351  ?    ?   ?   B . n 
B 1 109 ASN 109 352  ?    ?   ?   B . n 
B 1 110 THR 110 353  ?    ?   ?   B . n 
B 1 111 ASN 111 354  ?    ?   ?   B . n 
B 1 112 TRP 112 355  ?    ?   ?   B . n 
B 1 113 LEU 113 356  ?    ?   ?   B . n 
B 1 114 ARG 114 357  ?    ?   ?   B . n 
B 1 115 GLN 115 358  ?    ?   ?   B . n 
B 1 116 THR 116 359  ?    ?   ?   B . n 
B 1 117 ILE 117 360  ?    ?   ?   B . n 
B 1 118 SER 118 361  ?    ?   ?   B . n 
B 1 119 ALA 119 362  ?    ?   ?   B . n 
B 1 120 PHE 120 363  ?    ?   ?   B . n 
B 1 121 VAL 121 364  ?    ?   ?   B . n 
B 1 122 LYS 122 365  ?    ?   ?   B . n 
B 1 123 THR 123 366  ?    ?   ?   B . n 
B 1 124 GLN 124 367  ?    ?   ?   B . n 
B 1 125 SER 125 368  368  SER SER B . n 
B 1 126 ALA 126 369  369  ALA ALA B . n 
B 1 127 TRP 127 370  370  TRP TRP B . n 
B 1 128 ASN 128 371  371  ASN ASN B . n 
B 1 129 SER 129 372  372  SER SER B . n 
B 1 130 ASP 130 373  373  ASP ASP B . n 
B 1 131 SER 131 374  374  SER SER B . n 
B 1 132 GLU 132 375  375  GLU GLU B . n 
B 1 133 LYS 133 376  376  LYS LYS B . n 
B 1 134 PRO 134 377  377  PRO PRO B . n 
B 1 135 PHE 135 378  378  PHE PHE B . n 
B 1 136 ASP 136 379  379  ASP ASP B . n 
B 1 137 ASP 137 380  380  ASP ASP B . n 
B 1 138 HIS 138 381  381  HIS HIS B . n 
B 1 139 LEU 139 382  382  LEU LEU B . n 
B 1 140 GLN 140 383  383  GLN GLN B . n 
B 1 141 LYS 141 384  384  LYS LYS B . n 
B 1 142 GLY 142 385  385  GLY GLY B . n 
B 1 143 ALA 143 386  386  ALA ALA B . n 
B 1 144 LEU 144 387  387  LEU LEU B . n 
B 1 145 LEU 145 388  388  LEU LEU B . n 
B 1 146 TYR 146 389  389  TYR TYR B . n 
B 1 147 SER 147 390  390  SER SER B . n 
B 1 148 ASN 148 391  391  ASN ASN B . n 
B 1 149 ASN 149 392  392  ASN ASN B . n 
B 1 150 SER 150 393  393  SER SER B . n 
B 1 151 LYS 151 394  394  LYS LYS B . n 
B 1 152 LEU 152 395  395  LEU LEU B . n 
B 1 153 THR 153 396  396  THR THR B . n 
B 1 154 SER 154 397  397  SER SER B . n 
B 1 155 GLN 155 398  398  GLN GLN B . n 
B 1 156 ALA 156 399  399  ALA ALA B . n 
B 1 157 ASN 157 400  400  ASN ASN B . n 
B 1 158 SER 158 401  401  SER SER B . n 
B 1 159 ASN 159 402  402  ASN ASN B . n 
B 1 160 TYR 160 403  403  TYR TYR B . n 
B 1 161 ARG 161 404  404  ARG ARG B . n 
B 1 162 ILE 162 405  405  ILE ILE B . n 
B 1 163 LEU 163 406  406  LEU LEU B . n 
B 1 164 ASN 164 407  407  ASN ASN B . n 
B 1 165 ARG 165 408  408  ARG ARG B . n 
B 1 166 THR 166 409  409  THR THR B . n 
B 1 167 PRO 167 410  410  PRO PRO B . n 
B 1 168 THR 168 411  411  THR THR B . n 
B 1 169 ASN 169 412  412  ASN ASN B . n 
B 1 170 GLN 170 413  413  GLN GLN B . n 
B 1 171 THR 171 414  414  THR THR B . n 
B 1 172 GLY 172 415  415  GLY GLY B . n 
B 1 173 LYS 173 416  416  LYS LYS B . n 
B 1 174 LYS 174 417  417  LYS LYS B . n 
B 1 175 ASP 175 418  418  ASP ASP B . n 
B 1 176 PRO 176 419  419  PRO PRO B . n 
B 1 177 ARG 177 420  420  ARG ARG B . n 
B 1 178 TYR 178 421  421  TYR TYR B . n 
B 1 179 THR 179 422  422  THR THR B . n 
B 1 180 ALA 180 423  423  ALA ALA B . n 
B 1 181 ASP 181 424  424  ASP ASP B . n 
B 1 182 ARG 182 425  425  ARG ARG B . n 
B 1 183 THR 183 426  426  THR THR B . n 
B 1 184 ILE 184 427  427  ILE ILE B . n 
B 1 185 GLY 185 428  428  GLY GLY B . n 
B 1 186 GLY 186 429  429  GLY GLY B . n 
B 1 187 TYR 187 430  430  TYR TYR B . n 
B 1 188 GLU 188 431  431  GLU GLU B . n 
B 1 189 PHE 189 432  432  PHE PHE B . n 
B 1 190 LEU 190 433  433  LEU LEU B . n 
B 1 191 LEU 191 434  434  LEU LEU B . n 
B 1 192 ALA 192 435  435  ALA ALA B . n 
B 1 193 ASN 193 436  436  ASN ASN B . n 
B 1 194 ASP 194 437  437  ASP ASP B . n 
B 1 195 VAL 195 438  438  VAL VAL B . n 
B 1 196 ASP 196 439  439  ASP ASP B . n 
B 1 197 ASN 197 440  440  ASN ASN B . n 
B 1 198 SER 198 441  441  SER SER B . n 
B 1 199 ASN 199 442  442  ASN ASN B . n 
B 1 200 PRO 200 443  443  PRO PRO B . n 
B 1 201 VAL 201 444  444  VAL VAL B . n 
B 1 202 VAL 202 445  445  VAL VAL B . n 
B 1 203 GLN 203 446  446  GLN GLN B . n 
B 1 204 ALA 204 447  447  ALA ALA B . n 
B 1 205 GLU 205 448  448  GLU GLU B . n 
B 1 206 GLN 206 449  449  GLN GLN B . n 
B 1 207 LEU 207 450  450  LEU LEU B . n 
B 1 208 ASN 208 451  451  ASN ASN B . n 
B 1 209 TRP 209 452  452  TRP TRP B . n 
B 1 210 LEU 210 453  453  LEU LEU B . n 
B 1 211 HIS 211 454  454  HIS HIS B . n 
B 1 212 PHE 212 455  455  PHE PHE B . n 
B 1 213 LEU 213 456  456  LEU LEU B . n 
B 1 214 MET 214 457  457  MET MET B . n 
B 1 215 ASN 215 458  458  ASN ASN B . n 
B 1 216 PHE 216 459  459  PHE PHE B . n 
B 1 217 GLY 217 460  460  GLY GLY B . n 
B 1 218 ASN 218 461  461  ASN ASN B . n 
B 1 219 ILE 219 462  462  ILE ILE B . n 
B 1 220 TYR 220 463  463  TYR TYR B . n 
B 1 221 ALA 221 464  464  ALA ALA B . n 
B 1 222 ASN 222 465  465  ASN ASN B . n 
B 1 223 ASP 223 466  466  ASP ASP B . n 
B 1 224 PRO 224 467  467  PRO PRO B . n 
B 1 225 ASP 225 468  468  ASP ASP B . n 
B 1 226 ALA 226 469  469  ALA ALA B . n 
B 1 227 ASN 227 470  470  ASN ASN B . n 
B 1 228 PHE 228 471  471  PHE PHE B . n 
B 1 229 ASP 229 472  472  ASP ASP B . n 
B 1 230 SER 230 473  473  SER SER B . n 
B 1 231 ILE 231 474  474  ILE ILE B . n 
B 1 232 ARG 232 475  475  ARG ARG B . n 
B 1 233 VAL 233 476  476  VAL VAL B . n 
B 1 234 ASP 234 477  477  ASP ASP B . n 
B 1 235 ALA 235 478  478  ALA ALA B . n 
B 1 236 VAL 236 479  479  VAL VAL B . n 
B 1 237 ASP 237 480  480  ASP ASP B . n 
B 1 238 ASN 238 481  481  ASN ASN B . n 
B 1 239 VAL 239 482  482  VAL VAL B . n 
B 1 240 ASP 240 483  483  ASP ASP B . n 
B 1 241 ALA 241 484  484  ALA ALA B . n 
B 1 242 ASP 242 485  485  ASP ASP B . n 
B 1 243 LEU 243 486  486  LEU LEU B . n 
B 1 244 LEU 244 487  487  LEU LEU B . n 
B 1 245 GLN 245 488  488  GLN GLN B . n 
B 1 246 ILE 246 489  489  ILE ILE B . n 
B 1 247 ALA 247 490  490  ALA ALA B . n 
B 1 248 GLY 248 491  491  GLY GLY B . n 
B 1 249 ASP 249 492  492  ASP ASP B . n 
B 1 250 TYR 250 493  493  TYR TYR B . n 
B 1 251 LEU 251 494  494  LEU LEU B . n 
B 1 252 LYS 252 495  495  LYS LYS B . n 
B 1 253 ALA 253 496  496  ALA ALA B . n 
B 1 254 ALA 254 497  497  ALA ALA B . n 
B 1 255 LYS 255 498  498  LYS LYS B . n 
B 1 256 GLY 256 499  499  GLY GLY B . n 
B 1 257 ILE 257 500  500  ILE ILE B . n 
B 1 258 HIS 258 501  501  HIS HIS B . n 
B 1 259 LYS 259 502  502  LYS LYS B . n 
B 1 260 ASN 260 503  503  ASN ASN B . n 
B 1 261 ASP 261 504  504  ASP ASP B . n 
B 1 262 LYS 262 505  505  LYS LYS B . n 
B 1 263 ALA 263 506  506  ALA ALA B . n 
B 1 264 ALA 264 507  507  ALA ALA B . n 
B 1 265 ASN 265 508  508  ASN ASN B . n 
B 1 266 ASP 266 509  509  ASP ASP B . n 
B 1 267 HIS 267 510  510  HIS HIS B . n 
B 1 268 LEU 268 511  511  LEU LEU B . n 
B 1 269 SER 269 512  512  SER SER B . n 
B 1 270 ILE 270 513  513  ILE ILE B . n 
B 1 271 LEU 271 514  514  LEU LEU B . n 
B 1 272 GLU 272 515  515  GLU GLU B . n 
B 1 273 ALA 273 516  516  ALA ALA B . n 
B 1 274 TRP 274 517  517  TRP TRP B . n 
B 1 275 SER 275 518  518  SER SER B . n 
B 1 276 TYR 276 519  519  TYR TYR B . n 
B 1 277 ASN 277 520  520  ASN ASN B . n 
B 1 278 ASP 278 521  521  ASP ASP B . n 
B 1 279 THR 279 522  522  THR THR B . n 
B 1 280 PRO 280 523  523  PRO PRO B . n 
B 1 281 TYR 281 524  524  TYR TYR B . n 
B 1 282 LEU 282 525  525  LEU LEU B . n 
B 1 283 HIS 283 526  526  HIS HIS B . n 
B 1 284 ASP 284 527  527  ASP ASP B . n 
B 1 285 ASP 285 528  528  ASP ASP B . n 
B 1 286 GLY 286 529  529  GLY GLY B . n 
B 1 287 ASP 287 530  530  ASP ASP B . n 
B 1 288 ASN 288 531  531  ASN ASN B . n 
B 1 289 MET 289 532  532  MET MET B . n 
B 1 290 ILE 290 533  533  ILE ILE B . n 
B 1 291 ASN 291 534  534  ASN ASN B . n 
B 1 292 MET 292 535  535  MET MET B . n 
B 1 293 ASP 293 536  536  ASP ASP B . n 
B 1 294 ASN 294 537  537  ASN ASN B . n 
B 1 295 ARG 295 538  538  ARG ARG B . n 
B 1 296 LEU 296 539  539  LEU LEU B . n 
B 1 297 ARG 297 540  540  ARG ARG B . n 
B 1 298 LEU 298 541  541  LEU LEU B . n 
B 1 299 SER 299 542  542  SER SER B . n 
B 1 300 LEU 300 543  543  LEU LEU B . n 
B 1 301 LEU 301 544  544  LEU LEU B . n 
B 1 302 TYR 302 545  545  TYR TYR B . n 
B 1 303 SER 303 546  546  SER SER B . n 
B 1 304 LEU 304 547  547  LEU LEU B . n 
B 1 305 ALA 305 548  548  ALA ALA B . n 
B 1 306 LYS 306 549  549  LYS LYS B . n 
B 1 307 PRO 307 550  550  PRO PRO B . n 
B 1 308 LEU 308 551  551  LEU LEU B . n 
B 1 309 ASN 309 552  552  ASN ASN B . n 
B 1 310 GLN 310 553  553  GLN GLN B . n 
B 1 311 ARG 311 554  554  ARG ARG B . n 
B 1 312 SER 312 555  555  SER SER B . n 
B 1 313 GLY 313 556  556  GLY GLY B . n 
B 1 314 MET 314 557  557  MET MET B . n 
B 1 315 ASN 315 558  558  ASN ASN B . n 
B 1 316 PRO 316 559  559  PRO PRO B . n 
B 1 317 LEU 317 560  560  LEU LEU B . n 
B 1 318 ILE 318 561  561  ILE ILE B . n 
B 1 319 THR 319 562  562  THR THR B . n 
B 1 320 ASN 320 563  563  ASN ASN B . n 
B 1 321 SER 321 564  564  SER SER B . n 
B 1 322 LEU 322 565  565  LEU LEU B . n 
B 1 323 VAL 323 566  566  VAL VAL B . n 
B 1 324 ASN 324 567  567  ASN ASN B . n 
B 1 325 ARG 325 568  568  ARG ARG B . n 
B 1 326 THR 326 569  569  THR THR B . n 
B 1 327 ASP 327 570  570  ASP ASP B . n 
B 1 328 ASP 328 571  571  ASP ASP B . n 
B 1 329 ASN 329 572  572  ASN ASN B . n 
B 1 330 ALA 330 573  573  ALA ALA B . n 
B 1 331 GLU 331 574  574  GLU GLU B . n 
B 1 332 THR 332 575  575  THR THR B . n 
B 1 333 ALA 333 576  576  ALA ALA B . n 
B 1 334 ALA 334 577  577  ALA ALA B . n 
B 1 335 VAL 335 578  578  VAL VAL B . n 
B 1 336 PRO 336 579  579  PRO PRO B . n 
B 1 337 SER 337 580  580  SER SER B . n 
B 1 338 TYR 338 581  581  TYR TYR B . n 
B 1 339 SER 339 582  582  SER SER B . n 
B 1 340 PHE 340 583  583  PHE PHE B . n 
B 1 341 ILE 341 584  584  ILE ILE B . n 
B 1 342 ARG 342 585  585  ARG ARG B . n 
B 1 343 ALA 343 586  586  ALA ALA B . n 
B 1 344 HIS 344 587  587  HIS HIS B . n 
B 1 345 ASP 345 588  588  ASP ASP B . n 
B 1 346 SER 346 589  589  SER SER B . n 
B 1 347 GLU 347 590  590  GLU GLU B . n 
B 1 348 VAL 348 591  591  VAL VAL B . n 
B 1 349 GLN 349 592  592  GLN GLN B . n 
B 1 350 ASP 350 593  593  ASP ASP B . n 
B 1 351 LEU 351 594  594  LEU LEU B . n 
B 1 352 ILE 352 595  595  ILE ILE B . n 
B 1 353 ARG 353 596  596  ARG ARG B . n 
B 1 354 ASP 354 597  597  ASP ASP B . n 
B 1 355 ILE 355 598  598  ILE ILE B . n 
B 1 356 ILE 356 599  599  ILE ILE B . n 
B 1 357 LYS 357 600  600  LYS LYS B . n 
B 1 358 ALA 358 601  601  ALA ALA B . n 
B 1 359 GLU 359 602  602  GLU GLU B . n 
B 1 360 ILE 360 603  603  ILE ILE B . n 
B 1 361 ASN 361 604  604  ASN ASN B . n 
B 1 362 PRO 362 605  605  PRO PRO B . n 
B 1 363 ASN 363 606  606  ASN ASN B . n 
B 1 364 VAL 364 607  607  VAL VAL B . n 
B 1 365 VAL 365 608  608  VAL VAL B . n 
B 1 366 GLY 366 609  609  GLY GLY B . n 
B 1 367 TYR 367 610  610  TYR TYR B . n 
B 1 368 SER 368 611  611  SER SER B . n 
B 1 369 PHE 369 612  612  PHE PHE B . n 
B 1 370 THR 370 613  613  THR THR B . n 
B 1 371 MET 371 614  614  MET MET B . n 
B 1 372 GLU 372 615  615  GLU GLU B . n 
B 1 373 GLU 373 616  616  GLU GLU B . n 
B 1 374 ILE 374 617  617  ILE ILE B . n 
B 1 375 LYS 375 618  618  LYS LYS B . n 
B 1 376 LYS 376 619  619  LYS LYS B . n 
B 1 377 ALA 377 620  620  ALA ALA B . n 
B 1 378 PHE 378 621  621  PHE PHE B . n 
B 1 379 GLU 379 622  622  GLU GLU B . n 
B 1 380 ILE 380 623  623  ILE ILE B . n 
B 1 381 TYR 381 624  624  TYR TYR B . n 
B 1 382 ASN 382 625  625  ASN ASN B . n 
B 1 383 LYS 383 626  626  LYS LYS B . n 
B 1 384 ASP 384 627  627  ASP ASP B . n 
B 1 385 LEU 385 628  628  LEU LEU B . n 
B 1 386 LEU 386 629  629  LEU LEU B . n 
B 1 387 ALA 387 630  630  ALA ALA B . n 
B 1 388 THR 388 631  631  THR THR B . n 
B 1 389 GLU 389 632  632  GLU GLU B . n 
B 1 390 LYS 390 633  633  LYS LYS B . n 
B 1 391 LYS 391 634  634  LYS LYS B . n 
B 1 392 TYR 392 635  635  TYR TYR B . n 
B 1 393 THR 393 636  636  THR THR B . n 
B 1 394 HIS 394 637  637  HIS HIS B . n 
B 1 395 TYR 395 638  638  TYR TYR B . n 
B 1 396 ASN 396 639  639  ASN ASN B . n 
B 1 397 THR 397 640  640  THR THR B . n 
B 1 398 ALA 398 641  641  ALA ALA B . n 
B 1 399 LEU 399 642  642  LEU LEU B . n 
B 1 400 SER 400 643  643  SER SER B . n 
B 1 401 TYR 401 644  644  TYR TYR B . n 
B 1 402 ALA 402 645  645  ALA ALA B . n 
B 1 403 LEU 403 646  646  LEU LEU B . n 
B 1 404 LEU 404 647  647  LEU LEU B . n 
B 1 405 LEU 405 648  648  LEU LEU B . n 
B 1 406 THR 406 649  649  THR THR B . n 
B 1 407 ASN 407 650  650  ASN ASN B . n 
B 1 408 LYS 408 651  651  LYS LYS B . n 
B 1 409 SER 409 652  652  SER SER B . n 
B 1 410 SER 410 653  653  SER SER B . n 
B 1 411 VAL 411 654  654  VAL VAL B . n 
B 1 412 PRO 412 655  655  PRO PRO B . n 
B 1 413 ARG 413 656  656  ARG ARG B . n 
B 1 414 VAL 414 657  657  VAL VAL B . n 
B 1 415 TYR 415 658  658  TYR TYR B . n 
B 1 416 TYR 416 659  659  TYR TYR B . n 
B 1 417 GLY 417 660  660  GLY GLY B . n 
B 1 418 ASP 418 661  661  ASP ASP B . n 
B 1 419 MET 419 662  662  MET MET B . n 
B 1 420 PHE 420 663  663  PHE PHE B . n 
B 1 421 THR 421 664  664  THR THR B . n 
B 1 422 ASP 422 665  665  ASP ASP B . n 
B 1 423 ASP 423 666  666  ASP ASP B . n 
B 1 424 GLY 424 667  667  GLY GLY B . n 
B 1 425 GLN 425 668  668  GLN GLN B . n 
B 1 426 TYR 426 669  669  TYR TYR B . n 
B 1 427 MET 427 670  670  MET MET B . n 
B 1 428 ALA 428 671  671  ALA ALA B . n 
B 1 429 HIS 429 672  672  HIS HIS B . n 
B 1 430 LYS 430 673  673  LYS LYS B . n 
B 1 431 THR 431 674  674  THR THR B . n 
B 1 432 ILE 432 675  675  ILE ILE B . n 
B 1 433 ASN 433 676  676  ASN ASN B . n 
B 1 434 TYR 434 677  677  TYR TYR B . n 
B 1 435 GLU 435 678  678  GLU GLU B . n 
B 1 436 ALA 436 679  679  ALA ALA B . n 
B 1 437 ILE 437 680  680  ILE ILE B . n 
B 1 438 GLU 438 681  681  GLU GLU B . n 
B 1 439 THR 439 682  682  THR THR B . n 
B 1 440 LEU 440 683  683  LEU LEU B . n 
B 1 441 LEU 441 684  684  LEU LEU B . n 
B 1 442 LYS 442 685  685  LYS LYS B . n 
B 1 443 ALA 443 686  686  ALA ALA B . n 
B 1 444 ARG 444 687  687  ARG ARG B . n 
B 1 445 ILE 445 688  688  ILE ILE B . n 
B 1 446 LYS 446 689  689  LYS LYS B . n 
B 1 447 TYR 447 690  690  TYR TYR B . n 
B 1 448 VAL 448 691  691  VAL VAL B . n 
B 1 449 SER 449 692  692  SER SER B . n 
B 1 450 GLY 450 693  693  GLY GLY B . n 
B 1 451 GLY 451 694  694  GLY GLY B . n 
B 1 452 GLN 452 695  695  GLN GLN B . n 
B 1 453 ALA 453 696  696  ALA ALA B . n 
B 1 454 MET 454 697  697  MET MET B . n 
B 1 455 ARG 455 698  698  ARG ARG B . n 
B 1 456 ASN 456 699  699  ASN ASN B . n 
B 1 457 GLN 457 700  700  GLN GLN B . n 
B 1 458 GLN 458 701  701  GLN GLN B . n 
B 1 459 VAL 459 702  702  VAL VAL B . n 
B 1 460 GLY 460 703  703  GLY GLY B . n 
B 1 461 ASN 461 704  704  ASN ASN B . n 
B 1 462 SER 462 705  705  SER SER B . n 
B 1 463 GLU 463 706  706  GLU GLU B . n 
B 1 464 ILE 464 707  707  ILE ILE B . n 
B 1 465 ILE 465 708  708  ILE ILE B . n 
B 1 466 THR 466 709  709  THR THR B . n 
B 1 467 SER 467 710  710  SER SER B . n 
B 1 468 VAL 468 711  711  VAL VAL B . n 
B 1 469 ARG 469 712  712  ARG ARG B . n 
B 1 470 TYR 470 713  713  TYR TYR B . n 
B 1 471 GLY 471 714  714  GLY GLY B . n 
B 1 472 LYS 472 715  715  LYS LYS B . n 
B 1 473 GLY 473 716  716  GLY GLY B . n 
B 1 474 ALA 474 717  717  ALA ALA B . n 
B 1 475 LEU 475 718  718  LEU LEU B . n 
B 1 476 LYS 476 719  719  LYS LYS B . n 
B 1 477 ALA 477 720  720  ALA ALA B . n 
B 1 478 THR 478 721  721  THR THR B . n 
B 1 479 ASP 479 722  722  ASP ASP B . n 
B 1 480 THR 480 723  723  THR THR B . n 
B 1 481 GLY 481 724  724  GLY GLY B . n 
B 1 482 ASP 482 725  725  ASP ASP B . n 
B 1 483 ARG 483 726  726  ARG ARG B . n 
B 1 484 ILE 484 727  727  ILE ILE B . n 
B 1 485 THR 485 728  728  THR THR B . n 
B 1 486 ARG 486 729  729  ARG ARG B . n 
B 1 487 THR 487 730  730  THR THR B . n 
B 1 488 SER 488 731  731  SER SER B . n 
B 1 489 GLY 489 732  732  GLY GLY B . n 
B 1 490 VAL 490 733  733  VAL VAL B . n 
B 1 491 VAL 491 734  734  VAL VAL B . n 
B 1 492 VAL 492 735  735  VAL VAL B . n 
B 1 493 ILE 493 736  736  ILE ILE B . n 
B 1 494 GLU 494 737  737  GLU GLU B . n 
B 1 495 GLY 495 738  738  GLY GLY B . n 
B 1 496 ASN 496 739  739  ASN ASN B . n 
B 1 497 ASN 497 740  740  ASN ASN B . n 
B 1 498 PRO 498 741  741  PRO PRO B . n 
B 1 499 SER 499 742  742  SER SER B . n 
B 1 500 LEU 500 743  743  LEU LEU B . n 
B 1 501 ARG 501 744  744  ARG ARG B . n 
B 1 502 LEU 502 745  745  LEU LEU B . n 
B 1 503 LYS 503 746  746  LYS LYS B . n 
B 1 504 ALA 504 747  747  ALA ALA B . n 
B 1 505 SER 505 748  748  SER SER B . n 
B 1 506 ASP 506 749  749  ASP ASP B . n 
B 1 507 ARG 507 750  750  ARG ARG B . n 
B 1 508 VAL 508 751  751  VAL VAL B . n 
B 1 509 VAL 509 752  752  VAL VAL B . n 
B 1 510 VAL 510 753  753  VAL VAL B . n 
B 1 511 ASN 511 754  754  ASN ASN B . n 
B 1 512 MET 512 755  755  MET MET B . n 
B 1 513 GLY 513 756  756  GLY GLY B . n 
B 1 514 ALA 514 757  757  ALA ALA B . n 
B 1 515 ALA 515 758  758  ALA ALA B . n 
B 1 516 HIS 516 759  759  HIS HIS B . n 
B 1 517 LYS 517 760  760  LYS LYS B . n 
B 1 518 ASN 518 761  761  ASN ASN B . n 
B 1 519 GLN 519 762  762  GLN GLN B . n 
B 1 520 ALA 520 763  763  ALA ALA B . n 
B 1 521 TYR 521 764  764  TYR TYR B . n 
B 1 522 ARG 522 765  765  ARG ARG B . n 
B 1 523 PRO 523 766  766  PRO PRO B . n 
B 1 524 LEU 524 767  767  LEU LEU B . n 
B 1 525 LEU 525 768  768  LEU LEU B . n 
B 1 526 LEU 526 769  769  LEU LEU B . n 
B 1 527 THR 527 770  770  THR THR B . n 
B 1 528 THR 528 771  771  THR THR B . n 
B 1 529 ASP 529 772  772  ASP ASP B . n 
B 1 530 ASN 530 773  773  ASN ASN B . n 
B 1 531 GLY 531 774  774  GLY GLY B . n 
B 1 532 ILE 532 775  775  ILE ILE B . n 
B 1 533 LYS 533 776  776  LYS LYS B . n 
B 1 534 ALA 534 777  777  ALA ALA B . n 
B 1 535 TYR 535 778  778  TYR TYR B . n 
B 1 536 HIS 536 779  779  HIS HIS B . n 
B 1 537 SER 537 780  780  SER SER B . n 
B 1 538 ASP 538 781  781  ASP ASP B . n 
B 1 539 GLN 539 782  782  GLN GLN B . n 
B 1 540 GLU 540 783  783  GLU GLU B . n 
B 1 541 ALA 541 784  784  ALA ALA B . n 
B 1 542 ALA 542 785  785  ALA ALA B . n 
B 1 543 GLY 543 786  786  GLY GLY B . n 
B 1 544 LEU 544 787  787  LEU LEU B . n 
B 1 545 VAL 545 788  788  VAL VAL B . n 
B 1 546 ARG 546 789  789  ARG ARG B . n 
B 1 547 TYR 547 790  790  TYR TYR B . n 
B 1 548 THR 548 791  791  THR THR B . n 
B 1 549 ASN 549 792  792  ASN ASN B . n 
B 1 550 ASP 550 793  793  ASP ASP B . n 
B 1 551 ARG 551 794  794  ARG ARG B . n 
B 1 552 GLY 552 795  795  GLY GLY B . n 
B 1 553 GLU 553 796  796  GLU GLU B . n 
B 1 554 LEU 554 797  797  LEU LEU B . n 
B 1 555 ILE 555 798  798  ILE ILE B . n 
B 1 556 PHE 556 799  799  PHE PHE B . n 
B 1 557 THR 557 800  800  THR THR B . n 
B 1 558 ALA 558 801  801  ALA ALA B . n 
B 1 559 ALA 559 802  802  ALA ALA B . n 
B 1 560 ASP 560 803  803  ASP ASP B . n 
B 1 561 ILE 561 804  804  ILE ILE B . n 
B 1 562 LYS 562 805  805  LYS LYS B . n 
B 1 563 GLY 563 806  806  GLY GLY B . n 
B 1 564 TYR 564 807  807  TYR TYR B . n 
B 1 565 ALA 565 808  808  ALA ALA B . n 
B 1 566 ASN 566 809  809  ASN ASN B . n 
B 1 567 PRO 567 810  810  PRO PRO B . n 
B 1 568 GLN 568 811  811  GLN GLN B . n 
B 1 569 VAL 569 812  812  VAL VAL B . n 
B 1 570 SER 570 813  813  SER SER B . n 
B 1 571 GLY 571 814  814  GLY GLY B . n 
B 1 572 TYR 572 815  815  TYR TYR B . n 
B 1 573 LEU 573 816  816  LEU LEU B . n 
B 1 574 GLY 574 817  817  GLY GLY B . n 
B 1 575 VAL 575 818  818  VAL VAL B . n 
B 1 576 TRP 576 819  819  TRP TRP B . n 
B 1 577 VAL 577 820  820  VAL VAL B . n 
B 1 578 PRO 578 821  821  PRO PRO B . n 
B 1 579 VAL 579 822  822  VAL VAL B . n 
B 1 580 GLY 580 823  823  GLY GLY B . n 
B 1 581 ALA 581 824  824  ALA ALA B . n 
B 1 582 ALA 582 825  825  ALA ALA B . n 
B 1 583 ALA 583 826  826  ALA ALA B . n 
B 1 584 ASP 584 827  827  ASP ASP B . n 
B 1 585 GLN 585 828  828  GLN GLN B . n 
B 1 586 ASP 586 829  829  ASP ASP B . n 
B 1 587 VAL 587 830  830  VAL VAL B . n 
B 1 588 ARG 588 831  831  ARG ARG B . n 
B 1 589 VAL 589 832  832  VAL VAL B . n 
B 1 590 ALA 590 833  833  ALA ALA B . n 
B 1 591 ALA 591 834  834  ALA ALA B . n 
B 1 592 SER 592 835  835  SER SER B . n 
B 1 593 THR 593 836  836  THR THR B . n 
B 1 594 ALA 594 837  837  ALA ALA B . n 
B 1 595 PRO 595 838  838  PRO PRO B . n 
B 1 596 SER 596 839  839  SER SER B . n 
B 1 597 THR 597 840  840  THR THR B . n 
B 1 598 ASP 598 841  841  ASP ASP B . n 
B 1 599 GLY 599 842  842  GLY GLY B . n 
B 1 600 LYS 600 843  843  LYS LYS B . n 
B 1 601 SER 601 844  844  SER SER B . n 
B 1 602 VAL 602 845  845  VAL VAL B . n 
B 1 603 HIS 603 846  846  HIS HIS B . n 
B 1 604 GLN 604 847  847  GLN GLN B . n 
B 1 605 ASN 605 848  848  ASN ASN B . n 
B 1 606 ALA 606 849  849  ALA ALA B . n 
B 1 607 ALA 607 850  850  ALA ALA B . n 
B 1 608 LEU 608 851  851  LEU LEU B . n 
B 1 609 ASP 609 852  852  ASP ASP B . n 
B 1 610 SER 610 853  853  SER SER B . n 
B 1 611 ARG 611 854  854  ARG ARG B . n 
B 1 612 VAL 612 855  855  VAL VAL B . n 
B 1 613 MET 613 856  856  MET MET B . n 
B 1 614 PHE 614 857  857  PHE PHE B . n 
B 1 615 GLU 615 858  858  GLU GLU B . n 
B 1 616 GLY 616 859  859  GLY GLY B . n 
B 1 617 PHE 617 860  860  PHE PHE B . n 
B 1 618 SER 618 861  861  SER SER B . n 
B 1 619 ASN 619 862  862  ASN ASN B . n 
B 1 620 PHE 620 863  863  PHE PHE B . n 
B 1 621 GLN 621 864  864  GLN GLN B . n 
B 1 622 ALA 622 865  865  ALA ALA B . n 
B 1 623 PHE 623 866  866  PHE PHE B . n 
B 1 624 ALA 624 867  867  ALA ALA B . n 
B 1 625 THR 625 868  868  THR THR B . n 
B 1 626 LYS 626 869  869  LYS LYS B . n 
B 1 627 LYS 627 870  870  LYS LYS B . n 
B 1 628 GLU 628 871  871  GLU GLU B . n 
B 1 629 GLU 629 872  872  GLU GLU B . n 
B 1 630 TYR 630 873  873  TYR TYR B . n 
B 1 631 THR 631 874  874  THR THR B . n 
B 1 632 ASN 632 875  875  ASN ASN B . n 
B 1 633 VAL 633 876  876  VAL VAL B . n 
B 1 634 VAL 634 877  877  VAL VAL B . n 
B 1 635 ILE 635 878  878  ILE ILE B . n 
B 1 636 ALA 636 879  879  ALA ALA B . n 
B 1 637 LYS 637 880  880  LYS LYS B . n 
B 1 638 ASN 638 881  881  ASN ASN B . n 
B 1 639 VAL 639 882  882  VAL VAL B . n 
B 1 640 ASP 640 883  883  ASP ASP B . n 
B 1 641 LYS 641 884  884  LYS LYS B . n 
B 1 642 PHE 642 885  885  PHE PHE B . n 
B 1 643 ALA 643 886  886  ALA ALA B . n 
B 1 644 GLU 644 887  887  GLU GLU B . n 
B 1 645 TRP 645 888  888  TRP TRP B . n 
B 1 646 GLY 646 889  889  GLY GLY B . n 
B 1 647 VAL 647 890  890  VAL VAL B . n 
B 1 648 THR 648 891  891  THR THR B . n 
B 1 649 ASP 649 892  892  ASP ASP B . n 
B 1 650 PHE 650 893  893  PHE PHE B . n 
B 1 651 GLU 651 894  894  GLU GLU B . n 
B 1 652 MET 652 895  895  MET MET B . n 
B 1 653 ALA 653 896  896  ALA ALA B . n 
B 1 654 PRO 654 897  897  PRO PRO B . n 
B 1 655 GLN 655 898  898  GLN GLN B . n 
B 1 656 TYR 656 899  899  TYR TYR B . n 
B 1 657 VAL 657 900  900  VAL VAL B . n 
B 1 658 SER 658 901  901  SER SER B . n 
B 1 659 SER 659 902  902  SER SER B . n 
B 1 660 THR 660 903  903  THR THR B . n 
B 1 661 ASP 661 904  904  ASP ASP B . n 
B 1 662 GLY 662 905  905  GLY GLY B . n 
B 1 663 SER 663 906  906  SER SER B . n 
B 1 664 PHE 664 907  907  PHE PHE B . n 
B 1 665 LEU 665 908  908  LEU LEU B . n 
B 1 666 ASP 666 909  909  ASP ASP B . n 
B 1 667 SER 667 910  910  SER SER B . n 
B 1 668 VAL 668 911  911  VAL VAL B . n 
B 1 669 ILE 669 912  912  ILE ILE B . n 
B 1 670 GLN 670 913  913  GLN GLN B . n 
B 1 671 ASN 671 914  914  ASN ASN B . n 
B 1 672 GLY 672 915  915  GLY GLY B . n 
B 1 673 TYR 673 916  916  TYR TYR B . n 
B 1 674 ALA 674 917  917  ALA ALA B . n 
B 1 675 PHE 675 918  918  PHE PHE B . n 
B 1 676 THR 676 919  919  THR THR B . n 
B 1 677 ASP 677 920  920  ASP ASP B . n 
B 1 678 ARG 678 921  921  ARG ARG B . n 
B 1 679 TYR 679 922  922  TYR TYR B . n 
B 1 680 ASP 680 923  923  ASP ASP B . n 
B 1 681 LEU 681 924  924  LEU LEU B . n 
B 1 682 GLY 682 925  925  GLY GLY B . n 
B 1 683 ILE 683 926  926  ILE ILE B . n 
B 1 684 SER 684 927  927  SER SER B . n 
B 1 685 LYS 685 928  928  LYS LYS B . n 
B 1 686 PRO 686 929  929  PRO PRO B . n 
B 1 687 ASN 687 930  930  ASN ASN B . n 
B 1 688 LYS 688 931  931  LYS LYS B . n 
B 1 689 TYR 689 932  932  TYR TYR B . n 
B 1 690 GLY 690 933  933  GLY GLY B . n 
B 1 691 THR 691 934  934  THR THR B . n 
B 1 692 ALA 692 935  935  ALA ALA B . n 
B 1 693 ASP 693 936  936  ASP ASP B . n 
B 1 694 ASP 694 937  937  ASP ASP B . n 
B 1 695 LEU 695 938  938  LEU LEU B . n 
B 1 696 VAL 696 939  939  VAL VAL B . n 
B 1 697 LYS 697 940  940  LYS LYS B . n 
B 1 698 ALA 698 941  941  ALA ALA B . n 
B 1 699 ILE 699 942  942  ILE ILE B . n 
B 1 700 LYS 700 943  943  LYS LYS B . n 
B 1 701 ALA 701 944  944  ALA ALA B . n 
B 1 702 LEU 702 945  945  LEU LEU B . n 
B 1 703 HIS 703 946  946  HIS HIS B . n 
B 1 704 SER 704 947  947  SER SER B . n 
B 1 705 LYS 705 948  948  LYS LYS B . n 
B 1 706 GLY 706 949  949  GLY GLY B . n 
B 1 707 ILE 707 950  950  ILE ILE B . n 
B 1 708 LYS 708 951  951  LYS LYS B . n 
B 1 709 VAL 709 952  952  VAL VAL B . n 
B 1 710 MET 710 953  953  MET MET B . n 
B 1 711 ALA 711 954  954  ALA ALA B . n 
B 1 712 ASP 712 955  955  ASP ASP B . n 
B 1 713 TRP 713 956  956  TRP TRP B . n 
B 1 714 VAL 714 957  957  VAL VAL B . n 
B 1 715 PRO 715 958  958  PRO PRO B . n 
B 1 716 ASP 716 959  959  ASP ASP B . n 
B 1 717 GLN 717 960  960  GLN GLN B . n 
B 1 718 MET 718 961  961  MET MET B . n 
B 1 719 TYR 719 962  962  TYR TYR B . n 
B 1 720 ALA 720 963  963  ALA ALA B . n 
B 1 721 LEU 721 964  964  LEU LEU B . n 
B 1 722 PRO 722 965  965  PRO PRO B . n 
B 1 723 GLU 723 966  966  GLU GLU B . n 
B 1 724 LYS 724 967  967  LYS LYS B . n 
B 1 725 GLU 725 968  968  GLU GLU B . n 
B 1 726 VAL 726 969  969  VAL VAL B . n 
B 1 727 VAL 727 970  970  VAL VAL B . n 
B 1 728 THR 728 971  971  THR THR B . n 
B 1 729 ALA 729 972  972  ALA ALA B . n 
B 1 730 THR 730 973  973  THR THR B . n 
B 1 731 ARG 731 974  974  ARG ARG B . n 
B 1 732 VAL 732 975  975  VAL VAL B . n 
B 1 733 ASP 733 976  976  ASP ASP B . n 
B 1 734 LYS 734 977  977  LYS LYS B . n 
B 1 735 TYR 735 978  978  TYR TYR B . n 
B 1 736 GLY 736 979  979  GLY GLY B . n 
B 1 737 THR 737 980  980  THR THR B . n 
B 1 738 PRO 738 981  981  PRO PRO B . n 
B 1 739 VAL 739 982  982  VAL VAL B . n 
B 1 740 ALA 740 983  983  ALA ALA B . n 
B 1 741 GLY 741 984  984  GLY GLY B . n 
B 1 742 SER 742 985  985  SER SER B . n 
B 1 743 GLN 743 986  986  GLN GLN B . n 
B 1 744 ILE 744 987  987  ILE ILE B . n 
B 1 745 LYS 745 988  988  LYS LYS B . n 
B 1 746 ASN 746 989  989  ASN ASN B . n 
B 1 747 THR 747 990  990  THR THR B . n 
B 1 748 LEU 748 991  991  LEU LEU B . n 
B 1 749 TYR 749 992  992  TYR TYR B . n 
B 1 750 VAL 750 993  993  VAL VAL B . n 
B 1 751 VAL 751 994  994  VAL VAL B . n 
B 1 752 ASP 752 995  995  ASP ASP B . n 
B 1 753 GLY 753 996  996  GLY GLY B . n 
B 1 754 LYS 754 997  997  LYS LYS B . n 
B 1 755 SER 755 998  998  SER SER B . n 
B 1 756 SER 756 999  999  SER SER B . n 
B 1 757 GLY 757 1000 1000 GLY GLY B . n 
B 1 758 LYS 758 1001 1001 LYS LYS B . n 
B 1 759 ASP 759 1002 1002 ASP ASP B . n 
B 1 760 GLN 760 1003 1003 GLN GLN B . n 
B 1 761 GLN 761 1004 1004 GLN GLN B . n 
B 1 762 ALA 762 1005 1005 ALA ALA B . n 
B 1 763 LYS 763 1006 1006 LYS LYS B . n 
B 1 764 TYR 764 1007 1007 TYR TYR B . n 
B 1 765 GLY 765 1008 1008 GLY GLY B . n 
B 1 766 GLY 766 1009 1009 GLY GLY B . n 
B 1 767 ALA 767 1010 1010 ALA ALA B . n 
B 1 768 PHE 768 1011 1011 PHE PHE B . n 
B 1 769 LEU 769 1012 1012 LEU LEU B . n 
B 1 770 GLU 770 1013 1013 GLU GLU B . n 
B 1 771 GLU 771 1014 1014 GLU GLU B . n 
B 1 772 LEU 772 1015 1015 LEU LEU B . n 
B 1 773 GLN 773 1016 1016 GLN GLN B . n 
B 1 774 ALA 774 1017 1017 ALA ALA B . n 
B 1 775 LYS 775 1018 1018 LYS LYS B . n 
B 1 776 TYR 776 1019 1019 TYR TYR B . n 
B 1 777 PRO 777 1020 1020 PRO PRO B . n 
B 1 778 GLU 778 1021 1021 GLU GLU B . n 
B 1 779 LEU 779 1022 1022 LEU LEU B . n 
B 1 780 PHE 780 1023 1023 PHE PHE B . n 
B 1 781 ALA 781 1024 1024 ALA ALA B . n 
B 1 782 ARG 782 1025 1025 ARG ARG B . n 
B 1 783 LYS 783 1026 1026 LYS LYS B . n 
B 1 784 GLN 784 1027 1027 GLN GLN B . n 
B 1 785 ILE 785 1028 1028 ILE ILE B . n 
B 1 786 SER 786 1029 1029 SER SER B . n 
B 1 787 THR 787 1030 1030 THR THR B . n 
B 1 788 GLY 788 1031 1031 GLY GLY B . n 
B 1 789 VAL 789 1032 1032 VAL VAL B . n 
B 1 790 PRO 790 1033 1033 PRO PRO B . n 
B 1 791 MET 791 1034 1034 MET MET B . n 
B 1 792 ASP 792 1035 1035 ASP ASP B . n 
B 1 793 PRO 793 1036 1036 PRO PRO B . n 
B 1 794 SER 794 1037 1037 SER SER B . n 
B 1 795 VAL 795 1038 1038 VAL VAL B . n 
B 1 796 LYS 796 1039 1039 LYS LYS B . n 
B 1 797 ILE 797 1040 1040 ILE ILE B . n 
B 1 798 LYS 798 1041 1041 LYS LYS B . n 
B 1 799 GLN 799 1042 1042 GLN GLN B . n 
B 1 800 TRP 800 1043 1043 TRP TRP B . n 
B 1 801 SER 801 1044 1044 SER SER B . n 
B 1 802 ALA 802 1045 1045 ALA ALA B . n 
B 1 803 LYS 803 1046 1046 LYS LYS B . n 
B 1 804 TYR 804 1047 1047 TYR TYR B . n 
B 1 805 PHE 805 1048 1048 PHE PHE B . n 
B 1 806 ASN 806 1049 1049 ASN ASN B . n 
B 1 807 GLY 807 1050 1050 GLY GLY B . n 
B 1 808 THR 808 1051 1051 THR THR B . n 
B 1 809 ASN 809 1052 1052 ASN ASN B . n 
B 1 810 ILE 810 1053 1053 ILE ILE B . n 
B 1 811 LEU 811 1054 1054 LEU LEU B . n 
B 1 812 GLY 812 1055 1055 GLY GLY B . n 
B 1 813 ARG 813 1056 1056 ARG ARG B . n 
B 1 814 GLY 814 1057 1057 GLY GLY B . n 
B 1 815 ALA 815 1058 1058 ALA ALA B . n 
B 1 816 GLY 816 1059 1059 GLY GLY B . n 
B 1 817 TYR 817 1060 1060 TYR TYR B . n 
B 1 818 VAL 818 1061 1061 VAL VAL B . n 
B 1 819 LEU 819 1062 1062 LEU LEU B . n 
B 1 820 LYS 820 1063 1063 LYS LYS B . n 
B 1 821 ASP 821 1064 1064 ASP ASP B . n 
B 1 822 GLN 822 1065 1065 GLN GLN B . n 
B 1 823 ALA 823 1066 1066 ALA ALA B . n 
B 1 824 THR 824 1067 1067 THR THR B . n 
B 1 825 ASN 825 1068 1068 ASN ASN B . n 
B 1 826 THR 826 1069 1069 THR THR B . n 
B 1 827 TYR 827 1070 1070 TYR TYR B . n 
B 1 828 PHE 828 1071 1071 PHE PHE B . n 
B 1 829 SER 829 1072 1072 SER SER B . n 
B 1 830 LEU 830 1073 1073 LEU LEU B . n 
B 1 831 VAL 831 1074 1074 VAL VAL B . n 
B 1 832 SER 832 1075 1075 SER SER B . n 
B 1 833 ASP 833 1076 1076 ASP ASP B . n 
B 1 834 ASN 834 1077 1077 ASN ASN B . n 
B 1 835 THR 835 1078 1078 THR THR B . n 
B 1 836 PHE 836 1079 1079 PHE PHE B . n 
B 1 837 LEU 837 1080 1080 LEU LEU B . n 
B 1 838 PRO 838 1081 1081 PRO PRO B . n 
B 1 839 LYS 839 1082 1082 LYS LYS B . n 
B 1 840 SER 840 1083 1083 SER SER B . n 
B 1 841 LEU 841 1084 1084 LEU LEU B . n 
B 1 842 VAL 842 1085 1085 VAL VAL B . n 
B 1 843 ASN 843 1086 1086 ASN ASN B . n 
B 1 844 PRO 844 1087 1087 PRO PRO B . n 
C 1 1   SER 1   244  244  SER SER C . n 
C 1 2   PHE 2   245  245  PHE PHE C . n 
C 1 3   ALA 3   246  246  ALA ALA C . n 
C 1 4   GLN 4   247  247  GLN GLN C . n 
C 1 5   TYR 5   248  248  TYR TYR C . n 
C 1 6   ASN 6   249  249  ASN ASN C . n 
C 1 7   GLN 7   250  250  GLN GLN C . n 
C 1 8   VAL 8   251  251  VAL VAL C . n 
C 1 9   TYR 9   252  252  TYR TYR C . n 
C 1 10  SER 10  253  253  SER SER C . n 
C 1 11  THR 11  254  254  THR THR C . n 
C 1 12  ASP 12  255  255  ASP ASP C . n 
C 1 13  ALA 13  256  256  ALA ALA C . n 
C 1 14  ALA 14  257  257  ALA ALA C . n 
C 1 15  ASN 15  258  258  ASN ASN C . n 
C 1 16  PHE 16  259  259  PHE PHE C . n 
C 1 17  GLU 17  260  260  GLU GLU C . n 
C 1 18  HIS 18  261  261  HIS HIS C . n 
C 1 19  VAL 19  262  262  VAL VAL C . n 
C 1 20  ASP 20  263  263  ASP ASP C . n 
C 1 21  HIS 21  264  264  HIS HIS C . n 
C 1 22  TYR 22  265  265  TYR TYR C . n 
C 1 23  LEU 23  266  266  LEU LEU C . n 
C 1 24  THR 24  267  267  THR THR C . n 
C 1 25  ALA 25  268  268  ALA ALA C . n 
C 1 26  GLU 26  269  269  GLU GLU C . n 
C 1 27  SER 27  270  270  SER SER C . n 
C 1 28  TRP 28  271  271  TRP TRP C . n 
C 1 29  TYR 29  272  272  TYR TYR C . n 
C 1 30  ARG 30  273  273  ARG ARG C . n 
C 1 31  PRO 31  274  274  PRO PRO C . n 
C 1 32  LYS 32  275  275  LYS LYS C . n 
C 1 33  TYR 33  276  276  TYR TYR C . n 
C 1 34  ILE 34  277  277  ILE ILE C . n 
C 1 35  LEU 35  278  278  LEU LEU C . n 
C 1 36  LYS 36  279  279  LYS LYS C . n 
C 1 37  ASP 37  280  280  ASP ASP C . n 
C 1 38  GLY 38  281  281  GLY GLY C . n 
C 1 39  LYS 39  282  282  LYS LYS C . n 
C 1 40  THR 40  283  283  THR THR C . n 
C 1 41  TRP 41  284  284  TRP TRP C . n 
C 1 42  THR 42  285  285  THR THR C . n 
C 1 43  GLN 43  286  286  GLN GLN C . n 
C 1 44  SER 44  287  287  SER SER C . n 
C 1 45  THR 45  288  288  THR THR C . n 
C 1 46  GLU 46  289  289  GLU GLU C . n 
C 1 47  LYS 47  290  290  LYS LYS C . n 
C 1 48  ASP 48  291  291  ASP ASP C . n 
C 1 49  PHE 49  292  292  PHE PHE C . n 
C 1 50  ARG 50  293  293  ARG ARG C . n 
C 1 51  PRO 51  294  294  PRO PRO C . n 
C 1 52  LEU 52  295  295  LEU LEU C . n 
C 1 53  LEU 53  296  296  LEU LEU C . n 
C 1 54  MET 54  297  297  MET MET C . n 
C 1 55  THR 55  298  298  THR THR C . n 
C 1 56  TRP 56  299  299  TRP TRP C . n 
C 1 57  TRP 57  300  300  TRP TRP C . n 
C 1 58  PRO 58  301  301  PRO PRO C . n 
C 1 59  ASP 59  302  302  ASP ASP C . n 
C 1 60  GLN 60  303  303  GLN GLN C . n 
C 1 61  GLU 61  304  304  GLU GLU C . n 
C 1 62  THR 62  305  305  THR THR C . n 
C 1 63  GLN 63  306  306  GLN GLN C . n 
C 1 64  ARG 64  307  307  ARG ARG C . n 
C 1 65  GLN 65  308  308  GLN GLN C . n 
C 1 66  TYR 66  309  309  TYR TYR C . n 
C 1 67  VAL 67  310  310  VAL VAL C . n 
C 1 68  ASN 68  311  311  ASN ASN C . n 
C 1 69  TYR 69  312  312  TYR TYR C . n 
C 1 70  MET 70  313  313  MET MET C . n 
C 1 71  ASN 71  314  314  ASN ASN C . n 
C 1 72  ALA 72  315  315  ALA ALA C . n 
C 1 73  GLN 73  316  316  GLN GLN C . n 
C 1 74  LEU 74  317  317  LEU LEU C . n 
C 1 75  GLY 75  318  318  GLY GLY C . n 
C 1 76  ILE 76  319  319  ILE ILE C . n 
C 1 77  HIS 77  320  320  HIS HIS C . n 
C 1 78  GLN 78  321  321  GLN GLN C . n 
C 1 79  THR 79  322  322  THR THR C . n 
C 1 80  TYR 80  323  323  TYR TYR C . n 
C 1 81  ASN 81  324  324  ASN ASN C . n 
C 1 82  THR 82  325  325  THR THR C . n 
C 1 83  ALA 83  326  326  ALA ALA C . n 
C 1 84  THR 84  327  327  THR THR C . n 
C 1 85  SER 85  328  328  SER SER C . n 
C 1 86  PRO 86  329  329  PRO PRO C . n 
C 1 87  LEU 87  330  330  LEU LEU C . n 
C 1 88  GLN 88  331  331  GLN GLN C . n 
C 1 89  LEU 89  332  332  LEU LEU C . n 
C 1 90  ASN 90  333  333  ASN ASN C . n 
C 1 91  LEU 91  334  334  LEU LEU C . n 
C 1 92  ALA 92  335  335  ALA ALA C . n 
C 1 93  ALA 93  336  336  ALA ALA C . n 
C 1 94  GLN 94  337  337  GLN GLN C . n 
C 1 95  THR 95  338  338  THR THR C . n 
C 1 96  ILE 96  339  339  ILE ILE C . n 
C 1 97  GLN 97  340  340  GLN GLN C . n 
C 1 98  THR 98  341  341  THR THR C . n 
C 1 99  LYS 99  342  342  LYS LYS C . n 
C 1 100 ILE 100 343  343  ILE ILE C . n 
C 1 101 GLU 101 344  344  GLU GLU C . n 
C 1 102 GLU 102 345  345  GLU GLU C . n 
C 1 103 LYS 103 346  346  LYS LYS C . n 
C 1 104 ILE 104 347  347  ILE ILE C . n 
C 1 105 THR 105 348  348  THR THR C . n 
C 1 106 ALA 106 349  349  ALA ALA C . n 
C 1 107 GLU 107 350  350  GLU GLU C . n 
C 1 108 LYS 108 351  351  LYS LYS C . n 
C 1 109 ASN 109 352  352  ASN ASN C . n 
C 1 110 THR 110 353  353  THR THR C . n 
C 1 111 ASN 111 354  354  ASN ASN C . n 
C 1 112 TRP 112 355  355  TRP TRP C . n 
C 1 113 LEU 113 356  356  LEU LEU C . n 
C 1 114 ARG 114 357  357  ARG ARG C . n 
C 1 115 GLN 115 358  358  GLN GLN C . n 
C 1 116 THR 116 359  359  THR THR C . n 
C 1 117 ILE 117 360  360  ILE ILE C . n 
C 1 118 SER 118 361  361  SER SER C . n 
C 1 119 ALA 119 362  362  ALA ALA C . n 
C 1 120 PHE 120 363  363  PHE PHE C . n 
C 1 121 VAL 121 364  364  VAL VAL C . n 
C 1 122 LYS 122 365  365  LYS LYS C . n 
C 1 123 THR 123 366  366  THR THR C . n 
C 1 124 GLN 124 367  367  GLN GLN C . n 
C 1 125 SER 125 368  368  SER SER C . n 
C 1 126 ALA 126 369  369  ALA ALA C . n 
C 1 127 TRP 127 370  370  TRP TRP C . n 
C 1 128 ASN 128 371  371  ASN ASN C . n 
C 1 129 SER 129 372  372  SER SER C . n 
C 1 130 ASP 130 373  373  ASP ASP C . n 
C 1 131 SER 131 374  374  SER SER C . n 
C 1 132 GLU 132 375  375  GLU GLU C . n 
C 1 133 LYS 133 376  376  LYS LYS C . n 
C 1 134 PRO 134 377  377  PRO PRO C . n 
C 1 135 PHE 135 378  378  PHE PHE C . n 
C 1 136 ASP 136 379  379  ASP ASP C . n 
C 1 137 ASP 137 380  380  ASP ASP C . n 
C 1 138 HIS 138 381  381  HIS HIS C . n 
C 1 139 LEU 139 382  382  LEU LEU C . n 
C 1 140 GLN 140 383  383  GLN GLN C . n 
C 1 141 LYS 141 384  384  LYS LYS C . n 
C 1 142 GLY 142 385  385  GLY GLY C . n 
C 1 143 ALA 143 386  386  ALA ALA C . n 
C 1 144 LEU 144 387  387  LEU LEU C . n 
C 1 145 LEU 145 388  388  LEU LEU C . n 
C 1 146 TYR 146 389  389  TYR TYR C . n 
C 1 147 SER 147 390  390  SER SER C . n 
C 1 148 ASN 148 391  391  ASN ASN C . n 
C 1 149 ASN 149 392  392  ASN ASN C . n 
C 1 150 SER 150 393  393  SER SER C . n 
C 1 151 LYS 151 394  394  LYS LYS C . n 
C 1 152 LEU 152 395  395  LEU LEU C . n 
C 1 153 THR 153 396  396  THR THR C . n 
C 1 154 SER 154 397  397  SER SER C . n 
C 1 155 GLN 155 398  398  GLN GLN C . n 
C 1 156 ALA 156 399  399  ALA ALA C . n 
C 1 157 ASN 157 400  400  ASN ASN C . n 
C 1 158 SER 158 401  401  SER SER C . n 
C 1 159 ASN 159 402  402  ASN ASN C . n 
C 1 160 TYR 160 403  403  TYR TYR C . n 
C 1 161 ARG 161 404  404  ARG ARG C . n 
C 1 162 ILE 162 405  405  ILE ILE C . n 
C 1 163 LEU 163 406  406  LEU LEU C . n 
C 1 164 ASN 164 407  407  ASN ASN C . n 
C 1 165 ARG 165 408  408  ARG ARG C . n 
C 1 166 THR 166 409  409  THR THR C . n 
C 1 167 PRO 167 410  410  PRO PRO C . n 
C 1 168 THR 168 411  411  THR THR C . n 
C 1 169 ASN 169 412  412  ASN ASN C . n 
C 1 170 GLN 170 413  413  GLN GLN C . n 
C 1 171 THR 171 414  414  THR THR C . n 
C 1 172 GLY 172 415  415  GLY GLY C . n 
C 1 173 LYS 173 416  416  LYS LYS C . n 
C 1 174 LYS 174 417  417  LYS LYS C . n 
C 1 175 ASP 175 418  418  ASP ASP C . n 
C 1 176 PRO 176 419  419  PRO PRO C . n 
C 1 177 ARG 177 420  420  ARG ARG C . n 
C 1 178 TYR 178 421  421  TYR TYR C . n 
C 1 179 THR 179 422  422  THR THR C . n 
C 1 180 ALA 180 423  423  ALA ALA C . n 
C 1 181 ASP 181 424  424  ASP ASP C . n 
C 1 182 ARG 182 425  425  ARG ARG C . n 
C 1 183 THR 183 426  426  THR THR C . n 
C 1 184 ILE 184 427  427  ILE ILE C . n 
C 1 185 GLY 185 428  428  GLY GLY C . n 
C 1 186 GLY 186 429  429  GLY GLY C . n 
C 1 187 TYR 187 430  430  TYR TYR C . n 
C 1 188 GLU 188 431  431  GLU GLU C . n 
C 1 189 PHE 189 432  432  PHE PHE C . n 
C 1 190 LEU 190 433  433  LEU LEU C . n 
C 1 191 LEU 191 434  434  LEU LEU C . n 
C 1 192 ALA 192 435  435  ALA ALA C . n 
C 1 193 ASN 193 436  436  ASN ASN C . n 
C 1 194 ASP 194 437  437  ASP ASP C . n 
C 1 195 VAL 195 438  438  VAL VAL C . n 
C 1 196 ASP 196 439  439  ASP ASP C . n 
C 1 197 ASN 197 440  440  ASN ASN C . n 
C 1 198 SER 198 441  441  SER SER C . n 
C 1 199 ASN 199 442  442  ASN ASN C . n 
C 1 200 PRO 200 443  443  PRO PRO C . n 
C 1 201 VAL 201 444  444  VAL VAL C . n 
C 1 202 VAL 202 445  445  VAL VAL C . n 
C 1 203 GLN 203 446  446  GLN GLN C . n 
C 1 204 ALA 204 447  447  ALA ALA C . n 
C 1 205 GLU 205 448  448  GLU GLU C . n 
C 1 206 GLN 206 449  449  GLN GLN C . n 
C 1 207 LEU 207 450  450  LEU LEU C . n 
C 1 208 ASN 208 451  451  ASN ASN C . n 
C 1 209 TRP 209 452  452  TRP TRP C . n 
C 1 210 LEU 210 453  453  LEU LEU C . n 
C 1 211 HIS 211 454  454  HIS HIS C . n 
C 1 212 PHE 212 455  455  PHE PHE C . n 
C 1 213 LEU 213 456  456  LEU LEU C . n 
C 1 214 MET 214 457  457  MET MET C . n 
C 1 215 ASN 215 458  458  ASN ASN C . n 
C 1 216 PHE 216 459  459  PHE PHE C . n 
C 1 217 GLY 217 460  460  GLY GLY C . n 
C 1 218 ASN 218 461  461  ASN ASN C . n 
C 1 219 ILE 219 462  462  ILE ILE C . n 
C 1 220 TYR 220 463  463  TYR TYR C . n 
C 1 221 ALA 221 464  464  ALA ALA C . n 
C 1 222 ASN 222 465  465  ASN ASN C . n 
C 1 223 ASP 223 466  466  ASP ASP C . n 
C 1 224 PRO 224 467  467  PRO PRO C . n 
C 1 225 ASP 225 468  468  ASP ASP C . n 
C 1 226 ALA 226 469  469  ALA ALA C . n 
C 1 227 ASN 227 470  470  ASN ASN C . n 
C 1 228 PHE 228 471  471  PHE PHE C . n 
C 1 229 ASP 229 472  472  ASP ASP C . n 
C 1 230 SER 230 473  473  SER SER C . n 
C 1 231 ILE 231 474  474  ILE ILE C . n 
C 1 232 ARG 232 475  475  ARG ARG C . n 
C 1 233 VAL 233 476  476  VAL VAL C . n 
C 1 234 ASP 234 477  477  ASP ASP C . n 
C 1 235 ALA 235 478  478  ALA ALA C . n 
C 1 236 VAL 236 479  479  VAL VAL C . n 
C 1 237 ASP 237 480  480  ASP ASP C . n 
C 1 238 ASN 238 481  481  ASN ASN C . n 
C 1 239 VAL 239 482  482  VAL VAL C . n 
C 1 240 ASP 240 483  483  ASP ASP C . n 
C 1 241 ALA 241 484  484  ALA ALA C . n 
C 1 242 ASP 242 485  485  ASP ASP C . n 
C 1 243 LEU 243 486  486  LEU LEU C . n 
C 1 244 LEU 244 487  487  LEU LEU C . n 
C 1 245 GLN 245 488  488  GLN GLN C . n 
C 1 246 ILE 246 489  489  ILE ILE C . n 
C 1 247 ALA 247 490  490  ALA ALA C . n 
C 1 248 GLY 248 491  491  GLY GLY C . n 
C 1 249 ASP 249 492  492  ASP ASP C . n 
C 1 250 TYR 250 493  493  TYR TYR C . n 
C 1 251 LEU 251 494  494  LEU LEU C . n 
C 1 252 LYS 252 495  495  LYS LYS C . n 
C 1 253 ALA 253 496  496  ALA ALA C . n 
C 1 254 ALA 254 497  497  ALA ALA C . n 
C 1 255 LYS 255 498  498  LYS LYS C . n 
C 1 256 GLY 256 499  499  GLY GLY C . n 
C 1 257 ILE 257 500  500  ILE ILE C . n 
C 1 258 HIS 258 501  501  HIS HIS C . n 
C 1 259 LYS 259 502  502  LYS LYS C . n 
C 1 260 ASN 260 503  503  ASN ASN C . n 
C 1 261 ASP 261 504  504  ASP ASP C . n 
C 1 262 LYS 262 505  505  LYS LYS C . n 
C 1 263 ALA 263 506  506  ALA ALA C . n 
C 1 264 ALA 264 507  507  ALA ALA C . n 
C 1 265 ASN 265 508  508  ASN ASN C . n 
C 1 266 ASP 266 509  509  ASP ASP C . n 
C 1 267 HIS 267 510  510  HIS HIS C . n 
C 1 268 LEU 268 511  511  LEU LEU C . n 
C 1 269 SER 269 512  512  SER SER C . n 
C 1 270 ILE 270 513  513  ILE ILE C . n 
C 1 271 LEU 271 514  514  LEU LEU C . n 
C 1 272 GLU 272 515  515  GLU GLU C . n 
C 1 273 ALA 273 516  516  ALA ALA C . n 
C 1 274 TRP 274 517  517  TRP TRP C . n 
C 1 275 SER 275 518  518  SER SER C . n 
C 1 276 TYR 276 519  519  TYR TYR C . n 
C 1 277 ASN 277 520  520  ASN ASN C . n 
C 1 278 ASP 278 521  521  ASP ASP C . n 
C 1 279 THR 279 522  522  THR THR C . n 
C 1 280 PRO 280 523  523  PRO PRO C . n 
C 1 281 TYR 281 524  524  TYR TYR C . n 
C 1 282 LEU 282 525  525  LEU LEU C . n 
C 1 283 HIS 283 526  526  HIS HIS C . n 
C 1 284 ASP 284 527  527  ASP ASP C . n 
C 1 285 ASP 285 528  528  ASP ASP C . n 
C 1 286 GLY 286 529  529  GLY GLY C . n 
C 1 287 ASP 287 530  530  ASP ASP C . n 
C 1 288 ASN 288 531  531  ASN ASN C . n 
C 1 289 MET 289 532  532  MET MET C . n 
C 1 290 ILE 290 533  533  ILE ILE C . n 
C 1 291 ASN 291 534  534  ASN ASN C . n 
C 1 292 MET 292 535  535  MET MET C . n 
C 1 293 ASP 293 536  536  ASP ASP C . n 
C 1 294 ASN 294 537  537  ASN ASN C . n 
C 1 295 ARG 295 538  538  ARG ARG C . n 
C 1 296 LEU 296 539  539  LEU LEU C . n 
C 1 297 ARG 297 540  540  ARG ARG C . n 
C 1 298 LEU 298 541  541  LEU LEU C . n 
C 1 299 SER 299 542  542  SER SER C . n 
C 1 300 LEU 300 543  543  LEU LEU C . n 
C 1 301 LEU 301 544  544  LEU LEU C . n 
C 1 302 TYR 302 545  545  TYR TYR C . n 
C 1 303 SER 303 546  546  SER SER C . n 
C 1 304 LEU 304 547  547  LEU LEU C . n 
C 1 305 ALA 305 548  548  ALA ALA C . n 
C 1 306 LYS 306 549  549  LYS LYS C . n 
C 1 307 PRO 307 550  550  PRO PRO C . n 
C 1 308 LEU 308 551  551  LEU LEU C . n 
C 1 309 ASN 309 552  552  ASN ASN C . n 
C 1 310 GLN 310 553  553  GLN GLN C . n 
C 1 311 ARG 311 554  554  ARG ARG C . n 
C 1 312 SER 312 555  555  SER SER C . n 
C 1 313 GLY 313 556  556  GLY GLY C . n 
C 1 314 MET 314 557  557  MET MET C . n 
C 1 315 ASN 315 558  558  ASN ASN C . n 
C 1 316 PRO 316 559  559  PRO PRO C . n 
C 1 317 LEU 317 560  560  LEU LEU C . n 
C 1 318 ILE 318 561  561  ILE ILE C . n 
C 1 319 THR 319 562  562  THR THR C . n 
C 1 320 ASN 320 563  563  ASN ASN C . n 
C 1 321 SER 321 564  564  SER SER C . n 
C 1 322 LEU 322 565  565  LEU LEU C . n 
C 1 323 VAL 323 566  566  VAL VAL C . n 
C 1 324 ASN 324 567  567  ASN ASN C . n 
C 1 325 ARG 325 568  568  ARG ARG C . n 
C 1 326 THR 326 569  569  THR THR C . n 
C 1 327 ASP 327 570  570  ASP ASP C . n 
C 1 328 ASP 328 571  571  ASP ASP C . n 
C 1 329 ASN 329 572  572  ASN ASN C . n 
C 1 330 ALA 330 573  573  ALA ALA C . n 
C 1 331 GLU 331 574  574  GLU GLU C . n 
C 1 332 THR 332 575  575  THR THR C . n 
C 1 333 ALA 333 576  576  ALA ALA C . n 
C 1 334 ALA 334 577  577  ALA ALA C . n 
C 1 335 VAL 335 578  578  VAL VAL C . n 
C 1 336 PRO 336 579  579  PRO PRO C . n 
C 1 337 SER 337 580  580  SER SER C . n 
C 1 338 TYR 338 581  581  TYR TYR C . n 
C 1 339 SER 339 582  582  SER SER C . n 
C 1 340 PHE 340 583  583  PHE PHE C . n 
C 1 341 ILE 341 584  584  ILE ILE C . n 
C 1 342 ARG 342 585  585  ARG ARG C . n 
C 1 343 ALA 343 586  586  ALA ALA C . n 
C 1 344 HIS 344 587  587  HIS HIS C . n 
C 1 345 ASP 345 588  588  ASP ASP C . n 
C 1 346 SER 346 589  589  SER SER C . n 
C 1 347 GLU 347 590  590  GLU GLU C . n 
C 1 348 VAL 348 591  591  VAL VAL C . n 
C 1 349 GLN 349 592  592  GLN GLN C . n 
C 1 350 ASP 350 593  593  ASP ASP C . n 
C 1 351 LEU 351 594  594  LEU LEU C . n 
C 1 352 ILE 352 595  595  ILE ILE C . n 
C 1 353 ARG 353 596  596  ARG ARG C . n 
C 1 354 ASP 354 597  597  ASP ASP C . n 
C 1 355 ILE 355 598  598  ILE ILE C . n 
C 1 356 ILE 356 599  599  ILE ILE C . n 
C 1 357 LYS 357 600  600  LYS LYS C . n 
C 1 358 ALA 358 601  601  ALA ALA C . n 
C 1 359 GLU 359 602  602  GLU GLU C . n 
C 1 360 ILE 360 603  603  ILE ILE C . n 
C 1 361 ASN 361 604  604  ASN ASN C . n 
C 1 362 PRO 362 605  605  PRO PRO C . n 
C 1 363 ASN 363 606  606  ASN ASN C . n 
C 1 364 VAL 364 607  607  VAL VAL C . n 
C 1 365 VAL 365 608  608  VAL VAL C . n 
C 1 366 GLY 366 609  609  GLY GLY C . n 
C 1 367 TYR 367 610  610  TYR TYR C . n 
C 1 368 SER 368 611  611  SER SER C . n 
C 1 369 PHE 369 612  612  PHE PHE C . n 
C 1 370 THR 370 613  613  THR THR C . n 
C 1 371 MET 371 614  614  MET MET C . n 
C 1 372 GLU 372 615  615  GLU GLU C . n 
C 1 373 GLU 373 616  616  GLU GLU C . n 
C 1 374 ILE 374 617  617  ILE ILE C . n 
C 1 375 LYS 375 618  618  LYS LYS C . n 
C 1 376 LYS 376 619  619  LYS LYS C . n 
C 1 377 ALA 377 620  620  ALA ALA C . n 
C 1 378 PHE 378 621  621  PHE PHE C . n 
C 1 379 GLU 379 622  622  GLU GLU C . n 
C 1 380 ILE 380 623  623  ILE ILE C . n 
C 1 381 TYR 381 624  624  TYR TYR C . n 
C 1 382 ASN 382 625  625  ASN ASN C . n 
C 1 383 LYS 383 626  626  LYS LYS C . n 
C 1 384 ASP 384 627  627  ASP ASP C . n 
C 1 385 LEU 385 628  628  LEU LEU C . n 
C 1 386 LEU 386 629  629  LEU LEU C . n 
C 1 387 ALA 387 630  630  ALA ALA C . n 
C 1 388 THR 388 631  631  THR THR C . n 
C 1 389 GLU 389 632  632  GLU GLU C . n 
C 1 390 LYS 390 633  633  LYS LYS C . n 
C 1 391 LYS 391 634  634  LYS LYS C . n 
C 1 392 TYR 392 635  635  TYR TYR C . n 
C 1 393 THR 393 636  636  THR THR C . n 
C 1 394 HIS 394 637  637  HIS HIS C . n 
C 1 395 TYR 395 638  638  TYR TYR C . n 
C 1 396 ASN 396 639  639  ASN ASN C . n 
C 1 397 THR 397 640  640  THR THR C . n 
C 1 398 ALA 398 641  641  ALA ALA C . n 
C 1 399 LEU 399 642  642  LEU LEU C . n 
C 1 400 SER 400 643  643  SER SER C . n 
C 1 401 TYR 401 644  644  TYR TYR C . n 
C 1 402 ALA 402 645  645  ALA ALA C . n 
C 1 403 LEU 403 646  646  LEU LEU C . n 
C 1 404 LEU 404 647  647  LEU LEU C . n 
C 1 405 LEU 405 648  648  LEU LEU C . n 
C 1 406 THR 406 649  649  THR THR C . n 
C 1 407 ASN 407 650  650  ASN ASN C . n 
C 1 408 LYS 408 651  651  LYS LYS C . n 
C 1 409 SER 409 652  652  SER SER C . n 
C 1 410 SER 410 653  653  SER SER C . n 
C 1 411 VAL 411 654  654  VAL VAL C . n 
C 1 412 PRO 412 655  655  PRO PRO C . n 
C 1 413 ARG 413 656  656  ARG ARG C . n 
C 1 414 VAL 414 657  657  VAL VAL C . n 
C 1 415 TYR 415 658  658  TYR TYR C . n 
C 1 416 TYR 416 659  659  TYR TYR C . n 
C 1 417 GLY 417 660  660  GLY GLY C . n 
C 1 418 ASP 418 661  661  ASP ASP C . n 
C 1 419 MET 419 662  662  MET MET C . n 
C 1 420 PHE 420 663  663  PHE PHE C . n 
C 1 421 THR 421 664  664  THR THR C . n 
C 1 422 ASP 422 665  665  ASP ASP C . n 
C 1 423 ASP 423 666  666  ASP ASP C . n 
C 1 424 GLY 424 667  667  GLY GLY C . n 
C 1 425 GLN 425 668  668  GLN GLN C . n 
C 1 426 TYR 426 669  669  TYR TYR C . n 
C 1 427 MET 427 670  670  MET MET C . n 
C 1 428 ALA 428 671  671  ALA ALA C . n 
C 1 429 HIS 429 672  672  HIS HIS C . n 
C 1 430 LYS 430 673  673  LYS LYS C . n 
C 1 431 THR 431 674  674  THR THR C . n 
C 1 432 ILE 432 675  675  ILE ILE C . n 
C 1 433 ASN 433 676  676  ASN ASN C . n 
C 1 434 TYR 434 677  677  TYR TYR C . n 
C 1 435 GLU 435 678  678  GLU GLU C . n 
C 1 436 ALA 436 679  679  ALA ALA C . n 
C 1 437 ILE 437 680  680  ILE ILE C . n 
C 1 438 GLU 438 681  681  GLU GLU C . n 
C 1 439 THR 439 682  682  THR THR C . n 
C 1 440 LEU 440 683  683  LEU LEU C . n 
C 1 441 LEU 441 684  684  LEU LEU C . n 
C 1 442 LYS 442 685  685  LYS LYS C . n 
C 1 443 ALA 443 686  686  ALA ALA C . n 
C 1 444 ARG 444 687  687  ARG ARG C . n 
C 1 445 ILE 445 688  688  ILE ILE C . n 
C 1 446 LYS 446 689  689  LYS LYS C . n 
C 1 447 TYR 447 690  690  TYR TYR C . n 
C 1 448 VAL 448 691  691  VAL VAL C . n 
C 1 449 SER 449 692  692  SER SER C . n 
C 1 450 GLY 450 693  693  GLY GLY C . n 
C 1 451 GLY 451 694  694  GLY GLY C . n 
C 1 452 GLN 452 695  695  GLN GLN C . n 
C 1 453 ALA 453 696  696  ALA ALA C . n 
C 1 454 MET 454 697  697  MET MET C . n 
C 1 455 ARG 455 698  698  ARG ARG C . n 
C 1 456 ASN 456 699  699  ASN ASN C . n 
C 1 457 GLN 457 700  700  GLN GLN C . n 
C 1 458 GLN 458 701  701  GLN GLN C . n 
C 1 459 VAL 459 702  702  VAL VAL C . n 
C 1 460 GLY 460 703  703  GLY GLY C . n 
C 1 461 ASN 461 704  704  ASN ASN C . n 
C 1 462 SER 462 705  705  SER SER C . n 
C 1 463 GLU 463 706  706  GLU GLU C . n 
C 1 464 ILE 464 707  707  ILE ILE C . n 
C 1 465 ILE 465 708  708  ILE ILE C . n 
C 1 466 THR 466 709  709  THR THR C . n 
C 1 467 SER 467 710  710  SER SER C . n 
C 1 468 VAL 468 711  711  VAL VAL C . n 
C 1 469 ARG 469 712  712  ARG ARG C . n 
C 1 470 TYR 470 713  713  TYR TYR C . n 
C 1 471 GLY 471 714  714  GLY GLY C . n 
C 1 472 LYS 472 715  715  LYS LYS C . n 
C 1 473 GLY 473 716  716  GLY GLY C . n 
C 1 474 ALA 474 717  717  ALA ALA C . n 
C 1 475 LEU 475 718  718  LEU LEU C . n 
C 1 476 LYS 476 719  719  LYS LYS C . n 
C 1 477 ALA 477 720  720  ALA ALA C . n 
C 1 478 THR 478 721  721  THR THR C . n 
C 1 479 ASP 479 722  722  ASP ASP C . n 
C 1 480 THR 480 723  723  THR THR C . n 
C 1 481 GLY 481 724  724  GLY GLY C . n 
C 1 482 ASP 482 725  725  ASP ASP C . n 
C 1 483 ARG 483 726  726  ARG ARG C . n 
C 1 484 ILE 484 727  727  ILE ILE C . n 
C 1 485 THR 485 728  728  THR THR C . n 
C 1 486 ARG 486 729  729  ARG ARG C . n 
C 1 487 THR 487 730  730  THR THR C . n 
C 1 488 SER 488 731  731  SER SER C . n 
C 1 489 GLY 489 732  732  GLY GLY C . n 
C 1 490 VAL 490 733  733  VAL VAL C . n 
C 1 491 VAL 491 734  734  VAL VAL C . n 
C 1 492 VAL 492 735  735  VAL VAL C . n 
C 1 493 ILE 493 736  736  ILE ILE C . n 
C 1 494 GLU 494 737  737  GLU GLU C . n 
C 1 495 GLY 495 738  738  GLY GLY C . n 
C 1 496 ASN 496 739  739  ASN ASN C . n 
C 1 497 ASN 497 740  740  ASN ASN C . n 
C 1 498 PRO 498 741  741  PRO PRO C . n 
C 1 499 SER 499 742  742  SER SER C . n 
C 1 500 LEU 500 743  743  LEU LEU C . n 
C 1 501 ARG 501 744  744  ARG ARG C . n 
C 1 502 LEU 502 745  745  LEU LEU C . n 
C 1 503 LYS 503 746  746  LYS LYS C . n 
C 1 504 ALA 504 747  747  ALA ALA C . n 
C 1 505 SER 505 748  748  SER SER C . n 
C 1 506 ASP 506 749  749  ASP ASP C . n 
C 1 507 ARG 507 750  750  ARG ARG C . n 
C 1 508 VAL 508 751  751  VAL VAL C . n 
C 1 509 VAL 509 752  752  VAL VAL C . n 
C 1 510 VAL 510 753  753  VAL VAL C . n 
C 1 511 ASN 511 754  754  ASN ASN C . n 
C 1 512 MET 512 755  755  MET MET C . n 
C 1 513 GLY 513 756  756  GLY GLY C . n 
C 1 514 ALA 514 757  757  ALA ALA C . n 
C 1 515 ALA 515 758  758  ALA ALA C . n 
C 1 516 HIS 516 759  759  HIS HIS C . n 
C 1 517 LYS 517 760  760  LYS LYS C . n 
C 1 518 ASN 518 761  761  ASN ASN C . n 
C 1 519 GLN 519 762  762  GLN GLN C . n 
C 1 520 ALA 520 763  763  ALA ALA C . n 
C 1 521 TYR 521 764  764  TYR TYR C . n 
C 1 522 ARG 522 765  765  ARG ARG C . n 
C 1 523 PRO 523 766  766  PRO PRO C . n 
C 1 524 LEU 524 767  767  LEU LEU C . n 
C 1 525 LEU 525 768  768  LEU LEU C . n 
C 1 526 LEU 526 769  769  LEU LEU C . n 
C 1 527 THR 527 770  770  THR THR C . n 
C 1 528 THR 528 771  771  THR THR C . n 
C 1 529 ASP 529 772  772  ASP ASP C . n 
C 1 530 ASN 530 773  773  ASN ASN C . n 
C 1 531 GLY 531 774  774  GLY GLY C . n 
C 1 532 ILE 532 775  775  ILE ILE C . n 
C 1 533 LYS 533 776  776  LYS LYS C . n 
C 1 534 ALA 534 777  777  ALA ALA C . n 
C 1 535 TYR 535 778  778  TYR TYR C . n 
C 1 536 HIS 536 779  779  HIS HIS C . n 
C 1 537 SER 537 780  780  SER SER C . n 
C 1 538 ASP 538 781  781  ASP ASP C . n 
C 1 539 GLN 539 782  782  GLN GLN C . n 
C 1 540 GLU 540 783  783  GLU GLU C . n 
C 1 541 ALA 541 784  784  ALA ALA C . n 
C 1 542 ALA 542 785  785  ALA ALA C . n 
C 1 543 GLY 543 786  786  GLY GLY C . n 
C 1 544 LEU 544 787  787  LEU LEU C . n 
C 1 545 VAL 545 788  788  VAL VAL C . n 
C 1 546 ARG 546 789  789  ARG ARG C . n 
C 1 547 TYR 547 790  790  TYR TYR C . n 
C 1 548 THR 548 791  791  THR THR C . n 
C 1 549 ASN 549 792  792  ASN ASN C . n 
C 1 550 ASP 550 793  793  ASP ASP C . n 
C 1 551 ARG 551 794  794  ARG ARG C . n 
C 1 552 GLY 552 795  795  GLY GLY C . n 
C 1 553 GLU 553 796  796  GLU GLU C . n 
C 1 554 LEU 554 797  797  LEU LEU C . n 
C 1 555 ILE 555 798  798  ILE ILE C . n 
C 1 556 PHE 556 799  799  PHE PHE C . n 
C 1 557 THR 557 800  800  THR THR C . n 
C 1 558 ALA 558 801  801  ALA ALA C . n 
C 1 559 ALA 559 802  802  ALA ALA C . n 
C 1 560 ASP 560 803  803  ASP ASP C . n 
C 1 561 ILE 561 804  804  ILE ILE C . n 
C 1 562 LYS 562 805  805  LYS LYS C . n 
C 1 563 GLY 563 806  806  GLY GLY C . n 
C 1 564 TYR 564 807  807  TYR TYR C . n 
C 1 565 ALA 565 808  808  ALA ALA C . n 
C 1 566 ASN 566 809  809  ASN ASN C . n 
C 1 567 PRO 567 810  810  PRO PRO C . n 
C 1 568 GLN 568 811  811  GLN GLN C . n 
C 1 569 VAL 569 812  812  VAL VAL C . n 
C 1 570 SER 570 813  813  SER SER C . n 
C 1 571 GLY 571 814  814  GLY GLY C . n 
C 1 572 TYR 572 815  815  TYR TYR C . n 
C 1 573 LEU 573 816  816  LEU LEU C . n 
C 1 574 GLY 574 817  817  GLY GLY C . n 
C 1 575 VAL 575 818  818  VAL VAL C . n 
C 1 576 TRP 576 819  819  TRP TRP C . n 
C 1 577 VAL 577 820  820  VAL VAL C . n 
C 1 578 PRO 578 821  821  PRO PRO C . n 
C 1 579 VAL 579 822  822  VAL VAL C . n 
C 1 580 GLY 580 823  823  GLY GLY C . n 
C 1 581 ALA 581 824  824  ALA ALA C . n 
C 1 582 ALA 582 825  825  ALA ALA C . n 
C 1 583 ALA 583 826  826  ALA ALA C . n 
C 1 584 ASP 584 827  827  ASP ASP C . n 
C 1 585 GLN 585 828  828  GLN GLN C . n 
C 1 586 ASP 586 829  829  ASP ASP C . n 
C 1 587 VAL 587 830  830  VAL VAL C . n 
C 1 588 ARG 588 831  831  ARG ARG C . n 
C 1 589 VAL 589 832  832  VAL VAL C . n 
C 1 590 ALA 590 833  833  ALA ALA C . n 
C 1 591 ALA 591 834  834  ALA ALA C . n 
C 1 592 SER 592 835  835  SER SER C . n 
C 1 593 THR 593 836  836  THR THR C . n 
C 1 594 ALA 594 837  837  ALA ALA C . n 
C 1 595 PRO 595 838  838  PRO PRO C . n 
C 1 596 SER 596 839  839  SER SER C . n 
C 1 597 THR 597 840  840  THR THR C . n 
C 1 598 ASP 598 841  841  ASP ASP C . n 
C 1 599 GLY 599 842  842  GLY GLY C . n 
C 1 600 LYS 600 843  843  LYS LYS C . n 
C 1 601 SER 601 844  844  SER SER C . n 
C 1 602 VAL 602 845  845  VAL VAL C . n 
C 1 603 HIS 603 846  846  HIS HIS C . n 
C 1 604 GLN 604 847  847  GLN GLN C . n 
C 1 605 ASN 605 848  848  ASN ASN C . n 
C 1 606 ALA 606 849  849  ALA ALA C . n 
C 1 607 ALA 607 850  850  ALA ALA C . n 
C 1 608 LEU 608 851  851  LEU LEU C . n 
C 1 609 ASP 609 852  852  ASP ASP C . n 
C 1 610 SER 610 853  853  SER SER C . n 
C 1 611 ARG 611 854  854  ARG ARG C . n 
C 1 612 VAL 612 855  855  VAL VAL C . n 
C 1 613 MET 613 856  856  MET MET C . n 
C 1 614 PHE 614 857  857  PHE PHE C . n 
C 1 615 GLU 615 858  858  GLU GLU C . n 
C 1 616 GLY 616 859  859  GLY GLY C . n 
C 1 617 PHE 617 860  860  PHE PHE C . n 
C 1 618 SER 618 861  861  SER SER C . n 
C 1 619 ASN 619 862  862  ASN ASN C . n 
C 1 620 PHE 620 863  863  PHE PHE C . n 
C 1 621 GLN 621 864  864  GLN GLN C . n 
C 1 622 ALA 622 865  865  ALA ALA C . n 
C 1 623 PHE 623 866  866  PHE PHE C . n 
C 1 624 ALA 624 867  867  ALA ALA C . n 
C 1 625 THR 625 868  868  THR THR C . n 
C 1 626 LYS 626 869  869  LYS LYS C . n 
C 1 627 LYS 627 870  870  LYS LYS C . n 
C 1 628 GLU 628 871  871  GLU GLU C . n 
C 1 629 GLU 629 872  872  GLU GLU C . n 
C 1 630 TYR 630 873  873  TYR TYR C . n 
C 1 631 THR 631 874  874  THR THR C . n 
C 1 632 ASN 632 875  875  ASN ASN C . n 
C 1 633 VAL 633 876  876  VAL VAL C . n 
C 1 634 VAL 634 877  877  VAL VAL C . n 
C 1 635 ILE 635 878  878  ILE ILE C . n 
C 1 636 ALA 636 879  879  ALA ALA C . n 
C 1 637 LYS 637 880  880  LYS LYS C . n 
C 1 638 ASN 638 881  881  ASN ASN C . n 
C 1 639 VAL 639 882  882  VAL VAL C . n 
C 1 640 ASP 640 883  883  ASP ASP C . n 
C 1 641 LYS 641 884  884  LYS LYS C . n 
C 1 642 PHE 642 885  885  PHE PHE C . n 
C 1 643 ALA 643 886  886  ALA ALA C . n 
C 1 644 GLU 644 887  887  GLU GLU C . n 
C 1 645 TRP 645 888  888  TRP TRP C . n 
C 1 646 GLY 646 889  889  GLY GLY C . n 
C 1 647 VAL 647 890  890  VAL VAL C . n 
C 1 648 THR 648 891  891  THR THR C . n 
C 1 649 ASP 649 892  892  ASP ASP C . n 
C 1 650 PHE 650 893  893  PHE PHE C . n 
C 1 651 GLU 651 894  894  GLU GLU C . n 
C 1 652 MET 652 895  895  MET MET C . n 
C 1 653 ALA 653 896  896  ALA ALA C . n 
C 1 654 PRO 654 897  897  PRO PRO C . n 
C 1 655 GLN 655 898  898  GLN GLN C . n 
C 1 656 TYR 656 899  899  TYR TYR C . n 
C 1 657 VAL 657 900  900  VAL VAL C . n 
C 1 658 SER 658 901  901  SER SER C . n 
C 1 659 SER 659 902  902  SER SER C . n 
C 1 660 THR 660 903  903  THR THR C . n 
C 1 661 ASP 661 904  904  ASP ASP C . n 
C 1 662 GLY 662 905  905  GLY GLY C . n 
C 1 663 SER 663 906  906  SER SER C . n 
C 1 664 PHE 664 907  907  PHE PHE C . n 
C 1 665 LEU 665 908  908  LEU LEU C . n 
C 1 666 ASP 666 909  909  ASP ASP C . n 
C 1 667 SER 667 910  910  SER SER C . n 
C 1 668 VAL 668 911  911  VAL VAL C . n 
C 1 669 ILE 669 912  912  ILE ILE C . n 
C 1 670 GLN 670 913  913  GLN GLN C . n 
C 1 671 ASN 671 914  914  ASN ASN C . n 
C 1 672 GLY 672 915  915  GLY GLY C . n 
C 1 673 TYR 673 916  916  TYR TYR C . n 
C 1 674 ALA 674 917  917  ALA ALA C . n 
C 1 675 PHE 675 918  918  PHE PHE C . n 
C 1 676 THR 676 919  919  THR THR C . n 
C 1 677 ASP 677 920  920  ASP ASP C . n 
C 1 678 ARG 678 921  921  ARG ARG C . n 
C 1 679 TYR 679 922  922  TYR TYR C . n 
C 1 680 ASP 680 923  923  ASP ASP C . n 
C 1 681 LEU 681 924  924  LEU LEU C . n 
C 1 682 GLY 682 925  925  GLY GLY C . n 
C 1 683 ILE 683 926  926  ILE ILE C . n 
C 1 684 SER 684 927  927  SER SER C . n 
C 1 685 LYS 685 928  928  LYS LYS C . n 
C 1 686 PRO 686 929  929  PRO PRO C . n 
C 1 687 ASN 687 930  930  ASN ASN C . n 
C 1 688 LYS 688 931  931  LYS LYS C . n 
C 1 689 TYR 689 932  932  TYR TYR C . n 
C 1 690 GLY 690 933  933  GLY GLY C . n 
C 1 691 THR 691 934  934  THR THR C . n 
C 1 692 ALA 692 935  935  ALA ALA C . n 
C 1 693 ASP 693 936  936  ASP ASP C . n 
C 1 694 ASP 694 937  937  ASP ASP C . n 
C 1 695 LEU 695 938  938  LEU LEU C . n 
C 1 696 VAL 696 939  939  VAL VAL C . n 
C 1 697 LYS 697 940  940  LYS LYS C . n 
C 1 698 ALA 698 941  941  ALA ALA C . n 
C 1 699 ILE 699 942  942  ILE ILE C . n 
C 1 700 LYS 700 943  943  LYS LYS C . n 
C 1 701 ALA 701 944  944  ALA ALA C . n 
C 1 702 LEU 702 945  945  LEU LEU C . n 
C 1 703 HIS 703 946  946  HIS HIS C . n 
C 1 704 SER 704 947  947  SER SER C . n 
C 1 705 LYS 705 948  948  LYS LYS C . n 
C 1 706 GLY 706 949  949  GLY GLY C . n 
C 1 707 ILE 707 950  950  ILE ILE C . n 
C 1 708 LYS 708 951  951  LYS LYS C . n 
C 1 709 VAL 709 952  952  VAL VAL C . n 
C 1 710 MET 710 953  953  MET MET C . n 
C 1 711 ALA 711 954  954  ALA ALA C . n 
C 1 712 ASP 712 955  955  ASP ASP C . n 
C 1 713 TRP 713 956  956  TRP TRP C . n 
C 1 714 VAL 714 957  957  VAL VAL C . n 
C 1 715 PRO 715 958  958  PRO PRO C . n 
C 1 716 ASP 716 959  959  ASP ASP C . n 
C 1 717 GLN 717 960  960  GLN GLN C . n 
C 1 718 MET 718 961  961  MET MET C . n 
C 1 719 TYR 719 962  962  TYR TYR C . n 
C 1 720 ALA 720 963  963  ALA ALA C . n 
C 1 721 LEU 721 964  964  LEU LEU C . n 
C 1 722 PRO 722 965  965  PRO PRO C . n 
C 1 723 GLU 723 966  966  GLU GLU C . n 
C 1 724 LYS 724 967  967  LYS LYS C . n 
C 1 725 GLU 725 968  968  GLU GLU C . n 
C 1 726 VAL 726 969  969  VAL VAL C . n 
C 1 727 VAL 727 970  970  VAL VAL C . n 
C 1 728 THR 728 971  971  THR THR C . n 
C 1 729 ALA 729 972  972  ALA ALA C . n 
C 1 730 THR 730 973  973  THR THR C . n 
C 1 731 ARG 731 974  974  ARG ARG C . n 
C 1 732 VAL 732 975  975  VAL VAL C . n 
C 1 733 ASP 733 976  976  ASP ASP C . n 
C 1 734 LYS 734 977  977  LYS LYS C . n 
C 1 735 TYR 735 978  978  TYR TYR C . n 
C 1 736 GLY 736 979  979  GLY GLY C . n 
C 1 737 THR 737 980  980  THR THR C . n 
C 1 738 PRO 738 981  981  PRO PRO C . n 
C 1 739 VAL 739 982  982  VAL VAL C . n 
C 1 740 ALA 740 983  983  ALA ALA C . n 
C 1 741 GLY 741 984  984  GLY GLY C . n 
C 1 742 SER 742 985  985  SER SER C . n 
C 1 743 GLN 743 986  986  GLN GLN C . n 
C 1 744 ILE 744 987  987  ILE ILE C . n 
C 1 745 LYS 745 988  988  LYS LYS C . n 
C 1 746 ASN 746 989  989  ASN ASN C . n 
C 1 747 THR 747 990  990  THR THR C . n 
C 1 748 LEU 748 991  991  LEU LEU C . n 
C 1 749 TYR 749 992  992  TYR TYR C . n 
C 1 750 VAL 750 993  993  VAL VAL C . n 
C 1 751 VAL 751 994  994  VAL VAL C . n 
C 1 752 ASP 752 995  995  ASP ASP C . n 
C 1 753 GLY 753 996  996  GLY GLY C . n 
C 1 754 LYS 754 997  997  LYS LYS C . n 
C 1 755 SER 755 998  998  SER SER C . n 
C 1 756 SER 756 999  999  SER SER C . n 
C 1 757 GLY 757 1000 1000 GLY GLY C . n 
C 1 758 LYS 758 1001 1001 LYS LYS C . n 
C 1 759 ASP 759 1002 1002 ASP ASP C . n 
C 1 760 GLN 760 1003 1003 GLN GLN C . n 
C 1 761 GLN 761 1004 1004 GLN GLN C . n 
C 1 762 ALA 762 1005 1005 ALA ALA C . n 
C 1 763 LYS 763 1006 1006 LYS LYS C . n 
C 1 764 TYR 764 1007 1007 TYR TYR C . n 
C 1 765 GLY 765 1008 1008 GLY GLY C . n 
C 1 766 GLY 766 1009 1009 GLY GLY C . n 
C 1 767 ALA 767 1010 1010 ALA ALA C . n 
C 1 768 PHE 768 1011 1011 PHE PHE C . n 
C 1 769 LEU 769 1012 1012 LEU LEU C . n 
C 1 770 GLU 770 1013 1013 GLU GLU C . n 
C 1 771 GLU 771 1014 1014 GLU GLU C . n 
C 1 772 LEU 772 1015 1015 LEU LEU C . n 
C 1 773 GLN 773 1016 1016 GLN GLN C . n 
C 1 774 ALA 774 1017 1017 ALA ALA C . n 
C 1 775 LYS 775 1018 1018 LYS LYS C . n 
C 1 776 TYR 776 1019 1019 TYR TYR C . n 
C 1 777 PRO 777 1020 1020 PRO PRO C . n 
C 1 778 GLU 778 1021 1021 GLU GLU C . n 
C 1 779 LEU 779 1022 1022 LEU LEU C . n 
C 1 780 PHE 780 1023 1023 PHE PHE C . n 
C 1 781 ALA 781 1024 1024 ALA ALA C . n 
C 1 782 ARG 782 1025 1025 ARG ARG C . n 
C 1 783 LYS 783 1026 1026 LYS LYS C . n 
C 1 784 GLN 784 1027 1027 GLN GLN C . n 
C 1 785 ILE 785 1028 1028 ILE ILE C . n 
C 1 786 SER 786 1029 1029 SER SER C . n 
C 1 787 THR 787 1030 1030 THR THR C . n 
C 1 788 GLY 788 1031 1031 GLY GLY C . n 
C 1 789 VAL 789 1032 1032 VAL VAL C . n 
C 1 790 PRO 790 1033 1033 PRO PRO C . n 
C 1 791 MET 791 1034 1034 MET MET C . n 
C 1 792 ASP 792 1035 1035 ASP ASP C . n 
C 1 793 PRO 793 1036 1036 PRO PRO C . n 
C 1 794 SER 794 1037 1037 SER SER C . n 
C 1 795 VAL 795 1038 1038 VAL VAL C . n 
C 1 796 LYS 796 1039 1039 LYS LYS C . n 
C 1 797 ILE 797 1040 1040 ILE ILE C . n 
C 1 798 LYS 798 1041 1041 LYS LYS C . n 
C 1 799 GLN 799 1042 1042 GLN GLN C . n 
C 1 800 TRP 800 1043 1043 TRP TRP C . n 
C 1 801 SER 801 1044 1044 SER SER C . n 
C 1 802 ALA 802 1045 1045 ALA ALA C . n 
C 1 803 LYS 803 1046 1046 LYS LYS C . n 
C 1 804 TYR 804 1047 1047 TYR TYR C . n 
C 1 805 PHE 805 1048 1048 PHE PHE C . n 
C 1 806 ASN 806 1049 1049 ASN ASN C . n 
C 1 807 GLY 807 1050 1050 GLY GLY C . n 
C 1 808 THR 808 1051 1051 THR THR C . n 
C 1 809 ASN 809 1052 1052 ASN ASN C . n 
C 1 810 ILE 810 1053 1053 ILE ILE C . n 
C 1 811 LEU 811 1054 1054 LEU LEU C . n 
C 1 812 GLY 812 1055 1055 GLY GLY C . n 
C 1 813 ARG 813 1056 1056 ARG ARG C . n 
C 1 814 GLY 814 1057 1057 GLY GLY C . n 
C 1 815 ALA 815 1058 1058 ALA ALA C . n 
C 1 816 GLY 816 1059 1059 GLY GLY C . n 
C 1 817 TYR 817 1060 1060 TYR TYR C . n 
C 1 818 VAL 818 1061 1061 VAL VAL C . n 
C 1 819 LEU 819 1062 1062 LEU LEU C . n 
C 1 820 LYS 820 1063 1063 LYS LYS C . n 
C 1 821 ASP 821 1064 1064 ASP ASP C . n 
C 1 822 GLN 822 1065 1065 GLN GLN C . n 
C 1 823 ALA 823 1066 1066 ALA ALA C . n 
C 1 824 THR 824 1067 1067 THR THR C . n 
C 1 825 ASN 825 1068 1068 ASN ASN C . n 
C 1 826 THR 826 1069 1069 THR THR C . n 
C 1 827 TYR 827 1070 1070 TYR TYR C . n 
C 1 828 PHE 828 1071 1071 PHE PHE C . n 
C 1 829 SER 829 1072 1072 SER SER C . n 
C 1 830 LEU 830 1073 1073 LEU LEU C . n 
C 1 831 VAL 831 1074 1074 VAL VAL C . n 
C 1 832 SER 832 1075 1075 SER SER C . n 
C 1 833 ASP 833 1076 1076 ASP ASP C . n 
C 1 834 ASN 834 1077 1077 ASN ASN C . n 
C 1 835 THR 835 1078 1078 THR THR C . n 
C 1 836 PHE 836 1079 1079 PHE PHE C . n 
C 1 837 LEU 837 1080 1080 LEU LEU C . n 
C 1 838 PRO 838 1081 1081 PRO PRO C . n 
C 1 839 LYS 839 1082 1082 LYS LYS C . n 
C 1 840 SER 840 1083 1083 SER SER C . n 
C 1 841 LEU 841 1084 1084 LEU LEU C . n 
C 1 842 VAL 842 1085 1085 VAL VAL C . n 
C 1 843 ASN 843 1086 1086 ASN ASN C . n 
C 1 844 PRO 844 1087 1087 PRO PRO C . n 
D 1 1   SER 1   244  244  SER SER D . n 
D 1 2   PHE 2   245  245  PHE PHE D . n 
D 1 3   ALA 3   246  246  ALA ALA D . n 
D 1 4   GLN 4   247  247  GLN GLN D . n 
D 1 5   TYR 5   248  248  TYR TYR D . n 
D 1 6   ASN 6   249  249  ASN ASN D . n 
D 1 7   GLN 7   250  250  GLN GLN D . n 
D 1 8   VAL 8   251  251  VAL VAL D . n 
D 1 9   TYR 9   252  252  TYR TYR D . n 
D 1 10  SER 10  253  253  SER SER D . n 
D 1 11  THR 11  254  254  THR THR D . n 
D 1 12  ASP 12  255  255  ASP ASP D . n 
D 1 13  ALA 13  256  256  ALA ALA D . n 
D 1 14  ALA 14  257  257  ALA ALA D . n 
D 1 15  ASN 15  258  258  ASN ASN D . n 
D 1 16  PHE 16  259  259  PHE PHE D . n 
D 1 17  GLU 17  260  260  GLU GLU D . n 
D 1 18  HIS 18  261  261  HIS HIS D . n 
D 1 19  VAL 19  262  262  VAL VAL D . n 
D 1 20  ASP 20  263  263  ASP ASP D . n 
D 1 21  HIS 21  264  264  HIS HIS D . n 
D 1 22  TYR 22  265  265  TYR TYR D . n 
D 1 23  LEU 23  266  266  LEU LEU D . n 
D 1 24  THR 24  267  267  THR THR D . n 
D 1 25  ALA 25  268  268  ALA ALA D . n 
D 1 26  GLU 26  269  269  GLU GLU D . n 
D 1 27  SER 27  270  270  SER SER D . n 
D 1 28  TRP 28  271  271  TRP TRP D . n 
D 1 29  TYR 29  272  272  TYR TYR D . n 
D 1 30  ARG 30  273  273  ARG ARG D . n 
D 1 31  PRO 31  274  274  PRO PRO D . n 
D 1 32  LYS 32  275  275  LYS LYS D . n 
D 1 33  TYR 33  276  276  TYR TYR D . n 
D 1 34  ILE 34  277  277  ILE ILE D . n 
D 1 35  LEU 35  278  278  LEU LEU D . n 
D 1 36  LYS 36  279  279  LYS LYS D . n 
D 1 37  ASP 37  280  280  ASP ASP D . n 
D 1 38  GLY 38  281  281  GLY GLY D . n 
D 1 39  LYS 39  282  282  LYS LYS D . n 
D 1 40  THR 40  283  283  THR THR D . n 
D 1 41  TRP 41  284  284  TRP TRP D . n 
D 1 42  THR 42  285  285  THR THR D . n 
D 1 43  GLN 43  286  286  GLN GLN D . n 
D 1 44  SER 44  287  287  SER SER D . n 
D 1 45  THR 45  288  288  THR THR D . n 
D 1 46  GLU 46  289  289  GLU GLU D . n 
D 1 47  LYS 47  290  290  LYS LYS D . n 
D 1 48  ASP 48  291  291  ASP ASP D . n 
D 1 49  PHE 49  292  292  PHE PHE D . n 
D 1 50  ARG 50  293  293  ARG ARG D . n 
D 1 51  PRO 51  294  294  PRO PRO D . n 
D 1 52  LEU 52  295  295  LEU LEU D . n 
D 1 53  LEU 53  296  296  LEU LEU D . n 
D 1 54  MET 54  297  297  MET MET D . n 
D 1 55  THR 55  298  298  THR THR D . n 
D 1 56  TRP 56  299  299  TRP TRP D . n 
D 1 57  TRP 57  300  300  TRP TRP D . n 
D 1 58  PRO 58  301  301  PRO PRO D . n 
D 1 59  ASP 59  302  302  ASP ASP D . n 
D 1 60  GLN 60  303  303  GLN GLN D . n 
D 1 61  GLU 61  304  304  GLU GLU D . n 
D 1 62  THR 62  305  305  THR THR D . n 
D 1 63  GLN 63  306  306  GLN GLN D . n 
D 1 64  ARG 64  307  307  ARG ARG D . n 
D 1 65  GLN 65  308  308  GLN GLN D . n 
D 1 66  TYR 66  309  309  TYR TYR D . n 
D 1 67  VAL 67  310  310  VAL VAL D . n 
D 1 68  ASN 68  311  311  ASN ASN D . n 
D 1 69  TYR 69  312  312  TYR TYR D . n 
D 1 70  MET 70  313  313  MET MET D . n 
D 1 71  ASN 71  314  314  ASN ASN D . n 
D 1 72  ALA 72  315  315  ALA ALA D . n 
D 1 73  GLN 73  316  316  GLN GLN D . n 
D 1 74  LEU 74  317  317  LEU LEU D . n 
D 1 75  GLY 75  318  318  GLY GLY D . n 
D 1 76  ILE 76  319  319  ILE ILE D . n 
D 1 77  HIS 77  320  320  HIS HIS D . n 
D 1 78  GLN 78  321  321  GLN GLN D . n 
D 1 79  THR 79  322  322  THR THR D . n 
D 1 80  TYR 80  323  323  TYR TYR D . n 
D 1 81  ASN 81  324  324  ASN ASN D . n 
D 1 82  THR 82  325  325  THR THR D . n 
D 1 83  ALA 83  326  326  ALA ALA D . n 
D 1 84  THR 84  327  327  THR THR D . n 
D 1 85  SER 85  328  328  SER SER D . n 
D 1 86  PRO 86  329  329  PRO PRO D . n 
D 1 87  LEU 87  330  330  LEU LEU D . n 
D 1 88  GLN 88  331  331  GLN GLN D . n 
D 1 89  LEU 89  332  332  LEU LEU D . n 
D 1 90  ASN 90  333  333  ASN ASN D . n 
D 1 91  LEU 91  334  334  LEU LEU D . n 
D 1 92  ALA 92  335  335  ALA ALA D . n 
D 1 93  ALA 93  336  336  ALA ALA D . n 
D 1 94  GLN 94  337  337  GLN GLN D . n 
D 1 95  THR 95  338  338  THR THR D . n 
D 1 96  ILE 96  339  339  ILE ILE D . n 
D 1 97  GLN 97  340  340  GLN GLN D . n 
D 1 98  THR 98  341  341  THR THR D . n 
D 1 99  LYS 99  342  342  LYS LYS D . n 
D 1 100 ILE 100 343  343  ILE ILE D . n 
D 1 101 GLU 101 344  344  GLU GLU D . n 
D 1 102 GLU 102 345  345  GLU GLU D . n 
D 1 103 LYS 103 346  346  LYS LYS D . n 
D 1 104 ILE 104 347  347  ILE ILE D . n 
D 1 105 THR 105 348  348  THR THR D . n 
D 1 106 ALA 106 349  349  ALA ALA D . n 
D 1 107 GLU 107 350  350  GLU GLU D . n 
D 1 108 LYS 108 351  351  LYS LYS D . n 
D 1 109 ASN 109 352  352  ASN ASN D . n 
D 1 110 THR 110 353  353  THR THR D . n 
D 1 111 ASN 111 354  354  ASN ASN D . n 
D 1 112 TRP 112 355  355  TRP TRP D . n 
D 1 113 LEU 113 356  356  LEU LEU D . n 
D 1 114 ARG 114 357  357  ARG ARG D . n 
D 1 115 GLN 115 358  358  GLN GLN D . n 
D 1 116 THR 116 359  359  THR THR D . n 
D 1 117 ILE 117 360  360  ILE ILE D . n 
D 1 118 SER 118 361  361  SER SER D . n 
D 1 119 ALA 119 362  362  ALA ALA D . n 
D 1 120 PHE 120 363  363  PHE PHE D . n 
D 1 121 VAL 121 364  364  VAL VAL D . n 
D 1 122 LYS 122 365  365  LYS LYS D . n 
D 1 123 THR 123 366  366  THR THR D . n 
D 1 124 GLN 124 367  367  GLN GLN D . n 
D 1 125 SER 125 368  368  SER SER D . n 
D 1 126 ALA 126 369  369  ALA ALA D . n 
D 1 127 TRP 127 370  370  TRP TRP D . n 
D 1 128 ASN 128 371  371  ASN ASN D . n 
D 1 129 SER 129 372  372  SER SER D . n 
D 1 130 ASP 130 373  373  ASP ASP D . n 
D 1 131 SER 131 374  374  SER SER D . n 
D 1 132 GLU 132 375  375  GLU GLU D . n 
D 1 133 LYS 133 376  376  LYS LYS D . n 
D 1 134 PRO 134 377  377  PRO PRO D . n 
D 1 135 PHE 135 378  378  PHE PHE D . n 
D 1 136 ASP 136 379  379  ASP ASP D . n 
D 1 137 ASP 137 380  380  ASP ASP D . n 
D 1 138 HIS 138 381  381  HIS HIS D . n 
D 1 139 LEU 139 382  382  LEU LEU D . n 
D 1 140 GLN 140 383  383  GLN GLN D . n 
D 1 141 LYS 141 384  384  LYS LYS D . n 
D 1 142 GLY 142 385  385  GLY GLY D . n 
D 1 143 ALA 143 386  386  ALA ALA D . n 
D 1 144 LEU 144 387  387  LEU LEU D . n 
D 1 145 LEU 145 388  388  LEU LEU D . n 
D 1 146 TYR 146 389  389  TYR TYR D . n 
D 1 147 SER 147 390  390  SER SER D . n 
D 1 148 ASN 148 391  391  ASN ASN D . n 
D 1 149 ASN 149 392  392  ASN ASN D . n 
D 1 150 SER 150 393  393  SER SER D . n 
D 1 151 LYS 151 394  394  LYS LYS D . n 
D 1 152 LEU 152 395  395  LEU LEU D . n 
D 1 153 THR 153 396  396  THR THR D . n 
D 1 154 SER 154 397  397  SER SER D . n 
D 1 155 GLN 155 398  398  GLN GLN D . n 
D 1 156 ALA 156 399  399  ALA ALA D . n 
D 1 157 ASN 157 400  400  ASN ASN D . n 
D 1 158 SER 158 401  401  SER SER D . n 
D 1 159 ASN 159 402  402  ASN ASN D . n 
D 1 160 TYR 160 403  403  TYR TYR D . n 
D 1 161 ARG 161 404  404  ARG ARG D . n 
D 1 162 ILE 162 405  405  ILE ILE D . n 
D 1 163 LEU 163 406  406  LEU LEU D . n 
D 1 164 ASN 164 407  407  ASN ASN D . n 
D 1 165 ARG 165 408  408  ARG ARG D . n 
D 1 166 THR 166 409  409  THR THR D . n 
D 1 167 PRO 167 410  410  PRO PRO D . n 
D 1 168 THR 168 411  411  THR THR D . n 
D 1 169 ASN 169 412  412  ASN ASN D . n 
D 1 170 GLN 170 413  413  GLN GLN D . n 
D 1 171 THR 171 414  414  THR THR D . n 
D 1 172 GLY 172 415  415  GLY GLY D . n 
D 1 173 LYS 173 416  416  LYS LYS D . n 
D 1 174 LYS 174 417  417  LYS LYS D . n 
D 1 175 ASP 175 418  418  ASP ASP D . n 
D 1 176 PRO 176 419  419  PRO PRO D . n 
D 1 177 ARG 177 420  420  ARG ARG D . n 
D 1 178 TYR 178 421  421  TYR TYR D . n 
D 1 179 THR 179 422  422  THR THR D . n 
D 1 180 ALA 180 423  423  ALA ALA D . n 
D 1 181 ASP 181 424  424  ASP ASP D . n 
D 1 182 ARG 182 425  425  ARG ARG D . n 
D 1 183 THR 183 426  426  THR THR D . n 
D 1 184 ILE 184 427  427  ILE ILE D . n 
D 1 185 GLY 185 428  428  GLY GLY D . n 
D 1 186 GLY 186 429  429  GLY GLY D . n 
D 1 187 TYR 187 430  430  TYR TYR D . n 
D 1 188 GLU 188 431  431  GLU GLU D . n 
D 1 189 PHE 189 432  432  PHE PHE D . n 
D 1 190 LEU 190 433  433  LEU LEU D . n 
D 1 191 LEU 191 434  434  LEU LEU D . n 
D 1 192 ALA 192 435  435  ALA ALA D . n 
D 1 193 ASN 193 436  436  ASN ASN D . n 
D 1 194 ASP 194 437  437  ASP ASP D . n 
D 1 195 VAL 195 438  438  VAL VAL D . n 
D 1 196 ASP 196 439  439  ASP ASP D . n 
D 1 197 ASN 197 440  440  ASN ASN D . n 
D 1 198 SER 198 441  441  SER SER D . n 
D 1 199 ASN 199 442  442  ASN ASN D . n 
D 1 200 PRO 200 443  443  PRO PRO D . n 
D 1 201 VAL 201 444  444  VAL VAL D . n 
D 1 202 VAL 202 445  445  VAL VAL D . n 
D 1 203 GLN 203 446  446  GLN GLN D . n 
D 1 204 ALA 204 447  447  ALA ALA D . n 
D 1 205 GLU 205 448  448  GLU GLU D . n 
D 1 206 GLN 206 449  449  GLN GLN D . n 
D 1 207 LEU 207 450  450  LEU LEU D . n 
D 1 208 ASN 208 451  451  ASN ASN D . n 
D 1 209 TRP 209 452  452  TRP TRP D . n 
D 1 210 LEU 210 453  453  LEU LEU D . n 
D 1 211 HIS 211 454  454  HIS HIS D . n 
D 1 212 PHE 212 455  455  PHE PHE D . n 
D 1 213 LEU 213 456  456  LEU LEU D . n 
D 1 214 MET 214 457  457  MET MET D . n 
D 1 215 ASN 215 458  458  ASN ASN D . n 
D 1 216 PHE 216 459  459  PHE PHE D . n 
D 1 217 GLY 217 460  460  GLY GLY D . n 
D 1 218 ASN 218 461  461  ASN ASN D . n 
D 1 219 ILE 219 462  462  ILE ILE D . n 
D 1 220 TYR 220 463  463  TYR TYR D . n 
D 1 221 ALA 221 464  464  ALA ALA D . n 
D 1 222 ASN 222 465  465  ASN ASN D . n 
D 1 223 ASP 223 466  466  ASP ASP D . n 
D 1 224 PRO 224 467  467  PRO PRO D . n 
D 1 225 ASP 225 468  468  ASP ASP D . n 
D 1 226 ALA 226 469  469  ALA ALA D . n 
D 1 227 ASN 227 470  470  ASN ASN D . n 
D 1 228 PHE 228 471  471  PHE PHE D . n 
D 1 229 ASP 229 472  472  ASP ASP D . n 
D 1 230 SER 230 473  473  SER SER D . n 
D 1 231 ILE 231 474  474  ILE ILE D . n 
D 1 232 ARG 232 475  475  ARG ARG D . n 
D 1 233 VAL 233 476  476  VAL VAL D . n 
D 1 234 ASP 234 477  477  ASP ASP D . n 
D 1 235 ALA 235 478  478  ALA ALA D . n 
D 1 236 VAL 236 479  479  VAL VAL D . n 
D 1 237 ASP 237 480  480  ASP ASP D . n 
D 1 238 ASN 238 481  481  ASN ASN D . n 
D 1 239 VAL 239 482  482  VAL VAL D . n 
D 1 240 ASP 240 483  483  ASP ASP D . n 
D 1 241 ALA 241 484  484  ALA ALA D . n 
D 1 242 ASP 242 485  485  ASP ASP D . n 
D 1 243 LEU 243 486  486  LEU LEU D . n 
D 1 244 LEU 244 487  487  LEU LEU D . n 
D 1 245 GLN 245 488  488  GLN GLN D . n 
D 1 246 ILE 246 489  489  ILE ILE D . n 
D 1 247 ALA 247 490  490  ALA ALA D . n 
D 1 248 GLY 248 491  491  GLY GLY D . n 
D 1 249 ASP 249 492  492  ASP ASP D . n 
D 1 250 TYR 250 493  493  TYR TYR D . n 
D 1 251 LEU 251 494  494  LEU LEU D . n 
D 1 252 LYS 252 495  495  LYS LYS D . n 
D 1 253 ALA 253 496  496  ALA ALA D . n 
D 1 254 ALA 254 497  497  ALA ALA D . n 
D 1 255 LYS 255 498  498  LYS LYS D . n 
D 1 256 GLY 256 499  499  GLY GLY D . n 
D 1 257 ILE 257 500  500  ILE ILE D . n 
D 1 258 HIS 258 501  501  HIS HIS D . n 
D 1 259 LYS 259 502  502  LYS LYS D . n 
D 1 260 ASN 260 503  503  ASN ASN D . n 
D 1 261 ASP 261 504  504  ASP ASP D . n 
D 1 262 LYS 262 505  505  LYS LYS D . n 
D 1 263 ALA 263 506  506  ALA ALA D . n 
D 1 264 ALA 264 507  507  ALA ALA D . n 
D 1 265 ASN 265 508  508  ASN ASN D . n 
D 1 266 ASP 266 509  509  ASP ASP D . n 
D 1 267 HIS 267 510  510  HIS HIS D . n 
D 1 268 LEU 268 511  511  LEU LEU D . n 
D 1 269 SER 269 512  512  SER SER D . n 
D 1 270 ILE 270 513  513  ILE ILE D . n 
D 1 271 LEU 271 514  514  LEU LEU D . n 
D 1 272 GLU 272 515  515  GLU GLU D . n 
D 1 273 ALA 273 516  516  ALA ALA D . n 
D 1 274 TRP 274 517  517  TRP TRP D . n 
D 1 275 SER 275 518  518  SER SER D . n 
D 1 276 TYR 276 519  519  TYR TYR D . n 
D 1 277 ASN 277 520  520  ASN ASN D . n 
D 1 278 ASP 278 521  521  ASP ASP D . n 
D 1 279 THR 279 522  522  THR THR D . n 
D 1 280 PRO 280 523  523  PRO PRO D . n 
D 1 281 TYR 281 524  524  TYR TYR D . n 
D 1 282 LEU 282 525  525  LEU LEU D . n 
D 1 283 HIS 283 526  526  HIS HIS D . n 
D 1 284 ASP 284 527  527  ASP ASP D . n 
D 1 285 ASP 285 528  528  ASP ASP D . n 
D 1 286 GLY 286 529  529  GLY GLY D . n 
D 1 287 ASP 287 530  530  ASP ASP D . n 
D 1 288 ASN 288 531  531  ASN ASN D . n 
D 1 289 MET 289 532  532  MET MET D . n 
D 1 290 ILE 290 533  533  ILE ILE D . n 
D 1 291 ASN 291 534  534  ASN ASN D . n 
D 1 292 MET 292 535  535  MET MET D . n 
D 1 293 ASP 293 536  536  ASP ASP D . n 
D 1 294 ASN 294 537  537  ASN ASN D . n 
D 1 295 ARG 295 538  538  ARG ARG D . n 
D 1 296 LEU 296 539  539  LEU LEU D . n 
D 1 297 ARG 297 540  540  ARG ARG D . n 
D 1 298 LEU 298 541  541  LEU LEU D . n 
D 1 299 SER 299 542  542  SER SER D . n 
D 1 300 LEU 300 543  543  LEU LEU D . n 
D 1 301 LEU 301 544  544  LEU LEU D . n 
D 1 302 TYR 302 545  545  TYR TYR D . n 
D 1 303 SER 303 546  546  SER SER D . n 
D 1 304 LEU 304 547  547  LEU LEU D . n 
D 1 305 ALA 305 548  548  ALA ALA D . n 
D 1 306 LYS 306 549  549  LYS LYS D . n 
D 1 307 PRO 307 550  550  PRO PRO D . n 
D 1 308 LEU 308 551  551  LEU LEU D . n 
D 1 309 ASN 309 552  552  ASN ASN D . n 
D 1 310 GLN 310 553  553  GLN GLN D . n 
D 1 311 ARG 311 554  554  ARG ARG D . n 
D 1 312 SER 312 555  555  SER SER D . n 
D 1 313 GLY 313 556  556  GLY GLY D . n 
D 1 314 MET 314 557  557  MET MET D . n 
D 1 315 ASN 315 558  558  ASN ASN D . n 
D 1 316 PRO 316 559  559  PRO PRO D . n 
D 1 317 LEU 317 560  560  LEU LEU D . n 
D 1 318 ILE 318 561  561  ILE ILE D . n 
D 1 319 THR 319 562  562  THR THR D . n 
D 1 320 ASN 320 563  563  ASN ASN D . n 
D 1 321 SER 321 564  564  SER SER D . n 
D 1 322 LEU 322 565  565  LEU LEU D . n 
D 1 323 VAL 323 566  566  VAL VAL D . n 
D 1 324 ASN 324 567  567  ASN ASN D . n 
D 1 325 ARG 325 568  568  ARG ARG D . n 
D 1 326 THR 326 569  569  THR THR D . n 
D 1 327 ASP 327 570  570  ASP ASP D . n 
D 1 328 ASP 328 571  571  ASP ASP D . n 
D 1 329 ASN 329 572  572  ASN ASN D . n 
D 1 330 ALA 330 573  573  ALA ALA D . n 
D 1 331 GLU 331 574  574  GLU GLU D . n 
D 1 332 THR 332 575  575  THR THR D . n 
D 1 333 ALA 333 576  576  ALA ALA D . n 
D 1 334 ALA 334 577  577  ALA ALA D . n 
D 1 335 VAL 335 578  578  VAL VAL D . n 
D 1 336 PRO 336 579  579  PRO PRO D . n 
D 1 337 SER 337 580  580  SER SER D . n 
D 1 338 TYR 338 581  581  TYR TYR D . n 
D 1 339 SER 339 582  582  SER SER D . n 
D 1 340 PHE 340 583  583  PHE PHE D . n 
D 1 341 ILE 341 584  584  ILE ILE D . n 
D 1 342 ARG 342 585  585  ARG ARG D . n 
D 1 343 ALA 343 586  586  ALA ALA D . n 
D 1 344 HIS 344 587  587  HIS HIS D . n 
D 1 345 ASP 345 588  588  ASP ASP D . n 
D 1 346 SER 346 589  589  SER SER D . n 
D 1 347 GLU 347 590  590  GLU GLU D . n 
D 1 348 VAL 348 591  591  VAL VAL D . n 
D 1 349 GLN 349 592  592  GLN GLN D . n 
D 1 350 ASP 350 593  593  ASP ASP D . n 
D 1 351 LEU 351 594  594  LEU LEU D . n 
D 1 352 ILE 352 595  595  ILE ILE D . n 
D 1 353 ARG 353 596  596  ARG ARG D . n 
D 1 354 ASP 354 597  597  ASP ASP D . n 
D 1 355 ILE 355 598  598  ILE ILE D . n 
D 1 356 ILE 356 599  599  ILE ILE D . n 
D 1 357 LYS 357 600  600  LYS LYS D . n 
D 1 358 ALA 358 601  601  ALA ALA D . n 
D 1 359 GLU 359 602  602  GLU GLU D . n 
D 1 360 ILE 360 603  603  ILE ILE D . n 
D 1 361 ASN 361 604  604  ASN ASN D . n 
D 1 362 PRO 362 605  605  PRO PRO D . n 
D 1 363 ASN 363 606  606  ASN ASN D . n 
D 1 364 VAL 364 607  607  VAL VAL D . n 
D 1 365 VAL 365 608  608  VAL VAL D . n 
D 1 366 GLY 366 609  609  GLY GLY D . n 
D 1 367 TYR 367 610  610  TYR TYR D . n 
D 1 368 SER 368 611  611  SER SER D . n 
D 1 369 PHE 369 612  612  PHE PHE D . n 
D 1 370 THR 370 613  613  THR THR D . n 
D 1 371 MET 371 614  614  MET MET D . n 
D 1 372 GLU 372 615  615  GLU GLU D . n 
D 1 373 GLU 373 616  616  GLU GLU D . n 
D 1 374 ILE 374 617  617  ILE ILE D . n 
D 1 375 LYS 375 618  618  LYS LYS D . n 
D 1 376 LYS 376 619  619  LYS LYS D . n 
D 1 377 ALA 377 620  620  ALA ALA D . n 
D 1 378 PHE 378 621  621  PHE PHE D . n 
D 1 379 GLU 379 622  622  GLU GLU D . n 
D 1 380 ILE 380 623  623  ILE ILE D . n 
D 1 381 TYR 381 624  624  TYR TYR D . n 
D 1 382 ASN 382 625  625  ASN ASN D . n 
D 1 383 LYS 383 626  626  LYS LYS D . n 
D 1 384 ASP 384 627  627  ASP ASP D . n 
D 1 385 LEU 385 628  628  LEU LEU D . n 
D 1 386 LEU 386 629  629  LEU LEU D . n 
D 1 387 ALA 387 630  630  ALA ALA D . n 
D 1 388 THR 388 631  631  THR THR D . n 
D 1 389 GLU 389 632  632  GLU GLU D . n 
D 1 390 LYS 390 633  633  LYS LYS D . n 
D 1 391 LYS 391 634  634  LYS LYS D . n 
D 1 392 TYR 392 635  635  TYR TYR D . n 
D 1 393 THR 393 636  636  THR THR D . n 
D 1 394 HIS 394 637  637  HIS HIS D . n 
D 1 395 TYR 395 638  638  TYR TYR D . n 
D 1 396 ASN 396 639  639  ASN ASN D . n 
D 1 397 THR 397 640  640  THR THR D . n 
D 1 398 ALA 398 641  641  ALA ALA D . n 
D 1 399 LEU 399 642  642  LEU LEU D . n 
D 1 400 SER 400 643  643  SER SER D . n 
D 1 401 TYR 401 644  644  TYR TYR D . n 
D 1 402 ALA 402 645  645  ALA ALA D . n 
D 1 403 LEU 403 646  646  LEU LEU D . n 
D 1 404 LEU 404 647  647  LEU LEU D . n 
D 1 405 LEU 405 648  648  LEU LEU D . n 
D 1 406 THR 406 649  649  THR THR D . n 
D 1 407 ASN 407 650  650  ASN ASN D . n 
D 1 408 LYS 408 651  651  LYS LYS D . n 
D 1 409 SER 409 652  652  SER SER D . n 
D 1 410 SER 410 653  653  SER SER D . n 
D 1 411 VAL 411 654  654  VAL VAL D . n 
D 1 412 PRO 412 655  655  PRO PRO D . n 
D 1 413 ARG 413 656  656  ARG ARG D . n 
D 1 414 VAL 414 657  657  VAL VAL D . n 
D 1 415 TYR 415 658  658  TYR TYR D . n 
D 1 416 TYR 416 659  659  TYR TYR D . n 
D 1 417 GLY 417 660  660  GLY GLY D . n 
D 1 418 ASP 418 661  661  ASP ASP D . n 
D 1 419 MET 419 662  662  MET MET D . n 
D 1 420 PHE 420 663  663  PHE PHE D . n 
D 1 421 THR 421 664  664  THR THR D . n 
D 1 422 ASP 422 665  665  ASP ASP D . n 
D 1 423 ASP 423 666  666  ASP ASP D . n 
D 1 424 GLY 424 667  667  GLY GLY D . n 
D 1 425 GLN 425 668  668  GLN GLN D . n 
D 1 426 TYR 426 669  669  TYR TYR D . n 
D 1 427 MET 427 670  670  MET MET D . n 
D 1 428 ALA 428 671  671  ALA ALA D . n 
D 1 429 HIS 429 672  672  HIS HIS D . n 
D 1 430 LYS 430 673  673  LYS LYS D . n 
D 1 431 THR 431 674  674  THR THR D . n 
D 1 432 ILE 432 675  675  ILE ILE D . n 
D 1 433 ASN 433 676  676  ASN ASN D . n 
D 1 434 TYR 434 677  677  TYR TYR D . n 
D 1 435 GLU 435 678  678  GLU GLU D . n 
D 1 436 ALA 436 679  679  ALA ALA D . n 
D 1 437 ILE 437 680  680  ILE ILE D . n 
D 1 438 GLU 438 681  681  GLU GLU D . n 
D 1 439 THR 439 682  682  THR THR D . n 
D 1 440 LEU 440 683  683  LEU LEU D . n 
D 1 441 LEU 441 684  684  LEU LEU D . n 
D 1 442 LYS 442 685  685  LYS LYS D . n 
D 1 443 ALA 443 686  686  ALA ALA D . n 
D 1 444 ARG 444 687  687  ARG ARG D . n 
D 1 445 ILE 445 688  688  ILE ILE D . n 
D 1 446 LYS 446 689  689  LYS LYS D . n 
D 1 447 TYR 447 690  690  TYR TYR D . n 
D 1 448 VAL 448 691  691  VAL VAL D . n 
D 1 449 SER 449 692  692  SER SER D . n 
D 1 450 GLY 450 693  693  GLY GLY D . n 
D 1 451 GLY 451 694  694  GLY GLY D . n 
D 1 452 GLN 452 695  695  GLN GLN D . n 
D 1 453 ALA 453 696  696  ALA ALA D . n 
D 1 454 MET 454 697  697  MET MET D . n 
D 1 455 ARG 455 698  698  ARG ARG D . n 
D 1 456 ASN 456 699  699  ASN ASN D . n 
D 1 457 GLN 457 700  700  GLN GLN D . n 
D 1 458 GLN 458 701  701  GLN GLN D . n 
D 1 459 VAL 459 702  702  VAL VAL D . n 
D 1 460 GLY 460 703  703  GLY GLY D . n 
D 1 461 ASN 461 704  704  ASN ASN D . n 
D 1 462 SER 462 705  705  SER SER D . n 
D 1 463 GLU 463 706  706  GLU GLU D . n 
D 1 464 ILE 464 707  707  ILE ILE D . n 
D 1 465 ILE 465 708  708  ILE ILE D . n 
D 1 466 THR 466 709  709  THR THR D . n 
D 1 467 SER 467 710  710  SER SER D . n 
D 1 468 VAL 468 711  711  VAL VAL D . n 
D 1 469 ARG 469 712  712  ARG ARG D . n 
D 1 470 TYR 470 713  713  TYR TYR D . n 
D 1 471 GLY 471 714  714  GLY GLY D . n 
D 1 472 LYS 472 715  715  LYS LYS D . n 
D 1 473 GLY 473 716  716  GLY GLY D . n 
D 1 474 ALA 474 717  717  ALA ALA D . n 
D 1 475 LEU 475 718  718  LEU LEU D . n 
D 1 476 LYS 476 719  719  LYS LYS D . n 
D 1 477 ALA 477 720  720  ALA ALA D . n 
D 1 478 THR 478 721  721  THR THR D . n 
D 1 479 ASP 479 722  722  ASP ASP D . n 
D 1 480 THR 480 723  723  THR THR D . n 
D 1 481 GLY 481 724  724  GLY GLY D . n 
D 1 482 ASP 482 725  725  ASP ASP D . n 
D 1 483 ARG 483 726  726  ARG ARG D . n 
D 1 484 ILE 484 727  727  ILE ILE D . n 
D 1 485 THR 485 728  728  THR THR D . n 
D 1 486 ARG 486 729  729  ARG ARG D . n 
D 1 487 THR 487 730  730  THR THR D . n 
D 1 488 SER 488 731  731  SER SER D . n 
D 1 489 GLY 489 732  732  GLY GLY D . n 
D 1 490 VAL 490 733  733  VAL VAL D . n 
D 1 491 VAL 491 734  734  VAL VAL D . n 
D 1 492 VAL 492 735  735  VAL VAL D . n 
D 1 493 ILE 493 736  736  ILE ILE D . n 
D 1 494 GLU 494 737  737  GLU GLU D . n 
D 1 495 GLY 495 738  738  GLY GLY D . n 
D 1 496 ASN 496 739  739  ASN ASN D . n 
D 1 497 ASN 497 740  740  ASN ASN D . n 
D 1 498 PRO 498 741  741  PRO PRO D . n 
D 1 499 SER 499 742  742  SER SER D . n 
D 1 500 LEU 500 743  743  LEU LEU D . n 
D 1 501 ARG 501 744  744  ARG ARG D . n 
D 1 502 LEU 502 745  745  LEU LEU D . n 
D 1 503 LYS 503 746  746  LYS LYS D . n 
D 1 504 ALA 504 747  747  ALA ALA D . n 
D 1 505 SER 505 748  748  SER SER D . n 
D 1 506 ASP 506 749  749  ASP ASP D . n 
D 1 507 ARG 507 750  750  ARG ARG D . n 
D 1 508 VAL 508 751  751  VAL VAL D . n 
D 1 509 VAL 509 752  752  VAL VAL D . n 
D 1 510 VAL 510 753  753  VAL VAL D . n 
D 1 511 ASN 511 754  754  ASN ASN D . n 
D 1 512 MET 512 755  755  MET MET D . n 
D 1 513 GLY 513 756  756  GLY GLY D . n 
D 1 514 ALA 514 757  757  ALA ALA D . n 
D 1 515 ALA 515 758  758  ALA ALA D . n 
D 1 516 HIS 516 759  759  HIS HIS D . n 
D 1 517 LYS 517 760  760  LYS LYS D . n 
D 1 518 ASN 518 761  761  ASN ASN D . n 
D 1 519 GLN 519 762  762  GLN GLN D . n 
D 1 520 ALA 520 763  763  ALA ALA D . n 
D 1 521 TYR 521 764  764  TYR TYR D . n 
D 1 522 ARG 522 765  765  ARG ARG D . n 
D 1 523 PRO 523 766  766  PRO PRO D . n 
D 1 524 LEU 524 767  767  LEU LEU D . n 
D 1 525 LEU 525 768  768  LEU LEU D . n 
D 1 526 LEU 526 769  769  LEU LEU D . n 
D 1 527 THR 527 770  770  THR THR D . n 
D 1 528 THR 528 771  771  THR THR D . n 
D 1 529 ASP 529 772  772  ASP ASP D . n 
D 1 530 ASN 530 773  773  ASN ASN D . n 
D 1 531 GLY 531 774  774  GLY GLY D . n 
D 1 532 ILE 532 775  775  ILE ILE D . n 
D 1 533 LYS 533 776  776  LYS LYS D . n 
D 1 534 ALA 534 777  777  ALA ALA D . n 
D 1 535 TYR 535 778  778  TYR TYR D . n 
D 1 536 HIS 536 779  779  HIS HIS D . n 
D 1 537 SER 537 780  780  SER SER D . n 
D 1 538 ASP 538 781  781  ASP ASP D . n 
D 1 539 GLN 539 782  782  GLN GLN D . n 
D 1 540 GLU 540 783  783  GLU GLU D . n 
D 1 541 ALA 541 784  784  ALA ALA D . n 
D 1 542 ALA 542 785  785  ALA ALA D . n 
D 1 543 GLY 543 786  786  GLY GLY D . n 
D 1 544 LEU 544 787  787  LEU LEU D . n 
D 1 545 VAL 545 788  788  VAL VAL D . n 
D 1 546 ARG 546 789  789  ARG ARG D . n 
D 1 547 TYR 547 790  790  TYR TYR D . n 
D 1 548 THR 548 791  791  THR THR D . n 
D 1 549 ASN 549 792  792  ASN ASN D . n 
D 1 550 ASP 550 793  793  ASP ASP D . n 
D 1 551 ARG 551 794  794  ARG ARG D . n 
D 1 552 GLY 552 795  795  GLY GLY D . n 
D 1 553 GLU 553 796  796  GLU GLU D . n 
D 1 554 LEU 554 797  797  LEU LEU D . n 
D 1 555 ILE 555 798  798  ILE ILE D . n 
D 1 556 PHE 556 799  799  PHE PHE D . n 
D 1 557 THR 557 800  800  THR THR D . n 
D 1 558 ALA 558 801  801  ALA ALA D . n 
D 1 559 ALA 559 802  802  ALA ALA D . n 
D 1 560 ASP 560 803  803  ASP ASP D . n 
D 1 561 ILE 561 804  804  ILE ILE D . n 
D 1 562 LYS 562 805  805  LYS LYS D . n 
D 1 563 GLY 563 806  806  GLY GLY D . n 
D 1 564 TYR 564 807  807  TYR TYR D . n 
D 1 565 ALA 565 808  808  ALA ALA D . n 
D 1 566 ASN 566 809  809  ASN ASN D . n 
D 1 567 PRO 567 810  810  PRO PRO D . n 
D 1 568 GLN 568 811  811  GLN GLN D . n 
D 1 569 VAL 569 812  812  VAL VAL D . n 
D 1 570 SER 570 813  813  SER SER D . n 
D 1 571 GLY 571 814  814  GLY GLY D . n 
D 1 572 TYR 572 815  815  TYR TYR D . n 
D 1 573 LEU 573 816  816  LEU LEU D . n 
D 1 574 GLY 574 817  817  GLY GLY D . n 
D 1 575 VAL 575 818  818  VAL VAL D . n 
D 1 576 TRP 576 819  819  TRP TRP D . n 
D 1 577 VAL 577 820  820  VAL VAL D . n 
D 1 578 PRO 578 821  821  PRO PRO D . n 
D 1 579 VAL 579 822  822  VAL VAL D . n 
D 1 580 GLY 580 823  823  GLY GLY D . n 
D 1 581 ALA 581 824  824  ALA ALA D . n 
D 1 582 ALA 582 825  825  ALA ALA D . n 
D 1 583 ALA 583 826  826  ALA ALA D . n 
D 1 584 ASP 584 827  827  ASP ASP D . n 
D 1 585 GLN 585 828  828  GLN GLN D . n 
D 1 586 ASP 586 829  829  ASP ASP D . n 
D 1 587 VAL 587 830  830  VAL VAL D . n 
D 1 588 ARG 588 831  831  ARG ARG D . n 
D 1 589 VAL 589 832  832  VAL VAL D . n 
D 1 590 ALA 590 833  833  ALA ALA D . n 
D 1 591 ALA 591 834  834  ALA ALA D . n 
D 1 592 SER 592 835  835  SER SER D . n 
D 1 593 THR 593 836  836  THR THR D . n 
D 1 594 ALA 594 837  837  ALA ALA D . n 
D 1 595 PRO 595 838  838  PRO PRO D . n 
D 1 596 SER 596 839  839  SER SER D . n 
D 1 597 THR 597 840  840  THR THR D . n 
D 1 598 ASP 598 841  841  ASP ASP D . n 
D 1 599 GLY 599 842  842  GLY GLY D . n 
D 1 600 LYS 600 843  843  LYS LYS D . n 
D 1 601 SER 601 844  844  SER SER D . n 
D 1 602 VAL 602 845  845  VAL VAL D . n 
D 1 603 HIS 603 846  846  HIS HIS D . n 
D 1 604 GLN 604 847  847  GLN GLN D . n 
D 1 605 ASN 605 848  848  ASN ASN D . n 
D 1 606 ALA 606 849  849  ALA ALA D . n 
D 1 607 ALA 607 850  850  ALA ALA D . n 
D 1 608 LEU 608 851  851  LEU LEU D . n 
D 1 609 ASP 609 852  852  ASP ASP D . n 
D 1 610 SER 610 853  853  SER SER D . n 
D 1 611 ARG 611 854  854  ARG ARG D . n 
D 1 612 VAL 612 855  855  VAL VAL D . n 
D 1 613 MET 613 856  856  MET MET D . n 
D 1 614 PHE 614 857  857  PHE PHE D . n 
D 1 615 GLU 615 858  858  GLU GLU D . n 
D 1 616 GLY 616 859  859  GLY GLY D . n 
D 1 617 PHE 617 860  860  PHE PHE D . n 
D 1 618 SER 618 861  861  SER SER D . n 
D 1 619 ASN 619 862  862  ASN ASN D . n 
D 1 620 PHE 620 863  863  PHE PHE D . n 
D 1 621 GLN 621 864  864  GLN GLN D . n 
D 1 622 ALA 622 865  865  ALA ALA D . n 
D 1 623 PHE 623 866  866  PHE PHE D . n 
D 1 624 ALA 624 867  867  ALA ALA D . n 
D 1 625 THR 625 868  868  THR THR D . n 
D 1 626 LYS 626 869  869  LYS LYS D . n 
D 1 627 LYS 627 870  870  LYS LYS D . n 
D 1 628 GLU 628 871  871  GLU GLU D . n 
D 1 629 GLU 629 872  872  GLU GLU D . n 
D 1 630 TYR 630 873  873  TYR TYR D . n 
D 1 631 THR 631 874  874  THR THR D . n 
D 1 632 ASN 632 875  875  ASN ASN D . n 
D 1 633 VAL 633 876  876  VAL VAL D . n 
D 1 634 VAL 634 877  877  VAL VAL D . n 
D 1 635 ILE 635 878  878  ILE ILE D . n 
D 1 636 ALA 636 879  879  ALA ALA D . n 
D 1 637 LYS 637 880  880  LYS LYS D . n 
D 1 638 ASN 638 881  881  ASN ASN D . n 
D 1 639 VAL 639 882  882  VAL VAL D . n 
D 1 640 ASP 640 883  883  ASP ASP D . n 
D 1 641 LYS 641 884  884  LYS LYS D . n 
D 1 642 PHE 642 885  885  PHE PHE D . n 
D 1 643 ALA 643 886  886  ALA ALA D . n 
D 1 644 GLU 644 887  887  GLU GLU D . n 
D 1 645 TRP 645 888  888  TRP TRP D . n 
D 1 646 GLY 646 889  889  GLY GLY D . n 
D 1 647 VAL 647 890  890  VAL VAL D . n 
D 1 648 THR 648 891  891  THR THR D . n 
D 1 649 ASP 649 892  892  ASP ASP D . n 
D 1 650 PHE 650 893  893  PHE PHE D . n 
D 1 651 GLU 651 894  894  GLU GLU D . n 
D 1 652 MET 652 895  895  MET MET D . n 
D 1 653 ALA 653 896  896  ALA ALA D . n 
D 1 654 PRO 654 897  897  PRO PRO D . n 
D 1 655 GLN 655 898  898  GLN GLN D . n 
D 1 656 TYR 656 899  899  TYR TYR D . n 
D 1 657 VAL 657 900  900  VAL VAL D . n 
D 1 658 SER 658 901  901  SER SER D . n 
D 1 659 SER 659 902  902  SER SER D . n 
D 1 660 THR 660 903  903  THR THR D . n 
D 1 661 ASP 661 904  904  ASP ASP D . n 
D 1 662 GLY 662 905  905  GLY GLY D . n 
D 1 663 SER 663 906  906  SER SER D . n 
D 1 664 PHE 664 907  907  PHE PHE D . n 
D 1 665 LEU 665 908  908  LEU LEU D . n 
D 1 666 ASP 666 909  909  ASP ASP D . n 
D 1 667 SER 667 910  910  SER SER D . n 
D 1 668 VAL 668 911  911  VAL VAL D . n 
D 1 669 ILE 669 912  912  ILE ILE D . n 
D 1 670 GLN 670 913  913  GLN GLN D . n 
D 1 671 ASN 671 914  914  ASN ASN D . n 
D 1 672 GLY 672 915  915  GLY GLY D . n 
D 1 673 TYR 673 916  916  TYR TYR D . n 
D 1 674 ALA 674 917  917  ALA ALA D . n 
D 1 675 PHE 675 918  918  PHE PHE D . n 
D 1 676 THR 676 919  919  THR THR D . n 
D 1 677 ASP 677 920  920  ASP ASP D . n 
D 1 678 ARG 678 921  921  ARG ARG D . n 
D 1 679 TYR 679 922  922  TYR TYR D . n 
D 1 680 ASP 680 923  923  ASP ASP D . n 
D 1 681 LEU 681 924  924  LEU LEU D . n 
D 1 682 GLY 682 925  925  GLY GLY D . n 
D 1 683 ILE 683 926  926  ILE ILE D . n 
D 1 684 SER 684 927  927  SER SER D . n 
D 1 685 LYS 685 928  928  LYS LYS D . n 
D 1 686 PRO 686 929  929  PRO PRO D . n 
D 1 687 ASN 687 930  930  ASN ASN D . n 
D 1 688 LYS 688 931  931  LYS LYS D . n 
D 1 689 TYR 689 932  932  TYR TYR D . n 
D 1 690 GLY 690 933  933  GLY GLY D . n 
D 1 691 THR 691 934  934  THR THR D . n 
D 1 692 ALA 692 935  935  ALA ALA D . n 
D 1 693 ASP 693 936  936  ASP ASP D . n 
D 1 694 ASP 694 937  937  ASP ASP D . n 
D 1 695 LEU 695 938  938  LEU LEU D . n 
D 1 696 VAL 696 939  939  VAL VAL D . n 
D 1 697 LYS 697 940  940  LYS LYS D . n 
D 1 698 ALA 698 941  941  ALA ALA D . n 
D 1 699 ILE 699 942  942  ILE ILE D . n 
D 1 700 LYS 700 943  943  LYS LYS D . n 
D 1 701 ALA 701 944  944  ALA ALA D . n 
D 1 702 LEU 702 945  945  LEU LEU D . n 
D 1 703 HIS 703 946  946  HIS HIS D . n 
D 1 704 SER 704 947  947  SER SER D . n 
D 1 705 LYS 705 948  948  LYS LYS D . n 
D 1 706 GLY 706 949  949  GLY GLY D . n 
D 1 707 ILE 707 950  950  ILE ILE D . n 
D 1 708 LYS 708 951  951  LYS LYS D . n 
D 1 709 VAL 709 952  952  VAL VAL D . n 
D 1 710 MET 710 953  953  MET MET D . n 
D 1 711 ALA 711 954  954  ALA ALA D . n 
D 1 712 ASP 712 955  955  ASP ASP D . n 
D 1 713 TRP 713 956  956  TRP TRP D . n 
D 1 714 VAL 714 957  957  VAL VAL D . n 
D 1 715 PRO 715 958  958  PRO PRO D . n 
D 1 716 ASP 716 959  959  ASP ASP D . n 
D 1 717 GLN 717 960  960  GLN GLN D . n 
D 1 718 MET 718 961  961  MET MET D . n 
D 1 719 TYR 719 962  962  TYR TYR D . n 
D 1 720 ALA 720 963  963  ALA ALA D . n 
D 1 721 LEU 721 964  964  LEU LEU D . n 
D 1 722 PRO 722 965  965  PRO PRO D . n 
D 1 723 GLU 723 966  966  GLU GLU D . n 
D 1 724 LYS 724 967  967  LYS LYS D . n 
D 1 725 GLU 725 968  968  GLU GLU D . n 
D 1 726 VAL 726 969  969  VAL VAL D . n 
D 1 727 VAL 727 970  970  VAL VAL D . n 
D 1 728 THR 728 971  971  THR THR D . n 
D 1 729 ALA 729 972  972  ALA ALA D . n 
D 1 730 THR 730 973  973  THR THR D . n 
D 1 731 ARG 731 974  974  ARG ARG D . n 
D 1 732 VAL 732 975  975  VAL VAL D . n 
D 1 733 ASP 733 976  976  ASP ASP D . n 
D 1 734 LYS 734 977  977  LYS LYS D . n 
D 1 735 TYR 735 978  978  TYR TYR D . n 
D 1 736 GLY 736 979  979  GLY GLY D . n 
D 1 737 THR 737 980  980  THR THR D . n 
D 1 738 PRO 738 981  981  PRO PRO D . n 
D 1 739 VAL 739 982  982  VAL VAL D . n 
D 1 740 ALA 740 983  983  ALA ALA D . n 
D 1 741 GLY 741 984  984  GLY GLY D . n 
D 1 742 SER 742 985  985  SER SER D . n 
D 1 743 GLN 743 986  986  GLN GLN D . n 
D 1 744 ILE 744 987  987  ILE ILE D . n 
D 1 745 LYS 745 988  988  LYS LYS D . n 
D 1 746 ASN 746 989  989  ASN ASN D . n 
D 1 747 THR 747 990  990  THR THR D . n 
D 1 748 LEU 748 991  991  LEU LEU D . n 
D 1 749 TYR 749 992  992  TYR TYR D . n 
D 1 750 VAL 750 993  993  VAL VAL D . n 
D 1 751 VAL 751 994  994  VAL VAL D . n 
D 1 752 ASP 752 995  995  ASP ASP D . n 
D 1 753 GLY 753 996  996  GLY GLY D . n 
D 1 754 LYS 754 997  997  LYS LYS D . n 
D 1 755 SER 755 998  998  SER SER D . n 
D 1 756 SER 756 999  999  SER SER D . n 
D 1 757 GLY 757 1000 1000 GLY GLY D . n 
D 1 758 LYS 758 1001 1001 LYS LYS D . n 
D 1 759 ASP 759 1002 1002 ASP ASP D . n 
D 1 760 GLN 760 1003 1003 GLN GLN D . n 
D 1 761 GLN 761 1004 1004 GLN GLN D . n 
D 1 762 ALA 762 1005 1005 ALA ALA D . n 
D 1 763 LYS 763 1006 1006 LYS LYS D . n 
D 1 764 TYR 764 1007 1007 TYR TYR D . n 
D 1 765 GLY 765 1008 1008 GLY GLY D . n 
D 1 766 GLY 766 1009 1009 GLY GLY D . n 
D 1 767 ALA 767 1010 1010 ALA ALA D . n 
D 1 768 PHE 768 1011 1011 PHE PHE D . n 
D 1 769 LEU 769 1012 1012 LEU LEU D . n 
D 1 770 GLU 770 1013 1013 GLU GLU D . n 
D 1 771 GLU 771 1014 1014 GLU GLU D . n 
D 1 772 LEU 772 1015 1015 LEU LEU D . n 
D 1 773 GLN 773 1016 1016 GLN GLN D . n 
D 1 774 ALA 774 1017 1017 ALA ALA D . n 
D 1 775 LYS 775 1018 1018 LYS LYS D . n 
D 1 776 TYR 776 1019 1019 TYR TYR D . n 
D 1 777 PRO 777 1020 1020 PRO PRO D . n 
D 1 778 GLU 778 1021 1021 GLU GLU D . n 
D 1 779 LEU 779 1022 1022 LEU LEU D . n 
D 1 780 PHE 780 1023 1023 PHE PHE D . n 
D 1 781 ALA 781 1024 1024 ALA ALA D . n 
D 1 782 ARG 782 1025 1025 ARG ARG D . n 
D 1 783 LYS 783 1026 1026 LYS LYS D . n 
D 1 784 GLN 784 1027 1027 GLN GLN D . n 
D 1 785 ILE 785 1028 1028 ILE ILE D . n 
D 1 786 SER 786 1029 1029 SER SER D . n 
D 1 787 THR 787 1030 1030 THR THR D . n 
D 1 788 GLY 788 1031 1031 GLY GLY D . n 
D 1 789 VAL 789 1032 1032 VAL VAL D . n 
D 1 790 PRO 790 1033 1033 PRO PRO D . n 
D 1 791 MET 791 1034 1034 MET MET D . n 
D 1 792 ASP 792 1035 1035 ASP ASP D . n 
D 1 793 PRO 793 1036 1036 PRO PRO D . n 
D 1 794 SER 794 1037 1037 SER SER D . n 
D 1 795 VAL 795 1038 1038 VAL VAL D . n 
D 1 796 LYS 796 1039 1039 LYS LYS D . n 
D 1 797 ILE 797 1040 1040 ILE ILE D . n 
D 1 798 LYS 798 1041 1041 LYS LYS D . n 
D 1 799 GLN 799 1042 1042 GLN GLN D . n 
D 1 800 TRP 800 1043 1043 TRP TRP D . n 
D 1 801 SER 801 1044 1044 SER SER D . n 
D 1 802 ALA 802 1045 1045 ALA ALA D . n 
D 1 803 LYS 803 1046 1046 LYS LYS D . n 
D 1 804 TYR 804 1047 1047 TYR TYR D . n 
D 1 805 PHE 805 1048 1048 PHE PHE D . n 
D 1 806 ASN 806 1049 1049 ASN ASN D . n 
D 1 807 GLY 807 1050 1050 GLY GLY D . n 
D 1 808 THR 808 1051 1051 THR THR D . n 
D 1 809 ASN 809 1052 1052 ASN ASN D . n 
D 1 810 ILE 810 1053 1053 ILE ILE D . n 
D 1 811 LEU 811 1054 1054 LEU LEU D . n 
D 1 812 GLY 812 1055 1055 GLY GLY D . n 
D 1 813 ARG 813 1056 1056 ARG ARG D . n 
D 1 814 GLY 814 1057 1057 GLY GLY D . n 
D 1 815 ALA 815 1058 1058 ALA ALA D . n 
D 1 816 GLY 816 1059 1059 GLY GLY D . n 
D 1 817 TYR 817 1060 1060 TYR TYR D . n 
D 1 818 VAL 818 1061 1061 VAL VAL D . n 
D 1 819 LEU 819 1062 1062 LEU LEU D . n 
D 1 820 LYS 820 1063 1063 LYS LYS D . n 
D 1 821 ASP 821 1064 1064 ASP ASP D . n 
D 1 822 GLN 822 1065 1065 GLN GLN D . n 
D 1 823 ALA 823 1066 1066 ALA ALA D . n 
D 1 824 THR 824 1067 1067 THR THR D . n 
D 1 825 ASN 825 1068 1068 ASN ASN D . n 
D 1 826 THR 826 1069 1069 THR THR D . n 
D 1 827 TYR 827 1070 1070 TYR TYR D . n 
D 1 828 PHE 828 1071 1071 PHE PHE D . n 
D 1 829 SER 829 1072 1072 SER SER D . n 
D 1 830 LEU 830 1073 1073 LEU LEU D . n 
D 1 831 VAL 831 1074 1074 VAL VAL D . n 
D 1 832 SER 832 1075 1075 SER SER D . n 
D 1 833 ASP 833 1076 1076 ASP ASP D . n 
D 1 834 ASN 834 1077 1077 ASN ASN D . n 
D 1 835 THR 835 1078 1078 THR THR D . n 
D 1 836 PHE 836 1079 1079 PHE PHE D . n 
D 1 837 LEU 837 1080 1080 LEU LEU D . n 
D 1 838 PRO 838 1081 1081 PRO PRO D . n 
D 1 839 LYS 839 1082 1082 LYS LYS D . n 
D 1 840 SER 840 1083 1083 SER SER D . n 
D 1 841 LEU 841 1084 1084 LEU LEU D . n 
D 1 842 VAL 842 1085 1085 VAL VAL D . n 
D 1 843 ASN 843 1086 1086 ASN ASN D . n 
D 1 844 PRO 844 1087 1087 PRO PRO D . n 
E 1 1   SER 1   244  ?    ?   ?   E . n 
E 1 2   PHE 2   245  245  PHE PHE E . n 
E 1 3   ALA 3   246  246  ALA ALA E . n 
E 1 4   GLN 4   247  247  GLN GLN E . n 
E 1 5   TYR 5   248  248  TYR TYR E . n 
E 1 6   ASN 6   249  249  ASN ASN E . n 
E 1 7   GLN 7   250  250  GLN GLN E . n 
E 1 8   VAL 8   251  251  VAL VAL E . n 
E 1 9   TYR 9   252  252  TYR TYR E . n 
E 1 10  SER 10  253  253  SER SER E . n 
E 1 11  THR 11  254  254  THR THR E . n 
E 1 12  ASP 12  255  255  ASP ASP E . n 
E 1 13  ALA 13  256  256  ALA ALA E . n 
E 1 14  ALA 14  257  257  ALA ALA E . n 
E 1 15  ASN 15  258  258  ASN ASN E . n 
E 1 16  PHE 16  259  259  PHE PHE E . n 
E 1 17  GLU 17  260  260  GLU GLU E . n 
E 1 18  HIS 18  261  261  HIS HIS E . n 
E 1 19  VAL 19  262  262  VAL VAL E . n 
E 1 20  ASP 20  263  263  ASP ASP E . n 
E 1 21  HIS 21  264  264  HIS HIS E . n 
E 1 22  TYR 22  265  265  TYR TYR E . n 
E 1 23  LEU 23  266  266  LEU LEU E . n 
E 1 24  THR 24  267  267  THR THR E . n 
E 1 25  ALA 25  268  268  ALA ALA E . n 
E 1 26  GLU 26  269  269  GLU GLU E . n 
E 1 27  SER 27  270  270  SER SER E . n 
E 1 28  TRP 28  271  271  TRP TRP E . n 
E 1 29  TYR 29  272  272  TYR TYR E . n 
E 1 30  ARG 30  273  273  ARG ARG E . n 
E 1 31  PRO 31  274  274  PRO PRO E . n 
E 1 32  LYS 32  275  275  LYS LYS E . n 
E 1 33  TYR 33  276  276  TYR TYR E . n 
E 1 34  ILE 34  277  277  ILE ILE E . n 
E 1 35  LEU 35  278  278  LEU LEU E . n 
E 1 36  LYS 36  279  279  LYS LYS E . n 
E 1 37  ASP 37  280  280  ASP ASP E . n 
E 1 38  GLY 38  281  281  GLY GLY E . n 
E 1 39  LYS 39  282  282  LYS LYS E . n 
E 1 40  THR 40  283  283  THR THR E . n 
E 1 41  TRP 41  284  284  TRP TRP E . n 
E 1 42  THR 42  285  285  THR THR E . n 
E 1 43  GLN 43  286  286  GLN GLN E . n 
E 1 44  SER 44  287  287  SER SER E . n 
E 1 45  THR 45  288  288  THR THR E . n 
E 1 46  GLU 46  289  289  GLU GLU E . n 
E 1 47  LYS 47  290  290  LYS LYS E . n 
E 1 48  ASP 48  291  291  ASP ASP E . n 
E 1 49  PHE 49  292  292  PHE PHE E . n 
E 1 50  ARG 50  293  293  ARG ARG E . n 
E 1 51  PRO 51  294  294  PRO PRO E . n 
E 1 52  LEU 52  295  295  LEU LEU E . n 
E 1 53  LEU 53  296  296  LEU LEU E . n 
E 1 54  MET 54  297  297  MET MET E . n 
E 1 55  THR 55  298  298  THR THR E . n 
E 1 56  TRP 56  299  299  TRP TRP E . n 
E 1 57  TRP 57  300  300  TRP TRP E . n 
E 1 58  PRO 58  301  301  PRO PRO E . n 
E 1 59  ASP 59  302  302  ASP ASP E . n 
E 1 60  GLN 60  303  303  GLN GLN E . n 
E 1 61  GLU 61  304  304  GLU GLU E . n 
E 1 62  THR 62  305  305  THR THR E . n 
E 1 63  GLN 63  306  306  GLN GLN E . n 
E 1 64  ARG 64  307  307  ARG ARG E . n 
E 1 65  GLN 65  308  308  GLN GLN E . n 
E 1 66  TYR 66  309  309  TYR TYR E . n 
E 1 67  VAL 67  310  310  VAL VAL E . n 
E 1 68  ASN 68  311  311  ASN ASN E . n 
E 1 69  TYR 69  312  312  TYR TYR E . n 
E 1 70  MET 70  313  313  MET MET E . n 
E 1 71  ASN 71  314  314  ASN ASN E . n 
E 1 72  ALA 72  315  315  ALA ALA E . n 
E 1 73  GLN 73  316  316  GLN GLN E . n 
E 1 74  LEU 74  317  317  LEU LEU E . n 
E 1 75  GLY 75  318  318  GLY GLY E . n 
E 1 76  ILE 76  319  319  ILE ILE E . n 
E 1 77  HIS 77  320  320  HIS HIS E . n 
E 1 78  GLN 78  321  321  GLN GLN E . n 
E 1 79  THR 79  322  322  THR THR E . n 
E 1 80  TYR 80  323  323  TYR TYR E . n 
E 1 81  ASN 81  324  324  ASN ASN E . n 
E 1 82  THR 82  325  325  THR THR E . n 
E 1 83  ALA 83  326  326  ALA ALA E . n 
E 1 84  THR 84  327  327  THR THR E . n 
E 1 85  SER 85  328  328  SER SER E . n 
E 1 86  PRO 86  329  329  PRO PRO E . n 
E 1 87  LEU 87  330  330  LEU LEU E . n 
E 1 88  GLN 88  331  331  GLN GLN E . n 
E 1 89  LEU 89  332  332  LEU LEU E . n 
E 1 90  ASN 90  333  333  ASN ASN E . n 
E 1 91  LEU 91  334  334  LEU LEU E . n 
E 1 92  ALA 92  335  335  ALA ALA E . n 
E 1 93  ALA 93  336  336  ALA ALA E . n 
E 1 94  GLN 94  337  337  GLN GLN E . n 
E 1 95  THR 95  338  338  THR THR E . n 
E 1 96  ILE 96  339  339  ILE ILE E . n 
E 1 97  GLN 97  340  340  GLN GLN E . n 
E 1 98  THR 98  341  341  THR THR E . n 
E 1 99  LYS 99  342  342  LYS LYS E . n 
E 1 100 ILE 100 343  343  ILE ILE E . n 
E 1 101 GLU 101 344  344  GLU GLU E . n 
E 1 102 GLU 102 345  345  GLU GLU E . n 
E 1 103 LYS 103 346  346  LYS LYS E . n 
E 1 104 ILE 104 347  347  ILE ILE E . n 
E 1 105 THR 105 348  348  THR THR E . n 
E 1 106 ALA 106 349  349  ALA ALA E . n 
E 1 107 GLU 107 350  350  GLU GLU E . n 
E 1 108 LYS 108 351  351  LYS LYS E . n 
E 1 109 ASN 109 352  352  ASN ASN E . n 
E 1 110 THR 110 353  353  THR THR E . n 
E 1 111 ASN 111 354  354  ASN ASN E . n 
E 1 112 TRP 112 355  355  TRP TRP E . n 
E 1 113 LEU 113 356  356  LEU LEU E . n 
E 1 114 ARG 114 357  357  ARG ARG E . n 
E 1 115 GLN 115 358  358  GLN GLN E . n 
E 1 116 THR 116 359  359  THR THR E . n 
E 1 117 ILE 117 360  360  ILE ILE E . n 
E 1 118 SER 118 361  361  SER SER E . n 
E 1 119 ALA 119 362  362  ALA ALA E . n 
E 1 120 PHE 120 363  363  PHE PHE E . n 
E 1 121 VAL 121 364  364  VAL VAL E . n 
E 1 122 LYS 122 365  365  LYS LYS E . n 
E 1 123 THR 123 366  366  THR THR E . n 
E 1 124 GLN 124 367  367  GLN GLN E . n 
E 1 125 SER 125 368  368  SER SER E . n 
E 1 126 ALA 126 369  369  ALA ALA E . n 
E 1 127 TRP 127 370  370  TRP TRP E . n 
E 1 128 ASN 128 371  371  ASN ASN E . n 
E 1 129 SER 129 372  372  SER SER E . n 
E 1 130 ASP 130 373  373  ASP ASP E . n 
E 1 131 SER 131 374  374  SER SER E . n 
E 1 132 GLU 132 375  375  GLU GLU E . n 
E 1 133 LYS 133 376  376  LYS LYS E . n 
E 1 134 PRO 134 377  377  PRO PRO E . n 
E 1 135 PHE 135 378  378  PHE PHE E . n 
E 1 136 ASP 136 379  379  ASP ASP E . n 
E 1 137 ASP 137 380  380  ASP ASP E . n 
E 1 138 HIS 138 381  381  HIS HIS E . n 
E 1 139 LEU 139 382  382  LEU LEU E . n 
E 1 140 GLN 140 383  383  GLN GLN E . n 
E 1 141 LYS 141 384  384  LYS LYS E . n 
E 1 142 GLY 142 385  385  GLY GLY E . n 
E 1 143 ALA 143 386  386  ALA ALA E . n 
E 1 144 LEU 144 387  387  LEU LEU E . n 
E 1 145 LEU 145 388  388  LEU LEU E . n 
E 1 146 TYR 146 389  389  TYR TYR E . n 
E 1 147 SER 147 390  390  SER SER E . n 
E 1 148 ASN 148 391  391  ASN ASN E . n 
E 1 149 ASN 149 392  392  ASN ASN E . n 
E 1 150 SER 150 393  393  SER SER E . n 
E 1 151 LYS 151 394  394  LYS LYS E . n 
E 1 152 LEU 152 395  395  LEU LEU E . n 
E 1 153 THR 153 396  396  THR THR E . n 
E 1 154 SER 154 397  397  SER SER E . n 
E 1 155 GLN 155 398  398  GLN GLN E . n 
E 1 156 ALA 156 399  399  ALA ALA E . n 
E 1 157 ASN 157 400  400  ASN ASN E . n 
E 1 158 SER 158 401  401  SER SER E . n 
E 1 159 ASN 159 402  402  ASN ASN E . n 
E 1 160 TYR 160 403  403  TYR TYR E . n 
E 1 161 ARG 161 404  404  ARG ARG E . n 
E 1 162 ILE 162 405  405  ILE ILE E . n 
E 1 163 LEU 163 406  406  LEU LEU E . n 
E 1 164 ASN 164 407  407  ASN ASN E . n 
E 1 165 ARG 165 408  408  ARG ARG E . n 
E 1 166 THR 166 409  409  THR THR E . n 
E 1 167 PRO 167 410  410  PRO PRO E . n 
E 1 168 THR 168 411  411  THR THR E . n 
E 1 169 ASN 169 412  412  ASN ASN E . n 
E 1 170 GLN 170 413  413  GLN GLN E . n 
E 1 171 THR 171 414  414  THR THR E . n 
E 1 172 GLY 172 415  415  GLY GLY E . n 
E 1 173 LYS 173 416  416  LYS LYS E . n 
E 1 174 LYS 174 417  417  LYS LYS E . n 
E 1 175 ASP 175 418  418  ASP ASP E . n 
E 1 176 PRO 176 419  419  PRO PRO E . n 
E 1 177 ARG 177 420  420  ARG ARG E . n 
E 1 178 TYR 178 421  421  TYR TYR E . n 
E 1 179 THR 179 422  422  THR THR E . n 
E 1 180 ALA 180 423  423  ALA ALA E . n 
E 1 181 ASP 181 424  424  ASP ASP E . n 
E 1 182 ARG 182 425  425  ARG ARG E . n 
E 1 183 THR 183 426  426  THR THR E . n 
E 1 184 ILE 184 427  427  ILE ILE E . n 
E 1 185 GLY 185 428  428  GLY GLY E . n 
E 1 186 GLY 186 429  429  GLY GLY E . n 
E 1 187 TYR 187 430  430  TYR TYR E . n 
E 1 188 GLU 188 431  431  GLU GLU E . n 
E 1 189 PHE 189 432  432  PHE PHE E . n 
E 1 190 LEU 190 433  433  LEU LEU E . n 
E 1 191 LEU 191 434  434  LEU LEU E . n 
E 1 192 ALA 192 435  435  ALA ALA E . n 
E 1 193 ASN 193 436  436  ASN ASN E . n 
E 1 194 ASP 194 437  437  ASP ASP E . n 
E 1 195 VAL 195 438  438  VAL VAL E . n 
E 1 196 ASP 196 439  439  ASP ASP E . n 
E 1 197 ASN 197 440  440  ASN ASN E . n 
E 1 198 SER 198 441  441  SER SER E . n 
E 1 199 ASN 199 442  442  ASN ASN E . n 
E 1 200 PRO 200 443  443  PRO PRO E . n 
E 1 201 VAL 201 444  444  VAL VAL E . n 
E 1 202 VAL 202 445  445  VAL VAL E . n 
E 1 203 GLN 203 446  446  GLN GLN E . n 
E 1 204 ALA 204 447  447  ALA ALA E . n 
E 1 205 GLU 205 448  448  GLU GLU E . n 
E 1 206 GLN 206 449  449  GLN GLN E . n 
E 1 207 LEU 207 450  450  LEU LEU E . n 
E 1 208 ASN 208 451  451  ASN ASN E . n 
E 1 209 TRP 209 452  452  TRP TRP E . n 
E 1 210 LEU 210 453  453  LEU LEU E . n 
E 1 211 HIS 211 454  454  HIS HIS E . n 
E 1 212 PHE 212 455  455  PHE PHE E . n 
E 1 213 LEU 213 456  456  LEU LEU E . n 
E 1 214 MET 214 457  457  MET MET E . n 
E 1 215 ASN 215 458  458  ASN ASN E . n 
E 1 216 PHE 216 459  459  PHE PHE E . n 
E 1 217 GLY 217 460  460  GLY GLY E . n 
E 1 218 ASN 218 461  461  ASN ASN E . n 
E 1 219 ILE 219 462  462  ILE ILE E . n 
E 1 220 TYR 220 463  463  TYR TYR E . n 
E 1 221 ALA 221 464  464  ALA ALA E . n 
E 1 222 ASN 222 465  465  ASN ASN E . n 
E 1 223 ASP 223 466  466  ASP ASP E . n 
E 1 224 PRO 224 467  467  PRO PRO E . n 
E 1 225 ASP 225 468  468  ASP ASP E . n 
E 1 226 ALA 226 469  469  ALA ALA E . n 
E 1 227 ASN 227 470  470  ASN ASN E . n 
E 1 228 PHE 228 471  471  PHE PHE E . n 
E 1 229 ASP 229 472  472  ASP ASP E . n 
E 1 230 SER 230 473  473  SER SER E . n 
E 1 231 ILE 231 474  474  ILE ILE E . n 
E 1 232 ARG 232 475  475  ARG ARG E . n 
E 1 233 VAL 233 476  476  VAL VAL E . n 
E 1 234 ASP 234 477  477  ASP ASP E . n 
E 1 235 ALA 235 478  478  ALA ALA E . n 
E 1 236 VAL 236 479  479  VAL VAL E . n 
E 1 237 ASP 237 480  480  ASP ASP E . n 
E 1 238 ASN 238 481  481  ASN ASN E . n 
E 1 239 VAL 239 482  482  VAL VAL E . n 
E 1 240 ASP 240 483  483  ASP ASP E . n 
E 1 241 ALA 241 484  484  ALA ALA E . n 
E 1 242 ASP 242 485  485  ASP ASP E . n 
E 1 243 LEU 243 486  486  LEU LEU E . n 
E 1 244 LEU 244 487  487  LEU LEU E . n 
E 1 245 GLN 245 488  488  GLN GLN E . n 
E 1 246 ILE 246 489  489  ILE ILE E . n 
E 1 247 ALA 247 490  490  ALA ALA E . n 
E 1 248 GLY 248 491  491  GLY GLY E . n 
E 1 249 ASP 249 492  492  ASP ASP E . n 
E 1 250 TYR 250 493  493  TYR TYR E . n 
E 1 251 LEU 251 494  494  LEU LEU E . n 
E 1 252 LYS 252 495  495  LYS LYS E . n 
E 1 253 ALA 253 496  496  ALA ALA E . n 
E 1 254 ALA 254 497  497  ALA ALA E . n 
E 1 255 LYS 255 498  498  LYS LYS E . n 
E 1 256 GLY 256 499  499  GLY GLY E . n 
E 1 257 ILE 257 500  500  ILE ILE E . n 
E 1 258 HIS 258 501  501  HIS HIS E . n 
E 1 259 LYS 259 502  502  LYS LYS E . n 
E 1 260 ASN 260 503  503  ASN ASN E . n 
E 1 261 ASP 261 504  504  ASP ASP E . n 
E 1 262 LYS 262 505  505  LYS LYS E . n 
E 1 263 ALA 263 506  506  ALA ALA E . n 
E 1 264 ALA 264 507  507  ALA ALA E . n 
E 1 265 ASN 265 508  508  ASN ASN E . n 
E 1 266 ASP 266 509  509  ASP ASP E . n 
E 1 267 HIS 267 510  510  HIS HIS E . n 
E 1 268 LEU 268 511  511  LEU LEU E . n 
E 1 269 SER 269 512  512  SER SER E . n 
E 1 270 ILE 270 513  513  ILE ILE E . n 
E 1 271 LEU 271 514  514  LEU LEU E . n 
E 1 272 GLU 272 515  515  GLU GLU E . n 
E 1 273 ALA 273 516  516  ALA ALA E . n 
E 1 274 TRP 274 517  517  TRP TRP E . n 
E 1 275 SER 275 518  518  SER SER E . n 
E 1 276 TYR 276 519  519  TYR TYR E . n 
E 1 277 ASN 277 520  520  ASN ASN E . n 
E 1 278 ASP 278 521  521  ASP ASP E . n 
E 1 279 THR 279 522  522  THR THR E . n 
E 1 280 PRO 280 523  523  PRO PRO E . n 
E 1 281 TYR 281 524  524  TYR TYR E . n 
E 1 282 LEU 282 525  525  LEU LEU E . n 
E 1 283 HIS 283 526  526  HIS HIS E . n 
E 1 284 ASP 284 527  527  ASP ASP E . n 
E 1 285 ASP 285 528  528  ASP ASP E . n 
E 1 286 GLY 286 529  529  GLY GLY E . n 
E 1 287 ASP 287 530  530  ASP ASP E . n 
E 1 288 ASN 288 531  531  ASN ASN E . n 
E 1 289 MET 289 532  532  MET MET E . n 
E 1 290 ILE 290 533  533  ILE ILE E . n 
E 1 291 ASN 291 534  534  ASN ASN E . n 
E 1 292 MET 292 535  535  MET MET E . n 
E 1 293 ASP 293 536  536  ASP ASP E . n 
E 1 294 ASN 294 537  537  ASN ASN E . n 
E 1 295 ARG 295 538  538  ARG ARG E . n 
E 1 296 LEU 296 539  539  LEU LEU E . n 
E 1 297 ARG 297 540  540  ARG ARG E . n 
E 1 298 LEU 298 541  541  LEU LEU E . n 
E 1 299 SER 299 542  542  SER SER E . n 
E 1 300 LEU 300 543  543  LEU LEU E . n 
E 1 301 LEU 301 544  544  LEU LEU E . n 
E 1 302 TYR 302 545  545  TYR TYR E . n 
E 1 303 SER 303 546  546  SER SER E . n 
E 1 304 LEU 304 547  547  LEU LEU E . n 
E 1 305 ALA 305 548  548  ALA ALA E . n 
E 1 306 LYS 306 549  549  LYS LYS E . n 
E 1 307 PRO 307 550  550  PRO PRO E . n 
E 1 308 LEU 308 551  551  LEU LEU E . n 
E 1 309 ASN 309 552  552  ASN ASN E . n 
E 1 310 GLN 310 553  553  GLN GLN E . n 
E 1 311 ARG 311 554  554  ARG ARG E . n 
E 1 312 SER 312 555  555  SER SER E . n 
E 1 313 GLY 313 556  556  GLY GLY E . n 
E 1 314 MET 314 557  557  MET MET E . n 
E 1 315 ASN 315 558  558  ASN ASN E . n 
E 1 316 PRO 316 559  559  PRO PRO E . n 
E 1 317 LEU 317 560  560  LEU LEU E . n 
E 1 318 ILE 318 561  561  ILE ILE E . n 
E 1 319 THR 319 562  562  THR THR E . n 
E 1 320 ASN 320 563  563  ASN ASN E . n 
E 1 321 SER 321 564  564  SER SER E . n 
E 1 322 LEU 322 565  565  LEU LEU E . n 
E 1 323 VAL 323 566  566  VAL VAL E . n 
E 1 324 ASN 324 567  567  ASN ASN E . n 
E 1 325 ARG 325 568  568  ARG ARG E . n 
E 1 326 THR 326 569  569  THR THR E . n 
E 1 327 ASP 327 570  570  ASP ASP E . n 
E 1 328 ASP 328 571  571  ASP ASP E . n 
E 1 329 ASN 329 572  572  ASN ASN E . n 
E 1 330 ALA 330 573  573  ALA ALA E . n 
E 1 331 GLU 331 574  574  GLU GLU E . n 
E 1 332 THR 332 575  575  THR THR E . n 
E 1 333 ALA 333 576  576  ALA ALA E . n 
E 1 334 ALA 334 577  577  ALA ALA E . n 
E 1 335 VAL 335 578  578  VAL VAL E . n 
E 1 336 PRO 336 579  579  PRO PRO E . n 
E 1 337 SER 337 580  580  SER SER E . n 
E 1 338 TYR 338 581  581  TYR TYR E . n 
E 1 339 SER 339 582  582  SER SER E . n 
E 1 340 PHE 340 583  583  PHE PHE E . n 
E 1 341 ILE 341 584  584  ILE ILE E . n 
E 1 342 ARG 342 585  585  ARG ARG E . n 
E 1 343 ALA 343 586  586  ALA ALA E . n 
E 1 344 HIS 344 587  587  HIS HIS E . n 
E 1 345 ASP 345 588  588  ASP ASP E . n 
E 1 346 SER 346 589  589  SER SER E . n 
E 1 347 GLU 347 590  590  GLU GLU E . n 
E 1 348 VAL 348 591  591  VAL VAL E . n 
E 1 349 GLN 349 592  592  GLN GLN E . n 
E 1 350 ASP 350 593  593  ASP ASP E . n 
E 1 351 LEU 351 594  594  LEU LEU E . n 
E 1 352 ILE 352 595  595  ILE ILE E . n 
E 1 353 ARG 353 596  596  ARG ARG E . n 
E 1 354 ASP 354 597  597  ASP ASP E . n 
E 1 355 ILE 355 598  598  ILE ILE E . n 
E 1 356 ILE 356 599  599  ILE ILE E . n 
E 1 357 LYS 357 600  600  LYS LYS E . n 
E 1 358 ALA 358 601  601  ALA ALA E . n 
E 1 359 GLU 359 602  602  GLU GLU E . n 
E 1 360 ILE 360 603  603  ILE ILE E . n 
E 1 361 ASN 361 604  604  ASN ASN E . n 
E 1 362 PRO 362 605  605  PRO PRO E . n 
E 1 363 ASN 363 606  606  ASN ASN E . n 
E 1 364 VAL 364 607  607  VAL VAL E . n 
E 1 365 VAL 365 608  608  VAL VAL E . n 
E 1 366 GLY 366 609  609  GLY GLY E . n 
E 1 367 TYR 367 610  610  TYR TYR E . n 
E 1 368 SER 368 611  611  SER SER E . n 
E 1 369 PHE 369 612  612  PHE PHE E . n 
E 1 370 THR 370 613  613  THR THR E . n 
E 1 371 MET 371 614  614  MET MET E . n 
E 1 372 GLU 372 615  615  GLU GLU E . n 
E 1 373 GLU 373 616  616  GLU GLU E . n 
E 1 374 ILE 374 617  617  ILE ILE E . n 
E 1 375 LYS 375 618  618  LYS LYS E . n 
E 1 376 LYS 376 619  619  LYS LYS E . n 
E 1 377 ALA 377 620  620  ALA ALA E . n 
E 1 378 PHE 378 621  621  PHE PHE E . n 
E 1 379 GLU 379 622  622  GLU GLU E . n 
E 1 380 ILE 380 623  623  ILE ILE E . n 
E 1 381 TYR 381 624  624  TYR TYR E . n 
E 1 382 ASN 382 625  625  ASN ASN E . n 
E 1 383 LYS 383 626  626  LYS LYS E . n 
E 1 384 ASP 384 627  627  ASP ASP E . n 
E 1 385 LEU 385 628  628  LEU LEU E . n 
E 1 386 LEU 386 629  629  LEU LEU E . n 
E 1 387 ALA 387 630  630  ALA ALA E . n 
E 1 388 THR 388 631  631  THR THR E . n 
E 1 389 GLU 389 632  632  GLU GLU E . n 
E 1 390 LYS 390 633  633  LYS LYS E . n 
E 1 391 LYS 391 634  634  LYS LYS E . n 
E 1 392 TYR 392 635  635  TYR TYR E . n 
E 1 393 THR 393 636  636  THR THR E . n 
E 1 394 HIS 394 637  637  HIS HIS E . n 
E 1 395 TYR 395 638  638  TYR TYR E . n 
E 1 396 ASN 396 639  639  ASN ASN E . n 
E 1 397 THR 397 640  640  THR THR E . n 
E 1 398 ALA 398 641  641  ALA ALA E . n 
E 1 399 LEU 399 642  642  LEU LEU E . n 
E 1 400 SER 400 643  643  SER SER E . n 
E 1 401 TYR 401 644  644  TYR TYR E . n 
E 1 402 ALA 402 645  645  ALA ALA E . n 
E 1 403 LEU 403 646  646  LEU LEU E . n 
E 1 404 LEU 404 647  647  LEU LEU E . n 
E 1 405 LEU 405 648  648  LEU LEU E . n 
E 1 406 THR 406 649  649  THR THR E . n 
E 1 407 ASN 407 650  650  ASN ASN E . n 
E 1 408 LYS 408 651  651  LYS LYS E . n 
E 1 409 SER 409 652  652  SER SER E . n 
E 1 410 SER 410 653  653  SER SER E . n 
E 1 411 VAL 411 654  654  VAL VAL E . n 
E 1 412 PRO 412 655  655  PRO PRO E . n 
E 1 413 ARG 413 656  656  ARG ARG E . n 
E 1 414 VAL 414 657  657  VAL VAL E . n 
E 1 415 TYR 415 658  658  TYR TYR E . n 
E 1 416 TYR 416 659  659  TYR TYR E . n 
E 1 417 GLY 417 660  660  GLY GLY E . n 
E 1 418 ASP 418 661  661  ASP ASP E . n 
E 1 419 MET 419 662  662  MET MET E . n 
E 1 420 PHE 420 663  663  PHE PHE E . n 
E 1 421 THR 421 664  664  THR THR E . n 
E 1 422 ASP 422 665  665  ASP ASP E . n 
E 1 423 ASP 423 666  666  ASP ASP E . n 
E 1 424 GLY 424 667  667  GLY GLY E . n 
E 1 425 GLN 425 668  668  GLN GLN E . n 
E 1 426 TYR 426 669  669  TYR TYR E . n 
E 1 427 MET 427 670  670  MET MET E . n 
E 1 428 ALA 428 671  671  ALA ALA E . n 
E 1 429 HIS 429 672  672  HIS HIS E . n 
E 1 430 LYS 430 673  673  LYS LYS E . n 
E 1 431 THR 431 674  674  THR THR E . n 
E 1 432 ILE 432 675  675  ILE ILE E . n 
E 1 433 ASN 433 676  676  ASN ASN E . n 
E 1 434 TYR 434 677  677  TYR TYR E . n 
E 1 435 GLU 435 678  678  GLU GLU E . n 
E 1 436 ALA 436 679  679  ALA ALA E . n 
E 1 437 ILE 437 680  680  ILE ILE E . n 
E 1 438 GLU 438 681  681  GLU GLU E . n 
E 1 439 THR 439 682  682  THR THR E . n 
E 1 440 LEU 440 683  683  LEU LEU E . n 
E 1 441 LEU 441 684  684  LEU LEU E . n 
E 1 442 LYS 442 685  685  LYS LYS E . n 
E 1 443 ALA 443 686  686  ALA ALA E . n 
E 1 444 ARG 444 687  687  ARG ARG E . n 
E 1 445 ILE 445 688  688  ILE ILE E . n 
E 1 446 LYS 446 689  689  LYS LYS E . n 
E 1 447 TYR 447 690  690  TYR TYR E . n 
E 1 448 VAL 448 691  691  VAL VAL E . n 
E 1 449 SER 449 692  692  SER SER E . n 
E 1 450 GLY 450 693  693  GLY GLY E . n 
E 1 451 GLY 451 694  694  GLY GLY E . n 
E 1 452 GLN 452 695  695  GLN GLN E . n 
E 1 453 ALA 453 696  696  ALA ALA E . n 
E 1 454 MET 454 697  697  MET MET E . n 
E 1 455 ARG 455 698  698  ARG ARG E . n 
E 1 456 ASN 456 699  699  ASN ASN E . n 
E 1 457 GLN 457 700  700  GLN GLN E . n 
E 1 458 GLN 458 701  701  GLN GLN E . n 
E 1 459 VAL 459 702  702  VAL VAL E . n 
E 1 460 GLY 460 703  703  GLY GLY E . n 
E 1 461 ASN 461 704  704  ASN ASN E . n 
E 1 462 SER 462 705  705  SER SER E . n 
E 1 463 GLU 463 706  706  GLU GLU E . n 
E 1 464 ILE 464 707  707  ILE ILE E . n 
E 1 465 ILE 465 708  708  ILE ILE E . n 
E 1 466 THR 466 709  709  THR THR E . n 
E 1 467 SER 467 710  710  SER SER E . n 
E 1 468 VAL 468 711  711  VAL VAL E . n 
E 1 469 ARG 469 712  712  ARG ARG E . n 
E 1 470 TYR 470 713  713  TYR TYR E . n 
E 1 471 GLY 471 714  714  GLY GLY E . n 
E 1 472 LYS 472 715  715  LYS LYS E . n 
E 1 473 GLY 473 716  716  GLY GLY E . n 
E 1 474 ALA 474 717  717  ALA ALA E . n 
E 1 475 LEU 475 718  718  LEU LEU E . n 
E 1 476 LYS 476 719  719  LYS LYS E . n 
E 1 477 ALA 477 720  720  ALA ALA E . n 
E 1 478 THR 478 721  721  THR THR E . n 
E 1 479 ASP 479 722  722  ASP ASP E . n 
E 1 480 THR 480 723  723  THR THR E . n 
E 1 481 GLY 481 724  724  GLY GLY E . n 
E 1 482 ASP 482 725  725  ASP ASP E . n 
E 1 483 ARG 483 726  726  ARG ARG E . n 
E 1 484 ILE 484 727  727  ILE ILE E . n 
E 1 485 THR 485 728  728  THR THR E . n 
E 1 486 ARG 486 729  729  ARG ARG E . n 
E 1 487 THR 487 730  730  THR THR E . n 
E 1 488 SER 488 731  731  SER SER E . n 
E 1 489 GLY 489 732  732  GLY GLY E . n 
E 1 490 VAL 490 733  733  VAL VAL E . n 
E 1 491 VAL 491 734  734  VAL VAL E . n 
E 1 492 VAL 492 735  735  VAL VAL E . n 
E 1 493 ILE 493 736  736  ILE ILE E . n 
E 1 494 GLU 494 737  737  GLU GLU E . n 
E 1 495 GLY 495 738  738  GLY GLY E . n 
E 1 496 ASN 496 739  739  ASN ASN E . n 
E 1 497 ASN 497 740  740  ASN ASN E . n 
E 1 498 PRO 498 741  741  PRO PRO E . n 
E 1 499 SER 499 742  742  SER SER E . n 
E 1 500 LEU 500 743  743  LEU LEU E . n 
E 1 501 ARG 501 744  744  ARG ARG E . n 
E 1 502 LEU 502 745  745  LEU LEU E . n 
E 1 503 LYS 503 746  746  LYS LYS E . n 
E 1 504 ALA 504 747  747  ALA ALA E . n 
E 1 505 SER 505 748  748  SER SER E . n 
E 1 506 ASP 506 749  749  ASP ASP E . n 
E 1 507 ARG 507 750  750  ARG ARG E . n 
E 1 508 VAL 508 751  751  VAL VAL E . n 
E 1 509 VAL 509 752  752  VAL VAL E . n 
E 1 510 VAL 510 753  753  VAL VAL E . n 
E 1 511 ASN 511 754  754  ASN ASN E . n 
E 1 512 MET 512 755  755  MET MET E . n 
E 1 513 GLY 513 756  756  GLY GLY E . n 
E 1 514 ALA 514 757  757  ALA ALA E . n 
E 1 515 ALA 515 758  758  ALA ALA E . n 
E 1 516 HIS 516 759  759  HIS HIS E . n 
E 1 517 LYS 517 760  760  LYS LYS E . n 
E 1 518 ASN 518 761  761  ASN ASN E . n 
E 1 519 GLN 519 762  762  GLN GLN E . n 
E 1 520 ALA 520 763  763  ALA ALA E . n 
E 1 521 TYR 521 764  764  TYR TYR E . n 
E 1 522 ARG 522 765  765  ARG ARG E . n 
E 1 523 PRO 523 766  766  PRO PRO E . n 
E 1 524 LEU 524 767  767  LEU LEU E . n 
E 1 525 LEU 525 768  768  LEU LEU E . n 
E 1 526 LEU 526 769  769  LEU LEU E . n 
E 1 527 THR 527 770  770  THR THR E . n 
E 1 528 THR 528 771  771  THR THR E . n 
E 1 529 ASP 529 772  772  ASP ASP E . n 
E 1 530 ASN 530 773  773  ASN ASN E . n 
E 1 531 GLY 531 774  774  GLY GLY E . n 
E 1 532 ILE 532 775  775  ILE ILE E . n 
E 1 533 LYS 533 776  776  LYS LYS E . n 
E 1 534 ALA 534 777  777  ALA ALA E . n 
E 1 535 TYR 535 778  778  TYR TYR E . n 
E 1 536 HIS 536 779  779  HIS HIS E . n 
E 1 537 SER 537 780  780  SER SER E . n 
E 1 538 ASP 538 781  781  ASP ASP E . n 
E 1 539 GLN 539 782  782  GLN GLN E . n 
E 1 540 GLU 540 783  783  GLU GLU E . n 
E 1 541 ALA 541 784  784  ALA ALA E . n 
E 1 542 ALA 542 785  785  ALA ALA E . n 
E 1 543 GLY 543 786  786  GLY GLY E . n 
E 1 544 LEU 544 787  787  LEU LEU E . n 
E 1 545 VAL 545 788  788  VAL VAL E . n 
E 1 546 ARG 546 789  789  ARG ARG E . n 
E 1 547 TYR 547 790  790  TYR TYR E . n 
E 1 548 THR 548 791  791  THR THR E . n 
E 1 549 ASN 549 792  792  ASN ASN E . n 
E 1 550 ASP 550 793  793  ASP ASP E . n 
E 1 551 ARG 551 794  794  ARG ARG E . n 
E 1 552 GLY 552 795  795  GLY GLY E . n 
E 1 553 GLU 553 796  796  GLU GLU E . n 
E 1 554 LEU 554 797  797  LEU LEU E . n 
E 1 555 ILE 555 798  798  ILE ILE E . n 
E 1 556 PHE 556 799  799  PHE PHE E . n 
E 1 557 THR 557 800  800  THR THR E . n 
E 1 558 ALA 558 801  801  ALA ALA E . n 
E 1 559 ALA 559 802  802  ALA ALA E . n 
E 1 560 ASP 560 803  803  ASP ASP E . n 
E 1 561 ILE 561 804  804  ILE ILE E . n 
E 1 562 LYS 562 805  805  LYS LYS E . n 
E 1 563 GLY 563 806  806  GLY GLY E . n 
E 1 564 TYR 564 807  807  TYR TYR E . n 
E 1 565 ALA 565 808  808  ALA ALA E . n 
E 1 566 ASN 566 809  809  ASN ASN E . n 
E 1 567 PRO 567 810  810  PRO PRO E . n 
E 1 568 GLN 568 811  811  GLN GLN E . n 
E 1 569 VAL 569 812  812  VAL VAL E . n 
E 1 570 SER 570 813  813  SER SER E . n 
E 1 571 GLY 571 814  814  GLY GLY E . n 
E 1 572 TYR 572 815  815  TYR TYR E . n 
E 1 573 LEU 573 816  816  LEU LEU E . n 
E 1 574 GLY 574 817  817  GLY GLY E . n 
E 1 575 VAL 575 818  818  VAL VAL E . n 
E 1 576 TRP 576 819  819  TRP TRP E . n 
E 1 577 VAL 577 820  820  VAL VAL E . n 
E 1 578 PRO 578 821  821  PRO PRO E . n 
E 1 579 VAL 579 822  822  VAL VAL E . n 
E 1 580 GLY 580 823  823  GLY GLY E . n 
E 1 581 ALA 581 824  824  ALA ALA E . n 
E 1 582 ALA 582 825  825  ALA ALA E . n 
E 1 583 ALA 583 826  826  ALA ALA E . n 
E 1 584 ASP 584 827  827  ASP ASP E . n 
E 1 585 GLN 585 828  828  GLN GLN E . n 
E 1 586 ASP 586 829  829  ASP ASP E . n 
E 1 587 VAL 587 830  830  VAL VAL E . n 
E 1 588 ARG 588 831  831  ARG ARG E . n 
E 1 589 VAL 589 832  832  VAL VAL E . n 
E 1 590 ALA 590 833  833  ALA ALA E . n 
E 1 591 ALA 591 834  834  ALA ALA E . n 
E 1 592 SER 592 835  835  SER SER E . n 
E 1 593 THR 593 836  836  THR THR E . n 
E 1 594 ALA 594 837  837  ALA ALA E . n 
E 1 595 PRO 595 838  838  PRO PRO E . n 
E 1 596 SER 596 839  839  SER SER E . n 
E 1 597 THR 597 840  840  THR THR E . n 
E 1 598 ASP 598 841  841  ASP ASP E . n 
E 1 599 GLY 599 842  842  GLY GLY E . n 
E 1 600 LYS 600 843  843  LYS LYS E . n 
E 1 601 SER 601 844  844  SER SER E . n 
E 1 602 VAL 602 845  845  VAL VAL E . n 
E 1 603 HIS 603 846  846  HIS HIS E . n 
E 1 604 GLN 604 847  847  GLN GLN E . n 
E 1 605 ASN 605 848  848  ASN ASN E . n 
E 1 606 ALA 606 849  849  ALA ALA E . n 
E 1 607 ALA 607 850  850  ALA ALA E . n 
E 1 608 LEU 608 851  851  LEU LEU E . n 
E 1 609 ASP 609 852  852  ASP ASP E . n 
E 1 610 SER 610 853  853  SER SER E . n 
E 1 611 ARG 611 854  854  ARG ARG E . n 
E 1 612 VAL 612 855  855  VAL VAL E . n 
E 1 613 MET 613 856  856  MET MET E . n 
E 1 614 PHE 614 857  857  PHE PHE E . n 
E 1 615 GLU 615 858  858  GLU GLU E . n 
E 1 616 GLY 616 859  859  GLY GLY E . n 
E 1 617 PHE 617 860  860  PHE PHE E . n 
E 1 618 SER 618 861  861  SER SER E . n 
E 1 619 ASN 619 862  862  ASN ASN E . n 
E 1 620 PHE 620 863  863  PHE PHE E . n 
E 1 621 GLN 621 864  864  GLN GLN E . n 
E 1 622 ALA 622 865  865  ALA ALA E . n 
E 1 623 PHE 623 866  866  PHE PHE E . n 
E 1 624 ALA 624 867  867  ALA ALA E . n 
E 1 625 THR 625 868  868  THR THR E . n 
E 1 626 LYS 626 869  869  LYS LYS E . n 
E 1 627 LYS 627 870  870  LYS LYS E . n 
E 1 628 GLU 628 871  871  GLU GLU E . n 
E 1 629 GLU 629 872  872  GLU GLU E . n 
E 1 630 TYR 630 873  873  TYR TYR E . n 
E 1 631 THR 631 874  874  THR THR E . n 
E 1 632 ASN 632 875  875  ASN ASN E . n 
E 1 633 VAL 633 876  876  VAL VAL E . n 
E 1 634 VAL 634 877  877  VAL VAL E . n 
E 1 635 ILE 635 878  878  ILE ILE E . n 
E 1 636 ALA 636 879  879  ALA ALA E . n 
E 1 637 LYS 637 880  880  LYS LYS E . n 
E 1 638 ASN 638 881  881  ASN ASN E . n 
E 1 639 VAL 639 882  882  VAL VAL E . n 
E 1 640 ASP 640 883  883  ASP ASP E . n 
E 1 641 LYS 641 884  884  LYS LYS E . n 
E 1 642 PHE 642 885  885  PHE PHE E . n 
E 1 643 ALA 643 886  886  ALA ALA E . n 
E 1 644 GLU 644 887  887  GLU GLU E . n 
E 1 645 TRP 645 888  888  TRP TRP E . n 
E 1 646 GLY 646 889  889  GLY GLY E . n 
E 1 647 VAL 647 890  890  VAL VAL E . n 
E 1 648 THR 648 891  891  THR THR E . n 
E 1 649 ASP 649 892  892  ASP ASP E . n 
E 1 650 PHE 650 893  893  PHE PHE E . n 
E 1 651 GLU 651 894  894  GLU GLU E . n 
E 1 652 MET 652 895  895  MET MET E . n 
E 1 653 ALA 653 896  896  ALA ALA E . n 
E 1 654 PRO 654 897  897  PRO PRO E . n 
E 1 655 GLN 655 898  898  GLN GLN E . n 
E 1 656 TYR 656 899  899  TYR TYR E . n 
E 1 657 VAL 657 900  900  VAL VAL E . n 
E 1 658 SER 658 901  901  SER SER E . n 
E 1 659 SER 659 902  902  SER SER E . n 
E 1 660 THR 660 903  903  THR THR E . n 
E 1 661 ASP 661 904  904  ASP ASP E . n 
E 1 662 GLY 662 905  905  GLY GLY E . n 
E 1 663 SER 663 906  906  SER SER E . n 
E 1 664 PHE 664 907  907  PHE PHE E . n 
E 1 665 LEU 665 908  908  LEU LEU E . n 
E 1 666 ASP 666 909  909  ASP ASP E . n 
E 1 667 SER 667 910  910  SER SER E . n 
E 1 668 VAL 668 911  911  VAL VAL E . n 
E 1 669 ILE 669 912  912  ILE ILE E . n 
E 1 670 GLN 670 913  913  GLN GLN E . n 
E 1 671 ASN 671 914  914  ASN ASN E . n 
E 1 672 GLY 672 915  915  GLY GLY E . n 
E 1 673 TYR 673 916  916  TYR TYR E . n 
E 1 674 ALA 674 917  917  ALA ALA E . n 
E 1 675 PHE 675 918  918  PHE PHE E . n 
E 1 676 THR 676 919  919  THR THR E . n 
E 1 677 ASP 677 920  920  ASP ASP E . n 
E 1 678 ARG 678 921  921  ARG ARG E . n 
E 1 679 TYR 679 922  922  TYR TYR E . n 
E 1 680 ASP 680 923  923  ASP ASP E . n 
E 1 681 LEU 681 924  924  LEU LEU E . n 
E 1 682 GLY 682 925  925  GLY GLY E . n 
E 1 683 ILE 683 926  926  ILE ILE E . n 
E 1 684 SER 684 927  927  SER SER E . n 
E 1 685 LYS 685 928  928  LYS LYS E . n 
E 1 686 PRO 686 929  929  PRO PRO E . n 
E 1 687 ASN 687 930  930  ASN ASN E . n 
E 1 688 LYS 688 931  931  LYS LYS E . n 
E 1 689 TYR 689 932  932  TYR TYR E . n 
E 1 690 GLY 690 933  933  GLY GLY E . n 
E 1 691 THR 691 934  934  THR THR E . n 
E 1 692 ALA 692 935  935  ALA ALA E . n 
E 1 693 ASP 693 936  936  ASP ASP E . n 
E 1 694 ASP 694 937  937  ASP ASP E . n 
E 1 695 LEU 695 938  938  LEU LEU E . n 
E 1 696 VAL 696 939  939  VAL VAL E . n 
E 1 697 LYS 697 940  940  LYS LYS E . n 
E 1 698 ALA 698 941  941  ALA ALA E . n 
E 1 699 ILE 699 942  942  ILE ILE E . n 
E 1 700 LYS 700 943  943  LYS LYS E . n 
E 1 701 ALA 701 944  944  ALA ALA E . n 
E 1 702 LEU 702 945  945  LEU LEU E . n 
E 1 703 HIS 703 946  946  HIS HIS E . n 
E 1 704 SER 704 947  947  SER SER E . n 
E 1 705 LYS 705 948  948  LYS LYS E . n 
E 1 706 GLY 706 949  949  GLY GLY E . n 
E 1 707 ILE 707 950  950  ILE ILE E . n 
E 1 708 LYS 708 951  951  LYS LYS E . n 
E 1 709 VAL 709 952  952  VAL VAL E . n 
E 1 710 MET 710 953  953  MET MET E . n 
E 1 711 ALA 711 954  954  ALA ALA E . n 
E 1 712 ASP 712 955  955  ASP ASP E . n 
E 1 713 TRP 713 956  956  TRP TRP E . n 
E 1 714 VAL 714 957  957  VAL VAL E . n 
E 1 715 PRO 715 958  958  PRO PRO E . n 
E 1 716 ASP 716 959  959  ASP ASP E . n 
E 1 717 GLN 717 960  960  GLN GLN E . n 
E 1 718 MET 718 961  961  MET MET E . n 
E 1 719 TYR 719 962  962  TYR TYR E . n 
E 1 720 ALA 720 963  963  ALA ALA E . n 
E 1 721 LEU 721 964  964  LEU LEU E . n 
E 1 722 PRO 722 965  965  PRO PRO E . n 
E 1 723 GLU 723 966  966  GLU GLU E . n 
E 1 724 LYS 724 967  967  LYS LYS E . n 
E 1 725 GLU 725 968  968  GLU GLU E . n 
E 1 726 VAL 726 969  969  VAL VAL E . n 
E 1 727 VAL 727 970  970  VAL VAL E . n 
E 1 728 THR 728 971  971  THR THR E . n 
E 1 729 ALA 729 972  972  ALA ALA E . n 
E 1 730 THR 730 973  973  THR THR E . n 
E 1 731 ARG 731 974  974  ARG ARG E . n 
E 1 732 VAL 732 975  975  VAL VAL E . n 
E 1 733 ASP 733 976  976  ASP ASP E . n 
E 1 734 LYS 734 977  977  LYS LYS E . n 
E 1 735 TYR 735 978  978  TYR TYR E . n 
E 1 736 GLY 736 979  979  GLY GLY E . n 
E 1 737 THR 737 980  980  THR THR E . n 
E 1 738 PRO 738 981  981  PRO PRO E . n 
E 1 739 VAL 739 982  982  VAL VAL E . n 
E 1 740 ALA 740 983  983  ALA ALA E . n 
E 1 741 GLY 741 984  984  GLY GLY E . n 
E 1 742 SER 742 985  985  SER SER E . n 
E 1 743 GLN 743 986  986  GLN GLN E . n 
E 1 744 ILE 744 987  987  ILE ILE E . n 
E 1 745 LYS 745 988  988  LYS LYS E . n 
E 1 746 ASN 746 989  989  ASN ASN E . n 
E 1 747 THR 747 990  990  THR THR E . n 
E 1 748 LEU 748 991  991  LEU LEU E . n 
E 1 749 TYR 749 992  992  TYR TYR E . n 
E 1 750 VAL 750 993  993  VAL VAL E . n 
E 1 751 VAL 751 994  994  VAL VAL E . n 
E 1 752 ASP 752 995  995  ASP ASP E . n 
E 1 753 GLY 753 996  996  GLY GLY E . n 
E 1 754 LYS 754 997  997  LYS LYS E . n 
E 1 755 SER 755 998  998  SER SER E . n 
E 1 756 SER 756 999  999  SER SER E . n 
E 1 757 GLY 757 1000 1000 GLY GLY E . n 
E 1 758 LYS 758 1001 1001 LYS LYS E . n 
E 1 759 ASP 759 1002 1002 ASP ASP E . n 
E 1 760 GLN 760 1003 1003 GLN GLN E . n 
E 1 761 GLN 761 1004 1004 GLN GLN E . n 
E 1 762 ALA 762 1005 1005 ALA ALA E . n 
E 1 763 LYS 763 1006 1006 LYS LYS E . n 
E 1 764 TYR 764 1007 1007 TYR TYR E . n 
E 1 765 GLY 765 1008 1008 GLY GLY E . n 
E 1 766 GLY 766 1009 1009 GLY GLY E . n 
E 1 767 ALA 767 1010 1010 ALA ALA E . n 
E 1 768 PHE 768 1011 1011 PHE PHE E . n 
E 1 769 LEU 769 1012 1012 LEU LEU E . n 
E 1 770 GLU 770 1013 1013 GLU GLU E . n 
E 1 771 GLU 771 1014 1014 GLU GLU E . n 
E 1 772 LEU 772 1015 1015 LEU LEU E . n 
E 1 773 GLN 773 1016 1016 GLN GLN E . n 
E 1 774 ALA 774 1017 1017 ALA ALA E . n 
E 1 775 LYS 775 1018 1018 LYS LYS E . n 
E 1 776 TYR 776 1019 1019 TYR TYR E . n 
E 1 777 PRO 777 1020 1020 PRO PRO E . n 
E 1 778 GLU 778 1021 1021 GLU GLU E . n 
E 1 779 LEU 779 1022 1022 LEU LEU E . n 
E 1 780 PHE 780 1023 1023 PHE PHE E . n 
E 1 781 ALA 781 1024 1024 ALA ALA E . n 
E 1 782 ARG 782 1025 1025 ARG ARG E . n 
E 1 783 LYS 783 1026 1026 LYS LYS E . n 
E 1 784 GLN 784 1027 1027 GLN GLN E . n 
E 1 785 ILE 785 1028 1028 ILE ILE E . n 
E 1 786 SER 786 1029 1029 SER SER E . n 
E 1 787 THR 787 1030 1030 THR THR E . n 
E 1 788 GLY 788 1031 1031 GLY GLY E . n 
E 1 789 VAL 789 1032 1032 VAL VAL E . n 
E 1 790 PRO 790 1033 1033 PRO PRO E . n 
E 1 791 MET 791 1034 1034 MET MET E . n 
E 1 792 ASP 792 1035 1035 ASP ASP E . n 
E 1 793 PRO 793 1036 1036 PRO PRO E . n 
E 1 794 SER 794 1037 1037 SER SER E . n 
E 1 795 VAL 795 1038 1038 VAL VAL E . n 
E 1 796 LYS 796 1039 1039 LYS LYS E . n 
E 1 797 ILE 797 1040 1040 ILE ILE E . n 
E 1 798 LYS 798 1041 1041 LYS LYS E . n 
E 1 799 GLN 799 1042 1042 GLN GLN E . n 
E 1 800 TRP 800 1043 1043 TRP TRP E . n 
E 1 801 SER 801 1044 1044 SER SER E . n 
E 1 802 ALA 802 1045 1045 ALA ALA E . n 
E 1 803 LYS 803 1046 1046 LYS LYS E . n 
E 1 804 TYR 804 1047 1047 TYR TYR E . n 
E 1 805 PHE 805 1048 1048 PHE PHE E . n 
E 1 806 ASN 806 1049 1049 ASN ASN E . n 
E 1 807 GLY 807 1050 1050 GLY GLY E . n 
E 1 808 THR 808 1051 1051 THR THR E . n 
E 1 809 ASN 809 1052 1052 ASN ASN E . n 
E 1 810 ILE 810 1053 1053 ILE ILE E . n 
E 1 811 LEU 811 1054 1054 LEU LEU E . n 
E 1 812 GLY 812 1055 1055 GLY GLY E . n 
E 1 813 ARG 813 1056 1056 ARG ARG E . n 
E 1 814 GLY 814 1057 1057 GLY GLY E . n 
E 1 815 ALA 815 1058 1058 ALA ALA E . n 
E 1 816 GLY 816 1059 1059 GLY GLY E . n 
E 1 817 TYR 817 1060 1060 TYR TYR E . n 
E 1 818 VAL 818 1061 1061 VAL VAL E . n 
E 1 819 LEU 819 1062 1062 LEU LEU E . n 
E 1 820 LYS 820 1063 1063 LYS LYS E . n 
E 1 821 ASP 821 1064 1064 ASP ASP E . n 
E 1 822 GLN 822 1065 1065 GLN GLN E . n 
E 1 823 ALA 823 1066 1066 ALA ALA E . n 
E 1 824 THR 824 1067 1067 THR THR E . n 
E 1 825 ASN 825 1068 1068 ASN ASN E . n 
E 1 826 THR 826 1069 1069 THR THR E . n 
E 1 827 TYR 827 1070 1070 TYR TYR E . n 
E 1 828 PHE 828 1071 1071 PHE PHE E . n 
E 1 829 SER 829 1072 1072 SER SER E . n 
E 1 830 LEU 830 1073 1073 LEU LEU E . n 
E 1 831 VAL 831 1074 1074 VAL VAL E . n 
E 1 832 SER 832 1075 1075 SER SER E . n 
E 1 833 ASP 833 1076 1076 ASP ASP E . n 
E 1 834 ASN 834 1077 1077 ASN ASN E . n 
E 1 835 THR 835 1078 1078 THR THR E . n 
E 1 836 PHE 836 1079 1079 PHE PHE E . n 
E 1 837 LEU 837 1080 1080 LEU LEU E . n 
E 1 838 PRO 838 1081 1081 PRO PRO E . n 
E 1 839 LYS 839 1082 1082 LYS LYS E . n 
E 1 840 SER 840 1083 1083 SER SER E . n 
E 1 841 LEU 841 1084 1084 LEU LEU E . n 
E 1 842 VAL 842 1085 1085 VAL VAL E . n 
E 1 843 ASN 843 1086 1086 ASN ASN E . n 
E 1 844 PRO 844 1087 1087 PRO PRO E . n 
F 1 1   SER 1   244  244  SER SER F . n 
F 1 2   PHE 2   245  245  PHE PHE F . n 
F 1 3   ALA 3   246  246  ALA ALA F . n 
F 1 4   GLN 4   247  247  GLN GLN F . n 
F 1 5   TYR 5   248  248  TYR TYR F . n 
F 1 6   ASN 6   249  249  ASN ASN F . n 
F 1 7   GLN 7   250  250  GLN GLN F . n 
F 1 8   VAL 8   251  251  VAL VAL F . n 
F 1 9   TYR 9   252  252  TYR TYR F . n 
F 1 10  SER 10  253  253  SER SER F . n 
F 1 11  THR 11  254  254  THR THR F . n 
F 1 12  ASP 12  255  255  ASP ASP F . n 
F 1 13  ALA 13  256  256  ALA ALA F . n 
F 1 14  ALA 14  257  257  ALA ALA F . n 
F 1 15  ASN 15  258  258  ASN ASN F . n 
F 1 16  PHE 16  259  259  PHE PHE F . n 
F 1 17  GLU 17  260  260  GLU GLU F . n 
F 1 18  HIS 18  261  261  HIS HIS F . n 
F 1 19  VAL 19  262  262  VAL VAL F . n 
F 1 20  ASP 20  263  263  ASP ASP F . n 
F 1 21  HIS 21  264  264  HIS HIS F . n 
F 1 22  TYR 22  265  265  TYR TYR F . n 
F 1 23  LEU 23  266  266  LEU LEU F . n 
F 1 24  THR 24  267  267  THR THR F . n 
F 1 25  ALA 25  268  268  ALA ALA F . n 
F 1 26  GLU 26  269  269  GLU GLU F . n 
F 1 27  SER 27  270  270  SER SER F . n 
F 1 28  TRP 28  271  271  TRP TRP F . n 
F 1 29  TYR 29  272  272  TYR TYR F . n 
F 1 30  ARG 30  273  273  ARG ARG F . n 
F 1 31  PRO 31  274  274  PRO PRO F . n 
F 1 32  LYS 32  275  275  LYS LYS F . n 
F 1 33  TYR 33  276  276  TYR TYR F . n 
F 1 34  ILE 34  277  277  ILE ILE F . n 
F 1 35  LEU 35  278  278  LEU LEU F . n 
F 1 36  LYS 36  279  279  LYS LYS F . n 
F 1 37  ASP 37  280  280  ASP ASP F . n 
F 1 38  GLY 38  281  281  GLY GLY F . n 
F 1 39  LYS 39  282  282  LYS LYS F . n 
F 1 40  THR 40  283  283  THR THR F . n 
F 1 41  TRP 41  284  284  TRP TRP F . n 
F 1 42  THR 42  285  285  THR THR F . n 
F 1 43  GLN 43  286  286  GLN GLN F . n 
F 1 44  SER 44  287  287  SER SER F . n 
F 1 45  THR 45  288  288  THR THR F . n 
F 1 46  GLU 46  289  289  GLU GLU F . n 
F 1 47  LYS 47  290  290  LYS LYS F . n 
F 1 48  ASP 48  291  291  ASP ASP F . n 
F 1 49  PHE 49  292  292  PHE PHE F . n 
F 1 50  ARG 50  293  293  ARG ARG F . n 
F 1 51  PRO 51  294  294  PRO PRO F . n 
F 1 52  LEU 52  295  295  LEU LEU F . n 
F 1 53  LEU 53  296  296  LEU LEU F . n 
F 1 54  MET 54  297  297  MET MET F . n 
F 1 55  THR 55  298  298  THR THR F . n 
F 1 56  TRP 56  299  299  TRP TRP F . n 
F 1 57  TRP 57  300  300  TRP TRP F . n 
F 1 58  PRO 58  301  301  PRO PRO F . n 
F 1 59  ASP 59  302  302  ASP ASP F . n 
F 1 60  GLN 60  303  303  GLN GLN F . n 
F 1 61  GLU 61  304  304  GLU GLU F . n 
F 1 62  THR 62  305  305  THR THR F . n 
F 1 63  GLN 63  306  306  GLN GLN F . n 
F 1 64  ARG 64  307  307  ARG ARG F . n 
F 1 65  GLN 65  308  308  GLN GLN F . n 
F 1 66  TYR 66  309  309  TYR TYR F . n 
F 1 67  VAL 67  310  310  VAL VAL F . n 
F 1 68  ASN 68  311  311  ASN ASN F . n 
F 1 69  TYR 69  312  312  TYR TYR F . n 
F 1 70  MET 70  313  313  MET MET F . n 
F 1 71  ASN 71  314  314  ASN ASN F . n 
F 1 72  ALA 72  315  315  ALA ALA F . n 
F 1 73  GLN 73  316  316  GLN GLN F . n 
F 1 74  LEU 74  317  317  LEU LEU F . n 
F 1 75  GLY 75  318  318  GLY GLY F . n 
F 1 76  ILE 76  319  319  ILE ILE F . n 
F 1 77  HIS 77  320  320  HIS HIS F . n 
F 1 78  GLN 78  321  321  GLN GLN F . n 
F 1 79  THR 79  322  322  THR THR F . n 
F 1 80  TYR 80  323  323  TYR TYR F . n 
F 1 81  ASN 81  324  324  ASN ASN F . n 
F 1 82  THR 82  325  325  THR THR F . n 
F 1 83  ALA 83  326  326  ALA ALA F . n 
F 1 84  THR 84  327  327  THR THR F . n 
F 1 85  SER 85  328  328  SER SER F . n 
F 1 86  PRO 86  329  329  PRO PRO F . n 
F 1 87  LEU 87  330  330  LEU LEU F . n 
F 1 88  GLN 88  331  331  GLN GLN F . n 
F 1 89  LEU 89  332  332  LEU LEU F . n 
F 1 90  ASN 90  333  333  ASN ASN F . n 
F 1 91  LEU 91  334  334  LEU LEU F . n 
F 1 92  ALA 92  335  335  ALA ALA F . n 
F 1 93  ALA 93  336  336  ALA ALA F . n 
F 1 94  GLN 94  337  337  GLN GLN F . n 
F 1 95  THR 95  338  338  THR THR F . n 
F 1 96  ILE 96  339  339  ILE ILE F . n 
F 1 97  GLN 97  340  340  GLN GLN F . n 
F 1 98  THR 98  341  341  THR THR F . n 
F 1 99  LYS 99  342  342  LYS LYS F . n 
F 1 100 ILE 100 343  343  ILE ILE F . n 
F 1 101 GLU 101 344  344  GLU GLU F . n 
F 1 102 GLU 102 345  345  GLU GLU F . n 
F 1 103 LYS 103 346  346  LYS LYS F . n 
F 1 104 ILE 104 347  347  ILE ILE F . n 
F 1 105 THR 105 348  348  THR THR F . n 
F 1 106 ALA 106 349  349  ALA ALA F . n 
F 1 107 GLU 107 350  350  GLU GLU F . n 
F 1 108 LYS 108 351  351  LYS LYS F . n 
F 1 109 ASN 109 352  352  ASN ASN F . n 
F 1 110 THR 110 353  353  THR THR F . n 
F 1 111 ASN 111 354  354  ASN ASN F . n 
F 1 112 TRP 112 355  355  TRP TRP F . n 
F 1 113 LEU 113 356  356  LEU LEU F . n 
F 1 114 ARG 114 357  357  ARG ARG F . n 
F 1 115 GLN 115 358  358  GLN GLN F . n 
F 1 116 THR 116 359  359  THR THR F . n 
F 1 117 ILE 117 360  360  ILE ILE F . n 
F 1 118 SER 118 361  361  SER SER F . n 
F 1 119 ALA 119 362  362  ALA ALA F . n 
F 1 120 PHE 120 363  363  PHE PHE F . n 
F 1 121 VAL 121 364  364  VAL VAL F . n 
F 1 122 LYS 122 365  365  LYS LYS F . n 
F 1 123 THR 123 366  366  THR THR F . n 
F 1 124 GLN 124 367  367  GLN GLN F . n 
F 1 125 SER 125 368  368  SER SER F . n 
F 1 126 ALA 126 369  369  ALA ALA F . n 
F 1 127 TRP 127 370  370  TRP TRP F . n 
F 1 128 ASN 128 371  371  ASN ASN F . n 
F 1 129 SER 129 372  372  SER SER F . n 
F 1 130 ASP 130 373  373  ASP ASP F . n 
F 1 131 SER 131 374  374  SER SER F . n 
F 1 132 GLU 132 375  375  GLU GLU F . n 
F 1 133 LYS 133 376  376  LYS LYS F . n 
F 1 134 PRO 134 377  377  PRO PRO F . n 
F 1 135 PHE 135 378  378  PHE PHE F . n 
F 1 136 ASP 136 379  379  ASP ASP F . n 
F 1 137 ASP 137 380  380  ASP ASP F . n 
F 1 138 HIS 138 381  381  HIS HIS F . n 
F 1 139 LEU 139 382  382  LEU LEU F . n 
F 1 140 GLN 140 383  383  GLN GLN F . n 
F 1 141 LYS 141 384  384  LYS LYS F . n 
F 1 142 GLY 142 385  385  GLY GLY F . n 
F 1 143 ALA 143 386  386  ALA ALA F . n 
F 1 144 LEU 144 387  387  LEU LEU F . n 
F 1 145 LEU 145 388  388  LEU LEU F . n 
F 1 146 TYR 146 389  389  TYR TYR F . n 
F 1 147 SER 147 390  390  SER SER F . n 
F 1 148 ASN 148 391  391  ASN ASN F . n 
F 1 149 ASN 149 392  392  ASN ASN F . n 
F 1 150 SER 150 393  393  SER SER F . n 
F 1 151 LYS 151 394  394  LYS LYS F . n 
F 1 152 LEU 152 395  395  LEU LEU F . n 
F 1 153 THR 153 396  396  THR THR F . n 
F 1 154 SER 154 397  397  SER SER F . n 
F 1 155 GLN 155 398  398  GLN GLN F . n 
F 1 156 ALA 156 399  399  ALA ALA F . n 
F 1 157 ASN 157 400  400  ASN ASN F . n 
F 1 158 SER 158 401  401  SER SER F . n 
F 1 159 ASN 159 402  402  ASN ASN F . n 
F 1 160 TYR 160 403  403  TYR TYR F . n 
F 1 161 ARG 161 404  404  ARG ARG F . n 
F 1 162 ILE 162 405  405  ILE ILE F . n 
F 1 163 LEU 163 406  406  LEU LEU F . n 
F 1 164 ASN 164 407  407  ASN ASN F . n 
F 1 165 ARG 165 408  408  ARG ARG F . n 
F 1 166 THR 166 409  409  THR THR F . n 
F 1 167 PRO 167 410  410  PRO PRO F . n 
F 1 168 THR 168 411  411  THR THR F . n 
F 1 169 ASN 169 412  412  ASN ASN F . n 
F 1 170 GLN 170 413  413  GLN GLN F . n 
F 1 171 THR 171 414  414  THR THR F . n 
F 1 172 GLY 172 415  415  GLY GLY F . n 
F 1 173 LYS 173 416  416  LYS LYS F . n 
F 1 174 LYS 174 417  417  LYS LYS F . n 
F 1 175 ASP 175 418  418  ASP ASP F . n 
F 1 176 PRO 176 419  419  PRO PRO F . n 
F 1 177 ARG 177 420  420  ARG ARG F . n 
F 1 178 TYR 178 421  421  TYR TYR F . n 
F 1 179 THR 179 422  422  THR THR F . n 
F 1 180 ALA 180 423  423  ALA ALA F . n 
F 1 181 ASP 181 424  424  ASP ASP F . n 
F 1 182 ARG 182 425  425  ARG ARG F . n 
F 1 183 THR 183 426  426  THR THR F . n 
F 1 184 ILE 184 427  427  ILE ILE F . n 
F 1 185 GLY 185 428  428  GLY GLY F . n 
F 1 186 GLY 186 429  429  GLY GLY F . n 
F 1 187 TYR 187 430  430  TYR TYR F . n 
F 1 188 GLU 188 431  431  GLU GLU F . n 
F 1 189 PHE 189 432  432  PHE PHE F . n 
F 1 190 LEU 190 433  433  LEU LEU F . n 
F 1 191 LEU 191 434  434  LEU LEU F . n 
F 1 192 ALA 192 435  435  ALA ALA F . n 
F 1 193 ASN 193 436  436  ASN ASN F . n 
F 1 194 ASP 194 437  437  ASP ASP F . n 
F 1 195 VAL 195 438  438  VAL VAL F . n 
F 1 196 ASP 196 439  439  ASP ASP F . n 
F 1 197 ASN 197 440  440  ASN ASN F . n 
F 1 198 SER 198 441  441  SER SER F . n 
F 1 199 ASN 199 442  442  ASN ASN F . n 
F 1 200 PRO 200 443  443  PRO PRO F . n 
F 1 201 VAL 201 444  444  VAL VAL F . n 
F 1 202 VAL 202 445  445  VAL VAL F . n 
F 1 203 GLN 203 446  446  GLN GLN F . n 
F 1 204 ALA 204 447  447  ALA ALA F . n 
F 1 205 GLU 205 448  448  GLU GLU F . n 
F 1 206 GLN 206 449  449  GLN GLN F . n 
F 1 207 LEU 207 450  450  LEU LEU F . n 
F 1 208 ASN 208 451  451  ASN ASN F . n 
F 1 209 TRP 209 452  452  TRP TRP F . n 
F 1 210 LEU 210 453  453  LEU LEU F . n 
F 1 211 HIS 211 454  454  HIS HIS F . n 
F 1 212 PHE 212 455  455  PHE PHE F . n 
F 1 213 LEU 213 456  456  LEU LEU F . n 
F 1 214 MET 214 457  457  MET MET F . n 
F 1 215 ASN 215 458  458  ASN ASN F . n 
F 1 216 PHE 216 459  459  PHE PHE F . n 
F 1 217 GLY 217 460  460  GLY GLY F . n 
F 1 218 ASN 218 461  461  ASN ASN F . n 
F 1 219 ILE 219 462  462  ILE ILE F . n 
F 1 220 TYR 220 463  463  TYR TYR F . n 
F 1 221 ALA 221 464  464  ALA ALA F . n 
F 1 222 ASN 222 465  465  ASN ASN F . n 
F 1 223 ASP 223 466  466  ASP ASP F . n 
F 1 224 PRO 224 467  467  PRO PRO F . n 
F 1 225 ASP 225 468  468  ASP ASP F . n 
F 1 226 ALA 226 469  469  ALA ALA F . n 
F 1 227 ASN 227 470  470  ASN ASN F . n 
F 1 228 PHE 228 471  471  PHE PHE F . n 
F 1 229 ASP 229 472  472  ASP ASP F . n 
F 1 230 SER 230 473  473  SER SER F . n 
F 1 231 ILE 231 474  474  ILE ILE F . n 
F 1 232 ARG 232 475  475  ARG ARG F . n 
F 1 233 VAL 233 476  476  VAL VAL F . n 
F 1 234 ASP 234 477  477  ASP ASP F . n 
F 1 235 ALA 235 478  478  ALA ALA F . n 
F 1 236 VAL 236 479  479  VAL VAL F . n 
F 1 237 ASP 237 480  480  ASP ASP F . n 
F 1 238 ASN 238 481  481  ASN ASN F . n 
F 1 239 VAL 239 482  482  VAL VAL F . n 
F 1 240 ASP 240 483  483  ASP ASP F . n 
F 1 241 ALA 241 484  484  ALA ALA F . n 
F 1 242 ASP 242 485  485  ASP ASP F . n 
F 1 243 LEU 243 486  486  LEU LEU F . n 
F 1 244 LEU 244 487  487  LEU LEU F . n 
F 1 245 GLN 245 488  488  GLN GLN F . n 
F 1 246 ILE 246 489  489  ILE ILE F . n 
F 1 247 ALA 247 490  490  ALA ALA F . n 
F 1 248 GLY 248 491  491  GLY GLY F . n 
F 1 249 ASP 249 492  492  ASP ASP F . n 
F 1 250 TYR 250 493  493  TYR TYR F . n 
F 1 251 LEU 251 494  494  LEU LEU F . n 
F 1 252 LYS 252 495  495  LYS LYS F . n 
F 1 253 ALA 253 496  496  ALA ALA F . n 
F 1 254 ALA 254 497  497  ALA ALA F . n 
F 1 255 LYS 255 498  498  LYS LYS F . n 
F 1 256 GLY 256 499  499  GLY GLY F . n 
F 1 257 ILE 257 500  500  ILE ILE F . n 
F 1 258 HIS 258 501  501  HIS HIS F . n 
F 1 259 LYS 259 502  502  LYS LYS F . n 
F 1 260 ASN 260 503  503  ASN ASN F . n 
F 1 261 ASP 261 504  504  ASP ASP F . n 
F 1 262 LYS 262 505  505  LYS LYS F . n 
F 1 263 ALA 263 506  506  ALA ALA F . n 
F 1 264 ALA 264 507  507  ALA ALA F . n 
F 1 265 ASN 265 508  508  ASN ASN F . n 
F 1 266 ASP 266 509  509  ASP ASP F . n 
F 1 267 HIS 267 510  510  HIS HIS F . n 
F 1 268 LEU 268 511  511  LEU LEU F . n 
F 1 269 SER 269 512  512  SER SER F . n 
F 1 270 ILE 270 513  513  ILE ILE F . n 
F 1 271 LEU 271 514  514  LEU LEU F . n 
F 1 272 GLU 272 515  515  GLU GLU F . n 
F 1 273 ALA 273 516  516  ALA ALA F . n 
F 1 274 TRP 274 517  517  TRP TRP F . n 
F 1 275 SER 275 518  518  SER SER F . n 
F 1 276 TYR 276 519  519  TYR TYR F . n 
F 1 277 ASN 277 520  520  ASN ASN F . n 
F 1 278 ASP 278 521  521  ASP ASP F . n 
F 1 279 THR 279 522  522  THR THR F . n 
F 1 280 PRO 280 523  523  PRO PRO F . n 
F 1 281 TYR 281 524  524  TYR TYR F . n 
F 1 282 LEU 282 525  525  LEU LEU F . n 
F 1 283 HIS 283 526  526  HIS HIS F . n 
F 1 284 ASP 284 527  527  ASP ASP F . n 
F 1 285 ASP 285 528  528  ASP ASP F . n 
F 1 286 GLY 286 529  529  GLY GLY F . n 
F 1 287 ASP 287 530  530  ASP ASP F . n 
F 1 288 ASN 288 531  531  ASN ASN F . n 
F 1 289 MET 289 532  532  MET MET F . n 
F 1 290 ILE 290 533  533  ILE ILE F . n 
F 1 291 ASN 291 534  534  ASN ASN F . n 
F 1 292 MET 292 535  535  MET MET F . n 
F 1 293 ASP 293 536  536  ASP ASP F . n 
F 1 294 ASN 294 537  537  ASN ASN F . n 
F 1 295 ARG 295 538  538  ARG ARG F . n 
F 1 296 LEU 296 539  539  LEU LEU F . n 
F 1 297 ARG 297 540  540  ARG ARG F . n 
F 1 298 LEU 298 541  541  LEU LEU F . n 
F 1 299 SER 299 542  542  SER SER F . n 
F 1 300 LEU 300 543  543  LEU LEU F . n 
F 1 301 LEU 301 544  544  LEU LEU F . n 
F 1 302 TYR 302 545  545  TYR TYR F . n 
F 1 303 SER 303 546  546  SER SER F . n 
F 1 304 LEU 304 547  547  LEU LEU F . n 
F 1 305 ALA 305 548  548  ALA ALA F . n 
F 1 306 LYS 306 549  549  LYS LYS F . n 
F 1 307 PRO 307 550  550  PRO PRO F . n 
F 1 308 LEU 308 551  551  LEU LEU F . n 
F 1 309 ASN 309 552  552  ASN ASN F . n 
F 1 310 GLN 310 553  553  GLN GLN F . n 
F 1 311 ARG 311 554  554  ARG ARG F . n 
F 1 312 SER 312 555  555  SER SER F . n 
F 1 313 GLY 313 556  556  GLY GLY F . n 
F 1 314 MET 314 557  557  MET MET F . n 
F 1 315 ASN 315 558  558  ASN ASN F . n 
F 1 316 PRO 316 559  559  PRO PRO F . n 
F 1 317 LEU 317 560  560  LEU LEU F . n 
F 1 318 ILE 318 561  561  ILE ILE F . n 
F 1 319 THR 319 562  562  THR THR F . n 
F 1 320 ASN 320 563  563  ASN ASN F . n 
F 1 321 SER 321 564  564  SER SER F . n 
F 1 322 LEU 322 565  565  LEU LEU F . n 
F 1 323 VAL 323 566  566  VAL VAL F . n 
F 1 324 ASN 324 567  567  ASN ASN F . n 
F 1 325 ARG 325 568  568  ARG ARG F . n 
F 1 326 THR 326 569  569  THR THR F . n 
F 1 327 ASP 327 570  570  ASP ASP F . n 
F 1 328 ASP 328 571  571  ASP ASP F . n 
F 1 329 ASN 329 572  572  ASN ASN F . n 
F 1 330 ALA 330 573  573  ALA ALA F . n 
F 1 331 GLU 331 574  574  GLU GLU F . n 
F 1 332 THR 332 575  575  THR THR F . n 
F 1 333 ALA 333 576  576  ALA ALA F . n 
F 1 334 ALA 334 577  577  ALA ALA F . n 
F 1 335 VAL 335 578  578  VAL VAL F . n 
F 1 336 PRO 336 579  579  PRO PRO F . n 
F 1 337 SER 337 580  580  SER SER F . n 
F 1 338 TYR 338 581  581  TYR TYR F . n 
F 1 339 SER 339 582  582  SER SER F . n 
F 1 340 PHE 340 583  583  PHE PHE F . n 
F 1 341 ILE 341 584  584  ILE ILE F . n 
F 1 342 ARG 342 585  585  ARG ARG F . n 
F 1 343 ALA 343 586  586  ALA ALA F . n 
F 1 344 HIS 344 587  587  HIS HIS F . n 
F 1 345 ASP 345 588  588  ASP ASP F . n 
F 1 346 SER 346 589  589  SER SER F . n 
F 1 347 GLU 347 590  590  GLU GLU F . n 
F 1 348 VAL 348 591  591  VAL VAL F . n 
F 1 349 GLN 349 592  592  GLN GLN F . n 
F 1 350 ASP 350 593  593  ASP ASP F . n 
F 1 351 LEU 351 594  594  LEU LEU F . n 
F 1 352 ILE 352 595  595  ILE ILE F . n 
F 1 353 ARG 353 596  596  ARG ARG F . n 
F 1 354 ASP 354 597  597  ASP ASP F . n 
F 1 355 ILE 355 598  598  ILE ILE F . n 
F 1 356 ILE 356 599  599  ILE ILE F . n 
F 1 357 LYS 357 600  600  LYS LYS F . n 
F 1 358 ALA 358 601  601  ALA ALA F . n 
F 1 359 GLU 359 602  602  GLU GLU F . n 
F 1 360 ILE 360 603  603  ILE ILE F . n 
F 1 361 ASN 361 604  604  ASN ASN F . n 
F 1 362 PRO 362 605  605  PRO PRO F . n 
F 1 363 ASN 363 606  606  ASN ASN F . n 
F 1 364 VAL 364 607  607  VAL VAL F . n 
F 1 365 VAL 365 608  608  VAL VAL F . n 
F 1 366 GLY 366 609  609  GLY GLY F . n 
F 1 367 TYR 367 610  610  TYR TYR F . n 
F 1 368 SER 368 611  611  SER SER F . n 
F 1 369 PHE 369 612  612  PHE PHE F . n 
F 1 370 THR 370 613  613  THR THR F . n 
F 1 371 MET 371 614  614  MET MET F . n 
F 1 372 GLU 372 615  615  GLU GLU F . n 
F 1 373 GLU 373 616  616  GLU GLU F . n 
F 1 374 ILE 374 617  617  ILE ILE F . n 
F 1 375 LYS 375 618  618  LYS LYS F . n 
F 1 376 LYS 376 619  619  LYS LYS F . n 
F 1 377 ALA 377 620  620  ALA ALA F . n 
F 1 378 PHE 378 621  621  PHE PHE F . n 
F 1 379 GLU 379 622  622  GLU GLU F . n 
F 1 380 ILE 380 623  623  ILE ILE F . n 
F 1 381 TYR 381 624  624  TYR TYR F . n 
F 1 382 ASN 382 625  625  ASN ASN F . n 
F 1 383 LYS 383 626  626  LYS LYS F . n 
F 1 384 ASP 384 627  627  ASP ASP F . n 
F 1 385 LEU 385 628  628  LEU LEU F . n 
F 1 386 LEU 386 629  629  LEU LEU F . n 
F 1 387 ALA 387 630  630  ALA ALA F . n 
F 1 388 THR 388 631  631  THR THR F . n 
F 1 389 GLU 389 632  632  GLU GLU F . n 
F 1 390 LYS 390 633  633  LYS LYS F . n 
F 1 391 LYS 391 634  634  LYS LYS F . n 
F 1 392 TYR 392 635  635  TYR TYR F . n 
F 1 393 THR 393 636  636  THR THR F . n 
F 1 394 HIS 394 637  637  HIS HIS F . n 
F 1 395 TYR 395 638  638  TYR TYR F . n 
F 1 396 ASN 396 639  639  ASN ASN F . n 
F 1 397 THR 397 640  640  THR THR F . n 
F 1 398 ALA 398 641  641  ALA ALA F . n 
F 1 399 LEU 399 642  642  LEU LEU F . n 
F 1 400 SER 400 643  643  SER SER F . n 
F 1 401 TYR 401 644  644  TYR TYR F . n 
F 1 402 ALA 402 645  645  ALA ALA F . n 
F 1 403 LEU 403 646  646  LEU LEU F . n 
F 1 404 LEU 404 647  647  LEU LEU F . n 
F 1 405 LEU 405 648  648  LEU LEU F . n 
F 1 406 THR 406 649  649  THR THR F . n 
F 1 407 ASN 407 650  650  ASN ASN F . n 
F 1 408 LYS 408 651  651  LYS LYS F . n 
F 1 409 SER 409 652  652  SER SER F . n 
F 1 410 SER 410 653  653  SER SER F . n 
F 1 411 VAL 411 654  654  VAL VAL F . n 
F 1 412 PRO 412 655  655  PRO PRO F . n 
F 1 413 ARG 413 656  656  ARG ARG F . n 
F 1 414 VAL 414 657  657  VAL VAL F . n 
F 1 415 TYR 415 658  658  TYR TYR F . n 
F 1 416 TYR 416 659  659  TYR TYR F . n 
F 1 417 GLY 417 660  660  GLY GLY F . n 
F 1 418 ASP 418 661  661  ASP ASP F . n 
F 1 419 MET 419 662  662  MET MET F . n 
F 1 420 PHE 420 663  663  PHE PHE F . n 
F 1 421 THR 421 664  664  THR THR F . n 
F 1 422 ASP 422 665  665  ASP ASP F . n 
F 1 423 ASP 423 666  666  ASP ASP F . n 
F 1 424 GLY 424 667  667  GLY GLY F . n 
F 1 425 GLN 425 668  668  GLN GLN F . n 
F 1 426 TYR 426 669  669  TYR TYR F . n 
F 1 427 MET 427 670  670  MET MET F . n 
F 1 428 ALA 428 671  671  ALA ALA F . n 
F 1 429 HIS 429 672  672  HIS HIS F . n 
F 1 430 LYS 430 673  673  LYS LYS F . n 
F 1 431 THR 431 674  674  THR THR F . n 
F 1 432 ILE 432 675  675  ILE ILE F . n 
F 1 433 ASN 433 676  676  ASN ASN F . n 
F 1 434 TYR 434 677  677  TYR TYR F . n 
F 1 435 GLU 435 678  678  GLU GLU F . n 
F 1 436 ALA 436 679  679  ALA ALA F . n 
F 1 437 ILE 437 680  680  ILE ILE F . n 
F 1 438 GLU 438 681  681  GLU GLU F . n 
F 1 439 THR 439 682  682  THR THR F . n 
F 1 440 LEU 440 683  683  LEU LEU F . n 
F 1 441 LEU 441 684  684  LEU LEU F . n 
F 1 442 LYS 442 685  685  LYS LYS F . n 
F 1 443 ALA 443 686  686  ALA ALA F . n 
F 1 444 ARG 444 687  687  ARG ARG F . n 
F 1 445 ILE 445 688  688  ILE ILE F . n 
F 1 446 LYS 446 689  689  LYS LYS F . n 
F 1 447 TYR 447 690  690  TYR TYR F . n 
F 1 448 VAL 448 691  691  VAL VAL F . n 
F 1 449 SER 449 692  692  SER SER F . n 
F 1 450 GLY 450 693  693  GLY GLY F . n 
F 1 451 GLY 451 694  694  GLY GLY F . n 
F 1 452 GLN 452 695  695  GLN GLN F . n 
F 1 453 ALA 453 696  696  ALA ALA F . n 
F 1 454 MET 454 697  697  MET MET F . n 
F 1 455 ARG 455 698  698  ARG ARG F . n 
F 1 456 ASN 456 699  699  ASN ASN F . n 
F 1 457 GLN 457 700  700  GLN GLN F . n 
F 1 458 GLN 458 701  701  GLN GLN F . n 
F 1 459 VAL 459 702  702  VAL VAL F . n 
F 1 460 GLY 460 703  703  GLY GLY F . n 
F 1 461 ASN 461 704  704  ASN ASN F . n 
F 1 462 SER 462 705  705  SER SER F . n 
F 1 463 GLU 463 706  706  GLU GLU F . n 
F 1 464 ILE 464 707  707  ILE ILE F . n 
F 1 465 ILE 465 708  708  ILE ILE F . n 
F 1 466 THR 466 709  709  THR THR F . n 
F 1 467 SER 467 710  710  SER SER F . n 
F 1 468 VAL 468 711  711  VAL VAL F . n 
F 1 469 ARG 469 712  712  ARG ARG F . n 
F 1 470 TYR 470 713  713  TYR TYR F . n 
F 1 471 GLY 471 714  714  GLY GLY F . n 
F 1 472 LYS 472 715  715  LYS LYS F . n 
F 1 473 GLY 473 716  716  GLY GLY F . n 
F 1 474 ALA 474 717  717  ALA ALA F . n 
F 1 475 LEU 475 718  718  LEU LEU F . n 
F 1 476 LYS 476 719  719  LYS LYS F . n 
F 1 477 ALA 477 720  720  ALA ALA F . n 
F 1 478 THR 478 721  721  THR THR F . n 
F 1 479 ASP 479 722  722  ASP ASP F . n 
F 1 480 THR 480 723  723  THR THR F . n 
F 1 481 GLY 481 724  724  GLY GLY F . n 
F 1 482 ASP 482 725  725  ASP ASP F . n 
F 1 483 ARG 483 726  726  ARG ARG F . n 
F 1 484 ILE 484 727  727  ILE ILE F . n 
F 1 485 THR 485 728  728  THR THR F . n 
F 1 486 ARG 486 729  729  ARG ARG F . n 
F 1 487 THR 487 730  730  THR THR F . n 
F 1 488 SER 488 731  731  SER SER F . n 
F 1 489 GLY 489 732  732  GLY GLY F . n 
F 1 490 VAL 490 733  733  VAL VAL F . n 
F 1 491 VAL 491 734  734  VAL VAL F . n 
F 1 492 VAL 492 735  735  VAL VAL F . n 
F 1 493 ILE 493 736  736  ILE ILE F . n 
F 1 494 GLU 494 737  737  GLU GLU F . n 
F 1 495 GLY 495 738  738  GLY GLY F . n 
F 1 496 ASN 496 739  739  ASN ASN F . n 
F 1 497 ASN 497 740  740  ASN ASN F . n 
F 1 498 PRO 498 741  741  PRO PRO F . n 
F 1 499 SER 499 742  742  SER SER F . n 
F 1 500 LEU 500 743  743  LEU LEU F . n 
F 1 501 ARG 501 744  744  ARG ARG F . n 
F 1 502 LEU 502 745  745  LEU LEU F . n 
F 1 503 LYS 503 746  746  LYS LYS F . n 
F 1 504 ALA 504 747  747  ALA ALA F . n 
F 1 505 SER 505 748  748  SER SER F . n 
F 1 506 ASP 506 749  749  ASP ASP F . n 
F 1 507 ARG 507 750  750  ARG ARG F . n 
F 1 508 VAL 508 751  751  VAL VAL F . n 
F 1 509 VAL 509 752  752  VAL VAL F . n 
F 1 510 VAL 510 753  753  VAL VAL F . n 
F 1 511 ASN 511 754  754  ASN ASN F . n 
F 1 512 MET 512 755  755  MET MET F . n 
F 1 513 GLY 513 756  756  GLY GLY F . n 
F 1 514 ALA 514 757  757  ALA ALA F . n 
F 1 515 ALA 515 758  758  ALA ALA F . n 
F 1 516 HIS 516 759  759  HIS HIS F . n 
F 1 517 LYS 517 760  760  LYS LYS F . n 
F 1 518 ASN 518 761  761  ASN ASN F . n 
F 1 519 GLN 519 762  762  GLN GLN F . n 
F 1 520 ALA 520 763  763  ALA ALA F . n 
F 1 521 TYR 521 764  764  TYR TYR F . n 
F 1 522 ARG 522 765  765  ARG ARG F . n 
F 1 523 PRO 523 766  766  PRO PRO F . n 
F 1 524 LEU 524 767  767  LEU LEU F . n 
F 1 525 LEU 525 768  768  LEU LEU F . n 
F 1 526 LEU 526 769  769  LEU LEU F . n 
F 1 527 THR 527 770  770  THR THR F . n 
F 1 528 THR 528 771  771  THR THR F . n 
F 1 529 ASP 529 772  772  ASP ASP F . n 
F 1 530 ASN 530 773  773  ASN ASN F . n 
F 1 531 GLY 531 774  774  GLY GLY F . n 
F 1 532 ILE 532 775  775  ILE ILE F . n 
F 1 533 LYS 533 776  776  LYS LYS F . n 
F 1 534 ALA 534 777  777  ALA ALA F . n 
F 1 535 TYR 535 778  778  TYR TYR F . n 
F 1 536 HIS 536 779  779  HIS HIS F . n 
F 1 537 SER 537 780  780  SER SER F . n 
F 1 538 ASP 538 781  781  ASP ASP F . n 
F 1 539 GLN 539 782  782  GLN GLN F . n 
F 1 540 GLU 540 783  783  GLU GLU F . n 
F 1 541 ALA 541 784  784  ALA ALA F . n 
F 1 542 ALA 542 785  785  ALA ALA F . n 
F 1 543 GLY 543 786  786  GLY GLY F . n 
F 1 544 LEU 544 787  787  LEU LEU F . n 
F 1 545 VAL 545 788  788  VAL VAL F . n 
F 1 546 ARG 546 789  789  ARG ARG F . n 
F 1 547 TYR 547 790  790  TYR TYR F . n 
F 1 548 THR 548 791  791  THR THR F . n 
F 1 549 ASN 549 792  792  ASN ASN F . n 
F 1 550 ASP 550 793  793  ASP ASP F . n 
F 1 551 ARG 551 794  794  ARG ARG F . n 
F 1 552 GLY 552 795  795  GLY GLY F . n 
F 1 553 GLU 553 796  796  GLU GLU F . n 
F 1 554 LEU 554 797  797  LEU LEU F . n 
F 1 555 ILE 555 798  798  ILE ILE F . n 
F 1 556 PHE 556 799  799  PHE PHE F . n 
F 1 557 THR 557 800  800  THR THR F . n 
F 1 558 ALA 558 801  801  ALA ALA F . n 
F 1 559 ALA 559 802  802  ALA ALA F . n 
F 1 560 ASP 560 803  803  ASP ASP F . n 
F 1 561 ILE 561 804  804  ILE ILE F . n 
F 1 562 LYS 562 805  805  LYS LYS F . n 
F 1 563 GLY 563 806  806  GLY GLY F . n 
F 1 564 TYR 564 807  807  TYR TYR F . n 
F 1 565 ALA 565 808  808  ALA ALA F . n 
F 1 566 ASN 566 809  809  ASN ASN F . n 
F 1 567 PRO 567 810  810  PRO PRO F . n 
F 1 568 GLN 568 811  811  GLN GLN F . n 
F 1 569 VAL 569 812  812  VAL VAL F . n 
F 1 570 SER 570 813  813  SER SER F . n 
F 1 571 GLY 571 814  814  GLY GLY F . n 
F 1 572 TYR 572 815  815  TYR TYR F . n 
F 1 573 LEU 573 816  816  LEU LEU F . n 
F 1 574 GLY 574 817  817  GLY GLY F . n 
F 1 575 VAL 575 818  818  VAL VAL F . n 
F 1 576 TRP 576 819  819  TRP TRP F . n 
F 1 577 VAL 577 820  820  VAL VAL F . n 
F 1 578 PRO 578 821  821  PRO PRO F . n 
F 1 579 VAL 579 822  822  VAL VAL F . n 
F 1 580 GLY 580 823  823  GLY GLY F . n 
F 1 581 ALA 581 824  824  ALA ALA F . n 
F 1 582 ALA 582 825  825  ALA ALA F . n 
F 1 583 ALA 583 826  826  ALA ALA F . n 
F 1 584 ASP 584 827  827  ASP ASP F . n 
F 1 585 GLN 585 828  828  GLN GLN F . n 
F 1 586 ASP 586 829  829  ASP ASP F . n 
F 1 587 VAL 587 830  830  VAL VAL F . n 
F 1 588 ARG 588 831  831  ARG ARG F . n 
F 1 589 VAL 589 832  832  VAL VAL F . n 
F 1 590 ALA 590 833  833  ALA ALA F . n 
F 1 591 ALA 591 834  834  ALA ALA F . n 
F 1 592 SER 592 835  835  SER SER F . n 
F 1 593 THR 593 836  836  THR THR F . n 
F 1 594 ALA 594 837  837  ALA ALA F . n 
F 1 595 PRO 595 838  838  PRO PRO F . n 
F 1 596 SER 596 839  839  SER SER F . n 
F 1 597 THR 597 840  840  THR THR F . n 
F 1 598 ASP 598 841  841  ASP ASP F . n 
F 1 599 GLY 599 842  842  GLY GLY F . n 
F 1 600 LYS 600 843  843  LYS LYS F . n 
F 1 601 SER 601 844  844  SER SER F . n 
F 1 602 VAL 602 845  845  VAL VAL F . n 
F 1 603 HIS 603 846  846  HIS HIS F . n 
F 1 604 GLN 604 847  847  GLN GLN F . n 
F 1 605 ASN 605 848  848  ASN ASN F . n 
F 1 606 ALA 606 849  849  ALA ALA F . n 
F 1 607 ALA 607 850  850  ALA ALA F . n 
F 1 608 LEU 608 851  851  LEU LEU F . n 
F 1 609 ASP 609 852  852  ASP ASP F . n 
F 1 610 SER 610 853  853  SER SER F . n 
F 1 611 ARG 611 854  854  ARG ARG F . n 
F 1 612 VAL 612 855  855  VAL VAL F . n 
F 1 613 MET 613 856  856  MET MET F . n 
F 1 614 PHE 614 857  857  PHE PHE F . n 
F 1 615 GLU 615 858  858  GLU GLU F . n 
F 1 616 GLY 616 859  859  GLY GLY F . n 
F 1 617 PHE 617 860  860  PHE PHE F . n 
F 1 618 SER 618 861  861  SER SER F . n 
F 1 619 ASN 619 862  862  ASN ASN F . n 
F 1 620 PHE 620 863  863  PHE PHE F . n 
F 1 621 GLN 621 864  864  GLN GLN F . n 
F 1 622 ALA 622 865  865  ALA ALA F . n 
F 1 623 PHE 623 866  866  PHE PHE F . n 
F 1 624 ALA 624 867  867  ALA ALA F . n 
F 1 625 THR 625 868  868  THR THR F . n 
F 1 626 LYS 626 869  869  LYS LYS F . n 
F 1 627 LYS 627 870  870  LYS LYS F . n 
F 1 628 GLU 628 871  871  GLU GLU F . n 
F 1 629 GLU 629 872  872  GLU GLU F . n 
F 1 630 TYR 630 873  873  TYR TYR F . n 
F 1 631 THR 631 874  874  THR THR F . n 
F 1 632 ASN 632 875  875  ASN ASN F . n 
F 1 633 VAL 633 876  876  VAL VAL F . n 
F 1 634 VAL 634 877  877  VAL VAL F . n 
F 1 635 ILE 635 878  878  ILE ILE F . n 
F 1 636 ALA 636 879  879  ALA ALA F . n 
F 1 637 LYS 637 880  880  LYS LYS F . n 
F 1 638 ASN 638 881  881  ASN ASN F . n 
F 1 639 VAL 639 882  882  VAL VAL F . n 
F 1 640 ASP 640 883  883  ASP ASP F . n 
F 1 641 LYS 641 884  884  LYS LYS F . n 
F 1 642 PHE 642 885  885  PHE PHE F . n 
F 1 643 ALA 643 886  886  ALA ALA F . n 
F 1 644 GLU 644 887  887  GLU GLU F . n 
F 1 645 TRP 645 888  888  TRP TRP F . n 
F 1 646 GLY 646 889  889  GLY GLY F . n 
F 1 647 VAL 647 890  890  VAL VAL F . n 
F 1 648 THR 648 891  891  THR THR F . n 
F 1 649 ASP 649 892  892  ASP ASP F . n 
F 1 650 PHE 650 893  893  PHE PHE F . n 
F 1 651 GLU 651 894  894  GLU GLU F . n 
F 1 652 MET 652 895  895  MET MET F . n 
F 1 653 ALA 653 896  896  ALA ALA F . n 
F 1 654 PRO 654 897  897  PRO PRO F . n 
F 1 655 GLN 655 898  898  GLN GLN F . n 
F 1 656 TYR 656 899  899  TYR TYR F . n 
F 1 657 VAL 657 900  900  VAL VAL F . n 
F 1 658 SER 658 901  901  SER SER F . n 
F 1 659 SER 659 902  902  SER SER F . n 
F 1 660 THR 660 903  903  THR THR F . n 
F 1 661 ASP 661 904  904  ASP ASP F . n 
F 1 662 GLY 662 905  905  GLY GLY F . n 
F 1 663 SER 663 906  906  SER SER F . n 
F 1 664 PHE 664 907  907  PHE PHE F . n 
F 1 665 LEU 665 908  908  LEU LEU F . n 
F 1 666 ASP 666 909  909  ASP ASP F . n 
F 1 667 SER 667 910  910  SER SER F . n 
F 1 668 VAL 668 911  911  VAL VAL F . n 
F 1 669 ILE 669 912  912  ILE ILE F . n 
F 1 670 GLN 670 913  913  GLN GLN F . n 
F 1 671 ASN 671 914  914  ASN ASN F . n 
F 1 672 GLY 672 915  915  GLY GLY F . n 
F 1 673 TYR 673 916  916  TYR TYR F . n 
F 1 674 ALA 674 917  917  ALA ALA F . n 
F 1 675 PHE 675 918  918  PHE PHE F . n 
F 1 676 THR 676 919  919  THR THR F . n 
F 1 677 ASP 677 920  920  ASP ASP F . n 
F 1 678 ARG 678 921  921  ARG ARG F . n 
F 1 679 TYR 679 922  922  TYR TYR F . n 
F 1 680 ASP 680 923  923  ASP ASP F . n 
F 1 681 LEU 681 924  924  LEU LEU F . n 
F 1 682 GLY 682 925  925  GLY GLY F . n 
F 1 683 ILE 683 926  926  ILE ILE F . n 
F 1 684 SER 684 927  927  SER SER F . n 
F 1 685 LYS 685 928  928  LYS LYS F . n 
F 1 686 PRO 686 929  929  PRO PRO F . n 
F 1 687 ASN 687 930  930  ASN ASN F . n 
F 1 688 LYS 688 931  931  LYS LYS F . n 
F 1 689 TYR 689 932  932  TYR TYR F . n 
F 1 690 GLY 690 933  933  GLY GLY F . n 
F 1 691 THR 691 934  934  THR THR F . n 
F 1 692 ALA 692 935  935  ALA ALA F . n 
F 1 693 ASP 693 936  936  ASP ASP F . n 
F 1 694 ASP 694 937  937  ASP ASP F . n 
F 1 695 LEU 695 938  938  LEU LEU F . n 
F 1 696 VAL 696 939  939  VAL VAL F . n 
F 1 697 LYS 697 940  940  LYS LYS F . n 
F 1 698 ALA 698 941  941  ALA ALA F . n 
F 1 699 ILE 699 942  942  ILE ILE F . n 
F 1 700 LYS 700 943  943  LYS LYS F . n 
F 1 701 ALA 701 944  944  ALA ALA F . n 
F 1 702 LEU 702 945  945  LEU LEU F . n 
F 1 703 HIS 703 946  946  HIS HIS F . n 
F 1 704 SER 704 947  947  SER SER F . n 
F 1 705 LYS 705 948  948  LYS LYS F . n 
F 1 706 GLY 706 949  949  GLY GLY F . n 
F 1 707 ILE 707 950  950  ILE ILE F . n 
F 1 708 LYS 708 951  951  LYS LYS F . n 
F 1 709 VAL 709 952  952  VAL VAL F . n 
F 1 710 MET 710 953  953  MET MET F . n 
F 1 711 ALA 711 954  954  ALA ALA F . n 
F 1 712 ASP 712 955  955  ASP ASP F . n 
F 1 713 TRP 713 956  956  TRP TRP F . n 
F 1 714 VAL 714 957  957  VAL VAL F . n 
F 1 715 PRO 715 958  958  PRO PRO F . n 
F 1 716 ASP 716 959  959  ASP ASP F . n 
F 1 717 GLN 717 960  960  GLN GLN F . n 
F 1 718 MET 718 961  961  MET MET F . n 
F 1 719 TYR 719 962  962  TYR TYR F . n 
F 1 720 ALA 720 963  963  ALA ALA F . n 
F 1 721 LEU 721 964  964  LEU LEU F . n 
F 1 722 PRO 722 965  965  PRO PRO F . n 
F 1 723 GLU 723 966  966  GLU GLU F . n 
F 1 724 LYS 724 967  967  LYS LYS F . n 
F 1 725 GLU 725 968  968  GLU GLU F . n 
F 1 726 VAL 726 969  969  VAL VAL F . n 
F 1 727 VAL 727 970  970  VAL VAL F . n 
F 1 728 THR 728 971  971  THR THR F . n 
F 1 729 ALA 729 972  972  ALA ALA F . n 
F 1 730 THR 730 973  973  THR THR F . n 
F 1 731 ARG 731 974  974  ARG ARG F . n 
F 1 732 VAL 732 975  975  VAL VAL F . n 
F 1 733 ASP 733 976  976  ASP ASP F . n 
F 1 734 LYS 734 977  977  LYS LYS F . n 
F 1 735 TYR 735 978  978  TYR TYR F . n 
F 1 736 GLY 736 979  979  GLY GLY F . n 
F 1 737 THR 737 980  980  THR THR F . n 
F 1 738 PRO 738 981  981  PRO PRO F . n 
F 1 739 VAL 739 982  982  VAL VAL F . n 
F 1 740 ALA 740 983  983  ALA ALA F . n 
F 1 741 GLY 741 984  984  GLY GLY F . n 
F 1 742 SER 742 985  985  SER SER F . n 
F 1 743 GLN 743 986  986  GLN GLN F . n 
F 1 744 ILE 744 987  987  ILE ILE F . n 
F 1 745 LYS 745 988  988  LYS LYS F . n 
F 1 746 ASN 746 989  989  ASN ASN F . n 
F 1 747 THR 747 990  990  THR THR F . n 
F 1 748 LEU 748 991  991  LEU LEU F . n 
F 1 749 TYR 749 992  992  TYR TYR F . n 
F 1 750 VAL 750 993  993  VAL VAL F . n 
F 1 751 VAL 751 994  994  VAL VAL F . n 
F 1 752 ASP 752 995  995  ASP ASP F . n 
F 1 753 GLY 753 996  996  GLY GLY F . n 
F 1 754 LYS 754 997  997  LYS LYS F . n 
F 1 755 SER 755 998  998  SER SER F . n 
F 1 756 SER 756 999  999  SER SER F . n 
F 1 757 GLY 757 1000 1000 GLY GLY F . n 
F 1 758 LYS 758 1001 1001 LYS LYS F . n 
F 1 759 ASP 759 1002 1002 ASP ASP F . n 
F 1 760 GLN 760 1003 1003 GLN GLN F . n 
F 1 761 GLN 761 1004 1004 GLN GLN F . n 
F 1 762 ALA 762 1005 1005 ALA ALA F . n 
F 1 763 LYS 763 1006 1006 LYS LYS F . n 
F 1 764 TYR 764 1007 1007 TYR TYR F . n 
F 1 765 GLY 765 1008 1008 GLY GLY F . n 
F 1 766 GLY 766 1009 1009 GLY GLY F . n 
F 1 767 ALA 767 1010 1010 ALA ALA F . n 
F 1 768 PHE 768 1011 1011 PHE PHE F . n 
F 1 769 LEU 769 1012 1012 LEU LEU F . n 
F 1 770 GLU 770 1013 1013 GLU GLU F . n 
F 1 771 GLU 771 1014 1014 GLU GLU F . n 
F 1 772 LEU 772 1015 1015 LEU LEU F . n 
F 1 773 GLN 773 1016 1016 GLN GLN F . n 
F 1 774 ALA 774 1017 1017 ALA ALA F . n 
F 1 775 LYS 775 1018 1018 LYS LYS F . n 
F 1 776 TYR 776 1019 1019 TYR TYR F . n 
F 1 777 PRO 777 1020 1020 PRO PRO F . n 
F 1 778 GLU 778 1021 1021 GLU GLU F . n 
F 1 779 LEU 779 1022 1022 LEU LEU F . n 
F 1 780 PHE 780 1023 1023 PHE PHE F . n 
F 1 781 ALA 781 1024 1024 ALA ALA F . n 
F 1 782 ARG 782 1025 1025 ARG ARG F . n 
F 1 783 LYS 783 1026 1026 LYS LYS F . n 
F 1 784 GLN 784 1027 1027 GLN GLN F . n 
F 1 785 ILE 785 1028 1028 ILE ILE F . n 
F 1 786 SER 786 1029 1029 SER SER F . n 
F 1 787 THR 787 1030 1030 THR THR F . n 
F 1 788 GLY 788 1031 1031 GLY GLY F . n 
F 1 789 VAL 789 1032 1032 VAL VAL F . n 
F 1 790 PRO 790 1033 1033 PRO PRO F . n 
F 1 791 MET 791 1034 1034 MET MET F . n 
F 1 792 ASP 792 1035 1035 ASP ASP F . n 
F 1 793 PRO 793 1036 1036 PRO PRO F . n 
F 1 794 SER 794 1037 1037 SER SER F . n 
F 1 795 VAL 795 1038 1038 VAL VAL F . n 
F 1 796 LYS 796 1039 1039 LYS LYS F . n 
F 1 797 ILE 797 1040 1040 ILE ILE F . n 
F 1 798 LYS 798 1041 1041 LYS LYS F . n 
F 1 799 GLN 799 1042 1042 GLN GLN F . n 
F 1 800 TRP 800 1043 1043 TRP TRP F . n 
F 1 801 SER 801 1044 1044 SER SER F . n 
F 1 802 ALA 802 1045 1045 ALA ALA F . n 
F 1 803 LYS 803 1046 1046 LYS LYS F . n 
F 1 804 TYR 804 1047 1047 TYR TYR F . n 
F 1 805 PHE 805 1048 1048 PHE PHE F . n 
F 1 806 ASN 806 1049 1049 ASN ASN F . n 
F 1 807 GLY 807 1050 1050 GLY GLY F . n 
F 1 808 THR 808 1051 1051 THR THR F . n 
F 1 809 ASN 809 1052 1052 ASN ASN F . n 
F 1 810 ILE 810 1053 1053 ILE ILE F . n 
F 1 811 LEU 811 1054 1054 LEU LEU F . n 
F 1 812 GLY 812 1055 1055 GLY GLY F . n 
F 1 813 ARG 813 1056 1056 ARG ARG F . n 
F 1 814 GLY 814 1057 1057 GLY GLY F . n 
F 1 815 ALA 815 1058 1058 ALA ALA F . n 
F 1 816 GLY 816 1059 1059 GLY GLY F . n 
F 1 817 TYR 817 1060 1060 TYR TYR F . n 
F 1 818 VAL 818 1061 1061 VAL VAL F . n 
F 1 819 LEU 819 1062 1062 LEU LEU F . n 
F 1 820 LYS 820 1063 1063 LYS LYS F . n 
F 1 821 ASP 821 1064 1064 ASP ASP F . n 
F 1 822 GLN 822 1065 1065 GLN GLN F . n 
F 1 823 ALA 823 1066 1066 ALA ALA F . n 
F 1 824 THR 824 1067 1067 THR THR F . n 
F 1 825 ASN 825 1068 1068 ASN ASN F . n 
F 1 826 THR 826 1069 1069 THR THR F . n 
F 1 827 TYR 827 1070 1070 TYR TYR F . n 
F 1 828 PHE 828 1071 1071 PHE PHE F . n 
F 1 829 SER 829 1072 1072 SER SER F . n 
F 1 830 LEU 830 1073 1073 LEU LEU F . n 
F 1 831 VAL 831 1074 1074 VAL VAL F . n 
F 1 832 SER 832 1075 1075 SER SER F . n 
F 1 833 ASP 833 1076 1076 ASP ASP F . n 
F 1 834 ASN 834 1077 1077 ASN ASN F . n 
F 1 835 THR 835 1078 1078 THR THR F . n 
F 1 836 PHE 836 1079 1079 PHE PHE F . n 
F 1 837 LEU 837 1080 1080 LEU LEU F . n 
F 1 838 PRO 838 1081 1081 PRO PRO F . n 
F 1 839 LYS 839 1082 1082 LYS LYS F . n 
F 1 840 SER 840 1083 1083 SER SER F . n 
F 1 841 LEU 841 1084 1084 LEU LEU F . n 
F 1 842 VAL 842 1085 1085 VAL VAL F . n 
F 1 843 ASN 843 1086 1086 ASN ASN F . n 
F 1 844 PRO 844 1087 1087 PRO PRO F . n 
G 1 1   SER 1   244  244  SER SER G . n 
G 1 2   PHE 2   245  245  PHE PHE G . n 
G 1 3   ALA 3   246  246  ALA ALA G . n 
G 1 4   GLN 4   247  247  GLN GLN G . n 
G 1 5   TYR 5   248  248  TYR TYR G . n 
G 1 6   ASN 6   249  249  ASN ASN G . n 
G 1 7   GLN 7   250  250  GLN GLN G . n 
G 1 8   VAL 8   251  251  VAL VAL G . n 
G 1 9   TYR 9   252  252  TYR TYR G . n 
G 1 10  SER 10  253  253  SER SER G . n 
G 1 11  THR 11  254  254  THR THR G . n 
G 1 12  ASP 12  255  255  ASP ASP G . n 
G 1 13  ALA 13  256  256  ALA ALA G . n 
G 1 14  ALA 14  257  257  ALA ALA G . n 
G 1 15  ASN 15  258  258  ASN ASN G . n 
G 1 16  PHE 16  259  259  PHE PHE G . n 
G 1 17  GLU 17  260  260  GLU GLU G . n 
G 1 18  HIS 18  261  261  HIS HIS G . n 
G 1 19  VAL 19  262  262  VAL VAL G . n 
G 1 20  ASP 20  263  263  ASP ASP G . n 
G 1 21  HIS 21  264  264  HIS HIS G . n 
G 1 22  TYR 22  265  265  TYR TYR G . n 
G 1 23  LEU 23  266  266  LEU LEU G . n 
G 1 24  THR 24  267  267  THR THR G . n 
G 1 25  ALA 25  268  268  ALA ALA G . n 
G 1 26  GLU 26  269  269  GLU GLU G . n 
G 1 27  SER 27  270  270  SER SER G . n 
G 1 28  TRP 28  271  271  TRP TRP G . n 
G 1 29  TYR 29  272  272  TYR TYR G . n 
G 1 30  ARG 30  273  273  ARG ARG G . n 
G 1 31  PRO 31  274  274  PRO PRO G . n 
G 1 32  LYS 32  275  275  LYS LYS G . n 
G 1 33  TYR 33  276  276  TYR TYR G . n 
G 1 34  ILE 34  277  277  ILE ILE G . n 
G 1 35  LEU 35  278  278  LEU LEU G . n 
G 1 36  LYS 36  279  279  LYS LYS G . n 
G 1 37  ASP 37  280  280  ASP ASP G . n 
G 1 38  GLY 38  281  281  GLY GLY G . n 
G 1 39  LYS 39  282  282  LYS LYS G . n 
G 1 40  THR 40  283  283  THR THR G . n 
G 1 41  TRP 41  284  284  TRP TRP G . n 
G 1 42  THR 42  285  285  THR THR G . n 
G 1 43  GLN 43  286  286  GLN GLN G . n 
G 1 44  SER 44  287  287  SER SER G . n 
G 1 45  THR 45  288  288  THR THR G . n 
G 1 46  GLU 46  289  289  GLU GLU G . n 
G 1 47  LYS 47  290  290  LYS LYS G . n 
G 1 48  ASP 48  291  291  ASP ASP G . n 
G 1 49  PHE 49  292  292  PHE PHE G . n 
G 1 50  ARG 50  293  293  ARG ARG G . n 
G 1 51  PRO 51  294  294  PRO PRO G . n 
G 1 52  LEU 52  295  295  LEU LEU G . n 
G 1 53  LEU 53  296  296  LEU LEU G . n 
G 1 54  MET 54  297  297  MET MET G . n 
G 1 55  THR 55  298  298  THR THR G . n 
G 1 56  TRP 56  299  299  TRP TRP G . n 
G 1 57  TRP 57  300  300  TRP TRP G . n 
G 1 58  PRO 58  301  301  PRO PRO G . n 
G 1 59  ASP 59  302  302  ASP ASP G . n 
G 1 60  GLN 60  303  303  GLN GLN G . n 
G 1 61  GLU 61  304  304  GLU GLU G . n 
G 1 62  THR 62  305  305  THR THR G . n 
G 1 63  GLN 63  306  306  GLN GLN G . n 
G 1 64  ARG 64  307  307  ARG ARG G . n 
G 1 65  GLN 65  308  308  GLN GLN G . n 
G 1 66  TYR 66  309  309  TYR TYR G . n 
G 1 67  VAL 67  310  310  VAL VAL G . n 
G 1 68  ASN 68  311  311  ASN ASN G . n 
G 1 69  TYR 69  312  312  TYR TYR G . n 
G 1 70  MET 70  313  313  MET MET G . n 
G 1 71  ASN 71  314  314  ASN ASN G . n 
G 1 72  ALA 72  315  315  ALA ALA G . n 
G 1 73  GLN 73  316  316  GLN GLN G . n 
G 1 74  LEU 74  317  317  LEU LEU G . n 
G 1 75  GLY 75  318  318  GLY GLY G . n 
G 1 76  ILE 76  319  319  ILE ILE G . n 
G 1 77  HIS 77  320  320  HIS HIS G . n 
G 1 78  GLN 78  321  321  GLN GLN G . n 
G 1 79  THR 79  322  322  THR THR G . n 
G 1 80  TYR 80  323  323  TYR TYR G . n 
G 1 81  ASN 81  324  324  ASN ASN G . n 
G 1 82  THR 82  325  325  THR THR G . n 
G 1 83  ALA 83  326  326  ALA ALA G . n 
G 1 84  THR 84  327  327  THR THR G . n 
G 1 85  SER 85  328  328  SER SER G . n 
G 1 86  PRO 86  329  329  PRO PRO G . n 
G 1 87  LEU 87  330  330  LEU LEU G . n 
G 1 88  GLN 88  331  331  GLN GLN G . n 
G 1 89  LEU 89  332  332  LEU LEU G . n 
G 1 90  ASN 90  333  333  ASN ASN G . n 
G 1 91  LEU 91  334  334  LEU LEU G . n 
G 1 92  ALA 92  335  335  ALA ALA G . n 
G 1 93  ALA 93  336  336  ALA ALA G . n 
G 1 94  GLN 94  337  337  GLN GLN G . n 
G 1 95  THR 95  338  338  THR THR G . n 
G 1 96  ILE 96  339  339  ILE ILE G . n 
G 1 97  GLN 97  340  340  GLN GLN G . n 
G 1 98  THR 98  341  341  THR THR G . n 
G 1 99  LYS 99  342  342  LYS LYS G . n 
G 1 100 ILE 100 343  343  ILE ILE G . n 
G 1 101 GLU 101 344  344  GLU GLU G . n 
G 1 102 GLU 102 345  345  GLU GLU G . n 
G 1 103 LYS 103 346  346  LYS LYS G . n 
G 1 104 ILE 104 347  347  ILE ILE G . n 
G 1 105 THR 105 348  348  THR THR G . n 
G 1 106 ALA 106 349  349  ALA ALA G . n 
G 1 107 GLU 107 350  350  GLU GLU G . n 
G 1 108 LYS 108 351  351  LYS LYS G . n 
G 1 109 ASN 109 352  352  ASN ASN G . n 
G 1 110 THR 110 353  353  THR THR G . n 
G 1 111 ASN 111 354  354  ASN ASN G . n 
G 1 112 TRP 112 355  355  TRP TRP G . n 
G 1 113 LEU 113 356  356  LEU LEU G . n 
G 1 114 ARG 114 357  357  ARG ARG G . n 
G 1 115 GLN 115 358  358  GLN GLN G . n 
G 1 116 THR 116 359  359  THR THR G . n 
G 1 117 ILE 117 360  360  ILE ILE G . n 
G 1 118 SER 118 361  361  SER SER G . n 
G 1 119 ALA 119 362  362  ALA ALA G . n 
G 1 120 PHE 120 363  363  PHE PHE G . n 
G 1 121 VAL 121 364  364  VAL VAL G . n 
G 1 122 LYS 122 365  365  LYS LYS G . n 
G 1 123 THR 123 366  366  THR THR G . n 
G 1 124 GLN 124 367  367  GLN GLN G . n 
G 1 125 SER 125 368  368  SER SER G . n 
G 1 126 ALA 126 369  369  ALA ALA G . n 
G 1 127 TRP 127 370  370  TRP TRP G . n 
G 1 128 ASN 128 371  371  ASN ASN G . n 
G 1 129 SER 129 372  372  SER SER G . n 
G 1 130 ASP 130 373  373  ASP ASP G . n 
G 1 131 SER 131 374  374  SER SER G . n 
G 1 132 GLU 132 375  375  GLU GLU G . n 
G 1 133 LYS 133 376  376  LYS LYS G . n 
G 1 134 PRO 134 377  377  PRO PRO G . n 
G 1 135 PHE 135 378  378  PHE PHE G . n 
G 1 136 ASP 136 379  379  ASP ASP G . n 
G 1 137 ASP 137 380  380  ASP ASP G . n 
G 1 138 HIS 138 381  381  HIS HIS G . n 
G 1 139 LEU 139 382  382  LEU LEU G . n 
G 1 140 GLN 140 383  383  GLN GLN G . n 
G 1 141 LYS 141 384  384  LYS LYS G . n 
G 1 142 GLY 142 385  385  GLY GLY G . n 
G 1 143 ALA 143 386  386  ALA ALA G . n 
G 1 144 LEU 144 387  387  LEU LEU G . n 
G 1 145 LEU 145 388  388  LEU LEU G . n 
G 1 146 TYR 146 389  389  TYR TYR G . n 
G 1 147 SER 147 390  390  SER SER G . n 
G 1 148 ASN 148 391  391  ASN ASN G . n 
G 1 149 ASN 149 392  392  ASN ASN G . n 
G 1 150 SER 150 393  393  SER SER G . n 
G 1 151 LYS 151 394  394  LYS LYS G . n 
G 1 152 LEU 152 395  395  LEU LEU G . n 
G 1 153 THR 153 396  396  THR THR G . n 
G 1 154 SER 154 397  397  SER SER G . n 
G 1 155 GLN 155 398  398  GLN GLN G . n 
G 1 156 ALA 156 399  399  ALA ALA G . n 
G 1 157 ASN 157 400  400  ASN ASN G . n 
G 1 158 SER 158 401  401  SER SER G . n 
G 1 159 ASN 159 402  402  ASN ASN G . n 
G 1 160 TYR 160 403  403  TYR TYR G . n 
G 1 161 ARG 161 404  404  ARG ARG G . n 
G 1 162 ILE 162 405  405  ILE ILE G . n 
G 1 163 LEU 163 406  406  LEU LEU G . n 
G 1 164 ASN 164 407  407  ASN ASN G . n 
G 1 165 ARG 165 408  408  ARG ARG G . n 
G 1 166 THR 166 409  409  THR THR G . n 
G 1 167 PRO 167 410  410  PRO PRO G . n 
G 1 168 THR 168 411  411  THR THR G . n 
G 1 169 ASN 169 412  412  ASN ASN G . n 
G 1 170 GLN 170 413  413  GLN GLN G . n 
G 1 171 THR 171 414  414  THR THR G . n 
G 1 172 GLY 172 415  415  GLY GLY G . n 
G 1 173 LYS 173 416  416  LYS LYS G . n 
G 1 174 LYS 174 417  417  LYS LYS G . n 
G 1 175 ASP 175 418  418  ASP ASP G . n 
G 1 176 PRO 176 419  419  PRO PRO G . n 
G 1 177 ARG 177 420  420  ARG ARG G . n 
G 1 178 TYR 178 421  421  TYR TYR G . n 
G 1 179 THR 179 422  422  THR THR G . n 
G 1 180 ALA 180 423  423  ALA ALA G . n 
G 1 181 ASP 181 424  424  ASP ASP G . n 
G 1 182 ARG 182 425  425  ARG ARG G . n 
G 1 183 THR 183 426  426  THR THR G . n 
G 1 184 ILE 184 427  427  ILE ILE G . n 
G 1 185 GLY 185 428  428  GLY GLY G . n 
G 1 186 GLY 186 429  429  GLY GLY G . n 
G 1 187 TYR 187 430  430  TYR TYR G . n 
G 1 188 GLU 188 431  431  GLU GLU G . n 
G 1 189 PHE 189 432  432  PHE PHE G . n 
G 1 190 LEU 190 433  433  LEU LEU G . n 
G 1 191 LEU 191 434  434  LEU LEU G . n 
G 1 192 ALA 192 435  435  ALA ALA G . n 
G 1 193 ASN 193 436  436  ASN ASN G . n 
G 1 194 ASP 194 437  437  ASP ASP G . n 
G 1 195 VAL 195 438  438  VAL VAL G . n 
G 1 196 ASP 196 439  439  ASP ASP G . n 
G 1 197 ASN 197 440  440  ASN ASN G . n 
G 1 198 SER 198 441  441  SER SER G . n 
G 1 199 ASN 199 442  442  ASN ASN G . n 
G 1 200 PRO 200 443  443  PRO PRO G . n 
G 1 201 VAL 201 444  444  VAL VAL G . n 
G 1 202 VAL 202 445  445  VAL VAL G . n 
G 1 203 GLN 203 446  446  GLN GLN G . n 
G 1 204 ALA 204 447  447  ALA ALA G . n 
G 1 205 GLU 205 448  448  GLU GLU G . n 
G 1 206 GLN 206 449  449  GLN GLN G . n 
G 1 207 LEU 207 450  450  LEU LEU G . n 
G 1 208 ASN 208 451  451  ASN ASN G . n 
G 1 209 TRP 209 452  452  TRP TRP G . n 
G 1 210 LEU 210 453  453  LEU LEU G . n 
G 1 211 HIS 211 454  454  HIS HIS G . n 
G 1 212 PHE 212 455  455  PHE PHE G . n 
G 1 213 LEU 213 456  456  LEU LEU G . n 
G 1 214 MET 214 457  457  MET MET G . n 
G 1 215 ASN 215 458  458  ASN ASN G . n 
G 1 216 PHE 216 459  459  PHE PHE G . n 
G 1 217 GLY 217 460  460  GLY GLY G . n 
G 1 218 ASN 218 461  461  ASN ASN G . n 
G 1 219 ILE 219 462  462  ILE ILE G . n 
G 1 220 TYR 220 463  463  TYR TYR G . n 
G 1 221 ALA 221 464  464  ALA ALA G . n 
G 1 222 ASN 222 465  465  ASN ASN G . n 
G 1 223 ASP 223 466  466  ASP ASP G . n 
G 1 224 PRO 224 467  467  PRO PRO G . n 
G 1 225 ASP 225 468  468  ASP ASP G . n 
G 1 226 ALA 226 469  469  ALA ALA G . n 
G 1 227 ASN 227 470  470  ASN ASN G . n 
G 1 228 PHE 228 471  471  PHE PHE G . n 
G 1 229 ASP 229 472  472  ASP ASP G . n 
G 1 230 SER 230 473  473  SER SER G . n 
G 1 231 ILE 231 474  474  ILE ILE G . n 
G 1 232 ARG 232 475  475  ARG ARG G . n 
G 1 233 VAL 233 476  476  VAL VAL G . n 
G 1 234 ASP 234 477  477  ASP ASP G . n 
G 1 235 ALA 235 478  478  ALA ALA G . n 
G 1 236 VAL 236 479  479  VAL VAL G . n 
G 1 237 ASP 237 480  480  ASP ASP G . n 
G 1 238 ASN 238 481  481  ASN ASN G . n 
G 1 239 VAL 239 482  482  VAL VAL G . n 
G 1 240 ASP 240 483  483  ASP ASP G . n 
G 1 241 ALA 241 484  484  ALA ALA G . n 
G 1 242 ASP 242 485  485  ASP ASP G . n 
G 1 243 LEU 243 486  486  LEU LEU G . n 
G 1 244 LEU 244 487  487  LEU LEU G . n 
G 1 245 GLN 245 488  488  GLN GLN G . n 
G 1 246 ILE 246 489  489  ILE ILE G . n 
G 1 247 ALA 247 490  490  ALA ALA G . n 
G 1 248 GLY 248 491  491  GLY GLY G . n 
G 1 249 ASP 249 492  492  ASP ASP G . n 
G 1 250 TYR 250 493  493  TYR TYR G . n 
G 1 251 LEU 251 494  494  LEU LEU G . n 
G 1 252 LYS 252 495  495  LYS LYS G . n 
G 1 253 ALA 253 496  496  ALA ALA G . n 
G 1 254 ALA 254 497  497  ALA ALA G . n 
G 1 255 LYS 255 498  498  LYS LYS G . n 
G 1 256 GLY 256 499  499  GLY GLY G . n 
G 1 257 ILE 257 500  500  ILE ILE G . n 
G 1 258 HIS 258 501  501  HIS HIS G . n 
G 1 259 LYS 259 502  502  LYS LYS G . n 
G 1 260 ASN 260 503  503  ASN ASN G . n 
G 1 261 ASP 261 504  504  ASP ASP G . n 
G 1 262 LYS 262 505  505  LYS LYS G . n 
G 1 263 ALA 263 506  506  ALA ALA G . n 
G 1 264 ALA 264 507  507  ALA ALA G . n 
G 1 265 ASN 265 508  508  ASN ASN G . n 
G 1 266 ASP 266 509  509  ASP ASP G . n 
G 1 267 HIS 267 510  510  HIS HIS G . n 
G 1 268 LEU 268 511  511  LEU LEU G . n 
G 1 269 SER 269 512  512  SER SER G . n 
G 1 270 ILE 270 513  513  ILE ILE G . n 
G 1 271 LEU 271 514  514  LEU LEU G . n 
G 1 272 GLU 272 515  515  GLU GLU G . n 
G 1 273 ALA 273 516  516  ALA ALA G . n 
G 1 274 TRP 274 517  517  TRP TRP G . n 
G 1 275 SER 275 518  518  SER SER G . n 
G 1 276 TYR 276 519  519  TYR TYR G . n 
G 1 277 ASN 277 520  520  ASN ASN G . n 
G 1 278 ASP 278 521  521  ASP ASP G . n 
G 1 279 THR 279 522  522  THR THR G . n 
G 1 280 PRO 280 523  523  PRO PRO G . n 
G 1 281 TYR 281 524  524  TYR TYR G . n 
G 1 282 LEU 282 525  525  LEU LEU G . n 
G 1 283 HIS 283 526  526  HIS HIS G . n 
G 1 284 ASP 284 527  527  ASP ASP G . n 
G 1 285 ASP 285 528  528  ASP ASP G . n 
G 1 286 GLY 286 529  529  GLY GLY G . n 
G 1 287 ASP 287 530  530  ASP ASP G . n 
G 1 288 ASN 288 531  531  ASN ASN G . n 
G 1 289 MET 289 532  532  MET MET G . n 
G 1 290 ILE 290 533  533  ILE ILE G . n 
G 1 291 ASN 291 534  534  ASN ASN G . n 
G 1 292 MET 292 535  535  MET MET G . n 
G 1 293 ASP 293 536  536  ASP ASP G . n 
G 1 294 ASN 294 537  537  ASN ASN G . n 
G 1 295 ARG 295 538  538  ARG ARG G . n 
G 1 296 LEU 296 539  539  LEU LEU G . n 
G 1 297 ARG 297 540  540  ARG ARG G . n 
G 1 298 LEU 298 541  541  LEU LEU G . n 
G 1 299 SER 299 542  542  SER SER G . n 
G 1 300 LEU 300 543  543  LEU LEU G . n 
G 1 301 LEU 301 544  544  LEU LEU G . n 
G 1 302 TYR 302 545  545  TYR TYR G . n 
G 1 303 SER 303 546  546  SER SER G . n 
G 1 304 LEU 304 547  547  LEU LEU G . n 
G 1 305 ALA 305 548  548  ALA ALA G . n 
G 1 306 LYS 306 549  549  LYS LYS G . n 
G 1 307 PRO 307 550  550  PRO PRO G . n 
G 1 308 LEU 308 551  551  LEU LEU G . n 
G 1 309 ASN 309 552  552  ASN ASN G . n 
G 1 310 GLN 310 553  553  GLN GLN G . n 
G 1 311 ARG 311 554  554  ARG ARG G . n 
G 1 312 SER 312 555  555  SER SER G . n 
G 1 313 GLY 313 556  556  GLY GLY G . n 
G 1 314 MET 314 557  557  MET MET G . n 
G 1 315 ASN 315 558  558  ASN ASN G . n 
G 1 316 PRO 316 559  559  PRO PRO G . n 
G 1 317 LEU 317 560  560  LEU LEU G . n 
G 1 318 ILE 318 561  561  ILE ILE G . n 
G 1 319 THR 319 562  562  THR THR G . n 
G 1 320 ASN 320 563  563  ASN ASN G . n 
G 1 321 SER 321 564  564  SER SER G . n 
G 1 322 LEU 322 565  565  LEU LEU G . n 
G 1 323 VAL 323 566  566  VAL VAL G . n 
G 1 324 ASN 324 567  567  ASN ASN G . n 
G 1 325 ARG 325 568  568  ARG ARG G . n 
G 1 326 THR 326 569  569  THR THR G . n 
G 1 327 ASP 327 570  570  ASP ASP G . n 
G 1 328 ASP 328 571  571  ASP ASP G . n 
G 1 329 ASN 329 572  572  ASN ASN G . n 
G 1 330 ALA 330 573  573  ALA ALA G . n 
G 1 331 GLU 331 574  574  GLU GLU G . n 
G 1 332 THR 332 575  575  THR THR G . n 
G 1 333 ALA 333 576  576  ALA ALA G . n 
G 1 334 ALA 334 577  577  ALA ALA G . n 
G 1 335 VAL 335 578  578  VAL VAL G . n 
G 1 336 PRO 336 579  579  PRO PRO G . n 
G 1 337 SER 337 580  580  SER SER G . n 
G 1 338 TYR 338 581  581  TYR TYR G . n 
G 1 339 SER 339 582  582  SER SER G . n 
G 1 340 PHE 340 583  583  PHE PHE G . n 
G 1 341 ILE 341 584  584  ILE ILE G . n 
G 1 342 ARG 342 585  585  ARG ARG G . n 
G 1 343 ALA 343 586  586  ALA ALA G . n 
G 1 344 HIS 344 587  587  HIS HIS G . n 
G 1 345 ASP 345 588  588  ASP ASP G . n 
G 1 346 SER 346 589  589  SER SER G . n 
G 1 347 GLU 347 590  590  GLU GLU G . n 
G 1 348 VAL 348 591  591  VAL VAL G . n 
G 1 349 GLN 349 592  592  GLN GLN G . n 
G 1 350 ASP 350 593  593  ASP ASP G . n 
G 1 351 LEU 351 594  594  LEU LEU G . n 
G 1 352 ILE 352 595  595  ILE ILE G . n 
G 1 353 ARG 353 596  596  ARG ARG G . n 
G 1 354 ASP 354 597  597  ASP ASP G . n 
G 1 355 ILE 355 598  598  ILE ILE G . n 
G 1 356 ILE 356 599  599  ILE ILE G . n 
G 1 357 LYS 357 600  600  LYS LYS G . n 
G 1 358 ALA 358 601  601  ALA ALA G . n 
G 1 359 GLU 359 602  602  GLU GLU G . n 
G 1 360 ILE 360 603  603  ILE ILE G . n 
G 1 361 ASN 361 604  604  ASN ASN G . n 
G 1 362 PRO 362 605  605  PRO PRO G . n 
G 1 363 ASN 363 606  606  ASN ASN G . n 
G 1 364 VAL 364 607  607  VAL VAL G . n 
G 1 365 VAL 365 608  608  VAL VAL G . n 
G 1 366 GLY 366 609  609  GLY GLY G . n 
G 1 367 TYR 367 610  610  TYR TYR G . n 
G 1 368 SER 368 611  611  SER SER G . n 
G 1 369 PHE 369 612  612  PHE PHE G . n 
G 1 370 THR 370 613  613  THR THR G . n 
G 1 371 MET 371 614  614  MET MET G . n 
G 1 372 GLU 372 615  615  GLU GLU G . n 
G 1 373 GLU 373 616  616  GLU GLU G . n 
G 1 374 ILE 374 617  617  ILE ILE G . n 
G 1 375 LYS 375 618  618  LYS LYS G . n 
G 1 376 LYS 376 619  619  LYS LYS G . n 
G 1 377 ALA 377 620  620  ALA ALA G . n 
G 1 378 PHE 378 621  621  PHE PHE G . n 
G 1 379 GLU 379 622  622  GLU GLU G . n 
G 1 380 ILE 380 623  623  ILE ILE G . n 
G 1 381 TYR 381 624  624  TYR TYR G . n 
G 1 382 ASN 382 625  625  ASN ASN G . n 
G 1 383 LYS 383 626  626  LYS LYS G . n 
G 1 384 ASP 384 627  627  ASP ASP G . n 
G 1 385 LEU 385 628  628  LEU LEU G . n 
G 1 386 LEU 386 629  629  LEU LEU G . n 
G 1 387 ALA 387 630  630  ALA ALA G . n 
G 1 388 THR 388 631  631  THR THR G . n 
G 1 389 GLU 389 632  632  GLU GLU G . n 
G 1 390 LYS 390 633  633  LYS LYS G . n 
G 1 391 LYS 391 634  634  LYS LYS G . n 
G 1 392 TYR 392 635  635  TYR TYR G . n 
G 1 393 THR 393 636  636  THR THR G . n 
G 1 394 HIS 394 637  637  HIS HIS G . n 
G 1 395 TYR 395 638  638  TYR TYR G . n 
G 1 396 ASN 396 639  639  ASN ASN G . n 
G 1 397 THR 397 640  640  THR THR G . n 
G 1 398 ALA 398 641  641  ALA ALA G . n 
G 1 399 LEU 399 642  642  LEU LEU G . n 
G 1 400 SER 400 643  643  SER SER G . n 
G 1 401 TYR 401 644  644  TYR TYR G . n 
G 1 402 ALA 402 645  645  ALA ALA G . n 
G 1 403 LEU 403 646  646  LEU LEU G . n 
G 1 404 LEU 404 647  647  LEU LEU G . n 
G 1 405 LEU 405 648  648  LEU LEU G . n 
G 1 406 THR 406 649  649  THR THR G . n 
G 1 407 ASN 407 650  650  ASN ASN G . n 
G 1 408 LYS 408 651  651  LYS LYS G . n 
G 1 409 SER 409 652  652  SER SER G . n 
G 1 410 SER 410 653  653  SER SER G . n 
G 1 411 VAL 411 654  654  VAL VAL G . n 
G 1 412 PRO 412 655  655  PRO PRO G . n 
G 1 413 ARG 413 656  656  ARG ARG G . n 
G 1 414 VAL 414 657  657  VAL VAL G . n 
G 1 415 TYR 415 658  658  TYR TYR G . n 
G 1 416 TYR 416 659  659  TYR TYR G . n 
G 1 417 GLY 417 660  660  GLY GLY G . n 
G 1 418 ASP 418 661  661  ASP ASP G . n 
G 1 419 MET 419 662  662  MET MET G . n 
G 1 420 PHE 420 663  663  PHE PHE G . n 
G 1 421 THR 421 664  664  THR THR G . n 
G 1 422 ASP 422 665  665  ASP ASP G . n 
G 1 423 ASP 423 666  666  ASP ASP G . n 
G 1 424 GLY 424 667  667  GLY GLY G . n 
G 1 425 GLN 425 668  668  GLN GLN G . n 
G 1 426 TYR 426 669  669  TYR TYR G . n 
G 1 427 MET 427 670  670  MET MET G . n 
G 1 428 ALA 428 671  671  ALA ALA G . n 
G 1 429 HIS 429 672  672  HIS HIS G . n 
G 1 430 LYS 430 673  673  LYS LYS G . n 
G 1 431 THR 431 674  674  THR THR G . n 
G 1 432 ILE 432 675  675  ILE ILE G . n 
G 1 433 ASN 433 676  676  ASN ASN G . n 
G 1 434 TYR 434 677  677  TYR TYR G . n 
G 1 435 GLU 435 678  678  GLU GLU G . n 
G 1 436 ALA 436 679  679  ALA ALA G . n 
G 1 437 ILE 437 680  680  ILE ILE G . n 
G 1 438 GLU 438 681  681  GLU GLU G . n 
G 1 439 THR 439 682  682  THR THR G . n 
G 1 440 LEU 440 683  683  LEU LEU G . n 
G 1 441 LEU 441 684  684  LEU LEU G . n 
G 1 442 LYS 442 685  685  LYS LYS G . n 
G 1 443 ALA 443 686  686  ALA ALA G . n 
G 1 444 ARG 444 687  687  ARG ARG G . n 
G 1 445 ILE 445 688  688  ILE ILE G . n 
G 1 446 LYS 446 689  689  LYS LYS G . n 
G 1 447 TYR 447 690  690  TYR TYR G . n 
G 1 448 VAL 448 691  691  VAL VAL G . n 
G 1 449 SER 449 692  692  SER SER G . n 
G 1 450 GLY 450 693  693  GLY GLY G . n 
G 1 451 GLY 451 694  694  GLY GLY G . n 
G 1 452 GLN 452 695  695  GLN GLN G . n 
G 1 453 ALA 453 696  696  ALA ALA G . n 
G 1 454 MET 454 697  697  MET MET G . n 
G 1 455 ARG 455 698  698  ARG ARG G . n 
G 1 456 ASN 456 699  699  ASN ASN G . n 
G 1 457 GLN 457 700  700  GLN GLN G . n 
G 1 458 GLN 458 701  701  GLN GLN G . n 
G 1 459 VAL 459 702  702  VAL VAL G . n 
G 1 460 GLY 460 703  703  GLY GLY G . n 
G 1 461 ASN 461 704  704  ASN ASN G . n 
G 1 462 SER 462 705  705  SER SER G . n 
G 1 463 GLU 463 706  706  GLU GLU G . n 
G 1 464 ILE 464 707  707  ILE ILE G . n 
G 1 465 ILE 465 708  708  ILE ILE G . n 
G 1 466 THR 466 709  709  THR THR G . n 
G 1 467 SER 467 710  710  SER SER G . n 
G 1 468 VAL 468 711  711  VAL VAL G . n 
G 1 469 ARG 469 712  712  ARG ARG G . n 
G 1 470 TYR 470 713  713  TYR TYR G . n 
G 1 471 GLY 471 714  714  GLY GLY G . n 
G 1 472 LYS 472 715  715  LYS LYS G . n 
G 1 473 GLY 473 716  716  GLY GLY G . n 
G 1 474 ALA 474 717  717  ALA ALA G . n 
G 1 475 LEU 475 718  718  LEU LEU G . n 
G 1 476 LYS 476 719  719  LYS LYS G . n 
G 1 477 ALA 477 720  720  ALA ALA G . n 
G 1 478 THR 478 721  721  THR THR G . n 
G 1 479 ASP 479 722  722  ASP ASP G . n 
G 1 480 THR 480 723  723  THR THR G . n 
G 1 481 GLY 481 724  724  GLY GLY G . n 
G 1 482 ASP 482 725  725  ASP ASP G . n 
G 1 483 ARG 483 726  726  ARG ARG G . n 
G 1 484 ILE 484 727  727  ILE ILE G . n 
G 1 485 THR 485 728  728  THR THR G . n 
G 1 486 ARG 486 729  729  ARG ARG G . n 
G 1 487 THR 487 730  730  THR THR G . n 
G 1 488 SER 488 731  731  SER SER G . n 
G 1 489 GLY 489 732  732  GLY GLY G . n 
G 1 490 VAL 490 733  733  VAL VAL G . n 
G 1 491 VAL 491 734  734  VAL VAL G . n 
G 1 492 VAL 492 735  735  VAL VAL G . n 
G 1 493 ILE 493 736  736  ILE ILE G . n 
G 1 494 GLU 494 737  737  GLU GLU G . n 
G 1 495 GLY 495 738  738  GLY GLY G . n 
G 1 496 ASN 496 739  739  ASN ASN G . n 
G 1 497 ASN 497 740  740  ASN ASN G . n 
G 1 498 PRO 498 741  741  PRO PRO G . n 
G 1 499 SER 499 742  742  SER SER G . n 
G 1 500 LEU 500 743  743  LEU LEU G . n 
G 1 501 ARG 501 744  744  ARG ARG G . n 
G 1 502 LEU 502 745  745  LEU LEU G . n 
G 1 503 LYS 503 746  746  LYS LYS G . n 
G 1 504 ALA 504 747  747  ALA ALA G . n 
G 1 505 SER 505 748  748  SER SER G . n 
G 1 506 ASP 506 749  749  ASP ASP G . n 
G 1 507 ARG 507 750  750  ARG ARG G . n 
G 1 508 VAL 508 751  751  VAL VAL G . n 
G 1 509 VAL 509 752  752  VAL VAL G . n 
G 1 510 VAL 510 753  753  VAL VAL G . n 
G 1 511 ASN 511 754  754  ASN ASN G . n 
G 1 512 MET 512 755  755  MET MET G . n 
G 1 513 GLY 513 756  756  GLY GLY G . n 
G 1 514 ALA 514 757  757  ALA ALA G . n 
G 1 515 ALA 515 758  758  ALA ALA G . n 
G 1 516 HIS 516 759  759  HIS HIS G . n 
G 1 517 LYS 517 760  760  LYS LYS G . n 
G 1 518 ASN 518 761  761  ASN ASN G . n 
G 1 519 GLN 519 762  762  GLN GLN G . n 
G 1 520 ALA 520 763  763  ALA ALA G . n 
G 1 521 TYR 521 764  764  TYR TYR G . n 
G 1 522 ARG 522 765  765  ARG ARG G . n 
G 1 523 PRO 523 766  766  PRO PRO G . n 
G 1 524 LEU 524 767  767  LEU LEU G . n 
G 1 525 LEU 525 768  768  LEU LEU G . n 
G 1 526 LEU 526 769  769  LEU LEU G . n 
G 1 527 THR 527 770  770  THR THR G . n 
G 1 528 THR 528 771  771  THR THR G . n 
G 1 529 ASP 529 772  772  ASP ASP G . n 
G 1 530 ASN 530 773  773  ASN ASN G . n 
G 1 531 GLY 531 774  774  GLY GLY G . n 
G 1 532 ILE 532 775  775  ILE ILE G . n 
G 1 533 LYS 533 776  776  LYS LYS G . n 
G 1 534 ALA 534 777  777  ALA ALA G . n 
G 1 535 TYR 535 778  778  TYR TYR G . n 
G 1 536 HIS 536 779  779  HIS HIS G . n 
G 1 537 SER 537 780  780  SER SER G . n 
G 1 538 ASP 538 781  781  ASP ASP G . n 
G 1 539 GLN 539 782  782  GLN GLN G . n 
G 1 540 GLU 540 783  783  GLU GLU G . n 
G 1 541 ALA 541 784  784  ALA ALA G . n 
G 1 542 ALA 542 785  785  ALA ALA G . n 
G 1 543 GLY 543 786  786  GLY GLY G . n 
G 1 544 LEU 544 787  787  LEU LEU G . n 
G 1 545 VAL 545 788  788  VAL VAL G . n 
G 1 546 ARG 546 789  789  ARG ARG G . n 
G 1 547 TYR 547 790  790  TYR TYR G . n 
G 1 548 THR 548 791  791  THR THR G . n 
G 1 549 ASN 549 792  792  ASN ASN G . n 
G 1 550 ASP 550 793  793  ASP ASP G . n 
G 1 551 ARG 551 794  794  ARG ARG G . n 
G 1 552 GLY 552 795  795  GLY GLY G . n 
G 1 553 GLU 553 796  796  GLU GLU G . n 
G 1 554 LEU 554 797  797  LEU LEU G . n 
G 1 555 ILE 555 798  798  ILE ILE G . n 
G 1 556 PHE 556 799  799  PHE PHE G . n 
G 1 557 THR 557 800  800  THR THR G . n 
G 1 558 ALA 558 801  801  ALA ALA G . n 
G 1 559 ALA 559 802  802  ALA ALA G . n 
G 1 560 ASP 560 803  803  ASP ASP G . n 
G 1 561 ILE 561 804  804  ILE ILE G . n 
G 1 562 LYS 562 805  805  LYS LYS G . n 
G 1 563 GLY 563 806  806  GLY GLY G . n 
G 1 564 TYR 564 807  807  TYR TYR G . n 
G 1 565 ALA 565 808  808  ALA ALA G . n 
G 1 566 ASN 566 809  809  ASN ASN G . n 
G 1 567 PRO 567 810  810  PRO PRO G . n 
G 1 568 GLN 568 811  811  GLN GLN G . n 
G 1 569 VAL 569 812  812  VAL VAL G . n 
G 1 570 SER 570 813  813  SER SER G . n 
G 1 571 GLY 571 814  814  GLY GLY G . n 
G 1 572 TYR 572 815  815  TYR TYR G . n 
G 1 573 LEU 573 816  816  LEU LEU G . n 
G 1 574 GLY 574 817  817  GLY GLY G . n 
G 1 575 VAL 575 818  818  VAL VAL G . n 
G 1 576 TRP 576 819  819  TRP TRP G . n 
G 1 577 VAL 577 820  820  VAL VAL G . n 
G 1 578 PRO 578 821  821  PRO PRO G . n 
G 1 579 VAL 579 822  822  VAL VAL G . n 
G 1 580 GLY 580 823  823  GLY GLY G . n 
G 1 581 ALA 581 824  824  ALA ALA G . n 
G 1 582 ALA 582 825  825  ALA ALA G . n 
G 1 583 ALA 583 826  826  ALA ALA G . n 
G 1 584 ASP 584 827  827  ASP ASP G . n 
G 1 585 GLN 585 828  828  GLN GLN G . n 
G 1 586 ASP 586 829  829  ASP ASP G . n 
G 1 587 VAL 587 830  830  VAL VAL G . n 
G 1 588 ARG 588 831  831  ARG ARG G . n 
G 1 589 VAL 589 832  832  VAL VAL G . n 
G 1 590 ALA 590 833  833  ALA ALA G . n 
G 1 591 ALA 591 834  834  ALA ALA G . n 
G 1 592 SER 592 835  835  SER SER G . n 
G 1 593 THR 593 836  836  THR THR G . n 
G 1 594 ALA 594 837  837  ALA ALA G . n 
G 1 595 PRO 595 838  838  PRO PRO G . n 
G 1 596 SER 596 839  839  SER SER G . n 
G 1 597 THR 597 840  840  THR THR G . n 
G 1 598 ASP 598 841  841  ASP ASP G . n 
G 1 599 GLY 599 842  842  GLY GLY G . n 
G 1 600 LYS 600 843  843  LYS LYS G . n 
G 1 601 SER 601 844  844  SER SER G . n 
G 1 602 VAL 602 845  845  VAL VAL G . n 
G 1 603 HIS 603 846  846  HIS HIS G . n 
G 1 604 GLN 604 847  847  GLN GLN G . n 
G 1 605 ASN 605 848  848  ASN ASN G . n 
G 1 606 ALA 606 849  849  ALA ALA G . n 
G 1 607 ALA 607 850  850  ALA ALA G . n 
G 1 608 LEU 608 851  851  LEU LEU G . n 
G 1 609 ASP 609 852  852  ASP ASP G . n 
G 1 610 SER 610 853  853  SER SER G . n 
G 1 611 ARG 611 854  854  ARG ARG G . n 
G 1 612 VAL 612 855  855  VAL VAL G . n 
G 1 613 MET 613 856  856  MET MET G . n 
G 1 614 PHE 614 857  857  PHE PHE G . n 
G 1 615 GLU 615 858  858  GLU GLU G . n 
G 1 616 GLY 616 859  859  GLY GLY G . n 
G 1 617 PHE 617 860  860  PHE PHE G . n 
G 1 618 SER 618 861  861  SER SER G . n 
G 1 619 ASN 619 862  862  ASN ASN G . n 
G 1 620 PHE 620 863  863  PHE PHE G . n 
G 1 621 GLN 621 864  864  GLN GLN G . n 
G 1 622 ALA 622 865  865  ALA ALA G . n 
G 1 623 PHE 623 866  866  PHE PHE G . n 
G 1 624 ALA 624 867  867  ALA ALA G . n 
G 1 625 THR 625 868  868  THR THR G . n 
G 1 626 LYS 626 869  869  LYS LYS G . n 
G 1 627 LYS 627 870  870  LYS LYS G . n 
G 1 628 GLU 628 871  871  GLU GLU G . n 
G 1 629 GLU 629 872  872  GLU GLU G . n 
G 1 630 TYR 630 873  873  TYR TYR G . n 
G 1 631 THR 631 874  874  THR THR G . n 
G 1 632 ASN 632 875  875  ASN ASN G . n 
G 1 633 VAL 633 876  876  VAL VAL G . n 
G 1 634 VAL 634 877  877  VAL VAL G . n 
G 1 635 ILE 635 878  878  ILE ILE G . n 
G 1 636 ALA 636 879  879  ALA ALA G . n 
G 1 637 LYS 637 880  880  LYS LYS G . n 
G 1 638 ASN 638 881  881  ASN ASN G . n 
G 1 639 VAL 639 882  882  VAL VAL G . n 
G 1 640 ASP 640 883  883  ASP ASP G . n 
G 1 641 LYS 641 884  884  LYS LYS G . n 
G 1 642 PHE 642 885  885  PHE PHE G . n 
G 1 643 ALA 643 886  886  ALA ALA G . n 
G 1 644 GLU 644 887  887  GLU GLU G . n 
G 1 645 TRP 645 888  888  TRP TRP G . n 
G 1 646 GLY 646 889  889  GLY GLY G . n 
G 1 647 VAL 647 890  890  VAL VAL G . n 
G 1 648 THR 648 891  891  THR THR G . n 
G 1 649 ASP 649 892  892  ASP ASP G . n 
G 1 650 PHE 650 893  893  PHE PHE G . n 
G 1 651 GLU 651 894  894  GLU GLU G . n 
G 1 652 MET 652 895  895  MET MET G . n 
G 1 653 ALA 653 896  896  ALA ALA G . n 
G 1 654 PRO 654 897  897  PRO PRO G . n 
G 1 655 GLN 655 898  898  GLN GLN G . n 
G 1 656 TYR 656 899  899  TYR TYR G . n 
G 1 657 VAL 657 900  900  VAL VAL G . n 
G 1 658 SER 658 901  901  SER SER G . n 
G 1 659 SER 659 902  902  SER SER G . n 
G 1 660 THR 660 903  903  THR THR G . n 
G 1 661 ASP 661 904  904  ASP ASP G . n 
G 1 662 GLY 662 905  905  GLY GLY G . n 
G 1 663 SER 663 906  906  SER SER G . n 
G 1 664 PHE 664 907  907  PHE PHE G . n 
G 1 665 LEU 665 908  908  LEU LEU G . n 
G 1 666 ASP 666 909  909  ASP ASP G . n 
G 1 667 SER 667 910  910  SER SER G . n 
G 1 668 VAL 668 911  911  VAL VAL G . n 
G 1 669 ILE 669 912  912  ILE ILE G . n 
G 1 670 GLN 670 913  913  GLN GLN G . n 
G 1 671 ASN 671 914  914  ASN ASN G . n 
G 1 672 GLY 672 915  915  GLY GLY G . n 
G 1 673 TYR 673 916  916  TYR TYR G . n 
G 1 674 ALA 674 917  917  ALA ALA G . n 
G 1 675 PHE 675 918  918  PHE PHE G . n 
G 1 676 THR 676 919  919  THR THR G . n 
G 1 677 ASP 677 920  920  ASP ASP G . n 
G 1 678 ARG 678 921  921  ARG ARG G . n 
G 1 679 TYR 679 922  922  TYR TYR G . n 
G 1 680 ASP 680 923  923  ASP ASP G . n 
G 1 681 LEU 681 924  924  LEU LEU G . n 
G 1 682 GLY 682 925  925  GLY GLY G . n 
G 1 683 ILE 683 926  926  ILE ILE G . n 
G 1 684 SER 684 927  927  SER SER G . n 
G 1 685 LYS 685 928  928  LYS LYS G . n 
G 1 686 PRO 686 929  929  PRO PRO G . n 
G 1 687 ASN 687 930  930  ASN ASN G . n 
G 1 688 LYS 688 931  931  LYS LYS G . n 
G 1 689 TYR 689 932  932  TYR TYR G . n 
G 1 690 GLY 690 933  933  GLY GLY G . n 
G 1 691 THR 691 934  934  THR THR G . n 
G 1 692 ALA 692 935  935  ALA ALA G . n 
G 1 693 ASP 693 936  936  ASP ASP G . n 
G 1 694 ASP 694 937  937  ASP ASP G . n 
G 1 695 LEU 695 938  938  LEU LEU G . n 
G 1 696 VAL 696 939  939  VAL VAL G . n 
G 1 697 LYS 697 940  940  LYS LYS G . n 
G 1 698 ALA 698 941  941  ALA ALA G . n 
G 1 699 ILE 699 942  942  ILE ILE G . n 
G 1 700 LYS 700 943  943  LYS LYS G . n 
G 1 701 ALA 701 944  944  ALA ALA G . n 
G 1 702 LEU 702 945  945  LEU LEU G . n 
G 1 703 HIS 703 946  946  HIS HIS G . n 
G 1 704 SER 704 947  947  SER SER G . n 
G 1 705 LYS 705 948  948  LYS LYS G . n 
G 1 706 GLY 706 949  949  GLY GLY G . n 
G 1 707 ILE 707 950  950  ILE ILE G . n 
G 1 708 LYS 708 951  951  LYS LYS G . n 
G 1 709 VAL 709 952  952  VAL VAL G . n 
G 1 710 MET 710 953  953  MET MET G . n 
G 1 711 ALA 711 954  954  ALA ALA G . n 
G 1 712 ASP 712 955  955  ASP ASP G . n 
G 1 713 TRP 713 956  956  TRP TRP G . n 
G 1 714 VAL 714 957  957  VAL VAL G . n 
G 1 715 PRO 715 958  958  PRO PRO G . n 
G 1 716 ASP 716 959  959  ASP ASP G . n 
G 1 717 GLN 717 960  960  GLN GLN G . n 
G 1 718 MET 718 961  961  MET MET G . n 
G 1 719 TYR 719 962  962  TYR TYR G . n 
G 1 720 ALA 720 963  963  ALA ALA G . n 
G 1 721 LEU 721 964  964  LEU LEU G . n 
G 1 722 PRO 722 965  965  PRO PRO G . n 
G 1 723 GLU 723 966  966  GLU GLU G . n 
G 1 724 LYS 724 967  967  LYS LYS G . n 
G 1 725 GLU 725 968  968  GLU GLU G . n 
G 1 726 VAL 726 969  969  VAL VAL G . n 
G 1 727 VAL 727 970  970  VAL VAL G . n 
G 1 728 THR 728 971  971  THR THR G . n 
G 1 729 ALA 729 972  972  ALA ALA G . n 
G 1 730 THR 730 973  973  THR THR G . n 
G 1 731 ARG 731 974  974  ARG ARG G . n 
G 1 732 VAL 732 975  975  VAL VAL G . n 
G 1 733 ASP 733 976  976  ASP ASP G . n 
G 1 734 LYS 734 977  977  LYS LYS G . n 
G 1 735 TYR 735 978  978  TYR TYR G . n 
G 1 736 GLY 736 979  979  GLY GLY G . n 
G 1 737 THR 737 980  980  THR THR G . n 
G 1 738 PRO 738 981  981  PRO PRO G . n 
G 1 739 VAL 739 982  982  VAL VAL G . n 
G 1 740 ALA 740 983  983  ALA ALA G . n 
G 1 741 GLY 741 984  984  GLY GLY G . n 
G 1 742 SER 742 985  985  SER SER G . n 
G 1 743 GLN 743 986  986  GLN GLN G . n 
G 1 744 ILE 744 987  987  ILE ILE G . n 
G 1 745 LYS 745 988  988  LYS LYS G . n 
G 1 746 ASN 746 989  989  ASN ASN G . n 
G 1 747 THR 747 990  990  THR THR G . n 
G 1 748 LEU 748 991  991  LEU LEU G . n 
G 1 749 TYR 749 992  992  TYR TYR G . n 
G 1 750 VAL 750 993  993  VAL VAL G . n 
G 1 751 VAL 751 994  994  VAL VAL G . n 
G 1 752 ASP 752 995  995  ASP ASP G . n 
G 1 753 GLY 753 996  996  GLY GLY G . n 
G 1 754 LYS 754 997  997  LYS LYS G . n 
G 1 755 SER 755 998  998  SER SER G . n 
G 1 756 SER 756 999  999  SER SER G . n 
G 1 757 GLY 757 1000 1000 GLY GLY G . n 
G 1 758 LYS 758 1001 1001 LYS LYS G . n 
G 1 759 ASP 759 1002 1002 ASP ASP G . n 
G 1 760 GLN 760 1003 1003 GLN GLN G . n 
G 1 761 GLN 761 1004 1004 GLN GLN G . n 
G 1 762 ALA 762 1005 1005 ALA ALA G . n 
G 1 763 LYS 763 1006 1006 LYS LYS G . n 
G 1 764 TYR 764 1007 1007 TYR TYR G . n 
G 1 765 GLY 765 1008 1008 GLY GLY G . n 
G 1 766 GLY 766 1009 1009 GLY GLY G . n 
G 1 767 ALA 767 1010 1010 ALA ALA G . n 
G 1 768 PHE 768 1011 1011 PHE PHE G . n 
G 1 769 LEU 769 1012 1012 LEU LEU G . n 
G 1 770 GLU 770 1013 1013 GLU GLU G . n 
G 1 771 GLU 771 1014 1014 GLU GLU G . n 
G 1 772 LEU 772 1015 1015 LEU LEU G . n 
G 1 773 GLN 773 1016 1016 GLN GLN G . n 
G 1 774 ALA 774 1017 1017 ALA ALA G . n 
G 1 775 LYS 775 1018 1018 LYS LYS G . n 
G 1 776 TYR 776 1019 1019 TYR TYR G . n 
G 1 777 PRO 777 1020 1020 PRO PRO G . n 
G 1 778 GLU 778 1021 1021 GLU GLU G . n 
G 1 779 LEU 779 1022 1022 LEU LEU G . n 
G 1 780 PHE 780 1023 1023 PHE PHE G . n 
G 1 781 ALA 781 1024 1024 ALA ALA G . n 
G 1 782 ARG 782 1025 1025 ARG ARG G . n 
G 1 783 LYS 783 1026 1026 LYS LYS G . n 
G 1 784 GLN 784 1027 1027 GLN GLN G . n 
G 1 785 ILE 785 1028 1028 ILE ILE G . n 
G 1 786 SER 786 1029 1029 SER SER G . n 
G 1 787 THR 787 1030 1030 THR THR G . n 
G 1 788 GLY 788 1031 1031 GLY GLY G . n 
G 1 789 VAL 789 1032 1032 VAL VAL G . n 
G 1 790 PRO 790 1033 1033 PRO PRO G . n 
G 1 791 MET 791 1034 1034 MET MET G . n 
G 1 792 ASP 792 1035 1035 ASP ASP G . n 
G 1 793 PRO 793 1036 1036 PRO PRO G . n 
G 1 794 SER 794 1037 1037 SER SER G . n 
G 1 795 VAL 795 1038 1038 VAL VAL G . n 
G 1 796 LYS 796 1039 1039 LYS LYS G . n 
G 1 797 ILE 797 1040 1040 ILE ILE G . n 
G 1 798 LYS 798 1041 1041 LYS LYS G . n 
G 1 799 GLN 799 1042 1042 GLN GLN G . n 
G 1 800 TRP 800 1043 1043 TRP TRP G . n 
G 1 801 SER 801 1044 1044 SER SER G . n 
G 1 802 ALA 802 1045 1045 ALA ALA G . n 
G 1 803 LYS 803 1046 1046 LYS LYS G . n 
G 1 804 TYR 804 1047 1047 TYR TYR G . n 
G 1 805 PHE 805 1048 1048 PHE PHE G . n 
G 1 806 ASN 806 1049 1049 ASN ASN G . n 
G 1 807 GLY 807 1050 1050 GLY GLY G . n 
G 1 808 THR 808 1051 1051 THR THR G . n 
G 1 809 ASN 809 1052 1052 ASN ASN G . n 
G 1 810 ILE 810 1053 1053 ILE ILE G . n 
G 1 811 LEU 811 1054 1054 LEU LEU G . n 
G 1 812 GLY 812 1055 1055 GLY GLY G . n 
G 1 813 ARG 813 1056 1056 ARG ARG G . n 
G 1 814 GLY 814 1057 1057 GLY GLY G . n 
G 1 815 ALA 815 1058 1058 ALA ALA G . n 
G 1 816 GLY 816 1059 1059 GLY GLY G . n 
G 1 817 TYR 817 1060 1060 TYR TYR G . n 
G 1 818 VAL 818 1061 1061 VAL VAL G . n 
G 1 819 LEU 819 1062 1062 LEU LEU G . n 
G 1 820 LYS 820 1063 1063 LYS LYS G . n 
G 1 821 ASP 821 1064 1064 ASP ASP G . n 
G 1 822 GLN 822 1065 1065 GLN GLN G . n 
G 1 823 ALA 823 1066 1066 ALA ALA G . n 
G 1 824 THR 824 1067 1067 THR THR G . n 
G 1 825 ASN 825 1068 1068 ASN ASN G . n 
G 1 826 THR 826 1069 1069 THR THR G . n 
G 1 827 TYR 827 1070 1070 TYR TYR G . n 
G 1 828 PHE 828 1071 1071 PHE PHE G . n 
G 1 829 SER 829 1072 1072 SER SER G . n 
G 1 830 LEU 830 1073 1073 LEU LEU G . n 
G 1 831 VAL 831 1074 1074 VAL VAL G . n 
G 1 832 SER 832 1075 1075 SER SER G . n 
G 1 833 ASP 833 1076 1076 ASP ASP G . n 
G 1 834 ASN 834 1077 1077 ASN ASN G . n 
G 1 835 THR 835 1078 1078 THR THR G . n 
G 1 836 PHE 836 1079 1079 PHE PHE G . n 
G 1 837 LEU 837 1080 1080 LEU LEU G . n 
G 1 838 PRO 838 1081 1081 PRO PRO G . n 
G 1 839 LYS 839 1082 1082 LYS LYS G . n 
G 1 840 SER 840 1083 1083 SER SER G . n 
G 1 841 LEU 841 1084 1084 LEU LEU G . n 
G 1 842 VAL 842 1085 1085 VAL VAL G . n 
G 1 843 ASN 843 1086 1086 ASN ASN G . n 
G 1 844 PRO 844 1087 1087 PRO PRO G . n 
H 1 1   SER 1   244  ?    ?   ?   H . n 
H 1 2   PHE 2   245  245  PHE PHE H . n 
H 1 3   ALA 3   246  246  ALA ALA H . n 
H 1 4   GLN 4   247  247  GLN GLN H . n 
H 1 5   TYR 5   248  248  TYR TYR H . n 
H 1 6   ASN 6   249  249  ASN ASN H . n 
H 1 7   GLN 7   250  250  GLN GLN H . n 
H 1 8   VAL 8   251  251  VAL VAL H . n 
H 1 9   TYR 9   252  252  TYR TYR H . n 
H 1 10  SER 10  253  253  SER SER H . n 
H 1 11  THR 11  254  254  THR THR H . n 
H 1 12  ASP 12  255  255  ASP ASP H . n 
H 1 13  ALA 13  256  256  ALA ALA H . n 
H 1 14  ALA 14  257  257  ALA ALA H . n 
H 1 15  ASN 15  258  258  ASN ASN H . n 
H 1 16  PHE 16  259  259  PHE PHE H . n 
H 1 17  GLU 17  260  260  GLU GLU H . n 
H 1 18  HIS 18  261  261  HIS HIS H . n 
H 1 19  VAL 19  262  262  VAL VAL H . n 
H 1 20  ASP 20  263  263  ASP ASP H . n 
H 1 21  HIS 21  264  264  HIS HIS H . n 
H 1 22  TYR 22  265  265  TYR TYR H . n 
H 1 23  LEU 23  266  266  LEU LEU H . n 
H 1 24  THR 24  267  267  THR THR H . n 
H 1 25  ALA 25  268  268  ALA ALA H . n 
H 1 26  GLU 26  269  269  GLU GLU H . n 
H 1 27  SER 27  270  270  SER SER H . n 
H 1 28  TRP 28  271  271  TRP TRP H . n 
H 1 29  TYR 29  272  272  TYR TYR H . n 
H 1 30  ARG 30  273  273  ARG ARG H . n 
H 1 31  PRO 31  274  274  PRO PRO H . n 
H 1 32  LYS 32  275  275  LYS LYS H . n 
H 1 33  TYR 33  276  276  TYR TYR H . n 
H 1 34  ILE 34  277  277  ILE ILE H . n 
H 1 35  LEU 35  278  278  LEU LEU H . n 
H 1 36  LYS 36  279  279  LYS LYS H . n 
H 1 37  ASP 37  280  280  ASP ASP H . n 
H 1 38  GLY 38  281  281  GLY GLY H . n 
H 1 39  LYS 39  282  282  LYS LYS H . n 
H 1 40  THR 40  283  283  THR THR H . n 
H 1 41  TRP 41  284  284  TRP TRP H . n 
H 1 42  THR 42  285  285  THR THR H . n 
H 1 43  GLN 43  286  286  GLN GLN H . n 
H 1 44  SER 44  287  287  SER SER H . n 
H 1 45  THR 45  288  288  THR THR H . n 
H 1 46  GLU 46  289  289  GLU GLU H . n 
H 1 47  LYS 47  290  290  LYS LYS H . n 
H 1 48  ASP 48  291  291  ASP ASP H . n 
H 1 49  PHE 49  292  292  PHE PHE H . n 
H 1 50  ARG 50  293  293  ARG ARG H . n 
H 1 51  PRO 51  294  294  PRO PRO H . n 
H 1 52  LEU 52  295  295  LEU LEU H . n 
H 1 53  LEU 53  296  296  LEU LEU H . n 
H 1 54  MET 54  297  297  MET MET H . n 
H 1 55  THR 55  298  298  THR THR H . n 
H 1 56  TRP 56  299  299  TRP TRP H . n 
H 1 57  TRP 57  300  300  TRP TRP H . n 
H 1 58  PRO 58  301  301  PRO PRO H . n 
H 1 59  ASP 59  302  302  ASP ASP H . n 
H 1 60  GLN 60  303  303  GLN GLN H . n 
H 1 61  GLU 61  304  304  GLU GLU H . n 
H 1 62  THR 62  305  305  THR THR H . n 
H 1 63  GLN 63  306  306  GLN GLN H . n 
H 1 64  ARG 64  307  307  ARG ARG H . n 
H 1 65  GLN 65  308  308  GLN GLN H . n 
H 1 66  TYR 66  309  309  TYR TYR H . n 
H 1 67  VAL 67  310  310  VAL VAL H . n 
H 1 68  ASN 68  311  311  ASN ASN H . n 
H 1 69  TYR 69  312  312  TYR TYR H . n 
H 1 70  MET 70  313  313  MET MET H . n 
H 1 71  ASN 71  314  314  ASN ASN H . n 
H 1 72  ALA 72  315  315  ALA ALA H . n 
H 1 73  GLN 73  316  316  GLN GLN H . n 
H 1 74  LEU 74  317  317  LEU LEU H . n 
H 1 75  GLY 75  318  318  GLY GLY H . n 
H 1 76  ILE 76  319  ?    ?   ?   H . n 
H 1 77  HIS 77  320  ?    ?   ?   H . n 
H 1 78  GLN 78  321  ?    ?   ?   H . n 
H 1 79  THR 79  322  ?    ?   ?   H . n 
H 1 80  TYR 80  323  ?    ?   ?   H . n 
H 1 81  ASN 81  324  ?    ?   ?   H . n 
H 1 82  THR 82  325  ?    ?   ?   H . n 
H 1 83  ALA 83  326  ?    ?   ?   H . n 
H 1 84  THR 84  327  ?    ?   ?   H . n 
H 1 85  SER 85  328  ?    ?   ?   H . n 
H 1 86  PRO 86  329  ?    ?   ?   H . n 
H 1 87  LEU 87  330  ?    ?   ?   H . n 
H 1 88  GLN 88  331  ?    ?   ?   H . n 
H 1 89  LEU 89  332  ?    ?   ?   H . n 
H 1 90  ASN 90  333  ?    ?   ?   H . n 
H 1 91  LEU 91  334  ?    ?   ?   H . n 
H 1 92  ALA 92  335  ?    ?   ?   H . n 
H 1 93  ALA 93  336  ?    ?   ?   H . n 
H 1 94  GLN 94  337  ?    ?   ?   H . n 
H 1 95  THR 95  338  ?    ?   ?   H . n 
H 1 96  ILE 96  339  ?    ?   ?   H . n 
H 1 97  GLN 97  340  ?    ?   ?   H . n 
H 1 98  THR 98  341  ?    ?   ?   H . n 
H 1 99  LYS 99  342  ?    ?   ?   H . n 
H 1 100 ILE 100 343  ?    ?   ?   H . n 
H 1 101 GLU 101 344  ?    ?   ?   H . n 
H 1 102 GLU 102 345  ?    ?   ?   H . n 
H 1 103 LYS 103 346  ?    ?   ?   H . n 
H 1 104 ILE 104 347  ?    ?   ?   H . n 
H 1 105 THR 105 348  ?    ?   ?   H . n 
H 1 106 ALA 106 349  ?    ?   ?   H . n 
H 1 107 GLU 107 350  ?    ?   ?   H . n 
H 1 108 LYS 108 351  ?    ?   ?   H . n 
H 1 109 ASN 109 352  ?    ?   ?   H . n 
H 1 110 THR 110 353  ?    ?   ?   H . n 
H 1 111 ASN 111 354  ?    ?   ?   H . n 
H 1 112 TRP 112 355  355  TRP TRP H . n 
H 1 113 LEU 113 356  356  LEU LEU H . n 
H 1 114 ARG 114 357  357  ARG ARG H . n 
H 1 115 GLN 115 358  358  GLN GLN H . n 
H 1 116 THR 116 359  359  THR THR H . n 
H 1 117 ILE 117 360  360  ILE ILE H . n 
H 1 118 SER 118 361  361  SER SER H . n 
H 1 119 ALA 119 362  362  ALA ALA H . n 
H 1 120 PHE 120 363  363  PHE PHE H . n 
H 1 121 VAL 121 364  364  VAL VAL H . n 
H 1 122 LYS 122 365  365  LYS LYS H . n 
H 1 123 THR 123 366  366  THR THR H . n 
H 1 124 GLN 124 367  367  GLN GLN H . n 
H 1 125 SER 125 368  368  SER SER H . n 
H 1 126 ALA 126 369  369  ALA ALA H . n 
H 1 127 TRP 127 370  370  TRP TRP H . n 
H 1 128 ASN 128 371  371  ASN ASN H . n 
H 1 129 SER 129 372  372  SER SER H . n 
H 1 130 ASP 130 373  373  ASP ASP H . n 
H 1 131 SER 131 374  374  SER SER H . n 
H 1 132 GLU 132 375  375  GLU GLU H . n 
H 1 133 LYS 133 376  376  LYS LYS H . n 
H 1 134 PRO 134 377  377  PRO PRO H . n 
H 1 135 PHE 135 378  378  PHE PHE H . n 
H 1 136 ASP 136 379  379  ASP ASP H . n 
H 1 137 ASP 137 380  380  ASP ASP H . n 
H 1 138 HIS 138 381  381  HIS HIS H . n 
H 1 139 LEU 139 382  382  LEU LEU H . n 
H 1 140 GLN 140 383  383  GLN GLN H . n 
H 1 141 LYS 141 384  384  LYS LYS H . n 
H 1 142 GLY 142 385  385  GLY GLY H . n 
H 1 143 ALA 143 386  386  ALA ALA H . n 
H 1 144 LEU 144 387  387  LEU LEU H . n 
H 1 145 LEU 145 388  388  LEU LEU H . n 
H 1 146 TYR 146 389  389  TYR TYR H . n 
H 1 147 SER 147 390  390  SER SER H . n 
H 1 148 ASN 148 391  391  ASN ASN H . n 
H 1 149 ASN 149 392  392  ASN ASN H . n 
H 1 150 SER 150 393  393  SER SER H . n 
H 1 151 LYS 151 394  394  LYS LYS H . n 
H 1 152 LEU 152 395  395  LEU LEU H . n 
H 1 153 THR 153 396  396  THR THR H . n 
H 1 154 SER 154 397  397  SER SER H . n 
H 1 155 GLN 155 398  398  GLN GLN H . n 
H 1 156 ALA 156 399  399  ALA ALA H . n 
H 1 157 ASN 157 400  400  ASN ASN H . n 
H 1 158 SER 158 401  401  SER SER H . n 
H 1 159 ASN 159 402  402  ASN ASN H . n 
H 1 160 TYR 160 403  403  TYR TYR H . n 
H 1 161 ARG 161 404  404  ARG ARG H . n 
H 1 162 ILE 162 405  405  ILE ILE H . n 
H 1 163 LEU 163 406  406  LEU LEU H . n 
H 1 164 ASN 164 407  407  ASN ASN H . n 
H 1 165 ARG 165 408  408  ARG ARG H . n 
H 1 166 THR 166 409  409  THR THR H . n 
H 1 167 PRO 167 410  410  PRO PRO H . n 
H 1 168 THR 168 411  411  THR THR H . n 
H 1 169 ASN 169 412  412  ASN ASN H . n 
H 1 170 GLN 170 413  413  GLN GLN H . n 
H 1 171 THR 171 414  414  THR THR H . n 
H 1 172 GLY 172 415  415  GLY GLY H . n 
H 1 173 LYS 173 416  416  LYS LYS H . n 
H 1 174 LYS 174 417  417  LYS LYS H . n 
H 1 175 ASP 175 418  418  ASP ASP H . n 
H 1 176 PRO 176 419  419  PRO PRO H . n 
H 1 177 ARG 177 420  420  ARG ARG H . n 
H 1 178 TYR 178 421  421  TYR TYR H . n 
H 1 179 THR 179 422  422  THR THR H . n 
H 1 180 ALA 180 423  423  ALA ALA H . n 
H 1 181 ASP 181 424  424  ASP ASP H . n 
H 1 182 ARG 182 425  425  ARG ARG H . n 
H 1 183 THR 183 426  426  THR THR H . n 
H 1 184 ILE 184 427  427  ILE ILE H . n 
H 1 185 GLY 185 428  428  GLY GLY H . n 
H 1 186 GLY 186 429  429  GLY GLY H . n 
H 1 187 TYR 187 430  430  TYR TYR H . n 
H 1 188 GLU 188 431  431  GLU GLU H . n 
H 1 189 PHE 189 432  432  PHE PHE H . n 
H 1 190 LEU 190 433  433  LEU LEU H . n 
H 1 191 LEU 191 434  434  LEU LEU H . n 
H 1 192 ALA 192 435  435  ALA ALA H . n 
H 1 193 ASN 193 436  436  ASN ASN H . n 
H 1 194 ASP 194 437  437  ASP ASP H . n 
H 1 195 VAL 195 438  438  VAL VAL H . n 
H 1 196 ASP 196 439  439  ASP ASP H . n 
H 1 197 ASN 197 440  440  ASN ASN H . n 
H 1 198 SER 198 441  441  SER SER H . n 
H 1 199 ASN 199 442  442  ASN ASN H . n 
H 1 200 PRO 200 443  443  PRO PRO H . n 
H 1 201 VAL 201 444  444  VAL VAL H . n 
H 1 202 VAL 202 445  445  VAL VAL H . n 
H 1 203 GLN 203 446  446  GLN GLN H . n 
H 1 204 ALA 204 447  447  ALA ALA H . n 
H 1 205 GLU 205 448  448  GLU GLU H . n 
H 1 206 GLN 206 449  449  GLN GLN H . n 
H 1 207 LEU 207 450  450  LEU LEU H . n 
H 1 208 ASN 208 451  451  ASN ASN H . n 
H 1 209 TRP 209 452  452  TRP TRP H . n 
H 1 210 LEU 210 453  453  LEU LEU H . n 
H 1 211 HIS 211 454  454  HIS HIS H . n 
H 1 212 PHE 212 455  455  PHE PHE H . n 
H 1 213 LEU 213 456  456  LEU LEU H . n 
H 1 214 MET 214 457  457  MET MET H . n 
H 1 215 ASN 215 458  458  ASN ASN H . n 
H 1 216 PHE 216 459  459  PHE PHE H . n 
H 1 217 GLY 217 460  460  GLY GLY H . n 
H 1 218 ASN 218 461  461  ASN ASN H . n 
H 1 219 ILE 219 462  462  ILE ILE H . n 
H 1 220 TYR 220 463  463  TYR TYR H . n 
H 1 221 ALA 221 464  464  ALA ALA H . n 
H 1 222 ASN 222 465  465  ASN ASN H . n 
H 1 223 ASP 223 466  466  ASP ASP H . n 
H 1 224 PRO 224 467  467  PRO PRO H . n 
H 1 225 ASP 225 468  468  ASP ASP H . n 
H 1 226 ALA 226 469  469  ALA ALA H . n 
H 1 227 ASN 227 470  470  ASN ASN H . n 
H 1 228 PHE 228 471  471  PHE PHE H . n 
H 1 229 ASP 229 472  472  ASP ASP H . n 
H 1 230 SER 230 473  473  SER SER H . n 
H 1 231 ILE 231 474  474  ILE ILE H . n 
H 1 232 ARG 232 475  475  ARG ARG H . n 
H 1 233 VAL 233 476  476  VAL VAL H . n 
H 1 234 ASP 234 477  477  ASP ASP H . n 
H 1 235 ALA 235 478  478  ALA ALA H . n 
H 1 236 VAL 236 479  479  VAL VAL H . n 
H 1 237 ASP 237 480  480  ASP ASP H . n 
H 1 238 ASN 238 481  481  ASN ASN H . n 
H 1 239 VAL 239 482  482  VAL VAL H . n 
H 1 240 ASP 240 483  483  ASP ASP H . n 
H 1 241 ALA 241 484  484  ALA ALA H . n 
H 1 242 ASP 242 485  485  ASP ASP H . n 
H 1 243 LEU 243 486  486  LEU LEU H . n 
H 1 244 LEU 244 487  487  LEU LEU H . n 
H 1 245 GLN 245 488  488  GLN GLN H . n 
H 1 246 ILE 246 489  489  ILE ILE H . n 
H 1 247 ALA 247 490  490  ALA ALA H . n 
H 1 248 GLY 248 491  491  GLY GLY H . n 
H 1 249 ASP 249 492  492  ASP ASP H . n 
H 1 250 TYR 250 493  493  TYR TYR H . n 
H 1 251 LEU 251 494  494  LEU LEU H . n 
H 1 252 LYS 252 495  495  LYS LYS H . n 
H 1 253 ALA 253 496  496  ALA ALA H . n 
H 1 254 ALA 254 497  497  ALA ALA H . n 
H 1 255 LYS 255 498  498  LYS LYS H . n 
H 1 256 GLY 256 499  499  GLY GLY H . n 
H 1 257 ILE 257 500  500  ILE ILE H . n 
H 1 258 HIS 258 501  501  HIS HIS H . n 
H 1 259 LYS 259 502  502  LYS LYS H . n 
H 1 260 ASN 260 503  503  ASN ASN H . n 
H 1 261 ASP 261 504  504  ASP ASP H . n 
H 1 262 LYS 262 505  505  LYS LYS H . n 
H 1 263 ALA 263 506  506  ALA ALA H . n 
H 1 264 ALA 264 507  507  ALA ALA H . n 
H 1 265 ASN 265 508  508  ASN ASN H . n 
H 1 266 ASP 266 509  509  ASP ASP H . n 
H 1 267 HIS 267 510  510  HIS HIS H . n 
H 1 268 LEU 268 511  511  LEU LEU H . n 
H 1 269 SER 269 512  512  SER SER H . n 
H 1 270 ILE 270 513  513  ILE ILE H . n 
H 1 271 LEU 271 514  514  LEU LEU H . n 
H 1 272 GLU 272 515  515  GLU GLU H . n 
H 1 273 ALA 273 516  516  ALA ALA H . n 
H 1 274 TRP 274 517  517  TRP TRP H . n 
H 1 275 SER 275 518  518  SER SER H . n 
H 1 276 TYR 276 519  519  TYR TYR H . n 
H 1 277 ASN 277 520  520  ASN ASN H . n 
H 1 278 ASP 278 521  521  ASP ASP H . n 
H 1 279 THR 279 522  522  THR THR H . n 
H 1 280 PRO 280 523  523  PRO PRO H . n 
H 1 281 TYR 281 524  524  TYR TYR H . n 
H 1 282 LEU 282 525  525  LEU LEU H . n 
H 1 283 HIS 283 526  526  HIS HIS H . n 
H 1 284 ASP 284 527  527  ASP ASP H . n 
H 1 285 ASP 285 528  528  ASP ASP H . n 
H 1 286 GLY 286 529  529  GLY GLY H . n 
H 1 287 ASP 287 530  530  ASP ASP H . n 
H 1 288 ASN 288 531  531  ASN ASN H . n 
H 1 289 MET 289 532  532  MET MET H . n 
H 1 290 ILE 290 533  533  ILE ILE H . n 
H 1 291 ASN 291 534  534  ASN ASN H . n 
H 1 292 MET 292 535  535  MET MET H . n 
H 1 293 ASP 293 536  536  ASP ASP H . n 
H 1 294 ASN 294 537  537  ASN ASN H . n 
H 1 295 ARG 295 538  538  ARG ARG H . n 
H 1 296 LEU 296 539  539  LEU LEU H . n 
H 1 297 ARG 297 540  540  ARG ARG H . n 
H 1 298 LEU 298 541  541  LEU LEU H . n 
H 1 299 SER 299 542  542  SER SER H . n 
H 1 300 LEU 300 543  543  LEU LEU H . n 
H 1 301 LEU 301 544  544  LEU LEU H . n 
H 1 302 TYR 302 545  545  TYR TYR H . n 
H 1 303 SER 303 546  546  SER SER H . n 
H 1 304 LEU 304 547  547  LEU LEU H . n 
H 1 305 ALA 305 548  548  ALA ALA H . n 
H 1 306 LYS 306 549  549  LYS LYS H . n 
H 1 307 PRO 307 550  550  PRO PRO H . n 
H 1 308 LEU 308 551  551  LEU LEU H . n 
H 1 309 ASN 309 552  552  ASN ASN H . n 
H 1 310 GLN 310 553  553  GLN GLN H . n 
H 1 311 ARG 311 554  554  ARG ARG H . n 
H 1 312 SER 312 555  555  SER SER H . n 
H 1 313 GLY 313 556  556  GLY GLY H . n 
H 1 314 MET 314 557  557  MET MET H . n 
H 1 315 ASN 315 558  558  ASN ASN H . n 
H 1 316 PRO 316 559  559  PRO PRO H . n 
H 1 317 LEU 317 560  560  LEU LEU H . n 
H 1 318 ILE 318 561  561  ILE ILE H . n 
H 1 319 THR 319 562  562  THR THR H . n 
H 1 320 ASN 320 563  563  ASN ASN H . n 
H 1 321 SER 321 564  564  SER SER H . n 
H 1 322 LEU 322 565  565  LEU LEU H . n 
H 1 323 VAL 323 566  566  VAL VAL H . n 
H 1 324 ASN 324 567  567  ASN ASN H . n 
H 1 325 ARG 325 568  568  ARG ARG H . n 
H 1 326 THR 326 569  569  THR THR H . n 
H 1 327 ASP 327 570  570  ASP ASP H . n 
H 1 328 ASP 328 571  571  ASP ASP H . n 
H 1 329 ASN 329 572  572  ASN ASN H . n 
H 1 330 ALA 330 573  573  ALA ALA H . n 
H 1 331 GLU 331 574  574  GLU GLU H . n 
H 1 332 THR 332 575  575  THR THR H . n 
H 1 333 ALA 333 576  576  ALA ALA H . n 
H 1 334 ALA 334 577  577  ALA ALA H . n 
H 1 335 VAL 335 578  578  VAL VAL H . n 
H 1 336 PRO 336 579  579  PRO PRO H . n 
H 1 337 SER 337 580  580  SER SER H . n 
H 1 338 TYR 338 581  581  TYR TYR H . n 
H 1 339 SER 339 582  582  SER SER H . n 
H 1 340 PHE 340 583  583  PHE PHE H . n 
H 1 341 ILE 341 584  584  ILE ILE H . n 
H 1 342 ARG 342 585  585  ARG ARG H . n 
H 1 343 ALA 343 586  586  ALA ALA H . n 
H 1 344 HIS 344 587  587  HIS HIS H . n 
H 1 345 ASP 345 588  588  ASP ASP H . n 
H 1 346 SER 346 589  589  SER SER H . n 
H 1 347 GLU 347 590  590  GLU GLU H . n 
H 1 348 VAL 348 591  591  VAL VAL H . n 
H 1 349 GLN 349 592  592  GLN GLN H . n 
H 1 350 ASP 350 593  593  ASP ASP H . n 
H 1 351 LEU 351 594  594  LEU LEU H . n 
H 1 352 ILE 352 595  595  ILE ILE H . n 
H 1 353 ARG 353 596  596  ARG ARG H . n 
H 1 354 ASP 354 597  597  ASP ASP H . n 
H 1 355 ILE 355 598  598  ILE ILE H . n 
H 1 356 ILE 356 599  599  ILE ILE H . n 
H 1 357 LYS 357 600  600  LYS LYS H . n 
H 1 358 ALA 358 601  601  ALA ALA H . n 
H 1 359 GLU 359 602  602  GLU GLU H . n 
H 1 360 ILE 360 603  603  ILE ILE H . n 
H 1 361 ASN 361 604  604  ASN ASN H . n 
H 1 362 PRO 362 605  605  PRO PRO H . n 
H 1 363 ASN 363 606  606  ASN ASN H . n 
H 1 364 VAL 364 607  607  VAL VAL H . n 
H 1 365 VAL 365 608  608  VAL VAL H . n 
H 1 366 GLY 366 609  609  GLY GLY H . n 
H 1 367 TYR 367 610  610  TYR TYR H . n 
H 1 368 SER 368 611  611  SER SER H . n 
H 1 369 PHE 369 612  612  PHE PHE H . n 
H 1 370 THR 370 613  613  THR THR H . n 
H 1 371 MET 371 614  614  MET MET H . n 
H 1 372 GLU 372 615  615  GLU GLU H . n 
H 1 373 GLU 373 616  616  GLU GLU H . n 
H 1 374 ILE 374 617  617  ILE ILE H . n 
H 1 375 LYS 375 618  618  LYS LYS H . n 
H 1 376 LYS 376 619  619  LYS LYS H . n 
H 1 377 ALA 377 620  620  ALA ALA H . n 
H 1 378 PHE 378 621  621  PHE PHE H . n 
H 1 379 GLU 379 622  622  GLU GLU H . n 
H 1 380 ILE 380 623  623  ILE ILE H . n 
H 1 381 TYR 381 624  624  TYR TYR H . n 
H 1 382 ASN 382 625  625  ASN ASN H . n 
H 1 383 LYS 383 626  626  LYS LYS H . n 
H 1 384 ASP 384 627  627  ASP ASP H . n 
H 1 385 LEU 385 628  628  LEU LEU H . n 
H 1 386 LEU 386 629  629  LEU LEU H . n 
H 1 387 ALA 387 630  630  ALA ALA H . n 
H 1 388 THR 388 631  631  THR THR H . n 
H 1 389 GLU 389 632  632  GLU GLU H . n 
H 1 390 LYS 390 633  633  LYS LYS H . n 
H 1 391 LYS 391 634  634  LYS LYS H . n 
H 1 392 TYR 392 635  635  TYR TYR H . n 
H 1 393 THR 393 636  636  THR THR H . n 
H 1 394 HIS 394 637  637  HIS HIS H . n 
H 1 395 TYR 395 638  638  TYR TYR H . n 
H 1 396 ASN 396 639  639  ASN ASN H . n 
H 1 397 THR 397 640  640  THR THR H . n 
H 1 398 ALA 398 641  641  ALA ALA H . n 
H 1 399 LEU 399 642  642  LEU LEU H . n 
H 1 400 SER 400 643  643  SER SER H . n 
H 1 401 TYR 401 644  644  TYR TYR H . n 
H 1 402 ALA 402 645  645  ALA ALA H . n 
H 1 403 LEU 403 646  646  LEU LEU H . n 
H 1 404 LEU 404 647  647  LEU LEU H . n 
H 1 405 LEU 405 648  648  LEU LEU H . n 
H 1 406 THR 406 649  649  THR THR H . n 
H 1 407 ASN 407 650  650  ASN ASN H . n 
H 1 408 LYS 408 651  651  LYS LYS H . n 
H 1 409 SER 409 652  652  SER SER H . n 
H 1 410 SER 410 653  653  SER SER H . n 
H 1 411 VAL 411 654  654  VAL VAL H . n 
H 1 412 PRO 412 655  655  PRO PRO H . n 
H 1 413 ARG 413 656  656  ARG ARG H . n 
H 1 414 VAL 414 657  657  VAL VAL H . n 
H 1 415 TYR 415 658  658  TYR TYR H . n 
H 1 416 TYR 416 659  659  TYR TYR H . n 
H 1 417 GLY 417 660  660  GLY GLY H . n 
H 1 418 ASP 418 661  661  ASP ASP H . n 
H 1 419 MET 419 662  662  MET MET H . n 
H 1 420 PHE 420 663  663  PHE PHE H . n 
H 1 421 THR 421 664  664  THR THR H . n 
H 1 422 ASP 422 665  665  ASP ASP H . n 
H 1 423 ASP 423 666  666  ASP ASP H . n 
H 1 424 GLY 424 667  667  GLY GLY H . n 
H 1 425 GLN 425 668  668  GLN GLN H . n 
H 1 426 TYR 426 669  669  TYR TYR H . n 
H 1 427 MET 427 670  670  MET MET H . n 
H 1 428 ALA 428 671  671  ALA ALA H . n 
H 1 429 HIS 429 672  672  HIS HIS H . n 
H 1 430 LYS 430 673  673  LYS LYS H . n 
H 1 431 THR 431 674  674  THR THR H . n 
H 1 432 ILE 432 675  675  ILE ILE H . n 
H 1 433 ASN 433 676  676  ASN ASN H . n 
H 1 434 TYR 434 677  677  TYR TYR H . n 
H 1 435 GLU 435 678  678  GLU GLU H . n 
H 1 436 ALA 436 679  679  ALA ALA H . n 
H 1 437 ILE 437 680  680  ILE ILE H . n 
H 1 438 GLU 438 681  681  GLU GLU H . n 
H 1 439 THR 439 682  682  THR THR H . n 
H 1 440 LEU 440 683  683  LEU LEU H . n 
H 1 441 LEU 441 684  684  LEU LEU H . n 
H 1 442 LYS 442 685  685  LYS LYS H . n 
H 1 443 ALA 443 686  686  ALA ALA H . n 
H 1 444 ARG 444 687  687  ARG ARG H . n 
H 1 445 ILE 445 688  688  ILE ILE H . n 
H 1 446 LYS 446 689  689  LYS LYS H . n 
H 1 447 TYR 447 690  690  TYR TYR H . n 
H 1 448 VAL 448 691  691  VAL VAL H . n 
H 1 449 SER 449 692  692  SER SER H . n 
H 1 450 GLY 450 693  693  GLY GLY H . n 
H 1 451 GLY 451 694  694  GLY GLY H . n 
H 1 452 GLN 452 695  695  GLN GLN H . n 
H 1 453 ALA 453 696  696  ALA ALA H . n 
H 1 454 MET 454 697  697  MET MET H . n 
H 1 455 ARG 455 698  698  ARG ARG H . n 
H 1 456 ASN 456 699  699  ASN ASN H . n 
H 1 457 GLN 457 700  700  GLN GLN H . n 
H 1 458 GLN 458 701  701  GLN GLN H . n 
H 1 459 VAL 459 702  702  VAL VAL H . n 
H 1 460 GLY 460 703  703  GLY GLY H . n 
H 1 461 ASN 461 704  704  ASN ASN H . n 
H 1 462 SER 462 705  705  SER SER H . n 
H 1 463 GLU 463 706  706  GLU GLU H . n 
H 1 464 ILE 464 707  707  ILE ILE H . n 
H 1 465 ILE 465 708  708  ILE ILE H . n 
H 1 466 THR 466 709  709  THR THR H . n 
H 1 467 SER 467 710  710  SER SER H . n 
H 1 468 VAL 468 711  711  VAL VAL H . n 
H 1 469 ARG 469 712  712  ARG ARG H . n 
H 1 470 TYR 470 713  713  TYR TYR H . n 
H 1 471 GLY 471 714  714  GLY GLY H . n 
H 1 472 LYS 472 715  715  LYS LYS H . n 
H 1 473 GLY 473 716  716  GLY GLY H . n 
H 1 474 ALA 474 717  717  ALA ALA H . n 
H 1 475 LEU 475 718  718  LEU LEU H . n 
H 1 476 LYS 476 719  719  LYS LYS H . n 
H 1 477 ALA 477 720  720  ALA ALA H . n 
H 1 478 THR 478 721  721  THR THR H . n 
H 1 479 ASP 479 722  722  ASP ASP H . n 
H 1 480 THR 480 723  723  THR THR H . n 
H 1 481 GLY 481 724  724  GLY GLY H . n 
H 1 482 ASP 482 725  725  ASP ASP H . n 
H 1 483 ARG 483 726  726  ARG ARG H . n 
H 1 484 ILE 484 727  727  ILE ILE H . n 
H 1 485 THR 485 728  728  THR THR H . n 
H 1 486 ARG 486 729  729  ARG ARG H . n 
H 1 487 THR 487 730  730  THR THR H . n 
H 1 488 SER 488 731  731  SER SER H . n 
H 1 489 GLY 489 732  732  GLY GLY H . n 
H 1 490 VAL 490 733  733  VAL VAL H . n 
H 1 491 VAL 491 734  734  VAL VAL H . n 
H 1 492 VAL 492 735  735  VAL VAL H . n 
H 1 493 ILE 493 736  736  ILE ILE H . n 
H 1 494 GLU 494 737  737  GLU GLU H . n 
H 1 495 GLY 495 738  738  GLY GLY H . n 
H 1 496 ASN 496 739  739  ASN ASN H . n 
H 1 497 ASN 497 740  740  ASN ASN H . n 
H 1 498 PRO 498 741  741  PRO PRO H . n 
H 1 499 SER 499 742  742  SER SER H . n 
H 1 500 LEU 500 743  743  LEU LEU H . n 
H 1 501 ARG 501 744  744  ARG ARG H . n 
H 1 502 LEU 502 745  745  LEU LEU H . n 
H 1 503 LYS 503 746  746  LYS LYS H . n 
H 1 504 ALA 504 747  747  ALA ALA H . n 
H 1 505 SER 505 748  748  SER SER H . n 
H 1 506 ASP 506 749  749  ASP ASP H . n 
H 1 507 ARG 507 750  750  ARG ARG H . n 
H 1 508 VAL 508 751  751  VAL VAL H . n 
H 1 509 VAL 509 752  752  VAL VAL H . n 
H 1 510 VAL 510 753  753  VAL VAL H . n 
H 1 511 ASN 511 754  754  ASN ASN H . n 
H 1 512 MET 512 755  755  MET MET H . n 
H 1 513 GLY 513 756  756  GLY GLY H . n 
H 1 514 ALA 514 757  757  ALA ALA H . n 
H 1 515 ALA 515 758  758  ALA ALA H . n 
H 1 516 HIS 516 759  759  HIS HIS H . n 
H 1 517 LYS 517 760  760  LYS LYS H . n 
H 1 518 ASN 518 761  761  ASN ASN H . n 
H 1 519 GLN 519 762  762  GLN GLN H . n 
H 1 520 ALA 520 763  763  ALA ALA H . n 
H 1 521 TYR 521 764  764  TYR TYR H . n 
H 1 522 ARG 522 765  765  ARG ARG H . n 
H 1 523 PRO 523 766  766  PRO PRO H . n 
H 1 524 LEU 524 767  767  LEU LEU H . n 
H 1 525 LEU 525 768  768  LEU LEU H . n 
H 1 526 LEU 526 769  769  LEU LEU H . n 
H 1 527 THR 527 770  770  THR THR H . n 
H 1 528 THR 528 771  771  THR THR H . n 
H 1 529 ASP 529 772  772  ASP ASP H . n 
H 1 530 ASN 530 773  773  ASN ASN H . n 
H 1 531 GLY 531 774  774  GLY GLY H . n 
H 1 532 ILE 532 775  775  ILE ILE H . n 
H 1 533 LYS 533 776  776  LYS LYS H . n 
H 1 534 ALA 534 777  777  ALA ALA H . n 
H 1 535 TYR 535 778  778  TYR TYR H . n 
H 1 536 HIS 536 779  779  HIS HIS H . n 
H 1 537 SER 537 780  780  SER SER H . n 
H 1 538 ASP 538 781  781  ASP ASP H . n 
H 1 539 GLN 539 782  782  GLN GLN H . n 
H 1 540 GLU 540 783  783  GLU GLU H . n 
H 1 541 ALA 541 784  784  ALA ALA H . n 
H 1 542 ALA 542 785  785  ALA ALA H . n 
H 1 543 GLY 543 786  786  GLY GLY H . n 
H 1 544 LEU 544 787  787  LEU LEU H . n 
H 1 545 VAL 545 788  788  VAL VAL H . n 
H 1 546 ARG 546 789  789  ARG ARG H . n 
H 1 547 TYR 547 790  790  TYR TYR H . n 
H 1 548 THR 548 791  791  THR THR H . n 
H 1 549 ASN 549 792  792  ASN ASN H . n 
H 1 550 ASP 550 793  793  ASP ASP H . n 
H 1 551 ARG 551 794  794  ARG ARG H . n 
H 1 552 GLY 552 795  795  GLY GLY H . n 
H 1 553 GLU 553 796  796  GLU GLU H . n 
H 1 554 LEU 554 797  797  LEU LEU H . n 
H 1 555 ILE 555 798  798  ILE ILE H . n 
H 1 556 PHE 556 799  799  PHE PHE H . n 
H 1 557 THR 557 800  800  THR THR H . n 
H 1 558 ALA 558 801  801  ALA ALA H . n 
H 1 559 ALA 559 802  802  ALA ALA H . n 
H 1 560 ASP 560 803  803  ASP ASP H . n 
H 1 561 ILE 561 804  804  ILE ILE H . n 
H 1 562 LYS 562 805  805  LYS LYS H . n 
H 1 563 GLY 563 806  806  GLY GLY H . n 
H 1 564 TYR 564 807  807  TYR TYR H . n 
H 1 565 ALA 565 808  808  ALA ALA H . n 
H 1 566 ASN 566 809  809  ASN ASN H . n 
H 1 567 PRO 567 810  810  PRO PRO H . n 
H 1 568 GLN 568 811  811  GLN GLN H . n 
H 1 569 VAL 569 812  812  VAL VAL H . n 
H 1 570 SER 570 813  813  SER SER H . n 
H 1 571 GLY 571 814  814  GLY GLY H . n 
H 1 572 TYR 572 815  815  TYR TYR H . n 
H 1 573 LEU 573 816  816  LEU LEU H . n 
H 1 574 GLY 574 817  817  GLY GLY H . n 
H 1 575 VAL 575 818  818  VAL VAL H . n 
H 1 576 TRP 576 819  819  TRP TRP H . n 
H 1 577 VAL 577 820  820  VAL VAL H . n 
H 1 578 PRO 578 821  821  PRO PRO H . n 
H 1 579 VAL 579 822  822  VAL VAL H . n 
H 1 580 GLY 580 823  823  GLY GLY H . n 
H 1 581 ALA 581 824  824  ALA ALA H . n 
H 1 582 ALA 582 825  825  ALA ALA H . n 
H 1 583 ALA 583 826  826  ALA ALA H . n 
H 1 584 ASP 584 827  827  ASP ASP H . n 
H 1 585 GLN 585 828  828  GLN GLN H . n 
H 1 586 ASP 586 829  829  ASP ASP H . n 
H 1 587 VAL 587 830  830  VAL VAL H . n 
H 1 588 ARG 588 831  831  ARG ARG H . n 
H 1 589 VAL 589 832  832  VAL VAL H . n 
H 1 590 ALA 590 833  833  ALA ALA H . n 
H 1 591 ALA 591 834  834  ALA ALA H . n 
H 1 592 SER 592 835  835  SER SER H . n 
H 1 593 THR 593 836  836  THR THR H . n 
H 1 594 ALA 594 837  837  ALA ALA H . n 
H 1 595 PRO 595 838  838  PRO PRO H . n 
H 1 596 SER 596 839  839  SER SER H . n 
H 1 597 THR 597 840  840  THR THR H . n 
H 1 598 ASP 598 841  841  ASP ASP H . n 
H 1 599 GLY 599 842  842  GLY GLY H . n 
H 1 600 LYS 600 843  843  LYS LYS H . n 
H 1 601 SER 601 844  844  SER SER H . n 
H 1 602 VAL 602 845  845  VAL VAL H . n 
H 1 603 HIS 603 846  846  HIS HIS H . n 
H 1 604 GLN 604 847  847  GLN GLN H . n 
H 1 605 ASN 605 848  848  ASN ASN H . n 
H 1 606 ALA 606 849  849  ALA ALA H . n 
H 1 607 ALA 607 850  850  ALA ALA H . n 
H 1 608 LEU 608 851  851  LEU LEU H . n 
H 1 609 ASP 609 852  852  ASP ASP H . n 
H 1 610 SER 610 853  853  SER SER H . n 
H 1 611 ARG 611 854  854  ARG ARG H . n 
H 1 612 VAL 612 855  855  VAL VAL H . n 
H 1 613 MET 613 856  856  MET MET H . n 
H 1 614 PHE 614 857  857  PHE PHE H . n 
H 1 615 GLU 615 858  858  GLU GLU H . n 
H 1 616 GLY 616 859  859  GLY GLY H . n 
H 1 617 PHE 617 860  860  PHE PHE H . n 
H 1 618 SER 618 861  861  SER SER H . n 
H 1 619 ASN 619 862  862  ASN ASN H . n 
H 1 620 PHE 620 863  863  PHE PHE H . n 
H 1 621 GLN 621 864  864  GLN GLN H . n 
H 1 622 ALA 622 865  865  ALA ALA H . n 
H 1 623 PHE 623 866  866  PHE PHE H . n 
H 1 624 ALA 624 867  867  ALA ALA H . n 
H 1 625 THR 625 868  868  THR THR H . n 
H 1 626 LYS 626 869  869  LYS LYS H . n 
H 1 627 LYS 627 870  870  LYS LYS H . n 
H 1 628 GLU 628 871  871  GLU GLU H . n 
H 1 629 GLU 629 872  872  GLU GLU H . n 
H 1 630 TYR 630 873  873  TYR TYR H . n 
H 1 631 THR 631 874  874  THR THR H . n 
H 1 632 ASN 632 875  875  ASN ASN H . n 
H 1 633 VAL 633 876  876  VAL VAL H . n 
H 1 634 VAL 634 877  877  VAL VAL H . n 
H 1 635 ILE 635 878  878  ILE ILE H . n 
H 1 636 ALA 636 879  879  ALA ALA H . n 
H 1 637 LYS 637 880  880  LYS LYS H . n 
H 1 638 ASN 638 881  881  ASN ASN H . n 
H 1 639 VAL 639 882  882  VAL VAL H . n 
H 1 640 ASP 640 883  883  ASP ASP H . n 
H 1 641 LYS 641 884  884  LYS LYS H . n 
H 1 642 PHE 642 885  885  PHE PHE H . n 
H 1 643 ALA 643 886  886  ALA ALA H . n 
H 1 644 GLU 644 887  887  GLU GLU H . n 
H 1 645 TRP 645 888  888  TRP TRP H . n 
H 1 646 GLY 646 889  889  GLY GLY H . n 
H 1 647 VAL 647 890  890  VAL VAL H . n 
H 1 648 THR 648 891  891  THR THR H . n 
H 1 649 ASP 649 892  892  ASP ASP H . n 
H 1 650 PHE 650 893  893  PHE PHE H . n 
H 1 651 GLU 651 894  894  GLU GLU H . n 
H 1 652 MET 652 895  895  MET MET H . n 
H 1 653 ALA 653 896  896  ALA ALA H . n 
H 1 654 PRO 654 897  897  PRO PRO H . n 
H 1 655 GLN 655 898  898  GLN GLN H . n 
H 1 656 TYR 656 899  899  TYR TYR H . n 
H 1 657 VAL 657 900  900  VAL VAL H . n 
H 1 658 SER 658 901  901  SER SER H . n 
H 1 659 SER 659 902  902  SER SER H . n 
H 1 660 THR 660 903  903  THR THR H . n 
H 1 661 ASP 661 904  904  ASP ASP H . n 
H 1 662 GLY 662 905  905  GLY GLY H . n 
H 1 663 SER 663 906  906  SER SER H . n 
H 1 664 PHE 664 907  907  PHE PHE H . n 
H 1 665 LEU 665 908  908  LEU LEU H . n 
H 1 666 ASP 666 909  909  ASP ASP H . n 
H 1 667 SER 667 910  910  SER SER H . n 
H 1 668 VAL 668 911  911  VAL VAL H . n 
H 1 669 ILE 669 912  912  ILE ILE H . n 
H 1 670 GLN 670 913  913  GLN GLN H . n 
H 1 671 ASN 671 914  914  ASN ASN H . n 
H 1 672 GLY 672 915  915  GLY GLY H . n 
H 1 673 TYR 673 916  916  TYR TYR H . n 
H 1 674 ALA 674 917  917  ALA ALA H . n 
H 1 675 PHE 675 918  918  PHE PHE H . n 
H 1 676 THR 676 919  919  THR THR H . n 
H 1 677 ASP 677 920  920  ASP ASP H . n 
H 1 678 ARG 678 921  921  ARG ARG H . n 
H 1 679 TYR 679 922  922  TYR TYR H . n 
H 1 680 ASP 680 923  923  ASP ASP H . n 
H 1 681 LEU 681 924  924  LEU LEU H . n 
H 1 682 GLY 682 925  925  GLY GLY H . n 
H 1 683 ILE 683 926  926  ILE ILE H . n 
H 1 684 SER 684 927  927  SER SER H . n 
H 1 685 LYS 685 928  928  LYS LYS H . n 
H 1 686 PRO 686 929  929  PRO PRO H . n 
H 1 687 ASN 687 930  930  ASN ASN H . n 
H 1 688 LYS 688 931  931  LYS LYS H . n 
H 1 689 TYR 689 932  932  TYR TYR H . n 
H 1 690 GLY 690 933  933  GLY GLY H . n 
H 1 691 THR 691 934  934  THR THR H . n 
H 1 692 ALA 692 935  935  ALA ALA H . n 
H 1 693 ASP 693 936  936  ASP ASP H . n 
H 1 694 ASP 694 937  937  ASP ASP H . n 
H 1 695 LEU 695 938  938  LEU LEU H . n 
H 1 696 VAL 696 939  939  VAL VAL H . n 
H 1 697 LYS 697 940  940  LYS LYS H . n 
H 1 698 ALA 698 941  941  ALA ALA H . n 
H 1 699 ILE 699 942  942  ILE ILE H . n 
H 1 700 LYS 700 943  943  LYS LYS H . n 
H 1 701 ALA 701 944  944  ALA ALA H . n 
H 1 702 LEU 702 945  945  LEU LEU H . n 
H 1 703 HIS 703 946  946  HIS HIS H . n 
H 1 704 SER 704 947  947  SER SER H . n 
H 1 705 LYS 705 948  948  LYS LYS H . n 
H 1 706 GLY 706 949  949  GLY GLY H . n 
H 1 707 ILE 707 950  950  ILE ILE H . n 
H 1 708 LYS 708 951  951  LYS LYS H . n 
H 1 709 VAL 709 952  952  VAL VAL H . n 
H 1 710 MET 710 953  953  MET MET H . n 
H 1 711 ALA 711 954  954  ALA ALA H . n 
H 1 712 ASP 712 955  955  ASP ASP H . n 
H 1 713 TRP 713 956  956  TRP TRP H . n 
H 1 714 VAL 714 957  957  VAL VAL H . n 
H 1 715 PRO 715 958  958  PRO PRO H . n 
H 1 716 ASP 716 959  959  ASP ASP H . n 
H 1 717 GLN 717 960  960  GLN GLN H . n 
H 1 718 MET 718 961  961  MET MET H . n 
H 1 719 TYR 719 962  962  TYR TYR H . n 
H 1 720 ALA 720 963  963  ALA ALA H . n 
H 1 721 LEU 721 964  964  LEU LEU H . n 
H 1 722 PRO 722 965  965  PRO PRO H . n 
H 1 723 GLU 723 966  966  GLU GLU H . n 
H 1 724 LYS 724 967  967  LYS LYS H . n 
H 1 725 GLU 725 968  968  GLU GLU H . n 
H 1 726 VAL 726 969  969  VAL VAL H . n 
H 1 727 VAL 727 970  970  VAL VAL H . n 
H 1 728 THR 728 971  971  THR THR H . n 
H 1 729 ALA 729 972  972  ALA ALA H . n 
H 1 730 THR 730 973  973  THR THR H . n 
H 1 731 ARG 731 974  974  ARG ARG H . n 
H 1 732 VAL 732 975  975  VAL VAL H . n 
H 1 733 ASP 733 976  976  ASP ASP H . n 
H 1 734 LYS 734 977  977  LYS LYS H . n 
H 1 735 TYR 735 978  978  TYR TYR H . n 
H 1 736 GLY 736 979  979  GLY GLY H . n 
H 1 737 THR 737 980  980  THR THR H . n 
H 1 738 PRO 738 981  981  PRO PRO H . n 
H 1 739 VAL 739 982  982  VAL VAL H . n 
H 1 740 ALA 740 983  983  ALA ALA H . n 
H 1 741 GLY 741 984  984  GLY GLY H . n 
H 1 742 SER 742 985  985  SER SER H . n 
H 1 743 GLN 743 986  986  GLN GLN H . n 
H 1 744 ILE 744 987  987  ILE ILE H . n 
H 1 745 LYS 745 988  988  LYS LYS H . n 
H 1 746 ASN 746 989  989  ASN ASN H . n 
H 1 747 THR 747 990  990  THR THR H . n 
H 1 748 LEU 748 991  991  LEU LEU H . n 
H 1 749 TYR 749 992  992  TYR TYR H . n 
H 1 750 VAL 750 993  993  VAL VAL H . n 
H 1 751 VAL 751 994  994  VAL VAL H . n 
H 1 752 ASP 752 995  995  ASP ASP H . n 
H 1 753 GLY 753 996  996  GLY GLY H . n 
H 1 754 LYS 754 997  997  LYS LYS H . n 
H 1 755 SER 755 998  998  SER SER H . n 
H 1 756 SER 756 999  999  SER SER H . n 
H 1 757 GLY 757 1000 1000 GLY GLY H . n 
H 1 758 LYS 758 1001 1001 LYS LYS H . n 
H 1 759 ASP 759 1002 1002 ASP ASP H . n 
H 1 760 GLN 760 1003 1003 GLN GLN H . n 
H 1 761 GLN 761 1004 1004 GLN GLN H . n 
H 1 762 ALA 762 1005 1005 ALA ALA H . n 
H 1 763 LYS 763 1006 1006 LYS LYS H . n 
H 1 764 TYR 764 1007 1007 TYR TYR H . n 
H 1 765 GLY 765 1008 1008 GLY GLY H . n 
H 1 766 GLY 766 1009 1009 GLY GLY H . n 
H 1 767 ALA 767 1010 1010 ALA ALA H . n 
H 1 768 PHE 768 1011 1011 PHE PHE H . n 
H 1 769 LEU 769 1012 1012 LEU LEU H . n 
H 1 770 GLU 770 1013 1013 GLU GLU H . n 
H 1 771 GLU 771 1014 1014 GLU GLU H . n 
H 1 772 LEU 772 1015 1015 LEU LEU H . n 
H 1 773 GLN 773 1016 1016 GLN GLN H . n 
H 1 774 ALA 774 1017 1017 ALA ALA H . n 
H 1 775 LYS 775 1018 1018 LYS LYS H . n 
H 1 776 TYR 776 1019 1019 TYR TYR H . n 
H 1 777 PRO 777 1020 1020 PRO PRO H . n 
H 1 778 GLU 778 1021 1021 GLU GLU H . n 
H 1 779 LEU 779 1022 1022 LEU LEU H . n 
H 1 780 PHE 780 1023 1023 PHE PHE H . n 
H 1 781 ALA 781 1024 1024 ALA ALA H . n 
H 1 782 ARG 782 1025 1025 ARG ARG H . n 
H 1 783 LYS 783 1026 1026 LYS LYS H . n 
H 1 784 GLN 784 1027 1027 GLN GLN H . n 
H 1 785 ILE 785 1028 1028 ILE ILE H . n 
H 1 786 SER 786 1029 1029 SER SER H . n 
H 1 787 THR 787 1030 1030 THR THR H . n 
H 1 788 GLY 788 1031 1031 GLY GLY H . n 
H 1 789 VAL 789 1032 1032 VAL VAL H . n 
H 1 790 PRO 790 1033 1033 PRO PRO H . n 
H 1 791 MET 791 1034 1034 MET MET H . n 
H 1 792 ASP 792 1035 1035 ASP ASP H . n 
H 1 793 PRO 793 1036 1036 PRO PRO H . n 
H 1 794 SER 794 1037 1037 SER SER H . n 
H 1 795 VAL 795 1038 1038 VAL VAL H . n 
H 1 796 LYS 796 1039 1039 LYS LYS H . n 
H 1 797 ILE 797 1040 1040 ILE ILE H . n 
H 1 798 LYS 798 1041 1041 LYS LYS H . n 
H 1 799 GLN 799 1042 1042 GLN GLN H . n 
H 1 800 TRP 800 1043 1043 TRP TRP H . n 
H 1 801 SER 801 1044 1044 SER SER H . n 
H 1 802 ALA 802 1045 1045 ALA ALA H . n 
H 1 803 LYS 803 1046 1046 LYS LYS H . n 
H 1 804 TYR 804 1047 1047 TYR TYR H . n 
H 1 805 PHE 805 1048 1048 PHE PHE H . n 
H 1 806 ASN 806 1049 1049 ASN ASN H . n 
H 1 807 GLY 807 1050 1050 GLY GLY H . n 
H 1 808 THR 808 1051 1051 THR THR H . n 
H 1 809 ASN 809 1052 1052 ASN ASN H . n 
H 1 810 ILE 810 1053 1053 ILE ILE H . n 
H 1 811 LEU 811 1054 1054 LEU LEU H . n 
H 1 812 GLY 812 1055 1055 GLY GLY H . n 
H 1 813 ARG 813 1056 1056 ARG ARG H . n 
H 1 814 GLY 814 1057 1057 GLY GLY H . n 
H 1 815 ALA 815 1058 1058 ALA ALA H . n 
H 1 816 GLY 816 1059 1059 GLY GLY H . n 
H 1 817 TYR 817 1060 1060 TYR TYR H . n 
H 1 818 VAL 818 1061 1061 VAL VAL H . n 
H 1 819 LEU 819 1062 1062 LEU LEU H . n 
H 1 820 LYS 820 1063 1063 LYS LYS H . n 
H 1 821 ASP 821 1064 1064 ASP ASP H . n 
H 1 822 GLN 822 1065 1065 GLN GLN H . n 
H 1 823 ALA 823 1066 1066 ALA ALA H . n 
H 1 824 THR 824 1067 1067 THR THR H . n 
H 1 825 ASN 825 1068 1068 ASN ASN H . n 
H 1 826 THR 826 1069 1069 THR THR H . n 
H 1 827 TYR 827 1070 1070 TYR TYR H . n 
H 1 828 PHE 828 1071 1071 PHE PHE H . n 
H 1 829 SER 829 1072 1072 SER SER H . n 
H 1 830 LEU 830 1073 1073 LEU LEU H . n 
H 1 831 VAL 831 1074 1074 VAL VAL H . n 
H 1 832 SER 832 1075 1075 SER SER H . n 
H 1 833 ASP 833 1076 1076 ASP ASP H . n 
H 1 834 ASN 834 1077 1077 ASN ASN H . n 
H 1 835 THR 835 1078 1078 THR THR H . n 
H 1 836 PHE 836 1079 1079 PHE PHE H . n 
H 1 837 LEU 837 1080 1080 LEU LEU H . n 
H 1 838 PRO 838 1081 1081 PRO PRO H . n 
H 1 839 LYS 839 1082 1082 LYS LYS H . n 
H 1 840 SER 840 1083 1083 SER SER H . n 
H 1 841 LEU 841 1084 1084 LEU LEU H . n 
H 1 842 VAL 842 1085 1085 VAL VAL H . n 
H 1 843 ASN 843 1086 1086 ASN ASN H . n 
H 1 844 PRO 844 1087 1087 PRO PRO H . n 
# 
loop_
_pdbx_refine_tls.pdbx_refine_id 
_pdbx_refine_tls.id 
_pdbx_refine_tls.details 
_pdbx_refine_tls.method 
_pdbx_refine_tls.origin_x 
_pdbx_refine_tls.origin_y 
_pdbx_refine_tls.origin_z 
_pdbx_refine_tls.T[1][1] 
_pdbx_refine_tls.T[2][2] 
_pdbx_refine_tls.T[3][3] 
_pdbx_refine_tls.T[1][2] 
_pdbx_refine_tls.T[1][3] 
_pdbx_refine_tls.T[2][3] 
_pdbx_refine_tls.L[1][1] 
_pdbx_refine_tls.L[2][2] 
_pdbx_refine_tls.L[3][3] 
_pdbx_refine_tls.L[1][2] 
_pdbx_refine_tls.L[1][3] 
_pdbx_refine_tls.L[2][3] 
_pdbx_refine_tls.S[1][1] 
_pdbx_refine_tls.S[1][2] 
_pdbx_refine_tls.S[1][3] 
_pdbx_refine_tls.S[2][1] 
_pdbx_refine_tls.S[2][2] 
_pdbx_refine_tls.S[2][3] 
_pdbx_refine_tls.S[3][1] 
_pdbx_refine_tls.S[3][2] 
_pdbx_refine_tls.S[3][3] 
'X-RAY DIFFRACTION' 1 ? refined 195.7672 50.5222  194.7552 0.0941 0.1109 0.1080 -0.0581 -0.0317 -0.0389 1.1174 1.6189 0.8693 
-0.6716 -0.0512 0.2628  -0.0687 -0.2340 0.2926  0.1005  0.0943  -0.1646 -0.2356 0.1821  -0.0256 
'X-RAY DIFFRACTION' 2 ? refined 248.3542 -2.0125  189.5102 0.1126 0.1630 0.1943 0.0939  0.0374  0.0979  2.7375 1.1755 1.2923 
-0.0216 -0.4023 -0.0355 0.0973  -0.2190 0.0673  0.1171  -0.0125 -0.2356 -0.1874 0.0056  -0.0849 
'X-RAY DIFFRACTION' 3 ? refined 247.9706 56.4796  136.5223 0.2321 0.0673 0.0329 -0.0135 -0.0261 0.0150  0.5306 1.2449 0.4601 
0.3032  -0.2403 -0.3917 0.0180  0.1002  0.1186  -0.0459 0.0089  0.1081  -0.2377 -0.0518 -0.0270 
'X-RAY DIFFRACTION' 4 ? refined 195.6383 -1.0693  137.2726 0.1788 0.1400 0.1130 -0.1232 0.0719  -0.0720 0.9704 0.8461 0.9247 
-0.3732 0.1286  0.2730  -0.0369 0.2314  -0.2155 -0.3078 0.0859  -0.0837 -0.0582 0.0308  -0.0490 
'X-RAY DIFFRACTION' 5 ? refined 174.0850 24.9669  219.8830 0.2036 0.0947 0.0309 0.0022  0.0136  -0.0232 1.2895 0.9749 1.2172 
-0.0381 0.4792  0.0358  -0.0605 -0.3151 0.1310  0.4399  -0.0018 0.0444  -0.0610 -0.0005 0.0623  
'X-RAY DIFFRACTION' 6 ? refined 269.6577 -31.8240 168.6031 0.1387 0.3157 0.3681 0.0397  0.1290  0.0293  0.6859 1.0554 0.8551 
-0.3645 -0.0275 -0.2863 0.0359  0.1819  -0.2354 -0.2221 -0.1471 0.0613  0.2003  -0.0383 0.1112  
'X-RAY DIFFRACTION' 7 ? refined 174.6294 -27.0542 162.4369 0.0662 0.0766 0.1503 -0.0193 0.0719  -0.0378 0.7349 0.9041 0.7989 
0.0145  0.2030  0.4144  -0.0502 0.1553  -0.2477 -0.0431 -0.0021 -0.0822 0.1476  0.0363  0.0524  
'X-RAY DIFFRACTION' 8 ? refined 269.1234 28.9967  113.0289 0.2730 0.0880 0.0780 -0.0196 0.1070  0.0291  1.3206 1.0047 1.2503 
-0.0080 0.3891  -0.0291 0.0580  0.2919  0.1451  -0.4465 -0.0121 -0.2319 -0.0453 0.1903  -0.0458 
# 
loop_
_pdbx_refine_tls_group.pdbx_refine_id 
_pdbx_refine_tls_group.id 
_pdbx_refine_tls_group.refine_tls_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_auth_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_auth_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_label_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.beg_label_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_auth_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_auth_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_label_asym_id 
_pdbx_refine_tls_group.end_label_seq_id 
_pdbx_refine_tls_group.selection 
_pdbx_refine_tls_group.selection_details 
'X-RAY DIFFRACTION' 1 1 A 246 ? ? A 1087 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' 2 2 B 248 ? ? B 1087 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' 3 3 C 244 ? ? C 1087 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' 4 4 D 244 ? ? D 1087 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' 5 5 E 245 ? ? E 1087 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' 6 6 F 244 ? ? F 1087 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' 7 7 G 244 ? ? G 1087 ? ? ? ? 
'X-RAY DIFFRACTION' 8 8 H 245 ? ? H 1087 ? ? ? ? 
# 
_pdbx_entry_details.sequence_details     'UNP SHOWS VARIANT AT THESE POSITIONS' 
_pdbx_entry_details.entry_id             3AIC 
_pdbx_entry_details.nonpolymer_details   ? 
_pdbx_entry_details.compound_details     ? 
_pdbx_entry_details.source_details       ? 
# 
loop_
_software.name 
_software.classification 
_software.version 
_software.citation_id 
_software.pdbx_ordinal 
HKL-2000 'data collection' .        ? 1 
SHELXS   'model building'  .        ? 2 
REFMAC   refinement        5.5.0066 ? 3 
# 
loop_
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
1   Y 1 1 A SER 244 ? 
2   Y 1 1 A PHE 245 ? 
3   Y 1 1 B SER 244 ? 
4   Y 1 1 B PHE 245 ? 
5   Y 1 1 B ALA 246 ? 
6   Y 1 1 B GLN 247 ? 
7   Y 1 1 B LYS 275 ? 
8   Y 1 1 B TYR 276 ? 
9   Y 1 1 B ILE 277 ? 
10  Y 1 1 B LEU 278 ? 
11  Y 1 1 B LYS 279 ? 
12  Y 1 1 B ASP 280 ? 
13  Y 1 1 B GLY 281 ? 
14  Y 1 1 B LYS 282 ? 
15  Y 1 1 B THR 283 ? 
16  Y 1 1 B TRP 284 ? 
17  Y 1 1 B THR 285 ? 
18  Y 1 1 B GLN 286 ? 
19  Y 1 1 B SER 287 ? 
20  Y 1 1 B THR 288 ? 
21  Y 1 1 B GLU 289 ? 
22  Y 1 1 B LYS 290 ? 
23  Y 1 1 B ASP 291 ? 
24  Y 1 1 B PHE 292 ? 
25  Y 1 1 B ARG 293 ? 
26  Y 1 1 B PRO 294 ? 
27  Y 1 1 B LEU 295 ? 
28  Y 1 1 B LEU 296 ? 
29  Y 1 1 B MET 297 ? 
30  Y 1 1 B THR 298 ? 
31  Y 1 1 B TRP 299 ? 
32  Y 1 1 B TRP 300 ? 
33  Y 1 1 B PRO 301 ? 
34  Y 1 1 B ASP 302 ? 
35  Y 1 1 B GLN 303 ? 
36  Y 1 1 B GLU 304 ? 
37  Y 1 1 B THR 305 ? 
38  Y 1 1 B GLN 306 ? 
39  Y 1 1 B ARG 307 ? 
40  Y 1 1 B GLN 308 ? 
41  Y 1 1 B TYR 309 ? 
42  Y 1 1 B VAL 310 ? 
43  Y 1 1 B ASN 311 ? 
44  Y 1 1 B TYR 312 ? 
45  Y 1 1 B MET 313 ? 
46  Y 1 1 B ASN 314 ? 
47  Y 1 1 B ALA 315 ? 
48  Y 1 1 B GLN 316 ? 
49  Y 1 1 B LEU 317 ? 
50  Y 1 1 B GLY 318 ? 
51  Y 1 1 B ILE 319 ? 
52  Y 1 1 B HIS 320 ? 
53  Y 1 1 B GLN 321 ? 
54  Y 1 1 B THR 322 ? 
55  Y 1 1 B TYR 323 ? 
56  Y 1 1 B ASN 324 ? 
57  Y 1 1 B THR 325 ? 
58  Y 1 1 B ALA 326 ? 
59  Y 1 1 B THR 327 ? 
60  Y 1 1 B SER 328 ? 
61  Y 1 1 B PRO 329 ? 
62  Y 1 1 B LEU 330 ? 
63  Y 1 1 B GLN 331 ? 
64  Y 1 1 B LEU 332 ? 
65  Y 1 1 B ASN 333 ? 
66  Y 1 1 B LEU 334 ? 
67  Y 1 1 B ALA 335 ? 
68  Y 1 1 B ALA 336 ? 
69  Y 1 1 B GLN 337 ? 
70  Y 1 1 B THR 338 ? 
71  Y 1 1 B ILE 339 ? 
72  Y 1 1 B GLN 340 ? 
73  Y 1 1 B THR 341 ? 
74  Y 1 1 B LYS 342 ? 
75  Y 1 1 B ILE 343 ? 
76  Y 1 1 B GLU 344 ? 
77  Y 1 1 B GLU 345 ? 
78  Y 1 1 B LYS 346 ? 
79  Y 1 1 B ILE 347 ? 
80  Y 1 1 B THR 348 ? 
81  Y 1 1 B ALA 349 ? 
82  Y 1 1 B GLU 350 ? 
83  Y 1 1 B LYS 351 ? 
84  Y 1 1 B ASN 352 ? 
85  Y 1 1 B THR 353 ? 
86  Y 1 1 B ASN 354 ? 
87  Y 1 1 B TRP 355 ? 
88  Y 1 1 B LEU 356 ? 
89  Y 1 1 B ARG 357 ? 
90  Y 1 1 B GLN 358 ? 
91  Y 1 1 B THR 359 ? 
92  Y 1 1 B ILE 360 ? 
93  Y 1 1 B SER 361 ? 
94  Y 1 1 B ALA 362 ? 
95  Y 1 1 B PHE 363 ? 
96  Y 1 1 B VAL 364 ? 
97  Y 1 1 B LYS 365 ? 
98  Y 1 1 B THR 366 ? 
99  Y 1 1 B GLN 367 ? 
100 Y 1 1 E SER 244 ? 
101 Y 1 1 H SER 244 ? 
102 Y 1 1 H ILE 319 ? 
103 Y 1 1 H HIS 320 ? 
104 Y 1 1 H GLN 321 ? 
105 Y 1 1 H THR 322 ? 
106 Y 1 1 H TYR 323 ? 
107 Y 1 1 H ASN 324 ? 
108 Y 1 1 H THR 325 ? 
109 Y 1 1 H ALA 326 ? 
110 Y 1 1 H THR 327 ? 
111 Y 1 1 H SER 328 ? 
112 Y 1 1 H PRO 329 ? 
113 Y 1 1 H LEU 330 ? 
114 Y 1 1 H GLN 331 ? 
115 Y 1 1 H LEU 332 ? 
116 Y 1 1 H ASN 333 ? 
117 Y 1 1 H LEU 334 ? 
118 Y 1 1 H ALA 335 ? 
119 Y 1 1 H ALA 336 ? 
120 Y 1 1 H GLN 337 ? 
121 Y 1 1 H THR 338 ? 
122 Y 1 1 H ILE 339 ? 
123 Y 1 1 H GLN 340 ? 
124 Y 1 1 H THR 341 ? 
125 Y 1 1 H LYS 342 ? 
126 Y 1 1 H ILE 343 ? 
127 Y 1 1 H GLU 344 ? 
128 Y 1 1 H GLU 345 ? 
129 Y 1 1 H LYS 346 ? 
130 Y 1 1 H ILE 347 ? 
131 Y 1 1 H THR 348 ? 
132 Y 1 1 H ALA 349 ? 
133 Y 1 1 H GLU 350 ? 
134 Y 1 1 H LYS 351 ? 
135 Y 1 1 H ASN 352 ? 
136 Y 1 1 H THR 353 ? 
137 Y 1 1 H ASN 354 ? 
# 
loop_
_pdbx_version.entry_id 
_pdbx_version.revision_date 
_pdbx_version.major_version 
_pdbx_version.minor_version 
_pdbx_version.revision_type 
_pdbx_version.details 
3AIC 2010-07-16 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.20'          
3AIC 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
3AIC 2013-08-07 4 0001 Citation                    'Citation update'                            
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly.id 
_pdbx_struct_assembly.details 
_pdbx_struct_assembly.method_details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details 
_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count 
1 author_and_software_defined_assembly PISA monomeric 1 
2 author_and_software_defined_assembly PISA monomeric 1 
3 author_and_software_defined_assembly PISA monomeric 1 
4 author_and_software_defined_assembly PISA monomeric 1 
5 author_and_software_defined_assembly PISA monomeric 1 
6 author_and_software_defined_assembly PISA monomeric 1 
7 author_and_software_defined_assembly PISA monomeric 1 
8 author_and_software_defined_assembly PISA monomeric 1 
# 
loop_
_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id 
_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression 
_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list 
1 1 A,I,J,K,GA    
2 1 B,L,M,N,HA    
3 1 C,O,P,Q,IA    
4 1 D,R,S,T,JA    
5 1 E,U,V,W,KA    
6 1 F,X,Y,Z,LA    
7 1 G,AA,BA,CA,MA 
8 1 H,DA,EA,FA,NA 
# 
_pdbx_struct_oper_list.id                   1 
_pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
_pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
_pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
# 
loop_
_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
I  2 MES 1  5001 5001 MES MES A . 
J  3 CA  1  4001 4001 CA  CA  A . 
K  4 ACR 1  5044 5044 ACR ACR A . 
L  2 MES 1  5001 5001 MES MES B . 
M  3 CA  1  4001 4001 CA  CA  B . 
N  4 ACR 1  5044 5044 ACR ACR B . 
O  2 MES 1  5001 5001 MES MES C . 
P  3 CA  1  4001 4001 CA  CA  C . 
Q  4 ACR 1  5044 5044 ACR ACR C . 
R  2 MES 1  5001 5001 MES MES D . 
S  3 CA  1  4001 4001 CA  CA  D . 
T  4 ACR 1  5044 5044 ACR ACR D . 
U  2 MES 1  5001 5001 MES MES E . 
V  3 CA  1  4001 4001 CA  CA  E . 
W  4 ACR 1  5044 5044 ACR ACR E . 
X  2 MES 1  5001 5001 MES MES F . 
Y  3 CA  1  4001 4001 CA  CA  F . 
Z  4 ACR 1  5044 5044 ACR ACR F . 
AA 2 MES 1  5001 5001 MES MES G . 
BA 3 CA  1  4001 4001 CA  CA  G . 
CA 4 ACR 1  5044 5044 ACR ACR G . 
DA 2 MES 1  5001 5001 MES MES H . 
EA 3 CA  1  4001 4001 CA  CA  H . 
FA 4 ACR 1  5044 5044 ACR ACR H . 
GA 5 HOH 1  1    1    HOH HOH A . 
GA 5 HOH 2  3    3    HOH HOH A . 
GA 5 HOH 3  6    6    HOH HOH A . 
GA 5 HOH 4  8    8    HOH HOH A . 
GA 5 HOH 5  26   26   HOH HOH A . 
GA 5 HOH 6  38   38   HOH HOH A . 
GA 5 HOH 7  45   45   HOH HOH A . 
GA 5 HOH 8  52   52   HOH HOH A . 
GA 5 HOH 9  61   61   HOH HOH A . 
GA 5 HOH 10 62   62   HOH HOH A . 
GA 5 HOH 11 68   68   HOH HOH A . 
GA 5 HOH 12 73   73   HOH HOH A . 
GA 5 HOH 13 78   78   HOH HOH A . 
GA 5 HOH 14 85   85   HOH HOH A . 
GA 5 HOH 15 94   94   HOH HOH A . 
GA 5 HOH 16 105  105  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 17 117  117  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 18 130  130  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 19 154  154  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 20 159  159  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 21 164  164  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 22 169  169  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 23 171  171  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 24 178  178  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 25 184  184  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 26 187  187  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 27 194  194  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 28 201  201  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 29 217  217  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 30 222  222  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 31 233  233  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 32 234  234  HOH HOH A . 
GA 5 HOH 33 1088 1088 HOH HOH A . 
HA 5 HOH 1  4    4    HOH HOH B . 
HA 5 HOH 2  5    5    HOH HOH B . 
HA 5 HOH 3  23   23   HOH HOH B . 
HA 5 HOH 4  27   27   HOH HOH B . 
HA 5 HOH 5  31   31   HOH HOH B . 
HA 5 HOH 6  34   34   HOH HOH B . 
HA 5 HOH 7  98   98   HOH HOH B . 
HA 5 HOH 8  104  104  HOH HOH B . 
HA 5 HOH 9  106  106  HOH HOH B . 
HA 5 HOH 10 137  137  HOH HOH B . 
HA 5 HOH 11 150  150  HOH HOH B . 
HA 5 HOH 12 152  152  HOH HOH B . 
HA 5 HOH 13 153  153  HOH HOH B . 
HA 5 HOH 14 168  168  HOH HOH B . 
HA 5 HOH 15 179  179  HOH HOH B . 
HA 5 HOH 16 186  186  HOH HOH B . 
HA 5 HOH 17 195  195  HOH HOH B . 
HA 5 HOH 18 197  197  HOH HOH B . 
HA 5 HOH 19 204  204  HOH HOH B . 
HA 5 HOH 20 214  214  HOH HOH B . 
IA 5 HOH 1  2    2    HOH HOH C . 
IA 5 HOH 2  9    9    HOH HOH C . 
IA 5 HOH 3  18   18   HOH HOH C . 
IA 5 HOH 4  29   29   HOH HOH C . 
IA 5 HOH 5  35   35   HOH HOH C . 
IA 5 HOH 6  42   42   HOH HOH C . 
IA 5 HOH 7  64   64   HOH HOH C . 
IA 5 HOH 8  71   71   HOH HOH C . 
IA 5 HOH 9  80   80   HOH HOH C . 
IA 5 HOH 10 83   83   HOH HOH C . 
IA 5 HOH 11 90   90   HOH HOH C . 
IA 5 HOH 12 92   92   HOH HOH C . 
IA 5 HOH 13 101  101  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 14 114  114  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 15 123  123  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 16 135  135  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 17 157  157  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 18 160  160  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 19 161  161  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 20 170  170  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 21 176  176  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 22 181  181  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 23 200  200  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 24 215  215  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 25 221  221  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 26 224  224  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 27 225  225  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 28 230  230  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 29 232  232  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 30 237  237  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 31 242  242  HOH HOH C . 
IA 5 HOH 32 1088 1088 HOH HOH C . 
JA 5 HOH 1  13   13   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 2  36   36   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 3  39   39   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 4  40   40   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 5  44   44   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 6  46   46   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 7  47   47   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 8  48   48   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 9  53   53   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 10 57   57   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 11 67   67   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 12 69   69   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 13 79   79   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 14 82   82   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 15 96   96   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 16 99   99   HOH HOH D . 
JA 5 HOH 17 107  107  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 18 108  108  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 19 109  109  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 20 111  111  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 21 118  118  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 22 121  121  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 23 131  131  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 24 133  133  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 25 139  139  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 26 140  140  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 27 148  148  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 28 156  156  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 29 165  165  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 30 167  167  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 31 172  172  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 32 173  173  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 33 177  177  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 34 182  182  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 35 188  188  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 36 193  193  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 37 207  207  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 38 216  216  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 39 226  226  HOH HOH D . 
JA 5 HOH 40 239  239  HOH HOH D . 
KA 5 HOH 1  7    7    HOH HOH E . 
KA 5 HOH 2  15   15   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 3  19   19   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 4  20   20   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 5  24   24   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 6  25   25   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 7  32   32   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 8  33   33   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 9  41   41   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 10 51   51   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 11 54   54   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 12 56   56   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 13 72   72   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 14 75   75   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 15 76   76   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 16 91   91   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 17 93   93   HOH HOH E . 
KA 5 HOH 18 100  100  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 19 102  102  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 20 103  103  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 21 112  112  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 22 113  113  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 23 115  115  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 24 116  116  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 25 119  119  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 26 120  120  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 27 122  122  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 28 124  124  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 29 126  126  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 30 129  129  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 31 136  136  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 32 138  138  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 33 142  142  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 34 143  143  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 35 145  145  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 36 151  151  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 37 155  155  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 38 162  162  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 39 180  180  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 40 183  183  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 41 185  185  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 42 212  212  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 43 213  213  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 44 223  223  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 45 229  229  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 46 241  241  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 47 243  243  HOH HOH E . 
KA 5 HOH 48 1088 1088 HOH HOH E . 
LA 5 HOH 1  55   55   HOH HOH F . 
LA 5 HOH 2  59   59   HOH HOH F . 
LA 5 HOH 3  63   63   HOH HOH F . 
LA 5 HOH 4  84   84   HOH HOH F . 
LA 5 HOH 5  95   95   HOH HOH F . 
LA 5 HOH 6  128  128  HOH HOH F . 
LA 5 HOH 7  149  149  HOH HOH F . 
LA 5 HOH 8  166  166  HOH HOH F . 
LA 5 HOH 9  202  202  HOH HOH F . 
LA 5 HOH 10 205  205  HOH HOH F . 
LA 5 HOH 11 206  206  HOH HOH F . 
LA 5 HOH 12 211  211  HOH HOH F . 
LA 5 HOH 13 219  219  HOH HOH F . 
LA 5 HOH 14 228  228  HOH HOH F . 
LA 5 HOH 15 240  240  HOH HOH F . 
MA 5 HOH 1  10   10   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 2  12   12   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 3  14   14   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 4  16   16   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 5  21   21   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 6  30   30   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 7  37   37   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 8  43   43   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 9  49   49   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 10 50   50   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 11 58   58   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 12 60   60   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 13 66   66   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 14 70   70   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 15 81   81   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 16 86   86   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 17 87   87   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 18 88   88   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 19 97   97   HOH HOH G . 
MA 5 HOH 20 127  127  HOH HOH G . 
MA 5 HOH 21 132  132  HOH HOH G . 
MA 5 HOH 22 134  134  HOH HOH G . 
MA 5 HOH 23 141  141  HOH HOH G . 
MA 5 HOH 24 146  146  HOH HOH G . 
MA 5 HOH 25 147  147  HOH HOH G . 
MA 5 HOH 26 175  175  HOH HOH G . 
MA 5 HOH 27 189  189  HOH HOH G . 
MA 5 HOH 28 190  190  HOH HOH G . 
MA 5 HOH 29 208  208  HOH HOH G . 
MA 5 HOH 30 218  218  HOH HOH G . 
MA 5 HOH 31 227  227  HOH HOH G . 
MA 5 HOH 32 231  231  HOH HOH G . 
MA 5 HOH 33 236  236  HOH HOH G . 
MA 5 HOH 34 238  238  HOH HOH G . 
NA 5 HOH 1  11   11   HOH HOH H . 
NA 5 HOH 2  17   17   HOH HOH H . 
NA 5 HOH 3  22   22   HOH HOH H . 
NA 5 HOH 4  28   28   HOH HOH H . 
NA 5 HOH 5  65   65   HOH HOH H . 
NA 5 HOH 6  74   74   HOH HOH H . 
NA 5 HOH 7  77   77   HOH HOH H . 
NA 5 HOH 8  89   89   HOH HOH H . 
NA 5 HOH 9  110  110  HOH HOH H . 
NA 5 HOH 10 125  125  HOH HOH H . 
NA 5 HOH 11 144  144  HOH HOH H . 
NA 5 HOH 12 158  158  HOH HOH H . 
NA 5 HOH 13 163  163  HOH HOH H . 
NA 5 HOH 14 174  174  HOH HOH H . 
NA 5 HOH 15 191  191  HOH HOH H . 
NA 5 HOH 16 192  192  HOH HOH H . 
NA 5 HOH 17 196  196  HOH HOH H . 
NA 5 HOH 18 198  198  HOH HOH H . 
NA 5 HOH 19 199  199  HOH HOH H . 
NA 5 HOH 20 203  203  HOH HOH H . 
NA 5 HOH 21 209  209  HOH HOH H . 
NA 5 HOH 22 210  210  HOH HOH H . 
NA 5 HOH 23 220  220  HOH HOH H . 
NA 5 HOH 24 235  235  HOH HOH H . 
# 
loop_
_pdbx_validate_close_contact.id 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_close_contact.dist 
1  1 CG1 B VAL 939  ? ? NZ  B LYS 943  ? ? 1.87 
2  1 NE2 E HIS 587  ? ? O3A E ACR 5044 ? ? 1.95 
3  1 O6D G ACR 5044 ? ? O   G HOH 218  ? ? 1.98 
4  1 NE2 D HIS 587  ? ? O3A D ACR 5044 ? ? 2.09 
5  1 O   D PHE 245  ? ? N   D GLN 247  ? ? 2.10 
6  1 OE1 C GLU 515  ? ? O3B C ACR 5044 ? ? 2.12 
7  1 NE2 C HIS 587  ? ? O3A C ACR 5044 ? ? 2.16 
8  1 CD1 H ILE 277  ? ? OD2 H ASP 291  ? ? 2.16 
9  1 O   E GLN 337  ? ? N   E GLN 340  ? ? 2.16 
10 1 OE1 G GLU 515  ? ? O3B G ACR 5044 ? ? 2.17 
11 1 O4A H ACR 5044 ? ? O   H HOH 220  ? ? 2.18 
12 1 NE2 F HIS 587  ? ? O3A F ACR 5044 ? ? 2.19 
# 
loop_
_pdbx_validate_rmsd_bond.id 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_model_num 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_bond.bond_deviation 
1  1 CE  A LYS 290  ? ? NZ  A LYS 290  ? ? 0.227  
2  1 CG  A HIS 320  ? ? CD2 A HIS 320  ? ? 0.130  
3  1 CE1 A HIS 320  ? ? NE2 A HIS 320  ? ? 0.322  
4  1 CD  A GLU 574  ? ? OE1 A GLU 574  ? ? 0.070  
5  1 CB  B ASN 249  ? ? CG  B ASN 249  ? ? 0.187  
6  1 CD  B GLN 250  ? ? NE2 B GLN 250  ? ? 0.245  
7  1 CD2 B TRP 271  ? ? CE3 B TRP 271  ? ? 0.104  
8  1 CE3 B TRP 271  ? ? CZ3 B TRP 271  ? ? 0.106  
9  1 CH2 B TRP 271  ? ? CZ2 B TRP 271  ? ? 0.127  
10 1 CZ  B ARG 729  ? ? NH1 B ARG 729  ? ? -0.113 
11 1 CD  B GLU 1013 ? ? OE1 B GLU 1013 ? ? 0.071  
12 1 C   B LEU 1084 ? ? O   B LEU 1084 ? ? 0.145  
13 1 CD  B PRO 1087 ? ? N   B PRO 1087 ? ? 0.092  
14 1 CD  C PRO 1087 ? ? N   C PRO 1087 ? ? -0.086 
15 1 CD  D LYS 282  ? ? CE  D LYS 282  ? ? 0.203  
16 1 N   E PHE 245  ? ? CA  E PHE 245  ? ? 0.241  
17 1 CG  E PHE 245  ? ? CD1 E PHE 245  ? ? 0.148  
18 1 CZ  E PHE 245  ? ? CE2 E PHE 245  ? ? 0.209  
19 1 CE2 E TRP 271  ? ? CD2 E TRP 271  ? ? -0.088 
20 1 CZ  E ARG 273  ? ? NH1 E ARG 273  ? ? 0.138  
21 1 CD  E LYS 279  ? ? CE  E LYS 279  ? ? 0.162  
22 1 CE  E LYS 279  ? ? NZ  E LYS 279  ? ? 0.240  
23 1 CB  E GLU 632  ? ? CG  E GLU 632  ? ? -0.124 
24 1 CD  E GLU 632  ? ? OE1 E GLU 632  ? ? 0.077  
25 1 CD  F GLU 1013 ? ? OE1 F GLU 1013 ? ? 0.102  
26 1 CD  G LYS 279  ? ? CE  G LYS 279  ? ? 0.173  
27 1 CD  G GLU 1021 ? ? OE1 G GLU 1021 ? ? 0.082  
28 1 CG  H PHE 245  ? ? CD1 H PHE 245  ? ? -0.097 
29 1 CD1 H PHE 245  ? ? CE1 H PHE 245  ? ? -0.166 
30 1 CE2 H PHE 245  ? ? CD2 H PHE 245  ? ? -0.174 
31 1 CG  H ASN 249  ? ? OD1 H ASN 249  ? ? 0.223  
# 
loop_
_pdbx_validate_rmsd_angle.id 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_model_num 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3 
_pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation 
1  1 OE1 B GLN 250 ? ? CD  B GLN 250 ? ? NE2 B GLN 250 ? ? 16.3  
2  1 CG  B GLN 250 ? ? CD  B GLN 250 ? ? NE2 B GLN 250 ? ? -14.6 
3  1 CB  C ASP 725 ? ? CG  C ASP 725 ? ? OD1 C ASP 725 ? ? 5.9   
4  1 CB  C ARG 744 ? ? CA  C ARG 744 ? ? C   C ARG 744 ? ? -14.1 
5  1 CB  C ASP 793 ? ? CA  C ASP 793 ? ? C   C ASP 793 ? ? -12.2 
6  1 CB  D ASP 793 ? ? CA  D ASP 793 ? ? C   D ASP 793 ? ? -17.0 
7  1 CB  E PHE 245 ? ? CG  E PHE 245 ? ? CD2 E PHE 245 ? ? -5.6  
8  1 NE  E ARG 273 ? ? CZ  E ARG 273 ? ? NH2 E ARG 273 ? ? -4.9  
9  1 CA  E LEU 330 ? ? CB  E LEU 330 ? ? CG  E LEU 330 ? ? 15.4  
10 1 CG1 E ILE 727 ? ? CB  E ILE 727 ? ? CG2 E ILE 727 ? ? -17.8 
11 1 CB  E ARG 744 ? ? CA  E ARG 744 ? ? C   E ARG 744 ? ? -14.7 
12 1 CB  G ILE 912 ? ? CA  G ILE 912 ? ? C   G ILE 912 ? ? -14.9 
13 1 CD1 H PHE 245 ? ? CG  H PHE 245 ? ? CD2 H PHE 245 ? ? 10.3  
14 1 CB  H PHE 245 ? ? CG  H PHE 245 ? ? CD1 H PHE 245 ? ? -8.4  
15 1 CG  H PHE 245 ? ? CD2 H PHE 245 ? ? CE2 H PHE 245 ? ? -12.0 
16 1 C   H ASN 604 ? ? N   H PRO 605 ? ? CA  H PRO 605 ? ? 9.7   
17 1 CB  H ASP 661 ? ? CG  H ASP 661 ? ? OD1 H ASP 661 ? ? 5.5   
# 
loop_
_pdbx_validate_torsion.id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
_pdbx_validate_torsion.phi 
_pdbx_validate_torsion.psi 
1   1 GLN A 247  ? -15.25  -67.75  
2   1 GLN A 250  ? -58.91  170.11  
3   1 SER A 253  ? 179.46  150.54  
4   1 THR A 254  ? -94.60  40.61   
5   1 ALA A 268  ? -51.93  -6.87   
6   1 LYS A 282  ? -125.36 -50.37  
7   1 ASP A 291  ? -86.24  38.96   
8   1 GLN A 306  ? -55.56  -8.02   
9   1 ASN A 311  ? -38.95  -70.81  
10  1 ALA A 315  ? -43.77  -84.28  
11  1 THR A 327  ? -38.01  151.53  
12  1 LYS A 351  ? 27.01   48.46   
13  1 ASN A 352  ? -170.37 -147.54 
14  1 THR A 353  ? -167.49 26.08   
15  1 ALA A 369  ? -64.77  3.14    
16  1 LYS A 384  ? 90.96   -26.60  
17  1 TYR A 403  ? -123.49 -114.44 
18  1 ALA A 435  ? 53.23   -144.89 
19  1 ASP A 485  ? -37.82  -39.02  
20  1 HIS A 510  ? -152.29 38.38   
21  1 VAL A 591  ? -127.98 -69.35  
22  1 ILE A 603  ? -135.75 -70.71  
23  1 TYR A 635  ? -131.24 -36.39  
24  1 SER A 705  ? -146.77 -140.93 
25  1 ASN A 792  ? -99.27  -159.36 
26  1 ASN A 848  ? -114.90 -167.20 
27  1 LYS A 869  ? 178.28  151.00  
28  1 ILE A 926  ? -91.35  -63.01  
29  1 LYS A 1001 ? -145.32 32.71   
30  1 ALA A 1066 ? -47.52  -75.84  
31  1 ASN A 1086 ? -114.63 79.91   
32  1 GLN B 250  ? -32.32  152.83  
33  1 SER B 253  ? -179.06 137.09  
34  1 ALA B 257  ? -24.82  -44.81  
35  1 TYR B 272  ? -166.15 -165.50 
36  1 LYS B 384  ? 103.09  -19.04  
37  1 TYR B 403  ? -122.47 -119.79 
38  1 ALA B 435  ? 51.44   -141.50 
39  1 PRO B 550  ? -48.93  150.92  
40  1 ARG B 568  ? -92.32  33.58   
41  1 ALA B 573  ? -37.83  135.52  
42  1 ASP B 588  ? -100.44 -66.65  
43  1 VAL B 591  ? -128.08 -77.67  
44  1 ILE B 603  ? -137.47 -69.33  
45  1 TYR B 635  ? -135.18 -37.36  
46  1 MET B 670  ? 57.14   13.60   
47  1 SER B 705  ? -149.60 -143.60 
48  1 ARG B 744  ? -164.27 109.05  
49  1 HIS B 759  ? -114.94 55.76   
50  1 ASN B 761  ? 25.95   48.58   
51  1 LYS B 870  ? -23.00  -58.00  
52  1 ILE B 926  ? -94.56  -65.72  
53  1 ILE B 987  ? -69.32  90.90   
54  1 LYS B 1001 ? -143.15 43.19   
55  1 ASP B 1002 ? -100.67 -166.23 
56  1 ALA B 1045 ? -31.97  -36.86  
57  1 ALA B 1066 ? -41.23  -80.43  
58  1 ASN B 1068 ? 49.49   71.48   
59  1 ASN B 1077 ? -118.96 55.26   
60  1 ALA C 268  ? -44.53  -13.91  
61  1 LYS C 282  ? -140.97 -42.82  
62  1 ASP C 291  ? -102.39 43.48   
63  1 ALA C 315  ? -63.30  -82.68  
64  1 GLN C 316  ? -33.49  -29.52  
65  1 GLN C 321  ? 133.18  118.53  
66  1 THR C 327  ? -12.33  128.03  
67  1 LYS C 351  ? 27.76   17.52   
68  1 ASN C 352  ? -124.30 -164.72 
69  1 THR C 353  ? -156.47 16.76   
70  1 SER C 368  ? -29.72  -60.29  
71  1 HIS C 381  ? -38.53  148.01  
72  1 LYS C 384  ? 91.42   -22.37  
73  1 THR C 396  ? -145.21 51.33   
74  1 TYR C 403  ? -123.19 -114.04 
75  1 LEU C 433  ? -109.27 -66.30  
76  1 ALA C 435  ? 58.93   -146.79 
77  1 HIS C 510  ? -158.02 35.64   
78  1 LEU C 547  ? -134.09 -46.28  
79  1 VAL C 591  ? -128.94 -76.50  
80  1 ILE C 603  ? -134.10 -70.86  
81  1 GLU C 615  ? -71.05  -71.94  
82  1 GLU C 616  ? -28.45  -57.12  
83  1 TYR C 635  ? -130.58 -34.15  
84  1 MET C 670  ? 55.43   9.56    
85  1 SER C 705  ? -146.82 -145.11 
86  1 THR C 840  ? -142.11 -0.53   
87  1 ASN C 848  ? -116.55 -166.20 
88  1 LYS C 869  ? -177.64 143.66  
89  1 LYS C 870  ? -26.57  -51.01  
90  1 ASP C 976  ? -68.08  -178.43 
91  1 LYS C 1001 ? -145.18 32.85   
92  1 ALA C 1066 ? -41.71  -70.12  
93  1 ALA D 246  ? -37.57  -20.79  
94  1 GLN D 250  ? -44.05  158.50  
95  1 THR D 254  ? -68.57  18.11   
96  1 LYS D 275  ? -52.59  -70.95  
97  1 LEU D 278  ? -49.81  70.74   
98  1 ASP D 291  ? -72.92  42.14   
99  1 THR D 298  ? -156.37 -23.48  
100 1 GLU D 304  ? -43.93  -76.96  
101 1 ASN D 324  ? -108.32 -168.24 
102 1 THR D 325  ? -45.39  -14.82  
103 1 ALA D 335  ? -37.91  -35.36  
104 1 THR D 338  ? -28.67  -50.92  
105 1 ALA D 349  ? -43.40  -81.85  
106 1 GLU D 350  ? -66.94  6.73    
107 1 LYS D 351  ? 42.63   6.27    
108 1 ARG D 357  ? -29.13  -72.16  
109 1 LYS D 384  ? 85.60   -12.32  
110 1 THR D 396  ? -141.61 54.46   
111 1 TYR D 403  ? -126.97 -112.86 
112 1 THR D 426  ? -79.57  -165.65 
113 1 ALA D 435  ? 57.64   -148.34 
114 1 HIS D 510  ? -146.18 40.52   
115 1 GLU D 515  ? -106.36 74.53   
116 1 ASP D 588  ? -105.99 -67.29  
117 1 VAL D 591  ? -114.15 -70.53  
118 1 ILE D 603  ? -145.68 -52.35  
119 1 TYR D 635  ? -140.32 -33.32  
120 1 MET D 670  ? 59.47   3.43    
121 1 SER D 705  ? -142.36 -136.77 
122 1 ASP D 725  ? -149.02 -159.11 
123 1 SER D 731  ? -129.55 -168.40 
124 1 ARG D 744  ? -160.12 108.84  
125 1 ASN D 761  ? 39.37   63.16   
126 1 LYS D 805  ? 179.41  161.07  
127 1 ALA D 825  ? -44.98  151.02  
128 1 SER D 844  ? -90.51  -60.21  
129 1 ASN D 848  ? -111.07 -168.56 
130 1 LYS D 869  ? -170.64 144.40  
131 1 ALA D 896  ? -49.15  153.76  
132 1 THR D 903  ? -140.36 21.62   
133 1 LYS D 1001 ? -141.67 36.52   
134 1 GLU D 1021 ? -16.33  -75.51  
135 1 ALA D 1066 ? -34.74  -80.66  
136 1 VAL D 1085 ? -88.57  -73.51  
137 1 ASN D 1086 ? -106.93 79.70   
138 1 GLN E 250  ? -45.66  157.84  
139 1 ALA E 268  ? -55.27  6.03    
140 1 LEU E 278  ? -66.91  74.73   
141 1 LYS E 279  ? -55.99  104.63  
142 1 ASP E 280  ? 66.21   60.09   
143 1 LYS E 282  ? -112.07 -82.76  
144 1 THR E 288  ? -112.70 -159.26 
145 1 THR E 298  ? -158.78 -24.49  
146 1 ASP E 302  ? 167.39  168.06  
147 1 ARG E 307  ? -28.65  -72.41  
148 1 HIS E 320  ? -58.34  -119.00 
149 1 GLN E 321  ? -16.94  169.05  
150 1 ASN E 324  ? -120.34 -169.60 
151 1 GLN E 337  ? -56.72  -83.63  
152 1 THR E 338  ? -24.00  -48.43  
153 1 THR E 341  ? -62.54  -70.61  
154 1 GLU E 345  ? -49.47  -13.04  
155 1 LYS E 351  ? 56.84   -57.67  
156 1 ILE E 360  ? -39.48  -73.84  
157 1 ALA E 362  ? -29.60  -44.96  
158 1 LYS E 384  ? 86.83   -16.60  
159 1 TYR E 403  ? -118.72 -110.26 
160 1 THR E 422  ? -141.60 -10.10  
161 1 LEU E 433  ? -109.84 -72.38  
162 1 ALA E 435  ? 52.47   -141.35 
163 1 HIS E 510  ? -149.23 36.77   
164 1 VAL E 591  ? -126.57 -61.42  
165 1 ILE E 603  ? -133.31 -62.82  
166 1 TYR E 635  ? -134.79 -35.54  
167 1 SER E 652  ? 72.18   31.49   
168 1 SER E 705  ? -161.49 -152.46 
169 1 ASP E 725  ? -147.14 -154.12 
170 1 LEU E 787  ? -64.96  0.81    
171 1 ASN E 848  ? -111.93 -162.93 
172 1 GLU E 871  ? -49.99  -16.43  
173 1 ASN E 989  ? 36.96   62.37   
174 1 LYS E 1001 ? -145.51 35.21   
175 1 ALA E 1066 ? -18.92  -81.83  
176 1 VAL E 1085 ? -106.37 -61.24  
177 1 ASN E 1086 ? -117.95 76.37   
178 1 ALA F 246  ? -21.32  -36.12  
179 1 LYS F 279  ? -55.58  95.73   
180 1 ASP F 280  ? 84.47   27.92   
181 1 THR F 288  ? -80.08  -149.48 
182 1 ASP F 291  ? -96.59  49.19   
183 1 LYS F 351  ? 66.10   -46.16  
184 1 PHE F 378  ? -58.79  172.53  
185 1 LYS F 384  ? 85.48   -24.01  
186 1 TYR F 403  ? -122.83 -115.94 
187 1 LEU F 433  ? -106.09 -65.32  
188 1 ALA F 435  ? 61.35   -142.33 
189 1 ASP F 509  ? -68.46  0.83    
190 1 HIS F 510  ? -156.64 40.15   
191 1 PRO F 550  ? -48.86  153.73  
192 1 ASP F 588  ? -103.34 -61.36  
193 1 VAL F 591  ? -125.79 -70.97  
194 1 ILE F 603  ? -144.99 -67.48  
195 1 PRO F 605  ? -36.86  -30.81  
196 1 VAL F 607  ? -35.18  144.75  
197 1 GLU F 615  ? -62.21  -75.30  
198 1 GLU F 616  ? -28.60  -57.96  
199 1 TYR F 635  ? -140.72 -29.25  
200 1 SER F 652  ? 80.58   29.17   
201 1 SER F 705  ? -141.60 -156.57 
202 1 ASP F 725  ? -161.32 -155.28 
203 1 ARG F 726  ? -47.14  -70.01  
204 1 ALA F 808  ? -152.87 87.75   
205 1 THR F 840  ? -140.14 -3.07   
206 1 THR F 903  ? -143.38 22.37   
207 1 LYS F 931  ? -49.58  -14.86  
208 1 GLU F 1021 ? -17.57  -82.04  
209 1 LEU F 1022 ? -39.56  -39.66  
210 1 VAL F 1085 ? -105.39 -68.04  
211 1 ASN F 1086 ? -103.61 79.02   
212 1 ALA G 246  ? -13.51  -56.89  
213 1 SER G 253  ? 164.14  155.18  
214 1 ASP G 302  ? 173.30  171.06  
215 1 THR G 327  ? -39.61  142.67  
216 1 THR G 348  ? -49.80  -77.93  
217 1 ALA G 349  ? -72.37  42.57   
218 1 GLU G 350  ? -146.22 17.64   
219 1 LYS G 351  ? 22.93   54.76   
220 1 THR G 353  ? -142.73 17.09   
221 1 ALA G 362  ? -42.38  -77.44  
222 1 LYS G 384  ? 96.23   -21.63  
223 1 THR G 396  ? -141.08 55.58   
224 1 TYR G 403  ? -120.81 -112.22 
225 1 ALA G 435  ? 48.15   -145.17 
226 1 HIS G 510  ? -146.22 43.02   
227 1 VAL G 591  ? -130.37 -62.17  
228 1 ILE G 603  ? -140.10 -63.47  
229 1 TYR G 635  ? -133.39 -35.36  
230 1 SER G 692  ? 174.30  161.41  
231 1 SER G 705  ? -151.10 -145.34 
232 1 LEU G 743  ? -39.24  134.03  
233 1 ASN G 761  ? 38.85   67.43   
234 1 ASN G 792  ? -85.75  -159.05 
235 1 SER G 844  ? -92.02  -63.18  
236 1 LYS G 869  ? -175.49 148.55  
237 1 LYS G 1001 ? -145.72 29.59   
238 1 GLU G 1021 ? -16.73  -78.21  
239 1 ALA G 1066 ? -25.77  -75.56  
240 1 ASN G 1077 ? -112.16 53.06   
241 1 ALA H 246  ? 23.23   -107.65 
242 1 GLN H 247  ? 4.10    -113.98 
243 1 TYR H 248  ? -28.11  -35.19  
244 1 GLN H 250  ? -31.75  178.50  
245 1 THR H 254  ? -85.81  31.38   
246 1 ALA H 268  ? -59.20  7.36    
247 1 ILE H 277  ? -53.94  73.37   
248 1 LEU H 278  ? -63.88  68.13   
249 1 LYS H 279  ? -9.64   120.16  
250 1 ASP H 280  ? 12.58   64.16   
251 1 THR H 285  ? -170.06 111.73  
252 1 GLN H 286  ? -19.42  164.58  
253 1 THR H 288  ? -128.11 -168.56 
254 1 LYS H 290  ? -144.82 55.37   
255 1 PRO H 294  ? -68.91  96.64   
256 1 ASP H 302  ? 154.68  128.99  
257 1 GLU H 304  ? -25.56  -60.42  
258 1 TYR H 309  ? -57.08  -7.19   
259 1 VAL H 310  ? -98.14  -94.49  
260 1 ASN H 311  ? -9.95   -74.33  
261 1 TYR H 312  ? -49.03  -72.95  
262 1 MET H 313  ? -36.80  -12.51  
263 1 GLN H 316  ? -46.54  -13.51  
264 1 GLN H 358  ? -63.81  -78.78  
265 1 THR H 359  ? -25.36  -54.97  
266 1 ILE H 360  ? -35.73  -89.68  
267 1 VAL H 364  ? -36.10  -30.68  
268 1 LYS H 384  ? 82.87   -18.81  
269 1 TYR H 403  ? -115.96 -115.21 
270 1 LEU H 433  ? -105.71 -67.91  
271 1 ALA H 435  ? 52.87   -142.68 
272 1 LEU H 486  ? -37.64  -33.20  
273 1 HIS H 510  ? -154.68 35.50   
274 1 VAL H 591  ? -133.19 -65.66  
275 1 ILE H 603  ? -144.86 -56.64  
276 1 PRO H 605  ? -38.44  -34.20  
277 1 TYR H 635  ? -137.90 -30.03  
278 1 SER H 652  ? 72.43   35.75   
279 1 SER H 705  ? -150.77 -140.59 
280 1 LEU H 743  ? -39.65  139.52  
281 1 ASN H 792  ? -85.00  -159.83 
282 1 THR H 840  ? -143.32 -3.39   
283 1 ASN H 848  ? -111.09 -168.86 
284 1 ASP H 904  ? -48.20  -19.59  
285 1 ILE H 926  ? -90.09  -68.23  
286 1 LYS H 1001 ? -159.01 37.29   
287 1 ALA H 1045 ? -39.22  -26.09  
288 1 ALA H 1066 ? -34.04  -78.57  
289 1 VAL H 1085 ? -104.72 -62.19  
# 
_pdbx_validate_peptide_omega.id               1 
_pdbx_validate_peptide_omega.PDB_model_num    1 
_pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_1   TRP 
_pdbx_validate_peptide_omega.auth_asym_id_1   A 
_pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_1    370 
_pdbx_validate_peptide_omega.PDB_ins_code_1   ? 
_pdbx_validate_peptide_omega.auth_comp_id_2   ASN 
_pdbx_validate_peptide_omega.auth_asym_id_2   A 
_pdbx_validate_peptide_omega.auth_seq_id_2    371 
_pdbx_validate_peptide_omega.PDB_ins_code_2   ? 
_pdbx_validate_peptide_omega.omega            -148.400 
# 
_pdbx_validate_planes.id              1 
_pdbx_validate_planes.PDB_model_num   1 
_pdbx_validate_planes.auth_comp_id    PHE 
_pdbx_validate_planes.auth_asym_id    H 
_pdbx_validate_planes.auth_seq_id     245 
_pdbx_validate_planes.PDB_ins_code    ? 
_pdbx_validate_planes.rmsd            0.174 
_pdbx_validate_planes.type            'SIDE CHAIN' 
# 
loop_
_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
_pdbx_entity_nonpoly.name 
_pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
2 '2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID' MES 
3 'CALCIUM ION'                          CA  
4 'SUGAR (ALPHA-ACARBOSE)'               ACR 
5 water                                  HOH 
# 
